data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Furuike, Y."  1 
"Akita, Y."    2 
"Miyahara, I." 3 
"Kamiya, N."   4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "ADP ribose pyrophosphatase from Thermus thermophilus HB8 in ESM-state at reaction time of 3 min" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix motif, ADP ribose hydrolase, ADP ribose, Cytosol, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "ADP-Ribose Pyrophosphatase Reaction in Crystalline State Conducted by Consecutive Binding of Two Manganese(II) Ions as Cofactors" 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            55 
_citation.page_first                1801 
_citation.page_last                 1812 
_citation.year                      2016 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26979298 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.biochem.5b00886 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Furuike, Y."  1 ? 
primary "Akita, Y."    2 ? 
primary "Miyahara, I." 3 ? 
primary "Kamiya, N."   4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase"                                                                                                                                        19287.912 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" 559.316   2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn GLYCEROL                                                                                                                                                            92.094    2   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn "SULFATE ION"                                                                                                                                                       96.063    2   ?        ? ? ? 
5 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                54.938    2   ?        ? ? ? 
6 water       nat water                                                                                                                                                               18.015    288 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ALA A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 127 GLU ALA A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 128 ASP ALA A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 129 GLU ALA A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 127 GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 128 ASP ALA A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 129 GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 AR6 1   201 1   AR6 APR A   ? 
C   3 GOL 1   202 1   GOL GOL A   ? 
D   4 SO4 1   203 1   SO4 SO4 A   ? 
E   5 MN  1   204 1   MN  MN  A   ? 
B-2 2 AR6 1   201 1   AR6 APR A-2 ? 
C-2 3 GOL 1   202 1   GOL GOL A-2 ? 
D-2 4 SO4 1   203 1   SO4 SO4 A-2 ? 
E-2 5 MN  1   204 1   MN  MN  A-2 ? 
F   6 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 12  312 12  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 13  313 13  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 14  314 14  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 15  315 15  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 16  316 16  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 17  317 17  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 18  318 18  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 19  319 19  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 20  320 20  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 21  321 21  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 22  322 22  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 23  323 23  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 24  324 24  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 25  325 25  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 26  326 26  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 27  327 27  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 28  328 28  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 29  329 29  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 30  330 30  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 31  331 31  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 32  332 32  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 33  333 33  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 34  334 34  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 35  335 35  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 36  336 36  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 37  337 37  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 38  338 38  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 39  339 39  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 40  340 41  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 41  341 42  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 42  342 43  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 43  343 44  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 44  344 45  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 45  345 46  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 46  346 47  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 47  347 48  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 48  348 49  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 49  349 50  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 50  350 51  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 51  351 52  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 52  352 53  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 53  353 54  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 54  354 55  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 55  355 56  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 56  356 57  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 57  357 58  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 58  358 59  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 59  359 60  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 60  360 61  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 61  361 62  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 62  362 63  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 63  363 64  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 64  364 65  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 65  365 66  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 66  366 67  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 67  367 68  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 68  368 69  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 69  369 70  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 70  370 71  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 71  371 72  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 72  372 73  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 73  373 74  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 74  374 75  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 75  375 76  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 76  376 77  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 77  377 78  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 78  378 79  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 79  379 80  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 80  380 82  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 81  381 83  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 82  382 84  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 83  383 85  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 84  384 86  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 85  385 87  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 86  386 89  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 87  387 90  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 88  388 91  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 89  389 92  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 90  390 94  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 91  391 95  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 92  392 96  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 93  393 98  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 94  394 99  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 95  395 100 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 96  396 101 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 97  397 102 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 98  398 103 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 99  399 104 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 100 400 105 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 101 401 106 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 102 402 107 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 103 403 108 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 104 404 110 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 105 405 111 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 106 406 112 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 107 407 113 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 108 408 116 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 109 409 117 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 110 410 120 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 111 411 121 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 112 412 123 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 113 413 125 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 114 414 128 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 115 415 131 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 116 416 132 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 117 417 134 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 118 418 135 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 119 419 136 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 120 420 139 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 121 421 140 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 122 422 144 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 123 423 146 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 124 424 147 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 125 425 151 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 126 426 155 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 127 427 157 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 128 428 158 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 129 429 162 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 130 430 163 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 131 431 166 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 132 432 169 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 133 433 170 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 134 434 180 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 135 435 181 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 136 436 183 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 137 437 184 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 138 438 186 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 139 439 188 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 140 440 189 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 141 441 190 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 142 442 191 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 143 443 193 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 144 444 194 HOH HOH A   ? 
F-2 6 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 12  312 12  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 13  313 13  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 14  314 14  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 15  315 15  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 16  316 16  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 17  317 17  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 18  318 18  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 19  319 19  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 20  320 20  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 21  321 21  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 22  322 22  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 23  323 23  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 24  324 24  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 25  325 25  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 26  326 26  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 27  327 27  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 28  328 28  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 29  329 29  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 30  330 30  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 31  331 31  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 32  332 32  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 33  333 33  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 34  334 34  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 35  335 35  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 36  336 36  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 37  337 37  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 38  338 38  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 39  339 39  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 40  340 41  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 41  341 42  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 42  342 43  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 43  343 44  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 44  344 45  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 45  345 46  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 46  346 47  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 47  347 48  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 48  348 49  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 49  349 50  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 50  350 51  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 51  351 52  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 52  352 53  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 53  353 54  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 54  354 55  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 55  355 56  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 56  356 57  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 57  357 58  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 58  358 59  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 59  359 60  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 60  360 61  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 61  361 62  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 62  362 63  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 63  363 64  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 64  364 65  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 65  365 66  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 66  366 67  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 67  367 68  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 68  368 69  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 69  369 70  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 70  370 71  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 71  371 72  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 72  372 73  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 73  373 74  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 74  374 75  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 75  375 76  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 76  376 77  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 77  377 78  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 78  378 79  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 79  379 80  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 80  380 82  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 81  381 83  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 82  382 84  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 83  383 85  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 84  384 86  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 85  385 87  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 86  386 89  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 87  387 90  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 88  388 91  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 89  389 92  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 90  390 94  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 91  391 95  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 92  392 96  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 93  393 98  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 94  394 99  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 95  395 100 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 96  396 101 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 97  397 102 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 98  398 103 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 99  399 104 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 100 400 105 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 101 401 106 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 102 402 107 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 103 403 108 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 104 404 110 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 105 405 111 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 106 406 112 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 107 407 113 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 108 408 116 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 109 409 117 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 110 410 120 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 111 411 121 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 112 412 123 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 113 413 125 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 114 414 128 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 115 415 131 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 116 416 132 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 117 417 134 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 118 418 135 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 119 419 136 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 120 420 139 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 121 421 140 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 122 422 144 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 123 423 146 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 124 424 147 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 125 425 151 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 126 426 155 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 127 427 157 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 128 428 158 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 129 429 162 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 130 430 163 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 131 431 166 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 132 432 169 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 133 433 170 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 134 434 180 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 135 435 181 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 136 436 183 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 137 437 184 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 138 438 186 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 139 439 188 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 140 440 189 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 141 441 190 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 142 442 191 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 143 443 193 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 144 444 194 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                             ?                               "C3 H7 N O2"        89.093 
AR6 non-polymer         . "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" Adenosine-5-Diphosphoribose     "C15 H23 N5 O14 P2" 
559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                            ?                               "C6 H15 N4 O2 1"    
175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                          ?                               "C4 H8 N2 O3"       
132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C4 H7 N O4"        
133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                           ?                               "C5 H10 N2 O3"      
146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C5 H9 N O4"        
147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                             ?                               "C2 H5 N O2"        75.067 
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                                                                                                                                            "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"          92.094 
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                           ?                               "C6 H10 N3 O2 1"    
156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                               ?                               "H2 O"              18.015 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                          ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                             ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                              ?                               "C6 H15 N2 O2 1"    
147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                          ?                               "C5 H11 N O2 S"     
149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                ?                               "Mn 2"              54.938 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                       ?                               "C9 H11 N O2"       
165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                             ?                               "C5 H9 N O2"        
115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                              ?                               "C3 H7 N O3"        
105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                                                                                                                                                       ?                               "O4 S -2"           96.063 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                           ?                               "C4 H9 N O3"        
119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                          ?                               "C11 H12 N2 O2"     
204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                            ?                               "C9 H11 N O3"       
181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                              ?                               "C5 H11 N O2"       
117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
E   N N 5 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 4 ? 
E-2 N N 5 ? 
F   N N 6 ? 
F-2 N N 6 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   12  ? ARG A   16  ? THR A   12  ARG A   16  
AA1 2 ASN A   21  ? GLU A   25  ? ASN A   21  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? GLU A   32  ? TYR A   28  GLU A   32  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 THR A-2 12  ? ARG A-2 16  ? THR A-2 12  ARG A-2 16  
AA4 2 ASN A-2 21  ? GLU A-2 25  ? ASN A-2 21  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? GLU A-2 32  ? TYR A-2 28  GLU A-2 32  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_555 y,x,-z -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.020112 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011612 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.023223 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008419 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
4 D   A   D A 1 
5 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D-2 A-2 D A 2 
5 E-2 A-2 E A 2 
6 F   A   F A 1 
6 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" AR6 
3 GLYCEROL                                                                                                                                                            GOL 
4 "SULFATE ION"                                                                                                                                                       SO4 
5 "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                MN  
6 water                                                                                                                                                               HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A   14  ? N LEU A   14  O LEU A   22  ? O LEU A   22  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O VAL A   112 ? O VAL A   112 N PHE A   97  ? N PHE A   97  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N PHE A   49  ? N PHE A   49  O VAL A   134 ? O VAL A   134 
AA4 1 2 N LEU A-2 14  ? N LEU A-2 14  O LEU A-2 22  ? O LEU A-2 22  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O VAL A-2 112 ? O VAL A-2 112 N PHE A-2 97  ? N PHE A-2 97  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N PHE A-2 49  ? N PHE A-2 49  O VAL A-2 134 ? O VAL A-2 134 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . GLU A   1 10  ? -12.572 7.305   9.693   1.00 68.41 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . GLU A   1 10  ? -11.843 7.765   8.514   1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . GLU A   1 10  ? -10.932 6.647   8.005   1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     1 
ATOM   4    O  O     . GLU A   1 10  ? -10.076 6.119   8.712   1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . GLU A   1 10  ? -11.060 9.047   8.781   1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    1 
ATOM   6    N  N     . ARG A   1 11  ? -11.173 6.310   6.744   1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     1 
ATOM   7    C  CA    . ARG A   1 11  ? -10.139 5.626   5.991   1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    1 
ATOM   8    C  C     . ARG A   1 11  ? -9.198  6.670   5.374   1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     1 
ATOM   9    O  O     . ARG A   1 11  ? -9.673  7.625   4.753   1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     1 
ATOM   10   C  CB    . ARG A   1 11  ? -10.728 4.753   4.883   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    1 
ATOM   11   C  CG    . ARG A   1 11  ? -10.967 3.372   5.382   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    1 
ATOM   12   C  CD    . ARG A   1 11  ? -11.384 2.430   4.247   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    1 
ATOM   13   N  NE    . ARG A   1 11  ? -12.008 1.315   4.959   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    1 
ATOM   14   C  CZ    . ARG A   1 11  ? -12.588 0.263   4.455   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    1 
ATOM   15   N  NH1   . ARG A   1 11  ? -12.582 0.222   3.123   1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   1 
ATOM   16   N  NH2   . ARG A   1 11  ? -13.117 -0.671  5.230   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   1 
ATOM   17   N  N     . THR A   1 12  ? -7.910  6.416   5.583   1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     1 
ATOM   18   C  CA    A THR A   1 12  ? -6.856  7.248   4.999   0.50 33.99 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   19   C  CA    B THR A   1 12  ? -6.858  7.250   4.996   0.50 34.26 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   20   C  C     . THR A   1 12  ? -6.182  6.393   3.951   1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     1 
ATOM   21   O  O     . THR A   1 12  ? -5.853  5.213   4.181   1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     1 
ATOM   22   C  CB    A THR A   1 12  ? -5.940  7.734   6.122   0.50 37.71 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   23   C  CB    B THR A   1 12  ? -5.864  7.756   6.045   0.50 34.47 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   24   O  OG1   A THR A   1 12  ? -4.911  6.784   6.414   0.50 33.42 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   25   O  OG1   B THR A   1 12  ? -6.503  8.800   6.788   0.50 38.67 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   26   C  CG2   A THR A   1 12  ? -6.758  7.821   7.410   0.50 39.05 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   27   C  CG2   B THR A   1 12  ? -4.620  8.383   5.438   0.50 35.51 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   28   N  N     . TYR A   1 13  ? -5.984  6.872   2.756   1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     1 
ATOM   29   C  CA    . TYR A   1 13  ? -5.453  6.064   1.692   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    1 
ATOM   30   C  C     . TYR A   1 13  ? -3.956  6.250   1.540   1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     1 
ATOM   31   O  O     . TYR A   1 13  ? -3.496  7.420   1.510   1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     1 
ATOM   32   C  CB    . TYR A   1 13  ? -6.315  6.445   0.450   1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    1 
ATOM   33   C  CG    . TYR A   1 13  ? -7.711  5.830   0.577   1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    1 
ATOM   34   C  CD1   . TYR A   1 13  ? -8.745  6.521   1.180   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   1 
ATOM   35   C  CD2   . TYR A   1 13  ? -7.968  4.552   0.103   1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   1 
ATOM   36   C  CE1   . TYR A   1 13  ? -10.001 5.947   1.290   1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   1 
ATOM   37   C  CE2   . TYR A   1 13  ? -9.235  3.977   0.223   1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   1 
ATOM   38   C  CZ    . TYR A   1 13  ? -10.245 4.690   0.826   1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    1 
ATOM   39   O  OH    . TYR A   1 13  ? -11.517 4.186   0.972   1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    1 
ATOM   40   N  N     . LEU A   1 14  ? -3.216  5.158   1.454   1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     1 
ATOM   41   C  CA    . LEU A   1 14  ? -1.796  5.179   1.177   1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    1 
ATOM   42   C  C     . LEU A   1 14  ? -1.479  4.908   -0.295  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     1 
ATOM   43   O  O     . LEU A   1 14  ? -0.441  5.357   -0.773  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     1 
ATOM   44   C  CB    . LEU A   1 14  ? -1.047  4.137   2.025   1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    1 
ATOM   45   C  CG    . LEU A   1 14  ? -1.368  4.249   3.506   1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    1 
ATOM   46   C  CD1   . LEU A   1 14  ? -0.607  3.256   4.356   1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   1 
ATOM   47   C  CD2   . LEU A   1 14  ? -1.042  5.682   3.945   1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   1 
ATOM   48   N  N     . TYR A   1 15  ? -2.369  4.199   -0.988  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     1 
ATOM   49   C  CA    . TYR A   1 15  ? -2.084  3.766   -2.358  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    1 
ATOM   50   C  C     . TYR A   1 15  ? -3.433  3.525   -3.032  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     1 
ATOM   51   O  O     . TYR A   1 15  ? -4.271  2.828   -2.455  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     1 
ATOM   52   C  CB    . TYR A   1 15  ? -1.177  2.527   -2.396  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    1 
ATOM   53   C  CG    . TYR A   1 15  ? -0.967  2.056   -3.816  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    1 
ATOM   54   C  CD1   . TYR A   1 15  ? -0.118  2.707   -4.686  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   1 
ATOM   55   C  CD2   . TYR A   1 15  ? -1.657  0.959   -4.324  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   1 
ATOM   56   C  CE1   . TYR A   1 15  ? 0.059   2.278   -5.997  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   1 
ATOM   57   C  CE2   . TYR A   1 15  ? -1.507  0.482   -5.627  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   1 
ATOM   58   C  CZ    . TYR A   1 15  ? -0.628  1.171   -6.463  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    1 
ATOM   59   O  OH    . TYR A   1 15  ? -0.404  0.792   -7.754  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    1 
ATOM   60   N  N     . ARG A   1 16  ? -3.640  4.139   -4.189  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     1 
ATOM   61   C  CA    . ARG A   1 16  ? -4.797  3.905   -5.046  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   62   C  C     . ARG A   1 16  ? -4.302  3.307   -6.359  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     1 
ATOM   63   O  O     . ARG A   1 16  ? -3.633  4.047   -7.053  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     1 
ATOM   64   C  CB    . ARG A   1 16  ? -5.572  5.189   -5.284  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   65   C  CG    . ARG A   1 16  ? -6.356  5.606   -4.030  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   66   C  CD    . ARG A   1 16  ? -7.015  6.951   -4.344  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   67   N  NE    . ARG A   1 16  ? -8.165  7.150   -3.469  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   68   C  CZ    . ARG A   1 16  ? -9.231  6.370   -3.383  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   69   N  NH1   . ARG A   1 16  ? -9.463  5.254   -4.071  1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   70   N  NH2   . ARG A   1 16  ? -10.171 6.741   -2.511  1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   71   N  N     . GLY A   1 17  ? -4.624  2.047   -6.638  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     1 
ATOM   72   C  CA    . GLY A   1 17  ? -4.051  1.332   -7.749  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    1 
ATOM   73   C  C     . GLY A   1 17  ? -5.077  0.826   -8.727  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     1 
ATOM   74   O  O     . GLY A   1 17  ? -6.227  1.257   -8.803  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     1 
ATOM   75   N  N     . ARG A   1 18  ? -4.546  -0.135  -9.478  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     1 
ATOM   76   C  CA    . ARG A   1 18  ? -5.294  -0.702  -10.581 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   77   C  C     . ARG A   1 18  ? -6.311  -1.705  -10.099 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     1 
ATOM   78   O  O     . ARG A   1 18  ? -7.489  -1.705  -10.489 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     1 
ATOM   79   C  CB    . ARG A   1 18  ? -4.288  -1.298  -11.578 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   80   N  N     A ILE A   1 19  ? -5.799  -2.554  -9.207  0.50 25.02 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   81   N  N     B ILE A   1 19  ? -5.939  -2.666  -9.230  0.50 23.82 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   82   C  CA    A ILE A   1 19  ? -6.647  -3.665  -8.782  0.50 23.15 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   83   C  CA    B ILE A   1 19  ? -7.033  -3.542  -8.781  0.50 23.64 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   84   C  C     A ILE A   1 19  ? -6.794  -3.698  -7.275  0.50 20.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   85   C  C     B ILE A   1 19  ? -7.222  -3.398  -7.266  0.50 19.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   86   O  O     A ILE A   1 19  ? -7.323  -4.634  -6.705  0.50 15.43 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   87   O  O     B ILE A   1 19  ? -8.204  -3.992  -6.810  0.50 15.04 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   88   C  CB    A ILE A   1 19  ? -6.051  -4.971  -9.308  0.50 25.09 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   89   C  CB    B ILE A   1 19  ? -6.925  -5.050  -9.073  0.50 20.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   90   C  CG1   A ILE A   1 19  ? -4.903  -5.574  -8.480  0.50 23.37 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   91   C  CG1   B ILE A   1 19  ? -5.928  -5.843  -8.235  0.50 21.71 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   92   C  CG2   A ILE A   1 19  ? -5.557  -4.850  -10.740 0.50 28.30 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   93   C  CG2   B ILE A   1 19  ? -6.635  -5.297  -10.559 0.50 20.37 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   94   C  CD1   A ILE A   1 19  ? -5.201  -7.084  -8.444  0.50 25.58 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   95   C  CD1   B ILE A   1 19  ? -4.566  -5.183  -8.067  0.50 23.19 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   96   N  N     . LEU A   1 20  ? -6.317  -2.645  -6.622  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     1 
ATOM   97   C  CA    . LEU A   1 20  ? -6.459  -2.540  -5.170  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    1 
ATOM   98   C  C     . LEU A   1 20  ? -6.189  -1.112  -4.727  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     1 
ATOM   99   O  O     . LEU A   1 20  ? -5.516  -0.351  -5.430  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     1 
ATOM   100  C  CB    . LEU A   1 20  ? -5.538  -3.534  -4.446  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    1 
ATOM   101  C  CG    . LEU A   1 20  ? -4.023  -3.393  -4.497  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    1 
ATOM   102  C  CD1   . LEU A   1 20  ? -3.453  -2.422  -3.475  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   1 
ATOM   103  C  CD2   . LEU A   1 20  ? -3.364  -4.773  -4.305  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   1 
ATOM   104  N  N     . ASN A   1 21  ? -6.657  -0.771  -3.554  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     1 
ATOM   105  C  CA    . ASN A   1 21  ? -6.314  0.410   -2.800  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    1 
ATOM   106  C  C     . ASN A   1 21  ? -5.816  -0.088  -1.444  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     1 
ATOM   107  O  O     . ASN A   1 21  ? -6.338  -1.070  -0.909  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     1 
ATOM   108  C  CB    . ASN A   1 21  ? -7.462  1.353   -2.536  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    1 
ATOM   109  C  CG    . ASN A   1 21  ? -8.184  1.811   -3.795  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    1 
ATOM   110  O  OD1   . ASN A   1 21  ? -7.508  2.062   -4.822  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   1 
ATOM   111  N  ND2   . ASN A   1 21  ? -9.496  1.895   -3.659  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   1 
ATOM   112  N  N     . LEU A   1 22  ? -4.832  0.606   -0.885  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     1 
ATOM   113  C  CA    . LEU A   1 22  ? -4.374  0.310   0.454   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    1 
ATOM   114  C  C     . LEU A   1 22  ? -4.766  1.483   1.355   1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     1 
ATOM   115  O  O     . LEU A   1 22  ? -4.399  2.619   1.039   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     1 
ATOM   116  C  CB    . LEU A   1 22  ? -2.866  0.119   0.568   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    1 
ATOM   117  C  CG    . LEU A   1 22  ? -2.250  -0.006  1.966   1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    1 
ATOM   118  C  CD1   . LEU A   1 22  ? -2.738  -1.288  2.661   1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   1 
ATOM   119  C  CD2   . LEU A   1 22  ? -0.755  -0.050  1.870   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   1 
ATOM   120  N  N     . ALA A   1 23  ? -5.460  1.151   2.448   1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   121  C  CA    . ALA A   1 23  ? -6.004  2.164   3.343   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   122  C  C     . ALA A   1 23  ? -5.588  1.822   4.764   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   123  O  O     . ALA A   1 23  ? -5.394  0.648   5.034   1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   124  C  CB    . ALA A   1 23  ? -7.528  2.259   3.305   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   125  N  N     . LEU A   1 24  ? -5.548  2.806   5.646   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     1 
ATOM   126  C  CA    . LEU A   1 24  ? -5.476  2.640   7.076   1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    1 
ATOM   127  C  C     . LEU A   1 24  ? -6.793  3.082   7.708   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     1 
ATOM   128  O  O     . LEU A   1 24  ? -7.352  4.104   7.343   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     1 
ATOM   129  C  CB    . LEU A   1 24  ? -4.393  3.481   7.755   1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    1 
ATOM   130  C  CG    . LEU A   1 24  ? -3.026  3.249   7.121   1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    1 
ATOM   131  C  CD1   . LEU A   1 24  ? -1.984  4.187   7.705   1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   1 
ATOM   132  C  CD2   . LEU A   1 24  ? -2.627  1.781   7.266   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   1 
ATOM   133  N  N     . GLU A   1 25  ? -7.206  2.254   8.668   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     1 
ATOM   134  C  CA    . GLU A   1 25  ? -8.432  2.626   9.386   1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    1 
ATOM   135  C  C     . GLU A   1 25  ? -8.148  2.333   10.835  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     1 
ATOM   136  O  O     . GLU A   1 25  ? -8.255  1.202   11.320  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     1 
ATOM   137  C  CB    . GLU A   1 25  ? -9.552  1.827   8.770   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    1 
ATOM   138  C  CG    . GLU A   1 25  ? -10.917 2.353   9.175   1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    1 
ATOM   139  C  CD    . GLU A   1 25  ? -11.995 1.377   8.730   1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    1 
ATOM   140  O  OE1   . GLU A   1 25  ? -12.239 1.063   7.542   1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   1 
ATOM   141  O  OE2   . GLU A   1 25  ? -12.650 0.880   9.681   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   1 
ATOM   142  N  N     . GLY A   1 26  ? -7.671  3.421   11.470  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     1 
ATOM   143  C  CA    . GLY A   1 26  ? -7.102  3.281   12.800  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    1 
ATOM   144  C  C     . GLY A   1 26  ? -5.876  2.380   12.740  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     1 
ATOM   145  O  O     . GLY A   1 26  ? -4.959  2.637   11.962  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     1 
ATOM   146  N  N     . ARG A   1 27  ? -5.921  1.330   13.568  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     1 
ATOM   147  C  CA    . ARG A   1 27  ? -4.807  0.398   13.594  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    1 
ATOM   148  C  C     . ARG A   1 27  ? -4.851  -0.568  12.424  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     1 
ATOM   149  O  O     . ARG A   1 27  ? -3.912  -1.348  12.171  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     1 
ATOM   150  C  CB    . ARG A   1 27  ? -4.801  -0.378  14.916  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    1 
ATOM   151  N  N     . TYR A   1 28  ? -5.913  -0.570  11.624  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     1 
ATOM   152  C  CA    . TYR A   1 28  ? -6.079  -1.657  10.669  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    1 
ATOM   153  C  C     . TYR A   1 28  ? -5.553  -1.289  9.323   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     1 
ATOM   154  O  O     . TYR A   1 28  ? -5.820  -0.190  8.834   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     1 
ATOM   155  C  CB    . TYR A   1 28  ? -7.561  -2.020  10.548  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    1 
ATOM   156  C  CG    . TYR A   1 28  ? -8.058  -2.724  11.791  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    1 
ATOM   157  C  CD1   . TYR A   1 28  ? -8.164  -4.086  11.909  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   1 
ATOM   158  C  CD2   . TYR A   1 28  ? -8.453  -1.987  12.878  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   1 
ATOM   159  C  CE1   . TYR A   1 28  ? -8.649  -4.575  13.122  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   1 
ATOM   160  C  CE2   . TYR A   1 28  ? -8.926  -2.461  14.091  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   1 
ATOM   161  C  CZ    . TYR A   1 28  ? -9.027  -3.824  14.212  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    1 
ATOM   162  O  OH    . TYR A   1 28  ? -9.498  -4.388  15.390  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    1 
ATOM   163  N  N     . GLU A   1 29  ? -4.857  -2.249  8.709   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     1 
ATOM   164  C  CA    . GLU A   1 29  ? -4.424  -2.111  7.313   1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    1 
ATOM   165  C  C     . GLU A   1 29  ? -5.479  -2.796  6.448   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     1 
ATOM   166  O  O     . GLU A   1 29  ? -5.831  -3.961  6.717   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     1 
ATOM   167  C  CB    . GLU A   1 29  ? -3.041  -2.730  7.190   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    1 
ATOM   168  C  CG    . GLU A   1 29  ? -2.026  -2.001  8.072   1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    1 
ATOM   169  C  CD    . GLU A   1 29  ? -0.843  -2.885  8.421   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    1 
ATOM   170  O  OE1   . GLU A   1 29  ? -0.870  -4.117  8.424   1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   1 
ATOM   171  O  OE2   . GLU A   1 29  ? 0.214   -2.299  8.689   1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   1 
ATOM   172  N  N     . ILE A   1 30  ? -6.010  -2.087  5.461   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     1 
ATOM   173  C  CA    A ILE A   1 30  ? -7.144  -2.595  4.698   0.50 15.96 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   174  C  CA    B ILE A   1 30  ? -7.127  -2.650  4.701   0.50 16.20 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   175  C  C     . ILE A   1 30  ? -6.849  -2.496  3.235   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     1 
ATOM   176  O  O     . ILE A   1 30  ? -6.483  -1.444  2.743   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     1 
ATOM   177  C  CB    A ILE A   1 30  ? -8.414  -1.761  4.983   0.50 18.19 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   178  C  CB    B ILE A   1 30  ? -8.440  -1.933  5.089   0.50 17.47 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   179  C  CG1   A ILE A   1 30  ? -8.795  -1.834  6.469   0.50 19.93 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   180  C  CG1   B ILE A   1 30  ? -8.763  -2.101  6.578   0.50 19.68 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   181  C  CG2   A ILE A   1 30  ? -9.562  -2.172  4.090   0.50 16.35 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   182  C  CG2   B ILE A   1 30  ? -9.582  -2.380  4.203   0.50 16.87 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   183  C  CD1   A ILE A   1 30  ? -8.796  -3.281  6.937   0.50 23.28 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   184  C  CD1   B ILE A   1 30  ? -9.958  -1.314  7.066   0.50 18.55 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   185  N  N     . VAL A   1 31  ? -7.040  -3.588  2.531   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     1 
ATOM   186  C  CA    . VAL A   1 31  ? -6.895  -3.610  1.072   1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    1 
ATOM   187  C  C     . VAL A   1 31  ? -8.262  -3.684  0.455   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     1 
ATOM   188  O  O     . VAL A   1 31  ? -8.956  -4.701  0.583   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     1 
ATOM   189  C  CB    . VAL A   1 31  ? -6.018  -4.780  0.619   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    1 
ATOM   190  C  CG1   . VAL A   1 31  ? -5.960  -4.762  -0.901  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   1 
ATOM   191  C  CG2   . VAL A   1 31  ? -4.612  -4.596  1.164   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   1 
ATOM   192  N  N     . GLU A   1 32  ? -8.644  -2.627  -0.237  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     1 
ATOM   193  C  CA    . GLU A   1 32  ? -9.892  -2.614  -1.025  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    1 
ATOM   194  C  C     . GLU A   1 32  ? -9.618  -3.263  -2.364  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     1 
ATOM   195  O  O     . GLU A   1 32  ? -8.588  -2.987  -2.972  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     1 
ATOM   196  C  CB    . GLU A   1 32  ? -10.391 -1.180  -1.256  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    1 
ATOM   197  C  CG    . GLU A   1 32  ? -10.751 -0.471  0.040   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    1 
ATOM   198  C  CD    . GLU A   1 32  ? -11.129 0.980   -0.059  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    1 
ATOM   199  O  OE1   . GLU A   1 32  ? -10.972 1.487   -1.226  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   1 
ATOM   200  O  OE2   . GLU A   1 32  ? -11.563 1.579   0.905   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   1 
ATOM   201  N  N     . HIS A   1 33  ? -10.570 -4.077  -2.793  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     1 
ATOM   202  C  CA    . HIS A   1 33  ? -10.321 -4.848  -4.015  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    1 
ATOM   203  C  C     . HIS A   1 33  ? -11.643 -5.093  -4.698  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     1 
ATOM   204  O  O     . HIS A   1 33  ? -12.650 -5.299  -4.015  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     1 
ATOM   205  C  CB    . HIS A   1 33  ? -9.671  -6.164  -3.616  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    1 
ATOM   206  C  CG    . HIS A   1 33  ? -9.200  -7.069  -4.689  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    1 
ATOM   207  N  ND1   . HIS A   1 33  ? -10.085 -7.693  -5.617  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   1 
ATOM   208  C  CD2   . HIS A   1 33  ? -7.938  -7.510  -4.992  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   1 
ATOM   209  C  CE1   . HIS A   1 33  ? -9.326  -8.455  -6.425  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   1 
ATOM   210  N  NE2   . HIS A   1 33  ? -8.067  -8.375  -6.079  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   1 
ATOM   211  N  N     . LYS A   1 34  ? -11.656 -5.088  -6.015  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     1 
ATOM   212  C  CA    . LYS A   1 34  ? -12.885 -5.360  -6.735  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   213  C  C     . LYS A   1 34  ? -13.438 -6.727  -6.376  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     1 
ATOM   214  O  O     . LYS A   1 34  ? -12.671 -7.648  -6.073  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     1 
ATOM   215  C  CB    . LYS A   1 34  ? -12.652 -5.321  -8.260  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   216  C  CG    . LYS A   1 34  ? -12.745 -3.922  -8.820  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   217  C  CD    . LYS A   1 34  ? -12.574 -4.008  -10.346 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   218  C  CE    . LYS A   1 34  ? -12.929 -2.634  -10.947 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   219  N  NZ    . LYS A   1 34  ? -11.812 -1.688  -10.663 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   220  N  N     . PRO A   1 35  ? -14.761 -6.925  -6.425  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     1 
ATOM   221  C  CA    . PRO A   1 35  ? -15.286 -8.268  -6.217  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    1 
ATOM   222  C  C     . PRO A   1 35  ? -14.951 -9.144  -7.424  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     1 
ATOM   223  O  O     . PRO A   1 35  ? -14.620 -8.682  -8.528  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     1 
ATOM   224  C  CB    . PRO A   1 35  ? -16.799 -8.073  -6.101  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    1 
ATOM   225  C  CG    . PRO A   1 35  ? -17.112 -6.712  -6.578  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    1 
ATOM   226  C  CD    . PRO A   1 35  ? -15.830 -5.939  -6.718  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    1 
ATOM   227  N  N     . ALA A   1 36  ? -15.017 -10.453 -7.173  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     1 
ATOM   228  C  CA    . ALA A   1 36  ? -14.606 -11.462 -8.124  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    1 
ATOM   229  C  C     . ALA A   1 36  ? -15.756 -12.460 -8.319  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     1 
ATOM   230  O  O     . ALA A   1 36  ? -16.665 -12.556 -7.501  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     1 
ATOM   231  C  CB    . ALA A   1 36  ? -13.352 -12.214 -7.661  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    1 
ATOM   232  N  N     . VAL A   1 37  ? -15.614 -13.249 -9.372  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     1 
ATOM   233  C  CA    . VAL A   1 37  ? -16.496 -14.396 -9.633  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    1 
ATOM   234  C  C     . VAL A   1 37  ? -15.655 -15.626 -9.922  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     1 
ATOM   235  O  O     . VAL A   1 37  ? -14.472 -15.517 -10.315 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     1 
ATOM   236  C  CB    . VAL A   1 37  ? -17.457 -14.154 -10.812 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    1 
ATOM   237  C  CG1   . VAL A   1 37  ? -18.355 -12.948 -10.500 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   1 
ATOM   238  C  CG2   . VAL A   1 37  ? -16.652 -13.919 -12.108 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   1 
ATOM   239  N  N     . ALA A   1 38  ? -16.268 -16.805 -9.758  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     1 
ATOM   240  C  CA    . ALA A   1 38  ? -15.600 -18.063 -10.072 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    1 
ATOM   241  C  C     . ALA A   1 38  ? -16.686 -19.018 -10.533 1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     1 
ATOM   242  O  O     . ALA A   1 38  ? -17.839 -18.952 -10.070 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     1 
ATOM   243  C  CB    . ALA A   1 38  ? -14.830 -18.573 -8.864  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    1 
ATOM   244  N  N     . VAL A   1 39  ? -16.289 -19.908 -11.450 1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     1 
ATOM   245  C  CA    . VAL A   1 39  ? -17.261 -20.812 -12.042 1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    1 
ATOM   246  C  C     . VAL A   1 39  ? -16.810 -22.267 -11.890 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     1 
ATOM   247  O  O     . VAL A   1 39  ? -15.724 -22.635 -12.343 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     1 
ATOM   248  C  CB    . VAL A   1 39  ? -17.435 -20.493 -13.582 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    1 
ATOM   249  C  CG1   . VAL A   1 39  ? -18.440 -21.441 -14.201 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   1 
ATOM   250  C  CG2   . VAL A   1 39  ? -17.868 -19.050 -13.744 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   1 
ATOM   251  N  N     . ILE A   1 40  ? -17.675 -23.076 -11.277 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     1 
ATOM   252  C  CA    . ILE A   1 40  ? -17.513 -24.496 -11.138 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    1 
ATOM   253  C  C     . ILE A   1 40  ? -18.201 -25.226 -12.307 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     1 
ATOM   254  O  O     . ILE A   1 40  ? -19.407 -24.998 -12.511 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     1 
ATOM   255  C  CB    . ILE A   1 40  ? -18.134 -24.976 -9.818  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    1 
ATOM   256  C  CG1   . ILE A   1 40  ? -17.462 -24.277 -8.620  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   1 
ATOM   257  C  CG2   . ILE A   1 40  ? -18.019 -26.494 -9.709  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   1 
ATOM   258  C  CD1   . ILE A   1 40  ? -18.135 -24.660 -7.269  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   1 
ATOM   259  N  N     . ALA A   1 41  ? -17.440 -26.028 -13.043 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     1 
ATOM   260  C  CA    . ALA A   1 41  ? -18.065 -26.699 -14.216 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    1 
ATOM   261  C  C     . ALA A   1 41  ? -17.535 -28.117 -14.303 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     1 
ATOM   262  O  O     . ALA A   1 41  ? -16.292 -28.309 -14.196 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     1 
ATOM   263  C  CB    . ALA A   1 41  ? -17.714 -25.963 -15.503 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    1 
ATOM   264  N  N     . LEU A   1 42  ? -18.423 -29.079 -14.500 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     1 
ATOM   265  C  CA    A LEU A   1 42  ? -18.107 -30.498 -14.604 0.60 12.33 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   266  C  CA    B LEU A   1 42  ? -18.133 -30.508 -14.562 0.40 12.36 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   267  C  C     . LEU A   1 42  ? -18.490 -30.964 -15.997 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     1 
ATOM   268  O  O     . LEU A   1 42  ? -19.604 -30.667 -16.421 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     1 
ATOM   269  C  CB    A LEU A   1 42  ? -18.872 -31.305 -13.561 0.60 14.57 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   270  C  CB    B LEU A   1 42  ? -18.870 -31.237 -13.440 0.40 15.35 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   271  C  CG    A LEU A   1 42  ? -18.214 -31.410 -12.192 0.60 14.46 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   272  C  CG    B LEU A   1 42  ? -18.358 -32.616 -13.033 0.40 11.35 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   273  C  CD1   A LEU A   1 42  ? -16.964 -32.276 -12.260 0.60 19.76 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   274  C  CD1   B LEU A   1 42  ? -17.027 -32.495 -12.302 0.40 14.60 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   275  C  CD2   A LEU A   1 42  ? -17.889 -30.019 -11.674 0.60 25.65 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   276  C  CD2   B LEU A   1 42  ? -19.396 -33.317 -12.171 0.40 15.96 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   277  N  N     . ARG A   1 43  ? -17.665 -31.809 -16.595 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     1 
ATOM   278  C  CA    A ARG A   1 43  ? -18.064 -32.424 -17.868 0.60 15.33 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   279  C  CA    B ARG A   1 43  ? -18.091 -32.445 -17.839 0.40 15.10 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   280  C  C     . ARG A   1 43  ? -17.424 -33.822 -17.850 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     1 
ATOM   281  O  O     . ARG A   1 43  ? -16.194 -33.913 -17.703 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     1 
ATOM   282  C  CB    A ARG A   1 43  ? -17.607 -31.666 -19.097 0.60 15.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   283  C  CB    B ARG A   1 43  ? -17.709 -31.561 -19.006 0.40 16.23 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   284  C  CG    A ARG A   1 43  ? -17.748 -32.507 -20.406 0.60 17.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   285  C  CG    B ARG A   1 43  ? -18.145 -32.151 -20.359 0.40 17.70 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   286  C  CD    A ARG A   1 43  ? -17.163 -31.736 -21.597 0.60 17.58 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   287  C  CD    B ARG A   1 43  ? -17.988 -31.059 -21.424 0.40 17.31 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   288  N  NE    A ARG A   1 43  ? -17.022 -32.648 -22.759 0.60 19.08 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   289  N  NE    B ARG A   1 43  ? -18.574 -31.531 -22.661 0.40 18.11 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   290  C  CZ    A ARG A   1 43  ? -17.922 -32.724 -23.733 0.60 18.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   291  C  CZ    B ARG A   1 43  ? -18.062 -32.544 -23.368 0.40 21.87 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   292  N  NH1   A ARG A   1 43  ? -19.026 -31.952 -23.684 0.60 21.26 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   293  N  NH1   B ARG A   1 43  ? -16.977 -33.233 -23.041 0.40 19.64 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   294  N  NH2   A ARG A   1 43  ? -17.713 -33.566 -24.733 0.60 22.98 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   295  N  NH2   B ARG A   1 43  ? -18.698 -32.886 -24.490 0.40 27.38 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   296  N  N     . GLU A   1 44  ? -18.201 -34.853 -18.045 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     1 
ATOM   297  C  CA    . GLU A   1 44  ? -17.694 -36.238 -18.105 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   298  C  C     . GLU A   1 44  ? -16.798 -36.577 -16.922 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     1 
ATOM   299  O  O     . GLU A   1 44  ? -15.761 -37.266 -17.082 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     1 
ATOM   300  C  CB    . GLU A   1 44  ? -16.915 -36.563 -19.410 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   301  C  CG    . GLU A   1 44  ? -17.784 -36.374 -20.617 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   302  C  CD    . GLU A   1 44  ? -17.042 -36.512 -21.934 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   303  O  OE1   . GLU A   1 44  ? -17.767 -36.551 -22.945 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   304  O  OE2   . GLU A   1 44  ? -15.797 -36.553 -22.005 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   305  N  N     . GLY A   1 45  ? -17.162 -36.082 -15.741 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     1 
ATOM   306  C  CA    . GLY A   1 45  ? -16.449 -36.310 -14.486 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    1 
ATOM   307  C  C     . GLY A   1 45  ? -15.182 -35.491 -14.317 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     1 
ATOM   308  O  O     . GLY A   1 45  ? -14.522 -35.625 -13.303 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     1 
ATOM   309  N  N     . ARG A   1 46  ? -14.873 -34.603 -15.255 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     1 
ATOM   310  C  CA    A ARG A   1 46  ? -13.732 -33.722 -15.050 0.40 10.35 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   311  C  CA    B ARG A   1 46  ? -13.717 -33.719 -15.118 0.60 9.97  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   312  C  C     . ARG A   1 46  ? -14.212 -32.332 -14.693 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     1 
ATOM   313  O  O     . ARG A   1 46  ? -15.230 -31.837 -15.253 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     1 
ATOM   314  C  CB    A ARG A   1 46  ? -12.910 -33.635 -16.337 0.40 11.15 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   315  C  CB    B ARG A   1 46  ? -12.949 -33.560 -16.431 0.60 11.01 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   316  C  CG    A ARG A   1 46  ? -12.578 -35.051 -16.835 0.40 11.12 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   317  C  CG    B ARG A   1 46  ? -12.004 -34.689 -16.848 0.60 11.58 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   318  C  CD    A ARG A   1 46  ? -11.690 -34.898 -18.041 0.40 11.88 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   319  C  CD    B ARG A   1 46  ? -12.784 -35.920 -17.280 0.60 11.84 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   320  N  NE    A ARG A   1 46  ? -11.145 -36.169 -18.526 0.40 12.97 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   321  N  NE    B ARG A   1 46  ? -11.873 -36.747 -18.112 0.60 13.35 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   322  C  CZ    A ARG A   1 46  ? -11.684 -36.959 -19.440 0.40 17.35 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   323  C  CZ    B ARG A   1 46  ? -12.296 -37.752 -18.877 0.60 17.07 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   324  N  NH1   A ARG A   1 46  ? -12.844 -36.685 -20.030 0.40 22.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   325  N  NH1   B ARG A   1 46  ? -11.419 -38.450 -19.616 0.60 17.44 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   326  N  NH2   A ARG A   1 46  ? -11.076 -38.095 -19.805 0.40 18.72 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   327  N  NH2   B ARG A   1 46  ? -13.592 -38.040 -18.869 0.60 17.11 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   328  N  N     . MET A   1 47  ? -13.494 -31.691 -13.812 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     1 
ATOM   329  C  CA    . MET A   1 47  ? -13.760 -30.291 -13.498 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    1 
ATOM   330  C  C     . MET A   1 47  ? -12.861 -29.410 -14.346 1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     1 
ATOM   331  O  O     . MET A   1 47  ? -11.712 -29.746 -14.686 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     1 
ATOM   332  C  CB    . MET A   1 47  ? -13.485 -30.086 -11.995 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    1 
ATOM   333  C  CG    . MET A   1 47  ? -13.634 -28.616 -11.548 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    1 
ATOM   334  S  SD    . MET A   1 47  ? -13.929 -28.523 -9.745  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    1 
ATOM   335  C  CE    . MET A   1 47  ? -15.521 -29.255 -9.643  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    1 
ATOM   336  N  N     . LEU A   1 48  ? -13.416 -28.235 -14.679 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     1 
ATOM   337  C  CA    . LEU A   1 48  ? -12.716 -27.253 -15.503 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    1 
ATOM   338  C  C     . LEU A   1 48  ? -11.822 -26.415 -14.608 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     1 
ATOM   339  O  O     . LEU A   1 48  ? -12.281 -25.487 -13.920 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     1 
ATOM   340  C  CB    . LEU A   1 48  ? -13.739 -26.389 -16.202 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    1 
ATOM   341  C  CG    . LEU A   1 48  ? -13.245 -25.287 -17.099 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    1 
ATOM   342  C  CD1   . LEU A   1 48  ? -12.335 -25.828 -18.187 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   1 
ATOM   343  C  CD2   . LEU A   1 48  ? -14.466 -24.610 -17.702 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   1 
ATOM   344  N  N     . PHE A   1 49  ? -10.540 -26.726 -14.566 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     1 
ATOM   345  C  CA    . PHE A   1 49  ? -9.570  -25.868 -13.862 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    1 
ATOM   346  C  C     . PHE A   1 49  ? -8.831  -24.976 -14.883 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     1 
ATOM   347  O  O     . PHE A   1 49  ? -8.810  -25.297 -16.073 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     1 
ATOM   348  C  CB    . PHE A   1 49  ? -8.549  -26.682 -13.070 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    1 
ATOM   349  C  CG    . PHE A   1 49  ? -9.194  -27.569 -12.013 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    1 
ATOM   350  C  CD1   . PHE A   1 49  ? -9.418  -28.935 -12.231 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   1 
ATOM   351  C  CD2   . PHE A   1 49  ? -9.567  -27.029 -10.776 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   1 
ATOM   352  C  CE1   . PHE A   1 49  ? -9.973  -29.731 -11.247 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   1 
ATOM   353  C  CE2   . PHE A   1 49  ? -10.126 -27.835 -9.816  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   1 
ATOM   354  C  CZ    . PHE A   1 49  ? -10.347 -29.181 -10.039 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    1 
ATOM   355  N  N     . VAL A   1 50  ? -8.212  -23.946 -14.366 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     1 
ATOM   356  C  CA    . VAL A   1 50  ? -7.282  -23.157 -15.152 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    1 
ATOM   357  C  C     . VAL A   1 50  ? -6.025  -22.911 -14.329 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     1 
ATOM   358  O  O     . VAL A   1 50  ? -6.090  -22.904 -13.104 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     1 
ATOM   359  C  CB    . VAL A   1 50  ? -7.870  -21.807 -15.632 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    1 
ATOM   360  C  CG1   . VAL A   1 50  ? -9.016  -22.032 -16.616 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   1 
ATOM   361  C  CG2   . VAL A   1 50  ? -8.375  -20.946 -14.435 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   1 
ATOM   362  N  N     . ARG A   1 51  ? -4.922  -22.689 -15.040 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     1 
ATOM   363  C  CA    A ARG A   1 51  ? -3.681  -22.306 -14.394 0.50 9.79  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   364  C  CA    B ARG A   1 51  ? -3.667  -22.328 -14.403 0.50 9.81  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   365  C  C     . ARG A   1 51  ? -3.055  -21.165 -15.168 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     1 
ATOM   366  O  O     . ARG A   1 51  ? -3.106  -21.111 -16.385 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     1 
ATOM   367  C  CB    A ARG A   1 51  ? -2.672  -23.475 -14.353 0.50 10.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   368  C  CB    B ARG A   1 51  ? -2.663  -23.501 -14.389 0.50 11.25 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   369  C  CG    A ARG A   1 51  ? -3.192  -24.654 -13.562 0.50 10.58 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   370  C  CG    B ARG A   1 51  ? -3.011  -24.626 -13.440 0.50 12.72 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   371  C  CD    A ARG A   1 51  ? -2.150  -25.740 -13.398 0.50 12.52 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   372  C  CD    B ARG A   1 51  ? -1.847  -25.593 -13.231 0.50 13.29 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   373  N  NE    A ARG A   1 51  ? -0.998  -25.414 -12.600 0.50 14.09 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   374  N  NE    B ARG A   1 51  ? -1.587  -26.336 -14.482 0.50 12.86 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   375  C  CZ    A ARG A   1 51  ? 0.073   -26.215 -12.479 0.50 18.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   376  C  CZ    B ARG A   1 51  ? -0.993  -27.534 -14.502 0.50 14.92 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   377  N  NH1   A ARG A   1 51  ? 0.113   -27.386 -13.122 0.50 19.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   378  N  NH1   B ARG A   1 51  ? -0.616  -28.121 -13.375 0.50 13.80 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   379  N  NH2   A ARG A   1 51  ? 1.108   -25.894 -11.736 0.50 13.77 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   380  N  NH2   B ARG A   1 51  ? -0.792  -28.118 -15.675 0.50 13.60 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   381  N  N     . GLN A   1 52  ? -2.433  -20.247 -14.438 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     1 
ATOM   382  C  CA    A GLN A   1 52  ? -1.681  -19.139 -15.079 0.80 11.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   383  C  CA    B GLN A   1 52  ? -1.718  -19.130 -15.044 0.20 11.10 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   384  C  C     . GLN A   1 52  ? -0.591  -18.753 -14.104 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     1 
ATOM   385  O  O     . GLN A   1 52  ? -0.716  -18.952 -12.870 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     1 
ATOM   386  C  CB    A GLN A   1 52  ? -2.561  -17.940 -15.371 0.80 12.31 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   387  C  CB    B GLN A   1 52  ? -2.622  -17.923 -15.268 0.20 12.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   388  C  CG    A GLN A   1 52  ? -3.141  -17.362 -14.045 0.80 14.32 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   389  C  CG    B GLN A   1 52  ? -2.998  -17.239 -13.947 0.20 13.76 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   390  C  CD    A GLN A   1 52  ? -4.177  -16.309 -14.430 0.80 15.90 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   391  C  CD    B GLN A   1 52  ? -4.459  -16.836 -13.967 0.20 15.64 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   392  O  OE1   A GLN A   1 52  ? -3.827  -15.225 -14.921 0.80 27.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   393  O  OE1   B GLN A   1 52  ? -4.797  -15.786 -14.510 0.20 18.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   394  N  NE2   A GLN A   1 52  ? -5.416  -16.743 -14.186 0.80 17.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   395  N  NE2   B GLN A   1 52  ? -5.316  -17.668 -13.400 0.20 15.32 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   396  N  N     . MET A   1 53  ? 0.495   -18.215 -14.627 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     1 
ATOM   397  C  CA    . MET A   1 53  ? 1.523   -17.755 -13.681 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    1 
ATOM   398  C  C     . MET A   1 53  ? 0.924   -16.622 -12.836 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     1 
ATOM   399  O  O     . MET A   1 53  ? 0.291   -15.676 -13.361 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     1 
ATOM   400  C  CB    . MET A   1 53  ? 2.765   -17.311 -14.432 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    1 
ATOM   401  C  CG    . MET A   1 53  ? 3.957   -16.901 -13.539 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    1 
ATOM   402  S  SD    . MET A   1 53  ? 4.452   -18.076 -12.225 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    1 
ATOM   403  C  CE    . MET A   1 53  ? 4.738   -19.552 -13.255 1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    1 
ATOM   404  N  N     . ARG A   1 54  ? 1.107   -16.696 -11.522 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     1 
ATOM   405  C  CA    . ARG A   1 54  ? 0.603   -15.687 -10.593 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    1 
ATOM   406  C  C     . ARG A   1 54  ? 1.785   -15.046 -9.885  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     1 
ATOM   407  O  O     . ARG A   1 54  ? 2.345   -15.661 -8.970  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     1 
ATOM   408  C  CB    . ARG A   1 54  ? -0.301  -16.425 -9.563  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    1 
ATOM   409  C  CG    . ARG A   1 54  ? -1.615  -16.912 -10.179 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    1 
ATOM   410  C  CD    . ARG A   1 54  ? -2.465  -15.690 -10.609 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    1 
ATOM   411  N  NE    . ARG A   1 54  ? -3.890  -16.098 -10.683 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    1 
ATOM   412  C  CZ    . ARG A   1 54  ? -4.848  -15.262 -11.094 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    1 
ATOM   413  N  NH1   . ARG A   1 54  ? -4.565  -14.041 -11.500 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   1 
ATOM   414  N  NH2   . ARG A   1 54  ? -6.129  -15.664 -11.097 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   1 
ATOM   415  N  N     . PRO A   1 55  ? 2.263   -13.900 -10.334 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     1 
ATOM   416  C  CA    . PRO A   1 55  ? 3.470   -13.295 -9.757  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    1 
ATOM   417  C  C     . PRO A   1 55  ? 3.361   -13.104 -8.248  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     1 
ATOM   418  O  O     . PRO A   1 55  ? 4.409   -13.126 -7.599  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     1 
ATOM   419  C  CB    . PRO A   1 55  ? 3.558   -11.931 -10.465 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    1 
ATOM   420  C  CG    . PRO A   1 55  ? 2.876   -12.112 -11.777 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    1 
ATOM   421  C  CD    . PRO A   1 55  ? 1.727   -13.072 -11.443 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    1 
ATOM   422  N  N     . ALA A   1 56  ? 2.166   -12.926 -7.695  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     1 
ATOM   423  C  CA    . ALA A   1 56  ? 2.110   -12.745 -6.242  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    1 
ATOM   424  C  C     . ALA A   1 56  ? 2.670   -13.964 -5.516  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     1 
ATOM   425  O  O     . ALA A   1 56  ? 3.189   -13.824 -4.386  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     1 
ATOM   426  C  CB    . ALA A   1 56  ? 0.672   -12.473 -5.811  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    1 
ATOM   427  N  N     . VAL A   1 57  ? 2.500   -15.166 -6.103  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     1 
ATOM   428  C  CA    . VAL A   1 57  ? 2.926   -16.388 -5.409  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    1 
ATOM   429  C  C     . VAL A   1 57  ? 4.061   -17.061 -6.148  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     1 
ATOM   430  O  O     . VAL A   1 57  ? 4.677   -17.981 -5.551  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     1 
ATOM   431  C  CB    . VAL A   1 57  ? 1.783   -17.387 -5.165  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    1 
ATOM   432  C  CG1   . VAL A   1 57  ? 0.860   -16.724 -4.150  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   1 
ATOM   433  C  CG2   . VAL A   1 57  ? 1.051   -17.733 -6.431  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   1 
ATOM   434  N  N     . GLY A   1 58  ? 4.441   -16.644 -7.348  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     1 
ATOM   435  C  CA    . GLY A   1 58  ? 5.593   -17.214 -8.031  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    1 
ATOM   436  C  C     . GLY A   1 58  ? 5.371   -18.606 -8.534  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     1 
ATOM   437  O  O     . GLY A   1 58  ? 6.323   -19.370 -8.773  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     1 
ATOM   438  N  N     . LEU A   1 59  ? 4.128   -18.959 -8.752  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     1 
ATOM   439  C  CA    . LEU A   1 59  ? 3.796   -20.286 -9.243  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    1 
ATOM   440  C  C     . LEU A   1 59  ? 2.402   -20.231 -9.869  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     1 
ATOM   441  O  O     . LEU A   1 59  ? 1.747   -19.164 -9.788  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     1 
ATOM   442  C  CB    . LEU A   1 59  ? 3.987   -21.326 -8.134  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    1 
ATOM   443  C  CG    . LEU A   1 59  ? 3.237   -21.179 -6.825  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    1 
ATOM   444  C  CD1   . LEU A   1 59  ? 1.734   -21.564 -6.963  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   1 
ATOM   445  C  CD2   . LEU A   1 59  ? 3.849   -22.057 -5.725  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   1 
ATOM   446  N  N     . ALA A   1 60  ? 1.964   -21.348 -10.440 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     1 
ATOM   447  C  CA    . ALA A   1 60  ? 0.644   -21.427 -11.086 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    1 
ATOM   448  C  C     . ALA A   1 60  ? -0.216  -22.390 -10.272 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     1 
ATOM   449  O  O     . ALA A   1 60  ? -0.143  -23.605 -10.453 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     1 
ATOM   450  C  CB    . ALA A   1 60  ? 0.784   -21.910 -12.538 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    1 
ATOM   451  N  N     . PRO A   1 61  ? -1.055  -21.909 -9.372  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     1 
ATOM   452  C  CA    . PRO A   1 61  ? -1.920  -22.787 -8.614  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    1 
ATOM   453  C  C     . PRO A   1 61  ? -3.054  -23.303 -9.477  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     1 
ATOM   454  O  O     . PRO A   1 61  ? -3.401  -22.761 -10.534 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     1 
ATOM   455  C  CB    . PRO A   1 61  ? -2.465  -21.868 -7.486  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    1 
ATOM   456  C  CG    . PRO A   1 61  ? -2.267  -20.485 -7.962  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    1 
ATOM   457  C  CD    . PRO A   1 61  ? -1.268  -20.476 -9.070  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    1 
ATOM   458  N  N     . LEU A   1 62  ? -3.697  -24.359 -8.993  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   459  C  CA    . LEU A   1 62  ? -4.912  -24.870 -9.674  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   460  C  C     . LEU A   1 62  ? -6.077  -24.028 -9.223  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   461  O  O     . LEU A   1 62  ? -6.414  -23.980 -8.015  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   462  C  CB    . LEU A   1 62  ? -5.074  -26.317 -9.283  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   463  C  CG    . LEU A   1 62  ? -5.908  -27.115 -10.255 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   464  C  CD1   . LEU A   1 62  ? -5.207  -27.300 -11.625 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   465  C  CD2   . LEU A   1 62  ? -6.273  -28.489 -9.655  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   466  N  N     . GLU A   1 63  ? -6.698  -23.326 -10.167 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     1 
ATOM   467  C  CA    . GLU A   1 63  ? -7.846  -22.474 -9.932  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    1 
ATOM   468  C  C     . GLU A   1 63  ? -9.020  -22.974 -10.757 1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     1 
ATOM   469  O  O     . GLU A   1 63  ? -8.858  -23.870 -11.589 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     1 
ATOM   470  C  CB    . GLU A   1 63  ? -7.537  -21.002 -10.341 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    1 
ATOM   471  C  CG    . GLU A   1 63  ? -6.220  -20.541 -9.771  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    1 
ATOM   472  C  CD    . GLU A   1 63  ? -5.924  -19.065 -9.979  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    1 
ATOM   473  O  OE1   . GLU A   1 63  ? -6.900  -18.241 -10.098 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   1 
ATOM   474  O  OE2   . GLU A   1 63  ? -4.756  -18.682 -10.032 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   1 
ATOM   475  N  N     . ILE A   1 64  ? -10.191 -22.394 -10.561 1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     1 
ATOM   476  C  CA    . ILE A   1 64  ? -11.281 -22.559 -11.532 1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    1 
ATOM   477  C  C     . ILE A   1 64  ? -11.414 -21.241 -12.273 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     1 
ATOM   478  O  O     . ILE A   1 64  ? -10.869 -20.232 -11.813 1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     1 
ATOM   479  C  CB    . ILE A   1 64  ? -12.584 -23.050 -10.843 1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    1 
ATOM   480  C  CG1   . ILE A   1 64  ? -13.003 -22.121 -9.729  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   1 
ATOM   481  C  CG2   . ILE A   1 64  ? -12.411 -24.485 -10.385 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   1 
ATOM   482  C  CD1   . ILE A   1 64  ? -14.310 -22.479 -9.065  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   1 
ATOM   483  N  N     . PRO A   1 65  ? -12.115 -21.176 -13.398 1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     1 
ATOM   484  C  CA    . PRO A   1 65  ? -12.204 -19.913 -14.131 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    1 
ATOM   485  C  C     . PRO A   1 65  ? -12.764 -18.822 -13.249 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     1 
ATOM   486  O  O     . PRO A   1 65  ? -13.790 -18.997 -12.567 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     1 
ATOM   487  C  CB    . PRO A   1 65  ? -13.172 -20.266 -15.306 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    1 
ATOM   488  C  CG    . PRO A   1 65  ? -12.867 -21.716 -15.544 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    1 
ATOM   489  C  CD    . PRO A   1 65  ? -12.798 -22.296 -14.098 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    1 
ATOM   490  N  N     . ALA A   1 66  ? -12.089 -17.681 -13.217 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     1 
ATOM   491  C  CA    . ALA A   1 66  ? -12.409 -16.634 -12.249 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    1 
ATOM   492  C  C     . ALA A   1 66  ? -11.998 -15.318 -12.849 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     1 
ATOM   493  O  O     . ALA A   1 66  ? -11.163 -15.224 -13.745 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     1 
ATOM   494  C  CB    . ALA A   1 66  ? -11.646 -16.896 -10.953 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    1 
ATOM   495  N  N     . GLY A   1 67  ? -12.577 -14.261 -12.321 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     1 
ATOM   496  C  CA    . GLY A   1 67  ? -12.199 -12.935 -12.827 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    1 
ATOM   497  C  C     . GLY A   1 67  ? -12.794 -11.844 -11.964 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     1 
ATOM   498  O  O     . GLY A   1 67  ? -13.595 -12.126 -11.068 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     1 
ATOM   499  N  N     . LEU A   1 68  ? -12.450 -10.613 -12.266 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     1 
ATOM   500  C  CA    . LEU A   1 68  ? -13.008 -9.482  -11.539 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    1 
ATOM   501  C  C     . LEU A   1 68  ? -14.264 -9.004  -12.224 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     1 
ATOM   502  O  O     . LEU A   1 68  ? -14.384 -9.083  -13.462 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     1 
ATOM   503  C  CB    . LEU A   1 68  ? -11.991 -8.318  -11.474 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    1 
ATOM   504  C  CG    . LEU A   1 68  ? -10.651 -8.825  -10.861 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    1 
ATOM   505  C  CD1   . LEU A   1 68  ? -9.768  -7.609  -10.808 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   1 
ATOM   506  C  CD2   . LEU A   1 68  ? -10.865 -9.490  -9.513  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   1 
ATOM   507  N  N     . ILE A   1 69  ? -15.182 -8.481  -11.415 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     1 
ATOM   508  C  CA    . ILE A   1 69  ? -16.375 -7.869  -11.937 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    1 
ATOM   509  C  C     . ILE A   1 69  ? -16.022 -6.467  -12.426 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     1 
ATOM   510  O  O     . ILE A   1 69  ? -15.476 -5.688  -11.644 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     1 
ATOM   511  C  CB    . ILE A   1 69  ? -17.498 -7.838  -10.872 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    1 
ATOM   512  C  CG1   . ILE A   1 69  ? -17.806 -9.262  -10.349 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   1 
ATOM   513  C  CG2   . ILE A   1 69  ? -18.704 -7.126  -11.412 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   1 
ATOM   514  C  CD1   . ILE A   1 69  ? -18.859 -9.337  -9.252  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   1 
ATOM   515  N  N     . GLU A   1 70  ? -16.324 -6.182  -13.664 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     1 
ATOM   516  C  CA    . GLU A   1 70  ? -15.943 -4.887  -14.249 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    1 
ATOM   517  C  C     . GLU A   1 70  ? -17.085 -3.886  -14.143 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     1 
ATOM   518  O  O     . GLU A   1 70  ? -18.229 -4.251  -13.860 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     1 
ATOM   519  C  CB    . GLU A   1 70  ? -15.438 -5.218  -15.622 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    1 
ATOM   520  C  CG    . GLU A   1 70  ? -14.080 -5.948  -15.493 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    1 
ATOM   521  C  CD    . GLU A   1 70  ? -12.929 -5.276  -14.764 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    1 
ATOM   522  O  OE1   . GLU A   1 70  ? -11.899 -5.991  -14.480 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   1 
ATOM   523  O  OE2   . GLU A   1 70  ? -12.850 -4.068  -14.377 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   1 
ATOM   524  N  N     . PRO A   1 71  ? -16.823 -2.618  -14.373 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     1 
ATOM   525  C  CA    . PRO A   1 71  ? -17.868 -1.581  -14.215 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    1 
ATOM   526  C  C     . PRO A   1 71  ? -19.049 -1.921  -15.123 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     1 
ATOM   527  O  O     . PRO A   1 71  ? -18.857 -2.285  -16.261 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     1 
ATOM   528  C  CB    . PRO A   1 71  ? -17.173 -0.317  -14.675 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    1 
ATOM   529  C  CG    . PRO A   1 71  ? -15.721 -0.574  -14.416 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    1 
ATOM   530  C  CD    . PRO A   1 71  ? -15.534 -2.028  -14.833 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    1 
ATOM   531  N  N     . GLY A   1 72  ? -20.236 -1.812  -14.538 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     1 
ATOM   532  C  CA    . GLY A   1 72  ? -21.419 -2.059  -15.347 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    1 
ATOM   533  C  C     . GLY A   1 72  ? -21.896 -3.493  -15.227 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     1 
ATOM   534  O  O     . GLY A   1 72  ? -23.068 -3.761  -15.580 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     1 
ATOM   535  N  N     . GLU A   1 73  ? -21.056 -4.413  -14.802 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     1 
ATOM   536  C  CA    . GLU A   1 73  ? -21.448 -5.822  -14.757 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    1 
ATOM   537  C  C     . GLU A   1 73  ? -21.994 -6.245  -13.404 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     1 
ATOM   538  O  O     . GLU A   1 73  ? -21.564 -5.673  -12.378 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     1 
ATOM   539  C  CB    . GLU A   1 73  ? -20.214 -6.716  -14.874 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    1 
ATOM   540  C  CG    . GLU A   1 73  ? -19.682 -6.804  -16.209 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    1 
ATOM   541  C  CD    . GLU A   1 73  ? -18.567 -7.834  -16.406 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    1 
ATOM   542  O  OE1   . GLU A   1 73  ? -18.568 -8.505  -17.436 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   1 
ATOM   543  O  OE2   . GLU A   1 73  ? -17.691 -7.904  -15.505 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   1 
ATOM   544  N  N     . ASP A   1 74  ? -22.865 -7.233  -13.462 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     1 
ATOM   545  C  CA    . ASP A   1 74  ? -23.188 -7.883  -12.198 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    1 
ATOM   546  C  C     . ASP A   1 74  ? -22.468 -9.209  -12.106 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     1 
ATOM   547  O  O     . ASP A   1 74  ? -21.761 -9.591  -13.075 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     1 
ATOM   548  C  CB    . ASP A   1 74  ? -24.700 -8.004  -12.115 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    1 
ATOM   549  C  CG    . ASP A   1 74  ? -25.309 -8.960  -13.093 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    1 
ATOM   550  O  OD1   . ASP A   1 74  ? -24.753 -9.845  -13.660 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   1 
ATOM   551  O  OD2   . ASP A   1 74  ? -26.631 -8.739  -13.293 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   1 
ATOM   552  N  N     . PRO A   1 75  ? -22.524 -9.948  -11.011 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     1 
ATOM   553  C  CA    . PRO A   1 75  ? -21.747 -11.187 -10.932 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    1 
ATOM   554  C  C     . PRO A   1 75  ? -22.063 -12.182 -12.016 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     1 
ATOM   555  O  O     . PRO A   1 75  ? -21.125 -12.817 -12.540 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     1 
ATOM   556  C  CB    . PRO A   1 75  ? -22.105 -11.701 -9.527  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    1 
ATOM   557  C  CG    . PRO A   1 75  ? -22.317 -10.417 -8.720  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    1 
ATOM   558  C  CD    . PRO A   1 75  ? -23.166 -9.579  -9.718  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    1 
ATOM   559  N  N     . LEU A   1 76  ? -23.351 -12.365 -12.356 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     1 
ATOM   560  C  CA    . LEU A   1 76  ? -23.662 -13.382 -13.390 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    1 
ATOM   561  C  C     . LEU A   1 76  ? -23.008 -13.054 -14.723 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     1 
ATOM   562  O  O     . LEU A   1 76  ? -22.490 -13.906 -15.425 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     1 
ATOM   563  C  CB    . LEU A   1 76  ? -25.194 -13.438 -13.531 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    1 
ATOM   564  C  CG    . LEU A   1 76  ? -25.685 -14.328 -14.670 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    1 
ATOM   565  C  CD1   . LEU A   1 76  ? -25.309 -15.757 -14.404 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   1 
ATOM   566  C  CD2   . LEU A   1 76  ? -27.205 -14.204 -14.779 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   1 
ATOM   567  N  N     . GLU A   1 77  ? -23.062 -11.785 -15.108 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     1 
ATOM   568  C  CA    . GLU A   1 77  ? -22.506 -11.341 -16.359 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    1 
ATOM   569  C  C     . GLU A   1 77  ? -20.990 -11.493 -16.362 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     1 
ATOM   570  O  O     . GLU A   1 77  ? -20.410 -11.947 -17.338 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     1 
ATOM   571  C  CB    . GLU A   1 77  ? -22.886 -9.860  -16.585 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    1 
ATOM   572  C  CG    . GLU A   1 77  ? -24.372 -9.723  -16.829 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    1 
ATOM   573  C  CD    . GLU A   1 77  ? -24.934 -8.338  -16.577 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    1 
ATOM   574  O  OE1   . GLU A   1 77  ? -24.288 -7.479  -15.945 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   1 
ATOM   575  O  OE2   . GLU A   1 77  ? -26.041 -8.077  -17.074 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   1 
ATOM   576  N  N     . ALA A   1 78  ? -20.363 -11.133 -15.222 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     1 
ATOM   577  C  CA    . ALA A   1 78  ? -18.901 -11.311 -15.138 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    1 
ATOM   578  C  C     . ALA A   1 78  ? -18.528 -12.788 -15.230 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     1 
ATOM   579  O  O     . ALA A   1 78  ? -17.494 -13.140 -15.842 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     1 
ATOM   580  C  CB    . ALA A   1 78  ? -18.386 -10.735 -13.832 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    1 
ATOM   581  N  N     . ALA A   1 79  ? -19.339 -13.648 -14.620 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     1 
ATOM   582  C  CA    . ALA A   1 79  ? -19.045 -15.090 -14.687 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    1 
ATOM   583  C  C     . ALA A   1 79  ? -19.132 -15.631 -16.105 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     1 
ATOM   584  O  O     . ALA A   1 79  ? -18.295 -16.394 -16.592 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     1 
ATOM   585  C  CB    . ALA A   1 79  ? -20.043 -15.823 -13.755 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    1 
ATOM   586  N  N     . ARG A   1 80  ? -20.184 -15.227 -16.825 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     1 
ATOM   587  C  CA    B ARG A   1 80  ? -20.299 -15.590 -18.239 0.70 9.39  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   588  C  CA    C ARG A   1 80  ? -20.285 -15.597 -18.229 0.30 9.14  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   589  C  C     . ARG A   1 80  ? -19.079 -15.105 -19.004 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     1 
ATOM   590  O  O     . ARG A   1 80  ? -18.488 -15.841 -19.838 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     1 
ATOM   591  C  CB    B ARG A   1 80  ? -21.549 -14.940 -18.855 0.70 11.25 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   592  C  CB    C ARG A   1 80  ? -21.573 -14.965 -18.765 0.30 10.02 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   593  C  CG    B ARG A   1 80  ? -21.709 -15.145 -20.366 0.70 12.84 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   594  C  CG    C ARG A   1 80  ? -22.841 -15.621 -18.247 0.30 11.01 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   595  C  CD    B ARG A   1 80  ? -22.346 -13.938 -21.070 0.70 15.67 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   596  C  CD    C ARG A   1 80  ? -24.066 -15.020 -18.900 0.30 13.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   597  N  NE    B ARG A   1 80  ? -21.581 -12.686 -20.964 0.70 18.71 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   598  N  NE    C ARG A   1 80  ? -25.289 -15.682 -18.416 0.30 15.35 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   599  C  CZ    B ARG A   1 80  ? -20.476 -12.354 -21.640 0.70 18.95 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   600  C  CZ    C ARG A   1 80  ? -26.435 -15.031 -18.387 0.30 14.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   601  N  NH1   B ARG A   1 80  ? -19.874 -11.165 -21.442 0.70 19.20 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   602  N  NH1   C ARG A   1 80  ? -27.552 -15.572 -17.968 0.30 22.92 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   603  N  NH2   B ARG A   1 80  ? -19.942 -13.194 -22.535 0.70 18.20 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   604  N  NH2   C ARG A   1 80  ? -26.416 -13.785 -18.836 0.30 26.55 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   605  N  N     . ARG A   1 81  ? -18.689 -13.860 -18.787 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     1 
ATOM   606  C  CA    . ARG A   1 81  ? -17.577 -13.312 -19.560 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    1 
ATOM   607  C  C     . ARG A   1 81  ? -16.283 -14.085 -19.273 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     1 
ATOM   608  O  O     . ARG A   1 81  ? -15.533 -14.458 -20.188 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     1 
ATOM   609  C  CB    . ARG A   1 81  ? -17.410 -11.827 -19.243 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    1 
ATOM   610  C  CG    . ARG A   1 81  ? -16.172 -11.270 -19.954 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    1 
ATOM   611  C  CD    . ARG A   1 81  ? -16.053 -9.758  -19.777 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    1 
ATOM   612  N  NE    . ARG A   1 81  ? -16.115 -9.390  -18.347 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    1 
ATOM   613  C  CZ    . ARG A   1 81  ? -15.061 -9.557  -17.517 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    1 
ATOM   614  N  NH1   . ARG A   1 81  ? -13.888 -10.055 -17.933 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   1 
ATOM   615  N  NH2   . ARG A   1 81  ? -15.268 -9.199  -16.252 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   1 
ATOM   616  N  N     . GLU A   1 82  ? -15.958 -14.276 -18.005 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     1 
ATOM   617  C  CA    A GLU A   1 82  ? -14.736 -14.943 -17.593 0.35 9.21  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   618  C  CA    B GLU A   1 82  ? -14.629 -14.863 -17.777 0.65 10.14 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   619  C  C     . GLU A   1 82  ? -14.691 -16.332 -18.193 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     1 
ATOM   620  O  O     . GLU A   1 82  ? -13.648 -16.825 -18.688 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     1 
ATOM   621  C  CB    A GLU A   1 82  ? -14.620 -15.050 -16.054 0.35 9.85  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   622  C  CB    B GLU A   1 82  ? -14.197 -14.627 -16.330 0.65 11.25 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   623  C  CG    A GLU A   1 82  ? -14.233 -13.680 -15.507 0.35 10.11 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   624  C  CG    B GLU A   1 82  ? -15.195 -15.204 -15.373 0.65 11.73 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   625  C  CD    A GLU A   1 82  ? -12.957 -13.103 -16.063 0.35 11.09 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   626  C  CD    B GLU A   1 82  ? -14.755 -16.594 -14.908 0.65 11.36 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   627  O  OE1   A GLU A   1 82  ? -12.721 -11.892 -15.743 0.35 15.23 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   628  O  OE1   B GLU A   1 82  ? -15.300 -16.937 -13.763 0.65 11.53 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   629  O  OE2   A GLU A   1 82  ? -12.169 -13.765 -16.751 0.35 11.16 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   630  O  OE2   B GLU A   1 82  ? -13.971 -17.218 -15.562 0.65 12.97 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   631  N  N     . LEU A   1 83  ? -15.815 -17.041 -18.120 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     1 
ATOM   632  C  CA    . LEU A   1 83  ? -15.807 -18.400 -18.640 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    1 
ATOM   633  C  C     . LEU A   1 83  ? -15.476 -18.406 -20.116 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     1 
ATOM   634  O  O     . LEU A   1 83  ? -14.659 -19.216 -20.597 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     1 
ATOM   635  C  CB    . LEU A   1 83  ? -17.170 -19.037 -18.348 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    1 
ATOM   636  C  CG    . LEU A   1 83  ? -17.307 -20.501 -18.745 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    1 
ATOM   637  C  CD1   . LEU A   1 83  ? -16.388 -21.409 -17.942 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   1 
ATOM   638  C  CD2   . LEU A   1 83  ? -18.776 -20.923 -18.575 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   1 
ATOM   639  N  N     . ALA A   1 84  ? -16.088 -17.483 -20.876 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     1 
ATOM   640  C  CA    . ALA A   1 84  ? -15.817 -17.419 -22.328 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    1 
ATOM   641  C  C     . ALA A   1 84  ? -14.407 -16.964 -22.618 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     1 
ATOM   642  O  O     . ALA A   1 84  ? -13.732 -17.531 -23.517 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     1 
ATOM   643  C  CB    . ALA A   1 84  ? -16.847 -16.488 -22.987 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    1 
ATOM   644  N  N     . GLU A   1 85  ? -13.913 -15.947 -21.913 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     1 
ATOM   645  C  CA    . GLU A   1 85  ? -12.598 -15.403 -22.223 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    1 
ATOM   646  C  C     . GLU A   1 85  ? -11.516 -16.412 -21.831 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     1 
ATOM   647  O  O     . GLU A   1 85  ? -10.496 -16.490 -22.541 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     1 
ATOM   648  C  CB    . GLU A   1 85  ? -12.361 -14.070 -21.509 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    1 
ATOM   649  C  CG    . GLU A   1 85  ? -13.207 -12.959 -22.146 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    1 
ATOM   650  C  CD    . GLU A   1 85  ? -13.048 -11.623 -21.473 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    1 
ATOM   651  O  OE1   . GLU A   1 85  ? -12.661 -11.533 -20.288 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   1 
ATOM   652  O  OE2   . GLU A   1 85  ? -13.355 -10.621 -22.192 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   1 
ATOM   653  N  N     . GLU A   1 86  ? -11.689 -17.122 -20.720 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     1 
ATOM   654  C  CA    . GLU A   1 86  ? -10.611 -17.991 -20.256 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    1 
ATOM   655  C  C     . GLU A   1 86  ? -10.640 -19.351 -20.888 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     1 
ATOM   656  O  O     . GLU A   1 86  ? -9.568  -19.970 -21.006 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     1 
ATOM   657  C  CB    . GLU A   1 86  ? -10.690 -18.118 -18.709 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    1 
ATOM   658  C  CG    . GLU A   1 86  ? -10.396 -16.785 -18.066 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    1 
ATOM   659  C  CD    . GLU A   1 86  ? -9.999  -16.857 -16.609 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    1 
ATOM   660  O  OE1   . GLU A   1 86  ? -10.332 -17.822 -15.891 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   1 
ATOM   661  O  OE2   . GLU A   1 86  ? -9.382  -15.877 -16.134 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   1 
ATOM   662  N  N     . THR A   1 87  ? -11.818 -19.820 -21.291 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     1 
ATOM   663  C  CA    . THR A   1 87  ? -11.922 -21.206 -21.723 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    1 
ATOM   664  C  C     . THR A   1 87  ? -12.664 -21.355 -23.028 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     1 
ATOM   665  O  O     . THR A   1 87  ? -12.687 -22.466 -23.594 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     1 
ATOM   666  C  CB    . THR A   1 87  ? -12.621 -22.094 -20.671 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    1 
ATOM   667  O  OG1   . THR A   1 87  ? -14.033 -21.806 -20.657 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   1 
ATOM   668  C  CG2   . THR A   1 87  ? -11.994 -21.913 -19.293 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   1 
ATOM   669  N  N     . GLY A   1 88  ? -13.264 -20.302 -23.579 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     1 
ATOM   670  C  CA    . GLY A   1 88  ? -13.991 -20.407 -24.834 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    1 
ATOM   671  C  C     . GLY A   1 88  ? -15.346 -21.046 -24.705 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     1 
ATOM   672  O  O     . GLY A   1 88  ? -15.949 -21.357 -25.728 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     1 
ATOM   673  N  N     . LEU A   1 89  ? -15.861 -21.231 -23.488 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     1 
ATOM   674  C  CA    . LEU A   1 89  ? -17.111 -21.924 -23.240 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    1 
ATOM   675  C  C     . LEU A   1 89  ? -18.212 -21.011 -22.728 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     1 
ATOM   676  O  O     . LEU A   1 89  ? -17.971 -19.984 -22.117 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     1 
ATOM   677  C  CB    . LEU A   1 89  ? -16.901 -23.014 -22.180 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    1 
ATOM   678  C  CG    . LEU A   1 89  ? -15.792 -24.004 -22.567 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    1 
ATOM   679  C  CD1   . LEU A   1 89  ? -15.540 -24.967 -21.400 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   1 
ATOM   680  C  CD2   . LEU A   1 89  ? -16.167 -24.796 -23.846 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   1 
ATOM   681  N  N     . SER A   1 90  ? -19.453 -21.424 -22.969 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     1 
ATOM   682  C  CA    . SER A   1 90  ? -20.625 -20.819 -22.357 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    1 
ATOM   683  C  C     . SER A   1 90  ? -21.432 -21.953 -21.734 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     1 
ATOM   684  O  O     . SER A   1 90  ? -21.341 -23.116 -22.129 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     1 
ATOM   685  C  CB    . SER A   1 90  ? -21.523 -20.031 -23.295 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    1 
ATOM   686  O  OG    . SER A   1 90  ? -22.077 -20.940 -24.233 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    1 
ATOM   687  N  N     . GLY A   1 91  ? -22.238 -21.625 -20.744 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     1 
ATOM   688  C  CA    . GLY A   1 91  ? -23.122 -22.644 -20.221 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    1 
ATOM   689  C  C     . GLY A   1 91  ? -24.298 -21.990 -19.505 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     1 
ATOM   690  O  O     . GLY A   1 91  ? -24.417 -20.755 -19.479 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     1 
ATOM   691  N  N     . ASP A   1 92  ? -25.101 -22.865 -18.894 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     1 
ATOM   692  C  CA    . ASP A   1 92  ? -26.224 -22.363 -18.078 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    1 
ATOM   693  C  C     . ASP A   1 92  ? -25.683 -22.200 -16.645 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     1 
ATOM   694  O  O     . ASP A   1 92  ? -25.254 -23.167 -16.005 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     1 
ATOM   695  C  CB    . ASP A   1 92  ? -27.350 -23.382 -18.081 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    1 
ATOM   696  C  CG    . ASP A   1 92  ? -27.883 -23.615 -19.495 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    1 
ATOM   697  O  OD1   . ASP A   1 92  ? -28.049 -22.595 -20.196 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   1 
ATOM   698  O  OD2   . ASP A   1 92  ? -28.102 -24.781 -19.876 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   1 
ATOM   699  N  N     . LEU A   1 93  ? -25.703 -20.989 -16.164 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     1 
ATOM   700  C  CA    A LEU A   1 93  ? -25.116 -20.547 -14.872 0.70 11.84 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   701  C  CA    B LEU A   1 93  ? -25.108 -20.601 -14.882 0.30 11.76 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   702  C  C     . LEU A   1 93  ? -26.159 -20.495 -13.783 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     1 
ATOM   703  O  O     . LEU A   1 93  ? -27.218 -19.893 -13.938 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     1 
ATOM   704  C  CB    A LEU A   1 93  ? -24.403 -19.204 -15.031 0.70 12.60 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   705  C  CB    B LEU A   1 93  ? -24.065 -19.502 -15.106 0.30 14.66 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   706  C  CG    A LEU A   1 93  ? -23.241 -19.186 -16.018 0.70 14.42 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   707  C  CG    B LEU A   1 93  ? -22.770 -20.019 -15.733 0.30 16.39 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   708  C  CD1   A LEU A   1 93  ? -22.902 -17.755 -16.396 0.70 17.65 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   709  C  CD1   B LEU A   1 93  ? -22.744 -19.804 -17.233 0.30 22.33 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   710  C  CD2   A LEU A   1 93  ? -22.039 -19.874 -15.400 0.70 23.58 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   711  C  CD2   B LEU A   1 93  ? -21.536 -19.407 -15.098 0.30 24.03 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   712  N  N     . THR A   1 94  ? -25.787 -21.014 -12.605 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     1 
ATOM   713  C  CA    . THR A   1 94  ? -26.583 -20.913 -11.412 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    1 
ATOM   714  C  C     . THR A   1 94  ? -25.737 -20.419 -10.274 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     1 
ATOM   715  O  O     . THR A   1 94  ? -24.635 -20.911 -10.017 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     1 
ATOM   716  C  CB    . THR A   1 94  ? -27.125 -22.313 -11.049 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    1 
ATOM   717  O  OG1   . THR A   1 94  ? -27.945 -22.816 -12.120 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   1 
ATOM   718  C  CG2   . THR A   1 94  ? -28.048 -22.179 -9.848  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   1 
ATOM   719  N  N     . TYR A   1 95  ? -26.219 -19.401 -9.585  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     1 
ATOM   720  C  CA    . TYR A   1 95  ? -25.514 -18.855 -8.434  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    1 
ATOM   721  C  C     . TYR A   1 95  ? -25.488 -19.861 -7.293  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     1 
ATOM   722  O  O     . TYR A   1 95  ? -26.563 -20.428 -6.957  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     1 
ATOM   723  C  CB    . TYR A   1 95  ? -26.193 -17.558 -8.041  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    1 
ATOM   724  C  CG    . TYR A   1 95  ? -25.535 -16.963 -6.792  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    1 
ATOM   725  C  CD1   . TYR A   1 95  ? -24.222 -16.503 -6.802  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   1 
ATOM   726  C  CD2   . TYR A   1 95  ? -26.260 -16.956 -5.598  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   1 
ATOM   727  C  CE1   . TYR A   1 95  ? -23.684 -15.995 -5.595  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   1 
ATOM   728  C  CE2   . TYR A   1 95  ? -25.707 -16.436 -4.442  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   1 
ATOM   729  C  CZ    . TYR A   1 95  ? -24.441 -15.973 -4.458  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    1 
ATOM   730  O  OH    . TYR A   1 95  ? -23.852 -15.452 -3.312  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    1 
ATOM   731  N  N     . LEU A   1 96  ? -24.347 -20.078 -6.676  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     1 
ATOM   732  C  CA    . LEU A   1 96  ? -24.243 -20.991 -5.532  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    1 
ATOM   733  C  C     . LEU A   1 96  ? -24.098 -20.272 -4.208  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     1 
ATOM   734  O  O     . LEU A   1 96  ? -24.879 -20.518 -3.288  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     1 
ATOM   735  C  CB    . LEU A   1 96  ? -23.000 -21.886 -5.733  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    1 
ATOM   736  C  CG    . LEU A   1 96  ? -23.108 -22.818 -6.954  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    1 
ATOM   737  C  CD1   . LEU A   1 96  ? -21.795 -23.597 -7.049  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   1 
ATOM   738  C  CD2   . LEU A   1 96  ? -24.313 -23.743 -6.804  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   1 
ATOM   739  N  N     . PHE A   1 97  ? -23.088 -19.425 -4.027  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     1 
ATOM   740  C  CA    . PHE A   1 97  ? -22.756 -18.829 -2.732  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    1 
ATOM   741  C  C     . PHE A   1 97  ? -21.614 -17.842 -2.948  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     1 
ATOM   742  O  O     . PHE A   1 97  ? -21.039 -17.776 -4.056  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     1 
ATOM   743  C  CB    . PHE A   1 97  ? -22.417 -19.897 -1.671  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    1 
ATOM   744  C  CG    . PHE A   1 97  ? -21.600 -21.068 -2.157  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    1 
ATOM   745  C  CD1   . PHE A   1 97  ? -22.120 -22.355 -2.039  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   1 
ATOM   746  C  CD2   . PHE A   1 97  ? -20.331 -20.871 -2.714  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   1 
ATOM   747  C  CE1   . PHE A   1 97  ? -21.389 -23.442 -2.472  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   1 
ATOM   748  C  CE2   . PHE A   1 97  ? -19.609 -21.952 -3.205  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   1 
ATOM   749  C  CZ    . PHE A   1 97  ? -20.156 -23.266 -3.102  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    1 
ATOM   750  N  N     . SER A   1 98  ? -21.306 -17.087 -1.899  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     1 
ATOM   751  C  CA    A SER A   1 98  ? -20.207 -16.122 -1.959  0.70 9.07  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   752  C  CA    B SER A   1 98  ? -20.201 -16.131 -1.986  0.30 8.96  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   753  C  C     . SER A   1 98  ? -19.341 -16.263 -0.740  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     1 
ATOM   754  O  O     . SER A   1 98  ? -19.751 -16.837 0.273   1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     1 
ATOM   755  C  CB    A SER A   1 98  ? -20.756 -14.701 -2.003  0.70 10.50 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   756  C  CB    B SER A   1 98  ? -20.687 -14.699 -2.137  0.30 9.61  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   757  O  OG    A SER A   1 98  ? -21.440 -14.420 -0.780  0.70 11.53 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   758  O  OG    B SER A   1 98  ? -21.561 -14.457 -3.221  0.30 10.05 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   759  N  N     . TYR A   1 99  ? -18.144 -15.705 -0.811  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     1 
ATOM   760  C  CA    . TYR A   1 99  ? -17.299 -15.699 0.380   1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    1 
ATOM   761  C  C     . TYR A   1 99  ? -16.331 -14.521 0.306   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     1 
ATOM   762  O  O     . TYR A   1 99  ? -15.924 -14.069 -0.786  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     1 
ATOM   763  C  CB    . TYR A   1 99  ? -16.524 -17.012 0.559   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    1 
ATOM   764  C  CG    . TYR A   1 99  ? -15.503 -17.283 -0.563  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    1 
ATOM   765  C  CD1   . TYR A   1 99  ? -15.917 -17.927 -1.745  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   1 
ATOM   766  C  CD2   . TYR A   1 99  ? -14.177 -16.907 -0.451  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   1 
ATOM   767  C  CE1   . TYR A   1 99  ? -14.977 -18.169 -2.775  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   1 
ATOM   768  C  CE2   . TYR A   1 99  ? -13.266 -17.159 -1.446  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   1 
ATOM   769  C  CZ    . TYR A   1 99  ? -13.657 -17.801 -2.619  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    1 
ATOM   770  O  OH    . TYR A   1 99  ? -12.794 -18.055 -3.641  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    1 
ATOM   771  N  N     . PHE A   1 100 ? -15.954 -14.035 1.476   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     1 
ATOM   772  C  CA    . PHE A   1 100 ? -14.867 -13.064 1.577   1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    1 
ATOM   773  C  C     . PHE A   1 100 ? -13.550 -13.809 1.623   1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     1 
ATOM   774  O  O     . PHE A   1 100 ? -13.366 -14.698 2.461   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     1 
ATOM   775  C  CB    . PHE A   1 100 ? -15.039 -12.222 2.858   1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    1 
ATOM   776  C  CG    . PHE A   1 100 ? -16.181 -11.257 2.752   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    1 
ATOM   777  C  CD1   . PHE A   1 100 ? -17.339 -11.448 3.490   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   1 
ATOM   778  C  CD2   . PHE A   1 100 ? -16.083 -10.142 1.927   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   1 
ATOM   779  C  CE1   . PHE A   1 100 ? -18.392 -10.516 3.417   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   1 
ATOM   780  C  CE2   . PHE A   1 100 ? -17.117 -9.221  1.851   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   1 
ATOM   781  C  CZ    . PHE A   1 100 ? -18.269 -9.402  2.575   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    1 
ATOM   782  N  N     . VAL A   1 101 ? -12.617 -13.453 0.698   1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     1 
ATOM   783  C  CA    . VAL A   1 101 ? -11.403 -14.251 0.555   1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    1 
ATOM   784  C  C     . VAL A   1 101 ? -10.533 -14.262 1.800   1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     1 
ATOM   785  O  O     . VAL A   1 101 ? -9.877  -15.246 2.088   1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     1 
ATOM   786  C  CB    . VAL A   1 101 ? -10.540 -13.806 -0.666  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    1 
ATOM   787  C  CG1   . VAL A   1 101 ? -11.453 -13.754 -1.920  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   1 
ATOM   788  C  CG2   . VAL A   1 101 ? -9.800  -12.514 -0.455  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   1 
ATOM   789  N  N     . SER A   1 102 ? -10.515 -13.103 2.519   1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     1 
ATOM   790  C  CA    . SER A   1 102 ? -9.616  -12.977 3.712   1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    1 
ATOM   791  C  C     . SER A   1 102 ? -10.036 -11.729 4.437   1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     1 
ATOM   792  O  O     . SER A   1 102 ? -9.402  -10.673 4.295   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     1 
ATOM   793  C  CB    . SER A   1 102 ? -8.170  -12.912 3.282   1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    1 
ATOM   794  O  OG    . SER A   1 102 ? -7.371  -13.066 4.427   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    1 
ATOM   795  N  N     . PRO A   1 103 ? -11.153 -11.805 5.167   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     1 
ATOM   796  C  CA    . PRO A   1 103 ? -11.775 -10.578 5.674   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    1 
ATOM   797  C  C     . PRO A   1 103 ? -11.002 -9.946  6.825   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     1 
ATOM   798  O  O     . PRO A   1 103 ? -11.402 -8.838  7.223   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     1 
ATOM   799  C  CB    . PRO A   1 103 ? -13.184 -11.025 6.089   1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    1 
ATOM   800  C  CG    . PRO A   1 103 ? -12.979 -12.505 6.467   1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    1 
ATOM   801  C  CD    . PRO A   1 103 ? -11.968 -13.012 5.445   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    1 
ATOM   802  N  N     . GLY A   1 104 ? -9.915  -10.529 7.278   1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     1 
ATOM   803  C  CA    . GLY A   1 104 ? -9.054  -9.837  8.256   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    1 
ATOM   804  C  C     . GLY A   1 104 ? -8.257  -8.717  7.600   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     1 
ATOM   805  O  O     . GLY A   1 104 ? -7.687  -7.929  8.349   1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     1 
ATOM   806  N  N     . PHE A   1 105 ? -8.202  -8.615  6.271   1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     1 
ATOM   807  C  CA    . PHE A   1 105 ? -7.446  -7.480  5.698   1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    1 
ATOM   808  C  C     . PHE A   1 105 ? -8.015  -7.002  4.373   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     1 
ATOM   809  O  O     . PHE A   1 105 ? -7.650  -5.881  4.012   1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     1 
ATOM   810  C  CB    . PHE A   1 105 ? -5.946  -7.779  5.528   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    1 
ATOM   811  C  CG    . PHE A   1 105 ? -5.602  -8.517  4.223   1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    1 
ATOM   812  C  CD1   . PHE A   1 105 ? -5.080  -7.814  3.128   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   1 
ATOM   813  C  CD2   . PHE A   1 105 ? -5.751  -9.894  4.090   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   1 
ATOM   814  C  CE1   . PHE A   1 105 ? -4.730  -8.427  1.932   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   1 
ATOM   815  C  CE2   . PHE A   1 105 ? -5.403  -10.533 2.883   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   1 
ATOM   816  C  CZ    . PHE A   1 105 ? -4.862  -9.815  1.820   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    1 
ATOM   817  N  N     . THR A   1 106 ? -8.822  -7.744  3.662   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     1 
ATOM   818  C  CA    . THR A   1 106 ? -9.333  -7.235  2.396   1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    1 
ATOM   819  C  C     . THR A   1 106 ? -10.830 -7.399  2.344   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     1 
ATOM   820  O  O     . THR A   1 106 ? -11.408 -8.293  3.004   1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     1 
ATOM   821  C  CB    . THR A   1 106 ? -8.643  -7.936  1.190   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    1 
ATOM   822  O  OG1   . THR A   1 106 ? -9.150  -7.372  -0.038  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   1 
ATOM   823  C  CG2   . THR A   1 106 ? -8.887  -9.454  1.135   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   1 
ATOM   824  N  N     . ASP A   1 107 ? -11.456 -6.530  1.520   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     1 
ATOM   825  C  CA    . ASP A   1 107 ? -12.913 -6.670  1.301   1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    1 
ATOM   826  C  C     . ASP A   1 107 ? -13.239 -7.501  0.060   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     1 
ATOM   827  O  O     . ASP A   1 107 ? -14.419 -7.582  -0.307  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     1 
ATOM   828  C  CB    . ASP A   1 107 ? -13.579 -5.320  1.201   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    1 
ATOM   829  C  CG    . ASP A   1 107 ? -13.044 -4.507  0.030   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    1 
ATOM   830  O  OD1   . ASP A   1 107 ? -13.555 -3.376  -0.122  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   1 
ATOM   831  O  OD2   . ASP A   1 107 ? -12.190 -4.954  -0.730  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   1 
ATOM   832  N  N     . GLU A   1 108 ? -12.231 -8.155  -0.559  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     1 
ATOM   833  C  CA    . GLU A   1 108 ? -12.560 -8.903  -1.778  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    1 
ATOM   834  C  C     . GLU A   1 108 ? -13.604 -9.979  -1.478  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     1 
ATOM   835  O  O     . GLU A   1 108 ? -13.416 -10.816 -0.578  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     1 
ATOM   836  C  CB    . GLU A   1 108 ? -11.323 -9.551  -2.387  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    1 
ATOM   837  C  CG    . GLU A   1 108 ? -11.624 -10.256 -3.694  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    1 
ATOM   838  C  CD    . GLU A   1 108 ? -10.453 -10.973 -4.326  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    1 
ATOM   839  O  OE1   . GLU A   1 108 ? -9.454  -11.224 -3.681  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   1 
ATOM   840  O  OE2   . GLU A   1 108 ? -10.635 -11.319 -5.557  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   1 
ATOM   841  N  N     . LYS A   1 109 ? -14.674 -9.984  -2.244  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     1 
ATOM   842  C  CA    . LYS A   1 109 ? -15.745 -10.959 -2.114  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    1 
ATOM   843  C  C     . LYS A   1 109 ? -15.853 -11.709 -3.447  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     1 
ATOM   844  O  O     . LYS A   1 109 ? -15.823 -11.041 -4.508  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     1 
ATOM   845  C  CB    . LYS A   1 109 ? -17.041 -10.221 -1.813  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    1 
ATOM   846  C  CG    . LYS A   1 109 ? -18.184 -11.166 -1.416  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    1 
ATOM   847  C  CD    . LYS A   1 109 ? -19.488 -10.370 -1.150  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    1 
ATOM   848  C  CE    . LYS A   1 109 ? -20.512 -11.210 -0.366  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    1 
ATOM   849  N  NZ    . LYS A   1 109 ? -21.778 -10.411 -0.106  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    1 
ATOM   850  N  N     . THR A   1 110 ? -15.963 -13.006 -3.367  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     1 
ATOM   851  C  CA    . THR A   1 110 ? -16.072 -13.885 -4.535  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    1 
ATOM   852  C  C     . THR A   1 110 ? -17.462 -14.505 -4.618  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     1 
ATOM   853  O  O     . THR A   1 110 ? -17.928 -15.090 -3.653  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     1 
ATOM   854  C  CB    . THR A   1 110 ? -15.018 -14.995 -4.484  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    1 
ATOM   855  O  OG1   . THR A   1 110 ? -13.716 -14.379 -4.367  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   1 
ATOM   856  C  CG2   . THR A   1 110 ? -14.968 -15.819 -5.735  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   1 
ATOM   857  N  N     . HIS A   1 111 ? -18.070 -14.383 -5.810  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     1 
ATOM   858  C  CA    . HIS A   1 111 ? -19.373 -14.970 -6.076  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    1 
ATOM   859  C  C     . HIS A   1 111 ? -19.184 -16.215 -6.929  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     1 
ATOM   860  O  O     . HIS A   1 111 ? -18.572 -16.100 -8.010  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     1 
ATOM   861  C  CB    . HIS A   1 111 ? -20.228 -13.966 -6.847  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    1 
ATOM   862  C  CG    . HIS A   1 111 ? -20.394 -12.681 -6.099  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    1 
ATOM   863  N  ND1   . HIS A   1 111 ? -21.474 -12.391 -5.369  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   1 
ATOM   864  C  CD2   . HIS A   1 111 ? -19.587 -11.624 -6.001  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   1 
ATOM   865  C  CE1   . HIS A   1 111 ? -21.446 -11.196 -4.790  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   1 
ATOM   866  N  NE2   . HIS A   1 111 ? -20.266 -10.711 -5.204  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   1 
ATOM   867  N  N     . VAL A   1 112 ? -19.656 -17.325 -6.440  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     1 
ATOM   868  C  CA    . VAL A   1 112 ? -19.376 -18.609 -7.112  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    1 
ATOM   869  C  C     . VAL A   1 112 ? -20.644 -19.111 -7.803  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     1 
ATOM   870  O  O     . VAL A   1 112 ? -21.747 -19.137 -7.220  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     1 
ATOM   871  C  CB    . VAL A   1 112 ? -18.875 -19.630 -6.079  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    1 
ATOM   872  C  CG1   . VAL A   1 112 ? -18.430 -20.902 -6.860  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   1 
ATOM   873  C  CG2   . VAL A   1 112 ? -17.708 -19.079 -5.273  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   1 
ATOM   874  N  N     . PHE A   1 113 ? -20.449 -19.558 -9.050  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     1 
ATOM   875  C  CA    . PHE A   1 113 ? -21.496 -20.082 -9.875  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    1 
ATOM   876  C  C     . PHE A   1 113 ? -21.227 -21.496 -10.309 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     1 
ATOM   877  O  O     . PHE A   1 113 ? -20.055 -21.879 -10.406 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     1 
ATOM   878  C  CB    . PHE A   1 113 ? -21.588 -19.233 -11.199 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    1 
ATOM   879  C  CG    . PHE A   1 113 ? -22.122 -17.833 -10.911 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    1 
ATOM   880  C  CD1   . PHE A   1 113 ? -21.253 -16.860 -10.446 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   1 
ATOM   881  C  CD2   . PHE A   1 113 ? -23.459 -17.548 -11.107 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   1 
ATOM   882  C  CE1   . PHE A   1 113 ? -21.707 -15.568 -10.124 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   1 
ATOM   883  C  CE2   . PHE A   1 113 ? -23.928 -16.265 -10.780 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   1 
ATOM   884  C  CZ    . PHE A   1 113 ? -23.069 -15.284 -10.306 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    1 
ATOM   885  N  N     . LEU A   1 114 ? -22.249 -22.245 -10.600 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     1 
ATOM   886  C  CA    . LEU A   1 114 ? -22.168 -23.527 -11.280 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    1 
ATOM   887  C  C     . LEU A   1 114 ? -22.489 -23.328 -12.754 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     1 
ATOM   888  O  O     . LEU A   1 114 ? -23.429 -22.608 -13.063 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     1 
ATOM   889  C  CB    . LEU A   1 114 ? -23.222 -24.494 -10.677 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    1 
ATOM   890  C  CG    . LEU A   1 114 ? -23.173 -25.949 -11.202 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    1 
ATOM   891  C  CD1   . LEU A   1 114 ? -21.916 -26.679 -10.825 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   1 
ATOM   892  C  CD2   . LEU A   1 114 ? -24.363 -26.725 -10.679 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   1 
ATOM   893  N  N     . ALA A   1 115 ? -21.772 -23.953 -13.653 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     1 
ATOM   894  C  CA    . ALA A   1 115 ? -22.103 -23.956 -15.057 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    1 
ATOM   895  C  C     . ALA A   1 115 ? -22.436 -25.376 -15.495 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     1 
ATOM   896  O  O     . ALA A   1 115 ? -21.675 -26.300 -15.226 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     1 
ATOM   897  C  CB    . ALA A   1 115 ? -20.914 -23.460 -15.878 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    1 
ATOM   898  N  N     . GLU A   1 116 ? -23.554 -25.466 -16.235 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     1 
ATOM   899  C  CA    . GLU A   1 116 ? -23.974 -26.727 -16.820 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    1 
ATOM   900  C  C     . GLU A   1 116 ? -24.149 -26.596 -18.330 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     1 
ATOM   901  O  O     . GLU A   1 116 ? -24.258 -25.505 -18.875 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     1 
ATOM   902  C  CB    . GLU A   1 116 ? -25.278 -27.130 -16.145 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    1 
ATOM   903  C  CG    . GLU A   1 116 ? -25.005 -27.507 -14.631 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    1 
ATOM   904  C  CD    . GLU A   1 116 ? -26.327 -27.814 -13.951 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    1 
ATOM   905  O  OE1   . GLU A   1 116 ? -26.643 -28.994 -13.692 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   1 
ATOM   906  O  OE2   . GLU A   1 116 ? -27.081 -26.850 -13.665 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   1 
ATOM   907  N  N     . ASN A   1 117 ? -24.204 -27.716 -19.014 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     1 
ATOM   908  C  CA    . ASN A   1 117 ? -24.520 -27.699 -20.437 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    1 
ATOM   909  C  C     . ASN A   1 117 ? -23.544 -26.866 -21.256 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     1 
ATOM   910  O  O     . ASN A   1 117 ? -23.956 -26.037 -22.081 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     1 
ATOM   911  C  CB    . ASN A   1 117 ? -25.970 -27.205 -20.679 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    1 
ATOM   912  C  CG    . ASN A   1 117 ? -26.951 -28.008 -19.833 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    1 
ATOM   913  O  OD1   . ASN A   1 117 ? -26.858 -29.237 -19.747 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   1 
ATOM   914  N  ND2   . ASN A   1 117 ? -27.843 -27.326 -19.147 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   1 
ATOM   915  N  N     . LEU A   1 118 ? -22.251 -27.102 -20.988 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     1 
ATOM   916  C  CA    . LEU A   1 118 ? -21.250 -26.260 -21.634 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    1 
ATOM   917  C  C     . LEU A   1 118 ? -21.146 -26.497 -23.135 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     1 
ATOM   918  O  O     . LEU A   1 118 ? -21.245 -27.655 -23.568 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     1 
ATOM   919  C  CB    . LEU A   1 118 ? -19.837 -26.555 -21.122 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    1 
ATOM   920  C  CG    . LEU A   1 118 ? -19.636 -26.282 -19.638 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    1 
ATOM   921  C  CD1   . LEU A   1 118 ? -18.478 -27.170 -19.191 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   1 
ATOM   922  C  CD2   . LEU A   1 118 ? -19.405 -24.812 -19.403 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   1 
ATOM   923  N  N     . LYS A   1 119 ? -20.936 -25.400 -23.833 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     1 
ATOM   924  C  CA    . LYS A   1 119 ? -20.755 -25.449 -25.311 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    1 
ATOM   925  C  C     . LYS A   1 119 ? -19.588 -24.535 -25.641 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     1 
ATOM   926  O  O     . LYS A   1 119 ? -19.323 -23.486 -24.998 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     1 
ATOM   927  C  CB    . LYS A   1 119 ? -21.992 -25.023 -26.073 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    1 
ATOM   928  N  N     . GLU A   1 120 ? -18.834 -24.884 -26.646 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     1 
ATOM   929  C  CA    . GLU A   1 120 ? -17.783 -24.041 -27.152 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   930  C  C     . GLU A   1 120 ? -18.399 -22.900 -27.981 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     1 
ATOM   931  O  O     . GLU A   1 120 ? -19.071 -23.168 -28.965 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     1 
ATOM   932  C  CB    . GLU A   1 120 ? -16.836 -24.870 -28.014 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   933  C  CG    . GLU A   1 120 ? -15.375 -24.479 -27.851 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   934  C  CD    . GLU A   1 120 ? -14.423 -25.453 -28.527 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   935  O  OE1   . GLU A   1 120 ? -14.628 -25.707 -29.703 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   936  O  OE2   . GLU A   1 120 ? -13.521 -25.906 -27.765 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   937  N  N     . VAL A   1 121 ? -18.102 -21.666 -27.544 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     1 
ATOM   938  C  CA    . VAL A   1 121 ? -18.473 -20.477 -28.309 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    1 
ATOM   939  C  C     . VAL A   1 121 ? -17.247 -19.843 -28.987 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     1 
ATOM   940  O  O     . VAL A   1 121 ? -17.391 -19.088 -29.965 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     1 
ATOM   941  C  CB    . VAL A   1 121 ? -19.274 -19.512 -27.412 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    1 
ATOM   942  C  CG1   . VAL A   1 121 ? -20.667 -20.186 -27.243 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   1 
ATOM   943  C  CG2   . VAL A   1 121 ? -18.627 -19.164 -26.092 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   1 
ATOM   944  N  N     . GLU A   1 122 ? -16.019 -20.138 -28.540 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     1 
ATOM   945  C  CA    . GLU A   1 122 ? -14.752 -19.605 -29.044 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    1 
ATOM   946  C  C     . GLU A   1 122 ? -13.610 -20.641 -29.037 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     1 
ATOM   947  O  O     . GLU A   1 122 ? -13.392 -21.388 -28.071 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     1 
ATOM   948  C  CB    . GLU A   1 122 ? -14.329 -18.331 -28.266 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    1 
ATOM   949  C  CG    . GLU A   1 122 ? -15.302 -17.738 -27.264 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    1 
ATOM   950  C  CD    . GLU A   1 122 ? -14.843 -16.459 -26.609 1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    1 
ATOM   951  O  OE1   . GLU A   1 122 ? -13.637 -16.298 -26.318 1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   1 
ATOM   952  O  OE2   . GLU A   1 122 ? -15.688 -15.530 -26.426 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   1 
ATOM   953  N  N     . ALA A   1 123 ? -12.823 -20.748 -30.114 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     1 
ATOM   954  C  CA    . ALA A   1 123 ? -11.612 -21.559 -30.200 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    1 
ATOM   955  C  C     . ALA A   1 123 ? -10.387 -20.745 -29.769 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     1 
ATOM   956  O  O     . ALA A   1 123 ? -10.486 -19.516 -29.667 1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     1 
ATOM   957  C  CB    . ALA A   1 123 ? -11.300 -22.071 -31.597 1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    1 
ATOM   958  N  N     . GLU A   1 127 ? -9.554  -17.569 -27.230 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   N     1 
ATOM   959  C  CA    . GLU A   1 127 ? -9.461  -17.479 -25.782 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CA    1 
ATOM   960  C  C     . GLU A   1 127 ? -8.169  -16.793 -25.357 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   C     1 
ATOM   961  O  O     . GLU A   1 127 ? -7.232  -16.637 -26.135 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   O     1 
ATOM   962  C  CB    . GLU A   1 127 ? -9.587  -18.879 -25.167 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CB    1 
ATOM   963  N  N     . ASP A   1 128 ? -8.071  -16.355 -24.109 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   N     1 
ATOM   964  C  CA    . ASP A   1 128 ? -6.836  -15.811 -23.562 1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CA    1 
ATOM   965  C  C     . ASP A   1 128 ? -5.765  -16.886 -23.364 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   C     1 
ATOM   966  O  O     . ASP A   1 128 ? -5.970  -17.744 -22.499 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   O     1 
ATOM   967  C  CB    . ASP A   1 128 ? -7.112  -15.152 -22.218 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CB    1 
ATOM   968  N  N     . GLU A   1 129 ? -4.671  -16.843 -24.110 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     1 
ATOM   969  C  CA    . GLU A   1 129 ? -3.610  -17.848 -24.253 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    1 
ATOM   970  C  C     . GLU A   1 129 ? -2.720  -18.048 -23.026 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     1 
ATOM   971  O  O     . GLU A   1 129 ? -2.351  -19.207 -22.762 1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     1 
ATOM   972  C  CB    . GLU A   1 129 ? -2.765  -17.533 -25.494 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    1 
ATOM   973  N  N     . ALA A   1 130 ? -2.331  -17.053 -22.235 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     1 
ATOM   974  C  CA    . ALA A   1 130 ? -1.608  -17.206 -20.987 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    1 
ATOM   975  C  C     . ALA A   1 130 ? -2.419  -17.918 -19.888 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     1 
ATOM   976  O  O     . ALA A   1 130 ? -1.928  -18.090 -18.750 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     1 
ATOM   977  C  CB    . ALA A   1 130 ? -1.218  -15.819 -20.505 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    1 
ATOM   978  N  N     . ILE A   1 131 ? -3.650  -18.344 -20.191 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     1 
ATOM   979  C  CA    . ILE A   1 131 ? -4.402  -19.185 -19.277 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   980  C  C     . ILE A   1 131 ? -4.388  -20.598 -19.821 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     1 
ATOM   981  O  O     . ILE A   1 131 ? -4.796  -20.779 -20.987 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     1 
ATOM   982  C  CB    . ILE A   1 131 ? -5.894  -18.750 -19.202 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   983  C  CG1   . ILE A   1 131 ? -6.119  -17.280 -19.063 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   984  C  CG2   . ILE A   1 131 ? -6.463  -19.559 -18.041 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   985  C  CD1   . ILE A   1 131 ? -5.735  -16.639 -17.768 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   986  N  N     . GLU A   1 132 ? -3.962  -21.555 -19.065 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     1 
ATOM   987  C  CA    . GLU A   1 132 ? -3.983  -22.972 -19.455 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    1 
ATOM   988  C  C     . GLU A   1 132 ? -5.286  -23.588 -18.967 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     1 
ATOM   989  O  O     . GLU A   1 132 ? -5.620  -23.511 -17.787 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     1 
ATOM   990  C  CB    . GLU A   1 132 ? -2.833  -23.688 -18.782 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    1 
ATOM   991  C  CG    . GLU A   1 132 ? -2.734  -25.169 -19.063 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    1 
ATOM   992  C  CD    . GLU A   1 132 ? -1.757  -25.932 -18.191 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    1 
ATOM   993  O  OE1   . GLU A   1 132 ? -1.132  -25.259 -17.262 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   1 
ATOM   994  O  OE2   . GLU A   1 132 ? -1.589  -27.110 -18.286 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   1 
ATOM   995  N  N     . VAL A   1 133 ? -6.028  -24.228 -19.888 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     1 
ATOM   996  C  CA    . VAL A   1 133 ? -7.235  -24.953 -19.524 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    1 
ATOM   997  C  C     . VAL A   1 133 ? -6.819  -26.357 -19.063 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     1 
ATOM   998  O  O     . VAL A   1 133 ? -6.148  -27.077 -19.833 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     1 
ATOM   999  C  CB    . VAL A   1 133 ? -8.225  -25.022 -20.711 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    1 
ATOM   1000 C  CG1   . VAL A   1 133 ? -9.346  -25.986 -20.421 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   1 
ATOM   1001 C  CG2   . VAL A   1 133 ? -8.767  -23.620 -21.028 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   1 
ATOM   1002 N  N     . VAL A   1 134 ? -7.235  -26.728 -17.883 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     1 
ATOM   1003 C  CA    . VAL A   1 134 ? -6.859  -28.006 -17.277 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    1 
ATOM   1004 C  C     . VAL A   1 134 ? -8.125  -28.745 -16.839 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     1 
ATOM   1005 O  O     . VAL A   1 134 ? -8.638  -28.554 -15.736 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     1 
ATOM   1006 C  CB    . VAL A   1 134 ? -5.921  -27.760 -16.035 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    1 
ATOM   1007 C  CG1   . VAL A   1 134 ? -5.552  -29.086 -15.415 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   1 
ATOM   1008 C  CG2   . VAL A   1 134 ? -4.722  -26.953 -16.437 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   1 
ATOM   1009 N  N     . TRP A   1 135 ? -8.681  -29.578 -17.726 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     1 
ATOM   1010 C  CA    . TRP A   1 135 ? -9.763  -30.465 -17.327 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    1 
ATOM   1011 C  C     . TRP A   1 135 ? -9.159  -31.586 -16.510 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     1 
ATOM   1012 O  O     . TRP A   1 135 ? -8.205  -32.225 -16.959 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     1 
ATOM   1013 C  CB    . TRP A   1 135 ? -10.419 -31.045 -18.544 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    1 
ATOM   1014 C  CG    . TRP A   1 135 ? -11.405 -30.206 -19.305 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    1 
ATOM   1015 C  CD1   . TRP A   1 135 ? -11.206 -29.655 -20.526 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   1 
ATOM   1016 C  CD2   . TRP A   1 135 ? -12.742 -29.834 -18.906 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   1 
ATOM   1017 N  NE1   . TRP A   1 135 ? -12.326 -28.966 -20.918 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   1 
ATOM   1018 C  CE2   . TRP A   1 135 ? -13.289 -29.057 -19.966 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   1 
ATOM   1019 C  CE3   . TRP A   1 135 ? -13.535 -30.093 -17.747 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   1 
ATOM   1020 C  CZ2   . TRP A   1 135 ? -14.595 -28.540 -19.920 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1021 C  CZ3   . TRP A   1 135 ? -14.833 -29.582 -17.707 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1022 C  CH2   . TRP A   1 135 ? -15.337 -28.809 -18.794 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   1 
ATOM   1023 N  N     . MET A   1 136 ? -9.716  -31.800 -15.330 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     1 
ATOM   1024 C  CA    . MET A   1 136 ? -9.094  -32.826 -14.451 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    1 
ATOM   1025 C  C     . MET A   1 136 ? -10.164 -33.348 -13.514 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     1 
ATOM   1026 O  O     . MET A   1 136 ? -10.968 -32.573 -12.952 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     1 
ATOM   1027 C  CB    . MET A   1 136 ? -7.950  -32.234 -13.640 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    1 
ATOM   1028 C  CG    . MET A   1 136 ? -7.204  -33.274 -12.780 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    1 
ATOM   1029 S  SD    . MET A   1 136 ? -5.912  -32.543 -11.744 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    1 
ATOM   1030 C  CE    . MET A   1 136 ? -4.821  -31.820 -12.980 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    1 
ATOM   1031 N  N     . ARG A   1 137 ? -10.220 -34.686 -13.300 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     1 
ATOM   1032 C  CA    A ARG A   1 137 ? -11.135 -35.210 -12.288 0.40 11.13 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1033 C  CA    B ARG A   1 137 ? -11.164 -35.184 -12.295 0.60 11.01 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1034 C  C     . ARG A   1 137 ? -10.857 -34.554 -10.942 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     1 
ATOM   1035 O  O     . ARG A   1 137 ? -9.682  -34.467 -10.540 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     1 
ATOM   1036 C  CB    A ARG A   1 137 ? -10.940 -36.725 -12.138 0.40 13.18 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1037 C  CB    B ARG A   1 137 ? -11.018 -36.709 -12.205 0.60 13.90 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1038 C  CG    A ARG A   1 137 ? -11.286 -37.463 -13.440 0.40 17.67 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1039 C  CG    B ARG A   1 137 ? -11.443 -37.347 -13.545 0.60 16.53 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1040 C  CD    A ARG A   1 137 ? -10.953 -38.951 -13.333 0.40 21.94 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1041 C  CD    B ARG A   1 137 ? -11.348 -38.880 -13.463 0.60 22.51 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1042 N  NE    A ARG A   1 137 ? -11.614 -39.573 -12.196 0.40 21.16 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1043 N  NE    B ARG A   1 137 ? -11.927 -39.511 -14.636 0.60 26.10 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1044 C  CZ    A ARG A   1 137 ? -11.082 -39.921 -11.032 0.40 23.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1045 C  CZ    B ARG A   1 137 ? -11.259 -39.937 -15.700 0.60 29.41 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1046 N  NH1   A ARG A   1 137 ? -11.867 -40.486 -10.112 0.40 19.57 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1047 N  NH1   B ARG A   1 137 ? -11.905 -40.497 -16.710 0.60 28.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1048 N  NH2   A ARG A   1 137 ? -9.801  -39.738 -10.728 0.40 17.89 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1049 N  NH2   B ARG A   1 137 ? -9.937  -39.818 -15.789 0.60 39.23 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1050 N  N     . PRO A   1 138 ? -11.869 -34.091 -10.220 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     1 
ATOM   1051 C  CA    . PRO A   1 138 ? -11.540 -33.468 -8.937  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    1 
ATOM   1052 C  C     . PRO A   1 138 ? -10.866 -34.415 -7.941  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     1 
ATOM   1053 O  O     . PRO A   1 138 ? -10.121 -33.924 -7.075  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     1 
ATOM   1054 C  CB    . PRO A   1 138 ? -12.929 -33.065 -8.403  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    1 
ATOM   1055 C  CG    . PRO A   1 138 ? -13.770 -32.941 -9.616  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    1 
ATOM   1056 C  CD    . PRO A   1 138 ? -13.258 -33.938 -10.624 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    1 
ATOM   1057 N  N     . GLU A   1 139 ? -11.151 -35.703 -8.050  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     1 
ATOM   1058 C  CA    . GLU A   1 139 ? -10.506 -36.684 -7.153  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    1 
ATOM   1059 C  C     . GLU A   1 139 ? -9.009  -36.637 -7.394  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     1 
ATOM   1060 O  O     . GLU A   1 139 ? -8.218  -36.748 -6.447  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     1 
ATOM   1061 C  CB    . GLU A   1 139 ? -11.077 -38.068 -7.496  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    1 
ATOM   1062 C  CG    . GLU A   1 139 ? -12.531 -38.248 -7.124  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    1 
ATOM   1063 C  CD    . GLU A   1 139 ? -13.515 -37.930 -8.231  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    1 
ATOM   1064 O  OE1   . GLU A   1 139 ? -13.097 -37.229 -9.243  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   1 
ATOM   1065 O  OE2   . GLU A   1 139 ? -14.680 -38.334 -8.076  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   1 
ATOM   1066 N  N     . GLU A   1 140 ? -8.628  -36.490 -8.667  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     1 
ATOM   1067 C  CA    A GLU A   1 140 ? -7.212  -36.433 -9.000  0.50 14.07 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    1 
ATOM   1068 C  CA    B GLU A   1 140 ? -7.205  -36.441 -9.034  0.50 14.19 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    1 
ATOM   1069 C  C     . GLU A   1 140 ? -6.605  -35.114 -8.611  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     1 
ATOM   1070 O  O     . GLU A   1 140 ? -5.438  -35.082 -8.159  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     1 
ATOM   1071 C  CB    A GLU A   1 140 ? -7.088  -36.699 -10.523 0.50 14.40 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    1 
ATOM   1072 C  CB    B GLU A   1 140 ? -6.962  -36.687 -10.550 0.50 14.84 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    1 
ATOM   1073 C  CG    A GLU A   1 140 ? -5.672  -36.502 -10.994 0.50 13.42 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    1 
ATOM   1074 C  CG    B GLU A   1 140 ? -7.344  -38.046 -11.068 0.50 18.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    1 
ATOM   1075 C  CD    A GLU A   1 140 ? -4.705  -37.423 -10.284 0.50 14.55 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    1 
ATOM   1076 C  CD    B GLU A   1 140 ? -7.344  -38.364 -12.546 0.50 32.20 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    1 
ATOM   1077 O  OE1   A GLU A   1 140 ? -3.459  -37.196 -10.362 0.50 23.36 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   1 
ATOM   1078 O  OE1   B GLU A   1 140 ? -6.354  -38.303 -13.331 0.50 40.06 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   1 
ATOM   1079 O  OE2   A GLU A   1 140 ? -5.058  -38.442 -9.669  0.50 25.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   1 
ATOM   1080 O  OE2   B GLU A   1 140 ? -8.405  -38.763 -13.103 0.50 27.86 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   1 
ATOM   1081 N  N     . ALA A   1 141 ? -7.331  -33.998 -8.766  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     1 
ATOM   1082 C  CA    . ALA A   1 141 ? -6.777  -32.735 -8.280  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    1 
ATOM   1083 C  C     . ALA A   1 141 ? -6.515  -32.841 -6.775  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     1 
ATOM   1084 O  O     . ALA A   1 141 ? -5.440  -32.395 -6.310  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     1 
ATOM   1085 C  CB    . ALA A   1 141 ? -7.783  -31.616 -8.602  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    1 
ATOM   1086 N  N     . LEU A   1 142 ? -7.450  -33.420 -6.019  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     1 
ATOM   1087 C  CA    . LEU A   1 142 ? -7.241  -33.492 -4.559  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    1 
ATOM   1088 C  C     . LEU A   1 142 ? -6.050  -34.383 -4.255  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     1 
ATOM   1089 O  O     . LEU A   1 142 ? -5.198  -34.039 -3.432  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     1 
ATOM   1090 C  CB    . LEU A   1 142 ? -8.537  -34.031 -3.935  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    1 
ATOM   1091 C  CG    . LEU A   1 142 ? -8.461  -34.165 -2.373  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    1 
ATOM   1092 C  CD1   . LEU A   1 142 ? -8.028  -32.863 -1.710  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   1 
ATOM   1093 C  CD2   . LEU A   1 142 ? -9.815  -34.626 -1.895  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   1 
ATOM   1094 N  N     . GLU A   1 143 ? -5.911  -35.532 -4.934  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     1 
ATOM   1095 C  CA    . GLU A   1 143 ? -4.739  -36.397 -4.724  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    1 
ATOM   1096 C  C     . GLU A   1 143 ? -3.432  -35.702 -5.065  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     1 
ATOM   1097 O  O     . GLU A   1 143 ? -2.360  -35.763 -4.388  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     1 
ATOM   1098 C  CB    . GLU A   1 143 ? -4.949  -37.700 -5.555  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    1 
ATOM   1099 N  N     . ARG A   1 144 ? -3.395  -35.010 -6.205  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     1 
ATOM   1100 C  CA    . ARG A   1 144 ? -2.138  -34.325 -6.555  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    1 
ATOM   1101 C  C     . ARG A   1 144 ? -1.771  -33.296 -5.524  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     1 
ATOM   1102 O  O     . ARG A   1 144 ? -0.614  -33.118 -5.167  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     1 
ATOM   1103 C  CB    . ARG A   1 144 ? -2.287  -33.628 -7.922  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    1 
ATOM   1104 C  CG    . ARG A   1 144 ? -2.214  -34.560 -9.127  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    1 
ATOM   1105 C  CD    . ARG A   1 144 ? -2.163  -33.722 -10.385 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    1 
ATOM   1106 N  NE    . ARG A   1 144 ? -2.433  -34.404 -11.659 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    1 
ATOM   1107 C  CZ    . ARG A   1 144 ? -1.796  -33.892 -12.720 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    1 
ATOM   1108 N  NH1   . ARG A   1 144 ? -2.013  -34.460 -13.875 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   1 
ATOM   1109 N  NH2   . ARG A   1 144 ? -0.958  -32.881 -12.624 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   1 
ATOM   1110 N  N     . HIS A   1 145 ? -2.796  -32.618 -4.997  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     1 
ATOM   1111 C  CA    . HIS A   1 145 ? -2.522  -31.647 -3.942  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    1 
ATOM   1112 C  C     . HIS A   1 145 ? -2.028  -32.314 -2.671  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     1 
ATOM   1113 O  O     . HIS A   1 145 ? -1.075  -31.839 -2.041  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     1 
ATOM   1114 C  CB    . HIS A   1 145 ? -3.826  -30.845 -3.669  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    1 
ATOM   1115 C  CG    . HIS A   1 145 ? -3.582  -29.859 -2.531  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    1 
ATOM   1116 N  ND1   . HIS A   1 145 ? -2.790  -28.756 -2.672  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   1 
ATOM   1117 C  CD2   . HIS A   1 145 ? -4.028  -29.843 -1.245  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   1 
ATOM   1118 C  CE1   . HIS A   1 145 ? -2.762  -28.057 -1.506  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   1 
ATOM   1119 N  NE2   . HIS A   1 145 ? -3.494  -28.705 -0.624  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   1 
ATOM   1120 N  N     . GLN A   1 146 ? -2.691  -33.391 -2.254  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     1 
ATOM   1121 C  CA    A GLN A   1 146 ? -2.208  -34.103 -1.068  0.50 16.85 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1122 C  CA    B GLN A   1 146 ? -2.208  -34.100 -1.067  0.50 16.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1123 C  C     . GLN A   1 146 ? -0.784  -34.606 -1.204  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     1 
ATOM   1124 O  O     . GLN A   1 146 ? -0.090  -34.695 -0.181  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     1 
ATOM   1125 C  CB    A GLN A   1 146 ? -3.163  -35.275 -0.764  0.50 18.13 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1126 C  CB    B GLN A   1 146 ? -3.162  -35.270 -0.758  0.50 18.21 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1127 C  CG    A GLN A   1 146 ? -4.562  -34.761 -0.369  0.50 17.16 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1128 C  CG    B GLN A   1 146 ? -4.564  -34.752 -0.381  0.50 16.96 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1129 C  CD    A GLN A   1 146 ? -5.611  -35.851 -0.357  0.50 17.58 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1130 C  CD    B GLN A   1 146 ? -5.579  -35.873 -0.270  0.50 18.43 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1131 O  OE1   A GLN A   1 146 ? -6.551  -35.838 0.445   0.50 17.26 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1132 O  OE1   B GLN A   1 146 ? -5.681  -36.738 -1.143  0.50 23.71 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1133 N  NE2   A GLN A   1 146 ? -5.493  -36.836 -1.243  0.50 17.48 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1134 N  NE2   B GLN A   1 146 ? -6.344  -35.887 0.819   0.50 28.91 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1135 N  N     . ARG A   1 147 ? -0.333  -34.915 -2.425  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     1 
ATOM   1136 C  CA    . ARG A   1 147 ? 1.041   -35.389 -2.642  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    1 
ATOM   1137 C  C     . ARG A   1 147 ? 1.987   -34.253 -2.922  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     1 
ATOM   1138 O  O     . ARG A   1 147 ? 3.185   -34.476 -3.109  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     1 
ATOM   1139 C  CB    . ARG A   1 147 ? 0.986   -36.422 -3.756  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    1 
ATOM   1140 N  N     . GLY A   1 148 ? 1.550   -32.993 -2.853  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     1 
ATOM   1141 C  CA    . GLY A   1 148 ? 2.505   -31.912 -2.952  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    1 
ATOM   1142 C  C     . GLY A   1 148 ? 2.787   -31.471 -4.373  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     1 
ATOM   1143 O  O     . GLY A   1 148 ? 3.673   -30.614 -4.533  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     1 
ATOM   1144 N  N     . GLU A   1 149 ? 2.026   -32.006 -5.319  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     1 
ATOM   1145 C  CA    . GLU A   1 149 ? 2.343   -31.772 -6.705  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    1 
ATOM   1146 C  C     . GLU A   1 149 ? 1.736   -30.463 -7.219  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     1 
ATOM   1147 O  O     . GLU A   1 149 ? 2.263   -29.967 -8.215  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     1 
ATOM   1148 C  CB    . GLU A   1 149 ? 1.846   -32.893 -7.662  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    1 
ATOM   1149 C  CG    . GLU A   1 149 ? 2.480   -32.865 -9.044  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    1 
ATOM   1150 C  CD    . GLU A   1 149 ? 1.706   -32.309 -10.213 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    1 
ATOM   1151 O  OE1   . GLU A   1 149 ? 0.474   -32.120 -10.105 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   1 
ATOM   1152 O  OE2   . GLU A   1 149 ? 2.295   -32.013 -11.272 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   1 
ATOM   1153 N  N     . VAL A   1 150 ? 0.665   -29.962 -6.614  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     1 
ATOM   1154 C  CA    . VAL A   1 150 ? -0.003  -28.745 -7.101  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    1 
ATOM   1155 C  C     . VAL A   1 150 ? -0.534  -28.018 -5.873  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     1 
ATOM   1156 O  O     . VAL A   1 150 ? -0.893  -28.688 -4.886  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     1 
ATOM   1157 C  CB    . VAL A   1 150 ? -1.110  -29.057 -8.127  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    1 
ATOM   1158 C  CG1   . VAL A   1 150 ? -2.307  -29.718 -7.477  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   1 
ATOM   1159 C  CG2   . VAL A   1 150 ? -1.474  -27.766 -8.875  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   1 
ATOM   1160 N  N     . GLU A   1 151 ? -0.586  -26.706 -6.022  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     1 
ATOM   1161 C  CA    . GLU A   1 151 ? -1.162  -25.848 -4.992  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    1 
ATOM   1162 C  C     . GLU A   1 151 ? -2.556  -25.474 -5.467  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     1 
ATOM   1163 O  O     . GLU A   1 151 ? -2.868  -25.552 -6.642  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     1 
ATOM   1164 C  CB    . GLU A   1 151 ? -0.344  -24.587 -4.825  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    1 
ATOM   1165 C  CG    . GLU A   1 151 ? 1.129   -24.838 -4.504  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    1 
ATOM   1166 C  CD    . GLU A   1 151 ? 1.241   -25.591 -3.207  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    1 
ATOM   1167 O  OE1   . GLU A   1 151 ? 0.511   -25.306 -2.223  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   1 
ATOM   1168 O  OE2   . GLU A   1 151 ? 2.079   -26.525 -3.126  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   1 
ATOM   1169 N  N     . PHE A   1 152 ? -3.434  -25.138 -4.516  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     1 
ATOM   1170 C  CA    . PHE A   1 152 ? -4.774  -24.695 -4.846  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    1 
ATOM   1171 C  C     . PHE A   1 152 ? -4.906  -23.200 -4.598  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     1 
ATOM   1172 O  O     . PHE A   1 152 ? -4.337  -22.673 -3.625  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     1 
ATOM   1173 C  CB    . PHE A   1 152 ? -5.851  -25.302 -3.933  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    1 
ATOM   1174 C  CG    . PHE A   1 152 ? -6.296  -26.693 -4.268  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    1 
ATOM   1175 C  CD1   . PHE A   1 152 ? -6.253  -27.709 -3.346  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   1 
ATOM   1176 C  CD2   . PHE A   1 152 ? -6.859  -26.946 -5.525  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   1 
ATOM   1177 C  CE1   . PHE A   1 152 ? -6.713  -28.997 -3.658  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   1 
ATOM   1178 C  CE2   . PHE A   1 152 ? -7.313  -28.202 -5.846  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   1 
ATOM   1179 C  CZ    . PHE A   1 152 ? -7.269  -29.235 -4.891  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    1 
ATOM   1180 N  N     . SER A   1 153 ? -5.722  -22.539 -5.416  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     1 
ATOM   1181 C  CA    . SER A   1 153 ? -6.312  -21.274 -4.974  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    1 
ATOM   1182 C  C     . SER A   1 153 ? -7.570  -21.615 -4.134  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     1 
ATOM   1183 O  O     . SER A   1 153 ? -8.095  -22.739 -4.205  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     1 
ATOM   1184 C  CB    . SER A   1 153 ? -6.710  -20.380 -6.123  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    1 
ATOM   1185 O  OG    . SER A   1 153 ? -7.772  -21.012 -6.865  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    1 
ATOM   1186 N  N     . ALA A   1 154 ? -8.077  -20.598 -3.430  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     1 
ATOM   1187 C  CA    . ALA A   1 154 ? -9.377  -20.805 -2.752  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    1 
ATOM   1188 C  C     . ALA A   1 154 ? -10.415 -21.257 -3.762  1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     1 
ATOM   1189 O  O     . ALA A   1 154 ? -11.222 -22.130 -3.455  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     1 
ATOM   1190 C  CB    . ALA A   1 154 ? -9.808  -19.506 -2.080  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    1 
ATOM   1191 N  N     . THR A   1 155 ? -10.444 -20.652 -4.954  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     1 
ATOM   1192 C  CA    . THR A   1 155 ? -11.524 -21.036 -5.890  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    1 
ATOM   1193 C  C     . THR A   1 155 ? -11.347 -22.474 -6.317  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     1 
ATOM   1194 O  O     . THR A   1 155 ? -12.365 -23.191 -6.430  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     1 
ATOM   1195 C  CB    . THR A   1 155 ? -11.561 -20.108 -7.109  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    1 
ATOM   1196 O  OG1   . THR A   1 155 ? -10.320 -20.138 -7.829  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   1 
ATOM   1197 C  CG2   . THR A   1 155 ? -11.868 -18.650 -6.737  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   1 
ATOM   1198 N  N     . GLY A   1 156 ? -10.096 -22.933 -6.558  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     1 
ATOM   1199 C  CA    . GLY A   1 156 ? -9.908  -24.332 -6.917  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    1 
ATOM   1200 C  C     . GLY A   1 156 ? -10.337 -25.299 -5.815  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     1 
ATOM   1201 O  O     . GLY A   1 156 ? -10.978 -26.321 -6.079  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     1 
ATOM   1202 N  N     . LEU A   1 157 ? -9.959  -24.978 -4.559  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     1 
ATOM   1203 C  CA    . LEU A   1 157 ? -10.342 -25.842 -3.457  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    1 
ATOM   1204 C  C     . LEU A   1 157 ? -11.839 -25.822 -3.268  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     1 
ATOM   1205 O  O     . LEU A   1 157 ? -12.426 -26.898 -3.045  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     1 
ATOM   1206 C  CB    . LEU A   1 157 ? -9.621  -25.358 -2.189  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    1 
ATOM   1207 C  CG    . LEU A   1 157 ? -10.004 -26.122 -0.928  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    1 
ATOM   1208 C  CD1   . LEU A   1 157 ? -9.573  -27.592 -1.014  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   1 
ATOM   1209 C  CD2   . LEU A   1 157 ? -9.314  -25.417 0.253   1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   1 
ATOM   1210 N  N     . VAL A   1 158 ? -12.468 -24.660 -3.353  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     1 
ATOM   1211 C  CA    . VAL A   1 158 ? -13.945 -24.621 -3.229  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    1 
ATOM   1212 C  C     . VAL A   1 158 ? -14.583 -25.476 -4.317  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     1 
ATOM   1213 O  O     . VAL A   1 158 ? -15.540 -26.210 -4.039  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     1 
ATOM   1214 C  CB    . VAL A   1 158 ? -14.395 -23.151 -3.274  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    1 
ATOM   1215 C  CG1   . VAL A   1 158 ? -15.895 -23.031 -3.614  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   1 
ATOM   1216 C  CG2   . VAL A   1 158 ? -14.064 -22.436 -1.964  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   1 
ATOM   1217 N  N     . GLY A   1 159 ? -14.055 -25.403 -5.571  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     1 
ATOM   1218 C  CA    . GLY A   1 159 ? -14.642 -26.258 -6.616  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    1 
ATOM   1219 C  C     . GLY A   1 159 ? -14.536 -27.745 -6.259  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     1 
ATOM   1220 O  O     . GLY A   1 159 ? -15.493 -28.509 -6.403  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     1 
ATOM   1221 N  N     . VAL A   1 160 ? -13.328 -28.164 -5.822  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     1 
ATOM   1222 C  CA    . VAL A   1 160 ? -13.141 -29.584 -5.510  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    1 
ATOM   1223 C  C     . VAL A   1 160 ? -14.033 -30.004 -4.366  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     1 
ATOM   1224 O  O     . VAL A   1 160 ? -14.618 -31.099 -4.391  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     1 
ATOM   1225 C  CB    . VAL A   1 160 ? -11.635 -29.828 -5.183  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    1 
ATOM   1226 C  CG1   . VAL A   1 160 ? -11.370 -31.159 -4.523  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   1 
ATOM   1227 C  CG2   . VAL A   1 160 ? -10.802 -29.662 -6.446  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   1 
ATOM   1228 N  N     . LEU A   1 161 ? -14.141 -29.172 -3.314  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     1 
ATOM   1229 C  CA    . LEU A   1 161 ? -14.979 -29.582 -2.166  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    1 
ATOM   1230 C  C     . LEU A   1 161 ? -16.443 -29.583 -2.530  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     1 
ATOM   1231 O  O     . LEU A   1 161 ? -17.188 -30.487 -2.126  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     1 
ATOM   1232 C  CB    . LEU A   1 161 ? -14.710 -28.664 -0.960  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    1 
ATOM   1233 C  CG    . LEU A   1 161 ? -13.296 -28.768 -0.409  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    1 
ATOM   1234 C  CD1   . LEU A   1 161 ? -13.170 -27.793 0.774   1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   1 
ATOM   1235 C  CD2   . LEU A   1 161 ? -12.927 -30.176 0.084   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   1 
ATOM   1236 N  N     . TYR A   1 162 ? -16.877 -28.576 -3.312  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     1 
ATOM   1237 C  CA    . TYR A   1 162 ? -18.272 -28.558 -3.718  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    1 
ATOM   1238 C  C     . TYR A   1 162 ? -18.613 -29.803 -4.534  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     1 
ATOM   1239 O  O     . TYR A   1 162 ? -19.679 -30.398 -4.332  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     1 
ATOM   1240 C  CB    . TYR A   1 162 ? -18.505 -27.288 -4.597  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    1 
ATOM   1241 C  CG    . TYR A   1 162 ? -19.979 -27.221 -4.999  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    1 
ATOM   1242 C  CD1   . TYR A   1 162 ? -20.924 -26.679 -4.107  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   1 
ATOM   1243 C  CD2   . TYR A   1 162 ? -20.420 -27.704 -6.227  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   1 
ATOM   1244 C  CE1   . TYR A   1 162 ? -22.267 -26.627 -4.507  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   1 
ATOM   1245 C  CE2   . TYR A   1 162 ? -21.749 -27.670 -6.583  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   1 
ATOM   1246 C  CZ    . TYR A   1 162 ? -22.662 -27.130 -5.718  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    1 
ATOM   1247 O  OH    . TYR A   1 162 ? -24.014 -27.090 -6.050  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    1 
ATOM   1248 N  N     . TYR A   1 163 ? -17.724 -30.178 -5.461  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     1 
ATOM   1249 C  CA    . TYR A   1 163 ? -18.002 -31.393 -6.212  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    1 
ATOM   1250 C  C     . TYR A   1 163 ? -18.194 -32.573 -5.274  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     1 
ATOM   1251 O  O     . TYR A   1 163 ? -19.083 -33.393 -5.450  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     1 
ATOM   1252 C  CB    . TYR A   1 163 ? -16.823 -31.634 -7.190  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    1 
ATOM   1253 C  CG    . TYR A   1 163 ? -16.762 -33.102 -7.671  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    1 
ATOM   1254 C  CD1   . TYR A   1 163 ? -17.525 -33.456 -8.813  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   1 
ATOM   1255 C  CD2   . TYR A   1 163 ? -15.968 -34.063 -7.057  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   1 
ATOM   1256 C  CE1   . TYR A   1 163 ? -17.463 -34.772 -9.255  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   1 
ATOM   1257 C  CE2   . TYR A   1 163 ? -15.919 -35.377 -7.503  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   1 
ATOM   1258 C  CZ    . TYR A   1 163 ? -16.662 -35.713 -8.598  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    1 
ATOM   1259 O  OH    . TYR A   1 163 ? -16.633 -37.040 -9.065  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    1 
ATOM   1260 N  N     . HIS A   1 164 ? -17.265 -32.735 -4.336  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     1 
ATOM   1261 C  CA    . HIS A   1 164 ? -17.347 -33.938 -3.518  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    1 
ATOM   1262 C  C     . HIS A   1 164 ? -18.601 -33.927 -2.654  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     1 
ATOM   1263 O  O     . HIS A   1 164 ? -19.118 -35.006 -2.335  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     1 
ATOM   1264 C  CB    . HIS A   1 164 ? -16.078 -34.040 -2.645  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    1 
ATOM   1265 C  CG    . HIS A   1 164 ? -14.881 -34.589 -3.354  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    1 
ATOM   1266 N  ND1   . HIS A   1 164 ? -13.994 -33.794 -4.045  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   1 
ATOM   1267 C  CD2   . HIS A   1 164 ? -14.431 -35.895 -3.433  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   1 
ATOM   1268 C  CE1   . HIS A   1 164 ? -13.046 -34.588 -4.557  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   1 
ATOM   1269 N  NE2   . HIS A   1 164 ? -13.276 -35.847 -4.184  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   1 
ATOM   1270 N  N     . ALA A   1 165 ? -19.039 -32.732 -2.244  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     1 
ATOM   1271 C  CA    . ALA A   1 165 ? -20.204 -32.592 -1.386  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    1 
ATOM   1272 C  C     . ALA A   1 165 ? -21.480 -32.872 -2.196  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     1 
ATOM   1273 O  O     . ALA A   1 165 ? -22.427 -33.503 -1.669  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     1 
ATOM   1274 C  CB    . ALA A   1 165 ? -20.284 -31.195 -0.791  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    1 
ATOM   1275 N  N     . PHE A   1 166 ? -21.564 -32.373 -3.403  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     1 
ATOM   1276 C  CA    . PHE A   1 166 ? -22.883 -32.265 -4.039  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    1 
ATOM   1277 C  C     . PHE A   1 166 ? -22.975 -32.787 -5.457  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     1 
ATOM   1278 O  O     . PHE A   1 166 ? -24.124 -32.906 -5.951  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     1 
ATOM   1279 C  CB    . PHE A   1 166 ? -23.352 -30.787 -4.071  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    1 
ATOM   1280 C  CG    . PHE A   1 166 ? -23.454 -30.205 -2.662  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    1 
ATOM   1281 C  CD1   . PHE A   1 166 ? -22.694 -29.123 -2.269  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   1 
ATOM   1282 C  CD2   . PHE A   1 166 ? -24.341 -30.747 -1.734  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   1 
ATOM   1283 C  CE1   . PHE A   1 166 ? -22.778 -28.608 -1.002  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   1 
ATOM   1284 C  CE2   . PHE A   1 166 ? -24.440 -30.262 -0.412  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   1 
ATOM   1285 C  CZ    . PHE A   1 166 ? -23.668 -29.160 -0.094  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    1 
ATOM   1286 N  N     . LEU A   1 167 ? -21.874 -33.087 -6.136  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     1 
ATOM   1287 C  CA    . LEU A   1 167 ? -22.006 -33.422 -7.537  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    1 
ATOM   1288 C  C     . LEU A   1 167 ? -21.661 -34.847 -7.879  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     1 
ATOM   1289 O  O     . LEU A   1 167 ? -21.580 -35.173 -9.050  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     1 
ATOM   1290 C  CB    . LEU A   1 167 ? -21.116 -32.425 -8.342  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    1 
ATOM   1291 C  CG    . LEU A   1 167 ? -21.451 -30.960 -8.257  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    1 
ATOM   1292 C  CD1   . LEU A   1 167 ? -20.440 -30.178 -9.123  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   1 
ATOM   1293 C  CD2   . LEU A   1 167 ? -22.872 -30.611 -8.704  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   1 
ATOM   1294 N  N     . ARG A   1 168 ? -21.471 -35.742 -6.953  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     1 
ATOM   1295 C  CA    . ARG A   1 168 ? -21.227 -37.137 -7.259  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    1 
ATOM   1296 C  C     . ARG A   1 168 ? -22.561 -37.913 -7.447  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     1 
ATOM   1297 O  O     . ARG A   1 168 ? -22.335 -38.941 -8.042  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     1 
ATOM   1298 C  CB    . ARG A   1 168 ? -20.336 -37.715 -6.135  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    1 
ATOM   1299 C  CG    . ARG A   1 168 ? -19.027 -36.880 -6.081  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    1 
ATOM   1300 C  CD    . ARG A   1 168 ? -17.949 -37.665 -5.353  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    1 
ATOM   1301 N  NE    . ARG A   1 168 ? -18.255 -37.480 -3.914  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    1 
ATOM   1302 C  CZ    . ARG A   1 168 ? -17.641 -38.050 -2.906  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    1 
ATOM   1303 N  NH1   . ARG A   1 168 ? -16.654 -38.906 -3.241  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   1 
ATOM   1304 N  NH2   . ARG A   1 168 ? -17.999 -37.815 -1.641  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   1 
ATOM   1305 N  N     . GLU A-2 1 10  ? 12.612  -7.235  -9.693  1.00 68.41 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     1 
ATOM   1306 C  CA    . GLU A-2 1 10  ? 12.646  -6.374  -8.514  1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1307 C  C     . GLU A-2 1 10  ? 11.222  -6.144  -8.005  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     1 
ATOM   1308 O  O     . GLU A-2 1 10  ? 10.337  -5.667  -8.712  1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     1 
ATOM   1309 C  CB    . GLU A-2 1 10  ? 13.365  -5.055  -8.781  1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1310 N  N     . ARG A-2 1 11  ? 11.051  -6.521  -6.744  1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     1 
ATOM   1311 C  CA    . ARG A-2 1 11  ? 9.942   -5.968  -5.991  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1312 C  C     . ARG A-2 1 11  ? 10.375  -4.631  -5.374  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     1 
ATOM   1313 O  O     . ARG A-2 1 11  ? 11.440  -4.565  -4.753  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     1 
ATOM   1314 C  CB    . ARG A-2 1 11  ? 9.480   -6.914  -4.883  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1315 C  CG    . ARG A-2 1 11  ? 8.404   -7.812  -5.382  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1316 C  CD    . ARG A-2 1 11  ? 7.796   -8.644  -4.247  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1317 N  NE    . ARG A-2 1 11  ? 7.143   -9.742  -4.959  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1318 C  CZ    . ARG A-2 1 11  ? 6.522   -10.770 -4.455  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1319 N  NH1   . ARG A-2 1 11  ? 6.483   -10.785 -3.123  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1320 N  NH2   . ARG A-2 1 11  ? 5.977   -11.695 -5.230  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1321 N  N     . THR A-2 1 12  ? 9.511   -3.642  -5.583  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     1 
ATOM   1322 C  CA    A THR A-2 1 12  ? 9.705   -2.313  -4.999  0.50 33.99 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1323 C  CA    B THR A-2 1 12  ? 9.708   -2.314  -4.996  0.50 34.26 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1324 C  C     . THR A-2 1 12  ? 8.628   -2.157  -3.951  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     1 
ATOM   1325 O  O     . THR A-2 1 12  ? 7.441   -2.462  -4.181  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     1 
ATOM   1326 C  CB    A THR A-2 1 12  ? 9.668   -1.277  -6.122  0.50 37.71 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1327 C  CB    B THR A-2 1 12  ? 9.649   -1.200  -6.045  0.50 34.47 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1328 O  OG1   A THR A-2 1 12  ? 8.331   -0.861  -6.414  0.50 33.42 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1329 O  OG1   B THR A-2 1 12  ? 10.873  -1.232  -6.788  0.50 38.67 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1330 C  CG2   A THR A-2 1 12  ? 10.152  -1.942  -7.410  0.50 39.05 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1331 C  CG2   B THR A-2 1 12  ? 9.570   0.190   -5.438  0.50 35.51 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1332 N  N     . TYR A-2 1 13  ? 8.943   -1.746  -2.756  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     1 
ATOM   1333 C  CA    . TYR A-2 1 13  ? 7.978   -1.690  -1.692  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1334 C  C     . TYR A-2 1 13  ? 7.391   -0.301  -1.540  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     1 
ATOM   1335 O  O     . TYR A-2 1 13  ? 8.174   0.682   -1.510  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     1 
ATOM   1336 C  CB    . TYR A-2 1 13  ? 8.739   -2.246  -0.450  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1337 C  CG    . TYR A-2 1 13  ? 8.904   -3.763  -0.577  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1338 C  CD1   . TYR A-2 1 13  ? 10.020  -4.313  -1.180  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1339 C  CD2   . TYR A-2 1 13  ? 7.926   -4.624  -0.103  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1340 C  CE1   . TYR A-2 1 13  ? 10.151  -5.688  -1.290  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1341 C  CE2   . TYR A-2 1 13  ? 8.062   -6.009  -0.223  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1342 C  CZ    . TYR A-2 1 13  ? 9.184   -6.527  -0.826  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1343 O  OH    . TYR A-2 1 13  ? 9.384   -7.881  -0.972  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1344 N  N     . LEU A-2 1 14  ? 6.075   -0.206  -1.454  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     1 
ATOM   1345 C  CA    . LEU A-2 1 14  ? 5.383   1.034   -1.177  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1346 C  C     . LEU A-2 1 14  ? 4.990   1.173   0.295   1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     1 
ATOM   1347 O  O     . LEU A-2 1 14  ? 4.860   2.297   0.773   1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     1 
ATOM   1348 C  CB    . LEU A-2 1 14  ? 4.106   1.162   -2.025  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1349 C  CG    . LEU A-2 1 14  ? 4.364   0.940   -3.506  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1350 C  CD1   . LEU A-2 1 14  ? 3.123   1.102   -4.356  1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1351 C  CD2   . LEU A-2 1 14  ? 5.442   1.939   -3.945  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1352 N  N     . TYR A-2 1 15  ? 4.821   0.048   0.988   1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     1 
ATOM   1353 C  CA    . TYR A-2 1 15  ? 4.303   0.078   2.358   1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1354 C  C     . TYR A-2 1 15  ? 4.769   -1.211  3.032   1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     1 
ATOM   1355 O  O     . TYR A-2 1 15  ? 4.585   -2.285  2.455   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     1 
ATOM   1356 C  CB    . TYR A-2 1 15  ? 2.777   0.244   2.396   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1357 C  CG    . TYR A-2 1 15  ? 2.264   0.191   3.816   1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1358 C  CD1   . TYR A-2 1 15  ? 2.403   1.251   4.686   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1359 C  CD2   . TYR A-2 1 15  ? 1.659   -0.956  4.324   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1360 C  CE1   . TYR A-2 1 15  ? 1.943   1.190   5.997   1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1361 C  CE2   . TYR A-2 1 15  ? 1.171   -1.064  5.627   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1362 C  CZ    . TYR A-2 1 15  ? 1.328   0.042   6.463   1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1363 O  OH    . TYR A-2 1 15  ? 0.888   0.046   7.754   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1364 N  N     . ARG A-2 1 16  ? 5.404   -1.083  4.189   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     1 
ATOM   1365 C  CA    . ARG A-2 1 16  ? 5.780   -2.202  5.046   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1366 C  C     . ARG A-2 1 16  ? 5.015   -2.072  6.359   1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     1 
ATOM   1367 O  O     . ARG A-2 1 16  ? 5.321   -1.123  7.053   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     1 
ATOM   1368 C  CB    . ARG A-2 1 16  ? 7.280   -2.231  5.284   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1369 C  CG    . ARG A-2 1 16  ? 8.033   -2.701  4.030   1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1370 C  CD    . ARG A-2 1 16  ? 9.527   -2.600  4.344   1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1371 N  NE    . ARG A-2 1 16  ? 10.275  -3.496  3.469   1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1372 C  CZ    . ARG A-2 1 16  ? 10.132  -4.809  3.383   1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1373 N  NH1   . ARG A-2 1 16  ? 9.282   -5.568  4.071   1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1374 N  NH2   . ARG A-2 1 16  ? 10.923  -5.438  2.511   1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1375 N  N     . GLY A-2 1 17  ? 4.085   -2.981  6.638   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     1 
ATOM   1376 C  CA    . GLY A-2 1 17  ? 3.179   -2.842  7.749   1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1377 C  C     . GLY A-2 1 17  ? 3.254   -3.984  8.727   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     1 
ATOM   1378 O  O     . GLY A-2 1 17  ? 4.202   -4.764  8.803   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     1 
ATOM   1379 N  N     . ARG A-2 1 18  ? 2.156   -4.004  9.478   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     1 
ATOM   1380 C  CA    . ARG A-2 1 18  ? 2.039   -4.936  10.581  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1381 C  C     . ARG A-2 1 18  ? 1.679   -6.318  10.099  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     1 
ATOM   1382 O  O     . ARG A-2 1 18  ? 2.268   -7.338  10.489  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     1 
ATOM   1383 C  CB    . ARG A-2 1 18  ? 1.020   -4.363  11.578  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1384 N  N     A ILE A-2 1 19  ? 0.688   -6.299  9.207   0.50 25.02 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1385 N  N     B ILE A-2 1 19  ? 0.661   -6.476  9.230   0.50 23.82 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1386 C  CA    A ILE A-2 1 19  ? 0.150   -7.589  8.782   0.50 23.15 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1387 C  CA    B ILE A-2 1 19  ? 0.449   -7.862  8.781   0.50 23.64 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1388 C  C     A ILE A-2 1 19  ? 0.194   -7.733  7.275   0.50 20.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1389 C  C     B ILE A-2 1 19  ? 0.668   -7.953  7.266   0.50 19.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1390 O  O     A ILE A-2 1 19  ? -0.352  -8.659  6.705   0.50 15.43 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1391 O  O     B ILE A-2 1 19  ? 0.645   -9.101  6.810   0.50 15.04 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1392 C  CB    A ILE A-2 1 19  ? -1.280  -7.726  9.308   0.50 25.09 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1393 C  CB    B ILE A-2 1 19  ? -0.911  -8.522  9.073   0.50 20.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1394 C  CG1   A ILE A-2 1 19  ? -2.376  -7.033  8.480   0.50 23.37 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1395 C  CG1   B ILE A-2 1 19  ? -2.096  -8.055  8.235   0.50 21.71 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1396 C  CG2   A ILE A-2 1 19  ? -1.422  -7.238  10.740  0.50 28.30 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1397 C  CG2   B ILE A-2 1 19  ? -1.270  -8.395  10.559  0.50 20.37 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1398 C  CD1   A ILE A-2 1 19  ? -3.534  -8.046  8.444   0.50 25.58 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1399 C  CD1   B ILE A-2 1 19  ? -2.206  -6.546  8.067   0.50 23.19 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1400 N  N     . LEU A-2 1 20  ? 0.868   -6.793  6.622   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     1 
ATOM   1401 C  CA    . LEU A-2 1 20  ? 1.030   -6.864  5.170   1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1402 C  C     . LEU A-2 1 20  ? 2.131   -5.916  4.727   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     1 
ATOM   1403 O  O     . LEU A-2 1 20  ? 2.454   -4.952  5.430   1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     1 
ATOM   1404 C  CB    . LEU A-2 1 20  ? -0.292  -6.563  4.446   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1405 C  CG    . LEU A-2 1 20  ? -0.927  -5.181  4.497   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1406 C  CD1   . LEU A-2 1 20  ? -0.371  -4.201  3.475   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1407 C  CD2   . LEU A-2 1 20  ? -2.452  -5.300  4.305   1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1408 N  N     . ASN A-2 1 21  ? 2.661   -6.151  3.554   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     1 
ATOM   1409 C  CA    . ASN A-2 1 21  ? 3.512   -5.263  2.800   1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1410 C  C     . ASN A-2 1 21  ? 2.832   -5.081  1.444   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     1 
ATOM   1411 O  O     . ASN A-2 1 21  ? 2.242   -6.024  0.909   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     1 
ATOM   1412 C  CB    . ASN A-2 1 21  ? 4.903   -5.786  2.536   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1413 C  CG    . ASN A-2 1 21  ? 5.660   -6.182  3.795   1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1414 O  OD1   . ASN A-2 1 21  ? 5.540   -5.471  4.822   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1415 N  ND2   . ASN A-2 1 21  ? 6.389   -7.276  3.659   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1416 N  N     . LEU A-2 1 22  ? 2.941   -3.882  0.885   1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     1 
ATOM   1417 C  CA    . LEU A-2 1 22  ? 2.455   -3.633  -0.454  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1418 C  C     . LEU A-2 1 22  ? 3.667   -3.386  -1.355  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     1 
ATOM   1419 O  O     . LEU A-2 1 22  ? 4.468   -2.500  -1.039  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     1 
ATOM   1420 C  CB    . LEU A-2 1 22  ? 1.536   -2.423  -0.568  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1421 C  CG    . LEU A-2 1 22  ? 1.120   -1.952  -1.966  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1422 C  CD1   . LEU A-2 1 22  ? 0.254   -3.015  -2.661  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1423 C  CD2   . LEU A-2 1 22  ? 0.334   -0.679  -1.870  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1424 N  N     . ALA A-2 1 23  ? 3.727   -4.153  -2.448  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   1425 C  CA    . ALA A-2 1 23  ? 4.876   -4.118  -3.343  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1426 C  C     . ALA A-2 1 23  ? 4.372   -3.928  -4.764  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   1427 O  O     . ALA A-2 1 23  ? 3.258   -4.347  -5.034  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   1428 C  CB    . ALA A-2 1 23  ? 5.720   -5.390  -3.305  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1429 N  N     . LEU A-2 1 24  ? 5.204   -3.402  -5.646  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     1 
ATOM   1430 C  CA    . LEU A-2 1 24  ? 5.024   -3.422  -7.076  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1431 C  C     . LEU A-2 1 24  ? 6.066   -4.342  -7.708  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     1 
ATOM   1432 O  O     . LEU A-2 1 24  ? 7.230   -4.315  -7.343  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     1 
ATOM   1433 C  CB    . LEU A-2 1 24  ? 5.211   -2.064  -7.755  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1434 C  CG    . LEU A-2 1 24  ? 4.327   -0.996  -7.121  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1435 C  CD1   . LEU A-2 1 24  ? 4.618   0.375   -7.705  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1436 C  CD2   . LEU A-2 1 24  ? 2.856   -1.385  -7.266  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1437 N  N     . GLU A-2 1 25  ? 5.555   -5.114  -8.668  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     1 
ATOM   1438 C  CA    . GLU A-2 1 25  ? 6.490   -5.989  -9.386  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1439 C  C     . GLU A-2 1 25  ? 6.094   -5.890  -10.835 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     1 
ATOM   1440 O  O     . GLU A-2 1 25  ? 5.168   -6.548  -11.320 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     1 
ATOM   1441 C  CB    . GLU A-2 1 25  ? 6.358   -7.359  -8.770  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1442 C  CG    . GLU A-2 1 25  ? 7.496   -8.278  -9.175  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1443 C  CD    . GLU A-2 1 25  ? 7.190   -9.699  -8.730  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1444 O  OE1   . GLU A-2 1 25  ? 7.040   -10.068 -7.542  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1445 O  OE2   . GLU A-2 1 25  ? 7.087   -10.515 -9.681  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1446 N  N     . GLY A-2 1 26  ? 6.798   -4.933  -11.470 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     1 
ATOM   1447 C  CA    . GLY A-2 1 26  ? 6.392   -4.510  -12.800 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1448 C  C     . GLY A-2 1 26  ? 4.999   -3.899  -12.740 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     1 
ATOM   1449 O  O     . GLY A-2 1 26  ? 4.763   -2.976  -11.962 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     1 
ATOM   1450 N  N     . ARG A-2 1 27  ? 4.112   -4.463  -13.568 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     1 
ATOM   1451 C  CA    . ARG A-2 1 27  ? 2.748   -3.964  -13.594 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1452 C  C     . ARG A-2 1 27  ? 1.934   -4.485  -12.424 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     1 
ATOM   1453 O  O     . ARG A-2 1 27  ? 0.789   -4.062  -12.171 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     1 
ATOM   1454 C  CB    . ARG A-2 1 27  ? 2.073   -4.347  -14.916 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1455 N  N     . TYR A-2 1 28  ? 2.463   -5.406  -11.624 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     1 
ATOM   1456 C  CA    . TYR A-2 1 28  ? 1.604   -6.093  -10.669 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1457 C  C     . TYR A-2 1 28  ? 1.660   -5.454  -9.323  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     1 
ATOM   1458 O  O     . TYR A-2 1 28  ? 2.745   -5.135  -8.834  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     1 
ATOM   1459 C  CB    . TYR A-2 1 28  ? 2.031   -7.558  -10.548 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1460 C  CG    . TYR A-2 1 28  ? 1.670   -8.340  -11.791 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1461 C  CD1   . TYR A-2 1 28  ? 0.543   -9.113  -11.909 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1462 C  CD2   . TYR A-2 1 28  ? 2.506   -8.314  -12.878 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1463 C  CE1   . TYR A-2 1 28  ? 0.362   -9.778  -13.122 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1464 C  CE2   . TYR A-2 1 28  ? 2.332   -8.961  -14.091 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1465 C  CZ    . TYR A-2 1 28  ? 1.202   -9.730  -14.212 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1466 O  OH    . TYR A-2 1 28  ? 0.949   -10.420 -15.390 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1467 N  N     . GLU A-2 1 29  ? 0.481   -5.331  -8.709  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     1 
ATOM   1468 C  CA    . GLU A-2 1 29  ? 0.384   -4.887  -7.313  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1469 C  C     . GLU A-2 1 29  ? 0.318   -6.143  -6.448  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     1 
ATOM   1470 O  O     . GLU A-2 1 29  ? -0.515  -7.030  -6.717  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     1 
ATOM   1471 C  CB    . GLU A-2 1 29  ? -0.844  -3.999  -7.190  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1472 C  CG    . GLU A-2 1 29  ? -0.720  -2.755  -8.072  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1473 C  CD    . GLU A-2 1 29  ? -2.077  -2.173  -8.421  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1474 O  OE1   . GLU A-2 1 29  ? -3.130  -2.812  -8.424  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1475 O  OE2   . GLU A-2 1 29  ? -2.098  -0.964  -8.689  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1476 N  N     . ILE A-2 1 30  ? 1.198   -6.248  -5.461  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     1 
ATOM   1477 C  CA    A ILE A-2 1 30  ? 1.325   -7.484  -4.698  0.50 15.96 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1478 C  CA    B ILE A-2 1 30  ? 1.269   -7.497  -4.701  0.50 16.20 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1479 C  C     . ILE A-2 1 30  ? 1.263   -7.179  -3.235  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     1 
ATOM   1480 O  O     . ILE A-2 1 30  ? 1.991   -6.336  -2.743  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     1 
ATOM   1481 C  CB    A ILE A-2 1 30  ? 2.682   -8.167  -4.983  0.50 18.19 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1482 C  CB    B ILE A-2 1 30  ? 2.546   -8.276  -5.089  0.50 17.47 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1483 C  CG1   A ILE A-2 1 30  ? 2.809   -8.534  -6.469  0.50 19.93 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1484 C  CG1   B ILE A-2 1 30  ? 2.562   -8.639  -6.578  0.50 19.68 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1485 C  CG2   A ILE A-2 1 30  ? 2.900   -9.367  -4.090  0.50 16.35 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1486 C  CG2   B ILE A-2 1 30  ? 2.730   -9.488  -4.203  0.50 16.87 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1487 C  CD1   A ILE A-2 1 30  ? 1.557   -9.258  -6.937  0.50 23.28 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1488 C  CD1   B ILE A-2 1 30  ? 3.841   -9.281  -7.066  0.50 18.55 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1489 N  N     . VAL A-2 1 31  ? 0.413   -7.891  -2.531  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     1 
ATOM   1490 C  CA    . VAL A-2 1 31  ? 0.321   -7.776  -1.072  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1491 C  C     . VAL A-2 1 31  ? 0.941   -8.997  -0.455  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     1 
ATOM   1492 O  O     . VAL A-2 1 31  ? 0.407   -10.107 -0.583  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     1 
ATOM   1493 C  CB    . VAL A-2 1 31  ? -1.131  -7.602  -0.619  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1494 C  CG1   . VAL A-2 1 31  ? -1.144  -7.543  0.901   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1495 C  CG2   . VAL A-2 1 31  ? -1.674  -6.292  -1.164  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1496 N  N     . GLU A-2 1 32  ? 2.047   -8.799  0.237   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     1 
ATOM   1497 C  CA    . GLU A-2 1 32  ? 2.682   -9.874  1.025   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1498 C  C     . GLU A-2 1 32  ? 1.983   -9.961  2.364   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     1 
ATOM   1499 O  O     . GLU A-2 1 32  ? 1.707   -8.931  2.972   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     1 
ATOM   1500 C  CB    . GLU A-2 1 32  ? 4.174   -9.589  1.256   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1501 C  CG    . GLU A-2 1 32  ? 4.968   -9.546  -0.040  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1502 C  CD    . GLU A-2 1 32  ? 6.413   -9.148  0.059   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1503 O  OE1   . GLU A-2 1 32  ? 6.774   -8.759  1.226   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1504 O  OE2   . GLU A-2 1 32  ? 7.149   -9.224  -0.905  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1505 N  N     . HIS A-2 1 33  ? 1.754   -11.192 2.793   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     1 
ATOM   1506 C  CA    . HIS A-2 1 33  ? 0.962   -11.362 4.015   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1507 C  C     . HIS A-2 1 33  ? 1.411   -12.630 4.698   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     1 
ATOM   1508 O  O     . HIS A-2 1 33  ? 1.736   -13.605 4.015   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     1 
ATOM   1509 C  CB    . HIS A-2 1 33  ? -0.503  -11.457 3.616   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1510 C  CG    . HIS A-2 1 33  ? -1.522  -11.502 4.689   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1511 N  ND1   . HIS A-2 1 33  ? -1.620  -12.580 5.617   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1512 C  CD2   . HIS A-2 1 33  ? -2.535  -10.630 4.992   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1513 C  CE1   . HIS A-2 1 33  ? -2.659  -12.304 6.425   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1514 N  NE2   . HIS A-2 1 33  ? -3.219  -11.174 6.079   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1515 N  N     . LYS A-2 1 34  ? 1.422   -12.638 6.015   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     1 
ATOM   1516 C  CA    . LYS A-2 1 34  ? 1.801   -13.839 6.735   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1517 C  C     . LYS A-2 1 34  ? 0.893   -15.001 6.376   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     1 
ATOM   1518 O  O     . LYS A-2 1 34  ? -0.288  -14.797 6.073   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     1 
ATOM   1519 C  CB    . LYS A-2 1 34  ? 1.718   -13.617 8.260   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1520 C  CG    . LYS A-2 1 34  ? 2.976   -12.998 8.820   1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1521 C  CD    . LYS A-2 1 34  ? 2.816   -12.893 10.346  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1522 C  CE    . LYS A-2 1 34  ? 4.183   -12.514 10.947  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1523 N  NZ    . LYS A-2 1 34  ? 4.444   -11.073 10.663  1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1524 N  N     . PRO A-2 1 35  ? 1.383   -16.246 6.425   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     1 
ATOM   1525 C  CA    . PRO A-2 1 35  ? 0.483   -17.372 6.217   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1526 C  C     . PRO A-2 1 35  ? -0.443  -17.520 7.424   1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     1 
ATOM   1527 O  O     . PRO A-2 1 35  ? -0.209  -17.002 8.528   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     1 
ATOM   1528 C  CB    . PRO A-2 1 35  ? 1.408   -18.585 6.101   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1529 C  CG    . PRO A-2 1 35  ? 2.743   -18.175 6.578   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1530 C  CD    . PRO A-2 1 35  ? 2.772   -16.679 6.718   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1531 N  N     . ALA A-2 1 36  ? -1.544  -18.232 7.173   1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     1 
ATOM   1532 C  CA    . ALA A-2 1 36  ? -2.623  -18.380 8.124   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1533 C  C     . ALA A-2 1 36  ? -2.913  -19.875 8.319   1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     1 
ATOM   1534 O  O     . ALA A-2 1 36  ? -2.541  -20.710 7.501   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     1 
ATOM   1535 C  CB    . ALA A-2 1 36  ? -3.902  -17.670 7.661   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1536 N  N     . VAL A-2 1 37  ? -3.667  -20.147 9.372   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     1 
ATOM   1537 C  CA    . VAL A-2 1 37  ? -4.219  -21.484 9.633   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1538 C  C     . VAL A-2 1 37  ? -5.705  -21.371 9.922   1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     1 
ATOM   1539 O  O     . VAL A-2 1 37  ? -6.202  -20.292 10.315  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     1 
ATOM   1540 C  CB    . VAL A-2 1 37  ? -3.529  -22.195 10.812  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1541 C  CG1   . VAL A-2 1 37  ? -2.036  -22.370 10.500  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1542 C  CG2   . VAL A-2 1 37  ? -3.728  -21.381 12.108  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1543 N  N     . ALA A-2 1 38  ? -6.420  -22.491 9.758   1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     1 
ATOM   1544 C  CA    . ALA A-2 1 38  ? -7.843  -22.541 10.072  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1545 C  C     . ALA A-2 1 38  ? -8.127  -23.959 10.533  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     1 
ATOM   1546 O  O     . ALA A-2 1 38  ? -7.493  -24.925 10.070  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     1 
ATOM   1547 C  CB    . ALA A-2 1 38  ? -8.670  -22.130 8.864   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1548 N  N     . VAL A-2 1 39  ? -9.096  -24.061 11.450  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     1 
ATOM   1549 C  CA    . VAL A-2 1 39  ? -9.393  -25.354 12.042  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1550 C  C     . VAL A-2 1 39  ? -10.879 -25.691 11.890  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     1 
ATOM   1551 O  O     . VAL A-2 1 39  ? -11.740 -24.935 12.343  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     1 
ATOM   1552 C  CB    . VAL A-2 1 39  ? -9.030  -25.346 13.582  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1553 C  CG1   . VAL A-2 1 39  ? -9.348  -26.690 14.201  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1554 C  CG2   . VAL A-2 1 39  ? -7.564  -24.999 13.744  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1555 N  N     . ILE A-2 1 40  ? -11.147 -26.845 11.277  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     1 
ATOM   1556 C  CA    . ILE A-2 1 40  ? -12.458 -27.415 11.138  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1557 C  C     . ILE A-2 1 40  ? -12.746 -28.376 12.307  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     1 
ATOM   1558 O  O     . ILE A-2 1 40  ? -11.945 -29.306 12.511  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     1 
ATOM   1559 C  CB    . ILE A-2 1 40  ? -12.563 -28.193 9.818   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1560 C  CG1   . ILE A-2 1 40  ? -12.293 -27.261 8.620   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1561 C  CG2   . ILE A-2 1 40  ? -13.935 -28.852 9.709   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1562 C  CD1   . ILE A-2 1 40  ? -12.289 -28.035 7.269   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1563 N  N     . ALA A-2 1 41  ? -13.821 -28.117 13.043  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     1 
ATOM   1564 C  CA    . ALA A-2 1 41  ? -14.090 -28.994 14.216  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1565 C  C     . ALA A-2 1 41  ? -15.583 -29.244 14.303  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     1 
ATOM   1566 O  O     . ALA A-2 1 41  ? -16.370 -28.264 14.196  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     1 
ATOM   1567 C  CB    . ALA A-2 1 41  ? -13.628 -28.322 15.503  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1568 N  N     . LEU A-2 1 42  ? -15.972 -30.494 14.500  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     1 
ATOM   1569 C  CA    A LEU A-2 1 42  ? -17.359 -30.930 14.604  0.60 12.33 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1570 C  CA    B LEU A-2 1 42  ? -17.354 -30.958 14.562  0.40 12.36 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1571 C  C     . LEU A-2 1 42  ? -17.571 -31.495 15.997  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     1 
ATOM   1572 O  O     . LEU A-2 1 42  ? -16.756 -32.311 16.421  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     1 
ATOM   1573 C  CB    A LEU A-2 1 42  ? -17.675 -31.996 13.561  0.60 14.57 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1574 C  CB    B LEU A-2 1 42  ? -17.617 -31.960 13.440  0.40 15.35 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1575 C  CG    A LEU A-2 1 42  ? -18.095 -31.479 12.192  0.60 14.46 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1576 C  CG    B LEU A-2 1 42  ? -19.067 -32.206 13.033  0.40 11.35 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1577 C  CD1   A LEU A-2 1 42  ? -19.470 -30.829 12.260  0.60 19.76 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1578 C  CD1   B LEU A-2 1 42  ? -19.628 -30.993 12.302  0.40 14.60 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1579 C  CD2   A LEU A-2 1 42  ? -17.053 -30.502 11.674  0.60 25.65 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1580 C  CD2   B LEU A-2 1 42  ? -19.155 -33.456 12.171  0.40 15.96 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1581 N  N     . ARG A-2 1 43  ? -18.715 -31.203 16.595  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     1 
ATOM   1582 C  CA    A ARG A-2 1 43  ? -19.048 -31.856 17.868  0.60 15.33 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1583 C  CA    B ARG A-2 1 43  ? -19.053 -31.890 17.839  0.40 15.10 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1584 C  C     . ARG A-2 1 43  ? -20.579 -32.001 17.850  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     1 
ATOM   1585 O  O     . ARG A-2 1 43  ? -21.273 -30.981 17.703  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     1 
ATOM   1586 C  CB    A ARG A-2 1 43  ? -18.620 -31.081 19.097  0.60 15.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1587 C  CB    B ARG A-2 1 43  ? -18.478 -31.117 19.006  0.40 16.23 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1588 C  CG    A ARG A-2 1 43  ? -19.278 -31.624 20.406  0.60 17.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1589 C  CG    B ARG A-2 1 43  ? -18.771 -31.790 20.359  0.40 17.70 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1590 C  CD    A ARG A-2 1 43  ? -18.903 -30.732 21.597  0.60 17.58 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1591 C  CD    B ARG A-2 1 43  ? -17.904 -31.108 21.424  0.40 17.31 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1592 N  NE    A ARG A-2 1 43  ? -19.763 -31.065 22.759  0.60 19.08 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1593 N  NE    B ARG A-2 1 43  ? -18.020 -31.851 22.661  0.40 18.11 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1594 C  CZ    A ARG A-2 1 43  ? -19.379 -31.883 23.733  0.60 18.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1595 C  CZ    B ARG A-2 1 43  ? -19.153 -31.914 23.368  0.40 21.87 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1596 N  NH1   A ARG A-2 1 43  ? -18.158 -32.453 23.684  0.60 21.26 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1597 N  NH1   B ARG A-2 1 43  ? -20.292 -31.319 23.041  0.40 19.64 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1598 N  NH2   A ARG A-2 1 43  ? -20.213 -32.123 24.733  0.60 22.98 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1599 N  NH2   B ARG A-2 1 43  ? -19.131 -32.636 24.490  0.40 27.38 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1600 N  N     . GLU A-2 1 44  ? -21.083 -33.189 18.045  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     1 
ATOM   1601 C  CA    . GLU A-2 1 44  ? -22.536 -33.442 18.105  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1602 C  C     . GLU A-2 1 44  ? -23.278 -32.836 16.922  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     1 
ATOM   1603 O  O     . GLU A-2 1 44  ? -24.393 -32.282 17.082  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     1 
ATOM   1604 C  CB    . GLU A-2 1 44  ? -23.207 -32.930 19.410  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1605 C  CG    . GLU A-2 1 44  ? -22.609 -33.588 20.617  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1606 C  CD    . GLU A-2 1 44  ? -23.099 -33.015 21.934  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1607 O  OE1   . GLU A-2 1 44  ? -22.771 -33.662 22.945  1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1608 O  OE2   . GLU A-2 1 44  ? -23.757 -31.957 22.005  1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1609 N  N     . GLY A-2 1 45  ? -22.667 -32.904 15.741  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     1 
ATOM   1610 C  CA    . GLY A-2 1 45  ? -23.221 -32.400 14.486  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1611 C  C     . GLY A-2 1 45  ? -23.145 -30.893 14.317  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     1 
ATOM   1612 O  O     . GLY A-2 1 45  ? -23.591 -30.389 13.303  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     1 
ATOM   1613 N  N     . ARG A-2 1 46  ? -22.531 -30.182 15.255  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     1 
ATOM   1614 C  CA    A ARG A-2 1 46  ? -22.338 -28.753 15.050  0.40 10.35 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1615 C  CA    B ARG A-2 1 46  ? -22.343 -28.739 15.118  0.60 9.97  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1616 C  C     . ARG A-2 1 46  ? -20.894 -28.474 14.693  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     1 
ATOM   1617 O  O     . ARG A-2 1 46  ? -19.957 -29.108 15.253  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     1 
ATOM   1618 C  CB    A ARG A-2 1 46  ? -22.674 -27.998 16.337  0.40 11.15 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1619 C  CB    B ARG A-2 1 46  ? -22.589 -27.994 16.431  0.60 11.01 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1620 C  CG    A ARG A-2 1 46  ? -24.066 -28.418 16.835  0.40 11.12 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1621 C  CG    B ARG A-2 1 46  ? -24.040 -27.740 16.848  0.60 11.58 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1622 C  CD    A ARG A-2 1 46  ? -24.378 -27.573 18.041  0.40 11.88 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1623 C  CD    B ARG A-2 1 46  ? -24.716 -29.031 17.280  0.60 11.84 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1624 N  NE    A ARG A-2 1 46  ? -25.751 -27.736 18.526  0.40 12.97 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1625 N  NE    B ARG A-2 1 46  ? -25.887 -28.656 18.112  0.60 13.35 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1626 C  CZ    A ARG A-2 1 46  ? -26.165 -28.598 19.440  0.40 17.35 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1627 C  CZ    B ARG A-2 1 46  ? -26.546 -29.525 18.877  0.60 17.07 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1628 N  NH1   A ARG A-2 1 46  ? -25.348 -29.466 20.030  0.40 22.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1629 N  NH1   B ARG A-2 1 46  ? -27.589 -29.114 19.616  0.60 17.44 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1630 N  NH2   A ARG A-2 1 46  ? -27.453 -28.640 19.805  0.40 18.72 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1631 N  NH2   B ARG A-2 1 46  ? -26.148 -30.791 18.869  0.60 17.11 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1632 N  N     . MET A-2 1 47  ? -20.698 -27.532 13.812  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     1 
ATOM   1633 C  CA    . MET A-2 1 47  ? -19.353 -27.062 13.498  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    1 
ATOM   1634 C  C     . MET A-2 1 47  ? -19.039 -25.843 14.346  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     1 
ATOM   1635 O  O     . MET A-2 1 47  ? -19.905 -25.016 14.686  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     1 
ATOM   1636 C  CB    . MET A-2 1 47  ? -19.313 -26.721 11.995  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    1 
ATOM   1637 C  CG    . MET A-2 1 47  ? -17.965 -26.115 11.548  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    1 
ATOM   1638 S  SD    . MET A-2 1 47  ? -17.737 -26.324 9.745   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    1 
ATOM   1639 C  CE    . MET A-2 1 47  ? -17.575 -28.069 9.643   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    1 
ATOM   1640 N  N     . LEU A-2 1 48  ? -17.744 -25.736 14.679  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     1 
ATOM   1641 C  CA    . LEU A-2 1 48  ? -17.244 -24.639 15.503  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1642 C  C     . LEU A-2 1 48  ? -16.965 -23.446 14.608  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     1 
ATOM   1643 O  O     . LEU A-2 1 48  ? -15.932 -23.379 13.920  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     1 
ATOM   1644 C  CB    . LEU A-2 1 48  ? -15.984 -25.093 16.202  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1645 C  CG    . LEU A-2 1 48  ? -15.277 -24.114 17.099  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1646 C  CD1   . LEU A-2 1 48  ? -16.200 -23.596 18.187  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1647 C  CD2   . LEU A-2 1 48  ? -14.080 -24.833 17.702  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1648 N  N     . PHE A-2 1 49  ? -17.875 -22.491 14.566  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     1 
ATOM   1649 C  CA    . PHE A-2 1 49  ? -17.617 -21.222 13.862  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1650 C  C     . PHE A-2 1 49  ? -17.214 -20.136 14.883  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     1 
ATOM   1651 O  O     . PHE A-2 1 49  ? -17.503 -20.278 16.073  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     1 
ATOM   1652 C  CB    . PHE A-2 1 49  ? -18.833 -20.745 13.070  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1653 C  CG    . PHE A-2 1 49  ? -19.278 -21.747 12.013  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1654 C  CD1   . PHE A-2 1 49  ? -20.349 -22.624 12.231  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1655 C  CD2   . PHE A-2 1 49  ? -18.624 -21.800 10.776  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1656 C  CE1   . PHE A-2 1 49  ? -20.761 -23.502 11.247  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1657 C  CE2   . PHE A-2 1 49  ? -19.043 -22.687 9.816   1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1658 C  CZ    . PHE A-2 1 49  ? -20.098 -23.551 10.039  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1659 N  N     . VAL A-2 1 50  ? -16.632 -19.085 14.366  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     1 
ATOM   1660 C  CA    . VAL A-2 1 50  ? -16.414 -17.885 15.152  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1661 C  C     . VAL A-2 1 50  ? -16.829 -16.673 14.329  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     1 
ATOM   1662 O  O     . VAL A-2 1 50  ? -16.790 -16.726 13.104  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     1 
ATOM   1663 C  CB    . VAL A-2 1 50  ? -14.950 -17.719 15.632  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1664 C  CG1   . VAL A-2 1 50  ? -14.572 -18.824 16.616  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1665 C  CG2   . VAL A-2 1 50  ? -13.952 -17.726 14.435  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1666 N  N     . ARG A-2 1 51  ? -17.188 -15.607 15.040  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     1 
ATOM   1667 C  CA    A ARG A-2 1 51  ? -17.477 -14.341 14.394  0.50 9.79  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1668 C  CA    B ARG A-2 1 51  ? -17.503 -14.340 14.403  0.50 9.81  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1669 C  C     . ARG A-2 1 51  ? -16.802 -13.228 15.168  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     1 
ATOM   1670 O  O     . ARG A-2 1 51  ? -16.730 -13.245 16.385  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     1 
ATOM   1671 C  CB    A ARG A-2 1 51  ? -18.994 -14.052 14.353  0.50 10.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1672 C  CB    B ARG A-2 1 51  ? -19.021 -14.057 14.389  0.50 11.25 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1673 C  CG    A ARG A-2 1 51  ? -19.755 -15.091 13.562  0.50 10.58 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1674 C  CG    B ARG A-2 1 51  ? -19.821 -14.921 13.440  0.50 12.72 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1675 C  CD    A ARG A-2 1 51  ? -21.216 -14.732 13.398  0.50 12.52 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1676 C  CD    B ARG A-2 1 51  ? -21.241 -14.396 13.231  0.50 13.29 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1677 N  NE    A ARG A-2 1 51  ? -21.510 -13.571 12.600  0.50 14.09 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1678 N  NE    B ARG A-2 1 51  ? -22.014 -14.542 14.482  0.50 12.86 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1679 C  CZ    A ARG A-2 1 51  ? -22.739 -13.044 12.479  0.50 18.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1680 C  CZ    B ARG A-2 1 51  ? -23.349 -14.627 14.502  0.50 14.92 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1681 N  NH1   A ARG A-2 1 51  ? -23.773 -13.595 13.122  0.50 19.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1682 N  NH1   B ARG A-2 1 51  ? -24.046 -14.594 13.375  0.50 13.80 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1683 N  NH2   A ARG A-2 1 51  ? -22.979 -11.987 11.736  0.50 13.77 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1684 N  NH2   B ARG A-2 1 51  ? -23.955 -14.745 15.675  0.50 13.60 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1685 N  N     . GLN A-2 1 52  ? -16.318 -12.231 14.438  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     1 
ATOM   1686 C  CA    A GLN A-2 1 52  ? -15.734 -11.025 15.079  0.80 11.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1687 C  CA    B GLN A-2 1 52  ? -15.708 -11.053 15.044  0.20 11.10 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1688 C  C     . GLN A-2 1 52  ? -15.945 -9.888  14.104  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     1 
ATOM   1689 O  O     . GLN A-2 1 52  ? -16.055 -10.096 12.870  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     1 
ATOM   1690 C  CB    A GLN A-2 1 52  ? -14.256 -11.188 15.371  0.80 12.31 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1691 C  CB    B GLN A-2 1 52  ? -14.211 -11.232 15.268  0.20 12.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1692 C  CG    A GLN A-2 1 52  ? -13.465 -11.401 14.045  0.80 14.32 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1693 C  CG    B GLN A-2 1 52  ? -13.430 -11.216 13.947  0.20 13.76 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1694 C  CD    A GLN A-2 1 52  ? -12.036 -11.772 14.430  0.80 15.90 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1695 C  CD    B GLN A-2 1 52  ? -12.351 -12.280 13.967  0.20 15.64 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1696 O  OE1   A GLN A-2 1 52  ? -11.272 -10.927 14.921  0.80 27.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1697 O  OE1   B GLN A-2 1 52  ? -11.273 -12.047 14.510  0.20 18.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1698 N  NE2   A GLN A-2 1 52  ? -11.792 -13.062 14.186  0.80 17.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1699 N  NE2   B GLN A-2 1 52  ? -12.643 -13.438 13.400  0.20 15.32 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1700 N  N     . MET A-2 1 53  ? -16.022 -8.679  14.627  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     1 
ATOM   1701 C  CA    . MET A-2 1 53  ? -16.138 -7.559  13.681  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    1 
ATOM   1702 C  C     . MET A-2 1 53  ? -14.857 -7.511  12.836  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     1 
ATOM   1703 O  O     . MET A-2 1 53  ? -13.721 -7.586  13.361  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     1 
ATOM   1704 C  CB    . MET A-2 1 53  ? -16.374 -6.261  14.432  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    1 
ATOM   1705 C  CG    . MET A-2 1 53  ? -16.615 -5.024  13.539  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    1 
ATOM   1706 S  SD    . MET A-2 1 53  ? -17.880 -5.182  12.225  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    1 
ATOM   1707 C  CE    . MET A-2 1 53  ? -19.302 -5.673  13.255  1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    1 
ATOM   1708 N  N     . ARG A-2 1 54  ? -15.013 -7.389  11.522  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     1 
ATOM   1709 C  CA    . ARG A-2 1 54  ? -13.887 -7.321  10.593  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1710 C  C     . ARG A-2 1 54  ? -13.923 -5.977  9.885   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     1 
ATOM   1711 O  O     . ARG A-2 1 54  ? -14.735 -5.800  8.970   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     1 
ATOM   1712 C  CB    . ARG A-2 1 54  ? -14.074 -8.473  9.563   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1713 C  CG    . ARG A-2 1 54  ? -13.839 -9.855  10.179  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1714 C  CD    . ARG A-2 1 54  ? -12.355 -9.980  10.609  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1715 N  NE    . ARG A-2 1 54  ? -11.996 -11.418 10.683  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1716 C  CZ    . ARG A-2 1 54  ? -10.793 -11.829 11.094  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1717 N  NH1   . ARG A-2 1 54  ? -9.877  -10.974 11.500  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1718 N  NH2   . ARG A-2 1 54  ? -10.501 -13.140 11.097  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1719 N  N     . PRO A-2 1 55  ? -13.169 -4.990  10.334  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     1 
ATOM   1720 C  CA    . PRO A-2 1 55  ? -13.249 -3.642  9.757   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1721 C  C     . PRO A-2 1 55  ? -13.029 -3.641  8.248   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     1 
ATOM   1722 O  O     . PRO A-2 1 55  ? -13.572 -2.745  7.599   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     1 
ATOM   1723 C  CB    . PRO A-2 1 55  ? -12.112 -2.884  10.465  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1724 C  CG    . PRO A-2 1 55  ? -11.927 -3.565  11.777  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1725 C  CD    . PRO A-2 1 55  ? -12.184 -5.040  11.443  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1726 N  N     . ALA A-2 1 56  ? -12.277 -4.587  7.695   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     1 
ATOM   1727 C  CA    . ALA A-2 1 56  ? -12.092 -4.545  6.242   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1728 C  C     . ALA A-2 1 56  ? -13.428 -4.670  5.516   1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     1 
ATOM   1729 O  O     . ALA A-2 1 56  ? -13.566 -4.150  4.386   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     1 
ATOM   1730 C  CB    . ALA A-2 1 56  ? -11.138 -5.655  5.811   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1731 N  N     . VAL A-2 1 57  ? -14.384 -5.418  6.103   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     1 
ATOM   1732 C  CA    . VAL A-2 1 57  ? -15.655 -5.660  5.409   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1733 C  C     . VAL A-2 1 57  ? -16.806 -5.014  6.148   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     1 
ATOM   1734 O  O     . VAL A-2 1 57  ? -17.911 -4.940  5.551   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     1 
ATOM   1735 C  CB    . VAL A-2 1 57  ? -15.949 -7.149  5.165   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1736 C  CG1   . VAL A-2 1 57  ? -14.913 -7.617  4.150   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1737 C  CG2   . VAL A-2 1 57  ? -15.883 -7.956  6.431   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1738 N  N     . GLY A-2 1 58  ? -16.635 -4.476  7.348   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     1 
ATOM   1739 C  CA    . GLY A-2 1 58  ? -17.704 -3.763  8.031   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1740 C  C     . GLY A-2 1 58  ? -18.799 -4.652  8.534   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     1 
ATOM   1741 O  O     . GLY A-2 1 58  ? -19.936 -4.209  8.773   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     1 
ATOM   1742 N  N     . LEU A-2 1 59  ? -18.483 -5.905  8.752   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     1 
ATOM   1743 C  CA    . LEU A-2 1 59  ? -19.466 -6.856  9.243   1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1744 C  C     . LEU A-2 1 59  ? -18.722 -8.035  9.869   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     1 
ATOM   1745 O  O     . LEU A-2 1 59  ? -17.470 -8.069  9.788   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     1 
ATOM   1746 C  CB    . LEU A-2 1 59  ? -20.462 -7.210  8.134   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1747 C  CG    . LEU A-2 1 59  ? -19.960 -7.786  6.825   1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1748 C  CD1   . LEU A-2 1 59  ? -19.542 -9.280  6.963   1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1749 C  CD2   . LEU A-2 1 59  ? -21.026 -7.695  5.725   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1750 N  N     . ALA A-2 1 60  ? -19.470 -8.973  10.440  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     1 
ATOM   1751 C  CA    . ALA A-2 1 60  ? -18.878 -10.156 11.086  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1752 C  C     . ALA A-2 1 60  ? -19.282 -11.382 10.272  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     1 
ATOM   1753 O  O     . ALA A-2 1 60  ? -20.371 -11.926 10.453  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     1 
ATOM   1754 C  CB    . ALA A-2 1 60  ? -19.367 -10.276 12.538  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1755 N  N     . PRO A-2 1 61  ? -18.446 -11.868 9.372   1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     1 
ATOM   1756 C  CA    . PRO A-2 1 61  ? -18.774 -13.056 8.614   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1757 C  C     . PRO A-2 1 61  ? -18.654 -14.296 9.477   1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     1 
ATOM   1758 O  O     . PRO A-2 1 61  ? -18.011 -14.326 10.534  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     1 
ATOM   1759 C  CB    . PRO A-2 1 61  ? -17.706 -13.069 7.486   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1760 C  CG    . PRO A-2 1 61  ? -16.607 -12.206 7.962   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1761 C  CD    . PRO A-2 1 61  ? -17.099 -11.336 9.070   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1762 N  N     . LEU A-2 1 62  ? -19.247 -15.381 8.993   1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   1763 C  CA    . LEU A-2 1 62  ? -19.082 -16.689 9.674   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1764 C  C     . LEU A-2 1 62  ? -17.770 -17.277 9.223   1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   1765 O  O     . LEU A-2 1 62  ? -17.560 -17.545 8.015   1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   1766 C  CB    . LEU A-2 1 62  ? -20.254 -17.553 9.283   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1767 C  CG    . LEU A-2 1 62  ? -20.528 -18.674 10.255  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1768 C  CD1   . LEU A-2 1 62  ? -21.039 -18.159 11.625  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1769 C  CD2   . LEU A-2 1 62  ? -21.536 -19.677 9.655   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1770 N  N     . GLU A-2 1 63  ? -16.852 -17.464 10.167  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     1 
ATOM   1771 C  CA    . GLU A-2 1 63  ? -15.540 -18.032 9.932   1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1772 C  C     . GLU A-2 1 63  ? -15.386 -19.299 10.757  1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     1 
ATOM   1773 O  O     . GLU A-2 1 63  ? -16.243 -19.606 11.589  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     1 
ATOM   1774 C  CB    . GLU A-2 1 63  ? -14.420 -17.028 10.341  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1775 C  CG    . GLU A-2 1 63  ? -14.679 -15.657 9.771   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1776 C  CD    . GLU A-2 1 63  ? -13.549 -14.663 9.979   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1777 O  OE1   . GLU A-2 1 63  ? -12.347 -15.096 10.098  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1778 O  OE2   . GLU A-2 1 63  ? -13.801 -13.460 10.032  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1779 N  N     . ILE A-2 1 64  ? -14.298 -20.023 10.561  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     1 
ATOM   1780 C  CA    . ILE A-2 1 64  ? -13.896 -21.049 11.532  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1781 C  C     . ILE A-2 1 64  ? -12.688 -20.505 12.273  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     1 
ATOM   1782 O  O     . ILE A-2 1 64  ? -12.087 -19.529 11.813  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     1 
ATOM   1783 C  CB    . ILE A-2 1 64  ? -13.670 -22.423 10.843  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1784 C  CG1   . ILE A-2 1 64  ? -12.656 -22.321 9.729   1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1785 C  CG2   . ILE A-2 1 64  ? -14.999 -22.991 10.385  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1786 C  CD1   . ILE A-2 1 64  ? -12.312 -23.632 9.065   1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1787 N  N     . PRO A-2 1 65  ? -12.281 -21.080 13.398  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     1 
ATOM   1788 C  CA    . PRO A-2 1 65  ? -11.143 -20.525 14.131  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1789 C  C     . PRO A-2 1 65  ? -9.918  -20.465 13.249  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     1 
ATOM   1790 O  O     . PRO A-2 1 65  ? -9.557  -21.441 12.567  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     1 
ATOM   1791 C  CB    . PRO A-2 1 65  ? -10.965 -21.540 15.306  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1792 C  CG    . PRO A-2 1 65  ? -12.373 -22.001 15.544  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1793 C  CD    . PRO A-2 1 65  ? -12.910 -22.231 14.098  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1794 N  N     . ALA A-2 1 66  ? -9.268  -19.310 13.217  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     1 
ATOM   1795 C  CA    . ALA A-2 1 66  ? -8.201  -19.064 12.249  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1796 C  C     . ALA A-2 1 66  ? -7.267  -18.050 12.849  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     1 
ATOM   1797 O  O     . ALA A-2 1 66  ? -7.603  -17.279 13.745  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     1 
ATOM   1798 C  CB    . ALA A-2 1 66  ? -8.809  -18.534 10.953  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1799 N  N     . GLY A-2 1 67  ? -6.062  -18.023 12.321  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     1 
ATOM   1800 C  CA    . GLY A-2 1 67  ? -5.103  -17.032 12.827  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1801 C  C     . GLY A-2 1 67  ? -3.860  -17.002 11.964  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     1 
ATOM   1802 O  O     . GLY A-2 1 67  ? -3.704  -17.837 11.068  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     1 
ATOM   1803 N  N     . LEU A-2 1 68  ? -2.966  -16.089 12.266  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     1 
ATOM   1804 C  CA    . LEU A-2 1 68  ? -1.708  -16.006 11.539  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1805 C  C     . LEU A-2 1 68  ? -0.666  -16.855 12.224  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     1 
ATOM   1806 O  O     . LEU A-2 1 68  ? -0.674  -16.998 13.462  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     1 
ATOM   1807 C  CB    . LEU A-2 1 68  ? -1.208  -14.544 11.474  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1808 C  CG    . LEU A-2 1 68  ? -2.317  -13.637 10.861  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1809 C  CD1   . LEU A-2 1 68  ? -1.706  -12.264 10.808  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1810 C  CD2   . LEU A-2 1 68  ? -2.786  -14.154 9.513   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1811 N  N     . ILE A-2 1 69  ? 0.246   -17.388 11.415  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     1 
ATOM   1812 C  CA    . ILE A-2 1 69  ? 1.373   -18.116 11.937  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1813 C  C     . ILE A-2 1 69  ? 2.410   -17.109 12.426  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     1 
ATOM   1814 O  O     . ILE A-2 1 69  ? 2.812   -16.247 11.644  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     1 
ATOM   1815 C  CB    . ILE A-2 1 69  ? 1.961   -19.073 10.872  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1816 C  CG1   . ILE A-2 1 69  ? 0.882   -20.051 10.349  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1817 C  CG2   . ILE A-2 1 69  ? 3.181   -19.761 11.412  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1818 C  CD1   . ILE A-2 1 69  ? 1.343   -21.001 9.252   1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1819 N  N     . GLU A-2 1 70  ? 2.808   -17.228 13.664  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     1 
ATOM   1820 C  CA    . GLU A-2 1 70  ? 3.739   -16.251 14.249  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1821 C  C     . GLU A-2 1 70  ? 5.177   -16.739 14.143  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     1 
ATOM   1822 O  O     . GLU A-2 1 70  ? 5.433   -17.912 13.860  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     1 
ATOM   1823 C  CB    . GLU A-2 1 70  ? 3.200   -15.979 15.622  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1824 C  CG    . GLU A-2 1 70  ? 1.889   -15.168 15.493  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1825 C  CD    . GLU A-2 1 70  ? 1.895   -13.835 14.764  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1826 O  OE1   . GLU A-2 1 70  ? 0.761   -13.300 14.480  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1827 O  OE2   . GLU A-2 1 70  ? 2.902   -13.162 14.377  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1828 N  N     . PRO A-2 1 71  ? 6.144   -15.878 14.373  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     1 
ATOM   1829 C  CA    . PRO A-2 1 71  ? 7.565   -16.265 14.215  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1830 C  C     . PRO A-2 1 71  ? 7.861   -17.457 15.123  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     1 
ATOM   1831 O  O     . PRO A-2 1 71  ? 7.450   -17.473 16.261  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     1 
ATOM   1832 C  CB    . PRO A-2 1 71  ? 8.312   -15.031 14.675  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1833 C  CG    . PRO A-2 1 71  ? 7.363   -13.902 14.416  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1834 C  CD    . PRO A-2 1 71  ? 6.011   -14.467 14.833  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1835 N  N     . GLY A-2 1 72  ? 8.549   -18.431 14.538  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     1 
ATOM   1836 C  CA    . GLY A-2 1 72  ? 8.926   -19.579 15.347  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1837 C  C     . GLY A-2 1 72  ? 7.923   -20.709 15.227  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     1 
ATOM   1838 O  O     . GLY A-2 1 72  ? 8.277   -21.858 15.580  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     1 
ATOM   1839 N  N     . GLU A-2 1 73  ? 6.706   -20.442 14.802  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     1 
ATOM   1840 C  CA    . GLU A-2 1 73  ? 5.682   -21.486 14.757  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1841 C  C     . GLU A-2 1 73  ? 5.589   -22.170 13.404  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     1 
ATOM   1842 O  O     . GLU A-2 1 73  ? 5.869   -21.511 12.378  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     1 
ATOM   1843 C  CB    . GLU A-2 1 73  ? 4.291   -20.864 14.874  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1844 C  CG    . GLU A-2 1 73  ? 3.949   -20.447 16.209  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1845 C  CD    . GLU A-2 1 73  ? 2.499   -19.996 16.406  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1846 O  OE1   . GLU A-2 1 73  ? 1.918   -20.333 17.436  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1847 O  OE2   . GLU A-2 1 73  ? 2.000   -19.273 15.505  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1848 N  N     . ASP A-2 1 74  ? 5.169   -23.418 13.462  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     1 
ATOM   1849 C  CA    . ASP A-2 1 74  ? 4.767   -24.023 12.198  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1850 C  C     . ASP A-2 1 74  ? 3.259   -24.062 12.106  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     1 
ATOM   1851 O  O     . ASP A-2 1 74  ? 2.574   -23.641 13.075  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     1 
ATOM   1852 C  CB    . ASP A-2 1 74  ? 5.418   -25.393 12.115  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1853 C  CG    . ASP A-2 1 74  ? 4.895   -26.398 13.093  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1854 O  OD1   . ASP A-2 1 74  ? 3.850   -26.359 13.660  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1855 O  OD2   . ASP A-2 1 74  ? 5.747   -27.433 13.293  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1856 N  N     . PRO A-2 1 75  ? 2.647   -24.480 11.011  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     1 
ATOM   1857 C  CA    . PRO A-2 1 75  ? 1.185   -24.427 10.932  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1858 C  C     . PRO A-2 1 75  ? 0.482   -25.198 12.016  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     1 
ATOM   1859 O  O     . PRO A-2 1 75  ? -0.537  -24.703 12.540  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     1 
ATOM   1860 C  CB    . PRO A-2 1 75  ? 0.919   -24.994 9.527   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1861 C  CG    . PRO A-2 1 75  ? 2.137   -24.536 8.720   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1862 C  CD    . PRO A-2 1 75  ? 3.287   -24.852 9.718   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1863 N  N     . LEU A-2 1 76  ? 0.967   -26.405 12.356  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     1 
ATOM   1864 C  CA    . LEU A-2 1 76  ? 0.242   -27.183 13.390  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1865 C  C     . LEU A-2 1 76  ? 0.199   -26.453 14.723  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     1 
ATOM   1866 O  O     . LEU A-2 1 76  ? -0.798  -26.430 15.425  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     1 
ATOM   1867 C  CB    . LEU A-2 1 76  ? 0.959   -28.538 13.531  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1868 C  CG    . LEU A-2 1 76  ? 0.434   -29.408 14.670  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1869 C  CD1   . LEU A-2 1 76  ? -0.991  -29.797 14.404  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1870 C  CD2   . LEU A-2 1 76  ? 1.301   -30.662 14.779  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1871 N  N     . GLU A-2 1 77  ? 1.325   -25.865 15.108  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     1 
ATOM   1872 C  CA    . GLU A-2 1 77  ? 1.431   -25.161 16.359  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1873 C  C     . GLU A-2 1 77  ? 0.542   -23.924 16.362  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     1 
ATOM   1874 O  O     . GLU A-2 1 77  ? -0.141  -23.649 17.338  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     1 
ATOM   1875 C  CB    . GLU A-2 1 77  ? 2.904   -24.750 16.585  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1876 C  CG    . GLU A-2 1 77  ? 3.766   -25.968 16.829  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1877 C  CD    . GLU A-2 1 77  ? 5.246   -25.762 16.577  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1878 O  OE1   . GLU A-2 1 77  ? 5.667   -24.774 15.945  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1879 O  OE2   . GLU A-2 1 77  ? 6.026   -26.591 17.074  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1880 N  N     . ALA A-2 1 78  ? 0.540   -23.201 15.222  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     1 
ATOM   1881 C  CA    . ALA A-2 1 78  ? -0.345  -22.024 15.138  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1882 C  C     . ALA A-2 1 78  ? -1.811  -22.440 15.230  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     1 
ATOM   1883 O  O     . ALA A-2 1 78  ? -2.633  -21.720 15.842  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     1 
ATOM   1884 C  CB    . ALA A-2 1 78  ? -0.104  -21.290 13.832  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1885 N  N     . ALA A-2 1 79  ? -2.150  -23.572 14.620  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     1 
ATOM   1886 C  CA    . ALA A-2 1 79  ? -3.546  -24.038 14.687  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1887 C  C     . ALA A-2 1 79  ? -3.971  -24.384 16.105  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     1 
ATOM   1888 O  O     . ALA A-2 1 79  ? -5.050  -24.041 16.592  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     1 
ATOM   1889 C  CB    . ALA A-2 1 79  ? -3.682  -25.269 13.755  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1890 N  N     . ARG A-2 1 80  ? -3.095  -25.093 16.825  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     1 
ATOM   1891 C  CA    B ARG A-2 1 80  ? -3.352  -25.374 18.239  0.70 9.39  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1892 C  CA    C ARG A-2 1 80  ? -3.365  -25.366 18.229  0.30 9.14  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1893 C  C     . ARG A-2 1 80  ? -3.542  -24.075 19.004  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     1 
ATOM   1894 O  O     . ARG A-2 1 80  ? -4.475  -23.932 19.838  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     1 
ATOM   1895 C  CB    B ARG A-2 1 80  ? -2.164  -26.132 18.855  0.70 11.25 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1896 C  CB    C ARG A-2 1 80  ? -2.174  -26.165 18.765  0.30 10.02 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1897 C  CG    B ARG A-2 1 80  ? -2.261  -26.373 20.366  0.70 12.84 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1898 C  CG    C ARG A-2 1 80  ? -2.108  -27.591 18.247  0.30 11.01 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1899 C  CD    B ARG A-2 1 80  ? -0.898  -26.321 21.070  0.70 15.67 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1900 C  CD    C ARG A-2 1 80  ? -0.975  -28.352 18.900  0.30 13.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1901 N  NE    B ARG A-2 1 80  ? -0.196  -25.033 20.964  0.70 18.71 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1902 N  NE    C ARG A-2 1 80  ? -0.937  -29.742 18.416  0.30 15.35 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1903 C  CZ    B ARG A-2 1 80  ? -0.461  -23.910 21.640  0.70 18.95 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1904 C  CZ    C ARG A-2 1 80  ? 0.200   -30.409 18.387  0.30 14.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1905 N  NH1   B ARG A-2 1 80  ? 0.268   -22.794 21.442  0.70 19.20 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1906 N  NH1   C ARG A-2 1 80  ? 0.290   -31.647 17.968  0.30 22.92 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1907 N  NH2   B ARG A-2 1 80  ? -1.455  -23.867 22.535  0.70 18.20 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1908 N  NH2   C ARG A-2 1 80  ? 1.270   -29.769 18.836  0.30 26.55 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1909 N  N     . ARG A-2 1 81  ? -2.659  -23.115 18.787  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     1 
ATOM   1910 C  CA    . ARG A-2 1 81  ? -2.740  -21.878 19.560  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1911 C  C     . ARG A-2 1 81  ? -4.056  -21.144 19.273  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     1 
ATOM   1912 O  O     . ARG A-2 1 81  ? -4.754  -20.681 20.188  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     1 
ATOM   1913 C  CB    . ARG A-2 1 81  ? -1.537  -20.991 19.243  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1914 C  CG    . ARG A-2 1 81  ? -1.674  -19.640 19.954  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1915 C  CD    . ARG A-2 1 81  ? -0.424  -18.781 19.777  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1916 N  NE    . ARG A-2 1 81  ? -0.074  -18.651 18.347  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1917 C  CZ    . ARG A-2 1 81  ? -0.746  -17.822 17.517  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1918 N  NH1   . ARG A-2 1 81  ? -1.764  -17.055 17.933  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1919 N  NH2   . ARG A-2 1 81  ? -0.333  -17.822 16.252  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1920 N  N     . GLU A-2 1 82  ? -4.384  -20.958 18.005  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     1 
ATOM   1921 C  CA    A GLU A-2 1 82  ? -5.573  -20.233 17.593  0.35 9.21  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1922 C  CA    B GLU A-2 1 82  ? -5.557  -20.101 17.777  0.65 10.14 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1923 C  C     . GLU A-2 1 82  ? -6.798  -20.889 18.193  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     1 
ATOM   1924 O  O     . GLU A-2 1 82  ? -7.747  -20.232 18.688  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     1 
ATOM   1925 C  CB    A GLU A-2 1 82  ? -5.724  -20.186 16.054  0.35 9.85  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1926 C  CB    B GLU A-2 1 82  ? -5.569  -19.608 16.330  0.65 11.25 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1927 C  CG    A GLU A-2 1 82  ? -4.731  -19.166 15.507  0.35 10.11 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1928 C  CG    B GLU A-2 1 82  ? -5.570  -20.761 15.373  0.65 11.73 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1929 C  CD    A GLU A-2 1 82  ? -4.869  -17.773 16.063  0.35 11.09 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1930 C  CD    B GLU A-2 1 82  ? -6.993  -21.075 14.908  0.65 11.36 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1931 O  OE1   A GLU A-2 1 82  ? -3.938  -16.963 15.743  0.35 15.23 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1932 O  OE1   B GLU A-2 1 82  ? -7.018  -21.719 13.763  0.65 11.53 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1933 O  OE2   A GLU A-2 1 82  ? -5.836  -17.421 16.751  0.35 11.16 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1934 O  OE2   B GLU A-2 1 82  ? -7.926  -20.708 15.562  0.65 12.97 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1935 N  N     . LEU A-2 1 83  ? -6.850  -22.217 18.120  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     1 
ATOM   1936 C  CA    . LEU A-2 1 83  ? -8.031  -22.889 18.640  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1937 C  C     . LEU A-2 1 83  ? -8.202  -22.606 20.116  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     1 
ATOM   1938 O  O     . LEU A-2 1 83  ? -9.312  -22.303 20.597  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     1 
ATOM   1939 C  CB    . LEU A-2 1 83  ? -7.902  -24.388 18.348  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1940 C  CG    . LEU A-2 1 83  ? -9.101  -25.239 18.745  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1941 C  CD1   . LEU A-2 1 83  ? -10.347 -24.897 17.942  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1942 C  CD2   . LEU A-2 1 83  ? -8.732  -26.722 18.575  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1943 N  N     . ALA A-2 1 84  ? -7.097  -22.674 20.876  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     1 
ATOM   1944 C  CA    . ALA A-2 1 84  ? -7.177  -22.407 22.328  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1945 C  C     . ALA A-2 1 84  ? -7.488  -20.959 22.618  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     1 
ATOM   1946 O  O     . ALA A-2 1 84  ? -8.316  -20.658 23.517  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     1 
ATOM   1947 C  CB    . ALA A-2 1 84  ? -5.856  -22.834 22.987  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1948 N  N     . GLU A-2 1 85  ? -6.854  -20.023 21.913  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     1 
ATOM   1949 C  CA    . GLU A-2 1 85  ? -7.040  -18.612 22.223  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1950 C  C     . GLU A-2 1 85  ? -8.455  -18.179 21.831  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     1 
ATOM   1951 O  O     . GLU A-2 1 85  ? -9.033  -17.335 22.541  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     1 
ATOM   1952 C  CB    . GLU A-2 1 85  ? -6.004  -17.740 21.509  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1953 C  CG    . GLU A-2 1 85  ? -4.619  -17.917 22.146  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1954 C  CD    . GLU A-2 1 85  ? -3.542  -17.111 21.473  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1955 O  OE1   . GLU A-2 1 85  ? -3.657  -16.731 20.288  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1956 O  OE2   . GLU A-2 1 85  ? -2.521  -16.876 22.192  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1957 N  N     . GLU A-2 1 86  ? -8.984  -18.684 20.720  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     1 
ATOM   1958 C  CA    . GLU A-2 1 86  ? -10.275 -18.185 20.256  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1959 C  C     . GLU A-2 1 86  ? -11.438 -18.890 20.888  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     1 
ATOM   1960 O  O     . GLU A-2 1 86  ? -12.511 -18.271 21.006  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     1 
ATOM   1961 C  CB    . GLU A-2 1 86  ? -10.346 -18.317 18.709  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1962 C  CG    . GLU A-2 1 86  ? -9.338  -17.396 18.066  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1963 C  CD    . GLU A-2 1 86  ? -9.599  -17.088 16.609  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1964 O  OE1   . GLU A-2 1 86  ? -10.268 -17.859 15.891  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1965 O  OE2   . GLU A-2 1 86  ? -9.059  -16.064 16.134  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1966 N  N     . THR A-2 1 87  ? -11.256 -20.145 21.291  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     1 
ATOM   1967 C  CA    . THR A-2 1 87  ? -12.404 -20.928 21.723  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    1 
ATOM   1968 C  C     . THR A-2 1 87  ? -12.162 -21.645 23.028  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     1 
ATOM   1969 O  O     . THR A-2 1 87  ? -13.113 -22.220 23.594  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     1 
ATOM   1970 C  CB    . THR A-2 1 87  ? -12.823 -21.977 20.671  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    1 
ATOM   1971 O  OG1   . THR A-2 1 87  ? -11.868 -23.056 20.657  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1972 C  CG2   . THR A-2 1 87  ? -12.980 -21.344 19.293  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1973 N  N     . GLY A-2 1 88  ? -10.950 -21.638 23.579  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     1 
ATOM   1974 C  CA    . GLY A-2 1 88  ? -10.677 -22.320 24.834  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1975 C  C     . GLY A-2 1 88  ? -10.553 -23.813 24.705  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     1 
ATOM   1976 O  O     . GLY A-2 1 88  ? -10.521 -24.491 25.728  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     1 
ATOM   1977 N  N     . LEU A-2 1 89  ? -10.456 -24.352 23.488  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     1 
ATOM   1978 C  CA    . LEU A-2 1 89  ? -10.431 -25.781 23.240  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1979 C  C     . LEU A-2 1 89  ? -9.090  -26.278 22.728  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     1 
ATOM   1980 O  O     . LEU A-2 1 89  ? -8.321  -25.555 22.117  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     1 
ATOM   1981 C  CB    . LEU A-2 1 89  ? -11.480 -26.144 22.180  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1982 C  CG    . LEU A-2 1 89  ? -12.892 -25.678 22.567  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1983 C  CD1   . LEU A-2 1 89  ? -13.852 -25.942 21.400  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1984 C  CD2   . LEU A-2 1 89  ? -13.390 -26.399 23.846  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1985 N  N     . SER A-2 1 90  ? -8.827  -27.559 22.969  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     1 
ATOM   1986 C  CA    . SER A-2 1 90  ? -7.717  -28.271 22.357  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    1 
ATOM   1987 C  C     . SER A-2 1 90  ? -8.296  -29.537 21.734  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     1 
ATOM   1988 O  O     . SER A-2 1 90  ? -9.349  -30.040 22.129  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     1 
ATOM   1989 C  CB    . SER A-2 1 90  ? -6.586  -28.655 23.295  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    1 
ATOM   1990 O  OG    . SER A-2 1 90  ? -7.096  -29.589 24.233  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    1 
ATOM   1991 N  N     . GLY A-2 1 91  ? -7.609  -30.071 20.744  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     1 
ATOM   1992 C  CA    . GLY A-2 1 91  ? -8.049  -31.346 20.221  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1993 C  C     . GLY A-2 1 91  ? -6.895  -32.038 19.505  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     1 
ATOM   1994 O  O     . GLY A-2 1 91  ? -5.766  -31.523 19.479  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     1 
ATOM   1995 N  N     . ASP A-2 1 92  ? -7.251  -33.171 18.894  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     1 
ATOM   1996 C  CA    . ASP A-2 1 92  ? -6.255  -33.892 18.078  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1997 C  C     . ASP A-2 1 92  ? -6.384  -33.342 16.645  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     1 
ATOM   1998 O  O     . ASP A-2 1 92  ? -7.436  -33.454 16.005  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     1 
ATOM   1999 C  CB    . ASP A-2 1 92  ? -6.574  -35.377 18.081  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2000 C  CG    . ASP A-2 1 92  ? -6.510  -35.955 19.495  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2001 O  OD1   . ASP A-2 1 92  ? -5.543  -35.589 20.196  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2002 O  OD2   . ASP A-2 1 92  ? -7.410  -36.728 19.876  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2003 N  N     . LEU A-2 1 93  ? -5.326  -32.754 16.164  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     1 
ATOM   2004 C  CA    A LEU A-2 1 93  ? -5.236  -32.025 14.872  0.70 11.84 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2005 C  CA    B LEU A-2 1 93  ? -5.287  -32.045 14.882  0.30 11.76 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2006 C  C     . LEU A-2 1 93  ? -4.670  -32.902 13.783  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     1 
ATOM   2007 O  O     . LEU A-2 1 93  ? -3.619  -33.518 13.938  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     1 
ATOM   2008 C  CB    A LEU A-2 1 93  ? -4.430  -30.736 15.031  0.70 12.60 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2009 C  CB    B LEU A-2 1 93  ? -4.857  -30.592 15.106  0.30 14.66 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2010 C  CG    A LEU A-2 1 93  ? -4.995  -29.720 16.018  0.70 14.42 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2011 C  CG    B LEU A-2 1 93  ? -5.952  -29.729 15.733  0.30 16.39 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2012 C  CD1   A LEU A-2 1 93  ? -3.925  -28.711 16.396  0.70 17.65 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2013 C  CD1   B LEU A-2 1 93  ? -5.779  -29.599 17.233  0.30 22.33 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2014 C  CD2   A LEU A-2 1 93  ? -6.192  -29.023 15.400  0.70 23.58 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2015 C  CD2   B LEU A-2 1 93  ? -6.039  -28.354 15.098  0.30 24.03 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2016 N  N     . THR A-2 1 94  ? -5.305  -32.839 12.605  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     1 
ATOM   2017 C  CA    . THR A-2 1 94  ? -4.820  -33.478 11.412  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    1 
ATOM   2018 C  C     . THR A-2 1 94  ? -4.815  -32.498 10.274  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     1 
ATOM   2019 O  O     . THR A-2 1 94  ? -5.792  -31.790 10.017  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     1 
ATOM   2020 C  CB    . THR A-2 1 94  ? -5.761  -34.647 11.049  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    1 
ATOM   2021 O  OG1   . THR A-2 1 94  ? -5.787  -35.609 12.120  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2022 C  CG2   . THR A-2 1 94  ? -5.184  -35.380 9.848   1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2023 N  N     . TYR A-2 1 95  ? -3.692  -32.407 9.585   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     1 
ATOM   2024 C  CA    . TYR A-2 1 95  ? -3.572  -31.523 8.434   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2025 C  C     . TYR A-2 1 95  ? -4.456  -32.004 7.293   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     1 
ATOM   2026 O  O     . TYR A-2 1 95  ? -4.410  -33.218 6.957   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     1 
ATOM   2027 C  CB    . TYR A-2 1 95  ? -2.109  -31.463 8.041   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2028 C  CG    . TYR A-2 1 95  ? -1.923  -30.595 6.792   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2029 C  CD1   . TYR A-2 1 95  ? -2.181  -29.228 6.802   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2030 C  CD2   . TYR A-2 1 95  ? -1.554  -31.220 5.598   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2031 C  CE1   . TYR A-2 1 95  ? -2.010  -28.508 5.595   1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2032 C  CE2   . TYR A-2 1 95  ? -1.380  -30.481 4.442   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2033 C  CZ    . TYR A-2 1 95  ? -1.613  -29.153 4.458   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2034 O  OH    . TYR A-2 1 95  ? -1.456  -28.382 3.312   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2035 N  N     . LEU A-2 1 96  ? -5.215  -31.124 6.676   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     1 
ATOM   2036 C  CA    . LEU A-2 1 96  ? -6.057  -31.491 5.532   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2037 C  C     . LEU A-2 1 96  ? -5.507  -31.005 4.208   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     1 
ATOM   2038 O  O     . LEU A-2 1 96  ? -5.330  -31.805 3.288   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     1 
ATOM   2039 C  CB    . LEU A-2 1 96  ? -7.454  -30.862 5.733   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2040 C  CG    . LEU A-2 1 96  ? -8.207  -31.421 6.954   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2041 C  CD1   . LEU A-2 1 96  ? -9.538  -30.674 7.049   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2042 C  CD2   . LEU A-2 1 96  ? -8.406  -32.927 6.804   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2043 N  N     . PHE A-2 1 97  ? -5.279  -29.707 4.027   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     1 
ATOM   2044 C  CA    . PHE A-2 1 97  ? -4.928  -29.122 2.732   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2045 C  C     . PHE A-2 1 97  ? -4.645  -27.639 2.948   1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     1 
ATOM   2046 O  O     . PHE A-2 1 97  ? -4.875  -27.108 4.056   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     1 
ATOM   2047 C  CB    . PHE A-2 1 97  ? -6.023  -29.362 1.671   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2048 C  CG    . PHE A-2 1 97  ? -7.445  -29.240 2.157   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2049 C  CD1   . PHE A-2 1 97  ? -8.300  -30.334 2.039   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2050 C  CD2   . PHE A-2 1 97  ? -7.909  -28.043 2.714   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2051 C  CE1   . PHE A-2 1 97  ? -9.607  -30.244 2.472   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2052 C  CE2   . PHE A-2 1 97  ? -9.206  -27.958 3.205   1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2053 C  CZ    . PHE A-2 1 97  ? -10.071 -29.089 3.102   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2054 N  N     . SER A-2 1 98  ? -4.145  -26.995 1.899   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     1 
ATOM   2055 C  CA    A SER A-2 1 98  ? -3.859  -25.561 1.959   0.70 9.07  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2056 C  CA    B SER A-2 1 98  ? -3.869  -25.560 1.986   0.30 8.96  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2057 C  C     . SER A-2 1 98  ? -4.414  -24.881 0.740   1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     1 
ATOM   2058 O  O     . SER A-2 1 98  ? -4.706  -25.523 -0.273  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     1 
ATOM   2059 C  CB    A SER A-2 1 98  ? -2.353  -25.326 2.003   0.70 10.50 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2060 C  CB    B SER A-2 1 98  ? -2.386  -25.265 2.137   0.30 9.61  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2061 O  OG    A SER A-2 1 98  ? -1.768  -25.778 0.780   0.70 11.53 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2062 O  OG    B SER A-2 1 98  ? -1.740  -25.901 3.221   0.30 10.05 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2063 N  N     . TYR A-2 1 99  ? -4.529  -23.566 0.811   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     1 
ATOM   2064 C  CA    . TYR A-2 1 99  ? -4.946  -22.831 -0.380  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2065 C  C     . TYR A-2 1 99  ? -4.410  -21.404 -0.306  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     1 
ATOM   2066 O  O     . TYR A-2 1 99  ? -4.222  -20.825 0.786   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     1 
ATOM   2067 C  CB    . TYR A-2 1 99  ? -6.471  -22.816 -0.559  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2068 C  CG    . TYR A-2 1 99  ? -7.216  -22.067 0.563   1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2069 C  CD1   . TYR A-2 1 99  ? -7.567  -22.748 1.745   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2070 C  CD2   . TYR A-2 1 99  ? -7.553  -20.731 0.451   1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2071 C  CE1   . TYR A-2 1 99  ? -8.246  -22.055 2.775   1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2072 C  CE2   . TYR A-2 1 99  ? -8.227  -20.068 1.446   1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2073 C  CZ    . TYR A-2 1 99  ? -8.588  -20.728 2.619   1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2074 O  OH    . TYR A-2 1 99  ? -9.239  -20.107 3.641   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2075 N  N     . PHE A-2 1 100 ? -4.178  -20.834 -1.476  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     1 
ATOM   2076 C  CA    . PHE A-2 1 100 ? -3.880  -19.407 -1.577  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2077 C  C     . PHE A-2 1 100 ? -5.184  -18.639 -1.623  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     1 
ATOM   2078 O  O     . PHE A-2 1 100 ? -6.046  -18.924 -2.461  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     1 
ATOM   2079 C  CB    . PHE A-2 1 100 ? -3.065  -19.135 -2.858  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2080 C  CG    . PHE A-2 1 100 ? -1.658  -19.642 -2.752  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2081 C  CD1   . PHE A-2 1 100 ? -1.245  -20.740 -3.490  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2082 C  CD2   . PHE A-2 1 100 ? -0.742  -18.999 -1.927  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2083 C  CE1   . PHE A-2 1 100 ? 0.089   -21.186 -3.417  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2084 C  CE2   . PHE A-2 1 100 ? 0.573   -19.434 -1.851  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2085 C  CZ    . PHE A-2 1 100 ? 0.992   -20.522 -2.575  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2086 N  N     . VAL A-2 1 101 ? -5.342  -17.653 -0.698  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     1 
ATOM   2087 C  CA    . VAL A-2 1 101 ? -6.640  -17.001 -0.555  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2088 C  C     . VAL A-2 1 101 ? -7.085  -16.253 -1.800  1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     1 
ATOM   2089 O  O     . VAL A-2 1 101 ? -8.265  -16.177 -2.088  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     1 
ATOM   2090 C  CB    . VAL A-2 1 101 ? -6.686  -16.031 0.666   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2091 C  CG1   . VAL A-2 1 101 ? -6.185  -16.796 1.920   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2092 C  CG2   . VAL A-2 1 101 ? -5.937  -14.744 0.455   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2093 N  N     . SER A-2 1 102 ? -6.090  -15.658 -2.519  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     1 
ATOM   2094 C  CA    . SER A-2 1 102 ? -6.430  -14.816 -3.712  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    1 
ATOM   2095 C  C     . SER A-2 1 102 ? -5.140  -14.556 -4.437  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     1 
ATOM   2096 O  O     . SER A-2 1 102 ? -4.542  -13.479 -4.295  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     1 
ATOM   2097 C  CB    . SER A-2 1 102 ? -7.097  -13.531 -3.282  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    1 
ATOM   2098 O  OG    . SER A-2 1 102 ? -7.630  -12.916 -4.427  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    1 
ATOM   2099 N  N     . PRO A-2 1 103 ? -4.647  -15.561 -5.167  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     1 
ATOM   2100 C  CA    . PRO A-2 1 103 ? -3.273  -15.486 -5.674  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2101 C  C     . PRO A-2 1 103 ? -3.112  -14.501 -6.825  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     1 
ATOM   2102 O  O     . PRO A-2 1 103 ? -1.953  -14.293 -7.223  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     1 
ATOM   2103 C  CB    . PRO A-2 1 103 ? -2.956  -16.930 -6.089  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2104 C  CG    . PRO A-2 1 103 ? -4.340  -17.493 -6.467  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2105 C  CD    . PRO A-2 1 103 ? -5.285  -16.871 -5.445  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2106 N  N     . GLY A-2 1 104 ? -4.161  -13.851 -7.278  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     1 
ATOM   2107 C  CA    . GLY A-2 1 104 ? -3.992  -12.759 -8.256  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2108 C  C     . GLY A-2 1 104 ? -3.421  -11.509 -7.600  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     1 
ATOM   2109 O  O     . GLY A-2 1 104 ? -3.023  -10.622 -8.349  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     1 
ATOM   2110 N  N     . PHE A-2 1 105 ? -3.360  -11.411 -6.271  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     1 
ATOM   2111 C  CA    . PHE A-2 1 105 ? -2.755  -10.188 -5.698  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2112 C  C     . PHE A-2 1 105 ? -2.056  -10.442 -4.373  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     1 
ATOM   2113 O  O     . PHE A-2 1 105 ? -1.268  -9.566  -4.012  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     1 
ATOM   2114 C  CB    . PHE A-2 1 105 ? -3.764  -9.039  -5.528  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2115 C  CG    . PHE A-2 1 105 ? -4.575  -9.110  -4.223  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2116 C  CD1   . PHE A-2 1 105 ? -4.227  -8.306  -3.128  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2117 C  CD2   . PHE A-2 1 105 ? -5.693  -9.928  -4.090  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2118 C  CE1   . PHE A-2 1 105 ? -4.933  -8.310  -1.932  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2119 C  CE2   . PHE A-2 1 105 ? -6.420  -9.946  -2.883  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2120 C  CZ    . PHE A-2 1 105 ? -6.069  -9.118  -1.820  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2121 N  N     . THR A-2 1 106 ? -2.296  -11.512 -3.662  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     1 
ATOM   2122 C  CA    . THR A-2 1 106 ? -1.599  -11.700 -2.396  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    1 
ATOM   2123 C  C     . THR A-2 1 106 ? -0.993  -13.079 -2.344  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     1 
ATOM   2124 O  O     . THR A-2 1 106 ? -1.478  -14.026 -3.004  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     1 
ATOM   2125 C  CB    . THR A-2 1 106 ? -2.551  -11.453 -1.190  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    1 
ATOM   2126 O  OG1   . THR A-2 1 106 ? -1.809  -11.610 0.038   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2127 C  CG2   . THR A-2 1 106 ? -3.744  -12.423 -1.135  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2128 N  N     . ASP A-2 1 107 ? 0.073   -13.186 -1.520  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     1 
ATOM   2129 C  CA    . ASP A-2 1 107 ? 0.680   -14.518 -1.301  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2130 C  C     . ASP A-2 1 107 ? 0.123   -15.216 -0.060  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     1 
ATOM   2131 O  O     . ASP A-2 1 107 ? 0.643   -16.278 0.307   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     1 
ATOM   2132 C  CB    . ASP A-2 1 107 ? 2.182   -14.420 -1.201  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2133 C  CG    . ASP A-2 1 107 ? 2.619   -13.550 -0.030  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2134 O  OD1   . ASP A-2 1 107 ? 3.854   -13.427 0.122   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2135 O  OD2   . ASP A-2 1 107 ? 1.805   -13.034 0.730   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2136 N  N     . GLU A-2 1 108 ? -0.947  -14.670 0.559   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     1 
ATOM   2137 C  CA    . GLU A-2 1 108 ? -1.430  -15.329 1.778   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2138 C  C     . GLU A-2 1 108 ? -1.840  -16.771 1.478   1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     1 
ATOM   2139 O  O     . GLU A-2 1 108 ? -2.659  -17.027 0.578   1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     1 
ATOM   2140 C  CB    . GLU A-2 1 108 ? -2.610  -14.582 2.387   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2141 C  CG    . GLU A-2 1 108 ? -3.070  -15.195 3.694   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2142 C  CD    . GLU A-2 1 108 ? -4.276  -14.539 4.326   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2143 O  OE1   . GLU A-2 1 108 ? -4.993  -13.799 3.681   1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2144 O  OE2   . GLU A-2 1 108 ? -4.485  -14.870 5.557   1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2145 N  N     . LYS A-2 1 109 ? -1.309  -17.700 2.244   1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     1 
ATOM   2146 C  CA    . LYS A-2 1 109 ? -1.618  -19.115 2.114   1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2147 C  C     . LYS A-2 1 109 ? -2.214  -19.584 3.447   1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     1 
ATOM   2148 O  O     . LYS A-2 1 109 ? -1.650  -19.224 4.508   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     1 
ATOM   2149 C  CB    . LYS A-2 1 109 ? -0.331  -19.868 1.813   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2150 C  CG    . LYS A-2 1 109 ? -0.578  -21.331 1.416   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2151 C  CD    . LYS A-2 1 109 ? 0.763   -22.062 1.150   1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2152 C  CE    . LYS A-2 1 109 ? 0.548   -23.369 0.366   1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2153 N  NZ    . LYS A-2 1 109 ? 1.873   -24.066 0.106   1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2154 N  N     . THR A-2 1 110 ? -3.282  -20.327 3.367   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     1 
ATOM   2155 C  CA    . THR A-2 1 110 ? -3.989  -20.861 4.535   1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    1 
ATOM   2156 C  C     . THR A-2 1 110 ? -3.831  -22.375 4.618   1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     1 
ATOM   2157 O  O     . THR A-2 1 110 ? -4.104  -23.071 3.653   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     1 
ATOM   2158 C  CB    . THR A-2 1 110 ? -5.477  -20.503 4.484   1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    1 
ATOM   2159 O  OG1   . THR A-2 1 110 ? -5.595  -19.068 4.367   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2160 C  CG2   . THR A-2 1 110 ? -6.216  -20.872 5.735   1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2161 N  N     . HIS A-2 1 111 ? -3.421  -22.841 5.810   1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     1 
ATOM   2162 C  CA    . HIS A-2 1 111 ? -3.278  -24.263 6.076   1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2163 C  C     . HIS A-2 1 111 ? -4.451  -24.721 6.929   1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     1 
ATOM   2164 O  O     . HIS A-2 1 111 ? -4.657  -24.134 8.010   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     1 
ATOM   2165 C  CB    . HIS A-2 1 111 ? -1.981  -24.501 6.847   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2166 C  CG    . HIS A-2 1 111 ? -0.785  -24.002 6.099   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2167 N  ND1   . HIS A-2 1 111 ? 0.006   -24.793 5.369   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2168 C  CD2   . HIS A-2 1 111 ? -0.273  -22.775 6.001   1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2169 C  CE1   . HIS A-2 1 111 ? 1.027   -24.171 4.790   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2170 N  NE2   . HIS A-2 1 111 ? 0.857   -22.906 5.204   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2171 N  N     . VAL A-2 1 112 ? -5.176  -25.685 6.440   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     1 
ATOM   2172 C  CA    . VAL A-2 1 112 ? -6.428  -26.085 7.112   1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2173 C  C     . VAL A-2 1 112 ? -6.229  -27.434 7.803   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     1 
ATOM   2174 O  O     . VAL A-2 1 112 ? -5.700  -28.402 7.220   1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     1 
ATOM   2175 C  CB    . VAL A-2 1 112 ? -7.563  -26.161 6.079   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2176 C  CG1   . VAL A-2 1 112 ? -8.887  -26.412 6.860   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2177 C  CG2   . VAL A-2 1 112 ? -7.669  -24.875 5.273   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2178 N  N     . PHE A-2 1 113 ? -6.713  -27.488 9.050   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     1 
ATOM   2179 C  CA    . PHE A-2 1 113 ? -6.644  -28.657 9.875   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2180 C  C     . PHE A-2 1 113 ? -8.003  -29.131 10.309  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     1 
ATOM   2181 O  O     . PHE A-2 1 113 ? -8.920  -28.308 10.406  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     1 
ATOM   2182 C  CB    . PHE A-2 1 113 ? -5.862  -28.312 11.199  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2183 C  CG    . PHE A-2 1 113 ? -4.383  -28.075 10.911  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2184 C  CD1   . PHE A-2 1 113 ? -3.975  -26.836 10.446  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2185 C  CD2   . PHE A-2 1 113 ? -3.468  -29.090 11.107  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2186 C  CE1   . PHE A-2 1 113 ? -2.629  -26.583 10.124  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2187 C  CE2   . PHE A-2 1 113 ? -2.122  -28.855 10.780  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2188 C  CZ    . PHE A-2 1 113 ? -1.702  -27.620 10.306  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2189 N  N     . LEU A-2 1 114 ? -8.140  -30.391 10.600  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     1 
ATOM   2190 C  CA    . LEU A-2 1 114 ? -9.291  -30.962 11.280  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2191 C  C     . LEU A-2 1 114 ? -8.958  -31.140 12.754  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     1 
ATOM   2192 O  O     . LEU A-2 1 114 ? -7.865  -31.594 13.063  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     1 
ATOM   2193 C  CB    . LEU A-2 1 114 ? -9.601  -32.358 10.677  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2194 C  CG    . LEU A-2 1 114 ? -10.886 -33.043 11.202  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2195 C  CD1   . LEU A-2 1 114 ? -12.147 -32.319 10.825  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2196 C  CD2   . LEU A-2 1 114 ? -10.963 -34.461 10.679  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2197 N  N     . ALA A-2 1 115 ? -9.858  -30.832 13.653  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     1 
ATOM   2198 C  CA    . ALA A-2 1 115 ? -9.695  -31.120 15.057  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2199 C  C     . ALA A-2 1 115 ? -10.758 -32.118 15.495  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     1 
ATOM   2200 O  O     . ALA A-2 1 115 ? -11.939 -31.921 15.226  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     1 
ATOM   2201 C  CB    . ALA A-2 1 115 ? -9.860  -29.842 15.878  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2202 N  N     . GLU A-2 1 116 ? -10.277 -33.131 16.235  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     1 
ATOM   2203 C  CA    . GLU A-2 1 116 ? -11.159 -34.126 16.820  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2204 C  C     . GLU A-2 1 116 ? -10.958 -34.212 18.330  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     1 
ATOM   2205 O  O     . GLU A-2 1 116 ? -9.959  -33.761 18.875  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     1 
ATOM   2206 C  CB    . GLU A-2 1 116 ? -10.856 -35.456 16.145  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2207 C  CG    . GLU A-2 1 116 ? -11.319 -35.408 14.631  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2208 C  CD    . GLU A-2 1 116 ? -10.924 -36.707 13.951  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2209 O  OE1   . GLU A-2 1 116 ? -11.788 -37.571 13.692  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2210 O  OE2   . GLU A-2 1 116 ? -9.712  -36.878 13.665  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2211 N  N     . ASN A-2 1 117 ? -11.901 -34.819 19.014  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     1 
ATOM   2212 C  CA    . ASN A-2 1 117 ? -11.728 -35.084 20.437  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    1 
ATOM   2213 C  C     . ASN A-2 1 117 ? -11.495 -33.823 21.256  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     1 
ATOM   2214 O  O     . ASN A-2 1 117 ? -10.571 -33.765 22.081  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     1 
ATOM   2215 C  CB    . ASN A-2 1 117 ? -10.575 -36.093 20.679  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    1 
ATOM   2216 C  CG    . ASN A-2 1 117 ? -10.780 -37.344 19.833  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    1 
ATOM   2217 O  OD1   . ASN A-2 1 117 ? -11.891 -37.878 19.747  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2218 N  ND2   . ASN A-2 1 117 ? -9.744  -37.776 19.147  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2219 N  N     . LEU A-2 1 118 ? -12.346 -32.821 20.988  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     1 
ATOM   2220 C  CA    . LEU A-2 1 118 ? -12.117 -31.533 21.634  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2221 C  C     . LEU A-2 1 118 ? -12.374 -31.561 23.135  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     1 
ATOM   2222 O  O     . LEU A-2 1 118 ? -13.327 -32.226 23.568  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     1 
ATOM   2223 C  CB    . LEU A-2 1 118 ? -13.079 -30.457 21.122  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2224 C  CG    . LEU A-2 1 118 ? -12.943 -30.146 19.638  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2225 C  CD1   . LEU A-2 1 118 ? -14.291 -29.587 19.191  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2226 C  CD2   . LEU A-2 1 118 ? -11.785 -29.211 19.403  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2227 N  N     . LYS A-2 1 119 ? -11.529 -30.831 23.833  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     1 
ATOM   2228 C  CA    . LYS A-2 1 119 ? -11.662 -30.699 25.311  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2229 C  C     . LYS A-2 1 119 ? -11.454 -29.231 25.641  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     1 
ATOM   2230 O  O     . LYS A-2 1 119 ? -10.678 -28.477 24.998  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     1 
ATOM   2231 C  CB    . LYS A-2 1 119 ? -10.675 -31.557 26.073  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2232 N  N     . GLU A-2 1 120 ? -12.133 -28.753 26.646  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     1 
ATOM   2233 C  CA    . GLU A-2 1 120 ? -11.929 -27.421 27.152  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2234 C  C     . GLU A-2 1 120 ? -10.632 -27.384 27.981  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     1 
ATOM   2235 O  O     . GLU A-2 1 120 ? -10.529 -28.100 28.965  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     1 
ATOM   2236 C  CB    . GLU A-2 1 120 ? -13.120 -27.015 28.014  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2237 C  CG    . GLU A-2 1 120 ? -13.512 -25.555 27.851  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2238 C  CD    . GLU A-2 1 120 ? -14.831 -25.217 28.527  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2239 O  OE1   . GLU A-2 1 120 ? -14.949 -25.522 29.703  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2240 O  OE2   . GLU A-2 1 120 ? -15.675 -24.663 27.765  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2241 N  N     . VAL A-2 1 121 ? -9.712  -26.510 27.544  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     1 
ATOM   2242 C  CA    . VAL A-2 1 121 ? -8.497  -26.237 28.309  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2243 C  C     . VAL A-2 1 121 ? -8.561  -24.858 28.987  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     1 
ATOM   2244 O  O     . VAL A-2 1 121 ? -7.835  -24.605 29.965  1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     1 
ATOM   2245 C  CB    . VAL A-2 1 121 ? -7.261  -26.448 27.412  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2246 C  CG1   . VAL A-2 1 121 ? -7.148  -27.991 27.243  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2247 C  CG2   . VAL A-2 1 121 ? -7.283  -25.713 26.092  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2248 N  N     . GLU A-2 1 122 ? -9.431  -23.942 28.540  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     1 
ATOM   2249 C  CA    . GLU A-2 1 122 ? -9.602  -22.578 29.044  1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2250 C  C     . GLU A-2 1 122 ? -11.071 -22.107 29.037  1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     1 
ATOM   2251 O  O     . GLU A-2 1 122 ? -11.827 -22.292 28.071  1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     1 
ATOM   2252 C  CB    . GLU A-2 1 122 ? -8.711  -21.575 28.266  1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2253 C  CG    . GLU A-2 1 122 ? -7.711  -22.121 27.264  1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2254 C  CD    . GLU A-2 1 122 ? -6.832  -21.084 26.609  1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2255 O  OE1   . GLU A-2 1 122 ? -7.296  -19.959 26.318  1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2256 O  OE2   . GLU A-2 1 122 ? -5.605  -21.351 26.426  1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2257 N  N     . ALA A-2 1 123 ? -11.557 -21.479 30.114  1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     1 
ATOM   2258 C  CA    . ALA A-2 1 123 ? -12.865 -20.836 30.200  1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2259 C  C     . ALA A-2 1 123 ? -12.772 -19.368 29.769  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     1 
ATOM   2260 O  O     . ALA A-2 1 123 ? -11.658 -18.839 29.667  1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     1 
ATOM   2261 C  CB    . ALA A-2 1 123 ? -13.464 -20.822 31.597  1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2262 N  N     . GLU A-2 1 127 ? -10.438 -17.059 27.230  1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 N     1 
ATOM   2263 C  CA    . GLU A-2 1 127 ? -10.407 -16.933 25.782  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2264 C  C     . GLU A-2 1 127 ? -10.459 -15.471 25.357  1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 C     1 
ATOM   2265 O  O     . GLU A-2 1 127 ? -10.792 -14.582 26.135  1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 O     1 
ATOM   2266 C  CB    . GLU A-2 1 127 ? -11.556 -17.742 25.167  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2267 N  N     . ASP A-2 1 128 ? -10.128 -15.167 24.109  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 N     1 
ATOM   2268 C  CA    . ASP A-2 1 128 ? -10.275 -13.826 23.562  1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2269 C  C     . ASP A-2 1 128 ? -11.741 -13.436 23.364  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 C     1 
ATOM   2270 O  O     . ASP A-2 1 128 ? -12.382 -14.042 22.499  1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 O     1 
ATOM   2271 C  CB    . ASP A-2 1 128 ? -9.566  -13.735 22.218  1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2272 N  N     . GLU A-2 1 129 ? -12.251 -12.467 24.110  1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     1 
ATOM   2273 C  CA    . GLU A-2 1 129 ? -13.652 -12.050 24.253  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2274 C  C     . GLU A-2 1 129 ? -14.270 -11.380 23.026  1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     1 
ATOM   2275 O  O     . GLU A-2 1 129 ? -15.458 -11.640 22.762  1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     1 
ATOM   2276 C  CB    . GLU A-2 1 129 ? -13.802 -11.161 25.494  1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2277 N  N     . ALA A-2 1 130 ? -13.603 -10.545 22.235  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     1 
ATOM   2278 C  CA    . ALA A-2 1 130 ? -14.097 -9.996  20.987  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2279 C  C     . ALA A-2 1 130 ? -14.308 -11.054 19.888  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     1 
ATOM   2280 O  O     . ALA A-2 1 130 ? -14.702 -10.715 18.750  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     1 
ATOM   2281 C  CB    . ALA A-2 1 130 ? -13.091 -8.964  20.505  1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2282 N  N     . ILE A-2 1 131 ? -14.061 -12.333 20.191  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     1 
ATOM   2283 C  CA    . ILE A-2 1 131 ? -14.414 -13.405 19.277  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2284 C  C     . ILE A-2 1 131 ? -15.644 -14.099 19.821  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     1 
ATOM   2285 O  O     . ILE A-2 1 131 ? -15.597 -14.543 20.987  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     1 
ATOM   2286 C  CB    . ILE A-2 1 131 ? -13.291 -14.479 19.202  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2287 C  CG1   . ILE A-2 1 131 ? -11.905 -13.939 19.063  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2288 C  CG2   . ILE A-2 1 131 ? -13.707 -15.377 18.041  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2289 C  CD1   . ILE A-2 1 131 ? -11.542 -13.286 17.768  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2290 N  N     . GLU A-2 1 132 ? -16.686 -14.209 19.065  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     1 
ATOM   2291 C  CA    . GLU A-2 1 132 ? -17.903 -14.935 19.455  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2292 C  C     . GLU A-2 1 132 ? -17.785 -16.372 18.967  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     1 
ATOM   2293 O  O     . GLU A-2 1 132 ? -17.551 -16.623 17.787  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     1 
ATOM   2294 C  CB    . GLU A-2 1 132 ? -19.098 -14.297 18.782  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2295 C  CG    . GLU A-2 1 132 ? -20.430 -14.952 19.063  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2296 C  CD    . GLU A-2 1 132 ? -21.579 -14.488 18.191  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2297 O  OE1   . GLU A-2 1 132 ? -21.309 -13.610 17.262  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2298 O  OE2   . GLU A-2 1 132 ? -22.683 -14.931 18.286  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2299 N  N     . VAL A-2 1 133 ? -17.968 -17.334 19.888  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     1 
ATOM   2300 C  CA    . VAL A-2 1 133 ? -17.992 -18.742 19.524  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2301 C  C     . VAL A-2 1 133 ? -19.416 -19.084 19.063  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     1 
ATOM   2302 O  O     . VAL A-2 1 133 ? -20.375 -18.863 19.833  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     1 
ATOM   2303 C  CB    . VAL A-2 1 133 ? -17.557 -19.634 20.711  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2304 C  CG1   . VAL A-2 1 133 ? -17.832 -21.087 20.421  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2305 C  CG2   . VAL A-2 1 133 ? -16.072 -19.402 21.028  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2306 N  N     . VAL A-2 1 134 ? -19.530 -19.630 17.883  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     1 
ATOM   2307 C  CA    . VAL A-2 1 134 ? -20.824 -19.943 17.277  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2308 C  C     . VAL A-2 1 134 ? -20.831 -21.409 16.839  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     1 
ATOM   2309 O  O     . VAL A-2 1 134 ? -20.409 -21.758 15.736  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     1 
ATOM   2310 C  CB    . VAL A-2 1 134 ? -21.080 -19.008 16.035  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2311 C  CG1   . VAL A-2 1 134 ? -22.413 -19.351 15.415  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2312 C  CG2   . VAL A-2 1 134 ? -20.981 -17.566 16.437  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2313 N  N     . TRP A-2 1 135 ? -21.275 -22.307 17.726  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     1 
ATOM   2314 C  CA    . TRP A-2 1 135 ? -21.502 -23.688 17.327  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2315 C  C     . TRP A-2 1 135 ? -22.775 -23.725 16.510  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     1 
ATOM   2316 O  O     . TRP A-2 1 135 ? -23.805 -23.218 16.959  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     1 
ATOM   2317 C  CB    . TRP A-2 1 135 ? -21.676 -24.546 18.544  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2318 C  CG    . TRP A-2 1 135 ? -20.457 -24.980 19.305  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2319 C  CD1   . TRP A-2 1 135 ? -20.079 -24.532 20.526  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2320 C  CD2   . TRP A-2 1 135 ? -19.466 -25.952 18.906  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2321 N  NE1   . TRP A-2 1 135 ? -18.922 -25.158 20.918  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2322 C  CE2   . TRP A-2 1 135 ? -18.520 -26.037 19.966  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2323 C  CE3   . TRP A-2 1 135 ? -19.294 -26.768 17.747  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2324 C  CZ2   . TRP A-2 1 135 ? -17.419 -26.910 19.920  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2325 C  CZ3   . TRP A-2 1 135 ? -18.202 -27.637 17.707  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2326 C  CH2   . TRP A-2 1 135 ? -17.281 -27.687 18.794  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2327 N  N     . MET A-2 1 136 ? -22.682 -24.314 15.330  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     1 
ATOM   2328 C  CA    . MET A-2 1 136 ? -23.881 -24.289 14.451  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    1 
ATOM   2329 C  C     . MET A-2 1 136 ? -23.798 -25.476 13.514  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     1 
ATOM   2330 O  O     . MET A-2 1 136 ? -22.725 -25.785 12.952  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     1 
ATOM   2331 C  CB    . MET A-2 1 136 ? -23.940 -23.002 13.640  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    1 
ATOM   2332 C  CG    . MET A-2 1 136 ? -25.214 -22.876 12.780  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    1 
ATOM   2333 S  SD    . MET A-2 1 136 ? -25.227 -21.391 11.744  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    1 
ATOM   2334 C  CE    . MET A-2 1 136 ? -25.146 -20.085 12.980  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    1 
ATOM   2335 N  N     . ARG A-2 1 137 ? -24.929 -26.194 13.300  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     1 
ATOM   2336 C  CA    A ARG A-2 1 137 ? -24.925 -27.248 12.288  0.40 11.13 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2337 C  CA    B ARG A-2 1 137 ? -24.888 -27.260 12.295  0.60 11.01 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2338 C  C     . ARG A-2 1 137 ? -24.496 -26.679 10.942  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     1 
ATOM   2339 O  O     . ARG A-2 1 137 ? -25.008 -25.618 10.540  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     1 
ATOM   2340 C  CB    A ARG A-2 1 137 ? -26.335 -27.837 12.138  0.40 13.18 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2341 C  CB    B ARG A-2 1 137 ? -26.282 -27.896 12.205  0.60 13.90 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2342 C  CG    A ARG A-2 1 137 ? -26.801 -28.505 13.440  0.40 17.67 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2343 C  CG    B ARG A-2 1 137 ? -26.622 -28.583 13.545  0.60 16.53 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2344 C  CD    A ARG A-2 1 137 ? -28.256 -28.961 13.333  0.40 21.94 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2345 C  CD    B ARG A-2 1 137 ? -27.997 -29.268 13.463  0.60 22.51 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2346 N  NE    A ARG A-2 1 137 ? -28.464 -29.845 12.196  0.40 21.16 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2347 N  NE    B ARG A-2 1 137 ? -28.254 -30.085 14.636  0.60 26.10 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2348 C  CZ    A ARG A-2 1 137 ? -29.032 -29.558 11.032  0.40 23.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2349 C  CZ    B ARG A-2 1 137 ? -28.957 -29.719 15.700  0.60 29.41 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2350 N  NH1   A ARG A-2 1 137 ? -29.128 -30.520 10.112  0.40 19.57 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2351 N  NH1   B ARG A-2 1 137 ? -29.119 -30.559 16.710  0.60 28.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2352 N  NH2   A ARG A-2 1 137 ? -29.514 -28.357 10.728  0.40 17.89 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2353 N  NH2   B ARG A-2 1 137 ? -29.515 -28.515 15.789  0.60 39.23 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2354 N  N     . PRO A-2 1 138 ? -23.589 -27.324 10.220  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     1 
ATOM   2355 C  CA    . PRO A-2 1 138 ? -23.214 -26.728 8.937   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2356 C  C     . PRO A-2 1 138 ? -24.371 -26.618 7.941   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     1 
ATOM   2357 O  O     . PRO A-2 1 138 ? -24.319 -25.727 7.075   1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     1 
ATOM   2358 C  CB    . PRO A-2 1 138 ? -22.171 -27.729 8.403   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2359 C  CG    . PRO A-2 1 138 ? -21.643 -28.396 9.616   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2360 C  CD    . PRO A-2 1 138 ? -22.762 -28.451 10.624  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2361 N  N     . GLU A-2 1 139 ? -25.344 -27.509 8.050   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     1 
ATOM   2362 C  CA    . GLU A-2 1 139 ? -26.516 -27.440 7.153   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2363 C  C     . GLU A-2 1 139 ? -27.224 -26.121 7.394   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     1 
ATOM   2364 O  O     . GLU A-2 1 139 ? -27.716 -25.491 6.447   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     1 
ATOM   2365 C  CB    . GLU A-2 1 139 ? -27.429 -28.627 7.496   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2366 C  CG    . GLU A-2 1 139 ? -26.858 -29.976 7.124   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2367 C  CD    . GLU A-2 1 139 ? -26.091 -30.669 8.231   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2368 O  OE1   . GLU A-2 1 139 ? -25.693 -29.957 9.243   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2369 O  OE2   . GLU A-2 1 139 ? -25.858 -31.880 8.076   1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2370 N  N     . GLU A-2 1 140 ? -27.287 -25.717 8.667   1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     1 
ATOM   2371 C  CA    A GLU A-2 1 140 ? -27.946 -24.462 9.000   0.50 14.07 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2372 C  CA    B GLU A-2 1 140 ? -27.956 -24.460 9.034   0.50 14.19 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2373 C  C     . GLU A-2 1 140 ? -27.107 -23.277 8.611   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     1 
ATOM   2374 O  O     . GLU A-2 1 140 ? -27.663 -22.250 8.159   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     1 
ATOM   2375 C  CB    A GLU A-2 1 140 ? -28.238 -24.488 10.523  0.50 14.40 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2376 C  CB    B GLU A-2 1 140 ? -28.291 -24.373 10.550  0.50 14.84 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2377 C  CG    A GLU A-2 1 140 ? -28.776 -23.163 10.994  0.50 13.42 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2378 C  CG    B GLU A-2 1 140 ? -29.277 -25.383 11.068  0.50 18.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2379 C  CD    A GLU A-2 1 140 ? -30.057 -22.786 10.284  0.50 14.55 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2380 C  CD    B GLU A-2 1 140 ? -29.552 -25.542 12.546  0.50 32.20 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2381 O  OE1   A GLU A-2 1 140 ? -30.483 -21.594 10.362  0.50 23.36 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2382 O  OE1   B GLU A-2 1 140 ? -29.994 -24.654 13.331  0.50 40.06 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2383 O  OE2   A GLU A-2 1 140 ? -30.763 -23.601 9.669   0.50 25.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2384 O  OE2   B GLU A-2 1 140 ? -29.367 -26.660 13.103  0.50 27.86 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2385 N  N     . ALA A-2 1 141 ? -25.778 -23.348 8.766   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     1 
ATOM   2386 C  CA    . ALA A-2 1 141 ? -24.961 -22.237 8.280   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2387 C  C     . ALA A-2 1 141 ? -25.184 -22.063 6.775   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     1 
ATOM   2388 O  O     . ALA A-2 1 141 ? -25.335 -20.909 6.310   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     1 
ATOM   2389 C  CB    . ALA A-2 1 141 ? -23.489 -22.548 8.602   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2390 N  N     . LEU A-2 1 142 ? -25.218 -23.162 6.019   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     1 
ATOM   2391 C  CA    . LEU A-2 1 142 ? -25.384 -23.017 4.559   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2392 C  C     . LEU A-2 1 142 ? -26.752 -22.431 4.255   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     1 
ATOM   2393 O  O     . LEU A-2 1 142 ? -26.880 -21.521 3.432   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     1 
ATOM   2394 C  CB    . LEU A-2 1 142 ? -25.203 -24.409 3.935   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2395 C  CG    . LEU A-2 1 142 ? -25.357 -24.410 2.373   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2396 C  CD1   . LEU A-2 1 142 ? -24.446 -23.384 1.710   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2397 C  CD2   . LEU A-2 1 142 ? -25.079 -25.813 1.895   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2398 N  N     . GLU A-2 1 143 ? -27.816 -22.885 4.934   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     1 
ATOM   2399 C  CA    . GLU A-2 1 143 ? -29.151 -22.303 4.724   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2400 C  C     . GLU A-2 1 143 ? -29.203 -20.823 5.065   1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     1 
ATOM   2401 O  O     . GLU A-2 1 143 ? -29.792 -19.925 4.388   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     1 
ATOM   2402 C  CB    . GLU A-2 1 143 ? -30.175 -23.136 5.555   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2403 N  N     . ARG A-2 1 144 ? -28.622 -20.445 6.205   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     1 
ATOM   2404 C  CA    . ARG A-2 1 144 ? -28.657 -19.014 6.555   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2405 C  C     . ARG A-2 1 144 ? -27.950 -18.182 5.524   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     1 
ATOM   2406 O  O     . ARG A-2 1 144 ? -28.374 -17.091 5.167   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     1 
ATOM   2407 C  CB    . ARG A-2 1 144 ? -27.979 -18.795 7.922   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2408 C  CG    . ARG A-2 1 144 ? -28.823 -19.197 9.127   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2409 C  CD    . ARG A-2 1 144 ? -28.123 -18.734 10.385  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2410 N  NE    . ARG A-2 1 144 ? -28.578 -19.309 11.659  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2411 C  CZ    . ARG A-2 1 144 ? -28.453 -18.501 12.720  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2412 N  NH1   . ARG A-2 1 144 ? -28.837 -18.973 13.875  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2413 N  NH2   . ARG A-2 1 144 ? -27.997 -17.270 12.624  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2414 N  N     . HIS A-2 1 145 ? -26.850 -18.730 4.997   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     1 
ATOM   2415 C  CA    . HIS A-2 1 145 ? -26.146 -18.008 3.942   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2416 C  C     . HIS A-2 1 145 ? -26.971 -17.913 2.671   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     1 
ATOM   2417 O  O     . HIS A-2 1 145 ? -27.036 -16.850 2.041   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     1 
ATOM   2418 C  CB    . HIS A-2 1 145 ? -24.800 -18.736 3.669   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2419 C  CG    . HIS A-2 1 145 ? -24.068 -18.032 2.531   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2420 N  ND1   . HIS A-2 1 145 ? -23.508 -16.794 2.672   1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2421 C  CD2   . HIS A-2 1 145 ? -23.831 -18.410 1.245   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2422 C  CE1   . HIS A-2 1 145 ? -22.917 -16.420 1.506   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2423 N  NE2   . HIS A-2 1 145 ? -23.112 -17.378 0.624   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2424 N  N     . GLN A-2 1 146 ? -27.572 -19.026 2.254   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     1 
ATOM   2425 C  CA    A GLN A-2 1 146 ? -28.430 -18.964 1.068   0.50 16.85 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2426 C  CA    B GLN A-2 1 146 ? -28.427 -18.962 1.067   0.50 16.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2427 C  C     . GLN A-2 1 146 ? -29.578 -17.982 1.204   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     1 
ATOM   2428 O  O     . GLN A-2 1 146 ? -30.002 -17.425 0.181   1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     1 
ATOM   2429 C  CB    A GLN A-2 1 146 ? -28.968 -20.377 0.764   0.50 18.13 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2430 C  CB    B GLN A-2 1 146 ? -28.964 -20.373 0.758   0.50 18.21 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2431 C  CG    A GLN A-2 1 146 ? -27.823 -21.331 0.369   0.50 17.16 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2432 C  CG    B GLN A-2 1 146 ? -27.814 -21.329 0.381   0.50 16.96 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2433 C  CD    A GLN A-2 1 146 ? -28.242 -22.785 0.357   0.50 17.58 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2434 C  CD    B GLN A-2 1 146 ? -28.277 -22.768 0.270   0.50 18.43 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2435 O  OE1   A GLN A-2 1 146 ? -27.761 -23.592 -0.445  0.50 17.26 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2436 O  OE1   B GLN A-2 1 146 ? -28.976 -23.289 1.143   0.50 23.71 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2437 N  NE2   A GLN A-2 1 146 ? -29.154 -23.175 1.243   0.50 17.48 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2438 N  NE2   B GLN A-2 1 146 ? -27.907 -23.438 -0.819  0.50 28.91 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2439 N  N     . ARG A-2 1 147 ? -30.071 -17.746 2.425   1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     1 
ATOM   2440 C  CA    . ARG A-2 1 147 ? -31.168 -16.793 2.642   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2441 C  C     . ARG A-2 1 147 ? -30.657 -15.406 2.922   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     1 
ATOM   2442 O  O     . ARG A-2 1 147 ? -31.450 -14.480 3.109   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     1 
ATOM   2443 C  CB    . ARG A-2 1 147 ? -32.035 -17.357 3.756   1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2444 N  N     . GLY A-2 1 148 ? -29.348 -15.154 2.853   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     1 
ATOM   2445 C  CA    . GLY A-2 1 148 ? -28.889 -13.787 2.952   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2446 C  C     . GLY A-2 1 148 ? -28.648 -13.322 4.373   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     1 
ATOM   2447 O  O     . GLY A-2 1 148 ? -28.349 -12.126 4.533   1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     1 
ATOM   2448 N  N     . GLU A-2 1 149 ? -28.731 -14.248 5.319   1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     1 
ATOM   2449 C  CA    . GLU A-2 1 149 ? -28.687 -13.857 6.705   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2450 C  C     . GLU A-2 1 149 ? -27.250 -13.728 7.219   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     1 
ATOM   2451 O  O     . GLU A-2 1 149 ? -27.084 -13.024 8.215   1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     1 
ATOM   2452 C  CB    . GLU A-2 1 149 ? -29.409 -14.848 7.662   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2453 C  CG    . GLU A-2 1 149 ? -29.702 -14.285 9.044   1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2454 C  CD    . GLU A-2 1 149 ? -28.833 -14.677 10.213  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2455 O  OE1   . GLU A-2 1 149 ? -28.054 -15.650 10.105  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2456 O  OE2   . GLU A-2 1 149 ? -28.872 -14.019 11.272  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2457 N  N     . VAL A-2 1 150 ? -26.280 -14.405 6.614   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     1 
ATOM   2458 C  CA    . VAL A-2 1 150 ? -24.892 -14.375 7.101   1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2459 C  C     . VAL A-2 1 150 ? -23.997 -14.471 5.873   1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     1 
ATOM   2460 O  O     . VAL A-2 1 150 ? -24.398 -15.117 4.886   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     1 
ATOM   2461 C  CB    . VAL A-2 1 150 ? -24.609 -15.490 8.127   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2462 C  CG1   . VAL A-2 1 150 ? -24.583 -16.857 7.477   1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2463 C  CG2   . VAL A-2 1 150 ? -23.309 -15.160 8.875   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2464 N  N     . GLU A-2 1 151 ? -22.835 -13.860 6.022   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     1 
ATOM   2465 C  CA    . GLU A-2 1 151 ? -21.804 -13.930 4.992   1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2466 C  C     . GLU A-2 1 151 ? -20.783 -14.951 5.467   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     1 
ATOM   2467 O  O     . GLU A-2 1 151 ? -20.695 -15.260 6.642   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     1 
ATOM   2468 C  CB    . GLU A-2 1 151 ? -21.121 -12.591 4.825   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2469 C  CG    . GLU A-2 1 151 ? -22.075 -11.441 4.504   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2470 C  CD    . GLU A-2 1 151 ? -22.783 -11.721 3.207   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2471 O  OE1   . GLU A-2 1 151 ? -22.171 -12.210 2.223   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2472 O  OE2   . GLU A-2 1 151 ? -24.011 -11.462 3.126   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2473 N  N     . PHE A-2 1 152 ? -20.053 -15.543 4.516   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     1 
ATOM   2474 C  CA    . PHE A-2 1 152 ? -18.999 -16.482 4.846   1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2475 C  C     . PHE A-2 1 152 ? -17.639 -15.849 4.598   1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     1 
ATOM   2476 O  O     . PHE A-2 1 152 ? -17.467 -15.092 3.625   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     1 
ATOM   2477 C  CB    . PHE A-2 1 152 ? -18.987 -17.718 3.933   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2478 C  CG    . PHE A-2 1 152 ? -19.969 -18.799 4.268   1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2479 C  CD1   . PHE A-2 1 152 ? -20.870 -19.270 3.346   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2480 C  CD2   . PHE A-2 1 152 ? -19.906 -19.413 5.525   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2481 C  CE1   . PHE A-2 1 152 ? -21.756 -20.312 3.658   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2482 C  CE2   . PHE A-2 1 152 ? -20.767 -20.434 5.846   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2483 C  CZ    . PHE A-2 1 152 ? -21.684 -20.913 4.891   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2484 N  N     . SER A-2 1 153 ? -16.658 -16.225 5.416   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     1 
ATOM   2485 C  CA    . SER A-2 1 153 ? -15.268 -16.103 4.974   1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    1 
ATOM   2486 C  C     . SER A-2 1 153 ? -14.934 -17.363 4.134   1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     1 
ATOM   2487 O  O     . SER A-2 1 153 ? -15.645 -18.380 4.205   1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     1 
ATOM   2488 C  CB    . SER A-2 1 153 ? -14.295 -16.001 6.123   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    1 
ATOM   2489 O  OG    . SER A-2 1 153 ? -14.311 -17.237 6.865   1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    1 
ATOM   2490 N  N     . ALA A-2 1 154 ? -13.800 -17.294 3.430   1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     1 
ATOM   2491 C  CA    . ALA A-2 1 154 ? -13.329 -18.523 2.752   1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2492 C  C     . ALA A-2 1 154 ? -13.202 -19.648 3.762   1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     1 
ATOM   2493 O  O     . ALA A-2 1 154 ? -13.554 -20.784 3.455   1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     1 
ATOM   2494 C  CB    . ALA A-2 1 154 ? -11.989 -18.247 2.080   1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2495 N  N     . THR A-2 1 155 ? -12.663 -19.371 4.954   1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     1 
ATOM   2496 C  CA    . THR A-2 1 155 ? -12.456 -20.498 5.890   1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    1 
ATOM   2497 C  C     . THR A-2 1 155 ? -13.790 -21.064 6.317   1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     1 
ATOM   2498 O  O     . THR A-2 1 155 ? -13.901 -22.304 6.430   1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     1 
ATOM   2499 C  CB    . THR A-2 1 155 ? -11.634 -20.066 7.109   1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    1 
ATOM   2500 O  OG1   . THR A-2 1 155 ? -12.280 -19.006 7.829   1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2501 C  CG2   . THR A-2 1 155 ? -10.217 -19.603 6.737   1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2502 N  N     . GLY A-2 1 156 ? -14.813 -20.210 6.558   1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     1 
ATOM   2503 C  CA    . GLY A-2 1 156 ? -16.118 -20.747 6.917   1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2504 C  C     . GLY A-2 1 156 ? -16.741 -21.602 5.815   1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     1 
ATOM   2505 O  O     . GLY A-2 1 156 ? -17.306 -22.668 6.079   1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     1 
ATOM   2506 N  N     . LEU A-2 1 157 ? -16.652 -21.114 4.559   1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     1 
ATOM   2507 C  CA    . LEU A-2 1 157 ? -17.209 -21.877 3.457   1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2508 C  C     . LEU A-2 1 157 ? -16.443 -23.164 3.268   1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     1 
ATOM   2509 O  O     . LEU A-2 1 157 ? -17.081 -24.210 3.045   1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     1 
ATOM   2510 C  CB    . LEU A-2 1 157 ? -17.150 -21.011 2.189   1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2511 C  CG    . LEU A-2 1 157 ? -17.620 -21.725 0.928   1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2512 C  CD1   . LEU A-2 1 157 ? -19.109 -22.086 1.014   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2513 C  CD2   . LEU A-2 1 157 ? -17.355 -20.775 -0.253  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2514 N  N     . VAL A-2 1 158 ? -15.122 -23.128 3.353   1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     1 
ATOM   2515 C  CA    . VAL A-2 1 158 ? -14.350 -24.387 3.229   1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2516 C  C     . VAL A-2 1 158 ? -14.771 -25.367 4.317   1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     1 
ATOM   2517 O  O     . VAL A-2 1 158 ? -14.929 -26.563 4.039   1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     1 
ATOM   2518 C  CB    . VAL A-2 1 158 ? -12.852 -24.042 3.274   1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2519 C  CG1   . VAL A-2 1 158 ? -11.998 -25.281 3.614   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2520 C  CG2   . VAL A-2 1 158 ? -12.398 -23.398 1.964   1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2521 N  N     . GLY A-2 1 159 ? -14.972 -24.873 5.571   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     1 
ATOM   2522 C  CA    . GLY A-2 1 159 ? -15.419 -25.809 6.616   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2523 C  C     . GLY A-2 1 159 ? -16.760 -26.461 6.259   1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     1 
ATOM   2524 O  O     . GLY A-2 1 159 ? -16.943 -27.672 6.403   1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     1 
ATOM   2525 N  N     . VAL A-2 1 160 ? -17.727 -25.624 5.822   1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     1 
ATOM   2526 C  CA    . VAL A-2 1 160 ? -19.050 -26.172 5.510   1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2527 C  C     . VAL A-2 1 160 ? -18.968 -27.155 4.366   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     1 
ATOM   2528 O  O     . VAL A-2 1 160 ? -19.624 -28.209 4.391   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     1 
ATOM   2529 C  CB    . VAL A-2 1 160 ? -20.014 -24.990 5.183   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2530 C  CG1   . VAL A-2 1 160 ? -21.299 -25.426 4.523   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2531 C  CG2   . VAL A-2 1 160 ? -20.287 -24.186 6.446   1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2532 N  N     . LEU A-2 1 161 ? -18.193 -26.832 3.314   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     1 
ATOM   2533 C  CA    . LEU A-2 1 161 ? -18.129 -27.763 2.166   1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2534 C  C     . LEU A-2 1 161 ? -17.398 -29.032 2.530   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     1 
ATOM   2535 O  O     . LEU A-2 1 161 ? -17.809 -30.129 2.126   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     1 
ATOM   2536 C  CB    . LEU A-2 1 161 ? -17.469 -27.071 0.960   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2537 C  CG    . LEU A-2 1 161 ? -18.266 -25.899 0.409   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2538 C  CD1   . LEU A-2 1 161 ? -17.484 -25.302 -0.774  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2539 C  CD2   . LEU A-2 1 161 ? -19.670 -26.283 -0.084  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2540 N  N     . TYR A-2 1 162 ? -16.309 -28.904 3.312   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     1 
ATOM   2541 C  CA    . TYR A-2 1 162 ? -15.596 -30.103 3.718   1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2542 C  C     . TYR A-2 1 162 ? -16.504 -31.021 4.534   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     1 
ATOM   2543 O  O     . TYR A-2 1 162 ? -16.486 -32.242 4.332   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     1 
ATOM   2544 C  CB    . TYR A-2 1 162 ? -14.380 -29.670 4.597   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2545 C  CG    . TYR A-2 1 162 ? -13.585 -30.913 4.999   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2546 C  CD1   . TYR A-2 1 162 ? -12.643 -31.460 4.107   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2547 C  CD2   . TYR A-2 1 162 ? -13.782 -31.536 6.227   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2548 C  CE1   . TYR A-2 1 162 ? -11.926 -32.597 4.507   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2549 C  CE2   . TYR A-2 1 162 ? -13.088 -32.670 6.583   1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2550 C  CZ    . TYR A-2 1 162 ? -12.164 -33.191 5.718   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2551 O  OH    . TYR A-2 1 162 ? -11.454 -34.342 6.050   1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2552 N  N     . TYR A-2 1 163 ? -17.273 -30.438 5.461   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     1 
ATOM   2553 C  CA    . TYR A-2 1 163 ? -18.186 -31.287 6.212   1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2554 C  C     . TYR A-2 1 163 ? -19.112 -32.043 5.274   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     1 
ATOM   2555 O  O     . TYR A-2 1 163 ? -19.378 -33.223 5.450   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     1 
ATOM   2556 C  CB    . TYR A-2 1 163 ? -18.984 -30.386 7.190   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2557 C  CG    . TYR A-2 1 163 ? -20.286 -31.067 7.671   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2558 C  CD1   . TYR A-2 1 163 ? -20.211 -31.905 8.813   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2559 C  CD2   . TYR A-2 1 163 ? -21.515 -30.860 7.057   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2560 C  CE1   . TYR A-2 1 163 ? -21.382 -32.509 9.255   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2561 C  CE2   . TYR A-2 1 163 ? -22.678 -31.475 7.503   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2562 C  CZ    . TYR A-2 1 163 ? -22.597 -32.286 8.598   1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2563 O  OH    . TYR A-2 1 163 ? -23.761 -32.925 9.065   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2564 N  N     . HIS A-2 1 164 ? -19.717 -31.319 4.336   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     1 
ATOM   2565 C  CA    . HIS A-2 1 164 ? -20.718 -31.992 3.518   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2566 C  C     . HIS A-2 1 164 ? -20.081 -33.072 2.654   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     1 
ATOM   2567 O  O     . HIS A-2 1 164 ? -20.757 -34.060 2.335   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     1 
ATOM   2568 C  CB    . HIS A-2 1 164 ? -21.441 -30.944 2.645   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2569 C  CG    . HIS A-2 1 164 ? -22.514 -30.182 3.354   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2570 N  ND1   . HIS A-2 1 164 ? -22.269 -29.016 4.045   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2571 C  CD2   . HIS A-2 1 164 ? -23.870 -30.445 3.433   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2572 C  CE1   . HIS A-2 1 164 ? -23.431 -28.592 4.557   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2573 N  NE2   . HIS A-2 1 164 ? -24.406 -29.421 4.184   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2574 N  N     . ALA A-2 1 165 ? -18.827 -32.854 2.244   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     1 
ATOM   2575 C  CA    . ALA A-2 1 165 ? -18.123 -33.793 1.386   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2576 C  C     . ALA A-2 1 165 ? -17.728 -35.038 2.196   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     1 
ATOM   2577 O  O     . ALA A-2 1 165 ? -17.801 -36.174 1.669   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     1 
ATOM   2578 C  CB    . ALA A-2 1 165 ? -16.874 -33.164 0.791   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2579 N  N     . PHE A-2 1 166 ? -17.254 -34.861 3.403   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     1 
ATOM   2580 C  CA    . PHE A-2 1 166 ? -16.501 -35.950 4.039   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2581 C  C     . PHE A-2 1 166 ? -16.907 -36.290 5.457   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     1 
ATOM   2582 O  O     . PHE A-2 1 166 ? -16.435 -37.345 5.951   1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     1 
ATOM   2583 C  CB    . PHE A-2 1 166 ? -14.986 -35.617 4.071   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2584 C  CG    . PHE A-2 1 166 ? -14.431 -35.414 2.662   1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2585 C  CD1   . PHE A-2 1 166 ? -13.874 -34.215 2.269   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2586 C  CD2   . PHE A-2 1 166 ? -14.457 -36.453 1.734   1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2587 C  CE1   . PHE A-2 1 166 ? -13.386 -34.030 1.002   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2588 C  CE2   . PHE A-2 1 166 ? -13.988 -36.297 0.412   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2589 C  CZ    . PHE A-2 1 166 ? -13.419 -35.077 0.094   1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2590 N  N     . LEU A-2 1 167 ? -17.717 -35.487 6.136   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     1 
ATOM   2591 C  CA    . LEU A-2 1 167 ? -17.941 -35.769 7.537   1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2592 C  C     . LEU A-2 1 167 ? -19.348 -36.182 7.879   1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     1 
ATOM   2593 O  O     . LEU A-2 1 167 ? -19.671 -36.275 9.050   1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     1 
ATOM   2594 C  CB    . LEU A-2 1 167 ? -17.523 -34.499 8.342   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2595 C  CG    . LEU A-2 1 167 ? -16.087 -34.057 8.257   1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2596 C  CD1   . LEU A-2 1 167 ? -15.915 -32.791 9.123   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2597 C  CD2   . LEU A-2 1 167 ? -15.074 -35.113 8.704   1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2598 N  N     . ARG A-2 1 168 ? -20.218 -36.465 6.953   1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     1 
ATOM   2599 C  CA    . ARG A-2 1 168 ? -21.548 -36.952 7.259   1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2600 C  C     . ARG A-2 1 168 ? -21.553 -38.495 7.447   1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     1 
ATOM   2601 O  O     . ARG A-2 1 168 ? -22.556 -38.813 8.042   1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     1 
ATOM   2602 C  CB    . ARG A-2 1 168 ? -22.494 -36.469 6.135   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2603 C  CG    . ARG A-2 1 168 ? -22.426 -34.918 6.081   1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2604 C  CD    . ARG A-2 1 168 ? -23.644 -34.377 5.353   1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2605 N  NE    . ARG A-2 1 168 ? -23.331 -34.549 3.914   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2606 C  CZ    . ARG A-2 1 168 ? -24.132 -34.303 2.906   1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2607 N  NH1   . ARG A-2 1 168 ? -25.367 -33.876 3.241   1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2608 N  NH2   . ARG A-2 1 168 ? -23.749 -34.495 1.641   1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   1 
HETATM 2609 N  N1    A AR6 B   2 .   ? -1.798  -6.140  -10.180 0.80 18.64 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    1 
HETATM 2610 C  C2    A AR6 B   2 .   ? -2.201  -5.418  -11.212 0.80 20.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    1 
HETATM 2611 N  N3    A AR6 B   2 .   ? -3.024  -5.887  -12.184 0.80 20.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    1 
HETATM 2612 C  C4    A AR6 B   2 .   ? -3.308  -7.236  -12.190 0.80 20.46 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    1 
HETATM 2613 C  C5    A AR6 B   2 .   ? -2.935  -8.110  -11.082 0.80 19.33 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    1 
HETATM 2614 C  C6    A AR6 B   2 .   ? -2.199  -7.441  -9.980  0.80 16.82 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    1 
HETATM 2615 N  N6    A AR6 B   2 .   ? -1.711  -8.137  -8.918  0.80 17.59 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    1 
HETATM 2616 N  N7    A AR6 B   2 .   ? -3.432  -9.406  -11.385 0.80 19.00 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    1 
HETATM 2617 C  C8    A AR6 B   2 .   ? -4.138  -9.229  -12.557 0.80 21.27 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    1 
HETATM 2618 N  N9    A AR6 B   2 .   ? -4.120  -7.960  -12.965 0.80 20.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    1 
HETATM 2619 P  PA    A AR6 B   2 .   ? -9.172  -10.928 -14.231 0.80 18.01 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    1 
HETATM 2620 P  PB    A AR6 B   2 .   ? -7.975  -12.627 -12.077 0.80 12.65 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    1 
HETATM 2621 C  "C1'" A AR6 B   2 .   ? -4.822  -7.301  -14.121 0.80 25.30 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 1 
HETATM 2622 O  O1A   A AR6 B   2 .   ? -8.348  -11.546 -15.260 0.80 30.92 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   1 
HETATM 2623 O  O1B   A AR6 B   2 .   ? -8.145  -14.030 -12.645 0.80 15.31 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   1 
HETATM 2624 C  C1D   A AR6 B   2 .   ? -7.754  -14.888 -8.041  0.80 12.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   1 
HETATM 2625 O  O1D   A AR6 B   2 .   ? -8.085  -15.504 -6.764  0.80 13.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   1 
HETATM 2626 C  "C2'" A AR6 B   2 .   ? -4.713  -8.250  -15.283 0.80 30.80 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 1 
HETATM 2627 O  "O2'" A AR6 B   2 .   ? -4.336  -7.545  -16.466 0.80 34.61 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 1 
HETATM 2628 O  O2A   A AR6 B   2 .   ? -10.561 -10.446 -14.385 0.80 23.59 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   1 
HETATM 2629 O  O2B   A AR6 B   2 .   ? -6.650  -12.001 -11.941 0.80 14.93 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   1 
HETATM 2630 C  C2D   A AR6 B   2 .   ? -7.631  -13.411 -7.931  0.80 11.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   1 
HETATM 2631 O  O2D   A AR6 B   2 .   ? -6.869  -13.067 -6.783  0.80 12.23 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   1 
HETATM 2632 C  "C3'" A AR6 B   2 .   ? -6.148  -8.647  -15.594 0.80 32.16 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 1 
HETATM 2633 O  "O3'" A AR6 B   2 .   ? -6.215  -8.324  -16.987 0.80 46.96 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 1 
HETATM 2634 O  O3A   A AR6 B   2 .   ? -9.013  -11.590 -12.796 0.80 13.34 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   1 
HETATM 2635 C  C3D   A AR6 B   2 .   ? -9.052  -12.887 -7.938  0.80 10.45 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   1 
HETATM 2636 O  O3D   A AR6 B   2 .   ? -9.667  -13.097 -6.635  0.80 12.68 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   1 
HETATM 2637 C  "C4'" A AR6 B   2 .   ? -7.006  -7.690  -14.812 0.80 30.30 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 1 
HETATM 2638 O  "O4'" A AR6 B   2 .   ? -6.214  -7.303  -13.709 0.80 28.27 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 1 
HETATM 2639 C  C4D   A AR6 B   2 .   ? -9.736  -13.848 -8.903  0.80 11.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   1 
HETATM 2640 O  O4D   A AR6 B   2 .   ? -8.880  -15.043 -8.927  0.80 11.76 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   1 
HETATM 2641 C  "C5'" A AR6 B   2 .   ? -8.353  -8.297  -14.464 0.80 31.50 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 1 
HETATM 2642 O  "O5'" A AR6 B   2 .   ? -8.203  -9.550  -13.923 0.80 26.97 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 1 
HETATM 2643 C  C5D   A AR6 B   2 .   ? -9.827  -13.373 -10.301 0.80 12.71 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   1 
HETATM 2644 O  O5D   A AR6 B   2 .   ? -8.611  -12.582 -10.608 0.80 12.98 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   1 
HETATM 2645 C  C1    . GOL C   3 .   ? -10.711 -1.024  -5.046  1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C1    1 
HETATM 2646 O  O1    . GOL C   3 .   ? -11.942 -1.722  -5.006  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O1    1 
HETATM 2647 C  C2    . GOL C   3 .   ? -10.178 -1.241  -6.450  1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C2    1 
HETATM 2648 O  O2    . GOL C   3 .   ? -11.137 -0.905  -7.470  1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O2    1 
HETATM 2649 C  C3    . GOL C   3 .   ? -8.859  -0.574  -6.801  1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C3    1 
HETATM 2650 O  O3    . GOL C   3 .   ? -8.781  -0.525  -8.231  1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O3    1 
HETATM 2651 S  S     . SO4 D   4 .   ? 1.524   -30.947 -14.489 0.50 16.89 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S     1 
HETATM 2652 O  O1    . SO4 D   4 .   ? 1.176   -32.378 -14.551 0.50 18.54 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1    1 
HETATM 2653 O  O2    . SO4 D   4 .   ? 0.842   -30.362 -15.621 0.50 24.67 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2    1 
HETATM 2654 O  O3    . SO4 D   4 .   ? 2.971   -30.713 -14.469 0.50 30.88 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3    1 
HETATM 2655 O  O4    . SO4 D   4 .   ? 1.017   -30.399 -13.233 0.50 22.35 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4    1 
HETATM 2656 MN MN    . MN  E   5 .   ? -8.821  -14.793 -14.449 0.15 8.34  ? ? ? ? ? ? 204 MN  A   MN    1 
HETATM 2657 N  N1    A AR6 B-2 2 .   ? -4.418  -4.627  10.180  0.80 18.64 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    1 
HETATM 2658 C  C2    A AR6 B-2 2 .   ? -3.592  -4.615  11.212  0.80 20.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    1 
HETATM 2659 N  N3    A AR6 B-2 2 .   ? -3.586  -5.562  12.184  0.80 20.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    1 
HETATM 2660 C  C4    A AR6 B-2 2 .   ? -4.613  -6.483  12.190  0.80 20.46 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    1 
HETATM 2661 C  C5    A AR6 B-2 2 .   ? -5.556  -6.597  11.082  0.80 19.33 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    1 
HETATM 2662 C  C6    A AR6 B-2 2 .   ? -5.345  -5.625  9.980   0.80 16.82 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    1 
HETATM 2663 N  N6    A AR6 B-2 2 .   ? -6.191  -5.550  8.918   0.80 17.59 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    1 
HETATM 2664 N  N7    A AR6 B-2 2 .   ? -6.430  -7.675  11.385  0.80 19.00 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    1 
HETATM 2665 C  C8    A AR6 B-2 2 .   ? -5.924  -8.198  12.557  0.80 21.27 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    1 
HETATM 2666 N  N9    A AR6 B-2 2 .   ? -4.834  -7.548  12.965  0.80 20.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    1 
HETATM 2667 P  PA    A AR6 B-2 2 .   ? -4.878  -13.407 14.231  0.80 18.01 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    1 
HETATM 2668 P  PB    A AR6 B-2 2 .   ? -6.948  -13.220 12.077  0.80 12.65 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    1 
HETATM 2669 C  "C1'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.912  -7.826  14.121  0.80 25.30 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 1 
HETATM 2670 O  O1A   A AR6 B-2 2 .   ? -5.825  -13.003 15.260  0.80 30.92 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   1 
HETATM 2671 O  O1B   A AR6 B-2 2 .   ? -8.078  -14.069 12.645  0.80 15.31 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   1 
HETATM 2672 C  C1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.016  -14.159 8.041   0.80 12.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   1 
HETATM 2673 O  O1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.384  -14.754 6.764   0.80 13.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   1 
HETATM 2674 C  "C2'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.788  -8.207  15.283  0.80 30.80 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 1 
HETATM 2675 O  "O2'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.366  -7.528  16.466  0.80 34.61 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 1 
HETATM 2676 O  O2A   A AR6 B-2 2 .   ? -3.766  -14.369 14.385  0.80 23.59 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   1 
HETATM 2677 O  O2B   A AR6 B-2 2 .   ? -7.068  -11.760 11.941  0.80 14.93 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   1 
HETATM 2678 C  C2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.799  -13.314 7.931   0.80 11.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   1 
HETATM 2679 O  O2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.882  -12.482 6.783   0.80 12.23 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   1 
HETATM 2680 C  "C3'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.415  -9.648  15.594  0.80 32.16 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 1 
HETATM 2681 O  "O3'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.101  -9.544  16.987  0.80 46.96 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 1 
HETATM 2682 O  O3A   A AR6 B-2 2 .   ? -5.531  -13.600 12.796  0.80 13.34 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   1 
HETATM 2683 C  C3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.634  -14.283 7.938   0.80 10.45 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   1 
HETATM 2684 O  O3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.509  -14.920 6.635   0.80 12.68 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   1 
HETATM 2685 C  "C4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.157  -9.912  14.812  0.80 30.30 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 1 
HETATM 2686 O  "O4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.218  -9.033  13.709  0.80 28.27 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 1 
HETATM 2687 C  C4D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.125  -15.356 8.903   0.80 11.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   1 
HETATM 2688 O  O4D   A AR6 B-2 2 .   ? -8.588  -15.212 8.927   0.80 11.76 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   1 
HETATM 2689 C  "C5'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.009  -11.382 14.464  0.80 31.50 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 1 
HETATM 2690 O  "O5'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.169  -11.879 13.923  0.80 26.97 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 1 
HETATM 2691 C  C5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.668  -15.197 10.301  0.80 12.71 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   1 
HETATM 2692 O  O5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.591  -13.748 10.608  0.80 12.98 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   1 
HETATM 2693 C  C1    . GOL C-2 3 .   ? 4.469   -9.788  5.046   1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C1    1 
HETATM 2694 O  O1    . GOL C-2 3 .   ? 4.480   -11.203 5.006   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O1    1 
HETATM 2695 C  C2    . GOL C-2 3 .   ? 4.014   -9.435  6.450   1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C2    1 
HETATM 2696 O  O2    . GOL C-2 3 .   ? 4.785   -10.097 7.470   1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O2    1 
HETATM 2697 C  C3    . GOL C-2 3 .   ? 3.932   -7.959  6.801   1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C3    1 
HETATM 2698 O  O3    . GOL C-2 3 .   ? 3.936   -7.867  8.231   1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O3    1 
HETATM 2699 S  S     . SO4 D-2 4 .   ? -27.563 -14.154 14.489  0.50 16.89 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S     1 
HETATM 2700 O  O1    . SO4 D-2 4 .   ? -28.628 -15.171 14.551  0.50 18.54 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 2701 O  O2    . SO4 D-2 4 .   ? -26.715 -14.452 15.621  0.50 24.67 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 2702 O  O3    . SO4 D-2 4 .   ? -28.084 -12.784 14.469  0.50 30.88 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 2703 O  O4    . SO4 D-2 4 .   ? -26.835 -14.319 13.233  0.50 22.35 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 2704 MN MN    . MN  E-2 5 .   ? -8.401  -15.036 14.449  0.15 8.34  ? ? ? ? ? ? 204 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2705 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.287  -16.321 -13.835 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 2706 O  O     . HOH F   6 .   ? -6.960  -14.123 -15.778 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 2707 O  O     . HOH F   6 .   ? -10.800 -12.859 -18.695 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 2708 O  O     . HOH F   6 .   ? -6.675  -10.206 -7.470  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 2709 O  O     . HOH F   6 .   ? -10.392 -16.570 -3.849  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 2710 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.314 -14.822 -5.664  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 2711 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.791  -18.161 -5.503  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 2712 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.975  -17.861 -8.435  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 2713 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.720  -18.435 -12.212 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 2714 O  O     . HOH F   6 .   ? -5.861  -10.531 -10.023 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 2715 O  O     . HOH F   6 .   ? -12.143 -10.745 2.002   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 2716 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.737 -11.374 -10.782 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 2717 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.781 -25.294 -12.805 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 2718 O  O     . HOH F   6 .   ? -10.966 -6.728  8.973   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 2719 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.629 -17.925 -21.194 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 2720 O  O     . HOH F   6 .   ? -15.027 -7.086  -3.169  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 2721 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.607 -37.703 -11.497 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 2722 O  O     . HOH F   6 .   ? -3.389  -20.310 -11.714 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 2723 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.290 -8.791  -19.450 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 2724 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.415 -14.273 1.976   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     1 
HETATM 2725 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.887 -18.889 -19.929 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     1 
HETATM 2726 O  O     . HOH F   6 .   ? -2.080  -12.203 -11.194 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     1 
HETATM 2727 O  O     . HOH F   6 .   ? -23.392 -11.135 -19.786 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     1 
HETATM 2728 O  O     . HOH F   6 .   ? -27.732 -10.112 -17.155 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     1 
HETATM 2729 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.036 -34.468 -18.598 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     1 
HETATM 2730 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.727 -35.118 -15.144 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 2731 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.060 -10.381 -14.519 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     1 
HETATM 2732 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.424 -16.062 -23.392 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     1 
HETATM 2733 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.228 -28.672 -14.055 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     1 
HETATM 2734 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.712   -25.204 -8.058  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     1 
HETATM 2735 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.289 -24.247 -13.630 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     1 
HETATM 2736 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.382 -16.130 -0.950  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2737 O  O     . HOH F   6 .   ? -18.063 -6.598  -2.808  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     1 
HETATM 2738 O  O     . HOH F   6 .   ? -23.666 -13.024 -0.712  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     1 
HETATM 2739 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.699 -18.862 -17.892 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     1 
HETATM 2740 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.804 -0.642  8.904   1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     1 
HETATM 2741 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.513 -5.198  -15.160 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     1 
HETATM 2742 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.058 -6.585  -16.025 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     1 
HETATM 2743 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.237 -10.836 -24.695 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     1 
HETATM 2744 O  O     . HOH F   6 .   ? -24.128 -30.186 -17.549 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     1 
HETATM 2745 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.145 -29.602 -19.415 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     1 
HETATM 2746 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.455   -17.672 -17.466 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     1 
HETATM 2747 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.764 -38.106 -3.705  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     1 
HETATM 2748 O  O     . HOH F   6 .   ? -27.824 -26.411 -1.171  1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     1 
HETATM 2749 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.674 -33.929 -0.430  1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     1 
HETATM 2750 O  O     . HOH F   6 .   ? -13.411 -2.212  -2.678  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     1 
HETATM 2751 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.973 3.901   -2.118  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     1 
HETATM 2752 O  O     A HOH F   6 .   ? -9.622  -5.075  -7.851  0.50 13.56 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     1 
HETATM 2753 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.581  -3.326  -10.146 0.50 26.40 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     1 
HETATM 2754 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.521  -4.296  -14.010 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     1 
HETATM 2755 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.133 0.257   -12.260 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     1 
HETATM 2756 O  O     . HOH F   6 .   ? -16.868 -3.996  -9.991  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     1 
HETATM 2757 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.655 -8.044  -4.326  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     1 
HETATM 2758 O  O     . HOH F   6 .   ? -22.727 -9.220  -2.432  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     1 
HETATM 2759 O  O     . HOH F   6 .   ? -22.731 -30.354 -12.620 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     1 
HETATM 2760 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.828 -33.489 -15.509 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     1 
HETATM 2761 O  O     A HOH F   6 .   ? -13.799 -34.631 -21.069 0.60 43.73 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 2762 O  O     B HOH F   6 .   ? -14.887 -33.972 -21.890 0.40 27.36 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 2763 O  O     A HOH F   6 .   ? -6.141  -39.187 -13.935 0.50 30.54 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     1 
HETATM 2764 O  O     . HOH F   6 .   ? 3.744   -23.466 -11.080 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2765 O  O     . HOH F   6 .   ? -5.006  -11.754 -14.136 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     1 
HETATM 2766 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.340 -3.722  -16.962 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     1 
HETATM 2767 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.964 -11.724 -23.110 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     1 
HETATM 2768 O  O     . HOH F   6 .   ? -15.806 -13.308 -25.246 1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     1 
HETATM 2769 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.930 -18.546 -10.226 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     1 
HETATM 2770 O  O     . HOH F   6 .   ? -29.174 -19.510 -6.870  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     1 
HETATM 2771 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.351 -18.733 -1.657  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     1 
HETATM 2772 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.699 -18.089 -2.468  1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     1 
HETATM 2773 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.189 -22.873 -3.020  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     1 
HETATM 2774 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.705 -13.201 -9.261  1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     1 
HETATM 2775 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.965  -17.261 0.000   0.25 9.02  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     1 
HETATM 2776 O  O     . HOH F   6 .   ? -18.978 -27.522 -27.838 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 2777 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.158 -22.597 -31.836 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     1 
HETATM 2778 O  O     . HOH F   6 .   ? -15.279 -39.762 -5.925  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     1 
HETATM 2779 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.697 -26.432 -4.499  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     1 
HETATM 2780 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.498 -38.702 -0.923  1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     1 
HETATM 2781 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.935  -38.108 -4.270  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     1 
HETATM 2782 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.896 -35.733 -4.005  1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     1 
HETATM 2783 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.823 -37.720 -11.570 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     1 
HETATM 2784 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.230 -2.017  2.586   1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     1 
HETATM 2785 O  O     . HOH F   6 .   ? -1.983  6.332   -4.939  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     1 
HETATM 2786 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.630  2.686   -7.578  1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     1 
HETATM 2787 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.490  0.768   15.336  1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     1 
HETATM 2788 O  O     A HOH F   6 .   ? -5.814  -19.069 -13.370 0.80 19.26 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     1 
HETATM 2789 O  O     . HOH F   6 .   ? 2.848   -28.014 -5.240  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     1 
HETATM 2790 O  O     . HOH F   6 .   ? 4.377   -18.171 -2.270  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     1 
HETATM 2791 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.936 -8.717  -15.546 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     1 
HETATM 2792 O  O     A HOH F   6 .   ? -26.219 -12.880 -18.181 0.70 40.40 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     1 
HETATM 2793 O  O     B HOH F   6 .   ? -12.502 -11.463 -16.037 0.65 28.22 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     1 
HETATM 2794 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.486  -13.011 -14.957 0.20 6.34  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     1 
HETATM 2795 O  O     . HOH F   6 .   ? -27.828 -22.461 -5.566  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     1 
HETATM 2796 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.647 -28.451 -7.663  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     1 
HETATM 2797 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.339 -25.353 -2.372  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     1 
HETATM 2798 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.579   -22.679 -16.400 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     1 
HETATM 2799 O  O     . HOH F   6 .   ? -12.975 -40.581 -4.473  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     1 
HETATM 2800 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.234 -40.978 -7.488  0.50 67.54 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     1 
HETATM 2801 O  O     . HOH F   6 .   ? -13.918 -38.818 -15.972 0.50 31.65 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     1 
HETATM 2802 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.656  -38.543 -1.829  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     1 
HETATM 2803 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.243 -37.115 -0.018  0.50 22.15 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     1 
HETATM 2804 O  O     B HOH F   6 .   ? -8.863  -11.725 -7.239  0.20 5.56  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     1 
HETATM 2805 O  O     B HOH F   6 .   ? -6.893  -14.192 -6.882  0.20 6.52  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     1 
HETATM 2806 O  O     . HOH F   6 .   ? -27.113 -9.400  -9.528  1.00 79.13 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     1 
HETATM 2807 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.110 -11.763 -12.157 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     1 
HETATM 2808 O  O     . HOH F   6 .   ? -16.159 -1.970  11.282  1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     1 
HETATM 2809 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.343 -2.257  -6.425  1.00 72.82 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     1 
HETATM 2810 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.585 -6.354  -0.087  1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     1 
HETATM 2811 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.582 -28.159 -17.176 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     1 
HETATM 2812 O  O     . HOH F   6 .   ? 2.559   -27.796 -10.314 0.50 77.46 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     1 
HETATM 2813 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.724 -3.622  -11.306 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     1 
HETATM 2814 O  O     A HOH F   6 .   ? -20.953 -11.382 -19.949 0.30 9.61  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     1 
HETATM 2815 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.296 -41.703 -6.099  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     1 
HETATM 2816 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.678   -29.231 -2.546  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     1 
HETATM 2817 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.839 -29.170 -10.187 1.00 75.08 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     1 
HETATM 2818 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.382 -30.266 -11.700 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     1 
HETATM 2819 O  O     . HOH F   6 .   ? -1.120  0.112   10.981  1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     1 
HETATM 2820 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.008 -29.055 -25.351 1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     1 
HETATM 2821 O  O     A HOH F   6 .   ? -1.196  -28.519 -15.620 0.50 24.09 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     1 
HETATM 2822 O  O     B HOH F   6 .   ? -14.792 -11.815 -14.760 0.65 19.93 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     1 
HETATM 2823 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.885  -10.377 -17.966 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     1 
HETATM 2824 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.349 -8.289  1.822   1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     1 
HETATM 2825 O  O     B HOH F   6 .   ? -8.501  -14.178 -11.662 0.20 6.09  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     1 
HETATM 2826 O  O     B HOH F   6 .   ? -2.255  -7.869  -8.644  0.20 13.10 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     1 
HETATM 2827 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.442 3.045   -5.394  1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     1 
HETATM 2828 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.525 -30.195 -22.178 0.50 34.14 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     1 
HETATM 2829 O  O     . HOH F   6 .   ? 3.417   -26.009 -7.892  1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O     1 
HETATM 2830 O  O     . HOH F   6 .   ? -29.054 -17.974 -13.552 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O     1 
HETATM 2831 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.092 -14.251 -7.936  1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O     1 
HETATM 2832 O  O     . HOH F   6 .   ? -0.313  -20.547 -19.186 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O     1 
HETATM 2833 O  O     . HOH F   6 .   ? 9.083   -18.370 -8.441  1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O     1 
HETATM 2834 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.309 -15.027 -0.865  1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O     1 
HETATM 2835 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.630  -13.368 -25.319 1.00 80.75 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O     1 
HETATM 2836 O  O     . HOH F   6 .   ? -22.462 -30.900 -15.532 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O     1 
HETATM 2837 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.072 -16.727 -11.298 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O     1 
HETATM 2838 O  O     . HOH F   6 .   ? -4.936  -14.590 -26.183 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O     1 
HETATM 2839 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.237 0.409   -2.684  1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O     1 
HETATM 2840 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.680  8.108   -7.413  1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O     1 
HETATM 2841 O  O     . HOH F   6 .   ? -18.990 -39.272 -16.577 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O     1 
HETATM 2842 O  O     . HOH F   6 .   ? 4.773   -30.436 -9.358  1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O     1 
HETATM 2843 O  O     . HOH F   6 .   ? -22.853 -6.030  -9.291  1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O     1 
HETATM 2844 O  O     . HOH F   6 .   ? -30.593 -21.312 -12.393 1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O     1 
HETATM 2845 O  O     . HOH F   6 .   ? -6.920  9.760   -1.097  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O     1 
HETATM 2846 O  O     . HOH F   6 .   ? -4.925  8.550   -2.321  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O     1 
HETATM 2847 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.875 -34.341 -21.789 1.00 68.61 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O     1 
HETATM 2848 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.945 -37.482 -7.636  1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O     1 
HETATM 2849 O  O     . HOH F   6 .   ? -18.733 -39.645 -9.049  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O     1 
HETATM 2850 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.991  -15.337 13.835  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 2851 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -8.751  -13.089 15.778  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 2852 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.736  -15.783 18.695  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 2853 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.501  -10.884 7.470   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 2854 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.154  -17.285 3.849   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 2855 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.179  -17.209 5.664   1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 2856 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -11.332 -16.694 5.503   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 2857 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.981 -16.703 8.435   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 2858 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -11.605 -16.769 12.212  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 2859 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -6.190  -10.341 10.023  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 2860 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.234  -15.889 -2.002  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 2861 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.018   -27.976 10.782  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 2862 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.515 -25.448 12.805  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 2863 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -0.344  -12.861 -8.973  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 2864 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.709  -25.962 21.194  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 2865 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.377   -16.557 3.169   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 2866 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.348 -31.502 11.497  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 2867 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.894 -13.090 11.714  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 2868 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 2.532   -21.967 19.450  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
HETATM 2869 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -2.153  -24.816 -1.976  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     1 
HETATM 2870 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.415  -28.399 19.929  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     1 
HETATM 2871 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.528  -7.903  11.194  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     1 
HETATM 2872 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 2.053   -25.826 19.786  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     1 
HETATM 2873 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.109   -29.073 17.155  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     1 
HETATM 2874 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.332 -35.452 18.598  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     1 
HETATM 2875 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -20.550 -34.643 15.144  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 2876 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.040   -29.491 14.519  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     1 
HETATM 2877 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.698  -25.719 23.392  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     1 
HETATM 2878 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.217 -32.720 14.055  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     1 
HETATM 2879 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -22.183 -11.985 8.058   1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     1 
HETATM 2880 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.854  -34.890 13.630  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     1 
HETATM 2881 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.278  -30.046 0.950   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 2882 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.317   -18.942 2.808   1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     1 
HETATM 2883 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 0.554   -27.007 0.712   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     1 
HETATM 2884 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -2.985  -32.553 17.892  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     1 
HETATM 2885 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.846   -13.142 -8.904  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     1 
HETATM 2886 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 8.255   -24.694 15.160  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     1 
HETATM 2887 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 8.326   -27.591 16.025  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     1 
HETATM 2888 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -2.266  -17.748 24.695  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     1 
HETATM 2889 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.078 -35.988 17.549  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     1 
HETATM 2890 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.064 -33.113 19.415  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     1 
HETATM 2891 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.532 -8.442  17.466  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     1 
HETATM 2892 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -27.119 -29.241 3.705   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     1 
HETATM 2893 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -8.961  -37.302 1.171   1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     1 
HETATM 2894 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -16.546 -39.199 0.430   1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     1 
HETATM 2895 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 4.790   -12.720 2.678   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     1 
HETATM 2896 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 9.365   -8.418  2.118   1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     1 
HETATM 2897 O  O     A HOH F-2 6 .   ? 0.416   -10.870 7.851   0.50 13.56 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     1 
HETATM 2898 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.910   -9.960  10.146  0.50 26.40 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     1 
HETATM 2899 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.040   -10.393 14.010  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     1 
HETATM 2900 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.789   -9.513  12.260  1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     1 
HETATM 2901 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 4.973   -16.606 9.991   1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     1 
HETATM 2902 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 2.861   -21.044 4.326   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     1 
HETATM 2903 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.379   -24.292 2.432   1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     1 
HETATM 2904 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.922 -34.863 12.620  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     1 
HETATM 2905 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -18.088 -35.648 15.509  1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     1 
HETATM 2906 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -23.092 -29.266 21.069  0.60 43.73 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 2907 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -21.977 -29.879 21.890  0.40 27.36 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 2908 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -30.866 -24.912 13.935  0.50 30.54 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     1 
HETATM 2909 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -22.194 -8.491  11.080  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 2910 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.676  -10.212 14.136  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     1 
HETATM 2911 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 10.947  -26.404 16.962  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     1 
HETATM 2912 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.171  -21.419 23.110  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     1 
HETATM 2913 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.622  -20.342 25.246  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     1 
HETATM 2914 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.596  -34.327 10.226  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     1 
HETATM 2915 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -2.309  -35.020 6.870   1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     1 
HETATM 2916 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.048  -32.187 1.657   1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     1 
HETATM 2917 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.316  -33.899 2.468   1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     1 
HETATM 2918 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -6.714  -34.117 3.020   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     1 
HETATM 2919 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.420   -28.862 9.261   1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     1 
HETATM 2920 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.966  -17.260 0.000   0.25 9.02  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     1 
HETATM 2921 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.346 -30.196 27.838  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 2922 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.991 -26.158 31.836  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     1 
HETATM 2923 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -26.795 -33.113 5.925   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     1 
HETATM 2924 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.042 -35.470 4.499   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     1 
HETATM 2925 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -27.768 -29.309 0.923   1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     1 
HETATM 2926 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -28.535 -26.792 4.270   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     1 
HETATM 2927 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.998 -36.829 4.005   1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     1 
HETATM 2928 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -23.755 -34.295 11.570  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     1 
HETATM 2929 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.368   -13.332 -2.586  1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     1 
HETATM 2930 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.475   1.449   4.939   1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     1 
HETATM 2931 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.141   -5.265  7.578   1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     1 
HETATM 2932 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 4.910   -6.969  -15.336 1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     1 
HETATM 2933 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -13.607 -14.570 13.370  0.80 19.26 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     1 
HETATM 2934 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.685 -11.541 5.240   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     1 
HETATM 2935 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -17.925 -5.295  2.270   1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     1 
HETATM 2936 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.581  -14.695 15.546  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     1 
HETATM 2937 O  O     A HOH F-2 6 .   ? 1.955   -29.146 18.181  0.70 40.40 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     1 
HETATM 2938 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -3.676  -16.559 16.037  0.65 28.22 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     1 
HETATM 2939 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -6.525  -14.721 14.957  0.20 6.34  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     1 
HETATM 2940 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.538  -35.330 5.566   1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     1 
HETATM 2941 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -11.816 -36.436 7.663   1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     1 
HETATM 2942 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.287  -34.621 2.372   1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     1 
HETATM 2943 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.930 -10.838 16.400  1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     1 
HETATM 2944 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -28.657 -31.527 4.473   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     1 
HETATM 2945 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -26.871 -35.414 7.488   0.50 67.54 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     1 
HETATM 2946 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -26.658 -31.462 15.972  0.50 31.65 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     1 
HETATM 2947 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -29.551 -25.902 1.829   1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     1 
HETATM 2948 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -22.021 -36.088 0.018   0.50 22.15 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     1 
HETATM 2949 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -5.723  -13.538 7.239   0.20 5.56  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     1 
HETATM 2950 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -8.844  -13.066 6.882   0.20 6.52  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     1 
HETATM 2951 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.416   -28.181 9.528   1.00 79.13 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     1 
HETATM 2952 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.868   -30.225 12.157  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     1 
HETATM 2953 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.373   -14.979 -11.282 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     1 
HETATM 2954 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.217   -13.550 6.425   1.00 72.82 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     1 
HETATM 2955 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.290   -18.406 0.087   1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     1 
HETATM 2956 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.095 -31.904 17.176  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     1 
HETATM 2957 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.352 -11.682 10.314  0.50 77.46 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     1 
HETATM 2958 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.725   -18.892 11.306  1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     1 
HETATM 2959 O  O     A HOH F-2 6 .   ? 0.619   -23.837 19.949  0.30 9.61  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     1 
HETATM 2960 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -30.468 -30.634 6.099   1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     1 
HETATM 2961 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.654 -14.028 2.546   1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     1 
HETATM 2962 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -11.842 -37.828 10.187  1.00 75.08 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     1 
HETATM 2963 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -13.520 -37.114 11.700  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     1 
HETATM 2964 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 0.657   -0.914  -10.981 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     1 
HETATM 2965 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.158 -31.855 25.351  1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     1 
HETATM 2966 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -24.100 -15.295 15.620  0.50 24.09 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     1 
HETATM 2967 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -2.836  -18.718 14.760  0.65 19.93 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     1 
HETATM 2968 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -4.544  -12.883 17.966  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     1 
HETATM 2969 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.496   -22.633 -1.822  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     1 
HETATM 2970 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -8.028  -14.451 11.662  0.20 6.09  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     1 
HETATM 2971 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -5.687  -5.887  8.644   0.20 13.10 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     1 
HETATM 2972 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 8.358   -8.387  5.394   1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     1 
HETATM 2973 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.887 -32.873 22.178  0.50 34.14 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     1 
HETATM 2974 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -24.233 -10.045 7.892   1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O     1 
HETATM 2975 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.039  -34.149 13.552  1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O     1 
HETATM 2976 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.704   -31.454 7.936   1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O     1 
HETATM 2977 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -17.638 -10.545 19.186  1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O     1 
HETATM 2978 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -20.450 -1.319  8.441   1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O     1 
HETATM 2979 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.141   -32.030 0.865   1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O     1 
HETATM 2980 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.262  -14.158 25.319  1.00 80.75 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O     1 
HETATM 2981 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.529 -34.903 15.532  1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O     1 
HETATM 2982 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -0.450  -32.675 11.298  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O     1 
HETATM 2983 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.167 -11.570 26.183  1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O     1 
HETATM 2984 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 7.473   -12.125 2.684   1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O     1 
HETATM 2985 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 10.862  -2.597  7.413   1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O     1 
HETATM 2986 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -24.516 -36.082 16.577  1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O     1 
HETATM 2987 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -28.745 -11.084 9.358   1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O     1 
HETATM 2988 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.204   -22.806 9.291   1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O     1 
HETATM 2989 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.160  -37.150 12.393  1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O     1 
HETATM 2990 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 11.912  -1.113  1.097   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O     1 
HETATM 2991 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 9.867   0.010   2.321   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O     1 
HETATM 2992 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.303 -35.249 21.789  1.00 68.61 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O     1 
HETATM 2993 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.488 -41.210 7.636   1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O     1 
HETATM 2994 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -24.967 -36.046 9.049   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N     . GLU A   10  ? 0.6679 1.0789 0.8525 -0.5512 0.3804  -0.5325 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     
2    C  CA    . GLU A   10  ? 0.5739 0.5922 0.7203 -0.0670 0.2287  -0.2659 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    
3    C  C     . GLU A   10  ? 0.7354 0.4507 0.6495 -0.0599 0.1751  -0.2376 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     
4    O  O     . GLU A   10  ? 1.0232 0.3030 0.6668 0.0243  0.1337  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     
5    C  CB    . GLU A   10  ? 0.5834 0.4230 0.9314 0.0212  0.3559  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    
6    N  N     . ARG A   11  ? 0.8590 0.3724 0.6171 -0.1455 0.1963  -0.1870 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     
7    C  CA    . ARG A   11  ? 0.7421 0.2351 0.3332 -0.0887 -0.0078 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    
8    C  C     . ARG A   11  ? 0.7249 0.1886 0.4123 -0.0668 0.0214  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     
9    O  O     . ARG A   11  ? 0.6815 0.1711 0.5260 -0.0098 0.1300  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     
10   C  CB    . ARG A   11  ? 0.7090 0.2104 0.4289 -0.0583 -0.0836 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    
11   C  CG    . ARG A   11  ? 0.5367 0.1953 0.3489 0.0280  -0.0700 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    
12   C  CD    . ARG A   11  ? 0.3978 0.1902 0.3333 0.0256  0.0360  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    
13   N  NE    . ARG A   11  ? 0.4544 0.2535 0.3684 -0.0250 0.0108  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    
14   C  CZ    . ARG A   11  ? 0.4975 0.1852 0.2422 0.0101  -0.0208 0.0063  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    
15   N  NH1   . ARG A   11  ? 0.3935 0.1839 0.2476 0.0466  0.0057  0.0372  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   
16   N  NH2   . ARG A   11  ? 0.5928 0.3150 0.2301 -0.0985 0.0326  0.0053  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   
17   N  N     . THR A   12  ? 0.7348 0.1382 0.3673 -0.0712 -0.0122 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     
18   C  CA    A THR A   12  ? 0.7011 0.1075 0.4828 -0.0528 -0.0628 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
19   C  CA    B THR A   12  ? 0.7052 0.1086 0.4881 -0.0556 -0.0571 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
20   C  C     . THR A   12  ? 0.7230 0.0931 0.4480 -0.1295 0.0156  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     
21   O  O     . THR A   12  ? 0.5419 0.1704 0.3819 -0.0359 0.0224  0.0166  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     
22   C  CB    A THR A   12  ? 0.7691 0.1357 0.5279 -0.0838 -0.0856 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
23   C  CB    B THR A   12  ? 0.6874 0.1103 0.5119 -0.0238 -0.0641 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
24   O  OG1   A THR A   12  ? 0.7156 0.1558 0.3985 -0.1022 -0.0839 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
25   O  OG1   B THR A   12  ? 0.7527 0.1508 0.5660 0.0657  -0.1658 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
26   C  CG2   A THR A   12  ? 0.7347 0.2037 0.5454 -0.0588 -0.0974 -0.1482 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
27   C  CG2   B THR A   12  ? 0.7714 0.0936 0.4840 -0.1068 -0.0970 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
28   N  N     . TYR A   13  ? 0.7493 0.1216 0.4176 -0.1684 -0.0871 0.0039  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     
29   C  CA    . TYR A   13  ? 0.6511 0.1329 0.3453 -0.1849 -0.1075 0.0377  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    
30   C  C     . TYR A   13  ? 0.6443 0.1628 0.4530 -0.2026 -0.1545 0.0116  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     
31   O  O     . TYR A   13  ? 0.6555 0.1660 0.6295 -0.2066 -0.2211 0.0985  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     
32   C  CB    . TYR A   13  ? 0.6340 0.1343 0.4095 -0.1624 -0.1213 0.0624  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    
33   C  CG    . TYR A   13  ? 0.6009 0.1261 0.4495 -0.1232 -0.0799 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    
34   C  CD1   . TYR A   13  ? 0.6669 0.0906 0.3546 -0.1158 -0.0714 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   
35   C  CD2   . TYR A   13  ? 0.5184 0.1036 0.3845 -0.0961 -0.0472 0.0039  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   
36   C  CE1   . TYR A   13  ? 0.6384 0.0918 0.3413 -0.0769 -0.0354 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   
37   C  CE2   . TYR A   13  ? 0.4895 0.1196 0.3255 -0.0738 -0.0528 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   
38   C  CZ    . TYR A   13  ? 0.5315 0.0910 0.3187 -0.0680 -0.0367 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    
39   O  OH    . TYR A   13  ? 0.4743 0.1177 0.4262 -0.0117 -0.0853 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    
40   N  N     . LEU A   14  ? 0.6388 0.1705 0.3544 -0.2104 -0.0478 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     
41   C  CA    . LEU A   14  ? 0.6269 0.2212 0.3240 -0.2288 -0.0891 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    
42   C  C     . LEU A   14  ? 0.5637 0.2103 0.3161 -0.2521 -0.0912 0.0237  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     
43   O  O     . LEU A   14  ? 0.6026 0.2621 0.4371 -0.3004 -0.0309 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     
44   C  CB    . LEU A   14  ? 0.6288 0.2480 0.3036 -0.2521 -0.1271 0.0019  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    
45   C  CG    . LEU A   14  ? 0.7376 0.2507 0.3006 -0.2591 -0.1304 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    
46   C  CD1   . LEU A   14  ? 1.0318 0.3182 0.3603 -0.2512 -0.3194 0.0020  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   
47   C  CD2   . LEU A   14  ? 0.7047 0.2771 0.3631 -0.3238 -0.0786 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   
48   N  N     . TYR A   15  ? 0.5712 0.1984 0.2876 -0.2529 -0.0957 0.0426  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     
49   C  CA    . TYR A   15  ? 0.4939 0.2142 0.2658 -0.2241 -0.1104 0.0735  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    
50   C  C     . TYR A   15  ? 0.5072 0.2275 0.3105 -0.2460 -0.1371 0.0938  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     
51   O  O     . TYR A   15  ? 0.4542 0.1394 0.3056 -0.1603 -0.0630 0.0344  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     
52   C  CB    . TYR A   15  ? 0.5123 0.2096 0.3134 -0.2187 -0.0940 0.0818  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    
53   C  CG    . TYR A   15  ? 0.5282 0.2001 0.3199 -0.1996 -0.0910 0.0846  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    
54   C  CD1   . TYR A   15  ? 0.4049 0.2043 0.3402 -0.1580 -0.0806 0.0334  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   
55   C  CD2   . TYR A   15  ? 0.5933 0.1640 0.3868 -0.2016 0.0116  0.0262  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   
56   C  CE1   . TYR A   15  ? 0.5285 0.2433 0.3643 -0.2045 -0.0339 0.0024  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   
57   C  CE2   . TYR A   15  ? 0.5036 0.1833 0.3096 -0.1522 -0.1049 0.0879  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   
58   C  CZ    . TYR A   15  ? 0.4981 0.1886 0.3002 -0.1561 -0.0940 0.0606  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    
59   O  OH    . TYR A   15  ? 0.5786 0.3629 0.2907 -0.2784 -0.0972 0.0203  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    
60   N  N     . ARG A   16  ? 0.4832 0.1807 0.3319 -0.1961 -0.1269 0.0849  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     
61   C  CA    . ARG A   16  ? 0.4461 0.1949 0.2905 -0.1445 -0.0925 0.0659  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
62   C  C     . ARG A   16  ? 0.4884 0.1941 0.2797 -0.1855 -0.0527 0.0832  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     
63   O  O     . ARG A   16  ? 0.5078 0.2115 0.3424 -0.1829 -0.0423 0.1313  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     
64   C  CB    . ARG A   16  ? 0.5485 0.2010 0.3547 -0.1138 -0.1122 0.0885  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
65   C  CG    . ARG A   16  ? 0.5339 0.1910 0.4235 -0.0849 -0.0974 0.0668  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
66   C  CD    . ARG A   16  ? 0.4241 0.3342 0.5168 -0.0149 -0.0466 0.2244  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
67   N  NE    . ARG A   16  ? 0.5622 0.3595 0.6317 -0.0162 0.0941  0.1986  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
68   C  CZ    . ARG A   16  ? 0.4817 0.4653 0.7686 -0.0063 0.1509  0.0102  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
69   N  NH1   . ARG A   16  ? 0.6374 0.1994 1.3308 0.0422  0.2979  0.0449  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
70   N  NH2   . ARG A   16  ? 0.6243 0.8435 0.6162 -0.0841 0.2151  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
71   N  N     . GLY A   17  ? 0.5232 0.1696 0.2805 -0.1524 -0.0326 0.0934  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     
72   C  CA    . GLY A   17  ? 0.5159 0.1963 0.2730 -0.1292 -0.0436 0.0932  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    
73   C  C     . GLY A   17  ? 0.5208 0.1991 0.2475 -0.1369 -0.0335 0.1002  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     
74   O  O     . GLY A   17  ? 0.5163 0.2360 0.2724 -0.1331 -0.0396 0.0300  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     
75   N  N     . ARG A   18  ? 0.5038 0.2021 0.2667 -0.1275 -0.0477 0.0972  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     
76   C  CA    . ARG A   18  ? 0.4603 0.2295 0.2111 -0.1337 0.0022  0.0946  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    
77   C  C     . ARG A   18  ? 0.4710 0.2208 0.2553 -0.1333 0.0340  0.0635  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     
78   O  O     . ARG A   18  ? 0.5023 0.2971 0.3179 -0.1997 -0.0274 0.0556  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     
79   C  CB    . ARG A   18  ? 0.4418 0.2640 0.3026 -0.1394 0.0253  0.0692  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    
80   N  N     A ILE A   19  ? 0.5553 0.2175 0.1779 -0.1681 0.0213  0.0614  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
81   N  N     B ILE A   19  ? 0.5421 0.1889 0.1741 -0.1606 0.0449  0.0355  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
82   C  CA    A ILE A   19  ? 0.5158 0.2054 0.1582 -0.1622 0.0141  0.0200  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
83   C  CA    B ILE A   19  ? 0.5302 0.2159 0.1520 -0.1808 0.0331  0.0025  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
84   C  C     A ILE A   19  ? 0.4367 0.1890 0.1543 -0.1344 0.0113  0.0284  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
85   C  C     B ILE A   19  ? 0.4305 0.1903 0.1340 -0.1245 -0.0160 0.0480  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
86   O  O     A ILE A   19  ? 0.2921 0.1223 0.1719 -0.0200 -0.0482 0.0781  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
87   O  O     B ILE A   19  ? 0.3342 0.0933 0.1440 -0.0143 -0.0190 0.0537  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
88   C  CB    A ILE A   19  ? 0.5377 0.2220 0.1935 -0.1603 0.0863  0.0141  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
89   C  CB    B ILE A   19  ? 0.4341 0.2067 0.1349 -0.1529 0.0744  0.0509  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
90   C  CG1   A ILE A   19  ? 0.4911 0.1710 0.2258 -0.1756 0.0980  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
91   C  CG1   B ILE A   19  ? 0.3460 0.2923 0.1865 -0.1599 0.0729  0.0565  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
92   C  CG2   A ILE A   19  ? 0.4816 0.3404 0.2532 -0.1003 0.1454  0.0752  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
93   C  CG2   B ILE A   19  ? 0.4110 0.2109 0.1523 -0.1356 0.0942  0.0324  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
94   C  CD1   A ILE A   19  ? 0.4980 0.1627 0.3111 -0.1644 0.1559  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
95   C  CD1   B ILE A   19  ? 0.3153 0.2024 0.3635 -0.1224 0.1932  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
96   N  N     . LEU A   20  ? 0.3839 0.1462 0.1589 -0.0671 -0.0347 0.0427  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     
97   C  CA    . LEU A   20  ? 0.3843 0.1142 0.1602 -0.0575 -0.0491 0.0455  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    
98   C  C     . LEU A   20  ? 0.3131 0.1120 0.1998 -0.0452 -0.0217 0.0388  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     
99   O  O     . LEU A   20  ? 0.3601 0.1417 0.1955 -0.0798 -0.0071 0.0290  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     
100  C  CB    . LEU A   20  ? 0.3776 0.1122 0.1864 -0.0481 -0.0346 0.0458  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    
101  C  CG    . LEU A   20  ? 0.3681 0.2214 0.2393 -0.0206 0.0226  0.0925  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    
102  C  CD1   . LEU A   20  ? 0.2435 0.2460 0.3346 -0.0281 0.0266  0.0606  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   
103  C  CD2   . LEU A   20  ? 0.3568 0.2159 0.2886 -0.0424 -0.0322 0.1153  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   
104  N  N     . ASN A   21  ? 0.3715 0.1267 0.1705 -0.0907 -0.0274 0.0286  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     
105  C  CA    . ASN A   21  ? 0.3675 0.1181 0.2022 -0.0920 -0.0521 0.0288  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    
106  C  C     . ASN A   21  ? 0.3609 0.1062 0.1904 -0.1086 -0.0326 0.0240  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     
107  O  O     . ASN A   21  ? 0.2859 0.1108 0.2163 -0.0800 -0.0177 0.0374  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     
108  C  CB    . ASN A   21  ? 0.3616 0.1337 0.2205 -0.0912 -0.0425 0.0097  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    
109  C  CG    . ASN A   21  ? 0.3395 0.1346 0.2161 -0.0805 -0.0238 0.0159  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    
110  O  OD1   . ASN A   21  ? 0.3840 0.1305 0.2683 -0.0402 0.0217  0.0662  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   
111  N  ND2   . ASN A   21  ? 0.3497 0.1687 0.2945 -0.0349 -0.0001 0.0811  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   
112  N  N     . LEU A   22  ? 0.3697 0.1422 0.2207 -0.1271 -0.0611 0.0363  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     
113  C  CA    . LEU A   22  ? 0.3768 0.1212 0.2303 -0.0871 -0.0702 0.0355  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    
114  C  C     . LEU A   22  ? 0.3658 0.1165 0.2345 -0.0986 -0.0787 0.0311  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     
115  O  O     . LEU A   22  ? 0.5090 0.1211 0.2409 -0.1461 -0.0695 0.0213  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     
116  C  CB    . LEU A   22  ? 0.3718 0.1550 0.2112 -0.0958 -0.0453 0.0414  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    
117  C  CG    . LEU A   22  ? 0.3604 0.1676 0.2167 -0.1113 -0.0605 0.0381  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    
118  C  CD1   . LEU A   22  ? 0.3859 0.1632 0.1999 -0.1194 -0.0672 0.0341  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   
119  C  CD2   . LEU A   22  ? 0.3575 0.2457 0.2693 -0.1499 -0.0609 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   
120  N  N     . ALA A   23  ? 0.4207 0.1484 0.2046 -0.1277 -0.0733 0.0072  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     
121  C  CA    . ALA A   23  ? 0.5115 0.1581 0.2205 -0.1149 -0.0498 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    
122  C  C     . ALA A   23  ? 0.5250 0.1152 0.2226 -0.1210 -0.0614 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     
123  O  O     . ALA A   23  ? 0.4073 0.1185 0.2675 -0.0992 -0.0786 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     
124  C  CB    . ALA A   23  ? 0.5197 0.1509 0.2978 -0.0375 -0.0520 0.0048  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    
125  N  N     . LEU A   24  ? 0.4471 0.1302 0.2601 -0.0834 -0.0773 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     
126  C  CA    . LEU A   24  ? 0.4608 0.1591 0.2490 -0.0937 -0.0711 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    
127  C  C     . LEU A   24  ? 0.4995 0.1309 0.2884 -0.0594 -0.0418 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     
128  O  O     . LEU A   24  ? 0.5702 0.1320 0.3641 -0.0329 -0.0691 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     
129  C  CB    . LEU A   24  ? 0.5138 0.1281 0.3161 -0.0987 -0.1167 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    
130  C  CG    . LEU A   24  ? 0.4746 0.1750 0.4427 -0.1145 -0.1294 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    
131  C  CD1   . LEU A   24  ? 0.5145 0.2116 0.4069 -0.1135 -0.1319 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   
132  C  CD2   . LEU A   24  ? 0.4071 0.1894 0.4260 -0.1069 -0.1184 0.0022  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   
133  N  N     . GLU A   25  ? 0.5209 0.1850 0.2365 -0.0644 -0.0333 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     
134  C  CA    . GLU A   25  ? 0.5838 0.2159 0.3084 -0.0688 0.0343  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    
135  C  C     . GLU A   25  ? 0.5102 0.1944 0.3197 -0.0447 0.0428  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     
136  O  O     . GLU A   25  ? 0.5488 0.1818 0.4510 -0.0106 -0.1227 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     
137  C  CB    . GLU A   25  ? 0.5213 0.2797 0.2798 -0.0567 0.0634  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    
138  C  CG    . GLU A   25  ? 0.5642 0.3569 0.3806 -0.0270 0.1025  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    
139  C  CD    . GLU A   25  ? 0.5039 0.3809 0.4175 -0.0180 0.1341  -0.1984 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    
140  O  OE1   . GLU A   25  ? 0.4186 0.5805 0.3890 -0.1304 0.1005  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   
141  O  OE2   . GLU A   25  ? 0.6641 0.1379 0.3498 0.0167  0.0246  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   
142  N  N     . GLY A   26  ? 0.7472 0.2209 0.3600 -0.1000 -0.0799 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     
143  C  CA    . GLY A   26  ? 0.7870 0.2225 0.3865 -0.0608 -0.1153 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    
144  C  C     . GLY A   26  ? 0.6998 0.2233 0.3031 -0.1226 -0.0637 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     
145  O  O     . GLY A   26  ? 0.6550 0.3271 0.4019 -0.2679 -0.1136 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     
146  N  N     . ARG A   27  ? 0.6148 0.2262 0.2808 -0.0745 -0.0492 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     
147  C  CA    . ARG A   27  ? 0.5462 0.3186 0.2618 -0.0738 -0.0788 -0.1272 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    
148  C  C     . ARG A   27  ? 0.4979 0.2191 0.2852 -0.0762 -0.0897 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     
149  O  O     . ARG A   27  ? 0.5620 0.2892 0.4684 -0.0014 -0.1640 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     
150  C  CB    . ARG A   27  ? 0.6695 0.3885 0.2827 -0.0285 -0.1623 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    
151  N  N     . TYR A   28  ? 0.4760 0.1766 0.1909 -0.1137 -0.0424 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     
152  C  CA    . TYR A   28  ? 0.3672 0.1697 0.1947 -0.0587 -0.0414 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    
153  C  C     . TYR A   28  ? 0.4127 0.1577 0.2068 -0.1196 -0.0380 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     
154  O  O     . TYR A   28  ? 0.5158 0.1893 0.2327 -0.0833 -0.0152 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     
155  C  CB    . TYR A   28  ? 0.3543 0.1948 0.2301 -0.0427 -0.0270 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    
156  C  CG    . TYR A   28  ? 0.3315 0.2352 0.2287 -0.0727 -0.0553 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    
157  C  CD1   . TYR A   28  ? 0.3015 0.2361 0.3198 -0.0102 0.0374  0.0105  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   
158  C  CD2   . TYR A   28  ? 0.3602 0.2653 0.2802 -0.1085 0.0357  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   
159  C  CE1   . TYR A   28  ? 0.3446 0.2921 0.3988 -0.0283 0.1251  0.0223  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   
160  C  CE2   . TYR A   28  ? 0.3213 0.3140 0.3522 -0.1467 0.0905  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   
161  C  CZ    . TYR A   28  ? 0.3123 0.3064 0.3045 -0.0388 0.0282  0.0237  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    
162  O  OH    . TYR A   28  ? 0.6972 0.3696 0.3142 -0.2386 0.1092  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    
163  N  N     . GLU A   29  ? 0.3543 0.1888 0.1947 -0.1307 -0.0373 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     
164  C  CA    . GLU A   29  ? 0.3463 0.2373 0.1765 -0.1463 -0.0561 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    
165  C  C     . GLU A   29  ? 0.3348 0.1486 0.2046 -0.1054 -0.0742 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     
166  O  O     . GLU A   29  ? 0.4133 0.1787 0.1771 -0.1411 -0.0686 0.0158  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     
167  C  CB    . GLU A   29  ? 0.3147 0.3116 0.1947 -0.1701 -0.0313 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    
168  C  CG    . GLU A   29  ? 0.3286 0.2818 0.1960 -0.1623 -0.0217 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    
169  C  CD    . GLU A   29  ? 0.3636 0.3115 0.2250 -0.1657 -0.0884 0.0232  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    
170  O  OE1   . GLU A   29  ? 0.3586 0.3097 0.3620 -0.1456 -0.1102 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   
171  O  OE2   . GLU A   29  ? 0.3420 0.3131 0.3531 -0.1605 -0.0590 0.0136  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   
172  N  N     . ILE A   30  ? 0.3281 0.1457 0.1768 -0.0838 -0.0476 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     
173  C  CA    A ILE A   30  ? 0.3032 0.1449 0.1583 -0.0852 -0.0298 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
174  C  CA    B ILE A   30  ? 0.3200 0.1401 0.1556 -0.0911 -0.0391 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
175  C  C     . ILE A   30  ? 0.3397 0.1058 0.1585 -0.0912 -0.0287 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     
176  O  O     . ILE A   30  ? 0.3301 0.1016 0.2033 -0.0884 -0.0041 0.0056  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     
177  C  CB    A ILE A   30  ? 0.3276 0.1675 0.1960 -0.0600 -0.0304 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
178  C  CB    B ILE A   30  ? 0.3211 0.1641 0.1786 -0.0893 -0.0195 0.0053  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
179  C  CG1   A ILE A   30  ? 0.3425 0.2060 0.2090 -0.0917 0.0027  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
180  C  CG1   B ILE A   30  ? 0.3760 0.2005 0.1711 -0.1149 -0.0049 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
181  C  CG2   A ILE A   30  ? 0.3238 0.0792 0.2183 -0.0552 -0.0481 0.0378  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
182  C  CG2   B ILE A   30  ? 0.3082 0.1606 0.1721 -0.0951 -0.0077 0.0078  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
183  C  CD1   A ILE A   30  ? 0.3548 0.2670 0.2627 -0.1571 -0.0913 0.0632  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
184  C  CD1   B ILE A   30  ? 0.3929 0.1383 0.1734 -0.1287 0.0182  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
185  N  N     . VAL A   31  ? 0.2752 0.0978 0.1594 -0.0579 -0.0403 0.0012  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     
186  C  CA    . VAL A   31  ? 0.2345 0.1069 0.1518 -0.0660 -0.0354 0.0064  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    
187  C  C     . VAL A   31  ? 0.2350 0.0865 0.1517 -0.0629 -0.0281 0.0176  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     
188  O  O     . VAL A   31  ? 0.2291 0.0934 0.1821 -0.0638 -0.0370 0.0178  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     
189  C  CB    . VAL A   31  ? 0.2445 0.1084 0.1455 -0.0555 -0.0562 0.0017  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    
190  C  CG1   . VAL A   31  ? 0.2504 0.1457 0.1441 -0.0693 -0.0225 0.0101  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   
191  C  CG2   . VAL A   31  ? 0.2308 0.1341 0.1787 -0.0630 -0.0371 0.0264  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   
192  N  N     . GLU A   32  ? 0.2811 0.0786 0.2025 -0.0479 -0.0605 0.0090  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     
193  C  CA    . GLU A   32  ? 0.2836 0.0894 0.1780 -0.0305 -0.0599 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    
194  C  C     . GLU A   32  ? 0.2390 0.0794 0.1737 -0.0411 -0.0377 0.0223  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     
195  O  O     . GLU A   32  ? 0.2626 0.1199 0.2028 -0.0803 -0.0301 0.0305  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     
196  C  CB    . GLU A   32  ? 0.3308 0.0827 0.1839 -0.0262 -0.0691 0.0079  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    
197  C  CG    . GLU A   32  ? 0.3564 0.0852 0.2396 -0.0246 0.0332  0.0141  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    
198  C  CD    . GLU A   32  ? 0.3709 0.0905 0.2569 -0.0137 -0.0081 0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    
199  O  OE1   . GLU A   32  ? 0.4852 0.0902 0.2507 -0.0501 -0.0348 0.0148  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   
200  O  OE2   . GLU A   32  ? 0.4796 0.0827 0.2958 -0.0274 0.0313  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   
201  N  N     . HIS A   33  ? 0.2107 0.0750 0.1803 -0.0222 -0.0266 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     
202  C  CA    . HIS A   33  ? 0.1877 0.0782 0.1767 -0.0147 -0.0170 0.0018  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    
203  C  C     . HIS A   33  ? 0.1960 0.0844 0.1665 -0.0291 -0.0239 0.0114  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     
204  O  O     . HIS A   33  ? 0.1876 0.1106 0.1927 -0.0142 -0.0162 0.0025  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     
205  C  CB    . HIS A   33  ? 0.2122 0.0697 0.1674 -0.0167 -0.0248 0.0025  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    
206  C  CG    . HIS A   33  ? 0.1684 0.0768 0.1991 -0.0275 -0.0011 0.0024  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    
207  N  ND1   . HIS A   33  ? 0.1775 0.0989 0.1359 -0.0247 0.0130  0.0036  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   
208  C  CD2   . HIS A   33  ? 0.1701 0.1074 0.2473 -0.0418 0.0229  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   
209  C  CE1   . HIS A   33  ? 0.1822 0.1314 0.1538 -0.0073 0.0202  0.0019  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   
210  N  NE2   . HIS A   33  ? 0.1787 0.1142 0.1979 -0.0189 0.0317  0.0149  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   
211  N  N     . LYS A   34  ? 0.2289 0.0872 0.1756 -0.0103 -0.0383 0.0299  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     
212  C  CA    . LYS A   34  ? 0.2377 0.1067 0.1745 -0.0095 -0.0559 0.0411  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
213  C  C     . LYS A   34  ? 0.2012 0.0873 0.1252 0.0056  -0.0341 0.0060  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     
214  O  O     . LYS A   34  ? 0.1715 0.0932 0.1518 -0.0063 -0.0308 0.0070  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     
215  C  CB    . LYS A   34  ? 0.3950 0.1577 0.1592 -0.0563 -0.0621 0.0750  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
216  C  CG    . LYS A   34  ? 0.6789 0.1338 0.1847 -0.0411 0.0315  0.0420  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
217  C  CD    . LYS A   34  ? 0.7629 0.1741 0.1686 -0.0516 -0.0135 0.0828  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
218  C  CE    . LYS A   34  ? 0.7729 0.1848 0.2447 0.0076  0.1028  0.1026  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
219  N  NZ    . LYS A   34  ? 0.7969 0.2059 0.5538 -0.0781 0.2998  0.1001  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
220  N  N     . PRO A   35  ? 0.1948 0.0955 0.1601 0.0173  -0.0456 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     
221  C  CA    . PRO A   35  ? 0.1654 0.0834 0.1536 0.0265  -0.0235 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    
222  C  C     . PRO A   35  ? 0.1614 0.0942 0.1104 0.0026  -0.0393 0.0086  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     
223  O  O     . PRO A   35  ? 0.1766 0.1018 0.1245 -0.0139 -0.0331 0.0194  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     
224  C  CB    . PRO A   35  ? 0.1679 0.1178 0.2143 0.0357  -0.0324 0.0021  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    
225  C  CG    . PRO A   35  ? 0.2087 0.1160 0.2705 0.0470  -0.0844 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    
226  C  CD    . PRO A   35  ? 0.2320 0.0917 0.2788 0.0336  -0.0914 0.0065  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    
227  N  N     . ALA A   36  ? 0.1597 0.0865 0.1132 0.0004  -0.0065 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     
228  C  CA    . ALA A   36  ? 0.1212 0.0913 0.1271 -0.0050 -0.0057 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    
229  C  C     . ALA A   36  ? 0.1147 0.0887 0.0888 -0.0035 -0.0033 0.0062  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     
230  O  O     . ALA A   36  ? 0.1196 0.0943 0.0997 0.0024  0.0064  0.0017  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     
231  C  CB    . ALA A   36  ? 0.1092 0.1185 0.1679 -0.0046 -0.0123 0.0080  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    
232  N  N     . VAL A   37  ? 0.1164 0.0860 0.1032 0.0136  -0.0080 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     
233  C  CA    . VAL A   37  ? 0.1156 0.0793 0.1092 0.0178  -0.0222 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    
234  C  C     . VAL A   37  ? 0.0928 0.0827 0.1091 0.0115  0.0015  0.0031  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     
235  O  O     . VAL A   37  ? 0.0987 0.0949 0.1365 0.0035  0.0044  0.0014  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     
236  C  CB    . VAL A   37  ? 0.1041 0.1077 0.0977 0.0263  -0.0110 0.0068  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    
237  C  CG1   . VAL A   37  ? 0.1398 0.1229 0.1394 0.0521  0.0057  0.0176  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   
238  C  CG2   . VAL A   37  ? 0.1175 0.1232 0.1073 0.0197  -0.0047 0.0107  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   
239  N  N     . ALA A   38  ? 0.0886 0.0797 0.1100 0.0095  -0.0048 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     
240  C  CA    . ALA A   38  ? 0.0903 0.0754 0.1032 0.0065  -0.0192 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    
241  C  C     . ALA A   38  ? 0.0884 0.0847 0.1059 0.0040  -0.0105 0.0000  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     
242  O  O     . ALA A   38  ? 0.0877 0.1009 0.1245 -0.0018 -0.0034 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     
243  C  CB    . ALA A   38  ? 0.1099 0.0953 0.1308 0.0092  -0.0374 0.0086  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    
244  N  N     . VAL A   39  ? 0.0998 0.0809 0.0977 0.0065  -0.0234 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     
245  C  CA    . VAL A   39  ? 0.1079 0.0819 0.1054 0.0025  -0.0274 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    
246  C  C     . VAL A   39  ? 0.0830 0.0872 0.1075 0.0040  -0.0148 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     
247  O  O     . VAL A   39  ? 0.0994 0.0969 0.1156 0.0086  -0.0039 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     
248  C  CB    . VAL A   39  ? 0.1171 0.1033 0.0959 0.0083  -0.0266 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    
249  C  CG1   . VAL A   39  ? 0.1288 0.1480 0.1246 -0.0132 -0.0403 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   
250  C  CG2   . VAL A   39  ? 0.1570 0.1131 0.1286 0.0420  -0.0218 0.0090  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   
251  N  N     . ILE A   40  ? 0.0942 0.0821 0.1236 -0.0004 -0.0191 0.0017  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     
252  C  CA    . ILE A   40  ? 0.1123 0.0863 0.1180 0.0016  -0.0182 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    
253  C  C     . ILE A   40  ? 0.0992 0.0872 0.1374 0.0046  -0.0290 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     
254  O  O     . ILE A   40  ? 0.0915 0.1303 0.1542 0.0047  -0.0233 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     
255  C  CB    . ILE A   40  ? 0.1069 0.0999 0.1298 -0.0158 -0.0180 0.0085  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    
256  C  CG1   . ILE A   40  ? 0.0956 0.1152 0.1167 -0.0151 -0.0163 0.0045  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   
257  C  CG2   . ILE A   40  ? 0.1358 0.0987 0.1556 -0.0097 -0.0130 0.0059  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   
258  C  CD1   . ILE A   40  ? 0.1126 0.1316 0.1273 -0.0028 0.0062  0.0048  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   
259  N  N     . ALA A   41  ? 0.1136 0.0908 0.1381 0.0006  -0.0227 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     
260  C  CA    . ALA A   41  ? 0.1140 0.1097 0.1423 0.0035  -0.0269 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    
261  C  C     . ALA A   41  ? 0.1115 0.1057 0.1470 0.0076  -0.0260 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     
262  O  O     . ALA A   41  ? 0.1065 0.1112 0.1667 0.0033  -0.0234 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     
263  C  CB    . ALA A   41  ? 0.1448 0.1240 0.1407 0.0156  -0.0339 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    
264  N  N     . LEU A   42  ? 0.1118 0.1132 0.1977 0.0020  -0.0270 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     
265  C  CA    A LEU A   42  ? 0.1332 0.1083 0.2271 0.0005  -0.0456 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
266  C  CA    B LEU A   42  ? 0.1423 0.1065 0.2209 -0.0026 -0.0431 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
267  C  C     . LEU A   42  ? 0.1392 0.1309 0.2673 0.0070  -0.0883 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     
268  O  O     . LEU A   42  ? 0.1666 0.1441 0.4314 0.0172  -0.1686 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     
269  C  CB    A LEU A   42  ? 0.1268 0.1205 0.3063 0.0071  -0.0332 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
270  C  CB    B LEU A   42  ? 0.1416 0.1411 0.3004 -0.0285 -0.0250 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
271  C  CG    A LEU A   42  ? 0.1613 0.1601 0.2281 0.0203  0.0297  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
272  C  CG    B LEU A   42  ? 0.1324 0.1631 0.1358 -0.0119 -0.0073 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
273  C  CD1   A LEU A   42  ? 0.1125 0.2799 0.3586 0.0324  -0.0071 0.0965  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
274  C  CD1   B LEU A   42  ? 0.1378 0.3109 0.1061 -0.0076 -0.0078 0.0151  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
275  C  CD2   A LEU A   42  ? 0.5586 0.1946 0.2213 -0.0543 -0.0412 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
276  C  CD2   B LEU A   42  ? 0.1986 0.2421 0.1656 -0.0845 -0.0233 0.0294  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
277  N  N     . ARG A   43  ? 0.1718 0.1075 0.2387 -0.0021 -0.0669 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     
278  C  CA    A ARG A   43  ? 0.2290 0.1198 0.2336 -0.0054 -0.0761 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
279  C  CA    B ARG A   43  ? 0.2291 0.1203 0.2244 -0.0037 -0.0795 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
280  C  C     . ARG A   43  ? 0.1832 0.1154 0.1952 -0.0179 -0.0583 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     
281  O  O     . ARG A   43  ? 0.1774 0.1467 0.1903 -0.0246 -0.0544 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     
282  C  CB    A ARG A   43  ? 0.2262 0.1426 0.2372 -0.0127 -0.1108 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
283  C  CB    B ARG A   43  ? 0.2293 0.1419 0.2457 -0.0214 -0.1117 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
284  C  CG    A ARG A   43  ? 0.2612 0.1927 0.2270 -0.0609 -0.0793 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
285  C  CG    B ARG A   43  ? 0.2585 0.1780 0.2360 -0.0692 -0.1275 0.0126  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
286  C  CD    A ARG A   43  ? 0.2512 0.1715 0.2452 -0.0034 -0.0773 0.0000  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
287  C  CD    B ARG A   43  ? 0.2691 0.1333 0.2553 -0.0052 -0.1112 0.0035  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
288  N  NE    A ARG A   43  ? 0.2308 0.2352 0.2590 -0.0032 -0.0429 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
289  N  NE    B ARG A   43  ? 0.2825 0.1887 0.2169 -0.0192 -0.0831 0.0058  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
290  C  CZ    A ARG A   43  ? 0.2250 0.2246 0.2687 0.0264  -0.0440 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
291  C  CZ    B ARG A   43  ? 0.3132 0.2433 0.2747 -0.0410 -0.0334 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
292  N  NH1   A ARG A   43  ? 0.2507 0.2069 0.3502 0.0427  -0.0370 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
293  N  NH1   B ARG A   43  ? 0.2188 0.3133 0.2140 -0.0354 0.0933  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
294  N  NH2   A ARG A   43  ? 0.1814 0.3232 0.3686 -0.0320 0.0184  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
295  N  NH2   B ARG A   43  ? 0.4044 0.3244 0.3114 -0.0428 -0.0731 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
296  N  N     . GLU A   44  ? 0.1892 0.1227 0.2741 -0.0218 -0.0927 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     
297  C  CA    . GLU A   44  ? 0.2620 0.1137 0.2874 -0.0082 -0.1114 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    
298  C  C     . GLU A   44  ? 0.1913 0.1061 0.2813 -0.0053 -0.0768 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     
299  O  O     . GLU A   44  ? 0.1885 0.1409 0.2856 -0.0024 -0.0380 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     
300  C  CB    . GLU A   44  ? 0.3312 0.1738 0.2910 0.0278  -0.1198 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    
301  C  CG    . GLU A   44  ? 0.5605 0.1752 0.3003 0.0292  -0.2103 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    
302  C  CD    . GLU A   44  ? 0.7870 0.3022 0.3001 0.0239  -0.1306 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    
303  O  OE1   . GLU A   44  ? 0.9557 0.5655 0.3180 -0.0832 -0.1963 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   
304  O  OE2   . GLU A   44  ? 0.7896 0.4950 0.3365 -0.0915 0.0018  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   
305  N  N     . GLY A   45  ? 0.1639 0.1273 0.2466 -0.0291 -0.0371 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     
306  C  CA    . GLY A   45  ? 0.1991 0.1614 0.2454 -0.0725 -0.0398 0.0144  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    
307  C  C     . GLY A   45  ? 0.1412 0.1041 0.1961 -0.0141 -0.0169 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     
308  O  O     . GLY A   45  ? 0.1612 0.1328 0.2176 -0.0236 -0.0259 0.0255  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     
309  N  N     . ARG A   46  ? 0.1344 0.0848 0.2010 -0.0069 -0.0316 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     
310  C  CA    A ARG A   46  ? 0.1241 0.0837 0.1854 -0.0011 0.0050  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
311  C  CA    B ARG A   46  ? 0.1343 0.0783 0.1662 -0.0026 -0.0031 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
312  C  C     . ARG A   46  ? 0.1121 0.0854 0.1480 0.0056  -0.0132 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     
313  O  O     . ARG A   46  ? 0.1207 0.1046 0.1602 0.0085  -0.0269 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     
314  C  CB    A ARG A   46  ? 0.1548 0.0928 0.1760 0.0187  0.0143  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
315  C  CB    B ARG A   46  ? 0.1518 0.1050 0.1617 0.0268  0.0130  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
316  C  CG    A ARG A   46  ? 0.1883 0.0907 0.1436 0.0144  -0.0065 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
317  C  CG    B ARG A   46  ? 0.1384 0.1143 0.1871 0.0271  -0.0267 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
318  C  CD    A ARG A   46  ? 0.1111 0.1312 0.2093 0.0343  0.0056  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
319  C  CD    B ARG A   46  ? 0.1461 0.1184 0.1855 0.0210  -0.0437 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
320  N  NE    A ARG A   46  ? 0.1355 0.1384 0.2190 0.0288  -0.0117 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
321  N  NE    B ARG A   46  ? 0.1393 0.1238 0.2441 0.0325  -0.0568 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
322  C  CZ    A ARG A   46  ? 0.2101 0.1535 0.2958 0.0129  -0.0626 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
323  C  CZ    B ARG A   46  ? 0.1727 0.1813 0.2946 -0.0165 -0.0099 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
324  N  NH1   A ARG A   46  ? 0.2907 0.1855 0.3767 -0.0181 -0.1748 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
325  N  NH1   B ARG A   46  ? 0.1742 0.1509 0.3376 0.0207  -0.0424 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
326  N  NH2   A ARG A   46  ? 0.2213 0.2043 0.2857 -0.0047 0.0979  -0.1357 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
327  N  NH2   B ARG A   46  ? 0.1578 0.1365 0.3559 0.0122  -0.0611 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
328  N  N     . MET A   47  ? 0.1170 0.0883 0.1286 0.0025  -0.0088 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     
329  C  CA    . MET A   47  ? 0.1157 0.0798 0.1125 -0.0040 -0.0099 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    
330  C  C     . MET A   47  ? 0.0972 0.0915 0.1066 0.0018  -0.0267 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     
331  O  O     . MET A   47  ? 0.1080 0.0926 0.1276 0.0071  -0.0047 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     
332  C  CB    . MET A   47  ? 0.1443 0.0839 0.1135 -0.0090 -0.0028 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    
333  C  CG    . MET A   47  ? 0.1509 0.0855 0.1279 -0.0098 0.0282  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    
334  S  SD    . MET A   47  ? 0.1718 0.1166 0.1161 -0.0113 0.0013  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    
335  C  CE    . MET A   47  ? 0.1788 0.1130 0.1239 -0.0171 0.0341  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    
336  N  N     . LEU A   48  ? 0.1100 0.0832 0.1123 0.0011  -0.0121 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     
337  C  CA    . LEU A   48  ? 0.1066 0.0865 0.1064 0.0035  -0.0176 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    
338  C  C     . LEU A   48  ? 0.0994 0.0835 0.1051 0.0009  -0.0043 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     
339  O  O     . LEU A   48  ? 0.1097 0.0945 0.1366 0.0015  -0.0117 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     
340  C  CB    . LEU A   48  ? 0.1102 0.0920 0.1289 0.0101  -0.0184 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    
341  C  CG    . LEU A   48  ? 0.1398 0.1086 0.1203 0.0240  -0.0065 0.0089  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    
342  C  CD1   . LEU A   48  ? 0.1542 0.1171 0.1505 0.0254  0.0176  0.0003  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   
343  C  CD2   . LEU A   48  ? 0.1349 0.1187 0.1727 0.0217  -0.0166 0.0288  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   
344  N  N     . PHE A   49  ? 0.0970 0.1140 0.1240 -0.0040 -0.0033 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     
345  C  CA    . PHE A   49  ? 0.0975 0.1046 0.1184 -0.0017 -0.0130 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    
346  C  C     . PHE A   49  ? 0.0929 0.1034 0.1111 0.0015  -0.0014 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     
347  O  O     . PHE A   49  ? 0.1245 0.1226 0.1097 0.0181  0.0036  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     
348  C  CB    . PHE A   49  ? 0.1141 0.1046 0.1083 0.0119  -0.0078 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    
349  C  CG    . PHE A   49  ? 0.0958 0.0930 0.1331 0.0071  0.0030  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    
350  C  CD1   . PHE A   49  ? 0.1200 0.0896 0.1395 0.0075  -0.0137 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   
351  C  CD2   . PHE A   49  ? 0.1066 0.1041 0.1198 0.0114  0.0053  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   
352  C  CE1   . PHE A   49  ? 0.1241 0.1024 0.1305 0.0040  -0.0117 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   
353  C  CE2   . PHE A   49  ? 0.1196 0.0993 0.1285 0.0061  -0.0039 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   
354  C  CZ    . PHE A   49  ? 0.1465 0.0972 0.1407 0.0044  -0.0134 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    
355  N  N     . VAL A   50  ? 0.0981 0.0989 0.1277 -0.0041 -0.0017 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     
356  C  CA    . VAL A   50  ? 0.1027 0.0971 0.1305 -0.0062 -0.0040 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    
357  C  C     . VAL A   50  ? 0.0965 0.1125 0.1117 0.0014  0.0010  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     
358  O  O     . VAL A   50  ? 0.1165 0.1265 0.1103 -0.0079 0.0077  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     
359  C  CB    . VAL A   50  ? 0.1313 0.1057 0.1021 0.0117  -0.0028 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    
360  C  CG1   . VAL A   50  ? 0.1406 0.1481 0.1638 0.0192  -0.0319 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   
361  C  CG2   . VAL A   50  ? 0.1798 0.1273 0.1373 0.0341  0.0207  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   
362  N  N     . ARG A   51  ? 0.1001 0.1279 0.1261 -0.0065 0.0091  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     
363  C  CA    A ARG A   51  ? 0.0997 0.1365 0.1358 -0.0083 0.0064  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
364  C  CA    B ARG A   51  ? 0.0993 0.1365 0.1370 -0.0075 0.0059  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
365  C  C     . ARG A   51  ? 0.1229 0.1441 0.1196 -0.0235 0.0103  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     
366  O  O     . ARG A   51  ? 0.1867 0.1763 0.1113 -0.0389 0.0196  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     
367  C  CB    A ARG A   51  ? 0.1120 0.1591 0.1389 0.0082  0.0043  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
368  C  CB    B ARG A   51  ? 0.1096 0.1585 0.1595 0.0086  0.0075  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
369  C  CG    A ARG A   51  ? 0.1030 0.1520 0.1471 0.0262  0.0121  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
370  C  CG    B ARG A   51  ? 0.1385 0.1379 0.2070 0.0170  0.0195  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
371  C  CD    A ARG A   51  ? 0.1157 0.1595 0.2004 0.0364  -0.0109 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
372  C  CD    B ARG A   51  ? 0.1469 0.1582 0.1999 0.0302  -0.0119 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
373  N  NE    A ARG A   51  ? 0.0985 0.1867 0.2504 0.0499  -0.0112 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
374  N  NE    B ARG A   51  ? 0.1518 0.1434 0.1935 0.0437  -0.0265 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
375  C  CZ    A ARG A   51  ? 0.1720 0.1624 0.3850 0.0788  -0.1179 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
376  C  CZ    B ARG A   51  ? 0.2141 0.1426 0.2103 0.0548  -0.0174 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
377  N  NH1   A ARG A   51  ? 0.2130 0.1951 0.3195 0.0800  -0.1012 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
378  N  NH1   B ARG A   51  ? 0.2179 0.0909 0.2154 0.0184  -0.0296 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
379  N  NH2   A ARG A   51  ? 0.1427 0.1608 0.2198 0.0770  -0.0606 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
380  N  NH2   B ARG A   51  ? 0.1846 0.1128 0.2192 0.0065  -0.0531 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
381  N  N     . GLN A   52  ? 0.1236 0.1621 0.1310 -0.0377 0.0072  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     
382  C  CA    A GLN A   52  ? 0.1260 0.1500 0.1614 -0.0258 0.0053  0.0019  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
383  C  CA    B GLN A   52  ? 0.1242 0.1513 0.1463 -0.0282 0.0245  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
384  C  C     . GLN A   52  ? 0.1148 0.1574 0.1596 -0.0303 0.0279  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     
385  O  O     . GLN A   52  ? 0.1424 0.2135 0.1522 -0.0424 0.0175  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     
386  C  CB    A GLN A   52  ? 0.1569 0.1563 0.1544 0.0086  0.0200  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
387  C  CB    B GLN A   52  ? 0.1500 0.1680 0.1450 -0.0086 0.0172  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
388  C  CG    A GLN A   52  ? 0.1486 0.2381 0.1573 -0.0137 0.0195  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
389  C  CG    B GLN A   52  ? 0.1606 0.1975 0.1648 0.0138  0.0305  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
390  C  CD    A GLN A   52  ? 0.1451 0.2475 0.2115 0.0099  0.0877  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
391  C  CD    B GLN A   52  ? 0.1595 0.2248 0.2101 0.0147  0.0339  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
392  O  OE1   A GLN A   52  ? 0.2326 0.2311 0.5689 0.0210  0.0831  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
393  O  OE1   B GLN A   52  ? 0.0946 0.2009 0.4089 0.0010  0.1260  0.0249  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
394  N  NE2   A GLN A   52  ? 0.1296 0.3839 0.1671 -0.0294 0.0271  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
395  N  NE2   B GLN A   52  ? 0.1371 0.1228 0.3222 0.0553  0.0151  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
396  N  N     . MET A   53  ? 0.1401 0.2050 0.2231 -0.0703 0.0645  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     
397  C  CA    . MET A   53  ? 0.1253 0.3012 0.2212 -0.0780 0.0793  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    
398  C  C     . MET A   53  ? 0.1635 0.2036 0.1525 -0.0809 0.0480  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     
399  O  O     . MET A   53  ? 0.2841 0.2011 0.1412 -0.0849 0.0021  0.0043  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     
400  C  CB    . MET A   53  ? 0.1751 0.4870 0.2552 -0.1800 0.1109  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    
401  C  CG    . MET A   53  ? 0.1702 0.5035 0.4064 -0.1590 0.0265  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    
402  S  SD    . MET A   53  ? 0.2318 0.6487 0.4847 -0.0601 0.0660  0.0175  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    
403  C  CE    . MET A   53  ? 0.2723 0.5598 2.0000 0.0749  -0.3785 -0.4901 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    
404  N  N     . ARG A   54  ? 0.1001 0.1987 0.1542 -0.0395 0.0298  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     
405  C  CA    . ARG A   54  ? 0.0955 0.1720 0.1434 -0.0356 0.0222  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    
406  C  C     . ARG A   54  ? 0.1027 0.1771 0.1457 -0.0425 0.0211  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     
407  O  O     . ARG A   54  ? 0.1059 0.1898 0.1644 -0.0237 0.0091  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     
408  C  CB    . ARG A   54  ? 0.0848 0.1669 0.1386 -0.0328 0.0173  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    
409  C  CG    . ARG A   54  ? 0.0942 0.1354 0.1504 -0.0247 0.0032  0.0095  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    
410  C  CD    . ARG A   54  ? 0.1048 0.1366 0.1435 -0.0176 0.0124  0.0132  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    
411  N  NE    . ARG A   54  ? 0.1038 0.1185 0.1315 -0.0131 0.0059  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    
412  C  CZ    . ARG A   54  ? 0.1121 0.1172 0.1283 -0.0211 -0.0024 0.0047  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    
413  N  NH1   . ARG A   54  ? 0.1451 0.1199 0.1293 -0.0316 0.0002  0.0118  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   
414  N  NH2   . ARG A   54  ? 0.1084 0.1227 0.1542 -0.0167 0.0017  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   
415  N  N     . PRO A   55  ? 0.1089 0.1787 0.1527 -0.0474 0.0303  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     
416  C  CA    . PRO A   55  ? 0.1231 0.1983 0.1773 -0.0625 0.0279  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    
417  C  C     . PRO A   55  ? 0.1260 0.1938 0.1773 -0.0804 0.0241  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     
418  O  O     . PRO A   55  ? 0.1351 0.2475 0.1830 -0.0856 0.0214  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     
419  C  CB    . PRO A   55  ? 0.2111 0.2121 0.1739 -0.1044 0.0277  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    
420  C  CG    . PRO A   55  ? 0.2300 0.2094 0.2214 -0.1357 -0.0185 0.0142  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    
421  C  CD    . PRO A   55  ? 0.1554 0.2063 0.1496 -0.0691 0.0272  0.0167  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    
422  N  N     . ALA A   56  ? 0.1375 0.1677 0.1673 -0.0734 0.0355  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     
423  C  CA    . ALA A   56  ? 0.1236 0.2020 0.1740 -0.0523 0.0186  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    
424  C  C     . ALA A   56  ? 0.1472 0.2182 0.1767 -0.0380 -0.0039 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     
425  O  O     . ALA A   56  ? 0.2447 0.2444 0.1776 -0.0961 -0.0271 0.0032  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     
426  C  CB    . ALA A   56  ? 0.1280 0.1841 0.1763 -0.0534 0.0238  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    
427  N  N     . VAL A   57  ? 0.1384 0.2030 0.1850 -0.0479 -0.0044 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     
428  C  CA    . VAL A   57  ? 0.1571 0.2182 0.1798 -0.0467 -0.0148 0.0090  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    
429  C  C     . VAL A   57  ? 0.1318 0.2116 0.2613 -0.0469 -0.0132 0.0091  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     
430  O  O     . VAL A   57  ? 0.1797 0.2652 0.2933 -0.0133 -0.0427 0.0107  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     
431  C  CB    . VAL A   57  ? 0.1453 0.1903 0.1633 -0.0246 0.0041  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    
432  C  CG1   . VAL A   57  ? 0.2696 0.1865 0.2055 -0.0276 0.1013  0.0010  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   
433  C  CG2   . VAL A   57  ? 0.1216 0.2342 0.1528 -0.0382 0.0108  0.0112  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   
434  N  N     . GLY A   58  ? 0.1038 0.2303 0.2552 -0.0495 0.0045  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     
435  C  CA    . GLY A   58  ? 0.0889 0.2661 0.3412 -0.0495 0.0048  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    
436  C  C     . GLY A   58  ? 0.1006 0.2558 0.3007 -0.0378 0.0140  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     
437  O  O     . GLY A   58  ? 0.1214 0.2976 0.3198 -0.0095 0.0119  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     
438  N  N     . LEU A   59  ? 0.1113 0.2415 0.2597 -0.0442 0.0017  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     
439  C  CA    . LEU A   59  ? 0.1097 0.2339 0.2617 -0.0251 -0.0149 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    
440  C  C     . LEU A   59  ? 0.0965 0.2118 0.2477 -0.0066 0.0108  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     
441  O  O     . LEU A   59  ? 0.1126 0.1850 0.2293 -0.0188 0.0196  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     
442  C  CB    . LEU A   59  ? 0.1594 0.2534 0.3483 0.0343  0.0203  0.0144  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    
443  C  CG    . LEU A   59  ? 0.1534 0.2892 0.2774 -0.0481 -0.0237 0.0012  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    
444  C  CD1   . LEU A   59  ? 0.1307 0.2891 0.2933 0.0008  -0.0270 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   
445  C  CD2   . LEU A   59  ? 0.1661 0.3665 0.3335 -0.0239 -0.0746 0.0249  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   
446  N  N     . ALA A   60  ? 0.1107 0.1870 0.2021 -0.0161 0.0053  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     
447  C  CA    . ALA A   60  ? 0.1036 0.1819 0.1925 -0.0313 0.0193  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    
448  C  C     . ALA A   60  ? 0.1030 0.1428 0.1844 0.0048  0.0096  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     
449  O  O     . ALA A   60  ? 0.1544 0.1427 0.2205 0.0115  0.0345  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     
450  C  CB    . ALA A   60  ? 0.1310 0.1806 0.1834 -0.0015 0.0105  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    
451  N  N     . PRO A   61  ? 0.0915 0.1459 0.1600 0.0047  -0.0002 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     
452  C  CA    . PRO A   61  ? 0.0898 0.1643 0.1487 -0.0034 -0.0031 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    
453  C  C     . PRO A   61  ? 0.0892 0.1296 0.1496 0.0146  -0.0168 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     
454  O  O     . PRO A   61  ? 0.0972 0.1382 0.1618 0.0056  -0.0189 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     
455  C  CB    . PRO A   61  ? 0.1633 0.1797 0.1692 -0.0286 0.0220  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    
456  C  CG    . PRO A   61  ? 0.1636 0.1749 0.2900 0.0223  0.0840  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    
457  C  CD    . PRO A   61  ? 0.1058 0.1554 0.2073 -0.0033 0.0198  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    
458  N  N     . LEU A   62  ? 0.0789 0.1408 0.1689 0.0163  -0.0115 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     
459  C  CA    . LEU A   62  ? 0.0939 0.0999 0.1411 0.0181  -0.0113 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
460  C  C     . LEU A   62  ? 0.0846 0.1033 0.1145 0.0088  -0.0094 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     
461  O  O     . LEU A   62  ? 0.0958 0.1126 0.1154 0.0093  -0.0101 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     
462  C  CB    . LEU A   62  ? 0.1684 0.0961 0.1595 0.0146  -0.0099 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
463  C  CG    . LEU A   62  ? 0.2677 0.1600 0.1564 -0.0884 0.0280  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
464  C  CD1   . LEU A   62  ? 0.1623 0.1596 0.1792 0.0166  0.0008  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
465  C  CD2   . LEU A   62  ? 0.2358 0.1285 0.2615 -0.0373 -0.0183 0.0000  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
466  N  N     . GLU A   63  ? 0.0724 0.1024 0.1235 0.0116  -0.0041 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     
467  C  CA    . GLU A   63  ? 0.0749 0.0879 0.1099 0.0048  0.0009  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    
468  C  C     . GLU A   63  ? 0.0809 0.0821 0.0816 0.0101  -0.0071 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     
469  O  O     . GLU A   63  ? 0.0967 0.1060 0.1099 0.0126  -0.0053 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     
470  C  CB    . GLU A   63  ? 0.1013 0.0925 0.1010 -0.0067 -0.0003 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    
471  C  CG    . GLU A   63  ? 0.0877 0.1092 0.1240 -0.0118 -0.0021 0.0043  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    
472  C  CD    . GLU A   63  ? 0.0975 0.1134 0.1478 -0.0142 0.0143  0.0014  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    
473  O  OE1   . GLU A   63  ? 0.1073 0.1025 0.1564 -0.0091 0.0151  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   
474  O  OE2   . GLU A   63  ? 0.1001 0.1252 0.2288 -0.0273 0.0141  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   
475  N  N     . ILE A   64  ? 0.0813 0.0978 0.1183 0.0120  -0.0170 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     
476  C  CA    . ILE A   64  ? 0.0752 0.0917 0.1238 0.0066  -0.0176 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    
477  C  C     . ILE A   64  ? 0.0946 0.0854 0.0954 0.0078  0.0016  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     
478  O  O     . ILE A   64  ? 0.1001 0.0914 0.1136 -0.0050 0.0010  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     
479  C  CB    . ILE A   64  ? 0.0930 0.0809 0.1126 0.0037  -0.0085 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    
480  C  CG1   . ILE A   64  ? 0.0862 0.1017 0.1284 0.0063  -0.0034 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   
481  C  CG2   . ILE A   64  ? 0.1175 0.0821 0.1224 0.0038  -0.0335 0.0023  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   
482  C  CD1   . ILE A   64  ? 0.0845 0.1140 0.1121 0.0045  -0.0051 0.0002  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   
483  N  N     . PRO A   65  ? 0.1003 0.0913 0.0947 0.0040  -0.0007 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     
484  C  CA    . PRO A   65  ? 0.1188 0.0887 0.1089 0.0067  -0.0048 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    
485  C  C     . PRO A   65  ? 0.1113 0.0869 0.0947 -0.0033 -0.0024 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     
486  O  O     . PRO A   65  ? 0.1138 0.0903 0.1098 0.0063  -0.0007 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     
487  C  CB    . PRO A   65  ? 0.1453 0.0833 0.1168 -0.0038 -0.0272 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    
488  C  CG    . PRO A   65  ? 0.1408 0.1005 0.1059 0.0118  -0.0242 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    
489  C  CD    . PRO A   65  ? 0.1309 0.0924 0.0956 -0.0044 -0.0193 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    
490  N  N     . ALA A   66  ? 0.1249 0.0930 0.1362 -0.0070 0.0072  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     
491  C  CA    . ALA A   66  ? 0.1218 0.0813 0.1208 0.0054  -0.0027 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    
492  C  C     . ALA A   66  ? 0.1158 0.0825 0.1325 0.0040  0.0074  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     
493  O  O     . ALA A   66  ? 0.1810 0.1147 0.2108 -0.0198 0.0800  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     
494  C  CB    . ALA A   66  ? 0.1219 0.1079 0.1200 0.0168  -0.0032 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    
495  N  N     . GLY A   67  ? 0.1245 0.0819 0.1324 0.0187  0.0015  0.0101  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     
496  C  CA    . GLY A   67  ? 0.1603 0.0778 0.2189 0.0155  0.0660  0.0134  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    
497  C  C     . GLY A   67  ? 0.1151 0.0931 0.1346 0.0107  0.0093  0.0103  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     
498  O  O     . GLY A   67  ? 0.1345 0.1003 0.1449 0.0013  0.0185  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     
499  N  N     . LEU A   68  ? 0.1521 0.0770 0.1462 0.0209  -0.0004 0.0099  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     
500  C  CA    . LEU A   68  ? 0.1308 0.0995 0.1489 0.0252  -0.0021 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    
501  C  C     . LEU A   68  ? 0.1808 0.1039 0.1426 0.0494  -0.0395 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     
502  O  O     . LEU A   68  ? 0.2817 0.1376 0.1376 0.0822  -0.0562 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     
503  C  CB    . LEU A   68  ? 0.1936 0.1005 0.1667 -0.0095 -0.0070 0.0018  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    
504  C  CG    . LEU A   68  ? 0.1474 0.1682 0.2091 -0.0351 0.0124  0.0013  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    
505  C  CD1   . LEU A   68  ? 0.2273 0.2226 0.3612 -0.1006 0.0198  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   
506  C  CD2   . LEU A   68  ? 0.1638 0.1920 0.1874 0.0282  -0.0196 0.0041  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   
507  N  N     . ILE A   69  ? 0.1406 0.1029 0.1887 0.0323  -0.0398 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     
508  C  CA    . ILE A   69  ? 0.1608 0.1096 0.2435 0.0340  -0.0569 0.0081  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    
509  C  C     . ILE A   69  ? 0.1634 0.1003 0.3202 0.0264  -0.0662 0.0002  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     
510  O  O     . ILE A   69  ? 0.2760 0.1265 0.4815 -0.0013 -0.2041 0.0070  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     
511  C  CB    . ILE A   69  ? 0.1377 0.1188 0.2747 0.0410  -0.0580 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    
512  C  CG1   . ILE A   69  ? 0.1622 0.1277 0.2328 0.0547  -0.0189 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   
513  C  CG2   . ILE A   69  ? 0.1627 0.1336 0.3578 0.0536  -0.0801 0.0102  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   
514  C  CD1   . ILE A   69  ? 0.1986 0.1826 0.1869 0.0349  -0.0143 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   
515  N  N     . GLU A   70  ? 0.1476 0.0933 0.2900 0.0348  0.0030  0.0165  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     
516  C  CA    . GLU A   70  ? 0.1564 0.1059 0.3785 0.0285  0.0026  0.0391  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    
517  C  C     . GLU A   70  ? 0.1568 0.0909 0.2364 0.0198  -0.0295 0.0051  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     
518  O  O     . GLU A   70  ? 0.1570 0.1134 0.1758 0.0226  -0.0264 0.0163  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     
519  C  CB    . GLU A   70  ? 0.2235 0.1605 0.4514 0.0620  0.1343  0.0840  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    
520  C  CG    . GLU A   70  ? 0.2334 0.1423 0.6977 0.0688  0.1023  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    
521  C  CD    . GLU A   70  ? 0.2287 0.1854 0.7738 0.0611  0.0722  0.0155  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    
522  O  OE1   . GLU A   70  ? 0.2529 0.2350 0.6556 0.0752  0.0880  0.1131  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   
523  O  OE2   . GLU A   70  ? 0.2944 0.1964 0.3659 0.0388  0.0745  0.0542  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   
524  N  N     . PRO A   71  ? 0.1637 0.0968 0.2830 0.0257  0.0047  0.0050  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     
525  C  CA    . PRO A   71  ? 0.1773 0.0908 0.2084 0.0315  -0.0391 0.0016  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    
526  C  C     . PRO A   71  ? 0.1962 0.0985 0.1492 0.0182  -0.0301 0.0082  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     
527  O  O     . PRO A   71  ? 0.2625 0.1238 0.1568 0.0123  -0.0138 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     
528  C  CB    . PRO A   71  ? 0.1957 0.1091 0.2844 0.0150  -0.0531 0.0320  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    
529  C  CG    . PRO A   71  ? 0.1880 0.1037 0.5135 0.0203  -0.0318 0.0611  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    
530  C  CD    . PRO A   71  ? 0.1847 0.1168 0.5068 0.0088  0.0319  0.0430  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    
531  N  N     . GLY A   72  ? 0.1780 0.1130 0.1923 0.0301  -0.0430 0.0043  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     
532  C  CA    . GLY A   72  ? 0.2042 0.1297 0.2927 0.0264  -0.0982 0.0281  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    
533  C  C     . GLY A   72  ? 0.1770 0.1320 0.2939 0.0261  -0.0767 0.0180  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     
534  O  O     . GLY A   72  ? 0.1961 0.1451 0.4715 0.0295  -0.1419 0.0222  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     
535  N  N     . GLU A   73  ? 0.1633 0.1325 0.1640 0.0321  -0.0313 0.0203  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     
536  C  CA    . GLU A   73  ? 0.1421 0.1328 0.1945 0.0372  -0.0083 0.0150  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    
537  C  C     . GLU A   73  ? 0.1462 0.1151 0.1757 0.0402  -0.0210 0.0121  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     
538  O  O     . GLU A   73  ? 0.1826 0.1587 0.1926 0.0274  -0.0542 0.0048  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     
539  C  CB    . GLU A   73  ? 0.1677 0.1650 0.2412 0.0602  -0.0040 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    
540  C  CG    . GLU A   73  ? 0.2318 0.2366 0.1775 0.1285  -0.0456 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    
541  C  CD    . GLU A   73  ? 0.1633 0.1450 0.1257 0.0501  0.0096  0.0147  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    
542  O  OE1   . GLU A   73  ? 0.1586 0.1479 0.1279 0.0511  0.0059  0.0120  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   
543  O  OE2   . GLU A   73  ? 0.1849 0.1206 0.1320 0.0502  -0.0019 0.0124  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   
544  N  N     . ASP A   74  ? 0.1676 0.0963 0.2096 0.0325  -0.0212 0.0156  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     
545  C  CA    . ASP A   74  ? 0.1746 0.0984 0.2041 0.0329  -0.0126 0.0075  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    
546  C  C     . ASP A   74  ? 0.1521 0.1144 0.1335 0.0429  -0.0250 0.0026  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     
547  O  O     . ASP A   74  ? 0.1376 0.1159 0.1497 0.0216  -0.0134 0.0205  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     
548  C  CB    . ASP A   74  ? 0.1642 0.1318 0.1905 0.0565  -0.0079 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    
549  C  CG    . ASP A   74  ? 0.1503 0.1399 0.1667 0.0485  -0.0028 0.0086  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    
550  O  OD1   . ASP A   74  ? 0.1577 0.1308 0.1578 0.0425  -0.0037 0.0098  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   
551  O  OD2   . ASP A   74  ? 0.1510 0.2024 0.2568 0.0527  -0.0065 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   
552  N  N     . PRO A   75  ? 0.1459 0.1201 0.1327 0.0443  -0.0077 0.0026  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     
553  C  CA    . PRO A   75  ? 0.1424 0.1144 0.1147 0.0398  -0.0207 0.0071  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    
554  C  C     . PRO A   75  ? 0.1205 0.1190 0.1032 0.0339  -0.0114 0.0105  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     
555  O  O     . PRO A   75  ? 0.1241 0.1148 0.1235 0.0359  -0.0009 0.0125  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     
556  C  CB    . PRO A   75  ? 0.1965 0.1388 0.1043 0.0622  0.0198  0.0004  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    
557  C  CG    . PRO A   75  ? 0.1570 0.1303 0.1360 0.0436  0.0007  0.0018  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    
558  C  CD    . PRO A   75  ? 0.2024 0.1602 0.1332 0.0808  -0.0022 0.0003  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    
559  N  N     . LEU A   76  ? 0.1225 0.1285 0.1156 0.0307  -0.0121 0.0096  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     
560  C  CA    . LEU A   76  ? 0.1170 0.1365 0.1146 0.0185  -0.0097 0.0105  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    
561  C  C     . LEU A   76  ? 0.1163 0.1037 0.1066 0.0199  -0.0088 0.0113  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     
562  O  O     . LEU A   76  ? 0.1437 0.1266 0.1224 0.0351  -0.0049 0.0041  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     
563  C  CB    . LEU A   76  ? 0.1112 0.1417 0.1653 0.0124  -0.0015 0.0094  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    
564  C  CG    . LEU A   76  ? 0.1258 0.1548 0.2349 0.0138  -0.0424 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    
565  C  CD1   . LEU A   76  ? 0.1902 0.1478 0.2488 0.0159  -0.0308 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   
566  C  CD2   . LEU A   76  ? 0.1214 0.2193 0.3821 -0.0068 -0.0625 0.0242  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   
567  N  N     . GLU A   77  ? 0.1357 0.1255 0.1189 0.0385  -0.0110 0.0262  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     
568  C  CA    . GLU A   77  ? 0.1171 0.1094 0.1213 0.0348  -0.0070 0.0260  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    
569  C  C     . GLU A   77  ? 0.1202 0.1104 0.1124 0.0430  -0.0146 0.0131  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     
570  O  O     . GLU A   77  ? 0.1246 0.1259 0.1171 0.0372  -0.0025 0.0147  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     
571  C  CB    . GLU A   77  ? 0.1077 0.1121 0.1444 0.0413  -0.0051 0.0216  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    
572  C  CG    . GLU A   77  ? 0.1086 0.1240 0.1591 0.0367  -0.0121 0.0126  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    
573  C  CD    . GLU A   77  ? 0.1087 0.1249 0.1400 0.0390  0.0036  0.0238  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    
574  O  OE1   . GLU A   77  ? 0.1641 0.1196 0.1701 0.0380  -0.0215 0.0160  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   
575  O  OE2   . GLU A   77  ? 0.1183 0.1496 0.1520 0.0521  0.0027  0.0352  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   
576  N  N     . ALA A   78  ? 0.1237 0.1141 0.1287 0.0342  -0.0215 0.0107  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     
577  C  CA    . ALA A   78  ? 0.1175 0.1078 0.1266 0.0261  -0.0187 0.0137  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    
578  C  C     . ALA A   78  ? 0.1139 0.1145 0.1102 0.0244  -0.0103 0.0094  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     
579  O  O     . ALA A   78  ? 0.1278 0.1383 0.1101 0.0375  -0.0007 0.0162  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     
580  C  CB    . ALA A   78  ? 0.1172 0.1316 0.1249 0.0264  -0.0145 0.0000  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    
581  N  N     . ALA A   79  ? 0.1238 0.1013 0.1242 0.0221  -0.0145 0.0211  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     
582  C  CA    . ALA A   79  ? 0.1332 0.1080 0.1098 0.0283  -0.0036 0.0081  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    
583  C  C     . ALA A   79  ? 0.1094 0.1257 0.1152 0.0333  -0.0035 0.0066  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     
584  O  O     . ALA A   79  ? 0.1259 0.1241 0.1109 0.0380  -0.0011 0.0048  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     
585  C  CB    . ALA A   79  ? 0.1700 0.1024 0.1264 0.0404  0.0154  0.0354  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    
586  N  N     . ARG A   80  ? 0.1204 0.1237 0.1193 0.0266  -0.0130 0.0068  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     
587  C  CA    B ARG A   80  ? 0.1023 0.1354 0.1191 0.0351  -0.0107 0.0093  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
588  C  CA    C ARG A   80  ? 0.1166 0.1188 0.1117 0.0400  -0.0075 0.0206  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
589  C  C     . ARG A   80  ? 0.1079 0.1170 0.1146 0.0285  -0.0189 0.0080  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     
590  O  O     . ARG A   80  ? 0.1186 0.1236 0.1286 0.0344  -0.0030 0.0032  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     
591  C  CB    B ARG A   80  ? 0.1127 0.1560 0.1587 0.0525  -0.0294 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
592  C  CB    C ARG A   80  ? 0.1179 0.1424 0.1202 0.0573  -0.0063 0.0091  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
593  C  CG    B ARG A   80  ? 0.1806 0.1454 0.1617 0.0597  -0.0646 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
594  C  CG    C ARG A   80  ? 0.1187 0.1480 0.1518 0.0555  0.0197  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
595  C  CD    B ARG A   80  ? 0.2077 0.1610 0.2269 0.0617  -0.0839 0.0157  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
596  C  CD    C ARG A   80  ? 0.1195 0.1387 0.2597 0.0531  0.0073  0.0045  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
597  N  NE    B ARG A   80  ? 0.3048 0.1727 0.2332 0.0182  -0.0643 0.0627  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
598  N  NE    C ARG A   80  ? 0.1219 0.1814 0.2799 0.0543  0.0116  0.0303  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
599  C  CZ    B ARG A   80  ? 0.3310 0.2013 0.1876 -0.0104 -0.0728 0.0794  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
600  C  CZ    C ARG A   80  ? 0.0992 0.2652 0.1828 0.0575  -0.0550 0.0259  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
601  N  NH1   B ARG A   80  ? 0.2744 0.1786 0.2767 0.0274  -0.1076 0.0911  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
602  N  NH1   C ARG A   80  ? 0.1193 0.5472 0.2042 -0.0316 0.0079  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
603  N  NH2   B ARG A   80  ? 0.2276 0.2366 0.2273 -0.0136 -0.1026 0.0449  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
604  N  NH2   C ARG A   80  ? 0.2883 0.2624 0.4581 0.1357  -0.1770 0.0699  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
605  N  N     . ARG A   81  ? 0.1186 0.1182 0.1207 0.0289  -0.0167 0.0095  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     
606  C  CA    . ARG A   81  ? 0.1144 0.1112 0.1437 0.0300  -0.0011 0.0069  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    
607  C  C     . ARG A   81  ? 0.1277 0.1046 0.1280 0.0342  -0.0007 0.0134  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     
608  O  O     . ARG A   81  ? 0.1417 0.1295 0.1302 0.0433  0.0108  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     
609  C  CB    . ARG A   81  ? 0.1321 0.1095 0.1268 0.0348  0.0139  0.0086  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    
610  C  CG    . ARG A   81  ? 0.1437 0.1113 0.1249 0.0184  0.0101  0.0050  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    
611  C  CD    . ARG A   81  ? 0.1488 0.1063 0.1326 0.0284  0.0006  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    
612  N  NE    . ARG A   81  ? 0.1417 0.1294 0.1194 0.0323  -0.0099 0.0020  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    
613  C  CZ    . ARG A   81  ? 0.1541 0.1562 0.1602 0.0475  -0.0273 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    
614  N  NH1   . ARG A   81  ? 0.1587 0.2093 0.2438 0.0799  -0.0478 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   
615  N  NH2   . ARG A   81  ? 0.2129 0.2225 0.1494 0.0905  -0.0572 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   
616  N  N     . GLU A   82  ? 0.1401 0.1229 0.1274 0.0409  -0.0084 0.0031  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     
617  C  CA    A GLU A   82  ? 0.1113 0.1374 0.1011 0.0243  -0.0094 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
618  C  CA    B GLU A   82  ? 0.1278 0.1294 0.1281 0.0309  -0.0241 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
619  C  C     . GLU A   82  ? 0.1238 0.1212 0.1128 0.0362  -0.0071 0.0045  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     
620  O  O     . GLU A   82  ? 0.1232 0.1405 0.1239 0.0435  -0.0121 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     
621  C  CB    A GLU A   82  ? 0.1321 0.1419 0.1003 0.0353  0.0133  0.0053  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
622  C  CB    B GLU A   82  ? 0.1425 0.1683 0.1165 0.0113  -0.0039 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
623  C  CG    A GLU A   82  ? 0.1225 0.1600 0.1015 0.0533  -0.0443 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
624  C  CG    B GLU A   82  ? 0.1219 0.1759 0.1478 0.0340  -0.0119 0.0309  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
625  C  CD    A GLU A   82  ? 0.1281 0.1426 0.1508 0.0381  -0.0646 0.0156  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
626  C  CD    B GLU A   82  ? 0.1590 0.1475 0.1253 0.0319  0.0061  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
627  O  OE1   A GLU A   82  ? 0.1580 0.1445 0.2761 0.0450  -0.0970 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
628  O  OE1   B GLU A   82  ? 0.1477 0.1693 0.1211 0.0075  0.0048  0.0010  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
629  O  OE2   A GLU A   82  ? 0.1327 0.1424 0.1491 0.0188  -0.0184 0.0403  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
630  O  OE2   B GLU A   82  ? 0.1747 0.1832 0.1350 0.0450  0.0239  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
631  N  N     . LEU A   83  ? 0.1238 0.1152 0.1164 0.0336  -0.0190 0.0005  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     
632  C  CA    . LEU A   83  ? 0.1411 0.1112 0.1287 0.0286  0.0048  0.0118  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    
633  C  C     . LEU A   83  ? 0.1233 0.1028 0.1267 0.0345  -0.0156 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     
634  O  O     . LEU A   83  ? 0.1352 0.1252 0.1654 0.0474  0.0084  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     
635  C  CB    . LEU A   83  ? 0.1475 0.1136 0.1565 0.0192  -0.0047 0.0113  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    
636  C  CG    . LEU A   83  ? 0.1407 0.1176 0.1589 0.0243  -0.0199 0.0032  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    
637  C  CD1   . LEU A   83  ? 0.1579 0.1379 0.1816 0.0551  0.0046  0.0279  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   
638  C  CD2   . LEU A   83  ? 0.1409 0.1397 0.2122 0.0112  -0.0154 0.0152  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   
639  N  N     . ALA A   84  ? 0.1232 0.1297 0.1159 0.0405  -0.0083 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     
640  C  CA    . ALA A   84  ? 0.1365 0.1503 0.1181 0.0247  -0.0187 0.0093  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    
641  C  C     . ALA A   84  ? 0.1522 0.1120 0.1125 0.0328  0.0032  0.0068  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     
642  O  O     . ALA A   84  ? 0.1553 0.1605 0.1346 0.0465  0.0027  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     
643  C  CB    . ALA A   84  ? 0.1754 0.1673 0.1393 0.0540  -0.0318 0.0095  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    
644  N  N     . GLU A   85  ? 0.1333 0.1059 0.1502 0.0370  -0.0106 0.0040  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     
645  C  CA    . GLU A   85  ? 0.1314 0.1296 0.1505 0.0373  -0.0024 0.0111  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    
646  C  C     . GLU A   85  ? 0.1393 0.1318 0.1427 0.0471  0.0157  0.0129  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     
647  O  O     . GLU A   85  ? 0.1489 0.1816 0.1728 0.0585  0.0378  0.0398  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     
648  C  CB    . GLU A   85  ? 0.1181 0.1214 0.1738 0.0315  -0.0055 0.0183  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    
649  C  CG    . GLU A   85  ? 0.1266 0.1249 0.1925 0.0318  -0.0101 0.0300  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    
650  C  CD    . GLU A   85  ? 0.1436 0.1277 0.2014 0.0277  -0.0004 0.0272  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    
651  O  OE1   . GLU A   85  ? 0.1734 0.1497 0.1929 0.0350  -0.0046 0.0078  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   
652  O  OE2   . GLU A   85  ? 0.1497 0.1297 0.2751 0.0224  -0.0343 0.0418  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   
653  N  N     . GLU A   86  ? 0.1341 0.1115 0.1145 0.0425  -0.0005 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     
654  C  CA    . GLU A   86  ? 0.1248 0.1138 0.1307 0.0337  -0.0080 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    
655  C  C     . GLU A   86  ? 0.1224 0.1170 0.1398 0.0423  -0.0062 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     
656  O  O     . GLU A   86  ? 0.1320 0.1370 0.1942 0.0535  -0.0222 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     
657  C  CB    . GLU A   86  ? 0.1519 0.1245 0.1233 0.0420  -0.0267 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    
658  C  CG    . GLU A   86  ? 0.1292 0.1212 0.1352 0.0152  -0.0140 0.0055  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    
659  C  CD    . GLU A   86  ? 0.1871 0.1581 0.1022 -0.0121 0.0062  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    
660  O  OE1   . GLU A   86  ? 0.2029 0.1481 0.1382 0.0110  -0.0090 0.0069  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   
661  O  OE2   . GLU A   86  ? 0.2504 0.1986 0.1379 -0.0562 0.0040  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   
662  N  N     . THR A   87  ? 0.1284 0.1251 0.1405 0.0332  -0.0143 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     
663  C  CA    . THR A   87  ? 0.1467 0.1216 0.1462 0.0405  -0.0071 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    
664  C  C     . THR A   87  ? 0.1375 0.1271 0.1652 0.0308  -0.0150 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     
665  O  O     . THR A   87  ? 0.1680 0.1644 0.2261 0.0359  -0.0191 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     
666  C  CB    . THR A   87  ? 0.1366 0.1241 0.1715 0.0368  -0.0125 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    
667  O  OG1   . THR A   87  ? 0.1415 0.1287 0.2045 0.0271  -0.0120 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   
668  C  CG2   . THR A   87  ? 0.1681 0.1242 0.1610 0.0035  -0.0138 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   
669  N  N     . GLY A   88  ? 0.1283 0.1683 0.1415 0.0401  -0.0085 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     
670  C  CA    . GLY A   88  ? 0.1512 0.1909 0.1328 0.0369  -0.0137 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    
671  C  C     . GLY A   88  ? 0.1512 0.1661 0.1477 0.0415  -0.0199 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     
672  O  O     . GLY A   88  ? 0.1690 0.2488 0.1498 0.0176  -0.0319 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     
673  N  N     . LEU A   89  ? 0.1424 0.1389 0.1550 0.0469  -0.0169 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     
674  C  CA    . LEU A   89  ? 0.1385 0.1434 0.1780 0.0492  -0.0216 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    
675  C  C     . LEU A   89  ? 0.1324 0.1414 0.1497 0.0422  -0.0388 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     
676  O  O     . LEU A   89  ? 0.1539 0.1463 0.1493 0.0388  -0.0274 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     
677  C  CB    . LEU A   89  ? 0.1664 0.1214 0.2028 0.0398  -0.0239 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    
678  C  CG    . LEU A   89  ? 0.2004 0.1444 0.1687 0.0728  -0.0489 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    
679  C  CD1   . LEU A   89  ? 0.1936 0.1599 0.2061 0.0573  -0.0062 0.0059  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   
680  C  CD2   . LEU A   89  ? 0.2033 0.1909 0.2278 0.0658  -0.0697 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   
681  N  N     . SER A   90  ? 0.1319 0.1820 0.1810 0.0286  -0.0271 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     
682  C  CA    . SER A   90  ? 0.1319 0.2207 0.1907 0.0321  -0.0148 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    
683  C  C     . SER A   90  ? 0.1519 0.2106 0.2363 0.0000  0.0035  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     
684  O  O     . SER A   90  ? 0.1833 0.2279 0.3783 -0.0039 0.0257  -0.1559 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     
685  C  CB    . SER A   90  ? 0.1810 0.2535 0.3533 0.0651  -0.0861 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    
686  O  OG    . SER A   90  ? 0.2016 0.4206 0.3224 0.0091  -0.1048 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    
687  N  N     . GLY A   91  ? 0.1163 0.2234 0.2782 0.0035  0.0147  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     
688  C  CA    . GLY A   91  ? 0.2174 0.2089 0.3481 -0.0065 0.0926  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    
689  C  C     . GLY A   91  ? 0.1258 0.2238 0.2274 -0.0106 -0.0053 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     
690  O  O     . GLY A   91  ? 0.1795 0.2242 0.3040 0.0198  0.0174  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     
691  N  N     . ASP A   92  ? 0.1226 0.2756 0.1790 -0.0136 -0.0468 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     
692  C  CA    . ASP A   92  ? 0.1309 0.2803 0.1664 -0.0152 -0.0352 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    
693  C  C     . ASP A   92  ? 0.1261 0.1928 0.1908 0.0085  -0.0592 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     
694  O  O     . ASP A   92  ? 0.1387 0.1815 0.2399 0.0058  -0.0698 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     
695  C  CB    . ASP A   92  ? 0.1130 0.2888 0.2296 -0.0113 -0.0657 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    
696  C  CG    . ASP A   92  ? 0.2092 0.3809 0.2555 -0.0384 -0.0938 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    
697  O  OD1   . ASP A   92  ? 0.3177 0.4942 0.2470 -0.0609 -0.1421 0.0043  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   
698  O  OD2   . ASP A   92  ? 0.3249 0.4368 0.4614 -0.0531 -0.1769 -0.1982 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   
699  N  N     . LEU A   93  ? 0.1145 0.1917 0.1868 0.0301  -0.0485 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     
700  C  CA    A LEU A   93  ? 0.1266 0.1578 0.1656 0.0137  -0.0286 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
701  C  CA    B LEU A   93  ? 0.1120 0.1626 0.1721 -0.0029 -0.0289 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
702  C  C     . LEU A   93  ? 0.1134 0.1979 0.1901 0.0312  -0.0237 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     
703  O  O     . LEU A   93  ? 0.1370 0.2823 0.2341 0.0799  -0.0464 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     
704  C  CB    A LEU A   93  ? 0.1197 0.1397 0.2196 0.0343  -0.0074 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
705  C  CB    B LEU A   93  ? 0.1361 0.1406 0.2804 -0.0017 -0.0326 0.0043  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
706  C  CG    A LEU A   93  ? 0.1380 0.1319 0.2780 0.0164  0.0295  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
707  C  CG    B LEU A   93  ? 0.1200 0.1397 0.3631 -0.0096 -0.0067 0.0605  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
708  C  CD1   A LEU A   93  ? 0.2096 0.1442 0.3167 -0.0118 0.0629  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
709  C  CD1   B LEU A   93  ? 0.3095 0.2463 0.2926 -0.1803 0.0316  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
710  C  CD2   A LEU A   93  ? 0.0961 0.2611 0.5386 0.0128  0.0347  0.0787  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
711  C  CD2   B LEU A   93  ? 0.1435 0.4365 0.3329 -0.0532 -0.0230 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
712  N  N     . THR A   94  ? 0.1020 0.1557 0.1762 0.0022  -0.0239 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     
713  C  CA    . THR A   94  ? 0.0855 0.1942 0.1867 0.0188  -0.0262 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    
714  C  C     . THR A   94  ? 0.0989 0.1419 0.1817 0.0119  -0.0328 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     
715  O  O     . THR A   94  ? 0.0934 0.1585 0.1868 0.0130  -0.0236 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     
716  C  CB    . THR A   94  ? 0.1745 0.3062 0.2066 -0.1351 0.0182  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    
717  O  OG1   . THR A   94  ? 0.1762 0.3016 0.2779 -0.0742 -0.0435 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   
718  C  CG2   . THR A   94  ? 0.2502 0.3050 0.3258 -0.0998 0.1078  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   
719  N  N     . TYR A   95  ? 0.1023 0.1494 0.1786 0.0117  -0.0221 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     
720  C  CA    . TYR A   95  ? 0.1114 0.1501 0.1421 0.0189  -0.0132 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    
721  C  C     . TYR A   95  ? 0.0911 0.1508 0.1803 -0.0016 -0.0161 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     
722  O  O     . TYR A   95  ? 0.0935 0.1821 0.2195 -0.0153 -0.0158 0.0025  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     
723  C  CB    . TYR A   95  ? 0.1148 0.1607 0.1821 0.0292  -0.0054 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    
724  C  CG    . TYR A   95  ? 0.1160 0.1421 0.1896 0.0215  0.0057  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    
725  C  CD1   . TYR A   95  ? 0.1424 0.1893 0.2026 -0.0231 0.0068  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   
726  C  CD2   . TYR A   95  ? 0.1270 0.2133 0.1927 0.0051  0.0116  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   
727  C  CE1   . TYR A   95  ? 0.1388 0.1982 0.2152 0.0068  -0.0161 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   
728  C  CE2   . TYR A   95  ? 0.1435 0.2314 0.1910 0.0123  -0.0135 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   
729  C  CZ    . TYR A   95  ? 0.1290 0.2032 0.2011 0.0358  -0.0336 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    
730  O  OH    . TYR A   95  ? 0.1755 0.2369 0.2470 0.0356  -0.0453 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    
731  N  N     . LEU A   96  ? 0.0897 0.1538 0.1416 0.0018  -0.0060 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     
732  C  CA    . LEU A   96  ? 0.1115 0.1304 0.1423 -0.0018 -0.0059 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    
733  C  C     . LEU A   96  ? 0.0959 0.1320 0.1464 -0.0127 0.0107  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     
734  O  O     . LEU A   96  ? 0.1205 0.1711 0.1577 -0.0109 0.0249  0.0045  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     
735  C  CB    . LEU A   96  ? 0.1206 0.1127 0.1652 -0.0032 0.0057  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    
736  C  CG    . LEU A   96  ? 0.0954 0.1182 0.1713 -0.0098 -0.0088 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    
737  C  CD1   . LEU A   96  ? 0.1054 0.1357 0.1721 0.0036  0.0152  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   
738  C  CD2   . LEU A   96  ? 0.1143 0.1677 0.2441 -0.0471 0.0234  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   
739  N  N     . PHE A   97  ? 0.0960 0.1230 0.1563 -0.0039 -0.0261 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     
740  C  CA    . PHE A   97  ? 0.0950 0.1263 0.1367 -0.0120 -0.0072 0.0007  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    
741  C  C     . PHE A   97  ? 0.0961 0.1323 0.1181 -0.0179 0.0015  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     
742  O  O     . PHE A   97  ? 0.0977 0.1240 0.1288 -0.0140 -0.0003 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     
743  C  CB    . PHE A   97  ? 0.1118 0.1344 0.1458 -0.0065 0.0045  0.0136  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    
744  C  CG    . PHE A   97  ? 0.1104 0.1296 0.1491 -0.0043 -0.0074 0.0154  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    
745  C  CD1   . PHE A   97  ? 0.1434 0.1300 0.1625 -0.0081 -0.0354 0.0283  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   
746  C  CD2   . PHE A   97  ? 0.1089 0.1695 0.1176 0.0099  -0.0106 0.0275  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   
747  C  CE1   . PHE A   97  ? 0.1395 0.1227 0.1735 -0.0026 -0.0140 0.0511  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   
748  C  CE2   . PHE A   97  ? 0.1097 0.1391 0.1278 0.0060  -0.0252 0.0371  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   
749  C  CZ    . PHE A   97  ? 0.1199 0.1620 0.1602 -0.0260 -0.0385 0.0388  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    
750  N  N     . SER A   98  ? 0.0965 0.1338 0.1415 -0.0122 -0.0019 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     
751  C  CA    A SER A   98  ? 0.1042 0.1200 0.1204 -0.0141 -0.0060 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
752  C  CA    B SER A   98  ? 0.0990 0.1189 0.1227 -0.0080 -0.0046 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
753  C  C     . SER A   98  ? 0.0943 0.1177 0.1046 -0.0108 0.0095  0.0042  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     
754  O  O     . SER A   98  ? 0.1259 0.1368 0.1133 -0.0206 0.0177  0.0016  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     
755  C  CB    A SER A   98  ? 0.1213 0.1310 0.1466 0.0019  -0.0022 0.0127  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
756  C  CB    B SER A   98  ? 0.1022 0.1289 0.1339 0.0035  -0.0042 0.0001  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
757  O  OG    A SER A   98  ? 0.1411 0.1465 0.1506 0.0208  -0.0060 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
758  O  OG    B SER A   98  ? 0.1142 0.1336 0.1341 0.0056  -0.0136 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
759  N  N     . TYR A   99  ? 0.0920 0.1029 0.1222 -0.0050 0.0017  0.0043  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     
760  C  CA    . TYR A   99  ? 0.0922 0.0881 0.1211 -0.0007 0.0013  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    
761  C  C     . TYR A   99  ? 0.1152 0.0876 0.1023 -0.0057 0.0017  0.0036  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     
762  O  O     . TYR A   99  ? 0.1323 0.0979 0.0971 -0.0069 -0.0020 0.0136  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     
763  C  CB    . TYR A   99  ? 0.0992 0.0873 0.1204 0.0013  0.0070  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    
764  C  CG    . TYR A   99  ? 0.1066 0.0777 0.0959 0.0047  -0.0028 0.0085  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    
765  C  CD1   . TYR A   99  ? 0.1194 0.0851 0.1012 -0.0056 0.0064  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   
766  C  CD2   . TYR A   99  ? 0.0988 0.0752 0.1070 0.0013  0.0032  0.0208  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   
767  C  CE1   . TYR A   99  ? 0.1035 0.0836 0.1135 -0.0076 0.0051  0.0017  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   
768  C  CE2   . TYR A   99  ? 0.1186 0.0750 0.0922 0.0047  -0.0004 0.0041  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   
769  C  CZ    . TYR A   99  ? 0.1043 0.0850 0.0944 -0.0047 -0.0049 0.0111  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    
770  O  OH    . TYR A   99  ? 0.1056 0.1068 0.0934 0.0035  -0.0041 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    
771  N  N     . PHE A   100 ? 0.1172 0.0799 0.1031 0.0009  -0.0044 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     
772  C  CA    . PHE A   100 ? 0.1101 0.0881 0.1035 0.0054  -0.0025 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    
773  C  C     . PHE A   100 ? 0.1158 0.0605 0.1006 -0.0003 0.0076  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     
774  O  O     . PHE A   100 ? 0.1334 0.0742 0.0978 -0.0027 0.0011  0.0165  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     
775  C  CB    . PHE A   100 ? 0.1327 0.0824 0.1082 0.0139  0.0195  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    
776  C  CG    . PHE A   100 ? 0.1368 0.0972 0.1376 0.0217  0.0082  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    
777  C  CD1   . PHE A   100 ? 0.1176 0.1253 0.2440 0.0103  0.0187  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   
778  C  CD2   . PHE A   100 ? 0.1657 0.0928 0.1275 0.0360  -0.0049 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   
779  C  CE1   . PHE A   100 ? 0.1586 0.1306 0.3377 0.0413  0.0456  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   
780  C  CE2   . PHE A   100 ? 0.1840 0.1202 0.1625 0.0531  -0.0101 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   
781  C  CZ    . PHE A   100 ? 0.1799 0.1395 0.2499 0.0522  0.0141  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    
782  N  N     . VAL A   101 ? 0.1085 0.0802 0.0977 -0.0103 0.0060  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     
783  C  CA    . VAL A   101 ? 0.1049 0.0938 0.0874 -0.0121 0.0089  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    
784  C  C     . VAL A   101 ? 0.1046 0.0627 0.0901 -0.0193 0.0070  0.0010  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     
785  O  O     . VAL A   101 ? 0.1189 0.0647 0.1041 -0.0057 0.0035  0.0059  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     
786  C  CB    . VAL A   101 ? 0.1226 0.1013 0.0817 -0.0280 0.0020  0.0063  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    
787  C  CG1   . VAL A   101 ? 0.1233 0.1114 0.0939 -0.0085 -0.0078 0.0178  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   
788  C  CG2   . VAL A   101 ? 0.1296 0.0883 0.1328 -0.0261 0.0181  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   
789  N  N     . SER A   102 ? 0.1038 0.0766 0.0950 -0.0069 0.0060  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     
790  C  CA    . SER A   102 ? 0.1090 0.0915 0.0885 -0.0152 0.0003  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    
791  C  C     . SER A   102 ? 0.1140 0.0828 0.0952 -0.0191 0.0013  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     
792  O  O     . SER A   102 ? 0.1421 0.0835 0.1116 -0.0247 0.0055  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     
793  C  CB    . SER A   102 ? 0.1049 0.1138 0.1080 -0.0059 -0.0084 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    
794  O  OG    . SER A   102 ? 0.1254 0.1477 0.1053 -0.0064 -0.0187 0.0029  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    
795  N  N     . PRO A   103 ? 0.1267 0.0781 0.1013 -0.0080 0.0157  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     
796  C  CA    . PRO A   103 ? 0.1195 0.0763 0.1357 -0.0100 0.0024  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    
797  C  C     . PRO A   103 ? 0.1507 0.0812 0.1075 -0.0003 0.0005  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     
798  O  O     . PRO A   103 ? 0.1628 0.0882 0.1385 -0.0086 0.0108  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     
799  C  CB    . PRO A   103 ? 0.1261 0.0764 0.1811 -0.0074 0.0354  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    
800  C  CG    . PRO A   103 ? 0.1515 0.0814 0.1326 0.0040  0.0482  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    
801  C  CD    . PRO A   103 ? 0.1238 0.0715 0.1258 -0.0072 0.0323  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    
802  N  N     . GLY A   104 ? 0.1332 0.0936 0.1066 -0.0208 -0.0048 0.0039  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     
803  C  CA    . GLY A   104 ? 0.1763 0.0924 0.1222 -0.0384 -0.0132 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    
804  C  C     . GLY A   104 ? 0.1682 0.0868 0.1231 -0.0328 0.0181  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     
805  O  O     . GLY A   104 ? 0.1882 0.1003 0.1428 -0.0394 -0.0047 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     
806  N  N     . PHE A   105 ? 0.1423 0.0871 0.1226 -0.0205 0.0077  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     
807  C  CA    . PHE A   105 ? 0.1458 0.0998 0.1363 -0.0338 -0.0115 0.0083  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    
808  C  C     . PHE A   105 ? 0.1986 0.0817 0.1268 -0.0411 -0.0136 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     
809  O  O     . PHE A   105 ? 0.2323 0.0928 0.1514 -0.0671 -0.0254 0.0028  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     
810  C  CB    . PHE A   105 ? 0.1497 0.1125 0.1645 -0.0414 0.0135  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    
811  C  CG    . PHE A   105 ? 0.1595 0.1145 0.1274 -0.0435 -0.0115 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    
812  C  CD1   . PHE A   105 ? 0.1813 0.1346 0.1541 -0.0507 0.0115  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   
813  C  CD2   . PHE A   105 ? 0.1317 0.1188 0.1679 -0.0436 -0.0012 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   
814  C  CE1   . PHE A   105 ? 0.2016 0.1509 0.1565 -0.0695 0.0361  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   
815  C  CE2   . PHE A   105 ? 0.1841 0.1181 0.2011 -0.0445 0.0310  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   
816  C  CZ    . PHE A   105 ? 0.1708 0.1515 0.1927 -0.0554 0.0418  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    
817  N  N     . THR A   106 ? 0.1718 0.0726 0.1155 -0.0293 -0.0097 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     
818  C  CA    . THR A   106 ? 0.1611 0.0955 0.1278 -0.0124 -0.0067 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    
819  C  C     . THR A   106 ? 0.1584 0.0790 0.1333 -0.0058 -0.0014 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     
820  O  O     . THR A   106 ? 0.1794 0.0682 0.1342 -0.0097 0.0140  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     
821  C  CB    . THR A   106 ? 0.1605 0.0789 0.1139 -0.0235 0.0031  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    
822  O  OG1   . THR A   106 ? 0.1650 0.0943 0.1300 -0.0317 -0.0063 0.0140  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   
823  C  CG2   . THR A   106 ? 0.1480 0.0781 0.1349 -0.0319 0.0158  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   
824  N  N     . ASP A   107 ? 0.1734 0.0838 0.1454 -0.0008 -0.0102 0.0014  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     
825  C  CA    . ASP A   107 ? 0.1695 0.0802 0.1468 0.0121  -0.0078 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    
826  C  C     . ASP A   107 ? 0.1649 0.0791 0.1375 0.0006  0.0010  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     
827  O  O     . ASP A   107 ? 0.1604 0.1042 0.1709 -0.0009 0.0013  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     
828  C  CB    . ASP A   107 ? 0.1961 0.0810 0.1666 0.0212  -0.0004 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    
829  C  CG    . ASP A   107 ? 0.2213 0.0712 0.1708 -0.0027 -0.0266 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    
830  O  OD1   . ASP A   107 ? 0.3069 0.0929 0.2671 0.0306  -0.0303 0.0259  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   
831  O  OD2   . ASP A   107 ? 0.2290 0.1023 0.1486 -0.0168 -0.0134 0.0066  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   
832  N  N     . GLU A   108 ? 0.1658 0.0677 0.1386 -0.0116 0.0126  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     
833  C  CA    . GLU A   108 ? 0.1405 0.0684 0.1318 -0.0070 0.0037  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    
834  C  C     . GLU A   108 ? 0.1360 0.0692 0.1103 0.0020  -0.0061 0.0054  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     
835  O  O     . GLU A   108 ? 0.1401 0.0759 0.1088 0.0012  -0.0076 0.0101  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     
836  C  CB    . GLU A   108 ? 0.1447 0.0779 0.1282 -0.0086 0.0022  0.0013  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    
837  C  CG    . GLU A   108 ? 0.1618 0.0918 0.1068 0.0061  0.0106  0.0065  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    
838  C  CD    . GLU A   108 ? 0.1418 0.1129 0.1124 -0.0066 0.0190  0.0139  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    
839  O  OE1   . GLU A   108 ? 0.1538 0.1276 0.1248 0.0021  0.0010  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   
840  O  OE2   . GLU A   108 ? 0.1673 0.2360 0.1171 0.0331  0.0042  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   
841  N  N     . LYS A   109 ? 0.1327 0.0878 0.1064 0.0031  -0.0027 0.0007  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     
842  C  CA    . LYS A   109 ? 0.1221 0.0940 0.1055 0.0018  0.0069  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    
843  C  C     . LYS A   109 ? 0.1287 0.0861 0.0982 0.0037  -0.0084 0.0073  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     
844  O  O     . LYS A   109 ? 0.2073 0.0870 0.1035 0.0199  -0.0062 0.0045  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     
845  C  CB    . LYS A   109 ? 0.1272 0.1334 0.1310 0.0252  0.0007  0.0004  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    
846  C  CG    . LYS A   109 ? 0.1274 0.1615 0.2435 0.0202  0.0273  0.0162  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    
847  C  CD    . LYS A   109 ? 0.1410 0.2194 0.3031 0.0434  0.0575  0.0136  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    
848  C  CE    . LYS A   109 ? 0.2374 0.2647 0.3822 0.0496  0.1824  0.0221  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    
849  N  NZ    . LYS A   109 ? 0.1908 0.3062 0.3671 0.0407  0.1213  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    
850  N  N     . THR A   110 ? 0.1155 0.0824 0.1089 -0.0029 -0.0106 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     
851  C  CA    . THR A   110 ? 0.0964 0.0894 0.1114 0.0034  -0.0037 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    
852  C  C     . THR A   110 ? 0.0986 0.0830 0.1007 -0.0008 -0.0100 0.0068  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     
853  O  O     . THR A   110 ? 0.1153 0.1163 0.1013 -0.0094 0.0002  0.0195  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     
854  C  CB    . THR A   110 ? 0.0969 0.0897 0.1245 0.0052  -0.0093 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    
855  O  OG1   . THR A   110 ? 0.0927 0.1255 0.1529 -0.0038 -0.0090 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   
856  C  CG2   . THR A   110 ? 0.1139 0.1032 0.1282 0.0145  -0.0025 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   
857  N  N     . HIS A   111 ? 0.0982 0.1005 0.0957 0.0113  -0.0107 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     
858  C  CA    . HIS A   111 ? 0.0931 0.1055 0.1049 0.0167  -0.0152 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    
859  C  C     . HIS A   111 ? 0.0919 0.0972 0.1058 0.0021  0.0046  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     
860  O  O     . HIS A   111 ? 0.1096 0.1077 0.1150 -0.0107 0.0091  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     
861  C  CB    . HIS A   111 ? 0.1167 0.1174 0.1376 0.0365  -0.0262 0.0038  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    
862  C  CG    . HIS A   111 ? 0.1375 0.1294 0.1498 0.0547  -0.0269 0.0094  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    
863  N  ND1   . HIS A   111 ? 0.1902 0.2077 0.2732 0.0461  0.0366  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   
864  C  CD2   . HIS A   111 ? 0.2278 0.1063 0.1829 0.0369  0.0127  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   
865  C  CE1   . HIS A   111 ? 0.2243 0.1647 0.3397 0.0838  0.0298  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   
866  N  NE2   . HIS A   111 ? 0.2371 0.1490 0.1981 0.0651  -0.0115 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   
867  N  N     . VAL A   112 ? 0.0824 0.1015 0.1260 -0.0051 -0.0066 0.0046  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     
868  C  CA    . VAL A   112 ? 0.0929 0.0975 0.1235 -0.0030 -0.0291 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    
869  C  C     . VAL A   112 ? 0.0747 0.1170 0.1275 0.0028  -0.0071 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     
870  O  O     . VAL A   112 ? 0.0838 0.1246 0.1373 -0.0002 -0.0038 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     
871  C  CB    . VAL A   112 ? 0.1028 0.0990 0.1389 -0.0023 -0.0247 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    
872  C  CG1   . VAL A   112 ? 0.1112 0.1126 0.1762 0.0218  -0.0102 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   
873  C  CG2   . VAL A   112 ? 0.0946 0.1212 0.1473 -0.0087 -0.0420 0.0174  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   
874  N  N     . PHE A   113 ? 0.0905 0.1114 0.1223 -0.0022 -0.0166 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     
875  C  CA    . PHE A   113 ? 0.1067 0.1057 0.1353 0.0031  -0.0256 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    
876  C  C     . PHE A   113 ? 0.0750 0.1081 0.1395 -0.0011 -0.0190 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     
877  O  O     . PHE A   113 ? 0.0840 0.1352 0.1656 0.0079  -0.0105 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     
878  C  CB    . PHE A   113 ? 0.1256 0.1137 0.1298 0.0013  -0.0236 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    
879  C  CG    . PHE A   113 ? 0.1153 0.1205 0.0957 0.0083  -0.0115 0.0058  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    
880  C  CD1   . PHE A   113 ? 0.1411 0.1200 0.1102 -0.0042 -0.0077 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   
881  C  CD2   . PHE A   113 ? 0.1225 0.1571 0.1413 0.0242  -0.0069 0.0068  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   
882  C  CE1   . PHE A   113 ? 0.1750 0.1246 0.1275 0.0058  0.0002  0.0000  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   
883  C  CE2   . PHE A   113 ? 0.1470 0.1395 0.1571 0.0348  -0.0010 0.0450  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   
884  C  CZ    . PHE A   113 ? 0.1775 0.1415 0.1638 0.0239  0.0137  0.0238  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    
885  N  N     . LEU A   114 ? 0.0916 0.1176 0.1564 -0.0066 -0.0236 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     
886  C  CA    . LEU A   114 ? 0.1105 0.1079 0.1475 -0.0161 -0.0208 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    
887  C  C     . LEU A   114 ? 0.0968 0.1399 0.1525 0.0072  -0.0256 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     
888  O  O     . LEU A   114 ? 0.1293 0.1836 0.1697 0.0402  -0.0383 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     
889  C  CB    . LEU A   114 ? 0.1093 0.1288 0.2159 -0.0232 0.0056  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    
890  C  CG    . LEU A   114 ? 0.1129 0.1202 0.2589 -0.0361 -0.0413 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    
891  C  CD1   . LEU A   114 ? 0.1570 0.1320 0.1937 0.0013  -0.0407 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   
892  C  CD2   . LEU A   114 ? 0.1684 0.1515 0.3245 -0.0599 0.0353  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   
893  N  N     . ALA A   115 ? 0.1009 0.1275 0.1467 -0.0035 -0.0272 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     
894  C  CA    . ALA A   115 ? 0.1178 0.1336 0.1499 -0.0093 -0.0327 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    
895  C  C     . ALA A   115 ? 0.1398 0.1382 0.1684 -0.0031 -0.0490 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     
896  O  O     . ALA A   115 ? 0.1614 0.1407 0.2318 0.0107  -0.0589 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     
897  C  CB    . ALA A   115 ? 0.1235 0.1655 0.1493 -0.0064 -0.0147 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    
898  N  N     . GLU A   116 ? 0.1351 0.1536 0.1842 -0.0137 -0.0462 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     
899  C  CA    . GLU A   116 ? 0.1619 0.1820 0.2098 -0.0487 -0.0334 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    
900  C  C     . GLU A   116 ? 0.1553 0.2329 0.2154 -0.0374 -0.0366 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     
901  O  O     . GLU A   116 ? 0.1749 0.2706 0.1924 -0.0335 -0.0548 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     
902  C  CB    . GLU A   116 ? 0.1522 0.1887 0.2564 -0.0364 -0.0391 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    
903  C  CG    . GLU A   116 ? 0.1689 0.2360 0.2407 -0.0296 -0.0132 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    
904  C  CD    . GLU A   116 ? 0.3110 0.2649 0.4001 -0.0695 0.1754  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    
905  O  OE1   . GLU A   116 ? 0.3885 0.2765 0.7272 -0.1560 0.2520  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   
906  O  OE2   . GLU A   116 ? 0.1800 0.3347 0.3385 -0.0235 0.0230  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   
907  N  N     . ASN A   117 ? 0.2206 0.2817 0.2695 -0.0782 -0.0036 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     
908  C  CA    . ASN A   117 ? 0.2376 0.3372 0.2625 -0.0850 0.0103  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    
909  C  C     . ASN A   117 ? 0.2559 0.3032 0.2744 -0.1132 -0.0227 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     
910  O  O     . ASN A   117 ? 0.3064 0.4085 0.2860 -0.1126 -0.0557 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     
911  C  CB    . ASN A   117 ? 0.2294 0.4757 0.3900 -0.1011 -0.0684 -0.1375 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    
912  C  CG    . ASN A   117 ? 0.1980 0.5846 0.3833 -0.1269 -0.0788 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    
913  O  OD1   . ASN A   117 ? 0.4840 0.5411 0.6414 -0.2780 0.2387  -0.2708 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   
914  N  ND2   . ASN A   117 ? 0.2350 0.6666 0.4570 -0.1105 -0.0377 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   
915  N  N     . LEU A   118 ? 0.2489 0.2873 0.2739 -0.0516 0.0536  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     
916  C  CA    . LEU A   118 ? 0.2057 0.2423 0.2548 -0.0051 0.0013  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    
917  C  C     . LEU A   118 ? 0.2530 0.2299 0.2549 -0.0008 0.0180  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     
918  O  O     . LEU A   118 ? 0.5639 0.2548 0.2814 -0.1164 0.0537  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     
919  C  CB    . LEU A   118 ? 0.2244 0.2098 0.3314 0.0157  -0.0235 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    
920  C  CG    . LEU A   118 ? 0.1956 0.2521 0.3029 0.0009  -0.0174 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    
921  C  CD1   . LEU A   118 ? 0.2643 0.2680 0.4113 0.0331  -0.0288 0.0437  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   
922  C  CD2   . LEU A   118 ? 0.3140 0.2470 0.1945 0.0441  0.0199  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   
923  N  N     . LYS A   119 ? 0.2406 0.2383 0.2472 -0.0288 -0.0467 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     
924  C  CA    . LYS A   119 ? 0.2928 0.2724 0.2469 -0.0248 -0.0288 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    
925  C  C     . LYS A   119 ? 0.2404 0.2031 0.2292 0.0353  -0.0320 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     
926  O  O     . LYS A   119 ? 0.2240 0.2051 0.2653 0.0520  -0.0565 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     
927  C  CB    . LYS A   119 ? 0.3055 0.6262 0.3331 -0.1078 -0.1316 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    
928  N  N     . GLU A   120 ? 0.3244 0.2185 0.1905 0.0290  -0.0013 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     
929  C  CA    . GLU A   120 ? 0.3104 0.1845 0.1805 0.0532  -0.0116 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    
930  C  C     . GLU A   120 ? 0.3985 0.1947 0.2323 0.0135  -0.1441 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     
931  O  O     . GLU A   120 ? 0.3806 0.2655 0.2694 -0.0544 -0.1549 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     
932  C  CB    . GLU A   120 ? 0.3781 0.3187 0.2748 0.0770  0.0693  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    
933  C  CG    . GLU A   120 ? 0.3367 0.4070 0.2714 0.1670  -0.0064 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    
934  C  CD    . GLU A   120 ? 0.4154 0.4424 0.1680 0.2176  0.0263  0.0145  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    
935  O  OE1   . GLU A   120 ? 0.7640 0.6553 0.1400 0.3809  -0.0069 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   
936  O  OE2   . GLU A   120 ? 0.2936 0.2377 0.2695 0.0736  0.0298  0.0723  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   
937  N  N     . VAL A   121 ? 0.3397 0.1864 0.2120 0.0478  -0.1243 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     
938  C  CA    . VAL A   121 ? 0.3353 0.2048 0.4533 0.0258  -0.1636 0.0198  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    
939  C  C     . VAL A   121 ? 0.3749 0.2218 0.3878 0.0013  -0.1542 0.0123  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     
940  O  O     . VAL A   121 ? 0.5178 0.4384 0.4443 -0.1048 -0.2397 0.1446  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     
941  C  CB    . VAL A   121 ? 0.3236 0.2096 0.5202 0.0734  -0.1569 0.0482  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    
942  C  CG1   . VAL A   121 ? 0.3877 0.4099 0.2755 -0.0335 -0.1223 0.0093  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   
943  C  CG2   . VAL A   121 ? 0.2145 0.2669 0.4143 0.0251  -0.0222 0.0406  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   
944  N  N     . GLU A   122 ? 0.3451 0.3146 0.4921 -0.0435 -0.1869 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     
945  C  CA    . GLU A   122 ? 0.4302 0.7032 0.7012 -0.2642 -0.0550 -0.3218 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    
946  C  C     . GLU A   122 ? 0.3629 0.8231 0.6195 -0.2477 0.1135  -0.2911 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     
947  O  O     . GLU A   122 ? 0.3924 0.6444 0.6265 -0.1779 0.2346  -0.3476 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     
948  C  CB    . GLU A   122 ? 0.6288 0.7036 0.6692 -0.3728 0.0208  -0.2958 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    
949  C  CG    . GLU A   122 ? 0.9455 0.8019 0.5012 -0.4673 0.1931  -0.3234 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    
950  C  CD    . GLU A   122 ? 0.9752 0.7108 0.5946 -0.4873 0.2826  -0.2580 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    
951  O  OE1   . GLU A   122 ? 0.9170 0.7866 0.7441 -0.6039 0.4996  -0.4146 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   
952  O  OE2   . GLU A   122 ? 1.0919 0.5560 0.5603 -0.4621 0.2931  0.0612  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   
953  N  N     . ALA A   123 ? 0.4029 1.0022 0.6692 -0.3574 0.1843  -0.2369 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     
954  C  CA    . ALA A   123 ? 0.4302 1.0220 0.5745 -0.3462 0.2459  -0.3994 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    
955  C  C     . ALA A   123 ? 0.4085 1.1103 0.6628 -0.3727 0.1582  -0.2500 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     
956  O  O     . ALA A   123 ? 1.0547 1.0623 0.3264 -0.6171 0.1554  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     
957  C  CB    . ALA A   123 ? 0.8157 1.0552 0.5704 -0.4663 0.4055  -0.3699 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    
958  N  N     . GLU A   127 ? 0.7544 0.6064 0.2870 -0.0805 0.0866  0.0150  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   N     
959  C  CA    . GLU A   127 ? 0.6958 0.6809 0.2998 -0.0563 -0.0591 0.0667  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CA    
960  C  C     . GLU A   127 ? 0.5926 0.7492 0.5048 0.0060  -0.0230 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   C     
961  O  O     . GLU A   127 ? 0.7285 0.7185 0.3989 -0.0716 -0.0286 0.2590  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   O     
962  C  CB    . GLU A   127 ? 0.4826 0.6726 0.3638 0.1246  0.1150  0.0938  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CB    
963  N  N     . ASP A   128 ? 0.4900 0.7102 0.6301 -0.0271 0.0111  -0.1491 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   N     
964  C  CA    . ASP A   128 ? 0.4703 0.6196 0.8527 0.0194  -0.0242 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CA    
965  C  C     . ASP A   128 ? 0.4501 0.6022 0.9739 0.0291  0.0709  -0.2478 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   C     
966  O  O     . ASP A   128 ? 0.3344 0.5297 1.2341 0.1271  0.2310  -0.1929 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   O     
967  C  CB    . ASP A   128 ? 0.4359 0.5204 0.7537 0.2057  -0.2283 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CB    
968  N  N     . GLU A   129 ? 0.5218 0.5973 0.8665 -0.0044 0.0967  -0.2544 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     
969  C  CA    . GLU A   129 ? 0.4753 0.5951 0.5408 -0.0285 0.1238  -0.1913 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    
970  C  C     . GLU A   129 ? 0.7787 0.4785 0.6782 -0.1172 -0.0566 0.0113  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     
971  O  O     . GLU A   129 ? 1.5251 0.4375 1.0229 -0.2796 -0.2149 0.3540  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     
972  C  CB    . GLU A   129 ? 0.6466 0.3821 0.6045 -0.0948 0.1827  -0.1399 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    
973  N  N     . ALA A   130 ? 0.8633 0.5494 0.4075 -0.3570 0.0137  0.1533  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     
974  C  CA    . ALA A   130 ? 0.4876 0.5215 0.5377 -0.2954 0.0629  0.2138  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    
975  C  C     . ALA A   130 ? 0.2766 0.2773 0.3275 -0.0688 0.1221  0.0062  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     
976  O  O     . ALA A   130 ? 0.2937 0.2946 0.3198 -0.1180 0.0866  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     
977  C  CB    . ALA A   130 ? 1.1247 0.7422 0.5252 -0.6913 0.0332  0.1435  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    
978  N  N     . ILE A   131 ? 0.2841 0.1460 0.2448 -0.0339 0.0901  0.0090  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     
979  C  CA    . ILE A   131 ? 0.2412 0.1037 0.2000 -0.0169 0.0401  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
980  C  C     . ILE A   131 ? 0.1938 0.1134 0.1394 0.0033  0.0101  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     
981  O  O     . ILE A   131 ? 0.3372 0.1494 0.1536 0.0083  -0.0301 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     
982  C  CB    . ILE A   131 ? 0.2815 0.1583 0.3095 0.0536  0.1406  0.0449  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
983  C  CG1   . ILE A   131 ? 0.3957 0.1686 0.5635 0.0806  0.1298  0.0407  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
984  C  CG2   . ILE A   131 ? 0.3071 0.2793 0.3512 0.1080  0.1564  0.1484  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
985  C  CD1   . ILE A   131 ? 0.7738 0.2374 0.6109 -0.1417 0.3212  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
986  N  N     . GLU A   132 ? 0.1529 0.1038 0.1408 -0.0113 0.0233  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     
987  C  CA    . GLU A   132 ? 0.1256 0.1060 0.1608 -0.0023 0.0031  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    
988  C  C     . GLU A   132 ? 0.1330 0.0983 0.1316 -0.0016 0.0163  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     
989  O  O     . GLU A   132 ? 0.1484 0.1404 0.1262 -0.0164 0.0114  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     
990  C  CB    . GLU A   132 ? 0.1340 0.1358 0.1732 0.0176  0.0089  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    
991  C  CG    . GLU A   132 ? 0.1803 0.1329 0.1979 0.0287  -0.0081 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    
992  C  CD    . GLU A   132 ? 0.1548 0.1425 0.2526 0.0258  -0.0267 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    
993  O  OE1   . GLU A   132 ? 0.1921 0.2151 0.2996 0.0179  -0.0598 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   
994  O  OE2   . GLU A   132 ? 0.1779 0.1375 0.3833 0.0378  -0.0103 0.0064  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   
995  N  N     . VAL A   133 ? 0.1277 0.1067 0.1321 0.0017  0.0124  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     
996  C  CA    . VAL A   133 ? 0.1232 0.0973 0.1467 0.0066  -0.0040 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    
997  C  C     . VAL A   133 ? 0.1346 0.1056 0.1238 0.0158  0.0216  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     
998  O  O     . VAL A   133 ? 0.1579 0.1172 0.1577 0.0276  0.0384  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     
999  C  CB    . VAL A   133 ? 0.1373 0.1299 0.1571 0.0141  -0.0181 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    
1000 C  CG1   . VAL A   133 ? 0.1250 0.2238 0.1774 -0.0216 0.0034  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   
1001 C  CG2   . VAL A   133 ? 0.2344 0.1714 0.1759 0.0907  -0.0257 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   
1002 N  N     . VAL A   134 ? 0.1372 0.1039 0.1044 -0.0090 -0.0002 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     
1003 C  CA    . VAL A   134 ? 0.1319 0.1098 0.1216 -0.0072 -0.0047 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    
1004 C  C     . VAL A   134 ? 0.1184 0.0883 0.1282 0.0062  0.0013  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     
1005 O  O     . VAL A   134 ? 0.1293 0.1324 0.1334 -0.0035 0.0100  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     
1006 C  CB    . VAL A   134 ? 0.1193 0.1385 0.1442 -0.0015 -0.0159 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    
1007 C  CG1   . VAL A   134 ? 0.1380 0.1521 0.1615 0.0156  0.0014  0.0108  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   
1008 C  CG2   . VAL A   134 ? 0.1290 0.1408 0.1466 -0.0118 0.0010  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   
1009 N  N     . TRP A   135 ? 0.1212 0.1012 0.1254 0.0097  -0.0078 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     
1010 C  CA    . TRP A   135 ? 0.1266 0.0987 0.1335 0.0024  -0.0235 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    
1011 C  C     . TRP A   135 ? 0.1302 0.0957 0.1261 0.0182  -0.0106 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     
1012 O  O     . TRP A   135 ? 0.1402 0.1224 0.1496 0.0275  -0.0047 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     
1013 C  CB    . TRP A   135 ? 0.1285 0.1069 0.1444 0.0108  -0.0266 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    
1014 C  CG    . TRP A   135 ? 0.1255 0.1289 0.1164 0.0170  -0.0170 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    
1015 C  CD1   . TRP A   135 ? 0.1343 0.1711 0.1287 0.0297  -0.0139 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   
1016 C  CD2   . TRP A   135 ? 0.1171 0.1170 0.1541 0.0007  -0.0170 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   
1017 N  NE1   . TRP A   135 ? 0.1308 0.1668 0.1441 0.0301  -0.0044 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   
1018 C  CE2   . TRP A   135 ? 0.1237 0.1147 0.1479 0.0082  -0.0120 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   
1019 C  CE3   . TRP A   135 ? 0.1110 0.1082 0.1553 0.0047  -0.0089 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   
1020 C  CZ2   . TRP A   135 ? 0.1201 0.1096 0.1889 0.0095  -0.0091 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   
1021 C  CZ3   . TRP A   135 ? 0.1076 0.1071 0.1848 0.0043  -0.0298 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   
1022 C  CH2   . TRP A   135 ? 0.1181 0.1295 0.1572 0.0085  -0.0200 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   
1023 N  N     . MET A   136 ? 0.1222 0.1059 0.1263 0.0127  -0.0146 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     
1024 C  CA    . MET A   136 ? 0.1164 0.1029 0.1453 0.0031  -0.0175 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    
1025 C  C     . MET A   136 ? 0.1186 0.0908 0.1573 0.0084  -0.0108 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     
1026 O  O     . MET A   136 ? 0.1251 0.0930 0.1463 0.0147  -0.0121 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     
1027 C  CB    . MET A   136 ? 0.1094 0.0991 0.1835 0.0155  -0.0259 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    
1028 C  CG    . MET A   136 ? 0.1141 0.1111 0.1873 0.0210  -0.0306 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    
1029 S  SD    . MET A   136 ? 0.1325 0.1513 0.1835 0.0169  -0.0311 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    
1030 C  CE    . MET A   136 ? 0.1532 0.2186 0.2253 -0.0378 -0.0507 0.0478  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    
1031 N  N     . ARG A   137 ? 0.1368 0.0932 0.1813 0.0031  -0.0223 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     
1032 C  CA    A ARG A   137 ? 0.1471 0.0752 0.2006 -0.0114 -0.0104 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1033 C  CA    B ARG A   137 ? 0.1482 0.0765 0.1937 -0.0091 -0.0125 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1034 C  C     . ARG A   137 ? 0.1395 0.0767 0.1764 0.0065  -0.0172 0.0043  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     
1035 O  O     . ARG A   137 ? 0.1309 0.1103 0.1774 0.0099  -0.0182 0.0029  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     
1036 C  CB    A ARG A   137 ? 0.1742 0.0758 0.2510 -0.0093 -0.0286 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1037 C  CB    B ARG A   137 ? 0.1766 0.0751 0.2765 -0.0040 0.0124  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1038 C  CG    A ARG A   137 ? 0.2473 0.1040 0.3199 -0.0399 -0.0167 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1039 C  CG    B ARG A   137 ? 0.2195 0.0851 0.3236 -0.0151 -0.0107 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1040 C  CD    A ARG A   137 ? 0.3626 0.0972 0.3737 -0.0447 -0.0420 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1041 C  CD    B ARG A   137 ? 0.3641 0.0807 0.4106 -0.0334 -0.0012 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1042 N  NE    A ARG A   137 ? 0.3215 0.1013 0.3813 -0.0399 -0.0526 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1043 N  NE    B ARG A   137 ? 0.4535 0.0950 0.4434 -0.0524 -0.0064 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1044 C  CZ    A ARG A   137 ? 0.3697 0.1343 0.3762 -0.0658 -0.0638 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1045 C  CZ    B ARG A   137 ? 0.5352 0.1404 0.4418 -0.1378 0.0630  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1046 N  NH1   A ARG A   137 ? 0.2866 0.0892 0.3678 0.0119  -0.0491 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1047 N  NH1   B ARG A   137 ? 0.5476 0.1100 0.4248 -0.0419 -0.0028 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1048 N  NH2   A ARG A   137 ? 0.3359 0.1120 0.2316 -0.0093 -0.0066 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1049 N  NH2   B ARG A   137 ? 0.6012 0.5000 0.3893 -0.4205 0.2350  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1050 N  N     . PRO A   138 ? 0.1274 0.0997 0.1685 -0.0139 -0.0104 0.0000  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     
1051 C  CA    . PRO A   138 ? 0.1541 0.1060 0.1632 0.0100  -0.0211 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    
1052 C  C     . PRO A   138 ? 0.1497 0.0938 0.1853 -0.0075 -0.0275 0.0120  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     
1053 O  O     . PRO A   138 ? 0.1605 0.1243 0.1772 -0.0073 -0.0340 0.0055  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     
1054 C  CB    . PRO A   138 ? 0.1416 0.1451 0.1935 0.0100  -0.0332 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    
1055 C  CG    . PRO A   138 ? 0.1662 0.1473 0.1450 0.0360  -0.0075 0.0145  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    
1056 C  CD    . PRO A   138 ? 0.1276 0.1150 0.1688 -0.0041 -0.0066 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    
1057 N  N     . GLU A   139 ? 0.1653 0.0957 0.2237 -0.0012 -0.0359 0.0114  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     
1058 C  CA    . GLU A   139 ? 0.1713 0.0980 0.2871 -0.0110 -0.0217 0.0483  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    
1059 C  C     . GLU A   139 ? 0.1678 0.1180 0.2318 -0.0034 -0.0437 0.0311  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     
1060 O  O     . GLU A   139 ? 0.2038 0.1423 0.2637 -0.0009 -0.0806 0.0300  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     
1061 C  CB    . GLU A   139 ? 0.2086 0.1076 0.2785 -0.0304 -0.0287 0.0378  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    
1062 C  CG    . GLU A   139 ? 0.2083 0.1122 0.2559 -0.0413 -0.0466 0.0226  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    
1063 C  CD    . GLU A   139 ? 0.2013 0.0964 0.2174 -0.0224 -0.0199 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    
1064 O  OE1   . GLU A   139 ? 0.1989 0.1151 0.2570 -0.0314 -0.0280 0.0320  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   
1065 O  OE2   . GLU A   139 ? 0.2186 0.1555 0.3137 -0.0795 -0.0562 0.0573  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   
1066 N  N     . GLU A   140 ? 0.1904 0.1044 0.2333 0.0100  -0.0158 0.0123  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     
1067 C  CA    A GLU A   140 ? 0.1922 0.1118 0.2306 0.0232  -0.0128 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    
1068 C  CA    B GLU A   140 ? 0.1908 0.1099 0.2384 0.0204  -0.0169 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    
1069 C  C     . GLU A   140 ? 0.1645 0.1062 0.2410 0.0318  -0.0380 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     
1070 O  O     . GLU A   140 ? 0.1785 0.1346 0.2398 0.0425  -0.0637 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     
1071 C  CB    A GLU A   140 ? 0.1765 0.1431 0.2276 0.0563  -0.0406 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    
1072 C  CB    B GLU A   140 ? 0.1797 0.1465 0.2375 0.0575  -0.0338 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    
1073 C  CG    A GLU A   140 ? 0.1885 0.1261 0.1953 0.0483  -0.0296 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    
1074 C  CG    B GLU A   140 ? 0.2074 0.1725 0.3051 0.0658  -0.0849 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    
1075 C  CD    A GLU A   140 ? 0.1797 0.2111 0.1620 0.0828  0.0133  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    
1076 C  CD    B GLU A   140 ? 0.5093 0.3842 0.3301 -0.1119 -0.0450 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    
1077 O  OE1   A GLU A   140 ? 0.1657 0.3253 0.3965 0.0840  -0.0362 -0.1599 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   
1078 O  OE1   B GLU A   140 ? 0.5207 0.7266 0.2750 -0.1061 -0.0502 -0.2671 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   
1079 O  OE2   A GLU A   140 ? 0.3783 0.2780 0.2966 0.1547  0.1115  0.1294  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   
1080 O  OE2   B GLU A   140 ? 0.5422 0.2501 0.2663 -0.1003 -0.0762 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   
1081 N  N     . ALA A   141 ? 0.1509 0.1038 0.2392 0.0221  -0.0356 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     
1082 C  CA    . ALA A   141 ? 0.1689 0.0950 0.1802 0.0258  -0.0156 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    
1083 C  C     . ALA A   141 ? 0.1501 0.1141 0.1861 0.0178  -0.0258 0.0090  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     
1084 O  O     . ALA A   141 ? 0.1461 0.1244 0.2160 0.0198  -0.0204 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     
1085 C  CB    . ALA A   141 ? 0.1628 0.0906 0.2072 0.0154  -0.0392 0.0109  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    
1086 N  N     . LEU A   142 ? 0.1589 0.0990 0.1846 0.0201  -0.0172 0.0156  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     
1087 C  CA    . LEU A   142 ? 0.1681 0.1381 0.1967 0.0396  -0.0052 0.0380  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    
1088 C  C     . LEU A   142 ? 0.1876 0.1370 0.1975 0.0370  -0.0464 0.0115  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     
1089 O  O     . LEU A   142 ? 0.1893 0.1583 0.1949 0.0429  -0.0398 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     
1090 C  CB    . LEU A   142 ? 0.1830 0.1789 0.1911 -0.0087 -0.0184 0.0441  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    
1091 C  CG    . LEU A   142 ? 0.2020 0.1618 0.1910 0.0075  -0.0026 0.0207  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    
1092 C  CD1   . LEU A   142 ? 0.2582 0.1879 0.2233 -0.0304 -0.0182 0.0092  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   
1093 C  CD2   . LEU A   142 ? 0.2402 0.2087 0.1939 -0.0381 0.0143  0.0173  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   
1094 N  N     . GLU A   143 ? 0.2037 0.1191 0.2297 0.0401  -0.0589 0.0151  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     
1095 C  CA    . GLU A   143 ? 0.2304 0.1323 0.2998 0.0549  -0.1066 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    
1096 C  C     . GLU A   143 ? 0.2045 0.1552 0.2576 0.0752  -0.0835 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     
1097 O  O     . GLU A   143 ? 0.2284 0.1979 0.3039 0.0737  -0.1240 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     
1098 C  CB    . GLU A   143 ? 0.2583 0.1438 0.3483 0.0704  -0.1181 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    
1099 N  N     . ARG A   144 ? 0.2073 0.1295 0.2663 0.0471  -0.0951 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     
1100 C  CA    . ARG A   144 ? 0.1995 0.1610 0.2501 0.0666  -0.0306 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    
1101 C  C     . ARG A   144 ? 0.1692 0.1394 0.2245 0.0472  -0.0257 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     
1102 O  O     . ARG A   144 ? 0.1819 0.2378 0.2859 0.0694  -0.0675 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     
1103 C  CB    . ARG A   144 ? 0.1937 0.2278 0.2315 0.0471  -0.0427 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    
1104 C  CG    . ARG A   144 ? 0.2337 0.2836 0.2650 0.0821  0.0027  -0.1189 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    
1105 C  CD    . ARG A   144 ? 0.5380 0.4116 0.2464 -0.1215 0.0879  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    
1106 N  NE    . ARG A   144 ? 0.2956 0.2776 0.2683 0.0558  0.0745  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    
1107 C  CZ    . ARG A   144 ? 0.2910 0.2462 0.2595 0.0548  0.0796  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    
1108 N  NH1   . ARG A   144 ? 0.3224 0.3173 0.2309 0.0782  -0.0172 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   
1109 N  NH2   . ARG A   144 ? 0.2639 0.2538 0.3328 0.0523  -0.0800 0.0293  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   
1110 N  N     . HIS A   145 ? 0.1923 0.1153 0.1934 0.0572  -0.0188 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     
1111 C  CA    . HIS A   145 ? 0.1675 0.1443 0.1781 0.0652  -0.0342 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    
1112 C  C     . HIS A   145 ? 0.1715 0.1325 0.1969 0.0506  -0.0323 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     
1113 O  O     . HIS A   145 ? 0.1859 0.1529 0.2184 0.0519  -0.0652 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     
1114 C  CB    . HIS A   145 ? 0.1550 0.1500 0.1801 0.0525  -0.0150 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    
1115 C  CG    . HIS A   145 ? 0.1546 0.1282 0.1949 0.0308  0.0119  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    
1116 N  ND1   . HIS A   145 ? 0.1714 0.1442 0.2041 0.0156  0.0110  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   
1117 C  CD2   . HIS A   145 ? 0.1654 0.1349 0.1758 0.0169  -0.0027 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   
1118 C  CE1   . HIS A   145 ? 0.1973 0.1850 0.2216 -0.0271 0.0621  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   
1119 N  NE2   . HIS A   145 ? 0.1647 0.1338 0.1832 0.0166  -0.0055 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   
1120 N  N     . GLN A   146 ? 0.1981 0.1304 0.2296 0.0543  -0.0459 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     
1121 C  CA    A GLN A   146 ? 0.2038 0.2001 0.2364 0.0293  -0.0532 0.0167  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1122 C  CA    B GLN A   146 ? 0.2014 0.2035 0.2346 0.0265  -0.0521 0.0179  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1123 C  C     . GLN A   146 ? 0.2096 0.1767 0.2572 0.0456  -0.0880 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     
1124 O  O     . GLN A   146 ? 0.2604 0.2578 0.2864 0.0666  -0.1250 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     
1125 C  CB    A GLN A   146 ? 0.2218 0.1899 0.2770 0.0212  -0.0898 0.0341  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1126 C  CB    B GLN A   146 ? 0.2230 0.1909 0.2778 0.0179  -0.0890 0.0338  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1127 C  CG    A GLN A   146 ? 0.2214 0.1872 0.2433 -0.0008 -0.0639 0.0101  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1128 C  CG    B GLN A   146 ? 0.2183 0.1860 0.2402 -0.0081 -0.0668 0.0046  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1129 C  CD    A GLN A   146 ? 0.2401 0.1983 0.2298 -0.0129 -0.0694 0.0018  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1130 C  CD    B GLN A   146 ? 0.2771 0.2201 0.2032 -0.0489 -0.0048 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1131 O  OE1   A GLN A   146 ? 0.2302 0.1477 0.2781 0.0105  -0.0592 0.0336  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1132 O  OE1   B GLN A   146 ? 0.3065 0.2526 0.3416 -0.0374 -0.0595 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1133 N  NE2   A GLN A   146 ? 0.2649 0.1483 0.2511 0.0224  -0.0812 0.0274  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1134 N  NE2   B GLN A   146 ? 0.3502 0.4108 0.3373 -0.0750 0.1065  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1135 N  N     . ARG A   147 ? 0.2384 0.1817 0.2936 0.1085  -0.1012 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     
1136 C  CA    . ARG A   147 ? 0.2548 0.2120 0.3735 0.1235  -0.0783 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    
1137 C  C     . ARG A   147 ? 0.2261 0.2489 0.2873 0.1160  -0.1021 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     
1138 O  O     . ARG A   147 ? 0.2165 0.2659 0.4770 0.1191  -0.1529 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     
1139 C  CB    . ARG A   147 ? 0.2392 0.2632 0.4776 0.1406  -0.0736 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    
1140 N  N     . GLY A   148 ? 0.2008 0.2355 0.3379 0.0859  -0.0378 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     
1141 C  CA    . GLY A   148 ? 0.2354 0.2729 0.3379 0.0481  -0.0497 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    
1142 C  C     . GLY A   148 ? 0.1365 0.2785 0.3456 0.0535  -0.0222 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     
1143 O  O     . GLY A   148 ? 0.1630 0.3275 0.4225 0.0164  -0.0055 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     
1144 N  N     . GLU A   149 ? 0.1642 0.2293 0.3329 0.0883  -0.0312 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     
1145 C  CA    . GLU A   149 ? 0.1341 0.2588 0.3469 0.0991  -0.0056 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    
1146 C  C     . GLU A   149 ? 0.1016 0.2367 0.3899 0.0507  0.0148  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     
1147 O  O     . GLU A   149 ? 0.1543 0.2684 0.4354 0.0556  0.0734  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     
1148 C  CB    . GLU A   149 ? 0.2468 0.2738 0.3573 0.1190  -0.0022 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    
1149 C  CG    . GLU A   149 ? 0.2803 0.4501 0.3548 0.1243  -0.0083 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    
1150 C  CD    . GLU A   149 ? 0.3177 0.4825 0.3904 0.1235  0.0240  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    
1151 O  OE1   . GLU A   149 ? 0.2799 0.3679 0.4791 0.0378  -0.0995 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   
1152 O  OE2   . GLU A   149 ? 0.5000 0.5610 0.3298 -0.0042 0.0513  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   
1153 N  N     . VAL A   150 ? 0.1445 0.1903 0.2819 0.0699  -0.0039 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     
1154 C  CA    . VAL A   150 ? 0.1512 0.1846 0.2179 0.0531  0.0004  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    
1155 C  C     . VAL A   150 ? 0.1242 0.1594 0.1928 0.0383  -0.0032 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     
1156 O  O     . VAL A   150 ? 0.1353 0.1589 0.2145 0.0083  0.0004  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     
1157 C  CB    . VAL A   150 ? 0.1754 0.2515 0.1937 0.0567  -0.0099 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    
1158 C  CG1   . VAL A   150 ? 0.1606 0.3437 0.1865 0.0156  -0.0177 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   
1159 C  CG2   . VAL A   150 ? 0.3414 0.3291 0.1990 0.1223  -0.0342 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   
1160 N  N     . GLU A   151 ? 0.1200 0.1626 0.1689 0.0478  -0.0161 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     
1161 C  CA    . GLU A   151 ? 0.1044 0.1480 0.1587 0.0359  -0.0119 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    
1162 C  C     . GLU A   151 ? 0.0951 0.1481 0.1358 0.0223  -0.0010 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     
1163 O  O     . GLU A   151 ? 0.1167 0.2229 0.1479 0.0588  -0.0064 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     
1164 C  CB    . GLU A   151 ? 0.1087 0.1732 0.2270 0.0127  -0.0316 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    
1165 C  CG    . GLU A   151 ? 0.1090 0.2789 0.2605 0.0230  -0.0433 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    
1166 C  CD    . GLU A   151 ? 0.1468 0.3435 0.2695 0.1034  -0.0537 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    
1167 O  OE1   . GLU A   151 ? 0.2268 0.3405 0.2198 0.1118  -0.0615 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   
1168 O  OE2   . GLU A   151 ? 0.2257 0.4840 0.4021 0.2141  -0.0251 0.0146  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   
1169 N  N     . PHE A   152 ? 0.0935 0.1162 0.1530 0.0144  0.0057  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     
1170 C  CA    . PHE A   152 ? 0.0859 0.0974 0.1552 0.0110  0.0065  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    
1171 C  C     . PHE A   152 ? 0.0985 0.0948 0.0994 -0.0012 -0.0015 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     
1172 O  O     . PHE A   152 ? 0.0991 0.1347 0.1054 0.0012  -0.0096 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     
1173 C  CB    . PHE A   152 ? 0.1040 0.1122 0.1507 -0.0153 0.0025  0.0052  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    
1174 C  CG    . PHE A   152 ? 0.1012 0.1034 0.1765 0.0031  -0.0025 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    
1175 C  CD1   . PHE A   152 ? 0.1537 0.1069 0.2223 0.0006  0.0349  0.0193  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   
1176 C  CD2   . PHE A   152 ? 0.1307 0.1339 0.1798 -0.0110 0.0105  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   
1177 C  CE1   . PHE A   152 ? 0.1487 0.1136 0.2150 -0.0052 0.0000  0.0152  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   
1178 C  CE2   . PHE A   152 ? 0.2032 0.1381 0.2063 -0.0469 -0.0421 0.0068  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   
1179 C  CZ    . PHE A   152 ? 0.1177 0.1573 0.2682 -0.0022 -0.0646 0.0486  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    
1180 N  N     . SER A   153 ? 0.0784 0.0955 0.1148 0.0011  0.0005  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     
1181 C  CA    . SER A   153 ? 0.0726 0.0951 0.1221 -0.0049 0.0028  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    
1182 C  C     . SER A   153 ? 0.0696 0.0890 0.1042 -0.0078 -0.0028 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     
1183 O  O     . SER A   153 ? 0.0794 0.0882 0.1099 -0.0117 -0.0077 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     
1184 C  CB    . SER A   153 ? 0.0815 0.1026 0.1220 -0.0161 -0.0117 0.0027  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    
1185 O  OG    . SER A   153 ? 0.0944 0.1107 0.0972 -0.0218 -0.0031 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    
1186 N  N     . ALA A   154 ? 0.0765 0.0880 0.0921 -0.0007 -0.0010 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     
1187 C  CA    . ALA A   154 ? 0.0666 0.0890 0.0948 0.0002  -0.0041 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    
1188 C  C     . ALA A   154 ? 0.0772 0.0740 0.0889 -0.0062 -0.0010 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     
1189 O  O     . ALA A   154 ? 0.0802 0.0784 0.0983 -0.0132 0.0004  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     
1190 C  CB    . ALA A   154 ? 0.0957 0.0984 0.1035 -0.0030 0.0039  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    
1191 N  N     . THR A   155 ? 0.0779 0.0855 0.0870 -0.0041 -0.0079 0.0006  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     
1192 C  CA    . THR A   155 ? 0.0850 0.0799 0.0877 -0.0026 -0.0131 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    
1193 C  C     . THR A   155 ? 0.0841 0.0836 0.0865 -0.0049 -0.0123 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     
1194 O  O     . THR A   155 ? 0.0876 0.0841 0.1020 -0.0066 -0.0111 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     
1195 C  CB    . THR A   155 ? 0.0853 0.0866 0.0967 0.0169  0.0038  0.0043  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    
1196 O  OG1   . THR A   155 ? 0.0839 0.1100 0.0992 0.0102  -0.0064 0.0050  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   
1197 C  CG2   . THR A   155 ? 0.1124 0.0743 0.1113 0.0015  0.0005  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   
1198 N  N     . GLY A   156 ? 0.0856 0.0837 0.0865 0.0067  -0.0065 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     
1199 C  CA    . GLY A   156 ? 0.0976 0.0892 0.0922 -0.0032 -0.0027 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    
1200 C  C     . GLY A   156 ? 0.0949 0.0790 0.1041 -0.0094 -0.0098 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     
1201 O  O     . GLY A   156 ? 0.0969 0.0922 0.1093 -0.0056 -0.0104 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     
1202 N  N     . LEU A   157 ? 0.0797 0.0883 0.0959 0.0016  -0.0076 0.0023  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     
1203 C  CA    . LEU A   157 ? 0.0749 0.0896 0.0985 -0.0008 -0.0111 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    
1204 C  C     . LEU A   157 ? 0.0767 0.0692 0.1189 -0.0063 -0.0033 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     
1205 O  O     . LEU A   157 ? 0.0873 0.0834 0.1161 -0.0048 -0.0087 0.0034  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     
1206 C  CB    . LEU A   157 ? 0.0931 0.0920 0.0991 0.0004  -0.0168 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    
1207 C  CG    . LEU A   157 ? 0.1120 0.0834 0.0995 -0.0029 -0.0210 0.0038  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    
1208 C  CD1   . LEU A   157 ? 0.1104 0.0987 0.1195 0.0092  -0.0051 0.0085  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   
1209 C  CD2   . LEU A   157 ? 0.1224 0.1258 0.1031 -0.0183 -0.0146 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   
1210 N  N     . VAL A   158 ? 0.0714 0.0847 0.1068 0.0050  -0.0074 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     
1211 C  CA    . VAL A   158 ? 0.0751 0.0803 0.1201 -0.0029 -0.0193 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    
1212 C  C     . VAL A   158 ? 0.0799 0.0738 0.1368 -0.0071 -0.0157 0.0064  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     
1213 O  O     . VAL A   158 ? 0.0840 0.0929 0.1316 -0.0182 -0.0168 0.0143  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     
1214 C  CB    . VAL A   158 ? 0.0838 0.0814 0.1289 0.0108  -0.0121 0.0006  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    
1215 C  CG1   . VAL A   158 ? 0.0733 0.0912 0.1565 -0.0008 -0.0061 0.0048  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   
1216 C  CG2   . VAL A   158 ? 0.0957 0.0872 0.1260 -0.0036 -0.0070 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   
1217 N  N     . GLY A   159 ? 0.0878 0.0950 0.1061 0.0008  -0.0150 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     
1218 C  CA    . GLY A   159 ? 0.1109 0.0774 0.1513 -0.0066 -0.0361 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    
1219 C  C     . GLY A   159 ? 0.0982 0.0907 0.1018 -0.0080 -0.0117 0.0072  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     
1220 O  O     . GLY A   159 ? 0.1170 0.0948 0.1118 -0.0300 -0.0181 0.0078  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     
1221 N  N     . VAL A   160 ? 0.1067 0.0844 0.1056 0.0001  -0.0174 0.0055  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     
1222 C  CA    . VAL A   160 ? 0.1023 0.0834 0.1308 0.0009  -0.0030 0.0048  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    
1223 C  C     . VAL A   160 ? 0.1072 0.0850 0.1139 -0.0212 -0.0097 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     
1224 O  O     . VAL A   160 ? 0.1274 0.0902 0.1232 -0.0208 -0.0149 0.0064  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     
1225 C  CB    . VAL A   160 ? 0.1003 0.0975 0.1451 -0.0013 -0.0110 0.0097  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    
1226 C  CG1   . VAL A   160 ? 0.1166 0.1017 0.1893 0.0151  -0.0122 0.0229  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   
1227 C  CG2   . VAL A   160 ? 0.1126 0.1143 0.1416 -0.0024 0.0105  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   
1228 N  N     . LEU A   161 ? 0.1002 0.1061 0.0999 -0.0069 -0.0188 0.0018  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     
1229 C  CA    . LEU A   161 ? 0.0918 0.1033 0.1082 -0.0072 -0.0207 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    
1230 C  C     . LEU A   161 ? 0.0945 0.0998 0.1267 -0.0161 -0.0218 0.0055  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     
1231 O  O     . LEU A   161 ? 0.1112 0.1215 0.1232 -0.0317 -0.0102 0.0056  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     
1232 C  CB    . LEU A   161 ? 0.0973 0.0983 0.1082 -0.0030 -0.0169 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    
1233 C  CG    . LEU A   161 ? 0.0969 0.0840 0.1241 -0.0148 -0.0334 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    
1234 C  CD1   . LEU A   161 ? 0.1185 0.1146 0.1184 -0.0117 -0.0231 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   
1235 C  CD2   . LEU A   161 ? 0.1367 0.1005 0.1545 0.0114  -0.0299 0.0095  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   
1236 N  N     . TYR A   162 ? 0.1016 0.1120 0.1134 -0.0145 -0.0342 0.0082  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     
1237 C  CA    . TYR A   162 ? 0.1019 0.1035 0.1250 -0.0094 -0.0297 0.0061  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    
1238 C  C     . TYR A   162 ? 0.0962 0.1144 0.1243 -0.0236 -0.0254 0.0046  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     
1239 O  O     . TYR A   162 ? 0.1086 0.1378 0.1387 -0.0377 -0.0230 0.0138  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     
1240 C  CB    . TYR A   162 ? 0.0911 0.1143 0.1608 -0.0171 -0.0277 0.0348  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    
1241 C  CG    . TYR A   162 ? 0.0947 0.1137 0.1730 -0.0261 -0.0342 0.0423  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    
1242 C  CD1   . TYR A   162 ? 0.0927 0.1329 0.2339 -0.0188 -0.0131 0.0342  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   
1243 C  CD2   . TYR A   162 ? 0.1326 0.1229 0.2003 -0.0354 -0.0700 0.0334  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   
1244 C  CE1   . TYR A   162 ? 0.0951 0.1710 0.3058 -0.0162 -0.0241 0.0849  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   
1245 C  CE2   . TYR A   162 ? 0.1411 0.1337 0.3050 -0.0333 -0.1126 0.0494  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   
1246 C  CZ    . TYR A   162 ? 0.1200 0.1645 0.3390 -0.0227 -0.0869 0.0925  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    
1247 O  OH    . TYR A   162 ? 0.1161 0.2407 0.4494 -0.0526 -0.0872 0.1280  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    
1248 N  N     . TYR A   163 ? 0.1170 0.1108 0.1128 -0.0176 -0.0259 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     
1249 C  CA    . TYR A   163 ? 0.1420 0.1111 0.1136 -0.0292 -0.0160 0.0044  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    
1250 C  C     . TYR A   163 ? 0.1295 0.1198 0.1135 -0.0429 -0.0221 0.0078  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     
1251 O  O     . TYR A   163 ? 0.1354 0.1210 0.1523 -0.0470 -0.0212 0.0066  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     
1252 C  CB    . TYR A   163 ? 0.1438 0.1188 0.1285 -0.0393 0.0011  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    
1253 C  CG    . TYR A   163 ? 0.1410 0.1229 0.1308 -0.0381 -0.0017 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    
1254 C  CD1   . TYR A   163 ? 0.1384 0.1276 0.1528 -0.0580 -0.0069 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   
1255 C  CD2   . TYR A   163 ? 0.1665 0.1225 0.1633 -0.0331 -0.0058 0.0087  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   
1256 C  CE1   . TYR A   163 ? 0.1835 0.1217 0.1661 -0.0574 -0.0141 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   
1257 C  CE2   . TYR A   163 ? 0.1735 0.1272 0.1606 -0.0376 -0.0003 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   
1258 C  CZ    . TYR A   163 ? 0.2189 0.1254 0.1849 -0.0543 -0.0294 0.0030  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    
1259 O  OH    . TYR A   163 ? 0.2166 0.1307 0.2372 -0.0358 -0.0169 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    
1260 N  N     . HIS A   164 ? 0.1420 0.1035 0.1129 -0.0268 -0.0248 0.0092  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     
1261 C  CA    . HIS A   164 ? 0.1431 0.1189 0.1383 -0.0315 -0.0167 0.0274  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    
1262 C  C     . HIS A   164 ? 0.1472 0.1271 0.1790 -0.0417 -0.0057 0.0321  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     
1263 O  O     . HIS A   164 ? 0.2175 0.1554 0.2561 -0.0846 0.0267  0.0519  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     
1264 C  CB    . HIS A   164 ? 0.1503 0.1131 0.1712 -0.0168 -0.0374 0.0244  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    
1265 C  CG    . HIS A   164 ? 0.1562 0.1139 0.1655 -0.0168 -0.0394 0.0192  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    
1266 N  ND1   . HIS A   164 ? 0.1521 0.1128 0.1643 -0.0166 -0.0301 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   
1267 C  CD2   . HIS A   164 ? 0.1891 0.1117 0.1915 -0.0206 -0.0105 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   
1268 C  CE1   . HIS A   164 ? 0.1728 0.1000 0.1868 -0.0004 -0.0272 0.0206  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   
1269 N  NE2   . HIS A   164 ? 0.1673 0.1070 0.1995 -0.0108 -0.0353 0.0214  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   
1270 N  N     . ALA A   165 ? 0.1543 0.1481 0.1207 -0.0231 -0.0101 0.0208  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     
1271 C  CA    . ALA A   165 ? 0.1380 0.1516 0.1372 -0.0394 -0.0138 0.0225  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    
1272 C  C     . ALA A   165 ? 0.1632 0.1713 0.1507 -0.0797 -0.0163 0.0310  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     
1273 O  O     . ALA A   165 ? 0.1676 0.2732 0.2252 -0.1107 -0.0167 0.0792  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     
1274 C  CB    . ALA A   165 ? 0.1727 0.1643 0.1175 -0.0180 -0.0375 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    
1275 N  N     . PHE A   166 ? 0.1545 0.1749 0.1301 -0.0519 -0.0216 0.0176  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     
1276 C  CA    . PHE A   166 ? 0.1547 0.2424 0.1692 -0.0589 -0.0346 0.0028  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    
1277 C  C     . PHE A   166 ? 0.1398 0.2927 0.1628 -0.0854 -0.0234 0.0019  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     
1278 O  O     . PHE A   166 ? 0.1426 0.4797 0.2088 -0.1367 -0.0272 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     
1279 C  CB    . PHE A   166 ? 0.1209 0.2544 0.1807 -0.0466 -0.0312 0.0374  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    
1280 C  CG    . PHE A   166 ? 0.1288 0.2244 0.2075 -0.0641 -0.0100 0.0186  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    
1281 C  CD1   . PHE A   166 ? 0.1280 0.1978 0.2236 -0.0527 -0.0627 0.0641  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   
1282 C  CD2   . PHE A   166 ? 0.2536 0.3479 0.2504 -0.1920 0.0735  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   
1283 C  CE1   . PHE A   166 ? 0.1897 0.1807 0.2431 -0.0528 -0.0753 0.0451  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   
1284 C  CE2   . PHE A   166 ? 0.2548 0.3221 0.2195 -0.1487 0.0309  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   
1285 C  CZ    . PHE A   166 ? 0.2410 0.2187 0.2119 -0.0631 -0.0398 0.0083  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    
1286 N  N     . LEU A   167 ? 0.1518 0.2038 0.1540 -0.0769 -0.0247 0.0191  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     
1287 C  CA    . LEU A   167 ? 0.1498 0.2175 0.1609 -0.0836 -0.0233 0.0069  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    
1288 C  C     . LEU A   167 ? 0.2406 0.1980 0.1808 -0.1251 -0.0131 0.0040  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     
1289 O  O     . LEU A   167 ? 0.3020 0.2528 0.1936 -0.0699 -0.0059 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     
1290 C  CB    . LEU A   167 ? 0.1800 0.1837 0.1621 -0.0752 -0.0122 0.0063  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    
1291 C  CG    . LEU A   167 ? 0.1353 0.1988 0.1695 -0.0442 -0.0278 0.0173  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    
1292 C  CD1   . LEU A   167 ? 0.2118 0.2102 0.1581 -0.0716 -0.0220 0.0558  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   
1293 C  CD2   . LEU A   167 ? 0.1668 0.3296 0.2083 -0.0119 -0.0716 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   
1294 N  N     . ARG A   168 ? 0.3823 0.1769 0.2309 -0.1594 -0.0356 0.0208  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     
1295 C  CA    . ARG A   168 ? 0.2882 0.2037 0.3449 -0.1016 0.0436  0.0300  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    
1296 C  C     . ARG A   168 ? 0.7000 0.3518 0.3672 -0.4585 -0.3000 0.2090  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     
1297 O  O     . ARG A   168 ? 0.5578 0.4993 0.4794 -0.3978 -0.1709 0.1003  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     
1298 C  CB    . ARG A   168 ? 0.3576 0.2081 0.3793 -0.1288 -0.0213 0.0360  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    
1299 C  CG    . ARG A   168 ? 0.3689 0.2799 0.3288 -0.1644 -0.0214 0.0620  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    
1300 C  CD    . ARG A   168 ? 0.3261 0.2694 0.3796 -0.1663 0.0274  0.0904  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    
1301 N  NE    . ARG A   168 ? 0.2966 0.2099 0.3704 -0.1155 0.0013  0.1043  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    
1302 C  CZ    . ARG A   168 ? 0.2188 0.2180 0.3984 -0.0550 0.0337  0.0950  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    
1303 N  NH1   . ARG A   168 ? 0.2455 0.2047 0.6990 -0.0612 0.0182  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   
1304 N  NH2   . ARG A   168 ? 0.2500 0.3807 0.3684 -0.0310 0.0024  0.0977  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   
1305 N  N     . GLU A-2 10  ? 0.6679 1.0789 0.8525 -0.5512 0.3804  -0.5325 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     
1306 C  CA    . GLU A-2 10  ? 0.5739 0.5922 0.7203 -0.0670 0.2287  -0.2659 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    
1307 C  C     . GLU A-2 10  ? 0.7354 0.4507 0.6495 -0.0599 0.1751  -0.2376 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     
1308 O  O     . GLU A-2 10  ? 1.0232 0.3030 0.6668 0.0243  0.1337  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     
1309 C  CB    . GLU A-2 10  ? 0.5834 0.4230 0.9314 0.0212  0.3559  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    
1310 N  N     . ARG A-2 11  ? 0.8590 0.3724 0.6171 -0.1455 0.1963  -0.1870 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     
1311 C  CA    . ARG A-2 11  ? 0.7421 0.2351 0.3332 -0.0887 -0.0078 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    
1312 C  C     . ARG A-2 11  ? 0.7249 0.1886 0.4123 -0.0668 0.0214  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     
1313 O  O     . ARG A-2 11  ? 0.6815 0.1711 0.5260 -0.0098 0.1300  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     
1314 C  CB    . ARG A-2 11  ? 0.7090 0.2104 0.4289 -0.0583 -0.0836 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    
1315 C  CG    . ARG A-2 11  ? 0.5367 0.1953 0.3489 0.0280  -0.0700 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    
1316 C  CD    . ARG A-2 11  ? 0.3978 0.1902 0.3333 0.0256  0.0360  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    
1317 N  NE    . ARG A-2 11  ? 0.4544 0.2535 0.3684 -0.0250 0.0108  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    
1318 C  CZ    . ARG A-2 11  ? 0.4975 0.1852 0.2422 0.0101  -0.0208 0.0063  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    
1319 N  NH1   . ARG A-2 11  ? 0.3935 0.1839 0.2476 0.0466  0.0057  0.0372  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   
1320 N  NH2   . ARG A-2 11  ? 0.5928 0.3150 0.2301 -0.0985 0.0326  0.0053  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   
1321 N  N     . THR A-2 12  ? 0.7348 0.1382 0.3673 -0.0712 -0.0122 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     
1322 C  CA    A THR A-2 12  ? 0.7011 0.1075 0.4828 -0.0528 -0.0628 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1323 C  CA    B THR A-2 12  ? 0.7052 0.1086 0.4881 -0.0556 -0.0571 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1324 C  C     . THR A-2 12  ? 0.7230 0.0931 0.4480 -0.1295 0.0156  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     
1325 O  O     . THR A-2 12  ? 0.5419 0.1704 0.3819 -0.0359 0.0224  0.0166  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     
1326 C  CB    A THR A-2 12  ? 0.7691 0.1357 0.5279 -0.0838 -0.0856 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1327 C  CB    B THR A-2 12  ? 0.6874 0.1103 0.5119 -0.0238 -0.0641 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1328 O  OG1   A THR A-2 12  ? 0.7156 0.1558 0.3985 -0.1022 -0.0839 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1329 O  OG1   B THR A-2 12  ? 0.7527 0.1508 0.5660 0.0657  -0.1658 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1330 C  CG2   A THR A-2 12  ? 0.7347 0.2037 0.5454 -0.0588 -0.0974 -0.1482 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1331 C  CG2   B THR A-2 12  ? 0.7714 0.0936 0.4840 -0.1068 -0.0970 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1332 N  N     . TYR A-2 13  ? 0.7493 0.1216 0.4176 -0.1684 -0.0871 0.0039  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     
1333 C  CA    . TYR A-2 13  ? 0.6511 0.1329 0.3453 -0.1849 -0.1075 0.0377  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    
1334 C  C     . TYR A-2 13  ? 0.6443 0.1628 0.4530 -0.2026 -0.1545 0.0116  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     
1335 O  O     . TYR A-2 13  ? 0.6555 0.1660 0.6295 -0.2066 -0.2211 0.0985  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     
1336 C  CB    . TYR A-2 13  ? 0.6340 0.1343 0.4095 -0.1624 -0.1213 0.0624  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    
1337 C  CG    . TYR A-2 13  ? 0.6009 0.1261 0.4495 -0.1232 -0.0799 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    
1338 C  CD1   . TYR A-2 13  ? 0.6669 0.0906 0.3546 -0.1158 -0.0714 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   
1339 C  CD2   . TYR A-2 13  ? 0.5184 0.1036 0.3845 -0.0961 -0.0472 0.0039  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   
1340 C  CE1   . TYR A-2 13  ? 0.6384 0.0918 0.3413 -0.0769 -0.0354 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   
1341 C  CE2   . TYR A-2 13  ? 0.4895 0.1196 0.3255 -0.0738 -0.0528 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   
1342 C  CZ    . TYR A-2 13  ? 0.5315 0.0910 0.3187 -0.0680 -0.0367 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    
1343 O  OH    . TYR A-2 13  ? 0.4743 0.1177 0.4262 -0.0117 -0.0853 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    
1344 N  N     . LEU A-2 14  ? 0.6388 0.1705 0.3544 -0.2104 -0.0478 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     
1345 C  CA    . LEU A-2 14  ? 0.6269 0.2212 0.3240 -0.2288 -0.0891 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    
1346 C  C     . LEU A-2 14  ? 0.5637 0.2103 0.3161 -0.2521 -0.0912 0.0237  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     
1347 O  O     . LEU A-2 14  ? 0.6026 0.2621 0.4371 -0.3004 -0.0309 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     
1348 C  CB    . LEU A-2 14  ? 0.6288 0.2480 0.3036 -0.2521 -0.1271 0.0019  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    
1349 C  CG    . LEU A-2 14  ? 0.7376 0.2507 0.3006 -0.2591 -0.1304 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    
1350 C  CD1   . LEU A-2 14  ? 1.0318 0.3182 0.3603 -0.2512 -0.3194 0.0020  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   
1351 C  CD2   . LEU A-2 14  ? 0.7047 0.2771 0.3631 -0.3238 -0.0786 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   
1352 N  N     . TYR A-2 15  ? 0.5712 0.1984 0.2876 -0.2529 -0.0957 0.0426  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     
1353 C  CA    . TYR A-2 15  ? 0.4939 0.2142 0.2658 -0.2241 -0.1104 0.0735  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    
1354 C  C     . TYR A-2 15  ? 0.5072 0.2275 0.3105 -0.2460 -0.1371 0.0938  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     
1355 O  O     . TYR A-2 15  ? 0.4542 0.1394 0.3056 -0.1603 -0.0630 0.0344  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     
1356 C  CB    . TYR A-2 15  ? 0.5123 0.2096 0.3134 -0.2187 -0.0940 0.0818  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    
1357 C  CG    . TYR A-2 15  ? 0.5282 0.2001 0.3199 -0.1996 -0.0910 0.0846  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    
1358 C  CD1   . TYR A-2 15  ? 0.4049 0.2043 0.3402 -0.1580 -0.0806 0.0334  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   
1359 C  CD2   . TYR A-2 15  ? 0.5933 0.1640 0.3868 -0.2016 0.0116  0.0262  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   
1360 C  CE1   . TYR A-2 15  ? 0.5285 0.2433 0.3643 -0.2045 -0.0339 0.0024  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   
1361 C  CE2   . TYR A-2 15  ? 0.5036 0.1833 0.3096 -0.1522 -0.1049 0.0879  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   
1362 C  CZ    . TYR A-2 15  ? 0.4981 0.1886 0.3002 -0.1561 -0.0940 0.0606  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    
1363 O  OH    . TYR A-2 15  ? 0.5786 0.3629 0.2907 -0.2784 -0.0972 0.0203  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    
1364 N  N     . ARG A-2 16  ? 0.4832 0.1807 0.3319 -0.1961 -0.1269 0.0849  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     
1365 C  CA    . ARG A-2 16  ? 0.4461 0.1949 0.2905 -0.1445 -0.0925 0.0659  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1366 C  C     . ARG A-2 16  ? 0.4884 0.1941 0.2797 -0.1855 -0.0527 0.0832  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     
1367 O  O     . ARG A-2 16  ? 0.5078 0.2115 0.3424 -0.1829 -0.0423 0.1313  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     
1368 C  CB    . ARG A-2 16  ? 0.5485 0.2010 0.3547 -0.1138 -0.1122 0.0885  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1369 C  CG    . ARG A-2 16  ? 0.5339 0.1910 0.4235 -0.0849 -0.0974 0.0668  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1370 C  CD    . ARG A-2 16  ? 0.4241 0.3342 0.5168 -0.0149 -0.0466 0.2244  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1371 N  NE    . ARG A-2 16  ? 0.5622 0.3595 0.6317 -0.0162 0.0941  0.1986  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1372 C  CZ    . ARG A-2 16  ? 0.4817 0.4653 0.7686 -0.0063 0.1509  0.0102  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1373 N  NH1   . ARG A-2 16  ? 0.6374 0.1994 1.3308 0.0422  0.2979  0.0449  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1374 N  NH2   . ARG A-2 16  ? 0.6243 0.8435 0.6162 -0.0841 0.2151  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1375 N  N     . GLY A-2 17  ? 0.5232 0.1696 0.2805 -0.1524 -0.0326 0.0934  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     
1376 C  CA    . GLY A-2 17  ? 0.5159 0.1963 0.2730 -0.1292 -0.0436 0.0932  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    
1377 C  C     . GLY A-2 17  ? 0.5208 0.1991 0.2475 -0.1369 -0.0335 0.1002  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     
1378 O  O     . GLY A-2 17  ? 0.5163 0.2360 0.2724 -0.1331 -0.0396 0.0300  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     
1379 N  N     . ARG A-2 18  ? 0.5038 0.2021 0.2667 -0.1275 -0.0477 0.0972  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     
1380 C  CA    . ARG A-2 18  ? 0.4603 0.2295 0.2111 -0.1337 0.0022  0.0946  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    
1381 C  C     . ARG A-2 18  ? 0.4710 0.2208 0.2553 -0.1333 0.0340  0.0635  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     
1382 O  O     . ARG A-2 18  ? 0.5023 0.2971 0.3179 -0.1997 -0.0274 0.0556  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     
1383 C  CB    . ARG A-2 18  ? 0.4418 0.2640 0.3026 -0.1394 0.0253  0.0692  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    
1384 N  N     A ILE A-2 19  ? 0.5553 0.2175 0.1779 -0.1681 0.0213  0.0614  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1385 N  N     B ILE A-2 19  ? 0.5421 0.1889 0.1741 -0.1606 0.0449  0.0355  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1386 C  CA    A ILE A-2 19  ? 0.5158 0.2054 0.1582 -0.1622 0.0141  0.0200  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1387 C  CA    B ILE A-2 19  ? 0.5302 0.2159 0.1520 -0.1808 0.0331  0.0025  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1388 C  C     A ILE A-2 19  ? 0.4367 0.1890 0.1543 -0.1344 0.0113  0.0284  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1389 C  C     B ILE A-2 19  ? 0.4305 0.1903 0.1340 -0.1245 -0.0160 0.0480  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1390 O  O     A ILE A-2 19  ? 0.2921 0.1223 0.1719 -0.0200 -0.0482 0.0781  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1391 O  O     B ILE A-2 19  ? 0.3342 0.0933 0.1440 -0.0143 -0.0190 0.0537  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1392 C  CB    A ILE A-2 19  ? 0.5377 0.2220 0.1935 -0.1603 0.0863  0.0141  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1393 C  CB    B ILE A-2 19  ? 0.4341 0.2067 0.1349 -0.1529 0.0744  0.0509  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1394 C  CG1   A ILE A-2 19  ? 0.4911 0.1710 0.2258 -0.1756 0.0980  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1395 C  CG1   B ILE A-2 19  ? 0.3460 0.2923 0.1865 -0.1599 0.0729  0.0565  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1396 C  CG2   A ILE A-2 19  ? 0.4816 0.3404 0.2532 -0.1003 0.1454  0.0752  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1397 C  CG2   B ILE A-2 19  ? 0.4110 0.2109 0.1523 -0.1356 0.0942  0.0324  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1398 C  CD1   A ILE A-2 19  ? 0.4980 0.1627 0.3111 -0.1644 0.1559  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1399 C  CD1   B ILE A-2 19  ? 0.3153 0.2024 0.3635 -0.1224 0.1932  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1400 N  N     . LEU A-2 20  ? 0.3839 0.1462 0.1589 -0.0671 -0.0347 0.0427  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     
1401 C  CA    . LEU A-2 20  ? 0.3843 0.1142 0.1602 -0.0575 -0.0491 0.0455  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    
1402 C  C     . LEU A-2 20  ? 0.3131 0.1120 0.1998 -0.0452 -0.0217 0.0388  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     
1403 O  O     . LEU A-2 20  ? 0.3601 0.1417 0.1955 -0.0798 -0.0071 0.0290  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     
1404 C  CB    . LEU A-2 20  ? 0.3776 0.1122 0.1864 -0.0481 -0.0346 0.0458  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    
1405 C  CG    . LEU A-2 20  ? 0.3681 0.2214 0.2393 -0.0206 0.0226  0.0925  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    
1406 C  CD1   . LEU A-2 20  ? 0.2435 0.2460 0.3346 -0.0281 0.0266  0.0606  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   
1407 C  CD2   . LEU A-2 20  ? 0.3568 0.2159 0.2886 -0.0424 -0.0322 0.1153  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   
1408 N  N     . ASN A-2 21  ? 0.3715 0.1267 0.1705 -0.0907 -0.0274 0.0286  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     
1409 C  CA    . ASN A-2 21  ? 0.3675 0.1181 0.2022 -0.0920 -0.0521 0.0288  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    
1410 C  C     . ASN A-2 21  ? 0.3609 0.1062 0.1904 -0.1086 -0.0326 0.0240  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     
1411 O  O     . ASN A-2 21  ? 0.2859 0.1108 0.2163 -0.0800 -0.0177 0.0374  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     
1412 C  CB    . ASN A-2 21  ? 0.3616 0.1337 0.2205 -0.0912 -0.0425 0.0097  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    
1413 C  CG    . ASN A-2 21  ? 0.3395 0.1346 0.2161 -0.0805 -0.0238 0.0159  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    
1414 O  OD1   . ASN A-2 21  ? 0.3840 0.1305 0.2683 -0.0402 0.0217  0.0662  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   
1415 N  ND2   . ASN A-2 21  ? 0.3497 0.1687 0.2945 -0.0349 -0.0001 0.0811  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   
1416 N  N     . LEU A-2 22  ? 0.3697 0.1422 0.2207 -0.1271 -0.0611 0.0363  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     
1417 C  CA    . LEU A-2 22  ? 0.3768 0.1212 0.2303 -0.0871 -0.0702 0.0355  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    
1418 C  C     . LEU A-2 22  ? 0.3658 0.1165 0.2345 -0.0986 -0.0787 0.0311  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     
1419 O  O     . LEU A-2 22  ? 0.5090 0.1211 0.2409 -0.1461 -0.0695 0.0213  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     
1420 C  CB    . LEU A-2 22  ? 0.3718 0.1550 0.2112 -0.0958 -0.0453 0.0414  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    
1421 C  CG    . LEU A-2 22  ? 0.3604 0.1676 0.2167 -0.1113 -0.0605 0.0381  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    
1422 C  CD1   . LEU A-2 22  ? 0.3859 0.1632 0.1999 -0.1194 -0.0672 0.0341  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   
1423 C  CD2   . LEU A-2 22  ? 0.3575 0.2457 0.2693 -0.1499 -0.0609 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   
1424 N  N     . ALA A-2 23  ? 0.4207 0.1484 0.2046 -0.1277 -0.0733 0.0072  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     
1425 C  CA    . ALA A-2 23  ? 0.5115 0.1581 0.2205 -0.1149 -0.0498 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    
1426 C  C     . ALA A-2 23  ? 0.5250 0.1152 0.2226 -0.1210 -0.0614 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     
1427 O  O     . ALA A-2 23  ? 0.4073 0.1185 0.2675 -0.0992 -0.0786 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     
1428 C  CB    . ALA A-2 23  ? 0.5197 0.1509 0.2978 -0.0375 -0.0520 0.0048  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    
1429 N  N     . LEU A-2 24  ? 0.4471 0.1302 0.2601 -0.0834 -0.0773 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     
1430 C  CA    . LEU A-2 24  ? 0.4608 0.1591 0.2490 -0.0937 -0.0711 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    
1431 C  C     . LEU A-2 24  ? 0.4995 0.1309 0.2884 -0.0594 -0.0418 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     
1432 O  O     . LEU A-2 24  ? 0.5702 0.1320 0.3641 -0.0329 -0.0691 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     
1433 C  CB    . LEU A-2 24  ? 0.5138 0.1281 0.3161 -0.0987 -0.1167 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    
1434 C  CG    . LEU A-2 24  ? 0.4746 0.1750 0.4427 -0.1145 -0.1294 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    
1435 C  CD1   . LEU A-2 24  ? 0.5145 0.2116 0.4069 -0.1135 -0.1319 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   
1436 C  CD2   . LEU A-2 24  ? 0.4071 0.1894 0.4260 -0.1069 -0.1184 0.0022  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   
1437 N  N     . GLU A-2 25  ? 0.5209 0.1850 0.2365 -0.0644 -0.0333 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     
1438 C  CA    . GLU A-2 25  ? 0.5838 0.2159 0.3084 -0.0688 0.0343  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    
1439 C  C     . GLU A-2 25  ? 0.5102 0.1944 0.3197 -0.0447 0.0428  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     
1440 O  O     . GLU A-2 25  ? 0.5488 0.1818 0.4510 -0.0106 -0.1227 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     
1441 C  CB    . GLU A-2 25  ? 0.5213 0.2797 0.2798 -0.0567 0.0634  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    
1442 C  CG    . GLU A-2 25  ? 0.5642 0.3569 0.3806 -0.0270 0.1025  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    
1443 C  CD    . GLU A-2 25  ? 0.5039 0.3809 0.4175 -0.0180 0.1341  -0.1984 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    
1444 O  OE1   . GLU A-2 25  ? 0.4186 0.5805 0.3890 -0.1304 0.1005  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   
1445 O  OE2   . GLU A-2 25  ? 0.6641 0.1379 0.3498 0.0167  0.0246  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   
1446 N  N     . GLY A-2 26  ? 0.7472 0.2209 0.3600 -0.1000 -0.0799 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     
1447 C  CA    . GLY A-2 26  ? 0.7870 0.2225 0.3865 -0.0608 -0.1153 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    
1448 C  C     . GLY A-2 26  ? 0.6998 0.2233 0.3031 -0.1226 -0.0637 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     
1449 O  O     . GLY A-2 26  ? 0.6550 0.3271 0.4019 -0.2679 -0.1136 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     
1450 N  N     . ARG A-2 27  ? 0.6148 0.2262 0.2808 -0.0745 -0.0492 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     
1451 C  CA    . ARG A-2 27  ? 0.5462 0.3186 0.2618 -0.0738 -0.0788 -0.1272 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    
1452 C  C     . ARG A-2 27  ? 0.4979 0.2191 0.2852 -0.0762 -0.0897 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     
1453 O  O     . ARG A-2 27  ? 0.5620 0.2892 0.4684 -0.0014 -0.1640 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     
1454 C  CB    . ARG A-2 27  ? 0.6695 0.3885 0.2827 -0.0285 -0.1623 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    
1455 N  N     . TYR A-2 28  ? 0.4760 0.1766 0.1909 -0.1137 -0.0424 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     
1456 C  CA    . TYR A-2 28  ? 0.3672 0.1697 0.1947 -0.0587 -0.0414 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    
1457 C  C     . TYR A-2 28  ? 0.4127 0.1577 0.2068 -0.1196 -0.0380 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     
1458 O  O     . TYR A-2 28  ? 0.5158 0.1893 0.2327 -0.0833 -0.0152 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     
1459 C  CB    . TYR A-2 28  ? 0.3543 0.1948 0.2301 -0.0427 -0.0270 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    
1460 C  CG    . TYR A-2 28  ? 0.3315 0.2352 0.2287 -0.0727 -0.0553 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    
1461 C  CD1   . TYR A-2 28  ? 0.3015 0.2361 0.3198 -0.0102 0.0374  0.0105  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   
1462 C  CD2   . TYR A-2 28  ? 0.3602 0.2653 0.2802 -0.1085 0.0357  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   
1463 C  CE1   . TYR A-2 28  ? 0.3446 0.2921 0.3988 -0.0283 0.1251  0.0223  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   
1464 C  CE2   . TYR A-2 28  ? 0.3213 0.3140 0.3522 -0.1467 0.0905  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   
1465 C  CZ    . TYR A-2 28  ? 0.3123 0.3064 0.3045 -0.0388 0.0282  0.0237  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    
1466 O  OH    . TYR A-2 28  ? 0.6972 0.3696 0.3142 -0.2386 0.1092  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    
1467 N  N     . GLU A-2 29  ? 0.3543 0.1888 0.1947 -0.1307 -0.0373 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     
1468 C  CA    . GLU A-2 29  ? 0.3463 0.2373 0.1765 -0.1463 -0.0561 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    
1469 C  C     . GLU A-2 29  ? 0.3348 0.1486 0.2046 -0.1054 -0.0742 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     
1470 O  O     . GLU A-2 29  ? 0.4133 0.1787 0.1771 -0.1411 -0.0686 0.0158  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     
1471 C  CB    . GLU A-2 29  ? 0.3147 0.3116 0.1947 -0.1701 -0.0313 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    
1472 C  CG    . GLU A-2 29  ? 0.3286 0.2818 0.1960 -0.1623 -0.0217 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    
1473 C  CD    . GLU A-2 29  ? 0.3636 0.3115 0.2250 -0.1657 -0.0884 0.0232  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    
1474 O  OE1   . GLU A-2 29  ? 0.3586 0.3097 0.3620 -0.1456 -0.1102 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   
1475 O  OE2   . GLU A-2 29  ? 0.3420 0.3131 0.3531 -0.1605 -0.0590 0.0136  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   
1476 N  N     . ILE A-2 30  ? 0.3281 0.1457 0.1768 -0.0838 -0.0476 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     
1477 C  CA    A ILE A-2 30  ? 0.3032 0.1449 0.1583 -0.0852 -0.0298 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1478 C  CA    B ILE A-2 30  ? 0.3200 0.1401 0.1556 -0.0911 -0.0391 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1479 C  C     . ILE A-2 30  ? 0.3397 0.1058 0.1585 -0.0912 -0.0287 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     
1480 O  O     . ILE A-2 30  ? 0.3301 0.1016 0.2033 -0.0884 -0.0041 0.0056  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     
1481 C  CB    A ILE A-2 30  ? 0.3276 0.1675 0.1960 -0.0600 -0.0304 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1482 C  CB    B ILE A-2 30  ? 0.3211 0.1641 0.1786 -0.0893 -0.0195 0.0053  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1483 C  CG1   A ILE A-2 30  ? 0.3425 0.2060 0.2090 -0.0917 0.0027  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1484 C  CG1   B ILE A-2 30  ? 0.3760 0.2005 0.1711 -0.1149 -0.0049 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1485 C  CG2   A ILE A-2 30  ? 0.3238 0.0792 0.2183 -0.0552 -0.0481 0.0378  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1486 C  CG2   B ILE A-2 30  ? 0.3082 0.1606 0.1721 -0.0951 -0.0077 0.0078  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1487 C  CD1   A ILE A-2 30  ? 0.3548 0.2670 0.2627 -0.1571 -0.0913 0.0632  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1488 C  CD1   B ILE A-2 30  ? 0.3929 0.1383 0.1734 -0.1287 0.0182  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1489 N  N     . VAL A-2 31  ? 0.2752 0.0978 0.1594 -0.0579 -0.0403 0.0012  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     
1490 C  CA    . VAL A-2 31  ? 0.2345 0.1069 0.1518 -0.0660 -0.0354 0.0064  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    
1491 C  C     . VAL A-2 31  ? 0.2350 0.0865 0.1517 -0.0629 -0.0281 0.0176  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     
1492 O  O     . VAL A-2 31  ? 0.2291 0.0934 0.1821 -0.0638 -0.0370 0.0178  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     
1493 C  CB    . VAL A-2 31  ? 0.2445 0.1084 0.1455 -0.0555 -0.0562 0.0017  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    
1494 C  CG1   . VAL A-2 31  ? 0.2504 0.1457 0.1441 -0.0693 -0.0225 0.0101  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   
1495 C  CG2   . VAL A-2 31  ? 0.2308 0.1341 0.1787 -0.0630 -0.0371 0.0264  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   
1496 N  N     . GLU A-2 32  ? 0.2811 0.0786 0.2025 -0.0479 -0.0605 0.0090  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     
1497 C  CA    . GLU A-2 32  ? 0.2836 0.0894 0.1780 -0.0305 -0.0599 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    
1498 C  C     . GLU A-2 32  ? 0.2390 0.0794 0.1737 -0.0411 -0.0377 0.0223  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     
1499 O  O     . GLU A-2 32  ? 0.2626 0.1199 0.2028 -0.0803 -0.0301 0.0305  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     
1500 C  CB    . GLU A-2 32  ? 0.3308 0.0827 0.1839 -0.0262 -0.0691 0.0079  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    
1501 C  CG    . GLU A-2 32  ? 0.3564 0.0852 0.2396 -0.0246 0.0332  0.0141  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    
1502 C  CD    . GLU A-2 32  ? 0.3709 0.0905 0.2569 -0.0137 -0.0081 0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    
1503 O  OE1   . GLU A-2 32  ? 0.4852 0.0902 0.2507 -0.0501 -0.0348 0.0148  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   
1504 O  OE2   . GLU A-2 32  ? 0.4796 0.0827 0.2958 -0.0274 0.0313  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   
1505 N  N     . HIS A-2 33  ? 0.2107 0.0750 0.1803 -0.0222 -0.0266 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     
1506 C  CA    . HIS A-2 33  ? 0.1877 0.0782 0.1767 -0.0147 -0.0170 0.0018  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    
1507 C  C     . HIS A-2 33  ? 0.1960 0.0844 0.1665 -0.0291 -0.0239 0.0114  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     
1508 O  O     . HIS A-2 33  ? 0.1876 0.1106 0.1927 -0.0142 -0.0162 0.0025  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     
1509 C  CB    . HIS A-2 33  ? 0.2122 0.0697 0.1674 -0.0167 -0.0248 0.0025  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    
1510 C  CG    . HIS A-2 33  ? 0.1684 0.0768 0.1991 -0.0275 -0.0011 0.0024  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    
1511 N  ND1   . HIS A-2 33  ? 0.1775 0.0989 0.1359 -0.0247 0.0130  0.0036  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   
1512 C  CD2   . HIS A-2 33  ? 0.1701 0.1074 0.2473 -0.0418 0.0229  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   
1513 C  CE1   . HIS A-2 33  ? 0.1822 0.1314 0.1538 -0.0073 0.0202  0.0019  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   
1514 N  NE2   . HIS A-2 33  ? 0.1787 0.1142 0.1979 -0.0189 0.0317  0.0149  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   
1515 N  N     . LYS A-2 34  ? 0.2289 0.0872 0.1756 -0.0103 -0.0383 0.0299  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     
1516 C  CA    . LYS A-2 34  ? 0.2377 0.1067 0.1745 -0.0095 -0.0559 0.0411  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1517 C  C     . LYS A-2 34  ? 0.2012 0.0873 0.1252 0.0056  -0.0341 0.0060  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     
1518 O  O     . LYS A-2 34  ? 0.1715 0.0932 0.1518 -0.0063 -0.0308 0.0070  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     
1519 C  CB    . LYS A-2 34  ? 0.3950 0.1577 0.1592 -0.0563 -0.0621 0.0750  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1520 C  CG    . LYS A-2 34  ? 0.6789 0.1338 0.1847 -0.0411 0.0315  0.0420  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1521 C  CD    . LYS A-2 34  ? 0.7629 0.1741 0.1686 -0.0516 -0.0135 0.0828  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1522 C  CE    . LYS A-2 34  ? 0.7729 0.1848 0.2447 0.0076  0.1028  0.1026  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1523 N  NZ    . LYS A-2 34  ? 0.7969 0.2059 0.5538 -0.0781 0.2998  0.1001  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1524 N  N     . PRO A-2 35  ? 0.1948 0.0955 0.1601 0.0173  -0.0456 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     
1525 C  CA    . PRO A-2 35  ? 0.1654 0.0834 0.1536 0.0265  -0.0235 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    
1526 C  C     . PRO A-2 35  ? 0.1614 0.0942 0.1104 0.0026  -0.0393 0.0086  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     
1527 O  O     . PRO A-2 35  ? 0.1766 0.1018 0.1245 -0.0139 -0.0331 0.0194  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     
1528 C  CB    . PRO A-2 35  ? 0.1679 0.1178 0.2143 0.0357  -0.0324 0.0021  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    
1529 C  CG    . PRO A-2 35  ? 0.2087 0.1160 0.2705 0.0470  -0.0844 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    
1530 C  CD    . PRO A-2 35  ? 0.2320 0.0917 0.2788 0.0336  -0.0914 0.0065  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    
1531 N  N     . ALA A-2 36  ? 0.1597 0.0865 0.1132 0.0004  -0.0065 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     
1532 C  CA    . ALA A-2 36  ? 0.1212 0.0913 0.1271 -0.0050 -0.0057 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    
1533 C  C     . ALA A-2 36  ? 0.1147 0.0887 0.0888 -0.0035 -0.0033 0.0062  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     
1534 O  O     . ALA A-2 36  ? 0.1196 0.0943 0.0997 0.0024  0.0064  0.0017  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     
1535 C  CB    . ALA A-2 36  ? 0.1092 0.1185 0.1679 -0.0046 -0.0123 0.0080  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    
1536 N  N     . VAL A-2 37  ? 0.1164 0.0860 0.1032 0.0136  -0.0080 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     
1537 C  CA    . VAL A-2 37  ? 0.1156 0.0793 0.1092 0.0178  -0.0222 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    
1538 C  C     . VAL A-2 37  ? 0.0928 0.0827 0.1091 0.0115  0.0015  0.0031  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     
1539 O  O     . VAL A-2 37  ? 0.0987 0.0949 0.1365 0.0035  0.0044  0.0014  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     
1540 C  CB    . VAL A-2 37  ? 0.1041 0.1077 0.0977 0.0263  -0.0110 0.0068  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    
1541 C  CG1   . VAL A-2 37  ? 0.1398 0.1229 0.1394 0.0521  0.0057  0.0176  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   
1542 C  CG2   . VAL A-2 37  ? 0.1175 0.1232 0.1073 0.0197  -0.0047 0.0107  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   
1543 N  N     . ALA A-2 38  ? 0.0886 0.0797 0.1100 0.0095  -0.0048 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     
1544 C  CA    . ALA A-2 38  ? 0.0903 0.0754 0.1032 0.0065  -0.0192 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    
1545 C  C     . ALA A-2 38  ? 0.0884 0.0847 0.1059 0.0040  -0.0105 0.0000  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     
1546 O  O     . ALA A-2 38  ? 0.0877 0.1009 0.1245 -0.0018 -0.0034 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     
1547 C  CB    . ALA A-2 38  ? 0.1099 0.0953 0.1308 0.0092  -0.0374 0.0086  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    
1548 N  N     . VAL A-2 39  ? 0.0998 0.0809 0.0977 0.0065  -0.0234 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     
1549 C  CA    . VAL A-2 39  ? 0.1079 0.0819 0.1054 0.0025  -0.0274 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    
1550 C  C     . VAL A-2 39  ? 0.0830 0.0872 0.1075 0.0040  -0.0148 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     
1551 O  O     . VAL A-2 39  ? 0.0994 0.0969 0.1156 0.0086  -0.0039 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     
1552 C  CB    . VAL A-2 39  ? 0.1171 0.1033 0.0959 0.0083  -0.0266 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    
1553 C  CG1   . VAL A-2 39  ? 0.1288 0.1480 0.1246 -0.0132 -0.0403 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   
1554 C  CG2   . VAL A-2 39  ? 0.1570 0.1131 0.1286 0.0420  -0.0218 0.0090  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   
1555 N  N     . ILE A-2 40  ? 0.0942 0.0821 0.1236 -0.0004 -0.0191 0.0017  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     
1556 C  CA    . ILE A-2 40  ? 0.1123 0.0863 0.1180 0.0016  -0.0182 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    
1557 C  C     . ILE A-2 40  ? 0.0992 0.0872 0.1374 0.0046  -0.0290 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     
1558 O  O     . ILE A-2 40  ? 0.0915 0.1303 0.1542 0.0047  -0.0233 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     
1559 C  CB    . ILE A-2 40  ? 0.1069 0.0999 0.1298 -0.0158 -0.0180 0.0085  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    
1560 C  CG1   . ILE A-2 40  ? 0.0956 0.1152 0.1167 -0.0151 -0.0163 0.0045  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   
1561 C  CG2   . ILE A-2 40  ? 0.1358 0.0987 0.1556 -0.0097 -0.0130 0.0059  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   
1562 C  CD1   . ILE A-2 40  ? 0.1126 0.1316 0.1273 -0.0028 0.0062  0.0048  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   
1563 N  N     . ALA A-2 41  ? 0.1136 0.0908 0.1381 0.0006  -0.0227 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     
1564 C  CA    . ALA A-2 41  ? 0.1140 0.1097 0.1423 0.0035  -0.0269 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    
1565 C  C     . ALA A-2 41  ? 0.1115 0.1057 0.1470 0.0076  -0.0260 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     
1566 O  O     . ALA A-2 41  ? 0.1065 0.1112 0.1667 0.0033  -0.0234 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     
1567 C  CB    . ALA A-2 41  ? 0.1448 0.1240 0.1407 0.0156  -0.0339 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    
1568 N  N     . LEU A-2 42  ? 0.1118 0.1132 0.1977 0.0020  -0.0270 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     
1569 C  CA    A LEU A-2 42  ? 0.1332 0.1083 0.2271 0.0005  -0.0456 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1570 C  CA    B LEU A-2 42  ? 0.1423 0.1065 0.2209 -0.0026 -0.0431 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1571 C  C     . LEU A-2 42  ? 0.1392 0.1309 0.2673 0.0070  -0.0883 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     
1572 O  O     . LEU A-2 42  ? 0.1666 0.1441 0.4314 0.0172  -0.1686 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     
1573 C  CB    A LEU A-2 42  ? 0.1268 0.1205 0.3063 0.0071  -0.0332 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1574 C  CB    B LEU A-2 42  ? 0.1416 0.1411 0.3004 -0.0285 -0.0250 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1575 C  CG    A LEU A-2 42  ? 0.1613 0.1601 0.2281 0.0203  0.0297  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1576 C  CG    B LEU A-2 42  ? 0.1324 0.1631 0.1358 -0.0119 -0.0073 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1577 C  CD1   A LEU A-2 42  ? 0.1125 0.2799 0.3586 0.0324  -0.0071 0.0965  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1578 C  CD1   B LEU A-2 42  ? 0.1378 0.3109 0.1061 -0.0076 -0.0078 0.0151  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1579 C  CD2   A LEU A-2 42  ? 0.5586 0.1946 0.2213 -0.0543 -0.0412 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1580 C  CD2   B LEU A-2 42  ? 0.1986 0.2421 0.1656 -0.0845 -0.0233 0.0294  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1581 N  N     . ARG A-2 43  ? 0.1718 0.1075 0.2387 -0.0021 -0.0669 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     
1582 C  CA    A ARG A-2 43  ? 0.2290 0.1198 0.2336 -0.0054 -0.0761 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1583 C  CA    B ARG A-2 43  ? 0.2291 0.1203 0.2244 -0.0037 -0.0795 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1584 C  C     . ARG A-2 43  ? 0.1832 0.1154 0.1952 -0.0179 -0.0583 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     
1585 O  O     . ARG A-2 43  ? 0.1774 0.1467 0.1903 -0.0246 -0.0544 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     
1586 C  CB    A ARG A-2 43  ? 0.2262 0.1426 0.2372 -0.0127 -0.1108 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1587 C  CB    B ARG A-2 43  ? 0.2293 0.1419 0.2457 -0.0214 -0.1117 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1588 C  CG    A ARG A-2 43  ? 0.2612 0.1927 0.2270 -0.0609 -0.0793 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1589 C  CG    B ARG A-2 43  ? 0.2585 0.1780 0.2360 -0.0692 -0.1275 0.0126  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1590 C  CD    A ARG A-2 43  ? 0.2512 0.1715 0.2452 -0.0034 -0.0773 0.0000  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1591 C  CD    B ARG A-2 43  ? 0.2691 0.1333 0.2553 -0.0052 -0.1112 0.0035  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1592 N  NE    A ARG A-2 43  ? 0.2308 0.2352 0.2590 -0.0032 -0.0429 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1593 N  NE    B ARG A-2 43  ? 0.2825 0.1887 0.2169 -0.0192 -0.0831 0.0058  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1594 C  CZ    A ARG A-2 43  ? 0.2250 0.2246 0.2687 0.0264  -0.0440 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1595 C  CZ    B ARG A-2 43  ? 0.3132 0.2433 0.2747 -0.0410 -0.0334 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1596 N  NH1   A ARG A-2 43  ? 0.2507 0.2069 0.3502 0.0427  -0.0370 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1597 N  NH1   B ARG A-2 43  ? 0.2188 0.3133 0.2140 -0.0354 0.0933  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1598 N  NH2   A ARG A-2 43  ? 0.1814 0.3232 0.3686 -0.0320 0.0184  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1599 N  NH2   B ARG A-2 43  ? 0.4044 0.3244 0.3114 -0.0428 -0.0731 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1600 N  N     . GLU A-2 44  ? 0.1892 0.1227 0.2741 -0.0218 -0.0927 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     
1601 C  CA    . GLU A-2 44  ? 0.2620 0.1137 0.2874 -0.0082 -0.1114 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    
1602 C  C     . GLU A-2 44  ? 0.1913 0.1061 0.2813 -0.0053 -0.0768 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     
1603 O  O     . GLU A-2 44  ? 0.1885 0.1409 0.2856 -0.0024 -0.0380 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     
1604 C  CB    . GLU A-2 44  ? 0.3312 0.1738 0.2910 0.0278  -0.1198 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    
1605 C  CG    . GLU A-2 44  ? 0.5605 0.1752 0.3003 0.0292  -0.2103 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    
1606 C  CD    . GLU A-2 44  ? 0.7870 0.3022 0.3001 0.0239  -0.1306 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    
1607 O  OE1   . GLU A-2 44  ? 0.9557 0.5655 0.3180 -0.0832 -0.1963 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   
1608 O  OE2   . GLU A-2 44  ? 0.7896 0.4950 0.3365 -0.0915 0.0018  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   
1609 N  N     . GLY A-2 45  ? 0.1639 0.1273 0.2466 -0.0291 -0.0371 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     
1610 C  CA    . GLY A-2 45  ? 0.1991 0.1614 0.2454 -0.0725 -0.0398 0.0144  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    
1611 C  C     . GLY A-2 45  ? 0.1412 0.1041 0.1961 -0.0141 -0.0169 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     
1612 O  O     . GLY A-2 45  ? 0.1612 0.1328 0.2176 -0.0236 -0.0259 0.0255  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     
1613 N  N     . ARG A-2 46  ? 0.1344 0.0848 0.2010 -0.0069 -0.0316 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     
1614 C  CA    A ARG A-2 46  ? 0.1241 0.0837 0.1854 -0.0011 0.0050  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1615 C  CA    B ARG A-2 46  ? 0.1343 0.0783 0.1662 -0.0026 -0.0031 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1616 C  C     . ARG A-2 46  ? 0.1121 0.0854 0.1480 0.0056  -0.0132 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     
1617 O  O     . ARG A-2 46  ? 0.1207 0.1046 0.1602 0.0085  -0.0269 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     
1618 C  CB    A ARG A-2 46  ? 0.1548 0.0928 0.1760 0.0187  0.0143  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1619 C  CB    B ARG A-2 46  ? 0.1518 0.1050 0.1617 0.0268  0.0130  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1620 C  CG    A ARG A-2 46  ? 0.1883 0.0907 0.1436 0.0144  -0.0065 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1621 C  CG    B ARG A-2 46  ? 0.1384 0.1143 0.1871 0.0271  -0.0267 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1622 C  CD    A ARG A-2 46  ? 0.1111 0.1312 0.2093 0.0343  0.0056  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1623 C  CD    B ARG A-2 46  ? 0.1461 0.1184 0.1855 0.0210  -0.0437 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1624 N  NE    A ARG A-2 46  ? 0.1355 0.1384 0.2190 0.0288  -0.0117 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1625 N  NE    B ARG A-2 46  ? 0.1393 0.1238 0.2441 0.0325  -0.0568 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1626 C  CZ    A ARG A-2 46  ? 0.2101 0.1535 0.2958 0.0129  -0.0626 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1627 C  CZ    B ARG A-2 46  ? 0.1727 0.1813 0.2946 -0.0165 -0.0099 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1628 N  NH1   A ARG A-2 46  ? 0.2907 0.1855 0.3767 -0.0181 -0.1748 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1629 N  NH1   B ARG A-2 46  ? 0.1742 0.1509 0.3376 0.0207  -0.0424 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1630 N  NH2   A ARG A-2 46  ? 0.2213 0.2043 0.2857 -0.0047 0.0979  -0.1357 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1631 N  NH2   B ARG A-2 46  ? 0.1578 0.1365 0.3559 0.0122  -0.0611 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1632 N  N     . MET A-2 47  ? 0.1170 0.0883 0.1286 0.0025  -0.0088 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     
1633 C  CA    . MET A-2 47  ? 0.1157 0.0798 0.1125 -0.0040 -0.0099 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    
1634 C  C     . MET A-2 47  ? 0.0972 0.0915 0.1066 0.0018  -0.0267 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     
1635 O  O     . MET A-2 47  ? 0.1080 0.0926 0.1276 0.0071  -0.0047 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     
1636 C  CB    . MET A-2 47  ? 0.1443 0.0839 0.1135 -0.0090 -0.0028 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    
1637 C  CG    . MET A-2 47  ? 0.1509 0.0855 0.1279 -0.0098 0.0282  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    
1638 S  SD    . MET A-2 47  ? 0.1718 0.1166 0.1161 -0.0113 0.0013  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    
1639 C  CE    . MET A-2 47  ? 0.1788 0.1130 0.1239 -0.0171 0.0341  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    
1640 N  N     . LEU A-2 48  ? 0.1100 0.0832 0.1123 0.0011  -0.0121 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     
1641 C  CA    . LEU A-2 48  ? 0.1066 0.0865 0.1064 0.0035  -0.0176 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    
1642 C  C     . LEU A-2 48  ? 0.0994 0.0835 0.1051 0.0009  -0.0043 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     
1643 O  O     . LEU A-2 48  ? 0.1097 0.0945 0.1366 0.0015  -0.0117 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     
1644 C  CB    . LEU A-2 48  ? 0.1102 0.0920 0.1289 0.0101  -0.0184 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    
1645 C  CG    . LEU A-2 48  ? 0.1398 0.1086 0.1203 0.0240  -0.0065 0.0089  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    
1646 C  CD1   . LEU A-2 48  ? 0.1542 0.1171 0.1505 0.0254  0.0176  0.0003  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   
1647 C  CD2   . LEU A-2 48  ? 0.1349 0.1187 0.1727 0.0217  -0.0166 0.0288  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   
1648 N  N     . PHE A-2 49  ? 0.0970 0.1140 0.1240 -0.0040 -0.0033 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     
1649 C  CA    . PHE A-2 49  ? 0.0975 0.1046 0.1184 -0.0017 -0.0130 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    
1650 C  C     . PHE A-2 49  ? 0.0929 0.1034 0.1111 0.0015  -0.0014 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     
1651 O  O     . PHE A-2 49  ? 0.1245 0.1226 0.1097 0.0181  0.0036  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     
1652 C  CB    . PHE A-2 49  ? 0.1141 0.1046 0.1083 0.0119  -0.0078 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    
1653 C  CG    . PHE A-2 49  ? 0.0958 0.0930 0.1331 0.0071  0.0030  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    
1654 C  CD1   . PHE A-2 49  ? 0.1200 0.0896 0.1395 0.0075  -0.0137 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   
1655 C  CD2   . PHE A-2 49  ? 0.1066 0.1041 0.1198 0.0114  0.0053  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   
1656 C  CE1   . PHE A-2 49  ? 0.1241 0.1024 0.1305 0.0040  -0.0117 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   
1657 C  CE2   . PHE A-2 49  ? 0.1196 0.0993 0.1285 0.0061  -0.0039 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   
1658 C  CZ    . PHE A-2 49  ? 0.1465 0.0972 0.1407 0.0044  -0.0134 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    
1659 N  N     . VAL A-2 50  ? 0.0981 0.0989 0.1277 -0.0041 -0.0017 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     
1660 C  CA    . VAL A-2 50  ? 0.1027 0.0971 0.1305 -0.0062 -0.0040 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    
1661 C  C     . VAL A-2 50  ? 0.0965 0.1125 0.1117 0.0014  0.0010  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     
1662 O  O     . VAL A-2 50  ? 0.1165 0.1265 0.1103 -0.0079 0.0077  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     
1663 C  CB    . VAL A-2 50  ? 0.1313 0.1057 0.1021 0.0117  -0.0028 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    
1664 C  CG1   . VAL A-2 50  ? 0.1406 0.1481 0.1638 0.0192  -0.0319 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   
1665 C  CG2   . VAL A-2 50  ? 0.1798 0.1273 0.1373 0.0341  0.0207  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   
1666 N  N     . ARG A-2 51  ? 0.1001 0.1279 0.1261 -0.0065 0.0091  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     
1667 C  CA    A ARG A-2 51  ? 0.0997 0.1365 0.1358 -0.0083 0.0064  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1668 C  CA    B ARG A-2 51  ? 0.0993 0.1365 0.1370 -0.0075 0.0059  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1669 C  C     . ARG A-2 51  ? 0.1229 0.1441 0.1196 -0.0235 0.0103  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     
1670 O  O     . ARG A-2 51  ? 0.1867 0.1763 0.1113 -0.0389 0.0196  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     
1671 C  CB    A ARG A-2 51  ? 0.1120 0.1591 0.1389 0.0082  0.0043  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1672 C  CB    B ARG A-2 51  ? 0.1096 0.1585 0.1595 0.0086  0.0075  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1673 C  CG    A ARG A-2 51  ? 0.1030 0.1520 0.1471 0.0262  0.0121  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1674 C  CG    B ARG A-2 51  ? 0.1385 0.1379 0.2070 0.0170  0.0195  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1675 C  CD    A ARG A-2 51  ? 0.1157 0.1595 0.2004 0.0364  -0.0109 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1676 C  CD    B ARG A-2 51  ? 0.1469 0.1582 0.1999 0.0302  -0.0119 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1677 N  NE    A ARG A-2 51  ? 0.0985 0.1867 0.2504 0.0499  -0.0112 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1678 N  NE    B ARG A-2 51  ? 0.1518 0.1434 0.1935 0.0437  -0.0265 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1679 C  CZ    A ARG A-2 51  ? 0.1720 0.1624 0.3850 0.0788  -0.1179 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1680 C  CZ    B ARG A-2 51  ? 0.2141 0.1426 0.2103 0.0548  -0.0174 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1681 N  NH1   A ARG A-2 51  ? 0.2130 0.1951 0.3195 0.0800  -0.1012 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1682 N  NH1   B ARG A-2 51  ? 0.2179 0.0909 0.2154 0.0184  -0.0296 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1683 N  NH2   A ARG A-2 51  ? 0.1427 0.1608 0.2198 0.0770  -0.0606 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1684 N  NH2   B ARG A-2 51  ? 0.1846 0.1128 0.2192 0.0065  -0.0531 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1685 N  N     . GLN A-2 52  ? 0.1236 0.1621 0.1310 -0.0377 0.0072  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     
1686 C  CA    A GLN A-2 52  ? 0.1260 0.1500 0.1614 -0.0258 0.0053  0.0019  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1687 C  CA    B GLN A-2 52  ? 0.1242 0.1513 0.1463 -0.0282 0.0245  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1688 C  C     . GLN A-2 52  ? 0.1148 0.1574 0.1596 -0.0303 0.0279  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     
1689 O  O     . GLN A-2 52  ? 0.1424 0.2135 0.1522 -0.0424 0.0175  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     
1690 C  CB    A GLN A-2 52  ? 0.1569 0.1563 0.1544 0.0086  0.0200  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1691 C  CB    B GLN A-2 52  ? 0.1500 0.1680 0.1450 -0.0086 0.0172  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1692 C  CG    A GLN A-2 52  ? 0.1486 0.2381 0.1573 -0.0137 0.0195  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1693 C  CG    B GLN A-2 52  ? 0.1606 0.1975 0.1648 0.0138  0.0305  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1694 C  CD    A GLN A-2 52  ? 0.1451 0.2475 0.2115 0.0099  0.0877  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1695 C  CD    B GLN A-2 52  ? 0.1595 0.2248 0.2101 0.0147  0.0339  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1696 O  OE1   A GLN A-2 52  ? 0.2326 0.2311 0.5689 0.0210  0.0831  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1697 O  OE1   B GLN A-2 52  ? 0.0946 0.2009 0.4089 0.0010  0.1260  0.0249  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1698 N  NE2   A GLN A-2 52  ? 0.1296 0.3839 0.1671 -0.0294 0.0271  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1699 N  NE2   B GLN A-2 52  ? 0.1371 0.1228 0.3222 0.0553  0.0151  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1700 N  N     . MET A-2 53  ? 0.1401 0.2050 0.2231 -0.0703 0.0645  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     
1701 C  CA    . MET A-2 53  ? 0.1253 0.3012 0.2212 -0.0780 0.0793  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    
1702 C  C     . MET A-2 53  ? 0.1635 0.2036 0.1525 -0.0809 0.0480  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     
1703 O  O     . MET A-2 53  ? 0.2841 0.2011 0.1412 -0.0849 0.0021  0.0043  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     
1704 C  CB    . MET A-2 53  ? 0.1751 0.4870 0.2552 -0.1800 0.1109  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    
1705 C  CG    . MET A-2 53  ? 0.1702 0.5035 0.4064 -0.1590 0.0265  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    
1706 S  SD    . MET A-2 53  ? 0.2318 0.6487 0.4847 -0.0601 0.0660  0.0175  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    
1707 C  CE    . MET A-2 53  ? 0.2723 0.5598 2.0000 0.0749  -0.3785 -0.4901 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    
1708 N  N     . ARG A-2 54  ? 0.1001 0.1987 0.1542 -0.0395 0.0298  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     
1709 C  CA    . ARG A-2 54  ? 0.0955 0.1720 0.1434 -0.0356 0.0222  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    
1710 C  C     . ARG A-2 54  ? 0.1027 0.1771 0.1457 -0.0425 0.0211  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     
1711 O  O     . ARG A-2 54  ? 0.1059 0.1898 0.1644 -0.0237 0.0091  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     
1712 C  CB    . ARG A-2 54  ? 0.0848 0.1669 0.1386 -0.0328 0.0173  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    
1713 C  CG    . ARG A-2 54  ? 0.0942 0.1354 0.1504 -0.0247 0.0032  0.0095  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    
1714 C  CD    . ARG A-2 54  ? 0.1048 0.1366 0.1435 -0.0176 0.0124  0.0132  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    
1715 N  NE    . ARG A-2 54  ? 0.1038 0.1185 0.1315 -0.0131 0.0059  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    
1716 C  CZ    . ARG A-2 54  ? 0.1121 0.1172 0.1283 -0.0211 -0.0024 0.0047  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    
1717 N  NH1   . ARG A-2 54  ? 0.1451 0.1199 0.1293 -0.0316 0.0002  0.0118  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   
1718 N  NH2   . ARG A-2 54  ? 0.1084 0.1227 0.1542 -0.0167 0.0017  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   
1719 N  N     . PRO A-2 55  ? 0.1089 0.1787 0.1527 -0.0474 0.0303  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     
1720 C  CA    . PRO A-2 55  ? 0.1231 0.1983 0.1773 -0.0625 0.0279  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    
1721 C  C     . PRO A-2 55  ? 0.1260 0.1938 0.1773 -0.0804 0.0241  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     
1722 O  O     . PRO A-2 55  ? 0.1351 0.2475 0.1830 -0.0856 0.0214  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     
1723 C  CB    . PRO A-2 55  ? 0.2111 0.2121 0.1739 -0.1044 0.0277  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    
1724 C  CG    . PRO A-2 55  ? 0.2300 0.2094 0.2214 -0.1357 -0.0185 0.0142  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    
1725 C  CD    . PRO A-2 55  ? 0.1554 0.2063 0.1496 -0.0691 0.0272  0.0167  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    
1726 N  N     . ALA A-2 56  ? 0.1375 0.1677 0.1673 -0.0734 0.0355  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     
1727 C  CA    . ALA A-2 56  ? 0.1236 0.2020 0.1740 -0.0523 0.0186  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    
1728 C  C     . ALA A-2 56  ? 0.1472 0.2182 0.1767 -0.0380 -0.0039 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     
1729 O  O     . ALA A-2 56  ? 0.2447 0.2444 0.1776 -0.0961 -0.0271 0.0032  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     
1730 C  CB    . ALA A-2 56  ? 0.1280 0.1841 0.1763 -0.0534 0.0238  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    
1731 N  N     . VAL A-2 57  ? 0.1384 0.2030 0.1850 -0.0479 -0.0044 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     
1732 C  CA    . VAL A-2 57  ? 0.1571 0.2182 0.1798 -0.0467 -0.0148 0.0090  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    
1733 C  C     . VAL A-2 57  ? 0.1318 0.2116 0.2613 -0.0469 -0.0132 0.0091  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     
1734 O  O     . VAL A-2 57  ? 0.1797 0.2652 0.2933 -0.0133 -0.0427 0.0107  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     
1735 C  CB    . VAL A-2 57  ? 0.1453 0.1903 0.1633 -0.0246 0.0041  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    
1736 C  CG1   . VAL A-2 57  ? 0.2696 0.1865 0.2055 -0.0276 0.1013  0.0010  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   
1737 C  CG2   . VAL A-2 57  ? 0.1216 0.2342 0.1528 -0.0382 0.0108  0.0112  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   
1738 N  N     . GLY A-2 58  ? 0.1038 0.2303 0.2552 -0.0495 0.0045  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     
1739 C  CA    . GLY A-2 58  ? 0.0889 0.2661 0.3412 -0.0495 0.0048  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    
1740 C  C     . GLY A-2 58  ? 0.1006 0.2558 0.3007 -0.0378 0.0140  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     
1741 O  O     . GLY A-2 58  ? 0.1214 0.2976 0.3198 -0.0095 0.0119  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     
1742 N  N     . LEU A-2 59  ? 0.1113 0.2415 0.2597 -0.0442 0.0017  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     
1743 C  CA    . LEU A-2 59  ? 0.1097 0.2339 0.2617 -0.0251 -0.0149 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    
1744 C  C     . LEU A-2 59  ? 0.0965 0.2118 0.2477 -0.0066 0.0108  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     
1745 O  O     . LEU A-2 59  ? 0.1126 0.1850 0.2293 -0.0188 0.0196  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     
1746 C  CB    . LEU A-2 59  ? 0.1594 0.2534 0.3483 0.0343  0.0203  0.0144  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    
1747 C  CG    . LEU A-2 59  ? 0.1534 0.2892 0.2774 -0.0481 -0.0237 0.0012  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    
1748 C  CD1   . LEU A-2 59  ? 0.1307 0.2891 0.2933 0.0008  -0.0270 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   
1749 C  CD2   . LEU A-2 59  ? 0.1661 0.3665 0.3335 -0.0239 -0.0746 0.0249  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   
1750 N  N     . ALA A-2 60  ? 0.1107 0.1870 0.2021 -0.0161 0.0053  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     
1751 C  CA    . ALA A-2 60  ? 0.1036 0.1819 0.1925 -0.0313 0.0193  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    
1752 C  C     . ALA A-2 60  ? 0.1030 0.1428 0.1844 0.0048  0.0096  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     
1753 O  O     . ALA A-2 60  ? 0.1544 0.1427 0.2205 0.0115  0.0345  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     
1754 C  CB    . ALA A-2 60  ? 0.1310 0.1806 0.1834 -0.0015 0.0105  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    
1755 N  N     . PRO A-2 61  ? 0.0915 0.1459 0.1600 0.0047  -0.0002 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     
1756 C  CA    . PRO A-2 61  ? 0.0898 0.1643 0.1487 -0.0034 -0.0031 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    
1757 C  C     . PRO A-2 61  ? 0.0892 0.1296 0.1496 0.0146  -0.0168 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     
1758 O  O     . PRO A-2 61  ? 0.0972 0.1382 0.1618 0.0056  -0.0189 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     
1759 C  CB    . PRO A-2 61  ? 0.1633 0.1797 0.1692 -0.0286 0.0220  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    
1760 C  CG    . PRO A-2 61  ? 0.1636 0.1749 0.2900 0.0223  0.0840  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    
1761 C  CD    . PRO A-2 61  ? 0.1058 0.1554 0.2073 -0.0033 0.0198  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    
1762 N  N     . LEU A-2 62  ? 0.0789 0.1408 0.1689 0.0163  -0.0115 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     
1763 C  CA    . LEU A-2 62  ? 0.0939 0.0999 0.1411 0.0181  -0.0113 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
1764 C  C     . LEU A-2 62  ? 0.0846 0.1033 0.1145 0.0088  -0.0094 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     
1765 O  O     . LEU A-2 62  ? 0.0958 0.1126 0.1154 0.0093  -0.0101 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     
1766 C  CB    . LEU A-2 62  ? 0.1684 0.0961 0.1595 0.0146  -0.0099 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
1767 C  CG    . LEU A-2 62  ? 0.2677 0.1600 0.1564 -0.0884 0.0280  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
1768 C  CD1   . LEU A-2 62  ? 0.1623 0.1596 0.1792 0.0166  0.0008  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
1769 C  CD2   . LEU A-2 62  ? 0.2358 0.1285 0.2615 -0.0373 -0.0183 0.0000  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
1770 N  N     . GLU A-2 63  ? 0.0724 0.1024 0.1235 0.0116  -0.0041 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     
1771 C  CA    . GLU A-2 63  ? 0.0749 0.0879 0.1099 0.0048  0.0009  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    
1772 C  C     . GLU A-2 63  ? 0.0809 0.0821 0.0816 0.0101  -0.0071 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     
1773 O  O     . GLU A-2 63  ? 0.0967 0.1060 0.1099 0.0126  -0.0053 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     
1774 C  CB    . GLU A-2 63  ? 0.1013 0.0925 0.1010 -0.0067 -0.0003 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    
1775 C  CG    . GLU A-2 63  ? 0.0877 0.1092 0.1240 -0.0118 -0.0021 0.0043  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    
1776 C  CD    . GLU A-2 63  ? 0.0975 0.1134 0.1478 -0.0142 0.0143  0.0014  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    
1777 O  OE1   . GLU A-2 63  ? 0.1073 0.1025 0.1564 -0.0091 0.0151  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   
1778 O  OE2   . GLU A-2 63  ? 0.1001 0.1252 0.2288 -0.0273 0.0141  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   
1779 N  N     . ILE A-2 64  ? 0.0813 0.0978 0.1183 0.0120  -0.0170 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     
1780 C  CA    . ILE A-2 64  ? 0.0752 0.0917 0.1238 0.0066  -0.0176 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    
1781 C  C     . ILE A-2 64  ? 0.0946 0.0854 0.0954 0.0078  0.0016  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     
1782 O  O     . ILE A-2 64  ? 0.1001 0.0914 0.1136 -0.0050 0.0010  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     
1783 C  CB    . ILE A-2 64  ? 0.0930 0.0809 0.1126 0.0037  -0.0085 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    
1784 C  CG1   . ILE A-2 64  ? 0.0862 0.1017 0.1284 0.0063  -0.0034 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   
1785 C  CG2   . ILE A-2 64  ? 0.1175 0.0821 0.1224 0.0038  -0.0335 0.0023  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   
1786 C  CD1   . ILE A-2 64  ? 0.0845 0.1140 0.1121 0.0045  -0.0051 0.0002  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   
1787 N  N     . PRO A-2 65  ? 0.1003 0.0913 0.0947 0.0040  -0.0007 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     
1788 C  CA    . PRO A-2 65  ? 0.1188 0.0887 0.1089 0.0067  -0.0048 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    
1789 C  C     . PRO A-2 65  ? 0.1113 0.0869 0.0947 -0.0033 -0.0024 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     
1790 O  O     . PRO A-2 65  ? 0.1138 0.0903 0.1098 0.0063  -0.0007 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     
1791 C  CB    . PRO A-2 65  ? 0.1453 0.0833 0.1168 -0.0038 -0.0272 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    
1792 C  CG    . PRO A-2 65  ? 0.1408 0.1005 0.1059 0.0118  -0.0242 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    
1793 C  CD    . PRO A-2 65  ? 0.1309 0.0924 0.0956 -0.0044 -0.0193 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    
1794 N  N     . ALA A-2 66  ? 0.1249 0.0930 0.1362 -0.0070 0.0072  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     
1795 C  CA    . ALA A-2 66  ? 0.1218 0.0813 0.1208 0.0054  -0.0027 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    
1796 C  C     . ALA A-2 66  ? 0.1158 0.0825 0.1325 0.0040  0.0074  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     
1797 O  O     . ALA A-2 66  ? 0.1810 0.1147 0.2108 -0.0198 0.0800  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     
1798 C  CB    . ALA A-2 66  ? 0.1219 0.1079 0.1200 0.0168  -0.0032 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    
1799 N  N     . GLY A-2 67  ? 0.1245 0.0819 0.1324 0.0187  0.0015  0.0101  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     
1800 C  CA    . GLY A-2 67  ? 0.1603 0.0778 0.2189 0.0155  0.0660  0.0134  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    
1801 C  C     . GLY A-2 67  ? 0.1151 0.0931 0.1346 0.0107  0.0093  0.0103  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     
1802 O  O     . GLY A-2 67  ? 0.1345 0.1003 0.1449 0.0013  0.0185  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     
1803 N  N     . LEU A-2 68  ? 0.1521 0.0770 0.1462 0.0209  -0.0004 0.0099  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     
1804 C  CA    . LEU A-2 68  ? 0.1308 0.0995 0.1489 0.0252  -0.0021 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    
1805 C  C     . LEU A-2 68  ? 0.1808 0.1039 0.1426 0.0494  -0.0395 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     
1806 O  O     . LEU A-2 68  ? 0.2817 0.1376 0.1376 0.0822  -0.0562 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     
1807 C  CB    . LEU A-2 68  ? 0.1936 0.1005 0.1667 -0.0095 -0.0070 0.0018  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    
1808 C  CG    . LEU A-2 68  ? 0.1474 0.1682 0.2091 -0.0351 0.0124  0.0013  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    
1809 C  CD1   . LEU A-2 68  ? 0.2273 0.2226 0.3612 -0.1006 0.0198  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   
1810 C  CD2   . LEU A-2 68  ? 0.1638 0.1920 0.1874 0.0282  -0.0196 0.0041  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   
1811 N  N     . ILE A-2 69  ? 0.1406 0.1029 0.1887 0.0323  -0.0398 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     
1812 C  CA    . ILE A-2 69  ? 0.1608 0.1096 0.2435 0.0340  -0.0569 0.0081  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    
1813 C  C     . ILE A-2 69  ? 0.1634 0.1003 0.3202 0.0264  -0.0662 0.0002  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     
1814 O  O     . ILE A-2 69  ? 0.2760 0.1265 0.4815 -0.0013 -0.2041 0.0070  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     
1815 C  CB    . ILE A-2 69  ? 0.1377 0.1188 0.2747 0.0410  -0.0580 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    
1816 C  CG1   . ILE A-2 69  ? 0.1622 0.1277 0.2328 0.0547  -0.0189 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   
1817 C  CG2   . ILE A-2 69  ? 0.1627 0.1336 0.3578 0.0536  -0.0801 0.0102  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   
1818 C  CD1   . ILE A-2 69  ? 0.1986 0.1826 0.1869 0.0349  -0.0143 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   
1819 N  N     . GLU A-2 70  ? 0.1476 0.0933 0.2900 0.0348  0.0030  0.0165  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     
1820 C  CA    . GLU A-2 70  ? 0.1564 0.1059 0.3785 0.0285  0.0026  0.0391  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    
1821 C  C     . GLU A-2 70  ? 0.1568 0.0909 0.2364 0.0198  -0.0295 0.0051  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     
1822 O  O     . GLU A-2 70  ? 0.1570 0.1134 0.1758 0.0226  -0.0264 0.0163  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     
1823 C  CB    . GLU A-2 70  ? 0.2235 0.1605 0.4514 0.0620  0.1343  0.0840  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    
1824 C  CG    . GLU A-2 70  ? 0.2334 0.1423 0.6977 0.0688  0.1023  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    
1825 C  CD    . GLU A-2 70  ? 0.2287 0.1854 0.7738 0.0611  0.0722  0.0155  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    
1826 O  OE1   . GLU A-2 70  ? 0.2529 0.2350 0.6556 0.0752  0.0880  0.1131  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   
1827 O  OE2   . GLU A-2 70  ? 0.2944 0.1964 0.3659 0.0388  0.0745  0.0542  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   
1828 N  N     . PRO A-2 71  ? 0.1637 0.0968 0.2830 0.0257  0.0047  0.0050  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     
1829 C  CA    . PRO A-2 71  ? 0.1773 0.0908 0.2084 0.0315  -0.0391 0.0016  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    
1830 C  C     . PRO A-2 71  ? 0.1962 0.0985 0.1492 0.0182  -0.0301 0.0082  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     
1831 O  O     . PRO A-2 71  ? 0.2625 0.1238 0.1568 0.0123  -0.0138 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     
1832 C  CB    . PRO A-2 71  ? 0.1957 0.1091 0.2844 0.0150  -0.0531 0.0320  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    
1833 C  CG    . PRO A-2 71  ? 0.1880 0.1037 0.5135 0.0203  -0.0318 0.0611  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    
1834 C  CD    . PRO A-2 71  ? 0.1847 0.1168 0.5068 0.0088  0.0319  0.0430  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    
1835 N  N     . GLY A-2 72  ? 0.1780 0.1130 0.1923 0.0301  -0.0430 0.0043  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     
1836 C  CA    . GLY A-2 72  ? 0.2042 0.1297 0.2927 0.0264  -0.0982 0.0281  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    
1837 C  C     . GLY A-2 72  ? 0.1770 0.1320 0.2939 0.0261  -0.0767 0.0180  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     
1838 O  O     . GLY A-2 72  ? 0.1961 0.1451 0.4715 0.0295  -0.1419 0.0222  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     
1839 N  N     . GLU A-2 73  ? 0.1633 0.1325 0.1640 0.0321  -0.0313 0.0203  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     
1840 C  CA    . GLU A-2 73  ? 0.1421 0.1328 0.1945 0.0372  -0.0083 0.0150  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    
1841 C  C     . GLU A-2 73  ? 0.1462 0.1151 0.1757 0.0402  -0.0210 0.0121  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     
1842 O  O     . GLU A-2 73  ? 0.1826 0.1587 0.1926 0.0274  -0.0542 0.0048  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     
1843 C  CB    . GLU A-2 73  ? 0.1677 0.1650 0.2412 0.0602  -0.0040 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    
1844 C  CG    . GLU A-2 73  ? 0.2318 0.2366 0.1775 0.1285  -0.0456 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    
1845 C  CD    . GLU A-2 73  ? 0.1633 0.1450 0.1257 0.0501  0.0096  0.0147  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    
1846 O  OE1   . GLU A-2 73  ? 0.1586 0.1479 0.1279 0.0511  0.0059  0.0120  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   
1847 O  OE2   . GLU A-2 73  ? 0.1849 0.1206 0.1320 0.0502  -0.0019 0.0124  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   
1848 N  N     . ASP A-2 74  ? 0.1676 0.0963 0.2096 0.0325  -0.0212 0.0156  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     
1849 C  CA    . ASP A-2 74  ? 0.1746 0.0984 0.2041 0.0329  -0.0126 0.0075  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    
1850 C  C     . ASP A-2 74  ? 0.1521 0.1144 0.1335 0.0429  -0.0250 0.0026  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     
1851 O  O     . ASP A-2 74  ? 0.1376 0.1159 0.1497 0.0216  -0.0134 0.0205  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     
1852 C  CB    . ASP A-2 74  ? 0.1642 0.1318 0.1905 0.0565  -0.0079 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    
1853 C  CG    . ASP A-2 74  ? 0.1503 0.1399 0.1667 0.0485  -0.0028 0.0086  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    
1854 O  OD1   . ASP A-2 74  ? 0.1577 0.1308 0.1578 0.0425  -0.0037 0.0098  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   
1855 O  OD2   . ASP A-2 74  ? 0.1510 0.2024 0.2568 0.0527  -0.0065 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   
1856 N  N     . PRO A-2 75  ? 0.1459 0.1201 0.1327 0.0443  -0.0077 0.0026  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     
1857 C  CA    . PRO A-2 75  ? 0.1424 0.1144 0.1147 0.0398  -0.0207 0.0071  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    
1858 C  C     . PRO A-2 75  ? 0.1205 0.1190 0.1032 0.0339  -0.0114 0.0105  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     
1859 O  O     . PRO A-2 75  ? 0.1241 0.1148 0.1235 0.0359  -0.0009 0.0125  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     
1860 C  CB    . PRO A-2 75  ? 0.1965 0.1388 0.1043 0.0622  0.0198  0.0004  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    
1861 C  CG    . PRO A-2 75  ? 0.1570 0.1303 0.1360 0.0436  0.0007  0.0018  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    
1862 C  CD    . PRO A-2 75  ? 0.2024 0.1602 0.1332 0.0808  -0.0022 0.0003  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    
1863 N  N     . LEU A-2 76  ? 0.1225 0.1285 0.1156 0.0307  -0.0121 0.0096  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     
1864 C  CA    . LEU A-2 76  ? 0.1170 0.1365 0.1146 0.0185  -0.0097 0.0105  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    
1865 C  C     . LEU A-2 76  ? 0.1163 0.1037 0.1066 0.0199  -0.0088 0.0113  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     
1866 O  O     . LEU A-2 76  ? 0.1437 0.1266 0.1224 0.0351  -0.0049 0.0041  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     
1867 C  CB    . LEU A-2 76  ? 0.1112 0.1417 0.1653 0.0124  -0.0015 0.0094  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    
1868 C  CG    . LEU A-2 76  ? 0.1258 0.1548 0.2349 0.0138  -0.0424 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    
1869 C  CD1   . LEU A-2 76  ? 0.1902 0.1478 0.2488 0.0159  -0.0308 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   
1870 C  CD2   . LEU A-2 76  ? 0.1214 0.2193 0.3821 -0.0068 -0.0625 0.0242  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   
1871 N  N     . GLU A-2 77  ? 0.1357 0.1255 0.1189 0.0385  -0.0110 0.0262  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     
1872 C  CA    . GLU A-2 77  ? 0.1171 0.1094 0.1213 0.0348  -0.0070 0.0260  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    
1873 C  C     . GLU A-2 77  ? 0.1202 0.1104 0.1124 0.0430  -0.0146 0.0131  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     
1874 O  O     . GLU A-2 77  ? 0.1246 0.1259 0.1171 0.0372  -0.0025 0.0147  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     
1875 C  CB    . GLU A-2 77  ? 0.1077 0.1121 0.1444 0.0413  -0.0051 0.0216  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    
1876 C  CG    . GLU A-2 77  ? 0.1086 0.1240 0.1591 0.0367  -0.0121 0.0126  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    
1877 C  CD    . GLU A-2 77  ? 0.1087 0.1249 0.1400 0.0390  0.0036  0.0238  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    
1878 O  OE1   . GLU A-2 77  ? 0.1641 0.1196 0.1701 0.0380  -0.0215 0.0160  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   
1879 O  OE2   . GLU A-2 77  ? 0.1183 0.1496 0.1520 0.0521  0.0027  0.0352  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   
1880 N  N     . ALA A-2 78  ? 0.1237 0.1141 0.1287 0.0342  -0.0215 0.0107  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     
1881 C  CA    . ALA A-2 78  ? 0.1175 0.1078 0.1266 0.0261  -0.0187 0.0137  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    
1882 C  C     . ALA A-2 78  ? 0.1139 0.1145 0.1102 0.0244  -0.0103 0.0094  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     
1883 O  O     . ALA A-2 78  ? 0.1278 0.1383 0.1101 0.0375  -0.0007 0.0162  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     
1884 C  CB    . ALA A-2 78  ? 0.1172 0.1316 0.1249 0.0264  -0.0145 0.0000  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    
1885 N  N     . ALA A-2 79  ? 0.1238 0.1013 0.1242 0.0221  -0.0145 0.0211  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     
1886 C  CA    . ALA A-2 79  ? 0.1332 0.1080 0.1098 0.0283  -0.0036 0.0081  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    
1887 C  C     . ALA A-2 79  ? 0.1094 0.1257 0.1152 0.0333  -0.0035 0.0066  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     
1888 O  O     . ALA A-2 79  ? 0.1259 0.1241 0.1109 0.0380  -0.0011 0.0048  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     
1889 C  CB    . ALA A-2 79  ? 0.1700 0.1024 0.1264 0.0404  0.0154  0.0354  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    
1890 N  N     . ARG A-2 80  ? 0.1204 0.1237 0.1193 0.0266  -0.0130 0.0068  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     
1891 C  CA    B ARG A-2 80  ? 0.1023 0.1354 0.1191 0.0351  -0.0107 0.0093  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1892 C  CA    C ARG A-2 80  ? 0.1166 0.1188 0.1117 0.0400  -0.0075 0.0206  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1893 C  C     . ARG A-2 80  ? 0.1079 0.1170 0.1146 0.0285  -0.0189 0.0080  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     
1894 O  O     . ARG A-2 80  ? 0.1186 0.1236 0.1286 0.0344  -0.0030 0.0032  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     
1895 C  CB    B ARG A-2 80  ? 0.1127 0.1560 0.1587 0.0525  -0.0294 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1896 C  CB    C ARG A-2 80  ? 0.1179 0.1424 0.1202 0.0573  -0.0063 0.0091  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1897 C  CG    B ARG A-2 80  ? 0.1806 0.1454 0.1617 0.0597  -0.0646 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1898 C  CG    C ARG A-2 80  ? 0.1187 0.1480 0.1518 0.0555  0.0197  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1899 C  CD    B ARG A-2 80  ? 0.2077 0.1610 0.2269 0.0617  -0.0839 0.0157  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1900 C  CD    C ARG A-2 80  ? 0.1195 0.1387 0.2597 0.0531  0.0073  0.0045  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1901 N  NE    B ARG A-2 80  ? 0.3048 0.1727 0.2332 0.0182  -0.0643 0.0627  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1902 N  NE    C ARG A-2 80  ? 0.1219 0.1814 0.2799 0.0543  0.0116  0.0303  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1903 C  CZ    B ARG A-2 80  ? 0.3310 0.2013 0.1876 -0.0104 -0.0728 0.0794  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1904 C  CZ    C ARG A-2 80  ? 0.0992 0.2652 0.1828 0.0575  -0.0550 0.0259  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1905 N  NH1   B ARG A-2 80  ? 0.2744 0.1786 0.2767 0.0274  -0.1076 0.0911  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1906 N  NH1   C ARG A-2 80  ? 0.1193 0.5472 0.2042 -0.0316 0.0079  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1907 N  NH2   B ARG A-2 80  ? 0.2276 0.2366 0.2273 -0.0136 -0.1026 0.0449  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1908 N  NH2   C ARG A-2 80  ? 0.2883 0.2624 0.4581 0.1357  -0.1770 0.0699  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1909 N  N     . ARG A-2 81  ? 0.1186 0.1182 0.1207 0.0289  -0.0167 0.0095  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     
1910 C  CA    . ARG A-2 81  ? 0.1144 0.1112 0.1437 0.0300  -0.0011 0.0069  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    
1911 C  C     . ARG A-2 81  ? 0.1277 0.1046 0.1280 0.0342  -0.0007 0.0134  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     
1912 O  O     . ARG A-2 81  ? 0.1417 0.1295 0.1302 0.0433  0.0108  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     
1913 C  CB    . ARG A-2 81  ? 0.1321 0.1095 0.1268 0.0348  0.0139  0.0086  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    
1914 C  CG    . ARG A-2 81  ? 0.1437 0.1113 0.1249 0.0184  0.0101  0.0050  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    
1915 C  CD    . ARG A-2 81  ? 0.1488 0.1063 0.1326 0.0284  0.0006  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    
1916 N  NE    . ARG A-2 81  ? 0.1417 0.1294 0.1194 0.0323  -0.0099 0.0020  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    
1917 C  CZ    . ARG A-2 81  ? 0.1541 0.1562 0.1602 0.0475  -0.0273 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    
1918 N  NH1   . ARG A-2 81  ? 0.1587 0.2093 0.2438 0.0799  -0.0478 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   
1919 N  NH2   . ARG A-2 81  ? 0.2129 0.2225 0.1494 0.0905  -0.0572 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   
1920 N  N     . GLU A-2 82  ? 0.1401 0.1229 0.1274 0.0409  -0.0084 0.0031  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     
1921 C  CA    A GLU A-2 82  ? 0.1113 0.1374 0.1011 0.0243  -0.0094 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1922 C  CA    B GLU A-2 82  ? 0.1278 0.1294 0.1281 0.0309  -0.0241 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1923 C  C     . GLU A-2 82  ? 0.1238 0.1212 0.1128 0.0362  -0.0071 0.0045  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     
1924 O  O     . GLU A-2 82  ? 0.1232 0.1405 0.1239 0.0435  -0.0121 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     
1925 C  CB    A GLU A-2 82  ? 0.1321 0.1419 0.1003 0.0353  0.0133  0.0053  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1926 C  CB    B GLU A-2 82  ? 0.1425 0.1683 0.1165 0.0113  -0.0039 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1927 C  CG    A GLU A-2 82  ? 0.1225 0.1600 0.1015 0.0533  -0.0443 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1928 C  CG    B GLU A-2 82  ? 0.1219 0.1759 0.1478 0.0340  -0.0119 0.0309  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1929 C  CD    A GLU A-2 82  ? 0.1281 0.1426 0.1508 0.0381  -0.0646 0.0156  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1930 C  CD    B GLU A-2 82  ? 0.1590 0.1475 0.1253 0.0319  0.0061  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1931 O  OE1   A GLU A-2 82  ? 0.1580 0.1445 0.2761 0.0450  -0.0970 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1932 O  OE1   B GLU A-2 82  ? 0.1477 0.1693 0.1211 0.0075  0.0048  0.0010  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1933 O  OE2   A GLU A-2 82  ? 0.1327 0.1424 0.1491 0.0188  -0.0184 0.0403  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1934 O  OE2   B GLU A-2 82  ? 0.1747 0.1832 0.1350 0.0450  0.0239  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1935 N  N     . LEU A-2 83  ? 0.1238 0.1152 0.1164 0.0336  -0.0190 0.0005  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     
1936 C  CA    . LEU A-2 83  ? 0.1411 0.1112 0.1287 0.0286  0.0048  0.0118  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    
1937 C  C     . LEU A-2 83  ? 0.1233 0.1028 0.1267 0.0345  -0.0156 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     
1938 O  O     . LEU A-2 83  ? 0.1352 0.1252 0.1654 0.0474  0.0084  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     
1939 C  CB    . LEU A-2 83  ? 0.1475 0.1136 0.1565 0.0192  -0.0047 0.0113  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    
1940 C  CG    . LEU A-2 83  ? 0.1407 0.1176 0.1589 0.0243  -0.0199 0.0032  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    
1941 C  CD1   . LEU A-2 83  ? 0.1579 0.1379 0.1816 0.0551  0.0046  0.0279  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   
1942 C  CD2   . LEU A-2 83  ? 0.1409 0.1397 0.2122 0.0112  -0.0154 0.0152  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   
1943 N  N     . ALA A-2 84  ? 0.1232 0.1297 0.1159 0.0405  -0.0083 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     
1944 C  CA    . ALA A-2 84  ? 0.1365 0.1503 0.1181 0.0247  -0.0187 0.0093  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    
1945 C  C     . ALA A-2 84  ? 0.1522 0.1120 0.1125 0.0328  0.0032  0.0068  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     
1946 O  O     . ALA A-2 84  ? 0.1553 0.1605 0.1346 0.0465  0.0027  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     
1947 C  CB    . ALA A-2 84  ? 0.1754 0.1673 0.1393 0.0540  -0.0318 0.0095  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    
1948 N  N     . GLU A-2 85  ? 0.1333 0.1059 0.1502 0.0370  -0.0106 0.0040  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     
1949 C  CA    . GLU A-2 85  ? 0.1314 0.1296 0.1505 0.0373  -0.0024 0.0111  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    
1950 C  C     . GLU A-2 85  ? 0.1393 0.1318 0.1427 0.0471  0.0157  0.0129  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     
1951 O  O     . GLU A-2 85  ? 0.1489 0.1816 0.1728 0.0585  0.0378  0.0398  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     
1952 C  CB    . GLU A-2 85  ? 0.1181 0.1214 0.1738 0.0315  -0.0055 0.0183  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    
1953 C  CG    . GLU A-2 85  ? 0.1266 0.1249 0.1925 0.0318  -0.0101 0.0300  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    
1954 C  CD    . GLU A-2 85  ? 0.1436 0.1277 0.2014 0.0277  -0.0004 0.0272  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    
1955 O  OE1   . GLU A-2 85  ? 0.1734 0.1497 0.1929 0.0350  -0.0046 0.0078  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   
1956 O  OE2   . GLU A-2 85  ? 0.1497 0.1297 0.2751 0.0224  -0.0343 0.0418  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   
1957 N  N     . GLU A-2 86  ? 0.1341 0.1115 0.1145 0.0425  -0.0005 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     
1958 C  CA    . GLU A-2 86  ? 0.1248 0.1138 0.1307 0.0337  -0.0080 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    
1959 C  C     . GLU A-2 86  ? 0.1224 0.1170 0.1398 0.0423  -0.0062 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     
1960 O  O     . GLU A-2 86  ? 0.1320 0.1370 0.1942 0.0535  -0.0222 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     
1961 C  CB    . GLU A-2 86  ? 0.1519 0.1245 0.1233 0.0420  -0.0267 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    
1962 C  CG    . GLU A-2 86  ? 0.1292 0.1212 0.1352 0.0152  -0.0140 0.0055  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    
1963 C  CD    . GLU A-2 86  ? 0.1871 0.1581 0.1022 -0.0121 0.0062  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    
1964 O  OE1   . GLU A-2 86  ? 0.2029 0.1481 0.1382 0.0110  -0.0090 0.0069  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   
1965 O  OE2   . GLU A-2 86  ? 0.2504 0.1986 0.1379 -0.0562 0.0040  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   
1966 N  N     . THR A-2 87  ? 0.1284 0.1251 0.1405 0.0332  -0.0143 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     
1967 C  CA    . THR A-2 87  ? 0.1467 0.1216 0.1462 0.0405  -0.0071 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    
1968 C  C     . THR A-2 87  ? 0.1375 0.1271 0.1652 0.0308  -0.0150 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     
1969 O  O     . THR A-2 87  ? 0.1680 0.1644 0.2261 0.0359  -0.0191 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     
1970 C  CB    . THR A-2 87  ? 0.1366 0.1241 0.1715 0.0368  -0.0125 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    
1971 O  OG1   . THR A-2 87  ? 0.1415 0.1287 0.2045 0.0271  -0.0120 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   
1972 C  CG2   . THR A-2 87  ? 0.1681 0.1242 0.1610 0.0035  -0.0138 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   
1973 N  N     . GLY A-2 88  ? 0.1283 0.1683 0.1415 0.0401  -0.0085 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     
1974 C  CA    . GLY A-2 88  ? 0.1512 0.1909 0.1328 0.0369  -0.0137 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    
1975 C  C     . GLY A-2 88  ? 0.1512 0.1661 0.1477 0.0415  -0.0199 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     
1976 O  O     . GLY A-2 88  ? 0.1690 0.2488 0.1498 0.0176  -0.0319 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     
1977 N  N     . LEU A-2 89  ? 0.1424 0.1389 0.1550 0.0469  -0.0169 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     
1978 C  CA    . LEU A-2 89  ? 0.1385 0.1434 0.1780 0.0492  -0.0216 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    
1979 C  C     . LEU A-2 89  ? 0.1324 0.1414 0.1497 0.0422  -0.0388 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     
1980 O  O     . LEU A-2 89  ? 0.1539 0.1463 0.1493 0.0388  -0.0274 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     
1981 C  CB    . LEU A-2 89  ? 0.1664 0.1214 0.2028 0.0398  -0.0239 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    
1982 C  CG    . LEU A-2 89  ? 0.2004 0.1444 0.1687 0.0728  -0.0489 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    
1983 C  CD1   . LEU A-2 89  ? 0.1936 0.1599 0.2061 0.0573  -0.0062 0.0059  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   
1984 C  CD2   . LEU A-2 89  ? 0.2033 0.1909 0.2278 0.0658  -0.0697 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   
1985 N  N     . SER A-2 90  ? 0.1319 0.1820 0.1810 0.0286  -0.0271 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     
1986 C  CA    . SER A-2 90  ? 0.1319 0.2207 0.1907 0.0321  -0.0148 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    
1987 C  C     . SER A-2 90  ? 0.1519 0.2106 0.2363 0.0000  0.0035  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     
1988 O  O     . SER A-2 90  ? 0.1833 0.2279 0.3783 -0.0039 0.0257  -0.1559 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     
1989 C  CB    . SER A-2 90  ? 0.1810 0.2535 0.3533 0.0651  -0.0861 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    
1990 O  OG    . SER A-2 90  ? 0.2016 0.4206 0.3224 0.0091  -0.1048 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    
1991 N  N     . GLY A-2 91  ? 0.1163 0.2234 0.2782 0.0035  0.0147  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     
1992 C  CA    . GLY A-2 91  ? 0.2174 0.2089 0.3481 -0.0065 0.0926  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    
1993 C  C     . GLY A-2 91  ? 0.1258 0.2238 0.2274 -0.0106 -0.0053 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     
1994 O  O     . GLY A-2 91  ? 0.1795 0.2242 0.3040 0.0198  0.0174  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     
1995 N  N     . ASP A-2 92  ? 0.1226 0.2756 0.1790 -0.0136 -0.0468 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     
1996 C  CA    . ASP A-2 92  ? 0.1309 0.2803 0.1664 -0.0152 -0.0352 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    
1997 C  C     . ASP A-2 92  ? 0.1261 0.1928 0.1908 0.0085  -0.0592 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     
1998 O  O     . ASP A-2 92  ? 0.1387 0.1815 0.2399 0.0058  -0.0698 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     
1999 C  CB    . ASP A-2 92  ? 0.1130 0.2888 0.2296 -0.0113 -0.0657 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    
2000 C  CG    . ASP A-2 92  ? 0.2092 0.3809 0.2555 -0.0384 -0.0938 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    
2001 O  OD1   . ASP A-2 92  ? 0.3177 0.4942 0.2470 -0.0609 -0.1421 0.0043  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   
2002 O  OD2   . ASP A-2 92  ? 0.3249 0.4368 0.4614 -0.0531 -0.1769 -0.1982 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   
2003 N  N     . LEU A-2 93  ? 0.1145 0.1917 0.1868 0.0301  -0.0485 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     
2004 C  CA    A LEU A-2 93  ? 0.1266 0.1578 0.1656 0.0137  -0.0286 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2005 C  CA    B LEU A-2 93  ? 0.1120 0.1626 0.1721 -0.0029 -0.0289 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2006 C  C     . LEU A-2 93  ? 0.1134 0.1979 0.1901 0.0312  -0.0237 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     
2007 O  O     . LEU A-2 93  ? 0.1370 0.2823 0.2341 0.0799  -0.0464 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     
2008 C  CB    A LEU A-2 93  ? 0.1197 0.1397 0.2196 0.0343  -0.0074 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2009 C  CB    B LEU A-2 93  ? 0.1361 0.1406 0.2804 -0.0017 -0.0326 0.0043  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2010 C  CG    A LEU A-2 93  ? 0.1380 0.1319 0.2780 0.0164  0.0295  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2011 C  CG    B LEU A-2 93  ? 0.1200 0.1397 0.3631 -0.0096 -0.0067 0.0605  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2012 C  CD1   A LEU A-2 93  ? 0.2096 0.1442 0.3167 -0.0118 0.0629  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2013 C  CD1   B LEU A-2 93  ? 0.3095 0.2463 0.2926 -0.1803 0.0316  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2014 C  CD2   A LEU A-2 93  ? 0.0961 0.2611 0.5386 0.0128  0.0347  0.0787  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2015 C  CD2   B LEU A-2 93  ? 0.1435 0.4365 0.3329 -0.0532 -0.0230 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2016 N  N     . THR A-2 94  ? 0.1020 0.1557 0.1762 0.0022  -0.0239 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     
2017 C  CA    . THR A-2 94  ? 0.0855 0.1942 0.1867 0.0188  -0.0262 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    
2018 C  C     . THR A-2 94  ? 0.0989 0.1419 0.1817 0.0119  -0.0328 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     
2019 O  O     . THR A-2 94  ? 0.0934 0.1585 0.1868 0.0130  -0.0236 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     
2020 C  CB    . THR A-2 94  ? 0.1745 0.3062 0.2066 -0.1351 0.0182  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    
2021 O  OG1   . THR A-2 94  ? 0.1762 0.3016 0.2779 -0.0742 -0.0435 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   
2022 C  CG2   . THR A-2 94  ? 0.2502 0.3050 0.3258 -0.0998 0.1078  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   
2023 N  N     . TYR A-2 95  ? 0.1023 0.1494 0.1786 0.0117  -0.0221 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     
2024 C  CA    . TYR A-2 95  ? 0.1114 0.1501 0.1421 0.0189  -0.0132 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    
2025 C  C     . TYR A-2 95  ? 0.0911 0.1508 0.1803 -0.0016 -0.0161 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     
2026 O  O     . TYR A-2 95  ? 0.0935 0.1821 0.2195 -0.0153 -0.0158 0.0025  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     
2027 C  CB    . TYR A-2 95  ? 0.1148 0.1607 0.1821 0.0292  -0.0054 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    
2028 C  CG    . TYR A-2 95  ? 0.1160 0.1421 0.1896 0.0215  0.0057  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    
2029 C  CD1   . TYR A-2 95  ? 0.1424 0.1893 0.2026 -0.0231 0.0068  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   
2030 C  CD2   . TYR A-2 95  ? 0.1270 0.2133 0.1927 0.0051  0.0116  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   
2031 C  CE1   . TYR A-2 95  ? 0.1388 0.1982 0.2152 0.0068  -0.0161 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   
2032 C  CE2   . TYR A-2 95  ? 0.1435 0.2314 0.1910 0.0123  -0.0135 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   
2033 C  CZ    . TYR A-2 95  ? 0.1290 0.2032 0.2011 0.0358  -0.0336 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    
2034 O  OH    . TYR A-2 95  ? 0.1755 0.2369 0.2470 0.0356  -0.0453 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    
2035 N  N     . LEU A-2 96  ? 0.0897 0.1538 0.1416 0.0018  -0.0060 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     
2036 C  CA    . LEU A-2 96  ? 0.1115 0.1304 0.1423 -0.0018 -0.0059 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    
2037 C  C     . LEU A-2 96  ? 0.0959 0.1320 0.1464 -0.0127 0.0107  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     
2038 O  O     . LEU A-2 96  ? 0.1205 0.1711 0.1577 -0.0109 0.0249  0.0045  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     
2039 C  CB    . LEU A-2 96  ? 0.1206 0.1127 0.1652 -0.0032 0.0057  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    
2040 C  CG    . LEU A-2 96  ? 0.0954 0.1182 0.1713 -0.0098 -0.0088 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    
2041 C  CD1   . LEU A-2 96  ? 0.1054 0.1357 0.1721 0.0036  0.0152  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   
2042 C  CD2   . LEU A-2 96  ? 0.1143 0.1677 0.2441 -0.0471 0.0234  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   
2043 N  N     . PHE A-2 97  ? 0.0960 0.1230 0.1563 -0.0039 -0.0261 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     
2044 C  CA    . PHE A-2 97  ? 0.0950 0.1263 0.1367 -0.0120 -0.0072 0.0007  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    
2045 C  C     . PHE A-2 97  ? 0.0961 0.1323 0.1181 -0.0179 0.0015  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     
2046 O  O     . PHE A-2 97  ? 0.0977 0.1240 0.1288 -0.0140 -0.0003 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     
2047 C  CB    . PHE A-2 97  ? 0.1118 0.1344 0.1458 -0.0065 0.0045  0.0136  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    
2048 C  CG    . PHE A-2 97  ? 0.1104 0.1296 0.1491 -0.0043 -0.0074 0.0154  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    
2049 C  CD1   . PHE A-2 97  ? 0.1434 0.1300 0.1625 -0.0081 -0.0354 0.0283  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   
2050 C  CD2   . PHE A-2 97  ? 0.1089 0.1695 0.1176 0.0099  -0.0106 0.0275  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   
2051 C  CE1   . PHE A-2 97  ? 0.1395 0.1227 0.1735 -0.0026 -0.0140 0.0511  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   
2052 C  CE2   . PHE A-2 97  ? 0.1097 0.1391 0.1278 0.0060  -0.0252 0.0371  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   
2053 C  CZ    . PHE A-2 97  ? 0.1199 0.1620 0.1602 -0.0260 -0.0385 0.0388  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    
2054 N  N     . SER A-2 98  ? 0.0965 0.1338 0.1415 -0.0122 -0.0019 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     
2055 C  CA    A SER A-2 98  ? 0.1042 0.1200 0.1204 -0.0141 -0.0060 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2056 C  CA    B SER A-2 98  ? 0.0990 0.1189 0.1227 -0.0080 -0.0046 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2057 C  C     . SER A-2 98  ? 0.0943 0.1177 0.1046 -0.0108 0.0095  0.0042  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     
2058 O  O     . SER A-2 98  ? 0.1259 0.1368 0.1133 -0.0206 0.0177  0.0016  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     
2059 C  CB    A SER A-2 98  ? 0.1213 0.1310 0.1466 0.0019  -0.0022 0.0127  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2060 C  CB    B SER A-2 98  ? 0.1022 0.1289 0.1339 0.0035  -0.0042 0.0001  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2061 O  OG    A SER A-2 98  ? 0.1411 0.1465 0.1506 0.0208  -0.0060 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2062 O  OG    B SER A-2 98  ? 0.1142 0.1336 0.1341 0.0056  -0.0136 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2063 N  N     . TYR A-2 99  ? 0.0920 0.1029 0.1222 -0.0050 0.0017  0.0043  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     
2064 C  CA    . TYR A-2 99  ? 0.0922 0.0881 0.1211 -0.0007 0.0013  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    
2065 C  C     . TYR A-2 99  ? 0.1152 0.0876 0.1023 -0.0057 0.0017  0.0036  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     
2066 O  O     . TYR A-2 99  ? 0.1323 0.0979 0.0971 -0.0069 -0.0020 0.0136  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     
2067 C  CB    . TYR A-2 99  ? 0.0992 0.0873 0.1204 0.0013  0.0070  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    
2068 C  CG    . TYR A-2 99  ? 0.1066 0.0777 0.0959 0.0047  -0.0028 0.0085  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    
2069 C  CD1   . TYR A-2 99  ? 0.1194 0.0851 0.1012 -0.0056 0.0064  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   
2070 C  CD2   . TYR A-2 99  ? 0.0988 0.0752 0.1070 0.0013  0.0032  0.0208  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   
2071 C  CE1   . TYR A-2 99  ? 0.1035 0.0836 0.1135 -0.0076 0.0051  0.0017  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   
2072 C  CE2   . TYR A-2 99  ? 0.1186 0.0750 0.0922 0.0047  -0.0004 0.0041  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   
2073 C  CZ    . TYR A-2 99  ? 0.1043 0.0850 0.0944 -0.0047 -0.0049 0.0111  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    
2074 O  OH    . TYR A-2 99  ? 0.1056 0.1068 0.0934 0.0035  -0.0041 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    
2075 N  N     . PHE A-2 100 ? 0.1172 0.0799 0.1031 0.0009  -0.0044 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     
2076 C  CA    . PHE A-2 100 ? 0.1101 0.0881 0.1035 0.0054  -0.0025 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    
2077 C  C     . PHE A-2 100 ? 0.1158 0.0605 0.1006 -0.0003 0.0076  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     
2078 O  O     . PHE A-2 100 ? 0.1334 0.0742 0.0978 -0.0027 0.0011  0.0165  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     
2079 C  CB    . PHE A-2 100 ? 0.1327 0.0824 0.1082 0.0139  0.0195  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    
2080 C  CG    . PHE A-2 100 ? 0.1368 0.0972 0.1376 0.0217  0.0082  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    
2081 C  CD1   . PHE A-2 100 ? 0.1176 0.1253 0.2440 0.0103  0.0187  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   
2082 C  CD2   . PHE A-2 100 ? 0.1657 0.0928 0.1275 0.0360  -0.0049 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   
2083 C  CE1   . PHE A-2 100 ? 0.1586 0.1306 0.3377 0.0413  0.0456  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   
2084 C  CE2   . PHE A-2 100 ? 0.1840 0.1202 0.1625 0.0531  -0.0101 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   
2085 C  CZ    . PHE A-2 100 ? 0.1799 0.1395 0.2499 0.0522  0.0141  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    
2086 N  N     . VAL A-2 101 ? 0.1085 0.0802 0.0977 -0.0103 0.0060  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     
2087 C  CA    . VAL A-2 101 ? 0.1049 0.0938 0.0874 -0.0121 0.0089  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    
2088 C  C     . VAL A-2 101 ? 0.1046 0.0627 0.0901 -0.0193 0.0070  0.0010  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     
2089 O  O     . VAL A-2 101 ? 0.1189 0.0647 0.1041 -0.0057 0.0035  0.0059  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     
2090 C  CB    . VAL A-2 101 ? 0.1226 0.1013 0.0817 -0.0280 0.0020  0.0063  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    
2091 C  CG1   . VAL A-2 101 ? 0.1233 0.1114 0.0939 -0.0085 -0.0078 0.0178  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   
2092 C  CG2   . VAL A-2 101 ? 0.1296 0.0883 0.1328 -0.0261 0.0181  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   
2093 N  N     . SER A-2 102 ? 0.1038 0.0766 0.0950 -0.0069 0.0060  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     
2094 C  CA    . SER A-2 102 ? 0.1090 0.0915 0.0885 -0.0152 0.0003  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    
2095 C  C     . SER A-2 102 ? 0.1140 0.0828 0.0952 -0.0191 0.0013  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     
2096 O  O     . SER A-2 102 ? 0.1421 0.0835 0.1116 -0.0247 0.0055  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     
2097 C  CB    . SER A-2 102 ? 0.1049 0.1138 0.1080 -0.0059 -0.0084 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    
2098 O  OG    . SER A-2 102 ? 0.1254 0.1477 0.1053 -0.0064 -0.0187 0.0029  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    
2099 N  N     . PRO A-2 103 ? 0.1267 0.0781 0.1013 -0.0080 0.0157  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     
2100 C  CA    . PRO A-2 103 ? 0.1195 0.0763 0.1357 -0.0100 0.0024  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    
2101 C  C     . PRO A-2 103 ? 0.1507 0.0812 0.1075 -0.0003 0.0005  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     
2102 O  O     . PRO A-2 103 ? 0.1628 0.0882 0.1385 -0.0086 0.0108  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     
2103 C  CB    . PRO A-2 103 ? 0.1261 0.0764 0.1811 -0.0074 0.0354  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    
2104 C  CG    . PRO A-2 103 ? 0.1515 0.0814 0.1326 0.0040  0.0482  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    
2105 C  CD    . PRO A-2 103 ? 0.1238 0.0715 0.1258 -0.0072 0.0323  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    
2106 N  N     . GLY A-2 104 ? 0.1332 0.0936 0.1066 -0.0208 -0.0048 0.0039  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     
2107 C  CA    . GLY A-2 104 ? 0.1763 0.0924 0.1222 -0.0384 -0.0132 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    
2108 C  C     . GLY A-2 104 ? 0.1682 0.0868 0.1231 -0.0328 0.0181  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     
2109 O  O     . GLY A-2 104 ? 0.1882 0.1003 0.1428 -0.0394 -0.0047 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     
2110 N  N     . PHE A-2 105 ? 0.1423 0.0871 0.1226 -0.0205 0.0077  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     
2111 C  CA    . PHE A-2 105 ? 0.1458 0.0998 0.1363 -0.0338 -0.0115 0.0083  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    
2112 C  C     . PHE A-2 105 ? 0.1986 0.0817 0.1268 -0.0411 -0.0136 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     
2113 O  O     . PHE A-2 105 ? 0.2323 0.0928 0.1514 -0.0671 -0.0254 0.0028  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     
2114 C  CB    . PHE A-2 105 ? 0.1497 0.1125 0.1645 -0.0414 0.0135  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    
2115 C  CG    . PHE A-2 105 ? 0.1595 0.1145 0.1274 -0.0435 -0.0115 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    
2116 C  CD1   . PHE A-2 105 ? 0.1813 0.1346 0.1541 -0.0507 0.0115  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   
2117 C  CD2   . PHE A-2 105 ? 0.1317 0.1188 0.1679 -0.0436 -0.0012 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   
2118 C  CE1   . PHE A-2 105 ? 0.2016 0.1509 0.1565 -0.0695 0.0361  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   
2119 C  CE2   . PHE A-2 105 ? 0.1841 0.1181 0.2011 -0.0445 0.0310  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   
2120 C  CZ    . PHE A-2 105 ? 0.1708 0.1515 0.1927 -0.0554 0.0418  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    
2121 N  N     . THR A-2 106 ? 0.1718 0.0726 0.1155 -0.0293 -0.0097 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     
2122 C  CA    . THR A-2 106 ? 0.1611 0.0955 0.1278 -0.0124 -0.0067 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    
2123 C  C     . THR A-2 106 ? 0.1584 0.0790 0.1333 -0.0058 -0.0014 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     
2124 O  O     . THR A-2 106 ? 0.1794 0.0682 0.1342 -0.0097 0.0140  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     
2125 C  CB    . THR A-2 106 ? 0.1605 0.0789 0.1139 -0.0235 0.0031  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    
2126 O  OG1   . THR A-2 106 ? 0.1650 0.0943 0.1300 -0.0317 -0.0063 0.0140  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   
2127 C  CG2   . THR A-2 106 ? 0.1480 0.0781 0.1349 -0.0319 0.0158  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   
2128 N  N     . ASP A-2 107 ? 0.1734 0.0838 0.1454 -0.0008 -0.0102 0.0014  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     
2129 C  CA    . ASP A-2 107 ? 0.1695 0.0802 0.1468 0.0121  -0.0078 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    
2130 C  C     . ASP A-2 107 ? 0.1649 0.0791 0.1375 0.0006  0.0010  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     
2131 O  O     . ASP A-2 107 ? 0.1604 0.1042 0.1709 -0.0009 0.0013  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     
2132 C  CB    . ASP A-2 107 ? 0.1961 0.0810 0.1666 0.0212  -0.0004 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    
2133 C  CG    . ASP A-2 107 ? 0.2213 0.0712 0.1708 -0.0027 -0.0266 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    
2134 O  OD1   . ASP A-2 107 ? 0.3069 0.0929 0.2671 0.0306  -0.0303 0.0259  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   
2135 O  OD2   . ASP A-2 107 ? 0.2290 0.1023 0.1486 -0.0168 -0.0134 0.0066  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   
2136 N  N     . GLU A-2 108 ? 0.1658 0.0677 0.1386 -0.0116 0.0126  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     
2137 C  CA    . GLU A-2 108 ? 0.1405 0.0684 0.1318 -0.0070 0.0037  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    
2138 C  C     . GLU A-2 108 ? 0.1360 0.0692 0.1103 0.0020  -0.0061 0.0054  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     
2139 O  O     . GLU A-2 108 ? 0.1401 0.0759 0.1088 0.0012  -0.0076 0.0101  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     
2140 C  CB    . GLU A-2 108 ? 0.1447 0.0779 0.1282 -0.0086 0.0022  0.0013  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    
2141 C  CG    . GLU A-2 108 ? 0.1618 0.0918 0.1068 0.0061  0.0106  0.0065  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    
2142 C  CD    . GLU A-2 108 ? 0.1418 0.1129 0.1124 -0.0066 0.0190  0.0139  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    
2143 O  OE1   . GLU A-2 108 ? 0.1538 0.1276 0.1248 0.0021  0.0010  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   
2144 O  OE2   . GLU A-2 108 ? 0.1673 0.2360 0.1171 0.0331  0.0042  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   
2145 N  N     . LYS A-2 109 ? 0.1327 0.0878 0.1064 0.0031  -0.0027 0.0007  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     
2146 C  CA    . LYS A-2 109 ? 0.1221 0.0940 0.1055 0.0018  0.0069  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    
2147 C  C     . LYS A-2 109 ? 0.1287 0.0861 0.0982 0.0037  -0.0084 0.0073  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     
2148 O  O     . LYS A-2 109 ? 0.2073 0.0870 0.1035 0.0199  -0.0062 0.0045  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     
2149 C  CB    . LYS A-2 109 ? 0.1272 0.1334 0.1310 0.0252  0.0007  0.0004  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    
2150 C  CG    . LYS A-2 109 ? 0.1274 0.1615 0.2435 0.0202  0.0273  0.0162  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    
2151 C  CD    . LYS A-2 109 ? 0.1410 0.2194 0.3031 0.0434  0.0575  0.0136  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    
2152 C  CE    . LYS A-2 109 ? 0.2374 0.2647 0.3822 0.0496  0.1824  0.0221  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    
2153 N  NZ    . LYS A-2 109 ? 0.1908 0.3062 0.3671 0.0407  0.1213  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    
2154 N  N     . THR A-2 110 ? 0.1155 0.0824 0.1089 -0.0029 -0.0106 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     
2155 C  CA    . THR A-2 110 ? 0.0964 0.0894 0.1114 0.0034  -0.0037 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    
2156 C  C     . THR A-2 110 ? 0.0986 0.0830 0.1007 -0.0008 -0.0100 0.0068  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     
2157 O  O     . THR A-2 110 ? 0.1153 0.1163 0.1013 -0.0094 0.0002  0.0195  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     
2158 C  CB    . THR A-2 110 ? 0.0969 0.0897 0.1245 0.0052  -0.0093 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    
2159 O  OG1   . THR A-2 110 ? 0.0927 0.1255 0.1529 -0.0038 -0.0090 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   
2160 C  CG2   . THR A-2 110 ? 0.1139 0.1032 0.1282 0.0145  -0.0025 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   
2161 N  N     . HIS A-2 111 ? 0.0982 0.1005 0.0957 0.0113  -0.0107 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     
2162 C  CA    . HIS A-2 111 ? 0.0931 0.1055 0.1049 0.0167  -0.0152 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    
2163 C  C     . HIS A-2 111 ? 0.0919 0.0972 0.1058 0.0021  0.0046  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     
2164 O  O     . HIS A-2 111 ? 0.1096 0.1077 0.1150 -0.0107 0.0091  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     
2165 C  CB    . HIS A-2 111 ? 0.1167 0.1174 0.1376 0.0365  -0.0262 0.0038  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    
2166 C  CG    . HIS A-2 111 ? 0.1375 0.1294 0.1498 0.0547  -0.0269 0.0094  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    
2167 N  ND1   . HIS A-2 111 ? 0.1902 0.2077 0.2732 0.0461  0.0366  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   
2168 C  CD2   . HIS A-2 111 ? 0.2278 0.1063 0.1829 0.0369  0.0127  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   
2169 C  CE1   . HIS A-2 111 ? 0.2243 0.1647 0.3397 0.0838  0.0298  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   
2170 N  NE2   . HIS A-2 111 ? 0.2371 0.1490 0.1981 0.0651  -0.0115 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   
2171 N  N     . VAL A-2 112 ? 0.0824 0.1015 0.1260 -0.0051 -0.0066 0.0046  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     
2172 C  CA    . VAL A-2 112 ? 0.0929 0.0975 0.1235 -0.0030 -0.0291 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    
2173 C  C     . VAL A-2 112 ? 0.0747 0.1170 0.1275 0.0028  -0.0071 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     
2174 O  O     . VAL A-2 112 ? 0.0838 0.1246 0.1373 -0.0002 -0.0038 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     
2175 C  CB    . VAL A-2 112 ? 0.1028 0.0990 0.1389 -0.0023 -0.0247 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    
2176 C  CG1   . VAL A-2 112 ? 0.1112 0.1126 0.1762 0.0218  -0.0102 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   
2177 C  CG2   . VAL A-2 112 ? 0.0946 0.1212 0.1473 -0.0087 -0.0420 0.0174  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   
2178 N  N     . PHE A-2 113 ? 0.0905 0.1114 0.1223 -0.0022 -0.0166 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     
2179 C  CA    . PHE A-2 113 ? 0.1067 0.1057 0.1353 0.0031  -0.0256 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    
2180 C  C     . PHE A-2 113 ? 0.0750 0.1081 0.1395 -0.0011 -0.0190 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     
2181 O  O     . PHE A-2 113 ? 0.0840 0.1352 0.1656 0.0079  -0.0105 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     
2182 C  CB    . PHE A-2 113 ? 0.1256 0.1137 0.1298 0.0013  -0.0236 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    
2183 C  CG    . PHE A-2 113 ? 0.1153 0.1205 0.0957 0.0083  -0.0115 0.0058  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    
2184 C  CD1   . PHE A-2 113 ? 0.1411 0.1200 0.1102 -0.0042 -0.0077 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   
2185 C  CD2   . PHE A-2 113 ? 0.1225 0.1571 0.1413 0.0242  -0.0069 0.0068  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   
2186 C  CE1   . PHE A-2 113 ? 0.1750 0.1246 0.1275 0.0058  0.0002  0.0000  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   
2187 C  CE2   . PHE A-2 113 ? 0.1470 0.1395 0.1571 0.0348  -0.0010 0.0450  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   
2188 C  CZ    . PHE A-2 113 ? 0.1775 0.1415 0.1638 0.0239  0.0137  0.0238  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    
2189 N  N     . LEU A-2 114 ? 0.0916 0.1176 0.1564 -0.0066 -0.0236 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     
2190 C  CA    . LEU A-2 114 ? 0.1105 0.1079 0.1475 -0.0161 -0.0208 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    
2191 C  C     . LEU A-2 114 ? 0.0968 0.1399 0.1525 0.0072  -0.0256 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     
2192 O  O     . LEU A-2 114 ? 0.1293 0.1836 0.1697 0.0402  -0.0383 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     
2193 C  CB    . LEU A-2 114 ? 0.1093 0.1288 0.2159 -0.0232 0.0056  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    
2194 C  CG    . LEU A-2 114 ? 0.1129 0.1202 0.2589 -0.0361 -0.0413 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    
2195 C  CD1   . LEU A-2 114 ? 0.1570 0.1320 0.1937 0.0013  -0.0407 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   
2196 C  CD2   . LEU A-2 114 ? 0.1684 0.1515 0.3245 -0.0599 0.0353  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   
2197 N  N     . ALA A-2 115 ? 0.1009 0.1275 0.1467 -0.0035 -0.0272 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     
2198 C  CA    . ALA A-2 115 ? 0.1178 0.1336 0.1499 -0.0093 -0.0327 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    
2199 C  C     . ALA A-2 115 ? 0.1398 0.1382 0.1684 -0.0031 -0.0490 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     
2200 O  O     . ALA A-2 115 ? 0.1614 0.1407 0.2318 0.0107  -0.0589 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     
2201 C  CB    . ALA A-2 115 ? 0.1235 0.1655 0.1493 -0.0064 -0.0147 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    
2202 N  N     . GLU A-2 116 ? 0.1351 0.1536 0.1842 -0.0137 -0.0462 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     
2203 C  CA    . GLU A-2 116 ? 0.1619 0.1820 0.2098 -0.0487 -0.0334 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    
2204 C  C     . GLU A-2 116 ? 0.1553 0.2329 0.2154 -0.0374 -0.0366 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     
2205 O  O     . GLU A-2 116 ? 0.1749 0.2706 0.1924 -0.0335 -0.0548 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     
2206 C  CB    . GLU A-2 116 ? 0.1522 0.1887 0.2564 -0.0364 -0.0391 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    
2207 C  CG    . GLU A-2 116 ? 0.1689 0.2360 0.2407 -0.0296 -0.0132 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    
2208 C  CD    . GLU A-2 116 ? 0.3110 0.2649 0.4001 -0.0695 0.1754  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    
2209 O  OE1   . GLU A-2 116 ? 0.3885 0.2765 0.7272 -0.1560 0.2520  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   
2210 O  OE2   . GLU A-2 116 ? 0.1800 0.3347 0.3385 -0.0235 0.0230  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   
2211 N  N     . ASN A-2 117 ? 0.2206 0.2817 0.2695 -0.0782 -0.0036 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     
2212 C  CA    . ASN A-2 117 ? 0.2376 0.3372 0.2625 -0.0850 0.0103  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    
2213 C  C     . ASN A-2 117 ? 0.2559 0.3032 0.2744 -0.1132 -0.0227 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     
2214 O  O     . ASN A-2 117 ? 0.3064 0.4085 0.2860 -0.1126 -0.0557 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     
2215 C  CB    . ASN A-2 117 ? 0.2294 0.4757 0.3900 -0.1011 -0.0684 -0.1375 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    
2216 C  CG    . ASN A-2 117 ? 0.1980 0.5846 0.3833 -0.1269 -0.0788 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    
2217 O  OD1   . ASN A-2 117 ? 0.4840 0.5411 0.6414 -0.2780 0.2387  -0.2708 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   
2218 N  ND2   . ASN A-2 117 ? 0.2350 0.6666 0.4570 -0.1105 -0.0377 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   
2219 N  N     . LEU A-2 118 ? 0.2489 0.2873 0.2739 -0.0516 0.0536  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     
2220 C  CA    . LEU A-2 118 ? 0.2057 0.2423 0.2548 -0.0051 0.0013  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    
2221 C  C     . LEU A-2 118 ? 0.2530 0.2299 0.2549 -0.0008 0.0180  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     
2222 O  O     . LEU A-2 118 ? 0.5639 0.2548 0.2814 -0.1164 0.0537  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     
2223 C  CB    . LEU A-2 118 ? 0.2244 0.2098 0.3314 0.0157  -0.0235 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    
2224 C  CG    . LEU A-2 118 ? 0.1956 0.2521 0.3029 0.0009  -0.0174 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    
2225 C  CD1   . LEU A-2 118 ? 0.2643 0.2680 0.4113 0.0331  -0.0288 0.0437  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   
2226 C  CD2   . LEU A-2 118 ? 0.3140 0.2470 0.1945 0.0441  0.0199  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   
2227 N  N     . LYS A-2 119 ? 0.2406 0.2383 0.2472 -0.0288 -0.0467 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     
2228 C  CA    . LYS A-2 119 ? 0.2928 0.2724 0.2469 -0.0248 -0.0288 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    
2229 C  C     . LYS A-2 119 ? 0.2404 0.2031 0.2292 0.0353  -0.0320 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     
2230 O  O     . LYS A-2 119 ? 0.2240 0.2051 0.2653 0.0520  -0.0565 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     
2231 C  CB    . LYS A-2 119 ? 0.3055 0.6262 0.3331 -0.1078 -0.1316 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    
2232 N  N     . GLU A-2 120 ? 0.3244 0.2185 0.1905 0.0290  -0.0013 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     
2233 C  CA    . GLU A-2 120 ? 0.3104 0.1845 0.1805 0.0532  -0.0116 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    
2234 C  C     . GLU A-2 120 ? 0.3985 0.1947 0.2323 0.0135  -0.1441 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     
2235 O  O     . GLU A-2 120 ? 0.3806 0.2655 0.2694 -0.0544 -0.1549 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     
2236 C  CB    . GLU A-2 120 ? 0.3781 0.3187 0.2748 0.0770  0.0693  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    
2237 C  CG    . GLU A-2 120 ? 0.3367 0.4070 0.2714 0.1670  -0.0064 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    
2238 C  CD    . GLU A-2 120 ? 0.4154 0.4424 0.1680 0.2176  0.0263  0.0145  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    
2239 O  OE1   . GLU A-2 120 ? 0.7640 0.6553 0.1400 0.3809  -0.0069 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   
2240 O  OE2   . GLU A-2 120 ? 0.2936 0.2377 0.2695 0.0736  0.0298  0.0723  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   
2241 N  N     . VAL A-2 121 ? 0.3397 0.1864 0.2120 0.0478  -0.1243 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     
2242 C  CA    . VAL A-2 121 ? 0.3353 0.2048 0.4533 0.0258  -0.1636 0.0198  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    
2243 C  C     . VAL A-2 121 ? 0.3749 0.2218 0.3878 0.0013  -0.1542 0.0123  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     
2244 O  O     . VAL A-2 121 ? 0.5178 0.4384 0.4443 -0.1048 -0.2397 0.1446  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     
2245 C  CB    . VAL A-2 121 ? 0.3236 0.2096 0.5202 0.0734  -0.1569 0.0482  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    
2246 C  CG1   . VAL A-2 121 ? 0.3877 0.4099 0.2755 -0.0335 -0.1223 0.0093  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   
2247 C  CG2   . VAL A-2 121 ? 0.2145 0.2669 0.4143 0.0251  -0.0222 0.0406  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   
2248 N  N     . GLU A-2 122 ? 0.3451 0.3146 0.4921 -0.0435 -0.1869 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     
2249 C  CA    . GLU A-2 122 ? 0.4302 0.7032 0.7012 -0.2642 -0.0550 -0.3218 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    
2250 C  C     . GLU A-2 122 ? 0.3629 0.8231 0.6195 -0.2477 0.1135  -0.2911 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     
2251 O  O     . GLU A-2 122 ? 0.3924 0.6444 0.6265 -0.1779 0.2346  -0.3476 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     
2252 C  CB    . GLU A-2 122 ? 0.6288 0.7036 0.6692 -0.3728 0.0208  -0.2958 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    
2253 C  CG    . GLU A-2 122 ? 0.9455 0.8019 0.5012 -0.4673 0.1931  -0.3234 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    
2254 C  CD    . GLU A-2 122 ? 0.9752 0.7108 0.5946 -0.4873 0.2826  -0.2580 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    
2255 O  OE1   . GLU A-2 122 ? 0.9170 0.7866 0.7441 -0.6039 0.4996  -0.4146 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   
2256 O  OE2   . GLU A-2 122 ? 1.0919 0.5560 0.5603 -0.4621 0.2931  0.0612  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   
2257 N  N     . ALA A-2 123 ? 0.4029 1.0022 0.6692 -0.3574 0.1843  -0.2369 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     
2258 C  CA    . ALA A-2 123 ? 0.4302 1.0220 0.5745 -0.3462 0.2459  -0.3994 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    
2259 C  C     . ALA A-2 123 ? 0.4085 1.1103 0.6628 -0.3727 0.1582  -0.2500 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     
2260 O  O     . ALA A-2 123 ? 1.0547 1.0623 0.3264 -0.6171 0.1554  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     
2261 C  CB    . ALA A-2 123 ? 0.8157 1.0552 0.5704 -0.4663 0.4055  -0.3699 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    
2262 N  N     . GLU A-2 127 ? 0.7544 0.6064 0.2870 -0.0805 0.0866  0.0150  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 N     
2263 C  CA    . GLU A-2 127 ? 0.6958 0.6809 0.2998 -0.0563 -0.0591 0.0667  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CA    
2264 C  C     . GLU A-2 127 ? 0.5926 0.7492 0.5048 0.0060  -0.0230 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 C     
2265 O  O     . GLU A-2 127 ? 0.7285 0.7185 0.3989 -0.0716 -0.0286 0.2590  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 O     
2266 C  CB    . GLU A-2 127 ? 0.4826 0.6726 0.3638 0.1246  0.1150  0.0938  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CB    
2267 N  N     . ASP A-2 128 ? 0.4900 0.7102 0.6301 -0.0271 0.0111  -0.1491 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 N     
2268 C  CA    . ASP A-2 128 ? 0.4703 0.6196 0.8527 0.0194  -0.0242 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CA    
2269 C  C     . ASP A-2 128 ? 0.4501 0.6022 0.9739 0.0291  0.0709  -0.2478 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 C     
2270 O  O     . ASP A-2 128 ? 0.3344 0.5297 1.2341 0.1271  0.2310  -0.1929 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 O     
2271 C  CB    . ASP A-2 128 ? 0.4359 0.5204 0.7537 0.2057  -0.2283 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CB    
2272 N  N     . GLU A-2 129 ? 0.5218 0.5973 0.8665 -0.0044 0.0967  -0.2544 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     
2273 C  CA    . GLU A-2 129 ? 0.4753 0.5951 0.5408 -0.0285 0.1238  -0.1913 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    
2274 C  C     . GLU A-2 129 ? 0.7787 0.4785 0.6782 -0.1172 -0.0566 0.0113  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     
2275 O  O     . GLU A-2 129 ? 1.5251 0.4375 1.0229 -0.2796 -0.2149 0.3540  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     
2276 C  CB    . GLU A-2 129 ? 0.6466 0.3821 0.6045 -0.0948 0.1827  -0.1399 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    
2277 N  N     . ALA A-2 130 ? 0.8633 0.5494 0.4075 -0.3570 0.0137  0.1533  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     
2278 C  CA    . ALA A-2 130 ? 0.4876 0.5215 0.5377 -0.2954 0.0629  0.2138  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    
2279 C  C     . ALA A-2 130 ? 0.2766 0.2773 0.3275 -0.0688 0.1221  0.0062  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     
2280 O  O     . ALA A-2 130 ? 0.2937 0.2946 0.3198 -0.1180 0.0866  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     
2281 C  CB    . ALA A-2 130 ? 1.1247 0.7422 0.5252 -0.6913 0.0332  0.1435  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    
2282 N  N     . ILE A-2 131 ? 0.2841 0.1460 0.2448 -0.0339 0.0901  0.0090  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     
2283 C  CA    . ILE A-2 131 ? 0.2412 0.1037 0.2000 -0.0169 0.0401  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2284 C  C     . ILE A-2 131 ? 0.1938 0.1134 0.1394 0.0033  0.0101  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     
2285 O  O     . ILE A-2 131 ? 0.3372 0.1494 0.1536 0.0083  -0.0301 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     
2286 C  CB    . ILE A-2 131 ? 0.2815 0.1583 0.3095 0.0536  0.1406  0.0449  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2287 C  CG1   . ILE A-2 131 ? 0.3957 0.1686 0.5635 0.0806  0.1298  0.0407  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2288 C  CG2   . ILE A-2 131 ? 0.3071 0.2793 0.3512 0.1080  0.1564  0.1484  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2289 C  CD1   . ILE A-2 131 ? 0.7738 0.2374 0.6109 -0.1417 0.3212  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2290 N  N     . GLU A-2 132 ? 0.1529 0.1038 0.1408 -0.0113 0.0233  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     
2291 C  CA    . GLU A-2 132 ? 0.1256 0.1060 0.1608 -0.0023 0.0031  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    
2292 C  C     . GLU A-2 132 ? 0.1330 0.0983 0.1316 -0.0016 0.0163  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     
2293 O  O     . GLU A-2 132 ? 0.1484 0.1404 0.1262 -0.0164 0.0114  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     
2294 C  CB    . GLU A-2 132 ? 0.1340 0.1358 0.1732 0.0176  0.0089  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    
2295 C  CG    . GLU A-2 132 ? 0.1803 0.1329 0.1979 0.0287  -0.0081 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    
2296 C  CD    . GLU A-2 132 ? 0.1548 0.1425 0.2526 0.0258  -0.0267 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    
2297 O  OE1   . GLU A-2 132 ? 0.1921 0.2151 0.2996 0.0179  -0.0598 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   
2298 O  OE2   . GLU A-2 132 ? 0.1779 0.1375 0.3833 0.0378  -0.0103 0.0064  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   
2299 N  N     . VAL A-2 133 ? 0.1277 0.1067 0.1321 0.0017  0.0124  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     
2300 C  CA    . VAL A-2 133 ? 0.1232 0.0973 0.1467 0.0066  -0.0040 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    
2301 C  C     . VAL A-2 133 ? 0.1346 0.1056 0.1238 0.0158  0.0216  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     
2302 O  O     . VAL A-2 133 ? 0.1579 0.1172 0.1577 0.0276  0.0384  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     
2303 C  CB    . VAL A-2 133 ? 0.1373 0.1299 0.1571 0.0141  -0.0181 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    
2304 C  CG1   . VAL A-2 133 ? 0.1250 0.2238 0.1774 -0.0216 0.0034  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   
2305 C  CG2   . VAL A-2 133 ? 0.2344 0.1714 0.1759 0.0907  -0.0257 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   
2306 N  N     . VAL A-2 134 ? 0.1372 0.1039 0.1044 -0.0090 -0.0002 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     
2307 C  CA    . VAL A-2 134 ? 0.1319 0.1098 0.1216 -0.0072 -0.0047 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    
2308 C  C     . VAL A-2 134 ? 0.1184 0.0883 0.1282 0.0062  0.0013  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     
2309 O  O     . VAL A-2 134 ? 0.1293 0.1324 0.1334 -0.0035 0.0100  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     
2310 C  CB    . VAL A-2 134 ? 0.1193 0.1385 0.1442 -0.0015 -0.0159 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    
2311 C  CG1   . VAL A-2 134 ? 0.1380 0.1521 0.1615 0.0156  0.0014  0.0108  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   
2312 C  CG2   . VAL A-2 134 ? 0.1290 0.1408 0.1466 -0.0118 0.0010  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   
2313 N  N     . TRP A-2 135 ? 0.1212 0.1012 0.1254 0.0097  -0.0078 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     
2314 C  CA    . TRP A-2 135 ? 0.1266 0.0987 0.1335 0.0024  -0.0235 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    
2315 C  C     . TRP A-2 135 ? 0.1302 0.0957 0.1261 0.0182  -0.0106 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     
2316 O  O     . TRP A-2 135 ? 0.1402 0.1224 0.1496 0.0275  -0.0047 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     
2317 C  CB    . TRP A-2 135 ? 0.1285 0.1069 0.1444 0.0108  -0.0266 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    
2318 C  CG    . TRP A-2 135 ? 0.1255 0.1289 0.1164 0.0170  -0.0170 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    
2319 C  CD1   . TRP A-2 135 ? 0.1343 0.1711 0.1287 0.0297  -0.0139 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   
2320 C  CD2   . TRP A-2 135 ? 0.1171 0.1170 0.1541 0.0007  -0.0170 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   
2321 N  NE1   . TRP A-2 135 ? 0.1308 0.1668 0.1441 0.0301  -0.0044 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   
2322 C  CE2   . TRP A-2 135 ? 0.1237 0.1147 0.1479 0.0082  -0.0120 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   
2323 C  CE3   . TRP A-2 135 ? 0.1110 0.1082 0.1553 0.0047  -0.0089 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   
2324 C  CZ2   . TRP A-2 135 ? 0.1201 0.1096 0.1889 0.0095  -0.0091 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   
2325 C  CZ3   . TRP A-2 135 ? 0.1076 0.1071 0.1848 0.0043  -0.0298 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   
2326 C  CH2   . TRP A-2 135 ? 0.1181 0.1295 0.1572 0.0085  -0.0200 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   
2327 N  N     . MET A-2 136 ? 0.1222 0.1059 0.1263 0.0127  -0.0146 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     
2328 C  CA    . MET A-2 136 ? 0.1164 0.1029 0.1453 0.0031  -0.0175 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    
2329 C  C     . MET A-2 136 ? 0.1186 0.0908 0.1573 0.0084  -0.0108 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     
2330 O  O     . MET A-2 136 ? 0.1251 0.0930 0.1463 0.0147  -0.0121 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     
2331 C  CB    . MET A-2 136 ? 0.1094 0.0991 0.1835 0.0155  -0.0259 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    
2332 C  CG    . MET A-2 136 ? 0.1141 0.1111 0.1873 0.0210  -0.0306 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    
2333 S  SD    . MET A-2 136 ? 0.1325 0.1513 0.1835 0.0169  -0.0311 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    
2334 C  CE    . MET A-2 136 ? 0.1532 0.2186 0.2253 -0.0378 -0.0507 0.0478  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    
2335 N  N     . ARG A-2 137 ? 0.1368 0.0932 0.1813 0.0031  -0.0223 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     
2336 C  CA    A ARG A-2 137 ? 0.1471 0.0752 0.2006 -0.0114 -0.0104 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2337 C  CA    B ARG A-2 137 ? 0.1482 0.0765 0.1937 -0.0091 -0.0125 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2338 C  C     . ARG A-2 137 ? 0.1395 0.0767 0.1764 0.0065  -0.0172 0.0043  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     
2339 O  O     . ARG A-2 137 ? 0.1309 0.1103 0.1774 0.0099  -0.0182 0.0029  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     
2340 C  CB    A ARG A-2 137 ? 0.1742 0.0758 0.2510 -0.0093 -0.0286 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2341 C  CB    B ARG A-2 137 ? 0.1766 0.0751 0.2765 -0.0040 0.0124  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2342 C  CG    A ARG A-2 137 ? 0.2473 0.1040 0.3199 -0.0399 -0.0167 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2343 C  CG    B ARG A-2 137 ? 0.2195 0.0851 0.3236 -0.0151 -0.0107 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2344 C  CD    A ARG A-2 137 ? 0.3626 0.0972 0.3737 -0.0447 -0.0420 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2345 C  CD    B ARG A-2 137 ? 0.3641 0.0807 0.4106 -0.0334 -0.0012 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2346 N  NE    A ARG A-2 137 ? 0.3215 0.1013 0.3813 -0.0399 -0.0526 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2347 N  NE    B ARG A-2 137 ? 0.4535 0.0950 0.4434 -0.0524 -0.0064 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2348 C  CZ    A ARG A-2 137 ? 0.3697 0.1343 0.3762 -0.0658 -0.0638 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2349 C  CZ    B ARG A-2 137 ? 0.5352 0.1404 0.4418 -0.1378 0.0630  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2350 N  NH1   A ARG A-2 137 ? 0.2866 0.0892 0.3678 0.0119  -0.0491 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2351 N  NH1   B ARG A-2 137 ? 0.5476 0.1100 0.4248 -0.0419 -0.0028 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2352 N  NH2   A ARG A-2 137 ? 0.3359 0.1120 0.2316 -0.0093 -0.0066 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2353 N  NH2   B ARG A-2 137 ? 0.6012 0.5000 0.3893 -0.4205 0.2350  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2354 N  N     . PRO A-2 138 ? 0.1274 0.0997 0.1685 -0.0139 -0.0104 0.0000  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     
2355 C  CA    . PRO A-2 138 ? 0.1541 0.1060 0.1632 0.0100  -0.0211 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    
2356 C  C     . PRO A-2 138 ? 0.1497 0.0938 0.1853 -0.0075 -0.0275 0.0120  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     
2357 O  O     . PRO A-2 138 ? 0.1605 0.1243 0.1772 -0.0073 -0.0340 0.0055  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     
2358 C  CB    . PRO A-2 138 ? 0.1416 0.1451 0.1935 0.0100  -0.0332 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    
2359 C  CG    . PRO A-2 138 ? 0.1662 0.1473 0.1450 0.0360  -0.0075 0.0145  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    
2360 C  CD    . PRO A-2 138 ? 0.1276 0.1150 0.1688 -0.0041 -0.0066 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    
2361 N  N     . GLU A-2 139 ? 0.1653 0.0957 0.2237 -0.0012 -0.0359 0.0114  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     
2362 C  CA    . GLU A-2 139 ? 0.1713 0.0980 0.2871 -0.0110 -0.0217 0.0483  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    
2363 C  C     . GLU A-2 139 ? 0.1678 0.1180 0.2318 -0.0034 -0.0437 0.0311  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     
2364 O  O     . GLU A-2 139 ? 0.2038 0.1423 0.2637 -0.0009 -0.0806 0.0300  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     
2365 C  CB    . GLU A-2 139 ? 0.2086 0.1076 0.2785 -0.0304 -0.0287 0.0378  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    
2366 C  CG    . GLU A-2 139 ? 0.2083 0.1122 0.2559 -0.0413 -0.0466 0.0226  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    
2367 C  CD    . GLU A-2 139 ? 0.2013 0.0964 0.2174 -0.0224 -0.0199 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    
2368 O  OE1   . GLU A-2 139 ? 0.1989 0.1151 0.2570 -0.0314 -0.0280 0.0320  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   
2369 O  OE2   . GLU A-2 139 ? 0.2186 0.1555 0.3137 -0.0795 -0.0562 0.0573  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   
2370 N  N     . GLU A-2 140 ? 0.1904 0.1044 0.2333 0.0100  -0.0158 0.0123  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     
2371 C  CA    A GLU A-2 140 ? 0.1922 0.1118 0.2306 0.0232  -0.0128 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    
2372 C  CA    B GLU A-2 140 ? 0.1908 0.1099 0.2384 0.0204  -0.0169 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    
2373 C  C     . GLU A-2 140 ? 0.1645 0.1062 0.2410 0.0318  -0.0380 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     
2374 O  O     . GLU A-2 140 ? 0.1785 0.1346 0.2398 0.0425  -0.0637 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     
2375 C  CB    A GLU A-2 140 ? 0.1765 0.1431 0.2276 0.0563  -0.0406 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    
2376 C  CB    B GLU A-2 140 ? 0.1797 0.1465 0.2375 0.0575  -0.0338 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    
2377 C  CG    A GLU A-2 140 ? 0.1885 0.1261 0.1953 0.0483  -0.0296 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    
2378 C  CG    B GLU A-2 140 ? 0.2074 0.1725 0.3051 0.0658  -0.0849 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    
2379 C  CD    A GLU A-2 140 ? 0.1797 0.2111 0.1620 0.0828  0.0133  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    
2380 C  CD    B GLU A-2 140 ? 0.5093 0.3842 0.3301 -0.1119 -0.0450 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    
2381 O  OE1   A GLU A-2 140 ? 0.1657 0.3253 0.3965 0.0840  -0.0362 -0.1599 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   
2382 O  OE1   B GLU A-2 140 ? 0.5207 0.7266 0.2750 -0.1061 -0.0502 -0.2671 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   
2383 O  OE2   A GLU A-2 140 ? 0.3783 0.2780 0.2966 0.1547  0.1115  0.1294  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   
2384 O  OE2   B GLU A-2 140 ? 0.5422 0.2501 0.2663 -0.1003 -0.0762 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   
2385 N  N     . ALA A-2 141 ? 0.1509 0.1038 0.2392 0.0221  -0.0356 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     
2386 C  CA    . ALA A-2 141 ? 0.1689 0.0950 0.1802 0.0258  -0.0156 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    
2387 C  C     . ALA A-2 141 ? 0.1501 0.1141 0.1861 0.0178  -0.0258 0.0090  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     
2388 O  O     . ALA A-2 141 ? 0.1461 0.1244 0.2160 0.0198  -0.0204 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     
2389 C  CB    . ALA A-2 141 ? 0.1628 0.0906 0.2072 0.0154  -0.0392 0.0109  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    
2390 N  N     . LEU A-2 142 ? 0.1589 0.0990 0.1846 0.0201  -0.0172 0.0156  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     
2391 C  CA    . LEU A-2 142 ? 0.1681 0.1381 0.1967 0.0396  -0.0052 0.0380  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    
2392 C  C     . LEU A-2 142 ? 0.1876 0.1370 0.1975 0.0370  -0.0464 0.0115  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     
2393 O  O     . LEU A-2 142 ? 0.1893 0.1583 0.1949 0.0429  -0.0398 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     
2394 C  CB    . LEU A-2 142 ? 0.1830 0.1789 0.1911 -0.0087 -0.0184 0.0441  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    
2395 C  CG    . LEU A-2 142 ? 0.2020 0.1618 0.1910 0.0075  -0.0026 0.0207  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    
2396 C  CD1   . LEU A-2 142 ? 0.2582 0.1879 0.2233 -0.0304 -0.0182 0.0092  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   
2397 C  CD2   . LEU A-2 142 ? 0.2402 0.2087 0.1939 -0.0381 0.0143  0.0173  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   
2398 N  N     . GLU A-2 143 ? 0.2037 0.1191 0.2297 0.0401  -0.0589 0.0151  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     
2399 C  CA    . GLU A-2 143 ? 0.2304 0.1323 0.2998 0.0549  -0.1066 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    
2400 C  C     . GLU A-2 143 ? 0.2045 0.1552 0.2576 0.0752  -0.0835 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     
2401 O  O     . GLU A-2 143 ? 0.2284 0.1979 0.3039 0.0737  -0.1240 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     
2402 C  CB    . GLU A-2 143 ? 0.2583 0.1438 0.3483 0.0704  -0.1181 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    
2403 N  N     . ARG A-2 144 ? 0.2073 0.1295 0.2663 0.0471  -0.0951 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     
2404 C  CA    . ARG A-2 144 ? 0.1995 0.1610 0.2501 0.0666  -0.0306 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    
2405 C  C     . ARG A-2 144 ? 0.1692 0.1394 0.2245 0.0472  -0.0257 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     
2406 O  O     . ARG A-2 144 ? 0.1819 0.2378 0.2859 0.0694  -0.0675 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     
2407 C  CB    . ARG A-2 144 ? 0.1937 0.2278 0.2315 0.0471  -0.0427 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    
2408 C  CG    . ARG A-2 144 ? 0.2337 0.2836 0.2650 0.0821  0.0027  -0.1189 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    
2409 C  CD    . ARG A-2 144 ? 0.5380 0.4116 0.2464 -0.1215 0.0879  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    
2410 N  NE    . ARG A-2 144 ? 0.2956 0.2776 0.2683 0.0558  0.0745  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    
2411 C  CZ    . ARG A-2 144 ? 0.2910 0.2462 0.2595 0.0548  0.0796  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    
2412 N  NH1   . ARG A-2 144 ? 0.3224 0.3173 0.2309 0.0782  -0.0172 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   
2413 N  NH2   . ARG A-2 144 ? 0.2639 0.2538 0.3328 0.0523  -0.0800 0.0293  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   
2414 N  N     . HIS A-2 145 ? 0.1923 0.1153 0.1934 0.0572  -0.0188 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     
2415 C  CA    . HIS A-2 145 ? 0.1675 0.1443 0.1781 0.0652  -0.0342 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    
2416 C  C     . HIS A-2 145 ? 0.1715 0.1325 0.1969 0.0506  -0.0323 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     
2417 O  O     . HIS A-2 145 ? 0.1859 0.1529 0.2184 0.0519  -0.0652 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     
2418 C  CB    . HIS A-2 145 ? 0.1550 0.1500 0.1801 0.0525  -0.0150 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    
2419 C  CG    . HIS A-2 145 ? 0.1546 0.1282 0.1949 0.0308  0.0119  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    
2420 N  ND1   . HIS A-2 145 ? 0.1714 0.1442 0.2041 0.0156  0.0110  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   
2421 C  CD2   . HIS A-2 145 ? 0.1654 0.1349 0.1758 0.0169  -0.0027 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   
2422 C  CE1   . HIS A-2 145 ? 0.1973 0.1850 0.2216 -0.0271 0.0621  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   
2423 N  NE2   . HIS A-2 145 ? 0.1647 0.1338 0.1832 0.0166  -0.0055 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   
2424 N  N     . GLN A-2 146 ? 0.1981 0.1304 0.2296 0.0543  -0.0459 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     
2425 C  CA    A GLN A-2 146 ? 0.2038 0.2001 0.2364 0.0293  -0.0532 0.0167  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2426 C  CA    B GLN A-2 146 ? 0.2014 0.2035 0.2346 0.0265  -0.0521 0.0179  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2427 C  C     . GLN A-2 146 ? 0.2096 0.1767 0.2572 0.0456  -0.0880 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     
2428 O  O     . GLN A-2 146 ? 0.2604 0.2578 0.2864 0.0666  -0.1250 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     
2429 C  CB    A GLN A-2 146 ? 0.2218 0.1899 0.2770 0.0212  -0.0898 0.0341  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2430 C  CB    B GLN A-2 146 ? 0.2230 0.1909 0.2778 0.0179  -0.0890 0.0338  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2431 C  CG    A GLN A-2 146 ? 0.2214 0.1872 0.2433 -0.0008 -0.0639 0.0101  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2432 C  CG    B GLN A-2 146 ? 0.2183 0.1860 0.2402 -0.0081 -0.0668 0.0046  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2433 C  CD    A GLN A-2 146 ? 0.2401 0.1983 0.2298 -0.0129 -0.0694 0.0018  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2434 C  CD    B GLN A-2 146 ? 0.2771 0.2201 0.2032 -0.0489 -0.0048 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2435 O  OE1   A GLN A-2 146 ? 0.2302 0.1477 0.2781 0.0105  -0.0592 0.0336  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2436 O  OE1   B GLN A-2 146 ? 0.3065 0.2526 0.3416 -0.0374 -0.0595 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2437 N  NE2   A GLN A-2 146 ? 0.2649 0.1483 0.2511 0.0224  -0.0812 0.0274  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2438 N  NE2   B GLN A-2 146 ? 0.3502 0.4108 0.3373 -0.0750 0.1065  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2439 N  N     . ARG A-2 147 ? 0.2384 0.1817 0.2936 0.1085  -0.1012 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     
2440 C  CA    . ARG A-2 147 ? 0.2548 0.2120 0.3735 0.1235  -0.0783 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    
2441 C  C     . ARG A-2 147 ? 0.2261 0.2489 0.2873 0.1160  -0.1021 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     
2442 O  O     . ARG A-2 147 ? 0.2165 0.2659 0.4770 0.1191  -0.1529 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     
2443 C  CB    . ARG A-2 147 ? 0.2392 0.2632 0.4776 0.1406  -0.0736 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    
2444 N  N     . GLY A-2 148 ? 0.2008 0.2355 0.3379 0.0859  -0.0378 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     
2445 C  CA    . GLY A-2 148 ? 0.2354 0.2729 0.3379 0.0481  -0.0497 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    
2446 C  C     . GLY A-2 148 ? 0.1365 0.2785 0.3456 0.0535  -0.0222 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     
2447 O  O     . GLY A-2 148 ? 0.1630 0.3275 0.4225 0.0164  -0.0055 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     
2448 N  N     . GLU A-2 149 ? 0.1642 0.2293 0.3329 0.0883  -0.0312 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     
2449 C  CA    . GLU A-2 149 ? 0.1341 0.2588 0.3469 0.0991  -0.0056 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    
2450 C  C     . GLU A-2 149 ? 0.1016 0.2367 0.3899 0.0507  0.0148  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     
2451 O  O     . GLU A-2 149 ? 0.1543 0.2684 0.4354 0.0556  0.0734  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     
2452 C  CB    . GLU A-2 149 ? 0.2468 0.2738 0.3573 0.1190  -0.0022 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    
2453 C  CG    . GLU A-2 149 ? 0.2803 0.4501 0.3548 0.1243  -0.0083 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    
2454 C  CD    . GLU A-2 149 ? 0.3177 0.4825 0.3904 0.1235  0.0240  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    
2455 O  OE1   . GLU A-2 149 ? 0.2799 0.3679 0.4791 0.0378  -0.0995 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   
2456 O  OE2   . GLU A-2 149 ? 0.5000 0.5610 0.3298 -0.0042 0.0513  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   
2457 N  N     . VAL A-2 150 ? 0.1445 0.1903 0.2819 0.0699  -0.0039 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     
2458 C  CA    . VAL A-2 150 ? 0.1512 0.1846 0.2179 0.0531  0.0004  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    
2459 C  C     . VAL A-2 150 ? 0.1242 0.1594 0.1928 0.0383  -0.0032 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     
2460 O  O     . VAL A-2 150 ? 0.1353 0.1589 0.2145 0.0083  0.0004  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     
2461 C  CB    . VAL A-2 150 ? 0.1754 0.2515 0.1937 0.0567  -0.0099 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    
2462 C  CG1   . VAL A-2 150 ? 0.1606 0.3437 0.1865 0.0156  -0.0177 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   
2463 C  CG2   . VAL A-2 150 ? 0.3414 0.3291 0.1990 0.1223  -0.0342 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   
2464 N  N     . GLU A-2 151 ? 0.1200 0.1626 0.1689 0.0478  -0.0161 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     
2465 C  CA    . GLU A-2 151 ? 0.1044 0.1480 0.1587 0.0359  -0.0119 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    
2466 C  C     . GLU A-2 151 ? 0.0951 0.1481 0.1358 0.0223  -0.0010 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     
2467 O  O     . GLU A-2 151 ? 0.1167 0.2229 0.1479 0.0588  -0.0064 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     
2468 C  CB    . GLU A-2 151 ? 0.1087 0.1732 0.2270 0.0127  -0.0316 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    
2469 C  CG    . GLU A-2 151 ? 0.1090 0.2789 0.2605 0.0230  -0.0433 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    
2470 C  CD    . GLU A-2 151 ? 0.1468 0.3435 0.2695 0.1034  -0.0537 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    
2471 O  OE1   . GLU A-2 151 ? 0.2268 0.3405 0.2198 0.1118  -0.0615 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   
2472 O  OE2   . GLU A-2 151 ? 0.2257 0.4840 0.4021 0.2141  -0.0251 0.0146  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   
2473 N  N     . PHE A-2 152 ? 0.0935 0.1162 0.1530 0.0144  0.0057  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     
2474 C  CA    . PHE A-2 152 ? 0.0859 0.0974 0.1552 0.0110  0.0065  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    
2475 C  C     . PHE A-2 152 ? 0.0985 0.0948 0.0994 -0.0012 -0.0015 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     
2476 O  O     . PHE A-2 152 ? 0.0991 0.1347 0.1054 0.0012  -0.0096 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     
2477 C  CB    . PHE A-2 152 ? 0.1040 0.1122 0.1507 -0.0153 0.0025  0.0052  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    
2478 C  CG    . PHE A-2 152 ? 0.1012 0.1034 0.1765 0.0031  -0.0025 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    
2479 C  CD1   . PHE A-2 152 ? 0.1537 0.1069 0.2223 0.0006  0.0349  0.0193  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   
2480 C  CD2   . PHE A-2 152 ? 0.1307 0.1339 0.1798 -0.0110 0.0105  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   
2481 C  CE1   . PHE A-2 152 ? 0.1487 0.1136 0.2150 -0.0052 0.0000  0.0152  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   
2482 C  CE2   . PHE A-2 152 ? 0.2032 0.1381 0.2063 -0.0469 -0.0421 0.0068  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   
2483 C  CZ    . PHE A-2 152 ? 0.1177 0.1573 0.2682 -0.0022 -0.0646 0.0486  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    
2484 N  N     . SER A-2 153 ? 0.0784 0.0955 0.1148 0.0011  0.0005  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     
2485 C  CA    . SER A-2 153 ? 0.0726 0.0951 0.1221 -0.0049 0.0028  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    
2486 C  C     . SER A-2 153 ? 0.0696 0.0890 0.1042 -0.0078 -0.0028 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     
2487 O  O     . SER A-2 153 ? 0.0794 0.0882 0.1099 -0.0117 -0.0077 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     
2488 C  CB    . SER A-2 153 ? 0.0815 0.1026 0.1220 -0.0161 -0.0117 0.0027  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    
2489 O  OG    . SER A-2 153 ? 0.0944 0.1107 0.0972 -0.0218 -0.0031 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    
2490 N  N     . ALA A-2 154 ? 0.0765 0.0880 0.0921 -0.0007 -0.0010 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     
2491 C  CA    . ALA A-2 154 ? 0.0666 0.0890 0.0948 0.0002  -0.0041 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    
2492 C  C     . ALA A-2 154 ? 0.0772 0.0740 0.0889 -0.0062 -0.0010 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     
2493 O  O     . ALA A-2 154 ? 0.0802 0.0784 0.0983 -0.0132 0.0004  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     
2494 C  CB    . ALA A-2 154 ? 0.0957 0.0984 0.1035 -0.0030 0.0039  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    
2495 N  N     . THR A-2 155 ? 0.0779 0.0855 0.0870 -0.0041 -0.0079 0.0006  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     
2496 C  CA    . THR A-2 155 ? 0.0850 0.0799 0.0877 -0.0026 -0.0131 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    
2497 C  C     . THR A-2 155 ? 0.0841 0.0836 0.0865 -0.0049 -0.0123 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     
2498 O  O     . THR A-2 155 ? 0.0876 0.0841 0.1020 -0.0066 -0.0111 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     
2499 C  CB    . THR A-2 155 ? 0.0853 0.0866 0.0967 0.0169  0.0038  0.0043  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    
2500 O  OG1   . THR A-2 155 ? 0.0839 0.1100 0.0992 0.0102  -0.0064 0.0050  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   
2501 C  CG2   . THR A-2 155 ? 0.1124 0.0743 0.1113 0.0015  0.0005  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   
2502 N  N     . GLY A-2 156 ? 0.0856 0.0837 0.0865 0.0067  -0.0065 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     
2503 C  CA    . GLY A-2 156 ? 0.0976 0.0892 0.0922 -0.0032 -0.0027 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    
2504 C  C     . GLY A-2 156 ? 0.0949 0.0790 0.1041 -0.0094 -0.0098 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     
2505 O  O     . GLY A-2 156 ? 0.0969 0.0922 0.1093 -0.0056 -0.0104 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     
2506 N  N     . LEU A-2 157 ? 0.0797 0.0883 0.0959 0.0016  -0.0076 0.0023  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     
2507 C  CA    . LEU A-2 157 ? 0.0749 0.0896 0.0985 -0.0008 -0.0111 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    
2508 C  C     . LEU A-2 157 ? 0.0767 0.0692 0.1189 -0.0063 -0.0033 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     
2509 O  O     . LEU A-2 157 ? 0.0873 0.0834 0.1161 -0.0048 -0.0087 0.0034  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     
2510 C  CB    . LEU A-2 157 ? 0.0931 0.0920 0.0991 0.0004  -0.0168 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    
2511 C  CG    . LEU A-2 157 ? 0.1120 0.0834 0.0995 -0.0029 -0.0210 0.0038  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    
2512 C  CD1   . LEU A-2 157 ? 0.1104 0.0987 0.1195 0.0092  -0.0051 0.0085  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   
2513 C  CD2   . LEU A-2 157 ? 0.1224 0.1258 0.1031 -0.0183 -0.0146 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   
2514 N  N     . VAL A-2 158 ? 0.0714 0.0847 0.1068 0.0050  -0.0074 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     
2515 C  CA    . VAL A-2 158 ? 0.0751 0.0803 0.1201 -0.0029 -0.0193 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    
2516 C  C     . VAL A-2 158 ? 0.0799 0.0738 0.1368 -0.0071 -0.0157 0.0064  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     
2517 O  O     . VAL A-2 158 ? 0.0840 0.0929 0.1316 -0.0182 -0.0168 0.0143  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     
2518 C  CB    . VAL A-2 158 ? 0.0838 0.0814 0.1289 0.0108  -0.0121 0.0006  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    
2519 C  CG1   . VAL A-2 158 ? 0.0733 0.0912 0.1565 -0.0008 -0.0061 0.0048  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   
2520 C  CG2   . VAL A-2 158 ? 0.0957 0.0872 0.1260 -0.0036 -0.0070 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   
2521 N  N     . GLY A-2 159 ? 0.0878 0.0950 0.1061 0.0008  -0.0150 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     
2522 C  CA    . GLY A-2 159 ? 0.1109 0.0774 0.1513 -0.0066 -0.0361 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    
2523 C  C     . GLY A-2 159 ? 0.0982 0.0907 0.1018 -0.0080 -0.0117 0.0072  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     
2524 O  O     . GLY A-2 159 ? 0.1170 0.0948 0.1118 -0.0300 -0.0181 0.0078  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     
2525 N  N     . VAL A-2 160 ? 0.1067 0.0844 0.1056 0.0001  -0.0174 0.0055  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     
2526 C  CA    . VAL A-2 160 ? 0.1023 0.0834 0.1308 0.0009  -0.0030 0.0048  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    
2527 C  C     . VAL A-2 160 ? 0.1072 0.0850 0.1139 -0.0212 -0.0097 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     
2528 O  O     . VAL A-2 160 ? 0.1274 0.0902 0.1232 -0.0208 -0.0149 0.0064  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     
2529 C  CB    . VAL A-2 160 ? 0.1003 0.0975 0.1451 -0.0013 -0.0110 0.0097  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    
2530 C  CG1   . VAL A-2 160 ? 0.1166 0.1017 0.1893 0.0151  -0.0122 0.0229  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   
2531 C  CG2   . VAL A-2 160 ? 0.1126 0.1143 0.1416 -0.0024 0.0105  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   
2532 N  N     . LEU A-2 161 ? 0.1002 0.1061 0.0999 -0.0069 -0.0188 0.0018  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     
2533 C  CA    . LEU A-2 161 ? 0.0918 0.1033 0.1082 -0.0072 -0.0207 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    
2534 C  C     . LEU A-2 161 ? 0.0945 0.0998 0.1267 -0.0161 -0.0218 0.0055  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     
2535 O  O     . LEU A-2 161 ? 0.1112 0.1215 0.1232 -0.0317 -0.0102 0.0056  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     
2536 C  CB    . LEU A-2 161 ? 0.0973 0.0983 0.1082 -0.0030 -0.0169 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    
2537 C  CG    . LEU A-2 161 ? 0.0969 0.0840 0.1241 -0.0148 -0.0334 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    
2538 C  CD1   . LEU A-2 161 ? 0.1185 0.1146 0.1184 -0.0117 -0.0231 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   
2539 C  CD2   . LEU A-2 161 ? 0.1367 0.1005 0.1545 0.0114  -0.0299 0.0095  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   
2540 N  N     . TYR A-2 162 ? 0.1016 0.1120 0.1134 -0.0145 -0.0342 0.0082  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     
2541 C  CA    . TYR A-2 162 ? 0.1019 0.1035 0.1250 -0.0094 -0.0297 0.0061  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    
2542 C  C     . TYR A-2 162 ? 0.0962 0.1144 0.1243 -0.0236 -0.0254 0.0046  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     
2543 O  O     . TYR A-2 162 ? 0.1086 0.1378 0.1387 -0.0377 -0.0230 0.0138  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     
2544 C  CB    . TYR A-2 162 ? 0.0911 0.1143 0.1608 -0.0171 -0.0277 0.0348  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    
2545 C  CG    . TYR A-2 162 ? 0.0947 0.1137 0.1730 -0.0261 -0.0342 0.0423  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    
2546 C  CD1   . TYR A-2 162 ? 0.0927 0.1329 0.2339 -0.0188 -0.0131 0.0342  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   
2547 C  CD2   . TYR A-2 162 ? 0.1326 0.1229 0.2003 -0.0354 -0.0700 0.0334  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   
2548 C  CE1   . TYR A-2 162 ? 0.0951 0.1710 0.3058 -0.0162 -0.0241 0.0849  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   
2549 C  CE2   . TYR A-2 162 ? 0.1411 0.1337 0.3050 -0.0333 -0.1126 0.0494  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   
2550 C  CZ    . TYR A-2 162 ? 0.1200 0.1645 0.3390 -0.0227 -0.0869 0.0925  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    
2551 O  OH    . TYR A-2 162 ? 0.1161 0.2407 0.4494 -0.0526 -0.0872 0.1280  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    
2552 N  N     . TYR A-2 163 ? 0.1170 0.1108 0.1128 -0.0176 -0.0259 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     
2553 C  CA    . TYR A-2 163 ? 0.1420 0.1111 0.1136 -0.0292 -0.0160 0.0044  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    
2554 C  C     . TYR A-2 163 ? 0.1295 0.1198 0.1135 -0.0429 -0.0221 0.0078  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     
2555 O  O     . TYR A-2 163 ? 0.1354 0.1210 0.1523 -0.0470 -0.0212 0.0066  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     
2556 C  CB    . TYR A-2 163 ? 0.1438 0.1188 0.1285 -0.0393 0.0011  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    
2557 C  CG    . TYR A-2 163 ? 0.1410 0.1229 0.1308 -0.0381 -0.0017 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    
2558 C  CD1   . TYR A-2 163 ? 0.1384 0.1276 0.1528 -0.0580 -0.0069 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   
2559 C  CD2   . TYR A-2 163 ? 0.1665 0.1225 0.1633 -0.0331 -0.0058 0.0087  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   
2560 C  CE1   . TYR A-2 163 ? 0.1835 0.1217 0.1661 -0.0574 -0.0141 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   
2561 C  CE2   . TYR A-2 163 ? 0.1735 0.1272 0.1606 -0.0376 -0.0003 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   
2562 C  CZ    . TYR A-2 163 ? 0.2189 0.1254 0.1849 -0.0543 -0.0294 0.0030  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    
2563 O  OH    . TYR A-2 163 ? 0.2166 0.1307 0.2372 -0.0358 -0.0169 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    
2564 N  N     . HIS A-2 164 ? 0.1420 0.1035 0.1129 -0.0268 -0.0248 0.0092  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     
2565 C  CA    . HIS A-2 164 ? 0.1431 0.1189 0.1383 -0.0315 -0.0167 0.0274  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    
2566 C  C     . HIS A-2 164 ? 0.1472 0.1271 0.1790 -0.0417 -0.0057 0.0321  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     
2567 O  O     . HIS A-2 164 ? 0.2175 0.1554 0.2561 -0.0846 0.0267  0.0519  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     
2568 C  CB    . HIS A-2 164 ? 0.1503 0.1131 0.1712 -0.0168 -0.0374 0.0244  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    
2569 C  CG    . HIS A-2 164 ? 0.1562 0.1139 0.1655 -0.0168 -0.0394 0.0192  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    
2570 N  ND1   . HIS A-2 164 ? 0.1521 0.1128 0.1643 -0.0166 -0.0301 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   
2571 C  CD2   . HIS A-2 164 ? 0.1891 0.1117 0.1915 -0.0206 -0.0105 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   
2572 C  CE1   . HIS A-2 164 ? 0.1728 0.1000 0.1868 -0.0004 -0.0272 0.0206  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   
2573 N  NE2   . HIS A-2 164 ? 0.1673 0.1070 0.1995 -0.0108 -0.0353 0.0214  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   
2574 N  N     . ALA A-2 165 ? 0.1543 0.1481 0.1207 -0.0231 -0.0101 0.0208  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     
2575 C  CA    . ALA A-2 165 ? 0.1380 0.1516 0.1372 -0.0394 -0.0138 0.0225  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    
2576 C  C     . ALA A-2 165 ? 0.1632 0.1713 0.1507 -0.0797 -0.0163 0.0310  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     
2577 O  O     . ALA A-2 165 ? 0.1676 0.2732 0.2252 -0.1107 -0.0167 0.0792  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     
2578 C  CB    . ALA A-2 165 ? 0.1727 0.1643 0.1175 -0.0180 -0.0375 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    
2579 N  N     . PHE A-2 166 ? 0.1545 0.1749 0.1301 -0.0519 -0.0216 0.0176  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     
2580 C  CA    . PHE A-2 166 ? 0.1547 0.2424 0.1692 -0.0589 -0.0346 0.0028  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    
2581 C  C     . PHE A-2 166 ? 0.1398 0.2927 0.1628 -0.0854 -0.0234 0.0019  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     
2582 O  O     . PHE A-2 166 ? 0.1426 0.4797 0.2088 -0.1367 -0.0272 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     
2583 C  CB    . PHE A-2 166 ? 0.1209 0.2544 0.1807 -0.0466 -0.0312 0.0374  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    
2584 C  CG    . PHE A-2 166 ? 0.1288 0.2244 0.2075 -0.0641 -0.0100 0.0186  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    
2585 C  CD1   . PHE A-2 166 ? 0.1280 0.1978 0.2236 -0.0527 -0.0627 0.0641  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   
2586 C  CD2   . PHE A-2 166 ? 0.2536 0.3479 0.2504 -0.1920 0.0735  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   
2587 C  CE1   . PHE A-2 166 ? 0.1897 0.1807 0.2431 -0.0528 -0.0753 0.0451  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   
2588 C  CE2   . PHE A-2 166 ? 0.2548 0.3221 0.2195 -0.1487 0.0309  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   
2589 C  CZ    . PHE A-2 166 ? 0.2410 0.2187 0.2119 -0.0631 -0.0398 0.0083  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    
2590 N  N     . LEU A-2 167 ? 0.1518 0.2038 0.1540 -0.0769 -0.0247 0.0191  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     
2591 C  CA    . LEU A-2 167 ? 0.1498 0.2175 0.1609 -0.0836 -0.0233 0.0069  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    
2592 C  C     . LEU A-2 167 ? 0.2406 0.1980 0.1808 -0.1251 -0.0131 0.0040  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     
2593 O  O     . LEU A-2 167 ? 0.3020 0.2528 0.1936 -0.0699 -0.0059 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     
2594 C  CB    . LEU A-2 167 ? 0.1800 0.1837 0.1621 -0.0752 -0.0122 0.0063  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    
2595 C  CG    . LEU A-2 167 ? 0.1353 0.1988 0.1695 -0.0442 -0.0278 0.0173  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    
2596 C  CD1   . LEU A-2 167 ? 0.2118 0.2102 0.1581 -0.0716 -0.0220 0.0558  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   
2597 C  CD2   . LEU A-2 167 ? 0.1668 0.3296 0.2083 -0.0119 -0.0716 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   
2598 N  N     . ARG A-2 168 ? 0.3823 0.1769 0.2309 -0.1594 -0.0356 0.0208  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     
2599 C  CA    . ARG A-2 168 ? 0.2882 0.2037 0.3449 -0.1016 0.0436  0.0300  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    
2600 C  C     . ARG A-2 168 ? 0.7000 0.3518 0.3672 -0.4585 -0.3000 0.2090  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     
2601 O  O     . ARG A-2 168 ? 0.5578 0.4993 0.4794 -0.3978 -0.1709 0.1003  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     
2602 C  CB    . ARG A-2 168 ? 0.3576 0.2081 0.3793 -0.1288 -0.0213 0.0360  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    
2603 C  CG    . ARG A-2 168 ? 0.3689 0.2799 0.3288 -0.1644 -0.0214 0.0620  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    
2604 C  CD    . ARG A-2 168 ? 0.3261 0.2694 0.3796 -0.1663 0.0274  0.0904  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    
2605 N  NE    . ARG A-2 168 ? 0.2966 0.2099 0.3704 -0.1155 0.0013  0.1043  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    
2606 C  CZ    . ARG A-2 168 ? 0.2188 0.2180 0.3984 -0.0550 0.0337  0.0950  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    
2607 N  NH1   . ARG A-2 168 ? 0.2455 0.2047 0.6990 -0.0612 0.0182  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   
2608 N  NH2   . ARG A-2 168 ? 0.2500 0.3807 0.3684 -0.0310 0.0024  0.0977  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   
2609 N  N1    A AR6 B   .   ? 0.2618 0.2182 0.2283 -0.0982 -0.0364 0.0470  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    
2610 C  C2    A AR6 B   .   ? 0.3107 0.2470 0.2347 -0.0876 -0.0713 0.0406  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    
2611 N  N3    A AR6 B   .   ? 0.2780 0.2744 0.2396 -0.1129 -0.0497 0.0438  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    
2612 C  C4    A AR6 B   .   ? 0.2046 0.2801 0.2926 -0.1193 -0.0297 0.0516  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    
2613 C  C5    A AR6 B   .   ? 0.2312 0.2536 0.2497 -0.1138 -0.0184 0.0232  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    
2614 C  C6    A AR6 B   .   ? 0.1814 0.2134 0.2442 -0.0859 0.0101  0.0133  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    
2615 N  N6    A AR6 B   .   ? 0.2711 0.2277 0.1697 -0.1384 0.0340  0.0397  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    
2616 N  N7    A AR6 B   .   ? 0.2395 0.2487 0.2338 -0.0937 -0.0316 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    
2617 C  C8    A AR6 B   .   ? 0.2964 0.3163 0.1956 -0.1846 -0.0181 0.0546  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    
2618 N  N9    A AR6 B   .   ? 0.2679 0.3223 0.2029 -0.1872 -0.0065 0.0792  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    
2619 P  PA    A AR6 B   .   ? 0.2468 0.2583 0.1791 -0.0448 -0.0234 0.0697  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    
2620 P  PB    A AR6 B   .   ? 0.1550 0.1616 0.1642 -0.0103 -0.0055 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    
2621 C  "C1'" A AR6 B   .   ? 0.3432 0.3823 0.2360 -0.1425 -0.0611 0.0737  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 
2622 O  O1A   A AR6 B   .   ? 0.4183 0.5328 0.2237 -0.0431 0.1298  0.0097  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   
2623 O  O1B   A AR6 B   .   ? 0.1879 0.1517 0.2423 -0.0057 -0.0299 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   
2624 C  C1D   A AR6 B   .   ? 0.1530 0.1386 0.1708 0.0013  -0.0038 0.0389  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   
2625 O  O1D   A AR6 B   .   ? 0.1505 0.1787 0.1896 0.0106  -0.0010 0.0520  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   
2626 C  "C2'" A AR6 B   .   ? 0.3835 0.5509 0.2359 -0.2328 -0.0248 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 
2627 O  "O2'" A AR6 B   .   ? 0.3877 0.6714 0.2560 -0.2100 -0.0077 0.0428  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 
2628 O  O2A   A AR6 B   .   ? 0.2629 0.2254 0.4080 -0.0464 -0.0820 0.1624  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   
2629 O  O2B   A AR6 B   .   ? 0.1499 0.1750 0.2422 -0.0198 0.0224  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   
2630 C  C2D   A AR6 B   .   ? 0.1217 0.1434 0.1637 0.0073  -0.0177 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   
2631 O  O2D   A AR6 B   .   ? 0.1099 0.2309 0.1237 -0.0127 0.0022  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   
2632 C  "C3'" A AR6 B   .   ? 0.3924 0.5634 0.2660 -0.2295 -0.0872 0.0593  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 
2633 O  "O3'" A AR6 B   .   ? 0.4944 0.9770 0.3128 -0.3351 -0.1238 0.2087  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 
2634 O  O3A   A AR6 B   .   ? 0.1710 0.1683 0.1678 0.0081  0.0261  0.0266  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   
2635 C  C3D   A AR6 B   .   ? 0.1007 0.1530 0.1433 -0.0082 0.0204  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   
2636 O  O3D   A AR6 B   .   ? 0.1648 0.1757 0.1414 -0.0056 0.0219  0.0233  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   
2637 C  "C4'" A AR6 B   .   ? 0.3629 0.3355 0.4528 -0.1772 -0.1343 0.1976  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 
2638 O  "O4'" A AR6 B   .   ? 0.3417 0.3713 0.3610 -0.0958 -0.0568 0.0890  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 
2639 C  C4D   A AR6 B   .   ? 0.1155 0.1625 0.1666 -0.0039 -0.0019 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   
2640 O  O4D   A AR6 B   .   ? 0.1600 0.1321 0.1547 -0.0076 0.0124  0.0019  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   
2641 C  "C5'" A AR6 B   .   ? 0.3964 0.3382 0.4622 -0.1815 -0.0458 0.1528  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 
2642 O  "O5'" A AR6 B   .   ? 0.3443 0.3646 0.3157 -0.1788 -0.0515 0.1580  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 
2643 C  C5D   A AR6 B   .   ? 0.1595 0.1541 0.1695 -0.0229 -0.0158 0.0136  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   
2644 O  O5D   A AR6 B   .   ? 0.1529 0.1686 0.1716 -0.0247 -0.0100 0.0141  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   
2645 C  C1    . GOL C   .   ? 0.9082 0.2391 0.7473 -0.1474 -0.1732 0.1227  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C1    
2646 O  O1    . GOL C   .   ? 0.6871 0.2881 0.3672 0.0329  -0.2238 0.0728  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O1    
2647 C  C2    . GOL C   .   ? 0.6345 0.2782 0.8081 -0.0595 -0.1647 0.1580  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C2    
2648 O  O2    . GOL C   .   ? 0.8172 0.2618 0.8131 -0.2129 -0.2898 0.2529  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O2    
2649 C  C3    . GOL C   .   ? 0.7304 0.3838 1.0816 -0.1973 -0.1492 0.1107  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C3    
2650 O  O3    . GOL C   .   ? 0.2911 0.5152 1.0890 0.0272  0.0666  -0.1527 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O3    
2651 S  S     . SO4 D   .   ? 0.1719 0.2109 0.2590 0.0303  0.0166  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S     
2652 O  O1    . SO4 D   .   ? 0.2192 0.1974 0.2879 0.0461  0.0250  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1    
2653 O  O2    . SO4 D   .   ? 0.3472 0.2813 0.3088 0.1455  -0.0180 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2    
2654 O  O3    . SO4 D   .   ? 0.1838 0.3573 0.6322 -0.0140 0.0178  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3    
2655 O  O4    . SO4 D   .   ? 0.2727 0.2670 0.3095 0.0865  -0.0378 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4    
2656 MN MN    . MN  E   .   ? 0.1147 0.0884 0.1139 0.0038  0.0095  0.0147  ? ? ? ? ? ? 204 MN  A   MN    
2657 N  N1    A AR6 B-2 .   ? 0.2618 0.2182 0.2283 -0.0982 -0.0364 0.0470  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    
2658 C  C2    A AR6 B-2 .   ? 0.3107 0.2470 0.2347 -0.0876 -0.0713 0.0406  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    
2659 N  N3    A AR6 B-2 .   ? 0.2780 0.2744 0.2396 -0.1129 -0.0497 0.0438  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    
2660 C  C4    A AR6 B-2 .   ? 0.2046 0.2801 0.2926 -0.1193 -0.0297 0.0516  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    
2661 C  C5    A AR6 B-2 .   ? 0.2312 0.2536 0.2497 -0.1138 -0.0184 0.0232  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    
2662 C  C6    A AR6 B-2 .   ? 0.1814 0.2134 0.2442 -0.0859 0.0101  0.0133  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    
2663 N  N6    A AR6 B-2 .   ? 0.2711 0.2277 0.1697 -0.1384 0.0340  0.0397  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    
2664 N  N7    A AR6 B-2 .   ? 0.2395 0.2487 0.2338 -0.0937 -0.0316 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    
2665 C  C8    A AR6 B-2 .   ? 0.2964 0.3163 0.1956 -0.1846 -0.0181 0.0546  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    
2666 N  N9    A AR6 B-2 .   ? 0.2679 0.3223 0.2029 -0.1872 -0.0065 0.0792  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    
2667 P  PA    A AR6 B-2 .   ? 0.2468 0.2583 0.1791 -0.0448 -0.0234 0.0697  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    
2668 P  PB    A AR6 B-2 .   ? 0.1550 0.1616 0.1642 -0.0103 -0.0055 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    
2669 C  "C1'" A AR6 B-2 .   ? 0.3432 0.3823 0.2360 -0.1425 -0.0611 0.0737  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 
2670 O  O1A   A AR6 B-2 .   ? 0.4183 0.5328 0.2237 -0.0431 0.1298  0.0097  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   
2671 O  O1B   A AR6 B-2 .   ? 0.1879 0.1517 0.2423 -0.0057 -0.0299 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   
2672 C  C1D   A AR6 B-2 .   ? 0.1530 0.1386 0.1708 0.0013  -0.0038 0.0389  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   
2673 O  O1D   A AR6 B-2 .   ? 0.1505 0.1787 0.1896 0.0106  -0.0010 0.0520  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   
2674 C  "C2'" A AR6 B-2 .   ? 0.3835 0.5509 0.2359 -0.2328 -0.0248 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 
2675 O  "O2'" A AR6 B-2 .   ? 0.3877 0.6714 0.2560 -0.2100 -0.0077 0.0428  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 
2676 O  O2A   A AR6 B-2 .   ? 0.2629 0.2254 0.4080 -0.0464 -0.0820 0.1624  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   
2677 O  O2B   A AR6 B-2 .   ? 0.1499 0.1750 0.2422 -0.0198 0.0224  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   
2678 C  C2D   A AR6 B-2 .   ? 0.1217 0.1434 0.1637 0.0073  -0.0177 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   
2679 O  O2D   A AR6 B-2 .   ? 0.1099 0.2309 0.1237 -0.0127 0.0022  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   
2680 C  "C3'" A AR6 B-2 .   ? 0.3924 0.5634 0.2660 -0.2295 -0.0872 0.0593  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 
2681 O  "O3'" A AR6 B-2 .   ? 0.4944 0.9770 0.3128 -0.3351 -0.1238 0.2087  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 
2682 O  O3A   A AR6 B-2 .   ? 0.1710 0.1683 0.1678 0.0081  0.0261  0.0266  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   
2683 C  C3D   A AR6 B-2 .   ? 0.1007 0.1530 0.1433 -0.0082 0.0204  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   
2684 O  O3D   A AR6 B-2 .   ? 0.1648 0.1757 0.1414 -0.0056 0.0219  0.0233  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   
2685 C  "C4'" A AR6 B-2 .   ? 0.3629 0.3355 0.4528 -0.1772 -0.1343 0.1976  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 
2686 O  "O4'" A AR6 B-2 .   ? 0.3417 0.3713 0.3610 -0.0958 -0.0568 0.0890  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 
2687 C  C4D   A AR6 B-2 .   ? 0.1155 0.1625 0.1666 -0.0039 -0.0019 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   
2688 O  O4D   A AR6 B-2 .   ? 0.1600 0.1321 0.1547 -0.0076 0.0124  0.0019  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   
2689 C  "C5'" A AR6 B-2 .   ? 0.3964 0.3382 0.4622 -0.1815 -0.0458 0.1528  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 
2690 O  "O5'" A AR6 B-2 .   ? 0.3443 0.3646 0.3157 -0.1788 -0.0515 0.1580  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 
2691 C  C5D   A AR6 B-2 .   ? 0.1595 0.1541 0.1695 -0.0229 -0.0158 0.0136  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   
2692 O  O5D   A AR6 B-2 .   ? 0.1529 0.1686 0.1716 -0.0247 -0.0100 0.0141  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   
2693 C  C1    . GOL C-2 .   ? 0.9082 0.2391 0.7473 -0.1474 -0.1732 0.1227  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C1    
2694 O  O1    . GOL C-2 .   ? 0.6871 0.2881 0.3672 0.0329  -0.2238 0.0728  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O1    
2695 C  C2    . GOL C-2 .   ? 0.6345 0.2782 0.8081 -0.0595 -0.1647 0.1580  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C2    
2696 O  O2    . GOL C-2 .   ? 0.8172 0.2618 0.8131 -0.2129 -0.2898 0.2529  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O2    
2697 C  C3    . GOL C-2 .   ? 0.7304 0.3838 1.0816 -0.1973 -0.1492 0.1107  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C3    
2698 O  O3    . GOL C-2 .   ? 0.2911 0.5152 1.0890 0.0272  0.0666  -0.1527 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O3    
2699 S  S     . SO4 D-2 .   ? 0.1719 0.2109 0.2590 0.0303  0.0166  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S     
2700 O  O1    . SO4 D-2 .   ? 0.2192 0.1974 0.2879 0.0461  0.0250  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1    
2701 O  O2    . SO4 D-2 .   ? 0.3472 0.2813 0.3088 0.1455  -0.0180 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2    
2702 O  O3    . SO4 D-2 .   ? 0.1838 0.3573 0.6322 -0.0140 0.0178  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3    
2703 O  O4    . SO4 D-2 .   ? 0.2727 0.2670 0.3095 0.0865  -0.0378 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4    
2704 MN MN    . MN  E-2 .   ? 0.1147 0.0884 0.1139 0.0038  0.0095  0.0147  ? ? ? ? ? ? 204 MN  A-2 MN    
2705 O  O     . HOH F   .   ? 0.1400 0.2055 0.1765 -0.0087 -0.0272 0.0512  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     
2706 O  O     . HOH F   .   ? 0.4054 0.3422 0.6878 -0.0389 0.3376  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     
2707 O  O     . HOH F   .   ? 0.4614 0.2202 0.2210 0.0335  -0.1266 0.0038  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     
2708 O  O     . HOH F   .   ? 0.1568 0.1352 0.1802 -0.0196 0.0289  0.0011  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     
2709 O  O     . HOH F   .   ? 0.1028 0.1223 0.1179 -0.0274 0.0002  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     
2710 O  O     . HOH F   .   ? 0.1141 0.1787 0.1460 -0.0051 0.0021  0.0425  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     
2711 O  O     . HOH F   .   ? 0.1016 0.1098 0.1449 -0.0183 -0.0085 0.0049  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     
2712 O  O     . HOH F   .   ? 0.1144 0.1414 0.1325 -0.0284 0.0232  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     
2713 O  O     . HOH F   .   ? 0.1203 0.0997 0.1569 -0.0049 -0.0109 0.0130  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     
2714 O  O     . HOH F   .   ? 0.2036 0.2415 0.1834 -0.0440 0.0279  0.0260  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     
2715 O  O     . HOH F   .   ? 0.1330 0.0781 0.1161 -0.0088 0.0070  0.0020  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     
2716 O  O     . HOH F   .   ? 0.1895 0.2095 0.2063 0.0320  0.0334  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     
2717 O  O     . HOH F   .   ? 0.0898 0.1056 0.1510 0.0094  -0.0254 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     
2718 O  O     . HOH F   .   ? 0.2162 0.1041 0.1748 -0.0123 0.0136  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     
2719 O  O     . HOH F   .   ? 0.1374 0.1552 0.1883 0.0240  -0.0399 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     
2720 O  O     . HOH F   .   ? 0.3512 0.1213 0.1883 0.0495  -0.1003 0.0061  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     
2721 O  O     . HOH F   .   ? 0.2717 0.1444 0.2665 -0.0538 -0.0015 0.0257  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     
2722 O  O     . HOH F   .   ? 0.2274 0.1373 0.1414 -0.0290 0.0545  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     
2723 O  O     . HOH F   .   ? 0.1762 0.1316 0.1321 0.0271  -0.0145 0.0269  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     
2724 O  O     . HOH F   .   ? 0.2094 0.1659 0.1420 0.0160  -0.0080 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     
2725 O  O     . HOH F   .   ? 0.2274 0.1929 0.3316 -0.0204 0.0538  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     
2726 O  O     . HOH F   .   ? 0.2056 0.1943 0.2536 -0.0165 0.0336  0.0651  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     
2727 O  O     . HOH F   .   ? 0.2173 0.2075 0.1720 0.0510  -0.0044 0.0484  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     
2728 O  O     . HOH F   .   ? 0.2125 0.2232 0.2449 0.0120  -0.0288 0.0135  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     
2729 O  O     . HOH F   .   ? 0.2416 0.3432 0.5970 -0.0189 -0.2218 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     
2730 O  O     . HOH F   .   ? 0.1771 0.3680 0.3388 0.0193  0.0035  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     
2731 O  O     . HOH F   .   ? 0.2152 0.2685 0.4156 -0.0515 -0.1227 0.0482  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     
2732 O  O     . HOH F   .   ? 0.2385 0.2773 0.2129 0.0883  -0.0373 0.0293  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     
2733 O  O     . HOH F   .   ? 0.1144 0.1893 0.4543 0.0190  0.0069  0.0632  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     
2734 O  O     . HOH F   .   ? 0.1909 0.2336 0.2269 0.0437  0.0484  0.0301  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     
2735 O  O     . HOH F   .   ? 0.2004 0.2110 0.3274 -0.0374 0.0128  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     
2736 O  O     . HOH F   .   ? 0.4020 0.2925 0.1961 -0.0952 -0.0328 0.0115  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     
2737 O  O     . HOH F   .   ? 0.7862 0.2301 0.4453 0.2488  -0.1643 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     
2738 O  O     . HOH F   .   ? 0.2666 0.5008 0.3620 0.1098  0.0430  0.0527  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     
2739 O  O     . HOH F   .   ? 0.5347 0.3000 0.3678 0.1127  -0.2472 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     
2740 O  O     . HOH F   .   ? 0.4944 0.2256 0.5161 0.1922  -0.0563 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     
2741 O  O     . HOH F   .   ? 0.2866 0.1724 0.4717 0.0624  -0.0007 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     
2742 O  O     . HOH F   .   ? 0.3295 0.3753 0.2788 0.1434  0.0046  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     
2743 O  O     . HOH F   .   ? 0.2443 0.1449 0.3056 0.0299  -0.1130 0.0426  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     
2744 O  O     . HOH F   .   ? 0.2187 0.3452 0.5389 -0.0416 -0.0710 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     
2745 O  O     . HOH F   .   ? 0.2861 0.5542 0.2907 -0.0430 -0.0563 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     
2746 O  O     . HOH F   .   ? 0.3143 0.5822 0.2269 -0.2348 0.0856  0.0135  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     
2747 O  O     . HOH F   .   ? 0.2434 0.1375 0.3699 0.0164  0.0179  0.0755  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     
2748 O  O     . HOH F   .   ? 0.8207 0.4116 1.1306 -0.3576 -0.2204 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     
2749 O  O     . HOH F   .   ? 0.6675 0.4115 0.6303 -0.2494 -0.3772 0.2267  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     
2750 O  O     . HOH F   .   ? 0.4653 0.3036 0.2943 0.0930  -0.0169 0.0873  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     
2751 O  O     . HOH F   .   ? 0.5015 0.1913 0.7417 0.0055  -0.0077 0.1039  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     
2752 O  O     A HOH F   .   ? 0.1800 0.1568 0.1783 -0.0509 -0.0053 0.0340  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     
2753 O  O     . HOH F   .   ? 0.2342 0.3415 0.4275 -0.0137 0.0510  0.2293  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     
2754 O  O     . HOH F   .   ? 0.2563 0.3238 0.9832 0.0137  -0.1781 0.0328  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     
2755 O  O     . HOH F   .   ? 0.8138 0.9337 0.3431 -0.1699 -0.3359 0.0761  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     
2756 O  O     . HOH F   .   ? 0.7988 0.3842 0.6690 0.1550  -0.3853 -0.3160 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     
2757 O  O     . HOH F   .   ? 0.3144 0.1928 0.3622 0.0141  0.0094  0.0739  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     
2758 O  O     . HOH F   .   ? 0.4734 0.8222 0.3805 0.2776  0.1041  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     
2759 O  O     . HOH F   .   ? 0.3054 0.4091 0.3244 -0.0988 0.0579  0.0307  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     
2760 O  O     . HOH F   .   ? 0.4331 0.6614 0.6179 0.0587  -0.0027 -0.2231 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     
2761 O  O     A HOH F   .   ? 0.5585 0.6320 0.4710 -0.4649 0.3964  -0.4620 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     
2762 O  O     B HOH F   .   ? 0.2125 0.5505 0.2767 0.0323  -0.1632 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     
2763 O  O     A HOH F   .   ? 0.4874 0.4411 0.2320 -0.0822 -0.1017 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     
2764 O  O     . HOH F   .   ? 0.3426 0.2578 0.3936 0.0826  -0.0566 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     
2765 O  O     . HOH F   .   ? 0.3423 0.5218 0.5822 0.0434  -0.1313 0.1934  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     
2766 O  O     . HOH F   .   ? 0.5342 0.2299 0.3187 -0.0774 0.2101  0.0075  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     
2767 O  O     . HOH F   .   ? 0.6638 0.2659 0.3192 -0.1919 -0.2523 0.1176  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     
2768 O  O     . HOH F   .   ? 0.4253 0.1751 1.7294 0.0107  -0.4983 0.1783  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     
2769 O  O     . HOH F   .   ? 0.1967 0.4258 0.3333 0.1314  -0.0627 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     
2770 O  O     . HOH F   .   ? 0.2259 0.3643 0.8463 -0.0293 0.1486  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     
2771 O  O     . HOH F   .   ? 0.2890 0.2469 0.2432 0.0591  0.0719  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     
2772 O  O     . HOH F   .   ? 0.2220 0.8075 0.6430 0.2192  0.1758  0.3768  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     
2773 O  O     . HOH F   .   ? 0.2370 0.2601 0.5697 -0.0841 0.0985  0.0170  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     
2774 O  O     . HOH F   .   ? 0.2549 0.5799 0.8925 0.0863  0.0834  0.1054  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     
2775 O  O     . HOH F   .   ? 0.1003 0.0969 0.1454 -0.0029 -0.0004 0.0002  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     
2776 O  O     . HOH F   .   ? 0.5525 0.3227 0.4163 -0.1060 -0.0020 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     
2777 O  O     . HOH F   .   ? 0.4355 0.3908 0.5702 0.0512  0.0991  0.0086  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     
2778 O  O     . HOH F   .   ? 0.4052 0.2490 0.4185 -0.1322 -0.0682 0.1096  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     
2779 O  O     . HOH F   .   ? 0.1451 0.4497 0.5222 0.0336  -0.0084 0.0569  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     
2780 O  O     . HOH F   .   ? 1.1452 0.2909 0.3315 0.2583  0.1807  0.0248  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     
2781 O  O     . HOH F   .   ? 0.3822 0.2044 0.3557 -0.0393 -0.1358 0.1109  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     
2782 O  O     . HOH F   .   ? 1.2405 0.2622 0.2499 -0.0361 0.0444  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     
2783 O  O     . HOH F   .   ? 0.3366 0.6478 0.2916 -0.2477 -0.0196 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     
2784 O  O     . HOH F   .   ? 0.4562 0.1912 1.3580 0.0274  -0.0105 -0.3062 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     
2785 O  O     . HOH F   .   ? 0.5581 0.2714 0.6237 -0.2243 -0.0619 0.2152  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     
2786 O  O     . HOH F   .   ? 1.1100 0.7192 0.5374 -0.6276 -0.5512 0.4353  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     
2787 O  O     . HOH F   .   ? 1.4244 0.4179 0.4496 -0.1492 0.4097  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     
2788 O  O     A HOH F   .   ? 0.2087 0.3490 0.1742 0.0243  0.0157  0.0002  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     
2789 O  O     . HOH F   .   ? 0.2872 0.3735 0.4009 0.0996  -0.0568 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     
2790 O  O     . HOH F   .   ? 0.3763 0.3973 0.5017 0.0487  -0.0685 0.1771  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     
2791 O  O     . HOH F   .   ? 0.2592 0.4623 0.3340 0.0845  0.0069  0.0064  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     
2792 O  O     A HOH F   .   ? 0.8790 0.3464 0.3095 -0.1109 -0.0637 0.0955  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     
2793 O  O     B HOH F   .   ? 0.4193 0.3483 0.3048 -0.1601 0.0630  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     
2794 O  O     . HOH F   .   ? 0.0742 0.0747 0.0919 0.0179  0.0362  0.0249  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     
2795 O  O     . HOH F   .   ? 0.2311 0.5693 0.8581 0.0015  0.0846  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     
2796 O  O     . HOH F   .   ? 0.2313 0.3776 0.6973 -0.0973 0.0415  0.0424  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     
2797 O  O     . HOH F   .   ? 0.2478 0.4163 1.0211 0.0882  -0.1025 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     
2798 O  O     . HOH F   .   ? 0.5890 0.8436 0.6447 -0.1984 0.4264  -0.3874 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     
2799 O  O     . HOH F   .   ? 0.3459 0.2162 0.3655 -0.0335 0.0282  0.0997  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     
2800 O  O     . HOH F   .   ? 0.4152 0.1509 2.0000 -0.1508 -0.4290 0.1220  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     
2801 O  O     . HOH F   .   ? 0.5756 0.2377 0.3894 0.2249  -0.2126 -0.1251 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     
2802 O  O     . HOH F   .   ? 0.3851 0.3815 0.5205 0.0366  -0.2051 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     
2803 O  O     . HOH F   .   ? 0.3673 0.1727 0.3015 0.0025  -0.0422 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     
2804 O  O     B HOH F   .   ? 0.0854 0.0626 0.0630 -0.0332 -0.0032 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     
2805 O  O     B HOH F   .   ? 0.1077 0.0507 0.0894 -0.0389 0.0190  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     
2806 O  O     . HOH F   .   ? 1.8694 0.2895 0.8476 -0.0193 0.7689  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     
2807 O  O     . HOH F   .   ? 0.2420 0.6997 0.5986 0.0771  -0.0452 -0.2828 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     
2808 O  O     . HOH F   .   ? 0.5719 0.4695 0.8134 0.0260  0.3798  -0.1581 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     
2809 O  O     . HOH F   .   ? 0.5673 0.1996 2.0000 -0.0410 0.3025  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     
2810 O  O     . HOH F   .   ? 1.8435 0.1552 0.6968 0.0907  -0.4670 0.0378  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     
2811 O  O     . HOH F   .   ? 0.3267 0.3011 0.4609 0.0929  -0.0685 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     
2812 O  O     . HOH F   .   ? 0.8598 0.1994 1.8838 0.0548  -0.8045 -0.1811 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     
2813 O  O     . HOH F   .   ? 0.9783 0.2197 0.2728 0.2512  -0.1560 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     
2814 O  O     A HOH F   .   ? 0.2146 0.0762 0.0741 0.0297  -0.0331 0.0118  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     
2815 O  O     . HOH F   .   ? 0.4065 0.4237 0.4402 -0.1694 0.1130  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     
2816 O  O     . HOH F   .   ? 0.4231 0.3779 0.7731 0.0475  -0.2365 0.1305  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     
2817 O  O     . HOH F   .   ? 0.4190 1.3610 1.0725 -0.5532 0.2672  -0.2600 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     
2818 O  O     . HOH F   .   ? 0.2965 0.3563 0.9758 -0.0083 -0.1269 0.1808  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     
2819 O  O     . HOH F   .   ? 0.4779 0.7071 0.4835 0.0305  -0.1789 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     
2820 O  O     . HOH F   .   ? 0.2104 0.3150 1.6061 0.0199  -0.0394 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     
2821 O  O     A HOH F   .   ? 0.2343 0.2820 0.3989 0.0892  -0.1108 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     
2822 O  O     B HOH F   .   ? 0.3080 0.2447 0.2044 0.0757  0.0479  0.0484  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     
2823 O  O     . HOH F   .   ? 0.2761 0.5872 0.4101 -0.0433 0.0508  0.0948  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     
2824 O  O     . HOH F   .   ? 0.2508 0.6240 0.5163 0.1792  -0.0647 0.0463  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     
2825 O  O     B HOH F   .   ? 0.1119 0.0767 0.0427 -0.0025 0.0343  0.0148  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     
2826 O  O     B HOH F   .   ? 0.1695 0.1711 0.1573 -0.0616 -0.0289 0.1142  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     
2827 O  O     . HOH F   .   ? 0.5735 0.5600 0.5508 -0.0168 -0.2522 0.1590  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     
2828 O  O     . HOH F   .   ? 0.6055 0.1831 0.5087 0.0921  0.2602  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     
2829 O  O     . HOH F   .   ? 0.1595 0.3711 2.0000 0.0252  0.0604  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O     
2830 O  O     . HOH F   .   ? 0.3166 0.2736 1.3406 0.0820  -0.2540 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O     
2831 O  O     . HOH F   .   ? 0.5266 0.7096 0.6088 0.2287  -0.0853 0.2244  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O     
2832 O  O     . HOH F   .   ? 0.3132 0.2889 1.5915 0.0156  -0.0909 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O     
2833 O  O     . HOH F   .   ? 0.2650 0.4935 0.8463 0.1285  0.0703  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O     
2834 O  O     . HOH F   .   ? 0.4747 0.9805 0.7244 0.0058  0.3183  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O     
2835 O  O     . HOH F   .   ? 0.9435 0.5803 1.5445 0.0429  -0.6873 0.4034  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O     
2836 O  O     . HOH F   .   ? 0.5040 0.3448 1.2956 0.0013  0.2916  -0.3701 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O     
2837 O  O     . HOH F   .   ? 0.2939 0.7497 0.5818 0.0481  -0.0761 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O     
2838 O  O     . HOH F   .   ? 0.5901 0.4728 1.0198 -0.1305 -0.1118 0.3492  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O     
2839 O  O     . HOH F   .   ? 1.2884 0.2656 0.8229 0.0342  -0.4148 0.2157  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O     
2840 O  O     . HOH F   .   ? 1.2336 0.6703 0.6899 0.3135  0.1888  0.4611  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O     
2841 O  O     . HOH F   .   ? 0.8176 0.3010 0.7501 -0.1436 0.1114  0.0579  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O     
2842 O  O     . HOH F   .   ? 0.2338 0.6427 1.1431 -0.0726 0.1496  0.1345  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O     
2843 O  O     . HOH F   .   ? 1.3056 0.3654 0.5228 -0.2267 0.3272  -0.2551 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O     
2844 O  O     . HOH F   .   ? 0.4298 0.7243 1.3717 -0.1054 -0.5223 0.0150  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O     
2845 O  O     . HOH F   .   ? 0.2850 0.2850 0.3800 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O     
2846 O  O     . HOH F   .   ? 0.2850 0.2850 0.3800 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O     
2847 O  O     . HOH F   .   ? 0.4879 1.2565 0.8623 -0.3206 -0.2707 0.5582  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O     
2848 O  O     . HOH F   .   ? 1.2783 0.7923 0.4704 -0.6741 -0.0276 0.2018  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O     
2849 O  O     . HOH F   .   ? 0.2850 0.2850 0.3800 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O     
2850 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1400 0.2055 0.1765 -0.0087 -0.0272 0.0512  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     
2851 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4054 0.3422 0.6878 -0.0389 0.3376  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     
2852 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4614 0.2202 0.2210 0.0335  -0.1266 0.0038  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     
2853 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1568 0.1352 0.1802 -0.0196 0.0289  0.0011  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     
2854 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1028 0.1223 0.1179 -0.0274 0.0002  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     
2855 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1141 0.1787 0.1460 -0.0051 0.0021  0.0425  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     
2856 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1016 0.1098 0.1449 -0.0183 -0.0085 0.0049  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     
2857 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1144 0.1414 0.1325 -0.0284 0.0232  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     
2858 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1203 0.0997 0.1569 -0.0049 -0.0109 0.0130  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     
2859 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2036 0.2415 0.1834 -0.0440 0.0279  0.0260  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     
2860 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1330 0.0781 0.1161 -0.0088 0.0070  0.0020  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     
2861 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1895 0.2095 0.2063 0.0320  0.0334  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     
2862 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.0898 0.1056 0.1510 0.0094  -0.0254 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     
2863 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2162 0.1041 0.1748 -0.0123 0.0136  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     
2864 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1374 0.1552 0.1883 0.0240  -0.0399 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     
2865 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3512 0.1213 0.1883 0.0495  -0.1003 0.0061  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     
2866 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2717 0.1444 0.2665 -0.0538 -0.0015 0.0257  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     
2867 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2274 0.1373 0.1414 -0.0290 0.0545  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     
2868 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1762 0.1316 0.1321 0.0271  -0.0145 0.0269  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     
2869 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2094 0.1659 0.1420 0.0160  -0.0080 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     
2870 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2274 0.1929 0.3316 -0.0204 0.0538  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     
2871 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2056 0.1943 0.2536 -0.0165 0.0336  0.0651  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     
2872 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2173 0.2075 0.1720 0.0510  -0.0044 0.0484  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     
2873 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2125 0.2232 0.2449 0.0120  -0.0288 0.0135  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     
2874 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2416 0.3432 0.5970 -0.0189 -0.2218 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     
2875 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1771 0.3680 0.3388 0.0193  0.0035  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     
2876 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2152 0.2685 0.4156 -0.0515 -0.1227 0.0482  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     
2877 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2385 0.2773 0.2129 0.0883  -0.0373 0.0293  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     
2878 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1144 0.1893 0.4543 0.0190  0.0069  0.0632  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     
2879 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1909 0.2336 0.2269 0.0437  0.0484  0.0301  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     
2880 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2004 0.2110 0.3274 -0.0374 0.0128  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     
2881 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4020 0.2925 0.1961 -0.0952 -0.0328 0.0115  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     
2882 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.7862 0.2301 0.4453 0.2488  -0.1643 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     
2883 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2666 0.5008 0.3620 0.1098  0.0430  0.0527  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     
2884 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5347 0.3000 0.3678 0.1127  -0.2472 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     
2885 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4944 0.2256 0.5161 0.1922  -0.0563 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     
2886 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2866 0.1724 0.4717 0.0624  -0.0007 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     
2887 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3295 0.3753 0.2788 0.1434  0.0046  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     
2888 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2443 0.1449 0.3056 0.0299  -0.1130 0.0426  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     
2889 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2187 0.3452 0.5389 -0.0416 -0.0710 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     
2890 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2861 0.5542 0.2907 -0.0430 -0.0563 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     
2891 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3143 0.5822 0.2269 -0.2348 0.0856  0.0135  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     
2892 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2434 0.1375 0.3699 0.0164  0.0179  0.0755  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     
2893 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.8207 0.4116 1.1306 -0.3576 -0.2204 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     
2894 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.6675 0.4115 0.6303 -0.2494 -0.3772 0.2267  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     
2895 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4653 0.3036 0.2943 0.0930  -0.0169 0.0873  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     
2896 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5015 0.1913 0.7417 0.0055  -0.0077 0.1039  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     
2897 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.1800 0.1568 0.1783 -0.0509 -0.0053 0.0340  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     
2898 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2342 0.3415 0.4275 -0.0137 0.0510  0.2293  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     
2899 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2563 0.3238 0.9832 0.0137  -0.1781 0.0328  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     
2900 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.8138 0.9337 0.3431 -0.1699 -0.3359 0.0761  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     
2901 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.7988 0.3842 0.6690 0.1550  -0.3853 -0.3160 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     
2902 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3144 0.1928 0.3622 0.0141  0.0094  0.0739  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     
2903 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4734 0.8222 0.3805 0.2776  0.1041  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     
2904 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3054 0.4091 0.3244 -0.0988 0.0579  0.0307  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     
2905 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4331 0.6614 0.6179 0.0587  -0.0027 -0.2231 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     
2906 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.5585 0.6320 0.4710 -0.4649 0.3964  -0.4620 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     
2907 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.2125 0.5505 0.2767 0.0323  -0.1632 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     
2908 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.4874 0.4411 0.2320 -0.0822 -0.1017 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     
2909 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3426 0.2578 0.3936 0.0826  -0.0566 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     
2910 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3423 0.5218 0.5822 0.0434  -0.1313 0.1934  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     
2911 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5342 0.2299 0.3187 -0.0774 0.2101  0.0075  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     
2912 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.6638 0.2659 0.3192 -0.1919 -0.2523 0.1176  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     
2913 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4253 0.1751 1.7294 0.0107  -0.4983 0.1783  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     
2914 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1967 0.4258 0.3333 0.1314  -0.0627 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     
2915 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2259 0.3643 0.8463 -0.0293 0.1486  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     
2916 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2890 0.2469 0.2432 0.0591  0.0719  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     
2917 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2220 0.8075 0.6430 0.2192  0.1758  0.3768  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     
2918 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2370 0.2601 0.5697 -0.0841 0.0985  0.0170  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     
2919 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2549 0.5799 0.8925 0.0863  0.0834  0.1054  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     
2920 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1003 0.0969 0.1454 -0.0029 -0.0004 0.0002  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     
2921 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5525 0.3227 0.4163 -0.1060 -0.0020 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     
2922 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4355 0.3908 0.5702 0.0512  0.0991  0.0086  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     
2923 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4052 0.2490 0.4185 -0.1322 -0.0682 0.1096  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     
2924 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1451 0.4497 0.5222 0.0336  -0.0084 0.0569  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     
2925 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.1452 0.2909 0.3315 0.2583  0.1807  0.0248  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     
2926 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3822 0.2044 0.3557 -0.0393 -0.1358 0.1109  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     
2927 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.2405 0.2622 0.2499 -0.0361 0.0444  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     
2928 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3366 0.6478 0.2916 -0.2477 -0.0196 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     
2929 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4562 0.1912 1.3580 0.0274  -0.0105 -0.3062 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     
2930 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5581 0.2714 0.6237 -0.2243 -0.0619 0.2152  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     
2931 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.1100 0.7192 0.5374 -0.6276 -0.5512 0.4353  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     
2932 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.4244 0.4179 0.4496 -0.1492 0.4097  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     
2933 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.2087 0.3490 0.1742 0.0243  0.0157  0.0002  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     
2934 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2872 0.3735 0.4009 0.0996  -0.0568 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     
2935 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3763 0.3973 0.5017 0.0487  -0.0685 0.1771  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     
2936 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2592 0.4623 0.3340 0.0845  0.0069  0.0064  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     
2937 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.8790 0.3464 0.3095 -0.1109 -0.0637 0.0955  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     
2938 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.4193 0.3483 0.3048 -0.1601 0.0630  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     
2939 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.0742 0.0747 0.0919 0.0179  0.0362  0.0249  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     
2940 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2311 0.5693 0.8581 0.0015  0.0846  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     
2941 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2313 0.3776 0.6973 -0.0973 0.0415  0.0424  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     
2942 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2478 0.4163 1.0211 0.0882  -0.1025 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     
2943 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5890 0.8436 0.6447 -0.1984 0.4264  -0.3874 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     
2944 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3459 0.2162 0.3655 -0.0335 0.0282  0.0997  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     
2945 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4152 0.1509 2.0000 -0.1508 -0.4290 0.1220  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     
2946 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5756 0.2377 0.3894 0.2249  -0.2126 -0.1251 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     
2947 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3851 0.3815 0.5205 0.0366  -0.2051 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     
2948 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3673 0.1727 0.3015 0.0025  -0.0422 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     
2949 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.0854 0.0626 0.0630 -0.0332 -0.0032 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     
2950 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.1077 0.0507 0.0894 -0.0389 0.0190  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     
2951 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.8694 0.2895 0.8476 -0.0193 0.7689  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     
2952 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2420 0.6997 0.5986 0.0771  -0.0452 -0.2828 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     
2953 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5719 0.4695 0.8134 0.0260  0.3798  -0.1581 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     
2954 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5673 0.1996 2.0000 -0.0410 0.3025  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     
2955 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.8435 0.1552 0.6968 0.0907  -0.4670 0.0378  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     
2956 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3267 0.3011 0.4609 0.0929  -0.0685 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     
2957 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.8598 0.1994 1.8838 0.0548  -0.8045 -0.1811 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     
2958 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.9783 0.2197 0.2728 0.2512  -0.1560 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     
2959 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.2146 0.0762 0.0741 0.0297  -0.0331 0.0118  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     
2960 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4065 0.4237 0.4402 -0.1694 0.1130  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     
2961 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4231 0.3779 0.7731 0.0475  -0.2365 0.1305  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     
2962 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4190 1.3610 1.0725 -0.5532 0.2672  -0.2600 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     
2963 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2965 0.3563 0.9758 -0.0083 -0.1269 0.1808  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     
2964 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4779 0.7071 0.4835 0.0305  -0.1789 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     
2965 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2104 0.3150 1.6061 0.0199  -0.0394 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     
2966 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.2343 0.2820 0.3989 0.0892  -0.1108 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     
2967 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.3080 0.2447 0.2044 0.0757  0.0479  0.0484  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     
2968 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2761 0.5872 0.4101 -0.0433 0.0508  0.0948  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     
2969 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2508 0.6240 0.5163 0.1792  -0.0647 0.0463  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     
2970 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.1119 0.0767 0.0427 -0.0025 0.0343  0.0148  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     
2971 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.1695 0.1711 0.1573 -0.0616 -0.0289 0.1142  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     
2972 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5735 0.5600 0.5508 -0.0168 -0.2522 0.1590  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     
2973 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.6055 0.1831 0.5087 0.0921  0.2602  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     
2974 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1595 0.3711 2.0000 0.0252  0.0604  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O     
2975 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3166 0.2736 1.3406 0.0820  -0.2540 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O     
2976 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5266 0.7096 0.6088 0.2287  -0.0853 0.2244  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O     
2977 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3132 0.2889 1.5915 0.0156  -0.0909 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O     
2978 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2650 0.4935 0.8463 0.1285  0.0703  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O     
2979 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4747 0.9805 0.7244 0.0058  0.3183  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O     
2980 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.9435 0.5803 1.5445 0.0429  -0.6873 0.4034  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O     
2981 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5040 0.3448 1.2956 0.0013  0.2916  -0.3701 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O     
2982 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2939 0.7497 0.5818 0.0481  -0.0761 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O     
2983 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5901 0.4728 1.0198 -0.1305 -0.1118 0.3492  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O     
2984 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.2884 0.2656 0.8229 0.0342  -0.4148 0.2157  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O     
2985 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.2336 0.6703 0.6899 0.3135  0.1888  0.4611  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O     
2986 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.8176 0.3010 0.7501 -0.1436 0.1114  0.0579  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O     
2987 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2338 0.6427 1.1431 -0.0726 0.1496  0.1345  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O     
2988 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.3056 0.3654 0.5228 -0.2267 0.3272  -0.2551 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O     
2989 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4298 0.7243 1.3717 -0.1054 -0.5223 0.0150  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O     
2990 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2850 0.2850 0.3800 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O     
2991 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2850 0.2850 0.3800 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O     
2992 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4879 1.2565 0.8623 -0.3206 -0.2707 0.5582  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O     
2993 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.2783 0.7923 0.4704 -0.6741 -0.0276 0.2018  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O     
2994 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2850 0.2850 0.3800 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O     
# 
