data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Furuike, Y."  1 
"Akita, Y."    2 
"Miyahara, I." 3 
"Kamiya, N."   4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "ADP ribose pyrophosphatase from Thermus thermophilus HB8 in ES-state at 0.97 angstrom resolution" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix motif, ADP ribose hydrolase, ADP ribose, Cytosol, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "ADP-Ribose Pyrophosphatase Reaction in Crystalline State Conducted by Consecutive Binding of Two Manganese(II) Ions as Cofactors" 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            55 
_citation.page_first                1801 
_citation.page_last                 1812 
_citation.year                      2016 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26979298 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.biochem.5b00886 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Furuike, Y."  1 ? 
primary "Akita, Y."    2 ? 
primary "Miyahara, I." 3 ? 
primary "Kamiya, N."   4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase"                                                                                                                                        19287.912 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" 559.316   2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn GLYCEROL                                                                                                                                                            92.094    2   ?        ? ? ? 
4 water       nat water                                                                                                                                                               18.015    308 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 AR6 1   201 1   AR6 APR A   ? 
C   3 GOL 1   202 1   GOL GOL A   ? 
B-2 2 AR6 1   201 1   AR6 APR A-2 ? 
C-2 3 GOL 1   202 1   GOL GOL A-2 ? 
D   4 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 12  312 12  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 13  313 13  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 14  314 14  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 15  315 15  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 16  316 16  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 17  317 17  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 18  318 18  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 19  319 19  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 20  320 20  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 21  321 21  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 22  322 22  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 23  323 23  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 24  324 24  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 25  325 25  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 26  326 26  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 27  327 27  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 28  328 28  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 29  329 29  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 30  330 30  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 31  331 31  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 32  332 32  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 33  333 33  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 34  334 34  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 35  335 35  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 36  336 36  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 37  337 37  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 38  338 38  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 39  339 39  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 40  340 40  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 41  341 41  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 42  342 42  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 43  343 43  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 44  344 44  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 45  345 45  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 46  346 46  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 47  347 47  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 48  348 48  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 49  349 49  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 50  350 50  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 51  351 52  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 52  352 53  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 53  353 54  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 54  354 55  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 55  355 56  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 56  356 57  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 57  357 58  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 58  358 59  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 59  359 60  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 60  360 61  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 61  361 64  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 62  362 65  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 63  363 67  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 64  364 68  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 65  365 70  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 66  366 72  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 67  367 73  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 68  368 75  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 69  369 76  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 70  370 80  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 71  371 81  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 72  372 82  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 73  373 83  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 74  374 84  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 75  375 85  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 76  376 86  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 77  377 88  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 78  378 89  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 79  379 90  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 80  380 93  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 81  381 96  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 82  382 97  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 83  383 98  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 84  384 99  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 85  385 101 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 86  386 102 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 87  387 104 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 88  388 105 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 89  389 106 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 90  390 107 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 91  391 108 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 92  392 111 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 93  393 112 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 94  394 114 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 95  395 115 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 96  396 116 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 97  397 117 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 98  398 118 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 99  399 120 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 100 400 122 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 101 401 123 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 102 402 127 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 103 403 130 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 104 404 131 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 105 405 132 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 106 406 133 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 107 407 135 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 108 408 136 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 109 409 137 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 110 410 138 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 111 411 139 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 112 412 140 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 113 413 141 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 114 414 143 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 115 415 148 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 116 416 149 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 117 417 155 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 118 418 157 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 119 419 158 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 120 420 159 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 121 421 160 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 122 422 166 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 123 423 167 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 124 424 168 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 125 425 169 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 126 426 170 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 127 427 171 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 128 428 172 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 129 429 173 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 130 430 174 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 131 431 175 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 132 432 176 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 133 433 177 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 134 434 178 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 135 435 179 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 136 436 180 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 137 437 181 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 138 438 182 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 139 439 183 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 140 440 184 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 141 441 185 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 142 442 186 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 143 443 187 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 144 444 188 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 145 445 189 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 146 446 190 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 147 447 191 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 148 448 192 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 149 449 193 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 150 450 194 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 151 451 195 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 152 452 196 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 153 453 197 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 154 454 198 HOH HOH A   ? 
D-2 4 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 12  312 12  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 13  313 13  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 14  314 14  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 15  315 15  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 16  316 16  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 17  317 17  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 18  318 18  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 19  319 19  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 20  320 20  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 21  321 21  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 22  322 22  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 23  323 23  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 24  324 24  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 25  325 25  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 26  326 26  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 27  327 27  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 28  328 28  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 29  329 29  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 30  330 30  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 31  331 31  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 32  332 32  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 33  333 33  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 34  334 34  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 35  335 35  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 36  336 36  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 37  337 37  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 38  338 38  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 39  339 39  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 40  340 40  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 41  341 41  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 42  342 42  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 43  343 43  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 44  344 44  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 45  345 45  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 46  346 46  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 47  347 47  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 48  348 48  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 49  349 49  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 50  350 50  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 51  351 52  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 52  352 53  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 53  353 54  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 54  354 55  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 55  355 56  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 56  356 57  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 57  357 58  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 58  358 59  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 59  359 60  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 60  360 61  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 61  361 64  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 62  362 65  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 63  363 67  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 64  364 68  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 65  365 70  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 66  366 72  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 67  367 73  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 68  368 75  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 69  369 76  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 70  370 80  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 71  371 81  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 72  372 82  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 73  373 83  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 74  374 84  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 75  375 85  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 76  376 86  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 77  377 88  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 78  378 89  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 79  379 90  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 80  380 93  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 81  381 96  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 82  382 97  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 83  383 98  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 84  384 99  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 85  385 101 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 86  386 102 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 87  387 104 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 88  388 105 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 89  389 106 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 90  390 107 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 91  391 108 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 92  392 111 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 93  393 112 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 94  394 114 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 95  395 115 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 96  396 116 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 97  397 117 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 98  398 118 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 99  399 120 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 100 400 122 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 101 401 123 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 102 402 127 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 103 403 130 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 104 404 131 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 105 405 132 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 106 406 133 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 107 407 135 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 108 408 136 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 109 409 137 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 110 410 138 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 111 411 139 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 112 412 140 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 113 413 141 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 114 414 143 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 115 415 148 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 116 416 149 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 117 417 155 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 118 418 157 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 119 419 158 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 120 420 159 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 121 421 160 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 122 422 166 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 123 423 167 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 124 424 168 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 125 425 169 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 126 426 170 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 127 427 171 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 128 428 172 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 129 429 173 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 130 430 174 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 131 431 175 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 132 432 176 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 133 433 177 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 134 434 178 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 135 435 179 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 136 436 180 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 137 437 181 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 138 438 182 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 139 439 183 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 140 440 184 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 141 441 185 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 142 442 186 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 143 443 187 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 144 444 188 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 145 445 189 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 146 446 190 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 147 447 191 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 148 448 192 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 149 449 193 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 150 450 194 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 151 451 195 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 152 452 196 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 153 453 197 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 154 454 198 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                             ?                               "C3 H7 N O2"        89.093 
AR6 non-polymer         . "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" Adenosine-5-Diphosphoribose     "C15 H23 N5 O14 P2" 
559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                            ?                               "C6 H15 N4 O2 1"    
175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                          ?                               "C4 H8 N2 O3"       
132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C4 H7 N O4"        
133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                           ?                               "C5 H10 N2 O3"      
146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C5 H9 N O4"        
147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                             ?                               "C2 H5 N O2"        75.067 
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                                                                                                                                            "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"          92.094 
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                           ?                               "C6 H10 N3 O2 1"    
156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                               ?                               "H2 O"              18.015 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                          ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                             ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                              ?                               "C6 H15 N2 O2 1"    
147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                          ?                               "C5 H11 N O2 S"     
149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                       ?                               "C9 H11 N O2"       
165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                             ?                               "C5 H9 N O2"        
115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                              ?                               "C3 H7 N O3"        
105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                           ?                               "C4 H9 N O3"        
119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                          ?                               "C11 H12 N2 O2"     
204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                            ?                               "C9 H11 N O3"       
181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                              ?                               "C5 H11 N O2"       
117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   12  ? ARG A   16  ? THR A   12  ARG A   16  
AA1 2 LEU A   20  ? GLU A   25  ? LEU A   20  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? HIS A   33  ? TYR A   28  HIS A   33  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 THR A-2 12  ? ARG A-2 16  ? THR A-2 12  ARG A-2 16  
AA4 2 LEU A-2 20  ? GLU A-2 25  ? LEU A-2 20  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? HIS A-2 33  ? TYR A-2 28  HIS A-2 33  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_555 y,x,-z -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.020143 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011630 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.023259 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008427 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" AR6 
3 GLYCEROL                                                                                                                                                            GOL 
4 water                                                                                                                                                               HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A   12  ? N THR A   12  O LEU A   24  ? O LEU A   24  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O VAL A   112 ? O VAL A   112 N PHE A   97  ? N PHE A   97  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N PHE A   49  ? N PHE A   49  O VAL A   134 ? O VAL A   134 
AA4 1 2 N THR A-2 12  ? N THR A-2 12  O LEU A-2 24  ? O LEU A-2 24  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O VAL A-2 112 ? O VAL A-2 112 N PHE A-2 97  ? N PHE A-2 97  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N PHE A-2 49  ? N PHE A-2 49  O VAL A-2 134 ? O VAL A-2 134 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . GLU A   1 10  ? -13.314 5.742   9.575   1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     1 
ATOM   2    C CA    . GLU A   1 10  ? -12.857 6.446   8.362   1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    1 
ATOM   3    C C     . GLU A   1 10  ? -11.520 5.950   7.848   1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     1 
ATOM   4    O O     . GLU A   1 10  ? -10.664 5.505   8.610   1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     1 
ATOM   5    C CB    . GLU A   1 10  ? -12.745 7.953   8.564   1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    1 
ATOM   6    N N     . ARG A   1 11  ? -11.374 6.040   6.522   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     1 
ATOM   7    C CA    . ARG A   1 11  ? -10.171 5.497   5.911   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    1 
ATOM   8    C C     . ARG A   1 11  ? -9.292  6.569   5.322   1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     1 
ATOM   9    O O     . ARG A   1 11  ? -9.738  7.519   4.661   1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     1 
ATOM   10   C CB    . ARG A   1 11  ? -10.568 4.466   4.800   1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    1 
ATOM   11   C CG    . ARG A   1 11  ? -11.123 3.175   5.417   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    1 
ATOM   12   C CD    . ARG A   1 11  ? -11.505 2.209   4.289   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    1 
ATOM   13   N NE    . ARG A   1 11  ? -12.052 1.032   4.936   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    1 
ATOM   14   C CZ    . ARG A   1 11  ? -12.663 0.040   4.370   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    1 
ATOM   15   N NH1   . ARG A   1 11  ? -12.731 0.089   3.016   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   1 
ATOM   16   N NH2   . ARG A   1 11  ? -13.160 -0.982  5.081   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   1 
ATOM   17   N N     . THR A   1 12  ? -7.986  6.381   5.552   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     1 
ATOM   18   C CA    A THR A   1 12  ? -7.029  7.208   4.822   0.50 23.03 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   19   C CA    B THR A   1 12  ? -6.916  7.164   4.943   0.50 22.19 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   20   C C     . THR A   1 12  ? -6.235  6.321   3.875   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     1 
ATOM   21   O O     . THR A   1 12  ? -5.818  5.187   4.195   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     1 
ATOM   22   C CB    A THR A   1 12  ? -6.108  7.937   5.788   0.50 24.74 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   23   C CB    B THR A   1 12  ? -5.924  7.626   6.011   0.50 21.72 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   24   O OG1   A THR A   1 12  ? -5.232  6.957   6.337   0.50 30.69 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   25   O OG1   B THR A   1 12  ? -4.928  8.525   5.492   0.50 30.20 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   26   C CG2   A THR A   1 12  ? -6.914  8.503   6.951   0.50 28.46 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   27   C CG2   B THR A   1 12  ? -5.178  6.431   6.612   0.50 37.37 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   28   N N     . TYR A   1 13  ? -6.064  6.799   2.659   1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     1 
ATOM   29   C CA    . TYR A   1 13  ? -5.544  6.042   1.566   1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    1 
ATOM   30   C C     . TYR A   1 13  ? -4.050  6.231   1.398   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     1 
ATOM   31   O O     . TYR A   1 13  ? -3.548  7.415   1.281   1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     1 
ATOM   32   C CB    . TYR A   1 13  ? -6.331  6.400   0.264   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    1 
ATOM   33   C CG    . TYR A   1 13  ? -7.723  5.826   0.428   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    1 
ATOM   34   C CD1   . TYR A   1 13  ? -8.737  6.517   1.045   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   1 
ATOM   35   C CD2   . TYR A   1 13  ? -7.983  4.487   0.018   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   1 
ATOM   36   C CE1   . TYR A   1 13  ? -9.989  5.967   1.214   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   1 
ATOM   37   C CE2   . TYR A   1 13  ? -9.243  3.944   0.192   1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   1 
ATOM   38   C CZ    . TYR A   1 13  ? -10.222 4.680   0.796   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    1 
ATOM   39   O OH    . TYR A   1 13  ? -11.479 4.175   0.971   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    1 
ATOM   40   N N     . LEU A   1 14  ? -3.298  5.168   1.388   1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     1 
ATOM   41   C CA    . LEU A   1 14  ? -1.851  5.175   1.175   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    1 
ATOM   42   C C     . LEU A   1 14  ? -1.566  4.910   -0.305  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     1 
ATOM   43   O O     . LEU A   1 14  ? -0.481  5.321   -0.734  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     1 
ATOM   44   C CB    . LEU A   1 14  ? -1.100  4.129   1.995   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    1 
ATOM   45   C CG    . LEU A   1 14  ? -1.301  4.193   3.507   1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    1 
ATOM   46   C CD1   . LEU A   1 14  ? -0.371  3.219   4.221   1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   1 
ATOM   47   C CD2   . LEU A   1 14  ? -1.069  5.604   3.972   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   1 
ATOM   48   N N     . TYR A   1 15  ? -2.466  4.230   -1.008  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     1 
ATOM   49   C CA    . TYR A   1 15  ? -2.207  3.823   -2.383  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    1 
ATOM   50   C C     . TYR A   1 15  ? -3.536  3.557   -3.085  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     1 
ATOM   51   O O     . TYR A   1 15  ? -4.382  2.858   -2.516  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     1 
ATOM   52   C CB    . TYR A   1 15  ? -1.295  2.550   -2.418  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    1 
ATOM   53   C CG    . TYR A   1 15  ? -1.062  2.089   -3.833  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    1 
ATOM   54   C CD1   . TYR A   1 15  ? -0.208  2.719   -4.699  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   1 
ATOM   55   C CD2   . TYR A   1 15  ? -1.710  0.971   -4.363  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   1 
ATOM   56   C CE1   . TYR A   1 15  ? 0.016   2.293   -5.988  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   1 
ATOM   57   C CE2   . TYR A   1 15  ? -1.535  0.507   -5.668  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   1 
ATOM   58   C CZ    . TYR A   1 15  ? -0.647  1.193   -6.502  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    1 
ATOM   59   O OH    . TYR A   1 15  ? -0.432  0.794   -7.786  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    1 
ATOM   60   N N     . ARG A   1 16  ? -3.729  4.113   -4.255  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     1 
ATOM   61   C CA    A ARG A   1 16  ? -4.904  3.881   -5.100  0.50 18.11 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   62   C CA    B ARG A   1 16  ? -4.916  3.881   -5.096  0.50 18.05 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   63   C C     . ARG A   1 16  ? -4.374  3.286   -6.386  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     1 
ATOM   64   O O     . ARG A   1 16  ? -3.625  3.959   -7.094  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     1 
ATOM   65   C CB    A ARG A   1 16  ? -5.679  5.160   -5.350  0.50 22.89 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   66   C CB    B ARG A   1 16  ? -5.726  5.151   -5.275  0.50 22.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   67   C CG    A ARG A   1 16  ? -6.398  5.652   -4.091  0.50 23.86 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   68   C CG    B ARG A   1 16  ? -6.452  5.606   -4.003  0.50 22.74 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   69   C CD    A ARG A   1 16  ? -7.276  6.846   -4.481  0.50 29.25 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   70   C CD    B ARG A   1 16  ? -7.194  6.922   -4.230  0.50 28.33 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   71   N NE    A ARG A   1 16  ? -8.176  7.204   -3.381  0.50 33.63 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   72   N NE    B ARG A   1 16  ? -8.490  7.033   -3.587  0.50 33.83 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   73   C CZ    A ARG A   1 16  ? -9.281  6.498   -3.098  0.50 33.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   74   C CZ    B ARG A   1 16  ? -8.972  7.842   -2.652  0.50 34.16 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   75   N NH1   A ARG A   1 16  ? -9.558  5.440   -3.849  0.50 44.47 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   76   N NH1   B ARG A   1 16  ? -10.227 7.743   -2.201  0.50 36.80 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   77   N NH2   A ARG A   1 16  ? -10.076 6.838   -2.092  0.50 34.18 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   78   N NH2   B ARG A   1 16  ? -8.241  8.794   -2.099  0.50 37.68 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   79   N N     . GLY A   1 17  ? -4.747  2.030   -6.629  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     1 
ATOM   80   C CA    . GLY A   1 17  ? -4.127  1.328   -7.769  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    1 
ATOM   81   C C     . GLY A   1 17  ? -5.089  0.788   -8.751  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     1 
ATOM   82   O O     . GLY A   1 17  ? -6.243  1.155   -8.794  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     1 
ATOM   83   N N     . ARG A   1 18  ? -4.517  -0.145  -9.496  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     1 
ATOM   84   C CA    . ARG A   1 18  ? -5.245  -0.764  -10.614 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   85   C C     . ARG A   1 18  ? -6.227  -1.823  -10.160 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     1 
ATOM   86   O O     . ARG A   1 18  ? -7.376  -1.848  -10.652 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     1 
ATOM   87   C CB    . ARG A   1 18  ? -4.200  -1.305  -11.592 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   88   C CG    . ARG A   1 18  ? -4.842  -2.092  -12.729 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    1 
ATOM   89   C CD    . ARG A   1 18  ? -3.830  -1.999  -13.862 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CD    1 
ATOM   90   N NE    . ARG A   1 18  ? -4.022  -3.036  -14.853 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NE    1 
ATOM   91   C CZ    . ARG A   1 18  ? -4.648  -2.746  -16.002 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CZ    1 
ATOM   92   N NH1   . ARG A   1 18  ? -4.821  -3.689  -16.915 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH1   1 
ATOM   93   N NH2   . ARG A   1 18  ? -5.081  -1.507  -16.190 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH2   1 
ATOM   94   N N     A ILE A   1 19  ? -5.710  -2.680  -9.295  0.50 17.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   95   N N     B ILE A   1 19  ? -5.892  -2.715  -9.217  0.50 18.09 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   96   C CA    A ILE A   1 19  ? -6.768  -3.656  -8.845  0.50 18.20 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   97   C CA    B ILE A   1 19  ? -7.003  -3.651  -8.767  0.50 20.60 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   98   C C     A ILE A   1 19  ? -6.831  -3.658  -7.345  0.50 21.33 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   99   C C     B ILE A   1 19  ? -7.274  -3.456  -7.274  0.50 20.97 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   100  O O     A ILE A   1 19  ? -7.308  -4.621  -6.765  0.50 10.34 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   101  O O     B ILE A   1 19  ? -8.292  -4.070  -6.810  0.50 13.36 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   102  C CB    A ILE A   1 19  ? -6.533  -5.071  -9.321  0.50 17.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   103  C CB    B ILE A   1 19  ? -6.913  -5.160  -9.058  0.50 18.62 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   104  C CG1   A ILE A   1 19  ? -5.195  -5.510  -8.659  0.50 15.33 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   105  C CG1   B ILE A   1 19  ? -5.893  -5.949  -8.264  0.50 20.07 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   106  C CG2   A ILE A   1 19  ? -6.545  -5.276  -10.802 0.50 19.22 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   107  C CG2   B ILE A   1 19  ? -6.671  -5.377  -10.545 0.50 26.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   108  C CD1   A ILE A   1 19  ? -5.551  -7.010  -8.418  0.50 16.28 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   109  C CD1   B ILE A   1 19  ? -4.574  -5.315  -7.935  0.50 18.67 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   110  N N     . LEU A   1 20  ? -6.387  -2.678  -6.635  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     1 
ATOM   111  C CA    . LEU A   1 20  ? -6.508  -2.568  -5.184  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    1 
ATOM   112  C C     . LEU A   1 20  ? -6.201  -1.125  -4.776  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     1 
ATOM   113  O O     . LEU A   1 20  ? -5.504  -0.405  -5.453  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     1 
ATOM   114  C CB    . LEU A   1 20  ? -5.586  -3.571  -4.450  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    1 
ATOM   115  C CG    . LEU A   1 20  ? -4.065  -3.457  -4.554  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    1 
ATOM   116  C CD1   . LEU A   1 20  ? -3.481  -2.438  -3.577  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   1 
ATOM   117  C CD2   . LEU A   1 20  ? -3.381  -4.811  -4.275  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   1 
ATOM   118  N N     . ASN A   1 21  ? -6.722  -0.806  -3.600  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     1 
ATOM   119  C CA    . ASN A   1 21  ? -6.331  0.374   -2.835  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    1 
ATOM   120  C C     . ASN A   1 21  ? -5.818  -0.112  -1.473  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     1 
ATOM   121  O O     . ASN A   1 21  ? -6.351  -1.107  -0.920  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     1 
ATOM   122  C CB    . ASN A   1 21  ? -7.484  1.341   -2.543  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    1 
ATOM   123  C CG    . ASN A   1 21  ? -8.164  1.750   -3.851  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    1 
ATOM   124  O OD1   . ASN A   1 21  ? -7.483  2.005   -4.893  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   1 
ATOM   125  N ND2   . ASN A   1 21  ? -9.507  1.792   -3.767  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   1 
ATOM   126  N N     . LEU A   1 22  ? -4.837  0.568   -0.888  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     1 
ATOM   127  C CA    . LEU A   1 22  ? -4.371  0.302   0.437   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    1 
ATOM   128  C C     . LEU A   1 22  ? -4.796  1.500   1.347   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     1 
ATOM   129  O O     . LEU A   1 22  ? -4.487  2.656   1.018   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     1 
ATOM   130  C CB    . LEU A   1 22  ? -2.870  0.140   0.510   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    1 
ATOM   131  C CG    . LEU A   1 22  ? -2.313  0.005   1.929   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    1 
ATOM   132  C CD1   . LEU A   1 22  ? -2.835  -1.240  2.653   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   1 
ATOM   133  C CD2   . LEU A   1 22  ? -0.788  -0.005  1.762   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   1 
ATOM   134  N N     . ALA A   1 23  ? -5.482  1.181   2.432   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   135  C CA    . ALA A   1 23  ? -6.011  2.207   3.333   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   136  C C     . ALA A   1 23  ? -5.614  1.805   4.748   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   137  O O     . ALA A   1 23  ? -5.431  0.623   5.060   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   138  C CB    . ALA A   1 23  ? -7.502  2.350   3.257   1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   139  N N     . LEU A   1 24  ? -5.556  2.813   5.610   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     1 
ATOM   140  C CA    . LEU A   1 24  ? -5.530  2.588   7.040   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    1 
ATOM   141  C C     . LEU A   1 24  ? -6.869  3.062   7.640   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     1 
ATOM   142  O O     . LEU A   1 24  ? -7.426  4.062   7.274   1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     1 
ATOM   143  C CB    . LEU A   1 24  ? -4.432  3.407   7.695   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    1 
ATOM   144  C CG    . LEU A   1 24  ? -3.062  3.168   7.126   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    1 
ATOM   145  C CD1   . LEU A   1 24  ? -2.002  4.028   7.839   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   1 
ATOM   146  C CD2   . LEU A   1 24  ? -2.631  1.720   7.303   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   1 
ATOM   147  N N     . GLU A   1 25  ? -7.356  2.232   8.555   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     1 
ATOM   148  C CA    . GLU A   1 25  ? -8.599  2.530   9.269   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    1 
ATOM   149  C C     . GLU A   1 25  ? -8.333  2.327   10.733  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     1 
ATOM   150  O O     . GLU A   1 25  ? -8.328  1.181   11.220  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     1 
ATOM   151  C CB    . GLU A   1 25  ? -9.658  1.594   8.716   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    1 
ATOM   152  C CG    . GLU A   1 25  ? -10.995 1.965   9.226   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    1 
ATOM   153  C CD    . GLU A   1 25  ? -12.114 1.046   8.900   1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    1 
ATOM   154  O OE1   . GLU A   1 25  ? -12.196 0.427   7.766   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   1 
ATOM   155  O OE2   . GLU A   1 25  ? -13.012 0.790   9.650   1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   1 
ATOM   156  N N     . GLY A   1 26  ? -8.058  3.423   11.443  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     1 
ATOM   157  C CA    . GLY A   1 26  ? -7.545  3.278   12.825  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    1 
ATOM   158  C C     . GLY A   1 26  ? -6.268  2.460   12.703  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     1 
ATOM   159  O O     . GLY A   1 26  ? -5.331  2.734   11.922  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     1 
ATOM   160  N N     . ARG A   1 27  ? -6.190  1.383   13.455  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     1 
ATOM   161  C CA    . ARG A   1 27  ? -4.987  0.542   13.530  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    1 
ATOM   162  C C     . ARG A   1 27  ? -4.957  -0.516  12.451  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     1 
ATOM   163  O O     . ARG A   1 27  ? -4.026  -1.323  12.223  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     1 
ATOM   164  C CB    . ARG A   1 27  ? -5.102  -0.039  14.935  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    1 
ATOM   165  N N     . TYR A   1 28  ? -5.972  -0.578  11.635  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     1 
ATOM   166  C CA    . TYR A   1 28  ? -6.191  -1.646  10.680  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    1 
ATOM   167  C C     . TYR A   1 28  ? -5.681  -1.264  9.317   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     1 
ATOM   168  O O     . TYR A   1 28  ? -6.023  -0.211  8.793   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     1 
ATOM   169  C CB    . TYR A   1 28  ? -7.692  -2.017  10.603  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    1 
ATOM   170  C CG    . TYR A   1 28  ? -8.163  -2.679  11.876  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    1 
ATOM   171  C CD1   . TYR A   1 28  ? -8.172  -4.038  11.993  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   1 
ATOM   172  C CD2   . TYR A   1 28  ? -8.633  -1.873  12.904  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   1 
ATOM   173  C CE1   . TYR A   1 28  ? -8.626  -4.667  13.174  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   1 
ATOM   174  C CE2   . TYR A   1 28  ? -9.046  -2.470  14.074  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   1 
ATOM   175  C CZ    . TYR A   1 28  ? -9.046  -3.853  14.212  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    1 
ATOM   176  O OH    . TYR A   1 28  ? -9.488  -4.417  15.387  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    1 
ATOM   177  N N     . GLU A   1 29  ? -4.965  -2.164  8.703   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     1 
ATOM   178  C CA    . GLU A   1 29  ? -4.517  -2.076  7.293   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    1 
ATOM   179  C C     . GLU A   1 29  ? -5.526  -2.833  6.464   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     1 
ATOM   180  O O     . GLU A   1 29  ? -5.810  -3.992  6.702   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     1 
ATOM   181  C CB    . GLU A   1 29  ? -3.165  -2.750  7.165   1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    1 
ATOM   182  C CG    . GLU A   1 29  ? -2.110  -1.985  7.993   1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    1 
ATOM   183  C CD    . GLU A   1 29  ? -0.857  -2.809  8.329   1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    1 
ATOM   184  O OE1   . GLU A   1 29  ? -0.857  -4.111  8.250   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   1 
ATOM   185  O OE2   . GLU A   1 29  ? 0.156   -2.195  8.685   1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   1 
ATOM   186  N N     . ILE A   1 30  ? -6.072  -2.114  5.456   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     1 
ATOM   187  C CA    A ILE A   1 30  ? -7.186  -2.591  4.673   0.50 10.89 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   188  C CA    B ILE A   1 30  ? -7.183  -2.619  4.675   0.50 10.85 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   189  C C     . ILE A   1 30  ? -6.870  -2.509  3.205   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     1 
ATOM   190  O O     . ILE A   1 30  ? -6.467  -1.452  2.714   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     1 
ATOM   191  C CB    A ILE A   1 30  ? -8.449  -1.734  4.932   0.50 12.62 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   192  C CB    B ILE A   1 30  ? -8.462  -1.815  5.006   0.50 12.00 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   193  C CG1   A ILE A   1 30  ? -8.810  -1.688  6.416   0.50 17.08 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   194  C CG1   B ILE A   1 30  ? -8.850  -1.905  6.481   0.50 14.59 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   195  C CG2   A ILE A   1 30  ? -9.599  -2.245  4.060   0.50 13.47 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   196  C CG2   B ILE A   1 30  ? -9.606  -2.246  4.085   0.50 11.74 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   197  C CD1   A ILE A   1 30  ? -8.766  -3.098  7.001   0.50 16.09 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   198  C CD1   B ILE A   1 30  ? -10.144 -1.198  6.829   0.50 17.20 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   199  N N     . VAL A   1 31  ? -7.073  -3.605  2.493   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     1 
ATOM   200  C CA    . VAL A   1 31  ? -6.912  -3.634  1.045   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    1 
ATOM   201  C C     . VAL A   1 31  ? -8.304  -3.702  0.424   1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     1 
ATOM   202  O O     . VAL A   1 31  ? -8.976  -4.725  0.545   1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     1 
ATOM   203  C CB    . VAL A   1 31  ? -6.037  -4.783  0.601   1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    1 
ATOM   204  C CG1   . VAL A   1 31  ? -5.928  -4.817  -0.913  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   1 
ATOM   205  C CG2   . VAL A   1 31  ? -4.627  -4.630  1.208   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   1 
ATOM   206  N N     . GLU A   1 32  ? -8.676  -2.635  -0.272  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     1 
ATOM   207  C CA    . GLU A   1 32  ? -9.919  -2.646  -1.048  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    1 
ATOM   208  C C     . GLU A   1 32  ? -9.631  -3.280  -2.392  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     1 
ATOM   209  O O     . GLU A   1 32  ? -8.578  -3.029  -3.011  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     1 
ATOM   210  C CB    . GLU A   1 32  ? -10.386 -1.197  -1.267  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    1 
ATOM   211  C CG    . GLU A   1 32  ? -10.787 -0.509  0.073   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    1 
ATOM   212  C CD    . GLU A   1 32  ? -11.173 0.951   -0.137  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    1 
ATOM   213  O OE1   . GLU A   1 32  ? -11.055 1.468   -1.294  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   1 
ATOM   214  O OE2   . GLU A   1 32  ? -11.623 1.552   0.846   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   1 
ATOM   215  N N     . HIS A   1 33  ? -10.574 -4.112  -2.836  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     1 
ATOM   216  C CA    . HIS A   1 33  ? -10.337 -4.857  -4.049  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    1 
ATOM   217  C C     . HIS A   1 33  ? -11.659 -5.102  -4.744  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     1 
ATOM   218  O O     . HIS A   1 33  ? -12.665 -5.305  -4.083  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     1 
ATOM   219  C CB    . HIS A   1 33  ? -9.707  -6.206  -3.639  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    1 
ATOM   220  C CG    . HIS A   1 33  ? -9.209  -7.103  -4.743  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    1 
ATOM   221  N ND1   . HIS A   1 33  ? -10.078 -7.741  -5.635  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   1 
ATOM   222  C CD2   . HIS A   1 33  ? -7.976  -7.519  -5.035  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   1 
ATOM   223  C CE1   . HIS A   1 33  ? -9.376  -8.525  -6.427  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   1 
ATOM   224  N NE2   . HIS A   1 33  ? -8.048  -8.388  -6.106  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   1 
ATOM   225  N N     . LYS A   1 34  ? -11.685 -5.130  -6.083  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     1 
ATOM   226  C CA    A LYS A   1 34  ? -12.936 -5.380  -6.760  0.50 11.19 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   227  C CA    B LYS A   1 34  ? -12.882 -5.413  -6.829  0.50 11.12 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   228  C C     . LYS A   1 34  ? -13.442 -6.779  -6.396  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     1 
ATOM   229  O O     . LYS A   1 34  ? -12.678 -7.699  -6.104  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     1 
ATOM   230  C CB    A LYS A   1 34  ? -12.859 -5.366  -8.286  0.50 14.24 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   231  C CB    B LYS A   1 34  ? -12.519 -5.380  -8.322  0.50 15.02 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   232  C CG    A LYS A   1 34  ? -13.012 -3.953  -8.856  0.50 10.15 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   233  C CG    B LYS A   1 34  ? -11.809 -4.086  -8.769  0.50 16.04 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   234  C CD    A LYS A   1 34  ? -12.784 -3.989  -10.378 0.50 11.77 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   235  C CD    B LYS A   1 34  ? -11.552 -4.018  -10.289 0.50 18.74 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   236  C CE    A LYS A   1 34  ? -12.732 -2.605  -10.954 0.50 12.77 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   237  C CE    B LYS A   1 34  ? -11.374 -2.551  -10.677 0.50 21.57 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   238  N NZ    A LYS A   1 34  ? -11.602 -1.769  -10.457 0.50 17.62 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   239  N NZ    B LYS A   1 34  ? -12.684 -1.834  -10.715 0.50 27.49 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   240  N N     . PRO A   1 35  ? -14.758 -6.984  -6.479  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     1 
ATOM   241  C CA    . PRO A   1 35  ? -15.280 -8.335  -6.291  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    1 
ATOM   242  C C     . PRO A   1 35  ? -14.880 -9.220  -7.453  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     1 
ATOM   243  O O     . PRO A   1 35  ? -14.524 -8.755  -8.553  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     1 
ATOM   244  C CB    . PRO A   1 35  ? -16.819 -8.181  -6.169  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    1 
ATOM   245  C CG    . PRO A   1 35  ? -17.090 -6.802  -6.602  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    1 
ATOM   246  C CD    . PRO A   1 35  ? -15.832 -6.012  -6.777  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    1 
ATOM   247  N N     . ALA A   1 36  ? -14.959 -10.518 -7.192  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     1 
ATOM   248  C CA    . ALA A   1 36  ? -14.584 -11.540 -8.143  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    1 
ATOM   249  C C     . ALA A   1 36  ? -15.720 -12.540 -8.323  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     1 
ATOM   250  O O     . ALA A   1 36  ? -16.660 -12.621 -7.521  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     1 
ATOM   251  C CB    . ALA A   1 36  ? -13.325 -12.285 -7.661  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    1 
ATOM   252  N N     . VAL A   1 37  ? -15.580 -13.329 -9.375  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     1 
ATOM   253  C CA    . VAL A   1 37  ? -16.459 -14.448 -9.640  1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    1 
ATOM   254  C C     . VAL A   1 37  ? -15.633 -15.685 -9.929  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     1 
ATOM   255  O O     . VAL A   1 37  ? -14.456 -15.600 -10.333 1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     1 
ATOM   256  C CB    . VAL A   1 37  ? -17.420 -14.186 -10.838 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    1 
ATOM   257  C CG1   . VAL A   1 37  ? -18.323 -13.022 -10.483 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   1 
ATOM   258  C CG2   . VAL A   1 37  ? -16.617 -13.941 -12.107 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   1 
ATOM   259  N N     . ALA A   1 38  ? -16.262 -16.846 -9.762  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     1 
ATOM   260  C CA    . ALA A   1 38  ? -15.609 -18.130 -10.075 1.00 6.24  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    1 
ATOM   261  C C     . ALA A   1 38  ? -16.685 -19.097 -10.566 1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     1 
ATOM   262  O O     . ALA A   1 38  ? -17.833 -19.017 -10.110 1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     1 
ATOM   263  C CB    . ALA A   1 38  ? -14.885 -18.672 -8.849  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    1 
ATOM   264  N N     . VAL A   1 39  ? -16.295 -19.982 -11.462 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     1 
ATOM   265  C CA    . VAL A   1 39  ? -17.256 -20.886 -12.082 1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    1 
ATOM   266  C C     . VAL A   1 39  ? -16.802 -22.334 -11.908 1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     1 
ATOM   267  O O     . VAL A   1 39  ? -15.696 -22.713 -12.352 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     1 
ATOM   268  C CB    . VAL A   1 39  ? -17.411 -20.582 -13.591 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    1 
ATOM   269  C CG1   . VAL A   1 39  ? -18.358 -21.580 -14.212 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   1 
ATOM   270  C CG2   . VAL A   1 39  ? -17.892 -19.153 -13.762 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   1 
ATOM   271  N N     . ILE A   1 40  ? -17.671 -23.131 -11.315 1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     1 
ATOM   272  C CA    . ILE A   1 40  ? -17.514 -24.581 -11.167 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    1 
ATOM   273  C C     . ILE A   1 40  ? -18.187 -25.267 -12.346 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     1 
ATOM   274  O O     . ILE A   1 40  ? -19.392 -25.055 -12.546 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     1 
ATOM   275  C CB    . ILE A   1 40  ? -18.161 -25.037 -9.839  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    1 
ATOM   276  C CG1   . ILE A   1 40  ? -17.486 -24.362 -8.650  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   1 
ATOM   277  C CG2   . ILE A   1 40  ? -18.071 -26.568 -9.745  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   1 
ATOM   278  C CD1   . ILE A   1 40  ? -18.116 -24.696 -7.306  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   1 
ATOM   279  N N     . ALA A   1 41  ? -17.450 -26.073 -13.082 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     1 
ATOM   280  C CA    . ALA A   1 41  ? -18.034 -26.765 -14.259 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    1 
ATOM   281  C C     . ALA A   1 41  ? -17.483 -28.179 -14.302 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     1 
ATOM   282  O O     . ALA A   1 41  ? -16.275 -28.385 -14.199 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     1 
ATOM   283  C CB    . ALA A   1 41  ? -17.649 -26.033 -15.531 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    1 
ATOM   284  N N     . LEU A   1 42  ? -18.365 -29.147 -14.484 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     1 
ATOM   285  C CA    A LEU A   1 42  ? -18.059 -30.546 -14.551 0.70 10.40 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   286  C CA    B LEU A   1 42  ? -18.056 -30.567 -14.568 0.30 10.65 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   287  C C     . LEU A   1 42  ? -18.463 -31.018 -15.956 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     1 
ATOM   288  O O     . LEU A   1 42  ? -19.596 -30.815 -16.394 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     1 
ATOM   289  C CB    A LEU A   1 42  ? -18.799 -31.343 -13.471 0.70 12.87 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   290  C CB    B LEU A   1 42  ? -18.846 -31.355 -13.529 0.30 12.57 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   291  C CG    A LEU A   1 42  ? -18.248 -32.712 -13.067 0.70 13.01 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   292  C CG    B LEU A   1 42  ? -18.199 -31.490 -12.161 0.30 13.02 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   293  C CD1   A LEU A   1 42  ? -16.930 -32.550 -12.321 0.70 16.22 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   294  C CD1   B LEU A   1 42  ? -16.945 -32.349 -12.252 0.30 13.05 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   295  C CD2   A LEU A   1 42  ? -19.264 -33.472 -12.226 0.70 16.31 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   296  C CD2   B LEU A   1 42  ? -17.895 -30.112 -11.598 0.30 14.31 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   297  N N     . ARG A   1 43  ? -17.642 -31.899 -16.560 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     1 
ATOM   298  C CA    A ARG A   1 43  ? -18.013 -32.534 -17.814 0.60 12.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   299  C CA    B ARG A   1 43  ? -18.052 -32.558 -17.786 0.40 12.20 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   300  C C     . ARG A   1 43  ? -17.329 -33.891 -17.812 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     1 
ATOM   301  O O     . ARG A   1 43  ? -16.106 -33.997 -17.681 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     1 
ATOM   302  C CB    A ARG A   1 43  ? -17.508 -31.762 -19.022 0.60 14.01 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   303  C CB    B ARG A   1 43  ? -17.685 -31.620 -18.922 0.40 13.52 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   304  C CG    A ARG A   1 43  ? -17.713 -32.588 -20.351 0.60 15.89 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   305  C CG    B ARG A   1 43  ? -18.123 -32.182 -20.289 0.40 15.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   306  C CD    A ARG A   1 43  ? -17.083 -31.860 -21.536 0.60 15.49 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   307  C CD    B ARG A   1 43  ? -18.096 -31.050 -21.318 0.40 15.23 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   308  N NE    A ARG A   1 43  ? -17.021 -32.651 -22.780 0.60 15.49 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   309  N NE    B ARG A   1 43  ? -18.509 -31.501 -22.615 0.40 14.04 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   310  C CZ    A ARG A   1 43  ? -17.932 -32.761 -23.734 0.60 16.14 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   311  C CZ    B ARG A   1 43  ? -18.005 -32.431 -23.414 0.40 17.65 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   312  N NH1   A ARG A   1 43  ? -17.768 -33.495 -24.819 0.60 17.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   313  N NH1   B ARG A   1 43  ? -18.578 -32.678 -24.600 0.40 23.20 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   314  N NH2   A ARG A   1 43  ? -19.072 -32.074 -23.579 0.60 16.96 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   315  N NH2   B ARG A   1 43  ? -16.935 -33.170 -23.143 0.40 20.94 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   316  N N     . GLU A   1 44  ? -18.121 -34.944 -18.004 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     1 
ATOM   317  C CA    A GLU A   1 44  ? -17.560 -36.295 -18.127 0.50 14.48 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   318  C CA    B GLU A   1 44  ? -17.577 -36.298 -18.102 0.50 14.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   319  C C     . GLU A   1 44  ? -16.700 -36.618 -16.906 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     1 
ATOM   320  O O     . GLU A   1 44  ? -15.677 -37.322 -17.002 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     1 
ATOM   321  C CB    A GLU A   1 44  ? -16.737 -36.598 -19.399 0.50 16.67 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   322  C CB    B GLU A   1 44  ? -16.820 -36.585 -19.427 0.50 17.31 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   323  C CG    A GLU A   1 44  ? -17.460 -36.326 -20.704 0.50 17.70 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   324  C CG    B GLU A   1 44  ? -17.827 -36.534 -20.563 0.50 18.78 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   325  C CD    A GLU A   1 44  ? -18.470 -37.418 -21.035 0.50 20.65 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   326  C CD    B GLU A   1 44  ? -17.225 -36.524 -21.944 0.50 23.17 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   327  O OE1   A GLU A   1 44  ? -19.512 -37.164 -21.655 0.50 25.81 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   328  O OE1   B GLU A   1 44  ? -16.034 -36.835 -22.024 0.50 30.53 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   329  O OE2   A GLU A   1 44  ? -18.153 -38.538 -20.610 0.50 28.66 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   330  O OE2   B GLU A   1 44  ? -17.867 -36.209 -22.949 0.50 32.71 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   331  N N     . GLY A   1 45  ? -17.081 -36.122 -15.734 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     1 
ATOM   332  C CA    . GLY A   1 45  ? -16.322 -36.418 -14.515 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    1 
ATOM   333  C C     . GLY A   1 45  ? -15.119 -35.567 -14.255 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     1 
ATOM   334  O O     . GLY A   1 45  ? -14.489 -35.672 -13.222 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     1 
ATOM   335  N N     . ARG A   1 46  ? -14.784 -34.669 -15.198 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     1 
ATOM   336  C CA    . ARG A   1 46  ? -13.644 -33.770 -15.035 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   337  C C     . ARG A   1 46  ? -14.185 -32.387 -14.653 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     1 
ATOM   338  O O     . ARG A   1 46  ? -15.184 -31.906 -15.209 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     1 
ATOM   339  C CB    . ARG A   1 46  ? -12.855 -33.638 -16.333 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   340  C CG    . ARG A   1 46  ? -11.989 -34.840 -16.727 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   341  C CD    . ARG A   1 46  ? -12.714 -36.011 -17.235 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   342  N NE    . ARG A   1 46  ? -11.676 -36.810 -17.990 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   343  C CZ    . ARG A   1 46  ? -12.120 -37.785 -18.781 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   344  N NH1   . ARG A   1 46  ? -13.427 -38.040 -18.898 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   345  N NH2   . ARG A   1 46  ? -11.235 -38.503 -19.469 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   346  N N     . MET A   1 47  ? -13.453 -31.726 -13.751 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     1 
ATOM   347  C CA    . MET A   1 47  ? -13.718 -30.339 -13.459 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    1 
ATOM   348  C C     . MET A   1 47  ? -12.810 -29.456 -14.286 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     1 
ATOM   349  O O     . MET A   1 47  ? -11.674 -29.780 -14.605 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     1 
ATOM   350  C CB    . MET A   1 47  ? -13.492 -30.101 -11.946 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    1 
ATOM   351  C CG    . MET A   1 47  ? -13.676 -28.642 -11.493 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    1 
ATOM   352  S SD    . MET A   1 47  ? -13.963 -28.560 -9.695  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    1 
ATOM   353  C CE    . MET A   1 47  ? -15.541 -29.296 -9.611  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    1 
ATOM   354  N N     . LEU A   1 48  ? -13.360 -28.272 -14.618 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     1 
ATOM   355  C CA    . LEU A   1 48  ? -12.671 -27.297 -15.449 1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    1 
ATOM   356  C C     . LEU A   1 48  ? -11.779 -26.443 -14.553 1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     1 
ATOM   357  O O     . LEU A   1 48  ? -12.269 -25.582 -13.832 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     1 
ATOM   358  C CB    . LEU A   1 48  ? -13.698 -26.433 -16.173 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    1 
ATOM   359  C CG    . LEU A   1 48  ? -13.191 -25.314 -17.071 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    1 
ATOM   360  C CD1   . LEU A   1 48  ? -12.299 -25.884 -18.154 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   1 
ATOM   361  C CD2   . LEU A   1 48  ? -14.366 -24.567 -17.678 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   1 
ATOM   362  N N     . PHE A   1 49  ? -10.485 -26.760 -14.509 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     1 
ATOM   363  C CA    . PHE A   1 49  ? -9.517  -25.911 -13.824 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    1 
ATOM   364  C C     . PHE A   1 49  ? -8.773  -25.062 -14.836 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     1 
ATOM   365  O O     . PHE A   1 49  ? -8.751  -25.336 -16.031 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     1 
ATOM   366  C CB    . PHE A   1 49  ? -8.520  -26.744 -13.020 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    1 
ATOM   367  C CG    . PHE A   1 49  ? -9.166  -27.620 -11.948 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    1 
ATOM   368  C CD1   . PHE A   1 49  ? -9.377  -28.951 -12.178 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   1 
ATOM   369  C CD2   . PHE A   1 49  ? -9.525  -27.047 -10.734 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   1 
ATOM   370  C CE1   . PHE A   1 49  ? -9.968  -29.751 -11.209 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   1 
ATOM   371  C CE2   . PHE A   1 49  ? -10.111 -27.868 -9.739  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   1 
ATOM   372  C CZ    . PHE A   1 49  ? -10.344 -29.210 -9.970  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    1 
ATOM   373  N N     . VAL A   1 50  ? -8.140  -24.003 -14.323 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     1 
ATOM   374  C CA    . VAL A   1 50  ? -7.206  -23.217 -15.096 1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    1 
ATOM   375  C C     . VAL A   1 50  ? -5.988  -22.978 -14.260 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     1 
ATOM   376  O O     . VAL A   1 50  ? -6.017  -22.979 -13.029 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     1 
ATOM   377  C CB    . VAL A   1 50  ? -7.785  -21.864 -15.598 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    1 
ATOM   378  C CG1   . VAL A   1 50  ? -8.902  -22.113 -16.598 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   1 
ATOM   379  C CG2   . VAL A   1 50  ? -8.308  -21.025 -14.395 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   1 
ATOM   380  N N     . ARG A   1 51  ? -4.859  -22.746 -14.961 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     1 
ATOM   381  C CA    A ARG A   1 51  ? -3.592  -22.383 -14.336 0.60 9.21  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   382  C CA    B ARG A   1 51  ? -3.589  -22.394 -14.342 0.40 8.12  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   383  C C     . ARG A   1 51  ? -2.954  -21.224 -15.098 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     1 
ATOM   384  O O     . ARG A   1 51  ? -2.995  -21.195 -16.301 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     1 
ATOM   385  C CB    A ARG A   1 51  ? -2.611  -23.567 -14.327 0.60 11.55 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   386  C CB    B ARG A   1 51  ? -2.557  -23.541 -14.299 0.40 9.11  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   387  C CG    A ARG A   1 51  ? -3.071  -24.729 -13.517 0.60 10.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   388  C CG    B ARG A   1 51  ? -2.977  -24.694 -13.430 0.40 10.94 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   389  C CD    A ARG A   1 51  ? -2.016  -25.840 -13.477 0.60 13.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   390  C CD    B ARG A   1 51  ? -1.799  -25.650 -13.188 0.40 11.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   391  N NE    A ARG A   1 51  ? -0.892  -25.491 -12.621 0.60 15.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   392  N NE    B ARG A   1 51  ? -1.517  -26.370 -14.451 0.40 10.87 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   393  C CZ    A ARG A   1 51  ? 0.148   -26.308 -12.398 0.60 21.10 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   394  C CZ    B ARG A   1 51  ? -0.887  -27.539 -14.494 0.40 12.61 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   395  N NH1   A ARG A   1 51  ? 0.151   -27.478 -13.039 0.60 25.09 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   396  N NH1   B ARG A   1 51  ? -0.662  -28.156 -15.627 0.40 13.24 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   397  N NH2   A ARG A   1 51  ? 1.124   -25.925 -11.594 0.60 14.52 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   398  N NH2   B ARG A   1 51  ? -0.492  -28.057 -13.329 0.40 11.58 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   399  N N     . GLN A   1 52  ? -2.333  -20.330 -14.383 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     1 
ATOM   400  C CA    A GLN A   1 52  ? -1.627  -19.216 -14.993 0.75 9.44  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   401  C CA    B GLN A   1 52  ? -1.587  -19.252 -15.018 0.25 10.68 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   402  C C     . GLN A   1 52  ? -0.511  -18.845 -14.009 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     1 
ATOM   403  O O     . GLN A   1 52  ? -0.666  -18.999 -12.804 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     1 
ATOM   404  C CB    A GLN A   1 52  ? -2.525  -18.012 -15.258 0.75 10.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   405  C CB    B GLN A   1 52  ? -2.420  -18.032 -15.380 0.25 11.42 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   406  C CG    A GLN A   1 52  ? -3.105  -17.474 -13.922 0.75 11.20 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   407  C CG    B GLN A   1 52  ? -3.176  -17.428 -14.198 0.25 13.13 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   408  C CD    A GLN A   1 52  ? -4.281  -16.620 -14.282 0.75 13.90 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   409  C CD    B GLN A   1 52  ? -3.917  -16.168 -14.619 0.25 11.37 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   410  O OE1   A GLN A   1 52  ? -4.168  -15.475 -14.662 0.75 22.61 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   411  O OE1   B GLN A   1 52  ? -3.317  -15.227 -15.150 0.25 26.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   412  N NE2   A GLN A   1 52  ? -5.442  -17.244 -14.165 0.75 17.74 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   413  N NE2   B GLN A   1 52  ? -5.231  -16.192 -14.398 0.25 14.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   414  N N     . MET A   1 53  ? 0.563   -18.289 -14.501 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     1 
ATOM   415  C CA    . MET A   1 53  ? 1.598   -17.808 -13.556 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    1 
ATOM   416  C C     . MET A   1 53  ? 0.967   -16.645 -12.755 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     1 
ATOM   417  O O     . MET A   1 53  ? 0.362   -15.720 -13.296 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     1 
ATOM   418  C CB    . MET A   1 53  ? 2.810   -17.353 -14.345 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    1 
ATOM   419  C CG    . MET A   1 53  ? 3.981   -16.956 -13.446 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    1 
ATOM   420  S SD    . MET A   1 53  ? 4.513   -18.079 -12.137 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    1 
ATOM   421  C CE    . MET A   1 53  ? 4.578   -19.668 -13.044 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    1 
ATOM   422  N N     . ARG A   1 54  ? 1.131   -16.751 -11.462 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     1 
ATOM   423  C CA    . ARG A   1 54  ? 0.616   -15.718 -10.533 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    1 
ATOM   424  C C     . ARG A   1 54  ? 1.828   -15.118 -9.836  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     1 
ATOM   425  O O     . ARG A   1 54  ? 2.385   -15.702 -8.915  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     1 
ATOM   426  C CB    . ARG A   1 54  ? -0.293  -16.430 -9.492  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    1 
ATOM   427  C CG    . ARG A   1 54  ? -1.609  -16.880 -10.113 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    1 
ATOM   428  C CD    . ARG A   1 54  ? -2.473  -15.719 -10.573 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    1 
ATOM   429  N NE    . ARG A   1 54  ? -3.874  -16.120 -10.716 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    1 
ATOM   430  C CZ    . ARG A   1 54  ? -4.815  -15.281 -11.115 1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    1 
ATOM   431  N NH1   . ARG A   1 54  ? -4.540  -14.030 -11.472 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   1 
ATOM   432  N NH2   . ARG A   1 54  ? -6.090  -15.714 -11.136 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   1 
ATOM   433  N N     . PRO A   1 55  ? 2.277   -13.925 -10.283 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     1 
ATOM   434  C CA    . PRO A   1 55  ? 3.479   -13.330 -9.677  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    1 
ATOM   435  C C     . PRO A   1 55  ? 3.392   -13.163 -8.180  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     1 
ATOM   436  O O     . PRO A   1 55  ? 4.455   -13.215 -7.522  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     1 
ATOM   437  C CB    . PRO A   1 55  ? 3.559   -11.960 -10.395 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    1 
ATOM   438  C CG    . PRO A   1 55  ? 2.940   -12.197 -11.756 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    1 
ATOM   439  C CD    . PRO A   1 55  ? 1.762   -13.118 -11.406 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    1 
ATOM   440  N N     . ALA A   1 56  ? 2.226   -12.981 -7.609  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     1 
ATOM   441  C CA    . ALA A   1 56  ? 2.197   -12.831 -6.142  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    1 
ATOM   442  C C     . ALA A   1 56  ? 2.723   -14.043 -5.425  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     1 
ATOM   443  O O     . ALA A   1 56  ? 3.290   -13.914 -4.309  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     1 
ATOM   444  C CB    . ALA A   1 56  ? 0.742   -12.511 -5.718  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    1 
ATOM   445  N N     . VAL A   1 57  ? 2.583   -15.223 -6.021  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     1 
ATOM   446  C CA    . VAL A   1 57  ? 3.014   -16.445 -5.341  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    1 
ATOM   447  C C     . VAL A   1 57  ? 4.144   -17.126 -6.080  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     1 
ATOM   448  O O     . VAL A   1 57  ? 4.737   -18.098 -5.557  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     1 
ATOM   449  C CB    . VAL A   1 57  ? 1.857   -17.458 -5.091  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    1 
ATOM   450  C CG1   . VAL A   1 57  ? 0.918   -16.850 -4.068  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   1 
ATOM   451  C CG2   . VAL A   1 57  ? 1.108   -17.825 -6.382  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   1 
ATOM   452  N N     . GLY A   1 58  ? 4.499   -16.689 -7.284  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     1 
ATOM   453  C CA    . GLY A   1 58  ? 5.639   -17.284 -7.993  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    1 
ATOM   454  C C     . GLY A   1 58  ? 5.388   -18.677 -8.511  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     1 
ATOM   455  O O     . GLY A   1 58  ? 6.358   -19.393 -8.742  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     1 
ATOM   456  N N     . LEU A   1 59  ? 4.144   -19.049 -8.706  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     1 
ATOM   457  C CA    . LEU A   1 59  ? 3.796   -20.356 -9.198  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    1 
ATOM   458  C C     . LEU A   1 59  ? 2.399   -20.304 -9.806  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     1 
ATOM   459  O O     . LEU A   1 59  ? 1.758   -19.227 -9.737  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     1 
ATOM   460  C CB    . LEU A   1 59  ? 4.008   -21.423 -8.129  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    1 
ATOM   461  C CG    . LEU A   1 59  ? 3.223   -21.215 -6.839  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    1 
ATOM   462  C CD1   . LEU A   1 59  ? 1.737   -21.605 -6.904  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   1 
ATOM   463  C CD2   . LEU A   1 59  ? 3.873   -22.092 -5.751  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   1 
ATOM   464  N N     . ALA A   1 60  ? 1.940   -21.409 -10.363 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     1 
ATOM   465  C CA    . ALA A   1 60  ? 0.643   -21.453 -11.049 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    1 
ATOM   466  C C     . ALA A   1 60  ? -0.224  -22.423 -10.264 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     1 
ATOM   467  O O     . ALA A   1 60  ? -0.175  -23.641 -10.445 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     1 
ATOM   468  C CB    . ALA A   1 60  ? 0.822   -21.947 -12.467 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    1 
ATOM   469  N N     . PRO A   1 61  ? -1.049  -21.942 -9.316  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     1 
ATOM   470  C CA    . PRO A   1 61  ? -1.900  -22.834 -8.558  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    1 
ATOM   471  C C     . PRO A   1 61  ? -3.050  -23.351 -9.429  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     1 
ATOM   472  O O     . PRO A   1 61  ? -3.382  -22.798 -10.471 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     1 
ATOM   473  C CB    . PRO A   1 61  ? -2.457  -21.921 -7.436  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    1 
ATOM   474  C CG    . PRO A   1 61  ? -2.293  -20.597 -7.962  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    1 
ATOM   475  C CD    . PRO A   1 61  ? -1.213  -20.517 -8.949  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    1 
ATOM   476  N N     . LEU A   1 62  ? -3.684  -24.403 -8.955  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   477  C CA    A LEU A   1 62  ? -4.889  -24.895 -9.629  0.80 7.60  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   478  C CA    B LEU A   1 62  ? -4.888  -24.937 -9.599  0.20 7.21  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   479  C C     . LEU A   1 62  ? -6.067  -24.067 -9.150  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   480  O O     . LEU A   1 62  ? -6.417  -24.041 -7.941  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   481  C CB    A LEU A   1 62  ? -5.040  -26.363 -9.228  0.80 9.56  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   482  C CB    B LEU A   1 62  ? -5.249  -26.377 -9.270  0.20 9.23  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   483  C CG    A LEU A   1 62  ? -5.952  -27.129 -10.167 0.80 9.90  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   484  C CG    B LEU A   1 62  ? -4.594  -27.594 -9.885  0.20 6.96  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   485  C CD1   A LEU A   1 62  ? -5.304  -27.312 -11.545 0.80 10.56 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   486  C CD1   B LEU A   1 62  ? -5.228  -28.919 -9.419  0.20 7.43  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   487  C CD2   A LEU A   1 62  ? -6.344  -28.475 -9.551  0.80 11.76 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   488  C CD2   B LEU A   1 62  ? -4.595  -27.557 -11.420 0.20 9.65  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   489  N N     . GLU A   1 63  ? -6.686  -23.367 -10.111 1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     1 
ATOM   490  C CA    . GLU A   1 63  ? -7.822  -22.519 -9.890  1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    1 
ATOM   491  C C     . GLU A   1 63  ? -8.993  -23.033 -10.713 1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     1 
ATOM   492  O O     . GLU A   1 63  ? -8.823  -23.903 -11.557 1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     1 
ATOM   493  C CB    . GLU A   1 63  ? -7.513  -21.071 -10.331 1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    1 
ATOM   494  C CG    . GLU A   1 63  ? -6.186  -20.571 -9.786  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    1 
ATOM   495  C CD    . GLU A   1 63  ? -5.917  -19.087 -10.034 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    1 
ATOM   496  O OE1   . GLU A   1 63  ? -6.885  -18.276 -10.151 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   1 
ATOM   497  O OE2   . GLU A   1 63  ? -4.732  -18.724 -10.076 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   1 
ATOM   498  N N     . ILE A   1 64  ? -10.187 -22.515 -10.471 1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     1 
ATOM   499  C CA    . ILE A   1 64  ? -11.268 -22.657 -11.451 1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    1 
ATOM   500  C C     . ILE A   1 64  ? -11.374 -21.320 -12.183 1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     1 
ATOM   501  O O     . ILE A   1 64  ? -10.832 -20.307 -11.727 1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     1 
ATOM   502  C CB    . ILE A   1 64  ? -12.587 -23.134 -10.802 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    1 
ATOM   503  C CG1   . ILE A   1 64  ? -13.010 -22.192 -9.683  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   1 
ATOM   504  C CG2   . ILE A   1 64  ? -12.458 -24.577 -10.350 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   1 
ATOM   505  C CD1   . ILE A   1 64  ? -14.323 -22.534 -9.047  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   1 
ATOM   506  N N     . PRO A   1 65  ? -12.061 -21.276 -13.329 1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     1 
ATOM   507  C CA    . PRO A   1 65  ? -12.131 -19.998 -14.073 1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    1 
ATOM   508  C C     . PRO A   1 65  ? -12.708 -18.908 -13.198 1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     1 
ATOM   509  O O     . PRO A   1 65  ? -13.768 -19.071 -12.586 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     1 
ATOM   510  C CB    . PRO A   1 65  ? -13.095 -20.342 -15.242 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    1 
ATOM   511  C CG    . PRO A   1 65  ? -12.817 -21.826 -15.475 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    1 
ATOM   512  C CD    . PRO A   1 65  ? -12.770 -22.374 -14.040 1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    1 
ATOM   513  N N     . ALA A   1 66  ? -12.002 -17.793 -13.136 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     1 
ATOM   514  C CA    . ALA A   1 66  ? -12.326 -16.736 -12.154 1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    1 
ATOM   515  C C     . ALA A   1 66  ? -11.945 -15.404 -12.802 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     1 
ATOM   516  O O     . ALA A   1 66  ? -11.043 -15.364 -13.653 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     1 
ATOM   517  C CB    . ALA A   1 66  ? -11.572 -16.933 -10.860 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    1 
ATOM   518  N N     . GLY A   1 67  ? -12.552 -14.356 -12.343 1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     1 
ATOM   519  C CA    . GLY A   1 67  ? -12.224 -13.058 -12.892 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    1 
ATOM   520  C C     . GLY A   1 67  ? -12.811 -11.965 -11.989 1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     1 
ATOM   521  O O     . GLY A   1 67  ? -13.580 -12.231 -11.083 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     1 
ATOM   522  N N     . LEU A   1 68  ? -12.443 -10.731 -12.307 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     1 
ATOM   523  C CA    . LEU A   1 68  ? -12.992 -9.577  -11.578 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    1 
ATOM   524  C C     . LEU A   1 68  ? -14.272 -9.106  -12.234 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     1 
ATOM   525  O O     . LEU A   1 68  ? -14.477 -9.222  -13.424 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     1 
ATOM   526  C CB    . LEU A   1 68  ? -11.968 -8.444  -11.526 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    1 
ATOM   527  C CG    . LEU A   1 68  ? -10.634 -8.903  -10.912 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    1 
ATOM   528  C CD1   . LEU A   1 68  ? -9.697  -7.700  -10.794 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   1 
ATOM   529  C CD2   . LEU A   1 68  ? -10.848 -9.601  -9.576  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   1 
ATOM   530  N N     . ILE A   1 69  ? -15.176 -8.566  -11.370 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     1 
ATOM   531  C CA    . ILE A   1 69  ? -16.390 -7.916  -11.846 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    1 
ATOM   532  C C     . ILE A   1 69  ? -16.017 -6.519  -12.229 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     1 
ATOM   533  O O     . ILE A   1 69  ? -15.562 -5.752  -11.394 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     1 
ATOM   534  C CB    . ILE A   1 69  ? -17.476 -7.906  -10.780 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    1 
ATOM   535  C CG1   . ILE A   1 69  ? -17.797 -9.307  -10.278 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   1 
ATOM   536  C CG2   . ILE A   1 69  ? -18.757 -7.206  -11.249 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   1 
ATOM   537  C CD1   . ILE A   1 69  ? -18.884 -9.432  -9.253  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   1 
ATOM   538  N N     . GLU A   1 70  ? -16.204 -6.195  -13.511 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     1 
ATOM   539  C CA    . GLU A   1 70  ? -15.835 -4.857  -13.944 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    1 
ATOM   540  C C     . GLU A   1 70  ? -17.009 -3.915  -14.023 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     1 
ATOM   541  O O     . GLU A   1 70  ? -18.157 -4.309  -13.840 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     1 
ATOM   542  C CB    . GLU A   1 70  ? -15.206 -5.116  -15.301 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    1 
ATOM   543  C CG    . GLU A   1 70  ? -13.918 -5.929  -15.154 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    1 
ATOM   544  C CD    . GLU A   1 70  ? -12.746 -5.216  -14.547 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    1 
ATOM   545  O OE1   . GLU A   1 70  ? -11.746 -6.002  -14.376 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   1 
ATOM   546  O OE2   . GLU A   1 70  ? -12.778 -4.017  -14.288 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   1 
ATOM   547  N N     . PRO A   1 71  ? -16.747 -2.618  -14.197 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     1 
ATOM   548  C CA    . PRO A   1 71  ? -17.794 -1.613  -14.183 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    1 
ATOM   549  C C     . PRO A   1 71  ? -18.893 -1.988  -15.183 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     1 
ATOM   550  O O     . PRO A   1 71  ? -18.651 -2.358  -16.308 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     1 
ATOM   551  C CB    . PRO A   1 71  ? -17.066 -0.341  -14.632 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    1 
ATOM   552  C CG    . PRO A   1 71  ? -15.676 -0.546  -14.178 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    1 
ATOM   553  C CD    . PRO A   1 71  ? -15.422 -2.009  -14.376 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    1 
ATOM   554  N N     . GLY A   1 72  ? -20.141 -1.906  -14.687 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     1 
ATOM   555  C CA    . GLY A   1 72  ? -21.207 -2.219  -15.592 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    1 
ATOM   556  C C     . GLY A   1 72  ? -21.777 -3.605  -15.427 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     1 
ATOM   557  O O     . GLY A   1 72  ? -22.878 -3.878  -15.861 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     1 
ATOM   558  N N     . GLU A   1 73  ? -20.996 -4.510  -14.828 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     1 
ATOM   559  C CA    . GLU A   1 73  ? -21.361 -5.905  -14.747 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    1 
ATOM   560  C C     . GLU A   1 73  ? -21.922 -6.307  -13.399 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     1 
ATOM   561  O O     . GLU A   1 73  ? -21.495 -5.788  -12.351 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     1 
ATOM   562  C CB    . GLU A   1 73  ? -20.109 -6.866  -14.825 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    1 
ATOM   563  C CG    . GLU A   1 73  ? -19.537 -6.799  -16.216 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    1 
ATOM   564  C CD    . GLU A   1 73  ? -18.390 -7.815  -16.386 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    1 
ATOM   565  O OE1   . GLU A   1 73  ? -18.391 -8.483  -17.452 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   1 
ATOM   566  O OE2   . GLU A   1 73  ? -17.518 -7.903  -15.516 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   1 
ATOM   567  N N     . ASP A   1 74  ? -22.816 -7.268  -13.465 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     1 
ATOM   568  C CA    . ASP A   1 74  ? -23.186 -7.951  -12.228 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    1 
ATOM   569  C C     . ASP A   1 74  ? -22.420 -9.271  -12.151 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     1 
ATOM   570  O O     . ASP A   1 74  ? -21.702 -9.644  -13.097 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     1 
ATOM   571  C CB    . ASP A   1 74  ? -24.663 -8.079  -12.162 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    1 
ATOM   572  C CG    . ASP A   1 74  ? -25.264 -8.977  -13.119 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    1 
ATOM   573  O OD1   . ASP A   1 74  ? -24.663 -9.868  -13.697 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   1 
ATOM   574  O OD2   . ASP A   1 74  ? -26.555 -8.795  -13.325 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   1 
ATOM   575  N N     . PRO A   1 75  ? -22.531 -10.006 -11.061 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     1 
ATOM   576  C CA    . PRO A   1 75  ? -21.721 -11.244 -10.961 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    1 
ATOM   577  C C     . PRO A   1 75  ? -22.014 -12.244 -12.055 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     1 
ATOM   578  O O     . PRO A   1 75  ? -21.073 -12.857 -12.584 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     1 
ATOM   579  C CB    . PRO A   1 75  ? -22.108 -11.765 -9.561  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    1 
ATOM   580  C CG    . PRO A   1 75  ? -22.322 -10.443 -8.767  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    1 
ATOM   581  C CD    . PRO A   1 75  ? -23.187 -9.627  -9.757  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    1 
ATOM   582  N N     . LEU A   1 76  ? -23.268 -12.437 -12.428 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     1 
ATOM   583  C CA    A LEU A   1 76  ? -23.580 -13.448 -13.452 0.60 8.29  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    1 
ATOM   584  C CA    B LEU A   1 76  ? -23.601 -13.436 -13.464 0.40 8.04  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    1 
ATOM   585  C C     . LEU A   1 76  ? -22.908 -13.078 -14.788 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     1 
ATOM   586  O O     . LEU A   1 76  ? -22.383 -13.948 -15.485 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     1 
ATOM   587  C CB    A LEU A   1 76  ? -25.081 -13.554 -13.616 0.60 9.17  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    1 
ATOM   588  C CB    B LEU A   1 76  ? -25.095 -13.506 -13.630 0.40 10.83 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    1 
ATOM   589  C CG    A LEU A   1 76  ? -25.597 -14.408 -14.767 0.60 8.69  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    1 
ATOM   590  C CG    B LEU A   1 76  ? -25.852 -14.651 -14.280 0.40 16.61 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    1 
ATOM   591  C CD1   A LEU A   1 76  ? -25.278 -15.857 -14.465 0.60 10.19 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   1 
ATOM   592  C CD1   B LEU A   1 76  ? -27.209 -14.110 -14.753 0.40 17.12 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   1 
ATOM   593  C CD2   A LEU A   1 76  ? -27.105 -14.246 -14.841 0.60 17.70 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   1 
ATOM   594  C CD2   B LEU A   1 76  ? -25.143 -15.391 -15.377 0.40 27.72 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   1 
ATOM   595  N N     . GLU A   1 77  ? -22.985 -11.809 -15.142 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     1 
ATOM   596  C CA    . GLU A   1 77  ? -22.398 -11.343 -16.392 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    1 
ATOM   597  C C     . GLU A   1 77  ? -20.895 -11.508 -16.382 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     1 
ATOM   598  O O     . GLU A   1 77  ? -20.284 -11.952 -17.365 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     1 
ATOM   599  C CB    . GLU A   1 77  ? -22.799 -9.889  -16.585 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    1 
ATOM   600  C CG    . GLU A   1 77  ? -24.291 -9.749  -16.859 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    1 
ATOM   601  C CD    . GLU A   1 77  ? -24.841 -8.335  -16.582 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    1 
ATOM   602  O OE1   . GLU A   1 77  ? -24.197 -7.517  -15.962 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   1 
ATOM   603  O OE2   . GLU A   1 77  ? -25.989 -8.130  -17.112 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   1 
ATOM   604  N N     . ALA A   1 78  ? -20.247 -11.145 -15.259 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     1 
ATOM   605  C CA    . ALA A   1 78  ? -18.799 -11.311 -15.139 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    1 
ATOM   606  C C     . ALA A   1 78  ? -18.398 -12.791 -15.267 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     1 
ATOM   607  O O     . ALA A   1 78  ? -17.354 -13.118 -15.833 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     1 
ATOM   608  C CB    . ALA A   1 78  ? -18.313 -10.722 -13.825 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    1 
ATOM   609  N N     . ALA A   1 79  ? -19.238 -13.671 -14.674 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     1 
ATOM   610  C CA    . ALA A   1 79  ? -18.958 -15.107 -14.716 1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    1 
ATOM   611  C C     . ALA A   1 79  ? -19.045 -15.626 -16.142 1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     1 
ATOM   612  O O     . ALA A   1 79  ? -18.194 -16.390 -16.594 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     1 
ATOM   613  C CB    . ALA A   1 79  ? -19.904 -15.841 -13.785 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    1 
ATOM   614  N N     . ARG A   1 80  ? -20.095 -15.216 -16.853 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     1 
ATOM   615  C CA    A ARG A   1 80  ? -20.227 -15.586 -18.263 0.32 8.25  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   616  C CA    B ARG A   1 80  ? -20.197 -15.638 -18.258 0.40 8.22  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   617  C CA    C ARG A   1 80  ? -20.235 -15.573 -18.267 0.28 8.19  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   618  C C     . ARG A   1 80  ? -18.999 -15.140 -19.037 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     1 
ATOM   619  O O     . ARG A   1 80  ? -18.424 -15.865 -19.882 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     1 
ATOM   620  C CB    A ARG A   1 80  ? -21.448 -14.911 -18.890 0.32 10.23 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   621  C CB    B ARG A   1 80  ? -21.496 -15.064 -18.819 0.40 8.18  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   622  C CB    C ARG A   1 80  ? -21.451 -14.887 -18.894 0.28 9.64  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   623  C CG    A ARG A   1 80  ? -21.556 -15.140 -20.384 0.32 10.70 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   624  C CG    B ARG A   1 80  ? -22.732 -15.739 -18.226 0.40 8.86  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   625  C CG    C ARG A   1 80  ? -21.659 -15.173 -20.366 0.28 11.05 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   626  C CD    A ARG A   1 80  ? -21.937 -13.882 -21.160 0.32 17.47 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   627  C CD    B ARG A   1 80  ? -23.976 -15.092 -18.829 0.40 12.29 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   628  C CD    C ARG A   1 80  ? -22.279 -14.010 -21.145 0.28 10.54 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   629  N NE    A ARG A   1 80  ? -20.786 -13.161 -21.740 0.32 17.16 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   630  N NE    B ARG A   1 80  ? -25.201 -15.718 -18.439 0.40 13.04 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   631  N NE    C ARG A   1 80  ? -21.490 -12.758 -21.043 0.28 8.05  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   632  C CZ    A ARG A   1 80  ? -20.294 -12.040 -21.221 0.32 18.31 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   633  C CZ    B ARG A   1 80  ? -26.419 -15.195 -18.392 0.40 13.12 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   634  C CZ    C ARG A   1 80  ? -20.377 -12.373 -21.681 0.28 7.48  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   635  N NH1   A ARG A   1 80  ? -19.251 -11.524 -21.873 0.32 26.73 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   636  N NH1   B ARG A   1 80  ? -27.454 -15.937 -18.010 0.40 13.64 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   637  N NH1   C ARG A   1 80  ? -19.853 -13.172 -22.559 0.28 8.69  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   638  N NH2   A ARG A   1 80  ? -20.757 -11.409 -20.127 0.32 9.82  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   639  N NH2   B ARG A   1 80  ? -26.545 -13.922 -18.742 0.40 15.59 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   640  N NH2   C ARG A   1 80  ? -19.878 -11.138 -21.371 0.28 9.08  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   641  N N     . ARG A   1 81  ? -18.609 -13.873 -18.828 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     1 
ATOM   642  C CA    A ARG A   1 81  ? -17.476 -13.326 -19.585 0.90 7.91  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    1 
ATOM   643  C CA    B ARG A   1 81  ? -17.478 -13.324 -19.552 0.10 8.95  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    1 
ATOM   644  C C     . ARG A   1 81  ? -16.197 -14.104 -19.304 1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     1 
ATOM   645  O O     . ARG A   1 81  ? -15.479 -14.472 -20.234 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     1 
ATOM   646  C CB    A ARG A   1 81  ? -17.313 -11.843 -19.288 0.90 8.82  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    1 
ATOM   647  C CB    B ARG A   1 81  ? -17.182 -11.878 -19.140 0.10 8.40  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    1 
ATOM   648  C CG    A ARG A   1 81  ? -16.036 -11.301 -19.944 0.90 9.03  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    1 
ATOM   649  C CG    B ARG A   1 81  ? -16.136 -11.249 -20.067 0.10 7.07  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    1 
ATOM   650  C CD    A ARG A   1 81  ? -15.956 -9.783  -19.846 0.90 10.10 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    1 
ATOM   651  C CD    B ARG A   1 81  ? -15.908 -9.796  -19.661 0.10 6.43  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    1 
ATOM   652  N NE    A ARG A   1 81  ? -15.950 -9.338  -18.433 0.90 8.81  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    1 
ATOM   653  N NE    B ARG A   1 81  ? -16.130 -9.621  -18.231 0.10 10.91 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    1 
ATOM   654  C CZ    A ARG A   1 81  ? -14.843 -9.394  -17.672 0.90 10.24 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    1 
ATOM   655  C CZ    B ARG A   1 81  ? -15.280 -9.942  -17.265 0.10 9.15  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    1 
ATOM   656  N NH1   A ARG A   1 81  ? -13.701 -9.834  -18.140 0.90 12.68 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   1 
ATOM   657  N NH1   B ARG A   1 81  ? -15.674 -9.709  -16.015 0.10 8.18  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   1 
ATOM   658  N NH2   A ARG A   1 81  ? -14.980 -9.014  -16.429 0.90 12.35 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   1 
ATOM   659  N NH2   B ARG A   1 81  ? -14.085 -10.474 -17.454 0.10 10.05 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   1 
ATOM   660  N N     . GLU A   1 82  ? -15.877 -14.314 -18.029 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     1 
ATOM   661  C CA    A GLU A   1 82  ? -14.550 -14.933 -17.797 0.75 9.22  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   662  C CA    B GLU A   1 82  ? -14.640 -14.991 -17.652 0.25 8.41  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   663  C C     . GLU A   1 82  ? -14.619 -16.380 -18.248 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     1 
ATOM   664  O O     . GLU A   1 82  ? -13.574 -16.845 -18.756 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     1 
ATOM   665  C CB    A GLU A   1 82  ? -14.092 -14.682 -16.350 0.75 9.96  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   666  C CB    B GLU A   1 82  ? -14.483 -15.007 -16.123 0.25 7.60  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   667  C CG    A GLU A   1 82  ? -15.023 -15.206 -15.311 0.75 8.88  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   668  C CG    B GLU A   1 82  ? -14.007 -13.661 -15.577 0.25 10.74 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   669  C CD    A GLU A   1 82  ? -14.678 -16.611 -14.892 0.75 8.79  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   670  C CD    B GLU A   1 82  ? -12.711 -13.172 -16.218 0.25 11.40 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   671  O OE1   A GLU A   1 82  ? -15.248 -17.022 -13.779 0.75 9.15  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   672  O OE1   B GLU A   1 82  ? -12.409 -11.805 -16.152 0.25 8.36  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   673  O OE2   A GLU A   1 82  ? -13.896 -17.294 -15.555 0.75 10.33 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   674  O OE2   B GLU A   1 82  ? -12.034 -13.886 -16.745 0.25 12.42 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   675  N N     . LEU A   1 83  ? -15.748 -17.082 -18.162 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     1 
ATOM   676  C CA    . LEU A   1 83  ? -15.746 -18.421 -18.668 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    1 
ATOM   677  C C     . LEU A   1 83  ? -15.429 -18.434 -20.145 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     1 
ATOM   678  O O     . LEU A   1 83  ? -14.625 -19.251 -20.639 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     1 
ATOM   679  C CB    . LEU A   1 83  ? -17.111 -19.071 -18.371 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    1 
ATOM   680  C CG    . LEU A   1 83  ? -17.224 -20.526 -18.782 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    1 
ATOM   681  C CD1   . LEU A   1 83  ? -16.288 -21.410 -17.934 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   1 
ATOM   682  C CD2   . LEU A   1 83  ? -18.665 -20.967 -18.595 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   1 
ATOM   683  N N     . ALA A   1 84  ? -16.021 -17.514 -20.917 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     1 
ATOM   684  C CA    . ALA A   1 84  ? -15.761 -17.432 -22.338 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    1 
ATOM   685  C C     . ALA A   1 84  ? -14.355 -17.002 -22.658 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     1 
ATOM   686  O O     . ALA A   1 84  ? -13.709 -17.577 -23.544 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     1 
ATOM   687  C CB    . ALA A   1 84  ? -16.783 -16.477 -23.017 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    1 
ATOM   688  N N     . GLU A   1 85  ? -13.874 -15.984 -21.985 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     1 
ATOM   689  C CA    . GLU A   1 85  ? -12.544 -15.452 -22.302 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    1 
ATOM   690  C C     . GLU A   1 85  ? -11.474 -16.441 -21.908 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     1 
ATOM   691  O O     . GLU A   1 85  ? -10.433 -16.503 -22.613 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     1 
ATOM   692  C CB    . GLU A   1 85  ? -12.313 -14.131 -21.555 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    1 
ATOM   693  C CG    . GLU A   1 85  ? -13.212 -13.009 -22.169 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    1 
ATOM   694  C CD    . GLU A   1 85  ? -13.003 -11.654 -21.560 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    1 
ATOM   695  O OE1   . GLU A   1 85  ? -12.595 -11.553 -20.396 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   1 
ATOM   696  O OE2   . GLU A   1 85  ? -13.262 -10.646 -22.278 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   1 
ATOM   697  N N     . GLU A   1 86  ? -11.607 -17.149 -20.806 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     1 
ATOM   698  C CA    A GLU A   1 86  ? -10.543 -18.023 -20.331 0.70 9.16  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    1 
ATOM   699  C CA    B GLU A   1 86  ? -10.572 -18.033 -20.311 0.15 8.82  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    1 
ATOM   700  C CA    C GLU A   1 86  ? -10.415 -17.962 -20.524 0.15 9.67  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    1 
ATOM   701  C C     . GLU A   1 86  ? -10.584 -19.400 -20.959 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     1 
ATOM   702  O O     . GLU A   1 86  ? -9.524  -20.049 -21.076 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     1 
ATOM   703  C CB    A GLU A   1 86  ? -10.626 -18.173 -18.790 0.70 9.10  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    1 
ATOM   704  C CB    B GLU A   1 86  ? -10.775 -18.208 -18.796 0.15 8.98  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    1 
ATOM   705  C CB    C GLU A   1 86  ? -10.104 -17.810 -19.049 0.15 9.14  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    1 
ATOM   706  C CG    A GLU A   1 86  ? -10.267 -16.869 -18.095 0.70 9.94  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    1 
ATOM   707  C CG    B GLU A   1 86  ? -10.500 -16.924 -18.013 0.15 9.64  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    1 
ATOM   708  C CG    C GLU A   1 86  ? -10.191 -16.378 -18.519 0.15 9.57  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    1 
ATOM   709  C CD    A GLU A   1 86  ? -9.932  -16.976 -16.640 0.70 11.90 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    1 
ATOM   710  C CD    B GLU A   1 86  ? -10.085 -17.280 -16.597 0.15 9.76  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    1 
ATOM   711  C CD    C GLU A   1 86  ? -10.079 -16.440 -17.009 0.15 9.81  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    1 
ATOM   712  O OE1   A GLU A   1 86  ? -10.290 -17.928 -15.907 0.70 10.10 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   1 
ATOM   713  O OE1   B GLU A   1 86  ? -11.506 -17.674 -16.003 0.15 7.54  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   1 
ATOM   714  O OE1   C GLU A   1 86  ? -9.335  -17.493 -16.601 0.15 7.73  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   1 
ATOM   715  O OE2   A GLU A   1 86  ? -9.231  -16.056 -16.195 0.70 12.84 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   1 
ATOM   716  O OE2   B GLU A   1 86  ? -9.294  -17.350 -15.994 0.15 13.55 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   1 
ATOM   717  O OE2   C GLU A   1 86  ? -10.594 -15.666 -16.103 0.15 6.41  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   1 
ATOM   718  N N     . THR A   1 87  ? -11.780 -19.878 -21.331 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     1 
ATOM   719  C CA    . THR A   1 87  ? -11.893 -21.270 -21.774 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    1 
ATOM   720  C C     . THR A   1 87  ? -12.643 -21.412 -23.087 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     1 
ATOM   721  O O     . THR A   1 87  ? -12.677 -22.497 -23.642 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     1 
ATOM   722  C CB    . THR A   1 87  ? -12.640 -22.146 -20.718 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    1 
ATOM   723  O OG1   . THR A   1 87  ? -14.046 -21.860 -20.703 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   1 
ATOM   724  C CG2   . THR A   1 87  ? -12.045 -21.967 -19.339 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   1 
ATOM   725  N N     . GLY A   1 88  ? -13.244 -20.332 -23.609 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     1 
ATOM   726  C CA    . GLY A   1 88  ? -14.001 -20.413 -24.853 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    1 
ATOM   727  C C     . GLY A   1 88  ? -15.344 -21.054 -24.728 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     1 
ATOM   728  O O     . GLY A   1 88  ? -15.946 -21.399 -25.769 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     1 
ATOM   729  N N     . LEU A   1 89  ? -15.855 -21.219 -23.495 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     1 
ATOM   730  C CA    . LEU A   1 89  ? -17.094 -21.940 -23.263 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    1 
ATOM   731  C C     . LEU A   1 89  ? -18.197 -21.010 -22.793 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     1 
ATOM   732  O O     . LEU A   1 89  ? -17.948 -19.993 -22.149 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     1 
ATOM   733  C CB    . LEU A   1 89  ? -16.919 -23.037 -22.197 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    1 
ATOM   734  C CG    . LEU A   1 89  ? -15.810 -24.048 -22.568 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    1 
ATOM   735  C CD1   . LEU A   1 89  ? -15.617 -25.022 -21.390 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   1 
ATOM   736  C CD2   . LEU A   1 89  ? -16.179 -24.795 -23.811 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   1 
ATOM   737  N N     . SER A   1 90  ? -19.406 -21.426 -23.029 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     1 
ATOM   738  C CA    A SER A   1 90  ? -20.571 -20.794 -22.428 0.50 12.93 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    1 
ATOM   739  C CA    B SER A   1 90  ? -20.590 -20.813 -22.478 0.50 13.81 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    1 
ATOM   740  C C     . SER A   1 90  ? -21.383 -21.925 -21.827 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     1 
ATOM   741  O O     . SER A   1 90  ? -21.303 -23.094 -22.141 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     1 
ATOM   742  C CB    A SER A   1 90  ? -21.422 -20.030 -23.422 0.50 16.78 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    1 
ATOM   743  C CB    B SER A   1 90  ? -21.330 -20.109 -23.602 0.50 18.63 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    1 
ATOM   744  O OG    A SER A   1 90  ? -22.030 -20.965 -24.334 0.50 16.86 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    1 
ATOM   745  O OG    B SER A   1 90  ? -22.549 -19.638 -23.079 0.50 26.64 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    1 
ATOM   746  N N     . GLY A   1 91  ? -22.238 -21.591 -20.863 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     1 
ATOM   747  C CA    . GLY A   1 91  ? -23.078 -22.569 -20.236 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    1 
ATOM   748  C C     . GLY A   1 91  ? -24.250 -21.875 -19.545 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     1 
ATOM   749  O O     . GLY A   1 91  ? -24.370 -20.637 -19.555 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     1 
ATOM   750  N N     . ASP A   1 92  ? -25.084 -22.728 -18.961 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     1 
ATOM   751  C CA    . ASP A   1 92  ? -26.204 -22.215 -18.128 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    1 
ATOM   752  C C     . ASP A   1 92  ? -25.676 -22.111 -16.700 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     1 
ATOM   753  O O     . ASP A   1 92  ? -25.207 -23.116 -16.126 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     1 
ATOM   754  C CB    . ASP A   1 92  ? -27.359 -23.215 -18.152 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    1 
ATOM   755  C CG    . ASP A   1 92  ? -27.968 -23.318 -19.569 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    1 
ATOM   756  O OD1   . ASP A   1 92  ? -28.132 -22.286 -20.239 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   1 
ATOM   757  O OD2   . ASP A   1 92  ? -28.220 -24.478 -19.960 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   1 
ATOM   758  N N     . LEU A   1 93  ? -25.676 -20.942 -16.156 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     1 
ATOM   759  C CA    A LEU A   1 93  ? -25.013 -20.590 -14.907 0.50 10.49 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   760  C CA    B LEU A   1 93  ? -25.005 -20.578 -14.912 0.50 10.40 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   761  C C     . LEU A   1 93  ? -26.075 -20.467 -13.829 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     1 
ATOM   762  O O     . LEU A   1 93  ? -27.117 -19.837 -13.938 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     1 
ATOM   763  C CB    A LEU A   1 93  ? -24.269 -19.265 -15.047 0.50 11.63 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   764  C CB    B LEU A   1 93  ? -24.114 -19.354 -15.150 0.50 12.65 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   765  C CG    A LEU A   1 93  ? -23.147 -19.237 -16.075 0.50 13.60 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   766  C CG    B LEU A   1 93  ? -22.642 -19.637 -15.465 0.50 17.92 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   767  C CD1   A LEU A   1 93  ? -22.651 -17.818 -16.292 0.50 14.39 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   768  C CD1   B LEU A   1 93  ? -22.478 -20.051 -16.920 0.50 18.41 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   769  C CD2   A LEU A   1 93  ? -22.023 -20.129 -15.591 0.50 15.87 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   770  C CD2   B LEU A   1 93  ? -21.781 -18.422 -15.150 0.50 15.78 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   771  N N     . THR A   1 94  ? -25.735 -21.068 -12.653 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     1 
ATOM   772  C CA    . THR A   1 94  ? -26.566 -20.961 -11.427 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    1 
ATOM   773  C C     . THR A   1 94  ? -25.717 -20.429 -10.308 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     1 
ATOM   774  O O     . THR A   1 94  ? -24.640 -20.952 -10.016 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     1 
ATOM   775  C CB    . THR A   1 94  ? -27.108 -22.337 -11.036 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    1 
ATOM   776  O OG1   . THR A   1 94  ? -27.920 -22.839 -12.096 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   1 
ATOM   777  C CG2   . THR A   1 94  ? -28.021 -22.168 -9.813  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   1 
ATOM   778  N N     . TYR A   1 95  ? -26.177 -19.394 -9.623  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     1 
ATOM   779  C CA    . TYR A   1 95  ? -25.488 -18.864 -8.465  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    1 
ATOM   780  C C     . TYR A   1 95  ? -25.494 -19.875 -7.316  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     1 
ATOM   781  O O     . TYR A   1 95  ? -26.572 -20.426 -7.003  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     1 
ATOM   782  C CB    . TYR A   1 95  ? -26.150 -17.547 -8.056  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    1 
ATOM   783  C CG    . TYR A   1 95  ? -25.526 -16.967 -6.850  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    1 
ATOM   784  C CD1   . TYR A   1 95  ? -24.186 -16.509 -6.760  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   1 
ATOM   785  C CD2   . TYR A   1 95  ? -26.201 -16.997 -5.659  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   1 
ATOM   786  C CE1   . TYR A   1 95  ? -23.684 -16.011 -5.530  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   1 
ATOM   787  C CE2   . TYR A   1 95  ? -25.736 -16.492 -4.455  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   1 
ATOM   788  C CZ    . TYR A   1 95  ? -24.510 -16.036 -4.435  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    1 
ATOM   789  O OH    . TYR A   1 95  ? -23.955 -15.545 -3.227  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    1 
ATOM   790  N N     . LEU A   1 96  ? -24.354 -20.083 -6.680  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     1 
ATOM   791  C CA    . LEU A   1 96  ? -24.244 -21.005 -5.574  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    1 
ATOM   792  C C     . LEU A   1 96  ? -24.135 -20.290 -4.245  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     1 
ATOM   793  O O     . LEU A   1 96  ? -24.930 -20.549 -3.311  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     1 
ATOM   794  C CB    . LEU A   1 96  ? -23.026 -21.929 -5.749  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    1 
ATOM   795  C CG    . LEU A   1 96  ? -23.116 -22.860 -6.980  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    1 
ATOM   796  C CD1   . LEU A   1 96  ? -21.822 -23.668 -7.079  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   1 
ATOM   797  C CD2   . LEU A   1 96  ? -24.330 -23.810 -6.873  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   1 
ATOM   798  N N     . PHE A   1 97  ? -23.111 -19.452 -4.067  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     1 
ATOM   799  C CA    . PHE A   1 97  ? -22.800 -18.865 -2.768  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    1 
ATOM   800  C C     . PHE A   1 97  ? -21.652 -17.885 -2.993  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     1 
ATOM   801  O O     . PHE A   1 97  ? -21.078 -17.828 -4.097  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     1 
ATOM   802  C CB    . PHE A   1 97  ? -22.445 -19.931 -1.715  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    1 
ATOM   803  C CG    . PHE A   1 97  ? -21.618 -21.105 -2.210  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    1 
ATOM   804  C CD1   . PHE A   1 97  ? -22.123 -22.406 -2.093  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   1 
ATOM   805  C CD2   . PHE A   1 97  ? -20.350 -20.916 -2.764  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   1 
ATOM   806  C CE1   . PHE A   1 97  ? -21.391 -23.470 -2.555  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   1 
ATOM   807  C CE2   . PHE A   1 97  ? -19.629 -21.973 -3.242  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   1 
ATOM   808  C CZ    . PHE A   1 97  ? -20.132 -23.310 -3.144  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    1 
ATOM   809  N N     . SER A   1 98  ? -21.326 -17.153 -1.942  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     1 
ATOM   810  C CA    A SER A   1 98  ? -20.224 -16.190 -2.004  0.60 7.55  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   811  C CA    B SER A   1 98  ? -20.239 -16.185 -1.999  0.40 7.07  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   812  C C     . SER A   1 98  ? -19.376 -16.318 -0.766  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     1 
ATOM   813  O O     . SER A   1 98  ? -19.785 -16.875 0.252   1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     1 
ATOM   814  C CB    A SER A   1 98  ? -20.777 -14.759 -2.100  0.60 7.73  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   815  C CB    B SER A   1 98  ? -20.759 -14.752 -2.099  0.40 9.09  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   816  O OG    A SER A   1 98  ? -21.449 -14.429 -0.877  0.60 7.92  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   817  O OG    B SER A   1 98  ? -21.589 -14.593 -3.225  0.40 10.67 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   818  N N     . TYR A   1 99  ? -18.169 -15.736 -0.837  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     1 
ATOM   819  C CA    . TYR A   1 99  ? -17.320 -15.709 0.334   1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    1 
ATOM   820  C C     . TYR A   1 99  ? -16.369 -14.538 0.241   1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     1 
ATOM   821  O O     . TYR A   1 99  ? -15.933 -14.121 -0.831  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     1 
ATOM   822  C CB    . TYR A   1 99  ? -16.527 -17.034 0.503   1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    1 
ATOM   823  C CG    . TYR A   1 99  ? -15.535 -17.322 -0.599  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    1 
ATOM   824  C CD1   . TYR A   1 99  ? -15.933 -17.973 -1.776  1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   1 
ATOM   825  C CD2   . TYR A   1 99  ? -14.207 -16.953 -0.491  1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   1 
ATOM   826  C CE1   . TYR A   1 99  ? -14.998 -18.230 -2.782  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   1 
ATOM   827  C CE2   . TYR A   1 99  ? -13.294 -17.211 -1.474  1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   1 
ATOM   828  C CZ    . TYR A   1 99  ? -13.667 -17.857 -2.620  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    1 
ATOM   829  O OH    . TYR A   1 99  ? -12.809 -18.124 -3.651  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    1 
ATOM   830  N N     . PHE A   1 100 ? -15.997 -14.043 1.426   1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     1 
ATOM   831  C CA    . PHE A   1 100 ? -14.889 -13.083 1.541   1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    1 
ATOM   832  C C     . PHE A   1 100 ? -13.584 -13.824 1.590   1.00 5.73  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     1 
ATOM   833  O O     . PHE A   1 100 ? -13.386 -14.713 2.430   1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     1 
ATOM   834  C CB    . PHE A   1 100 ? -15.053 -12.227 2.807   1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    1 
ATOM   835  C CG    . PHE A   1 100 ? -16.207 -11.257 2.684   1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    1 
ATOM   836  C CD1   . PHE A   1 100 ? -17.365 -11.424 3.399   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   1 
ATOM   837  C CD2   . PHE A   1 100 ? -16.097 -10.155 1.851   1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   1 
ATOM   838  C CE1   . PHE A   1 100 ? -18.431 -10.480 3.273   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   1 
ATOM   839  C CE2   . PHE A   1 100 ? -17.127 -9.233  1.762   1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   1 
ATOM   840  C CZ    . PHE A   1 100 ? -18.254 -9.382  2.458   1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    1 
ATOM   841  N N     . VAL A   1 101 ? -12.656 -13.495 0.672   1.00 5.66  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     1 
ATOM   842  C CA    A VAL A   1 101 ? -11.430 -14.300 0.529   0.70 5.74  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    1 
ATOM   843  C CA    B VAL A   1 101 ? -11.468 -14.291 0.572   0.30 6.07  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    1 
ATOM   844  C C     . VAL A   1 101 ? -10.574 -14.275 1.792   1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     1 
ATOM   845  O O     . VAL A   1 101 ? -9.911  -15.285 2.083   1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     1 
ATOM   846  C CB    A VAL A   1 101 ? -10.537 -13.910 -0.681  0.70 4.66  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    1 
ATOM   847  C CB    B VAL A   1 101 ? -10.920 -13.554 -0.666  0.30 6.95  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    1 
ATOM   848  C CG1   A VAL A   1 101 ? -11.389 -13.835 -1.950  0.70 5.44  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   1 
ATOM   849  C CG1   B VAL A   1 101 ? -9.652  -14.135 -1.000  0.30 12.33 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   1 
ATOM   850  C CG2   A VAL A   1 101 ? -9.863  -12.560 -0.460  0.70 5.06  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   1 
ATOM   851  C CG2   B VAL A   1 101 ? -11.827 -13.637 -1.899  0.30 8.62  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   1 
ATOM   852  N N     . SER A   1 102 ? -10.542 -13.132 2.493   1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     1 
ATOM   853  C CA    . SER A   1 102 ? -9.642  -13.001 3.669   1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    1 
ATOM   854  C C     . SER A   1 102 ? -10.058 -11.742 4.401   1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     1 
ATOM   855  O O     . SER A   1 102 ? -9.430  -10.703 4.278   1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     1 
ATOM   856  C CB    . SER A   1 102 ? -8.191  -12.967 3.262   1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    1 
ATOM   857  O OG    . SER A   1 102 ? -7.411  -13.124 4.404   1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    1 
ATOM   858  N N     . PRO A   1 103 ? -11.178 -11.794 5.130   1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     1 
ATOM   859  C CA    . PRO A   1 103 ? -11.823 -10.567 5.623   1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    1 
ATOM   860  C C     . PRO A   1 103 ? -11.058 -9.898  6.764   1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     1 
ATOM   861  O O     . PRO A   1 103 ? -11.469 -8.831  7.181   1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     1 
ATOM   862  C CB    . PRO A   1 103 ? -13.213 -11.013 6.039   1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    1 
ATOM   863  C CG    . PRO A   1 103 ? -13.018 -12.490 6.415   1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    1 
ATOM   864  C CD    . PRO A   1 103 ? -12.027 -13.000 5.379   1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    1 
ATOM   865  N N     . GLY A   1 104 ? -9.974  -10.513 7.268   1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     1 
ATOM   866  C CA    . GLY A   1 104 ? -9.123  -9.794  8.205   1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    1 
ATOM   867  C C     . GLY A   1 104 ? -8.318  -8.687  7.584   1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     1 
ATOM   868  O O     . GLY A   1 104 ? -7.793  -7.874  8.344   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     1 
ATOM   869  N N     . PHE A   1 105 ? -8.198  -8.625  6.250   1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     1 
ATOM   870  C CA    . PHE A   1 105 ? -7.466  -7.520  5.668   1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    1 
ATOM   871  C C     . PHE A   1 105 ? -8.033  -7.008  4.328   1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     1 
ATOM   872  O O     . PHE A   1 105 ? -7.653  -5.882  3.977   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     1 
ATOM   873  C CB    . PHE A   1 105 ? -5.957  -7.813  5.503   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    1 
ATOM   874  C CG    . PHE A   1 105 ? -5.613  -8.540  4.219   1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    1 
ATOM   875  C CD1   . PHE A   1 105 ? -5.097  -7.848  3.134   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   1 
ATOM   876  C CD2   . PHE A   1 105 ? -5.778  -9.922  4.105   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   1 
ATOM   877  C CE1   . PHE A   1 105 ? -4.779  -8.456  1.946   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   1 
ATOM   878  C CE2   . PHE A   1 105 ? -5.442  -10.540 2.889   1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   1 
ATOM   879  C CZ    . PHE A   1 105 ? -4.907  -9.818  1.843   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    1 
ATOM   880  N N     . THR A   1 106 ? -8.836  -7.754  3.621   1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     1 
ATOM   881  C CA    . THR A   1 106 ? -9.342  -7.259  2.342   1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    1 
ATOM   882  C C     . THR A   1 106 ? -10.844 -7.427  2.301   1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     1 
ATOM   883  O O     . THR A   1 106 ? -11.430 -8.306  2.949   1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     1 
ATOM   884  C CB    . THR A   1 106 ? -8.663  -7.969  1.171   1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    1 
ATOM   885  O OG1   . THR A   1 106 ? -9.162  -7.434  -0.070  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   1 
ATOM   886  C CG2   . THR A   1 106 ? -8.889  -9.486  1.125   1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   1 
ATOM   887  N N     . ASP A   1 107 ? -11.505 -6.582  1.488   1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     1 
ATOM   888  C CA    . ASP A   1 107 ? -12.935 -6.671  1.248   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    1 
ATOM   889  C C     . ASP A   1 107 ? -13.230 -7.510  0.020   1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     1 
ATOM   890  O O     . ASP A   1 107 ? -14.422 -7.598  -0.356  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     1 
ATOM   891  C CB    . ASP A   1 107 ? -13.596 -5.333  1.162   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    1 
ATOM   892  C CG    . ASP A   1 107 ? -13.066 -4.505  -0.009  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    1 
ATOM   893  O OD1   . ASP A   1 107 ? -13.537 -3.356  -0.150  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   1 
ATOM   894  O OD2   . ASP A   1 107 ? -12.271 -4.983  -0.777  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   1 
ATOM   895  N N     . GLU A   1 108 ? -12.262 -8.184  -0.604  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     1 
ATOM   896  C CA    . GLU A   1 108 ? -12.575 -8.949  -1.822  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    1 
ATOM   897  C C     . GLU A   1 108 ? -13.606 -10.009 -1.503  1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     1 
ATOM   898  O O     . GLU A   1 108 ? -13.393 -10.853 -0.610  1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     1 
ATOM   899  C CB    . GLU A   1 108 ? -11.340 -9.596  -2.416  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    1 
ATOM   900  C CG    . GLU A   1 108 ? -11.648 -10.259 -3.754  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    1 
ATOM   901  C CD    . GLU A   1 108 ? -10.481 -10.990 -4.364  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    1 
ATOM   902  O OE1   . GLU A   1 108 ? -9.533  -11.321 -3.681  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   1 
ATOM   903  O OE2   . GLU A   1 108 ? -10.583 -11.204 -5.619  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   1 
ATOM   904  N N     . LYS A   1 109 ? -14.678 -10.035 -2.294  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     1 
ATOM   905  C CA    . LYS A   1 109 ? -15.757 -10.983 -2.169  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    1 
ATOM   906  C C     . LYS A   1 109 ? -15.836 -11.749 -3.485  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     1 
ATOM   907  O O     . LYS A   1 109 ? -15.836 -11.099 -4.548  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     1 
ATOM   908  C CB    . LYS A   1 109 ? -17.067 -10.260 -1.874  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    1 
ATOM   909  C CG    . LYS A   1 109 ? -18.199 -11.185 -1.489  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    1 
ATOM   910  C CD    . LYS A   1 109 ? -19.472 -10.389 -1.183  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    1 
ATOM   911  C CE    . LYS A   1 109 ? -20.375 -11.199 -0.269  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    1 
ATOM   912  N NZ    . LYS A   1 109 ? -21.657 -10.435 -0.007  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    1 
ATOM   913  N N     . THR A   1 110 ? -15.962 -13.062 -3.422  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     1 
ATOM   914  C CA    . THR A   1 110 ? -16.066 -13.928 -4.586  1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    1 
ATOM   915  C C     . THR A   1 110 ? -17.449 -14.541 -4.659  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     1 
ATOM   916  O O     . THR A   1 110 ? -17.906 -15.134 -3.676  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     1 
ATOM   917  C CB    . THR A   1 110 ? -15.013 -15.020 -4.540  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    1 
ATOM   918  O OG1   . THR A   1 110 ? -13.698 -14.381 -4.423  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   1 
ATOM   919  C CG2   . THR A   1 110 ? -14.986 -15.868 -5.779  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   1 
ATOM   920  N N     . HIS A   1 111 ? -18.066 -14.447 -5.831  1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     1 
ATOM   921  C CA    . HIS A   1 111 ? -19.375 -15.037 -6.094  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    1 
ATOM   922  C C     . HIS A   1 111 ? -19.174 -16.274 -6.971  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     1 
ATOM   923  O O     . HIS A   1 111 ? -18.549 -16.156 -8.027  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     1 
ATOM   924  C CB    . HIS A   1 111 ? -20.240 -14.034 -6.853  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    1 
ATOM   925  C CG    . HIS A   1 111 ? -20.405 -12.740 -6.129  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    1 
ATOM   926  N ND1   . HIS A   1 111 ? -21.438 -12.541 -5.305  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   1 
ATOM   927  C CD2   . HIS A   1 111 ? -19.616 -11.648 -6.119  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   1 
ATOM   928  C CE1   . HIS A   1 111 ? -21.329 -11.288 -4.797  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   1 
ATOM   929  N NE2   . HIS A   1 111 ? -20.243 -10.729 -5.298  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   1 
ATOM   930  N N     . VAL A   1 112 ? -19.665 -17.413 -6.499  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     1 
ATOM   931  C CA    . VAL A   1 112 ? -19.392 -18.691 -7.147  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    1 
ATOM   932  C C     . VAL A   1 112 ? -20.640 -19.189 -7.845  1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     1 
ATOM   933  O O     . VAL A   1 112 ? -21.736 -19.194 -7.273  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     1 
ATOM   934  C CB    . VAL A   1 112 ? -18.898 -19.732 -6.106  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    1 
ATOM   935  C CG1   . VAL A   1 112 ? -18.462 -21.006 -6.835  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   1 
ATOM   936  C CG2   . VAL A   1 112 ? -17.726 -19.172 -5.309  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   1 
ATOM   937  N N     . PHE A   1 113 ? -20.465 -19.644 -9.088  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     1 
ATOM   938  C CA    . PHE A   1 113 ? -21.519 -20.171 -9.925  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    1 
ATOM   939  C C     . PHE A   1 113 ? -21.222 -21.579 -10.328 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     1 
ATOM   940  O O     . PHE A   1 113 ? -20.059 -21.970 -10.460 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     1 
ATOM   941  C CB    . PHE A   1 113 ? -21.623 -19.327 -11.230 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    1 
ATOM   942  C CG    . PHE A   1 113 ? -22.096 -17.911 -10.960 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    1 
ATOM   943  C CD1   . PHE A   1 113 ? -21.207 -16.936 -10.524 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   1 
ATOM   944  C CD2   . PHE A   1 113 ? -23.442 -17.592 -11.137 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   1 
ATOM   945  C CE1   . PHE A   1 113 ? -21.670 -15.648 -10.230 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   1 
ATOM   946  C CE2   . PHE A   1 113 ? -23.908 -16.320 -10.854 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   1 
ATOM   947  C CZ    . PHE A   1 113 ? -23.038 -15.365 -10.386 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    1 
ATOM   948  N N     . LEU A   1 114 ? -22.267 -22.342 -10.655 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     1 
ATOM   949  C CA    . LEU A   1 114 ? -22.168 -23.623 -11.325 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    1 
ATOM   950  C C     . LEU A   1 114 ? -22.504 -23.407 -12.802 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     1 
ATOM   951  O O     . LEU A   1 114 ? -23.471 -22.710 -13.088 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     1 
ATOM   952  C CB    . LEU A   1 114 ? -23.201 -24.587 -10.742 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    1 
ATOM   953  C CG    . LEU A   1 114 ? -23.166 -26.040 -11.243 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    1 
ATOM   954  C CD1   . LEU A   1 114 ? -21.893 -26.719 -10.801 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   1 
ATOM   955  C CD2   . LEU A   1 114 ? -24.453 -26.724 -10.766 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   1 
ATOM   956  N N     . ALA A   1 115 ? -21.757 -24.026 -13.706 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     1 
ATOM   957  C CA    . ALA A   1 115 ? -22.062 -23.985 -15.122 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    1 
ATOM   958  C C     . ALA A   1 115 ? -22.410 -25.401 -15.595 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     1 
ATOM   959  O O     . ALA A   1 115 ? -21.687 -26.337 -15.332 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     1 
ATOM   960  C CB    . ALA A   1 115 ? -20.873 -23.489 -15.942 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    1 
ATOM   961  N N     . GLU A   1 116 ? -23.541 -25.455 -16.336 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     1 
ATOM   962  C CA    . GLU A   1 116 ? -23.989 -26.702 -16.935 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    1 
ATOM   963  C C     . GLU A   1 116 ? -24.222 -26.498 -18.438 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     1 
ATOM   964  O O     . GLU A   1 116 ? -24.270 -25.406 -18.929 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     1 
ATOM   965  C CB    . GLU A   1 116 ? -25.287 -27.170 -16.256 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    1 
ATOM   966  C CG    . GLU A   1 116 ? -25.072 -27.543 -14.788 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    1 
ATOM   967  C CD    . GLU A   1 116 ? -26.449 -27.720 -14.138 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    1 
ATOM   968  O OE1   . GLU A   1 116 ? -26.682 -28.889 -13.864 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   1 
ATOM   969  O OE2   . GLU A   1 116 ? -27.201 -26.754 -13.821 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   1 
ATOM   970  N N     . ASN A   1 117 ? -24.312 -27.635 -19.149 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     1 
ATOM   971  C CA    . ASN A   1 117 ? -24.629 -27.559 -20.611 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    1 
ATOM   972  C C     . ASN A   1 117 ? -23.647 -26.714 -21.409 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     1 
ATOM   973  O O     . ASN A   1 117 ? -24.011 -25.814 -22.183 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     1 
ATOM   974  C CB    . ASN A   1 117 ? -26.030 -26.971 -20.809 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    1 
ATOM   975  C CG    . ASN A   1 117 ? -26.997 -27.895 -20.066 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    1 
ATOM   976  O OD1   . ASN A   1 117 ? -26.935 -29.133 -20.173 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   1 
ATOM   977  N ND2   . ASN A   1 117 ? -27.866 -27.269 -19.301 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   1 
ATOM   978  N N     . LEU A   1 118 ? -22.391 -27.009 -21.125 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     1 
ATOM   979  C CA    . LEU A   1 118 ? -21.349 -26.208 -21.741 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    1 
ATOM   980  C C     . LEU A   1 118 ? -21.258 -26.394 -23.214 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     1 
ATOM   981  O O     . LEU A   1 118 ? -21.415 -27.525 -23.729 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     1 
ATOM   982  C CB    . LEU A   1 118 ? -19.974 -26.691 -21.230 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    1 
ATOM   983  C CG    . LEU A   1 118 ? -19.725 -26.432 -19.745 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    1 
ATOM   984  C CD1   . LEU A   1 118 ? -18.522 -27.282 -19.309 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   1 
ATOM   985  C CD2   . LEU A   1 118 ? -19.510 -24.956 -19.477 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   1 
ATOM   986  N N     . LYS A   1 119 ? -21.013 -25.296 -23.911 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     1 
ATOM   987  C CA    . LYS A   1 119 ? -20.839 -25.301 -25.370 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    1 
ATOM   988  C C     . LYS A   1 119 ? -19.572 -24.492 -25.720 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     1 
ATOM   989  O O     . LYS A   1 119 ? -19.342 -23.430 -25.083 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     1 
ATOM   990  C CB    . LYS A   1 119 ? -22.005 -24.679 -26.157 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    1 
ATOM   991  N N     . GLU A   1 120 ? -18.775 -24.888 -26.698 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     1 
ATOM   992  C CA    . GLU A   1 120 ? -17.663 -24.085 -27.132 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   993  C C     . GLU A   1 120 ? -18.234 -22.982 -28.019 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     1 
ATOM   994  O O     . GLU A   1 120 ? -18.886 -23.294 -29.027 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     1 
ATOM   995  C CB    . GLU A   1 120 ? -16.594 -24.914 -27.892 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   996  C CG    . GLU A   1 120 ? -15.207 -24.245 -27.948 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   997  C CD    . GLU A   1 120 ? -14.166 -25.199 -28.460 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   998  O OE1   . GLU A   1 120 ? -14.152 -25.260 -29.692 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   999  O OE2   . GLU A   1 120 ? -13.442 -25.838 -27.672 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   1000 N N     . VAL A   1 121 ? -17.956 -21.725 -27.619 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     1 
ATOM   1001 C CA    . VAL A   1 121 ? -18.422 -20.586 -28.401 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    1 
ATOM   1002 C C     . VAL A   1 121 ? -17.231 -19.907 -29.074 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     1 
ATOM   1003 O O     . VAL A   1 121 ? -17.402 -19.119 -30.001 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     1 
ATOM   1004 C CB    . VAL A   1 121 ? -19.282 -19.605 -27.578 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    1 
ATOM   1005 C CG1   . VAL A   1 121 ? -20.583 -20.290 -27.134 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   1 
ATOM   1006 C CG2   . VAL A   1 121 ? -18.582 -19.033 -26.383 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   1 
ATOM   1007 N N     . GLU A   1 122 ? -15.978 -20.173 -28.611 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     1 
ATOM   1008 C CA    . GLU A   1 122 ? -14.814 -19.528 -29.238 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    1 
ATOM   1009 C C     . GLU A   1 122 ? -13.670 -20.536 -29.300 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     1 
ATOM   1010 O O     . GLU A   1 122 ? -13.398 -21.227 -28.317 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     1 
ATOM   1011 C CB    . GLU A   1 122 ? -14.384 -18.238 -28.515 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    1 
ATOM   1012 C CG    . GLU A   1 122 ? -15.167 -17.635 -27.395 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    1 
ATOM   1013 C CD    . GLU A   1 122 ? -14.692 -16.425 -26.642 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    1 
ATOM   1014 O OE1   . GLU A   1 122 ? -15.546 -15.552 -26.320 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   1 
ATOM   1015 O OE2   . GLU A   1 122 ? -13.476 -16.316 -26.395 1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   1 
ATOM   1016 N N     . ALA A   1 123 ? -12.967 -20.655 -30.416 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     1 
ATOM   1017 C CA    . ALA A   1 123 ? -11.759 -21.494 -30.295 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    1 
ATOM   1018 C C     . ALA A   1 123 ? -10.649 -20.742 -29.566 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     1 
ATOM   1019 O O     . ALA A   1 123 ? -10.217 -19.605 -29.840 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     1 
ATOM   1020 C CB    . ALA A   1 123 ? -11.314 -21.948 -31.663 1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    1 
ATOM   1021 N N     . ALA A   1 130 ? -1.873  -17.313 -22.115 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     1 
ATOM   1022 C CA    . ALA A   1 130 ? -1.582  -17.042 -20.718 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    1 
ATOM   1023 C C     . ALA A   1 130 ? -2.310  -17.908 -19.719 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     1 
ATOM   1024 O O     . ALA A   1 130 ? -1.886  -18.010 -18.563 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     1 
ATOM   1025 C CB    . ALA A   1 130 ? -1.900  -15.563 -20.419 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    1 
ATOM   1026 N N     . ILE A   1 131 ? -3.458  -18.451 -20.147 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     1 
ATOM   1027 C CA    A ILE A   1 131 ? -4.286  -19.249 -19.241 0.50 12.59 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   1028 C CA    B ILE A   1 131 ? -4.240  -19.265 -19.219 0.50 12.45 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   1029 C C     . ILE A   1 131 ? -4.267  -20.657 -19.821 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     1 
ATOM   1030 O O     . ILE A   1 131 ? -4.601  -20.855 -20.976 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     1 
ATOM   1031 C CB    A ILE A   1 131 ? -5.720  -18.723 -19.130 0.50 18.80 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   1032 C CB    B ILE A   1 131 ? -5.639  -18.681 -19.006 0.50 17.67 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   1033 C CG1   A ILE A   1 131 ? -6.523  -19.474 -18.027 0.50 24.31 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   1034 C CG1   B ILE A   1 131 ? -5.593  -17.305 -18.370 0.50 22.68 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   1035 C CG2   A ILE A   1 131 ? -6.423  -18.732 -20.470 0.50 24.60 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   1036 C CG2   B ILE A   1 131 ? -6.428  -19.718 -18.182 0.50 23.65 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   1037 C CD1   A ILE A   1 131 ? -6.746  -18.625 -16.799 0.50 21.12 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   1038 C CD1   B ILE A   1 131 ? -6.829  -16.482 -18.235 0.50 25.57 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   1039 N N     . GLU A   1 132 ? -3.868  -21.627 -19.031 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     1 
ATOM   1040 C CA    . GLU A   1 132 ? -3.901  -23.032 -19.377 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    1 
ATOM   1041 C C     . GLU A   1 132 ? -5.198  -23.662 -18.884 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     1 
ATOM   1042 O O     . GLU A   1 132 ? -5.515  -23.572 -17.703 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     1 
ATOM   1043 C CB    . GLU A   1 132 ? -2.726  -23.739 -18.736 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    1 
ATOM   1044 C CG    . GLU A   1 132 ? -2.664  -25.212 -19.021 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    1 
ATOM   1045 C CD    . GLU A   1 132 ? -1.675  -25.941 -18.133 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    1 
ATOM   1046 O OE1   . GLU A   1 132 ? -1.061  -25.336 -17.224 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   1 
ATOM   1047 O OE2   . GLU A   1 132 ? -1.527  -27.169 -18.308 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   1 
ATOM   1048 N N     . VAL A   1 133 ? -5.955  -24.285 -19.799 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     1 
ATOM   1049 C CA    . VAL A   1 133 ? -7.136  -25.010 -19.429 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    1 
ATOM   1050 C C     . VAL A   1 133 ? -6.743  -26.419 -19.016 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     1 
ATOM   1051 O O     . VAL A   1 133 ? -6.070  -27.148 -19.755 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     1 
ATOM   1052 C CB    . VAL A   1 133 ? -8.141  -25.073 -20.601 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    1 
ATOM   1053 C CG1   . VAL A   1 133 ? -9.287  -26.073 -20.312 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   1 
ATOM   1054 C CG2   . VAL A   1 133 ? -8.673  -23.671 -20.938 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   1 
ATOM   1055 N N     . VAL A   1 134 ? -7.165  -26.804 -17.824 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     1 
ATOM   1056 C CA    . VAL A   1 134 ? -6.812  -28.074 -17.194 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    1 
ATOM   1057 C C     . VAL A   1 134 ? -8.081  -28.786 -16.769 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     1 
ATOM   1058 O O     . VAL A   1 134 ? -8.580  -28.618 -15.639 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     1 
ATOM   1059 C CB    . VAL A   1 134 ? -5.862  -27.863 -15.977 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    1 
ATOM   1060 C CG1   . VAL A   1 134 ? -5.468  -29.173 -15.351 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   1 
ATOM   1061 C CG2   . VAL A   1 134 ? -4.669  -27.063 -16.377 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   1 
ATOM   1062 N N     . TRP A   1 135 ? -8.649  -29.627 -17.645 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     1 
ATOM   1063 C CA    . TRP A   1 135 ? -9.704  -30.519 -17.231 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    1 
ATOM   1064 C C     . TRP A   1 135 ? -9.097  -31.620 -16.413 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     1 
ATOM   1065 O O     . TRP A   1 135 ? -8.144  -32.253 -16.858 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     1 
ATOM   1066 C CB    . TRP A   1 135 ? -10.410 -31.083 -18.462 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    1 
ATOM   1067 C CG    . TRP A   1 135 ? -11.377 -30.261 -19.188 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    1 
ATOM   1068 C CD1   . TRP A   1 135 ? -11.170 -29.724 -20.436 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   1 
ATOM   1069 C CD2   . TRP A   1 135 ? -12.686 -29.864 -18.820 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   1 
ATOM   1070 N NE1   . TRP A   1 135 ? -12.254 -29.016 -20.871 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   1 
ATOM   1071 C CE2   . TRP A   1 135 ? -13.218 -29.122 -19.891 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   1 
ATOM   1072 C CE3   . TRP A   1 135 ? -13.492 -30.121 -17.684 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   1 
ATOM   1073 C CZ2   . TRP A   1 135 ? -14.538 -28.599 -19.863 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1074 C CZ3   . TRP A   1 135 ? -14.787 -29.599 -17.655 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1075 C CH2   . TRP A   1 135 ? -15.297 -28.849 -18.738 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   1 
ATOM   1076 N N     . MET A   1 136 ? -9.638  -31.866 -15.207 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     1 
ATOM   1077 C CA    . MET A   1 136 ? -9.066  -32.856 -14.340 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    1 
ATOM   1078 C C     . MET A   1 136 ? -10.130 -33.388 -13.426 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     1 
ATOM   1079 O O     . MET A   1 136 ? -10.920 -32.619 -12.867 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     1 
ATOM   1080 C CB    . MET A   1 136 ? -7.910  -32.265 -13.511 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    1 
ATOM   1081 C CG    . MET A   1 136 ? -7.171  -33.301 -12.661 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    1 
ATOM   1082 S SD    . MET A   1 136 ? -5.879  -32.605 -11.626 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    1 
ATOM   1083 C CE    . MET A   1 136 ? -4.775  -31.918 -12.847 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    1 
ATOM   1084 N N     . ARG A   1 137 ? -10.189 -34.698 -13.206 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     1 
ATOM   1085 C CA    A ARG A   1 137 ? -11.136 -35.196 -12.215 0.40 10.78 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1086 C CA    B ARG A   1 137 ? -11.113 -35.221 -12.211 0.60 9.93  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1087 C C     . ARG A   1 137 ? -10.810 -34.575 -10.848 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     1 
ATOM   1088 O O     . ARG A   1 137 ? -9.660  -34.501 -10.425 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     1 
ATOM   1089 C CB    A ARG A   1 137 ? -11.067 -36.710 -11.992 0.40 12.98 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1090 C CB    B ARG A   1 137 ? -10.963 -36.760 -12.103 0.60 11.74 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1091 C CG    A ARG A   1 137 ? -11.386 -37.514 -13.250 0.40 15.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1092 C CG    B ARG A   1 137 ? -11.422 -37.413 -13.414 0.60 15.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1093 C CD    A ARG A   1 137 ? -11.062 -38.982 -12.991 0.40 19.80 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1094 C CD    B ARG A   1 137 ? -11.356 -38.941 -13.342 0.60 17.81 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1095 N NE    A ARG A   1 137 ? -11.837 -39.568 -11.913 0.40 21.09 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1096 N NE    B ARG A   1 137 ? -11.797 -39.600 -14.559 0.60 17.16 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1097 C CZ    A ARG A   1 137 ? -11.367 -40.117 -10.799 0.40 21.07 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1098 C CZ    B ARG A   1 137 ? -10.998 -40.087 -15.489 0.60 18.88 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1099 N NH1   A ARG A   1 137 ? -12.189 -40.636 -9.875  0.40 24.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1100 N NH1   B ARG A   1 137 ? -9.659  -40.065 -15.465 0.60 30.76 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1101 N NH2   A ARG A   1 137 ? -10.040 -40.132 -10.612 0.40 25.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1102 N NH2   B ARG A   1 137 ? -11.558 -40.664 -16.546 0.60 28.52 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1103 N N     . PRO A   1 138 ? -11.800 -34.130 -10.105 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     1 
ATOM   1104 C CA    . PRO A   1 138 ? -11.534 -33.507 -8.827  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    1 
ATOM   1105 C C     . PRO A   1 138 ? -10.837 -34.457 -7.834  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     1 
ATOM   1106 O O     . PRO A   1 138 ? -10.113 -33.976 -6.975  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     1 
ATOM   1107 C CB    . PRO A   1 138 ? -12.920 -33.122 -8.283  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    1 
ATOM   1108 C CG    . PRO A   1 138 ? -13.712 -32.898 -9.528  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    1 
ATOM   1109 C CD    . PRO A   1 138 ? -13.220 -33.963 -10.512 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    1 
ATOM   1110 N N     . GLU A   1 139 ? -11.118 -35.746 -7.934  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     1 
ATOM   1111 C CA    . GLU A   1 139 ? -10.474 -36.693 -7.018  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    1 
ATOM   1112 C C     . GLU A   1 139 ? -8.980  -36.671 -7.263  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     1 
ATOM   1113 O O     . GLU A   1 139 ? -8.185  -36.801 -6.328  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     1 
ATOM   1114 C CB    . GLU A   1 139 ? -11.032 -38.110 -7.365  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    1 
ATOM   1115 C CG    . GLU A   1 139 ? -12.477 -38.261 -7.050  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    1 
ATOM   1116 C CD    . GLU A   1 139 ? -13.455 -37.944 -8.138  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    1 
ATOM   1117 O OE1   . GLU A   1 139 ? -13.077 -37.278 -9.147  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   1 
ATOM   1118 O OE2   . GLU A   1 139 ? -14.630 -38.344 -7.993  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   1 
ATOM   1119 N N     . GLU A   1 140 ? -8.596  -36.552 -8.544  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     1 
ATOM   1120 C CA    A GLU A   1 140 ? -7.176  -36.470 -8.877  0.50 12.96 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    1 
ATOM   1121 C CA    B GLU A   1 140 ? -7.164  -36.489 -8.921  0.50 13.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    1 
ATOM   1122 C C     . GLU A   1 140 ? -6.571  -35.153 -8.485  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     1 
ATOM   1123 O O     . GLU A   1 140 ? -5.431  -35.151 -8.003  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     1 
ATOM   1124 C CB    A GLU A   1 140 ? -7.061  -36.681 -10.412 0.50 12.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    1 
ATOM   1125 C CB    B GLU A   1 140 ? -6.910  -36.769 -10.434 0.50 15.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    1 
ATOM   1126 C CG    A GLU A   1 140 ? -5.629  -36.576 -10.869 0.50 14.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    1 
ATOM   1127 C CG    B GLU A   1 140 ? -7.277  -38.134 -10.980 0.50 15.54 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    1 
ATOM   1128 C CD    A GLU A   1 140 ? -4.753  -37.587 -10.140 0.50 16.29 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    1 
ATOM   1129 C CD    B GLU A   1 140 ? -7.430  -38.344 -12.465 0.50 27.23 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    1 
ATOM   1130 O OE1   A GLU A   1 140 ? -5.162  -38.620 -9.571  0.50 20.10 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   1 
ATOM   1131 O OE1   B GLU A   1 140 ? -8.561  -38.675 -12.917 0.50 28.28 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   1 
ATOM   1132 O OE2   A GLU A   1 140 ? -3.511  -37.375 -10.145 0.50 20.43 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   1 
ATOM   1133 O OE2   B GLU A   1 140 ? -6.627  -38.292 -13.442 0.50 29.17 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   1 
ATOM   1134 N N     . ALA A   1 141 ? -7.302  -34.047 -8.645  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     1 
ATOM   1135 C CA    . ALA A   1 141 ? -6.760  -32.781 -8.162  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    1 
ATOM   1136 C C     . ALA A   1 141 ? -6.467  -32.859 -6.651  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     1 
ATOM   1137 O O     . ALA A   1 141 ? -5.415  -32.411 -6.190  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     1 
ATOM   1138 C CB    . ALA A   1 141 ? -7.773  -31.655 -8.492  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    1 
ATOM   1139 N N     . LEU A   1 142 ? -7.435  -33.418 -5.884  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     1 
ATOM   1140 C CA    . LEU A   1 142 ? -7.218  -33.504 -4.446  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    1 
ATOM   1141 C C     . LEU A   1 142 ? -6.075  -34.427 -4.083  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     1 
ATOM   1142 O O     . LEU A   1 142 ? -5.244  -34.075 -3.252  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     1 
ATOM   1143 C CB    . LEU A   1 142 ? -8.537  -34.026 -3.785  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    1 
ATOM   1144 C CG    . LEU A   1 142 ? -8.487  -34.166 -2.243  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    1 
ATOM   1145 C CD1   . LEU A   1 142 ? -8.080  -32.894 -1.563  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   1 
ATOM   1146 C CD2   . LEU A   1 142 ? -9.895  -34.588 -1.812  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   1 
ATOM   1147 N N     . GLU A   1 143 ? -5.931  -35.577 -4.779  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     1 
ATOM   1148 C CA    . GLU A   1 143 ? -4.777  -36.470 -4.543  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    1 
ATOM   1149 C C     . GLU A   1 143 ? -3.462  -35.794 -4.924  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     1 
ATOM   1150 O O     . GLU A   1 143 ? -2.483  -35.901 -4.145  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     1 
ATOM   1151 C CB    . GLU A   1 143 ? -4.971  -37.771 -5.355  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    1 
ATOM   1152 N N     . ARG A   1 144 ? -3.394  -35.110 -6.042  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     1 
ATOM   1153 C CA    . ARG A   1 144 ? -2.179  -34.429 -6.437  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    1 
ATOM   1154 C C     . ARG A   1 144 ? -1.816  -33.407 -5.385  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     1 
ATOM   1155 O O     . ARG A   1 144 ? -0.654  -33.239 -5.012  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     1 
ATOM   1156 C CB    . ARG A   1 144 ? -2.314  -33.774 -7.773  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    1 
ATOM   1157 C CG    . ARG A   1 144 ? -2.331  -34.701 -8.972  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    1 
ATOM   1158 C CD    . ARG A   1 144 ? -2.156  -33.851 -10.218 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    1 
ATOM   1159 N NE    . ARG A   1 144 ? -2.378  -34.514 -11.457 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    1 
ATOM   1160 C CZ    . ARG A   1 144 ? -1.804  -34.057 -12.546 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    1 
ATOM   1161 N NH1   . ARG A   1 144 ? -1.962  -34.628 -13.681 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   1 
ATOM   1162 N NH2   . ARG A   1 144 ? -0.950  -33.033 -12.529 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   1 
ATOM   1163 N N     . HIS A   1 145 ? -2.802  -32.679 -4.868  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     1 
ATOM   1164 C CA    . HIS A   1 145 ? -2.508  -31.694 -3.828  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    1 
ATOM   1165 C C     . HIS A   1 145 ? -2.008  -32.350 -2.547  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     1 
ATOM   1166 O O     . HIS A   1 145 ? -1.031  -31.851 -1.955  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     1 
ATOM   1167 C CB    . HIS A   1 145 ? -3.781  -30.879 -3.551  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    1 
ATOM   1168 C CG    . HIS A   1 145 ? -3.555  -29.887 -2.434  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    1 
ATOM   1169 N ND1   . HIS A   1 145 ? -2.765  -28.803 -2.562  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   1 
ATOM   1170 C CD2   . HIS A   1 145 ? -4.019  -29.875 -1.144  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   1 
ATOM   1171 C CE1   . HIS A   1 145 ? -2.755  -28.153 -1.384  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   1 
ATOM   1172 N NE2   . HIS A   1 145 ? -3.536  -28.780 -0.483  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   1 
ATOM   1173 N N     . GLN A   1 146 ? -2.676  -33.421 -2.102  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     1 
ATOM   1174 C CA    A GLN A   1 146 ? -2.230  -34.143 -0.929  0.50 13.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1175 C CA    B GLN A   1 146 ? -2.233  -34.146 -0.931  0.50 13.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1176 C C     . GLN A   1 146 ? -0.814  -34.641 -1.077  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     1 
ATOM   1177 O O     . GLN A   1 146 ? -0.144  -34.714 0.027   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     1 
ATOM   1178 C CB    A GLN A   1 146 ? -3.209  -35.293 -0.668  0.50 16.02 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1179 C CB    B GLN A   1 146 ? -3.190  -35.312 -0.667  0.50 16.07 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1180 C CG    A GLN A   1 146 ? -4.628  -34.773 -0.414  0.50 16.38 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1181 C CG    B GLN A   1 146 ? -4.563  -34.843 -0.181  0.50 13.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1182 C CD    A GLN A   1 146 ? -5.587  -35.945 -0.205  0.50 16.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1183 C CD    B GLN A   1 146 ? -5.559  -35.998 -0.226  0.50 14.61 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1184 O OE1   A GLN A   1 146 ? -6.361  -35.913 0.748   0.50 24.47 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1185 O OE1   B GLN A   1 146 ? -5.436  -36.948 -0.987  0.50 20.23 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1186 N NE2   A GLN A   1 146 ? -5.505  -36.934 -1.084  0.50 15.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1187 N NE2   B GLN A   1 146 ? -6.566  -35.912 0.617   0.50 13.70 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1188 N N     . ARG A   1 147 ? -0.358  -34.953 -2.272  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     1 
ATOM   1189 C CA    . ARG A   1 147 ? 1.013   -35.478 -2.476  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    1 
ATOM   1190 C C     . ARG A   1 147 ? 1.984   -34.350 -2.717  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     1 
ATOM   1191 O O     . ARG A   1 147 ? 3.151   -34.607 -2.898  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     1 
ATOM   1192 C CB    . ARG A   1 147 ? 1.022   -36.428 -3.651  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    1 
ATOM   1193 N N     . GLY A   1 148 ? 1.548   -33.113 -2.620  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     1 
ATOM   1194 C CA    . GLY A   1 148 ? 2.444   -31.921 -2.736  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    1 
ATOM   1195 C C     . GLY A   1 148 ? 2.732   -31.518 -4.170  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     1 
ATOM   1196 O O     . GLY A   1 148 ? 3.678   -30.659 -4.349  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     1 
ATOM   1197 N N     . GLU A   1 149 ? 2.027   -32.049 -5.137  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     1 
ATOM   1198 C CA    A GLU A   1 149 ? 2.325   -31.857 -6.561  0.60 17.97 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    1 
ATOM   1199 C CA    B GLU A   1 149 ? 2.415   -31.770 -6.511  0.40 18.07 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    1 
ATOM   1200 C C     . GLU A   1 149 ? 1.720   -30.567 -7.078  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     1 
ATOM   1201 O O     . GLU A   1 149 ? 2.224   -30.111 -8.078  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     1 
ATOM   1202 C CB    A GLU A   1 149 ? 1.759   -32.972 -7.455  0.60 20.32 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    1 
ATOM   1203 C CB    B GLU A   1 149 ? 2.053   -32.979 -7.387  0.40 18.61 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    1 
ATOM   1204 C CG    A GLU A   1 149 ? 2.293   -33.123 -8.872  0.60 22.32 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    1 
ATOM   1205 C CG    B GLU A   1 149 ? 2.737   -34.201 -6.804  0.40 22.53 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    1 
ATOM   1206 C CD    A GLU A   1 149 ? 1.500   -32.454 -9.968  0.60 21.51 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    1 
ATOM   1207 C CD    B GLU A   1 149 ? 2.490   -35.440 -7.632  0.40 21.90 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    1 
ATOM   1208 O OE1   A GLU A   1 149 ? 0.304   -32.183 -9.833  0.60 25.43 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   1 
ATOM   1209 O OE1   B GLU A   1 149 ? 1.308   -35.585 -7.954  0.40 17.25 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   1 
ATOM   1210 O OE2   A GLU A   1 149 ? 2.035   -32.067 -11.026 0.60 23.35 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   1 
ATOM   1211 O OE2   B GLU A   1 149 ? 3.464   -36.185 -7.900  0.40 26.96 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   1 
ATOM   1212 N N     . VAL A   1 150 ? 0.625   -30.082 -6.462  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     1 
ATOM   1213 C CA    . VAL A   1 150 ? 0.013   -28.843 -6.961  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    1 
ATOM   1214 C C     . VAL A   1 150 ? -0.551  -28.100 -5.769  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     1 
ATOM   1215 O O     . VAL A   1 150 ? -0.939  -28.709 -4.741  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     1 
ATOM   1216 C CB    . VAL A   1 150 ? -1.089  -29.178 -7.985  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    1 
ATOM   1217 C CG1   . VAL A   1 150 ? -2.263  -29.874 -7.327  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   1 
ATOM   1218 C CG2   . VAL A   1 150 ? -1.371  -27.914 -8.740  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   1 
ATOM   1219 N N     . GLU A   1 151 ? -0.591  -26.806 -5.945  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     1 
ATOM   1220 C CA    . GLU A   1 151 ? -1.173  -25.922 -4.946  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    1 
ATOM   1221 C C     . GLU A   1 151 ? -2.572  -25.580 -5.404  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     1 
ATOM   1222 O O     . GLU A   1 151 ? -2.879  -25.660 -6.570  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     1 
ATOM   1223 C CB    . GLU A   1 151 ? -0.345  -24.659 -4.819  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    1 
ATOM   1224 C CG    . GLU A   1 151 ? 1.128   -24.902 -4.474  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    1 
ATOM   1225 C CD    . GLU A   1 151 ? 1.324   -25.513 -3.124  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    1 
ATOM   1226 O OE1   . GLU A   1 151 ? 0.562   -25.334 -2.214  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   1 
ATOM   1227 O OE2   . GLU A   1 151 ? 2.319   -26.249 -3.044  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   1 
ATOM   1228 N N     . PHE A   1 152 ? -3.436  -25.195 -4.443  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     1 
ATOM   1229 C CA    . PHE A   1 152 ? -4.773  -24.734 -4.748  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    1 
ATOM   1230 C C     . PHE A   1 152 ? -4.873  -23.231 -4.539  1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     1 
ATOM   1231 O O     . PHE A   1 152 ? -4.317  -22.717 -3.593  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     1 
ATOM   1232 C CB    . PHE A   1 152 ? -5.815  -25.334 -3.829  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    1 
ATOM   1233 C CG    . PHE A   1 152 ? -6.265  -26.745 -4.186  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    1 
ATOM   1234 C CD1   . PHE A   1 152 ? -6.178  -27.766 -3.263  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   1 
ATOM   1235 C CD2   . PHE A   1 152 ? -6.850  -26.986 -5.432  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   1 
ATOM   1236 C CE1   . PHE A   1 152 ? -6.647  -29.041 -3.591  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   1 
ATOM   1237 C CE2   . PHE A   1 152 ? -7.327  -28.224 -5.747  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   1 
ATOM   1238 C CZ    . PHE A   1 152 ? -7.234  -29.264 -4.830  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    1 
ATOM   1239 N N     . SER A   1 153 ? -5.692  -22.575 -5.374  1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     1 
ATOM   1240 C CA    . SER A   1 153 ? -6.297  -21.323 -4.925  1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    1 
ATOM   1241 C C     . SER A   1 153 ? -7.565  -21.670 -4.113  1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     1 
ATOM   1242 O O     . SER A   1 153 ? -8.094  -22.771 -4.192  1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     1 
ATOM   1243 C CB    . SER A   1 153 ? -6.662  -20.445 -6.090  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    1 
ATOM   1244 O OG    . SER A   1 153 ? -7.737  -21.055 -6.828  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    1 
ATOM   1245 N N     . ALA A   1 154 ? -8.084  -20.644 -3.414  1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     1 
ATOM   1246 C CA    . ALA A   1 154 ? -9.379  -20.830 -2.752  1.00 5.40  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    1 
ATOM   1247 C C     . ALA A   1 154 ? -10.429 -21.290 -3.754  1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     1 
ATOM   1248 O O     . ALA A   1 154 ? -11.242 -22.164 -3.435  1.00 5.53  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     1 
ATOM   1249 C CB    . ALA A   1 154 ? -9.816  -19.568 -2.066  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    1 
ATOM   1250 N N     . THR A   1 155 ? -10.450 -20.681 -4.935  1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     1 
ATOM   1251 C CA    . THR A   1 155 ? -11.520 -21.073 -5.888  1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    1 
ATOM   1252 C C     . THR A   1 155 ? -11.363 -22.527 -6.302  1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     1 
ATOM   1253 O O     . THR A   1 155 ? -12.360 -23.246 -6.420  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     1 
ATOM   1254 C CB    . THR A   1 155 ? -11.548 -20.134 -7.105  1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    1 
ATOM   1255 O OG1   . THR A   1 155 ? -10.299 -20.232 -7.815  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   1 
ATOM   1256 C CG2   . THR A   1 155 ? -11.867 -18.699 -6.734  1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   1 
ATOM   1257 N N     . GLY A   1 156 ? -10.117 -22.984 -6.538  1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     1 
ATOM   1258 C CA    . GLY A   1 156 ? -9.902  -24.381 -6.906  1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    1 
ATOM   1259 C C     . GLY A   1 156 ? -10.345 -25.339 -5.803  1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     1 
ATOM   1260 O O     . GLY A   1 156 ? -10.986 -26.364 -6.070  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     1 
ATOM   1261 N N     . LEU A   1 157 ? -9.963  -25.030 -4.563  1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     1 
ATOM   1262 C CA    . LEU A   1 157 ? -10.357 -25.882 -3.445  1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    1 
ATOM   1263 C C     . LEU A   1 157 ? -11.849 -25.882 -3.255  1.00 5.66  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     1 
ATOM   1264 O O     . LEU A   1 157 ? -12.441 -26.955 -3.015  1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     1 
ATOM   1265 C CB    . LEU A   1 157 ? -9.634  -25.386 -2.158  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    1 
ATOM   1266 C CG    . LEU A   1 157 ? -10.012 -26.155 -0.903  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    1 
ATOM   1267 C CD1   . LEU A   1 157 ? -9.602  -27.625 -0.998  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   1 
ATOM   1268 C CD2   . LEU A   1 157 ? -9.330  -25.490 0.309   1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   1 
ATOM   1269 N N     . VAL A   1 158 ? -12.485 -24.722 -3.341  1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     1 
ATOM   1270 C CA    . VAL A   1 158 ? -13.957 -24.671 -3.232  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    1 
ATOM   1271 C C     . VAL A   1 158 ? -14.580 -25.517 -4.306  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     1 
ATOM   1272 O O     . VAL A   1 158 ? -15.528 -26.253 -4.034  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     1 
ATOM   1273 C CB    . VAL A   1 158 ? -14.411 -23.186 -3.293  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    1 
ATOM   1274 C CG1   . VAL A   1 158 ? -15.903 -23.084 -3.602  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   1 
ATOM   1275 C CG2   . VAL A   1 158 ? -14.068 -22.481 -1.985  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   1 
ATOM   1276 N N     . GLY A   1 159 ? -14.075 -25.453 -5.557  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     1 
ATOM   1277 C CA    . GLY A   1 159 ? -14.644 -26.312 -6.593  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    1 
ATOM   1278 C C     . GLY A   1 159 ? -14.530 -27.790 -6.235  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     1 
ATOM   1279 O O     . GLY A   1 159 ? -15.463 -28.555 -6.384  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     1 
ATOM   1280 N N     . VAL A   1 160 ? -13.343 -28.209 -5.801  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     1 
ATOM   1281 C CA    . VAL A   1 160 ? -13.137 -29.606 -5.451  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    1 
ATOM   1282 C C     . VAL A   1 160 ? -14.030 -30.048 -4.328  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     1 
ATOM   1283 O O     . VAL A   1 160 ? -14.611 -31.143 -4.367  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     1 
ATOM   1284 C CB    . VAL A   1 160 ? -11.631 -29.838 -5.106  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    1 
ATOM   1285 C CG1   . VAL A   1 160 ? -11.391 -31.154 -4.444  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   1 
ATOM   1286 C CG2   . VAL A   1 160 ? -10.789 -29.710 -6.362  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   1 
ATOM   1287 N N     . LEU A   1 161 ? -14.149 -29.229 -3.277  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     1 
ATOM   1288 C CA    . LEU A   1 161 ? -14.990 -29.618 -2.144  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    1 
ATOM   1289 C C     . LEU A   1 161 ? -16.466 -29.641 -2.508  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     1 
ATOM   1290 O O     . LEU A   1 161 ? -17.191 -30.528 -2.119  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     1 
ATOM   1291 C CB    . LEU A   1 161 ? -14.727 -28.700 -0.945  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    1 
ATOM   1292 C CG    . LEU A   1 161 ? -13.329 -28.782 -0.357  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    1 
ATOM   1293 C CD1   . LEU A   1 161 ? -13.165 -27.777 0.761   1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   1 
ATOM   1294 C CD2   . LEU A   1 161 ? -12.978 -30.182 0.127   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   1 
ATOM   1295 N N     . TYR A   1 162 ? -16.899 -28.616 -3.292  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     1 
ATOM   1296 C CA    . TYR A   1 162 ? -18.298 -28.599 -3.720  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    1 
ATOM   1297 C C     . TYR A   1 162 ? -18.623 -29.852 -4.511  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     1 
ATOM   1298 O O     . TYR A   1 162 ? -19.676 -30.445 -4.341  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     1 
ATOM   1299 C CB    . TYR A   1 162 ? -18.514 -27.315 -4.593  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    1 
ATOM   1300 C CG    . TYR A   1 162 ? -19.981 -27.252 -5.009  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    1 
ATOM   1301 C CD1   . TYR A   1 162 ? -20.911 -26.680 -4.133  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   1 
ATOM   1302 C CD2   . TYR A   1 162 ? -20.414 -27.748 -6.230  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   1 
ATOM   1303 C CE1   . TYR A   1 162 ? -22.271 -26.603 -4.499  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   1 
ATOM   1304 C CE2   . TYR A   1 162 ? -21.735 -27.706 -6.584  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   1 
ATOM   1305 C CZ    . TYR A   1 162 ? -22.640 -27.137 -5.729  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    1 
ATOM   1306 O OH    . TYR A   1 162 ? -23.979 -27.109 -6.044  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    1 
ATOM   1307 N N     . TYR A   1 163 ? -17.733 -30.240 -5.432  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     1 
ATOM   1308 C CA    . TYR A   1 163 ? -17.990 -31.477 -6.206  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    1 
ATOM   1309 C C     . TYR A   1 163 ? -18.171 -32.668 -5.267  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     1 
ATOM   1310 O O     . TYR A   1 163 ? -19.084 -33.455 -5.434  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     1 
ATOM   1311 C CB    . TYR A   1 163 ? -16.809 -31.700 -7.158  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    1 
ATOM   1312 C CG    . TYR A   1 163 ? -16.738 -33.137 -7.650  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    1 
ATOM   1313 C CD1   . TYR A   1 163 ? -17.465 -33.548 -8.804  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   1 
ATOM   1314 C CD2   . TYR A   1 163 ? -15.960 -34.110 -7.041  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   1 
ATOM   1315 C CE1   . TYR A   1 163 ? -17.406 -34.835 -9.266  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   1 
ATOM   1316 C CE2   . TYR A   1 163 ? -15.895 -35.417 -7.469  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   1 
ATOM   1317 C CZ    . TYR A   1 163 ? -16.612 -35.760 -8.606  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    1 
ATOM   1318 O OH    . TYR A   1 163 ? -16.575 -37.072 -9.048  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    1 
ATOM   1319 N N     . HIS A   1 164 ? -17.255 -32.812 -4.300  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     1 
ATOM   1320 C CA    . HIS A   1 164 ? -17.326 -34.012 -3.477  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    1 
ATOM   1321 C C     . HIS A   1 164 ? -18.596 -33.963 -2.608  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     1 
ATOM   1322 O O     . HIS A   1 164 ? -19.126 -35.001 -2.277  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     1 
ATOM   1323 C CB    . HIS A   1 164 ? -16.080 -34.138 -2.614  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    1 
ATOM   1324 C CG    . HIS A   1 164 ? -14.879 -34.643 -3.300  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    1 
ATOM   1325 N ND1   . HIS A   1 164 ? -13.968 -33.851 -3.978  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   1 
ATOM   1326 C CD2   . HIS A   1 164 ? -14.372 -35.929 -3.407  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   1 
ATOM   1327 C CE1   . HIS A   1 164 ? -12.990 -34.640 -4.469  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   1 
ATOM   1328 N NE2   . HIS A   1 164 ? -13.210 -35.899 -4.117  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   1 
ATOM   1329 N N     . ALA A   1 165 ? -19.031 -32.770 -2.209  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     1 
ATOM   1330 C CA    . ALA A   1 165 ? -20.227 -32.660 -1.406  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    1 
ATOM   1331 C C     . ALA A   1 165 ? -21.493 -32.907 -2.188  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     1 
ATOM   1332 O O     . ALA A   1 165 ? -22.426 -33.543 -1.662  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     1 
ATOM   1333 C CB    . ALA A   1 165 ? -20.300 -31.237 -0.820  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    1 
ATOM   1334 N N     . PHE A   1 166 ? -21.599 -32.405 -3.417  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     1 
ATOM   1335 C CA    . PHE A   1 166 ? -22.887 -32.314 -4.055  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    1 
ATOM   1336 C C     . PHE A   1 166 ? -22.976 -32.826 -5.483  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     1 
ATOM   1337 O O     . PHE A   1 166 ? -24.113 -32.900 -5.962  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     1 
ATOM   1338 C CB    . PHE A   1 166 ? -23.362 -30.821 -4.062  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    1 
ATOM   1339 C CG    . PHE A   1 166 ? -23.447 -30.228 -2.687  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    1 
ATOM   1340 C CD1   . PHE A   1 166 ? -22.658 -29.151 -2.270  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   1 
ATOM   1341 C CD2   . PHE A   1 166 ? -24.359 -30.713 -1.756  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   1 
ATOM   1342 C CE1   . PHE A   1 166 ? -22.771 -28.629 -1.004  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   1 
ATOM   1343 C CE2   . PHE A   1 166 ? -24.480 -30.207 -0.468  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   1 
ATOM   1344 C CZ    . PHE A   1 166 ? -23.684 -29.114 -0.089  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    1 
ATOM   1345 N N     . LEU A   1 167 ? -21.879 -33.158 -6.142  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     1 
ATOM   1346 C CA    . LEU A   1 167 ? -21.961 -33.468 -7.581  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    1 
ATOM   1347 C C     . LEU A   1 167 ? -21.583 -34.903 -7.899  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     1 
ATOM   1348 O O     . LEU A   1 167 ? -21.462 -35.218 -9.085  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     1 
ATOM   1349 C CB    . LEU A   1 167 ? -21.055 -32.537 -8.367  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    1 
ATOM   1350 C CG    . LEU A   1 167 ? -21.370 -31.074 -8.302  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    1 
ATOM   1351 C CD1   . LEU A   1 167 ? -20.405 -30.254 -9.153  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   1 
ATOM   1352 C CD2   . LEU A   1 167 ? -22.802 -30.778 -8.786  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   1 
ATOM   1353 N N     . ARG A   1 168 ? -21.458 -35.742 -6.894  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     1 
ATOM   1354 C CA    . ARG A   1 168 ? -21.137 -37.145 -7.252  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    1 
ATOM   1355 C C     . ARG A   1 168 ? -22.462 -37.943 -7.459  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     1 
ATOM   1356 O O     . ARG A   1 168 ? -22.089 -38.913 -8.159  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     1 
ATOM   1357 C CB    . ARG A   1 168 ? -20.183 -37.816 -6.229  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    1 
ATOM   1358 C CG    . ARG A   1 168 ? -18.803 -37.043 -6.214  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    1 
ATOM   1359 C CD    . ARG A   1 168 ? -17.857 -37.881 -5.367  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    1 
ATOM   1360 N NE    . ARG A   1 168 ? -18.166 -37.580 -3.951  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    1 
ATOM   1361 C CZ    . ARG A   1 168 ? -17.525 -38.090 -2.886  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    1 
ATOM   1362 N NH1   . ARG A   1 168 ? -16.540 -38.942 -3.176  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   1 
ATOM   1363 N NH2   . ARG A   1 168 ? -17.892 -37.742 -1.678  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   1 
ATOM   1364 N N     . GLU A-2 1 10  ? 11.630  -8.659  -9.575  1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     1 
ATOM   1365 C CA    . GLU A-2 1 10  ? 12.011  -7.911  -8.362  1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1366 C C     . GLU A-2 1 10  ? 10.913  -7.002  -7.848  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     1 
ATOM   1367 O O     . GLU A-2 1 10  ? 10.099  -6.483  -8.610  1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     1 
ATOM   1368 C CB    . GLU A-2 1 10  ? 13.260  -7.061  -8.564  1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1369 N N     . ARG A-2 1 11  ? 10.918  -6.830  -6.522  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     1 
ATOM   1370 C CA    . ARG A-2 1 11  ? 9.846   -6.060  -5.911  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1371 C C     . ARG A-2 1 11  ? 10.335  -4.763  -5.322  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     1 
ATOM   1372 O O     . ARG A-2 1 11  ? 11.381  -4.674  -4.661  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     1 
ATOM   1373 C CB    . ARG A-2 1 11  ? 9.152   -6.919  -4.800  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1374 C CG    . ARG A-2 1 11  ? 8.311   -8.045  -5.417  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1375 C CD    . ARG A-2 1 11  ? 7.666   -8.859  -4.289  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1376 N NE    . ARG A-2 1 11  ? 6.920   -9.921  -4.936  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1377 C CZ    . ARG A-2 1 11  ? 6.366   -10.946 -4.370  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1378 N NH1   . ARG A-2 1 11  ? 6.443   -10.981 -3.016  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1379 N NH2   . ARG A-2 1 11  ? 5.730   -11.888 -5.081  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1380 N N     . THR A-2 1 12  ? 9.519   -3.726  -5.552  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     1 
ATOM   1381 C CA    A THR A-2 1 12  ? 9.757   -2.483  -4.822  0.50 23.03 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1382 C CA    B THR A-2 1 12  ? 9.662   -2.407  -4.943  0.50 22.19 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1383 C C     . THR A-2 1 12  ? 8.592   -2.239  -3.875  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     1 
ATOM   1384 O O     . THR A-2 1 12  ? 7.401   -2.445  -4.195  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     1 
ATOM   1385 C CB    A THR A-2 1 12  ? 9.928   -1.321  -5.788  0.50 24.74 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1386 C CB    B THR A-2 1 12  ? 9.566   -1.317  -6.011  0.50 21.72 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1387 O OG1   A THR A-2 1 12  ? 8.641   -1.053  -6.337  0.50 30.69 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1388 O OG1   B THR A-2 1 12  ? 9.847   -0.005  -5.492  0.50 30.20 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1389 C CG2   A THR A-2 1 12  ? 10.821  -1.736  -6.951  0.50 28.46 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1390 C CG2   B THR A-2 1 12  ? 8.158   -1.269  -6.612  0.50 37.37 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1391 N N     . TYR A-2 1 13  ? 8.920   -1.852  -2.659  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     1 
ATOM   1392 C CA    . TYR A-2 1 13  ? 8.005   -1.780  -1.566  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1393 C C     . TYR A-2 1 13  ? 7.421   -0.392  -1.398  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     1 
ATOM   1394 O O     . TYR A-2 1 13  ? 8.196   0.635   -1.281  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     1 
ATOM   1395 C CB    . TYR A-2 1 13  ? 8.708   -2.283  -0.264  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1396 C CG    . TYR A-2 1 13  ? 8.907   -3.775  -0.428  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1397 C CD1   . TYR A-2 1 13  ? 10.012  -4.308  -1.045  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1398 C CD2   . TYR A-2 1 13  ? 7.877   -4.670  -0.018  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1399 C CE1   . TYR A-2 1 13  ? 10.162  -5.667  -1.214  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1400 C CE2   . TYR A-2 1 13  ? 8.037   -6.033  -0.192  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1401 C CZ    . TYR A-2 1 13  ? 9.164   -6.513  -0.796  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1402 O OH    . TYR A-2 1 13  ? 9.355   -7.854  -0.971  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1403 N N     . LEU A-2 1 14  ? 6.125   -0.272  -1.388  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     1 
ATOM   1404 C CA    . LEU A-2 1 14  ? 5.407   0.984   -1.175  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1405 C C     . LEU A-2 1 14  ? 5.035   1.099   0.305   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     1 
ATOM   1406 O O     . LEU A-2 1 14  ? 4.849   2.244   0.734   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     1 
ATOM   1407 C CB    . LEU A-2 1 14  ? 4.126   1.112   -1.995  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1408 C CG    . LEU A-2 1 14  ? 4.282   0.970   -3.507  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1409 C CD1   . LEU A-2 1 14  ? 2.973   1.288   -4.221  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1410 C CD2   . LEU A-2 1 14  ? 5.388   1.876   -3.972  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1411 N N     . TYR A-2 1 15  ? 4.896   -0.021  1.008   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     1 
ATOM   1412 C CA    . TYR A-2 1 15  ? 4.414   0.000   2.383   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1413 C C     . TYR A-2 1 15  ? 4.848   -1.284  3.085   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     1 
ATOM   1414 O O     . TYR A-2 1 15  ? 4.666   -2.366  2.516   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     1 
ATOM   1415 C CB    . TYR A-2 1 15  ? 2.856   0.153   2.418   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1416 C CG    . TYR A-2 1 15  ? 2.340   0.125   3.833   1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1417 C CD1   . TYR A-2 1 15  ? 2.459   1.179   4.699   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1418 C CD2   . TYR A-2 1 15  ? 1.696   -0.995  4.363   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1419 C CE1   . TYR A-2 1 15  ? 1.978   1.160   5.988   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1420 C CE2   . TYR A-2 1 15  ? 1.207   -1.076  5.668   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1421 C CZ    . TYR A-2 1 15  ? 1.357   0.036   6.502   1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1422 O OH    . TYR A-2 1 15  ? 0.904   0.023   7.786   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1423 N N     . ARG A-2 1 16  ? 5.426   -1.173  4.255   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     1 
ATOM   1424 C CA    A ARG A-2 1 16  ? 5.813   -2.306  5.100   0.50 18.11 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1425 C CA    B ARG A-2 1 16  ? 5.819   -2.317  5.096   0.50 18.05 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1426 C C     . ARG A-2 1 16  ? 5.033   -2.145  6.386   1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     1 
ATOM   1427 O O     . ARG A-2 1 16  ? 5.241   -1.160  7.094   1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     1 
ATOM   1428 C CB    A ARG A-2 1 16  ? 7.308   -2.338  5.350   0.50 22.89 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1429 C CB    B ARG A-2 1 16  ? 7.324   -2.383  5.275   0.50 22.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1430 C CG    A ARG A-2 1 16  ? 8.094   -2.715  4.091   0.50 23.86 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1431 C CG    B ARG A-2 1 16  ? 8.081   -2.785  4.003   0.50 22.74 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1432 C CD    A ARG A-2 1 16  ? 9.567   -2.878  4.481   0.50 29.25 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1433 C CD    B ARG A-2 1 16  ? 9.592   -2.769  4.230   0.50 28.33 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1434 N NE    A ARG A-2 1 16  ? 10.327  -3.479  3.381   0.50 33.63 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1435 N NE    B ARG A-2 1 16  ? 10.336  -3.836  3.587   0.50 33.83 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1436 C CZ    A ARG A-2 1 16  ? 10.268  -4.789  3.098   0.50 33.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1437 C CZ    B ARG A-2 1 16  ? 11.277  -3.849  2.652   0.50 34.16 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1438 N NH1   A ARG A-2 1 16  ? 9.490   -5.557  3.849   0.50 44.47 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1439 N NH1   B ARG A-2 1 16  ? 11.819  -4.985  2.201   0.50 36.80 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1440 N NH2   A ARG A-2 1 16  ? 10.960  -5.307  2.092   0.50 34.18 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1441 N NH2   B ARG A-2 1 16  ? 11.736  -2.740  2.099   0.50 37.68 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1442 N N     . GLY A-2 1 17  ? 4.132   -3.096  6.629   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     1 
ATOM   1443 C CA    . GLY A-2 1 17  ? 3.214   -2.910  7.769   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1444 C C     . GLY A-2 1 17  ? 3.227   -4.013  8.751   1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     1 
ATOM   1445 O O     . GLY A-2 1 17  ? 4.122   -4.829  8.794   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     1 
ATOM   1446 N N     . ARG A-2 1 18  ? 2.133   -3.984  9.496   1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     1 
ATOM   1447 C CA    . ARG A-2 1 18  ? 1.961   -4.924  10.614  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1448 C C     . ARG A-2 1 18  ? 1.535   -6.304  10.160  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     1 
ATOM   1449 O O     . ARG A-2 1 18  ? 2.088   -7.312  10.652  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     1 
ATOM   1450 C CB    . ARG A-2 1 18  ? 0.970   -4.290  11.592  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1451 C CG    . ARG A-2 1 18  ? 0.609   -5.239  12.729  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1452 C CD    . ARG A-2 1 18  ? 0.184   -4.316  13.862  1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1453 N NE    . ARG A-2 1 18  ? -0.618  -5.001  14.853  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1454 C CZ    . ARG A-2 1 18  ? -0.054  -5.398  16.002  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1455 N NH1   . ARG A-2 1 18  ? -0.784  -6.020  16.915  1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1456 N NH2   . ARG A-2 1 18  ? 1.235   -5.154  16.190  1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1457 N N     A ILE A-2 1 19  ? 0.534   -6.285  9.295   0.50 17.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1458 N N     B ILE A-2 1 19  ? 0.595   -6.460  9.217   0.50 18.09 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1459 C CA    A ILE A-2 1 19  ? 0.218   -7.689  8.845   0.50 18.20 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1460 C CA    B ILE A-2 1 19  ? 0.340   -7.890  8.767   0.50 20.60 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1461 C C     A ILE A-2 1 19  ? 0.248   -7.745  7.345   0.50 21.33 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1462 C C     B ILE A-2 1 19  ? 0.644   -8.027  7.274   0.50 20.97 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1463 O O     A ILE A-2 1 19  ? -0.348  -8.639  6.765   0.50 10.34 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1464 O O     B ILE A-2 1 19  ? 0.621   -9.216  6.810   0.50 13.36 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1465 C CB    A ILE A-2 1 19  ? -1.125  -8.193  9.321   0.50 17.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1466 C CB    B ILE A-2 1 19  ? -1.012  -8.567  9.058   0.50 18.62 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1467 C CG1   A ILE A-2 1 19  ? -2.174  -7.254  8.659   0.50 15.33 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1468 C CG1   B ILE A-2 1 19  ? -2.205  -8.078  8.264   0.50 20.07 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1469 C CG2   A ILE A-2 1 19  ? -1.297  -8.306  10.802  0.50 19.22 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1470 C CG2   B ILE A-2 1 19  ? -1.321  -8.466  10.545  0.50 26.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1471 C CD1   A ILE A-2 1 19  ? -3.295  -8.312  8.418   0.50 16.28 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1472 C CD1   B ILE A-2 1 19  ? -2.316  -6.619  7.935   0.50 18.67 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1473 N N     . LEU A-2 1 20  ? 0.874   -6.870  6.635   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     1 
ATOM   1474 C CA    . LEU A-2 1 20  ? 1.030   -6.920  5.184   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1475 C C     . LEU A-2 1 20  ? 2.126   -5.933  4.776   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     1 
ATOM   1476 O O     . LEU A-2 1 20  ? 2.401   -4.969  5.453   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     1 
ATOM   1477 C CB    . LEU A-2 1 20  ? -0.300  -6.623  4.450   1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1478 C CG    . LEU A-2 1 20  ? -0.961  -5.249  4.554   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1479 C CD1   . LEU A-2 1 20  ? -0.371  -4.234  3.577   1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1480 C CD2   . LEU A-2 1 20  ? -2.476  -5.334  4.275   1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1481 N N     . ASN A-2 1 21  ? 2.663   -6.224  3.600   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     1 
ATOM   1482 C CA    . ASN A-2 1 21  ? 3.489   -5.296  2.835   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1483 C C     . ASN A-2 1 21  ? 2.812   -5.095  1.473   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     1 
ATOM   1484 O O     . ASN A-2 1 21  ? 2.217   -6.054  0.920   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     1 
ATOM   1485 C CB    . ASN A-2 1 21  ? 4.903   -5.811  2.543   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1486 C CG    . ASN A-2 1 21  ? 5.598   -6.195  3.851   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1487 O OD1   . ASN A-2 1 21  ? 5.478   -5.478  4.893   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1488 N ND2   . ASN A-2 1 21  ? 6.305   -7.337  3.767   1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1489 N N     . LEU A-2 1 22  ? 2.910   -3.905  0.888   1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     1 
ATOM   1490 C CA    . LEU A-2 1 22  ? 2.447   -3.634  -0.437  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1491 C C     . LEU A-2 1 22  ? 3.697   -3.403  -1.347  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     1 
ATOM   1492 O O     . LEU A-2 1 22  ? 4.544   -2.558  -1.018  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     1 
ATOM   1493 C CB    . LEU A-2 1 22  ? 1.556   -2.415  -0.510  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1494 C CG    . LEU A-2 1 22  ? 1.161   -2.001  -1.929  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1495 C CD1   . LEU A-2 1 22  ? 0.344   -3.075  -2.653  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1496 C CD2   . LEU A-2 1 22  ? 0.390   -0.685  -1.762  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1497 N N     . ALA A-2 1 23  ? 3.764   -4.157  -2.432  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   1498 C CA    . ALA A-2 1 23  ? 4.917   -4.102  -3.333  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1499 C C     . ALA A-2 1 23  ? 4.370   -3.959  -4.748  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   1500 O O     . ALA A-2 1 23  ? 3.255   -4.392  -5.060  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   1501 C CB    . ALA A-2 1 23  ? 5.786   -5.322  -3.257  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1502 N N     . LEU A-2 1 24  ? 5.214   -3.405  -5.610  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     1 
ATOM   1503 C CA    . LEU A-2 1 24  ? 5.006   -3.495  -7.040  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1504 C C     . LEU A-2 1 24  ? 6.086   -4.418  -7.640  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     1 
ATOM   1505 O O     . LEU A-2 1 24  ? 7.231   -4.400  -7.274  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     1 
ATOM   1506 C CB    . LEU A-2 1 24  ? 5.167   -2.135  -7.695  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1507 C CG    . LEU A-2 1 24  ? 4.275   -1.068  -7.126  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1508 C CD1   . LEU A-2 1 24  ? 4.489   0.280   -7.839  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1509 C CD2   . LEU A-2 1 24  ? 2.805   -1.419  -7.303  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1510 N N     . GLU A-2 1 25  ? 5.611   -5.254  -8.555  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     1 
ATOM   1511 C CA    . GLU A-2 1 25  ? 6.491   -6.182  -9.269  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1512 C C     . GLU A-2 1 25  ? 6.182   -6.053  -10.733 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     1 
ATOM   1513 O O     . GLU A-2 1 25  ? 5.187   -6.622  -11.220 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     1 
ATOM   1514 C CB    . GLU A-2 1 25  ? 6.209   -7.567  -8.716  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1515 C CG    . GLU A-2 1 25  ? 7.199   -8.539  -9.226  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1516 C CD    . GLU A-2 1 25  ? 6.963   -9.968  -8.900  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1517 O OE1   . GLU A-2 1 25  ? 6.468   -10.349 -7.766  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1518 O OE2   . GLU A-2 1 25  ? 7.190   -10.874 -9.650  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1519 N N     . GLY A-2 1 26  ? 6.993   -5.267  -11.443 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     1 
ATOM   1520 C CA    . GLY A-2 1 26  ? 6.611   -4.895  -12.825 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1521 C C     . GLY A-2 1 26  ? 5.264   -4.198  -12.703 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     1 
ATOM   1522 O O     . GLY A-2 1 26  ? 5.033   -3.250  -11.922 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     1 
ATOM   1523 N N     . ARG A-2 1 27  ? 4.293   -4.669  -13.455 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     1 
ATOM   1524 C CA    . ARG A-2 1 27  ? 2.963   -4.048  -13.530 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1525 C C     . ARG A-2 1 27  ? 2.032   -4.551  -12.451 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     1 
ATOM   1526 O O     . ARG A-2 1 27  ? 0.867   -4.148  -12.223 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     1 
ATOM   1527 C CB    . ARG A-2 1 27  ? 2.517   -4.438  -14.935 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1528 N N     . TYR A-2 1 28  ? 2.485   -5.461  -11.635 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     1 
ATOM   1529 C CA    . TYR A-2 1 28  ? 1.670   -6.185  -10.680 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1530 C C     . TYR A-2 1 28  ? 1.746   -5.552  -9.317  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     1 
ATOM   1531 O O     . TYR A-2 1 28  ? 2.829   -5.322  -8.793  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     1 
ATOM   1532 C CB    . TYR A-2 1 28  ? 2.099   -7.670  -10.603 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1533 C CG    . TYR A-2 1 28  ? 1.761   -8.409  -11.876 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1534 C CD1   . TYR A-2 1 28  ? 0.589   -9.096  -11.993 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1535 C CD2   . TYR A-2 1 28  ? 2.694   -8.413  -12.904 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1536 C CE1   . TYR A-2 1 28  ? 0.271   -9.804  -13.174 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1537 C CE2   . TYR A-2 1 28  ? 2.384   -9.069  -14.074 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1538 C CZ    . TYR A-2 1 28  ? 1.186   -9.761  -14.212 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1539 O OH    . TYR A-2 1 28  ? 0.919   -10.425 -15.387 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1540 N N     . GLU A-2 1 29  ? 0.608   -5.382  -8.703  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     1 
ATOM   1541 C CA    . GLU A-2 1 29  ? 0.461   -4.950  -7.293  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1542 C C     . GLU A-2 1 29  ? 0.310   -6.202  -6.464  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     1 
ATOM   1543 O O     . GLU A-2 1 29  ? -0.552  -7.028  -6.702  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     1 
ATOM   1544 C CB    . GLU A-2 1 29  ? -0.799  -4.116  -7.165  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1545 C CG    . GLU A-2 1 29  ? -0.664  -2.820  -7.993  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1546 C CD    . GLU A-2 1 29  ? -2.004  -2.147  -8.329  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1547 O OE1   . GLU A-2 1 29  ? -3.132  -2.798  -8.250  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1548 O OE2   . GLU A-2 1 29  ? -1.979  -0.962  -8.685  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1549 N N     . ILE A-2 1 30  ? 1.205   -6.316  -5.456  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     1 
ATOM   1550 C CA    A ILE A-2 1 30  ? 1.349   -7.519  -4.673  0.50 10.89 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1551 C CA    B ILE A-2 1 30  ? 1.323   -7.530  -4.675  0.50 10.85 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1552 C C     . ILE A-2 1 30  ? 1.262   -7.204  -3.205  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     1 
ATOM   1553 O O     . ILE A-2 1 30  ? 1.976   -6.327  -2.714  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     1 
ATOM   1554 C CB    A ILE A-2 1 30  ? 2.723   -8.184  -4.932  0.50 12.62 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1555 C CB    B ILE A-2 1 30  ? 2.659   -8.236  -5.006  0.50 12.00 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1556 C CG1   A ILE A-2 1 30  ? 2.943   -8.474  -6.416  0.50 17.08 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1557 C CG1   B ILE A-2 1 30  ? 2.775   -8.617  -6.481  0.50 14.59 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1558 C CG2   A ILE A-2 1 30  ? 2.855   -9.435  -4.060  0.50 13.47 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1559 C CG2   B ILE A-2 1 30  ? 2.858   -9.442  -4.085  0.50 11.74 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1560 C CD1   A ILE A-2 1 30  ? 1.700   -9.141  -7.001  0.50 16.09 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1561 C CD1   B ILE A-2 1 30  ? 4.035   -9.384  -6.829  0.50 17.20 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1562 N N     . VAL A-2 1 31  ? 0.414   -7.928  -2.493  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     1 
ATOM   1563 C CA    . VAL A-2 1 31  ? 0.309   -7.803  -1.045  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1564 C C     . VAL A-2 1 31  ? 0.946   -9.042  -0.424  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     1 
ATOM   1565 O O     . VAL A-2 1 31  ? 0.396   -10.136 -0.545  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     1 
ATOM   1566 C CB    . VAL A-2 1 31  ? -1.124  -7.620  -0.601  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1567 C CG1   . VAL A-2 1 31  ? -1.208  -7.542  0.913   1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1568 C CG2   . VAL A-2 1 31  ? -1.696  -6.322  -1.208  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1569 N N     . GLU A-2 1 32  ? 2.056   -8.831  0.272   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     1 
ATOM   1570 C CA    . GLU A-2 1 32  ? 2.668   -9.913  1.048   1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1571 C C     . GLU A-2 1 32  ? 1.975   -9.981  2.392   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     1 
ATOM   1572 O O     . GLU A-2 1 32  ? 1.666   -8.943  3.011   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     1 
ATOM   1573 C CB    . GLU A-2 1 32  ? 4.156   -9.593  1.267   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1574 C CG    . GLU A-2 1 32  ? 4.953   -9.596  -0.073  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1575 C CD    . GLU A-2 1 32  ? 6.410   -9.201  0.137   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1576 O OE1   . GLU A-2 1 32  ? 6.799   -8.840  1.294   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1577 O OE2   . GLU A-2 1 32  ? 7.156   -9.290  -0.846  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1578 N N     . HIS A-2 1 33  ? 1.726   -11.213 2.836   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     1 
ATOM   1579 C CA    . HIS A-2 1 33  ? 0.962   -11.381 4.049   1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1580 C C     . HIS A-2 1 33  ? 1.411   -12.648 4.744   1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     1 
ATOM   1581 O O     . HIS A-2 1 33  ? 1.738   -13.621 4.083   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     1 
ATOM   1582 C CB    . HIS A-2 1 33  ? -0.521  -11.510 3.639   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1583 C CG    . HIS A-2 1 33  ? -1.547  -11.527 4.743   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1584 N ND1   . HIS A-2 1 33  ? -1.665  -12.598 5.635   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1585 C CD2   . HIS A-2 1 33  ? -2.524  -10.667 5.035   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1586 C CE1   . HIS A-2 1 33  ? -2.695  -12.382 6.427   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1587 N NE2   . HIS A-2 1 33  ? -3.240  -11.164 6.106   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1588 N N     . LYS A-2 1 34  ? 1.400   -12.685 6.083   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     1 
ATOM   1589 C CA    A LYS A-2 1 34  ? 1.809   -13.893 6.760   0.50 11.19 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1590 C CA    B LYS A-2 1 34  ? 1.753   -13.863 6.829   0.50 11.12 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1591 C C     . LYS A-2 1 34  ? 0.850   -15.031 6.396   1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     1 
ATOM   1592 O O     . LYS A-2 1 34  ? -0.329  -14.829 6.104   1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     1 
ATOM   1593 C CB    A LYS A-2 1 34  ? 1.782   -13.819 8.286   0.50 14.24 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1594 C CB    B LYS A-2 1 34  ? 1.600   -13.532 8.322   0.50 15.02 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1595 C CG    A LYS A-2 1 34  ? 3.083   -13.245 8.856   0.50 10.15 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1596 C CG    B LYS A-2 1 34  ? 2.366   -12.270 8.769   0.50 16.04 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1597 C CD    A LYS A-2 1 34  ? 2.937   -13.066 10.378  0.50 11.77 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1598 C CD    B LYS A-2 1 34  ? 2.296   -12.013 10.289  0.50 18.74 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1599 C CE    A LYS A-2 1 34  ? 4.110   -12.329 10.954  0.50 12.77 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1600 C CE    B LYS A-2 1 34  ? 3.478   -11.126 10.677  0.50 21.57 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1601 N NZ    A LYS A-2 1 34  ? 4.269   -10.932 10.457  0.50 17.62 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1602 N NZ    B LYS A-2 1 34  ? 4.754   -11.902 10.715  0.50 27.49 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1603 N N     . PRO A-2 1 35  ? 1.331   -16.273 6.479   1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     1 
ATOM   1604 C CA    . PRO A-2 1 35  ? 0.422   -17.400 6.291   1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1605 C C     . PRO A-2 1 35  ? -0.545  -17.496 7.453   1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     1 
ATOM   1606 O O     . PRO A-2 1 35  ? -0.320  -16.956 8.553   1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     1 
ATOM   1607 C CB    . PRO A-2 1 35  ? 1.325   -18.656 6.169   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1608 C CG    . PRO A-2 1 35  ? 2.654   -18.201 6.602   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1609 C CD    . PRO A-2 1 35  ? 2.709   -16.717 6.777   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1610 N N     . ALA A-2 1 36  ? -1.629  -18.214 7.192   1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     1 
ATOM   1611 C CA    . ALA A-2 1 36  ? -2.702  -18.400 8.143   1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1612 C C     . ALA A-2 1 36  ? -3.000  -19.884 8.323   1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     1 
ATOM   1613 O O     . ALA A-2 1 36  ? -2.600  -20.738 7.521   1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     1 
ATOM   1614 C CB    . ALA A-2 1 36  ? -3.977  -17.682 7.661   1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1615 N N     . VAL A-2 1 37  ? -3.753  -20.157 9.375   1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     1 
ATOM   1616 C CA    . VAL A-2 1 37  ? -4.283  -21.478 9.640   1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1617 C C     . VAL A-2 1 37  ? -5.767  -21.381 9.929   1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     1 
ATOM   1618 O O     . VAL A-2 1 37  ? -6.282  -20.319 10.333  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     1 
ATOM   1619 C CB    . VAL A-2 1 37  ? -3.575  -22.179 10.838  1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1620 C CG1   . VAL A-2 1 37  ? -2.116  -22.379 10.483  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1621 C CG2   . VAL A-2 1 37  ? -3.765  -21.361 12.107  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1622 N N     . ALA A-2 1 38  ? -6.458  -22.506 9.762   1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     1 
ATOM   1623 C CA    . ALA A-2 1 38  ? -7.897  -22.583 10.075  1.00 6.24  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1624 C C     . ALA A-2 1 38  ? -8.196  -23.998 10.566  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     1 
ATOM   1625 O O     . ALA A-2 1 38  ? -7.553  -24.952 10.110  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     1 
ATOM   1626 C CB    . ALA A-2 1 38  ? -8.728  -22.227 8.849   1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1627 N N     . VAL A-2 1 39  ? -9.157  -24.103 11.462  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     1 
ATOM   1628 C CA    . VAL A-2 1 39  ? -9.460  -25.387 12.082  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1629 C C     . VAL A-2 1 39  ? -10.941 -25.718 11.908  1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     1 
ATOM   1630 O O     . VAL A-2 1 39  ? -11.822 -24.950 12.352  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     1 
ATOM   1631 C CB    . VAL A-2 1 39  ? -9.119  -25.369 13.591  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1632 C CG1   . VAL A-2 1 39  ? -9.510  -26.688 14.212  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1633 C CG2   . VAL A-2 1 39  ? -7.641  -25.071 13.762  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1634 N N     . ILE A-2 1 40  ? -11.197 -26.869 11.315  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     1 
ATOM   1635 C CA    . ILE A-2 1 40  ? -12.531 -27.458 11.167  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1636 C C     . ILE A-2 1 40  ? -12.788 -28.384 12.346  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     1 
ATOM   1637 O O     . ILE A-2 1 40  ? -12.002 -29.321 12.546  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     1 
ATOM   1638 C CB    . ILE A-2 1 40  ? -12.602 -28.246 9.839   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1639 C CG1   . ILE A-2 1 40  ? -12.355 -27.324 8.650   1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1640 C CG2   . ILE A-2 1 40  ? -13.973 -28.934 9.745   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1641 C CD1   . ILE A-2 1 40  ? -12.329 -28.037 7.306   1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1642 N N     . ALA A-2 1 41  ? -13.855 -28.149 13.082  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     1 
ATOM   1643 C CA    . ALA A-2 1 41  ? -14.162 -29.000 14.259  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1644 C C     . ALA A-2 1 41  ? -15.662 -29.230 14.302  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     1 
ATOM   1645 O O     . ALA A-2 1 41  ? -16.445 -28.287 14.199  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     1 
ATOM   1646 C CB    . ALA A-2 1 41  ? -13.721 -28.301 15.531  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1647 N N     . LEU A-2 1 42  ? -16.060 -30.478 14.484  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     1 
ATOM   1648 C CA    A LEU A-2 1 42  ? -17.424 -30.913 14.551  0.70 10.40 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1649 C CA    B LEU A-2 1 42  ? -17.444 -30.920 14.568  0.30 10.65 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1650 C C     . LEU A-2 1 42  ? -17.631 -31.498 15.956  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     1 
ATOM   1651 O O     . LEU A-2 1 42  ? -16.889 -32.378 16.394  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     1 
ATOM   1652 C CB    A LEU A-2 1 42  ? -17.744 -31.952 13.471  0.70 12.87 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1653 C CB    B LEU A-2 1 42  ? -17.731 -31.999 13.529  0.30 12.57 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1654 C CG    A LEU A-2 1 42  ? -19.205 -32.159 13.067  0.70 13.01 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1655 C CG    B LEU A-2 1 42  ? -18.172 -31.506 12.161  0.30 13.02 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1656 C CD1   A LEU A-2 1 42  ? -19.724 -30.937 12.321  0.70 16.22 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1657 C CD1   B LEU A-2 1 42  ? -19.543 -30.849 12.252  0.30 13.05 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1658 C CD2   A LEU A-2 1 42  ? -19.356 -33.419 12.226  0.70 16.31 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1659 C CD2   B LEU A-2 1 42  ? -17.130 -30.554 11.598  0.30 14.31 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1660 N N     . ARG A-2 1 43  ? -18.804 -31.228 16.560  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     1 
ATOM   1661 C CA    A ARG A-2 1 43  ? -19.169 -31.867 17.814  0.60 12.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1662 C CA    B ARG A-2 1 43  ? -19.170 -31.912 17.786  0.40 12.20 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1663 C C     . ARG A-2 1 43  ? -20.686 -31.953 17.812  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     1 
ATOM   1664 O O     . ARG A-2 1 43  ? -21.389 -30.947 17.681  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     1 
ATOM   1665 C CB    A ARG A-2 1 43  ? -18.753 -31.043 19.022  0.60 14.01 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1666 C CB    B ARG A-2 1 43  ? -18.541 -31.126 18.922  0.40 13.52 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1667 C CG    A ARG A-2 1 43  ? -19.366 -31.634 20.351  0.60 15.89 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1668 C CG    B ARG A-2 1 43  ? -18.809 -31.786 20.289  0.40 15.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1669 C CD    A ARG A-2 1 43  ? -19.050 -30.724 21.536  0.60 15.49 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1670 C CD    B ARG A-2 1 43  ? -17.842 -31.197 21.318  0.40 15.23 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1671 N NE    A ARG A-2 1 43  ? -19.766 -31.066 22.780  0.60 15.49 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1672 N NE    B ARG A-2 1 43  ? -18.026 -31.780 22.615  0.40 14.04 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1673 C CZ    A ARG A-2 1 43  ? -19.406 -31.910 23.734  0.60 16.14 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1674 C CZ    B ARG A-2 1 43  ? -19.084 -31.808 23.414  0.40 17.65 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1675 N NH1   A ARG A-2 1 43  ? -20.124 -32.135 24.819  0.60 17.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1676 N NH1   B ARG A-2 1 43  ? -19.011 -32.428 24.600  0.40 23.20 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1677 N NH2   A ARG A-2 1 43  ? -18.241 -32.554 23.579  0.60 16.96 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1678 N NH2   B ARG A-2 1 43  ? -20.259 -31.251 23.143  0.40 20.94 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1679 N N     . GLU A-2 1 44  ? -21.202 -33.165 18.004  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     1 
ATOM   1680 C CA    A GLU A-2 1 44  ? -22.652 -33.355 18.127  0.50 14.48 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1681 C CA    B GLU A-2 1 44  ? -22.646 -33.371 18.102  0.50 14.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1682 C C     . GLU A-2 1 44  ? -23.362 -32.772 16.906  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     1 
ATOM   1683 O O     . GLU A-2 1 44  ? -24.483 -32.238 17.002  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     1 
ATOM   1684 C CB    A GLU A-2 1 44  ? -23.326 -32.794 19.399  0.50 16.67 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1685 C CB    B GLU A-2 1 44  ? -23.274 -32.859 19.427  0.50 17.31 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1686 C CG    A GLU A-2 1 44  ? -22.729 -33.284 20.704  0.50 17.70 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1687 C CG    B GLU A-2 1 44  ? -22.726 -33.706 20.563  0.50 18.78 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1688 C CD    A GLU A-2 1 44  ? -23.170 -34.704 21.035  0.50 20.65 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1689 C CD    B GLU A-2 1 44  ? -23.018 -33.179 21.944  0.50 23.17 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1690 O OE1   A GLU A-2 1 44  ? -22.429 -35.480 21.655  0.50 25.81 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1691 O OE1   B GLU A-2 1 44  ? -23.883 -32.303 22.024  0.50 30.53 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1692 O OE2   A GLU A-2 1 44  ? -24.298 -34.990 20.610  0.50 28.66 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1693 O OE2   B GLU A-2 1 44  ? -22.424 -33.578 22.949  0.50 32.71 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1694 N N     . GLY A-2 1 45  ? -22.742 -32.854 15.734  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     1 
ATOM   1695 C CA    . GLY A-2 1 45  ? -23.378 -32.344 14.515  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1696 C C     . GLY A-2 1 45  ? -23.242 -30.877 14.255  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     1 
ATOM   1697 O O     . GLY A-2 1 45  ? -23.648 -30.384 13.222  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     1 
ATOM   1698 N N     . ARG A-2 1 46  ? -22.632 -30.138 15.198  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     1 
ATOM   1699 C CA    . ARG A-2 1 46  ? -22.424 -28.701 15.035  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1700 C C     . ARG A-2 1 46  ? -20.955 -28.478 14.653  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     1 
ATOM   1701 O O     . ARG A-2 1 46  ? -20.039 -29.103 15.209  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     1 
ATOM   1702 C CB    . ARG A-2 1 46  ? -22.704 -27.952 16.333  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1703 C CG    . ARG A-2 1 46  ? -24.178 -27.803 16.727  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1704 C CD    . ARG A-2 1 46  ? -24.829 -29.016 17.235  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1705 N NE    . ARG A-2 1 46  ? -26.040 -28.517 17.990  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1706 C CZ    . ARG A-2 1 46  ? -26.663 -29.389 18.781  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1707 N NH1   . ARG A-2 1 46  ? -26.230 -30.648 18.898  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1708 N NH2   . ARG A-2 1 46  ? -27.727 -28.981 19.469  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1709 N N     . MET A-2 1 47  ? -20.749 -27.514 13.751  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     1 
ATOM   1710 C CA    . MET A-2 1 47  ? -19.415 -27.050 13.459  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    1 
ATOM   1711 C C     . MET A-2 1 47  ? -19.105 -25.822 14.286  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     1 
ATOM   1712 O O     . MET A-2 1 47  ? -19.953 -25.000 14.605  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     1 
ATOM   1713 C CB    . MET A-2 1 47  ? -19.322 -26.735 11.946  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    1 
ATOM   1714 C CG    . MET A-2 1 47  ? -17.967 -26.165 11.493  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    1 
ATOM   1715 S SD    . MET A-2 1 47  ? -17.752 -26.372 9.695   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    1 
ATOM   1716 C CE    . MET A-2 1 47  ? -17.601 -28.107 9.611   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    1 
ATOM   1717 N N     . LEU A-2 1 48  ? -17.804 -25.706 14.618  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     1 
ATOM   1718 C CA    . LEU A-2 1 48  ? -17.304 -24.622 15.449  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1719 C C     . LEU A-2 1 48  ? -17.011 -23.422 14.553  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     1 
ATOM   1720 O O     . LEU A-2 1 48  ? -16.020 -23.416 13.832  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     1 
ATOM   1721 C CB    . LEU A-2 1 48  ? -16.043 -25.079 16.173  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1722 C CG    . LEU A-2 1 48  ? -15.327 -24.081 17.071  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1723 C CD1   . LEU A-2 1 48  ? -16.267 -23.593 18.154  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1724 C CD2   . LEU A-2 1 48  ? -14.093 -24.725 17.678  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1725 N N     . PHE A-2 1 49  ? -17.932 -22.460 14.509  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     1 
ATOM   1726 C CA    . PHE A-2 1 49  ? -17.681 -21.197 13.824  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1727 C C     . PHE A-2 1 49  ? -17.318 -20.129 14.836  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     1 
ATOM   1728 O O     . PHE A-2 1 49  ? -17.566 -20.247 16.031  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     1 
ATOM   1729 C CB    . PHE A-2 1 49  ? -18.901 -20.751 13.020  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1730 C CG    . PHE A-2 1 49  ? -19.337 -21.748 11.948  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1731 C CD1   . PHE A-2 1 49  ? -20.384 -22.596 12.178  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1732 C CD2   . PHE A-2 1 49  ? -18.661 -21.772 10.734  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1733 C CE1   . PHE A-2 1 49  ? -20.781 -23.508 11.209  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1734 C CE2   . PHE A-2 1 49  ? -19.079 -22.690 9.739   1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1735 C CZ    . PHE A-2 1 49  ? -20.125 -23.563 9.970   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1736 N N     . VAL A-2 1 50  ? -16.717 -19.051 14.323  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     1 
ATOM   1737 C CA    . VAL A-2 1 50  ? -16.504 -17.849 15.096  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1738 C C     . VAL A-2 1 50  ? -16.906 -16.675 14.260  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     1 
ATOM   1739 O O     . VAL A-2 1 50  ? -16.892 -16.700 13.029  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     1 
ATOM   1740 C CB    . VAL A-2 1 50  ? -15.042 -17.674 15.598  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1741 C CG1   . VAL A-2 1 50  ? -14.699 -18.766 16.598  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1742 C CG2   . VAL A-2 1 50  ? -14.054 -17.707 14.395  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1743 N N     . ARG A-2 1 51  ? -17.269 -15.581 14.961  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     1 
ATOM   1744 C CA    A ARG A-2 1 51  ? -17.588 -14.302 14.336  0.60 9.21  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1745 C CA    B ARG A-2 1 51  ? -17.599 -14.305 14.342  0.40 8.12  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1746 C C     . ARG A-2 1 51  ? -16.904 -13.170 15.098  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     1 
ATOM   1747 O O     . ARG A-2 1 51  ? -16.858 -13.191 16.301  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     1 
ATOM   1748 C CB    A ARG A-2 1 51  ? -19.104 -14.045 14.327  0.60 11.55 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1749 C CB    B ARG A-2 1 51  ? -19.109 -13.985 14.299  0.40 9.11  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1750 C CG    A ARG A-2 1 51  ? -19.880 -15.024 13.517  0.60 10.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1751 C CG    B ARG A-2 1 51  ? -19.897 -14.925 13.430  0.40 10.94 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1752 C CD    A ARG A-2 1 51  ? -21.370 -14.666 13.477  0.60 13.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1753 C CD    B ARG A-2 1 51  ? -21.314 -14.383 13.188  0.40 11.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1754 N NE    A ARG A-2 1 51  ? -21.630 -13.518 12.621  0.60 15.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1755 N NE    B ARG A-2 1 51  ? -22.079 -14.499 14.451  0.40 10.87 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1756 C CZ    A ARG A-2 1 51  ? -22.857 -13.026 12.398  0.60 21.10 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1757 C CZ    B ARG A-2 1 51  ? -23.406 -14.538 14.494  0.40 12.61 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1758 N NH1   A ARG A-2 1 51  ? -23.872 -13.608 13.039  0.60 25.09 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1759 N NH1   B ARG A-2 1 51  ? -24.053 -14.651 15.627  0.40 13.24 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1760 N NH2   A ARG A-2 1 51  ? -23.014 -11.989 11.594  0.60 14.52 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1761 N NH2   B ARG A-2 1 51  ? -24.052 -14.455 13.329  0.40 11.58 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1762 N N     . GLN A-2 1 52  ? -16.440 -12.185 14.383  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     1 
ATOM   1763 C CA    A GLN A-2 1 52  ? -15.828 -11.017 14.993  0.75 9.44  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1764 C CA    B GLN A-2 1 52  ? -15.879 -11.000 15.018  0.25 10.68 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1765 C C     . GLN A-2 1 52  ? -16.065 -9.865  14.009  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     1 
ATOM   1766 O O     . GLN A-2 1 52  ? -16.121 -10.076 12.804  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     1 
ATOM   1767 C CB    A GLN A-2 1 52  ? -14.336 -11.193 15.258  0.75 10.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1768 C CB    B GLN A-2 1 52  ? -14.406 -11.112 15.380  0.25 11.42 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1769 C CG    A GLN A-2 1 52  ? -13.580 -11.426 13.922  0.75 11.20 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1770 C CG    B GLN A-2 1 52  ? -13.505 -11.464 14.198  0.25 13.13 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1771 C CD    A GLN A-2 1 52  ? -12.253 -12.017 14.282  0.75 13.90 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1772 C CD    B GLN A-2 1 52  ? -12.043 -11.476 14.619  0.25 11.37 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1773 O OE1   A GLN A-2 1 52  ? -11.318 -11.347 14.662  0.75 22.61 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1774 O OE1   B GLN A-2 1 52  ? -11.528 -10.486 15.150  0.25 26.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1775 N NE2   A GLN A-2 1 52  ? -12.213 -13.335 14.165  0.75 17.74 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1776 N NE2   B GLN A-2 1 52  ? -11.407 -12.626 14.398  0.25 14.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1777 N N     . MET A-2 1 53  ? -16.120 -8.657  14.501  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     1 
ATOM   1778 C CA    . MET A-2 1 53  ? -16.221 -7.520  13.556  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    1 
ATOM   1779 C C     . MET A-2 1 53  ? -14.898 -7.485  12.755  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     1 
ATOM   1780 O O     . MET A-2 1 53  ? -13.795 -7.546  13.296  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     1 
ATOM   1781 C CB    . MET A-2 1 53  ? -16.433 -6.243  14.345  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    1 
ATOM   1782 C CG    . MET A-2 1 53  ? -16.675 -5.030  13.446  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    1 
ATOM   1783 S SD    . MET A-2 1 53  ? -17.913 -5.131  12.137  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    1 
ATOM   1784 C CE    . MET A-2 1 53  ? -19.322 -5.869  13.044  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    1 
ATOM   1785 N N     . ARG A-2 1 54  ? -15.072 -7.396  11.462  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     1 
ATOM   1786 C CA    . ARG A-2 1 54  ? -13.920 -7.326  10.533  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1787 C C     . ARG A-2 1 54  ? -14.007 -5.976  9.836   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     1 
ATOM   1788 O O     . ARG A-2 1 54  ? -14.791 -5.786  8.915   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     1 
ATOM   1789 C CB    . ARG A-2 1 54  ? -14.082 -8.469  9.492   1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1790 C CG    . ARG A-2 1 54  ? -13.814 -9.833  10.113  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1791 C CD    . ARG A-2 1 54  ? -12.377 -10.001 10.573  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1792 N NE    . ARG A-2 1 54  ? -12.023 -11.415 10.716  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1793 C CZ    . ARG A-2 1 54  ? -10.826 -11.810 11.115  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1794 N NH1   . ARG A-2 1 54  ? -9.880  -10.947 11.472  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1795 N NH2   . ARG A-2 1 54  ? -10.564 -13.131 11.136  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1796 N N     . PRO A-2 1 55  ? -13.198 -4.991  10.283  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     1 
ATOM   1797 C CA    . PRO A-2 1 55  ? -13.284 -3.652  9.677   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1798 C C     . PRO A-2 1 55  ? -13.095 -3.644  8.180   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     1 
ATOM   1799 O O     . PRO A-2 1 55  ? -13.672 -2.749  7.522   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     1 
ATOM   1800 C CB    . PRO A-2 1 55  ? -12.137 -2.898  10.395  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1801 C CG    . PRO A-2 1 55  ? -12.033 -3.552  11.756  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1802 C CD    . PRO A-2 1 55  ? -12.242 -5.033  11.406  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1803 N N     . ALA A-2 1 56  ? -12.355 -4.563  7.609   1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     1 
ATOM   1804 C CA    . ALA A-2 1 56  ? -12.210 -4.513  6.142   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1805 C C     . ALA A-2 1 56  ? -13.523 -4.663  5.425   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     1 
ATOM   1806 O O     . ALA A-2 1 56  ? -13.695 -4.108  4.309   1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     1 
ATOM   1807 C CB    . ALA A-2 1 56  ? -11.206 -5.613  5.718   1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1808 N N     . VAL A-2 1 57  ? -14.475 -5.375  6.021   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     1 
ATOM   1809 C CA    . VAL A-2 1 57  ? -15.749 -5.612  5.341   1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1810 C C     . VAL A-2 1 57  ? -16.904 -4.974  6.080   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     1 
ATOM   1811 O O     . VAL A-2 1 57  ? -18.042 -4.947  5.557   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     1 
ATOM   1812 C CB    . VAL A-2 1 57  ? -16.048 -7.121  5.091   1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1813 C CG1   . VAL A-2 1 57  ? -15.052 -7.630  4.068   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1814 C CG2   . VAL A-2 1 57  ? -15.991 -7.953  6.382   1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1815 N N     . GLY A-2 1 58  ? -16.703 -4.448  7.284   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     1 
ATOM   1816 C CA    . GLY A-2 1 58  ? -17.788 -3.758  7.993   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1817 C C     . GLY A-2 1 58  ? -18.869 -4.672  8.511   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     1 
ATOM   1818 O O     . GLY A-2 1 58  ? -19.974 -4.190  8.742   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     1 
ATOM   1819 N N     . LEU A-2 1 59  ? -18.569 -5.936  8.706   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     1 
ATOM   1820 C CA    . LEU A-2 1 59  ? -19.527 -6.891  9.198   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1821 C C     . LEU A-2 1 59  ? -18.783 -8.074  9.806   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     1 
ATOM   1822 O O     . LEU A-2 1 59  ? -17.530 -8.091  9.737   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     1 
ATOM   1823 C CB    . LEU A-2 1 59  ? -20.557 -7.240  8.129   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1824 C CG    . LEU A-2 1 59  ? -19.984 -7.816  6.839   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1825 C CD1   . LEU A-2 1 59  ? -19.579 -9.298  6.904   1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1826 C CD2   . LEU A-2 1 59  ? -21.069 -7.692  5.751   1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1827 N N     . ALA A-2 1 60  ? -19.511 -9.024  10.363  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     1 
ATOM   1828 C CA    . ALA A-2 1 60  ? -18.900 -10.170 11.049  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1829 C C     . ALA A-2 1 60  ? -19.307 -11.405 10.264  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     1 
ATOM   1830 O O     . ALA A-2 1 60  ? -20.386 -11.972 10.445  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     1 
ATOM   1831 C CB    . ALA A-2 1 60  ? -19.418 -10.262 12.467  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1832 N N     . PRO A-2 1 61  ? -18.478 -11.879 9.316   1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     1 
ATOM   1833 C CA    . PRO A-2 1 61  ? -18.825 -13.062 8.558   1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1834 C C     . PRO A-2 1 61  ? -18.698 -14.317 9.429   1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     1 
ATOM   1835 O O     . PRO A-2 1 61  ? -18.053 -14.328 10.471  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     1 
ATOM   1836 C CB    . PRO A-2 1 61  ? -17.756 -13.088 7.436   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1837 C CG    . PRO A-2 1 61  ? -16.691 -12.284 7.962   1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1838 C CD    . PRO A-2 1 61  ? -17.162 -11.309 8.949   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1839 N N     . LEU A-2 1 62  ? -19.292 -15.392 8.955   1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   1840 C CA    A LEU A-2 1 62  ? -19.115 -16.681 9.629   0.80 7.60  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1841 C CA    B LEU A-2 1 62  ? -19.152 -16.702 9.599   0.20 7.21  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1842 C C     . LEU A-2 1 62  ? -17.809 -17.288 9.150   1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   1843 O O     . LEU A-2 1 62  ? -17.612 -17.578 7.941   1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   1844 C CB    A LEU A-2 1 62  ? -20.311 -17.546 9.228   0.80 9.56  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1845 C CB    B LEU A-2 1 62  ? -20.219 -17.734 9.270   0.20 9.23  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1846 C CG    A LEU A-2 1 62  ? -20.518 -18.719 10.167  0.80 9.90  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1847 C CG    B LEU A-2 1 62  ? -21.600 -17.776 9.885   0.20 6.96  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1848 C CD1   A LEU A-2 1 62  ? -21.001 -18.249 11.545  0.80 10.56 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1849 C CD1   B LEU A-2 1 62  ? -22.431 -18.987 9.419   0.20 7.43  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1850 C CD2   A LEU A-2 1 62  ? -21.488 -19.732 9.551   0.80 11.76 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1851 C CD2   B LEU A-2 1 62  ? -21.568 -17.758 11.420  0.20 9.65  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1852 N N     . GLU A-2 1 63  ? -16.893 -17.474 10.111  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     1 
ATOM   1853 C CA    . GLU A-2 1 63  ? -15.591 -18.034 9.890   1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1854 C C     . GLU A-2 1 63  ? -15.451 -19.305 10.713  1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     1 
ATOM   1855 O O     . GLU A-2 1 63  ? -16.289 -19.592 11.557  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     1 
ATOM   1856 C CB    . GLU A-2 1 63  ? -14.492 -17.042 10.331  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1857 C CG    . GLU A-2 1 63  ? -14.722 -15.643 9.786   1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1858 C CD    . GLU A-2 1 63  ? -13.571 -14.668 10.034  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1859 O OE1   . GLU A-2 1 63  ? -12.385 -15.101 10.151  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1860 O OE2   . GLU A-2 1 63  ? -13.849 -13.460 10.076  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1861 N N     . ILE A-2 1 64  ? -14.405 -20.080 10.471  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     1 
ATOM   1862 C CA    . ILE A-2 1 64  ? -13.988 -21.087 11.451  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1863 C C     . ILE A-2 1 64  ? -12.777 -20.510 12.183  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     1 
ATOM   1864 O O     . ILE A-2 1 64  ? -12.170 -19.534 11.727  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     1 
ATOM   1865 C CB    . ILE A-2 1 64  ? -13.741 -22.468 10.802  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1866 C CG1   . ILE A-2 1 64  ? -12.714 -22.363 9.683   1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1867 C CG2   . ILE A-2 1 64  ? -15.055 -23.077 10.350  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1868 C CD1   . ILE A-2 1 64  ? -12.354 -23.671 9.047   1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1869 N N     . PRO A-2 1 65  ? -12.395 -21.083 13.329  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     1 
ATOM   1870 C CA    . PRO A-2 1 65  ? -11.253 -20.505 14.073  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1871 C C     . PRO A-2 1 65  ? -10.021 -20.459 13.198  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     1 
ATOM   1872 O O     . PRO A-2 1 65  ? -9.632  -21.459 12.586  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     1 
ATOM   1873 C CB    . PRO A-2 1 65  ? -11.069 -21.512 15.242  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1874 C CG    . PRO A-2 1 65  ? -12.493 -22.013 15.475  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1875 C CD    . PRO A-2 1 65  ? -12.991 -22.246 14.040  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1876 N N     . ALA A-2 1 66  ? -9.408  -19.291 13.136  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     1 
ATOM   1877 C CA    . ALA A-2 1 66  ? -8.331  -19.043 12.154  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1878 C C     . ALA A-2 1 66  ? -7.368  -18.047 12.802  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     1 
ATOM   1879 O O     . ALA A-2 1 66  ? -7.784  -17.246 13.653  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     1 
ATOM   1880 C CB    . ALA A-2 1 66  ? -8.878  -18.488 10.860  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1881 N N     . GLY A-2 1 67  ? -6.157  -18.048 12.343  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     1 
ATOM   1882 C CA    . GLY A-2 1 67  ? -5.197  -17.115 12.892  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1883 C C     . GLY A-2 1 67  ? -3.956  -17.077 11.989  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     1 
ATOM   1884 O O     . GLY A-2 1 67  ? -3.802  -17.876 11.083  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     1 
ATOM   1885 N N     . LEU A-2 1 68  ? -3.072  -16.141 12.307  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     1 
ATOM   1886 C CA    . LEU A-2 1 68  ? -1.798  -16.040 11.578  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1887 C C     . LEU A-2 1 68  ? -0.750  -16.913 12.234  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     1 
ATOM   1888 O O     . LEU A-2 1 68  ? -0.748  -17.148 13.424  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     1 
ATOM   1889 C CB    . LEU A-2 1 68  ? -1.329  -14.587 11.526  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1890 C CG    . LEU A-2 1 68  ? -2.393  -13.661 10.912  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1891 C CD1   . LEU A-2 1 68  ? -1.820  -12.248 10.794  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1892 C CD2   . LEU A-2 1 68  ? -2.891  -14.195 9.576   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1893 N N     . ILE A-2 1 69  ? 0.170   -17.426 11.370  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     1 
ATOM   1894 C CA    . ILE A-2 1 69  ? 1.340   -18.152 11.846  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1895 C C     . ILE A-2 1 69  ? 2.363   -17.131 12.229  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     1 
ATOM   1896 O O     . ILE A-2 1 69  ? 2.800   -16.353 11.394  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     1 
ATOM   1897 C CB    . ILE A-2 1 69  ? 1.891   -19.088 10.780  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1898 C CG1   . ILE A-2 1 69  ? 0.838   -20.066 10.278  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1899 C CG2   . ILE A-2 1 69  ? 3.138   -19.847 11.249  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1900 C CD1   . ILE A-2 1 69  ? 1.274   -21.070 9.253   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1901 N N     . GLU A-2 1 70  ? 2.737   -17.131 13.511  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     1 
ATOM   1902 C CA    . GLU A-2 1 70  ? 3.711   -16.142 13.944  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1903 C C     . GLU A-2 1 70  ? 5.114   -16.688 14.023  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     1 
ATOM   1904 O O     . GLU A-2 1 70  ? 5.347   -17.879 13.840  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     1 
ATOM   1905 C CB    . GLU A-2 1 70  ? 3.172   -15.727 15.301  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1906 C CG    . GLU A-2 1 70  ? 1.824   -15.018 15.154  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1907 C CD    . GLU A-2 1 70  ? 1.856   -13.646 14.547  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1908 O OE1   . GLU A-2 1 70  ? 0.675   -13.173 14.376  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1909 O OE2   . GLU A-2 1 70  ? 2.910   -13.075 14.288  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1910 N N     . PRO A-2 1 71  ? 6.106   -15.812 14.197  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     1 
ATOM   1911 C CA    . PRO A-2 1 71  ? 7.500   -16.217 14.183  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1912 C C     . PRO A-2 1 71  ? 7.725   -17.356 15.183  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     1 
ATOM   1913 O O     . PRO A-2 1 71  ? 7.283   -17.331 16.308  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     1 
ATOM   1914 C CB    . PRO A-2 1 71  ? 8.238   -14.950 14.632  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1915 C CG    . PRO A-2 1 71  ? 7.365   -13.849 14.178  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1916 C CD    . PRO A-2 1 71  ? 5.971   -14.360 14.376  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1917 N N     . GLY A-2 1 72  ? 8.420   -18.396 14.687  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     1 
ATOM   1918 C CA    . GLY A-2 1 72  ? 8.682   -19.475 15.592  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1919 C C     . GLY A-2 1 72  ? 7.766   -20.662 15.427  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     1 
ATOM   1920 O O     . GLY A-2 1 72  ? 8.081   -21.752 15.861  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     1 
ATOM   1921 N N     . GLU A-2 1 73  ? 6.592   -20.438 14.828  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     1 
ATOM   1922 C CA    . GLU A-2 1 73  ? 5.567   -21.452 14.747  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1923 C C     . GLU A-2 1 73  ? 5.499   -22.139 13.399  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     1 
ATOM   1924 O O     . GLU A-2 1 73  ? 5.735   -21.509 12.351  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     1 
ATOM   1925 C CB    . GLU A-2 1 73  ? 4.108   -20.848 14.825  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1926 C CG    . GLU A-2 1 73  ? 3.880   -20.319 16.216  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1927 C CD    . GLU A-2 1 73  ? 2.427   -19.834 16.386  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1928 O OE1   . GLU A-2 1 73  ? 1.849   -20.169 17.452  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1929 O OE2   . GLU A-2 1 73  ? 1.915   -19.123 15.516  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1930 N N     . ASP A-2 1 74  ? 5.114   -23.393 13.465  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     1 
ATOM   1931 C CA    . ASP A-2 1 74  ? 4.707   -24.055 12.228  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1932 C C     . ASP A-2 1 74  ? 3.181   -24.052 12.151  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     1 
ATOM   1933 O O     . ASP A-2 1 74  ? 2.499   -23.616 13.097  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     1 
ATOM   1934 C CB    . ASP A-2 1 74  ? 5.335   -25.398 12.162  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1935 C CG    . ASP A-2 1 74  ? 4.858   -26.368 13.119  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1936 O OD1   . ASP A-2 1 74  ? 3.786   -26.293 13.697  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1937 O OD2   . ASP A-2 1 74  ? 5.661   -27.395 13.325  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1938 N N     . PRO A-2 1 75  ? 2.600   -24.515 11.061  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     1 
ATOM   1939 C CA    . PRO A-2 1 75  ? 1.123   -24.433 10.961  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1940 C C     . PRO A-2 1 75  ? 0.403   -25.187 12.055  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     1 
ATOM   1941 O O     . PRO A-2 1 75  ? -0.598  -24.678 12.584  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     1 
ATOM   1942 C CB    . PRO A-2 1 75  ? 0.865   -25.029 9.561   1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1943 C CG    . PRO A-2 1 75  ? 2.117   -24.553 8.767   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1944 C CD    . PRO A-2 1 75  ? 3.256   -24.894 9.757   1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1945 N N     . LEU A-2 1 76  ? 0.863   -26.369 12.428  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     1 
ATOM   1946 C CA    A LEU A-2 1 76  ? 0.144   -27.145 13.452  0.60 8.29  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1947 C CA    B LEU A-2 1 76  ? 0.165   -27.157 13.464  0.40 8.04  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1948 C C     . LEU A-2 1 76  ? 0.128   -26.378 14.788  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     1 
ATOM   1949 O O     . LEU A-2 1 76  ? -0.888  -26.358 15.485  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     1 
ATOM   1950 C CB    A LEU A-2 1 76  ? 0.802   -28.498 13.616  0.60 9.17  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1951 C CB    B LEU A-2 1 76  ? 0.851   -28.486 13.630  0.40 10.83 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1952 C CG    A LEU A-2 1 76  ? 0.321   -29.372 14.767  0.60 8.69  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1953 C CG    B LEU A-2 1 76  ? 0.238   -29.714 14.280  0.40 16.61 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1954 C CD1   A LEU A-2 1 76  ? -1.094  -29.820 14.465  0.60 10.19 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1955 C CD1   B LEU A-2 1 76  ? 1.385   -30.619 14.753  0.40 17.12 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1956 C CD2   A LEU A-2 1 76  ? 1.215   -30.597 14.841  0.60 17.70 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1957 C CD2   B LEU A-2 1 76  ? -0.757  -29.470 15.377  0.40 27.72 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1958 N N     . GLU A-2 1 77  ? 1.266   -25.810 15.142  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     1 
ATOM   1959 C CA    . GLU A-2 1 77  ? 1.376   -25.069 16.392  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1960 C C     . GLU A-2 1 77  ? 0.481   -23.850 16.382  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     1 
ATOM   1961 O O     . GLU A-2 1 77  ? -0.209  -23.542 17.365  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     1 
ATOM   1962 C CB    . GLU A-2 1 77  ? 2.835   -24.689 16.585  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1963 C CG    . GLU A-2 1 77  ? 3.703   -25.911 16.859  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1964 C CD    . GLU A-2 1 77  ? 5.202   -25.680 16.582  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1965 O OE1   . GLU A-2 1 77  ? 5.589   -24.714 15.962  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1966 O OE2   . GLU A-2 1 77  ? 5.954   -26.572 17.112  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1967 N N     . ALA A-2 1 78  ? 0.472   -23.107 15.259  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     1 
ATOM   1968 C CA    . ALA A-2 1 78  ? -0.396  -21.936 15.139  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1969 C C     . ALA A-2 1 78  ? -1.878  -22.329 15.267  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     1 
ATOM   1970 O O     . ALA A-2 1 78  ? -2.684  -21.588 15.833  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     1 
ATOM   1971 C CB    . ALA A-2 1 78  ? -0.129  -21.221 13.825  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1972 N N     . ALA A-2 1 79  ? -2.220  -23.496 14.674  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     1 
ATOM   1973 C CA    . ALA A-2 1 79  ? -3.604  -23.972 14.716  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1974 C C     . ALA A-2 1 79  ? -4.010  -24.306 16.142  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     1 
ATOM   1975 O O     . ALA A-2 1 79  ? -5.097  -23.951 16.594  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     1 
ATOM   1976 C CB    . ALA A-2 1 79  ? -3.767  -25.158 13.785  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1977 N N     . ARG A-2 1 80  ? -3.130  -25.011 16.853  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     1 
ATOM   1978 C CA    A ARG A-2 1 80  ? -3.384  -25.310 18.263  0.32 8.25  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1979 C CA    B ARG A-2 1 80  ? -3.444  -25.310 18.258  0.40 8.22  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1980 C CA    C ARG A-2 1 80  ? -3.369  -25.311 18.267  0.28 8.19  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1981 C C     . ARG A-2 1 80  ? -3.612  -24.024 19.037  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     1 
ATOM   1982 O O     . ARG A-2 1 80  ? -4.527  -23.888 19.882  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     1 
ATOM   1983 C CB    A ARG A-2 1 80  ? -2.189  -26.030 18.890  0.32 10.23 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1984 C CB    B ARG A-2 1 80  ? -2.298  -26.148 18.819  0.40 8.18  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1985 C CB    C ARG A-2 1 80  ? -2.167  -26.021 18.894  0.28 9.64  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1986 C CG    A ARG A-2 1 80  ? -2.334  -26.238 20.384  0.32 10.70 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1987 C CG    B ARG A-2 1 80  ? -2.264  -27.556 18.226  0.40 8.86  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1988 C CG    C ARG A-2 1 80  ? -2.311  -26.344 20.366  0.28 11.05 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1989 C CD    A ARG A-2 1 80  ? -1.054  -25.939 21.160  0.32 17.47 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1990 C CD    B ARG A-2 1 80  ? -1.082  -28.310 18.829  0.40 12.29 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1991 C CD    C ARG A-2 1 80  ? -0.994  -26.299 21.145  0.28 10.54 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1992 N NE    A ARG A-2 1 80  ? -1.005  -24.582 21.740  0.32 17.16 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1993 N NE    B ARG A-2 1 80  ? -1.012  -29.684 18.439  0.40 13.04 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1994 N NE    C ARG A-2 1 80  ? -0.304  -24.990 21.043  0.28 8.05  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1995 C CZ    A ARG A-2 1 80  ? -0.280  -23.595 21.221  0.32 18.31 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1996 C CZ    B ARG A-2 1 80  ? 0.050   -30.477 18.392  0.40 13.12 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1997 C CZ    C ARG A-2 1 80  ? -0.527  -23.833 21.681  0.28 7.48  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1998 N NH1   A ARG A-2 1 80  ? -0.355  -22.434 21.873  0.32 26.73 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1999 N NH1   B ARG A-2 1 80  ? -0.075  -31.744 18.010  0.40 13.64 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2000 N NH1   C ARG A-2 1 80  ? -1.481  -23.779 22.559  0.28 8.69  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2001 N NH2   A ARG A-2 1 80  ? 0.498   -23.681 20.127  0.32 9.82  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2002 N NH2   B ARG A-2 1 80  ? 1.216   -29.950 18.742  0.40 15.59 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2003 N NH2   C ARG A-2 1 80  ? 0.293   -22.784 21.371  0.28 9.08  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2004 N N     . ARG A-2 1 81  ? -2.710  -23.052 18.828  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     1 
ATOM   2005 C CA    A ARG A-2 1 81  ? -2.803  -21.798 19.585  0.90 7.91  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2006 C CA    B ARG A-2 1 81  ? -2.800  -21.798 19.552  0.10 8.95  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2007 C C     . ARG A-2 1 81  ? -4.116  -21.079 19.304  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     1 
ATOM   2008 O O     . ARG A-2 1 81  ? -4.794  -20.641 20.234  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     1 
ATOM   2009 C CB    A ARG A-2 1 81  ? -1.600  -20.915 19.288  0.90 8.82  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2010 C CB    B ARG A-2 1 81  ? -1.696  -20.819 19.140  0.10 8.40  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2011 C CG    A ARG A-2 1 81  ? -1.769  -19.538 19.944  0.90 9.03  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2012 C CG    B ARG A-2 1 81  ? -1.674  -19.599 20.067  0.10 7.07  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2013 C CD    A ARG A-2 1 81  ? -0.494  -18.710 19.846  0.90 10.10 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2014 C CD    B ARG A-2 1 81  ? -0.530  -18.675 19.661  0.10 6.43  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2015 N NE    A ARG A-2 1 81  ? -0.112  -18.482 18.433  0.90 8.81  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2016 N NE    B ARG A-2 1 81  ? -0.267  -18.779 18.231  0.10 10.91 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2017 C CZ    A ARG A-2 1 81  ? -0.714  -17.551 17.672  0.90 10.24 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2018 C CZ    B ARG A-2 1 81  ? -0.970  -18.204 17.265  0.10 9.15  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2019 N NH1   A ARG A-2 1 81  ? -1.666  -16.782 18.140  0.90 12.68 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2020 N NH1   B ARG A-2 1 81  ? -0.571  -18.429 16.015  0.10 8.18  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2021 N NH2   A ARG A-2 1 81  ? -0.316  -17.480 16.429  0.90 12.35 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2022 N NH2   B ARG A-2 1 81  ? -2.028  -17.435 17.454  0.10 10.05 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2023 N N     . GLU A-2 1 82  ? -4.458  -20.907 18.029  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     1 
ATOM   2024 C CA    A GLU A-2 1 82  ? -5.657  -20.067 17.797  0.75 9.22  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2025 C CA    B GLU A-2 1 82  ? -5.663  -20.174 17.652  0.25 8.41  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2026 C C     . GLU A-2 1 82  ? -6.876  -20.850 18.248  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     1 
ATOM   2027 O O     . GLU A-2 1 82  ? -7.801  -20.178 18.756  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     1 
ATOM   2028 C CB    A GLU A-2 1 82  ? -5.669  -19.545 16.350  0.75 9.96  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2029 C CB    B GLU A-2 1 82  ? -5.755  -20.046 16.123  0.25 7.60  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2030 C CG    A GLU A-2 1 82  ? -5.657  -20.613 15.311  0.75 8.88  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2031 C CG    B GLU A-2 1 82  ? -4.827  -18.961 15.577  0.25 10.74 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2032 C CD    A GLU A-2 1 82  ? -7.047  -21.017 14.892  0.75 8.79  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2033 C CD    B GLU A-2 1 82  ? -5.052  -17.594 16.218  0.25 11.40 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2034 O OE1   A GLU A-2 1 82  ? -7.117  -21.716 13.779  0.75 9.15  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2035 O OE1   B GLU A-2 1 82  ? -4.019  -16.649 16.152  0.25 8.36  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2036 O OE2   A GLU A-2 1 82  ? -8.029  -20.681 15.555  0.75 10.33 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2037 O OE2   B GLU A-2 1 82  ? -6.009  -17.365 16.745  0.25 12.42 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2038 N N     . LEU A-2 1 83  ? -6.919  -22.179 18.162  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     1 
ATOM   2039 C CA    . LEU A-2 1 83  ? -8.080  -22.847 18.668  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2040 C C     . LEU A-2 1 83  ? -8.250  -22.579 20.145  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     1 
ATOM   2041 O O     . LEU A-2 1 83  ? -9.359  -22.291 20.639  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     1 
ATOM   2042 C CB    . LEU A-2 1 83  ? -7.960  -24.354 18.371  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2043 C CG    . LEU A-2 1 83  ? -9.164  -25.179 18.782  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2044 C CD1   . LEU A-2 1 83  ? -10.398 -24.811 17.934  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2045 C CD2   . LEU A-2 1 83  ? -8.825  -26.648 18.595  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2046 N N     . ALA A-2 1 84  ? -7.157  -22.632 20.917  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     1 
ATOM   2047 C CA    . ALA A-2 1 84  ? -7.216  -22.365 22.338  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2048 C C     . ALA A-2 1 84  ? -7.547  -20.933 22.658  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     1 
ATOM   2049 O O     . ALA A-2 1 84  ? -8.368  -20.661 23.544  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     1 
ATOM   2050 C CB    . ALA A-2 1 84  ? -5.878  -22.773 23.017  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2051 N N     . GLU A-2 1 85  ? -6.906  -20.007 21.985  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     1 
ATOM   2052 C CA    . GLU A-2 1 85  ? -7.110  -18.589 22.302  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2053 C C     . GLU A-2 1 85  ? -8.501  -18.157 21.908  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     1 
ATOM   2054 O O     . GLU A-2 1 85  ? -9.076  -17.287 22.613  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     1 
ATOM   2055 C CB    . GLU A-2 1 85  ? -6.081  -17.729 21.555  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2056 C CG    . GLU A-2 1 85  ? -4.660  -17.946 22.169  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2057 C CD    . GLU A-2 1 85  ? -3.591  -17.088 21.560  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2058 O OE1   . GLU A-2 1 85  ? -3.708  -16.684 20.396  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2059 O OE2   . GLU A-2 1 85  ? -2.589  -16.808 22.278  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2060 N N     . GLU A-2 1 86  ? -9.048  -18.626 20.806  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     1 
ATOM   2061 C CA    A GLU A-2 1 86  ? -10.337 -18.142 20.331  0.70 9.16  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2062 C CA    B GLU A-2 1 86  ? -10.331 -18.172 20.311  0.15 8.82  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2063 C CA    C GLU A-2 1 86  ? -10.348 -18.001 20.524  0.15 9.67  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2064 C C     . GLU A-2 1 86  ? -11.509 -18.866 20.959  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     1 
ATOM   2065 O O     . GLU A-2 1 86  ? -12.601 -18.273 21.076  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     1 
ATOM   2066 C CB    A GLU A-2 1 86  ? -10.425 -18.289 18.790  0.70 9.10  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2067 C CB    B GLU A-2 1 86  ? -10.381 -18.435 18.796  0.15 8.98  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2068 C CB    C GLU A-2 1 86  ? -10.372 -17.655 19.049  0.15 9.14  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2069 C CG    A GLU A-2 1 86  ? -9.475  -17.326 18.095  0.70 9.94  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2070 C CG    B GLU A-2 1 86  ? -9.407  -17.555 18.013  0.15 9.64  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2071 C CG    C GLU A-2 1 86  ? -9.088  -17.015 18.519  0.15 9.57  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2072 C CD    A GLU A-2 1 86  ? -9.736  -17.089 16.640  0.70 11.90 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2073 C CD    B GLU A-2 1 86  ? -9.922  -17.374 16.597  0.15 9.76  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2074 C CD    C GLU A-2 1 86  ? -9.198  -16.949 17.009  0.15 9.81  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2075 O OE1   A GLU A-2 1 86  ? -10.381 -17.875 15.907  0.70 10.10 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2076 O OE1   B GLU A-2 1 86  ? -9.553  -18.801 16.003  0.15 7.54  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2077 O OE1   C GLU A-2 1 86  ? -10.482 -16.831 16.601  0.15 7.73  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2078 O OE2   A GLU A-2 1 86  ? -9.289  -16.022 16.195  0.70 12.84 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2079 O OE2   B GLU A-2 1 86  ? -10.379 -16.724 15.994  0.15 13.55 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2080 O OE2   C GLU A-2 1 86  ? -8.270  -17.008 16.103  0.15 6.41  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2081 N N     . THR A-2 1 87  ? -11.325 -20.141 21.331  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     1 
ATOM   2082 C CA    . THR A-2 1 87  ? -12.474 -20.935 21.774  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    1 
ATOM   2083 C C     . THR A-2 1 87  ? -12.222 -21.655 23.087  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     1 
ATOM   2084 O O     . THR A-2 1 87  ? -13.144 -22.227 23.642  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     1 
ATOM   2085 C CB    . THR A-2 1 87  ? -12.859 -22.020 20.718  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    1 
ATOM   2086 O OG1   . THR A-2 1 87  ? -11.908 -23.094 20.703  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2087 C CG2   . THR A-2 1 87  ? -13.001 -21.415 19.339  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2088 N N     . GLY A-2 1 88  ? -10.986 -21.636 23.609  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     1 
ATOM   2089 C CA    . GLY A-2 1 88  ? -10.678 -22.332 24.853  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2090 C C     . GLY A-2 1 88  ? -10.561 -23.815 24.728  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     1 
ATOM   2091 O O     . GLY A-2 1 88  ? -10.559 -24.509 25.769  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     1 
ATOM   2092 N N     . LEU A-2 1 89  ? -10.449 -24.340 23.495  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     1 
ATOM   2093 C CA    . LEU A-2 1 89  ? -10.454 -25.774 23.263  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2094 C C     . LEU A-2 1 89  ? -9.097  -26.264 22.793  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     1 
ATOM   2095 O O     . LEU A-2 1 89  ? -8.340  -25.540 22.149  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     1 
ATOM   2096 C CB    . LEU A-2 1 89  ? -11.491 -26.171 22.197  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2097 C CG    . LEU A-2 1 89  ? -12.921 -25.716 22.568  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2098 C CD1   . LEU A-2 1 89  ? -13.861 -26.036 21.390  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2099 C CD2   . LEU A-2 1 89  ? -13.384 -26.409 23.811  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2100 N N     . SER A-2 1 90  ? -8.852  -27.519 23.029  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     1 
ATOM   2101 C CA    A SER A-2 1 90  ? -7.723  -28.212 22.428  0.50 12.93 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    1 
ATOM   2102 C CA    B SER A-2 1 90  ? -7.730  -28.238 22.478  0.50 13.81 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    1 
ATOM   2103 C C     . SER A-2 1 90  ? -8.296  -29.481 21.827  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     1 
ATOM   2104 O O     . SER A-2 1 90  ? -9.348  -29.996 22.141  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     1 
ATOM   2105 C CB    A SER A-2 1 90  ? -6.635  -28.567 23.422  0.50 16.78 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    1 
ATOM   2106 C CB    B SER A-2 1 90  ? -6.750  -28.527 23.602  0.50 18.63 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    1 
ATOM   2107 O OG    A SER A-2 1 90  ? -7.141  -29.561 24.334  0.50 16.86 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    1 
ATOM   2108 O OG    B SER A-2 1 90  ? -5.733  -29.347 23.079  0.50 26.64 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    1 
ATOM   2109 N N     . GLY A-2 1 91  ? -7.579  -30.054 20.863  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     1 
ATOM   2110 C CA    . GLY A-2 1 91  ? -8.006  -31.271 20.236  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2111 C C     . GLY A-2 1 91  ? -6.819  -31.939 19.545  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     1 
ATOM   2112 O O     . GLY A-2 1 91  ? -5.687  -31.424 19.555  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     1 
ATOM   2113 N N     . ASP A-2 1 92  ? -7.141  -33.087 18.961  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     1 
ATOM   2114 C CA    . ASP A-2 1 92  ? -6.137  -33.801 18.128  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2115 C C     . ASP A-2 1 92  ? -6.311  -33.292 16.700  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     1 
ATOM   2116 O O     . ASP A-2 1 92  ? -7.416  -33.388 16.126  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     1 
ATOM   2117 C CB    . ASP A-2 1 92  ? -6.425  -35.301 18.152  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2118 C CG    . ASP A-2 1 92  ? -6.210  -35.880 19.569  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2119 O OD1   . ASP A-2 1 92  ? -5.234  -35.506 20.239  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2120 O OD2   . ASP A-2 1 92  ? -7.089  -36.678 19.960  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2121 N N     . LEU A-2 1 93  ? -5.298  -32.707 16.156  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     1 
ATOM   2122 C CA    A LEU A-2 1 93  ? -5.325  -31.957 14.907  0.50 10.49 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2123 C CA    B LEU A-2 1 93  ? -5.319  -31.944 14.912  0.50 10.40 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2124 C C     . LEU A-2 1 93  ? -4.687  -32.815 13.829  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     1 
ATOM   2125 O O     . LEU A-2 1 93  ? -3.621  -33.403 13.938  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     1 
ATOM   2126 C CB    A LEU A-2 1 93  ? -4.549  -30.650 15.047  0.50 11.63 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2127 C CB    B LEU A-2 1 93  ? -4.704  -30.560 15.150  0.50 12.65 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2128 C CG    A LEU A-2 1 93  ? -5.086  -29.664 16.075  0.50 13.60 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2129 C CG    B LEU A-2 1 93  ? -5.685  -29.427 15.465  0.50 17.92 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2130 C CD1   A LEU A-2 1 93  ? -4.105  -28.525 16.292  0.50 14.39 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2131 C CD1   B LEU A-2 1 93  ? -6.126  -29.492 16.920  0.50 18.41 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2132 C CD2   A LEU A-2 1 93  ? -6.421  -29.137 15.591  0.50 15.87 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2133 C CD2   B LEU A-2 1 93  ? -5.063  -28.074 15.150  0.50 15.78 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2134 N N     . THR A-2 1 94  ? -5.378  -32.821 12.653  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     1 
ATOM   2135 C CA    . THR A-2 1 94  ? -4.870  -33.487 11.427  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    1 
ATOM   2136 C C     . THR A-2 1 94  ? -4.834  -32.486 10.308  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     1 
ATOM   2137 O O     . THR A-2 1 94  ? -5.825  -31.815 10.016  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     1 
ATOM   2138 C CB    . THR A-2 1 94  ? -5.790  -34.645 11.036  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    1 
ATOM   2139 O OG1   . THR A-2 1 94  ? -5.819  -35.599 12.096  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2140 C CG2   . THR A-2 1 94  ? -5.188  -35.351 9.813   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2141 N N     . TYR A-2 1 95  ? -3.707  -32.367 9.623   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     1 
ATOM   2142 C CA    . TYR A-2 1 95  ? -3.593  -31.505 8.465   1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2143 C C     . TYR A-2 1 95  ? -4.465  -32.016 7.316   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     1 
ATOM   2144 O O     . TYR A-2 1 95  ? -4.403  -33.225 7.003   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     1 
ATOM   2145 C CB    . TYR A-2 1 95  ? -2.121  -31.420 8.056   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2146 C CG    . TYR A-2 1 95  ? -1.931  -30.590 6.850   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2147 C CD1   . TYR A-2 1 95  ? -2.204  -29.200 6.760   1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2148 C CD2   . TYR A-2 1 95  ? -1.619  -31.189 5.659   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2149 C CE1   . TYR A-2 1 95  ? -2.024  -28.516 5.530   1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2150 C CE2   . TYR A-2 1 95  ? -1.414  -30.534 4.455   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2151 C CZ    . TYR A-2 1 95  ? -1.633  -29.244 4.435   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2152 O OH    . TYR A-2 1 95  ? -1.485  -28.518 3.227   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2153 N N     . LEU A-2 1 96  ? -5.215  -31.133 6.680   1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     1 
ATOM   2154 C CA    . LEU A-2 1 96  ? -6.069  -31.498 5.574   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2155 C C     . LEU A-2 1 96  ? -5.504  -31.047 4.245   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     1 
ATOM   2156 O O     . LEU A-2 1 96  ? -5.331  -31.865 3.311   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     1 
ATOM   2157 C CB    . LEU A-2 1 96  ? -7.478  -30.906 5.749   1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2158 C CG    . LEU A-2 1 96  ? -8.239  -31.449 6.980   1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2159 C CD1   . LEU A-2 1 96  ? -9.586  -30.732 7.079   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2160 C CD2   . LEU A-2 1 96  ? -8.455  -32.975 6.873   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2161 N N     . PHE A-2 1 97  ? -5.290  -29.741 4.067   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     1 
ATOM   2162 C CA    . PHE A-2 1 97  ? -4.938  -29.178 2.768   1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2163 C C     . PHE A-2 1 97  ? -4.663  -27.694 2.993   1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     1 
ATOM   2164 O O     . PHE A-2 1 97  ? -4.901  -27.168 4.097   1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     1 
ATOM   2165 C CB    . PHE A-2 1 97  ? -6.038  -29.403 1.715   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2166 C CG    . PHE A-2 1 97  ? -7.468  -29.274 2.210   1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2167 C CD1   . PHE A-2 1 97  ? -8.343  -30.362 2.093   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2168 C CD2   . PHE A-2 1 97  ? -7.939  -28.082 2.764   1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2169 C CE1   . PHE A-2 1 97  ? -9.630  -30.260 2.555   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2170 C CE2   . PHE A-2 1 97  ? -9.215  -27.986 3.242   1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2171 C CZ    . PHE A-2 1 97  ? -10.121 -29.090 3.144   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2172 N N     . SER A-2 1 98  ? -4.192  -27.045 1.942   1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     1 
ATOM   2173 C CA    A SER A-2 1 98  ? -3.909  -25.609 2.004   0.60 7.55  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2174 C CA    B SER A-2 1 98  ? -3.897  -25.620 1.999   0.40 7.07  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2175 C C     . SER A-2 1 98  ? -4.444  -24.939 0.766   1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     1 
ATOM   2176 O O     . SER A-2 1 98  ? -4.722  -25.572 -0.252  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     1 
ATOM   2177 C CB    A SER A-2 1 98  ? -2.393  -25.373 2.100   0.60 7.73  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2178 C CB    B SER A-2 1 98  ? -2.396  -25.354 2.099   0.40 9.09  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2179 O OG    A SER A-2 1 98  ? -1.771  -25.790 0.877   0.60 7.92  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2180 O OG    B SER A-2 1 98  ? -1.843  -25.993 3.225   0.40 10.67 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2181 N N     . TYR A-2 1 99  ? -4.543  -23.603 0.837   1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     1 
ATOM   2182 C CA    . TYR A-2 1 99  ? -4.944  -22.854 -0.334  1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2183 C C     . TYR A-2 1 99  ? -4.406  -21.445 -0.241  1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     1 
ATOM   2184 O O     . TYR A-2 1 99  ? -4.263  -20.859 0.831   1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     1 
ATOM   2185 C CB    . TYR A-2 1 99  ? -6.488  -22.830 -0.503  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2186 C CG    . TYR A-2 1 99  ? -7.234  -22.115 0.599   1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2187 C CD1   . TYR A-2 1 99  ? -7.599  -22.785 1.776   1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2188 C CD2   . TYR A-2 1 99  ? -7.578  -20.780 0.491   1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2189 C CE1   . TYR A-2 1 99  ? -8.289  -22.104 2.782   1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2190 C CE2   . TYR A-2 1 99  ? -8.258  -20.118 1.474   1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2191 C CZ    . TYR A-2 1 99  ? -8.631  -20.764 2.620   1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2192 O OH    . TYR A-2 1 99  ? -9.291  -20.155 3.651   1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2193 N N     . PHE A-2 1 100 ? -4.163  -20.875 -1.426  1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     1 
ATOM   2194 C CA    . PHE A-2 1 100 ? -3.886  -19.436 -1.541  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2195 C C     . PHE A-2 1 100 ? -5.180  -18.676 -1.590  1.00 5.73  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     1 
ATOM   2196 O O     . PHE A-2 1 100 ? -6.049  -18.949 -2.430  1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     1 
ATOM   2197 C CB    . PHE A-2 1 100 ? -3.062  -19.150 -2.807  1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2198 C CG    . PHE A-2 1 100 ? -1.645  -19.664 -2.684  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2199 C CD1   . PHE A-2 1 100 ? -1.211  -20.751 -3.399  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2200 C CD2   . PHE A-2 1 100 ? -0.746  -19.018 -1.851  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2201 C CE1   . PHE A-2 1 100 ? 0.140   -21.202 -3.273  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2202 C CE2   . PHE A-2 1 100 ? 0.567   -19.449 -1.762  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2203 C CZ    . PHE A-2 1 100 ? 1.002   -20.499 -2.458  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2204 N N     . VAL A-2 1 101 ? -5.359  -17.708 -0.672  1.00 5.66  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     1 
ATOM   2205 C CA    A VAL A-2 1 101 ? -6.669  -17.049 -0.529  0.70 5.74  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2206 C CA    B VAL A-2 1 101 ? -6.642  -17.077 -0.572  0.30 6.07  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2207 C C     . VAL A-2 1 101 ? -7.076  -16.295 -1.792  1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     1 
ATOM   2208 O O     . VAL A-2 1 101 ? -8.282  -16.226 -2.083  1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     1 
ATOM   2209 C CB    A VAL A-2 1 101 ? -6.778  -16.080 0.681   0.70 4.66  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2210 C CB    B VAL A-2 1 101 ? -6.278  -16.234 0.666   0.30 6.95  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2211 C CG1   A VAL A-2 1 101 ? -6.287  -16.781 1.950   0.70 5.44  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2212 C CG1   B VAL A-2 1 101 ? -7.415  -15.426 1.000   0.30 12.33 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2213 C CG2   A VAL A-2 1 101 ? -5.946  -14.822 0.460   0.70 5.06  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2214 C CG2   B VAL A-2 1 101 ? -5.896  -17.061 1.899   0.30 8.62  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2215 N N     . SER A-2 1 102 ? -6.102  -15.696 -2.493  1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     1 
ATOM   2216 C CA    . SER A-2 1 102 ? -6.438  -14.851 -3.669  1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    1 
ATOM   2217 C C     . SER A-2 1 102 ? -5.140  -14.581 -4.401  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     1 
ATOM   2218 O O     . SER A-2 1 102 ? -4.554  -13.518 -4.278  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     1 
ATOM   2219 C CB    . SER A-2 1 102 ? -7.134  -13.577 -3.262  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    1 
ATOM   2220 O OG    . SER A-2 1 102 ? -7.660  -12.980 -4.404  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    1 
ATOM   2221 N N     . PRO A-2 1 103 ? -4.625  -15.577 -5.130  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     1 
ATOM   2222 C CA    . PRO A-2 1 103 ? -3.240  -15.523 -5.623  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2223 C C     . PRO A-2 1 103 ? -3.043  -14.526 -6.764  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     1 
ATOM   2224 O O     . PRO A-2 1 103 ? -1.913  -14.348 -7.181  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     1 
ATOM   2225 C CB    . PRO A-2 1 103 ? -2.931  -16.949 -6.039  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2226 C CG    . PRO A-2 1 103 ? -4.308  -17.519 -6.415  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2227 C CD    . PRO A-2 1 103 ? -5.245  -16.916 -5.379  1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2228 N N     . GLY A-2 1 104 ? -4.118  -13.894 -7.268  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     1 
ATOM   2229 C CA    . GLY A-2 1 104 ? -3.920  -12.798 -8.205  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2230 C C     . GLY A-2 1 104 ? -3.364  -11.547 -7.584  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     1 
ATOM   2231 O O     . GLY A-2 1 104 ? -2.923  -10.686 -8.344  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     1 
ATOM   2232 N N     . PHE A-2 1 105 ? -3.370  -11.412 -6.250  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     1 
ATOM   2233 C CA    . PHE A-2 1 105 ? -2.780  -10.226 -5.668  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2234 C C     . PHE A-2 1 105 ? -2.053  -10.461 -4.328  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     1 
ATOM   2235 O O     . PHE A-2 1 105 ? -1.267  -9.569  -3.977  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     1 
ATOM   2236 C CB    . PHE A-2 1 105 ? -3.788  -9.065  -5.503  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2237 C CG    . PHE A-2 1 105 ? -4.589  -9.131  -4.219  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2238 C CD1   . PHE A-2 1 105 ? -4.248  -8.338  -3.134  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2239 C CD2   . PHE A-2 1 105 ? -5.704  -9.965  -4.105  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2240 C CE1   . PHE A-2 1 105 ? -4.934  -8.367  -1.946  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2241 C CE2   . PHE A-2 1 105 ? -6.407  -9.983  -2.889  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2242 C CZ    . PHE A-2 1 105 ? -6.049  -9.159  -1.843  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2243 N N     . THR A-2 1 106 ? -2.297  -11.529 -3.621  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     1 
ATOM   2244 C CA    . THR A-2 1 106 ? -1.615  -11.720 -2.342  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    1 
ATOM   2245 C C     . THR A-2 1 106 ? -1.010  -13.105 -2.301  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     1 
ATOM   2246 O O     . THR A-2 1 106 ? -1.478  -14.052 -2.949  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     1 
ATOM   2247 C CB    . THR A-2 1 106 ? -2.570  -11.487 -1.171  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    1 
ATOM   2248 O OG1   . THR A-2 1 106 ? -1.857  -11.652 0.070   1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2249 C CG2   . THR A-2 1 106 ? -3.771  -12.441 -1.125  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2250 N N     . ASP A-2 1 107 ? 0.052   -13.255 -1.488  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     1 
ATOM   2251 C CA    . ASP A-2 1 107 ? 0.690   -14.538 -1.248  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2252 C C     . ASP A-2 1 107 ? 0.111   -15.213 -0.020  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     1 
ATOM   2253 O O     . ASP A-2 1 107 ? 0.631   -16.289 0.356   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     1 
ATOM   2254 C CB    . ASP A-2 1 107 ? 2.179   -14.441 -1.162  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2255 C CG    . ASP A-2 1 107 ? 2.632   -13.568 0.009   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2256 O OD1   . ASP A-2 1 107 ? 3.862   -13.401 0.150   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2257 O OD2   . ASP A-2 1 107 ? 1.820   -13.118 0.777   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2258 N N     . GLU A-2 1 108 ? -0.957  -14.711 0.604   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     1 
ATOM   2259 C CA    . GLU A-2 1 108 ? -1.463  -15.365 1.822   1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2260 C C     . GLU A-2 1 108 ? -1.865  -16.788 1.503   1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     1 
ATOM   2261 O O     . GLU A-2 1 108 ? -2.702  -17.025 0.610   1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     1 
ATOM   2262 C CB    . GLU A-2 1 108 ? -2.640  -14.619 2.416   1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2263 C CG    . GLU A-2 1 108 ? -3.061  -15.217 3.754   1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2264 C CD    . GLU A-2 1 108 ? -4.277  -14.572 4.364   1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2265 O OE1   . GLU A-2 1 108 ? -5.038  -13.916 3.681   1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2266 O OE2   . GLU A-2 1 108 ? -4.411  -14.767 5.619   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2267 N N     . LYS A-2 1 109 ? -1.352  -17.729 2.294   1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     1 
ATOM   2268 C CA    . LYS A-2 1 109 ? -1.633  -19.137 2.169   1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2269 C C     . LYS A-2 1 109 ? -2.257  -19.589 3.485   1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     1 
ATOM   2270 O O     . LYS A-2 1 109 ? -1.694  -19.264 4.548   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     1 
ATOM   2271 C CB    . LYS A-2 1 109 ? -0.352  -19.910 1.874   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2272 C CG    . LYS A-2 1 109 ? -0.587  -21.353 1.489   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2273 C CD    . LYS A-2 1 109 ? 0.739   -22.058 1.183   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2274 C CE    . LYS A-2 1 109 ? 0.489   -23.245 0.269   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2275 N NZ    . LYS A-2 1 109 ? 1.792   -23.973 0.007   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2276 N N     . THR A-2 1 110 ? -3.331  -20.354 3.422   1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     1 
ATOM   2277 C CA    . THR A-2 1 110 ? -4.029  -20.878 4.586   1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    1 
ATOM   2278 C C     . THR A-2 1 110 ? -3.868  -22.382 4.659   1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     1 
ATOM   2279 O O     . THR A-2 1 110 ? -4.153  -23.074 3.676   1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     1 
ATOM   2280 C CB    . THR A-2 1 110 ? -5.501  -20.512 4.540   1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    1 
ATOM   2281 O OG1   . THR A-2 1 110 ? -5.605  -19.053 4.423   1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2282 C CG2   . THR A-2 1 110 ? -6.249  -20.912 5.779   1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2283 N N     . HIS A-2 1 111 ? -3.478  -22.869 5.831   1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     1 
ATOM   2284 C CA    . HIS A-2 1 111 ? -3.335  -24.298 6.094   1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2285 C C     . HIS A-2 1 111 ? -4.507  -24.742 6.971   1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     1 
ATOM   2286 O O     . HIS A-2 1 111 ? -4.717  -24.142 8.027   1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     1 
ATOM   2287 C CB    . HIS A-2 1 111 ? -2.034  -24.545 6.853   1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2288 C CG    . HIS A-2 1 111 ? -0.831  -24.041 6.129   1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2289 N ND1   . HIS A-2 1 111 ? -0.142  -24.836 5.305   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2290 C CD2   . HIS A-2 1 111 ? -0.279  -22.812 6.119   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2291 C CE1   . HIS A-2 1 111 ? 0.889   -24.115 4.797   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2292 N NE2   . HIS A-2 1 111 ? 0.830   -22.895 5.298   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2293 N N     . VAL A-2 1 112 ? -5.248  -25.737 6.499   1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     1 
ATOM   2294 C CA    . VAL A-2 1 112 ? -6.491  -26.139 7.147   1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2295 C C     . VAL A-2 1 112 ? -6.298  -27.469 7.845   1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     1 
ATOM   2296 O O     . VAL A-2 1 112 ? -5.754  -28.421 7.273   1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     1 
ATOM   2297 C CB    . VAL A-2 1 112 ? -7.639  -26.232 6.106   1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2298 C CG1   . VAL A-2 1 112 ? -8.961  -26.492 6.835   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2299 C CG2   . VAL A-2 1 112 ? -7.740  -24.937 5.309   1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2300 N N     . PHE A-2 1 113 ? -6.780  -27.545 9.088   1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     1 
ATOM   2301 C CA    . PHE A-2 1 113 ? -6.709  -28.722 9.925   1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2302 C C     . PHE A-2 1 113 ? -8.077  -29.168 10.328  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     1 
ATOM   2303 O O     . PHE A-2 1 113 ? -8.997  -28.357 10.460  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     1 
ATOM   2304 C CB    . PHE A-2 1 113 ? -5.926  -28.390 11.230  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2305 C CG    . PHE A-2 1 113 ? -4.463  -28.091 10.960  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2306 C CD1   . PHE A-2 1 113 ? -4.064  -26.834 10.524  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2307 C CD2   . PHE A-2 1 113 ? -3.514  -29.097 11.137  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2308 C CE1   . PHE A-2 1 113 ? -2.717  -26.591 10.230  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2309 C CE2   . PHE A-2 1 113 ? -2.180  -28.865 10.854  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2310 C CZ    . PHE A-2 1 113 ? -1.787  -27.634 10.386  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2311 N N     . LEU A-2 1 114 ? -8.215  -30.455 10.655  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     1 
ATOM   2312 C CA    . LEU A-2 1 114 ? -9.374  -31.010 11.325  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2313 C C     . LEU A-2 1 114 ? -9.019  -31.193 12.802  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     1 
ATOM   2314 O O     . LEU A-2 1 114 ? -7.932  -31.681 13.088  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     1 
ATOM   2315 C CB    . LEU A-2 1 114 ? -9.692  -32.386 10.742  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2316 C CG    . LEU A-2 1 114 ? -10.968 -33.082 11.243  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2317 C CD1   . LEU A-2 1 114 ? -12.193 -32.319 10.801  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2318 C CD2   . LEU A-2 1 114 ? -10.917 -34.539 10.766  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2319 N N     . ALA A-2 1 115 ? -9.929  -30.855 13.706  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     1 
ATOM   2320 C CA    . ALA A-2 1 115 ? -9.741  -31.099 15.122  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2321 C C     . ALA A-2 1 115 ? -10.793 -32.108 15.595  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     1 
ATOM   2322 O O     . ALA A-2 1 115 ? -11.965 -31.950 15.332  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     1 
ATOM   2323 C CB    . ALA A-2 1 115 ? -9.906  -29.821 15.942  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2324 N N     . GLU A-2 1 116 ? -10.274 -33.115 16.336  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     1 
ATOM   2325 C CA    . GLU A-2 1 116 ? -11.130 -34.126 16.935  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2326 C C     . GLU A-2 1 116 ? -10.837 -34.226 18.438  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     1 
ATOM   2327 O O     . GLU A-2 1 116 ? -9.867  -33.721 18.929  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     1 
ATOM   2328 C CB    . GLU A-2 1 116 ? -10.886 -35.484 16.256  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2329 C CG    . GLU A-2 1 116 ? -11.317 -35.484 14.788  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2330 C CD    . GLU A-2 1 116 ? -10.782 -36.766 14.138  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2331 O OE1   . GLU A-2 1 116 ? -11.678 -37.552 13.864  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2332 O OE2   . GLU A-2 1 116 ? -9.569  -36.934 13.821  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2333 N N     . ASN A-2 1 117 ? -11.777 -34.872 19.149  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     1 
ATOM   2334 C CA    . ASN A-2 1 117 ? -11.552 -35.109 20.611  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    1 
ATOM   2335 C C     . ASN A-2 1 117 ? -11.312 -33.836 21.409  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     1 
ATOM   2336 O O     . ASN A-2 1 117 ? -10.350 -33.701 22.183  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     1 
ATOM   2337 C CB    . ASN A-2 1 117 ? -10.343 -36.028 20.809  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    1 
ATOM   2338 C CG    . ASN A-2 1 117 ? -10.659 -37.328 20.066  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    1 
ATOM   2339 O OD1   . ASN A-2 1 117 ? -11.762 -37.893 20.173  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2340 N ND2   . ASN A-2 1 117 ? -9.683  -37.767 19.301  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2341 N N     . LEU A-2 1 118 ? -12.195 -32.896 21.125  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     1 
ATOM   2342 C CA    . LEU A-2 1 118 ? -12.022 -31.593 21.741  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2343 C C     . LEU A-2 1 118 ? -12.229 -31.607 23.214  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     1 
ATOM   2344 O O     . LEU A-2 1 118 ? -13.130 -32.308 23.729  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     1 
ATOM   2345 C CB    . LEU A-2 1 118 ? -13.128 -30.643 21.230  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2346 C CG    . LEU A-2 1 118 ? -13.028 -30.298 19.745  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2347 C CD1   . LEU A-2 1 118 ? -14.366 -29.682 19.309  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2348 C CD2   . LEU A-2 1 118 ? -11.858 -29.374 19.477  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2349 N N     . LYS A-2 1 119 ? -11.400 -30.846 23.911  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     1 
ATOM   2350 C CA    . LYS A-2 1 119 ? -11.492 -30.698 25.370  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2351 C C     . LYS A-2 1 119 ? -11.425 -29.196 25.720  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     1 
ATOM   2352 O O     . LYS A-2 1 119 ? -10.620 -28.466 25.083  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     1 
ATOM   2353 C CB    . LYS A-2 1 119 ? -10.370 -31.396 26.157  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2354 N N     . GLU A-2 1 120 ? -12.166 -28.704 26.698  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     1 
ATOM   2355 C CA    . GLU A-2 1 120 ? -12.027 -27.339 27.132  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2356 C C     . GLU A-2 1 120 ? -10.786 -27.282 28.019  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     1 
ATOM   2357 O O     . GLU A-2 1 120 ? -10.730 -28.003 29.027  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     1 
ATOM   2358 C CB    . GLU A-2 1 120 ? -13.279 -26.828 27.892  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2359 C CG    . GLU A-2 1 120 ? -13.393 -25.292 27.948  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2360 C CD    . GLU A-2 1 120 ? -14.740 -24.868 28.460  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2361 O OE1   . GLU A-2 1 120 ? -14.800 -24.886 29.692  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2362 O OE2   . GLU A-2 1 120 ? -15.655 -24.560 27.672  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2363 N N     . VAL A-2 1 121 ? -9.836  -26.413 27.619  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     1 
ATOM   2364 C CA    . VAL A-2 1 121 ? -8.617  -26.247 28.401  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2365 C C     . VAL A-2 1 121 ? -8.624  -24.876 29.074  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     1 
ATOM   2366 O O     . VAL A-2 1 121 ? -7.857  -24.630 30.001  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     1 
ATOM   2367 C CB    . VAL A-2 1 121 ? -7.337  -26.501 27.578  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2368 C CG1   . VAL A-2 1 121 ? -7.280  -27.970 27.134  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2369 C CG2   . VAL A-2 1 121 ? -7.192  -25.609 26.383  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2370 N N     . GLU A-2 1 122 ? -9.481  -23.924 28.611  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     1 
ATOM   2371 C CA    . GLU A-2 1 122 ? -9.505  -22.593 29.238  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2372 C C     . GLU A-2 1 122 ? -10.950 -22.107 29.300  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     1 
ATOM   2373 O O     . GLU A-2 1 122 ? -11.684 -22.217 28.317  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     1 
ATOM   2374 C CB    . GLU A-2 1 122 ? -8.603  -21.576 28.515  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2375 C CG    . GLU A-2 1 122 ? -7.689  -21.953 27.395  1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2376 C CD    . GLU A-2 1 122 ? -6.878  -20.936 26.642  1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2377 O OE1   . GLU A-2 1 122 ? -5.695  -21.239 26.320  1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2378 O OE2   . GLU A-2 1 122 ? -7.392  -19.829 26.395  1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2379 N N     . ALA A-2 1 123 ? -11.404 -21.557 30.416  1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     1 
ATOM   2380 C CA    . ALA A-2 1 123 ? -12.735 -20.931 30.295  1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2381 C C     . ALA A-2 1 123 ? -12.639 -19.593 29.566  1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     1 
ATOM   2382 O O     . ALA A-2 1 123 ? -11.870 -18.651 29.840  1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     1 
ATOM   2383 C CB    . ALA A-2 1 123 ? -13.351 -20.772 31.663  1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2384 N N     . ALA A-2 1 130 ? -14.057 -10.279 22.115  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     1 
ATOM   2385 C CA    . ALA A-2 1 130 ? -13.968 -9.891  20.718  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2386 C C     . ALA A-2 1 130 ? -14.354 -10.955 19.719  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     1 
ATOM   2387 O O     . ALA A-2 1 130 ? -14.654 -10.638 18.563  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     1 
ATOM   2388 C CB    . ALA A-2 1 130 ? -12.528 -9.427  20.419  1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2389 N N     . ILE A-2 1 131 ? -14.250 -12.220 20.147  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     1 
ATOM   2390 C CA    A ILE A-2 1 131 ? -14.527 -13.336 19.241  0.50 12.59 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2391 C CA    B ILE A-2 1 131 ? -14.564 -13.304 19.219  0.50 12.45 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2392 C C     . ILE A-2 1 131 ? -15.756 -14.024 19.821  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     1 
ATOM   2393 O O     . ILE A-2 1 131 ? -15.760 -14.412 20.976  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     1 
ATOM   2394 C CB    A ILE A-2 1 131 ? -13.355 -14.315 19.130  0.50 18.80 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2395 C CB    B ILE A-2 1 131 ? -13.359 -14.224 19.006  0.50 17.67 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2396 C CG1   A ILE A-2 1 131 ? -13.603 -15.386 18.027  0.50 24.31 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2397 C CG1   B ILE A-2 1 131 ? -12.190 -13.496 18.370  0.50 22.68 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2398 C CG2   A ILE A-2 1 131 ? -13.011 -14.928 20.470  0.50 24.60 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2399 C CG2   B ILE A-2 1 131 ? -13.862 -15.426 18.182  0.50 23.65 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2400 C CD1   A ILE A-2 1 131 ? -12.757 -15.155 16.799  0.50 21.12 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2401 C CD1   B ILE A-2 1 131 ? -10.859 -14.155 18.235  0.50 25.57 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2402 N N     . GLU A-2 1 132 ? -16.796 -14.163 19.031  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     1 
ATOM   2403 C CA    . GLU A-2 1 132 ? -17.996 -14.894 19.377  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2404 C C     . GLU A-2 1 132 ? -17.893 -16.333 18.884  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     1 
ATOM   2405 O O     . GLU A-2 1 132 ? -17.656 -16.562 17.703  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     1 
ATOM   2406 C CB    . GLU A-2 1 132 ? -19.196 -14.230 18.736  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2407 C CG    . GLU A-2 1 132 ? -20.502 -14.913 19.021  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2408 C CD    . GLU A-2 1 132 ? -21.628 -14.421 18.133  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2409 O OE1   . GLU A-2 1 132 ? -21.411 -13.587 17.224  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2410 O OE2   . GLU A-2 1 132 ? -22.766 -14.907 18.308  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2411 N N     . VAL A-2 1 133 ? -18.054 -17.300 19.799  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     1 
ATOM   2412 C CA    . VAL A-2 1 133 ? -18.091 -18.685 19.429  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2413 C C     . VAL A-2 1 133 ? -19.508 -19.049 19.016  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     1 
ATOM   2414 O O     . VAL A-2 1 133 ? -20.476 -18.831 19.755  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     1 
ATOM   2415 C CB    . VAL A-2 1 133 ? -17.643 -19.587 20.601  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2416 C CG1   . VAL A-2 1 133 ? -17.936 -21.079 20.312  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2417 C CG2   . VAL A-2 1 133 ? -16.163 -19.347 20.938  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2418 N N     . VAL A-2 1 134 ? -19.630 -19.607 17.824  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     1 
ATOM   2419 C CA    . VAL A-2 1 134 ? -20.907 -19.936 17.194  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2420 C C     . VAL A-2 1 134 ? -20.889 -21.391 16.769  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     1 
ATOM   2421 O O     . VAL A-2 1 134 ? -20.494 -21.739 15.639  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     1 
ATOM   2422 C CB    . VAL A-2 1 134 ? -21.199 -19.008 15.977  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2423 C CG1   . VAL A-2 1 134 ? -22.531 -19.322 15.351  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2424 C CG2   . VAL A-2 1 134 ? -21.103 -17.575 16.377  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2425 N N     . TRP A-2 1 135 ? -21.333 -22.304 17.645  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     1 
ATOM   2426 C CA    . TRP A-2 1 135 ? -21.578 -23.663 17.231  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2427 C C     . TRP A-2 1 135 ? -22.835 -23.688 16.413  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     1 
ATOM   2428 O O     . TRP A-2 1 135 ? -23.860 -23.179 16.858  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     1 
ATOM   2429 C CB    . TRP A-2 1 135 ? -21.714 -24.557 18.462  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2430 C CG    . TRP A-2 1 135 ? -20.518 -24.983 19.188  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2431 C CD1   . TRP A-2 1 135 ? -20.157 -24.536 20.436  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2432 C CD2   . TRP A-2 1 135 ? -19.520 -25.918 18.820  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2433 N NE1   . TRP A-2 1 135 ? -19.002 -25.120 20.871  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2434 C CE2   . TRP A-2 1 135 ? -18.611 -26.008 19.891  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2435 C CE3   . TRP A-2 1 135 ? -19.340 -26.745 17.684  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2436 C CZ2   . TRP A-2 1 135 ? -17.498 -26.890 19.863  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2437 C CZ3   . TRP A-2 1 135 ? -18.240 -27.605 17.655  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2438 C CH2   . TRP A-2 1 135 ? -17.335 -27.672 18.738  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2439 N N     . MET A-2 1 136 ? -22.778 -24.280 15.207  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     1 
ATOM   2440 C CA    . MET A-2 1 136 ? -23.921 -24.279 14.340  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    1 
ATOM   2441 C C     . MET A-2 1 136 ? -23.850 -25.467 13.426  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     1 
ATOM   2442 O O     . MET A-2 1 136 ? -22.789 -25.766 12.867  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     1 
ATOM   2443 C CB    . MET A-2 1 136 ? -23.987 -22.983 13.511  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    1 
ATOM   2444 C CG    . MET A-2 1 136 ? -25.254 -22.861 12.661  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    1 
ATOM   2445 S SD    . MET A-2 1 136 ? -25.297 -21.394 11.626  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    1 
ATOM   2446 C CE    . MET A-2 1 136 ? -25.254 -20.094 12.847  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    1 
ATOM   2447 N N     . ARG A-2 1 137 ? -24.955 -26.173 13.206  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     1 
ATOM   2448 C CA    A ARG A-2 1 137 ? -24.913 -27.242 12.215  0.40 10.78 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2449 C CA    B ARG A-2 1 137 ? -24.946 -27.235 12.211  0.60 9.93  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2450 C C     . ARG A-2 1 137 ? -24.538 -26.649 10.848  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     1 
ATOM   2451 O O     . ARG A-2 1 137 ? -25.049 -25.616 10.425  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     1 
ATOM   2452 C CB    A ARG A-2 1 137 ? -26.258 -27.939 11.992  0.40 12.98 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2453 C CB    B ARG A-2 1 137 ? -26.354 -27.874 12.103  0.60 11.74 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2454 C CG    A ARG A-2 1 137 ? -26.795 -28.618 13.250  0.40 15.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2455 C CG    B ARG A-2 1 137 ? -26.690 -28.598 13.414  0.60 15.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2456 C CD    A ARG A-2 1 137 ? -28.228 -29.071 12.991  0.40 19.80 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2457 C CD    B ARG A-2 1 137 ? -28.046 -29.305 13.342  0.60 17.81 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2458 N NE    A ARG A-2 1 137 ? -28.348 -30.035 11.913  0.40 21.09 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2459 N NE    B ARG A-2 1 137 ? -28.396 -30.017 14.559  0.60 17.16 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2460 C CZ    A ARG A-2 1 137 ? -29.059 -29.903 10.799  0.40 21.07 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2461 C CZ    B ARG A-2 1 137 ? -29.217 -29.568 15.489  0.60 18.88 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2462 N NH1   A ARG A-2 1 137 ? -29.097 -30.874 9.875   0.40 24.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2463 N NH1   B ARG A-2 1 137 ? -29.868 -28.397 15.465  0.60 30.76 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2464 N NH2   A ARG A-2 1 137 ? -29.735 -28.761 10.612  0.40 25.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2465 N NH2   B ARG A-2 1 137 ? -29.437 -30.342 16.546  0.60 28.52 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2466 N N     . PRO A-2 1 138 ? -23.657 -27.284 10.105  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     1 
ATOM   2467 C CA    . PRO A-2 1 138 ? -23.251 -26.742 8.827   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2468 C C     . PRO A-2 1 138 ? -24.422 -26.614 7.834   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     1 
ATOM   2469 O O     . PRO A-2 1 138 ? -24.368 -25.746 6.975   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     1 
ATOM   2470 C CB    . PRO A-2 1 138 ? -22.224 -27.750 8.283   1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2471 C CG    . PRO A-2 1 138 ? -21.635 -28.324 9.528   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2472 C CD    . PRO A-2 1 138 ? -22.803 -28.430 10.512  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2473 N N     . GLU A-2 1 139 ? -25.398 -27.501 7.934   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     1 
ATOM   2474 C CA    . GLU A-2 1 139 ? -26.540 -27.417 7.018   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2475 C C     . GLU A-2 1 139 ? -27.268 -26.112 7.263   1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     1 
ATOM   2476 O O     . GLU A-2 1 139 ? -27.778 -25.489 6.328   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     1 
ATOM   2477 C CB    . GLU A-2 1 139 ? -27.488 -28.609 7.365   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2478 C CG    . GLU A-2 1 139 ? -26.896 -29.936 7.050   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2479 C CD    . GLU A-2 1 139 ? -26.133 -30.624 8.138   1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2480 O OE1   . GLU A-2 1 139 ? -25.745 -29.964 9.147   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2481 O OE2   . GLU A-2 1 139 ? -25.892 -31.842 7.993   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2482 N N     . GLU A-2 1 140 ? -27.357 -25.720 8.544   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     1 
ATOM   2483 C CA    A GLU A-2 1 140 ? -27.996 -24.450 8.877   0.50 12.96 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2484 C CA    B GLU A-2 1 140 ? -28.018 -24.449 8.921   0.50 13.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2485 C C     . GLU A-2 1 140 ? -27.158 -23.267 8.485   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     1 
ATOM   2486 O O     . GLU A-2 1 140 ? -27.726 -22.279 8.003   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     1 
ATOM   2487 C CB    A GLU A-2 1 140 ? -28.236 -24.456 10.412  0.50 12.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2488 C CB    B GLU A-2 1 140 ? -28.388 -24.369 10.434  0.50 15.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2489 C CG    A GLU A-2 1 140 ? -28.861 -23.163 10.869  0.50 14.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2490 C CG    B GLU A-2 1 140 ? -29.387 -25.369 10.980  0.50 15.54 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2491 C CD    A GLU A-2 1 140 ? -30.175 -22.910 10.140  0.50 16.29 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2492 C CD    B GLU A-2 1 140 ? -29.492 -25.607 12.465  0.50 27.23 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2493 O OE1   A GLU A-2 1 140 ? -30.865 -23.780 9.571   0.50 20.10 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2494 O OE1   B GLU A-2 1 140 ? -29.213 -26.752 12.917  0.50 28.28 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2495 O OE2   A GLU A-2 1 140 ? -30.612 -21.728 10.145  0.50 20.43 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2496 O OE2   B GLU A-2 1 140 ? -29.848 -24.885 13.442  0.50 29.17 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2497 N N     . ALA A-2 1 141 ? -25.835 -23.347 8.645   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     1 
ATOM   2498 C CA    . ALA A-2 1 141 ? -25.009 -22.245 8.162   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2499 C C     . ALA A-2 1 141 ? -25.223 -22.030 6.651   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     1 
ATOM   2500 O O     . ALA A-2 1 141 ? -25.361 -20.895 6.190   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     1 
ATOM   2501 C CB    . ALA A-2 1 141 ? -23.528 -22.559 8.492   1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2502 N N     . LEU A-2 1 142 ? -25.223 -23.148 5.884   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     1 
ATOM   2503 C CA    . LEU A-2 1 142 ? -25.406 -23.003 4.446   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2504 C C     . LEU A-2 1 142 ? -26.777 -22.475 4.083   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     1 
ATOM   2505 O O     . LEU A-2 1 142 ? -26.888 -21.579 3.252   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     1 
ATOM   2506 C CB    . LEU A-2 1 142 ? -25.199 -24.406 3.785   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2507 C CG    . LEU A-2 1 142 ? -25.345 -24.433 2.243   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2508 C CD1   . LEU A-2 1 142 ? -24.447 -23.444 1.563   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2509 C CD2   . LEU A-2 1 142 ? -25.007 -25.863 1.812   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2510 N N     . GLU A-2 1 143 ? -27.845 -22.925 4.779   1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     1 
ATOM   2511 C CA    . GLU A-2 1 143 ? -29.195 -22.372 4.543   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2512 C C     . GLU A-2 1 143 ? -29.268 -20.895 4.924   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     1 
ATOM   2513 O O     . GLU A-2 1 143 ? -29.850 -20.101 4.145   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     1 
ATOM   2514 C CB    . GLU A-2 1 143 ? -30.225 -23.191 5.355   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2515 N N     . ARG A-2 1 144 ? -28.709 -20.494 6.042   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     1 
ATOM   2516 C CA    . ARG A-2 1 144 ? -28.727 -19.102 6.437   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2517 C C     . ARG A-2 1 144 ? -28.023 -18.276 5.385   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     1 
ATOM   2518 O O     . ARG A-2 1 144 ? -28.459 -17.186 5.012   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     1 
ATOM   2519 C CB    . ARG A-2 1 144 ? -28.092 -18.891 7.773   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2520 C CG    . ARG A-2 1 144 ? -28.886 -19.369 8.972   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2521 C CD    . ARG A-2 1 144 ? -28.238 -18.793 10.218  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2522 N NE    . ARG A-2 1 144 ? -28.701 -19.316 11.457  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2523 C CZ    . ARG A-2 1 144 ? -28.592 -18.591 12.546  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2524 N NH1   . ARG A-2 1 144 ? -29.008 -19.013 13.681  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2525 N NH2   . ARG A-2 1 144 ? -28.132 -17.339 12.529  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2526 N N     . HIS A-2 1 145 ? -26.900 -18.766 4.868   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     1 
ATOM   2527 C CA    . HIS A-2 1 145 ? -26.194 -18.019 3.828   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2528 C C     . HIS A-2 1 145 ? -27.012 -17.914 2.547   1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     1 
ATOM   2529 O O     . HIS A-2 1 145 ? -27.068 -16.818 1.955   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     1 
ATOM   2530 C CB    . HIS A-2 1 145 ? -24.851 -18.714 3.551   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2531 C CG    . HIS A-2 1 145 ? -24.105 -18.022 2.434   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2532 N ND1   . HIS A-2 1 145 ? -23.562 -16.796 2.562   1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2533 C CD2   . HIS A-2 1 145 ? -23.863 -18.418 1.144   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2534 C CE1   . HIS A-2 1 145 ? -23.004 -16.462 1.384   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2535 N NE2   . HIS A-2 1 145 ? -23.156 -17.452 0.483   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2536 N N     . GLN A-2 1 146 ? -27.605 -19.028 2.102   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     1 
ATOM   2537 C CA    A GLN A-2 1 146 ? -28.454 -19.003 0.929   0.50 13.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2538 C CA    B GLN A-2 1 146 ? -28.455 -19.007 0.931   0.50 13.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2539 C C     . GLN A-2 1 146 ? -29.593 -18.025 1.077   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     1 
ATOM   2540 O O     . GLN A-2 1 146 ? -29.991 -17.482 -0.027  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     1 
ATOM   2541 C CB    A GLN A-2 1 146 ? -28.960 -20.426 0.668   0.50 16.02 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2542 C CB    B GLN A-2 1 146 ? -28.986 -20.419 0.667   0.50 16.07 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2543 C CG    A GLN A-2 1 146 ? -27.800 -21.394 0.414   0.50 16.38 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2544 C CG    B GLN A-2 1 146 ? -27.893 -21.373 0.181   0.50 13.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2545 C CD    A GLN A-2 1 146 ? -28.336 -22.811 0.205   0.50 16.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2546 C CD    B GLN A-2 1 146 ? -28.396 -22.813 0.226   0.50 14.61 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2547 O OE1   A GLN A-2 1 146 ? -27.921 -23.465 -0.748  0.50 24.47 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2548 O OE1   B GLN A-2 1 146 ? -29.280 -23.182 0.987   0.50 20.23 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2549 N NE2   A GLN A-2 1 146 ? -29.233 -23.234 1.084   0.50 15.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2550 N NE2   B GLN A-2 1 146 ? -27.818 -23.642 -0.617  0.50 13.70 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2551 N N     . ARG A-2 1 147 ? -30.091 -17.787 2.272   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     1 
ATOM   2552 C CA    . ARG A-2 1 147 ? -31.231 -16.862 2.476   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2553 C C     . ARG A-2 1 147 ? -30.740 -15.457 2.717   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     1 
ATOM   2554 O O     . ARG A-2 1 147 ? -31.546 -14.575 2.898   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     1 
ATOM   2555 C CB    . ARG A-2 1 147 ? -32.059 -17.329 3.651   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2556 N N     . GLY A-2 1 148 ? -29.451 -15.216 2.620   1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     1 
ATOM   2557 C CA    . GLY A-2 1 148 ? -28.866 -13.844 2.736   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2558 C C     . GLY A-2 1 148 ? -28.661 -13.393 4.170   1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     1 
ATOM   2559 O O     . GLY A-2 1 148 ? -28.390 -12.144 4.349   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     1 
ATOM   2560 N N     . GLU A-2 1 149 ? -28.769 -14.269 5.137   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     1 
ATOM   2561 C CA    A GLU A-2 1 149 ? -28.751 -13.915 6.561   0.60 17.97 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2562 C CA    B GLU A-2 1 149 ? -28.721 -13.794 6.511   0.40 18.07 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2563 C C     . GLU A-2 1 149 ? -27.332 -13.794 7.078   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     1 
ATOM   2564 O O     . GLU A-2 1 149 ? -27.189 -13.129 8.078   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     1 
ATOM   2565 C CB    A GLU A-2 1 149 ? -29.434 -14.963 7.455   0.60 20.32 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2566 C CB    B GLU A-2 1 149 ? -29.587 -14.712 7.387   0.40 18.61 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2567 C CG    A GLU A-2 1 149 ? -29.832 -14.576 8.872   0.60 22.32 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2568 C CG    B GLU A-2 1 149 ? -30.987 -14.730 6.804   0.40 22.53 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2569 C CD    A GLU A-2 1 149 ? -28.856 -14.928 9.968   0.60 21.51 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2570 C CD    B GLU A-2 1 149 ? -31.937 -15.564 7.632   0.40 21.90 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2571 O OE1   A GLU A-2 1 149 ? -28.023 -15.828 9.833   0.60 25.43 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2572 O OE1   B GLU A-2 1 149 ? -31.472 -16.660 7.954   0.40 17.25 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2573 O OE2   A GLU A-2 1 149 ? -28.788 -14.271 11.026  0.60 23.35 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2574 O OE2   B GLU A-2 1 149 ? -33.069 -15.093 7.900   0.40 26.96 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2575 N N     . VAL A-2 1 150 ? -26.364 -14.500 6.462   1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     1 
ATOM   2576 C CA    . VAL A-2 1 150 ? -24.985 -14.410 6.961   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2577 C C     . VAL A-2 1 150 ? -24.060 -14.527 5.769   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     1 
ATOM   2578 O O     . VAL A-2 1 150 ? -24.393 -15.168 4.741   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     1 
ATOM   2579 C CB    . VAL A-2 1 150 ? -24.724 -15.532 7.985   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2580 C CG1   . VAL A-2 1 150 ? -24.740 -16.897 7.327   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2581 C CG2   . VAL A-2 1 150 ? -23.489 -15.144 8.740   1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2582 N N     . GLU A-2 1 151 ? -22.919 -13.915 5.945   1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     1 
ATOM   2583 C CA    . GLU A-2 1 151 ? -21.863 -13.977 4.946   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2584 C C     . GLU A-2 1 151 ? -20.867 -15.017 5.404   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     1 
ATOM   2585 O O     . GLU A-2 1 151 ? -20.783 -15.323 6.570   1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     1 
ATOM   2586 C CB    . GLU A-2 1 151 ? -21.183 -12.628 4.819   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2587 C CG    . GLU A-2 1 151 ? -22.130 -11.474 4.474   1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2588 C CD    . GLU A-2 1 151 ? -22.757 -11.610 3.124   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2589 O OE1   . GLU A-2 1 151 ? -22.221 -12.180 2.214   1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2590 O OE2   . GLU A-2 1 151 ? -23.892 -11.116 3.044   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2591 N N     . PHE A-2 1 152 ? -20.102 -15.573 4.443   1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     1 
ATOM   2592 C CA    . PHE A-2 1 152 ? -19.034 -16.501 4.748   1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2593 C C     . PHE A-2 1 152 ? -17.682 -15.836 4.539   1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     1 
ATOM   2594 O O     . PHE A-2 1 152 ? -17.515 -15.097 3.593   1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     1 
ATOM   2595 C CB    . PHE A-2 1 152 ? -19.032 -17.703 3.829   1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2596 C CG    . PHE A-2 1 152 ? -20.029 -18.798 4.186   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2597 C CD1   . PHE A-2 1 152 ? -20.957 -19.233 3.263   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2598 C CD2   . PHE A-2 1 152 ? -19.946 -19.425 5.432   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2599 C CE1   . PHE A-2 1 152 ? -21.827 -20.277 3.591   1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2600 C CE2   . PHE A-2 1 152 ? -20.779 -20.457 5.747   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2601 C CZ    . PHE A-2 1 152 ? -21.726 -20.897 4.830   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2602 N N     . SER A-2 1 153 ? -16.705 -16.217 5.374   1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     1 
ATOM   2603 C CA    . SER A-2 1 153 ? -15.318 -16.115 4.925   1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    1 
ATOM   2604 C C     . SER A-2 1 153 ? -14.984 -17.386 4.113   1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     1 
ATOM   2605 O O     . SER A-2 1 153 ? -15.673 -18.395 4.192   1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     1 
ATOM   2606 C CB    . SER A-2 1 153 ? -14.375 -15.992 6.090   1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    1 
ATOM   2607 O OG    . SER A-2 1 153 ? -14.366 -17.228 6.828   1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    1 
ATOM   2608 N N     . ALA A-2 1 154 ? -13.836 -17.323 3.414   1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     1 
ATOM   2609 C CA    . ALA A-2 1 154 ? -13.350 -18.537 2.752   1.00 5.40  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2610 C C     . ALA A-2 1 154 ? -13.223 -19.677 3.754   1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     1 
ATOM   2611 O O     . ALA A-2 1 154 ? -13.574 -20.818 3.435   1.00 5.53  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     1 
ATOM   2612 C CB    . ALA A-2 1 154 ? -12.038 -18.285 2.066   1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2613 N N     . THR A-2 1 155 ? -12.685 -19.390 4.935   1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     1 
ATOM   2614 C CA    . THR A-2 1 155 ? -12.490 -20.513 5.888   1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    1 
ATOM   2615 C C     . THR A-2 1 155 ? -13.827 -21.104 6.302   1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     1 
ATOM   2616 O O     . THR A-2 1 155 ? -13.952 -22.327 6.420   1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     1 
ATOM   2617 C CB    . THR A-2 1 155 ? -11.663 -20.068 7.105   1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    1 
ATOM   2618 O OG1   . THR A-2 1 155 ? -12.372 -19.035 7.815   1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2619 C CG2   . THR A-2 1 155 ? -10.260 -19.627 6.734   1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2620 N N     . GLY A-2 1 156 ? -14.846 -20.254 6.538   1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     1 
ATOM   2621 C CA    . GLY A-2 1 156 ? -16.164 -20.766 6.906   1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2622 C C     . GLY A-2 1 156 ? -16.772 -21.629 5.803   1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     1 
ATOM   2623 O O     . GLY A-2 1 156 ? -17.339 -22.696 6.070   1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     1 
ATOM   2624 N N     . LEU A-2 1 157 ? -16.695 -21.143 4.563   1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     1 
ATOM   2625 C CA    . LEU A-2 1 157 ? -17.236 -21.910 3.445   1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2626 C C     . LEU A-2 1 157 ? -16.490 -23.203 3.255   1.00 5.66  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     1 
ATOM   2627 O O     . LEU A-2 1 157 ? -17.123 -24.252 3.015   1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     1 
ATOM   2628 C CB    . LEU A-2 1 157 ? -17.168 -21.036 2.158   1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2629 C CG    . LEU A-2 1 157 ? -17.645 -21.748 0.903   1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2630 C CD1   . LEU A-2 1 157 ? -19.123 -22.128 0.998   1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2631 C CD2   . LEU A-2 1 157 ? -17.410 -20.825 -0.309  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2632 N N     . VAL A-2 1 158 ? -15.167 -23.173 3.341   1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     1 
ATOM   2633 C CA    . VAL A-2 1 158 ? -14.387 -24.423 3.232   1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2634 C C     . VAL A-2 1 158 ? -14.808 -25.385 4.306   1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     1 
ATOM   2635 O O     . VAL A-2 1 158 ? -14.972 -26.574 4.034   1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     1 
ATOM   2636 C CB    . VAL A-2 1 158 ? -12.874 -24.073 3.293   1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2637 C CG1   . VAL A-2 1 158 ? -12.040 -25.314 3.602   1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2638 C CG2   . VAL A-2 1 158 ? -12.435 -23.424 1.985   1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2639 N N     . GLY A-2 1 159 ? -15.005 -24.916 5.557   1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     1 
ATOM   2640 C CA    . GLY A-2 1 159 ? -15.465 -25.838 6.593   1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2641 C C     . GLY A-2 1 159 ? -16.802 -26.478 6.235   1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     1 
ATOM   2642 O O     . GLY A-2 1 159 ? -16.998 -27.669 6.384   1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     1 
ATOM   2643 N N     . VAL A-2 1 160 ? -17.758 -25.660 5.801   1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     1 
ATOM   2644 C CA    . VAL A-2 1 160 ? -19.071 -26.180 5.451   1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2645 C C     . VAL A-2 1 160 ? -19.007 -27.174 4.328   1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     1 
ATOM   2646 O O     . VAL A-2 1 160 ? -19.665 -28.225 4.367   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     1 
ATOM   2647 C CB    . VAL A-2 1 160 ? -20.025 -24.992 5.106   1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2648 C CG1   . VAL A-2 1 160 ? -21.285 -25.442 4.444   1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2649 C CG2   . VAL A-2 1 160 ? -20.335 -24.199 6.362   1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2650 N N     . LEU A-2 1 161 ? -18.239 -26.868 3.277   1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     1 
ATOM   2651 C CA    . LEU A-2 1 161 ? -18.155 -27.791 2.144   1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2652 C C     . LEU A-2 1 161 ? -17.437 -29.080 2.508   1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     1 
ATOM   2653 O O     . LEU A-2 1 161 ? -17.843 -30.152 2.119   1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     1 
ATOM   2654 C CB    . LEU A-2 1 161 ? -17.491 -27.104 0.945   1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2655 C CG    . LEU A-2 1 161 ? -18.261 -25.934 0.357   1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2656 C CD1   . LEU A-2 1 161 ? -17.473 -25.290 -0.761  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2657 C CD2   . LEU A-2 1 161 ? -19.649 -26.330 -0.127  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2658 N N     . TYR A-2 1 162 ? -16.333 -28.943 3.292   1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     1 
ATOM   2659 C CA    . TYR A-2 1 162 ? -15.618 -30.146 3.720   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2660 C C     . TYR A-2 1 162 ? -16.541 -31.054 4.511   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     1 
ATOM   2661 O O     . TYR A-2 1 162 ? -16.528 -32.262 4.341   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     1 
ATOM   2662 C CB    . TYR A-2 1 162 ? -14.398 -29.691 4.593   1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2663 C CG    . TYR A-2 1 162 ? -13.610 -30.930 5.009   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2664 C CD1   . TYR A-2 1 162 ? -12.650 -31.449 4.133   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2665 C CD2   . TYR A-2 1 162 ? -13.823 -31.553 6.230   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2666 C CE1   . TYR A-2 1 162 ? -11.903 -32.589 4.499   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2667 C CE2   . TYR A-2 1 162 ? -13.127 -32.676 6.584   1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2668 C CZ    . TYR A-2 1 162 ? -12.181 -33.175 5.729   1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2669 O OH    . TYR A-2 1 162 ? -11.488 -34.321 6.044   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2670 N N     . TYR A-2 1 163 ? -17.322 -30.477 5.432   1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     1 
ATOM   2671 C CA    . TYR A-2 1 163 ? -18.265 -31.318 6.206   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2672 C C     . TYR A-2 1 163 ? -19.206 -32.071 5.267   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     1 
ATOM   2673 O O     . TYR A-2 1 163 ? -19.431 -33.255 5.434   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     1 
ATOM   2674 C CB    . TYR A-2 1 163 ? -19.049 -30.407 7.158   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2675 C CG    . TYR A-2 1 163 ? -20.328 -31.064 7.650   1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2676 C CD1   . TYR A-2 1 163 ? -20.321 -31.899 8.804   1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2677 C CD2   . TYR A-2 1 163 ? -21.560 -30.877 7.041   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2678 C CE1   . TYR A-2 1 163 ? -21.465 -32.492 9.266   1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2679 C CE2   . TYR A-2 1 163 ? -22.725 -31.474 7.469   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2680 C CZ    . TYR A-2 1 163 ? -22.663 -32.266 8.606   1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2681 O OH    . TYR A-2 1 163 ? -23.818 -32.890 9.048   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2682 N N     . HIS A-2 1 164 ? -19.789 -31.349 4.300   1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     1 
ATOM   2683 C CA    . HIS A-2 1 164 ? -20.792 -32.011 3.477   1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2684 C C     . HIS A-2 1 164 ? -20.115 -33.086 2.608   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     1 
ATOM   2685 O O     . HIS A-2 1 164 ? -20.749 -34.064 2.277   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     1 
ATOM   2686 C CB    . HIS A-2 1 164 ? -21.524 -30.995 2.614   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2687 C CG    . HIS A-2 1 164 ? -22.562 -30.207 3.300   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2688 N ND1   . HIS A-2 1 164 ? -22.332 -29.022 3.978   1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2689 C CD2   . HIS A-2 1 164 ? -23.929 -30.411 3.407   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2690 C CE1   . HIS A-2 1 164 ? -23.504 -28.570 4.469   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2691 N NE2   . HIS A-2 1 164 ? -24.484 -29.390 4.117   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2692 N N     . ALA A-2 1 165 ? -18.864 -32.866 2.209   1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     1 
ATOM   2693 C CA    . ALA A-2 1 165 ? -18.171 -33.847 1.406   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2694 C C     . ALA A-2 1 165 ? -17.752 -35.067 2.188   1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     1 
ATOM   2695 O O     . ALA A-2 1 165 ? -17.836 -36.193 1.662   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     1 
ATOM   2696 C CB    . ALA A-2 1 165 ? -16.902 -33.199 0.820   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2697 N N     . PHE A-2 1 166 ? -17.264 -34.908 3.417   1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     1 
ATOM   2698 C CA    . PHE A-2 1 166 ? -16.541 -35.978 4.055   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2699 C C     . PHE A-2 1 166 ? -16.940 -36.311 5.483   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     1 
ATOM   2700 O O     . PHE A-2 1 166 ? -16.436 -37.332 5.962   1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     1 
ATOM   2701 C CB    . PHE A-2 1 166 ? -15.011 -35.643 4.062   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2702 C CG    . PHE A-2 1 166 ? -14.455 -35.420 2.687   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2703 C CD1   . PHE A-2 1 166 ? -13.917 -34.198 2.270   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2704 C CD2   . PHE A-2 1 166 ? -14.419 -36.452 1.756   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2705 C CE1   . PHE A-2 1 166 ? -13.408 -34.035 1.004   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2706 C CE2   . PHE A-2 1 166 ? -13.920 -36.304 0.468   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2707 C CZ    . PHE A-2 1 166 ? -13.371 -35.068 0.089   1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2708 N N     . LEU A-2 1 167 ? -17.776 -35.527 6.142   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     1 
ATOM   2709 C CA    . LEU A-2 1 167 ? -18.004 -35.753 7.581   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2710 C C     . LEU A-2 1 167 ? -19.435 -36.143 7.899   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     1 
ATOM   2711 O O     . LEU A-2 1 167 ? -19.769 -36.196 9.085   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     1 
ATOM   2712 C CB    . LEU A-2 1 167 ? -17.650 -34.503 8.367   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2713 C CG    . LEU A-2 1 167 ? -16.226 -34.044 8.302   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2714 C CD1   . LEU A-2 1 167 ? -15.998 -32.798 9.153   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2715 C CD2   . LEU A-2 1 167 ? -15.254 -35.136 8.786   1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2716 N N     . ARG A-2 1 168 ? -20.224 -36.454 6.894   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     1 
ATOM   2717 C CA    . ARG A-2 1 168 ? -21.600 -36.878 7.252   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2718 C C     . ARG A-2 1 168 ? -21.629 -38.424 7.459   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     1 
ATOM   2719 O O     . ARG A-2 1 168 ? -22.655 -38.586 8.159   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     1 
ATOM   2720 C CB    . ARG A-2 1 168 ? -22.658 -36.387 6.229   1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2721 C CG    . ARG A-2 1 168 ? -22.679 -34.805 6.214   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2722 C CD    . ARG A-2 1 168 ? -23.877 -34.405 5.367   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2723 N NE    . ARG A-2 1 168 ? -23.462 -34.522 3.951   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2724 C CZ    . ARG A-2 1 168 ? -24.224 -34.222 2.886   1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2725 N NH1   . ARG A-2 1 168 ? -25.455 -33.795 3.176   1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2726 N NH2   . ARG A-2 1 168 ? -23.740 -34.366 1.678   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   1 
HETATM 2727 N N1    A AR6 B   2 .   ? -1.778  -6.174  -10.203 0.75 12.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    1 
HETATM 2728 C C2    A AR6 B   2 .   ? -2.107  -5.462  -11.292 0.75 13.04 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    1 
HETATM 2729 N N3    A AR6 B   2 .   ? -3.069  -5.803  -12.194 0.75 13.22 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    1 
HETATM 2730 C C4    A AR6 B   2 .   ? -3.408  -7.114  -12.129 0.75 12.69 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    1 
HETATM 2731 C C5    A AR6 B   2 .   ? -2.942  -8.003  -11.117 0.75 11.98 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    1 
HETATM 2732 C C6    A AR6 B   2 .   ? -2.197  -7.444  -10.022 0.75 11.00 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    1 
HETATM 2733 N N6    A AR6 B   2 .   ? -1.698  -8.226  -9.011  0.75 11.82 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    1 
HETATM 2734 N N7    A AR6 B   2 .   ? -3.407  -9.288  -11.355 0.75 14.13 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    1 
HETATM 2735 C C8    A AR6 B   2 .   ? -4.167  -9.118  -12.452 0.75 15.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    1 
HETATM 2736 N N9    A AR6 B   2 .   ? -4.119  -7.870  -12.974 0.75 15.75 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    1 
HETATM 2737 P PA    A AR6 B   2 .   ? -9.078  -10.869 -14.217 0.75 10.04 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    1 
HETATM 2738 P PB    A AR6 B   2 .   ? -7.921  -12.632 -12.168 0.75 7.68  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    1 
HETATM 2739 C "C1'" A AR6 B   2 .   ? -4.967  -7.327  -14.062 0.75 15.23 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 1 
HETATM 2740 O O1A   A AR6 B   2 .   ? -8.305  -11.530 -15.179 0.75 14.08 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   1 
HETATM 2741 O O1B   A AR6 B   2 .   ? -8.044  -13.940 -12.869 0.75 10.46 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   1 
HETATM 2742 C C1D   A AR6 B   2 .   ? -7.693  -14.905 -8.012  0.75 6.17  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   1 
HETATM 2743 O O1D   A AR6 B   2 .   ? -8.024  -15.505 -6.768  0.75 7.15  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   1 
HETATM 2744 C "C2'" A AR6 B   2 .   ? -4.842  -8.174  -15.300 0.75 17.95 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 1 
HETATM 2745 O "O2'" A AR6 B   2 .   ? -4.467  -7.373  -16.399 0.75 25.32 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 1 
HETATM 2746 O O2A   A AR6 B   2 .   ? -10.521 -10.574 -14.409 0.75 10.22 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   1 
HETATM 2747 O O2B   A AR6 B   2 .   ? -6.570  -11.996 -12.104 0.75 8.96  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   1 
HETATM 2748 C C2D   A AR6 B   2 .   ? -7.557  -13.429 -7.936  0.75 6.61  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   1 
HETATM 2749 O O2D   A AR6 B   2 .   ? -6.853  -12.912 -6.839  0.75 7.52  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   1 
HETATM 2750 C "C3'" A AR6 B   2 .   ? -6.269  -8.622  -15.615 0.75 17.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 1 
HETATM 2751 O "O3'" A AR6 B   2 .   ? -6.506  -8.743  -16.996 0.75 26.21 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 1 
HETATM 2752 O O3A   A AR6 B   2 .   ? -8.977  -11.610 -12.818 0.75 8.01  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   1 
HETATM 2753 C C3D   A AR6 B   2 .   ? -9.021  -12.973 -7.980  0.75 5.95  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   1 
HETATM 2754 O O3D   A AR6 B   2 .   ? -9.607  -13.196 -6.691  0.75 6.58  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   1 
HETATM 2755 C "C4'" A AR6 B   2 .   ? -7.131  -7.669  -14.880 0.75 16.94 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 1 
HETATM 2756 O "O4'" A AR6 B   2 .   ? -6.360  -7.304  -13.746 0.75 15.88 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 1 
HETATM 2757 C C4D   A AR6 B   2 .   ? -9.623  -13.909 -8.991  0.75 6.61  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   1 
HETATM 2758 O O4D   A AR6 B   2 .   ? -8.771  -15.094 -8.953  0.75 6.35  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   1 
HETATM 2759 C "C5'" A AR6 B   2 .   ? -8.522  -8.216  -14.576 0.75 16.86 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 1 
HETATM 2760 O "O5'" A AR6 B   2 .   ? -8.421  -9.389  -13.868 0.75 13.39 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 1 
HETATM 2761 C C5D   A AR6 B   2 .   ? -9.702  -13.404 -10.386 0.75 6.73  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   1 
HETATM 2762 O O5D   A AR6 B   2 .   ? -8.471  -12.694 -10.708 0.75 7.84  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   1 
HETATM 2763 C C1    . GOL C   3 .   ? -9.216  -0.632  -6.904  0.75 27.79 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C1    1 
HETATM 2764 O O1    . GOL C   3 .   ? -9.061  -0.356  -8.270  0.75 48.92 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O1    1 
HETATM 2765 C C2    . GOL C   3 .   ? -10.601 -1.215  -6.663  0.75 23.46 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C2    1 
HETATM 2766 O O2    . GOL C   3 .   ? -11.616 -0.853  -7.569  0.75 21.29 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O2    1 
HETATM 2767 C C3    . GOL C   3 .   ? -11.084 -1.120  -5.221  0.75 21.53 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C3    1 
HETATM 2768 O O3    . GOL C   3 .   ? -12.204 -1.963  -5.077  0.75 18.84 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O3    1 
HETATM 2769 N N1    A AR6 B-2 2 .   ? -4.458  -4.627  10.203  0.75 12.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    1 
HETATM 2770 C C2    A AR6 B-2 2 .   ? -3.677  -4.556  11.292  0.75 13.04 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    1 
HETATM 2771 N N3    A AR6 B-2 2 .   ? -3.491  -5.559  12.194  0.75 13.22 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    1 
HETATM 2772 C C4    A AR6 B-2 2 .   ? -4.457  -6.508  12.129  0.75 12.69 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    1 
HETATM 2773 C C5    A AR6 B-2 2 .   ? -5.460  -6.549  11.117  0.75 11.98 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    1 
HETATM 2774 C C6    A AR6 B-2 2 .   ? -5.348  -5.625  10.022  0.75 11.00 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    1 
HETATM 2775 N N6    A AR6 B-2 2 .   ? -6.275  -5.584  9.011   0.75 11.82 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    1 
HETATM 2776 N N7    A AR6 B-2 2 .   ? -6.340  -7.595  11.355  0.75 14.13 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    1 
HETATM 2777 C C8    A AR6 B-2 2 .   ? -5.813  -8.168  12.452  0.75 15.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    1 
HETATM 2778 N N9    A AR6 B-2 2 .   ? -4.756  -7.502  12.974  0.75 15.75 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    1 
HETATM 2779 P PA    A AR6 B-2 2 .   ? -4.874  -13.296 14.217  0.75 10.04 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    1 
HETATM 2780 P PB    A AR6 B-2 2 .   ? -6.979  -13.176 12.168  0.75 7.68  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    1 
HETATM 2781 C "C1'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.862  -7.965  14.062  0.75 15.23 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 1 
HETATM 2782 O O1A   A AR6 B-2 2 .   ? -5.833  -12.957 15.179  0.75 14.08 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   1 
HETATM 2783 O O1B   A AR6 B-2 2 .   ? -8.050  -13.936 12.869  0.75 10.46 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   1 
HETATM 2784 C C1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.062  -14.115 8.012   0.75 6.17  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   1 
HETATM 2785 O O1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.416  -14.701 6.768   0.75 7.15  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   1 
HETATM 2786 C "C2'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.658  -8.280  15.300  0.75 17.95 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 1 
HETATM 2787 O "O2'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.152  -7.555  16.399  0.75 25.32 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 1 
HETATM 2788 O O2A   A AR6 B-2 2 .   ? -3.897  -14.398 14.409  0.75 10.22 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   1 
HETATM 2789 O O2B   A AR6 B-2 2 .   ? -7.104  -11.688 12.104  0.75 8.96  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   1 
HETATM 2790 C C2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.851  -13.259 7.936   0.75 6.61  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   1 
HETATM 2791 O O2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.756  -12.391 6.839   0.75 7.52  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   1 
HETATM 2792 C "C3'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.332  -9.740  15.615  0.75 17.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 1 
HETATM 2793 O "O3'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.319  -10.006 16.996  0.75 26.21 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 1 
HETATM 2794 O O3A   A AR6 B-2 2 .   ? -5.566  -13.579 12.818  0.75 8.01  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   1 
HETATM 2795 C C3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.724  -14.299 7.980   0.75 5.95  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   1 
HETATM 2796 O O3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.625  -14.918 6.691   0.75 6.58  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   1 
HETATM 2797 C "C4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.076  -10.010 14.880  0.75 16.94 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 1 
HETATM 2798 O "O4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.145  -9.160  13.746  0.75 15.88 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 1 
HETATM 2799 C C4D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.234  -15.288 8.991   0.75 6.61  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   1 
HETATM 2800 O O4D   A AR6 B-2 2 .   ? -8.686  -15.143 8.953   0.75 6.35  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   1 
HETATM 2801 C "C5'" A AR6 B-2 2 .   ? -2.854  -11.488 14.576  0.75 16.86 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 1 
HETATM 2802 O "O5'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.921  -11.987 13.868  0.75 13.39 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 1 
HETATM 2803 C C5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.757  -15.104 10.386  0.75 6.73  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   1 
HETATM 2804 O O5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.758  -13.683 10.708  0.75 7.84  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   1 
HETATM 2805 C C1    . GOL C-2 3 .   ? 4.061   -8.297  6.904   0.75 27.79 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C1    1 
HETATM 2806 O O1    . GOL C-2 3 .   ? 4.222   -8.025  8.270   0.75 48.92 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O1    1 
HETATM 2807 C C2    . GOL C-2 3 .   ? 4.248   -9.788  6.663   0.75 23.46 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C2    1 
HETATM 2808 O O2    . GOL C-2 3 .   ? 5.069   -10.486 7.569   0.75 21.29 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O2    1 
HETATM 2809 C C3    . GOL C-2 3 .   ? 4.572   -10.159 5.221   0.75 21.53 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C3    1 
HETATM 2810 O O3    . GOL C-2 3 .   ? 4.402   -11.550 5.077   0.75 18.84 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O3    1 
HETATM 2811 O O     . HOH D   4 .   ? -10.406 -16.691 -3.854  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 2812 O O     . HOH D   4 .   ? -12.160 -10.762 1.969   1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 2813 O O     . HOH D   4 .   ? -8.947  -17.945 -8.413  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 2814 O O     . HOH D   4 .   ? -0.311  -12.915 -8.892  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 2815 O O     . HOH D   4 .   ? -3.244  -20.412 -11.654 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 2816 O O     . HOH D   4 .   ? -8.741  -18.478 -12.223 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 2817 O O     . HOH D   4 .   ? -6.631  -10.220 -7.446  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 2818 O O     . HOH D   4 .   ? -14.774 -25.363 -12.802 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 2819 O O     . HOH D   4 .   ? -11.335 -15.036 -5.743  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 2820 O O     . HOH D   4 .   ? -20.155 -8.822  -19.481 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 2821 O O     . HOH D   4 .   ? -25.713 -11.530 -10.901 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 2822 O O     . HOH D   4 .   ? -2.116  -24.829 -1.923  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 2823 O O     . HOH D   4 .   ? -19.563 -17.918 -21.216 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 2824 O O     . HOH D   4 .   ? -15.077 -7.098  -3.172  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 2825 O O     . HOH D   4 .   ? -14.460 -37.810 -11.507 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 2826 O O     A HOH D   4 .   ? -8.185  -16.399 -13.929 0.75 9.88  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 2827 O O     B HOH D   4 .   ? -8.816  -14.915 -14.434 0.25 8.45  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 2828 O O     . HOH D   4 .   ? -6.346  -10.259 9.904   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 2829 O O     . HOH D   4 .   ? -19.698 -35.214 -15.133 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 2830 O O     . HOH D   4 .   ? -11.715 -38.125 -3.515  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 2831 O O     . HOH D   4 .   ? -3.546  -28.477 -19.755 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     1 
HETATM 2832 O O     . HOH D   4 .   ? -28.894 -18.544 -10.201 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     1 
HETATM 2833 O O     . HOH D   4 .   ? -15.009 -0.689  8.674   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     1 
HETATM 2834 O O     . HOH D   4 .   ? -8.744  -18.241 -5.494  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     1 
HETATM 2835 O O     . HOH D   4 .   ? -20.907 -34.574 -18.570 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     1 
HETATM 2836 O O     . HOH D   4 .   ? -25.336 -5.149  -15.310 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     1 
HETATM 2837 O O     . HOH D   4 .   ? -21.191 -28.667 -14.077 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 2838 O O     . HOH D   4 .   ? -11.138 -12.915 -18.608 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     1 
HETATM 2839 O O     . HOH D   4 .   ? -25.597 -34.085 -0.733  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     1 
HETATM 2840 O O     . HOH D   4 .   ? -27.699 -10.144 -17.152 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     1 
HETATM 2841 O O     . HOH D   4 .   ? -18.054 -6.652  -2.943  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     1 
HETATM 2842 O O     . HOH D   4 .   ? -8.293  -36.252 -14.649 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     1 
HETATM 2843 O O     A HOH D   4 .   ? -14.808 -33.930 -21.829 0.40 13.02 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2844 O O     B HOH D   4 .   ? -13.548 -34.846 -20.829 0.40 20.30 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2845 O O     C HOH D   4 .   ? -13.388 -32.777 -20.351 0.20 12.81 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2846 O O     . HOH D   4 .   ? -21.820 -18.879 -19.999 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     1 
HETATM 2847 O O     . HOH D   4 .   ? -27.998 -6.592  -16.081 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     1 
HETATM 2848 O O     . HOH D   4 .   ? -27.883 -10.492 -14.639 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     1 
HETATM 2849 O O     A HOH D   4 .   ? -14.738 -11.827 -14.796 0.75 11.58 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     1 
HETATM 2850 O O     . HOH D   4 .   ? -14.469 -1.872  1.758   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     1 
HETATM 2851 O O     . HOH D   4 .   ? -13.639 -2.191  -2.607  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     1 
HETATM 2852 O O     . HOH D   4 .   ? -7.010  9.622   2.140   1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     1 
HETATM 2853 O O     . HOH D   4 .   ? -9.551  -7.889  11.093  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     1 
HETATM 2854 O O     A HOH D   4 .   ? -9.728  -5.076  -7.940  0.50 10.33 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     1 
HETATM 2855 O O     . HOH D   4 .   ? -19.847 -8.146  -4.426  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     1 
HETATM 2856 O O     . HOH D   4 .   ? -25.711 -16.241 -0.974  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     1 
HETATM 2857 O O     . HOH D   4 .   ? -26.450 -18.706 -1.853  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     1 
HETATM 2858 O O     . HOH D   4 .   ? -23.124 -30.378 -12.803 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     1 
HETATM 2859 O O     . HOH D   4 .   ? -26.249 -24.223 -13.754 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     1 
HETATM 2860 O O     . HOH D   4 .   ? -24.138 -30.038 -17.540 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     1 
HETATM 2861 O O     . HOH D   4 .   ? 1.537   -31.011 -14.583 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     1 
HETATM 2862 O O     . HOH D   4 .   ? 0.626   -17.802 -17.352 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     1 
HETATM 2863 O O     . HOH D   4 .   ? 3.580   -23.564 -10.915 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     1 
HETATM 2864 O O     . HOH D   4 .   ? 0.789   -25.279 -8.004  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     1 
HETATM 2865 O O     . HOH D   4 .   ? 3.073   -27.964 -5.057  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     1 
HETATM 2866 O O     . HOH D   4 .   ? 0.561   -29.585 -2.487  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     1 
HETATM 2867 O O     . HOH D   4 .   ? 6.638   -15.199 -10.763 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     1 
HETATM 2868 O O     . HOH D   4 .   ? 4.408   -18.272 -2.437  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     1 
HETATM 2869 O O     . HOH D   4 .   ? -11.859 -8.614  -15.741 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     1 
HETATM 2870 O O     . HOH D   4 .   ? -25.958 -18.552 -18.153 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 2871 O O     . HOH D   4 .   ? -20.374 -16.057 -23.463 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     1 
HETATM 2872 O O     A HOH D   4 .   ? -17.311 -12.152 -23.492 0.60 25.65 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2873 O O     B HOH D   4 .   ? -18.653 -11.499 -22.548 0.40 13.66 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2874 O O     . HOH D   4 .   ? -4.821  -11.799 -14.232 0.75 15.69 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     1 
HETATM 2875 O O     . HOH D   4 .   ? -19.435 -27.470 -27.863 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     1 
HETATM 2876 O O     . HOH D   4 .   ? -17.196 -22.638 -32.203 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     1 
HETATM 2877 O O     . HOH D   4 .   ? -26.330 -22.739 -3.085  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     1 
HETATM 2878 O O     . HOH D   4 .   ? -29.211 -19.852 -7.115  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     1 
HETATM 2879 O O     . HOH D   4 .   ? -9.989  -17.302 0.000   0.25 7.72  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     1 
HETATM 2880 O O     . HOH D   4 .   ? -15.346 -39.761 -5.798  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     1 
HETATM 2881 O O     . HOH D   4 .   ? -17.825 -37.828 -11.531 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     1 
HETATM 2882 O O     . HOH D   4 .   ? -25.412 -25.736 -3.715  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     1 
HETATM 2883 O O     . HOH D   4 .   ? -22.053 -35.646 -4.054  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     1 
HETATM 2884 O O     . HOH D   4 .   ? -11.966 3.818   -2.205  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     1 
HETATM 2885 O O     A HOH D   4 .   ? -14.446 -2.166  -6.686  0.50 23.35 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 2886 O O     B HOH D   4 .   ? -16.241 -2.792  -5.714  0.50 40.66 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 2887 O O     . HOH D   4 .   ? -3.859  11.554  4.366   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     1 
HETATM 2888 O O     . HOH D   4 .   ? -3.741  16.218  4.114   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     1 
HETATM 2889 O O     . HOH D   4 .   ? -1.971  6.303   -4.997  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     1 
HETATM 2890 O O     A HOH D   4 .   ? -9.500  -3.474  -10.385 0.50 21.20 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     1 
HETATM 2891 O O     . HOH D   4 .   ? -8.469  0.711   15.193  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     1 
HETATM 2892 O O     . HOH D   4 .   ? -17.265 -4.027  -9.797  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     1 
HETATM 2893 O O     . HOH D   4 .   ? -21.643 -33.709 -15.364 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     1 
HETATM 2894 O O     . HOH D   4 .   ? -21.162 -29.520 -19.504 0.85 30.39 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     1 
HETATM 2895 O O     . HOH D   4 .   ? -25.712 -23.983 -23.292 0.50 27.67 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     1 
HETATM 2896 O O     . HOH D   4 .   ? -6.701  -14.058 -15.654 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     1 
HETATM 2897 O O     . HOH D   4 .   ? -8.773  -10.635 -17.935 0.75 18.17 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     1 
HETATM 2898 O O     . HOH D   4 .   ? -1.978  -12.547 -13.702 0.75 27.93 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     1 
HETATM 2899 O O     . HOH D   4 .   ? 0.229   -22.587 -16.617 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     1 
HETATM 2900 O O     . HOH D   4 .   ? -13.585 -17.108 -31.134 0.50 26.96 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     1 
HETATM 2901 O O     . HOH D   4 .   ? -27.854 -22.929 -5.347  1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     1 
HETATM 2902 O O     . HOH D   4 .   ? -21.389 -8.031  1.637   1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     1 
HETATM 2903 O O     . HOH D   4 .   ? -7.485  -38.572 -1.927  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     1 
HETATM 2904 O O     B HOH D   4 .   ? -15.889 -13.139 -24.770 0.40 23.78 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     1 
HETATM 2905 O O     . HOH D   4 .   ? -11.228 -41.797 -6.058  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     1 
HETATM 2906 O O     . HOH D   4 .   ? -27.006 -26.844 -2.515  1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     1 
HETATM 2907 O O     . HOH D   4 .   ? -19.702 -33.326 -27.144 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     1 
HETATM 2908 O O     . HOH D   4 .   ? -12.070 -23.096 -26.604 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     1 
HETATM 2909 O O     . HOH D   4 .   ? -30.538 -21.547 -12.376 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     1 
HETATM 2910 O O     . HOH D   4 .   ? -17.210 -6.292  -0.221  1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     1 
HETATM 2911 O O     . HOH D   4 .   ? -25.442 -28.745 -7.962  1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     1 
HETATM 2912 O O     . HOH D   4 .   ? -16.822 -41.367 -7.721  1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     1 
HETATM 2913 O O     . HOH D   4 .   ? -8.792  -40.679 -4.900  1.00 88.07 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     1 
HETATM 2914 O O     . HOH D   4 .   ? 2.725   -28.144 -10.705 0.60 62.13 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     1 
HETATM 2915 O O     A HOH D   4 .   ? -1.401  -14.452 -15.192 0.75 27.33 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     1 
HETATM 2916 O O     . HOH D   4 .   ? -25.448 -13.335 -8.985  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     1 
HETATM 2917 O O     . HOH D   4 .   ? -25.799 -11.971 1.249   1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     1 
HETATM 2918 O O     B HOH D   4 .   ? -8.970  -11.948 -7.529  0.25 14.04 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     1 
HETATM 2919 O O     B HOH D   4 .   ? -6.827  -13.867 -6.879  0.25 8.86  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     1 
HETATM 2920 O O     B HOH D   4 .   ? -8.262  -14.106 -12.016 0.25 13.63 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     1 
HETATM 2921 O O     B HOH D   4 .   ? -2.251  -7.799  -8.860  0.25 13.89 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     1 
HETATM 2922 O O     A HOH D   4 .   ? -12.139 -11.427 -16.202 0.75 24.47 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     1 
HETATM 2923 O O     B HOH D   4 .   ? -9.842  -14.720 -9.345  0.25 15.49 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     1 
HETATM 2924 O O     . HOH D   4 .   ? -7.895  2.762   -7.465  0.40 28.73 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     1 
HETATM 2925 O O     . HOH D   4 .   ? -20.520 -28.332 -17.151 0.85 18.66 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     1 
HETATM 2926 O O     . HOH D   4 .   ? 3.356   -25.789 -8.012  1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     1 
HETATM 2927 O O     . HOH D   4 .   ? -19.756 -3.815  -11.169 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     1 
HETATM 2928 O O     . HOH D   4 .   ? -28.903 -18.503 -2.785  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     1 
HETATM 2929 O O     . HOH D   4 .   ? -11.103 2.961   -5.743  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     1 
HETATM 2930 O O     . HOH D   4 .   ? -18.306 -39.964 -8.805  1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     1 
HETATM 2931 O O     A HOH D   4 .   ? -1.006  -28.270 -15.554 0.60 23.79 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     1 
HETATM 2932 O O     . HOH D   4 .   ? -7.537  -20.861 -22.783 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     1 
HETATM 2933 O O     . HOH D   4 .   ? -20.088 -37.103 -0.058  0.50 26.85 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     1 
HETATM 2934 O O     . HOH D   4 .   ? -7.949  -7.343  -18.495 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     1 
HETATM 2935 O O     . HOH D   4 .   ? -10.337 -6.789  -17.275 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     1 
HETATM 2936 O O     . HOH D   4 .   ? -28.059 -11.792 -12.435 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     1 
HETATM 2937 O O     . HOH D   4 .   ? -8.350  -7.052  16.056  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     1 
HETATM 2938 O O     . HOH D   4 .   ? -24.092 -3.683  -12.417 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     1 
HETATM 2939 O O     . HOH D   4 .   ? -3.843  -36.198 3.315   1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O     1 
HETATM 2940 O O     B HOH D   4 .   ? -5.757  -19.062 -13.355 0.25 9.87  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O     1 
HETATM 2941 O O     . HOH D   4 .   ? -22.257 -31.124 -15.053 0.85 28.24 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O     1 
HETATM 2942 O O     . HOH D   4 .   ? -9.484  -4.456  -13.716 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O     1 
HETATM 2943 O O     . HOH D   4 .   ? -24.528 -21.908 -23.385 0.50 32.47 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O     1 
HETATM 2944 O O     . HOH D   4 .   ? -14.252 -39.123 -15.757 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O     1 
HETATM 2945 O O     . HOH D   4 .   ? -6.935  6.175   9.699   1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O     1 
HETATM 2946 O O     . HOH D   4 .   ? -0.941  0.012   11.060  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O     1 
HETATM 2947 O O     . HOH D   4 .   ? -20.483 -30.010 -22.258 0.60 33.04 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O     1 
HETATM 2948 O O     . HOH D   4 .   ? 7.096   -21.531 -10.235 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O     1 
HETATM 2949 O O     . HOH D   4 .   ? 8.487   -16.733 -11.108 1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O     1 
HETATM 2950 O O     . HOH D   4 .   ? -29.880 -13.539 -10.735 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O     1 
HETATM 2951 O O     . HOH D   4 .   ? -27.527 -13.592 -7.623  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O     1 
HETATM 2952 O O     . HOH D   4 .   ? -24.920 -9.643  -6.375  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O     1 
HETATM 2953 O O     . HOH D   4 .   ? -10.136 -20.131 -25.478 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O     1 
HETATM 2954 O O     . HOH D   4 .   ? -28.274 -16.882 -11.650 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O     1 
HETATM 2955 O O     . HOH D   4 .   ? -23.565 -12.655 -0.880  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O     1 
HETATM 2956 O O     . HOH D   4 .   ? -27.501 -26.568 -7.868  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O     1 
HETATM 2957 O O     . HOH D   4 .   ? 2.500   -21.730 -16.249 1.00 58.66 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O     1 
HETATM 2958 O O     . HOH D   4 .   ? -6.963  -13.732 -25.191 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O     1 
HETATM 2959 O O     . HOH D   4 .   ? -19.904 -37.043 -10.975 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O     1 
HETATM 2960 O O     . HOH D   4 .   ? -17.578 -39.763 -13.460 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A   O     1 
HETATM 2961 O O     . HOH D   4 .   ? -26.973 -33.637 -2.505  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A   O     1 
HETATM 2962 O O     . HOH D   4 .   ? -28.523 -35.101 -6.786  1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A   O     1 
HETATM 2963 O O     . HOH D   4 .   ? -21.734 -37.608 1.616   1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A   O     1 
HETATM 2964 O O     . HOH D   4 .   ? -23.965 -34.341 -10.988 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A   O     1 
HETATM 2965 O O     . HOH D   4 .   ? -15.163 0.804   -1.127  1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A   O     1 
HETATM 2966 O O     . HOH D   4 .   ? -3.005  13.341  0.970   1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A   O     1 
HETATM 2967 O O     . HOH D   4 .   ? -28.149 -18.051 -15.775 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A   O     1 
HETATM 2968 O O     A HOH D   4 .   ? -7.174  -39.356 -13.302 0.50 28.13 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A   O     1 
HETATM 2969 O O     . HOH D   4 .   ? -7.581  -41.413 -15.129 0.50 44.36 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A   O     1 
HETATM 2970 O O     . HOH D-2 4 .   ? -9.252  -17.357 3.854   1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 2971 O O     . HOH D-2 4 .   ? -3.240  -15.912 -1.969  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 2972 O O     . HOH D-2 4 .   ? -11.067 -16.721 8.413   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 2973 O O     . HOH D-2 4 .   ? -11.029 -6.727  8.892   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 2974 O O     . HOH D-2 4 .   ? -16.055 -13.015 11.654  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 2975 O O     . HOH D-2 4 .   ? -11.632 -16.809 12.223  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 2976 O O     . HOH D-2 4 .   ? -5.535  -10.853 7.446   1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 2977 O O     . HOH D-2 4 .   ? -14.578 -25.476 12.802  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 2978 O O     . HOH D-2 4 .   ? -7.354  -17.334 5.743   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 2979 O O     . HOH D-2 4 .   ? 2.437   -21.866 19.481  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 2980 O O     . HOH D-2 4 .   ? 2.871   -28.033 10.901  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 2981 O O     . HOH D-2 4 .   ? -20.445 -14.247 1.923   1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 2982 O O     . HOH D-2 4 .   ? -5.736  -25.901 21.216  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 2983 O O     . HOH D-2 4 .   ? 1.391   -16.606 3.172   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 2984 O O     . HOH D-2 4 .   ? -25.514 -31.428 11.507  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 2985 O O     A HOH D-2 4 .   ? -10.109 -15.288 13.929  0.75 9.88  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 2986 O O     B HOH D-2 4 .   ? -8.509  -15.092 14.434  0.25 8.45  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 2987 O O     . HOH D-2 4 .   ? -5.712  -10.625 -9.904  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 2988 O O     . HOH D-2 4 .   ? -20.647 -34.666 15.133  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 2989 O O     . HOH D-2 4 .   ? -27.160 -29.208 3.515   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
HETATM 2990 O O     . HOH D-2 4 .   ? -22.889 -17.309 19.755  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     1 
HETATM 2991 O O     . HOH D-2 4 .   ? -1.613  -34.295 10.201  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     1 
HETATM 2992 O O     . HOH D-2 4 .   ? 6.908   -13.343 -8.674  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     1 
HETATM 2993 O O     . HOH D-2 4 .   ? -11.425 -16.693 5.494   1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     1 
HETATM 2994 O O     . HOH D-2 4 .   ? -19.488 -35.393 18.570  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     1 
HETATM 2995 O O     . HOH D-2 4 .   ? 8.209   -24.516 15.310  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     1 
HETATM 2996 O O     . HOH D-2 4 .   ? -14.231 -32.685 14.077  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 2997 O O     . HOH D-2 4 .   ? -5.616  -16.103 18.608  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     1 
HETATM 2998 O O     . HOH D-2 4 .   ? -16.720 -39.210 0.733   1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     1 
HETATM 2999 O O     . HOH D-2 4 .   ? 5.065   -29.060 17.152  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     1 
HETATM 3000 O O     . HOH D-2 4 .   ? 3.266   -18.961 2.943   1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     1 
HETATM 3001 O O     . HOH D-2 4 .   ? -27.249 -25.308 14.649  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     1 
HETATM 3002 O O     A HOH D-2 4 .   ? -21.980 -29.789 21.829  0.40 13.02 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 3003 O O     B HOH D-2 4 .   ? -23.404 -29.156 20.829  0.40 20.30 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 3004 O O     C HOH D-2 4 .   ? -21.692 -27.983 20.351  0.20 12.81 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 3005 O O     . HOH D-2 4 .   ? -5.440  -28.336 19.999  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     1 
HETATM 3006 O O     . HOH D-2 4 .   ? 8.290   -27.543 16.081  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     1 
HETATM 3007 O O     . HOH D-2 4 .   ? 4.855   -29.393 14.639  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     1 
HETATM 3008 O O     A HOH D-2 4 .   ? -2.873  -18.677 14.796  0.75 11.58 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     1 
HETATM 3009 O O     . HOH D-2 4 .   ? 5.613   -13.467 -1.758  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     1 
HETATM 3010 O O     . HOH D-2 4 .   ? 4.922   -12.907 2.607   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     1 
HETATM 3011 O O     . HOH D-2 4 .   ? 11.838  -1.260  -2.140  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     1 
HETATM 3012 O O     . HOH D-2 4 .   ? -2.057  -12.216 -11.093 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     1 
HETATM 3013 O O     A HOH D-2 4 .   ? 0.468   -10.963 7.940   0.50 10.33 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     1 
HETATM 3014 O O     . HOH D-2 4 .   ? 2.869   -21.261 4.426   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     1 
HETATM 3015 O O     . HOH D-2 4 .   ? -1.210  -30.387 0.974   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     1 
HETATM 3016 O O     . HOH D-2 4 .   ? -2.975  -32.259 1.853   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     1 
HETATM 3017 O O     . HOH D-2 4 .   ? -14.746 -35.215 12.803  1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     1 
HETATM 3018 O O     . HOH D-2 4 .   ? -7.853  -34.844 13.754  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     1 
HETATM 3019 O O     . HOH D-2 4 .   ? -13.945 -35.923 17.540  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     1 
HETATM 3020 O O     . HOH D-2 4 .   ? -27.625 -14.174 14.583  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     1 
HETATM 3021 O O     . HOH D-2 4 .   ? -15.730 -8.359  17.352  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     1 
HETATM 3022 O O     . HOH D-2 4 .   ? -22.197 -8.682  10.915  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     1 
HETATM 3023 O O     . HOH D-2 4 .   ? -22.287 -11.956 8.004   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     1 
HETATM 3024 O O     . HOH D-2 4 .   ? -25.754 -11.321 5.057   1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     1 
HETATM 3025 O O     . HOH D-2 4 .   ? -25.902 -14.307 2.487   1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     1 
HETATM 3026 O O     . HOH D-2 4 .   ? -16.482 -1.851  10.763  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     1 
HETATM 3027 O O     . HOH D-2 4 .   ? -18.028 -5.319  2.437   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     1 
HETATM 3028 O O     . HOH D-2 4 .   ? -1.530  -14.577 15.741  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     1 
HETATM 3029 O O     . HOH D-2 4 .   ? -3.088  -31.756 18.153  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 3030 O O     . HOH D-2 4 .   ? -3.719  -25.673 23.463  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     1 
HETATM 3031 O O     A HOH D-2 4 .   ? -1.868  -21.068 23.492  0.60 25.65 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 3032 O O     B HOH D-2 4 .   ? -0.632  -21.903 22.548  0.40 13.66 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 3033 O O     . HOH D-2 4 .   ? -7.808  -10.075 14.232  0.75 15.69 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     1 
HETATM 3034 O O     . HOH D-2 4 .   ? -14.072 -30.566 27.863  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     1 
HETATM 3035 O O     . HOH D-2 4 .   ? -11.007 -26.211 32.203  1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     1 
HETATM 3036 O O     . HOH D-2 4 .   ? -6.528  -34.172 3.085   1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     1 
HETATM 3037 O O     . HOH D-2 4 .   ? -2.587  -35.223 7.115   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     1 
HETATM 3038 O O     . HOH D-2 4 .   ? -9.989  -17.302 0.000   0.25 7.72  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     1 
HETATM 3039 O O     . HOH D-2 4 .   ? -26.761 -33.171 5.798   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     1 
HETATM 3040 O O     . HOH D-2 4 .   ? -23.848 -34.351 11.531  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     1 
HETATM 3041 O O     . HOH D-2 4 .   ? -9.582  -34.875 3.715   1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     1 
HETATM 3042 O O     . HOH D-2 4 .   ? -19.844 -36.921 4.054   1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     1 
HETATM 3043 O O     . HOH D-2 4 .   ? 9.289   -8.454  2.205   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     1 
HETATM 3044 O O     A HOH D-2 4 .   ? 5.347   -13.594 6.686   0.50 23.35 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 3045 O O     B HOH D-2 4 .   ? 5.703   -15.461 5.714   0.50 40.66 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 3046 O O     . HOH D-2 4 .   ? 11.936  2.435   -4.366  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     1 
HETATM 3047 O O     . HOH D-2 4 .   ? 15.916  4.869   -4.114  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     1 
HETATM 3048 O O     . HOH D-2 4 .   ? 6.444   1.445   4.997   1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     1 
HETATM 3049 O O     A HOH D-2 4 .   ? 1.741   -9.964  10.385  0.50 21.20 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     1 
HETATM 3050 O O     . HOH D-2 4 .   ? 4.850   -6.979  -15.193 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     1 
HETATM 3051 O O     . HOH D-2 4 .   ? 5.145   -16.965 9.797   1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     1 
HETATM 3052 O O     . HOH D-2 4 .   ? -18.371 -35.598 15.364  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     1 
HETATM 3053 O O     . HOH D-2 4 .   ? -14.984 -33.087 19.504  0.85 30.39 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     1 
HETATM 3054 O O     . HOH D-2 4 .   ? -7.914  -34.259 23.292  0.50 27.67 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     1 
HETATM 3055 O O     . HOH D-2 4 .   ? -8.824  -12.832 15.654  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     1 
HETATM 3056 O O     . HOH D-2 4 .   ? -4.824  -12.915 17.935  0.75 18.17 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     1 
HETATM 3057 O O     . HOH D-2 4 .   ? -9.877  -7.986  13.702  0.75 27.93 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     1 
HETATM 3058 O O     . HOH D-2 4 .   ? -19.675 -11.095 16.617  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     1 
HETATM 3059 O O     . HOH D-2 4 .   ? -8.023  -20.319 31.134  0.50 26.96 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     1 
HETATM 3060 O O     . HOH D-2 4 .   ? -5.930  -35.587 5.347   1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     1 
HETATM 3061 O O     . HOH D-2 4 .   ? 3.739   -22.539 -1.637  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     1 
HETATM 3062 O O     . HOH D-2 4 .   ? -29.662 -25.768 1.927   1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     1 
HETATM 3063 O O     B HOH D-2 4 .   ? -3.434  -20.330 24.770  0.40 23.78 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     1 
HETATM 3064 O O     . HOH D-2 4 .   ? -30.583 -30.622 6.058   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     1 
HETATM 3065 O O     . HOH D-2 4 .   ? -9.745  -36.810 2.515   1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     1 
HETATM 3066 O O     . HOH D-2 4 .   ? -19.010 -33.725 27.144  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     1 
HETATM 3067 O O     . HOH D-2 4 .   ? -13.967 -22.001 26.604  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     1 
HETATM 3068 O O     . HOH D-2 4 .   ? -3.391  -37.220 12.376  1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     1 
HETATM 3069 O O     . HOH D-2 4 .   ? 3.156   -18.050 0.221   1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     1 
HETATM 3070 O O     . HOH D-2 4 .   ? -12.173 -36.406 7.962   1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     1 
HETATM 3071 O O     . HOH D-2 4 .   ? -27.414 -35.252 7.721   1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     1 
HETATM 3072 O O     . HOH D-2 4 .   ? -30.833 -27.954 4.900   1.00 88.07 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     1 
HETATM 3073 O O     . HOH D-2 4 .   ? -25.736 -11.712 10.705  0.60 62.13 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     1 
HETATM 3074 O O     A HOH D-2 4 .   ? -11.815 -8.439  15.192  0.75 27.33 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     1 
HETATM 3075 O O     . HOH D-2 4 .   ? 1.176   -28.706 8.985   1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     1 
HETATM 3076 O O     . HOH D-2 4 .   ? 2.532   -28.328 -1.249  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     1 
HETATM 3077 O O     B HOH D-2 4 .   ? -5.862  -13.742 7.529   0.25 14.04 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     1 
HETATM 3078 O O     B HOH D-2 4 .   ? -8.596  -12.846 6.879   0.25 8.86  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     1 
HETATM 3079 O O     B HOH D-2 4 .   ? -8.085  -14.208 12.016  0.25 13.63 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     1 
HETATM 3080 O O     B HOH D-2 4 .   ? -5.629  -5.849  8.860   0.25 13.89 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     1 
HETATM 3081 O O     A HOH D-2 4 .   ? -3.827  -16.226 16.202  0.75 24.47 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     1 
HETATM 3082 O O     B HOH D-2 4 .   ? -7.827  -15.883 9.345   0.25 15.49 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     1 
HETATM 3083 O O     . HOH D-2 4 .   ? 6.339   -5.456  7.465   0.40 28.73 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     1 
HETATM 3084 O O     . HOH D-2 4 .   ? -14.276 -31.937 17.151  0.85 18.66 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     1 
HETATM 3085 O O     . HOH D-2 4 .   ? -24.012 -9.988  8.012   1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     1 
HETATM 3086 O O     . HOH D-2 4 .   ? 6.574   -19.017 11.169  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     1 
HETATM 3087 O O     . HOH D-2 4 .   ? -1.573  -34.282 2.785   1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     1 
HETATM 3088 O O     . HOH D-2 4 .   ? 8.116   -8.135  5.743   1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     1 
HETATM 3089 O O     . HOH D-2 4 .   ? -25.457 -35.835 8.805   1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     1 
HETATM 3090 O O     A HOH D-2 4 .   ? -23.980 -15.006 15.554  0.60 23.79 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     1 
HETATM 3091 O O     . HOH D-2 4 .   ? -14.298 -16.958 22.783  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     1 
HETATM 3092 O O     . HOH D-2 4 .   ? -22.088 -35.948 0.058   0.50 26.85 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     1 
HETATM 3093 O O     . HOH D-2 4 .   ? -2.385  -10.556 18.495  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     1 
HETATM 3094 O O     . HOH D-2 4 .   ? -0.711  -12.347 17.275  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     1 
HETATM 3095 O O     . HOH D-2 4 .   ? 3.817   -30.196 12.435  1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     1 
HETATM 3096 O O     . HOH D-2 4 .   ? -1.932  -10.757 -16.056 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     1 
HETATM 3097 O O     . HOH D-2 4 .   ? 8.856   -22.706 12.417  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     1 
HETATM 3098 O O     . HOH D-2 4 .   ? -29.427 -21.427 -3.315  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O     1 
HETATM 3099 O O     B HOH D-2 4 .   ? -13.630 -14.517 13.355  0.25 9.87  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O     1 
HETATM 3100 O O     . HOH D-2 4 .   ? -15.826 -34.837 15.053  0.85 28.24 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O     1 
HETATM 3101 O O     . HOH D-2 4 .   ? 0.883   -10.441 13.716  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O     1 
HETATM 3102 O O     . HOH D-2 4 .   ? -6.709  -32.196 23.385  0.50 32.47 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O     1 
HETATM 3103 O O     . HOH D-2 4 .   ? -26.756 -31.904 15.757  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O     1 
HETATM 3104 O O     . HOH D-2 4 .   ? 8.815   -2.918  -9.699  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O     1 
HETATM 3105 O O     . HOH D-2 4 .   ? 0.481   -0.809  -11.060 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O     1 
HETATM 3106 O O     . HOH D-2 4 .   ? -15.748 -32.744 22.258  0.60 33.04 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O     1 
HETATM 3107 O O     . HOH D-2 4 .   ? -22.194 -4.620  10.235  1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O     1 
HETATM 3108 O O     . HOH D-2 4 .   ? -18.735 -1.017  11.108  1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O     1 
HETATM 3109 O O     . HOH D-2 4 .   ? 3.215   -32.646 10.735  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O     1 
HETATM 3110 O O     . HOH D-2 4 .   ? 1.992   -30.635 7.623   1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O     1 
HETATM 3111 O O     . HOH D-2 4 .   ? 4.109   -26.403 6.375   1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O     1 
HETATM 3112 O O     . HOH D-2 4 .   ? -12.366 -18.844 25.478  1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O     1 
HETATM 3113 O O     . HOH D-2 4 .   ? -0.483  -32.927 11.650  1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O     1 
HETATM 3114 O O     . HOH D-2 4 .   ? 0.823   -26.735 0.880   1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O     1 
HETATM 3115 O O     . HOH D-2 4 .   ? -9.258  -37.101 7.868   1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O     1 
HETATM 3116 O O     . HOH D-2 4 .   ? -20.069 -8.700  16.249  1.00 58.66 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O     1 
HETATM 3117 O O     . HOH D-2 4 .   ? -8.411  -12.896 25.191  1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O     1 
HETATM 3118 O O     . HOH D-2 4 .   ? -22.128 -35.759 10.975  1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O     1 
HETATM 3119 O O     . HOH D-2 4 .   ? -25.647 -35.104 13.460  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A-2 O     1 
HETATM 3120 O O     . HOH D-2 4 .   ? -15.644 -40.178 2.505   1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A-2 O     1 
HETATM 3121 O O     . HOH D-2 4 .   ? -16.137 -42.252 6.786   1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A-2 O     1 
HETATM 3122 O O     . HOH D-2 4 .   ? -21.702 -37.626 -1.616  1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A-2 O     1 
HETATM 3123 O O     . HOH D-2 4 .   ? -17.758 -37.925 10.988  1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A-2 O     1 
HETATM 3124 O O     . HOH D-2 4 .   ? 8.278   -12.730 1.127   1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A-2 O     1 
HETATM 3125 O O     . HOH D-2 4 .   ? 13.056  4.068   -0.970  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A-2 O     1 
HETATM 3126 O O     . HOH D-2 4 .   ? -1.558  -33.403 15.775  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A-2 O     1 
HETATM 3127 O O     A HOH D-2 4 .   ? -30.496 -25.891 13.302  0.50 28.13 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A-2 O     1 
HETATM 3128 O O     . HOH D-2 4 .   ? -32.074 -27.272 15.129  0.50 44.36 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A-2 O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N     . GLU A   10  ? 0.6182 0.4652 0.7865 0.0522  0.2495  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     
2    C CA    . GLU A   10  ? 0.5450 0.2778 0.7368 -0.0023 0.1598  -0.2098 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    
3    C C     . GLU A   10  ? 0.4137 0.2973 0.3905 -0.0100 -0.0491 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     
5    C CB    . GLU A   10  ? 0.4405 0.3216 1.0470 -0.1011 0.1227  -0.3510 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    
6    N N     . ARG A   11  ? 0.4275 0.1969 0.3979 -0.0469 -0.0255 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     
7    C CA    . ARG A   11  ? 0.4187 0.1453 0.3668 -0.0530 -0.0306 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    
8    C C     . ARG A   11  ? 0.3930 0.0956 0.4817 -0.0107 -0.0399 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     
9    O O     . ARG A   11  ? 0.3837 0.1187 0.3862 0.0070  -0.0014 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     
10   C CB    . ARG A   11  ? 0.4185 0.1586 0.3483 -0.0617 -0.0361 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    
11   C CG    . ARG A   11  ? 0.4151 0.1212 0.3188 -0.0111 -0.1072 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    
12   C CD    . ARG A   11  ? 0.3435 0.1016 0.3128 0.0073  -0.0104 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    
13   N NE    . ARG A   11  ? 0.2536 0.1543 0.3242 -0.0016 0.0036  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    
14   C CZ    . ARG A   11  ? 0.3279 0.1112 0.2542 0.0034  -0.0392 0.0224  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    
15   N NH1   . ARG A   11  ? 0.2274 0.1616 0.2371 0.0297  0.0402  0.0289  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   
16   N NH2   . ARG A   11  ? 0.2883 0.1517 0.2560 0.0112  0.0231  0.0383  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   
17   N N     . THR A   12  ? 0.3937 0.0963 0.3232 -0.0241 -0.0484 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     
18   C CA    A THR A   12  ? 0.4242 0.0822 0.3685 -0.0674 -0.0553 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
19   C CA    B THR A   12  ? 0.3990 0.0962 0.3481 -0.0333 -0.0677 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
20   C C     . THR A   12  ? 0.3601 0.0821 0.3116 -0.0592 -0.0686 0.0124  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     
21   O O     . THR A   12  ? 0.3932 0.1010 0.3176 -0.0322 0.0138  0.0363  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     
22   C CB    A THR A   12  ? 0.4801 0.1416 0.3182 -0.0916 -0.0917 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
23   C CB    B THR A   12  ? 0.3566 0.1384 0.3304 -0.0129 -0.0401 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
24   O OG1   A THR A   12  ? 0.4909 0.1658 0.5095 -0.0592 -0.1492 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
25   O OG1   B THR A   12  ? 0.5653 0.2030 0.3792 -0.1809 -0.1280 0.0329  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
26   C CG2   A THR A   12  ? 0.4742 0.1488 0.4583 -0.1339 -0.0705 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
27   C CG2   B THR A   12  ? 0.6360 0.2358 0.5480 -0.0391 -0.2449 0.1591  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
28   N N     . TYR A   13  ? 0.4163 0.0800 0.3303 -0.0721 -0.0625 0.0239  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     
29   C CA    . TYR A   13  ? 0.3793 0.0970 0.2947 -0.0960 -0.0818 0.0166  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    
30   C C     . TYR A   13  ? 0.3857 0.1051 0.3440 -0.0967 -0.0730 0.0390  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     
31   O O     . TYR A   13  ? 0.4069 0.1026 0.5607 -0.1107 -0.0597 0.0149  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     
32   C CB    . TYR A   13  ? 0.4178 0.1181 0.3343 -0.1002 -0.1085 0.0542  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    
33   C CG    . TYR A   13  ? 0.3763 0.0927 0.3987 -0.0556 -0.1185 0.0240  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    
34   C CD1   . TYR A   13  ? 0.4474 0.0691 0.3414 -0.0578 -0.0717 0.0202  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   
35   C CD2   . TYR A   13  ? 0.3417 0.0946 0.2883 -0.0532 -0.0742 0.0269  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   
36   C CE1   . TYR A   13  ? 0.4894 0.0807 0.3162 -0.0650 0.0627  0.0004  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   
37   C CE2   . TYR A   13  ? 0.3394 0.1016 0.2833 -0.0494 -0.0362 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   
38   C CZ    . TYR A   13  ? 0.3906 0.0803 0.2677 -0.0420 -0.0029 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    
39   O OH    . TYR A   13  ? 0.3824 0.0884 0.3411 -0.0150 0.0266  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    
40   N N     . LEU A   14  ? 0.3723 0.1044 0.2671 -0.0984 -0.0610 0.0144  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     
41   C CA    . LEU A   14  ? 0.3629 0.1289 0.2802 -0.1272 -0.0659 0.0102  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    
42   C C     . LEU A   14  ? 0.3371 0.1363 0.2759 -0.1285 -0.0683 0.0407  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     
43   O O     . LEU A   14  ? 0.3709 0.1953 0.3291 -0.1668 -0.0327 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     
44   C CB    . LEU A   14  ? 0.3216 0.1761 0.2393 -0.1322 -0.0694 0.0049  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    
45   C CG    . LEU A   14  ? 0.3585 0.1811 0.2528 -0.1243 -0.0834 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    
46   C CD1   . LEU A   14  ? 0.5844 0.1734 0.2696 -0.0528 -0.1413 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   
47   C CD2   . LEU A   14  ? 0.3292 0.1594 0.2710 -0.1053 -0.0836 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   
48   N N     . TYR A   15  ? 0.3715 0.1411 0.2336 -0.1420 -0.0732 0.0492  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     
49   C CA    . TYR A   15  ? 0.3207 0.1503 0.2274 -0.1306 -0.0568 0.0742  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    
50   C C     . TYR A   15  ? 0.3605 0.1343 0.2361 -0.1512 -0.0844 0.0684  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     
51   O O     . TYR A   15  ? 0.3085 0.1342 0.2589 -0.1214 -0.0808 0.0776  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     
52   C CB    . TYR A   15  ? 0.3998 0.1396 0.2497 -0.1078 -0.0841 0.0660  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    
53   C CG    . TYR A   15  ? 0.3715 0.1364 0.2715 -0.1157 -0.0666 0.0583  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    
54   C CD1   . TYR A   15  ? 0.3906 0.1678 0.2603 -0.1439 -0.0830 0.0729  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   
55   C CD2   . TYR A   15  ? 0.2919 0.1258 0.2470 -0.0795 -0.0735 0.0621  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   
56   C CE1   . TYR A   15  ? 0.3214 0.1854 0.2875 -0.1104 -0.0729 0.0565  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   
57   C CE2   . TYR A   15  ? 0.2516 0.1488 0.2522 -0.0530 -0.0695 0.0592  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   
58   C CZ    . TYR A   15  ? 0.3295 0.1168 0.2586 -0.0643 -0.0428 0.0569  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    
59   O OH    . TYR A   15  ? 0.4274 0.1920 0.2479 -0.0948 -0.0318 0.0479  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    
60   N N     . ARG A   16  ? 0.3442 0.1150 0.2465 -0.1095 -0.0796 0.0599  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     
61   C CA    A ARG A   16  ? 0.3220 0.1284 0.2375 -0.0911 -0.0631 0.0727  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
62   C CA    B ARG A   16  ? 0.3143 0.1276 0.2440 -0.0830 -0.0618 0.0723  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
63   C C     . ARG A   16  ? 0.3426 0.1369 0.2177 -0.1038 -0.0668 0.0710  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     
64   O O     . ARG A   16  ? 0.4029 0.1707 0.2354 -0.1355 -0.0387 0.0802  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     
65   C CB    A ARG A   16  ? 0.3525 0.1543 0.3628 -0.0583 -0.0625 0.0799  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
66   C CB    B ARG A   16  ? 0.3614 0.1408 0.3706 -0.0584 -0.0631 0.0862  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
67   C CG    A ARG A   16  ? 0.3038 0.1730 0.4297 -0.0586 -0.0291 0.0763  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
68   C CG    B ARG A   16  ? 0.2860 0.1550 0.4230 -0.0412 -0.0518 0.0945  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
69   C CD    A ARG A   16  ? 0.3160 0.2308 0.5646 -0.0185 0.0091  0.1335  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
70   C CD    B ARG A   16  ? 0.2831 0.2236 0.5697 0.0112  -0.0403 0.1430  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
71   N NE    A ARG A   16  ? 0.3609 0.2628 0.6541 0.0088  0.0715  0.1374  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
72   N NE    B ARG A   16  ? 0.3445 0.2701 0.6708 0.0310  0.0508  0.1599  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
73   C CZ    A ARG A   16  ? 0.2300 0.3015 0.7517 0.0790  0.0260  0.1273  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
74   C CZ    B ARG A   16  ? 0.2983 0.2869 0.7126 0.0639  -0.0123 0.1198  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
75   N NH1   A ARG A   16  ? 0.3322 0.1499 1.2075 0.0538  0.2507  0.0565  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
76   N NH1   B ARG A   16  ? 0.3372 0.4260 0.6351 0.0965  0.0359  0.2142  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
77   N NH2   A ARG A   16  ? 0.2722 0.3940 0.6324 0.0895  0.0111  0.1845  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
78   N NH2   B ARG A   16  ? 0.5062 0.2288 0.6965 -0.0005 -0.0720 0.2008  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
79   N N     . GLY A   17  ? 0.2927 0.1376 0.2423 -0.0923 -0.0497 0.0678  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     
80   C CA    . GLY A   17  ? 0.3756 0.1494 0.2335 -0.0987 -0.0429 0.0544  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    
81   C C     . GLY A   17  ? 0.3638 0.1729 0.1982 -0.0911 -0.0429 0.0827  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     
82   O O     . GLY A   17  ? 0.3595 0.1813 0.2508 -0.0920 -0.0310 0.0487  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     
83   N N     . ARG A   18  ? 0.3331 0.1543 0.2046 -0.0920 -0.0756 0.0836  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     
84   C CA    . ARG A   18  ? 0.3266 0.2137 0.1653 -0.1280 -0.0523 0.0860  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    
85   C C     . ARG A   18  ? 0.3475 0.1813 0.1774 -0.1232 -0.0310 0.0656  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     
86   O O     . ARG A   18  ? 0.3352 0.2209 0.2234 -0.1281 -0.0254 0.0635  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     
87   C CB    . ARG A   18  ? 0.3722 0.2060 0.1973 -0.1153 -0.0149 0.0945  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    
88   C CG    . ARG A   18  ? 0.4544 0.3211 0.2449 -0.0643 -0.0666 0.0026  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    
89   C CD    . ARG A   18  ? 0.7601 0.4972 0.3263 -0.2775 0.1248  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CD    
90   N NE    . ARG A   18  ? 0.6942 0.5845 0.3182 -0.2984 0.0843  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NE    
91   C CZ    . ARG A   18  ? 0.7360 0.5863 0.4209 -0.2893 0.0115  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CZ    
92   N NH1   . ARG A   18  ? 1.0714 0.6090 0.4000 -0.4412 -0.1255 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH1   
93   N NH2   . ARG A   18  ? 0.5324 0.6946 0.5741 -0.1541 0.2454  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH2   
94   N N     A ILE A   19  ? 0.3886 0.1715 0.1159 -0.1091 -0.0144 0.0453  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
95   N N     B ILE A   19  ? 0.3996 0.1352 0.1528 -0.0867 -0.0044 0.0347  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
96   C CA    A ILE A   19  ? 0.4151 0.1463 0.1300 -0.1139 -0.0033 0.0300  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
97   C CA    B ILE A   19  ? 0.4891 0.1744 0.1193 -0.1589 -0.0213 0.0456  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
98   C C     A ILE A   19  ? 0.4873 0.1932 0.1299 -0.1949 0.0191  0.0097  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
99   C C     B ILE A   19  ? 0.5090 0.1618 0.1259 -0.1944 -0.0118 0.0327  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
100  O O     A ILE A   19  ? 0.1453 0.1272 0.1206 -0.0430 -0.0290 0.0303  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
101  O O     B ILE A   19  ? 0.2756 0.0977 0.1344 -0.0157 -0.0497 0.0229  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
102  C CB    A ILE A   19  ? 0.3324 0.1700 0.1782 -0.0763 -0.0180 0.0117  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
103  C CB    B ILE A   19  ? 0.4039 0.1854 0.1183 -0.1306 -0.0137 0.0419  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
104  C CG1   A ILE A   19  ? 0.2937 0.1660 0.1228 -0.1498 -0.0274 0.0013  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
105  C CG1   B ILE A   19  ? 0.2257 0.2753 0.2615 -0.0945 0.0681  0.0456  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
106  C CG2   A ILE A   19  ? 0.3506 0.1838 0.1958 -0.0566 -0.0884 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
107  C CG2   B ILE A   19  ? 0.6542 0.2159 0.1525 -0.1650 0.0890  0.0224  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
108  C CD1   A ILE A   19  ? 0.2195 0.1112 0.2878 -0.0648 0.0557  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
109  C CD1   B ILE A   19  ? 0.2122 0.1353 0.3619 -0.0815 0.1705  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
110  N N     . LEU A   20  ? 0.3541 0.1106 0.1335 -0.0777 -0.0143 0.0285  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     
111  C CA    . LEU A   20  ? 0.2969 0.0886 0.1247 -0.0500 -0.0227 0.0312  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    
112  C C     . LEU A   20  ? 0.2566 0.0925 0.1454 -0.0604 -0.0393 0.0279  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     
113  O O     . LEU A   20  ? 0.2528 0.1012 0.1638 -0.0466 -0.0216 0.0374  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     
114  C CB    . LEU A   20  ? 0.2953 0.0953 0.1412 -0.0383 -0.0059 0.0257  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    
115  C CG    . LEU A   20  ? 0.2893 0.1423 0.1931 -0.0111 0.0408  0.0642  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    
116  C CD1   . LEU A   20  ? 0.2376 0.1676 0.2804 -0.0314 0.0085  0.0554  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   
117  C CD2   . LEU A   20  ? 0.3427 0.1701 0.2014 0.0313  0.0454  0.0808  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   
118  N N     . ASN A   21  ? 0.2165 0.0897 0.1610 -0.0426 -0.0399 0.0176  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     
119  C CA    . ASN A   21  ? 0.2137 0.0852 0.1708 -0.0449 -0.0463 0.0246  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    
120  C C     . ASN A   21  ? 0.2253 0.0859 0.1459 -0.0492 -0.0253 0.0125  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     
121  O O     . ASN A   21  ? 0.2077 0.0922 0.1598 -0.0616 -0.0351 0.0226  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     
122  C CB    . ASN A   21  ? 0.2479 0.0880 0.1764 -0.0319 -0.0345 0.0101  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    
123  C CG    . ASN A   21  ? 0.2279 0.0915 0.2210 -0.0504 -0.0528 0.0455  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    
124  O OD1   . ASN A   21  ? 0.2540 0.1044 0.2150 -0.0306 -0.0208 0.0567  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   
125  N ND2   . ASN A   21  ? 0.2327 0.1078 0.2513 -0.0202 -0.0294 0.0519  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   
126  N N     . LEU A   22  ? 0.2262 0.0962 0.1673 -0.0690 -0.0366 0.0176  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     
127  C CA    . LEU A   22  ? 0.2446 0.0914 0.1771 -0.0616 -0.0469 0.0103  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    
128  C C     . LEU A   22  ? 0.2677 0.0936 0.1781 -0.0720 -0.0443 0.0075  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     
129  O O     . LEU A   22  ? 0.2893 0.0863 0.2185 -0.0834 -0.0397 0.0107  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     
130  C CB    . LEU A   22  ? 0.2434 0.1115 0.1858 -0.0644 -0.0629 0.0231  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    
131  C CG    . LEU A   22  ? 0.2877 0.1375 0.2031 -0.0980 -0.1010 0.0336  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    
132  C CD1   . LEU A   22  ? 0.4167 0.1332 0.1821 -0.1174 -0.0903 0.0251  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   
133  C CD2   . LEU A   22  ? 0.2852 0.1567 0.2888 -0.0634 -0.1375 0.0254  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   
134  N N     . ALA A   23  ? 0.2852 0.1051 0.1582 -0.0731 -0.0406 0.0068  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     
135  C CA    . ALA A   23  ? 0.2773 0.1076 0.1911 -0.0540 -0.0287 0.0176  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    
136  C C     . ALA A   23  ? 0.2608 0.0997 0.1787 -0.0568 -0.0357 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     
137  O O     . ALA A   23  ? 0.3271 0.0896 0.1997 -0.0778 -0.0648 0.0080  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     
138  C CB    . ALA A   23  ? 0.2862 0.1462 0.2595 -0.0217 -0.0572 0.0398  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    
139  N N     . LEU A   24  ? 0.2827 0.1023 0.2131 -0.0562 -0.0462 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     
140  C CA    . LEU A   24  ? 0.3128 0.1106 0.2013 -0.0539 -0.0328 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    
141  C C     . LEU A   24  ? 0.3439 0.0974 0.2382 -0.0331 -0.0056 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     
142  O O     . LEU A   24  ? 0.3510 0.1126 0.2843 -0.0197 -0.0317 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     
143  C CB    . LEU A   24  ? 0.3576 0.1185 0.2332 -0.0859 -0.0732 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    
144  C CG    . LEU A   24  ? 0.3412 0.1560 0.2985 -0.0934 -0.0721 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    
145  C CD1   . LEU A   24  ? 0.3789 0.1742 0.3086 -0.1181 -0.1033 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   
146  C CD2   . LEU A   24  ? 0.3338 0.1585 0.3864 -0.0858 -0.0553 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   
147  N N     . GLU A   25  ? 0.3383 0.1425 0.2170 -0.0576 -0.0114 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     
148  C CA    . GLU A   25  ? 0.3568 0.1480 0.2412 -0.0225 0.0037  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    
149  C C     . GLU A   25  ? 0.3986 0.1400 0.2347 -0.0136 0.0223  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     
150  O O     . GLU A   25  ? 0.3795 0.1568 0.2908 -0.0582 -0.0364 0.0158  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     
151  C CB    . GLU A   25  ? 0.3159 0.1813 0.2797 -0.0154 0.0274  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    
152  C CG    . GLU A   25  ? 0.3547 0.1795 0.3652 -0.0158 0.0911  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    
153  C CD    . GLU A   25  ? 0.3290 0.2057 0.4393 -0.0172 0.0979  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    
154  O OE1   . GLU A   25  ? 0.3420 0.2364 0.3463 -0.0654 0.0755  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   
155  O OE2   . GLU A   25  ? 0.3560 0.1613 0.3714 -0.0162 0.0649  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   
156  N N     . GLY A   26  ? 0.4510 0.1715 0.2680 -0.0324 -0.0311 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     
157  C CA    . GLY A   26  ? 0.5403 0.1685 0.2436 -0.0027 -0.0148 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    
158  C C     . GLY A   26  ? 0.4725 0.1751 0.2105 -0.0467 -0.0523 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     
159  O O     . GLY A   26  ? 0.4612 0.1834 0.3096 -0.1129 -0.0459 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     
160  N N     . ARG A   27  ? 0.4878 0.1907 0.2086 -0.0110 -0.0142 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     
161  C CA    . ARG A   27  ? 0.4533 0.2150 0.2603 -0.0284 -0.1174 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    
162  C C     . ARG A   27  ? 0.3294 0.1643 0.2371 -0.0721 -0.0525 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     
163  O O     . ARG A   27  ? 0.3377 0.2388 0.3546 -0.0377 -0.0853 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     
164  C CB    . ARG A   27  ? 0.4575 0.3039 0.2361 -0.0013 -0.1309 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    
165  N N     . TYR A   28  ? 0.3091 0.1493 0.1676 -0.0709 -0.0134 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     
166  C CA    . TYR A   28  ? 0.2749 0.1415 0.1535 -0.0581 -0.0181 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    
167  C C     . TYR A   28  ? 0.2791 0.1135 0.1543 -0.0621 -0.0364 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     
168  O O     . TYR A   28  ? 0.4187 0.1198 0.1778 -0.0340 0.0043  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     
169  C CB    . TYR A   28  ? 0.2875 0.1681 0.1967 -0.0765 -0.0077 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    
170  C CG    . TYR A   28  ? 0.2516 0.1491 0.2164 -0.0684 -0.0057 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    
171  C CD1   . TYR A   28  ? 0.3106 0.1624 0.2513 -0.0114 0.0140  0.0061  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   
172  C CD2   . TYR A   28  ? 0.3052 0.1835 0.2368 -0.0898 0.0438  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   
173  C CE1   . TYR A   28  ? 0.2863 0.2058 0.2523 -0.0182 -0.0031 0.0296  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   
174  C CE2   . TYR A   28  ? 0.4110 0.2302 0.3037 -0.0917 0.1310  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   
175  C CZ    . TYR A   28  ? 0.4369 0.2368 0.2139 -0.0787 0.0152  0.0035  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    
176  O OH    . TYR A   28  ? 0.7141 0.2844 0.2187 -0.1473 0.0654  0.0027  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    
177  N N     . GLU A   29  ? 0.2297 0.1398 0.1542 -0.0672 -0.0409 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     
178  C CA    . GLU A   29  ? 0.2328 0.1493 0.1449 -0.0840 -0.0485 0.0004  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    
179  C C     . GLU A   29  ? 0.2147 0.0901 0.1283 -0.0491 -0.0348 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     
180  O O     . GLU A   29  ? 0.2293 0.1025 0.1439 -0.0506 -0.0345 0.0094  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     
181  C CB    . GLU A   29  ? 0.2142 0.2050 0.1429 -0.0857 -0.0330 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    
182  C CG    . GLU A   29  ? 0.2359 0.2419 0.1991 -0.1219 -0.0533 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    
183  C CD    . GLU A   29  ? 0.2358 0.2836 0.1665 -0.1228 -0.0638 0.0239  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    
184  O OE1   . GLU A   29  ? 0.1912 0.2869 0.2615 -0.0921 -0.0543 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   
185  O OE2   . GLU A   29  ? 0.2426 0.2957 0.2577 -0.1306 -0.0618 0.0092  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   
186  N N     . ILE A   30  ? 0.2001 0.0855 0.1340 -0.0470 -0.0277 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     
187  C CA    A ILE A   30  ? 0.2007 0.0785 0.1345 -0.0338 -0.0311 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
188  C CA    B ILE A   30  ? 0.1959 0.0827 0.1337 -0.0313 -0.0272 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
189  C C     . ILE A   30  ? 0.1818 0.0757 0.1370 -0.0297 -0.0275 0.0032  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     
190  O O     . ILE A   30  ? 0.2651 0.0842 0.1519 -0.0667 -0.0204 0.0043  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     
191  C CB    A ILE A   30  ? 0.2024 0.1203 0.1568 -0.0195 -0.0184 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
192  C CB    B ILE A   30  ? 0.1967 0.0865 0.1727 -0.0288 -0.0100 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
193  C CG1   A ILE A   30  ? 0.2746 0.2043 0.1701 -0.0480 0.0241  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
194  C CG1   B ILE A   30  ? 0.2030 0.1903 0.1611 0.0022  -0.0229 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
195  C CG2   A ILE A   30  ? 0.2018 0.1246 0.1852 -0.0380 -0.0313 0.0083  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
196  C CG2   B ILE A   30  ? 0.2019 0.0931 0.1513 -0.0186 -0.0180 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
197  C CD1   A ILE A   30  ? 0.2639 0.2114 0.1359 -0.1278 0.0425  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
198  C CD1   B ILE A   30  ? 0.2244 0.1297 0.2993 -0.0196 0.0619  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
199  N N     . VAL A   31  ? 0.1699 0.0733 0.1272 -0.0361 -0.0241 0.0012  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     
200  C CA    . VAL A   31  ? 0.1596 0.0812 0.1173 -0.0365 -0.0220 0.0110  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    
201  C C     . VAL A   31  ? 0.1671 0.0682 0.1218 -0.0323 -0.0221 0.0047  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     
202  O O     . VAL A   31  ? 0.1634 0.0680 0.1559 -0.0301 -0.0393 0.0103  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     
203  C CB    . VAL A   31  ? 0.1737 0.0745 0.1265 -0.0292 -0.0265 0.0090  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    
204  C CG1   . VAL A   31  ? 0.1885 0.1006 0.1154 -0.0160 -0.0180 0.0098  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   
205  C CG2   . VAL A   31  ? 0.1645 0.1149 0.1495 -0.0349 -0.0258 0.0183  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   
206  N N     . GLU A   32  ? 0.1937 0.0623 0.1420 -0.0192 -0.0391 0.0060  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     
207  C CA    . GLU A   32  ? 0.1996 0.0675 0.1397 -0.0216 -0.0400 0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    
208  C C     . GLU A   32  ? 0.1437 0.0701 0.1448 -0.0120 -0.0292 0.0125  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     
209  O O     . GLU A   32  ? 0.1583 0.0995 0.1754 -0.0455 -0.0332 0.0233  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     
210  C CB    . GLU A   32  ? 0.1988 0.0632 0.1758 -0.0053 -0.0384 0.0012  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    
211  C CG    . GLU A   32  ? 0.2405 0.0678 0.1767 -0.0126 -0.0175 0.0113  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    
212  C CD    . GLU A   32  ? 0.2396 0.0697 0.2146 -0.0025 -0.0289 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    
213  O OE1   . GLU A   32  ? 0.3025 0.0715 0.2263 -0.0151 -0.0302 0.0189  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   
214  O OE2   . GLU A   32  ? 0.2756 0.0765 0.2386 -0.0063 -0.0140 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   
215  N N     . HIS A   33  ? 0.1343 0.0705 0.1519 -0.0122 -0.0167 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     
216  C CA    . HIS A   33  ? 0.1351 0.0665 0.1680 -0.0139 -0.0065 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    
217  C C     . HIS A   33  ? 0.1309 0.0624 0.1288 -0.0096 -0.0040 0.0065  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     
218  O O     . HIS A   33  ? 0.1308 0.0972 0.1351 -0.0081 -0.0114 0.0015  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     
219  C CB    . HIS A   33  ? 0.1457 0.0769 0.1560 -0.0008 -0.0316 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    
220  C CG    . HIS A   33  ? 0.1184 0.0720 0.1601 -0.0094 -0.0018 0.0131  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    
221  N ND1   . HIS A   33  ? 0.1349 0.0779 0.1274 -0.0151 0.0150  0.0061  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   
222  C CD2   . HIS A   33  ? 0.1263 0.0865 0.2495 -0.0280 0.0228  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   
223  C CE1   . HIS A   33  ? 0.1565 0.0985 0.1404 -0.0063 0.0298  0.0149  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   
224  N NE2   . HIS A   33  ? 0.1463 0.0920 0.2276 -0.0208 0.0556  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   
225  N N     . LYS A   34  ? 0.1877 0.0736 0.1337 -0.0055 -0.0084 0.0164  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     
226  C CA    A LYS A   34  ? 0.2156 0.0830 0.1266 -0.0024 -0.0417 0.0200  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
227  C CA    B LYS A   34  ? 0.2169 0.0802 0.1255 -0.0015 -0.0383 0.0124  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
228  C C     . LYS A   34  ? 0.1687 0.0761 0.0979 0.0086  -0.0443 0.0026  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     
229  O O     . LYS A   34  ? 0.1418 0.0731 0.1235 0.0045  -0.0402 0.0075  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     
230  C CB    A LYS A   34  ? 0.3121 0.1022 0.1267 -0.0251 -0.0468 0.0421  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
231  C CB    B LYS A   34  ? 0.3462 0.1056 0.1190 -0.0064 -0.0372 0.0500  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
232  C CG    A LYS A   34  ? 0.1659 0.0946 0.1254 -0.0166 -0.0371 0.0218  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
233  C CG    B LYS A   34  ? 0.2595 0.1645 0.1853 -0.0186 -0.0386 0.0810  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
234  C CD    A LYS A   34  ? 0.1541 0.1617 0.1314 -0.0486 -0.0306 0.0678  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
235  C CD    B LYS A   34  ? 0.2533 0.2685 0.1902 -0.0556 -0.0527 0.1244  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
236  C CE    A LYS A   34  ? 0.1871 0.1529 0.1453 0.0125  -0.0317 0.0615  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
237  C CE    B LYS A   34  ? 0.3644 0.2722 0.1831 -0.0827 -0.0581 0.1199  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
238  N NZ    A LYS A   34  ? 0.2218 0.1484 0.2992 -0.0474 -0.0398 0.1292  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
239  N NZ    B LYS A   34  ? 0.4710 0.1884 0.3852 0.0066  0.1380  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
240  N N     . PRO A   35  ? 0.1594 0.0825 0.1172 0.0238  -0.0450 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     
241  C CA    . PRO A   35  ? 0.1352 0.0773 0.1097 0.0225  -0.0308 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    
242  C C     . PRO A   35  ? 0.1223 0.0797 0.0856 0.0035  -0.0250 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     
243  O O     . PRO A   35  ? 0.1456 0.0779 0.0999 -0.0046 -0.0270 0.0123  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     
244  C CB    . PRO A   35  ? 0.1345 0.1195 0.1792 0.0422  -0.0210 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    
245  C CG    . PRO A   35  ? 0.1709 0.1195 0.2764 0.0481  -0.0703 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    
246  C CD    . PRO A   35  ? 0.1940 0.0952 0.2138 0.0482  -0.0648 0.0081  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    
247  N N     . ALA A   36  ? 0.1244 0.0732 0.0874 0.0078  -0.0108 0.0010  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     
248  C CA    . ALA A   36  ? 0.1100 0.0725 0.0921 0.0000  -0.0043 0.0037  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    
249  C C     . ALA A   36  ? 0.0949 0.0721 0.0763 0.0097  -0.0092 0.0150  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     
250  O O     . ALA A   36  ? 0.0971 0.0794 0.0718 0.0111  0.0023  0.0083  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     
251  C CB    . ALA A   36  ? 0.0914 0.0989 0.1192 -0.0027 -0.0054 0.0027  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    
252  N N     . VAL A   37  ? 0.0919 0.0711 0.0752 0.0155  -0.0060 0.0010  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     
253  C CA    . VAL A   37  ? 0.0859 0.0747 0.0799 0.0148  -0.0150 0.0006  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    
254  C C     . VAL A   37  ? 0.0813 0.0759 0.0710 0.0100  -0.0047 0.0013  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     
255  O O     . VAL A   37  ? 0.0858 0.0728 0.0979 0.0072  0.0024  0.0006  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     
256  C CB    . VAL A   37  ? 0.1000 0.0867 0.0878 0.0242  -0.0202 0.0053  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    
257  C CG1   . VAL A   37  ? 0.1023 0.1048 0.1129 0.0372  -0.0093 0.0120  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   
258  C CG2   . VAL A   37  ? 0.1117 0.1150 0.0765 0.0228  -0.0144 0.0098  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   
259  N N     . ALA A   38  ? 0.0794 0.0691 0.0823 0.0073  -0.0112 0.0014  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     
260  C CA    . ALA A   38  ? 0.0755 0.0689 0.0926 0.0066  -0.0128 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    
261  C C     . ALA A   38  ? 0.0744 0.0743 0.0818 0.0050  -0.0071 0.0046  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     
262  O O     . ALA A   38  ? 0.0720 0.0919 0.1010 -0.0013 -0.0065 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     
263  C CB    . ALA A   38  ? 0.0833 0.0839 0.1067 0.0095  -0.0239 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    
264  N N     . VAL A   39  ? 0.0870 0.0681 0.0797 0.0068  -0.0170 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     
265  C CA    . VAL A   39  ? 0.0836 0.0762 0.0871 0.0055  -0.0237 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    
266  C C     . VAL A   39  ? 0.0721 0.0810 0.0822 0.0041  -0.0173 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     
267  O O     . VAL A   39  ? 0.0826 0.0786 0.1030 0.0033  -0.0107 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     
268  C CB    . VAL A   39  ? 0.1081 0.0858 0.0874 0.0006  -0.0267 0.0006  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    
269  C CG1   . VAL A   39  ? 0.1207 0.1254 0.1064 -0.0108 -0.0483 0.0000  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   
270  C CG2   . VAL A   39  ? 0.1253 0.1009 0.1069 0.0354  -0.0193 0.0128  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   
271  N N     . ILE A   40  ? 0.0812 0.0754 0.0908 -0.0001 -0.0198 0.0002  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     
272  C CA    . ILE A   40  ? 0.0917 0.0756 0.1059 0.0008  -0.0189 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    
273  C C     . ILE A   40  ? 0.0827 0.0818 0.1248 0.0025  -0.0233 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     
274  O O     . ILE A   40  ? 0.0889 0.1031 0.1287 0.0062  -0.0279 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     
275  C CB    . ILE A   40  ? 0.0918 0.0853 0.1114 -0.0046 -0.0218 0.0142  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    
276  C CG1   . ILE A   40  ? 0.0888 0.0931 0.1030 -0.0022 -0.0150 0.0041  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   
277  C CG2   . ILE A   40  ? 0.1257 0.0818 0.1512 -0.0110 -0.0325 0.0069  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   
278  C CD1   . ILE A   40  ? 0.1013 0.1047 0.1094 -0.0023 -0.0058 0.0165  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   
279  N N     . ALA A   41  ? 0.0913 0.0859 0.1262 0.0051  -0.0277 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     
280  C CA    . ALA A   41  ? 0.1048 0.0912 0.1329 0.0030  -0.0339 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    
281  C C     . ALA A   41  ? 0.0892 0.0947 0.1325 0.0008  -0.0271 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     
282  O O     . ALA A   41  ? 0.0923 0.0950 0.1563 -0.0029 -0.0236 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     
283  C CB    . ALA A   41  ? 0.1293 0.1156 0.1212 0.0037  -0.0262 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    
284  N N     . LEU A   42  ? 0.0911 0.0980 0.1798 -0.0011 -0.0308 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     
285  C CA    A LEU A   42  ? 0.1189 0.0918 0.1843 -0.0057 -0.0316 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
286  C CA    B LEU A   42  ? 0.0939 0.0982 0.2125 0.0004  -0.0345 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
287  C C     . LEU A   42  ? 0.1148 0.1152 0.2300 -0.0104 -0.0517 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     
288  O O     . LEU A   42  ? 0.1351 0.1410 0.3333 0.0188  -0.1137 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     
289  C CB    A LEU A   42  ? 0.1104 0.1171 0.2615 -0.0138 -0.0045 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
290  C CB    B LEU A   42  ? 0.1436 0.0867 0.2473 -0.0023 -0.0240 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
291  C CG    A LEU A   42  ? 0.1807 0.1318 0.1818 -0.0101 -0.0099 0.0032  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
292  C CG    B LEU A   42  ? 0.1415 0.1576 0.1957 -0.0018 0.0185  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
293  C CD1   A LEU A   42  ? 0.1477 0.2491 0.2193 0.0104  -0.0047 0.0911  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
294  C CD1   B LEU A   42  ? 0.0870 0.2377 0.1713 -0.0126 -0.0201 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
295  C CD2   A LEU A   42  ? 0.2477 0.2010 0.1711 -0.1117 -0.0552 0.0183  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
296  C CD2   B LEU A   42  ? 0.2857 0.1286 0.1292 -0.0475 -0.0212 0.0232  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
297  N N     . ARG A   43  ? 0.1345 0.0975 0.1881 -0.0063 -0.0529 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     
298  C CA    A ARG A   43  ? 0.1554 0.1176 0.1997 -0.0106 -0.0612 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
299  C CA    B ARG A   43  ? 0.1612 0.1163 0.1858 -0.0087 -0.0654 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
300  C C     . ARG A   43  ? 0.1520 0.1073 0.1765 -0.0218 -0.0423 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     
301  O O     . ARG A   43  ? 0.1434 0.1186 0.1797 -0.0196 -0.0377 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     
302  C CB    A ARG A   43  ? 0.2148 0.1266 0.1910 -0.0148 -0.0730 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
303  C CB    B ARG A   43  ? 0.1717 0.1483 0.1937 -0.0213 -0.1088 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
304  C CG    A ARG A   43  ? 0.2187 0.1862 0.1989 -0.0380 -0.0615 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
305  C CG    B ARG A   43  ? 0.2460 0.1596 0.1994 -0.0555 -0.1196 0.0122  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
306  C CD    A ARG A   43  ? 0.1769 0.2035 0.2079 -0.0260 -0.0458 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
307  C CD    B ARG A   43  ? 0.2366 0.1696 0.1724 -0.0450 -0.0725 0.0069  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
308  N NE    A ARG A   43  ? 0.1526 0.2112 0.2248 0.0065  -0.0339 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
309  N NE    B ARG A   43  ? 0.1943 0.1816 0.1577 -0.0270 -0.0472 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
310  C CZ    A ARG A   43  ? 0.1338 0.2498 0.2295 -0.0153 -0.0255 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
311  C CZ    B ARG A   43  ? 0.1778 0.2581 0.2348 -0.0315 -0.0238 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
312  N NH1   A ARG A   43  ? 0.1690 0.2731 0.2400 -0.0303 0.0093  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
313  N NH1   B ARG A   43  ? 0.2933 0.3441 0.2442 -0.0427 -0.0433 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
314  N NH2   A ARG A   43  ? 0.1415 0.2774 0.2257 0.0048  -0.0278 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
315  N NH2   B ARG A   43  ? 0.1491 0.3375 0.3089 0.0002  0.0642  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
316  N N     . GLU A   44  ? 0.1564 0.1149 0.2506 -0.0245 -0.0582 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     
317  C CA    A GLU A   44  ? 0.1906 0.1112 0.2484 -0.0165 -0.0559 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    
318  C CA    B GLU A   44  ? 0.1876 0.1120 0.2490 -0.0162 -0.0563 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    
319  C C     . GLU A   44  ? 0.1684 0.0982 0.2473 -0.0219 -0.0508 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     
320  O O     . GLU A   44  ? 0.1703 0.1046 0.2738 -0.0127 -0.0314 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     
321  C CB    A GLU A   44  ? 0.2232 0.1700 0.2401 0.0050  -0.0626 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    
322  C CB    B GLU A   44  ? 0.2360 0.1780 0.2436 -0.0125 -0.0581 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    
323  C CG    A GLU A   44  ? 0.2341 0.1897 0.2488 0.0167  -0.0711 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    
324  C CG    B GLU A   44  ? 0.2178 0.2290 0.2668 -0.0098 -0.0636 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    
325  C CD    A GLU A   44  ? 0.2390 0.2465 0.2990 -0.0131 -0.1005 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    
326  C CD    B GLU A   44  ? 0.3433 0.2949 0.2423 -0.0351 -0.0552 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    
327  O OE1   A GLU A   44  ? 0.1541 0.3834 0.4433 0.0135  -0.0466 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   
328  O OE1   B GLU A   44  ? 0.3795 0.4911 0.2894 0.0251  0.0571  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   
329  O OE2   A GLU A   44  ? 0.2775 0.2499 0.5614 -0.0758 -0.1342 0.0114  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   
330  O OE2   B GLU A   44  ? 0.5090 0.4391 0.2947 -0.1165 -0.1704 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   
331  N N     . GLY A   45  ? 0.1401 0.1021 0.2455 -0.0255 -0.0417 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     
332  C CA    . GLY A   45  ? 0.1558 0.1128 0.2259 -0.0386 -0.0202 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    
333  C C     . GLY A   45  ? 0.1288 0.0958 0.1786 -0.0167 -0.0246 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     
334  O O     . GLY A   45  ? 0.1576 0.1126 0.1878 -0.0244 -0.0326 0.0100  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     
335  N N     . ARG A   46  ? 0.1232 0.0802 0.1706 -0.0098 -0.0207 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     
336  C CA    . ARG A   46  ? 0.1131 0.0765 0.1701 -0.0081 -0.0150 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
337  C C     . ARG A   46  ? 0.1037 0.0791 0.1310 -0.0023 -0.0219 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     
338  O O     . ARG A   46  ? 0.1115 0.0896 0.1424 0.0055  -0.0311 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     
339  C CB    . ARG A   46  ? 0.1271 0.0914 0.1704 0.0075  0.0026  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
340  C CG    . ARG A   46  ? 0.1661 0.0975 0.2457 0.0261  -0.0009 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
341  C CD    . ARG A   46  ? 0.1709 0.1345 0.2798 0.0208  -0.0290 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
342  N NE    . ARG A   46  ? 0.2013 0.1602 0.2993 0.0599  -0.0528 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
343  C CZ    . ARG A   46  ? 0.1659 0.2190 0.3495 0.0071  0.0090  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
344  N NH1   . ARG A   46  ? 0.1622 0.2145 0.3441 0.0260  -0.0173 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
345  N NH2   . ARG A   46  ? 0.1642 0.1829 0.3521 0.0096  -0.0099 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
346  N N     . MET A   47  ? 0.1067 0.0702 0.1152 -0.0049 -0.0110 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     
347  C CA    . MET A   47  ? 0.1047 0.0686 0.1138 0.0006  -0.0071 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    
348  C C     . MET A   47  ? 0.0934 0.0747 0.0954 0.0033  -0.0147 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     
349  O O     . MET A   47  ? 0.0974 0.0775 0.1151 0.0052  -0.0101 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     
350  C CB    . MET A   47  ? 0.1151 0.0770 0.1082 -0.0077 -0.0130 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    
351  C CG    . MET A   47  ? 0.1343 0.0814 0.0963 -0.0043 0.0034  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    
352  S SD    . MET A   47  ? 0.1470 0.0922 0.1003 -0.0092 -0.0005 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    
353  C CE    . MET A   47  ? 0.1586 0.0820 0.1307 -0.0095 0.0215  0.0060  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    
354  N N     . LEU A   48  ? 0.0999 0.0708 0.0958 0.0021  -0.0158 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     
355  C CA    . LEU A   48  ? 0.0974 0.0758 0.1077 0.0015  -0.0196 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    
356  C C     . LEU A   48  ? 0.0948 0.0757 0.0874 0.0027  -0.0093 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     
357  O O     . LEU A   48  ? 0.0933 0.0762 0.1187 0.0081  -0.0114 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     
358  C CB    . LEU A   48  ? 0.1088 0.0865 0.1050 -0.0004 -0.0244 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    
359  C CG    . LEU A   48  ? 0.1160 0.1061 0.1201 0.0065  -0.0076 0.0083  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    
360  C CD1   . LEU A   48  ? 0.1511 0.1178 0.1402 0.0146  0.0030  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   
361  C CD2   . LEU A   48  ? 0.1358 0.1233 0.1825 0.0140  -0.0411 0.0314  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   
362  N N     . PHE A   49  ? 0.0845 0.0997 0.1055 0.0014  -0.0039 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     
363  C CA    . PHE A   49  ? 0.0900 0.0988 0.0974 -0.0009 -0.0050 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    
364  C C     . PHE A   49  ? 0.0858 0.0966 0.1061 0.0050  -0.0009 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     
365  O O     . PHE A   49  ? 0.1110 0.1134 0.0962 0.0025  0.0072  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     
366  C CB    . PHE A   49  ? 0.0901 0.1079 0.0960 0.0073  0.0026  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    
367  C CG    . PHE A   49  ? 0.0858 0.0943 0.1108 0.0027  -0.0066 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    
368  C CD1   . PHE A   49  ? 0.1023 0.0910 0.1229 0.0066  -0.0128 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   
369  C CD2   . PHE A   49  ? 0.0957 0.0997 0.1030 0.0069  0.0015  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   
370  C CE1   . PHE A   49  ? 0.1059 0.0946 0.1316 -0.0001 -0.0173 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   
371  C CE2   . PHE A   49  ? 0.1081 0.0929 0.1135 0.0053  0.0007  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   
372  C CZ    . PHE A   49  ? 0.1091 0.0900 0.1329 0.0082  -0.0114 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    
373  N N     . VAL A   50  ? 0.0869 0.1032 0.0999 -0.0018 0.0018  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     
374  C CA    . VAL A   50  ? 0.0893 0.1057 0.0977 -0.0012 0.0104  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    
375  C C     . VAL A   50  ? 0.0943 0.1032 0.0985 -0.0008 0.0058  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     
376  O O     . VAL A   50  ? 0.1019 0.1167 0.1059 -0.0068 0.0113  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     
377  C CB    . VAL A   50  ? 0.1101 0.1153 0.0986 0.0027  0.0082  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    
378  C CG1   . VAL A   50  ? 0.1229 0.1383 0.1325 0.0092  -0.0187 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   
379  C CG2   . VAL A   50  ? 0.1695 0.1188 0.1278 0.0280  0.0231  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   
380  N N     . ARG A   51  ? 0.0907 0.1140 0.1129 -0.0080 0.0093  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     
381  C CA    A ARG A   51  ? 0.0971 0.1380 0.1148 -0.0178 0.0003  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
382  C CA    B ARG A   51  ? 0.0850 0.1192 0.1043 0.0034  0.0118  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
383  C C     . ARG A   51  ? 0.1016 0.1304 0.1094 -0.0165 0.0233  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     
384  O O     . ARG A   51  ? 0.1590 0.1456 0.1063 -0.0359 0.0224  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     
385  C CB    A ARG A   51  ? 0.1048 0.1473 0.1867 -0.0144 -0.0403 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
386  C CB    B ARG A   51  ? 0.0926 0.1322 0.1214 0.0147  0.0276  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
387  C CG    A ARG A   51  ? 0.1190 0.1450 0.1384 0.0178  0.0144  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
388  C CG    B ARG A   51  ? 0.1199 0.1220 0.1739 0.0257  0.0083  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
389  C CD    A ARG A   51  ? 0.1364 0.1463 0.2268 0.0219  -0.0267 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
390  C CD    B ARG A   51  ? 0.1191 0.1655 0.1635 0.0456  0.0081  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
391  N NE    A ARG A   51  ? 0.1022 0.1871 0.3020 0.0307  -0.0211 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
392  N NE    B ARG A   51  ? 0.1205 0.1294 0.1629 0.0275  -0.0057 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
393  C CZ    A ARG A   51  ? 0.1494 0.1845 0.4679 0.0532  -0.0918 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
394  C CZ    B ARG A   51  ? 0.1481 0.1292 0.2021 0.0355  -0.0682 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
395  N NH1   A ARG A   51  ? 0.2257 0.1799 0.5475 0.0641  -0.1453 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
396  N NH1   B ARG A   51  ? 0.2035 0.1130 0.1865 0.0262  0.0443  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
397  N NH2   A ARG A   51  ? 0.1538 0.1649 0.2328 0.0696  -0.0470 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
398  N NH2   B ARG A   51  ? 0.1348 0.1112 0.1939 0.0081  -0.0088 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
399  N N     . GLN A   52  ? 0.1023 0.1382 0.1092 -0.0185 0.0135  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     
400  C CA    A GLN A   52  ? 0.1009 0.1391 0.1187 -0.0252 0.0270  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
401  C CA    B GLN A   52  ? 0.1202 0.1404 0.1451 -0.0305 -0.0034 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
402  C C     . GLN A   52  ? 0.0926 0.1537 0.1327 -0.0170 0.0280  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     
403  O O     . GLN A   52  ? 0.1044 0.1559 0.1302 -0.0121 0.0110  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     
404  C CB    A GLN A   52  ? 0.1294 0.1547 0.1165 -0.0012 0.0211  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
405  C CB    B GLN A   52  ? 0.1700 0.1391 0.1247 -0.0089 -0.0214 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
406  C CG    A GLN A   52  ? 0.1235 0.1837 0.1183 0.0018  0.0120  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
407  C CG    B GLN A   52  ? 0.1789 0.1619 0.1579 -0.0113 -0.0066 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
408  C CD    A GLN A   52  ? 0.1362 0.2332 0.1586 0.0310  0.0234  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
409  C CD    B GLN A   52  ? 0.1242 0.1809 0.1269 -0.0165 0.0307  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
410  O OE1   A GLN A   52  ? 0.2107 0.1945 0.4537 0.0656  0.0262  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
411  O OE1   B GLN A   52  ? 0.1941 0.2254 0.5812 -0.0155 0.0811  0.1229  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
412  N NE2   A GLN A   52  ? 0.1197 0.3004 0.2541 0.0213  0.0166  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
413  N NE2   B GLN A   52  ? 0.1181 0.3248 0.0947 -0.0097 0.0187  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
414  N N     . MET A   53  ? 0.1152 0.1810 0.1625 -0.0490 0.0510  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     
415  C CA    . MET A   53  ? 0.1065 0.2228 0.1837 -0.0473 0.0597  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    
416  C C     . MET A   53  ? 0.1142 0.1495 0.1365 -0.0477 0.0249  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     
417  O O     . MET A   53  ? 0.2340 0.1639 0.1303 -0.0339 -0.0044 0.0011  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     
418  C CB    . MET A   53  ? 0.1237 0.2946 0.2248 -0.0893 0.0660  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    
419  C CG    . MET A   53  ? 0.1671 0.4585 0.2164 -0.1462 0.0194  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    
420  S SD    . MET A   53  ? 0.1437 0.4957 0.3171 -0.0447 0.0308  0.0186  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    
421  C CE    . MET A   53  ? 0.2262 0.5265 0.2474 0.0117  0.0176  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    
422  N N     . ARG A   54  ? 0.0885 0.1577 0.1248 -0.0208 0.0172  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     
423  C CA    . ARG A   54  ? 0.0823 0.1281 0.1205 -0.0208 0.0143  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    
424  C C     . ARG A   54  ? 0.0859 0.1302 0.1167 -0.0220 0.0117  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     
425  O O     . ARG A   54  ? 0.0811 0.1385 0.1424 -0.0151 -0.0002 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     
426  C CB    . ARG A   54  ? 0.0794 0.1266 0.1202 -0.0172 0.0132  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    
427  C CG    . ARG A   54  ? 0.0801 0.1047 0.1303 -0.0092 0.0131  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    
428  C CD    . ARG A   54  ? 0.0790 0.0993 0.1256 -0.0159 0.0070  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    
429  N NE    . ARG A   54  ? 0.0741 0.1014 0.1098 -0.0087 0.0099  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    
430  C CZ    . ARG A   54  ? 0.0867 0.0962 0.0959 -0.0081 0.0073  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    
431  N NH1   . ARG A   54  ? 0.1058 0.1040 0.1101 -0.0187 -0.0030 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   
432  N NH2   . ARG A   54  ? 0.0765 0.1137 0.1274 -0.0062 0.0048  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   
433  N N     . PRO A   55  ? 0.0879 0.1316 0.1328 -0.0241 0.0154  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     
434  C CA    . PRO A   55  ? 0.0946 0.1523 0.1413 -0.0420 0.0216  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    
435  C C     . PRO A   55  ? 0.0866 0.1409 0.1461 -0.0327 0.0156  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     
436  O O     . PRO A   55  ? 0.1002 0.1751 0.1526 -0.0400 0.0114  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     
437  C CB    . PRO A   55  ? 0.1656 0.1617 0.1407 -0.0750 0.0220  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    
438  C CG    . PRO A   55  ? 0.2030 0.2311 0.1936 -0.1289 -0.0374 0.0604  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    
439  C CD    . PRO A   55  ? 0.1143 0.1530 0.1449 -0.0389 0.0173  0.0144  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    
440  N N     . ALA A   56  ? 0.0992 0.1246 0.1375 -0.0321 0.0285  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     
441  C CA    . ALA A   56  ? 0.1173 0.1301 0.1335 -0.0368 0.0234  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    
442  C C     . ALA A   56  ? 0.1322 0.1404 0.1348 -0.0348 0.0096  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     
443  O O     . ALA A   56  ? 0.2035 0.1520 0.1371 -0.0394 -0.0148 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     
444  C CB    . ALA A   56  ? 0.1021 0.1691 0.1332 -0.0463 0.0245  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    
445  N N     . VAL A   57  ? 0.1053 0.1268 0.1407 -0.0251 0.0097  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     
446  C CA    . VAL A   57  ? 0.1308 0.1423 0.1461 -0.0227 -0.0108 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    
447  C C     . VAL A   57  ? 0.1050 0.1394 0.1963 -0.0180 -0.0328 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     
448  O O     . VAL A   57  ? 0.1340 0.1719 0.2565 0.0039  -0.0468 0.0068  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     
449  C CB    . VAL A   57  ? 0.1352 0.1264 0.1375 -0.0118 0.0000  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    
450  C CG1   . VAL A   57  ? 0.1818 0.1623 0.1564 -0.0170 0.0478  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   
451  C CG2   . VAL A   57  ? 0.1003 0.1556 0.1454 -0.0045 0.0047  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   
452  N N     . GLY A   58  ? 0.0886 0.1569 0.2019 -0.0174 -0.0068 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     
453  C CA    . GLY A   58  ? 0.0875 0.1792 0.2944 -0.0182 0.0155  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    
454  C C     . GLY A   58  ? 0.0776 0.1759 0.2586 0.0045  -0.0030 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     
455  O O     . GLY A   58  ? 0.0870 0.2241 0.3158 0.0123  -0.0022 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     
456  N N     . LEU A   59  ? 0.0875 0.1711 0.1893 -0.0126 0.0047  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     
457  C CA    . LEU A   59  ? 0.0869 0.1506 0.2426 0.0082  -0.0136 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    
458  C C     . LEU A   59  ? 0.0894 0.1625 0.1824 0.0046  0.0076  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     
459  O O     . LEU A   59  ? 0.0815 0.1421 0.1930 0.0018  0.0002  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     
460  C CB    . LEU A   59  ? 0.1154 0.1745 0.2618 0.0209  0.0090  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    
461  C CG    . LEU A   59  ? 0.1202 0.2051 0.2372 -0.0117 -0.0067 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    
462  C CD1   . LEU A   59  ? 0.1117 0.1966 0.2572 -0.0031 -0.0003 0.0085  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   
463  C CD2   . LEU A   59  ? 0.1404 0.2922 0.2777 -0.0034 -0.0431 0.0281  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   
464  N N     . ALA A   60  ? 0.0923 0.1448 0.1771 0.0057  0.0041  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     
465  C CA    . ALA A   60  ? 0.0909 0.1458 0.1709 -0.0039 0.0063  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    
466  C C     . ALA A   60  ? 0.0854 0.1355 0.1577 0.0162  -0.0003 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     
467  O O     . ALA A   60  ? 0.1269 0.1219 0.1950 0.0169  0.0276  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     
468  C CB    . ALA A   60  ? 0.1361 0.1838 0.1610 -0.0216 0.0221  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    
469  N N     . PRO A   61  ? 0.0782 0.1229 0.1540 0.0102  -0.0074 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     
470  C CA    . PRO A   61  ? 0.0807 0.1437 0.1243 0.0059  -0.0131 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    
471  C C     . PRO A   61  ? 0.0761 0.1205 0.1180 0.0152  -0.0087 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     
472  O O     . PRO A   61  ? 0.0942 0.1072 0.1294 0.0056  -0.0116 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     
473  C CB    . PRO A   61  ? 0.1244 0.1775 0.1392 -0.0047 -0.0102 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    
474  C CG    . PRO A   61  ? 0.1514 0.1615 0.2330 0.0249  0.0412  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    
475  C CD    . PRO A   61  ? 0.0919 0.1382 0.1947 0.0083  -0.0001 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    
476  N N     . LEU A   62  ? 0.0756 0.1151 0.1248 0.0169  -0.0050 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     
477  C CA    A LEU A   62  ? 0.0847 0.0929 0.1113 0.0147  -0.0027 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
478  C CA    B LEU A   62  ? 0.0942 0.0821 0.0978 0.0168  -0.0081 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
479  C C     . LEU A   62  ? 0.0753 0.0769 0.1006 0.0051  -0.0114 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     
480  O O     . LEU A   62  ? 0.0833 0.0929 0.0892 0.0131  -0.0108 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     
481  C CB    A LEU A   62  ? 0.1141 0.0920 0.1572 0.0169  -0.0209 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
482  C CB    B LEU A   62  ? 0.1450 0.0755 0.1301 0.0149  0.0135  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
483  C CG    A LEU A   62  ? 0.1233 0.1088 0.1442 -0.0059 -0.0139 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
484  C CG    B LEU A   62  ? 0.0575 0.0848 0.1222 0.0272  0.0027  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
485  C CD1   A LEU A   62  ? 0.1051 0.1373 0.1591 0.0188  -0.0029 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
486  C CD1   B LEU A   62  ? 0.1020 0.0715 0.1086 0.0112  -0.0323 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
487  C CD2   A LEU A   62  ? 0.1239 0.1043 0.2188 0.0017  -0.0341 0.0002  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
488  C CD2   B LEU A   62  ? 0.1244 0.1266 0.1158 0.0128  0.0291  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
489  N N     . GLU A   63  ? 0.0685 0.0803 0.0932 0.0035  -0.0063 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     
490  C CA    . GLU A   63  ? 0.0679 0.0763 0.0944 0.0021  -0.0065 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    
491  C C     . GLU A   63  ? 0.0743 0.0729 0.0769 0.0029  -0.0012 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     
492  O O     . GLU A   63  ? 0.0796 0.1000 0.1031 0.0048  -0.0051 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     
493  C CB    . GLU A   63  ? 0.0828 0.0832 0.0847 -0.0068 -0.0014 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    
494  C CG    . GLU A   63  ? 0.0714 0.0980 0.0963 -0.0102 -0.0036 0.0052  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    
495  C CD    . GLU A   63  ? 0.0735 0.0925 0.1208 -0.0070 0.0066  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    
496  O OE1   . GLU A   63  ? 0.0834 0.0893 0.1327 -0.0076 0.0085  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   
497  O OE2   . GLU A   63  ? 0.0821 0.0954 0.1906 -0.0135 0.0083  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   
498  N N     . ILE A   64  ? 0.0726 0.0824 0.1033 0.0075  -0.0107 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     
499  C CA    . ILE A   64  ? 0.0754 0.0759 0.0948 0.0057  -0.0132 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    
500  C C     . ILE A   64  ? 0.0752 0.0782 0.0896 0.0047  -0.0041 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     
501  O O     . ILE A   64  ? 0.0808 0.0772 0.1069 -0.0010 -0.0045 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     
502  C CB    . ILE A   64  ? 0.0791 0.0731 0.0978 0.0029  -0.0120 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    
503  C CG1   . ILE A   64  ? 0.0807 0.0841 0.0968 0.0038  -0.0078 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   
504  C CG2   . ILE A   64  ? 0.0989 0.0763 0.1099 0.0033  -0.0354 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   
505  C CD1   . ILE A   64  ? 0.0788 0.0955 0.0907 -0.0013 -0.0104 0.0015  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   
506  N N     . PRO A   65  ? 0.0889 0.0757 0.0889 0.0016  -0.0041 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     
507  C CA    . PRO A   65  ? 0.0960 0.0772 0.0942 0.0025  0.0023  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    
508  C C     . PRO A   65  ? 0.0840 0.0787 0.0882 0.0011  0.0010  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     
509  O O     . PRO A   65  ? 0.0843 0.0791 0.1007 0.0040  -0.0006 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     
510  C CB    . PRO A   65  ? 0.1263 0.0800 0.0915 0.0012  -0.0103 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    
511  C CG    . PRO A   65  ? 0.1060 0.0827 0.0964 0.0036  -0.0137 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    
512  C CD    . PRO A   65  ? 0.1093 0.0755 0.0893 0.0058  -0.0188 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    
513  N N     . ALA A   66  ? 0.1013 0.0750 0.1212 -0.0048 0.0157  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     
514  C CA    . ALA A   66  ? 0.0936 0.0732 0.1083 0.0032  0.0117  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    
515  C C     . ALA A   66  ? 0.0999 0.0790 0.1128 -0.0018 0.0096  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     
516  O O     . ALA A   66  ? 0.1300 0.0986 0.1985 -0.0097 0.0682  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     
517  C CB    . ALA A   66  ? 0.1026 0.0840 0.1320 0.0150  -0.0060 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    
518  N N     . GLY A   67  ? 0.0936 0.0728 0.1017 0.0143  0.0012  0.0077  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     
519  C CA    . GLY A   67  ? 0.1351 0.0792 0.1473 0.0166  0.0417  0.0164  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    
520  C C     . GLY A   67  ? 0.1052 0.0792 0.0893 0.0102  -0.0008 0.0135  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     
521  O O     . GLY A   67  ? 0.1182 0.0831 0.0970 0.0060  0.0143  0.0066  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     
522  N N     . LEU A   68  ? 0.1226 0.0741 0.0979 0.0104  0.0030  0.0137  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     
523  C CA    . LEU A   68  ? 0.1400 0.0821 0.1040 0.0179  -0.0087 0.0017  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    
524  C C     . LEU A   68  ? 0.1904 0.0890 0.1043 0.0465  -0.0398 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     
525  O O     . LEU A   68  ? 0.2393 0.1312 0.1084 0.0759  -0.0484 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     
526  C CB    . LEU A   68  ? 0.1978 0.0792 0.1295 -0.0117 0.0118  0.0133  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    
527  C CG    . LEU A   68  ? 0.1615 0.1263 0.1748 -0.0308 0.0172  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    
528  C CD1   . LEU A   68  ? 0.2069 0.1400 0.3156 -0.0580 0.0636  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   
529  C CD2   . LEU A   68  ? 0.1433 0.1333 0.1660 0.0187  -0.0099 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   
530  N N     . ILE A   69  ? 0.1389 0.0901 0.1269 0.0203  -0.0328 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     
531  C CA    . ILE A   69  ? 0.1628 0.0929 0.1686 0.0301  -0.0607 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    
532  C C     . ILE A   69  ? 0.1835 0.1005 0.2273 0.0224  -0.0925 0.0108  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     
533  O O     . ILE A   69  ? 0.2707 0.1005 0.3526 0.0133  -0.1718 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     
534  C CB    . ILE A   69  ? 0.1405 0.1110 0.1870 0.0368  -0.0663 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    
535  C CG1   . ILE A   69  ? 0.1515 0.1184 0.1460 0.0294  -0.0564 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   
536  C CG2   . ILE A   69  ? 0.1615 0.1154 0.2479 0.0526  -0.0706 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   
537  C CD1   . ILE A   69  ? 0.1650 0.1711 0.1488 0.0296  -0.0290 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   
538  N N     . GLU A   70  ? 0.1405 0.0879 0.2199 0.0308  -0.0026 0.0182  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     
539  C CA    . GLU A   70  ? 0.1409 0.1069 0.2736 0.0163  -0.0019 0.0290  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    
540  C C     . GLU A   70  ? 0.1630 0.0873 0.1872 0.0158  -0.0227 0.0184  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     
541  O O     . GLU A   70  ? 0.1423 0.1004 0.1419 0.0260  -0.0340 0.0076  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     
542  C CB    . GLU A   70  ? 0.1605 0.1349 0.2352 0.0222  -0.0016 0.0453  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    
543  C CG    . GLU A   70  ? 0.1662 0.1436 0.2193 0.0211  -0.0209 0.0135  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    
544  C CD    . GLU A   70  ? 0.1589 0.1363 0.2727 0.0039  -0.0112 0.0378  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    
545  O OE1   . GLU A   70  ? 0.1761 0.1750 0.3491 0.0210  -0.0396 0.0520  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   
546  O OE2   . GLU A   70  ? 0.1872 0.1381 0.3223 -0.0207 -0.0030 0.0245  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   
547  N N     . PRO A   71  ? 0.1397 0.0957 0.2547 0.0206  -0.0274 0.0124  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     
548  C CA    . PRO A   71  ? 0.1588 0.0915 0.1878 0.0224  -0.0494 0.0030  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    
549  C C     . PRO A   71  ? 0.1649 0.0911 0.1366 0.0143  -0.0370 0.0059  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     
550  O O     . PRO A   71  ? 0.2510 0.1038 0.1342 -0.0026 -0.0134 0.0064  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     
551  C CB    . PRO A   71  ? 0.1824 0.0946 0.2373 0.0075  -0.0529 0.0047  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    
552  C CG    . PRO A   71  ? 0.1674 0.0956 0.4933 0.0190  -0.0547 0.0340  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    
553  C CD    . PRO A   71  ? 0.1638 0.0963 0.5458 0.0061  0.0223  0.0066  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    
554  N N     . GLY A   72  ? 0.1487 0.1003 0.1774 0.0293  -0.0518 0.0121  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     
555  C CA    . GLY A   72  ? 0.1752 0.1120 0.2571 0.0186  -0.0925 0.0215  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    
556  C C     . GLY A   72  ? 0.1651 0.1046 0.2766 0.0296  -0.0831 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     
557  O O     . GLY A   72  ? 0.1669 0.1257 0.3888 0.0275  -0.1224 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     
558  N N     . GLU A   73  ? 0.1451 0.1012 0.1500 0.0328  -0.0286 0.0027  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     
559  C CA    . GLU A   73  ? 0.1354 0.1025 0.1613 0.0283  -0.0246 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    
560  C C     . GLU A   73  ? 0.1425 0.0934 0.1519 0.0421  -0.0256 0.0013  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     
561  O O     . GLU A   73  ? 0.1764 0.1312 0.1599 0.0253  -0.0555 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     
562  C CB    . GLU A   73  ? 0.1550 0.1281 0.1507 0.0424  -0.0199 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    
563  C CG    . GLU A   73  ? 0.1986 0.1657 0.1309 0.0756  -0.0323 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    
564  C CD    . GLU A   73  ? 0.1563 0.1250 0.0949 0.0439  -0.0057 0.0094  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    
565  O OE1   . GLU A   73  ? 0.1509 0.1156 0.1113 0.0362  -0.0071 0.0086  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   
566  O OE2   . GLU A   73  ? 0.1635 0.1075 0.1071 0.0390  -0.0052 0.0064  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   
567  N N     . ASP A   74  ? 0.1363 0.0946 0.1680 0.0324  -0.0308 0.0054  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     
568  C CA    . ASP A   74  ? 0.1486 0.1050 0.1553 0.0445  -0.0230 0.0076  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    
569  C C     . ASP A   74  ? 0.1308 0.1001 0.1127 0.0359  -0.0300 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     
570  O O     . ASP A   74  ? 0.1244 0.0978 0.1116 0.0275  -0.0194 0.0106  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     
571  C CB    . ASP A   74  ? 0.1357 0.1168 0.1536 0.0455  -0.0167 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    
572  C CG    . ASP A   74  ? 0.1331 0.1319 0.1290 0.0449  -0.0103 0.0047  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    
573  O OD1   . ASP A   74  ? 0.1262 0.1317 0.1205 0.0312  -0.0124 0.0001  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   
574  O OD2   . ASP A   74  ? 0.1308 0.2006 0.2236 0.0470  -0.0322 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   
575  N N     . PRO A   75  ? 0.1271 0.1062 0.1051 0.0387  -0.0180 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     
576  C CA    . PRO A   75  ? 0.1167 0.1027 0.0909 0.0373  -0.0155 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    
577  C C     . PRO A   75  ? 0.1067 0.0954 0.0847 0.0276  -0.0130 0.0159  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     
578  O O     . PRO A   75  ? 0.1071 0.1001 0.0912 0.0340  -0.0123 0.0061  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     
579  C CB    . PRO A   75  ? 0.1480 0.1329 0.0879 0.0530  -0.0028 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    
580  C CG    . PRO A   75  ? 0.1649 0.1318 0.1015 0.0589  -0.0072 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    
581  C CD    . PRO A   75  ? 0.1477 0.1290 0.1121 0.0493  -0.0101 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    
582  N N     . LEU A   76  ? 0.1059 0.1065 0.0913 0.0237  -0.0092 0.0144  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     
583  C CA    A LEU A   76  ? 0.1047 0.1084 0.1020 0.0094  -0.0055 0.0060  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    
584  C CA    B LEU A   76  ? 0.1056 0.0990 0.1010 0.0256  -0.0092 0.0097  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    
585  C C     . LEU A   76  ? 0.1027 0.0901 0.0933 0.0215  -0.0187 0.0042  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     
586  O O     . LEU A   76  ? 0.1130 0.1023 0.1028 0.0261  -0.0128 0.0011  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     
587  C CB    A LEU A   76  ? 0.1011 0.1121 0.1351 0.0272  -0.0025 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    
588  C CB    B LEU A   76  ? 0.1058 0.1576 0.1483 0.0005  -0.0113 0.0181  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    
589  C CG    A LEU A   76  ? 0.0862 0.1196 0.1243 0.0193  -0.0130 0.0078  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    
590  C CG    B LEU A   76  ? 0.1827 0.2611 0.1874 -0.0854 -0.0006 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    
591  C CD1   A LEU A   76  ? 0.1362 0.1036 0.1472 0.0164  -0.0407 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   
592  C CD1   B LEU A   76  ? 0.2340 0.2458 0.1707 -0.1000 -0.0918 0.0082  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   
593  C CD2   A LEU A   76  ? 0.0875 0.1789 0.4060 0.0115  -0.0677 0.0449  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   
594  C CD2   B LEU A   76  ? 0.3764 0.3553 0.3215 -0.0285 -0.0003 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   
595  N N     . GLU A   77  ? 0.1124 0.1062 0.0861 0.0257  -0.0143 0.0105  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     
596  C CA    . GLU A   77  ? 0.1096 0.1005 0.0963 0.0280  -0.0191 0.0182  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    
597  C C     . GLU A   77  ? 0.1064 0.0987 0.0838 0.0300  -0.0173 0.0118  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     
598  O O     . GLU A   77  ? 0.1188 0.1085 0.0880 0.0346  -0.0143 0.0089  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     
599  C CB    . GLU A   77  ? 0.0965 0.1080 0.1259 0.0348  -0.0099 0.0215  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    
600  C CG    . GLU A   77  ? 0.1019 0.1171 0.1227 0.0333  -0.0307 0.0051  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    
601  C CD    . GLU A   77  ? 0.1022 0.1117 0.1076 0.0295  -0.0105 0.0295  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    
602  O OE1   . GLU A   77  ? 0.1324 0.1076 0.1355 0.0315  -0.0258 0.0122  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   
603  O OE2   . GLU A   77  ? 0.1051 0.1338 0.1260 0.0347  -0.0104 0.0346  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   
604  N N     . ALA A   78  ? 0.1077 0.0897 0.0886 0.0280  -0.0180 0.0105  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     
605  C CA    . ALA A   78  ? 0.1026 0.0966 0.1037 0.0332  -0.0223 0.0035  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    
606  C C     . ALA A   78  ? 0.1086 0.1033 0.0743 0.0254  -0.0154 0.0124  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     
607  O O     . ALA A   78  ? 0.1082 0.1065 0.0868 0.0304  -0.0005 0.0087  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     
608  C CB    . ALA A   78  ? 0.1155 0.1100 0.0890 0.0215  -0.0142 0.0031  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    
609  N N     . ALA A   79  ? 0.0984 0.0918 0.0977 0.0251  -0.0177 0.0072  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     
610  C CA    . ALA A   79  ? 0.1028 0.0989 0.0879 0.0275  -0.0127 0.0032  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    
611  C C     . ALA A   79  ? 0.1007 0.0891 0.0937 0.0258  -0.0097 0.0060  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     
612  O O     . ALA A   79  ? 0.1052 0.1043 0.0967 0.0317  -0.0115 0.0011  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     
613  C CB    . ALA A   79  ? 0.1190 0.1002 0.1026 0.0218  -0.0074 0.0134  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    
614  N N     . ARG A   80  ? 0.1019 0.0987 0.0978 0.0229  -0.0152 0.0005  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     
615  C CA    A ARG A   80  ? 0.1058 0.1046 0.1032 0.0250  -0.0195 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
616  C CA    B ARG A   80  ? 0.1134 0.1104 0.0885 0.0258  -0.0212 0.0179  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
617  C CA    C ARG A   80  ? 0.1085 0.0985 0.1040 0.0271  -0.0170 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
618  C C     . ARG A   80  ? 0.1123 0.0969 0.0881 0.0278  -0.0241 0.0005  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     
619  O O     . ARG A   80  ? 0.1175 0.1073 0.0960 0.0280  -0.0125 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     
620  C CB    A ARG A   80  ? 0.1140 0.1400 0.1348 0.0357  -0.0458 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
621  C CB    B ARG A   80  ? 0.1162 0.1080 0.0867 0.0356  -0.0196 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
622  C CB    C ARG A   80  ? 0.1154 0.1363 0.1147 0.0335  -0.0324 0.0014  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
623  C CG    A ARG A   80  ? 0.1337 0.1426 0.1302 0.0642  -0.0345 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
624  C CG    B ARG A   80  ? 0.1141 0.1223 0.1002 0.0215  -0.0217 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
625  C CG    C ARG A   80  ? 0.2056 0.0894 0.1249 0.0253  -0.0553 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
626  C CD    A ARG A   80  ? 0.3326 0.1361 0.1952 -0.0232 -0.0816 0.0392  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
627  C CD    B ARG A   80  ? 0.1149 0.1325 0.2194 0.0239  -0.0487 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
628  C CD    C ARG A   80  ? 0.1295 0.1235 0.1477 0.0123  -0.0827 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
629  N NE    A ARG A   80  ? 0.3176 0.1159 0.2183 0.0287  0.0141  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
630  N NE    B ARG A   80  ? 0.1190 0.1573 0.2194 0.0169  -0.0441 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
631  N NE    C ARG A   80  ? 0.1503 0.0830 0.0725 0.0352  -0.0362 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
632  C CZ    A ARG A   80  ? 0.2978 0.1931 0.2047 -0.0418 0.0085  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
633  C CZ    B ARG A   80  ? 0.1242 0.1760 0.1982 0.0289  -0.0398 0.0462  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
634  C CZ    C ARG A   80  ? 0.1515 0.0758 0.0570 0.0285  -0.0530 0.0038  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
635  N NH1   A ARG A   80  ? 0.4076 0.2403 0.3679 -0.0714 0.1350  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
636  N NH1   B ARG A   80  ? 0.1246 0.1839 0.2097 0.0134  -0.0399 0.0126  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
637  N NH1   C ARG A   80  ? 0.1405 0.1176 0.0721 0.0482  -0.0396 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
638  N NH2   A ARG A   80  ? 0.1738 0.0754 0.1240 0.0015  -0.1030 0.0241  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
639  N NH2   B ARG A   80  ? 0.1721 0.1771 0.2431 0.0463  0.0072  0.0528  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
640  N NH2   C ARG A   80  ? 0.1649 0.0706 0.1094 0.0305  -0.0898 0.0276  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
641  N N     . ARG A   81  ? 0.1133 0.1046 0.0888 0.0237  -0.0190 0.0089  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     
642  C CA    A ARG A   81  ? 0.1147 0.0969 0.0888 0.0265  -0.0053 0.0024  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    
643  C CA    B ARG A   81  ? 0.1004 0.1257 0.1140 0.0226  -0.0127 0.0075  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    
644  C C     . ARG A   81  ? 0.1105 0.1009 0.0841 0.0195  -0.0137 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     
645  O O     . ARG A   81  ? 0.1190 0.1072 0.0978 0.0289  -0.0006 0.0020  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     
646  C CB    A ARG A   81  ? 0.1353 0.1026 0.0971 0.0176  -0.0013 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    
647  C CB    B ARG A   81  ? 0.0369 0.1166 0.1657 0.0388  -0.0649 0.0315  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    
648  C CG    A ARG A   81  ? 0.1473 0.1088 0.0871 0.0044  -0.0004 0.0014  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    
649  C CG    B ARG A   81  ? 0.0470 0.0889 0.1327 0.0646  -0.0560 0.0299  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    
650  C CD    A ARG A   81  ? 0.1876 0.0962 0.1002 0.0190  -0.0140 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    
651  C CD    B ARG A   81  ? 0.0513 0.0827 0.1103 0.0731  -0.0362 0.0346  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    
652  N NE    A ARG A   81  ? 0.1287 0.1040 0.1023 0.0290  -0.0231 0.0022  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    
653  N NE    B ARG A   81  ? 0.1913 0.1167 0.1065 -0.0050 -0.0191 0.0290  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    
654  C CZ    A ARG A   81  ? 0.1367 0.1279 0.1246 0.0434  -0.0252 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    
655  C CZ    B ARG A   81  ? 0.1459 0.1430 0.0588 0.0159  0.0273  0.0072  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    
656  N NH1   A ARG A   81  ? 0.1263 0.1664 0.1890 0.0493  -0.0325 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   
657  N NH1   B ARG A   81  ? 0.1361 0.1046 0.0702 -0.0729 0.0492  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   
658  N NH2   A ARG A   81  ? 0.1602 0.1835 0.1255 0.0580  -0.0513 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   
659  N NH2   B ARG A   81  ? 0.1532 0.0939 0.1346 0.0090  0.0530  0.0240  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   
660  N N     . GLU A   82  ? 0.1106 0.1071 0.0991 0.0285  -0.0111 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     
661  C CA    A GLU A   82  ? 0.1141 0.1332 0.1030 0.0391  -0.0335 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
662  C CA    B GLU A   82  ? 0.1082 0.1077 0.1036 0.0350  0.0003  0.0175  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
663  C C     . GLU A   82  ? 0.1061 0.1160 0.0914 0.0359  -0.0112 0.0053  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     
664  O O     . GLU A   82  ? 0.1113 0.1214 0.1051 0.0364  -0.0120 0.0010  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     
665  C CB    A GLU A   82  ? 0.1377 0.1482 0.0927 -0.0028 -0.0110 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
666  C CB    B GLU A   82  ? 0.0458 0.1360 0.1068 0.0387  0.0067  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
667  C CG    A GLU A   82  ? 0.0888 0.1166 0.1321 0.0261  -0.0105 0.0140  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
668  C CG    B GLU A   82  ? 0.1485 0.1211 0.1387 0.0054  -0.0651 0.0328  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
669  C CD    A GLU A   82  ? 0.1142 0.1212 0.0987 0.0269  -0.0147 0.0080  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
670  C CD    B GLU A   82  ? 0.1012 0.1375 0.1943 0.0060  -0.0870 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
671  O OE1   A GLU A   82  ? 0.1211 0.1274 0.0992 0.0078  -0.0123 0.0044  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
672  O OE1   B GLU A   82  ? 0.0860 0.1422 0.0895 0.0054  -0.0123 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
673  O OE2   A GLU A   82  ? 0.1409 0.1353 0.1161 0.0428  0.0015  0.0035  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
674  O OE2   B GLU A   82  ? 0.1623 0.1019 0.2078 0.0296  -0.0441 0.0397  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
675  N N     . LEU A   83  ? 0.1124 0.1062 0.1014 0.0346  -0.0153 0.0040  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     
676  C CA    . LEU A   83  ? 0.1143 0.1070 0.1118 0.0370  -0.0080 0.0066  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    
677  C C     . LEU A   83  ? 0.1112 0.0945 0.1257 0.0296  -0.0072 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     
678  O O     . LEU A   83  ? 0.1270 0.1107 0.1505 0.0424  0.0072  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     
679  C CB    . LEU A   83  ? 0.1175 0.1125 0.1300 0.0293  -0.0041 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    
680  C CG    . LEU A   83  ? 0.1285 0.1109 0.1301 0.0299  -0.0062 0.0008  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    
681  C CD1   . LEU A   83  ? 0.1388 0.1151 0.1764 0.0347  -0.0097 0.0157  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   
682  C CD2   . LEU A   83  ? 0.1365 0.1379 0.1851 0.0073  -0.0229 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   
683  N N     . ALA A   84  ? 0.1172 0.1134 0.0980 0.0281  -0.0172 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     
684  C CA    . ALA A   84  ? 0.1209 0.1290 0.1071 0.0287  -0.0161 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    
685  C C     . ALA A   84  ? 0.1296 0.1171 0.0932 0.0312  -0.0102 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     
686  O O     . ALA A   84  ? 0.1436 0.1354 0.1095 0.0379  0.0035  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     
687  C CB    . ALA A   84  ? 0.1472 0.1593 0.1067 0.0520  -0.0221 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    
688  N N     . GLU A   85  ? 0.1159 0.1129 0.1057 0.0329  -0.0092 0.0022  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     
689  C CA    . GLU A   85  ? 0.1204 0.1154 0.1243 0.0299  0.0057  0.0044  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    
690  C C     . GLU A   85  ? 0.1190 0.1104 0.1315 0.0302  0.0066  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     
691  O O     . GLU A   85  ? 0.1332 0.1522 0.1594 0.0393  0.0348  0.0127  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     
692  C CB    . GLU A   85  ? 0.1355 0.1075 0.1448 0.0363  -0.0050 0.0005  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    
693  C CG    . GLU A   85  ? 0.1241 0.1087 0.1659 0.0293  -0.0055 0.0229  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    
694  C CD    . GLU A   85  ? 0.1458 0.1198 0.1753 0.0378  0.0000  0.0102  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    
695  O OE1   . GLU A   85  ? 0.1708 0.1299 0.1758 0.0306  -0.0067 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   
696  O OE2   . GLU A   85  ? 0.1327 0.1234 0.2793 0.0267  -0.0217 0.0463  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   
697  N N     . GLU A   86  ? 0.1189 0.1045 0.1083 0.0326  -0.0076 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     
698  C CA    A GLU A   86  ? 0.1064 0.1079 0.1336 0.0267  -0.0128 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    
699  C CA    B GLU A   86  ? 0.0981 0.1219 0.1150 0.0298  -0.0174 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    
700  C CA    C GLU A   86  ? 0.1109 0.1225 0.1340 0.0342  -0.0310 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    
701  C C     . GLU A   86  ? 0.1179 0.1104 0.1338 0.0384  -0.0131 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     
702  O O     . GLU A   86  ? 0.1121 0.1269 0.1851 0.0448  -0.0130 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     
703  C CB    A GLU A   86  ? 0.1056 0.1174 0.1228 0.0265  -0.0049 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    
704  C CB    B GLU A   86  ? 0.1050 0.1154 0.1206 0.0391  -0.0077 0.0026  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    
705  C CB    C GLU A   86  ? 0.0859 0.1355 0.1257 0.0432  -0.0047 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    
706  C CG    A GLU A   86  ? 0.1454 0.1042 0.1280 0.0287  -0.0281 0.0106  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    
707  C CG    B GLU A   86  ? 0.1517 0.1345 0.0801 -0.0188 0.0455  0.0054  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    
708  C CG    C GLU A   86  ? 0.1526 0.1125 0.0986 0.0143  -0.0946 0.0000  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    
709  C CD    A GLU A   86  ? 0.1955 0.1207 0.1358 -0.0119 -0.0596 0.0266  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    
710  C CD    B GLU A   86  ? 0.1088 0.1401 0.1218 -0.0408 -0.0100 0.0249  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    
711  C CD    C GLU A   86  ? 0.1671 0.1080 0.0977 0.0088  -0.0744 0.0016  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    
712  O OE1   A GLU A   86  ? 0.1250 0.1361 0.1225 0.0074  -0.0166 0.0194  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   
713  O OE1   B GLU A   86  ? 0.1233 0.0913 0.0718 -0.0237 0.0131  0.0064  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   
714  O OE1   C GLU A   86  ? 0.1336 0.1022 0.0580 -0.0068 -0.0509 0.0064  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   
715  O OE2   A GLU A   86  ? 0.1613 0.2037 0.1228 -0.0640 0.0052  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   
716  O OE2   B GLU A   86  ? 0.1319 0.1424 0.2404 -0.0525 -0.0736 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   
717  O OE2   C GLU A   86  ? 0.0389 0.1214 0.0833 -0.0196 -0.0092 0.0526  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   
718  N N     . THR A   87  ? 0.1214 0.1028 0.1338 0.0334  -0.0207 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     
719  C CA    . THR A   87  ? 0.1415 0.1051 0.1483 0.0300  -0.0200 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    
720  C C     . THR A   87  ? 0.1318 0.1181 0.1548 0.0376  -0.0146 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     
721  O O     . THR A   87  ? 0.1540 0.1271 0.1966 0.0342  -0.0165 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     
722  C CB    . THR A   87  ? 0.1298 0.1019 0.1776 0.0327  -0.0114 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    
723  O OG1   . THR A   87  ? 0.1324 0.1203 0.1908 0.0312  -0.0046 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   
724  C CG2   . THR A   87  ? 0.1592 0.1028 0.1544 0.0255  -0.0136 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   
725  N N     . GLY A   88  ? 0.1364 0.1376 0.1180 0.0388  -0.0064 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     
726  C CA    . GLY A   88  ? 0.1422 0.1537 0.1178 0.0302  0.0001  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    
727  C C     . GLY A   88  ? 0.1437 0.1377 0.1365 0.0377  -0.0169 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     
728  O O     . GLY A   88  ? 0.1819 0.1735 0.1357 0.0248  -0.0395 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     
729  N N     . LEU A   89  ? 0.1332 0.1276 0.1315 0.0381  -0.0096 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     
730  C CA    . LEU A   89  ? 0.1379 0.1257 0.1274 0.0396  -0.0184 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    
731  C C     . LEU A   89  ? 0.1237 0.1166 0.1334 0.0310  -0.0311 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     
732  O O     . LEU A   89  ? 0.1236 0.1226 0.1462 0.0344  -0.0206 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     
733  C CB    . LEU A   89  ? 0.1505 0.1236 0.1548 0.0431  -0.0126 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    
734  C CG    . LEU A   89  ? 0.1635 0.1230 0.1587 0.0478  -0.0095 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    
735  C CD1   . LEU A   89  ? 0.2386 0.1448 0.2391 0.0794  -0.0166 0.0056  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   
736  C CD2   . LEU A   89  ? 0.1654 0.1457 0.2437 0.0571  -0.0330 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   
737  N N     . SER A   90  ? 0.1313 0.1559 0.1777 0.0342  -0.0360 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     
738  C CA    A SER A   90  ? 0.1140 0.1660 0.2115 0.0434  -0.0400 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    
739  C CA    B SER A   90  ? 0.1247 0.1722 0.2278 0.0235  -0.0166 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    
740  C C     . SER A   90  ? 0.1328 0.1670 0.2107 0.0195  -0.0304 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     
741  O O     . SER A   90  ? 0.1712 0.1674 0.3257 0.0118  -0.0099 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     
742  C CB    A SER A   90  ? 0.1387 0.2082 0.2908 0.0368  -0.0840 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    
743  C CB    B SER A   90  ? 0.1540 0.1777 0.3761 0.0468  -0.0347 0.0087  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    
744  O OG    A SER A   90  ? 0.1382 0.2789 0.2235 0.0522  -0.0613 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    
745  O OG    B SER A   90  ? 0.1569 0.2078 0.6476 0.0623  0.0427  0.1023  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    
746  N N     . GLY A   91  ? 0.1282 0.1697 0.2591 -0.0015 -0.0086 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     
747  C CA    . GLY A   91  ? 0.1796 0.1711 0.2955 0.0194  0.0328  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    
748  C C     . GLY A   91  ? 0.1367 0.1858 0.1989 0.0195  -0.0189 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     
749  O O     . GLY A   91  ? 0.1541 0.1807 0.3224 0.0107  0.0168  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     
750  N N     . ASP A   92  ? 0.1261 0.2063 0.1787 0.0052  -0.0492 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     
751  C CA    . ASP A   92  ? 0.1200 0.2116 0.1542 0.0026  -0.0470 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    
752  C C     . ASP A   92  ? 0.1008 0.1713 0.1686 0.0080  -0.0483 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     
753  O O     . ASP A   92  ? 0.1321 0.1587 0.1776 0.0024  -0.0642 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     
754  C CB    . ASP A   92  ? 0.1325 0.3090 0.2089 -0.0457 -0.0679 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    
755  C CG    . ASP A   92  ? 0.1692 0.3619 0.2273 -0.0537 -0.0797 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    
756  O OD1   . ASP A   92  ? 0.2606 0.4153 0.2306 -0.0020 -0.1308 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   
757  O OD2   . ASP A   92  ? 0.2478 0.3949 0.3281 -0.0454 -0.1403 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   
758  N N     . LEU A   93  ? 0.1093 0.1684 0.1502 0.0231  -0.0478 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     
759  C CA    A LEU A   93  ? 0.1180 0.1391 0.1414 0.0245  -0.0370 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
760  C CA    B LEU A   93  ? 0.1083 0.1391 0.1475 0.0118  -0.0368 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
761  C C     . LEU A   93  ? 0.1107 0.1737 0.1511 0.0383  -0.0379 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     
762  O O     . LEU A   93  ? 0.1238 0.2098 0.1958 0.0581  -0.0348 0.0031  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     
763  C CB    A LEU A   93  ? 0.1558 0.1449 0.1411 0.0078  -0.0104 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
764  C CB    B LEU A   93  ? 0.1446 0.1090 0.2272 0.0149  -0.0581 0.0121  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
765  C CG    A LEU A   93  ? 0.1538 0.1248 0.2382 0.0199  0.0344  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
766  C CG    B LEU A   93  ? 0.1882 0.1668 0.3259 -0.0531 0.1025  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
767  C CD1   A LEU A   93  ? 0.1782 0.1260 0.2427 0.0215  0.0363  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
768  C CD1   B LEU A   93  ? 0.1751 0.2165 0.3077 -0.0501 -0.0056 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
769  C CD2   A LEU A   93  ? 0.1759 0.1669 0.2601 0.0296  0.0766  0.0683  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
770  C CD2   B LEU A   93  ? 0.1940 0.1939 0.2116 -0.0609 -0.0595 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
771  N N     . THR A   94  ? 0.0929 0.1528 0.1513 0.0090  -0.0275 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     
772  C CA    . THR A   94  ? 0.0913 0.1607 0.1633 0.0094  -0.0301 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    
773  C C     . THR A   94  ? 0.0787 0.1333 0.1554 0.0106  -0.0237 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     
774  O O     . THR A   94  ? 0.0878 0.1235 0.1510 0.0102  -0.0285 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     
775  C CB    . THR A   94  ? 0.1113 0.2070 0.1679 -0.0440 -0.0245 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    
776  O OG1   . THR A   94  ? 0.1267 0.2356 0.2539 -0.0483 -0.0324 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   
777  C CG2   . THR A   94  ? 0.1554 0.2522 0.2547 -0.0574 0.0300  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   
778  N N     . TYR A   95  ? 0.0886 0.1440 0.1356 0.0194  -0.0269 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     
779  C CA    . TYR A   95  ? 0.0841 0.1242 0.1305 0.0120  -0.0196 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    
780  C C     . TYR A   95  ? 0.0738 0.1250 0.1364 0.0021  -0.0174 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     
781  O O     . TYR A   95  ? 0.0748 0.1783 0.1637 -0.0166 -0.0112 0.0138  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     
782  C CB    . TYR A   95  ? 0.0933 0.1386 0.1329 0.0256  -0.0150 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    
783  C CG    . TYR A   95  ? 0.0838 0.1224 0.1665 0.0209  -0.0064 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    
784  C CD1   . TYR A   95  ? 0.1076 0.1877 0.2174 -0.0184 -0.0089 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   
785  C CD2   . TYR A   95  ? 0.1277 0.2050 0.1580 -0.0070 0.0126  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   
786  C CE1   . TYR A   95  ? 0.1456 0.2165 0.2000 -0.0199 -0.0495 0.0196  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   
787  C CE2   . TYR A   95  ? 0.1358 0.2310 0.2082 0.0127  -0.0264 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   
788  C CZ    . TYR A   95  ? 0.1088 0.1584 0.2142 0.0358  -0.0374 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    
789  O OH    . TYR A   95  ? 0.1552 0.2516 0.2625 0.0352  -0.0697 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    
790  N N     . LEU A   96  ? 0.0714 0.1162 0.1206 -0.0009 -0.0135 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     
791  C CA    . LEU A   96  ? 0.0864 0.1139 0.1310 -0.0039 -0.0194 0.0029  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    
792  C C     . LEU A   96  ? 0.0748 0.1141 0.1282 -0.0028 -0.0052 0.0032  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     
793  O O     . LEU A   96  ? 0.0852 0.1389 0.1461 -0.0266 0.0009  0.0039  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     
794  C CB    . LEU A   96  ? 0.0871 0.1122 0.1222 -0.0065 -0.0050 0.0015  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    
795  C CG    . LEU A   96  ? 0.0813 0.1127 0.1361 -0.0117 -0.0178 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    
796  C CD1   . LEU A   96  ? 0.0921 0.1131 0.1507 -0.0055 -0.0132 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   
797  C CD2   . LEU A   96  ? 0.1074 0.1628 0.1840 -0.0525 0.0024  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   
798  N N     . PHE A   97  ? 0.0759 0.1046 0.1224 -0.0079 -0.0124 0.0065  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     
799  C CA    . PHE A   97  ? 0.0748 0.1223 0.1093 -0.0085 -0.0038 0.0058  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    
800  C C     . PHE A   97  ? 0.0790 0.1030 0.0997 -0.0073 -0.0052 0.0050  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     
801  O O     . PHE A   97  ? 0.0846 0.1109 0.0937 -0.0104 -0.0064 0.0057  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     
802  C CB    . PHE A   97  ? 0.0895 0.1178 0.1136 -0.0106 -0.0006 0.0177  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    
803  C CG    . PHE A   97  ? 0.0847 0.1225 0.1159 -0.0093 -0.0128 0.0212  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    
804  C CD1   . PHE A   97  ? 0.1050 0.1193 0.1234 -0.0109 -0.0206 0.0255  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   
805  C CD2   . PHE A   97  ? 0.0836 0.1323 0.1125 -0.0027 -0.0143 0.0258  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   
806  C CE1   . PHE A   97  ? 0.0959 0.1183 0.1692 0.0059  -0.0211 0.0405  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   
807  C CE2   . PHE A   97  ? 0.0950 0.1186 0.1119 0.0047  -0.0240 0.0314  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   
808  C CZ    . PHE A   97  ? 0.1029 0.1265 0.1334 -0.0083 -0.0254 0.0282  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    
809  N N     . SER A   98  ? 0.0749 0.1178 0.1044 -0.0077 -0.0002 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     
810  C CA    A SER A   98  ? 0.0821 0.0989 0.1058 -0.0066 -0.0117 0.0099  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
811  C CA    B SER A   98  ? 0.0738 0.1132 0.0817 -0.0083 0.0077  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
812  C C     . SER A   98  ? 0.0776 0.0932 0.0856 -0.0069 0.0015  0.0090  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     
813  O O     . SER A   98  ? 0.0880 0.1164 0.0930 -0.0148 0.0084  0.0103  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     
814  C CB    A SER A   98  ? 0.0830 0.1115 0.0993 0.0093  -0.0133 0.0020  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
815  C CB    B SER A   98  ? 0.1161 0.1173 0.1120 0.0038  -0.0120 0.0272  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
816  O OG    A SER A   98  ? 0.0894 0.1118 0.0997 0.0063  -0.0040 0.0104  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
817  O OG    B SER A   98  ? 0.1041 0.1605 0.1409 0.0143  -0.0221 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
818  N N     . TYR A   99  ? 0.0739 0.0828 0.0895 -0.0045 -0.0064 0.0062  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     
819  C CA    . TYR A   99  ? 0.0759 0.0784 0.0756 -0.0031 -0.0005 0.0029  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    
820  C C     . TYR A   99  ? 0.0814 0.0667 0.0768 0.0049  -0.0057 0.0052  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     
821  O O     . TYR A   99  ? 0.0932 0.0787 0.0700 -0.0075 -0.0003 0.0107  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     
822  C CB    . TYR A   99  ? 0.0877 0.0695 0.0811 0.0003  -0.0007 0.0056  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    
823  C CG    . TYR A   99  ? 0.0819 0.0666 0.0707 -0.0001 -0.0037 0.0133  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    
824  C CD1   . TYR A   99  ? 0.0796 0.0726 0.0809 -0.0016 -0.0047 0.0041  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   
825  C CD2   . TYR A   99  ? 0.0786 0.0653 0.0802 -0.0031 -0.0071 0.0093  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   
826  C CE1   . TYR A   99  ? 0.0793 0.0754 0.0775 -0.0045 -0.0053 0.0054  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   
827  C CE2   . TYR A   99  ? 0.0819 0.0651 0.0798 0.0026  -0.0072 0.0044  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   
828  C CZ    . TYR A   99  ? 0.0726 0.0700 0.0748 -0.0001 -0.0045 0.0067  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    
829  O OH    . TYR A   99  ? 0.0753 0.0897 0.0801 0.0015  -0.0054 0.0010  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    
830  N N     . PHE A   100 ? 0.0818 0.0693 0.0778 -0.0016 -0.0022 0.0045  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     
831  C CA    . PHE A   100 ? 0.0814 0.0645 0.0888 -0.0005 0.0017  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    
832  C C     . PHE A   100 ? 0.0880 0.0566 0.0730 -0.0012 -0.0002 0.0022  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     
833  O O     . PHE A   100 ? 0.0824 0.0647 0.0813 -0.0010 -0.0005 0.0106  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     
834  C CB    . PHE A   100 ? 0.1013 0.0701 0.0742 0.0068  0.0011  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    
835  C CG    . PHE A   100 ? 0.0998 0.0753 0.1089 0.0072  0.0024  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    
836  C CD1   . PHE A   100 ? 0.1159 0.1152 0.1846 0.0228  0.0406  0.0063  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   
837  C CD2   . PHE A   100 ? 0.1194 0.0735 0.1006 0.0259  -0.0087 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   
838  C CE1   . PHE A   100 ? 0.1216 0.1257 0.2594 0.0312  0.0433  0.0033  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   
839  C CE2   . PHE A   100 ? 0.1357 0.1058 0.1281 0.0345  -0.0140 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   
840  C CZ    . PHE A   100 ? 0.1323 0.1129 0.2098 0.0380  0.0034  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    
841  N N     . VAL A   101 ? 0.0762 0.0624 0.0765 -0.0053 0.0011  0.0017  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     
842  C CA    A VAL A   101 ? 0.0754 0.0679 0.0748 -0.0084 0.0049  0.0032  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    
843  C CA    B VAL A   101 ? 0.0868 0.0588 0.0851 -0.0006 -0.0078 0.0011  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    
844  C C     . VAL A   101 ? 0.0768 0.0564 0.0753 -0.0055 0.0009  0.0069  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     
845  O O     . VAL A   101 ? 0.0833 0.0615 0.0817 -0.0031 -0.0028 0.0014  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     
846  C CB    A VAL A   101 ? 0.0647 0.0489 0.0636 0.0076  0.0043  0.0030  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    
847  C CB    B VAL A   101 ? 0.1007 0.0806 0.0829 -0.0025 0.0060  0.0079  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    
848  C CG1   A VAL A   101 ? 0.0758 0.0572 0.0737 0.0086  -0.0036 0.0073  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   
849  C CG1   B VAL A   101 ? 0.0948 0.1983 0.1753 0.0070  0.0187  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   
850  C CG2   A VAL A   101 ? 0.0798 0.0560 0.0565 -0.0123 0.0097  0.0044  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   
851  C CG2   B VAL A   101 ? 0.1050 0.1414 0.0813 -0.0344 0.0054  0.0259  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   
852  N N     . SER A   102 ? 0.0814 0.0629 0.0712 -0.0080 0.0021  0.0037  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     
853  C CA    . SER A   102 ? 0.0810 0.0677 0.0785 -0.0104 -0.0024 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    
854  C C     . SER A   102 ? 0.0802 0.0614 0.0777 -0.0067 -0.0032 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     
855  O O     . SER A   102 ? 0.1022 0.0665 0.0871 -0.0122 0.0030  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     
856  C CB    . SER A   102 ? 0.0782 0.0825 0.0931 -0.0002 -0.0023 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    
857  O OG    . SER A   102 ? 0.0915 0.1245 0.0794 -0.0012 -0.0103 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    
858  N N     . PRO A   103 ? 0.0901 0.0622 0.0871 -0.0022 0.0054  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     
859  C CA    . PRO A   103 ? 0.0911 0.0655 0.0969 0.0026  0.0023  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    
860  C C     . PRO A   103 ? 0.1086 0.0652 0.0826 -0.0008 0.0044  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     
861  O O     . PRO A   103 ? 0.1117 0.0680 0.1132 0.0000  0.0088  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     
862  C CB    . PRO A   103 ? 0.0929 0.0759 0.1170 0.0000  0.0063  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    
863  C CG    . PRO A   103 ? 0.1009 0.0749 0.1161 -0.0037 0.0242  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    
864  C CD    . PRO A   103 ? 0.0816 0.0650 0.1017 -0.0067 0.0122  0.0001  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    
865  N N     . GLY A   104 ? 0.0955 0.0717 0.0812 -0.0114 0.0004  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     
866  C CA    . GLY A   104 ? 0.1166 0.0729 0.0919 -0.0134 -0.0069 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    
867  C C     . GLY A   104 ? 0.1144 0.0655 0.1024 -0.0083 0.0019  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     
868  O O     . GLY A   104 ? 0.1442 0.0801 0.1105 -0.0242 -0.0125 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     
869  N N     . PHE A   105 ? 0.1082 0.0701 0.0970 -0.0087 0.0012  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     
870  C CA    . PHE A   105 ? 0.1176 0.0686 0.1130 -0.0163 -0.0012 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    
871  C C     . PHE A   105 ? 0.1366 0.0708 0.1084 -0.0270 -0.0035 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     
872  O O     . PHE A   105 ? 0.1561 0.0733 0.1336 -0.0372 -0.0158 0.0045  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     
873  C CB    . PHE A   105 ? 0.1147 0.0915 0.1330 -0.0272 0.0011  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    
874  C CG    . PHE A   105 ? 0.1046 0.0846 0.1327 -0.0301 0.0049  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    
875  C CD1   . PHE A   105 ? 0.1299 0.1106 0.1354 -0.0502 0.0146  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   
876  C CD2   . PHE A   105 ? 0.1014 0.0974 0.1663 -0.0205 0.0050  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   
877  C CE1   . PHE A   105 ? 0.1441 0.1144 0.1664 -0.0485 0.0406  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   
878  C CE2   . PHE A   105 ? 0.1034 0.1055 0.1723 -0.0207 0.0119  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   
879  C CZ    . PHE A   105 ? 0.1095 0.1144 0.1833 -0.0388 0.0290  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    
880  N N     . THR A   106 ? 0.1248 0.0610 0.1056 -0.0156 -0.0069 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     
881  C CA    . THR A   106 ? 0.1228 0.0663 0.1055 -0.0145 0.0009  0.0002  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    
882  C C     . THR A   106 ? 0.1199 0.0632 0.0980 -0.0122 -0.0024 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     
883  O O     . THR A   106 ? 0.1182 0.0640 0.1051 -0.0118 0.0099  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     
884  C CB    . THR A   106 ? 0.1239 0.0661 0.0984 -0.0122 0.0045  0.0018  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    
885  O OG1   . THR A   106 ? 0.1177 0.0749 0.1045 -0.0161 0.0036  0.0057  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   
886  C CG2   . THR A   106 ? 0.1144 0.0626 0.1213 -0.0112 0.0144  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   
887  N N     . ASP A   107 ? 0.1249 0.0600 0.1283 -0.0043 -0.0069 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     
888  C CA    . ASP A   107 ? 0.1132 0.0724 0.1245 0.0025  0.0084  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    
889  C C     . ASP A   107 ? 0.1086 0.0665 0.1225 -0.0067 0.0074  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     
890  O O     . ASP A   107 ? 0.1086 0.0892 0.1344 -0.0006 0.0048  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     
891  C CB    . ASP A   107 ? 0.1528 0.0710 0.1497 0.0178  -0.0027 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    
892  C CG    . ASP A   107 ? 0.1572 0.0652 0.1573 0.0110  -0.0131 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    
893  O OD1   . ASP A   107 ? 0.2611 0.0752 0.2446 0.0336  -0.0035 0.0080  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   
894  O OD2   . ASP A   107 ? 0.1559 0.0848 0.1327 -0.0067 -0.0187 0.0132  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   
895  N N     . GLU A   108 ? 0.1141 0.0613 0.1135 -0.0034 0.0133  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     
896  C CA    . GLU A   108 ? 0.1052 0.0606 0.1059 -0.0020 0.0086  0.0009  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    
897  C C     . GLU A   108 ? 0.0985 0.0599 0.0780 0.0060  0.0024  0.0011  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     
898  O O     . GLU A   108 ? 0.0988 0.0627 0.0865 -0.0003 -0.0046 0.0080  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     
899  C CB    . GLU A   108 ? 0.0971 0.0689 0.1030 0.0022  0.0073  0.0028  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    
900  C CG    . GLU A   108 ? 0.1101 0.0819 0.0915 0.0113  0.0124  0.0086  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    
901  C CD    . GLU A   108 ? 0.1103 0.0759 0.0904 0.0020  0.0128  0.0099  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    
902  O OE1   . GLU A   108 ? 0.1089 0.1014 0.1066 0.0183  0.0080  0.0093  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   
903  O OE2   . GLU A   108 ? 0.1338 0.1568 0.1027 0.0252  0.0001  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   
904  N N     . LYS A   109 ? 0.1030 0.0723 0.0834 0.0078  -0.0007 0.0052  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     
905  C CA    . LYS A   109 ? 0.0975 0.0808 0.0809 0.0019  -0.0037 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    
906  C C     . LYS A   109 ? 0.1002 0.0801 0.0753 0.0028  -0.0004 0.0065  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     
907  O O     . LYS A   109 ? 0.1520 0.0766 0.0768 0.0084  -0.0065 0.0046  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     
908  C CB    . LYS A   109 ? 0.1024 0.0955 0.1264 0.0169  -0.0038 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    
909  C CG    . LYS A   109 ? 0.0928 0.1385 0.2255 0.0150  0.0164  0.0135  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    
910  C CD    . LYS A   109 ? 0.1148 0.1692 0.2801 0.0358  0.0378  0.0148  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    
911  C CE    . LYS A   109 ? 0.1671 0.1889 0.3079 0.0417  0.0987  0.0131  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    
912  N NZ    . LYS A   109 ? 0.1441 0.2226 0.3031 0.0309  0.0751  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    
913  N N     . THR A   110 ? 0.0885 0.0758 0.0783 -0.0031 -0.0076 0.0051  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     
914  C CA    . THR A   110 ? 0.0726 0.0873 0.0734 0.0046  -0.0018 0.0011  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    
915  C C     . THR A   110 ? 0.0823 0.0731 0.0768 0.0021  -0.0047 0.0028  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     
916  O O     . THR A   110 ? 0.0845 0.1058 0.0784 -0.0106 -0.0023 0.0123  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     
917  C CB    . THR A   110 ? 0.0763 0.0828 0.0943 0.0000  -0.0082 0.0085  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    
918  O OG1   . THR A   110 ? 0.0812 0.0970 0.1211 -0.0067 -0.0073 0.0012  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   
919  C CG2   . THR A   110 ? 0.0871 0.0952 0.1023 0.0071  -0.0032 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   
920  N N     . HIS A   111 ? 0.0749 0.0804 0.0789 0.0073  -0.0115 0.0058  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     
921  C CA    . HIS A   111 ? 0.0744 0.0884 0.0837 0.0067  -0.0084 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    
922  C C     . HIS A   111 ? 0.0733 0.0891 0.0789 0.0051  -0.0037 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     
923  O O     . HIS A   111 ? 0.0938 0.0957 0.0887 0.0002  -0.0014 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     
924  C CB    . HIS A   111 ? 0.0924 0.1013 0.1031 0.0276  -0.0173 0.0022  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    
925  C CG    . HIS A   111 ? 0.1168 0.1146 0.0997 0.0448  -0.0184 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    
926  N ND1   . HIS A   111 ? 0.1699 0.1645 0.2447 0.0335  0.0590  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   
927  C CD2   . HIS A   111 ? 0.1883 0.0913 0.1331 0.0333  0.0082  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   
928  C CE1   . HIS A   111 ? 0.1927 0.1543 0.2116 0.0562  0.0295  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   
929  N NE2   . HIS A   111 ? 0.2193 0.1164 0.1504 0.0480  0.0078  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   
930  N N     . VAL A   112 ? 0.0717 0.0893 0.0917 -0.0007 -0.0076 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     
931  C CA    . VAL A   112 ? 0.0785 0.0821 0.0942 0.0021  -0.0137 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    
932  C C     . VAL A   112 ? 0.0653 0.0917 0.0926 0.0067  -0.0089 0.0059  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     
933  O O     . VAL A   112 ? 0.0708 0.1067 0.1032 -0.0025 -0.0087 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     
934  C CB    . VAL A   112 ? 0.0739 0.0920 0.1012 -0.0008 -0.0200 0.0043  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    
935  C CG1   . VAL A   112 ? 0.0896 0.0886 0.1258 0.0057  -0.0220 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   
936  C CG2   . VAL A   112 ? 0.0855 0.0925 0.1220 -0.0058 -0.0327 0.0089  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   
937  N N     . PHE A   113 ? 0.0725 0.0924 0.0952 0.0026  -0.0136 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     
938  C CA    . PHE A   113 ? 0.0801 0.1045 0.0957 0.0015  -0.0193 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    
939  C C     . PHE A   113 ? 0.0686 0.1039 0.1130 0.0008  -0.0202 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     
940  O O     . PHE A   113 ? 0.0726 0.1072 0.1509 0.0020  -0.0135 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     
941  C CB    . PHE A   113 ? 0.0969 0.1148 0.0961 0.0052  -0.0182 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    
942  C CG    . PHE A   113 ? 0.1030 0.1121 0.0882 0.0112  -0.0136 0.0046  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    
943  C CD1   . PHE A   113 ? 0.1214 0.1055 0.0936 -0.0063 -0.0035 0.0148  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   
944  C CD2   . PHE A   113 ? 0.1039 0.1234 0.1173 0.0185  -0.0020 0.0147  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   
945  C CE1   . PHE A   113 ? 0.1565 0.1060 0.1098 -0.0010 -0.0005 0.0183  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   
946  C CE2   . PHE A   113 ? 0.1293 0.1172 0.1468 0.0281  0.0121  0.0366  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   
947  C CZ    . PHE A   113 ? 0.1707 0.1096 0.1344 0.0239  0.0051  0.0288  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    
948  N N     . LEU A   114 ? 0.0793 0.1025 0.1172 -0.0030 -0.0191 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     
949  C CA    . LEU A   114 ? 0.0922 0.1010 0.1172 -0.0046 -0.0216 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    
950  C C     . LEU A   114 ? 0.0866 0.1102 0.1335 0.0083  -0.0355 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     
951  O O     . LEU A   114 ? 0.1226 0.1692 0.1313 0.0439  -0.0413 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     
952  C CB    . LEU A   114 ? 0.1012 0.1187 0.1717 -0.0204 -0.0123 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    
953  C CG    . LEU A   114 ? 0.1099 0.1127 0.1958 -0.0249 -0.0203 0.0027  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    
954  C CD1   . LEU A   114 ? 0.1320 0.1131 0.2147 -0.0124 -0.0331 0.0100  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   
955  C CD2   . LEU A   114 ? 0.1348 0.1598 0.3511 -0.0654 0.0098  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   
956  N N     . ALA A   115 ? 0.0911 0.1127 0.1148 0.0001  -0.0298 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     
957  C CA    . ALA A   115 ? 0.1062 0.1254 0.1296 -0.0011 -0.0395 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    
958  C C     . ALA A   115 ? 0.1267 0.1237 0.1357 -0.0025 -0.0475 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     
959  O O     . ALA A   115 ? 0.1375 0.1247 0.1776 0.0121  -0.0454 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     
960  C CB    . ALA A   115 ? 0.1038 0.1379 0.1303 0.0018  -0.0163 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    
961  N N     . GLU A   116 ? 0.1362 0.1320 0.1928 -0.0090 -0.0686 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     
962  C CA    . GLU A   116 ? 0.1471 0.1521 0.1910 -0.0232 -0.0521 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    
963  C C     . GLU A   116 ? 0.1483 0.1576 0.1891 -0.0153 -0.0506 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     
964  O O     . GLU A   116 ? 0.1686 0.1690 0.1983 -0.0084 -0.0767 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     
965  C CB    . GLU A   116 ? 0.1581 0.1737 0.2136 -0.0405 -0.0436 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    
966  C CG    . GLU A   116 ? 0.2019 0.2239 0.2228 -0.0773 -0.0441 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    
967  C CD    . GLU A   116 ? 0.3187 0.2067 0.3822 -0.0791 0.1290  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    
968  O OE1   . GLU A   116 ? 0.3487 0.2035 0.7153 -0.1002 0.1718  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   
969  O OE2   . GLU A   116 ? 0.2233 0.2221 0.3079 -0.0657 -0.0251 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   
970  N N     . ASN A   117 ? 0.2380 0.1823 0.2303 -0.0440 -0.0740 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     
971  C CA    . ASN A   117 ? 0.2277 0.2609 0.2145 -0.0582 -0.0533 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    
972  C C     . ASN A   117 ? 0.2009 0.1797 0.2371 -0.0223 -0.0932 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     
973  O O     . ASN A   117 ? 0.2356 0.2083 0.2793 0.0158  -0.1177 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     
974  C CB    . ASN A   117 ? 0.2082 0.3757 0.2252 -0.0569 -0.0765 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    
975  C CG    . ASN A   117 ? 0.2152 0.4971 0.3015 -0.1115 -0.1145 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    
976  O OD1   . ASN A   117 ? 0.4195 0.4954 0.6571 -0.2223 0.1135  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   
977  N ND2   . ASN A   117 ? 0.3149 0.5719 0.4197 -0.2295 0.0443  -0.1625 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   
978  N N     . LEU A   118 ? 0.2003 0.1883 0.1835 0.0230  -0.0452 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     
979  C CA    . LEU A   118 ? 0.1923 0.1909 0.1850 0.0233  -0.0675 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    
980  C C     . LEU A   118 ? 0.2585 0.1556 0.1754 0.0107  -0.0512 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     
981  O O     . LEU A   118 ? 0.5105 0.1846 0.2310 -0.0783 -0.0047 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     
982  C CB    . LEU A   118 ? 0.1967 0.1763 0.1768 0.0382  -0.0382 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    
983  C CG    . LEU A   118 ? 0.2272 0.2568 0.2127 0.0655  -0.0882 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    
984  C CD1   . LEU A   118 ? 0.2690 0.3113 0.2240 0.0853  -0.0972 0.0048  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   
985  C CD2   . LEU A   118 ? 0.2164 0.2690 0.1658 0.0450  -0.0241 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   
986  N N     . LYS A   119 ? 0.2333 0.1751 0.1894 -0.0109 -0.0734 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     
987  C CA    . LYS A   119 ? 0.2848 0.2176 0.1738 -0.0283 -0.0725 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    
988  C C     . LYS A   119 ? 0.2602 0.1817 0.1709 0.0037  -0.0573 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     
989  O O     . LYS A   119 ? 0.2301 0.1506 0.1998 0.0311  -0.0665 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     
990  C CB    . LYS A   119 ? 0.2824 0.3642 0.2514 -0.0406 -0.1160 0.0130  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    
991  N N     . GLU A   120 ? 0.3172 0.1628 0.1629 -0.0010 -0.0272 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     
992  C CA    . GLU A   120 ? 0.3056 0.1408 0.1678 0.0272  -0.0140 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    
993  C C     . GLU A   120 ? 0.4557 0.1648 0.1839 -0.0145 -0.1117 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     
994  O O     . GLU A   120 ? 0.4623 0.2095 0.2640 -0.0722 -0.1691 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     
995  C CB    . GLU A   120 ? 0.3937 0.2422 0.3316 0.0214  0.0985  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    
996  C CG    . GLU A   120 ? 0.2861 0.2382 0.3473 0.1217  -0.0437 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    
997  C CD    . GLU A   120 ? 0.3481 0.2244 0.2064 0.1383  -0.0782 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    
998  O OE1   . GLU A   120 ? 0.5516 0.4278 0.1866 0.2225  -0.0216 0.0264  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   
999  O OE2   . GLU A   120 ? 0.2267 0.1990 0.2223 0.0631  -0.0216 0.0298  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   
1000 N N     . VAL A   121 ? 0.3170 0.1484 0.2177 0.0272  -0.1068 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     
1001 C CA    . VAL A   121 ? 0.2745 0.1745 0.3860 0.0028  -0.1585 0.0294  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    
1002 C C     . VAL A   121 ? 0.3033 0.2240 0.3818 0.0036  -0.1355 0.0846  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     
1003 O O     . VAL A   121 ? 0.4808 0.2096 0.4431 -0.0927 -0.2394 0.1151  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     
1004 C CB    . VAL A   121 ? 0.2792 0.1962 0.4646 0.0511  -0.1396 0.0603  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    
1005 C CG1   . VAL A   121 ? 0.3445 0.2637 0.3030 0.0027  -0.1053 0.0750  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   
1006 C CG2   . VAL A   121 ? 0.2617 0.2219 0.4403 0.0796  -0.0774 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   
1007 N N     . GLU A   122 ? 0.2794 0.1973 0.4495 -0.0113 -0.1432 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     
1008 C CA    . GLU A   122 ? 0.3310 0.3583 0.5433 -0.0918 -0.0940 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    
1009 C C     . GLU A   122 ? 0.3515 0.4651 0.5143 -0.0457 0.0169  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     
1010 O O     . GLU A   122 ? 0.2949 0.2342 0.6494 -0.0040 0.1646  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     
1011 C CB    . GLU A   122 ? 0.4788 0.3370 0.7238 -0.1872 0.1255  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    
1012 C CG    . GLU A   122 ? 0.7198 0.5068 0.5186 -0.3579 0.2259  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    
1013 C CD    . GLU A   122 ? 0.8542 0.5798 0.6051 -0.4971 0.3909  -0.2161 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    
1014 O OE1   . GLU A   122 ? 1.0089 0.5546 0.3789 -0.4131 0.3370  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   
1015 O OE2   . GLU A   122 ? 0.8527 0.7742 0.5768 -0.5962 0.4646  -0.3657 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   
1016 N N     . ALA A   123 ? 0.5476 0.6227 0.5983 -0.0951 0.1565  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     
1017 C CA    . ALA A   123 ? 0.5522 0.6029 0.8156 -0.0694 0.3194  -0.2413 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    
1018 C C     . ALA A   123 ? 0.4672 0.5072 0.9885 -0.0953 0.2364  0.0142  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     
1019 O O     . ALA A   123 ? 0.7177 0.3533 0.4858 0.0251  0.0712  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     
1020 C CB    . ALA A   123 ? 1.0807 0.4361 1.0605 -0.2953 0.7437  -0.2996 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    
1021 N N     . ALA A   130 ? 0.5288 0.6193 0.2786 -0.2567 -0.0100 0.2014  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     
1022 C CA    . ALA A   130 ? 0.5082 0.4127 0.3341 -0.2700 0.0364  0.0758  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    
1023 C C     . ALA A   130 ? 0.2668 0.1982 0.1974 -0.0463 0.0681  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     
1024 O O     . ALA A   130 ? 0.2676 0.3413 0.2016 -0.0813 0.0513  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     
1025 C CB    . ALA A   130 ? 0.8257 0.3418 0.7561 -0.3043 0.0536  0.1752  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    
1026 N N     . ILE A   131 ? 0.2454 0.1385 0.1795 -0.0045 0.0449  0.0047  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     
1027 C CA    A ILE A   131 ? 0.2134 0.1173 0.1475 0.0166  0.0281  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
1028 C CA    B ILE A   131 ? 0.2131 0.1139 0.1459 0.0134  0.0125  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
1029 C C     . ILE A   131 ? 0.1954 0.1289 0.1180 0.0076  0.0131  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     
1030 O O     . ILE A   131 ? 0.3485 0.1601 0.1298 0.0001  -0.0365 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     
1031 C CB    A ILE A   131 ? 0.2509 0.1709 0.2925 0.0728  0.0913  0.0593  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
1032 C CB    B ILE A   131 ? 0.2641 0.1544 0.2527 0.0624  0.0979  0.0565  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
1033 C CG1   A ILE A   131 ? 0.3660 0.2365 0.3211 0.0299  0.2315  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
1034 C CG1   B ILE A   131 ? 0.3953 0.1631 0.3034 0.1119  0.1061  0.0282  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
1035 C CG2   A ILE A   131 ? 0.2464 0.2502 0.4382 0.0420  -0.0269 0.1701  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
1036 C CG2   B ILE A   131 ? 0.2742 0.2167 0.4075 0.0896  0.1436  0.1615  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
1037 C CD1   A ILE A   131 ? 0.2121 0.3275 0.2628 0.0752  0.0317  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
1038 C CD1   B ILE A   131 ? 0.3360 0.2841 0.3515 0.0892  0.0978  -0.1470 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
1039 N N     . GLU A   132 ? 0.1285 0.1138 0.1067 -0.0050 0.0134  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     
1040 C CA    . GLU A   132 ? 0.1159 0.1241 0.1324 0.0049  0.0112  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    
1041 C C     . GLU A   132 ? 0.1292 0.1140 0.1076 -0.0088 0.0150  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     
1042 O O     . GLU A   132 ? 0.1279 0.1425 0.1045 -0.0100 0.0158  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     
1043 C CB    . GLU A   132 ? 0.1253 0.1262 0.1399 0.0073  0.0086  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    
1044 C CG    . GLU A   132 ? 0.1429 0.1278 0.1533 0.0183  0.0117  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    
1045 C CD    . GLU A   132 ? 0.1393 0.1383 0.2032 0.0051  -0.0024 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    
1046 O OE1   . GLU A   132 ? 0.1808 0.1956 0.2495 0.0228  -0.0596 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   
1047 O OE2   . GLU A   132 ? 0.1558 0.1367 0.3275 0.0239  0.0020  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   
1048 N N     . VAL A   133 ? 0.1129 0.1200 0.1101 0.0094  0.0096  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     
1049 C CA    . VAL A   133 ? 0.1210 0.1064 0.1315 0.0078  0.0059  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    
1050 C C     . VAL A   133 ? 0.1101 0.1251 0.0989 0.0046  0.0192  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     
1051 O O     . VAL A   133 ? 0.1525 0.1143 0.1312 0.0216  0.0334  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     
1052 C CB    . VAL A   133 ? 0.1262 0.1306 0.1348 0.0034  -0.0012 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    
1053 C CG1   . VAL A   133 ? 0.1365 0.2274 0.1476 -0.0384 0.0038  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   
1054 C CG2   . VAL A   133 ? 0.1707 0.1555 0.1944 0.0676  -0.0201 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   
1055 N N     . VAL A   134 ? 0.1114 0.1115 0.1154 -0.0016 0.0101  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     
1056 C CA    . VAL A   134 ? 0.1176 0.1114 0.1071 -0.0052 0.0052  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    
1057 C C     . VAL A   134 ? 0.1020 0.1070 0.1138 0.0092  0.0064  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     
1058 O O     . VAL A   134 ? 0.1245 0.1236 0.1185 -0.0088 0.0155  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     
1059 C CB    . VAL A   134 ? 0.1087 0.1205 0.1272 -0.0014 0.0022  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    
1060 C CG1   . VAL A   134 ? 0.1323 0.1456 0.1431 0.0118  -0.0029 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   
1061 C CG2   . VAL A   134 ? 0.1139 0.1667 0.1316 -0.0157 0.0104  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   
1062 N N     . TRP A   135 ? 0.0944 0.1096 0.1219 0.0086  -0.0045 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     
1063 C CA    . TRP A   135 ? 0.1063 0.0899 0.1166 0.0098  -0.0064 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    
1064 C C     . TRP A   135 ? 0.1052 0.0973 0.1214 0.0174  -0.0119 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     
1065 O O     . TRP A   135 ? 0.1222 0.1154 0.1386 0.0321  -0.0150 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     
1066 C CB    . TRP A   135 ? 0.1131 0.1076 0.1156 0.0158  -0.0138 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    
1067 C CG    . TRP A   135 ? 0.1176 0.1104 0.1125 0.0221  -0.0142 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    
1068 C CD1   . TRP A   135 ? 0.1227 0.1356 0.1317 0.0183  -0.0106 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   
1069 C CD2   . TRP A   135 ? 0.1080 0.0941 0.1168 0.0081  -0.0240 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   
1070 N NE1   . TRP A   135 ? 0.1169 0.1521 0.1263 0.0263  -0.0008 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   
1071 C CE2   . TRP A   135 ? 0.1178 0.1124 0.1132 0.0147  -0.0142 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   
1072 C CE3   . TRP A   135 ? 0.1026 0.0936 0.1261 -0.0001 -0.0177 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   
1073 C CZ2   . TRP A   135 ? 0.0998 0.1146 0.1501 0.0018  -0.0203 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   
1074 C CZ3   . TRP A   135 ? 0.1056 0.1073 0.1443 -0.0008 -0.0284 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   
1075 C CH2   . TRP A   135 ? 0.1033 0.1065 0.1311 0.0019  -0.0193 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   
1076 N N     . MET A   136 ? 0.1023 0.0936 0.1229 0.0112  -0.0134 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     
1077 C CA    . MET A   136 ? 0.1104 0.0954 0.1349 0.0119  -0.0212 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    
1078 C C     . MET A   136 ? 0.1109 0.0836 0.1318 0.0186  -0.0214 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     
1079 O O     . MET A   136 ? 0.1061 0.0827 0.1405 0.0200  -0.0237 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     
1080 C CB    . MET A   136 ? 0.0979 0.1048 0.1657 0.0187  -0.0280 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    
1081 C CG    . MET A   136 ? 0.1091 0.1100 0.1548 0.0240  -0.0296 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    
1082 S SD    . MET A   136 ? 0.1198 0.1410 0.1612 0.0228  -0.0308 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    
1083 C CE    . MET A   136 ? 0.1307 0.3003 0.2918 -0.0501 -0.0645 0.0889  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    
1084 N N     . ARG A   137 ? 0.1290 0.0815 0.1530 0.0129  -0.0230 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     
1085 C CA    A ARG A   137 ? 0.1472 0.0844 0.1779 -0.0086 -0.0134 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1086 C CA    B ARG A   137 ? 0.1336 0.0726 0.1710 0.0143  -0.0221 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1087 C C     . ARG A   137 ? 0.1260 0.0726 0.1594 0.0053  -0.0207 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     
1088 O O     . ARG A   137 ? 0.1232 0.0873 0.1738 0.0108  -0.0245 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     
1089 C CB    A ARG A   137 ? 0.2172 0.0870 0.1887 -0.0296 -0.0415 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1090 C CB    B ARG A   137 ? 0.1524 0.0695 0.2242 0.0128  0.0002  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1091 C CG    A ARG A   137 ? 0.2061 0.1128 0.2577 0.0057  -0.0616 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1092 C CG    B ARG A   137 ? 0.2239 0.0857 0.2667 -0.0014 -0.0565 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1093 C CD    A ARG A   137 ? 0.3156 0.0968 0.3397 -0.0226 -0.0450 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1094 C CD    B ARG A   137 ? 0.2786 0.0819 0.3163 0.0100  -0.0626 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1095 N NE    A ARG A   137 ? 0.3783 0.1282 0.2948 -0.0501 -0.0374 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1096 N NE    B ARG A   137 ? 0.2807 0.0748 0.2964 0.0089  -0.0440 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1097 C CZ    A ARG A   137 ? 0.3102 0.2274 0.2631 -0.0453 -0.0247 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1098 C CZ    B ARG A   137 ? 0.3146 0.1151 0.2877 0.0153  -0.0341 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1099 N NH1   A ARG A   137 ? 0.3701 0.1699 0.3739 0.0466  0.0671  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1100 N NH1   B ARG A   137 ? 0.3119 0.1229 0.7338 -0.0215 0.1014  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1101 N NH2   A ARG A   137 ? 0.3048 0.1540 0.5097 0.0339  -0.0125 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1102 N NH2   B ARG A   137 ? 0.6181 0.1407 0.3250 -0.0255 -0.0860 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1103 N N     . PRO A   138 ? 0.1234 0.0752 0.1492 -0.0039 -0.0191 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     
1104 C CA    . PRO A   138 ? 0.1216 0.0872 0.1442 0.0002  -0.0225 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    
1105 C C     . PRO A   138 ? 0.1385 0.0801 0.1748 -0.0064 -0.0366 0.0037  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     
1106 O O     . PRO A   138 ? 0.1370 0.0966 0.1671 -0.0037 -0.0356 0.0006  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     
1107 C CB    . PRO A   138 ? 0.1198 0.0954 0.1772 0.0012  -0.0185 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    
1108 C CG    . PRO A   138 ? 0.1411 0.1375 0.1430 0.0298  -0.0096 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    
1109 C CD    . PRO A   138 ? 0.1187 0.0950 0.1874 0.0097  -0.0346 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    
1110 N N     . GLU A   139 ? 0.1619 0.0763 0.1979 -0.0011 -0.0510 0.0032  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     
1111 C CA    . GLU A   139 ? 0.1763 0.0789 0.2223 -0.0022 -0.0422 0.0079  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    
1112 C C     . GLU A   139 ? 0.1701 0.0889 0.2336 -0.0022 -0.0567 0.0100  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     
1113 O O     . GLU A   139 ? 0.1958 0.1009 0.2292 0.0102  -0.0687 0.0062  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     
1114 C CB    . GLU A   139 ? 0.2048 0.0772 0.2693 -0.0183 -0.0522 0.0184  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    
1115 C CG    . GLU A   139 ? 0.2063 0.0884 0.2440 -0.0232 -0.0434 0.0210  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    
1116 C CD    . GLU A   139 ? 0.1981 0.0729 0.2060 -0.0194 -0.0297 0.0124  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    
1117 O OE1   . GLU A   139 ? 0.1794 0.0978 0.2297 -0.0338 -0.0439 0.0141  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   
1118 O OE2   . GLU A   139 ? 0.2120 0.1152 0.3091 -0.0584 -0.0571 0.0463  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   
1119 N N     . GLU A   140 ? 0.1639 0.0866 0.2209 0.0123  -0.0465 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     
1120 C CA    A GLU A   140 ? 0.1711 0.0954 0.2258 0.0248  -0.0439 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    
1121 C CA    B GLU A   140 ? 0.1717 0.0864 0.2370 0.0102  -0.0486 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    
1122 C C     . GLU A   140 ? 0.1369 0.0954 0.2193 0.0248  -0.0440 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     
1123 O O     . GLU A   140 ? 0.1442 0.1037 0.2490 0.0325  -0.0605 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     
1124 C CB    A GLU A   140 ? 0.1640 0.0872 0.2277 0.0363  -0.0456 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    
1125 C CB    B GLU A   140 ? 0.1863 0.1236 0.2611 0.0426  -0.0315 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    
1126 C CG    A GLU A   140 ? 0.1600 0.1295 0.2655 0.0455  -0.0273 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    
1127 C CG    B GLU A   140 ? 0.1534 0.1338 0.3031 0.0222  -0.0401 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    
1128 C CD    A GLU A   140 ? 0.1746 0.1785 0.2657 0.0867  0.0206  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    
1129 C CD    B GLU A   140 ? 0.3693 0.3344 0.3308 -0.1241 -0.0530 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    
1130 O OE1   A GLU A   140 ? 0.3052 0.1961 0.2626 0.1117  0.0669  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   
1131 O OE1   B GLU A   140 ? 0.3727 0.3875 0.3143 -0.1119 -0.0845 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   
1132 O OE2   A GLU A   140 ? 0.1647 0.2908 0.3207 0.0978  -0.0273 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   
1133 O OE2   B GLU A   140 ? 0.3435 0.5486 0.2163 -0.0611 -0.1299 0.0320  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   
1134 N N     . ALA A   141 ? 0.1279 0.0861 0.1866 0.0149  -0.0359 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     
1135 C CA    . ALA A   141 ? 0.1287 0.0840 0.1715 0.0151  -0.0283 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    
1136 C C     . ALA A   141 ? 0.1273 0.0789 0.1712 0.0221  -0.0330 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     
1137 O O     . ALA A   141 ? 0.1309 0.0914 0.1818 0.0207  -0.0382 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     
1138 C CB    . ALA A   141 ? 0.1152 0.0866 0.1759 0.0151  -0.0223 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    
1139 N N     . LEU A   142 ? 0.1501 0.0789 0.1567 0.0174  -0.0293 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     
1140 C CA    . LEU A   142 ? 0.1467 0.0965 0.1616 0.0154  -0.0312 0.0077  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    
1141 C C     . LEU A   142 ? 0.1518 0.0954 0.1769 0.0063  -0.0497 0.0081  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     
1142 O O     . LEU A   142 ? 0.1705 0.1097 0.2010 0.0239  -0.0671 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     
1143 C CB    . LEU A   142 ? 0.1543 0.1157 0.1756 0.0011  -0.0250 0.0138  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    
1144 C CG    . LEU A   142 ? 0.1733 0.1399 0.1784 -0.0095 -0.0295 0.0345  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    
1145 C CD1   . LEU A   142 ? 0.1900 0.1676 0.1613 -0.0040 -0.0133 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   
1146 C CD2   . LEU A   142 ? 0.1846 0.1895 0.1811 -0.0271 -0.0194 0.0302  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   
1147 N N     . GLU A   143 ? 0.1724 0.0845 0.2325 0.0168  -0.0627 0.0004  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     
1148 C CA    . GLU A   143 ? 0.2051 0.0911 0.2771 0.0284  -0.0878 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    
1149 C C     . GLU A   143 ? 0.1769 0.1221 0.2477 0.0588  -0.0605 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     
1150 O O     . GLU A   143 ? 0.2037 0.1312 0.2870 0.0646  -0.1030 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     
1151 C CB    . GLU A   143 ? 0.2183 0.1145 0.3506 0.0607  -0.1171 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    
1152 N N     . ARG A   144 ? 0.1576 0.1056 0.2464 0.0387  -0.0539 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     
1153 C CA    . ARG A   144 ? 0.1525 0.1224 0.2432 0.0456  -0.0417 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    
1154 C C     . ARG A   144 ? 0.1200 0.1337 0.2476 0.0383  -0.0314 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     
1155 O O     . ARG A   144 ? 0.1323 0.1862 0.3343 0.0473  -0.0388 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     
1156 C CB    . ARG A   144 ? 0.1633 0.1768 0.2296 0.0388  -0.0287 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    
1157 C CG    . ARG A   144 ? 0.1826 0.2294 0.2550 0.0668  -0.0332 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    
1158 C CD    . ARG A   144 ? 0.5204 0.4298 0.2459 -0.1504 0.0703  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    
1159 N NE    . ARG A   144 ? 0.3228 0.2609 0.2851 0.0621  0.1005  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    
1160 C CZ    . ARG A   144 ? 0.2865 0.1925 0.2504 0.0380  0.0479  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    
1161 N NH1   . ARG A   144 ? 0.2938 0.3196 0.2753 0.0089  0.0147  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   
1162 N NH2   . ARG A   144 ? 0.2890 0.1573 0.3668 0.0484  -0.0558 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   
1163 N N     . HIS A   145 ? 0.1338 0.0981 0.1984 0.0343  -0.0249 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     
1164 C CA    . HIS A   145 ? 0.1437 0.1128 0.1654 0.0467  -0.0322 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    
1165 C C     . HIS A   145 ? 0.1321 0.1028 0.2020 0.0427  -0.0397 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     
1166 O O     . HIS A   145 ? 0.1379 0.1300 0.2255 0.0398  -0.0651 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     
1167 C CB    . HIS A   145 ? 0.1179 0.1151 0.1477 0.0338  -0.0194 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    
1168 C CG    . HIS A   145 ? 0.1291 0.1024 0.1501 0.0259  -0.0103 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    
1169 N ND1   . HIS A   145 ? 0.1369 0.1072 0.1689 0.0162  0.0100  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   
1170 C CD2   . HIS A   145 ? 0.1389 0.1009 0.1389 0.0300  -0.0172 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   
1171 C CE1   . HIS A   145 ? 0.1400 0.1227 0.1633 0.0099  0.0149  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   
1172 N NE2   . HIS A   145 ? 0.1396 0.1066 0.1395 0.0199  -0.0170 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   
1173 N N     . GLN A   146 ? 0.1577 0.1113 0.2060 0.0390  -0.0577 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     
1174 C CA    A GLN A   146 ? 0.1841 0.1376 0.2092 0.0340  -0.0775 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1175 C CA    B GLN A   146 ? 0.1821 0.1397 0.2082 0.0317  -0.0772 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1176 C C     . GLN A   146 ? 0.1862 0.1686 0.2761 0.0515  -0.0967 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     
1177 O O     . GLN A   146 ? 0.1949 0.1839 0.3101 0.0506  -0.1192 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     
1178 C CB    A GLN A   146 ? 0.2012 0.1494 0.2582 0.0215  -0.1029 0.0303  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1179 C CB    B GLN A   146 ? 0.2033 0.1482 0.2590 0.0198  -0.0970 0.0268  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1180 C CG    A GLN A   146 ? 0.2303 0.1216 0.2705 0.0018  0.0007  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1181 C CG    B GLN A   146 ? 0.1973 0.1137 0.2115 0.0082  -0.0997 0.0416  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1182 C CD    A GLN A   146 ? 0.2413 0.1509 0.2443 -0.0145 -0.0317 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1183 C CD    B GLN A   146 ? 0.2247 0.1253 0.2050 -0.0056 -0.0687 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1184 O OE1   A GLN A   146 ? 0.2930 0.3267 0.3099 -0.1062 0.0311  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1185 O OE1   B GLN A   146 ? 0.2638 0.2172 0.2877 -0.0629 0.0019  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1186 N NE2   A GLN A   146 ? 0.2222 0.1155 0.2636 -0.0002 -0.0963 0.0100  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1187 N NE2   B GLN A   146 ? 0.1876 0.1035 0.2295 0.0058  -0.0841 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1188 N N     . ARG A   147 ? 0.1855 0.1322 0.3009 0.0721  -0.0849 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     
1189 C CA    . ARG A   147 ? 0.1856 0.1540 0.4167 0.0768  -0.0883 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    
1190 C C     . ARG A   147 ? 0.1688 0.1822 0.3232 0.0848  -0.0701 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     
1191 O O     . ARG A   147 ? 0.1816 0.2171 0.4158 0.0947  -0.0534 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     
1192 C CB    . ARG A   147 ? 0.2193 0.1941 0.4847 0.0962  -0.0376 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    
1193 N N     . GLY A   148 ? 0.1540 0.1631 0.3393 0.0506  -0.0764 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     
1194 C CA    . GLY A   148 ? 0.1533 0.2074 0.3112 0.0246  -0.0790 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    
1195 C C     . GLY A   148 ? 0.1427 0.1730 0.3183 0.0552  -0.0452 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     
1196 O O     . GLY A   148 ? 0.1758 0.2521 0.3840 0.0034  -0.0049 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     
1197 N N     . GLU A   149 ? 0.1488 0.1818 0.2880 0.0824  -0.0455 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     
1198 C CA    A GLU A   149 ? 0.1722 0.2021 0.3087 0.0815  -0.0100 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    
1199 C CA    B GLU A   149 ? 0.1617 0.2125 0.3124 0.0839  -0.0094 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    
1200 C C     . GLU A   149 ? 0.1256 0.1994 0.2853 0.0564  0.0109  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     
1201 O O     . GLU A   149 ? 0.1711 0.2224 0.3243 0.0680  0.0599  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     
1202 C CB    A GLU A   149 ? 0.2588 0.2172 0.2959 0.0887  0.0029  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    
1203 C CB    B GLU A   149 ? 0.1884 0.2181 0.3005 0.1011  0.0215  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    
1204 C CG    A GLU A   149 ? 0.2641 0.2715 0.3124 0.0737  0.0216  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    
1205 C CG    B GLU A   149 ? 0.2185 0.2068 0.4309 0.0646  -0.1065 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    
1206 C CD    A GLU A   149 ? 0.1973 0.3459 0.2740 0.0387  -0.0037 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    
1207 C CD    B GLU A   149 ? 0.1694 0.2051 0.4575 0.0604  -0.0013 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    
1208 O OE1   A GLU A   149 ? 0.1723 0.3501 0.4440 0.0040  -0.0482 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   
1209 O OE1   B GLU A   149 ? 0.1707 0.2250 0.2596 0.0623  0.0191  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   
1210 O OE2   A GLU A   149 ? 0.3036 0.3265 0.2569 -0.0015 -0.0033 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   
1211 O OE2   B GLU A   149 ? 0.1882 0.2791 0.5572 0.0901  0.0619  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   
1212 N N     . VAL A   150 ? 0.1313 0.1575 0.2468 0.0459  0.0066  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     
1213 C CA    . VAL A   150 ? 0.1318 0.1634 0.1950 0.0453  0.0063  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    
1214 C C     . VAL A   150 ? 0.1058 0.1347 0.1727 0.0291  0.0012  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     
1215 O O     . VAL A   150 ? 0.1132 0.1253 0.2055 0.0131  0.0081  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     
1216 C CB    . VAL A   150 ? 0.1464 0.2054 0.2142 0.0443  -0.0019 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    
1217 C CG1   . VAL A   150 ? 0.1397 0.2237 0.2464 0.0162  -0.0200 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   
1218 C CG2   . VAL A   150 ? 0.1860 0.2857 0.2123 0.0715  -0.0049 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   
1219 N N     . GLU A   151 ? 0.1054 0.1307 0.1477 0.0410  -0.0057 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     
1220 C CA    . GLU A   151 ? 0.0889 0.1253 0.1255 0.0331  -0.0093 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    
1221 C C     . GLU A   151 ? 0.0810 0.1086 0.1069 0.0192  0.0011  0.0023  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     
1222 O O     . GLU A   151 ? 0.0945 0.1736 0.1190 0.0339  -0.0031 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     
1223 C CB    . GLU A   151 ? 0.0867 0.1524 0.1812 0.0085  -0.0103 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    
1224 C CG    . GLU A   151 ? 0.0958 0.2064 0.2515 0.0280  -0.0375 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    
1225 C CD    . GLU A   151 ? 0.1248 0.2331 0.2419 0.0590  -0.0527 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    
1226 O OE1   . GLU A   151 ? 0.1519 0.2637 0.2157 0.0681  -0.0600 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   
1227 O OE2   . GLU A   151 ? 0.1730 0.3180 0.3067 0.1150  -0.0300 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   
1228 N N     . PHE A   152 ? 0.0817 0.0926 0.1195 0.0116  -0.0010 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     
1229 C CA    . PHE A   152 ? 0.0735 0.0850 0.1106 0.0091  0.0017  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    
1230 C C     . PHE A   152 ? 0.0678 0.0869 0.0803 0.0005  0.0020  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     
1231 O O     . PHE A   152 ? 0.0908 0.0925 0.0810 0.0100  -0.0083 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     
1232 C CB    . PHE A   152 ? 0.0828 0.0815 0.1365 0.0020  0.0081  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    
1233 C CG    . PHE A   152 ? 0.0872 0.0852 0.1467 0.0070  -0.0014 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    
1234 C CD1   . PHE A   152 ? 0.0974 0.0873 0.1893 0.0097  0.0033  0.0066  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   
1235 C CD2   . PHE A   152 ? 0.0993 0.0956 0.1527 -0.0097 0.0072  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   
1236 C CE1   . PHE A   152 ? 0.1103 0.0902 0.2109 0.0135  -0.0104 0.0124  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   
1237 C CE2   . PHE A   152 ? 0.1363 0.1062 0.1742 -0.0181 -0.0254 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   
1238 C CZ    . PHE A   152 ? 0.1230 0.0990 0.2594 -0.0112 -0.0677 0.0270  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    
1239 N N     . SER A   153 ? 0.0689 0.0819 0.0884 -0.0016 -0.0039 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     
1240 C CA    . SER A   153 ? 0.0629 0.0760 0.0873 0.0009  -0.0030 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    
1241 C C     . SER A   153 ? 0.0642 0.0766 0.0699 -0.0036 -0.0098 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     
1242 O O     . SER A   153 ? 0.0691 0.0699 0.0862 -0.0049 -0.0068 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     
1243 C CB    . SER A   153 ? 0.0736 0.0947 0.0890 -0.0150 -0.0021 0.0059  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    
1244 O OG    . SER A   153 ? 0.0756 0.0929 0.0808 -0.0102 -0.0047 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    
1245 N N     . ALA A   154 ? 0.0630 0.0709 0.0718 -0.0027 -0.0060 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     
1246 C CA    . ALA A   154 ? 0.0584 0.0674 0.0794 -0.0045 -0.0058 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    
1247 C C     . ALA A   154 ? 0.0600 0.0633 0.0737 0.0009  -0.0038 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     
1248 O O     . ALA A   154 ? 0.0692 0.0644 0.0763 -0.0100 -0.0059 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     
1249 C CB    . ALA A   154 ? 0.0775 0.0692 0.0791 -0.0051 -0.0067 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    
1250 N N     . THR A   155 ? 0.0618 0.0692 0.0663 -0.0035 -0.0079 0.0021  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     
1251 C CA    . THR A   155 ? 0.0681 0.0661 0.0732 -0.0037 -0.0127 0.0008  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    
1252 C C     . THR A   155 ? 0.0743 0.0651 0.0669 -0.0039 -0.0105 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     
1253 O O     . THR A   155 ? 0.0701 0.0663 0.0837 -0.0075 -0.0155 0.0015  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     
1254 C CB    . THR A   155 ? 0.0724 0.0676 0.0766 0.0042  -0.0015 0.0020  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    
1255 O OG1   . THR A   155 ? 0.0802 0.0828 0.0785 0.0097  -0.0006 0.0097  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   
1256 C CG2   . THR A   155 ? 0.0884 0.0673 0.0762 0.0028  -0.0083 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   
1257 N N     . GLY A   156 ? 0.0693 0.0653 0.0769 0.0005  -0.0053 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     
1258 C CA    . GLY A   156 ? 0.0866 0.0658 0.0789 -0.0012 -0.0079 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    
1259 C C     . GLY A   156 ? 0.0719 0.0612 0.0824 -0.0006 -0.0113 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     
1260 O O     . GLY A   156 ? 0.0820 0.0667 0.0929 -0.0011 -0.0142 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     
1261 N N     . LEU A   157 ? 0.0694 0.0660 0.0857 0.0022  -0.0118 0.0040  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     
1262 C CA    . LEU A   157 ? 0.0712 0.0709 0.0847 -0.0039 -0.0153 0.0025  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    
1263 C C     . LEU A   157 ? 0.0722 0.0630 0.0799 -0.0039 -0.0123 0.0013  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     
1264 O O     . LEU A   157 ? 0.0797 0.0635 0.0958 -0.0080 -0.0178 0.0070  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     
1265 C CB    . LEU A   157 ? 0.0744 0.0754 0.0838 -0.0056 -0.0134 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    
1266 C CG    . LEU A   157 ? 0.0859 0.0717 0.0881 -0.0025 -0.0169 0.0019  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    
1267 C CD1   . LEU A   157 ? 0.1001 0.0757 0.1043 0.0014  -0.0146 0.0129  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   
1268 C CD2   . LEU A   157 ? 0.1024 0.1068 0.0840 -0.0135 -0.0144 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   
1269 N N     . VAL A   158 ? 0.0642 0.0668 0.0958 -0.0011 -0.0116 0.0022  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     
1270 C CA    . VAL A   158 ? 0.0684 0.0636 0.1078 -0.0067 -0.0110 0.0020  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    
1271 C C     . VAL A   158 ? 0.0672 0.0710 0.1091 -0.0058 -0.0197 0.0134  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     
1272 O O     . VAL A   158 ? 0.0740 0.0774 0.1152 -0.0128 -0.0191 0.0120  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     
1273 C CB    . VAL A   158 ? 0.0664 0.0672 0.1126 0.0012  -0.0060 0.0074  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    
1274 C CG1   . VAL A   158 ? 0.0679 0.0774 0.1446 0.0015  -0.0094 0.0095  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   
1275 C CG2   . VAL A   158 ? 0.0816 0.0752 0.1152 -0.0021 0.0018  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   
1276 N N     . GLY A   159 ? 0.0766 0.0678 0.1014 -0.0065 -0.0196 0.0076  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     
1277 C CA    . GLY A   159 ? 0.0878 0.0778 0.1026 -0.0127 -0.0241 0.0093  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    
1278 C C     . GLY A   159 ? 0.0877 0.0723 0.0960 -0.0175 -0.0224 0.0035  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     
1279 O O     . GLY A   159 ? 0.0983 0.0836 0.1037 -0.0233 -0.0261 0.0111  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     
1280 N N     . VAL A   160 ? 0.0908 0.0676 0.0948 -0.0083 -0.0223 0.0033  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     
1281 C CA    . VAL A   160 ? 0.0993 0.0676 0.1046 -0.0091 -0.0161 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    
1282 C C     . VAL A   160 ? 0.1019 0.0683 0.1021 -0.0178 -0.0265 0.0025  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     
1283 O O     . VAL A   160 ? 0.1179 0.0698 0.1163 -0.0205 -0.0293 0.0047  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     
1284 C CB    . VAL A   160 ? 0.1009 0.0719 0.1170 -0.0002 -0.0187 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    
1285 C CG1   . VAL A   160 ? 0.1095 0.0833 0.1560 0.0004  -0.0254 0.0194  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   
1286 C CG2   . VAL A   160 ? 0.1100 0.0810 0.1339 -0.0006 -0.0009 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   
1287 N N     . LEU A   161 ? 0.0908 0.0786 0.0929 -0.0124 -0.0236 0.0065  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     
1288 C CA    . LEU A   161 ? 0.0935 0.0810 0.0985 -0.0190 -0.0250 0.0114  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    
1289 C C     . LEU A   161 ? 0.0922 0.0861 0.1022 -0.0218 -0.0248 0.0151  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     
1290 O O     . LEU A   161 ? 0.1020 0.0952 0.1175 -0.0303 -0.0268 0.0217  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     
1291 C CB    . LEU A   161 ? 0.0876 0.0808 0.1078 -0.0128 -0.0214 0.0026  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    
1292 C CG    . LEU A   161 ? 0.0914 0.0758 0.1018 -0.0058 -0.0237 0.0024  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    
1293 C CD1   . LEU A   161 ? 0.0972 0.1008 0.1109 -0.0079 -0.0292 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   
1294 C CD2   . LEU A   161 ? 0.1120 0.0875 0.1218 -0.0063 -0.0275 0.0219  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   
1295 N N     . TYR A   162 ? 0.0920 0.0821 0.1181 -0.0191 -0.0307 0.0123  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     
1296 C CA    . TYR A   162 ? 0.0943 0.0859 0.1198 -0.0176 -0.0355 0.0191  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    
1297 C C     . TYR A   162 ? 0.0963 0.0993 0.1085 -0.0339 -0.0318 0.0223  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     
1298 O O     . TYR A   162 ? 0.1018 0.1165 0.1297 -0.0400 -0.0300 0.0234  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     
1299 C CB    . TYR A   162 ? 0.0917 0.0996 0.1538 -0.0237 -0.0432 0.0417  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    
1300 C CG    . TYR A   162 ? 0.1007 0.1026 0.1502 -0.0239 -0.0417 0.0423  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    
1301 C CD1   . TYR A   162 ? 0.0973 0.1155 0.1996 -0.0094 -0.0267 0.0369  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   
1302 C CD2   . TYR A   162 ? 0.1309 0.1059 0.1754 -0.0231 -0.0728 0.0344  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   
1303 C CE1   . TYR A   162 ? 0.1017 0.1533 0.2492 -0.0135 -0.0205 0.0723  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   
1304 C CE2   . TYR A   162 ? 0.1464 0.1196 0.2390 -0.0439 -0.1004 0.0419  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   
1305 C CZ    . TYR A   162 ? 0.1108 0.1471 0.2867 -0.0318 -0.0767 0.0876  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    
1306 O OH    . TYR A   162 ? 0.1136 0.1847 0.4789 -0.0447 -0.1237 0.1213  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    
1307 N N     . TYR A   163 ? 0.1074 0.0944 0.1085 -0.0313 -0.0325 0.0161  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     
1308 C CA    . TYR A   163 ? 0.1283 0.0965 0.1182 -0.0414 -0.0248 0.0133  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    
1309 C C     . TYR A   163 ? 0.1209 0.0953 0.1191 -0.0394 -0.0197 0.0081  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     
1310 O O     . TYR A   163 ? 0.1293 0.1019 0.1336 -0.0508 -0.0204 0.0150  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     
1311 C CB    . TYR A   163 ? 0.1346 0.1086 0.1203 -0.0482 -0.0154 0.0004  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    
1312 C CG    . TYR A   163 ? 0.1419 0.1091 0.1166 -0.0451 -0.0148 0.0016  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    
1313 C CD1   . TYR A   163 ? 0.1351 0.1245 0.1513 -0.0532 -0.0231 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   
1314 C CD2   . TYR A   163 ? 0.1414 0.1179 0.1358 -0.0470 -0.0171 0.0128  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   
1315 C CE1   . TYR A   163 ? 0.1599 0.1165 0.1573 -0.0497 -0.0340 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   
1316 C CE2   . TYR A   163 ? 0.1828 0.1111 0.1527 -0.0484 -0.0348 0.0085  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   
1317 C CZ    . TYR A   163 ? 0.1826 0.1145 0.1919 -0.0504 -0.0454 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    
1318 O OH    . TYR A   163 ? 0.2295 0.1141 0.2255 -0.0415 -0.0600 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    
1319 N N     . HIS A   164 ? 0.1282 0.0888 0.1109 -0.0346 -0.0229 0.0117  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     
1320 C CA    . HIS A   164 ? 0.1382 0.0973 0.1382 -0.0358 -0.0216 0.0233  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    
1321 C C     . HIS A   164 ? 0.1511 0.1138 0.1436 -0.0518 -0.0099 0.0230  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     
1322 O O     . HIS A   164 ? 0.2159 0.1200 0.2108 -0.0763 0.0183  0.0418  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     
1323 C CB    . HIS A   164 ? 0.1475 0.0893 0.1475 -0.0254 -0.0356 0.0195  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    
1324 C CG    . HIS A   164 ? 0.1488 0.0831 0.1333 -0.0288 -0.0374 0.0151  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    
1325 N ND1   . HIS A   164 ? 0.1298 0.0806 0.1508 -0.0204 -0.0403 0.0102  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   
1326 C CD2   . HIS A   164 ? 0.1570 0.0865 0.1893 -0.0205 -0.0321 0.0070  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   
1327 C CE1   . HIS A   164 ? 0.1409 0.0728 0.1939 -0.0128 -0.0385 0.0007  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   
1328 N NE2   . HIS A   164 ? 0.1493 0.0801 0.1755 -0.0155 -0.0440 0.0124  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   
1329 N N     . ALA A   165 ? 0.1232 0.1235 0.1207 -0.0331 -0.0187 0.0232  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     
1330 C CA    . ALA A   165 ? 0.1325 0.1598 0.1236 -0.0352 -0.0172 0.0292  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    
1331 C C     . ALA A   165 ? 0.1297 0.1642 0.1372 -0.0578 -0.0181 0.0429  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     
1332 O O     . ALA A   165 ? 0.1573 0.2287 0.1766 -0.0860 -0.0129 0.0701  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     
1333 C CB    . ALA A   165 ? 0.1468 0.1594 0.1170 -0.0239 -0.0250 0.0112  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    
1334 N N     . PHE A   166 ? 0.1234 0.1559 0.1298 -0.0548 -0.0222 0.0297  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     
1335 C CA    . PHE A   166 ? 0.1237 0.1823 0.1436 -0.0561 -0.0286 0.0213  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    
1336 C C     . PHE A   166 ? 0.1291 0.2312 0.1478 -0.0706 -0.0274 0.0065  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     
1337 O O     . PHE A   166 ? 0.1336 0.3861 0.1890 -0.1040 -0.0399 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     
1338 C CB    . PHE A   166 ? 0.1136 0.1970 0.1766 -0.0348 -0.0333 0.0286  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    
1339 C CG    . PHE A   166 ? 0.1256 0.1589 0.1753 -0.0411 -0.0314 0.0393  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    
1340 C CD1   . PHE A   166 ? 0.1154 0.1674 0.2083 -0.0406 -0.0586 0.0461  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   
1341 C CD2   . PHE A   166 ? 0.1812 0.2036 0.2175 -0.0910 0.0262  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   
1342 C CE1   . PHE A   166 ? 0.1650 0.1268 0.2341 -0.0353 -0.0750 0.0402  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   
1343 C CE2   . PHE A   166 ? 0.2419 0.2340 0.2174 -0.1080 0.0294  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   
1344 C CZ    . PHE A   166 ? 0.2192 0.1533 0.1960 -0.0327 -0.0455 0.0221  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    
1345 N N     . LEU A   167 ? 0.1401 0.1627 0.1382 -0.0586 -0.0298 0.0160  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     
1346 C CA    . LEU A   167 ? 0.1364 0.1848 0.1357 -0.0638 -0.0300 0.0050  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    
1347 C C     . LEU A   167 ? 0.1820 0.1656 0.1772 -0.0946 -0.0225 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     
1348 O O     . LEU A   167 ? 0.2775 0.1912 0.1745 -0.0751 -0.0018 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     
1349 C CB    . LEU A   167 ? 0.1402 0.1605 0.1434 -0.0567 -0.0283 0.0090  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    
1350 C CG    . LEU A   167 ? 0.1419 0.1728 0.1549 -0.0285 -0.0402 0.0226  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    
1351 C CD1   . LEU A   167 ? 0.1725 0.1636 0.1463 -0.0497 -0.0395 0.0304  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   
1352 C CD2   . LEU A   167 ? 0.1513 0.2323 0.2898 -0.0389 -0.0970 0.0258  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   
1353 N N     . ARG A   168 ? 0.3569 0.1516 0.2093 -0.1504 -0.0514 0.0194  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     
1354 C CA    . ARG A   168 ? 0.3955 0.1676 0.1941 -0.1192 -0.0353 0.0336  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    
1355 C C     . ARG A   168 ? 0.5108 0.1330 0.2452 -0.1825 -0.1591 0.0373  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     
1356 O O     . ARG A   168 ? 0.4755 0.2372 0.3963 -0.1571 -0.1103 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     
1357 C CB    . ARG A   168 ? 0.3929 0.1709 0.3043 -0.1454 -0.0800 0.0556  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    
1358 C CG    . ARG A   168 ? 0.3143 0.1508 0.3565 -0.0786 0.0360  0.0184  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    
1359 C CD    . ARG A   168 ? 0.2873 0.2308 0.3474 -0.0850 0.0741  0.0858  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    
1360 N NE    . ARG A   168 ? 0.3209 0.1395 0.3608 -0.0995 0.0034  0.0230  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    
1361 C CZ    . ARG A   168 ? 0.3089 0.1887 0.3569 -0.0380 0.0423  0.0432  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    
1362 N NH1   . ARG A   168 ? 0.2554 0.1318 0.5883 -0.0894 0.0433  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   
1363 N NH2   . ARG A   168 ? 0.3514 0.2255 0.3447 -0.0964 -0.0153 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   
1364 N N     . GLU A-2 10  ? 0.6182 0.4652 0.7865 0.0522  0.2495  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     
1365 C CA    . GLU A-2 10  ? 0.5450 0.2778 0.7368 -0.0023 0.1598  -0.2098 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    
1366 C C     . GLU A-2 10  ? 0.4137 0.2973 0.3905 -0.0100 -0.0491 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     
1368 C CB    . GLU A-2 10  ? 0.4405 0.3216 1.0470 -0.1011 0.1227  -0.3510 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    
1369 N N     . ARG A-2 11  ? 0.4275 0.1969 0.3979 -0.0469 -0.0255 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     
1370 C CA    . ARG A-2 11  ? 0.4187 0.1453 0.3668 -0.0530 -0.0306 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    
1371 C C     . ARG A-2 11  ? 0.3930 0.0956 0.4817 -0.0107 -0.0399 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     
1372 O O     . ARG A-2 11  ? 0.3837 0.1187 0.3862 0.0070  -0.0014 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     
1373 C CB    . ARG A-2 11  ? 0.4185 0.1586 0.3483 -0.0617 -0.0361 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    
1374 C CG    . ARG A-2 11  ? 0.4151 0.1212 0.3188 -0.0111 -0.1072 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    
1375 C CD    . ARG A-2 11  ? 0.3435 0.1016 0.3128 0.0073  -0.0104 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    
1376 N NE    . ARG A-2 11  ? 0.2536 0.1543 0.3242 -0.0016 0.0036  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    
1377 C CZ    . ARG A-2 11  ? 0.3279 0.1112 0.2542 0.0034  -0.0392 0.0224  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    
1378 N NH1   . ARG A-2 11  ? 0.2274 0.1616 0.2371 0.0297  0.0402  0.0289  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   
1379 N NH2   . ARG A-2 11  ? 0.2883 0.1517 0.2560 0.0112  0.0231  0.0383  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   
1380 N N     . THR A-2 12  ? 0.3937 0.0963 0.3232 -0.0241 -0.0484 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     
1381 C CA    A THR A-2 12  ? 0.4242 0.0822 0.3685 -0.0674 -0.0553 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1382 C CA    B THR A-2 12  ? 0.3990 0.0962 0.3481 -0.0333 -0.0677 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1383 C C     . THR A-2 12  ? 0.3601 0.0821 0.3116 -0.0592 -0.0686 0.0124  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     
1384 O O     . THR A-2 12  ? 0.3932 0.1010 0.3176 -0.0322 0.0138  0.0363  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     
1385 C CB    A THR A-2 12  ? 0.4801 0.1416 0.3182 -0.0916 -0.0917 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1386 C CB    B THR A-2 12  ? 0.3566 0.1384 0.3304 -0.0129 -0.0401 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1387 O OG1   A THR A-2 12  ? 0.4909 0.1658 0.5095 -0.0592 -0.1492 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1388 O OG1   B THR A-2 12  ? 0.5653 0.2030 0.3792 -0.1809 -0.1280 0.0329  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1389 C CG2   A THR A-2 12  ? 0.4742 0.1488 0.4583 -0.1339 -0.0705 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1390 C CG2   B THR A-2 12  ? 0.6360 0.2358 0.5480 -0.0391 -0.2449 0.1591  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1391 N N     . TYR A-2 13  ? 0.4163 0.0800 0.3303 -0.0721 -0.0625 0.0239  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     
1392 C CA    . TYR A-2 13  ? 0.3793 0.0970 0.2947 -0.0960 -0.0818 0.0166  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    
1393 C C     . TYR A-2 13  ? 0.3857 0.1051 0.3440 -0.0967 -0.0730 0.0390  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     
1394 O O     . TYR A-2 13  ? 0.4069 0.1026 0.5607 -0.1107 -0.0597 0.0149  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     
1395 C CB    . TYR A-2 13  ? 0.4178 0.1181 0.3343 -0.1002 -0.1085 0.0542  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    
1396 C CG    . TYR A-2 13  ? 0.3763 0.0927 0.3987 -0.0556 -0.1185 0.0240  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    
1397 C CD1   . TYR A-2 13  ? 0.4474 0.0691 0.3414 -0.0578 -0.0717 0.0202  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   
1398 C CD2   . TYR A-2 13  ? 0.3417 0.0946 0.2883 -0.0532 -0.0742 0.0269  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   
1399 C CE1   . TYR A-2 13  ? 0.4894 0.0807 0.3162 -0.0650 0.0627  0.0004  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   
1400 C CE2   . TYR A-2 13  ? 0.3394 0.1016 0.2833 -0.0494 -0.0362 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   
1401 C CZ    . TYR A-2 13  ? 0.3906 0.0803 0.2677 -0.0420 -0.0029 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    
1402 O OH    . TYR A-2 13  ? 0.3824 0.0884 0.3411 -0.0150 0.0266  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    
1403 N N     . LEU A-2 14  ? 0.3723 0.1044 0.2671 -0.0984 -0.0610 0.0144  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     
1404 C CA    . LEU A-2 14  ? 0.3629 0.1289 0.2802 -0.1272 -0.0659 0.0102  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    
1405 C C     . LEU A-2 14  ? 0.3371 0.1363 0.2759 -0.1285 -0.0683 0.0407  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     
1406 O O     . LEU A-2 14  ? 0.3709 0.1953 0.3291 -0.1668 -0.0327 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     
1407 C CB    . LEU A-2 14  ? 0.3216 0.1761 0.2393 -0.1322 -0.0694 0.0049  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    
1408 C CG    . LEU A-2 14  ? 0.3585 0.1811 0.2528 -0.1243 -0.0834 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    
1409 C CD1   . LEU A-2 14  ? 0.5844 0.1734 0.2696 -0.0528 -0.1413 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   
1410 C CD2   . LEU A-2 14  ? 0.3292 0.1594 0.2710 -0.1053 -0.0836 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   
1411 N N     . TYR A-2 15  ? 0.3715 0.1411 0.2336 -0.1420 -0.0732 0.0492  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     
1412 C CA    . TYR A-2 15  ? 0.3207 0.1503 0.2274 -0.1306 -0.0568 0.0742  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    
1413 C C     . TYR A-2 15  ? 0.3605 0.1343 0.2361 -0.1512 -0.0844 0.0684  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     
1414 O O     . TYR A-2 15  ? 0.3085 0.1342 0.2589 -0.1214 -0.0808 0.0776  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     
1415 C CB    . TYR A-2 15  ? 0.3998 0.1396 0.2497 -0.1078 -0.0841 0.0660  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    
1416 C CG    . TYR A-2 15  ? 0.3715 0.1364 0.2715 -0.1157 -0.0666 0.0583  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    
1417 C CD1   . TYR A-2 15  ? 0.3906 0.1678 0.2603 -0.1439 -0.0830 0.0729  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   
1418 C CD2   . TYR A-2 15  ? 0.2919 0.1258 0.2470 -0.0795 -0.0735 0.0621  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   
1419 C CE1   . TYR A-2 15  ? 0.3214 0.1854 0.2875 -0.1104 -0.0729 0.0565  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   
1420 C CE2   . TYR A-2 15  ? 0.2516 0.1488 0.2522 -0.0530 -0.0695 0.0592  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   
1421 C CZ    . TYR A-2 15  ? 0.3295 0.1168 0.2586 -0.0643 -0.0428 0.0569  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    
1422 O OH    . TYR A-2 15  ? 0.4274 0.1920 0.2479 -0.0948 -0.0318 0.0479  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    
1423 N N     . ARG A-2 16  ? 0.3442 0.1150 0.2465 -0.1095 -0.0796 0.0599  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     
1424 C CA    A ARG A-2 16  ? 0.3220 0.1284 0.2375 -0.0911 -0.0631 0.0727  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1425 C CA    B ARG A-2 16  ? 0.3143 0.1276 0.2440 -0.0830 -0.0618 0.0723  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1426 C C     . ARG A-2 16  ? 0.3426 0.1369 0.2177 -0.1038 -0.0668 0.0710  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     
1427 O O     . ARG A-2 16  ? 0.4029 0.1707 0.2354 -0.1355 -0.0387 0.0802  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     
1428 C CB    A ARG A-2 16  ? 0.3525 0.1543 0.3628 -0.0583 -0.0625 0.0799  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1429 C CB    B ARG A-2 16  ? 0.3614 0.1408 0.3706 -0.0584 -0.0631 0.0862  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1430 C CG    A ARG A-2 16  ? 0.3038 0.1730 0.4297 -0.0586 -0.0291 0.0763  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1431 C CG    B ARG A-2 16  ? 0.2860 0.1550 0.4230 -0.0412 -0.0518 0.0945  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1432 C CD    A ARG A-2 16  ? 0.3160 0.2308 0.5646 -0.0185 0.0091  0.1335  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1433 C CD    B ARG A-2 16  ? 0.2831 0.2236 0.5697 0.0112  -0.0403 0.1430  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1434 N NE    A ARG A-2 16  ? 0.3609 0.2628 0.6541 0.0088  0.0715  0.1374  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1435 N NE    B ARG A-2 16  ? 0.3445 0.2701 0.6708 0.0310  0.0508  0.1599  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1436 C CZ    A ARG A-2 16  ? 0.2300 0.3015 0.7517 0.0790  0.0260  0.1273  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1437 C CZ    B ARG A-2 16  ? 0.2983 0.2869 0.7126 0.0639  -0.0123 0.1198  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1438 N NH1   A ARG A-2 16  ? 0.3322 0.1499 1.2075 0.0538  0.2507  0.0565  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1439 N NH1   B ARG A-2 16  ? 0.3372 0.4260 0.6351 0.0965  0.0359  0.2142  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1440 N NH2   A ARG A-2 16  ? 0.2722 0.3940 0.6324 0.0895  0.0111  0.1845  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1441 N NH2   B ARG A-2 16  ? 0.5062 0.2288 0.6965 -0.0005 -0.0720 0.2008  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1442 N N     . GLY A-2 17  ? 0.2927 0.1376 0.2423 -0.0923 -0.0497 0.0678  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     
1443 C CA    . GLY A-2 17  ? 0.3756 0.1494 0.2335 -0.0987 -0.0429 0.0544  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    
1444 C C     . GLY A-2 17  ? 0.3638 0.1729 0.1982 -0.0911 -0.0429 0.0827  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     
1445 O O     . GLY A-2 17  ? 0.3595 0.1813 0.2508 -0.0920 -0.0310 0.0487  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     
1446 N N     . ARG A-2 18  ? 0.3331 0.1543 0.2046 -0.0920 -0.0756 0.0836  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     
1447 C CA    . ARG A-2 18  ? 0.3266 0.2137 0.1653 -0.1280 -0.0523 0.0860  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    
1448 C C     . ARG A-2 18  ? 0.3475 0.1813 0.1774 -0.1232 -0.0310 0.0656  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     
1449 O O     . ARG A-2 18  ? 0.3352 0.2209 0.2234 -0.1281 -0.0254 0.0635  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     
1450 C CB    . ARG A-2 18  ? 0.3722 0.2060 0.1973 -0.1153 -0.0149 0.0945  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    
1451 C CG    . ARG A-2 18  ? 0.4544 0.3211 0.2449 -0.0643 -0.0666 0.0026  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    
1452 C CD    . ARG A-2 18  ? 0.7601 0.4972 0.3263 -0.2775 0.1248  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CD    
1453 N NE    . ARG A-2 18  ? 0.6942 0.5845 0.3182 -0.2984 0.0843  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NE    
1454 C CZ    . ARG A-2 18  ? 0.7360 0.5863 0.4209 -0.2893 0.0115  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CZ    
1455 N NH1   . ARG A-2 18  ? 1.0714 0.6090 0.4000 -0.4412 -0.1255 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH1   
1456 N NH2   . ARG A-2 18  ? 0.5324 0.6946 0.5741 -0.1541 0.2454  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH2   
1457 N N     A ILE A-2 19  ? 0.3886 0.1715 0.1159 -0.1091 -0.0144 0.0453  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1458 N N     B ILE A-2 19  ? 0.3996 0.1352 0.1528 -0.0867 -0.0044 0.0347  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1459 C CA    A ILE A-2 19  ? 0.4151 0.1463 0.1300 -0.1139 -0.0033 0.0300  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1460 C CA    B ILE A-2 19  ? 0.4891 0.1744 0.1193 -0.1589 -0.0213 0.0456  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1461 C C     A ILE A-2 19  ? 0.4873 0.1932 0.1299 -0.1949 0.0191  0.0097  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1462 C C     B ILE A-2 19  ? 0.5090 0.1618 0.1259 -0.1944 -0.0118 0.0327  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1463 O O     A ILE A-2 19  ? 0.1453 0.1272 0.1206 -0.0430 -0.0290 0.0303  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1464 O O     B ILE A-2 19  ? 0.2756 0.0977 0.1344 -0.0157 -0.0497 0.0229  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1465 C CB    A ILE A-2 19  ? 0.3324 0.1700 0.1782 -0.0763 -0.0180 0.0117  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1466 C CB    B ILE A-2 19  ? 0.4039 0.1854 0.1183 -0.1306 -0.0137 0.0419  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1467 C CG1   A ILE A-2 19  ? 0.2937 0.1660 0.1228 -0.1498 -0.0274 0.0013  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1468 C CG1   B ILE A-2 19  ? 0.2257 0.2753 0.2615 -0.0945 0.0681  0.0456  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1469 C CG2   A ILE A-2 19  ? 0.3506 0.1838 0.1958 -0.0566 -0.0884 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1470 C CG2   B ILE A-2 19  ? 0.6542 0.2159 0.1525 -0.1650 0.0890  0.0224  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1471 C CD1   A ILE A-2 19  ? 0.2195 0.1112 0.2878 -0.0648 0.0557  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1472 C CD1   B ILE A-2 19  ? 0.2122 0.1353 0.3619 -0.0815 0.1705  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1473 N N     . LEU A-2 20  ? 0.3541 0.1106 0.1335 -0.0777 -0.0143 0.0285  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     
1474 C CA    . LEU A-2 20  ? 0.2969 0.0886 0.1247 -0.0500 -0.0227 0.0312  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    
1475 C C     . LEU A-2 20  ? 0.2566 0.0925 0.1454 -0.0604 -0.0393 0.0279  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     
1476 O O     . LEU A-2 20  ? 0.2528 0.1012 0.1638 -0.0466 -0.0216 0.0374  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     
1477 C CB    . LEU A-2 20  ? 0.2953 0.0953 0.1412 -0.0383 -0.0059 0.0257  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    
1478 C CG    . LEU A-2 20  ? 0.2893 0.1423 0.1931 -0.0111 0.0408  0.0642  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    
1479 C CD1   . LEU A-2 20  ? 0.2376 0.1676 0.2804 -0.0314 0.0085  0.0554  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   
1480 C CD2   . LEU A-2 20  ? 0.3427 0.1701 0.2014 0.0313  0.0454  0.0808  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   
1481 N N     . ASN A-2 21  ? 0.2165 0.0897 0.1610 -0.0426 -0.0399 0.0176  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     
1482 C CA    . ASN A-2 21  ? 0.2137 0.0852 0.1708 -0.0449 -0.0463 0.0246  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    
1483 C C     . ASN A-2 21  ? 0.2253 0.0859 0.1459 -0.0492 -0.0253 0.0125  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     
1484 O O     . ASN A-2 21  ? 0.2077 0.0922 0.1598 -0.0616 -0.0351 0.0226  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     
1485 C CB    . ASN A-2 21  ? 0.2479 0.0880 0.1764 -0.0319 -0.0345 0.0101  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    
1486 C CG    . ASN A-2 21  ? 0.2279 0.0915 0.2210 -0.0504 -0.0528 0.0455  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    
1487 O OD1   . ASN A-2 21  ? 0.2540 0.1044 0.2150 -0.0306 -0.0208 0.0567  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   
1488 N ND2   . ASN A-2 21  ? 0.2327 0.1078 0.2513 -0.0202 -0.0294 0.0519  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   
1489 N N     . LEU A-2 22  ? 0.2262 0.0962 0.1673 -0.0690 -0.0366 0.0176  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     
1490 C CA    . LEU A-2 22  ? 0.2446 0.0914 0.1771 -0.0616 -0.0469 0.0103  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    
1491 C C     . LEU A-2 22  ? 0.2677 0.0936 0.1781 -0.0720 -0.0443 0.0075  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     
1492 O O     . LEU A-2 22  ? 0.2893 0.0863 0.2185 -0.0834 -0.0397 0.0107  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     
1493 C CB    . LEU A-2 22  ? 0.2434 0.1115 0.1858 -0.0644 -0.0629 0.0231  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    
1494 C CG    . LEU A-2 22  ? 0.2877 0.1375 0.2031 -0.0980 -0.1010 0.0336  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    
1495 C CD1   . LEU A-2 22  ? 0.4167 0.1332 0.1821 -0.1174 -0.0903 0.0251  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   
1496 C CD2   . LEU A-2 22  ? 0.2852 0.1567 0.2888 -0.0634 -0.1375 0.0254  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   
1497 N N     . ALA A-2 23  ? 0.2852 0.1051 0.1582 -0.0731 -0.0406 0.0068  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     
1498 C CA    . ALA A-2 23  ? 0.2773 0.1076 0.1911 -0.0540 -0.0287 0.0176  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    
1499 C C     . ALA A-2 23  ? 0.2608 0.0997 0.1787 -0.0568 -0.0357 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     
1500 O O     . ALA A-2 23  ? 0.3271 0.0896 0.1997 -0.0778 -0.0648 0.0080  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     
1501 C CB    . ALA A-2 23  ? 0.2862 0.1462 0.2595 -0.0217 -0.0572 0.0398  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    
1502 N N     . LEU A-2 24  ? 0.2827 0.1023 0.2131 -0.0562 -0.0462 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     
1503 C CA    . LEU A-2 24  ? 0.3128 0.1106 0.2013 -0.0539 -0.0328 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    
1504 C C     . LEU A-2 24  ? 0.3439 0.0974 0.2382 -0.0331 -0.0056 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     
1505 O O     . LEU A-2 24  ? 0.3510 0.1126 0.2843 -0.0197 -0.0317 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     
1506 C CB    . LEU A-2 24  ? 0.3576 0.1185 0.2332 -0.0859 -0.0732 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    
1507 C CG    . LEU A-2 24  ? 0.3412 0.1560 0.2985 -0.0934 -0.0721 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    
1508 C CD1   . LEU A-2 24  ? 0.3789 0.1742 0.3086 -0.1181 -0.1033 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   
1509 C CD2   . LEU A-2 24  ? 0.3338 0.1585 0.3864 -0.0858 -0.0553 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   
1510 N N     . GLU A-2 25  ? 0.3383 0.1425 0.2170 -0.0576 -0.0114 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     
1511 C CA    . GLU A-2 25  ? 0.3568 0.1480 0.2412 -0.0225 0.0037  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    
1512 C C     . GLU A-2 25  ? 0.3986 0.1400 0.2347 -0.0136 0.0223  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     
1513 O O     . GLU A-2 25  ? 0.3795 0.1568 0.2908 -0.0582 -0.0364 0.0158  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     
1514 C CB    . GLU A-2 25  ? 0.3159 0.1813 0.2797 -0.0154 0.0274  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    
1515 C CG    . GLU A-2 25  ? 0.3547 0.1795 0.3652 -0.0158 0.0911  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    
1516 C CD    . GLU A-2 25  ? 0.3290 0.2057 0.4393 -0.0172 0.0979  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    
1517 O OE1   . GLU A-2 25  ? 0.3420 0.2364 0.3463 -0.0654 0.0755  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   
1518 O OE2   . GLU A-2 25  ? 0.3560 0.1613 0.3714 -0.0162 0.0649  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   
1519 N N     . GLY A-2 26  ? 0.4510 0.1715 0.2680 -0.0324 -0.0311 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     
1520 C CA    . GLY A-2 26  ? 0.5403 0.1685 0.2436 -0.0027 -0.0148 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    
1521 C C     . GLY A-2 26  ? 0.4725 0.1751 0.2105 -0.0467 -0.0523 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     
1522 O O     . GLY A-2 26  ? 0.4612 0.1834 0.3096 -0.1129 -0.0459 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     
1523 N N     . ARG A-2 27  ? 0.4878 0.1907 0.2086 -0.0110 -0.0142 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     
1524 C CA    . ARG A-2 27  ? 0.4533 0.2150 0.2603 -0.0284 -0.1174 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    
1525 C C     . ARG A-2 27  ? 0.3294 0.1643 0.2371 -0.0721 -0.0525 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     
1526 O O     . ARG A-2 27  ? 0.3377 0.2388 0.3546 -0.0377 -0.0853 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     
1527 C CB    . ARG A-2 27  ? 0.4575 0.3039 0.2361 -0.0013 -0.1309 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    
1528 N N     . TYR A-2 28  ? 0.3091 0.1493 0.1676 -0.0709 -0.0134 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     
1529 C CA    . TYR A-2 28  ? 0.2749 0.1415 0.1535 -0.0581 -0.0181 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    
1530 C C     . TYR A-2 28  ? 0.2791 0.1135 0.1543 -0.0621 -0.0364 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     
1531 O O     . TYR A-2 28  ? 0.4187 0.1198 0.1778 -0.0340 0.0043  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     
1532 C CB    . TYR A-2 28  ? 0.2875 0.1681 0.1967 -0.0765 -0.0077 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    
1533 C CG    . TYR A-2 28  ? 0.2516 0.1491 0.2164 -0.0684 -0.0057 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    
1534 C CD1   . TYR A-2 28  ? 0.3106 0.1624 0.2513 -0.0114 0.0140  0.0061  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   
1535 C CD2   . TYR A-2 28  ? 0.3052 0.1835 0.2368 -0.0898 0.0438  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   
1536 C CE1   . TYR A-2 28  ? 0.2863 0.2058 0.2523 -0.0182 -0.0031 0.0296  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   
1537 C CE2   . TYR A-2 28  ? 0.4110 0.2302 0.3037 -0.0917 0.1310  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   
1538 C CZ    . TYR A-2 28  ? 0.4369 0.2368 0.2139 -0.0787 0.0152  0.0035  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    
1539 O OH    . TYR A-2 28  ? 0.7141 0.2844 0.2187 -0.1473 0.0654  0.0027  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    
1540 N N     . GLU A-2 29  ? 0.2297 0.1398 0.1542 -0.0672 -0.0409 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     
1541 C CA    . GLU A-2 29  ? 0.2328 0.1493 0.1449 -0.0840 -0.0485 0.0004  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    
1542 C C     . GLU A-2 29  ? 0.2147 0.0901 0.1283 -0.0491 -0.0348 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     
1543 O O     . GLU A-2 29  ? 0.2293 0.1025 0.1439 -0.0506 -0.0345 0.0094  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     
1544 C CB    . GLU A-2 29  ? 0.2142 0.2050 0.1429 -0.0857 -0.0330 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    
1545 C CG    . GLU A-2 29  ? 0.2359 0.2419 0.1991 -0.1219 -0.0533 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    
1546 C CD    . GLU A-2 29  ? 0.2358 0.2836 0.1665 -0.1228 -0.0638 0.0239  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    
1547 O OE1   . GLU A-2 29  ? 0.1912 0.2869 0.2615 -0.0921 -0.0543 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   
1548 O OE2   . GLU A-2 29  ? 0.2426 0.2957 0.2577 -0.1306 -0.0618 0.0092  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   
1549 N N     . ILE A-2 30  ? 0.2001 0.0855 0.1340 -0.0470 -0.0277 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     
1550 C CA    A ILE A-2 30  ? 0.2007 0.0785 0.1345 -0.0338 -0.0311 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1551 C CA    B ILE A-2 30  ? 0.1959 0.0827 0.1337 -0.0313 -0.0272 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1552 C C     . ILE A-2 30  ? 0.1818 0.0757 0.1370 -0.0297 -0.0275 0.0032  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     
1553 O O     . ILE A-2 30  ? 0.2651 0.0842 0.1519 -0.0667 -0.0204 0.0043  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     
1554 C CB    A ILE A-2 30  ? 0.2024 0.1203 0.1568 -0.0195 -0.0184 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1555 C CB    B ILE A-2 30  ? 0.1967 0.0865 0.1727 -0.0288 -0.0100 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1556 C CG1   A ILE A-2 30  ? 0.2746 0.2043 0.1701 -0.0480 0.0241  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1557 C CG1   B ILE A-2 30  ? 0.2030 0.1903 0.1611 0.0022  -0.0229 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1558 C CG2   A ILE A-2 30  ? 0.2018 0.1246 0.1852 -0.0380 -0.0313 0.0083  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1559 C CG2   B ILE A-2 30  ? 0.2019 0.0931 0.1513 -0.0186 -0.0180 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1560 C CD1   A ILE A-2 30  ? 0.2639 0.2114 0.1359 -0.1278 0.0425  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1561 C CD1   B ILE A-2 30  ? 0.2244 0.1297 0.2993 -0.0196 0.0619  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1562 N N     . VAL A-2 31  ? 0.1699 0.0733 0.1272 -0.0361 -0.0241 0.0012  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     
1563 C CA    . VAL A-2 31  ? 0.1596 0.0812 0.1173 -0.0365 -0.0220 0.0110  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    
1564 C C     . VAL A-2 31  ? 0.1671 0.0682 0.1218 -0.0323 -0.0221 0.0047  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     
1565 O O     . VAL A-2 31  ? 0.1634 0.0680 0.1559 -0.0301 -0.0393 0.0103  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     
1566 C CB    . VAL A-2 31  ? 0.1737 0.0745 0.1265 -0.0292 -0.0265 0.0090  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    
1567 C CG1   . VAL A-2 31  ? 0.1885 0.1006 0.1154 -0.0160 -0.0180 0.0098  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   
1568 C CG2   . VAL A-2 31  ? 0.1645 0.1149 0.1495 -0.0349 -0.0258 0.0183  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   
1569 N N     . GLU A-2 32  ? 0.1937 0.0623 0.1420 -0.0192 -0.0391 0.0060  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     
1570 C CA    . GLU A-2 32  ? 0.1996 0.0675 0.1397 -0.0216 -0.0400 0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    
1571 C C     . GLU A-2 32  ? 0.1437 0.0701 0.1448 -0.0120 -0.0292 0.0125  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     
1572 O O     . GLU A-2 32  ? 0.1583 0.0995 0.1754 -0.0455 -0.0332 0.0233  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     
1573 C CB    . GLU A-2 32  ? 0.1988 0.0632 0.1758 -0.0053 -0.0384 0.0012  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    
1574 C CG    . GLU A-2 32  ? 0.2405 0.0678 0.1767 -0.0126 -0.0175 0.0113  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    
1575 C CD    . GLU A-2 32  ? 0.2396 0.0697 0.2146 -0.0025 -0.0289 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    
1576 O OE1   . GLU A-2 32  ? 0.3025 0.0715 0.2263 -0.0151 -0.0302 0.0189  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   
1577 O OE2   . GLU A-2 32  ? 0.2756 0.0765 0.2386 -0.0063 -0.0140 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   
1578 N N     . HIS A-2 33  ? 0.1343 0.0705 0.1519 -0.0122 -0.0167 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     
1579 C CA    . HIS A-2 33  ? 0.1351 0.0665 0.1680 -0.0139 -0.0065 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    
1580 C C     . HIS A-2 33  ? 0.1309 0.0624 0.1288 -0.0096 -0.0040 0.0065  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     
1581 O O     . HIS A-2 33  ? 0.1308 0.0972 0.1351 -0.0081 -0.0114 0.0015  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     
1582 C CB    . HIS A-2 33  ? 0.1457 0.0769 0.1560 -0.0008 -0.0316 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    
1583 C CG    . HIS A-2 33  ? 0.1184 0.0720 0.1601 -0.0094 -0.0018 0.0131  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    
1584 N ND1   . HIS A-2 33  ? 0.1349 0.0779 0.1274 -0.0151 0.0150  0.0061  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   
1585 C CD2   . HIS A-2 33  ? 0.1263 0.0865 0.2495 -0.0280 0.0228  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   
1586 C CE1   . HIS A-2 33  ? 0.1565 0.0985 0.1404 -0.0063 0.0298  0.0149  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   
1587 N NE2   . HIS A-2 33  ? 0.1463 0.0920 0.2276 -0.0208 0.0556  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   
1588 N N     . LYS A-2 34  ? 0.1877 0.0736 0.1337 -0.0055 -0.0084 0.0164  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     
1589 C CA    A LYS A-2 34  ? 0.2156 0.0830 0.1266 -0.0024 -0.0417 0.0200  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1590 C CA    B LYS A-2 34  ? 0.2169 0.0802 0.1255 -0.0015 -0.0383 0.0124  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1591 C C     . LYS A-2 34  ? 0.1687 0.0761 0.0979 0.0086  -0.0443 0.0026  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     
1592 O O     . LYS A-2 34  ? 0.1418 0.0731 0.1235 0.0045  -0.0402 0.0075  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     
1593 C CB    A LYS A-2 34  ? 0.3121 0.1022 0.1267 -0.0251 -0.0468 0.0421  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1594 C CB    B LYS A-2 34  ? 0.3462 0.1056 0.1190 -0.0064 -0.0372 0.0500  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1595 C CG    A LYS A-2 34  ? 0.1659 0.0946 0.1254 -0.0166 -0.0371 0.0218  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1596 C CG    B LYS A-2 34  ? 0.2595 0.1645 0.1853 -0.0186 -0.0386 0.0810  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1597 C CD    A LYS A-2 34  ? 0.1541 0.1617 0.1314 -0.0486 -0.0306 0.0678  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1598 C CD    B LYS A-2 34  ? 0.2533 0.2685 0.1902 -0.0556 -0.0527 0.1244  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1599 C CE    A LYS A-2 34  ? 0.1871 0.1529 0.1453 0.0125  -0.0317 0.0615  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1600 C CE    B LYS A-2 34  ? 0.3644 0.2722 0.1831 -0.0827 -0.0581 0.1199  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1601 N NZ    A LYS A-2 34  ? 0.2218 0.1484 0.2992 -0.0474 -0.0398 0.1292  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1602 N NZ    B LYS A-2 34  ? 0.4710 0.1884 0.3852 0.0066  0.1380  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1603 N N     . PRO A-2 35  ? 0.1594 0.0825 0.1172 0.0238  -0.0450 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     
1604 C CA    . PRO A-2 35  ? 0.1352 0.0773 0.1097 0.0225  -0.0308 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    
1605 C C     . PRO A-2 35  ? 0.1223 0.0797 0.0856 0.0035  -0.0250 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     
1606 O O     . PRO A-2 35  ? 0.1456 0.0779 0.0999 -0.0046 -0.0270 0.0123  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     
1607 C CB    . PRO A-2 35  ? 0.1345 0.1195 0.1792 0.0422  -0.0210 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    
1608 C CG    . PRO A-2 35  ? 0.1709 0.1195 0.2764 0.0481  -0.0703 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    
1609 C CD    . PRO A-2 35  ? 0.1940 0.0952 0.2138 0.0482  -0.0648 0.0081  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    
1610 N N     . ALA A-2 36  ? 0.1244 0.0732 0.0874 0.0078  -0.0108 0.0010  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     
1611 C CA    . ALA A-2 36  ? 0.1100 0.0725 0.0921 0.0000  -0.0043 0.0037  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    
1612 C C     . ALA A-2 36  ? 0.0949 0.0721 0.0763 0.0097  -0.0092 0.0150  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     
1613 O O     . ALA A-2 36  ? 0.0971 0.0794 0.0718 0.0111  0.0023  0.0083  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     
1614 C CB    . ALA A-2 36  ? 0.0914 0.0989 0.1192 -0.0027 -0.0054 0.0027  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    
1615 N N     . VAL A-2 37  ? 0.0919 0.0711 0.0752 0.0155  -0.0060 0.0010  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     
1616 C CA    . VAL A-2 37  ? 0.0859 0.0747 0.0799 0.0148  -0.0150 0.0006  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    
1617 C C     . VAL A-2 37  ? 0.0813 0.0759 0.0710 0.0100  -0.0047 0.0013  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     
1618 O O     . VAL A-2 37  ? 0.0858 0.0728 0.0979 0.0072  0.0024  0.0006  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     
1619 C CB    . VAL A-2 37  ? 0.1000 0.0867 0.0878 0.0242  -0.0202 0.0053  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    
1620 C CG1   . VAL A-2 37  ? 0.1023 0.1048 0.1129 0.0372  -0.0093 0.0120  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   
1621 C CG2   . VAL A-2 37  ? 0.1117 0.1150 0.0765 0.0228  -0.0144 0.0098  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   
1622 N N     . ALA A-2 38  ? 0.0794 0.0691 0.0823 0.0073  -0.0112 0.0014  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     
1623 C CA    . ALA A-2 38  ? 0.0755 0.0689 0.0926 0.0066  -0.0128 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    
1624 C C     . ALA A-2 38  ? 0.0744 0.0743 0.0818 0.0050  -0.0071 0.0046  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     
1625 O O     . ALA A-2 38  ? 0.0720 0.0919 0.1010 -0.0013 -0.0065 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     
1626 C CB    . ALA A-2 38  ? 0.0833 0.0839 0.1067 0.0095  -0.0239 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    
1627 N N     . VAL A-2 39  ? 0.0870 0.0681 0.0797 0.0068  -0.0170 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     
1628 C CA    . VAL A-2 39  ? 0.0836 0.0762 0.0871 0.0055  -0.0237 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    
1629 C C     . VAL A-2 39  ? 0.0721 0.0810 0.0822 0.0041  -0.0173 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     
1630 O O     . VAL A-2 39  ? 0.0826 0.0786 0.1030 0.0033  -0.0107 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     
1631 C CB    . VAL A-2 39  ? 0.1081 0.0858 0.0874 0.0006  -0.0267 0.0006  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    
1632 C CG1   . VAL A-2 39  ? 0.1207 0.1254 0.1064 -0.0108 -0.0483 0.0000  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   
1633 C CG2   . VAL A-2 39  ? 0.1253 0.1009 0.1069 0.0354  -0.0193 0.0128  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   
1634 N N     . ILE A-2 40  ? 0.0812 0.0754 0.0908 -0.0001 -0.0198 0.0002  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     
1635 C CA    . ILE A-2 40  ? 0.0917 0.0756 0.1059 0.0008  -0.0189 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    
1636 C C     . ILE A-2 40  ? 0.0827 0.0818 0.1248 0.0025  -0.0233 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     
1637 O O     . ILE A-2 40  ? 0.0889 0.1031 0.1287 0.0062  -0.0279 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     
1638 C CB    . ILE A-2 40  ? 0.0918 0.0853 0.1114 -0.0046 -0.0218 0.0142  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    
1639 C CG1   . ILE A-2 40  ? 0.0888 0.0931 0.1030 -0.0022 -0.0150 0.0041  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   
1640 C CG2   . ILE A-2 40  ? 0.1257 0.0818 0.1512 -0.0110 -0.0325 0.0069  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   
1641 C CD1   . ILE A-2 40  ? 0.1013 0.1047 0.1094 -0.0023 -0.0058 0.0165  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   
1642 N N     . ALA A-2 41  ? 0.0913 0.0859 0.1262 0.0051  -0.0277 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     
1643 C CA    . ALA A-2 41  ? 0.1048 0.0912 0.1329 0.0030  -0.0339 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    
1644 C C     . ALA A-2 41  ? 0.0892 0.0947 0.1325 0.0008  -0.0271 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     
1645 O O     . ALA A-2 41  ? 0.0923 0.0950 0.1563 -0.0029 -0.0236 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     
1646 C CB    . ALA A-2 41  ? 0.1293 0.1156 0.1212 0.0037  -0.0262 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    
1647 N N     . LEU A-2 42  ? 0.0911 0.0980 0.1798 -0.0011 -0.0308 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     
1648 C CA    A LEU A-2 42  ? 0.1189 0.0918 0.1843 -0.0057 -0.0316 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1649 C CA    B LEU A-2 42  ? 0.0939 0.0982 0.2125 0.0004  -0.0345 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1650 C C     . LEU A-2 42  ? 0.1148 0.1152 0.2300 -0.0104 -0.0517 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     
1651 O O     . LEU A-2 42  ? 0.1351 0.1410 0.3333 0.0188  -0.1137 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     
1652 C CB    A LEU A-2 42  ? 0.1104 0.1171 0.2615 -0.0138 -0.0045 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1653 C CB    B LEU A-2 42  ? 0.1436 0.0867 0.2473 -0.0023 -0.0240 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1654 C CG    A LEU A-2 42  ? 0.1807 0.1318 0.1818 -0.0101 -0.0099 0.0032  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1655 C CG    B LEU A-2 42  ? 0.1415 0.1576 0.1957 -0.0018 0.0185  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1656 C CD1   A LEU A-2 42  ? 0.1477 0.2491 0.2193 0.0104  -0.0047 0.0911  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1657 C CD1   B LEU A-2 42  ? 0.0870 0.2377 0.1713 -0.0126 -0.0201 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1658 C CD2   A LEU A-2 42  ? 0.2477 0.2010 0.1711 -0.1117 -0.0552 0.0183  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1659 C CD2   B LEU A-2 42  ? 0.2857 0.1286 0.1292 -0.0475 -0.0212 0.0232  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1660 N N     . ARG A-2 43  ? 0.1345 0.0975 0.1881 -0.0063 -0.0529 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     
1661 C CA    A ARG A-2 43  ? 0.1554 0.1176 0.1997 -0.0106 -0.0612 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1662 C CA    B ARG A-2 43  ? 0.1612 0.1163 0.1858 -0.0087 -0.0654 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1663 C C     . ARG A-2 43  ? 0.1520 0.1073 0.1765 -0.0218 -0.0423 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     
1664 O O     . ARG A-2 43  ? 0.1434 0.1186 0.1797 -0.0196 -0.0377 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     
1665 C CB    A ARG A-2 43  ? 0.2148 0.1266 0.1910 -0.0148 -0.0730 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1666 C CB    B ARG A-2 43  ? 0.1717 0.1483 0.1937 -0.0213 -0.1088 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1667 C CG    A ARG A-2 43  ? 0.2187 0.1862 0.1989 -0.0380 -0.0615 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1668 C CG    B ARG A-2 43  ? 0.2460 0.1596 0.1994 -0.0555 -0.1196 0.0122  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1669 C CD    A ARG A-2 43  ? 0.1769 0.2035 0.2079 -0.0260 -0.0458 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1670 C CD    B ARG A-2 43  ? 0.2366 0.1696 0.1724 -0.0450 -0.0725 0.0069  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1671 N NE    A ARG A-2 43  ? 0.1526 0.2112 0.2248 0.0065  -0.0339 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1672 N NE    B ARG A-2 43  ? 0.1943 0.1816 0.1577 -0.0270 -0.0472 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1673 C CZ    A ARG A-2 43  ? 0.1338 0.2498 0.2295 -0.0153 -0.0255 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1674 C CZ    B ARG A-2 43  ? 0.1778 0.2581 0.2348 -0.0315 -0.0238 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1675 N NH1   A ARG A-2 43  ? 0.1690 0.2731 0.2400 -0.0303 0.0093  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1676 N NH1   B ARG A-2 43  ? 0.2933 0.3441 0.2442 -0.0427 -0.0433 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1677 N NH2   A ARG A-2 43  ? 0.1415 0.2774 0.2257 0.0048  -0.0278 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1678 N NH2   B ARG A-2 43  ? 0.1491 0.3375 0.3089 0.0002  0.0642  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1679 N N     . GLU A-2 44  ? 0.1564 0.1149 0.2506 -0.0245 -0.0582 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     
1680 C CA    A GLU A-2 44  ? 0.1906 0.1112 0.2484 -0.0165 -0.0559 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    
1681 C CA    B GLU A-2 44  ? 0.1876 0.1120 0.2490 -0.0162 -0.0563 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    
1682 C C     . GLU A-2 44  ? 0.1684 0.0982 0.2473 -0.0219 -0.0508 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     
1683 O O     . GLU A-2 44  ? 0.1703 0.1046 0.2738 -0.0127 -0.0314 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     
1684 C CB    A GLU A-2 44  ? 0.2232 0.1700 0.2401 0.0050  -0.0626 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    
1685 C CB    B GLU A-2 44  ? 0.2360 0.1780 0.2436 -0.0125 -0.0581 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    
1686 C CG    A GLU A-2 44  ? 0.2341 0.1897 0.2488 0.0167  -0.0711 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    
1687 C CG    B GLU A-2 44  ? 0.2178 0.2290 0.2668 -0.0098 -0.0636 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    
1688 C CD    A GLU A-2 44  ? 0.2390 0.2465 0.2990 -0.0131 -0.1005 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    
1689 C CD    B GLU A-2 44  ? 0.3433 0.2949 0.2423 -0.0351 -0.0552 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    
1690 O OE1   A GLU A-2 44  ? 0.1541 0.3834 0.4433 0.0135  -0.0466 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   
1691 O OE1   B GLU A-2 44  ? 0.3795 0.4911 0.2894 0.0251  0.0571  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   
1692 O OE2   A GLU A-2 44  ? 0.2775 0.2499 0.5614 -0.0758 -0.1342 0.0114  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   
1693 O OE2   B GLU A-2 44  ? 0.5090 0.4391 0.2947 -0.1165 -0.1704 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   
1694 N N     . GLY A-2 45  ? 0.1401 0.1021 0.2455 -0.0255 -0.0417 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     
1695 C CA    . GLY A-2 45  ? 0.1558 0.1128 0.2259 -0.0386 -0.0202 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    
1696 C C     . GLY A-2 45  ? 0.1288 0.0958 0.1786 -0.0167 -0.0246 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     
1697 O O     . GLY A-2 45  ? 0.1576 0.1126 0.1878 -0.0244 -0.0326 0.0100  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     
1698 N N     . ARG A-2 46  ? 0.1232 0.0802 0.1706 -0.0098 -0.0207 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     
1699 C CA    . ARG A-2 46  ? 0.1131 0.0765 0.1701 -0.0081 -0.0150 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1700 C C     . ARG A-2 46  ? 0.1037 0.0791 0.1310 -0.0023 -0.0219 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     
1701 O O     . ARG A-2 46  ? 0.1115 0.0896 0.1424 0.0055  -0.0311 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     
1702 C CB    . ARG A-2 46  ? 0.1271 0.0914 0.1704 0.0075  0.0026  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1703 C CG    . ARG A-2 46  ? 0.1661 0.0975 0.2457 0.0261  -0.0009 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1704 C CD    . ARG A-2 46  ? 0.1709 0.1345 0.2798 0.0208  -0.0290 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1705 N NE    . ARG A-2 46  ? 0.2013 0.1602 0.2993 0.0599  -0.0528 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1706 C CZ    . ARG A-2 46  ? 0.1659 0.2190 0.3495 0.0071  0.0090  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1707 N NH1   . ARG A-2 46  ? 0.1622 0.2145 0.3441 0.0260  -0.0173 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1708 N NH2   . ARG A-2 46  ? 0.1642 0.1829 0.3521 0.0096  -0.0099 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1709 N N     . MET A-2 47  ? 0.1067 0.0702 0.1152 -0.0049 -0.0110 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     
1710 C CA    . MET A-2 47  ? 0.1047 0.0686 0.1138 0.0006  -0.0071 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    
1711 C C     . MET A-2 47  ? 0.0934 0.0747 0.0954 0.0033  -0.0147 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     
1712 O O     . MET A-2 47  ? 0.0974 0.0775 0.1151 0.0052  -0.0101 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     
1713 C CB    . MET A-2 47  ? 0.1151 0.0770 0.1082 -0.0077 -0.0130 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    
1714 C CG    . MET A-2 47  ? 0.1343 0.0814 0.0963 -0.0043 0.0034  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    
1715 S SD    . MET A-2 47  ? 0.1470 0.0922 0.1003 -0.0092 -0.0005 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    
1716 C CE    . MET A-2 47  ? 0.1586 0.0820 0.1307 -0.0095 0.0215  0.0060  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    
1717 N N     . LEU A-2 48  ? 0.0999 0.0708 0.0958 0.0021  -0.0158 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     
1718 C CA    . LEU A-2 48  ? 0.0974 0.0758 0.1077 0.0015  -0.0196 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    
1719 C C     . LEU A-2 48  ? 0.0948 0.0757 0.0874 0.0027  -0.0093 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     
1720 O O     . LEU A-2 48  ? 0.0933 0.0762 0.1187 0.0081  -0.0114 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     
1721 C CB    . LEU A-2 48  ? 0.1088 0.0865 0.1050 -0.0004 -0.0244 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    
1722 C CG    . LEU A-2 48  ? 0.1160 0.1061 0.1201 0.0065  -0.0076 0.0083  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    
1723 C CD1   . LEU A-2 48  ? 0.1511 0.1178 0.1402 0.0146  0.0030  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   
1724 C CD2   . LEU A-2 48  ? 0.1358 0.1233 0.1825 0.0140  -0.0411 0.0314  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   
1725 N N     . PHE A-2 49  ? 0.0845 0.0997 0.1055 0.0014  -0.0039 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     
1726 C CA    . PHE A-2 49  ? 0.0900 0.0988 0.0974 -0.0009 -0.0050 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    
1727 C C     . PHE A-2 49  ? 0.0858 0.0966 0.1061 0.0050  -0.0009 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     
1728 O O     . PHE A-2 49  ? 0.1110 0.1134 0.0962 0.0025  0.0072  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     
1729 C CB    . PHE A-2 49  ? 0.0901 0.1079 0.0960 0.0073  0.0026  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    
1730 C CG    . PHE A-2 49  ? 0.0858 0.0943 0.1108 0.0027  -0.0066 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    
1731 C CD1   . PHE A-2 49  ? 0.1023 0.0910 0.1229 0.0066  -0.0128 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   
1732 C CD2   . PHE A-2 49  ? 0.0957 0.0997 0.1030 0.0069  0.0015  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   
1733 C CE1   . PHE A-2 49  ? 0.1059 0.0946 0.1316 -0.0001 -0.0173 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   
1734 C CE2   . PHE A-2 49  ? 0.1081 0.0929 0.1135 0.0053  0.0007  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   
1735 C CZ    . PHE A-2 49  ? 0.1091 0.0900 0.1329 0.0082  -0.0114 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    
1736 N N     . VAL A-2 50  ? 0.0869 0.1032 0.0999 -0.0018 0.0018  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     
1737 C CA    . VAL A-2 50  ? 0.0893 0.1057 0.0977 -0.0012 0.0104  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    
1738 C C     . VAL A-2 50  ? 0.0943 0.1032 0.0985 -0.0008 0.0058  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     
1739 O O     . VAL A-2 50  ? 0.1019 0.1167 0.1059 -0.0068 0.0113  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     
1740 C CB    . VAL A-2 50  ? 0.1101 0.1153 0.0986 0.0027  0.0082  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    
1741 C CG1   . VAL A-2 50  ? 0.1229 0.1383 0.1325 0.0092  -0.0187 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   
1742 C CG2   . VAL A-2 50  ? 0.1695 0.1188 0.1278 0.0280  0.0231  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   
1743 N N     . ARG A-2 51  ? 0.0907 0.1140 0.1129 -0.0080 0.0093  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     
1744 C CA    A ARG A-2 51  ? 0.0971 0.1380 0.1148 -0.0178 0.0003  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1745 C CA    B ARG A-2 51  ? 0.0850 0.1192 0.1043 0.0034  0.0118  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1746 C C     . ARG A-2 51  ? 0.1016 0.1304 0.1094 -0.0165 0.0233  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     
1747 O O     . ARG A-2 51  ? 0.1590 0.1456 0.1063 -0.0359 0.0224  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     
1748 C CB    A ARG A-2 51  ? 0.1048 0.1473 0.1867 -0.0144 -0.0403 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1749 C CB    B ARG A-2 51  ? 0.0926 0.1322 0.1214 0.0147  0.0276  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1750 C CG    A ARG A-2 51  ? 0.1190 0.1450 0.1384 0.0178  0.0144  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1751 C CG    B ARG A-2 51  ? 0.1199 0.1220 0.1739 0.0257  0.0083  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1752 C CD    A ARG A-2 51  ? 0.1364 0.1463 0.2268 0.0219  -0.0267 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1753 C CD    B ARG A-2 51  ? 0.1191 0.1655 0.1635 0.0456  0.0081  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1754 N NE    A ARG A-2 51  ? 0.1022 0.1871 0.3020 0.0307  -0.0211 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1755 N NE    B ARG A-2 51  ? 0.1205 0.1294 0.1629 0.0275  -0.0057 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1756 C CZ    A ARG A-2 51  ? 0.1494 0.1845 0.4679 0.0532  -0.0918 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1757 C CZ    B ARG A-2 51  ? 0.1481 0.1292 0.2021 0.0355  -0.0682 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1758 N NH1   A ARG A-2 51  ? 0.2257 0.1799 0.5475 0.0641  -0.1453 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1759 N NH1   B ARG A-2 51  ? 0.2035 0.1130 0.1865 0.0262  0.0443  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1760 N NH2   A ARG A-2 51  ? 0.1538 0.1649 0.2328 0.0696  -0.0470 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1761 N NH2   B ARG A-2 51  ? 0.1348 0.1112 0.1939 0.0081  -0.0088 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1762 N N     . GLN A-2 52  ? 0.1023 0.1382 0.1092 -0.0185 0.0135  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     
1763 C CA    A GLN A-2 52  ? 0.1009 0.1391 0.1187 -0.0252 0.0270  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1764 C CA    B GLN A-2 52  ? 0.1202 0.1404 0.1451 -0.0305 -0.0034 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1765 C C     . GLN A-2 52  ? 0.0926 0.1537 0.1327 -0.0170 0.0280  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     
1766 O O     . GLN A-2 52  ? 0.1044 0.1559 0.1302 -0.0121 0.0110  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     
1767 C CB    A GLN A-2 52  ? 0.1294 0.1547 0.1165 -0.0012 0.0211  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1768 C CB    B GLN A-2 52  ? 0.1700 0.1391 0.1247 -0.0089 -0.0214 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1769 C CG    A GLN A-2 52  ? 0.1235 0.1837 0.1183 0.0018  0.0120  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1770 C CG    B GLN A-2 52  ? 0.1789 0.1619 0.1579 -0.0113 -0.0066 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1771 C CD    A GLN A-2 52  ? 0.1362 0.2332 0.1586 0.0310  0.0234  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1772 C CD    B GLN A-2 52  ? 0.1242 0.1809 0.1269 -0.0165 0.0307  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1773 O OE1   A GLN A-2 52  ? 0.2107 0.1945 0.4537 0.0656  0.0262  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1774 O OE1   B GLN A-2 52  ? 0.1941 0.2254 0.5812 -0.0155 0.0811  0.1229  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1775 N NE2   A GLN A-2 52  ? 0.1197 0.3004 0.2541 0.0213  0.0166  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1776 N NE2   B GLN A-2 52  ? 0.1181 0.3248 0.0947 -0.0097 0.0187  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1777 N N     . MET A-2 53  ? 0.1152 0.1810 0.1625 -0.0490 0.0510  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     
1778 C CA    . MET A-2 53  ? 0.1065 0.2228 0.1837 -0.0473 0.0597  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    
1779 C C     . MET A-2 53  ? 0.1142 0.1495 0.1365 -0.0477 0.0249  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     
1780 O O     . MET A-2 53  ? 0.2340 0.1639 0.1303 -0.0339 -0.0044 0.0011  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     
1781 C CB    . MET A-2 53  ? 0.1237 0.2946 0.2248 -0.0893 0.0660  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    
1782 C CG    . MET A-2 53  ? 0.1671 0.4585 0.2164 -0.1462 0.0194  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    
1783 S SD    . MET A-2 53  ? 0.1437 0.4957 0.3171 -0.0447 0.0308  0.0186  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    
1784 C CE    . MET A-2 53  ? 0.2262 0.5265 0.2474 0.0117  0.0176  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    
1785 N N     . ARG A-2 54  ? 0.0885 0.1577 0.1248 -0.0208 0.0172  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     
1786 C CA    . ARG A-2 54  ? 0.0823 0.1281 0.1205 -0.0208 0.0143  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    
1787 C C     . ARG A-2 54  ? 0.0859 0.1302 0.1167 -0.0220 0.0117  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     
1788 O O     . ARG A-2 54  ? 0.0811 0.1385 0.1424 -0.0151 -0.0002 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     
1789 C CB    . ARG A-2 54  ? 0.0794 0.1266 0.1202 -0.0172 0.0132  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    
1790 C CG    . ARG A-2 54  ? 0.0801 0.1047 0.1303 -0.0092 0.0131  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    
1791 C CD    . ARG A-2 54  ? 0.0790 0.0993 0.1256 -0.0159 0.0070  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    
1792 N NE    . ARG A-2 54  ? 0.0741 0.1014 0.1098 -0.0087 0.0099  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    
1793 C CZ    . ARG A-2 54  ? 0.0867 0.0962 0.0959 -0.0081 0.0073  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    
1794 N NH1   . ARG A-2 54  ? 0.1058 0.1040 0.1101 -0.0187 -0.0030 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   
1795 N NH2   . ARG A-2 54  ? 0.0765 0.1137 0.1274 -0.0062 0.0048  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   
1796 N N     . PRO A-2 55  ? 0.0879 0.1316 0.1328 -0.0241 0.0154  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     
1797 C CA    . PRO A-2 55  ? 0.0946 0.1523 0.1413 -0.0420 0.0216  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    
1798 C C     . PRO A-2 55  ? 0.0866 0.1409 0.1461 -0.0327 0.0156  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     
1799 O O     . PRO A-2 55  ? 0.1002 0.1751 0.1526 -0.0400 0.0114  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     
1800 C CB    . PRO A-2 55  ? 0.1656 0.1617 0.1407 -0.0750 0.0220  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    
1801 C CG    . PRO A-2 55  ? 0.2030 0.2311 0.1936 -0.1289 -0.0374 0.0604  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    
1802 C CD    . PRO A-2 55  ? 0.1143 0.1530 0.1449 -0.0389 0.0173  0.0144  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    
1803 N N     . ALA A-2 56  ? 0.0992 0.1246 0.1375 -0.0321 0.0285  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     
1804 C CA    . ALA A-2 56  ? 0.1173 0.1301 0.1335 -0.0368 0.0234  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    
1805 C C     . ALA A-2 56  ? 0.1322 0.1404 0.1348 -0.0348 0.0096  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     
1806 O O     . ALA A-2 56  ? 0.2035 0.1520 0.1371 -0.0394 -0.0148 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     
1807 C CB    . ALA A-2 56  ? 0.1021 0.1691 0.1332 -0.0463 0.0245  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    
1808 N N     . VAL A-2 57  ? 0.1053 0.1268 0.1407 -0.0251 0.0097  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     
1809 C CA    . VAL A-2 57  ? 0.1308 0.1423 0.1461 -0.0227 -0.0108 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    
1810 C C     . VAL A-2 57  ? 0.1050 0.1394 0.1963 -0.0180 -0.0328 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     
1811 O O     . VAL A-2 57  ? 0.1340 0.1719 0.2565 0.0039  -0.0468 0.0068  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     
1812 C CB    . VAL A-2 57  ? 0.1352 0.1264 0.1375 -0.0118 0.0000  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    
1813 C CG1   . VAL A-2 57  ? 0.1818 0.1623 0.1564 -0.0170 0.0478  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   
1814 C CG2   . VAL A-2 57  ? 0.1003 0.1556 0.1454 -0.0045 0.0047  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   
1815 N N     . GLY A-2 58  ? 0.0886 0.1569 0.2019 -0.0174 -0.0068 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     
1816 C CA    . GLY A-2 58  ? 0.0875 0.1792 0.2944 -0.0182 0.0155  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    
1817 C C     . GLY A-2 58  ? 0.0776 0.1759 0.2586 0.0045  -0.0030 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     
1818 O O     . GLY A-2 58  ? 0.0870 0.2241 0.3158 0.0123  -0.0022 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     
1819 N N     . LEU A-2 59  ? 0.0875 0.1711 0.1893 -0.0126 0.0047  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     
1820 C CA    . LEU A-2 59  ? 0.0869 0.1506 0.2426 0.0082  -0.0136 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    
1821 C C     . LEU A-2 59  ? 0.0894 0.1625 0.1824 0.0046  0.0076  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     
1822 O O     . LEU A-2 59  ? 0.0815 0.1421 0.1930 0.0018  0.0002  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     
1823 C CB    . LEU A-2 59  ? 0.1154 0.1745 0.2618 0.0209  0.0090  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    
1824 C CG    . LEU A-2 59  ? 0.1202 0.2051 0.2372 -0.0117 -0.0067 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    
1825 C CD1   . LEU A-2 59  ? 0.1117 0.1966 0.2572 -0.0031 -0.0003 0.0085  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   
1826 C CD2   . LEU A-2 59  ? 0.1404 0.2922 0.2777 -0.0034 -0.0431 0.0281  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   
1827 N N     . ALA A-2 60  ? 0.0923 0.1448 0.1771 0.0057  0.0041  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     
1828 C CA    . ALA A-2 60  ? 0.0909 0.1458 0.1709 -0.0039 0.0063  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    
1829 C C     . ALA A-2 60  ? 0.0854 0.1355 0.1577 0.0162  -0.0003 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     
1830 O O     . ALA A-2 60  ? 0.1269 0.1219 0.1950 0.0169  0.0276  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     
1831 C CB    . ALA A-2 60  ? 0.1361 0.1838 0.1610 -0.0216 0.0221  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    
1832 N N     . PRO A-2 61  ? 0.0782 0.1229 0.1540 0.0102  -0.0074 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     
1833 C CA    . PRO A-2 61  ? 0.0807 0.1437 0.1243 0.0059  -0.0131 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    
1834 C C     . PRO A-2 61  ? 0.0761 0.1205 0.1180 0.0152  -0.0087 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     
1835 O O     . PRO A-2 61  ? 0.0942 0.1072 0.1294 0.0056  -0.0116 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     
1836 C CB    . PRO A-2 61  ? 0.1244 0.1775 0.1392 -0.0047 -0.0102 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    
1837 C CG    . PRO A-2 61  ? 0.1514 0.1615 0.2330 0.0249  0.0412  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    
1838 C CD    . PRO A-2 61  ? 0.0919 0.1382 0.1947 0.0083  -0.0001 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    
1839 N N     . LEU A-2 62  ? 0.0756 0.1151 0.1248 0.0169  -0.0050 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     
1840 C CA    A LEU A-2 62  ? 0.0847 0.0929 0.1113 0.0147  -0.0027 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
1841 C CA    B LEU A-2 62  ? 0.0942 0.0821 0.0978 0.0168  -0.0081 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
1842 C C     . LEU A-2 62  ? 0.0753 0.0769 0.1006 0.0051  -0.0114 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     
1843 O O     . LEU A-2 62  ? 0.0833 0.0929 0.0892 0.0131  -0.0108 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     
1844 C CB    A LEU A-2 62  ? 0.1141 0.0920 0.1572 0.0169  -0.0209 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
1845 C CB    B LEU A-2 62  ? 0.1450 0.0755 0.1301 0.0149  0.0135  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
1846 C CG    A LEU A-2 62  ? 0.1233 0.1088 0.1442 -0.0059 -0.0139 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
1847 C CG    B LEU A-2 62  ? 0.0575 0.0848 0.1222 0.0272  0.0027  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
1848 C CD1   A LEU A-2 62  ? 0.1051 0.1373 0.1591 0.0188  -0.0029 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
1849 C CD1   B LEU A-2 62  ? 0.1020 0.0715 0.1086 0.0112  -0.0323 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
1850 C CD2   A LEU A-2 62  ? 0.1239 0.1043 0.2188 0.0017  -0.0341 0.0002  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
1851 C CD2   B LEU A-2 62  ? 0.1244 0.1266 0.1158 0.0128  0.0291  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
1852 N N     . GLU A-2 63  ? 0.0685 0.0803 0.0932 0.0035  -0.0063 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     
1853 C CA    . GLU A-2 63  ? 0.0679 0.0763 0.0944 0.0021  -0.0065 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    
1854 C C     . GLU A-2 63  ? 0.0743 0.0729 0.0769 0.0029  -0.0012 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     
1855 O O     . GLU A-2 63  ? 0.0796 0.1000 0.1031 0.0048  -0.0051 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     
1856 C CB    . GLU A-2 63  ? 0.0828 0.0832 0.0847 -0.0068 -0.0014 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    
1857 C CG    . GLU A-2 63  ? 0.0714 0.0980 0.0963 -0.0102 -0.0036 0.0052  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    
1858 C CD    . GLU A-2 63  ? 0.0735 0.0925 0.1208 -0.0070 0.0066  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    
1859 O OE1   . GLU A-2 63  ? 0.0834 0.0893 0.1327 -0.0076 0.0085  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   
1860 O OE2   . GLU A-2 63  ? 0.0821 0.0954 0.1906 -0.0135 0.0083  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   
1861 N N     . ILE A-2 64  ? 0.0726 0.0824 0.1033 0.0075  -0.0107 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     
1862 C CA    . ILE A-2 64  ? 0.0754 0.0759 0.0948 0.0057  -0.0132 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    
1863 C C     . ILE A-2 64  ? 0.0752 0.0782 0.0896 0.0047  -0.0041 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     
1864 O O     . ILE A-2 64  ? 0.0808 0.0772 0.1069 -0.0010 -0.0045 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     
1865 C CB    . ILE A-2 64  ? 0.0791 0.0731 0.0978 0.0029  -0.0120 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    
1866 C CG1   . ILE A-2 64  ? 0.0807 0.0841 0.0968 0.0038  -0.0078 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   
1867 C CG2   . ILE A-2 64  ? 0.0989 0.0763 0.1099 0.0033  -0.0354 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   
1868 C CD1   . ILE A-2 64  ? 0.0788 0.0955 0.0907 -0.0013 -0.0104 0.0015  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   
1869 N N     . PRO A-2 65  ? 0.0889 0.0757 0.0889 0.0016  -0.0041 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     
1870 C CA    . PRO A-2 65  ? 0.0960 0.0772 0.0942 0.0025  0.0023  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    
1871 C C     . PRO A-2 65  ? 0.0840 0.0787 0.0882 0.0011  0.0010  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     
1872 O O     . PRO A-2 65  ? 0.0843 0.0791 0.1007 0.0040  -0.0006 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     
1873 C CB    . PRO A-2 65  ? 0.1263 0.0800 0.0915 0.0012  -0.0103 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    
1874 C CG    . PRO A-2 65  ? 0.1060 0.0827 0.0964 0.0036  -0.0137 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    
1875 C CD    . PRO A-2 65  ? 0.1093 0.0755 0.0893 0.0058  -0.0188 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    
1876 N N     . ALA A-2 66  ? 0.1013 0.0750 0.1212 -0.0048 0.0157  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     
1877 C CA    . ALA A-2 66  ? 0.0936 0.0732 0.1083 0.0032  0.0117  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    
1878 C C     . ALA A-2 66  ? 0.0999 0.0790 0.1128 -0.0018 0.0096  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     
1879 O O     . ALA A-2 66  ? 0.1300 0.0986 0.1985 -0.0097 0.0682  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     
1880 C CB    . ALA A-2 66  ? 0.1026 0.0840 0.1320 0.0150  -0.0060 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    
1881 N N     . GLY A-2 67  ? 0.0936 0.0728 0.1017 0.0143  0.0012  0.0077  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     
1882 C CA    . GLY A-2 67  ? 0.1351 0.0792 0.1473 0.0166  0.0417  0.0164  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    
1883 C C     . GLY A-2 67  ? 0.1052 0.0792 0.0893 0.0102  -0.0008 0.0135  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     
1884 O O     . GLY A-2 67  ? 0.1182 0.0831 0.0970 0.0060  0.0143  0.0066  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     
1885 N N     . LEU A-2 68  ? 0.1226 0.0741 0.0979 0.0104  0.0030  0.0137  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     
1886 C CA    . LEU A-2 68  ? 0.1400 0.0821 0.1040 0.0179  -0.0087 0.0017  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    
1887 C C     . LEU A-2 68  ? 0.1904 0.0890 0.1043 0.0465  -0.0398 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     
1888 O O     . LEU A-2 68  ? 0.2393 0.1312 0.1084 0.0759  -0.0484 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     
1889 C CB    . LEU A-2 68  ? 0.1978 0.0792 0.1295 -0.0117 0.0118  0.0133  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    
1890 C CG    . LEU A-2 68  ? 0.1615 0.1263 0.1748 -0.0308 0.0172  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    
1891 C CD1   . LEU A-2 68  ? 0.2069 0.1400 0.3156 -0.0580 0.0636  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   
1892 C CD2   . LEU A-2 68  ? 0.1433 0.1333 0.1660 0.0187  -0.0099 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   
1893 N N     . ILE A-2 69  ? 0.1389 0.0901 0.1269 0.0203  -0.0328 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     
1894 C CA    . ILE A-2 69  ? 0.1628 0.0929 0.1686 0.0301  -0.0607 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    
1895 C C     . ILE A-2 69  ? 0.1835 0.1005 0.2273 0.0224  -0.0925 0.0108  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     
1896 O O     . ILE A-2 69  ? 0.2707 0.1005 0.3526 0.0133  -0.1718 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     
1897 C CB    . ILE A-2 69  ? 0.1405 0.1110 0.1870 0.0368  -0.0663 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    
1898 C CG1   . ILE A-2 69  ? 0.1515 0.1184 0.1460 0.0294  -0.0564 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   
1899 C CG2   . ILE A-2 69  ? 0.1615 0.1154 0.2479 0.0526  -0.0706 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   
1900 C CD1   . ILE A-2 69  ? 0.1650 0.1711 0.1488 0.0296  -0.0290 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   
1901 N N     . GLU A-2 70  ? 0.1405 0.0879 0.2199 0.0308  -0.0026 0.0182  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     
1902 C CA    . GLU A-2 70  ? 0.1409 0.1069 0.2736 0.0163  -0.0019 0.0290  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    
1903 C C     . GLU A-2 70  ? 0.1630 0.0873 0.1872 0.0158  -0.0227 0.0184  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     
1904 O O     . GLU A-2 70  ? 0.1423 0.1004 0.1419 0.0260  -0.0340 0.0076  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     
1905 C CB    . GLU A-2 70  ? 0.1605 0.1349 0.2352 0.0222  -0.0016 0.0453  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    
1906 C CG    . GLU A-2 70  ? 0.1662 0.1436 0.2193 0.0211  -0.0209 0.0135  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    
1907 C CD    . GLU A-2 70  ? 0.1589 0.1363 0.2727 0.0039  -0.0112 0.0378  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    
1908 O OE1   . GLU A-2 70  ? 0.1761 0.1750 0.3491 0.0210  -0.0396 0.0520  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   
1909 O OE2   . GLU A-2 70  ? 0.1872 0.1381 0.3223 -0.0207 -0.0030 0.0245  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   
1910 N N     . PRO A-2 71  ? 0.1397 0.0957 0.2547 0.0206  -0.0274 0.0124  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     
1911 C CA    . PRO A-2 71  ? 0.1588 0.0915 0.1878 0.0224  -0.0494 0.0030  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    
1912 C C     . PRO A-2 71  ? 0.1649 0.0911 0.1366 0.0143  -0.0370 0.0059  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     
1913 O O     . PRO A-2 71  ? 0.2510 0.1038 0.1342 -0.0026 -0.0134 0.0064  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     
1914 C CB    . PRO A-2 71  ? 0.1824 0.0946 0.2373 0.0075  -0.0529 0.0047  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    
1915 C CG    . PRO A-2 71  ? 0.1674 0.0956 0.4933 0.0190  -0.0547 0.0340  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    
1916 C CD    . PRO A-2 71  ? 0.1638 0.0963 0.5458 0.0061  0.0223  0.0066  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    
1917 N N     . GLY A-2 72  ? 0.1487 0.1003 0.1774 0.0293  -0.0518 0.0121  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     
1918 C CA    . GLY A-2 72  ? 0.1752 0.1120 0.2571 0.0186  -0.0925 0.0215  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    
1919 C C     . GLY A-2 72  ? 0.1651 0.1046 0.2766 0.0296  -0.0831 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     
1920 O O     . GLY A-2 72  ? 0.1669 0.1257 0.3888 0.0275  -0.1224 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     
1921 N N     . GLU A-2 73  ? 0.1451 0.1012 0.1500 0.0328  -0.0286 0.0027  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     
1922 C CA    . GLU A-2 73  ? 0.1354 0.1025 0.1613 0.0283  -0.0246 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    
1923 C C     . GLU A-2 73  ? 0.1425 0.0934 0.1519 0.0421  -0.0256 0.0013  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     
1924 O O     . GLU A-2 73  ? 0.1764 0.1312 0.1599 0.0253  -0.0555 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     
1925 C CB    . GLU A-2 73  ? 0.1550 0.1281 0.1507 0.0424  -0.0199 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    
1926 C CG    . GLU A-2 73  ? 0.1986 0.1657 0.1309 0.0756  -0.0323 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    
1927 C CD    . GLU A-2 73  ? 0.1563 0.1250 0.0949 0.0439  -0.0057 0.0094  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    
1928 O OE1   . GLU A-2 73  ? 0.1509 0.1156 0.1113 0.0362  -0.0071 0.0086  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   
1929 O OE2   . GLU A-2 73  ? 0.1635 0.1075 0.1071 0.0390  -0.0052 0.0064  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   
1930 N N     . ASP A-2 74  ? 0.1363 0.0946 0.1680 0.0324  -0.0308 0.0054  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     
1931 C CA    . ASP A-2 74  ? 0.1486 0.1050 0.1553 0.0445  -0.0230 0.0076  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    
1932 C C     . ASP A-2 74  ? 0.1308 0.1001 0.1127 0.0359  -0.0300 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     
1933 O O     . ASP A-2 74  ? 0.1244 0.0978 0.1116 0.0275  -0.0194 0.0106  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     
1934 C CB    . ASP A-2 74  ? 0.1357 0.1168 0.1536 0.0455  -0.0167 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    
1935 C CG    . ASP A-2 74  ? 0.1331 0.1319 0.1290 0.0449  -0.0103 0.0047  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    
1936 O OD1   . ASP A-2 74  ? 0.1262 0.1317 0.1205 0.0312  -0.0124 0.0001  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   
1937 O OD2   . ASP A-2 74  ? 0.1308 0.2006 0.2236 0.0470  -0.0322 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   
1938 N N     . PRO A-2 75  ? 0.1271 0.1062 0.1051 0.0387  -0.0180 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     
1939 C CA    . PRO A-2 75  ? 0.1167 0.1027 0.0909 0.0373  -0.0155 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    
1940 C C     . PRO A-2 75  ? 0.1067 0.0954 0.0847 0.0276  -0.0130 0.0159  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     
1941 O O     . PRO A-2 75  ? 0.1071 0.1001 0.0912 0.0340  -0.0123 0.0061  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     
1942 C CB    . PRO A-2 75  ? 0.1480 0.1329 0.0879 0.0530  -0.0028 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    
1943 C CG    . PRO A-2 75  ? 0.1649 0.1318 0.1015 0.0589  -0.0072 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    
1944 C CD    . PRO A-2 75  ? 0.1477 0.1290 0.1121 0.0493  -0.0101 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    
1945 N N     . LEU A-2 76  ? 0.1059 0.1065 0.0913 0.0237  -0.0092 0.0144  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     
1946 C CA    A LEU A-2 76  ? 0.1047 0.1084 0.1020 0.0094  -0.0055 0.0060  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    
1947 C CA    B LEU A-2 76  ? 0.1056 0.0990 0.1010 0.0256  -0.0092 0.0097  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    
1948 C C     . LEU A-2 76  ? 0.1027 0.0901 0.0933 0.0215  -0.0187 0.0042  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     
1949 O O     . LEU A-2 76  ? 0.1130 0.1023 0.1028 0.0261  -0.0128 0.0011  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     
1950 C CB    A LEU A-2 76  ? 0.1011 0.1121 0.1351 0.0272  -0.0025 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    
1951 C CB    B LEU A-2 76  ? 0.1058 0.1576 0.1483 0.0005  -0.0113 0.0181  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    
1952 C CG    A LEU A-2 76  ? 0.0862 0.1196 0.1243 0.0193  -0.0130 0.0078  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    
1953 C CG    B LEU A-2 76  ? 0.1827 0.2611 0.1874 -0.0854 -0.0006 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    
1954 C CD1   A LEU A-2 76  ? 0.1362 0.1036 0.1472 0.0164  -0.0407 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   
1955 C CD1   B LEU A-2 76  ? 0.2340 0.2458 0.1707 -0.1000 -0.0918 0.0082  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   
1956 C CD2   A LEU A-2 76  ? 0.0875 0.1789 0.4060 0.0115  -0.0677 0.0449  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   
1957 C CD2   B LEU A-2 76  ? 0.3764 0.3553 0.3215 -0.0285 -0.0003 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   
1958 N N     . GLU A-2 77  ? 0.1124 0.1062 0.0861 0.0257  -0.0143 0.0105  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     
1959 C CA    . GLU A-2 77  ? 0.1096 0.1005 0.0963 0.0280  -0.0191 0.0182  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    
1960 C C     . GLU A-2 77  ? 0.1064 0.0987 0.0838 0.0300  -0.0173 0.0118  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     
1961 O O     . GLU A-2 77  ? 0.1188 0.1085 0.0880 0.0346  -0.0143 0.0089  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     
1962 C CB    . GLU A-2 77  ? 0.0965 0.1080 0.1259 0.0348  -0.0099 0.0215  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    
1963 C CG    . GLU A-2 77  ? 0.1019 0.1171 0.1227 0.0333  -0.0307 0.0051  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    
1964 C CD    . GLU A-2 77  ? 0.1022 0.1117 0.1076 0.0295  -0.0105 0.0295  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    
1965 O OE1   . GLU A-2 77  ? 0.1324 0.1076 0.1355 0.0315  -0.0258 0.0122  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   
1966 O OE2   . GLU A-2 77  ? 0.1051 0.1338 0.1260 0.0347  -0.0104 0.0346  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   
1967 N N     . ALA A-2 78  ? 0.1077 0.0897 0.0886 0.0280  -0.0180 0.0105  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     
1968 C CA    . ALA A-2 78  ? 0.1026 0.0966 0.1037 0.0332  -0.0223 0.0035  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    
1969 C C     . ALA A-2 78  ? 0.1086 0.1033 0.0743 0.0254  -0.0154 0.0124  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     
1970 O O     . ALA A-2 78  ? 0.1082 0.1065 0.0868 0.0304  -0.0005 0.0087  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     
1971 C CB    . ALA A-2 78  ? 0.1155 0.1100 0.0890 0.0215  -0.0142 0.0031  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    
1972 N N     . ALA A-2 79  ? 0.0984 0.0918 0.0977 0.0251  -0.0177 0.0072  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     
1973 C CA    . ALA A-2 79  ? 0.1028 0.0989 0.0879 0.0275  -0.0127 0.0032  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    
1974 C C     . ALA A-2 79  ? 0.1007 0.0891 0.0937 0.0258  -0.0097 0.0060  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     
1975 O O     . ALA A-2 79  ? 0.1052 0.1043 0.0967 0.0317  -0.0115 0.0011  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     
1976 C CB    . ALA A-2 79  ? 0.1190 0.1002 0.1026 0.0218  -0.0074 0.0134  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    
1977 N N     . ARG A-2 80  ? 0.1019 0.0987 0.0978 0.0229  -0.0152 0.0005  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     
1978 C CA    A ARG A-2 80  ? 0.1058 0.1046 0.1032 0.0250  -0.0195 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1979 C CA    B ARG A-2 80  ? 0.1134 0.1104 0.0885 0.0258  -0.0212 0.0179  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1980 C CA    C ARG A-2 80  ? 0.1085 0.0985 0.1040 0.0271  -0.0170 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1981 C C     . ARG A-2 80  ? 0.1123 0.0969 0.0881 0.0278  -0.0241 0.0005  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     
1982 O O     . ARG A-2 80  ? 0.1175 0.1073 0.0960 0.0280  -0.0125 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     
1983 C CB    A ARG A-2 80  ? 0.1140 0.1400 0.1348 0.0357  -0.0458 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1984 C CB    B ARG A-2 80  ? 0.1162 0.1080 0.0867 0.0356  -0.0196 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1985 C CB    C ARG A-2 80  ? 0.1154 0.1363 0.1147 0.0335  -0.0324 0.0014  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1986 C CG    A ARG A-2 80  ? 0.1337 0.1426 0.1302 0.0642  -0.0345 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1987 C CG    B ARG A-2 80  ? 0.1141 0.1223 0.1002 0.0215  -0.0217 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1988 C CG    C ARG A-2 80  ? 0.2056 0.0894 0.1249 0.0253  -0.0553 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1989 C CD    A ARG A-2 80  ? 0.3326 0.1361 0.1952 -0.0232 -0.0816 0.0392  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1990 C CD    B ARG A-2 80  ? 0.1149 0.1325 0.2194 0.0239  -0.0487 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1991 C CD    C ARG A-2 80  ? 0.1295 0.1235 0.1477 0.0123  -0.0827 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1992 N NE    A ARG A-2 80  ? 0.3176 0.1159 0.2183 0.0287  0.0141  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1993 N NE    B ARG A-2 80  ? 0.1190 0.1573 0.2194 0.0169  -0.0441 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1994 N NE    C ARG A-2 80  ? 0.1503 0.0830 0.0725 0.0352  -0.0362 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1995 C CZ    A ARG A-2 80  ? 0.2978 0.1931 0.2047 -0.0418 0.0085  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1996 C CZ    B ARG A-2 80  ? 0.1242 0.1760 0.1982 0.0289  -0.0398 0.0462  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1997 C CZ    C ARG A-2 80  ? 0.1515 0.0758 0.0570 0.0285  -0.0530 0.0038  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1998 N NH1   A ARG A-2 80  ? 0.4076 0.2403 0.3679 -0.0714 0.1350  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1999 N NH1   B ARG A-2 80  ? 0.1246 0.1839 0.2097 0.0134  -0.0399 0.0126  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
2000 N NH1   C ARG A-2 80  ? 0.1405 0.1176 0.0721 0.0482  -0.0396 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
2001 N NH2   A ARG A-2 80  ? 0.1738 0.0754 0.1240 0.0015  -0.1030 0.0241  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
2002 N NH2   B ARG A-2 80  ? 0.1721 0.1771 0.2431 0.0463  0.0072  0.0528  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
2003 N NH2   C ARG A-2 80  ? 0.1649 0.0706 0.1094 0.0305  -0.0898 0.0276  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
2004 N N     . ARG A-2 81  ? 0.1133 0.1046 0.0888 0.0237  -0.0190 0.0089  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     
2005 C CA    A ARG A-2 81  ? 0.1147 0.0969 0.0888 0.0265  -0.0053 0.0024  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    
2006 C CA    B ARG A-2 81  ? 0.1004 0.1257 0.1140 0.0226  -0.0127 0.0075  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    
2007 C C     . ARG A-2 81  ? 0.1105 0.1009 0.0841 0.0195  -0.0137 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     
2008 O O     . ARG A-2 81  ? 0.1190 0.1072 0.0978 0.0289  -0.0006 0.0020  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     
2009 C CB    A ARG A-2 81  ? 0.1353 0.1026 0.0971 0.0176  -0.0013 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    
2010 C CB    B ARG A-2 81  ? 0.0369 0.1166 0.1657 0.0388  -0.0649 0.0315  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    
2011 C CG    A ARG A-2 81  ? 0.1473 0.1088 0.0871 0.0044  -0.0004 0.0014  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    
2012 C CG    B ARG A-2 81  ? 0.0470 0.0889 0.1327 0.0646  -0.0560 0.0299  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    
2013 C CD    A ARG A-2 81  ? 0.1876 0.0962 0.1002 0.0190  -0.0140 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    
2014 C CD    B ARG A-2 81  ? 0.0513 0.0827 0.1103 0.0731  -0.0362 0.0346  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    
2015 N NE    A ARG A-2 81  ? 0.1287 0.1040 0.1023 0.0290  -0.0231 0.0022  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    
2016 N NE    B ARG A-2 81  ? 0.1913 0.1167 0.1065 -0.0050 -0.0191 0.0290  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    
2017 C CZ    A ARG A-2 81  ? 0.1367 0.1279 0.1246 0.0434  -0.0252 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    
2018 C CZ    B ARG A-2 81  ? 0.1459 0.1430 0.0588 0.0159  0.0273  0.0072  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    
2019 N NH1   A ARG A-2 81  ? 0.1263 0.1664 0.1890 0.0493  -0.0325 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   
2020 N NH1   B ARG A-2 81  ? 0.1361 0.1046 0.0702 -0.0729 0.0492  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   
2021 N NH2   A ARG A-2 81  ? 0.1602 0.1835 0.1255 0.0580  -0.0513 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   
2022 N NH2   B ARG A-2 81  ? 0.1532 0.0939 0.1346 0.0090  0.0530  0.0240  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   
2023 N N     . GLU A-2 82  ? 0.1106 0.1071 0.0991 0.0285  -0.0111 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     
2024 C CA    A GLU A-2 82  ? 0.1141 0.1332 0.1030 0.0391  -0.0335 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
2025 C CA    B GLU A-2 82  ? 0.1082 0.1077 0.1036 0.0350  0.0003  0.0175  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
2026 C C     . GLU A-2 82  ? 0.1061 0.1160 0.0914 0.0359  -0.0112 0.0053  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     
2027 O O     . GLU A-2 82  ? 0.1113 0.1214 0.1051 0.0364  -0.0120 0.0010  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     
2028 C CB    A GLU A-2 82  ? 0.1377 0.1482 0.0927 -0.0028 -0.0110 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
2029 C CB    B GLU A-2 82  ? 0.0458 0.1360 0.1068 0.0387  0.0067  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
2030 C CG    A GLU A-2 82  ? 0.0888 0.1166 0.1321 0.0261  -0.0105 0.0140  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
2031 C CG    B GLU A-2 82  ? 0.1485 0.1211 0.1387 0.0054  -0.0651 0.0328  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
2032 C CD    A GLU A-2 82  ? 0.1142 0.1212 0.0987 0.0269  -0.0147 0.0080  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
2033 C CD    B GLU A-2 82  ? 0.1012 0.1375 0.1943 0.0060  -0.0870 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
2034 O OE1   A GLU A-2 82  ? 0.1211 0.1274 0.0992 0.0078  -0.0123 0.0044  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
2035 O OE1   B GLU A-2 82  ? 0.0860 0.1422 0.0895 0.0054  -0.0123 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
2036 O OE2   A GLU A-2 82  ? 0.1409 0.1353 0.1161 0.0428  0.0015  0.0035  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
2037 O OE2   B GLU A-2 82  ? 0.1623 0.1019 0.2078 0.0296  -0.0441 0.0397  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
2038 N N     . LEU A-2 83  ? 0.1124 0.1062 0.1014 0.0346  -0.0153 0.0040  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     
2039 C CA    . LEU A-2 83  ? 0.1143 0.1070 0.1118 0.0370  -0.0080 0.0066  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    
2040 C C     . LEU A-2 83  ? 0.1112 0.0945 0.1257 0.0296  -0.0072 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     
2041 O O     . LEU A-2 83  ? 0.1270 0.1107 0.1505 0.0424  0.0072  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     
2042 C CB    . LEU A-2 83  ? 0.1175 0.1125 0.1300 0.0293  -0.0041 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    
2043 C CG    . LEU A-2 83  ? 0.1285 0.1109 0.1301 0.0299  -0.0062 0.0008  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    
2044 C CD1   . LEU A-2 83  ? 0.1388 0.1151 0.1764 0.0347  -0.0097 0.0157  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   
2045 C CD2   . LEU A-2 83  ? 0.1365 0.1379 0.1851 0.0073  -0.0229 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   
2046 N N     . ALA A-2 84  ? 0.1172 0.1134 0.0980 0.0281  -0.0172 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     
2047 C CA    . ALA A-2 84  ? 0.1209 0.1290 0.1071 0.0287  -0.0161 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    
2048 C C     . ALA A-2 84  ? 0.1296 0.1171 0.0932 0.0312  -0.0102 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     
2049 O O     . ALA A-2 84  ? 0.1436 0.1354 0.1095 0.0379  0.0035  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     
2050 C CB    . ALA A-2 84  ? 0.1472 0.1593 0.1067 0.0520  -0.0221 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    
2051 N N     . GLU A-2 85  ? 0.1159 0.1129 0.1057 0.0329  -0.0092 0.0022  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     
2052 C CA    . GLU A-2 85  ? 0.1204 0.1154 0.1243 0.0299  0.0057  0.0044  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    
2053 C C     . GLU A-2 85  ? 0.1190 0.1104 0.1315 0.0302  0.0066  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     
2054 O O     . GLU A-2 85  ? 0.1332 0.1522 0.1594 0.0393  0.0348  0.0127  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     
2055 C CB    . GLU A-2 85  ? 0.1355 0.1075 0.1448 0.0363  -0.0050 0.0005  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    
2056 C CG    . GLU A-2 85  ? 0.1241 0.1087 0.1659 0.0293  -0.0055 0.0229  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    
2057 C CD    . GLU A-2 85  ? 0.1458 0.1198 0.1753 0.0378  0.0000  0.0102  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    
2058 O OE1   . GLU A-2 85  ? 0.1708 0.1299 0.1758 0.0306  -0.0067 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   
2059 O OE2   . GLU A-2 85  ? 0.1327 0.1234 0.2793 0.0267  -0.0217 0.0463  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   
2060 N N     . GLU A-2 86  ? 0.1189 0.1045 0.1083 0.0326  -0.0076 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     
2061 C CA    A GLU A-2 86  ? 0.1064 0.1079 0.1336 0.0267  -0.0128 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    
2062 C CA    B GLU A-2 86  ? 0.0981 0.1219 0.1150 0.0298  -0.0174 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    
2063 C CA    C GLU A-2 86  ? 0.1109 0.1225 0.1340 0.0342  -0.0310 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    
2064 C C     . GLU A-2 86  ? 0.1179 0.1104 0.1338 0.0384  -0.0131 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     
2065 O O     . GLU A-2 86  ? 0.1121 0.1269 0.1851 0.0448  -0.0130 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     
2066 C CB    A GLU A-2 86  ? 0.1056 0.1174 0.1228 0.0265  -0.0049 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    
2067 C CB    B GLU A-2 86  ? 0.1050 0.1154 0.1206 0.0391  -0.0077 0.0026  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    
2068 C CB    C GLU A-2 86  ? 0.0859 0.1355 0.1257 0.0432  -0.0047 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    
2069 C CG    A GLU A-2 86  ? 0.1454 0.1042 0.1280 0.0287  -0.0281 0.0106  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    
2070 C CG    B GLU A-2 86  ? 0.1517 0.1345 0.0801 -0.0188 0.0455  0.0054  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    
2071 C CG    C GLU A-2 86  ? 0.1526 0.1125 0.0986 0.0143  -0.0946 0.0000  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    
2072 C CD    A GLU A-2 86  ? 0.1955 0.1207 0.1358 -0.0119 -0.0596 0.0266  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    
2073 C CD    B GLU A-2 86  ? 0.1088 0.1401 0.1218 -0.0408 -0.0100 0.0249  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    
2074 C CD    C GLU A-2 86  ? 0.1671 0.1080 0.0977 0.0088  -0.0744 0.0016  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    
2075 O OE1   A GLU A-2 86  ? 0.1250 0.1361 0.1225 0.0074  -0.0166 0.0194  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   
2076 O OE1   B GLU A-2 86  ? 0.1233 0.0913 0.0718 -0.0237 0.0131  0.0064  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   
2077 O OE1   C GLU A-2 86  ? 0.1336 0.1022 0.0580 -0.0068 -0.0509 0.0064  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   
2078 O OE2   A GLU A-2 86  ? 0.1613 0.2037 0.1228 -0.0640 0.0052  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   
2079 O OE2   B GLU A-2 86  ? 0.1319 0.1424 0.2404 -0.0525 -0.0736 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   
2080 O OE2   C GLU A-2 86  ? 0.0389 0.1214 0.0833 -0.0196 -0.0092 0.0526  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   
2081 N N     . THR A-2 87  ? 0.1214 0.1028 0.1338 0.0334  -0.0207 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     
2082 C CA    . THR A-2 87  ? 0.1415 0.1051 0.1483 0.0300  -0.0200 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    
2083 C C     . THR A-2 87  ? 0.1318 0.1181 0.1548 0.0376  -0.0146 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     
2084 O O     . THR A-2 87  ? 0.1540 0.1271 0.1966 0.0342  -0.0165 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     
2085 C CB    . THR A-2 87  ? 0.1298 0.1019 0.1776 0.0327  -0.0114 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    
2086 O OG1   . THR A-2 87  ? 0.1324 0.1203 0.1908 0.0312  -0.0046 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   
2087 C CG2   . THR A-2 87  ? 0.1592 0.1028 0.1544 0.0255  -0.0136 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   
2088 N N     . GLY A-2 88  ? 0.1364 0.1376 0.1180 0.0388  -0.0064 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     
2089 C CA    . GLY A-2 88  ? 0.1422 0.1537 0.1178 0.0302  0.0001  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    
2090 C C     . GLY A-2 88  ? 0.1437 0.1377 0.1365 0.0377  -0.0169 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     
2091 O O     . GLY A-2 88  ? 0.1819 0.1735 0.1357 0.0248  -0.0395 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     
2092 N N     . LEU A-2 89  ? 0.1332 0.1276 0.1315 0.0381  -0.0096 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     
2093 C CA    . LEU A-2 89  ? 0.1379 0.1257 0.1274 0.0396  -0.0184 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    
2094 C C     . LEU A-2 89  ? 0.1237 0.1166 0.1334 0.0310  -0.0311 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     
2095 O O     . LEU A-2 89  ? 0.1236 0.1226 0.1462 0.0344  -0.0206 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     
2096 C CB    . LEU A-2 89  ? 0.1505 0.1236 0.1548 0.0431  -0.0126 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    
2097 C CG    . LEU A-2 89  ? 0.1635 0.1230 0.1587 0.0478  -0.0095 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    
2098 C CD1   . LEU A-2 89  ? 0.2386 0.1448 0.2391 0.0794  -0.0166 0.0056  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   
2099 C CD2   . LEU A-2 89  ? 0.1654 0.1457 0.2437 0.0571  -0.0330 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   
2100 N N     . SER A-2 90  ? 0.1313 0.1559 0.1777 0.0342  -0.0360 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     
2101 C CA    A SER A-2 90  ? 0.1140 0.1660 0.2115 0.0434  -0.0400 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    
2102 C CA    B SER A-2 90  ? 0.1247 0.1722 0.2278 0.0235  -0.0166 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    
2103 C C     . SER A-2 90  ? 0.1328 0.1670 0.2107 0.0195  -0.0304 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     
2104 O O     . SER A-2 90  ? 0.1712 0.1674 0.3257 0.0118  -0.0099 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     
2105 C CB    A SER A-2 90  ? 0.1387 0.2082 0.2908 0.0368  -0.0840 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    
2106 C CB    B SER A-2 90  ? 0.1540 0.1777 0.3761 0.0468  -0.0347 0.0087  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    
2107 O OG    A SER A-2 90  ? 0.1382 0.2789 0.2235 0.0522  -0.0613 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    
2108 O OG    B SER A-2 90  ? 0.1569 0.2078 0.6476 0.0623  0.0427  0.1023  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    
2109 N N     . GLY A-2 91  ? 0.1282 0.1697 0.2591 -0.0015 -0.0086 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     
2110 C CA    . GLY A-2 91  ? 0.1796 0.1711 0.2955 0.0194  0.0328  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    
2111 C C     . GLY A-2 91  ? 0.1367 0.1858 0.1989 0.0195  -0.0189 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     
2112 O O     . GLY A-2 91  ? 0.1541 0.1807 0.3224 0.0107  0.0168  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     
2113 N N     . ASP A-2 92  ? 0.1261 0.2063 0.1787 0.0052  -0.0492 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     
2114 C CA    . ASP A-2 92  ? 0.1200 0.2116 0.1542 0.0026  -0.0470 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    
2115 C C     . ASP A-2 92  ? 0.1008 0.1713 0.1686 0.0080  -0.0483 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     
2116 O O     . ASP A-2 92  ? 0.1321 0.1587 0.1776 0.0024  -0.0642 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     
2117 C CB    . ASP A-2 92  ? 0.1325 0.3090 0.2089 -0.0457 -0.0679 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    
2118 C CG    . ASP A-2 92  ? 0.1692 0.3619 0.2273 -0.0537 -0.0797 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    
2119 O OD1   . ASP A-2 92  ? 0.2606 0.4153 0.2306 -0.0020 -0.1308 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   
2120 O OD2   . ASP A-2 92  ? 0.2478 0.3949 0.3281 -0.0454 -0.1403 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   
2121 N N     . LEU A-2 93  ? 0.1093 0.1684 0.1502 0.0231  -0.0478 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     
2122 C CA    A LEU A-2 93  ? 0.1180 0.1391 0.1414 0.0245  -0.0370 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2123 C CA    B LEU A-2 93  ? 0.1083 0.1391 0.1475 0.0118  -0.0368 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2124 C C     . LEU A-2 93  ? 0.1107 0.1737 0.1511 0.0383  -0.0379 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     
2125 O O     . LEU A-2 93  ? 0.1238 0.2098 0.1958 0.0581  -0.0348 0.0031  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     
2126 C CB    A LEU A-2 93  ? 0.1558 0.1449 0.1411 0.0078  -0.0104 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2127 C CB    B LEU A-2 93  ? 0.1446 0.1090 0.2272 0.0149  -0.0581 0.0121  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2128 C CG    A LEU A-2 93  ? 0.1538 0.1248 0.2382 0.0199  0.0344  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2129 C CG    B LEU A-2 93  ? 0.1882 0.1668 0.3259 -0.0531 0.1025  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2130 C CD1   A LEU A-2 93  ? 0.1782 0.1260 0.2427 0.0215  0.0363  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2131 C CD1   B LEU A-2 93  ? 0.1751 0.2165 0.3077 -0.0501 -0.0056 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2132 C CD2   A LEU A-2 93  ? 0.1759 0.1669 0.2601 0.0296  0.0766  0.0683  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2133 C CD2   B LEU A-2 93  ? 0.1940 0.1939 0.2116 -0.0609 -0.0595 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2134 N N     . THR A-2 94  ? 0.0929 0.1528 0.1513 0.0090  -0.0275 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     
2135 C CA    . THR A-2 94  ? 0.0913 0.1607 0.1633 0.0094  -0.0301 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    
2136 C C     . THR A-2 94  ? 0.0787 0.1333 0.1554 0.0106  -0.0237 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     
2137 O O     . THR A-2 94  ? 0.0878 0.1235 0.1510 0.0102  -0.0285 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     
2138 C CB    . THR A-2 94  ? 0.1113 0.2070 0.1679 -0.0440 -0.0245 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    
2139 O OG1   . THR A-2 94  ? 0.1267 0.2356 0.2539 -0.0483 -0.0324 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   
2140 C CG2   . THR A-2 94  ? 0.1554 0.2522 0.2547 -0.0574 0.0300  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   
2141 N N     . TYR A-2 95  ? 0.0886 0.1440 0.1356 0.0194  -0.0269 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     
2142 C CA    . TYR A-2 95  ? 0.0841 0.1242 0.1305 0.0120  -0.0196 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    
2143 C C     . TYR A-2 95  ? 0.0738 0.1250 0.1364 0.0021  -0.0174 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     
2144 O O     . TYR A-2 95  ? 0.0748 0.1783 0.1637 -0.0166 -0.0112 0.0138  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     
2145 C CB    . TYR A-2 95  ? 0.0933 0.1386 0.1329 0.0256  -0.0150 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    
2146 C CG    . TYR A-2 95  ? 0.0838 0.1224 0.1665 0.0209  -0.0064 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    
2147 C CD1   . TYR A-2 95  ? 0.1076 0.1877 0.2174 -0.0184 -0.0089 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   
2148 C CD2   . TYR A-2 95  ? 0.1277 0.2050 0.1580 -0.0070 0.0126  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   
2149 C CE1   . TYR A-2 95  ? 0.1456 0.2165 0.2000 -0.0199 -0.0495 0.0196  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   
2150 C CE2   . TYR A-2 95  ? 0.1358 0.2310 0.2082 0.0127  -0.0264 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   
2151 C CZ    . TYR A-2 95  ? 0.1088 0.1584 0.2142 0.0358  -0.0374 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    
2152 O OH    . TYR A-2 95  ? 0.1552 0.2516 0.2625 0.0352  -0.0697 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    
2153 N N     . LEU A-2 96  ? 0.0714 0.1162 0.1206 -0.0009 -0.0135 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     
2154 C CA    . LEU A-2 96  ? 0.0864 0.1139 0.1310 -0.0039 -0.0194 0.0029  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    
2155 C C     . LEU A-2 96  ? 0.0748 0.1141 0.1282 -0.0028 -0.0052 0.0032  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     
2156 O O     . LEU A-2 96  ? 0.0852 0.1389 0.1461 -0.0266 0.0009  0.0039  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     
2157 C CB    . LEU A-2 96  ? 0.0871 0.1122 0.1222 -0.0065 -0.0050 0.0015  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    
2158 C CG    . LEU A-2 96  ? 0.0813 0.1127 0.1361 -0.0117 -0.0178 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    
2159 C CD1   . LEU A-2 96  ? 0.0921 0.1131 0.1507 -0.0055 -0.0132 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   
2160 C CD2   . LEU A-2 96  ? 0.1074 0.1628 0.1840 -0.0525 0.0024  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   
2161 N N     . PHE A-2 97  ? 0.0759 0.1046 0.1224 -0.0079 -0.0124 0.0065  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     
2162 C CA    . PHE A-2 97  ? 0.0748 0.1223 0.1093 -0.0085 -0.0038 0.0058  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    
2163 C C     . PHE A-2 97  ? 0.0790 0.1030 0.0997 -0.0073 -0.0052 0.0050  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     
2164 O O     . PHE A-2 97  ? 0.0846 0.1109 0.0937 -0.0104 -0.0064 0.0057  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     
2165 C CB    . PHE A-2 97  ? 0.0895 0.1178 0.1136 -0.0106 -0.0006 0.0177  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    
2166 C CG    . PHE A-2 97  ? 0.0847 0.1225 0.1159 -0.0093 -0.0128 0.0212  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    
2167 C CD1   . PHE A-2 97  ? 0.1050 0.1193 0.1234 -0.0109 -0.0206 0.0255  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   
2168 C CD2   . PHE A-2 97  ? 0.0836 0.1323 0.1125 -0.0027 -0.0143 0.0258  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   
2169 C CE1   . PHE A-2 97  ? 0.0959 0.1183 0.1692 0.0059  -0.0211 0.0405  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   
2170 C CE2   . PHE A-2 97  ? 0.0950 0.1186 0.1119 0.0047  -0.0240 0.0314  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   
2171 C CZ    . PHE A-2 97  ? 0.1029 0.1265 0.1334 -0.0083 -0.0254 0.0282  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    
2172 N N     . SER A-2 98  ? 0.0749 0.1178 0.1044 -0.0077 -0.0002 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     
2173 C CA    A SER A-2 98  ? 0.0821 0.0989 0.1058 -0.0066 -0.0117 0.0099  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2174 C CA    B SER A-2 98  ? 0.0738 0.1132 0.0817 -0.0083 0.0077  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2175 C C     . SER A-2 98  ? 0.0776 0.0932 0.0856 -0.0069 0.0015  0.0090  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     
2176 O O     . SER A-2 98  ? 0.0880 0.1164 0.0930 -0.0148 0.0084  0.0103  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     
2177 C CB    A SER A-2 98  ? 0.0830 0.1115 0.0993 0.0093  -0.0133 0.0020  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2178 C CB    B SER A-2 98  ? 0.1161 0.1173 0.1120 0.0038  -0.0120 0.0272  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2179 O OG    A SER A-2 98  ? 0.0894 0.1118 0.0997 0.0063  -0.0040 0.0104  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2180 O OG    B SER A-2 98  ? 0.1041 0.1605 0.1409 0.0143  -0.0221 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2181 N N     . TYR A-2 99  ? 0.0739 0.0828 0.0895 -0.0045 -0.0064 0.0062  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     
2182 C CA    . TYR A-2 99  ? 0.0759 0.0784 0.0756 -0.0031 -0.0005 0.0029  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    
2183 C C     . TYR A-2 99  ? 0.0814 0.0667 0.0768 0.0049  -0.0057 0.0052  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     
2184 O O     . TYR A-2 99  ? 0.0932 0.0787 0.0700 -0.0075 -0.0003 0.0107  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     
2185 C CB    . TYR A-2 99  ? 0.0877 0.0695 0.0811 0.0003  -0.0007 0.0056  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    
2186 C CG    . TYR A-2 99  ? 0.0819 0.0666 0.0707 -0.0001 -0.0037 0.0133  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    
2187 C CD1   . TYR A-2 99  ? 0.0796 0.0726 0.0809 -0.0016 -0.0047 0.0041  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   
2188 C CD2   . TYR A-2 99  ? 0.0786 0.0653 0.0802 -0.0031 -0.0071 0.0093  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   
2189 C CE1   . TYR A-2 99  ? 0.0793 0.0754 0.0775 -0.0045 -0.0053 0.0054  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   
2190 C CE2   . TYR A-2 99  ? 0.0819 0.0651 0.0798 0.0026  -0.0072 0.0044  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   
2191 C CZ    . TYR A-2 99  ? 0.0726 0.0700 0.0748 -0.0001 -0.0045 0.0067  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    
2192 O OH    . TYR A-2 99  ? 0.0753 0.0897 0.0801 0.0015  -0.0054 0.0010  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    
2193 N N     . PHE A-2 100 ? 0.0818 0.0693 0.0778 -0.0016 -0.0022 0.0045  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     
2194 C CA    . PHE A-2 100 ? 0.0814 0.0645 0.0888 -0.0005 0.0017  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    
2195 C C     . PHE A-2 100 ? 0.0880 0.0566 0.0730 -0.0012 -0.0002 0.0022  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     
2196 O O     . PHE A-2 100 ? 0.0824 0.0647 0.0813 -0.0010 -0.0005 0.0106  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     
2197 C CB    . PHE A-2 100 ? 0.1013 0.0701 0.0742 0.0068  0.0011  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    
2198 C CG    . PHE A-2 100 ? 0.0998 0.0753 0.1089 0.0072  0.0024  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    
2199 C CD1   . PHE A-2 100 ? 0.1159 0.1152 0.1846 0.0228  0.0406  0.0063  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   
2200 C CD2   . PHE A-2 100 ? 0.1194 0.0735 0.1006 0.0259  -0.0087 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   
2201 C CE1   . PHE A-2 100 ? 0.1216 0.1257 0.2594 0.0312  0.0433  0.0033  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   
2202 C CE2   . PHE A-2 100 ? 0.1357 0.1058 0.1281 0.0345  -0.0140 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   
2203 C CZ    . PHE A-2 100 ? 0.1323 0.1129 0.2098 0.0380  0.0034  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    
2204 N N     . VAL A-2 101 ? 0.0762 0.0624 0.0765 -0.0053 0.0011  0.0017  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     
2205 C CA    A VAL A-2 101 ? 0.0754 0.0679 0.0748 -0.0084 0.0049  0.0032  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    
2206 C CA    B VAL A-2 101 ? 0.0868 0.0588 0.0851 -0.0006 -0.0078 0.0011  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    
2207 C C     . VAL A-2 101 ? 0.0768 0.0564 0.0753 -0.0055 0.0009  0.0069  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     
2208 O O     . VAL A-2 101 ? 0.0833 0.0615 0.0817 -0.0031 -0.0028 0.0014  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     
2209 C CB    A VAL A-2 101 ? 0.0647 0.0489 0.0636 0.0076  0.0043  0.0030  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    
2210 C CB    B VAL A-2 101 ? 0.1007 0.0806 0.0829 -0.0025 0.0060  0.0079  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    
2211 C CG1   A VAL A-2 101 ? 0.0758 0.0572 0.0737 0.0086  -0.0036 0.0073  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   
2212 C CG1   B VAL A-2 101 ? 0.0948 0.1983 0.1753 0.0070  0.0187  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   
2213 C CG2   A VAL A-2 101 ? 0.0798 0.0560 0.0565 -0.0123 0.0097  0.0044  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   
2214 C CG2   B VAL A-2 101 ? 0.1050 0.1414 0.0813 -0.0344 0.0054  0.0259  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   
2215 N N     . SER A-2 102 ? 0.0814 0.0629 0.0712 -0.0080 0.0021  0.0037  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     
2216 C CA    . SER A-2 102 ? 0.0810 0.0677 0.0785 -0.0104 -0.0024 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    
2217 C C     . SER A-2 102 ? 0.0802 0.0614 0.0777 -0.0067 -0.0032 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     
2218 O O     . SER A-2 102 ? 0.1022 0.0665 0.0871 -0.0122 0.0030  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     
2219 C CB    . SER A-2 102 ? 0.0782 0.0825 0.0931 -0.0002 -0.0023 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    
2220 O OG    . SER A-2 102 ? 0.0915 0.1245 0.0794 -0.0012 -0.0103 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    
2221 N N     . PRO A-2 103 ? 0.0901 0.0622 0.0871 -0.0022 0.0054  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     
2222 C CA    . PRO A-2 103 ? 0.0911 0.0655 0.0969 0.0026  0.0023  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    
2223 C C     . PRO A-2 103 ? 0.1086 0.0652 0.0826 -0.0008 0.0044  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     
2224 O O     . PRO A-2 103 ? 0.1117 0.0680 0.1132 0.0000  0.0088  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     
2225 C CB    . PRO A-2 103 ? 0.0929 0.0759 0.1170 0.0000  0.0063  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    
2226 C CG    . PRO A-2 103 ? 0.1009 0.0749 0.1161 -0.0037 0.0242  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    
2227 C CD    . PRO A-2 103 ? 0.0816 0.0650 0.1017 -0.0067 0.0122  0.0001  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    
2228 N N     . GLY A-2 104 ? 0.0955 0.0717 0.0812 -0.0114 0.0004  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     
2229 C CA    . GLY A-2 104 ? 0.1166 0.0729 0.0919 -0.0134 -0.0069 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    
2230 C C     . GLY A-2 104 ? 0.1144 0.0655 0.1024 -0.0083 0.0019  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     
2231 O O     . GLY A-2 104 ? 0.1442 0.0801 0.1105 -0.0242 -0.0125 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     
2232 N N     . PHE A-2 105 ? 0.1082 0.0701 0.0970 -0.0087 0.0012  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     
2233 C CA    . PHE A-2 105 ? 0.1176 0.0686 0.1130 -0.0163 -0.0012 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    
2234 C C     . PHE A-2 105 ? 0.1366 0.0708 0.1084 -0.0270 -0.0035 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     
2235 O O     . PHE A-2 105 ? 0.1561 0.0733 0.1336 -0.0372 -0.0158 0.0045  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     
2236 C CB    . PHE A-2 105 ? 0.1147 0.0915 0.1330 -0.0272 0.0011  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    
2237 C CG    . PHE A-2 105 ? 0.1046 0.0846 0.1327 -0.0301 0.0049  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    
2238 C CD1   . PHE A-2 105 ? 0.1299 0.1106 0.1354 -0.0502 0.0146  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   
2239 C CD2   . PHE A-2 105 ? 0.1014 0.0974 0.1663 -0.0205 0.0050  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   
2240 C CE1   . PHE A-2 105 ? 0.1441 0.1144 0.1664 -0.0485 0.0406  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   
2241 C CE2   . PHE A-2 105 ? 0.1034 0.1055 0.1723 -0.0207 0.0119  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   
2242 C CZ    . PHE A-2 105 ? 0.1095 0.1144 0.1833 -0.0388 0.0290  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    
2243 N N     . THR A-2 106 ? 0.1248 0.0610 0.1056 -0.0156 -0.0069 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     
2244 C CA    . THR A-2 106 ? 0.1228 0.0663 0.1055 -0.0145 0.0009  0.0002  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    
2245 C C     . THR A-2 106 ? 0.1199 0.0632 0.0980 -0.0122 -0.0024 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     
2246 O O     . THR A-2 106 ? 0.1182 0.0640 0.1051 -0.0118 0.0099  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     
2247 C CB    . THR A-2 106 ? 0.1239 0.0661 0.0984 -0.0122 0.0045  0.0018  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    
2248 O OG1   . THR A-2 106 ? 0.1177 0.0749 0.1045 -0.0161 0.0036  0.0057  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   
2249 C CG2   . THR A-2 106 ? 0.1144 0.0626 0.1213 -0.0112 0.0144  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   
2250 N N     . ASP A-2 107 ? 0.1249 0.0600 0.1283 -0.0043 -0.0069 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     
2251 C CA    . ASP A-2 107 ? 0.1132 0.0724 0.1245 0.0025  0.0084  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    
2252 C C     . ASP A-2 107 ? 0.1086 0.0665 0.1225 -0.0067 0.0074  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     
2253 O O     . ASP A-2 107 ? 0.1086 0.0892 0.1344 -0.0006 0.0048  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     
2254 C CB    . ASP A-2 107 ? 0.1528 0.0710 0.1497 0.0178  -0.0027 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    
2255 C CG    . ASP A-2 107 ? 0.1572 0.0652 0.1573 0.0110  -0.0131 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    
2256 O OD1   . ASP A-2 107 ? 0.2611 0.0752 0.2446 0.0336  -0.0035 0.0080  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   
2257 O OD2   . ASP A-2 107 ? 0.1559 0.0848 0.1327 -0.0067 -0.0187 0.0132  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   
2258 N N     . GLU A-2 108 ? 0.1141 0.0613 0.1135 -0.0034 0.0133  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     
2259 C CA    . GLU A-2 108 ? 0.1052 0.0606 0.1059 -0.0020 0.0086  0.0009  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    
2260 C C     . GLU A-2 108 ? 0.0985 0.0599 0.0780 0.0060  0.0024  0.0011  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     
2261 O O     . GLU A-2 108 ? 0.0988 0.0627 0.0865 -0.0003 -0.0046 0.0080  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     
2262 C CB    . GLU A-2 108 ? 0.0971 0.0689 0.1030 0.0022  0.0073  0.0028  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    
2263 C CG    . GLU A-2 108 ? 0.1101 0.0819 0.0915 0.0113  0.0124  0.0086  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    
2264 C CD    . GLU A-2 108 ? 0.1103 0.0759 0.0904 0.0020  0.0128  0.0099  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    
2265 O OE1   . GLU A-2 108 ? 0.1089 0.1014 0.1066 0.0183  0.0080  0.0093  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   
2266 O OE2   . GLU A-2 108 ? 0.1338 0.1568 0.1027 0.0252  0.0001  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   
2267 N N     . LYS A-2 109 ? 0.1030 0.0723 0.0834 0.0078  -0.0007 0.0052  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     
2268 C CA    . LYS A-2 109 ? 0.0975 0.0808 0.0809 0.0019  -0.0037 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    
2269 C C     . LYS A-2 109 ? 0.1002 0.0801 0.0753 0.0028  -0.0004 0.0065  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     
2270 O O     . LYS A-2 109 ? 0.1520 0.0766 0.0768 0.0084  -0.0065 0.0046  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     
2271 C CB    . LYS A-2 109 ? 0.1024 0.0955 0.1264 0.0169  -0.0038 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    
2272 C CG    . LYS A-2 109 ? 0.0928 0.1385 0.2255 0.0150  0.0164  0.0135  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    
2273 C CD    . LYS A-2 109 ? 0.1148 0.1692 0.2801 0.0358  0.0378  0.0148  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    
2274 C CE    . LYS A-2 109 ? 0.1671 0.1889 0.3079 0.0417  0.0987  0.0131  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    
2275 N NZ    . LYS A-2 109 ? 0.1441 0.2226 0.3031 0.0309  0.0751  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    
2276 N N     . THR A-2 110 ? 0.0885 0.0758 0.0783 -0.0031 -0.0076 0.0051  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     
2277 C CA    . THR A-2 110 ? 0.0726 0.0873 0.0734 0.0046  -0.0018 0.0011  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    
2278 C C     . THR A-2 110 ? 0.0823 0.0731 0.0768 0.0021  -0.0047 0.0028  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     
2279 O O     . THR A-2 110 ? 0.0845 0.1058 0.0784 -0.0106 -0.0023 0.0123  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     
2280 C CB    . THR A-2 110 ? 0.0763 0.0828 0.0943 0.0000  -0.0082 0.0085  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    
2281 O OG1   . THR A-2 110 ? 0.0812 0.0970 0.1211 -0.0067 -0.0073 0.0012  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   
2282 C CG2   . THR A-2 110 ? 0.0871 0.0952 0.1023 0.0071  -0.0032 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   
2283 N N     . HIS A-2 111 ? 0.0749 0.0804 0.0789 0.0073  -0.0115 0.0058  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     
2284 C CA    . HIS A-2 111 ? 0.0744 0.0884 0.0837 0.0067  -0.0084 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    
2285 C C     . HIS A-2 111 ? 0.0733 0.0891 0.0789 0.0051  -0.0037 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     
2286 O O     . HIS A-2 111 ? 0.0938 0.0957 0.0887 0.0002  -0.0014 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     
2287 C CB    . HIS A-2 111 ? 0.0924 0.1013 0.1031 0.0276  -0.0173 0.0022  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    
2288 C CG    . HIS A-2 111 ? 0.1168 0.1146 0.0997 0.0448  -0.0184 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    
2289 N ND1   . HIS A-2 111 ? 0.1699 0.1645 0.2447 0.0335  0.0590  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   
2290 C CD2   . HIS A-2 111 ? 0.1883 0.0913 0.1331 0.0333  0.0082  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   
2291 C CE1   . HIS A-2 111 ? 0.1927 0.1543 0.2116 0.0562  0.0295  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   
2292 N NE2   . HIS A-2 111 ? 0.2193 0.1164 0.1504 0.0480  0.0078  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   
2293 N N     . VAL A-2 112 ? 0.0717 0.0893 0.0917 -0.0007 -0.0076 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     
2294 C CA    . VAL A-2 112 ? 0.0785 0.0821 0.0942 0.0021  -0.0137 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    
2295 C C     . VAL A-2 112 ? 0.0653 0.0917 0.0926 0.0067  -0.0089 0.0059  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     
2296 O O     . VAL A-2 112 ? 0.0708 0.1067 0.1032 -0.0025 -0.0087 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     
2297 C CB    . VAL A-2 112 ? 0.0739 0.0920 0.1012 -0.0008 -0.0200 0.0043  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    
2298 C CG1   . VAL A-2 112 ? 0.0896 0.0886 0.1258 0.0057  -0.0220 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   
2299 C CG2   . VAL A-2 112 ? 0.0855 0.0925 0.1220 -0.0058 -0.0327 0.0089  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   
2300 N N     . PHE A-2 113 ? 0.0725 0.0924 0.0952 0.0026  -0.0136 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     
2301 C CA    . PHE A-2 113 ? 0.0801 0.1045 0.0957 0.0015  -0.0193 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    
2302 C C     . PHE A-2 113 ? 0.0686 0.1039 0.1130 0.0008  -0.0202 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     
2303 O O     . PHE A-2 113 ? 0.0726 0.1072 0.1509 0.0020  -0.0135 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     
2304 C CB    . PHE A-2 113 ? 0.0969 0.1148 0.0961 0.0052  -0.0182 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    
2305 C CG    . PHE A-2 113 ? 0.1030 0.1121 0.0882 0.0112  -0.0136 0.0046  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    
2306 C CD1   . PHE A-2 113 ? 0.1214 0.1055 0.0936 -0.0063 -0.0035 0.0148  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   
2307 C CD2   . PHE A-2 113 ? 0.1039 0.1234 0.1173 0.0185  -0.0020 0.0147  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   
2308 C CE1   . PHE A-2 113 ? 0.1565 0.1060 0.1098 -0.0010 -0.0005 0.0183  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   
2309 C CE2   . PHE A-2 113 ? 0.1293 0.1172 0.1468 0.0281  0.0121  0.0366  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   
2310 C CZ    . PHE A-2 113 ? 0.1707 0.1096 0.1344 0.0239  0.0051  0.0288  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    
2311 N N     . LEU A-2 114 ? 0.0793 0.1025 0.1172 -0.0030 -0.0191 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     
2312 C CA    . LEU A-2 114 ? 0.0922 0.1010 0.1172 -0.0046 -0.0216 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    
2313 C C     . LEU A-2 114 ? 0.0866 0.1102 0.1335 0.0083  -0.0355 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     
2314 O O     . LEU A-2 114 ? 0.1226 0.1692 0.1313 0.0439  -0.0413 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     
2315 C CB    . LEU A-2 114 ? 0.1012 0.1187 0.1717 -0.0204 -0.0123 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    
2316 C CG    . LEU A-2 114 ? 0.1099 0.1127 0.1958 -0.0249 -0.0203 0.0027  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    
2317 C CD1   . LEU A-2 114 ? 0.1320 0.1131 0.2147 -0.0124 -0.0331 0.0100  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   
2318 C CD2   . LEU A-2 114 ? 0.1348 0.1598 0.3511 -0.0654 0.0098  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   
2319 N N     . ALA A-2 115 ? 0.0911 0.1127 0.1148 0.0001  -0.0298 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     
2320 C CA    . ALA A-2 115 ? 0.1062 0.1254 0.1296 -0.0011 -0.0395 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    
2321 C C     . ALA A-2 115 ? 0.1267 0.1237 0.1357 -0.0025 -0.0475 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     
2322 O O     . ALA A-2 115 ? 0.1375 0.1247 0.1776 0.0121  -0.0454 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     
2323 C CB    . ALA A-2 115 ? 0.1038 0.1379 0.1303 0.0018  -0.0163 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    
2324 N N     . GLU A-2 116 ? 0.1362 0.1320 0.1928 -0.0090 -0.0686 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     
2325 C CA    . GLU A-2 116 ? 0.1471 0.1521 0.1910 -0.0232 -0.0521 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    
2326 C C     . GLU A-2 116 ? 0.1483 0.1576 0.1891 -0.0153 -0.0506 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     
2327 O O     . GLU A-2 116 ? 0.1686 0.1690 0.1983 -0.0084 -0.0767 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     
2328 C CB    . GLU A-2 116 ? 0.1581 0.1737 0.2136 -0.0405 -0.0436 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    
2329 C CG    . GLU A-2 116 ? 0.2019 0.2239 0.2228 -0.0773 -0.0441 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    
2330 C CD    . GLU A-2 116 ? 0.3187 0.2067 0.3822 -0.0791 0.1290  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    
2331 O OE1   . GLU A-2 116 ? 0.3487 0.2035 0.7153 -0.1002 0.1718  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   
2332 O OE2   . GLU A-2 116 ? 0.2233 0.2221 0.3079 -0.0657 -0.0251 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   
2333 N N     . ASN A-2 117 ? 0.2380 0.1823 0.2303 -0.0440 -0.0740 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     
2334 C CA    . ASN A-2 117 ? 0.2277 0.2609 0.2145 -0.0582 -0.0533 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    
2335 C C     . ASN A-2 117 ? 0.2009 0.1797 0.2371 -0.0223 -0.0932 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     
2336 O O     . ASN A-2 117 ? 0.2356 0.2083 0.2793 0.0158  -0.1177 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     
2337 C CB    . ASN A-2 117 ? 0.2082 0.3757 0.2252 -0.0569 -0.0765 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    
2338 C CG    . ASN A-2 117 ? 0.2152 0.4971 0.3015 -0.1115 -0.1145 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    
2339 O OD1   . ASN A-2 117 ? 0.4195 0.4954 0.6571 -0.2223 0.1135  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   
2340 N ND2   . ASN A-2 117 ? 0.3149 0.5719 0.4197 -0.2295 0.0443  -0.1625 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   
2341 N N     . LEU A-2 118 ? 0.2003 0.1883 0.1835 0.0230  -0.0452 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     
2342 C CA    . LEU A-2 118 ? 0.1923 0.1909 0.1850 0.0233  -0.0675 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    
2343 C C     . LEU A-2 118 ? 0.2585 0.1556 0.1754 0.0107  -0.0512 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     
2344 O O     . LEU A-2 118 ? 0.5105 0.1846 0.2310 -0.0783 -0.0047 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     
2345 C CB    . LEU A-2 118 ? 0.1967 0.1763 0.1768 0.0382  -0.0382 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    
2346 C CG    . LEU A-2 118 ? 0.2272 0.2568 0.2127 0.0655  -0.0882 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    
2347 C CD1   . LEU A-2 118 ? 0.2690 0.3113 0.2240 0.0853  -0.0972 0.0048  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   
2348 C CD2   . LEU A-2 118 ? 0.2164 0.2690 0.1658 0.0450  -0.0241 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   
2349 N N     . LYS A-2 119 ? 0.2333 0.1751 0.1894 -0.0109 -0.0734 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     
2350 C CA    . LYS A-2 119 ? 0.2848 0.2176 0.1738 -0.0283 -0.0725 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    
2351 C C     . LYS A-2 119 ? 0.2602 0.1817 0.1709 0.0037  -0.0573 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     
2352 O O     . LYS A-2 119 ? 0.2301 0.1506 0.1998 0.0311  -0.0665 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     
2353 C CB    . LYS A-2 119 ? 0.2824 0.3642 0.2514 -0.0406 -0.1160 0.0130  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    
2354 N N     . GLU A-2 120 ? 0.3172 0.1628 0.1629 -0.0010 -0.0272 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     
2355 C CA    . GLU A-2 120 ? 0.3056 0.1408 0.1678 0.0272  -0.0140 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    
2356 C C     . GLU A-2 120 ? 0.4557 0.1648 0.1839 -0.0145 -0.1117 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     
2357 O O     . GLU A-2 120 ? 0.4623 0.2095 0.2640 -0.0722 -0.1691 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     
2358 C CB    . GLU A-2 120 ? 0.3937 0.2422 0.3316 0.0214  0.0985  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    
2359 C CG    . GLU A-2 120 ? 0.2861 0.2382 0.3473 0.1217  -0.0437 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    
2360 C CD    . GLU A-2 120 ? 0.3481 0.2244 0.2064 0.1383  -0.0782 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    
2361 O OE1   . GLU A-2 120 ? 0.5516 0.4278 0.1866 0.2225  -0.0216 0.0264  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   
2362 O OE2   . GLU A-2 120 ? 0.2267 0.1990 0.2223 0.0631  -0.0216 0.0298  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   
2363 N N     . VAL A-2 121 ? 0.3170 0.1484 0.2177 0.0272  -0.1068 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     
2364 C CA    . VAL A-2 121 ? 0.2745 0.1745 0.3860 0.0028  -0.1585 0.0294  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    
2365 C C     . VAL A-2 121 ? 0.3033 0.2240 0.3818 0.0036  -0.1355 0.0846  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     
2366 O O     . VAL A-2 121 ? 0.4808 0.2096 0.4431 -0.0927 -0.2394 0.1151  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     
2367 C CB    . VAL A-2 121 ? 0.2792 0.1962 0.4646 0.0511  -0.1396 0.0603  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    
2368 C CG1   . VAL A-2 121 ? 0.3445 0.2637 0.3030 0.0027  -0.1053 0.0750  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   
2369 C CG2   . VAL A-2 121 ? 0.2617 0.2219 0.4403 0.0796  -0.0774 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   
2370 N N     . GLU A-2 122 ? 0.2794 0.1973 0.4495 -0.0113 -0.1432 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     
2371 C CA    . GLU A-2 122 ? 0.3310 0.3583 0.5433 -0.0918 -0.0940 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    
2372 C C     . GLU A-2 122 ? 0.3515 0.4651 0.5143 -0.0457 0.0169  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     
2373 O O     . GLU A-2 122 ? 0.2949 0.2342 0.6494 -0.0040 0.1646  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     
2374 C CB    . GLU A-2 122 ? 0.4788 0.3370 0.7238 -0.1872 0.1255  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    
2375 C CG    . GLU A-2 122 ? 0.7198 0.5068 0.5186 -0.3579 0.2259  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    
2376 C CD    . GLU A-2 122 ? 0.8542 0.5798 0.6051 -0.4971 0.3909  -0.2161 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    
2377 O OE1   . GLU A-2 122 ? 1.0089 0.5546 0.3789 -0.4131 0.3370  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   
2378 O OE2   . GLU A-2 122 ? 0.8527 0.7742 0.5768 -0.5962 0.4646  -0.3657 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   
2379 N N     . ALA A-2 123 ? 0.5476 0.6227 0.5983 -0.0951 0.1565  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     
2380 C CA    . ALA A-2 123 ? 0.5522 0.6029 0.8156 -0.0694 0.3194  -0.2413 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    
2381 C C     . ALA A-2 123 ? 0.4672 0.5072 0.9885 -0.0953 0.2364  0.0142  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     
2382 O O     . ALA A-2 123 ? 0.7177 0.3533 0.4858 0.0251  0.0712  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     
2383 C CB    . ALA A-2 123 ? 1.0807 0.4361 1.0605 -0.2953 0.7437  -0.2996 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    
2384 N N     . ALA A-2 130 ? 0.5288 0.6193 0.2786 -0.2567 -0.0100 0.2014  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     
2385 C CA    . ALA A-2 130 ? 0.5082 0.4127 0.3341 -0.2700 0.0364  0.0758  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    
2386 C C     . ALA A-2 130 ? 0.2668 0.1982 0.1974 -0.0463 0.0681  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     
2387 O O     . ALA A-2 130 ? 0.2676 0.3413 0.2016 -0.0813 0.0513  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     
2388 C CB    . ALA A-2 130 ? 0.8257 0.3418 0.7561 -0.3043 0.0536  0.1752  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    
2389 N N     . ILE A-2 131 ? 0.2454 0.1385 0.1795 -0.0045 0.0449  0.0047  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     
2390 C CA    A ILE A-2 131 ? 0.2134 0.1173 0.1475 0.0166  0.0281  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2391 C CA    B ILE A-2 131 ? 0.2131 0.1139 0.1459 0.0134  0.0125  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2392 C C     . ILE A-2 131 ? 0.1954 0.1289 0.1180 0.0076  0.0131  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     
2393 O O     . ILE A-2 131 ? 0.3485 0.1601 0.1298 0.0001  -0.0365 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     
2394 C CB    A ILE A-2 131 ? 0.2509 0.1709 0.2925 0.0728  0.0913  0.0593  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2395 C CB    B ILE A-2 131 ? 0.2641 0.1544 0.2527 0.0624  0.0979  0.0565  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2396 C CG1   A ILE A-2 131 ? 0.3660 0.2365 0.3211 0.0299  0.2315  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2397 C CG1   B ILE A-2 131 ? 0.3953 0.1631 0.3034 0.1119  0.1061  0.0282  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2398 C CG2   A ILE A-2 131 ? 0.2464 0.2502 0.4382 0.0420  -0.0269 0.1701  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2399 C CG2   B ILE A-2 131 ? 0.2742 0.2167 0.4075 0.0896  0.1436  0.1615  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2400 C CD1   A ILE A-2 131 ? 0.2121 0.3275 0.2628 0.0752  0.0317  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2401 C CD1   B ILE A-2 131 ? 0.3360 0.2841 0.3515 0.0892  0.0978  -0.1470 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2402 N N     . GLU A-2 132 ? 0.1285 0.1138 0.1067 -0.0050 0.0134  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     
2403 C CA    . GLU A-2 132 ? 0.1159 0.1241 0.1324 0.0049  0.0112  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    
2404 C C     . GLU A-2 132 ? 0.1292 0.1140 0.1076 -0.0088 0.0150  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     
2405 O O     . GLU A-2 132 ? 0.1279 0.1425 0.1045 -0.0100 0.0158  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     
2406 C CB    . GLU A-2 132 ? 0.1253 0.1262 0.1399 0.0073  0.0086  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    
2407 C CG    . GLU A-2 132 ? 0.1429 0.1278 0.1533 0.0183  0.0117  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    
2408 C CD    . GLU A-2 132 ? 0.1393 0.1383 0.2032 0.0051  -0.0024 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    
2409 O OE1   . GLU A-2 132 ? 0.1808 0.1956 0.2495 0.0228  -0.0596 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   
2410 O OE2   . GLU A-2 132 ? 0.1558 0.1367 0.3275 0.0239  0.0020  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   
2411 N N     . VAL A-2 133 ? 0.1129 0.1200 0.1101 0.0094  0.0096  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     
2412 C CA    . VAL A-2 133 ? 0.1210 0.1064 0.1315 0.0078  0.0059  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    
2413 C C     . VAL A-2 133 ? 0.1101 0.1251 0.0989 0.0046  0.0192  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     
2414 O O     . VAL A-2 133 ? 0.1525 0.1143 0.1312 0.0216  0.0334  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     
2415 C CB    . VAL A-2 133 ? 0.1262 0.1306 0.1348 0.0034  -0.0012 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    
2416 C CG1   . VAL A-2 133 ? 0.1365 0.2274 0.1476 -0.0384 0.0038  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   
2417 C CG2   . VAL A-2 133 ? 0.1707 0.1555 0.1944 0.0676  -0.0201 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   
2418 N N     . VAL A-2 134 ? 0.1114 0.1115 0.1154 -0.0016 0.0101  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     
2419 C CA    . VAL A-2 134 ? 0.1176 0.1114 0.1071 -0.0052 0.0052  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    
2420 C C     . VAL A-2 134 ? 0.1020 0.1070 0.1138 0.0092  0.0064  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     
2421 O O     . VAL A-2 134 ? 0.1245 0.1236 0.1185 -0.0088 0.0155  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     
2422 C CB    . VAL A-2 134 ? 0.1087 0.1205 0.1272 -0.0014 0.0022  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    
2423 C CG1   . VAL A-2 134 ? 0.1323 0.1456 0.1431 0.0118  -0.0029 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   
2424 C CG2   . VAL A-2 134 ? 0.1139 0.1667 0.1316 -0.0157 0.0104  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   
2425 N N     . TRP A-2 135 ? 0.0944 0.1096 0.1219 0.0086  -0.0045 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     
2426 C CA    . TRP A-2 135 ? 0.1063 0.0899 0.1166 0.0098  -0.0064 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    
2427 C C     . TRP A-2 135 ? 0.1052 0.0973 0.1214 0.0174  -0.0119 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     
2428 O O     . TRP A-2 135 ? 0.1222 0.1154 0.1386 0.0321  -0.0150 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     
2429 C CB    . TRP A-2 135 ? 0.1131 0.1076 0.1156 0.0158  -0.0138 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    
2430 C CG    . TRP A-2 135 ? 0.1176 0.1104 0.1125 0.0221  -0.0142 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    
2431 C CD1   . TRP A-2 135 ? 0.1227 0.1356 0.1317 0.0183  -0.0106 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   
2432 C CD2   . TRP A-2 135 ? 0.1080 0.0941 0.1168 0.0081  -0.0240 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   
2433 N NE1   . TRP A-2 135 ? 0.1169 0.1521 0.1263 0.0263  -0.0008 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   
2434 C CE2   . TRP A-2 135 ? 0.1178 0.1124 0.1132 0.0147  -0.0142 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   
2435 C CE3   . TRP A-2 135 ? 0.1026 0.0936 0.1261 -0.0001 -0.0177 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   
2436 C CZ2   . TRP A-2 135 ? 0.0998 0.1146 0.1501 0.0018  -0.0203 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   
2437 C CZ3   . TRP A-2 135 ? 0.1056 0.1073 0.1443 -0.0008 -0.0284 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   
2438 C CH2   . TRP A-2 135 ? 0.1033 0.1065 0.1311 0.0019  -0.0193 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   
2439 N N     . MET A-2 136 ? 0.1023 0.0936 0.1229 0.0112  -0.0134 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     
2440 C CA    . MET A-2 136 ? 0.1104 0.0954 0.1349 0.0119  -0.0212 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    
2441 C C     . MET A-2 136 ? 0.1109 0.0836 0.1318 0.0186  -0.0214 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     
2442 O O     . MET A-2 136 ? 0.1061 0.0827 0.1405 0.0200  -0.0237 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     
2443 C CB    . MET A-2 136 ? 0.0979 0.1048 0.1657 0.0187  -0.0280 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    
2444 C CG    . MET A-2 136 ? 0.1091 0.1100 0.1548 0.0240  -0.0296 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    
2445 S SD    . MET A-2 136 ? 0.1198 0.1410 0.1612 0.0228  -0.0308 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    
2446 C CE    . MET A-2 136 ? 0.1307 0.3003 0.2918 -0.0501 -0.0645 0.0889  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    
2447 N N     . ARG A-2 137 ? 0.1290 0.0815 0.1530 0.0129  -0.0230 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     
2448 C CA    A ARG A-2 137 ? 0.1472 0.0844 0.1779 -0.0086 -0.0134 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2449 C CA    B ARG A-2 137 ? 0.1336 0.0726 0.1710 0.0143  -0.0221 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2450 C C     . ARG A-2 137 ? 0.1260 0.0726 0.1594 0.0053  -0.0207 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     
2451 O O     . ARG A-2 137 ? 0.1232 0.0873 0.1738 0.0108  -0.0245 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     
2452 C CB    A ARG A-2 137 ? 0.2172 0.0870 0.1887 -0.0296 -0.0415 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2453 C CB    B ARG A-2 137 ? 0.1524 0.0695 0.2242 0.0128  0.0002  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2454 C CG    A ARG A-2 137 ? 0.2061 0.1128 0.2577 0.0057  -0.0616 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2455 C CG    B ARG A-2 137 ? 0.2239 0.0857 0.2667 -0.0014 -0.0565 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2456 C CD    A ARG A-2 137 ? 0.3156 0.0968 0.3397 -0.0226 -0.0450 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2457 C CD    B ARG A-2 137 ? 0.2786 0.0819 0.3163 0.0100  -0.0626 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2458 N NE    A ARG A-2 137 ? 0.3783 0.1282 0.2948 -0.0501 -0.0374 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2459 N NE    B ARG A-2 137 ? 0.2807 0.0748 0.2964 0.0089  -0.0440 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2460 C CZ    A ARG A-2 137 ? 0.3102 0.2274 0.2631 -0.0453 -0.0247 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2461 C CZ    B ARG A-2 137 ? 0.3146 0.1151 0.2877 0.0153  -0.0341 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2462 N NH1   A ARG A-2 137 ? 0.3701 0.1699 0.3739 0.0466  0.0671  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2463 N NH1   B ARG A-2 137 ? 0.3119 0.1229 0.7338 -0.0215 0.1014  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2464 N NH2   A ARG A-2 137 ? 0.3048 0.1540 0.5097 0.0339  -0.0125 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2465 N NH2   B ARG A-2 137 ? 0.6181 0.1407 0.3250 -0.0255 -0.0860 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2466 N N     . PRO A-2 138 ? 0.1234 0.0752 0.1492 -0.0039 -0.0191 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     
2467 C CA    . PRO A-2 138 ? 0.1216 0.0872 0.1442 0.0002  -0.0225 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    
2468 C C     . PRO A-2 138 ? 0.1385 0.0801 0.1748 -0.0064 -0.0366 0.0037  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     
2469 O O     . PRO A-2 138 ? 0.1370 0.0966 0.1671 -0.0037 -0.0356 0.0006  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     
2470 C CB    . PRO A-2 138 ? 0.1198 0.0954 0.1772 0.0012  -0.0185 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    
2471 C CG    . PRO A-2 138 ? 0.1411 0.1375 0.1430 0.0298  -0.0096 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    
2472 C CD    . PRO A-2 138 ? 0.1187 0.0950 0.1874 0.0097  -0.0346 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    
2473 N N     . GLU A-2 139 ? 0.1619 0.0763 0.1979 -0.0011 -0.0510 0.0032  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     
2474 C CA    . GLU A-2 139 ? 0.1763 0.0789 0.2223 -0.0022 -0.0422 0.0079  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    
2475 C C     . GLU A-2 139 ? 0.1701 0.0889 0.2336 -0.0022 -0.0567 0.0100  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     
2476 O O     . GLU A-2 139 ? 0.1958 0.1009 0.2292 0.0102  -0.0687 0.0062  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     
2477 C CB    . GLU A-2 139 ? 0.2048 0.0772 0.2693 -0.0183 -0.0522 0.0184  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    
2478 C CG    . GLU A-2 139 ? 0.2063 0.0884 0.2440 -0.0232 -0.0434 0.0210  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    
2479 C CD    . GLU A-2 139 ? 0.1981 0.0729 0.2060 -0.0194 -0.0297 0.0124  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    
2480 O OE1   . GLU A-2 139 ? 0.1794 0.0978 0.2297 -0.0338 -0.0439 0.0141  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   
2481 O OE2   . GLU A-2 139 ? 0.2120 0.1152 0.3091 -0.0584 -0.0571 0.0463  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   
2482 N N     . GLU A-2 140 ? 0.1639 0.0866 0.2209 0.0123  -0.0465 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     
2483 C CA    A GLU A-2 140 ? 0.1711 0.0954 0.2258 0.0248  -0.0439 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    
2484 C CA    B GLU A-2 140 ? 0.1717 0.0864 0.2370 0.0102  -0.0486 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    
2485 C C     . GLU A-2 140 ? 0.1369 0.0954 0.2193 0.0248  -0.0440 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     
2486 O O     . GLU A-2 140 ? 0.1442 0.1037 0.2490 0.0325  -0.0605 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     
2487 C CB    A GLU A-2 140 ? 0.1640 0.0872 0.2277 0.0363  -0.0456 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    
2488 C CB    B GLU A-2 140 ? 0.1863 0.1236 0.2611 0.0426  -0.0315 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    
2489 C CG    A GLU A-2 140 ? 0.1600 0.1295 0.2655 0.0455  -0.0273 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    
2490 C CG    B GLU A-2 140 ? 0.1534 0.1338 0.3031 0.0222  -0.0401 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    
2491 C CD    A GLU A-2 140 ? 0.1746 0.1785 0.2657 0.0867  0.0206  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    
2492 C CD    B GLU A-2 140 ? 0.3693 0.3344 0.3308 -0.1241 -0.0530 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    
2493 O OE1   A GLU A-2 140 ? 0.3052 0.1961 0.2626 0.1117  0.0669  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   
2494 O OE1   B GLU A-2 140 ? 0.3727 0.3875 0.3143 -0.1119 -0.0845 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   
2495 O OE2   A GLU A-2 140 ? 0.1647 0.2908 0.3207 0.0978  -0.0273 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   
2496 O OE2   B GLU A-2 140 ? 0.3435 0.5486 0.2163 -0.0611 -0.1299 0.0320  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   
2497 N N     . ALA A-2 141 ? 0.1279 0.0861 0.1866 0.0149  -0.0359 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     
2498 C CA    . ALA A-2 141 ? 0.1287 0.0840 0.1715 0.0151  -0.0283 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    
2499 C C     . ALA A-2 141 ? 0.1273 0.0789 0.1712 0.0221  -0.0330 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     
2500 O O     . ALA A-2 141 ? 0.1309 0.0914 0.1818 0.0207  -0.0382 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     
2501 C CB    . ALA A-2 141 ? 0.1152 0.0866 0.1759 0.0151  -0.0223 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    
2502 N N     . LEU A-2 142 ? 0.1501 0.0789 0.1567 0.0174  -0.0293 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     
2503 C CA    . LEU A-2 142 ? 0.1467 0.0965 0.1616 0.0154  -0.0312 0.0077  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    
2504 C C     . LEU A-2 142 ? 0.1518 0.0954 0.1769 0.0063  -0.0497 0.0081  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     
2505 O O     . LEU A-2 142 ? 0.1705 0.1097 0.2010 0.0239  -0.0671 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     
2506 C CB    . LEU A-2 142 ? 0.1543 0.1157 0.1756 0.0011  -0.0250 0.0138  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    
2507 C CG    . LEU A-2 142 ? 0.1733 0.1399 0.1784 -0.0095 -0.0295 0.0345  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    
2508 C CD1   . LEU A-2 142 ? 0.1900 0.1676 0.1613 -0.0040 -0.0133 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   
2509 C CD2   . LEU A-2 142 ? 0.1846 0.1895 0.1811 -0.0271 -0.0194 0.0302  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   
2510 N N     . GLU A-2 143 ? 0.1724 0.0845 0.2325 0.0168  -0.0627 0.0004  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     
2511 C CA    . GLU A-2 143 ? 0.2051 0.0911 0.2771 0.0284  -0.0878 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    
2512 C C     . GLU A-2 143 ? 0.1769 0.1221 0.2477 0.0588  -0.0605 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     
2513 O O     . GLU A-2 143 ? 0.2037 0.1312 0.2870 0.0646  -0.1030 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     
2514 C CB    . GLU A-2 143 ? 0.2183 0.1145 0.3506 0.0607  -0.1171 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    
2515 N N     . ARG A-2 144 ? 0.1576 0.1056 0.2464 0.0387  -0.0539 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     
2516 C CA    . ARG A-2 144 ? 0.1525 0.1224 0.2432 0.0456  -0.0417 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    
2517 C C     . ARG A-2 144 ? 0.1200 0.1337 0.2476 0.0383  -0.0314 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     
2518 O O     . ARG A-2 144 ? 0.1323 0.1862 0.3343 0.0473  -0.0388 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     
2519 C CB    . ARG A-2 144 ? 0.1633 0.1768 0.2296 0.0388  -0.0287 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    
2520 C CG    . ARG A-2 144 ? 0.1826 0.2294 0.2550 0.0668  -0.0332 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    
2521 C CD    . ARG A-2 144 ? 0.5204 0.4298 0.2459 -0.1504 0.0703  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    
2522 N NE    . ARG A-2 144 ? 0.3228 0.2609 0.2851 0.0621  0.1005  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    
2523 C CZ    . ARG A-2 144 ? 0.2865 0.1925 0.2504 0.0380  0.0479  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    
2524 N NH1   . ARG A-2 144 ? 0.2938 0.3196 0.2753 0.0089  0.0147  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   
2525 N NH2   . ARG A-2 144 ? 0.2890 0.1573 0.3668 0.0484  -0.0558 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   
2526 N N     . HIS A-2 145 ? 0.1338 0.0981 0.1984 0.0343  -0.0249 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     
2527 C CA    . HIS A-2 145 ? 0.1437 0.1128 0.1654 0.0467  -0.0322 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    
2528 C C     . HIS A-2 145 ? 0.1321 0.1028 0.2020 0.0427  -0.0397 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     
2529 O O     . HIS A-2 145 ? 0.1379 0.1300 0.2255 0.0398  -0.0651 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     
2530 C CB    . HIS A-2 145 ? 0.1179 0.1151 0.1477 0.0338  -0.0194 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    
2531 C CG    . HIS A-2 145 ? 0.1291 0.1024 0.1501 0.0259  -0.0103 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    
2532 N ND1   . HIS A-2 145 ? 0.1369 0.1072 0.1689 0.0162  0.0100  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   
2533 C CD2   . HIS A-2 145 ? 0.1389 0.1009 0.1389 0.0300  -0.0172 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   
2534 C CE1   . HIS A-2 145 ? 0.1400 0.1227 0.1633 0.0099  0.0149  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   
2535 N NE2   . HIS A-2 145 ? 0.1396 0.1066 0.1395 0.0199  -0.0170 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   
2536 N N     . GLN A-2 146 ? 0.1577 0.1113 0.2060 0.0390  -0.0577 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     
2537 C CA    A GLN A-2 146 ? 0.1841 0.1376 0.2092 0.0340  -0.0775 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2538 C CA    B GLN A-2 146 ? 0.1821 0.1397 0.2082 0.0317  -0.0772 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2539 C C     . GLN A-2 146 ? 0.1862 0.1686 0.2761 0.0515  -0.0967 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     
2540 O O     . GLN A-2 146 ? 0.1949 0.1839 0.3101 0.0506  -0.1192 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     
2541 C CB    A GLN A-2 146 ? 0.2012 0.1494 0.2582 0.0215  -0.1029 0.0303  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2542 C CB    B GLN A-2 146 ? 0.2033 0.1482 0.2590 0.0198  -0.0970 0.0268  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2543 C CG    A GLN A-2 146 ? 0.2303 0.1216 0.2705 0.0018  0.0007  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2544 C CG    B GLN A-2 146 ? 0.1973 0.1137 0.2115 0.0082  -0.0997 0.0416  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2545 C CD    A GLN A-2 146 ? 0.2413 0.1509 0.2443 -0.0145 -0.0317 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2546 C CD    B GLN A-2 146 ? 0.2247 0.1253 0.2050 -0.0056 -0.0687 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2547 O OE1   A GLN A-2 146 ? 0.2930 0.3267 0.3099 -0.1062 0.0311  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2548 O OE1   B GLN A-2 146 ? 0.2638 0.2172 0.2877 -0.0629 0.0019  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2549 N NE2   A GLN A-2 146 ? 0.2222 0.1155 0.2636 -0.0002 -0.0963 0.0100  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2550 N NE2   B GLN A-2 146 ? 0.1876 0.1035 0.2295 0.0058  -0.0841 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2551 N N     . ARG A-2 147 ? 0.1855 0.1322 0.3009 0.0721  -0.0849 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     
2552 C CA    . ARG A-2 147 ? 0.1856 0.1540 0.4167 0.0768  -0.0883 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    
2553 C C     . ARG A-2 147 ? 0.1688 0.1822 0.3232 0.0848  -0.0701 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     
2554 O O     . ARG A-2 147 ? 0.1816 0.2171 0.4158 0.0947  -0.0534 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     
2555 C CB    . ARG A-2 147 ? 0.2193 0.1941 0.4847 0.0962  -0.0376 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    
2556 N N     . GLY A-2 148 ? 0.1540 0.1631 0.3393 0.0506  -0.0764 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     
2557 C CA    . GLY A-2 148 ? 0.1533 0.2074 0.3112 0.0246  -0.0790 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    
2558 C C     . GLY A-2 148 ? 0.1427 0.1730 0.3183 0.0552  -0.0452 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     
2559 O O     . GLY A-2 148 ? 0.1758 0.2521 0.3840 0.0034  -0.0049 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     
2560 N N     . GLU A-2 149 ? 0.1488 0.1818 0.2880 0.0824  -0.0455 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     
2561 C CA    A GLU A-2 149 ? 0.1722 0.2021 0.3087 0.0815  -0.0100 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    
2562 C CA    B GLU A-2 149 ? 0.1617 0.2125 0.3124 0.0839  -0.0094 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    
2563 C C     . GLU A-2 149 ? 0.1256 0.1994 0.2853 0.0564  0.0109  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     
2564 O O     . GLU A-2 149 ? 0.1711 0.2224 0.3243 0.0680  0.0599  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     
2565 C CB    A GLU A-2 149 ? 0.2588 0.2172 0.2959 0.0887  0.0029  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    
2566 C CB    B GLU A-2 149 ? 0.1884 0.2181 0.3005 0.1011  0.0215  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    
2567 C CG    A GLU A-2 149 ? 0.2641 0.2715 0.3124 0.0737  0.0216  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    
2568 C CG    B GLU A-2 149 ? 0.2185 0.2068 0.4309 0.0646  -0.1065 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    
2569 C CD    A GLU A-2 149 ? 0.1973 0.3459 0.2740 0.0387  -0.0037 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    
2570 C CD    B GLU A-2 149 ? 0.1694 0.2051 0.4575 0.0604  -0.0013 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    
2571 O OE1   A GLU A-2 149 ? 0.1723 0.3501 0.4440 0.0040  -0.0482 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   
2572 O OE1   B GLU A-2 149 ? 0.1707 0.2250 0.2596 0.0623  0.0191  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   
2573 O OE2   A GLU A-2 149 ? 0.3036 0.3265 0.2569 -0.0015 -0.0033 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   
2574 O OE2   B GLU A-2 149 ? 0.1882 0.2791 0.5572 0.0901  0.0619  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   
2575 N N     . VAL A-2 150 ? 0.1313 0.1575 0.2468 0.0459  0.0066  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     
2576 C CA    . VAL A-2 150 ? 0.1318 0.1634 0.1950 0.0453  0.0063  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    
2577 C C     . VAL A-2 150 ? 0.1058 0.1347 0.1727 0.0291  0.0012  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     
2578 O O     . VAL A-2 150 ? 0.1132 0.1253 0.2055 0.0131  0.0081  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     
2579 C CB    . VAL A-2 150 ? 0.1464 0.2054 0.2142 0.0443  -0.0019 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    
2580 C CG1   . VAL A-2 150 ? 0.1397 0.2237 0.2464 0.0162  -0.0200 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   
2581 C CG2   . VAL A-2 150 ? 0.1860 0.2857 0.2123 0.0715  -0.0049 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   
2582 N N     . GLU A-2 151 ? 0.1054 0.1307 0.1477 0.0410  -0.0057 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     
2583 C CA    . GLU A-2 151 ? 0.0889 0.1253 0.1255 0.0331  -0.0093 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    
2584 C C     . GLU A-2 151 ? 0.0810 0.1086 0.1069 0.0192  0.0011  0.0023  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     
2585 O O     . GLU A-2 151 ? 0.0945 0.1736 0.1190 0.0339  -0.0031 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     
2586 C CB    . GLU A-2 151 ? 0.0867 0.1524 0.1812 0.0085  -0.0103 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    
2587 C CG    . GLU A-2 151 ? 0.0958 0.2064 0.2515 0.0280  -0.0375 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    
2588 C CD    . GLU A-2 151 ? 0.1248 0.2331 0.2419 0.0590  -0.0527 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    
2589 O OE1   . GLU A-2 151 ? 0.1519 0.2637 0.2157 0.0681  -0.0600 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   
2590 O OE2   . GLU A-2 151 ? 0.1730 0.3180 0.3067 0.1150  -0.0300 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   
2591 N N     . PHE A-2 152 ? 0.0817 0.0926 0.1195 0.0116  -0.0010 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     
2592 C CA    . PHE A-2 152 ? 0.0735 0.0850 0.1106 0.0091  0.0017  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    
2593 C C     . PHE A-2 152 ? 0.0678 0.0869 0.0803 0.0005  0.0020  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     
2594 O O     . PHE A-2 152 ? 0.0908 0.0925 0.0810 0.0100  -0.0083 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     
2595 C CB    . PHE A-2 152 ? 0.0828 0.0815 0.1365 0.0020  0.0081  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    
2596 C CG    . PHE A-2 152 ? 0.0872 0.0852 0.1467 0.0070  -0.0014 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    
2597 C CD1   . PHE A-2 152 ? 0.0974 0.0873 0.1893 0.0097  0.0033  0.0066  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   
2598 C CD2   . PHE A-2 152 ? 0.0993 0.0956 0.1527 -0.0097 0.0072  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   
2599 C CE1   . PHE A-2 152 ? 0.1103 0.0902 0.2109 0.0135  -0.0104 0.0124  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   
2600 C CE2   . PHE A-2 152 ? 0.1363 0.1062 0.1742 -0.0181 -0.0254 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   
2601 C CZ    . PHE A-2 152 ? 0.1230 0.0990 0.2594 -0.0112 -0.0677 0.0270  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    
2602 N N     . SER A-2 153 ? 0.0689 0.0819 0.0884 -0.0016 -0.0039 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     
2603 C CA    . SER A-2 153 ? 0.0629 0.0760 0.0873 0.0009  -0.0030 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    
2604 C C     . SER A-2 153 ? 0.0642 0.0766 0.0699 -0.0036 -0.0098 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     
2605 O O     . SER A-2 153 ? 0.0691 0.0699 0.0862 -0.0049 -0.0068 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     
2606 C CB    . SER A-2 153 ? 0.0736 0.0947 0.0890 -0.0150 -0.0021 0.0059  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    
2607 O OG    . SER A-2 153 ? 0.0756 0.0929 0.0808 -0.0102 -0.0047 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    
2608 N N     . ALA A-2 154 ? 0.0630 0.0709 0.0718 -0.0027 -0.0060 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     
2609 C CA    . ALA A-2 154 ? 0.0584 0.0674 0.0794 -0.0045 -0.0058 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    
2610 C C     . ALA A-2 154 ? 0.0600 0.0633 0.0737 0.0009  -0.0038 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     
2611 O O     . ALA A-2 154 ? 0.0692 0.0644 0.0763 -0.0100 -0.0059 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     
2612 C CB    . ALA A-2 154 ? 0.0775 0.0692 0.0791 -0.0051 -0.0067 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    
2613 N N     . THR A-2 155 ? 0.0618 0.0692 0.0663 -0.0035 -0.0079 0.0021  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     
2614 C CA    . THR A-2 155 ? 0.0681 0.0661 0.0732 -0.0037 -0.0127 0.0008  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    
2615 C C     . THR A-2 155 ? 0.0743 0.0651 0.0669 -0.0039 -0.0105 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     
2616 O O     . THR A-2 155 ? 0.0701 0.0663 0.0837 -0.0075 -0.0155 0.0015  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     
2617 C CB    . THR A-2 155 ? 0.0724 0.0676 0.0766 0.0042  -0.0015 0.0020  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    
2618 O OG1   . THR A-2 155 ? 0.0802 0.0828 0.0785 0.0097  -0.0006 0.0097  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   
2619 C CG2   . THR A-2 155 ? 0.0884 0.0673 0.0762 0.0028  -0.0083 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   
2620 N N     . GLY A-2 156 ? 0.0693 0.0653 0.0769 0.0005  -0.0053 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     
2621 C CA    . GLY A-2 156 ? 0.0866 0.0658 0.0789 -0.0012 -0.0079 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    
2622 C C     . GLY A-2 156 ? 0.0719 0.0612 0.0824 -0.0006 -0.0113 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     
2623 O O     . GLY A-2 156 ? 0.0820 0.0667 0.0929 -0.0011 -0.0142 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     
2624 N N     . LEU A-2 157 ? 0.0694 0.0660 0.0857 0.0022  -0.0118 0.0040  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     
2625 C CA    . LEU A-2 157 ? 0.0712 0.0709 0.0847 -0.0039 -0.0153 0.0025  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    
2626 C C     . LEU A-2 157 ? 0.0722 0.0630 0.0799 -0.0039 -0.0123 0.0013  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     
2627 O O     . LEU A-2 157 ? 0.0797 0.0635 0.0958 -0.0080 -0.0178 0.0070  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     
2628 C CB    . LEU A-2 157 ? 0.0744 0.0754 0.0838 -0.0056 -0.0134 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    
2629 C CG    . LEU A-2 157 ? 0.0859 0.0717 0.0881 -0.0025 -0.0169 0.0019  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    
2630 C CD1   . LEU A-2 157 ? 0.1001 0.0757 0.1043 0.0014  -0.0146 0.0129  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   
2631 C CD2   . LEU A-2 157 ? 0.1024 0.1068 0.0840 -0.0135 -0.0144 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   
2632 N N     . VAL A-2 158 ? 0.0642 0.0668 0.0958 -0.0011 -0.0116 0.0022  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     
2633 C CA    . VAL A-2 158 ? 0.0684 0.0636 0.1078 -0.0067 -0.0110 0.0020  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    
2634 C C     . VAL A-2 158 ? 0.0672 0.0710 0.1091 -0.0058 -0.0197 0.0134  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     
2635 O O     . VAL A-2 158 ? 0.0740 0.0774 0.1152 -0.0128 -0.0191 0.0120  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     
2636 C CB    . VAL A-2 158 ? 0.0664 0.0672 0.1126 0.0012  -0.0060 0.0074  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    
2637 C CG1   . VAL A-2 158 ? 0.0679 0.0774 0.1446 0.0015  -0.0094 0.0095  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   
2638 C CG2   . VAL A-2 158 ? 0.0816 0.0752 0.1152 -0.0021 0.0018  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   
2639 N N     . GLY A-2 159 ? 0.0766 0.0678 0.1014 -0.0065 -0.0196 0.0076  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     
2640 C CA    . GLY A-2 159 ? 0.0878 0.0778 0.1026 -0.0127 -0.0241 0.0093  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    
2641 C C     . GLY A-2 159 ? 0.0877 0.0723 0.0960 -0.0175 -0.0224 0.0035  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     
2642 O O     . GLY A-2 159 ? 0.0983 0.0836 0.1037 -0.0233 -0.0261 0.0111  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     
2643 N N     . VAL A-2 160 ? 0.0908 0.0676 0.0948 -0.0083 -0.0223 0.0033  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     
2644 C CA    . VAL A-2 160 ? 0.0993 0.0676 0.1046 -0.0091 -0.0161 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    
2645 C C     . VAL A-2 160 ? 0.1019 0.0683 0.1021 -0.0178 -0.0265 0.0025  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     
2646 O O     . VAL A-2 160 ? 0.1179 0.0698 0.1163 -0.0205 -0.0293 0.0047  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     
2647 C CB    . VAL A-2 160 ? 0.1009 0.0719 0.1170 -0.0002 -0.0187 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    
2648 C CG1   . VAL A-2 160 ? 0.1095 0.0833 0.1560 0.0004  -0.0254 0.0194  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   
2649 C CG2   . VAL A-2 160 ? 0.1100 0.0810 0.1339 -0.0006 -0.0009 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   
2650 N N     . LEU A-2 161 ? 0.0908 0.0786 0.0929 -0.0124 -0.0236 0.0065  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     
2651 C CA    . LEU A-2 161 ? 0.0935 0.0810 0.0985 -0.0190 -0.0250 0.0114  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    
2652 C C     . LEU A-2 161 ? 0.0922 0.0861 0.1022 -0.0218 -0.0248 0.0151  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     
2653 O O     . LEU A-2 161 ? 0.1020 0.0952 0.1175 -0.0303 -0.0268 0.0217  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     
2654 C CB    . LEU A-2 161 ? 0.0876 0.0808 0.1078 -0.0128 -0.0214 0.0026  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    
2655 C CG    . LEU A-2 161 ? 0.0914 0.0758 0.1018 -0.0058 -0.0237 0.0024  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    
2656 C CD1   . LEU A-2 161 ? 0.0972 0.1008 0.1109 -0.0079 -0.0292 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   
2657 C CD2   . LEU A-2 161 ? 0.1120 0.0875 0.1218 -0.0063 -0.0275 0.0219  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   
2658 N N     . TYR A-2 162 ? 0.0920 0.0821 0.1181 -0.0191 -0.0307 0.0123  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     
2659 C CA    . TYR A-2 162 ? 0.0943 0.0859 0.1198 -0.0176 -0.0355 0.0191  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    
2660 C C     . TYR A-2 162 ? 0.0963 0.0993 0.1085 -0.0339 -0.0318 0.0223  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     
2661 O O     . TYR A-2 162 ? 0.1018 0.1165 0.1297 -0.0400 -0.0300 0.0234  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     
2662 C CB    . TYR A-2 162 ? 0.0917 0.0996 0.1538 -0.0237 -0.0432 0.0417  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    
2663 C CG    . TYR A-2 162 ? 0.1007 0.1026 0.1502 -0.0239 -0.0417 0.0423  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    
2664 C CD1   . TYR A-2 162 ? 0.0973 0.1155 0.1996 -0.0094 -0.0267 0.0369  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   
2665 C CD2   . TYR A-2 162 ? 0.1309 0.1059 0.1754 -0.0231 -0.0728 0.0344  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   
2666 C CE1   . TYR A-2 162 ? 0.1017 0.1533 0.2492 -0.0135 -0.0205 0.0723  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   
2667 C CE2   . TYR A-2 162 ? 0.1464 0.1196 0.2390 -0.0439 -0.1004 0.0419  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   
2668 C CZ    . TYR A-2 162 ? 0.1108 0.1471 0.2867 -0.0318 -0.0767 0.0876  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    
2669 O OH    . TYR A-2 162 ? 0.1136 0.1847 0.4789 -0.0447 -0.1237 0.1213  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    
2670 N N     . TYR A-2 163 ? 0.1074 0.0944 0.1085 -0.0313 -0.0325 0.0161  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     
2671 C CA    . TYR A-2 163 ? 0.1283 0.0965 0.1182 -0.0414 -0.0248 0.0133  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    
2672 C C     . TYR A-2 163 ? 0.1209 0.0953 0.1191 -0.0394 -0.0197 0.0081  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     
2673 O O     . TYR A-2 163 ? 0.1293 0.1019 0.1336 -0.0508 -0.0204 0.0150  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     
2674 C CB    . TYR A-2 163 ? 0.1346 0.1086 0.1203 -0.0482 -0.0154 0.0004  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    
2675 C CG    . TYR A-2 163 ? 0.1419 0.1091 0.1166 -0.0451 -0.0148 0.0016  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    
2676 C CD1   . TYR A-2 163 ? 0.1351 0.1245 0.1513 -0.0532 -0.0231 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   
2677 C CD2   . TYR A-2 163 ? 0.1414 0.1179 0.1358 -0.0470 -0.0171 0.0128  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   
2678 C CE1   . TYR A-2 163 ? 0.1599 0.1165 0.1573 -0.0497 -0.0340 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   
2679 C CE2   . TYR A-2 163 ? 0.1828 0.1111 0.1527 -0.0484 -0.0348 0.0085  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   
2680 C CZ    . TYR A-2 163 ? 0.1826 0.1145 0.1919 -0.0504 -0.0454 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    
2681 O OH    . TYR A-2 163 ? 0.2295 0.1141 0.2255 -0.0415 -0.0600 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    
2682 N N     . HIS A-2 164 ? 0.1282 0.0888 0.1109 -0.0346 -0.0229 0.0117  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     
2683 C CA    . HIS A-2 164 ? 0.1382 0.0973 0.1382 -0.0358 -0.0216 0.0233  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    
2684 C C     . HIS A-2 164 ? 0.1511 0.1138 0.1436 -0.0518 -0.0099 0.0230  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     
2685 O O     . HIS A-2 164 ? 0.2159 0.1200 0.2108 -0.0763 0.0183  0.0418  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     
2686 C CB    . HIS A-2 164 ? 0.1475 0.0893 0.1475 -0.0254 -0.0356 0.0195  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    
2687 C CG    . HIS A-2 164 ? 0.1488 0.0831 0.1333 -0.0288 -0.0374 0.0151  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    
2688 N ND1   . HIS A-2 164 ? 0.1298 0.0806 0.1508 -0.0204 -0.0403 0.0102  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   
2689 C CD2   . HIS A-2 164 ? 0.1570 0.0865 0.1893 -0.0205 -0.0321 0.0070  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   
2690 C CE1   . HIS A-2 164 ? 0.1409 0.0728 0.1939 -0.0128 -0.0385 0.0007  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   
2691 N NE2   . HIS A-2 164 ? 0.1493 0.0801 0.1755 -0.0155 -0.0440 0.0124  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   
2692 N N     . ALA A-2 165 ? 0.1232 0.1235 0.1207 -0.0331 -0.0187 0.0232  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     
2693 C CA    . ALA A-2 165 ? 0.1325 0.1598 0.1236 -0.0352 -0.0172 0.0292  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    
2694 C C     . ALA A-2 165 ? 0.1297 0.1642 0.1372 -0.0578 -0.0181 0.0429  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     
2695 O O     . ALA A-2 165 ? 0.1573 0.2287 0.1766 -0.0860 -0.0129 0.0701  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     
2696 C CB    . ALA A-2 165 ? 0.1468 0.1594 0.1170 -0.0239 -0.0250 0.0112  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    
2697 N N     . PHE A-2 166 ? 0.1234 0.1559 0.1298 -0.0548 -0.0222 0.0297  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     
2698 C CA    . PHE A-2 166 ? 0.1237 0.1823 0.1436 -0.0561 -0.0286 0.0213  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    
2699 C C     . PHE A-2 166 ? 0.1291 0.2312 0.1478 -0.0706 -0.0274 0.0065  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     
2700 O O     . PHE A-2 166 ? 0.1336 0.3861 0.1890 -0.1040 -0.0399 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     
2701 C CB    . PHE A-2 166 ? 0.1136 0.1970 0.1766 -0.0348 -0.0333 0.0286  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    
2702 C CG    . PHE A-2 166 ? 0.1256 0.1589 0.1753 -0.0411 -0.0314 0.0393  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    
2703 C CD1   . PHE A-2 166 ? 0.1154 0.1674 0.2083 -0.0406 -0.0586 0.0461  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   
2704 C CD2   . PHE A-2 166 ? 0.1812 0.2036 0.2175 -0.0910 0.0262  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   
2705 C CE1   . PHE A-2 166 ? 0.1650 0.1268 0.2341 -0.0353 -0.0750 0.0402  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   
2706 C CE2   . PHE A-2 166 ? 0.2419 0.2340 0.2174 -0.1080 0.0294  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   
2707 C CZ    . PHE A-2 166 ? 0.2192 0.1533 0.1960 -0.0327 -0.0455 0.0221  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    
2708 N N     . LEU A-2 167 ? 0.1401 0.1627 0.1382 -0.0586 -0.0298 0.0160  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     
2709 C CA    . LEU A-2 167 ? 0.1364 0.1848 0.1357 -0.0638 -0.0300 0.0050  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    
2710 C C     . LEU A-2 167 ? 0.1820 0.1656 0.1772 -0.0946 -0.0225 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     
2711 O O     . LEU A-2 167 ? 0.2775 0.1912 0.1745 -0.0751 -0.0018 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     
2712 C CB    . LEU A-2 167 ? 0.1402 0.1605 0.1434 -0.0567 -0.0283 0.0090  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    
2713 C CG    . LEU A-2 167 ? 0.1419 0.1728 0.1549 -0.0285 -0.0402 0.0226  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    
2714 C CD1   . LEU A-2 167 ? 0.1725 0.1636 0.1463 -0.0497 -0.0395 0.0304  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   
2715 C CD2   . LEU A-2 167 ? 0.1513 0.2323 0.2898 -0.0389 -0.0970 0.0258  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   
2716 N N     . ARG A-2 168 ? 0.3569 0.1516 0.2093 -0.1504 -0.0514 0.0194  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     
2717 C CA    . ARG A-2 168 ? 0.3955 0.1676 0.1941 -0.1192 -0.0353 0.0336  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    
2718 C C     . ARG A-2 168 ? 0.5108 0.1330 0.2452 -0.1825 -0.1591 0.0373  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     
2719 O O     . ARG A-2 168 ? 0.4755 0.2372 0.3963 -0.1571 -0.1103 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     
2720 C CB    . ARG A-2 168 ? 0.3929 0.1709 0.3043 -0.1454 -0.0800 0.0556  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    
2721 C CG    . ARG A-2 168 ? 0.3143 0.1508 0.3565 -0.0786 0.0360  0.0184  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    
2722 C CD    . ARG A-2 168 ? 0.2873 0.2308 0.3474 -0.0850 0.0741  0.0858  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    
2723 N NE    . ARG A-2 168 ? 0.3209 0.1395 0.3608 -0.0995 0.0034  0.0230  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    
2724 C CZ    . ARG A-2 168 ? 0.3089 0.1887 0.3569 -0.0380 0.0423  0.0432  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    
2725 N NH1   . ARG A-2 168 ? 0.2554 0.1318 0.5883 -0.0894 0.0433  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   
2726 N NH2   . ARG A-2 168 ? 0.3514 0.2255 0.3447 -0.0964 -0.0153 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   
2727 N N1    A AR6 B   .   ? 0.1616 0.1484 0.1523 -0.0771 -0.0378 0.0562  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    
2728 C C2    A AR6 B   .   ? 0.2089 0.1559 0.1308 -0.0756 -0.0326 0.0496  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    
2729 N N3    A AR6 B   .   ? 0.1844 0.1743 0.1436 -0.0647 -0.0345 0.0737  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    
2730 C C4    A AR6 B   .   ? 0.1516 0.1786 0.1521 -0.0829 -0.0242 0.0704  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    
2731 C C5    A AR6 B   .   ? 0.1555 0.1563 0.1433 -0.0846 -0.0164 0.0544  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    
2732 C C6    A AR6 B   .   ? 0.1524 0.1380 0.1276 -0.0727 -0.0088 0.0393  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    
2733 N N6    A AR6 B   .   ? 0.1467 0.1537 0.1486 -0.0581 -0.0083 0.0545  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    
2734 N N7    A AR6 B   .   ? 0.2420 0.1598 0.1350 -0.0964 -0.0466 0.0407  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    
2735 C C8    A AR6 B   .   ? 0.2804 0.1751 0.1295 -0.0858 -0.0602 0.0335  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    
2736 N N9    A AR6 B   .   ? 0.2226 0.2190 0.1569 -0.1293 -0.0581 0.0939  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    
2737 P PA    A AR6 B   .   ? 0.1232 0.1623 0.0960 -0.0184 -0.0007 0.0411  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    
2738 P PB    A AR6 B   .   ? 0.0955 0.0923 0.1038 -0.0036 0.0056  0.0073  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    
2739 C "C1'" A AR6 B   .   ? 0.2038 0.2224 0.1525 -0.0889 -0.0400 0.0759  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 
2740 O O1A   A AR6 B   .   ? 0.1839 0.2115 0.1396 -0.0049 0.0659  0.0137  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   
2741 O O1B   A AR6 B   .   ? 0.1475 0.1031 0.1468 -0.0144 0.0171  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   
2742 C C1D   A AR6 B   .   ? 0.0679 0.0878 0.0790 -0.0054 0.0015  0.0130  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   
2743 O O1D   A AR6 B   .   ? 0.0875 0.0961 0.0881 0.0034  -0.0059 0.0178  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   
2744 C "C2'" A AR6 B   .   ? 0.2095 0.3242 0.1484 -0.0615 -0.0168 0.0383  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 
2745 O "O2'" A AR6 B   .   ? 0.2790 0.5146 0.1684 -0.2037 -0.0020 0.0626  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 
2746 O O2A   A AR6 B   .   ? 0.1279 0.1378 0.1225 -0.0018 -0.0021 0.0525  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   
2747 O O2B   A AR6 B   .   ? 0.0957 0.1109 0.1340 -0.0133 0.0021  0.0098  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   
2748 C C2D   A AR6 B   .   ? 0.0750 0.0906 0.0856 -0.0122 0.0002  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   
2749 O O2D   A AR6 B   .   ? 0.0823 0.0962 0.1073 -0.0184 0.0004  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   
2750 C "C3'" A AR6 B   .   ? 0.2201 0.2852 0.1735 -0.0968 -0.0073 0.0232  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 
2751 O "O3'" A AR6 B   .   ? 0.3116 0.4874 0.1969 -0.1026 -0.0700 0.0417  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 
2752 O O3A   A AR6 B   .   ? 0.1014 0.1156 0.0872 -0.0032 0.0069  0.0242  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   
2753 C C3D   A AR6 B   .   ? 0.0805 0.0712 0.0745 -0.0117 0.0060  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   
2754 O O3D   A AR6 B   .   ? 0.0813 0.0841 0.0848 -0.0106 0.0048  0.0101  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   
2755 C "C4'" A AR6 B   .   ? 0.1990 0.1480 0.2967 -0.0753 -0.0634 0.0718  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 
2756 O "O4'" A AR6 B   .   ? 0.2172 0.2102 0.1760 -0.0576 -0.0047 0.0580  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 
2757 C C4D   A AR6 B   .   ? 0.0711 0.0852 0.0949 -0.0081 -0.0057 0.0014  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   
2758 O O4D   A AR6 B   .   ? 0.0786 0.0752 0.0875 -0.0012 -0.0070 0.0035  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   
2759 C "C5'" A AR6 B   .   ? 0.2010 0.1919 0.2475 -0.0498 -0.0242 0.1029  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 
2760 O "O5'" A AR6 B   .   ? 0.2019 0.1592 0.1477 -0.0568 -0.0070 0.0528  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 
2761 C C5D   A AR6 B   .   ? 0.0860 0.0793 0.0903 -0.0095 -0.0107 0.0117  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   
2762 O O5D   A AR6 B   .   ? 0.1016 0.0986 0.0979 -0.0193 -0.0056 0.0271  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   
2763 C C1    . GOL C   .   ? 0.2655 0.1939 0.5965 0.0220  -0.0247 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C1    
2764 O O1    . GOL C   .   ? 0.5618 0.7273 0.5694 -0.4037 0.1990  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O1    
2765 C C2    . GOL C   .   ? 0.3559 0.2743 0.2613 -0.1160 -0.1293 0.1434  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C2    
2766 O O2    . GOL C   .   ? 0.3296 0.1949 0.2845 -0.0384 -0.1020 0.0921  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O2    
2767 C C3    . GOL C   .   ? 0.4164 0.1253 0.2761 -0.0685 -0.1161 0.0820  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C3    
2768 O O3    . GOL C   .   ? 0.3264 0.1366 0.2528 -0.0033 -0.0558 0.0361  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O3    
2769 N N1    A AR6 B-2 .   ? 0.1616 0.1484 0.1523 -0.0771 -0.0378 0.0562  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    
2770 C C2    A AR6 B-2 .   ? 0.2089 0.1559 0.1308 -0.0756 -0.0326 0.0496  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    
2771 N N3    A AR6 B-2 .   ? 0.1844 0.1743 0.1436 -0.0647 -0.0345 0.0737  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    
2772 C C4    A AR6 B-2 .   ? 0.1516 0.1786 0.1521 -0.0829 -0.0242 0.0704  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    
2773 C C5    A AR6 B-2 .   ? 0.1555 0.1563 0.1433 -0.0846 -0.0164 0.0544  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    
2774 C C6    A AR6 B-2 .   ? 0.1524 0.1380 0.1276 -0.0727 -0.0088 0.0393  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    
2775 N N6    A AR6 B-2 .   ? 0.1467 0.1537 0.1486 -0.0581 -0.0083 0.0545  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    
2776 N N7    A AR6 B-2 .   ? 0.2420 0.1598 0.1350 -0.0964 -0.0466 0.0407  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    
2777 C C8    A AR6 B-2 .   ? 0.2804 0.1751 0.1295 -0.0858 -0.0602 0.0335  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    
2778 N N9    A AR6 B-2 .   ? 0.2226 0.2190 0.1569 -0.1293 -0.0581 0.0939  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    
2779 P PA    A AR6 B-2 .   ? 0.1232 0.1623 0.0960 -0.0184 -0.0007 0.0411  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    
2780 P PB    A AR6 B-2 .   ? 0.0955 0.0923 0.1038 -0.0036 0.0056  0.0073  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    
2781 C "C1'" A AR6 B-2 .   ? 0.2038 0.2224 0.1525 -0.0889 -0.0400 0.0759  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 
2782 O O1A   A AR6 B-2 .   ? 0.1839 0.2115 0.1396 -0.0049 0.0659  0.0137  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   
2783 O O1B   A AR6 B-2 .   ? 0.1475 0.1031 0.1468 -0.0144 0.0171  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   
2784 C C1D   A AR6 B-2 .   ? 0.0679 0.0878 0.0790 -0.0054 0.0015  0.0130  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   
2785 O O1D   A AR6 B-2 .   ? 0.0875 0.0961 0.0881 0.0034  -0.0059 0.0178  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   
2786 C "C2'" A AR6 B-2 .   ? 0.2095 0.3242 0.1484 -0.0615 -0.0168 0.0383  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 
2787 O "O2'" A AR6 B-2 .   ? 0.2790 0.5146 0.1684 -0.2037 -0.0020 0.0626  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 
2788 O O2A   A AR6 B-2 .   ? 0.1279 0.1378 0.1225 -0.0018 -0.0021 0.0525  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   
2789 O O2B   A AR6 B-2 .   ? 0.0957 0.1109 0.1340 -0.0133 0.0021  0.0098  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   
2790 C C2D   A AR6 B-2 .   ? 0.0750 0.0906 0.0856 -0.0122 0.0002  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   
2791 O O2D   A AR6 B-2 .   ? 0.0823 0.0962 0.1073 -0.0184 0.0004  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   
2792 C "C3'" A AR6 B-2 .   ? 0.2201 0.2852 0.1735 -0.0968 -0.0073 0.0232  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 
2793 O "O3'" A AR6 B-2 .   ? 0.3116 0.4874 0.1969 -0.1026 -0.0700 0.0417  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 
2794 O O3A   A AR6 B-2 .   ? 0.1014 0.1156 0.0872 -0.0032 0.0069  0.0242  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   
2795 C C3D   A AR6 B-2 .   ? 0.0805 0.0712 0.0745 -0.0117 0.0060  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   
2796 O O3D   A AR6 B-2 .   ? 0.0813 0.0841 0.0848 -0.0106 0.0048  0.0101  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   
2797 C "C4'" A AR6 B-2 .   ? 0.1990 0.1480 0.2967 -0.0753 -0.0634 0.0718  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 
2798 O "O4'" A AR6 B-2 .   ? 0.2172 0.2102 0.1760 -0.0576 -0.0047 0.0580  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 
2799 C C4D   A AR6 B-2 .   ? 0.0711 0.0852 0.0949 -0.0081 -0.0057 0.0014  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   
2800 O O4D   A AR6 B-2 .   ? 0.0786 0.0752 0.0875 -0.0012 -0.0070 0.0035  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   
2801 C "C5'" A AR6 B-2 .   ? 0.2010 0.1919 0.2475 -0.0498 -0.0242 0.1029  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 
2802 O "O5'" A AR6 B-2 .   ? 0.2019 0.1592 0.1477 -0.0568 -0.0070 0.0528  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 
2803 C C5D   A AR6 B-2 .   ? 0.0860 0.0793 0.0903 -0.0095 -0.0107 0.0117  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   
2804 O O5D   A AR6 B-2 .   ? 0.1016 0.0986 0.0979 -0.0193 -0.0056 0.0271  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   
2805 C C1    . GOL C-2 .   ? 0.2655 0.1939 0.5965 0.0220  -0.0247 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C1    
2806 O O1    . GOL C-2 .   ? 0.5618 0.7273 0.5694 -0.4037 0.1990  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O1    
2807 C C2    . GOL C-2 .   ? 0.3559 0.2743 0.2613 -0.1160 -0.1293 0.1434  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C2    
2808 O O2    . GOL C-2 .   ? 0.3296 0.1949 0.2845 -0.0384 -0.1020 0.0921  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O2    
2809 C C3    . GOL C-2 .   ? 0.4164 0.1253 0.2761 -0.0685 -0.1161 0.0820  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C3    
2810 O O3    . GOL C-2 .   ? 0.3264 0.1366 0.2528 -0.0033 -0.0558 0.0361  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O3    
2811 O O     . HOH D   .   ? 0.0782 0.0885 0.0923 -0.0047 -0.0061 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     
2812 O O     . HOH D   .   ? 0.0922 0.0614 0.0942 -0.0018 0.0003  0.0064  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     
2813 O O     . HOH D   .   ? 0.1058 0.1145 0.1073 -0.0282 0.0169  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     
2814 O O     . HOH D   .   ? 0.1003 0.1349 0.1452 -0.0276 0.0211  0.0178  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     
2815 O O     . HOH D   .   ? 0.2087 0.1412 0.1165 -0.0482 0.0571  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     
2816 O O     . HOH D   .   ? 0.1078 0.0879 0.1386 -0.0025 -0.0095 0.0008  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     
2817 O O     . HOH D   .   ? 0.1237 0.1074 0.1818 -0.0232 0.0267  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     
2818 O O     . HOH D   .   ? 0.0900 0.0835 0.1242 0.0043  -0.0263 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     
2819 O O     . HOH D   .   ? 0.0959 0.1233 0.1138 0.0005  -0.0058 0.0350  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     
2820 O O     . HOH D   .   ? 0.1464 0.1294 0.1096 0.0214  -0.0247 0.0263  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     
2821 O O     . HOH D   .   ? 0.1855 0.2092 0.1987 0.0128  0.0453  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     
2822 O O     . HOH D   .   ? 0.1357 0.1647 0.1097 0.0098  0.0006  0.0100  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     
2823 O O     . HOH D   .   ? 0.1289 0.1339 0.1795 0.0353  -0.0275 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     
2824 O O     . HOH D   .   ? 0.3295 0.1228 0.1606 0.0688  -0.0987 0.0003  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     
2825 O O     . HOH D   .   ? 0.2310 0.1316 0.2316 -0.0549 -0.0441 0.0248  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     
2826 O O     A HOH D   .   ? 0.0917 0.1463 0.1373 -0.0017 -0.0293 0.0221  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     
2827 O O     B HOH D   .   ? 0.1041 0.1562 0.0607 -0.0221 0.0015  0.0053  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     
2828 O O     . HOH D   .   ? 0.1601 0.1141 0.1536 0.0005  -0.0172 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     
2829 O O     . HOH D   .   ? 0.1835 0.2700 0.3315 0.0202  0.0355  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     
2830 O O     . HOH D   .   ? 0.2215 0.1163 0.3023 0.0148  -0.0407 0.0457  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     
2831 O O     . HOH D   .   ? 0.1983 0.1494 0.1381 0.0340  0.0267  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     
2832 O O     . HOH D   .   ? 0.1400 0.2637 0.3542 0.0579  -0.0763 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     
2833 O O     . HOH D   .   ? 0.2781 0.1395 0.3137 0.0612  0.0224  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     
2834 O O     . HOH D   .   ? 0.0879 0.0939 0.1108 -0.0094 -0.0046 0.0025  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     
2835 O O     . HOH D   .   ? 0.2165 0.2760 0.4751 -0.0412 -0.1241 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     
2836 O O     . HOH D   .   ? 0.3023 0.1521 0.3710 0.0815  -0.0847 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     
2837 O O     . HOH D   .   ? 0.1138 0.1631 0.4139 0.0092  -0.0004 0.0631  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     
2838 O O     . HOH D   .   ? 0.5032 0.2010 0.2049 0.0789  -0.1193 0.0194  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     
2839 O O     . HOH D   .   ? 0.9605 0.2363 0.7941 -0.2576 -0.5041 0.2099  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     
2840 O O     . HOH D   .   ? 0.1747 0.2349 0.2248 0.0186  -0.0290 0.0022  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     
2841 O O     . HOH D   .   ? 0.6372 0.1938 0.3713 0.1331  -0.1522 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     
2842 O O     . HOH D   .   ? 0.1879 0.1769 0.3387 0.0333  0.0177  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     
2843 O O     A HOH D   .   ? 0.1258 0.2385 0.1306 0.0061  -0.0365 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     
2844 O O     B HOH D   .   ? 0.2334 0.3940 0.1440 -0.2019 0.1073  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     
2845 O O     C HOH D   .   ? 0.2587 0.1438 0.0843 -0.1161 -0.0226 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     
2846 O O     . HOH D   .   ? 0.1997 0.1746 0.3817 -0.0271 0.0922  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     
2847 O O     . HOH D   .   ? 0.2803 0.3151 0.3992 0.0818  0.0766  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     
2848 O O     . HOH D   .   ? 0.2404 0.2305 0.3558 -0.0047 -0.1384 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     
2849 O O     A HOH D   .   ? 0.1503 0.1394 0.1501 0.0149  -0.0067 0.0112  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     
2850 O O     . HOH D   .   ? 0.2849 0.1645 0.6361 -0.0182 0.0904  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     
2851 O O     . HOH D   .   ? 0.2483 0.2152 0.2764 0.0565  0.0024  0.0780  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     
2852 O O     . HOH D   .   ? 0.5439 0.1214 0.7011 -0.0500 -0.1892 0.0079  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     
2853 O O     . HOH D   .   ? 0.1860 0.1330 0.1963 0.0072  -0.0252 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     
2854 O O     A HOH D   .   ? 0.1189 0.1363 0.1372 -0.0423 0.0094  0.0194  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     
2855 O O     . HOH D   .   ? 0.2754 0.1584 0.3674 0.0627  0.0235  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     
2856 O O     . HOH D   .   ? 0.3430 0.2306 0.2235 0.0024  -0.0902 0.0553  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     
2857 O O     . HOH D   .   ? 0.2082 0.2150 0.2757 0.0334  0.0743  0.0082  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     
2858 O O     . HOH D   .   ? 0.3526 0.5909 0.5161 -0.1134 0.0619  0.0699  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     
2859 O O     . HOH D   .   ? 0.2240 0.2081 0.3071 -0.0170 0.0344  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     
2860 O O     . HOH D   .   ? 0.3662 0.3949 0.5179 -0.1207 -0.1688 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     
2861 O O     . HOH D   .   ? 0.1593 0.2143 0.3547 -0.0072 0.0474  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     
2862 O O     . HOH D   .   ? 0.3085 0.5434 0.1699 -0.2399 0.1006  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     
2863 O O     . HOH D   .   ? 0.2784 0.2440 0.3730 0.0969  -0.0960 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     
2864 O O     . HOH D   .   ? 0.1902 0.1922 0.2255 0.0293  0.0504  0.0369  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     
2865 O O     . HOH D   .   ? 0.2866 0.2978 0.4844 0.0755  0.0575  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     
2866 O O     . HOH D   .   ? 0.2584 0.4106 0.7693 0.0514  -0.1014 0.0729  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     
2867 O O     . HOH D   .   ? 0.5094 0.5235 0.3610 0.0275  0.1862  -0.1271 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     
2868 O O     . HOH D   .   ? 0.3751 0.3734 0.4079 -0.0088 -0.1410 0.1341  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     
2869 O O     . HOH D   .   ? 0.1953 0.2513 0.2606 0.0194  -0.0169 0.0845  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     
2870 O O     . HOH D   .   ? 0.5102 0.2235 0.3217 0.0619  -0.2001 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     
2871 O O     . HOH D   .   ? 0.2266 0.2562 0.2051 0.0605  -0.0372 0.0279  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     
2872 O O     A HOH D   .   ? 0.3967 0.4075 0.1702 -0.1375 -0.1114 0.1306  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     
2873 O O     B HOH D   .   ? 0.1727 0.1181 0.2281 -0.0166 -0.0544 0.0409  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     
2874 O O     . HOH D   .   ? 0.1688 0.2419 0.1854 0.0041  0.0504  0.0428  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     
2875 O O     . HOH D   .   ? 1.0471 0.2563 0.2752 -0.1304 -0.0520 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     
2876 O O     . HOH D   .   ? 0.6512 0.4156 1.0075 -0.0448 0.3964  -0.1867 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     
2877 O O     . HOH D   .   ? 0.3290 0.3867 0.4572 -0.2368 0.1463  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     
2878 O O     . HOH D   .   ? 0.1143 0.3985 0.6930 0.0296  0.0381  0.0326  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     
2879 O O     . HOH D   .   ? 0.0930 0.0837 0.1167 -0.0080 0.0160  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     
2880 O O     . HOH D   .   ? 0.2616 0.1693 0.4474 -0.0339 -0.0191 0.0661  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     
2881 O O     . HOH D   .   ? 0.3680 0.5116 0.3099 -0.2479 -0.1155 0.0336  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     
2882 O O     . HOH D   .   ? 0.1596 0.3044 0.9155 0.0565  0.0852  0.1434  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     
2883 O O     . HOH D   .   ? 1.0804 0.2700 0.2197 -0.2833 0.1074  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     
2884 O O     . HOH D   .   ? 0.4275 0.1920 0.3195 0.0168  -0.0491 0.0347  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     
2885 O O     A HOH D   .   ? 0.2289 0.2782 0.3801 -0.0022 -0.0534 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     
2886 O O     B HOH D   .   ? 0.3603 0.1148 1.0696 0.0315  -0.0945 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     
2887 O O     . HOH D   .   ? 0.2414 0.2115 0.5141 -0.1054 -0.1074 0.0275  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     
2888 O O     . HOH D   .   ? 0.2178 0.2143 0.4513 -0.0189 -0.1429 0.0384  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     
2889 O O     . HOH D   .   ? 0.4633 0.1939 0.5565 -0.1512 0.0427  0.1328  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     
2890 O O     A HOH D   .   ? 0.1788 0.2667 0.3601 -0.0664 -0.0374 0.1589  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     
2891 O O     . HOH D   .   ? 0.3476 0.3933 0.4608 -0.0105 0.0254  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     
2892 O O     . HOH D   .   ? 0.5511 0.3250 0.5878 0.1496  -0.2357 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     
2893 O O     . HOH D   .   ? 0.2674 0.4508 0.6401 0.0660  0.0150  0.0667  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     
2894 O O     . HOH D   .   ? 0.2235 0.6887 0.2425 -0.1181 -0.0105 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     
2895 O O     . HOH D   .   ? 0.3459 0.1998 0.5055 0.0680  -0.1459 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     
2896 O O     . HOH D   .   ? 0.3075 0.2560 0.3563 0.0687  0.1065  0.0478  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     
2897 O O     . HOH D   .   ? 0.2012 0.2901 0.1992 0.0268  0.0155  0.0392  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     
2898 O O     . HOH D   .   ? 0.2476 0.5650 0.2488 -0.1537 -0.0044 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     
2899 O O     . HOH D   .   ? 0.3194 0.7295 0.5953 -0.1937 0.2854  -0.3238 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     
2900 O O     . HOH D   .   ? 0.6141 0.1636 0.2468 0.0757  0.1555  0.0244  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     
2901 O O     . HOH D   .   ? 0.2586 0.5322 1.0350 -0.0536 -0.0759 -0.3458 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     
2902 O O     . HOH D   .   ? 0.2663 0.4115 0.5834 0.1058  -0.1284 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     
2903 O O     . HOH D   .   ? 0.5648 0.2496 0.5185 -0.0644 -0.2945 0.0343  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     
2904 O O     B HOH D   .   ? 0.3163 0.1507 0.4365 0.0103  -0.2297 0.0631  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     
2905 O O     . HOH D   .   ? 0.3677 0.1949 0.6969 0.0133  0.1599  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     
2906 O O     . HOH D   .   ? 1.5096 0.4924 0.4725 -0.0992 -0.2570 0.3083  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     
2907 O O     . HOH D   .   ? 0.4497 0.6243 0.3001 -0.0688 0.0292  -0.1575 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     
2908 O O     . HOH D   .   ? 0.9552 0.3531 0.2653 0.1992  0.1934  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     
2909 O O     . HOH D   .   ? 0.2428 0.7634 1.0367 -0.0399 -0.2216 0.0132  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     
2910 O O     . HOH D   .   ? 1.2817 0.1890 1.0383 -0.0232 -0.2691 0.2368  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     
2911 O O     . HOH D   .   ? 0.6060 0.4822 0.8156 -0.2885 -0.3425 0.3473  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     
2912 O O     . HOH D   .   ? 0.4456 0.6057 0.7681 -0.0813 -0.1900 0.3609  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     
2913 O O     . HOH D   .   ? 1.7347 0.1846 1.4270 0.1765  -0.8894 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     
2914 O O     . HOH D   .   ? 0.2848 0.3184 1.7575 0.1113  -0.3124 0.0628  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     
2915 O O     A HOH D   .   ? 0.2483 0.3686 0.4216 -0.1055 -0.0452 0.1288  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     
2916 O O     . HOH D   .   ? 0.4208 0.4134 0.6336 -0.0145 0.3088  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     
2917 O O     . HOH D   .   ? 0.8047 0.6400 0.5724 -0.3527 -0.2515 0.3311  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     
2918 O O     B HOH D   .   ? 0.1038 0.1419 0.2876 -0.0012 0.0644  0.0939  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     
2919 O O     B HOH D   .   ? 0.0748 0.2019 0.0600 0.0263  -0.0071 0.0085  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     
2920 O O     B HOH D   .   ? 0.1928 0.1236 0.2014 0.0315  -0.1292 0.0162  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     
2921 O O     B HOH D   .   ? 0.1994 0.1573 0.1710 -0.1012 -0.0648 0.0844  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     
2922 O O     A HOH D   .   ? 0.2169 0.3010 0.4119 0.0381  -0.0855 0.1104  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     
2923 O O     B HOH D   .   ? 0.2010 0.1745 0.2131 -0.0612 -0.0133 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     
2924 O O     . HOH D   .   ? 0.4199 0.4165 0.2553 -0.2569 -0.2053 0.2566  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     
2925 O O     . HOH D   .   ? 0.2703 0.1679 0.2708 0.0236  -0.0504 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     
2926 O O     . HOH D   .   ? 0.2129 0.4509 1.7513 0.0442  -0.0074 -0.3069 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     
2927 O O     . HOH D   .   ? 0.3632 0.1878 0.2616 0.1004  -0.0316 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     
2928 O O     . HOH D   .   ? 0.1415 0.4901 0.5653 0.0600  0.0082  0.0763  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     
2929 O O     . HOH D   .   ? 0.2836 0.6004 0.4277 0.0130  0.0243  0.2090  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     
2930 O O     . HOH D   .   ? 0.3709 0.7684 0.6462 -0.2618 0.0176  0.3208  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     
2931 O O     A HOH D   .   ? 0.2660 0.2948 0.3432 0.0719  -0.1764 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     
2932 O O     . HOH D   .   ? 0.2976 0.4062 0.3982 0.0175  0.1845  0.0389  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     
2933 O O     . HOH D   .   ? 0.4092 0.2751 0.3358 -0.1415 -0.1285 0.0860  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     
2934 O O     . HOH D   .   ? 0.2970 0.5433 0.3575 0.0194  -0.1704 0.0419  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     
2935 O O     . HOH D   .   ? 0.3326 0.4728 0.3398 -0.0214 -0.0958 0.1204  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     
2936 O O     . HOH D   .   ? 0.2474 0.7057 0.4305 -0.0406 0.0281  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     
2937 O O     . HOH D   .   ? 0.3639 0.3193 0.4174 0.0059  0.0045  0.0090  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     
2938 O O     . HOH D   .   ? 0.4676 0.3941 0.3772 0.1441  0.0173  0.0120  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     
2939 O O     . HOH D   .   ? 0.3529 0.3476 0.7754 0.0886  0.0045  0.1682  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O     
2940 O O     B HOH D   .   ? 0.1273 0.1658 0.0819 0.0401  0.0225  0.0225  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O     
2941 O O     . HOH D   .   ? 0.2831 0.3526 0.4371 -0.0835 0.0296  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O     
2942 O O     . HOH D   .   ? 0.2677 0.2456 0.8417 0.0040  -0.1896 0.1031  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O     
2943 O O     . HOH D   .   ? 0.1400 0.4751 0.6188 -0.0720 -0.1217 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O     
2944 O O     . HOH D   .   ? 0.8800 0.3012 0.7653 0.2986  -0.1814 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O     
2945 O O     . HOH D   .   ? 0.6325 0.3209 0.7361 0.0345  -0.0450 -0.2114 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O     
2946 O O     . HOH D   .   ? 0.4301 0.5644 0.3860 -0.0730 -0.0710 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O     
2947 O O     . HOH D   .   ? 0.4650 0.2187 0.5716 0.1273  0.1782  0.0193  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O     
2948 O O     . HOH D   .   ? 0.2724 0.4221 0.8924 0.0092  0.2242  -0.2139 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O     
2949 O O     . HOH D   .   ? 0.9184 0.8249 0.4655 -0.4269 -0.0902 0.1638  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O     
2950 O O     . HOH D   .   ? 0.4098 0.3598 0.9558 -0.0039 -0.2464 0.1721  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O     
2951 O O     . HOH D   .   ? 0.3823 0.3881 0.5163 0.0494  0.0459  0.0131  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O     
2952 O O     . HOH D   .   ? 0.2786 0.4683 0.5210 -0.0007 0.1445  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O     
2953 O O     . HOH D   .   ? 0.3771 0.4731 0.7779 0.0223  0.1259  0.1161  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O     
2954 O O     . HOH D   .   ? 0.3655 0.4019 1.0507 0.0029  0.0584  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O     
2955 O O     . HOH D   .   ? 0.2675 0.3714 0.6324 0.0445  0.0270  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O     
2956 O O     . HOH D   .   ? 0.2400 0.5394 0.8978 -0.0464 -0.1268 0.3133  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O     
2957 O O     . HOH D   .   ? 0.4399 0.6926 1.0964 -0.1212 0.3887  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O     
2958 O O     . HOH D   .   ? 0.9277 0.5726 0.5502 -0.0038 0.3240  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O     
2959 O O     . HOH D   .   ? 0.5203 0.4378 0.7786 -0.1377 -0.0728 -0.2413 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O     
2960 O O     . HOH D   .   ? 0.4481 0.3215 0.5670 -0.0102 0.0080  0.0903  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A   O     
2961 O O     . HOH D   .   ? 0.3613 0.3875 0.8224 -0.1315 -0.0735 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A   O     
2962 O O     . HOH D   .   ? 0.6341 0.3662 0.6475 -0.1628 0.0787  0.0811  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A   O     
2963 O O     . HOH D   .   ? 0.3148 0.4327 1.0604 -0.0140 0.1385  -0.1747 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A   O     
2964 O O     . HOH D   .   ? 0.4177 0.6924 0.7390 -0.1642 -0.0125 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A   O     
2965 O O     . HOH D   .   ? 0.4296 0.5783 1.2385 -0.1909 0.2072  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A   O     
2966 O O     . HOH D   .   ? 0.2390 0.5934 0.4264 -0.0592 -0.0346 0.0187  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A   O     
2967 O O     . HOH D   .   ? 0.3299 0.3150 0.7661 0.0068  -0.2667 0.0865  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A   O     
2968 O O     A HOH D   .   ? 0.4229 0.2354 0.4105 -0.0931 -0.1179 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A   O     
2969 O O     . HOH D   .   ? 0.8503 0.2718 0.5633 -0.1538 0.0398  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A   O     
2970 O O     . HOH D-2 .   ? 0.0782 0.0885 0.0923 -0.0047 -0.0061 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     
2971 O O     . HOH D-2 .   ? 0.0922 0.0614 0.0942 -0.0018 0.0003  0.0064  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     
2972 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1058 0.1145 0.1073 -0.0282 0.0169  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     
2973 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1003 0.1349 0.1452 -0.0276 0.0211  0.0178  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     
2974 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2087 0.1412 0.1165 -0.0482 0.0571  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     
2975 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1078 0.0879 0.1386 -0.0025 -0.0095 0.0008  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     
2976 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1237 0.1074 0.1818 -0.0232 0.0267  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     
2977 O O     . HOH D-2 .   ? 0.0900 0.0835 0.1242 0.0043  -0.0263 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     
2978 O O     . HOH D-2 .   ? 0.0959 0.1233 0.1138 0.0005  -0.0058 0.0350  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     
2979 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1464 0.1294 0.1096 0.0214  -0.0247 0.0263  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     
2980 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1855 0.2092 0.1987 0.0128  0.0453  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     
2981 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1357 0.1647 0.1097 0.0098  0.0006  0.0100  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     
2982 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1289 0.1339 0.1795 0.0353  -0.0275 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     
2983 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3295 0.1228 0.1606 0.0688  -0.0987 0.0003  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     
2984 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2310 0.1316 0.2316 -0.0549 -0.0441 0.0248  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     
2985 O O     A HOH D-2 .   ? 0.0917 0.1463 0.1373 -0.0017 -0.0293 0.0221  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     
2986 O O     B HOH D-2 .   ? 0.1041 0.1562 0.0607 -0.0221 0.0015  0.0053  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     
2987 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1601 0.1141 0.1536 0.0005  -0.0172 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     
2988 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1835 0.2700 0.3315 0.0202  0.0355  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     
2989 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2215 0.1163 0.3023 0.0148  -0.0407 0.0457  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     
2990 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1983 0.1494 0.1381 0.0340  0.0267  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     
2991 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1400 0.2637 0.3542 0.0579  -0.0763 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     
2992 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2781 0.1395 0.3137 0.0612  0.0224  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     
2993 O O     . HOH D-2 .   ? 0.0879 0.0939 0.1108 -0.0094 -0.0046 0.0025  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     
2994 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2165 0.2760 0.4751 -0.0412 -0.1241 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     
2995 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3023 0.1521 0.3710 0.0815  -0.0847 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     
2996 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1138 0.1631 0.4139 0.0092  -0.0004 0.0631  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     
2997 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5032 0.2010 0.2049 0.0789  -0.1193 0.0194  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     
2998 O O     . HOH D-2 .   ? 0.9605 0.2363 0.7941 -0.2576 -0.5041 0.2099  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     
2999 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1747 0.2349 0.2248 0.0186  -0.0290 0.0022  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     
3000 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6372 0.1938 0.3713 0.1331  -0.1522 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     
3001 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1879 0.1769 0.3387 0.0333  0.0177  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     
3002 O O     A HOH D-2 .   ? 0.1258 0.2385 0.1306 0.0061  -0.0365 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     
3003 O O     B HOH D-2 .   ? 0.2334 0.3940 0.1440 -0.2019 0.1073  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     
3004 O O     C HOH D-2 .   ? 0.2587 0.1438 0.0843 -0.1161 -0.0226 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     
3005 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1997 0.1746 0.3817 -0.0271 0.0922  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     
3006 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2803 0.3151 0.3992 0.0818  0.0766  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     
3007 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2404 0.2305 0.3558 -0.0047 -0.1384 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     
3008 O O     A HOH D-2 .   ? 0.1503 0.1394 0.1501 0.0149  -0.0067 0.0112  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     
3009 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2849 0.1645 0.6361 -0.0182 0.0904  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     
3010 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2483 0.2152 0.2764 0.0565  0.0024  0.0780  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     
3011 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5439 0.1214 0.7011 -0.0500 -0.1892 0.0079  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     
3012 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1860 0.1330 0.1963 0.0072  -0.0252 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     
3013 O O     A HOH D-2 .   ? 0.1189 0.1363 0.1372 -0.0423 0.0094  0.0194  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     
3014 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2754 0.1584 0.3674 0.0627  0.0235  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     
3015 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3430 0.2306 0.2235 0.0024  -0.0902 0.0553  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     
3016 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2082 0.2150 0.2757 0.0334  0.0743  0.0082  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     
3017 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3526 0.5909 0.5161 -0.1134 0.0619  0.0699  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     
3018 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2240 0.2081 0.3071 -0.0170 0.0344  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     
3019 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3662 0.3949 0.5179 -0.1207 -0.1688 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     
3020 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1593 0.2143 0.3547 -0.0072 0.0474  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     
3021 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3085 0.5434 0.1699 -0.2399 0.1006  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     
3022 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2784 0.2440 0.3730 0.0969  -0.0960 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     
3023 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1902 0.1922 0.2255 0.0293  0.0504  0.0369  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     
3024 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2866 0.2978 0.4844 0.0755  0.0575  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     
3025 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2584 0.4106 0.7693 0.0514  -0.1014 0.0729  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     
3026 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5094 0.5235 0.3610 0.0275  0.1862  -0.1271 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     
3027 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3751 0.3734 0.4079 -0.0088 -0.1410 0.1341  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     
3028 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1953 0.2513 0.2606 0.0194  -0.0169 0.0845  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     
3029 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5102 0.2235 0.3217 0.0619  -0.2001 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     
3030 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2266 0.2562 0.2051 0.0605  -0.0372 0.0279  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     
3031 O O     A HOH D-2 .   ? 0.3967 0.4075 0.1702 -0.1375 -0.1114 0.1306  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     
3032 O O     B HOH D-2 .   ? 0.1727 0.1181 0.2281 -0.0166 -0.0544 0.0409  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     
3033 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1688 0.2419 0.1854 0.0041  0.0504  0.0428  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     
3034 O O     . HOH D-2 .   ? 1.0471 0.2563 0.2752 -0.1304 -0.0520 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     
3035 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6512 0.4156 1.0075 -0.0448 0.3964  -0.1867 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     
3036 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3290 0.3867 0.4572 -0.2368 0.1463  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     
3037 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1143 0.3985 0.6930 0.0296  0.0381  0.0326  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     
3038 O O     . HOH D-2 .   ? 0.0930 0.0837 0.1167 -0.0080 0.0160  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     
3039 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2616 0.1693 0.4474 -0.0339 -0.0191 0.0661  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     
3040 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3680 0.5116 0.3099 -0.2479 -0.1155 0.0336  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     
3041 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1596 0.3044 0.9155 0.0565  0.0852  0.1434  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     
3042 O O     . HOH D-2 .   ? 1.0804 0.2700 0.2197 -0.2833 0.1074  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     
3043 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4275 0.1920 0.3195 0.0168  -0.0491 0.0347  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     
3044 O O     A HOH D-2 .   ? 0.2289 0.2782 0.3801 -0.0022 -0.0534 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     
3045 O O     B HOH D-2 .   ? 0.3603 0.1148 1.0696 0.0315  -0.0945 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     
3046 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2414 0.2115 0.5141 -0.1054 -0.1074 0.0275  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     
3047 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2178 0.2143 0.4513 -0.0189 -0.1429 0.0384  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     
3048 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4633 0.1939 0.5565 -0.1512 0.0427  0.1328  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     
3049 O O     A HOH D-2 .   ? 0.1788 0.2667 0.3601 -0.0664 -0.0374 0.1589  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     
3050 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3476 0.3933 0.4608 -0.0105 0.0254  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     
3051 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5511 0.3250 0.5878 0.1496  -0.2357 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     
3052 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2674 0.4508 0.6401 0.0660  0.0150  0.0667  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     
3053 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2235 0.6887 0.2425 -0.1181 -0.0105 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     
3054 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3459 0.1998 0.5055 0.0680  -0.1459 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     
3055 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3075 0.2560 0.3563 0.0687  0.1065  0.0478  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     
3056 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2012 0.2901 0.1992 0.0268  0.0155  0.0392  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     
3057 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2476 0.5650 0.2488 -0.1537 -0.0044 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     
3058 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3194 0.7295 0.5953 -0.1937 0.2854  -0.3238 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     
3059 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6141 0.1636 0.2468 0.0757  0.1555  0.0244  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     
3060 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2586 0.5322 1.0350 -0.0536 -0.0759 -0.3458 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     
3061 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2663 0.4115 0.5834 0.1058  -0.1284 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     
3062 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5648 0.2496 0.5185 -0.0644 -0.2945 0.0343  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     
3063 O O     B HOH D-2 .   ? 0.3163 0.1507 0.4365 0.0103  -0.2297 0.0631  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     
3064 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3677 0.1949 0.6969 0.0133  0.1599  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     
3065 O O     . HOH D-2 .   ? 1.5096 0.4924 0.4725 -0.0992 -0.2570 0.3083  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     
3066 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4497 0.6243 0.3001 -0.0688 0.0292  -0.1575 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     
3067 O O     . HOH D-2 .   ? 0.9552 0.3531 0.2653 0.1992  0.1934  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     
3068 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2428 0.7634 1.0367 -0.0399 -0.2216 0.0132  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     
3069 O O     . HOH D-2 .   ? 1.2817 0.1890 1.0383 -0.0232 -0.2691 0.2368  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     
3070 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6060 0.4822 0.8156 -0.2885 -0.3425 0.3473  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     
3071 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4456 0.6057 0.7681 -0.0813 -0.1900 0.3609  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     
3072 O O     . HOH D-2 .   ? 1.7347 0.1846 1.4270 0.1765  -0.8894 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     
3073 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2848 0.3184 1.7575 0.1113  -0.3124 0.0628  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     
3074 O O     A HOH D-2 .   ? 0.2483 0.3686 0.4216 -0.1055 -0.0452 0.1288  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     
3075 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4208 0.4134 0.6336 -0.0145 0.3088  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     
3076 O O     . HOH D-2 .   ? 0.8047 0.6400 0.5724 -0.3527 -0.2515 0.3311  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     
3077 O O     B HOH D-2 .   ? 0.1038 0.1419 0.2876 -0.0012 0.0644  0.0939  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     
3078 O O     B HOH D-2 .   ? 0.0748 0.2019 0.0600 0.0263  -0.0071 0.0085  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     
3079 O O     B HOH D-2 .   ? 0.1928 0.1236 0.2014 0.0315  -0.1292 0.0162  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     
3080 O O     B HOH D-2 .   ? 0.1994 0.1573 0.1710 -0.1012 -0.0648 0.0844  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     
3081 O O     A HOH D-2 .   ? 0.2169 0.3010 0.4119 0.0381  -0.0855 0.1104  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     
3082 O O     B HOH D-2 .   ? 0.2010 0.1745 0.2131 -0.0612 -0.0133 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     
3083 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4199 0.4165 0.2553 -0.2569 -0.2053 0.2566  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     
3084 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2703 0.1679 0.2708 0.0236  -0.0504 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     
3085 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2129 0.4509 1.7513 0.0442  -0.0074 -0.3069 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     
3086 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3632 0.1878 0.2616 0.1004  -0.0316 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     
3087 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1415 0.4901 0.5653 0.0600  0.0082  0.0763  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     
3088 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2836 0.6004 0.4277 0.0130  0.0243  0.2090  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     
3089 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3709 0.7684 0.6462 -0.2618 0.0176  0.3208  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     
3090 O O     A HOH D-2 .   ? 0.2660 0.2948 0.3432 0.0719  -0.1764 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     
3091 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2976 0.4062 0.3982 0.0175  0.1845  0.0389  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     
3092 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4092 0.2751 0.3358 -0.1415 -0.1285 0.0860  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     
3093 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2970 0.5433 0.3575 0.0194  -0.1704 0.0419  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     
3094 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3326 0.4728 0.3398 -0.0214 -0.0958 0.1204  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     
3095 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2474 0.7057 0.4305 -0.0406 0.0281  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     
3096 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3639 0.3193 0.4174 0.0059  0.0045  0.0090  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     
3097 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4676 0.3941 0.3772 0.1441  0.0173  0.0120  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     
3098 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3529 0.3476 0.7754 0.0886  0.0045  0.1682  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O     
3099 O O     B HOH D-2 .   ? 0.1273 0.1658 0.0819 0.0401  0.0225  0.0225  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O     
3100 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2831 0.3526 0.4371 -0.0835 0.0296  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O     
3101 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2677 0.2456 0.8417 0.0040  -0.1896 0.1031  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O     
3102 O O     . HOH D-2 .   ? 0.1400 0.4751 0.6188 -0.0720 -0.1217 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O     
3103 O O     . HOH D-2 .   ? 0.8800 0.3012 0.7653 0.2986  -0.1814 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O     
3104 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6325 0.3209 0.7361 0.0345  -0.0450 -0.2114 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O     
3105 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4301 0.5644 0.3860 -0.0730 -0.0710 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O     
3106 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4650 0.2187 0.5716 0.1273  0.1782  0.0193  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O     
3107 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2724 0.4221 0.8924 0.0092  0.2242  -0.2139 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O     
3108 O O     . HOH D-2 .   ? 0.9184 0.8249 0.4655 -0.4269 -0.0902 0.1638  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O     
3109 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4098 0.3598 0.9558 -0.0039 -0.2464 0.1721  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O     
3110 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3823 0.3881 0.5163 0.0494  0.0459  0.0131  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O     
3111 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2786 0.4683 0.5210 -0.0007 0.1445  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O     
3112 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3771 0.4731 0.7779 0.0223  0.1259  0.1161  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O     
3113 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3655 0.4019 1.0507 0.0029  0.0584  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O     
3114 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2675 0.3714 0.6324 0.0445  0.0270  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O     
3115 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2400 0.5394 0.8978 -0.0464 -0.1268 0.3133  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O     
3116 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4399 0.6926 1.0964 -0.1212 0.3887  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O     
3117 O O     . HOH D-2 .   ? 0.9277 0.5726 0.5502 -0.0038 0.3240  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O     
3118 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5203 0.4378 0.7786 -0.1377 -0.0728 -0.2413 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O     
3119 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4481 0.3215 0.5670 -0.0102 0.0080  0.0903  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A-2 O     
3120 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3613 0.3875 0.8224 -0.1315 -0.0735 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A-2 O     
3121 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6341 0.3662 0.6475 -0.1628 0.0787  0.0811  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A-2 O     
3122 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3148 0.4327 1.0604 -0.0140 0.1385  -0.1747 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A-2 O     
3123 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4177 0.6924 0.7390 -0.1642 -0.0125 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A-2 O     
3124 O O     . HOH D-2 .   ? 0.4296 0.5783 1.2385 -0.1909 0.2072  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A-2 O     
3125 O O     . HOH D-2 .   ? 0.2390 0.5934 0.4264 -0.0592 -0.0346 0.0187  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A-2 O     
3126 O O     . HOH D-2 .   ? 0.3299 0.3150 0.7661 0.0068  -0.2667 0.0865  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A-2 O     
3127 O O     A HOH D-2 .   ? 0.4229 0.2354 0.4105 -0.0931 -0.1179 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A-2 O     
3128 O O     . HOH D-2 .   ? 0.8503 0.2718 0.5633 -0.1538 0.0398  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A-2 O     
# 
