data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Furuike, Y."  1 
"Akita, Y."    2 
"Miyahara, I." 3 
"Kamiya, N."   4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "ADP ribose pyrophosphatase in apo state at 0.91 angstrom resolution" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix motif, ADP ribose hydrolase, ADP ribose, Cytosol, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "ADP-Ribose Pyrophosphatase Reaction in Crystalline State Conducted by Consecutive Binding of Two Manganese(II) Ions as Cofactors" 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            55 
_citation.page_first                1801 
_citation.page_last                 1812 
_citation.year                      2016 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26979298 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.biochem.5b00886 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Furuike, Y."  1 ? 
primary "Akita, Y."    2 ? 
primary "Miyahara, I." 3 ? 
primary "Kamiya, N."   4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase" 19287.912 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                96.063    4   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn GLYCEROL                     92.094    4   ?        ? ? ? 
4 water       nat water                        18.015    308 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ALA A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 124 HIS HIS A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 125 PRO PRO A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 126 ASP ALA A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 127 GLU GLU A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 128 ASP ALA A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 124 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 125 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 126 ASP ALA A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 127 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 128 ASP ALA A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 SO4 1   201 1   SO4 SO4 A   ? 
C   3 GOL 1   202 2   GOL GOL A   ? 
D   2 SO4 1   203 3   SO4 SO4 A   ? 
E   3 GOL 1   204 4   GOL GOL A   ? 
B-2 2 SO4 1   201 1   SO4 SO4 A-2 ? 
C-2 3 GOL 1   202 2   GOL GOL A-2 ? 
D-2 2 SO4 1   203 3   SO4 SO4 A-2 ? 
E-2 3 GOL 1   204 4   GOL GOL A-2 ? 
F   4 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 12  312 12  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 13  313 13  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 14  314 14  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 15  315 15  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 16  316 16  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 17  317 17  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 18  318 17  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 19  319 18  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 20  320 18  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 21  321 19  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 22  322 20  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 23  323 21  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 24  324 22  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 25  325 23  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 26  326 24  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 27  327 24  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 28  328 25  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 29  329 26  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 30  330 27  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 31  331 28  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 32  332 28  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 33  333 29  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 34  334 29  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 35  335 30  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 36  336 31  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 37  337 41  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 38  338 41  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 39  339 32  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 40  340 33  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 41  341 34  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 42  342 35  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 43  343 36  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 44  344 37  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 45  345 37  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 46  346 39  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 47  347 40  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 48  348 40  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 49  349 42  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 50  350 43  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 51  351 43  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 52  352 44  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 53  353 44  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 54  354 45  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 55  355 46  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 56  356 47  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 57  357 47  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 58  358 48  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 59  359 48  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 60  360 49  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 61  361 49  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 62  362 50  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 63  363 51  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 64  364 52  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 65  365 53  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 66  366 54  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 67  367 55  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 68  368 56  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 69  369 59  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 70  370 60  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 71  371 62  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 72  372 63  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 73  373 65  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 74  374 66  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 75  375 66  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 76  376 67  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 77  377 67  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 78  378 68  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 79  379 69  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 80  380 70  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 81  381 71  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 82  382 75  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 83  383 76  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 84  384 77  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 85  385 78  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 86  386 79  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 87  387 81  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 88  388 83  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 89  389 85  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 90  390 87  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 91  391 94  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 92  392 99  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 93  393 100 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 94  394 103 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 95  395 108 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 96  396 122 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 97  397 123 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 98  398 138 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 99  399 141 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 100 400 147 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 101 401 147 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 102 402 154 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 103 403 154 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 104 404 159 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 105 405 159 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 106 406 160 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 107 407 160 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 108 408 161 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 109 409 161 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 110 410 165 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 111 411 165 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 112 412 166 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 113 413 166 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 114 414 38  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 115 415 128 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 116 416 130 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 117 417 131 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 118 418 132 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 119 419 134 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 120 420 135 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 121 421 136 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 122 422 137 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 123 423 139 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 124 424 140 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 125 425 144 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 126 426 146 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 127 427 148 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 128 428 149 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 129 429 151 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 130 430 152 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 131 431 153 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 132 432 155 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 133 433 156 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 134 434 158 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 135 435 162 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 136 436 163 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 137 437 164 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 138 438 167 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 139 439 169 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 140 440 170 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 141 441 172 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 142 442 173 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 143 443 175 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 144 444 176 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 145 445 177 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 146 446 178 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 147 447 179 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 148 448 180 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 149 449 181 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 150 450 183 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 151 451 184 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 152 452 185 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 153 453 186 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 154 454 187 HOH HOH A   ? 
F-2 4 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 12  312 12  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 13  313 13  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 14  314 14  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 15  315 15  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 16  316 16  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 17  317 17  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 18  318 17  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 19  319 18  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 20  320 18  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 21  321 19  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 22  322 20  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 23  323 21  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 24  324 22  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 25  325 23  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 26  326 24  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 27  327 24  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 28  328 25  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 29  329 26  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 30  330 27  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 31  331 28  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 32  332 28  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 33  333 29  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 34  334 29  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 35  335 30  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 36  336 31  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 37  337 41  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 38  338 41  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 39  339 32  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 40  340 33  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 41  341 34  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 42  342 35  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 43  343 36  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 44  344 37  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 45  345 37  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 46  346 39  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 47  347 40  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 48  348 40  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 49  349 42  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 50  350 43  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 51  351 43  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 52  352 44  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 53  353 44  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 54  354 45  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 55  355 46  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 56  356 47  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 57  357 47  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 58  358 48  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 59  359 48  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 60  360 49  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 61  361 49  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 62  362 50  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 63  363 51  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 64  364 52  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 65  365 53  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 66  366 54  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 67  367 55  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 68  368 56  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 69  369 59  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 70  370 60  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 71  371 62  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 72  372 63  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 73  373 65  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 74  374 66  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 75  375 66  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 76  376 67  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 77  377 67  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 78  378 68  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 79  379 69  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 80  380 70  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 81  381 71  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 82  382 75  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 83  383 76  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 84  384 77  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 85  385 78  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 86  386 79  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 87  387 81  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 88  388 83  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 89  389 85  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 90  390 87  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 91  391 94  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 92  392 99  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 93  393 100 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 94  394 103 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 95  395 108 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 96  396 122 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 97  397 123 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 98  398 138 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 99  399 141 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 100 400 147 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 101 401 147 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 102 402 154 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 103 403 154 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 104 404 159 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 105 405 159 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 106 406 160 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 107 407 160 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 108 408 161 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 109 409 161 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 110 410 165 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 111 411 165 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 112 412 166 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 113 413 166 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 114 414 38  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 115 415 128 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 116 416 130 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 117 417 131 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 118 418 132 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 119 419 134 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 120 420 135 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 121 421 136 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 122 422 137 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 123 423 139 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 124 424 140 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 125 425 144 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 126 426 146 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 127 427 148 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 128 428 149 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 129 429 151 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 130 430 152 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 131 431 153 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 132 432 155 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 133 433 156 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 134 434 158 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 135 435 162 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 136 436 163 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 137 437 164 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 138 438 167 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 139 439 169 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 140 440 170 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 141 441 172 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 142 442 173 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 143 443 175 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 144 444 176 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 145 445 177 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 146 446 178 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 147 447 179 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 148 448 180 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 149 449 181 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 150 450 183 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 151 451 184 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 152 452 185 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 153 453 186 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 154 454 187 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL        "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ?                               "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 2 ? 
E   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 2 ? 
E-2 N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
F-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   12  ? ARG A   16  ? THR A   12  ARG A   16  
AA1 2 LEU A   20  ? GLU A   25  ? LEU A   20  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? HIS A   33  ? TYR A   28  HIS A   33  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 THR A-2 12  ? ARG A-2 16  ? THR A-2 12  ARG A-2 16  
AA4 2 LEU A-2 20  ? GLU A-2 25  ? LEU A-2 20  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? HIS A-2 33  ? TYR A-2 28  HIS A-2 33  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_555 y,x,-z -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.020128 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011621 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.023241 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008462 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
2 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F   A   F A 1 
4 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION" SO4 
3 GLYCEROL      GOL 
4 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A   12  ? N THR A   12  O LEU A   24  ? O LEU A   24  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O VAL A   112 ? O VAL A   112 N PHE A   97  ? N PHE A   97  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N ARG A   51  ? N ARG A   51  O GLU A   132 ? O GLU A   132 
AA4 1 2 N THR A-2 12  ? N THR A-2 12  O LEU A-2 24  ? O LEU A-2 24  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O VAL A-2 112 ? O VAL A-2 112 N PHE A-2 97  ? N PHE A-2 97  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N ARG A-2 51  ? N ARG A-2 51  O GLU A-2 132 ? O GLU A-2 132 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . GLU A   1 10  ? -14.051 6.876   7.660   1.00 85.97  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N   1 
ATOM   2    C CA  . GLU A   1 10  ? -13.037 6.854   8.699   1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA  1 
ATOM   3    C C   . GLU A   1 10  ? -11.664 6.422   8.165   1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C   1 
ATOM   4    O O   . GLU A   1 10  ? -10.909 6.216   9.141   1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O   1 
ATOM   5    C CB  . GLU A   1 10  ? -13.408 5.927   9.872   1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB  1 
ATOM   6    N N   . ARG A   1 11  ? -11.386 6.300   6.869   1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N   1 
ATOM   7    C CA  . ARG A   1 11  ? -10.172 5.744   6.281   1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA  1 
ATOM   8    C C   . ARG A   1 11  ? -9.221  6.737   5.612   1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C   1 
ATOM   9    O O   . ARG A   1 11  ? -9.737  7.599   4.887   1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O   1 
ATOM   10   C CB  . ARG A   1 11  ? -10.432 4.711   5.112   1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB  1 
ATOM   11   C CG  . ARG A   1 11  ? -11.330 3.583   5.497   1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG  1 
ATOM   12   C CD  . ARG A   1 11  ? -11.347 2.464   4.488   1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD  1 
ATOM   13   N NE  . ARG A   1 11  ? -11.858 1.236   5.139   1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE  1 
ATOM   14   C CZ  . ARG A   1 11  ? -12.373 0.228   4.504   1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ  1 
ATOM   15   N NH1 . ARG A   1 11  ? -12.407 0.342   3.179   1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1 1 
ATOM   16   N NH2 . ARG A   1 11  ? -12.828 -0.829  5.166   1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2 1 
ATOM   17   N N   . THR A   1 12  ? -7.923  6.539   5.808   1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N   1 
ATOM   18   C CA  . THR A   1 12  ? -6.887  7.271   5.106   1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA  1 
ATOM   19   C C   . THR A   1 12  ? -6.116  6.439   4.093   1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C   1 
ATOM   20   O O   . THR A   1 12  ? -5.581  5.327   4.264   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O   1 
ATOM   21   C CB  . THR A   1 12  ? -5.812  7.707   6.072   1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB  1 
ATOM   22   O OG1 . THR A   1 12  ? -6.495  8.558   7.006   1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1 1 
ATOM   23   C CG2 . THR A   1 12  ? -4.772  8.563   5.389   1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2 1 
ATOM   24   N N   . TYR A   1 13  ? -6.041  7.011   2.923   1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N   1 
ATOM   25   C CA  . TYR A   1 13  ? -5.470  6.253   1.832   1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA  1 
ATOM   26   C C   . TYR A   1 13  ? -3.971  6.474   1.751   1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C   1 
ATOM   27   O O   . TYR A   1 13  ? -3.509  7.645   1.652   1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O   1 
ATOM   28   C CB  . TYR A   1 13  ? -6.241  6.627   0.541   1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB  1 
ATOM   29   C CG  . TYR A   1 13  ? -7.638  6.052   0.674   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG  1 
ATOM   30   C CD1 . TYR A   1 13  ? -8.689  6.696   1.269   1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1 1 
ATOM   31   C CD2 . TYR A   1 13  ? -7.859  4.735   0.202   1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2 1 
ATOM   32   C CE1 . TYR A   1 13  ? -9.944  6.153   1.410   1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1 1 
ATOM   33   C CE2 . TYR A   1 13  ? -9.136  4.142   0.317   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2 1 
ATOM   34   C CZ  . TYR A   1 13  ? -10.169 4.841   0.911   1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ  1 
ATOM   35   O OH  . TYR A   1 13  ? -11.454 4.343   1.061   1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH  1 
ATOM   36   N N   . LEU A   1 14  ? -3.207  5.395   1.756   1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   1 
ATOM   37   C CA  . LEU A   1 14  ? -1.790  5.416   1.413   1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  1 
ATOM   38   C C   . LEU A   1 14  ? -1.513  5.189   -0.095  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   1 
ATOM   39   O O   . LEU A   1 14  ? -0.463  5.676   -0.551  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   1 
ATOM   40   C CB  . LEU A   1 14  ? -1.034  4.374   2.213   1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  1 
ATOM   41   C CG  . LEU A   1 14  ? -1.287  4.370   3.708   1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  1 
ATOM   42   C CD1 . LEU A   1 14  ? -0.368  3.357   4.380   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 1 
ATOM   43   C CD2 . LEU A   1 14  ? -1.017  5.747   4.294   1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 1 
ATOM   44   N N   . TYR A   1 15  ? -2.402  4.484   -0.789  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N   1 
ATOM   45   C CA  . TYR A   1 15  ? -2.174  4.177   -2.202  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA  1 
ATOM   46   C C   . TYR A   1 15  ? -3.458  3.862   -2.927  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C   1 
ATOM   47   O O   . TYR A   1 15  ? -4.253  3.082   -2.373  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O   1 
ATOM   48   C CB  . TYR A   1 15  ? -1.258  2.923   -2.255  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB  1 
ATOM   49   C CG  . TYR A   1 15  ? -1.099  2.358   -3.645  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG  1 
ATOM   50   C CD1 . TYR A   1 15  ? -0.264  3.017   -4.558  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1 1 
ATOM   51   C CD2 . TYR A   1 15  ? -1.754  1.261   -4.100  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2 1 
ATOM   52   C CE1 . TYR A   1 15  ? -0.113  2.538   -5.853  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1 1 
ATOM   53   C CE2 . TYR A   1 15  ? -1.591  0.788   -5.390  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2 1 
ATOM   54   C CZ  . TYR A   1 15  ? -0.772  1.404   -6.280  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ  1 
ATOM   55   O OH  . TYR A   1 15  ? -0.578  0.965   -7.549  1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH  1 
ATOM   56   N N   . ARG A   1 16  ? -3.603  4.385   -4.113  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   1 
ATOM   57   C CA  . ARG A   1 16  ? -4.769  4.164   -4.915  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  1 
ATOM   58   C C   . ARG A   1 16  ? -4.253  3.585   -6.221  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   1 
ATOM   59   O O   . ARG A   1 16  ? -3.546  4.266   -6.920  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   1 
ATOM   60   C CB  . ARG A   1 16  ? -5.573  5.422   -5.131  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  1 
ATOM   61   C CG  . ARG A   1 16  ? -6.285  5.945   -3.896  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  1 
ATOM   62   C CD  . ARG A   1 16  ? -7.064  7.188   -4.301  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  1 
ATOM   63   N NE  . ARG A   1 16  ? -7.931  7.701   -3.263  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  1 
ATOM   64   C CZ  . ARG A   1 16  ? -9.123  7.271   -2.872  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  1 
ATOM   65   N NH1 . ARG A   1 16  ? -9.747  6.219   -3.415  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 1 
ATOM   66   N NH2 . ARG A   1 16  ? -9.731  7.936   -1.870  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 1 
ATOM   67   N N   . GLY A   1 17  ? -4.613  2.308   -6.489  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N   1 
ATOM   68   C CA  . GLY A   1 17  ? -4.082  1.586   -7.616  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA  1 
ATOM   69   C C   . GLY A   1 17  ? -5.110  1.093   -8.593  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C   1 
ATOM   70   O O   . GLY A   1 17  ? -6.203  1.654   -8.625  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O   1 
ATOM   71   N N   . ARG A   1 18  ? -4.611  0.095   -9.309  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N   1 
ATOM   72   C CA  . ARG A   1 18  ? -5.372  -0.428  -10.480 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA  1 
ATOM   73   C C   . ARG A   1 18  ? -6.353  -1.453  -9.959  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C   1 
ATOM   74   O O   . ARG A   1 18  ? -7.541  -1.417  -10.214 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O   1 
ATOM   75   C CB  . ARG A   1 18  ? -4.456  -0.911  -11.585 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB  1 
ATOM   76   N N   A ILE A   1 19  ? -5.984  -2.447  -9.137  0.50 23.90  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   77   N N   B ILE A   1 19  ? -5.806  -2.342  -9.155  0.50 23.98  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   78   C CA  A ILE A   1 19  ? -7.066  -3.338  -8.659  0.50 22.74  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   79   C CA  B ILE A   1 19  ? -6.699  -3.416  -8.709  0.50 21.33  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   80   C C   A ILE A   1 19  ? -7.291  -3.204  -7.144  0.50 22.02  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   81   C C   B ILE A   1 19  ? -6.809  -3.436  -7.205  0.50 21.22  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   82   O O   A ILE A   1 19  ? -8.227  -3.877  -6.670  0.50 17.23  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   83   O O   B ILE A   1 19  ? -7.227  -4.392  -6.588  0.50 14.50  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   84   C CB  A ILE A   1 19  ? -6.986  -4.845  -8.954  0.50 14.71  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   85   C CB  B ILE A   1 19  ? -6.133  -4.697  -9.259  0.50 21.90  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   86   C CG1 A ILE A   1 19  ? -5.939  -5.773  -8.362  0.50 19.87  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   87   C CG1 B ILE A   1 19  ? -4.951  -5.303  -8.514  0.50 20.74  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   88   C CG2 A ILE A   1 19  ? -6.943  -4.869  -10.522 0.50 16.45  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   89   C CG2 B ILE A   1 19  ? -5.698  -4.574  -10.734 0.50 28.54  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   90   C CD1 A ILE A   1 19  ? -4.738  -5.234  -7.619  0.50 30.75  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   91   C CD1 B ILE A   1 19  ? -5.474  -6.737  -8.280  0.50 17.44  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   92   N N   . LEU A   1 20  ? -6.432  -2.378  -6.531  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   93   C CA  . LEU A   1 20  ? -6.503  -2.279  -5.087  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   94   C C   . LEU A   1 20  ? -6.156  -0.872  -4.637  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   95   O O   . LEU A   1 20  ? -5.448  -0.184  -5.356  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   96   C CB  . LEU A   1 20  ? -5.570  -3.308  -4.401  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   97   C CG  . LEU A   1 20  ? -4.020  -3.145  -4.554  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   98   C CD1 . LEU A   1 20  ? -3.395  -2.213  -3.574  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   99   C CD2 . LEU A   1 20  ? -3.403  -4.571  -4.396  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   100  N N   . ASN A   1 21  ? -6.638  -0.561  -3.450  1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N   1 
ATOM   101  C CA  . ASN A   1 21  ? -6.214  0.597   -2.686  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA  1 
ATOM   102  C C   . ASN A   1 21  ? -5.704  0.068   -1.341  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C   1 
ATOM   103  O O   . ASN A   1 21  ? -6.220  -0.888  -0.835  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O   1 
ATOM   104  C CB  . ASN A   1 21  ? -7.341  1.588   -2.389  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB  1 
ATOM   105  C CG  . ASN A   1 21  ? -8.035  2.047   -3.681  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG  1 
ATOM   106  O OD1 . ASN A   1 21  ? -7.379  2.302   -4.678  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1 1 
ATOM   107  N ND2 . ASN A   1 21  ? -9.317  2.080   -3.566  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2 1 
ATOM   108  N N   . LEU A   1 22  ? -4.711  0.779   -0.767  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N   1 
ATOM   109  C CA  . LEU A   1 22  ? -4.289  0.534   0.549   1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA  1 
ATOM   110  C C   . LEU A   1 22  ? -4.705  1.709   1.437   1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C   1 
ATOM   111  O O   . LEU A   1 22  ? -4.399  2.883   1.216   1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O   1 
ATOM   112  C CB  . LEU A   1 22  ? -2.768  0.361   0.612   1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB  1 
ATOM   113  C CG  . LEU A   1 22  ? -2.143  0.211   1.978   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG  1 
ATOM   114  C CD1 . LEU A   1 22  ? -2.629  -1.056  2.728   1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1 1 
ATOM   115  C CD2 . LEU A   1 22  ? -0.618  0.233   1.911   1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2 1 
ATOM   116  N N   . ALA A   1 23  ? -5.372  1.393   2.529   1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N   1 
ATOM   117  C CA  . ALA A   1 23  ? -5.898  2.395   3.468   1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA  1 
ATOM   118  C C   . ALA A   1 23  ? -5.527  2.013   4.881   1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C   1 
ATOM   119  O O   . ALA A   1 23  ? -5.339  0.811   5.218   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O   1 
ATOM   120  C CB  . ALA A   1 23  ? -7.396  2.612   3.331   1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB  1 
ATOM   121  N N   . LEU A   1 24  ? -5.427  3.004   5.739   1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N   1 
ATOM   122  C CA  . LEU A   1 24  ? -5.355  2.705   7.174   1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA  1 
ATOM   123  C C   . LEU A   1 24  ? -6.684  3.161   7.795   1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C   1 
ATOM   124  O O   . LEU A   1 24  ? -7.199  4.237   7.495   1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O   1 
ATOM   125  C CB  . LEU A   1 24  ? -4.255  3.401   7.963   1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB  1 
ATOM   126  C CG  . LEU A   1 24  ? -2.868  3.179   7.328   1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG  1 
ATOM   127  C CD1 . LEU A   1 24  ? -1.865  4.161   7.949   1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1 1 
ATOM   128  C CD2 . LEU A   1 24  ? -2.610  1.704   7.481   1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2 1 
ATOM   129  N N   . GLU A   1 25  ? -7.151  2.354   8.749   1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N   1 
ATOM   130  C CA  . GLU A   1 25  ? -8.339  2.635   9.516   1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA  1 
ATOM   131  C C   . GLU A   1 25  ? -7.989  2.323   10.974  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C   1 
ATOM   132  O O   . GLU A   1 25  ? -7.823  1.204   11.395  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O   1 
ATOM   133  C CB  . GLU A   1 25  ? -9.489  1.816   9.025   1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB  1 
ATOM   134  C CG  . GLU A   1 25  ? -10.799 2.280   9.645   1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG  1 
ATOM   135  C CD  . GLU A   1 25  ? -11.810 1.276   9.115   1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD  1 
ATOM   136  O OE1 . GLU A   1 25  ? -11.798 0.752   7.963   1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1 1 
ATOM   137  O OE2 . GLU A   1 25  ? -12.696 0.910   9.918   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2 1 
ATOM   138  N N   . GLY A   1 26  ? -7.743  3.427   11.690  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N   1 
ATOM   139  C CA  . GLY A   1 26  ? -7.047  3.402   12.954  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA  1 
ATOM   140  C C   . GLY A   1 26  ? -5.807  2.508   12.814  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C   1 
ATOM   141  O O   . GLY A   1 26  ? -4.930  2.831   12.023  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O   1 
ATOM   142  N N   . ARG A   1 27  ? -5.816  1.415   13.572  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N   1 
ATOM   143  C CA  . ARG A   1 27  ? -4.692  0.514   13.623  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA  1 
ATOM   144  C C   . ARG A   1 27  ? -4.675  -0.494  12.487  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C   1 
ATOM   145  O O   . ARG A   1 27  ? -3.675  -1.229  12.273  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O   1 
ATOM   146  C CB  . ARG A   1 27  ? -4.704  -0.190  15.003  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB  1 
ATOM   147  N N   . TYR A   1 28  ? -5.767  -0.515  11.727  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   1 
ATOM   148  C CA  . TYR A   1 28  ? -6.014  -1.555  10.738  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  1 
ATOM   149  C C   . TYR A   1 28  ? -5.519  -1.123  9.371   1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   1 
ATOM   150  O O   . TYR A   1 28  ? -5.851  -0.054  8.872   1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   1 
ATOM   151  C CB  . TYR A   1 28  ? -7.499  -1.886  10.665  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  1 
ATOM   152  C CG  . TYR A   1 28  ? -7.941  -2.650  11.904  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  1 
ATOM   153  C CD1 . TYR A   1 28  ? -7.853  -4.002  12.028  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 1 
ATOM   154  C CD2 . TYR A   1 28  ? -8.459  -1.909  12.952  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 1 
ATOM   155  C CE1 . TYR A   1 28  ? -8.264  -4.634  13.165  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 1 
ATOM   156  C CE2 . TYR A   1 28  ? -8.875  -2.508  14.125  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 1 
ATOM   157  C CZ  . TYR A   1 28  ? -8.761  -3.890  14.194  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  1 
ATOM   158  O OH  . TYR A   1 28  ? -9.199  -4.445  15.369  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  1 
ATOM   159  N N   . GLU A   1 29  ? -4.783  -2.058  8.784   1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   1 
ATOM   160  C CA  . GLU A   1 29  ? -4.307  -1.984  7.416   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  1 
ATOM   161  C C   . GLU A   1 29  ? -5.339  -2.677  6.522   1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   1 
ATOM   162  O O   . GLU A   1 29  ? -5.661  -3.846  6.725   1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   1 
ATOM   163  C CB  . GLU A   1 29  ? -2.942  -2.655  7.266   1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  1 
ATOM   164  C CG  . GLU A   1 29  ? -1.887  -2.005  8.164   1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  1 
ATOM   165  C CD  . GLU A   1 29  ? -0.722  -2.941  8.471   1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  1 
ATOM   166  O OE1 . GLU A   1 29  ? -0.855  -4.135  8.739   1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 1 
ATOM   167  O OE2 . GLU A   1 29  ? 0.394   -2.381  8.360   1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 1 
ATOM   168  N N   A ILE A   1 30  ? -5.860  -1.932  5.546   0.50 15.93  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   1 
ATOM   169  N N   B ILE A   1 30  ? -5.872  -1.936  5.559   0.40 16.14  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   1 
ATOM   170  C CA  A ILE A   1 30  ? -6.991  -2.449  4.767   0.60 15.93  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  1 
ATOM   171  C CA  B ILE A   1 30  ? -7.007  -2.479  4.802   0.40 16.41  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  1 
ATOM   172  C C   A ILE A   1 30  ? -6.696  -2.310  3.286   0.60 17.05  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   1 
ATOM   173  C C   B ILE A   1 30  ? -6.666  -2.343  3.327   0.40 15.73  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   1 
ATOM   174  O O   A ILE A   1 30  ? -6.364  -1.252  2.812   0.60 18.77  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   1 
ATOM   175  O O   B ILE A   1 30  ? -6.214  -1.304  2.882   0.40 21.90  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   1 
ATOM   176  C CB  A ILE A   1 30  ? -8.278  -1.652  5.082   0.60 19.62  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  1 
ATOM   177  C CB  B ILE A   1 30  ? -8.294  -1.708  5.163   0.40 16.67  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  1 
ATOM   178  C CG1 A ILE A   1 30  ? -8.611  -1.767  6.582   0.60 18.78  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 1 
ATOM   179  C CG1 B ILE A   1 30  ? -8.752  -1.916  6.610   0.40 21.79  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 1 
ATOM   180  C CG2 A ILE A   1 30  ? -9.474  -2.043  4.202   0.60 18.02  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 1 
ATOM   181  C CG2 B ILE A   1 30  ? -9.433  -1.990  4.173   0.40 19.70  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 1 
ATOM   182  C CD1 A ILE A   1 30  ? -8.745  -3.251  6.879   0.60 32.91  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 1 
ATOM   183  C CD1 B ILE A   1 30  ? -10.018 -1.167  6.990   0.40 22.28  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 1 
ATOM   184  N N   . VAL A   1 31  ? -6.889  -3.424  2.593   1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N   1 
ATOM   185  C CA  . VAL A   1 31  ? -6.739  -3.424  1.157   1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA  1 
ATOM   186  C C   . VAL A   1 31  ? -8.116  -3.505  0.533   1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C   1 
ATOM   187  O O   . VAL A   1 31  ? -8.810  -4.524  0.657   1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O   1 
ATOM   188  C CB  . VAL A   1 31  ? -5.815  -4.530  0.672   1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB  1 
ATOM   189  C CG1 . VAL A   1 31  ? -5.741  -4.566  -0.872  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1 1 
ATOM   190  C CG2 . VAL A   1 31  ? -4.399  -4.373  1.203   1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2 1 
ATOM   191  N N   . GLU A   1 32  ? -8.555  -2.436  -0.102  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N   1 
ATOM   192  C CA  . GLU A   1 32  ? -9.798  -2.425  -0.858  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA  1 
ATOM   193  C C   . GLU A   1 32  ? -9.516  -3.081  -2.204  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C   1 
ATOM   194  O O   . GLU A   1 32  ? -8.505  -2.788  -2.807  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O   1 
ATOM   195  C CB  . GLU A   1 32  ? -10.256 -0.982  -1.109  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB  1 
ATOM   196  C CG  . GLU A   1 32  ? -10.612 -0.281  0.210   1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG  1 
ATOM   197  C CD  . GLU A   1 32  ? -11.047 1.130   0.043   1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD  1 
ATOM   198  O OE1 . GLU A   1 32  ? -10.949 1.698   -1.124  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1 1 
ATOM   199  O OE2 . GLU A   1 32  ? -11.453 1.766   1.009   1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2 1 
ATOM   200  N N   . HIS A   1 33  ? -10.429 -3.936  -2.655  1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N   1 
ATOM   201  C CA  . HIS A   1 33  ? -10.244 -4.667  -3.867  1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA  1 
ATOM   202  C C   . HIS A   1 33  ? -11.574 -4.885  -4.550  1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C   1 
ATOM   203  O O   . HIS A   1 33  ? -12.575 -5.128  -3.865  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O   1 
ATOM   204  C CB  . HIS A   1 33  ? -9.608  -6.022  -3.483  1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB  1 
ATOM   205  C CG  . HIS A   1 33  ? -9.172  -6.913  -4.596  1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG  1 
ATOM   206  N ND1 . HIS A   1 33  ? -10.032 -7.575  -5.450  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1 1 
ATOM   207  C CD2 . HIS A   1 33  ? -7.911  -7.327  -4.942  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2 1 
ATOM   208  C CE1 . HIS A   1 33  ? -9.316  -8.351  -6.266  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1 1 
ATOM   209  N NE2 . HIS A   1 33  ? -8.021  -8.215  -5.987  1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2 1 
ATOM   210  N N   . LYS A   1 34  ? -11.614 -4.903  -5.862  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N   1 
ATOM   211  C CA  A LYS A   1 34  ? -12.884 -5.152  -6.548  0.50 11.49  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  1 
ATOM   212  C CA  B LYS A   1 34  ? -12.874 -5.162  -6.562  0.50 11.36  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  1 
ATOM   213  C C   . LYS A   1 34  ? -13.398 -6.544  -6.190  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C   1 
ATOM   214  O O   . LYS A   1 34  ? -12.674 -7.474  -5.909  1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O   1 
ATOM   215  C CB  A LYS A   1 34  ? -12.794 -5.118  -8.070  0.50 14.45  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  1 
ATOM   216  C CB  B LYS A   1 34  ? -12.747 -5.084  -8.087  0.50 16.30  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  1 
ATOM   217  C CG  A LYS A   1 34  ? -12.405 -3.772  -8.643  0.50 19.12  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  1 
ATOM   218  C CG  B LYS A   1 34  ? -12.685 -3.663  -8.597  0.50 21.56  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  1 
ATOM   219  C CD  A LYS A   1 34  ? -12.785 -3.732  -10.122 0.50 15.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  1 
ATOM   220  C CD  B LYS A   1 34  ? -13.991 -2.919  -8.327  0.50 26.96  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  1 
ATOM   221  C CE  A LYS A   1 34  ? -12.515 -2.499  -10.912 0.50 23.39  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  1 
ATOM   222  C CE  B LYS A   1 34  ? -13.797 -2.048  -7.096  0.50 28.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  1 
ATOM   223  N NZ  A LYS A   1 34  ? -11.867 -1.454  -10.125 0.50 19.73  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  1 
ATOM   224  N NZ  B LYS A   1 34  ? -14.787 -2.156  -6.028  0.50 21.22  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  1 
ATOM   225  N N   . PRO A   1 35  ? -14.704 -6.688  -6.252  1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N   1 
ATOM   226  C CA  . PRO A   1 35  ? -15.298 -8.029  -6.075  1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA  1 
ATOM   227  C C   . PRO A   1 35  ? -14.994 -8.887  -7.286  1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C   1 
ATOM   228  O O   . PRO A   1 35  ? -14.665 -8.408  -8.387  1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O   1 
ATOM   229  C CB  . PRO A   1 35  ? -16.783 -7.787  -5.921  1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB  1 
ATOM   230  C CG  . PRO A   1 35  ? -17.046 -6.436  -6.548  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG  1 
ATOM   231  C CD  . PRO A   1 35  ? -15.781 -5.658  -6.476  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD  1 
ATOM   232  N N   . ALA A   1 36  ? -15.118 -10.195 -7.078  1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   1 
ATOM   233  C CA  . ALA A   1 36  ? -14.721 -11.196 -8.015  1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  1 
ATOM   234  C C   . ALA A   1 36  ? -15.838 -12.238 -8.199  1.00 6.42   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   1 
ATOM   235  O O   . ALA A   1 36  ? -16.767 -12.336 -7.401  1.00 6.76   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   1 
ATOM   236  C CB  . ALA A   1 36  ? -13.421 -11.886 -7.550  1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  1 
ATOM   237  N N   . VAL A   1 37  ? -15.649 -13.042 -9.248  1.00 6.45   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N   1 
ATOM   238  C CA  . VAL A   1 37  ? -16.509 -14.188 -9.499  1.00 6.35   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA  1 
ATOM   239  C C   . VAL A   1 37  ? -15.651 -15.401 -9.750  1.00 6.01   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C   1 
ATOM   240  O O   . VAL A   1 37  ? -14.463 -15.304 -10.101 1.00 7.64   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O   1 
ATOM   241  C CB  . VAL A   1 37  ? -17.440 -13.942 -10.725 1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB  1 
ATOM   242  C CG1 . VAL A   1 37  ? -18.389 -12.793 -10.409 1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1 1 
ATOM   243  C CG2 . VAL A   1 37  ? -16.667 -13.723 -11.996 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2 1 
ATOM   244  N N   . ALA A   1 38  ? -16.263 -16.570 -9.632  1.00 5.94   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   245  C CA  . ALA A   1 38  ? -15.602 -17.829 -9.953  1.00 6.08   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   246  C C   . ALA A   1 38  ? -16.689 -18.808 -10.428 1.00 6.00   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   247  O O   . ALA A   1 38  ? -17.838 -18.741 -9.972  1.00 6.41   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   248  C CB  . ALA A   1 38  ? -14.902 -18.413 -8.723  1.00 7.29   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   249  N N   . VAL A   1 39  ? -16.294 -19.708 -11.348 1.00 5.89   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N   1 
ATOM   250  C CA  . VAL A   1 39  ? -17.279 -20.590 -11.994 1.00 5.92   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA  1 
ATOM   251  C C   . VAL A   1 39  ? -16.825 -22.044 -11.864 1.00 5.76   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C   1 
ATOM   252  O O   . VAL A   1 39  ? -15.752 -22.420 -12.337 1.00 6.41   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O   1 
ATOM   253  C CB  . VAL A   1 39  ? -17.417 -20.229 -13.491 1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB  1 
ATOM   254  C CG1 . VAL A   1 39  ? -18.454 -21.151 -14.101 1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1 1 
ATOM   255  C CG2 . VAL A   1 39  ? -17.788 -18.757 -13.618 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2 1 
ATOM   256  N N   . ILE A   1 40  ? -17.667 -22.840 -11.215 1.00 6.18   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N   1 
ATOM   257  C CA  . ILE A   1 40  ? -17.498 -24.283 -11.087 1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA  1 
ATOM   258  C C   . ILE A   1 40  ? -18.210 -24.960 -12.254 1.00 6.76   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C   1 
ATOM   259  O O   . ILE A   1 40  ? -19.397 -24.749 -12.444 1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O   1 
ATOM   260  C CB  . ILE A   1 40  ? -18.106 -24.763 -9.768  1.00 6.75   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB  1 
ATOM   261  C CG1 . ILE A   1 40  ? -17.444 -24.077 -8.562  1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1 1 
ATOM   262  C CG2 . ILE A   1 40  ? -17.999 -26.279 -9.651  1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2 1 
ATOM   263  C CD1 . ILE A   1 40  ? -18.074 -24.435 -7.218  1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1 1 
ATOM   264  N N   . ALA A   1 41  ? -17.488 -25.805 -12.982 1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   1 
ATOM   265  C CA  . ALA A   1 41  ? -18.087 -26.488 -14.136 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  1 
ATOM   266  C C   . ALA A   1 41  ? -17.531 -27.907 -14.199 1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   1 
ATOM   267  O O   . ALA A   1 41  ? -16.308 -28.103 -14.089 1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   1 
ATOM   268  C CB  . ALA A   1 41  ? -17.770 -25.753 -15.440 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  1 
ATOM   269  N N   . LEU A   1 42  ? -18.415 -28.882 -14.406 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   1 
ATOM   270  C CA  A LEU A   1 42  ? -18.082 -30.298 -14.456 0.60 10.72  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  1 
ATOM   271  C CA  B LEU A   1 42  ? -18.072 -30.290 -14.484 0.40 9.98   ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  1 
ATOM   272  C C   . LEU A   1 42  ? -18.524 -30.743 -15.858 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   1 
ATOM   273  O O   . LEU A   1 42  ? -19.665 -30.481 -16.230 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   1 
ATOM   274  C CB  A LEU A   1 42  ? -18.774 -31.060 -13.323 0.60 11.80  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  1 
ATOM   275  C CB  B LEU A   1 42  ? -18.812 -31.083 -13.412 0.40 13.75  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  1 
ATOM   276  C CG  A LEU A   1 42  ? -18.224 -32.447 -12.977 0.60 11.84  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  1 
ATOM   277  C CG  B LEU A   1 42  ? -18.124 -31.270 -12.067 0.40 14.65  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  1 
ATOM   278  C CD1 A LEU A   1 42  ? -16.902 -32.295 -12.238 0.60 16.06  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 1 
ATOM   279  C CD1 B LEU A   1 42  ? -16.877 -32.132 -12.190 0.40 13.69  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 1 
ATOM   280  C CD2 A LEU A   1 42  ? -19.220 -33.247 -12.147 0.60 14.89  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 1 
ATOM   281  C CD2 B LEU A   1 42  ? -17.828 -29.916 -11.445 0.40 18.13  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 1 
ATOM   282  N N   . ARG A   1 43  ? -17.734 -31.625 -16.461 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   1 
ATOM   283  C CA  A ARG A   1 43  ? -18.136 -32.253 -17.764 0.70 12.09  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  1 
ATOM   284  C CA  B ARG A   1 43  ? -18.165 -32.283 -17.698 0.30 11.56  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  1 
ATOM   285  C C   . ARG A   1 43  ? -17.445 -33.627 -17.781 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   1 
ATOM   286  O O   . ARG A   1 43  ? -16.221 -33.711 -17.658 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   1 
ATOM   287  C CB  A ARG A   1 43  ? -17.704 -31.460 -18.974 0.70 13.96  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  1 
ATOM   288  C CB  B ARG A   1 43  ? -17.842 -31.379 -18.871 0.30 13.76  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  1 
ATOM   289  C CG  A ARG A   1 43  ? -17.924 -32.255 -20.309 0.70 18.08  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  1 
ATOM   290  C CG  B ARG A   1 43  ? -18.479 -31.894 -20.170 0.30 15.32  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  1 
ATOM   291  C CD  A ARG A   1 43  ? -17.296 -31.500 -21.524 0.70 15.24  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  1 
ATOM   292  C CD  B ARG A   1 43  ? -18.258 -30.817 -21.242 0.30 12.04  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  1 
ATOM   293  N NE  A ARG A   1 43  ? -17.106 -32.395 -22.685 0.70 17.79  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  1 
ATOM   294  N NE  B ARG A   1 43  ? -18.826 -31.229 -22.526 0.30 12.93  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  1 
ATOM   295  C CZ  A ARG A   1 43  ? -17.987 -32.480 -23.665 0.70 15.88  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  1 
ATOM   296  C CZ  B ARG A   1 43  ? -18.292 -32.164 -23.313 0.30 16.45  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  1 
ATOM   297  N NH1 A ARG A   1 43  ? -19.095 -31.693 -23.588 0.70 20.10  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 1 
ATOM   298  N NH1 B ARG A   1 43  ? -18.846 -32.520 -24.480 0.30 20.98  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 1 
ATOM   299  N NH2 A ARG A   1 43  ? -17.818 -33.260 -24.704 0.70 22.71  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 1 
ATOM   300  N NH2 B ARG A   1 43  ? -17.168 -32.812 -23.026 0.30 18.17  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 1 
ATOM   301  N N   . GLU A   1 44  ? -18.259 -34.654 -17.954 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   302  C CA  . GLU A   1 44  ? -17.697 -36.033 -18.057 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   303  C C   . GLU A   1 44  ? -16.804 -36.336 -16.840 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   304  O O   . GLU A   1 44  ? -15.788 -37.037 -16.973 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   305  C CB  . GLU A   1 44  ? -16.965 -36.317 -19.363 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   306  C CG  . GLU A   1 44  ? -17.841 -36.164 -20.591 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   307  C CD  . GLU A   1 44  ? -17.106 -36.375 -21.901 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   308  O OE1 . GLU A   1 44  ? -17.706 -36.458 -22.942 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   309  O OE2 . GLU A   1 44  ? -15.825 -36.329 -21.927 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   310  N N   . GLY A   1 45  ? -17.161 -35.830 -15.632 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N   1 
ATOM   311  C CA  . GLY A   1 45  ? -16.416 -36.101 -14.431 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA  1 
ATOM   312  C C   . GLY A   1 45  ? -15.169 -35.271 -14.251 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C   1 
ATOM   313  O O   . GLY A   1 45  ? -14.512 -35.418 -13.202 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O   1 
ATOM   314  N N   . ARG A   1 46  ? -14.870 -34.390 -15.203 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   1 
ATOM   315  C CA  A ARG A   1 46  ? -13.731 -33.504 -15.086 0.80 8.21   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   316  C CA  B ARG A   1 46  ? -13.733 -33.508 -15.026 0.20 7.94   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   317  C C   . ARG A   1 46  ? -14.220 -32.120 -14.675 1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   1 
ATOM   318  O O   . ARG A   1 46  ? -15.234 -31.646 -15.201 1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   1 
ATOM   319  C CB  A ARG A   1 46  ? -12.984 -33.366 -16.420 0.80 9.70   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   320  C CB  B ARG A   1 46  ? -12.909 -33.433 -16.310 0.20 6.81   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   321  C CG  A ARG A   1 46  ? -12.079 -34.552 -16.786 0.80 10.52  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   322  C CG  B ARG A   1 46  ? -12.600 -34.838 -16.837 0.20 9.27   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   323  C CD  A ARG A   1 46  ? -12.865 -35.717 -17.276 0.80 10.96  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   324  C CD  B ARG A   1 46  ? -11.753 -34.667 -18.090 0.20 8.18   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   325  N NE  A ARG A   1 46  ? -11.996 -36.589 -18.053 0.80 13.77  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   326  N NE  B ARG A   1 46  ? -11.248 -35.940 -18.604 0.20 11.94  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   327  C CZ  A ARG A   1 46  ? -12.404 -37.614 -18.769 0.80 15.21  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   328  C CZ  B ARG A   1 46  ? -11.926 -36.753 -19.386 0.20 14.76  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   329  N NH1 A ARG A   1 46  ? -13.699 -37.928 -18.742 0.80 17.13  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   330  N NH1 B ARG A   1 46  ? -13.157 -36.414 -19.738 0.20 19.14  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   331  N NH2 A ARG A   1 46  ? -11.552 -38.322 -19.488 0.80 16.13  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   332  N NH2 B ARG A   1 46  ? -11.432 -37.902 -19.825 0.20 18.34  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   333  N N   . MET A   1 47  ? -13.467 -31.468 -13.782 1.00 7.17   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N   1 
ATOM   334  C CA  . MET A   1 47  ? -13.730 -30.074 -13.460 1.00 6.72   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA  1 
ATOM   335  C C   . MET A   1 47  ? -12.845 -29.180 -14.354 1.00 6.46   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C   1 
ATOM   336  O O   . MET A   1 47  ? -11.718 -29.514 -14.679 1.00 6.72   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O   1 
ATOM   337  C CB  . MET A   1 47  ? -13.457 -29.855 -11.971 1.00 7.25   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB  1 
ATOM   338  C CG  . MET A   1 47  ? -13.627 -28.404 -11.520 1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG  1 
ATOM   339  S SD  . MET A   1 47  ? -13.909 -28.319 -9.719  1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD  1 
ATOM   340  C CE  . MET A   1 47  ? -15.482 -29.043 -9.654  1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE  1 
ATOM   341  N N   . LEU A   1 48  ? -13.428 -28.021 -14.667 1.00 6.45   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   1 
ATOM   342  C CA  . LEU A   1 48  ? -12.753 -27.032 -15.505 1.00 6.78   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  1 
ATOM   343  C C   . LEU A   1 48  ? -11.856 -26.177 -14.606 1.00 6.20   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   1 
ATOM   344  O O   . LEU A   1 48  ? -12.318 -25.216 -13.975 1.00 7.07   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   1 
ATOM   345  C CB  . LEU A   1 48  ? -13.805 -26.213 -16.201 1.00 7.51   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  1 
ATOM   346  C CG  . LEU A   1 48  ? -13.361 -25.075 -17.115 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  1 
ATOM   347  C CD1 . LEU A   1 48  ? -12.450 -25.608 -18.210 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 1 
ATOM   348  C CD2 . LEU A   1 48  ? -14.575 -24.388 -17.699 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 1 
ATOM   349  N N   . PHE A   1 49  ? -10.574 -26.523 -14.541 1.00 6.90   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N   1 
ATOM   350  C CA  . PHE A   1 49  ? -9.591  -25.682 -13.846 1.00 6.66   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA  1 
ATOM   351  C C   . PHE A   1 49  ? -8.891  -24.821 -14.885 1.00 6.90   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C   1 
ATOM   352  O O   . PHE A   1 49  ? -8.888  -25.106 -16.088 1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O   1 
ATOM   353  C CB  . PHE A   1 49  ? -8.566  -26.501 -13.069 1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB  1 
ATOM   354  C CG  . PHE A   1 49  ? -9.187  -27.396 -11.995 1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG  1 
ATOM   355  C CD1 . PHE A   1 49  ? -9.404  -28.736 -12.209 1.00 7.31   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1 1 
ATOM   356  C CD2 . PHE A   1 49  ? -9.556  -26.860 -10.750 1.00 7.31   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2 1 
ATOM   357  C CE1 . PHE A   1 49  ? -9.916  -29.535 -11.217 1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1 1 
ATOM   358  C CE2 . PHE A   1 49  ? -10.079 -27.637 -9.766  1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2 1 
ATOM   359  C CZ  . PHE A   1 49  ? -10.276 -28.992 -9.994  1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ  1 
ATOM   360  N N   . VAL A   1 50  ? -8.272  -23.752 -14.385 1.00 6.84   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N   1 
ATOM   361  C CA  . VAL A   1 50  ? -7.393  -22.937 -15.181 1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA  1 
ATOM   362  C C   . VAL A   1 50  ? -6.123  -22.667 -14.342 1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C   1 
ATOM   363  O O   . VAL A   1 50  ? -6.148  -22.668 -13.123 1.00 7.80   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O   1 
ATOM   364  C CB  . VAL A   1 50  ? -8.010  -21.606 -15.638 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB  1 
ATOM   365  C CG1 . VAL A   1 50  ? -9.106  -21.864 -16.658 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1 1 
ATOM   366  C CG2 . VAL A   1 50  ? -8.555  -20.800 -14.479 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2 1 
ATOM   367  N N   . ARG A   1 51  ? -5.043  -22.417 -15.065 1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   1 
ATOM   368  C CA  A ARG A   1 51  ? -3.793  -22.015 -14.453 0.25 8.71   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  1 
ATOM   369  C CA  B ARG A   1 51  ? -3.785  -22.031 -14.466 0.75 8.34   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  1 
ATOM   370  C C   . ARG A   1 51  ? -3.195  -20.858 -15.219 1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   1 
ATOM   371  O O   . ARG A   1 51  ? -3.269  -20.788 -16.443 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   1 
ATOM   372  C CB  A ARG A   1 51  ? -2.735  -23.144 -14.445 0.25 7.29   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  1 
ATOM   373  C CB  B ARG A   1 51  ? -2.747  -23.187 -14.515 0.75 11.93  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  1 
ATOM   374  C CG  A ARG A   1 51  ? -3.186  -24.275 -13.539 0.25 10.29  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  1 
ATOM   375  C CG  B ARG A   1 51  ? -3.082  -24.328 -13.614 0.75 9.97   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  1 
ATOM   376  C CD  A ARG A   1 51  ? -2.187  -25.426 -13.601 0.25 9.49   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  1 
ATOM   377  C CD  B ARG A   1 51  ? -1.858  -25.265 -13.343 0.75 13.09  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  1 
ATOM   378  N NE  A ARG A   1 51  ? -1.051  -25.262 -12.704 0.25 13.12  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  1 
ATOM   379  N NE  B ARG A   1 51  ? -1.640  -25.991 -14.621 0.75 11.08  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  1 
ATOM   380  C CZ  A ARG A   1 51  ? -0.072  -26.134 -12.555 0.25 18.13  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  1 
ATOM   381  C CZ  B ARG A   1 51  ? -1.098  -27.213 -14.647 0.75 11.67  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  1 
ATOM   382  N NH1 A ARG A   1 51  ? 0.049   -27.279 -13.173 0.25 19.82  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 1 
ATOM   383  N NH1 B ARG A   1 51  ? -0.726  -27.816 -13.455 0.75 12.83  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 1 
ATOM   384  N NH2 A ARG A   1 51  ? 0.861   -25.792 -11.659 0.25 13.83  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 1 
ATOM   385  N NH2 B ARG A   1 51  ? -0.953  -27.829 -15.804 0.75 11.11  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 1 
ATOM   386  N N   . GLN A   1 52  ? -2.524  -19.979 -14.502 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N   1 
ATOM   387  C CA  A GLN A   1 52  ? -1.783  -18.863 -15.111 0.50 11.71  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  1 
ATOM   388  C CA  B GLN A   1 52  ? -1.804  -18.840 -15.082 0.50 8.72   ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  1 
ATOM   389  C C   . GLN A   1 52  ? -0.663  -18.522 -14.139 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C   1 
ATOM   390  O O   . GLN A   1 52  ? -0.765  -18.730 -12.959 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O   1 
ATOM   391  C CB  A GLN A   1 52  ? -2.636  -17.623 -15.312 0.50 11.96  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  1 
ATOM   392  C CB  B GLN A   1 52  ? -2.694  -17.630 -15.313 0.50 10.26  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  1 
ATOM   393  C CG  A GLN A   1 52  ? -3.136  -17.032 -13.991 0.50 12.65  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  1 
ATOM   394  C CG  B GLN A   1 52  ? -3.257  -17.027 -14.043 0.50 11.84  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  1 
ATOM   395  C CD  A GLN A   1 52  ? -4.191  -15.981 -14.350 0.50 15.55  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  1 
ATOM   396  C CD  B GLN A   1 52  ? -4.189  -15.868 -14.364 0.50 14.91  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  1 
ATOM   397  O OE1 A GLN A   1 52  ? -5.368  -16.327 -14.211 0.50 19.13  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 1 
ATOM   398  O OE1 B GLN A   1 52  ? -3.762  -14.782 -14.788 0.50 19.35  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 1 
ATOM   399  N NE2 A GLN A   1 52  ? -3.726  -14.818 -14.809 0.50 25.46  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 1 
ATOM   400  N NE2 B GLN A   1 52  ? -5.464  -16.176 -14.148 0.50 14.96  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 1 
ATOM   401  N N   . MET A   1 53  ? 0.423   -17.969 -14.695 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N   1 
ATOM   402  C CA  . MET A   1 53  ? 1.465   -17.492 -13.793 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA  1 
ATOM   403  C C   . MET A   1 53  ? 0.878   -16.354 -12.942 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C   1 
ATOM   404  O O   . MET A   1 53  ? 0.238   -15.410 -13.412 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O   1 
ATOM   405  C CB  . MET A   1 53  ? 2.683   -16.970 -14.531 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB  1 
ATOM   406  C CG  . MET A   1 53  ? 3.871   -16.686 -13.668 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG  1 
ATOM   407  S SD  . MET A   1 53  ? 4.373   -17.834 -12.320 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD  1 
ATOM   408  C CE  . MET A   1 53  ? 4.737   -19.342 -13.277 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE  1 
ATOM   409  N N   . ARG A   1 54  ? 1.160   -16.487 -11.609 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N   1 
ATOM   410  C CA  . ARG A   1 54  ? 0.666   -15.500 -10.687 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA  1 
ATOM   411  C C   . ARG A   1 54  ? 1.876   -14.877 -10.002 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C   1 
ATOM   412  O O   . ARG A   1 54  ? 2.429   -15.467 -9.070  1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O   1 
ATOM   413  C CB  . ARG A   1 54  ? -0.194  -16.219 -9.601  1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB  1 
ATOM   414  C CG  . ARG A   1 54  ? -1.558  -16.680 -10.162 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG  1 
ATOM   415  C CD  . ARG A   1 54  ? -2.432  -15.517 -10.621 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD  1 
ATOM   416  N NE  . ARG A   1 54  ? -3.835  -15.924 -10.666 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE  1 
ATOM   417  C CZ  . ARG A   1 54  ? -4.795  -15.076 -11.012 1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ  1 
ATOM   418  N NH1 . ARG A   1 54  ? -4.514  -13.834 -11.445 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1 1 
ATOM   419  N NH2 . ARG A   1 54  ? -6.064  -15.450 -10.928 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2 1 
ATOM   420  N N   . PRO A   1 55  ? 2.345   -13.735 -10.416 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N   1 
ATOM   421  C CA  . PRO A   1 55  ? 3.540   -13.113 -9.846  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA  1 
ATOM   422  C C   . PRO A   1 55  ? 3.430   -12.909 -8.331  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C   1 
ATOM   423  O O   . PRO A   1 55  ? 4.468   -12.941 -7.690  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O   1 
ATOM   424  C CB  . PRO A   1 55  ? 3.634   -11.747 -10.565 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB  1 
ATOM   425  C CG  . PRO A   1 55  ? 3.009   -12.002 -11.945 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG  1 
ATOM   426  C CD  . PRO A   1 55  ? 1.820   -12.949 -11.599 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD  1 
ATOM   427  N N   . ALA A   1 56  ? 2.267   -12.741 -7.755  1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N   1 
ATOM   428  C CA  . ALA A   1 56  ? 2.222   -12.548 -6.292  1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA  1 
ATOM   429  C C   . ALA A   1 56  ? 2.745   -13.765 -5.592  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C   1 
ATOM   430  O O   . ALA A   1 56  ? 3.251   -13.626 -4.485  1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O   1 
ATOM   431  C CB  . ALA A   1 56  ? 0.778   -12.229 -5.890  1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB  1 
ATOM   432  N N   . VAL A   1 57  ? 2.571   -14.981 -6.195  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N   1 
ATOM   433  C CA  . VAL A   1 57  ? 3.002   -16.203 -5.506  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA  1 
ATOM   434  C C   . VAL A   1 57  ? 4.157   -16.903 -6.201  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C   1 
ATOM   435  O O   . VAL A   1 57  ? 4.754   -17.840 -5.660  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O   1 
ATOM   436  C CB  . VAL A   1 57  ? 1.862   -17.190 -5.237  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB  1 
ATOM   437  C CG1 . VAL A   1 57  ? 0.934   -16.571 -4.201  1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1 1 
ATOM   438  C CG2 . VAL A   1 57  ? 1.124   -17.558 -6.482  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2 1 
ATOM   439  N N   . GLY A   1 58  ? 4.515   -16.501 -7.402  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N   1 
ATOM   440  C CA  . GLY A   1 58  ? 5.686   -17.115 -8.063  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA  1 
ATOM   441  C C   . GLY A   1 58  ? 5.406   -18.480 -8.587  1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C   1 
ATOM   442  O O   . GLY A   1 58  ? 6.356   -19.219 -8.840  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O   1 
ATOM   443  N N   . LEU A   1 59  ? 4.174   -18.859 -8.798  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   1 
ATOM   444  C CA  . LEU A   1 59  ? 3.799   -20.155 -9.323  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  1 
ATOM   445  C C   . LEU A   1 59  ? 2.400   -20.041 -9.902  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   1 
ATOM   446  O O   . LEU A   1 59  ? 1.771   -18.975 -9.892  1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   1 
ATOM   447  C CB  . LEU A   1 59  ? 3.931   -21.295 -8.304  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  1 
ATOM   448  C CG  . LEU A   1 59  ? 3.253   -21.046 -6.989  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  1 
ATOM   449  C CD1 . LEU A   1 59  ? 1.774   -21.367 -7.022  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 1 
ATOM   450  C CD2 . LEU A   1 59  ? 3.868   -21.917 -5.850  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 1 
ATOM   451  N N   . ALA A   1 60  ? 1.948   -21.136 -10.539 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N   1 
ATOM   452  C CA  . ALA A   1 60  ? 0.637   -21.178 -11.159 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA  1 
ATOM   453  C C   . ALA A   1 60  ? -0.242  -22.178 -10.355 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C   1 
ATOM   454  O O   . ALA A   1 60  ? -0.158  -23.396 -10.537 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O   1 
ATOM   455  C CB  . ALA A   1 60  ? 0.770   -21.650 -12.607 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB  1 
ATOM   456  N N   . PRO A   1 61  ? -1.050  -21.692 -9.451  1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N   1 
ATOM   457  C CA  . PRO A   1 61  ? -1.919  -22.583 -8.712  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA  1 
ATOM   458  C C   . PRO A   1 61  ? -3.082  -23.093 -9.548  1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C   1 
ATOM   459  O O   . PRO A   1 61  ? -3.416  -22.518 -10.588 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O   1 
ATOM   460  C CB  . PRO A   1 61  ? -2.450  -21.743 -7.536  1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB  1 
ATOM   461  C CG  . PRO A   1 61  ? -2.213  -20.338 -7.967  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG  1 
ATOM   462  C CD  . PRO A   1 61  ? -1.237  -20.277 -9.089  1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD  1 
ATOM   463  N N   . LEU A   1 62  ? -3.709  -24.157 -9.120  1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   464  C CA  A LEU A   1 62  ? -4.936  -24.618 -9.742  0.60 6.97   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   465  C CA  B LEU A   1 62  ? -4.935  -24.656 -9.748  0.40 7.12   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   466  C C   . LEU A   1 62  ? -6.109  -23.787 -9.274  1.00 6.17   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   467  O O   . LEU A   1 62  ? -6.403  -23.750 -8.069  1.00 6.68   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   468  C CB  A LEU A   1 62  ? -5.082  -26.072 -9.371  0.60 9.43   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   469  C CB  B LEU A   1 62  ? -5.233  -26.102 -9.459  0.40 8.40   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   470  C CG  A LEU A   1 62  ? -5.953  -26.837 -10.317 0.60 7.99   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   471  C CG  B LEU A   1 62  ? -4.618  -27.289 -10.191 0.40 9.75   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   472  C CD1 A LEU A   1 62  ? -5.347  -27.082 -11.703 0.60 10.34  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   473  C CD1 B LEU A   1 62  ? -5.214  -28.609 -9.654  0.40 11.16  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   474  C CD2 A LEU A   1 62  ? -6.296  -28.216 -9.705  0.60 9.78   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   475  C CD2 B LEU A   1 62  ? -4.806  -27.180 -11.686 0.40 13.88  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   476  N N   . GLU A   1 63  ? -6.736  -23.123 -10.214 1.00 6.13   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N   1 
ATOM   477  C CA  . GLU A   1 63  ? -7.884  -22.247 -9.983  1.00 5.77   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA  1 
ATOM   478  C C   . GLU A   1 63  ? -9.037  -22.752 -10.798 1.00 5.69   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C   1 
ATOM   479  O O   . GLU A   1 63  ? -8.914  -23.686 -11.586 1.00 6.69   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O   1 
ATOM   480  C CB  . GLU A   1 63  ? -7.537  -20.790 -10.338 1.00 6.25   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB  1 
ATOM   481  C CG  . GLU A   1 63  ? -6.217  -20.326 -9.787  1.00 7.41   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG  1 
ATOM   482  C CD  . GLU A   1 63  ? -5.938  -18.862 -9.919  1.00 7.63   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD  1 
ATOM   483  O OE1 . GLU A   1 63  ? -6.919  -18.029 -10.021 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1 1 
ATOM   484  O OE2 . GLU A   1 63  ? -4.747  -18.477 -9.923  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2 1 
ATOM   485  N N   . ILE A   1 64  ? -10.202 -22.108 -10.654 1.00 6.13   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N   1 
ATOM   486  C CA  . ILE A   1 64  ? -11.301 -22.274 -11.598 1.00 6.14   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA  1 
ATOM   487  C C   . ILE A   1 64  ? -11.488 -20.931 -12.320 1.00 5.86   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C   1 
ATOM   488  O O   . ILE A   1 64  ? -10.915 -19.920 -11.882 1.00 6.38   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O   1 
ATOM   489  C CB  . ILE A   1 64  ? -12.585 -22.780 -10.937 1.00 5.97   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB  1 
ATOM   490  C CG1 . ILE A   1 64  ? -13.011 -21.859 -9.778  1.00 7.00   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1 1 
ATOM   491  C CG2 . ILE A   1 64  ? -12.396 -24.239 -10.461 1.00 6.99   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2 1 
ATOM   492  C CD1 . ILE A   1 64  ? -14.295 -22.259 -9.096  1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1 1 
ATOM   493  N N   . PRO A   1 65  ? -12.198 -20.901 -13.440 1.00 6.25   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N   1 
ATOM   494  C CA  . PRO A   1 65  ? -12.350 -19.630 -14.166 1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA  1 
ATOM   495  C C   . PRO A   1 65  ? -12.878 -18.551 -13.236 1.00 6.30   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C   1 
ATOM   496  O O   . PRO A   1 65  ? -13.830 -18.777 -12.485 1.00 6.83   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O   1 
ATOM   497  C CB  . PRO A   1 65  ? -13.321 -19.971 -15.311 1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB  1 
ATOM   498  C CG  . PRO A   1 65  ? -13.034 -21.449 -15.559 1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG  1 
ATOM   499  C CD  . PRO A   1 65  ? -12.896 -22.017 -14.131 1.00 6.49   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD  1 
ATOM   500  N N   . ALA A   1 66  ? -12.259 -17.387 -13.309 1.00 6.74   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N   1 
ATOM   501  C CA  . ALA A   1 66  ? -12.498 -16.369 -12.263 1.00 6.84   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA  1 
ATOM   502  C C   . ALA A   1 66  ? -12.015 -15.041 -12.783 1.00 7.07   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C   1 
ATOM   503  O O   . ALA A   1 66  ? -11.242 -14.930 -13.725 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O   1 
ATOM   504  C CB  . ALA A   1 66  ? -11.757 -16.720 -10.999 1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB  1 
ATOM   505  N N   . GLY A   1 67  ? -12.496 -13.980 -12.114 1.00 7.36   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N   1 
ATOM   506  C CA  . GLY A   1 67  ? -11.912 -12.658 -12.359 1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA  1 
ATOM   507  C C   . GLY A   1 67  ? -12.751 -11.596 -11.702 1.00 7.16   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C   1 
ATOM   508  O O   . GLY A   1 67  ? -13.642 -11.860 -10.912 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O   1 
ATOM   509  N N   . LEU A   1 68  ? -12.366 -10.346 -12.006 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   1 
ATOM   510  C CA  . LEU A   1 68  ? -12.993 -9.185  -11.338 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  1 
ATOM   511  C C   . LEU A   1 68  ? -14.274 -8.757  -12.057 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   1 
ATOM   512  O O   . LEU A   1 68  ? -14.326 -8.783  -13.288 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   1 
ATOM   513  C CB  . LEU A   1 68  ? -12.000 -8.034  -11.317 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  1 
ATOM   514  C CG  . LEU A   1 68  ? -10.624 -8.418  -10.725 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  1 
ATOM   515  C CD1 . LEU A   1 68  ? -9.756  -7.168  -10.648 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 1 
ATOM   516  C CD2 . LEU A   1 68  ? -10.792 -8.990  -9.362  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 1 
ATOM   517  N N   . ILE A   1 69  ? -15.252 -8.300  -11.260 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N   1 
ATOM   518  C CA  . ILE A   1 69  ? -16.461 -7.700  -11.791 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA  1 
ATOM   519  C C   . ILE A   1 69  ? -16.118 -6.294  -12.298 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C   1 
ATOM   520  O O   . ILE A   1 69  ? -15.533 -5.508  -11.582 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O   1 
ATOM   521  C CB  . ILE A   1 69  ? -17.555 -7.640  -10.718 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB  1 
ATOM   522  C CG1 . ILE A   1 69  ? -17.836 -9.062  -10.186 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1 1 
ATOM   523  C CG2 . ILE A   1 69  ? -18.800 -6.981  -11.240 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2 1 
ATOM   524  C CD1 . ILE A   1 69  ? -18.879 -9.127  -9.085  1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1 1 
ATOM   525  N N   . GLU A   1 70  ? -16.439 -6.023  -13.566 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N   1 
ATOM   526  C CA  . GLU A   1 70  ? -16.092 -4.740  -14.162 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA  1 
ATOM   527  C C   . GLU A   1 70  ? -17.263 -3.768  -14.053 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C   1 
ATOM   528  O O   . GLU A   1 70  ? -18.379 -4.129  -13.719 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O   1 
ATOM   529  C CB  . GLU A   1 70  ? -15.683 -5.030  -15.589 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB  1 
ATOM   530  C CG  . GLU A   1 70  ? -14.386 -5.868  -15.534 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG  1 
ATOM   531  C CD  . GLU A   1 70  ? -13.166 -5.162  -14.933 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD  1 
ATOM   532  O OE1 . GLU A   1 70  ? -12.119 -5.901  -14.793 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1 1 
ATOM   533  O OE2 . GLU A   1 70  ? -13.153 -3.989  -14.611 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2 1 
ATOM   534  N N   . PRO A   1 71  ? -16.980 -2.488  -14.330 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N   1 
ATOM   535  C CA  . PRO A   1 71  ? -18.030 -1.467  -14.175 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA  1 
ATOM   536  C C   . PRO A   1 71  ? -19.219 -1.827  -15.011 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C   1 
ATOM   537  O O   . PRO A   1 71  ? -19.135 -2.154  -16.170 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O   1 
ATOM   538  C CB  . PRO A   1 71  ? -17.344 -0.210  -14.709 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB  1 
ATOM   539  C CG  . PRO A   1 71  ? -15.901 -0.427  -14.363 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG  1 
ATOM   540  C CD  . PRO A   1 71  ? -15.693 -1.879  -14.760 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD  1 
ATOM   541  N N   . GLY A   1 72  ? -20.419 -1.697  -14.369 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N   1 
ATOM   542  C CA  . GLY A   1 72  ? -21.663 -1.995  -15.080 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA  1 
ATOM   543  C C   . GLY A   1 72  ? -22.170 -3.400  -14.921 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C   1 
ATOM   544  O O   . GLY A   1 72  ? -23.368 -3.673  -15.174 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O   1 
ATOM   545  N N   . GLU A   1 73  ? -21.271 -4.320  -14.551 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N   1 
ATOM   546  C CA  . GLU A   1 73  ? -21.647 -5.726  -14.481 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA  1 
ATOM   547  C C   . GLU A   1 73  ? -22.222 -6.107  -13.128 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C   1 
ATOM   548  O O   . GLU A   1 73  ? -21.779 -5.594  -12.087 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O   1 
ATOM   549  C CB  . GLU A   1 73  ? -20.439 -6.695  -14.629 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB  1 
ATOM   550  C CG  . GLU A   1 73  ? -19.939 -6.722  -15.993 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG  1 
ATOM   551  C CD  . GLU A   1 73  ? -18.766 -7.727  -16.208 1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD  1 
ATOM   552  O OE1 . GLU A   1 73  ? -18.729 -8.342  -17.270 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1 1 
ATOM   553  O OE2 . GLU A   1 73  ? -17.900 -7.777  -15.344 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2 1 
ATOM   554  N N   . ASP A   1 74  ? -23.130 -7.096  -13.160 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N   1 
ATOM   555  C CA  . ASP A   1 74  ? -23.461 -7.802  -11.927 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA  1 
ATOM   556  C C   . ASP A   1 74  ? -22.640 -9.107  -11.879 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C   1 
ATOM   557  O O   . ASP A   1 74  ? -21.935 -9.445  -12.858 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O   1 
ATOM   558  C CB  . ASP A   1 74  ? -24.969 -8.001  -11.837 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB  1 
ATOM   559  C CG  . ASP A   1 74  ? -25.508 -8.935  -12.844 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG  1 
ATOM   560  O OD1 . ASP A   1 74  ? -24.868 -9.727  -13.453 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1 1 
ATOM   561  O OD2 . ASP A   1 74  ? -26.789 -8.758  -13.061 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2 1 
ATOM   562  N N   . PRO A   1 75  ? -22.696 -9.833  -10.792 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N   1 
ATOM   563  C CA  . PRO A   1 75  ? -21.822 -11.059 -10.722 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA  1 
ATOM   564  C C   . PRO A   1 75  ? -22.160 -12.068 -11.807 1.00 7.53   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C   1 
ATOM   565  O O   . PRO A   1 75  ? -21.226 -12.688 -12.339 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O   1 
ATOM   566  C CB  . PRO A   1 75  ? -22.145 -11.566 -9.297  1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB  1 
ATOM   567  C CG  . PRO A   1 75  ? -22.417 -10.280 -8.514  1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG  1 
ATOM   568  C CD  . PRO A   1 75  ? -23.317 -9.497  -9.470  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD  1 
ATOM   569  N N   . LEU A   1 76  ? -23.420 -12.265 -12.143 1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   1 
ATOM   570  C CA  . LEU A   1 76  ? -23.766 -13.272 -13.166 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  1 
ATOM   571  C C   . LEU A   1 76  ? -23.117 -12.947 -14.519 1.00 7.43   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   1 
ATOM   572  O O   . LEU A   1 76  ? -22.617 -13.822 -15.211 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   1 
ATOM   573  C CB  . LEU A   1 76  ? -25.298 -13.352 -13.285 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  1 
ATOM   574  C CG  . LEU A   1 76  ? -25.853 -14.244 -14.357 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  1 
ATOM   575  C CD1 . LEU A   1 76  ? -25.529 -15.702 -14.151 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 1 
ATOM   576  C CD2 . LEU A   1 76  ? -27.368 -14.053 -14.487 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 1 
ATOM   577  N N   . GLU A   1 77  ? -23.192 -11.654 -14.856 1.00 7.53   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N   1 
ATOM   578  C CA  . GLU A   1 77  ? -22.604 -11.213 -16.137 1.00 7.51   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA  1 
ATOM   579  C C   . GLU A   1 77  ? -21.082 -11.379 -16.132 1.00 7.11   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C   1 
ATOM   580  O O   . GLU A   1 77  ? -20.502 -11.824 -17.130 1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O   1 
ATOM   581  C CB  . GLU A   1 77  ? -22.997 -9.762  -16.366 1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB  1 
ATOM   582  C CG  . GLU A   1 77  ? -24.503 -9.592  -16.588 1.00 7.93   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG  1 
ATOM   583  C CD  . GLU A   1 77  ? -25.029 -8.211  -16.380 1.00 7.75   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD  1 
ATOM   584  O OE1 . GLU A   1 77  ? -24.362 -7.373  -15.759 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1 1 
ATOM   585  O OE2 . GLU A   1 77  ? -26.176 -7.952  -16.884 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2 1 
ATOM   586  N N   . ALA A   1 78  ? -20.454 -11.002 -15.022 1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N   1 
ATOM   587  C CA  . ALA A   1 78  ? -18.997 -11.193 -14.940 1.00 7.43   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA  1 
ATOM   588  C C   . ALA A   1 78  ? -18.638 -12.656 -15.039 1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C   1 
ATOM   589  O O   . ALA A   1 78  ? -17.606 -13.008 -15.656 1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O   1 
ATOM   590  C CB  . ALA A   1 78  ? -18.471 -10.588 -13.667 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB  1 
ATOM   591  N N   . ALA A   1 79  ? -19.449 -13.541 -14.411 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N   1 
ATOM   592  C CA  . ALA A   1 79  ? -19.161 -14.968 -14.480 1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA  1 
ATOM   593  C C   . ALA A   1 79  ? -19.240 -15.463 -15.927 1.00 7.06   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C   1 
ATOM   594  O O   . ALA A   1 79  ? -18.395 -16.233 -16.374 1.00 7.45   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O   1 
ATOM   595  C CB  . ALA A   1 79  ? -20.141 -15.697 -13.552 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB  1 
ATOM   596  N N   . ARG A   1 80  ? -20.299 -15.057 -16.641 1.00 7.25   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N   1 
ATOM   597  C CA  B ARG A   1 80  ? -20.376 -15.428 -18.035 0.20 7.88   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  1 
ATOM   598  C CA  C ARG A   1 80  ? -20.385 -15.404 -18.040 0.80 7.44   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  1 
ATOM   599  C C   . ARG A   1 80  ? -19.167 -14.946 -18.774 1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C   1 
ATOM   600  O O   . ARG A   1 80  ? -18.569 -15.713 -19.603 1.00 7.70   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O   1 
ATOM   601  C CB  B ARG A   1 80  ? -21.653 -14.764 -18.575 0.20 8.53   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  1 
ATOM   602  C CB  C ARG A   1 80  ? -21.675 -14.742 -18.656 0.80 8.60   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  1 
ATOM   603  C CG  B ARG A   1 80  ? -22.874 -15.540 -18.092 0.20 7.54   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  1 
ATOM   604  C CG  C ARG A   1 80  ? -21.726 -14.934 -20.184 0.80 8.74   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  1 
ATOM   605  C CD  B ARG A   1 80  ? -24.103 -14.756 -18.482 0.20 9.54   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  1 
ATOM   606  C CD  C ARG A   1 80  ? -22.401 -13.768 -20.921 0.80 10.13  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  1 
ATOM   607  N NE  B ARG A   1 80  ? -25.306 -15.491 -18.049 0.20 12.29  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  1 
ATOM   608  N NE  C ARG A   1 80  ? -21.720 -12.517 -20.786 0.80 9.95   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  1 
ATOM   609  C CZ  B ARG A   1 80  ? -26.445 -14.796 -18.066 0.20 11.95  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  1 
ATOM   610  C CZ  C ARG A   1 80  ? -20.618 -12.171 -21.439 0.80 9.13   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  1 
ATOM   611  N NH1 B ARG A   1 80  ? -27.548 -15.399 -17.694 0.20 12.43  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 1 
ATOM   612  N NH1 C ARG A   1 80  ? -20.093 -10.954 -21.198 0.80 10.12  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 1 
ATOM   613  N NH2 B ARG A   1 80  ? -26.422 -13.522 -18.436 0.20 13.64  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 1 
ATOM   614  N NH2 C ARG A   1 80  ? -20.021 -12.968 -22.308 0.80 10.54  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 1 
ATOM   615  N N   . ARG A   1 81  ? -18.762 -13.685 -18.593 1.00 7.42   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N   1 
ATOM   616  C CA  . ARG A   1 81  ? -17.628 -13.161 -19.315 1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA  1 
ATOM   617  C C   . ARG A   1 81  ? -16.344 -13.923 -19.005 1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C   1 
ATOM   618  O O   . ARG A   1 81  ? -15.601 -14.256 -19.926 1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O   1 
ATOM   619  C CB  . ARG A   1 81  ? -17.439 -11.686 -18.989 1.00 8.15   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB  1 
ATOM   620  C CG  . ARG A   1 81  ? -16.251 -11.106 -19.700 1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG  1 
ATOM   621  C CD  . ARG A   1 81  ? -16.099 -9.580  -19.524 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD  1 
ATOM   622  N NE  . ARG A   1 81  ? -16.198 -9.223  -18.121 1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE  1 
ATOM   623  C CZ  . ARG A   1 81  ? -15.235 -9.475  -17.241 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ  1 
ATOM   624  N NH1 . ARG A   1 81  ? -14.046 -9.972  -17.570 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1 1 
ATOM   625  N NH2 . ARG A   1 81  ? -15.478 -9.197  -15.957 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2 1 
ATOM   626  N N   . GLU A   1 82  ? -16.086 -14.192 -17.724 1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N   1 
ATOM   627  C CA  . GLU A   1 82  ? -14.850 -14.878 -17.407 1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA  1 
ATOM   628  C C   . GLU A   1 82  ? -14.804 -16.263 -17.970 1.00 8.05   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C   1 
ATOM   629  O O   . GLU A   1 82  ? -13.765 -16.743 -18.447 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O   1 
ATOM   630  C CB  . GLU A   1 82  ? -14.605 -14.915 -15.864 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB  1 
ATOM   631  C CG  . GLU A   1 82  ? -14.314 -13.557 -15.296 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG  1 
ATOM   632  C CD  . GLU A   1 82  ? -13.046 -12.896 -15.829 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD  1 
ATOM   633  O OE1 . GLU A   1 82  ? -12.814 -11.732 -15.433 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1 1 
ATOM   634  O OE2 . GLU A   1 82  ? -12.296 -13.520 -16.554 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2 1 
ATOM   635  N N   . LEU A   1 83  ? -15.952 -16.986 -17.925 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   1 
ATOM   636  C CA  . LEU A   1 83  ? -15.979 -18.315 -18.518 1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  1 
ATOM   637  C C   . LEU A   1 83  ? -15.610 -18.227 -19.991 1.00 8.09   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   1 
ATOM   638  O O   . LEU A   1 83  ? -14.806 -19.020 -20.496 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   1 
ATOM   639  C CB  . LEU A   1 83  ? -17.340 -18.927 -18.261 1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  1 
ATOM   640  C CG  . LEU A   1 83  ? -17.490 -20.349 -18.744 1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  1 
ATOM   641  C CD1 . LEU A   1 83  ? -16.568 -21.342 -17.971 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 1 
ATOM   642  C CD2 . LEU A   1 83  ? -18.928 -20.792 -18.619 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 1 
ATOM   643  N N   . ALA A   1 84  ? -16.196 -17.285 -20.707 1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N   1 
ATOM   644  C CA  . ALA A   1 84  ? -15.916 -17.153 -22.145 1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA  1 
ATOM   645  C C   . ALA A   1 84  ? -14.491 -16.714 -22.412 1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C   1 
ATOM   646  O O   . ALA A   1 84  ? -13.810 -17.243 -23.305 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O   1 
ATOM   647  C CB  . ALA A   1 84  ? -16.908 -16.140 -22.770 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB  1 
ATOM   648  N N   . GLU A   1 85  ? -14.012 -15.702 -21.703 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   1 
ATOM   649  C CA  . GLU A   1 85  ? -12.687 -15.138 -21.991 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  1 
ATOM   650  C C   . GLU A   1 85  ? -11.594 -16.146 -21.632 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   1 
ATOM   651  O O   . GLU A   1 85  ? -10.601 -16.223 -22.321 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   1 
ATOM   652  C CB  . GLU A   1 85  ? -12.474 -13.838 -21.222 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  1 
ATOM   653  C CG  . GLU A   1 85  ? -13.329 -12.713 -21.815 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  1 
ATOM   654  C CD  . GLU A   1 85  ? -13.150 -11.345 -21.189 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  1 
ATOM   655  O OE1 . GLU A   1 85  ? -12.725 -11.264 -20.008 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 1 
ATOM   656  O OE2 . GLU A   1 85  ? -13.476 -10.360 -21.892 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 1 
ATOM   657  N N   . GLU A   1 86  ? -11.770 -16.890 -20.521 1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   1 
ATOM   658  C CA  . GLU A   1 86  ? -10.683 -17.760 -20.075 1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  1 
ATOM   659  C C   . GLU A   1 86  ? -10.742 -19.128 -20.724 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   1 
ATOM   660  O O   . GLU A   1 86  ? -9.695  -19.801 -20.799 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   1 
ATOM   661  C CB  . GLU A   1 86  ? -10.716 -17.928 -18.541 1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  1 
ATOM   662  C CG  . GLU A   1 86  ? -10.424 -16.570 -17.878 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  1 
ATOM   663  C CD  . GLU A   1 86  ? -10.026 -16.686 -16.430 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  1 
ATOM   664  O OE1 . GLU A   1 86  ? -10.401 -17.604 -15.729 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 1 
ATOM   665  O OE2 . GLU A   1 86  ? -9.255  -15.730 -16.028 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 1 
ATOM   666  N N   . THR A   1 87  ? -11.917 -19.587 -21.156 1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   667  C CA  . THR A   1 87  ? -12.027 -20.978 -21.623 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   668  C C   . THR A   1 87  ? -12.756 -21.101 -22.968 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   669  O O   . THR A   1 87  ? -12.785 -22.180 -23.534 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   670  C CB  . THR A   1 87  ? -12.723 -21.872 -20.597 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   671  O OG1 . THR A   1 87  ? -14.120 -21.633 -20.568 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   672  C CG2 . THR A   1 87  ? -12.118 -21.750 -19.203 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   673  N N   . GLY A   1 88  ? -13.382 -20.008 -23.468 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N   1 
ATOM   674  C CA  . GLY A   1 88  ? -14.104 -20.047 -24.741 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA  1 
ATOM   675  C C   . GLY A   1 88  ? -15.460 -20.753 -24.625 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C   1 
ATOM   676  O O   . GLY A   1 88  ? -16.003 -21.066 -25.652 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O   1 
ATOM   677  N N   . LEU A   1 89  ? -15.972 -20.934 -23.401 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   1 
ATOM   678  C CA  . LEU A   1 89  ? -17.211 -21.678 -23.169 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  1 
ATOM   679  C C   . LEU A   1 89  ? -18.324 -20.756 -22.691 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   1 
ATOM   680  O O   . LEU A   1 89  ? -18.075 -19.702 -22.077 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   1 
ATOM   681  C CB  . LEU A   1 89  ? -17.013 -22.781 -22.155 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  1 
ATOM   682  C CG  . LEU A   1 89  ? -15.874 -23.764 -22.489 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  1 
ATOM   683  C CD1 . LEU A   1 89  ? -15.720 -24.782 -21.341 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 1 
ATOM   684  C CD2 . LEU A   1 89  ? -16.228 -24.476 -23.782 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 1 
ATOM   685  N N   . SER A   1 90  ? -19.529 -21.197 -22.947 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N   1 
ATOM   686  C CA  A SER A   1 90  ? -20.709 -20.595 -22.304 0.50 10.81  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  1 
ATOM   687  C CA  B SER A   1 90  ? -20.754 -20.616 -22.401 0.50 12.53  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  1 
ATOM   688  C C   . SER A   1 90  ? -21.535 -21.704 -21.716 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C   1 
ATOM   689  O O   . SER A   1 90  ? -21.451 -22.845 -22.117 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O   1 
ATOM   690  C CB  A SER A   1 90  ? -21.570 -19.839 -23.311 0.50 13.91  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  1 
ATOM   691  C CB  B SER A   1 90  ? -21.476 -19.984 -23.592 0.50 14.63  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  1 
ATOM   692  O OG  A SER A   1 90  ? -22.203 -20.846 -24.094 0.50 16.87  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  1 
ATOM   693  O OG  B SER A   1 90  ? -22.641 -19.410 -23.114 0.50 16.56  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  1 
ATOM   694  N N   . GLY A   1 91  ? -22.339 -21.383 -20.724 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N   1 
ATOM   695  C CA  . GLY A   1 91  ? -23.169 -22.376 -20.109 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA  1 
ATOM   696  C C   . GLY A   1 91  ? -24.344 -21.698 -19.384 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C   1 
ATOM   697  O O   . GLY A   1 91  ? -24.497 -20.480 -19.466 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O   1 
ATOM   698  N N   . ASP A   1 92  ? -25.159 -22.517 -18.794 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N   1 
ATOM   699  C CA  . ASP A   1 92  ? -26.281 -22.037 -17.956 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA  1 
ATOM   700  C C   . ASP A   1 92  ? -25.770 -21.911 -16.511 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C   1 
ATOM   701  O O   . ASP A   1 92  ? -25.279 -22.906 -15.933 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O   1 
ATOM   702  C CB  . ASP A   1 92  ? -27.393 -23.105 -17.977 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB  1 
ATOM   703  C CG  . ASP A   1 92  ? -27.984 -23.288 -19.359 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG  1 
ATOM   704  O OD1 . ASP A   1 92  ? -28.207 -22.220 -20.009 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1 1 
ATOM   705  O OD2 . ASP A   1 92  ? -28.220 -24.384 -19.810 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2 1 
ATOM   706  N N   . LEU A   1 93  ? -25.797 -20.709 -15.998 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   1 
ATOM   707  C CA  A LEU A   1 93  ? -25.142 -20.401 -14.730 0.70 9.20   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   708  C CA  B LEU A   1 93  ? -25.136 -20.411 -14.733 0.30 9.76   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   709  C C   . LEU A   1 93  ? -26.144 -20.251 -13.592 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   1 
ATOM   710  O O   . LEU A   1 93  ? -27.235 -19.710 -13.770 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   1 
ATOM   711  C CB  A LEU A   1 93  ? -24.340 -19.106 -14.838 0.70 9.74   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   712  C CB  B LEU A   1 93  ? -24.280 -19.147 -14.869 0.30 12.92  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   713  C CG  A LEU A   1 93  ? -23.410 -18.964 -16.043 0.70 10.88  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   714  C CG  B LEU A   1 93  ? -22.788 -19.347 -15.189 0.30 14.38  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   715  C CD1 A LEU A   1 93  ? -22.750 -17.599 -16.065 0.70 14.65  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   716  C CD1 B LEU A   1 93  ? -22.554 -20.042 -16.520 0.30 17.22  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   717  C CD2 A LEU A   1 93  ? -22.377 -20.075 -16.092 0.70 21.82  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   718  C CD2 B LEU A   1 93  ? -22.039 -18.024 -15.135 0.30 15.35  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   719  N N   . THR A   1 94  ? -25.784 -20.813 -12.433 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N   1 
ATOM   720  C CA  . THR A   1 94  ? -26.581 -20.740 -11.226 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA  1 
ATOM   721  C C   . THR A   1 94  ? -25.731 -20.197 -10.102 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C   1 
ATOM   722  O O   . THR A   1 94  ? -24.639 -20.731 -9.845  1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O   1 
ATOM   723  C CB  . THR A   1 94  ? -27.082 -22.153 -10.831 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB  1 
ATOM   724  O OG1 . THR A   1 94  ? -27.883 -22.693 -11.893 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1 1 
ATOM   725  C CG2 . THR A   1 94  ? -27.937 -22.102 -9.539  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2 1 
ATOM   726  N N   . TYR A   1 95  ? -26.196 -19.184 -9.409  1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N   1 
ATOM   727  C CA  . TYR A   1 95  ? -25.458 -18.644 -8.264  1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA  1 
ATOM   728  C C   . TYR A   1 95  ? -25.462 -19.679 -7.109  1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C   1 
ATOM   729  O O   . TYR A   1 95  ? -26.516 -20.250 -6.783  1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O   1 
ATOM   730  C CB  . TYR A   1 95  ? -26.168 -17.367 -7.786  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB  1 
ATOM   731  C CG  . TYR A   1 95  ? -25.501 -16.805 -6.560  1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG  1 
ATOM   732  C CD1 . TYR A   1 95  ? -24.153 -16.362 -6.530  1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1 1 
ATOM   733  C CD2 . TYR A   1 95  ? -26.195 -16.801 -5.369  1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2 1 
ATOM   734  C CE1 . TYR A   1 95  ? -23.624 -15.877 -5.299  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1 1 
ATOM   735  C CE2 . TYR A   1 95  ? -25.677 -16.340 -4.202  1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2 1 
ATOM   736  C CZ  . TYR A   1 95  ? -24.416 -15.880 -4.172  1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ  1 
ATOM   737  O OH  . TYR A   1 95  ? -23.875 -15.419 -2.969  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH  1 
ATOM   738  N N   . LEU A   1 96  ? -24.315 -19.885 -6.501  1.00 7.55   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N   1 
ATOM   739  C CA  . LEU A   1 96  ? -24.175 -20.793 -5.370  1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA  1 
ATOM   740  C C   . LEU A   1 96  ? -24.051 -20.099 -4.035  1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C   1 
ATOM   741  O O   . LEU A   1 96  ? -24.842 -20.357 -3.103  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O   1 
ATOM   742  C CB  . LEU A   1 96  ? -22.954 -21.707 -5.575  1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB  1 
ATOM   743  C CG  . LEU A   1 96  ? -23.078 -22.618 -6.823  1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG  1 
ATOM   744  C CD1 . LEU A   1 96  ? -21.747 -23.377 -6.940  1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1 1 
ATOM   745  C CD2 . LEU A   1 96  ? -24.272 -23.532 -6.752  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2 1 
ATOM   746  N N   . PHE A   1 97  ? -23.049 -19.244 -3.880  1.00 7.06   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N   1 
ATOM   747  C CA  . PHE A   1 97  ? -22.693 -18.673 -2.573  1.00 7.16   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA  1 
ATOM   748  C C   . PHE A   1 97  ? -21.540 -17.700 -2.803  1.00 6.62   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C   1 
ATOM   749  O O   . PHE A   1 97  ? -20.983 -17.624 -3.905  1.00 7.08   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O   1 
ATOM   750  C CB  . PHE A   1 97  ? -22.332 -19.746 -1.517  1.00 7.61   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB  1 
ATOM   751  C CG  . PHE A   1 97  ? -21.533 -20.897 -2.043  1.00 7.36   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG  1 
ATOM   752  C CD1 . PHE A   1 97  ? -22.049 -22.200 -1.949  1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1 1 
ATOM   753  C CD2 . PHE A   1 97  ? -20.264 -20.745 -2.628  1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2 1 
ATOM   754  C CE1 . PHE A   1 97  ? -21.331 -23.308 -2.439  1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1 1 
ATOM   755  C CE2 . PHE A   1 97  ? -19.566 -21.835 -3.145  1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2 1 
ATOM   756  C CZ  . PHE A   1 97  ? -20.089 -23.126 -3.062  1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ  1 
ATOM   757  N N   . SER A   1 98  ? -21.193 -16.977 -1.738  1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N   1 
ATOM   758  C CA  A SER A   1 98  ? -20.119 -15.998 -1.795  0.40 5.80   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  1 
ATOM   759  C CA  B SER A   1 98  ? -20.097 -15.994 -1.824  0.60 8.19   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  1 
ATOM   760  C C   . SER A   1 98  ? -19.244 -16.147 -0.585  1.00 6.37   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C   1 
ATOM   761  O O   . SER A   1 98  ? -19.635 -16.686 0.429   1.00 7.81   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O   1 
ATOM   762  C CB  A SER A   1 98  ? -20.658 -14.565 -1.903  0.40 7.21   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  1 
ATOM   763  C CB  B SER A   1 98  ? -20.693 -14.566 -1.899  0.60 8.17   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  1 
ATOM   764  O OG  A SER A   1 98  ? -21.538 -14.453 -2.999  0.40 9.27   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  1 
ATOM   765  O OG  B SER A   1 98  ? -21.314 -14.267 -0.660  0.60 8.43   ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  1 
ATOM   766  N N   . TYR A   1 99  ? -18.036 -15.554 -0.677  1.00 6.30   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N   1 
ATOM   767  C CA  . TYR A   1 99  ? -17.153 -15.534 0.462   1.00 6.12   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA  1 
ATOM   768  C C   . TYR A   1 99  ? -16.194 -14.346 0.367   1.00 6.03   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C   1 
ATOM   769  O O   . TYR A   1 99  ? -15.805 -13.924 -0.705  1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O   1 
ATOM   770  C CB  . TYR A   1 99  ? -16.364 -16.855 0.614   1.00 6.50   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB  1 
ATOM   771  C CG  . TYR A   1 99  ? -15.373 -17.110 -0.499  1.00 5.83   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG  1 
ATOM   772  C CD1 . TYR A   1 99  ? -15.762 -17.751 -1.681  1.00 6.27   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1 1 
ATOM   773  C CD2 . TYR A   1 99  ? -14.058 -16.713 -0.397  1.00 6.08   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2 1 
ATOM   774  C CE1 . TYR A   1 99  ? -14.869 -17.975 -2.696  1.00 6.37   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1 1 
ATOM   775  C CE2 . TYR A   1 99  ? -13.134 -16.934 -1.412  1.00 6.22   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2 1 
ATOM   776  C CZ  . TYR A   1 99  ? -13.537 -17.561 -2.588  1.00 6.28   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ  1 
ATOM   777  O OH  . TYR A   1 99  ? -12.703 -17.808 -3.641  1.00 6.64   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH  1 
ATOM   778  N N   . PHE A   1 100 ? -15.795 -13.873 1.538   1.00 6.34   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N   1 
ATOM   779  C CA  . PHE A   1 100 ? -14.697 -12.910 1.653   1.00 6.44   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA  1 
ATOM   780  C C   . PHE A   1 100 ? -13.387 -13.647 1.703   1.00 6.27   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C   1 
ATOM   781  O O   . PHE A   1 100 ? -13.166 -14.516 2.538   1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O   1 
ATOM   782  C CB  . PHE A   1 100 ? -14.882 -12.068 2.938   1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB  1 
ATOM   783  C CG  . PHE A   1 100 ? -16.039 -11.108 2.823   1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG  1 
ATOM   784  C CD1 . PHE A   1 100 ? -17.196 -11.285 3.472   1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1 1 
ATOM   785  C CD2 . PHE A   1 100 ? -15.907 -9.961  2.034   1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2 1 
ATOM   786  C CE1 . PHE A   1 100 ? -18.232 -10.323 3.406   1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1 1 
ATOM   787  C CE2 . PHE A   1 100 ? -16.930 -9.039  1.929   1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2 1 
ATOM   788  C CZ  . PHE A   1 100 ? -18.103 -9.228  2.572   1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ  1 
ATOM   789  N N   . VAL A   1 101 ? -12.450 -13.298 0.774   1.00 6.14   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N   1 
ATOM   790  C CA  . VAL A   1 101 ? -11.233 -14.076 0.628   1.00 6.22   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA  1 
ATOM   791  C C   . VAL A   1 101 ? -10.376 -14.072 1.877   1.00 6.16   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C   1 
ATOM   792  O O   . VAL A   1 101 ? -9.703  -15.054 2.150   1.00 6.52   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O   1 
ATOM   793  C CB  . VAL A   1 101 ? -10.381 -13.637 -0.603  1.00 6.79   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB  1 
ATOM   794  C CG1 . VAL A   1 101 ? -11.295 -13.554 -1.851  1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1 1 
ATOM   795  C CG2 . VAL A   1 101 ? -9.650  -12.340 -0.389  1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2 1 
ATOM   796  N N   . SER A   1 102 ? -10.323 -12.914 2.577   1.00 6.41   ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N   1 
ATOM   797  C CA  . SER A   1 102 ? -9.435  -12.756 3.746   1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA  1 
ATOM   798  C C   . SER A   1 102 ? -9.887  -11.531 4.475   1.00 6.88   ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C   1 
ATOM   799  O O   . SER A   1 102 ? -9.271  -10.433 4.340   1.00 7.82   ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O   1 
ATOM   800  C CB  . SER A   1 102 ? -7.968  -12.669 3.326   1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB  1 
ATOM   801  O OG  . SER A   1 102 ? -7.165  -12.725 4.483   1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG  1 
ATOM   802  N N   . PRO A   1 103 ? -10.973 -11.606 5.230   1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N   1 
ATOM   803  C CA  . PRO A   1 103 ? -11.610 -10.389 5.778   1.00 8.06   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA  1 
ATOM   804  C C   . PRO A   1 103 ? -10.789 -9.738  6.922   1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C   1 
ATOM   805  O O   . PRO A   1 103 ? -11.165 -8.664  7.340   1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O   1 
ATOM   806  C CB  . PRO A   1 103 ? -12.966 -10.886 6.247   1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB  1 
ATOM   807  C CG  . PRO A   1 103 ? -12.753 -12.332 6.598   1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG  1 
ATOM   808  C CD  . PRO A   1 103 ? -11.741 -12.863 5.521   1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD  1 
ATOM   809  N N   . GLY A   1 104 ? -9.694  -10.390 7.362   1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N   1 
ATOM   810  C CA  . GLY A   1 104 ? -8.781  -9.705  8.247   1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA  1 
ATOM   811  C C   . GLY A   1 104 ? -8.012  -8.576  7.641   1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C   1 
ATOM   812  O O   . GLY A   1 104 ? -7.420  -7.782  8.361   1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O   1 
ATOM   813  N N   . PHE A   1 105 ? -7.977  -8.478  6.304   1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N   1 
ATOM   814  C CA  . PHE A   1 105 ? -7.289  -7.333  5.706   1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA  1 
ATOM   815  C C   . PHE A   1 105 ? -7.874  -6.829  4.418   1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C   1 
ATOM   816  O O   . PHE A   1 105 ? -7.506  -5.694  4.066   1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O   1 
ATOM   817  C CB  . PHE A   1 105 ? -5.776  -7.612  5.512   1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB  1 
ATOM   818  C CG  . PHE A   1 105 ? -5.433  -8.312  4.206   1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG  1 
ATOM   819  C CD1 . PHE A   1 105 ? -4.933  -7.576  3.119   1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1 1 
ATOM   820  C CD2 . PHE A   1 105 ? -5.594  -9.672  4.063   1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2 1 
ATOM   821  C CE1 . PHE A   1 105 ? -4.612  -8.192  1.954   1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1 1 
ATOM   822  C CE2 . PHE A   1 105 ? -5.252  -10.283 2.866   1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2 1 
ATOM   823  C CZ  . PHE A   1 105 ? -4.744  -9.532  1.800   1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ  1 
ATOM   824  N N   . THR A   1 106 ? -8.707  -7.565  3.698   1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N   1 
ATOM   825  C CA  . THR A   1 106 ? -9.221  -7.064  2.427   1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA  1 
ATOM   826  C C   . THR A   1 106 ? -10.723 -7.242  2.383   1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C   1 
ATOM   827  O O   . THR A   1 106 ? -11.280 -8.139  3.067   1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O   1 
ATOM   828  C CB  . THR A   1 106 ? -8.529  -7.739  1.216   1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB  1 
ATOM   829  O OG1 . THR A   1 106 ? -9.036  -7.199  0.007   1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1 1 
ATOM   830  C CG2 . THR A   1 106 ? -8.751  -9.252  1.170   1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2 1 
ATOM   831  N N   . ASP A   1 107 ? -11.381 -6.422  1.576   1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N   1 
ATOM   832  C CA  . ASP A   1 107 ? -12.815 -6.543  1.342   1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA  1 
ATOM   833  C C   . ASP A   1 107 ? -13.113 -7.333  0.080   1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C   1 
ATOM   834  O O   . ASP A   1 107 ? -14.315 -7.414  -0.253  1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O   1 
ATOM   835  C CB  . ASP A   1 107 ? -13.526 -5.197  1.279   1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB  1 
ATOM   836  C CG  . ASP A   1 107 ? -12.998 -4.341  0.144   1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG  1 
ATOM   837  O OD1 . ASP A   1 107 ? -13.503 -3.199  0.106   1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1 1 
ATOM   838  O OD2 . ASP A   1 107 ? -12.162 -4.751  -0.617  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2 1 
ATOM   839  N N   . GLU A   1 108 ? -12.158 -7.993  -0.556  1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N   1 
ATOM   840  C CA  . GLU A   1 108 ? -12.468 -8.755  -1.766  1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA  1 
ATOM   841  C C   . GLU A   1 108 ? -13.537 -9.837  -1.410  1.00 7.15   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C   1 
ATOM   842  O O   . GLU A   1 108 ? -13.312 -10.651 -0.514  1.00 7.37   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O   1 
ATOM   843  C CB  . GLU A   1 108 ? -11.234 -9.450  -2.350  1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB  1 
ATOM   844  C CG  . GLU A   1 108 ? -11.569 -10.199 -3.645  1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG  1 
ATOM   845  C CD  . GLU A   1 108 ? -10.392 -10.926 -4.265  1.00 7.69   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD  1 
ATOM   846  O OE1 . GLU A   1 108 ? -9.291  -10.863 -3.715  1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1 1 
ATOM   847  O OE2 . GLU A   1 108 ? -10.623 -11.561 -5.348  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2 1 
ATOM   848  N N   . LYS A   1 109 ? -14.605 -9.834  -2.163  1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N   1 
ATOM   849  C CA  . LYS A   1 109 ? -15.692 -10.773 -2.041  1.00 7.34   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA  1 
ATOM   850  C C   . LYS A   1 109 ? -15.875 -11.504 -3.349  1.00 7.09   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C   1 
ATOM   851  O O   . LYS A   1 109 ? -15.919 -10.867 -4.391  1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O   1 
ATOM   852  C CB  . LYS A   1 109 ? -16.986 -10.024 -1.692  1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB  1 
ATOM   853  C CG  . LYS A   1 109 ? -18.103 -10.926 -1.250  1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG  1 
ATOM   854  C CD  . LYS A   1 109 ? -19.359 -10.099 -0.910  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD  1 
ATOM   855  C CE  . LYS A   1 109 ? -20.382 -10.969 -0.187  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE  1 
ATOM   856  N NZ  . LYS A   1 109 ? -21.670 -10.228 0.064   1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ  1 
ATOM   857  N N   . THR A   1 110 ? -15.962 -12.825 -3.280  1.00 6.64   ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N   1 
ATOM   858  C CA  . THR A   1 110 ? -16.047 -13.678 -4.455  1.00 6.23   ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA  1 
ATOM   859  C C   . THR A   1 110 ? -17.412 -14.321 -4.509  1.00 6.11   ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C   1 
ATOM   860  O O   . THR A   1 110 ? -17.855 -14.946 -3.546  1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O   1 
ATOM   861  C CB  . THR A   1 110 ? -14.966 -14.752 -4.384  1.00 6.98   ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB  1 
ATOM   862  O OG1 . THR A   1 110 ? -13.707 -14.123 -4.215  1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1 1 
ATOM   863  C CG2 . THR A   1 110 ? -14.900 -15.586 -5.645  1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2 1 
ATOM   864  N N   . HIS A   1 111 ? -18.052 -14.201 -5.687  1.00 6.19   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N   1 
ATOM   865  C CA  . HIS A   1 111 ? -19.364 -14.782 -5.947  1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA  1 
ATOM   866  C C   . HIS A   1 111 ? -19.172 -16.015 -6.815  1.00 6.07   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C   1 
ATOM   867  O O   . HIS A   1 111 ? -18.627 -15.910 -7.915  1.00 6.94   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O   1 
ATOM   868  C CB  . HIS A   1 111 ? -20.240 -13.744 -6.676  1.00 7.59   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB  1 
ATOM   869  C CG  . HIS A   1 111 ? -20.392 -12.479 -5.923  1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG  1 
ATOM   870  N ND1 . HIS A   1 111 ? -21.413 -12.240 -5.066  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1 1 
ATOM   871  C CD2 . HIS A   1 111 ? -19.588 -11.402 -5.871  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2 1 
ATOM   872  C CE1 . HIS A   1 111 ? -21.276 -11.049 -4.535  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1 1 
ATOM   873  N NE2 . HIS A   1 111 ? -20.173 -10.492 -5.022  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2 1 
ATOM   874  N N   . VAL A   1 112 ? -19.631 -17.171 -6.330  1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N   1 
ATOM   875  C CA  . VAL A   1 112 ? -19.357 -18.447 -6.987  1.00 6.52   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA  1 
ATOM   876  C C   . VAL A   1 112 ? -20.621 -18.942 -7.662  1.00 6.22   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C   1 
ATOM   877  O O   . VAL A   1 112 ? -21.702 -18.952 -7.070  1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O   1 
ATOM   878  C CB  . VAL A   1 112 ? -18.847 -19.484 -5.959  1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB  1 
ATOM   879  C CG1 . VAL A   1 112 ? -18.412 -20.755 -6.714  1.00 7.63   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1 1 
ATOM   880  C CG2 . VAL A   1 112 ? -17.688 -18.924 -5.152  1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2 1 
ATOM   881  N N   . PHE A   1 113 ? -20.451 -19.380 -8.925  1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N   1 
ATOM   882  C CA  . PHE A   1 113 ? -21.507 -19.904 -9.770  1.00 6.68   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA  1 
ATOM   883  C C   . PHE A   1 113 ? -21.202 -21.313 -10.200 1.00 6.64   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C   1 
ATOM   884  O O   . PHE A   1 113 ? -20.042 -21.685 -10.311 1.00 7.97   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O   1 
ATOM   885  C CB  . PHE A   1 113 ? -21.645 -19.048 -11.034 1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB  1 
ATOM   886  C CG  . PHE A   1 113 ? -22.172 -17.644 -10.744 1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG  1 
ATOM   887  C CD1 . PHE A   1 113 ? -21.326 -16.670 -10.247 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1 1 
ATOM   888  C CD2 . PHE A   1 113 ? -23.537 -17.385 -10.949 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2 1 
ATOM   889  C CE1 . PHE A   1 113 ? -21.841 -15.390 -9.939  1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1 1 
ATOM   890  C CE2 . PHE A   1 113 ? -24.050 -16.131 -10.640 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2 1 
ATOM   891  C CZ  . PHE A   1 113 ? -23.208 -15.145 -10.090 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ  1 
ATOM   892  N N   . LEU A   1 114 ? -22.251 -22.090 -10.487 1.00 7.09   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   1 
ATOM   893  C CA  . LEU A   1 114 ? -22.168 -23.361 -11.184 1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  1 
ATOM   894  C C   . LEU A   1 114 ? -22.489 -23.120 -12.667 1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   1 
ATOM   895  O O   . LEU A   1 114 ? -23.458 -22.395 -12.950 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   1 
ATOM   896  C CB  . LEU A   1 114 ? -23.186 -24.321 -10.593 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  1 
ATOM   897  C CG  . LEU A   1 114 ? -23.127 -25.770 -11.109 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  1 
ATOM   898  C CD1 . LEU A   1 114 ? -21.865 -26.461 -10.678 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 1 
ATOM   899  C CD2 . LEU A   1 114 ? -24.369 -26.506 -10.555 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 1 
ATOM   900  N N   . ALA A   1 115 ? -21.778 -23.751 -13.564 1.00 7.69   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N   1 
ATOM   901  C CA  . ALA A   1 115 ? -22.116 -23.721 -14.978 1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA  1 
ATOM   902  C C   . ALA A   1 115 ? -22.431 -25.114 -15.465 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C   1 
ATOM   903  O O   . ALA A   1 115 ? -21.686 -26.051 -15.191 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O   1 
ATOM   904  C CB  . ALA A   1 115 ? -20.961 -23.176 -15.802 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB  1 
ATOM   905  N N   . GLU A   1 116 ? -23.562 -25.222 -16.187 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N   1 
ATOM   906  C CA  . GLU A   1 116 ? -24.006 -26.489 -16.734 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA  1 
ATOM   907  C C   . GLU A   1 116 ? -24.220 -26.314 -18.250 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C   1 
ATOM   908  O O   . GLU A   1 116 ? -24.320 -25.206 -18.754 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O   1 
ATOM   909  C CB  . GLU A   1 116 ? -25.324 -26.902 -16.081 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB  1 
ATOM   910  C CG  . GLU A   1 116 ? -25.103 -27.241 -14.610 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG  1 
ATOM   911  C CD  . GLU A   1 116 ? -26.425 -27.436 -13.942 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD  1 
ATOM   912  O OE1 . GLU A   1 116 ? -26.714 -28.634 -13.679 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1 1 
ATOM   913  O OE2 . GLU A   1 116 ? -27.216 -26.490 -13.688 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2 1 
ATOM   914  N N   . ASN A   1 117 ? -24.305 -27.456 -18.962 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N   1 
ATOM   915  C CA  . ASN A   1 117 ? -24.675 -27.398 -20.396 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA  1 
ATOM   916  C C   . ASN A   1 117 ? -23.691 -26.562 -21.209 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C   1 
ATOM   917  O O   . ASN A   1 117 ? -24.083 -25.689 -21.997 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O   1 
ATOM   918  C CB  . ASN A   1 117 ? -26.115 -26.863 -20.616 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB  1 
ATOM   919  C CG  . ASN A   1 117 ? -27.159 -27.587 -19.779 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG  1 
ATOM   920  O OD1 . ASN A   1 117 ? -27.127 -28.832 -19.766 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1 1 
ATOM   921  N ND2 . ASN A   1 117 ? -28.098 -26.901 -19.111 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2 1 
ATOM   922  N N   . LEU A   1 118 ? -22.411 -26.838 -20.962 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   1 
ATOM   923  C CA  . LEU A   1 118 ? -21.395 -26.011 -21.610 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  1 
ATOM   924  C C   . LEU A   1 118 ? -21.295 -26.208 -23.108 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   1 
ATOM   925  O O   . LEU A   1 118 ? -21.461 -27.341 -23.593 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   1 
ATOM   926  C CB  . LEU A   1 118 ? -20.028 -26.387 -21.080 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  1 
ATOM   927  C CG  . LEU A   1 118 ? -19.778 -26.177 -19.614 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  1 
ATOM   928  C CD1 . LEU A   1 118 ? -18.552 -26.923 -19.187 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 1 
ATOM   929  C CD2 . LEU A   1 118 ? -19.615 -24.692 -19.296 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 1 
ATOM   930  N N   . LYS A   1 119 ? -21.027 -25.107 -23.803 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N   1 
ATOM   931  C CA  . LYS A   1 119 ? -20.822 -25.135 -25.252 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA  1 
ATOM   932  C C   . LYS A   1 119 ? -19.605 -24.321 -25.533 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C   1 
ATOM   933  O O   . LYS A   1 119 ? -19.394 -23.221 -24.939 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O   1 
ATOM   934  C CB  . LYS A   1 119 ? -22.077 -24.643 -25.988 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB  1 
ATOM   935  N N   . GLU A   1 120 ? -18.822 -24.709 -26.519 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N   1 
ATOM   936  C CA  A GLU A   1 120 ? -17.701 -23.905 -27.001 0.50 14.90  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  1 
ATOM   937  C CA  B GLU A   1 120 ? -17.724 -23.894 -27.002 0.50 13.35  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  1 
ATOM   938  C C   . GLU A   1 120 ? -18.274 -22.823 -27.930 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C   1 
ATOM   939  O O   . GLU A   1 120 ? -18.864 -23.119 -28.945 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O   1 
ATOM   940  C CB  A GLU A   1 120 ? -16.647 -24.804 -27.668 0.50 18.00  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  1 
ATOM   941  C CB  B GLU A   1 120 ? -16.681 -24.834 -27.631 0.50 17.66  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  1 
ATOM   942  C CG  A GLU A   1 120 ? -15.321 -24.057 -27.870 0.50 13.67  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  1 
ATOM   943  C CG  B GLU A   1 120 ? -15.515 -23.963 -28.142 0.50 24.53  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  1 
ATOM   944  C CD  A GLU A   1 120 ? -14.259 -24.998 -28.462 0.50 14.32  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  1 
ATOM   945  C CD  B GLU A   1 120 ? -14.945 -24.695 -29.352 0.50 30.53  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  1 
ATOM   946  O OE1 A GLU A   1 120 ? -14.118 -25.037 -29.726 0.50 20.96  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 1 
ATOM   947  O OE1 B GLU A   1 120 ? -15.469 -25.811 -29.650 0.50 45.14  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 1 
ATOM   948  O OE2 A GLU A   1 120 ? -13.642 -25.747 -27.761 0.50 10.30  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 1 
ATOM   949  O OE2 B GLU A   1 120 ? -14.019 -24.180 -29.990 0.50 46.87  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 1 
ATOM   950  N N   . VAL A   1 121 ? -18.043 -21.566 -27.569 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N   1 
ATOM   951  C CA  . VAL A   1 121 ? -18.468 -20.468 -28.400 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA  1 
ATOM   952  C C   . VAL A   1 121 ? -17.312 -19.681 -29.049 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C   1 
ATOM   953  O O   . VAL A   1 121 ? -17.588 -18.921 -29.974 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O   1 
ATOM   954  C CB  . VAL A   1 121 ? -19.363 -19.494 -27.605 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB  1 
ATOM   955  C CG1 . VAL A   1 121 ? -20.672 -20.250 -27.281 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1 1 
ATOM   956  C CG2 . VAL A   1 121 ? -18.717 -18.960 -26.373 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2 1 
ATOM   957  N N   . GLU A   1 122 ? -16.094 -19.856 -28.588 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   1 
ATOM   958  C CA  . GLU A   1 122 ? -14.923 -19.097 -28.988 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  1 
ATOM   959  C C   . GLU A   1 122 ? -13.811 -20.133 -29.064 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   1 
ATOM   960  O O   . GLU A   1 122 ? -13.607 -20.900 -28.090 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   1 
ATOM   961  C CB  . GLU A   1 122 ? -14.583 -17.981 -28.010 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  1 
ATOM   962  C CG  . GLU A   1 122 ? -15.776 -17.348 -27.200 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  1 
ATOM   963  C CD  . GLU A   1 122 ? -15.324 -16.030 -26.574 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  1 
ATOM   964  O OE1 . GLU A   1 122 ? -14.063 -15.880 -26.549 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 1 
ATOM   965  O OE2 . GLU A   1 122 ? -15.983 -14.960 -26.251 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 1 
ATOM   966  N N   . ALA A   1 123 ? -13.181 -20.119 -30.224 0.50 18.87  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N   1 
ATOM   967  C CA  . ALA A   1 123 ? -12.119 -21.120 -30.394 0.50 17.90  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA  1 
ATOM   968  C C   . ALA A   1 123 ? -10.874 -20.838 -29.573 0.50 19.02  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C   1 
ATOM   969  O O   . ALA A   1 123 ? -10.515 -19.691 -29.205 0.50 22.54  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O   1 
ATOM   970  C CB  . ALA A   1 123 ? -11.799 -21.126 -31.891 0.50 16.90  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB  1 
ATOM   971  N N   A HIS A   1 124 ? -10.123 -21.859 -29.172 0.50 22.14  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   N   1 
ATOM   972  C CA  A HIS A   1 124 ? -8.919  -21.619 -28.369 0.50 18.85  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CA  1 
ATOM   973  C C   A HIS A   1 124 ? -7.805  -21.277 -29.351 0.50 20.39  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   C   1 
ATOM   974  O O   A HIS A   1 124 ? -7.390  -22.144 -30.129 0.50 23.95  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   O   1 
ATOM   975  C CB  A HIS A   1 124 ? -8.559  -22.829 -27.527 0.50 17.21  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CB  1 
ATOM   976  C CG  A HIS A   1 124 ? -7.416  -22.562 -26.582 0.50 14.36  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CG  1 
ATOM   977  N ND1 A HIS A   1 124 ? -7.435  -23.062 -25.274 0.50 13.48  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   ND1 1 
ATOM   978  C CD2 A HIS A   1 124 ? -6.272  -21.871 -26.713 0.50 15.78  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CD2 1 
ATOM   979  C CE1 A HIS A   1 124 ? -6.303  -22.666 -24.636 0.50 14.22  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CE1 1 
ATOM   980  N NE2 A HIS A   1 124 ? -5.576  -21.956 -25.517 0.50 15.56  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   NE2 1 
ATOM   981  N N   . PRO A   1 125 ? -7.368  -20.027 -29.396 0.50 19.36  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   N   1 
ATOM   982  C CA  . PRO A   1 125 ? -6.378  -19.683 -30.432 0.50 20.62  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CA  1 
ATOM   983  C C   . PRO A   1 125 ? -5.041  -20.437 -30.299 0.50 21.38  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   C   1 
ATOM   984  O O   . PRO A   1 125 ? -4.496  -20.629 -29.199 0.50 22.38  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   O   1 
ATOM   985  C CB  . PRO A   1 125 ? -6.221  -18.175 -30.239 0.50 21.67  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CB  1 
ATOM   986  C CG  . PRO A   1 125 ? -6.718  -17.863 -28.879 0.50 25.74  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CG  1 
ATOM   987  C CD  . PRO A   1 125 ? -7.792  -18.866 -28.608 0.50 20.76  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CD  1 
ATOM   988  N N   . ASP A   1 126 ? -4.505  -20.822 -31.480 0.50 22.65  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   N   1 
ATOM   989  C CA  . ASP A   1 126 ? -3.223  -21.536 -31.509 0.50 20.35  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   CA  1 
ATOM   990  C C   . ASP A   1 126 ? -3.006  -22.592 -30.407 0.50 16.75  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   C   1 
ATOM   991  O O   . ASP A   1 126 ? -3.666  -23.587 -30.169 0.50 19.30  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   O   1 
ATOM   992  C CB  . ASP A   1 126 ? -2.077  -20.563 -31.324 0.50 27.43  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   CB  1 
ATOM   993  N N   A GLU A   1 127 ? -1.901  -22.277 -29.700 0.50 16.09  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   N   1 
ATOM   994  C CA  A GLU A   1 127 ? -1.577  -22.989 -28.508 0.50 14.60  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CA  1 
ATOM   995  C C   A GLU A   1 127 ? -1.327  -21.996 -27.369 0.50 15.05  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   C   1 
ATOM   996  O O   A GLU A   1 127 ? -0.325  -22.096 -26.697 0.50 18.31  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   O   1 
ATOM   997  C CB  A GLU A   1 127 ? -0.354  -23.913 -28.634 0.50 13.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CB  1 
ATOM   998  C CG  A GLU A   1 127 ? -0.399  -24.885 -29.790 0.50 15.87  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CG  1 
ATOM   999  C CD  A GLU A   1 127 ? -1.350  -26.092 -29.575 0.50 12.08  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CD  1 
ATOM   1000 O OE1 A GLU A   1 127 ? -1.279  -27.000 -30.374 0.50 15.28  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE1 1 
ATOM   1001 O OE2 A GLU A   1 127 ? -2.133  -26.138 -28.641 0.50 12.06  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE2 1 
ATOM   1002 N N   . ASP A   1 128 ? -2.265  -21.065 -27.228 0.50 16.21  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   N   1 
ATOM   1003 C CA  . ASP A   1 128 ? -2.065  -19.970 -26.308 0.50 18.36  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CA  1 
ATOM   1004 C C   . ASP A   1 128 ? -2.185  -20.481 -24.861 0.50 18.17  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   C   1 
ATOM   1005 O O   . ASP A   1 128 ? -3.288  -20.993 -24.622 0.50 19.40  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   O   1 
ATOM   1006 C CB  . ASP A   1 128 ? -3.043  -18.861 -26.626 0.50 23.39  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CB  1 
ATOM   1007 N N   A GLU A   1 129 ? -1.181  -20.338 -23.988 0.50 15.95  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N   1 
ATOM   1008 C CA  A GLU A   1 129 ? -1.266  -20.770 -22.594 0.50 14.32  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA  1 
ATOM   1009 C C   A GLU A   1 129 ? -1.097  -19.594 -21.622 0.50 16.48  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C   1 
ATOM   1010 O O   A GLU A   1 129 ? -0.818  -19.864 -20.436 0.50 19.55  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O   1 
ATOM   1011 C CB  A GLU A   1 129 ? -0.241  -21.879 -22.273 0.50 13.38  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB  1 
ATOM   1012 C CG  A GLU A   1 129 ? -0.365  -23.050 -23.249 0.50 12.87  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG  1 
ATOM   1013 C CD  A GLU A   1 129 ? -1.728  -23.723 -23.366 0.50 9.23   ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD  1 
ATOM   1014 O OE1 A GLU A   1 129 ? -2.013  -24.290 -24.401 0.50 10.21  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1 1 
ATOM   1015 O OE2 A GLU A   1 129 ? -2.471  -23.680 -22.339 0.50 10.46  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2 1 
ATOM   1016 N N   . ALA A   1 130 ? -1.324  -18.321 -22.036 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N   1 
ATOM   1017 C CA  . ALA A   1 130 ? -1.481  -17.267 -21.002 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA  1 
ATOM   1018 C C   . ALA A   1 130 ? -2.478  -17.708 -19.912 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C   1 
ATOM   1019 O O   . ALA A   1 130 ? -2.044  -17.635 -18.742 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O   1 
ATOM   1020 C CB  . ALA A   1 130 ? -1.975  -16.098 -21.820 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB  1 
ATOM   1021 N N   . ILE A   1 131 ? -3.700  -18.143 -20.244 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N   1 
ATOM   1022 C CA  . ILE A   1 131 ? -4.526  -18.921 -19.342 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA  1 
ATOM   1023 C C   . ILE A   1 131 ? -4.616  -20.321 -19.853 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C   1 
ATOM   1024 O O   . ILE A   1 131 ? -5.076  -20.520 -20.988 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O   1 
ATOM   1025 C CB  . ILE A   1 131 ? -5.947  -18.359 -19.159 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB  1 
ATOM   1026 C CG1 . ILE A   1 131 ? -5.975  -16.921 -18.752 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1 1 
ATOM   1027 C CG2 . ILE A   1 131 ? -6.658  -19.241 -18.155 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2 1 
ATOM   1028 C CD1 . ILE A   1 131 ? -5.346  -16.542 -17.450 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1 1 
ATOM   1029 N N   . GLU A   1 132 ? -4.115  -21.289 -19.089 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N   1 
ATOM   1030 C CA  . GLU A   1 132 ? -4.131  -22.697 -19.474 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA  1 
ATOM   1031 C C   . GLU A   1 132 ? -5.448  -23.323 -19.020 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C   1 
ATOM   1032 O O   . GLU A   1 132 ? -5.774  -23.227 -17.811 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O   1 
ATOM   1033 C CB  . GLU A   1 132 ? -2.960  -23.373 -18.818 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB  1 
ATOM   1034 C CG  . GLU A   1 132 ? -2.883  -24.864 -19.106 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG  1 
ATOM   1035 C CD  . GLU A   1 132 ? -1.885  -25.585 -18.258 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD  1 
ATOM   1036 O OE1 . GLU A   1 132 ? -1.315  -24.979 -17.257 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1 1 
ATOM   1037 O OE2 . GLU A   1 132 ? -1.706  -26.794 -18.438 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2 1 
ATOM   1038 N N   . VAL A   1 133 ? -6.149  -23.987 -19.912 1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N   1 
ATOM   1039 C CA  . VAL A   1 133 ? -7.354  -24.744 -19.575 1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA  1 
ATOM   1040 C C   . VAL A   1 133 ? -6.902  -26.150 -19.129 1.00 7.46   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C   1 
ATOM   1041 O O   . VAL A   1 133 ? -6.221  -26.847 -19.875 1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O   1 
ATOM   1042 C CB  . VAL A   1 133 ? -8.321  -24.821 -20.757 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB  1 
ATOM   1043 C CG1 . VAL A   1 133 ? -9.414  -25.853 -20.495 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1 1 
ATOM   1044 C CG2 . VAL A   1 133 ? -8.809  -23.425 -21.090 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2 1 
ATOM   1045 N N   . VAL A   1 134 ? -7.288  -26.496 -17.912 1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N   1 
ATOM   1046 C CA  . VAL A   1 134 ? -6.907  -27.742 -17.259 1.00 7.43   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA  1 
ATOM   1047 C C   . VAL A   1 134 ? -8.164  -28.515 -16.823 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C   1 
ATOM   1048 O O   . VAL A   1 134 ? -8.653  -28.358 -15.709 1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O   1 
ATOM   1049 C CB  . VAL A   1 134 ? -5.965  -27.486 -16.049 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB  1 
ATOM   1050 C CG1 . VAL A   1 134 ? -5.535  -28.762 -15.417 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1 1 
ATOM   1051 C CG2 . VAL A   1 134 ? -4.775  -26.655 -16.469 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2 1 
ATOM   1052 N N   . TRP A   1 135 ? -8.700  -29.345 -17.729 1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N   1 
ATOM   1053 C CA  . TRP A   1 135 ? -9.750  -30.256 -17.331 1.00 7.35   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA  1 
ATOM   1054 C C   . TRP A   1 135 ? -9.114  -31.347 -16.508 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C   1 
ATOM   1055 O O   . TRP A   1 135 ? -8.159  -31.987 -16.934 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O   1 
ATOM   1056 C CB  . TRP A   1 135 ? -10.449 -30.842 -18.556 1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB  1 
ATOM   1057 C CG  . TRP A   1 135 ? -11.412 -29.990 -19.274 1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG  1 
ATOM   1058 C CD1 . TRP A   1 135 ? -11.226 -29.452 -20.516 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1 1 
ATOM   1059 C CD2 . TRP A   1 135 ? -12.739 -29.627 -18.899 1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2 1 
ATOM   1060 N NE1 . TRP A   1 135 ? -12.321 -28.761 -20.926 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1 1 
ATOM   1061 C CE2 . TRP A   1 135 ? -13.278 -28.880 -19.949 1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2 1 
ATOM   1062 C CE3 . TRP A   1 135 ? -13.530 -29.900 -17.748 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3 1 
ATOM   1063 C CZ2 . TRP A   1 135 ? -14.582 -28.364 -19.920 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1064 C CZ3 . TRP A   1 135 ? -14.823 -29.412 -17.728 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1065 C CH2 . TRP A   1 135 ? -15.340 -28.648 -18.797 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2 1 
ATOM   1066 N N   . MET A   1 136 ? -9.672  -31.589 -15.318 1.00 7.47   ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N   1 
ATOM   1067 C CA  . MET A   1 136 ? -9.091  -32.618 -14.432 1.00 7.37   ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA  1 
ATOM   1068 C C   . MET A   1 136 ? -10.155 -33.122 -13.515 1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C   1 
ATOM   1069 O O   . MET A   1 136 ? -10.938 -32.351 -12.937 1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O   1 
ATOM   1070 C CB  . MET A   1 136 ? -7.923  -32.003 -13.630 1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB  1 
ATOM   1071 C CG  . MET A   1 136 ? -7.174  -33.062 -12.813 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG  1 
ATOM   1072 S SD  . MET A   1 136 ? -5.843  -32.350 -11.809 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD  1 
ATOM   1073 C CE  . MET A   1 136 ? -4.763  -31.687 -13.075 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE  1 
ATOM   1074 N N   . ARG A   1 137 ? -10.199 -34.453 -13.301 1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N   1 
ATOM   1075 C CA  A ARG A   1 137 ? -11.112 -34.972 -12.287 0.60 8.48   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  1 
ATOM   1076 C CA  C ARG A   1 137 ? -11.140 -34.951 -12.292 0.40 8.70   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  1 
ATOM   1077 C C   . ARG A   1 137 ? -10.804 -34.342 -10.958 1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C   1 
ATOM   1078 O O   . ARG A   1 137 ? -9.611  -34.284 -10.561 1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O   1 
ATOM   1079 C CB  A ARG A   1 137 ? -10.900 -36.491 -12.130 0.60 11.30  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  1 
ATOM   1080 C CB  C ARG A   1 137 ? -11.019 -36.479 -12.211 0.40 10.04  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  1 
ATOM   1081 C CG  A ARG A   1 137 ? -11.457 -37.264 -13.337 0.60 14.13  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  1 
ATOM   1082 C CG  C ARG A   1 137 ? -11.451 -37.110 -13.546 0.40 11.05  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  1 
ATOM   1083 C CD  A ARG A   1 137 ? -11.296 -38.786 -13.203 0.60 18.76  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  1 
ATOM   1084 C CD  C ARG A   1 137 ? -11.367 -38.618 -13.480 0.40 15.69  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  1 
ATOM   1085 N NE  A ARG A   1 137 ? -11.815 -39.401 -11.986 0.60 19.50  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  1 
ATOM   1086 N NE  C ARG A   1 137 ? -12.009 -39.284 -14.615 0.40 14.43  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  1 
ATOM   1087 C CZ  A ARG A   1 137 ? -11.177 -39.859 -10.920 0.60 21.78  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  1 
ATOM   1088 C CZ  C ARG A   1 137 ? -11.286 -39.760 -15.611 0.40 15.30  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  1 
ATOM   1089 N NH1 A ARG A   1 137 ? -11.882 -40.380 -9.927  0.60 25.79  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 1 
ATOM   1090 N NH1 C ARG A   1 137 ? -11.875 -40.368 -16.630 0.40 19.93  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 1 
ATOM   1091 N NH2 A ARG A   1 137 ? -9.848  -39.852 -10.746 0.60 28.27  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 1 
ATOM   1092 N NH2 C ARG A   1 137 ? -9.956  -39.644 -15.639 0.40 16.60  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 1 
ATOM   1093 N N   . PRO A   1 138 ? -11.823 -33.891 -10.181 1.00 7.97   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N   1 
ATOM   1094 C CA  . PRO A   1 138 ? -11.489 -33.306 -8.896  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA  1 
ATOM   1095 C C   . PRO A   1 138 ? -10.763 -34.234 -7.951  1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C   1 
ATOM   1096 O O   . PRO A   1 138 ? -9.988  -33.776 -7.101  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O   1 
ATOM   1097 C CB  . PRO A   1 138 ? -12.872 -32.886 -8.304  1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB  1 
ATOM   1098 C CG  . PRO A   1 138 ? -13.697 -32.676 -9.523  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG  1 
ATOM   1099 C CD  . PRO A   1 138 ? -13.213 -33.722 -10.545 1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD  1 
ATOM   1100 N N   . GLU A   1 139 ? -11.040 -35.538 -8.076  1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N   1 
ATOM   1101 C CA  . GLU A   1 139 ? -10.353 -36.495 -7.186  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA  1 
ATOM   1102 C C   . GLU A   1 139 ? -8.871  -36.460 -7.485  1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C   1 
ATOM   1103 O O   . GLU A   1 139 ? -8.055  -36.615 -6.590  1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O   1 
ATOM   1104 C CB  . GLU A   1 139 ? -10.915 -37.897 -7.517  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB  1 
ATOM   1105 C CG  . GLU A   1 139 ? -12.381 -38.096 -7.152  1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG  1 
ATOM   1106 C CD  . GLU A   1 139 ? -13.394 -37.727 -8.234  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD  1 
ATOM   1107 O OE1 . GLU A   1 139 ? -13.050 -37.044 -9.202  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1 1 
ATOM   1108 O OE2 . GLU A   1 139 ? -14.544 -38.153 -8.057  1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2 1 
ATOM   1109 N N   . GLU A   1 140 ? -8.504  -36.306 -8.762  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N   1 
ATOM   1110 C CA  A GLU A   1 140 ? -7.087  -36.250 -9.185  0.50 11.82  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA  1 
ATOM   1111 C CA  B GLU A   1 140 ? -7.117  -36.221 -9.131  0.50 11.17  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA  1 
ATOM   1112 C C   . GLU A   1 140 ? -6.469  -34.928 -8.734  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C   1 
ATOM   1113 O O   . GLU A   1 140 ? -5.286  -34.902 -8.315  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O   1 
ATOM   1114 C CB  A GLU A   1 140 ? -6.935  -36.497 -10.700 0.50 10.99  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB  1 
ATOM   1115 C CB  B GLU A   1 140 ? -7.031  -36.414 -10.669 0.50 13.54  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB  1 
ATOM   1116 C CG  A GLU A   1 140 ? -7.188  -37.917 -11.219 0.50 13.29  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG  1 
ATOM   1117 C CG  B GLU A   1 140 ? -5.552  -36.297 -10.957 0.50 14.28  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG  1 
ATOM   1118 C CD  A GLU A   1 140 ? -7.360  -38.048 -12.714 0.50 19.77  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD  1 
ATOM   1119 C CD  B GLU A   1 140 ? -4.761  -37.314 -10.053 0.50 21.67  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD  1 
ATOM   1120 O OE1 A GLU A   1 140 ? -8.549  -38.170 -13.118 0.50 23.46  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1 1 
ATOM   1121 O OE1 B GLU A   1 140 ? -3.492  -37.135 -10.064 0.50 32.79  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1 1 
ATOM   1122 O OE2 A GLU A   1 140 ? -6.466  -38.138 -13.598 0.50 23.42  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2 1 
ATOM   1123 O OE2 B GLU A   1 140 ? -5.244  -38.259 -9.427  0.50 35.68  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2 1 
ATOM   1124 N N   . ALA A   1 141 ? -7.191  -33.816 -8.834  1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N   1 
ATOM   1125 C CA  . ALA A   1 141 ? -6.670  -32.543 -8.345  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA  1 
ATOM   1126 C C   . ALA A   1 141 ? -6.345  -32.644 -6.855  1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C   1 
ATOM   1127 O O   . ALA A   1 141 ? -5.279  -32.223 -6.395  1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O   1 
ATOM   1128 C CB  . ALA A   1 141 ? -7.697  -31.446 -8.591  1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB  1 
ATOM   1129 N N   . LEU A   1 142 ? -7.294  -33.218 -6.090  1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N   1 
ATOM   1130 C CA  . LEU A   1 142 ? -7.072  -33.323 -4.628  1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA  1 
ATOM   1131 C C   . LEU A   1 142 ? -5.864  -34.244 -4.352  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C   1 
ATOM   1132 O O   . LEU A   1 142 ? -5.043  -33.922 -3.506  1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O   1 
ATOM   1133 C CB  . LEU A   1 142 ? -8.329  -33.853 -3.987  1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB  1 
ATOM   1134 C CG  . LEU A   1 142 ? -8.319  -33.975 -2.452  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG  1 
ATOM   1135 C CD1 . LEU A   1 142 ? -7.945  -32.682 -1.749  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1 1 
ATOM   1136 C CD2 . LEU A   1 142 ? -9.673  -34.443 -1.971  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2 1 
ATOM   1137 N N   . GLU A   1 143 ? -5.746  -35.382 -5.054  1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N   1 
ATOM   1138 C CA  . GLU A   1 143 ? -4.562  -36.266 -4.856  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA  1 
ATOM   1139 C C   . GLU A   1 143 ? -3.276  -35.570 -5.202  1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C   1 
ATOM   1140 O O   . GLU A   1 143 ? -2.318  -35.685 -4.468  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O   1 
ATOM   1141 C CB  . GLU A   1 143 ? -4.745  -37.543 -5.750  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB  1 
ATOM   1142 C CG  . GLU A   1 143 ? -3.442  -38.406 -5.784  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG  1 
ATOM   1143 C CD  . GLU A   1 143 ? -3.256  -39.438 -6.903  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD  1 
ATOM   1144 O OE1 . GLU A   1 143 ? -4.101  -39.651 -7.828  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1 1 
ATOM   1145 O OE2 . GLU A   1 143 ? -2.201  -40.079 -6.978  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2 1 
ATOM   1146 N N   . ARG A   1 144 ? -3.223  -34.847 -6.311  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N   1 
ATOM   1147 C CA  . ARG A   1 144 ? -2.012  -34.140 -6.687  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA  1 
ATOM   1148 C C   . ARG A   1 144 ? -1.654  -33.139 -5.608  1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C   1 
ATOM   1149 O O   . ARG A   1 144 ? -0.479  -32.941 -5.259  1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O   1 
ATOM   1150 C CB  . ARG A   1 144 ? -2.149  -33.438 -8.014  1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB  1 
ATOM   1151 C CG  . ARG A   1 144 ? -2.164  -34.376 -9.214  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG  1 
ATOM   1152 C CD  . ARG A   1 144 ? -2.430  -33.557 -10.447 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD  1 
ATOM   1153 N NE  . ARG A   1 144 ? -2.489  -34.151 -11.665 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE  1 
ATOM   1154 C CZ  . ARG A   1 144 ? -1.809  -33.775 -12.732 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ  1 
ATOM   1155 N NH1 . ARG A   1 144 ? -2.017  -34.366 -13.868 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1 1 
ATOM   1156 N NH2 . ARG A   1 144 ? -0.868  -32.832 -12.706 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2 1 
ATOM   1157 N N   . HIS A   1 145 ? -2.666  -32.454 -5.069  1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N   1 
ATOM   1158 C CA  . HIS A   1 145 ? -2.372  -31.486 -3.990  1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA  1 
ATOM   1159 C C   . HIS A   1 145 ? -1.857  -32.142 -2.756  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C   1 
ATOM   1160 O O   . HIS A   1 145 ? -0.913  -31.703 -2.143  1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O   1 
ATOM   1161 C CB  . HIS A   1 145 ? -3.681  -30.697 -3.717  1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB  1 
ATOM   1162 C CG  . HIS A   1 145 ? -3.463  -29.690 -2.617  1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG  1 
ATOM   1163 N ND1 . HIS A   1 145 ? -2.668  -28.605 -2.751  1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1 1 
ATOM   1164 C CD2 . HIS A   1 145 ? -3.910  -29.664 -1.310  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2 1 
ATOM   1165 C CE1 . HIS A   1 145 ? -2.685  -27.941 -1.564  1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1 1 
ATOM   1166 N NE2 . HIS A   1 145 ? -3.426  -28.552 -0.683  1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2 1 
ATOM   1167 N N   . GLN A   1 146 ? -2.492  -33.281 -2.376  1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N   1 
ATOM   1168 C CA  A GLN A   1 146 ? -2.032  -33.995 -1.206  0.50 12.76  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  1 
ATOM   1169 C CA  B GLN A   1 146 ? -2.035  -33.998 -1.205  0.50 12.62  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  1 
ATOM   1170 C C   . GLN A   1 146 ? -0.585  -34.455 -1.351  1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C   1 
ATOM   1171 O O   . GLN A   1 146 ? 0.108   -34.582 -0.305  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O   1 
ATOM   1172 C CB  A GLN A   1 146 ? -2.968  -35.202 -0.944  0.50 13.34  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  1 
ATOM   1173 C CB  B GLN A   1 146 ? -2.965  -35.208 -0.931  0.50 14.20  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  1 
ATOM   1174 C CG  A GLN A   1 146 ? -4.318  -34.713 -0.445  0.50 12.01  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  1 
ATOM   1175 C CG  B GLN A   1 146 ? -4.333  -34.725 -0.454  0.50 13.41  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  1 
ATOM   1176 C CD  A GLN A   1 146 ? -5.389  -35.788 -0.376  0.50 12.70  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  1 
ATOM   1177 C CD  B GLN A   1 146 ? -5.405  -35.802 -0.483  0.50 14.43  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  1 
ATOM   1178 O OE1 A GLN A   1 146 ? -6.232  -35.737 0.514   0.50 23.26  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 1 
ATOM   1179 O OE1 B GLN A   1 146 ? -5.347  -36.749 -1.269  0.50 18.05  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 1 
ATOM   1180 N NE2 A GLN A   1 146 ? -5.378  -36.741 -1.309  0.50 14.90  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 1 
ATOM   1181 N NE2 B GLN A   1 146 ? -6.421  -35.699 0.355   0.50 14.03  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 1 
ATOM   1182 N N   . ARG A   1 147 ? -0.154  -34.753 -2.585  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N   1 
ATOM   1183 C CA  . ARG A   1 147 ? 1.191   -35.214 -2.920  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA  1 
ATOM   1184 C C   . ARG A   1 147 ? 2.160   -34.045 -3.009  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C   1 
ATOM   1185 O O   . ARG A   1 147 ? 3.331   -34.250 -3.218  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O   1 
ATOM   1186 C CB  . ARG A   1 147 ? 1.235   -36.012 -4.238  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB  1 
ATOM   1187 C CG  . ARG A   1 147 ? 0.571   -37.332 -4.235  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CG  1 
ATOM   1188 C CD  . ARG A   1 147 ? 0.552   -38.138 -5.503  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CD  1 
ATOM   1189 N NE  . ARG A   1 147 ? 1.713   -38.176 -6.436  1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NE  1 
ATOM   1190 C CZ  . ARG A   1 147 ? 2.281   -39.317 -6.864  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CZ  1 
ATOM   1191 N NH1 . ARG A   1 147 ? 3.312   -39.455 -7.690  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH1 1 
ATOM   1192 N NH2 . ARG A   1 147 ? 1.699   -40.428 -6.370  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH2 1 
ATOM   1193 N N   . GLY A   1 148 ? 1.701   -32.825 -2.849  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N   1 
ATOM   1194 C CA  . GLY A   1 148 ? 2.599   -31.671 -2.928  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA  1 
ATOM   1195 C C   . GLY A   1 148 ? 2.843   -31.227 -4.358  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C   1 
ATOM   1196 O O   . GLY A   1 148 ? 3.721   -30.363 -4.584  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O   1 
ATOM   1197 N N   . GLU A   1 149 ? 2.108   -31.733 -5.335  1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N   1 
ATOM   1198 C CA  A GLU A   1 149 ? 2.398   -31.505 -6.745  0.50 14.37  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA  1 
ATOM   1199 C CA  B GLU A   1 149 ? 2.436   -31.455 -6.718  0.50 14.46  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA  1 
ATOM   1200 C C   . GLU A   1 149 ? 1.749   -30.272 -7.346  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C   1 
ATOM   1201 O O   . GLU A   1 149 ? 2.167   -29.853 -8.411  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O   1 
ATOM   1202 C CB  A GLU A   1 149 ? 1.900   -32.667 -7.641  0.50 17.10  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB  1 
ATOM   1203 C CB  B GLU A   1 149 ? 2.017   -32.705 -7.532  0.50 14.89  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB  1 
ATOM   1204 C CG  A GLU A   1 149 ? 2.479   -32.668 -9.057  0.50 18.66  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG  1 
ATOM   1205 C CG  B GLU A   1 149 ? 2.848   -33.909 -7.145  0.50 17.44  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG  1 
ATOM   1206 C CD  A GLU A   1 149 ? 1.608   -32.178 -10.169 0.50 16.76  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD  1 
ATOM   1207 C CD  B GLU A   1 149 ? 2.412   -35.199 -7.802  0.50 16.86  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD  1 
ATOM   1208 O OE1 A GLU A   1 149 ? 0.390   -32.164 -10.107 0.50 23.54  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1 1 
ATOM   1209 O OE1 B GLU A   1 149 ? 1.225   -35.331 -8.066  0.50 15.89  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1 1 
ATOM   1210 O OE2 A GLU A   1 149 ? 2.075   -31.719 -11.242 0.50 16.21  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2 1 
ATOM   1211 O OE2 B GLU A   1 149 ? 3.310   -36.016 -8.040  0.50 17.61  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2 1 
ATOM   1212 N N   . VAL A   1 150 ? 0.668   -29.811 -6.707  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N   1 
ATOM   1213 C CA  A VAL A   1 150 ? 0.038   -28.566 -7.209  0.75 11.42  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA  1 
ATOM   1214 C CA  B VAL A   1 150 ? -0.194  -28.738 -7.186  0.25 12.65  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA  1 
ATOM   1215 C C   . VAL A   1 150 ? -0.529  -27.874 -5.989  1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C   1 
ATOM   1216 O O   . VAL A   1 150 ? -0.826  -28.457 -4.935  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O   1 
ATOM   1217 C CB  A VAL A   1 150 ? -1.063  -28.904 -8.245  0.75 13.27  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB  1 
ATOM   1218 C CB  B VAL A   1 150 ? -1.456  -29.365 -7.823  0.25 14.40  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB  1 
ATOM   1219 C CG1 A VAL A   1 150 ? -2.266  -29.561 -7.528  0.75 13.94  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1 1 
ATOM   1220 C CG1 B VAL A   1 150 ? -2.710  -28.558 -7.532  0.25 16.39  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1 1 
ATOM   1221 C CG2 A VAL A   1 150 ? -1.349  -27.701 -9.106  0.75 15.99  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2 1 
ATOM   1222 C CG2 B VAL A   1 150 ? -1.235  -29.568 -9.321  0.25 17.28  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2 1 
ATOM   1223 N N   . GLU A   1 151 ? -0.591  -26.551 -6.125  1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N   1 
ATOM   1224 C CA  . GLU A   1 151 ? -1.147  -25.667 -5.121  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA  1 
ATOM   1225 C C   . GLU A   1 151 ? -2.578  -25.312 -5.571  1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C   1 
ATOM   1226 O O   . GLU A   1 151 ? -2.884  -25.398 -6.754  1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O   1 
ATOM   1227 C CB  . GLU A   1 151 ? -0.336  -24.402 -4.944  1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB  1 
ATOM   1228 C CG  . GLU A   1 151 ? 1.163   -24.689 -4.609  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG  1 
ATOM   1229 C CD  . GLU A   1 151 ? 1.276   -25.428 -3.340  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD  1 
ATOM   1230 O OE1 . GLU A   1 151 ? 0.556   -25.190 -2.379  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1 1 
ATOM   1231 O OE2 . GLU A   1 151 ? 2.189   -26.359 -3.298  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2 1 
ATOM   1232 N N   . PHE A   1 152 ? -3.412  -24.917 -4.625  1.00 7.34   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N   1 
ATOM   1233 C CA  . PHE A   1 152 ? -4.759  -24.454 -4.913  1.00 7.05   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA  1 
ATOM   1234 C C   . PHE A   1 152 ? -4.870  -22.983 -4.678  1.00 6.37   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C   1 
ATOM   1235 O O   . PHE A   1 152 ? -4.294  -22.466 -3.703  1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O   1 
ATOM   1236 C CB  . PHE A   1 152 ? -5.791  -25.105 -3.974  1.00 7.57   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB  1 
ATOM   1237 C CG  . PHE A   1 152 ? -6.204  -26.498 -4.347  1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG  1 
ATOM   1238 C CD1 . PHE A   1 152 ? -6.104  -27.532 -3.445  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1 1 
ATOM   1239 C CD2 . PHE A   1 152 ? -6.793  -26.769 -5.585  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2 1 
ATOM   1240 C CE1 . PHE A   1 152 ? -6.552  -28.810 -3.750  1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1 1 
ATOM   1241 C CE2 . PHE A   1 152 ? -7.212  -28.030 -5.937  1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2 1 
ATOM   1242 C CZ  . PHE A   1 152 ? -7.089  -29.082 -4.992  1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ  1 
ATOM   1243 N N   . SER A   1 153 ? -5.696  -22.294 -5.485  1.00 6.44   ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N   1 
ATOM   1244 C CA  . SER A   1 153 ? -6.283  -21.045 -5.003  1.00 6.03   ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA  1 
ATOM   1245 C C   . SER A   1 153 ? -7.526  -21.375 -4.169  1.00 5.43   ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C   1 
ATOM   1246 O O   . SER A   1 153 ? -8.049  -22.493 -4.224  1.00 5.89   ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O   1 
ATOM   1247 C CB  . SER A   1 153 ? -6.689  -20.150 -6.161  1.00 6.77   ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB  1 
ATOM   1248 O OG  . SER A   1 153 ? -7.745  -20.798 -6.887  1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG  1 
ATOM   1249 N N   . ALA A   1 154 ? -8.048  -20.371 -3.456  1.00 5.51   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N   1 
ATOM   1250 C CA  . ALA A   1 154 ? -9.321  -20.566 -2.783  1.00 5.40   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA  1 
ATOM   1251 C C   . ALA A   1 154 ? -10.386 -21.033 -3.763  1.00 5.07   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C   1 
ATOM   1252 O O   . ALA A   1 154 ? -11.182 -21.918 -3.448  1.00 5.53   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O   1 
ATOM   1253 C CB  . ALA A   1 154 ? -9.766  -19.280 -2.099  1.00 6.06   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB  1 
ATOM   1254 N N   . THR A   1 155 ? -10.425 -20.429 -4.954  1.00 5.37   ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N   1 
ATOM   1255 C CA  . THR A   1 155 ? -11.477 -20.829 -5.885  1.00 5.47   ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA  1 
ATOM   1256 C C   . THR A   1 155 ? -11.325 -22.285 -6.329  1.00 5.27   ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C   1 
ATOM   1257 O O   . THR A   1 155 ? -12.329 -23.001 -6.447  1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O   1 
ATOM   1258 C CB  . THR A   1 155 ? -11.560 -19.879 -7.113  1.00 5.68   ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB  1 
ATOM   1259 O OG1 . THR A   1 155 ? -10.313 -19.954 -7.826  1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1 1 
ATOM   1260 C CG2 . THR A   1 155 ? -11.904 -18.470 -6.721  1.00 6.24   ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2 1 
ATOM   1261 N N   . GLY A   1 156 ? -10.093 -22.735 -6.574  1.00 5.44   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N   1 
ATOM   1262 C CA  . GLY A   1 156 ? -9.888  -24.125 -6.950  1.00 5.90   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA  1 
ATOM   1263 C C   . GLY A   1 156 ? -10.290 -25.095 -5.860  1.00 5.55   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C   1 
ATOM   1264 O O   . GLY A   1 156 ? -10.929 -26.116 -6.111  1.00 6.15   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O   1 
ATOM   1265 N N   . LEU A   1 157 ? -9.906  -24.782 -4.601  1.00 5.65   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N   1 
ATOM   1266 C CA  . LEU A   1 157 ? -10.272 -25.636 -3.502  1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA  1 
ATOM   1267 C C   . LEU A   1 157 ? -11.774 -25.665 -3.278  1.00 5.42   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C   1 
ATOM   1268 O O   . LEU A   1 157 ? -12.364 -26.728 -3.047  1.00 5.88   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O   1 
ATOM   1269 C CB  . LEU A   1 157 ? -9.535  -25.167 -2.221  1.00 5.94   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB  1 
ATOM   1270 C CG  . LEU A   1 157 ? -9.882  -25.964 -0.958  1.00 6.16   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG  1 
ATOM   1271 C CD1 . LEU A   1 157 ? -9.506  -27.435 -1.082  1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1 1 
ATOM   1272 C CD2 . LEU A   1 157 ? -9.199  -25.306 0.234   1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2 1 
ATOM   1273 N N   . VAL A   1 158 ? -12.417 -24.495 -3.352  1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N   1 
ATOM   1274 C CA  . VAL A   1 158 ? -13.876 -24.434 -3.231  1.00 5.79   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA  1 
ATOM   1275 C C   . VAL A   1 158 ? -14.514 -25.296 -4.300  1.00 6.01   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C   1 
ATOM   1276 O O   . VAL A   1 158 ? -15.473 -26.036 -4.013  1.00 6.28   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O   1 
ATOM   1277 C CB  . VAL A   1 158 ? -14.340 -22.966 -3.264  1.00 6.18   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB  1 
ATOM   1278 C CG1 . VAL A   1 158 ? -15.823 -22.864 -3.580  1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1 1 
ATOM   1279 C CG2 . VAL A   1 158 ? -13.997 -22.279 -1.964  1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2 1 
ATOM   1280 N N   . GLY A   1 159 ? -14.025 -25.231 -5.558  1.00 5.88   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N   1 
ATOM   1281 C CA  . GLY A   1 159 ? -14.592 -26.068 -6.577  1.00 6.45   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA  1 
ATOM   1282 C C   . GLY A   1 159 ? -14.473 -27.572 -6.241  1.00 6.09   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C   1 
ATOM   1283 O O   . GLY A   1 159 ? -15.428 -28.334 -6.380  1.00 6.59   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O   1 
ATOM   1284 N N   . VAL A   1 160 ? -13.271 -27.976 -5.824  1.00 6.04   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N   1 
ATOM   1285 C CA  . VAL A   1 160 ? -13.051 -29.385 -5.484  1.00 6.23   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA  1 
ATOM   1286 C C   . VAL A   1 160 ? -13.966 -29.819 -4.351  1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C   1 
ATOM   1287 O O   . VAL A   1 160 ? -14.563 -30.929 -4.391  1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O   1 
ATOM   1288 C CB  . VAL A   1 160 ? -11.573 -29.605 -5.137  1.00 6.85   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB  1 
ATOM   1289 C CG1 . VAL A   1 160 ? -11.331 -30.938 -4.463  1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1 1 
ATOM   1290 C CG2 . VAL A   1 160 ? -10.702 -29.501 -6.409  1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2 1 
ATOM   1291 N N   . LEU A   1 161 ? -14.063 -29.017 -3.296  1.00 6.10   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N   1 
ATOM   1292 C CA  . LEU A   1 161 ? -14.893 -29.402 -2.155  1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA  1 
ATOM   1293 C C   . LEU A   1 161 ? -16.383 -29.403 -2.526  1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C   1 
ATOM   1294 O O   . LEU A   1 161 ? -17.116 -30.305 -2.117  1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O   1 
ATOM   1295 C CB  . LEU A   1 161 ? -14.622 -28.511 -0.961  1.00 6.49   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB  1 
ATOM   1296 C CG  . LEU A   1 161 ? -13.203 -28.591 -0.413  1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG  1 
ATOM   1297 C CD1 . LEU A   1 161 ? -13.037 -27.571 0.728   1.00 7.42   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1 1 
ATOM   1298 C CD2 . LEU A   1 161 ? -12.860 -30.006 0.072   1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2 1 
ATOM   1299 N N   . TYR A   1 162 ? -16.826 -28.396 -3.286  1.00 6.68   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N   1 
ATOM   1300 C CA  . TYR A   1 162 ? -18.213 -28.386 -3.701  1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA  1 
ATOM   1301 C C   . TYR A   1 162 ? -18.553 -29.633 -4.520  1.00 7.04   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C   1 
ATOM   1302 O O   . TYR A   1 162 ? -19.613 -30.229 -4.323  1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O   1 
ATOM   1303 C CB  . TYR A   1 162 ? -18.466 -27.098 -4.545  1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB  1 
ATOM   1304 C CG  . TYR A   1 162 ? -19.935 -27.020 -4.965  1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG  1 
ATOM   1305 C CD1 . TYR A   1 162 ? -20.868 -26.509 -4.117  1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1 1 
ATOM   1306 C CD2 . TYR A   1 162 ? -20.326 -27.516 -6.215  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2 1 
ATOM   1307 C CE1 . TYR A   1 162 ? -22.243 -26.451 -4.449  1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1 1 
ATOM   1308 C CE2 . TYR A   1 162 ? -21.653 -27.492 -6.551  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2 1 
ATOM   1309 C CZ  . TYR A   1 162 ? -22.583 -26.963 -5.703  1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ  1 
ATOM   1310 O OH  . TYR A   1 162 ? -23.929 -26.960 -6.068  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH  1 
ATOM   1311 N N   . TYR A   1 163 ? -17.672 -30.007 -5.445  1.00 7.05   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N   1 
ATOM   1312 C CA  . TYR A   1 163 ? -17.926 -31.227 -6.194  1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA  1 
ATOM   1313 C C   . TYR A   1 163 ? -18.100 -32.433 -5.283  1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C   1 
ATOM   1314 O O   . TYR A   1 163 ? -19.021 -33.226 -5.440  1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O   1 
ATOM   1315 C CB  . TYR A   1 163 ? -16.733 -31.473 -7.168  1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB  1 
ATOM   1316 C CG  . TYR A   1 163 ? -16.698 -32.912 -7.660  1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG  1 
ATOM   1317 C CD1 . TYR A   1 163 ? -17.446 -33.305 -8.784  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1 1 
ATOM   1318 C CD2 . TYR A   1 163 ? -15.875 -33.867 -7.054  1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2 1 
ATOM   1319 C CE1 . TYR A   1 163 ? -17.398 -34.617 -9.242  1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1 1 
ATOM   1320 C CE2 . TYR A   1 163 ? -15.821 -35.176 -7.476  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2 1 
ATOM   1321 C CZ  . TYR A   1 163 ? -16.574 -35.539 -8.581  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ  1 
ATOM   1322 O OH  . TYR A   1 163 ? -16.519 -36.850 -9.042  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH  1 
ATOM   1323 N N   . HIS A   1 164 ? -17.164 -32.597 -4.344  1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N   1 
ATOM   1324 C CA  . HIS A   1 164 ? -17.241 -33.796 -3.498  1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA  1 
ATOM   1325 C C   . HIS A   1 164 ? -18.487 -33.769 -2.621  1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C   1 
ATOM   1326 O O   . HIS A   1 164 ? -19.046 -34.812 -2.340  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O   1 
ATOM   1327 C CB  . HIS A   1 164 ? -15.974 -33.932 -2.638  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB  1 
ATOM   1328 C CG  . HIS A   1 164 ? -14.770 -34.437 -3.336  1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG  1 
ATOM   1329 N ND1 . HIS A   1 164 ? -13.885 -33.634 -4.033  1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1 1 
ATOM   1330 C CD2 . HIS A   1 164 ? -14.293 -35.722 -3.430  1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2 1 
ATOM   1331 C CE1 . HIS A   1 164 ? -12.901 -34.436 -4.561  1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1 1 
ATOM   1332 N NE2 . HIS A   1 164 ? -13.110 -35.692 -4.205  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2 1 
ATOM   1333 N N   . ALA A   1 165 ? -18.930 -32.578 -2.230  1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N   1 
ATOM   1334 C CA  . ALA A   1 165 ? -20.103 -32.464 -1.394  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA  1 
ATOM   1335 C C   . ALA A   1 165 ? -21.432 -32.679 -2.169  1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C   1 
ATOM   1336 O O   . ALA A   1 165 ? -22.321 -33.354 -1.614  1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O   1 
ATOM   1337 C CB  . ALA A   1 165 ? -20.155 -31.050 -0.772  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB  1 
ATOM   1338 N N   . PHE A   1 166 ? -21.532 -32.177 -3.376  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N   1 
ATOM   1339 C CA  . PHE A   1 166 ? -22.842 -32.021 -3.990  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA  1 
ATOM   1340 C C   . PHE A   1 166 ? -22.948 -32.579 -5.415  1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C   1 
ATOM   1341 O O   . PHE A   1 166 ? -24.076 -32.665 -5.905  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O   1 
ATOM   1342 C CB  . PHE A   1 166 ? -23.264 -30.556 -4.018  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB  1 
ATOM   1343 C CG  . PHE A   1 166 ? -23.385 -29.965 -2.641  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG  1 
ATOM   1344 C CD1 . PHE A   1 166 ? -22.590 -28.957 -2.230  1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1 1 
ATOM   1345 C CD2 . PHE A   1 166 ? -24.300 -30.498 -1.728  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2 1 
ATOM   1346 C CE1 . PHE A   1 166 ? -22.695 -28.421 -0.942  1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1 1 
ATOM   1347 C CE2 . PHE A   1 166 ? -24.435 -29.923 -0.470  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2 1 
ATOM   1348 C CZ  . PHE A   1 166 ? -23.615 -28.887 -0.037  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ  1 
ATOM   1349 N N   . LEU A   1 167 ? -21.853 -32.918 -6.087  1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N   1 
ATOM   1350 C CA  . LEU A   1 167 ? -21.941 -33.250 -7.517  1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA  1 
ATOM   1351 C C   . LEU A   1 167 ? -21.575 -34.689 -7.854  1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C   1 
ATOM   1352 O O   . LEU A   1 167 ? -21.471 -35.015 -9.027  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O   1 
ATOM   1353 C CB  . LEU A   1 167 ? -21.049 -32.282 -8.334  1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB  1 
ATOM   1354 C CG  . LEU A   1 167 ? -21.355 -30.812 -8.281  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG  1 
ATOM   1355 C CD1 . LEU A   1 167 ? -20.400 -29.992 -9.141  1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1 1 
ATOM   1356 C CD2 . LEU A   1 167 ? -22.763 -30.513 -8.721  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2 1 
ATOM   1357 N N   . ARG A   1 168 ? -21.400 -35.508 -6.874  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N   1 
ATOM   1358 C CA  . ARG A   1 168 ? -21.134 -36.929 -7.203  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA  1 
ATOM   1359 C C   . ARG A   1 168 ? -22.433 -37.723 -7.461  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C   1 
ATOM   1360 O O   . ARG A   1 168 ? -22.186 -38.688 -8.225  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O   1 
ATOM   1361 C CB  . ARG A   1 168 ? -20.229 -37.488 -6.046  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB  1 
ATOM   1362 C CG  . ARG A   1 168 ? -18.851 -36.767 -6.096  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG  1 
ATOM   1363 C CD  . ARG A   1 168 ? -17.806 -37.543 -5.365  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD  1 
ATOM   1364 N NE  . ARG A   1 168 ? -18.034 -37.375 -3.911  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE  1 
ATOM   1365 C CZ  . ARG A   1 168 ? -17.354 -37.896 -2.876  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ  1 
ATOM   1366 N NH1 . ARG A   1 168 ? -16.386 -38.753 -3.196  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1 1 
ATOM   1367 N NH2 . ARG A   1 168 ? -17.693 -37.583 -1.667  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2 1 
ATOM   1368 N N   . GLU A-2 1 10  ? 12.980  -8.731  -7.660  1.00 85.97  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N   1 
ATOM   1369 C CA  . GLU A-2 1 10  ? 12.454  -7.863  -8.699  1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1370 C C   . GLU A-2 1 10  ? 11.394  -6.890  -8.165  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C   1 
ATOM   1371 O O   . GLU A-2 1 10  ? 10.838  -6.339  -9.141  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O   1 
ATOM   1372 C CB  . GLU A-2 1 10  ? 11.837  -8.648  -9.872  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1373 N N   . ARG A-2 1 11  ? 11.149  -6.711  -6.869  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N   1 
ATOM   1374 C CA  . ARG A-2 1 11  ? 10.060  -5.937  -6.281  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1375 C C   . ARG A-2 1 11  ? 10.445  -4.617  -5.612  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C   1 
ATOM   1376 O O   . ARG A-2 1 11  ? 11.449  -4.633  -4.887  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O   1 
ATOM   1377 C CB  . ARG A-2 1 11  ? 9.296   -6.679  -5.112  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1378 C CG  . ARG A-2 1 11  ? 8.768   -8.021  -5.497  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1379 C CD  . ARG A-2 1 11  ? 7.807   -8.595  -4.488  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1380 N NE  . ARG A-2 1 11  ? 6.999   -9.651  -5.139  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1381 C CZ  . ARG A-2 1 11  ? 6.384   -10.601 -4.504  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1382 N NH1 . ARG A-2 1 11  ? 6.500   -10.574 -3.179  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1383 N NH2 . ARG A-2 1 11  ? 5.696   -11.524 -5.166  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1384 N N   . THR A-2 1 12  ? 9.624   -3.592  -5.808  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N   1 
ATOM   1385 C CA  . THR A-2 1 12  ? 9.740   -2.329  -5.106  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA  1 
ATOM   1386 C C   . THR A-2 1 12  ? 8.634   -2.077  -4.093  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C   1 
ATOM   1387 O O   . THR A-2 1 12  ? 7.404   -2.170  -4.264  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O   1 
ATOM   1388 C CB  . THR A-2 1 12  ? 9.580   -1.180  -6.072  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB  1 
ATOM   1389 O OG1 . THR A-2 1 12  ? 10.659  -1.346  -7.006  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1390 C CG2 . THR A-2 1 12  ? 9.802   0.149   -5.389  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1391 N N   . TYR A-2 1 13  ? 9.092   -1.726  -2.923  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N   1 
ATOM   1392 C CA  . TYR A-2 1 13  ? 8.150   -1.611  -1.832  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1393 C C   . TYR A-2 1 13  ? 7.592   -0.202  -1.751  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C   1 
ATOM   1394 O O   . TYR A-2 1 13  ? 8.375   0.784   -1.652  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O   1 
ATOM   1395 C CB  . TYR A-2 1 13  ? 8.860   -2.091  -0.541  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1396 C CG  . TYR A-2 1 13  ? 9.060   -3.589  -0.674  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1397 C CD1 . TYR A-2 1 13  ? 10.143  -4.177  -1.269  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1398 C CD2 . TYR A-2 1 13  ? 8.030   -4.439  -0.202  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1399 C CE1 . TYR A-2 1 13  ? 10.301  -5.535  -1.410  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1400 C CE2 . TYR A-2 1 13  ? 8.155   -5.841  -0.317  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1401 C CZ  . TYR A-2 1 13  ? 9.277   -6.386  -0.911  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1402 O OH  . TYR A-2 1 13  ? 9.488   -7.748  -1.061  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1403 N N   . LEU A-2 1 14  ? 6.276   -0.080  -1.756  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   1 
ATOM   1404 C CA  . LEU A-2 1 14  ? 5.585   1.158   -1.413  1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1405 C C   . LEU A-2 1 14  ? 5.250   1.284   0.095   1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   1 
ATOM   1406 O O   . LEU A-2 1 14  ? 5.147   2.437   0.551   1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   1 
ATOM   1407 C CB  . LEU A-2 1 14  ? 4.305   1.292   -2.213  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1408 C CG  . LEU A-2 1 14  ? 4.428   1.070   -3.708  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1409 C CD1 . LEU A-2 1 14  ? 3.091   1.360   -4.380  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1410 C CD2 . LEU A-2 1 14  ? 5.486   1.993   -4.294  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1411 N N   . TYR A-2 1 15  ? 5.084   0.162   0.789   1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N   1 
ATOM   1412 C CA  . TYR A-2 1 15  ? 4.704   0.206   2.202   1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1413 C C   . TYR A-2 1 15  ? 5.074   -1.064  2.927   1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C   1 
ATOM   1414 O O   . TYR A-2 1 15  ? 4.796   -2.142  2.373   1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O   1 
ATOM   1415 C CB  . TYR A-2 1 15  ? 3.160   0.372   2.255   1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1416 C CG  . TYR A-2 1 15  ? 2.592   0.227   3.645   1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1417 C CD1 . TYR A-2 1 15  ? 2.745   1.280   4.558   1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1418 C CD2 . TYR A-2 1 15  ? 1.969   -0.889  4.100   1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1419 C CE1 . TYR A-2 1 15  ? 2.254   1.171   5.853   1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1420 C CE2 . TYR A-2 1 15  ? 1.478   -0.984  5.390   1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1421 C CZ  . TYR A-2 1 15  ? 1.602   0.033   6.280   1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1422 O OH  . TYR A-2 1 15  ? 1.125   -0.018  7.549   1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1423 N N   . ARG A-2 1 16  ? 5.599   -0.928  4.113   1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   1 
ATOM   1424 C CA  . ARG A-2 1 16  ? 5.991   -2.048  4.915   1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1425 C C   . ARG A-2 1 16  ? 5.231   -1.891  6.221   1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   1 
ATOM   1426 O O   . ARG A-2 1 16  ? 5.467   -0.938  6.920   1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   1 
ATOM   1427 C CB  . ARG A-2 1 16  ? 7.482   -2.115  5.131   1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1428 C CG  . ARG A-2 1 16  ? 8.291   -2.470  3.896   1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1429 C CD  . ARG A-2 1 16  ? 9.757   -2.524  4.301   1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1430 N NE  . ARG A-2 1 16  ? 10.635  -3.018  3.263   1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1431 C CZ  . ARG A-2 1 16  ? 10.858  -4.265  2.872   1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1432 N NH1 . ARG A-2 1 16  ? 10.259  -5.332  3.415   1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1433 N NH2 . ARG A-2 1 16  ? 11.738  -4.459  1.870   1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1434 N N   . GLY A-2 1 17  ? 4.305   -2.841  6.489   1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N   1 
ATOM   1435 C CA  . GLY A-2 1 17  ? 3.415   -2.742  7.616   1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1436 C C   . GLY A-2 1 17  ? 3.502   -3.879  8.593   1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C   1 
ATOM   1437 O O   . GLY A-2 1 17  ? 4.534   -4.545  8.625   1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O   1 
ATOM   1438 N N   . ARG A-2 1 18  ? 2.388   -3.946  9.309   1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N   1 
ATOM   1439 C CA  . ARG A-2 1 18  ? 2.315   -4.866  10.480  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1440 C C   . ARG A-2 1 18  ? 1.918   -6.228  9.959   1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C   1 
ATOM   1441 O O   . ARG A-2 1 18  ? 2.543   -7.239  10.214  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O   1 
ATOM   1442 C CB  . ARG A-2 1 18  ? 1.439   -4.315  11.585  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1443 N N   A ILE A-2 1 19  ? 0.873   -6.406  9.137   0.50 23.90  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   1444 N N   B ILE A-2 1 19  ? 0.875   -6.199  9.155   0.50 23.98  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   1445 C CA  A ILE A-2 1 19  ? 0.642   -7.788  8.659   0.50 22.74  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1446 C CA  B ILE A-2 1 19  ? 0.391   -7.510  8.709   0.50 21.33  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1447 C C   A ILE A-2 1 19  ? 0.871   -7.916  7.144   0.50 22.02  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   1448 C C   B ILE A-2 1 19  ? 0.429   -7.615  7.205   0.50 21.22  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   1449 O O   A ILE A-2 1 19  ? 0.756   -9.063  6.670   0.50 17.23  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   1450 O O   B ILE A-2 1 19  ? -0.190  -8.455  6.588   0.50 14.50  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   1451 C CB  A ILE A-2 1 19  ? -0.703  -8.473  8.954   0.50 14.71  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1452 C CB  B ILE A-2 1 19  ? -1.001  -7.660  9.259   0.50 21.90  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1453 C CG1 A ILE A-2 1 19  ? -2.030  -8.030  8.362   0.50 19.87  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1454 C CG1 B ILE A-2 1 19  ? -2.117  -6.939  8.514   0.50 20.74  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1455 C CG2 A ILE A-2 1 19  ? -0.745  -8.447  10.522  0.50 16.45  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1456 C CG2 B ILE A-2 1 19  ? -1.112  -7.222  10.734  0.50 28.54  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1457 C CD1 A ILE A-2 1 19  ? -2.164  -6.720  7.619   0.50 30.75  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1458 C CD1 B ILE A-2 1 19  ? -3.097  -8.109  8.280   0.50 17.44  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1459 N N   . LEU A-2 1 20  ? 1.157   -6.759  6.531   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1460 C CA  . LEU A-2 1 20  ? 1.278   -6.771  5.087   1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1461 C C   . LEU A-2 1 20  ? 2.323   -5.767  4.637   1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1462 O O   . LEU A-2 1 20  ? 2.565   -4.810  5.356   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1463 C CB  . LEU A-2 1 20  ? -0.080  -6.478  4.401   1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1464 C CG  . LEU A-2 1 20  ? -0.714  -5.054  4.554   1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1465 C CD1 . LEU A-2 1 20  ? -0.219  -4.047  3.574   1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1466 C CD2 . LEU A-2 1 20  ? -2.257  -5.233  4.396   1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1467 N N   . ASN A-2 1 21  ? 2.833   -6.029  3.450   1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N   1 
ATOM   1468 C CA  . ASN A-2 1 21  ? 3.624   -5.083  2.686   1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1469 C C   . ASN A-2 1 21  ? 2.911   -4.906  1.341   1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C   1 
ATOM   1470 O O   . ASN A-2 1 21  ? 2.341   -5.831  0.835   1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O   1 
ATOM   1471 C CB  . ASN A-2 1 21  ? 5.046   -5.563  2.389   1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1472 C CG  . ASN A-2 1 21  ? 5.790   -5.935  3.681   1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1473 O OD1 . ASN A-2 1 21  ? 5.683   -5.239  4.678   1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1474 N ND2 . ASN A-2 1 21  ? 6.460   -7.029  3.566   1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1475 N N   . LEU A-2 1 22  ? 3.030   -3.690  0.767   1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N   1 
ATOM   1476 C CA  . LEU A-2 1 22  ? 2.607   -3.447  -0.549  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1477 C C   . LEU A-2 1 22  ? 3.833   -3.220  -1.437  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C   1 
ATOM   1478 O O   . LEU A-2 1 22  ? 4.696   -2.368  -1.216  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O   1 
ATOM   1479 C CB  . LEU A-2 1 22  ? 1.697   -2.217  -0.612  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1480 C CG  . LEU A-2 1 22  ? 1.254   -1.750  -1.978  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1481 C CD1 . LEU A-2 1 22  ? 0.400   -2.805  -2.728  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1482 C CD2 . LEU A-2 1 22  ? 0.511   -0.419  -1.911  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1483 N N   . ALA A-2 1 23  ? 3.892   -3.956  -2.529  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N   1 
ATOM   1484 C CA  . ALA A-2 1 23  ? 5.023   -3.910  -3.468  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1485 C C   . ALA A-2 1 23  ? 4.507   -3.780  -4.881  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C   1 
ATOM   1486 O O   . ALA A-2 1 23  ? 3.372   -4.218  -5.218  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O   1 
ATOM   1487 C CB  . ALA A-2 1 23  ? 5.960   -5.099  -3.331  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1488 N N   . LEU A-2 1 24  ? 5.315   -3.198  -5.739  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N   1 
ATOM   1489 C CA  . LEU A-2 1 24  ? 5.020   -3.285  -7.174  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1490 C C   . LEU A-2 1 24  ? 6.080   -4.208  -7.795  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C   1 
ATOM   1491 O O   . LEU A-2 1 24  ? 7.269   -4.116  -7.495  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O   1 
ATOM   1492 C CB  . LEU A-2 1 24  ? 5.073   -1.984  -7.963  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1493 C CG  . LEU A-2 1 24  ? 4.187   -0.894  -7.328  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1494 C CD1 . LEU A-2 1 24  ? 4.536   0.465   -7.949  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1495 C CD2 . LEU A-2 1 24  ? 2.781   -1.408  -7.481  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1496 N N   . GLU A-2 1 25  ? 5.614   -5.016  -8.749  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N   1 
ATOM   1497 C CA  . GLU A-2 1 25  ? 6.451   -5.904  -9.516  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1498 C C   . GLU A-2 1 25  ? 6.006   -5.757  -10.974 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C   1 
ATOM   1499 O O   . GLU A-2 1 25  ? 4.954   -6.173  -11.395 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O   1 
ATOM   1500 C CB  . GLU A-2 1 25  ? 6.317   -7.310  -9.025  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1501 C CG  . GLU A-2 1 25  ? 7.374   -8.212  -9.645  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1502 C CD  . GLU A-2 1 25  ? 7.010   -9.590  -9.115  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1503 O OE1 . GLU A-2 1 25  ? 6.550   -9.841  -7.963  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1504 O OE2 . GLU A-2 1 25  ? 7.136   -10.540 -9.918  1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1505 N N   . GLY A-2 1 26  ? 6.839   -4.992  -11.690 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N   1 
ATOM   1506 C CA  . GLY A-2 1 26  ? 6.470   -4.402  -12.954 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1507 C C   . GLY A-2 1 26  ? 5.075   -3.775  -12.814 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C   1 
ATOM   1508 O O   . GLY A-2 1 26  ? 4.917   -2.854  -12.023 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O   1 
ATOM   1509 N N   . ARG A-2 1 27  ? 4.133   -4.329  -13.572 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N   1 
ATOM   1510 C CA  . ARG A-2 1 27  ? 2.791   -3.806  -13.623 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1511 C C   . ARG A-2 1 27  ? 1.910   -4.296  -12.487 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C   1 
ATOM   1512 O O   . ARG A-2 1 27  ? 0.773   -3.797  -12.273 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O   1 
ATOM   1513 C CB  . ARG A-2 1 27  ? 2.187   -4.169  -15.003 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1514 N N   . TYR A-2 1 28  ? 2.437   -5.252  -11.727 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   1 
ATOM   1515 C CA  . TYR A-2 1 28  ? 1.660   -5.986  -10.738 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1516 C C   . TYR A-2 1 28  ? 1.787   -5.341  -9.371  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   1 
ATOM   1517 O O   . TYR A-2 1 28  ? 2.879   -5.094  -8.872  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   1 
ATOM   1518 C CB  . TYR A-2 1 28  ? 2.116   -7.437  -10.665 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1519 C CG  . TYR A-2 1 28  ? 1.676   -8.202  -11.904 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1520 C CD1 . TYR A-2 1 28  ? 0.461   -8.802  -12.028 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1521 C CD2 . TYR A-2 1 28  ? 2.576   -8.280  -12.952 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1522 C CE1 . TYR A-2 1 28  ? 0.119   -9.474  -13.165 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1523 C CE2 . TYR A-2 1 28  ? 2.266   -8.940  -14.125 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1524 C CZ  . TYR A-2 1 28  ? 1.012   -9.532  -14.194 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1525 O OH  . TYR A-2 1 28  ? 0.750   -10.189 -15.369 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1526 N N   . GLU A-2 1 29  ? 0.609   -5.171  -8.784  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   1 
ATOM   1527 C CA  . GLU A-2 1 29  ? 0.435   -4.722  -7.416  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1528 C C   . GLU A-2 1 29  ? 0.351   -5.962  -6.522  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   1 
ATOM   1529 O O   . GLU A-2 1 29  ? -0.500  -6.826  -6.725  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   1 
ATOM   1530 C CB  . GLU A-2 1 29  ? -0.828  -3.875  -7.266  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1531 C CG  . GLU A-2 1 29  ? -0.793  -2.637  -8.164  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1532 C CD  . GLU A-2 1 29  ? -2.186  -2.096  -8.471  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1533 O OE1 . GLU A-2 1 29  ? -3.154  -2.808  -8.739  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1534 O OE2 . GLU A-2 1 29  ? -2.259  -0.849  -8.360  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1535 N N   A ILE A-2 1 30  ? 1.257   -6.041  -5.546  0.50 15.93  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   1 
ATOM   1536 N N   B ILE A-2 1 30  ? 1.259   -6.053  -5.559  0.40 16.14  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   1 
ATOM   1537 C CA  A ILE A-2 1 30  ? 1.375   -7.279  -4.767  0.60 15.93  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1538 C CA  B ILE A-2 1 30  ? 1.357   -7.308  -4.802  0.40 16.41  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1539 C C   A ILE A-2 1 30  ? 1.347   -6.954  -3.286  0.60 17.05  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   1 
ATOM   1540 C C   B ILE A-2 1 30  ? 1.304   -6.944  -3.327  0.40 15.73  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   1 
ATOM   1541 O O   A ILE A-2 1 30  ? 2.098   -6.137  -2.812  0.60 18.77  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   1 
ATOM   1542 O O   B ILE A-2 1 30  ? 1.978   -6.033  -2.882  0.40 21.90  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   1 
ATOM   1543 C CB  A ILE A-2 1 30  ? 2.708   -7.995  -5.082  0.60 19.62  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1544 C CB  B ILE A-2 1 30  ? 2.668   -8.037  -5.163  0.40 16.67  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1545 C CG1 A ILE A-2 1 30  ? 2.775   -8.341  -6.582  0.60 18.78  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1546 C CG1 B ILE A-2 1 30  ? 2.717   -8.537  -6.610  0.40 21.79  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1547 C CG2 A ILE A-2 1 30  ? 2.968   -9.226  -4.202  0.60 18.02  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1548 C CG2 B ILE A-2 1 30  ? 2.993   -9.164  -4.173  0.40 19.70  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1549 C CD1 A ILE A-2 1 30  ? 1.557   -9.199  -6.879  0.60 32.91  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1550 C CD1 B ILE A-2 1 30  ? 3.998   -9.259  -6.990  0.40 22.28  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1551 N N   . VAL A-2 1 31  ? 0.479   -7.678  -2.593  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N   1 
ATOM   1552 C CA  . VAL A-2 1 31  ? 0.404   -7.548  -1.157  1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1553 C C   . VAL A-2 1 31  ? 1.023   -8.781  -0.533  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C   1 
ATOM   1554 O O   . VAL A-2 1 31  ? 0.487   -9.892  -0.657  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O   1 
ATOM   1555 C CB  . VAL A-2 1 31  ? -1.016  -7.301  -0.672  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1556 C CG1 . VAL A-2 1 31  ? -1.084  -7.255  0.872   1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1557 C CG2 . VAL A-2 1 31  ? -1.588  -5.996  -1.203  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1558 N N   . GLU A-2 1 32  ? 2.168   -8.627  0.102   1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N   1 
ATOM   1559 C CA  . GLU A-2 1 32  ? 2.799   -9.698  0.858   1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1560 C C   . GLU A-2 1 32  ? 2.090   -9.782  2.204   1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C   1 
ATOM   1561 O O   . GLU A-2 1 32  ? 1.838   -8.760  2.807   1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O   1 
ATOM   1562 C CB  . GLU A-2 1 32  ? 4.278   -9.373  1.109   1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1563 C CG  . GLU A-2 1 32  ? 5.063   -9.331  -0.210  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1564 C CD  . GLU A-2 1 32  ? 6.502   -9.002  -0.043  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1565 O OE1 . GLU A-2 1 32  ? 6.945   -8.633  1.124   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1566 O OE2 . GLU A-2 1 32  ? 7.256   -9.036  -1.009  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1567 N N   . HIS A-2 1 33  ? 1.806   -11.000 2.655   1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N   1 
ATOM   1568 C CA  . HIS A-2 1 33  ? 1.080   -11.205 3.867   1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1569 C C   . HIS A-2 1 33  ? 1.556   -12.466 4.550   1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C   1 
ATOM   1570 O O   . HIS A-2 1 33  ? 1.847   -13.454 3.865   1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O   1 
ATOM   1571 C CB  . HIS A-2 1 33  ? -0.411  -11.332 3.483   1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1572 C CG  . HIS A-2 1 33  ? -1.401  -11.400 4.596   1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1573 N ND1 . HIS A-2 1 33  ? -1.544  -12.475 5.450   1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1574 C CD2 . HIS A-2 1 33  ? -2.390  -10.515 4.942   1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1575 C CE1 . HIS A-2 1 33  ? -2.574  -12.243 6.266   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1576 N NE2 . HIS A-2 1 33  ? -3.104  -11.054 5.987   1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1577 N N   . LYS A-2 1 34  ? 1.561   -12.510 5.862   1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N   1 
ATOM   1578 C CA  A LYS A-2 1 34  ? 1.980   -13.734 6.548   0.50 11.49  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1579 C CA  B LYS A-2 1 34  ? 1.967   -13.730 6.562   0.50 11.36  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1580 C C   . LYS A-2 1 34  ? 1.032   -14.875 6.190   1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C   1 
ATOM   1581 O O   . LYS A-2 1 34  ? -0.136  -14.713 5.909   1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O   1 
ATOM   1582 C CB  A LYS A-2 1 34  ? 1.965   -13.639 8.070   0.50 14.45  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1583 C CB  B LYS A-2 1 34  ? 1.971   -13.581 8.087   0.50 16.30  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1584 C CG  A LYS A-2 1 34  ? 2.936   -12.629 8.643   0.50 19.12  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1585 C CG  B LYS A-2 1 34  ? 3.170   -12.817 8.597   0.50 21.56  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1586 C CD  A LYS A-2 1 34  ? 3.160   -12.938 10.122  0.50 15.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1587 C CD  B LYS A-2 1 34  ? 4.468   -13.576 8.327   0.50 26.96  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1588 C CE  A LYS A-2 1 34  ? 4.093   -12.088 10.912  0.50 23.39  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1589 C CE  B LYS A-2 1 34  ? 5.125   -12.973 7.096   0.50 28.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1590 N NZ  A LYS A-2 1 34  ? 4.674   -11.004 10.125  0.50 19.73  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1591 N NZ  B LYS A-2 1 34  ? 5.526   -13.884 6.028   0.50 21.22  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1592 N N   . PRO A-2 1 35  ? 1.560   -16.078 6.252   1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N   1 
ATOM   1593 C CA  . PRO A-2 1 35  ? 0.696   -17.263 6.075   1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1594 C C   . PRO A-2 1 35  ? -0.199  -17.429 7.286   1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C   1 
ATOM   1595 O O   . PRO A-2 1 35  ? 0.051   -16.904 8.387   1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O   1 
ATOM   1596 C CB  . PRO A-2 1 35  ? 1.648   -18.428 5.921   1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1597 C CG  . PRO A-2 1 35  ? 2.949   -17.980 6.548   1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1598 C CD  . PRO A-2 1 35  ? 2.991   -16.496 6.476   1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1599 N N   . ALA A-2 1 36  ? -1.270  -18.190 7.078   1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   1 
ATOM   1600 C CA  . ALA A-2 1 36  ? -2.336  -18.347 8.015   1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1601 C C   . ALA A-2 1 36  ? -2.679  -19.835 8.199   1.00 6.42   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   1 
ATOM   1602 O O   . ALA A-2 1 36  ? -2.300  -20.689 7.401   1.00 6.76   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   1 
ATOM   1603 C CB  . ALA A-2 1 36  ? -3.583  -17.566 7.550   1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1604 N N   . VAL A-2 1 37  ? -3.470  -20.073 9.248   1.00 6.45   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N   1 
ATOM   1605 C CA  . VAL A-2 1 37  ? -4.033  -21.391 9.499   1.00 6.35   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1606 C C   . VAL A-2 1 37  ? -5.512  -21.255 9.750   1.00 6.01   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C   1 
ATOM   1607 O O   . VAL A-2 1 37  ? -6.022  -20.177 10.101  1.00 7.64   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O   1 
ATOM   1608 C CB  . VAL A-2 1 37  ? -3.354  -22.074 10.725  1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1609 C CG1 . VAL A-2 1 37  ? -1.885  -22.322 10.409  1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1610 C CG2 . VAL A-2 1 37  ? -3.551  -21.296 11.996  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1611 N N   . ALA A-2 1 38  ? -6.219  -22.369 9.632   1.00 5.94   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1612 C CA  . ALA A-2 1 38  ? -7.639  -22.426 9.953   1.00 6.08   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1613 C C   . ALA A-2 1 38  ? -7.944  -23.857 10.428  1.00 6.00   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1614 O O   . ALA A-2 1 38  ? -7.311  -24.819 9.972   1.00 6.41   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1615 C CB  . ALA A-2 1 38  ? -8.495  -22.112 8.723   1.00 7.29   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1616 N N   . VAL A-2 1 39  ? -8.921  -23.965 11.348  1.00 5.89   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N   1 
ATOM   1617 C CA  . VAL A-2 1 39  ? -9.192  -25.259 11.994  1.00 5.92   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1618 C C   . VAL A-2 1 39  ? -10.678 -25.593 11.864  1.00 5.76   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C   1 
ATOM   1619 O O   . VAL A-2 1 39  ? -11.540 -24.852 12.337  1.00 6.41   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O   1 
ATOM   1620 C CB  . VAL A-2 1 39  ? -8.810  -25.198 13.491  1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1621 C CG1 . VAL A-2 1 39  ? -9.090  -26.557 14.101  1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1622 C CG2 . VAL A-2 1 39  ? -7.350  -24.783 13.618  1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1623 N N   . ILE A-2 1 40  ? -10.947 -26.720 11.215  1.00 6.18   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N   1 
ATOM   1624 C CA  . ILE A-2 1 40  ? -12.281 -27.295 11.087  1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1625 C C   . ILE A-2 1 40  ? -12.511 -28.250 12.254  1.00 6.76   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C   1 
ATOM   1626 O O   . ILE A-2 1 40  ? -11.735 -29.173 12.444  1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O   1 
ATOM   1627 C CB  . ILE A-2 1 40  ? -12.392 -28.062 9.768   1.00 6.75   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1628 C CG1 . ILE A-2 1 40  ? -12.129 -27.145 8.562   1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1629 C CG2 . ILE A-2 1 40  ? -13.759 -28.727 9.651   1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1630 C CD1 . ILE A-2 1 40  ? -12.124 -27.870 7.218   1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1631 N N   . ALA A-2 1 41  ? -13.604 -28.048 12.982  1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   1 
ATOM   1632 C CA  . ALA A-2 1 41  ? -13.896 -28.908 14.136  1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1633 C C   . ALA A-2 1 41  ? -15.403 -29.136 14.199  1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   1 
ATOM   1634 O O   . ALA A-2 1 41  ? -16.184 -28.175 14.089  1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   1 
ATOM   1635 C CB  . ALA A-2 1 41  ? -13.418 -28.266 15.440  1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1636 N N   . LEU A-2 1 42  ? -15.805 -30.389 14.406  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   1 
ATOM   1637 C CA  A LEU A-2 1 42  ? -17.198 -30.808 14.456  0.60 10.72  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1638 C CA  B LEU A-2 1 42  ? -17.196 -30.796 14.484  0.40 9.98   ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1639 C C   . LEU A-2 1 42  ? -17.362 -31.414 15.858  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   1 
ATOM   1640 O O   . LEU A-2 1 42  ? -16.565 -32.271 16.230  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   1 
ATOM   1641 C CB  A LEU A-2 1 42  ? -17.512 -31.789 13.323  0.60 11.80  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1642 C CB  B LEU A-2 1 42  ? -17.513 -31.833 13.412  0.40 13.75  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1643 C CG  A LEU A-2 1 42  ? -18.988 -32.006 12.977  0.60 11.84  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1644 C CG  B LEU A-2 1 42  ? -18.019 -31.331 12.067  0.40 14.65  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1645 C CD1 A LEU A-2 1 42  ? -19.517 -30.785 12.238  0.60 16.06  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1646 C CD1 B LEU A-2 1 42  ? -19.389 -30.682 12.190  0.40 13.69  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1647 C CD2 A LEU A-2 1 42  ? -19.183 -33.269 12.147  0.60 14.89  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1648 C CD2 B LEU A-2 1 42  ? -16.994 -30.398 11.445  0.40 18.13  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1649 N N   . ARG A-2 1 43  ? -18.521 -31.171 16.461  1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   1 
ATOM   1650 C CA  A ARG A-2 1 43  ? -18.864 -31.833 17.764  0.70 12.09  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1651 C CA  B ARG A-2 1 43  ? -18.875 -31.873 17.698  0.30 11.56  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1652 C C   . ARG A-2 1 43  ? -20.399 -31.921 17.781  1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   1 
ATOM   1653 O O   . ARG A-2 1 43  ? -21.084 -30.903 17.658  1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   1 
ATOM   1654 C CB  A ARG A-2 1 43  ? -18.393 -31.062 18.974  0.70 13.96  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1655 C CB  B ARG A-2 1 43  ? -18.254 -31.141 18.871  0.30 13.76  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1656 C CG  A ARG A-2 1 43  ? -18.972 -31.650 20.309  0.70 18.08  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1657 C CG  B ARG A-2 1 43  ? -18.382 -31.950 20.170  0.30 15.32  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1658 C CD  A ARG A-2 1 43  ? -18.632 -30.729 21.524  0.70 15.24  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1659 C CD  B ARG A-2 1 43  ? -17.559 -31.220 21.242  0.30 12.04  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1660 N NE  A ARG A-2 1 43  ? -19.502 -31.012 22.685  0.70 17.79  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1661 N NE  B ARG A-2 1 43  ? -17.632 -31.918 22.526  0.30 12.93  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1662 C CZ  A ARG A-2 1 43  ? -19.135 -31.817 23.665  0.70 15.88  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1663 C CZ  B ARG A-2 1 43  ? -18.709 -31.923 23.313  0.30 16.45  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1664 N NH1 A ARG A-2 1 43  ? -17.899 -32.383 23.588  0.70 20.10  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1665 N NH1 B ARG A-2 1 43  ? -18.740 -32.581 24.480  0.30 20.98  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1666 N NH2 A ARG A-2 1 43  ? -19.895 -32.061 24.704  0.70 22.71  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1667 N NH2 B ARG A-2 1 43  ? -19.832 -31.274 23.026  0.30 18.17  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1668 N N   . GLU A-2 1 44  ? -20.882 -33.140 17.954  1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1669 C CA  . GLU A-2 1 44  ? -22.357 -33.343 18.057  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1670 C C   . GLU A-2 1 44  ? -23.066 -32.721 16.840  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1671 O O   . GLU A-2 1 44  ? -24.181 -32.191 16.973  1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1672 C CB  . GLU A-2 1 44  ? -22.969 -32.851 19.363  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1673 C CG  . GLU A-2 1 44  ? -22.398 -33.533 20.591  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1674 C CD  . GLU A-2 1 44  ? -22.949 -33.002 21.901  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1675 O OE1 . GLU A-2 1 44  ? -22.721 -33.563 22.942  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1676 O OE2 . GLU A-2 1 44  ? -23.549 -31.869 21.927  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1677 N N   . GLY A-2 1 45  ? -22.449 -32.777 15.632  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N   1 
ATOM   1678 C CA  . GLY A-2 1 45  ? -23.056 -32.267 14.431  1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1679 C C   . GLY A-2 1 45  ? -22.961 -30.772 14.251  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C   1 
ATOM   1680 O O   . GLY A-2 1 45  ? -23.417 -30.277 13.202  1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O   1 
ATOM   1681 N N   . ARG A-2 1 46  ? -22.348 -30.073 15.203  1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1682 C CA  A ARG A-2 1 46  ? -22.150 -28.643 15.086  0.80 8.21   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1683 C CA  B ARG A-2 1 46  ? -22.152 -28.647 15.026  0.20 7.94   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1684 C C   . ARG A-2 1 46  ? -20.707 -28.375 14.675  1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1685 O O   . ARG A-2 1 46  ? -19.789 -29.016 15.201  1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1686 C CB  A ARG A-2 1 46  ? -22.404 -27.927 16.420  0.80 9.70   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1687 C CB  B ARG A-2 1 46  ? -22.499 -27.896 16.310  0.20 6.81   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1688 C CG  A ARG A-2 1 46  ? -23.883 -27.737 16.786  0.80 10.52  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1689 C CG  B ARG A-2 1 46  ? -23.871 -28.331 16.837  0.20 9.27   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1690 C CD  A ARG A-2 1 46  ? -24.499 -29.000 17.276  0.80 10.96  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1691 C CD  B ARG A-2 1 46  ? -24.146 -27.512 18.090  0.20 8.18   ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1692 N NE  A ARG A-2 1 46  ? -25.689 -28.683 18.053  0.80 13.77  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1693 N NE  B ARG A-2 1 46  ? -25.501 -27.711 18.604  0.20 11.94  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1694 C CZ  A ARG A-2 1 46  ? -26.373 -29.549 18.769  0.80 15.21  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1695 C CZ  B ARG A-2 1 46  ? -25.866 -28.705 19.386  0.20 14.76  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1696 N NH1 A ARG A-2 1 46  ? -25.997 -30.828 18.742  0.80 17.13  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1697 N NH1 B ARG A-2 1 46  ? -24.957 -29.601 19.738  0.20 19.14  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1698 N NH2 A ARG A-2 1 46  ? -27.412 -29.165 19.488  0.80 16.13  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1699 N NH2 B ARG A-2 1 46  ? -27.108 -28.851 19.825  0.20 18.34  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1700 N N   . MET A-2 1 47  ? -20.519 -27.397 13.782  1.00 7.17   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N   1 
ATOM   1701 C CA  . MET A-2 1 47  ? -19.180 -26.928 13.460  1.00 6.72   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA  1 
ATOM   1702 C C   . MET A-2 1 47  ? -18.848 -25.714 14.354  1.00 6.46   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C   1 
ATOM   1703 O O   . MET A-2 1 47  ? -19.701 -24.905 14.679  1.00 6.72   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O   1 
ATOM   1704 C CB  . MET A-2 1 47  ? -19.127 -26.582 11.971  1.00 7.25   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB  1 
ATOM   1705 C CG  . MET A-2 1 47  ? -17.785 -26.003 11.520  1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG  1 
ATOM   1706 S SD  . MET A-2 1 47  ? -17.570 -26.205 9.719   1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD  1 
ATOM   1707 C CE  . MET A-2 1 47  ? -17.411 -27.929 9.654   1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE  1 
ATOM   1708 N N   . LEU A-2 1 48  ? -17.553 -25.639 14.667  1.00 6.45   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   1 
ATOM   1709 C CA  . LEU A-2 1 48  ? -17.034 -24.560 15.505  1.00 6.78   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1710 C C   . LEU A-2 1 48  ? -16.742 -23.356 14.606  1.00 6.20   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   1 
ATOM   1711 O O   . LEU A-2 1 48  ? -15.679 -23.276 13.975  1.00 7.07   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   1 
ATOM   1712 C CB  . LEU A-2 1 48  ? -15.799 -25.062 16.201  1.00 7.51   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1713 C CG  . LEU A-2 1 48  ? -15.035 -24.108 17.115  1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1714 C CD1 . LEU A-2 1 48  ? -15.952 -23.586 18.210  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1715 C CD2 . LEU A-2 1 48  ? -13.833 -24.816 17.699  1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1716 N N   . PHE A-2 1 49  ? -17.683 -22.419 14.541  1.00 6.90   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N   1 
ATOM   1717 C CA  . PHE A-2 1 49  ? -17.446 -21.147 13.846  1.00 6.66   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1718 C C   . PHE A-2 1 49  ? -17.050 -20.110 14.885  1.00 6.90   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C   1 
ATOM   1719 O O   . PHE A-2 1 49  ? -17.298 -20.250 16.088  1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O   1 
ATOM   1720 C CB  . PHE A-2 1 49  ? -18.668 -20.669 13.069  1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1721 C CG  . PHE A-2 1 49  ? -19.132 -21.654 11.995  1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1722 C CD1 . PHE A-2 1 49  ? -20.184 -22.512 12.209  1.00 7.31   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1723 C CD2 . PHE A-2 1 49  ? -18.483 -21.706 10.750  1.00 7.31   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1724 C CE1 . PHE A-2 1 49  ? -20.620 -23.355 11.217  1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1725 C CE2 . PHE A-2 1 49  ? -18.895 -22.547 9.766   1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1726 C CZ  . PHE A-2 1 49  ? -19.970 -23.395 9.994   1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1727 N N   . VAL A-2 1 50  ? -16.434 -19.040 14.385  1.00 6.84   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N   1 
ATOM   1728 C CA  . VAL A-2 1 50  ? -16.168 -17.871 15.181  1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1729 C C   . VAL A-2 1 50  ? -16.569 -16.636 14.342  1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C   1 
ATOM   1730 O O   . VAL A-2 1 50  ? -16.557 -16.658 13.123  1.00 7.80   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O   1 
ATOM   1731 C CB  . VAL A-2 1 50  ? -14.706 -17.740 15.638  1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1732 C CG1 . VAL A-2 1 50  ? -14.382 -18.818 16.658  1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1733 C CG2 . VAL A-2 1 50  ? -13.736 -17.809 14.479  1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1734 N N   . ARG A-2 1 51  ? -16.892 -15.576 15.065  1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   1 
ATOM   1735 C CA  A ARG A-2 1 51  ? -17.169 -14.292 14.453  0.25 8.71   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1736 C CA  B ARG A-2 1 51  ? -17.187 -14.293 14.466  0.75 8.34   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1737 C C   . ARG A-2 1 51  ? -16.466 -13.196 15.219  1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   1 
ATOM   1738 O O   . ARG A-2 1 51  ? -16.368 -13.225 16.443  1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   1 
ATOM   1739 C CB  A ARG A-2 1 51  ? -18.676 -13.941 14.445  0.25 7.29   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1740 C CB  B ARG A-2 1 51  ? -18.707 -13.972 14.515  0.75 11.93  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1741 C CG  A ARG A-2 1 51  ? -19.430 -14.897 13.539  0.25 10.29  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1742 C CG  B ARG A-2 1 51  ? -19.528 -14.833 13.614  0.75 9.97   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1743 C CD  A ARG A-2 1 51  ? -20.926 -14.607 13.601  0.25 9.49   ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1744 C CD  B ARG A-2 1 51  ? -20.951 -14.242 13.343  0.75 13.09  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1745 N NE  A ARG A-2 1 51  ? -21.352 -13.541 12.704  0.25 13.12  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1746 N NE  B ARG A-2 1 51  ? -21.689 -14.416 14.621  0.75 11.08  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1747 C CZ  A ARG A-2 1 51  ? -22.597 -13.129 12.555  0.25 18.13  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1748 C CZ  B ARG A-2 1 51  ? -23.018 -14.557 14.647  0.75 11.67  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1749 N NH1 A ARG A-2 1 51  ? -23.649 -13.597 13.173  0.25 19.82  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1750 N NH1 B ARG A-2 1 51  ? -23.726 -14.537 13.455  0.75 12.83  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1751 N NH2 A ARG A-2 1 51  ? -22.767 -12.150 11.659  0.25 13.83  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1752 N NH2 B ARG A-2 1 51  ? -23.624 -14.740 15.804  0.75 11.11  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1753 N N   . GLN A-2 1 52  ? -16.040 -12.175 14.502  1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N   1 
ATOM   1754 C CA  A GLN A-2 1 52  ? -15.444 -10.976 15.111  0.50 11.71  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1755 C CA  B GLN A-2 1 52  ? -15.414 -10.982 15.082  0.50 8.72   ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1756 C C   . GLN A-2 1 52  ? -15.709 -9.835  14.139  1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C   1 
ATOM   1757 O O   . GLN A-2 1 52  ? -15.838 -10.028 12.959  1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O   1 
ATOM   1758 C CB  A GLN A-2 1 52  ? -13.944 -11.094 15.312  0.50 11.96  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1759 C CB  B GLN A-2 1 52  ? -13.921 -11.148 15.313  0.50 10.26  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1760 C CG  A GLN A-2 1 52  ? -13.182 -11.232 13.991  0.50 12.65  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1761 C CG  B GLN A-2 1 52  ? -13.117 -11.334 14.043  0.50 11.84  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1762 C CD  A GLN A-2 1 52  ? -11.744 -11.620 14.350  0.50 15.55  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1763 C CD  B GLN A-2 1 52  ? -11.648 -11.562 14.364  0.50 14.91  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1764 O OE1 A GLN A-2 1 52  ? -11.456 -12.812 14.211  0.50 19.13  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1765 O OE1 B GLN A-2 1 52  ? -10.921 -10.649 14.788  0.50 19.35  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1766 N NE2 A GLN A-2 1 52  ? -10.970 -10.636 14.809  0.50 25.46  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1767 N NE2 B GLN A-2 1 52  ? -11.277 -12.820 14.148  0.50 14.96  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1768 N N   . MET A-2 1 53  ? -15.773 -8.618  14.695  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N   1 
ATOM   1769 C CA  . MET A-2 1 53  ? -15.881 -7.477  13.793  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA  1 
ATOM   1770 C C   . MET A-2 1 53  ? -14.602 -7.417  12.942  1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C   1 
ATOM   1771 O O   . MET A-2 1 53  ? -13.464 -7.499  13.412  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O   1 
ATOM   1772 C CB  . MET A-2 1 53  ? -16.038 -6.161  14.531  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB  1 
ATOM   1773 C CG  . MET A-2 1 53  ? -16.386 -4.991  13.668  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG  1 
ATOM   1774 S SD  . MET A-2 1 53  ? -17.631 -5.130  12.320  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD  1 
ATOM   1775 C CE  . MET A-2 1 53  ? -19.119 -5.569  13.277  1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE  1 
ATOM   1776 N N   . ARG A-2 1 54  ? -14.858 -7.239  11.609  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N   1 
ATOM   1777 C CA  . ARG A-2 1 54  ? -13.756 -7.173  10.687  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1778 C C   . ARG A-2 1 54  ? -13.822 -5.814  10.002  1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C   1 
ATOM   1779 O O   . ARG A-2 1 54  ? -14.609 -5.630  9.070   1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O   1 
ATOM   1780 C CB  . ARG A-2 1 54  ? -13.949 -8.278  9.601   1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1781 C CG  . ARG A-2 1 54  ? -13.666 -9.689  10.162  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1782 C CD  . ARG A-2 1 54  ? -12.222 -9.865  10.621  1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1783 N NE  . ARG A-2 1 54  ? -11.873 -11.283 10.666  1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1784 C CZ  . ARG A-2 1 54  ? -10.659 -11.691 11.012  1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1785 N NH1 . ARG A-2 1 54  ? -9.724  -10.826 11.445  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1786 N NH2 . ARG A-2 1 54  ? -10.348 -12.977 10.928  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1787 N N   . PRO A-2 1 55  ? -13.067 -4.837  10.416  1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N   1 
ATOM   1788 C CA  . PRO A-2 1 55  ? -13.126 -3.491  9.846   1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1789 C C   . PRO A-2 1 55  ? -12.895 -3.484  8.331   1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C   1 
ATOM   1790 O O   . PRO A-2 1 55  ? -13.441 -2.601  7.690   1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O   1 
ATOM   1791 C CB  . PRO A-2 1 55  ? -11.990 -2.726  10.565  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1792 C CG  . PRO A-2 1 55  ? -11.899 -3.395  11.945  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1793 C CD  . PRO A-2 1 55  ? -12.124 -4.898  11.599  1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1794 N N   . ALA A-2 1 56  ? -12.168 -4.407  7.755   1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N   1 
ATOM   1795 C CA  . ALA A-2 1 56  ? -11.978 -4.350  6.292   1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1796 C C   . ALA A-2 1 56  ? -13.293 -4.505  5.592   1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C   1 
ATOM   1797 O O   . ALA A-2 1 56  ? -13.426 -3.998  4.485   1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O   1 
ATOM   1798 C CB  . ALA A-2 1 56  ? -10.980 -5.441  5.890   1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1799 N N   . VAL A-2 1 57  ? -14.259 -5.264  6.195   1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N   1 
ATOM   1800 C CA  . VAL A-2 1 57  ? -15.533 -5.502  5.506   1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1801 C C   . VAL A-2 1 57  ? -16.717 -4.851  6.201   1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C   1 
ATOM   1802 O O   . VAL A-2 1 57  ? -17.827 -4.803  5.660   1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O   1 
ATOM   1803 C CB  . VAL A-2 1 57  ? -15.818 -6.982  5.237   1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1804 C CG1 . VAL A-2 1 57  ? -14.818 -7.477  4.201   1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1805 C CG2 . VAL A-2 1 57  ? -15.768 -7.806  6.482   1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1806 N N   . GLY A-2 1 58  ? -16.548 -4.340  7.402   1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N   1 
ATOM   1807 C CA  . GLY A-2 1 58  ? -17.665 -3.633  8.063   1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1808 C C   . GLY A-2 1 58  ? -18.707 -4.558  8.587   1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C   1 
ATOM   1809 O O   . GLY A-2 1 58  ? -19.822 -4.105  8.840   1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O   1 
ATOM   1810 N N   . LEU A-2 1 59  ? -18.419 -5.815  8.798   1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   1 
ATOM   1811 C CA  . LEU A-2 1 59  ? -19.354 -6.787  9.323   1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1812 C C   . LEU A-2 1 59  ? -18.556 -7.942  9.902   1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   1 
ATOM   1813 O O   . LEU A-2 1 59  ? -17.318 -7.954  9.892   1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   1 
ATOM   1814 C CB  . LEU A-2 1 59  ? -20.408 -7.243  8.304   1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1815 C CG  . LEU A-2 1 59  ? -19.853 -7.706  6.989   1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1816 C CD1 . LEU A-2 1 59  ? -19.391 -9.147  7.022   1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1817 C CD2 . LEU A-2 1 59  ? -20.915 -7.609  5.850   1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1818 N N   . ALA A-2 1 60  ? -19.278 -8.881  10.539  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N   1 
ATOM   1819 C CA  . ALA A-2 1 60  ? -18.659 -10.037 11.159  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1820 C C   . ALA A-2 1 60  ? -19.086 -11.299 10.355  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C   1 
ATOM   1821 O O   . ALA A-2 1 60  ? -20.183 -11.835 10.537  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O   1 
ATOM   1822 C CB  . ALA A-2 1 60  ? -19.134 -10.158 12.607  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1823 N N   . PRO A-2 1 61  ? -18.261 -11.755 9.451   1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N   1 
ATOM   1824 C CA  . PRO A-2 1 61  ? -18.598 -12.953 8.712   1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1825 C C   . PRO A-2 1 61  ? -18.458 -14.216 9.548   1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C   1 
ATOM   1826 O O   . PRO A-2 1 61  ? -17.793 -14.217 10.588  1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O   1 
ATOM   1827 C CB  . PRO A-2 1 61  ? -17.605 -12.993 7.536   1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1828 C CG  . PRO A-2 1 61  ? -16.507 -12.086 7.967   1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1829 C CD  . PRO A-2 1 61  ? -16.942 -11.210 9.089   1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1830 N N   . LEU A-2 1 62  ? -19.066 -15.291 9.120   1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1831 C CA  A LEU A-2 1 62  ? -18.852 -16.584 9.742   0.60 6.97   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1832 C CA  B LEU A-2 1 62  ? -18.885 -16.602 9.748   0.40 7.12   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1833 C C   . LEU A-2 1 62  ? -17.546 -17.184 9.274   1.00 6.17   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1834 O O   . LEU A-2 1 62  ? -17.367 -17.420 8.069   1.00 6.68   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1835 C CB  A LEU A-2 1 62  ? -20.038 -17.437 9.371   0.60 9.43   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1836 C CB  B LEU A-2 1 62  ? -19.988 -17.583 9.459   0.40 8.40   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1837 C CG  A LEU A-2 1 62  ? -20.265 -18.574 10.317  0.60 7.99   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1838 C CG  B LEU A-2 1 62  ? -21.324 -17.644 10.191  0.40 9.75   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1839 C CD1 A LEU A-2 1 62  ? -20.780 -18.172 11.703  0.60 10.34  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1840 C CD1 B LEU A-2 1 62  ? -22.169 -18.820 9.654   0.40 11.16  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1841 C CD2 A LEU A-2 1 62  ? -21.288 -19.560 9.705   0.60 9.78   ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1842 C CD2 B LEU A-2 1 62  ? -21.136 -17.752 11.686  0.40 13.88  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1843 N N   . GLU A-2 1 63  ? -16.657 -17.395 10.214  1.00 6.13   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N   1 
ATOM   1844 C CA  . GLU A-2 1 63  ? -15.324 -17.951 9.983   1.00 5.77   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1845 C C   . GLU A-2 1 63  ? -15.185 -19.202 10.798  1.00 5.69   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C   1 
ATOM   1846 O O   . GLU A-2 1 63  ? -16.056 -19.563 11.586  1.00 6.69   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O   1 
ATOM   1847 C CB  . GLU A-2 1 63  ? -14.236 -16.922 10.338  1.00 6.25   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1848 C CG  . GLU A-2 1 63  ? -14.494 -15.547 9.787   1.00 7.41   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1849 C CD  . GLU A-2 1 63  ? -13.366 -14.573 9.919   1.00 7.63   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1850 O OE1 . GLU A-2 1 63  ? -12.154 -15.007 10.021  1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1851 O OE2 . GLU A-2 1 63  ? -13.628 -13.350 9.923   1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1852 N N   . ILE A-2 1 64  ? -14.045 -19.889 10.654  1.00 6.13   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N   1 
ATOM   1853 C CA  . ILE A-2 1 64  ? -13.639 -20.924 11.598  1.00 6.14   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1854 C C   . ILE A-2 1 64  ? -12.383 -20.414 12.320  1.00 5.86   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C   1 
ATOM   1855 O O   . ILE A-2 1 64  ? -11.794 -19.413 11.882  1.00 6.38   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O   1 
ATOM   1856 C CB  . ILE A-2 1 64  ? -13.436 -22.289 10.937  1.00 5.97   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1857 C CG1 . ILE A-2 1 64  ? -12.425 -22.197 9.778   1.00 7.00   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1858 C CG2 . ILE A-2 1 64  ? -14.794 -22.855 10.461  1.00 6.99   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1859 C CD1 . ILE A-2 1 64  ? -12.129 -23.509 9.096   1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1860 N N   . PRO A-2 1 65  ? -12.002 -21.014 13.440  1.00 6.25   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N   1 
ATOM   1861 C CA  . PRO A-2 1 65  ? -10.825 -20.510 14.166  1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1862 C C   . PRO A-2 1 65  ? -9.627  -20.428 13.236  1.00 6.30   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C   1 
ATOM   1863 O O   . PRO A-2 1 65  ? -9.346  -21.366 12.485  1.00 6.83   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O   1 
ATOM   1864 C CB  . PRO A-2 1 65  ? -10.635 -21.522 15.311  1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1865 C CG  . PRO A-2 1 65  ? -12.058 -22.012 15.559  1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1866 C CD  . PRO A-2 1 65  ? -12.619 -22.177 14.131  1.00 6.49   ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1867 N N   . ALA A-2 1 66  ? -8.928  -19.310 13.309  1.00 6.74   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N   1 
ATOM   1868 C CA  . ALA A-2 1 66  ? -7.927  -19.008 12.263  1.00 6.84   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1869 C C   . ALA A-2 1 66  ? -7.018  -17.926 12.783  1.00 7.07   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C   1 
ATOM   1870 O O   . ALA A-2 1 66  ? -7.309  -17.201 13.725  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O   1 
ATOM   1871 C CB  . ALA A-2 1 66  ? -8.601  -18.542 10.999  1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1872 N N   . GLY A-2 1 67  ? -5.859  -17.812 12.114  1.00 7.36   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N   1 
ATOM   1873 C CA  . GLY A-2 1 67  ? -5.006  -16.645 12.359  1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1874 C C   . GLY A-2 1 67  ? -3.667  -16.841 11.702  1.00 7.16   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C   1 
ATOM   1875 O O   . GLY A-2 1 67  ? -3.450  -17.744 10.912  1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O   1 
ATOM   1876 N N   . LEU A-2 1 68  ? -2.777  -15.882 12.006  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   1 
ATOM   1877 C CA  . LEU A-2 1 68  ? -1.458  -15.845 11.338  1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1878 C C   . LEU A-2 1 68  ? -0.447  -16.740 12.057  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   1 
ATOM   1879 O O   . LEU A-2 1 68  ? -0.443  -16.798 13.288  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   1 
ATOM   1880 C CB  . LEU A-2 1 68  ? -0.958  -14.409 11.317  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1881 C CG  . LEU A-2 1 68  ? -1.978  -13.410 10.725  1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1882 C CD1 . LEU A-2 1 68  ? -1.330  -12.033 10.648  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1883 C CD2 . LEU A-2 1 68  ? -2.390  -13.841 9.362   1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1884 N N   . ILE A-2 1 69  ? 0.438   -17.359 11.260  1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N   1 
ATOM   1885 C CA  . ILE A-2 1 69  ? 1.562   -18.106 11.791  1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1886 C C   . ILE A-2 1 69  ? 2.608   -17.106 12.298  1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C   1 
ATOM   1887 O O   . ILE A-2 1 69  ? 2.996   -16.206 11.582  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O   1 
ATOM   1888 C CB  . ILE A-2 1 69  ? 2.161   -19.023 10.718  1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1889 C CG1 . ILE A-2 1 69  ? 1.070   -19.977 10.186  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1890 C CG2 . ILE A-2 1 69  ? 3.354   -19.772 11.240  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1891 C CD1 . ILE A-2 1 69  ? 1.535   -20.913 9.085   1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1892 N N   . GLU A-2 1 70  ? 3.003   -17.248 13.566  1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N   1 
ATOM   1893 C CA  . GLU A-2 1 70  ? 3.941   -16.306 14.162  1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1894 C C   . GLU A-2 1 70  ? 5.368   -16.834 14.053  1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C   1 
ATOM   1895 O O   . GLU A-2 1 70  ? 5.614   -17.981 13.719  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O   1 
ATOM   1896 C CB  . GLU A-2 1 70  ? 3.485   -16.097 15.589  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1897 C CG  . GLU A-2 1 70  ? 2.111   -15.393 15.534  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1898 C CD  . GLU A-2 1 70  ? 2.113   -13.983 14.933  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1899 O OE1 . GLU A-2 1 70  ? 0.949   -13.446 14.793  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1900 O OE2 . GLU A-2 1 70  ? 3.122   -13.385 14.611  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1901 N N   . PRO A-2 1 71  ? 6.335   -15.949 14.330  1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1902 C CA  . PRO A-2 1 71  ? 7.745   -16.348 14.175  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1903 C C   . PRO A-2 1 71  ? 8.027   -17.558 15.011  1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1904 O O   . PRO A-2 1 71  ? 7.702   -17.648 16.170  1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1905 C CB  . PRO A-2 1 71  ? 8.490   -15.125 14.709  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1906 C CG  . PRO A-2 1 71  ? 7.581   -13.984 14.363  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1907 C CD  . PRO A-2 1 71  ? 6.219   -14.530 14.760  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1908 N N   . GLY A-2 1 72  ? 8.740   -18.532 14.369  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N   1 
ATOM   1909 C CA  . GLY A-2 1 72  ? 9.104   -19.758 15.080  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1910 C C   . GLY A-2 1 72  ? 8.141   -20.900 14.921  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C   1 
ATOM   1911 O O   . GLY A-2 1 72  ? 8.503   -22.074 15.174  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O   1 
ATOM   1912 N N   . GLU A-2 1 73  ? 6.894   -20.581 14.551  1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N   1 
ATOM   1913 C CA  . GLU A-2 1 73  ? 5.865   -21.610 14.481  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1914 C C   . GLU A-2 1 73  ? 5.822   -22.298 13.128  1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C   1 
ATOM   1915 O O   . GLU A-2 1 73  ? 6.045   -21.658 12.087  1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O   1 
ATOM   1916 C CB  . GLU A-2 1 73  ? 4.421   -21.048 14.629  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1917 C CG  . GLU A-2 1 73  ? 4.148   -20.629 15.993  1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1918 C CD  . GLU A-2 1 73  ? 2.691   -20.115 16.208  1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1919 O OE1 . GLU A-2 1 73  ? 2.140   -20.391 17.270  1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1920 O OE2 . GLU A-2 1 73  ? 2.215   -19.390 15.344  1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1921 N N   . ASP A-2 1 74  ? 5.420   -23.579 13.160  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N   1 
ATOM   1922 C CA  . ASP A-2 1 74  ? 4.974   -24.219 11.927  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1923 C C   . ASP A-2 1 74  ? 3.433   -24.160 11.879  1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C   1 
ATOM   1924 O O   . ASP A-2 1 74  ? 2.788   -23.719 12.858  1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O   1 
ATOM   1925 C CB  . ASP A-2 1 74  ? 5.555   -25.624 11.837  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1926 C CG  . ASP A-2 1 74  ? 5.016   -26.558 12.844  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1927 O OD1 . ASP A-2 1 74  ? 4.010   -26.400 13.453  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1928 O OD2 . ASP A-2 1 74  ? 5.810   -27.579 13.061  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1929 N N   . PRO A-2 1 75  ? 2.832   -24.572 10.792  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N   1 
ATOM   1930 C CA  . PRO A-2 1 75  ? 1.334   -24.428 10.722  1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1931 C C   . PRO A-2 1 75  ? 0.629   -25.225 11.807  1.00 7.53   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C   1 
ATOM   1932 O O   . PRO A-2 1 75  ? -0.375  -24.726 12.339  1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O   1 
ATOM   1933 C CB  . PRO A-2 1 75  ? 1.056   -24.961 9.297   1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1934 C CG  . PRO A-2 1 75  ? 2.306   -24.554 8.514   1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1935 C CD  . PRO A-2 1 75  ? 3.434   -24.942 9.470   1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1936 N N   . LEU A-2 1 76  ? 1.088   -26.415 12.143  1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1937 C CA  . LEU A-2 1 76  ? 0.389   -27.218 13.166  1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1938 C C   . LEU A-2 1 76  ? 0.346   -26.493 14.519  1.00 7.43   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1939 O O   . LEU A-2 1 76  ? -0.662  -26.498 15.211  1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1940 C CB  . LEU A-2 1 76  ? 1.086   -28.585 13.285  1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1941 C CG  . LEU A-2 1 76  ? 0.591   -29.511 14.357  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1942 C CD1 . LEU A-2 1 76  ? -0.834  -29.960 14.151  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1943 C CD2 . LEU A-2 1 76  ? 1.514   -30.728 14.487  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1944 N N   . GLU A-2 1 77  ? 1.503   -25.912 14.856  1.00 7.53   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N   1 
ATOM   1945 C CA  . GLU A-2 1 77  ? 1.591   -25.182 16.137  1.00 7.51   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1946 C C   . GLU A-2 1 77  ? 0.686   -23.947 16.132  1.00 7.11   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C   1 
ATOM   1947 O O   . GLU A-2 1 77  ? 0.011   -23.667 17.130  1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O   1 
ATOM   1948 C CB  . GLU A-2 1 77  ? 3.044   -24.797 16.366  1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1949 C CG  . GLU A-2 1 77  ? 3.945   -26.016 16.588  1.00 7.93   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1950 C CD  . GLU A-2 1 77  ? 5.404   -25.781 16.380  1.00 7.75   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1951 O OE1 . GLU A-2 1 77  ? 5.796   -24.785 15.759  1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1952 O OE2 . GLU A-2 1 77  ? 6.201   -26.645 16.884  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1953 N N   . ALA A-2 1 78  ? 0.699   -23.215 15.022  1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N   1 
ATOM   1954 C CA  . ALA A-2 1 78  ? -0.195  -22.048 14.940  1.00 7.43   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1955 C C   . ALA A-2 1 78  ? -1.641  -22.469 15.039  1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C   1 
ATOM   1956 O O   . ALA A-2 1 78  ? -2.462  -21.751 15.656  1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O   1 
ATOM   1957 C CB  . ALA A-2 1 78  ? 0.066   -21.290 13.667  1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1958 N N   . ALA A-2 1 79  ? -2.002  -23.614 14.411  1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N   1 
ATOM   1959 C CA  . ALA A-2 1 79  ? -3.382  -24.078 14.480  1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1960 C C   . ALA A-2 1 79  ? -3.771  -24.394 15.927  1.00 7.06   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C   1 
ATOM   1961 O O   . ALA A-2 1 79  ? -4.861  -24.047 16.374  1.00 7.45   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O   1 
ATOM   1962 C CB  . ALA A-2 1 79  ? -3.524  -25.291 13.552  1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1963 N N   . ARG A-2 1 80  ? -2.890  -25.108 16.641  1.00 7.25   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N   1 
ATOM   1964 C CA  B ARG A-2 1 80  ? -3.173  -25.360 18.035  0.20 7.88   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1965 C CA  C ARG A-2 1 80  ? -3.148  -25.356 18.040  0.80 7.44   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1966 C C   . ARG A-2 1 80  ? -3.360  -24.072 18.774  1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C   1 
ATOM   1967 O O   . ARG A-2 1 80  ? -4.323  -23.938 19.603  1.00 7.70   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O   1 
ATOM   1968 C CB  B ARG A-2 1 80  ? -1.959  -26.134 18.575  0.20 8.53   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1969 C CB  C ARG A-2 1 80  ? -1.929  -26.142 18.656  0.80 8.60   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1970 C CG  B ARG A-2 1 80  ? -2.021  -27.579 18.092  0.20 7.54   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1971 C CG  C ARG A-2 1 80  ? -2.070  -26.282 20.184  0.80 8.74   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1972 C CD  B ARG A-2 1 80  ? -0.728  -28.252 18.482  0.20 9.54   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1973 C CD  C ARG A-2 1 80  ? -0.723  -26.284 20.921  0.80 10.13  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1974 N NE  B ARG A-2 1 80  ? -0.763  -29.661 18.049  0.20 12.29  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1975 N NE  C ARG A-2 1 80  ? 0.020   -25.069 20.786  0.80 9.95   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1976 C CZ  B ARG A-2 1 80  ? 0.409   -30.300 18.066  0.20 11.95  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1977 C CZ  C ARG A-2 1 80  ? -0.231  -23.941 21.439  0.80 9.13   ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1978 N NH1 B ARG A-2 1 80  ? 0.438   -31.557 17.694  0.20 12.43  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1979 N NH1 C ARG A-2 1 80  ? 0.560   -22.878 21.198  0.80 10.12  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1980 N NH2 B ARG A-2 1 80  ? 1.501   -29.643 18.436  0.20 13.64  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1981 N NH2 C ARG A-2 1 80  ? -1.220  -23.823 22.308  0.80 10.54  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1982 N N   . ARG A-2 1 81  ? -2.471  -23.091 18.593  1.00 7.42   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N   1 
ATOM   1983 C CA  . ARG A-2 1 81  ? -2.584  -21.847 19.315  1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1984 C C   . ARG A-2 1 81  ? -3.886  -21.116 19.005  1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C   1 
ATOM   1985 O O   . ARG A-2 1 81  ? -4.546  -20.639 19.926  1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O   1 
ATOM   1986 C CB  . ARG A-2 1 81  ? -1.401  -20.946 18.989  1.00 8.15   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1987 C CG  . ARG A-2 1 81  ? -1.493  -19.627 19.700  1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1988 C CD  . ARG A-2 1 81  ? -0.247  -18.732 19.524  1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1989 N NE  . ARG A-2 1 81  ? 0.112   -18.639 18.121  1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1990 C CZ  . ARG A-2 1 81  ? -0.588  -17.931 17.241  1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1991 N NH1 . ARG A-2 1 81  ? -1.613  -17.150 17.570  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1992 N NH2 . ARG A-2 1 81  ? -0.226  -18.003 15.957  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1993 N N   . GLU A-2 1 82  ? -4.248  -21.027 17.724  1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N   1 
ATOM   1994 C CA  . GLU A-2 1 82  ? -5.460  -20.299 17.407  1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1995 C C   . GLU A-2 1 82  ? -6.682  -20.952 17.970  1.00 8.05   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C   1 
ATOM   1996 O O   . GLU A-2 1 82  ? -7.617  -20.292 18.447  1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O   1 
ATOM   1997 C CB  . GLU A-2 1 82  ? -5.614  -20.106 15.864  1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1998 C CG  . GLU A-2 1 82  ? -4.584  -19.175 15.296  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1999 C CD  . GLU A-2 1 82  ? -4.645  -17.746 15.829  1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2000 O OE1 . GLU A-2 1 82  ? -3.753  -16.963 15.433  1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2001 O OE2 . GLU A-2 1 82  ? -5.561  -17.409 16.554  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2002 N N   . LEU A-2 1 83  ? -6.734  -22.308 17.925  1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   1 
ATOM   2003 C CA  . LEU A-2 1 83  ? -7.872  -22.996 18.518  1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2004 C C   . LEU A-2 1 83  ? -7.980  -22.632 19.991  1.00 8.09   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   1 
ATOM   2005 O O   . LEU A-2 1 83  ? -9.069  -22.332 20.496  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   1 
ATOM   2006 C CB  . LEU A-2 1 83  ? -7.721  -24.480 18.261  1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2007 C CG  . LEU A-2 1 83  ? -8.878  -25.321 18.744  1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2008 C CD1 . LEU A-2 1 83  ? -10.199 -25.019 17.971  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2009 C CD2 . LEU A-2 1 83  ? -8.542  -26.788 18.619  1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2010 N N   . ALA A-2 1 84  ? -6.871  -22.669 20.707  1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N   1 
ATOM   2011 C CA  . ALA A-2 1 84  ? -6.897  -22.360 22.145  1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2012 C C   . ALA A-2 1 84  ? -7.229  -20.907 22.412  1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C   1 
ATOM   2013 O O   . ALA A-2 1 84  ? -8.028  -20.581 23.305  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O   1 
ATOM   2014 C CB  . ALA A-2 1 84  ? -5.524  -22.713 22.770  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2015 N N   . GLU A-2 1 85  ? -6.592  -19.986 21.703  1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   1 
ATOM   2016 C CA  . GLU A-2 1 85  ? -6.766  -18.556 21.991  1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2017 C C   . GLU A-2 1 85  ? -8.186  -18.114 21.632  1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   1 
ATOM   2018 O O   . GLU A-2 1 85  ? -8.749  -17.292 22.321  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   1 
ATOM   2019 C CB  . GLU A-2 1 85  ? -5.747  -17.722 21.222  1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2020 C CG  . GLU A-2 1 85  ? -4.345  -17.900 21.815  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2021 C CD  . GLU A-2 1 85  ? -3.250  -17.061 21.189  1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2022 O OE1 . GLU A-2 1 85  ? -3.392  -16.652 20.008  1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2023 O OE2 . GLU A-2 1 85  ? -2.234  -16.851 21.892  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2024 N N   . GLU A-2 1 86  ? -8.742  -18.638 20.521  1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N   1 
ATOM   2025 C CA  . GLU A-2 1 86  ? -10.039 -18.132 20.075  1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2026 C C   . GLU A-2 1 86  ? -11.194 -18.867 20.724  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C   1 
ATOM   2027 O O   . GLU A-2 1 86  ? -12.301 -18.297 20.799  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O   1 
ATOM   2028 C CB  . GLU A-2 1 86  ? -10.168 -18.244 18.541  1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2029 C CG  . GLU A-2 1 86  ? -9.138  -17.312 17.878  1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2030 C CD  . GLU A-2 1 86  ? -9.437  -17.026 16.430  1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2031 O OE1 . GLU A-2 1 86  ? -10.045 -17.810 15.729  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2032 O OE2 . GLU A-2 1 86  ? -8.995  -15.880 16.028  1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2033 N N   . THR A-2 1 87  ? -11.004 -20.114 21.156  1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   2034 C CA  . THR A-2 1 87  ? -12.154 -20.905 21.623  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   2035 C C   . THR A-2 1 87  ? -11.896 -21.598 22.968  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   2036 O O   . THR A-2 1 87  ? -12.816 -22.162 23.534  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   2037 C CB  . THR A-2 1 87  ? -12.580 -21.954 20.597  1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   2038 O OG1 . THR A-2 1 87  ? -11.675 -23.045 20.568  1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2039 C CG2 . THR A-2 1 87  ? -12.777 -21.369 19.203  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2040 N N   . GLY A-2 1 88  ? -10.636 -21.593 23.468  1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N   1 
ATOM   2041 C CA  . GLY A-2 1 88  ? -10.309 -22.238 24.741  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2042 C C   . GLY A-2 1 88  ? -10.243 -23.765 24.625  1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C   1 
ATOM   2043 O O   . GLY A-2 1 88  ? -10.242 -24.392 25.652  1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O   1 
ATOM   2044 N N   . LEU A-2 1 89  ? -10.143 -24.299 23.401  1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   1 
ATOM   2045 C CA  . LEU A-2 1 89  ? -10.168 -25.744 23.169  1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2046 C C   . LEU A-2 1 89  ? -8.813  -26.247 22.691  1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   1 
ATOM   2047 O O   . LEU A-2 1 89  ? -8.025  -25.504 22.077  1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   1 
ATOM   2048 C CB  . LEU A-2 1 89  ? -11.222 -26.124 22.155  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2049 C CG  . LEU A-2 1 89  ? -12.643 -25.629 22.489  1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2050 C CD1 . LEU A-2 1 89  ? -13.602 -26.005 21.341  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2051 C CD2 . LEU A-2 1 89  ? -13.083 -26.292 23.782  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2052 N N   . SER A-2 1 90  ? -8.593  -27.511 22.947  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N   1 
ATOM   2053 C CA  A SER A-2 1 90  ? -7.481  -28.232 22.304  0.50 10.81  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA  1 
ATOM   2054 C CA  B SER A-2 1 90  ? -7.477  -28.281 22.401  0.50 12.53  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA  1 
ATOM   2055 C C   . SER A-2 1 90  ? -8.029  -29.502 21.716  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C   1 
ATOM   2056 O O   . SER A-2 1 90  ? -9.059  -30.000 22.117  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O   1 
ATOM   2057 C CB  A SER A-2 1 90  ? -6.396  -28.600 23.311  0.50 13.91  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB  1 
ATOM   2058 C CB  B SER A-2 1 90  ? -6.569  -28.591 23.592  0.50 14.63  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB  1 
ATOM   2059 O OG  A SER A-2 1 90  ? -6.952  -29.651 24.094  0.50 16.87  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG  1 
ATOM   2060 O OG  B SER A-2 1 90  ? -5.489  -29.313 23.114  0.50 16.56  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG  1 
ATOM   2061 N N   . GLY A-2 1 91  ? -7.349  -30.038 20.724  1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N   1 
ATOM   2062 C CA  . GLY A-2 1 91  ? -7.794  -31.253 20.109  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2063 C C   . GLY A-2 1 91  ? -6.619  -31.932 19.384  1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C   1 
ATOM   2064 O O   . GLY A-2 1 91  ? -5.488  -31.455 19.466  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O   1 
ATOM   2065 N N   . ASP A-2 1 92  ? -6.921  -33.047 18.794  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N   1 
ATOM   2066 C CA  . ASP A-2 1 92  ? -5.944  -33.779 17.956  1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2067 C C   . ASP A-2 1 92  ? -6.090  -33.273 16.511  1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C   1 
ATOM   2068 O O   . ASP A-2 1 92  ? -7.198  -33.345 15.933  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O   1 
ATOM   2069 C CB  . ASP A-2 1 92  ? -6.313  -35.276 17.977  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2070 C CG  . ASP A-2 1 92  ? -6.176  -35.879 19.359  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2071 O OD1 . ASP A-2 1 92  ? -5.140  -35.538 20.009  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2072 O OD2 . ASP A-2 1 92  ? -7.007  -36.631 19.810  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2073 N N   . LEU A-2 1 93  ? -5.036  -32.695 15.998  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N   1 
ATOM   2074 C CA  A LEU A-2 1 93  ? -5.097  -31.974 14.730  0.70 9.20   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2075 C CA  B LEU A-2 1 93  ? -5.108  -31.974 14.733  0.30 9.76   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2076 C C   . LEU A-2 1 93  ? -4.466  -32.767 13.592  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C   1 
ATOM   2077 O O   . LEU A-2 1 93  ? -3.452  -33.441 13.770  1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O   1 
ATOM   2078 C CB  A LEU A-2 1 93  ? -4.376  -30.632 14.838  0.70 9.74   ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2079 C CB  B LEU A-2 1 93  ? -4.442  -30.601 14.869  0.30 12.92  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2080 C CG  A LEU A-2 1 93  ? -4.718  -29.756 16.043  0.70 10.88  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2081 C CG  B LEU A-2 1 93  ? -5.361  -29.408 15.189  0.30 14.38  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2082 C CD1 A LEU A-2 1 93  ? -3.866  -28.502 16.065  0.70 14.65  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2083 C CD1 B LEU A-2 1 93  ? -6.080  -29.553 16.520  0.30 17.22  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2084 C CD2 A LEU A-2 1 93  ? -6.197  -29.417 16.092  0.70 21.82  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2085 C CD2 B LEU A-2 1 93  ? -4.590  -28.098 15.135  0.30 15.35  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2086 N N   . THR A-2 1 94  ? -5.133  -32.736 12.433  1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N   1 
ATOM   2087 C CA  . THR A-2 1 94  ? -4.671  -33.390 11.226  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA  1 
ATOM   2088 C C   . THR A-2 1 94  ? -4.626  -32.382 10.102  1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C   1 
ATOM   2089 O O   . THR A-2 1 94  ? -5.634  -31.703 9.845   1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O   1 
ATOM   2090 C CB  . THR A-2 1 94  ? -5.644  -34.530 10.831  1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB  1 
ATOM   2091 O OG1 . THR A-2 1 94  ? -5.711  -35.494 11.893  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2092 C CG2 . THR A-2 1 94  ? -5.172  -35.245 9.539   1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2093 N N   . TYR A-2 1 95  ? -3.516  -32.278 9.409   1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N   1 
ATOM   2094 C CA  . TYR A-2 1 95  ? -3.417  -31.369 8.264   1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2095 C C   . TYR A-2 1 95  ? -4.312  -31.890 7.109   1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C   1 
ATOM   2096 O O   . TYR A-2 1 95  ? -4.279  -33.089 6.783   1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O   1 
ATOM   2097 C CB  . TYR A-2 1 95  ? -1.956  -31.346 7.786   1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2098 C CG  . TYR A-2 1 95  ? -1.803  -30.487 6.560   1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2099 C CD1 . TYR A-2 1 95  ? -2.093  -29.098 6.530   1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2100 C CD2 . TYR A-2 1 95  ? -1.453  -31.086 5.369   1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2101 C CE1 . TYR A-2 1 95  ? -1.938  -28.397 5.299   1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2102 C CE2 . TYR A-2 1 95  ? -1.312  -30.407 4.202   1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2103 C CZ  . TYR A-2 1 95  ? -1.544  -29.085 4.172   1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2104 O OH  . TYR A-2 1 95  ? -1.416  -28.386 2.969   1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2105 N N   . LEU A-2 1 96  ? -5.063  -31.000 6.501   1.00 7.55   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N   1 
ATOM   2106 C CA  . LEU A-2 1 96  ? -5.920  -31.333 5.370   1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2107 C C   . LEU A-2 1 96  ? -5.381  -30.878 4.035   1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C   1 
ATOM   2108 O O   . LEU A-2 1 96  ? -5.209  -31.692 3.103   1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O   1 
ATOM   2109 C CB  . LEU A-2 1 96  ? -7.322  -30.732 5.575   1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2110 C CG  . LEU A-2 1 96  ? -8.049  -31.295 6.823   1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2111 C CD1 . LEU A-2 1 96  ? -9.372  -30.522 6.940   1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2112 C CD2 . LEU A-2 1 96  ? -8.243  -32.786 6.752   1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2113 N N   . PHE A-2 1 97  ? -5.141  -29.583 3.880   1.00 7.06   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N   1 
ATOM   2114 C CA  . PHE A-2 1 97  ? -4.825  -28.989 2.573   1.00 7.16   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2115 C C   . PHE A-2 1 97  ? -4.559  -27.504 2.803   1.00 6.62   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C   1 
ATOM   2116 O O   . PHE A-2 1 97  ? -4.771  -26.984 3.905   1.00 7.08   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O   1 
ATOM   2117 C CB  . PHE A-2 1 97  ? -5.935  -29.213 1.517   1.00 7.61   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2118 C CG  . PHE A-2 1 97  ? -7.331  -29.097 2.043   1.00 7.36   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2119 C CD1 . PHE A-2 1 97  ? -8.201  -30.195 1.949   1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2120 C CD2 . PHE A-2 1 97  ? -7.834  -27.922 2.628   1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2121 C CE1 . PHE A-2 1 97  ? -9.520  -30.127 2.439   1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2122 C CE2 . PHE A-2 1 97  ? -9.127  -27.862 3.145   1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2123 C CZ  . PHE A-2 1 97  ? -9.983  -28.961 3.062   1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2124 N N   . SER A-2 1 98  ? -4.106  -26.842 1.738   1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N   1 
ATOM   2125 C CA  A SER A-2 1 98  ? -3.795  -25.423 1.795   0.40 5.80   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  1 
ATOM   2126 C CA  B SER A-2 1 98  ? -3.803  -25.402 1.824   0.60 8.19   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  1 
ATOM   2127 C C   . SER A-2 1 98  ? -4.362  -24.739 0.585   1.00 6.37   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C   1 
ATOM   2128 O O   . SER A-2 1 98  ? -4.633  -25.347 -0.429  1.00 7.81   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O   1 
ATOM   2129 C CB  A SER A-2 1 98  ? -2.285  -25.173 1.903   0.40 7.21   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  1 
ATOM   2130 C CB  B SER A-2 1 98  ? -2.268  -25.204 1.899   0.60 8.17   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  1 
ATOM   2131 O OG  A SER A-2 1 98  ? -1.748  -25.879 2.999   0.40 9.27   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  1 
ATOM   2132 O OG  B SER A-2 1 98  ? -1.699  -25.592 0.660   0.60 8.43   ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  1 
ATOM   2133 N N   . TYR A-2 1 99  ? -4.452  -23.397 0.677   1.00 6.30   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N   1 
ATOM   2134 C CA  . TYR A-2 1 99  ? -4.876  -22.622 -0.462  1.00 6.12   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2135 C C   . TYR A-2 1 99  ? -4.327  -21.197 -0.367  1.00 6.03   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C   1 
ATOM   2136 O O   . TYR A-2 1 99  ? -4.156  -20.650 0.705   1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O   1 
ATOM   2137 C CB  . TYR A-2 1 99  ? -6.415  -22.599 -0.614  1.00 6.50   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2138 C CG  . TYR A-2 1 99  ? -7.131  -21.868 0.499   1.00 5.83   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2139 C CD1 . TYR A-2 1 99  ? -7.492  -22.526 1.681   1.00 6.27   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2140 C CD2 . TYR A-2 1 99  ? -7.445  -20.531 0.397   1.00 6.08   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2141 C CE1 . TYR A-2 1 99  ? -8.132  -21.864 2.696   1.00 6.37   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2142 C CE2 . TYR A-2 1 99  ? -8.098  -19.841 1.412   1.00 6.22   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2143 C CZ  . TYR A-2 1 99  ? -8.440  -20.504 2.588   1.00 6.28   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2144 O OH  . TYR A-2 1 99  ? -9.071  -19.905 3.641   1.00 6.64   ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2145 N N   . PHE A-2 1 100 ? -4.117  -20.615 -1.538  1.00 6.34   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N   1 
ATOM   2146 C CA  . PHE A-2 1 100 ? -3.832  -19.183 -1.653  1.00 6.44   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2147 C C   . PHE A-2 1 100 ? -5.125  -18.417 -1.703  1.00 6.27   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C   1 
ATOM   2148 O O   . PHE A-2 1 100 ? -5.988  -18.660 -2.538  1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O   1 
ATOM   2149 C CB  . PHE A-2 1 100 ? -3.010  -18.922 -2.938  1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2150 C CG  . PHE A-2 1 100 ? -1.600  -19.444 -2.823  1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2151 C CD1 . PHE A-2 1 100 ? -1.175  -20.535 -3.472  1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2152 C CD2 . PHE A-2 1 100 ? -0.673  -18.756 -2.034  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2153 C CE1 . PHE A-2 1 100 ? 0.176   -20.951 -3.406  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2154 C CE2 . PHE A-2 1 100 ? 0.637   -19.181 -1.929  1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2155 C CZ  . PHE A-2 1 100 ? 1.060   -20.292 -2.572  1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2156 N N   . VAL A-2 1 101 ? -5.291  -17.431 -0.774  1.00 6.14   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N   1 
ATOM   2157 C CA  . VAL A-2 1 101 ? -6.574  -16.766 -0.628  1.00 6.22   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2158 C C   . VAL A-2 1 101 ? -6.999  -16.022 -1.877  1.00 6.16   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C   1 
ATOM   2159 O O   . VAL A-2 1 101 ? -8.186  -15.930 -2.150  1.00 6.52   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O   1 
ATOM   2160 C CB  . VAL A-2 1 101 ? -6.619  -15.809 0.603   1.00 6.79   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2161 C CG1 . VAL A-2 1 101 ? -6.091  -16.559 1.851   1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2162 C CG2 . VAL A-2 1 101 ? -5.862  -14.527 0.389   1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2163 N N   . SER A-2 1 102 ? -6.022  -15.397 -2.577  1.00 6.41   ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N   1 
ATOM   2164 C CA  . SER A-2 1 102 ? -6.330  -14.549 -3.746  1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA  1 
ATOM   2165 C C   . SER A-2 1 102 ? -5.043  -14.328 -4.475  1.00 6.88   ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C   1 
ATOM   2166 O O   . SER A-2 1 102 ? -4.400  -13.245 -4.340  1.00 7.82   ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O   1 
ATOM   2167 C CB  . SER A-2 1 102 ? -6.988  -13.235 -3.326  1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB  1 
ATOM   2168 O OG  . SER A-2 1 102 ? -7.438  -12.568 -4.483  1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG  1 
ATOM   2169 N N   . PRO A-2 1 103 ? -4.565  -15.306 -5.230  1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N   1 
ATOM   2170 C CA  . PRO A-2 1 103 ? -3.192  -15.249 -5.778  1.00 8.06   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2171 C C   . PRO A-2 1 103 ? -3.039  -14.213 -6.922  1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C   1 
ATOM   2172 O O   . PRO A-2 1 103 ? -1.921  -14.001 -7.340  1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O   1 
ATOM   2173 C CB  . PRO A-2 1 103 ? -2.945  -16.672 -6.247  1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2174 C CG  . PRO A-2 1 103 ? -4.303  -17.210 -6.598  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2175 C CD  . PRO A-2 1 103 ? -5.269  -16.600 -5.521  1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2176 N N   . GLY A-2 1 104 ? -4.151  -13.590 -7.362  1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N   1 
ATOM   2177 C CA  . GLY A-2 1 104 ? -4.014  -12.457 -8.247  1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2178 C C   . GLY A-2 1 104 ? -3.421  -11.227 -7.641  1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C   1 
ATOM   2179 O O   . GLY A-2 1 104 ? -3.029  -10.317 -8.361  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O   1 
ATOM   2180 N N   . PHE A-2 1 105 ? -3.354  -11.147 -6.304  1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N   1 
ATOM   2181 C CA  . PHE A-2 1 105 ? -2.706  -9.979  -5.706  1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2182 C C   . PHE A-2 1 105 ? -1.977  -10.234 -4.418  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C   1 
ATOM   2183 O O   . PHE A-2 1 105 ? -1.178  -9.347  -4.066  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O   1 
ATOM   2184 C CB  . PHE A-2 1 105 ? -3.704  -8.808  -5.512  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2185 C CG  . PHE A-2 1 105 ? -4.482  -8.861  -4.206  1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2186 C CD1 . PHE A-2 1 105 ? -4.095  -8.060  -3.119  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2187 C CD2 . PHE A-2 1 105 ? -5.579  -9.681  -4.063  1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2188 C CE1 . PHE A-2 1 105 ? -4.788  -8.090  -1.954  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2189 C CE2 . PHE A-2 1 105 ? -6.279  -9.690  -2.866  1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2190 C CZ  . PHE A-2 1 105 ? -5.883  -8.874  -1.800  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2191 N N   . THR A-2 1 106 ? -2.198  -11.323 -3.698  1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N   1 
ATOM   2192 C CA  . THR A-2 1 106 ? -1.507  -11.518 -2.427  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA  1 
ATOM   2193 C C   . THR A-2 1 106 ? -0.910  -12.907 -2.383  1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C   1 
ATOM   2194 O O   . THR A-2 1 106 ? -1.409  -13.838 -3.067  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O   1 
ATOM   2195 C CB  . THR A-2 1 106 ? -2.438  -11.256 -1.216  1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB  1 
ATOM   2196 O OG1 . THR A-2 1 106 ? -1.717  -11.425 -0.007  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2197 C CG2 . THR A-2 1 106 ? -3.637  -12.205 -1.170  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2198 N N   . ASP A-2 1 107 ? 0.129   -13.067 -1.576  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N   1 
ATOM   2199 C CA  . ASP A-2 1 107 ? 0.741   -14.370 -1.342  1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2200 C C   . ASP A-2 1 107 ? 0.206   -15.023 -0.080  1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C   1 
ATOM   2201 O O   . ASP A-2 1 107 ? 0.737   -16.104 0.253   1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O   1 
ATOM   2202 C CB  . ASP A-2 1 107 ? 2.262   -14.312 -1.279  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2203 C CG  . ASP A-2 1 107 ? 2.740   -13.427 -0.144  1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2204 O OD1 . ASP A-2 1 107 ? 3.981   -13.293 -0.106  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2205 O OD2 . ASP A-2 1 107 ? 1.967   -12.908 0.617   1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2206 N N   . GLU A-2 1 108 ? -0.843  -14.526 0.556   1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N   1 
ATOM   2207 C CA  . GLU A-2 1 108 ? -1.348  -15.175 1.766   1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2208 C C   . GLU A-2 1 108 ? -1.751  -16.642 1.410   1.00 7.15   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C   1 
ATOM   2209 O O   . GLU A-2 1 108 ? -2.568  -16.854 0.514   1.00 7.37   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O   1 
ATOM   2210 C CB  . GLU A-2 1 108 ? -2.567  -14.454 2.350   1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2211 C CG  . GLU A-2 1 108 ? -3.048  -15.119 3.645   1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2212 C CD  . GLU A-2 1 108 ? -4.266  -14.463 4.265   1.00 7.69   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2213 O OE1 . GLU A-2 1 108 ? -4.762  -13.478 3.715   1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2214 O OE2 . GLU A-2 1 108 ? -4.701  -14.980 5.348   1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2215 N N   . LYS A-2 1 109 ? -1.214  -17.565 2.163   1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N   1 
ATOM   2216 C CA  . LYS A-2 1 109 ? -1.484  -18.976 2.041   1.00 7.34   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2217 C C   . LYS A-2 1 109 ? -2.025  -19.500 3.349   1.00 7.09   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C   1 
ATOM   2218 O O   . LYS A-2 1 109 ? -1.452  -19.220 4.391   1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O   1 
ATOM   2219 C CB  . LYS A-2 1 109 ? -0.188  -19.722 1.692   1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2220 C CG  . LYS A-2 1 109 ? -0.411  -21.141 1.250   1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2221 C CD  . LYS A-2 1 109 ? 0.934   -21.815 0.910   1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2222 C CE  . LYS A-2 1 109 ? 0.692   -23.136 0.187   1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2223 N NZ  . LYS A-2 1 109 ? 1.977   -23.881 -0.064  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2224 N N   . THR A-2 1 110 ? -3.126  -20.236 3.280   1.00 6.64   ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N   1 
ATOM   2225 C CA  . THR A-2 1 110 ? -3.822  -20.736 4.455   1.00 6.23   ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA  1 
ATOM   2226 C C   . THR A-2 1 110 ? -3.696  -22.240 4.509   1.00 6.11   ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C   1 
ATOM   2227 O O   . THR A-2 1 110 ? -4.016  -22.936 3.546   1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O   1 
ATOM   2228 C CB  . THR A-2 1 110 ? -5.293  -20.337 4.384   1.00 6.98   ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB  1 
ATOM   2229 O OG1 . THR A-2 1 110 ? -5.377  -18.932 4.215   1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2230 C CG2 . THR A-2 1 110 ? -6.048  -20.697 5.645   1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2231 N N   . HIS A-2 1 111 ? -3.272  -22.734 5.687   1.00 6.19   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N   1 
ATOM   2232 C CA  . HIS A-2 1 111 ? -3.120  -24.161 5.947   1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2233 C C   . HIS A-2 1 111 ? -4.283  -24.611 6.815   1.00 6.07   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C   1 
ATOM   2234 O O   . HIS A-2 1 111 ? -4.465  -24.086 7.915   1.00 6.94   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O   1 
ATOM   2235 C CB  . HIS A-2 1 111 ? -1.783  -24.400 6.676   1.00 7.59   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2236 C CG  . HIS A-2 1 111 ? -0.611  -23.899 5.923   1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2237 N ND1 . HIS A-2 1 111 ? 0.106   -24.664 5.066   1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2238 C CD2 . HIS A-2 1 111 ? -0.080  -22.665 5.871   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2239 C CE1 . HIS A-2 1 111 ? 1.069   -23.950 4.535   1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2240 N NE2 . HIS A-2 1 111 ? 1.000   -22.716 5.022   1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2241 N N   . VAL A-2 1 112 ? -5.055  -25.586 6.330   1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N   1 
ATOM   2242 C CA  . VAL A-2 1 112 ? -6.297  -25.987 6.987   1.00 6.52   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2243 C C   . VAL A-2 1 112 ? -6.094  -27.329 7.662   1.00 6.22   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C   1 
ATOM   2244 O O   . VAL A-2 1 112 ? -5.562  -28.270 7.070   1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O   1 
ATOM   2245 C CB  . VAL A-2 1 112 ? -7.450  -26.064 5.959   1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2246 C CG1 . VAL A-2 1 112 ? -8.768  -26.323 6.714   1.00 7.63   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2247 C CG2 . VAL A-2 1 112 ? -7.545  -24.780 5.152   1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2248 N N   . PHE A-2 1 113 ? -6.558  -27.401 8.925   1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N   1 
ATOM   2249 C CA  . PHE A-2 1 113 ? -6.484  -28.578 9.770   1.00 6.68   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2250 C C   . PHE A-2 1 113 ? -7.857  -29.018 10.200  1.00 6.64   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C   1 
ATOM   2251 O O   . PHE A-2 1 113 ? -8.759  -28.199 10.311  1.00 7.97   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O   1 
ATOM   2252 C CB  . PHE A-2 1 113 ? -5.674  -28.269 11.034  1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2253 C CG  . PHE A-2 1 113 ? -4.194  -28.024 10.744  1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2254 C CD1 . PHE A-2 1 113 ? -3.774  -26.804 10.247  1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2255 C CD2 . PHE A-2 1 113 ? -3.287  -29.076 10.949  1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2256 C CE1 . PHE A-2 1 113 ? -2.408  -26.610 9.939   1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2257 C CE2 . PHE A-2 1 113 ? -1.945  -28.893 10.640  1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2258 C CZ  . PHE A-2 1 113 ? -1.512  -27.671 10.090  1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2259 N N   . LEU A-2 1 114 ? -8.005  -30.315 10.487  1.00 7.09   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   1 
ATOM   2260 C CA  . LEU A-2 1 114 ? -9.147  -30.879 11.184  1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2261 C C   . LEU A-2 1 114 ? -8.778  -31.036 12.667  1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   1 
ATOM   2262 O O   . LEU A-2 1 114 ? -7.666  -31.513 12.950  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   1 
ATOM   2263 C CB  . LEU A-2 1 114 ? -9.470  -32.240 10.593  1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2264 C CG  . LEU A-2 1 114 ? -10.754 -32.914 11.109  1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2265 C CD1 . LEU A-2 1 114 ? -11.983 -32.166 10.678  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2266 C CD2 . LEU A-2 1 114 ? -10.770 -34.357 10.555  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2267 N N   . ALA A-2 1 115 ? -9.680  -30.736 13.564  1.00 7.69   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N   1 
ATOM   2268 C CA  . ALA A-2 1 115 ? -9.485  -31.014 14.978  1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2269 C C   . ALA A-2 1 115 ? -10.534 -31.983 15.465  1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C   1 
ATOM   2270 O O   . ALA A-2 1 115 ? -11.718 -31.806 15.191  1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O   1 
ATOM   2271 C CB  . ALA A-2 1 115 ? -9.591  -29.741 15.802  1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2272 N N   . GLU A-2 1 116 ? -10.062 -33.016 16.187  1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N   1 
ATOM   2273 C CA  . GLU A-2 1 116 ? -10.937 -34.034 16.734  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2274 C C   . GLU A-2 1 116 ? -10.679 -34.132 18.250  1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C   1 
ATOM   2275 O O   . GLU A-2 1 116 ? -9.669  -33.665 18.754  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O   1 
ATOM   2276 C CB  . GLU A-2 1 116 ? -10.636 -35.382 16.081  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2277 C CG  . GLU A-2 1 116 ? -11.040 -35.360 14.610  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2278 C CD  . GLU A-2 1 116 ? -10.548 -36.603 13.942  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2279 O OE1 . GLU A-2 1 116 ? -11.441 -37.452 13.679  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2280 O OE2 . GLU A-2 1 116 ? -9.333  -36.815 13.688  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2281 N N   . ASN A-2 1 117 ? -11.625 -34.777 18.962  1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N   1 
ATOM   2282 C CA  . ASN A-2 1 117 ? -11.390 -35.068 20.396  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2283 C C   . ASN A-2 1 117 ? -11.158 -33.798 21.209  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C   1 
ATOM   2284 O O   . ASN A-2 1 117 ? -10.206 -33.701 21.997  1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O   1 
ATOM   2285 C CB  . ASN A-2 1 117 ? -10.207 -36.048 20.616  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2286 C CG  . ASN A-2 1 117 ? -10.312 -37.314 19.779  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2287 O OD1 . ASN A-2 1 117 ? -11.406 -37.909 19.766  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2288 N ND2 . ASN A-2 1 117 ? -9.248  -37.784 19.111  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2289 N N   . LEU A-2 1 118 ? -12.037 -32.827 20.962  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N   1 
ATOM   2290 C CA  . LEU A-2 1 118 ? -11.829 -31.534 21.610  1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2291 C C   . LEU A-2 1 118 ? -12.049 -31.546 23.108  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C   1 
ATOM   2292 O O   . LEU A-2 1 118 ? -12.948 -32.256 23.593  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O   1 
ATOM   2293 C CB  . LEU A-2 1 118 ? -12.838 -30.538 21.080  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2294 C CG  . LEU A-2 1 118 ? -12.781 -30.217 19.614  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2295 C CD1 . LEU A-2 1 118 ? -14.040 -29.528 19.187  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2296 C CD2 . LEU A-2 1 118 ? -11.576 -29.333 19.296  1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2297 N N   . LYS A-2 1 119 ? -11.230 -30.763 23.803  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N   1 
ATOM   2298 C CA  . LYS A-2 1 119 ? -11.357 -30.600 25.252  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2299 C C   . LYS A-2 1 119 ? -11.260 -29.139 25.533  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C   1 
ATOM   2300 O O   . LYS A-2 1 119 ? -10.413 -28.406 24.939  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O   1 
ATOM   2301 C CB  . LYS A-2 1 119 ? -10.303 -31.441 25.988  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2302 N N   . GLU A-2 1 120 ? -11.988 -28.655 26.519  1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N   1 
ATOM   2303 C CA  A GLU A-2 1 120 ? -11.852 -27.282 27.001  0.50 14.90  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2304 C CA  B GLU A-2 1 120 ? -11.831 -27.296 27.002  0.50 13.35  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2305 C C   . GLU A-2 1 120 ? -10.628 -27.237 27.930  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C   1 
ATOM   2306 O O   . GLU A-2 1 120 ? -10.590 -27.896 28.945  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O   1 
ATOM   2307 C CB  A GLU A-2 1 120 ? -13.157 -26.819 27.668  0.50 18.00  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2308 C CB  B GLU A-2 1 120 ? -13.166 -26.863 27.631  0.50 17.66  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2309 C CG  A GLU A-2 1 120 ? -13.173 -25.297 27.870  0.50 13.67  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2310 C CG  B GLU A-2 1 120 ? -12.995 -25.418 28.142  0.50 24.53  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2311 C CD  A GLU A-2 1 120 ? -14.519 -24.848 28.462  0.50 14.32  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2312 C CD  B GLU A-2 1 120 ? -13.914 -25.290 29.352  0.50 30.53  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2313 O OE1 A GLU A-2 1 120 ? -14.624 -24.745 29.726  0.50 20.96  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2314 O OE1 B GLU A-2 1 120 ? -14.618 -26.302 29.650  0.50 45.14  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2315 O OE2 A GLU A-2 1 120 ? -15.477 -24.688 27.761  0.50 10.30  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2316 O OE2 B GLU A-2 1 120 ? -13.931 -24.231 29.990  0.50 46.87  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2317 N N   . VAL A-2 1 121 ? -9.655  -26.409 27.569  1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N   1 
ATOM   2318 C CA  . VAL A-2 1 121 ? -8.492  -26.228 28.400  1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2319 C C   . VAL A-2 1 121 ? -8.388  -24.833 29.049  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C   1 
ATOM   2320 O O   . VAL A-2 1 121 ? -7.592  -24.692 29.974  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O   1 
ATOM   2321 C CB  . VAL A-2 1 121 ? -7.201  -26.516 27.605  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2322 C CG1 . VAL A-2 1 121 ? -7.201  -28.027 27.281  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2323 C CG2 . VAL A-2 1 121 ? -7.061  -25.689 26.373  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2324 N N   . GLU A-2 1 122 ? -9.149  -23.866 28.588  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   1 
ATOM   2325 C CA  . GLU A-2 1 122 ? -9.077  -22.472 28.988  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2326 C C   . GLU A-2 1 122 ? -10.530 -22.027 29.064  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   1 
ATOM   2327 O O   . GLU A-2 1 122 ? -11.296 -22.234 28.090  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   1 
ATOM   2328 C CB  . GLU A-2 1 122 ? -8.281  -21.620 28.010  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2329 C CG  . GLU A-2 1 122 ? -7.136  -22.336 27.200  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2330 C CD  . GLU A-2 1 122 ? -6.220  -21.286 26.574  1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2331 O OE1 . GLU A-2 1 122 ? -6.721  -20.119 26.549  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2332 O OE2 . GLU A-2 1 122 ? -4.964  -21.322 26.251  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2333 N N   . ALA A-2 1 123 ? -10.833 -21.475 30.224  0.50 18.87  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N   1 
ATOM   2334 C CA  . ALA A-2 1 123 ? -12.231 -21.055 30.394  0.50 17.90  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2335 C C   . ALA A-2 1 123 ? -12.609 -19.836 29.573  0.50 19.02  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C   1 
ATOM   2336 O O   . ALA A-2 1 123 ? -11.795 -18.952 29.205  0.50 22.54  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O   1 
ATOM   2337 C CB  . ALA A-2 1 123 ? -12.396 -20.781 31.891  0.50 16.90  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2338 N N   A HIS A-2 1 124 ? -13.869 -19.696 29.172  0.50 22.14  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 N   1 
ATOM   2339 C CA  A HIS A-2 1 124 ? -14.263 -18.534 28.369  0.50 18.85  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2340 C C   A HIS A-2 1 124 ? -14.524 -17.398 29.351  0.50 20.39  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 C   1 
ATOM   2341 O O   A HIS A-2 1 124 ? -15.482 -17.472 30.129  0.50 23.95  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 O   1 
ATOM   2342 C CB  A HIS A-2 1 124 ? -15.491 -18.827 27.527  0.50 17.21  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2343 C CG  A HIS A-2 1 124 ? -15.831 -17.703 26.582  0.50 14.36  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2344 N ND1 A HIS A-2 1 124 ? -16.255 -17.970 25.274  0.50 13.48  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2345 C CD2 A HIS A-2 1 124 ? -15.805 -16.367 26.713  0.50 15.78  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2346 C CE1 A HIS A-2 1 124 ? -16.478 -16.792 24.636  0.50 14.22  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2347 N NE2 A HIS A-2 1 124 ? -16.226 -15.807 25.517  0.50 15.56  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2348 N N   . PRO A-2 1 125 ? -13.660 -16.394 29.396  0.50 19.36  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 N   1 
ATOM   2349 C CA  . PRO A-2 1 125 ? -13.857 -15.365 30.432  0.50 20.62  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2350 C C   . PRO A-2 1 125 ? -15.178 -14.584 30.299  0.50 21.38  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 C   1 
ATOM   2351 O O   . PRO A-2 1 125 ? -15.617 -14.208 29.199  0.50 22.38  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 O   1 
ATOM   2352 C CB  . PRO A-2 1 125 ? -12.630 -14.475 30.239  0.50 21.67  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2353 C CG  . PRO A-2 1 125 ? -12.111 -14.749 28.879  0.50 25.74  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2354 C CD  . PRO A-2 1 125 ? -12.442 -16.181 28.608  0.50 20.76  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2355 N N   . ASP A-2 1 126 ? -15.780 -14.312 31.480  0.50 22.65  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 N   1 
ATOM   2356 C CA  . ASP A-2 1 126 ? -17.039 -13.559 31.509  0.50 20.35  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2357 C C   . ASP A-2 1 126 ? -18.062 -13.899 30.407  0.50 16.75  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 C   1 
ATOM   2358 O O   . ASP A-2 1 126 ? -18.594 -14.968 30.169  0.50 19.30  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 O   1 
ATOM   2359 C CB  . ASP A-2 1 126 ? -16.770 -12.080 31.324  0.50 27.43  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2360 N N   A GLU A-2 1 127 ? -18.342 -12.785 29.700  0.50 16.09  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 N   1 
ATOM   2361 C CA  A GLU A-2 1 127 ? -19.121 -12.860 28.508  0.50 14.60  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2362 C C   A GLU A-2 1 127 ? -18.386 -12.147 27.369  0.50 15.05  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 C   1 
ATOM   2363 O O   A GLU A-2 1 127 ? -18.973 -11.329 26.697  0.50 18.31  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 O   1 
ATOM   2364 C CB  A GLU A-2 1 127 ? -20.532 -12.263 28.634  0.50 13.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2365 C CG  A GLU A-2 1 127 ? -21.352 -12.788 29.790  0.50 15.87  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2366 C CD  A GLU A-2 1 127 ? -21.921 -14.215 29.575  0.50 12.08  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2367 O OE1 A GLU A-2 1 127 ? -22.743 -14.608 30.374  0.50 15.28  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2368 O OE2 A GLU A-2 1 127 ? -21.570 -14.916 28.641  0.50 12.06  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2369 N N   . ASP A-2 1 128 ? -17.110 -12.494 27.228  0.50 16.21  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 N   1 
ATOM   2370 C CA  . ASP A-2 1 128 ? -16.262 -11.773 26.308  0.50 18.36  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2371 C C   . ASP A-2 1 128 ? -16.645 -12.133 24.861  0.50 18.17  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 C   1 
ATOM   2372 O O   . ASP A-2 1 128 ? -16.536 -13.344 24.622  0.50 19.40  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 O   1 
ATOM   2373 C CB  . ASP A-2 1 128 ? -14.813 -12.066 26.626  0.50 23.39  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2374 N N   A GLU A-2 1 129 ? -17.023 -11.192 23.988  0.50 15.95  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N   1 
ATOM   2375 C CA  A GLU A-2 1 129 ? -17.354 -11.481 22.594  0.50 14.32  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2376 C C   A GLU A-2 1 129 ? -16.420 -10.747 21.622  0.50 16.48  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C   1 
ATOM   2377 O O   A GLU A-2 1 129 ? -16.794 -10.640 20.436  0.50 19.55  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O   1 
ATOM   2378 C CB  A GLU A-2 1 129 ? -18.827 -11.148 22.273  0.50 13.38  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2379 C CG  A GLU A-2 1 129 ? -19.779 -11.841 23.249  0.50 12.87  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2380 C CD  A GLU A-2 1 129 ? -19.681 -13.358 23.366  0.50 9.23   ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2381 O OE1 A GLU A-2 1 129 ? -20.029 -13.888 24.401  0.50 10.21  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2382 O OE2 A GLU A-2 1 129 ? -19.272 -13.980 22.339  0.50 10.46  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2383 N N   . ALA A-2 1 130 ? -15.204 -10.307 22.036  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N   1 
ATOM   2384 C CA  . ALA A-2 1 130 ? -14.213 -9.916  21.002  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2385 C C   . ALA A-2 1 130 ? -14.097 -11.000 19.912  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C   1 
ATOM   2386 O O   . ALA A-2 1 130 ? -14.250 -10.588 18.742  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O   1 
ATOM   2387 C CB  . ALA A-2 1 130 ? -12.954 -9.759  21.820  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2388 N N   . ILE A-2 1 131 ? -13.862 -12.276 20.244  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N   1 
ATOM   2389 C CA  . ILE A-2 1 131 ? -14.123 -13.380 19.342  1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2390 C C   . ILE A-2 1 131 ? -15.291 -14.158 19.853  1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C   1 
ATOM   2391 O O   . ILE A-2 1 131 ? -15.233 -14.656 20.988  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O   1 
ATOM   2392 C CB  . ILE A-2 1 131 ? -12.926 -14.330 19.159  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2393 C CG1 . ILE A-2 1 131 ? -11.667 -13.635 18.752  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2394 C CG2 . ILE A-2 1 131 ? -13.334 -15.386 18.155  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2395 C CD1 . ILE A-2 1 131 ? -11.653 -12.901 17.450  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2396 N N   . GLU A-2 1 132 ? -16.379 -14.208 19.089  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N   1 
ATOM   2397 C CA  . GLU A-2 1 132 ? -17.591 -14.926 19.474  1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2398 C C   . GLU A-2 1 132 ? -17.474 -16.380 19.020  1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C   1 
ATOM   2399 O O   . GLU A-2 1 132 ? -17.228 -16.614 17.811  1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O   1 
ATOM   2400 C CB  . GLU A-2 1 132 ? -18.762 -14.250 18.818  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2401 C CG  . GLU A-2 1 132 ? -20.091 -14.929 19.106  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2402 C CD  . GLU A-2 1 132 ? -21.215 -14.425 18.258  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2403 O OE1 . GLU A-2 1 132 ? -20.975 -13.628 17.257  1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2404 O OE2 . GLU A-2 1 132 ? -22.351 -14.874 18.438  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2405 N N   . VAL A-2 1 133 ? -17.699 -17.319 19.912  1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N   1 
ATOM   2406 C CA  . VAL A-2 1 133 ? -17.752 -18.741 19.575  1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2407 C C   . VAL A-2 1 133 ? -19.196 -19.052 19.129  1.00 7.46   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C   1 
ATOM   2408 O O   . VAL A-2 1 133 ? -20.140 -18.811 19.875  1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O   1 
ATOM   2409 C CB  . VAL A-2 1 133 ? -17.335 -19.617 20.757  1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2410 C CG1 . VAL A-2 1 133 ? -17.682 -21.079 20.495  1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2411 C CG2 . VAL A-2 1 133 ? -15.882 -19.341 21.090  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2412 N N   . VAL A-2 1 134 ? -19.302 -19.560 17.912  1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N   1 
ATOM   2413 C CA  . VAL A-2 1 134 ? -20.572 -19.853 17.259  1.00 7.43   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2414 C C   . VAL A-2 1 134 ? -20.613 -21.328 16.823  1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C   1 
ATOM   2415 O O   . VAL A-2 1 134 ? -20.232 -21.673 15.709  1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O   1 
ATOM   2416 C CB  . VAL A-2 1 134 ? -20.821 -18.909 16.049  1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2417 C CG1 . VAL A-2 1 134 ? -22.141 -19.174 15.417  1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2418 C CG2 . VAL A-2 1 134 ? -20.696 -17.463 16.469  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2419 N N   . TRP A-2 1 135 ? -21.064 -22.207 17.729  1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N   1 
ATOM   2420 C CA  . TRP A-2 1 135 ? -21.327 -23.572 17.331  1.00 7.35   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2421 C C   . TRP A-2 1 135 ? -22.590 -23.566 16.508  1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C   1 
ATOM   2422 O O   . TRP A-2 1 135 ? -23.622 -23.059 16.934  1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O   1 
ATOM   2423 C CB  . TRP A-2 1 135 ? -21.485 -24.470 18.556  1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2424 C CG  . TRP A-2 1 135 ? -20.266 -24.878 19.274  1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2425 C CD1 . TRP A-2 1 135 ? -19.893 -24.448 20.516  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2426 C CD2 . TRP A-2 1 135 ? -19.288 -25.846 18.899  1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2427 N NE1 . TRP A-2 1 135 ? -18.747 -25.051 20.926  1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2428 C CE2 . TRP A-2 1 135 ? -18.372 -25.939 19.949  1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2429 C CE3 . TRP A-2 1 135 ? -19.129 -26.667 17.748  1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2430 C CZ2 . TRP A-2 1 135 ? -17.273 -26.810 19.920  1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2431 C CZ3 . TRP A-2 1 135 ? -18.060 -27.543 17.728  1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2432 C CH2 . TRP A-2 1 135 ? -17.140 -27.609 18.797  1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2433 N N   . MET A-2 1 136 ? -22.521 -24.171 15.318  1.00 7.47   ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N   1 
ATOM   2434 C CA  . MET A-2 1 136 ? -23.703 -24.182 14.432  1.00 7.37   ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA  1 
ATOM   2435 C C   . MET A-2 1 136 ? -23.607 -25.355 13.515  1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C   1 
ATOM   2436 O O   . MET A-2 1 136 ? -22.548 -25.648 12.937  1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O   1 
ATOM   2437 C CB  . MET A-2 1 136 ? -23.754 -22.863 13.630  1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB  1 
ATOM   2438 C CG  . MET A-2 1 136 ? -25.046 -22.744 12.813  1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG  1 
ATOM   2439 S SD  . MET A-2 1 136 ? -25.094 -21.235 11.809  1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD  1 
ATOM   2440 C CE  . MET A-2 1 136 ? -25.060 -19.968 13.075  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE  1 
ATOM   2441 N N   . ARG A-2 1 137 ? -24.738 -26.059 13.301  1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N   1 
ATOM   2442 C CA  A ARG A-2 1 137 ? -24.731 -27.109 12.287  0.60 8.48   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2443 C CA  C ARG A-2 1 137 ? -24.698 -27.123 12.292  0.40 8.70   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2444 C C   . ARG A-2 1 137 ? -24.339 -26.528 10.958  1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C   1 
ATOM   2445 O O   . ARG A-2 1 137 ? -24.885 -25.465 10.561  1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O   1 
ATOM   2446 C CB  A ARG A-2 1 137 ? -26.152 -27.685 12.130  0.60 11.30  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2447 C CB  C ARG A-2 1 137 ? -26.082 -27.782 12.211  0.40 10.04  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2448 C CG  A ARG A-2 1 137 ? -26.543 -28.554 13.337  0.60 14.13  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2449 C CG  C ARG A-2 1 137 ? -26.413 -28.472 13.546  0.40 11.05  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2450 C CD  A ARG A-2 1 137 ? -27.942 -29.176 13.203  0.60 18.76  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2451 C CD  C ARG A-2 1 137 ? -27.761 -29.153 13.480  0.40 15.69  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2452 N NE  A ARG A-2 1 137 ? -28.215 -29.933 11.986  0.60 19.50  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2453 N NE  C ARG A-2 1 137 ? -28.016 -30.042 14.615  0.40 14.43  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2454 C CZ  A ARG A-2 1 137 ? -28.930 -29.609 10.920  0.60 21.78  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2455 C CZ  C ARG A-2 1 137 ? -28.790 -29.654 15.611  0.40 15.30  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2456 N NH1 A ARG A-2 1 137 ? -29.029 -30.480 9.927   0.60 25.79  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2457 N NH1 C ARG A-2 1 137 ? -29.022 -30.468 16.630  0.40 19.93  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2458 N NH2 A ARG A-2 1 137 ? -29.589 -28.455 10.746  0.60 28.27  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2459 N NH2 C ARG A-2 1 137 ? -29.355 -28.444 15.639  0.40 16.60  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2460 N N   . PRO A-2 1 138 ? -23.439 -27.185 10.181  1.00 7.97   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N   1 
ATOM   2461 C CA  . PRO A-2 1 138 ? -23.099 -26.603 8.896   1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2462 C C   . PRO A-2 1 138 ? -24.266 -26.438 7.951   1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C   1 
ATOM   2463 O O   . PRO A-2 1 138 ? -24.257 -25.538 7.101   1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O   1 
ATOM   2464 C CB  . PRO A-2 1 138 ? -22.044 -27.590 8.304   1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2465 C CG  . PRO A-2 1 138 ? -21.450 -28.200 9.523   1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2466 C CD  . PRO A-2 1 138 ? -22.598 -28.304 10.545  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2467 N N   . GLU A-2 1 139 ? -25.257 -27.330 8.076   1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N   1 
ATOM   2468 C CA  . GLU A-2 1 139 ? -26.429 -27.213 7.186   1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2469 C C   . GLU A-2 1 139 ? -27.140 -25.913 7.485   1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C   1 
ATOM   2470 O O   . GLU A-2 1 139 ? -27.682 -25.283 6.590   1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O   1 
ATOM   2471 C CB  . GLU A-2 1 139 ? -27.362 -28.401 7.517   1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2472 C CG  . GLU A-2 1 139 ? -26.802 -29.770 7.152   1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2473 C CD  . GLU A-2 1 139 ? -25.976 -30.463 8.234   1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2474 O OE1 . GLU A-2 1 139 ? -25.556 -29.824 9.202   1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2475 O OE2 . GLU A-2 1 139 ? -25.769 -31.672 8.057   1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2476 N N   . GLU A-2 1 140 ? -27.190 -25.518 8.762   1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N   1 
ATOM   2477 C CA  A GLU A-2 1 140 ? -27.850 -24.263 9.185   0.50 11.82  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2478 C CA  B GLU A-2 1 140 ? -27.810 -24.274 9.131   0.50 11.17  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2479 C C   . GLU A-2 1 140 ? -27.014 -23.066 8.734   1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C   1 
ATOM   2480 O O   . GLU A-2 1 140 ? -27.583 -22.029 8.315   1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O   1 
ATOM   2481 C CB  A GLU A-2 1 140 ? -28.140 -24.254 10.700  0.50 10.99  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2482 C CB  B GLU A-2 1 140 ? -28.020 -24.296 10.669  0.50 13.54  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2483 C CG  A GLU A-2 1 140 ? -29.243 -25.183 11.219  0.50 13.29  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2484 C CG  B GLU A-2 1 140 ? -28.658 -22.957 10.957  0.50 14.28  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2485 C CD  A GLU A-2 1 140 ? -29.271 -25.398 12.714  0.50 19.77  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2486 C CD  B GLU A-2 1 140 ? -29.934 -22.780 10.053  0.50 21.67  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2487 O OE1 A GLU A-2 1 140 ? -28.782 -26.489 13.118  0.50 23.46  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2488 O OE1 B GLU A-2 1 140 ? -30.414 -21.592 10.064  0.50 32.79  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2489 O OE2 A GLU A-2 1 140 ? -29.795 -24.669 13.598  0.50 23.42  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2490 O OE2 B GLU A-2 1 140 ? -30.511 -23.671 9.427   0.50 35.68  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2491 N N   . ALA A-2 1 141 ? -25.690 -23.136 8.834   1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N   1 
ATOM   2492 C CA  . ALA A-2 1 141 ? -24.848 -22.048 8.345   1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2493 C C   . ALA A-2 1 141 ? -25.098 -21.817 6.855   1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C   1 
ATOM   2494 O O   . ALA A-2 1 141 ? -25.266 -20.683 6.395   1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O   1 
ATOM   2495 C CB  . ALA A-2 1 141 ? -23.385 -22.389 8.591   1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2496 N N   . LEU A-2 1 142 ? -25.121 -22.926 6.090   1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N   1 
ATOM   2497 C CA  . LEU A-2 1 142 ? -25.323 -22.786 4.628   1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2498 C C   . LEU A-2 1 142 ? -26.724 -22.200 4.352   1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C   1 
ATOM   2499 O O   . LEU A-2 1 142 ? -26.856 -21.328 3.506   1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O   1 
ATOM   2500 C CB  . LEU A-2 1 142 ? -25.153 -24.140 3.987   1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2501 C CG  . LEU A-2 1 142 ? -25.264 -24.192 2.452   1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2502 C CD1 . LEU A-2 1 142 ? -24.331 -23.222 1.749   1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2503 C CD2 . LEU A-2 1 142 ? -24.992 -25.599 1.971   1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2504 N N   . GLU A-2 1 143 ? -27.769 -22.667 5.054   1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N   1 
ATOM   2505 C CA  . GLU A-2 1 143 ? -29.126 -22.084 4.856   1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2506 C C   . GLU A-2 1 143 ? -29.167 -20.622 5.202   1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C   1 
ATOM   2507 O O   . GLU A-2 1 143 ? -29.745 -19.850 4.468   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O   1 
ATOM   2508 C CB  . GLU A-2 1 143 ? -30.141 -22.881 5.750   1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2509 C CG  . GLU A-2 1 143 ? -31.540 -22.184 5.784   1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2510 C CD  . GLU A-2 1 143 ? -32.526 -22.539 6.903   1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2511 O OE1 . GLU A-2 1 143 ? -32.288 -23.377 7.828   1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2512 O OE2 . GLU A-2 1 143 ? -33.609 -21.946 6.978   1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2513 N N   . ARG A-2 1 144 ? -28.567 -20.215 6.311   1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N   1 
ATOM   2514 C CA  . ARG A-2 1 144 ? -28.560 -18.812 6.687   1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2515 C C   . ARG A-2 1 144 ? -27.872 -18.002 5.608   1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C   1 
ATOM   2516 O O   . ARG A-2 1 144 ? -28.288 -16.885 5.259   1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O   1 
ATOM   2517 C CB  . ARG A-2 1 144 ? -27.884 -18.580 8.014   1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2518 C CG  . ARG A-2 1 144 ? -28.688 -19.062 9.214   1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2519 C CD  . ARG A-2 1 144 ? -27.846 -18.883 10.447  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2520 N NE  . ARG A-2 1 144 ? -28.331 -19.231 11.665  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2521 C CZ  . ARG A-2 1 144 ? -28.346 -18.454 12.732  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2522 N NH1 . ARG A-2 1 144 ? -28.753 -18.930 13.868  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2523 N NH2 . ARG A-2 1 144 ? -27.999 -17.168 12.706  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2524 N N   . HIS A-2 1 145 ? -26.773 -18.536 5.069   1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N   1 
ATOM   2525 C CA  . HIS A-2 1 145 ? -26.082 -17.797 3.990   1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2526 C C   . HIS A-2 1 145 ? -26.907 -17.679 2.756   1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C   1 
ATOM   2527 O O   . HIS A-2 1 145 ? -26.999 -16.642 2.143   1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O   1 
ATOM   2528 C CB  . HIS A-2 1 145 ? -24.744 -18.536 3.717   1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2529 C CG  . HIS A-2 1 145 ? -23.981 -17.844 2.617   1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2530 N ND1 . HIS A-2 1 145 ? -23.439 -16.613 2.751   1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2531 C CD2 . HIS A-2 1 145 ? -23.735 -18.218 1.310   1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2532 C CE1 . HIS A-2 1 145 ? -22.855 -16.296 1.564   1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2533 N NE2 . HIS A-2 1 145 ? -23.014 -17.243 0.683   1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2534 N N   . GLN A-2 1 146 ? -27.576 -18.799 2.376   1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N   1 
ATOM   2535 C CA  A GLN A-2 1 146 ? -28.425 -18.757 1.206   0.50 12.76  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2536 C CA  B GLN A-2 1 146 ? -28.426 -18.761 1.205   0.50 12.62  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2537 C C   . GLN A-2 1 146 ? -29.546 -17.734 1.351   1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C   1 
ATOM   2538 O O   . GLN A-2 1 146 ? -30.003 -17.197 0.305   1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O   1 
ATOM   2539 C CB  A GLN A-2 1 146 ? -29.002 -20.171 0.944   0.50 13.34  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2540 C CB  B GLN A-2 1 146 ? -29.009 -20.172 0.931   0.50 14.20  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2541 C CG  A GLN A-2 1 146 ? -27.903 -21.096 0.445   0.50 12.01  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2542 C CG  B GLN A-2 1 146 ? -27.906 -21.115 0.454   0.50 13.41  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2543 C CD  A GLN A-2 1 146 ? -28.299 -22.561 0.376   0.50 12.70  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2544 C CD  B GLN A-2 1 146 ? -28.303 -22.582 0.483   0.50 14.43  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2545 O OE1 A GLN A-2 1 146 ? -27.833 -23.266 -0.514  0.50 23.26  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2546 O OE1 B GLN A-2 1 146 ? -29.152 -23.005 1.269   0.50 18.05  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2547 N NE2 A GLN A-2 1 146 ? -29.130 -23.028 1.309   0.50 14.90  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2548 N NE2 B GLN A-2 1 146 ? -27.706 -23.410 -0.355  0.50 14.03  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2549 N N   . ARG A-2 1 147 ? -30.020 -17.510 2.585   1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N   1 
ATOM   2550 C CA  . ARG A-2 1 147 ? -31.092 -16.576 2.920   1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2551 C C   . ARG A-2 1 147 ? -30.564 -15.152 3.009   1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C   1 
ATOM   2552 O O   . ARG A-2 1 147 ? -31.327 -14.240 3.218   1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O   1 
ATOM   2553 C CB  . ARG A-2 1 147 ? -31.805 -16.936 4.238   1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2554 C CG  . ARG A-2 1 147 ? -32.616 -18.171 4.235   1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2555 C CD  . ARG A-2 1 147 ? -33.304 -18.591 5.503   1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2556 N NE  . ARG A-2 1 147 ? -33.918 -17.604 6.436   1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2557 C CZ  . ARG A-2 1 147 ? -35.190 -17.683 6.864   1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2558 N NH1 . ARG A-2 1 147 ? -35.825 -16.859 7.690   1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2559 N NH2 . ARG A-2 1 147 ? -35.861 -18.743 6.370   1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2560 N N   . GLY A-2 1 148 ? -29.278 -14.939 2.849   1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N   1 
ATOM   2561 C CA  . GLY A-2 1 148 ? -28.727 -13.585 2.928   1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2562 C C   . GLY A-2 1 148 ? -28.465 -13.151 4.358   1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C   1 
ATOM   2563 O O   . GLY A-2 1 148 ? -28.156 -11.959 4.584   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O   1 
ATOM   2564 N N   . GLU A-2 1 149 ? -28.536 -14.041 5.335   1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N   1 
ATOM   2565 C CA  A GLU A-2 1 149 ? -28.483 -13.676 6.745   0.50 14.37  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2566 C CA  B GLU A-2 1 149 ? -28.459 -13.618 6.718   0.50 14.46  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2567 C C   . GLU A-2 1 149 ? -27.091 -13.621 7.346   1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C   1 
ATOM   2568 O O   . GLU A-2 1 149 ? -26.937 -13.050 8.411   1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O   1 
ATOM   2569 C CB  A GLU A-2 1 149 ? -29.240 -14.688 7.641   0.50 17.10  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2570 C CB  B GLU A-2 1 149 ? -29.332 -14.606 7.532   0.50 14.89  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2571 C CG  A GLU A-2 1 149 ? -29.531 -14.187 9.057   0.50 18.66  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2572 C CG  B GLU A-2 1 149 ? -30.790 -14.488 7.145   0.50 17.44  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2573 C CD  A GLU A-2 1 149 ? -28.671 -14.696 10.169  0.50 16.76  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2574 C CD  B GLU A-2 1 149 ? -31.689 -15.511 7.802   0.50 16.86  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2575 O OE1 A GLU A-2 1 149 ? -28.050 -15.744 10.107  0.50 23.54  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2576 O OE1 B GLU A-2 1 149 ? -31.210 -16.605 8.066   0.50 15.89  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2577 O OE2 A GLU A-2 1 149 ? -28.507 -14.062 11.242  0.50 16.21  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2578 O OE2 B GLU A-2 1 149 ? -32.846 -15.141 8.040   0.50 17.61  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2579 N N   . VAL A-2 1 150 ? -26.151 -14.327 6.707   1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N   1 
ATOM   2580 C CA  A VAL A-2 1 150 ? -24.758 -14.250 7.209   0.75 11.42  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2581 C CA  B VAL A-2 1 150 ? -24.791 -14.537 7.186   0.25 12.65  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2582 C C   . VAL A-2 1 150 ? -23.875 -14.395 5.989   1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C   1 
ATOM   2583 O O   . VAL A-2 1 150 ? -24.231 -14.944 4.935   1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O   1 
ATOM   2584 C CB  A VAL A-2 1 150 ? -24.500 -15.373 8.245   0.75 13.27  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2585 C CB  B VAL A-2 1 150 ? -24.703 -15.943 7.823   0.25 14.40  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2586 C CG1 A VAL A-2 1 150 ? -24.468 -16.743 7.528   0.75 13.94  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2587 C CG1 B VAL A-2 1 150 ? -23.377 -16.626 7.532   0.25 16.39  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2588 C CG2 A VAL A-2 1 150 ? -23.315 -15.019 9.106   0.75 15.99  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2589 C CG2 B VAL A-2 1 150 ? -24.989 -15.854 9.321   0.25 17.28  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2590 N N   . GLU A-2 1 151 ? -22.698 -13.787 6.125   1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N   1 
ATOM   2591 C CA  . GLU A-2 1 151 ? -21.655 -13.827 5.121   1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2592 C C   . GLU A-2 1 151 ? -20.632 -14.889 5.571   1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C   1 
ATOM   2593 O O   . GLU A-2 1 151 ? -20.553 -15.197 6.754   1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O   1 
ATOM   2594 C CB  . GLU A-2 1 151 ? -20.965 -12.492 4.944   1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2595 C CG  . GLU A-2 1 151 ? -21.963 -11.337 4.609   1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2596 C CD  . GLU A-2 1 151 ? -22.659 -11.609 3.340   1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2597 O OE1 . GLU A-2 1 151 ? -22.093 -12.113 2.379   1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2598 O OE2 . GLU A-2 1 151 ? -23.922 -11.284 3.298   1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2599 N N   . PHE A-2 1 152 ? -19.873 -15.413 4.625   1.00 7.34   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N   1 
ATOM   2600 C CA  . PHE A-2 1 152 ? -18.798 -16.348 4.913   1.00 7.05   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2601 C C   . PHE A-2 1 152 ? -17.469 -15.709 4.678   1.00 6.37   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C   1 
ATOM   2602 O O   . PHE A-2 1 152 ? -17.309 -14.952 3.703   1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O   1 
ATOM   2603 C CB  . PHE A-2 1 152 ? -18.846 -17.568 3.974   1.00 7.57   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2604 C CG  . PHE A-2 1 152 ? -19.846 -18.622 4.347   1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2605 C CD1 . PHE A-2 1 152 ? -20.791 -19.052 3.445   1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2606 C CD2 . PHE A-2 1 152 ? -19.786 -19.267 5.585   1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2607 C CE1 . PHE A-2 1 152 ? -21.674 -20.079 3.750   1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2608 C CE2 . PHE A-2 1 152 ? -20.669 -20.261 5.937   1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2609 C CZ  . PHE A-2 1 152 ? -21.641 -20.680 4.992   1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2610 N N   . SER A-2 1 153 ? -16.459 -16.080 5.485   1.00 6.44   ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N   1 
ATOM   2611 C CA  . SER A-2 1 153 ? -15.084 -15.964 5.003   1.00 6.03   ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA  1 
ATOM   2612 C C   . SER A-2 1 153 ? -14.748 -17.205 4.169   1.00 5.43   ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C   1 
ATOM   2613 O O   . SER A-2 1 153 ? -15.455 -18.217 4.224   1.00 5.89   ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O   1 
ATOM   2614 C CB  . SER A-2 1 153 ? -14.106 -15.868 6.161   1.00 6.77   ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB  1 
ATOM   2615 O OG  . SER A-2 1 153 ? -14.139 -17.106 6.887   1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG  1 
ATOM   2616 N N   . ALA A-2 1 154 ? -13.618 -17.155 3.456   1.00 5.51   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N   1 
ATOM   2617 C CA  . ALA A-2 1 154 ? -13.150 -18.355 2.783   1.00 5.40   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2618 C C   . ALA A-2 1 154 ? -13.022 -19.511 3.763   1.00 5.07   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C   1 
ATOM   2619 O O   . ALA A-2 1 154 ? -13.391 -20.643 3.448   1.00 5.53   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O   1 
ATOM   2620 C CB  . ALA A-2 1 154 ? -11.814 -18.098 2.099   1.00 6.06   ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2621 N N   . THR A-2 1 155 ? -12.480 -19.243 4.954   1.00 5.37   ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N   1 
ATOM   2622 C CA  . THR A-2 1 155 ? -12.300 -20.354 5.885   1.00 5.47   ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA  1 
ATOM   2623 C C   . THR A-2 1 155 ? -13.637 -20.950 6.329   1.00 5.27   ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C   1 
ATOM   2624 O O   . THR A-2 1 155 ? -13.755 -22.178 6.447   1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O   1 
ATOM   2625 C CB  . THR A-2 1 155 ? -11.436 -19.951 7.113   1.00 5.68   ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB  1 
ATOM   2626 O OG1 . THR A-2 1 155 ? -12.124 -18.908 7.826   1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2627 C CG2 . THR A-2 1 155 ? -10.043 -19.544 6.721   1.00 6.24   ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2628 N N   . GLY A-2 1 156 ? -14.643 -20.108 6.574   1.00 5.44   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N   1 
ATOM   2629 C CA  . GLY A-2 1 156 ? -15.949 -20.626 6.950   1.00 5.90   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2630 C C   . GLY A-2 1 156 ? -16.588 -21.459 5.860   1.00 5.55   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C   1 
ATOM   2631 O O   . GLY A-2 1 156 ? -17.153 -22.523 6.111   1.00 6.15   ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O   1 
ATOM   2632 N N   . LEU A-2 1 157 ? -16.509 -20.970 4.601   1.00 5.65   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N   1 
ATOM   2633 C CA  . LEU A-2 1 157 ? -17.065 -21.714 3.502   1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2634 C C   . LEU A-2 1 157 ? -16.340 -23.029 3.278   1.00 5.42   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C   1 
ATOM   2635 O O   . LEU A-2 1 157 ? -16.965 -24.072 3.047   1.00 5.88   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O   1 
ATOM   2636 C CB  . LEU A-2 1 157 ? -17.028 -20.841 2.221   1.00 5.94   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2637 C CG  . LEU A-2 1 157 ? -17.544 -21.540 0.958   1.00 6.16   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2638 C CD1 . LEU A-2 1 157 ? -19.006 -21.950 1.082   1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2639 C CD2 . LEU A-2 1 157 ? -17.316 -20.620 -0.234  1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2640 N N   . VAL A-2 1 158 ? -15.005 -23.001 3.352   1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N   1 
ATOM   2641 C CA  . VAL A-2 1 158 ? -14.222 -24.234 3.231   1.00 5.79   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2642 C C   . VAL A-2 1 158 ? -14.650 -25.217 4.300   1.00 6.01   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C   1 
ATOM   2643 O O   . VAL A-2 1 158 ? -14.811 -26.418 4.013   1.00 6.28   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O   1 
ATOM   2644 C CB  . VAL A-2 1 158 ? -12.719 -23.902 3.264   1.00 6.18   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2645 C CG1 . VAL A-2 1 158 ? -11.889 -25.135 3.580   1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2646 C CG2 . VAL A-2 1 158 ? -12.296 -23.261 1.964   1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2647 N N   . GLY A-2 1 159 ? -14.838 -24.762 5.558   1.00 5.88   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N   1 
ATOM   2648 C CA  . GLY A-2 1 159 ? -15.280 -25.671 6.577   1.00 6.45   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2649 C C   . GLY A-2 1 159 ? -16.642 -26.320 6.241   1.00 6.09   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C   1 
ATOM   2650 O O   . GLY A-2 1 159 ? -16.824 -27.528 6.380   1.00 6.59   ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O   1 
ATOM   2651 N N   . VAL A-2 1 160 ? -17.592 -25.481 5.824   1.00 6.04   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N   1 
ATOM   2652 C CA  . VAL A-2 1 160 ? -18.923 -25.995 5.484   1.00 6.23   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2653 C C   . VAL A-2 1 160 ? -18.841 -27.004 4.351   1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C   1 
ATOM   2654 O O   . VAL A-2 1 160 ? -19.504 -28.076 4.391   1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O   1 
ATOM   2655 C CB  . VAL A-2 1 160 ? -19.852 -24.825 5.137   1.00 6.85   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2656 C CG1 . VAL A-2 1 160 ? -21.128 -25.282 4.463   1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2657 C CG2 . VAL A-2 1 160 ? -20.198 -24.019 6.409   1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2658 N N   . LEU A-2 1 161 ? -18.098 -26.687 3.296   1.00 6.10   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N   1 
ATOM   2659 C CA  . LEU A-2 1 161 ? -18.016 -27.599 2.155   1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2660 C C   . LEU A-2 1 161 ? -17.272 -28.890 2.526   1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C   1 
ATOM   2661 O O   . LEU A-2 1 161 ? -17.687 -29.975 2.117   1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O   1 
ATOM   2662 C CB  . LEU A-2 1 161 ? -17.380 -26.919 0.961   1.00 6.49   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2663 C CG  . LEU A-2 1 161 ? -18.159 -25.730 0.413   1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2664 C CD1 . LEU A-2 1 161 ? -17.359 -25.076 -0.728  1.00 7.42   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2665 C CD2 . LEU A-2 1 161 ? -19.556 -26.140 -0.072  1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2666 N N   . TYR A-2 1 162 ? -16.179 -28.770 3.286   1.00 6.68   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N   1 
ATOM   2667 C CA  . TYR A-2 1 162 ? -15.476 -29.966 3.701   1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2668 C C   . TYR A-2 1 162 ? -16.386 -30.884 4.520   1.00 7.04   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C   1 
ATOM   2669 O O   . TYR A-2 1 162 ? -16.373 -32.100 4.323   1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O   1 
ATOM   2670 C CB  . TYR A-2 1 162 ? -14.235 -29.541 4.545   1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2671 C CG  . TYR A-2 1 162 ? -13.433 -30.774 4.965   1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2672 C CD1 . TYR A-2 1 162 ? -12.523 -31.327 4.117   1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2673 C CD2 . TYR A-2 1 162 ? -13.667 -31.361 6.215   1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2674 C CE1 . TYR A-2 1 162 ? -11.786 -32.489 4.449   1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2675 C CE2 . TYR A-2 1 162 ? -12.982 -32.498 6.551   1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2676 C CZ  . TYR A-2 1 162 ? -12.059 -33.039 5.703   1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2677 O OH  . TYR A-2 1 162 ? -11.384 -34.203 6.068   1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2678 N N   . TYR A-2 1 163 ? -17.151 -30.308 5.445   1.00 7.05   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N   1 
ATOM   2679 C CA  . TYR A-2 1 163 ? -18.080 -31.138 6.194   1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2680 C C   . TYR A-2 1 163 ? -19.038 -31.892 5.283   1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C   1 
ATOM   2681 O O   . TYR A-2 1 163 ? -19.264 -33.086 5.440   1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O   1 
ATOM   2682 C CB  . TYR A-2 1 163 ? -18.890 -30.228 7.168   1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2683 C CG  . TYR A-2 1 163 ? -20.154 -30.917 7.660   1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2684 C CD1 . TYR A-2 1 163 ? -20.120 -31.761 8.784   1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2685 C CD2 . TYR A-2 1 163 ? -21.392 -30.682 7.054   1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2686 C CE1 . TYR A-2 1 163 ? -21.280 -32.376 9.242   1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2687 C CE2 . TYR A-2 1 163 ? -22.553 -31.289 7.476   1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2688 C CZ  . TYR A-2 1 163 ? -22.491 -32.123 8.581   1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2689 O OH  . TYR A-2 1 163 ? -23.654 -32.731 9.042   1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2690 N N   . HIS A-2 1 164 ? -19.648 -31.163 4.344   1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N   1 
ATOM   2691 C CA  . HIS A-2 1 164 ? -20.648 -31.829 3.498   1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2692 C C   . HIS A-2 1 164 ? -20.001 -32.895 2.621   1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C   1 
ATOM   2693 O O   . HIS A-2 1 164 ? -20.625 -33.900 2.340   1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O   1 
ATOM   2694 C CB  . HIS A-2 1 164 ? -21.399 -30.800 2.638   1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2695 C CG  . HIS A-2 1 164 ? -22.438 -30.010 3.336   1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2696 N ND1 . HIS A-2 1 164 ? -22.185 -28.842 4.033   1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2697 C CD2 . HIS A-2 1 164 ? -23.790 -30.239 3.430   1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2698 C CE1 . HIS A-2 1 164 ? -23.372 -28.391 4.561   1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2699 N NE2 . HIS A-2 1 164 ? -24.355 -29.200 4.205   1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2700 N N   . ALA A-2 1 165 ? -18.748 -32.683 2.230   1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N   1 
ATOM   2701 C CA  . ALA A-2 1 165 ? -18.063 -33.642 1.394   1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2702 C C   . ALA A-2 1 165 ? -17.585 -34.900 2.169   1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C   1 
ATOM   2703 O O   . ALA A-2 1 165 ? -17.725 -36.008 1.614   1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O   1 
ATOM   2704 C CB  . ALA A-2 1 165 ? -16.813 -32.980 0.772   1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2705 N N   . PHE A-2 1 166 ? -17.100 -34.736 3.376   1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N   1 
ATOM   2706 C CA  . PHE A-2 1 166 ? -16.310 -35.792 3.990   1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2707 C C   . PHE A-2 1 166 ? -16.740 -36.163 5.415   1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C   1 
ATOM   2708 O O   . PHE A-2 1 166 ? -16.251 -37.183 5.905   1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O   1 
ATOM   2709 C CB  . PHE A-2 1 166 ? -14.830 -35.425 4.018   1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2710 C CG  . PHE A-2 1 166 ? -14.258 -35.235 2.641   1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2711 C CD1 . PHE A-2 1 166 ? -13.782 -34.042 2.230   1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2712 C CD2 . PHE A-2 1 166 ? -14.262 -36.293 1.728   1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2713 C CE1 . PHE A-2 1 166 ? -13.266 -33.865 0.942   1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2714 C CE2 . PHE A-2 1 166 ? -13.697 -36.123 0.470   1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2715 C CZ  . PHE A-2 1 166 ? -13.209 -34.895 0.037   1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2716 N N   . LEU A-2 1 167 ? -17.581 -35.384 6.087   1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N   1 
ATOM   2717 C CA  . LEU A-2 1 167 ? -17.825 -35.626 7.517   1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2718 C C   . LEU A-2 1 167 ? -19.254 -36.029 7.854   1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C   1 
ATOM   2719 O O   . LEU A-2 1 167 ? -19.588 -36.102 9.027   1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O   1 
ATOM   2720 C CB  . LEU A-2 1 167 ? -17.433 -34.370 8.334   1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2721 C CG  . LEU A-2 1 167 ? -16.006 -33.900 8.281   1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2722 C CD1 . LEU A-2 1 167 ? -15.774 -32.663 9.141   1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2723 C CD2 . LEU A-2 1 167 ? -15.044 -34.970 8.721   1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2724 N N   . ARG A-2 1 168 ? -20.051 -36.287 6.874   1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N   1 
ATOM   2725 C CA  . ARG A-2 1 168 ? -21.414 -36.767 7.203   1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2726 C C   . ARG A-2 1 168 ? -21.453 -38.289 7.461   1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C   1 
ATOM   2727 O O   . ARG A-2 1 168 ? -22.412 -38.558 8.225   1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O   1 
ATOM   2728 C CB  . ARG A-2 1 168 ? -22.351 -36.263 6.046   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2729 C CG  . ARG A-2 1 168 ? -22.416 -34.709 6.096   1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2730 C CD  . ARG A-2 1 168 ? -23.610 -34.192 5.365   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2731 N NE  . ARG A-2 1 168 ? -23.351 -34.305 3.911   1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2732 C CZ  . ARG A-2 1 168 ? -24.142 -33.977 2.876   1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2733 N NH1 . ARG A-2 1 168 ? -25.368 -33.567 3.196   1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2734 N NH2 . ARG A-2 1 168 ? -23.701 -34.114 1.667   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2 1 
HETATM 2735 S S   A SO4 B   2 .   ? -23.817 -16.594 -24.729 0.50 12.32  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   1 
HETATM 2736 O O1  A SO4 B   2 .   ? -24.769 -17.722 -24.560 0.50 18.60  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  1 
HETATM 2737 O O2  A SO4 B   2 .   ? -24.133 -15.810 -23.584 0.50 16.83  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  1 
HETATM 2738 O O3  A SO4 B   2 .   ? -22.578 -17.063 -24.781 0.50 14.40  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  1 
HETATM 2739 O O4  A SO4 B   2 .   ? -24.178 -15.954 -25.936 0.50 14.57  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  1 
HETATM 2740 C C1  A GOL C   3 .   ? -9.954  -12.721 -8.853  0.85 14.40  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C1  1 
HETATM 2741 O O1  A GOL C   3 .   ? -10.002 -13.872 -9.714  0.85 21.32  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O1  1 
HETATM 2742 C C2  A GOL C   3 .   ? -8.790  -12.709 -8.027  0.85 14.01  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C2  1 
HETATM 2743 O O2  A GOL C   3 .   ? -8.791  -11.571 -7.232  0.85 11.41  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O2  1 
HETATM 2744 C C3  A GOL C   3 .   ? -8.031  -13.856 -7.485  0.85 16.93  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C3  1 
HETATM 2745 O O3  A GOL C   3 .   ? -6.878  -13.766 -6.836  0.85 8.54   ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O3  1 
HETATM 2746 S S   A SO4 D   2 .   ? -7.744  -12.420 -12.080 0.50 12.75  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S   1 
HETATM 2747 O O1  A SO4 D   2 .   ? -6.508  -12.045 -11.507 0.50 17.58  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1  1 
HETATM 2748 O O2  A SO4 D   2 .   ? -8.353  -13.758 -11.690 0.50 8.89   ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2  1 
HETATM 2749 O O3  A SO4 D   2 .   ? -8.627  -11.428 -11.848 0.50 16.02  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3  1 
HETATM 2750 O O4  A SO4 D   2 .   ? -7.518  -12.423 -13.494 0.50 19.72  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4  1 
HETATM 2751 C C1  . GOL E   3 .   ? -9.162  -0.743  -6.896  0.50 37.10  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C1  1 
HETATM 2752 O O1  . GOL E   3 .   ? -8.668  0.179   -7.817  0.50 37.19  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O1  1 
HETATM 2753 C C2  . GOL E   3 .   ? -10.480 -0.438  -6.357  0.50 27.38  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C2  1 
HETATM 2754 O O2  . GOL E   3 .   ? -11.401 -0.586  -7.397  0.50 26.64  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O2  1 
HETATM 2755 C C3  . GOL E   3 .   ? -10.984 -0.890  -5.023  0.50 24.81  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C3  1 
HETATM 2756 O O3  . GOL E   3 .   ? -11.955 -1.731  -4.998  0.50 24.25  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O3  1 
HETATM 2757 S S   A SO4 B-2 2 .   ? -2.462  -28.923 24.729  0.50 12.32  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2758 O O1  A SO4 B-2 2 .   ? -2.963  -30.312 24.560  0.50 18.60  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2759 O O2  A SO4 B-2 2 .   ? -1.625  -28.805 23.584  0.50 16.83  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2760 O O3  A SO4 B-2 2 .   ? -3.488  -28.085 24.781  0.50 14.40  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2761 O O4  A SO4 B-2 2 .   ? -1.728  -28.916 25.936  0.50 14.57  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2762 C C1  A GOL C-2 3 .   ? -6.040  -14.981 8.853   0.85 14.40  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C1  1 
HETATM 2763 O O1  A GOL C-2 3 .   ? -7.013  -15.598 9.714   0.85 21.32  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O1  1 
HETATM 2764 C C2  A GOL C-2 3 .   ? -6.611  -13.967 8.027   0.85 14.01  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C2  1 
HETATM 2765 O O2  A GOL C-2 3 .   ? -5.625  -13.399 7.232   0.85 11.41  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O2  1 
HETATM 2766 C C3  A GOL C-2 3 .   ? -7.984  -13.883 7.485   0.85 16.93  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C3  1 
HETATM 2767 O O3  A GOL C-2 3 .   ? -8.483  -12.840 6.836   0.85 8.54   ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O3  1 
HETATM 2768 S S   A SO4 D-2 2 .   ? -6.884  -12.917 12.080  0.50 12.75  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2769 O O1  A SO4 D-2 2 .   ? -7.177  -11.659 11.507  0.50 17.58  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2770 O O2  A SO4 D-2 2 .   ? -7.738  -14.113 11.690  0.50 8.89   ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2771 O O3  A SO4 D-2 2 .   ? -5.583  -13.185 11.848  0.50 16.02  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2772 O O4  A SO4 D-2 2 .   ? -7.000  -12.722 13.494  0.50 19.72  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2773 C C1  . GOL E-2 3 .   ? 3.938   -8.306  6.896   0.50 37.10  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C1  1 
HETATM 2774 O O1  . GOL E-2 3 .   ? 4.489   -7.417  7.817   0.50 37.19  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O1  1 
HETATM 2775 C C2  . GOL E-2 3 .   ? 4.861   -9.295  6.357   0.50 27.38  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C2  1 
HETATM 2776 O O2  . GOL E-2 3 .   ? 5.193   -10.167 7.397   0.50 26.64  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O2  1 
HETATM 2777 C C3  . GOL E-2 3 .   ? 4.721   -9.957  5.023   0.50 24.81  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C3  1 
HETATM 2778 O O3  . GOL E-2 3 .   ? 4.478   -11.219 4.998   0.50 24.25  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O3  1 
HETATM 2779 O O   . HOH F   4 .   ? -14.789 -25.065 -12.792 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH F   4 .   ? -10.342 -16.250 -3.899  1.00 7.16   ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH F   4 .   ? -19.710 -17.636 -21.129 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH F   4 .   ? -7.071  -29.652 -20.107 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH F   4 .   ? -3.458  -20.060 -11.775 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH F   4 .   ? -0.311  -12.607 -9.052  1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH F   4 .   ? -14.568 -37.522 -11.534 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH F   4 .   ? -11.993 -10.582 2.042   1.00 7.55   ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH F   4 .   ? -6.619  -10.018 -7.444  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH F   4 .   ? -8.270  -15.930 -13.632 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2789 O O   . HOH F   4 .   ? -2.078  -24.585 -2.108  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2790 O O   B HOH F   4 .   ? -8.976  -11.605 -7.419  0.15 9.60   ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2791 O O   . HOH F   4 .   ? -11.285 -14.220 -5.466  1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2792 O O   . HOH F   4 .   ? -8.755  -17.887 -5.494  1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2793 O O   . HOH F   4 .   ? -21.943 -18.668 -19.760 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2794 O O   . HOH F   4 .   ? -1.932  -12.330 -11.445 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2795 O O   . HOH F   4 .   ? -9.045  -17.571 -8.381  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2796 O O   . HOH F   4 .   ? -19.992 -3.524  -11.008 0.50 15.84  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2797 O O   . HOH F   4 .   ? -19.825 -35.098 -15.006 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2798 O O   . HOH F   4 .   ? -20.611 -30.112 -21.783 0.70 35.13  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2799 O O   . HOH F   4 .   ? -15.017 -6.849  -2.984  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2800 O O   . HOH F   4 .   ? -0.860  -33.145 -16.234 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2801 O O   . HOH F   4 .   ? -11.550 -37.907 -3.682  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2802 O O   . HOH F   4 .   ? -6.174  -10.020 -10.223 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2803 O O   . HOH F   4 .   ? -8.656  -18.212 -12.243 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2804 O O   . HOH F   4 .   ? -8.396  -35.876 -14.975 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2805 O O   . HOH F   4 .   ? -25.607 -26.331 -4.328  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2806 O O   . HOH F   4 .   ? -10.064 -10.193 -13.716 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2807 O O   . HOH F   4 .   ? -3.681  -28.140 -19.836 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2808 O O   . HOH F   4 .   ? -26.336 -24.019 -13.554 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2809 O O   . HOH F   4 .   ? -21.152 -34.171 -18.454 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2810 O O   . HOH F   4 .   ? -26.246 -22.666 -2.831  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2811 O O   B HOH F   4 .   ? -9.584  -14.880 -9.204  0.15 4.22   ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2812 O O   . HOH F   4 .   ? -27.911 -22.135 -4.858  1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2813 O O   . HOH F   4 .   ? -1.993  6.617   -4.833  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2814 O O   . HOH F   4 .   ? -17.538 -11.841 -23.153 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2815 O O   . HOH F   4 .   ? -15.994 -13.191 -24.757 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2816 O O   . HOH F   4 .   ? -22.657 -9.140  -2.343  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2817 O O   . HOH F   4 .   ? -5.880  -5.460  8.754   1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2818 O O   . HOH F   4 .   ? -21.217 -28.428 -14.010 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2819 O O   . HOH F   4 .   ? -25.553 -16.025 -0.784  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2820 O O   . HOH F   4 .   ? -3.750  -4.426  10.347  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2821 O O   . HOH F   4 .   ? -13.506 -1.937  -2.278  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2822 O O   . HOH F   4 .   ? -19.708 -7.901  -4.012  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2823 O O   . HOH F   4 .   ? -11.732 -16.930 -25.239 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2824 O O   . HOH F   4 .   ? -21.366 -29.267 -19.347 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2825 O O   . HOH F   4 .   ? -24.240 -29.833 -17.426 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2826 O O   . HOH F   4 .   ? -28.757 -18.157 -10.024 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2827 O O   . HOH F   4 .   ? -26.320 -30.127 -9.717  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2828 O O   . HOH F   4 .   ? -25.727 -28.572 -7.430  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2829 O O   B HOH F   4 .   ? -0.201  -27.270 -30.624 0.50 22.32  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2830 O O   . HOH F   4 .   ? -15.935 -36.613 -25.267 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2831 O O   B HOH F   4 .   ? -1.655  -23.939 -25.101 0.50 19.58  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2832 O O   . HOH F   4 .   ? 3.768   -23.282 -11.134 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2833 O O   A HOH F   4 .   ? 0.728   -25.037 -8.219  0.75 14.68  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2834 O O   B HOH F   4 .   ? -0.036  -25.732 -9.064  0.25 14.28  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2835 O O   . HOH F   4 .   ? 3.125   -27.626 -5.333  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2836 O O   . HOH F   4 .   ? 4.591   -30.001 -9.536  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2837 O O   . HOH F   4 .   ? -5.854  -18.812 -13.338 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2838 O O   . HOH F   4 .   ? -27.237 -27.263 -3.060  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2839 O O   . HOH F   4 .   ? 0.345   -17.336 -17.502 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2840 O O   B HOH F   4 .   ? -12.910 -40.707 -9.401  0.40 44.48  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2841 O O   . HOH F   4 .   ? -3.564  -9.906  -11.140 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2842 O O   . HOH F   4 .   ? 6.902   -13.069 -8.868  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2843 O O   . HOH F   4 .   ? -9.649  -12.892 -14.972 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2844 O O   . HOH F   4 .   ? -10.818 -12.404 -18.434 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2845 O O   . HOH F   4 .   ? -10.776 -10.546 -15.903 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2846 O O   B HOH F   4 .   ? -8.679  -14.083 -11.657 0.50 17.14  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2847 O O   . HOH F   4 .   ? -16.434 2.822   -11.716 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2848 O O   . HOH F   4 .   ? -26.735 -18.592 -17.660 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2849 O O   . HOH F   4 .   ? -26.297 -18.576 -1.496  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2850 O O   . HOH F   4 .   ? -13.844 -1.906  2.648   1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2851 O O   . HOH F   4 .   ? -17.898 -6.441  -2.787  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2852 O O   . HOH F   4 .   ? -15.350 -39.486 -5.762  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2853 O O   . HOH F   4 .   ? -12.815 -40.331 -4.472  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 2854 O O   B HOH F   4 .   ? -23.277 -15.421 -24.248 0.50 20.33  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 2855 O O   . HOH F   4 .   ? -8.893  -37.983 -4.313  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 2856 O O   . HOH F   4 .   ? -21.961 -35.525 -4.066  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 2857 O O   . HOH F   4 .   ? -7.210  -38.319 -2.150  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 2858 O O   . HOH F   4 .   ? 2.356   -27.774 -10.351 0.80 32.95  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 2859 O O   B HOH F   4 .   ? -6.999  -13.283 -6.618  0.15 13.57  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 2860 O O   . HOH F   4 .   ? -16.321 -1.411  10.842  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 2861 O O   . HOH F   4 .   ? -5.648  12.632  6.106   1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 2862 O O   . HOH F   4 .   ? -11.575 4.038   -1.941  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 2863 O O   B HOH F   4 .   ? -9.595  -4.931  -7.791  0.50 12.28  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 2864 O O   . HOH F   4 .   ? -21.777 -33.240 -15.292 0.50 23.22  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 2865 O O   . HOH F   4 .   ? -20.653 -28.132 -16.922 0.50 13.28  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 2866 O O   B HOH F   4 .   ? 1.032   -25.886 -11.861 0.75 29.21  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 2867 O O   . HOH F   4 .   ? -12.231 -8.692  -15.187 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 2868 O O   . HOH F   4 .   ? -28.293 -17.940 -15.480 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 2869 O O   . HOH F   4 .   ? -17.881 -37.463 -11.463 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 2870 O O   . HOH F   4 .   ? -1.329  -13.474 -13.815 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 2871 O O   . HOH F   4 .   ? -29.137 -19.461 -6.694  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 2872 O O   B HOH F   4 .   ? -5.377  -21.844 -23.540 0.50 24.38  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 2873 O O   . HOH F   4 .   ? -8.495  -40.212 -5.454  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2874 O O   . HOH F   4 .   ? 3.068   -25.915 -7.869  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 2875 O O   . HOH F   4 .   ? -9.849  -17.058 0.000   0.25 13.79  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 2876 O O   B HOH F   4 .   ? -0.487  -20.838 -29.806 0.50 26.73  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 2877 O O   . HOH F   4 .   ? -25.250 -19.410 -21.956 0.50 37.83  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 2878 O O   . HOH F   4 .   ? -20.090 -36.925 0.029   0.50 22.92  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 2879 O O   . HOH F   4 .   ? -4.375  -17.918 -23.165 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 2880 O O   . HOH F   4 .   ? 0.232   -23.128 -16.523 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 2881 O O   A HOH F   4 .   ? -7.847  -23.463 -24.230 0.50 14.89  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 2882 O O   . HOH F   4 .   ? -14.868 0.728   -0.530  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 2883 O O   B HOH F   4 .   ? 0.785   -31.302 -11.112 0.50 19.70  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 2884 O O   . HOH F   4 .   ? -25.169 -30.240 -11.953 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 2885 O O   . HOH F   4 .   ? -23.428 -12.686 -0.423  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 2886 O O   . HOH F   4 .   ? 2.386   -21.179 -16.128 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 2887 O O   . HOH F   4 .   ? -11.751 1.238   -12.080 0.30 29.01  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 2888 O O   . HOH F   4 .   ? 7.670   -21.346 -10.538 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 2889 O O   B HOH F   4 .   ? -2.001  -26.514 -28.860 0.50 15.02  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 2890 O O   . HOH F   4 .   ? -28.132 -14.637 -1.725  1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 2891 O O   B HOH F   4 .   ? -2.179  -23.881 -22.485 0.50 16.58  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 2892 O O   . HOH F   4 .   ? -21.333 -8.134  1.810   1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 2893 O O   A HOH F   4 .   ? -27.406 -13.522 -18.360 0.80 32.16  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 2894 O O   A HOH F   4 .   ? -10.754 -15.661 -7.960  0.40 12.51  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 2895 O O   B HOH F   4 .   ? -12.081 -14.977 -8.026  0.60 11.12  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 2896 O O   . HOH F   4 .   ? -13.977 -32.563 -19.986 0.80 38.10  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 2897 O O   . HOH F   4 .   ? -15.110 -33.457 -21.739 0.30 17.16  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 2898 O O   A HOH F   4 .   ? -13.730 -34.923 -20.719 0.80 33.03  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 2899 O O   . HOH F   4 .   ? -28.459 -3.552  -16.872 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 2900 O O   . HOH F   4 .   ? -25.940 -2.445  -15.155 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 2901 O O   . HOH F   4 .   ? -28.699 -17.856 -2.304  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   1 
HETATM 2902 O O   . HOH F   4 .   ? -25.372 -34.014 -1.079  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   1 
HETATM 2903 O O   . HOH F   4 .   ? -14.140 3.226   -13.299 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   1 
HETATM 2904 O O   . HOH F   4 .   ? -27.484 -0.954  -13.315 1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   1 
HETATM 2905 O O   . HOH F   4 .   ? -7.305  0.428   15.799  1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   1 
HETATM 2906 O O   B HOH F   4 .   ? -6.525  -13.365 -14.861 0.50 33.91  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   1 
HETATM 2907 O O   . HOH F   4 .   ? -24.221 -0.855  -12.995 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   1 
HETATM 2908 O O   . HOH F   4 .   ? -24.463 -10.416 0.715   1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   1 
HETATM 2909 O O   . HOH F   4 .   ? -16.962 -25.556 -31.359 0.50 23.69  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   1 
HETATM 2910 O O   . HOH F   4 .   ? -20.372 -37.206 -10.847 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   1 
HETATM 2911 O O   . HOH F   4 .   ? -29.372 -20.704 -3.214  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   1 
HETATM 2912 O O   . HOH F   4 .   ? -15.407 -4.552  -3.513  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   1 
HETATM 2913 O O   . HOH F   4 .   ? -18.393 -6.366  0.332   1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   1 
HETATM 2914 O O   . HOH F   4 .   ? -22.961 -30.283 -12.814 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O   1 
HETATM 2915 O O   . HOH F   4 .   ? -30.149 -21.462 -13.209 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O   1 
HETATM 2916 O O   . HOH F   4 .   ? -29.283 -17.859 -12.882 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O   1 
HETATM 2917 O O   . HOH F   4 .   ? -28.913 -25.727 -11.062 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O   1 
HETATM 2918 O O   . HOH F   4 .   ? -23.555 -7.742  3.132   1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O   1 
HETATM 2919 O O   . HOH F   4 .   ? -10.478 -24.326 -30.515 0.50 28.74  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O   1 
HETATM 2920 O O   . HOH F   4 .   ? -18.130 -40.038 -9.275  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O   1 
HETATM 2921 O O   . HOH F   4 .   ? -25.134 -25.093 -2.458  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O   1 
HETATM 2922 O O   . HOH F   4 .   ? -13.509 -42.651 -2.405  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O   1 
HETATM 2923 O O   A HOH F   4 .   ? -15.917 -2.349  -5.049  0.50 38.70  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O   1 
HETATM 2924 O O   . HOH F   4 .   ? -22.395 -31.001 -14.913 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O   1 
HETATM 2925 O O   . HOH F   4 .   ? 1.494   -27.603 -17.771 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A   O   1 
HETATM 2926 O O   . HOH F   4 .   ? 0.889   -15.315 -16.195 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 446 HOH A   O   1 
HETATM 2927 O O   . HOH F   4 .   ? -28.413 -19.322 -19.422 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A   O   1 
HETATM 2928 O O   . HOH F   4 .   ? -17.812 -5.413  2.650   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A   O   1 
HETATM 2929 O O   . HOH F   4 .   ? -25.087 -23.715 -22.847 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 449 HOH A   O   1 
HETATM 2930 O O   . HOH F   4 .   ? -11.093 -38.457 -1.130  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A   O   1 
HETATM 2931 O O   . HOH F   4 .   ? -21.352 -34.006 -21.365 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A   O   1 
HETATM 2932 O O   . HOH F   4 .   ? -27.812 -26.645 -0.934  1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A   O   1 
HETATM 2933 O O   . HOH F   4 .   ? -28.146 -1.856  -15.292 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 453 HOH A   O   1 
HETATM 2934 O O   . HOH F   4 .   ? -20.280 -37.814 -15.757 1.00 114.74 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A   O   1 
HETATM 2935 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.312 -25.340 12.792  1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2936 O O   . HOH F-2 4 .   ? -8.902  -17.081 3.899   1.00 7.16   ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2937 O O   . HOH F-2 4 .   ? -5.418  -25.887 21.129  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2938 O O   . HOH F-2 4 .   ? -22.144 -20.950 20.107  1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2939 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.643 -13.025 11.775  1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2940 O O   . HOH F-2 4 .   ? -10.762 -6.573  9.052   1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2941 O O   . HOH F-2 4 .   ? -25.211 -31.377 11.534  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2942 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.168  -15.677 -2.042  1.00 7.55   ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2943 O O   . HOH F-2 4 .   ? -5.366  -10.741 7.444   1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2944 O O   . HOH F-2 4 .   ? -9.661  -15.127 13.632  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2945 O O   . HOH F-2 4 .   ? -20.252 -14.092 2.108   1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2946 O O   B HOH F-2 4 .   ? -5.562  -13.576 7.419   0.15 9.60   ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2947 O O   . HOH F-2 4 .   ? -6.672  -16.883 5.466   1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2948 O O   . HOH F-2 4 .   ? -11.113 -16.526 5.494   1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2949 O O   . HOH F-2 4 .   ? -5.195  -28.337 19.760  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2950 O O   . HOH F-2 4 .   ? -9.712  -7.838  11.445  1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2951 O O   . HOH F-2 4 .   ? -10.694 -16.619 8.381   1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2952 O O   . HOH F-2 4 .   ? 6.944   -19.076 11.008  0.50 15.84  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2953 O O   . HOH F-2 4 .   ? -20.483 -34.718 15.006  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2954 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.772 -32.906 21.783  0.70 35.13  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2955 O O   . HOH F-2 4 .   ? 1.577   -16.430 2.984   1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2956 O O   . HOH F-2 4 .   ? -28.274 -17.317 16.234  1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2957 O O   . HOH F-2 4 .   ? -27.053 -28.956 3.682   1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2958 O O   . HOH F-2 4 .   ? -5.591  -10.357 10.223  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2959 O O   . HOH F-2 4 .   ? -11.444 -16.602 12.243  1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2960 O O   . HOH F-2 4 .   ? -26.872 -25.209 14.975  1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2961 O O   . HOH F-2 4 .   ? -10.000 -35.342 4.328   1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2962 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.795  -13.812 13.716  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2963 O O   . HOH F-2 4 .   ? -22.529 -17.258 19.836  1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2964 O O   . HOH F-2 4 .   ? -7.633  -34.817 13.554  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2965 O O   . HOH F-2 4 .   ? -19.017 -35.404 18.454  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2966 O O   . HOH F-2 4 .   ? -6.506  -34.063 2.831   1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2967 O O   B HOH F-2 4 .   ? -8.094  -15.740 9.204   0.15 4.22   ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2968 O O   . HOH F-2 4 .   ? -5.214  -35.239 4.858   1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2969 O O   . HOH F-2 4 .   ? 6.727   1.583   4.833   1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2970 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.486  -21.109 23.153  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2971 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.427  -20.447 24.757  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2972 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.413   -24.192 2.343   1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2973 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.788  -7.822  -8.754  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2974 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.011 -32.588 14.010  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2975 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.102  -30.142 0.784   1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2976 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.958  -5.461  -10.347 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2977 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.076   -12.665 2.278   1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2978 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.012   -21.018 4.012   1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2979 O O   . HOH F-2 4 .   ? -8.796  -18.625 25.239  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2980 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.663 -33.137 19.347  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2981 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.716 -35.909 17.426  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2982 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.346  -33.983 10.024  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2983 O O   . HOH F-2 4 .   ? -12.931 -37.857 9.717   1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2984 O O   . HOH F-2 4 .   ? -11.881 -36.566 7.430   1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2985 O O   B HOH F-2 4 .   ? -23.516 -13.809 30.624  0.50 22.32  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2986 O O   . HOH F-2 4 .   ? -23.740 -32.107 25.267  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2987 O O   B HOH F-2 4 .   ? -19.904 -13.403 25.101  0.50 19.58  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2988 O O   . HOH F-2 4 .   ? -22.047 -8.378  11.134  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2989 O O   A HOH F-2 4 .   ? -22.047 -11.888 8.219   0.75 14.68  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2990 O O   B HOH F-2 4 .   ? -22.267 -12.897 9.064   0.25 14.28  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2991 O O   . HOH F-2 4 .   ? -25.487 -11.107 5.333   1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2992 O O   . HOH F-2 4 .   ? -28.277 -11.025 9.536   1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2993 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.365 -14.476 13.338  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2994 O O   . HOH F-2 4 .   ? -9.992  -37.219 3.060   1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2995 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.186 -8.369  17.502  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2996 O O   B HOH F-2 4 .   ? -28.798 -31.534 9.401   0.40 44.48  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2997 O O   . HOH F-2 4 .   ? -6.797  -8.040  11.140  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2998 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.769 -0.557  8.868   1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2999 O O   . HOH F-2 4 .   ? -6.340  -14.802 14.972  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 3000 O O   . HOH F-2 4 .   ? -5.333  -15.571 18.434  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 3001 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.745  -14.605 15.903  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 3002 O O   B HOH F-2 4 .   ? -7.857  -14.558 11.657  0.50 17.14  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 3003 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.661  -12.821 11.716  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 3004 O O   . HOH F-2 4 .   ? -2.734  -32.449 17.660  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 3005 O O   . HOH F-2 4 .   ? -2.939  -32.062 1.496   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 3006 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.271   -12.942 -2.648  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 3007 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.371   -18.721 2.787   1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 3008 O O   . HOH F-2 4 .   ? -26.521 -33.036 5.762   1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 3009 O O   . HOH F-2 4 .   ? -28.520 -31.264 4.472   1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   1 
HETATM 3010 O O   B HOH F-2 4 .   ? -1.716  -27.869 24.248  0.50 20.33  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   1 
HETATM 3011 O O   . HOH F-2 4 .   ? -28.448 -26.693 4.313   1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   1 
HETATM 3012 O O   . HOH F-2 4 .   ? -19.785 -36.781 4.066   1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   1 
HETATM 3013 O O   . HOH F-2 4 .   ? -29.580 -25.404 2.150   1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   1 
HETATM 3014 O O   . HOH F-2 4 .   ? -25.231 -11.847 10.351  0.80 32.95  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   1 
HETATM 3015 O O   B HOH F-2 4 .   ? -8.004  -12.703 6.618   0.15 13.57  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   1 
HETATM 3016 O O   . HOH F-2 4 .   ? 6.939   -14.840 -10.842 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   1 
HETATM 3017 O O   . HOH F-2 4 .   ? 13.764  1.425   -6.106  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   1 
HETATM 3018 O O   . HOH F-2 4 .   ? 9.285   -8.005  1.941   1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   1 
HETATM 3019 O O   B HOH F-2 4 .   ? 0.527   -10.775 7.791   0.50 12.28  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   1 
HETATM 3020 O O   . HOH F-2 4 .   ? -17.898 -35.479 15.292  0.50 23.22  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   1 
HETATM 3021 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.037 -31.952 16.922  0.50 13.28  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   1 
HETATM 3022 O O   B HOH F-2 4 .   ? -22.934 -12.049 11.861  0.75 29.21  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   1 
HETATM 3023 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.412  -14.938 15.187  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   1 
HETATM 3024 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.390  -33.472 15.480  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   1 
HETATM 3025 O O   . HOH F-2 4 .   ? -23.503 -34.217 11.463  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   1 
HETATM 3026 O O   . HOH F-2 4 .   ? -11.004 -7.888  13.815  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   1 
HETATM 3027 O O   . HOH F-2 4 .   ? -2.285  -34.964 6.694   1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   1 
HETATM 3028 O O   B HOH F-2 4 .   ? -16.229 -15.579 23.540  0.50 24.38  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   1 
HETATM 3029 O O   . HOH F-2 4 .   ? -30.577 -27.463 5.454   1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 3030 O O   . HOH F-2 4 .   ? -23.977 -10.301 7.869   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   1 
HETATM 3031 O O   . HOH F-2 4 .   ? -9.848  -17.058 0.000   0.25 13.79  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   1 
HETATM 3032 O O   B HOH F-2 4 .   ? -17.803 -10.841 29.806  0.50 26.73  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   1 
HETATM 3033 O O   . HOH F-2 4 .   ? -4.185  -31.572 21.956  0.50 37.83  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   1 
HETATM 3034 O O   . HOH F-2 4 .   ? -21.933 -35.861 -0.029  0.50 22.92  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   1 
HETATM 3035 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.330 -12.748 23.165  1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   1 
HETATM 3036 O O   . HOH F-2 4 .   ? -20.145 -11.363 16.523  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 3037 O O   A HOH F-2 4 .   ? -16.396 -18.527 24.230  0.50 14.89  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 3038 O O   . HOH F-2 4 .   ? 8.064   -12.512 0.530   1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 3039 O O   B HOH F-2 4 .   ? -27.501 -14.971 11.112  0.50 19.70  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 3040 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.604 -36.917 11.953  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 3041 O O   . HOH F-2 4 .   ? 0.728   -26.632 0.423   1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 3042 O O   . HOH F-2 4 .   ? -19.535 -8.523  16.128  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 3043 O O   . HOH F-2 4 .   ? 6.948   -9.558  12.080  0.30 29.01  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 3044 O O   . HOH F-2 4 .   ? -22.321 -4.031  10.538  1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 3045 O O   B HOH F-2 4 .   ? -21.961 -14.990 28.860  0.50 15.02  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 3046 O O   . HOH F-2 4 .   ? 1.390   -31.682 1.725   1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 3047 O O   B HOH F-2 4 .   ? -19.592 -13.828 22.485  0.50 16.58  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 3048 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.622   -22.542 -1.810  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 3049 O O   A HOH F-2 4 .   ? 1.993   -30.495 18.360  0.80 32.16  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 3050 O O   A HOH F-2 4 .   ? -8.186  -17.144 7.960   0.40 12.51  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 3051 O O   B HOH F-2 4 .   ? -6.930  -17.951 8.026   0.60 11.12  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 3052 O O   . HOH F-2 4 .   ? -21.212 -28.386 19.986  0.80 38.10  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   1 
HETATM 3053 O O   . HOH F-2 4 .   ? -21.420 -29.814 21.739  0.30 17.16  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   1 
HETATM 3054 O O   A HOH F-2 4 .   ? -23.379 -29.352 20.719  0.80 33.03  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   1 
HETATM 3055 O O   . HOH F-2 4 .   ? 11.153  -26.422 16.872  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   1 
HETATM 3056 O O   . HOH F-2 4 .   ? 10.853  -23.687 15.155  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   1 
HETATM 3057 O O   . HOH F-2 4 .   ? -1.114  -33.782 2.304   1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   1 
HETATM 3058 O O   . HOH F-2 4 .   ? -16.771 -38.980 1.079   1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   1 
HETATM 3059 O O   . HOH F-2 4 .   ? 9.864   -10.633 13.299  1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   1 
HETATM 3060 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.916  -24.279 13.315  1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   1 
HETATM 3061 O O   . HOH F-2 4 .   ? 4.023   -6.112  -15.799 1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   1 
HETATM 3062 O O   B HOH F-2 4 .   ? -8.312  -12.333 14.861  0.50 33.91  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   1 
HETATM 3063 O O   . HOH F-2 4 .   ? 11.370  -21.404 12.995  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   1 
HETATM 3064 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.211   -26.394 -0.715  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   1 
HETATM 3065 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.651 -27.468 31.359  0.50 23.69  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   1 
HETATM 3066 O O   . HOH F-2 4 .   ? -22.035 -36.246 10.847  1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O   1 
HETATM 3067 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.244  -35.789 3.214   1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O   1 
HETATM 3068 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.761   -15.619 3.513   1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O   1 
HETATM 3069 O O   . HOH F-2 4 .   ? 3.683   -19.112 -0.332  1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O   1 
HETATM 3070 O O   . HOH F-2 4 .   ? -14.745 -35.026 12.814  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O   1 
HETATM 3071 O O   . HOH F-2 4 .   ? -3.512  -36.841 13.209  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O   1 
HETATM 3072 O O   . HOH F-2 4 .   ? -0.825  -34.289 12.882  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O   1 
HETATM 3073 O O   . HOH F-2 4 .   ? -7.824  -37.903 11.062  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O   1 
HETATM 3074 O O   . HOH F-2 4 .   ? 5.073   -24.270 -3.132  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O   1 
HETATM 3075 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.828 -21.237 30.515  0.50 28.74  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O   1 
HETATM 3076 O O   . HOH F-2 4 .   ? -25.609 -35.720 9.275   1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O   1 
HETATM 3077 O O   . HOH F-2 4 .   ? -9.164  -34.313 2.458   1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O   1 
HETATM 3078 O O   . HOH F-2 4 .   ? -30.182 -33.025 2.405   1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O   1 
HETATM 3079 O O   A HOH F-2 4 .   ? 5.924   -14.959 5.049   0.50 38.70  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O   1 
HETATM 3080 O O   . HOH F-2 4 .   ? -15.650 -34.895 14.913  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O   1 
HETATM 3081 O O   . HOH F-2 4 .   ? -24.652 -12.508 17.771  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A-2 O   1 
HETATM 3082 O O   . HOH F-2 4 .   ? -13.708 -6.888  16.195  1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 446 HOH A-2 O   1 
HETATM 3083 O O   . HOH F-2 4 .   ? -2.527  -34.267 19.422  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A-2 O   1 
HETATM 3084 O O   . HOH F-2 4 .   ? 4.218   -18.132 -2.650  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A-2 O   1 
HETATM 3085 O O   . HOH F-2 4 .   ? -7.994  -33.583 22.847  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 449 HOH A-2 O   1 
HETATM 3086 O O   . HOH F-2 4 .   ? -27.758 -28.835 1.130   1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A-2 O   1 
HETATM 3087 O O   . HOH F-2 4 .   ? -18.774 -35.494 21.365  1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A-2 O   1 
HETATM 3088 O O   . HOH F-2 4 .   ? -9.169  -37.408 0.934   1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A-2 O   1 
HETATM 3089 O O   . HOH F-2 4 .   ? 12.466  -25.303 15.292  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 453 HOH A-2 O   1 
HETATM 3090 O O   . HOH F-2 4 .   ? -22.608 -36.470 15.757  1.00 114.74 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . GLU A   10  ? 0.6415 0.8353 1.7895 0.1109  0.0408  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N   
2    C CA  . GLU A   10  ? 0.6457 0.6290 1.4154 -0.0784 0.1961  -0.3540 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA  
3    C C   . GLU A   10  ? 0.5962 0.4195 1.0232 -0.0718 0.0625  -0.2410 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C   
4    O O   . GLU A   10  ? 0.7005 0.3295 0.9613 -0.1852 0.0249  -0.2363 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O   
5    C CB  . GLU A   10  ? 0.4019 0.4565 1.4463 -0.0317 0.1939  -0.4176 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB  
6    N N   . ARG A   11  ? 0.5907 0.2915 0.9789 -0.1091 0.0182  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N   
7    C CA  . ARG A   11  ? 0.5120 0.2259 0.5224 -0.0860 -0.1625 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA  
8    C C   . ARG A   11  ? 0.5286 0.1960 0.5419 -0.0938 -0.1706 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C   
9    O O   . ARG A   11  ? 0.5305 0.1887 0.4910 -0.0558 -0.1171 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O   
10   C CB  . ARG A   11  ? 0.5448 0.1435 0.5855 -0.0394 -0.2894 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB  
11   C CG  . ARG A   11  ? 0.4264 0.2123 0.4691 -0.0074 -0.1150 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG  
12   C CD  . ARG A   11  ? 0.5045 0.1841 0.4494 -0.0585 -0.1412 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD  
13   N NE  . ARG A   11  ? 0.4261 0.2201 0.4707 -0.0257 -0.1047 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE  
14   C CZ  . ARG A   11  ? 0.2680 0.1639 0.3116 0.0112  -0.0335 0.0103  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ  
15   N NH1 . ARG A   11  ? 0.3084 0.1981 0.3208 0.0273  -0.0115 0.0353  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1 
16   N NH2 . ARG A   11  ? 0.3939 0.2042 0.3935 0.0144  -0.0098 0.0900  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2 
17   N N   . THR A   12  ? 0.5220 0.1457 0.5036 -0.0899 -0.1409 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N   
18   C CA  . THR A   12  ? 0.5602 0.1352 0.6064 -0.1155 -0.1068 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA  
19   C C   . THR A   12  ? 0.5477 0.1196 0.4854 -0.1143 -0.1341 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C   
20   O O   . THR A   12  ? 0.6341 0.1111 0.5233 -0.0985 -0.0205 0.0358  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O   
21   C CB  . THR A   12  ? 0.5896 0.2511 0.6017 -0.1958 -0.0530 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB  
22   O OG1 . THR A   12  ? 0.5012 0.5451 0.8110 -0.1734 -0.0367 -0.3545 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1 
23   C CG2 . THR A   12  ? 0.4894 0.2352 0.5500 -0.0932 -0.1590 0.0162  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2 
24   N N   . TYR A   13  ? 0.6149 0.1222 0.5162 -0.1234 -0.1639 0.0160  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N   
25   C CA  . TYR A   13  ? 0.5745 0.1254 0.4643 -0.1661 -0.1551 0.0303  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA  
26   C C   . TYR A   13  ? 0.5753 0.1464 0.5332 -0.1853 -0.1626 0.0506  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C   
27   O O   . TYR A   13  ? 0.6261 0.1503 0.6559 -0.2135 -0.1543 0.0173  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O   
28   C CB  . TYR A   13  ? 0.5809 0.1183 0.5019 -0.1462 -0.1617 0.0569  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB  
29   C CG  . TYR A   13  ? 0.5548 0.1134 0.4291 -0.1167 -0.1302 0.0032  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG  
30   C CD1 . TYR A   13  ? 0.6375 0.0884 0.3874 -0.1185 -0.0701 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1 
31   C CD2 . TYR A   13  ? 0.4721 0.0925 0.4642 -0.0763 -0.1170 0.0097  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2 
32   C CE1 . TYR A   13  ? 0.6164 0.0864 0.5051 -0.0886 -0.0150 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1 
33   C CE2 . TYR A   13  ? 0.4816 0.0975 0.3020 -0.0811 -0.0792 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2 
34   C CZ  . TYR A   13  ? 0.5457 0.0842 0.4531 -0.0970 0.0195  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ  
35   O OH  . TYR A   13  ? 0.5353 0.0969 0.6002 -0.0768 0.0498  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH  
36   N N   . LEU A   14  ? 0.5594 0.1559 0.3308 -0.1846 -0.1062 0.0056  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   
37   C CA  . LEU A   14  ? 0.5397 0.1995 0.3549 -0.2159 -0.1488 0.0558  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  
38   C C   . LEU A   14  ? 0.4696 0.1669 0.3617 -0.1795 -0.1340 0.0642  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   
39   O O   . LEU A   14  ? 0.5123 0.2369 0.4218 -0.2452 -0.1202 0.0477  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   
40   C CB  . LEU A   14  ? 0.5598 0.2117 0.3298 -0.2055 -0.1784 0.0351  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  
41   C CG  . LEU A   14  ? 0.7187 0.3301 0.3130 -0.3832 -0.2027 0.0694  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  
42   C CD1 . LEU A   14  ? 0.6490 0.5285 0.3307 -0.3734 -0.2267 0.1558  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 
43   C CD2 . LEU A   14  ? 0.9563 0.4319 0.3736 -0.4801 -0.0251 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 
44   N N   . TYR A   15  ? 0.4672 0.1573 0.3655 -0.1745 -0.1397 0.0575  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N   
45   C CA  . TYR A   15  ? 0.4699 0.1622 0.3570 -0.1863 -0.1414 0.0754  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA  
46   C C   . TYR A   15  ? 0.4490 0.1776 0.3434 -0.1745 -0.1354 0.1146  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C   
47   O O   . TYR A   15  ? 0.4979 0.1803 0.3684 -0.2173 -0.1508 0.1155  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O   
48   C CB  . TYR A   15  ? 0.4262 0.1964 0.3399 -0.1777 -0.1121 0.0792  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB  
49   C CG  . TYR A   15  ? 0.4620 0.1996 0.3305 -0.1818 -0.1061 0.0886  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG  
50   C CD1 . TYR A   15  ? 0.5574 0.2315 0.3519 -0.2360 -0.0705 0.0751  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1 
51   C CD2 . TYR A   15  ? 0.4270 0.1782 0.3259 -0.1598 -0.1246 0.0908  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2 
52   C CE1 . TYR A   15  ? 0.7067 0.2719 0.3757 -0.3064 -0.0054 0.0498  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1 
53   C CE2 . TYR A   15  ? 0.5858 0.1916 0.3215 -0.2066 -0.1001 0.1072  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2 
54   C CZ  . TYR A   15  ? 0.4949 0.2163 0.3088 -0.1867 -0.1256 0.1018  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ  
55   O OH  . TYR A   15  ? 0.5305 0.2980 0.3341 -0.1823 -0.1053 0.0548  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH  
56   N N   . ARG A   16  ? 0.4585 0.1609 0.3249 -0.1626 -0.1147 0.0859  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   
57   C CA  . ARG A   16  ? 0.4688 0.1616 0.3050 -0.1600 -0.1216 0.0847  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  
58   C C   . ARG A   16  ? 0.4357 0.1824 0.3024 -0.1630 -0.1084 0.1062  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   
59   O O   . ARG A   16  ? 0.5419 0.2190 0.3545 -0.2072 -0.0734 0.1378  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   
60   C CB  . ARG A   16  ? 0.4950 0.1782 0.3493 -0.1398 -0.1281 0.0980  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  
61   C CG  . ARG A   16  ? 0.5219 0.2613 0.3687 -0.0419 -0.1132 0.1381  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  
62   C CD  . ARG A   16  ? 0.7033 0.2889 0.3838 0.0358  -0.1425 0.1275  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  
63   N NE  . ARG A   16  ? 0.7971 0.3327 0.6340 0.0766  -0.0362 0.0383  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  
64   C CZ  . ARG A   16  ? 0.7589 0.5144 0.7778 0.0841  0.0089  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  
65   N NH1 . ARG A   16  ? 0.5403 0.5240 1.1963 0.1788  -0.1788 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 
66   N NH2 . ARG A   16  ? 0.8243 0.6916 0.4905 0.2677  -0.0972 0.0633  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 
67   N N   . GLY A   17  ? 0.3997 0.1594 0.3048 -0.1288 -0.0752 0.0992  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N   
68   C CA  . GLY A   17  ? 0.3619 0.2020 0.3043 -0.0985 -0.0929 0.0939  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA  
69   C C   . GLY A   17  ? 0.3838 0.2344 0.2276 -0.1159 -0.0767 0.1217  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C   
70   O O   . GLY A   17  ? 0.3737 0.2223 0.3787 -0.1269 -0.1289 0.0991  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O   
71   N N   . ARG A   18  ? 0.4180 0.2205 0.2505 -0.1260 -0.0785 0.1105  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N   
72   C CA  . ARG A   18  ? 0.3128 0.1781 0.2662 -0.0831 -0.0672 0.1115  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA  
73   C C   . ARG A   18  ? 0.3962 0.1665 0.2773 -0.1019 -0.0265 0.0656  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C   
74   O O   . ARG A   18  ? 0.3826 0.2656 0.3222 -0.1713 -0.0052 0.0401  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O   
75   C CB  . ARG A   18  ? 0.4473 0.2524 0.2765 -0.0836 0.0023  0.0987  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB  
76   N N   A ILE A   19  ? 0.5529 0.1767 0.1783 -0.1499 -0.0328 0.0734  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
77   N N   B ILE A   19  ? 0.5673 0.1778 0.1662 -0.1646 -0.0817 0.0907  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
78   C CA  A ILE A   19  ? 0.5152 0.2021 0.1467 -0.1547 -0.0576 0.0568  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
79   C CA  B ILE A   19  ? 0.4756 0.1650 0.1697 -0.1197 -0.0098 0.0302  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
80   C C   A ILE A   19  ? 0.5121 0.1808 0.1435 -0.1703 -0.0631 0.0476  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
81   C C   B ILE A   19  ? 0.4952 0.1501 0.1611 -0.1238 -0.0307 0.0345  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
82   O O   A ILE A   19  ? 0.3975 0.1141 0.1432 -0.0755 -0.0944 0.0749  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
83   O O   B ILE A   19  ? 0.2395 0.1258 0.1857 -0.0478 -0.0982 0.0682  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
84   C CB  A ILE A   19  ? 0.1943 0.2127 0.1518 -0.1049 0.0142  0.0578  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
85   C CB  B ILE A   19  ? 0.4546 0.1721 0.2053 -0.1167 0.0631  0.0549  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
86   C CG1 A ILE A   19  ? 0.2057 0.3372 0.2122 -0.0853 -0.0151 0.1302  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
87   C CG1 B ILE A   19  ? 0.4421 0.1595 0.1864 -0.1301 0.0624  0.0378  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
88   C CG2 A ILE A   19  ? 0.2511 0.2209 0.1529 -0.1286 -0.0397 0.0506  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
89   C CG2 B ILE A   19  ? 0.5385 0.3782 0.1675 -0.0692 0.0345  0.0152  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
90   C CD1 A ILE A   19  ? 0.3613 0.4046 0.4023 -0.1292 -0.2009 0.1741  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
91   C CD1 B ILE A   19  ? 0.2511 0.1207 0.2908 -0.0700 0.1282  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
92   N N   . LEU A   20  ? 0.4648 0.1520 0.1646 -0.1310 -0.0827 0.0610  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   
93   C CA  . LEU A   20  ? 0.4338 0.1171 0.1639 -0.1032 -0.1011 0.0563  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  
94   C C   . LEU A   20  ? 0.3457 0.1097 0.2010 -0.0984 -0.0926 0.0739  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   
95   O O   . LEU A   20  ? 0.3322 0.1309 0.2463 -0.0920 -0.0676 0.0614  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   
96   C CB  . LEU A   20  ? 0.4245 0.1144 0.1816 -0.0963 -0.0880 0.0390  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  
97   C CG  . LEU A   20  ? 0.4275 0.1526 0.2029 -0.0329 0.0241  0.0498  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  
98   C CD1 . LEU A   20  ? 0.2846 0.1814 0.2509 -0.0380 0.0018  0.0579  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 
99   C CD2 . LEU A   20  ? 0.5281 0.1622 0.2269 0.0030  -0.0120 0.0970  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 
100  N N   . ASN A   21  ? 0.3554 0.1155 0.1939 -0.1033 -0.1023 0.0467  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N   
101  C CA  . ASN A   21  ? 0.3848 0.1003 0.2337 -0.1083 -0.1237 0.0552  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA  
102  C C   . ASN A   21  ? 0.3311 0.1047 0.1848 -0.1075 -0.0655 0.0224  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C   
103  O O   . ASN A   21  ? 0.2854 0.1007 0.2043 -0.0949 -0.0678 0.0343  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O   
104  C CB  . ASN A   21  ? 0.4059 0.1056 0.2267 -0.1020 -0.1000 0.0525  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB  
105  C CG  . ASN A   21  ? 0.3508 0.1466 0.2576 -0.0888 -0.0906 0.0646  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG  
106  O OD1 . ASN A   21  ? 0.3615 0.1407 0.2463 -0.0809 -0.0916 0.0823  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1 
107  N ND2 . ASN A   21  ? 0.3566 0.1061 0.3532 -0.0463 -0.0571 0.0591  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2 
108  N N   . LEU A   22  ? 0.3475 0.1367 0.2145 -0.1399 -0.0931 0.0509  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N   
109  C CA  . LEU A   22  ? 0.3685 0.1211 0.2148 -0.1307 -0.1001 0.0363  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA  
110  C C   . LEU A   22  ? 0.4130 0.1250 0.2210 -0.1352 -0.0928 0.0354  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C   
111  O O   . LEU A   22  ? 0.4312 0.1140 0.2978 -0.1482 -0.1087 0.0377  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O   
112  C CB  . LEU A   22  ? 0.3695 0.1404 0.2390 -0.1361 -0.1204 0.0480  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB  
113  C CG  . LEU A   22  ? 0.3956 0.1732 0.2523 -0.1629 -0.1437 0.0644  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG  
114  C CD1 . LEU A   22  ? 0.3983 0.1554 0.2372 -0.1372 -0.1094 0.0461  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1 
115  C CD2 . LEU A   22  ? 0.3900 0.2317 0.3326 -0.1836 -0.1709 0.1026  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2 
116  N N   . ALA A   23  ? 0.3508 0.1244 0.2721 -0.1126 -0.0712 0.0169  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N   
117  C CA  . ALA A   23  ? 0.4024 0.1271 0.2894 -0.0977 -0.0833 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA  
118  C C   . ALA A   23  ? 0.3167 0.1300 0.2790 -0.0909 -0.0483 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C   
119  O O   . ALA A   23  ? 0.4441 0.1181 0.2863 -0.1248 -0.1078 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O   
120  C CB  . ALA A   23  ? 0.4262 0.2239 0.2903 -0.0088 -0.0814 0.0116  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB  
121  N N   . LEU A   24  ? 0.4351 0.1247 0.3198 -0.0879 -0.1121 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N   
122  C CA  . LEU A   24  ? 0.5550 0.1841 0.2976 -0.2070 -0.0576 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA  
123  C C   . LEU A   24  ? 0.5601 0.2085 0.2828 -0.1538 -0.0933 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C   
124  O O   . LEU A   24  ? 0.6468 0.1924 0.3882 -0.1359 -0.1071 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O   
125  C CB  . LEU A   24  ? 0.5617 0.1654 0.5011 -0.0567 -0.2882 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB  
126  C CG  . LEU A   24  ? 0.5344 0.2211 0.5045 -0.0819 -0.3087 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG  
127  C CD1 . LEU A   24  ? 0.6834 0.2768 0.4028 -0.2666 -0.1634 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1 
128  C CD2 . LEU A   24  ? 0.5286 0.2055 0.4239 -0.0953 -0.1289 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2 
129  N N   . GLU A   25  ? 0.5582 0.2198 0.3187 -0.1521 -0.0357 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N   
130  C CA  . GLU A   25  ? 0.5818 0.1923 0.3948 -0.1101 -0.0123 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA  
131  C C   . GLU A   25  ? 0.5080 0.2778 0.3679 -0.1717 0.0125  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C   
132  O O   . GLU A   25  ? 0.5087 0.3190 0.3383 -0.2248 0.0202  0.0145  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O   
133  C CB  . GLU A   25  ? 0.5427 0.2382 0.2972 -0.1085 -0.0096 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB  
134  C CG  . GLU A   25  ? 0.5845 0.2040 0.4187 -0.0999 0.0591  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG  
135  C CD  . GLU A   25  ? 0.5333 0.2207 0.6426 -0.0651 0.1624  -0.1943 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD  
136  O OE1 . GLU A   25  ? 0.5874 0.3392 0.4809 -0.2111 0.1305  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1 
137  O OE2 . GLU A   25  ? 0.5090 0.2103 0.4396 -0.0719 0.0371  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2 
138  N N   . GLY A   26  ? 0.4751 0.3536 0.4161 -0.1851 0.0983  -0.1539 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N   
139  C CA  . GLY A   26  ? 0.5287 0.3371 0.3658 -0.1726 0.1210  -0.1807 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA  
140  C C   . GLY A   26  ? 0.4563 0.3085 0.4061 -0.2293 0.0697  -0.1867 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C   
141  O O   . GLY A   26  ? 0.3819 0.4577 0.4576 -0.2395 0.0221  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O   
142  N N   . ARG A   27  ? 0.5124 0.3536 0.3640 -0.2039 0.0030  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N   
143  C CA  . ARG A   27  ? 0.4618 0.4138 0.2845 -0.2076 -0.0141 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA  
144  C C   . ARG A   27  ? 0.4358 0.3987 0.2683 -0.1634 -0.0409 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C   
145  O O   . ARG A   27  ? 0.3500 0.7763 0.3439 -0.1344 0.0259  -0.3137 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O   
146  C CB  . ARG A   27  ? 0.4519 0.5133 0.2595 -0.1824 0.0126  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB  
147  N N   . TYR A   28  ? 0.3991 0.3746 0.2201 -0.1930 0.0085  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   
148  C CA  . TYR A   28  ? 0.4240 0.2975 0.2272 -0.1913 -0.0462 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  
149  C C   . TYR A   28  ? 0.4271 0.2502 0.1896 -0.1530 -0.0868 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   
150  O O   . TYR A   28  ? 0.5674 0.2383 0.2256 -0.1128 -0.0628 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   
151  C CB  . TYR A   28  ? 0.3918 0.2368 0.3080 -0.1182 -0.0554 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  
152  C CG  . TYR A   28  ? 0.3447 0.2345 0.3691 -0.1282 -0.0247 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  
153  C CD1 . TYR A   28  ? 0.3940 0.2458 0.3198 -0.0701 -0.0721 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 
154  C CD2 . TYR A   28  ? 0.2847 0.2306 0.3780 -0.0867 -0.0106 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 
155  C CE1 . TYR A   28  ? 0.3800 0.2789 0.3448 0.0346  -0.0880 0.0421  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 
156  C CE2 . TYR A   28  ? 0.2582 0.2605 0.4191 -0.0355 0.0110  0.0407  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 
157  C CZ  . TYR A   28  ? 0.3584 0.2639 0.3487 -0.0365 -0.0368 0.0452  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  
158  O OH  . TYR A   28  ? 0.5847 0.3279 0.3791 -0.0865 0.0094  0.0855  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  
159  N N   . GLU A   29  ? 0.3774 0.2539 0.1973 -0.1425 -0.1011 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   
160  C CA  . GLU A   29  ? 0.3951 0.2065 0.1868 -0.1449 -0.1014 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  
161  C C   . GLU A   29  ? 0.3862 0.1462 0.2090 -0.1121 -0.1173 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   
162  O O   . GLU A   29  ? 0.3774 0.1637 0.2276 -0.1213 -0.1232 0.0249  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   
163  C CB  . GLU A   29  ? 0.3715 0.2916 0.2307 -0.1578 -0.0973 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  
164  C CG  . GLU A   29  ? 0.3588 0.4786 0.1881 -0.2360 -0.0374 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  
165  C CD  . GLU A   29  ? 0.3915 0.4803 0.2264 -0.2709 -0.1452 0.0516  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  
166  O OE1 . GLU A   29  ? 0.4464 0.4935 0.3081 -0.2971 -0.1539 0.0932  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 
167  O OE2 . GLU A   29  ? 0.3735 0.4802 0.3046 -0.2433 -0.1218 0.1274  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 
168  N N   A ILE A   30  ? 0.3162 0.1258 0.1635 -0.0889 -0.0504 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   
169  N N   B ILE A   30  ? 0.3238 0.1261 0.1632 -0.0971 -0.0547 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   
170  C CA  A ILE A   30  ? 0.3175 0.1279 0.1600 -0.1117 -0.0516 0.0046  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  
171  C CA  B ILE A   30  ? 0.3160 0.1441 0.1633 -0.1077 -0.0545 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  
172  C C   A ILE A   30  ? 0.3945 0.0978 0.1554 -0.1107 -0.0640 0.0152  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   
173  C C   B ILE A   30  ? 0.3279 0.1075 0.1624 -0.1042 -0.0609 0.0044  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   
174  O O   A ILE A   30  ? 0.4460 0.0988 0.1683 -0.1156 -0.0481 0.0193  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   
175  O O   B ILE A   30  ? 0.4470 0.1784 0.2069 -0.2279 -0.0048 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   
176  C CB  A ILE A   30  ? 0.3221 0.1776 0.2459 -0.0859 -0.0694 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  
177  C CB  B ILE A   30  ? 0.3173 0.1156 0.2005 -0.1142 -0.0368 0.0142  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  
178  C CG1 A ILE A   30  ? 0.2645 0.2158 0.2331 -0.0627 -0.0776 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 
179  C CG1 B ILE A   30  ? 0.4167 0.2022 0.2090 -0.1319 0.0213  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 
180  C CG2 A ILE A   30  ? 0.3253 0.1647 0.1948 -0.0988 -0.0574 0.0103  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 
181  C CG2 B ILE A   30  ? 0.3624 0.0849 0.3011 -0.0679 -0.1227 0.0207  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 
182  C CD1 A ILE A   30  ? 0.5804 0.2455 0.4247 0.0003  0.1827  0.0717  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 
183  C CD1 B ILE A   30  ? 0.4337 0.1394 0.2736 -0.1432 0.0803  0.0286  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 
184  N N   . VAL A   31  ? 0.2642 0.0950 0.1525 -0.0786 -0.0568 0.0113  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N   
185  C CA  . VAL A   31  ? 0.2530 0.0883 0.1478 -0.0680 -0.0613 0.0160  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA  
186  C C   . VAL A   31  ? 0.2408 0.0818 0.1480 -0.0690 -0.0485 0.0170  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C   
187  O O   . VAL A   31  ? 0.2383 0.0849 0.1635 -0.0633 -0.0373 0.0081  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O   
188  C CB  . VAL A   31  ? 0.2488 0.0981 0.1489 -0.0618 -0.0665 0.0236  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB  
189  C CG1 . VAL A   31  ? 0.2522 0.1156 0.1379 -0.0558 -0.0536 0.0245  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1 
190  C CG2 . VAL A   31  ? 0.2367 0.1389 0.1797 -0.0884 -0.0728 0.0460  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2 
191  N N   . GLU A   32  ? 0.2493 0.0830 0.1946 -0.0642 -0.0671 0.0215  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N   
192  C CA  . GLU A   32  ? 0.2479 0.0716 0.1990 -0.0438 -0.0675 0.0073  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA  
193  C C   . GLU A   32  ? 0.2108 0.0771 0.1882 -0.0467 -0.0603 0.0250  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C   
194  O O   . GLU A   32  ? 0.2212 0.0989 0.2200 -0.0610 -0.0554 0.0232  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O   
195  C CB  . GLU A   32  ? 0.2995 0.0797 0.2083 -0.0307 -0.0680 0.0148  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB  
196  C CG  . GLU A   32  ? 0.3163 0.0785 0.2404 -0.0196 -0.0606 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG  
197  C CD  . GLU A   32  ? 0.3538 0.0706 0.2784 -0.0347 -0.0501 0.0029  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD  
198  O OE1 . GLU A   32  ? 0.4969 0.0760 0.3009 -0.0272 -0.0685 0.0164  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1 
199  O OE2 . GLU A   32  ? 0.4037 0.0780 0.3512 -0.0268 0.0034  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2 
200  N N   . HIS A   33  ? 0.1896 0.0736 0.1806 -0.0269 -0.0431 0.0023  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N   
201  C CA  . HIS A   33  ? 0.1497 0.0747 0.1948 -0.0175 -0.0201 0.0020  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA  
202  C C   . HIS A   33  ? 0.1547 0.0679 0.1579 -0.0156 -0.0190 0.0058  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C   
203  O O   . HIS A   33  ? 0.1514 0.1060 0.1638 -0.0185 -0.0195 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O   
204  C CB  . HIS A   33  ? 0.1581 0.0797 0.1802 -0.0127 -0.0217 0.0055  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB  
205  C CG  . HIS A   33  ? 0.1424 0.0744 0.1972 -0.0204 0.0003  0.0145  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG  
206  N ND1 . HIS A   33  ? 0.1601 0.0807 0.1446 -0.0221 0.0043  0.0218  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1 
207  C CD2 . HIS A   33  ? 0.1477 0.0903 0.2808 -0.0175 0.0192  0.0097  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2 
208  C CE1 . HIS A   33  ? 0.1744 0.0942 0.1567 -0.0077 0.0263  0.0266  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1 
209  N NE2 . HIS A   33  ? 0.1653 0.1039 0.2118 -0.0212 0.0417  0.0194  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2 
210  N N   . LYS A   34  ? 0.1895 0.0721 0.1609 -0.0029 -0.0174 0.0263  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N   
211  C CA  A LYS A   34  ? 0.2146 0.0853 0.1367 0.0020  -0.0428 0.0338  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  
212  C CA  B LYS A   34  ? 0.2129 0.0755 0.1432 0.0051  -0.0393 0.0098  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  
213  C C   . LYS A   34  ? 0.1773 0.0730 0.1131 0.0073  -0.0400 0.0110  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C   
214  O O   . LYS A   34  ? 0.1705 0.0706 0.1265 -0.0029 -0.0365 0.0109  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O   
215  C CB  A LYS A   34  ? 0.3196 0.0921 0.1372 0.0200  -0.0338 0.0501  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  
216  C CB  B LYS A   34  ? 0.3552 0.1234 0.1408 -0.0466 -0.0345 0.0369  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  
217  C CG  A LYS A   34  ? 0.4675 0.1125 0.1467 -0.0094 0.0143  0.0478  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  
218  C CG  B LYS A   34  ? 0.4381 0.1446 0.2364 -0.0041 0.0351  0.0830  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  
219  C CD  A LYS A   34  ? 0.2721 0.1491 0.1741 0.0440  -0.0139 0.1064  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  
220  C CD  B LYS A   34  ? 0.4880 0.1474 0.3888 0.0247  0.0607  0.0217  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  
221  C CE  A LYS A   34  ? 0.4622 0.2050 0.2214 -0.0570 -0.0350 0.1362  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  
222  C CE  B LYS A   34  ? 0.5031 0.1673 0.4189 0.0078  0.0492  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  
223  N NZ  A LYS A   34  ? 0.2904 0.2264 0.2327 -0.0560 -0.0537 0.1571  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  
224  N NZ  B LYS A   34  ? 0.3249 0.1817 0.2997 0.0060  -0.1001 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  
225  N N   . PRO A   35  ? 0.1881 0.0739 0.1278 0.0175  -0.0471 0.0041  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N   
226  C CA  . PRO A   35  ? 0.1558 0.0795 0.1159 0.0091  -0.0264 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA  
227  C C   . PRO A   35  ? 0.1355 0.0755 0.0937 -0.0024 -0.0277 0.0065  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C   
228  O O   . PRO A   35  ? 0.1552 0.0763 0.1047 -0.0095 -0.0314 0.0132  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O   
229  C CB  . PRO A   35  ? 0.1586 0.1089 0.1564 0.0355  -0.0292 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB  
230  C CG  . PRO A   35  ? 0.2030 0.1063 0.2216 0.0378  -0.0798 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG  
231  C CD  . PRO A   35  ? 0.1969 0.0943 0.2023 0.0416  -0.0503 0.0052  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD  
232  N N   . ALA A   36  ? 0.1481 0.0734 0.0878 -0.0030 -0.0144 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   
233  C CA  . ALA A   36  ? 0.1145 0.0743 0.0985 -0.0038 -0.0016 0.0056  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  
234  C C   . ALA A   36  ? 0.1030 0.0633 0.0775 0.0074  -0.0117 0.0095  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   
235  O O   . ALA A   36  ? 0.1037 0.0701 0.0830 0.0054  0.0020  0.0095  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   
236  C CB  . ALA A   36  ? 0.1050 0.1148 0.1352 -0.0036 -0.0174 0.0058  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  
237  N N   . VAL A   37  ? 0.0990 0.0665 0.0797 0.0099  -0.0059 0.0048  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N   
238  C CA  . VAL A   37  ? 0.0893 0.0657 0.0861 0.0082  -0.0117 0.0023  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA  
239  C C   . VAL A   37  ? 0.0801 0.0671 0.0812 0.0085  0.0008  0.0072  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C   
240  O O   . VAL A   37  ? 0.0974 0.0698 0.1233 0.0026  0.0099  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O   
241  C CB  . VAL A   37  ? 0.1016 0.0815 0.0838 0.0200  -0.0146 0.0077  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB  
242  C CG1 . VAL A   37  ? 0.1130 0.0877 0.1159 0.0293  -0.0113 0.0198  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1 
243  C CG2 . VAL A   37  ? 0.1277 0.1065 0.0845 0.0138  -0.0106 0.0092  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2 
244  N N   . ALA A   38  ? 0.0819 0.0668 0.0768 0.0067  -0.0068 0.0029  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   
245  C CA  . ALA A   38  ? 0.0811 0.0636 0.0865 0.0097  -0.0079 0.0030  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  
246  C C   . ALA A   38  ? 0.0795 0.0694 0.0791 0.0082  -0.0067 0.0031  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   
247  O O   . ALA A   38  ? 0.0764 0.0813 0.0856 0.0018  0.0013  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   
248  C CB  . ALA A   38  ? 0.0948 0.0791 0.1032 0.0153  -0.0308 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  
249  N N   . VAL A   39  ? 0.0792 0.0664 0.0782 0.0104  -0.0107 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N   
250  C CA  . VAL A   39  ? 0.0770 0.0706 0.0774 0.0067  -0.0147 0.0002  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA  
251  C C   . VAL A   39  ? 0.0711 0.0752 0.0724 0.0077  -0.0107 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C   
252  O O   . VAL A   39  ? 0.0763 0.0767 0.0905 0.0105  -0.0062 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O   
253  C CB  . VAL A   39  ? 0.0920 0.0795 0.0805 0.0134  -0.0194 0.0042  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB  
254  C CG1 . VAL A   39  ? 0.1003 0.1241 0.0864 0.0002  -0.0278 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1 
255  C CG2 . VAL A   39  ? 0.1395 0.0887 0.0938 0.0333  -0.0149 0.0112  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2 
256  N N   . ILE A   40  ? 0.0820 0.0716 0.0812 0.0081  -0.0068 0.0037  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N   
257  C CA  . ILE A   40  ? 0.0863 0.0690 0.0905 0.0112  -0.0132 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA  
258  C C   . ILE A   40  ? 0.0742 0.0775 0.1051 0.0114  -0.0139 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C   
259  O O   . ILE A   40  ? 0.0860 0.0972 0.1118 0.0133  -0.0240 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O   
260  C CB  . ILE A   40  ? 0.0892 0.0715 0.0957 0.0001  -0.0079 0.0037  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB  
261  C CG1 . ILE A   40  ? 0.0890 0.0815 0.0903 -0.0024 -0.0136 0.0090  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1 
262  C CG2 . ILE A   40  ? 0.1232 0.0725 0.1205 -0.0069 -0.0150 0.0098  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2 
263  C CD1 . ILE A   40  ? 0.0960 0.0922 0.0960 0.0037  -0.0085 0.0115  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1 
264  N N   . ALA A   41  ? 0.0904 0.0791 0.1076 0.0095  -0.0167 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   
265  C CA  . ALA A   41  ? 0.0840 0.0961 0.1265 0.0128  -0.0197 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  
266  C C   . ALA A   41  ? 0.0835 0.0884 0.1239 0.0117  -0.0127 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   
267  O O   . ALA A   41  ? 0.0884 0.0880 0.1505 0.0083  -0.0204 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   
268  C CB  . ALA A   41  ? 0.1403 0.1082 0.1176 0.0127  -0.0365 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  
269  N N   . LEU A   42  ? 0.0905 0.0947 0.1704 0.0029  -0.0181 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   
270  C CA  A LEU A   42  ? 0.1543 0.0792 0.1736 0.0098  -0.0360 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  
271  C CA  B LEU A   42  ? 0.0756 0.0938 0.2099 0.0120  -0.0192 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  
272  C C   . LEU A   42  ? 0.1118 0.0998 0.2299 0.0063  -0.0631 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   
273  O O   . LEU A   42  ? 0.1402 0.1404 0.3121 0.0334  -0.0988 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   
274  C CB  A LEU A   42  ? 0.0864 0.0968 0.2650 -0.0069 0.0066  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  
275  C CB  B LEU A   42  ? 0.1465 0.1095 0.2664 -0.0116 -0.0171 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  
276  C CG  A LEU A   42  ? 0.2132 0.0960 0.1407 -0.0092 -0.0094 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  
277  C CG  B LEU A   42  ? 0.2042 0.1508 0.2018 0.0090  0.0045  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  
278  C CD1 A LEU A   42  ? 0.1532 0.2258 0.2311 0.0471  0.0043  0.0805  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 
279  C CD1 B LEU A   42  ? 0.0937 0.2696 0.1570 -0.0255 -0.0108 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 
280  C CD2 A LEU A   42  ? 0.2474 0.1720 0.1463 -0.0661 -0.0476 0.0193  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 
281  C CD2 B LEU A   42  ? 0.3332 0.1648 0.1907 -0.1129 0.0622  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 
282  N N   . ARG A   43  ? 0.1244 0.0957 0.1733 0.0000  -0.0493 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   
283  C CA  A ARG A   43  ? 0.1552 0.1075 0.1965 0.0038  -0.0637 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  
284  C CA  B ARG A   43  ? 0.1641 0.1040 0.1710 0.0091  -0.0862 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  
285  C C   . ARG A   43  ? 0.1342 0.1078 0.1699 -0.0034 -0.0360 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   
286  O O   . ARG A   43  ? 0.1352 0.1084 0.1442 -0.0047 -0.0175 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   
287  C CB  A ARG A   43  ? 0.2201 0.1375 0.1729 -0.0119 -0.1016 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  
288  C CB  B ARG A   43  ? 0.2165 0.1352 0.1712 -0.0145 -0.0857 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  
289  C CG  A ARG A   43  ? 0.3152 0.1911 0.1808 -0.0839 -0.0560 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  
290  C CG  B ARG A   43  ? 0.2663 0.1404 0.1752 -0.0452 -0.1079 0.0162  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  
291  C CD  A ARG A   43  ? 0.2254 0.1689 0.1849 -0.0190 -0.0592 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  
292  C CD  B ARG A   43  ? 0.1966 0.0859 0.1751 0.0509  -0.0686 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  
293  N NE  A ARG A   43  ? 0.2351 0.2211 0.2197 -0.0175 -0.0268 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  
294  N NE  B ARG A   43  ? 0.2651 0.1350 0.0911 -0.0462 0.0396  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  
295  C CZ  A ARG A   43  ? 0.1955 0.1991 0.2086 0.0023  -0.0067 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  
296  C CZ  B ARG A   43  ? 0.2444 0.2282 0.1524 -0.0077 0.0514  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  
297  N NH1 A ARG A   43  ? 0.1922 0.2261 0.3454 0.0141  0.0443  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 
298  N NH1 B ARG A   43  ? 0.2742 0.2864 0.2365 0.0354  0.0124  -0.1653 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 
299  N NH2 A ARG A   43  ? 0.2414 0.3330 0.2884 -0.0006 0.0081  -0.1762 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 
300  N NH2 B ARG A   43  ? 0.2359 0.2782 0.1764 0.0009  0.0750  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 
301  N N   . GLU A   44  ? 0.1520 0.1108 0.2172 -0.0180 -0.0431 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   
302  C CA  . GLU A   44  ? 0.1914 0.1052 0.2092 -0.0223 -0.0427 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  
303  C C   . GLU A   44  ? 0.1388 0.1021 0.1929 -0.0239 -0.0153 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   
304  O O   . GLU A   44  ? 0.1652 0.1046 0.2388 -0.0121 -0.0020 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   
305  C CB  . GLU A   44  ? 0.2564 0.1460 0.1962 0.0069  -0.0631 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  
306  C CG  . GLU A   44  ? 0.2757 0.1804 0.2198 -0.0058 -0.0834 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  
307  C CD  . GLU A   44  ? 0.3228 0.2606 0.2165 0.0060  -0.0669 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  
308  O OE1 . GLU A   44  ? 0.3913 0.5876 0.2578 0.0531  -0.0956 -0.1628 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 
309  O OE2 . GLU A   44  ? 0.3206 0.3162 0.3106 -0.0853 -0.0120 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 
310  N N   . GLY A   45  ? 0.1302 0.1083 0.1886 -0.0211 -0.0219 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N   
311  C CA  . GLY A   45  ? 0.1374 0.1228 0.1770 -0.0291 -0.0069 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA  
312  C C   . GLY A   45  ? 0.1197 0.0881 0.1527 -0.0051 -0.0060 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C   
313  O O   . GLY A   45  ? 0.1436 0.1147 0.1510 -0.0224 -0.0133 0.0048  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O   
314  N N   . ARG A   46  ? 0.1160 0.0790 0.1442 0.0034  -0.0109 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   
315  C CA  A ARG A   46  ? 0.1096 0.0691 0.1331 0.0043  -0.0037 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  
316  C CA  B ARG A   46  ? 0.1060 0.0781 0.1175 0.0070  0.0068  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  
317  C C   . ARG A   46  ? 0.0988 0.0796 0.0989 0.0083  -0.0020 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   
318  O O   . ARG A   46  ? 0.0980 0.0931 0.1206 0.0131  -0.0131 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   
319  C CB  A ARG A   46  ? 0.1310 0.0930 0.1448 0.0185  0.0264  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  
320  C CB  B ARG A   46  ? 0.1060 0.0744 0.0783 0.0248  -0.0186 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  
321  C CG  A ARG A   46  ? 0.1349 0.0993 0.1656 0.0234  -0.0007 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  
322  C CG  B ARG A   46  ? 0.1902 0.0664 0.0956 0.0084  0.0237  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  
323  C CD  A ARG A   46  ? 0.1260 0.1077 0.1827 0.0137  -0.0130 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  
324  C CD  B ARG A   46  ? 0.1079 0.0946 0.1082 0.0467  0.0122  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  
325  N NE  A ARG A   46  ? 0.1478 0.1389 0.2364 0.0312  -0.0206 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  
326  N NE  B ARG A   46  ? 0.1395 0.1377 0.1763 0.0572  -0.0353 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  
327  C CZ  A ARG A   46  ? 0.1403 0.1741 0.2635 0.0234  -0.0290 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  
328  C CZ  B ARG A   46  ? 0.2236 0.1297 0.2077 0.0184  -0.0783 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  
329  N NH1 A ARG A   46  ? 0.1521 0.1747 0.3242 0.0020  0.0119  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 
330  N NH1 B ARG A   46  ? 0.1979 0.1611 0.3681 -0.0304 -0.1077 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 
331  N NH2 A ARG A   46  ? 0.1433 0.1812 0.2883 0.0357  -0.0323 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 
332  N NH2 B ARG A   46  ? 0.1937 0.2070 0.2962 -0.0195 0.0626  -0.1896 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 
333  N N   . MET A   47  ? 0.1021 0.0692 0.1011 0.0066  -0.0053 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N   
334  C CA  . MET A   47  ? 0.0945 0.0680 0.0927 0.0069  0.0015  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA  
335  C C   . MET A   47  ? 0.0922 0.0746 0.0787 0.0054  -0.0040 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C   
336  O O   . MET A   47  ? 0.0877 0.0773 0.0905 0.0135  0.0048  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O   
337  C CB  . MET A   47  ? 0.1172 0.0736 0.0848 0.0026  0.0020  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB  
338  C CG  . MET A   47  ? 0.1224 0.0798 0.0912 0.0063  0.0104  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG  
339  S SD  . MET A   47  ? 0.1471 0.0899 0.0840 0.0012  0.0054  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD  
340  C CE  . MET A   47  ? 0.1477 0.0806 0.1204 -0.0008 0.0338  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE  
341  N N   . LEU A   48  ? 0.0935 0.0711 0.0804 0.0108  -0.0061 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   
342  C CA  . LEU A   48  ? 0.0939 0.0773 0.0862 0.0056  -0.0081 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  
343  C C   . LEU A   48  ? 0.0886 0.0739 0.0731 0.0098  -0.0013 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   
344  O O   . LEU A   48  ? 0.0885 0.0758 0.1043 0.0128  -0.0054 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   
345  C CB  . LEU A   48  ? 0.1024 0.0879 0.0949 0.0090  -0.0194 0.0048  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  
346  C CG  . LEU A   48  ? 0.1090 0.0959 0.1018 0.0099  -0.0009 0.0083  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  
347  C CD1 . LEU A   48  ? 0.1532 0.1006 0.1189 0.0177  0.0144  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 
348  C CD2 . LEU A   48  ? 0.1174 0.1192 0.1386 0.0150  -0.0157 0.0268  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 
349  N N   . PHE A   49  ? 0.0844 0.0901 0.0877 0.0087  -0.0018 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N   
350  C CA  . PHE A   49  ? 0.0842 0.0791 0.0899 0.0088  0.0004  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA  
351  C C   . PHE A   49  ? 0.0846 0.0891 0.0883 0.0135  0.0015  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C   
352  O O   . PHE A   49  ? 0.1087 0.0955 0.0766 0.0121  0.0072  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O   
353  C CB  . PHE A   49  ? 0.0845 0.0914 0.0867 0.0144  0.0026  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB  
354  C CG  . PHE A   49  ? 0.0903 0.0887 0.0818 0.0162  -0.0021 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG  
355  C CD1 . PHE A   49  ? 0.0970 0.0864 0.0944 0.0137  -0.0055 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1 
356  C CD2 . PHE A   49  ? 0.1039 0.0928 0.0809 0.0133  0.0025  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2 
357  C CE1 . PHE A   49  ? 0.0984 0.0905 0.1065 0.0144  -0.0010 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1 
358  C CE2 . PHE A   49  ? 0.1103 0.0862 0.0946 0.0050  0.0069  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2 
359  C CZ  . PHE A   49  ? 0.1159 0.0878 0.1100 0.0189  0.0070  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ  
360  N N   . VAL A   50  ? 0.0888 0.0853 0.0859 0.0049  0.0082  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N   
361  C CA  . VAL A   50  ? 0.0862 0.0958 0.0941 0.0063  0.0041  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA  
362  C C   . VAL A   50  ? 0.0875 0.0940 0.0890 0.0082  0.0052  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C   
363  O O   . VAL A   50  ? 0.0928 0.1194 0.0841 0.0010  0.0077  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O   
364  C CB  . VAL A   50  ? 0.1036 0.0965 0.0915 0.0151  0.0041  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB  
365  C CG1 . VAL A   50  ? 0.1271 0.1090 0.1358 0.0340  -0.0273 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1 
366  C CG2 . VAL A   50  ? 0.1345 0.1025 0.1086 0.0173  0.0173  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2 
367  N N   . ARG A   51  ? 0.0910 0.1060 0.0936 -0.0023 0.0149  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   
368  C CA  A ARG A   51  ? 0.0864 0.1052 0.1395 0.0078  -0.0114 0.0136  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  
369  C CA  B ARG A   51  ? 0.0920 0.1278 0.0972 -0.0120 0.0140  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  
370  C C   . ARG A   51  ? 0.0937 0.1205 0.1058 -0.0089 0.0193  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   
371  O O   . ARG A   51  ? 0.1477 0.1457 0.0914 -0.0289 0.0109  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   
372  C CB  A ARG A   51  ? 0.1071 0.1321 0.0378 0.0284  0.0242  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  
373  C CB  B ARG A   51  ? 0.1101 0.1372 0.2060 -0.0001 -0.0186 0.0196  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  
374  C CG  A ARG A   51  ? 0.0932 0.1230 0.1749 0.0477  0.0121  0.0205  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  
375  C CG  B ARG A   51  ? 0.1294 0.1405 0.1088 0.0093  0.0203  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  
376  C CD  A ARG A   51  ? 0.0689 0.1225 0.1692 0.0319  0.0097  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  
377  C CD  B ARG A   51  ? 0.2015 0.1391 0.1567 0.0552  0.0101  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  
378  N NE  A ARG A   51  ? 0.0801 0.2176 0.2008 0.0544  -0.0227 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  
379  N NE  B ARG A   51  ? 0.1465 0.1180 0.1567 0.0171  -0.0052 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  
380  C CZ  A ARG A   51  ? 0.1540 0.2136 0.3212 0.0883  -0.1078 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  
381  C CZ  B ARG A   51  ? 0.1518 0.1218 0.1699 0.0265  -0.0045 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  
382  N NH1 A ARG A   51  ? 0.1809 0.2625 0.3098 0.1005  -0.0979 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 
383  N NH1 B ARG A   51  ? 0.1627 0.1632 0.1616 0.0379  -0.0200 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 
384  N NH2 A ARG A   51  ? 0.1560 0.2455 0.1239 0.1478  -0.0582 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 
385  N NH2 B ARG A   51  ? 0.1420 0.1234 0.1568 0.0243  -0.0130 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 
386  N N   . GLN A   52  ? 0.1142 0.1304 0.1054 -0.0273 0.0165  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N   
387  C CA  A GLN A   52  ? 0.1337 0.1486 0.1626 -0.0447 -0.0163 0.0311  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  
388  C CA  B GLN A   52  ? 0.1071 0.1332 0.0910 -0.0256 0.0493  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  
389  C C   . GLN A   52  ? 0.1101 0.1468 0.1315 -0.0291 0.0349  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C   
390  O O   . GLN A   52  ? 0.1190 0.1662 0.1328 -0.0352 0.0131  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O   
391  C CB  A GLN A   52  ? 0.1690 0.1358 0.1496 -0.0259 -0.0113 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  
392  C CB  B GLN A   52  ? 0.1381 0.1298 0.1221 -0.0115 0.0323  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  
393  C CG  A GLN A   52  ? 0.2323 0.1507 0.0976 -0.0337 -0.0047 0.0263  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  
394  C CG  B GLN A   52  ? 0.0985 0.1926 0.1589 -0.0048 0.0197  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  
395  C CD  A GLN A   52  ? 0.1430 0.1987 0.2491 -0.0257 0.0177  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  
396  C CD  B GLN A   52  ? 0.1481 0.1754 0.2431 0.0040  0.0420  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  
397  O OE1 A GLN A   52  ? 0.1596 0.3802 0.1870 -0.0809 0.0544  -0.1597 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 
398  O OE1 B GLN A   52  ? 0.2119 0.1790 0.3445 -0.0236 0.0154  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 
399  N NE2 A GLN A   52  ? 0.1528 0.1934 0.6213 0.0423  -0.0085 0.0972  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 
400  N NE2 B GLN A   52  ? 0.1281 0.2341 0.2062 0.0400  0.0298  0.0064  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 
401  N N   . MET A   53  ? 0.1244 0.2094 0.1678 -0.0628 0.0553  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N   
402  C CA  . MET A   53  ? 0.1283 0.2945 0.1959 -0.0848 0.0732  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA  
403  C C   . MET A   53  ? 0.1387 0.2060 0.1426 -0.0727 0.0460  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C   
404  O O   . MET A   53  ? 0.2711 0.1883 0.1496 -0.0896 -0.0227 0.0093  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O   
405  C CB  . MET A   53  ? 0.1502 0.3650 0.2316 -0.1223 0.0888  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB  
406  C CG  . MET A   53  ? 0.1674 0.4070 0.2862 -0.1327 0.0529  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG  
407  S SD  . MET A   53  ? 0.1948 0.5739 0.3990 -0.0544 0.0504  0.0381  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD  
408  C CE  . MET A   53  ? 0.3979 0.6613 0.3050 0.2331  0.0686  0.0986  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE  
409  N N   . ARG A   54  ? 0.1034 0.1833 0.1457 -0.0441 0.0340  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N   
410  C CA  . ARG A   54  ? 0.1040 0.1413 0.1293 -0.0431 0.0199  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA  
411  C C   . ARG A   54  ? 0.1130 0.1592 0.1317 -0.0516 0.0156  0.0053  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C   
412  O O   . ARG A   54  ? 0.1048 0.1510 0.1560 -0.0304 0.0071  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O   
413  C CB  . ARG A   54  ? 0.1001 0.1551 0.1222 -0.0437 0.0170  0.0018  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB  
414  C CG  . ARG A   54  ? 0.0971 0.1231 0.1319 -0.0227 0.0175  0.0025  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG  
415  C CD  . ARG A   54  ? 0.0985 0.1217 0.1204 -0.0330 0.0101  0.0070  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD  
416  N NE  . ARG A   54  ? 0.0965 0.1120 0.1067 -0.0190 0.0074  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE  
417  C CZ  . ARG A   54  ? 0.1067 0.0991 0.1184 -0.0153 0.0064  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ  
418  N NH1 . ARG A   54  ? 0.1393 0.1100 0.1432 -0.0288 0.0058  0.0078  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1 
419  N NH2 . ARG A   54  ? 0.1025 0.1142 0.1364 -0.0150 0.0108  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2 
420  N N   . PRO A   55  ? 0.1150 0.1508 0.1449 -0.0511 0.0245  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N   
421  C CA  . PRO A   55  ? 0.1166 0.1685 0.1676 -0.0592 0.0263  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA  
422  C C   . PRO A   55  ? 0.1127 0.1659 0.1645 -0.0639 0.0139  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C   
423  O O   . PRO A   55  ? 0.1179 0.1913 0.1863 -0.0642 0.0063  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O   
424  C CB  . PRO A   55  ? 0.1843 0.1947 0.1650 -0.0937 0.0281  0.0113  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB  
425  C CG  . PRO A   55  ? 0.1891 0.2353 0.1952 -0.1146 -0.0011 0.0355  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG  
426  C CD  . PRO A   55  ? 0.1575 0.1729 0.1561 -0.0700 0.0180  0.0313  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD  
427  N N   . ALA A   56  ? 0.1228 0.1410 0.1555 -0.0575 0.0265  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N   
428  C CA  . ALA A   56  ? 0.1371 0.1624 0.1540 -0.0569 0.0298  0.0050  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA  
429  C C   . ALA A   56  ? 0.1508 0.1649 0.1370 -0.0626 0.0170  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C   
430  O O   . ALA A   56  ? 0.1965 0.2037 0.1501 -0.0680 -0.0122 0.0048  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O   
431  C CB  . ALA A   56  ? 0.1267 0.1888 0.1689 -0.0679 0.0265  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB  
432  N N   . VAL A   57  ? 0.1334 0.1622 0.1666 -0.0407 0.0060  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N   
433  C CA  . VAL A   57  ? 0.1816 0.1636 0.1584 -0.0426 -0.0041 0.0011  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA  
434  C C   . VAL A   57  ? 0.1247 0.1845 0.2337 -0.0368 -0.0378 0.0043  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C   
435  O O   . VAL A   57  ? 0.1489 0.2397 0.3191 -0.0188 -0.0757 0.0424  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O   
436  C CB  . VAL A   57  ? 0.1546 0.1505 0.1768 -0.0200 0.0007  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB  
437  C CG1 . VAL A   57  ? 0.2442 0.1674 0.1966 -0.0502 0.0783  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1 
438  C CG2 . VAL A   57  ? 0.1171 0.1974 0.1476 -0.0117 0.0154  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2 
439  N N   . GLY A   58  ? 0.1207 0.1773 0.2298 -0.0443 -0.0069 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N   
440  C CA  . GLY A   58  ? 0.0936 0.2253 0.3342 -0.0287 -0.0089 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA  
441  C C   . GLY A   58  ? 0.0812 0.2081 0.2555 -0.0111 -0.0013 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C   
442  O O   . GLY A   58  ? 0.0859 0.2628 0.3322 -0.0055 0.0017  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O   
443  N N   . LEU A   59  ? 0.0892 0.2039 0.2370 -0.0197 0.0022  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   
444  C CA  . LEU A   59  ? 0.1004 0.1842 0.2257 -0.0133 -0.0048 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  
445  C C   . LEU A   59  ? 0.0905 0.1712 0.2047 -0.0055 0.0181  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   
446  O O   . LEU A   59  ? 0.0985 0.1669 0.2414 -0.0042 0.0033  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   
447  C CB  . LEU A   59  ? 0.1044 0.2051 0.2523 0.0112  0.0027  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  
448  C CG  . LEU A   59  ? 0.1288 0.2087 0.2490 -0.0336 0.0032  0.0070  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  
449  C CD1 . LEU A   59  ? 0.1052 0.2420 0.2338 -0.0010 -0.0056 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 
450  C CD2 . LEU A   59  ? 0.1425 0.3195 0.2837 -0.0135 -0.0388 0.0494  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 
451  N N   . ALA A   60  ? 0.1025 0.1629 0.1872 -0.0097 0.0135  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N   
452  C CA  . ALA A   60  ? 0.1015 0.1528 0.1857 -0.0172 0.0198  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA  
453  C C   . ALA A   60  ? 0.0894 0.1469 0.1715 0.0024  0.0089  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C   
454  O O   . ALA A   60  ? 0.1199 0.1406 0.2097 0.0011  0.0458  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O   
455  C CB  . ALA A   60  ? 0.1399 0.1652 0.1770 -0.0177 0.0176  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB  
456  N N   . PRO A   61  ? 0.0749 0.1450 0.1590 0.0008  0.0003  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N   
457  C CA  . PRO A   61  ? 0.0839 0.1511 0.1245 0.0069  -0.0115 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA  
458  C C   . PRO A   61  ? 0.0734 0.1253 0.1089 0.0141  -0.0031 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C   
459  O O   . PRO A   61  ? 0.0922 0.1130 0.1184 0.0007  -0.0110 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O   
460  C CB  . PRO A   61  ? 0.1379 0.1772 0.1419 -0.0107 -0.0002 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB  
461  C CG  . PRO A   61  ? 0.1640 0.1601 0.2526 0.0287  0.0676  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG  
462  C CD  . PRO A   61  ? 0.0992 0.1487 0.2022 -0.0017 0.0048  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD  
463  N N   . LEU A   62  ? 0.0757 0.1235 0.1091 0.0186  -0.0013 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   
464  C CA  A LEU A   62  ? 0.0835 0.0923 0.0890 0.0154  -0.0038 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  
465  C CA  B LEU A   62  ? 0.0822 0.0958 0.0926 0.0166  -0.0023 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  
466  C C   . LEU A   62  ? 0.0734 0.0808 0.0804 0.0031  -0.0060 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   
467  O O   . LEU A   62  ? 0.0815 0.0939 0.0783 0.0095  -0.0069 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   
468  C CB  A LEU A   62  ? 0.1426 0.0791 0.1365 0.0260  -0.0270 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  
469  C CB  B LEU A   62  ? 0.1440 0.0882 0.0871 0.0247  -0.0058 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  
470  C CG  A LEU A   62  ? 0.0928 0.0894 0.1215 0.0081  -0.0046 0.0031  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  
471  C CG  B LEU A   62  ? 0.1250 0.0976 0.1479 0.0437  -0.0011 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  
472  C CD1 A LEU A   62  ? 0.1809 0.0975 0.1144 0.0323  0.0061  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 
473  C CD1 B LEU A   62  ? 0.1248 0.0914 0.2080 0.0181  -0.0201 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 
474  C CD2 A LEU A   62  ? 0.1212 0.0802 0.1703 0.0100  -0.0095 0.0057  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 
475  C CD2 B LEU A   62  ? 0.2491 0.1583 0.1200 -0.0773 0.0213  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 
476  N N   . GLU A   63  ? 0.0691 0.0848 0.0789 0.0073  0.0001  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N   
477  C CA  . GLU A   63  ? 0.0681 0.0748 0.0761 0.0070  0.0003  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA  
478  C C   . GLU A   63  ? 0.0717 0.0720 0.0725 0.0072  0.0011  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C   
479  O O   . GLU A   63  ? 0.0760 0.0928 0.0852 0.0072  -0.0023 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O   
480  C CB  . GLU A   63  ? 0.0818 0.0814 0.0743 -0.0009 -0.0033 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB  
481  C CG  . GLU A   63  ? 0.0886 0.0953 0.0976 -0.0119 -0.0021 0.0024  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG  
482  C CD  . GLU A   63  ? 0.0811 0.0959 0.1130 -0.0072 0.0109  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD  
483  O OE1 . GLU A   63  ? 0.0910 0.0899 0.1339 -0.0097 0.0134  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1 
484  O OE2 . GLU A   63  ? 0.0900 0.1010 0.1527 -0.0140 0.0094  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2 
485  N N   . ILE A   64  ? 0.0735 0.0773 0.0819 0.0110  -0.0112 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N   
486  C CA  . ILE A   64  ? 0.0742 0.0734 0.0859 0.0077  -0.0125 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA  
487  C C   . ILE A   64  ? 0.0788 0.0680 0.0759 0.0069  -0.0005 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C   
488  O O   . ILE A   64  ? 0.0768 0.0725 0.0929 0.0039  0.0022  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O   
489  C CB  . ILE A   64  ? 0.0803 0.0712 0.0752 0.0045  -0.0048 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB  
490  C CG1 . ILE A   64  ? 0.0840 0.0844 0.0977 0.0020  0.0025  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1 
491  C CG2 . ILE A   64  ? 0.0963 0.0685 0.1008 0.0065  -0.0209 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2 
492  C CD1 . ILE A   64  ? 0.0798 0.0866 0.0863 0.0037  -0.0044 0.0015  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1 
493  N N   . PRO A   65  ? 0.0856 0.0752 0.0767 0.0075  -0.0052 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N   
494  C CA  . PRO A   65  ? 0.0916 0.0746 0.0833 0.0067  0.0016  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA  
495  C C   . PRO A   65  ? 0.0798 0.0788 0.0808 0.0081  0.0030  0.0041  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C   
496  O O   . PRO A   65  ? 0.0861 0.0756 0.0979 0.0084  0.0034  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O   
497  C CB  . PRO A   65  ? 0.1023 0.0801 0.0887 0.0094  -0.0125 0.0000  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB  
498  C CG  . PRO A   65  ? 0.0996 0.0847 0.0783 0.0078  -0.0085 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG  
499  C CD  . PRO A   65  ? 0.0940 0.0743 0.0782 0.0047  -0.0128 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD  
500  N N   . ALA A   66  ? 0.0952 0.0709 0.0900 0.0040  -0.0015 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N   
501  C CA  . ALA A   66  ? 0.0915 0.0717 0.0965 0.0059  -0.0039 0.0017  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA  
502  C C   . ALA A   66  ? 0.0921 0.0738 0.1027 0.0059  -0.0013 0.0085  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C   
503  O O   . ALA A   66  ? 0.1243 0.0823 0.1430 0.0038  0.0405  0.0087  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O   
504  C CB  . ALA A   66  ? 0.1043 0.0846 0.0984 0.0152  -0.0156 0.0010  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB  
505  N N   . GLY A   67  ? 0.1033 0.0672 0.1093 0.0078  -0.0006 0.0068  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N   
506  C CA  . GLY A   67  ? 0.1172 0.0681 0.1316 0.0063  0.0156  0.0114  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA  
507  C C   . GLY A   67  ? 0.1036 0.0765 0.0919 -0.0021 -0.0032 0.0036  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C   
508  O O   . GLY A   67  ? 0.1265 0.0741 0.1276 -0.0092 0.0185  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O   
509  N N   . LEU A   68  ? 0.1251 0.0677 0.1261 0.0110  -0.0013 0.0173  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   
510  C CA  . LEU A   68  ? 0.1358 0.0713 0.1178 0.0082  -0.0082 0.0071  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  
511  C C   . LEU A   68  ? 0.1720 0.0758 0.1131 0.0366  -0.0399 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   
512  O O   . LEU A   68  ? 0.2037 0.1093 0.1101 0.0524  -0.0339 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   
513  C CB  . LEU A   68  ? 0.1788 0.0913 0.1493 -0.0297 0.0137  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  
514  C CG  . LEU A   68  ? 0.1532 0.1741 0.2025 -0.0378 0.0108  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  
515  C CD1 . LEU A   68  ? 0.2194 0.2716 0.3988 -0.1353 0.1001  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 
516  C CD2 . LEU A   68  ? 0.1601 0.2598 0.1904 0.0248  -0.0355 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 
517  N N   . ILE A   69  ? 0.1531 0.0758 0.1280 0.0283  -0.0328 0.0017  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N   
518  C CA  . ILE A   69  ? 0.1512 0.0783 0.1731 0.0239  -0.0533 0.0023  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA  
519  C C   . ILE A   69  ? 0.1547 0.0756 0.2294 0.0241  -0.0680 0.0067  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C   
520  O O   . ILE A   69  ? 0.2470 0.0810 0.3328 0.0013  -0.1340 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O   
521  C CB  . ILE A   69  ? 0.1404 0.0891 0.1836 0.0262  -0.0544 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB  
522  C CG1 . ILE A   69  ? 0.1648 0.1006 0.1422 0.0362  -0.0356 0.0033  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1 
523  C CG2 . ILE A   69  ? 0.1571 0.0997 0.2034 0.0366  -0.0447 0.0051  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2 
524  C CD1 . ILE A   69  ? 0.1772 0.1443 0.1502 0.0173  -0.0191 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1 
525  N N   . GLU A   70  ? 0.1394 0.0861 0.2120 0.0284  -0.0190 0.0277  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N   
526  C CA  . GLU A   70  ? 0.1393 0.0751 0.2720 0.0206  -0.0026 0.0265  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA  
527  C C   . GLU A   70  ? 0.1572 0.0845 0.1669 0.0297  0.0043  0.0230  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C   
528  O O   . GLU A   70  ? 0.1530 0.0861 0.1275 0.0317  -0.0150 0.0150  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O   
529  C CB  . GLU A   70  ? 0.2195 0.1023 0.3343 0.0347  0.1337  0.0353  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB  
530  C CG  . GLU A   70  ? 0.2111 0.1202 0.5411 0.0223  0.1835  0.0663  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG  
531  C CD  . GLU A   70  ? 0.2142 0.1362 0.5096 0.0437  0.1267  0.1246  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD  
532  O OE1 . GLU A   70  ? 0.2631 0.1900 0.5817 0.0909  0.0981  0.1112  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1 
533  O OE2 . GLU A   70  ? 0.1988 0.1469 0.5752 0.0322  0.0699  0.0850  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2 
534  N N   . PRO A   71  ? 0.1596 0.0804 0.2388 0.0262  0.0074  0.0223  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N   
535  C CA  . PRO A   71  ? 0.1772 0.0723 0.1855 0.0281  -0.0174 0.0076  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA  
536  C C   . PRO A   71  ? 0.1938 0.0858 0.1069 0.0453  -0.0154 0.0071  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C   
537  O O   . PRO A   71  ? 0.2681 0.0980 0.1112 0.0440  -0.0045 0.0017  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O   
538  C CB  . PRO A   71  ? 0.1958 0.0917 0.2514 0.0318  0.0293  0.0354  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB  
539  C CG  . PRO A   71  ? 0.2024 0.0852 0.4543 0.0098  -0.0124 0.0440  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG  
540  C CD  . PRO A   71  ? 0.1793 0.0924 0.3845 0.0229  0.0302  0.0522  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD  
541  N N   . GLY A   72  ? 0.1722 0.0951 0.1362 0.0466  -0.0324 0.0106  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N   
542  C CA  . GLY A   72  ? 0.1982 0.1022 0.2295 0.0407  -0.0818 0.0072  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA  
543  C C   . GLY A   72  ? 0.1960 0.0951 0.1754 0.0458  -0.0745 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C   
544  O O   . GLY A   72  ? 0.1911 0.1273 0.2722 0.0443  -0.1042 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O   
545  N N   . GLU A   73  ? 0.1564 0.0989 0.1266 0.0416  -0.0331 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N   
546  C CA  . GLU A   73  ? 0.1389 0.0929 0.1463 0.0475  -0.0315 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA  
547  C C   . GLU A   73  ? 0.1740 0.0939 0.1141 0.0477  -0.0339 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C   
548  O O   . GLU A   73  ? 0.2088 0.1112 0.1321 0.0334  -0.0477 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O   
549  C CB  . GLU A   73  ? 0.1709 0.1301 0.1394 0.0616  -0.0191 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB  
550  C CG  . GLU A   73  ? 0.1799 0.1638 0.1145 0.0691  -0.0188 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG  
551  C CD  . GLU A   73  ? 0.1551 0.1098 0.0706 0.0326  -0.0089 0.0101  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD  
552  O OE1 . GLU A   73  ? 0.1292 0.1221 0.0955 0.0331  -0.0053 0.0049  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1 
553  O OE2 . GLU A   73  ? 0.1569 0.0961 0.0922 0.0332  -0.0071 0.0120  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2 
554  N N   . ASP A   74  ? 0.1787 0.0867 0.1445 0.0457  -0.0372 0.0040  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N   
555  C CA  . ASP A   74  ? 0.1762 0.0857 0.1427 0.0432  -0.0256 0.0030  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA  
556  C C   . ASP A   74  ? 0.1349 0.0906 0.1106 0.0316  -0.0179 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C   
557  O O   . ASP A   74  ? 0.1311 0.0850 0.1122 0.0242  -0.0190 0.0152  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O   
558  C CB  . ASP A   74  ? 0.1602 0.1371 0.1441 0.0706  -0.0225 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB  
559  C CG  . ASP A   74  ? 0.1316 0.1187 0.1147 0.0543  -0.0076 0.0087  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG  
560  O OD1 . ASP A   74  ? 0.1262 0.1135 0.1127 0.0351  -0.0031 0.0013  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1 
561  O OD2 . ASP A   74  ? 0.1322 0.1821 0.1981 0.0603  -0.0044 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2 
562  N N   . PRO A   75  ? 0.1260 0.0928 0.1041 0.0400  -0.0113 0.0017  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N   
563  C CA  . PRO A   75  ? 0.1302 0.0918 0.0861 0.0393  -0.0083 0.0020  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA  
564  C C   . PRO A   75  ? 0.1136 0.0928 0.0799 0.0355  -0.0067 0.0116  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C   
565  O O   . PRO A   75  ? 0.1148 0.1016 0.0845 0.0391  -0.0044 0.0072  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O   
566  C CB  . PRO A   75  ? 0.1562 0.1102 0.0822 0.0520  -0.0031 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB  
567  C CG  . PRO A   75  ? 0.1737 0.1124 0.0964 0.0504  -0.0139 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG  
568  C CD  . PRO A   75  ? 0.1617 0.1127 0.1038 0.0554  -0.0156 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD  
569  N N   . LEU A   76  ? 0.1077 0.0915 0.0858 0.0285  -0.0029 0.0114  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   
570  C CA  . LEU A   76  ? 0.1091 0.0964 0.0985 0.0244  -0.0014 0.0098  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  
571  C C   . LEU A   76  ? 0.1031 0.0900 0.0892 0.0283  -0.0090 0.0079  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   
572  O O   . LEU A   76  ? 0.1204 0.0954 0.0907 0.0320  -0.0006 0.0041  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   
573  C CB  . LEU A   76  ? 0.1100 0.1154 0.1227 0.0105  0.0034  0.0135  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  
574  C CG  . LEU A   76  ? 0.1301 0.1151 0.1757 0.0050  -0.0224 0.0076  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  
575  C CD1 . LEU A   76  ? 0.1961 0.1228 0.2216 0.0283  -0.0575 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 
576  C CD2 . LEU A   76  ? 0.1313 0.1604 0.2666 0.0138  -0.0282 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 
577  N N   . GLU A   77  ? 0.1084 0.0939 0.0838 0.0283  0.0006  0.0179  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N   
578  C CA  . GLU A   77  ? 0.1068 0.0936 0.0850 0.0327  -0.0026 0.0141  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA  
579  C C   . GLU A   77  ? 0.1053 0.0843 0.0804 0.0222  -0.0028 0.0115  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C   
580  O O   . GLU A   77  ? 0.1070 0.0933 0.0890 0.0312  -0.0041 0.0111  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O   
581  C CB  . GLU A   77  ? 0.1061 0.0873 0.0978 0.0300  -0.0076 0.0177  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB  
582  C CG  . GLU A   77  ? 0.1076 0.0948 0.0988 0.0327  -0.0087 0.0120  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG  
583  C CD  . GLU A   77  ? 0.1027 0.0984 0.0932 0.0249  -0.0010 0.0191  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD  
584  O OE1 . GLU A   77  ? 0.1161 0.0921 0.1111 0.0291  -0.0101 0.0151  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1 
585  O OE2 . GLU A   77  ? 0.1078 0.1140 0.1012 0.0373  -0.0029 0.0211  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2 
586  N N   . ALA A   78  ? 0.1159 0.0962 0.0797 0.0314  -0.0110 0.0146  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N   
587  C CA  . ALA A   78  ? 0.1037 0.0921 0.0867 0.0256  -0.0135 0.0162  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA  
588  C C   . ALA A   78  ? 0.1027 0.0958 0.0727 0.0228  -0.0137 0.0110  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C   
589  O O   . ALA A   78  ? 0.0997 0.1090 0.0872 0.0245  -0.0051 0.0112  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O   
590  C CB  . ALA A   78  ? 0.1304 0.0950 0.0869 0.0204  -0.0095 0.0078  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB  
591  N N   . ALA A   79  ? 0.1080 0.0865 0.0837 0.0220  -0.0107 0.0149  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N   
592  C CA  . ALA A   79  ? 0.1021 0.0846 0.0860 0.0257  -0.0048 0.0096  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA  
593  C C   . ALA A   79  ? 0.0948 0.0880 0.0855 0.0240  -0.0030 0.0147  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C   
594  O O   . ALA A   79  ? 0.1054 0.0898 0.0880 0.0309  -0.0023 0.0070  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O   
595  C CB  . ALA A   79  ? 0.1378 0.0916 0.0962 0.0351  0.0144  0.0238  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB  
596  N N   . ARG A   80  ? 0.1012 0.0882 0.0860 0.0259  -0.0028 0.0083  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N   
597  C CA  B ARG A   80  ? 0.1073 0.1114 0.0806 0.0240  -0.0043 0.0090  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  
598  C CA  C ARG A   80  ? 0.0970 0.1032 0.0824 0.0333  -0.0058 0.0030  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  
599  C C   . ARG A   80  ? 0.1041 0.1009 0.0816 0.0290  -0.0096 0.0108  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C   
600  O O   . ARG A   80  ? 0.1082 0.0957 0.0888 0.0273  -0.0038 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O   
601  C CB  B ARG A   80  ? 0.1048 0.1523 0.0672 0.0375  -0.0016 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  
602  C CB  C ARG A   80  ? 0.1013 0.1183 0.1070 0.0342  -0.0212 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  
603  C CG  B ARG A   80  ? 0.1074 0.1209 0.0583 0.0302  -0.0255 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  
604  C CG  C ARG A   80  ? 0.1179 0.1144 0.0997 0.0378  -0.0235 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  
605  C CD  B ARG A   80  ? 0.1011 0.1436 0.1180 0.0326  -0.0089 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  
606  C CD  C ARG A   80  ? 0.1431 0.1126 0.1292 0.0316  -0.0319 0.0063  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  
607  N NE  B ARG A   80  ? 0.1107 0.2022 0.1538 0.0445  0.0314  0.0726  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  
608  N NE  C ARG A   80  ? 0.1401 0.1159 0.1222 0.0342  -0.0220 0.0073  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  
609  C CZ  B ARG A   80  ? 0.0958 0.2170 0.1412 0.0379  -0.0231 0.0609  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  
610  C CZ  C ARG A   80  ? 0.1464 0.1051 0.0957 0.0377  -0.0161 0.0143  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  
611  N NH1 B ARG A   80  ? 0.1059 0.2047 0.1618 0.0306  -0.0005 0.0375  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 
612  N NH1 C ARG A   80  ? 0.1588 0.1121 0.1138 0.0323  -0.0247 0.0163  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 
613  N NH2 B ARG A   80  ? 0.0866 0.2506 0.1812 0.0656  0.0574  0.1331  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 
614  N NH2 C ARG A   80  ? 0.1622 0.1264 0.1117 0.0448  -0.0268 0.0038  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 
615  N N   . ARG A   81  ? 0.1023 0.0934 0.0863 0.0283  -0.0084 0.0011  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N   
616  C CA  . ARG A   81  ? 0.1065 0.0976 0.0893 0.0290  0.0049  0.0100  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA  
617  C C   . ARG A   81  ? 0.1052 0.0900 0.0894 0.0242  0.0030  0.0130  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C   
618  O O   . ARG A   81  ? 0.1155 0.1000 0.0952 0.0288  0.0084  0.0080  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O   
619  C CB  . ARG A   81  ? 0.1150 0.0991 0.0957 0.0272  0.0088  0.0165  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB  
620  C CG  . ARG A   81  ? 0.1119 0.0977 0.1022 0.0236  0.0032  0.0079  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG  
621  C CD  . ARG A   81  ? 0.1376 0.0895 0.0985 0.0279  0.0029  0.0120  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD  
622  N NE  . ARG A   81  ? 0.1394 0.0988 0.0918 0.0310  -0.0079 0.0137  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE  
623  C CZ  . ARG A   81  ? 0.1320 0.1029 0.1107 0.0248  -0.0121 0.0112  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ  
624  N NH1 . ARG A   81  ? 0.1493 0.1254 0.1436 0.0440  -0.0083 0.0102  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1 
625  N NH2 . ARG A   81  ? 0.1745 0.1302 0.0996 0.0405  -0.0272 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2 
626  N N   . GLU A   82  ? 0.1052 0.1091 0.0894 0.0290  -0.0086 0.0031  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N   
627  C CA  . GLU A   82  ? 0.0963 0.1093 0.0944 0.0341  -0.0088 0.0010  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA  
628  C C   . GLU A   82  ? 0.0970 0.1093 0.0994 0.0234  -0.0101 0.0132  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C   
629  O O   . GLU A   82  ? 0.1029 0.1273 0.1056 0.0445  0.0032  0.0153  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O   
630  C CB  . GLU A   82  ? 0.1294 0.1216 0.1113 0.0303  -0.0320 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB  
631  C CG  . GLU A   82  ? 0.1452 0.1278 0.1440 0.0318  -0.0438 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG  
632  C CD  . GLU A   82  ? 0.1496 0.1295 0.1629 0.0127  -0.0555 0.0080  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD  
633  O OE1 . GLU A   82  ? 0.2394 0.1331 0.2163 -0.0048 -0.1018 0.0275  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1 
634  O OE2 . GLU A   82  ? 0.1423 0.1610 0.2143 0.0019  -0.0250 0.0239  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2 
635  N N   . LEU A   83  ? 0.1032 0.1005 0.0958 0.0290  -0.0074 0.0085  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   
636  C CA  . LEU A   83  ? 0.1075 0.0953 0.0959 0.0283  0.0033  0.0062  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  
637  C C   . LEU A   83  ? 0.1053 0.0985 0.1036 0.0379  -0.0076 0.0060  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   
638  O O   . LEU A   83  ? 0.1180 0.1110 0.1148 0.0469  0.0120  0.0071  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   
639  C CB  . LEU A   83  ? 0.1022 0.1010 0.1104 0.0310  0.0001  0.0033  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  
640  C CG  . LEU A   83  ? 0.1198 0.0979 0.1168 0.0274  -0.0012 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  
641  C CD1 . LEU A   83  ? 0.1374 0.1077 0.1288 0.0393  -0.0054 0.0165  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 
642  C CD2 . LEU A   83  ? 0.1166 0.1304 0.1538 0.0207  -0.0064 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 
643  N N   . ALA A   84  ? 0.1123 0.1039 0.0922 0.0281  -0.0025 0.0082  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N   
644  C CA  . ALA A   84  ? 0.1103 0.1168 0.0909 0.0235  -0.0104 0.0083  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA  
645  C C   . ALA A   84  ? 0.1215 0.1067 0.0856 0.0345  0.0049  0.0132  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C   
646  O O   . ALA A   84  ? 0.1375 0.1339 0.0954 0.0412  0.0162  0.0039  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O   
647  C CB  . ALA A   84  ? 0.1310 0.1352 0.1011 0.0440  -0.0116 0.0086  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB  
648  N N   . GLU A   85  ? 0.1070 0.1056 0.1097 0.0268  0.0027  0.0185  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   
649  C CA  . GLU A   85  ? 0.1086 0.1117 0.1214 0.0283  -0.0002 0.0230  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  
650  C C   . GLU A   85  ? 0.1142 0.1172 0.1152 0.0390  0.0231  0.0215  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   
651  O O   . GLU A   85  ? 0.1345 0.1542 0.1431 0.0457  0.0435  0.0480  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   
652  C CB  . GLU A   85  ? 0.1073 0.1092 0.1301 0.0234  0.0095  0.0239  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  
653  C CG  . GLU A   85  ? 0.1331 0.1029 0.1233 0.0296  -0.0079 0.0328  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  
654  C CD  . GLU A   85  ? 0.1235 0.1178 0.1318 0.0186  -0.0007 0.0337  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  
655  O OE1 . GLU A   85  ? 0.1475 0.1174 0.1391 0.0215  -0.0176 0.0237  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 
656  O OE2 . GLU A   85  ? 0.1342 0.1136 0.1733 0.0201  -0.0170 0.0395  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 
657  N N   . GLU A   86  ? 0.1076 0.1066 0.0906 0.0335  0.0019  0.0112  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   
658  C CA  . GLU A   86  ? 0.1191 0.1019 0.0988 0.0372  0.0045  0.0056  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  
659  C C   . GLU A   86  ? 0.1085 0.1099 0.1003 0.0335  0.0051  0.0012  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   
660  O O   . GLU A   86  ? 0.1106 0.1234 0.1603 0.0460  -0.0047 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   
661  C CB  . GLU A   86  ? 0.1118 0.1038 0.0934 0.0244  -0.0010 0.0090  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  
662  C CG  . GLU A   86  ? 0.1122 0.0940 0.1018 0.0085  0.0035  0.0119  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  
663  C CD  . GLU A   86  ? 0.1125 0.1023 0.1000 -0.0002 0.0190  0.0088  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  
664  O OE1 . GLU A   86  ? 0.1380 0.1087 0.1029 0.0053  0.0178  0.0208  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 
665  O OE2 . GLU A   86  ? 0.1369 0.1182 0.1109 -0.0133 0.0077  0.0150  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 
666  N N   . THR A   87  ? 0.1063 0.1037 0.1007 0.0311  -0.0012 0.0007  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   
667  C CA  . THR A   87  ? 0.1231 0.1152 0.1007 0.0351  -0.0006 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  
668  C C   . THR A   87  ? 0.1274 0.1260 0.1176 0.0400  -0.0037 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   
669  O O   . THR A   87  ? 0.1505 0.1442 0.1521 0.0529  -0.0192 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   
670  C CB  . THR A   87  ? 0.1166 0.0946 0.1265 0.0282  0.0049  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  
671  O OG1 . THR A   87  ? 0.1234 0.1138 0.1525 0.0298  0.0135  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 
672  C CG2 . THR A   87  ? 0.1470 0.1004 0.1130 0.0200  -0.0027 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 
673  N N   . GLY A   88  ? 0.1244 0.1316 0.0953 0.0366  -0.0089 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N   
674  C CA  . GLY A   88  ? 0.1351 0.1569 0.0984 0.0293  -0.0068 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA  
675  C C   . GLY A   88  ? 0.1309 0.1220 0.0935 0.0396  -0.0123 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C   
676  O O   . GLY A   88  ? 0.1508 0.1657 0.1094 0.0213  -0.0210 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O   
677  N N   . LEU A   89  ? 0.1274 0.1093 0.1066 0.0392  -0.0103 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   
678  C CA  . LEU A   89  ? 0.1227 0.1096 0.1094 0.0389  -0.0108 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  
679  C C   . LEU A   89  ? 0.1229 0.1040 0.1154 0.0379  -0.0266 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   
680  O O   . LEU A   89  ? 0.1241 0.1109 0.1106 0.0396  -0.0143 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   
681  C CB  . LEU A   89  ? 0.1326 0.1071 0.1249 0.0467  -0.0079 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  
682  C CG  . LEU A   89  ? 0.1619 0.1245 0.1164 0.0665  -0.0045 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  
683  C CD1 . LEU A   89  ? 0.1933 0.1299 0.1647 0.0719  0.0074  0.0112  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 
684  C CD2 . LEU A   89  ? 0.1957 0.1723 0.1674 0.0864  -0.0311 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 
685  N N   . SER A   90  ? 0.1241 0.1280 0.1627 0.0392  -0.0228 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N   
686  C CA  A SER A   90  ? 0.1160 0.1283 0.1663 0.0447  -0.0269 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  
687  C CA  B SER A   90  ? 0.1266 0.1334 0.2162 0.0374  0.0008  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  
688  C C   . SER A   90  ? 0.1431 0.1274 0.1546 0.0235  -0.0158 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C   
689  O O   . SER A   90  ? 0.1708 0.1389 0.2400 0.0083  0.0339  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O   
690  C CB  A SER A   90  ? 0.1167 0.2045 0.2073 0.0488  -0.0214 0.0395  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  
691  C CB  B SER A   90  ? 0.1545 0.1362 0.2653 0.0504  -0.0113 0.0181  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  
692  O OG  A SER A   90  ? 0.1282 0.3058 0.2068 0.0197  -0.0598 0.0120  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  
693  O OG  B SER A   90  ? 0.1646 0.2053 0.2594 0.0680  -0.0135 0.0145  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  
694  N N   . GLY A   91  ? 0.1119 0.1399 0.2037 0.0183  -0.0104 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N   
695  C CA  . GLY A   91  ? 0.1317 0.1569 0.2642 0.0085  0.0204  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA  
696  C C   . GLY A   91  ? 0.1109 0.1512 0.1860 0.0163  -0.0154 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C   
697  O O   . GLY A   91  ? 0.1443 0.1560 0.2415 0.0220  0.0173  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O   
698  N N   . ASP A   92  ? 0.1266 0.1643 0.1287 0.0120  -0.0289 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N   
699  C CA  . ASP A   92  ? 0.0992 0.1813 0.1524 0.0151  -0.0385 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA  
700  C C   . ASP A   92  ? 0.0992 0.1493 0.1396 0.0233  -0.0348 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C   
701  O O   . ASP A   92  ? 0.1222 0.1352 0.1389 0.0059  -0.0340 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O   
702  C CB  . ASP A   92  ? 0.1221 0.2105 0.1834 -0.0152 -0.0492 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB  
703  C CG  . ASP A   92  ? 0.1483 0.2900 0.2087 -0.0343 -0.0689 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG  
704  O OD1 . ASP A   92  ? 0.2355 0.3537 0.2263 -0.0027 -0.1284 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1 
705  O OD2 . ASP A   92  ? 0.1988 0.3313 0.3226 -0.0054 -0.1161 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2 
706  N N   . LEU A   93  ? 0.1037 0.1499 0.1211 0.0297  -0.0244 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   
707  C CA  A LEU A   93  ? 0.0982 0.1259 0.1254 0.0205  -0.0287 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  
708  C CA  B LEU A   93  ? 0.1139 0.1347 0.1224 0.0133  -0.0182 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  
709  C C   . LEU A   93  ? 0.0902 0.1358 0.1297 0.0206  -0.0217 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   
710  O O   . LEU A   93  ? 0.1199 0.1940 0.1434 0.0558  -0.0305 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   
711  C CB  A LEU A   93  ? 0.1333 0.1188 0.1181 0.0158  -0.0065 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  
712  C CB  B LEU A   93  ? 0.2034 0.1734 0.1143 -0.0477 0.0076  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  
713  C CG  A LEU A   93  ? 0.1237 0.1303 0.1593 0.0250  0.0103  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  
714  C CG  B LEU A   93  ? 0.2256 0.1541 0.1666 -0.0789 0.0870  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  
715  C CD1 A LEU A   93  ? 0.2315 0.1262 0.1990 -0.0079 0.0742  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 
716  C CD1 B LEU A   93  ? 0.2690 0.1775 0.2077 -0.0022 0.0063  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 
717  C CD2 A LEU A   93  ? 0.1370 0.1476 0.5443 0.0466  0.1119  0.0805  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 
718  C CD2 B LEU A   93  ? 0.2831 0.1822 0.1180 -0.1218 0.0358  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 
719  N N   . THR A   94  ? 0.0864 0.1249 0.1240 0.0104  -0.0225 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N   
720  C CA  . THR A   94  ? 0.0809 0.1374 0.1343 0.0184  -0.0134 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA  
721  C C   . THR A   94  ? 0.0789 0.1146 0.1146 0.0114  -0.0125 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C   
722  O O   . THR A   94  ? 0.0759 0.1235 0.1271 0.0105  -0.0139 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O   
723  C CB  . THR A   94  ? 0.1171 0.1806 0.1432 -0.0439 -0.0108 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB  
724  O OG1 . THR A   94  ? 0.1221 0.2125 0.1911 -0.0345 -0.0205 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1 
725  C CG2 . THR A   94  ? 0.1461 0.1984 0.1990 -0.0459 0.0336  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2 
726  N N   . TYR A   95  ? 0.0903 0.1357 0.1055 0.0244  -0.0094 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N   
727  C CA  . TYR A   95  ? 0.0964 0.1181 0.1060 0.0203  -0.0174 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA  
728  C C   . TYR A   95  ? 0.0717 0.1187 0.1028 -0.0004 -0.0069 0.0017  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C   
729  O O   . TYR A   95  ? 0.0790 0.1492 0.1409 -0.0020 -0.0148 0.0120  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O   
730  C CB  . TYR A   95  ? 0.1048 0.1261 0.1215 0.0325  -0.0100 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB  
731  C CG  . TYR A   95  ? 0.0908 0.1185 0.1292 0.0266  -0.0065 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG  
732  C CD1 . TYR A   95  ? 0.1174 0.1244 0.1847 0.0093  -0.0214 0.0052  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1 
733  C CD2 . TYR A   95  ? 0.1363 0.1733 0.1234 0.0193  0.0005  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2 
734  C CE1 . TYR A   95  ? 0.1102 0.1465 0.2003 -0.0018 -0.0394 0.0085  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1 
735  C CE2 . TYR A   95  ? 0.1218 0.1985 0.1525 0.0264  -0.0153 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2 
736  C CZ  . TYR A   95  ? 0.1121 0.1496 0.1936 0.0369  -0.0283 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ  
737  O OH  . TYR A   95  ? 0.1684 0.1801 0.2422 0.0549  -0.0722 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH  
738  N N   . LEU A   96  ? 0.0762 0.1068 0.1039 0.0059  -0.0097 0.0023  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N   
739  C CA  . LEU A   96  ? 0.0811 0.1051 0.0978 -0.0010 -0.0058 0.0060  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA  
740  C C   . LEU A   96  ? 0.0726 0.0974 0.1063 0.0040  -0.0030 0.0018  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C   
741  O O   . LEU A   96  ? 0.0909 0.1237 0.1139 -0.0167 0.0091  0.0048  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O   
742  C CB  . LEU A   96  ? 0.0847 0.0977 0.1004 0.0023  -0.0103 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB  
743  C CG  . LEU A   96  ? 0.0886 0.0975 0.1136 -0.0044 -0.0017 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG  
744  C CD1 . LEU A   96  ? 0.0962 0.1091 0.1362 0.0069  -0.0071 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1 
745  C CD2 . LEU A   96  ? 0.0996 0.1355 0.1592 -0.0212 -0.0003 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2 
746  N N   . PHE A   97  ? 0.0724 0.0957 0.1002 -0.0012 -0.0126 0.0056  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N   
747  C CA  . PHE A   97  ? 0.0785 0.1033 0.0901 -0.0034 -0.0048 0.0034  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA  
748  C C   . PHE A   97  ? 0.0782 0.0943 0.0789 0.0022  -0.0019 0.0032  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C   
749  O O   . PHE A   97  ? 0.0911 0.0927 0.0852 -0.0041 0.0019  0.0029  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O   
750  C CB  . PHE A   97  ? 0.0895 0.1041 0.0955 -0.0026 -0.0003 0.0164  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB  
751  C CG  . PHE A   97  ? 0.0839 0.1055 0.0901 -0.0015 -0.0144 0.0104  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG  
752  C CD1 . PHE A   97  ? 0.0987 0.1076 0.1073 -0.0045 -0.0104 0.0197  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1 
753  C CD2 . PHE A   97  ? 0.0817 0.1194 0.0906 0.0053  -0.0119 0.0136  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2 
754  C CE1 . PHE A   97  ? 0.1028 0.1122 0.1106 0.0051  -0.0182 0.0180  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1 
755  C CE2 . PHE A   97  ? 0.0918 0.1074 0.0986 0.0142  -0.0226 0.0164  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2 
756  C CZ  . PHE A   97  ? 0.0954 0.1097 0.1133 0.0035  -0.0182 0.0204  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ  
757  N N   . SER A   98  ? 0.0774 0.1002 0.0894 -0.0046 -0.0001 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N   
758  C CA  A SER A   98  ? 0.0705 0.0919 0.0578 0.0027  0.0212  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  
759  C CA  B SER A   98  ? 0.1009 0.0897 0.1207 -0.0096 -0.0330 0.0178  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  
760  C C   . SER A   98  ? 0.0843 0.0830 0.0746 -0.0007 0.0058  0.0001  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C   
761  O O   . SER A   98  ? 0.0943 0.1174 0.0849 -0.0187 0.0045  0.0140  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O   
762  C CB  A SER A   98  ? 0.0871 0.0950 0.0918 0.0119  0.0106  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  
763  C CB  B SER A   98  ? 0.1265 0.0966 0.0874 -0.0013 -0.0215 0.0083  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  
764  O OG  A SER A   98  ? 0.1219 0.0985 0.1318 0.0174  -0.0213 0.0012  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  
765  O OG  B SER A   98  ? 0.1017 0.1086 0.1102 -0.0026 -0.0077 0.0068  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  
766  N N   . TYR A   99  ? 0.0793 0.0793 0.0806 -0.0003 -0.0025 0.0041  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N   
767  C CA  . TYR A   99  ? 0.0831 0.0810 0.0683 -0.0026 -0.0012 0.0037  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA  
768  C C   . TYR A   99  ? 0.0911 0.0671 0.0708 0.0038  -0.0009 0.0027  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C   
769  O O   . TYR A   99  ? 0.1050 0.0793 0.0763 -0.0083 -0.0033 0.0110  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O   
770  C CB  . TYR A   99  ? 0.0921 0.0735 0.0815 -0.0003 -0.0063 0.0042  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB  
771  C CG  . TYR A   99  ? 0.0861 0.0659 0.0695 0.0000  -0.0066 0.0128  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG  
772  C CD1 . TYR A   99  ? 0.0950 0.0684 0.0746 -0.0059 -0.0027 0.0030  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1 
773  C CD2 . TYR A   99  ? 0.0872 0.0632 0.0808 -0.0010 -0.0098 0.0093  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2 
774  C CE1 . TYR A   99  ? 0.0852 0.0734 0.0833 -0.0043 -0.0058 0.0065  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1 
775  C CE2 . TYR A   99  ? 0.0965 0.0676 0.0723 0.0006  -0.0060 0.0035  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2 
776  C CZ  . TYR A   99  ? 0.0869 0.0723 0.0795 -0.0025 -0.0048 0.0086  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ  
777  O OH  . TYR A   99  ? 0.0887 0.0840 0.0796 0.0019  -0.0004 0.0009  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH  
778  N N   . PHE A   100 ? 0.0949 0.0723 0.0737 -0.0035 -0.0036 0.0030  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N   
779  C CA  . PHE A   100 ? 0.0928 0.0669 0.0850 -0.0040 -0.0046 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA  
780  C C   . PHE A   100 ? 0.0960 0.0604 0.0818 -0.0076 -0.0042 0.0017  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C   
781  O O   . PHE A   100 ? 0.0939 0.0649 0.0839 -0.0062 -0.0021 0.0115  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O   
782  C CB  . PHE A   100 ? 0.1207 0.0714 0.0793 0.0066  -0.0026 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB  
783  C CG  . PHE A   100 ? 0.1050 0.0783 0.0992 0.0018  -0.0015 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG  
784  C CD1 . PHE A   100 ? 0.1290 0.1112 0.2044 0.0216  0.0363  0.0193  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1 
785  C CD2 . PHE A   100 ? 0.1429 0.0790 0.1068 0.0207  -0.0061 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2 
786  C CE1 . PHE A   100 ? 0.1442 0.1191 0.2913 0.0330  0.0379  0.0082  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1 
787  C CE2 . PHE A   100 ? 0.1555 0.1007 0.1347 0.0353  -0.0157 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2 
788  C CZ  . PHE A   100 ? 0.1454 0.1147 0.2158 0.0293  -0.0059 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ  
789  N N   . VAL A   101 ? 0.0902 0.0641 0.0791 -0.0085 -0.0021 0.0008  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N   
790  C CA  . VAL A   101 ? 0.0926 0.0648 0.0789 -0.0085 0.0008  0.0021  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA  
791  C C   . VAL A   101 ? 0.0864 0.0607 0.0869 -0.0065 0.0024  0.0034  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C   
792  O O   . VAL A   101 ? 0.0963 0.0647 0.0868 -0.0021 -0.0027 0.0008  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O   
793  C CB  . VAL A   101 ? 0.1016 0.0759 0.0806 -0.0143 -0.0001 0.0073  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB  
794  C CG1 . VAL A   101 ? 0.1122 0.0832 0.0793 -0.0120 -0.0011 0.0038  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1 
795  C CG2 . VAL A   101 ? 0.1143 0.0859 0.1084 -0.0243 0.0053  0.0095  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2 
796  N N   . SER A   102 ? 0.0951 0.0697 0.0787 -0.0098 -0.0067 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N   
797  C CA  . SER A   102 ? 0.0941 0.0750 0.0806 -0.0114 -0.0024 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA  
798  C C   . SER A   102 ? 0.1103 0.0686 0.0825 -0.0171 -0.0056 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C   
799  O O   . SER A   102 ? 0.1267 0.0764 0.0938 -0.0236 0.0008  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O   
800  C CB  . SER A   102 ? 0.0963 0.0843 0.0975 -0.0166 -0.0081 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB  
801  O OG  . SER A   102 ? 0.1043 0.1069 0.1012 -0.0162 -0.0133 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG  
802  N N   . PRO A   103 ? 0.1070 0.0666 0.0971 -0.0136 0.0088  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N   
803  C CA  . PRO A   103 ? 0.1132 0.0767 0.1163 -0.0109 0.0059  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA  
804  C C   . PRO A   103 ? 0.1326 0.0769 0.0940 -0.0140 0.0043  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C   
805  O O   . PRO A   103 ? 0.1378 0.0823 0.1202 -0.0094 0.0035  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O   
806  C CB  . PRO A   103 ? 0.1111 0.0958 0.1446 -0.0091 0.0080  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB  
807  C CG  . PRO A   103 ? 0.1256 0.0921 0.1326 -0.0125 0.0294  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG  
808  C CD  . PRO A   103 ? 0.1150 0.0811 0.1134 -0.0240 0.0200  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD  
809  N N   . GLY A   104 ? 0.1158 0.0865 0.0970 -0.0181 0.0000  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N   
810  C CA  . GLY A   104 ? 0.1436 0.0997 0.0979 -0.0312 -0.0069 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA  
811  C C   . GLY A   104 ? 0.1321 0.0916 0.1019 -0.0221 -0.0028 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C   
812  O O   . GLY A   104 ? 0.1634 0.1141 0.1181 -0.0387 -0.0173 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O   
813  N N   . PHE A   105 ? 0.1340 0.0751 0.1079 -0.0220 -0.0107 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N   
814  C CA  . PHE A   105 ? 0.1381 0.0860 0.1119 -0.0311 -0.0077 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA  
815  C C   . PHE A   105 ? 0.1524 0.0761 0.1153 -0.0281 -0.0084 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C   
816  O O   . PHE A   105 ? 0.1808 0.0775 0.1462 -0.0456 -0.0214 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O   
817  C CB  . PHE A   105 ? 0.1363 0.1012 0.1257 -0.0289 -0.0034 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB  
818  C CG  . PHE A   105 ? 0.1493 0.0948 0.1177 -0.0367 -0.0081 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG  
819  C CD1 . PHE A   105 ? 0.1743 0.1049 0.1286 -0.0495 0.0098  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1 
820  C CD2 . PHE A   105 ? 0.1274 0.0946 0.1406 -0.0370 0.0106  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2 
821  C CE1 . PHE A   105 ? 0.1545 0.1055 0.1421 -0.0433 0.0150  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1 
822  C CE2 . PHE A   105 ? 0.1328 0.1079 0.1451 -0.0388 0.0052  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2 
823  C CZ  . PHE A   105 ? 0.1370 0.1038 0.1581 -0.0435 0.0157  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ  
824  N N   . THR A   106 ? 0.1508 0.0710 0.1137 -0.0260 -0.0186 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N   
825  C CA  . THR A   106 ? 0.1373 0.0730 0.1205 -0.0213 -0.0098 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA  
826  C C   . THR A   106 ? 0.1414 0.0659 0.1298 -0.0130 -0.0120 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C   
827  O O   . THR A   106 ? 0.1430 0.0655 0.1200 -0.0154 -0.0010 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O   
828  C CB  . THR A   106 ? 0.1509 0.0736 0.1062 -0.0305 -0.0029 0.0017  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB  
829  O OG1 . THR A   106 ? 0.1535 0.0824 0.1144 -0.0296 -0.0032 0.0077  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1 
830  C CG2 . THR A   106 ? 0.1438 0.0721 0.1277 -0.0247 0.0089  0.0003  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2 
831  N N   . ASP A   107 ? 0.1628 0.0690 0.1276 -0.0120 -0.0285 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N   
832  C CA  . ASP A   107 ? 0.1432 0.0737 0.1338 -0.0040 -0.0088 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA  
833  C C   . ASP A   107 ? 0.1392 0.0695 0.1171 -0.0092 -0.0045 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C   
834  O O   . ASP A   107 ? 0.1439 0.0819 0.1379 -0.0033 -0.0131 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O   
835  C CB  . ASP A   107 ? 0.1798 0.0857 0.1565 0.0127  -0.0148 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB  
836  C CG  . ASP A   107 ? 0.2058 0.0698 0.1699 0.0026  -0.0451 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG  
837  O OD1 . ASP A   107 ? 0.2858 0.0946 0.2720 0.0505  -0.0063 0.0188  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1 
838  O OD2 . ASP A   107 ? 0.1905 0.0805 0.1605 -0.0107 -0.0356 0.0059  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2 
839  N N   . GLU A   108 ? 0.1425 0.0630 0.1226 -0.0116 -0.0016 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N   
840  C CA  . GLU A   108 ? 0.1353 0.0579 0.1189 -0.0122 -0.0027 0.0014  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA  
841  C C   . GLU A   108 ? 0.1158 0.0659 0.0900 -0.0040 -0.0045 0.0082  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C   
842  O O   . GLU A   108 ? 0.1190 0.0664 0.0946 -0.0075 -0.0061 0.0077  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O   
843  C CB  . GLU A   108 ? 0.1231 0.0721 0.1124 -0.0151 0.0042  0.0010  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB  
844  C CG  . GLU A   108 ? 0.1271 0.0749 0.0999 -0.0063 0.0041  0.0071  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG  
845  C CD  . GLU A   108 ? 0.1187 0.0849 0.0885 -0.0156 0.0066  0.0111  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD  
846  O OE1 . GLU A   108 ? 0.1231 0.0857 0.1079 -0.0081 -0.0062 0.0016  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1 
847  O OE2 . GLU A   108 ? 0.1228 0.0868 0.1091 -0.0121 -0.0037 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2 
848  N N   . LYS A   109 ? 0.1265 0.0738 0.0928 -0.0033 -0.0063 0.0081  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N   
849  C CA  . LYS A   109 ? 0.1156 0.0814 0.0821 -0.0008 -0.0076 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA  
850  C C   . LYS A   109 ? 0.1143 0.0769 0.0782 -0.0039 -0.0057 0.0081  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C   
851  O O   . LYS A   109 ? 0.1687 0.0781 0.0856 0.0030  -0.0118 0.0096  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O   
852  C CB  . LYS A   109 ? 0.1203 0.0982 0.1213 0.0111  -0.0006 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB  
853  C CG  . LYS A   109 ? 0.1268 0.1216 0.1661 0.0041  0.0213  0.0002  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG  
854  C CD  . LYS A   109 ? 0.1307 0.1582 0.2531 0.0318  0.0231  0.0334  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD  
855  C CE  . LYS A   109 ? 0.1661 0.1516 0.3055 0.0261  0.0829  0.0009  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE  
856  N NZ  . LYS A   109 ? 0.1510 0.2297 0.3310 0.0334  0.0592  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ  
857  N N   . THR A   110 ? 0.0962 0.0756 0.0806 -0.0089 -0.0083 0.0085  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N   
858  C CA  . THR A   110 ? 0.0927 0.0717 0.0723 -0.0054 -0.0085 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA  
859  C C   . THR A   110 ? 0.0872 0.0712 0.0736 0.0043  -0.0022 0.0067  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C   
860  O O   . THR A   110 ? 0.1040 0.0972 0.0734 -0.0077 -0.0075 0.0141  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O   
861  C CB  . THR A   110 ? 0.0782 0.0948 0.0922 0.0007  -0.0106 0.0046  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB  
862  O OG1 . THR A   110 ? 0.0948 0.1353 0.1431 -0.0176 -0.0156 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1 
863  C CG2 . THR A   110 ? 0.0930 0.0928 0.1062 0.0073  -0.0017 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2 
864  N N   . HIS A   111 ? 0.0873 0.0728 0.0749 0.0043  -0.0077 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N   
865  C CA  . HIS A   111 ? 0.0835 0.0826 0.0799 0.0089  -0.0060 0.0027  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA  
866  C C   . HIS A   111 ? 0.0779 0.0772 0.0756 0.0049  -0.0059 0.0027  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C   
867  O O   . HIS A   111 ? 0.0968 0.0819 0.0848 0.0028  0.0034  0.0023  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O   
868  C CB  . HIS A   111 ? 0.1039 0.0877 0.0965 0.0267  -0.0102 0.0062  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB  
869  C CG  . HIS A   111 ? 0.1329 0.1038 0.0990 0.0404  -0.0142 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG  
870  N ND1 . HIS A   111 ? 0.1559 0.1718 0.2835 0.0324  0.0448  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1 
871  C CD2 . HIS A   111 ? 0.1961 0.0879 0.1410 0.0293  0.0113  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2 
872  C CE1 . HIS A   111 ? 0.2030 0.1453 0.2563 0.0633  0.0402  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1 
873  N NE2 . HIS A   111 ? 0.2285 0.1025 0.1664 0.0453  0.0061  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2 
874  N N   . VAL A   112 ? 0.0806 0.0811 0.0811 0.0016  -0.0065 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N   
875  C CA  . VAL A   112 ? 0.0842 0.0769 0.0868 -0.0002 -0.0129 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA  
876  C C   . VAL A   112 ? 0.0776 0.0799 0.0788 0.0053  -0.0007 0.0013  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C   
877  O O   . VAL A   112 ? 0.0759 0.0951 0.0916 0.0018  0.0015  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O   
878  C CB  . VAL A   112 ? 0.0794 0.0788 0.1044 0.0046  -0.0129 0.0065  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB  
879  C CG1 . VAL A   112 ? 0.0988 0.0822 0.1090 0.0070  -0.0143 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1 
880  C CG2 . VAL A   112 ? 0.0887 0.0873 0.1001 0.0003  -0.0207 0.0053  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2 
881  N N   . PHE A   113 ? 0.0787 0.0886 0.0822 0.0003  -0.0082 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N   
882  C CA  . PHE A   113 ? 0.0727 0.0895 0.0917 0.0041  -0.0128 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA  
883  C C   . PHE A   113 ? 0.0697 0.0961 0.0865 0.0069  -0.0110 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C   
884  O O   . PHE A   113 ? 0.0734 0.0992 0.1300 0.0050  -0.0038 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O   
885  C CB  . PHE A   113 ? 0.0902 0.0967 0.0918 0.0093  -0.0089 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB  
886  C CG  . PHE A   113 ? 0.1003 0.0922 0.0804 0.0087  -0.0038 0.0080  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG  
887  C CD1 . PHE A   113 ? 0.1326 0.0905 0.0840 -0.0039 -0.0068 0.0176  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1 
888  C CD2 . PHE A   113 ? 0.1082 0.1108 0.1006 0.0272  -0.0001 0.0152  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2 
889  C CE1 . PHE A   113 ? 0.1677 0.0943 0.0892 0.0048  -0.0023 0.0135  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1 
890  C CE2 . PHE A   113 ? 0.1413 0.1139 0.1111 0.0363  0.0076  0.0207  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2 
891  C CZ  . PHE A   113 ? 0.1691 0.1134 0.1026 0.0259  0.0081  0.0238  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ  
892  N N   . LEU A   114 ? 0.0785 0.0885 0.1024 -0.0005 -0.0137 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   
893  C CA  . LEU A   114 ? 0.0831 0.0925 0.1093 -0.0025 -0.0191 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  
894  C C   . LEU A   114 ? 0.0815 0.0962 0.1134 0.0063  -0.0165 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   
895  O O   . LEU A   114 ? 0.1098 0.1528 0.1160 0.0450  -0.0227 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   
896  C CB  . LEU A   114 ? 0.0940 0.0996 0.1405 -0.0139 -0.0074 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  
897  C CG  . LEU A   114 ? 0.1080 0.0996 0.1431 -0.0177 -0.0150 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  
898  C CD1 . LEU A   114 ? 0.1358 0.0970 0.1708 -0.0028 -0.0145 0.0110  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 
899  C CD2 . LEU A   114 ? 0.1404 0.1270 0.2734 -0.0498 -0.0032 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 
900  N N   . ALA A   115 ? 0.0854 0.0990 0.1076 0.0038  -0.0150 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N   
901  C CA  . ALA A   115 ? 0.0923 0.1004 0.1096 -0.0001 -0.0239 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA  
902  C C   . ALA A   115 ? 0.1125 0.1076 0.1276 0.0090  -0.0271 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C   
903  O O   . ALA A   115 ? 0.1222 0.1142 0.1749 0.0203  -0.0333 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O   
904  C CB  . ALA A   115 ? 0.0957 0.1390 0.0965 0.0107  -0.0163 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB  
905  N N   . GLU A   116 ? 0.1154 0.1205 0.1327 -0.0042 -0.0366 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N   
906  C CA  . GLU A   116 ? 0.1274 0.1374 0.1618 -0.0148 -0.0311 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA  
907  C C   . GLU A   116 ? 0.1354 0.1402 0.1576 -0.0319 -0.0275 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C   
908  O O   . GLU A   116 ? 0.1434 0.1542 0.1706 -0.0119 -0.0517 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O   
909  C CB  . GLU A   116 ? 0.1664 0.1746 0.1725 -0.0656 -0.0324 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB  
910  C CG  . GLU A   116 ? 0.1857 0.1586 0.1851 -0.0385 -0.0170 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG  
911  C CD  . GLU A   116 ? 0.2113 0.2054 0.2428 -0.0623 0.0146  0.0026  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD  
912  O OE1 . GLU A   116 ? 0.4468 0.1968 0.7078 -0.1457 0.2857  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1 
913  O OE2 . GLU A   116 ? 0.1966 0.2419 0.3847 -0.0603 0.0444  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2 
914  N N   . ASN A   117 ? 0.1990 0.1608 0.1902 -0.0311 -0.0315 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N   
915  C CA  . ASN A   117 ? 0.2296 0.1772 0.1795 -0.0400 -0.0399 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA  
916  C C   . ASN A   117 ? 0.2059 0.1527 0.1876 -0.0159 -0.0409 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C   
917  O O   . ASN A   117 ? 0.2117 0.2008 0.1873 -0.0175 -0.0547 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O   
918  C CB  . ASN A   117 ? 0.1981 0.3318 0.2142 -0.0540 -0.0626 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB  
919  C CG  . ASN A   117 ? 0.2066 0.4436 0.2710 -0.1104 -0.1103 0.0112  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG  
920  O OD1 . ASN A   117 ? 0.5857 0.4323 0.4748 -0.3010 0.1436  -0.2020 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1 
921  N ND2 . ASN A   117 ? 0.2344 0.5396 0.3597 -0.1690 -0.0007 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2 
922  N N   . LEU A   118 ? 0.2144 0.1704 0.1702 0.0103  -0.0170 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   
923  C CA  . LEU A   118 ? 0.1935 0.1367 0.1510 0.0378  -0.0273 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  
924  C C   . LEU A   118 ? 0.2801 0.1166 0.1414 0.0362  -0.0215 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   
925  O O   . LEU A   118 ? 0.4030 0.1573 0.1931 -0.0613 0.0456  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   
926  C CB  . LEU A   118 ? 0.2053 0.1452 0.1668 0.0488  -0.0307 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  
927  C CG  . LEU A   118 ? 0.1612 0.1870 0.1768 0.0280  -0.0225 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  
928  C CD1 . LEU A   118 ? 0.2205 0.2349 0.1695 0.0739  -0.0331 0.0176  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 
929  C CD2 . LEU A   118 ? 0.2273 0.2011 0.1796 0.0574  -0.0546 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 
930  N N   . LYS A   119 ? 0.2272 0.1405 0.1474 0.0046  -0.0360 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N   
931  C CA  . LYS A   119 ? 0.2876 0.1693 0.1448 -0.0298 0.0010  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA  
932  C C   . LYS A   119 ? 0.2187 0.1497 0.1455 0.0192  -0.0196 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C   
933  O O   . LYS A   119 ? 0.2067 0.1496 0.1643 0.0256  -0.0286 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O   
934  C CB  . LYS A   119 ? 0.2726 0.5700 0.2327 -0.1714 -0.1199 0.1270  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB  
935  N N   . GLU A   120 ? 0.2480 0.1424 0.1394 0.0175  -0.0029 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N   
936  C CA  A GLU A   120 ? 0.2012 0.1542 0.2108 0.0503  -0.0103 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  
937  C CA  B GLU A   120 ? 0.2869 0.1286 0.0916 0.0117  0.0055  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  
938  C C   . GLU A   120 ? 0.2745 0.1677 0.1447 -0.0139 -0.0575 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C   
939  O O   . GLU A   120 ? 0.3642 0.2217 0.1776 -0.0356 -0.1011 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O   
940  C CB  A GLU A   120 ? 0.2883 0.2041 0.1914 0.0340  0.0682  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  
941  C CB  B GLU A   120 ? 0.2947 0.1958 0.1806 0.0274  0.0571  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  
942  C CG  A GLU A   120 ? 0.1918 0.1963 0.1312 0.1034  -0.0514 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  
943  C CG  B GLU A   120 ? 0.3639 0.2898 0.2784 -0.0286 0.1330  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  
944  C CD  A GLU A   120 ? 0.2410 0.2160 0.0872 0.1366  -0.0367 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  
945  C CD  B GLU A   120 ? 0.4511 0.3044 0.4045 -0.0572 0.2387  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  
946  O OE1 A GLU A   120 ? 0.3490 0.3442 0.1033 0.2055  0.0305  0.0492  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 
947  O OE1 B GLU A   120 ? 0.5053 0.3133 0.8963 -0.0531 0.3698  -0.2954 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 
948  O OE2 A GLU A   120 ? 0.1345 0.1552 0.1017 0.0555  -0.0139 0.0091  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 
949  O OE2 B GLU A   120 ? 0.7242 0.3880 0.6687 -0.1420 0.5118  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 
950  N N   . VAL A   121 ? 0.2819 0.1498 0.1517 0.0334  -0.0734 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N   
951  C CA  . VAL A   121 ? 0.2082 0.1925 0.2496 0.0273  -0.0751 0.0409  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA  
952  C C   . VAL A   121 ? 0.2239 0.1656 0.2311 0.0145  -0.0778 0.0187  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C   
953  O O   . VAL A   121 ? 0.3313 0.2001 0.2154 -0.0032 -0.0880 0.0407  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O   
954  C CB  . VAL A   121 ? 0.2438 0.1984 0.2689 0.0501  -0.0485 0.0605  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB  
955  C CG1 . VAL A   121 ? 0.2694 0.4068 0.2913 -0.0125 0.0123  0.0807  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1 
956  C CG2 . VAL A   121 ? 0.3648 0.1521 0.4038 0.1194  -0.1433 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2 
957  N N   . GLU A   122 ? 0.2072 0.2323 0.3042 0.0189  -0.0648 0.0044  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   
958  C CA  . GLU A   122 ? 0.2031 0.2804 0.3372 0.0321  -0.0029 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  
959  C C   . GLU A   122 ? 0.2380 0.2794 0.3038 0.0449  0.0156  0.0273  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   
960  O O   . GLU A   122 ? 0.2654 0.2277 0.2684 0.0109  0.0356  0.0071  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   
961  C CB  . GLU A   122 ? 0.2179 0.2507 0.3640 0.0051  -0.0313 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  
962  C CG  . GLU A   122 ? 0.2297 0.4481 0.6617 -0.0570 0.0088  -0.2984 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  
963  C CD  . GLU A   122 ? 0.2339 0.4720 0.6598 -0.0792 0.0054  -0.3129 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  
964  O OE1 . GLU A   122 ? 0.2499 0.5824 0.4152 -0.1838 0.0609  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 
965  O OE2 . GLU A   122 ? 0.3935 0.2523 0.6460 -0.1143 0.1489  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 
966  N N   . ALA A   123 ? 0.2052 0.2300 0.2818 0.0593  -0.0044 0.0448  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N   
967  C CA  . ALA A   123 ? 0.2772 0.2131 0.1899 0.0845  -0.0671 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA  
968  C C   . ALA A   123 ? 0.2649 0.2280 0.2297 0.1037  -0.0837 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C   
969  O O   . ALA A   123 ? 0.2028 0.2190 0.4347 0.0352  -0.0986 0.0696  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O   
970  C CB  . ALA A   123 ? 0.2202 0.2173 0.2046 0.0183  -0.0405 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB  
971  N N   A HIS A   124 ? 0.2648 0.2252 0.3513 0.0790  -0.0900 0.0258  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   N   
972  C CA  A HIS A   124 ? 0.1970 0.2100 0.3093 0.0960  -0.0278 0.0527  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CA  
973  C C   A HIS A   124 ? 0.2771 0.1936 0.3039 0.0815  0.0055  0.0616  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   C   
974  O O   A HIS A   124 ? 0.4321 0.2365 0.2416 -0.0494 0.0890  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   O   
975  C CB  A HIS A   124 ? 0.2960 0.1880 0.1701 0.0972  -0.0158 0.0015  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CB  
976  C CG  A HIS A   124 ? 0.2450 0.1413 0.1593 0.0969  0.0212  0.0313  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CG  
977  N ND1 A HIS A   124 ? 0.1984 0.1568 0.1568 0.0815  0.0199  0.0131  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   ND1 
978  C CD2 A HIS A   124 ? 0.3156 0.1150 0.1689 0.0504  0.0240  0.0218  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CD2 
979  C CE1 A HIS A   124 ? 0.2248 0.1323 0.1833 0.0407  0.0057  0.0436  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   CE1 
980  N NE2 A HIS A   124 ? 0.2606 0.1411 0.1894 0.0424  0.0343  0.0353  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A   NE2 
981  N N   . PRO A   125 ? 0.2410 0.2143 0.2804 0.0574  -0.0344 0.0370  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   N   
982  C CA  . PRO A   125 ? 0.2736 0.2111 0.2986 0.0693  -0.0085 0.0646  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CA  
983  C C   . PRO A   125 ? 0.2899 0.2611 0.2614 0.1011  0.0177  0.0855  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   C   
984  O O   . PRO A   125 ? 0.2422 0.3294 0.2788 0.0513  0.0343  0.1648  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   O   
985  C CB  . PRO A   125 ? 0.3052 0.2168 0.3012 0.0622  0.0042  0.0651  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CB  
986  C CG  . PRO A   125 ? 0.3741 0.2614 0.3426 -0.0248 0.0486  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CG  
987  C CD  . PRO A   125 ? 0.2934 0.1851 0.3104 0.0604  0.0045  0.0656  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A   CD  
988  N N   . ASP A   126 ? 0.3410 0.2236 0.2960 0.0832  0.0547  0.0736  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   N   
989  C CA  . ASP A   126 ? 0.3502 0.2244 0.1985 0.0882  0.0405  0.0674  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   CA  
990  C C   . ASP A   126 ? 0.2841 0.1842 0.1680 0.0107  0.0037  0.0402  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   C   
991  O O   . ASP A   126 ? 0.2889 0.2942 0.1502 -0.0611 0.0114  0.0646  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   O   
992  C CB  . ASP A   126 ? 0.3281 0.2275 0.4867 0.0650  0.1939  0.1486  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A   CB  
993  N N   A GLU A   127 ? 0.2694 0.1379 0.2041 0.0175  0.0141  0.0166  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   N   
994  C CA  A GLU A   127 ? 0.2173 0.1698 0.1674 0.0326  0.0304  0.0095  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CA  
995  C C   A GLU A   127 ? 0.2492 0.1371 0.1855 -0.0220 0.0581  0.0238  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   C   
996  O O   A GLU A   127 ? 0.3016 0.2771 0.1171 0.0296  0.0374  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   O   
997  C CB  A GLU A   127 ? 0.1433 0.1853 0.1996 -0.0071 -0.0035 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CB  
998  C CG  A GLU A   127 ? 0.2243 0.1204 0.2583 -0.0028 0.0292  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CG  
999  C CD  A GLU A   127 ? 0.1637 0.1309 0.1644 0.0175  0.0264  0.0100  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CD  
1000 O OE1 A GLU A   127 ? 0.1944 0.1409 0.2454 0.0054  0.0539  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE1 
1001 O OE2 A GLU A   127 ? 0.1969 0.1142 0.1471 0.0584  0.0319  0.0260  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE2 
1002 N N   . ASP A   128 ? 0.3086 0.1358 0.1717 0.0065  0.0783  0.0249  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   N   
1003 C CA  . ASP A   128 ? 0.3628 0.1646 0.1702 0.0239  0.0419  0.0127  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CA  
1004 C C   . ASP A   128 ? 0.3216 0.2036 0.1653 -0.0369 0.0205  0.0243  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   C   
1005 O O   . ASP A   128 ? 0.2085 0.3152 0.2133 0.0666  0.0174  0.0843  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   O   
1006 C CB  . ASP A   128 ? 0.4970 0.1867 0.2049 0.0964  0.0012  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CB  
1007 N N   A GLU A   129 ? 0.2756 0.1827 0.1479 -0.0298 0.0665  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N   
1008 C CA  A GLU A   129 ? 0.2225 0.1740 0.1475 -0.0399 0.0430  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA  
1009 C C   A GLU A   129 ? 0.2527 0.1929 0.1806 -0.0698 0.0907  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C   
1010 O O   A GLU A   129 ? 0.3479 0.2284 0.1664 -0.1751 0.0776  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O   
1011 C CB  A GLU A   129 ? 0.1491 0.2130 0.1462 -0.0434 0.0392  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB  
1012 C CG  A GLU A   129 ? 0.1444 0.2038 0.1409 -0.0255 0.0195  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG  
1013 C CD  A GLU A   129 ? 0.1340 0.1081 0.1085 0.0093  0.0176  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD  
1014 O OE1 A GLU A   129 ? 0.1215 0.1304 0.1359 0.0006  0.0269  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1 
1015 O OE2 A GLU A   129 ? 0.1545 0.1273 0.1156 0.0091  0.0291  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2 
1016 N N   . ALA A   130 ? 0.4323 0.1814 0.3123 -0.0693 0.1997  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N   
1017 C CA  . ALA A   130 ? 0.3345 0.1827 0.2516 -0.0813 0.1025  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA  
1018 C C   . ALA A   130 ? 0.2955 0.2267 0.1884 -0.0719 0.0701  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C   
1019 O O   . ALA A   130 ? 0.2751 0.2633 0.2122 -0.1011 0.0518  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O   
1020 C CB  . ALA A   130 ? 0.4929 0.2323 0.3195 0.0379  0.2092  0.0211  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB  
1021 N N   . ILE A   131 ? 0.2819 0.1188 0.1455 -0.0256 0.0375  0.0027  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N   
1022 C CA  . ILE A   131 ? 0.2216 0.1074 0.1401 0.0097  0.0418  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA  
1023 C C   . ILE A   131 ? 0.1935 0.1067 0.1010 0.0054  0.0228  0.0018  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C   
1024 O O   . ILE A   131 ? 0.2489 0.1350 0.1361 0.0141  -0.0244 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O   
1025 C CB  . ILE A   131 ? 0.2738 0.1619 0.1900 0.0872  0.0606  0.0359  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB  
1026 C CG1 . ILE A   131 ? 0.4489 0.1866 0.3140 0.1240  0.0822  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1 
1027 C CG2 . ILE A   131 ? 0.2693 0.2633 0.3084 0.0782  0.1609  0.0430  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2 
1028 C CD1 . ILE A   131 ? 0.7286 0.3169 0.4257 -0.2413 0.0249  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1 
1029 N N   . GLU A   132 ? 0.1375 0.1007 0.1136 -0.0039 0.0248  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N   
1030 C CA  . GLU A   132 ? 0.1266 0.0977 0.1070 -0.0035 0.0258  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA  
1031 C C   . GLU A   132 ? 0.1170 0.0958 0.0941 0.0031  0.0133  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C   
1032 O O   . GLU A   132 ? 0.1191 0.1283 0.0959 -0.0118 0.0244  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O   
1033 C CB  . GLU A   132 ? 0.1169 0.1193 0.1232 0.0058  0.0126  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB  
1034 C CG  . GLU A   132 ? 0.1201 0.1129 0.1202 0.0063  0.0166  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG  
1035 C CD  . GLU A   132 ? 0.1301 0.1266 0.1583 0.0072  0.0127  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD  
1036 O OE1 . GLU A   132 ? 0.1662 0.1488 0.1814 0.0104  -0.0296 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1 
1037 O OE2 . GLU A   132 ? 0.1414 0.1273 0.2091 0.0248  0.0032  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2 
1038 N N   . VAL A   133 ? 0.1180 0.0905 0.0872 0.0091  0.0094  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N   
1039 C CA  . VAL A   133 ? 0.1117 0.0855 0.0982 0.0106  0.0103  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA  
1040 C C   . VAL A   133 ? 0.0968 0.0932 0.0933 0.0057  0.0108  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C   
1041 O O   . VAL A   133 ? 0.1235 0.0981 0.0954 0.0210  0.0279  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O   
1042 C CB  . VAL A   133 ? 0.1177 0.1078 0.1079 0.0217  -0.0002 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB  
1043 C CG1 . VAL A   133 ? 0.1064 0.1801 0.1295 -0.0094 0.0034  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1 
1044 C CG2 . VAL A   133 ? 0.1688 0.1322 0.1633 0.0682  -0.0364 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2 
1045 N N   . VAL A   134 ? 0.0989 0.0931 0.0888 0.0059  0.0099  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N   
1046 C CA  . VAL A   134 ? 0.0988 0.1002 0.0835 0.0100  0.0090  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA  
1047 C C   . VAL A   134 ? 0.0997 0.0895 0.0888 0.0129  0.0016  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C   
1048 O O   . VAL A   134 ? 0.1070 0.0967 0.0921 -0.0007 0.0170  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O   
1049 C CB  . VAL A   134 ? 0.0996 0.1078 0.0944 0.0021  0.0066  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB  
1050 C CG1 . VAL A   134 ? 0.1124 0.1212 0.1122 0.0185  -0.0088 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1 
1051 C CG2 . VAL A   134 ? 0.0933 0.1466 0.1196 -0.0038 0.0114  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2 
1052 N N   . TRP A   135 ? 0.1007 0.0918 0.0923 0.0133  0.0031  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N   
1053 C CA  . TRP A   135 ? 0.1016 0.0865 0.0913 0.0108  -0.0026 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA  
1054 C C   . TRP A   135 ? 0.0931 0.0927 0.0925 0.0143  0.0005  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C   
1055 O O   . TRP A   135 ? 0.1170 0.1073 0.1006 0.0295  0.0022  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O   
1056 C CB  . TRP A   135 ? 0.1073 0.0936 0.0987 0.0187  -0.0071 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB  
1057 C CG  . TRP A   135 ? 0.1004 0.0926 0.0894 0.0153  -0.0005 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG  
1058 C CD1 . TRP A   135 ? 0.1162 0.1184 0.0940 0.0238  -0.0054 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1 
1059 C CD2 . TRP A   135 ? 0.0993 0.0849 0.1029 0.0102  -0.0085 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2 
1060 N NE1 . TRP A   135 ? 0.1185 0.1283 0.1015 0.0269  0.0005  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1 
1061 C CE2 . TRP A   135 ? 0.1027 0.1074 0.1009 0.0133  -0.0099 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2 
1062 C CE3 . TRP A   135 ? 0.0993 0.0957 0.1043 0.0091  -0.0040 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3 
1063 C CZ2 . TRP A   135 ? 0.1089 0.1058 0.1264 0.0181  -0.0117 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2 
1064 C CZ3 . TRP A   135 ? 0.0969 0.1023 0.1245 0.0037  -0.0130 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3 
1065 C CH2 . TRP A   135 ? 0.1010 0.1214 0.1158 0.0135  -0.0147 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2 
1066 N N   . MET A   136 ? 0.0994 0.0855 0.0990 0.0106  -0.0089 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N   
1067 C CA  . MET A   136 ? 0.1001 0.0847 0.0953 0.0178  -0.0029 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA  
1068 C C   . MET A   136 ? 0.1065 0.0811 0.0969 0.0200  -0.0098 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C   
1069 O O   . MET A   136 ? 0.0988 0.0860 0.1064 0.0207  -0.0020 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O   
1070 C CB  . MET A   136 ? 0.1044 0.0936 0.1109 0.0184  -0.0126 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB  
1071 C CG  . MET A   136 ? 0.1108 0.1081 0.1197 0.0287  -0.0120 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG  
1072 S SD  . MET A   136 ? 0.1120 0.1359 0.1211 0.0190  -0.0161 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD  
1073 C CE  . MET A   136 ? 0.1439 0.1873 0.1876 -0.0224 -0.0227 0.0607  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE  
1074 N N   . ARG A   137 ? 0.1136 0.0827 0.1207 0.0115  -0.0037 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N   
1075 C CA  A ARG A   137 ? 0.1154 0.0829 0.1238 0.0091  -0.0053 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  
1076 C CA  C ARG A   137 ? 0.1164 0.0710 0.1432 -0.0024 0.0005  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  
1077 C C   . ARG A   137 ? 0.1184 0.0794 0.1163 0.0081  -0.0014 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C   
1078 O O   . ARG A   137 ? 0.1071 0.0830 0.1285 0.0116  -0.0043 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O   
1079 C CB  A ARG A   137 ? 0.1938 0.0734 0.1621 -0.0139 -0.0051 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  
1080 C CB  C ARG A   137 ? 0.1343 0.0718 0.1753 0.0080  0.0049  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  
1081 C CG  A ARG A   137 ? 0.1976 0.1044 0.2348 -0.0126 -0.0850 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  
1082 C CG  C ARG A   137 ? 0.1672 0.0770 0.1757 -0.0142 0.0479  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  
1083 C CD  A ARG A   137 ? 0.3547 0.0976 0.2603 -0.0601 -0.0094 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  
1084 C CD  C ARG A   137 ? 0.3122 0.0880 0.1961 0.0022  -0.0440 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  
1085 N NE  A ARG A   137 ? 0.3423 0.1322 0.2664 -0.0050 0.0185  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  
1086 N NE  C ARG A   137 ? 0.2186 0.0837 0.2460 -0.0221 -0.0006 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  
1087 C CZ  A ARG A   137 ? 0.4063 0.1475 0.2736 0.0641  0.0103  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  
1088 C CZ  C ARG A   137 ? 0.2071 0.1576 0.2168 0.0100  -0.0350 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  
1089 N NH1 A ARG A   137 ? 0.4718 0.1476 0.3605 -0.0488 -0.0621 0.0781  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 
1090 N NH1 C ARG A   137 ? 0.3623 0.1448 0.2502 -0.0162 -0.0911 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 
1091 N NH2 A ARG A   137 ? 0.4031 0.3827 0.2885 0.1483  0.0141  0.0095  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 
1092 N NH2 C ARG A   137 ? 0.2104 0.1859 0.2345 -0.0103 0.0082  0.0841  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 
1093 N N   . PRO A   138 ? 0.1044 0.0776 0.1210 -0.0010 -0.0017 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N   
1094 C CA  . PRO A   138 ? 0.1139 0.0851 0.1197 0.0039  -0.0066 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA  
1095 C C   . PRO A   138 ? 0.1307 0.0796 0.1177 0.0032  -0.0035 0.0003  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C   
1096 O O   . PRO A   138 ? 0.1407 0.0900 0.1235 -0.0055 -0.0136 0.0025  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O   
1097 C CB  . PRO A   138 ? 0.1107 0.0917 0.1373 -0.0005 0.0031  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB  
1098 C CG  . PRO A   138 ? 0.1281 0.1105 0.1268 0.0179  0.0063  0.0141  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG  
1099 C CD  . PRO A   138 ? 0.1025 0.0934 0.1351 0.0093  -0.0042 0.0008  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD  
1100 N N   . GLU A   139 ? 0.1446 0.0774 0.1397 0.0024  -0.0157 0.0053  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N   
1101 C CA  . GLU A   139 ? 0.1576 0.0735 0.1984 0.0038  -0.0195 0.0253  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA  
1102 C C   . GLU A   139 ? 0.1623 0.0822 0.1645 0.0057  -0.0423 0.0113  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C   
1103 O O   . GLU A   139 ? 0.1748 0.1034 0.2077 0.0090  -0.0588 0.0284  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O   
1104 C CB  . GLU A   139 ? 0.1775 0.0794 0.2389 -0.0028 -0.0330 0.0164  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB  
1105 C CG  . GLU A   139 ? 0.1923 0.0899 0.2299 -0.0210 -0.0344 0.0306  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG  
1106 C CD  . GLU A   139 ? 0.1712 0.0795 0.1873 -0.0182 -0.0095 0.0140  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD  
1107 O OE1 . GLU A   139 ? 0.1649 0.0932 0.1707 -0.0122 -0.0091 0.0054  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1 
1108 O OE2 . GLU A   139 ? 0.1753 0.0993 0.2328 -0.0262 -0.0059 0.0150  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2 
1109 N N   . GLU A   140 ? 0.1458 0.0813 0.1827 0.0151  -0.0271 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N   
1110 C CA  A GLU A   140 ? 0.1524 0.0952 0.2016 0.0253  -0.0211 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA  
1111 C CA  B GLU A   140 ? 0.1448 0.0865 0.1930 0.0301  -0.0334 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA  
1112 C C   . GLU A   140 ? 0.1311 0.0954 0.1572 0.0255  -0.0276 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C   
1113 O O   . GLU A   140 ? 0.1442 0.1081 0.1873 0.0340  -0.0440 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O   
1114 C CB  A GLU A   140 ? 0.1341 0.0927 0.1906 0.0556  -0.0419 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB  
1115 C CB  B GLU A   140 ? 0.1884 0.1173 0.2087 0.0052  -0.0031 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB  
1116 C CG  A GLU A   140 ? 0.1995 0.1151 0.1903 0.0348  0.0076  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG  
1117 C CG  B GLU A   140 ? 0.1802 0.1355 0.2268 0.0560  -0.0010 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG  
1118 C CD  A GLU A   140 ? 0.1976 0.3315 0.2221 0.1142  -0.0322 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD  
1119 C CD  B GLU A   140 ? 0.2265 0.2753 0.3215 0.0430  -0.0384 0.0672  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD  
1120 O OE1 A GLU A   140 ? 0.2063 0.4254 0.2598 0.0457  -0.0426 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1 
1121 O OE1 B GLU A   140 ? 0.1993 0.3780 0.6686 0.1194  -0.1008 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1 
1122 O OE2 A GLU A   140 ? 0.2063 0.5329 0.1507 0.1079  -0.0418 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2 
1123 O OE2 B GLU A   140 ? 0.6196 0.4226 0.3134 -0.0496 -0.0230 0.2050  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2 
1124 N N   . ALA A   141 ? 0.1275 0.0835 0.1335 0.0151  -0.0155 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N   
1125 C CA  . ALA A   141 ? 0.1151 0.0865 0.1270 0.0094  -0.0131 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA  
1126 C C   . ALA A   141 ? 0.1237 0.0762 0.1303 0.0149  -0.0142 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C   
1127 O O   . ALA A   141 ? 0.1197 0.0961 0.1328 0.0145  -0.0175 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O   
1128 C CB  . ALA A   141 ? 0.1140 0.0871 0.1284 0.0174  -0.0141 0.0012  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB  
1129 N N   . LEU A   142 ? 0.1316 0.0920 0.1250 0.0203  -0.0083 0.0097  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N   
1130 C CA  . LEU A   142 ? 0.1334 0.1104 0.1374 0.0192  -0.0174 0.0245  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA  
1131 C C   . LEU A   142 ? 0.1496 0.1050 0.1408 0.0129  -0.0303 0.0150  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C   
1132 O O   . LEU A   142 ? 0.1478 0.1249 0.1451 0.0191  -0.0333 0.0048  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O   
1133 C CB  . LEU A   142 ? 0.1482 0.1242 0.1333 -0.0046 -0.0174 0.0126  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB  
1134 C CG  . LEU A   142 ? 0.1763 0.1466 0.1435 -0.0038 -0.0191 0.0214  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG  
1135 C CD1 . LEU A   142 ? 0.1770 0.1755 0.1429 -0.0112 -0.0089 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1 
1136 C CD2 . LEU A   142 ? 0.2211 0.1964 0.1434 -0.0614 -0.0078 0.0255  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2 
1137 N N   . GLU A   143 ? 0.1622 0.0970 0.1745 0.0179  -0.0417 0.0019  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N   
1138 C CA  . GLU A   143 ? 0.1947 0.1003 0.2010 0.0367  -0.0672 0.0130  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA  
1139 C C   . GLU A   143 ? 0.1710 0.1143 0.1605 0.0528  -0.0493 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C   
1140 O O   . GLU A   143 ? 0.1867 0.1308 0.1886 0.0601  -0.0657 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O   
1141 C CB  . GLU A   143 ? 0.2863 0.0869 0.3759 0.0580  -0.1606 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB  
1142 C CG  . GLU A   143 ? 0.3374 0.1648 0.8021 0.1213  -0.2313 -0.1969 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG  
1143 C CD  . GLU A   143 ? 0.4310 0.2271 0.7923 0.2055  -0.2803 -0.2248 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD  
1144 O OE1 . GLU A   143 ? 0.4975 0.3505 1.0433 0.1232  -0.3874 -0.3600 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1 
1145 O OE2 . GLU A   143 ? 0.3317 0.2273 0.7784 0.1061  -0.0826 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2 
1146 N N   . ARG A   144 ? 0.1526 0.1062 0.1712 0.0401  -0.0449 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N   
1147 C CA  . ARG A   144 ? 0.1388 0.1299 0.1636 0.0521  -0.0299 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA  
1148 C C   . ARG A   144 ? 0.1223 0.1165 0.1425 0.0397  -0.0179 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C   
1149 O O   . ARG A   144 ? 0.1308 0.1518 0.1907 0.0508  -0.0304 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O   
1150 C CB  . ARG A   144 ? 0.1492 0.1731 0.1373 0.0448  -0.0209 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB  
1151 C CG  . ARG A   144 ? 0.1498 0.2180 0.1675 0.0679  -0.0124 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG  
1152 C CD  . ARG A   144 ? 0.2455 0.3402 0.1276 -0.0514 -0.0260 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD  
1153 N NE  . ARG A   144 ? 0.3263 0.1662 0.1700 0.0468  0.0649  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE  
1154 C CZ  . ARG A   144 ? 0.2173 0.1411 0.1721 0.0549  0.0219  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ  
1155 N NH1 . ARG A   144 ? 0.2392 0.1919 0.1667 -0.0040 0.0320  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1 
1156 N NH2 . ARG A   144 ? 0.2412 0.1529 0.1936 0.0339  -0.0463 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2 
1157 N N   . HIS A   145 ? 0.1284 0.1038 0.1304 0.0352  -0.0160 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N   
1158 C CA  . HIS A   145 ? 0.1307 0.1153 0.1125 0.0454  -0.0160 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA  
1159 C C   . HIS A   145 ? 0.1401 0.1120 0.1300 0.0304  -0.0333 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C   
1160 O O   . HIS A   145 ? 0.1326 0.1337 0.1595 0.0349  -0.0393 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O   
1161 C CB  . HIS A   145 ? 0.1157 0.1216 0.1014 0.0324  -0.0016 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB  
1162 C CG  . HIS A   145 ? 0.1163 0.1038 0.1126 0.0192  -0.0023 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG  
1163 N ND1 . HIS A   145 ? 0.1423 0.1076 0.1351 0.0087  0.0186  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1 
1164 C CD2 . HIS A   145 ? 0.1318 0.1049 0.1126 0.0205  -0.0069 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2 
1165 C CE1 . HIS A   145 ? 0.1455 0.1253 0.1225 -0.0036 0.0340  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1 
1166 N NE2 . HIS A   145 ? 0.1574 0.0990 0.1125 0.0110  0.0011  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2 
1167 N N   . GLN A   146 ? 0.1555 0.1165 0.1480 0.0361  -0.0375 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N   
1168 C CA  A GLN A   146 ? 0.1701 0.1538 0.1610 0.0275  -0.0492 0.0181  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  
1169 C CA  B GLN A   146 ? 0.1684 0.1514 0.1598 0.0237  -0.0498 0.0167  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  
1170 C C   . GLN A   146 ? 0.1759 0.1542 0.2024 0.0451  -0.0671 0.0064  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C   
1171 O O   . GLN A   146 ? 0.2298 0.2109 0.2540 0.0704  -0.1218 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O   
1172 C CB  A GLN A   146 ? 0.1827 0.1418 0.1824 0.0319  -0.0623 0.0288  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  
1173 C CB  B GLN A   146 ? 0.1975 0.1473 0.1947 0.0168  -0.0494 0.0266  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  
1174 C CG  A GLN A   146 ? 0.1844 0.1164 0.1554 0.0167  -0.0493 0.0155  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  
1175 C CG  B GLN A   146 ? 0.2135 0.1301 0.1661 -0.0074 -0.0098 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  
1176 C CD  A GLN A   146 ? 0.1983 0.1313 0.1531 0.0008  -0.0621 0.0186  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  
1177 C CD  B GLN A   146 ? 0.2198 0.1057 0.2228 0.0007  -0.0035 0.0020  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  
1178 O OE1 A GLN A   146 ? 0.3556 0.1548 0.3733 -0.0725 0.1280  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 
1179 O OE1 B GLN A   146 ? 0.2701 0.1708 0.2448 -0.0355 -0.0070 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 
1180 N NE2 A GLN A   146 ? 0.2324 0.1175 0.2164 0.0133  -0.0605 0.0012  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 
1181 N NE2 B GLN A   146 ? 0.1609 0.1875 0.1848 0.0064  -0.0577 0.0016  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 
1182 N N   . ARG A   147 ? 0.1783 0.1394 0.2330 0.0629  -0.0539 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N   
1183 C CA  . ARG A   147 ? 0.1754 0.1780 0.2530 0.0629  -0.0529 0.0011  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA  
1184 C C   . ARG A   147 ? 0.1626 0.1772 0.2584 0.0687  -0.0592 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C   
1185 O O   . ARG A   147 ? 0.1518 0.2296 0.4431 0.0727  -0.0756 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O   
1186 C CB  . ARG A   147 ? 0.1881 0.2052 0.3857 0.0929  -0.0672 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB  
1187 C CG  . ARG A   147 ? 0.2825 0.1852 0.6490 0.0974  -0.2097 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CG  
1188 C CD  . ARG A   147 ? 0.5071 0.2489 0.8286 0.0749  -0.2013 -0.2352 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CD  
1189 N NE  . ARG A   147 ? 0.7650 0.3416 0.8759 0.0149  0.0016  -0.3171 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NE  
1190 C CZ  . ARG A   147 ? 0.7075 0.3232 0.8460 -0.0015 0.0277  -0.2751 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CZ  
1191 N NH1 . ARG A   147 ? 0.5284 0.2067 0.8672 0.1064  -0.0742 0.0268  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH1 
1192 N NH2 . ARG A   147 ? 0.2597 0.3492 1.1170 0.1444  -0.0242 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH2 
1193 N N   . GLY A   148 ? 0.1790 0.1721 0.2139 0.0595  -0.0549 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N   
1194 C CA  . GLY A   148 ? 0.1980 0.1947 0.2241 0.0338  -0.0656 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA  
1195 C C   . GLY A   148 ? 0.1421 0.1920 0.2304 0.0393  -0.0304 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C   
1196 O O   . GLY A   148 ? 0.1691 0.2191 0.3202 0.0104  -0.0215 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O   
1197 N N   . GLU A   149 ? 0.1396 0.1685 0.1954 0.0624  -0.0290 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N   
1198 C CA  A GLU A   149 ? 0.1322 0.2017 0.2121 0.0708  -0.0173 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA  
1199 C CA  B GLU A   149 ? 0.1491 0.1883 0.2121 0.0747  -0.0029 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA  
1200 C C   . GLU A   149 ? 0.1403 0.1957 0.2118 0.0583  0.0224  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C   
1201 O O   . GLU A   149 ? 0.1852 0.2418 0.2567 0.0729  0.0712  0.0130  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O   
1202 C CB  A GLU A   149 ? 0.2378 0.2071 0.2048 0.0538  -0.0025 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB  
1203 C CB  B GLU A   149 ? 0.1502 0.2081 0.2074 0.0785  -0.0057 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB  
1204 C CG  A GLU A   149 ? 0.3006 0.2146 0.1938 0.0341  0.0017  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG  
1205 C CG  B GLU A   149 ? 0.1991 0.1875 0.2760 0.0675  -0.0921 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG  
1206 C CD  A GLU A   149 ? 0.1748 0.2409 0.2213 0.0287  0.0423  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD  
1207 C CD  B GLU A   149 ? 0.1846 0.2055 0.2505 0.0450  -0.0156 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD  
1208 O OE1 A GLU A   149 ? 0.1739 0.4533 0.2674 -0.0673 0.0404  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1 
1209 O OE1 B GLU A   149 ? 0.1589 0.2419 0.2029 -0.0001 0.0611  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1 
1210 O OE2 A GLU A   149 ? 0.1968 0.2450 0.1741 0.0121  0.0279  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2 
1211 O OE2 B GLU A   149 ? 0.2274 0.1840 0.2577 0.0788  -0.0347 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2 
1212 N N   . VAL A   150 ? 0.1385 0.1552 0.1741 0.0551  0.0087  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N   
1213 C CA  A VAL A   150 ? 0.1271 0.1595 0.1474 0.0466  -0.0011 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA  
1214 C CA  B VAL A   150 ? 0.1722 0.1776 0.1308 0.0747  -0.0206 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA  
1215 C C   . VAL A   150 ? 0.0951 0.1430 0.1281 0.0279  0.0067  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C   
1216 O O   . VAL A   150 ? 0.1205 0.1408 0.1332 0.0245  0.0082  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O   
1217 C CB  A VAL A   150 ? 0.1621 0.2051 0.1372 0.0506  -0.0149 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB  
1218 C CB  B VAL A   150 ? 0.1777 0.2307 0.1386 0.0851  -0.0305 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB  
1219 C CG1 A VAL A   150 ? 0.1203 0.2226 0.1866 0.0388  -0.0216 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1 
1220 C CG1 B VAL A   150 ? 0.1700 0.1613 0.2913 0.0566  -0.0398 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1 
1221 C CG2 A VAL A   150 ? 0.1844 0.2491 0.1742 0.1027  -0.0322 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2 
1222 C CG2 B VAL A   150 ? 0.2977 0.2325 0.1263 0.0749  -0.0338 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2 
1223 N N   . GLU A   151 ? 0.0912 0.1470 0.1261 0.0369  0.0011  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N   
1224 C CA  . GLU A   151 ? 0.0887 0.1345 0.1205 0.0302  -0.0007 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA  
1225 C C   . GLU A   151 ? 0.0859 0.1121 0.1008 0.0201  -0.0002 0.0076  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C   
1226 O O   . GLU A   151 ? 0.0979 0.1686 0.1015 0.0333  0.0023  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O   
1227 C CB  . GLU A   151 ? 0.0952 0.1535 0.1813 0.0217  -0.0294 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB  
1228 C CG  . GLU A   151 ? 0.0954 0.2056 0.2613 0.0264  -0.0379 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG  
1229 C CD  . GLU A   151 ? 0.1186 0.2769 0.2398 0.0732  -0.0646 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD  
1230 O OE1 . GLU A   151 ? 0.1893 0.2926 0.2083 0.0996  -0.0745 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1 
1231 O OE2 . GLU A   151 ? 0.2068 0.2958 0.2811 0.1170  -0.0637 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2 
1232 N N   . PHE A   152 ? 0.0737 0.1087 0.0965 0.0081  0.0003  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N   
1233 C CA  . PHE A   152 ? 0.0742 0.0899 0.1039 0.0074  0.0087  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA  
1234 C C   . PHE A   152 ? 0.0750 0.0846 0.0825 -0.0031 0.0059  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C   
1235 O O   . PHE A   152 ? 0.0961 0.0977 0.0809 0.0047  -0.0095 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O   
1236 C CB  . PHE A   152 ? 0.0827 0.0847 0.1200 0.0027  0.0137  0.0011  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB  
1237 C CG  . PHE A   152 ? 0.0812 0.0855 0.1281 0.0091  0.0098  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG  
1238 C CD1 . PHE A   152 ? 0.1001 0.0923 0.1820 0.0103  0.0032  0.0124  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1 
1239 C CD2 . PHE A   152 ? 0.1038 0.1014 0.1624 -0.0062 -0.0029 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2 
1240 C CE1 . PHE A   152 ? 0.1020 0.0867 0.2270 0.0072  -0.0246 0.0225  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1 
1241 C CE2 . PHE A   152 ? 0.1155 0.1045 0.1832 -0.0134 -0.0170 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2 
1242 C CZ  . PHE A   152 ? 0.1069 0.1096 0.2392 -0.0069 -0.0436 0.0264  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ  
1243 N N   . SER A   153 ? 0.0621 0.0910 0.0915 -0.0013 -0.0009 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N   
1244 C CA  . SER A   153 ? 0.0674 0.0817 0.0800 -0.0055 0.0014  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA  
1245 C C   . SER A   153 ? 0.0631 0.0727 0.0707 -0.0039 -0.0108 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C   
1246 O O   . SER A   153 ? 0.0673 0.0737 0.0829 -0.0025 -0.0041 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O   
1247 C CB  . SER A   153 ? 0.0806 0.0911 0.0855 -0.0118 -0.0038 0.0017  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB  
1248 O OG  . SER A   153 ? 0.0746 0.0953 0.0798 -0.0097 -0.0005 0.0054  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG  
1249 N N   . ALA A   154 ? 0.0655 0.0741 0.0697 -0.0036 -0.0006 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N   
1250 C CA  . ALA A   154 ? 0.0650 0.0691 0.0712 -0.0037 -0.0013 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA  
1251 C C   . ALA A   154 ? 0.0603 0.0628 0.0694 0.0005  0.0014  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C   
1252 O O   . ALA A   154 ? 0.0725 0.0675 0.0700 -0.0074 -0.0030 0.0004  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O   
1253 C CB  . ALA A   154 ? 0.0798 0.0738 0.0766 -0.0017 -0.0058 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB  
1254 N N   . THR A   155 ? 0.0672 0.0712 0.0656 0.0004  -0.0061 0.0006  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N   
1255 C CA  . THR A   155 ? 0.0700 0.0675 0.0702 -0.0004 -0.0094 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA  
1256 C C   . THR A   155 ? 0.0692 0.0690 0.0620 -0.0045 -0.0100 0.0008  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C   
1257 O O   . THR A   155 ? 0.0683 0.0728 0.0764 -0.0047 -0.0088 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O   
1258 C CB  . THR A   155 ? 0.0708 0.0740 0.0711 0.0017  0.0000  0.0033  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB  
1259 O OG1 . THR A   155 ? 0.0780 0.0890 0.0849 0.0125  0.0089  0.0121  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1 
1260 C CG2 . THR A   155 ? 0.0883 0.0672 0.0817 0.0070  -0.0039 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2 
1261 N N   . GLY A   156 ? 0.0700 0.0639 0.0728 0.0018  -0.0025 0.0012  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N   
1262 C CA  . GLY A   156 ? 0.0764 0.0696 0.0780 -0.0047 -0.0029 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA  
1263 C C   . GLY A   156 ? 0.0681 0.0653 0.0774 0.0011  -0.0071 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C   
1264 O O   . GLY A   156 ? 0.0857 0.0673 0.0805 -0.0050 -0.0103 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O   
1265 N N   . LEU A   157 ? 0.0669 0.0716 0.0761 0.0040  -0.0087 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N   
1266 C CA  . LEU A   157 ? 0.0701 0.0691 0.0781 0.0024  -0.0121 0.0010  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA  
1267 C C   . LEU A   157 ? 0.0697 0.0651 0.0712 -0.0011 -0.0068 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C   
1268 O O   . LEU A   157 ? 0.0750 0.0637 0.0847 -0.0067 -0.0093 0.0025  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O   
1269 C CB  . LEU A   157 ? 0.0733 0.0764 0.0759 -0.0047 -0.0121 0.0026  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB  
1270 C CG  . LEU A   157 ? 0.0824 0.0762 0.0754 -0.0040 -0.0098 0.0047  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG  
1271 C CD1 . LEU A   157 ? 0.0794 0.0782 0.1094 -0.0018 -0.0081 0.0155  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1 
1272 C CD2 . LEU A   157 ? 0.0928 0.1042 0.0812 -0.0217 -0.0132 0.0015  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2 
1273 N N   . VAL A   158 ? 0.0648 0.0658 0.0865 0.0016  -0.0070 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N   
1274 C CA  . VAL A   158 ? 0.0635 0.0659 0.0907 -0.0049 -0.0060 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA  
1275 C C   . VAL A   158 ? 0.0687 0.0642 0.0953 0.0018  -0.0108 0.0081  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C   
1276 O O   . VAL A   158 ? 0.0693 0.0727 0.0965 -0.0102 -0.0063 0.0099  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O   
1277 C CB  . VAL A   158 ? 0.0693 0.0659 0.0998 0.0006  -0.0033 0.0057  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB  
1278 C CG1 . VAL A   158 ? 0.0735 0.0770 0.1221 0.0043  0.0003  0.0061  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1 
1279 C CG2 . VAL A   158 ? 0.0877 0.0713 0.1079 0.0000  0.0016  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2 
1280 N N   . GLY A   159 ? 0.0742 0.0669 0.0824 -0.0004 -0.0112 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N   
1281 C CA  . GLY A   159 ? 0.0865 0.0688 0.0898 -0.0059 -0.0143 0.0036  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA  
1282 C C   . GLY A   159 ? 0.0861 0.0714 0.0737 -0.0103 -0.0096 0.0040  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C   
1283 O O   . GLY A   159 ? 0.0861 0.0784 0.0861 -0.0212 -0.0172 0.0068  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O   
1284 N N   . VAL A   160 ? 0.0831 0.0690 0.0775 -0.0005 -0.0140 0.0009  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N   
1285 C CA  . VAL A   160 ? 0.0925 0.0635 0.0808 -0.0053 -0.0084 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA  
1286 C C   . VAL A   160 ? 0.0885 0.0697 0.0876 -0.0025 -0.0188 0.0037  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C   
1287 O O   . VAL A   160 ? 0.1065 0.0670 0.0929 -0.0138 -0.0098 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O   
1288 C CB  . VAL A   160 ? 0.0900 0.0767 0.0938 -0.0006 -0.0082 0.0032  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB  
1289 C CG1 . VAL A   160 ? 0.1027 0.0732 0.1341 0.0038  -0.0107 0.0042  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1 
1290 C CG2 . VAL A   160 ? 0.1088 0.0807 0.1115 0.0017  0.0102  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2 
1291 N N   . LEU A   161 ? 0.0825 0.0715 0.0780 -0.0039 -0.0088 0.0016  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N   
1292 C CA  . LEU A   161 ? 0.0833 0.0737 0.0857 -0.0036 -0.0137 0.0058  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA  
1293 C C   . LEU A   161 ? 0.0820 0.0789 0.0821 -0.0136 -0.0147 0.0095  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C   
1294 O O   . LEU A   161 ? 0.0915 0.0851 0.0938 -0.0167 -0.0121 0.0126  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O   
1295 C CB  . LEU A   161 ? 0.0843 0.0778 0.0844 -0.0029 -0.0132 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB  
1296 C CG  . LEU A   161 ? 0.0900 0.0750 0.0878 -0.0069 -0.0170 0.0046  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG  
1297 C CD1 . LEU A   161 ? 0.0993 0.0917 0.0909 -0.0088 -0.0137 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1 
1298 C CD2 . LEU A   161 ? 0.1048 0.0825 0.1198 0.0043  -0.0297 0.0149  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2 
1299 N N   . TYR A   162 ? 0.0804 0.0788 0.0946 -0.0064 -0.0158 0.0050  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N   
1300 C CA  . TYR A   162 ? 0.0798 0.0810 0.1056 -0.0177 -0.0237 0.0127  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA  
1301 C C   . TYR A   162 ? 0.0887 0.0885 0.0903 -0.0168 -0.0204 0.0152  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C   
1302 O O   . TYR A   162 ? 0.0919 0.0913 0.1078 -0.0253 -0.0156 0.0118  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O   
1303 C CB  . TYR A   162 ? 0.0835 0.0897 0.1162 -0.0124 -0.0257 0.0253  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB  
1304 C CG  . TYR A   162 ? 0.0846 0.0858 0.1288 -0.0201 -0.0307 0.0286  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG  
1305 C CD1 . TYR A   162 ? 0.0873 0.0912 0.1747 -0.0022 -0.0242 0.0191  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1 
1306 C CD2 . TYR A   162 ? 0.1186 0.0984 0.1502 -0.0193 -0.0627 0.0298  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2 
1307 C CE1 . TYR A   162 ? 0.0951 0.1187 0.2474 -0.0087 -0.0251 0.0473  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1 
1308 C CE2 . TYR A   162 ? 0.1182 0.1145 0.2274 -0.0279 -0.0847 0.0283  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2 
1309 C CZ  . TYR A   162 ? 0.1015 0.1150 0.2649 -0.0285 -0.0752 0.0549  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ  
1310 O OH  . TYR A   162 ? 0.1006 0.1608 0.4085 -0.0293 -0.0937 0.0884  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH  
1311 N N   . TYR A   163 ? 0.0944 0.0846 0.0889 -0.0201 -0.0147 0.0095  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N   
1312 C CA  . TYR A   163 ? 0.1038 0.0891 0.0937 -0.0280 -0.0089 0.0025  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA  
1313 C C   . TYR A   163 ? 0.1073 0.0914 0.0906 -0.0258 -0.0057 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C   
1314 O O   . TYR A   163 ? 0.1174 0.0912 0.1138 -0.0381 -0.0127 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O   
1315 C CB  . TYR A   163 ? 0.1215 0.1025 0.1029 -0.0291 0.0040  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB  
1316 C CG  . TYR A   163 ? 0.1265 0.1013 0.1006 -0.0362 0.0039  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG  
1317 C CD1 . TYR A   163 ? 0.1200 0.1159 0.1172 -0.0354 0.0046  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1 
1318 C CD2 . TYR A   163 ? 0.1290 0.1135 0.1217 -0.0259 -0.0046 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2 
1319 C CE1 . TYR A   163 ? 0.1369 0.1189 0.1240 -0.0377 -0.0090 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1 
1320 C CE2 . TYR A   163 ? 0.1537 0.1128 0.1237 -0.0252 -0.0080 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2 
1321 C CZ  . TYR A   163 ? 0.1578 0.1125 0.1522 -0.0343 -0.0094 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ  
1322 O OH  . TYR A   163 ? 0.1938 0.1143 0.1965 -0.0268 -0.0023 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH  
1323 N N   . HIS A   164 ? 0.1071 0.0835 0.0903 -0.0200 -0.0114 0.0044  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N   
1324 C CA  . HIS A   164 ? 0.1201 0.0885 0.1207 -0.0190 -0.0067 0.0183  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA  
1325 C C   . HIS A   164 ? 0.1249 0.0989 0.1268 -0.0242 -0.0020 0.0269  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C   
1326 O O   . HIS A   164 ? 0.1624 0.1122 0.2021 -0.0474 0.0262  0.0389  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O   
1327 C CB  . HIS A   164 ? 0.1263 0.0892 0.1155 -0.0099 -0.0156 0.0078  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB  
1328 C CG  . HIS A   164 ? 0.1344 0.0847 0.1214 -0.0110 -0.0199 0.0096  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG  
1329 N ND1 . HIS A   164 ? 0.1109 0.0851 0.1281 -0.0107 -0.0217 0.0067  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1 
1330 C CD2 . HIS A   164 ? 0.1371 0.0854 0.1579 -0.0026 -0.0236 0.0059  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2 
1331 C CE1 . HIS A   164 ? 0.1273 0.0838 0.1412 -0.0083 -0.0231 0.0060  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1 
1332 N NE2 . HIS A   164 ? 0.1442 0.0808 0.1749 -0.0036 -0.0184 0.0023  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2 
1333 N N   . ALA A   165 ? 0.1099 0.1136 0.1017 -0.0185 -0.0066 0.0195  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N   
1334 C CA  . ALA A   165 ? 0.1084 0.1406 0.1208 -0.0095 0.0005  0.0358  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA  
1335 C C   . ALA A   165 ? 0.1132 0.1328 0.1339 -0.0326 -0.0040 0.0319  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C   
1336 O O   . ALA A   165 ? 0.1321 0.2066 0.1679 -0.0584 0.0064  0.0594  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O   
1337 C CB  . ALA A   165 ? 0.1051 0.1602 0.0995 -0.0053 -0.0125 0.0024  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB  
1338 N N   . PHE A   166 ? 0.1051 0.1304 0.1255 -0.0334 -0.0137 0.0212  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N   
1339 C CA  . PHE A   166 ? 0.1015 0.1731 0.1329 -0.0469 -0.0213 0.0230  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA  
1340 C C   . PHE A   166 ? 0.1045 0.1994 0.1481 -0.0512 -0.0125 0.0033  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C   
1341 O O   . PHE A   166 ? 0.1196 0.3095 0.1700 -0.0698 -0.0335 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O   
1342 C CB  . PHE A   166 ? 0.1137 0.1813 0.1485 -0.0201 -0.0312 0.0253  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB  
1343 C CG  . PHE A   166 ? 0.0974 0.1723 0.1535 -0.0342 -0.0145 0.0195  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG  
1344 C CD1 . PHE A   166 ? 0.1060 0.1187 0.1863 -0.0187 -0.0219 0.0387  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1 
1345 C CD2 . PHE A   166 ? 0.1545 0.1981 0.2142 -0.0741 0.0392  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2 
1346 C CE1 . PHE A   166 ? 0.1265 0.1087 0.2102 -0.0090 -0.0301 0.0105  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1 
1347 C CE2 . PHE A   166 ? 0.2415 0.2259 0.2081 -0.1057 0.0720  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2 
1348 C CZ  . PHE A   166 ? 0.1948 0.1537 0.1847 -0.0369 -0.0108 0.0186  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ  
1349 N N   . LEU A   167 ? 0.1223 0.1425 0.1233 -0.0452 -0.0221 0.0117  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N   
1350 C CA  . LEU A   167 ? 0.1369 0.1489 0.1262 -0.0415 -0.0195 0.0012  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA  
1351 C C   . LEU A   167 ? 0.1799 0.1375 0.1653 -0.0700 -0.0191 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C   
1352 O O   . LEU A   167 ? 0.2575 0.1684 0.1789 -0.0466 -0.0214 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O   
1353 C CB  . LEU A   167 ? 0.1327 0.1325 0.1198 -0.0375 -0.0187 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB  
1354 C CG  . LEU A   167 ? 0.1296 0.1381 0.1365 -0.0214 -0.0325 0.0055  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG  
1355 C CD1 . LEU A   167 ? 0.1634 0.1371 0.1309 -0.0281 -0.0377 0.0234  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1 
1356 C CD2 . LEU A   167 ? 0.1507 0.1895 0.2163 -0.0097 -0.0740 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2 
1357 N N   . ARG A   168 ? 0.2630 0.1258 0.2057 -0.0837 -0.0266 0.0090  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N   
1358 C CA  . ARG A   168 ? 0.3224 0.1370 0.2767 -0.0564 -0.0110 0.0088  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA  
1359 C C   . ARG A   168 ? 0.4975 0.1143 0.3157 -0.1481 -0.1673 0.0267  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C   
1360 O O   . ARG A   168 ? 0.4002 0.1913 0.4373 -0.1009 -0.0844 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O   
1361 C CB  . ARG A   168 ? 0.3079 0.1190 0.3858 -0.0691 -0.0380 0.0403  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB  
1362 C CG  . ARG A   168 ? 0.3296 0.1085 0.3480 -0.0877 -0.0406 0.0413  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG  
1363 C CD  . ARG A   168 ? 0.3043 0.1773 0.3108 -0.0992 -0.0273 0.0624  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD  
1364 N NE  . ARG A   168 ? 0.2537 0.1752 0.3255 -0.0816 -0.0156 0.0583  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE  
1365 C CZ  . ARG A   168 ? 0.2453 0.2462 0.3228 -0.0322 0.0326  0.1256  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ  
1366 N NH1 . ARG A   168 ? 0.2281 0.1666 0.5289 -0.0712 -0.0071 0.0507  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1 
1367 N NH2 . ARG A   168 ? 0.4688 0.2087 0.3134 -0.0124 0.0074  0.0878  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2 
1368 N N   . GLU A-2 10  ? 0.6415 0.8353 1.7895 0.1109  0.0408  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N   
1369 C CA  . GLU A-2 10  ? 0.6457 0.6290 1.4154 -0.0784 0.1961  -0.3540 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA  
1370 C C   . GLU A-2 10  ? 0.5962 0.4195 1.0232 -0.0718 0.0625  -0.2410 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C   
1371 O O   . GLU A-2 10  ? 0.7005 0.3295 0.9613 -0.1852 0.0249  -0.2363 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O   
1372 C CB  . GLU A-2 10  ? 0.4019 0.4565 1.4463 -0.0317 0.1939  -0.4176 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB  
1373 N N   . ARG A-2 11  ? 0.5907 0.2915 0.9789 -0.1091 0.0182  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N   
1374 C CA  . ARG A-2 11  ? 0.5120 0.2259 0.5224 -0.0860 -0.1625 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA  
1375 C C   . ARG A-2 11  ? 0.5286 0.1960 0.5419 -0.0938 -0.1706 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C   
1376 O O   . ARG A-2 11  ? 0.5305 0.1887 0.4910 -0.0558 -0.1171 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O   
1377 C CB  . ARG A-2 11  ? 0.5448 0.1435 0.5855 -0.0394 -0.2894 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB  
1378 C CG  . ARG A-2 11  ? 0.4264 0.2123 0.4691 -0.0074 -0.1150 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG  
1379 C CD  . ARG A-2 11  ? 0.5045 0.1841 0.4494 -0.0585 -0.1412 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD  
1380 N NE  . ARG A-2 11  ? 0.4261 0.2201 0.4707 -0.0257 -0.1047 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE  
1381 C CZ  . ARG A-2 11  ? 0.2680 0.1639 0.3116 0.0112  -0.0335 0.0103  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ  
1382 N NH1 . ARG A-2 11  ? 0.3084 0.1981 0.3208 0.0273  -0.0115 0.0353  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1 
1383 N NH2 . ARG A-2 11  ? 0.3939 0.2042 0.3935 0.0144  -0.0098 0.0900  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2 
1384 N N   . THR A-2 12  ? 0.5220 0.1457 0.5036 -0.0899 -0.1409 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N   
1385 C CA  . THR A-2 12  ? 0.5602 0.1352 0.6064 -0.1155 -0.1068 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA  
1386 C C   . THR A-2 12  ? 0.5477 0.1196 0.4854 -0.1143 -0.1341 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C   
1387 O O   . THR A-2 12  ? 0.6341 0.1111 0.5233 -0.0985 -0.0205 0.0358  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O   
1388 C CB  . THR A-2 12  ? 0.5896 0.2511 0.6017 -0.1958 -0.0530 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB  
1389 O OG1 . THR A-2 12  ? 0.5012 0.5451 0.8110 -0.1734 -0.0367 -0.3545 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1 
1390 C CG2 . THR A-2 12  ? 0.4894 0.2352 0.5500 -0.0932 -0.1590 0.0162  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2 
1391 N N   . TYR A-2 13  ? 0.6149 0.1222 0.5162 -0.1234 -0.1639 0.0160  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N   
1392 C CA  . TYR A-2 13  ? 0.5745 0.1254 0.4643 -0.1661 -0.1551 0.0303  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA  
1393 C C   . TYR A-2 13  ? 0.5753 0.1464 0.5332 -0.1853 -0.1626 0.0506  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C   
1394 O O   . TYR A-2 13  ? 0.6261 0.1503 0.6559 -0.2135 -0.1543 0.0173  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O   
1395 C CB  . TYR A-2 13  ? 0.5809 0.1183 0.5019 -0.1462 -0.1617 0.0569  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB  
1396 C CG  . TYR A-2 13  ? 0.5548 0.1134 0.4291 -0.1167 -0.1302 0.0032  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG  
1397 C CD1 . TYR A-2 13  ? 0.6375 0.0884 0.3874 -0.1185 -0.0701 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1 
1398 C CD2 . TYR A-2 13  ? 0.4721 0.0925 0.4642 -0.0763 -0.1170 0.0097  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2 
1399 C CE1 . TYR A-2 13  ? 0.6164 0.0864 0.5051 -0.0886 -0.0150 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1 
1400 C CE2 . TYR A-2 13  ? 0.4816 0.0975 0.3020 -0.0811 -0.0792 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2 
1401 C CZ  . TYR A-2 13  ? 0.5457 0.0842 0.4531 -0.0970 0.0195  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ  
1402 O OH  . TYR A-2 13  ? 0.5353 0.0969 0.6002 -0.0768 0.0498  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH  
1403 N N   . LEU A-2 14  ? 0.5594 0.1559 0.3308 -0.1846 -0.1062 0.0056  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   
1404 C CA  . LEU A-2 14  ? 0.5397 0.1995 0.3549 -0.2159 -0.1488 0.0558  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  
1405 C C   . LEU A-2 14  ? 0.4696 0.1669 0.3617 -0.1795 -0.1340 0.0642  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   
1406 O O   . LEU A-2 14  ? 0.5123 0.2369 0.4218 -0.2452 -0.1202 0.0477  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   
1407 C CB  . LEU A-2 14  ? 0.5598 0.2117 0.3298 -0.2055 -0.1784 0.0351  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  
1408 C CG  . LEU A-2 14  ? 0.7187 0.3301 0.3130 -0.3832 -0.2027 0.0694  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  
1409 C CD1 . LEU A-2 14  ? 0.6490 0.5285 0.3307 -0.3734 -0.2267 0.1558  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 
1410 C CD2 . LEU A-2 14  ? 0.9563 0.4319 0.3736 -0.4801 -0.0251 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 
1411 N N   . TYR A-2 15  ? 0.4672 0.1573 0.3655 -0.1745 -0.1397 0.0575  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N   
1412 C CA  . TYR A-2 15  ? 0.4699 0.1622 0.3570 -0.1863 -0.1414 0.0754  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA  
1413 C C   . TYR A-2 15  ? 0.4490 0.1776 0.3434 -0.1745 -0.1354 0.1146  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C   
1414 O O   . TYR A-2 15  ? 0.4979 0.1803 0.3684 -0.2173 -0.1508 0.1155  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O   
1415 C CB  . TYR A-2 15  ? 0.4262 0.1964 0.3399 -0.1777 -0.1121 0.0792  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB  
1416 C CG  . TYR A-2 15  ? 0.4620 0.1996 0.3305 -0.1818 -0.1061 0.0886  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG  
1417 C CD1 . TYR A-2 15  ? 0.5574 0.2315 0.3519 -0.2360 -0.0705 0.0751  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1 
1418 C CD2 . TYR A-2 15  ? 0.4270 0.1782 0.3259 -0.1598 -0.1246 0.0908  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2 
1419 C CE1 . TYR A-2 15  ? 0.7067 0.2719 0.3757 -0.3064 -0.0054 0.0498  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1 
1420 C CE2 . TYR A-2 15  ? 0.5858 0.1916 0.3215 -0.2066 -0.1001 0.1072  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2 
1421 C CZ  . TYR A-2 15  ? 0.4949 0.2163 0.3088 -0.1867 -0.1256 0.1018  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ  
1422 O OH  . TYR A-2 15  ? 0.5305 0.2980 0.3341 -0.1823 -0.1053 0.0548  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH  
1423 N N   . ARG A-2 16  ? 0.4585 0.1609 0.3249 -0.1626 -0.1147 0.0859  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   
1424 C CA  . ARG A-2 16  ? 0.4688 0.1616 0.3050 -0.1600 -0.1216 0.0847  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  
1425 C C   . ARG A-2 16  ? 0.4357 0.1824 0.3024 -0.1630 -0.1084 0.1062  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   
1426 O O   . ARG A-2 16  ? 0.5419 0.2190 0.3545 -0.2072 -0.0734 0.1378  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   
1427 C CB  . ARG A-2 16  ? 0.4950 0.1782 0.3493 -0.1398 -0.1281 0.0980  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  
1428 C CG  . ARG A-2 16  ? 0.5219 0.2613 0.3687 -0.0419 -0.1132 0.1381  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  
1429 C CD  . ARG A-2 16  ? 0.7033 0.2889 0.3838 0.0358  -0.1425 0.1275  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  
1430 N NE  . ARG A-2 16  ? 0.7971 0.3327 0.6340 0.0766  -0.0362 0.0383  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  
1431 C CZ  . ARG A-2 16  ? 0.7589 0.5144 0.7778 0.0841  0.0089  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  
1432 N NH1 . ARG A-2 16  ? 0.5403 0.5240 1.1963 0.1788  -0.1788 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 
1433 N NH2 . ARG A-2 16  ? 0.8243 0.6916 0.4905 0.2677  -0.0972 0.0633  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 
1434 N N   . GLY A-2 17  ? 0.3997 0.1594 0.3048 -0.1288 -0.0752 0.0992  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N   
1435 C CA  . GLY A-2 17  ? 0.3619 0.2020 0.3043 -0.0985 -0.0929 0.0939  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA  
1436 C C   . GLY A-2 17  ? 0.3838 0.2344 0.2276 -0.1159 -0.0767 0.1217  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C   
1437 O O   . GLY A-2 17  ? 0.3737 0.2223 0.3787 -0.1269 -0.1289 0.0991  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O   
1438 N N   . ARG A-2 18  ? 0.4180 0.2205 0.2505 -0.1260 -0.0785 0.1105  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N   
1439 C CA  . ARG A-2 18  ? 0.3128 0.1781 0.2662 -0.0831 -0.0672 0.1115  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA  
1440 C C   . ARG A-2 18  ? 0.3962 0.1665 0.2773 -0.1019 -0.0265 0.0656  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C   
1441 O O   . ARG A-2 18  ? 0.3826 0.2656 0.3222 -0.1713 -0.0052 0.0401  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O   
1442 C CB  . ARG A-2 18  ? 0.4473 0.2524 0.2765 -0.0836 0.0023  0.0987  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB  
1443 N N   A ILE A-2 19  ? 0.5529 0.1767 0.1783 -0.1499 -0.0328 0.0734  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
1444 N N   B ILE A-2 19  ? 0.5673 0.1778 0.1662 -0.1646 -0.0817 0.0907  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
1445 C CA  A ILE A-2 19  ? 0.5152 0.2021 0.1467 -0.1547 -0.0576 0.0568  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
1446 C CA  B ILE A-2 19  ? 0.4756 0.1650 0.1697 -0.1197 -0.0098 0.0302  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
1447 C C   A ILE A-2 19  ? 0.5121 0.1808 0.1435 -0.1703 -0.0631 0.0476  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
1448 C C   B ILE A-2 19  ? 0.4952 0.1501 0.1611 -0.1238 -0.0307 0.0345  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
1449 O O   A ILE A-2 19  ? 0.3975 0.1141 0.1432 -0.0755 -0.0944 0.0749  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
1450 O O   B ILE A-2 19  ? 0.2395 0.1258 0.1857 -0.0478 -0.0982 0.0682  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
1451 C CB  A ILE A-2 19  ? 0.1943 0.2127 0.1518 -0.1049 0.0142  0.0578  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
1452 C CB  B ILE A-2 19  ? 0.4546 0.1721 0.2053 -0.1167 0.0631  0.0549  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
1453 C CG1 A ILE A-2 19  ? 0.2057 0.3372 0.2122 -0.0853 -0.0151 0.1302  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
1454 C CG1 B ILE A-2 19  ? 0.4421 0.1595 0.1864 -0.1301 0.0624  0.0378  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
1455 C CG2 A ILE A-2 19  ? 0.2511 0.2209 0.1529 -0.1286 -0.0397 0.0506  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
1456 C CG2 B ILE A-2 19  ? 0.5385 0.3782 0.1675 -0.0692 0.0345  0.0152  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
1457 C CD1 A ILE A-2 19  ? 0.3613 0.4046 0.4023 -0.1292 -0.2009 0.1741  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
1458 C CD1 B ILE A-2 19  ? 0.2511 0.1207 0.2908 -0.0700 0.1282  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
1459 N N   . LEU A-2 20  ? 0.4648 0.1520 0.1646 -0.1310 -0.0827 0.0610  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   
1460 C CA  . LEU A-2 20  ? 0.4338 0.1171 0.1639 -0.1032 -0.1011 0.0563  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  
1461 C C   . LEU A-2 20  ? 0.3457 0.1097 0.2010 -0.0984 -0.0926 0.0739  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   
1462 O O   . LEU A-2 20  ? 0.3322 0.1309 0.2463 -0.0920 -0.0676 0.0614  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   
1463 C CB  . LEU A-2 20  ? 0.4245 0.1144 0.1816 -0.0963 -0.0880 0.0390  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  
1464 C CG  . LEU A-2 20  ? 0.4275 0.1526 0.2029 -0.0329 0.0241  0.0498  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  
1465 C CD1 . LEU A-2 20  ? 0.2846 0.1814 0.2509 -0.0380 0.0018  0.0579  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 
1466 C CD2 . LEU A-2 20  ? 0.5281 0.1622 0.2269 0.0030  -0.0120 0.0970  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 
1467 N N   . ASN A-2 21  ? 0.3554 0.1155 0.1939 -0.1033 -0.1023 0.0467  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N   
1468 C CA  . ASN A-2 21  ? 0.3848 0.1003 0.2337 -0.1083 -0.1237 0.0552  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA  
1469 C C   . ASN A-2 21  ? 0.3311 0.1047 0.1848 -0.1075 -0.0655 0.0224  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C   
1470 O O   . ASN A-2 21  ? 0.2854 0.1007 0.2043 -0.0949 -0.0678 0.0343  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O   
1471 C CB  . ASN A-2 21  ? 0.4059 0.1056 0.2267 -0.1020 -0.1000 0.0525  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB  
1472 C CG  . ASN A-2 21  ? 0.3508 0.1466 0.2576 -0.0888 -0.0906 0.0646  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG  
1473 O OD1 . ASN A-2 21  ? 0.3615 0.1407 0.2463 -0.0809 -0.0916 0.0823  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1 
1474 N ND2 . ASN A-2 21  ? 0.3566 0.1061 0.3532 -0.0463 -0.0571 0.0591  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2 
1475 N N   . LEU A-2 22  ? 0.3475 0.1367 0.2145 -0.1399 -0.0931 0.0509  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N   
1476 C CA  . LEU A-2 22  ? 0.3685 0.1211 0.2148 -0.1307 -0.1001 0.0363  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA  
1477 C C   . LEU A-2 22  ? 0.4130 0.1250 0.2210 -0.1352 -0.0928 0.0354  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C   
1478 O O   . LEU A-2 22  ? 0.4312 0.1140 0.2978 -0.1482 -0.1087 0.0377  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O   
1479 C CB  . LEU A-2 22  ? 0.3695 0.1404 0.2390 -0.1361 -0.1204 0.0480  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB  
1480 C CG  . LEU A-2 22  ? 0.3956 0.1732 0.2523 -0.1629 -0.1437 0.0644  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG  
1481 C CD1 . LEU A-2 22  ? 0.3983 0.1554 0.2372 -0.1372 -0.1094 0.0461  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1 
1482 C CD2 . LEU A-2 22  ? 0.3900 0.2317 0.3326 -0.1836 -0.1709 0.1026  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2 
1483 N N   . ALA A-2 23  ? 0.3508 0.1244 0.2721 -0.1126 -0.0712 0.0169  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N   
1484 C CA  . ALA A-2 23  ? 0.4024 0.1271 0.2894 -0.0977 -0.0833 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA  
1485 C C   . ALA A-2 23  ? 0.3167 0.1300 0.2790 -0.0909 -0.0483 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C   
1486 O O   . ALA A-2 23  ? 0.4441 0.1181 0.2863 -0.1248 -0.1078 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O   
1487 C CB  . ALA A-2 23  ? 0.4262 0.2239 0.2903 -0.0088 -0.0814 0.0116  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB  
1488 N N   . LEU A-2 24  ? 0.4351 0.1247 0.3198 -0.0879 -0.1121 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N   
1489 C CA  . LEU A-2 24  ? 0.5550 0.1841 0.2976 -0.2070 -0.0576 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA  
1490 C C   . LEU A-2 24  ? 0.5601 0.2085 0.2828 -0.1538 -0.0933 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C   
1491 O O   . LEU A-2 24  ? 0.6468 0.1924 0.3882 -0.1359 -0.1071 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O   
1492 C CB  . LEU A-2 24  ? 0.5617 0.1654 0.5011 -0.0567 -0.2882 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB  
1493 C CG  . LEU A-2 24  ? 0.5344 0.2211 0.5045 -0.0819 -0.3087 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG  
1494 C CD1 . LEU A-2 24  ? 0.6834 0.2768 0.4028 -0.2666 -0.1634 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1 
1495 C CD2 . LEU A-2 24  ? 0.5286 0.2055 0.4239 -0.0953 -0.1289 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2 
1496 N N   . GLU A-2 25  ? 0.5582 0.2198 0.3187 -0.1521 -0.0357 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N   
1497 C CA  . GLU A-2 25  ? 0.5818 0.1923 0.3948 -0.1101 -0.0123 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA  
1498 C C   . GLU A-2 25  ? 0.5080 0.2778 0.3679 -0.1717 0.0125  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C   
1499 O O   . GLU A-2 25  ? 0.5087 0.3190 0.3383 -0.2248 0.0202  0.0145  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O   
1500 C CB  . GLU A-2 25  ? 0.5427 0.2382 0.2972 -0.1085 -0.0096 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB  
1501 C CG  . GLU A-2 25  ? 0.5845 0.2040 0.4187 -0.0999 0.0591  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG  
1502 C CD  . GLU A-2 25  ? 0.5333 0.2207 0.6426 -0.0651 0.1624  -0.1943 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD  
1503 O OE1 . GLU A-2 25  ? 0.5874 0.3392 0.4809 -0.2111 0.1305  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1 
1504 O OE2 . GLU A-2 25  ? 0.5090 0.2103 0.4396 -0.0719 0.0371  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2 
1505 N N   . GLY A-2 26  ? 0.4751 0.3536 0.4161 -0.1851 0.0983  -0.1539 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N   
1506 C CA  . GLY A-2 26  ? 0.5287 0.3371 0.3658 -0.1726 0.1210  -0.1807 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA  
1507 C C   . GLY A-2 26  ? 0.4563 0.3085 0.4061 -0.2293 0.0697  -0.1867 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C   
1508 O O   . GLY A-2 26  ? 0.3819 0.4577 0.4576 -0.2395 0.0221  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O   
1509 N N   . ARG A-2 27  ? 0.5124 0.3536 0.3640 -0.2039 0.0030  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N   
1510 C CA  . ARG A-2 27  ? 0.4618 0.4138 0.2845 -0.2076 -0.0141 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA  
1511 C C   . ARG A-2 27  ? 0.4358 0.3987 0.2683 -0.1634 -0.0409 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C   
1512 O O   . ARG A-2 27  ? 0.3500 0.7763 0.3439 -0.1344 0.0259  -0.3137 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O   
1513 C CB  . ARG A-2 27  ? 0.4519 0.5133 0.2595 -0.1824 0.0126  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB  
1514 N N   . TYR A-2 28  ? 0.3991 0.3746 0.2201 -0.1930 0.0085  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   
1515 C CA  . TYR A-2 28  ? 0.4240 0.2975 0.2272 -0.1913 -0.0462 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  
1516 C C   . TYR A-2 28  ? 0.4271 0.2502 0.1896 -0.1530 -0.0868 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   
1517 O O   . TYR A-2 28  ? 0.5674 0.2383 0.2256 -0.1128 -0.0628 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   
1518 C CB  . TYR A-2 28  ? 0.3918 0.2368 0.3080 -0.1182 -0.0554 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  
1519 C CG  . TYR A-2 28  ? 0.3447 0.2345 0.3691 -0.1282 -0.0247 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  
1520 C CD1 . TYR A-2 28  ? 0.3940 0.2458 0.3198 -0.0701 -0.0721 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 
1521 C CD2 . TYR A-2 28  ? 0.2847 0.2306 0.3780 -0.0867 -0.0106 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 
1522 C CE1 . TYR A-2 28  ? 0.3800 0.2789 0.3448 0.0346  -0.0880 0.0421  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 
1523 C CE2 . TYR A-2 28  ? 0.2582 0.2605 0.4191 -0.0355 0.0110  0.0407  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 
1524 C CZ  . TYR A-2 28  ? 0.3584 0.2639 0.3487 -0.0365 -0.0368 0.0452  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  
1525 O OH  . TYR A-2 28  ? 0.5847 0.3279 0.3791 -0.0865 0.0094  0.0855  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  
1526 N N   . GLU A-2 29  ? 0.3774 0.2539 0.1973 -0.1425 -0.1011 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   
1527 C CA  . GLU A-2 29  ? 0.3951 0.2065 0.1868 -0.1449 -0.1014 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  
1528 C C   . GLU A-2 29  ? 0.3862 0.1462 0.2090 -0.1121 -0.1173 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   
1529 O O   . GLU A-2 29  ? 0.3774 0.1637 0.2276 -0.1213 -0.1232 0.0249  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   
1530 C CB  . GLU A-2 29  ? 0.3715 0.2916 0.2307 -0.1578 -0.0973 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  
1531 C CG  . GLU A-2 29  ? 0.3588 0.4786 0.1881 -0.2360 -0.0374 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  
1532 C CD  . GLU A-2 29  ? 0.3915 0.4803 0.2264 -0.2709 -0.1452 0.0516  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  
1533 O OE1 . GLU A-2 29  ? 0.4464 0.4935 0.3081 -0.2971 -0.1539 0.0932  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 
1534 O OE2 . GLU A-2 29  ? 0.3735 0.4802 0.3046 -0.2433 -0.1218 0.1274  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 
1535 N N   A ILE A-2 30  ? 0.3162 0.1258 0.1635 -0.0889 -0.0504 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   
1536 N N   B ILE A-2 30  ? 0.3238 0.1261 0.1632 -0.0971 -0.0547 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   
1537 C CA  A ILE A-2 30  ? 0.3175 0.1279 0.1600 -0.1117 -0.0516 0.0046  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  
1538 C CA  B ILE A-2 30  ? 0.3160 0.1441 0.1633 -0.1077 -0.0545 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  
1539 C C   A ILE A-2 30  ? 0.3945 0.0978 0.1554 -0.1107 -0.0640 0.0152  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   
1540 C C   B ILE A-2 30  ? 0.3279 0.1075 0.1624 -0.1042 -0.0609 0.0044  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   
1541 O O   A ILE A-2 30  ? 0.4460 0.0988 0.1683 -0.1156 -0.0481 0.0193  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   
1542 O O   B ILE A-2 30  ? 0.4470 0.1784 0.2069 -0.2279 -0.0048 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   
1543 C CB  A ILE A-2 30  ? 0.3221 0.1776 0.2459 -0.0859 -0.0694 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  
1544 C CB  B ILE A-2 30  ? 0.3173 0.1156 0.2005 -0.1142 -0.0368 0.0142  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  
1545 C CG1 A ILE A-2 30  ? 0.2645 0.2158 0.2331 -0.0627 -0.0776 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 
1546 C CG1 B ILE A-2 30  ? 0.4167 0.2022 0.2090 -0.1319 0.0213  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 
1547 C CG2 A ILE A-2 30  ? 0.3253 0.1647 0.1948 -0.0988 -0.0574 0.0103  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 
1548 C CG2 B ILE A-2 30  ? 0.3624 0.0849 0.3011 -0.0679 -0.1227 0.0207  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 
1549 C CD1 A ILE A-2 30  ? 0.5804 0.2455 0.4247 0.0003  0.1827  0.0717  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 
1550 C CD1 B ILE A-2 30  ? 0.4337 0.1394 0.2736 -0.1432 0.0803  0.0286  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 
1551 N N   . VAL A-2 31  ? 0.2642 0.0950 0.1525 -0.0786 -0.0568 0.0113  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N   
1552 C CA  . VAL A-2 31  ? 0.2530 0.0883 0.1478 -0.0680 -0.0613 0.0160  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA  
1553 C C   . VAL A-2 31  ? 0.2408 0.0818 0.1480 -0.0690 -0.0485 0.0170  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C   
1554 O O   . VAL A-2 31  ? 0.2383 0.0849 0.1635 -0.0633 -0.0373 0.0081  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O   
1555 C CB  . VAL A-2 31  ? 0.2488 0.0981 0.1489 -0.0618 -0.0665 0.0236  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB  
1556 C CG1 . VAL A-2 31  ? 0.2522 0.1156 0.1379 -0.0558 -0.0536 0.0245  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1 
1557 C CG2 . VAL A-2 31  ? 0.2367 0.1389 0.1797 -0.0884 -0.0728 0.0460  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2 
1558 N N   . GLU A-2 32  ? 0.2493 0.0830 0.1946 -0.0642 -0.0671 0.0215  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N   
1559 C CA  . GLU A-2 32  ? 0.2479 0.0716 0.1990 -0.0438 -0.0675 0.0073  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA  
1560 C C   . GLU A-2 32  ? 0.2108 0.0771 0.1882 -0.0467 -0.0603 0.0250  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C   
1561 O O   . GLU A-2 32  ? 0.2212 0.0989 0.2200 -0.0610 -0.0554 0.0232  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O   
1562 C CB  . GLU A-2 32  ? 0.2995 0.0797 0.2083 -0.0307 -0.0680 0.0148  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB  
1563 C CG  . GLU A-2 32  ? 0.3163 0.0785 0.2404 -0.0196 -0.0606 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG  
1564 C CD  . GLU A-2 32  ? 0.3538 0.0706 0.2784 -0.0347 -0.0501 0.0029  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD  
1565 O OE1 . GLU A-2 32  ? 0.4969 0.0760 0.3009 -0.0272 -0.0685 0.0164  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1 
1566 O OE2 . GLU A-2 32  ? 0.4037 0.0780 0.3512 -0.0268 0.0034  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2 
1567 N N   . HIS A-2 33  ? 0.1896 0.0736 0.1806 -0.0269 -0.0431 0.0023  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N   
1568 C CA  . HIS A-2 33  ? 0.1497 0.0747 0.1948 -0.0175 -0.0201 0.0020  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA  
1569 C C   . HIS A-2 33  ? 0.1547 0.0679 0.1579 -0.0156 -0.0190 0.0058  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C   
1570 O O   . HIS A-2 33  ? 0.1514 0.1060 0.1638 -0.0185 -0.0195 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O   
1571 C CB  . HIS A-2 33  ? 0.1581 0.0797 0.1802 -0.0127 -0.0217 0.0055  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB  
1572 C CG  . HIS A-2 33  ? 0.1424 0.0744 0.1972 -0.0204 0.0003  0.0145  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG  
1573 N ND1 . HIS A-2 33  ? 0.1601 0.0807 0.1446 -0.0221 0.0043  0.0218  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1 
1574 C CD2 . HIS A-2 33  ? 0.1477 0.0903 0.2808 -0.0175 0.0192  0.0097  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2 
1575 C CE1 . HIS A-2 33  ? 0.1744 0.0942 0.1567 -0.0077 0.0263  0.0266  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1 
1576 N NE2 . HIS A-2 33  ? 0.1653 0.1039 0.2118 -0.0212 0.0417  0.0194  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2 
1577 N N   . LYS A-2 34  ? 0.1895 0.0721 0.1609 -0.0029 -0.0174 0.0263  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N   
1578 C CA  A LYS A-2 34  ? 0.2146 0.0853 0.1367 0.0020  -0.0428 0.0338  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  
1579 C CA  B LYS A-2 34  ? 0.2129 0.0755 0.1432 0.0051  -0.0393 0.0098  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  
1580 C C   . LYS A-2 34  ? 0.1773 0.0730 0.1131 0.0073  -0.0400 0.0110  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C   
1581 O O   . LYS A-2 34  ? 0.1705 0.0706 0.1265 -0.0029 -0.0365 0.0109  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O   
1582 C CB  A LYS A-2 34  ? 0.3196 0.0921 0.1372 0.0200  -0.0338 0.0501  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  
1583 C CB  B LYS A-2 34  ? 0.3552 0.1234 0.1408 -0.0466 -0.0345 0.0369  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  
1584 C CG  A LYS A-2 34  ? 0.4675 0.1125 0.1467 -0.0094 0.0143  0.0478  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  
1585 C CG  B LYS A-2 34  ? 0.4381 0.1446 0.2364 -0.0041 0.0351  0.0830  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  
1586 C CD  A LYS A-2 34  ? 0.2721 0.1491 0.1741 0.0440  -0.0139 0.1064  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  
1587 C CD  B LYS A-2 34  ? 0.4880 0.1474 0.3888 0.0247  0.0607  0.0217  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  
1588 C CE  A LYS A-2 34  ? 0.4622 0.2050 0.2214 -0.0570 -0.0350 0.1362  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  
1589 C CE  B LYS A-2 34  ? 0.5031 0.1673 0.4189 0.0078  0.0492  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  
1590 N NZ  A LYS A-2 34  ? 0.2904 0.2264 0.2327 -0.0560 -0.0537 0.1571  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  
1591 N NZ  B LYS A-2 34  ? 0.3249 0.1817 0.2997 0.0060  -0.1001 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  
1592 N N   . PRO A-2 35  ? 0.1881 0.0739 0.1278 0.0175  -0.0471 0.0041  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N   
1593 C CA  . PRO A-2 35  ? 0.1558 0.0795 0.1159 0.0091  -0.0264 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA  
1594 C C   . PRO A-2 35  ? 0.1355 0.0755 0.0937 -0.0024 -0.0277 0.0065  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C   
1595 O O   . PRO A-2 35  ? 0.1552 0.0763 0.1047 -0.0095 -0.0314 0.0132  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O   
1596 C CB  . PRO A-2 35  ? 0.1586 0.1089 0.1564 0.0355  -0.0292 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB  
1597 C CG  . PRO A-2 35  ? 0.2030 0.1063 0.2216 0.0378  -0.0798 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG  
1598 C CD  . PRO A-2 35  ? 0.1969 0.0943 0.2023 0.0416  -0.0503 0.0052  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD  
1599 N N   . ALA A-2 36  ? 0.1481 0.0734 0.0878 -0.0030 -0.0144 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   
1600 C CA  . ALA A-2 36  ? 0.1145 0.0743 0.0985 -0.0038 -0.0016 0.0056  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  
1601 C C   . ALA A-2 36  ? 0.1030 0.0633 0.0775 0.0074  -0.0117 0.0095  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   
1602 O O   . ALA A-2 36  ? 0.1037 0.0701 0.0830 0.0054  0.0020  0.0095  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   
1603 C CB  . ALA A-2 36  ? 0.1050 0.1148 0.1352 -0.0036 -0.0174 0.0058  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  
1604 N N   . VAL A-2 37  ? 0.0990 0.0665 0.0797 0.0099  -0.0059 0.0048  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N   
1605 C CA  . VAL A-2 37  ? 0.0893 0.0657 0.0861 0.0082  -0.0117 0.0023  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA  
1606 C C   . VAL A-2 37  ? 0.0801 0.0671 0.0812 0.0085  0.0008  0.0072  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C   
1607 O O   . VAL A-2 37  ? 0.0974 0.0698 0.1233 0.0026  0.0099  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O   
1608 C CB  . VAL A-2 37  ? 0.1016 0.0815 0.0838 0.0200  -0.0146 0.0077  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB  
1609 C CG1 . VAL A-2 37  ? 0.1130 0.0877 0.1159 0.0293  -0.0113 0.0198  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1 
1610 C CG2 . VAL A-2 37  ? 0.1277 0.1065 0.0845 0.0138  -0.0106 0.0092  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2 
1611 N N   . ALA A-2 38  ? 0.0819 0.0668 0.0768 0.0067  -0.0068 0.0029  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   
1612 C CA  . ALA A-2 38  ? 0.0811 0.0636 0.0865 0.0097  -0.0079 0.0030  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  
1613 C C   . ALA A-2 38  ? 0.0795 0.0694 0.0791 0.0082  -0.0067 0.0031  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   
1614 O O   . ALA A-2 38  ? 0.0764 0.0813 0.0856 0.0018  0.0013  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   
1615 C CB  . ALA A-2 38  ? 0.0948 0.0791 0.1032 0.0153  -0.0308 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  
1616 N N   . VAL A-2 39  ? 0.0792 0.0664 0.0782 0.0104  -0.0107 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N   
1617 C CA  . VAL A-2 39  ? 0.0770 0.0706 0.0774 0.0067  -0.0147 0.0002  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA  
1618 C C   . VAL A-2 39  ? 0.0711 0.0752 0.0724 0.0077  -0.0107 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C   
1619 O O   . VAL A-2 39  ? 0.0763 0.0767 0.0905 0.0105  -0.0062 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O   
1620 C CB  . VAL A-2 39  ? 0.0920 0.0795 0.0805 0.0134  -0.0194 0.0042  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB  
1621 C CG1 . VAL A-2 39  ? 0.1003 0.1241 0.0864 0.0002  -0.0278 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1 
1622 C CG2 . VAL A-2 39  ? 0.1395 0.0887 0.0938 0.0333  -0.0149 0.0112  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2 
1623 N N   . ILE A-2 40  ? 0.0820 0.0716 0.0812 0.0081  -0.0068 0.0037  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N   
1624 C CA  . ILE A-2 40  ? 0.0863 0.0690 0.0905 0.0112  -0.0132 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA  
1625 C C   . ILE A-2 40  ? 0.0742 0.0775 0.1051 0.0114  -0.0139 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C   
1626 O O   . ILE A-2 40  ? 0.0860 0.0972 0.1118 0.0133  -0.0240 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O   
1627 C CB  . ILE A-2 40  ? 0.0892 0.0715 0.0957 0.0001  -0.0079 0.0037  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB  
1628 C CG1 . ILE A-2 40  ? 0.0890 0.0815 0.0903 -0.0024 -0.0136 0.0090  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1 
1629 C CG2 . ILE A-2 40  ? 0.1232 0.0725 0.1205 -0.0069 -0.0150 0.0098  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2 
1630 C CD1 . ILE A-2 40  ? 0.0960 0.0922 0.0960 0.0037  -0.0085 0.0115  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1 
1631 N N   . ALA A-2 41  ? 0.0904 0.0791 0.1076 0.0095  -0.0167 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   
1632 C CA  . ALA A-2 41  ? 0.0840 0.0961 0.1265 0.0128  -0.0197 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  
1633 C C   . ALA A-2 41  ? 0.0835 0.0884 0.1239 0.0117  -0.0127 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   
1634 O O   . ALA A-2 41  ? 0.0884 0.0880 0.1505 0.0083  -0.0204 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   
1635 C CB  . ALA A-2 41  ? 0.1403 0.1082 0.1176 0.0127  -0.0365 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  
1636 N N   . LEU A-2 42  ? 0.0905 0.0947 0.1704 0.0029  -0.0181 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   
1637 C CA  A LEU A-2 42  ? 0.1543 0.0792 0.1736 0.0098  -0.0360 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  
1638 C CA  B LEU A-2 42  ? 0.0756 0.0938 0.2099 0.0120  -0.0192 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  
1639 C C   . LEU A-2 42  ? 0.1118 0.0998 0.2299 0.0063  -0.0631 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   
1640 O O   . LEU A-2 42  ? 0.1402 0.1404 0.3121 0.0334  -0.0988 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   
1641 C CB  A LEU A-2 42  ? 0.0864 0.0968 0.2650 -0.0069 0.0066  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  
1642 C CB  B LEU A-2 42  ? 0.1465 0.1095 0.2664 -0.0116 -0.0171 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  
1643 C CG  A LEU A-2 42  ? 0.2132 0.0960 0.1407 -0.0092 -0.0094 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  
1644 C CG  B LEU A-2 42  ? 0.2042 0.1508 0.2018 0.0090  0.0045  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  
1645 C CD1 A LEU A-2 42  ? 0.1532 0.2258 0.2311 0.0471  0.0043  0.0805  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 
1646 C CD1 B LEU A-2 42  ? 0.0937 0.2696 0.1570 -0.0255 -0.0108 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 
1647 C CD2 A LEU A-2 42  ? 0.2474 0.1720 0.1463 -0.0661 -0.0476 0.0193  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 
1648 C CD2 B LEU A-2 42  ? 0.3332 0.1648 0.1907 -0.1129 0.0622  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 
1649 N N   . ARG A-2 43  ? 0.1244 0.0957 0.1733 0.0000  -0.0493 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   
1650 C CA  A ARG A-2 43  ? 0.1552 0.1075 0.1965 0.0038  -0.0637 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  
1651 C CA  B ARG A-2 43  ? 0.1641 0.1040 0.1710 0.0091  -0.0862 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  
1652 C C   . ARG A-2 43  ? 0.1342 0.1078 0.1699 -0.0034 -0.0360 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   
1653 O O   . ARG A-2 43  ? 0.1352 0.1084 0.1442 -0.0047 -0.0175 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   
1654 C CB  A ARG A-2 43  ? 0.2201 0.1375 0.1729 -0.0119 -0.1016 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  
1655 C CB  B ARG A-2 43  ? 0.2165 0.1352 0.1712 -0.0145 -0.0857 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  
1656 C CG  A ARG A-2 43  ? 0.3152 0.1911 0.1808 -0.0839 -0.0560 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  
1657 C CG  B ARG A-2 43  ? 0.2663 0.1404 0.1752 -0.0452 -0.1079 0.0162  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  
1658 C CD  A ARG A-2 43  ? 0.2254 0.1689 0.1849 -0.0190 -0.0592 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  
1659 C CD  B ARG A-2 43  ? 0.1966 0.0859 0.1751 0.0509  -0.0686 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  
1660 N NE  A ARG A-2 43  ? 0.2351 0.2211 0.2197 -0.0175 -0.0268 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  
1661 N NE  B ARG A-2 43  ? 0.2651 0.1350 0.0911 -0.0462 0.0396  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  
1662 C CZ  A ARG A-2 43  ? 0.1955 0.1991 0.2086 0.0023  -0.0067 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  
1663 C CZ  B ARG A-2 43  ? 0.2444 0.2282 0.1524 -0.0077 0.0514  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  
1664 N NH1 A ARG A-2 43  ? 0.1922 0.2261 0.3454 0.0141  0.0443  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 
1665 N NH1 B ARG A-2 43  ? 0.2742 0.2864 0.2365 0.0354  0.0124  -0.1653 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 
1666 N NH2 A ARG A-2 43  ? 0.2414 0.3330 0.2884 -0.0006 0.0081  -0.1762 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 
1667 N NH2 B ARG A-2 43  ? 0.2359 0.2782 0.1764 0.0009  0.0750  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 
1668 N N   . GLU A-2 44  ? 0.1520 0.1108 0.2172 -0.0180 -0.0431 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   
1669 C CA  . GLU A-2 44  ? 0.1914 0.1052 0.2092 -0.0223 -0.0427 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  
1670 C C   . GLU A-2 44  ? 0.1388 0.1021 0.1929 -0.0239 -0.0153 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   
1671 O O   . GLU A-2 44  ? 0.1652 0.1046 0.2388 -0.0121 -0.0020 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   
1672 C CB  . GLU A-2 44  ? 0.2564 0.1460 0.1962 0.0069  -0.0631 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  
1673 C CG  . GLU A-2 44  ? 0.2757 0.1804 0.2198 -0.0058 -0.0834 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  
1674 C CD  . GLU A-2 44  ? 0.3228 0.2606 0.2165 0.0060  -0.0669 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  
1675 O OE1 . GLU A-2 44  ? 0.3913 0.5876 0.2578 0.0531  -0.0956 -0.1628 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 
1676 O OE2 . GLU A-2 44  ? 0.3206 0.3162 0.3106 -0.0853 -0.0120 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 
1677 N N   . GLY A-2 45  ? 0.1302 0.1083 0.1886 -0.0211 -0.0219 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N   
1678 C CA  . GLY A-2 45  ? 0.1374 0.1228 0.1770 -0.0291 -0.0069 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA  
1679 C C   . GLY A-2 45  ? 0.1197 0.0881 0.1527 -0.0051 -0.0060 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C   
1680 O O   . GLY A-2 45  ? 0.1436 0.1147 0.1510 -0.0224 -0.0133 0.0048  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O   
1681 N N   . ARG A-2 46  ? 0.1160 0.0790 0.1442 0.0034  -0.0109 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   
1682 C CA  A ARG A-2 46  ? 0.1096 0.0691 0.1331 0.0043  -0.0037 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  
1683 C CA  B ARG A-2 46  ? 0.1060 0.0781 0.1175 0.0070  0.0068  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  
1684 C C   . ARG A-2 46  ? 0.0988 0.0796 0.0989 0.0083  -0.0020 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   
1685 O O   . ARG A-2 46  ? 0.0980 0.0931 0.1206 0.0131  -0.0131 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   
1686 C CB  A ARG A-2 46  ? 0.1310 0.0930 0.1448 0.0185  0.0264  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  
1687 C CB  B ARG A-2 46  ? 0.1060 0.0744 0.0783 0.0248  -0.0186 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  
1688 C CG  A ARG A-2 46  ? 0.1349 0.0993 0.1656 0.0234  -0.0007 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  
1689 C CG  B ARG A-2 46  ? 0.1902 0.0664 0.0956 0.0084  0.0237  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  
1690 C CD  A ARG A-2 46  ? 0.1260 0.1077 0.1827 0.0137  -0.0130 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  
1691 C CD  B ARG A-2 46  ? 0.1079 0.0946 0.1082 0.0467  0.0122  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  
1692 N NE  A ARG A-2 46  ? 0.1478 0.1389 0.2364 0.0312  -0.0206 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  
1693 N NE  B ARG A-2 46  ? 0.1395 0.1377 0.1763 0.0572  -0.0353 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  
1694 C CZ  A ARG A-2 46  ? 0.1403 0.1741 0.2635 0.0234  -0.0290 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  
1695 C CZ  B ARG A-2 46  ? 0.2236 0.1297 0.2077 0.0184  -0.0783 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  
1696 N NH1 A ARG A-2 46  ? 0.1521 0.1747 0.3242 0.0020  0.0119  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 
1697 N NH1 B ARG A-2 46  ? 0.1979 0.1611 0.3681 -0.0304 -0.1077 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 
1698 N NH2 A ARG A-2 46  ? 0.1433 0.1812 0.2883 0.0357  -0.0323 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 
1699 N NH2 B ARG A-2 46  ? 0.1937 0.2070 0.2962 -0.0195 0.0626  -0.1896 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 
1700 N N   . MET A-2 47  ? 0.1021 0.0692 0.1011 0.0066  -0.0053 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N   
1701 C CA  . MET A-2 47  ? 0.0945 0.0680 0.0927 0.0069  0.0015  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA  
1702 C C   . MET A-2 47  ? 0.0922 0.0746 0.0787 0.0054  -0.0040 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C   
1703 O O   . MET A-2 47  ? 0.0877 0.0773 0.0905 0.0135  0.0048  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O   
1704 C CB  . MET A-2 47  ? 0.1172 0.0736 0.0848 0.0026  0.0020  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB  
1705 C CG  . MET A-2 47  ? 0.1224 0.0798 0.0912 0.0063  0.0104  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG  
1706 S SD  . MET A-2 47  ? 0.1471 0.0899 0.0840 0.0012  0.0054  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD  
1707 C CE  . MET A-2 47  ? 0.1477 0.0806 0.1204 -0.0008 0.0338  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE  
1708 N N   . LEU A-2 48  ? 0.0935 0.0711 0.0804 0.0108  -0.0061 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   
1709 C CA  . LEU A-2 48  ? 0.0939 0.0773 0.0862 0.0056  -0.0081 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  
1710 C C   . LEU A-2 48  ? 0.0886 0.0739 0.0731 0.0098  -0.0013 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   
1711 O O   . LEU A-2 48  ? 0.0885 0.0758 0.1043 0.0128  -0.0054 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   
1712 C CB  . LEU A-2 48  ? 0.1024 0.0879 0.0949 0.0090  -0.0194 0.0048  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  
1713 C CG  . LEU A-2 48  ? 0.1090 0.0959 0.1018 0.0099  -0.0009 0.0083  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  
1714 C CD1 . LEU A-2 48  ? 0.1532 0.1006 0.1189 0.0177  0.0144  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 
1715 C CD2 . LEU A-2 48  ? 0.1174 0.1192 0.1386 0.0150  -0.0157 0.0268  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 
1716 N N   . PHE A-2 49  ? 0.0844 0.0901 0.0877 0.0087  -0.0018 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N   
1717 C CA  . PHE A-2 49  ? 0.0842 0.0791 0.0899 0.0088  0.0004  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA  
1718 C C   . PHE A-2 49  ? 0.0846 0.0891 0.0883 0.0135  0.0015  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C   
1719 O O   . PHE A-2 49  ? 0.1087 0.0955 0.0766 0.0121  0.0072  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O   
1720 C CB  . PHE A-2 49  ? 0.0845 0.0914 0.0867 0.0144  0.0026  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB  
1721 C CG  . PHE A-2 49  ? 0.0903 0.0887 0.0818 0.0162  -0.0021 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG  
1722 C CD1 . PHE A-2 49  ? 0.0970 0.0864 0.0944 0.0137  -0.0055 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1 
1723 C CD2 . PHE A-2 49  ? 0.1039 0.0928 0.0809 0.0133  0.0025  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2 
1724 C CE1 . PHE A-2 49  ? 0.0984 0.0905 0.1065 0.0144  -0.0010 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1 
1725 C CE2 . PHE A-2 49  ? 0.1103 0.0862 0.0946 0.0050  0.0069  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2 
1726 C CZ  . PHE A-2 49  ? 0.1159 0.0878 0.1100 0.0189  0.0070  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ  
1727 N N   . VAL A-2 50  ? 0.0888 0.0853 0.0859 0.0049  0.0082  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N   
1728 C CA  . VAL A-2 50  ? 0.0862 0.0958 0.0941 0.0063  0.0041  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA  
1729 C C   . VAL A-2 50  ? 0.0875 0.0940 0.0890 0.0082  0.0052  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C   
1730 O O   . VAL A-2 50  ? 0.0928 0.1194 0.0841 0.0010  0.0077  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O   
1731 C CB  . VAL A-2 50  ? 0.1036 0.0965 0.0915 0.0151  0.0041  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB  
1732 C CG1 . VAL A-2 50  ? 0.1271 0.1090 0.1358 0.0340  -0.0273 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1 
1733 C CG2 . VAL A-2 50  ? 0.1345 0.1025 0.1086 0.0173  0.0173  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2 
1734 N N   . ARG A-2 51  ? 0.0910 0.1060 0.0936 -0.0023 0.0149  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   
1735 C CA  A ARG A-2 51  ? 0.0864 0.1052 0.1395 0.0078  -0.0114 0.0136  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  
1736 C CA  B ARG A-2 51  ? 0.0920 0.1278 0.0972 -0.0120 0.0140  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  
1737 C C   . ARG A-2 51  ? 0.0937 0.1205 0.1058 -0.0089 0.0193  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   
1738 O O   . ARG A-2 51  ? 0.1477 0.1457 0.0914 -0.0289 0.0109  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   
1739 C CB  A ARG A-2 51  ? 0.1071 0.1321 0.0378 0.0284  0.0242  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  
1740 C CB  B ARG A-2 51  ? 0.1101 0.1372 0.2060 -0.0001 -0.0186 0.0196  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  
1741 C CG  A ARG A-2 51  ? 0.0932 0.1230 0.1749 0.0477  0.0121  0.0205  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  
1742 C CG  B ARG A-2 51  ? 0.1294 0.1405 0.1088 0.0093  0.0203  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  
1743 C CD  A ARG A-2 51  ? 0.0689 0.1225 0.1692 0.0319  0.0097  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  
1744 C CD  B ARG A-2 51  ? 0.2015 0.1391 0.1567 0.0552  0.0101  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  
1745 N NE  A ARG A-2 51  ? 0.0801 0.2176 0.2008 0.0544  -0.0227 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  
1746 N NE  B ARG A-2 51  ? 0.1465 0.1180 0.1567 0.0171  -0.0052 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  
1747 C CZ  A ARG A-2 51  ? 0.1540 0.2136 0.3212 0.0883  -0.1078 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  
1748 C CZ  B ARG A-2 51  ? 0.1518 0.1218 0.1699 0.0265  -0.0045 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  
1749 N NH1 A ARG A-2 51  ? 0.1809 0.2625 0.3098 0.1005  -0.0979 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 
1750 N NH1 B ARG A-2 51  ? 0.1627 0.1632 0.1616 0.0379  -0.0200 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 
1751 N NH2 A ARG A-2 51  ? 0.1560 0.2455 0.1239 0.1478  -0.0582 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 
1752 N NH2 B ARG A-2 51  ? 0.1420 0.1234 0.1568 0.0243  -0.0130 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 
1753 N N   . GLN A-2 52  ? 0.1142 0.1304 0.1054 -0.0273 0.0165  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N   
1754 C CA  A GLN A-2 52  ? 0.1337 0.1486 0.1626 -0.0447 -0.0163 0.0311  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  
1755 C CA  B GLN A-2 52  ? 0.1071 0.1332 0.0910 -0.0256 0.0493  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  
1756 C C   . GLN A-2 52  ? 0.1101 0.1468 0.1315 -0.0291 0.0349  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C   
1757 O O   . GLN A-2 52  ? 0.1190 0.1662 0.1328 -0.0352 0.0131  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O   
1758 C CB  A GLN A-2 52  ? 0.1690 0.1358 0.1496 -0.0259 -0.0113 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  
1759 C CB  B GLN A-2 52  ? 0.1381 0.1298 0.1221 -0.0115 0.0323  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  
1760 C CG  A GLN A-2 52  ? 0.2323 0.1507 0.0976 -0.0337 -0.0047 0.0263  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  
1761 C CG  B GLN A-2 52  ? 0.0985 0.1926 0.1589 -0.0048 0.0197  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  
1762 C CD  A GLN A-2 52  ? 0.1430 0.1987 0.2491 -0.0257 0.0177  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  
1763 C CD  B GLN A-2 52  ? 0.1481 0.1754 0.2431 0.0040  0.0420  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  
1764 O OE1 A GLN A-2 52  ? 0.1596 0.3802 0.1870 -0.0809 0.0544  -0.1597 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 
1765 O OE1 B GLN A-2 52  ? 0.2119 0.1790 0.3445 -0.0236 0.0154  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 
1766 N NE2 A GLN A-2 52  ? 0.1528 0.1934 0.6213 0.0423  -0.0085 0.0972  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 
1767 N NE2 B GLN A-2 52  ? 0.1281 0.2341 0.2062 0.0400  0.0298  0.0064  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 
1768 N N   . MET A-2 53  ? 0.1244 0.2094 0.1678 -0.0628 0.0553  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N   
1769 C CA  . MET A-2 53  ? 0.1283 0.2945 0.1959 -0.0848 0.0732  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA  
1770 C C   . MET A-2 53  ? 0.1387 0.2060 0.1426 -0.0727 0.0460  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C   
1771 O O   . MET A-2 53  ? 0.2711 0.1883 0.1496 -0.0896 -0.0227 0.0093  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O   
1772 C CB  . MET A-2 53  ? 0.1502 0.3650 0.2316 -0.1223 0.0888  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB  
1773 C CG  . MET A-2 53  ? 0.1674 0.4070 0.2862 -0.1327 0.0529  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG  
1774 S SD  . MET A-2 53  ? 0.1948 0.5739 0.3990 -0.0544 0.0504  0.0381  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD  
1775 C CE  . MET A-2 53  ? 0.3979 0.6613 0.3050 0.2331  0.0686  0.0986  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE  
1776 N N   . ARG A-2 54  ? 0.1034 0.1833 0.1457 -0.0441 0.0340  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N   
1777 C CA  . ARG A-2 54  ? 0.1040 0.1413 0.1293 -0.0431 0.0199  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA  
1778 C C   . ARG A-2 54  ? 0.1130 0.1592 0.1317 -0.0516 0.0156  0.0053  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C   
1779 O O   . ARG A-2 54  ? 0.1048 0.1510 0.1560 -0.0304 0.0071  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O   
1780 C CB  . ARG A-2 54  ? 0.1001 0.1551 0.1222 -0.0437 0.0170  0.0018  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB  
1781 C CG  . ARG A-2 54  ? 0.0971 0.1231 0.1319 -0.0227 0.0175  0.0025  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG  
1782 C CD  . ARG A-2 54  ? 0.0985 0.1217 0.1204 -0.0330 0.0101  0.0070  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD  
1783 N NE  . ARG A-2 54  ? 0.0965 0.1120 0.1067 -0.0190 0.0074  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE  
1784 C CZ  . ARG A-2 54  ? 0.1067 0.0991 0.1184 -0.0153 0.0064  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ  
1785 N NH1 . ARG A-2 54  ? 0.1393 0.1100 0.1432 -0.0288 0.0058  0.0078  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1 
1786 N NH2 . ARG A-2 54  ? 0.1025 0.1142 0.1364 -0.0150 0.0108  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2 
1787 N N   . PRO A-2 55  ? 0.1150 0.1508 0.1449 -0.0511 0.0245  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N   
1788 C CA  . PRO A-2 55  ? 0.1166 0.1685 0.1676 -0.0592 0.0263  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA  
1789 C C   . PRO A-2 55  ? 0.1127 0.1659 0.1645 -0.0639 0.0139  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C   
1790 O O   . PRO A-2 55  ? 0.1179 0.1913 0.1863 -0.0642 0.0063  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O   
1791 C CB  . PRO A-2 55  ? 0.1843 0.1947 0.1650 -0.0937 0.0281  0.0113  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB  
1792 C CG  . PRO A-2 55  ? 0.1891 0.2353 0.1952 -0.1146 -0.0011 0.0355  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG  
1793 C CD  . PRO A-2 55  ? 0.1575 0.1729 0.1561 -0.0700 0.0180  0.0313  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD  
1794 N N   . ALA A-2 56  ? 0.1228 0.1410 0.1555 -0.0575 0.0265  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N   
1795 C CA  . ALA A-2 56  ? 0.1371 0.1624 0.1540 -0.0569 0.0298  0.0050  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA  
1796 C C   . ALA A-2 56  ? 0.1508 0.1649 0.1370 -0.0626 0.0170  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C   
1797 O O   . ALA A-2 56  ? 0.1965 0.2037 0.1501 -0.0680 -0.0122 0.0048  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O   
1798 C CB  . ALA A-2 56  ? 0.1267 0.1888 0.1689 -0.0679 0.0265  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB  
1799 N N   . VAL A-2 57  ? 0.1334 0.1622 0.1666 -0.0407 0.0060  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N   
1800 C CA  . VAL A-2 57  ? 0.1816 0.1636 0.1584 -0.0426 -0.0041 0.0011  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA  
1801 C C   . VAL A-2 57  ? 0.1247 0.1845 0.2337 -0.0368 -0.0378 0.0043  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C   
1802 O O   . VAL A-2 57  ? 0.1489 0.2397 0.3191 -0.0188 -0.0757 0.0424  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O   
1803 C CB  . VAL A-2 57  ? 0.1546 0.1505 0.1768 -0.0200 0.0007  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB  
1804 C CG1 . VAL A-2 57  ? 0.2442 0.1674 0.1966 -0.0502 0.0783  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1 
1805 C CG2 . VAL A-2 57  ? 0.1171 0.1974 0.1476 -0.0117 0.0154  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2 
1806 N N   . GLY A-2 58  ? 0.1207 0.1773 0.2298 -0.0443 -0.0069 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N   
1807 C CA  . GLY A-2 58  ? 0.0936 0.2253 0.3342 -0.0287 -0.0089 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA  
1808 C C   . GLY A-2 58  ? 0.0812 0.2081 0.2555 -0.0111 -0.0013 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C   
1809 O O   . GLY A-2 58  ? 0.0859 0.2628 0.3322 -0.0055 0.0017  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O   
1810 N N   . LEU A-2 59  ? 0.0892 0.2039 0.2370 -0.0197 0.0022  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   
1811 C CA  . LEU A-2 59  ? 0.1004 0.1842 0.2257 -0.0133 -0.0048 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  
1812 C C   . LEU A-2 59  ? 0.0905 0.1712 0.2047 -0.0055 0.0181  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   
1813 O O   . LEU A-2 59  ? 0.0985 0.1669 0.2414 -0.0042 0.0033  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   
1814 C CB  . LEU A-2 59  ? 0.1044 0.2051 0.2523 0.0112  0.0027  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  
1815 C CG  . LEU A-2 59  ? 0.1288 0.2087 0.2490 -0.0336 0.0032  0.0070  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  
1816 C CD1 . LEU A-2 59  ? 0.1052 0.2420 0.2338 -0.0010 -0.0056 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 
1817 C CD2 . LEU A-2 59  ? 0.1425 0.3195 0.2837 -0.0135 -0.0388 0.0494  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 
1818 N N   . ALA A-2 60  ? 0.1025 0.1629 0.1872 -0.0097 0.0135  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N   
1819 C CA  . ALA A-2 60  ? 0.1015 0.1528 0.1857 -0.0172 0.0198  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA  
1820 C C   . ALA A-2 60  ? 0.0894 0.1469 0.1715 0.0024  0.0089  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C   
1821 O O   . ALA A-2 60  ? 0.1199 0.1406 0.2097 0.0011  0.0458  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O   
1822 C CB  . ALA A-2 60  ? 0.1399 0.1652 0.1770 -0.0177 0.0176  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB  
1823 N N   . PRO A-2 61  ? 0.0749 0.1450 0.1590 0.0008  0.0003  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N   
1824 C CA  . PRO A-2 61  ? 0.0839 0.1511 0.1245 0.0069  -0.0115 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA  
1825 C C   . PRO A-2 61  ? 0.0734 0.1253 0.1089 0.0141  -0.0031 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C   
1826 O O   . PRO A-2 61  ? 0.0922 0.1130 0.1184 0.0007  -0.0110 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O   
1827 C CB  . PRO A-2 61  ? 0.1379 0.1772 0.1419 -0.0107 -0.0002 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB  
1828 C CG  . PRO A-2 61  ? 0.1640 0.1601 0.2526 0.0287  0.0676  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG  
1829 C CD  . PRO A-2 61  ? 0.0992 0.1487 0.2022 -0.0017 0.0048  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD  
1830 N N   . LEU A-2 62  ? 0.0757 0.1235 0.1091 0.0186  -0.0013 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   
1831 C CA  A LEU A-2 62  ? 0.0835 0.0923 0.0890 0.0154  -0.0038 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  
1832 C CA  B LEU A-2 62  ? 0.0822 0.0958 0.0926 0.0166  -0.0023 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  
1833 C C   . LEU A-2 62  ? 0.0734 0.0808 0.0804 0.0031  -0.0060 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   
1834 O O   . LEU A-2 62  ? 0.0815 0.0939 0.0783 0.0095  -0.0069 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   
1835 C CB  A LEU A-2 62  ? 0.1426 0.0791 0.1365 0.0260  -0.0270 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  
1836 C CB  B LEU A-2 62  ? 0.1440 0.0882 0.0871 0.0247  -0.0058 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  
1837 C CG  A LEU A-2 62  ? 0.0928 0.0894 0.1215 0.0081  -0.0046 0.0031  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  
1838 C CG  B LEU A-2 62  ? 0.1250 0.0976 0.1479 0.0437  -0.0011 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  
1839 C CD1 A LEU A-2 62  ? 0.1809 0.0975 0.1144 0.0323  0.0061  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 
1840 C CD1 B LEU A-2 62  ? 0.1248 0.0914 0.2080 0.0181  -0.0201 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 
1841 C CD2 A LEU A-2 62  ? 0.1212 0.0802 0.1703 0.0100  -0.0095 0.0057  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 
1842 C CD2 B LEU A-2 62  ? 0.2491 0.1583 0.1200 -0.0773 0.0213  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 
1843 N N   . GLU A-2 63  ? 0.0691 0.0848 0.0789 0.0073  0.0001  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N   
1844 C CA  . GLU A-2 63  ? 0.0681 0.0748 0.0761 0.0070  0.0003  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA  
1845 C C   . GLU A-2 63  ? 0.0717 0.0720 0.0725 0.0072  0.0011  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C   
1846 O O   . GLU A-2 63  ? 0.0760 0.0928 0.0852 0.0072  -0.0023 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O   
1847 C CB  . GLU A-2 63  ? 0.0818 0.0814 0.0743 -0.0009 -0.0033 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB  
1848 C CG  . GLU A-2 63  ? 0.0886 0.0953 0.0976 -0.0119 -0.0021 0.0024  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG  
1849 C CD  . GLU A-2 63  ? 0.0811 0.0959 0.1130 -0.0072 0.0109  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD  
1850 O OE1 . GLU A-2 63  ? 0.0910 0.0899 0.1339 -0.0097 0.0134  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1 
1851 O OE2 . GLU A-2 63  ? 0.0900 0.1010 0.1527 -0.0140 0.0094  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2 
1852 N N   . ILE A-2 64  ? 0.0735 0.0773 0.0819 0.0110  -0.0112 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N   
1853 C CA  . ILE A-2 64  ? 0.0742 0.0734 0.0859 0.0077  -0.0125 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA  
1854 C C   . ILE A-2 64  ? 0.0788 0.0680 0.0759 0.0069  -0.0005 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C   
1855 O O   . ILE A-2 64  ? 0.0768 0.0725 0.0929 0.0039  0.0022  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O   
1856 C CB  . ILE A-2 64  ? 0.0803 0.0712 0.0752 0.0045  -0.0048 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB  
1857 C CG1 . ILE A-2 64  ? 0.0840 0.0844 0.0977 0.0020  0.0025  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1 
1858 C CG2 . ILE A-2 64  ? 0.0963 0.0685 0.1008 0.0065  -0.0209 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2 
1859 C CD1 . ILE A-2 64  ? 0.0798 0.0866 0.0863 0.0037  -0.0044 0.0015  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1 
1860 N N   . PRO A-2 65  ? 0.0856 0.0752 0.0767 0.0075  -0.0052 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N   
1861 C CA  . PRO A-2 65  ? 0.0916 0.0746 0.0833 0.0067  0.0016  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA  
1862 C C   . PRO A-2 65  ? 0.0798 0.0788 0.0808 0.0081  0.0030  0.0041  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C   
1863 O O   . PRO A-2 65  ? 0.0861 0.0756 0.0979 0.0084  0.0034  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O   
1864 C CB  . PRO A-2 65  ? 0.1023 0.0801 0.0887 0.0094  -0.0125 0.0000  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB  
1865 C CG  . PRO A-2 65  ? 0.0996 0.0847 0.0783 0.0078  -0.0085 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG  
1866 C CD  . PRO A-2 65  ? 0.0940 0.0743 0.0782 0.0047  -0.0128 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD  
1867 N N   . ALA A-2 66  ? 0.0952 0.0709 0.0900 0.0040  -0.0015 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N   
1868 C CA  . ALA A-2 66  ? 0.0915 0.0717 0.0965 0.0059  -0.0039 0.0017  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA  
1869 C C   . ALA A-2 66  ? 0.0921 0.0738 0.1027 0.0059  -0.0013 0.0085  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C   
1870 O O   . ALA A-2 66  ? 0.1243 0.0823 0.1430 0.0038  0.0405  0.0087  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O   
1871 C CB  . ALA A-2 66  ? 0.1043 0.0846 0.0984 0.0152  -0.0156 0.0010  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB  
1872 N N   . GLY A-2 67  ? 0.1033 0.0672 0.1093 0.0078  -0.0006 0.0068  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N   
1873 C CA  . GLY A-2 67  ? 0.1172 0.0681 0.1316 0.0063  0.0156  0.0114  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA  
1874 C C   . GLY A-2 67  ? 0.1036 0.0765 0.0919 -0.0021 -0.0032 0.0036  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C   
1875 O O   . GLY A-2 67  ? 0.1265 0.0741 0.1276 -0.0092 0.0185  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O   
1876 N N   . LEU A-2 68  ? 0.1251 0.0677 0.1261 0.0110  -0.0013 0.0173  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   
1877 C CA  . LEU A-2 68  ? 0.1358 0.0713 0.1178 0.0082  -0.0082 0.0071  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  
1878 C C   . LEU A-2 68  ? 0.1720 0.0758 0.1131 0.0366  -0.0399 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   
1879 O O   . LEU A-2 68  ? 0.2037 0.1093 0.1101 0.0524  -0.0339 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   
1880 C CB  . LEU A-2 68  ? 0.1788 0.0913 0.1493 -0.0297 0.0137  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  
1881 C CG  . LEU A-2 68  ? 0.1532 0.1741 0.2025 -0.0378 0.0108  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  
1882 C CD1 . LEU A-2 68  ? 0.2194 0.2716 0.3988 -0.1353 0.1001  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 
1883 C CD2 . LEU A-2 68  ? 0.1601 0.2598 0.1904 0.0248  -0.0355 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 
1884 N N   . ILE A-2 69  ? 0.1531 0.0758 0.1280 0.0283  -0.0328 0.0017  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N   
1885 C CA  . ILE A-2 69  ? 0.1512 0.0783 0.1731 0.0239  -0.0533 0.0023  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA  
1886 C C   . ILE A-2 69  ? 0.1547 0.0756 0.2294 0.0241  -0.0680 0.0067  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C   
1887 O O   . ILE A-2 69  ? 0.2470 0.0810 0.3328 0.0013  -0.1340 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O   
1888 C CB  . ILE A-2 69  ? 0.1404 0.0891 0.1836 0.0262  -0.0544 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB  
1889 C CG1 . ILE A-2 69  ? 0.1648 0.1006 0.1422 0.0362  -0.0356 0.0033  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1 
1890 C CG2 . ILE A-2 69  ? 0.1571 0.0997 0.2034 0.0366  -0.0447 0.0051  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2 
1891 C CD1 . ILE A-2 69  ? 0.1772 0.1443 0.1502 0.0173  -0.0191 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1 
1892 N N   . GLU A-2 70  ? 0.1394 0.0861 0.2120 0.0284  -0.0190 0.0277  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N   
1893 C CA  . GLU A-2 70  ? 0.1393 0.0751 0.2720 0.0206  -0.0026 0.0265  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA  
1894 C C   . GLU A-2 70  ? 0.1572 0.0845 0.1669 0.0297  0.0043  0.0230  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C   
1895 O O   . GLU A-2 70  ? 0.1530 0.0861 0.1275 0.0317  -0.0150 0.0150  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O   
1896 C CB  . GLU A-2 70  ? 0.2195 0.1023 0.3343 0.0347  0.1337  0.0353  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB  
1897 C CG  . GLU A-2 70  ? 0.2111 0.1202 0.5411 0.0223  0.1835  0.0663  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG  
1898 C CD  . GLU A-2 70  ? 0.2142 0.1362 0.5096 0.0437  0.1267  0.1246  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD  
1899 O OE1 . GLU A-2 70  ? 0.2631 0.1900 0.5817 0.0909  0.0981  0.1112  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1 
1900 O OE2 . GLU A-2 70  ? 0.1988 0.1469 0.5752 0.0322  0.0699  0.0850  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2 
1901 N N   . PRO A-2 71  ? 0.1596 0.0804 0.2388 0.0262  0.0074  0.0223  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N   
1902 C CA  . PRO A-2 71  ? 0.1772 0.0723 0.1855 0.0281  -0.0174 0.0076  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA  
1903 C C   . PRO A-2 71  ? 0.1938 0.0858 0.1069 0.0453  -0.0154 0.0071  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C   
1904 O O   . PRO A-2 71  ? 0.2681 0.0980 0.1112 0.0440  -0.0045 0.0017  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O   
1905 C CB  . PRO A-2 71  ? 0.1958 0.0917 0.2514 0.0318  0.0293  0.0354  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB  
1906 C CG  . PRO A-2 71  ? 0.2024 0.0852 0.4543 0.0098  -0.0124 0.0440  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG  
1907 C CD  . PRO A-2 71  ? 0.1793 0.0924 0.3845 0.0229  0.0302  0.0522  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD  
1908 N N   . GLY A-2 72  ? 0.1722 0.0951 0.1362 0.0466  -0.0324 0.0106  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N   
1909 C CA  . GLY A-2 72  ? 0.1982 0.1022 0.2295 0.0407  -0.0818 0.0072  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA  
1910 C C   . GLY A-2 72  ? 0.1960 0.0951 0.1754 0.0458  -0.0745 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C   
1911 O O   . GLY A-2 72  ? 0.1911 0.1273 0.2722 0.0443  -0.1042 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O   
1912 N N   . GLU A-2 73  ? 0.1564 0.0989 0.1266 0.0416  -0.0331 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N   
1913 C CA  . GLU A-2 73  ? 0.1389 0.0929 0.1463 0.0475  -0.0315 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA  
1914 C C   . GLU A-2 73  ? 0.1740 0.0939 0.1141 0.0477  -0.0339 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C   
1915 O O   . GLU A-2 73  ? 0.2088 0.1112 0.1321 0.0334  -0.0477 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O   
1916 C CB  . GLU A-2 73  ? 0.1709 0.1301 0.1394 0.0616  -0.0191 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB  
1917 C CG  . GLU A-2 73  ? 0.1799 0.1638 0.1145 0.0691  -0.0188 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG  
1918 C CD  . GLU A-2 73  ? 0.1551 0.1098 0.0706 0.0326  -0.0089 0.0101  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD  
1919 O OE1 . GLU A-2 73  ? 0.1292 0.1221 0.0955 0.0331  -0.0053 0.0049  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1 
1920 O OE2 . GLU A-2 73  ? 0.1569 0.0961 0.0922 0.0332  -0.0071 0.0120  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2 
1921 N N   . ASP A-2 74  ? 0.1787 0.0867 0.1445 0.0457  -0.0372 0.0040  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N   
1922 C CA  . ASP A-2 74  ? 0.1762 0.0857 0.1427 0.0432  -0.0256 0.0030  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA  
1923 C C   . ASP A-2 74  ? 0.1349 0.0906 0.1106 0.0316  -0.0179 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C   
1924 O O   . ASP A-2 74  ? 0.1311 0.0850 0.1122 0.0242  -0.0190 0.0152  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O   
1925 C CB  . ASP A-2 74  ? 0.1602 0.1371 0.1441 0.0706  -0.0225 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB  
1926 C CG  . ASP A-2 74  ? 0.1316 0.1187 0.1147 0.0543  -0.0076 0.0087  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG  
1927 O OD1 . ASP A-2 74  ? 0.1262 0.1135 0.1127 0.0351  -0.0031 0.0013  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1 
1928 O OD2 . ASP A-2 74  ? 0.1322 0.1821 0.1981 0.0603  -0.0044 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2 
1929 N N   . PRO A-2 75  ? 0.1260 0.0928 0.1041 0.0400  -0.0113 0.0017  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N   
1930 C CA  . PRO A-2 75  ? 0.1302 0.0918 0.0861 0.0393  -0.0083 0.0020  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA  
1931 C C   . PRO A-2 75  ? 0.1136 0.0928 0.0799 0.0355  -0.0067 0.0116  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C   
1932 O O   . PRO A-2 75  ? 0.1148 0.1016 0.0845 0.0391  -0.0044 0.0072  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O   
1933 C CB  . PRO A-2 75  ? 0.1562 0.1102 0.0822 0.0520  -0.0031 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB  
1934 C CG  . PRO A-2 75  ? 0.1737 0.1124 0.0964 0.0504  -0.0139 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG  
1935 C CD  . PRO A-2 75  ? 0.1617 0.1127 0.1038 0.0554  -0.0156 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD  
1936 N N   . LEU A-2 76  ? 0.1077 0.0915 0.0858 0.0285  -0.0029 0.0114  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   
1937 C CA  . LEU A-2 76  ? 0.1091 0.0964 0.0985 0.0244  -0.0014 0.0098  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  
1938 C C   . LEU A-2 76  ? 0.1031 0.0900 0.0892 0.0283  -0.0090 0.0079  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   
1939 O O   . LEU A-2 76  ? 0.1204 0.0954 0.0907 0.0320  -0.0006 0.0041  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   
1940 C CB  . LEU A-2 76  ? 0.1100 0.1154 0.1227 0.0105  0.0034  0.0135  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  
1941 C CG  . LEU A-2 76  ? 0.1301 0.1151 0.1757 0.0050  -0.0224 0.0076  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  
1942 C CD1 . LEU A-2 76  ? 0.1961 0.1228 0.2216 0.0283  -0.0575 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 
1943 C CD2 . LEU A-2 76  ? 0.1313 0.1604 0.2666 0.0138  -0.0282 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 
1944 N N   . GLU A-2 77  ? 0.1084 0.0939 0.0838 0.0283  0.0006  0.0179  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N   
1945 C CA  . GLU A-2 77  ? 0.1068 0.0936 0.0850 0.0327  -0.0026 0.0141  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA  
1946 C C   . GLU A-2 77  ? 0.1053 0.0843 0.0804 0.0222  -0.0028 0.0115  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C   
1947 O O   . GLU A-2 77  ? 0.1070 0.0933 0.0890 0.0312  -0.0041 0.0111  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O   
1948 C CB  . GLU A-2 77  ? 0.1061 0.0873 0.0978 0.0300  -0.0076 0.0177  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB  
1949 C CG  . GLU A-2 77  ? 0.1076 0.0948 0.0988 0.0327  -0.0087 0.0120  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG  
1950 C CD  . GLU A-2 77  ? 0.1027 0.0984 0.0932 0.0249  -0.0010 0.0191  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD  
1951 O OE1 . GLU A-2 77  ? 0.1161 0.0921 0.1111 0.0291  -0.0101 0.0151  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1 
1952 O OE2 . GLU A-2 77  ? 0.1078 0.1140 0.1012 0.0373  -0.0029 0.0211  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2 
1953 N N   . ALA A-2 78  ? 0.1159 0.0962 0.0797 0.0314  -0.0110 0.0146  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N   
1954 C CA  . ALA A-2 78  ? 0.1037 0.0921 0.0867 0.0256  -0.0135 0.0162  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA  
1955 C C   . ALA A-2 78  ? 0.1027 0.0958 0.0727 0.0228  -0.0137 0.0110  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C   
1956 O O   . ALA A-2 78  ? 0.0997 0.1090 0.0872 0.0245  -0.0051 0.0112  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O   
1957 C CB  . ALA A-2 78  ? 0.1304 0.0950 0.0869 0.0204  -0.0095 0.0078  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB  
1958 N N   . ALA A-2 79  ? 0.1080 0.0865 0.0837 0.0220  -0.0107 0.0149  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N   
1959 C CA  . ALA A-2 79  ? 0.1021 0.0846 0.0860 0.0257  -0.0048 0.0096  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA  
1960 C C   . ALA A-2 79  ? 0.0948 0.0880 0.0855 0.0240  -0.0030 0.0147  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C   
1961 O O   . ALA A-2 79  ? 0.1054 0.0898 0.0880 0.0309  -0.0023 0.0070  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O   
1962 C CB  . ALA A-2 79  ? 0.1378 0.0916 0.0962 0.0351  0.0144  0.0238  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB  
1963 N N   . ARG A-2 80  ? 0.1012 0.0882 0.0860 0.0259  -0.0028 0.0083  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N   
1964 C CA  B ARG A-2 80  ? 0.1073 0.1114 0.0806 0.0240  -0.0043 0.0090  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  
1965 C CA  C ARG A-2 80  ? 0.0970 0.1032 0.0824 0.0333  -0.0058 0.0030  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  
1966 C C   . ARG A-2 80  ? 0.1041 0.1009 0.0816 0.0290  -0.0096 0.0108  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C   
1967 O O   . ARG A-2 80  ? 0.1082 0.0957 0.0888 0.0273  -0.0038 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O   
1968 C CB  B ARG A-2 80  ? 0.1048 0.1523 0.0672 0.0375  -0.0016 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  
1969 C CB  C ARG A-2 80  ? 0.1013 0.1183 0.1070 0.0342  -0.0212 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  
1970 C CG  B ARG A-2 80  ? 0.1074 0.1209 0.0583 0.0302  -0.0255 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  
1971 C CG  C ARG A-2 80  ? 0.1179 0.1144 0.0997 0.0378  -0.0235 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  
1972 C CD  B ARG A-2 80  ? 0.1011 0.1436 0.1180 0.0326  -0.0089 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  
1973 C CD  C ARG A-2 80  ? 0.1431 0.1126 0.1292 0.0316  -0.0319 0.0063  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  
1974 N NE  B ARG A-2 80  ? 0.1107 0.2022 0.1538 0.0445  0.0314  0.0726  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  
1975 N NE  C ARG A-2 80  ? 0.1401 0.1159 0.1222 0.0342  -0.0220 0.0073  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  
1976 C CZ  B ARG A-2 80  ? 0.0958 0.2170 0.1412 0.0379  -0.0231 0.0609  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  
1977 C CZ  C ARG A-2 80  ? 0.1464 0.1051 0.0957 0.0377  -0.0161 0.0143  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  
1978 N NH1 B ARG A-2 80  ? 0.1059 0.2047 0.1618 0.0306  -0.0005 0.0375  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 
1979 N NH1 C ARG A-2 80  ? 0.1588 0.1121 0.1138 0.0323  -0.0247 0.0163  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 
1980 N NH2 B ARG A-2 80  ? 0.0866 0.2506 0.1812 0.0656  0.0574  0.1331  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 
1981 N NH2 C ARG A-2 80  ? 0.1622 0.1264 0.1117 0.0448  -0.0268 0.0038  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 
1982 N N   . ARG A-2 81  ? 0.1023 0.0934 0.0863 0.0283  -0.0084 0.0011  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N   
1983 C CA  . ARG A-2 81  ? 0.1065 0.0976 0.0893 0.0290  0.0049  0.0100  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA  
1984 C C   . ARG A-2 81  ? 0.1052 0.0900 0.0894 0.0242  0.0030  0.0130  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C   
1985 O O   . ARG A-2 81  ? 0.1155 0.1000 0.0952 0.0288  0.0084  0.0080  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O   
1986 C CB  . ARG A-2 81  ? 0.1150 0.0991 0.0957 0.0272  0.0088  0.0165  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB  
1987 C CG  . ARG A-2 81  ? 0.1119 0.0977 0.1022 0.0236  0.0032  0.0079  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG  
1988 C CD  . ARG A-2 81  ? 0.1376 0.0895 0.0985 0.0279  0.0029  0.0120  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD  
1989 N NE  . ARG A-2 81  ? 0.1394 0.0988 0.0918 0.0310  -0.0079 0.0137  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE  
1990 C CZ  . ARG A-2 81  ? 0.1320 0.1029 0.1107 0.0248  -0.0121 0.0112  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ  
1991 N NH1 . ARG A-2 81  ? 0.1493 0.1254 0.1436 0.0440  -0.0083 0.0102  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1 
1992 N NH2 . ARG A-2 81  ? 0.1745 0.1302 0.0996 0.0405  -0.0272 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2 
1993 N N   . GLU A-2 82  ? 0.1052 0.1091 0.0894 0.0290  -0.0086 0.0031  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N   
1994 C CA  . GLU A-2 82  ? 0.0963 0.1093 0.0944 0.0341  -0.0088 0.0010  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA  
1995 C C   . GLU A-2 82  ? 0.0970 0.1093 0.0994 0.0234  -0.0101 0.0132  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C   
1996 O O   . GLU A-2 82  ? 0.1029 0.1273 0.1056 0.0445  0.0032  0.0153  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O   
1997 C CB  . GLU A-2 82  ? 0.1294 0.1216 0.1113 0.0303  -0.0320 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB  
1998 C CG  . GLU A-2 82  ? 0.1452 0.1278 0.1440 0.0318  -0.0438 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG  
1999 C CD  . GLU A-2 82  ? 0.1496 0.1295 0.1629 0.0127  -0.0555 0.0080  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD  
2000 O OE1 . GLU A-2 82  ? 0.2394 0.1331 0.2163 -0.0048 -0.1018 0.0275  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1 
2001 O OE2 . GLU A-2 82  ? 0.1423 0.1610 0.2143 0.0019  -0.0250 0.0239  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2 
2002 N N   . LEU A-2 83  ? 0.1032 0.1005 0.0958 0.0290  -0.0074 0.0085  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   
2003 C CA  . LEU A-2 83  ? 0.1075 0.0953 0.0959 0.0283  0.0033  0.0062  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  
2004 C C   . LEU A-2 83  ? 0.1053 0.0985 0.1036 0.0379  -0.0076 0.0060  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   
2005 O O   . LEU A-2 83  ? 0.1180 0.1110 0.1148 0.0469  0.0120  0.0071  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   
2006 C CB  . LEU A-2 83  ? 0.1022 0.1010 0.1104 0.0310  0.0001  0.0033  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  
2007 C CG  . LEU A-2 83  ? 0.1198 0.0979 0.1168 0.0274  -0.0012 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  
2008 C CD1 . LEU A-2 83  ? 0.1374 0.1077 0.1288 0.0393  -0.0054 0.0165  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 
2009 C CD2 . LEU A-2 83  ? 0.1166 0.1304 0.1538 0.0207  -0.0064 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 
2010 N N   . ALA A-2 84  ? 0.1123 0.1039 0.0922 0.0281  -0.0025 0.0082  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N   
2011 C CA  . ALA A-2 84  ? 0.1103 0.1168 0.0909 0.0235  -0.0104 0.0083  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA  
2012 C C   . ALA A-2 84  ? 0.1215 0.1067 0.0856 0.0345  0.0049  0.0132  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C   
2013 O O   . ALA A-2 84  ? 0.1375 0.1339 0.0954 0.0412  0.0162  0.0039  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O   
2014 C CB  . ALA A-2 84  ? 0.1310 0.1352 0.1011 0.0440  -0.0116 0.0086  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB  
2015 N N   . GLU A-2 85  ? 0.1070 0.1056 0.1097 0.0268  0.0027  0.0185  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   
2016 C CA  . GLU A-2 85  ? 0.1086 0.1117 0.1214 0.0283  -0.0002 0.0230  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  
2017 C C   . GLU A-2 85  ? 0.1142 0.1172 0.1152 0.0390  0.0231  0.0215  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   
2018 O O   . GLU A-2 85  ? 0.1345 0.1542 0.1431 0.0457  0.0435  0.0480  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   
2019 C CB  . GLU A-2 85  ? 0.1073 0.1092 0.1301 0.0234  0.0095  0.0239  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  
2020 C CG  . GLU A-2 85  ? 0.1331 0.1029 0.1233 0.0296  -0.0079 0.0328  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  
2021 C CD  . GLU A-2 85  ? 0.1235 0.1178 0.1318 0.0186  -0.0007 0.0337  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  
2022 O OE1 . GLU A-2 85  ? 0.1475 0.1174 0.1391 0.0215  -0.0176 0.0237  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 
2023 O OE2 . GLU A-2 85  ? 0.1342 0.1136 0.1733 0.0201  -0.0170 0.0395  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 
2024 N N   . GLU A-2 86  ? 0.1076 0.1066 0.0906 0.0335  0.0019  0.0112  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N   
2025 C CA  . GLU A-2 86  ? 0.1191 0.1019 0.0988 0.0372  0.0045  0.0056  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA  
2026 C C   . GLU A-2 86  ? 0.1085 0.1099 0.1003 0.0335  0.0051  0.0012  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C   
2027 O O   . GLU A-2 86  ? 0.1106 0.1234 0.1603 0.0460  -0.0047 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O   
2028 C CB  . GLU A-2 86  ? 0.1118 0.1038 0.0934 0.0244  -0.0010 0.0090  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB  
2029 C CG  . GLU A-2 86  ? 0.1122 0.0940 0.1018 0.0085  0.0035  0.0119  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG  
2030 C CD  . GLU A-2 86  ? 0.1125 0.1023 0.1000 -0.0002 0.0190  0.0088  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD  
2031 O OE1 . GLU A-2 86  ? 0.1380 0.1087 0.1029 0.0053  0.0178  0.0208  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1 
2032 O OE2 . GLU A-2 86  ? 0.1369 0.1182 0.1109 -0.0133 0.0077  0.0150  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2 
2033 N N   . THR A-2 87  ? 0.1063 0.1037 0.1007 0.0311  -0.0012 0.0007  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   
2034 C CA  . THR A-2 87  ? 0.1231 0.1152 0.1007 0.0351  -0.0006 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  
2035 C C   . THR A-2 87  ? 0.1274 0.1260 0.1176 0.0400  -0.0037 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   
2036 O O   . THR A-2 87  ? 0.1505 0.1442 0.1521 0.0529  -0.0192 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   
2037 C CB  . THR A-2 87  ? 0.1166 0.0946 0.1265 0.0282  0.0049  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  
2038 O OG1 . THR A-2 87  ? 0.1234 0.1138 0.1525 0.0298  0.0135  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 
2039 C CG2 . THR A-2 87  ? 0.1470 0.1004 0.1130 0.0200  -0.0027 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 
2040 N N   . GLY A-2 88  ? 0.1244 0.1316 0.0953 0.0366  -0.0089 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N   
2041 C CA  . GLY A-2 88  ? 0.1351 0.1569 0.0984 0.0293  -0.0068 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA  
2042 C C   . GLY A-2 88  ? 0.1309 0.1220 0.0935 0.0396  -0.0123 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C   
2043 O O   . GLY A-2 88  ? 0.1508 0.1657 0.1094 0.0213  -0.0210 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O   
2044 N N   . LEU A-2 89  ? 0.1274 0.1093 0.1066 0.0392  -0.0103 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   
2045 C CA  . LEU A-2 89  ? 0.1227 0.1096 0.1094 0.0389  -0.0108 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  
2046 C C   . LEU A-2 89  ? 0.1229 0.1040 0.1154 0.0379  -0.0266 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   
2047 O O   . LEU A-2 89  ? 0.1241 0.1109 0.1106 0.0396  -0.0143 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   
2048 C CB  . LEU A-2 89  ? 0.1326 0.1071 0.1249 0.0467  -0.0079 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  
2049 C CG  . LEU A-2 89  ? 0.1619 0.1245 0.1164 0.0665  -0.0045 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  
2050 C CD1 . LEU A-2 89  ? 0.1933 0.1299 0.1647 0.0719  0.0074  0.0112  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 
2051 C CD2 . LEU A-2 89  ? 0.1957 0.1723 0.1674 0.0864  -0.0311 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 
2052 N N   . SER A-2 90  ? 0.1241 0.1280 0.1627 0.0392  -0.0228 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N   
2053 C CA  A SER A-2 90  ? 0.1160 0.1283 0.1663 0.0447  -0.0269 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA  
2054 C CA  B SER A-2 90  ? 0.1266 0.1334 0.2162 0.0374  0.0008  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA  
2055 C C   . SER A-2 90  ? 0.1431 0.1274 0.1546 0.0235  -0.0158 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C   
2056 O O   . SER A-2 90  ? 0.1708 0.1389 0.2400 0.0083  0.0339  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O   
2057 C CB  A SER A-2 90  ? 0.1167 0.2045 0.2073 0.0488  -0.0214 0.0395  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB  
2058 C CB  B SER A-2 90  ? 0.1545 0.1362 0.2653 0.0504  -0.0113 0.0181  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB  
2059 O OG  A SER A-2 90  ? 0.1282 0.3058 0.2068 0.0197  -0.0598 0.0120  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG  
2060 O OG  B SER A-2 90  ? 0.1646 0.2053 0.2594 0.0680  -0.0135 0.0145  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG  
2061 N N   . GLY A-2 91  ? 0.1119 0.1399 0.2037 0.0183  -0.0104 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N   
2062 C CA  . GLY A-2 91  ? 0.1317 0.1569 0.2642 0.0085  0.0204  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA  
2063 C C   . GLY A-2 91  ? 0.1109 0.1512 0.1860 0.0163  -0.0154 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C   
2064 O O   . GLY A-2 91  ? 0.1443 0.1560 0.2415 0.0220  0.0173  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O   
2065 N N   . ASP A-2 92  ? 0.1266 0.1643 0.1287 0.0120  -0.0289 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N   
2066 C CA  . ASP A-2 92  ? 0.0992 0.1813 0.1524 0.0151  -0.0385 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA  
2067 C C   . ASP A-2 92  ? 0.0992 0.1493 0.1396 0.0233  -0.0348 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C   
2068 O O   . ASP A-2 92  ? 0.1222 0.1352 0.1389 0.0059  -0.0340 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O   
2069 C CB  . ASP A-2 92  ? 0.1221 0.2105 0.1834 -0.0152 -0.0492 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB  
2070 C CG  . ASP A-2 92  ? 0.1483 0.2900 0.2087 -0.0343 -0.0689 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG  
2071 O OD1 . ASP A-2 92  ? 0.2355 0.3537 0.2263 -0.0027 -0.1284 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1 
2072 O OD2 . ASP A-2 92  ? 0.1988 0.3313 0.3226 -0.0054 -0.1161 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2 
2073 N N   . LEU A-2 93  ? 0.1037 0.1499 0.1211 0.0297  -0.0244 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N   
2074 C CA  A LEU A-2 93  ? 0.0982 0.1259 0.1254 0.0205  -0.0287 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  
2075 C CA  B LEU A-2 93  ? 0.1139 0.1347 0.1224 0.0133  -0.0182 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  
2076 C C   . LEU A-2 93  ? 0.0902 0.1358 0.1297 0.0206  -0.0217 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C   
2077 O O   . LEU A-2 93  ? 0.1199 0.1940 0.1434 0.0558  -0.0305 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O   
2078 C CB  A LEU A-2 93  ? 0.1333 0.1188 0.1181 0.0158  -0.0065 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  
2079 C CB  B LEU A-2 93  ? 0.2034 0.1734 0.1143 -0.0477 0.0076  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  
2080 C CG  A LEU A-2 93  ? 0.1237 0.1303 0.1593 0.0250  0.0103  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  
2081 C CG  B LEU A-2 93  ? 0.2256 0.1541 0.1666 -0.0789 0.0870  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  
2082 C CD1 A LEU A-2 93  ? 0.2315 0.1262 0.1990 -0.0079 0.0742  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 
2083 C CD1 B LEU A-2 93  ? 0.2690 0.1775 0.2077 -0.0022 0.0063  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 
2084 C CD2 A LEU A-2 93  ? 0.1370 0.1476 0.5443 0.0466  0.1119  0.0805  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 
2085 C CD2 B LEU A-2 93  ? 0.2831 0.1822 0.1180 -0.1218 0.0358  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 
2086 N N   . THR A-2 94  ? 0.0864 0.1249 0.1240 0.0104  -0.0225 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N   
2087 C CA  . THR A-2 94  ? 0.0809 0.1374 0.1343 0.0184  -0.0134 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA  
2088 C C   . THR A-2 94  ? 0.0789 0.1146 0.1146 0.0114  -0.0125 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C   
2089 O O   . THR A-2 94  ? 0.0759 0.1235 0.1271 0.0105  -0.0139 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O   
2090 C CB  . THR A-2 94  ? 0.1171 0.1806 0.1432 -0.0439 -0.0108 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB  
2091 O OG1 . THR A-2 94  ? 0.1221 0.2125 0.1911 -0.0345 -0.0205 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1 
2092 C CG2 . THR A-2 94  ? 0.1461 0.1984 0.1990 -0.0459 0.0336  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2 
2093 N N   . TYR A-2 95  ? 0.0903 0.1357 0.1055 0.0244  -0.0094 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N   
2094 C CA  . TYR A-2 95  ? 0.0964 0.1181 0.1060 0.0203  -0.0174 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA  
2095 C C   . TYR A-2 95  ? 0.0717 0.1187 0.1028 -0.0004 -0.0069 0.0017  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C   
2096 O O   . TYR A-2 95  ? 0.0790 0.1492 0.1409 -0.0020 -0.0148 0.0120  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O   
2097 C CB  . TYR A-2 95  ? 0.1048 0.1261 0.1215 0.0325  -0.0100 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB  
2098 C CG  . TYR A-2 95  ? 0.0908 0.1185 0.1292 0.0266  -0.0065 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG  
2099 C CD1 . TYR A-2 95  ? 0.1174 0.1244 0.1847 0.0093  -0.0214 0.0052  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1 
2100 C CD2 . TYR A-2 95  ? 0.1363 0.1733 0.1234 0.0193  0.0005  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2 
2101 C CE1 . TYR A-2 95  ? 0.1102 0.1465 0.2003 -0.0018 -0.0394 0.0085  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1 
2102 C CE2 . TYR A-2 95  ? 0.1218 0.1985 0.1525 0.0264  -0.0153 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2 
2103 C CZ  . TYR A-2 95  ? 0.1121 0.1496 0.1936 0.0369  -0.0283 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ  
2104 O OH  . TYR A-2 95  ? 0.1684 0.1801 0.2422 0.0549  -0.0722 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH  
2105 N N   . LEU A-2 96  ? 0.0762 0.1068 0.1039 0.0059  -0.0097 0.0023  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N   
2106 C CA  . LEU A-2 96  ? 0.0811 0.1051 0.0978 -0.0010 -0.0058 0.0060  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA  
2107 C C   . LEU A-2 96  ? 0.0726 0.0974 0.1063 0.0040  -0.0030 0.0018  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C   
2108 O O   . LEU A-2 96  ? 0.0909 0.1237 0.1139 -0.0167 0.0091  0.0048  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O   
2109 C CB  . LEU A-2 96  ? 0.0847 0.0977 0.1004 0.0023  -0.0103 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB  
2110 C CG  . LEU A-2 96  ? 0.0886 0.0975 0.1136 -0.0044 -0.0017 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG  
2111 C CD1 . LEU A-2 96  ? 0.0962 0.1091 0.1362 0.0069  -0.0071 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1 
2112 C CD2 . LEU A-2 96  ? 0.0996 0.1355 0.1592 -0.0212 -0.0003 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2 
2113 N N   . PHE A-2 97  ? 0.0724 0.0957 0.1002 -0.0012 -0.0126 0.0056  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N   
2114 C CA  . PHE A-2 97  ? 0.0785 0.1033 0.0901 -0.0034 -0.0048 0.0034  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA  
2115 C C   . PHE A-2 97  ? 0.0782 0.0943 0.0789 0.0022  -0.0019 0.0032  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C   
2116 O O   . PHE A-2 97  ? 0.0911 0.0927 0.0852 -0.0041 0.0019  0.0029  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O   
2117 C CB  . PHE A-2 97  ? 0.0895 0.1041 0.0955 -0.0026 -0.0003 0.0164  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB  
2118 C CG  . PHE A-2 97  ? 0.0839 0.1055 0.0901 -0.0015 -0.0144 0.0104  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG  
2119 C CD1 . PHE A-2 97  ? 0.0987 0.1076 0.1073 -0.0045 -0.0104 0.0197  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1 
2120 C CD2 . PHE A-2 97  ? 0.0817 0.1194 0.0906 0.0053  -0.0119 0.0136  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2 
2121 C CE1 . PHE A-2 97  ? 0.1028 0.1122 0.1106 0.0051  -0.0182 0.0180  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1 
2122 C CE2 . PHE A-2 97  ? 0.0918 0.1074 0.0986 0.0142  -0.0226 0.0164  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2 
2123 C CZ  . PHE A-2 97  ? 0.0954 0.1097 0.1133 0.0035  -0.0182 0.0204  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ  
2124 N N   . SER A-2 98  ? 0.0774 0.1002 0.0894 -0.0046 -0.0001 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N   
2125 C CA  A SER A-2 98  ? 0.0705 0.0919 0.0578 0.0027  0.0212  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  
2126 C CA  B SER A-2 98  ? 0.1009 0.0897 0.1207 -0.0096 -0.0330 0.0178  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  
2127 C C   . SER A-2 98  ? 0.0843 0.0830 0.0746 -0.0007 0.0058  0.0001  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C   
2128 O O   . SER A-2 98  ? 0.0943 0.1174 0.0849 -0.0187 0.0045  0.0140  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O   
2129 C CB  A SER A-2 98  ? 0.0871 0.0950 0.0918 0.0119  0.0106  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  
2130 C CB  B SER A-2 98  ? 0.1265 0.0966 0.0874 -0.0013 -0.0215 0.0083  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  
2131 O OG  A SER A-2 98  ? 0.1219 0.0985 0.1318 0.0174  -0.0213 0.0012  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  
2132 O OG  B SER A-2 98  ? 0.1017 0.1086 0.1102 -0.0026 -0.0077 0.0068  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  
2133 N N   . TYR A-2 99  ? 0.0793 0.0793 0.0806 -0.0003 -0.0025 0.0041  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N   
2134 C CA  . TYR A-2 99  ? 0.0831 0.0810 0.0683 -0.0026 -0.0012 0.0037  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA  
2135 C C   . TYR A-2 99  ? 0.0911 0.0671 0.0708 0.0038  -0.0009 0.0027  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C   
2136 O O   . TYR A-2 99  ? 0.1050 0.0793 0.0763 -0.0083 -0.0033 0.0110  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O   
2137 C CB  . TYR A-2 99  ? 0.0921 0.0735 0.0815 -0.0003 -0.0063 0.0042  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB  
2138 C CG  . TYR A-2 99  ? 0.0861 0.0659 0.0695 0.0000  -0.0066 0.0128  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG  
2139 C CD1 . TYR A-2 99  ? 0.0950 0.0684 0.0746 -0.0059 -0.0027 0.0030  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1 
2140 C CD2 . TYR A-2 99  ? 0.0872 0.0632 0.0808 -0.0010 -0.0098 0.0093  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2 
2141 C CE1 . TYR A-2 99  ? 0.0852 0.0734 0.0833 -0.0043 -0.0058 0.0065  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1 
2142 C CE2 . TYR A-2 99  ? 0.0965 0.0676 0.0723 0.0006  -0.0060 0.0035  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2 
2143 C CZ  . TYR A-2 99  ? 0.0869 0.0723 0.0795 -0.0025 -0.0048 0.0086  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ  
2144 O OH  . TYR A-2 99  ? 0.0887 0.0840 0.0796 0.0019  -0.0004 0.0009  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH  
2145 N N   . PHE A-2 100 ? 0.0949 0.0723 0.0737 -0.0035 -0.0036 0.0030  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N   
2146 C CA  . PHE A-2 100 ? 0.0928 0.0669 0.0850 -0.0040 -0.0046 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA  
2147 C C   . PHE A-2 100 ? 0.0960 0.0604 0.0818 -0.0076 -0.0042 0.0017  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C   
2148 O O   . PHE A-2 100 ? 0.0939 0.0649 0.0839 -0.0062 -0.0021 0.0115  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O   
2149 C CB  . PHE A-2 100 ? 0.1207 0.0714 0.0793 0.0066  -0.0026 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB  
2150 C CG  . PHE A-2 100 ? 0.1050 0.0783 0.0992 0.0018  -0.0015 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG  
2151 C CD1 . PHE A-2 100 ? 0.1290 0.1112 0.2044 0.0216  0.0363  0.0193  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1 
2152 C CD2 . PHE A-2 100 ? 0.1429 0.0790 0.1068 0.0207  -0.0061 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2 
2153 C CE1 . PHE A-2 100 ? 0.1442 0.1191 0.2913 0.0330  0.0379  0.0082  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1 
2154 C CE2 . PHE A-2 100 ? 0.1555 0.1007 0.1347 0.0353  -0.0157 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2 
2155 C CZ  . PHE A-2 100 ? 0.1454 0.1147 0.2158 0.0293  -0.0059 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ  
2156 N N   . VAL A-2 101 ? 0.0902 0.0641 0.0791 -0.0085 -0.0021 0.0008  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N   
2157 C CA  . VAL A-2 101 ? 0.0926 0.0648 0.0789 -0.0085 0.0008  0.0021  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA  
2158 C C   . VAL A-2 101 ? 0.0864 0.0607 0.0869 -0.0065 0.0024  0.0034  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C   
2159 O O   . VAL A-2 101 ? 0.0963 0.0647 0.0868 -0.0021 -0.0027 0.0008  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O   
2160 C CB  . VAL A-2 101 ? 0.1016 0.0759 0.0806 -0.0143 -0.0001 0.0073  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB  
2161 C CG1 . VAL A-2 101 ? 0.1122 0.0832 0.0793 -0.0120 -0.0011 0.0038  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1 
2162 C CG2 . VAL A-2 101 ? 0.1143 0.0859 0.1084 -0.0243 0.0053  0.0095  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2 
2163 N N   . SER A-2 102 ? 0.0951 0.0697 0.0787 -0.0098 -0.0067 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N   
2164 C CA  . SER A-2 102 ? 0.0941 0.0750 0.0806 -0.0114 -0.0024 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA  
2165 C C   . SER A-2 102 ? 0.1103 0.0686 0.0825 -0.0171 -0.0056 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C   
2166 O O   . SER A-2 102 ? 0.1267 0.0764 0.0938 -0.0236 0.0008  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O   
2167 C CB  . SER A-2 102 ? 0.0963 0.0843 0.0975 -0.0166 -0.0081 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB  
2168 O OG  . SER A-2 102 ? 0.1043 0.1069 0.1012 -0.0162 -0.0133 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG  
2169 N N   . PRO A-2 103 ? 0.1070 0.0666 0.0971 -0.0136 0.0088  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N   
2170 C CA  . PRO A-2 103 ? 0.1132 0.0767 0.1163 -0.0109 0.0059  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA  
2171 C C   . PRO A-2 103 ? 0.1326 0.0769 0.0940 -0.0140 0.0043  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C   
2172 O O   . PRO A-2 103 ? 0.1378 0.0823 0.1202 -0.0094 0.0035  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O   
2173 C CB  . PRO A-2 103 ? 0.1111 0.0958 0.1446 -0.0091 0.0080  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB  
2174 C CG  . PRO A-2 103 ? 0.1256 0.0921 0.1326 -0.0125 0.0294  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG  
2175 C CD  . PRO A-2 103 ? 0.1150 0.0811 0.1134 -0.0240 0.0200  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD  
2176 N N   . GLY A-2 104 ? 0.1158 0.0865 0.0970 -0.0181 0.0000  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N   
2177 C CA  . GLY A-2 104 ? 0.1436 0.0997 0.0979 -0.0312 -0.0069 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA  
2178 C C   . GLY A-2 104 ? 0.1321 0.0916 0.1019 -0.0221 -0.0028 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C   
2179 O O   . GLY A-2 104 ? 0.1634 0.1141 0.1181 -0.0387 -0.0173 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O   
2180 N N   . PHE A-2 105 ? 0.1340 0.0751 0.1079 -0.0220 -0.0107 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N   
2181 C CA  . PHE A-2 105 ? 0.1381 0.0860 0.1119 -0.0311 -0.0077 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA  
2182 C C   . PHE A-2 105 ? 0.1524 0.0761 0.1153 -0.0281 -0.0084 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C   
2183 O O   . PHE A-2 105 ? 0.1808 0.0775 0.1462 -0.0456 -0.0214 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O   
2184 C CB  . PHE A-2 105 ? 0.1363 0.1012 0.1257 -0.0289 -0.0034 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB  
2185 C CG  . PHE A-2 105 ? 0.1493 0.0948 0.1177 -0.0367 -0.0081 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG  
2186 C CD1 . PHE A-2 105 ? 0.1743 0.1049 0.1286 -0.0495 0.0098  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1 
2187 C CD2 . PHE A-2 105 ? 0.1274 0.0946 0.1406 -0.0370 0.0106  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2 
2188 C CE1 . PHE A-2 105 ? 0.1545 0.1055 0.1421 -0.0433 0.0150  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1 
2189 C CE2 . PHE A-2 105 ? 0.1328 0.1079 0.1451 -0.0388 0.0052  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2 
2190 C CZ  . PHE A-2 105 ? 0.1370 0.1038 0.1581 -0.0435 0.0157  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ  
2191 N N   . THR A-2 106 ? 0.1508 0.0710 0.1137 -0.0260 -0.0186 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N   
2192 C CA  . THR A-2 106 ? 0.1373 0.0730 0.1205 -0.0213 -0.0098 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA  
2193 C C   . THR A-2 106 ? 0.1414 0.0659 0.1298 -0.0130 -0.0120 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C   
2194 O O   . THR A-2 106 ? 0.1430 0.0655 0.1200 -0.0154 -0.0010 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O   
2195 C CB  . THR A-2 106 ? 0.1509 0.0736 0.1062 -0.0305 -0.0029 0.0017  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB  
2196 O OG1 . THR A-2 106 ? 0.1535 0.0824 0.1144 -0.0296 -0.0032 0.0077  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1 
2197 C CG2 . THR A-2 106 ? 0.1438 0.0721 0.1277 -0.0247 0.0089  0.0003  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2 
2198 N N   . ASP A-2 107 ? 0.1628 0.0690 0.1276 -0.0120 -0.0285 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N   
2199 C CA  . ASP A-2 107 ? 0.1432 0.0737 0.1338 -0.0040 -0.0088 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA  
2200 C C   . ASP A-2 107 ? 0.1392 0.0695 0.1171 -0.0092 -0.0045 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C   
2201 O O   . ASP A-2 107 ? 0.1439 0.0819 0.1379 -0.0033 -0.0131 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O   
2202 C CB  . ASP A-2 107 ? 0.1798 0.0857 0.1565 0.0127  -0.0148 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB  
2203 C CG  . ASP A-2 107 ? 0.2058 0.0698 0.1699 0.0026  -0.0451 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG  
2204 O OD1 . ASP A-2 107 ? 0.2858 0.0946 0.2720 0.0505  -0.0063 0.0188  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1 
2205 O OD2 . ASP A-2 107 ? 0.1905 0.0805 0.1605 -0.0107 -0.0356 0.0059  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2 
2206 N N   . GLU A-2 108 ? 0.1425 0.0630 0.1226 -0.0116 -0.0016 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N   
2207 C CA  . GLU A-2 108 ? 0.1353 0.0579 0.1189 -0.0122 -0.0027 0.0014  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA  
2208 C C   . GLU A-2 108 ? 0.1158 0.0659 0.0900 -0.0040 -0.0045 0.0082  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C   
2209 O O   . GLU A-2 108 ? 0.1190 0.0664 0.0946 -0.0075 -0.0061 0.0077  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O   
2210 C CB  . GLU A-2 108 ? 0.1231 0.0721 0.1124 -0.0151 0.0042  0.0010  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB  
2211 C CG  . GLU A-2 108 ? 0.1271 0.0749 0.0999 -0.0063 0.0041  0.0071  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG  
2212 C CD  . GLU A-2 108 ? 0.1187 0.0849 0.0885 -0.0156 0.0066  0.0111  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD  
2213 O OE1 . GLU A-2 108 ? 0.1231 0.0857 0.1079 -0.0081 -0.0062 0.0016  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1 
2214 O OE2 . GLU A-2 108 ? 0.1228 0.0868 0.1091 -0.0121 -0.0037 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2 
2215 N N   . LYS A-2 109 ? 0.1265 0.0738 0.0928 -0.0033 -0.0063 0.0081  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N   
2216 C CA  . LYS A-2 109 ? 0.1156 0.0814 0.0821 -0.0008 -0.0076 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA  
2217 C C   . LYS A-2 109 ? 0.1143 0.0769 0.0782 -0.0039 -0.0057 0.0081  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C   
2218 O O   . LYS A-2 109 ? 0.1687 0.0781 0.0856 0.0030  -0.0118 0.0096  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O   
2219 C CB  . LYS A-2 109 ? 0.1203 0.0982 0.1213 0.0111  -0.0006 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB  
2220 C CG  . LYS A-2 109 ? 0.1268 0.1216 0.1661 0.0041  0.0213  0.0002  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG  
2221 C CD  . LYS A-2 109 ? 0.1307 0.1582 0.2531 0.0318  0.0231  0.0334  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD  
2222 C CE  . LYS A-2 109 ? 0.1661 0.1516 0.3055 0.0261  0.0829  0.0009  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE  
2223 N NZ  . LYS A-2 109 ? 0.1510 0.2297 0.3310 0.0334  0.0592  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ  
2224 N N   . THR A-2 110 ? 0.0962 0.0756 0.0806 -0.0089 -0.0083 0.0085  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N   
2225 C CA  . THR A-2 110 ? 0.0927 0.0717 0.0723 -0.0054 -0.0085 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA  
2226 C C   . THR A-2 110 ? 0.0872 0.0712 0.0736 0.0043  -0.0022 0.0067  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C   
2227 O O   . THR A-2 110 ? 0.1040 0.0972 0.0734 -0.0077 -0.0075 0.0141  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O   
2228 C CB  . THR A-2 110 ? 0.0782 0.0948 0.0922 0.0007  -0.0106 0.0046  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB  
2229 O OG1 . THR A-2 110 ? 0.0948 0.1353 0.1431 -0.0176 -0.0156 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1 
2230 C CG2 . THR A-2 110 ? 0.0930 0.0928 0.1062 0.0073  -0.0017 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2 
2231 N N   . HIS A-2 111 ? 0.0873 0.0728 0.0749 0.0043  -0.0077 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N   
2232 C CA  . HIS A-2 111 ? 0.0835 0.0826 0.0799 0.0089  -0.0060 0.0027  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA  
2233 C C   . HIS A-2 111 ? 0.0779 0.0772 0.0756 0.0049  -0.0059 0.0027  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C   
2234 O O   . HIS A-2 111 ? 0.0968 0.0819 0.0848 0.0028  0.0034  0.0023  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O   
2235 C CB  . HIS A-2 111 ? 0.1039 0.0877 0.0965 0.0267  -0.0102 0.0062  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB  
2236 C CG  . HIS A-2 111 ? 0.1329 0.1038 0.0990 0.0404  -0.0142 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG  
2237 N ND1 . HIS A-2 111 ? 0.1559 0.1718 0.2835 0.0324  0.0448  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1 
2238 C CD2 . HIS A-2 111 ? 0.1961 0.0879 0.1410 0.0293  0.0113  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2 
2239 C CE1 . HIS A-2 111 ? 0.2030 0.1453 0.2563 0.0633  0.0402  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1 
2240 N NE2 . HIS A-2 111 ? 0.2285 0.1025 0.1664 0.0453  0.0061  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2 
2241 N N   . VAL A-2 112 ? 0.0806 0.0811 0.0811 0.0016  -0.0065 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N   
2242 C CA  . VAL A-2 112 ? 0.0842 0.0769 0.0868 -0.0002 -0.0129 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA  
2243 C C   . VAL A-2 112 ? 0.0776 0.0799 0.0788 0.0053  -0.0007 0.0013  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C   
2244 O O   . VAL A-2 112 ? 0.0759 0.0951 0.0916 0.0018  0.0015  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O   
2245 C CB  . VAL A-2 112 ? 0.0794 0.0788 0.1044 0.0046  -0.0129 0.0065  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB  
2246 C CG1 . VAL A-2 112 ? 0.0988 0.0822 0.1090 0.0070  -0.0143 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1 
2247 C CG2 . VAL A-2 112 ? 0.0887 0.0873 0.1001 0.0003  -0.0207 0.0053  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2 
2248 N N   . PHE A-2 113 ? 0.0787 0.0886 0.0822 0.0003  -0.0082 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N   
2249 C CA  . PHE A-2 113 ? 0.0727 0.0895 0.0917 0.0041  -0.0128 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA  
2250 C C   . PHE A-2 113 ? 0.0697 0.0961 0.0865 0.0069  -0.0110 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C   
2251 O O   . PHE A-2 113 ? 0.0734 0.0992 0.1300 0.0050  -0.0038 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O   
2252 C CB  . PHE A-2 113 ? 0.0902 0.0967 0.0918 0.0093  -0.0089 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB  
2253 C CG  . PHE A-2 113 ? 0.1003 0.0922 0.0804 0.0087  -0.0038 0.0080  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG  
2254 C CD1 . PHE A-2 113 ? 0.1326 0.0905 0.0840 -0.0039 -0.0068 0.0176  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1 
2255 C CD2 . PHE A-2 113 ? 0.1082 0.1108 0.1006 0.0272  -0.0001 0.0152  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2 
2256 C CE1 . PHE A-2 113 ? 0.1677 0.0943 0.0892 0.0048  -0.0023 0.0135  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1 
2257 C CE2 . PHE A-2 113 ? 0.1413 0.1139 0.1111 0.0363  0.0076  0.0207  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2 
2258 C CZ  . PHE A-2 113 ? 0.1691 0.1134 0.1026 0.0259  0.0081  0.0238  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ  
2259 N N   . LEU A-2 114 ? 0.0785 0.0885 0.1024 -0.0005 -0.0137 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   
2260 C CA  . LEU A-2 114 ? 0.0831 0.0925 0.1093 -0.0025 -0.0191 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  
2261 C C   . LEU A-2 114 ? 0.0815 0.0962 0.1134 0.0063  -0.0165 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   
2262 O O   . LEU A-2 114 ? 0.1098 0.1528 0.1160 0.0450  -0.0227 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   
2263 C CB  . LEU A-2 114 ? 0.0940 0.0996 0.1405 -0.0139 -0.0074 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  
2264 C CG  . LEU A-2 114 ? 0.1080 0.0996 0.1431 -0.0177 -0.0150 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  
2265 C CD1 . LEU A-2 114 ? 0.1358 0.0970 0.1708 -0.0028 -0.0145 0.0110  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 
2266 C CD2 . LEU A-2 114 ? 0.1404 0.1270 0.2734 -0.0498 -0.0032 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 
2267 N N   . ALA A-2 115 ? 0.0854 0.0990 0.1076 0.0038  -0.0150 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N   
2268 C CA  . ALA A-2 115 ? 0.0923 0.1004 0.1096 -0.0001 -0.0239 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA  
2269 C C   . ALA A-2 115 ? 0.1125 0.1076 0.1276 0.0090  -0.0271 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C   
2270 O O   . ALA A-2 115 ? 0.1222 0.1142 0.1749 0.0203  -0.0333 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O   
2271 C CB  . ALA A-2 115 ? 0.0957 0.1390 0.0965 0.0107  -0.0163 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB  
2272 N N   . GLU A-2 116 ? 0.1154 0.1205 0.1327 -0.0042 -0.0366 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N   
2273 C CA  . GLU A-2 116 ? 0.1274 0.1374 0.1618 -0.0148 -0.0311 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA  
2274 C C   . GLU A-2 116 ? 0.1354 0.1402 0.1576 -0.0319 -0.0275 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C   
2275 O O   . GLU A-2 116 ? 0.1434 0.1542 0.1706 -0.0119 -0.0517 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O   
2276 C CB  . GLU A-2 116 ? 0.1664 0.1746 0.1725 -0.0656 -0.0324 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB  
2277 C CG  . GLU A-2 116 ? 0.1857 0.1586 0.1851 -0.0385 -0.0170 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG  
2278 C CD  . GLU A-2 116 ? 0.2113 0.2054 0.2428 -0.0623 0.0146  0.0026  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD  
2279 O OE1 . GLU A-2 116 ? 0.4468 0.1968 0.7078 -0.1457 0.2857  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1 
2280 O OE2 . GLU A-2 116 ? 0.1966 0.2419 0.3847 -0.0603 0.0444  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2 
2281 N N   . ASN A-2 117 ? 0.1990 0.1608 0.1902 -0.0311 -0.0315 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N   
2282 C CA  . ASN A-2 117 ? 0.2296 0.1772 0.1795 -0.0400 -0.0399 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA  
2283 C C   . ASN A-2 117 ? 0.2059 0.1527 0.1876 -0.0159 -0.0409 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C   
2284 O O   . ASN A-2 117 ? 0.2117 0.2008 0.1873 -0.0175 -0.0547 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O   
2285 C CB  . ASN A-2 117 ? 0.1981 0.3318 0.2142 -0.0540 -0.0626 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB  
2286 C CG  . ASN A-2 117 ? 0.2066 0.4436 0.2710 -0.1104 -0.1103 0.0112  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG  
2287 O OD1 . ASN A-2 117 ? 0.5857 0.4323 0.4748 -0.3010 0.1436  -0.2020 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1 
2288 N ND2 . ASN A-2 117 ? 0.2344 0.5396 0.3597 -0.1690 -0.0007 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2 
2289 N N   . LEU A-2 118 ? 0.2144 0.1704 0.1702 0.0103  -0.0170 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N   
2290 C CA  . LEU A-2 118 ? 0.1935 0.1367 0.1510 0.0378  -0.0273 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA  
2291 C C   . LEU A-2 118 ? 0.2801 0.1166 0.1414 0.0362  -0.0215 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C   
2292 O O   . LEU A-2 118 ? 0.4030 0.1573 0.1931 -0.0613 0.0456  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O   
2293 C CB  . LEU A-2 118 ? 0.2053 0.1452 0.1668 0.0488  -0.0307 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB  
2294 C CG  . LEU A-2 118 ? 0.1612 0.1870 0.1768 0.0280  -0.0225 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG  
2295 C CD1 . LEU A-2 118 ? 0.2205 0.2349 0.1695 0.0739  -0.0331 0.0176  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1 
2296 C CD2 . LEU A-2 118 ? 0.2273 0.2011 0.1796 0.0574  -0.0546 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2 
2297 N N   . LYS A-2 119 ? 0.2272 0.1405 0.1474 0.0046  -0.0360 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N   
2298 C CA  . LYS A-2 119 ? 0.2876 0.1693 0.1448 -0.0298 0.0010  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA  
2299 C C   . LYS A-2 119 ? 0.2187 0.1497 0.1455 0.0192  -0.0196 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C   
2300 O O   . LYS A-2 119 ? 0.2067 0.1496 0.1643 0.0256  -0.0286 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O   
2301 C CB  . LYS A-2 119 ? 0.2726 0.5700 0.2327 -0.1714 -0.1199 0.1270  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB  
2302 N N   . GLU A-2 120 ? 0.2480 0.1424 0.1394 0.0175  -0.0029 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N   
2303 C CA  A GLU A-2 120 ? 0.2012 0.1542 0.2108 0.0503  -0.0103 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  
2304 C CA  B GLU A-2 120 ? 0.2869 0.1286 0.0916 0.0117  0.0055  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  
2305 C C   . GLU A-2 120 ? 0.2745 0.1677 0.1447 -0.0139 -0.0575 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C   
2306 O O   . GLU A-2 120 ? 0.3642 0.2217 0.1776 -0.0356 -0.1011 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O   
2307 C CB  A GLU A-2 120 ? 0.2883 0.2041 0.1914 0.0340  0.0682  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  
2308 C CB  B GLU A-2 120 ? 0.2947 0.1958 0.1806 0.0274  0.0571  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  
2309 C CG  A GLU A-2 120 ? 0.1918 0.1963 0.1312 0.1034  -0.0514 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  
2310 C CG  B GLU A-2 120 ? 0.3639 0.2898 0.2784 -0.0286 0.1330  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  
2311 C CD  A GLU A-2 120 ? 0.2410 0.2160 0.0872 0.1366  -0.0367 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  
2312 C CD  B GLU A-2 120 ? 0.4511 0.3044 0.4045 -0.0572 0.2387  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  
2313 O OE1 A GLU A-2 120 ? 0.3490 0.3442 0.1033 0.2055  0.0305  0.0492  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 
2314 O OE1 B GLU A-2 120 ? 0.5053 0.3133 0.8963 -0.0531 0.3698  -0.2954 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 
2315 O OE2 A GLU A-2 120 ? 0.1345 0.1552 0.1017 0.0555  -0.0139 0.0091  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 
2316 O OE2 B GLU A-2 120 ? 0.7242 0.3880 0.6687 -0.1420 0.5118  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 
2317 N N   . VAL A-2 121 ? 0.2819 0.1498 0.1517 0.0334  -0.0734 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N   
2318 C CA  . VAL A-2 121 ? 0.2082 0.1925 0.2496 0.0273  -0.0751 0.0409  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA  
2319 C C   . VAL A-2 121 ? 0.2239 0.1656 0.2311 0.0145  -0.0778 0.0187  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C   
2320 O O   . VAL A-2 121 ? 0.3313 0.2001 0.2154 -0.0032 -0.0880 0.0407  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O   
2321 C CB  . VAL A-2 121 ? 0.2438 0.1984 0.2689 0.0501  -0.0485 0.0605  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB  
2322 C CG1 . VAL A-2 121 ? 0.2694 0.4068 0.2913 -0.0125 0.0123  0.0807  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1 
2323 C CG2 . VAL A-2 121 ? 0.3648 0.1521 0.4038 0.1194  -0.1433 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2 
2324 N N   . GLU A-2 122 ? 0.2072 0.2323 0.3042 0.0189  -0.0648 0.0044  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   
2325 C CA  . GLU A-2 122 ? 0.2031 0.2804 0.3372 0.0321  -0.0029 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  
2326 C C   . GLU A-2 122 ? 0.2380 0.2794 0.3038 0.0449  0.0156  0.0273  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   
2327 O O   . GLU A-2 122 ? 0.2654 0.2277 0.2684 0.0109  0.0356  0.0071  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   
2328 C CB  . GLU A-2 122 ? 0.2179 0.2507 0.3640 0.0051  -0.0313 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  
2329 C CG  . GLU A-2 122 ? 0.2297 0.4481 0.6617 -0.0570 0.0088  -0.2984 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  
2330 C CD  . GLU A-2 122 ? 0.2339 0.4720 0.6598 -0.0792 0.0054  -0.3129 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  
2331 O OE1 . GLU A-2 122 ? 0.2499 0.5824 0.4152 -0.1838 0.0609  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 
2332 O OE2 . GLU A-2 122 ? 0.3935 0.2523 0.6460 -0.1143 0.1489  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 
2333 N N   . ALA A-2 123 ? 0.2052 0.2300 0.2818 0.0593  -0.0044 0.0448  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N   
2334 C CA  . ALA A-2 123 ? 0.2772 0.2131 0.1899 0.0845  -0.0671 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA  
2335 C C   . ALA A-2 123 ? 0.2649 0.2280 0.2297 0.1037  -0.0837 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C   
2336 O O   . ALA A-2 123 ? 0.2028 0.2190 0.4347 0.0352  -0.0986 0.0696  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O   
2337 C CB  . ALA A-2 123 ? 0.2202 0.2173 0.2046 0.0183  -0.0405 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB  
2338 N N   A HIS A-2 124 ? 0.2648 0.2252 0.3513 0.0790  -0.0900 0.0258  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 N   
2339 C CA  A HIS A-2 124 ? 0.1970 0.2100 0.3093 0.0960  -0.0278 0.0527  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CA  
2340 C C   A HIS A-2 124 ? 0.2771 0.1936 0.3039 0.0815  0.0055  0.0616  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 C   
2341 O O   A HIS A-2 124 ? 0.4321 0.2365 0.2416 -0.0494 0.0890  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 O   
2342 C CB  A HIS A-2 124 ? 0.2960 0.1880 0.1701 0.0972  -0.0158 0.0015  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CB  
2343 C CG  A HIS A-2 124 ? 0.2450 0.1413 0.1593 0.0969  0.0212  0.0313  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CG  
2344 N ND1 A HIS A-2 124 ? 0.1984 0.1568 0.1568 0.0815  0.0199  0.0131  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 ND1 
2345 C CD2 A HIS A-2 124 ? 0.3156 0.1150 0.1689 0.0504  0.0240  0.0218  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CD2 
2346 C CE1 A HIS A-2 124 ? 0.2248 0.1323 0.1833 0.0407  0.0057  0.0436  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 CE1 
2347 N NE2 A HIS A-2 124 ? 0.2606 0.1411 0.1894 0.0424  0.0343  0.0353  ? ? ? ? ? ? 124 HIS A-2 NE2 
2348 N N   . PRO A-2 125 ? 0.2410 0.2143 0.2804 0.0574  -0.0344 0.0370  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 N   
2349 C CA  . PRO A-2 125 ? 0.2736 0.2111 0.2986 0.0693  -0.0085 0.0646  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CA  
2350 C C   . PRO A-2 125 ? 0.2899 0.2611 0.2614 0.1011  0.0177  0.0855  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 C   
2351 O O   . PRO A-2 125 ? 0.2422 0.3294 0.2788 0.0513  0.0343  0.1648  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 O   
2352 C CB  . PRO A-2 125 ? 0.3052 0.2168 0.3012 0.0622  0.0042  0.0651  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CB  
2353 C CG  . PRO A-2 125 ? 0.3741 0.2614 0.3426 -0.0248 0.0486  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CG  
2354 C CD  . PRO A-2 125 ? 0.2934 0.1851 0.3104 0.0604  0.0045  0.0656  ? ? ? ? ? ? 125 PRO A-2 CD  
2355 N N   . ASP A-2 126 ? 0.3410 0.2236 0.2960 0.0832  0.0547  0.0736  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 N   
2356 C CA  . ASP A-2 126 ? 0.3502 0.2244 0.1985 0.0882  0.0405  0.0674  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 CA  
2357 C C   . ASP A-2 126 ? 0.2841 0.1842 0.1680 0.0107  0.0037  0.0402  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 C   
2358 O O   . ASP A-2 126 ? 0.2889 0.2942 0.1502 -0.0611 0.0114  0.0646  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 O   
2359 C CB  . ASP A-2 126 ? 0.3281 0.2275 0.4867 0.0650  0.1939  0.1486  ? ? ? ? ? ? 126 ASP A-2 CB  
2360 N N   A GLU A-2 127 ? 0.2694 0.1379 0.2041 0.0175  0.0141  0.0166  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 N   
2361 C CA  A GLU A-2 127 ? 0.2173 0.1698 0.1674 0.0326  0.0304  0.0095  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CA  
2362 C C   A GLU A-2 127 ? 0.2492 0.1371 0.1855 -0.0220 0.0581  0.0238  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 C   
2363 O O   A GLU A-2 127 ? 0.3016 0.2771 0.1171 0.0296  0.0374  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 O   
2364 C CB  A GLU A-2 127 ? 0.1433 0.1853 0.1996 -0.0071 -0.0035 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CB  
2365 C CG  A GLU A-2 127 ? 0.2243 0.1204 0.2583 -0.0028 0.0292  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CG  
2366 C CD  A GLU A-2 127 ? 0.1637 0.1309 0.1644 0.0175  0.0264  0.0100  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CD  
2367 O OE1 A GLU A-2 127 ? 0.1944 0.1409 0.2454 0.0054  0.0539  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE1 
2368 O OE2 A GLU A-2 127 ? 0.1969 0.1142 0.1471 0.0584  0.0319  0.0260  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE2 
2369 N N   . ASP A-2 128 ? 0.3086 0.1358 0.1717 0.0065  0.0783  0.0249  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 N   
2370 C CA  . ASP A-2 128 ? 0.3628 0.1646 0.1702 0.0239  0.0419  0.0127  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CA  
2371 C C   . ASP A-2 128 ? 0.3216 0.2036 0.1653 -0.0369 0.0205  0.0243  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 C   
2372 O O   . ASP A-2 128 ? 0.2085 0.3152 0.2133 0.0666  0.0174  0.0843  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 O   
2373 C CB  . ASP A-2 128 ? 0.4970 0.1867 0.2049 0.0964  0.0012  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CB  
2374 N N   A GLU A-2 129 ? 0.2756 0.1827 0.1479 -0.0298 0.0665  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N   
2375 C CA  A GLU A-2 129 ? 0.2225 0.1740 0.1475 -0.0399 0.0430  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA  
2376 C C   A GLU A-2 129 ? 0.2527 0.1929 0.1806 -0.0698 0.0907  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C   
2377 O O   A GLU A-2 129 ? 0.3479 0.2284 0.1664 -0.1751 0.0776  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O   
2378 C CB  A GLU A-2 129 ? 0.1491 0.2130 0.1462 -0.0434 0.0392  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB  
2379 C CG  A GLU A-2 129 ? 0.1444 0.2038 0.1409 -0.0255 0.0195  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG  
2380 C CD  A GLU A-2 129 ? 0.1340 0.1081 0.1085 0.0093  0.0176  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD  
2381 O OE1 A GLU A-2 129 ? 0.1215 0.1304 0.1359 0.0006  0.0269  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1 
2382 O OE2 A GLU A-2 129 ? 0.1545 0.1273 0.1156 0.0091  0.0291  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2 
2383 N N   . ALA A-2 130 ? 0.4323 0.1814 0.3123 -0.0693 0.1997  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N   
2384 C CA  . ALA A-2 130 ? 0.3345 0.1827 0.2516 -0.0813 0.1025  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA  
2385 C C   . ALA A-2 130 ? 0.2955 0.2267 0.1884 -0.0719 0.0701  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C   
2386 O O   . ALA A-2 130 ? 0.2751 0.2633 0.2122 -0.1011 0.0518  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O   
2387 C CB  . ALA A-2 130 ? 0.4929 0.2323 0.3195 0.0379  0.2092  0.0211  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB  
2388 N N   . ILE A-2 131 ? 0.2819 0.1188 0.1455 -0.0256 0.0375  0.0027  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N   
2389 C CA  . ILE A-2 131 ? 0.2216 0.1074 0.1401 0.0097  0.0418  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA  
2390 C C   . ILE A-2 131 ? 0.1935 0.1067 0.1010 0.0054  0.0228  0.0018  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C   
2391 O O   . ILE A-2 131 ? 0.2489 0.1350 0.1361 0.0141  -0.0244 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O   
2392 C CB  . ILE A-2 131 ? 0.2738 0.1619 0.1900 0.0872  0.0606  0.0359  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB  
2393 C CG1 . ILE A-2 131 ? 0.4489 0.1866 0.3140 0.1240  0.0822  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1 
2394 C CG2 . ILE A-2 131 ? 0.2693 0.2633 0.3084 0.0782  0.1609  0.0430  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2 
2395 C CD1 . ILE A-2 131 ? 0.7286 0.3169 0.4257 -0.2413 0.0249  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1 
2396 N N   . GLU A-2 132 ? 0.1375 0.1007 0.1136 -0.0039 0.0248  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N   
2397 C CA  . GLU A-2 132 ? 0.1266 0.0977 0.1070 -0.0035 0.0258  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA  
2398 C C   . GLU A-2 132 ? 0.1170 0.0958 0.0941 0.0031  0.0133  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C   
2399 O O   . GLU A-2 132 ? 0.1191 0.1283 0.0959 -0.0118 0.0244  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O   
2400 C CB  . GLU A-2 132 ? 0.1169 0.1193 0.1232 0.0058  0.0126  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB  
2401 C CG  . GLU A-2 132 ? 0.1201 0.1129 0.1202 0.0063  0.0166  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG  
2402 C CD  . GLU A-2 132 ? 0.1301 0.1266 0.1583 0.0072  0.0127  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD  
2403 O OE1 . GLU A-2 132 ? 0.1662 0.1488 0.1814 0.0104  -0.0296 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 
2404 O OE2 . GLU A-2 132 ? 0.1414 0.1273 0.2091 0.0248  0.0032  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 
2405 N N   . VAL A-2 133 ? 0.1180 0.0905 0.0872 0.0091  0.0094  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N   
2406 C CA  . VAL A-2 133 ? 0.1117 0.0855 0.0982 0.0106  0.0103  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA  
2407 C C   . VAL A-2 133 ? 0.0968 0.0932 0.0933 0.0057  0.0108  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C   
2408 O O   . VAL A-2 133 ? 0.1235 0.0981 0.0954 0.0210  0.0279  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O   
2409 C CB  . VAL A-2 133 ? 0.1177 0.1078 0.1079 0.0217  -0.0002 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB  
2410 C CG1 . VAL A-2 133 ? 0.1064 0.1801 0.1295 -0.0094 0.0034  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1 
2411 C CG2 . VAL A-2 133 ? 0.1688 0.1322 0.1633 0.0682  -0.0364 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2 
2412 N N   . VAL A-2 134 ? 0.0989 0.0931 0.0888 0.0059  0.0099  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N   
2413 C CA  . VAL A-2 134 ? 0.0988 0.1002 0.0835 0.0100  0.0090  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA  
2414 C C   . VAL A-2 134 ? 0.0997 0.0895 0.0888 0.0129  0.0016  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C   
2415 O O   . VAL A-2 134 ? 0.1070 0.0967 0.0921 -0.0007 0.0170  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O   
2416 C CB  . VAL A-2 134 ? 0.0996 0.1078 0.0944 0.0021  0.0066  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB  
2417 C CG1 . VAL A-2 134 ? 0.1124 0.1212 0.1122 0.0185  -0.0088 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1 
2418 C CG2 . VAL A-2 134 ? 0.0933 0.1466 0.1196 -0.0038 0.0114  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2 
2419 N N   . TRP A-2 135 ? 0.1007 0.0918 0.0923 0.0133  0.0031  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N   
2420 C CA  . TRP A-2 135 ? 0.1016 0.0865 0.0913 0.0108  -0.0026 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA  
2421 C C   . TRP A-2 135 ? 0.0931 0.0927 0.0925 0.0143  0.0005  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C   
2422 O O   . TRP A-2 135 ? 0.1170 0.1073 0.1006 0.0295  0.0022  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O   
2423 C CB  . TRP A-2 135 ? 0.1073 0.0936 0.0987 0.0187  -0.0071 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB  
2424 C CG  . TRP A-2 135 ? 0.1004 0.0926 0.0894 0.0153  -0.0005 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG  
2425 C CD1 . TRP A-2 135 ? 0.1162 0.1184 0.0940 0.0238  -0.0054 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1 
2426 C CD2 . TRP A-2 135 ? 0.0993 0.0849 0.1029 0.0102  -0.0085 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2 
2427 N NE1 . TRP A-2 135 ? 0.1185 0.1283 0.1015 0.0269  0.0005  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1 
2428 C CE2 . TRP A-2 135 ? 0.1027 0.1074 0.1009 0.0133  -0.0099 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2 
2429 C CE3 . TRP A-2 135 ? 0.0993 0.0957 0.1043 0.0091  -0.0040 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3 
2430 C CZ2 . TRP A-2 135 ? 0.1089 0.1058 0.1264 0.0181  -0.0117 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2 
2431 C CZ3 . TRP A-2 135 ? 0.0969 0.1023 0.1245 0.0037  -0.0130 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3 
2432 C CH2 . TRP A-2 135 ? 0.1010 0.1214 0.1158 0.0135  -0.0147 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2 
2433 N N   . MET A-2 136 ? 0.0994 0.0855 0.0990 0.0106  -0.0089 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N   
2434 C CA  . MET A-2 136 ? 0.1001 0.0847 0.0953 0.0178  -0.0029 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA  
2435 C C   . MET A-2 136 ? 0.1065 0.0811 0.0969 0.0200  -0.0098 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C   
2436 O O   . MET A-2 136 ? 0.0988 0.0860 0.1064 0.0207  -0.0020 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O   
2437 C CB  . MET A-2 136 ? 0.1044 0.0936 0.1109 0.0184  -0.0126 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB  
2438 C CG  . MET A-2 136 ? 0.1108 0.1081 0.1197 0.0287  -0.0120 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG  
2439 S SD  . MET A-2 136 ? 0.1120 0.1359 0.1211 0.0190  -0.0161 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD  
2440 C CE  . MET A-2 136 ? 0.1439 0.1873 0.1876 -0.0224 -0.0227 0.0607  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE  
2441 N N   . ARG A-2 137 ? 0.1136 0.0827 0.1207 0.0115  -0.0037 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N   
2442 C CA  A ARG A-2 137 ? 0.1154 0.0829 0.1238 0.0091  -0.0053 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  
2443 C CA  C ARG A-2 137 ? 0.1164 0.0710 0.1432 -0.0024 0.0005  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  
2444 C C   . ARG A-2 137 ? 0.1184 0.0794 0.1163 0.0081  -0.0014 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C   
2445 O O   . ARG A-2 137 ? 0.1071 0.0830 0.1285 0.0116  -0.0043 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O   
2446 C CB  A ARG A-2 137 ? 0.1938 0.0734 0.1621 -0.0139 -0.0051 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  
2447 C CB  C ARG A-2 137 ? 0.1343 0.0718 0.1753 0.0080  0.0049  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  
2448 C CG  A ARG A-2 137 ? 0.1976 0.1044 0.2348 -0.0126 -0.0850 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  
2449 C CG  C ARG A-2 137 ? 0.1672 0.0770 0.1757 -0.0142 0.0479  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  
2450 C CD  A ARG A-2 137 ? 0.3547 0.0976 0.2603 -0.0601 -0.0094 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  
2451 C CD  C ARG A-2 137 ? 0.3122 0.0880 0.1961 0.0022  -0.0440 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  
2452 N NE  A ARG A-2 137 ? 0.3423 0.1322 0.2664 -0.0050 0.0185  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  
2453 N NE  C ARG A-2 137 ? 0.2186 0.0837 0.2460 -0.0221 -0.0006 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  
2454 C CZ  A ARG A-2 137 ? 0.4063 0.1475 0.2736 0.0641  0.0103  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  
2455 C CZ  C ARG A-2 137 ? 0.2071 0.1576 0.2168 0.0100  -0.0350 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  
2456 N NH1 A ARG A-2 137 ? 0.4718 0.1476 0.3605 -0.0488 -0.0621 0.0781  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 
2457 N NH1 C ARG A-2 137 ? 0.3623 0.1448 0.2502 -0.0162 -0.0911 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 
2458 N NH2 A ARG A-2 137 ? 0.4031 0.3827 0.2885 0.1483  0.0141  0.0095  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 
2459 N NH2 C ARG A-2 137 ? 0.2104 0.1859 0.2345 -0.0103 0.0082  0.0841  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 
2460 N N   . PRO A-2 138 ? 0.1044 0.0776 0.1210 -0.0010 -0.0017 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N   
2461 C CA  . PRO A-2 138 ? 0.1139 0.0851 0.1197 0.0039  -0.0066 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA  
2462 C C   . PRO A-2 138 ? 0.1307 0.0796 0.1177 0.0032  -0.0035 0.0003  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C   
2463 O O   . PRO A-2 138 ? 0.1407 0.0900 0.1235 -0.0055 -0.0136 0.0025  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O   
2464 C CB  . PRO A-2 138 ? 0.1107 0.0917 0.1373 -0.0005 0.0031  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB  
2465 C CG  . PRO A-2 138 ? 0.1281 0.1105 0.1268 0.0179  0.0063  0.0141  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG  
2466 C CD  . PRO A-2 138 ? 0.1025 0.0934 0.1351 0.0093  -0.0042 0.0008  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD  
2467 N N   . GLU A-2 139 ? 0.1446 0.0774 0.1397 0.0024  -0.0157 0.0053  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N   
2468 C CA  . GLU A-2 139 ? 0.1576 0.0735 0.1984 0.0038  -0.0195 0.0253  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA  
2469 C C   . GLU A-2 139 ? 0.1623 0.0822 0.1645 0.0057  -0.0423 0.0113  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C   
2470 O O   . GLU A-2 139 ? 0.1748 0.1034 0.2077 0.0090  -0.0588 0.0284  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O   
2471 C CB  . GLU A-2 139 ? 0.1775 0.0794 0.2389 -0.0028 -0.0330 0.0164  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB  
2472 C CG  . GLU A-2 139 ? 0.1923 0.0899 0.2299 -0.0210 -0.0344 0.0306  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG  
2473 C CD  . GLU A-2 139 ? 0.1712 0.0795 0.1873 -0.0182 -0.0095 0.0140  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD  
2474 O OE1 . GLU A-2 139 ? 0.1649 0.0932 0.1707 -0.0122 -0.0091 0.0054  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1 
2475 O OE2 . GLU A-2 139 ? 0.1753 0.0993 0.2328 -0.0262 -0.0059 0.0150  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2 
2476 N N   . GLU A-2 140 ? 0.1458 0.0813 0.1827 0.0151  -0.0271 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N   
2477 C CA  A GLU A-2 140 ? 0.1524 0.0952 0.2016 0.0253  -0.0211 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA  
2478 C CA  B GLU A-2 140 ? 0.1448 0.0865 0.1930 0.0301  -0.0334 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA  
2479 C C   . GLU A-2 140 ? 0.1311 0.0954 0.1572 0.0255  -0.0276 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C   
2480 O O   . GLU A-2 140 ? 0.1442 0.1081 0.1873 0.0340  -0.0440 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O   
2481 C CB  A GLU A-2 140 ? 0.1341 0.0927 0.1906 0.0556  -0.0419 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB  
2482 C CB  B GLU A-2 140 ? 0.1884 0.1173 0.2087 0.0052  -0.0031 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB  
2483 C CG  A GLU A-2 140 ? 0.1995 0.1151 0.1903 0.0348  0.0076  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG  
2484 C CG  B GLU A-2 140 ? 0.1802 0.1355 0.2268 0.0560  -0.0010 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG  
2485 C CD  A GLU A-2 140 ? 0.1976 0.3315 0.2221 0.1142  -0.0322 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD  
2486 C CD  B GLU A-2 140 ? 0.2265 0.2753 0.3215 0.0430  -0.0384 0.0672  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD  
2487 O OE1 A GLU A-2 140 ? 0.2063 0.4254 0.2598 0.0457  -0.0426 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1 
2488 O OE1 B GLU A-2 140 ? 0.1993 0.3780 0.6686 0.1194  -0.1008 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1 
2489 O OE2 A GLU A-2 140 ? 0.2063 0.5329 0.1507 0.1079  -0.0418 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2 
2490 O OE2 B GLU A-2 140 ? 0.6196 0.4226 0.3134 -0.0496 -0.0230 0.2050  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2 
2491 N N   . ALA A-2 141 ? 0.1275 0.0835 0.1335 0.0151  -0.0155 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N   
2492 C CA  . ALA A-2 141 ? 0.1151 0.0865 0.1270 0.0094  -0.0131 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA  
2493 C C   . ALA A-2 141 ? 0.1237 0.0762 0.1303 0.0149  -0.0142 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C   
2494 O O   . ALA A-2 141 ? 0.1197 0.0961 0.1328 0.0145  -0.0175 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O   
2495 C CB  . ALA A-2 141 ? 0.1140 0.0871 0.1284 0.0174  -0.0141 0.0012  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB  
2496 N N   . LEU A-2 142 ? 0.1316 0.0920 0.1250 0.0203  -0.0083 0.0097  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N   
2497 C CA  . LEU A-2 142 ? 0.1334 0.1104 0.1374 0.0192  -0.0174 0.0245  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA  
2498 C C   . LEU A-2 142 ? 0.1496 0.1050 0.1408 0.0129  -0.0303 0.0150  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C   
2499 O O   . LEU A-2 142 ? 0.1478 0.1249 0.1451 0.0191  -0.0333 0.0048  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O   
2500 C CB  . LEU A-2 142 ? 0.1482 0.1242 0.1333 -0.0046 -0.0174 0.0126  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB  
2501 C CG  . LEU A-2 142 ? 0.1763 0.1466 0.1435 -0.0038 -0.0191 0.0214  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG  
2502 C CD1 . LEU A-2 142 ? 0.1770 0.1755 0.1429 -0.0112 -0.0089 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1 
2503 C CD2 . LEU A-2 142 ? 0.2211 0.1964 0.1434 -0.0614 -0.0078 0.0255  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2 
2504 N N   . GLU A-2 143 ? 0.1622 0.0970 0.1745 0.0179  -0.0417 0.0019  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N   
2505 C CA  . GLU A-2 143 ? 0.1947 0.1003 0.2010 0.0367  -0.0672 0.0130  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA  
2506 C C   . GLU A-2 143 ? 0.1710 0.1143 0.1605 0.0528  -0.0493 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C   
2507 O O   . GLU A-2 143 ? 0.1867 0.1308 0.1886 0.0601  -0.0657 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O   
2508 C CB  . GLU A-2 143 ? 0.2863 0.0869 0.3759 0.0580  -0.1606 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB  
2509 C CG  . GLU A-2 143 ? 0.3374 0.1648 0.8021 0.1213  -0.2313 -0.1969 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG  
2510 C CD  . GLU A-2 143 ? 0.4310 0.2271 0.7923 0.2055  -0.2803 -0.2248 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD  
2511 O OE1 . GLU A-2 143 ? 0.4975 0.3505 1.0433 0.1232  -0.3874 -0.3600 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1 
2512 O OE2 . GLU A-2 143 ? 0.3317 0.2273 0.7784 0.1061  -0.0826 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2 
2513 N N   . ARG A-2 144 ? 0.1526 0.1062 0.1712 0.0401  -0.0449 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N   
2514 C CA  . ARG A-2 144 ? 0.1388 0.1299 0.1636 0.0521  -0.0299 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA  
2515 C C   . ARG A-2 144 ? 0.1223 0.1165 0.1425 0.0397  -0.0179 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C   
2516 O O   . ARG A-2 144 ? 0.1308 0.1518 0.1907 0.0508  -0.0304 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O   
2517 C CB  . ARG A-2 144 ? 0.1492 0.1731 0.1373 0.0448  -0.0209 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB  
2518 C CG  . ARG A-2 144 ? 0.1498 0.2180 0.1675 0.0679  -0.0124 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG  
2519 C CD  . ARG A-2 144 ? 0.2455 0.3402 0.1276 -0.0514 -0.0260 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD  
2520 N NE  . ARG A-2 144 ? 0.3263 0.1662 0.1700 0.0468  0.0649  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE  
2521 C CZ  . ARG A-2 144 ? 0.2173 0.1411 0.1721 0.0549  0.0219  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ  
2522 N NH1 . ARG A-2 144 ? 0.2392 0.1919 0.1667 -0.0040 0.0320  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1 
2523 N NH2 . ARG A-2 144 ? 0.2412 0.1529 0.1936 0.0339  -0.0463 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2 
2524 N N   . HIS A-2 145 ? 0.1284 0.1038 0.1304 0.0352  -0.0160 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N   
2525 C CA  . HIS A-2 145 ? 0.1307 0.1153 0.1125 0.0454  -0.0160 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA  
2526 C C   . HIS A-2 145 ? 0.1401 0.1120 0.1300 0.0304  -0.0333 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C   
2527 O O   . HIS A-2 145 ? 0.1326 0.1337 0.1595 0.0349  -0.0393 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O   
2528 C CB  . HIS A-2 145 ? 0.1157 0.1216 0.1014 0.0324  -0.0016 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB  
2529 C CG  . HIS A-2 145 ? 0.1163 0.1038 0.1126 0.0192  -0.0023 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG  
2530 N ND1 . HIS A-2 145 ? 0.1423 0.1076 0.1351 0.0087  0.0186  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1 
2531 C CD2 . HIS A-2 145 ? 0.1318 0.1049 0.1126 0.0205  -0.0069 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2 
2532 C CE1 . HIS A-2 145 ? 0.1455 0.1253 0.1225 -0.0036 0.0340  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1 
2533 N NE2 . HIS A-2 145 ? 0.1574 0.0990 0.1125 0.0110  0.0011  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2 
2534 N N   . GLN A-2 146 ? 0.1555 0.1165 0.1480 0.0361  -0.0375 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N   
2535 C CA  A GLN A-2 146 ? 0.1701 0.1538 0.1610 0.0275  -0.0492 0.0181  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  
2536 C CA  B GLN A-2 146 ? 0.1684 0.1514 0.1598 0.0237  -0.0498 0.0167  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  
2537 C C   . GLN A-2 146 ? 0.1759 0.1542 0.2024 0.0451  -0.0671 0.0064  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C   
2538 O O   . GLN A-2 146 ? 0.2298 0.2109 0.2540 0.0704  -0.1218 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O   
2539 C CB  A GLN A-2 146 ? 0.1827 0.1418 0.1824 0.0319  -0.0623 0.0288  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  
2540 C CB  B GLN A-2 146 ? 0.1975 0.1473 0.1947 0.0168  -0.0494 0.0266  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  
2541 C CG  A GLN A-2 146 ? 0.1844 0.1164 0.1554 0.0167  -0.0493 0.0155  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  
2542 C CG  B GLN A-2 146 ? 0.2135 0.1301 0.1661 -0.0074 -0.0098 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  
2543 C CD  A GLN A-2 146 ? 0.1983 0.1313 0.1531 0.0008  -0.0621 0.0186  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  
2544 C CD  B GLN A-2 146 ? 0.2198 0.1057 0.2228 0.0007  -0.0035 0.0020  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  
2545 O OE1 A GLN A-2 146 ? 0.3556 0.1548 0.3733 -0.0725 0.1280  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 
2546 O OE1 B GLN A-2 146 ? 0.2701 0.1708 0.2448 -0.0355 -0.0070 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 
2547 N NE2 A GLN A-2 146 ? 0.2324 0.1175 0.2164 0.0133  -0.0605 0.0012  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 
2548 N NE2 B GLN A-2 146 ? 0.1609 0.1875 0.1848 0.0064  -0.0577 0.0016  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 
2549 N N   . ARG A-2 147 ? 0.1783 0.1394 0.2330 0.0629  -0.0539 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N   
2550 C CA  . ARG A-2 147 ? 0.1754 0.1780 0.2530 0.0629  -0.0529 0.0011  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA  
2551 C C   . ARG A-2 147 ? 0.1626 0.1772 0.2584 0.0687  -0.0592 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C   
2552 O O   . ARG A-2 147 ? 0.1518 0.2296 0.4431 0.0727  -0.0756 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O   
2553 C CB  . ARG A-2 147 ? 0.1881 0.2052 0.3857 0.0929  -0.0672 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB  
2554 C CG  . ARG A-2 147 ? 0.2825 0.1852 0.6490 0.0974  -0.2097 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CG  
2555 C CD  . ARG A-2 147 ? 0.5071 0.2489 0.8286 0.0749  -0.2013 -0.2352 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CD  
2556 N NE  . ARG A-2 147 ? 0.7650 0.3416 0.8759 0.0149  0.0016  -0.3171 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NE  
2557 C CZ  . ARG A-2 147 ? 0.7075 0.3232 0.8460 -0.0015 0.0277  -0.2751 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CZ  
2558 N NH1 . ARG A-2 147 ? 0.5284 0.2067 0.8672 0.1064  -0.0742 0.0268  ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH1 
2559 N NH2 . ARG A-2 147 ? 0.2597 0.3492 1.1170 0.1444  -0.0242 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH2 
2560 N N   . GLY A-2 148 ? 0.1790 0.1721 0.2139 0.0595  -0.0549 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N   
2561 C CA  . GLY A-2 148 ? 0.1980 0.1947 0.2241 0.0338  -0.0656 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA  
2562 C C   . GLY A-2 148 ? 0.1421 0.1920 0.2304 0.0393  -0.0304 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C   
2563 O O   . GLY A-2 148 ? 0.1691 0.2191 0.3202 0.0104  -0.0215 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O   
2564 N N   . GLU A-2 149 ? 0.1396 0.1685 0.1954 0.0624  -0.0290 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N   
2565 C CA  A GLU A-2 149 ? 0.1322 0.2017 0.2121 0.0708  -0.0173 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA  
2566 C CA  B GLU A-2 149 ? 0.1491 0.1883 0.2121 0.0747  -0.0029 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA  
2567 C C   . GLU A-2 149 ? 0.1403 0.1957 0.2118 0.0583  0.0224  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C   
2568 O O   . GLU A-2 149 ? 0.1852 0.2418 0.2567 0.0729  0.0712  0.0130  ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O   
2569 C CB  A GLU A-2 149 ? 0.2378 0.2071 0.2048 0.0538  -0.0025 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB  
2570 C CB  B GLU A-2 149 ? 0.1502 0.2081 0.2074 0.0785  -0.0057 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB  
2571 C CG  A GLU A-2 149 ? 0.3006 0.2146 0.1938 0.0341  0.0017  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG  
2572 C CG  B GLU A-2 149 ? 0.1991 0.1875 0.2760 0.0675  -0.0921 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG  
2573 C CD  A GLU A-2 149 ? 0.1748 0.2409 0.2213 0.0287  0.0423  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD  
2574 C CD  B GLU A-2 149 ? 0.1846 0.2055 0.2505 0.0450  -0.0156 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD  
2575 O OE1 A GLU A-2 149 ? 0.1739 0.4533 0.2674 -0.0673 0.0404  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1 
2576 O OE1 B GLU A-2 149 ? 0.1589 0.2419 0.2029 -0.0001 0.0611  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1 
2577 O OE2 A GLU A-2 149 ? 0.1968 0.2450 0.1741 0.0121  0.0279  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2 
2578 O OE2 B GLU A-2 149 ? 0.2274 0.1840 0.2577 0.0788  -0.0347 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2 
2579 N N   . VAL A-2 150 ? 0.1385 0.1552 0.1741 0.0551  0.0087  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N   
2580 C CA  A VAL A-2 150 ? 0.1271 0.1595 0.1474 0.0466  -0.0011 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA  
2581 C CA  B VAL A-2 150 ? 0.1722 0.1776 0.1308 0.0747  -0.0206 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA  
2582 C C   . VAL A-2 150 ? 0.0951 0.1430 0.1281 0.0279  0.0067  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C   
2583 O O   . VAL A-2 150 ? 0.1205 0.1408 0.1332 0.0245  0.0082  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O   
2584 C CB  A VAL A-2 150 ? 0.1621 0.2051 0.1372 0.0506  -0.0149 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB  
2585 C CB  B VAL A-2 150 ? 0.1777 0.2307 0.1386 0.0851  -0.0305 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB  
2586 C CG1 A VAL A-2 150 ? 0.1203 0.2226 0.1866 0.0388  -0.0216 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1 
2587 C CG1 B VAL A-2 150 ? 0.1700 0.1613 0.2913 0.0566  -0.0398 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1 
2588 C CG2 A VAL A-2 150 ? 0.1844 0.2491 0.1742 0.1027  -0.0322 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2 
2589 C CG2 B VAL A-2 150 ? 0.2977 0.2325 0.1263 0.0749  -0.0338 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2 
2590 N N   . GLU A-2 151 ? 0.0912 0.1470 0.1261 0.0369  0.0011  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N   
2591 C CA  . GLU A-2 151 ? 0.0887 0.1345 0.1205 0.0302  -0.0007 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA  
2592 C C   . GLU A-2 151 ? 0.0859 0.1121 0.1008 0.0201  -0.0002 0.0076  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C   
2593 O O   . GLU A-2 151 ? 0.0979 0.1686 0.1015 0.0333  0.0023  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O   
2594 C CB  . GLU A-2 151 ? 0.0952 0.1535 0.1813 0.0217  -0.0294 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB  
2595 C CG  . GLU A-2 151 ? 0.0954 0.2056 0.2613 0.0264  -0.0379 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG  
2596 C CD  . GLU A-2 151 ? 0.1186 0.2769 0.2398 0.0732  -0.0646 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD  
2597 O OE1 . GLU A-2 151 ? 0.1893 0.2926 0.2083 0.0996  -0.0745 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1 
2598 O OE2 . GLU A-2 151 ? 0.2068 0.2958 0.2811 0.1170  -0.0637 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2 
2599 N N   . PHE A-2 152 ? 0.0737 0.1087 0.0965 0.0081  0.0003  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N   
2600 C CA  . PHE A-2 152 ? 0.0742 0.0899 0.1039 0.0074  0.0087  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA  
2601 C C   . PHE A-2 152 ? 0.0750 0.0846 0.0825 -0.0031 0.0059  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C   
2602 O O   . PHE A-2 152 ? 0.0961 0.0977 0.0809 0.0047  -0.0095 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O   
2603 C CB  . PHE A-2 152 ? 0.0827 0.0847 0.1200 0.0027  0.0137  0.0011  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB  
2604 C CG  . PHE A-2 152 ? 0.0812 0.0855 0.1281 0.0091  0.0098  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG  
2605 C CD1 . PHE A-2 152 ? 0.1001 0.0923 0.1820 0.0103  0.0032  0.0124  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1 
2606 C CD2 . PHE A-2 152 ? 0.1038 0.1014 0.1624 -0.0062 -0.0029 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2 
2607 C CE1 . PHE A-2 152 ? 0.1020 0.0867 0.2270 0.0072  -0.0246 0.0225  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1 
2608 C CE2 . PHE A-2 152 ? 0.1155 0.1045 0.1832 -0.0134 -0.0170 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2 
2609 C CZ  . PHE A-2 152 ? 0.1069 0.1096 0.2392 -0.0069 -0.0436 0.0264  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ  
2610 N N   . SER A-2 153 ? 0.0621 0.0910 0.0915 -0.0013 -0.0009 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N   
2611 C CA  . SER A-2 153 ? 0.0674 0.0817 0.0800 -0.0055 0.0014  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA  
2612 C C   . SER A-2 153 ? 0.0631 0.0727 0.0707 -0.0039 -0.0108 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C   
2613 O O   . SER A-2 153 ? 0.0673 0.0737 0.0829 -0.0025 -0.0041 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O   
2614 C CB  . SER A-2 153 ? 0.0806 0.0911 0.0855 -0.0118 -0.0038 0.0017  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB  
2615 O OG  . SER A-2 153 ? 0.0746 0.0953 0.0798 -0.0097 -0.0005 0.0054  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG  
2616 N N   . ALA A-2 154 ? 0.0655 0.0741 0.0697 -0.0036 -0.0006 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N   
2617 C CA  . ALA A-2 154 ? 0.0650 0.0691 0.0712 -0.0037 -0.0013 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA  
2618 C C   . ALA A-2 154 ? 0.0603 0.0628 0.0694 0.0005  0.0014  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C   
2619 O O   . ALA A-2 154 ? 0.0725 0.0675 0.0700 -0.0074 -0.0030 0.0004  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O   
2620 C CB  . ALA A-2 154 ? 0.0798 0.0738 0.0766 -0.0017 -0.0058 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB  
2621 N N   . THR A-2 155 ? 0.0672 0.0712 0.0656 0.0004  -0.0061 0.0006  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N   
2622 C CA  . THR A-2 155 ? 0.0700 0.0675 0.0702 -0.0004 -0.0094 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA  
2623 C C   . THR A-2 155 ? 0.0692 0.0690 0.0620 -0.0045 -0.0100 0.0008  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C   
2624 O O   . THR A-2 155 ? 0.0683 0.0728 0.0764 -0.0047 -0.0088 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O   
2625 C CB  . THR A-2 155 ? 0.0708 0.0740 0.0711 0.0017  0.0000  0.0033  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB  
2626 O OG1 . THR A-2 155 ? 0.0780 0.0890 0.0849 0.0125  0.0089  0.0121  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1 
2627 C CG2 . THR A-2 155 ? 0.0883 0.0672 0.0817 0.0070  -0.0039 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2 
2628 N N   . GLY A-2 156 ? 0.0700 0.0639 0.0728 0.0018  -0.0025 0.0012  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N   
2629 C CA  . GLY A-2 156 ? 0.0764 0.0696 0.0780 -0.0047 -0.0029 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA  
2630 C C   . GLY A-2 156 ? 0.0681 0.0653 0.0774 0.0011  -0.0071 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C   
2631 O O   . GLY A-2 156 ? 0.0857 0.0673 0.0805 -0.0050 -0.0103 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O   
2632 N N   . LEU A-2 157 ? 0.0669 0.0716 0.0761 0.0040  -0.0087 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N   
2633 C CA  . LEU A-2 157 ? 0.0701 0.0691 0.0781 0.0024  -0.0121 0.0010  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA  
2634 C C   . LEU A-2 157 ? 0.0697 0.0651 0.0712 -0.0011 -0.0068 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C   
2635 O O   . LEU A-2 157 ? 0.0750 0.0637 0.0847 -0.0067 -0.0093 0.0025  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O   
2636 C CB  . LEU A-2 157 ? 0.0733 0.0764 0.0759 -0.0047 -0.0121 0.0026  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB  
2637 C CG  . LEU A-2 157 ? 0.0824 0.0762 0.0754 -0.0040 -0.0098 0.0047  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG  
2638 C CD1 . LEU A-2 157 ? 0.0794 0.0782 0.1094 -0.0018 -0.0081 0.0155  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1 
2639 C CD2 . LEU A-2 157 ? 0.0928 0.1042 0.0812 -0.0217 -0.0132 0.0015  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2 
2640 N N   . VAL A-2 158 ? 0.0648 0.0658 0.0865 0.0016  -0.0070 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N   
2641 C CA  . VAL A-2 158 ? 0.0635 0.0659 0.0907 -0.0049 -0.0060 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA  
2642 C C   . VAL A-2 158 ? 0.0687 0.0642 0.0953 0.0018  -0.0108 0.0081  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C   
2643 O O   . VAL A-2 158 ? 0.0693 0.0727 0.0965 -0.0102 -0.0063 0.0099  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O   
2644 C CB  . VAL A-2 158 ? 0.0693 0.0659 0.0998 0.0006  -0.0033 0.0057  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB  
2645 C CG1 . VAL A-2 158 ? 0.0735 0.0770 0.1221 0.0043  0.0003  0.0061  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1 
2646 C CG2 . VAL A-2 158 ? 0.0877 0.0713 0.1079 0.0000  0.0016  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2 
2647 N N   . GLY A-2 159 ? 0.0742 0.0669 0.0824 -0.0004 -0.0112 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N   
2648 C CA  . GLY A-2 159 ? 0.0865 0.0688 0.0898 -0.0059 -0.0143 0.0036  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA  
2649 C C   . GLY A-2 159 ? 0.0861 0.0714 0.0737 -0.0103 -0.0096 0.0040  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C   
2650 O O   . GLY A-2 159 ? 0.0861 0.0784 0.0861 -0.0212 -0.0172 0.0068  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O   
2651 N N   . VAL A-2 160 ? 0.0831 0.0690 0.0775 -0.0005 -0.0140 0.0009  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N   
2652 C CA  . VAL A-2 160 ? 0.0925 0.0635 0.0808 -0.0053 -0.0084 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA  
2653 C C   . VAL A-2 160 ? 0.0885 0.0697 0.0876 -0.0025 -0.0188 0.0037  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C   
2654 O O   . VAL A-2 160 ? 0.1065 0.0670 0.0929 -0.0138 -0.0098 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O   
2655 C CB  . VAL A-2 160 ? 0.0900 0.0767 0.0938 -0.0006 -0.0082 0.0032  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB  
2656 C CG1 . VAL A-2 160 ? 0.1027 0.0732 0.1341 0.0038  -0.0107 0.0042  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1 
2657 C CG2 . VAL A-2 160 ? 0.1088 0.0807 0.1115 0.0017  0.0102  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2 
2658 N N   . LEU A-2 161 ? 0.0825 0.0715 0.0780 -0.0039 -0.0088 0.0016  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N   
2659 C CA  . LEU A-2 161 ? 0.0833 0.0737 0.0857 -0.0036 -0.0137 0.0058  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA  
2660 C C   . LEU A-2 161 ? 0.0820 0.0789 0.0821 -0.0136 -0.0147 0.0095  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C   
2661 O O   . LEU A-2 161 ? 0.0915 0.0851 0.0938 -0.0167 -0.0121 0.0126  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O   
2662 C CB  . LEU A-2 161 ? 0.0843 0.0778 0.0844 -0.0029 -0.0132 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB  
2663 C CG  . LEU A-2 161 ? 0.0900 0.0750 0.0878 -0.0069 -0.0170 0.0046  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG  
2664 C CD1 . LEU A-2 161 ? 0.0993 0.0917 0.0909 -0.0088 -0.0137 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1 
2665 C CD2 . LEU A-2 161 ? 0.1048 0.0825 0.1198 0.0043  -0.0297 0.0149  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2 
2666 N N   . TYR A-2 162 ? 0.0804 0.0788 0.0946 -0.0064 -0.0158 0.0050  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N   
2667 C CA  . TYR A-2 162 ? 0.0798 0.0810 0.1056 -0.0177 -0.0237 0.0127  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA  
2668 C C   . TYR A-2 162 ? 0.0887 0.0885 0.0903 -0.0168 -0.0204 0.0152  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C   
2669 O O   . TYR A-2 162 ? 0.0919 0.0913 0.1078 -0.0253 -0.0156 0.0118  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O   
2670 C CB  . TYR A-2 162 ? 0.0835 0.0897 0.1162 -0.0124 -0.0257 0.0253  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB  
2671 C CG  . TYR A-2 162 ? 0.0846 0.0858 0.1288 -0.0201 -0.0307 0.0286  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG  
2672 C CD1 . TYR A-2 162 ? 0.0873 0.0912 0.1747 -0.0022 -0.0242 0.0191  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1 
2673 C CD2 . TYR A-2 162 ? 0.1186 0.0984 0.1502 -0.0193 -0.0627 0.0298  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2 
2674 C CE1 . TYR A-2 162 ? 0.0951 0.1187 0.2474 -0.0087 -0.0251 0.0473  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1 
2675 C CE2 . TYR A-2 162 ? 0.1182 0.1145 0.2274 -0.0279 -0.0847 0.0283  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2 
2676 C CZ  . TYR A-2 162 ? 0.1015 0.1150 0.2649 -0.0285 -0.0752 0.0549  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ  
2677 O OH  . TYR A-2 162 ? 0.1006 0.1608 0.4085 -0.0293 -0.0937 0.0884  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH  
2678 N N   . TYR A-2 163 ? 0.0944 0.0846 0.0889 -0.0201 -0.0147 0.0095  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N   
2679 C CA  . TYR A-2 163 ? 0.1038 0.0891 0.0937 -0.0280 -0.0089 0.0025  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA  
2680 C C   . TYR A-2 163 ? 0.1073 0.0914 0.0906 -0.0258 -0.0057 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C   
2681 O O   . TYR A-2 163 ? 0.1174 0.0912 0.1138 -0.0381 -0.0127 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O   
2682 C CB  . TYR A-2 163 ? 0.1215 0.1025 0.1029 -0.0291 0.0040  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB  
2683 C CG  . TYR A-2 163 ? 0.1265 0.1013 0.1006 -0.0362 0.0039  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG  
2684 C CD1 . TYR A-2 163 ? 0.1200 0.1159 0.1172 -0.0354 0.0046  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1 
2685 C CD2 . TYR A-2 163 ? 0.1290 0.1135 0.1217 -0.0259 -0.0046 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2 
2686 C CE1 . TYR A-2 163 ? 0.1369 0.1189 0.1240 -0.0377 -0.0090 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1 
2687 C CE2 . TYR A-2 163 ? 0.1537 0.1128 0.1237 -0.0252 -0.0080 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2 
2688 C CZ  . TYR A-2 163 ? 0.1578 0.1125 0.1522 -0.0343 -0.0094 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ  
2689 O OH  . TYR A-2 163 ? 0.1938 0.1143 0.1965 -0.0268 -0.0023 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH  
2690 N N   . HIS A-2 164 ? 0.1071 0.0835 0.0903 -0.0200 -0.0114 0.0044  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N   
2691 C CA  . HIS A-2 164 ? 0.1201 0.0885 0.1207 -0.0190 -0.0067 0.0183  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA  
2692 C C   . HIS A-2 164 ? 0.1249 0.0989 0.1268 -0.0242 -0.0020 0.0269  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C   
2693 O O   . HIS A-2 164 ? 0.1624 0.1122 0.2021 -0.0474 0.0262  0.0389  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O   
2694 C CB  . HIS A-2 164 ? 0.1263 0.0892 0.1155 -0.0099 -0.0156 0.0078  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB  
2695 C CG  . HIS A-2 164 ? 0.1344 0.0847 0.1214 -0.0110 -0.0199 0.0096  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG  
2696 N ND1 . HIS A-2 164 ? 0.1109 0.0851 0.1281 -0.0107 -0.0217 0.0067  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1 
2697 C CD2 . HIS A-2 164 ? 0.1371 0.0854 0.1579 -0.0026 -0.0236 0.0059  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2 
2698 C CE1 . HIS A-2 164 ? 0.1273 0.0838 0.1412 -0.0083 -0.0231 0.0060  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1 
2699 N NE2 . HIS A-2 164 ? 0.1442 0.0808 0.1749 -0.0036 -0.0184 0.0023  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2 
2700 N N   . ALA A-2 165 ? 0.1099 0.1136 0.1017 -0.0185 -0.0066 0.0195  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N   
2701 C CA  . ALA A-2 165 ? 0.1084 0.1406 0.1208 -0.0095 0.0005  0.0358  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA  
2702 C C   . ALA A-2 165 ? 0.1132 0.1328 0.1339 -0.0326 -0.0040 0.0319  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C   
2703 O O   . ALA A-2 165 ? 0.1321 0.2066 0.1679 -0.0584 0.0064  0.0594  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O   
2704 C CB  . ALA A-2 165 ? 0.1051 0.1602 0.0995 -0.0053 -0.0125 0.0024  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB  
2705 N N   . PHE A-2 166 ? 0.1051 0.1304 0.1255 -0.0334 -0.0137 0.0212  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N   
2706 C CA  . PHE A-2 166 ? 0.1015 0.1731 0.1329 -0.0469 -0.0213 0.0230  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA  
2707 C C   . PHE A-2 166 ? 0.1045 0.1994 0.1481 -0.0512 -0.0125 0.0033  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C   
2708 O O   . PHE A-2 166 ? 0.1196 0.3095 0.1700 -0.0698 -0.0335 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O   
2709 C CB  . PHE A-2 166 ? 0.1137 0.1813 0.1485 -0.0201 -0.0312 0.0253  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB  
2710 C CG  . PHE A-2 166 ? 0.0974 0.1723 0.1535 -0.0342 -0.0145 0.0195  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG  
2711 C CD1 . PHE A-2 166 ? 0.1060 0.1187 0.1863 -0.0187 -0.0219 0.0387  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1 
2712 C CD2 . PHE A-2 166 ? 0.1545 0.1981 0.2142 -0.0741 0.0392  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2 
2713 C CE1 . PHE A-2 166 ? 0.1265 0.1087 0.2102 -0.0090 -0.0301 0.0105  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1 
2714 C CE2 . PHE A-2 166 ? 0.2415 0.2259 0.2081 -0.1057 0.0720  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2 
2715 C CZ  . PHE A-2 166 ? 0.1948 0.1537 0.1847 -0.0369 -0.0108 0.0186  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ  
2716 N N   . LEU A-2 167 ? 0.1223 0.1425 0.1233 -0.0452 -0.0221 0.0117  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N   
2717 C CA  . LEU A-2 167 ? 0.1369 0.1489 0.1262 -0.0415 -0.0195 0.0012  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA  
2718 C C   . LEU A-2 167 ? 0.1799 0.1375 0.1653 -0.0700 -0.0191 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C   
2719 O O   . LEU A-2 167 ? 0.2575 0.1684 0.1789 -0.0466 -0.0214 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O   
2720 C CB  . LEU A-2 167 ? 0.1327 0.1325 0.1198 -0.0375 -0.0187 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB  
2721 C CG  . LEU A-2 167 ? 0.1296 0.1381 0.1365 -0.0214 -0.0325 0.0055  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG  
2722 C CD1 . LEU A-2 167 ? 0.1634 0.1371 0.1309 -0.0281 -0.0377 0.0234  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1 
2723 C CD2 . LEU A-2 167 ? 0.1507 0.1895 0.2163 -0.0097 -0.0740 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2 
2724 N N   . ARG A-2 168 ? 0.2630 0.1258 0.2057 -0.0837 -0.0266 0.0090  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N   
2725 C CA  . ARG A-2 168 ? 0.3224 0.1370 0.2767 -0.0564 -0.0110 0.0088  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA  
2726 C C   . ARG A-2 168 ? 0.4975 0.1143 0.3157 -0.1481 -0.1673 0.0267  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C   
2727 O O   . ARG A-2 168 ? 0.4002 0.1913 0.4373 -0.1009 -0.0844 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O   
2728 C CB  . ARG A-2 168 ? 0.3079 0.1190 0.3858 -0.0691 -0.0380 0.0403  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB  
2729 C CG  . ARG A-2 168 ? 0.3296 0.1085 0.3480 -0.0877 -0.0406 0.0413  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG  
2730 C CD  . ARG A-2 168 ? 0.3043 0.1773 0.3108 -0.0992 -0.0273 0.0624  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD  
2731 N NE  . ARG A-2 168 ? 0.2537 0.1752 0.3255 -0.0816 -0.0156 0.0583  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE  
2732 C CZ  . ARG A-2 168 ? 0.2453 0.2462 0.3228 -0.0322 0.0326  0.1256  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ  
2733 N NH1 . ARG A-2 168 ? 0.2281 0.1666 0.5289 -0.0712 -0.0071 0.0507  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1 
2734 N NH2 . ARG A-2 168 ? 0.4688 0.2087 0.3134 -0.0124 0.0074  0.0878  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2 
2735 S S   A SO4 B   .   ? 0.1529 0.1017 0.2136 0.0121  -0.0594 0.0217  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   
2736 O O1  A SO4 B   .   ? 0.2394 0.2261 0.2410 -0.0766 -0.0004 0.0271  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  
2737 O O2  A SO4 B   .   ? 0.2846 0.1472 0.2077 0.0665  -0.0373 0.0251  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  
2738 O O3  A SO4 B   .   ? 0.1813 0.1123 0.2538 0.0364  -0.0415 0.0488  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  
2739 O O4  A SO4 B   .   ? 0.2020 0.1329 0.2188 0.0336  -0.0685 0.0187  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  
2740 C C1  A GOL C   .   ? 0.1708 0.1879 0.1883 -0.0006 -0.0381 0.0070  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C1  
2741 O O1  A GOL C   .   ? 0.2034 0.2888 0.3179 -0.0892 -0.0131 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O1  
2742 C C2  A GOL C   .   ? 0.1827 0.2159 0.1337 0.0347  -0.0392 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C2  
2743 O O2  A GOL C   .   ? 0.1413 0.1583 0.1342 -0.0057 -0.0156 0.0141  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O2  
2744 C C3  A GOL C   .   ? 0.1999 0.1666 0.2769 -0.0064 -0.1167 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C3  
2745 O O3  A GOL C   .   ? 0.1064 0.1296 0.0884 -0.0130 0.0109  0.0019  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O3  
2746 S S   A SO4 D   .   ? 0.1405 0.1574 0.1867 0.0104  -0.0086 0.0015  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S   
2747 O O1  A SO4 D   .   ? 0.1110 0.1766 0.3805 0.0165  -0.0129 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1  
2748 O O2  A SO4 D   .   ? 0.1185 0.1344 0.0848 0.0225  0.0139  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2  
2749 O O3  A SO4 D   .   ? 0.1146 0.1242 0.3699 -0.0054 -0.0049 0.0313  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3  
2750 O O4  A SO4 D   .   ? 0.3354 0.2266 0.1874 -0.0390 0.0504  0.0653  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4  
2751 C C1  . GOL E   .   ? 0.4649 0.3807 0.5639 0.1594  -0.1176 0.0231  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C1  
2752 O O1  . GOL E   .   ? 0.3210 0.4393 0.6528 0.1746  -0.0121 0.0223  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O1  
2753 C C2  . GOL E   .   ? 0.4047 0.2919 0.3438 0.0294  -0.1572 0.0664  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C2  
2754 O O2  . GOL E   .   ? 0.4683 0.2483 0.2958 -0.0957 -0.1635 0.1627  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O2  
2755 C C3  . GOL E   .   ? 0.5680 0.1004 0.2744 0.0149  -0.2076 0.0357  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C3  
2756 O O3  . GOL E   .   ? 0.5541 0.1148 0.2525 0.0212  -0.1402 0.0081  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O3  
2757 S S   A SO4 B-2 .   ? 0.1529 0.1017 0.2136 0.0121  -0.0594 0.0217  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   
2758 O O1  A SO4 B-2 .   ? 0.2394 0.2261 0.2410 -0.0766 -0.0004 0.0271  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  
2759 O O2  A SO4 B-2 .   ? 0.2846 0.1472 0.2077 0.0665  -0.0373 0.0251  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  
2760 O O3  A SO4 B-2 .   ? 0.1813 0.1123 0.2538 0.0364  -0.0415 0.0488  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  
2761 O O4  A SO4 B-2 .   ? 0.2020 0.1329 0.2188 0.0336  -0.0685 0.0187  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  
2762 C C1  A GOL C-2 .   ? 0.1708 0.1879 0.1883 -0.0006 -0.0381 0.0070  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C1  
2763 O O1  A GOL C-2 .   ? 0.2034 0.2888 0.3179 -0.0892 -0.0131 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O1  
2764 C C2  A GOL C-2 .   ? 0.1827 0.2159 0.1337 0.0347  -0.0392 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C2  
2765 O O2  A GOL C-2 .   ? 0.1413 0.1583 0.1342 -0.0057 -0.0156 0.0141  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O2  
2766 C C3  A GOL C-2 .   ? 0.1999 0.1666 0.2769 -0.0064 -0.1167 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C3  
2767 O O3  A GOL C-2 .   ? 0.1064 0.1296 0.0884 -0.0130 0.0109  0.0019  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O3  
2768 S S   A SO4 D-2 .   ? 0.1405 0.1574 0.1867 0.0104  -0.0086 0.0015  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S   
2769 O O1  A SO4 D-2 .   ? 0.1110 0.1766 0.3805 0.0165  -0.0129 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1  
2770 O O2  A SO4 D-2 .   ? 0.1185 0.1344 0.0848 0.0225  0.0139  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2  
2771 O O3  A SO4 D-2 .   ? 0.1146 0.1242 0.3699 -0.0054 -0.0049 0.0313  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3  
2772 O O4  A SO4 D-2 .   ? 0.3354 0.2266 0.1874 -0.0390 0.0504  0.0653  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4  
2773 C C1  . GOL E-2 .   ? 0.4649 0.3807 0.5639 0.1594  -0.1176 0.0231  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C1  
2774 O O1  . GOL E-2 .   ? 0.3210 0.4393 0.6528 0.1746  -0.0121 0.0223  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O1  
2775 C C2  . GOL E-2 .   ? 0.4047 0.2919 0.3438 0.0294  -0.1572 0.0664  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C2  
2776 O O2  . GOL E-2 .   ? 0.4683 0.2483 0.2958 -0.0957 -0.1635 0.1627  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O2  
2777 C C3  . GOL E-2 .   ? 0.5680 0.1004 0.2744 0.0149  -0.2076 0.0357  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C3  
2778 O O3  . GOL E-2 .   ? 0.5541 0.1148 0.2525 0.0212  -0.1402 0.0081  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O3  
2779 O O   . HOH F   .   ? 0.0813 0.0807 0.1161 0.0081  -0.0111 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   
2780 O O   . HOH F   .   ? 0.0917 0.0746 0.1059 -0.0045 -0.0078 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   
2781 O O   . HOH F   .   ? 0.1221 0.1136 0.1309 0.0386  -0.0164 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   
2782 O O   . HOH F   .   ? 0.1300 0.1139 0.0903 0.0225  0.0141  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   
2783 O O   . HOH F   .   ? 0.1709 0.1151 0.1106 -0.0304 0.0335  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   
2784 O O   . HOH F   .   ? 0.1293 0.1570 0.1529 -0.0441 0.0212  0.0212  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   
2785 O O   . HOH F   .   ? 0.2330 0.1298 0.1968 -0.0459 -0.0220 0.0041  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   
2786 O O   . HOH F   .   ? 0.1121 0.0667 0.1082 -0.0084 -0.0109 0.0023  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   
2787 O O   . HOH F   .   ? 0.1420 0.1234 0.1891 -0.0214 0.0167  0.0017  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   
2788 O O   . HOH F   .   ? 0.1243 0.1277 0.1130 0.0021  -0.0120 0.0191  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   
2789 O O   . HOH F   .   ? 0.1492 0.1481 0.1069 -0.0040 -0.0053 0.0055  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   
2790 O O   B HOH F   .   ? 0.1370 0.0956 0.1323 -0.0779 0.0844  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   
2791 O O   . HOH F   .   ? 0.1251 0.0873 0.1003 -0.0099 -0.0044 0.0098  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   
2792 O O   . HOH F   .   ? 0.0912 0.0967 0.1336 -0.0038 -0.0061 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   
2793 O O   . HOH F   .   ? 0.1599 0.1429 0.2488 0.0106  0.0467  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   
2794 O O   . HOH F   .   ? 0.1728 0.2029 0.2166 -0.0318 0.0107  0.0508  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   
2795 O O   . HOH F   .   ? 0.1044 0.1352 0.1311 -0.0317 0.0190  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   
2796 O O   . HOH F   .   ? 0.2983 0.1217 0.1817 0.0459  -0.0582 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   
2797 O O   . HOH F   .   ? 0.1626 0.3127 0.3314 0.0102  -0.0017 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   
2798 O O   . HOH F   .   ? 0.4696 0.3410 0.5241 0.0542  0.0590  -0.2257 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   
2799 O O   . HOH F   .   ? 0.2991 0.1220 0.1485 0.0499  -0.0712 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   
2800 O O   . HOH F   .   ? 0.2024 0.1291 0.1268 0.0171  0.0135  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   
2801 O O   . HOH F   .   ? 0.2243 0.1194 0.2694 0.0183  -0.0374 0.0290  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   
2802 O O   . HOH F   .   ? 0.3747 0.3150 0.2229 -0.0102 0.0698  0.0793  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   
2803 O O   . HOH F   .   ? 0.1074 0.0969 0.1224 -0.0066 -0.0034 0.0074  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   
2804 O O   . HOH F   .   ? 0.1685 0.1515 0.1922 0.0518  0.0037  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   
2805 O O   . HOH F   .   ? 0.1298 0.3258 0.4446 0.0243  0.0186  0.1043  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   
2806 O O   . HOH F   .   ? 0.1855 0.1697 0.2275 -0.0092 0.0497  0.0387  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   
2807 O O   . HOH F   .   ? 0.1627 0.1202 0.1201 0.0204  0.0104  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   
2808 O O   . HOH F   .   ? 0.2317 0.1838 0.2484 -0.0284 0.0850  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   
2809 O O   . HOH F   .   ? 0.2326 0.3091 0.5155 -0.0804 -0.1305 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   
2810 O O   . HOH F   .   ? 0.3164 0.3158 0.3500 -0.1814 0.1331  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   
2811 O O   B HOH F   .   ? 0.0716 0.0105 0.0782 0.0014  0.0153  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   
2812 O O   . HOH F   .   ? 0.2857 1.5000 0.6852 -0.2544 -0.1986 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   
2813 O O   . HOH F   .   ? 0.5455 0.2341 0.4976 -0.2439 -0.0423 0.1338  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   
2814 O O   . HOH F   .   ? 0.3305 0.2127 0.1707 -0.0849 -0.0567 0.0738  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   
2815 O O   . HOH F   .   ? 0.2427 0.2152 0.8244 0.0300  0.0380  0.2145  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   
2816 O O   . HOH F   .   ? 0.4336 0.4905 0.6767 0.0893  0.0643  -0.3159 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   
2817 O O   . HOH F   .   ? 0.6229 0.2012 0.2228 -0.2047 -0.1710 0.0300  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   
2818 O O   . HOH F   .   ? 0.1001 0.1391 0.4511 0.0145  0.0156  0.0631  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   
2819 O O   . HOH F   .   ? 0.3266 0.2231 0.1770 -0.0022 -0.0655 0.0350  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   
2820 O O   . HOH F   .   ? 0.5781 0.3173 0.3359 0.0260  -0.1605 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   
2821 O O   . HOH F   .   ? 0.3241 0.2525 0.4211 0.0344  0.0067  0.1213  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   
2822 O O   . HOH F   .   ? 0.2658 0.1546 0.3652 0.0367  0.0270  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   
2823 O O   . HOH F   .   ? 0.4928 1.5000 0.2151 -0.5822 0.0389  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   
2824 O O   . HOH F   .   ? 0.3917 0.2829 0.2455 -0.0073 -0.0006 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   
2825 O O   . HOH F   .   ? 0.2645 0.2051 0.3212 -0.0076 -0.0513 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   
2826 O O   . HOH F   .   ? 0.1329 0.2862 0.3076 0.0750  -0.0522 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   
2827 O O   . HOH F   .   ? 0.2821 0.8646 0.7014 -0.1333 -0.1021 0.2012  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   
2828 O O   . HOH F   .   ? 0.2427 0.3486 0.6723 -0.0481 -0.1186 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   
2829 O O   B HOH F   .   ? 0.2582 0.2366 0.3532 0.0729  -0.0225 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   
2830 O O   . HOH F   .   ? 0.5159 0.2263 1.1033 -0.0689 0.2595  -0.1980 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   
2831 O O   B HOH F   .   ? 0.2668 0.2452 0.2318 -0.0199 0.0721  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   
2832 O O   . HOH F   .   ? 0.3501 0.2618 0.3431 0.0614  -0.0395 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   
2833 O O   A HOH F   .   ? 0.1421 0.2397 0.1762 0.0622  0.0427  0.0568  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   
2834 O O   B HOH F   .   ? 0.1491 0.2438 0.1498 0.0719  -0.0046 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   
2835 O O   . HOH F   .   ? 0.3029 0.2337 0.4457 0.0330  0.0672  0.0109  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   
2836 O O   . HOH F   .   ? 0.4167 0.3924 1.6599 0.1149  0.4850  0.0067  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   
2837 O O   . HOH F   .   ? 0.1626 0.2593 0.1739 0.0262  0.0231  0.0194  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   
2838 O O   . HOH F   .   ? 0.7596 0.8924 0.4467 -0.5467 -0.0740 0.2529  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   
2839 O O   . HOH F   .   ? 0.3457 0.5700 0.1759 -0.2495 0.1063  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   
2840 O O   B HOH F   .   ? 1.0409 0.1803 0.4689 -0.0070 -0.1504 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   
2841 O O   . HOH F   .   ? 0.3170 0.2442 0.3685 0.0118  -0.0482 0.0174  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   
2842 O O   . HOH F   .   ? 0.1235 0.4600 0.4280 -0.0524 0.0596  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   
2843 O O   . HOH F   .   ? 0.1605 0.1558 0.2483 0.0054  0.0379  0.0264  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   
2844 O O   . HOH F   .   ? 0.1789 0.2614 0.2770 0.0082  -0.0460 0.1078  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   
2845 O O   . HOH F   .   ? 0.3882 0.2203 0.3733 -0.0906 0.0271  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   
2846 O O   B HOH F   .   ? 0.1649 0.1609 0.3257 -0.0142 -0.1136 0.0293  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   
2847 O O   . HOH F   .   ? 0.2652 0.4149 0.3009 0.0953  -0.0810 0.1042  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   
2848 O O   . HOH F   .   ? 0.4471 0.1933 0.3308 0.0566  -0.2436 0.0001  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   
2849 O O   . HOH F   .   ? 0.1944 0.2222 0.2434 0.0594  0.0704  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   
2850 O O   . HOH F   .   ? 0.6867 0.1557 0.8534 -0.0773 0.3529  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   
2851 O O   . HOH F   .   ? 0.4341 0.2864 0.2974 0.1710  -0.1011 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   
2852 O O   . HOH F   .   ? 0.2654 0.1802 0.3790 -0.0170 -0.0082 0.0643  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   
2853 O O   . HOH F   .   ? 0.3564 0.1530 0.4097 0.0002  0.0945  0.0596  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   
2854 O O   B HOH F   .   ? 0.1948 0.3622 0.2156 0.0835  0.0129  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   
2855 O O   . HOH F   .   ? 0.2066 0.2392 0.2962 -0.0239 -0.0627 0.1242  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   
2856 O O   . HOH F   .   ? 0.9160 0.2017 0.2591 -0.1129 0.0581  0.0285  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   
2857 O O   . HOH F   .   ? 0.5123 0.2230 0.6656 -0.1095 -0.3707 0.1356  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   
2858 O O   . HOH F   .   ? 0.3155 0.4039 0.5327 -0.0941 0.1438  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   
2859 O O   B HOH F   .   ? 0.0869 0.2522 0.1766 -0.0245 -0.0536 0.0387  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   
2860 O O   . HOH F   .   ? 0.4664 0.7724 0.4655 -0.2134 0.1277  -0.2208 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   
2861 O O   . HOH F   .   ? 0.2275 0.3583 0.7967 -0.0033 0.0102  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   
2862 O O   . HOH F   .   ? 0.6781 0.1925 0.5017 0.0112  0.0485  0.1085  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   
2863 O O   B HOH F   .   ? 0.1764 0.1426 0.1475 -0.0380 -0.0290 0.0360  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   
2864 O O   . HOH F   .   ? 0.2065 0.3105 0.3651 0.0316  -0.0291 0.0376  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   
2865 O O   . HOH F   .   ? 0.2075 0.1338 0.1632 0.0303  -0.0361 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   
2866 O O   B HOH F   .   ? 0.3401 0.3056 0.4641 0.0984  -0.1358 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   
2867 O O   . HOH F   .   ? 0.2103 0.2590 0.2968 0.0350  -0.0025 0.0276  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   
2868 O O   . HOH F   .   ? 0.3531 0.3157 0.7280 0.0858  -0.2286 0.0480  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   
2869 O O   . HOH F   .   ? 0.3768 0.4052 0.6316 -0.0918 -0.1545 -0.2489 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   
2870 O O   . HOH F   .   ? 0.2070 0.3966 0.4883 -0.0709 -0.0003 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   
2871 O O   . HOH F   .   ? 0.1282 0.2802 1.0865 0.0339  0.1181  0.0742  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   
2872 O O   B HOH F   .   ? 0.5124 0.1785 0.2355 0.0587  -0.0193 0.0120  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   
2873 O O   . HOH F   .   ? 0.4330 0.2741 0.4739 0.0803  -0.0395 0.0582  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   
2874 O O   . HOH F   .   ? 0.2696 0.4281 0.6141 0.1193  -0.0643 -0.1998 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   
2875 O O   . HOH F   .   ? 0.1437 0.1579 0.2222 0.0123  -0.0154 0.0089  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   
2876 O O   B HOH F   .   ? 0.4373 0.2385 0.3399 0.1139  0.2393  0.1755  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   
2877 O O   . HOH F   .   ? 0.2511 0.6397 0.5467 -0.0005 0.0438  0.3574  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   
2878 O O   . HOH F   .   ? 0.4116 0.2196 0.2395 -0.0587 -0.1339 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   
2879 O O   . HOH F   .   ? 0.7725 0.7398 0.3781 -0.4534 -0.0209 0.0009  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   
2880 O O   . HOH F   .   ? 0.3399 0.6937 0.4404 -0.1641 0.1289  -0.1985 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   
2881 O O   A HOH F   .   ? 0.1621 0.1591 0.2447 0.0412  0.0081  0.0500  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   
2882 O O   . HOH F   .   ? 0.6127 0.3485 0.7849 0.0530  0.0808  0.1150  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   
2883 O O   B HOH F   .   ? 0.1760 0.3149 0.2578 -0.0422 -0.0252 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   
2884 O O   . HOH F   .   ? 0.6487 0.5224 0.3888 -0.2664 -0.1269 0.0134  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   
2885 O O   . HOH F   .   ? 0.1923 0.4720 0.5511 0.0747  -0.0363 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   
2886 O O   . HOH F   .   ? 0.5681 0.6501 1.0262 -0.1985 0.4604  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   
2887 O O   . HOH F   .   ? 0.4244 0.5263 0.1514 -0.0712 -0.1707 0.1435  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   
2888 O O   . HOH F   .   ? 1.0468 0.8064 0.6290 -0.1212 -0.4786 0.2229  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   
2889 O O   B HOH F   .   ? 0.1881 0.1493 0.2331 -0.0135 0.0052  0.0772  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   
2890 O O   . HOH F   .   ? 0.3506 0.4654 1.3569 0.1098  0.2001  -0.2312 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   
2891 O O   B HOH F   .   ? 0.2403 0.1889 0.2008 -0.0330 0.0481  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   
2892 O O   . HOH F   .   ? 0.2229 0.3053 0.4198 0.0800  -0.0612 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   
2893 O O   A HOH F   .   ? 0.4055 0.4435 0.3732 -0.0989 0.1019  0.0388  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   
2894 O O   A HOH F   .   ? 0.1457 0.1747 0.1550 -0.0379 0.0326  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   
2895 O O   B HOH F   .   ? 0.1441 0.1349 0.1435 0.0154  -0.0036 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   
2896 O O   . HOH F   .   ? 0.6860 0.3655 0.3960 -0.0402 -0.0925 -0.2259 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   
2897 O O   . HOH F   .   ? 0.2058 0.1589 0.2875 -0.0133 -0.1416 0.0157  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   
2898 O O   A HOH F   .   ? 0.3072 0.6468 0.3009 -0.2882 0.1771  -0.2975 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   
2899 O O   . HOH F   .   ? 0.7008 0.1917 0.4125 -0.0956 0.2840  0.0159  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   
2900 O O   . HOH F   .   ? 0.5609 0.4485 0.3355 -0.2544 0.0157  0.0524  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   
2901 O O   . HOH F   .   ? 0.2279 0.3638 0.5555 0.0731  0.0795  0.1474  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   
2902 O O   . HOH F   .   ? 0.5845 0.2860 0.6476 -0.0268 0.0555  0.1561  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   
2903 O O   . HOH F   .   ? 1.0546 1.0477 0.5253 -0.6402 0.2792  -0.4123 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   
2904 O O   . HOH F   .   ? 1.4893 0.4862 0.8316 -0.5276 -0.7306 0.2752  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   
2905 O O   . HOH F   .   ? 2.0170 0.6779 0.5924 -0.2104 0.6336  -0.2996 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   
2906 O O   B HOH F   .   ? 0.3890 0.2598 0.6397 0.1238  0.2330  0.1739  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   
2907 O O   . HOH F   .   ? 0.4633 0.3165 0.3751 0.1588  0.0875  0.1448  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   
2908 O O   . HOH F   .   ? 0.3888 0.5846 0.6742 0.1381  -0.1361 0.1489  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   
2909 O O   . HOH F   .   ? 0.3463 0.3271 0.2266 0.1369  -0.0772 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   
2910 O O   . HOH F   .   ? 1.2312 0.4896 0.6575 -0.0194 0.5101  -0.2727 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   
2911 O O   . HOH F   .   ? 0.2572 0.5830 0.9616 0.0962  -0.1313 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   
2912 O O   . HOH F   .   ? 0.3801 0.3271 0.7956 0.0284  -0.1750 0.1296  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   
2913 O O   . HOH F   .   ? 1.6813 0.2207 0.5507 0.2123  -0.1762 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   
2914 O O   . HOH F   .   ? 0.2954 0.3597 0.5446 0.0228  0.1589  0.0246  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O   
2915 O O   . HOH F   .   ? 0.2197 0.5742 1.4608 0.0025  -0.3598 0.0683  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O   
2916 O O   . HOH F   .   ? 0.3812 0.3697 0.6339 -0.0207 -0.0999 0.0612  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O   
2917 O O   . HOH F   .   ? 0.4024 0.5359 0.3538 -0.1657 0.0215  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O   
2918 O O   . HOH F   .   ? 0.2595 0.3935 0.6772 0.0091  -0.0125 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O   
2919 O O   . HOH F   .   ? 0.2648 0.4662 0.3610 0.0564  -0.0749 0.0644  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O   
2920 O O   . HOH F   .   ? 0.8679 0.6040 0.4742 -0.4788 -0.0805 0.1855  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O   
2921 O O   . HOH F   .   ? 0.3222 0.3481 0.8255 0.0880  -0.0736 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O   
2922 O O   . HOH F   .   ? 0.3529 0.9453 0.5949 -0.2946 0.0286  0.2704  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O   
2923 O O   A HOH F   .   ? 0.9613 0.1110 0.3981 0.0739  -0.0737 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O   
2924 O O   . HOH F   .   ? 0.2536 0.4368 0.9243 0.0126  -0.0371 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O   
2925 O O   . HOH F   .   ? 0.4165 0.6917 0.7823 -0.0871 0.2854  0.0403  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A   O   
2926 O O   . HOH F   .   ? 0.8210 0.6341 1.0135 -0.3585 -0.1555 -0.2054 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A   O   
2927 O O   . HOH F   .   ? 0.5004 0.4548 0.5847 -0.0336 -0.3143 0.0916  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A   O   
2928 O O   . HOH F   .   ? 0.7198 0.4152 0.5122 -0.1276 -0.3090 0.1718  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A   O   
2929 O O   . HOH F   .   ? 0.6244 0.4117 0.6395 0.1129  -0.0177 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A   O   
2930 O O   . HOH F   .   ? 0.6331 0.4177 0.3334 0.0396  -0.0351 0.0727  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A   O   
2931 O O   . HOH F   .   ? 0.3787 0.5017 1.1794 -0.0450 -0.2323 0.3114  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A   O   
2932 O O   . HOH F   .   ? 0.9162 1.2117 0.7780 -0.6157 -0.4295 0.2405  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A   O   
2933 O O   . HOH F   .   ? 1.0958 0.5010 0.6920 -0.0825 -0.0991 -0.1355 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A   O   
2934 O O   . HOH F   .   ? 1.9242 1.1245 1.3110 -1.2385 -0.0643 0.3062  ? ? ? ? ? ? 454 HOH A   O   
2935 O O   . HOH F-2 .   ? 0.0813 0.0807 0.1161 0.0081  -0.0111 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   
2936 O O   . HOH F-2 .   ? 0.0917 0.0746 0.1059 -0.0045 -0.0078 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   
2937 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1221 0.1136 0.1309 0.0386  -0.0164 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   
2938 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1300 0.1139 0.0903 0.0225  0.0141  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   
2939 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1709 0.1151 0.1106 -0.0304 0.0335  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   
2940 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1293 0.1570 0.1529 -0.0441 0.0212  0.0212  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   
2941 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2330 0.1298 0.1968 -0.0459 -0.0220 0.0041  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   
2942 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1121 0.0667 0.1082 -0.0084 -0.0109 0.0023  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   
2943 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1420 0.1234 0.1891 -0.0214 0.0167  0.0017  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   
2944 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1243 0.1277 0.1130 0.0021  -0.0120 0.0191  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   
2945 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1492 0.1481 0.1069 -0.0040 -0.0053 0.0055  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   
2946 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1370 0.0956 0.1323 -0.0779 0.0844  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   
2947 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1251 0.0873 0.1003 -0.0099 -0.0044 0.0098  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   
2948 O O   . HOH F-2 .   ? 0.0912 0.0967 0.1336 -0.0038 -0.0061 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   
2949 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1599 0.1429 0.2488 0.0106  0.0467  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   
2950 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1728 0.2029 0.2166 -0.0318 0.0107  0.0508  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   
2951 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1044 0.1352 0.1311 -0.0317 0.0190  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   
2952 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2983 0.1217 0.1817 0.0459  -0.0582 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   
2953 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1626 0.3127 0.3314 0.0102  -0.0017 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   
2954 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4696 0.3410 0.5241 0.0542  0.0590  -0.2257 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   
2955 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2991 0.1220 0.1485 0.0499  -0.0712 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   
2956 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2024 0.1291 0.1268 0.0171  0.0135  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   
2957 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2243 0.1194 0.2694 0.0183  -0.0374 0.0290  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   
2958 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3747 0.3150 0.2229 -0.0102 0.0698  0.0793  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   
2959 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1074 0.0969 0.1224 -0.0066 -0.0034 0.0074  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   
2960 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1685 0.1515 0.1922 0.0518  0.0037  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   
2961 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1298 0.3258 0.4446 0.0243  0.0186  0.1043  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   
2962 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1855 0.1697 0.2275 -0.0092 0.0497  0.0387  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   
2963 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1627 0.1202 0.1201 0.0204  0.0104  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   
2964 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2317 0.1838 0.2484 -0.0284 0.0850  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   
2965 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2326 0.3091 0.5155 -0.0804 -0.1305 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   
2966 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3164 0.3158 0.3500 -0.1814 0.1331  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   
2967 O O   B HOH F-2 .   ? 0.0716 0.0105 0.0782 0.0014  0.0153  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   
2968 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2857 1.5000 0.6852 -0.2544 -0.1986 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   
2969 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5455 0.2341 0.4976 -0.2439 -0.0423 0.1338  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   
2970 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3305 0.2127 0.1707 -0.0849 -0.0567 0.0738  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   
2971 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2427 0.2152 0.8244 0.0300  0.0380  0.2145  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   
2972 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4336 0.4905 0.6767 0.0893  0.0643  -0.3159 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   
2973 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6229 0.2012 0.2228 -0.2047 -0.1710 0.0300  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   
2974 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1001 0.1391 0.4511 0.0145  0.0156  0.0631  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   
2975 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3266 0.2231 0.1770 -0.0022 -0.0655 0.0350  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   
2976 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5781 0.3173 0.3359 0.0260  -0.1605 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   
2977 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3241 0.2525 0.4211 0.0344  0.0067  0.1213  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   
2978 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2658 0.1546 0.3652 0.0367  0.0270  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   
2979 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4928 1.5000 0.2151 -0.5822 0.0389  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   
2980 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3917 0.2829 0.2455 -0.0073 -0.0006 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   
2981 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2645 0.2051 0.3212 -0.0076 -0.0513 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   
2982 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1329 0.2862 0.3076 0.0750  -0.0522 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   
2983 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2821 0.8646 0.7014 -0.1333 -0.1021 0.2012  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   
2984 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2427 0.3486 0.6723 -0.0481 -0.1186 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   
2985 O O   B HOH F-2 .   ? 0.2582 0.2366 0.3532 0.0729  -0.0225 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   
2986 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5159 0.2263 1.1033 -0.0689 0.2595  -0.1980 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   
2987 O O   B HOH F-2 .   ? 0.2668 0.2452 0.2318 -0.0199 0.0721  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   
2988 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3501 0.2618 0.3431 0.0614  -0.0395 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   
2989 O O   A HOH F-2 .   ? 0.1421 0.2397 0.1762 0.0622  0.0427  0.0568  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   
2990 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1491 0.2438 0.1498 0.0719  -0.0046 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   
2991 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3029 0.2337 0.4457 0.0330  0.0672  0.0109  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   
2992 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4167 0.3924 1.6599 0.1149  0.4850  0.0067  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   
2993 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1626 0.2593 0.1739 0.0262  0.0231  0.0194  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   
2994 O O   . HOH F-2 .   ? 0.7596 0.8924 0.4467 -0.5467 -0.0740 0.2529  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   
2995 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3457 0.5700 0.1759 -0.2495 0.1063  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   
2996 O O   B HOH F-2 .   ? 1.0409 0.1803 0.4689 -0.0070 -0.1504 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   
2997 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3170 0.2442 0.3685 0.0118  -0.0482 0.0174  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   
2998 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1235 0.4600 0.4280 -0.0524 0.0596  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   
2999 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1605 0.1558 0.2483 0.0054  0.0379  0.0264  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   
3000 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1789 0.2614 0.2770 0.0082  -0.0460 0.1078  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   
3001 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3882 0.2203 0.3733 -0.0906 0.0271  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   
3002 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1649 0.1609 0.3257 -0.0142 -0.1136 0.0293  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   
3003 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2652 0.4149 0.3009 0.0953  -0.0810 0.1042  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   
3004 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4471 0.1933 0.3308 0.0566  -0.2436 0.0001  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   
3005 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1944 0.2222 0.2434 0.0594  0.0704  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   
3006 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6867 0.1557 0.8534 -0.0773 0.3529  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   
3007 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4341 0.2864 0.2974 0.1710  -0.1011 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   
3008 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2654 0.1802 0.3790 -0.0170 -0.0082 0.0643  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   
3009 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3564 0.1530 0.4097 0.0002  0.0945  0.0596  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   
3010 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1948 0.3622 0.2156 0.0835  0.0129  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   
3011 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2066 0.2392 0.2962 -0.0239 -0.0627 0.1242  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   
3012 O O   . HOH F-2 .   ? 0.9160 0.2017 0.2591 -0.1129 0.0581  0.0285  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   
3013 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5123 0.2230 0.6656 -0.1095 -0.3707 0.1356  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   
3014 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3155 0.4039 0.5327 -0.0941 0.1438  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   
3015 O O   B HOH F-2 .   ? 0.0869 0.2522 0.1766 -0.0245 -0.0536 0.0387  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   
3016 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4664 0.7724 0.4655 -0.2134 0.1277  -0.2208 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   
3017 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2275 0.3583 0.7967 -0.0033 0.0102  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   
3018 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6781 0.1925 0.5017 0.0112  0.0485  0.1085  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   
3019 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1764 0.1426 0.1475 -0.0380 -0.0290 0.0360  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   
3020 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2065 0.3105 0.3651 0.0316  -0.0291 0.0376  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   
3021 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2075 0.1338 0.1632 0.0303  -0.0361 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   
3022 O O   B HOH F-2 .   ? 0.3401 0.3056 0.4641 0.0984  -0.1358 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   
3023 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2103 0.2590 0.2968 0.0350  -0.0025 0.0276  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   
3024 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3531 0.3157 0.7280 0.0858  -0.2286 0.0480  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   
3025 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3768 0.4052 0.6316 -0.0918 -0.1545 -0.2489 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   
3026 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2070 0.3966 0.4883 -0.0709 -0.0003 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   
3027 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1282 0.2802 1.0865 0.0339  0.1181  0.0742  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   
3028 O O   B HOH F-2 .   ? 0.5124 0.1785 0.2355 0.0587  -0.0193 0.0120  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   
3029 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4330 0.2741 0.4739 0.0803  -0.0395 0.0582  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   
3030 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2696 0.4281 0.6141 0.1193  -0.0643 -0.1998 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   
3031 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1437 0.1579 0.2222 0.0123  -0.0154 0.0089  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   
3032 O O   B HOH F-2 .   ? 0.4373 0.2385 0.3399 0.1139  0.2393  0.1755  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   
3033 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2511 0.6397 0.5467 -0.0005 0.0438  0.3574  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   
3034 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4116 0.2196 0.2395 -0.0587 -0.1339 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   
3035 O O   . HOH F-2 .   ? 0.7725 0.7398 0.3781 -0.4534 -0.0209 0.0009  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   
3036 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3399 0.6937 0.4404 -0.1641 0.1289  -0.1985 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   
3037 O O   A HOH F-2 .   ? 0.1621 0.1591 0.2447 0.0412  0.0081  0.0500  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   
3038 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6127 0.3485 0.7849 0.0530  0.0808  0.1150  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   
3039 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1760 0.3149 0.2578 -0.0422 -0.0252 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   
3040 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6487 0.5224 0.3888 -0.2664 -0.1269 0.0134  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   
3041 O O   . HOH F-2 .   ? 0.1923 0.4720 0.5511 0.0747  -0.0363 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   
3042 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5681 0.6501 1.0262 -0.1985 0.4604  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   
3043 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4244 0.5263 0.1514 -0.0712 -0.1707 0.1435  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   
3044 O O   . HOH F-2 .   ? 1.0468 0.8064 0.6290 -0.1212 -0.4786 0.2229  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   
3045 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1881 0.1493 0.2331 -0.0135 0.0052  0.0772  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   
3046 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3506 0.4654 1.3569 0.1098  0.2001  -0.2312 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   
3047 O O   B HOH F-2 .   ? 0.2403 0.1889 0.2008 -0.0330 0.0481  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   
3048 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2229 0.3053 0.4198 0.0800  -0.0612 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   
3049 O O   A HOH F-2 .   ? 0.4055 0.4435 0.3732 -0.0989 0.1019  0.0388  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   
3050 O O   A HOH F-2 .   ? 0.1457 0.1747 0.1550 -0.0379 0.0326  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   
3051 O O   B HOH F-2 .   ? 0.1441 0.1349 0.1435 0.0154  -0.0036 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   
3052 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6860 0.3655 0.3960 -0.0402 -0.0925 -0.2259 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   
3053 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2058 0.1589 0.2875 -0.0133 -0.1416 0.0157  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   
3054 O O   A HOH F-2 .   ? 0.3072 0.6468 0.3009 -0.2882 0.1771  -0.2975 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   
3055 O O   . HOH F-2 .   ? 0.7008 0.1917 0.4125 -0.0956 0.2840  0.0159  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   
3056 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5609 0.4485 0.3355 -0.2544 0.0157  0.0524  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   
3057 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2279 0.3638 0.5555 0.0731  0.0795  0.1474  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   
3058 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5845 0.2860 0.6476 -0.0268 0.0555  0.1561  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   
3059 O O   . HOH F-2 .   ? 1.0546 1.0477 0.5253 -0.6402 0.2792  -0.4123 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   
3060 O O   . HOH F-2 .   ? 1.4893 0.4862 0.8316 -0.5276 -0.7306 0.2752  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   
3061 O O   . HOH F-2 .   ? 2.0170 0.6779 0.5924 -0.2104 0.6336  -0.2996 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   
3062 O O   B HOH F-2 .   ? 0.3890 0.2598 0.6397 0.1238  0.2330  0.1739  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   
3063 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4633 0.3165 0.3751 0.1588  0.0875  0.1448  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   
3064 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3888 0.5846 0.6742 0.1381  -0.1361 0.1489  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   
3065 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3463 0.3271 0.2266 0.1369  -0.0772 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   
3066 O O   . HOH F-2 .   ? 1.2312 0.4896 0.6575 -0.0194 0.5101  -0.2727 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O   
3067 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2572 0.5830 0.9616 0.0962  -0.1313 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O   
3068 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3801 0.3271 0.7956 0.0284  -0.1750 0.1296  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O   
3069 O O   . HOH F-2 .   ? 1.6813 0.2207 0.5507 0.2123  -0.1762 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O   
3070 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2954 0.3597 0.5446 0.0228  0.1589  0.0246  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O   
3071 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2197 0.5742 1.4608 0.0025  -0.3598 0.0683  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O   
3072 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3812 0.3697 0.6339 -0.0207 -0.0999 0.0612  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O   
3073 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4024 0.5359 0.3538 -0.1657 0.0215  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O   
3074 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2595 0.3935 0.6772 0.0091  -0.0125 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O   
3075 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2648 0.4662 0.3610 0.0564  -0.0749 0.0644  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O   
3076 O O   . HOH F-2 .   ? 0.8679 0.6040 0.4742 -0.4788 -0.0805 0.1855  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O   
3077 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3222 0.3481 0.8255 0.0880  -0.0736 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O   
3078 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3529 0.9453 0.5949 -0.2946 0.0286  0.2704  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O   
3079 O O   A HOH F-2 .   ? 0.9613 0.1110 0.3981 0.0739  -0.0737 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O   
3080 O O   . HOH F-2 .   ? 0.2536 0.4368 0.9243 0.0126  -0.0371 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O   
3081 O O   . HOH F-2 .   ? 0.4165 0.6917 0.7823 -0.0871 0.2854  0.0403  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A-2 O   
3082 O O   . HOH F-2 .   ? 0.8210 0.6341 1.0135 -0.3585 -0.1555 -0.2054 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A-2 O   
3083 O O   . HOH F-2 .   ? 0.5004 0.4548 0.5847 -0.0336 -0.3143 0.0916  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A-2 O   
3084 O O   . HOH F-2 .   ? 0.7198 0.4152 0.5122 -0.1276 -0.3090 0.1718  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A-2 O   
3085 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6244 0.4117 0.6395 0.1129  -0.0177 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A-2 O   
3086 O O   . HOH F-2 .   ? 0.6331 0.4177 0.3334 0.0396  -0.0351 0.0727  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A-2 O   
3087 O O   . HOH F-2 .   ? 0.3787 0.5017 1.1794 -0.0450 -0.2323 0.3114  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A-2 O   
3088 O O   . HOH F-2 .   ? 0.9162 1.2117 0.7780 -0.6157 -0.4295 0.2405  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A-2 O   
3089 O O   . HOH F-2 .   ? 1.0958 0.5010 0.6920 -0.0825 -0.0991 -0.1355 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A-2 O   
3090 O O   . HOH F-2 .   ? 1.9242 1.1245 1.3110 -1.2385 -0.0643 0.3062  ? ? ? ? ? ? 454 HOH A-2 O   
# 
