data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Fukami, T.A." 1 
"Irie, M."     2 
"Matsuura, T." 3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Human Glyoxalase I with an N-hydroxypyridone inhibitor" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Glyoxalase, LYASE-LYASE INHIBITOR complex" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "LYASE/LYASE INHIBITOR" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Design and evaluation of azaindole-substituted N-hydroxypyridones as glyoxalase I inhibitors" 
_citation.journal_abbrev            Bioorg.Med.Chem.Lett. 
_citation.journal_volume            22 
_citation.page_first                7486 
_citation.page_last                 7489 
_citation.year                      2012 
_citation.journal_id_ASTM           BMCLE8 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0960-894X 
_citation.journal_id_CSD            1127 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23122816 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.bmcl.2012.10.045 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Chiba, T."     1 ? 
primary "Ohwada, J."    2 ? 
primary "Sakamoto, H."  3 ? 
primary "Kobayashi, T." 4 ? 
primary "Fukami, T.A."  5 ? 
primary "Irie, M."      6 ? 
primary "Miura, T."     7 ? 
primary "Ohara, K."     8 ? 
primary "Koyano, H."    9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSHMAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYED
KNDIPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGK
MKGLAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLM
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSHMAEPQPPSGGLTDEAALSCCSDADPSTKDFLLQQTMLRVKDPKKSLDFYTRVLGMTLIQKCDFPIMKFSLYFLAYED
KNDIPKEKDEKIAWALSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGK
MKGLAFIQDPDGYWIEILNPNKMATLM
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   HIS n 
1 4   MET n 
1 5   ALA n 
1 6   GLU n 
1 7   PRO n 
1 8   GLN n 
1 9   PRO n 
1 10  PRO n 
1 11  SER n 
1 12  GLY n 
1 13  GLY n 
1 14  LEU n 
1 15  THR n 
1 16  ASP n 
1 17  GLU n 
1 18  ALA n 
1 19  ALA n 
1 20  LEU n 
1 21  SER n 
1 22  CYS n 
1 23  CYS n 
1 24  SER n 
1 25  ASP n 
1 26  ALA n 
1 27  ASP n 
1 28  PRO n 
1 29  SER n 
1 30  THR n 
1 31  LYS n 
1 32  ASP n 
1 33  PHE n 
1 34  LEU n 
1 35  LEU n 
1 36  GLN n 
1 37  GLN n 
1 38  THR n 
1 39  MET n 
1 40  LEU n 
1 41  ARG n 
1 42  VAL n 
1 43  LYS n 
1 44  ASP n 
1 45  PRO n 
1 46  LYS n 
1 47  LYS n 
1 48  SER n 
1 49  LEU n 
1 50  ASP n 
1 51  PHE n 
1 52  TYR n 
1 53  THR n 
1 54  ARG n 
1 55  VAL n 
1 56  LEU n 
1 57  GLY n 
1 58  MET n 
1 59  THR n 
1 60  LEU n 
1 61  ILE n 
1 62  GLN n 
1 63  LYS n 
1 64  CYS n 
1 65  ASP n 
1 66  PHE n 
1 67  PRO n 
1 68  ILE n 
1 69  MET n 
1 70  LYS n 
1 71  PHE n 
1 72  SER n 
1 73  LEU n 
1 74  TYR n 
1 75  PHE n 
1 76  LEU n 
1 77  ALA n 
1 78  TYR n 
1 79  GLU n 
1 80  ASP n 
1 81  LYS n 
1 82  ASN n 
1 83  ASP n 
1 84  ILE n 
1 85  PRO n 
1 86  LYS n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ASP n 
1 90  GLU n 
1 91  LYS n 
1 92  ILE n 
1 93  ALA n 
1 94  TRP n 
1 95  ALA n 
1 96  LEU n 
1 97  SER n 
1 98  ARG n 
1 99  LYS n 
1 100 ALA n 
1 101 THR n 
1 102 LEU n 
1 103 GLU n 
1 104 LEU n 
1 105 THR n 
1 106 HIS n 
1 107 ASN n 
1 108 TRP n 
1 109 GLY n 
1 110 THR n 
1 111 GLU n 
1 112 ASP n 
1 113 ASP n 
1 114 GLU n 
1 115 THR n 
1 116 GLN n 
1 117 SER n 
1 118 TYR n 
1 119 HIS n 
1 120 ASN n 
1 121 GLY n 
1 122 ASN n 
1 123 SER n 
1 124 ASP n 
1 125 PRO n 
1 126 ARG n 
1 127 GLY n 
1 128 PHE n 
1 129 GLY n 
1 130 HIS n 
1 131 ILE n 
1 132 GLY n 
1 133 ILE n 
1 134 ALA n 
1 135 VAL n 
1 136 PRO n 
1 137 ASP n 
1 138 VAL n 
1 139 TYR n 
1 140 SER n 
1 141 ALA n 
1 142 CYS n 
1 143 LYS n 
1 144 ARG n 
1 145 PHE n 
1 146 GLU n 
1 147 GLU n 
1 148 LEU n 
1 149 GLY n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 PHE n 
1 153 VAL n 
1 154 LYS n 
1 155 LYS n 
1 156 PRO n 
1 157 ASP n 
1 158 ASP n 
1 159 GLY n 
1 160 LYS n 
1 161 MET n 
1 162 LYS n 
1 163 GLY n 
1 164 LEU n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 ILE n 
1 168 GLN n 
1 169 ASP n 
1 170 PRO n 
1 171 ASP n 
1 172 GLY n 
1 173 TYR n 
1 174 TRP n 
1 175 ILE n 
1 176 GLU n 
1 177 ILE n 
1 178 LEU n 
1 179 ASN n 
1 180 PRO n 
1 181 ASN n 
1 182 LYS n 
1 183 MET n 
1 184 ALA n 
1 185 THR n 
1 186 LEU n 
1 187 MET n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase"                                                                  21085.990 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                                                                                  65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID"                                       238.305   1   ?       ? ? ? 
4 non-polymer syn "1-hydroxy-6-[1-(3-methoxypropyl)-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-5-yl]-4-phenylpyridin-2(1H)-one" 375.420   2   ?       ? ? ? 
5 water       nat water                                                                                       18.015    542 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   MET 4   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   ALA 5   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   GLU 6   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   PRO 7   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   GLN 8   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   PRO 9   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  PRO 10  6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  SER 11  7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  GLY 12  8   8   GLY GLY A ? n 
A 1 13  GLY 13  9   9   GLY GLY A ? n 
A 1 14  LEU 14  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 15  THR 15  11  11  THR THR A ? n 
A 1 16  ASP 16  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 17  GLU 17  13  13  GLU GLU A ? n 
A 1 18  ALA 18  14  14  ALA ALA A ? n 
A 1 19  ALA 19  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 20  LEU 20  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 21  SER 21  17  17  SER SER A ? n 
A 1 22  CYS 22  18  18  CYS CYS A ? n 
A 1 23  CYS 23  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 24  SER 24  20  20  SER SER A ? n 
A 1 25  ASP 25  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 26  ALA 26  22  22  ALA ALA A ? n 
A 1 27  ASP 27  23  23  ASP ASP A ? n 
A 1 28  PRO 28  24  24  PRO PRO A ? n 
A 1 29  SER 29  25  25  SER SER A ? n 
A 1 30  THR 30  26  26  THR THR A ? n 
A 1 31  LYS 31  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 32  ASP 32  28  28  ASP ASP A ? n 
A 1 33  PHE 33  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 34  LEU 34  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 35  LEU 35  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 36  GLN 36  32  32  GLN GLN A ? n 
A 1 37  GLN 37  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 38  THR 38  34  34  THR THR A ? n 
A 1 39  MET 39  35  35  MET MET A ? n 
A 1 40  LEU 40  36  36  LEU LEU A ? n 
A 1 41  ARG 41  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 42  VAL 42  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 43  LYS 43  39  39  LYS LYS A ? n 
A 1 44  ASP 44  40  40  ASP ASP A ? n 
A 1 45  PRO 45  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 46  LYS 46  42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 47  LYS 47  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 48  SER 48  44  44  SER SER A ? n 
A 1 49  LEU 49  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 50  ASP 50  46  46  ASP ASP A ? n 
A 1 51  PHE 51  47  47  PHE PHE A ? n 
A 1 52  TYR 52  48  48  TYR TYR A ? n 
A 1 53  THR 53  49  49  THR THR A ? n 
A 1 54  ARG 54  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 55  VAL 55  51  51  VAL VAL A ? n 
A 1 56  LEU 56  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 57  GLY 57  53  53  GLY GLY A ? n 
A 1 58  MET 58  54  54  MET MET A ? n 
A 1 59  THR 59  55  55  THR THR A ? n 
A 1 60  LEU 60  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 61  ILE 61  57  57  ILE ILE A ? n 
A 1 62  GLN 62  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 63  LYS 63  59  59  LYS LYS A ? n 
A 1 64  CYS 64  60  60  CYS CYS A ? n 
A 1 65  ASP 65  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 66  PHE 66  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 67  PRO 67  63  63  PRO PRO A ? n 
A 1 68  ILE 68  64  64  ILE ILE A ? n 
A 1 69  MET 69  65  65  MET MET A ? n 
A 1 70  LYS 70  66  66  LYS LYS A ? n 
A 1 71  PHE 71  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 72  SER 72  68  68  SER SER A ? n 
A 1 73  LEU 73  69  69  LEU LEU A ? n 
A 1 74  TYR 74  70  70  TYR TYR A ? n 
A 1 75  PHE 75  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 76  LEU 76  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 77  ALA 77  73  73  ALA ALA A ? n 
A 1 78  TYR 78  74  74  TYR TYR A ? n 
A 1 79  GLU 79  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 80  ASP 80  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 81  LYS 81  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 82  ASN 82  78  78  ASN ASN A ? n 
A 1 83  ASP 83  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 84  ILE 84  80  80  ILE ILE A ? n 
A 1 85  PRO 85  81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 86  LYS 86  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 87  GLU 87  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ASP 89  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 90  GLU 90  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 91  LYS 91  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 92  ILE 92  88  88  ILE ILE A ? n 
A 1 93  ALA 93  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 94  TRP 94  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 95  ALA 95  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 96  LEU 96  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 97  SER 97  93  93  SER SER A ? n 
A 1 98  ARG 98  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 99  LYS 99  95  95  LYS LYS A ? n 
A 1 100 ALA 100 96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 101 THR 101 97  97  THR THR A ? n 
A 1 102 LEU 102 98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 103 GLU 103 99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 104 LEU 104 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 105 THR 105 101 101 THR THR A ? n 
A 1 106 HIS 106 102 102 HIS HIS A ? n 
A 1 107 ASN 107 103 103 ASN ASN A ? n 
A 1 108 TRP 108 104 104 TRP TRP A ? n 
A 1 109 GLY 109 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 110 THR 110 106 106 THR THR A ? n 
A 1 111 GLU 111 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 112 ASP 112 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 113 ASP 113 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 114 GLU 114 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 115 THR 115 111 111 THR THR A ? n 
A 1 116 GLN 116 112 112 GLN GLN A ? n 
A 1 117 SER 117 113 113 SER SER A ? n 
A 1 118 TYR 118 114 114 TYR TYR A ? n 
A 1 119 HIS 119 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 120 ASN 120 116 116 ASN ASN A ? n 
A 1 121 GLY 121 117 117 GLY GLY A ? n 
A 1 122 ASN 122 118 118 ASN ASN A ? n 
A 1 123 SER 123 119 119 SER SER A ? n 
A 1 124 ASP 124 120 120 ASP ASP A ? n 
A 1 125 PRO 125 121 121 PRO PRO A ? n 
A 1 126 ARG 126 122 122 ARG ARG A ? n 
A 1 127 GLY 127 123 123 GLY GLY A ? n 
A 1 128 PHE 128 124 124 PHE PHE A ? n 
A 1 129 GLY 129 125 125 GLY GLY A ? n 
A 1 130 HIS 130 126 126 HIS HIS A ? n 
A 1 131 ILE 131 127 127 ILE ILE A ? n 
A 1 132 GLY 132 128 128 GLY GLY A ? n 
A 1 133 ILE 133 129 129 ILE ILE A ? n 
A 1 134 ALA 134 130 130 ALA ALA A ? n 
A 1 135 VAL 135 131 131 VAL VAL A ? n 
A 1 136 PRO 136 132 132 PRO PRO A ? n 
A 1 137 ASP 137 133 133 ASP ASP A ? n 
A 1 138 VAL 138 134 134 VAL VAL A ? n 
A 1 139 TYR 139 135 135 TYR TYR A ? n 
A 1 140 SER 140 136 136 SER SER A ? n 
A 1 141 ALA 141 137 137 ALA ALA A ? n 
A 1 142 CYS 142 138 138 CYS CYS A ? n 
A 1 143 LYS 143 139 139 LYS LYS A ? n 
A 1 144 ARG 144 140 140 ARG ARG A ? n 
A 1 145 PHE 145 141 141 PHE PHE A ? n 
A 1 146 GLU 146 142 142 GLU GLU A ? n 
A 1 147 GLU 147 143 143 GLU GLU A ? n 
A 1 148 LEU 148 144 144 LEU LEU A ? n 
A 1 149 GLY 149 145 145 GLY GLY A ? n 
A 1 150 VAL 150 146 146 VAL VAL A ? n 
A 1 151 LYS 151 147 147 LYS LYS A ? n 
A 1 152 PHE 152 148 148 PHE PHE A ? n 
A 1 153 VAL 153 149 149 VAL VAL A ? n 
A 1 154 LYS 154 150 150 LYS LYS A ? n 
A 1 155 LYS 155 151 151 LYS LYS A ? n 
A 1 156 PRO 156 152 152 PRO PRO A ? n 
A 1 157 ASP 157 153 153 ASP ASP A ? n 
A 1 158 ASP 158 154 154 ASP ASP A ? n 
A 1 159 GLY 159 155 155 GLY GLY A ? n 
A 1 160 LYS 160 156 156 LYS LYS A ? n 
A 1 161 MET 161 157 157 MET MET A ? n 
A 1 162 LYS 162 158 158 LYS LYS A ? n 
A 1 163 GLY 163 159 159 GLY GLY A ? n 
A 1 164 LEU 164 160 160 LEU LEU A ? n 
A 1 165 ALA 165 161 161 ALA ALA A ? n 
A 1 166 PHE 166 162 162 PHE PHE A ? n 
A 1 167 ILE 167 163 163 ILE ILE A ? n 
A 1 168 GLN 168 164 164 GLN GLN A ? n 
A 1 169 ASP 169 165 165 ASP ASP A ? n 
A 1 170 PRO 170 166 166 PRO PRO A ? n 
A 1 171 ASP 171 167 167 ASP ASP A ? n 
A 1 172 GLY 172 168 168 GLY GLY A ? n 
A 1 173 TYR 173 169 169 TYR TYR A ? n 
A 1 174 TRP 174 170 170 TRP TRP A ? n 
A 1 175 ILE 175 171 171 ILE ILE A ? n 
A 1 176 GLU 176 172 172 GLU GLU A ? n 
A 1 177 ILE 177 173 173 ILE ILE A ? n 
A 1 178 LEU 178 174 174 LEU LEU A ? n 
A 1 179 ASN 179 175 175 ASN ASN A ? n 
A 1 180 PRO 180 176 176 PRO PRO A ? n 
A 1 181 ASN 181 177 177 ASN ASN A ? n 
A 1 182 LYS 182 178 178 LYS LYS A ? n 
A 1 183 MET 183 179 179 MET MET A ? n 
A 1 184 ALA 184 180 180 ALA ALA A ? n 
A 1 185 THR 185 181 181 THR THR A ? n 
A 1 186 LEU 186 182 182 LEU LEU A ? n 
A 1 187 MET 187 183 183 MET MET A ? n 
B 1 1   GLY 1   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   MET 4   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   ALA 5   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   GLU 6   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   PRO 7   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   GLN 8   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   PRO 9   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  PRO 10  6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  SER 11  7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  GLY 12  8   8   GLY GLY B ? n 
B 1 13  GLY 13  9   9   GLY GLY B ? n 
B 1 14  LEU 14  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 15  THR 15  11  11  THR THR B ? n 
B 1 16  ASP 16  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 17  GLU 17  13  13  GLU GLU B ? n 
B 1 18  ALA 18  14  14  ALA ALA B ? n 
B 1 19  ALA 19  15  15  ALA ALA B ? n 
B 1 20  LEU 20  16  16  LEU LEU B ? n 
B 1 21  SER 21  17  17  SER SER B ? n 
B 1 22  CYS 22  18  18  CYS CYS B ? n 
B 1 23  CYS 23  19  19  CYS CYS B ? n 
B 1 24  SER 24  20  20  SER SER B ? n 
B 1 25  ASP 25  21  21  ASP ASP B ? n 
B 1 26  ALA 26  22  22  ALA ALA B ? n 
B 1 27  ASP 27  23  23  ASP ASP B ? n 
B 1 28  PRO 28  24  24  PRO PRO B ? n 
B 1 29  SER 29  25  25  SER SER B ? n 
B 1 30  THR 30  26  26  THR THR B ? n 
B 1 31  LYS 31  27  27  LYS LYS B ? n 
B 1 32  ASP 32  28  28  ASP ASP B ? n 
B 1 33  PHE 33  29  29  PHE PHE B ? n 
B 1 34  LEU 34  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 35  LEU 35  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 36  GLN 36  32  32  GLN GLN B ? n 
B 1 37  GLN 37  33  33  GLN GLN B ? n 
B 1 38  THR 38  34  34  THR THR B ? n 
B 1 39  MET 39  35  35  MET MET B ? n 
B 1 40  LEU 40  36  36  LEU LEU B ? n 
B 1 41  ARG 41  37  37  ARG ARG B ? n 
B 1 42  VAL 42  38  38  VAL VAL B ? n 
B 1 43  LYS 43  39  39  LYS LYS B ? n 
B 1 44  ASP 44  40  40  ASP ASP B ? n 
B 1 45  PRO 45  41  41  PRO PRO B ? n 
B 1 46  LYS 46  42  42  LYS LYS B ? n 
B 1 47  LYS 47  43  43  LYS LYS B ? n 
B 1 48  SER 48  44  44  SER SER B ? n 
B 1 49  LEU 49  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 50  ASP 50  46  46  ASP ASP B ? n 
B 1 51  PHE 51  47  47  PHE PHE B ? n 
B 1 52  TYR 52  48  48  TYR TYR B ? n 
B 1 53  THR 53  49  49  THR THR B ? n 
B 1 54  ARG 54  50  50  ARG ARG B ? n 
B 1 55  VAL 55  51  51  VAL VAL B ? n 
B 1 56  LEU 56  52  52  LEU LEU B ? n 
B 1 57  GLY 57  53  53  GLY GLY B ? n 
B 1 58  MET 58  54  54  MET MET B ? n 
B 1 59  THR 59  55  55  THR THR B ? n 
B 1 60  LEU 60  56  56  LEU LEU B ? n 
B 1 61  ILE 61  57  57  ILE ILE B ? n 
B 1 62  GLN 62  58  58  GLN GLN B ? n 
B 1 63  LYS 63  59  59  LYS LYS B ? n 
B 1 64  CYS 64  60  60  CYS CYS B ? n 
B 1 65  ASP 65  61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 66  PHE 66  62  62  PHE PHE B ? n 
B 1 67  PRO 67  63  63  PRO PRO B ? n 
B 1 68  ILE 68  64  64  ILE ILE B ? n 
B 1 69  MET 69  65  65  MET MET B ? n 
B 1 70  LYS 70  66  66  LYS LYS B ? n 
B 1 71  PHE 71  67  67  PHE PHE B ? n 
B 1 72  SER 72  68  68  SER SER B ? n 
B 1 73  LEU 73  69  69  LEU LEU B ? n 
B 1 74  TYR 74  70  70  TYR TYR B ? n 
B 1 75  PHE 75  71  71  PHE PHE B ? n 
B 1 76  LEU 76  72  72  LEU LEU B ? n 
B 1 77  ALA 77  73  73  ALA ALA B ? n 
B 1 78  TYR 78  74  74  TYR TYR B ? n 
B 1 79  GLU 79  75  75  GLU GLU B ? n 
B 1 80  ASP 80  76  76  ASP ASP B ? n 
B 1 81  LYS 81  77  77  LYS LYS B ? n 
B 1 82  ASN 82  78  78  ASN ASN B ? n 
B 1 83  ASP 83  79  79  ASP ASP B ? n 
B 1 84  ILE 84  80  80  ILE ILE B ? n 
B 1 85  PRO 85  81  81  PRO PRO B ? n 
B 1 86  LYS 86  82  82  LYS LYS B ? n 
B 1 87  GLU 87  83  83  GLU GLU B ? n 
B 1 88  LYS 88  84  84  LYS LYS B ? n 
B 1 89  ASP 89  85  85  ASP ASP B ? n 
B 1 90  GLU 90  86  86  GLU GLU B ? n 
B 1 91  LYS 91  87  87  LYS LYS B ? n 
B 1 92  ILE 92  88  88  ILE ILE B ? n 
B 1 93  ALA 93  89  89  ALA ALA B ? n 
B 1 94  TRP 94  90  90  TRP TRP B ? n 
B 1 95  ALA 95  91  91  ALA ALA B ? n 
B 1 96  LEU 96  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 97  SER 97  93  93  SER SER B ? n 
B 1 98  ARG 98  94  94  ARG ARG B ? n 
B 1 99  LYS 99  95  95  LYS LYS B ? n 
B 1 100 ALA 100 96  96  ALA ALA B ? n 
B 1 101 THR 101 97  97  THR THR B ? n 
B 1 102 LEU 102 98  98  LEU LEU B ? n 
B 1 103 GLU 103 99  99  GLU GLU B ? n 
B 1 104 LEU 104 100 100 LEU LEU B ? n 
B 1 105 THR 105 101 101 THR THR B ? n 
B 1 106 HIS 106 102 102 HIS HIS B ? n 
B 1 107 ASN 107 103 103 ASN ASN B ? n 
B 1 108 TRP 108 104 104 TRP TRP B ? n 
B 1 109 GLY 109 105 105 GLY GLY B ? n 
B 1 110 THR 110 106 106 THR THR B ? n 
B 1 111 GLU 111 107 107 GLU GLU B ? n 
B 1 112 ASP 112 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 113 ASP 113 109 109 ASP ASP B ? n 
B 1 114 GLU 114 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 115 THR 115 111 111 THR THR B ? n 
B 1 116 GLN 116 112 112 GLN GLN B ? n 
B 1 117 SER 117 113 113 SER SER B ? n 
B 1 118 TYR 118 114 114 TYR TYR B ? n 
B 1 119 HIS 119 115 115 HIS HIS B ? n 
B 1 120 ASN 120 116 116 ASN ASN B ? n 
B 1 121 GLY 121 117 117 GLY GLY B ? n 
B 1 122 ASN 122 118 118 ASN ASN B ? n 
B 1 123 SER 123 119 119 SER SER B ? n 
B 1 124 ASP 124 120 120 ASP ASP B ? n 
B 1 125 PRO 125 121 121 PRO PRO B ? n 
B 1 126 ARG 126 122 122 ARG ARG B ? n 
B 1 127 GLY 127 123 123 GLY GLY B ? n 
B 1 128 PHE 128 124 124 PHE PHE B ? n 
B 1 129 GLY 129 125 125 GLY GLY B ? n 
B 1 130 HIS 130 126 126 HIS HIS B ? n 
B 1 131 ILE 131 127 127 ILE ILE B ? n 
B 1 132 GLY 132 128 128 GLY GLY B ? n 
B 1 133 ILE 133 129 129 ILE ILE B ? n 
B 1 134 ALA 134 130 130 ALA ALA B ? n 
B 1 135 VAL 135 131 131 VAL VAL B ? n 
B 1 136 PRO 136 132 132 PRO PRO B ? n 
B 1 137 ASP 137 133 133 ASP ASP B ? n 
B 1 138 VAL 138 134 134 VAL VAL B ? n 
B 1 139 TYR 139 135 135 TYR TYR B ? n 
B 1 140 SER 140 136 136 SER SER B ? n 
B 1 141 ALA 141 137 137 ALA ALA B ? n 
B 1 142 CYS 142 138 138 CYS CYS B ? n 
B 1 143 LYS 143 139 139 LYS LYS B ? n 
B 1 144 ARG 144 140 140 ARG ARG B ? n 
B 1 145 PHE 145 141 141 PHE PHE B ? n 
B 1 146 GLU 146 142 142 GLU GLU B ? n 
B 1 147 GLU 147 143 143 GLU GLU B ? n 
B 1 148 LEU 148 144 144 LEU LEU B ? n 
B 1 149 GLY 149 145 145 GLY GLY B ? n 
B 1 150 VAL 150 146 146 VAL VAL B ? n 
B 1 151 LYS 151 147 147 LYS LYS B ? n 
B 1 152 PHE 152 148 148 PHE PHE B ? n 
B 1 153 VAL 153 149 149 VAL VAL B ? n 
B 1 154 LYS 154 150 150 LYS LYS B ? n 
B 1 155 LYS 155 151 151 LYS LYS B ? n 
B 1 156 PRO 156 152 152 PRO PRO B ? n 
B 1 157 ASP 157 153 153 ASP ASP B ? n 
B 1 158 ASP 158 154 154 ASP ASP B ? n 
B 1 159 GLY 159 155 155 GLY GLY B ? n 
B 1 160 LYS 160 156 156 LYS LYS B ? n 
B 1 161 MET 161 157 157 MET MET B ? n 
B 1 162 LYS 162 158 158 LYS LYS B ? n 
B 1 163 GLY 163 159 159 GLY GLY B ? n 
B 1 164 LEU 164 160 160 LEU LEU B ? n 
B 1 165 ALA 165 161 161 ALA ALA B ? n 
B 1 166 PHE 166 162 162 PHE PHE B ? n 
B 1 167 ILE 167 163 163 ILE ILE B ? n 
B 1 168 GLN 168 164 164 GLN GLN B ? n 
B 1 169 ASP 169 165 165 ASP ASP B ? n 
B 1 170 PRO 170 166 166 PRO PRO B ? n 
B 1 171 ASP 171 167 167 ASP ASP B ? n 
B 1 172 GLY 172 168 168 GLY GLY B ? n 
B 1 173 TYR 173 169 169 TYR TYR B ? n 
B 1 174 TRP 174 170 170 TRP TRP B ? n 
B 1 175 ILE 175 171 171 ILE ILE B ? n 
B 1 176 GLU 176 172 172 GLU GLU B ? n 
B 1 177 ILE 177 173 173 ILE ILE B ? n 
B 1 178 LEU 178 174 174 LEU LEU B ? n 
B 1 179 ASN 179 175 175 ASN ASN B ? n 
B 1 180 PRO 180 176 176 PRO PRO B ? n 
B 1 181 ASN 181 177 177 ASN ASN B ? n 
B 1 182 LYS 182 178 178 LYS LYS B ? n 
B 1 183 MET 183 179 179 MET MET B ? n 
B 1 184 ALA 184 180 180 ALA ALA B ? n 
B 1 185 THR 185 181 181 THR THR B ? n 
B 1 186 LEU 186 182 182 LEU LEU B ? n 
B 1 187 MET 187 183 183 MET MET B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ZN  1   201  201  ZN  ZN  A ? 
D 3 EPE 1   202  301  EPE EPE A ? 
E 4 HPJ 1   203  401  HPJ DRG A ? 
F 2 ZN  1   201  201  ZN  ZN  B ? 
G 4 HPJ 1   202  401  HPJ DRG B ? 
H 5 HOH 1   301  1002 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 2   302  1005 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 3   303  1009 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 4   304  1010 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 5   305  1013 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 6   306  1016 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 7   307  1017 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 8   308  1020 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 9   309  1024 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 10  310  1025 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 11  311  1026 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 12  312  1027 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 13  313  1028 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 14  314  1029 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 15  315  1034 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 16  316  1035 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 17  317  1036 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 18  318  1037 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 19  319  1040 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 20  320  1041 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 21  321  1043 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 22  322  1044 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 23  323  1047 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 24  324  1050 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 25  325  1052 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 26  326  1054 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 27  327  1055 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 28  328  1056 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 29  329  1062 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 30  330  1063 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 31  331  1064 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 32  332  1065 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 33  333  1067 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 34  334  1070 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 35  335  1071 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 36  336  1075 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 37  337  1076 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 38  338  1079 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 39  339  1083 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 40  340  1086 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 41  341  1093 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 42  342  1095 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 43  343  1097 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 44  344  1098 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 45  345  1099 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 46  346  1101 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 47  347  1102 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 48  348  1103 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 49  349  1105 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 50  350  1106 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 51  351  1108 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 52  352  1109 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 53  353  1110 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 54  354  1111 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 55  355  1112 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 56  356  1115 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 57  357  1117 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 58  358  1120 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 59  359  1127 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 60  360  1129 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 61  361  1132 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 62  362  1134 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 63  363  1135 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 64  364  1136 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 65  365  1138 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 66  366  1142 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 67  367  1146 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 68  368  1148 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 69  369  1152 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 70  370  1153 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 71  371  1155 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 72  372  1158 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 73  373  1159 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 74  374  1161 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 75  375  1165 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 76  376  1169 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 77  377  1170 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 78  378  1178 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 79  379  1183 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 80  380  1184 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 81  381  1186 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 82  382  1187 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 83  383  1194 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 84  384  1195 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 85  385  1196 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 86  386  1198 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 87  387  1199 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 88  388  1200 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 89  389  1201 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 90  390  1206 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 91  391  1208 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 92  392  1210 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 93  393  1212 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 94  394  1214 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 95  395  1216 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 96  396  1217 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 97  397  1218 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 98  398  1224 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 99  399  1227 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 100 400  1232 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 101 401  1233 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 102 402  1234 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 103 403  1238 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 104 404  1241 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 105 405  1243 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 106 406  1244 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 107 407  1245 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 108 408  1248 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 109 409  1249 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 110 410  1251 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 111 411  1253 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 112 412  1254 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 113 413  1255 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 114 414  1256 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 115 415  1258 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 116 416  1259 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 117 417  1260 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 118 418  1261 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 119 419  1263 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 120 420  1264 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 121 421  1267 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 122 422  1269 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 123 423  1270 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 124 424  1275 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 125 425  1278 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 126 426  1279 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 127 427  1280 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 128 428  1281 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 129 429  1282 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 130 430  1283 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 131 431  1284 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 132 432  1285 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 133 433  1287 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 134 434  1289 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 135 435  1293 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 136 436  1298 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 137 437  1301 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 138 438  1302 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 139 439  1303 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 140 440  1304 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 141 441  1308 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 142 442  1309 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 143 443  1310 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 144 444  1311 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 145 445  1312 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 146 446  1318 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 147 447  1319 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 148 448  1320 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 149 449  1321 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 150 450  1322 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 151 451  1324 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 152 452  1325 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 153 453  1327 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 154 454  1328 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 155 455  1333 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 156 456  1335 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 157 457  1336 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 158 458  1337 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 159 459  1338 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 160 460  1340 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 161 461  1343 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 162 462  1344 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 163 463  1348 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 164 464  1349 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 165 465  1352 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 166 466  1353 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 167 467  1354 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 168 468  1357 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 169 469  1363 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 170 470  1368 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 171 471  1370 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 172 472  1372 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 173 473  1377 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 174 474  1379 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 175 475  1382 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 176 476  1384 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 177 477  1385 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 178 478  1391 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 179 479  1392 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 180 480  1394 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 181 481  1395 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 182 482  1400 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 183 483  1402 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 184 484  1406 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 185 485  1409 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 186 486  1410 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 187 487  1412 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 188 488  1415 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 189 489  1417 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 190 490  1421 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 191 491  1424 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 192 492  1425 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 193 493  1428 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 194 494  1429 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 195 495  1430 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 196 496  1431 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 197 497  1434 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 198 498  1435 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 199 499  1436 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 200 500  1438 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 201 501  1440 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 202 502  1441 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 203 503  1442 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 204 504  1443 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 205 505  1445 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 206 506  1447 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 207 507  1448 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 208 508  1449 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 209 509  1451 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 210 510  1453 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 211 511  1455 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 212 512  1456 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 213 513  1458 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 214 514  1462 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 215 515  1463 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 216 516  1465 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 217 517  1466 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 218 518  1467 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 219 519  1471 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 220 520  1472 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 221 521  1473 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 222 522  1475 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 223 523  1477 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 224 524  1480 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 225 525  1481 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 226 526  1482 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 227 527  1483 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 228 528  1484 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 229 529  1485 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 230 530  1486 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 231 531  1487 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 232 532  1491 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 233 533  1493 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 234 534  1494 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 235 535  1497 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 236 536  1499 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 237 537  1502 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 238 538  1504 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 239 539  1505 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 240 540  1509 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 241 541  1510 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 242 542  1511 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 243 543  1513 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 244 544  1518 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 245 545  1520 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 246 546  1526 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 247 547  1528 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 248 548  1529 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 249 549  1530 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 250 550  1534 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 251 551  1536 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 252 552  1540 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 253 553  1541 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 254 554  1531 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 1   1001 1001 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 2   1002 1003 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 3   1003 1004 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 4   1004 1006 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 5   1005 1007 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 6   1006 1008 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 7   1007 1011 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 8   1008 1012 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 9   1009 1014 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 10  1010 1015 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 11  1011 1018 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 12  1012 1019 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 13  1013 1021 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 14  1014 1022 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 15  1015 1023 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 16  1016 1030 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 17  1017 1031 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 18  1018 1032 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 19  1019 1033 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 20  1020 1038 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 21  1021 1039 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 22  1022 1042 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 23  1023 1045 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 24  1024 1046 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 25  1025 1048 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 26  1026 1049 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 27  1027 1051 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 28  1028 1053 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 29  1029 1057 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 30  1030 1058 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 31  1031 1059 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 32  1032 1060 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 33  1033 1061 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 34  1034 1066 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 35  1035 1068 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 36  1036 1069 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 37  1037 1072 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 38  1038 1073 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 39  1039 1074 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 40  1040 1077 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 41  1041 1078 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 42  1042 1080 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 43  1043 1081 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 44  1044 1082 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 45  1045 1084 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 46  1046 1085 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 47  1047 1087 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 48  1048 1088 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 49  1049 1089 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 50  1050 1090 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 51  1051 1091 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 52  1052 1092 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 53  1053 1094 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 54  1054 1096 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 55  1055 1100 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 56  1056 1104 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 57  1057 1107 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 58  1058 1113 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 59  1059 1114 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 60  1060 1116 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 61  1061 1118 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 62  1062 1119 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 63  1063 1121 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 64  1064 1122 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 65  1065 1123 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 66  1066 1124 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 67  1067 1125 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 68  1068 1126 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 69  1069 1128 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 70  1070 1130 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 71  1071 1131 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 72  1072 1133 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 73  1073 1137 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 74  1074 1139 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 75  1075 1140 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 76  1076 1141 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 77  1077 1143 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 78  1078 1144 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 79  1079 1145 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 80  1080 1147 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 81  1081 1149 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 82  1082 1150 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 83  1083 1151 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 84  1084 1154 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 85  1085 1156 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 86  1086 1157 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 87  1087 1160 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 88  1088 1162 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 89  1089 1163 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 90  1090 1164 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 91  1091 1166 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 92  1092 1167 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 93  1093 1168 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 94  1094 1171 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 95  1095 1172 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 96  1096 1173 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 97  1097 1174 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 98  1098 1175 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 99  1099 1176 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 100 1100 1177 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 101 1101 1179 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 102 1102 1180 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 103 1103 1181 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 104 1104 1182 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 105 1105 1185 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 106 1106 1188 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 107 1107 1189 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 108 1108 1190 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 109 1109 1191 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 110 1110 1192 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 111 1111 1193 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 112 1112 1197 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 113 1113 1202 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 114 1114 1203 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 115 1115 1204 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 116 1116 1205 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 117 1117 1207 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 118 1118 1209 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 119 1119 1211 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 120 1120 1213 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 121 1121 1215 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 122 1122 1219 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 123 1123 1220 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 124 1124 1221 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 125 1125 1222 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 126 1126 1223 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 127 1127 1225 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 128 1128 1226 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 129 1129 1228 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 130 1130 1229 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 131 1131 1230 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 132 1132 1231 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 133 1133 1235 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 134 1134 1236 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 135 1135 1237 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 136 1136 1239 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 137 1137 1240 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 138 1138 1242 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 139 1139 1246 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 140 1140 1247 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 141 1141 1250 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 142 1142 1252 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 143 1143 1257 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 144 1144 1262 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 145 1145 1265 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 146 1146 1266 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 147 1147 1268 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 148 1148 1271 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 149 1149 1272 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 150 1150 1273 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 151 1151 1274 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 152 1152 1276 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 153 1153 1277 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 154 1154 1286 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 155 1155 1288 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 156 1156 1290 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 157 1157 1291 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 158 1158 1292 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 159 1159 1294 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 160 1160 1295 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 161 1161 1296 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 162 1162 1297 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 163 1163 1299 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 164 1164 1300 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 165 1165 1305 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 166 1166 1306 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 167 1167 1307 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 168 1168 1313 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 169 1169 1314 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 170 1170 1315 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 171 1171 1316 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 172 1172 1317 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 173 1173 1323 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 174 1174 1326 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 175 1175 1329 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 176 1176 1330 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 177 1177 1331 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 178 1178 1332 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 179 1179 1334 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 180 1180 1339 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 181 1181 1341 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 182 1182 1342 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 183 1183 1345 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 184 1184 1346 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 185 1185 1347 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 186 1186 1350 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 187 1187 1351 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 188 1188 1355 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 189 1189 1356 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 190 1190 1358 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 191 1191 1359 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 192 1192 1360 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 193 1193 1361 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 194 1194 1362 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 195 1195 1364 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 196 1196 1365 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 197 1197 1366 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 198 1198 1367 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 199 1199 1369 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 200 1200 1371 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 201 1201 1373 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 202 1202 1374 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 203 1203 1375 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 204 1204 1376 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 205 1205 1378 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 206 1206 1380 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 207 1207 1381 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 208 1208 1383 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 209 1209 1386 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 210 1210 1387 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 211 1211 1388 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 212 1212 1389 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 213 1213 1390 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 214 1214 1393 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 215 1215 1396 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 216 1216 1397 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 217 1217 1398 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 218 1218 1399 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 219 1219 1401 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 220 1220 1403 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 221 1221 1404 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 222 1222 1405 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 223 1223 1407 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 224 1224 1408 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 225 1225 1411 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 226 1226 1413 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 227 1227 1414 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 228 1228 1416 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 229 1229 1418 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 230 1230 1419 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 231 1231 1420 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 232 1232 1422 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 233 1233 1423 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 234 1234 1426 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 235 1235 1427 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 236 1236 1432 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 237 1237 1433 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 238 1238 1437 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 239 1239 1439 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 240 1240 1444 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 241 1241 1446 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 242 1242 1450 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 243 1243 1452 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 244 1244 1454 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 245 1245 1457 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 246 1246 1459 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 247 1247 1460 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 248 1248 1461 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 249 1249 1464 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 250 1250 1468 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 251 1251 1469 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 252 1252 1470 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 253 1253 1474 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 254 1254 1476 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 255 1255 1478 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 256 1256 1479 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 257 1257 1488 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 258 1258 1489 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 259 1259 1490 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 260 1260 1492 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 261 1261 1495 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 262 1262 1496 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 263 1263 1498 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 264 1264 1500 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 265 1265 1501 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 266 1266 1503 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 267 1267 1506 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 268 1268 1507 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 269 1269 1508 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 270 1270 1512 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 271 1271 1514 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 272 1272 1515 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 273 1273 1516 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 274 1274 1517 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 275 1275 1519 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 276 1276 1521 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 277 1277 1522 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 278 1278 1523 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 279 1279 1524 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 280 1280 1525 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 281 1281 1527 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 282 1282 1532 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 283 1283 1533 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 284 1284 1535 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 285 1285 1537 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 286 1286 1538 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 287 1287 1539 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 288 1288 1542 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                     ?     "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                    ?     "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                  ?     "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                             ?     "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                    ?     "C3 H7 N O2 S"   121.158 
EPE non-polymer         . "4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID"                                       HEPES "C8 H18 N2 O4 S" 238.305 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                   ?     "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                             ?     "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                     ?     "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                   ?     "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                       ?     "H2 O"           18.015  
HPJ non-polymer         . "1-hydroxy-6-[1-(3-methoxypropyl)-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-5-yl]-4-phenylpyridin-2(1H)-one" ?     "C22 H21 N3 O3"  375.420 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                  ?     "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                     ?     "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                      ?     "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                  ?     "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                               ?     "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                     ?     "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                      ?     "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                   ?     "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                  ?     "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                    ?     "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                      ?     "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                                                                                  ?     "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 2 ? 
G N N 4 ? 
H N N 5 ? 
I N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 15  ? CYS A 22  ? THR A 11  CYS A 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 27  ? LYS A 31  ? ASP A 23  LYS A 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 44  ? VAL A 55  ? ASP A 40  VAL A 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 80  ? ILE A 84  ? ASP A 76  ILE A 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLU A 87  ? LEU A 96  ? GLU A 83  LEU A 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 109 ? ASP A 113 ? GLY A 105 ASP A 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 137 ? LEU A 148 ? ASP A 133 LEU A 144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN A 179 ? MET A 187 ? ASN A 175 MET A 183 5 ? 9  
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 15  ? CYS B 22  ? THR B 11  CYS B 18  1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 27  ? LYS B 31  ? ASP B 23  LYS B 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 44  ? VAL B 55  ? ASP B 40  VAL B 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 80  ? ILE B 84  ? ASP B 76  ILE B 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 GLU B 87  ? LEU B 96  ? GLU B 83  LEU B 92  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLY B 109 ? ASP B 113 ? GLY B 105 ASP B 109 5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASP B 137 ? LEU B 148 ? ASP B 133 LEU B 144 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 59  ? PHE A 66  ? THR A 55  PHE A 62  
AA1 2 PHE A 71  ? ALA A 77  ? PHE A 67  ALA A 73  
AA1 3 THR A 101 ? ASN A 107 ? THR A 97  ASN A 103 
AA1 4 LEU A 34  ? ARG A 41  ? LEU A 30  ARG A 37  
AA1 5 PHE B 128 ? ALA B 134 ? PHE B 124 ALA B 130 
AA1 6 TRP B 174 ? LEU B 178 ? TRP B 170 LEU B 174 
AA1 7 ALA B 165 ? GLN B 168 ? ALA B 161 GLN B 164 
AA1 8 PHE B 152 ? LYS B 154 ? PHE B 148 LYS B 150 
AA2 1 PHE A 152 ? LYS A 154 ? PHE A 148 LYS A 150 
AA2 2 ALA A 165 ? GLN A 168 ? ALA A 161 GLN A 164 
AA2 3 TRP A 174 ? LEU A 178 ? TRP A 170 LEU A 174 
AA2 4 PHE A 128 ? ALA A 134 ? PHE A 124 ALA A 130 
AA2 5 LEU B 34  ? ARG B 41  ? LEU B 30  ARG B 37  
AA2 6 THR B 101 ? ASN B 107 ? THR B 97  ASN B 103 
AA2 7 PHE B 71  ? ALA B 77  ? PHE B 67  ALA B 73  
AA2 8 THR B 59  ? PHE B 66  ? THR B 55  PHE B 62  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.011629 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014930 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014592 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
2 F B F B 1 
4 G B G B 1 
5 H A H A 1 
5 I B I B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"                                                                                  ZN  
3 "4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID"                                       EPE 
4 "1-hydroxy-6-[1-(3-methoxypropyl)-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-5-yl]-4-phenylpyridin-2(1H)-one" HPJ 
5 water                                                                                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 62  ? N GLN A 58  O PHE A 75  ? O PHE A 71  
AA1 2 3 N LEU A 76  ? N LEU A 72  O LEU A 102 ? O LEU A 98  
AA1 3 4 O GLU A 103 ? O GLU A 99  N THR A 38  ? N THR A 34  
AA1 4 5 N MET A 39  ? N MET A 35  O HIS B 130 ? O HIS B 126 
AA1 5 6 N ILE B 133 ? N ILE B 129 O GLU B 176 ? O GLU B 172 
AA1 6 7 O ILE B 177 ? O ILE B 173 N ALA B 165 ? N ALA B 161 
AA1 7 8 O PHE B 166 ? O PHE B 162 N LYS B 154 ? N LYS B 150 
AA2 1 2 N VAL A 153 ? N VAL A 149 O PHE A 166 ? O PHE A 162 
AA2 2 3 N ILE A 167 ? N ILE A 163 O ILE A 175 ? O ILE A 171 
AA2 3 4 O GLU A 176 ? O GLU A 172 N ILE A 133 ? N ILE A 129 
AA2 4 5 N HIS A 130 ? N HIS A 126 O MET B 39  ? O MET B 35  
AA2 5 6 N THR B 38  ? N THR B 34  O GLU B 103 ? O GLU B 99  
AA2 6 7 O LEU B 104 ? O LEU B 100 N TYR B 74  ? N TYR B 70  
AA2 7 8 O LEU B 73  ? O LEU B 69  N CYS B 64  ? N CYS B 60  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A 1 12  ? 8.174  1.497   -38.912 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 8    GLY A N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A 1 12  ? 8.073  2.408   -37.779 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 8    GLY A CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A 1 12  ? 9.362  2.590   -37.000 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 8    GLY A C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A 1 12  ? 9.571  3.637   -36.387 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 8    GLY A O   1 
ATOM   5    N  N   . GLY A 1 13  ? 10.215 1.577   -37.010 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A N   1 
ATOM   6    C  CA  . GLY A 1 13  ? 11.482 1.626   -36.287 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A CA  1 
ATOM   7    C  C   . GLY A 1 13  ? 12.659 1.963   -37.174 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A C   1 
ATOM   8    O  O   . GLY A 1 13  ? 12.489 2.259   -38.358 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A O   1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 14  ? 13.875 1.881   -36.621 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 14  ? 15.076 2.148   -37.389 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 14  ? 15.323 1.067   -38.436 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 14  ? 15.007 -0.110  -38.212 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 14  ? 16.312 2.155   -36.457 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 14  ? 16.363 3.166   -35.335 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 14  ? 17.696 3.025   -34.612 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 14  ? 16.268 4.623   -35.862 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 15  ? 15.963 1.453   -39.548 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 11   THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 15  ? 16.422 0.463   -40.500 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 11   THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 15  ? 17.699 -0.150  -39.907 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 11   THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 15  ? 18.308 0.407   -38.960 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 11   THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 15  ? 16.742 1.102   -41.854 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 11   THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 15  ? 17.822 2.023   -41.671 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 11   THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 15  ? 15.524 1.781   -42.498 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 11   THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . ASP A 1 16  ? 18.138 -1.267  -40.483 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A N   1 
ATOM   25   C  CA  . ASP A 1 16  ? 19.361 -1.912  -40.024 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CA  1 
ATOM   26   C  C   . ASP A 1 16  ? 20.566 -0.964  -40.154 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A C   1 
ATOM   27   O  O   . ASP A 1 16  ? 21.403 -0.892  -39.251 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A O   1 
ATOM   28   C  CB  . ASP A 1 16  ? 19.605 -3.202  -40.830 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CB  1 
ATOM   29   C  CG  . ASP A 1 16  ? 18.657 -4.349  -40.538 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CG  1 
ATOM   30   O  OD1 . ASP A 1 16  ? 17.785 -4.200  -39.642 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD1 1 
ATOM   31   O  OD2 . ASP A 1 16  ? 18.820 -5.419  -41.161 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD2 1 
ATOM   32   N  N   . GLU A 1 17  ? 20.638 -0.238  -41.275 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A N   1 
ATOM   33   C  CA  . GLU A 1 17  ? 21.730 0.683   -41.584 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CA  1 
ATOM   34   C  C   . GLU A 1 17  ? 21.708 1.903   -40.656 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A C   1 
ATOM   35   O  O   . GLU A 1 17  ? 22.779 2.346   -40.223 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A O   1 
ATOM   36   C  CB  . GLU A 1 17  ? 21.668 1.107   -43.061 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CB  1 
ATOM   37   C  CG  . GLU A 1 17  ? 21.789 -0.061  -44.040 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CG  1 
ATOM   38   C  CD  . GLU A 1 17  ? 20.549 -0.892  -44.344 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A CD  1 
ATOM   39   O  OE1 . GLU A 1 17  ? 19.452 -0.591  -43.813 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A OE1 1 
ATOM   40   O  OE2 . GLU A 1 17  ? 20.687 -1.869  -45.117 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A OE2 1 
ATOM   41   N  N   . ALA A 1 18  ? 20.513 2.424   -40.339 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A N   1 
ATOM   42   C  CA  . ALA A 1 18  ? 20.365 3.558   -39.413 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A CA  1 
ATOM   43   C  C   . ALA A 1 18  ? 20.789 3.131   -37.996 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A C   1 
ATOM   44   O  O   . ALA A 1 18  ? 21.422 3.912   -37.266 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A O   1 
ATOM   45   C  CB  . ALA A 1 18  ? 18.932 4.067   -39.405 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A CB  1 
ATOM   46   N  N   . ALA A 1 19  ? 20.426 1.887   -37.598 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 15   ALA A N   1 
ATOM   47   C  CA  . ALA A 1 19  ? 20.839 1.379   -36.284 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CA  1 
ATOM   48   C  C   . ALA A 1 19  ? 22.368 1.286   -36.228 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 15   ALA A C   1 
ATOM   49   O  O   . ALA A 1 19  ? 22.975 1.764   -35.263 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 15   ALA A O   1 
ATOM   50   C  CB  . ALA A 1 19  ? 20.206 0.012   -36.025 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CB  1 
ATOM   51   N  N   . LEU A 1 20  ? 23.000 0.717   -37.272 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A N   1 
ATOM   52   C  CA  . LEU A 1 20  ? 24.460 0.611   -37.302 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A CA  1 
ATOM   53   C  C   . LEU A 1 20  ? 25.163 1.980   -37.320 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A C   1 
ATOM   54   O  O   . LEU A 1 20  ? 26.269 2.103   -36.777 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A O   1 
ATOM   55   C  CB  . LEU A 1 20  ? 24.939 -0.295  -38.441 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A CB  1 
ATOM   56   C  CG  . LEU A 1 20  ? 24.712 -1.797  -38.203 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A CG  1 
ATOM   57   C  CD1 . LEU A 1 20  ? 24.816 -2.591  -39.515 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A CD1 1 
ATOM   58   C  CD2 . LEU A 1 20  ? 25.665 -2.357  -37.112 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 16   LEU A CD2 1 
ATOM   59   N  N   . SER A 1 21  ? 24.499 3.015   -37.885 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 17   SER A N   1 
ATOM   60   C  CA  . SER A 1 21  ? 25.020 4.390   -37.895 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 17   SER A CA  1 
ATOM   61   C  C   . SER A 1 21  ? 25.182 4.964   -36.487 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 17   SER A C   1 
ATOM   62   O  O   . SER A 1 21  ? 25.925 5.923   -36.278 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 17   SER A O   1 
ATOM   63   C  CB  . SER A 1 21  ? 24.148 5.315   -38.753 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 17   SER A CB  1 
ATOM   64   O  OG  . SER A 1 21  ? 23.046 5.844   -38.024 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 17   SER A OG  1 
ATOM   65   N  N   . CYS A 1 22  ? 24.428 4.383   -35.515 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 18   CYS A N   1 
ATOM   66   C  CA  . CYS A 1 22  ? 24.501 4.776   -34.115 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 18   CYS A CA  1 
ATOM   67   C  C   . CYS A 1 22  ? 25.494 3.941   -33.320 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 18   CYS A C   1 
ATOM   68   O  O   . CYS A 1 22  ? 25.691 4.222   -32.132 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 18   CYS A O   1 
ATOM   69   C  CB  . CYS A 1 22  ? 23.123 4.698   -33.475 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 18   CYS A CB  1 
ATOM   70   S  SG  . CYS A 1 22  ? 21.939 5.838   -34.207 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 18   CYS A SG  1 
ATOM   71   N  N   . CYS A 1 23  ? 26.089 2.908   -33.935 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 19   CYS A N   1 
ATOM   72   C  CA  . CYS A 1 23  ? 26.999 1.996   -33.232 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 19   CYS A CA  1 
ATOM   73   C  C   . CYS A 1 23  ? 28.431 2.374   -33.470 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 19   CYS A C   1 
ATOM   74   O  O   . CYS A 1 23  ? 28.824 2.561   -34.629 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 19   CYS A O   1 
ATOM   75   C  CB  . CYS A 1 23  ? 26.746 0.552   -33.644 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 19   CYS A CB  1 
ATOM   76   S  SG  . CYS A 1 23  ? 25.092 -0.050  -33.227 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 19   CYS A SG  1 
ATOM   77   N  N   . SER A 1 24  ? 29.206 2.455   -32.400 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 20   SER A N   1 
ATOM   78   C  CA  . SER A 1 24  ? 30.638 2.687   -32.504 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 20   SER A CA  1 
ATOM   79   C  C   . SER A 1 24  ? 31.361 1.393   -32.174 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 20   SER A C   1 
ATOM   80   O  O   . SER A 1 24  ? 30.902 0.623   -31.328 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 20   SER A O   1 
ATOM   81   C  CB  . SER A 1 24  ? 31.088 3.777   -31.538 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 20   SER A CB  1 
ATOM   82   O  OG  . SER A 1 24  ? 30.526 5.046   -31.857 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 20   SER A OG  1 
ATOM   83   N  N   . ASP A 1 25  ? 32.532 1.158   -32.805 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A N   1 
ATOM   84   C  CA  . ASP A 1 25  ? 33.342 0.001   -32.477 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A CA  1 
ATOM   85   C  C   . ASP A 1 25  ? 33.759 0.101   -31.011 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A C   1 
ATOM   86   O  O   . ASP A 1 25  ? 33.960 1.205   -30.483 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A O   1 
ATOM   87   C  CB  . ASP A 1 25  ? 34.600 -0.034  -33.369 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A CB  1 
ATOM   88   C  CG  . ASP A 1 25  ? 34.295 -0.252  -34.841 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A CG  1 
ATOM   89   O  OD1 . ASP A 1 25  ? 33.196 -0.778  -35.157 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A OD1 1 
ATOM   90   O  OD2 . ASP A 1 25  ? 35.141 0.121   -35.681 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 21   ASP A OD2 1 
ATOM   91   N  N   . ALA A 1 26  ? 33.866 -1.054  -30.356 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ALA A 1 26  ? 34.240 -1.125  -28.956 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ALA A 1 26  ? 35.612 -0.497  -28.708 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A C   1 
ATOM   94   O  O   . ALA A 1 26  ? 36.597 -0.902  -29.339 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ALA A 1 26  ? 34.233 -2.572  -28.492 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A CB  1 
ATOM   96   N  N   . ASP A 1 27  ? 35.663 0.497   -27.808 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A N   1 
ATOM   97   C  CA  . ASP A 1 27  ? 36.918 1.142   -27.399 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A CA  1 
ATOM   98   C  C   . ASP A 1 27  ? 37.815 0.084   -26.729 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A C   1 
ATOM   99   O  O   . ASP A 1 27  ? 37.346 -0.668  -25.879 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A O   1 
ATOM   100  C  CB  . ASP A 1 27  ? 36.667 2.301   -26.412 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A CB  1 
ATOM   101  C  CG  . ASP A 1 27  ? 37.934 3.094   -26.114 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A CG  1 
ATOM   102  O  OD1 . ASP A 1 27  ? 38.666 2.716   -25.180 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A OD1 1 
ATOM   103  O  OD2 . ASP A 1 27  ? 38.235 4.030   -26.875 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 23   ASP A OD2 1 
ATOM   104  N  N   . PRO A 1 28  ? 39.121 0.007   -27.080 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 24   PRO A N   1 
ATOM   105  C  CA  . PRO A 1 28  ? 39.983 -1.018  -26.454 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 24   PRO A CA  1 
ATOM   106  C  C   . PRO A 1 28  ? 40.088 -1.018  -24.924 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 24   PRO A C   1 
ATOM   107  O  O   . PRO A 1 28  ? 40.325 -2.090  -24.352 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 24   PRO A O   1 
ATOM   108  C  CB  . PRO A 1 28  ? 41.339 -0.821  -27.141 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 24   PRO A CB  1 
ATOM   109  C  CG  . PRO A 1 28  ? 41.024 -0.112  -28.415 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 24   PRO A CG  1 
ATOM   110  C  CD  . PRO A 1 28  ? 39.836 0.766   -28.124 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 24   PRO A CD  1 
ATOM   111  N  N   . SER A 1 29  ? 39.806 0.123   -24.248 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 25   SER A N   1 
ATOM   112  C  CA  . SER A 1 29  ? 39.828 0.175   -22.779 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 25   SER A CA  1 
ATOM   113  C  C   . SER A 1 29  ? 38.695 -0.673  -22.157 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 25   SER A C   1 
ATOM   114  O  O   . SER A 1 29  ? 38.749 -1.029  -20.974 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 25   SER A O   1 
ATOM   115  C  CB  . SER A 1 29  ? 39.712 1.616   -22.289 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 25   SER A CB  1 
ATOM   116  O  OG  . SER A 1 29  ? 38.412 2.140   -22.502 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 25   SER A OG  1 
ATOM   117  N  N   . THR A 1 30  ? 37.694 -1.024  -22.986 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 26   THR A N   1 
ATOM   118  C  CA  . THR A 1 30  ? 36.563 -1.837  -22.523 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 26   THR A CA  1 
ATOM   119  C  C   . THR A 1 30  ? 36.722 -3.330  -22.904 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 26   THR A C   1 
ATOM   120  O  O   . THR A 1 30  ? 35.813 -4.106  -22.658 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 26   THR A O   1 
ATOM   121  C  CB  . THR A 1 30  ? 35.238 -1.289  -23.151 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 26   THR A CB  1 
ATOM   122  O  OG1 . THR A 1 30  ? 35.181 -1.633  -24.545 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 26   THR A OG1 1 
ATOM   123  C  CG2 . THR A 1 30  ? 35.036 0.224   -22.937 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 26   THR A CG2 1 
ATOM   124  N  N   . LYS A 1 31  ? 37.856 -3.738  -23.540 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A N   1 
ATOM   125  C  CA  . LYS A 1 31  ? 38.009 -5.093  -24.088 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CA  1 
ATOM   126  C  C   . LYS A 1 31  ? 37.818 -6.300  -23.147 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A C   1 
ATOM   127  O  O   . LYS A 1 31  ? 37.582 -7.425  -23.636 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A O   1 
ATOM   128  C  CB  . LYS A 1 31  ? 39.317 -5.218  -24.896 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CB  1 
ATOM   129  C  CG  . LYS A 1 31  ? 40.542 -5.487  -24.030 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CG  1 
ATOM   130  C  CD  . LYS A 1 31  ? 41.834 -5.524  -24.870 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CD  1 
ATOM   131  C  CE  . LYS A 1 31  ? 43.022 -6.093  -24.128 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CE  1 
ATOM   132  N  NZ  . LYS A 1 31  ? 43.389 -5.296  -22.926 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A NZ  1 
ATOM   133  N  N   . ASP A 1 32  ? 38.002 -6.094  -21.834 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ASP A 1 32  ? 37.833 -7.152  -20.847 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ASP A 1 32  ? 36.556 -6.992  -20.027 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A C   1 
ATOM   136  O  O   . ASP A 1 32  ? 36.317 -7.772  -19.096 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ASP A 1 32  ? 39.076 -7.280  -19.946 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A CB  1 
ATOM   138  C  CG  . ASP A 1 32  ? 40.310 -7.768  -20.688 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A CG  1 
ATOM   139  O  OD1 . ASP A 1 32  ? 40.164 -8.615  -21.598 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A OD1 1 
ATOM   140  O  OD2 . ASP A 1 32  ? 41.405 -7.261  -20.399 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 28   ASP A OD2 1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 33  ? 35.706 -5.985  -20.386 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 33  ? 34.443 -5.813  -19.656 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 33  ? 33.537 -7.013  -19.960 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 33  ? 33.551 -7.574  -21.069 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 33  ? 33.725 -4.532  -20.125 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 33  ? 34.287 -3.178  -19.715 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 33  ? 35.565 -3.064  -19.168 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 33  ? 33.525 -2.015  -19.863 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 33  ? 36.082 -1.799  -18.818 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 33  ? 34.036 -0.766  -19.505 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 33  ? 35.312 -0.662  -18.989 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . LEU A 1 34  ? 32.747 -7.383  -18.967 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   1 
ATOM   153  C  CA  . LEU A 1 34  ? 31.785 -8.452  -19.134 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  1 
ATOM   154  C  C   . LEU A 1 34  ? 30.466 -8.109  -18.457 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   1 
ATOM   155  O  O   . LEU A 1 34  ? 30.439 -7.368  -17.457 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   1 
ATOM   156  C  CB  . LEU A 1 34  ? 32.335 -9.810  -18.695 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . LEU A 1 34  ? 32.764 -9.981  -17.250 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . LEU A 1 34  ? 31.742 -10.782 -16.474 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . LEU A 1 34  ? 34.091 -10.751 -17.173 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 1 
ATOM   160  N  N   . LEU A 1 35  ? 29.367 -8.628  -19.035 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A N   1 
ATOM   161  C  CA  . LEU A 1 35  ? 28.035 -8.365  -18.461 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CA  1 
ATOM   162  C  C   . LEU A 1 35  ? 27.851 -9.445  -17.431 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A C   1 
ATOM   163  O  O   . LEU A 1 35  ? 27.604 -10.624 -17.736 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A O   1 
ATOM   164  C  CB  . LEU A 1 35  ? 26.965 -8.370  -19.572 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . LEU A 1 35  ? 25.505 -8.100  -19.099 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . LEU A 1 35  ? 25.387 -6.772  -18.370 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . LEU A 1 35  ? 24.563 -8.047  -20.275 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD2 1 
ATOM   168  N  N   . GLN A 1 36  ? 28.084 -9.041  -16.178 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 32   GLN A N   1 
ATOM   169  C  CA  . GLN A 1 36  ? 28.231 -9.938  -15.050 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 32   GLN A CA  1 
ATOM   170  C  C   . GLN A 1 36  ? 26.965 -10.347 -14.349 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 32   GLN A C   1 
ATOM   171  O  O   . GLN A 1 36  ? 26.853 -11.500 -13.904 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 32   GLN A O   1 
ATOM   172  C  CB  . GLN A 1 36  ? 29.230 -9.291  -14.066 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 32   GLN A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . GLN A 1 36  ? 29.927 -10.264 -13.129 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 32   GLN A CG  1 
ATOM   174  C  CD  . GLN A 1 36  ? 29.096 -10.673 -11.942 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 32   GLN A CD  1 
ATOM   175  O  OE1 . GLN A 1 36  ? 28.391 -9.848  -11.325 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 32   GLN A OE1 1 
ATOM   176  N  NE2 . GLN A 1 36  ? 29.107 -11.979 -11.609 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 32   GLN A NE2 1 
ATOM   177  N  N   . GLN A 1 37  ? 26.033 -9.392  -14.141 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 33   GLN A N   1 
ATOM   178  C  CA  . GLN A 1 37  ? 24.863 -9.704  -13.356 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 33   GLN A CA  1 
ATOM   179  C  C   . GLN A 1 37  ? 23.643 -8.927  -13.780 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 33   GLN A C   1 
ATOM   180  O  O   . GLN A 1 37  ? 23.745 -7.851  -14.382 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 33   GLN A O   1 
ATOM   181  C  CB  . GLN A 1 37  ? 25.153 -9.351  -11.863 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 33   GLN A CB  1 
ATOM   182  C  CG  . GLN A 1 37  ? 25.695 -7.930  -11.720 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 33   GLN A CG  1 
ATOM   183  C  CD  . GLN A 1 37  ? 25.908 -7.492  -10.301 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 33   GLN A CD  1 
ATOM   184  O  OE1 . GLN A 1 37  ? 25.256 -6.560  -9.850  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 33   GLN A OE1 1 
ATOM   185  N  NE2 . GLN A 1 37  ? 26.861 -8.094  -9.588  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 33   GLN A NE2 1 
ATOM   186  N  N   . THR A 1 38  ? 22.482 -9.483  -13.405 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 34   THR A N   1 
ATOM   187  C  CA  . THR A 1 38  ? 21.180 -8.851  -13.522 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 34   THR A CA  1 
ATOM   188  C  C   . THR A 1 38  ? 20.611 -8.969  -12.134 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 34   THR A C   1 
ATOM   189  O  O   . THR A 1 38  ? 20.530 -10.086 -11.622 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 34   THR A O   1 
ATOM   190  C  CB  . THR A 1 38  ? 20.305 -9.580  -14.526 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 34   THR A CB  1 
ATOM   191  O  OG1 . THR A 1 38  ? 20.944 -9.449  -15.808 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 34   THR A OG1 1 
ATOM   192  C  CG2 . THR A 1 38  ? 18.851 -9.020  -14.559 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 34   THR A CG2 1 
ATOM   193  N  N   . MET A 1 39  ? 20.228 -7.836  -11.509 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 35   MET A N   1 
ATOM   194  C  CA  . MET A 1 39  ? 19.698 -7.851  -10.145 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 35   MET A CA  1 
ATOM   195  C  C   . MET A 1 39  ? 18.205 -7.728  -10.113 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 35   MET A C   1 
ATOM   196  O  O   . MET A 1 39  ? 17.651 -6.820  -10.727 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 35   MET A O   1 
ATOM   197  C  CB  . MET A 1 39  ? 20.350 -6.746  -9.310  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 35   MET A CB  1 
ATOM   198  C  CG  . MET A 1 39  ? 20.000 -6.805  -7.810  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 35   MET A CG  1 
ATOM   199  S  SD  . MET A 1 39  ? 18.322 -6.220  -7.366  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 35   MET A SD  1 
ATOM   200  C  CE  . MET A 1 39  ? 18.713 -4.636  -6.629  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 35   MET A CE  1 
ATOM   201  N  N   . LEU A 1 40  ? 17.546 -8.634  -9.353  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 36   LEU A N   1 
ATOM   202  C  CA  . LEU A 1 40  ? 16.106 -8.617  -9.131  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 36   LEU A CA  1 
ATOM   203  C  C   . LEU A 1 40  ? 15.879 -8.661  -7.634  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 36   LEU A C   1 
ATOM   204  O  O   . LEU A 1 40  ? 16.517 -9.474  -6.969  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 36   LEU A O   1 
ATOM   205  C  CB  . LEU A 1 40  ? 15.410 -9.851  -9.737  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 36   LEU A CB  1 
ATOM   206  C  CG  . LEU A 1 40  ? 15.626 -10.101 -11.242 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 36   LEU A CG  1 
ATOM   207  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 14.964 -11.404 -11.668 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 36   LEU A CD1 1 
ATOM   208  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 15.058 -8.925  -12.072 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 36   LEU A CD2 1 
ATOM   209  N  N   . ARG A 1 41  ? 14.917 -7.862  -7.111  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A N   1 
ATOM   210  C  CA  . ARG A 1 41  ? 14.588 -7.958  -5.681  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CA  1 
ATOM   211  C  C   . ARG A 1 41  ? 13.546 -9.069  -5.514  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A C   1 
ATOM   212  O  O   . ARG A 1 41  ? 12.608 -9.178  -6.315  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A O   1 
ATOM   213  C  CB  . ARG A 1 41  ? 14.036 -6.624  -5.191  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CB  1 
ATOM   214  C  CG  . ARG A 1 41  ? 15.044 -5.489  -5.248  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CG  1 
ATOM   215  C  CD  . ARG A 1 41  ? 14.300 -4.197  -4.934  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CD  1 
ATOM   216  N  NE  . ARG A 1 41  ? 15.147 -2.996  -4.959  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NE  1 
ATOM   217  C  CZ  . ARG A 1 41  ? 15.384 -2.277  -6.057  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CZ  1 
ATOM   218  N  NH1 . ARG A 1 41  ? 14.923 -2.682  -7.240  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NH1 1 
ATOM   219  N  NH2 . ARG A 1 41  ? 16.108 -1.165  -5.984  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NH2 1 
ATOM   220  N  N   . VAL A 1 42  ? 13.709 -9.905  -4.471  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 38   VAL A N   1 
ATOM   221  C  CA  . VAL A 1 42  ? 12.831 -11.049 -4.247  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CA  1 
ATOM   222  C  C   . VAL A 1 42  ? 12.189 -10.954 -2.851  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 38   VAL A C   1 
ATOM   223  O  O   . VAL A 1 42  ? 12.886 -10.661 -1.874  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 38   VAL A O   1 
ATOM   224  C  CB  . VAL A 1 42  ? 13.578 -12.405 -4.448  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CB  1 
ATOM   225  C  CG1 . VAL A 1 42  ? 14.076 -12.573 -5.892  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CG1 1 
ATOM   226  C  CG2 . VAL A 1 42  ? 14.723 -12.580 -3.467  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CG2 1 
ATOM   227  N  N   . LYS A 1 43  ? 10.872 -11.178 -2.791  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A N   1 
ATOM   228  C  CA  . LYS A 1 43  ? 10.113 -11.084 -1.536  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A CA  1 
ATOM   229  C  C   . LYS A 1 43  ? 10.536 -12.130 -0.496  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A C   1 
ATOM   230  O  O   . LYS A 1 43  ? 10.716 -11.800 0.672   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A O   1 
ATOM   231  C  CB  . LYS A 1 43  ? 8.625  -11.174 -1.815  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . LYS A 1 43  ? 7.725  -11.175 -0.552  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A CG  1 
ATOM   233  C  CD  . LYS A 1 43  ? 6.285  -11.003 -0.979  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A CD  1 
ATOM   234  C  CE  . LYS A 1 43  ? 5.357  -11.070 0.227   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A CE  1 
ATOM   235  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 5.373  -9.800  0.992   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 39   LYS A NZ  1 
ATOM   236  N  N   . ASP A 1 44  ? 10.723 -13.379 -0.947  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A N   1 
ATOM   237  C  CA  . ASP A 1 44  ? 11.057 -14.499 -0.091  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CA  1 
ATOM   238  C  C   . ASP A 1 44  ? 12.182 -15.294 -0.730  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A C   1 
ATOM   239  O  O   . ASP A 1 44  ? 11.952 -16.023 -1.700  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A O   1 
ATOM   240  C  CB  . ASP A 1 44  ? 9.810  -15.357 0.104   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CB  1 
ATOM   241  C  CG  . ASP A 1 44  ? 9.992  -16.492 1.086   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CG  1 
ATOM   242  O  OD1 . ASP A 1 44  ? 11.162 -16.797 1.444   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A OD1 1 
ATOM   243  O  OD2 . ASP A 1 44  ? 8.971  -17.037 1.537   1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A OD2 1 
ATOM   244  N  N   . PRO A 1 45  ? 13.410 -15.182 -0.190  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A N   1 
ATOM   245  C  CA  . PRO A 1 45  ? 14.544 -15.881 -0.794  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CA  1 
ATOM   246  C  C   . PRO A 1 45  ? 14.421 -17.397 -0.739  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A C   1 
ATOM   247  O  O   . PRO A 1 45  ? 15.012 -18.061 -1.576  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A O   1 
ATOM   248  C  CB  . PRO A 1 45  ? 15.743 -15.372 0.007   1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CB  1 
ATOM   249  C  CG  . PRO A 1 45  ? 15.159 -15.033 1.352   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CG  1 
ATOM   250  C  CD  . PRO A 1 45  ? 13.833 -14.421 1.009   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CD  1 
ATOM   251  N  N   . LYS A 1 46  ? 13.652 -17.942 0.239   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A N   1 
ATOM   252  C  CA  . LYS A 1 46  ? 13.551 -19.407 0.319   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A CA  1 
ATOM   253  C  C   . LYS A 1 46  ? 12.822 -19.927 -0.916  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A C   1 
ATOM   254  O  O   . LYS A 1 46  ? 13.241 -20.948 -1.487  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A O   1 
ATOM   255  C  CB  . LYS A 1 46  ? 12.822 -19.826 1.612   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . LYS A 1 46  ? 13.580 -19.462 2.883   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A CG  1 
ATOM   257  C  CD  . LYS A 1 46  ? 12.860 -20.106 4.081   1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A CD  1 
ATOM   258  C  CE  . LYS A 1 46  ? 13.690 -20.081 5.340   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A CE  1 
ATOM   259  N  NZ  . LYS A 1 46  ? 13.037 -20.878 6.442   1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 42   LYS A NZ  1 
ATOM   260  N  N   . LYS A 1 47  ? 11.751 -19.228 -1.323  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A N   1 
ATOM   261  C  CA  . LYS A 1 47  ? 10.945 -19.601 -2.493  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CA  1 
ATOM   262  C  C   . LYS A 1 47  ? 11.749 -19.360 -3.781  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A C   1 
ATOM   263  O  O   . LYS A 1 47  ? 11.700 -20.197 -4.695  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A O   1 
ATOM   264  C  CB  . LYS A 1 47  ? 9.618  -18.829 -2.559  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CB  1 
ATOM   265  C  CG  . LYS A 1 47  ? 8.652  -19.162 -1.408  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CG  1 
ATOM   266  C  CD  . LYS A 1 47  ? 7.394  -18.309 -1.500  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CD  1 
ATOM   267  C  CE  . LYS A 1 47  ? 6.356  -18.706 -0.477  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CE  1 
ATOM   268  N  NZ  . LYS A 1 47  ? 5.091  -17.944 -0.666  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A NZ  1 
ATOM   269  N  N   . SER A 1 48  ? 12.489 -18.239 -3.847  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   1 
ATOM   270  C  CA  . SER A 1 48  ? 13.279 -17.930 -5.043  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  1 
ATOM   271  C  C   . SER A 1 48  ? 14.424 -18.905 -5.228  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   1 
ATOM   272  O  O   . SER A 1 48  ? 14.656 -19.372 -6.345  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   1 
ATOM   273  C  CB  . SER A 1 48  ? 13.804 -16.498 -4.979  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  1 
ATOM   274  O  OG  . SER A 1 48  ? 12.718 -15.600 -4.910  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  1 
ATOM   275  N  N   . LEU A 1 49  ? 15.151 -19.252 -4.141  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   1 
ATOM   276  C  CA  . LEU A 1 49  ? 16.252 -20.207 -4.245  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  1 
ATOM   277  C  C   . LEU A 1 49  ? 15.727 -21.563 -4.726  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   1 
ATOM   278  O  O   . LEU A 1 49  ? 16.381 -22.190 -5.571  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   1 
ATOM   279  C  CB  . LEU A 1 49  ? 16.939 -20.377 -2.891  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  1 
ATOM   280  C  CG  . LEU A 1 49  ? 17.821 -19.193 -2.487  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  1 
ATOM   281  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 18.256 -19.345 -1.025  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 1 
ATOM   282  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 19.034 -19.054 -3.429  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 1 
ATOM   283  N  N   . ASP A 1 50  ? 14.554 -22.005 -4.199  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A N   1 
ATOM   284  C  CA  . ASP A 1 50  ? 13.959 -23.284 -4.618  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A CA  1 
ATOM   285  C  C   . ASP A 1 50  ? 13.642 -23.250 -6.106  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A C   1 
ATOM   286  O  O   . ASP A 1 50  ? 14.009 -24.176 -6.833  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A O   1 
ATOM   287  C  CB  . ASP A 1 50  ? 12.716 -23.587 -3.801  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A CB  1 
ATOM   288  C  CG  . ASP A 1 50  ? 11.953 -24.788 -4.314  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A CG  1 
ATOM   289  O  OD1 . ASP A 1 50  ? 12.482 -25.912 -4.205  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A OD1 1 
ATOM   290  O  OD2 . ASP A 1 50  ? 10.845 -24.597 -4.846  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 46   ASP A OD2 1 
ATOM   291  N  N   . PHE A 1 51  ? 13.039 -22.152 -6.569  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A N   1 
ATOM   292  C  CA  . PHE A 1 51  ? 12.671 -22.049 -7.988  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CA  1 
ATOM   293  C  C   . PHE A 1 51  ? 13.894 -22.041 -8.894  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A C   1 
ATOM   294  O  O   . PHE A 1 51  ? 13.958 -22.832 -9.845  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A O   1 
ATOM   295  C  CB  . PHE A 1 51  ? 11.841 -20.773 -8.213  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CB  1 
ATOM   296  C  CG  . PHE A 1 51  ? 11.490 -20.508 -9.656  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CG  1 
ATOM   297  C  CD1 . PHE A 1 51  ? 10.381 -21.115 -10.244 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CD1 1 
ATOM   298  C  CD2 . PHE A 1 51  ? 12.302 -19.705 -10.449 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CD2 1 
ATOM   299  C  CE1 . PHE A 1 51  ? 10.067 -20.881 -11.588 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CE1 1 
ATOM   300  C  CE2 . PHE A 1 51  ? 11.983 -19.477 -11.785 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CE2 1 
ATOM   301  C  CZ  . PHE A 1 51  ? 10.860 -20.037 -12.337 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CZ  1 
ATOM   302  N  N   . TYR A 1 52  ? 14.864 -21.149 -8.625  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 48   TYR A N   1 
ATOM   303  C  CA  . TYR A 1 52  ? 16.002 -21.038 -9.538  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CA  1 
ATOM   304  C  C   . TYR A 1 52  ? 16.893 -22.259 -9.585  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A C   1 
ATOM   305  O  O   . TYR A 1 52  ? 17.462 -22.541 -10.643 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A O   1 
ATOM   306  C  CB  . TYR A 1 52  ? 16.764 -19.750 -9.331  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CB  1 
ATOM   307  C  CG  . TYR A 1 52  ? 16.002 -18.563 -9.888  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CG  1 
ATOM   308  C  CD1 . TYR A 1 52  ? 15.942 -18.330 -11.261 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CD1 1 
ATOM   309  C  CD2 . TYR A 1 52  ? 15.309 -17.694 -9.047  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CD2 1 
ATOM   310  C  CE1 . TYR A 1 52  ? 15.204 -17.272 -11.788 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CE1 1 
ATOM   311  C  CE2 . TYR A 1 52  ? 14.542 -16.644 -9.561  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CE2 1 
ATOM   312  C  CZ  . TYR A 1 52  ? 14.516 -16.419 -10.938 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CZ  1 
ATOM   313  O  OH  . TYR A 1 52  ? 13.792 -15.380 -11.473 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A OH  1 
ATOM   314  N  N   . THR A 1 53  ? 17.024 -22.984 -8.446  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 49   THR A N   1 
ATOM   315  C  CA  . THR A 1 53  ? 17.888 -24.172 -8.419  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 49   THR A CA  1 
ATOM   316  C  C   . THR A 1 53  ? 17.113 -25.425 -8.848  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 49   THR A C   1 
ATOM   317  O  O   . THR A 1 53  ? 17.544 -26.123 -9.766  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 49   THR A O   1 
ATOM   318  C  CB  . THR A 1 53  ? 18.591 -24.345 -7.048  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CB  1 
ATOM   319  O  OG1 . THR A 1 53  ? 17.623 -24.543 -6.032  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 49   THR A OG1 1 
ATOM   320  C  CG2 . THR A 1 53  ? 19.514 -23.167 -6.688  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CG2 1 
ATOM   321  N  N   . ARG A 1 54  ? 15.991 -25.711 -8.202  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A N   1 
ATOM   322  C  CA  . ARG A 1 54  ? 15.237 -26.938 -8.506  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CA  1 
ATOM   323  C  C   . ARG A 1 54  ? 14.559 -26.897 -9.881  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A C   1 
ATOM   324  O  O   . ARG A 1 54  ? 14.674 -27.862 -10.651 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A O   1 
ATOM   325  C  CB  . ARG A 1 54  ? 14.186 -27.199 -7.421  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CB  1 
ATOM   326  C  CG  . ARG A 1 54  ? 13.435 -28.516 -7.605  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CG  1 
ATOM   327  C  CD  . ARG A 1 54  ? 12.472 -28.753 -6.446  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CD  1 
ATOM   328  N  NE  . ARG A 1 54  ? 11.503 -27.664 -6.254  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NE  1 
ATOM   329  C  CZ  . ARG A 1 54  ? 10.391 -27.509 -6.961  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CZ  1 
ATOM   330  N  NH1 . ARG A 1 54  ? 10.040 -28.414 -7.867  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH1 1 
ATOM   331  N  NH2 . ARG A 1 54  ? 9.597  -26.470 -6.738  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH2 1 
ATOM   332  N  N   . VAL A 1 55  ? 13.828 -25.806 -10.177 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 51   VAL A N   1 
ATOM   333  C  CA  . VAL A 1 55  ? 13.089 -25.725 -11.428 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 51   VAL A CA  1 
ATOM   334  C  C   . VAL A 1 55  ? 14.049 -25.399 -12.563 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 51   VAL A C   1 
ATOM   335  O  O   . VAL A 1 55  ? 14.049 -26.117 -13.567 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 51   VAL A O   1 
ATOM   336  C  CB  . VAL A 1 55  ? 11.923 -24.693 -11.351 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 51   VAL A CB  1 
ATOM   337  C  CG1 . VAL A 1 55  ? 11.186 -24.560 -12.692 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 51   VAL A CG1 1 
ATOM   338  C  CG2 . VAL A 1 55  ? 10.959 -25.031 -10.204 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 51   VAL A CG2 1 
ATOM   339  N  N   . LEU A 1 56  ? 14.865 -24.337 -12.410 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A N   1 
ATOM   340  C  CA  . LEU A 1 56  ? 15.734 -23.910 -13.520 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CA  1 
ATOM   341  C  C   . LEU A 1 56  ? 17.133 -24.507 -13.604 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A C   1 
ATOM   342  O  O   . LEU A 1 56  ? 17.823 -24.347 -14.631 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A O   1 
ATOM   343  C  CB  . LEU A 1 56  ? 15.752 -22.383 -13.672 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CB  1 
ATOM   344  C  CG  . LEU A 1 56  ? 14.392 -21.761 -14.143 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CG  1 
ATOM   345  C  CD1 . LEU A 1 56  ? 14.531 -20.264 -14.258 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD1 1 
ATOM   346  C  CD2 . LEU A 1 56  ? 13.912 -22.346 -15.516 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD2 1 
ATOM   347  N  N   . GLY A 1 57  ? 17.566 -25.193 -12.553 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A N   1 
ATOM   348  C  CA  . GLY A 1 57  ? 18.875 -25.840 -12.592 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A CA  1 
ATOM   349  C  C   . GLY A 1 57  ? 20.081 -24.946 -12.388 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A C   1 
ATOM   350  O  O   . GLY A 1 57  ? 21.206 -25.317 -12.745 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A O   1 
ATOM   351  N  N   . MET A 1 58  ? 19.867 -23.725 -11.840 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 54   MET A N   1 
ATOM   352  C  CA  . MET A 1 58  ? 20.992 -22.846 -11.532 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 54   MET A CA  1 
ATOM   353  C  C   . MET A 1 58  ? 21.644 -23.305 -10.220 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 54   MET A C   1 
ATOM   354  O  O   . MET A 1 58  ? 21.054 -24.113 -9.477  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 54   MET A O   1 
ATOM   355  C  CB  . MET A 1 58  ? 20.516 -21.388 -11.398 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 54   MET A CB  1 
ATOM   356  C  CG  . MET A 1 58  ? 19.920 -20.867 -12.687 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 54   MET A CG  1 
ATOM   357  S  SD  . MET A 1 58  ? 19.473 -19.100 -12.536 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 54   MET A SD  1 
ATOM   358  C  CE  . MET A 1 58  ? 18.656 -18.808 -14.082 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 54   MET A CE  1 
ATOM   359  N  N   . THR A 1 59  ? 22.833 -22.788 -9.955  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 55   THR A N   1 
ATOM   360  C  CA  . THR A 1 59  ? 23.614 -23.082 -8.750  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CA  1 
ATOM   361  C  C   . THR A 1 59  ? 23.792 -21.804 -7.949  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 55   THR A C   1 
ATOM   362  O  O   . THR A 1 59  ? 24.117 -20.756 -8.521  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 55   THR A O   1 
ATOM   363  C  CB  . THR A 1 59  ? 24.966 -23.657 -9.158  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CB  1 
ATOM   364  O  OG1 . THR A 1 59  ? 24.719 -24.885 -9.845  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 55   THR A OG1 1 
ATOM   365  C  CG2 . THR A 1 59  ? 25.879 -23.933 -7.944  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CG2 1 
ATOM   366  N  N   . LEU A 1 60  ? 23.622 -21.896 -6.618  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A N   1 
ATOM   367  C  CA  . LEU A 1 60  ? 23.889 -20.762 -5.746  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A CA  1 
ATOM   368  C  C   . LEU A 1 60  ? 25.416 -20.724 -5.577  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A C   1 
ATOM   369  O  O   . LEU A 1 60  ? 26.022 -21.620 -4.939  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A O   1 
ATOM   370  C  CB  . LEU A 1 60  ? 23.156 -20.894 -4.407  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LEU A 1 60  ? 23.539 -19.863 -3.324  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A CG  1 
ATOM   372  C  CD1 . LEU A 1 60  ? 23.079 -18.433 -3.703  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A CD1 1 
ATOM   373  C  CD2 . LEU A 1 60  ? 22.942 -20.259 -1.944  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A CD2 1 
ATOM   374  N  N   . ILE A 1 61  ? 26.052 -19.717 -6.196  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A N   1 
ATOM   375  C  CA  . ILE A 1 61  ? 27.515 -19.617 -6.187  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CA  1 
ATOM   376  C  C   . ILE A 1 61  ? 28.107 -18.719 -5.109  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A C   1 
ATOM   377  O  O   . ILE A 1 61  ? 29.307 -18.799 -4.840  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A O   1 
ATOM   378  C  CB  . ILE A 1 61  ? 28.088 -19.307 -7.593  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CB  1 
ATOM   379  C  CG1 . ILE A 1 61  ? 27.653 -17.885 -8.096  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CG1 1 
ATOM   380  C  CG2 . ILE A 1 61  ? 27.719 -20.417 -8.604  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CG2 1 
ATOM   381  C  CD1 . ILE A 1 61  ? 28.423 -17.359 -9.337  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CD1 1 
ATOM   382  N  N   . GLN A 1 62  ? 27.290 -17.815 -4.544  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A N   1 
ATOM   383  C  CA  . GLN A 1 62  ? 27.740 -16.869 -3.532  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CA  1 
ATOM   384  C  C   . GLN A 1 62  ? 26.541 -16.278 -2.801  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A C   1 
ATOM   385  O  O   . GLN A 1 62  ? 25.530 -15.938 -3.424  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A O   1 
ATOM   386  C  CB  . GLN A 1 62  ? 28.542 -15.736 -4.204  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CB  1 
ATOM   387  C  CG  . GLN A 1 62  ? 29.141 -14.688 -3.264  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CG  1 
ATOM   388  C  CD  . GLN A 1 62  ? 30.162 -15.275 -2.317  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CD  1 
ATOM   389  O  OE1 . GLN A 1 62  ? 31.146 -15.873 -2.737  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A OE1 1 
ATOM   390  N  NE2 . GLN A 1 62  ? 29.941 -15.116 -1.018  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 58   GLN A NE2 1 
ATOM   391  N  N   . LYS A 1 63  ? 26.663 -16.157 -1.471  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A N   1 
ATOM   392  C  CA  . LYS A 1 63  ? 25.663 -15.525 -0.612  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CA  1 
ATOM   393  C  C   . LYS A 1 63  ? 26.413 -14.450 0.187   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A C   1 
ATOM   394  O  O   . LYS A 1 63  ? 27.468 -14.732 0.757   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A O   1 
ATOM   395  C  CB  . LYS A 1 63  ? 25.039 -16.556 0.331   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CB  1 
ATOM   396  C  CG  . LYS A 1 63  ? 24.129 -15.956 1.363   1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CG  1 
ATOM   397  C  CD  . LYS A 1 63  ? 23.598 -17.089 2.227   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CD  1 
ATOM   398  C  CE  . LYS A 1 63  ? 22.711 -16.618 3.337   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A CE  1 
ATOM   399  N  NZ  . LYS A 1 63  ? 23.524 -16.182 4.509   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 59   LYS A NZ  1 
ATOM   400  N  N   . CYS A 1 64  ? 25.912 -13.227 0.164   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 60   CYS A N   1 
ATOM   401  C  CA  . CYS A 1 64  ? 26.541 -12.080 0.839   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 60   CYS A CA  1 
ATOM   402  C  C   . CYS A 1 64  ? 25.515 -11.432 1.725   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 60   CYS A C   1 
ATOM   403  O  O   . CYS A 1 64  ? 24.397 -11.158 1.282   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 60   CYS A O   1 
ATOM   404  C  CB  . CYS A 1 64  ? 27.092 -11.084 -0.182  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 60   CYS A CB  1 
ATOM   405  S  SG  . CYS A 1 64  ? 28.271 -11.797 -1.360  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 60   CYS A SG  1 
ATOM   406  N  N   . ASP A 1 65  ? 25.879 -11.162 2.989   1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A N   1 
ATOM   407  C  CA  . ASP A 1 65  ? 24.946 -10.551 3.932   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CA  1 
ATOM   408  C  C   . ASP A 1 65  ? 25.459 -9.209  4.371   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A C   1 
ATOM   409  O  O   . ASP A 1 65  ? 26.665 -9.057  4.556   1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A O   1 
ATOM   410  C  CB  . ASP A 1 65  ? 24.749 -11.454 5.147   1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . ASP A 1 65  ? 24.180 -12.795 4.739   1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CG  1 
ATOM   412  O  OD1 . ASP A 1 65  ? 22.998 -12.838 4.358   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD1 1 
ATOM   413  O  OD2 . ASP A 1 65  ? 24.948 -13.774 4.710   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD2 1 
ATOM   414  N  N   . PHE A 1 66  ? 24.559 -8.226  4.438   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A N   1 
ATOM   415  C  CA  . PHE A 1 66  ? 24.904 -6.847  4.794   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CA  1 
ATOM   416  C  C   . PHE A 1 66  ? 24.009 -6.417  5.973   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A C   1 
ATOM   417  O  O   . PHE A 1 66  ? 22.896 -5.920  5.751   1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A O   1 
ATOM   418  C  CB  . PHE A 1 66  ? 24.749 -5.934  3.560   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CB  1 
ATOM   419  C  CG  . PHE A 1 66  ? 25.670 -6.308  2.421   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CG  1 
ATOM   420  C  CD1 . PHE A 1 66  ? 26.956 -5.782  2.342   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CD1 1 
ATOM   421  C  CD2 . PHE A 1 66  ? 25.274 -7.232  1.459   1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CD2 1 
ATOM   422  C  CE1 . PHE A 1 66  ? 27.811 -6.138  1.291   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CE1 1 
ATOM   423  C  CE2 . PHE A 1 66  ? 26.127 -7.596  0.419   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CE2 1 
ATOM   424  C  CZ  . PHE A 1 66  ? 27.389 -7.043  0.335   1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 62   PHE A CZ  1 
ATOM   425  N  N   . PRO A 1 67  ? 24.440 -6.704  7.236   1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 63   PRO A N   1 
ATOM   426  C  CA  . PRO A 1 67  ? 23.559 -6.450  8.400   1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 63   PRO A CA  1 
ATOM   427  C  C   . PRO A 1 67  ? 23.131 -5.014  8.697   1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 63   PRO A C   1 
ATOM   428  O  O   . PRO A 1 67  ? 22.006 -4.824  9.154   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 63   PRO A O   1 
ATOM   429  C  CB  . PRO A 1 67  ? 24.298 -7.108  9.574   1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 63   PRO A CB  1 
ATOM   430  C  CG  . PRO A 1 67  ? 25.715 -7.195  9.137   1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 63   PRO A CG  1 
ATOM   431  C  CD  . PRO A 1 67  ? 25.700 -7.358  7.647   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 63   PRO A CD  1 
ATOM   432  N  N   . ILE A 1 68  ? 23.980 -4.018  8.416   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A N   1 
ATOM   433  C  CA  . ILE A 1 68  ? 23.629 -2.601  8.647   1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CA  1 
ATOM   434  C  C   . ILE A 1 68  ? 22.611 -2.129  7.585   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A C   1 
ATOM   435  O  O   . ILE A 1 68  ? 21.668 -1.404  7.927   1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A O   1 
ATOM   436  C  CB  . ILE A 1 68  ? 24.908 -1.700  8.747   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CB  1 
ATOM   437  C  CG1 . ILE A 1 68  ? 25.785 -2.115  9.954   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CG1 1 
ATOM   438  C  CG2 . ILE A 1 68  ? 24.563 -0.198  8.826   1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CG2 1 
ATOM   439  C  CD1 . ILE A 1 68  ? 27.245 -1.755  9.811   1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 64   ILE A CD1 1 
ATOM   440  N  N   . MET A 1 69  ? 22.794 -2.570  6.305   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 65   MET A N   1 
ATOM   441  C  CA  . MET A 1 69  ? 21.916 -2.253  5.171   1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CA  1 
ATOM   442  C  C   . MET A 1 69  ? 20.639 -3.133  5.221   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 65   MET A C   1 
ATOM   443  O  O   . MET A 1 69  ? 19.654 -2.836  4.535   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 65   MET A O   1 
ATOM   444  C  CB  . MET A 1 69  ? 22.651 -2.408  3.814   1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CB  1 
ATOM   445  C  CG  . MET A 1 69  ? 23.744 -1.357  3.542   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CG  1 
ATOM   446  S  SD  . MET A 1 69  ? 24.237 -1.238  1.792   1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 65   MET A SD  1 
ATOM   447  C  CE  . MET A 1 69  ? 25.433 -2.560  1.686   1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 65   MET A CE  1 
ATOM   448  N  N   . LYS A 1 70  ? 20.653 -4.196  6.061   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A N   1 
ATOM   449  C  CA  . LYS A 1 70  ? 19.527 -5.116  6.252   1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CA  1 
ATOM   450  C  C   . LYS A 1 70  ? 19.094 -5.822  4.937   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A C   1 
ATOM   451  O  O   . LYS A 1 70  ? 17.910 -5.866  4.596   1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A O   1 
ATOM   452  C  CB  . LYS A 1 70  ? 18.337 -4.447  6.981   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CB  1 
ATOM   453  C  CG  . LYS A 1 70  ? 18.651 -4.068  8.433   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CG  1 
ATOM   454  C  CD  . LYS A 1 70  ? 17.611 -3.101  8.991   1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CD  1 
ATOM   455  C  CE  . LYS A 1 70  ? 16.507 -3.783  9.767   1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CE  1 
ATOM   456  N  N   . PHE A 1 71  ? 20.087 -6.331  4.209   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A N   1 
ATOM   457  C  CA  . PHE A 1 71  ? 19.820 -7.152  3.027   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CA  1 
ATOM   458  C  C   . PHE A 1 71  ? 20.827 -8.240  2.808   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A C   1 
ATOM   459  O  O   . PHE A 1 71  ? 21.957 -8.172  3.302   1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A O   1 
ATOM   460  C  CB  . PHE A 1 71  ? 19.540 -6.349  1.742   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CB  1 
ATOM   461  C  CG  . PHE A 1 71  ? 20.676 -5.578  1.128   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CG  1 
ATOM   462  C  CD1 . PHE A 1 71  ? 21.643 -6.222  0.369   1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD1 1 
ATOM   463  C  CD2 . PHE A 1 71  ? 20.693 -4.189  1.170   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD2 1 
ATOM   464  C  CE1 . PHE A 1 71  ? 22.672 -5.503  -0.245  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE1 1 
ATOM   465  C  CE2 . PHE A 1 71  ? 21.703 -3.466  0.523   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE2 1 
ATOM   466  C  CZ  . PHE A 1 71  ? 22.690 -4.131  -0.168  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CZ  1 
ATOM   467  N  N   . SER A 1 72  ? 20.429 -9.246  2.004   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 68   SER A N   1 
ATOM   468  C  CA  . SER A 1 72  ? 21.343 -10.289 1.585   1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CA  1 
ATOM   469  C  C   . SER A 1 72  ? 21.307 -10.333 0.061   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 68   SER A C   1 
ATOM   470  O  O   . SER A 1 72  ? 20.252 -10.074 -0.536  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 68   SER A O   1 
ATOM   471  C  CB  . SER A 1 72  ? 20.869 -11.652 2.093   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CB  1 
ATOM   472  O  OG  . SER A 1 72  ? 20.802 -11.668 3.512   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 68   SER A OG  1 
ATOM   473  N  N   . LEU A 1 73  ? 22.426 -10.740 -0.535  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A N   1 
ATOM   474  C  CA  . LEU A 1 73  ? 22.548 -10.963 -1.982  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CA  1 
ATOM   475  C  C   . LEU A 1 73  ? 22.789 -12.447 -2.245  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A C   1 
ATOM   476  O  O   . LEU A 1 73  ? 23.657 -13.063 -1.631  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A O   1 
ATOM   477  C  CB  . LEU A 1 73  ? 23.706 -10.160 -2.582  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CB  1 
ATOM   478  C  CG  . LEU A 1 73  ? 23.666 -8.653  -2.342  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CG  1 
ATOM   479  C  CD1 . LEU A 1 73  ? 24.833 -7.992  -3.057  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CD1 1 
ATOM   480  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 22.328 -8.031  -2.799  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CD2 1 
ATOM   481  N  N   . TYR A 1 74  ? 22.059 -12.990 -3.214  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A N   1 
ATOM   482  C  CA  . TYR A 1 74  ? 22.214 -14.391 -3.601  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CA  1 
ATOM   483  C  C   . TYR A 1 74  ? 22.600 -14.413 -5.061  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A C   1 
ATOM   484  O  O   . TYR A 1 74  ? 21.831 -13.926 -5.887  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A O   1 
ATOM   485  C  CB  . TYR A 1 74  ? 20.904 -15.141 -3.390  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CB  1 
ATOM   486  C  CG  . TYR A 1 74  ? 20.532 -15.223 -1.930  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CG  1 
ATOM   487  C  CD1 . TYR A 1 74  ? 20.992 -16.271 -1.132  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CD1 1 
ATOM   488  C  CD2 . TYR A 1 74  ? 19.679 -14.285 -1.357  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CD2 1 
ATOM   489  C  CE1 . TYR A 1 74  ? 20.657 -16.348 0.216   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CE1 1 
ATOM   490  C  CE2 . TYR A 1 74  ? 19.341 -14.349 -0.002  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CE2 1 
ATOM   491  C  CZ  . TYR A 1 74  ? 19.858 -15.369 0.781   1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CZ  1 
ATOM   492  O  OH  . TYR A 1 74  ? 19.525 -15.450 2.107   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A OH  1 
ATOM   493  N  N   . PHE A 1 75  ? 23.774 -14.956 -5.373  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A N   1 
ATOM   494  C  CA  . PHE A 1 75  ? 24.247 -15.032 -6.758  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CA  1 
ATOM   495  C  C   . PHE A 1 75  ? 24.006 -16.409 -7.301  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A C   1 
ATOM   496  O  O   . PHE A 1 75  ? 24.563 -17.383 -6.779  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A O   1 
ATOM   497  C  CB  . PHE A 1 75  ? 25.725 -14.634 -6.881  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CB  1 
ATOM   498  C  CG  . PHE A 1 75  ? 25.952 -13.169 -6.592  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CG  1 
ATOM   499  C  CD1 . PHE A 1 75  ? 26.166 -12.725 -5.290  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CD1 1 
ATOM   500  C  CD2 . PHE A 1 75  ? 25.892 -12.224 -7.615  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CD2 1 
ATOM   501  C  CE1 . PHE A 1 75  ? 26.335 -11.361 -5.019  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CE1 1 
ATOM   502  C  CE2 . PHE A 1 75  ? 26.058 -10.860 -7.341  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CE2 1 
ATOM   503  C  CZ  . PHE A 1 75  ? 26.303 -10.446 -6.052  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 71   PHE A CZ  1 
ATOM   504  N  N   . LEU A 1 76  ? 23.172 -16.485 -8.353  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A N   1 
ATOM   505  C  CA  . LEU A 1 76  ? 22.810 -17.734 -9.020  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CA  1 
ATOM   506  C  C   . LEU A 1 76  ? 23.429 -17.733 -10.397 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A C   1 
ATOM   507  O  O   . LEU A 1 76  ? 23.464 -16.698 -11.086 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A O   1 
ATOM   508  C  CB  A LEU A 1 76  ? 21.304 -17.903 -9.111  0.50 9.36  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CB  1 
ATOM   509  C  CB  B LEU A 1 76  ? 21.270 -17.814 -9.176  0.50 9.26  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CB  1 
ATOM   510  C  CG  A LEU A 1 76  ? 20.615 -18.187 -7.784  0.50 13.06 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CG  1 
ATOM   511  C  CG  B LEU A 1 76  ? 20.357 -18.226 -7.977  0.50 12.60 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CG  1 
ATOM   512  C  CD1 A LEU A 1 76  ? 19.236 -17.684 -7.806  0.50 12.45 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD1 1 
ATOM   513  C  CD1 B LEU A 1 76  ? 20.527 -19.689 -7.598  0.50 12.42 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD1 1 
ATOM   514  C  CD2 A LEU A 1 76  ? 20.605 -19.672 -7.468  0.50 14.30 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD2 1 
ATOM   515  C  CD2 B LEU A 1 76  ? 20.492 -17.306 -6.767  0.50 12.28 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD2 1 
ATOM   516  N  N   . ALA A 1 77  ? 23.902 -18.897 -10.843 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A N   1 
ATOM   517  C  CA  . ALA A 1 77  ? 24.529 -18.973 -12.173 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A CA  1 
ATOM   518  C  C   . ALA A 1 77  ? 24.514 -20.405 -12.653 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A C   1 
ATOM   519  O  O   . ALA A 1 77  ? 24.370 -21.326 -11.837 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A O   1 
ATOM   520  C  CB  . ALA A 1 77  ? 25.986 -18.500 -12.096 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 73   ALA A CB  1 
ATOM   521  N  N   . TYR A 1 78  ? 24.698 -20.609 -13.967 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A N   1 
ATOM   522  C  CA  . TYR A 1 78  ? 24.812 -21.953 -14.510 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CA  1 
ATOM   523  C  C   . TYR A 1 78  ? 26.297 -22.281 -14.475 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 74   TYR A C   1 
ATOM   524  O  O   . TYR A 1 78  ? 27.035 -22.006 -15.422 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 74   TYR A O   1 
ATOM   525  C  CB  . TYR A 1 78  ? 24.241 -22.004 -15.922 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CB  1 
ATOM   526  C  CG  . TYR A 1 78  ? 22.738 -22.043 -15.930 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CG  1 
ATOM   527  C  CD1 . TYR A 1 78  ? 22.045 -23.159 -15.468 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CD1 1 
ATOM   528  C  CD2 . TYR A 1 78  ? 21.993 -20.955 -16.388 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CD2 1 
ATOM   529  C  CE1 . TYR A 1 78  ? 20.655 -23.219 -15.521 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CE1 1 
ATOM   530  C  CE2 . TYR A 1 78  ? 20.600 -20.993 -16.410 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CE2 1 
ATOM   531  C  CZ  . TYR A 1 78  ? 19.934 -22.113 -15.944 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CZ  1 
ATOM   532  O  OH  . TYR A 1 78  ? 18.567 -22.182 -15.994 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 74   TYR A OH  1 
ATOM   533  N  N   . GLU A 1 79  ? 26.752 -22.758 -13.296 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A N   1 
ATOM   534  C  CA  . GLU A 1 79  ? 28.153 -23.088 -13.025 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CA  1 
ATOM   535  C  C   . GLU A 1 79  ? 28.164 -24.390 -12.270 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A C   1 
ATOM   536  O  O   . GLU A 1 79  ? 27.198 -24.715 -11.584 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A O   1 
ATOM   537  C  CB  . GLU A 1 79  ? 28.810 -22.009 -12.132 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CB  1 
ATOM   538  C  CG  . GLU A 1 79  ? 28.970 -20.645 -12.784 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CG  1 
ATOM   539  C  CD  . GLU A 1 79  ? 30.036 -20.518 -13.855 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CD  1 
ATOM   540  O  OE1 . GLU A 1 79  ? 30.968 -21.359 -13.883 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A OE1 1 
ATOM   541  O  OE2 . GLU A 1 79  ? 29.974 -19.544 -14.641 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 75   GLU A OE2 1 
ATOM   542  N  N   . ASP A 1 80  ? 29.278 -25.104 -12.364 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A N   1 
ATOM   543  C  CA  . ASP A 1 80  ? 29.487 -26.352 -11.631 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A CA  1 
ATOM   544  C  C   . ASP A 1 80  ? 29.922 -25.968 -10.205 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A C   1 
ATOM   545  O  O   . ASP A 1 80  ? 30.897 -25.229 -10.036 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A O   1 
ATOM   546  C  CB  . ASP A 1 80  ? 30.593 -27.149 -12.344 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A CB  1 
ATOM   547  C  CG  . ASP A 1 80  ? 30.936 -28.533 -11.801 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A CG  1 
ATOM   548  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 30.496 -28.866 -10.675 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A OD1 1 
ATOM   549  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 31.668 -29.267 -12.489 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 76   ASP A OD2 1 
ATOM   550  N  N   . LYS A 1 81  ? 29.183 -26.441 -9.189  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A N   1 
ATOM   551  C  CA  . LYS A 1 81  ? 29.496 -26.158 -7.774  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CA  1 
ATOM   552  C  C   . LYS A 1 81  ? 30.912 -26.598 -7.355  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A C   1 
ATOM   553  O  O   . LYS A 1 81  ? 31.481 -26.009 -6.438  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A O   1 
ATOM   554  C  CB  . LYS A 1 81  ? 28.409 -26.684 -6.817  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CB  1 
ATOM   555  C  CG  . LYS A 1 81  ? 28.291 -28.204 -6.748  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CG  1 
ATOM   556  C  CD  . LYS A 1 81  ? 27.117 -28.611 -5.876  1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CD  1 
ATOM   557  C  CE  . LYS A 1 81  ? 26.995 -30.107 -5.748  1.00 66.26 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CE  1 
ATOM   558  N  NZ  . LYS A 1 81  ? 25.917 -30.488 -4.798  1.00 76.24 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A NZ  1 
ATOM   559  N  N   . ASN A 1 82  ? 31.501 -27.566 -8.089  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A N   1 
ATOM   560  C  CA  . ASN A 1 82  ? 32.860 -28.072 -7.866  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CA  1 
ATOM   561  C  C   . ASN A 1 82  ? 33.922 -27.074 -8.358  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A C   1 
ATOM   562  O  O   . ASN A 1 82  ? 35.107 -27.270 -8.079  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A O   1 
ATOM   563  C  CB  . ASN A 1 82  ? 33.057 -29.435 -8.544  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CB  1 
ATOM   564  C  CG  . ASN A 1 82  ? 32.131 -30.535 -8.066  1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CG  1 
ATOM   565  O  OD1 . ASN A 1 82  ? 31.920 -30.745 -6.863  1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A OD1 1 
ATOM   566  N  ND2 . ASN A 1 82  ? 31.577 -31.282 -9.011  1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 78   ASN A ND2 1 
ATOM   567  N  N   . ASP A 1 83  ? 33.505 -26.007 -9.089  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A N   1 
ATOM   568  C  CA  . ASP A 1 83  ? 34.408 -24.958 -9.583  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A CA  1 
ATOM   569  C  C   . ASP A 1 83  ? 34.495 -23.785 -8.600  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A C   1 
ATOM   570  O  O   . ASP A 1 83  ? 35.323 -22.885 -8.794  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A O   1 
ATOM   571  C  CB  . ASP A 1 83  ? 33.992 -24.470 -10.985 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A CB  1 
ATOM   572  C  CG  . ASP A 1 83  ? 34.137 -25.497 -12.095 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A CG  1 
ATOM   573  O  OD1 . ASP A 1 83  ? 34.573 -26.643 -11.803 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A OD1 1 
ATOM   574  O  OD2 . ASP A 1 83  ? 33.811 -25.163 -13.256 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 79   ASP A OD2 1 
ATOM   575  N  N   . ILE A 1 84  ? 33.651 -23.811 -7.547  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A N   1 
ATOM   576  C  CA  . ILE A 1 84  ? 33.596 -22.801 -6.491  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A CA  1 
ATOM   577  C  C   . ILE A 1 84  ? 34.871 -22.925 -5.627  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A C   1 
ATOM   578  O  O   . ILE A 1 84  ? 35.074 -23.983 -5.015  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A O   1 
ATOM   579  C  CB  . ILE A 1 84  ? 32.295 -22.894 -5.638  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A CB  1 
ATOM   580  C  CG1 . ILE A 1 84  ? 31.015 -22.696 -6.500  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A CG1 1 
ATOM   581  C  CG2 . ILE A 1 84  ? 32.337 -21.912 -4.456  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A CG2 1 
ATOM   582  C  CD1 . ILE A 1 84  ? 29.649 -23.012 -5.789  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 80   ILE A CD1 1 
ATOM   583  N  N   . PRO A 1 85  ? 35.726 -21.877 -5.561  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 81   PRO A N   1 
ATOM   584  C  CA  . PRO A 1 85  ? 36.958 -21.977 -4.747  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 81   PRO A CA  1 
ATOM   585  C  C   . PRO A 1 85  ? 36.705 -22.175 -3.252  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 81   PRO A C   1 
ATOM   586  O  O   . PRO A 1 85  ? 35.631 -21.826 -2.748  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 81   PRO A O   1 
ATOM   587  C  CB  . PRO A 1 85  ? 37.674 -20.650 -5.020  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 81   PRO A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . PRO A 1 85  ? 37.114 -20.178 -6.324  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 81   PRO A CG  1 
ATOM   589  C  CD  . PRO A 1 85  ? 35.666 -20.575 -6.253  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 81   PRO A CD  1 
ATOM   590  N  N   . LYS A 1 86  ? 37.696 -22.761 -2.550  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 82   LYS A N   1 
ATOM   591  C  CA  . LYS A 1 86  ? 37.631 -23.017 -1.105  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 82   LYS A CA  1 
ATOM   592  C  C   . LYS A 1 86  ? 37.822 -21.731 -0.289  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 82   LYS A C   1 
ATOM   593  O  O   . LYS A 1 86  ? 36.977 -21.423 0.553   1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 82   LYS A O   1 
ATOM   594  C  CB  . LYS A 1 86  ? 38.651 -24.099 -0.688  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 82   LYS A CB  1 
ATOM   595  N  N   . GLU A 1 87  ? 38.907 -20.970 -0.560  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 83   GLU A N   1 
ATOM   596  C  CA  . GLU A 1 87  ? 39.229 -19.717 0.137   1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 83   GLU A CA  1 
ATOM   597  C  C   . GLU A 1 87  ? 38.146 -18.650 -0.088  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 83   GLU A C   1 
ATOM   598  O  O   . GLU A 1 87  ? 37.730 -18.438 -1.231  1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 83   GLU A O   1 
ATOM   599  C  CB  . GLU A 1 87  ? 40.611 -19.199 -0.294  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 83   GLU A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . GLU A 1 87  ? 41.298 -18.346 0.757   1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 83   GLU A CG  1 
ATOM   601  N  N   . LYS A 1 88  ? 37.694 -17.995 1.008   1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 84   LYS A N   1 
ATOM   602  C  CA  . LYS A 1 88  ? 36.633 -16.975 1.002   1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 84   LYS A CA  1 
ATOM   603  C  C   . LYS A 1 88  ? 36.905 -15.769 0.098   1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 84   LYS A C   1 
ATOM   604  O  O   . LYS A 1 88  ? 35.963 -15.249 -0.516  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 84   LYS A O   1 
ATOM   605  C  CB  . LYS A 1 88  ? 36.296 -16.520 2.430   1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 84   LYS A CB  1 
ATOM   606  N  N   . ASP A 1 89  ? 38.179 -15.322 0.013   1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A N   1 
ATOM   607  C  CA  . ASP A 1 89  ? 38.562 -14.182 -0.827  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A CA  1 
ATOM   608  C  C   . ASP A 1 89  ? 38.592 -14.563 -2.298  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A C   1 
ATOM   609  O  O   . ASP A 1 89  ? 38.088 -13.802 -3.141  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A O   1 
ATOM   610  C  CB  . ASP A 1 89  ? 39.892 -13.571 -0.383  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A CB  1 
ATOM   611  C  CG  . ASP A 1 89  ? 39.727 -12.175 0.181   1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A CG  1 
ATOM   612  O  OD1 . ASP A 1 89  ? 39.364 -12.055 1.375   1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A OD1 1 
ATOM   613  O  OD2 . ASP A 1 89  ? 39.934 -11.201 -0.577  1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 85   ASP A OD2 1 
ATOM   614  N  N   . GLU A 1 90  ? 39.136 -15.763 -2.603  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 86   GLU A N   1 
ATOM   615  C  CA  . GLU A 1 90  ? 39.179 -16.278 -3.970  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 86   GLU A CA  1 
ATOM   616  C  C   . GLU A 1 90  ? 37.764 -16.612 -4.457  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 86   GLU A C   1 
ATOM   617  O  O   . GLU A 1 90  ? 37.506 -16.498 -5.652  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 86   GLU A O   1 
ATOM   618  C  CB  . GLU A 1 90  ? 40.102 -17.499 -4.096  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 86   GLU A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . GLU A 1 90  ? 41.575 -17.132 -4.127  1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 86   GLU A CG  1 
ATOM   620  N  N   . LYS A 1 91  ? 36.858 -16.997 -3.531  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A N   1 
ATOM   621  C  CA  . LYS A 1 91  ? 35.464 -17.345 -3.837  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CA  1 
ATOM   622  C  C   . LYS A 1 91  ? 34.683 -16.125 -4.367  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A C   1 
ATOM   623  O  O   . LYS A 1 91  ? 33.960 -16.253 -5.365  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A O   1 
ATOM   624  C  CB  . LYS A 1 91  ? 34.769 -17.950 -2.608  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CB  1 
ATOM   625  C  CG  . LYS A 1 91  ? 33.426 -18.609 -2.906  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CG  1 
ATOM   626  C  CD  . LYS A 1 91  ? 32.926 -19.398 -1.702  1.00 58.73 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CD  1 
ATOM   627  C  CE  . LYS A 1 91  ? 31.654 -18.833 -1.128  1.00 68.67 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CE  1 
ATOM   628  N  NZ  . LYS A 1 91  ? 30.546 -19.823 -1.171  1.00 78.23 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A NZ  1 
ATOM   629  N  N   . ILE A 1 92  ? 34.808 -14.964 -3.686  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A N   1 
ATOM   630  C  CA  . ILE A 1 92  ? 34.138 -13.729 -4.118  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CA  1 
ATOM   631  C  C   . ILE A 1 92  ? 34.673 -13.265 -5.483  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A C   1 
ATOM   632  O  O   . ILE A 1 92  ? 33.870 -12.964 -6.374  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A O   1 
ATOM   633  C  CB  . ILE A 1 92  ? 34.110 -12.629 -3.008  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CB  1 
ATOM   634  C  CG1 . ILE A 1 92  ? 33.138 -13.065 -1.885  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CG1 1 
ATOM   635  C  CG2 . ILE A 1 92  ? 33.680 -11.252 -3.572  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CG2 1 
ATOM   636  C  CD1 . ILE A 1 92  ? 33.472 -12.532 -0.452  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CD1 1 
ATOM   637  N  N   . ALA A 1 93  ? 36.004 -13.288 -5.681  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A N   1 
ATOM   638  C  CA  . ALA A 1 93  ? 36.651 -12.893 -6.933  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CA  1 
ATOM   639  C  C   . ALA A 1 93  ? 36.241 -13.806 -8.095  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A C   1 
ATOM   640  O  O   . ALA A 1 93  ? 36.134 -13.339 -9.231  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A O   1 
ATOM   641  C  CB  . ALA A 1 93  ? 38.168 -12.868 -6.776  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CB  1 
ATOM   642  N  N   . TRP A 1 94  ? 35.999 -15.096 -7.803  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A N   1 
ATOM   643  C  CA  . TRP A 1 94  ? 35.570 -16.044 -8.818  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CA  1 
ATOM   644  C  C   . TRP A 1 94  ? 34.070 -15.828 -9.121  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A C   1 
ATOM   645  O  O   . TRP A 1 94  ? 33.710 -15.689 -10.300 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A O   1 
ATOM   646  C  CB  . TRP A 1 94  ? 35.833 -17.484 -8.345  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CB  1 
ATOM   647  C  CG  . TRP A 1 94  ? 35.309 -18.531 -9.278  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CG  1 
ATOM   648  C  CD1 . TRP A 1 94  ? 35.934 -19.036 -10.380 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CD1 1 
ATOM   649  C  CD2 . TRP A 1 94  ? 34.035 -19.183 -9.203  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CD2 1 
ATOM   650  N  NE1 . TRP A 1 94  ? 35.128 -19.965 -10.996 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A NE1 1 
ATOM   651  C  CE2 . TRP A 1 94  ? 33.955 -20.071 -10.299 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CE2 1 
ATOM   652  C  CE3 . TRP A 1 94  ? 32.948 -19.101 -8.315  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CE3 1 
ATOM   653  C  CZ2 . TRP A 1 94  ? 32.817 -20.858 -10.542 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CZ2 1 
ATOM   654  C  CZ3 . TRP A 1 94  ? 31.831 -19.890 -8.551  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CZ3 1 
ATOM   655  C  CH2 . TRP A 1 94  ? 31.781 -20.767 -9.642  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 90   TRP A CH2 1 
ATOM   656  N  N   . ALA A 1 95  ? 33.212 -15.824 -8.079  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 91   ALA A N   1 
ATOM   657  C  CA  . ALA A 1 95  ? 31.765 -15.671 -8.300  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 91   ALA A CA  1 
ATOM   658  C  C   . ALA A 1 95  ? 31.431 -14.380 -9.043  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 91   ALA A C   1 
ATOM   659  O  O   . ALA A 1 95  ? 30.636 -14.412 -9.998  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 91   ALA A O   1 
ATOM   660  C  CB  . ALA A 1 95  ? 31.002 -15.734 -6.987  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 91   ALA A CB  1 
ATOM   661  N  N   . LEU A 1 96  ? 32.092 -13.275 -8.670  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A N   1 
ATOM   662  C  CA  . LEU A 1 96  ? 31.789 -11.981 -9.271  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CA  1 
ATOM   663  C  C   . LEU A 1 96  ? 32.483 -11.730 -10.606 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A C   1 
ATOM   664  O  O   . LEU A 1 96  ? 32.291 -10.667 -11.208 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A O   1 
ATOM   665  C  CB  . LEU A 1 96  ? 31.985 -10.864 -8.238  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . LEU A 1 96  ? 30.826 -10.662 -7.228  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CG  1 
ATOM   667  C  CD1 . LEU A 1 96  ? 30.546 -11.896 -6.338  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CD1 1 
ATOM   668  C  CD2 . LEU A 1 96  ? 31.106 -9.513  -6.344  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CD2 1 
ATOM   669  N  N   . SER A 1 97  ? 33.275 -12.714 -11.096 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 93   SER A N   1 
ATOM   670  C  CA  . SER A 1 97  ? 33.880 -12.624 -12.420 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 93   SER A CA  1 
ATOM   671  C  C   . SER A 1 97  ? 33.180 -13.613 -13.376 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 93   SER A C   1 
ATOM   672  O  O   . SER A 1 97  ? 33.606 -13.767 -14.515 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 93   SER A O   1 
ATOM   673  C  CB  . SER A 1 97  ? 35.400 -12.816 -12.385 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 93   SER A CB  1 
ATOM   674  O  OG  . SER A 1 97  ? 35.763 -14.038 -11.761 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 93   SER A OG  1 
ATOM   675  N  N   . ARG A 1 98  ? 32.090 -14.272 -12.911 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A N   1 
ATOM   676  C  CA  . ARG A 1 98  ? 31.333 -15.139 -13.815 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CA  1 
ATOM   677  C  C   . ARG A 1 98  ? 30.401 -14.304 -14.667 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A C   1 
ATOM   678  O  O   . ARG A 1 98  ? 29.712 -13.421 -14.138 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A O   1 
ATOM   679  C  CB  . ARG A 1 98  ? 30.507 -16.194 -13.060 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CB  1 
ATOM   680  C  CG  . ARG A 1 98  ? 31.300 -17.195 -12.196 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CG  1 
ATOM   681  C  CD  . ARG A 1 98  ? 32.452 -17.884 -12.900 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CD  1 
ATOM   682  N  NE  . ARG A 1 98  ? 33.679 -17.088 -12.755 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A NE  1 
ATOM   683  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 34.807 -17.323 -13.423 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A CZ  1 
ATOM   684  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 34.876 -18.327 -14.293 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A NH1 1 
ATOM   685  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 35.863 -16.540 -13.250 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 94   ARG A NH2 1 
ATOM   686  N  N   . LYS A 1 99  ? 30.320 -14.612 -15.967 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A N   1 
ATOM   687  C  CA  . LYS A 1 99  ? 29.360 -13.929 -16.836 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A CA  1 
ATOM   688  C  C   . LYS A 1 99  ? 27.978 -14.462 -16.511 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A C   1 
ATOM   689  O  O   . LYS A 1 99  ? 27.828 -15.582 -16.009 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A O   1 
ATOM   690  C  CB  . LYS A 1 99  ? 29.639 -14.277 -18.326 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A CB  1 
ATOM   691  C  CG  . LYS A 1 99  ? 30.769 -13.503 -18.966 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A CG  1 
ATOM   692  C  CD  . LYS A 1 99  ? 31.110 -14.112 -20.350 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A CD  1 
ATOM   693  C  CE  . LYS A 1 99  ? 30.023 -13.971 -21.407 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A CE  1 
ATOM   694  N  NZ  . LYS A 1 99  ? 30.578 -14.225 -22.788 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 95   LYS A NZ  1 
ATOM   695  N  N   . ALA A 1 100 ? 26.935 -13.669 -16.828 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 96   ALA A N   1 
ATOM   696  C  CA  . ALA A 1 100 ? 25.562 -14.157 -16.792 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 96   ALA A CA  1 
ATOM   697  C  C   . ALA A 1 100 ? 25.091 -14.703 -15.462 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 96   ALA A C   1 
ATOM   698  O  O   . ALA A 1 100 ? 24.517 -15.805 -15.385 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 96   ALA A O   1 
ATOM   699  C  CB  . ALA A 1 100 ? 25.349 -15.198 -17.904 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 96   ALA A CB  1 
ATOM   700  N  N   . THR A 1 101 ? 25.275 -13.908 -14.407 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 97   THR A N   1 
ATOM   701  C  CA  . THR A 1 101 ? 24.739 -14.315 -13.118 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CA  1 
ATOM   702  C  C   . THR A 1 101 ? 23.459 -13.557 -12.827 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 97   THR A C   1 
ATOM   703  O  O   . THR A 1 101 ? 23.212 -12.470 -13.395 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 97   THR A O   1 
ATOM   704  C  CB  . THR A 1 101 ? 25.735 -14.155 -11.952 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 97   THR A CB  1 
ATOM   705  O  OG1 . THR A 1 101 ? 25.838 -12.788 -11.591 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 97   THR A OG1 1 
ATOM   706  C  CG2 . THR A 1 101 ? 27.130 -14.744 -12.273 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 97   THR A CG2 1 
ATOM   707  N  N   . LEU A 1 102 ? 22.650 -14.147 -11.959 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A N   1 
ATOM   708  C  CA  . LEU A 1 102 ? 21.417 -13.545 -11.509 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CA  1 
ATOM   709  C  C   . LEU A 1 102 ? 21.649 -13.218 -10.036 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 98   LEU A C   1 
ATOM   710  O  O   . LEU A 1 102 ? 22.008 -14.104 -9.256  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 98   LEU A O   1 
ATOM   711  C  CB  . LEU A 1 102 ? 20.260 -14.536 -11.714 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CB  1 
ATOM   712  C  CG  . LEU A 1 102 ? 18.885 -14.094 -11.297 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CG  1 
ATOM   713  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 18.423 -12.884 -12.134 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CD1 1 
ATOM   714  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 17.925 -15.249 -11.457 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CD2 1 
ATOM   715  N  N   . GLU A 1 103 ? 21.530 -11.943 -9.682  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A N   1 
ATOM   716  C  CA  . GLU A 1 103 ? 21.711 -11.476 -8.319  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CA  1 
ATOM   717  C  C   . GLU A 1 103 ? 20.317 -11.239 -7.736  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A C   1 
ATOM   718  O  O   . GLU A 1 103 ? 19.583 -10.371 -8.229  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A O   1 
ATOM   719  C  CB  . GLU A 1 103 ? 22.507 -10.169 -8.317  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CB  1 
ATOM   720  C  CG  . GLU A 1 103 ? 22.667 -9.562  -6.926  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CG  1 
ATOM   721  C  CD  . GLU A 1 103 ? 23.205 -8.143  -6.921  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CD  1 
ATOM   722  O  OE1 . GLU A 1 103 ? 23.694 -7.686  -7.976  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE1 1 
ATOM   723  O  OE2 . GLU A 1 103 ? 23.111 -7.469  -5.874  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE2 1 
ATOM   724  N  N   . LEU A 1 104 ? 19.952 -11.995 -6.687  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A N   1 
ATOM   725  C  CA  . LEU A 1 104 ? 18.652 -11.816 -6.054  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CA  1 
ATOM   726  C  C   . LEU A 1 104 ? 18.871 -11.070 -4.755  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A C   1 
ATOM   727  O  O   . LEU A 1 104 ? 19.698 -11.495 -3.937  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A O   1 
ATOM   728  C  CB  . LEU A 1 104 ? 17.974 -13.169 -5.782  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CB  1 
ATOM   729  C  CG  . LEU A 1 104 ? 17.834 -14.088 -7.005  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CG  1 
ATOM   730  C  CD1 . LEU A 1 104 ? 17.154 -15.375 -6.606  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD1 1 
ATOM   731  C  CD2 . LEU A 1 104 ? 17.081 -13.397 -8.148  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD2 1 
ATOM   732  N  N   . THR A 1 105 ? 18.186 -9.928  -4.598  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 101  THR A N   1 
ATOM   733  C  CA  . THR A 1 105 ? 18.298 -9.113  -3.375  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 101  THR A CA  1 
ATOM   734  C  C   . THR A 1 105 ? 17.118 -9.361  -2.440  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 101  THR A C   1 
ATOM   735  O  O   . THR A 1 105 ? 15.967 -9.157  -2.828  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 101  THR A O   1 
ATOM   736  C  CB  . THR A 1 105 ? 18.384 -7.598  -3.714  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 101  THR A CB  1 
ATOM   737  O  OG1 . THR A 1 105 ? 19.478 -7.386  -4.602  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 101  THR A OG1 1 
ATOM   738  C  CG2 . THR A 1 105 ? 18.587 -6.732  -2.446  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 101  THR A CG2 1 
ATOM   739  N  N   . HIS A 1 106 ? 17.426 -9.796  -1.200  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A N   1 
ATOM   740  C  CA  . HIS A 1 106 ? 16.407 -9.994  -0.173  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A CA  1 
ATOM   741  C  C   . HIS A 1 106 ? 16.533 -8.840  0.840   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A C   1 
ATOM   742  O  O   . HIS A 1 106 ? 17.508 -8.812  1.588   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A O   1 
ATOM   743  C  CB  . HIS A 1 106 ? 16.612 -11.348 0.555   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A CB  1 
ATOM   744  C  CG  . HIS A 1 106 ? 15.738 -11.521 1.773   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A CG  1 
ATOM   745  N  ND1 . HIS A 1 106 ? 16.220 -12.142 2.925   1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A ND1 1 
ATOM   746  C  CD2 . HIS A 1 106 ? 14.451 -11.153 1.979   1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A CD2 1 
ATOM   747  C  CE1 . HIS A 1 106 ? 15.213 -12.146 3.782   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A CE1 1 
ATOM   748  N  NE2 . HIS A 1 106 ? 14.128 -11.553 3.278   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 102  HIS A NE2 1 
ATOM   749  N  N   . ASN A 1 107 ? 15.574 -7.912  0.831   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A N   1 
ATOM   750  C  CA  . ASN A 1 107 ? 15.512 -6.855  1.844   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A CA  1 
ATOM   751  C  C   . ASN A 1 107 ? 14.822 -7.512  3.042   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A C   1 
ATOM   752  O  O   . ASN A 1 107 ? 13.690 -7.966  2.930   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A O   1 
ATOM   753  C  CB  . ASN A 1 107 ? 14.744 -5.646  1.352   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A CB  1 
ATOM   754  C  CG  . ASN A 1 107 ? 15.551 -4.871  0.337   1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A CG  1 
ATOM   755  O  OD1 . ASN A 1 107 ? 16.666 -4.425  0.604   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A OD1 1 
ATOM   756  N  ND2 . ASN A 1 107 ? 15.029 -4.776  -0.864  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 103  ASN A ND2 1 
ATOM   757  N  N   . TRP A 1 108 ? 15.523 -7.600  4.152   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A N   1 
ATOM   758  C  CA  . TRP A 1 108 ? 15.012 -8.314  5.332   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CA  1 
ATOM   759  C  C   . TRP A 1 108 ? 13.611 -7.883  5.764   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A C   1 
ATOM   760  O  O   . TRP A 1 108 ? 13.286 -6.687  5.750   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A O   1 
ATOM   761  C  CB  . TRP A 1 108 ? 16.038 -8.264  6.479   1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CB  1 
ATOM   762  C  CG  . TRP A 1 108 ? 17.397 -8.832  6.164   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CG  1 
ATOM   763  C  CD1 . TRP A 1 108 ? 17.762 -9.554  5.057   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CD1 1 
ATOM   764  C  CD2 . TRP A 1 108 ? 18.547 -8.802  7.015   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CD2 1 
ATOM   765  N  NE1 . TRP A 1 108 ? 19.079 -9.926  5.148   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A NE1 1 
ATOM   766  C  CE2 . TRP A 1 108 ? 19.592 -9.467  6.334   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CE2 1 
ATOM   767  C  CE3 . TRP A 1 108 ? 18.805 -8.260  8.294   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CE3 1 
ATOM   768  C  CZ2 . TRP A 1 108 ? 20.865 -9.637  6.893   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CZ2 1 
ATOM   769  C  CZ3 . TRP A 1 108 ? 20.074 -8.410  8.834   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CZ3 1 
ATOM   770  C  CH2 . TRP A 1 108 ? 21.087 -9.093  8.141   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A CH2 1 
ATOM   771  N  N   . GLY A 1 109 ? 12.769 -8.875  6.026   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 105  GLY A N   1 
ATOM   772  C  CA  . GLY A 1 109 ? 11.399 -8.665  6.474   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 105  GLY A CA  1 
ATOM   773  C  C   . GLY A 1 109 ? 10.300 -8.657  5.433   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 105  GLY A C   1 
ATOM   774  O  O   . GLY A 1 109 ? 9.128  -8.753  5.802   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 105  GLY A O   1 
ATOM   775  N  N   . THR A 1 110 ? 10.633 -8.568  4.111   1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 106  THR A N   1 
ATOM   776  C  CA  . THR A 1 110 ? 9.585  -8.541  3.098   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 106  THR A CA  1 
ATOM   777  C  C   . THR A 1 110 ? 8.703  -9.787  3.104   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 106  THR A C   1 
ATOM   778  O  O   . THR A 1 110 ? 7.525  -9.681  2.806   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 106  THR A O   1 
ATOM   779  C  CB  . THR A 1 110 ? 10.165 -8.280  1.696   1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 106  THR A CB  1 
ATOM   780  O  OG1 . THR A 1 110 ? 11.212 -9.214  1.434   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 106  THR A OG1 1 
ATOM   781  C  CG2 . THR A 1 110 ? 10.727 -6.867  1.562   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 106  THR A CG2 1 
ATOM   782  N  N   . GLU A 1 111 ? 9.287  -10.959 3.397   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A N   1 
ATOM   783  C  CA  . GLU A 1 111 ? 8.548  -12.233 3.392   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CA  1 
ATOM   784  C  C   . GLU A 1 111 ? 7.371  -12.275 4.385   1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A C   1 
ATOM   785  O  O   . GLU A 1 111 ? 6.382  -12.971 4.132   1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A O   1 
ATOM   786  C  CB  . GLU A 1 111 ? 9.493  -13.429 3.577   1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CB  1 
ATOM   787  C  CG  . GLU A 1 111 ? 10.171 -13.526 4.939   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CG  1 
ATOM   788  C  CD  . GLU A 1 111 ? 11.475 -12.782 5.154   1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CD  1 
ATOM   789  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 11.699 -11.716 4.530   1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A OE1 1 
ATOM   790  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 12.258 -13.252 6.007   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A OE2 1 
ATOM   791  N  N   . ASP A 1 112 ? 7.451  -11.451 5.444   1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A N   1 
ATOM   792  C  CA  . ASP A 1 112 ? 6.443  -11.371 6.508   1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A CA  1 
ATOM   793  C  C   . ASP A 1 112 ? 5.491  -10.159 6.391   1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A C   1 
ATOM   794  O  O   . ASP A 1 112 ? 4.673  -9.936  7.288   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A O   1 
ATOM   795  C  CB  . ASP A 1 112 ? 7.155  -11.362 7.877   1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A CB  1 
ATOM   796  C  CG  . ASP A 1 112 ? 8.022  -12.578 8.155   1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A CG  1 
ATOM   797  O  OD1 . ASP A 1 112 ? 7.588  -13.704 7.832   1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A OD1 1 
ATOM   798  O  OD2 . ASP A 1 112 ? 9.122  -12.403 8.712   1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 108  ASP A OD2 1 
ATOM   799  N  N   . ASP A 1 113 ? 5.588  -9.387  5.299   1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A N   1 
ATOM   800  C  CA  . ASP A 1 113 ? 4.770  -8.198  5.071   1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A CA  1 
ATOM   801  C  C   . ASP A 1 113 ? 3.712  -8.423  3.969   1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A C   1 
ATOM   802  O  O   . ASP A 1 113 ? 4.041  -8.437  2.786   1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A O   1 
ATOM   803  C  CB  . ASP A 1 113 ? 5.691  -6.986  4.781   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A CB  1 
ATOM   804  C  CG  . ASP A 1 113 ? 5.013  -5.631  4.663   1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A CG  1 
ATOM   805  O  OD1 . ASP A 1 113 ? 3.754  -5.587  4.652   1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A OD1 1 
ATOM   806  O  OD2 . ASP A 1 113 ? 5.735  -4.619  4.513   1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 109  ASP A OD2 1 
ATOM   807  N  N   . GLU A 1 114 ? 2.428  -8.584  4.368   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N   1 
ATOM   808  C  CA  . GLU A 1 114 ? 1.290  -8.846  3.469   1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA  1 
ATOM   809  C  C   . GLU A 1 114 ? 1.016  -7.750  2.449   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C   1 
ATOM   810  O  O   . GLU A 1 114 ? 0.477  -8.035  1.377   1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O   1 
ATOM   811  C  CB  . GLU A 1 114 ? -0.011 -9.112  4.272   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB  1 
ATOM   812  C  CG  . GLU A 1 114 ? 0.094  -10.171 5.364   1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG  1 
ATOM   813  C  CD  . GLU A 1 114 ? 0.806  -9.790  6.653   1.00 66.14 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD  1 
ATOM   814  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 1.016  -8.578  6.895   1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1 1 
ATOM   815  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 1.163  -10.714 7.419   1.00 67.88 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2 1 
ATOM   816  N  N   . THR A 1 115 ? 1.354  -6.495  2.785   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 111  THR A N   1 
ATOM   817  C  CA  . THR A 1 115 ? 1.124  -5.345  1.909   1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 111  THR A CA  1 
ATOM   818  C  C   . THR A 1 115 ? 2.249  -5.193  0.876   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 111  THR A C   1 
ATOM   819  O  O   . THR A 1 115 ? 2.112  -4.388  -0.054  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 111  THR A O   1 
ATOM   820  C  CB  . THR A 1 115 ? 1.016  -4.053  2.738   1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 111  THR A CB  1 
ATOM   821  O  OG1 . THR A 1 115 ? 2.294  -3.740  3.308   1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 111  THR A OG1 1 
ATOM   822  C  CG2 . THR A 1 115 ? -0.079 -4.121  3.822   1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 111  THR A CG2 1 
ATOM   823  N  N   . GLN A 1 116 ? 3.366  -5.927  1.065   1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A N   1 
ATOM   824  C  CA  . GLN A 1 116 ? 4.544  -5.804  0.199   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CA  1 
ATOM   825  C  C   . GLN A 1 116 ? 4.551  -6.786  -0.969  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A C   1 
ATOM   826  O  O   . GLN A 1 116 ? 4.280  -7.983  -0.817  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A O   1 
ATOM   827  C  CB  . GLN A 1 116 ? 5.836  -5.945  1.036   1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CB  1 
ATOM   828  C  CG  . GLN A 1 116 ? 7.148  -5.542  0.309   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CG  1 
ATOM   829  C  CD  . GLN A 1 116 ? 7.656  -6.613  -0.646  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A CD  1 
ATOM   830  O  OE1 . GLN A 1 116 ? 7.403  -7.815  -0.480  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A OE1 1 
ATOM   831  N  NE2 . GLN A 1 116 ? 8.367  -6.190  -1.691  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 112  GLN A NE2 1 
ATOM   832  N  N   . SER A 1 117 ? 4.951  -6.276  -2.135  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 113  SER A N   1 
ATOM   833  C  CA  . SER A 1 117 ? 5.207  -7.101  -3.315  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 113  SER A CA  1 
ATOM   834  C  C   . SER A 1 117 ? 6.050  -6.291  -4.291  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 113  SER A C   1 
ATOM   835  O  O   . SER A 1 117 ? 5.950  -5.069  -4.326  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 113  SER A O   1 
ATOM   836  C  CB  . SER A 1 117 ? 3.907  -7.554  -3.973  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 113  SER A CB  1 
ATOM   837  O  OG  . SER A 1 117 ? 3.217  -6.511  -4.641  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 113  SER A OG  1 
ATOM   838  N  N   . TYR A 1 118 ? 6.931  -6.960  -5.035  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A N   1 
ATOM   839  C  CA  . TYR A 1 118 ? 7.705  -6.286  -6.061  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CA  1 
ATOM   840  C  C   . TYR A 1 118 ? 6.933  -6.237  -7.379  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A C   1 
ATOM   841  O  O   . TYR A 1 118 ? 5.965  -6.983  -7.580  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A O   1 
ATOM   842  C  CB  . TYR A 1 118 ? 9.056  -6.988  -6.233  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CB  1 
ATOM   843  C  CG  . TYR A 1 118 ? 9.931  -6.778  -5.022  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CG  1 
ATOM   844  C  CD1 . TYR A 1 118 ? 10.334 -5.495  -4.637  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CD1 1 
ATOM   845  C  CD2 . TYR A 1 118 ? 10.310 -7.849  -4.221  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CD2 1 
ATOM   846  C  CE1 . TYR A 1 118 ? 11.125 -5.291  -3.508  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CE1 1 
ATOM   847  C  CE2 . TYR A 1 118 ? 11.105 -7.662  -3.090  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CE2 1 
ATOM   848  C  CZ  . TYR A 1 118 ? 11.506 -6.380  -2.731  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A CZ  1 
ATOM   849  O  OH  . TYR A 1 118 ? 12.315 -6.207  -1.647  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 114  TYR A OH  1 
ATOM   850  N  N   . HIS A 1 119 ? 7.346  -5.332  -8.281  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A N   1 
ATOM   851  C  CA  . HIS A 1 119 ? 6.707  -5.111  -9.578  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CA  1 
ATOM   852  C  C   . HIS A 1 119 ? 7.598  -5.743  -10.657 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A C   1 
ATOM   853  O  O   . HIS A 1 119 ? 8.810  -5.520  -10.656 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A O   1 
ATOM   854  C  CB  . HIS A 1 119 ? 6.548  -3.599  -9.801  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CB  1 
ATOM   855  C  CG  . HIS A 1 119 ? 5.931  -3.229  -11.103 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CG  1 
ATOM   856  N  ND1 . HIS A 1 119 ? 4.626  -3.559  -11.397 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A ND1 1 
ATOM   857  C  CD2 . HIS A 1 119 ? 6.457  -2.535  -12.140 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CD2 1 
ATOM   858  C  CE1 . HIS A 1 119 ? 4.405  -3.072  -12.609 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CE1 1 
ATOM   859  N  NE2 . HIS A 1 119 ? 5.483  -2.433  -13.086 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A NE2 1 
ATOM   860  N  N   . ASN A 1 120 ? 6.980  -6.478  -11.596 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 116  ASN A N   1 
ATOM   861  C  CA  . ASN A 1 120 ? 7.745  -7.204  -12.612 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A CA  1 
ATOM   862  C  C   . ASN A 1 120 ? 8.130  -6.405  -13.882 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 116  ASN A C   1 
ATOM   863  O  O   . ASN A 1 120 ? 8.833  -6.953  -14.737 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 116  ASN A O   1 
ATOM   864  C  CB  . ASN A 1 120 ? 7.063  -8.518  -12.950 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 116  ASN A CB  1 
ATOM   865  C  CG  . ASN A 1 120 ? 5.831  -8.357  -13.804 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 116  ASN A CG  1 
ATOM   866  O  OD1 . ASN A 1 120 ? 5.452  -7.241  -14.205 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 116  ASN A OD1 1 
ATOM   867  N  ND2 . ASN A 1 120 ? 5.193  -9.483  -14.101 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 116  ASN A ND2 1 
ATOM   868  N  N   . GLY A 1 121 ? 7.681  -5.147  -13.993 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 117  GLY A N   1 
ATOM   869  C  CA  . GLY A 1 121 ? 8.026  -4.261  -15.108 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 117  GLY A CA  1 
ATOM   870  C  C   . GLY A 1 121 ? 7.220  -4.463  -16.372 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 117  GLY A C   1 
ATOM   871  O  O   . GLY A 1 121 ? 7.424  -3.747  -17.347 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 117  GLY A O   1 
ATOM   872  N  N   . ASN A 1 122 ? 6.262  -5.419  -16.364 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A N   1 
ATOM   873  C  CA  . ASN A 1 122 ? 5.485  -5.753  -17.548 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A CA  1 
ATOM   874  C  C   . ASN A 1 122 ? 4.085  -5.152  -17.627 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A C   1 
ATOM   875  O  O   . ASN A 1 122 ? 3.341  -5.450  -18.549 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A O   1 
ATOM   876  C  CB  . ASN A 1 122 ? 5.463  -7.249  -17.767 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A CB  1 
ATOM   877  C  CG  . ASN A 1 122 ? 6.846  -7.757  -18.127 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A CG  1 
ATOM   878  O  OD1 . ASN A 1 122 ? 7.460  -7.283  -19.092 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A OD1 1 
ATOM   879  N  ND2 . ASN A 1 122 ? 7.391  -8.638  -17.307 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 118  ASN A ND2 1 
ATOM   880  N  N   . SER A 1 123 ? 3.755  -4.339  -16.654 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 119  SER A N   1 
ATOM   881  C  CA  . SER A 1 123 ? 2.543  -3.530  -16.638 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 119  SER A CA  1 
ATOM   882  C  C   . SER A 1 123 ? 2.989  -2.161  -16.151 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 119  SER A C   1 
ATOM   883  O  O   . SER A 1 123 ? 4.096  -2.006  -15.599 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 119  SER A O   1 
ATOM   884  C  CB  . SER A 1 123 ? 1.461  -4.148  -15.752 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 119  SER A CB  1 
ATOM   885  O  OG  . SER A 1 123 ? 1.830  -4.199  -14.389 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 119  SER A OG  1 
ATOM   886  N  N   . ASP A 1 124 ? 2.177  -1.132  -16.387 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A N   1 
ATOM   887  C  CA  . ASP A 1 124 ? 2.603  0.192   -15.960 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A CA  1 
ATOM   888  C  C   . ASP A 1 124 ? 2.937  0.275   -14.488 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A C   1 
ATOM   889  O  O   . ASP A 1 124 ? 2.184  -0.241  -13.650 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A O   1 
ATOM   890  C  CB  . ASP A 1 124 ? 1.519  1.236   -16.300 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A CB  1 
ATOM   891  C  CG  . ASP A 1 124 ? 1.180  1.332   -17.765 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A CG  1 
ATOM   892  O  OD1 . ASP A 1 124 ? 2.085  1.106   -18.610 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A OD1 1 
ATOM   893  O  OD2 . ASP A 1 124 ? 0.023  1.660   -18.078 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 120  ASP A OD2 1 
ATOM   894  N  N   . PRO A 1 125 ? 4.075  0.907   -14.115 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 121  PRO A N   1 
ATOM   895  C  CA  . PRO A 1 125 ? 5.090  1.538   -14.986 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 121  PRO A CA  1 
ATOM   896  C  C   . PRO A 1 125 ? 6.052  0.466   -15.525 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 121  PRO A C   1 
ATOM   897  O  O   . PRO A 1 125 ? 6.580  -0.339  -14.746 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 121  PRO A O   1 
ATOM   898  C  CB  . PRO A 1 125 ? 5.796  2.525   -14.042 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 121  PRO A CB  1 
ATOM   899  C  CG  . PRO A 1 125 ? 5.666  1.902   -12.679 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 121  PRO A CG  1 
ATOM   900  C  CD  . PRO A 1 125 ? 4.385  1.087   -12.685 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 121  PRO A CD  1 
ATOM   901  N  N   . ARG A 1 126 ? 6.206  0.420   -16.855 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A N   1 
ATOM   902  C  CA  . ARG A 1 126 ? 7.018  -0.599  -17.525 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 122  ARG A CA  1 
ATOM   903  C  C   . ARG A 1 126 ? 8.473  -0.187  -17.591 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A C   1 
ATOM   904  O  O   . ARG A 1 126 ? 8.798  0.993   -17.544 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A O   1 
ATOM   905  C  CB  . ARG A 1 126 ? 6.507  -0.861  -18.954 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A CB  1 
ATOM   906  C  CG  . ARG A 1 126 ? 5.096  -1.463  -18.977 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A CG  1 
ATOM   907  C  CD  . ARG A 1 126 ? 4.418  -1.290  -20.319 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A CD  1 
ATOM   908  N  NE  . ARG A 1 126 ? 2.979  -1.569  -20.190 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A NE  1 
ATOM   909  C  CZ  . ARG A 1 126 ? 2.355  -2.555  -20.822 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A CZ  1 
ATOM   910  N  NH1 . ARG A 1 126 ? 1.057  -2.755  -20.633 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A NH1 1 
ATOM   911  N  NH2 . ARG A 1 126 ? 3.019  -3.341  -21.664 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 122  ARG A NH2 1 
ATOM   912  N  N   . GLY A 1 127 ? 9.339  -1.183  -17.702 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 123  GLY A N   1 
ATOM   913  C  CA  . GLY A 1 127 ? 10.770 -0.931  -17.881 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 123  GLY A CA  1 
ATOM   914  C  C   . GLY A 1 127 ? 11.449 -2.251  -18.189 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 123  GLY A C   1 
ATOM   915  O  O   . GLY A 1 127 ? 11.405 -2.737  -19.333 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 123  GLY A O   1 
ATOM   916  N  N   . PHE A 1 128 ? 12.012 -2.866  -17.137 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 124  PHE A N   1 
ATOM   917  C  CA  . PHE A 1 128 ? 12.551 -4.225  -17.243 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CA  1 
ATOM   918  C  C   . PHE A 1 128 ? 11.464 -5.149  -17.784 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 124  PHE A C   1 
ATOM   919  O  O   . PHE A 1 128 ? 10.291 -5.007  -17.424 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 124  PHE A O   1 
ATOM   920  C  CB  . PHE A 1 128 ? 12.962 -4.719  -15.850 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CB  1 
ATOM   921  C  CG  . PHE A 1 128 ? 13.326 -6.185  -15.783 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CG  1 
ATOM   922  C  CD1 . PHE A 1 128 ? 14.521 -6.647  -16.322 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CD1 1 
ATOM   923  C  CD2 . PHE A 1 128 ? 12.485 -7.100  -15.171 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CD2 1 
ATOM   924  C  CE1 . PHE A 1 128 ? 14.856 -8.006  -16.260 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CE1 1 
ATOM   925  C  CE2 . PHE A 1 128 ? 12.836 -8.460  -15.094 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CE2 1 
ATOM   926  C  CZ  . PHE A 1 128 ? 14.013 -8.903  -15.658 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 124  PHE A CZ  1 
ATOM   927  N  N   . GLY A 1 129 ? 11.846 -6.120  -18.606 1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A N   1 
ATOM   928  C  CA  . GLY A 1 129 ? 10.862 -7.077  -19.104 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A CA  1 
ATOM   929  C  C   . GLY A 1 129 ? 11.065 -8.499  -18.617 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A C   1 
ATOM   930  O  O   . GLY A 1 129 ? 10.144 -9.111  -18.066 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A O   1 
ATOM   931  N  N   . HIS A 1 130 ? 12.242 -9.086  -18.868 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A N   1 
ATOM   932  C  CA  . HIS A 1 130 ? 12.447 -10.500 -18.518 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CA  1 
ATOM   933  C  C   . HIS A 1 130 ? 13.900 -10.879 -18.577 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A C   1 
ATOM   934  O  O   . HIS A 1 130 ? 14.709 -10.128 -19.112 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A O   1 
ATOM   935  C  CB  . HIS A 1 130 ? 11.688 -11.413 -19.530 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CB  1 
ATOM   936  C  CG  . HIS A 1 130 ? 11.965 -11.145 -20.991 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CG  1 
ATOM   937  N  ND1 . HIS A 1 130 ? 11.144 -10.318 -21.744 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A ND1 1 
ATOM   938  C  CD2 . HIS A 1 130 ? 12.921 -11.660 -21.810 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CD2 1 
ATOM   939  C  CE1 . HIS A 1 130 ? 11.633 -10.336 -22.975 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CE1 1 
ATOM   940  N  NE2 . HIS A 1 130 ? 12.705 -11.125 -23.069 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A NE2 1 
ATOM   941  N  N   . ILE A 1 131 ? 14.227 -12.057 -18.008 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A N   1 
ATOM   942  C  CA  . ILE A 1 131 ? 15.496 -12.708 -18.279 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CA  1 
ATOM   943  C  C   . ILE A 1 131 ? 15.081 -13.848 -19.232 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 127  ILE A C   1 
ATOM   944  O  O   . ILE A 1 131 ? 13.882 -14.153 -19.373 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 127  ILE A O   1 
ATOM   945  C  CB  . ILE A 1 131 ? 16.227 -13.199 -17.020 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CB  1 
ATOM   946  C  CG1 . ILE A 1 131 ? 15.325 -14.111 -16.134 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CG1 1 
ATOM   947  C  CG2 . ILE A 1 131 ? 16.810 -11.994 -16.251 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CG2 1 
ATOM   948  C  CD1 . ILE A 1 131 ? 16.088 -15.012 -15.149 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CD1 1 
ATOM   949  N  N   . GLY A 1 132 ? 16.037 -14.413 -19.949 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A N   1 
ATOM   950  C  CA  . GLY A 1 132 ? 15.726 -15.485 -20.882 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A CA  1 
ATOM   951  C  C   . GLY A 1 132 ? 16.745 -16.595 -20.790 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A C   1 
ATOM   952  O  O   . GLY A 1 132 ? 17.948 -16.312 -20.667 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A O   1 
ATOM   953  N  N   . ILE A 1 133 ? 16.235 -17.866 -20.801 1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 129  ILE A N   1 
ATOM   954  C  CA  . ILE A 1 133 ? 17.073 -19.074 -20.715 1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CA  1 
ATOM   955  C  C   . ILE A 1 133 ? 17.045 -19.776 -22.037 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 129  ILE A C   1 
ATOM   956  O  O   . ILE A 1 133 ? 15.949 -20.068 -22.541 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 129  ILE A O   1 
ATOM   957  C  CB  . ILE A 1 133 ? 16.502 -20.051 -19.633 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CB  1 
ATOM   958  C  CG1 . ILE A 1 133 ? 16.191 -19.361 -18.287 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CG1 1 
ATOM   959  C  CG2 . ILE A 1 133 ? 17.449 -21.251 -19.439 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CG2 1 
ATOM   960  C  CD1 . ILE A 1 133 ? 17.357 -18.813 -17.620 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CD1 1 
ATOM   961  N  N   . ALA A 1 134 ? 18.220 -20.061 -22.587 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A N   1 
ATOM   962  C  CA  . ALA A 1 134 ? 18.320 -20.856 -23.825 1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CA  1 
ATOM   963  C  C   . ALA A 1 134 ? 18.400 -22.321 -23.419 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A C   1 
ATOM   964  O  O   . ALA A 1 134 ? 19.165 -22.693 -22.516 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A O   1 
ATOM   965  C  CB  . ALA A 1 134 ? 19.526 -20.442 -24.638 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CB  1 
ATOM   966  N  N   . VAL A 1 135 ? 17.565 -23.136 -24.041 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A N   1 
ATOM   967  C  CA  . VAL A 1 135 ? 17.410 -24.559 -23.721 1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CA  1 
ATOM   968  C  C   . VAL A 1 135 ? 17.515 -25.391 -25.010 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 131  VAL A C   1 
ATOM   969  O  O   . VAL A 1 135 ? 17.246 -24.859 -26.083 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 131  VAL A O   1 
ATOM   970  C  CB  . VAL A 1 135 ? 16.029 -24.812 -23.009 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CB  1 
ATOM   971  C  CG1 . VAL A 1 135 ? 15.883 -23.920 -21.782 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CG1 1 
ATOM   972  C  CG2 . VAL A 1 135 ? 14.831 -24.583 -23.959 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CG2 1 
ATOM   973  N  N   . PRO A 1 136 ? 17.832 -26.706 -24.899 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 132  PRO A N   1 
ATOM   974  C  CA  . PRO A 1 136 ? 17.894 -27.543 -26.111 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 132  PRO A CA  1 
ATOM   975  C  C   . PRO A 1 136 ? 16.510 -27.819 -26.697 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A C   1 
ATOM   976  O  O   . PRO A 1 136 ? 16.384 -28.027 -27.912 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A O   1 
ATOM   977  C  CB  . PRO A 1 136 ? 18.512 -28.871 -25.621 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A CB  1 
ATOM   978  C  CG  . PRO A 1 136 ? 19.084 -28.596 -24.268 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A CG  1 
ATOM   979  C  CD  . PRO A 1 136 ? 18.298 -27.431 -23.696 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A CD  1 
ATOM   980  N  N   . ASP A 1 137 ? 15.460 -27.832 -25.857 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A N   1 
ATOM   981  C  CA  . ASP A 1 137 ? 14.132 -28.222 -26.308 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CA  1 
ATOM   982  C  C   . ASP A 1 137 ? 13.074 -27.506 -25.485 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A C   1 
ATOM   983  O  O   . ASP A 1 137 ? 12.844 -27.848 -24.321 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A O   1 
ATOM   984  C  CB  . ASP A 1 137 ? 14.008 -29.765 -26.199 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CB  1 
ATOM   985  C  CG  . ASP A 1 137 ? 12.723 -30.363 -26.750 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CG  1 
ATOM   986  O  OD1 . ASP A 1 137 ? 11.685 -29.657 -26.759 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A OD1 1 
ATOM   987  O  OD2 . ASP A 1 137 ? 12.741 -31.568 -27.125 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A OD2 1 
ATOM   988  N  N   . VAL A 1 138 ? 12.444 -26.506 -26.098 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A N   1 
ATOM   989  C  CA  . VAL A 1 138 ? 11.427 -25.684 -25.417 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CA  1 
ATOM   990  C  C   . VAL A 1 138 ? 10.233 -26.521 -24.985 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A C   1 
ATOM   991  O  O   . VAL A 1 138 ? 9.755  -26.361 -23.861 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A O   1 
ATOM   992  C  CB  . VAL A 1 138 ? 11.005 -24.484 -26.288 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CB  1 
ATOM   993  C  CG1 . VAL A 1 138 ? 9.775  -23.759 -25.717 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CG1 1 
ATOM   994  C  CG2 . VAL A 1 138 ? 12.181 -23.527 -26.473 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CG2 1 
ATOM   995  N  N   . TYR A 1 139 ? 9.784  -27.431 -25.853 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A N   1 
ATOM   996  C  CA  . TYR A 1 139 ? 8.612  -28.249 -25.554 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CA  1 
ATOM   997  C  C   . TYR A 1 139 ? 8.825  -29.213 -24.381 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A C   1 
ATOM   998  O  O   . TYR A 1 139 ? 7.952  -29.257 -23.497 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A O   1 
ATOM   999  C  CB  . TYR A 1 139 ? 8.099  -28.961 -26.812 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CB  1 
ATOM   1000 C  CG  . TYR A 1 139 ? 7.578  -27.981 -27.839 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CG  1 
ATOM   1001 C  CD1 . TYR A 1 139 ? 6.294  -27.454 -27.738 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CD1 1 
ATOM   1002 C  CD2 . TYR A 1 139 ? 8.390  -27.528 -28.877 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CD2 1 
ATOM   1003 C  CE1 . TYR A 1 139 ? 5.810  -26.543 -28.668 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CE1 1 
ATOM   1004 C  CE2 . TYR A 1 139 ? 7.912  -26.622 -29.822 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CE2 1 
ATOM   1005 C  CZ  . TYR A 1 139 ? 6.622  -26.128 -29.707 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A CZ  1 
ATOM   1006 O  OH  . TYR A 1 139 ? 6.118  -25.247 -30.634 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 135  TYR A OH  1 
ATOM   1007 N  N   . SER A 1 140 ? 9.961  -29.951 -24.340 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 136  SER A N   1 
ATOM   1008 C  CA  . SER A 1 140 ? 10.191 -30.862 -23.218 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 136  SER A CA  1 
ATOM   1009 C  C   . SER A 1 140 ? 10.439 -30.080 -21.933 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 136  SER A C   1 
ATOM   1010 O  O   . SER A 1 140 ? 9.979  -30.499 -20.863 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 136  SER A O   1 
ATOM   1011 C  CB  . SER A 1 140 ? 11.339 -31.831 -23.496 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 136  SER A CB  1 
ATOM   1012 O  OG  . SER A 1 140 ? 12.579 -31.166 -23.689 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 136  SER A OG  1 
ATOM   1013 N  N   . ALA A 1 141 ? 11.137 -28.931 -22.029 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A N   1 
ATOM   1014 C  CA  . ALA A 1 141 ? 11.385 -28.138 -20.818 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A CA  1 
ATOM   1015 C  C   . ALA A 1 141 ? 10.055 -27.677 -20.228 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A C   1 
ATOM   1016 O  O   . ALA A 1 141 ? 9.880  -27.750 -19.022 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A O   1 
ATOM   1017 C  CB  . ALA A 1 141 ? 12.256 -26.923 -21.149 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 137  ALA A CB  1 
ATOM   1018 N  N   . CYS A 1 142 ? 9.142  -27.209 -21.083 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 138  CYS A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . CYS A 1 142 ? 7.841  -26.715 -20.675 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 138  CYS A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . CYS A 1 142 ? 6.916  -27.788 -20.166 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 138  CYS A C   1 
ATOM   1021 O  O   . CYS A 1 142 ? 6.152  -27.505 -19.241 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 138  CYS A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . CYS A 1 142 ? 7.192  -25.861 -21.751 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 138  CYS A CB  1 
ATOM   1023 S  SG  . CYS A 1 142 ? 8.015  -24.263 -21.977 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 138  CYS A SG  1 
ATOM   1024 N  N   . LYS A 1 143 ? 7.004  -29.016 -20.725 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . LYS A 1 143 ? 6.215  -30.147 -20.217 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . LYS A 1 143 ? 6.647  -30.407 -18.749 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A C   1 
ATOM   1027 O  O   . LYS A 1 143 ? 5.777  -30.585 -17.878 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A O   1 
ATOM   1028 C  CB  . LYS A 1 143 ? 6.446  -31.402 -21.080 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A CB  1 
ATOM   1029 C  CG  . LYS A 1 143 ? 5.669  -32.640 -20.623 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A CG  1 
ATOM   1030 C  CD  . LYS A 1 143 ? 5.927  -33.802 -21.567 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A CD  1 
ATOM   1031 C  CE  . LYS A 1 143 ? 5.359  -35.104 -21.053 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A CE  1 
ATOM   1032 N  NZ  . LYS A 1 143 ? 6.230  -35.711 -20.011 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A NZ  1 
ATOM   1033 N  N   . ARG A 1 144 ? 7.967  -30.373 -18.472 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A N   1 
ATOM   1034 C  CA  . ARG A 1 144 ? 8.478  -30.551 -17.109 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A CA  1 
ATOM   1035 C  C   . ARG A 1 144 ? 7.990  -29.381 -16.229 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A C   1 
ATOM   1036 O  O   . ARG A 1 144 ? 7.578  -29.611 -15.100 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A O   1 
ATOM   1037 C  CB  . ARG A 1 144 ? 10.005 -30.694 -17.086 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A CB  1 
ATOM   1038 C  CG  . ARG A 1 144 ? 10.611 -30.721 -15.677 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A CG  1 
ATOM   1039 C  CD  . ARG A 1 144 ? 12.094 -30.997 -15.698 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A CD  1 
ATOM   1040 N  NE  . ARG A 1 144 ? 12.661 -30.850 -14.358 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A NE  1 
ATOM   1041 C  CZ  . ARG A 1 144 ? 13.127 -29.708 -13.854 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A CZ  1 
ATOM   1042 N  NH1 . ARG A 1 144 ? 13.169 -28.610 -14.606 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A NH1 1 
ATOM   1043 N  NH2 . ARG A 1 144 ? 13.566 -29.660 -12.599 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 140  ARG A NH2 1 
ATOM   1044 N  N   . PHE A 1 145 ? 8.020  -28.114 -16.747 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A N   1 
ATOM   1045 C  CA  . PHE A 1 145 ? 7.529  -26.986 -15.952 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CA  1 
ATOM   1046 C  C   . PHE A 1 145 ? 6.047  -27.149 -15.569 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A C   1 
ATOM   1047 O  O   . PHE A 1 145 ? 5.698  -26.866 -14.417 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A O   1 
ATOM   1048 C  CB  . PHE A 1 145 ? 7.735  -25.641 -16.667 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CB  1 
ATOM   1049 C  CG  . PHE A 1 145 ? 9.168  -25.278 -16.990 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CG  1 
ATOM   1050 C  CD1 . PHE A 1 145 ? 10.211 -25.642 -16.139 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CD1 1 
ATOM   1051 C  CD2 . PHE A 1 145 ? 9.469  -24.499 -18.105 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CD2 1 
ATOM   1052 C  CE1 . PHE A 1 145 ? 11.534 -25.275 -16.427 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CE1 1 
ATOM   1053 C  CE2 . PHE A 1 145 ? 10.792 -24.154 -18.402 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CE2 1 
ATOM   1054 C  CZ  . PHE A 1 145 ? 11.819 -24.530 -17.559 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 141  PHE A CZ  1 
ATOM   1055 N  N   . GLU A 1 146 ? 5.202  -27.621 -16.510 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A N   1 
ATOM   1056 C  CA  . GLU A 1 146 ? 3.771  -27.892 -16.256 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CA  1 
ATOM   1057 C  C   . GLU A 1 146 ? 3.631  -28.935 -15.132 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A C   1 
ATOM   1058 O  O   . GLU A 1 146 ? 2.848  -28.718 -14.194 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A O   1 
ATOM   1059 C  CB  . GLU A 1 146 ? 3.071  -28.410 -17.514 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CB  1 
ATOM   1060 C  CG  . GLU A 1 146 ? 2.918  -27.377 -18.617 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CG  1 
ATOM   1061 C  CD  . GLU A 1 146 ? 2.394  -27.888 -19.949 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CD  1 
ATOM   1062 O  OE1 . GLU A 1 146 ? 2.592  -29.085 -20.270 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A OE1 1 
ATOM   1063 O  OE2 . GLU A 1 146 ? 1.806  -27.069 -20.690 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A OE2 1 
ATOM   1064 N  N   . GLU A 1 147 ? 4.431  -30.023 -15.196 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A N   1 
ATOM   1065 C  CA  . GLU A 1 147 ? 4.445  -31.108 -14.195 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CA  1 
ATOM   1066 C  C   . GLU A 1 147 ? 4.819  -30.584 -12.805 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A C   1 
ATOM   1067 O  O   . GLU A 1 147 ? 4.313  -31.088 -11.796 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A O   1 
ATOM   1068 C  CB  . GLU A 1 147 ? 5.425  -32.214 -14.603 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . GLU A 1 147 ? 4.908  -33.041 -15.768 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CG  1 
ATOM   1070 C  CD  . GLU A 1 147 ? 5.925  -33.909 -16.481 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CD  1 
ATOM   1071 O  OE1 . GLU A 1 147 ? 7.114  -33.888 -16.088 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A OE1 1 
ATOM   1072 O  OE2 . GLU A 1 147 ? 5.530  -34.613 -17.440 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A OE2 1 
ATOM   1073 N  N   . LEU A 1 148 ? 5.722  -29.586 -12.755 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A N   1 
ATOM   1074 C  CA  . LEU A 1 148 ? 6.178  -28.980 -11.506 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A CA  1 
ATOM   1075 C  C   . LEU A 1 148 ? 5.246  -27.835 -10.979 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A C   1 
ATOM   1076 O  O   . LEU A 1 148 ? 5.575  -27.224 -9.971  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A O   1 
ATOM   1077 C  CB  . LEU A 1 148 ? 7.635  -28.490 -11.633 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A CB  1 
ATOM   1078 C  CG  . LEU A 1 148 ? 8.692  -29.545 -11.979 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A CG  1 
ATOM   1079 C  CD1 . LEU A 1 148 ? 10.059 -28.892 -12.142 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A CD1 1 
ATOM   1080 C  CD2 . LEU A 1 148 ? 8.751  -30.662 -10.916 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A CD2 1 
ATOM   1081 N  N   . GLY A 1 149 ? 4.150  -27.557 -11.686 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A N   1 
ATOM   1082 C  CA  . GLY A 1 149 ? 3.173  -26.527 -11.316 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A CA  1 
ATOM   1083 C  C   . GLY A 1 149 ? 3.641  -25.101 -11.566 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A C   1 
ATOM   1084 O  O   . GLY A 1 149 ? 3.127  -24.160 -10.953 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A O   1 
ATOM   1085 N  N   . VAL A 1 150 ? 4.638  -24.919 -12.457 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 146  VAL A N   1 
ATOM   1086 C  CA  . VAL A 1 150 ? 5.119  -23.578 -12.789 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 146  VAL A CA  1 
ATOM   1087 C  C   . VAL A 1 150 ? 3.994  -22.764 -13.458 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 146  VAL A C   1 
ATOM   1088 O  O   . VAL A 1 150 ? 3.225  -23.285 -14.278 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 146  VAL A O   1 
ATOM   1089 C  CB  . VAL A 1 150 ? 6.383  -23.686 -13.686 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 146  VAL A CB  1 
ATOM   1090 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 6.868  -22.316 -14.164 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 146  VAL A CG1 1 
ATOM   1091 C  CG2 . VAL A 1 150 ? 7.503  -24.419 -12.943 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 146  VAL A CG2 1 
ATOM   1092 N  N   . LYS A 1 151 ? 3.912  -21.469 -13.094 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A N   1 
ATOM   1093 C  CA  . LYS A 1 151 ? 2.943  -20.559 -13.670 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CA  1 
ATOM   1094 C  C   . LYS A 1 151 ? 3.494  -20.046 -15.008 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A C   1 
ATOM   1095 O  O   . LYS A 1 151 ? 4.643  -19.588 -15.077 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A O   1 
ATOM   1096 C  CB  . LYS A 1 151 ? 2.686  -19.388 -12.716 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . LYS A 1 151 ? 1.583  -18.425 -13.168 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CG  1 
ATOM   1098 C  CD  . LYS A 1 151 ? 0.241  -18.713 -12.488 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CD  1 
ATOM   1099 C  CE  . LYS A 1 151 ? -0.701 -17.533 -12.541 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CE  1 
ATOM   1100 N  NZ  . LYS A 1 151 ? -1.212 -17.279 -13.917 1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A NZ  1 
ATOM   1101 N  N   . PHE A 1 152 ? 2.672  -20.153 -16.068 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A N   1 
ATOM   1102 C  CA  . PHE A 1 152 ? 3.000  -19.681 -17.418 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CA  1 
ATOM   1103 C  C   . PHE A 1 152 ? 2.410  -18.324 -17.747 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A C   1 
ATOM   1104 O  O   . PHE A 1 152 ? 1.309  -17.986 -17.316 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A O   1 
ATOM   1105 C  CB  . PHE A 1 152 ? 2.521  -20.683 -18.479 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CB  1 
ATOM   1106 C  CG  . PHE A 1 152 ? 3.421  -21.883 -18.645 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CG  1 
ATOM   1107 C  CD1 . PHE A 1 152 ? 3.399  -22.926 -17.718 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CD1 1 
ATOM   1108 C  CD2 . PHE A 1 152 ? 4.307  -21.964 -19.712 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CD2 1 
ATOM   1109 C  CE1 . PHE A 1 152 ? 4.246  -24.025 -17.861 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CE1 1 
ATOM   1110 C  CE2 . PHE A 1 152 ? 5.160  -23.070 -19.849 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CE2 1 
ATOM   1111 C  CZ  . PHE A 1 152 ? 5.119  -24.088 -18.928 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CZ  1 
ATOM   1112 N  N   . VAL A 1 153 ? 3.151  -17.542 -18.517 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A N   1 
ATOM   1113 C  CA  . VAL A 1 153 ? 2.710  -16.289 -19.094 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CA  1 
ATOM   1114 C  C   . VAL A 1 153 ? 2.317  -16.610 -20.534 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A C   1 
ATOM   1115 O  O   . VAL A 1 153 ? 1.289  -16.130 -21.029 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A O   1 
ATOM   1116 C  CB  . VAL A 1 153 ? 3.812  -15.209 -18.996 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CB  1 
ATOM   1117 C  CG1 . VAL A 1 153 ? 3.501  -14.021 -19.899 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CG1 1 
ATOM   1118 C  CG2 . VAL A 1 153 ? 3.987  -14.761 -17.548 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CG2 1 
ATOM   1119 N  N   . LYS A 1 154 ? 3.133  -17.432 -21.209 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A N   1 
ATOM   1120 C  CA  . LYS A 1 154 ? 2.845  -17.866 -22.572 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CA  1 
ATOM   1121 C  C   . LYS A 1 154 ? 3.341  -19.294 -22.753 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A C   1 
ATOM   1122 O  O   . LYS A 1 154 ? 4.539  -19.544 -22.644 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A O   1 
ATOM   1123 C  CB  . LYS A 1 154 ? 3.518  -16.909 -23.591 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . LYS A 1 154 ? 3.333  -17.307 -25.068 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CG  1 
ATOM   1125 C  CD  . LYS A 1 154 ? 4.546  -16.847 -25.932 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CD  1 
ATOM   1126 C  CE  . LYS A 1 154 ? 4.483  -17.203 -27.399 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CE  1 
ATOM   1127 N  NZ  . LYS A 1 154 ? 4.457  -18.656 -27.636 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A NZ  1 
ATOM   1128 N  N   . LYS A 1 155 ? 2.429  -20.243 -23.028 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A N   1 
ATOM   1129 C  CA  . LYS A 1 155 ? 2.835  -21.618 -23.291 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CA  1 
ATOM   1130 C  C   . LYS A 1 155 ? 3.471  -21.667 -24.699 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A C   1 
ATOM   1131 O  O   . LYS A 1 155 ? 3.171  -20.804 -25.539 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A O   1 
ATOM   1132 C  CB  . LYS A 1 155 ? 1.623  -22.569 -23.205 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . LYS A 1 155 ? 1.229  -22.855 -21.770 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CG  1 
ATOM   1134 C  CD  . LYS A 1 155 ? 0.254  -24.018 -21.671 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CD  1 
ATOM   1135 C  CE  . LYS A 1 155 ? -0.207 -24.241 -20.252 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CE  1 
ATOM   1136 N  NZ  . LYS A 1 155 ? 0.883  -24.755 -19.387 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A NZ  1 
ATOM   1137 N  N   . PRO A 1 156 ? 4.349  -22.648 -24.976 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A N   1 
ATOM   1138 C  CA  . PRO A 1 156 ? 5.033  -22.673 -26.290 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CA  1 
ATOM   1139 C  C   . PRO A 1 156 ? 4.130  -22.634 -27.519 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A C   1 
ATOM   1140 O  O   . PRO A 1 156 ? 4.467  -21.934 -28.463 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A O   1 
ATOM   1141 C  CB  . PRO A 1 156 ? 5.895  -23.938 -26.254 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CB  1 
ATOM   1142 C  CG  . PRO A 1 156 ? 5.621  -24.618 -24.976 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CG  1 
ATOM   1143 C  CD  . PRO A 1 156 ? 4.841  -23.712 -24.076 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CD  1 
ATOM   1144 N  N   . ASP A 1 157 ? 2.970  -23.317 -27.482 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A N   1 
ATOM   1145 C  CA  . ASP A 1 157 ? 2.043  -23.346 -28.623 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A CA  1 
ATOM   1146 C  C   . ASP A 1 157 ? 0.914  -22.297 -28.586 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A C   1 
ATOM   1147 O  O   . ASP A 1 157 ? 0.061  -22.297 -29.484 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A O   1 
ATOM   1148 C  CB  . ASP A 1 157 ? 1.499  -24.766 -28.871 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A CB  1 
ATOM   1149 C  CG  . ASP A 1 157 ? 2.455  -25.715 -29.576 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A CG  1 
ATOM   1150 O  OD1 . ASP A 1 157 ? 2.960  -25.355 -30.669 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A OD1 1 
ATOM   1151 O  OD2 . ASP A 1 157 ? 2.641  -26.846 -29.077 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A OD2 1 
ATOM   1152 N  N   . ASP A 1 158 ? 0.916  -21.393 -27.585 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A N   1 
ATOM   1153 C  CA  . ASP A 1 158 ? -0.072 -20.311 -27.500 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A CA  1 
ATOM   1154 C  C   . ASP A 1 158 ? 0.495  -19.034 -28.149 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A C   1 
ATOM   1155 O  O   . ASP A 1 158 ? 1.677  -18.734 -27.984 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A O   1 
ATOM   1156 C  CB  . ASP A 1 158 ? -0.555 -20.102 -26.056 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A CB  1 
ATOM   1157 C  CG  . ASP A 1 158 ? -1.350 -21.284 -25.499 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A CG  1 
ATOM   1158 O  OD1 . ASP A 1 158 ? -1.753 -22.169 -26.299 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A OD1 1 
ATOM   1159 O  OD2 . ASP A 1 158 ? -1.561 -21.330 -24.274 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 154  ASP A OD2 1 
ATOM   1160 N  N   . GLY A 1 159 ? -0.327 -18.347 -28.944 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 155  GLY A N   1 
ATOM   1161 C  CA  . GLY A 1 159 ? 0.093  -17.165 -29.694 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 155  GLY A CA  1 
ATOM   1162 C  C   . GLY A 1 159 ? 0.658  -17.547 -31.053 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 155  GLY A C   1 
ATOM   1163 O  O   . GLY A 1 159 ? 0.669  -18.731 -31.402 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 155  GLY A O   1 
ATOM   1164 N  N   . LYS A 1 160 ? 1.121  -16.563 -31.841 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . LYS A 1 160 ? 1.664  -16.811 -33.191 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . LYS A 1 160 ? 3.112  -17.314 -33.179 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A C   1 
ATOM   1167 O  O   . LYS A 1 160 ? 3.485  -18.125 -34.035 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A O   1 
ATOM   1168 C  CB  . LYS A 1 160 ? 1.544  -15.559 -34.080 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . LYS A 1 160 ? 0.130  -15.281 -34.574 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CG  1 
ATOM   1170 C  CD  . LYS A 1 160 ? 0.098  -14.103 -35.534 1.00 66.21 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CD  1 
ATOM   1171 N  N   . MET A 1 161 ? 3.927  -16.809 -32.215 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 157  MET A N   1 
ATOM   1172 C  CA  . MET A 1 161 ? 5.341  -17.140 -31.999 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 157  MET A CA  1 
ATOM   1173 C  C   . MET A 1 161 ? 5.412  -18.534 -31.330 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 157  MET A C   1 
ATOM   1174 O  O   . MET A 1 161 ? 5.709  -18.643 -30.135 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 157  MET A O   1 
ATOM   1175 C  CB  . MET A 1 161 ? 5.970  -16.041 -31.113 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 157  MET A CB  1 
ATOM   1176 C  CG  . MET A 1 161 ? 7.487  -15.907 -31.183 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 157  MET A CG  1 
ATOM   1177 S  SD  . MET A 1 161 ? 8.134  -14.593 -32.271 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 157  MET A SD  1 
ATOM   1178 C  CE  . MET A 1 161 ? 7.312  -13.164 -31.665 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 157  MET A CE  1 
ATOM   1179 N  N   . LYS A 1 162 ? 5.112  -19.596 -32.100 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A N   1 
ATOM   1180 C  CA  . LYS A 1 162 ? 5.128  -20.981 -31.598 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A CA  1 
ATOM   1181 C  C   . LYS A 1 162 ? 6.555  -21.438 -31.361 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A C   1 
ATOM   1182 O  O   . LYS A 1 162 ? 7.427  -21.143 -32.177 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A O   1 
ATOM   1183 C  CB  . LYS A 1 162 ? 4.452  -21.970 -32.588 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A CB  1 
ATOM   1184 C  CG  . LYS A 1 162 ? 3.116  -21.535 -33.194 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A CG  1 
ATOM   1185 C  CD  . LYS A 1 162 ? 1.935  -21.764 -32.267 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A CD  1 
ATOM   1186 C  CE  . LYS A 1 162 ? 0.625  -21.611 -32.994 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A CE  1 
ATOM   1187 N  NZ  . LYS A 1 162 ? -0.472 -21.243 -32.064 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 158  LYS A NZ  1 
ATOM   1188 N  N   . GLY A 1 163 ? 6.782  -22.170 -30.273 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 159  GLY A N   1 
ATOM   1189 C  CA  . GLY A 1 163 ? 8.097  -22.726 -29.955 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 159  GLY A CA  1 
ATOM   1190 C  C   . GLY A 1 163 ? 8.939  -21.878 -29.018 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 159  GLY A C   1 
ATOM   1191 O  O   . GLY A 1 163 ? 10.103 -22.194 -28.764 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 159  GLY A O   1 
ATOM   1192 N  N   . LEU A 1 164 ? 8.346  -20.820 -28.496 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . LEU A 1 164 ? 8.965  -19.909 -27.535 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . LEU A 1 164 ? 7.958  -19.752 -26.383 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A C   1 
ATOM   1195 O  O   . LEU A 1 164 ? 6.746  -19.641 -26.618 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . LEU A 1 164 ? 9.273  -18.568 -28.212 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . LEU A 1 164 ? 9.884  -17.481 -27.339 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A CG  1 
ATOM   1198 C  CD1 . LEU A 1 164 ? 10.935 -16.712 -28.085 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A CD1 1 
ATOM   1199 C  CD2 . LEU A 1 164 ? 8.826  -16.516 -26.872 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 160  LEU A CD2 1 
ATOM   1200 N  N   . ALA A 1 165 ? 8.448  -19.767 -25.138 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 161  ALA A N   1 
ATOM   1201 C  CA  . ALA A 1 165 ? 7.551  -19.657 -23.987 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CA  1 
ATOM   1202 C  C   . ALA A 1 165 ? 7.996  -18.582 -23.017 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 161  ALA A C   1 
ATOM   1203 O  O   . ALA A 1 165 ? 9.142  -18.105 -23.083 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 161  ALA A O   1 
ATOM   1204 C  CB  . ALA A 1 165 ? 7.475  -20.998 -23.256 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CB  1 
ATOM   1205 N  N   . PHE A 1 166 ? 7.090  -18.214 -22.107 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . PHE A 1 166 ? 7.371  -17.330 -20.984 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . PHE A 1 166 ? 6.782  -17.951 -19.744 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A C   1 
ATOM   1208 O  O   . PHE A 1 166 ? 5.594  -18.284 -19.724 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . PHE A 1 166 ? 6.793  -15.922 -21.163 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . PHE A 1 166 ? 7.544  -15.076 -22.157 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CG  1 
ATOM   1211 C  CD1 . PHE A 1 166 ? 7.183  -15.071 -23.505 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CD1 1 
ATOM   1212 C  CD2 . PHE A 1 166 ? 8.548  -14.214 -21.736 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CD2 1 
ATOM   1213 C  CE1 . PHE A 1 166 ? 7.851  -14.247 -24.422 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CE1 1 
ATOM   1214 C  CE2 . PHE A 1 166 ? 9.203  -13.378 -22.652 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CE2 1 
ATOM   1215 C  CZ  . PHE A 1 166 ? 8.851  -13.405 -23.987 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A CZ  1 
ATOM   1216 N  N   . ILE A 1 167 ? 7.593  -18.095 -18.696 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 163  ILE A N   1 
ATOM   1217 C  CA  . ILE A 1 167 ? 7.083  -18.563 -17.398 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 163  ILE A CA  1 
ATOM   1218 C  C   . ILE A 1 167 ? 7.336  -17.429 -16.406 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 163  ILE A C   1 
ATOM   1219 O  O   . ILE A 1 167 ? 7.893  -16.390 -16.775 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 163  ILE A O   1 
ATOM   1220 C  CB  . ILE A 1 167 ? 7.767  -19.869 -16.923 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 163  ILE A CB  1 
ATOM   1221 C  CG1 . ILE A 1 167 ? 9.310  -19.658 -16.768 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 163  ILE A CG1 1 
ATOM   1222 C  CG2 . ILE A 1 167 ? 7.442  -21.009 -17.924 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 163  ILE A CG2 1 
ATOM   1223 C  CD1 . ILE A 1 167 ? 10.069 -20.833 -16.138 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 163  ILE A CD1 1 
ATOM   1224 N  N   . GLN A 1 168 ? 6.919  -17.616 -15.156 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . GLN A 1 168 ? 7.196  -16.594 -14.145 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . GLN A 1 168 ? 7.763  -17.200 -12.891 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A C   1 
ATOM   1227 O  O   . GLN A 1 168 ? 7.467  -18.356 -12.574 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A O   1 
ATOM   1228 C  CB  . GLN A 1 168 ? 5.981  -15.683 -13.889 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A CB  1 
ATOM   1229 C  CG  . GLN A 1 168 ? 4.798  -16.407 -13.271 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A CG  1 
ATOM   1230 C  CD  . GLN A 1 168 ? 3.617  -15.495 -13.153 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A CD  1 
ATOM   1231 O  OE1 . GLN A 1 168 ? 3.093  -15.008 -14.157 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A OE1 1 
ATOM   1232 N  NE2 . GLN A 1 168 ? 3.143  -15.294 -11.921 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 164  GLN A NE2 1 
ATOM   1233 N  N   . ASP A 1 169 ? 8.603  -16.438 -12.193 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A N   1 
ATOM   1234 C  CA  . ASP A 1 169 ? 9.210  -16.901 -10.957 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CA  1 
ATOM   1235 C  C   . ASP A 1 169 ? 8.254  -16.610 -9.750  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A C   1 
ATOM   1236 O  O   . ASP A 1 169 ? 7.147  -16.077 -9.970  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A O   1 
ATOM   1237 C  CB  . ASP A 1 169 ? 10.645 -16.318 -10.794 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CB  1 
ATOM   1238 C  CG  . ASP A 1 169 ? 10.750 -14.893 -10.251 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CG  1 
ATOM   1239 O  OD1 . ASP A 1 169 ? 9.674  -14.246 -10.033 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A OD1 1 
ATOM   1240 O  OD2 . ASP A 1 169 ? 11.889 -14.453 -9.969  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A OD2 1 
ATOM   1241 N  N   . PRO A 1 170 ? 8.647  -16.921 -8.501  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 166  PRO A N   1 
ATOM   1242 C  CA  . PRO A 1 170 ? 7.727  -16.664 -7.366  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 166  PRO A CA  1 
ATOM   1243 C  C   . PRO A 1 170 ? 7.287  -15.208 -7.184  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 166  PRO A C   1 
ATOM   1244 O  O   . PRO A 1 170 ? 6.191  -14.959 -6.677  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 166  PRO A O   1 
ATOM   1245 C  CB  . PRO A 1 170 ? 8.516  -17.161 -6.151  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 166  PRO A CB  1 
ATOM   1246 C  CG  . PRO A 1 170 ? 9.426  -18.223 -6.695  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 166  PRO A CG  1 
ATOM   1247 C  CD  . PRO A 1 170 ? 9.849  -17.653 -8.047  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 166  PRO A CD  1 
ATOM   1248 N  N   . ASP A 1 171 ? 8.129  -14.238 -7.583  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A N   1 
ATOM   1249 C  CA  . ASP A 1 171 ? 7.769  -12.810 -7.498  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CA  1 
ATOM   1250 C  C   . ASP A 1 171 ? 6.983  -12.330 -8.721  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A C   1 
ATOM   1251 O  O   . ASP A 1 171 ? 6.596  -11.160 -8.792  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A O   1 
ATOM   1252 C  CB  . ASP A 1 171 ? 9.032  -11.956 -7.357  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CB  1 
ATOM   1253 C  CG  . ASP A 1 171 ? 9.636  -12.111 -6.001  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CG  1 
ATOM   1254 O  OD1 . ASP A 1 171 ? 10.483 -13.006 -5.829  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD1 1 
ATOM   1255 O  OD2 . ASP A 1 171 ? 9.256  -11.335 -5.100  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD2 1 
ATOM   1256 N  N   . GLY A 1 172 ? 6.805  -13.201 -9.703  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 168  GLY A N   1 
ATOM   1257 C  CA  . GLY A 1 172 ? 6.104  -12.811 -10.903 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 168  GLY A CA  1 
ATOM   1258 C  C   . GLY A 1 172 ? 7.006  -12.291 -12.007 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 168  GLY A C   1 
ATOM   1259 O  O   . GLY A 1 172 ? 6.495  -11.847 -13.043 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 168  GLY A O   1 
ATOM   1260 N  N   . TYR A 1 173 ? 8.349  -12.330 -11.814 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A N   1 
ATOM   1261 C  CA  . TYR A 1 173 ? 9.226  -11.877 -12.910 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CA  1 
ATOM   1262 C  C   . TYR A 1 173 ? 9.087  -12.866 -14.066 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A C   1 
ATOM   1263 O  O   . TYR A 1 173 ? 9.060  -14.087 -13.851 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A O   1 
ATOM   1264 C  CB  . TYR A 1 173 ? 10.688 -11.813 -12.471 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CB  1 
ATOM   1265 C  CG  . TYR A 1 173 ? 10.972 -10.775 -11.415 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CG  1 
ATOM   1266 C  CD1 . TYR A 1 173 ? 10.926 -9.410  -11.717 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CD1 1 
ATOM   1267 C  CD2 . TYR A 1 173 ? 11.351 -11.150 -10.127 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CD2 1 
ATOM   1268 C  CE1 . TYR A 1 173 ? 11.199 -8.449  -10.745 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CE1 1 
ATOM   1269 C  CE2 . TYR A 1 173 ? 11.657 -10.200 -9.161  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CE2 1 
ATOM   1270 C  CZ  . TYR A 1 173 ? 11.566 -8.849  -9.469  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CZ  1 
ATOM   1271 O  OH  . TYR A 1 173 ? 11.849 -7.888  -8.518  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 169  TYR A OH  1 
ATOM   1272 N  N   . TRP A 1 174 ? 9.082  -12.341 -15.293 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A N   1 
ATOM   1273 C  CA  . TRP A 1 174 ? 8.989  -13.137 -16.514 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CA  1 
ATOM   1274 C  C   . TRP A 1 174 ? 10.328 -13.737 -16.901 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A C   1 
ATOM   1275 O  O   . TRP A 1 174 ? 11.366 -13.065 -16.833 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A O   1 
ATOM   1276 C  CB  . TRP A 1 174 ? 8.452  -12.315 -17.681 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . TRP A 1 174 ? 6.999  -11.925 -17.544 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CG  1 
ATOM   1278 C  CD1 . TRP A 1 174 ? 6.210  -12.009 -16.426 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CD1 1 
ATOM   1279 C  CD2 . TRP A 1 174 ? 6.185  -11.355 -18.570 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CD2 1 
ATOM   1280 N  NE1 . TRP A 1 174 ? 4.940  -11.544 -16.710 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A NE1 1 
ATOM   1281 C  CE2 . TRP A 1 174 ? 4.910  -11.105 -18.007 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CE2 1 
ATOM   1282 C  CE3 . TRP A 1 174 ? 6.426  -10.981 -19.900 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CE3 1 
ATOM   1283 C  CZ2 . TRP A 1 174 ? 3.876  -10.504 -18.739 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CZ2 1 
ATOM   1284 C  CZ3 . TRP A 1 174 ? 5.397  -10.403 -20.633 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CZ3 1 
ATOM   1285 C  CH2 . TRP A 1 174 ? 4.134  -10.191 -20.059 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CH2 1 
ATOM   1286 N  N   . ILE A 1 175 ? 10.275 -14.970 -17.389 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A N   1 
ATOM   1287 C  CA  . ILE A 1 175 ? 11.445 -15.712 -17.844 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CA  1 
ATOM   1288 C  C   . ILE A 1 175 ? 11.097 -16.329 -19.167 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A C   1 
ATOM   1289 O  O   . ILE A 1 175 ? 10.198 -17.179 -19.240 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A O   1 
ATOM   1290 C  CB  . ILE A 1 175 ? 11.854 -16.802 -16.831 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CB  1 
ATOM   1291 C  CG1 . ILE A 1 175 ? 12.147 -16.175 -15.448 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CG1 1 
ATOM   1292 C  CG2 . ILE A 1 175 ? 13.067 -17.591 -17.378 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CG2 1 
ATOM   1293 C  CD1 . ILE A 1 175 ? 12.275 -17.151 -14.320 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CD1 1 
ATOM   1294 N  N   . GLU A 1 176 ? 11.812 -15.889 -20.218 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A N   1 
ATOM   1295 C  CA  . GLU A 1 176 ? 11.646 -16.432 -21.553 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CA  1 
ATOM   1296 C  C   . GLU A 1 176 ? 12.400 -17.779 -21.666 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A C   1 
ATOM   1297 O  O   . GLU A 1 176 ? 13.472 -17.944 -21.051 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A O   1 
ATOM   1298 C  CB  . GLU A 1 176 ? 12.234 -15.462 -22.574 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CB  1 
ATOM   1299 C  CG  . GLU A 1 176 ? 11.887 -15.806 -24.020 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CG  1 
ATOM   1300 C  CD  . GLU A 1 176 ? 12.446 -14.762 -24.970 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CD  1 
ATOM   1301 O  OE1 . GLU A 1 176 ? 12.292 -13.556 -24.677 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A OE1 1 
ATOM   1302 O  OE2 . GLU A 1 176 ? 13.133 -15.145 -25.945 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A OE2 1 
ATOM   1303 N  N   . ILE A 1 177 ? 11.793 -18.738 -22.403 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 173  ILE A N   1 
ATOM   1304 C  CA  . ILE A 1 177 ? 12.370 -20.059 -22.615 1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 173  ILE A CA  1 
ATOM   1305 C  C   . ILE A 1 177 ? 12.489 -20.199 -24.115 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 173  ILE A C   1 
ATOM   1306 O  O   . ILE A 1 177 ? 11.471 -20.183 -24.797 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 173  ILE A O   1 
ATOM   1307 C  CB  . ILE A 1 177 ? 11.475 -21.161 -21.991 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 173  ILE A CB  1 
ATOM   1308 C  CG1 . ILE A 1 177 ? 11.199 -20.892 -20.469 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 173  ILE A CG1 1 
ATOM   1309 C  CG2 . ILE A 1 177 ? 12.081 -22.556 -22.220 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 173  ILE A CG2 1 
ATOM   1310 C  CD1 . ILE A 1 177 ? 12.437 -20.919 -19.493 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 173  ILE A CD1 1 
ATOM   1311 N  N   . LEU A 1 178 ? 13.723 -20.278 -24.627 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . LEU A 1 178 ? 13.956 -20.242 -26.077 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . LEU A 1 178 ? 14.962 -21.281 -26.530 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A C   1 
ATOM   1314 O  O   . LEU A 1 178 ? 15.835 -21.657 -25.760 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . LEU A 1 178 ? 14.450 -18.853 -26.498 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CB  1 
ATOM   1316 C  CG  . LEU A 1 178 ? 15.764 -18.396 -25.877 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CG  1 
ATOM   1317 C  CD1 . LEU A 1 178 ? 16.730 -17.960 -26.952 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD1 1 
ATOM   1318 C  CD2 . LEU A 1 178 ? 15.534 -17.335 -24.762 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD2 1 
ATOM   1319 N  N   . ASN A 1 179 ? 14.824 -21.735 -27.784 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A N   1 
ATOM   1320 C  CA  . ASN A 1 179 ? 15.788 -22.648 -28.377 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CA  1 
ATOM   1321 C  C   . ASN A 1 179 ? 16.410 -21.838 -29.533 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A C   1 
ATOM   1322 O  O   . ASN A 1 179 ? 15.756 -21.674 -30.576 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A O   1 
ATOM   1323 C  CB  . ASN A 1 179 ? 15.099 -23.942 -28.882 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . ASN A 1 179 ? 16.020 -24.800 -29.728 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CG  1 
ATOM   1325 O  OD1 . ASN A 1 179 ? 17.187 -24.453 -29.985 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A OD1 1 
ATOM   1326 N  ND2 . ASN A 1 179 ? 15.503 -25.917 -30.200 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A ND2 1 
ATOM   1327 N  N   . PRO A 1 180 ? 17.665 -21.369 -29.364 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 176  PRO A N   1 
ATOM   1328 C  CA  . PRO A 1 180 ? 18.324 -20.559 -30.417 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 176  PRO A CA  1 
ATOM   1329 C  C   . PRO A 1 180 ? 18.348 -21.183 -31.815 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 176  PRO A C   1 
ATOM   1330 O  O   . PRO A 1 180 ? 18.320 -20.454 -32.799 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 176  PRO A O   1 
ATOM   1331 C  CB  . PRO A 1 180 ? 19.758 -20.384 -29.913 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 176  PRO A CB  1 
ATOM   1332 C  CG  . PRO A 1 180 ? 19.693 -20.677 -28.467 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 176  PRO A CG  1 
ATOM   1333 C  CD  . PRO A 1 180 ? 18.540 -21.558 -28.189 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 176  PRO A CD  1 
ATOM   1334 N  N   . ASN A 1 181 ? 18.373 -22.518 -31.898 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 177  ASN A N   1 
ATOM   1335 C  CA  . ASN A 1 181 ? 18.413 -23.211 -33.197 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 177  ASN A CA  1 
ATOM   1336 C  C   . ASN A 1 181 ? 17.081 -23.256 -33.921 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 177  ASN A C   1 
ATOM   1337 O  O   . ASN A 1 181 ? 17.034 -23.656 -35.090 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 177  ASN A O   1 
ATOM   1338 C  CB  . ASN A 1 181 ? 19.044 -24.601 -33.010 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 177  ASN A CB  1 
ATOM   1339 C  CG  . ASN A 1 181 ? 20.486 -24.497 -32.566 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 177  ASN A CG  1 
ATOM   1340 O  OD1 . ASN A 1 181 ? 21.259 -23.670 -33.067 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 177  ASN A OD1 1 
ATOM   1341 N  ND2 . ASN A 1 181 ? 20.857 -25.274 -31.548 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 177  ASN A ND2 1 
ATOM   1342 N  N   . LYS A 1 182 ? 15.991 -22.837 -33.253 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A N   1 
ATOM   1343 C  CA  . LYS A 1 182 ? 14.660 -22.829 -33.858 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A CA  1 
ATOM   1344 C  C   . LYS A 1 182 ? 14.016 -21.438 -33.856 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A C   1 
ATOM   1345 O  O   . LYS A 1 182 ? 12.801 -21.328 -33.998 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A O   1 
ATOM   1346 C  CB  . LYS A 1 182 ? 13.767 -23.917 -33.223 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A CB  1 
ATOM   1347 C  CG  . LYS A 1 182 ? 14.260 -25.331 -33.544 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A CG  1 
ATOM   1348 C  CD  . LYS A 1 182 ? 13.303 -26.355 -33.034 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A CD  1 
ATOM   1349 C  CE  . LYS A 1 182 ? 13.847 -27.737 -33.241 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A CE  1 
ATOM   1350 N  NZ  . LYS A 1 182 ? 12.883 -28.752 -32.749 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 178  LYS A NZ  1 
ATOM   1351 N  N   . MET A 1 183 ? 14.825 -20.380 -33.719 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 179  MET A N   1 
ATOM   1352 C  CA  . MET A 1 183 ? 14.305 -19.004 -33.682 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CA  1 
ATOM   1353 C  C   . MET A 1 183 ? 14.183 -18.368 -35.045 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 179  MET A C   1 
ATOM   1354 O  O   . MET A 1 183 ? 13.246 -17.604 -35.263 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 179  MET A O   1 
ATOM   1355 C  CB  . MET A 1 183 ? 15.188 -18.115 -32.786 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CB  1 
ATOM   1356 C  CG  . MET A 1 183 ? 15.272 -18.564 -31.338 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CG  1 
ATOM   1357 S  SD  . MET A 1 183 ? 13.809 -18.180 -30.415 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 179  MET A SD  1 
ATOM   1358 C  CE  . MET A 1 183 ? 14.222 -16.476 -29.848 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CE  1 
ATOM   1359 N  N   . ALA A 1 184 ? 15.139 -18.637 -35.961 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A N   1 
ATOM   1360 C  CA  . ALA A 1 184 ? 15.143 -18.008 -37.283 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A CA  1 
ATOM   1361 C  C   . ALA A 1 184 ? 13.900 -18.273 -38.123 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A C   1 
ATOM   1362 O  O   . ALA A 1 184 ? 13.513 -17.403 -38.910 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A O   1 
ATOM   1363 C  CB  . ALA A 1 184 ? 16.394 -18.394 -38.057 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A CB  1 
ATOM   1364 N  N   . THR A 1 185 ? 13.243 -19.426 -37.914 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 181  THR A N   1 
ATOM   1365 C  CA  . THR A 1 185 ? 12.039 -19.771 -38.677 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 181  THR A CA  1 
ATOM   1366 C  C   . THR A 1 185 ? 10.806 -18.964 -38.246 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 181  THR A C   1 
ATOM   1367 O  O   . THR A 1 185 ? 9.779  -18.992 -38.935 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 181  THR A O   1 
ATOM   1368 C  CB  . THR A 1 185 ? 11.815 -21.284 -38.703 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 181  THR A CB  1 
ATOM   1369 O  OG1 . THR A 1 185 ? 11.543 -21.726 -37.371 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 181  THR A OG1 1 
ATOM   1370 C  CG2 . THR A 1 185 ? 12.997 -22.034 -39.293 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 181  THR A CG2 1 
ATOM   1371 N  N   . LEU A 1 186 ? 10.926 -18.213 -37.131 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A N   1 
ATOM   1372 C  CA  . LEU A 1 186 ? 9.848  -17.368 -36.608 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CA  1 
ATOM   1373 C  C   . LEU A 1 186 ? 9.751  -16.025 -37.350 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A C   1 
ATOM   1374 O  O   . LEU A 1 186 ? 8.731  -15.337 -37.232 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A O   1 
ATOM   1375 C  CB  . LEU A 1 186 ? 10.015 -17.150 -35.089 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CB  1 
ATOM   1376 C  CG  . LEU A 1 186 ? 10.090 -18.408 -34.223 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CG  1 
ATOM   1377 C  CD1 . LEU A 1 186 ? 10.525 -18.082 -32.803 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CD1 1 
ATOM   1378 C  CD2 . LEU A 1 186 ? 8.783  -19.140 -34.223 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CD2 1 
ATOM   1379 N  N   . MET A 1 187 ? 10.803 -15.664 -38.125 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 183  MET A N   1 
ATOM   1380 C  CA  . MET A 1 187 ? 10.867 -14.419 -38.902 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 183  MET A CA  1 
ATOM   1381 C  C   . MET A 1 187 ? 10.115 -14.555 -40.236 1.00 65.89 ? ? ? ? ? ? 183  MET A C   1 
ATOM   1382 O  O   . MET A 1 187 ? 10.678 -15.126 -41.199 1.00 67.67 ? ? ? ? ? ? 183  MET A O   1 
ATOM   1383 C  CB  . MET A 1 187 ? 12.331 -13.964 -39.129 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 183  MET A CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . MET A 1 187 ? 13.124 -13.711 -37.848 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 183  MET A CG  1 
ATOM   1385 S  SD  . MET A 1 187 ? 12.323 -12.625 -36.632 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 183  MET A SD  1 
ATOM   1386 C  CE  . MET A 1 187 ? 12.348 -11.039 -37.506 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 183  MET A CE  1 
ATOM   1387 O  OXT . MET A 1 187 ? 8.945  -14.120 -40.301 1.00 87.99 ? ? ? ? ? ? 183  MET A OXT 1 
ATOM   1388 N  N   . GLY B 1 12  ? 15.413 -10.970 10.318  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 8    GLY B N   1 
ATOM   1389 C  CA  . GLY B 1 12  ? 16.792 -11.054 9.859   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 8    GLY B CA  1 
ATOM   1390 C  C   . GLY B 1 12  ? 16.949 -11.830 8.565   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 8    GLY B C   1 
ATOM   1391 O  O   . GLY B 1 12  ? 15.966 -12.239 7.949   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 8    GLY B O   1 
ATOM   1392 N  N   . GLY B 1 13  ? 18.182 -12.035 8.154   1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B N   1 
ATOM   1393 C  CA  . GLY B 1 13  ? 18.437 -12.777 6.926   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B CA  1 
ATOM   1394 C  C   . GLY B 1 13  ? 18.552 -14.261 7.188   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B C   1 
ATOM   1395 O  O   . GLY B 1 13  ? 18.512 -14.699 8.343   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B O   1 
ATOM   1396 N  N   . LEU B 1 14  ? 18.734 -15.041 6.129   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   1 
ATOM   1397 C  CA  . LEU B 1 14  ? 18.908 -16.488 6.285   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  1 
ATOM   1398 C  C   . LEU B 1 14  ? 20.339 -16.779 6.675   1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   1 
ATOM   1399 O  O   . LEU B 1 14  ? 21.267 -16.088 6.232   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   1 
ATOM   1400 C  CB  . LEU B 1 14  ? 18.648 -17.232 4.939   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  1 
ATOM   1401 C  CG  . LEU B 1 14  ? 17.286 -17.092 4.254   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  1 
ATOM   1402 C  CD1 . LEU B 1 14  ? 17.240 -17.979 2.988   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 1 
ATOM   1403 C  CD2 . LEU B 1 14  ? 16.161 -17.514 5.156   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 1 
ATOM   1404 N  N   . THR B 1 15  ? 20.558 -17.878 7.421   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 11   THR B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . THR B 1 15  ? 21.905 -18.352 7.647   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 11   THR B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . THR B 1 15  ? 22.375 -19.025 6.343   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 11   THR B C   1 
ATOM   1407 O  O   . THR B 1 15  ? 21.539 -19.361 5.479   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 11   THR B O   1 
ATOM   1408 C  CB  . THR B 1 15  ? 21.967 -19.372 8.804   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 11   THR B CB  1 
ATOM   1409 O  OG1 . THR B 1 15  ? 21.127 -20.501 8.478   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 11   THR B OG1 1 
ATOM   1410 C  CG2 . THR B 1 15  ? 21.564 -18.753 10.145  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 11   THR B CG2 1 
ATOM   1411 N  N   . ASP B 1 16  ? 23.690 -19.256 6.216   1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B N   1 
ATOM   1412 C  CA  . ASP B 1 16  ? 24.231 -19.929 5.036   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CA  1 
ATOM   1413 C  C   . ASP B 1 16  ? 23.612 -21.325 4.922   1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B C   1 
ATOM   1414 O  O   . ASP B 1 16  ? 23.172 -21.700 3.844   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B O   1 
ATOM   1415 C  CB  . ASP B 1 16  ? 25.762 -20.035 5.115   1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . ASP B 1 16  ? 26.497 -18.704 5.007   1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CG  1 
ATOM   1417 O  OD1 . ASP B 1 16  ? 25.841 -17.675 4.684   1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD1 1 
ATOM   1418 O  OD2 . ASP B 1 16  ? 27.723 -18.684 5.261   1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD2 1 
ATOM   1419 N  N   . GLU B 1 17  ? 23.497 -22.057 6.061   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B N   1 
ATOM   1420 C  CA  . GLU B 1 17  ? 22.915 -23.412 6.081   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CA  1 
ATOM   1421 C  C   . GLU B 1 17  ? 21.439 -23.390 5.698   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B C   1 
ATOM   1422 O  O   . GLU B 1 17  ? 20.994 -24.254 4.924   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B O   1 
ATOM   1423 C  CB  . GLU B 1 17  ? 23.108 -24.080 7.471   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CB  1 
ATOM   1424 C  CG  . GLU B 1 17  ? 24.563 -24.260 7.896   1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CG  1 
ATOM   1425 C  CD  . GLU B 1 17  ? 25.380 -23.006 8.188   1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B CD  1 
ATOM   1426 O  OE1 . GLU B 1 17  ? 24.785 -21.970 8.569   1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B OE1 1 
ATOM   1427 O  OE2 . GLU B 1 17  ? 26.617 -23.048 7.991   1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 13   GLU B OE2 1 
ATOM   1428 N  N   . ALA B 1 18  ? 20.659 -22.417 6.219   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B N   1 
ATOM   1429 C  CA  . ALA B 1 18  ? 19.240 -22.303 5.881   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B CA  1 
ATOM   1430 C  C   . ALA B 1 18  ? 19.050 -22.024 4.367   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B C   1 
ATOM   1431 O  O   . ALA B 1 18  ? 18.157 -22.618 3.750   1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B O   1 
ATOM   1432 C  CB  . ALA B 1 18  ? 18.565 -21.227 6.698   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B CB  1 
ATOM   1433 N  N   . ALA B 1 19  ? 19.930 -21.177 3.771   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 15   ALA B N   1 
ATOM   1434 C  CA  . ALA B 1 19  ? 19.856 -20.879 2.329   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 15   ALA B CA  1 
ATOM   1435 C  C   . ALA B 1 19  ? 20.158 -22.153 1.549   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 15   ALA B C   1 
ATOM   1436 O  O   . ALA B 1 19  ? 19.389 -22.497 0.649   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 15   ALA B O   1 
ATOM   1437 C  CB  . ALA B 1 19  ? 20.849 -19.773 1.949   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 15   ALA B CB  1 
ATOM   1438 N  N   . LEU B 1 20  ? 21.229 -22.878 1.916   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B N   1 
ATOM   1439 C  CA  . LEU B 1 20  ? 21.595 -24.122 1.229   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B CA  1 
ATOM   1440 C  C   . LEU B 1 20  ? 20.473 -25.151 1.279   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B C   1 
ATOM   1441 O  O   . LEU B 1 20  ? 20.222 -25.790 0.264   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B O   1 
ATOM   1442 C  CB  . LEU B 1 20  ? 22.891 -24.705 1.787   1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B CB  1 
ATOM   1443 C  CG  . LEU B 1 20  ? 23.502 -25.916 1.055   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B CG  1 
ATOM   1444 C  CD1 . LEU B 1 20  ? 23.949 -25.555 -0.371  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B CD1 1 
ATOM   1445 C  CD2 . LEU B 1 20  ? 24.695 -26.434 1.816   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 16   LEU B CD2 1 
ATOM   1446 N  N   . SER B 1 21  ? 19.735 -25.250 2.409   1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 17   SER B N   1 
ATOM   1447 C  CA  . SER B 1 21  ? 18.615 -26.197 2.527   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 17   SER B CA  1 
ATOM   1448 C  C   . SER B 1 21  ? 17.455 -25.915 1.579   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 17   SER B C   1 
ATOM   1449 O  O   . SER B 1 21  ? 16.620 -26.788 1.337   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 17   SER B O   1 
ATOM   1450 C  CB  . SER B 1 21  ? 18.113 -26.293 3.962   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 17   SER B CB  1 
ATOM   1451 O  OG  . SER B 1 21  ? 19.176 -26.748 4.782   1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 17   SER B OG  1 
ATOM   1452 N  N   . CYS B 1 22  ? 17.408 -24.693 1.032   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 18   CYS B N   1 
ATOM   1453 C  CA  . CYS B 1 22  ? 16.369 -24.313 0.089   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 18   CYS B CA  1 
ATOM   1454 C  C   . CYS B 1 22  ? 16.780 -24.636 -1.315  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 18   CYS B C   1 
ATOM   1455 O  O   . CYS B 1 22  ? 15.942 -24.503 -2.205  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 18   CYS B O   1 
ATOM   1456 C  CB  . CYS B 1 22  ? 16.072 -22.830 0.218   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 18   CYS B CB  1 
ATOM   1457 S  SG  . CYS B 1 22  ? 15.371 -22.386 1.815   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 18   CYS B SG  1 
ATOM   1458 N  N   . CYS B 1 23  ? 18.054 -24.989 -1.529  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 19   CYS B N   1 
ATOM   1459 C  CA  . CYS B 1 23  ? 18.606 -25.268 -2.859  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 19   CYS B CA  1 
ATOM   1460 C  C   . CYS B 1 23  ? 18.528 -26.732 -3.199  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 19   CYS B C   1 
ATOM   1461 O  O   . CYS B 1 23  ? 18.620 -27.598 -2.321  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 19   CYS B O   1 
ATOM   1462 C  CB  . CYS B 1 23  ? 20.039 -24.783 -2.954  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 19   CYS B CB  1 
ATOM   1463 S  SG  . CYS B 1 23  ? 20.221 -22.996 -2.748  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 19   CYS B SG  1 
ATOM   1464 N  N   . SER B 1 24  ? 18.412 -27.009 -4.496  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 20   SER B N   1 
ATOM   1465 C  CA  . SER B 1 24  ? 18.426 -28.379 -5.001  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 20   SER B CA  1 
ATOM   1466 C  C   . SER B 1 24  ? 19.485 -28.503 -6.060  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 20   SER B C   1 
ATOM   1467 O  O   . SER B 1 24  ? 19.826 -27.526 -6.757  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 20   SER B O   1 
ATOM   1468 C  CB  . SER B 1 24  ? 17.077 -28.766 -5.594  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 20   SER B CB  1 
ATOM   1469 O  OG  . SER B 1 24  ? 16.022 -28.849 -4.652  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 20   SER B OG  1 
ATOM   1470 N  N   . ASP B 1 25  ? 20.025 -29.724 -6.208  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B N   1 
ATOM   1471 C  CA  . ASP B 1 25  ? 20.957 -29.987 -7.285  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B CA  1 
ATOM   1472 C  C   . ASP B 1 25  ? 20.169 -29.943 -8.598  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B C   1 
ATOM   1473 O  O   . ASP B 1 25  ? 18.945 -30.104 -8.615  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B O   1 
ATOM   1474 C  CB  . ASP B 1 25  ? 21.627 -31.361 -7.117  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B CB  1 
ATOM   1475 C  CG  . ASP B 1 25  ? 22.624 -31.428 -5.967  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B CG  1 
ATOM   1476 O  OD1 . ASP B 1 25  ? 23.315 -30.414 -5.714  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B OD1 1 
ATOM   1477 O  OD2 . ASP B 1 25  ? 22.736 -32.498 -5.349  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 21   ASP B OD2 1 
ATOM   1478 N  N   . ALA B 1 26  ? 20.874 -29.656 -9.677  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 22   ALA B N   1 
ATOM   1479 C  CA  . ALA B 1 26  ? 20.269 -29.493 -10.988 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 22   ALA B CA  1 
ATOM   1480 C  C   . ALA B 1 26  ? 19.746 -30.808 -11.560 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 22   ALA B C   1 
ATOM   1481 O  O   . ALA B 1 26  ? 20.486 -31.798 -11.612 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 22   ALA B O   1 
ATOM   1482 C  CB  . ALA B 1 26  ? 21.281 -28.881 -11.933 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 22   ALA B CB  1 
ATOM   1483 N  N   . ASP B 1 27  ? 18.479 -30.808 -11.999 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B N   1 
ATOM   1484 C  CA  . ASP B 1 27  ? 17.899 -31.960 -12.682 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B CA  1 
ATOM   1485 C  C   . ASP B 1 27  ? 18.726 -32.155 -13.985 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B C   1 
ATOM   1486 O  O   . ASP B 1 27  ? 19.120 -31.169 -14.629 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B O   1 
ATOM   1487 C  CB  . ASP B 1 27  ? 16.424 -31.717 -13.029 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B CB  1 
ATOM   1488 C  CG  . ASP B 1 27  ? 15.751 -32.932 -13.631 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B CG  1 
ATOM   1489 O  OD1 . ASP B 1 27  ? 15.865 -33.129 -14.859 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B OD1 1 
ATOM   1490 O  OD2 . ASP B 1 27  ? 15.213 -33.746 -12.863 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 23   ASP B OD2 1 
ATOM   1491 N  N   . PRO B 1 28  ? 19.018 -33.396 -14.411 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 24   PRO B N   1 
ATOM   1492 C  CA  . PRO B 1 28  ? 19.862 -33.566 -15.613 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 24   PRO B CA  1 
ATOM   1493 C  C   . PRO B 1 28  ? 19.281 -32.971 -16.898 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 24   PRO B C   1 
ATOM   1494 O  O   . PRO B 1 28  ? 20.045 -32.604 -17.803 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 24   PRO B O   1 
ATOM   1495 C  CB  . PRO B 1 28  ? 20.059 -35.087 -15.697 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 24   PRO B CB  1 
ATOM   1496 C  CG  . PRO B 1 28  ? 18.912 -35.664 -14.939 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 24   PRO B CG  1 
ATOM   1497 C  CD  . PRO B 1 28  ? 18.695 -34.702 -13.795 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 24   PRO B CD  1 
ATOM   1498 N  N   . SER B 1 29  ? 17.947 -32.794 -16.943 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 25   SER B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . SER B 1 29  ? 17.320 -32.203 -18.131 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 25   SER B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . SER B 1 29  ? 17.634 -30.702 -18.279 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 25   SER B C   1 
ATOM   1501 O  O   . SER B 1 29  ? 17.362 -30.123 -19.337 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 25   SER B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . SER B 1 29  ? 15.819 -32.433 -18.104 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 25   SER B CB  1 
ATOM   1503 O  OG  . SER B 1 29  ? 15.198 -31.627 -17.120 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 25   SER B OG  1 
ATOM   1504 N  N   . THR B 1 30  ? 18.232 -30.080 -17.246 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 26   THR B N   1 
ATOM   1505 C  CA  . THR B 1 30  ? 18.571 -28.659 -17.322 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 26   THR B CA  1 
ATOM   1506 C  C   . THR B 1 30  ? 20.064 -28.438 -17.509 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 26   THR B C   1 
ATOM   1507 O  O   . THR B 1 30  ? 20.492 -27.289 -17.545 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 26   THR B O   1 
ATOM   1508 C  CB  . THR B 1 30  ? 18.145 -27.919 -16.019 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 26   THR B CB  1 
ATOM   1509 O  OG1 . THR B 1 30  ? 19.024 -28.290 -14.935 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 26   THR B OG1 1 
ATOM   1510 C  CG2 . THR B 1 30  ? 16.676 -28.140 -15.647 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 26   THR B CG2 1 
ATOM   1511 N  N   . LYS B 1 31  ? 20.875 -29.520 -17.634 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . LYS B 1 31  ? 22.331 -29.432 -17.663 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . LYS B 1 31  ? 22.981 -28.497 -18.689 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B C   1 
ATOM   1514 O  O   . LYS B 1 31  ? 24.119 -28.064 -18.464 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B O   1 
ATOM   1515 C  CB  . LYS B 1 31  ? 22.980 -30.830 -17.668 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CB  1 
ATOM   1516 C  CG  . LYS B 1 31  ? 22.961 -31.489 -19.038 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CG  1 
ATOM   1517 C  CD  . LYS B 1 31  ? 23.589 -32.888 -19.009 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CD  1 
ATOM   1518 C  CE  . LYS B 1 31  ? 23.782 -33.346 -20.442 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CE  1 
ATOM   1519 N  NZ  . LYS B 1 31  ? 24.954 -32.660 -21.053 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 27   LYS B NZ  1 
ATOM   1520 N  N   . ASP B 1 32  ? 22.268 -28.217 -19.816 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B N   1 
ATOM   1521 C  CA  . ASP B 1 32  ? 22.761 -27.380 -20.892 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B CA  1 
ATOM   1522 C  C   . ASP B 1 32  ? 22.067 -26.018 -20.971 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B C   1 
ATOM   1523 O  O   . ASP B 1 32  ? 22.361 -25.237 -21.871 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B O   1 
ATOM   1524 C  CB  . ASP B 1 32  ? 22.635 -28.116 -22.223 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B CB  1 
ATOM   1525 C  CG  . ASP B 1 32  ? 23.520 -29.357 -22.263 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B CG  1 
ATOM   1526 O  OD1 . ASP B 1 32  ? 24.702 -29.259 -21.858 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B OD1 1 
ATOM   1527 O  OD2 . ASP B 1 32  ? 23.012 -30.429 -22.641 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 28   ASP B OD2 1 
ATOM   1528 N  N   . PHE B 1 33  ? 21.206 -25.705 -19.993 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 29   PHE B N   1 
ATOM   1529 C  CA  . PHE B 1 33  ? 20.537 -24.405 -19.954 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CA  1 
ATOM   1530 C  C   . PHE B 1 33  ? 21.579 -23.308 -19.731 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 29   PHE B C   1 
ATOM   1531 O  O   . PHE B 1 33  ? 22.580 -23.498 -19.026 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 29   PHE B O   1 
ATOM   1532 C  CB  . PHE B 1 33  ? 19.537 -24.394 -18.781 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CB  1 
ATOM   1533 C  CG  . PHE B 1 33  ? 18.240 -25.164 -18.929 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CG  1 
ATOM   1534 C  CD1 . PHE B 1 33  ? 18.089 -26.135 -19.918 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CD1 1 
ATOM   1535 C  CD2 . PHE B 1 33  ? 17.171 -24.912 -18.089 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CD2 1 
ATOM   1536 C  CE1 . PHE B 1 33  ? 16.887 -26.856 -20.038 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CE1 1 
ATOM   1537 C  CE2 . PHE B 1 33  ? 15.973 -25.623 -18.211 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CE2 1 
ATOM   1538 C  CZ  . PHE B 1 33  ? 15.825 -26.581 -19.199 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 29   PHE B CZ  1 
ATOM   1539 N  N   . LEU B 1 34  ? 21.309 -22.139 -20.292 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   1 
ATOM   1540 C  CA  . LEU B 1 34  ? 22.196 -20.999 -20.111 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  1 
ATOM   1541 C  C   . LEU B 1 34  ? 21.378 -19.729 -19.933 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   1 
ATOM   1542 O  O   . LEU B 1 34  ? 20.267 -19.632 -20.476 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   1 
ATOM   1543 C  CB  . LEU B 1 34  ? 23.240 -20.839 -21.229 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  1 
ATOM   1544 C  CG  . LEU B 1 34  ? 22.671 -20.661 -22.608 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  1 
ATOM   1545 C  CD1 . LEU B 1 34  ? 22.988 -19.277 -23.166 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 1 
ATOM   1546 C  CD2 . LEU B 1 34  ? 23.111 -21.785 -23.540 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 1 
ATOM   1547 N  N   . LEU B 1 35  ? 21.925 -18.780 -19.160 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B N   1 
ATOM   1548 C  CA  . LEU B 1 35  ? 21.249 -17.487 -18.939 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CA  1 
ATOM   1549 C  C   . LEU B 1 35  ? 21.664 -16.599 -20.107 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B C   1 
ATOM   1550 O  O   . LEU B 1 35  ? 22.793 -16.098 -20.184 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B O   1 
ATOM   1551 C  CB  . LEU B 1 35  ? 21.597 -16.911 -17.557 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CB  1 
ATOM   1552 C  CG  . LEU B 1 35  ? 20.843 -15.630 -17.171 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CG  1 
ATOM   1553 C  CD1 . LEU B 1 35  ? 19.349 -15.771 -17.374 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CD1 1 
ATOM   1554 C  CD2 . LEU B 1 35  ? 21.128 -15.238 -15.724 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CD2 1 
ATOM   1555 N  N   . GLN B 1 36  ? 20.763 -16.491 -21.089 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B N   1 
ATOM   1556 C  CA  . GLN B 1 36  ? 21.048 -15.911 -22.388 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CA  1 
ATOM   1557 C  C   . GLN B 1 36  ? 20.866 -14.419 -22.492 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B C   1 
ATOM   1558 O  O   . GLN B 1 36  ? 21.599 -13.765 -23.227 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B O   1 
ATOM   1559 C  CB  . GLN B 1 36  ? 20.173 -16.641 -23.426 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CB  1 
ATOM   1560 C  CG  . GLN B 1 36  ? 20.665 -16.505 -24.875 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CG  1 
ATOM   1561 C  CD  . GLN B 1 36  ? 20.250 -15.223 -25.549 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CD  1 
ATOM   1562 O  OE1 . GLN B 1 36  ? 19.091 -14.769 -25.443 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B OE1 1 
ATOM   1563 N  NE2 . GLN B 1 36  ? 21.193 -14.591 -26.275 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B NE2 1 
ATOM   1564 N  N   . GLN B 1 37  ? 19.810 -13.896 -21.866 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 33   GLN B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLN B 1 37  ? 19.489 -12.485 -22.081 1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 33   GLN B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLN B 1 37  ? 18.836 -11.847 -20.880 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 33   GLN B C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLN B 1 37  ? 18.191 -12.522 -20.053 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 33   GLN B O   1 
ATOM   1568 C  CB  . GLN B 1 37  ? 18.518 -12.353 -23.288 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 33   GLN B CB  1 
ATOM   1569 C  CG  . GLN B 1 37  ? 17.307 -13.275 -23.187 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 33   GLN B CG  1 
ATOM   1570 C  CD  . GLN B 1 37  ? 16.300 -13.029 -24.270 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 33   GLN B CD  1 
ATOM   1571 O  OE1 . GLN B 1 37  ? 15.217 -12.513 -23.993 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 33   GLN B OE1 1 
ATOM   1572 N  NE2 . GLN B 1 37  ? 16.619 -13.410 -25.508 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 33   GLN B NE2 1 
ATOM   1573 N  N   . THR B 1 38  ? 18.942 -10.513 -20.834 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 34   THR B N   1 
ATOM   1574 C  CA  . THR B 1 38  ? 18.212 -9.649  -19.905 1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 34   THR B CA  1 
ATOM   1575 C  C   . THR B 1 38  ? 17.572 -8.605  -20.824 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 34   THR B C   1 
ATOM   1576 O  O   . THR B 1 38  ? 18.295 -7.957  -21.602 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 34   THR B O   1 
ATOM   1577 C  CB  . THR B 1 38  ? 19.162 -8.970  -18.926 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 34   THR B CB  1 
ATOM   1578 O  OG1 . THR B 1 38  ? 19.756 -9.999  -18.107 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 34   THR B OG1 1 
ATOM   1579 C  CG2 . THR B 1 38  ? 18.436 -7.893  -18.054 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 34   THR B CG2 1 
ATOM   1580 N  N   . MET B 1 39  ? 16.234 -8.460  -20.755 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 35   MET B N   1 
ATOM   1581 C  CA  . MET B 1 39  ? 15.532 -7.488  -21.601 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 35   MET B CA  1 
ATOM   1582 C  C   . MET B 1 39  ? 15.141 -6.224  -20.858 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 35   MET B C   1 
ATOM   1583 O  O   . MET B 1 39  ? 14.553 -6.281  -19.763 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 35   MET B O   1 
ATOM   1584 C  CB  . MET B 1 39  ? 14.277 -8.138  -22.209 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 35   MET B CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . MET B 1 39  ? 13.552 -7.286  -23.270 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 35   MET B CG  1 
ATOM   1586 S  SD  . MET B 1 39  ? 12.548 -5.916  -22.629 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 35   MET B SD  1 
ATOM   1587 C  CE  . MET B 1 39  ? 10.865 -6.542  -22.842 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 35   MET B CE  1 
ATOM   1588 N  N   . LEU B 1 40  ? 15.456 -5.075  -21.481 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 36   LEU B N   1 
ATOM   1589 C  CA  . LEU B 1 40  ? 15.075 -3.732  -21.001 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 36   LEU B CA  1 
ATOM   1590 C  C   . LEU B 1 40  ? 14.344 -3.018  -22.125 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 36   LEU B C   1 
ATOM   1591 O  O   . LEU B 1 40  ? 14.785 -3.065  -23.273 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 36   LEU B O   1 
ATOM   1592 C  CB  . LEU B 1 40  ? 16.299 -2.873  -20.599 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 36   LEU B CB  1 
ATOM   1593 C  CG  . LEU B 1 40  ? 17.238 -3.510  -19.560 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 36   LEU B CG  1 
ATOM   1594 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 18.439 -2.603  -19.300 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 36   LEU B CD1 1 
ATOM   1595 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 16.492 -3.745  -18.217 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 36   LEU B CD2 1 
ATOM   1596 N  N   . ARG B 1 41  ? 13.244 -2.307  -21.797 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . ARG B 1 41  ? 12.586 -1.487  -22.821 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . ARG B 1 41  ? 13.322 -0.139  -22.894 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B C   1 
ATOM   1599 O  O   . ARG B 1 41  ? 13.686 0.433   -21.861 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . ARG B 1 41  ? 11.117 -1.242  -22.417 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . ARG B 1 41  ? 10.267 -2.502  -22.484 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CG  1 
ATOM   1602 C  CD  . ARG B 1 41  ? 8.903  -2.177  -21.877 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CD  1 
ATOM   1603 N  NE  . ARG B 1 41  ? 8.004  -3.341  -21.853 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NE  1 
ATOM   1604 C  CZ  . ARG B 1 41  ? 7.985  -4.265  -20.902 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CZ  1 
ATOM   1605 N  NH1 . ARG B 1 41  ? 8.895  -4.249  -19.927 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NH1 1 
ATOM   1606 N  NH2 . ARG B 1 41  ? 7.075  -5.230  -20.927 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NH2 1 
ATOM   1607 N  N   . VAL B 1 42  ? 13.545 0.359   -24.121 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B N   1 
ATOM   1608 C  CA  . VAL B 1 42  ? 14.247 1.621   -24.353 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CA  1 
ATOM   1609 C  C   . VAL B 1 42  ? 13.365 2.584   -25.137 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 38   VAL B C   1 
ATOM   1610 O  O   . VAL B 1 42  ? 12.716 2.184   -26.114 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 38   VAL B O   1 
ATOM   1611 C  CB  . VAL B 1 42  ? 15.610 1.420   -25.042 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CB  1 
ATOM   1612 C  CG1 . VAL B 1 42  ? 16.542 0.593   -24.149 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CG1 1 
ATOM   1613 C  CG2 . VAL B 1 42  ? 15.500 0.797   -26.449 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CG2 1 
ATOM   1614 N  N   . LYS B 1 43  ? 13.340 3.834   -24.689 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 39   LYS B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . LYS B 1 43  ? 12.492 4.852   -25.353 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 39   LYS B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . LYS B 1 43  ? 12.993 5.212   -26.755 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 39   LYS B C   1 
ATOM   1617 O  O   . LYS B 1 43  ? 12.176 5.389   -27.684 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 39   LYS B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . LYS B 1 43  ? 12.465 6.111   -24.462 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 39   LYS B CB  1 
ATOM   1619 C  CG  . LYS B 1 43  ? 11.697 7.311   -25.059 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 39   LYS B CG  1 
ATOM   1620 C  CD  . LYS B 1 43  ? 11.571 8.416   -24.015 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 39   LYS B CD  1 
ATOM   1621 C  CE  . LYS B 1 43  ? 10.862 9.657   -24.559 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 39   LYS B CE  1 
ATOM   1622 N  NZ  . LYS B 1 43  ? 9.414  9.400   -24.778 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 39   LYS B NZ  1 
ATOM   1623 N  N   . ASP B 1 44  ? 14.326 5.358   -26.898 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 40   ASP B N   1 
ATOM   1624 C  CA  . ASP B 1 44  ? 14.938 5.810   -28.142 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B CA  1 
ATOM   1625 C  C   . ASP B 1 44  ? 16.115 4.934   -28.459 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 40   ASP B C   1 
ATOM   1626 O  O   . ASP B 1 44  ? 17.148 5.031   -27.784 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 40   ASP B O   1 
ATOM   1627 C  CB  . ASP B 1 44  ? 15.385 7.265   -27.982 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 40   ASP B CB  1 
ATOM   1628 C  CG  . ASP B 1 44  ? 15.825 7.909   -29.289 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 40   ASP B CG  1 
ATOM   1629 O  OD1 . ASP B 1 44  ? 16.358 7.191   -30.166 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 40   ASP B OD1 1 
ATOM   1630 O  OD2 . ASP B 1 44  ? 15.616 9.122   -29.445 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 40   ASP B OD2 1 
ATOM   1631 N  N   . PRO B 1 45  ? 16.004 4.086   -29.499 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 41   PRO B N   1 
ATOM   1632 C  CA  . PRO B 1 45  ? 17.119 3.182   -29.818 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 41   PRO B CA  1 
ATOM   1633 C  C   . PRO B 1 45  ? 18.382 3.908   -30.282 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 41   PRO B C   1 
ATOM   1634 O  O   . PRO B 1 45  ? 19.470 3.366   -30.085 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 41   PRO B O   1 
ATOM   1635 C  CB  . PRO B 1 45  ? 16.546 2.261   -30.891 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 41   PRO B CB  1 
ATOM   1636 C  CG  . PRO B 1 45  ? 15.488 3.114   -31.555 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 41   PRO B CG  1 
ATOM   1637 C  CD  . PRO B 1 45  ? 14.871 3.894   -30.429 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 41   PRO B CD  1 
ATOM   1638 N  N   . LYS B 1 46  ? 18.261 5.117   -30.885 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 42   LYS B N   1 
ATOM   1639 C  CA  . LYS B 1 46  ? 19.479 5.802   -31.328 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 42   LYS B CA  1 
ATOM   1640 C  C   . LYS B 1 46  ? 20.375 6.136   -30.137 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 42   LYS B C   1 
ATOM   1641 O  O   . LYS B 1 46  ? 21.590 5.876   -30.152 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 42   LYS B O   1 
ATOM   1642 C  CB  . LYS B 1 46  ? 19.157 7.061   -32.135 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 42   LYS B CB  1 
ATOM   1643 C  CG  . LYS B 1 46  ? 18.505 6.750   -33.489 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 42   LYS B CG  1 
ATOM   1644 C  CD  . LYS B 1 46  ? 18.616 7.989   -34.417 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 42   LYS B CD  1 
ATOM   1645 C  CE  . LYS B 1 46  ? 17.555 9.030   -34.183 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 42   LYS B CE  1 
ATOM   1646 N  NZ  . LYS B 1 46  ? 16.236 8.618   -34.744 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 42   LYS B NZ  1 
ATOM   1647 N  N   . LYS B 1 47  ? 19.749 6.646   -29.063 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . LYS B 1 47  ? 20.491 7.024   -27.853 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . LYS B 1 47  ? 21.026 5.773   -27.136 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B C   1 
ATOM   1650 O  O   . LYS B 1 47  ? 22.187 5.763   -26.713 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 43   LYS B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . LYS B 1 47  ? 19.593 7.808   -26.881 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CB  1 
ATOM   1652 C  CG  . LYS B 1 47  ? 19.046 9.103   -27.460 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CG  1 
ATOM   1653 C  CD  . LYS B 1 47  ? 18.318 9.914   -26.397 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CD  1 
ATOM   1654 C  CE  . LYS B 1 47  ? 17.755 11.173  -27.018 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CE  1 
ATOM   1655 N  NZ  . LYS B 1 47  ? 16.975 11.987  -26.034 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B NZ  1 
ATOM   1656 N  N   . SER B 1 48  ? 20.199 4.722   -27.037 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 44   SER B N   1 
ATOM   1657 C  CA  . SER B 1 48  ? 20.608 3.507   -26.333 1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CA  1 
ATOM   1658 C  C   . SER B 1 48  ? 21.741 2.802   -27.069 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 44   SER B C   1 
ATOM   1659 O  O   . SER B 1 48  ? 22.707 2.366   -26.430 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 44   SER B O   1 
ATOM   1660 C  CB  . SER B 1 48  ? 19.423 2.577   -26.147 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CB  1 
ATOM   1661 O  OG  . SER B 1 48  ? 18.476 3.221   -25.317 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 44   SER B OG  1 
ATOM   1662 N  N   . LEU B 1 49  ? 21.645 2.682   -28.394 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   1 
ATOM   1663 C  CA  . LEU B 1 49  ? 22.729 2.025   -29.145 1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  1 
ATOM   1664 C  C   . LEU B 1 49  ? 24.064 2.780   -28.993 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   1 
ATOM   1665 O  O   . LEU B 1 49  ? 25.118 2.156   -28.847 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   1 
ATOM   1666 C  CB  . LEU B 1 49  ? 22.353 1.934   -30.642 1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  1 
ATOM   1667 C  CG  . LEU B 1 49  ? 21.264 0.910   -30.975 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  1 
ATOM   1668 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 20.859 1.044   -32.456 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 1 
ATOM   1669 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 21.761 -0.546  -30.754 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 1 
ATOM   1670 N  N   . ASP B 1 50  ? 24.009 4.108   -29.037 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B N   1 
ATOM   1671 C  CA  . ASP B 1 50  ? 25.221 4.916   -28.857 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B CA  1 
ATOM   1672 C  C   . ASP B 1 50  ? 25.798 4.658   -27.477 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 46   ASP B C   1 
ATOM   1673 O  O   . ASP B 1 50  ? 26.999 4.431   -27.341 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 46   ASP B O   1 
ATOM   1674 C  CB  . ASP B 1 50  ? 24.914 6.404   -29.051 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B CB  1 
ATOM   1675 C  CG  . ASP B 1 50  ? 26.116 7.256   -28.740 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 46   ASP B CG  1 
ATOM   1676 O  OD1 . ASP B 1 50  ? 27.040 7.301   -29.578 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 46   ASP B OD1 1 
ATOM   1677 O  OD2 . ASP B 1 50  ? 26.126 7.889   -27.667 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 46   ASP B OD2 1 
ATOM   1678 N  N   . PHE B 1 51  ? 24.947 4.638   -26.438 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B N   1 
ATOM   1679 C  CA  . PHE B 1 51  ? 25.462 4.428   -25.105 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CA  1 
ATOM   1680 C  C   . PHE B 1 51  ? 26.110 3.042   -24.947 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B C   1 
ATOM   1681 O  O   . PHE B 1 51  ? 27.260 2.935   -24.476 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B O   1 
ATOM   1682 C  CB  . PHE B 1 51  ? 24.332 4.613   -24.085 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CB  1 
ATOM   1683 C  CG  . PHE B 1 51  ? 24.784 4.364   -22.662 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CG  1 
ATOM   1684 C  CD1 . PHE B 1 51  ? 25.370 5.379   -21.916 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CD1 1 
ATOM   1685 C  CD2 . PHE B 1 51  ? 24.581 3.128   -22.062 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CD2 1 
ATOM   1686 C  CE1 . PHE B 1 51  ? 25.798 5.147   -20.602 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CE1 1 
ATOM   1687 C  CE2 . PHE B 1 51  ? 24.975 2.909   -20.740 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CE2 1 
ATOM   1688 C  CZ  . PHE B 1 51  ? 25.578 3.918   -20.017 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CZ  1 
ATOM   1689 N  N   . TYR B 1 52  ? 25.369 1.981   -25.278 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . TYR B 1 52  ? 25.887 0.640   -25.069 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . TYR B 1 52  ? 27.090 0.285   -25.903 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B C   1 
ATOM   1692 O  O   . TYR B 1 52  ? 27.941 -0.456  -25.399 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B O   1 
ATOM   1693 C  CB  . TYR B 1 52  ? 24.786 -0.412  -25.153 1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . TYR B 1 52  ? 23.897 -0.373  -23.935 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CG  1 
ATOM   1695 C  CD1 . TYR B 1 52  ? 24.339 -0.881  -22.714 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CD1 1 
ATOM   1696 C  CD2 . TYR B 1 52  ? 22.660 0.267   -23.972 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CD2 1 
ATOM   1697 C  CE1 . TYR B 1 52  ? 23.568 -0.770  -21.561 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CE1 1 
ATOM   1698 C  CE2 . TYR B 1 52  ? 21.865 0.368   -22.826 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CE2 1 
ATOM   1699 C  CZ  . TYR B 1 52  ? 22.325 -0.151  -21.622 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CZ  1 
ATOM   1700 O  OH  . TYR B 1 52  ? 21.587 -0.071  -20.469 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 48   TYR B OH  1 
ATOM   1701 N  N   . THR B 1 53  ? 27.219 0.857   -27.111 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 49   THR B N   1 
ATOM   1702 C  CA  . THR B 1 53  ? 28.381 0.528   -27.954 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 49   THR B CA  1 
ATOM   1703 C  C   . THR B 1 53  ? 29.546 1.493   -27.694 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 49   THR B C   1 
ATOM   1704 O  O   . THR B 1 53  ? 30.624 1.040   -27.370 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 49   THR B O   1 
ATOM   1705 C  CB  . THR B 1 53  ? 28.001 0.474   -29.454 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 49   THR B CB  1 
ATOM   1706 O  OG1 . THR B 1 53  ? 27.597 1.785   -29.900 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 49   THR B OG1 1 
ATOM   1707 C  CG2 . THR B 1 53  ? 26.923 -0.568  -29.738 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 49   THR B CG2 1 
ATOM   1708 N  N   . ARG B 1 54  ? 29.330 2.808   -27.812 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B N   1 
ATOM   1709 C  CA  . ARG B 1 54  ? 30.425 3.772   -27.643 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CA  1 
ATOM   1710 C  C   . ARG B 1 54  ? 30.876 3.898   -26.189 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B C   1 
ATOM   1711 O  O   . ARG B 1 54  ? 32.085 3.935   -25.935 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B O   1 
ATOM   1712 C  CB  . ARG B 1 54  ? 29.984 5.138   -28.204 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CB  1 
ATOM   1713 C  CG  . ARG B 1 54  ? 31.073 6.234   -28.163 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CG  1 
ATOM   1714 C  CD  . ARG B 1 54  ? 30.556 7.524   -28.795 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CD  1 
ATOM   1715 N  NE  . ARG B 1 54  ? 29.375 8.042   -28.097 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NE  1 
ATOM   1716 C  CZ  . ARG B 1 54  ? 29.421 8.799   -27.001 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CZ  1 
ATOM   1717 N  NH1 . ARG B 1 54  ? 30.593 9.164   -26.484 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH1 1 
ATOM   1718 N  NH2 . ARG B 1 54  ? 28.295 9.206   -26.418 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH2 1 
ATOM   1719 N  N   . VAL B 1 55  ? 29.928 4.017   -25.245 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 51   VAL B N   1 
ATOM   1720 C  CA  . VAL B 1 55  ? 30.333 4.208   -23.849 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 51   VAL B CA  1 
ATOM   1721 C  C   . VAL B 1 55  ? 30.737 2.885   -23.204 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 51   VAL B C   1 
ATOM   1722 O  O   . VAL B 1 55  ? 31.831 2.805   -22.616 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 51   VAL B O   1 
ATOM   1723 C  CB  . VAL B 1 55  ? 29.245 4.947   -23.006 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 51   VAL B CB  1 
ATOM   1724 C  CG1 . VAL B 1 55  ? 29.647 5.058   -21.529 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 51   VAL B CG1 1 
ATOM   1725 C  CG2 . VAL B 1 55  ? 28.917 6.327   -23.595 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 51   VAL B CG2 1 
ATOM   1726 N  N   . LEU B 1 56  ? 29.849 1.861   -23.276 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B N   1 
ATOM   1727 C  CA  . LEU B 1 56  ? 30.118 0.570   -22.631 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CA  1 
ATOM   1728 C  C   . LEU B 1 56  ? 30.935 -0.454  -23.408 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B C   1 
ATOM   1729 O  O   . LEU B 1 56  ? 31.413 -1.423  -22.807 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B O   1 
ATOM   1730 C  CB  . LEU B 1 56  ? 28.845 -0.049  -22.033 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CB  1 
ATOM   1731 C  CG  . LEU B 1 56  ? 28.295 0.661   -20.781 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CG  1 
ATOM   1732 C  CD1 . LEU B 1 56  ? 27.061 -0.062  -20.263 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD1 1 
ATOM   1733 C  CD2 . LEU B 1 56  ? 29.331 0.783   -19.653 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD2 1 
ATOM   1734 N  N   . GLY B 1 57  ? 31.105 -0.250  -24.708 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B N   1 
ATOM   1735 C  CA  . GLY B 1 57  ? 31.931 -1.186  -25.474 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B CA  1 
ATOM   1736 C  C   . GLY B 1 57  ? 31.269 -2.500  -25.859 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B C   1 
ATOM   1737 O  O   . GLY B 1 57  ? 31.949 -3.472  -26.201 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B O   1 
ATOM   1738 N  N   . MET B 1 58  ? 29.938 -2.559  -25.806 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 54   MET B N   1 
ATOM   1739 C  CA  . MET B 1 58  ? 29.211 -3.749  -26.252 1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 54   MET B CA  1 
ATOM   1740 C  C   . MET B 1 58  ? 29.093 -3.671  -27.784 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 54   MET B C   1 
ATOM   1741 O  O   . MET B 1 58  ? 29.318 -2.607  -28.391 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 54   MET B O   1 
ATOM   1742 C  CB  . MET B 1 58  ? 27.803 -3.762  -25.629 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 54   MET B CB  1 
ATOM   1743 C  CG  . MET B 1 58  ? 27.867 -3.915  -24.141 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 54   MET B CG  1 
ATOM   1744 S  SD  . MET B 1 58  ? 26.200 -4.146  -23.472 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 54   MET B SD  1 
ATOM   1745 C  CE  . MET B 1 58  ? 26.502 -4.092  -21.855 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 54   MET B CE  1 
ATOM   1746 N  N   . THR B 1 59  ? 28.739 -4.808  -28.400 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 55   THR B N   1 
ATOM   1747 C  CA  . THR B 1 59  ? 28.581 -4.952  -29.839 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 55   THR B CA  1 
ATOM   1748 C  C   . THR B 1 59  ? 27.118 -5.289  -30.158 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 55   THR B C   1 
ATOM   1749 O  O   . THR B 1 59  ? 26.526 -6.144  -29.483 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 55   THR B O   1 
ATOM   1750 C  CB  . THR B 1 59  ? 29.533 -6.085  -30.343 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CB  1 
ATOM   1751 O  OG1 . THR B 1 59  ? 30.888 -5.692  -30.079 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 55   THR B OG1 1 
ATOM   1752 C  CG2 . THR B 1 59  ? 29.393 -6.376  -31.832 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CG2 1 
ATOM   1753 N  N   . LEU B 1 60  ? 26.558 -4.641  -31.194 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 56   LEU B N   1 
ATOM   1754 C  CA  . LEU B 1 60  ? 25.213 -4.971  -31.665 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 56   LEU B CA  1 
ATOM   1755 C  C   . LEU B 1 60  ? 25.386 -6.245  -32.490 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 56   LEU B C   1 
ATOM   1756 O  O   . LEU B 1 60  ? 25.977 -6.211  -33.583 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 56   LEU B O   1 
ATOM   1757 C  CB  . LEU B 1 60  ? 24.561 -3.829  -32.467 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 56   LEU B CB  1 
ATOM   1758 C  CG  . LEU B 1 60  ? 23.215 -4.186  -33.120 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 56   LEU B CG  1 
ATOM   1759 C  CD1 . LEU B 1 60  ? 22.126 -4.406  -32.067 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 56   LEU B CD1 1 
ATOM   1760 C  CD2 . LEU B 1 60  ? 22.746 -3.095  -34.117 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 56   LEU B CD2 1 
ATOM   1761 N  N   . ILE B 1 61  ? 24.917 -7.391  -31.942 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 57   ILE B N   1 
ATOM   1762 C  CA  . ILE B 1 61  ? 25.096 -8.674  -32.633 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 57   ILE B CA  1 
ATOM   1763 C  C   . ILE B 1 61  ? 23.880 -9.132  -33.454 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 57   ILE B C   1 
ATOM   1764 O  O   . ILE B 1 61  ? 24.038 -10.012 -34.294 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 57   ILE B O   1 
ATOM   1765 C  CB  . ILE B 1 61  ? 25.580 -9.762  -31.634 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 57   ILE B CB  1 
ATOM   1766 C  CG1 . ILE B 1 61  ? 24.565 -9.997  -30.502 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 57   ILE B CG1 1 
ATOM   1767 C  CG2 . ILE B 1 61  ? 26.990 -9.420  -31.105 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 57   ILE B CG2 1 
ATOM   1768 C  CD1 . ILE B 1 61  ? 24.838 -11.274 -29.715 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 57   ILE B CD1 1 
ATOM   1769 N  N   . GLN B 1 62  ? 22.690 -8.528  -33.252 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B N   1 
ATOM   1770 C  CA  . GLN B 1 62  ? 21.464 -8.911  -33.940 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CA  1 
ATOM   1771 C  C   . GLN B 1 62  ? 20.399 -7.863  -33.715 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B C   1 
ATOM   1772 O  O   . GLN B 1 62  ? 20.223 -7.364  -32.603 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B O   1 
ATOM   1773 C  CB  . GLN B 1 62  ? 20.958 -10.286 -33.432 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CB  1 
ATOM   1774 C  CG  . GLN B 1 62  ? 19.720 -10.851 -34.160 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CG  1 
ATOM   1775 C  CD  . GLN B 1 62  ? 19.956 -11.102 -35.635 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CD  1 
ATOM   1776 O  OE1 . GLN B 1 62  ? 20.973 -11.667 -36.044 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B OE1 1 
ATOM   1777 N  NE2 . GLN B 1 62  ? 19.021 -10.670 -36.465 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 58   GLN B NE2 1 
ATOM   1778 N  N   . LYS B 1 63  ? 19.664 -7.573  -34.773 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B N   1 
ATOM   1779 C  CA  . LYS B 1 63  ? 18.538 -6.645  -34.782 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CA  1 
ATOM   1780 C  C   . LYS B 1 63  ? 17.385 -7.377  -35.440 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B C   1 
ATOM   1781 O  O   . LYS B 1 63  ? 17.556 -7.936  -36.536 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B O   1 
ATOM   1782 C  CB  . LYS B 1 63  ? 18.891 -5.364  -35.541 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CB  1 
ATOM   1783 C  CG  . LYS B 1 63  ? 17.737 -4.385  -35.669 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CG  1 
ATOM   1784 C  CD  . LYS B 1 63  ? 18.198 -3.171  -36.473 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CD  1 
ATOM   1785 C  CE  . LYS B 1 63  ? 17.089 -2.190  -36.763 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B CE  1 
ATOM   1786 N  NZ  . LYS B 1 63  ? 16.173 -2.700  -37.840 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 59   LYS B NZ  1 
ATOM   1787 N  N   . CYS B 1 64  ? 16.236 -7.405  -34.770 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 60   CYS B N   1 
ATOM   1788 C  CA  . CYS B 1 64  ? 15.044 -8.093  -35.295 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 60   CYS B CA  1 
ATOM   1789 C  C   . CYS B 1 64  ? 13.884 -7.143  -35.270 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 60   CYS B C   1 
ATOM   1790 O  O   . CYS B 1 64  ? 13.639 -6.509  -34.252 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 60   CYS B O   1 
ATOM   1791 C  CB  . CYS B 1 64  ? 14.735 -9.341  -34.473 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 60   CYS B CB  1 
ATOM   1792 S  SG  . CYS B 1 64  ? 16.043 -10.582 -34.516 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 60   CYS B SG  1 
ATOM   1793 N  N   . ASP B 1 65  ? 13.142 -7.067  -36.368 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B N   1 
ATOM   1794 C  CA  . ASP B 1 65  ? 11.996 -6.184  -36.464 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CA  1 
ATOM   1795 C  C   . ASP B 1 65  ? 10.737 -7.013  -36.604 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B C   1 
ATOM   1796 O  O   . ASP B 1 65  ? 10.725 -7.988  -37.365 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B O   1 
ATOM   1797 C  CB  . ASP B 1 65  ? 12.174 -5.242  -37.651 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CB  1 
ATOM   1798 C  CG  . ASP B 1 65  ? 13.425 -4.394  -37.501 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CG  1 
ATOM   1799 O  OD1 . ASP B 1 65  ? 13.447 -3.534  -36.613 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD1 1 
ATOM   1800 O  OD2 . ASP B 1 65  ? 14.392 -4.620  -38.261 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD2 1 
ATOM   1801 N  N   . PHE B 1 66  ? 9.690  -6.620  -35.883 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B N   1 
ATOM   1802 C  CA  . PHE B 1 66  ? 8.415  -7.334  -35.862 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CA  1 
ATOM   1803 C  C   . PHE B 1 66  ? 7.307  -6.347  -36.276 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B C   1 
ATOM   1804 O  O   . PHE B 1 66  ? 6.774  -5.621  -35.428 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B O   1 
ATOM   1805 C  CB  . PHE B 1 66  ? 8.179  -7.957  -34.473 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CB  1 
ATOM   1806 C  CG  . PHE B 1 66  ? 9.240  -8.954  -34.079 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CG  1 
ATOM   1807 C  CD1 . PHE B 1 66  ? 10.417 -8.537  -33.465 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CD1 1 
ATOM   1808 C  CD2 . PHE B 1 66  ? 9.080  -10.310 -34.349 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CD2 1 
ATOM   1809 C  CE1 . PHE B 1 66  ? 11.415 -9.457  -33.132 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CE1 1 
ATOM   1810 C  CE2 . PHE B 1 66  ? 10.071 -11.231 -33.998 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CE2 1 
ATOM   1811 C  CZ  . PHE B 1 66  ? 11.239 -10.796 -33.399 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 62   PHE B CZ  1 
ATOM   1812 N  N   . PRO B 1 67  ? 7.026  -6.253  -37.604 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 63   PRO B N   1 
ATOM   1813 C  CA  . PRO B 1 67  ? 6.027  -5.278  -38.089 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 63   PRO B CA  1 
ATOM   1814 C  C   . PRO B 1 67  ? 4.614  -5.368  -37.512 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 63   PRO B C   1 
ATOM   1815 O  O   . PRO B 1 67  ? 3.970  -4.321  -37.400 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 63   PRO B O   1 
ATOM   1816 C  CB  . PRO B 1 67  ? 6.030  -5.464  -39.613 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 63   PRO B CB  1 
ATOM   1817 C  CG  . PRO B 1 67  ? 7.281  -6.184  -39.932 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 63   PRO B CG  1 
ATOM   1818 C  CD  . PRO B 1 67  ? 7.627  -7.009  -38.724 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 63   PRO B CD  1 
ATOM   1819 N  N   . ILE B 1 68  ? 4.123  -6.579  -37.160 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B N   1 
ATOM   1820 C  CA  . ILE B 1 68  ? 2.771  -6.715  -36.580 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CA  1 
ATOM   1821 C  C   . ILE B 1 68  ? 2.744  -6.511  -35.056 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B C   1 
ATOM   1822 O  O   . ILE B 1 68  ? 1.723  -6.077  -34.515 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B O   1 
ATOM   1823 C  CB  . ILE B 1 68  ? 1.947  -7.943  -37.064 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CB  1 
ATOM   1824 C  CG1 . ILE B 1 68  ? 2.544  -9.286  -36.562 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CG1 1 
ATOM   1825 C  CG2 . ILE B 1 68  ? 1.734  -7.911  -38.589 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CG2 1 
ATOM   1826 C  CD1 . ILE B 1 68  ? 1.542  -10.456 -36.435 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 64   ILE B CD1 1 
ATOM   1827 N  N   . MET B 1 69  ? 3.867  -6.808  -34.372 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 65   MET B N   1 
ATOM   1828 C  CA  . MET B 1 69  ? 4.015  -6.594  -32.928 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CA  1 
ATOM   1829 C  C   . MET B 1 69  ? 4.355  -5.103  -32.676 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 65   MET B C   1 
ATOM   1830 O  O   . MET B 1 69  ? 4.192  -4.616  -31.556 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 65   MET B O   1 
ATOM   1831 C  CB  . MET B 1 69  ? 5.125  -7.497  -32.358 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CB  1 
ATOM   1832 C  CG  . MET B 1 69  ? 4.867  -8.984  -32.540 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CG  1 
ATOM   1833 S  SD  . MET B 1 69  ? 4.063  -9.700  -31.098 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 65   MET B SD  1 
ATOM   1834 C  CE  . MET B 1 69  ? 5.451  -10.278 -30.213 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 65   MET B CE  1 
ATOM   1835 N  N   . LYS B 1 70  ? 4.819  -4.390  -33.735 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B N   1 
ATOM   1836 C  CA  . LYS B 1 70  ? 5.194  -2.971  -33.726 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CA  1 
ATOM   1837 C  C   . LYS B 1 70  ? 6.412  -2.695  -32.813 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B C   1 
ATOM   1838 O  O   . LYS B 1 70  ? 6.431  -1.738  -32.027 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B O   1 
ATOM   1839 C  CB  . LYS B 1 70  ? 3.997  -2.045  -33.397 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CB  1 
ATOM   1840 C  CG  . LYS B 1 70  ? 2.861  -2.073  -34.430 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CG  1 
ATOM   1841 C  CD  . LYS B 1 70  ? 3.163  -1.187  -35.636 1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CD  1 
ATOM   1842 C  CE  . LYS B 1 70  ? 1.920  -0.797  -36.394 1.00 67.02 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CE  1 
ATOM   1843 N  NZ  . LYS B 1 70  ? 2.231  0.166   -37.483 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 66   LYS B NZ  1 
ATOM   1844 N  N   . PHE B 1 71  ? 7.419  -3.563  -32.911 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B N   1 
ATOM   1845 C  CA  . PHE B 1 71  ? 8.636  -3.359  -32.129 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CA  1 
ATOM   1846 C  C   . PHE B 1 71  ? 9.877  -3.898  -32.799 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B C   1 
ATOM   1847 O  O   . PHE B 1 71  ? 9.815  -4.729  -33.727 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B O   1 
ATOM   1848 C  CB  . PHE B 1 71  ? 8.511  -3.869  -30.668 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CB  1 
ATOM   1849 C  CG  . PHE B 1 71  ? 8.343  -5.352  -30.403 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CG  1 
ATOM   1850 C  CD1 . PHE B 1 71  ? 9.342  -6.257  -30.744 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD1 1 
ATOM   1851 C  CD2 . PHE B 1 71  ? 7.277  -5.817  -29.644 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD2 1 
ATOM   1852 C  CE1 . PHE B 1 71  ? 9.211  -7.620  -30.451 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE1 1 
ATOM   1853 C  CE2 . PHE B 1 71  ? 7.160  -7.174  -29.321 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE2 1 
ATOM   1854 C  CZ  . PHE B 1 71  ? 8.129  -8.066  -29.727 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CZ  1 
ATOM   1855 N  N   . SER B 1 72  ? 11.031 -3.413  -32.323 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 68   SER B N   1 
ATOM   1856 C  CA  . SER B 1 72  ? 12.326 -3.925  -32.737 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 68   SER B CA  1 
ATOM   1857 C  C   . SER B 1 72  ? 13.035 -4.454  -31.516 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 68   SER B C   1 
ATOM   1858 O  O   . SER B 1 72  ? 12.884 -3.893  -30.417 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 68   SER B O   1 
ATOM   1859 C  CB  . SER B 1 72  ? 13.201 -2.835  -33.332 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 68   SER B CB  1 
ATOM   1860 O  OG  . SER B 1 72  ? 12.591 -2.269  -34.481 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 68   SER B OG  1 
ATOM   1861 N  N   . LEU B 1 73  ? 13.832 -5.507  -31.716 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . LEU B 1 73  ? 14.681 -6.056  -30.656 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . LEU B 1 73  ? 16.129 -5.878  -31.061 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B C   1 
ATOM   1864 O  O   . LEU B 1 73  ? 16.502 -6.245  -32.181 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B O   1 
ATOM   1865 C  CB  . LEU B 1 73  ? 14.415 -7.556  -30.401 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CB  1 
ATOM   1866 C  CG  . LEU B 1 73  ? 12.964 -7.959  -30.110 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CG  1 
ATOM   1867 C  CD1 . LEU B 1 73  ? 12.868 -9.464  -29.900 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD1 1 
ATOM   1868 C  CD2 . LEU B 1 73  ? 12.411 -7.229  -28.873 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD2 1 
ATOM   1869 N  N   . TYR B 1 74  ? 16.943 -5.348  -30.147 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 70   TYR B N   1 
ATOM   1870 C  CA  . TYR B 1 74  ? 18.374 -5.138  -30.383 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CA  1 
ATOM   1871 C  C   . TYR B 1 74  ? 19.128 -5.994  -29.372 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B C   1 
ATOM   1872 O  O   . TYR B 1 74  ? 18.907 -5.838  -28.167 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B O   1 
ATOM   1873 C  CB  . TYR B 1 74  ? 18.729 -3.667  -30.134 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CB  1 
ATOM   1874 C  CG  . TYR B 1 74  ? 18.071 -2.730  -31.120 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CG  1 
ATOM   1875 C  CD1 . TYR B 1 74  ? 16.799 -2.211  -30.880 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CD1 1 
ATOM   1876 C  CD2 . TYR B 1 74  ? 18.720 -2.357  -32.293 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CD2 1 
ATOM   1877 C  CE1 . TYR B 1 74  ? 16.179 -1.362  -31.801 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CE1 1 
ATOM   1878 C  CE2 . TYR B 1 74  ? 18.103 -1.529  -33.231 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CE2 1 
ATOM   1879 C  CZ  . TYR B 1 74  ? 16.839 -1.025  -32.976 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CZ  1 
ATOM   1880 O  OH  . TYR B 1 74  ? 16.257 -0.173  -33.895 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B OH  1 
ATOM   1881 N  N   . PHE B 1 75  ? 20.001 -6.886  -29.843 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 71   PHE B N   1 
ATOM   1882 C  CA  . PHE B 1 75  ? 20.789 -7.740  -28.954 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CA  1 
ATOM   1883 C  C   . PHE B 1 75  ? 22.208 -7.214  -28.919 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 71   PHE B C   1 
ATOM   1884 O  O   . PHE B 1 75  ? 22.876 -7.145  -29.970 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 71   PHE B O   1 
ATOM   1885 C  CB  . PHE B 1 75  ? 20.760 -9.198  -29.431 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CB  1 
ATOM   1886 C  CG  . PHE B 1 75  ? 19.380 -9.785  -29.303 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CG  1 
ATOM   1887 C  CD1 . PHE B 1 75  ? 18.451 -9.643  -30.331 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CD1 1 
ATOM   1888 C  CD2 . PHE B 1 75  ? 18.976 -10.394 -28.121 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CD2 1 
ATOM   1889 C  CE1 . PHE B 1 75  ? 17.149 -10.131 -30.191 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CE1 1 
ATOM   1890 C  CE2 . PHE B 1 75  ? 17.680 -10.885 -27.986 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CE2 1 
ATOM   1891 C  CZ  . PHE B 1 75  ? 16.762 -10.709 -29.004 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 71   PHE B CZ  1 
ATOM   1892 N  N   . LEU B 1 76  ? 22.630 -6.822  -27.715 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B N   1 
ATOM   1893 C  CA  . LEU B 1 76  ? 23.961 -6.261  -27.447 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CA  1 
ATOM   1894 C  C   . LEU B 1 76  ? 24.738 -7.263  -26.598 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B C   1 
ATOM   1895 O  O   . LEU B 1 76  ? 24.162 -7.953  -25.751 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B O   1 
ATOM   1896 C  CB  A LEU B 1 76  ? 23.786 -4.970  -26.606 0.50 7.77  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CB  1 
ATOM   1897 C  CB  B LEU B 1 76  ? 23.881 -4.924  -26.741 0.50 8.39  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CB  1 
ATOM   1898 C  CG  A LEU B 1 76  ? 23.372 -3.626  -27.292 0.50 10.46 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CG  1 
ATOM   1899 C  CG  B LEU B 1 76  ? 23.335 -3.812  -27.622 0.50 11.91 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CG  1 
ATOM   1900 C  CD1 A LEU B 1 76  ? 24.504 -3.023  -28.121 0.50 9.21  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD1 1 
ATOM   1901 C  CD1 B LEU B 1 76  ? 22.665 -2.788  -26.792 0.50 12.59 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD1 1 
ATOM   1902 C  CD2 A LEU B 1 76  ? 22.038 -3.691  -28.068 0.50 9.92  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD2 1 
ATOM   1903 C  CD2 B LEU B 1 76  ? 24.434 -3.153  -28.428 0.50 10.60 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD2 1 
ATOM   1904 N  N   . ALA B 1 77  ? 26.035 -7.424  -26.880 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B N   1 
ATOM   1905 C  CA  . ALA B 1 77  ? 26.827 -8.364  -26.086 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CA  1 
ATOM   1906 C  C   . ALA B 1 77  ? 28.292 -7.990  -26.185 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B C   1 
ATOM   1907 O  O   . ALA B 1 77  ? 28.692 -7.264  -27.109 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B O   1 
ATOM   1908 C  CB  . ALA B 1 77  ? 26.632 -9.790  -26.612 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CB  1 
ATOM   1909 N  N   . TYR B 1 78  ? 29.077 -8.470  -25.220 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B N   1 
ATOM   1910 C  CA  . TYR B 1 78  ? 30.530 -8.327  -25.266 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CA  1 
ATOM   1911 C  C   . TYR B 1 78  ? 31.046 -9.499  -26.121 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 74   TYR B C   1 
ATOM   1912 O  O   . TYR B 1 78  ? 31.343 -10.596 -25.631 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 74   TYR B O   1 
ATOM   1913 C  CB  . TYR B 1 78  ? 31.120 -8.287  -23.868 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CB  1 
ATOM   1914 C  CG  . TYR B 1 78  ? 30.885 -6.961  -23.178 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CG  1 
ATOM   1915 C  CD1 . TYR B 1 78  ? 31.494 -5.796  -23.636 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CD1 1 
ATOM   1916 C  CD2 . TYR B 1 78  ? 30.052 -6.869  -22.061 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CD2 1 
ATOM   1917 C  CE1 . TYR B 1 78  ? 31.321 -4.581  -22.974 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CE1 1 
ATOM   1918 C  CE2 . TYR B 1 78  ? 29.865 -5.658  -21.400 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CE2 1 
ATOM   1919 C  CZ  . TYR B 1 78  ? 30.507 -4.520  -21.856 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CZ  1 
ATOM   1920 O  OH  . TYR B 1 78  ? 30.328 -3.306  -21.237 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 74   TYR B OH  1 
ATOM   1921 N  N   . GLU B 1 79  ? 31.055 -9.255  -27.424 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B N   1 
ATOM   1922 C  CA  . GLU B 1 79  ? 31.476 -10.231 -28.437 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CA  1 
ATOM   1923 C  C   . GLU B 1 79  ? 32.283 -9.484  -29.472 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B C   1 
ATOM   1924 O  O   . GLU B 1 79  ? 32.044 -8.296  -29.721 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B O   1 
ATOM   1925 C  CB  . GLU B 1 79  ? 30.260 -10.865 -29.141 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CB  1 
ATOM   1926 C  CG  . GLU B 1 79  ? 29.396 -11.742 -28.249 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CG  1 
ATOM   1927 C  CD  . GLU B 1 79  ? 29.968 -13.098 -27.873 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CD  1 
ATOM   1928 O  OE1 . GLU B 1 79  ? 30.881 -13.584 -28.585 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B OE1 1 
ATOM   1929 O  OE2 . GLU B 1 79  ? 29.482 -13.691 -26.883 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 75   GLU B OE2 1 
ATOM   1930 N  N   . ASP B 1 80  ? 33.185 -10.200 -30.136 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . ASP B 1 80  ? 33.990 -9.658  -31.217 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . ASP B 1 80  ? 33.087 -9.579  -32.442 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B C   1 
ATOM   1933 O  O   . ASP B 1 80  ? 32.528 -10.604 -32.847 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . ASP B 1 80  ? 35.153 -10.632 -31.477 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . ASP B 1 80  ? 36.201 -10.192 -32.486 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CG  1 
ATOM   1936 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 35.902 -9.299  -33.313 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B OD1 1 
ATOM   1937 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 37.300 -10.776 -32.479 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B OD2 1 
ATOM   1938 N  N   . LYS B 1 81  ? 32.936 -8.377  -33.037 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 77   LYS B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . LYS B 1 81  ? 32.090 -8.164  -34.217 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 77   LYS B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . LYS B 1 81  ? 32.486 -9.077  -35.394 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 77   LYS B C   1 
ATOM   1941 O  O   . LYS B 1 81  ? 31.641 -9.366  -36.245 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 77   LYS B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . LYS B 1 81  ? 32.055 -6.692  -34.657 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 77   LYS B CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . LYS B 1 81  ? 33.423 -6.092  -34.980 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 77   LYS B CG  1 
ATOM   1944 C  CD  . LYS B 1 81  ? 33.300 -4.667  -35.511 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 77   LYS B CD  1 
ATOM   1945 N  N   . ASN B 1 82  ? 33.751 -9.548  -35.409 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . ASN B 1 82  ? 34.262 -10.458 -36.440 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . ASN B 1 82  ? 33.713 -11.887 -36.297 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B C   1 
ATOM   1948 O  O   . ASN B 1 82  ? 33.806 -12.678 -37.243 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . ASN B 1 82  ? 35.794 -10.422 -36.500 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B CB  1 
ATOM   1950 C  CG  . ASN B 1 82  ? 36.317 -9.111  -37.045 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B CG  1 
ATOM   1951 O  OD1 . ASN B 1 82  ? 35.704 -8.475  -37.913 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B OD1 1 
ATOM   1952 N  ND2 . ASN B 1 82  ? 37.444 -8.661  -36.528 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 78   ASN B ND2 1 
ATOM   1953 N  N   . ASP B 1 83  ? 33.145 -12.219 -35.119 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B N   1 
ATOM   1954 C  CA  . ASP B 1 83  ? 32.538 -13.531 -34.865 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B CA  1 
ATOM   1955 C  C   . ASP B 1 83  ? 31.068 -13.569 -35.309 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B C   1 
ATOM   1956 O  O   . ASP B 1 83  ? 30.472 -14.648 -35.327 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B O   1 
ATOM   1957 C  CB  . ASP B 1 83  ? 32.686 -13.952 -33.385 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B CB  1 
ATOM   1958 C  CG  . ASP B 1 83  ? 34.097 -14.285 -32.933 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B CG  1 
ATOM   1959 O  OD1 . ASP B 1 83  ? 34.977 -14.495 -33.812 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B OD1 1 
ATOM   1960 O  OD2 . ASP B 1 83  ? 34.315 -14.399 -31.705 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 79   ASP B OD2 1 
ATOM   1961 N  N   . ILE B 1 84  ? 30.485 -12.412 -35.676 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B N   1 
ATOM   1962 C  CA  . ILE B 1 84  ? 29.107 -12.353 -36.151 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CA  1 
ATOM   1963 C  C   . ILE B 1 84  ? 29.032 -13.085 -37.505 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B C   1 
ATOM   1964 O  O   . ILE B 1 84  ? 29.740 -12.682 -38.445 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B O   1 
ATOM   1965 C  CB  . ILE B 1 84  ? 28.571 -10.904 -36.265 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CB  1 
ATOM   1966 C  CG1 . ILE B 1 84  ? 28.597 -10.166 -34.896 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CG1 1 
ATOM   1967 C  CG2 . ILE B 1 84  ? 27.152 -10.877 -36.914 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CG2 1 
ATOM   1968 C  CD1 . ILE B 1 84  ? 28.395 -8.629  -35.006 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CD1 1 
ATOM   1969 N  N   . PRO B 1 85  ? 28.187 -14.136 -37.644 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 81   PRO B N   1 
ATOM   1970 C  CA  . PRO B 1 85  ? 28.082 -14.815 -38.949 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 81   PRO B CA  1 
ATOM   1971 C  C   . PRO B 1 85  ? 27.496 -13.909 -40.038 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 81   PRO B C   1 
ATOM   1972 O  O   . PRO B 1 85  ? 26.726 -12.993 -39.755 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 81   PRO B O   1 
ATOM   1973 C  CB  . PRO B 1 85  ? 27.161 -16.011 -38.654 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 81   PRO B CB  1 
ATOM   1974 C  CG  . PRO B 1 85  ? 27.220 -16.201 -37.162 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 81   PRO B CG  1 
ATOM   1975 C  CD  . PRO B 1 85  ? 27.312 -14.784 -36.640 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 81   PRO B CD  1 
ATOM   1976 N  N   . LYS B 1 86  ? 27.849 -14.180 -41.296 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 82   LYS B N   1 
ATOM   1977 C  CA  . LYS B 1 86  ? 27.369 -13.394 -42.437 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 82   LYS B CA  1 
ATOM   1978 C  C   . LYS B 1 86  ? 25.904 -13.668 -42.831 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 82   LYS B C   1 
ATOM   1979 O  O   . LYS B 1 86  ? 25.175 -12.716 -43.123 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 82   LYS B O   1 
ATOM   1980 C  CB  . LYS B 1 86  ? 28.294 -13.581 -43.650 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 82   LYS B CB  1 
ATOM   1981 C  CG  . LYS B 1 86  ? 29.700 -13.026 -43.445 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 82   LYS B CG  1 
ATOM   1982 N  N   . GLU B 1 87  ? 25.480 -14.959 -42.857 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B N   1 
ATOM   1983 C  CA  . GLU B 1 87  ? 24.129 -15.367 -43.268 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B CA  1 
ATOM   1984 C  C   . GLU B 1 87  ? 23.097 -15.127 -42.153 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B C   1 
ATOM   1985 O  O   . GLU B 1 87  ? 23.403 -15.384 -40.990 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B O   1 
ATOM   1986 C  CB  . GLU B 1 87  ? 24.159 -16.844 -43.711 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B CB  1 
ATOM   1987 C  CG  . GLU B 1 87  ? 22.921 -17.320 -44.452 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B CG  1 
ATOM   1988 C  CD  . GLU B 1 87  ? 21.955 -18.099 -43.582 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B CD  1 
ATOM   1989 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 22.362 -19.158 -43.051 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B OE1 1 
ATOM   1990 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 20.785 -17.671 -43.454 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 83   GLU B OE2 1 
ATOM   1991 N  N   . LYS B 1 88  ? 21.877 -14.660 -42.521 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 84   LYS B N   1 
ATOM   1992 C  CA  . LYS B 1 88  ? 20.764 -14.307 -41.621 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 84   LYS B CA  1 
ATOM   1993 C  C   . LYS B 1 88  ? 20.285 -15.354 -40.596 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 84   LYS B C   1 
ATOM   1994 O  O   . LYS B 1 88  ? 20.133 -15.023 -39.411 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 84   LYS B O   1 
ATOM   1995 C  CB  . LYS B 1 88  ? 19.581 -13.651 -42.377 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 84   LYS B CB  1 
ATOM   1996 C  CG  . LYS B 1 88  ? 18.915 -14.529 -43.434 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 84   LYS B CG  1 
ATOM   1997 N  N   . ASP B 1 89  ? 20.001 -16.591 -41.037 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B N   1 
ATOM   1998 C  CA  . ASP B 1 89  ? 19.564 -17.639 -40.108 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B CA  1 
ATOM   1999 C  C   . ASP B 1 89  ? 20.699 -18.076 -39.165 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B C   1 
ATOM   2000 O  O   . ASP B 1 89  ? 20.447 -18.312 -37.958 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B O   1 
ATOM   2001 C  CB  . ASP B 1 89  ? 18.917 -18.821 -40.862 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B CB  1 
ATOM   2002 C  CG  . ASP B 1 89  ? 17.613 -18.468 -41.572 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B CG  1 
ATOM   2003 O  OD1 . ASP B 1 89  ? 17.174 -17.294 -41.477 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B OD1 1 
ATOM   2004 O  OD2 . ASP B 1 89  ? 17.019 -19.368 -42.199 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 85   ASP B OD2 1 
ATOM   2005 N  N   . GLU B 1 90  ? 21.955 -18.148 -39.704 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B N   1 
ATOM   2006 C  CA  . GLU B 1 90  ? 23.123 -18.509 -38.897 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B CA  1 
ATOM   2007 C  C   . GLU B 1 90  ? 23.381 -17.404 -37.864 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B C   1 
ATOM   2008 O  O   . GLU B 1 90  ? 23.794 -17.690 -36.735 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B O   1 
ATOM   2009 C  CB  . GLU B 1 90  ? 24.377 -18.702 -39.757 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B CB  1 
ATOM   2010 C  CG  . GLU B 1 90  ? 25.495 -19.351 -38.967 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B CG  1 
ATOM   2011 C  CD  . GLU B 1 90  ? 26.819 -19.590 -39.660 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B CD  1 
ATOM   2012 O  OE1 . GLU B 1 90  ? 26.885 -19.454 -40.902 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B OE1 1 
ATOM   2013 O  OE2 . GLU B 1 90  ? 27.790 -19.940 -38.952 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 86   GLU B OE2 1 
ATOM   2014 N  N   . LYS B 1 91  ? 23.162 -16.152 -38.281 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B N   1 
ATOM   2015 C  CA  . LYS B 1 91  ? 23.346 -14.980 -37.435 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CA  1 
ATOM   2016 C  C   . LYS B 1 91  ? 22.404 -15.053 -36.207 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B C   1 
ATOM   2017 O  O   . LYS B 1 91  ? 22.878 -14.894 -35.071 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B O   1 
ATOM   2018 C  CB  . LYS B 1 91  ? 23.094 -13.706 -38.266 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CB  1 
ATOM   2019 C  CG  . LYS B 1 91  ? 23.771 -12.466 -37.742 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CG  1 
ATOM   2020 C  CD  . LYS B 1 91  ? 23.437 -11.261 -38.597 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CD  1 
ATOM   2021 C  CE  . LYS B 1 91  ? 23.658 -9.974  -37.847 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CE  1 
ATOM   2022 N  NZ  . LYS B 1 91  ? 23.422 -8.794  -38.715 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B NZ  1 
ATOM   2023 N  N   . ILE B 1 92  ? 21.104 -15.330 -36.434 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B N   1 
ATOM   2024 C  CA  . ILE B 1 92  ? 20.114 -15.408 -35.351 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B CA  1 
ATOM   2025 C  C   . ILE B 1 92  ? 20.472 -16.521 -34.372 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B C   1 
ATOM   2026 O  O   . ILE B 1 92  ? 20.489 -16.279 -33.154 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B O   1 
ATOM   2027 C  CB  . ILE B 1 92  ? 18.668 -15.562 -35.913 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B CB  1 
ATOM   2028 C  CG1 . ILE B 1 92  ? 18.187 -14.218 -36.492 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B CG1 1 
ATOM   2029 C  CG2 . ILE B 1 92  ? 17.686 -16.084 -34.836 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B CG2 1 
ATOM   2030 C  CD1 . ILE B 1 92  ? 16.858 -14.330 -37.317 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 88   ILE B CD1 1 
ATOM   2031 N  N   . ALA B 1 93  ? 20.779 -17.739 -34.881 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 89   ALA B N   1 
ATOM   2032 C  CA  . ALA B 1 93  ? 21.121 -18.865 -34.004 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 89   ALA B CA  1 
ATOM   2033 C  C   . ALA B 1 93  ? 22.376 -18.604 -33.177 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 89   ALA B C   1 
ATOM   2034 O  O   . ALA B 1 93  ? 22.458 -19.064 -32.033 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 89   ALA B O   1 
ATOM   2035 C  CB  . ALA B 1 93  ? 21.272 -20.156 -34.804 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 89   ALA B CB  1 
ATOM   2036 N  N   . TRP B 1 94  ? 23.343 -17.882 -33.744 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B N   1 
ATOM   2037 C  CA  . TRP B 1 94  ? 24.573 -17.570 -33.037 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CA  1 
ATOM   2038 C  C   . TRP B 1 94  ? 24.300 -16.489 -31.983 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B C   1 
ATOM   2039 O  O   . TRP B 1 94  ? 24.684 -16.673 -30.827 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B O   1 
ATOM   2040 C  CB  . TRP B 1 94  ? 25.658 -17.102 -34.028 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CB  1 
ATOM   2041 C  CG  . TRP B 1 94  ? 26.953 -16.716 -33.381 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CG  1 
ATOM   2042 C  CD1 . TRP B 1 94  ? 27.974 -17.548 -33.011 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CD1 1 
ATOM   2043 C  CD2 . TRP B 1 94  ? 27.351 -15.393 -33.000 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CD2 1 
ATOM   2044 N  NE1 . TRP B 1 94  ? 28.993 -16.818 -32.437 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B NE1 1 
ATOM   2045 C  CE2 . TRP B 1 94  ? 28.629 -15.494 -32.401 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CE2 1 
ATOM   2046 C  CE3 . TRP B 1 94  ? 26.727 -14.133 -33.070 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CE3 1 
ATOM   2047 C  CZ2 . TRP B 1 94  ? 29.315 -14.374 -31.907 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CZ2 1 
ATOM   2048 C  CZ3 . TRP B 1 94  ? 27.424 -13.013 -32.619 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CZ3 1 
ATOM   2049 C  CH2 . TRP B 1 94  ? 28.691 -13.142 -32.030 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 90   TRP B CH2 1 
ATOM   2050 N  N   . ALA B 1 95  ? 23.598 -15.394 -32.366 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 91   ALA B N   1 
ATOM   2051 C  CA  . ALA B 1 95  ? 23.370 -14.295 -31.417 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 91   ALA B CA  1 
ATOM   2052 C  C   . ALA B 1 95  ? 22.523 -14.756 -30.235 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 91   ALA B C   1 
ATOM   2053 O  O   . ALA B 1 95  ? 22.824 -14.398 -29.085 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 91   ALA B O   1 
ATOM   2054 C  CB  . ALA B 1 95  ? 22.696 -13.130 -32.106 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 91   ALA B CB  1 
ATOM   2055 N  N   . LEU B 1 96  ? 21.482 -15.568 -30.524 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B N   1 
ATOM   2056 C  CA  . LEU B 1 96  ? 20.551 -16.042 -29.494 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CA  1 
ATOM   2057 C  C   . LEU B 1 96  ? 21.087 -17.199 -28.652 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B C   1 
ATOM   2058 O  O   . LEU B 1 96  ? 20.404 -17.651 -27.730 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B O   1 
ATOM   2059 C  CB  . LEU B 1 96  ? 19.147 -16.312 -30.065 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CB  1 
ATOM   2060 C  CG  . LEU B 1 96  ? 18.219 -15.092 -30.307 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CG  1 
ATOM   2061 C  CD1 . LEU B 1 96  ? 17.791 -14.437 -28.991 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CD1 1 
ATOM   2062 C  CD2 . LEU B 1 96  ? 18.845 -14.024 -31.248 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CD2 1 
ATOM   2063 N  N   . SER B 1 97  ? 22.315 -17.675 -28.957 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 93   SER B N   1 
ATOM   2064 C  CA  . SER B 1 97  ? 22.988 -18.695 -28.146 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 93   SER B CA  1 
ATOM   2065 C  C   . SER B 1 97  ? 24.190 -18.088 -27.396 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 93   SER B C   1 
ATOM   2066 O  O   . SER B 1 97  ? 24.867 -18.812 -26.681 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 93   SER B O   1 
ATOM   2067 C  CB  . SER B 1 97  ? 23.412 -19.908 -28.978 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 93   SER B CB  1 
ATOM   2068 O  OG  . SER B 1 97  ? 24.308 -19.535 -30.013 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 93   SER B OG  1 
ATOM   2069 N  N   . ARG B 1 98  ? 24.415 -16.748 -27.495 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B N   1 
ATOM   2070 C  CA  . ARG B 1 98  ? 25.493 -16.151 -26.707 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CA  1 
ATOM   2071 C  C   . ARG B 1 98  ? 24.997 -15.982 -25.279 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B C   1 
ATOM   2072 O  O   . ARG B 1 98  ? 23.839 -15.583 -25.056 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B O   1 
ATOM   2073 C  CB  . ARG B 1 98  ? 25.927 -14.763 -27.253 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CB  1 
ATOM   2074 C  CG  . ARG B 1 98  ? 26.528 -14.711 -28.673 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CG  1 
ATOM   2075 C  CD  . ARG B 1 98  ? 27.652 -15.723 -28.914 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CD  1 
ATOM   2076 N  NE  . ARG B 1 98  ? 27.088 -17.005 -29.359 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B NE  1 
ATOM   2077 C  CZ  . ARG B 1 98  ? 27.780 -18.139 -29.462 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B CZ  1 
ATOM   2078 N  NH1 . ARG B 1 98  ? 29.063 -18.177 -29.113 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B NH1 1 
ATOM   2079 N  NH2 . ARG B 1 98  ? 27.179 -19.258 -29.846 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 94   ARG B NH2 1 
ATOM   2080 N  N   . LYS B 1 99  ? 25.861 -16.262 -24.297 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B N   1 
ATOM   2081 C  CA  . LYS B 1 99  ? 25.501 -16.013 -22.900 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 95   LYS B CA  1 
ATOM   2082 C  C   . LYS B 1 99  ? 25.582 -14.503 -22.632 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B C   1 
ATOM   2083 O  O   . LYS B 1 99  ? 26.318 -13.785 -23.307 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B O   1 
ATOM   2084 C  CB  . LYS B 1 99  ? 26.538 -16.652 -21.945 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B CB  1 
ATOM   2085 C  CG  . LYS B 1 99  ? 26.385 -18.156 -21.732 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B CG  1 
ATOM   2086 C  CD  . LYS B 1 99  ? 27.558 -18.744 -20.886 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B CD  1 
ATOM   2087 C  CE  . LYS B 1 99  ? 27.670 -18.216 -19.469 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B CE  1 
ATOM   2088 N  NZ  . LYS B 1 99  ? 28.649 -19.042 -18.668 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 95   LYS B NZ  1 
ATOM   2089 N  N   . ALA B 1 100 ? 24.865 -14.032 -21.602 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 96   ALA B N   1 
ATOM   2090 C  CA  . ALA B 1 100 ? 25.021 -12.663 -21.125 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 96   ALA B CA  1 
ATOM   2091 C  C   . ALA B 1 100 ? 24.761 -11.557 -22.179 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 96   ALA B C   1 
ATOM   2092 O  O   . ALA B 1 100 ? 25.545 -10.600 -22.301 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 96   ALA B O   1 
ATOM   2093 C  CB  . ALA B 1 100 ? 26.421 -12.505 -20.501 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 96   ALA B CB  1 
ATOM   2094 N  N   . THR B 1 101 ? 23.653 -11.698 -22.927 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 97   THR B N   1 
ATOM   2095 C  CA  . THR B 1 101 ? 23.295 -10.629 -23.847 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CA  1 
ATOM   2096 C  C   . THR B 1 101 ? 22.322 -9.658  -23.191 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 97   THR B C   1 
ATOM   2097 O  O   . THR B 1 101 ? 21.607 -10.027 -22.245 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 97   THR B O   1 
ATOM   2098 C  CB  . THR B 1 101 ? 22.741 -11.147 -25.172 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 97   THR B CB  1 
ATOM   2099 O  OG1 . THR B 1 101 ? 21.385 -11.598 -25.019 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 97   THR B OG1 1 
ATOM   2100 C  CG2 . THR B 1 101 ? 23.616 -12.252 -25.776 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CG2 1 
ATOM   2101 N  N   . LEU B 1 102 ? 22.268 -8.448  -23.732 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B N   1 
ATOM   2102 C  CA  . LEU B 1 102 ? 21.328 -7.447  -23.289 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CA  1 
ATOM   2103 C  C   . LEU B 1 102 ? 20.388 -7.224  -24.457 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 98   LEU B C   1 
ATOM   2104 O  O   . LEU B 1 102 ? 20.840 -6.883  -25.562 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 98   LEU B O   1 
ATOM   2105 C  CB  . LEU B 1 102 ? 22.099 -6.173  -22.926 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CB  1 
ATOM   2106 C  CG  . LEU B 1 102 ? 21.252 -4.997  -22.419 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CG  1 
ATOM   2107 C  CD1 . LEU B 1 102 ? 20.535 -5.325  -21.081 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CD1 1 
ATOM   2108 C  CD2 . LEU B 1 102 ? 22.133 -3.767  -22.268 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CD2 1 
ATOM   2109 N  N   . GLU B 1 103 ? 19.094 -7.486  -24.238 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B N   1 
ATOM   2110 C  CA  . GLU B 1 103 ? 18.092 -7.298  -25.264 1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CA  1 
ATOM   2111 C  C   . GLU B 1 103 ? 17.385 -5.956  -25.001 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 99   GLU B C   1 
ATOM   2112 O  O   . GLU B 1 103 ? 16.795 -5.767  -23.939 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 99   GLU B O   1 
ATOM   2113 C  CB  . GLU B 1 103 ? 17.097 -8.452  -25.244 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CB  1 
ATOM   2114 C  CG  . GLU B 1 103 ? 15.949 -8.273  -26.220 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CG  1 
ATOM   2115 C  CD  . GLU B 1 103 ? 14.825 -9.257  -25.970 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CD  1 
ATOM   2116 O  OE1 . GLU B 1 103 ? 14.984 -10.131 -25.089 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE1 1 
ATOM   2117 O  OE2 . GLU B 1 103 ? 13.816 -9.199  -26.701 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE2 1 
ATOM   2118 N  N   . LEU B 1 104 ? 17.431 -5.054  -25.965 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 100  LEU B N   1 
ATOM   2119 C  CA  . LEU B 1 104 ? 16.751 -3.772  -25.838 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CA  1 
ATOM   2120 C  C   . LEU B 1 104 ? 15.503 -3.783  -26.713 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B C   1 
ATOM   2121 O  O   . LEU B 1 104 ? 15.606 -4.063  -27.915 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 100  LEU B O   1 
ATOM   2122 C  CB  . LEU B 1 104 ? 17.688 -2.637  -26.249 1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CB  1 
ATOM   2123 C  CG  . LEU B 1 104 ? 19.022 -2.585  -25.454 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CG  1 
ATOM   2124 C  CD1 . LEU B 1 104 ? 19.832 -1.358  -25.900 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CD1 1 
ATOM   2125 C  CD2 . LEU B 1 104 ? 18.776 -2.542  -23.935 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 100  LEU B CD2 1 
ATOM   2126 N  N   . THR B 1 105 ? 14.332 -3.532  -26.109 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 101  THR B N   1 
ATOM   2127 C  CA  . THR B 1 105 ? 13.086 -3.549  -26.885 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 101  THR B CA  1 
ATOM   2128 C  C   . THR B 1 105 ? 12.654 -2.131  -27.186 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 101  THR B C   1 
ATOM   2129 O  O   . THR B 1 105 ? 12.472 -1.328  -26.254 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 101  THR B O   1 
ATOM   2130 C  CB  . THR B 1 105 ? 11.972 -4.264  -26.105 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 101  THR B CB  1 
ATOM   2131 O  OG1 . THR B 1 105 ? 12.360 -5.622  -25.884 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 101  THR B OG1 1 
ATOM   2132 C  CG2 . THR B 1 105 ? 10.631 -4.287  -26.887 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 101  THR B CG2 1 
ATOM   2133 N  N   . HIS B 1 106 ? 12.475 -1.828  -28.486 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 102  HIS B N   1 
ATOM   2134 C  CA  . HIS B 1 106 ? 11.993 -0.528  -28.905 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 102  HIS B CA  1 
ATOM   2135 C  C   . HIS B 1 106 ? 10.537 -0.685  -29.381 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B C   1 
ATOM   2136 O  O   . HIS B 1 106 ? 10.319 -1.277  -30.428 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B O   1 
ATOM   2137 C  CB  . HIS B 1 106 ? 12.867 0.047   -30.036 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B CB  1 
ATOM   2138 C  CG  . HIS B 1 106 ? 12.300 1.304   -30.640 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B CG  1 
ATOM   2139 N  ND1 . HIS B 1 106 ? 12.371 1.539   -31.995 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B ND1 1 
ATOM   2140 C  CD2 . HIS B 1 106 ? 11.680 2.350   -30.048 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B CD2 1 
ATOM   2141 C  CE1 . HIS B 1 106 ? 11.800 2.719   -32.187 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B CE1 1 
ATOM   2142 N  NE2 . HIS B 1 106 ? 11.341 3.227   -31.056 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 102  HIS B NE2 1 
ATOM   2143 N  N   . ASN B 1 107 ? 9.584  -0.205  -28.583 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B N   1 
ATOM   2144 C  CA  . ASN B 1 107 ? 8.164  -0.186  -28.998 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 103  ASN B CA  1 
ATOM   2145 C  C   . ASN B 1 107 ? 8.042  1.072   -29.853 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 103  ASN B C   1 
ATOM   2146 O  O   . ASN B 1 107 ? 8.291  2.200   -29.375 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 103  ASN B O   1 
ATOM   2147 C  CB  . ASN B 1 107 ? 7.253  -0.167  -27.799 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 103  ASN B CB  1 
ATOM   2148 C  CG  . ASN B 1 107 ? 7.253  -1.479  -27.080 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 103  ASN B CG  1 
ATOM   2149 O  OD1 . ASN B 1 107 ? 6.833  -2.511  -27.599 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 103  ASN B OD1 1 
ATOM   2150 N  ND2 . ASN B 1 107 ? 7.749  -1.486  -25.871 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 103  ASN B ND2 1 
ATOM   2151 N  N   . TRP B 1 108 ? 7.749  0.863   -31.149 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B N   1 
ATOM   2152 C  CA  . TRP B 1 108 ? 7.740  1.948   -32.125 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CA  1 
ATOM   2153 C  C   . TRP B 1 108 ? 6.886  3.130   -31.698 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B C   1 
ATOM   2154 O  O   . TRP B 1 108 ? 5.779  2.940   -31.209 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B O   1 
ATOM   2155 C  CB  . TRP B 1 108 ? 7.330  1.446   -33.513 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CB  1 
ATOM   2156 C  CG  . TRP B 1 108 ? 8.209  0.367   -34.084 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CG  1 
ATOM   2157 C  CD1 . TRP B 1 108 ? 9.466  0.012   -33.672 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CD1 1 
ATOM   2158 C  CD2 . TRP B 1 108 ? 7.914  -0.449  -35.223 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CD2 1 
ATOM   2159 N  NE1 . TRP B 1 108 ? 9.950  -1.008  -34.457 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B NE1 1 
ATOM   2160 C  CE2 . TRP B 1 108 ? 9.017  -1.312  -35.419 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CE2 1 
ATOM   2161 C  CE3 . TRP B 1 108 ? 6.781  -0.591  -36.058 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CE3 1 
ATOM   2162 C  CZ2 . TRP B 1 108 ? 9.053  -2.259  -36.449 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CZ2 1 
ATOM   2163 C  CZ3 . TRP B 1 108 ? 6.810  -1.551  -37.064 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CZ3 1 
ATOM   2164 C  CH2 . TRP B 1 108 ? 7.940  -2.358  -37.263 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 104  TRP B CH2 1 
ATOM   2165 N  N   . GLY B 1 109 ? 7.442  4.321   -31.835 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 105  GLY B N   1 
ATOM   2166 C  CA  . GLY B 1 109 ? 6.746  5.562   -31.509 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 105  GLY B CA  1 
ATOM   2167 C  C   . GLY B 1 109 ? 7.058  6.167   -30.154 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 105  GLY B C   1 
ATOM   2168 O  O   . GLY B 1 109 ? 6.759  7.340   -29.938 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 105  GLY B O   1 
ATOM   2169 N  N   . THR B 1 110 ? 7.676  5.394   -29.204 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 106  THR B N   1 
ATOM   2170 C  CA  . THR B 1 110 ? 7.933  5.979   -27.888 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 106  THR B CA  1 
ATOM   2171 C  C   . THR B 1 110 ? 8.843  7.207   -27.940 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 106  THR B C   1 
ATOM   2172 O  O   . THR B 1 110 ? 8.718  8.093   -27.096 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 106  THR B O   1 
ATOM   2173 C  CB  . THR B 1 110 ? 8.497  4.945   -26.906 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 106  THR B CB  1 
ATOM   2174 O  OG1 . THR B 1 110 ? 9.658  4.350   -27.490 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 106  THR B OG1 1 
ATOM   2175 C  CG2 . THR B 1 110 ? 7.472  3.889   -26.542 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 106  THR B CG2 1 
ATOM   2176 N  N   . GLU B 1 111 ? 9.779  7.235   -28.892 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B N   1 
ATOM   2177 C  CA  . GLU B 1 111 ? 10.737 8.323   -29.023 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CA  1 
ATOM   2178 C  C   . GLU B 1 111 ? 10.063 9.661   -29.370 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B C   1 
ATOM   2179 O  O   . GLU B 1 111 ? 10.629 10.714  -29.084 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B O   1 
ATOM   2180 C  CB  . GLU B 1 111 ? 11.879 7.967   -30.014 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CB  1 
ATOM   2181 C  CG  . GLU B 1 111 ? 11.468 7.840   -31.477 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CG  1 
ATOM   2182 C  CD  . GLU B 1 111 ? 10.875 6.523   -31.953 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CD  1 
ATOM   2183 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 10.262 5.794   -31.141 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B OE1 1 
ATOM   2184 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 10.934 6.272   -33.179 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 107  GLU B OE2 1 
ATOM   2185 N  N   . ASP B 1 112 ? 8.836  9.604   -29.927 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B N   1 
ATOM   2186 C  CA  . ASP B 1 112 ? 8.094  10.815  -30.309 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B CA  1 
ATOM   2187 C  C   . ASP B 1 112 ? 7.009  11.220  -29.303 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B C   1 
ATOM   2188 O  O   . ASP B 1 112 ? 6.336  12.245  -29.496 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B O   1 
ATOM   2189 C  CB  . ASP B 1 112 ? 7.507  10.637  -31.722 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B CB  1 
ATOM   2190 C  CG  . ASP B 1 112 ? 8.558  10.362  -32.778 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B CG  1 
ATOM   2191 O  OD1 . ASP B 1 112 ? 9.613  11.048  -32.764 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B OD1 1 
ATOM   2192 O  OD2 . ASP B 1 112 ? 8.354  9.427   -33.587 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 108  ASP B OD2 1 
ATOM   2193 N  N   . ASP B 1 113 ? 6.839  10.431  -28.232 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B N   1 
ATOM   2194 C  CA  . ASP B 1 113 ? 5.848  10.668  -27.185 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B CA  1 
ATOM   2195 C  C   . ASP B 1 113 ? 6.488  11.370  -25.973 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B C   1 
ATOM   2196 O  O   . ASP B 1 113 ? 7.053  10.717  -25.099 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B O   1 
ATOM   2197 C  CB  . ASP B 1 113 ? 5.160  9.343   -26.810 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B CB  1 
ATOM   2198 C  CG  . ASP B 1 113 ? 3.979  9.447   -25.860 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B CG  1 
ATOM   2199 O  OD1 . ASP B 1 113 ? 3.730  10.558  -25.337 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B OD1 1 
ATOM   2200 O  OD2 . ASP B 1 113 ? 3.327  8.404   -25.608 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 109  ASP B OD2 1 
ATOM   2201 N  N   . GLU B 1 114 ? 6.373  12.717  -25.919 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N   1 
ATOM   2202 C  CA  . GLU B 1 114 ? 6.953  13.562  -24.870 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA  1 
ATOM   2203 C  C   . GLU B 1 114 ? 6.569  13.180  -23.437 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C   1 
ATOM   2204 O  O   . GLU B 1 114 ? 7.358  13.411  -22.526 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O   1 
ATOM   2205 C  CB  . GLU B 1 114 ? 6.614  15.042  -25.127 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB  1 
ATOM   2206 C  CG  . GLU B 1 114 ? 7.839  15.908  -25.345 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG  1 
ATOM   2207 C  CD  . GLU B 1 114 ? 7.559  17.356  -25.702 1.00 63.99 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD  1 
ATOM   2208 O  OE1 . GLU B 1 114 ? 7.054  18.099  -24.828 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1 1 
ATOM   2209 O  OE2 . GLU B 1 114 ? 7.884  17.759  -26.843 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2 1 
ATOM   2210 N  N   . THR B 1 115 ? 5.389  12.590  -23.248 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 111  THR B N   1 
ATOM   2211 C  CA  . THR B 1 115 ? 4.871  12.187  -21.932 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 111  THR B CA  1 
ATOM   2212 C  C   . THR B 1 115 ? 5.274  10.755  -21.515 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 111  THR B C   1 
ATOM   2213 O  O   . THR B 1 115 ? 4.969  10.336  -20.396 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 111  THR B O   1 
ATOM   2214 C  CB  . THR B 1 115 ? 3.339  12.358  -21.870 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 111  THR B CB  1 
ATOM   2215 O  OG1 . THR B 1 115 ? 2.709  11.420  -22.746 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 111  THR B OG1 1 
ATOM   2216 C  CG2 . THR B 1 115 ? 2.883  13.790  -22.173 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 111  THR B CG2 1 
ATOM   2217 N  N   . GLN B 1 116 ? 5.910  9.996   -22.425 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B N   1 
ATOM   2218 C  CA  . GLN B 1 116 ? 6.306  8.613   -22.164 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CA  1 
ATOM   2219 C  C   . GLN B 1 116 ? 7.725  8.528   -21.612 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B C   1 
ATOM   2220 O  O   . GLN B 1 116 ? 8.630  9.231   -22.060 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B O   1 
ATOM   2221 C  CB  . GLN B 1 116 ? 6.195  7.774   -23.450 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CB  1 
ATOM   2222 C  CG  . GLN B 1 116 ? 6.390  6.247   -23.276 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CG  1 
ATOM   2223 C  CD  . GLN B 1 116 ? 7.853  5.830   -23.217 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B CD  1 
ATOM   2224 O  OE1 . GLN B 1 116 ? 8.752  6.518   -23.692 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B OE1 1 
ATOM   2225 N  NE2 . GLN B 1 116 ? 8.106  4.738   -22.505 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 112  GLN B NE2 1 
ATOM   2226 N  N   . SER B 1 117 ? 7.916  7.571   -20.688 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 113  SER B N   1 
ATOM   2227 C  CA  . SER B 1 117 ? 9.224  7.234   -20.144 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 113  SER B CA  1 
ATOM   2228 C  C   . SER B 1 117 ? 9.120  5.895   -19.457 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 113  SER B C   1 
ATOM   2229 O  O   . SER B 1 117 ? 8.060  5.541   -18.914 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 113  SER B O   1 
ATOM   2230 C  CB  . SER B 1 117 ? 9.709  8.286   -19.153 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 113  SER B CB  1 
ATOM   2231 O  OG  . SER B 1 117 ? 8.936  8.298   -17.963 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 113  SER B OG  1 
ATOM   2232 N  N   . TYR B 1 118 ? 10.225 5.151   -19.462 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 114  TYR B N   1 
ATOM   2233 C  CA  . TYR B 1 118 ? 10.256 3.885   -18.750 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CA  1 
ATOM   2234 C  C   . TYR B 1 118 ? 10.691 4.093   -17.291 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 114  TYR B C   1 
ATOM   2235 O  O   . TYR B 1 118 ? 11.212 5.155   -16.923 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 114  TYR B O   1 
ATOM   2236 C  CB  . TYR B 1 118 ? 11.132 2.844   -19.491 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CB  1 
ATOM   2237 C  CG  . TYR B 1 118 ? 10.490 2.422   -20.795 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CG  1 
ATOM   2238 C  CD1 . TYR B 1 118 ? 9.253  1.780   -20.808 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CD1 1 
ATOM   2239 C  CD2 . TYR B 1 118 ? 11.095 2.699   -22.021 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CD2 1 
ATOM   2240 C  CE1 . TYR B 1 118 ? 8.651  1.389   -22.005 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CE1 1 
ATOM   2241 C  CE2 . TYR B 1 118 ? 10.511 2.300   -23.226 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CE2 1 
ATOM   2242 C  CZ  . TYR B 1 118 ? 9.285  1.647   -23.212 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 114  TYR B CZ  1 
ATOM   2243 O  OH  . TYR B 1 118 ? 8.712  1.237   -24.390 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 114  TYR B OH  1 
ATOM   2244 N  N   . HIS B 1 119 ? 10.434 3.093   -16.447 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 115  HIS B N   1 
ATOM   2245 C  CA  . HIS B 1 119 ? 10.736 3.128   -15.020 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CA  1 
ATOM   2246 C  C   . HIS B 1 119 ? 11.890 2.178   -14.728 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B C   1 
ATOM   2247 O  O   . HIS B 1 119 ? 11.891 1.029   -15.205 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B O   1 
ATOM   2248 C  CB  . HIS B 1 119 ? 9.485  2.714   -14.238 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CB  1 
ATOM   2249 C  CG  . HIS B 1 119 ? 9.650  2.758   -12.759 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CG  1 
ATOM   2250 N  ND1 . HIS B 1 119 ? 9.584  1.604   -11.985 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B ND1 1 
ATOM   2251 C  CD2 . HIS B 1 119 ? 9.820  3.825   -11.936 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CD2 1 
ATOM   2252 C  CE1 . HIS B 1 119 ? 9.750  2.003   -10.734 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CE1 1 
ATOM   2253 N  NE2 . HIS B 1 119 ? 9.889  3.326   -10.651 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B NE2 1 
ATOM   2254 N  N   . ASN B 1 120 ? 12.858 2.643   -13.955 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 116  ASN B N   1 
ATOM   2255 C  CA  . ASN B 1 120 ? 14.083 1.865   -13.741 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 116  ASN B CA  1 
ATOM   2256 C  C   . ASN B 1 120 ? 14.051 0.835   -12.604 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 116  ASN B C   1 
ATOM   2257 O  O   . ASN B 1 120 ? 15.059 0.177   -12.340 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 116  ASN B O   1 
ATOM   2258 C  CB  . ASN B 1 120 ? 15.290 2.804   -13.641 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 116  ASN B CB  1 
ATOM   2259 C  CG  . ASN B 1 120 ? 15.276 3.630   -12.383 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 116  ASN B CG  1 
ATOM   2260 O  OD1 . ASN B 1 120 ? 14.505 3.355   -11.433 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 116  ASN B OD1 1 
ATOM   2261 N  ND2 . ASN B 1 120 ? 16.141 4.640   -12.325 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 116  ASN B ND2 1 
ATOM   2262 N  N   . GLY B 1 121 ? 12.919 0.731   -11.910 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 117  GLY B N   1 
ATOM   2263 C  CA  . GLY B 1 121 ? 12.743 -0.211  -10.809 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 117  GLY B CA  1 
ATOM   2264 C  C   . GLY B 1 121 ? 13.361 0.186   -9.479  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 117  GLY B C   1 
ATOM   2265 O  O   . GLY B 1 121 ? 13.311 -0.597  -8.517  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 117  GLY B O   1 
ATOM   2266 N  N   . ASN B 1 122 ? 13.974 1.385   -9.408  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B N   1 
ATOM   2267 C  CA  . ASN B 1 122 ? 14.675 1.859   -8.208  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 118  ASN B CA  1 
ATOM   2268 C  C   . ASN B 1 122 ? 13.909 2.854   -7.340  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B C   1 
ATOM   2269 O  O   . ASN B 1 122 ? 14.471 3.416   -6.386  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B O   1 
ATOM   2270 C  CB  . ASN B 1 122 ? 16.102 2.283   -8.510  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B CB  1 
ATOM   2271 C  CG  . ASN B 1 122 ? 16.916 1.095   -8.950  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B CG  1 
ATOM   2272 O  OD1 . ASN B 1 122 ? 17.062 0.106   -8.231  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B OD1 1 
ATOM   2273 N  ND2 . ASN B 1 122 ? 17.384 1.120   -10.177 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 118  ASN B ND2 1 
ATOM   2274 N  N   . SER B 1 123 ? 12.666 3.108   -7.717  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 119  SER B N   1 
ATOM   2275 C  CA  . SER B 1 123 ? 11.756 3.956   -6.933  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 119  SER B CA  1 
ATOM   2276 C  C   . SER B 1 123 ? 10.421 3.219   -6.954  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 119  SER B C   1 
ATOM   2277 O  O   . SER B 1 123 ? 10.216 2.306   -7.755  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 119  SER B O   1 
ATOM   2278 C  CB  . SER B 1 123 ? 11.637 5.359   -7.532  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 119  SER B CB  1 
ATOM   2279 O  OG  . SER B 1 123 ? 11.020 5.331   -8.806  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 119  SER B OG  1 
ATOM   2280 N  N   . ASP B 1 124 ? 9.533  3.536   -6.006  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B N   1 
ATOM   2281 C  CA  . ASP B 1 124 ? 8.253  2.838   -5.935  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B CA  1 
ATOM   2282 C  C   . ASP B 1 124 ? 7.494  2.868   -7.286  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B C   1 
ATOM   2283 O  O   . ASP B 1 124 ? 7.395  3.935   -7.895  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B O   1 
ATOM   2284 C  CB  . ASP B 1 124 ? 7.397  3.468   -4.815  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B CB  1 
ATOM   2285 C  CG  . ASP B 1 124 ? 7.877  3.226   -3.390  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B CG  1 
ATOM   2286 O  OD1 . ASP B 1 124 ? 8.601  2.231   -3.162  1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B OD1 1 
ATOM   2287 O  OD2 . ASP B 1 124 ? 7.471  3.997   -2.486  1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 120  ASP B OD2 1 
ATOM   2288 N  N   . PRO B 1 125 ? 7.051  1.718   -7.843  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 121  PRO B N   1 
ATOM   2289 C  CA  . PRO B 1 125 ? 7.157  0.351   -7.304  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 121  PRO B CA  1 
ATOM   2290 C  C   . PRO B 1 125 ? 8.483  -0.284  -7.734  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 121  PRO B C   1 
ATOM   2291 O  O   . PRO B 1 125 ? 8.809  -0.274  -8.922  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 121  PRO B O   1 
ATOM   2292 C  CB  . PRO B 1 125 ? 5.971  -0.364  -7.944  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 121  PRO B CB  1 
ATOM   2293 C  CG  . PRO B 1 125 ? 5.812  0.303   -9.290  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 121  PRO B CG  1 
ATOM   2294 C  CD  . PRO B 1 125 ? 6.291  1.738   -9.116  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 121  PRO B CD  1 
ATOM   2295 N  N   . ARG B 1 126 ? 9.225  -0.821  -6.782  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B N   1 
ATOM   2296 C  CA  . ARG B 1 126 ? 10.529 -1.441  -7.070  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B CA  1 
ATOM   2297 C  C   . ARG B 1 126 ? 10.418 -2.874  -7.570  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B C   1 
ATOM   2298 O  O   . ARG B 1 126 ? 9.428  -3.556  -7.318  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B O   1 
ATOM   2299 C  CB  . ARG B 1 126 ? 11.438 -1.388  -5.826  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B CB  1 
ATOM   2300 C  CG  . ARG B 1 126 ? 11.863 0.011   -5.440  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B CG  1 
ATOM   2301 C  CD  . ARG B 1 126 ? 12.682 0.015   -4.166  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B CD  1 
ATOM   2302 N  NE  . ARG B 1 126 ? 13.197 1.351   -3.848  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B NE  1 
ATOM   2303 C  CZ  . ARG B 1 126 ? 12.511 2.307   -3.221  1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B CZ  1 
ATOM   2304 N  NH1 . ARG B 1 126 ? 11.258 2.095   -2.840  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B NH1 1 
ATOM   2305 N  NH2 . ARG B 1 126 ? 13.071 3.485   -2.983  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 122  ARG B NH2 1 
ATOM   2306 N  N   . GLY B 1 127 ? 11.479 -3.349  -8.238  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 123  GLY B N   1 
ATOM   2307 C  CA  . GLY B 1 127 ? 11.557 -4.741  -8.680  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 123  GLY B CA  1 
ATOM   2308 C  C   . GLY B 1 127 ? 12.963 -5.029  -9.153  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B C   1 
ATOM   2309 O  O   . GLY B 1 127 ? 13.886 -5.224  -8.350  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B O   1 
ATOM   2310 N  N   . PHE B 1 128 ? 13.134 -4.984  -10.489 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 124  PHE B N   1 
ATOM   2311 C  CA  . PHE B 1 128 ? 14.444 -5.035  -11.106 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CA  1 
ATOM   2312 C  C   . PHE B 1 128 ? 15.261 -3.874  -10.529 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 124  PHE B C   1 
ATOM   2313 O  O   . PHE B 1 128 ? 14.719 -2.780  -10.268 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 124  PHE B O   1 
ATOM   2314 C  CB  . PHE B 1 128 ? 14.255 -4.815  -12.611 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CB  1 
ATOM   2315 C  CG  . PHE B 1 128 ? 15.532 -4.469  -13.347 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CG  1 
ATOM   2316 C  CD1 . PHE B 1 128 ? 16.447 -5.460  -13.682 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CD1 1 
ATOM   2317 C  CD2 . PHE B 1 128 ? 15.817 -3.148  -13.697 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CD2 1 
ATOM   2318 C  CE1 . PHE B 1 128 ? 17.636 -5.134  -14.358 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CE1 1 
ATOM   2319 C  CE2 . PHE B 1 128 ? 17.004 -2.825  -14.371 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CE2 1 
ATOM   2320 C  CZ  . PHE B 1 128 ? 17.889 -3.821  -14.721 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 124  PHE B CZ  1 
ATOM   2321 N  N   . GLY B 1 129 ? 16.550 -4.103  -10.322 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 125  GLY B N   1 
ATOM   2322 C  CA  . GLY B 1 129 ? 17.400 -3.055  -9.779  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 125  GLY B CA  1 
ATOM   2323 C  C   . GLY B 1 129 ? 18.450 -2.553  -10.755 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 125  GLY B C   1 
ATOM   2324 O  O   . GLY B 1 129 ? 18.591 -1.340  -10.942 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 125  GLY B O   1 
ATOM   2325 N  N   . HIS B 1 130 ? 19.207 -3.472  -11.381 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 126  HIS B N   1 
ATOM   2326 C  CA  . HIS B 1 130 ? 20.306 -3.050  -12.241 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 126  HIS B CA  1 
ATOM   2327 C  C   . HIS B 1 130 ? 20.907 -4.204  -13.009 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 126  HIS B C   1 
ATOM   2328 O  O   . HIS B 1 130 ? 20.674 -5.375  -12.676 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 126  HIS B O   1 
ATOM   2329 C  CB  . HIS B 1 130 ? 21.452 -2.401  -11.359 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 126  HIS B CB  1 
ATOM   2330 C  CG  . HIS B 1 130 ? 21.973 -3.237  -10.210 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 126  HIS B CG  1 
ATOM   2331 N  ND1 . HIS B 1 130 ? 21.475 -3.085  -8.919  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 126  HIS B ND1 1 
ATOM   2332 C  CD2 . HIS B 1 130 ? 22.992 -4.139  -10.178 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 126  HIS B CD2 1 
ATOM   2333 C  CE1 . HIS B 1 130 ? 22.173 -3.924  -8.154  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 126  HIS B CE1 1 
ATOM   2334 N  NE2 . HIS B 1 130 ? 23.089 -4.590  -8.864  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 126  HIS B NE2 1 
ATOM   2335 N  N   . ILE B 1 131 ? 21.719 -3.857  -14.023 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 127  ILE B N   1 
ATOM   2336 C  CA  . ILE B 1 131 ? 22.633 -4.802  -14.627 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 127  ILE B CA  1 
ATOM   2337 C  C   . ILE B 1 131 ? 23.998 -4.381  -14.061 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 127  ILE B C   1 
ATOM   2338 O  O   . ILE B 1 131 ? 24.134 -3.276  -13.517 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 127  ILE B O   1 
ATOM   2339 C  CB  . ILE B 1 131 ? 22.598 -4.855  -16.168 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 127  ILE B CB  1 
ATOM   2340 C  CG1 . ILE B 1 131 ? 22.772 -3.449  -16.761 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 127  ILE B CG1 1 
ATOM   2341 C  CG2 . ILE B 1 131 ? 21.300 -5.558  -16.683 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 127  ILE B CG2 1 
ATOM   2342 C  CD1 . ILE B 1 131 ? 23.117 -3.422  -18.289 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 127  ILE B CD1 1 
ATOM   2343 N  N   . GLY B 1 132 ? 24.976 -5.269  -14.102 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 128  GLY B N   1 
ATOM   2344 C  CA  . GLY B 1 132 ? 26.303 -4.932  -13.600 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 128  GLY B CA  1 
ATOM   2345 C  C   . GLY B 1 132 ? 27.373 -5.389  -14.566 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 128  GLY B C   1 
ATOM   2346 O  O   . GLY B 1 132 ? 27.261 -6.489  -15.129 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 128  GLY B O   1 
ATOM   2347 N  N   . ILE B 1 133 ? 28.393 -4.530  -14.776 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 129  ILE B N   1 
ATOM   2348 C  CA  . ILE B 1 133 ? 29.508 -4.829  -15.665 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CA  1 
ATOM   2349 C  C   . ILE B 1 133 ? 30.736 -4.996  -14.798 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B C   1 
ATOM   2350 O  O   . ILE B 1 133 ? 31.063 -4.069  -14.042 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B O   1 
ATOM   2351 C  CB  . ILE B 1 133 ? 29.724 -3.655  -16.642 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CB  1 
ATOM   2352 C  CG1 . ILE B 1 133 ? 28.431 -3.244  -17.419 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CG1 1 
ATOM   2353 C  CG2 . ILE B 1 133 ? 30.916 -3.893  -17.564 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CG2 1 
ATOM   2354 C  CD1 . ILE B 1 133 ? 27.892 -4.209  -18.208 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CD1 1 
ATOM   2355 N  N   . ALA B 1 134 ? 31.438 -6.134  -14.964 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 130  ALA B N   1 
ATOM   2356 C  CA  . ALA B 1 134 ? 32.705 -6.364  -14.263 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 130  ALA B CA  1 
ATOM   2357 C  C   . ALA B 1 134 ? 33.797 -5.789  -15.144 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B C   1 
ATOM   2358 O  O   . ALA B 1 134 ? 33.851 -6.024  -16.360 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B O   1 
ATOM   2359 C  CB  . ALA B 1 134 ? 32.929 -7.851  -14.016 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B CB  1 
ATOM   2360 N  N   . VAL B 1 135 ? 34.664 -4.998  -14.523 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 131  VAL B N   1 
ATOM   2361 C  CA  . VAL B 1 135 ? 35.728 -4.283  -15.214 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 131  VAL B CA  1 
ATOM   2362 C  C   . VAL B 1 135 ? 37.057 -4.565  -14.501 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 131  VAL B C   1 
ATOM   2363 O  O   . VAL B 1 135 ? 37.046 -4.851  -13.308 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 131  VAL B O   1 
ATOM   2364 C  CB  . VAL B 1 135 ? 35.427 -2.731  -15.240 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 131  VAL B CB  1 
ATOM   2365 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 34.092 -2.423  -15.936 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 131  VAL B CG1 1 
ATOM   2366 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 35.459 -2.105  -13.829 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 131  VAL B CG2 1 
ATOM   2367 N  N   . PRO B 1 136 ? 38.191 -4.402  -15.205 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 132  PRO B N   1 
ATOM   2368 C  CA  . PRO B 1 136 ? 39.501 -4.628  -14.538 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 132  PRO B CA  1 
ATOM   2369 C  C   . PRO B 1 136 ? 39.824 -3.574  -13.486 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 132  PRO B C   1 
ATOM   2370 O  O   . PRO B 1 136 ? 40.605 -3.842  -12.559 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 132  PRO B O   1 
ATOM   2371 C  CB  . PRO B 1 136 ? 40.505 -4.497  -15.682 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 132  PRO B CB  1 
ATOM   2372 C  CG  . PRO B 1 136 ? 39.744 -4.637  -16.943 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 132  PRO B CG  1 
ATOM   2373 C  CD  . PRO B 1 136 ? 38.351 -4.140  -16.651 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 132  PRO B CD  1 
ATOM   2374 N  N   . ASP B 1 137 ? 39.280 -2.348  -13.654 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B N   1 
ATOM   2375 C  CA  . ASP B 1 137 ? 39.570 -1.276  -12.709 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CA  1 
ATOM   2376 C  C   . ASP B 1 137 ? 38.406 -0.293  -12.744 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B C   1 
ATOM   2377 O  O   . ASP B 1 137 ? 38.208 0.388   -13.756 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B O   1 
ATOM   2378 C  CB  . ASP B 1 137 ? 40.899 -0.589  -13.109 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CB  1 
ATOM   2379 C  CG  . ASP B 1 137 ? 41.192 0.711   -12.381 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CG  1 
ATOM   2380 O  OD1 . ASP B 1 137 ? 40.727 0.869   -11.237 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B OD1 1 
ATOM   2381 O  OD2 . ASP B 1 137 ? 41.830 1.589   -12.981 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B OD2 1 
ATOM   2382 N  N   . VAL B 1 138 ? 37.690 -0.192  -11.616 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 134  VAL B N   1 
ATOM   2383 C  CA  . VAL B 1 138 ? 36.540 0.743   -11.511 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 134  VAL B CA  1 
ATOM   2384 C  C   . VAL B 1 138 ? 36.949 2.205   -11.689 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 134  VAL B C   1 
ATOM   2385 O  O   . VAL B 1 138 ? 36.228 2.970   -12.336 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 134  VAL B O   1 
ATOM   2386 C  CB  . VAL B 1 138 ? 35.772 0.518   -10.181 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 134  VAL B CB  1 
ATOM   2387 C  CG1 . VAL B 1 138 ? 34.664 1.562   -9.995  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 134  VAL B CG1 1 
ATOM   2388 C  CG2 . VAL B 1 138 ? 35.182 -0.895  -10.140 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 134  VAL B CG2 1 
ATOM   2389 N  N   . TYR B 1 139 ? 38.115 2.600   -11.154 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B N   1 
ATOM   2390 C  CA  . TYR B 1 139 ? 38.534 4.003   -11.215 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CA  1 
ATOM   2391 C  C   . TYR B 1 139 ? 38.834 4.498   -12.619 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B C   1 
ATOM   2392 O  O   . TYR B 1 139 ? 38.349 5.569   -12.995 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B O   1 
ATOM   2393 C  CB  . TYR B 1 139 ? 39.726 4.253   -10.257 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CB  1 
ATOM   2394 C  CG  . TYR B 1 139 ? 39.342 3.980   -8.823  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CG  1 
ATOM   2395 C  CD1 . TYR B 1 139 ? 38.633 4.918   -8.079  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CD1 1 
ATOM   2396 C  CD2 . TYR B 1 139 ? 39.677 2.777   -8.207  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CD2 1 
ATOM   2397 C  CE1 . TYR B 1 139 ? 38.249 4.659   -6.762  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CE1 1 
ATOM   2398 C  CE2 . TYR B 1 139 ? 39.308 2.510   -6.888  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CE2 1 
ATOM   2399 C  CZ  . TYR B 1 139 ? 38.602 3.459   -6.167  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B CZ  1 
ATOM   2400 O  OH  . TYR B 1 139 ? 38.238 3.199   -4.872  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 135  TYR B OH  1 
ATOM   2401 N  N   . SER B 1 140 ? 39.612 3.716   -13.416 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 136  SER B N   1 
ATOM   2402 C  CA  . SER B 1 140 ? 39.918 4.120   -14.788 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 136  SER B CA  1 
ATOM   2403 C  C   . SER B 1 140 ? 38.653 4.045   -15.619 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 136  SER B C   1 
ATOM   2404 O  O   . SER B 1 140 ? 38.417 4.936   -16.431 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 136  SER B O   1 
ATOM   2405 C  CB  . SER B 1 140 ? 41.028 3.262   -15.402 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 136  SER B CB  1 
ATOM   2406 O  OG  . SER B 1 140 ? 40.695 1.883   -15.384 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 136  SER B OG  1 
ATOM   2407 N  N   . ALA B 1 141 ? 37.813 3.026   -15.388 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B N   1 
ATOM   2408 C  CA  . ALA B 1 141 ? 36.567 2.961   -16.175 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B CA  1 
ATOM   2409 C  C   . ALA B 1 141 ? 35.720 4.222   -15.945 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B C   1 
ATOM   2410 O  O   . ALA B 1 141 ? 35.179 4.799   -16.895 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B O   1 
ATOM   2411 C  CB  . ALA B 1 141 ? 35.772 1.716   -15.814 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 137  ALA B CB  1 
ATOM   2412 N  N   . CYS B 1 142 ? 35.590 4.618   -14.675 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 138  CYS B N   1 
ATOM   2413 C  CA  . CYS B 1 142 ? 34.762 5.771   -14.314 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 138  CYS B CA  1 
ATOM   2414 C  C   . CYS B 1 142 ? 35.342 7.105   -14.690 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 138  CYS B C   1 
ATOM   2415 O  O   . CYS B 1 142 ? 34.582 8.035   -14.981 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 138  CYS B O   1 
ATOM   2416 C  CB  . CYS B 1 142 ? 34.374 5.705   -12.846 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 138  CYS B CB  1 
ATOM   2417 S  SG  . CYS B 1 142 ? 33.208 4.365   -12.484 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 138  CYS B SG  1 
ATOM   2418 N  N   . LYS B 1 143 ? 36.680 7.205   -14.730 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B N   1 
ATOM   2419 C  CA  . LYS B 1 143 ? 37.342 8.420   -15.201 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B CA  1 
ATOM   2420 C  C   . LYS B 1 143 ? 36.921 8.663   -16.654 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B C   1 
ATOM   2421 O  O   . LYS B 1 143 ? 36.555 9.782   -17.004 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B O   1 
ATOM   2422 C  CB  . LYS B 1 143 ? 38.879 8.293   -15.077 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B CB  1 
ATOM   2423 C  CG  . LYS B 1 143 ? 39.657 9.413   -15.769 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B CG  1 
ATOM   2424 C  CD  . LYS B 1 143 ? 41.152 9.283   -15.495 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B CD  1 
ATOM   2425 C  CE  . LYS B 1 143 ? 41.942 10.447  -16.061 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B CE  1 
ATOM   2426 N  NZ  . LYS B 1 143 ? 42.103 10.347  -17.547 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 139  LYS B NZ  1 
ATOM   2427 N  N   . ARG B 1 144 ? 36.950 7.604   -17.496 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B N   1 
ATOM   2428 C  CA  . ARG B 1 144 ? 36.540 7.725   -18.887 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B CA  1 
ATOM   2429 C  C   . ARG B 1 144 ? 35.030 8.036   -18.967 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B C   1 
ATOM   2430 O  O   . ARG B 1 144 ? 34.642 8.915   -19.724 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B O   1 
ATOM   2431 C  CB  . ARG B 1 144 ? 36.891 6.445   -19.650 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B CB  1 
ATOM   2432 C  CG  . ARG B 1 144 ? 36.332 6.438   -21.059 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B CG  1 
ATOM   2433 C  CD  . ARG B 1 144 ? 36.869 5.280   -21.873 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B CD  1 
ATOM   2434 N  NE  . ARG B 1 144 ? 36.155 5.195   -23.144 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B NE  1 
ATOM   2435 C  CZ  . ARG B 1 144 ? 35.008 4.538   -23.318 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B CZ  1 
ATOM   2436 N  NH1 . ARG B 1 144 ? 34.437 3.901   -22.298 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B NH1 1 
ATOM   2437 N  NH2 . ARG B 1 144 ? 34.412 4.537   -24.508 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 140  ARG B NH2 1 
ATOM   2438 N  N   . PHE B 1 145 ? 34.191 7.365   -18.148 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B N   1 
ATOM   2439 C  CA  . PHE B 1 145 ? 32.743 7.679   -18.157 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CA  1 
ATOM   2440 C  C   . PHE B 1 145 ? 32.501 9.156   -17.841 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B C   1 
ATOM   2441 O  O   . PHE B 1 145 ? 31.671 9.779   -18.497 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B O   1 
ATOM   2442 C  CB  . PHE B 1 145 ? 31.969 6.819   -17.146 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CB  1 
ATOM   2443 C  CG  . PHE B 1 145 ? 31.991 5.333   -17.415 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CG  1 
ATOM   2444 C  CD1 . PHE B 1 145 ? 32.104 4.838   -18.723 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CD1 1 
ATOM   2445 C  CD2 . PHE B 1 145 ? 31.823 4.423   -16.378 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CD2 1 
ATOM   2446 C  CE1 . PHE B 1 145 ? 32.109 3.454   -18.968 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CE1 1 
ATOM   2447 C  CE2 . PHE B 1 145 ? 31.848 3.045   -16.619 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CE2 1 
ATOM   2448 C  CZ  . PHE B 1 145 ? 31.982 2.567   -17.913 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 141  PHE B CZ  1 
ATOM   2449 N  N   . GLU B 1 146 ? 33.249 9.713   -16.885 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B N   1 
ATOM   2450 C  CA  . GLU B 1 146 ? 33.144 11.145  -16.529 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B CA  1 
ATOM   2451 C  C   . GLU B 1 146 ? 33.510 12.026  -17.713 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B C   1 
ATOM   2452 O  O   . GLU B 1 146 ? 32.791 12.978  -18.045 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B O   1 
ATOM   2453 C  CB  . GLU B 1 146 ? 34.072 11.474  -15.356 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B CB  1 
ATOM   2454 C  CG  . GLU B 1 146 ? 33.471 11.080  -14.027 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B CG  1 
ATOM   2455 C  CD  . GLU B 1 146 ? 34.236 11.675  -12.865 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B CD  1 
ATOM   2456 O  OE1 . GLU B 1 146 ? 33.817 12.740  -12.355 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B OE1 1 
ATOM   2457 O  OE2 . GLU B 1 146 ? 35.311 11.129  -12.534 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 142  GLU B OE2 1 
ATOM   2458 N  N   . GLU B 1 147 ? 34.597 11.674  -18.389 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B N   1 
ATOM   2459 C  CA  . GLU B 1 147 ? 35.066 12.419  -19.574 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CA  1 
ATOM   2460 C  C   . GLU B 1 147 ? 34.018 12.405  -20.677 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B C   1 
ATOM   2461 O  O   . GLU B 1 147 ? 33.934 13.344  -21.473 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B O   1 
ATOM   2462 C  CB  . GLU B 1 147 ? 36.382 11.820  -20.110 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CB  1 
ATOM   2463 C  CG  . GLU B 1 147 ? 37.553 12.144  -19.212 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CG  1 
ATOM   2464 C  CD  . GLU B 1 147 ? 38.775 11.244  -19.316 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CD  1 
ATOM   2465 O  OE1 . GLU B 1 147 ? 38.747 10.261  -20.094 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B OE1 1 
ATOM   2466 O  OE2 . GLU B 1 147 ? 39.748 11.502  -18.571 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B OE2 1 
ATOM   2467 N  N   . LEU B 1 148 ? 33.219 11.319  -20.731 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B N   1 
ATOM   2468 C  CA  . LEU B 1 148 ? 32.187 11.147  -21.734 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B CA  1 
ATOM   2469 C  C   . LEU B 1 148 ? 30.828 11.720  -21.304 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B C   1 
ATOM   2470 O  O   . LEU B 1 148 ? 29.884 11.659  -22.083 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B O   1 
ATOM   2471 C  CB  . LEU B 1 148 ? 32.053 9.677   -22.145 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B CB  1 
ATOM   2472 C  CG  . LEU B 1 148 ? 33.270 9.041   -22.801 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B CG  1 
ATOM   2473 C  CD1 . LEU B 1 148 ? 33.005 7.569   -23.082 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B CD1 1 
ATOM   2474 C  CD2 . LEU B 1 148 ? 33.685 9.781   -24.080 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 144  LEU B CD2 1 
ATOM   2475 N  N   . GLY B 1 149 ? 30.771 12.309  -20.113 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B N   1 
ATOM   2476 C  CA  . GLY B 1 149 ? 29.558 12.961  -19.618 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B CA  1 
ATOM   2477 C  C   . GLY B 1 149 ? 28.476 12.032  -19.128 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B C   1 
ATOM   2478 O  O   . GLY B 1 149 ? 27.297 12.407  -19.117 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B O   1 
ATOM   2479 N  N   . VAL B 1 150 ? 28.864 10.796  -18.736 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 146  VAL B N   1 
ATOM   2480 C  CA  . VAL B 1 150 ? 27.923 9.806   -18.205 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 146  VAL B CA  1 
ATOM   2481 C  C   . VAL B 1 150 ? 27.347 10.289  -16.878 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 146  VAL B C   1 
ATOM   2482 O  O   . VAL B 1 150 ? 28.063 10.867  -16.062 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 146  VAL B O   1 
ATOM   2483 C  CB  . VAL B 1 150 ? 28.656 8.444   -18.050 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 146  VAL B CB  1 
ATOM   2484 C  CG1 . VAL B 1 150 ? 27.798 7.400   -17.324 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 146  VAL B CG1 1 
ATOM   2485 C  CG2 . VAL B 1 150 ? 29.083 7.913   -19.416 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 146  VAL B CG2 1 
ATOM   2486 N  N   . LYS B 1 151 ? 26.048 10.010  -16.662 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B N   1 
ATOM   2487 C  CA  . LYS B 1 151 ? 25.390 10.371  -15.422 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CA  1 
ATOM   2488 C  C   . LYS B 1 151 ? 25.695 9.296   -14.359 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B C   1 
ATOM   2489 O  O   . LYS B 1 151 ? 25.491 8.099   -14.605 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B O   1 
ATOM   2490 C  CB  . LYS B 1 151 ? 23.873 10.461  -15.642 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CB  1 
ATOM   2491 C  CG  . LYS B 1 151 ? 23.129 10.983  -14.429 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CG  1 
ATOM   2492 C  CD  . LYS B 1 151 ? 21.711 11.451  -14.744 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CD  1 
ATOM   2493 C  CE  . LYS B 1 151 ? 20.996 11.994  -13.515 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CE  1 
ATOM   2494 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 20.801 10.961  -12.445 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B NZ  1 
ATOM   2495 N  N   . PHE B 1 152 ? 26.104 9.740   -13.163 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B N   1 
ATOM   2496 C  CA  . PHE B 1 152 ? 26.391 8.831   -12.070 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CA  1 
ATOM   2497 C  C   . PHE B 1 152 ? 25.351 8.849   -10.974 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B C   1 
ATOM   2498 O  O   . PHE B 1 152 ? 24.961 9.923   -10.504 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B O   1 
ATOM   2499 C  CB  . PHE B 1 152 ? 27.747 9.171   -11.411 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CB  1 
ATOM   2500 C  CG  . PHE B 1 152 ? 28.971 8.719   -12.169 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CG  1 
ATOM   2501 C  CD1 . PHE B 1 152 ? 29.418 9.425   -13.277 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CD1 1 
ATOM   2502 C  CD2 . PHE B 1 152 ? 29.659 7.570   -11.789 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CD2 1 
ATOM   2503 C  CE1 . PHE B 1 152 ? 30.537 8.984   -14.003 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CE1 1 
ATOM   2504 C  CE2 . PHE B 1 152 ? 30.818 7.161   -12.482 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CE2 1 
ATOM   2505 C  CZ  . PHE B 1 152 ? 31.246 7.873   -13.584 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CZ  1 
ATOM   2506 N  N   . VAL B 1 153 ? 24.968 7.651   -10.504 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 149  VAL B N   1 
ATOM   2507 C  CA  . VAL B 1 153 ? 24.120 7.452   -9.317  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CA  1 
ATOM   2508 C  C   . VAL B 1 153 ? 25.068 7.441   -8.094  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B C   1 
ATOM   2509 O  O   . VAL B 1 153 ? 24.757 8.032   -7.044  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B O   1 
ATOM   2510 C  CB  . VAL B 1 153 ? 23.320 6.134   -9.448  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CB  1 
ATOM   2511 C  CG1 . VAL B 1 153 ? 22.751 5.677   -8.115  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG1 1 
ATOM   2512 C  CG2 . VAL B 1 153 ? 22.203 6.300   -10.463 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG2 1 
ATOM   2513 N  N   . LYS B 1 154 ? 26.222 6.756   -8.239  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B N   1 
ATOM   2514 C  CA  . LYS B 1 154 ? 27.227 6.638   -7.189  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CA  1 
ATOM   2515 C  C   . LYS B 1 154 ? 28.593 6.633   -7.839  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B C   1 
ATOM   2516 O  O   . LYS B 1 154 ? 28.897 5.735   -8.647  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B O   1 
ATOM   2517 C  CB  . LYS B 1 154 ? 27.002 5.332   -6.384  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CB  1 
ATOM   2518 C  CG  . LYS B 1 154 ? 27.976 5.114   -5.211  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CG  1 
ATOM   2519 C  CD  . LYS B 1 154 ? 28.087 3.624   -4.866  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CD  1 
ATOM   2520 C  CE  . LYS B 1 154 ? 29.044 3.314   -3.701  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CE  1 
ATOM   2521 N  NZ  . LYS B 1 154 ? 30.416 3.851   -3.904  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B NZ  1 
ATOM   2522 N  N   . LYS B 1 155 ? 29.447 7.605   -7.489  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B N   1 
ATOM   2523 C  CA  . LYS B 1 155 ? 30.831 7.586   -7.958  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B CA  1 
ATOM   2524 C  C   . LYS B 1 155 ? 31.625 6.541   -7.134  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B C   1 
ATOM   2525 O  O   . LYS B 1 155 ? 31.166 6.171   -6.038  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B O   1 
ATOM   2526 C  CB  . LYS B 1 155 ? 31.479 8.984   -7.906  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B CB  1 
ATOM   2527 C  CG  . LYS B 1 155 ? 30.830 9.898   -8.961  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B CG  1 
ATOM   2528 C  CD  . LYS B 1 155 ? 31.685 11.083  -9.328  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B CD  1 
ATOM   2529 C  CE  . LYS B 1 155 ? 31.149 11.747  -10.564 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B CE  1 
ATOM   2530 N  NZ  . LYS B 1 155 ? 31.615 13.154  -10.667 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 151  LYS B NZ  1 
ATOM   2531 N  N   . PRO B 1 156 ? 32.768 6.025   -7.650  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 152  PRO B N   1 
ATOM   2532 C  CA  . PRO B 1 156 ? 33.467 4.919   -6.961  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 152  PRO B CA  1 
ATOM   2533 C  C   . PRO B 1 156 ? 33.690 5.066   -5.466  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 152  PRO B C   1 
ATOM   2534 O  O   . PRO B 1 156 ? 33.413 4.120   -4.733  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 152  PRO B O   1 
ATOM   2535 C  CB  . PRO B 1 156 ? 34.794 4.792   -7.711  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 152  PRO B CB  1 
ATOM   2536 C  CG  . PRO B 1 156 ? 34.540 5.323   -9.043  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 152  PRO B CG  1 
ATOM   2537 C  CD  . PRO B 1 156 ? 33.412 6.322   -8.948  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 152  PRO B CD  1 
ATOM   2538 N  N   . ASP B 1 157 ? 34.144 6.246   -5.024  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B N   1 
ATOM   2539 C  CA  . ASP B 1 157 ? 34.395 6.462   -3.599  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CA  1 
ATOM   2540 C  C   . ASP B 1 157 ? 33.325 7.247   -2.834  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B C   1 
ATOM   2541 O  O   . ASP B 1 157 ? 33.570 7.665   -1.694  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B O   1 
ATOM   2542 C  CB  . ASP B 1 157 ? 35.799 7.007   -3.383  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CB  1 
ATOM   2543 C  CG  . ASP B 1 157 ? 36.918 6.034   -3.716  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CG  1 
ATOM   2544 O  OD1 . ASP B 1 157 ? 36.632 4.812   -3.874  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD1 1 
ATOM   2545 O  OD2 . ASP B 1 157 ? 38.070 6.481   -3.817  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD2 1 
ATOM   2546 N  N   . ASP B 1 158 ? 32.122 7.401   -3.408  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B N   1 
ATOM   2547 C  CA  . ASP B 1 158 ? 31.019 8.045   -2.706  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CA  1 
ATOM   2548 C  C   . ASP B 1 158 ? 30.387 7.037   -1.751  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B C   1 
ATOM   2549 O  O   . ASP B 1 158 ? 30.189 5.870   -2.099  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B O   1 
ATOM   2550 C  CB  . ASP B 1 158 ? 29.942 8.538   -3.690  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CB  1 
ATOM   2551 C  CG  . ASP B 1 158 ? 30.368 9.676   -4.581  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CG  1 
ATOM   2552 O  OD1 . ASP B 1 158 ? 31.476 10.221  -4.367  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD1 1 
ATOM   2553 O  OD2 . ASP B 1 158 ? 29.591 10.030  -5.488  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD2 1 
ATOM   2554 N  N   . GLY B 1 159 ? 30.037 7.501   -0.570  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 155  GLY B N   1 
ATOM   2555 C  CA  . GLY B 1 159 ? 29.367 6.656   0.407   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 155  GLY B CA  1 
ATOM   2556 C  C   . GLY B 1 159 ? 30.282 5.644   1.063   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 155  GLY B C   1 
ATOM   2557 O  O   . GLY B 1 159 ? 31.517 5.711   0.954   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 155  GLY B O   1 
ATOM   2558 N  N   . LYS B 1 160 ? 29.649 4.670   1.702   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B N   1 
ATOM   2559 C  CA  . LYS B 1 160 ? 30.336 3.639   2.470   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CA  1 
ATOM   2560 C  C   . LYS B 1 160 ? 31.258 2.740   1.663   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B C   1 
ATOM   2561 O  O   . LYS B 1 160 ? 32.412 2.537   2.045   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B O   1 
ATOM   2562 C  CB  . LYS B 1 160 ? 29.318 2.762   3.210   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CB  1 
ATOM   2563 C  CG  . LYS B 1 160 ? 30.028 1.738   4.102   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CG  1 
ATOM   2564 C  CD  . LYS B 1 160 ? 29.151 1.202   5.205   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CD  1 
ATOM   2565 C  CE  . LYS B 1 160 ? 29.990 0.306   6.094   1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CE  1 
ATOM   2566 N  NZ  . LYS B 1 160 ? 29.183 -0.317  7.163   1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B NZ  1 
ATOM   2567 N  N   . MET B 1 161 ? 30.717 2.141   0.583   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 157  MET B N   1 
ATOM   2568 C  CA  . MET B 1 161 ? 31.460 1.143   -0.175  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 157  MET B CA  1 
ATOM   2569 C  C   . MET B 1 161 ? 32.377 1.722   -1.237  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 157  MET B C   1 
ATOM   2570 O  O   . MET B 1 161 ? 31.921 2.186   -2.279  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 157  MET B O   1 
ATOM   2571 C  CB  . MET B 1 161 ? 30.486 0.119   -0.746  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 157  MET B CB  1 
ATOM   2572 C  CG  . MET B 1 161 ? 31.162 -1.130  -1.183  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 157  MET B CG  1 
ATOM   2573 S  SD  . MET B 1 161 ? 29.890 -2.255  -1.777  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 157  MET B SD  1 
ATOM   2574 C  CE  . MET B 1 161 ? 29.152 -2.778  -0.254  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 157  MET B CE  1 
ATOM   2575 N  N   . LYS B 1 162 ? 33.677 1.694   -0.975  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B N   1 
ATOM   2576 C  CA  . LYS B 1 162 ? 34.654 2.252   -1.893  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B CA  1 
ATOM   2577 C  C   . LYS B 1 162 ? 34.957 1.310   -3.061  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B C   1 
ATOM   2578 O  O   . LYS B 1 162 ? 34.887 0.080   -2.918  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B O   1 
ATOM   2579 C  CB  . LYS B 1 162 ? 35.957 2.634   -1.144  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B CB  1 
ATOM   2580 C  CG  . LYS B 1 162 ? 35.724 3.520   0.093   1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B CG  1 
ATOM   2581 C  CD  . LYS B 1 162 ? 34.958 4.829   -0.209  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B CD  1 
ATOM   2582 C  CE  . LYS B 1 162 ? 34.753 5.564   1.097   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B CE  1 
ATOM   2583 N  NZ  . LYS B 1 162 ? 34.045 6.851   0.920   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 158  LYS B NZ  1 
ATOM   2584 N  N   . GLY B 1 163 ? 35.268 1.911   -4.204  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 159  GLY B N   1 
ATOM   2585 C  CA  . GLY B 1 163 ? 35.683 1.177   -5.392  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 159  GLY B CA  1 
ATOM   2586 C  C   . GLY B 1 163 ? 34.563 0.492   -6.138  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 159  GLY B C   1 
ATOM   2587 O  O   . GLY B 1 163 ? 34.826 -0.478  -6.842  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 159  GLY B O   1 
ATOM   2588 N  N   . LEU B 1 164 ? 33.326 0.996   -5.981  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B N   1 
ATOM   2589 C  CA  . LEU B 1 164 ? 32.136 0.419   -6.605  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B CA  1 
ATOM   2590 C  C   . LEU B 1 164 ? 31.276 1.574   -7.073  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B C   1 
ATOM   2591 O  O   . LEU B 1 164 ? 31.006 2.487   -6.295  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B O   1 
ATOM   2592 C  CB  . LEU B 1 164 ? 31.377 -0.469  -5.583  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B CB  1 
ATOM   2593 C  CG  . LEU B 1 164 ? 30.212 -1.392  -6.052  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B CG  1 
ATOM   2594 C  CD1 . LEU B 1 164 ? 28.900 -0.704  -6.152  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B CD1 1 
ATOM   2595 C  CD2 . LEU B 1 164 ? 30.526 -2.150  -7.259  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 160  LEU B CD2 1 
ATOM   2596 N  N   . ALA B 1 165 ? 30.854 1.555   -8.349  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 161  ALA B N   1 
ATOM   2597 C  CA  . ALA B 1 165 ? 30.064 2.677   -8.856  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 161  ALA B CA  1 
ATOM   2598 C  C   . ALA B 1 165 ? 28.746 2.235   -9.469  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 161  ALA B C   1 
ATOM   2599 O  O   . ALA B 1 165 ? 28.555 1.067   -9.771  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 161  ALA B O   1 
ATOM   2600 C  CB  . ALA B 1 165 ? 30.865 3.428   -9.910  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 161  ALA B CB  1 
ATOM   2601 N  N   . PHE B 1 166 ? 27.839 3.204   -9.651  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 162  PHE B N   1 
ATOM   2602 C  CA  . PHE B 1 166 ? 26.586 2.983   -10.377 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CA  1 
ATOM   2603 C  C   . PHE B 1 166 ? 26.430 4.137   -11.325 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B C   1 
ATOM   2604 O  O   . PHE B 1 166 ? 26.490 5.300   -10.903 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 162  PHE B O   1 
ATOM   2605 C  CB  . PHE B 1 166 ? 25.332 2.912   -9.496  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CB  1 
ATOM   2606 C  CG  . PHE B 1 166 ? 25.180 1.649   -8.697  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CG  1 
ATOM   2607 C  CD1 . PHE B 1 166 ? 25.801 1.514   -7.464  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CD1 1 
ATOM   2608 C  CD2 . PHE B 1 166 ? 24.404 0.590   -9.172  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CD2 1 
ATOM   2609 C  CE1 . PHE B 1 166 ? 25.644 0.351   -6.714  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CE1 1 
ATOM   2610 C  CE2 . PHE B 1 166 ? 24.253 -0.577  -8.416  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CE2 1 
ATOM   2611 C  CZ  . PHE B 1 166 ? 24.880 -0.688  -7.195  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 162  PHE B CZ  1 
ATOM   2612 N  N   . ILE B 1 167 ? 26.264 3.825   -12.615 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B N   1 
ATOM   2613 C  CA  . ILE B 1 167 ? 25.987 4.842   -13.631 1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B CA  1 
ATOM   2614 C  C   . ILE B 1 167 ? 24.560 4.592   -14.161 1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B C   1 
ATOM   2615 O  O   . ILE B 1 167 ? 23.870 3.638   -13.745 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B O   1 
ATOM   2616 C  CB  . ILE B 1 167 ? 27.027 4.812   -14.785 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B CB  1 
ATOM   2617 C  CG1 . ILE B 1 167 ? 26.990 3.440   -15.519 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B CG1 1 
ATOM   2618 C  CG2 . ILE B 1 167 ? 28.456 5.098   -14.225 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B CG2 1 
ATOM   2619 C  CD1 . ILE B 1 167 ? 27.849 3.411   -16.800 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 163  ILE B CD1 1 
ATOM   2620 N  N   . GLN B 1 168 ? 24.110 5.468   -15.051 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 164  GLN B N   1 
ATOM   2621 C  CA  A GLN B 1 168 ? 22.788 5.341   -15.665 0.50 8.40  ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CA  1 
ATOM   2622 C  CA  B GLN B 1 168 ? 22.812 5.228   -15.653 0.50 8.81  ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CA  1 
ATOM   2623 C  C   . GLN B 1 168 ? 22.847 5.370   -17.164 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B C   1 
ATOM   2624 O  O   . GLN B 1 168 ? 23.682 6.090   -17.713 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B O   1 
ATOM   2625 C  CB  A GLN B 1 168 ? 21.884 6.474   -15.204 0.50 9.75  ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CB  1 
ATOM   2626 C  CB  B GLN B 1 168 ? 21.669 5.998   -14.970 0.50 10.83 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CB  1 
ATOM   2627 C  CG  A GLN B 1 168 ? 21.320 6.177   -13.853 0.50 9.97  ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CG  1 
ATOM   2628 C  CG  B GLN B 1 168 ? 21.739 7.504   -15.103 0.50 16.11 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CG  1 
ATOM   2629 C  CD  A GLN B 1 168 ? 20.522 7.343   -13.366 0.50 16.52 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CD  1 
ATOM   2630 C  CD  B GLN B 1 168 ? 20.552 8.150   -14.444 0.50 31.31 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B CD  1 
ATOM   2631 O  OE1 A GLN B 1 168 ? 21.061 8.424   -13.091 0.50 11.21 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B OE1 1 
ATOM   2632 O  OE1 B GLN B 1 168 ? 20.396 8.113   -13.221 0.50 26.02 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B OE1 1 
ATOM   2633 N  NE2 A GLN B 1 168 ? 19.232 7.124   -13.222 0.50 10.55 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B NE2 1 
ATOM   2634 N  NE2 B GLN B 1 168 ? 19.698 8.773   -15.242 0.50 27.00 ? ? ? ? ? ? 164  GLN B NE2 1 
ATOM   2635 N  N   . ASP B 1 169 ? 21.967 4.607   -17.822 1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B N   1 
ATOM   2636 C  CA  . ASP B 1 169 ? 21.902 4.645   -19.269 1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CA  1 
ATOM   2637 C  C   . ASP B 1 169 ? 20.908 5.772   -19.704 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B C   1 
ATOM   2638 O  O   . ASP B 1 169 ? 20.345 6.474   -18.844 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B O   1 
ATOM   2639 C  CB  . ASP B 1 169 ? 21.558 3.255   -19.823 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CB  1 
ATOM   2640 C  CG  . ASP B 1 169 ? 20.080 2.878   -19.806 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CG  1 
ATOM   2641 O  OD1 . ASP B 1 169 ? 19.273 3.639   -19.196 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B OD1 1 
ATOM   2642 O  OD2 . ASP B 1 169 ? 19.728 1.821   -20.388 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B OD2 1 
ATOM   2643 N  N   . PRO B 1 170 ? 20.665 5.943   -21.016 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 166  PRO B N   1 
ATOM   2644 C  CA  . PRO B 1 170 ? 19.767 7.037   -21.466 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 166  PRO B CA  1 
ATOM   2645 C  C   . PRO B 1 170 ? 18.333 6.949   -20.938 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 166  PRO B C   1 
ATOM   2646 O  O   . PRO B 1 170 ? 17.690 7.995   -20.823 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 166  PRO B O   1 
ATOM   2647 C  CB  . PRO B 1 170 ? 19.821 6.931   -22.993 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 166  PRO B CB  1 
ATOM   2648 C  CG  . PRO B 1 170 ? 21.188 6.334   -23.260 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 166  PRO B CG  1 
ATOM   2649 C  CD  . PRO B 1 170 ? 21.330 5.295   -22.165 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 166  PRO B CD  1 
ATOM   2650 N  N   . ASP B 1 171 ? 17.837 5.732   -20.598 1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B N   1 
ATOM   2651 C  CA  . ASP B 1 171 ? 16.491 5.575   -20.006 1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CA  1 
ATOM   2652 C  C   . ASP B 1 171 ? 16.500 5.695   -18.476 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B C   1 
ATOM   2653 O  O   . ASP B 1 171 ? 15.426 5.613   -17.860 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B O   1 
ATOM   2654 C  CB  . ASP B 1 171 ? 15.852 4.247   -20.385 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CB  1 
ATOM   2655 C  CG  . ASP B 1 171 ? 15.445 4.215   -21.824 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CG  1 
ATOM   2656 O  OD1 . ASP B 1 171 ? 16.295 3.856   -22.668 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD1 1 
ATOM   2657 O  OD2 . ASP B 1 171 ? 14.263 4.575   -22.124 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD2 1 
ATOM   2658 N  N   . GLY B 1 172 ? 17.678 5.833   -17.877 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 168  GLY B N   1 
ATOM   2659 C  CA  . GLY B 1 172 ? 17.814 5.918   -16.429 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 168  GLY B CA  1 
ATOM   2660 C  C   . GLY B 1 172 ? 18.019 4.592   -15.719 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 168  GLY B C   1 
ATOM   2661 O  O   . GLY B 1 172 ? 18.061 4.561   -14.488 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 168  GLY B O   1 
ATOM   2662 N  N   . TYR B 1 173 ? 18.186 3.476   -16.480 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B N   1 
ATOM   2663 C  CA  . TYR B 1 173 ? 18.440 2.192   -15.847 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CA  1 
ATOM   2664 C  C   . TYR B 1 173 ? 19.810 2.259   -15.166 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B C   1 
ATOM   2665 O  O   . TYR B 1 173 ? 20.766 2.825   -15.713 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B O   1 
ATOM   2666 C  CB  . TYR B 1 173 ? 18.467 1.061   -16.886 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CB  1 
ATOM   2667 C  CG  . TYR B 1 173 ? 17.118 0.790   -17.508 1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CG  1 
ATOM   2668 C  CD1 . TYR B 1 173 ? 16.066 0.280   -16.745 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CD1 1 
ATOM   2669 C  CD2 . TYR B 1 173 ? 16.886 1.048   -18.855 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CD2 1 
ATOM   2670 C  CE1 . TYR B 1 173 ? 14.825 0.004   -17.318 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CE1 1 
ATOM   2671 C  CE2 . TYR B 1 173 ? 15.667 0.721   -19.453 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CE2 1 
ATOM   2672 C  CZ  . TYR B 1 173 ? 14.630 0.231   -18.673 1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B CZ  1 
ATOM   2673 O  OH  . TYR B 1 173 ? 13.426 -0.068  -19.255 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 169  TYR B OH  1 
ATOM   2674 N  N   . TRP B 1 174 ? 19.888 1.734   -13.961 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B N   1 
ATOM   2675 C  CA  . TRP B 1 174 ? 21.143 1.702   -13.223 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CA  1 
ATOM   2676 C  C   . TRP B 1 174 ? 22.055 0.574   -13.722 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B C   1 
ATOM   2677 O  O   . TRP B 1 174 ? 21.610 -0.547  -14.004 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B O   1 
ATOM   2678 C  CB  . TRP B 1 174 ? 20.863 1.462   -11.747 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CB  1 
ATOM   2679 C  CG  . TRP B 1 174 ? 20.226 2.626   -11.040 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CG  1 
ATOM   2680 C  CD1 . TRP B 1 174 ? 19.649 3.734   -11.601 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CD1 1 
ATOM   2681 C  CD2 . TRP B 1 174 ? 20.139 2.803   -9.619  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CD2 1 
ATOM   2682 N  NE1 . TRP B 1 174 ? 19.157 4.562   -10.608 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B NE1 1 
ATOM   2683 C  CE2 . TRP B 1 174 ? 19.457 4.019   -9.387  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CE2 1 
ATOM   2684 C  CE3 . TRP B 1 174 ? 20.497 2.008   -8.518  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CE3 1 
ATOM   2685 C  CZ2 . TRP B 1 174 ? 19.166 4.479   -8.094  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CZ2 1 
ATOM   2686 C  CZ3 . TRP B 1 174 ? 20.236 2.482   -7.237  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CZ3 1 
ATOM   2687 C  CH2 . TRP B 1 174 ? 19.556 3.691   -7.042  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CH2 1 
ATOM   2688 N  N   . ILE B 1 175 ? 23.349 0.886   -13.798 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B N   1 
ATOM   2689 C  CA  . ILE B 1 175 ? 24.382 -0.074  -14.221 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CA  1 
ATOM   2690 C  C   . ILE B 1 175 ? 25.508 -0.024  -13.191 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B C   1 
ATOM   2691 O  O   . ILE B 1 175 ? 26.166 1.020   -13.010 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B O   1 
ATOM   2692 C  CB  . ILE B 1 175 ? 24.913 0.259   -15.627 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CB  1 
ATOM   2693 C  CG1 . ILE B 1 175 ? 23.759 0.277   -16.672 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CG1 1 
ATOM   2694 C  CG2 . ILE B 1 175 ? 26.035 -0.761  -16.030 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CG2 1 
ATOM   2695 C  CD1 . ILE B 1 175 ? 24.149 0.818   -17.984 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CD1 1 
ATOM   2696 N  N   . GLU B 1 176 ? 25.697 -1.132  -12.508 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B N   1 
ATOM   2697 C  CA  . GLU B 1 176 ? 26.757 -1.272  -11.511 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CA  1 
ATOM   2698 C  C   . GLU B 1 176 ? 28.076 -1.461  -12.242 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B C   1 
ATOM   2699 O  O   . GLU B 1 176 ? 28.132 -2.174  -13.256 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B O   1 
ATOM   2700 C  CB  . GLU B 1 176 ? 26.486 -2.499  -10.636 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CB  1 
ATOM   2701 C  CG  . GLU B 1 176 ? 27.406 -2.588  -9.424  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CG  1 
ATOM   2702 C  CD  . GLU B 1 176 ? 27.087 -3.794  -8.575  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CD  1 
ATOM   2703 O  OE1 . GLU B 1 176 ? 25.885 -4.036  -8.335  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B OE1 1 
ATOM   2704 O  OE2 . GLU B 1 176 ? 28.029 -4.515  -8.173  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B OE2 1 
ATOM   2705 N  N   . ILE B 1 177 ? 29.139 -0.836  -11.723 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 173  ILE B N   1 
ATOM   2706 C  CA  . ILE B 1 177 ? 30.483 -0.973  -12.296 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 173  ILE B CA  1 
ATOM   2707 C  C   . ILE B 1 177 ? 31.321 -1.546  -11.153 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 173  ILE B C   1 
ATOM   2708 O  O   . ILE B 1 177 ? 31.513 -0.863  -10.147 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 173  ILE B O   1 
ATOM   2709 C  CB  . ILE B 1 177 ? 31.042 0.369   -12.833 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 173  ILE B CB  1 
ATOM   2710 C  CG1 . ILE B 1 177 ? 30.092 1.056   -13.875 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 173  ILE B CG1 1 
ATOM   2711 C  CG2 . ILE B 1 177 ? 32.444 0.193   -13.384 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 173  ILE B CG2 1 
ATOM   2712 C  CD1 . ILE B 1 177 ? 29.795 0.298   -15.103 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 173  ILE B CD1 1 
ATOM   2713 N  N   . LEU B 1 178 ? 31.753 -2.815  -11.277 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B N   1 
ATOM   2714 C  CA  . LEU B 1 178 ? 32.445 -3.485  -10.180 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B CA  1 
ATOM   2715 C  C   . LEU B 1 178 ? 33.733 -4.132  -10.641 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B C   1 
ATOM   2716 O  O   . LEU B 1 178 ? 33.853 -4.517  -11.799 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B O   1 
ATOM   2717 C  CB  . LEU B 1 178 ? 31.522 -4.564  -9.562  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B CB  1 
ATOM   2718 C  CG  . LEU B 1 178 ? 31.071 -5.695  -10.496 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B CG  1 
ATOM   2719 C  CD1 . LEU B 1 178 ? 31.200 -7.052  -9.807  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B CD1 1 
ATOM   2720 C  CD2 . LEU B 1 178 ? 29.639 -5.463  -11.048 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 174  LEU B CD2 1 
ATOM   2721 N  N   . ASN B 1 179 ? 34.669 -4.304  -9.709  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B N   1 
ATOM   2722 C  CA  . ASN B 1 179 ? 35.922 -5.011  -10.004 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CA  1 
ATOM   2723 C  C   . ASN B 1 179 ? 35.908 -6.242  -9.095  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B C   1 
ATOM   2724 O  O   . ASN B 1 179 ? 36.074 -6.117  -7.884  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B O   1 
ATOM   2725 C  CB  . ASN B 1 179 ? 37.153 -4.130  -9.755  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CB  1 
ATOM   2726 C  CG  . ASN B 1 179 ? 38.470 -4.889  -9.857  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CG  1 
ATOM   2727 O  OD1 . ASN B 1 179 ? 38.494 -6.117  -10.043 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B OD1 1 
ATOM   2728 N  ND2 . ASN B 1 179 ? 39.584 -4.184  -9.662  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B ND2 1 
ATOM   2729 N  N   . PRO B 1 180 ? 35.676 -7.439  -9.659  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 176  PRO B N   1 
ATOM   2730 C  CA  . PRO B 1 180 ? 35.570 -8.647  -8.813  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 176  PRO B CA  1 
ATOM   2731 C  C   . PRO B 1 180 ? 36.799 -8.916  -7.924  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 176  PRO B C   1 
ATOM   2732 O  O   . PRO B 1 180 ? 36.656 -9.563  -6.887  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 176  PRO B O   1 
ATOM   2733 C  CB  . PRO B 1 180 ? 35.384 -9.794  -9.807  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 176  PRO B CB  1 
ATOM   2734 C  CG  . PRO B 1 180 ? 35.347 -9.204  -11.153 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 176  PRO B CG  1 
ATOM   2735 C  CD  . PRO B 1 180 ? 35.438 -7.719  -11.091 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 176  PRO B CD  1 
ATOM   2736 N  N   . ASN B 1 181 ? 37.975 -8.408  -8.321  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B N   1 
ATOM   2737 C  CA  . ASN B 1 181 ? 39.233 -8.585  -7.553  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B CA  1 
ATOM   2738 C  C   . ASN B 1 181 ? 39.394 -7.589  -6.405  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B C   1 
ATOM   2739 O  O   . ASN B 1 181 ? 40.311 -7.740  -5.589  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B O   1 
ATOM   2740 C  CB  . ASN B 1 181 ? 40.436 -8.465  -8.485  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B CB  1 
ATOM   2741 C  CG  . ASN B 1 181 ? 40.504 -9.576  -9.477  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B CG  1 
ATOM   2742 O  OD1 . ASN B 1 181 ? 40.189 -10.730 -9.165  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B OD1 1 
ATOM   2743 N  ND2 . ASN B 1 181 ? 40.885 -9.240  -10.695 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 177  ASN B ND2 1 
ATOM   2744 N  N   . LYS B 1 182 ? 38.564 -6.533  -6.377  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B N   1 
ATOM   2745 C  CA  . LYS B 1 182 ? 38.679 -5.473  -5.380  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CA  1 
ATOM   2746 C  C   . LYS B 1 182 ? 37.314 -5.113  -4.818  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B C   1 
ATOM   2747 O  O   . LYS B 1 182 ? 36.882 -3.958  -4.915  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B O   1 
ATOM   2748 C  CB  . LYS B 1 182 ? 39.398 -4.226  -5.952  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CB  1 
ATOM   2749 C  CG  . LYS B 1 182 ? 40.800 -4.437  -6.561  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CG  1 
ATOM   2750 C  CD  . LYS B 1 182 ? 41.899 -4.474  -5.511  1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CD  1 
ATOM   2751 C  CE  . LYS B 1 182 ? 43.234 -4.851  -6.115  1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CE  1 
ATOM   2752 N  NZ  . LYS B 1 182 ? 44.288 -4.988  -5.072  1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B NZ  1 
ATOM   2753 N  N   . MET B 1 183 ? 36.619 -6.116  -4.263  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 179  MET B N   1 
ATOM   2754 C  CA  . MET B 1 183 ? 35.316 -5.930  -3.632  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 179  MET B CA  1 
ATOM   2755 C  C   . MET B 1 183 ? 35.570 -5.586  -2.163  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 179  MET B C   1 
ATOM   2756 O  O   . MET B 1 183 ? 36.644 -5.901  -1.637  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 179  MET B O   1 
ATOM   2757 C  CB  . MET B 1 183 ? 34.440 -7.193  -3.731  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 179  MET B CB  1 
ATOM   2758 C  CG  . MET B 1 183 ? 34.095 -7.637  -5.157  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 179  MET B CG  1 
ATOM   2759 S  SD  . MET B 1 183 ? 33.365 -6.386  -6.271  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 179  MET B SD  1 
ATOM   2760 C  CE  . MET B 1 183 ? 31.777 -6.120  -5.544  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 179  MET B CE  1 
ATOM   2761 N  N   . ALA B 1 184 ? 34.599 -4.934  -1.511  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 180  ALA B N   1 
ATOM   2762 C  CA  . ALA B 1 184 ? 34.691 -4.556  -0.095  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 180  ALA B CA  1 
ATOM   2763 C  C   . ALA B 1 184 ? 34.637 -5.800  0.801   1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 180  ALA B C   1 
ATOM   2764 O  O   . ALA B 1 184 ? 34.004 -6.792  0.430   1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 180  ALA B O   1 
ATOM   2765 C  CB  . ALA B 1 184 ? 33.547 -3.618  0.259   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 180  ALA B CB  1 
ATOM   2766 N  N   . THR B 1 185 ? 35.304 -5.751  1.972   1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 181  THR B N   1 
ATOM   2767 C  CA  . THR B 1 185 ? 35.310 -6.859  2.939   1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 181  THR B CA  1 
ATOM   2768 C  C   . THR B 1 185 ? 33.898 -7.032  3.546   1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 181  THR B C   1 
ATOM   2769 O  O   . THR B 1 185 ? 33.276 -6.039  3.932   1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 181  THR B O   1 
ATOM   2770 C  CB  . THR B 1 185 ? 36.388 -6.625  4.025   1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 181  THR B CB  1 
ATOM   2771 O  OG1 . THR B 1 185 ? 37.660 -6.428  3.405   1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 181  THR B OG1 1 
ATOM   2772 C  CG2 . THR B 1 185 ? 36.489 -7.781  5.023   1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 181  THR B CG2 1 
ATOM   2773 N  N   . LEU B 1 186 ? 33.399 -8.285  3.609   1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B N   1 
ATOM   2774 C  CA  . LEU B 1 186 ? 32.088 -8.611  4.185   1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CA  1 
ATOM   2775 C  C   . LEU B 1 186 ? 32.197 -8.761  5.708   1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B C   1 
ATOM   2776 O  O   . LEU B 1 186 ? 33.164 -9.354  6.195   1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B O   1 
ATOM   2777 C  CB  . LEU B 1 186 ? 31.510 -9.907  3.576   1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CB  1 
ATOM   2778 C  CG  . LEU B 1 186 ? 31.117 -9.902  2.091   1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CG  1 
ATOM   2779 C  CD1 . LEU B 1 186 ? 30.563 -11.253 1.679   1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CD1 1 
ATOM   2780 C  CD2 . LEU B 1 186 ? 30.078 -8.859  1.800   1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CD2 1 
ATOM   2781 N  N   . MET B 1 187 ? 31.191 -8.241  6.449   1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 183  MET B N   1 
ATOM   2782 C  CA  . MET B 1 187 ? 31.118 -8.279  7.918   1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 183  MET B CA  1 
ATOM   2783 C  C   . MET B 1 187 ? 31.090 -9.710  8.471   1.00 69.61 ? ? ? ? ? ? 183  MET B C   1 
ATOM   2784 O  O   . MET B 1 187 ? 31.769 -9.969  9.489   1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 183  MET B O   1 
ATOM   2785 C  CB  . MET B 1 187 ? 29.908 -7.480  8.436   1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 183  MET B CB  1 
ATOM   2786 C  CG  . MET B 1 187 ? 29.994 -5.989  8.157   1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 183  MET B CG  1 
ATOM   2787 S  SD  . MET B 1 187 ? 28.720 -5.021  9.006   1.00 66.66 ? ? ? ? ? ? 183  MET B SD  1 
ATOM   2788 C  CE  . MET B 1 187 ? 29.507 -4.777  10.597  1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 183  MET B CE  1 
ATOM   2789 O  OXT . MET B 1 187 ? 30.416 -10.573 7.870   1.00 91.95 ? ? ? ? ? ? 183  MET B OXT 1 
HETATM 2790 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 24.626 -5.949  -8.055  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 201  ZN  A ZN  1 
HETATM 2791 N  N1  . EPE D 3 .   ? 37.362 3.993   -36.443 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A N1  1 
HETATM 2792 C  C2  . EPE D 3 .   ? 38.634 4.697   -36.229 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C2  1 
HETATM 2793 C  C3  . EPE D 3 .   ? 39.800 3.874   -36.767 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C3  1 
HETATM 2794 N  N4  . EPE D 3 .   ? 39.619 3.585   -38.199 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A N4  1 
HETATM 2795 C  C5  . EPE D 3 .   ? 38.340 2.894   -38.407 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C5  1 
HETATM 2796 C  C6  . EPE D 3 .   ? 37.191 3.732   -37.879 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C6  1 
HETATM 2797 C  C7  . EPE D 3 .   ? 40.739 2.794   -38.728 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C7  1 
HETATM 2798 C  C8  . EPE D 3 .   ? 41.421 3.449   -39.908 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C8  1 
HETATM 2799 O  O8  . EPE D 3 .   ? 42.674 2.842   -40.171 1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A O8  1 
HETATM 2800 C  C9  . EPE D 3 .   ? 36.227 4.739   -35.872 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C9  1 
HETATM 2801 C  C10 . EPE D 3 .   ? 34.886 4.091   -36.189 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A C10 1 
HETATM 2802 S  S   . EPE D 3 .   ? 33.638 4.202   -35.013 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A S   1 
HETATM 2803 O  O1S . EPE D 3 .   ? 32.781 3.052   -35.223 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A O1S 1 
HETATM 2804 O  O2S . EPE D 3 .   ? 32.946 5.461   -35.280 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A O2S 1 
HETATM 2805 O  O3S . EPE D 3 .   ? 34.282 4.202   -33.714 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 202  EPE A O3S 1 
HETATM 2806 C  C4  . HPJ E 4 .   ? 5.613  -10.748 -24.664 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C4  1 
HETATM 2807 C  C14 . HPJ E 4 .   ? 9.749  -12.176 -28.244 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C14 1 
HETATM 2808 C  C5  . HPJ E 4 .   ? 5.281  -10.545 -26.166 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C5  1 
HETATM 2809 C  C11 . HPJ E 4 .   ? 7.233  -11.617 -27.287 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C11 1 
HETATM 2810 C  C7  . HPJ E 4 .   ? 5.337  -12.662 -27.493 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C7  1 
HETATM 2811 C  C8  . HPJ E 4 .   ? 6.250  -13.394 -28.134 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C8  1 
HETATM 2812 C  C9  . HPJ E 4 .   ? 7.430  -12.765 -28.051 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C9  1 
HETATM 2813 C  C10 . HPJ E 4 .   ? 8.722  -13.098 -28.477 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C10 1 
HETATM 2814 C  C13 . HPJ E 4 .   ? 9.479  -11.044 -27.465 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C13 1 
HETATM 2815 C  C3  . HPJ E 4 .   ? 4.953  -11.997 -24.044 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C3  1 
HETATM 2816 C  C1  . HPJ E 4 .   ? 2.865  -13.076 -23.718 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C1  1 
HETATM 2817 O  O2  . HPJ E 4 .   ? 3.528  -11.832 -23.993 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A O2  1 
HETATM 2818 N  N6  . HPJ E 4 .   ? 5.940  -11.587 -26.987 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A N6  1 
HETATM 2819 N  N12 . HPJ E 4 .   ? 8.255  -10.787 -27.001 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A N12 1 
HETATM 2820 C  C15 . HPJ E 4 .   ? 11.072 -12.463 -28.603 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C15 1 
HETATM 2821 C  C16 . HPJ E 4 .   ? 11.459 -12.889 -29.873 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C16 1 
HETATM 2822 N  N17 . HPJ E 4 .   ? 12.063 -12.336 -27.607 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A N17 1 
HETATM 2823 O  O18 . HPJ E 4 .   ? 11.786 -11.891 -26.305 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A O18 1 
HETATM 2824 C  C20 . HPJ E 4 .   ? 13.403 -12.643 -27.878 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C20 1 
HETATM 2825 O  O21 . HPJ E 4 .   ? 14.216 -12.494 -26.941 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A O21 1 
HETATM 2826 C  C22 . HPJ E 4 .   ? 13.777 -13.059 -29.166 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C22 1 
HETATM 2827 C  C23 . HPJ E 4 .   ? 12.817 -13.149 -30.190 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C23 1 
HETATM 2828 C  C24 . HPJ E 4 .   ? 13.188 -13.583 -31.489 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C24 1 
HETATM 2829 C  C25 . HPJ E 4 .   ? 12.301 -14.337 -32.279 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C25 1 
HETATM 2830 C  C26 . HPJ E 4 .   ? 12.710 -14.792 -33.545 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C26 1 
HETATM 2831 C  C27 . HPJ E 4 .   ? 13.987 -14.492 -34.040 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C27 1 
HETATM 2832 C  C28 . HPJ E 4 .   ? 14.867 -13.720 -33.283 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C28 1 
HETATM 2833 C  C29 . HPJ E 4 .   ? 14.458 -13.270 -32.015 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 203  HPJ A C29 1 
HETATM 2834 ZN ZN  . ZN  F 2 .   ? 13.644 -11.706 -24.945 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 201  ZN  B ZN  1 
HETATM 2835 C  C4  . HPJ G 4 .   ? 21.980 0.388   -3.694  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C4  1 
HETATM 2836 C  C14 . HPJ G 4 .   ? 25.926 -3.622  -3.654  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C14 1 
HETATM 2837 C  C5  . HPJ G 4 .   ? 22.677 0.218   -2.327  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C5  1 
HETATM 2838 C  C11 . HPJ G 4 .   ? 24.515 -1.393  -2.873  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C11 1 
HETATM 2839 C  C7  . HPJ G 4 .   ? 25.155 0.549   -2.121  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C7  1 
HETATM 2840 C  C8  . HPJ G 4 .   ? 26.270 -0.155  -2.376  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C8  1 
HETATM 2841 C  C9  . HPJ G 4 .   ? 25.914 -1.355  -2.855  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C9  1 
HETATM 2842 C  C10 . HPJ G 4 .   ? 26.641 -2.487  -3.252  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C10 1 
HETATM 2843 C  C13 . HPJ G 4 .   ? 24.527 -3.550  -3.707  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C13 1 
HETATM 2844 C  C3  . HPJ G 4 .   ? 22.785 1.236   -4.692  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C3  1 
HETATM 2845 C  C1  . HPJ G 4 .   ? 23.498 3.415   -5.208  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C1  1 
HETATM 2846 O  O2  . HPJ G 4 .   ? 22.699 2.633   -4.322  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B O2  1 
HETATM 2847 N  N6  . HPJ G 4 .   ? 24.097 -0.198  -2.455  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B N6  1 
HETATM 2848 N  N12 . HPJ G 4 .   ? 23.852 -2.480  -3.313  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B N12 1 
HETATM 2849 C  C15 . HPJ G 4 .   ? 26.567 -4.778  -4.127  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C15 1 
HETATM 2850 C  C16 . HPJ G 4 .   ? 27.591 -5.416  -3.407  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C16 1 
HETATM 2851 N  N17 . HPJ G 4 .   ? 26.165 -5.319  -5.375  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B N17 1 
HETATM 2852 O  O18 . HPJ G 4 .   ? 25.116 -4.745  -6.127  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B O18 1 
HETATM 2853 C  C20 . HPJ G 4 .   ? 26.793 -6.434  -5.894  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C20 1 
HETATM 2854 O  O21 . HPJ G 4 .   ? 26.402 -6.827  -7.001  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B O21 1 
HETATM 2855 C  C22 . HPJ G 4 .   ? 27.793 -7.094  -5.152  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C22 1 
HETATM 2856 C  C23 . HPJ G 4 .   ? 28.218 -6.575  -3.904  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C23 1 
HETATM 2857 C  C24 . HPJ G 4 .   ? 29.246 -7.204  -3.147  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C24 1 
HETATM 2858 C  C25 . HPJ G 4 .   ? 30.101 -6.456  -2.309  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C25 1 
HETATM 2859 C  C26 . HPJ G 4 .   ? 31.130 -7.075  -1.582  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C26 1 
HETATM 2860 C  C27 . HPJ G 4 .   ? 31.300 -8.460  -1.677  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C27 1 
HETATM 2861 C  C28 . HPJ G 4 .   ? 30.463 -9.224  -2.496  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C28 1 
HETATM 2862 C  C29 . HPJ G 4 .   ? 29.421 -8.597  -3.202  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 202  HPJ B C29 1 
HETATM 2863 O  O   . HOH H 5 .   ? 29.811 -10.455 -21.183 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 301  HOH A O   1 
HETATM 2864 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.648  -9.502  -15.351 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 302  HOH A O   1 
HETATM 2865 O  O   . HOH H 5 .   ? 13.116 -8.415  -0.374  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 303  HOH A O   1 
HETATM 2866 O  O   . HOH H 5 .   ? 25.283 -18.377 -15.701 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 304  HOH A O   1 
HETATM 2867 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.706 -26.258 -29.022 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 305  HOH A O   1 
HETATM 2868 O  O   . HOH H 5 .   ? 27.978 5.364   -31.266 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 306  HOH A O   1 
HETATM 2869 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.622 -14.886 -7.248  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 307  HOH A O   1 
HETATM 2870 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.895  -8.845  -21.089 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 308  HOH A O   1 
HETATM 2871 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.302 -14.456 -3.661  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 309  HOH A O   1 
HETATM 2872 O  O   . HOH H 5 .   ? 15.267 -28.377 -22.952 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 310  HOH A O   1 
HETATM 2873 O  O   . HOH H 5 .   ? 28.030 -18.272 -15.975 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 311  HOH A O   1 
HETATM 2874 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.463 -28.141 -17.409 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 312  HOH A O   1 
HETATM 2875 O  O   . HOH H 5 .   ? 23.949 -24.887 -12.452 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 313  HOH A O   1 
HETATM 2876 O  O   . HOH H 5 .   ? 19.262 -24.905 -28.085 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 314  HOH A O   1 
HETATM 2877 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.127  -0.990  -13.738 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 315  HOH A O   1 
HETATM 2878 O  O   . HOH H 5 .   ? 18.611 -13.485 3.565   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 316  HOH A O   1 
HETATM 2879 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.049 -23.280 -0.251  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 317  HOH A O   1 
HETATM 2880 O  O   . HOH H 5 .   ? 34.576 -6.801  -23.683 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 318  HOH A O   1 
HETATM 2881 O  O   . HOH H 5 .   ? 22.907 -11.515 -15.974 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 319  HOH A O   1 
HETATM 2882 O  O   . HOH H 5 .   ? 38.753 -3.777  -20.340 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 320  HOH A O   1 
HETATM 2883 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.447 -24.152 -30.216 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 321  HOH A O   1 
HETATM 2884 O  O   . HOH H 5 .   ? 6.928  -9.873  -4.868  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 322  HOH A O   1 
HETATM 2885 O  O   . HOH H 5 .   ? 6.019  -20.261 -11.232 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 323  HOH A O   1 
HETATM 2886 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.563  2.229   -18.407 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 324  HOH A O   1 
HETATM 2887 O  O   . HOH H 5 .   ? 24.480 -11.200 -18.031 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 325  HOH A O   1 
HETATM 2888 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.756  -22.095 -5.308  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 326  HOH A O   1 
HETATM 2889 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.487 -20.805 -29.191 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 327  HOH A O   1 
HETATM 2890 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.732 -26.921 -14.880 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 328  HOH A O   1 
HETATM 2891 O  O   . HOH H 5 .   ? 22.665 -24.445 -5.498  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 329  HOH A O   1 
HETATM 2892 O  O   . HOH H 5 .   ? 37.866 2.531   -19.636 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 330  HOH A O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH H 5 .   ? 23.517 -25.707 -30.084 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 331  HOH A O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.351 -23.476 -35.847 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 332  HOH A O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH H 5 .   ? 26.667 -21.219 -18.224 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 333  HOH A O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.457 -5.533  -4.854  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 334  HOH A O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.534 6.809   -40.399 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 335  HOH A O   1 
HETATM 2898 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.422  -8.311  -25.704 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 336  HOH A O   1 
HETATM 2899 O  O   . HOH H 5 .   ? 17.366 -20.293 -35.310 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 337  HOH A O   1 
HETATM 2900 O  O   . HOH H 5 .   ? 22.820 -21.883 -31.862 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 338  HOH A O   1 
HETATM 2901 O  O   . HOH H 5 .   ? 14.576 -29.198 -29.718 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 339  HOH A O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH H 5 .   ? 33.381 -20.690 -14.874 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 340  HOH A O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH H 5 .   ? 15.729 4.367   -39.978 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 341  HOH A O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.933  -33.179 -20.236 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 342  HOH A O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.793 -4.312  -12.109 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 343  HOH A O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH H 5 .   ? 34.013 -10.145 -22.064 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 344  HOH A O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH H 5 .   ? 25.534 1.868   -41.153 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 345  HOH A O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.255  -7.261  -11.194 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 346  HOH A O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH H 5 .   ? 41.510 -4.431  -20.106 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 347  HOH A O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH H 5 .   ? 31.467 -24.033 -13.858 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 348  HOH A O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH H 5 .   ? 25.059 -25.349 -14.947 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 349  HOH A O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.567 -2.889  -2.495  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 350  HOH A O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.449  -9.519  -7.177  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 351  HOH A O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH H 5 .   ? 24.045 -23.130 -29.687 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 352  HOH A O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.310  -2.430  -13.131 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 353  HOH A O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.398  -14.663 -3.078  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 354  HOH A O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.220 -31.121 -8.444  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 355  HOH A O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.508  -7.890  -23.248 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 356  HOH A O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.052  -3.188  -2.596  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 357  HOH A O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.437  -28.344 -24.003 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 358  HOH A O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.397  -16.439 -9.514  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 359  HOH A O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.301 -19.543 -22.657 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 360  HOH A O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.745  -6.609  -13.705 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 361  HOH A O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH H 5 .   ? 32.111 7.198   -32.107 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 362  HOH A O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.019  -3.213  -1.943  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 363  HOH A O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.054  -8.768  -9.585  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 364  HOH A O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH H 5 .   ? 32.528 -3.521  -31.792 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 365  HOH A O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH H 5 .   ? 17.487 -25.958 -36.350 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 366  HOH A O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH H 5 .   ? 37.117 -10.416 -19.249 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 367  HOH A O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH H 5 .   ? 26.178 -3.917  6.073   1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 368  HOH A O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH H 5 .   ? 35.890 -13.535 -15.965 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 369  HOH A O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH H 5 .   ? 30.725 -17.049 -22.620 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 370  HOH A O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.583 -1.098  -37.744 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 371  HOH A O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH H 5 .   ? 43.147 -2.027  -23.830 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 372  HOH A O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.272  -5.028  3.665   1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 373  HOH A O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH H 5 .   ? 42.026 -7.805  -17.725 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 374  HOH A O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.187  -28.407 -7.967  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 375  HOH A O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.512 -30.548 -29.315 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 376  HOH A O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH H 5 .   ? 13.697 -31.349 -21.127 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 377  HOH A O   1 
HETATM 2940 O  O   . HOH H 5 .   ? 37.960 -3.339  -27.938 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 378  HOH A O   1 
HETATM 2941 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.182  4.403   -34.024 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 379  HOH A O   1 
HETATM 2942 O  O   . HOH H 5 .   ? 31.971 -16.689 -17.055 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 380  HOH A O   1 
HETATM 2943 O  O   . HOH H 5 .   ? 33.016 8.764   -35.956 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 381  HOH A O   1 
HETATM 2944 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.591  -9.103  -15.588 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 382  HOH A O   1 
HETATM 2945 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.976 -28.634 -30.117 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 383  HOH A O   1 
HETATM 2946 O  O   . HOH H 5 .   ? 28.299 -12.486 3.975   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 384  HOH A O   1 
HETATM 2947 O  O   . HOH H 5 .   ? 14.973 -32.048 -28.737 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 385  HOH A O   1 
HETATM 2948 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.774  -14.623 -0.968  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 386  HOH A O   1 
HETATM 2949 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.815  -26.628 -22.628 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 387  HOH A O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.997  1.762   -21.268 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 388  HOH A O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.076  -21.339 -15.631 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 389  HOH A O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.509 -3.476  3.748   1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 390  HOH A O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.210  -2.837  -5.599  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 391  HOH A O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.650 -23.969 -36.583 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 392  HOH A O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.099  -25.312 -38.360 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 393  HOH A O   1 
HETATM 2956 O  O   . HOH H 5 .   ? 28.428 -18.229 -0.266  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 394  HOH A O   1 
HETATM 2957 O  O   . HOH H 5 .   ? 31.275 -19.344 -16.798 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 395  HOH A O   1 
HETATM 2958 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.823  -11.581 3.124   1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 396  HOH A O   1 
HETATM 2959 O  O   . HOH H 5 .   ? 26.017 0.349   -43.288 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 397  HOH A O   1 
HETATM 2960 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.516 -13.272 6.534   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 398  HOH A O   1 
HETATM 2961 O  O   . HOH H 5 .   ? 36.428 -7.439  -16.393 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 399  HOH A O   1 
HETATM 2962 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.663  -0.140  -10.960 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 400  HOH A O   1 
HETATM 2963 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.310 -2.536  -42.429 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 401  HOH A O   1 
HETATM 2964 O  O   . HOH H 5 .   ? 14.313 -33.258 -24.764 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 402  HOH A O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH H 5 .   ? 41.389 -9.277  -24.013 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 403  HOH A O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.707  -5.141  -2.775  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 404  HOH A O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.176 -3.287  2.391   1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 405  HOH A O   1 
HETATM 2968 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.765  -25.365 -15.215 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 406  HOH A O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH H 5 .   ? 39.429 -16.359 -7.552  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 407  HOH A O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH H 5 .   ? 19.373 -1.505  -5.181  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 408  HOH A O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.737 -3.440  -37.932 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 409  HOH A O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH H 5 .   ? 24.161 -27.314 -8.184  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 410  HOH A O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH H 5 .   ? 17.030 -28.475 -11.869 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 411  HOH A O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.078  -22.080 -7.335  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 412  HOH A O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH H 5 .   ? 28.703 0.997   -37.146 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 413  HOH A O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH H 5 .   ? 28.154 -16.835 2.800   1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 414  HOH A O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.117  -22.587 -9.773  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 415  HOH A O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH H 5 .   ? 37.198 -7.808  -26.328 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 416  HOH A O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH H 5 .   ? 26.490 -27.281 -9.485  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 417  HOH A O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH H 5 .   ? 27.157 -21.300 -2.246  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 418  HOH A O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.510 -32.995 -27.135 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 419  HOH A O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH H 5 .   ? 14.845 -20.746 8.584   1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 420  HOH A O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.292  2.049   -9.480  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 421  HOH A O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.395  -19.558 2.620   1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 422  HOH A O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.046  -31.484 -29.227 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 423  HOH A O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.145  -6.061  -7.338  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 424  HOH A O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH H 5 .   ? 24.625 -10.799 8.742   1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 425  HOH A O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.381 -20.517 -42.593 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 426  HOH A O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.199  -7.896  -17.586 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 427  HOH A O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.536 -16.759 4.042   1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 428  HOH A O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.430  -22.255 -41.379 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 429  HOH A O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH H 5 .   ? 18.302 0.261   -3.622  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 430  HOH A O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH H 5 .   ? 6.832  -31.228 -7.614  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 431  HOH A O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.991  -5.296  -9.916  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 432  HOH A O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH H 5 .   ? 41.567 3.175   -25.829 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 433  HOH A O   1 
HETATM 2996 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.484  -12.379 -14.169 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 434  HOH A O   1 
HETATM 2997 O  O   . HOH H 5 .   ? 18.772 4.095   -43.279 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 435  HOH A O   1 
HETATM 2998 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.492 -1.304  5.423   1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 436  HOH A O   1 
HETATM 2999 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.215  -32.846 -25.102 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 437  HOH A O   1 
HETATM 3000 O  O   . HOH H 5 .   ? 22.835 -5.470  -40.452 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 438  HOH A O   1 
HETATM 3001 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.211  -1.950  -23.617 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 439  HOH A O   1 
HETATM 3002 O  O   . HOH H 5 .   ? 25.836 -24.338 -4.130  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 440  HOH A O   1 
HETATM 3003 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.648 -33.225 -12.962 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 441  HOH A O   1 
HETATM 3004 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.668  -14.189 -27.773 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 442  HOH A O   1 
HETATM 3005 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.032  -7.401  7.874   1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 443  HOH A O   1 
HETATM 3006 O  O   . HOH H 5 .   ? 40.374 -3.953  -28.809 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 444  HOH A O   1 
HETATM 3007 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.260  -34.654 -22.418 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 445  HOH A O   1 
HETATM 3008 O  O   . HOH H 5 .   ? 13.902 -4.289  4.548   1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 446  HOH A O   1 
HETATM 3009 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.617  -25.095 -25.491 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 447  HOH A O   1 
HETATM 3010 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.372  -13.772 -8.240  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 448  HOH A O   1 
HETATM 3011 O  O   . HOH H 5 .   ? 35.758 -9.469  -24.025 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 449  HOH A O   1 
HETATM 3012 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.469 -33.420 -19.493 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 450  HOH A O   1 
HETATM 3013 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.810  -20.222 -35.236 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 451  HOH A O   1 
HETATM 3014 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.385 -20.108 6.695   1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 452  HOH A O   1 
HETATM 3015 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.813 -31.827 -10.995 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 453  HOH A O   1 
HETATM 3016 O  O   . HOH H 5 .   ? 31.299 1.610   -37.018 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 454  HOH A O   1 
HETATM 3017 O  O   . HOH H 5 .   ? 42.656 3.578   -28.357 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 455  HOH A O   1 
HETATM 3018 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.829  -12.749 -4.294  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 456  HOH A O   1 
HETATM 3019 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.608  -10.912 -11.968 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 457  HOH A O   1 
HETATM 3020 O  O   . HOH H 5 .   ? 25.442 -2.264  -43.287 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 458  HOH A O   1 
HETATM 3021 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.250  -15.211 -23.412 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 459  HOH A O   1 
HETATM 3022 O  O   . HOH H 5 .   ? 18.144 1.552   -44.840 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 460  HOH A O   1 
HETATM 3023 O  O   . HOH H 5 .   ? 19.206 -3.120  -1.605  1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 461  HOH A O   1 
HETATM 3024 O  O   . HOH H 5 .   ? 27.232 -19.612 1.697   1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 462  HOH A O   1 
HETATM 3025 O  O   . HOH H 5 .   ? 19.436 -0.996  2.638   1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 463  HOH A O   1 
HETATM 3026 O  O   . HOH H 5 .   ? 35.309 -21.893 -13.385 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 464  HOH A O   1 
HETATM 3027 O  O   . HOH H 5 .   ? 35.174 3.709   -30.902 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 465  HOH A O   1 
HETATM 3028 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.025  -33.323 -13.441 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 466  HOH A O   1 
HETATM 3029 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.640  -34.297 -18.164 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 467  HOH A O   1 
HETATM 3030 O  O   . HOH H 5 .   ? -1.191 -20.172 -19.802 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 468  HOH A O   1 
HETATM 3031 O  O   . HOH H 5 .   ? 40.881 -21.090 -3.333  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 469  HOH A O   1 
HETATM 3032 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.497  4.232   -10.698 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 470  HOH A O   1 
HETATM 3033 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.715 -3.841  -0.243  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 471  HOH A O   1 
HETATM 3034 O  O   . HOH H 5 .   ? 37.826 -22.282 -9.693  1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 472  HOH A O   1 
HETATM 3035 O  O   . HOH H 5 .   ? 27.024 -4.126  -42.072 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 473  HOH A O   1 
HETATM 3036 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.151  -15.272 -29.860 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 474  HOH A O   1 
HETATM 3037 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.978  -17.490 5.986   1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 475  HOH A O   1 
HETATM 3038 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.419  -27.337 -14.059 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 476  HOH A O   1 
HETATM 3039 O  O   . HOH H 5 .   ? 39.039 -10.650 -17.298 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 477  HOH A O   1 
HETATM 3040 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.923  -2.754  2.154   1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 478  HOH A O   1 
HETATM 3041 O  O   . HOH H 5 .   ? 24.124 -5.092  12.604  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 479  HOH A O   1 
HETATM 3042 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.828  -7.259  -23.189 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 480  HOH A O   1 
HETATM 3043 O  O   . HOH H 5 .   ? 13.250 -15.741 5.521   1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 481  HOH A O   1 
HETATM 3044 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.462 -6.666  -42.288 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 482  HOH A O   1 
HETATM 3045 O  O   . HOH H 5 .   ? 22.973 -3.454  -42.377 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 483  HOH A O   1 
HETATM 3046 O  O   . HOH H 5 .   ? 38.397 0.814   -32.798 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 484  HOH A O   1 
HETATM 3047 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.975  -20.279 -8.857  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 485  HOH A O   1 
HETATM 3048 O  O   . HOH H 5 .   ? 45.133 -20.861 -1.244  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 486  HOH A O   1 
HETATM 3049 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.916  -1.052  4.841   1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 487  HOH A O   1 
HETATM 3050 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.199 -0.508  10.369  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 488  HOH A O   1 
HETATM 3051 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.082 -14.388 8.142   1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 489  HOH A O   1 
HETATM 3052 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.222  -21.034 7.946   1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 490  HOH A O   1 
HETATM 3053 O  O   . HOH H 5 .   ? 40.331 -0.471  -18.561 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 491  HOH A O   1 
HETATM 3054 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.145  -24.964 -33.050 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 492  HOH A O   1 
HETATM 3055 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.197 -24.591 -16.848 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 493  HOH A O   1 
HETATM 3056 O  O   . HOH H 5 .   ? 6.677  -15.603 1.632   1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 494  HOH A O   1 
HETATM 3057 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.409 -22.453 -13.102 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 495  HOH A O   1 
HETATM 3058 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.424  -25.499 -8.532  1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 496  HOH A O   1 
HETATM 3059 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.622  -17.104 -5.714  1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 497  HOH A O   1 
HETATM 3060 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.118  -9.506  -1.302  1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 498  HOH A O   1 
HETATM 3061 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.876  -12.971 -31.569 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 499  HOH A O   1 
HETATM 3062 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.720 -22.627 -34.994 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 500  HOH A O   1 
HETATM 3063 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.263  -13.875 -1.443  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 501  HOH A O   1 
HETATM 3064 O  O   . HOH H 5 .   ? 37.342 -2.209  -31.611 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 502  HOH A O   1 
HETATM 3065 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.967  -1.944  0.360   1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 503  HOH A O   1 
HETATM 3066 O  O   . HOH H 5 .   ? 21.281 -6.197  11.338  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 504  HOH A O   1 
HETATM 3067 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.316  -31.711 -16.140 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 505  HOH A O   1 
HETATM 3068 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.463  -21.724 -4.042  1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 506  HOH A O   1 
HETATM 3069 O  O   . HOH H 5 .   ? 34.872 -12.641 -20.761 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 507  HOH A O   1 
HETATM 3070 O  O   . HOH H 5 .   ? 30.676 -1.219  -34.381 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 508  HOH A O   1 
HETATM 3071 O  O   . HOH H 5 .   ? 41.663 -14.420 -7.070  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 509  HOH A O   1 
HETATM 3072 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.920  -19.948 -6.846  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 510  HOH A O   1 
HETATM 3073 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.544 -15.919 -16.653 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 511  HOH A O   1 
HETATM 3074 O  O   . HOH H 5 .   ? 37.940 -25.793 -7.857  1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 512  HOH A O   1 
HETATM 3075 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.126  -16.255 7.385   1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 513  HOH A O   1 
HETATM 3076 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.266  -33.016 -8.340  1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 514  HOH A O   1 
HETATM 3077 O  O   . HOH H 5 .   ? 35.311 -0.673  -38.249 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 515  HOH A O   1 
HETATM 3078 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.430  -6.244  -21.134 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 516  HOH A O   1 
HETATM 3079 O  O   . HOH H 5 .   ? 25.551 -22.493 -0.404  1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 517  HOH A O   1 
HETATM 3080 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.736  -11.970 -16.320 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 518  HOH A O   1 
HETATM 3081 O  O   . HOH H 5 .   ? 7.324  -21.411 -39.033 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 519  HOH A O   1 
HETATM 3082 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.800  -5.500  -22.170 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 520  HOH A O   1 
HETATM 3083 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.309  -29.684 -26.265 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 521  HOH A O   1 
HETATM 3084 O  O   . HOH H 5 .   ? 38.545 -9.760  2.554   1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 522  HOH A O   1 
HETATM 3085 O  O   . HOH H 5 .   ? 29.350 -21.644 1.749   1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 523  HOH A O   1 
HETATM 3086 O  O   . HOH H 5 .   ? -3.207 -17.953 -28.295 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 524  HOH A O   1 
HETATM 3087 O  O   . HOH H 5 .   ? 17.080 -9.458  -42.511 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 525  HOH A O   1 
HETATM 3088 O  O   . HOH H 5 .   ? 36.412 -12.952 -18.558 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 526  HOH A O   1 
HETATM 3089 O  O   . HOH H 5 .   ? 43.320 -19.133 -2.216  1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 527  HOH A O   1 
HETATM 3090 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.668  -3.561  -6.337  1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 528  HOH A O   1 
HETATM 3091 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.384  -30.076 -9.189  1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 529  HOH A O   1 
HETATM 3092 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.660  -13.459 -11.591 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 530  HOH A O   1 
HETATM 3093 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.073  -25.060 -9.661  1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 531  HOH A O   1 
HETATM 3094 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.242 -6.427  -39.237 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 532  HOH A O   1 
HETATM 3095 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.407 -5.347  5.321   1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 533  HOH A O   1 
HETATM 3096 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.455 -14.631 -19.631 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 534  HOH A O   1 
HETATM 3097 O  O   . HOH H 5 .   ? 39.488 5.992   -25.374 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 535  HOH A O   1 
HETATM 3098 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.840 -7.262  -15.804 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 536  HOH A O   1 
HETATM 3099 O  O   . HOH H 5 .   ? -3.027 -20.189 -29.802 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 537  HOH A O   1 
HETATM 3100 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.597  -17.590 -38.377 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 538  HOH A O   1 
HETATM 3101 O  O   . HOH H 5 .   ? 33.628 -21.127 -17.528 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 539  HOH A O   1 
HETATM 3102 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.326 -27.274 -30.158 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 540  HOH A O   1 
HETATM 3103 O  O   . HOH H 5 .   ? 33.899 -22.455 -0.650  1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 541  HOH A O   1 
HETATM 3104 O  O   . HOH H 5 .   ? 6.333  5.311   -37.794 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 542  HOH A O   1 
HETATM 3105 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.700  -16.284 -7.416  1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 543  HOH A O   1 
HETATM 3106 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.992  -31.865 -18.321 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 544  HOH A O   1 
HETATM 3107 O  O   . HOH H 5 .   ? 39.681 -24.071 -4.389  1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 545  HOH A O   1 
HETATM 3108 O  O   . HOH H 5 .   ? 6.992  -18.778 -38.440 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 546  HOH A O   1 
HETATM 3109 O  O   . HOH H 5 .   ? 1.093  -30.457 -12.128 1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 547  HOH A O   1 
HETATM 3110 O  O   . HOH H 5 .   ? 5.898  -31.828 -26.130 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 548  HOH A O   1 
HETATM 3111 O  O   . HOH H 5 .   ? 31.442 -29.450 -15.162 1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 549  HOH A O   1 
HETATM 3112 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.513 2.988   -10.509 1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 550  HOH A O   1 
HETATM 3113 O  O   . HOH H 5 .   ? 38.266 -8.582  -0.853  1.00 62.50 ? ? ? ? ? ? 551  HOH A O   1 
HETATM 3114 O  O   . HOH H 5 .   ? 2.280  -12.573 5.173   1.00 64.53 ? ? ? ? ? ? 552  HOH A O   1 
HETATM 3115 O  O   . HOH H 5 .   ? 20.784 -5.836  -38.811 1.00 65.30 ? ? ? ? ? ? 553  HOH A O   1 
HETATM 3116 O  O   . HOH H 5 .   ? 0.527  -13.820 -30.866 1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 554  HOH A O   1 
HETATM 3117 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.596 0.182   -13.163 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 1001 HOH B O   1 
HETATM 3118 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.048 -10.398 -23.321 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 1002 HOH B O   1 
HETATM 3119 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.826 3.113   -22.668 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 1003 HOH B O   1 
HETATM 3120 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.583 -19.198 -18.256 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 1004 HOH B O   1 
HETATM 3121 O  O   . HOH I 5 .   ? 10.168 1.776   -26.599 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 1005 HOH B O   1 
HETATM 3122 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.415 5.313   -24.887 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 1006 HOH B O   1 
HETATM 3123 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.905 -5.917  -27.534 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH B O   1 
HETATM 3124 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.556 -12.903 -24.482 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH B O   1 
HETATM 3125 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.476 8.524   -18.668 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH B O   1 
HETATM 3126 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.422 -4.327  -25.343 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH B O   1 
HETATM 3127 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.127 -2.580  -32.495 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH B O   1 
HETATM 3128 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.545 -1.383  -7.811  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH B O   1 
HETATM 3129 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.402 -2.041  -30.854 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH B O   1 
HETATM 3130 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.693 0.269   -34.050 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH B O   1 
HETATM 3131 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.029 -11.043 -19.669 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH B O   1 
HETATM 3132 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.293 -25.605 -17.143 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH B O   1 
HETATM 3133 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.856 -1.338  -9.194  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH B O   1 
HETATM 3134 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.533 -0.819  -16.209 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH B O   1 
HETATM 3135 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.608 6.139   -20.734 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH B O   1 
HETATM 3136 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.086 -3.198  -7.119  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH B O   1 
HETATM 3137 O  O   . HOH I 5 .   ? 11.157 -8.172  -25.830 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 1021 HOH B O   1 
HETATM 3138 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.656 -29.020 -20.830 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH B O   1 
HETATM 3139 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.645  -1.795  -11.016 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 1023 HOH B O   1 
HETATM 3140 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.275 3.294   -19.539 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH B O   1 
HETATM 3141 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.659 12.596  -12.701 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH B O   1 
HETATM 3142 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.884 10.401  -8.272  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 1026 HOH B O   1 
HETATM 3143 O  O   . HOH I 5 .   ? 11.774 -1.606  -14.582 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 1027 HOH B O   1 
HETATM 3144 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.163 -21.909 10.526  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH B O   1 
HETATM 3145 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.220 -16.267 -28.661 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 1029 HOH B O   1 
HETATM 3146 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.833 -11.497 -22.879 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 1030 HOH B O   1 
HETATM 3147 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.037 -26.652 -3.801  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 1031 HOH B O   1 
HETATM 3148 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.055 7.918   -24.008 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH B O   1 
HETATM 3149 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.307 -1.510  -6.809  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH B O   1 
HETATM 3150 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.739 5.447   -13.316 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 1034 HOH B O   1 
HETATM 3151 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.863 -29.468 1.697   1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH B O   1 
HETATM 3152 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.075 3.291   -16.896 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH B O   1 
HETATM 3153 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.270 -30.706 -21.771 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 1037 HOH B O   1 
HETATM 3154 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.687 8.046   -26.001 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 1038 HOH B O   1 
HETATM 3155 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.925 10.071  -5.595  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 1039 HOH B O   1 
HETATM 3156 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.302 6.131   -18.029 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH B O   1 
HETATM 3157 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.759 -18.724 8.833   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH B O   1 
HETATM 3158 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.219 -7.868  -37.300 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 1042 HOH B O   1 
HETATM 3159 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.316 -23.270 -19.402 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 1043 HOH B O   1 
HETATM 3160 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.502 -31.253 -22.142 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 1044 HOH B O   1 
HETATM 3161 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.337 -22.228 -37.252 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH B O   1 
HETATM 3162 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.010 2.366   -0.378  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 1046 HOH B O   1 
HETATM 3163 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.625 -21.374 -26.195 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 1047 HOH B O   1 
HETATM 3164 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.058 8.127   -31.333 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 1048 HOH B O   1 
HETATM 3165 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.710 -20.225 -35.944 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH B O   1 
HETATM 3166 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.248 -13.056 -29.674 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 1050 HOH B O   1 
HETATM 3167 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.539 8.458   -19.454 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 1051 HOH B O   1 
HETATM 3168 O  O   . HOH I 5 .   ? 6.972  -3.824  -24.510 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH B O   1 
HETATM 3169 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.444 8.860   -27.557 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 1053 HOH B O   1 
HETATM 3170 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.208 5.733   -10.416 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 1054 HOH B O   1 
HETATM 3171 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.692 -7.631  -26.277 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH B O   1 
HETATM 3172 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.831 -26.099 -7.795  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH B O   1 
HETATM 3173 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.100 6.757   -18.019 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 1057 HOH B O   1 
HETATM 3174 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.311 -28.678 -1.200  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 1058 HOH B O   1 
HETATM 3175 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.558 5.906   -16.568 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 1059 HOH B O   1 
HETATM 3176 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.246 1.750   -27.110 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH B O   1 
HETATM 3177 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.900 0.601   1.529   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH B O   1 
HETATM 3178 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.133 -5.257  -27.297 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 1062 HOH B O   1 
HETATM 3179 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.459 -17.311 -24.814 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH B O   1 
HETATM 3180 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.560 -5.958  -31.456 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH B O   1 
HETATM 3181 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.258 11.459  -24.853 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 1065 HOH B O   1 
HETATM 3182 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.104 -3.070  -3.792  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 1066 HOH B O   1 
HETATM 3183 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.287 -26.861 4.772   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH B O   1 
HETATM 3184 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.072 -20.995 -33.418 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 1068 HOH B O   1 
HETATM 3185 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.685 -28.800 -14.355 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH B O   1 
HETATM 3186 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.022 6.856   -38.938 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 1070 HOH B O   1 
HETATM 3187 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.862 -23.334 -26.481 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH B O   1 
HETATM 3188 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.612 -2.296  -4.242  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 1072 HOH B O   1 
HETATM 3189 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.930 0.236   1.233   1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 1073 HOH B O   1 
HETATM 3190 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.700 10.086  -25.252 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH B O   1 
HETATM 3191 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.037 8.472   -6.704  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 1075 HOH B O   1 
HETATM 3192 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.870 -24.984 -24.237 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 1076 HOH B O   1 
HETATM 3193 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.126 4.227   -20.029 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 1077 HOH B O   1 
HETATM 3194 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.330 -8.358  -38.857 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH B O   1 
HETATM 3195 O  O   . HOH I 5 .   ? 5.177  6.562   -19.545 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 1079 HOH B O   1 
HETATM 3196 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.875 -25.025 -22.860 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH B O   1 
HETATM 3197 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.582 -27.096 -25.744 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 1081 HOH B O   1 
HETATM 3198 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.933 -29.782 -18.923 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 1082 HOH B O   1 
HETATM 3199 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.021 8.968   -17.946 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH B O   1 
HETATM 3200 O  O   . HOH I 5 .   ? 10.005 5.744   -4.059  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH B O   1 
HETATM 3201 O  O   . HOH I 5 .   ? 5.834  3.662   -20.423 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 1085 HOH B O   1 
HETATM 3202 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.534 -22.973 -26.912 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 1086 HOH B O   1 
HETATM 3203 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.147 10.426  -31.044 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 1087 HOH B O   1 
HETATM 3204 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.529 -3.884  -3.031  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 1088 HOH B O   1 
HETATM 3205 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.505 -5.053  -9.545  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 1089 HOH B O   1 
HETATM 3206 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.998 12.575  -15.436 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 1090 HOH B O   1 
HETATM 3207 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.893 -11.392 6.858   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 1091 HOH B O   1 
HETATM 3208 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.377 7.409   -11.135 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 1092 HOH B O   1 
HETATM 3209 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.860 6.438   -10.128 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 1093 HOH B O   1 
HETATM 3210 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.079 -0.715  -4.796  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 1094 HOH B O   1 
HETATM 3211 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.967 -25.876 -18.515 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 1095 HOH B O   1 
HETATM 3212 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.870 -4.933  -35.138 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 1096 HOH B O   1 
HETATM 3213 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.131 -3.890  -12.373 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 1097 HOH B O   1 
HETATM 3214 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.031 -18.212 -20.079 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 1098 HOH B O   1 
HETATM 3215 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.326 8.171   -37.249 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 1099 HOH B O   1 
HETATM 3216 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.588 -0.858  -8.815  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 1100 HOH B O   1 
HETATM 3217 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.509  6.005   -26.435 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 1101 HOH B O   1 
HETATM 3218 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.618 3.426   4.315   1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 1102 HOH B O   1 
HETATM 3219 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.985 -33.342 -20.632 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 1103 HOH B O   1 
HETATM 3220 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.982 8.637   -11.088 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 1104 HOH B O   1 
HETATM 3221 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.103 6.593   -26.648 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 1105 HOH B O   1 
HETATM 3222 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.761  12.021  -26.454 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 1106 HOH B O   1 
HETATM 3223 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.982 -21.087 -37.390 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 1107 HOH B O   1 
HETATM 3224 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.168 -32.260 -23.139 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 1108 HOH B O   1 
HETATM 3225 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.578 8.241   0.139   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 1109 HOH B O   1 
HETATM 3226 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.393 -1.259  2.957   1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 1110 HOH B O   1 
HETATM 3227 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.920 8.799   -21.030 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 1111 HOH B O   1 
HETATM 3228 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.453 -18.095 8.224   1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 1112 HOH B O   1 
HETATM 3229 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.039 9.604   -28.946 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 1113 HOH B O   1 
HETATM 3230 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.867 9.532   -31.091 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 1114 HOH B O   1 
HETATM 3231 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.580 11.278  -2.038  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 1115 HOH B O   1 
HETATM 3232 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.773 6.018   -7.110  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 1116 HOH B O   1 
HETATM 3233 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.800 -20.789 1.599   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 1117 HOH B O   1 
HETATM 3234 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.163 3.568   -17.967 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 1118 HOH B O   1 
HETATM 3235 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.550 -9.242  -4.369  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 1119 HOH B O   1 
HETATM 3236 O  O   . HOH I 5 .   ? 8.553  -0.359  -3.863  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 1120 HOH B O   1 
HETATM 3237 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.528 -15.672 -25.477 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 1121 HOH B O   1 
HETATM 3238 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.790 -7.369  -12.588 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 1122 HOH B O   1 
HETATM 3239 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.415 13.515  -11.390 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 1123 HOH B O   1 
HETATM 3240 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.563 -25.221 -25.651 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 1124 HOH B O   1 
HETATM 3241 O  O   . HOH I 5 .   ? 2.115  3.800   -13.786 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 1125 HOH B O   1 
HETATM 3242 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.705 9.978   -22.770 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 1126 HOH B O   1 
HETATM 3243 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.237  3.532   -17.164 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 1127 HOH B O   1 
HETATM 3244 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.388 10.252  -19.249 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 1128 HOH B O   1 
HETATM 3245 O  O   . HOH I 5 .   ? 6.014  0.531   -24.118 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 1129 HOH B O   1 
HETATM 3246 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.398 -5.637  -36.473 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 1130 HOH B O   1 
HETATM 3247 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.195 7.323   -24.747 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 1131 HOH B O   1 
HETATM 3248 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.568 -6.215  -13.517 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 1132 HOH B O   1 
HETATM 3249 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.947 -17.144 -35.447 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 1133 HOH B O   1 
HETATM 3250 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.146  -5.882  -26.386 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 1134 HOH B O   1 
HETATM 3251 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.216 8.379   -21.485 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 1135 HOH B O   1 
HETATM 3252 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.610 -21.753 -39.246 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 1136 HOH B O   1 
HETATM 3253 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.773 -29.542 -9.540  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 1137 HOH B O   1 
HETATM 3254 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.373 -12.180 -10.460 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 1138 HOH B O   1 
HETATM 3255 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.607 -9.309  -0.453  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 1139 HOH B O   1 
HETATM 3256 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.207 7.503   3.643   1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 1140 HOH B O   1 
HETATM 3257 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.630 10.160  -27.526 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 1141 HOH B O   1 
HETATM 3258 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.815 -6.553  -36.173 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 1142 HOH B O   1 
HETATM 3259 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.935 -26.585 5.249   1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 1143 HOH B O   1 
HETATM 3260 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.042 -30.973 -16.514 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 1144 HOH B O   1 
HETATM 3261 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.857 10.448  -24.359 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 1145 HOH B O   1 
HETATM 3262 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.328 -0.774  3.353   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 1146 HOH B O   1 
HETATM 3263 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.250 -24.266 4.566   1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 1147 HOH B O   1 
HETATM 3264 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.009 -1.876  2.604   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 1148 HOH B O   1 
HETATM 3265 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.467 -28.601 -0.189  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 1149 HOH B O   1 
HETATM 3266 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.227 -15.681 -40.422 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 1150 HOH B O   1 
HETATM 3267 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.343 -31.031 -2.987  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 1151 HOH B O   1 
HETATM 3268 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.595 14.180  -15.059 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 1152 HOH B O   1 
HETATM 3269 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.456 -20.136 -36.333 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 1153 HOH B O   1 
HETATM 3270 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.047 9.267   -18.754 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 1154 HOH B O   1 
HETATM 3271 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.931 -19.611 -35.542 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 1155 HOH B O   1 
HETATM 3272 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.250  8.378   -30.537 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 1156 HOH B O   1 
HETATM 3273 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.493 1.358   9.154   1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 1157 HOH B O   1 
HETATM 3274 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.051 14.697  -16.673 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 1158 HOH B O   1 
HETATM 3275 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.030 9.904   -22.057 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 1159 HOH B O   1 
HETATM 3276 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.746  -2.110  -29.541 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 1160 HOH B O   1 
HETATM 3277 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.344 5.637   -34.018 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 1161 HOH B O   1 
HETATM 3278 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.043 9.373   -22.714 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 1162 HOH B O   1 
HETATM 3279 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.644  11.736  -21.720 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 1163 HOH B O   1 
HETATM 3280 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.459 -23.076 -21.850 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 1164 HOH B O   1 
HETATM 3281 O  O   . HOH I 5 .   ? 6.230  5.014   -10.299 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 1165 HOH B O   1 
HETATM 3282 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.103 7.260   -32.576 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 1166 HOH B O   1 
HETATM 3283 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.527  14.129  -27.634 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 1167 HOH B O   1 
HETATM 3284 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.790 -17.122 -31.380 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 1168 HOH B O   1 
HETATM 3285 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.027 -7.762  -11.695 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 1169 HOH B O   1 
HETATM 3286 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.409 -20.680 -29.085 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 1170 HOH B O   1 
HETATM 3287 O  O   . HOH I 5 .   ? 6.935  10.110  -18.176 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 1171 HOH B O   1 
HETATM 3288 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.096 -30.896 -0.778  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 1172 HOH B O   1 
HETATM 3289 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.907 -21.326 -41.746 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 1173 HOH B O   1 
HETATM 3290 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.381 -8.042  -38.266 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 1174 HOH B O   1 
HETATM 3291 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.534 10.254  -0.795  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 1175 HOH B O   1 
HETATM 3292 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.110 11.689  -31.820 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 1176 HOH B O   1 
HETATM 3293 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.389 -2.609  -40.609 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 1177 HOH B O   1 
HETATM 3294 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.945 -22.874 -30.079 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 1178 HOH B O   1 
HETATM 3295 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.102 11.678  -24.276 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 1179 HOH B O   1 
HETATM 3296 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.620 -2.539  -10.592 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 1180 HOH B O   1 
HETATM 3297 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.306 -22.148 -39.306 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 1181 HOH B O   1 
HETATM 3298 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.126 4.468   -3.083  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 1182 HOH B O   1 
HETATM 3299 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.751 -20.664 -41.231 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 1183 HOH B O   1 
HETATM 3300 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.346 -27.158 -21.946 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 1184 HOH B O   1 
HETATM 3301 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.372 -17.337 -42.357 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 1185 HOH B O   1 
HETATM 3302 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.186 -8.117  -39.114 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 1186 HOH B O   1 
HETATM 3303 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.915 -31.610 -4.197  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 1187 HOH B O   1 
HETATM 3304 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.718 13.313  -16.615 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 1188 HOH B O   1 
HETATM 3305 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.317 10.890  -21.843 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 1189 HOH B O   1 
HETATM 3306 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.737 -21.305 -32.131 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 1190 HOH B O   1 
HETATM 3307 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.767 -17.107 7.851   1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 1191 HOH B O   1 
HETATM 3308 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.539 6.010   -15.164 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 1192 HOH B O   1 
HETATM 3309 O  O   . HOH I 5 .   ? 3.490  -5.561  -29.160 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 1193 HOH B O   1 
HETATM 3310 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.618 -14.167 -45.500 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 1194 HOH B O   1 
HETATM 3311 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.374 12.454  -15.591 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 1195 HOH B O   1 
HETATM 3312 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.121 -10.468 -39.767 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 1196 HOH B O   1 
HETATM 3313 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.700 -12.533 -34.878 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 1197 HOH B O   1 
HETATM 3314 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.938 -1.949  -4.536  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 1198 HOH B O   1 
HETATM 3315 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.712 -28.668 -16.217 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 1199 HOH B O   1 
HETATM 3316 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.708 14.970  -22.923 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 1200 HOH B O   1 
HETATM 3317 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.343 -26.843 -14.985 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 1201 HOH B O   1 
HETATM 3318 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.946 -1.211  5.797   1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 1202 HOH B O   1 
HETATM 3319 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.938 -7.402  5.061   1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 1203 HOH B O   1 
HETATM 3320 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.726  5.657   -15.760 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 1204 HOH B O   1 
HETATM 3321 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.101 -34.381 -21.064 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 1205 HOH B O   1 
HETATM 3322 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.754 -0.080  -3.106  1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 1206 HOH B O   1 
HETATM 3323 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.903 12.076  -23.452 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 1207 HOH B O   1 
HETATM 3324 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.309 2.202   -4.370  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 1208 HOH B O   1 
HETATM 3325 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.396  1.484   -26.429 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 1209 HOH B O   1 
HETATM 3326 O  O   . HOH I 5 .   ? 3.577  4.345   -24.456 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 1210 HOH B O   1 
HETATM 3327 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.432 -12.727 -25.787 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 1211 HOH B O   1 
HETATM 3328 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.021  14.141  -27.962 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 1212 HOH B O   1 
HETATM 3329 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.932  7.132   -15.492 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 1213 HOH B O   1 
HETATM 3330 O  O   . HOH I 5 .   ? 10.483 8.209   -34.910 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 1214 HOH B O   1 
HETATM 3331 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.043 -14.429 -30.973 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 1215 HOH B O   1 
HETATM 3332 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.046 -14.032 -39.631 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 1216 HOH B O   1 
HETATM 3333 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.572 1.524   2.972   1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 1217 HOH B O   1 
HETATM 3334 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.841 11.742  -20.340 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 1218 HOH B O   1 
HETATM 3335 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.323 -5.597  -2.025  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 1219 HOH B O   1 
HETATM 3336 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.511 9.850   1.664   1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 1220 HOH B O   1 
HETATM 3337 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.922 11.117  -29.933 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 1221 HOH B O   1 
HETATM 3338 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.520 -6.401  -29.041 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 1222 HOH B O   1 
HETATM 3339 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.280 -8.017  -2.660  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 1223 HOH B O   1 
HETATM 3340 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.771 11.018  -5.364  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 1224 HOH B O   1 
HETATM 3341 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.356 9.460   -16.505 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 1225 HOH B O   1 
HETATM 3342 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.172 13.515  -13.046 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 1226 HOH B O   1 
HETATM 3343 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.747 -25.718 -27.070 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 1227 HOH B O   1 
HETATM 3344 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.041 -12.482 -13.130 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 1228 HOH B O   1 
HETATM 3345 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.717  2.228   -22.423 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 1229 HOH B O   1 
HETATM 3346 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.084 14.679  -16.785 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 1230 HOH B O   1 
HETATM 3347 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.130 -32.211 -2.746  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 1231 HOH B O   1 
HETATM 3348 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.079 8.998   -12.014 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 1232 HOH B O   1 
HETATM 3349 O  O   . HOH I 5 .   ? 5.827  -9.351  -37.131 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 1233 HOH B O   1 
HETATM 3350 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.226 8.458   -23.626 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 1234 HOH B O   1 
HETATM 3351 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.809 -34.164 -7.141  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 1235 HOH B O   1 
HETATM 3352 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.555  0.449   -30.484 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 1236 HOH B O   1 
HETATM 3353 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.138 -16.530 9.544   1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 1237 HOH B O   1 
HETATM 3354 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.080 -37.998 -15.426 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 1238 HOH B O   1 
HETATM 3355 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.489 -20.123 -42.884 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 1239 HOH B O   1 
HETATM 3356 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.244 1.370   -3.200  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 1240 HOH B O   1 
HETATM 3357 O  O   . HOH I 5 .   ? 6.160  -11.917 -35.425 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 1241 HOH B O   1 
HETATM 3358 O  O   . HOH I 5 .   ? 2.700  4.770   -16.359 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 1242 HOH B O   1 
HETATM 3359 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.669 -33.757 -15.184 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 1243 HOH B O   1 
HETATM 3360 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.215 -6.816  -33.649 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 1244 HOH B O   1 
HETATM 3361 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.733 -27.827 -4.166  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 1245 HOH B O   1 
HETATM 3362 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.802 -1.386  -0.854  1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 1246 HOH B O   1 
HETATM 3363 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.628 -27.913 -11.950 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 1247 HOH B O   1 
HETATM 3364 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.338 -11.675 10.447  1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 1248 HOH B O   1 
HETATM 3365 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.345 -9.201  -27.721 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 1249 HOH B O   1 
HETATM 3366 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.526 -12.090 -39.274 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 1250 HOH B O   1 
HETATM 3367 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.469 8.661   -2.016  1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 1251 HOH B O   1 
HETATM 3368 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.347  3.940   -28.801 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 1252 HOH B O   1 
HETATM 3369 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.671  6.666   -7.486  1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 1253 HOH B O   1 
HETATM 3370 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.463 -31.459 -14.353 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 1254 HOH B O   1 
HETATM 3371 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.318 1.057   5.599   1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 1255 HOH B O   1 
HETATM 3372 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.036 -7.885  12.077  1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 1256 HOH B O   1 
HETATM 3373 O  O   . HOH I 5 .   ? 8.602  -10.090 -40.891 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 1257 HOH B O   1 
HETATM 3374 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.848 -21.199 -23.845 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 1258 HOH B O   1 
HETATM 3375 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.444 -10.773 6.080   1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 1259 HOH B O   1 
HETATM 3376 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.321 -12.508 12.394  1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 1260 HOH B O   1 
HETATM 3377 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.523 -19.659 -24.176 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 1261 HOH B O   1 
HETATM 3378 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.949 -16.333 6.500   1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 1262 HOH B O   1 
HETATM 3379 O  O   . HOH I 5 .   ? 5.204  5.294   -17.020 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 1263 HOH B O   1 
HETATM 3380 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.013 -14.900 -46.682 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 1264 HOH B O   1 
HETATM 3381 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.156 -20.744 6.197   1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 1265 HOH B O   1 
HETATM 3382 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.527 -35.947 -16.956 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 1266 HOH B O   1 
HETATM 3383 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.670 -7.592  13.022  1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 1267 HOH B O   1 
HETATM 3384 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.853 15.596  -21.251 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 1268 HOH B O   1 
HETATM 3385 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.542 -35.749 -18.755 1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 1269 HOH B O   1 
HETATM 3386 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.127 10.987  -20.358 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 1270 HOH B O   1 
HETATM 3387 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.675 -10.297 9.447   1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 1271 HOH B O   1 
HETATM 3388 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.871 -14.459 7.555   1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 1272 HOH B O   1 
HETATM 3389 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.428  8.081   -33.343 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 1273 HOH B O   1 
HETATM 3390 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.410 -5.246  0.483   1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 1274 HOH B O   1 
HETATM 3391 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.053 -3.417  3.834   1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 1275 HOH B O   1 
HETATM 3392 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.932 -9.858  -40.460 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 1276 HOH B O   1 
HETATM 3393 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.966 4.794   -4.013  1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 1277 HOH B O   1 
HETATM 3394 O  O   . HOH I 5 .   ? 3.673  11.866  -31.054 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 1278 HOH B O   1 
HETATM 3395 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.860 -14.667 7.873   1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 1279 HOH B O   1 
HETATM 3396 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.192  -10.450 -38.361 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 1280 HOH B O   1 
HETATM 3397 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.804 11.933  -21.516 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 1281 HOH B O   1 
HETATM 3398 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.995 0.000   -15.679 0.50 60.31 ? ? ? ? ? ? 1282 HOH B O   1 
HETATM 3399 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.201 -2.167  -1.894  1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 1283 HOH B O   1 
HETATM 3400 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.385  -5.686  -25.692 1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 1284 HOH B O   1 
HETATM 3401 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.558 -5.490  -35.959 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 1285 HOH B O   1 
HETATM 3402 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.894  -0.405  -4.439  1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 1286 HOH B O   1 
HETATM 3403 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.911 2.952   -3.448  1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 1287 HOH B O   1 
HETATM 3404 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.528 -11.115 -37.473 1.00 72.69 ? ? ? ? ? ? 1288 HOH B O   1 
# 
