data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Guerra, A.J."   1 
"Dann III, C.E." 2 
"Giedroc, D.P."  3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of the zinc-dependent MarR Family Transcriptional Regulator AdcR in the Zn(II)-bound State" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "Helix-turn-Helix, Transcriptional regulator, TRANSCRIPTION" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Crystal Structure of the Zinc-Dependent MarR Family Transcriptional Regulator AdcR in the Zn(II)-Bound State." 
_citation.journal_abbrev            J.Am.Chem.Soc. 
_citation.journal_volume            133 
_citation.page_first                19614 
_citation.page_last                 19617 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           JACSAT 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0002-7863 
_citation.journal_id_CSD            0004 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   22085181 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/ja2080532 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Guerra, A.J."  1 ? 
primary "Dann, C.E."    2 ? 
primary "Giedroc, D.P." 3 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MRQLAKDINAFLNEVILQAENQHEILIGHCTSEVALTNTQEHILMLLSEESLTNSELARRLNVSQAAVTKAIKSLVKEGM
LETSKDSKDARVIFYQLTDLARPIAEEHHHHHEHTLLTYEQVATQFTPNEQKVIQRFLTALVGEIK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRQLAKDINAFLNEVILQAENQHEILIGHCTSEVALTNTQEHILMLLSEESLTNSELARRLNVSQAAVTKAIKSLVKEGM
LETSKDSKDARVIFYQLTDLARPIAEEHHHHHEHTLLTYEQVATQFTPNEQKVIQRFLTALVGEIK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   GLN n 
1 4   LEU n 
1 5   ALA n 
1 6   LYS n 
1 7   ASP n 
1 8   ILE n 
1 9   ASN n 
1 10  ALA n 
1 11  PHE n 
1 12  LEU n 
1 13  ASN n 
1 14  GLU n 
1 15  VAL n 
1 16  ILE n 
1 17  LEU n 
1 18  GLN n 
1 19  ALA n 
1 20  GLU n 
1 21  ASN n 
1 22  GLN n 
1 23  HIS n 
1 24  GLU n 
1 25  ILE n 
1 26  LEU n 
1 27  ILE n 
1 28  GLY n 
1 29  HIS n 
1 30  CYS n 
1 31  THR n 
1 32  SER n 
1 33  GLU n 
1 34  VAL n 
1 35  ALA n 
1 36  LEU n 
1 37  THR n 
1 38  ASN n 
1 39  THR n 
1 40  GLN n 
1 41  GLU n 
1 42  HIS n 
1 43  ILE n 
1 44  LEU n 
1 45  MET n 
1 46  LEU n 
1 47  LEU n 
1 48  SER n 
1 49  GLU n 
1 50  GLU n 
1 51  SER n 
1 52  LEU n 
1 53  THR n 
1 54  ASN n 
1 55  SER n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  ALA n 
1 59  ARG n 
1 60  ARG n 
1 61  LEU n 
1 62  ASN n 
1 63  VAL n 
1 64  SER n 
1 65  GLN n 
1 66  ALA n 
1 67  ALA n 
1 68  VAL n 
1 69  THR n 
1 70  LYS n 
1 71  ALA n 
1 72  ILE n 
1 73  LYS n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  VAL n 
1 77  LYS n 
1 78  GLU n 
1 79  GLY n 
1 80  MET n 
1 81  LEU n 
1 82  GLU n 
1 83  THR n 
1 84  SER n 
1 85  LYS n 
1 86  ASP n 
1 87  SER n 
1 88  LYS n 
1 89  ASP n 
1 90  ALA n 
1 91  ARG n 
1 92  VAL n 
1 93  ILE n 
1 94  PHE n 
1 95  TYR n 
1 96  GLN n 
1 97  LEU n 
1 98  THR n 
1 99  ASP n 
1 100 LEU n 
1 101 ALA n 
1 102 ARG n 
1 103 PRO n 
1 104 ILE n 
1 105 ALA n 
1 106 GLU n 
1 107 GLU n 
1 108 HIS n 
1 109 HIS n 
1 110 HIS n 
1 111 HIS n 
1 112 HIS n 
1 113 GLU n 
1 114 HIS n 
1 115 THR n 
1 116 LEU n 
1 117 LEU n 
1 118 THR n 
1 119 TYR n 
1 120 GLU n 
1 121 GLN n 
1 122 VAL n 
1 123 ALA n 
1 124 THR n 
1 125 GLN n 
1 126 PHE n 
1 127 THR n 
1 128 PRO n 
1 129 ASN n 
1 130 GLU n 
1 131 GLN n 
1 132 LYS n 
1 133 VAL n 
1 134 ILE n 
1 135 GLN n 
1 136 ARG n 
1 137 PHE n 
1 138 LEU n 
1 139 THR n 
1 140 ALA n 
1 141 LEU n 
1 142 VAL n 
1 143 GLY n 
1 144 GLU n 
1 145 ILE n 
1 146 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Adc operon repressor AdcR" 16628.914 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                  65.409    4   ? ? ? ? 
3 water       nat water                       18.015    302 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   GLN 3   3   3   GLN GLN A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA A ? n 
A 1 6   LYS 6   6   6   LYS LYS A ? n 
A 1 7   ASP 7   7   7   ASP ASP A ? n 
A 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 9   ASN 9   9   9   ASN ASN A ? n 
A 1 10  ALA 10  10  10  ALA ALA A ? n 
A 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE A ? n 
A 1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A ? n 
A 1 13  ASN 13  13  13  ASN ASN A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  VAL 15  15  15  VAL VAL A ? n 
A 1 16  ILE 16  16  16  ILE ILE A ? n 
A 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A ? n 
A 1 18  GLN 18  18  18  GLN GLN A ? n 
A 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA A ? n 
A 1 20  GLU 20  20  20  GLU ALA A ? n 
A 1 21  ASN 21  21  21  ASN ALA A ? n 
A 1 22  GLN 22  22  22  GLN GLN A ? n 
A 1 23  HIS 23  23  23  HIS HIS A ? n 
A 1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A ? n 
A 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  ILE 27  27  27  ILE ILE A ? n 
A 1 28  GLY 28  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 29  HIS 29  29  29  HIS HIS A ? n 
A 1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A ? n 
A 1 31  THR 31  31  31  THR THR A ? n 
A 1 32  SER 32  32  32  SER SER A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A ? n 
A 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A ? n 
A 1 36  LEU 36  36  36  LEU LEU A ? n 
A 1 37  THR 37  37  37  THR THR A ? n 
A 1 38  ASN 38  38  38  ASN ASN A ? n 
A 1 39  THR 39  39  39  THR THR A ? n 
A 1 40  GLN 40  40  40  GLN GLN A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A ? n 
A 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A ? n 
A 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A ? n 
A 1 45  MET 45  45  45  MET MET A ? n 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  SER 48  48  48  SER SER A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU A ? n 
A 1 51  SER 51  51  51  SER SER A ? n 
A 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 53  THR 53  53  53  THR THR A ? n 
A 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A ? n 
A 1 55  SER 55  55  55  SER SER A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU ALA A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ALA 58  58  58  ALA ALA A ? n 
A 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A ? n 
A 1 60  ARG 60  60  60  ARG ARG A ? n 
A 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A ? n 
A 1 62  ASN 62  62  62  ASN ASN A ? n 
A 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A ? n 
A 1 64  SER 64  64  64  SER SER A ? n 
A 1 65  GLN 65  65  65  GLN GLN A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  ALA 67  67  67  ALA ALA A ? n 
A 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A ? n 
A 1 69  THR 69  69  69  THR THR A ? n 
A 1 70  LYS 70  70  70  LYS LYS A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A ? n 
A 1 73  LYS 73  73  73  LYS LYS A ? n 
A 1 74  SER 74  74  74  SER SER A ? n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 76  VAL 76  76  76  VAL VAL A ? n 
A 1 77  LYS 77  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  GLY 79  79  79  GLY GLY A ? n 
A 1 80  MET 80  80  80  MET MET A ? n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A ? n 
A 1 83  THR 83  83  83  THR THR A ? n 
A 1 84  SER 84  84  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 85  LYS 85  85  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 86  ASP 86  86  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 87  SER 87  87  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 89  ASP 89  89  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 90  ALA 90  90  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 91  ARG 91  91  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 92  VAL 92  92  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 93  ILE 93  93  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 94  PHE 94  94  94  PHE PHE A ? n 
A 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A ? n 
A 1 96  GLN 96  96  96  GLN GLN A ? n 
A 1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A ? n 
A 1 98  THR 98  98  98  THR THR A ? n 
A 1 99  ASP 99  99  99  ASP ASP A ? n 
A 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 102 ARG 102 102 102 ARG ARG A ? n 
A 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A ? n 
A 1 104 ILE 104 104 104 ILE ILE A ? n 
A 1 105 ALA 105 105 105 ALA ALA A ? n 
A 1 106 GLU 106 106 106 GLU GLU A ? n 
A 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 108 HIS 108 108 108 HIS HIS A ? n 
A 1 109 HIS 109 109 109 HIS HIS A ? n 
A 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS A ? n 
A 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A ? n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 113 GLU 113 113 113 GLU ALA A ? n 
A 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A ? n 
A 1 115 THR 115 115 115 THR THR A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 LEU 117 117 117 LEU LEU A ? n 
A 1 118 THR 118 118 118 THR THR A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A ? n 
A 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN A ? n 
A 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A ? n 
A 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A ? n 
A 1 124 THR 124 124 124 THR THR A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE A ? n 
A 1 127 THR 127 127 127 THR THR A ? n 
A 1 128 PRO 128 128 128 PRO PRO A ? n 
A 1 129 ASN 129 129 129 ASN ASN A ? n 
A 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A ? n 
A 1 131 GLN 131 131 131 GLN GLN A ? n 
A 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A ? n 
A 1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE A ? n 
A 1 135 GLN 135 135 135 GLN GLN A ? n 
A 1 136 ARG 136 136 136 ARG ARG A ? n 
A 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU A ? n 
A 1 139 THR 139 139 139 THR THR A ? n 
A 1 140 ALA 140 140 140 ALA ALA A ? n 
A 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A ? n 
A 1 142 VAL 142 142 142 VAL VAL A ? n 
A 1 143 GLY 143 143 143 GLY GLY A ? n 
A 1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU A ? n 
A 1 145 ILE 145 145 145 ILE ILE A ? n 
A 1 146 LYS 146 146 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   GLN 3   3   3   GLN GLN B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA B ? n 
B 1 6   LYS 6   6   6   LYS LYS B ? n 
B 1 7   ASP 7   7   7   ASP ASP B ? n 
B 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE B ? n 
B 1 9   ASN 9   9   9   ASN ASN B ? n 
B 1 10  ALA 10  10  10  ALA ALA B ? n 
B 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE B ? n 
B 1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU B ? n 
B 1 13  ASN 13  13  13  ASN ASN B ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU B ? n 
B 1 15  VAL 15  15  15  VAL VAL B ? n 
B 1 16  ILE 16  16  16  ILE ILE B ? n 
B 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU B ? n 
B 1 18  GLN 18  18  18  GLN GLN B ? n 
B 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA B ? n 
B 1 20  GLU 20  20  20  GLU GLU B ? n 
B 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN B ? n 
B 1 22  GLN 22  22  22  GLN ALA B ? n 
B 1 23  HIS 23  23  23  HIS HIS B ? n 
B 1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU B ? n 
B 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  ILE 27  27  27  ILE ILE B ? n 
B 1 28  GLY 28  28  28  GLY GLY B ? n 
B 1 29  HIS 29  29  29  HIS HIS B ? n 
B 1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS B ? n 
B 1 31  THR 31  31  31  THR THR B ? n 
B 1 32  SER 32  32  32  SER SER B ? n 
B 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU B ? n 
B 1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL B ? n 
B 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA B ? n 
B 1 36  LEU 36  36  36  LEU LEU B ? n 
B 1 37  THR 37  37  37  THR THR B ? n 
B 1 38  ASN 38  38  38  ASN ASN B ? n 
B 1 39  THR 39  39  39  THR THR B ? n 
B 1 40  GLN 40  40  40  GLN GLN B ? n 
B 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS B ? n 
B 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE B ? n 
B 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU B ? n 
B 1 45  MET 45  45  45  MET MET B ? n 
B 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  SER 48  48  48  SER SER B ? n 
B 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU B ? n 
B 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU B ? n 
B 1 51  SER 51  51  51  SER SER B ? n 
B 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU B ? n 
B 1 53  THR 53  53  53  THR THR B ? n 
B 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN B ? n 
B 1 55  SER 55  55  55  SER SER B ? n 
B 1 56  GLU 56  56  56  GLU ALA B ? n 
B 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU B ? n 
B 1 58  ALA 58  58  58  ALA ALA B ? n 
B 1 59  ARG 59  59  59  ARG ALA B ? n 
B 1 60  ARG 60  60  60  ARG ARG B ? n 
B 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU B ? n 
B 1 62  ASN 62  62  62  ASN ASN B ? n 
B 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL B ? n 
B 1 64  SER 64  64  64  SER SER B ? n 
B 1 65  GLN 65  65  65  GLN GLN B ? n 
B 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA B ? n 
B 1 67  ALA 67  67  67  ALA ALA B ? n 
B 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL B ? n 
B 1 69  THR 69  69  69  THR THR B ? n 
B 1 70  LYS 70  70  70  LYS ALA B ? n 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE B ? n 
B 1 73  LYS 73  73  73  LYS ALA B ? n 
B 1 74  SER 74  74  74  SER SER B ? n 
B 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU B ? n 
B 1 76  VAL 76  76  76  VAL VAL B ? n 
B 1 77  LYS 77  77  77  LYS LYS B ? n 
B 1 78  GLU 78  78  78  GLU ALA B ? n 
B 1 79  GLY 79  79  79  GLY GLY B ? n 
B 1 80  MET 80  80  80  MET MET B ? n 
B 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU B ? n 
B 1 83  THR 83  83  83  THR THR B ? n 
B 1 84  SER 84  84  84  SER SER B ? n 
B 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS B ? n 
B 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP B ? n 
B 1 87  SER 87  87  87  SER SER B ? n 
B 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS B ? n 
B 1 89  ASP 89  89  89  ASP ASP B ? n 
B 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA B ? n 
B 1 91  ARG 91  91  91  ARG ARG B ? n 
B 1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL B ? n 
B 1 93  ILE 93  93  93  ILE ILE B ? n 
B 1 94  PHE 94  94  94  PHE PHE B ? n 
B 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR B ? n 
B 1 96  GLN 96  96  96  GLN GLN B ? n 
B 1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU B ? n 
B 1 98  THR 98  98  98  THR THR B ? n 
B 1 99  ASP 99  99  99  ASP ASP B ? n 
B 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU B ? n 
B 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA B ? n 
B 1 102 ARG 102 102 102 ARG ALA B ? n 
B 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO B ? n 
B 1 104 ILE 104 104 104 ILE ILE B ? n 
B 1 105 ALA 105 105 105 ALA ALA B ? n 
B 1 106 GLU 106 106 106 GLU GLU B ? n 
B 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU B ? n 
B 1 108 HIS 108 108 108 HIS HIS B ? n 
B 1 109 HIS 109 109 109 HIS HIS B ? n 
B 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS B ? n 
B 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS B ? n 
B 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU B ? n 
B 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS B ? n 
B 1 115 THR 115 115 115 THR THR B ? n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 117 LEU 117 117 117 LEU LEU B ? n 
B 1 118 THR 118 118 118 THR THR B ? n 
B 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR B ? n 
B 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU B ? n 
B 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN B ? n 
B 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL B ? n 
B 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA B ? n 
B 1 124 THR 124 124 124 THR THR B ? n 
B 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN B ? n 
B 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE B ? n 
B 1 127 THR 127 127 127 THR THR B ? n 
B 1 128 PRO 128 128 128 PRO PRO B ? n 
B 1 129 ASN 129 129 129 ASN ASN B ? n 
B 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU B ? n 
B 1 131 GLN 131 131 131 GLN GLN B ? n 
B 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL B ? n 
B 1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE B ? n 
B 1 135 GLN 135 135 135 GLN GLN B ? n 
B 1 136 ARG 136 136 136 ARG ARG B ? n 
B 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE B ? n 
B 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU B ? n 
B 1 139 THR 139 139 139 THR THR B ? n 
B 1 140 ALA 140 140 140 ALA ALA B ? n 
B 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU B ? n 
B 1 142 VAL 142 142 142 VAL VAL B ? n 
B 1 143 GLY 143 143 143 GLY GLY B ? n 
B 1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU B ? n 
B 1 145 ILE 145 145 145 ILE ILE B ? n 
B 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ZN  1   147 1   ZN  ZN  A ? 
D 2 ZN  1   148 2   ZN  ZN  A ? 
E 2 ZN  1   147 3   ZN  ZN  B ? 
F 2 ZN  1   148 4   ZN  ZN  B ? 
G 3 HOH 1   149 149 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 2   150 1   HOH HOH A ? 
G 3 HOH 3   151 151 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 4   152 3   HOH HOH A ? 
G 3 HOH 5   153 153 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 6   154 154 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 7   155 155 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 8   156 156 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 9   157 157 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 10  158 158 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 11  159 6   HOH HOH A ? 
G 3 HOH 12  160 8   HOH HOH A ? 
G 3 HOH 13  161 161 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 14  162 9   HOH HOH A ? 
G 3 HOH 15  163 163 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 16  164 164 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 17  165 11  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 18  166 166 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 19  167 12  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 20  168 13  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 21  169 169 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 22  170 14  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 23  171 15  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 24  172 16  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 25  173 173 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 26  174 17  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 27  175 175 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 28  176 18  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 29  177 19  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 30  178 178 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 31  179 20  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 32  180 180 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 33  181 181 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 34  182 182 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 35  183 183 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 36  184 21  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 37  185 185 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 38  186 22  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 39  187 23  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 40  188 188 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 41  189 189 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 42  190 24  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 43  191 191 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 44  192 192 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 45  193 25  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 46  194 194 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 47  195 26  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 48  196 196 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 49  197 27  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 50  198 28  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 51  199 199 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 52  200 29  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 53  201 201 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 54  202 30  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 55  203 203 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 56  204 31  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 57  205 205 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 58  206 206 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 59  207 207 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 60  208 32  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 61  209 209 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 62  210 33  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 63  211 37  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 64  212 212 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 65  213 38  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 66  214 43  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 67  215 45  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 68  216 216 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 69  217 217 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 70  218 218 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 71  219 53  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 72  220 220 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 73  221 54  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 74  222 222 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 75  223 223 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 76  224 224 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 77  225 225 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 78  226 226 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 79  227 227 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 80  228 56  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 81  229 57  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 82  230 230 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 83  231 231 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 84  232 58  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 85  233 61  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 86  234 234 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 87  235 64  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 88  236 65  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 89  237 237 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 90  238 66  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 91  239 67  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 92  240 240 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 93  241 69  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 94  242 242 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 95  243 70  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 96  244 71  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 97  245 72  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 98  246 246 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 99  247 73  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 100 248 248 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 101 249 74  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 102 250 75  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 103 251 251 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 104 252 76  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 105 253 253 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 106 254 254 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 107 255 77  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 108 256 83  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 109 257 86  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 110 258 88  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 111 259 89  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 112 260 260 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 113 261 261 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 114 262 90  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 115 263 263 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 116 264 93  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 117 265 94  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 118 266 266 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 119 267 267 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 120 268 268 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 121 269 95  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 122 270 270 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 123 271 271 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 124 272 96  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 125 273 97  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 126 274 98  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 127 275 99  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 128 276 100 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 129 277 277 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 130 278 278 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 131 279 106 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 132 280 280 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 133 281 281 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 134 282 282 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 135 283 283 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 136 284 107 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 137 285 285 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 138 286 286 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 139 287 287 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 140 288 288 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 141 289 289 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 142 290 108 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 143 291 291 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 144 292 292 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 145 293 293 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 146 294 294 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 147 295 295 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 148 296 114 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 149 297 297 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 150 298 298 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 151 299 117 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 152 300 122 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 153 301 124 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 154 302 126 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 155 303 127 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 156 304 131 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 157 305 132 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 158 306 133 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 159 307 135 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 160 308 138 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 161 309 139 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 162 310 143 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 163 311 144 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 164 312 145 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 165 313 147 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 166 314 148 HOH HOH A ? 
H 3 HOH 1   149 2   HOH HOH B ? 
H 3 HOH 2   150 150 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 3   151 4   HOH HOH B ? 
H 3 HOH 4   152 152 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 5   153 5   HOH HOH B ? 
H 3 HOH 6   154 7   HOH HOH B ? 
H 3 HOH 7   155 10  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 8   156 34  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 9   157 35  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 10  158 36  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 11  159 159 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 12  160 160 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 13  161 39  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 14  162 162 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 15  163 40  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 16  164 41  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 17  165 165 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 18  166 42  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 19  167 167 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 20  168 168 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 21  169 44  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 22  170 170 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 23  171 171 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 24  172 172 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 25  173 46  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 26  174 174 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 27  175 47  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 28  176 176 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 29  177 177 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 30  178 48  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 31  179 179 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 32  180 49  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 33  181 50  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 34  182 51  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 35  183 52  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 36  184 184 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 37  185 55  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 38  186 186 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 39  187 187 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 40  188 59  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 41  189 60  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 42  190 190 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 43  191 62  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 44  192 63  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 45  193 193 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 46  194 68  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 47  195 195 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 48  196 78  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 49  197 197 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 50  198 198 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 51  199 79  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 52  200 200 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 53  201 80  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 54  202 202 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 55  203 81  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 56  204 204 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 57  205 82  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 58  206 84  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 59  207 85  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 60  208 208 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 61  209 87  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 62  210 210 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 63  211 211 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 64  212 91  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 65  213 213 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 66  214 214 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 67  215 215 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 68  216 92  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 69  217 101 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 70  218 102 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 71  219 219 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 72  220 103 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 73  221 221 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 74  222 104 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 75  223 105 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 76  224 109 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 77  225 110 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 78  226 111 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 79  227 112 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 80  228 228 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 81  229 229 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 82  230 113 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 83  231 115 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 84  232 232 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 85  233 233 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 86  234 116 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 87  235 235 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 88  236 236 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 89  237 118 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 90  238 238 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 91  239 239 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 92  240 119 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 93  241 241 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 94  242 120 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 95  243 243 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 96  244 244 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 97  245 245 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 98  246 121 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 99  247 247 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 100 248 123 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 101 249 249 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 102 250 250 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 103 251 125 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 104 252 252 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 105 253 128 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 106 254 129 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 107 255 255 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 108 256 256 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 109 257 257 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 110 258 258 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 111 259 259 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 112 260 130 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 113 261 134 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 114 262 262 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 115 263 136 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 116 264 264 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 117 265 265 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 118 266 137 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 119 267 140 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 120 268 141 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 121 269 269 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 122 270 142 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 123 271 146 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 124 272 272 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 125 273 273 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 126 274 274 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 127 275 275 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 128 276 276 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 129 279 279 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 130 284 284 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 131 290 290 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 132 296 296 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 133 299 299 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 134 300 300 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 135 301 301 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 136 302 302 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ARG A 2   ? ALA A 19  ? ARG A 2   ALA A 19  1 ? 18 
HELX_P HELX_P2  AA2 THR A 37  ? SER A 48  ? THR A 37  SER A 48  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3  AA3 THR A 53  ? ASN A 62  ? THR A 53  ASN A 62  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 64  ? GLU A 78  ? SER A 64  GLU A 78  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 ALA A 101 ? THR A 124 ? ALA A 101 THR A 124 1 ? 24 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A 127 ? ILE A 145 ? THR A 127 ILE A 145 1 ? 19 
HELX_P HELX_P7  AA7 ARG B 2   ? GLU B 20  ? ARG B 2   GLU B 20  1 ? 19 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR B 37  ? SER B 51  ? THR B 37  SER B 51  1 ? 15 
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 53  ? ASN B 62  ? THR B 53  ASN B 62  1 ? 10 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER B 64  ? GLU B 78  ? SER B 64  GLU B 78  1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 ALA B 101 ? THR B 124 ? ALA B 101 THR B 124 1 ? 24 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR B 127 ? LYS B 146 ? THR B 127 LYS B 146 1 ? 20 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 81 ? GLU A 82 ? LEU A 81 GLU A 82 
AA1 2 GLN A 96 ? LEU A 97 ? GLN A 96 LEU A 97 
AA2 1 LEU B 81 ? SER B 84 ? LEU B 81 SER B 84 
AA2 2 PHE B 94 ? LEU B 97 ? PHE B 94 LEU B 97 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.017906 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.017355 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011704 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
2 E B E B 1 
2 F B F B 1 
3 G A G A 1 
3 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION" ZN  
3 water      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 82 ? N GLU A 82 O GLN A 96 ? O GLN A 96 
AA2 1 2 N GLU B 82 ? N GLU B 82 O GLN B 96 ? O GLN B 96 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 4.758  38.033 61.432 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 5.229  37.801 60.073 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 4.973  36.359 59.655 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 5.140  35.437 60.450 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 6.721  38.124 59.959 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 7.320  37.790 58.601 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 9.076  38.176 58.478 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 9.022  39.959 58.645 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? 4.559  36.167 58.408 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? 4.317  34.826 57.894 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? 5.625  34.048 57.816 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? 6.644  34.572 57.368 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? 3.657  34.889 56.516 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? 2.346  35.667 56.491 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? 1.334  35.089 57.468 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? 0.874  33.762 57.063 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? 0.060  32.999 57.787 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? -0.392 33.426 58.960 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? -0.309 31.809 57.337 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . GLN A 1 3   ? 5.596  32.797 58.262 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A N   1 
ATOM   21   C  CA  . GLN A 1 3   ? 6.772  31.938 58.188 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CA  1 
ATOM   22   C  C   . GLN A 1 3   ? 7.258  31.814 56.749 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A C   1 
ATOM   23   O  O   . GLN A 1 3   ? 8.450  31.642 56.500 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A O   1 
ATOM   24   C  CB  . GLN A 1 3   ? 6.468  30.551 58.759 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . GLN A 1 3   ? 7.624  29.556 58.651 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CG  1 
ATOM   26   C  CD  . GLN A 1 3   ? 8.838  29.966 59.470 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CD  1 
ATOM   27   O  OE1 . GLN A 1 3   ? 8.710  30.486 60.579 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A OE1 1 
ATOM   28   N  NE2 . GLN A 1 3   ? 10.026 29.735 58.922 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A NE2 1 
ATOM   29   N  N   . LEU A 1 4   ? 6.330  31.897 55.800 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   30   C  CA  . LEU A 1 4   ? 6.686  31.772 54.395 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   31   C  C   . LEU A 1 4   ? 7.667  32.866 53.976 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   32   O  O   . LEU A 1 4   ? 8.507  32.650 53.107 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   33   C  CB  . LEU A 1 4   ? 5.436  31.783 53.512 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   34   C  CG  . LEU A 1 4   ? 5.674  31.762 52.001 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   35   C  CD1 . LEU A 1 4   ? 6.521  30.558 51.603 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   36   C  CD2 . LEU A 1 4   ? 4.352  31.771 51.253 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   37   N  N   . ALA A 1 5   ? 7.561  34.037 54.596 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A N   1 
ATOM   38   C  CA  . ALA A 1 5   ? 8.497  35.122 54.319 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CA  1 
ATOM   39   C  C   . ALA A 1 5   ? 9.917  34.700 54.684 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A C   1 
ATOM   40   O  O   . ALA A 1 5   ? 10.859 34.941 53.933 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A O   1 
ATOM   41   C  CB  . ALA A 1 5   ? 8.102  36.386 55.069 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CB  1 
ATOM   42   N  N   . LYS A 1 6   ? 10.063 34.057 55.837 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A N   1 
ATOM   43   C  CA  . LYS A 1 6   ? 11.367 33.570 56.273 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CA  1 
ATOM   44   C  C   . LYS A 1 6   ? 11.828 32.394 55.417 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A C   1 
ATOM   45   O  O   . LYS A 1 6   ? 13.013 32.266 55.117 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A O   1 
ATOM   46   C  CB  . LYS A 1 6   ? 11.329 33.175 57.752 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CB  1 
ATOM   47   C  CG  . LYS A 1 6   ? 10.997 34.330 58.688 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CG  1 
ATOM   48   C  CD  . LYS A 1 6   ? 10.920 33.878 60.139 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CD  1 
ATOM   49   C  CE  . LYS A 1 6   ? 10.487 35.022 61.044 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CE  1 
ATOM   50   N  NZ  . LYS A 1 6   ? 10.367 34.600 62.466 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A NZ  1 
ATOM   51   N  N   . ASP A 1 7   ? 10.891 31.533 55.027 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A N   1 
ATOM   52   C  CA  . ASP A 1 7   ? 11.225 30.384 54.189 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A CA  1 
ATOM   53   C  C   . ASP A 1 7   ? 11.777 30.859 52.852 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A C   1 
ATOM   54   O  O   . ASP A 1 7   ? 12.731 30.290 52.320 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A O   1 
ATOM   55   C  CB  . ASP A 1 7   ? 10.000 29.499 53.952 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A CB  1 
ATOM   56   C  CG  . ASP A 1 7   ? 9.523  28.801 55.214 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A CG  1 
ATOM   57   O  OD1 . ASP A 1 7   ? 10.282 28.761 56.204 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A OD1 1 
ATOM   58   O  OD2 . ASP A 1 7   ? 8.387  28.283 55.210 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 7   ASP A OD2 1 
ATOM   59   N  N   . ILE A 1 8   ? 11.165 31.905 52.309 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   60   C  CA  . ILE A 1 8   ? 11.623 32.495 51.057 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   61   C  C   . ILE A 1 8   ? 13.074 32.940 51.172 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   62   O  O   . ILE A 1 8   ? 13.906 32.596 50.336 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   63   C  CB  . ILE A 1 8   ? 10.742 33.691 50.644 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   64   C  CG1 . ILE A 1 8   ? 9.374  33.196 50.165 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   65   C  CG2 . ILE A 1 8   ? 11.424 34.512 49.556 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   66   C  CD1 . ILE A 1 8   ? 8.309  34.270 50.124 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   67   N  N   . ASN A 1 9   ? 13.375 33.705 52.215 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A N   1 
ATOM   68   C  CA  . ASN A 1 9   ? 14.734 34.178 52.435 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A CA  1 
ATOM   69   C  C   . ASN A 1 9   ? 15.725 33.025 52.562 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A C   1 
ATOM   70   O  O   . ASN A 1 9   ? 16.820 33.068 52.000 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A O   1 
ATOM   71   C  CB  . ASN A 1 9   ? 14.797 35.067 53.677 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A CB  1 
ATOM   72   C  CG  . ASN A 1 9   ? 16.107 35.813 53.790 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A CG  1 
ATOM   73   O  OD1 . ASN A 1 9   ? 16.346 36.778 53.066 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A OD1 1 
ATOM   74   N  ND2 . ASN A 1 9   ? 16.964 35.370 54.703 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A ND2 1 
ATOM   75   N  N   . ALA A 1 10  ? 15.334 31.992 53.302 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A N   1 
ATOM   76   C  CA  . ALA A 1 10  ? 16.198 30.835 53.497 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CA  1 
ATOM   77   C  C   . ALA A 1 10  ? 16.419 30.134 52.167 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A C   1 
ATOM   78   O  O   . ALA A 1 10  ? 17.533 29.716 51.849 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A O   1 
ATOM   79   C  CB  . ALA A 1 10  ? 15.595 29.878 54.514 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CB  1 
ATOM   80   N  N   . PHE A 1 11  ? 15.352 30.023 51.386 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A N   1 
ATOM   81   C  CA  . PHE A 1 11  ? 15.427 29.365 50.092 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CA  1 
ATOM   82   C  C   . PHE A 1 11  ? 16.380 30.090 49.144 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A C   1 
ATOM   83   O  O   . PHE A 1 11  ? 17.228 29.468 48.508 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A O   1 
ATOM   84   C  CB  . PHE A 1 11  ? 14.041 29.263 49.462 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CB  1 
ATOM   85   C  CG  . PHE A 1 11  ? 14.045 28.604 48.120 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CG  1 
ATOM   86   C  CD1 . PHE A 1 11  ? 14.107 27.226 48.016 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD1 1 
ATOM   87   C  CD2 . PHE A 1 11  ? 14.004 29.360 46.962 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD2 1 
ATOM   88   C  CE1 . PHE A 1 11  ? 14.119 26.613 46.784 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE1 1 
ATOM   89   C  CE2 . PHE A 1 11  ? 14.017 28.753 45.724 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE2 1 
ATOM   90   C  CZ  . PHE A 1 11  ? 14.073 27.377 45.634 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CZ  1 
ATOM   91   N  N   . LEU A 1 12  ? 16.238 31.408 49.055 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A N   1 
ATOM   92   C  CA  . LEU A 1 12  ? 17.079 32.198 48.162 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CA  1 
ATOM   93   C  C   . LEU A 1 12  ? 18.558 32.064 48.524 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A C   1 
ATOM   94   O  O   . LEU A 1 12  ? 19.414 31.987 47.641 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A O   1 
ATOM   95   C  CB  . LEU A 1 12  ? 16.646 33.668 48.153 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . LEU A 1 12  ? 15.289 33.971 47.507 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CG  1 
ATOM   97   C  CD1 . LEU A 1 12  ? 14.913 35.439 47.680 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD1 1 
ATOM   98   C  CD2 . LEU A 1 12  ? 15.268 33.579 46.033 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD2 1 
ATOM   99   N  N   . ASN A 1 13  ? 18.850 32.030 49.823 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A N   1 
ATOM   100  C  CA  . ASN A 1 13  ? 20.216 31.834 50.291 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CA  1 
ATOM   101  C  C   . ASN A 1 13  ? 20.773 30.478 49.862 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A C   1 
ATOM   102  O  O   . ASN A 1 13  ? 21.943 30.367 49.503 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A O   1 
ATOM   103  C  CB  . ASN A 1 13  ? 20.307 31.984 51.814 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . ASN A 1 13  ? 20.089 33.415 52.277 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CG  1 
ATOM   105  O  OD1 . ASN A 1 13  ? 20.286 34.365 51.519 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A OD1 1 
ATOM   106  N  ND2 . ASN A 1 13  ? 19.690 33.574 53.534 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A ND2 1 
ATOM   107  N  N   . GLU A 1 14  ? 19.928 29.452 49.897 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   108  C  CA  . GLU A 1 14  ? 20.341 28.110 49.512 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   109  C  C   . GLU A 1 14  ? 20.648 28.040 48.019 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   110  O  O   . GLU A 1 14  ? 21.625 27.417 47.606 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   111  C  CB  . GLU A 1 14  ? 19.267 27.085 49.877 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   112  C  CG  . GLU A 1 14  ? 19.714 25.652 49.677 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   113  C  CD  . GLU A 1 14  ? 20.871 25.281 50.582 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   114  O  OE1 . GLU A 1 14  ? 20.850 25.680 51.766 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   115  O  OE2 . GLU A 1 14  ? 21.800 24.593 50.113 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   116  N  N   . VAL A 1 15  ? 19.813 28.688 47.213 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A N   1 
ATOM   117  C  CA  . VAL A 1 15  ? 20.053 28.759 45.778 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CA  1 
ATOM   118  C  C   . VAL A 1 15  ? 21.387 29.436 45.492 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A C   1 
ATOM   119  O  O   . VAL A 1 15  ? 22.191 28.948 44.697 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A O   1 
ATOM   120  C  CB  . VAL A 1 15  ? 18.936 29.531 45.058 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CB  1 
ATOM   121  C  CG1 . VAL A 1 15  ? 19.321 29.784 43.615 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CG1 1 
ATOM   122  C  CG2 . VAL A 1 15  ? 17.631 28.760 45.126 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CG2 1 
ATOM   123  N  N   . ILE A 1 16  ? 21.615 30.566 46.148 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N   1 
ATOM   124  C  CA  . ILE A 1 16  ? 22.859 31.302 45.989 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA  1 
ATOM   125  C  C   . ILE A 1 16  ? 24.055 30.454 46.426 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C   1 
ATOM   126  O  O   . ILE A 1 16  ? 25.083 30.413 45.748 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O   1 
ATOM   127  C  CB  . ILE A 1 16  ? 22.813 32.624 46.771 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB  1 
ATOM   128  C  CG1 . ILE A 1 16  ? 21.738 33.540 46.177 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1 1 
ATOM   129  C  CG2 . ILE A 1 16  ? 24.177 33.302 46.767 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2 1 
ATOM   130  C  CD1 . ILE A 1 16  ? 21.548 34.849 46.933 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1 1 
ATOM   131  N  N   . LEU A 1 17  ? 23.912 29.763 47.551 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   1 
ATOM   132  C  CA  . LEU A 1 17  ? 24.951 28.850 48.008 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  1 
ATOM   133  C  C   . LEU A 1 17  ? 25.233 27.761 46.972 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   1 
ATOM   134  O  O   . LEU A 1 17  ? 26.388 27.474 46.661 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   1 
ATOM   135  C  CB  . LEU A 1 17  ? 24.548 28.215 49.339 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  1 
ATOM   136  C  CG  . LEU A 1 17  ? 25.496 27.166 49.918 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  1 
ATOM   137  C  CD1 . LEU A 1 17  ? 26.876 27.756 50.124 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 1 
ATOM   138  C  CD2 . LEU A 1 17  ? 24.947 26.613 51.226 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 1 
ATOM   139  N  N   . GLN A 1 18  ? 24.174 27.160 46.437 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A N   1 
ATOM   140  C  CA  . GLN A 1 18  ? 24.313 26.063 45.481 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CA  1 
ATOM   141  C  C   . GLN A 1 18  ? 24.884 26.511 44.135 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A C   1 
ATOM   142  O  O   . GLN A 1 18  ? 25.505 25.720 43.422 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A O   1 
ATOM   143  C  CB  . GLN A 1 18  ? 22.967 25.360 45.271 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CB  1 
ATOM   144  C  CG  . GLN A 1 18  ? 22.445 24.635 46.505 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CG  1 
ATOM   145  C  CD  . GLN A 1 18  ? 23.310 23.453 46.895 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CD  1 
ATOM   146  O  OE1 . GLN A 1 18  ? 24.078 22.939 46.082 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A OE1 1 
ATOM   147  N  NE2 . GLN A 1 18  ? 23.192 23.016 48.144 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A NE2 1 
ATOM   148  N  N   . ALA A 1 19  ? 24.676 27.777 43.790 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A N   1 
ATOM   149  C  CA  . ALA A 1 19  ? 25.113 28.291 42.497 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CA  1 
ATOM   150  C  C   . ALA A 1 19  ? 26.515 28.890 42.546 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A C   1 
ATOM   151  O  O   . ALA A 1 19  ? 26.924 29.593 41.620 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A O   1 
ATOM   152  C  CB  . ALA A 1 19  ? 24.121 29.313 41.971 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CB  1 
ATOM   153  N  N   . GLU A 1 20  ? 27.237 28.606 43.627 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A N   1 
ATOM   154  C  CA  . GLU A 1 20  ? 28.585 29.132 43.850 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CA  1 
ATOM   155  C  C   . GLU A 1 20  ? 29.295 29.585 42.575 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A C   1 
ATOM   156  O  O   . GLU A 1 20  ? 29.884 28.773 41.863 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A O   1 
ATOM   157  C  CB  . GLU A 1 20  ? 29.434 28.104 44.590 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CB  1 
ATOM   158  N  N   . ASN A 1 21  ? 29.223 30.884 42.298 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   1 
ATOM   159  C  CA  . ASN A 1 21  ? 29.906 31.494 41.156 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  1 
ATOM   160  C  C   . ASN A 1 21  ? 29.208 31.262 39.813 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   1 
ATOM   161  O  O   . ASN A 1 21  ? 29.296 32.100 38.916 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   1 
ATOM   162  C  CB  . ASN A 1 21  ? 31.366 31.045 41.091 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  1 
ATOM   163  N  N   . GLN A 1 22  ? 28.521 30.130 39.679 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A N   1 
ATOM   164  C  CA  . GLN A 1 22  ? 27.852 29.768 38.431 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CA  1 
ATOM   165  C  C   . GLN A 1 22  ? 26.681 30.699 38.117 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A C   1 
ATOM   166  O  O   . GLN A 1 22  ? 26.234 31.455 38.977 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A O   1 
ATOM   167  C  CB  . GLN A 1 22  ? 27.353 28.321 38.495 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CB  1 
ATOM   168  C  CG  . GLN A 1 22  ? 28.399 27.308 38.923 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CG  1 
ATOM   169  C  CD  . GLN A 1 22  ? 27.806 25.927 39.150 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CD  1 
ATOM   170  O  OE1 . GLN A 1 22  ? 26.618 25.701 38.911 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A OE1 1 
ATOM   171  N  NE2 . GLN A 1 22  ? 28.632 24.996 39.617 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A NE2 1 
ATOM   172  N  N   . HIS A 1 23  ? 26.184 30.635 36.886 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A N   1 
ATOM   173  C  CA  . HIS A 1 23  ? 25.055 31.465 36.471 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CA  1 
ATOM   174  C  C   . HIS A 1 23  ? 23.753 30.671 36.476 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A C   1 
ATOM   175  O  O   . HIS A 1 23  ? 22.694 31.191 36.118 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A O   1 
ATOM   176  C  CB  . HIS A 1 23  ? 25.289 32.031 35.068 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CB  1 
ATOM   177  C  CG  . HIS A 1 23  ? 24.882 31.101 33.966 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CG  1 
ATOM   178  N  ND1 . HIS A 1 23  ? 25.544 29.921 33.705 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A ND1 1 
ATOM   179  C  CD2 . HIS A 1 23  ? 23.883 31.181 33.055 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CD2 1 
ATOM   180  C  CE1 . HIS A 1 23  ? 24.969 29.313 32.683 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CE1 1 
ATOM   181  N  NE2 . HIS A 1 23  ? 23.957 30.055 32.272 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A NE2 1 
ATOM   182  N  N   . GLU A 1 24  ? 23.833 29.408 36.874 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A N   1 
ATOM   183  C  CA  . GLU A 1 24  ? 22.680 28.518 36.806 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CA  1 
ATOM   184  C  C   . GLU A 1 24  ? 22.810 27.389 37.809 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A C   1 
ATOM   185  O  O   . GLU A 1 24  ? 23.906 27.064 38.255 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A O   1 
ATOM   186  C  CB  . GLU A 1 24  ? 22.563 27.915 35.408 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CB  1 
ATOM   187  C  CG  . GLU A 1 24  ? 23.737 27.016 35.059 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CG  1 
ATOM   188  C  CD  . GLU A 1 24  ? 23.681 26.462 33.651 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CD  1 
ATOM   189  O  OE1 . GLU A 1 24  ? 24.611 25.707 33.289 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE1 1 
ATOM   190  O  OE2 . GLU A 1 24  ? 22.721 26.776 32.910 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE2 1 
ATOM   191  N  N   . ILE A 1 25  ? 21.679 26.792 38.159 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   1 
ATOM   192  C  CA  . ILE A 1 25  ? 21.671 25.599 38.987 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  1 
ATOM   193  C  C   . ILE A 1 25  ? 21.350 24.387 38.129 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   1 
ATOM   194  O  O   . ILE A 1 25  ? 20.444 24.429 37.301 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   1 
ATOM   195  C  CB  . ILE A 1 25  ? 20.630 25.697 40.113 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  1 
ATOM   196  C  CG1 . ILE A 1 25  ? 21.195 26.497 41.289 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 1 
ATOM   197  C  CG2 . ILE A 1 25  ? 20.215 24.303 40.571 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 1 
ATOM   198  C  CD1 . ILE A 1 25  ? 20.267 26.570 42.471 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 1 
ATOM   199  N  N   . LEU A 1 26  ? 22.106 23.312 38.324 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   200  C  CA  . LEU A 1 26  ? 21.820 22.044 37.666 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   201  C  C   . LEU A 1 26  ? 21.590 20.974 38.722 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   202  O  O   . LEU A 1 26  ? 22.158 21.039 39.811 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   203  C  CB  . LEU A 1 26  ? 22.972 21.646 36.743 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   204  C  CG  . LEU A 1 26  ? 23.212 22.577 35.552 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   205  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 24.510 22.232 34.840 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   206  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 22.034 22.535 34.592 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   207  N  N   . ILE A 1 27  ? 20.756 19.991 38.402 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N   1 
ATOM   208  C  CA  . ILE A 1 27  ? 20.428 18.931 39.349 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA  1 
ATOM   209  C  C   . ILE A 1 27  ? 21.372 17.745 39.207 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C   1 
ATOM   210  O  O   . ILE A 1 27  ? 21.628 17.273 38.098 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O   1 
ATOM   211  C  CB  . ILE A 1 27  ? 18.974 18.443 39.166 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB  1 
ATOM   212  C  CG1 . ILE A 1 27  ? 17.998 19.622 39.236 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1 1 
ATOM   213  C  CG2 . ILE A 1 27  ? 18.629 17.381 40.201 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2 1 
ATOM   214  C  CD1 . ILE A 1 27  ? 18.039 20.366 40.545 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1 1 
ATOM   215  N  N   . GLY A 1 28  ? 21.886 17.267 40.335 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   216  C  CA  . GLY A 1 28  ? 22.745 16.098 40.343 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   217  C  C   . GLY A 1 28  ? 24.170 16.393 39.910 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   218  O  O   . GLY A 1 28  ? 24.519 17.543 39.629 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   219  N  N   . HIS A 1 29  ? 24.991 15.347 39.855 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A N   1 
ATOM   220  C  CA  . HIS A 1 29  ? 26.401 15.478 39.493 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CA  1 
ATOM   221  C  C   . HIS A 1 29  ? 26.616 15.759 38.010 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A C   1 
ATOM   222  O  O   . HIS A 1 29  ? 25.880 15.258 37.157 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A O   1 
ATOM   223  C  CB  . HIS A 1 29  ? 27.170 14.202 39.853 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CB  1 
ATOM   224  C  CG  . HIS A 1 29  ? 27.239 13.923 41.322 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CG  1 
ATOM   225  N  ND1 . HIS A 1 29  ? 26.270 13.208 41.990 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A ND1 1 
ATOM   226  C  CD2 . HIS A 1 29  ? 28.169 14.254 42.249 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CD2 1 
ATOM   227  C  CE1 . HIS A 1 29  ? 26.595 13.116 43.267 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CE1 1 
ATOM   228  N  NE2 . HIS A 1 29  ? 27.743 13.743 43.451 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A NE2 1 
ATOM   229  N  N   . CYS A 1 30  ? 27.633 16.563 37.714 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A N   1 
ATOM   230  C  CA  . CYS A 1 30  ? 28.193 16.618 36.373 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A CA  1 
ATOM   231  C  C   . CYS A 1 30  ? 28.931 15.303 36.175 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A C   1 
ATOM   232  O  O   . CYS A 1 30  ? 29.713 14.892 37.033 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A O   1 
ATOM   233  C  CB  . CYS A 1 30  ? 29.156 17.803 36.241 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A CB  1 
ATOM   234  S  SG  . CYS A 1 30  ? 30.302 17.746 34.828 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A SG  1 
ATOM   235  N  N   . THR A 1 31  ? 28.671 14.623 35.065 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 31  THR A N   1 
ATOM   236  C  CA  . THR A 1 31  ? 29.299 13.327 34.841 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CA  1 
ATOM   237  C  C   . THR A 1 31  ? 30.422 13.410 33.820 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 31  THR A C   1 
ATOM   238  O  O   . THR A 1 31  ? 30.893 12.390 33.318 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 31  THR A O   1 
ATOM   239  C  CB  . THR A 1 31  ? 28.278 12.256 34.425 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CB  1 
ATOM   240  O  OG1 . THR A 1 31  ? 27.627 12.655 33.213 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 31  THR A OG1 1 
ATOM   241  C  CG2 . THR A 1 31  ? 27.237 12.065 35.526 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CG2 1 
ATOM   242  N  N   . SER A 1 32  ? 30.854 14.630 33.521 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 32  SER A N   1 
ATOM   243  C  CA  . SER A 1 32  ? 32.026 14.825 32.683 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CA  1 
ATOM   244  C  C   . SER A 1 32  ? 33.264 14.305 33.409 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 32  SER A C   1 
ATOM   245  O  O   . SER A 1 32  ? 33.421 14.494 34.616 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 32  SER A O   1 
ATOM   246  C  CB  . SER A 1 32  ? 32.203 16.302 32.332 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CB  1 
ATOM   247  O  OG  . SER A 1 32  ? 33.304 16.479 31.463 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 32  SER A OG  1 
ATOM   248  N  N   . GLU A 1 33  ? 34.142 13.643 32.672 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N   1 
ATOM   249  C  CA  . GLU A 1 33  ? 35.359 13.115 33.264 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA  1 
ATOM   250  C  C   . GLU A 1 33  ? 36.445 14.180 33.223 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C   1 
ATOM   251  O  O   . GLU A 1 33  ? 37.620 13.894 33.436 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O   1 
ATOM   252  C  CB  . GLU A 1 33  ? 35.788 11.847 32.530 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB  1 
ATOM   253  C  CG  . GLU A 1 33  ? 34.710 10.772 32.550 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG  1 
ATOM   254  C  CD  . GLU A 1 33  ? 35.050 9.577  31.691 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD  1 
ATOM   255  O  OE1 . GLU A 1 33  ? 35.810 9.742  30.712 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1 1 
ATOM   256  O  OE2 . GLU A 1 33  ? 34.554 8.473  31.997 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2 1 
ATOM   257  N  N   . VAL A 1 34  ? 36.030 15.417 32.966 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A N   1 
ATOM   258  C  CA  . VAL A 1 34  ? 36.955 16.533 32.826 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CA  1 
ATOM   259  C  C   . VAL A 1 34  ? 36.558 17.659 33.779 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A C   1 
ATOM   260  O  O   . VAL A 1 34  ? 35.377 17.968 33.928 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A O   1 
ATOM   261  C  CB  . VAL A 1 34  ? 36.972 17.053 31.376 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CB  1 
ATOM   262  C  CG1 . VAL A 1 34  ? 38.010 18.138 31.212 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG1 1 
ATOM   263  C  CG2 . VAL A 1 34  ? 37.235 15.908 30.405 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG2 1 
ATOM   264  N  N   . ALA A 1 35  ? 37.548 18.266 34.424 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N   1 
ATOM   265  C  CA  . ALA A 1 35  ? 37.290 19.268 35.454 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA  1 
ATOM   266  C  C   . ALA A 1 35  ? 37.214 20.690 34.906 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C   1 
ATOM   267  O  O   . ALA A 1 35  ? 38.102 21.503 35.151 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O   1 
ATOM   268  C  CB  . ALA A 1 35  ? 38.348 19.182 36.554 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB  1 
ATOM   269  N  N   . LEU A 1 36  ? 36.150 20.990 34.169 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A N   1 
ATOM   270  C  CA  . LEU A 1 36  ? 35.913 22.354 33.712 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CA  1 
ATOM   271  C  C   . LEU A 1 36  ? 34.854 23.008 34.595 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A C   1 
ATOM   272  O  O   . LEU A 1 36  ? 34.049 22.315 35.219 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A O   1 
ATOM   273  C  CB  . LEU A 1 36  ? 35.472 22.363 32.246 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CB  1 
ATOM   274  C  CG  . LEU A 1 36  ? 36.500 21.862 31.228 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CG  1 
ATOM   275  C  CD1 . LEU A 1 36  ? 35.896 21.780 29.832 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD1 1 
ATOM   276  C  CD2 . LEU A 1 36  ? 37.731 22.757 31.230 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD2 1 
ATOM   277  N  N   . THR A 1 37  ? 34.855 24.336 34.662 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 37  THR A N   1 
ATOM   278  C  CA  . THR A 1 37  ? 33.835 25.035 35.433 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CA  1 
ATOM   279  C  C   . THR A 1 37  ? 32.501 24.881 34.725 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 37  THR A C   1 
ATOM   280  O  O   . THR A 1 37  ? 32.457 24.552 33.538 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 37  THR A O   1 
ATOM   281  C  CB  . THR A 1 37  ? 34.145 26.532 35.588 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CB  1 
ATOM   282  O  OG1 . THR A 1 37  ? 33.947 27.196 34.333 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 37  THR A OG1 1 
ATOM   283  C  CG2 . THR A 1 37  ? 35.582 26.736 36.055 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CG2 1 
ATOM   284  N  N   . ASN A 1 38  ? 31.413 25.116 35.446 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A N   1 
ATOM   285  C  CA  . ASN A 1 38  ? 30.097 25.004 34.842 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CA  1 
ATOM   286  C  C   . ASN A 1 38  ? 29.925 26.004 33.709 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A C   1 
ATOM   287  O  O   . ASN A 1 38  ? 29.320 25.697 32.682 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A O   1 
ATOM   288  C  CB  . ASN A 1 38  ? 28.994 25.193 35.878 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CB  1 
ATOM   289  C  CG  . ASN A 1 38  ? 27.619 24.932 35.302 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CG  1 
ATOM   290  O  OD1 . ASN A 1 38  ? 27.197 23.782 35.181 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A OD1 1 
ATOM   291  N  ND2 . ASN A 1 38  ? 26.919 25.996 34.925 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A ND2 1 
ATOM   292  N  N   . THR A 1 39  ? 30.463 27.203 33.895 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 39  THR A N   1 
ATOM   293  C  CA  . THR A 1 39  ? 30.374 28.229 32.864 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CA  1 
ATOM   294  C  C   . THR A 1 39  ? 31.092 27.777 31.592 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 39  THR A C   1 
ATOM   295  O  O   . THR A 1 39  ? 30.587 27.955 30.482 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 39  THR A O   1 
ATOM   296  C  CB  . THR A 1 39  ? 30.932 29.577 33.360 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CB  1 
ATOM   297  O  OG1 . THR A 1 39  ? 30.121 30.057 34.440 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 39  THR A OG1 1 
ATOM   298  C  CG2 . THR A 1 39  ? 30.928 30.605 32.239 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CG2 1 
ATOM   299  N  N   . GLN A 1 40  ? 32.263 27.174 31.759 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A N   1 
ATOM   300  C  CA  . GLN A 1 40  ? 33.003 26.639 30.622 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CA  1 
ATOM   301  C  C   . GLN A 1 40  ? 32.187 25.586 29.870 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A C   1 
ATOM   302  O  O   . GLN A 1 40  ? 32.070 25.645 28.649 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A O   1 
ATOM   303  C  CB  . GLN A 1 40  ? 34.349 26.064 31.067 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CB  1 
ATOM   304  C  CG  . GLN A 1 40  ? 35.383 27.118 31.430 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CG  1 
ATOM   305  C  CD  . GLN A 1 40  ? 36.668 26.509 31.957 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CD  1 
ATOM   306  O  OE1 . GLN A 1 40  ? 36.643 25.606 32.794 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A OE1 1 
ATOM   307  N  NE2 . GLN A 1 40  ? 37.798 26.993 31.461 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A NE2 1 
ATOM   308  N  N   . GLU A 1 41  ? 31.619 24.629 30.599 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   309  C  CA  . GLU A 1 41  ? 30.786 23.609 29.966 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   310  C  C   . GLU A 1 41  ? 29.605 24.225 29.232 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   311  O  O   . GLU A 1 41  ? 29.279 23.824 28.112 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   312  C  CB  . GLU A 1 41  ? 30.290 22.578 30.985 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   313  C  CG  . GLU A 1 41  ? 31.380 21.664 31.525 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   314  C  CD  . GLU A 1 41  ? 30.826 20.364 32.081 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   315  O  OE1 . GLU A 1 41  ? 29.587 20.193 32.090 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   316  O  OE2 . GLU A 1 41  ? 31.630 19.510 32.508 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   317  N  N   . HIS A 1 42  ? 28.963 25.203 29.863 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N   1 
ATOM   318  C  CA  . HIS A 1 42  ? 27.804 25.844 29.259 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA  1 
ATOM   319  C  C   . HIS A 1 42  ? 28.201 26.562 27.971 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C   1 
ATOM   320  O  O   . HIS A 1 42  ? 27.499 26.489 26.959 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O   1 
ATOM   321  C  CB  . HIS A 1 42  ? 27.140 26.816 30.238 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB  1 
ATOM   322  C  CG  . HIS A 1 42  ? 25.774 27.254 29.810 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG  1 
ATOM   323  N  ND1 . HIS A 1 42  ? 24.627 26.589 30.187 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1 1 
ATOM   324  C  CD2 . HIS A 1 42  ? 25.373 28.278 29.020 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2 1 
ATOM   325  C  CE1 . HIS A 1 42  ? 23.578 27.187 29.653 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1 1 
ATOM   326  N  NE2 . HIS A 1 42  ? 24.003 28.215 28.939 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2 1 
ATOM   327  N  N   . ILE A 1 43  ? 29.334 27.248 28.008 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A N   1 
ATOM   328  C  CA  . ILE A 1 43  ? 29.843 27.911 26.813 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CA  1 
ATOM   329  C  C   . ILE A 1 43  ? 30.128 26.902 25.698 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A C   1 
ATOM   330  O  O   . ILE A 1 43  ? 29.816 27.149 24.535 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A O   1 
ATOM   331  C  CB  . ILE A 1 43  ? 31.087 28.766 27.125 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CB  1 
ATOM   332  C  CG1 . ILE A 1 43  ? 30.676 30.001 27.931 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CG1 1 
ATOM   333  C  CG2 . ILE A 1 43  ? 31.803 29.175 25.834 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CG2 1 
ATOM   334  C  CD1 . ILE A 1 43  ? 31.837 30.789 28.481 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CD1 1 
ATOM   335  N  N   . LEU A 1 44  ? 30.703 25.758 26.051 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   1 
ATOM   336  C  CA  . LEU A 1 44  ? 30.918 24.707 25.061 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  1 
ATOM   337  C  C   . LEU A 1 44  ? 29.593 24.227 24.469 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   1 
ATOM   338  O  O   . LEU A 1 44  ? 29.482 24.017 23.259 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   1 
ATOM   339  C  CB  . LEU A 1 44  ? 31.685 23.530 25.662 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  1 
ATOM   340  C  CG  . LEU A 1 44  ? 33.150 23.789 26.011 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  1 
ATOM   341  C  CD1 . LEU A 1 44  ? 33.774 22.538 26.601 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 1 
ATOM   342  C  CD2 . LEU A 1 44  ? 33.933 24.260 24.785 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 1 
ATOM   343  N  N   . MET A 1 45  ? 28.591 24.046 25.325 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 45  MET A N   1 
ATOM   344  C  CA  . MET A 1 45  ? 27.282 23.606 24.862 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CA  1 
ATOM   345  C  C   . MET A 1 45  ? 26.728 24.576 23.820 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 45  MET A C   1 
ATOM   346  O  O   . MET A 1 45  ? 26.282 24.165 22.747 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 45  MET A O   1 
ATOM   347  C  CB  . MET A 1 45  ? 26.305 23.471 26.034 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CB  1 
ATOM   348  C  CG  . MET A 1 45  ? 24.956 22.906 25.629 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CG  1 
ATOM   349  S  SD  . MET A 1 45  ? 23.755 22.857 26.974 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 45  MET A SD  1 
ATOM   350  C  CE  . MET A 1 45  ? 23.466 24.611 27.214 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CE  1 
ATOM   351  N  N   . LEU A 1 46  ? 26.767 25.865 24.136 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   352  C  CA  . LEU A 1 46  ? 26.223 26.880 23.243 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   353  C  C   . LEU A 1 46  ? 26.991 26.947 21.923 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   354  O  O   . LEU A 1 46  ? 26.394 27.024 20.853 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   355  C  CB  . LEU A 1 46  ? 26.199 28.251 23.923 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   356  C  CG  . LEU A 1 46  ? 25.288 28.401 25.148 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   357  C  CD1 . LEU A 1 46  ? 25.205 29.858 25.582 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   358  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 23.901 27.846 24.866 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   359  N  N   . LEU A 1 47  ? 28.316 26.912 21.998 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   360  C  CA  . LEU A 1 47  ? 29.123 26.971 20.788 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   361  C  C   . LEU A 1 47  ? 28.983 25.692 19.965 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   362  O  O   . LEU A 1 47  ? 29.206 25.701 18.756 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   363  C  CB  . LEU A 1 47  ? 30.588 27.259 21.119 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   364  C  CG  . LEU A 1 47  ? 30.814 28.637 21.740 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   365  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 32.297 28.922 21.901 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   366  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 30.149 29.710 20.888 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   367  N  N   . SER A 1 48  ? 28.601 24.596 20.616 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 48  SER A N   1 
ATOM   368  C  CA  . SER A 1 48  ? 28.349 23.351 19.894 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CA  1 
ATOM   369  C  C   . SER A 1 48  ? 27.075 23.479 19.069 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 48  SER A C   1 
ATOM   370  O  O   . SER A 1 48  ? 26.816 22.676 18.174 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 48  SER A O   1 
ATOM   371  C  CB  . SER A 1 48  ? 28.228 22.162 20.852 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CB  1 
ATOM   372  O  OG  . SER A 1 48  ? 26.941 22.110 21.444 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 48  SER A OG  1 
ATOM   373  N  N   . GLU A 1 49  ? 26.278 24.494 19.381 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   1 
ATOM   374  C  CA  . GLU A 1 49  ? 25.032 24.728 18.665 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  1 
ATOM   375  C  C   . GLU A 1 49  ? 25.247 25.735 17.545 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   1 
ATOM   376  O  O   . GLU A 1 49  ? 24.830 25.515 16.410 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   1 
ATOM   377  C  CB  . GLU A 1 49  ? 23.950 25.221 19.624 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  1 
ATOM   378  C  CG  . GLU A 1 49  ? 23.609 24.231 20.724 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  1 
ATOM   379  C  CD  . GLU A 1 49  ? 22.603 24.784 21.712 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  1 
ATOM   380  O  OE1 . GLU A 1 49  ? 22.151 25.934 21.525 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 1 
ATOM   381  O  OE2 . GLU A 1 49  ? 22.269 24.068 22.680 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 1 
ATOM   382  N  N   . GLU A 1 50  ? 25.909 26.840 17.868 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   1 
ATOM   383  C  CA  . GLU A 1 50  ? 26.197 27.856 16.865 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  1 
ATOM   384  C  C   . GLU A 1 50  ? 27.332 28.768 17.301 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   1 
ATOM   385  O  O   . GLU A 1 50  ? 27.639 28.872 18.486 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   1 
ATOM   386  C  CB  . GLU A 1 50  ? 24.947 28.681 16.562 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  1 
ATOM   387  C  CG  . GLU A 1 50  ? 24.335 29.341 17.777 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  1 
ATOM   388  C  CD  . GLU A 1 50  ? 23.182 30.258 17.415 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  1 
ATOM   389  O  OE1 . GLU A 1 50  ? 23.104 30.682 16.243 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 1 
ATOM   390  O  OE2 . GLU A 1 50  ? 22.354 30.554 18.304 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 1 
ATOM   391  N  N   . SER A 1 51  ? 27.957 29.422 16.330 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 51  SER A N   1 
ATOM   392  C  CA  . SER A 1 51  ? 29.030 30.361 16.613 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 51  SER A CA  1 
ATOM   393  C  C   . SER A 1 51  ? 28.470 31.664 17.170 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 51  SER A C   1 
ATOM   394  O  O   . SER A 1 51  ? 27.539 32.246 16.614 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 51  SER A O   1 
ATOM   395  C  CB  . SER A 1 51  ? 29.861 30.621 15.357 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 51  SER A CB  1 
ATOM   396  O  OG  . SER A 1 51  ? 30.581 29.458 14.987 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 51  SER A OG  1 
ATOM   397  N  N   . LEU A 1 52  ? 29.041 32.112 18.280 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   398  C  CA  . LEU A 1 52  ? 28.572 33.313 18.954 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   399  C  C   . LEU A 1 52  ? 29.763 34.130 19.428 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   400  O  O   . LEU A 1 52  ? 30.774 33.572 19.852 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   401  C  CB  . LEU A 1 52  ? 27.692 32.934 20.150 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   402  C  CG  . LEU A 1 52  ? 26.396 32.182 19.830 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   403  C  CD1 . LEU A 1 52  ? 25.816 31.529 21.076 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   404  C  CD2 . LEU A 1 52  ? 25.379 33.109 19.181 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   405  N  N   . THR A 1 53  ? 29.644 35.451 19.353 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 53  THR A N   1 
ATOM   406  C  CA  . THR A 1 53  ? 30.684 36.331 19.865 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 53  THR A CA  1 
ATOM   407  C  C   . THR A 1 53  ? 30.674 36.278 21.385 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 53  THR A C   1 
ATOM   408  O  O   . THR A 1 53  ? 29.714 35.801 21.991 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 53  THR A O   1 
ATOM   409  C  CB  . THR A 1 53  ? 30.457 37.782 19.430 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 53  THR A CB  1 
ATOM   410  O  OG1 . THR A 1 53  ? 29.302 38.303 20.100 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 53  THR A OG1 1 
ATOM   411  C  CG2 . THR A 1 53  ? 30.250 37.861 17.922 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 53  THR A CG2 1 
ATOM   412  N  N   . ASN A 1 54  ? 31.743 36.767 22.001 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A N   1 
ATOM   413  C  CA  . ASN A 1 54  ? 31.821 36.802 23.455 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CA  1 
ATOM   414  C  C   . ASN A 1 54  ? 30.741 37.704 24.041 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A C   1 
ATOM   415  O  O   . ASN A 1 54  ? 30.205 37.434 25.119 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A O   1 
ATOM   416  C  CB  . ASN A 1 54  ? 33.212 37.243 23.913 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CB  1 
ATOM   417  C  CG  . ASN A 1 54  ? 34.292 36.264 23.498 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CG  1 
ATOM   418  O  OD1 . ASN A 1 54  ? 33.997 35.149 23.066 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A OD1 1 
ATOM   419  N  ND2 . ASN A 1 54  ? 35.549 36.671 23.632 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A ND2 1 
ATOM   420  N  N   . SER A 1 55  ? 30.420 38.768 23.312 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 55  SER A N   1 
ATOM   421  C  CA  . SER A 1 55  ? 29.357 39.680 23.706 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 55  SER A CA  1 
ATOM   422  C  C   . SER A 1 55  ? 28.022 38.958 23.747 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 55  SER A C   1 
ATOM   423  O  O   . SER A 1 55  ? 27.236 39.136 24.679 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 55  SER A O   1 
ATOM   424  C  CB  . SER A 1 55  ? 29.270 40.854 22.729 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 55  SER A CB  1 
ATOM   425  O  OG  . SER A 1 55  ? 30.372 41.725 22.883 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 55  SER A OG  1 
ATOM   426  N  N   . GLU A 1 56  ? 27.770 38.144 22.726 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   1 
ATOM   427  C  CA  . GLU A 1 56  ? 26.512 37.415 22.622 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  1 
ATOM   428  C  C   . GLU A 1 56  ? 26.402 36.357 23.713 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   1 
ATOM   429  O  O   . GLU A 1 56  ? 25.353 36.213 24.340 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   1 
ATOM   430  C  CB  . GLU A 1 56  ? 26.370 36.785 21.241 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  1 
ATOM   431  N  N   . LEU A 1 57  ? 27.485 35.615 23.928 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   432  C  CA  . LEU A 1 57  ? 27.551 34.645 25.018 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   433  C  C   . LEU A 1 57  ? 27.238 35.298 26.360 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   434  O  O   . LEU A 1 57  ? 26.489 34.748 27.164 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   435  C  CB  . LEU A 1 57  ? 28.932 33.985 25.079 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   436  C  CG  . LEU A 1 57  ? 29.266 32.966 23.989 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   437  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 30.727 32.532 24.079 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   438  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 28.333 31.775 24.098 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   439  N  N   . ALA A 1 58  ? 27.822 36.468 26.600 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A N   1 
ATOM   440  C  CA  . ALA A 1 58  ? 27.597 37.193 27.849 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CA  1 
ATOM   441  C  C   . ALA A 1 58  ? 26.119 37.524 28.051 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A C   1 
ATOM   442  O  O   . ALA A 1 58  ? 25.601 37.433 29.164 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A O   1 
ATOM   443  C  CB  . ALA A 1 58  ? 28.438 38.459 27.895 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CB  1 
ATOM   444  N  N   . ARG A 1 59  ? 25.445 37.913 26.973 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A N   1 
ATOM   445  C  CA  . ARG A 1 59  ? 24.015 38.176 27.033 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CA  1 
ATOM   446  C  C   . ARG A 1 59  ? 23.218 36.888 27.244 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A C   1 
ATOM   447  O  O   . ARG A 1 59  ? 22.191 36.894 27.917 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A O   1 
ATOM   448  C  CB  . ARG A 1 59  ? 23.535 38.907 25.773 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CB  1 
ATOM   449  C  CG  . ARG A 1 59  ? 23.962 40.365 25.706 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CG  1 
ATOM   450  C  CD  . ARG A 1 59  ? 23.274 41.105 24.565 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CD  1 
ATOM   451  N  NE  . ARG A 1 59  ? 23.782 40.722 23.249 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NE  1 
ATOM   452  C  CZ  . ARG A 1 59  ? 24.794 41.326 22.631 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CZ  1 
ATOM   453  N  NH1 . ARG A 1 59  ? 25.422 42.339 23.214 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NH1 1 
ATOM   454  N  NH2 . ARG A 1 59  ? 25.183 40.911 21.431 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NH2 1 
ATOM   455  N  N   . ARG A 1 60  ? 23.696 35.785 26.675 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A N   1 
ATOM   456  C  CA  . ARG A 1 60  ? 23.010 34.504 26.821 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CA  1 
ATOM   457  C  C   . ARG A 1 60  ? 23.050 34.016 28.269 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A C   1 
ATOM   458  O  O   . ARG A 1 60  ? 22.028 33.623 28.830 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A O   1 
ATOM   459  C  CB  . ARG A 1 60  ? 23.615 33.449 25.892 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CB  1 
ATOM   460  C  CG  . ARG A 1 60  ? 23.533 33.794 24.408 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CG  1 
ATOM   461  C  CD  . ARG A 1 60  ? 22.113 33.689 23.861 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CD  1 
ATOM   462  N  NE  . ARG A 1 60  ? 21.996 34.341 22.556 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NE  1 
ATOM   463  C  CZ  . ARG A 1 60  ? 22.128 33.725 21.385 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CZ  1 
ATOM   464  N  NH1 . ARG A 1 60  ? 22.373 32.422 21.336 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH1 1 
ATOM   465  N  NH2 . ARG A 1 60  ? 22.009 34.414 20.259 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH2 1 
ATOM   466  N  N   . LEU A 1 61  ? 24.232 34.053 28.872 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   1 
ATOM   467  C  CA  . LEU A 1 61  ? 24.400 33.565 30.238 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  1 
ATOM   468  C  C   . LEU A 1 61  ? 24.035 34.612 31.273 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   1 
ATOM   469  O  O   . LEU A 1 61  ? 23.896 34.300 32.456 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   1 
ATOM   470  C  CB  . LEU A 1 61  ? 25.840 33.106 30.486 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  1 
ATOM   471  C  CG  . LEU A 1 61  ? 26.282 31.790 29.849 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  1 
ATOM   472  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 26.538 31.973 28.362 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 1 
ATOM   473  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 27.523 31.261 30.548 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 1 
ATOM   474  N  N   . ASN A 1 62  ? 23.890 35.855 30.833 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A N   1 
ATOM   475  C  CA  . ASN A 1 62  ? 23.677 36.951 31.764 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CA  1 
ATOM   476  C  C   . ASN A 1 62  ? 24.858 37.107 32.720 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A C   1 
ATOM   477  O  O   . ASN A 1 62  ? 24.686 37.257 33.928 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A O   1 
ATOM   478  C  CB  . ASN A 1 62  ? 22.376 36.747 32.536 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CB  1 
ATOM   479  C  CG  . ASN A 1 62  ? 21.159 37.063 31.701 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CG  1 
ATOM   480  O  OD1 . ASN A 1 62  ? 21.138 38.058 30.980 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A OD1 1 
ATOM   481  N  ND2 . ASN A 1 62  ? 20.141 36.217 31.783 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A ND2 1 
ATOM   482  N  N   . VAL A 1 63  ? 26.062 37.052 32.164 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A N   1 
ATOM   483  C  CA  . VAL A 1 63  ? 27.272 37.283 32.937 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CA  1 
ATOM   484  C  C   . VAL A 1 63  ? 28.066 38.378 32.247 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A C   1 
ATOM   485  O  O   . VAL A 1 63  ? 27.739 38.771 31.126 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A O   1 
ATOM   486  C  CB  . VAL A 1 63  ? 28.132 36.012 33.055 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CB  1 
ATOM   487  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 27.358 34.908 33.768 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG1 1 
ATOM   488  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 28.587 35.547 31.683 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG2 1 
ATOM   489  N  N   . SER A 1 64  ? 29.100 38.878 32.916 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N   1 
ATOM   490  C  CA  . SER A 1 64  ? 29.942 39.921 32.338 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA  1 
ATOM   491  C  C   . SER A 1 64  ? 30.723 39.374 31.150 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C   1 
ATOM   492  O  O   . SER A 1 64  ? 30.955 38.167 31.051 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O   1 
ATOM   493  C  CB  . SER A 1 64  ? 30.918 40.463 33.383 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB  1 
ATOM   494  O  OG  . SER A 1 64  ? 31.871 39.476 33.748 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG  1 
ATOM   495  N  N   . GLN A 1 65  ? 31.133 40.261 30.249 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A N   1 
ATOM   496  C  CA  . GLN A 1 65  ? 31.970 39.848 29.134 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CA  1 
ATOM   497  C  C   . GLN A 1 65  ? 33.316 39.354 29.660 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A C   1 
ATOM   498  O  O   . GLN A 1 65  ? 33.913 38.439 29.097 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A O   1 
ATOM   499  C  CB  . GLN A 1 65  ? 32.163 40.991 28.135 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CB  1 
ATOM   500  C  CG  . GLN A 1 65  ? 32.888 40.567 26.860 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CG  1 
ATOM   501  C  CD  . GLN A 1 65  ? 32.770 41.588 25.737 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CD  1 
ATOM   502  O  OE1 . GLN A 1 65  ? 31.879 42.439 25.743 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A OE1 1 
ATOM   503  N  NE2 . GLN A 1 65  ? 33.674 41.504 24.765 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A NE2 1 
ATOM   504  N  N   . ALA A 1 66  ? 33.782 39.959 30.751 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   1 
ATOM   505  C  CA  . ALA A 1 66  ? 35.008 39.516 31.403 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  1 
ATOM   506  C  C   . ALA A 1 66  ? 34.904 38.045 31.808 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   1 
ATOM   507  O  O   . ALA A 1 66  ? 35.838 37.268 31.612 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   1 
ATOM   508  C  CB  . ALA A 1 66  ? 35.311 40.381 32.613 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  1 
ATOM   509  N  N   . ALA A 1 67  ? 33.762 37.666 32.370 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   1 
ATOM   510  C  CA  . ALA A 1 67  ? 33.554 36.285 32.790 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  1 
ATOM   511  C  C   . ALA A 1 67  ? 33.612 35.342 31.595 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   1 
ATOM   512  O  O   . ALA A 1 67  ? 34.303 34.324 31.626 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   1 
ATOM   513  C  CB  . ALA A 1 67  ? 32.229 36.139 33.526 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  1 
ATOM   514  N  N   . VAL A 1 68  ? 32.882 35.684 30.540 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A N   1 
ATOM   515  C  CA  . VAL A 1 68  ? 32.878 34.867 29.336 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CA  1 
ATOM   516  C  C   . VAL A 1 68  ? 34.277 34.762 28.736 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A C   1 
ATOM   517  O  O   . VAL A 1 68  ? 34.719 33.678 28.350 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A O   1 
ATOM   518  C  CB  . VAL A 1 68  ? 31.921 35.432 28.273 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CB  1 
ATOM   519  C  CG1 . VAL A 1 68  ? 32.221 34.822 26.909 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG1 1 
ATOM   520  C  CG2 . VAL A 1 68  ? 30.475 35.198 28.681 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG2 1 
ATOM   521  N  N   . THR A 1 69  ? 34.978 35.887 28.657 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 69  THR A N   1 
ATOM   522  C  CA  . THR A 1 69  ? 36.275 35.903 27.988 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 69  THR A CA  1 
ATOM   523  C  C   . THR A 1 69  ? 37.312 35.064 28.737 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 69  THR A C   1 
ATOM   524  O  O   . THR A 1 69  ? 38.055 34.292 28.127 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 69  THR A O   1 
ATOM   525  C  CB  . THR A 1 69  ? 36.780 37.336 27.757 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 69  THR A CB  1 
ATOM   526  O  OG1 . THR A 1 69  ? 35.804 38.063 26.998 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 69  THR A OG1 1 
ATOM   527  C  CG2 . THR A 1 69  ? 38.096 37.319 26.993 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 69  THR A CG2 1 
ATOM   528  N  N   . LYS A 1 70  ? 37.341 35.200 30.060 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A N   1 
ATOM   529  C  CA  . LYS A 1 70  ? 38.253 34.415 30.886 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CA  1 
ATOM   530  C  C   . LYS A 1 70  ? 37.990 32.924 30.698 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A C   1 
ATOM   531  O  O   . LYS A 1 70  ? 38.919 32.126 30.571 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A O   1 
ATOM   532  C  CB  . LYS A 1 70  ? 38.113 34.797 32.363 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CB  1 
ATOM   533  C  CG  . LYS A 1 70  ? 38.955 33.944 33.299 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CG  1 
ATOM   534  C  CD  . LYS A 1 70  ? 38.730 34.316 34.757 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CD  1 
ATOM   535  C  CE  . LYS A 1 70  ? 39.548 33.418 35.676 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CE  1 
ATOM   536  N  NZ  . LYS A 1 70  ? 39.454 33.819 37.107 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A NZ  1 
ATOM   537  N  N   . ALA A 1 71  ? 36.716 32.553 30.676 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   1 
ATOM   538  C  CA  . ALA A 1 71  ? 36.339 31.161 30.449 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  1 
ATOM   539  C  C   . ALA A 1 71  ? 36.859 30.679 29.098 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   1 
ATOM   540  O  O   . ALA A 1 71  ? 37.398 29.577 28.980 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   1 
ATOM   541  C  CB  . ALA A 1 71  ? 34.834 31.005 30.522 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  1 
ATOM   542  N  N   . ILE A 1 72  ? 36.700 31.515 28.078 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   1 
ATOM   543  C  CA  . ILE A 1 72  ? 37.137 31.161 26.733 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  1 
ATOM   544  C  C   . ILE A 1 72  ? 38.650 30.986 26.640 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   1 
ATOM   545  O  O   . ILE A 1 72  ? 39.135 30.041 26.014 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   1 
ATOM   546  C  CB  . ILE A 1 72  ? 36.662 32.191 25.692 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  1 
ATOM   547  C  CG1 . ILE A 1 72  ? 35.138 32.126 25.562 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 1 
ATOM   548  C  CG2 . ILE A 1 72  ? 37.338 31.943 24.344 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 1 
ATOM   549  C  CD1 . ILE A 1 72  ? 34.611 32.499 24.199 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 1 
ATOM   550  N  N   . LYS A 1 73  ? 39.395 31.894 27.264 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N   1 
ATOM   551  C  CA  . LYS A 1 73  ? 40.853 31.822 27.218 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA  1 
ATOM   552  C  C   . LYS A 1 73  ? 41.342 30.531 27.859 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C   1 
ATOM   553  O  O   . LYS A 1 73  ? 42.260 29.884 27.356 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O   1 
ATOM   554  C  CB  . LYS A 1 73  ? 41.487 33.035 27.899 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB  1 
ATOM   555  C  CG  . LYS A 1 73  ? 41.175 34.358 27.215 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG  1 
ATOM   556  C  CD  . LYS A 1 73  ? 41.512 34.313 25.730 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD  1 
ATOM   557  C  CE  . LYS A 1 73  ? 41.095 35.602 25.033 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE  1 
ATOM   558  N  NZ  . LYS A 1 73  ? 41.367 35.577 23.567 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ  1 
ATOM   559  N  N   . SER A 1 74  ? 40.719 30.161 28.972 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 74  SER A N   1 
ATOM   560  C  CA  . SER A 1 74  ? 41.028 28.908 29.643 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA  1 
ATOM   561  C  C   . SER A 1 74  ? 40.690 27.706 28.757 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 74  SER A C   1 
ATOM   562  O  O   . SER A 1 74  ? 41.490 26.776 28.641 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 74  SER A O   1 
ATOM   563  C  CB  . SER A 1 74  ? 40.283 28.821 30.976 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB  1 
ATOM   564  O  OG  . SER A 1 74  ? 40.511 27.573 31.605 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG  1 
ATOM   565  N  N   . LEU A 1 75  ? 39.513 27.732 28.136 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   1 
ATOM   566  C  CA  . LEU A 1 75  ? 39.078 26.653 27.240 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  1 
ATOM   567  C  C   . LEU A 1 75  ? 40.046 26.454 26.079 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   1 
ATOM   568  O  O   . LEU A 1 75  ? 40.331 25.324 25.676 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   1 
ATOM   569  C  CB  . LEU A 1 75  ? 37.665 26.921 26.705 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  1 
ATOM   570  C  CG  . LEU A 1 75  ? 36.499 26.590 27.643 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  1 
ATOM   571  C  CD1 . LEU A 1 75  ? 35.198 27.168 27.116 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 1 
ATOM   572  C  CD2 . LEU A 1 75  ? 36.369 25.083 27.863 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 1 
ATOM   573  N  N   . VAL A 1 76  ? 40.544 27.559 25.539 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A N   1 
ATOM   574  C  CA  . VAL A 1 76  ? 41.536 27.504 24.475 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CA  1 
ATOM   575  C  C   . VAL A 1 76  ? 42.824 26.869 24.997 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A C   1 
ATOM   576  O  O   . VAL A 1 76  ? 43.442 26.042 24.324 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A O   1 
ATOM   577  C  CB  . VAL A 1 76  ? 41.818 28.909 23.896 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CB  1 
ATOM   578  C  CG1 . VAL A 1 76  ? 43.131 28.929 23.126 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CG1 1 
ATOM   579  C  CG2 . VAL A 1 76  ? 40.660 29.358 23.014 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CG2 1 
ATOM   580  N  N   . LYS A 1 77  ? 43.211 27.244 26.213 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   581  C  CA  . LYS A 1 77  ? 44.436 26.731 26.810 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   582  C  C   . LYS A 1 77  ? 44.315 25.240 27.117 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   583  O  O   . LYS A 1 77  ? 45.307 24.510 27.088 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   584  C  CB  . LYS A 1 77  ? 44.793 27.521 28.075 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . LYS A 1 77  ? 46.142 27.153 28.669 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   586  C  CD  . LYS A 1 77  ? 46.670 28.232 29.603 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   587  C  CE  . LYS A 1 77  ? 48.068 27.878 30.089 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   588  N  NZ  . LYS A 1 77  ? 48.738 29.005 30.794 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   589  N  N   . GLU A 1 78  ? 43.091 24.795 27.390 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   590  C  CA  . GLU A 1 78  ? 42.825 23.397 27.716 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   591  C  C   . GLU A 1 78  ? 42.481 22.579 26.471 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   592  O  O   . GLU A 1 78  ? 42.113 21.406 26.565 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   593  C  CB  . GLU A 1 78  ? 41.691 23.299 28.740 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   594  C  CG  . GLU A 1 78  ? 41.963 24.042 30.041 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   595  C  CD  . GLU A 1 78  ? 43.117 23.449 30.827 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   596  O  OE1 . GLU A 1 78  ? 43.386 22.240 30.674 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   597  O  OE2 . GLU A 1 78  ? 43.759 24.192 31.598 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   598  N  N   . GLY A 1 79  ? 42.596 23.207 25.306 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A N   1 
ATOM   599  C  CA  . GLY A 1 79  ? 42.390 22.518 24.045 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A CA  1 
ATOM   600  C  C   . GLY A 1 79  ? 40.946 22.150 23.769 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A C   1 
ATOM   601  O  O   . GLY A 1 79  ? 40.671 21.122 23.149 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A O   1 
ATOM   602  N  N   . MET A 1 80  ? 40.024 22.994 24.225 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 80  MET A N   1 
ATOM   603  C  CA  . MET A 1 80  ? 38.595 22.762 24.030 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CA  1 
ATOM   604  C  C   . MET A 1 80  ? 38.036 23.635 22.910 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 80  MET A C   1 
ATOM   605  O  O   . MET A 1 80  ? 37.064 23.265 22.249 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 80  MET A O   1 
ATOM   606  C  CB  . MET A 1 80  ? 37.828 23.036 25.325 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CB  1 
ATOM   607  C  CG  . MET A 1 80  ? 38.168 22.088 26.458 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CG  1 
ATOM   608  S  SD  . MET A 1 80  ? 37.687 20.393 26.093 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 80  MET A SD  1 
ATOM   609  C  CE  . MET A 1 80  ? 38.562 19.541 27.405 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CE  1 
ATOM   610  N  N   . LEU A 1 81  ? 38.648 24.797 22.708 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   611  C  CA  . LEU A 1 81  ? 38.220 25.718 21.660 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   612  C  C   . LEU A 1 81  ? 39.378 26.108 20.754 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   613  O  O   . LEU A 1 81  ? 40.541 26.080 21.162 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   614  C  CB  . LEU A 1 81  ? 37.592 26.982 22.258 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   615  C  CG  . LEU A 1 81  ? 36.237 26.865 22.958 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   616  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 35.797 28.226 23.481 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   617  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 35.190 26.283 22.015 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   618  N  N   . GLU A 1 82  ? 39.045 26.476 19.521 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A N   1 
ATOM   619  C  CA  . GLU A 1 82  ? 40.027 26.945 18.556 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CA  1 
ATOM   620  C  C   . GLU A 1 82  ? 39.382 27.996 17.663 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A C   1 
ATOM   621  O  O   . GLU A 1 82  ? 38.154 28.085 17.584 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A O   1 
ATOM   622  C  CB  . GLU A 1 82  ? 40.538 25.785 17.700 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CB  1 
ATOM   623  C  CG  . GLU A 1 82  ? 39.491 25.216 16.756 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CG  1 
ATOM   624  C  CD  . GLU A 1 82  ? 39.993 24.028 15.953 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CD  1 
ATOM   625  O  OE1 . GLU A 1 82  ? 40.914 23.325 16.423 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE1 1 
ATOM   626  O  OE2 . GLU A 1 82  ? 39.460 23.798 14.846 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE2 1 
ATOM   627  N  N   . THR A 1 83  ? 40.211 28.791 16.995 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 83  THR A N   1 
ATOM   628  C  CA  . THR A 1 83  ? 39.722 29.805 16.069 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 83  THR A CA  1 
ATOM   629  C  C   . THR A 1 83  ? 39.384 29.174 14.725 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 83  THR A C   1 
ATOM   630  O  O   . THR A 1 83  ? 40.223 28.508 14.116 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 83  THR A O   1 
ATOM   631  C  CB  . THR A 1 83  ? 40.762 30.919 15.844 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 83  THR A CB  1 
ATOM   632  O  OG1 . THR A 1 83  ? 41.092 31.534 17.096 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 83  THR A OG1 1 
ATOM   633  C  CG2 . THR A 1 83  ? 40.211 31.973 14.899 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 83  THR A CG2 1 
ATOM   634  N  N   . PHE A 1 94  ? 35.293 33.500 14.756 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A N   1 
ATOM   635  C  CA  . PHE A 1 94  ? 34.620 32.905 15.908 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CA  1 
ATOM   636  C  C   . PHE A 1 94  ? 35.463 31.806 16.545 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A C   1 
ATOM   637  O  O   . PHE A 1 94  ? 36.485 31.396 15.995 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A O   1 
ATOM   638  C  CB  . PHE A 1 94  ? 33.274 32.304 15.497 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CB  1 
ATOM   639  C  CG  . PHE A 1 94  ? 32.327 33.288 14.875 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CG  1 
ATOM   640  C  CD1 . PHE A 1 94  ? 31.571 34.138 15.666 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD1 1 
ATOM   641  C  CD2 . PHE A 1 94  ? 32.175 33.347 13.498 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD2 1 
ATOM   642  C  CE1 . PHE A 1 94  ? 30.690 35.039 15.095 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE1 1 
ATOM   643  C  CE2 . PHE A 1 94  ? 31.296 34.245 12.922 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE2 1 
ATOM   644  C  CZ  . PHE A 1 94  ? 30.552 35.092 13.722 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CZ  1 
ATOM   645  N  N   . TYR A 1 95  ? 35.021 31.330 17.706 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A N   1 
ATOM   646  C  CA  . TYR A 1 95  ? 35.613 30.155 18.335 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CA  1 
ATOM   647  C  C   . TYR A 1 95  ? 34.766 28.935 18.007 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A C   1 
ATOM   648  O  O   . TYR A 1 95  ? 33.542 29.030 17.939 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A O   1 
ATOM   649  C  CB  . TYR A 1 95  ? 35.699 30.329 19.852 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CB  1 
ATOM   650  C  CG  . TYR A 1 95  ? 36.688 31.380 20.293 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CG  1 
ATOM   651  C  CD1 . TYR A 1 95  ? 36.269 32.664 20.616 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CD1 1 
ATOM   652  C  CD2 . TYR A 1 95  ? 38.042 31.090 20.382 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CD2 1 
ATOM   653  C  CE1 . TYR A 1 95  ? 37.173 33.629 21.016 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CE1 1 
ATOM   654  C  CE2 . TYR A 1 95  ? 38.952 32.047 20.781 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CE2 1 
ATOM   655  C  CZ  . TYR A 1 95  ? 38.513 33.314 21.097 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CZ  1 
ATOM   656  O  OH  . TYR A 1 95  ? 39.419 34.270 21.492 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A OH  1 
ATOM   657  N  N   . GLN A 1 96  ? 35.420 27.795 17.799 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A N   1 
ATOM   658  C  CA  . GLN A 1 96  ? 34.720 26.550 17.502 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CA  1 
ATOM   659  C  C   . GLN A 1 96  ? 35.277 25.392 18.328 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A C   1 
ATOM   660  O  O   . GLN A 1 96  ? 36.435 25.413 18.751 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A O   1 
ATOM   661  C  CB  . GLN A 1 96  ? 34.780 26.232 16.003 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CB  1 
ATOM   662  C  CG  . GLN A 1 96  ? 36.171 25.927 15.465 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CG  1 
ATOM   663  C  CD  . GLN A 1 96  ? 36.236 25.995 13.943 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CD  1 
ATOM   664  O  OE1 . GLN A 1 96  ? 35.652 26.886 13.323 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A OE1 1 
ATOM   665  N  NE2 . GLN A 1 96  ? 36.945 25.050 13.337 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A NE2 1 
ATOM   666  N  N   . LEU A 1 97  ? 34.441 24.388 18.565 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A N   1 
ATOM   667  C  CA  . LEU A 1 97  ? 34.830 23.258 19.395 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CA  1 
ATOM   668  C  C   . LEU A 1 97  ? 35.921 22.434 18.737 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A C   1 
ATOM   669  O  O   . LEU A 1 97  ? 35.991 22.343 17.511 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A O   1 
ATOM   670  C  CB  . LEU A 1 97  ? 33.631 22.354 19.683 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CB  1 
ATOM   671  C  CG  . LEU A 1 97  ? 32.768 22.706 20.894 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CG  1 
ATOM   672  C  CD1 . LEU A 1 97  ? 32.013 24.006 20.656 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD1 1 
ATOM   673  C  CD2 . LEU A 1 97  ? 31.806 21.564 21.209 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD2 1 
ATOM   674  N  N   . THR A 1 98  ? 36.771 21.843 19.570 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   675  C  CA  . THR A 1 98  ? 37.690 20.801 19.139 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   676  C  C   . THR A 1 98  ? 37.016 19.468 19.427 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   677  O  O   . THR A 1 98  ? 35.948 19.431 20.038 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   678  C  CB  . THR A 1 98  ? 39.003 20.845 19.929 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   679  O  OG1 . THR A 1 98  ? 38.735 20.543 21.304 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   680  C  CG2 . THR A 1 98  ? 39.656 22.218 19.820 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   681  N  N   . ASP A 1 99  ? 37.631 18.371 19.000 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A N   1 
ATOM   682  C  CA  . ASP A 1 99  ? 37.046 17.057 19.248 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CA  1 
ATOM   683  C  C   . ASP A 1 99  ? 37.015 16.708 20.740 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A C   1 
ATOM   684  O  O   . ASP A 1 99  ? 36.118 15.992 21.194 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A O   1 
ATOM   685  C  CB  . ASP A 1 99  ? 37.769 15.968 18.449 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CB  1 
ATOM   686  C  CG  . ASP A 1 99  ? 37.519 16.072 16.954 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CG  1 
ATOM   687  O  OD1 . ASP A 1 99  ? 36.494 16.663 16.549 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD1 1 
ATOM   688  O  OD2 . ASP A 1 99  ? 38.349 15.556 16.179 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD2 1 
ATOM   689  N  N   . LEU A 1 100 ? 37.989 17.212 21.498 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
ATOM   690  C  CA  . LEU A 1 100 ? 38.034 16.985 22.944 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
ATOM   691  C  C   . LEU A 1 100 ? 36.794 17.522 23.643 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
ATOM   692  O  O   . LEU A 1 100 ? 36.359 16.978 24.658 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
ATOM   693  C  CB  . LEU A 1 100 ? 39.262 17.656 23.571 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
ATOM   694  C  CG  . LEU A 1 100 ? 40.624 16.979 23.463 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
ATOM   695  C  CD1 . LEU A 1 100 ? 41.656 17.771 24.259 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
ATOM   696  C  CD2 . LEU A 1 100 ? 40.542 15.537 23.956 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
ATOM   697  N  N   . ALA A 1 101 ? 36.243 18.603 23.104 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   1 
ATOM   698  C  CA  . ALA A 1 101 ? 35.136 19.308 23.745 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  1 
ATOM   699  C  C   . ALA A 1 101 ? 33.773 18.672 23.482 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   1 
ATOM   700  O  O   . ALA A 1 101 ? 32.832 18.872 24.247 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   1 
ATOM   701  C  CB  . ALA A 1 101 ? 35.122 20.772 23.300 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  1 
ATOM   702  N  N   . ARG A 1 102 ? 33.665 17.906 22.404 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A N   1 
ATOM   703  C  CA  . ARG A 1 102 ? 32.351 17.454 21.944 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CA  1 
ATOM   704  C  C   . ARG A 1 102 ? 31.564 16.623 22.967 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A C   1 
ATOM   705  O  O   . ARG A 1 102 ? 30.388 16.885 23.198 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A O   1 
ATOM   706  C  CB  . ARG A 1 102 ? 32.458 16.740 20.593 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . ARG A 1 102 ? 33.160 17.571 19.528 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CG  1 
ATOM   708  C  CD  . ARG A 1 102 ? 32.973 16.977 18.132 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CD  1 
ATOM   709  N  NE  . ARG A 1 102 ? 33.902 17.550 17.159 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NE  1 
ATOM   710  C  CZ  . ARG A 1 102 ? 33.735 18.724 16.558 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CZ  1 
ATOM   711  N  NH1 . ARG A 1 102 ? 32.675 19.474 16.835 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH1 1 
ATOM   712  N  NH2 . ARG A 1 102 ? 34.637 19.156 15.685 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH2 1 
ATOM   713  N  N   . PRO A 1 103 ? 32.209 15.627 23.589 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A N   1 
ATOM   714  C  CA  . PRO A 1 103 ? 31.502 14.818 24.590 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CA  1 
ATOM   715  C  C   . PRO A 1 103 ? 31.074 15.658 25.794 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A C   1 
ATOM   716  O  O   . PRO A 1 103 ? 30.078 15.356 26.449 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A O   1 
ATOM   717  C  CB  . PRO A 1 103 ? 32.554 13.787 25.014 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CB  1 
ATOM   718  C  CG  . PRO A 1 103 ? 33.546 13.759 23.893 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CG  1 
ATOM   719  C  CD  . PRO A 1 103 ? 33.586 15.155 23.366 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CD  1 
ATOM   720  N  N   . ILE A 1 104 ? 31.833 16.710 26.071 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N   1 
ATOM   721  C  CA  . ILE A 1 104 ? 31.567 17.586 27.202 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA  1 
ATOM   722  C  C   . ILE A 1 104 ? 30.322 18.430 26.959 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C   1 
ATOM   723  O  O   . ILE A 1 104 ? 29.442 18.516 27.816 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O   1 
ATOM   724  C  CB  . ILE A 1 104 ? 32.777 18.495 27.478 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB  1 
ATOM   725  C  CG1 . ILE A 1 104 ? 34.037 17.641 27.663 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 
ATOM   726  C  CG2 . ILE A 1 104 ? 32.524 19.381 28.687 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 
ATOM   727  C  CD1 . ILE A 1 104 ? 35.277 18.432 28.004 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 
ATOM   728  N  N   . ALA A 1 105 ? 30.250 19.051 25.786 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A N   1 
ATOM   729  C  CA  . ALA A 1 105 ? 29.062 19.799 25.392 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CA  1 
ATOM   730  C  C   . ALA A 1 105 ? 27.828 18.899 25.430 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A C   1 
ATOM   731  O  O   . ALA A 1 105 ? 26.732 19.340 25.779 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A O   1 
ATOM   732  C  CB  . ALA A 1 105 ? 29.245 20.391 23.999 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CB  1 
ATOM   733  N  N   . GLU A 1 106 ? 28.007 17.634 25.068 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N   1 
ATOM   734  C  CA  . GLU A 1 106 ? 26.890 16.698 25.046 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA  1 
ATOM   735  C  C   . GLU A 1 106 ? 26.442 16.351 26.459 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C   1 
ATOM   736  O  O   . GLU A 1 106 ? 25.246 16.306 26.748 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O   1 
ATOM   737  C  CB  . GLU A 1 106 ? 27.255 15.440 24.258 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB  1 
ATOM   738  C  CG  . GLU A 1 106 ? 27.428 15.705 22.775 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG  1 
ATOM   739  C  CD  . GLU A 1 106 ? 28.240 14.639 22.068 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD  1 
ATOM   740  O  OE1 . GLU A 1 106 ? 28.623 13.641 22.713 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1 1 
ATOM   741  O  OE2 . GLU A 1 106 ? 28.501 14.804 20.861 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2 1 
ATOM   742  N  N   . GLU A 1 107 ? 27.410 16.118 27.339 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   1 
ATOM   743  C  CA  . GLU A 1 107 ? 27.117 15.812 28.731 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  1 
ATOM   744  C  C   . GLU A 1 107 ? 26.375 16.972 29.382 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   1 
ATOM   745  O  O   . GLU A 1 107 ? 25.415 16.764 30.120 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   1 
ATOM   746  C  CB  . GLU A 1 107 ? 28.410 15.521 29.495 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  1 
ATOM   747  C  CG  . GLU A 1 107 ? 28.211 15.077 30.936 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  1 
ATOM   748  C  CD  . GLU A 1 107 ? 27.997 16.233 31.895 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  1 
ATOM   749  O  OE1 . GLU A 1 107 ? 28.566 17.322 31.669 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 1 
ATOM   750  O  OE2 . GLU A 1 107 ? 27.263 16.045 32.884 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 1 
ATOM   751  N  N   . HIS A 1 108 ? 26.821 18.193 29.102 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A N   1 
ATOM   752  C  CA  . HIS A 1 108 ? 26.232 19.375 29.721 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CA  1 
ATOM   753  C  C   . HIS A 1 108 ? 24.795 19.573 29.253 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A C   1 
ATOM   754  O  O   . HIS A 1 108 ? 23.939 20.027 30.014 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A O   1 
ATOM   755  C  CB  . HIS A 1 108 ? 27.065 20.628 29.432 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CB  1 
ATOM   756  C  CG  . HIS A 1 108 ? 26.650 21.822 30.235 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CG  1 
ATOM   757  N  ND1 . HIS A 1 108 ? 27.010 21.994 31.554 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A ND1 1 
ATOM   758  C  CD2 . HIS A 1 108 ? 25.892 22.897 29.910 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CD2 1 
ATOM   759  C  CE1 . HIS A 1 108 ? 26.499 23.126 32.005 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CE1 1 
ATOM   760  N  NE2 . HIS A 1 108 ? 25.814 23.692 31.028 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A NE2 1 
ATOM   761  N  N   . HIS A 1 109 ? 24.534 19.219 27.999 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A N   1 
ATOM   762  C  CA  . HIS A 1 109 ? 23.180 19.255 27.458 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CA  1 
ATOM   763  C  C   . HIS A 1 109 ? 22.294 18.227 28.157 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A C   1 
ATOM   764  O  O   . HIS A 1 109 ? 21.134 18.502 28.465 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A O   1 
ATOM   765  C  CB  . HIS A 1 109 ? 23.200 18.988 25.953 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CB  1 
ATOM   766  C  CG  . HIS A 1 109 ? 21.839 18.930 25.332 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CG  1 
ATOM   767  N  ND1 . HIS A 1 109 ? 21.088 20.057 25.076 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A ND1 1 
ATOM   768  C  CD2 . HIS A 1 109 ? 21.092 17.879 24.919 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CD2 1 
ATOM   769  C  CE1 . HIS A 1 109 ? 19.939 19.703 24.530 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CE1 1 
ATOM   770  N  NE2 . HIS A 1 109 ? 19.915 18.387 24.425 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A NE2 1 
ATOM   771  N  N   . HIS A 1 110 ? 22.842 17.040 28.400 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N   1 
ATOM   772  C  CA  . HIS A 1 110 ? 22.084 15.986 29.065 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA  1 
ATOM   773  C  C   . HIS A 1 110 ? 21.806 16.360 30.507 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C   1 
ATOM   774  O  O   . HIS A 1 110 ? 20.753 16.028 31.055 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O   1 
ATOM   775  C  CB  . HIS A 1 110 ? 22.826 14.652 28.996 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB  1 
ATOM   776  C  CG  . HIS A 1 110 ? 22.883 14.072 27.619 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG  1 
ATOM   777  N  ND1 . HIS A 1 110 ? 21.758 13.890 26.844 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1 1 
ATOM   778  C  CD2 . HIS A 1 110 ? 23.927 13.640 26.875 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2 1 
ATOM   779  C  CE1 . HIS A 1 110 ? 22.107 13.369 25.682 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1 1 
ATOM   780  N  NE2 . HIS A 1 110 ? 23.418 13.208 25.675 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2 1 
ATOM   781  N  N   . HIS A 1 111 ? 22.760 17.057 31.112 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N   1 
ATOM   782  C  CA  . HIS A 1 111 ? 22.610 17.528 32.477 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA  1 
ATOM   783  C  C   . HIS A 1 111 ? 21.436 18.497 32.546 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C   1 
ATOM   784  O  O   . HIS A 1 111 ? 20.620 18.432 33.464 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O   1 
ATOM   785  C  CB  . HIS A 1 111 ? 23.898 18.205 32.947 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB  1 
ATOM   786  C  CG  . HIS A 1 111 ? 24.080 18.195 34.433 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG  1 
ATOM   787  N  ND1 . HIS A 1 111 ? 25.219 18.672 35.046 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1 1 
ATOM   788  C  CD2 . HIS A 1 111 ? 23.270 17.762 35.428 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2 1 
ATOM   789  C  CE1 . HIS A 1 111 ? 25.101 18.536 36.355 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1 1 
ATOM   790  N  NE2 . HIS A 1 111 ? 23.927 17.988 36.613 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2 1 
ATOM   791  N  N   . HIS A 1 112 ? 21.346 19.388 31.562 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   1 
ATOM   792  C  CA  . HIS A 1 112 ? 20.216 20.306 31.471 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  1 
ATOM   793  C  C   . HIS A 1 112 ? 18.890 19.570 31.306 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   1 
ATOM   794  O  O   . HIS A 1 112 ? 17.894 19.931 31.932 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   1 
ATOM   795  C  CB  . HIS A 1 112 ? 20.408 21.296 30.321 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  1 
ATOM   796  C  CG  . HIS A 1 112 ? 21.141 22.540 30.713 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  1 
ATOM   797  N  ND1 . HIS A 1 112 ? 20.495 23.679 31.140 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 1 
ATOM   798  C  CD2 . HIS A 1 112 ? 22.465 22.820 30.749 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 1 
ATOM   799  C  CE1 . HIS A 1 112 ? 21.389 24.612 31.418 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 1 
ATOM   800  N  NE2 . HIS A 1 112 ? 22.592 24.116 31.187 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 1 
ATOM   801  N  N   . GLU A 1 113 ? 18.870 18.545 30.460 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N   1 
ATOM   802  C  CA  . GLU A 1 113 ? 17.644 17.783 30.249 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA  1 
ATOM   803  C  C   . GLU A 1 113 ? 17.196 17.126 31.555 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C   1 
ATOM   804  O  O   . GLU A 1 113 ? 16.012 17.131 31.894 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O   1 
ATOM   805  C  CB  . GLU A 1 113 ? 17.840 16.735 29.151 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB  1 
ATOM   806  N  N   . HIS A 1 114 ? 18.157 16.571 32.287 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N   1 
ATOM   807  C  CA  . HIS A 1 114 ? 17.880 15.911 33.556 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA  1 
ATOM   808  C  C   . HIS A 1 114 ? 17.337 16.906 34.574 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C   1 
ATOM   809  O  O   . HIS A 1 114 ? 16.467 16.583 35.385 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O   1 
ATOM   810  C  CB  . HIS A 1 114 ? 19.153 15.257 34.093 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB  1 
ATOM   811  C  CG  . HIS A 1 114 ? 19.004 14.688 35.468 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG  1 
ATOM   812  N  ND1 . HIS A 1 114 ? 18.207 13.597 35.739 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1 1 
ATOM   813  C  CD2 . HIS A 1 114 ? 19.545 15.062 36.652 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2 1 
ATOM   814  C  CE1 . HIS A 1 114 ? 18.267 13.319 37.029 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1 1 
ATOM   815  N  NE2 . HIS A 1 114 ? 19.073 14.193 37.606 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2 1 
ATOM   816  N  N   . THR A 1 115 ? 17.856 18.125 34.519 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 115 THR A N   1 
ATOM   817  C  CA  . THR A 1 115 ? 17.434 19.179 35.427 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA  1 
ATOM   818  C  C   . THR A 1 115 ? 15.968 19.540 35.195 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 115 THR A C   1 
ATOM   819  O  O   . THR A 1 115 ? 15.184 19.615 36.141 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 115 THR A O   1 
ATOM   820  C  CB  . THR A 1 115 ? 18.343 20.416 35.291 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB  1 
ATOM   821  O  OG1 . THR A 1 115 ? 19.652 20.091 35.780 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1 1 
ATOM   822  C  CG2 . THR A 1 115 ? 17.789 21.590 36.086 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2 1 
ATOM   823  N  N   . LEU A 1 116 ? 15.600 19.743 33.934 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   824  C  CA  . LEU A 1 116 ? 14.218 20.051 33.580 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   825  C  C   . LEU A 1 116 ? 13.280 18.897 33.927 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   826  O  O   . LEU A 1 116 ? 12.168 19.113 34.407 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   827  C  CB  . LEU A 1 116 ? 14.102 20.398 32.094 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   828  C  CG  . LEU A 1 116 ? 14.795 21.685 31.643 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   829  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 14.512 21.959 30.171 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   830  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 14.353 22.858 32.502 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   831  N  N   . LEU A 1 117 ? 13.732 17.671 33.686 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N   1 
ATOM   832  C  CA  . LEU A 1 117 ? 12.933 16.500 34.027 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA  1 
ATOM   833  C  C   . LEU A 1 117 ? 12.682 16.414 35.533 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C   1 
ATOM   834  O  O   . LEU A 1 117 ? 11.618 15.972 35.965 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O   1 
ATOM   835  C  CB  . LEU A 1 117 ? 13.588 15.221 33.504 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB  1 
ATOM   836  C  CG  . LEU A 1 117 ? 13.520 15.071 31.980 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG  1 
ATOM   837  C  CD1 . LEU A 1 117 ? 14.255 13.824 31.499 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 1 
ATOM   838  C  CD2 . LEU A 1 117 ? 12.068 15.071 31.499 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 1 
ATOM   839  N  N   . THR A 1 118 ? 13.657 16.846 36.328 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   1 
ATOM   840  C  CA  . THR A 1 118 ? 13.496 16.861 37.779 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  1 
ATOM   841  C  C   . THR A 1 118 ? 12.461 17.905 38.210 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   1 
ATOM   842  O  O   . THR A 1 118 ? 11.657 17.657 39.109 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   1 
ATOM   843  C  CB  . THR A 1 118 ? 14.832 17.118 38.514 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  1 
ATOM   844  O  OG1 . THR A 1 118 ? 15.811 16.163 38.092 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 
ATOM   845  C  CG2 . THR A 1 118 ? 14.645 16.997 40.019 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 
ATOM   846  N  N   . TYR A 1 119 ? 12.480 19.071 37.570 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N   1 
ATOM   847  C  CA  . TYR A 1 119 ? 11.503 20.116 37.874 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA  1 
ATOM   848  C  C   . TYR A 1 119 ? 10.106 19.666 37.487 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C   1 
ATOM   849  O  O   . TYR A 1 119 ? 9.121  20.048 38.119 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O   1 
ATOM   850  C  CB  . TYR A 1 119 ? 11.841 21.417 37.147 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB  1 
ATOM   851  C  CG  . TYR A 1 119 ? 13.176 22.001 37.541 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG  1 
ATOM   852  C  CD1 . TYR A 1 119 ? 13.763 21.681 38.758 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1 1 
ATOM   853  C  CD2 . TYR A 1 119 ? 13.852 22.868 36.697 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2 1 
ATOM   854  C  CE1 . TYR A 1 119 ? 14.991 22.212 39.124 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1 1 
ATOM   855  C  CE2 . TYR A 1 119 ? 15.078 23.403 37.054 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2 1 
ATOM   856  C  CZ  . TYR A 1 119 ? 15.642 23.072 38.269 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ  1 
ATOM   857  O  OH  . TYR A 1 119 ? 16.864 23.606 38.623 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH  1 
ATOM   858  N  N   . GLU A 1 120 ? 10.029 18.857 36.435 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   1 
ATOM   859  C  CA  . GLU A 1 120 ? 8.763  18.286 35.997 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  1 
ATOM   860  C  C   . GLU A 1 120 ? 8.228  17.347 37.069 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   1 
ATOM   861  O  O   . GLU A 1 120 ? 7.038  17.364 37.383 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   1 
ATOM   862  C  CB  . GLU A 1 120 ? 8.946  17.537 34.676 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  1 
ATOM   863  C  CG  . GLU A 1 120 ? 7.782  16.628 34.293 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG  1 
ATOM   864  C  CD  . GLU A 1 120 ? 6.557  17.396 33.830 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD  1 
ATOM   865  O  OE1 . GLU A 1 120 ? 6.514  18.630 34.025 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 1 
ATOM   866  O  OE2 . GLU A 1 120 ? 5.638  16.764 33.267 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 1 
ATOM   867  N  N   . GLN A 1 121 ? 9.118  16.531 37.629 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N   1 
ATOM   868  C  CA  . GLN A 1 121 ? 8.754  15.614 38.702 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA  1 
ATOM   869  C  C   . GLN A 1 121 ? 8.278  16.368 39.944 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C   1 
ATOM   870  O  O   . GLN A 1 121 ? 7.386  15.910 40.652 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O   1 
ATOM   871  C  CB  . GLN A 1 121 ? 9.926  14.690 39.043 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB  1 
ATOM   872  C  CG  . GLN A 1 121 ? 10.328 13.762 37.901 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG  1 
ATOM   873  C  CD  . GLN A 1 121 ? 11.510 12.870 38.247 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD  1 
ATOM   874  O  OE1 . GLN A 1 121 ? 12.209 13.098 39.236 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1 1 
ATOM   875  N  NE2 . GLN A 1 121 ? 11.738 11.846 37.429 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2 1 
ATOM   876  N  N   . VAL A 1 122 ? 8.871  17.530 40.197 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A N   1 
ATOM   877  C  CA  . VAL A 1 122 ? 8.462  18.370 41.315 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CA  1 
ATOM   878  C  C   . VAL A 1 122 ? 7.069  18.947 41.077 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A C   1 
ATOM   879  O  O   . VAL A 1 122 ? 6.194  18.870 41.944 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A O   1 
ATOM   880  C  CB  . VAL A 1 122 ? 9.450  19.533 41.539 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CB  1 
ATOM   881  C  CG1 . VAL A 1 122 ? 8.887  20.522 42.552 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG1 1 
ATOM   882  C  CG2 . VAL A 1 122 ? 10.805 19.005 41.986 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG2 1 
ATOM   883  N  N   . ALA A 1 123 ? 6.873  19.521 39.893 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N   1 
ATOM   884  C  CA  . ALA A 1 123 ? 5.603  20.142 39.532 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA  1 
ATOM   885  C  C   . ALA A 1 123 ? 4.434  19.164 39.606 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C   1 
ATOM   886  O  O   . ALA A 1 123 ? 3.362  19.507 40.098 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O   1 
ATOM   887  C  CB  . ALA A 1 123 ? 5.690  20.763 38.140 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB  1 
ATOM   888  N  N   . THR A 1 124 ? 4.644  17.944 39.125 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 124 THR A N   1 
ATOM   889  C  CA  . THR A 1 124 ? 3.566  16.957 39.080 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA  1 
ATOM   890  C  C   . THR A 1 124 ? 3.179  16.407 40.457 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C   1 
ATOM   891  O  O   . THR A 1 124 ? 2.296  15.555 40.561 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O   1 
ATOM   892  C  CB  . THR A 1 124 ? 3.893  15.790 38.127 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB  1 
ATOM   893  O  OG1 . THR A 1 124 ? 5.086  15.130 38.562 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1 1 
ATOM   894  C  CG2 . THR A 1 124 ? 4.092  16.303 36.707 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2 1 
ATOM   895  N  N   . GLN A 1 125 ? 3.838  16.887 41.509 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   896  C  CA  . GLN A 1 125 ? 3.437  16.547 42.875 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   897  C  C   . GLN A 1 125 ? 2.287  17.450 43.299 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   898  O  O   . GLN A 1 125 ? 1.764  17.334 44.406 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   899  C  CB  . GLN A 1 125 ? 4.603  16.711 43.854 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   900  C  CG  . GLN A 1 125 ? 5.749  15.740 43.646 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   901  C  CD  . GLN A 1 125 ? 6.943  16.052 44.534 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   902  O  OE1 . GLN A 1 125 ? 8.087  16.060 44.076 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   903  N  NE2 . GLN A 1 125 ? 6.682  16.307 45.812 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   904  N  N   . PHE A 1 126 ? 1.902  18.352 42.403 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A N   1 
ATOM   905  C  CA  . PHE A 1 126 ? 0.865  19.329 42.697 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CA  1 
ATOM   906  C  C   . PHE A 1 126 ? -0.232 19.270 41.648 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A C   1 
ATOM   907  O  O   . PHE A 1 126 ? 0.012  18.903 40.498 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A O   1 
ATOM   908  C  CB  . PHE A 1 126 ? 1.469  20.734 42.770 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CB  1 
ATOM   909  C  CG  . PHE A 1 126 ? 2.518  20.878 43.836 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CG  1 
ATOM   910  C  CD1 . PHE A 1 126 ? 3.855  20.662 43.545 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD1 1 
ATOM   911  C  CD2 . PHE A 1 126 ? 2.162  21.209 45.133 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD2 1 
ATOM   912  C  CE1 . PHE A 1 126 ? 4.820  20.779 44.527 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE1 1 
ATOM   913  C  CE2 . PHE A 1 126 ? 3.121  21.331 46.121 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE2 1 
ATOM   914  C  CZ  . PHE A 1 126 ? 4.452  21.115 45.820 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CZ  1 
ATOM   915  N  N   . THR A 1 127 ? -1.446 19.618 42.054 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 127 THR A N   1 
ATOM   916  C  CA  . THR A 1 127 ? -2.577 19.638 41.140 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 127 THR A CA  1 
ATOM   917  C  C   . THR A 1 127 ? -2.397 20.756 40.121 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 127 THR A C   1 
ATOM   918  O  O   . THR A 1 127 ? -1.573 21.653 40.317 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 127 THR A O   1 
ATOM   919  C  CB  . THR A 1 127 ? -3.883 19.883 41.896 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 127 THR A CB  1 
ATOM   920  O  OG1 . THR A 1 127 ? -3.791 21.132 42.593 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 127 THR A OG1 1 
ATOM   921  C  CG2 . THR A 1 127 ? -4.136 18.762 42.897 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 127 THR A CG2 1 
ATOM   922  N  N   . PRO A 1 128 ? -3.161 20.705 39.020 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N   1 
ATOM   923  C  CA  . PRO A 1 128 ? -3.130 21.811 38.059 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA  1 
ATOM   924  C  C   . PRO A 1 128 ? -3.397 23.153 38.735 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C   1 
ATOM   925  O  O   . PRO A 1 128 ? -2.713 24.127 38.439 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O   1 
ATOM   926  C  CB  . PRO A 1 128 ? -4.261 21.460 37.092 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB  1 
ATOM   927  C  CG  . PRO A 1 128 ? -4.309 19.964 37.116 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG  1 
ATOM   928  C  CD  . PRO A 1 128 ? -3.981 19.576 38.542 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD  1 
ATOM   929  N  N   . ASN A 1 129 ? -4.376 23.200 39.633 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A N   1 
ATOM   930  C  CA  . ASN A 1 129 ? -4.683 24.431 40.354 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CA  1 
ATOM   931  C  C   . ASN A 1 129 ? -3.532 24.866 41.266 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A C   1 
ATOM   932  O  O   . ASN A 1 129 ? -3.209 26.052 41.352 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A O   1 
ATOM   933  C  CB  . ASN A 1 129 ? -5.981 24.281 41.158 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CB  1 
ATOM   934  C  CG  . ASN A 1 129 ? -7.222 24.232 40.272 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CG  1 
ATOM   935  O  OD1 . ASN A 1 129 ? -7.128 24.231 39.042 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A OD1 1 
ATOM   936  N  ND2 . ASN A 1 129 ? -8.394 24.186 40.900 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A ND2 1 
ATOM   937  N  N   . GLU A 1 130 ? -2.917 23.902 41.944 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N   1 
ATOM   938  C  CA  . GLU A 1 130 ? -1.775 24.188 42.807 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA  1 
ATOM   939  C  C   . GLU A 1 130 ? -0.595 24.722 42.004 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C   1 
ATOM   940  O  O   . GLU A 1 130 ? 0.087  25.656 42.430 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O   1 
ATOM   941  C  CB  . GLU A 1 130 ? -1.372 22.942 43.608 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB  1 
ATOM   942  C  CG  . GLU A 1 130 ? -2.330 22.621 44.749 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG  1 
ATOM   943  C  CD  . GLU A 1 130 ? -2.099 21.248 45.357 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD  1 
ATOM   944  O  OE1 . GLU A 1 130 ? -1.429 20.407 44.723 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 
ATOM   945  O  OE2 . GLU A 1 130 ? -2.597 21.010 46.475 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 
ATOM   946  N  N   . GLN A 1 131 ? -0.362 24.136 40.835 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A N   1 
ATOM   947  C  CA  . GLN A 1 131 ? 0.730  24.580 39.978 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CA  1 
ATOM   948  C  C   . GLN A 1 131 ? 0.564  26.053 39.593 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A C   1 
ATOM   949  O  O   . GLN A 1 131 ? 1.539  26.801 39.543 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A O   1 
ATOM   950  C  CB  . GLN A 1 131 ? 0.829  23.695 38.732 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CB  1 
ATOM   951  C  CG  . GLN A 1 131 ? 1.109  22.229 39.040 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CG  1 
ATOM   952  C  CD  . GLN A 1 131 ? 1.149  21.365 37.800 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CD  1 
ATOM   953  O  OE1 . GLN A 1 131 ? 1.418  21.850 36.703 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A OE1 1 
ATOM   954  N  NE2 . GLN A 1 131 ? 0.879  20.075 37.967 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A NE2 1 
ATOM   955  N  N   . LYS A 1 132 ? -0.674 26.460 39.322 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   956  C  CA  . LYS A 1 132 ? -0.963 27.848 38.973 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   957  C  C   . LYS A 1 132 ? -0.613 28.777 40.123 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   958  O  O   . LYS A 1 132 ? -0.019 29.834 39.920 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   959  C  CB  . LYS A 1 132 ? -2.434 28.025 38.585 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . LYS A 1 132 ? -2.758 27.568 37.171 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   961  C  CD  . LYS A 1 132 ? -4.184 27.931 36.784 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   962  C  CE  . LYS A 1 132 ? -4.426 27.693 35.303 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   963  N  NZ  . LYS A 1 132 ? -5.792 28.115 34.878 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   964  N  N   . VAL A 1 133 ? -0.987 28.377 41.333 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A N   1 
ATOM   965  C  CA  . VAL A 1 133 ? -0.643 29.138 42.523 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CA  1 
ATOM   966  C  C   . VAL A 1 133 ? 0.865  29.331 42.597 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A C   1 
ATOM   967  O  O   . VAL A 1 133 ? 1.349  30.445 42.799 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A O   1 
ATOM   968  C  CB  . VAL A 1 133 ? -1.125 28.432 43.801 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CB  1 
ATOM   969  C  CG1 . VAL A 1 133 ? -0.633 29.175 45.041 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . VAL A 1 133 ? -2.643 28.319 43.795 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG2 1 
ATOM   971  N  N   . ILE A 1 134 ? 1.607  28.242 42.422 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A N   1 
ATOM   972  C  CA  . ILE A 1 134 ? 3.062  28.302 42.483 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CA  1 
ATOM   973  C  C   . ILE A 1 134 ? 3.615  29.199 41.378 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A C   1 
ATOM   974  O  O   . ILE A 1 134 ? 4.558  29.956 41.603 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A O   1 
ATOM   975  C  CB  . ILE A 1 134 ? 3.693  26.902 42.406 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CB  1 
ATOM   976  C  CG1 . ILE A 1 134 ? 3.223  26.052 43.588 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG1 1 
ATOM   977  C  CG2 . ILE A 1 134 ? 5.212  27.000 42.398 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG2 1 
ATOM   978  C  CD1 . ILE A 1 134 ? 3.589  24.591 43.479 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CD1 1 
ATOM   979  N  N   . GLN A 1 135 ? 3.019  29.125 40.191 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N   1 
ATOM   980  C  CA  . GLN A 1 135 ? 3.414  30.003 39.091 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA  1 
ATOM   981  C  C   . GLN A 1 135 ? 3.219  31.472 39.450 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C   1 
ATOM   982  O  O   . GLN A 1 135 ? 4.104  32.299 39.220 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O   1 
ATOM   983  C  CB  . GLN A 1 135 ? 2.615  29.691 37.826 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB  1 
ATOM   984  C  CG  . GLN A 1 135 ? 3.052  28.443 37.085 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG  1 
ATOM   985  C  CD  . GLN A 1 135 ? 2.191  28.178 35.868 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD  1 
ATOM   986  O  OE1 . GLN A 1 135 ? 0.987  27.943 35.986 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1 1 
ATOM   987  N  NE2 . GLN A 1 135 ? 2.801  28.229 34.688 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2 1 
ATOM   988  N  N   . ARG A 1 136 ? 2.049  31.798 39.990 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A N   1 
ATOM   989  C  CA  . ARG A 1 136 ? 1.753  33.173 40.373 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CA  1 
ATOM   990  C  C   . ARG A 1 136 ? 2.756  33.622 41.422 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A C   1 
ATOM   991  O  O   . ARG A 1 136 ? 3.218  34.765 41.415 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A O   1 
ATOM   992  C  CB  . ARG A 1 136 ? 0.333  33.287 40.932 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CB  1 
ATOM   993  C  CG  . ARG A 1 136 ? -0.766 32.989 39.931 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CG  1 
ATOM   994  C  CD  . ARG A 1 136 ? -2.076 32.679 40.645 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CD  1 
ATOM   995  N  NE  . ARG A 1 136 ? -2.418 33.703 41.627 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NE  1 
ATOM   996  C  CZ  . ARG A 1 136 ? -3.001 33.456 42.796 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CZ  1 
ATOM   997  N  NH1 . ARG A 1 136 ? -3.307 32.211 43.139 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH1 1 
ATOM   998  N  NH2 . ARG A 1 136 ? -3.274 34.454 43.627 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH2 1 
ATOM   999  N  N   . PHE A 1 137 ? 3.092  32.705 42.322 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   1 
ATOM   1000 C  CA  . PHE A 1 137 ? 4.036  32.994 43.389 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  1 
ATOM   1001 C  C   . PHE A 1 137 ? 5.413  33.344 42.836 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   1 
ATOM   1002 O  O   . PHE A 1 137 ? 5.985  34.378 43.187 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   1 
ATOM   1003 C  CB  . PHE A 1 137 ? 4.133  31.816 44.359 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  1 
ATOM   1004 C  CG  . PHE A 1 137 ? 5.335  31.872 45.254 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  1 
ATOM   1005 C  CD1 . PHE A 1 137 ? 5.379  32.749 46.324 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 
ATOM   1006 C  CD2 . PHE A 1 137 ? 6.426  31.049 45.021 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 
ATOM   1007 C  CE1 . PHE A 1 137 ? 6.487  32.801 47.151 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 
ATOM   1008 C  CE2 . PHE A 1 137 ? 7.538  31.099 45.842 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 
ATOM   1009 C  CZ  . PHE A 1 137 ? 7.568  31.976 46.908 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  1 
ATOM   1010 N  N   . LEU A 1 138 ? 5.938  32.482 41.968 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . LEU A 1 138 ? 7.247  32.709 41.365 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . LEU A 1 138 ? 7.301  34.065 40.673 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A C   1 
ATOM   1013 O  O   . LEU A 1 138 ? 8.285  34.798 40.792 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A O   1 
ATOM   1014 C  CB  . LEU A 1 138 ? 7.585  31.597 40.368 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . LEU A 1 138 ? 7.774  30.191 40.942 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CG  1 
ATOM   1016 C  CD1 . LEU A 1 138 ? 8.120  29.200 39.834 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD1 1 
ATOM   1017 C  CD2 . LEU A 1 138 ? 8.847  30.191 42.019 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD2 1 
ATOM   1018 N  N   . THR A 1 139 ? 6.235  34.394 39.952 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 139 THR A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . THR A 1 139 ? 6.168  35.650 39.215 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 139 THR A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . THR A 1 139 ? 6.097  36.854 40.158 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 139 THR A C   1 
ATOM   1021 O  O   . THR A 1 139 ? 6.749  37.874 39.924 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 139 THR A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . THR A 1 139 ? 4.976  35.658 38.228 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 139 THR A CB  1 
ATOM   1023 O  OG1 . THR A 1 139 ? 5.126  34.582 37.291 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 139 THR A OG1 1 
ATOM   1024 C  CG2 . THR A 1 139 ? 4.913  36.970 37.468 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 139 THR A CG2 1 
ATOM   1025 N  N   . ALA A 1 140 ? 5.316  36.731 41.228 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A N   1 
ATOM   1026 C  CA  . ALA A 1 140 ? 5.175  37.812 42.198 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A CA  1 
ATOM   1027 C  C   . ALA A 1 140 ? 6.485  38.060 42.939 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A C   1 
ATOM   1028 O  O   . ALA A 1 140 ? 6.864  39.206 43.183 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A O   1 
ATOM   1029 C  CB  . ALA A 1 140 ? 4.062  37.507 43.180 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A CB  1 
ATOM   1030 N  N   . LEU A 1 141 ? 7.175  36.979 43.290 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . LEU A 1 141 ? 8.442  37.077 44.007 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . LEU A 1 141 ? 9.510  37.767 43.167 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C   1 
ATOM   1033 O  O   . LEU A 1 141 ? 10.156 38.714 43.620 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O   1 
ATOM   1034 C  CB  . LEU A 1 141 ? 8.926  35.687 44.428 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . LEU A 1 141 ? 10.257 35.636 45.180 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG  1 
ATOM   1036 C  CD1 . LEU A 1 141 ? 10.228 36.587 46.368 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1 
ATOM   1037 C  CD2 . LEU A 1 141 ? 10.559 34.214 45.630 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1 
ATOM   1038 N  N   . VAL A 1 142 ? 9.702  37.285 41.945 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A N   1 
ATOM   1039 C  CA  . VAL A 1 142 ? 10.686 37.879 41.052 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CA  1 
ATOM   1040 C  C   . VAL A 1 142 ? 10.354 39.346 40.802 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A C   1 
ATOM   1041 O  O   . VAL A 1 142 ? 11.245 40.195 40.754 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A O   1 
ATOM   1042 C  CB  . VAL A 1 142 ? 10.770 37.120 39.716 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CB  1 
ATOM   1043 C  CG1 . VAL A 1 142 ? 11.420 37.981 38.650 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CG1 1 
ATOM   1044 C  CG2 . VAL A 1 142 ? 11.534 35.817 39.899 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CG2 1 
ATOM   1045 N  N   . GLY A 1 143 ? 9.066  39.641 40.661 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A N   1 
ATOM   1046 C  CA  . GLY A 1 143 ? 8.620  41.002 40.433 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A CA  1 
ATOM   1047 C  C   . GLY A 1 143 ? 9.085  41.969 41.507 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A C   1 
ATOM   1048 O  O   . GLY A 1 143 ? 9.302  43.150 41.234 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A O   1 
ATOM   1049 N  N   . GLU A 1 144 ? 9.245  41.473 42.732 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   1 
ATOM   1050 C  CA  . GLU A 1 144 ? 9.651  42.322 43.848 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  1 
ATOM   1051 C  C   . GLU A 1 144 ? 11.168 42.379 44.016 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   1 
ATOM   1052 O  O   . GLU A 1 144 ? 11.689 43.253 44.707 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   1 
ATOM   1053 C  CB  . GLU A 1 144 ? 8.996  41.856 45.153 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  1 
ATOM   1054 C  CG  . GLU A 1 144 ? 7.476  41.921 45.147 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  1 
ATOM   1055 C  CD  . GLU A 1 144 ? 6.957  43.323 44.919 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  1 
ATOM   1056 O  OE1 . GLU A 1 144 ? 7.624  44.282 45.364 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1 
ATOM   1057 O  OE2 . GLU A 1 144 ? 5.892  43.471 44.283 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1 
ATOM   1058 N  N   . ILE A 1 145 ? 11.877 41.451 43.382 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A N   1 
ATOM   1059 C  CA  . ILE A 1 145 ? 13.332 41.409 43.502 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CA  1 
ATOM   1060 C  C   . ILE A 1 145 ? 14.029 42.340 42.511 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A C   1 
ATOM   1061 O  O   . ILE A 1 145 ? 14.000 42.115 41.300 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A O   1 
ATOM   1062 C  CB  . ILE A 1 145 ? 13.868 39.984 43.331 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CB  1 
ATOM   1063 C  CG1 . ILE A 1 145 ? 13.379 39.098 44.480 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CG1 1 
ATOM   1064 C  CG2 . ILE A 1 145 ? 15.381 39.996 43.277 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CG2 1 
ATOM   1065 C  CD1 . ILE A 1 145 ? 13.754 37.638 44.326 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CD1 1 
ATOM   1066 N  N   . MET B 1 1   ? 5.445  18.038 29.158 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1067 C  CA  . MET B 1 1   ? 6.077  18.691 30.300 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1068 C  C   . MET B 1 1   ? 5.293  19.917 30.758 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1069 O  O   . MET B 1 1   ? 4.955  20.787 29.953 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1070 C  CB  . MET B 1 1   ? 7.517  19.081 29.963 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1071 C  CG  . MET B 1 1   ? 8.191  19.938 31.020 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1072 S  SD  . MET B 1 1   ? 9.962  20.118 30.741 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1073 C  CE  . MET B 1 1   ? 10.519 18.443 31.047 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1074 N  N   . ARG B 1 2   ? 5.011  19.982 32.056 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B N   1 
ATOM   1075 C  CA  . ARG B 1 2   ? 4.259  21.096 32.622 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CA  1 
ATOM   1076 C  C   . ARG B 1 2   ? 5.005  22.418 32.442 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B C   1 
ATOM   1077 O  O   . ARG B 1 2   ? 6.235  22.464 32.502 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B O   1 
ATOM   1078 C  CB  . ARG B 1 2   ? 3.970  20.856 34.108 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CB  1 
ATOM   1079 C  CG  . ARG B 1 2   ? 3.220  19.564 34.409 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CG  1 
ATOM   1080 C  CD  . ARG B 1 2   ? 1.835  19.540 33.772 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CD  1 
ATOM   1081 N  NE  . ARG B 1 2   ? 0.942  20.555 34.328 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NE  1 
ATOM   1082 C  CZ  . ARG B 1 2   ? -0.351 20.656 34.032 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CZ  1 
ATOM   1083 N  NH1 . ARG B 1 2   ? -0.909 19.801 33.184 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH1 1 
ATOM   1084 N  NH2 . ARG B 1 2   ? -1.089 21.610 34.582 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH2 1 
ATOM   1085 N  N   . GLN B 1 3   ? 4.253  23.489 32.219 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B N   1 
ATOM   1086 C  CA  . GLN B 1 3   ? 4.837  24.816 32.074 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CA  1 
ATOM   1087 C  C   . GLN B 1 3   ? 5.666  25.186 33.306 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B C   1 
ATOM   1088 O  O   . GLN B 1 3   ? 6.695  25.849 33.197 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B O   1 
ATOM   1089 C  CB  . GLN B 1 3   ? 3.737  25.857 31.848 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CB  1 
ATOM   1090 C  CG  . GLN B 1 3   ? 4.245  27.282 31.699 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CG  1 
ATOM   1091 C  CD  . GLN B 1 3   ? 5.137  27.461 30.488 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CD  1 
ATOM   1092 O  OE1 . GLN B 1 3   ? 4.882  26.896 29.424 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B OE1 1 
ATOM   1093 N  NE2 . GLN B 1 3   ? 6.196  28.248 30.644 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B NE2 1 
ATOM   1094 N  N   . LEU B 1 4   ? 5.213  24.742 34.475 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   1095 C  CA  . LEU B 1 4   ? 5.870  25.076 35.735 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   1096 C  C   . LEU B 1 4   ? 7.325  24.613 35.766 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   1097 O  O   . LEU B 1 4   ? 8.180  25.271 36.361 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   1098 C  CB  . LEU B 1 4   ? 5.092  24.485 36.918 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   1099 C  CG  . LEU B 1 4   ? 5.620  24.740 38.330 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   1100 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 5.889  26.215 38.562 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   1101 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 4.633  24.209 39.360 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   1102 N  N   . ALA B 1 5   ? 7.605  23.484 35.122 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B N   1 
ATOM   1103 C  CA  . ALA B 1 5   ? 8.967  22.966 35.069 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CA  1 
ATOM   1104 C  C   . ALA B 1 5   ? 9.893  23.993 34.429 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B C   1 
ATOM   1105 O  O   . ALA B 1 5   ? 10.980 24.269 34.933 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B O   1 
ATOM   1106 C  CB  . ALA B 1 5   ? 9.014  21.646 34.308 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CB  1 
ATOM   1107 N  N   . LYS B 1 6   ? 9.447  24.573 33.322 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B N   1 
ATOM   1108 C  CA  . LYS B 1 6   ? 10.221 25.600 32.641 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CA  1 
ATOM   1109 C  C   . LYS B 1 6   ? 10.283 26.888 33.458 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B C   1 
ATOM   1110 O  O   . LYS B 1 6   ? 11.307 27.573 33.477 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B O   1 
ATOM   1111 C  CB  . LYS B 1 6   ? 9.639  25.860 31.252 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CB  1 
ATOM   1112 C  CG  . LYS B 1 6   ? 9.569  24.605 30.400 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CG  1 
ATOM   1113 C  CD  . LYS B 1 6   ? 8.615  24.772 29.231 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CD  1 
ATOM   1114 C  CE  . LYS B 1 6   ? 8.458  23.467 28.465 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CE  1 
ATOM   1115 N  NZ  . LYS B 1 6   ? 7.412  23.563 27.408 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B NZ  1 
ATOM   1116 N  N   . ASP B 1 7   ? 9.192  27.211 34.144 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B N   1 
ATOM   1117 C  CA  . ASP B 1 7   ? 9.157  28.415 34.971 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CA  1 
ATOM   1118 C  C   . ASP B 1 7   ? 10.162 28.339 36.113 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B C   1 
ATOM   1119 O  O   . ASP B 1 7   ? 10.758 29.346 36.491 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B O   1 
ATOM   1120 C  CB  . ASP B 1 7   ? 7.758  28.647 35.538 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . ASP B 1 7   ? 6.727  28.879 34.460 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CG  1 
ATOM   1122 O  OD1 . ASP B 1 7   ? 7.108  29.310 33.352 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B OD1 1 
ATOM   1123 O  OD2 . ASP B 1 7   ? 5.532  28.634 34.721 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B OD2 1 
ATOM   1124 N  N   . ILE B 1 8   ? 10.332 27.145 36.669 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   1125 C  CA  . ILE B 1 8   ? 11.255 26.936 37.781 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   1126 C  C   . ILE B 1 8   ? 12.694 27.196 37.351 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   1127 O  O   . ILE B 1 8   ? 13.478 27.809 38.080 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   1128 C  CB  . ILE B 1 8   ? 11.153 25.495 38.321 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   1129 C  CG1 . ILE B 1 8   ? 9.804  25.272 39.008 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1130 C  CG2 . ILE B 1 8   ? 12.298 25.193 39.281 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1131 C  CD1 . ILE B 1 8   ? 9.563  23.825 39.407 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1132 N  N   . ASN B 1 9   ? 13.038 26.713 36.165 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B N   1 
ATOM   1133 C  CA  . ASN B 1 9   ? 14.370 26.915 35.623 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B CA  1 
ATOM   1134 C  C   . ASN B 1 9   ? 14.653 28.395 35.391 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B C   1 
ATOM   1135 O  O   . ASN B 1 9   ? 15.715 28.904 35.759 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B O   1 
ATOM   1136 C  CB  . ASN B 1 9   ? 14.529 26.143 34.317 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B CB  1 
ATOM   1137 C  CG  . ASN B 1 9   ? 15.959 26.115 33.832 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B CG  1 
ATOM   1138 O  OD1 . ASN B 1 9   ? 16.778 25.344 34.328 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B OD1 1 
ATOM   1139 N  ND2 . ASN B 1 9   ? 16.268 26.957 32.856 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B ND2 1 
ATOM   1140 N  N   . ALA B 1 10  ? 13.696 29.083 34.779 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 10  ALA B N   1 
ATOM   1141 C  CA  . ALA B 1 10  ? 13.858 30.501 34.493 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CA  1 
ATOM   1142 C  C   . ALA B 1 10  ? 13.921 31.301 35.792 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 10  ALA B C   1 
ATOM   1143 O  O   . ALA B 1 10  ? 14.679 32.263 35.903 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 10  ALA B O   1 
ATOM   1144 C  CB  . ALA B 1 10  ? 12.731 30.999 33.597 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CB  1 
ATOM   1145 N  N   . PHE B 1 11  ? 13.128 30.886 36.774 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B N   1 
ATOM   1146 C  CA  . PHE B 1 11  ? 13.108 31.532 38.081 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CA  1 
ATOM   1147 C  C   . PHE B 1 11  ? 14.466 31.442 38.768 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B C   1 
ATOM   1148 O  O   . PHE B 1 11  ? 14.988 32.444 39.261 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B O   1 
ATOM   1149 C  CB  . PHE B 1 11  ? 12.020 30.909 38.962 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CB  1 
ATOM   1150 C  CG  . PHE B 1 11  ? 12.176 31.203 40.429 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CG  1 
ATOM   1151 C  CD1 . PHE B 1 11  ? 11.804 32.431 40.951 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD1 1 
ATOM   1152 C  CD2 . PHE B 1 11  ? 12.677 30.240 41.291 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD2 1 
ATOM   1153 C  CE1 . PHE B 1 11  ? 11.938 32.697 42.304 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE1 1 
ATOM   1154 C  CE2 . PHE B 1 11  ? 12.817 30.501 42.645 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE2 1 
ATOM   1155 C  CZ  . PHE B 1 11  ? 12.448 31.732 43.151 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CZ  1 
ATOM   1156 N  N   . LEU B 1 12  ? 15.033 30.240 38.798 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B N   1 
ATOM   1157 C  CA  . LEU B 1 12  ? 16.340 30.035 39.413 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CA  1 
ATOM   1158 C  C   . LEU B 1 12  ? 17.414 30.855 38.703 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B C   1 
ATOM   1159 O  O   . LEU B 1 12  ? 18.254 31.474 39.355 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B O   1 
ATOM   1160 C  CB  . LEU B 1 12  ? 16.707 28.550 39.440 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . LEU B 1 12  ? 15.782 27.684 40.302 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CG  1 
ATOM   1162 C  CD1 . LEU B 1 12  ? 16.126 26.208 40.167 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD1 1 
ATOM   1163 C  CD2 . LEU B 1 12  ? 15.819 28.121 41.770 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD2 1 
ATOM   1164 N  N   . ASN B 1 13  ? 17.382 30.861 37.372 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B N   1 
ATOM   1165 C  CA  . ASN B 1 13  ? 18.267 31.726 36.592 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CA  1 
ATOM   1166 C  C   . ASN B 1 13  ? 18.182 33.179 37.046 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B C   1 
ATOM   1167 O  O   . ASN B 1 13  ? 19.203 33.839 37.236 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B O   1 
ATOM   1168 C  CB  . ASN B 1 13  ? 17.938 31.648 35.100 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . ASN B 1 13  ? 18.469 30.391 34.448 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CG  1 
ATOM   1170 O  OD1 . ASN B 1 13  ? 19.033 29.527 35.112 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B OD1 1 
ATOM   1171 N  ND2 . ASN B 1 13  ? 18.282 30.280 33.136 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B ND2 1 
ATOM   1172 N  N   . GLU B 1 14  ? 16.959 33.672 37.215 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1173 C  CA  . GLU B 1 14  ? 16.737 35.062 37.599 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1174 C  C   . GLU B 1 14  ? 17.264 35.356 39.004 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1175 O  O   . GLU B 1 14  ? 17.889 36.388 39.233 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1176 C  CB  . GLU B 1 14  ? 15.250 35.421 37.500 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1177 C  CG  . GLU B 1 14  ? 14.968 36.915 37.556 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1178 C  CD  . GLU B 1 14  ? 15.557 37.663 36.375 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1179 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 15.419 37.177 35.234 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1180 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 16.163 38.735 36.586 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1181 N  N   . VAL B 1 15  ? 17.004 34.451 39.944 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B N   1 
ATOM   1182 C  CA  . VAL B 1 15  ? 17.520 34.605 41.298 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CA  1 
ATOM   1183 C  C   . VAL B 1 15  ? 19.027 34.825 41.264 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B C   1 
ATOM   1184 O  O   . VAL B 1 15  ? 19.538 35.798 41.813 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B O   1 
ATOM   1185 C  CB  . VAL B 1 15  ? 17.207 33.371 42.179 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CB  1 
ATOM   1186 C  CG1 . VAL B 1 15  ? 18.035 33.400 43.456 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CG1 1 
ATOM   1187 C  CG2 . VAL B 1 15  ? 15.729 33.316 42.506 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CG2 1 
ATOM   1188 N  N   . ILE B 1 16  ? 19.730 33.921 40.597 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B N   1 
ATOM   1189 C  CA  . ILE B 1 16  ? 21.182 33.961 40.552 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CA  1 
ATOM   1190 C  C   . ILE B 1 16  ? 21.679 35.256 39.916 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B C   1 
ATOM   1191 O  O   . ILE B 1 16  ? 22.618 35.880 40.411 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B O   1 
ATOM   1192 C  CB  . ILE B 1 16  ? 21.732 32.732 39.813 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CB  1 
ATOM   1193 C  CG1 . ILE B 1 16  ? 21.322 31.459 40.566 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG1 1 
ATOM   1194 C  CG2 . ILE B 1 16  ? 23.238 32.826 39.670 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG2 1 
ATOM   1195 C  CD1 . ILE B 1 16  ? 21.523 30.171 39.784 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CD1 1 
ATOM   1196 N  N   . LEU B 1 17  ? 21.031 35.664 38.829 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . LEU B 1 17  ? 21.347 36.930 38.181 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . LEU B 1 17  ? 21.180 38.102 39.148 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   1 
ATOM   1199 O  O   . LEU B 1 17  ? 22.022 38.998 39.206 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . LEU B 1 17  ? 20.449 37.139 36.959 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . LEU B 1 17  ? 20.579 38.504 36.281 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  1 
ATOM   1202 C  CD1 . LEU B 1 17  ? 22.024 38.760 35.879 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 1 
ATOM   1203 C  CD2 . LEU B 1 17  ? 19.654 38.611 35.075 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 1 
ATOM   1204 N  N   . GLN B 1 18  ? 20.083 38.088 39.901 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B N   1 
ATOM   1205 C  CA  . GLN B 1 18  ? 19.778 39.163 40.839 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CA  1 
ATOM   1206 C  C   . GLN B 1 18  ? 20.734 39.193 42.032 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B C   1 
ATOM   1207 O  O   . GLN B 1 18  ? 20.945 40.243 42.639 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B O   1 
ATOM   1208 C  CB  . GLN B 1 18  ? 18.327 39.058 41.323 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CB  1 
ATOM   1209 C  CG  . GLN B 1 18  ? 17.296 39.387 40.255 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CG  1 
ATOM   1210 C  CD  . GLN B 1 18  ? 17.454 40.797 39.720 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CD  1 
ATOM   1211 O  OE1 . GLN B 1 18  ? 17.936 41.685 40.422 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B OE1 1 
ATOM   1212 N  NE2 . GLN B 1 18  ? 17.055 41.010 38.470 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B NE2 1 
ATOM   1213 N  N   . ALA B 1 19  ? 21.307 38.042 42.368 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ALA B 1 19  ? 22.248 37.962 43.481 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ALA B 1 19  ? 23.517 38.762 43.194 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B C   1 
ATOM   1216 O  O   . ALA B 1 19  ? 24.267 39.102 44.111 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ALA B 1 19  ? 22.587 36.512 43.793 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CB  1 
ATOM   1218 N  N   . GLU B 1 20  ? 23.754 39.057 41.919 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B N   1 
ATOM   1219 C  CA  . GLU B 1 20  ? 24.894 39.880 41.520 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CA  1 
ATOM   1220 C  C   . GLU B 1 20  ? 26.193 39.418 42.172 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B C   1 
ATOM   1221 O  O   . GLU B 1 20  ? 27.005 40.239 42.603 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B O   1 
ATOM   1222 C  CB  . GLU B 1 20  ? 24.640 41.348 41.869 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CB  1 
ATOM   1223 C  CG  . GLU B 1 20  ? 23.567 42.018 41.031 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CG  1 
ATOM   1224 C  CD  . GLU B 1 20  ? 23.312 43.452 41.456 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CD  1 
ATOM   1225 O  OE1 . GLU B 1 20  ? 23.853 43.870 42.503 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE1 1 
ATOM   1226 O  OE2 . GLU B 1 20  ? 22.571 44.161 40.742 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE2 1 
ATOM   1227 N  N   . ASN B 1 21  ? 26.377 38.105 42.249 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B N   1 
ATOM   1228 C  CA  . ASN B 1 21  ? 27.585 37.524 42.826 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CA  1 
ATOM   1229 C  C   . ASN B 1 21  ? 27.760 37.799 44.320 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B C   1 
ATOM   1230 O  O   . ASN B 1 21  ? 28.755 37.390 44.919 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B O   1 
ATOM   1231 C  CB  . ASN B 1 21  ? 28.823 37.970 42.047 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CB  1 
ATOM   1232 C  CG  . ASN B 1 21  ? 28.821 37.461 40.620 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CG  1 
ATOM   1233 O  OD1 . ASN B 1 21  ? 29.275 36.349 40.345 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B OD1 1 
ATOM   1234 N  ND2 . ASN B 1 21  ? 28.299 38.269 39.705 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B ND2 1 
ATOM   1235 N  N   . GLN B 1 22  ? 26.794 38.490 44.918 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B N   1 
ATOM   1236 C  CA  . GLN B 1 22  ? 26.792 38.683 46.361 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CA  1 
ATOM   1237 C  C   . GLN B 1 22  ? 26.301 37.398 47.015 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B C   1 
ATOM   1238 O  O   . GLN B 1 22  ? 25.695 36.559 46.354 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B O   1 
ATOM   1239 C  CB  . GLN B 1 22  ? 25.905 39.859 46.744 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CB  1 
ATOM   1240 N  N   . HIS B 1 23  ? 26.564 37.240 48.307 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B N   1 
ATOM   1241 C  CA  . HIS B 1 23  ? 26.193 36.012 49.002 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CA  1 
ATOM   1242 C  C   . HIS B 1 23  ? 24.737 36.041 49.467 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B C   1 
ATOM   1243 O  O   . HIS B 1 23  ? 24.232 35.067 50.022 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B O   1 
ATOM   1244 C  CB  . HIS B 1 23  ? 27.134 35.750 50.185 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CB  1 
ATOM   1245 C  CG  . HIS B 1 23  ? 26.750 36.470 51.441 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CG  1 
ATOM   1246 N  ND1 . HIS B 1 23  ? 27.212 37.732 51.748 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B ND1 1 
ATOM   1247 C  CD2 . HIS B 1 23  ? 25.954 36.100 52.472 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CD2 1 
ATOM   1248 C  CE1 . HIS B 1 23  ? 26.712 38.111 52.911 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CE1 1 
ATOM   1249 N  NE2 . HIS B 1 23  ? 25.947 37.138 53.372 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B NE2 1 
ATOM   1250 N  N   . GLU B 1 24  ? 24.065 37.161 49.227 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B N   1 
ATOM   1251 C  CA  . GLU B 1 24  ? 22.683 37.326 49.657 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CA  1 
ATOM   1252 C  C   . GLU B 1 24  ? 21.957 38.300 48.752 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B C   1 
ATOM   1253 O  O   . GLU B 1 24  ? 22.571 39.175 48.142 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B O   1 
ATOM   1254 C  CB  . GLU B 1 24  ? 22.632 37.860 51.088 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CB  1 
ATOM   1255 C  CG  . GLU B 1 24  ? 23.225 39.255 51.225 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CG  1 
ATOM   1256 C  CD  . GLU B 1 24  ? 23.248 39.754 52.656 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CD  1 
ATOM   1257 O  OE1 . GLU B 1 24  ? 23.689 40.900 52.879 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE1 1 
ATOM   1258 O  OE2 . GLU B 1 24  ? 22.828 39.002 53.557 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE2 1 
ATOM   1259 N  N   . ILE B 1 25  ? 20.641 38.145 48.677 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B N   1 
ATOM   1260 C  CA  . ILE B 1 25  ? 19.801 39.090 47.968 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CA  1 
ATOM   1261 C  C   . ILE B 1 25  ? 19.177 40.058 48.963 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B C   1 
ATOM   1262 O  O   . ILE B 1 25  ? 18.606 39.645 49.976 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B O   1 
ATOM   1263 C  CB  . ILE B 1 25  ? 18.688 38.378 47.181 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CB  1 
ATOM   1264 C  CG1 . ILE B 1 25  ? 19.270 37.688 45.944 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG1 1 
ATOM   1265 C  CG2 . ILE B 1 25  ? 17.599 39.364 46.781 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG2 1 
ATOM   1266 C  CD1 . ILE B 1 25  ? 18.252 36.919 45.135 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CD1 1 
ATOM   1267 N  N   . LEU B 1 26  ? 19.309 41.349 48.677 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1268 C  CA  . LEU B 1 26  ? 18.652 42.386 49.459 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1269 C  C   . LEU B 1 26  ? 17.778 43.236 48.539 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1270 O  O   . LEU B 1 26  ? 18.190 43.587 47.433 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1271 C  CB  . LEU B 1 26  ? 19.689 43.246 50.184 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1272 C  CG  . LEU B 1 26  ? 20.465 42.543 51.305 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1273 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 21.718 43.319 51.686 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1274 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 19.580 42.320 52.522 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1275 N  N   . ILE B 1 27  ? 16.566 43.549 48.989 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B N   1 
ATOM   1276 C  CA  . ILE B 1 27  ? 15.625 44.303 48.172 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CA  1 
ATOM   1277 C  C   . ILE B 1 27  ? 15.892 45.803 48.233 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B C   1 
ATOM   1278 O  O   . ILE B 1 27  ? 15.963 46.386 49.315 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B O   1 
ATOM   1279 C  CB  . ILE B 1 27  ? 14.168 44.055 48.605 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CB  1 
ATOM   1280 C  CG1 . ILE B 1 27  ? 13.843 42.562 48.576 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG1 1 
ATOM   1281 C  CG2 . ILE B 1 27  ? 13.219 44.829 47.708 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG2 1 
ATOM   1282 C  CD1 . ILE B 1 27  ? 13.960 41.940 47.206 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CD1 1 
ATOM   1283 N  N   . GLY B 1 28  ? 16.030 46.425 47.067 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   1 
ATOM   1284 C  CA  . GLY B 1 28  ? 16.236 47.860 46.994 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  1 
ATOM   1285 C  C   . GLY B 1 28  ? 17.667 48.295 47.250 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   1 
ATOM   1286 O  O   . GLY B 1 28  ? 18.541 47.473 47.531 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   1 
ATOM   1287 N  N   . HIS B 1 29  ? 17.903 49.601 47.165 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B N   1 
ATOM   1288 C  CA  . HIS B 1 29  ? 19.253 50.147 47.255 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CA  1 
ATOM   1289 C  C   . HIS B 1 29  ? 19.711 50.367 48.692 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B C   1 
ATOM   1290 O  O   . HIS B 1 29  ? 18.908 50.682 49.569 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B O   1 
ATOM   1291 C  CB  . HIS B 1 29  ? 19.342 51.468 46.487 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CB  1 
ATOM   1292 C  CG  . HIS B 1 29  ? 18.970 51.352 45.042 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CG  1 
ATOM   1293 N  ND1 . HIS B 1 29  ? 18.025 52.162 44.450 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B ND1 1 
ATOM   1294 C  CD2 . HIS B 1 29  ? 19.417 50.523 44.070 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CD2 1 
ATOM   1295 C  CE1 . HIS B 1 29  ? 17.905 51.836 43.175 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CE1 1 
ATOM   1296 N  NE2 . HIS B 1 29  ? 18.739 50.844 42.919 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 29  HIS B NE2 1 
ATOM   1297 N  N   . CYS B 1 30  ? 21.010 50.195 48.921 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 30  CYS B N   1 
ATOM   1298 C  CA  . CYS B 1 30  ? 21.630 50.548 50.192 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 30  CYS B CA  1 
ATOM   1299 C  C   . CYS B 1 30  ? 21.549 52.062 50.388 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 30  CYS B C   1 
ATOM   1300 O  O   . CYS B 1 30  ? 21.714 52.824 49.436 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 30  CYS B O   1 
ATOM   1301 C  CB  . CYS B 1 30  ? 23.089 50.088 50.199 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 30  CYS B CB  1 
ATOM   1302 S  SG  . CYS B 1 30  ? 24.045 50.545 51.669 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 30  CYS B SG  1 
ATOM   1303 N  N   . THR B 1 31  ? 21.289 52.503 51.615 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 31  THR B N   1 
ATOM   1304 C  CA  . THR B 1 31  ? 21.118 53.932 51.877 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 31  THR B CA  1 
ATOM   1305 C  C   . THR B 1 31  ? 22.260 54.547 52.689 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 31  THR B C   1 
ATOM   1306 O  O   . THR B 1 31  ? 22.198 55.714 53.078 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 31  THR B O   1 
ATOM   1307 C  CB  . THR B 1 31  ? 19.778 54.226 52.583 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 31  THR B CB  1 
ATOM   1308 O  OG1 . THR B 1 31  ? 19.710 53.495 53.814 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 31  THR B OG1 1 
ATOM   1309 C  CG2 . THR B 1 31  ? 18.608 53.826 51.697 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 31  THR B CG2 1 
ATOM   1310 N  N   . SER B 1 32  ? 23.306 53.762 52.930 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 32  SER B N   1 
ATOM   1311 C  CA  . SER B 1 32  ? 24.437 54.213 53.738 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 32  SER B CA  1 
ATOM   1312 C  C   . SER B 1 32  ? 25.147 55.431 53.150 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 32  SER B C   1 
ATOM   1313 O  O   . SER B 1 32  ? 25.179 55.615 51.932 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 32  SER B O   1 
ATOM   1314 C  CB  . SER B 1 32  ? 25.435 53.070 53.931 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 32  SER B CB  1 
ATOM   1315 O  OG  . SER B 1 32  ? 24.855 52.018 54.681 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 32  SER B OG  1 
ATOM   1316 N  N   . GLU B 1 33  ? 25.720 56.251 54.030 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N   1 
ATOM   1317 C  CA  . GLU B 1 33  ? 26.440 57.459 53.634 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA  1 
ATOM   1318 C  C   . GLU B 1 33  ? 27.905 57.145 53.340 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C   1 
ATOM   1319 O  O   . GLU B 1 33  ? 28.653 57.990 52.846 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O   1 
ATOM   1320 C  CB  . GLU B 1 33  ? 26.345 58.519 54.734 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB  1 
ATOM   1321 C  CG  . GLU B 1 33  ? 24.924 58.823 55.191 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG  1 
ATOM   1322 C  CD  . GLU B 1 33  ? 24.071 59.414 54.089 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD  1 
ATOM   1323 O  OE1 . GLU B 1 33  ? 24.630 60.085 53.197 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1 1 
ATOM   1324 O  OE2 . GLU B 1 33  ? 22.840 59.205 54.112 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2 1 
ATOM   1325 N  N   . VAL B 1 34  ? 28.310 55.927 53.671 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B N   1 
ATOM   1326 C  CA  . VAL B 1 34  ? 29.634 55.439 53.328 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CA  1 
ATOM   1327 C  C   . VAL B 1 34  ? 29.457 54.194 52.481 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B C   1 
ATOM   1328 O  O   . VAL B 1 34  ? 28.746 53.267 52.875 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B O   1 
ATOM   1329 C  CB  . VAL B 1 34  ? 30.455 55.089 54.580 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CB  1 
ATOM   1330 C  CG1 . VAL B 1 34  ? 31.797 54.498 54.185 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG1 1 
ATOM   1331 C  CG2 . VAL B 1 34  ? 30.654 56.322 55.439 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG2 1 
ATOM   1332 N  N   . ALA B 1 35  ? 30.080 54.180 51.308 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N   1 
ATOM   1333 C  CA  . ALA B 1 35  ? 29.980 53.026 50.426 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA  1 
ATOM   1334 C  C   . ALA B 1 35  ? 30.981 51.937 50.805 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C   1 
ATOM   1335 O  O   . ALA B 1 35  ? 32.165 52.012 50.473 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O   1 
ATOM   1336 C  CB  . ALA B 1 35  ? 30.148 53.438 48.961 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB  1 
ATOM   1337 N  N   . LEU B 1 36  ? 30.493 50.936 51.528 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . LEU B 1 36  ? 31.258 49.728 51.778 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . LEU B 1 36  ? 30.621 48.639 50.936 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B C   1 
ATOM   1340 O  O   . LEU B 1 36  ? 29.469 48.767 50.526 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B O   1 
ATOM   1341 C  CB  . LEU B 1 36  ? 31.199 49.349 53.256 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CB  1 
ATOM   1342 C  CG  . LEU B 1 36  ? 31.714 50.391 54.251 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CG  1 
ATOM   1343 C  CD1 . LEU B 1 36  ? 31.483 49.928 55.680 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD1 1 
ATOM   1344 C  CD2 . LEU B 1 36  ? 33.188 50.683 54.010 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD2 1 
ATOM   1345 N  N   . THR B 1 37  ? 31.361 47.572 50.666 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   1 
ATOM   1346 C  CA  . THR B 1 37  ? 30.791 46.453 49.934 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  1 
ATOM   1347 C  C   . THR B 1 37  ? 29.685 45.841 50.776 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   1 
ATOM   1348 O  O   . THR B 1 37  ? 29.634 46.051 51.990 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   1 
ATOM   1349 C  CB  . THR B 1 37  ? 31.834 45.371 49.646 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  1 
ATOM   1350 O  OG1 . THR B 1 37  ? 32.148 44.681 50.862 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 1 
ATOM   1351 C  CG2 . THR B 1 37  ? 33.097 45.987 49.060 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 1 
ATOM   1352 N  N   . ASN B 1 38  ? 28.800 45.083 50.138 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B N   1 
ATOM   1353 C  CA  . ASN B 1 38  ? 27.733 44.417 50.869 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B CA  1 
ATOM   1354 C  C   . ASN B 1 38  ? 28.302 43.511 51.951 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B C   1 
ATOM   1355 O  O   . ASN B 1 38  ? 27.788 43.460 53.065 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B O   1 
ATOM   1356 C  CB  . ASN B 1 38  ? 26.839 43.610 49.925 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B CB  1 
ATOM   1357 C  CG  . ASN B 1 38  ? 25.631 43.029 50.630 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B CG  1 
ATOM   1358 O  OD1 . ASN B 1 38  ? 24.692 43.747 50.962 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B OD1 1 
ATOM   1359 N  ND2 . ASN B 1 38  ? 25.654 41.725 50.870 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B ND2 1 
ATOM   1360 N  N   . THR B 1 39  ? 29.373 42.802 51.613 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 39  THR B N   1 
ATOM   1361 C  CA  . THR B 1 39  ? 30.010 41.890 52.553 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 39  THR B CA  1 
ATOM   1362 C  C   . THR B 1 39  ? 30.535 42.642 53.776 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 39  THR B C   1 
ATOM   1363 O  O   . THR B 1 39  ? 30.383 42.183 54.909 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 39  THR B O   1 
ATOM   1364 C  CB  . THR B 1 39  ? 31.151 41.093 51.884 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 39  THR B CB  1 
ATOM   1365 O  OG1 . THR B 1 39  ? 30.622 40.324 50.796 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 39  THR B OG1 1 
ATOM   1366 C  CG2 . THR B 1 39  ? 31.801 40.152 52.882 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 39  THR B CG2 1 
ATOM   1367 N  N   . GLN B 1 40  ? 31.142 43.802 53.541 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B N   1 
ATOM   1368 C  CA  . GLN B 1 40  ? 31.638 44.641 54.627 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CA  1 
ATOM   1369 C  C   . GLN B 1 40  ? 30.511 45.065 55.566 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B C   1 
ATOM   1370 O  O   . GLN B 1 40  ? 30.637 44.947 56.783 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B O   1 
ATOM   1371 C  CB  . GLN B 1 40  ? 32.361 45.876 54.081 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CB  1 
ATOM   1372 C  CG  . GLN B 1 40  ? 33.772 45.610 53.574 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CG  1 
ATOM   1373 C  CD  . GLN B 1 40  ? 34.400 46.836 52.927 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CD  1 
ATOM   1374 O  OE1 . GLN B 1 40  ? 33.936 47.311 51.889 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B OE1 1 
ATOM   1375 N  NE2 . GLN B 1 40  ? 35.460 47.354 53.541 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B NE2 1 
ATOM   1376 N  N   . GLU B 1 41  ? 29.412 45.558 55.003 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   1377 C  CA  . GLU B 1 41  ? 28.270 45.971 55.818 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   1378 C  C   . GLU B 1 41  ? 27.719 44.812 56.638 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   1379 O  O   . GLU B 1 41  ? 27.381 44.975 57.813 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   1380 C  CB  . GLU B 1 41  ? 27.155 46.565 54.953 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   1381 C  CG  . GLU B 1 41  ? 27.434 47.966 54.439 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   1382 C  CD  . GLU B 1 41  ? 26.165 48.689 54.007 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   1383 O  OE1 . GLU B 1 41  ? 25.100 48.039 53.942 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   1384 O  OE2 . GLU B 1 41  ? 26.234 49.908 53.740 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   1385 N  N   . HIS B 1 42  ? 27.627 43.641 56.016 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N   1 
ATOM   1386 C  CA  . HIS B 1 42  ? 27.094 42.468 56.699 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA  1 
ATOM   1387 C  C   . HIS B 1 42  ? 27.988 42.087 57.877 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C   1 
ATOM   1388 O  O   . HIS B 1 42  ? 27.500 41.714 58.944 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O   1 
ATOM   1389 C  CB  . HIS B 1 42  ? 26.946 41.291 55.731 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB  1 
ATOM   1390 C  CG  . HIS B 1 42  ? 26.083 40.186 56.257 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG  1 
ATOM   1391 N  ND1 . HIS B 1 42  ? 24.733 40.105 55.988 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1 1 
ATOM   1392 C  CD2 . HIS B 1 42  ? 26.374 39.125 57.045 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2 1 
ATOM   1393 C  CE1 . HIS B 1 42  ? 24.232 39.037 56.584 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1 1 
ATOM   1394 N  NE2 . HIS B 1 42  ? 25.207 38.426 57.232 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2 1 
ATOM   1395 N  N   . ILE B 1 43  ? 29.299 42.192 57.678 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B N   1 
ATOM   1396 C  CA  . ILE B 1 43  ? 30.255 41.941 58.751 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CA  1 
ATOM   1397 C  C   . ILE B 1 43  ? 30.016 42.893 59.912 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B C   1 
ATOM   1398 O  O   . ILE B 1 43  ? 29.975 42.474 61.068 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B O   1 
ATOM   1399 C  CB  . ILE B 1 43  ? 31.712 42.076 58.270 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CB  1 
ATOM   1400 C  CG1 . ILE B 1 43  ? 32.080 40.903 57.360 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CG1 1 
ATOM   1401 C  CG2 . ILE B 1 43  ? 32.662 42.128 59.451 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CG2 1 
ATOM   1402 C  CD1 . ILE B 1 43  ? 33.532 40.893 56.925 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CD1 1 
ATOM   1403 N  N   . LEU B 1 44  ? 29.851 44.176 59.604 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   1 
ATOM   1404 C  CA  . LEU B 1 44  ? 29.574 45.165 60.640 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  1 
ATOM   1405 C  C   . LEU B 1 44  ? 28.279 44.839 61.388 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   1 
ATOM   1406 O  O   . LEU B 1 44  ? 28.189 45.022 62.601 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   1 
ATOM   1407 C  CB  . LEU B 1 44  ? 29.529 46.578 60.048 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  1 
ATOM   1408 C  CG  . LEU B 1 44  ? 30.867 47.110 59.526 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  1 
ATOM   1409 C  CD1 . LEU B 1 44  ? 30.720 48.527 58.983 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 1 
ATOM   1410 C  CD2 . LEU B 1 44  ? 31.920 47.064 60.618 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 1 
ATOM   1411 N  N   . MET B 1 45  ? 27.282 44.339 60.666 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 45  MET B N   1 
ATOM   1412 C  CA  . MET B 1 45  ? 26.020 43.963 61.295 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CA  1 
ATOM   1413 C  C   . MET B 1 45  ? 26.236 42.802 62.260 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 45  MET B C   1 
ATOM   1414 O  O   . MET B 1 45  ? 25.795 42.842 63.411 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 45  MET B O   1 
ATOM   1415 C  CB  . MET B 1 45  ? 24.975 43.590 60.241 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . MET B 1 45  ? 23.576 43.361 60.815 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CG  1 
ATOM   1417 S  SD  . MET B 1 45  ? 22.388 42.757 59.597 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 45  MET B SD  1 
ATOM   1418 C  CE  . MET B 1 45  ? 23.038 41.120 59.256 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CE  1 
ATOM   1419 N  N   . LEU B 1 46  ? 26.918 41.767 61.781 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   1 
ATOM   1420 C  CA  . LEU B 1 46  ? 27.201 40.597 62.602 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  1 
ATOM   1421 C  C   . LEU B 1 46  ? 28.035 40.958 63.829 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   1 
ATOM   1422 O  O   . LEU B 1 46  ? 27.710 40.562 64.947 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   1 
ATOM   1423 C  CB  . LEU B 1 46  ? 27.908 39.514 61.780 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  1 
ATOM   1424 C  CG  . LEU B 1 46  ? 27.094 38.867 60.656 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  1 
ATOM   1425 C  CD1 . LEU B 1 46  ? 27.866 37.712 60.028 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 1 
ATOM   1426 C  CD2 . LEU B 1 46  ? 25.743 38.393 61.178 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 1 
ATOM   1427 N  N   . LEU B 1 47  ? 29.103 41.719 63.618 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1428 C  CA  . LEU B 1 47  ? 29.999 42.084 64.715 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1429 C  C   . LEU B 1 47  ? 29.359 43.056 65.705 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1430 O  O   . LEU B 1 47  ? 29.816 43.185 66.842 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1431 C  CB  . LEU B 1 47  ? 31.317 42.649 64.178 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1432 C  CG  . LEU B 1 47  ? 32.208 41.642 63.441 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1433 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 33.500 42.292 62.960 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1434 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 32.511 40.445 64.330 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1435 N  N   . SER B 1 48  ? 28.299 43.737 65.280 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 48  SER B N   1 
ATOM   1436 C  CA  . SER B 1 48  ? 27.577 44.620 66.186 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CA  1 
ATOM   1437 C  C   . SER B 1 48  ? 26.842 43.782 67.227 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 48  SER B C   1 
ATOM   1438 O  O   . SER B 1 48  ? 26.153 44.317 68.095 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 48  SER B O   1 
ATOM   1439 C  CB  . SER B 1 48  ? 26.591 45.514 65.425 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CB  1 
ATOM   1440 O  OG  . SER B 1 48  ? 25.448 44.791 64.989 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 48  SER B OG  1 
ATOM   1441 N  N   . GLU B 1 49  ? 27.013 42.465 67.143 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N   1 
ATOM   1442 C  CA  . GLU B 1 49  ? 26.249 41.541 67.976 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA  1 
ATOM   1443 C  C   . GLU B 1 49  ? 27.065 40.443 68.668 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C   1 
ATOM   1444 O  O   . GLU B 1 49  ? 26.732 40.044 69.785 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O   1 
ATOM   1445 C  CB  . GLU B 1 49  ? 25.140 40.887 67.146 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  1 
ATOM   1446 C  CG  . GLU B 1 49  ? 24.111 41.858 66.589 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  1 
ATOM   1447 C  CD  . GLU B 1 49  ? 23.048 42.231 67.604 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  1 
ATOM   1448 O  OE1 . GLU B 1 49  ? 22.854 41.464 68.572 1.00 54.82 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 1 
ATOM   1449 O  OE2 . GLU B 1 49  ? 22.407 43.290 67.433 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 1 
ATOM   1450 N  N   . GLU B 1 50  ? 28.119 39.947 68.021 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   1 
ATOM   1451 C  CA  . GLU B 1 50  ? 28.714 38.679 68.459 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  1 
ATOM   1452 C  C   . GLU B 1 50  ? 30.239 38.619 68.642 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   1 
ATOM   1453 O  O   . GLU B 1 50  ? 30.757 37.620 69.142 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   1 
ATOM   1454 C  CB  . GLU B 1 50  ? 28.268 37.549 67.525 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  1 
ATOM   1455 C  CG  . GLU B 1 50  ? 26.761 37.461 67.337 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  1 
ATOM   1456 C  CD  . GLU B 1 50  ? 26.365 36.461 66.270 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  1 
ATOM   1457 O  OE1 . GLU B 1 50  ? 25.506 36.795 65.426 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 1 
ATOM   1458 O  OE2 . GLU B 1 50  ? 26.915 35.339 66.275 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 1 
ATOM   1459 N  N   . SER B 1 51  ? 30.954 39.664 68.241 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 51  SER B N   1 
ATOM   1460 C  CA  . SER B 1 51  ? 32.414 39.682 68.369 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 51  SER B CA  1 
ATOM   1461 C  C   . SER B 1 51  ? 33.059 38.413 67.806 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 51  SER B C   1 
ATOM   1462 O  O   . SER B 1 51  ? 33.881 37.776 68.468 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 51  SER B O   1 
ATOM   1463 C  CB  . SER B 1 51  ? 32.829 39.857 69.834 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 51  SER B CB  1 
ATOM   1464 O  OG  . SER B 1 51  ? 32.750 38.630 70.542 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 51  SER B OG  1 
ATOM   1465 N  N   . LEU B 1 52  ? 32.686 38.056 66.582 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   1 
ATOM   1466 C  CA  . LEU B 1 52  ? 33.152 36.822 65.961 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  1 
ATOM   1467 C  C   . LEU B 1 52  ? 34.579 36.949 65.433 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   1 
ATOM   1468 O  O   . LEU B 1 52  ? 35.074 38.055 65.212 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   1 
ATOM   1469 C  CB  . LEU B 1 52  ? 32.211 36.433 64.820 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  1 
ATOM   1470 C  CG  . LEU B 1 52  ? 30.723 36.370 65.173 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  1 
ATOM   1471 C  CD1 . LEU B 1 52  ? 29.863 36.404 63.919 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 1 
ATOM   1472 C  CD2 . LEU B 1 52  ? 30.412 35.141 66.015 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 1 
ATOM   1473 N  N   . THR B 1 53  ? 35.236 35.811 65.229 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 53  THR B N   1 
ATOM   1474 C  CA  . THR B 1 53  ? 36.569 35.801 64.640 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 53  THR B CA  1 
ATOM   1475 C  C   . THR B 1 53  ? 36.448 35.883 63.127 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 53  THR B C   1 
ATOM   1476 O  O   . THR B 1 53  ? 35.368 35.677 62.572 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 53  THR B O   1 
ATOM   1477 C  CB  . THR B 1 53  ? 37.347 34.518 64.993 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 53  THR B CB  1 
ATOM   1478 O  OG1 . THR B 1 53  ? 36.769 33.400 64.307 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 53  THR B OG1 1 
ATOM   1479 C  CG2 . THR B 1 53  ? 37.320 34.265 66.497 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 53  THR B CG2 1 
ATOM   1480 N  N   . ASN B 1 54  ? 37.557 36.178 62.461 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B N   1 
ATOM   1481 C  CA  . ASN B 1 54  ? 37.570 36.235 61.005 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CA  1 
ATOM   1482 C  C   . ASN B 1 54  ? 37.245 34.879 60.387 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B C   1 
ATOM   1483 O  O   . ASN B 1 54  ? 36.692 34.800 59.290 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B O   1 
ATOM   1484 C  CB  . ASN B 1 54  ? 38.916 36.754 60.497 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CB  1 
ATOM   1485 C  CG  . ASN B 1 54  ? 39.088 38.244 60.726 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CG  1 
ATOM   1486 O  OD1 . ASN B 1 54  ? 38.295 38.871 61.429 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B OD1 1 
ATOM   1487 N  ND2 . ASN B 1 54  ? 40.127 38.820 60.130 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B ND2 1 
ATOM   1488 N  N   . SER B 1 55  ? 37.580 33.814 61.106 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 55  SER B N   1 
ATOM   1489 C  CA  . SER B 1 55  ? 37.279 32.464 60.647 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 55  SER B CA  1 
ATOM   1490 C  C   . SER B 1 55  ? 35.783 32.168 60.745 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 55  SER B C   1 
ATOM   1491 O  O   . SER B 1 55  ? 35.208 31.542 59.856 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 55  SER B O   1 
ATOM   1492 C  CB  . SER B 1 55  ? 38.080 31.434 61.446 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 55  SER B CB  1 
ATOM   1493 O  OG  . SER B 1 55  ? 39.472 31.679 61.337 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 55  SER B OG  1 
ATOM   1494 N  N   . GLU B 1 56  ? 35.158 32.622 61.828 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   1 
ATOM   1495 C  CA  . GLU B 1 56  ? 33.726 32.411 62.021 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  1 
ATOM   1496 C  C   . GLU B 1 56  ? 32.915 33.277 61.063 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   1 
ATOM   1497 O  O   . GLU B 1 56  ? 31.839 32.881 60.613 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   1 
ATOM   1498 C  CB  . GLU B 1 56  ? 33.329 32.692 63.463 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  1 
ATOM   1499 N  N   . LEU B 1 57  ? 33.436 34.462 60.756 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1500 C  CA  . LEU B 1 57  ? 32.788 35.354 59.803 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1501 C  C   . LEU B 1 57  ? 32.773 34.734 58.413 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1502 O  O   . LEU B 1 57  ? 31.791 34.854 57.681 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1503 C  CB  . LEU B 1 57  ? 33.491 36.712 59.759 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1504 C  CG  . LEU B 1 57  ? 33.246 37.663 60.934 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1505 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 34.162 38.876 60.841 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1506 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 31.782 38.093 61.005 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1507 N  N   . ALA B 1 58  ? 33.866 34.068 58.055 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . ALA B 1 58  ? 33.991 33.446 56.740 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . ALA B 1 58  ? 33.006 32.295 56.560 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B C   1 
ATOM   1510 O  O   . ALA B 1 58  ? 32.463 32.097 55.472 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B O   1 
ATOM   1511 C  CB  . ALA B 1 58  ? 35.421 32.967 56.508 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CB  1 
ATOM   1512 N  N   . ARG B 1 59  ? 32.783 31.536 57.627 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B N   1 
ATOM   1513 C  CA  . ARG B 1 59  ? 31.859 30.407 57.580 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CA  1 
ATOM   1514 C  C   . ARG B 1 59  ? 30.420 30.879 57.395 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B C   1 
ATOM   1515 O  O   . ARG B 1 59  ? 29.667 30.303 56.611 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B O   1 
ATOM   1516 C  CB  . ARG B 1 59  ? 31.986 29.558 58.836 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CB  1 
ATOM   1517 N  N   . ARG B 1 60  ? 30.048 31.929 58.121 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B N   1 
ATOM   1518 C  CA  . ARG B 1 60  ? 28.705 32.499 58.031 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CA  1 
ATOM   1519 C  C   . ARG B 1 60  ? 28.474 33.195 56.691 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B C   1 
ATOM   1520 O  O   . ARG B 1 60  ? 27.404 33.076 56.095 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B O   1 
ATOM   1521 C  CB  . ARG B 1 60  ? 28.461 33.483 59.180 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . ARG B 1 60  ? 28.053 32.844 60.504 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CG  1 
ATOM   1523 C  CD  . ARG B 1 60  ? 28.161 33.852 61.645 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CD  1 
ATOM   1524 N  NE  . ARG B 1 60  ? 27.122 33.673 62.657 1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NE  1 
ATOM   1525 C  CZ  . ARG B 1 60  ? 27.321 33.134 63.856 1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CZ  1 
ATOM   1526 N  NH1 . ARG B 1 60  ? 26.309 33.015 64.705 1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH1 1 
ATOM   1527 N  NH2 . ARG B 1 60  ? 28.529 32.715 64.209 1.00 63.61 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH2 1 
ATOM   1528 N  N   . LEU B 1 61  ? 29.482 33.924 56.222 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B N   1 
ATOM   1529 C  CA  . LEU B 1 61  ? 29.384 34.649 54.960 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CA  1 
ATOM   1530 C  C   . LEU B 1 61  ? 29.590 33.724 53.771 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B C   1 
ATOM   1531 O  O   . LEU B 1 61  ? 29.304 34.089 52.629 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B O   1 
ATOM   1532 C  CB  . LEU B 1 61  ? 30.409 35.782 54.910 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CB  1 
ATOM   1533 C  CG  . LEU B 1 61  ? 29.949 37.168 55.368 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CG  1 
ATOM   1534 C  CD1 . LEU B 1 61  ? 29.089 37.078 56.616 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD1 1 
ATOM   1535 C  CD2 . LEU B 1 61  ? 31.151 38.074 55.598 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD2 1 
ATOM   1536 N  N   . ASN B 1 62  ? 30.090 32.524 54.045 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B N   1 
ATOM   1537 C  CA  . ASN B 1 62  ? 30.408 31.574 52.991 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CA  1 
ATOM   1538 C  C   . ASN B 1 62  ? 31.416 32.156 52.005 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B C   1 
ATOM   1539 O  O   . ASN B 1 62  ? 31.140 32.276 50.812 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B O   1 
ATOM   1540 C  CB  . ASN B 1 62  ? 29.141 31.139 52.257 1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CB  1 
ATOM   1541 C  CG  . ASN B 1 62  ? 29.430 30.191 51.115 1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CG  1 
ATOM   1542 O  OD1 . ASN B 1 62  ? 30.356 29.382 51.184 1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B OD1 1 
ATOM   1543 N  ND2 . ASN B 1 62  ? 28.650 30.297 50.046 1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B ND2 1 
ATOM   1544 N  N   . VAL B 1 63  ? 32.583 32.530 52.517 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B N   1 
ATOM   1545 C  CA  . VAL B 1 63  ? 33.655 33.059 51.685 1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CA  1 
ATOM   1546 C  C   . VAL B 1 63  ? 35.004 32.585 52.210 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B C   1 
ATOM   1547 O  O   . VAL B 1 63  ? 35.074 31.874 53.213 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B O   1 
ATOM   1548 C  CB  . VAL B 1 63  ? 33.641 34.599 51.645 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CB  1 
ATOM   1549 C  CG1 . VAL B 1 63  ? 32.328 35.110 51.069 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG1 1 
ATOM   1550 C  CG2 . VAL B 1 63  ? 33.877 35.165 53.035 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG2 1 
ATOM   1551 N  N   . SER B 1 64  ? 36.072 32.982 51.528 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 64  SER B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . SER B 1 64  ? 37.420 32.590 51.921 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . SER B 1 64  ? 37.932 33.456 53.067 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 64  SER B C   1 
ATOM   1554 O  O   . SER B 1 64  ? 37.565 34.627 53.182 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 64  SER B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . SER B 1 64  ? 38.371 32.697 50.727 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CB  1 
ATOM   1556 O  OG  . SER B 1 64  ? 38.530 34.048 50.324 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 64  SER B OG  1 
ATOM   1557 N  N   . GLN B 1 65  ? 38.777 32.875 53.916 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B N   1 
ATOM   1558 C  CA  . GLN B 1 65  ? 39.426 33.627 54.983 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CA  1 
ATOM   1559 C  C   . GLN B 1 65  ? 40.089 34.861 54.389 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B C   1 
ATOM   1560 O  O   . GLN B 1 65  ? 40.000 35.959 54.940 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B O   1 
ATOM   1561 C  CB  . GLN B 1 65  ? 40.484 32.771 55.684 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CB  1 
ATOM   1562 C  CG  . GLN B 1 65  ? 40.151 32.382 57.118 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CG  1 
ATOM   1563 C  CD  . GLN B 1 65  ? 39.262 31.155 57.204 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CD  1 
ATOM   1564 O  OE1 . GLN B 1 65  ? 38.576 30.801 56.244 1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B OE1 1 
ATOM   1565 N  NE2 . GLN B 1 65  ? 39.277 30.494 58.357 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B NE2 1 
ATOM   1566 N  N   . ALA B 1 66  ? 40.752 34.661 53.253 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   1 
ATOM   1567 C  CA  . ALA B 1 66  ? 41.456 35.729 52.554 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  1 
ATOM   1568 C  C   . ALA B 1 66  ? 40.549 36.925 52.298 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   1 
ATOM   1569 O  O   . ALA B 1 66  ? 40.927 38.068 52.555 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   1 
ATOM   1570 C  CB  . ALA B 1 66  ? 42.031 35.209 51.244 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  1 
ATOM   1571 N  N   . ALA B 1 67  ? 39.352 36.655 51.788 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N   1 
ATOM   1572 C  CA  . ALA B 1 67  ? 38.384 37.709 51.513 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA  1 
ATOM   1573 C  C   . ALA B 1 67  ? 38.008 38.431 52.799 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C   1 
ATOM   1574 O  O   . ALA B 1 67  ? 37.989 39.661 52.850 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O   1 
ATOM   1575 C  CB  . ALA B 1 67  ? 37.147 37.135 50.836 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB  1 
ATOM   1576 N  N   . VAL B 1 68  ? 37.712 37.660 53.840 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B N   1 
ATOM   1577 C  CA  . VAL B 1 68  ? 37.385 38.234 55.137 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CA  1 
ATOM   1578 C  C   . VAL B 1 68  ? 38.558 39.062 55.645 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B C   1 
ATOM   1579 O  O   . VAL B 1 68  ? 38.386 40.196 56.092 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B O   1 
ATOM   1580 C  CB  . VAL B 1 68  ? 37.042 37.147 56.172 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CB  1 
ATOM   1581 C  CG1 . VAL B 1 68  ? 37.021 37.738 57.570 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG1 1 
ATOM   1582 C  CG2 . VAL B 1 68  ? 35.709 36.493 55.836 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG2 1 
ATOM   1583 N  N   . THR B 1 69  ? 39.754 38.489 55.562 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 69  THR B N   1 
ATOM   1584 C  CA  . THR B 1 69  ? 40.962 39.183 55.990 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 69  THR B CA  1 
ATOM   1585 C  C   . THR B 1 69  ? 41.072 40.539 55.301 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 69  THR B C   1 
ATOM   1586 O  O   . THR B 1 69  ? 41.361 41.552 55.940 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 69  THR B O   1 
ATOM   1587 C  CB  . THR B 1 69  ? 42.224 38.350 55.694 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 69  THR B CB  1 
ATOM   1588 O  OG1 . THR B 1 69  ? 42.162 37.114 56.418 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 69  THR B OG1 1 
ATOM   1589 C  CG2 . THR B 1 69  ? 43.475 39.113 56.105 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 69  THR B CG2 1 
ATOM   1590 N  N   . LYS B 1 70  ? 40.829 40.553 53.995 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 70  LYS B N   1 
ATOM   1591 C  CA  . LYS B 1 70  ? 40.879 41.788 53.224 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 70  LYS B CA  1 
ATOM   1592 C  C   . LYS B 1 70  ? 39.777 42.746 53.664 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 70  LYS B C   1 
ATOM   1593 O  O   . LYS B 1 70  ? 39.995 43.953 53.762 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 70  LYS B O   1 
ATOM   1594 C  CB  . LYS B 1 70  ? 40.771 41.493 51.732 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 70  LYS B CB  1 
ATOM   1595 N  N   . ALA B 1 71  ? 38.595 42.199 53.931 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   1 
ATOM   1596 C  CA  . ALA B 1 71  ? 37.463 43.006 54.371 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  1 
ATOM   1597 C  C   . ALA B 1 71  ? 37.744 43.664 55.718 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   1 
ATOM   1598 O  O   . ALA B 1 71  ? 37.537 44.865 55.888 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   1 
ATOM   1599 C  CB  . ALA B 1 71  ? 36.203 42.156 54.446 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  1 
ATOM   1600 N  N   . ILE B 1 72  ? 38.213 42.870 56.674 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N   1 
ATOM   1601 C  CA  . ILE B 1 72  ? 38.518 43.375 58.008 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA  1 
ATOM   1602 C  C   . ILE B 1 72  ? 39.601 44.450 57.961 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C   1 
ATOM   1603 O  O   . ILE B 1 72  ? 39.430 45.539 58.511 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O   1 
ATOM   1604 C  CB  . ILE B 1 72  ? 38.954 42.241 58.952 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB  1 
ATOM   1605 C  CG1 . ILE B 1 72  ? 37.808 41.248 59.151 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1 1 
ATOM   1606 C  CG2 . ILE B 1 72  ? 39.393 42.802 60.293 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2 1 
ATOM   1607 C  CD1 . ILE B 1 72  ? 36.612 41.835 59.872 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1 1 
ATOM   1608 N  N   . LYS B 1 73  ? 40.711 44.140 57.298 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N   1 
ATOM   1609 C  CA  . LYS B 1 73  ? 41.807 45.092 57.159 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA  1 
ATOM   1610 C  C   . LYS B 1 73  ? 41.291 46.430 56.641 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C   1 
ATOM   1611 O  O   . LYS B 1 73  ? 41.614 47.486 57.185 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O   1 
ATOM   1612 C  CB  . LYS B 1 73  ? 42.885 44.537 56.233 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB  1 
ATOM   1613 N  N   . SER B 1 74  ? 40.478 46.375 55.593 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 74  SER B N   1 
ATOM   1614 C  CA  . SER B 1 74  ? 39.878 47.574 55.024 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CA  1 
ATOM   1615 C  C   . SER B 1 74  ? 39.013 48.302 56.051 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 74  SER B C   1 
ATOM   1616 O  O   . SER B 1 74  ? 39.073 49.527 56.170 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 74  SER B O   1 
ATOM   1617 C  CB  . SER B 1 74  ? 39.050 47.213 53.791 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CB  1 
ATOM   1618 O  OG  . SER B 1 74  ? 38.321 48.332 53.321 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 74  SER B OG  1 
ATOM   1619 N  N   . LEU B 1 75  ? 38.210 47.545 56.794 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . LEU B 1 75  ? 37.329 48.132 57.803 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . LEU B 1 75  ? 38.119 48.774 58.942 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   1 
ATOM   1622 O  O   . LEU B 1 75  ? 37.793 49.873 59.390 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . LEU B 1 75  ? 36.348 47.090 58.346 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . LEU B 1 75  ? 35.246 46.646 57.379 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  1 
ATOM   1625 C  CD1 . LEU B 1 75  ? 34.462 45.477 57.947 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 1 
ATOM   1626 C  CD2 . LEU B 1 75  ? 34.322 47.807 57.059 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 1 
ATOM   1627 N  N   . VAL B 1 76  ? 39.151 48.085 59.415 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 76  VAL B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . VAL B 1 76  ? 40.028 48.660 60.427 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . VAL B 1 76  ? 40.709 49.901 59.861 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 76  VAL B C   1 
ATOM   1630 O  O   . VAL B 1 76  ? 40.761 50.947 60.507 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 76  VAL B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . VAL B 1 76  ? 41.094 47.651 60.901 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CB  1 
ATOM   1632 C  CG1 . VAL B 1 76  ? 42.117 48.335 61.799 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CG1 1 
ATOM   1633 C  CG2 . VAL B 1 76  ? 40.437 46.489 61.627 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CG2 1 
ATOM   1634 N  N   . LYS B 1 77  ? 41.215 49.778 58.639 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   1635 C  CA  . LYS B 1 77  ? 41.922 50.868 57.978 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   1636 C  C   . LYS B 1 77  ? 41.019 52.085 57.789 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   1637 O  O   . LYS B 1 77  ? 41.436 53.220 58.023 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   1638 C  CB  . LYS B 1 77  ? 42.474 50.392 56.631 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . LYS B 1 77  ? 43.512 51.307 56.005 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   1640 C  CD  . LYS B 1 77  ? 44.302 50.571 54.928 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   1641 C  CE  . LYS B 1 77  ? 43.380 49.919 53.907 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   1642 N  NZ  . LYS B 1 77  ? 44.140 49.159 52.875 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   1643 N  N   . GLU B 1 78  ? 39.777 51.841 57.379 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   1644 C  CA  . GLU B 1 78  ? 38.825 52.917 57.120 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   1645 C  C   . GLU B 1 78  ? 38.113 53.378 58.388 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   1646 O  O   . GLU B 1 78  ? 37.168 54.166 58.327 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   1647 C  CB  . GLU B 1 78  ? 37.812 52.492 56.064 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   1648 N  N   . GLY B 1 79  ? 38.563 52.876 59.533 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 79  GLY B N   1 
ATOM   1649 C  CA  . GLY B 1 79  ? 38.049 53.319 60.816 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 79  GLY B CA  1 
ATOM   1650 C  C   . GLY B 1 79  ? 36.647 52.845 61.158 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 79  GLY B C   1 
ATOM   1651 O  O   . GLY B 1 79  ? 35.937 53.505 61.915 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 79  GLY B O   1 
ATOM   1652 N  N   . MET B 1 80  ? 36.248 51.701 60.609 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 80  MET B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . MET B 1 80  ? 34.944 51.116 60.918 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 80  MET B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . MET B 1 80  ? 35.045 50.131 62.077 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 80  MET B C   1 
ATOM   1655 O  O   . MET B 1 80  ? 34.066 49.880 62.784 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 80  MET B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . MET B 1 80  ? 34.362 50.411 59.692 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 80  MET B CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . MET B 1 80  ? 33.891 51.349 58.597 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 80  MET B CG  1 
ATOM   1658 S  SD  . MET B 1 80  ? 32.588 52.470 59.138 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 80  MET B SD  1 
ATOM   1659 C  CE  . MET B 1 80  ? 32.376 53.449 57.652 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 80  MET B CE  1 
ATOM   1660 N  N   . LEU B 1 81  ? 36.235 49.569 62.260 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   1 
ATOM   1661 C  CA  . LEU B 1 81  ? 36.497 48.645 63.354 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  1 
ATOM   1662 C  C   . LEU B 1 81  ? 37.768 49.046 64.090 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   1 
ATOM   1663 O  O   . LEU B 1 81  ? 38.694 49.597 63.495 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   1 
ATOM   1664 C  CB  . LEU B 1 81  ? 36.637 47.214 62.830 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . LEU B 1 81  ? 35.396 46.570 62.208 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  1 
ATOM   1666 C  CD1 . LEU B 1 81  ? 35.757 45.267 61.506 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 1 
ATOM   1667 C  CD2 . LEU B 1 81  ? 34.324 46.337 63.262 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 1 
ATOM   1668 N  N   . GLU B 1 82  ? 37.801 48.770 65.388 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B N   1 
ATOM   1669 C  CA  . GLU B 1 82  ? 38.989 48.998 66.200 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CA  1 
ATOM   1670 C  C   . GLU B 1 82  ? 39.119 47.845 67.178 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B C   1 
ATOM   1671 O  O   . GLU B 1 82  ? 38.133 47.181 67.488 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B O   1 
ATOM   1672 C  CB  . GLU B 1 82  ? 38.868 50.311 66.974 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CB  1 
ATOM   1673 C  CG  . GLU B 1 82  ? 37.759 50.294 68.015 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CG  1 
ATOM   1674 C  CD  . GLU B 1 82  ? 37.519 51.650 68.648 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CD  1 
ATOM   1675 O  OE1 . GLU B 1 82  ? 38.238 52.609 68.298 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B OE1 1 
ATOM   1676 O  OE2 . GLU B 1 82  ? 36.607 51.754 69.495 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 82  GLU B OE2 1 
ATOM   1677 N  N   . THR B 1 83  ? 40.332 47.600 67.661 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 83  THR B N   1 
ATOM   1678 C  CA  . THR B 1 83  ? 40.542 46.565 68.665 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 83  THR B CA  1 
ATOM   1679 C  C   . THR B 1 83  ? 40.033 47.046 70.016 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 83  THR B C   1 
ATOM   1680 O  O   . THR B 1 83  ? 40.066 48.241 70.311 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 83  THR B O   1 
ATOM   1681 C  CB  . THR B 1 83  ? 42.027 46.188 68.800 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 83  THR B CB  1 
ATOM   1682 O  OG1 . THR B 1 83  ? 42.781 47.340 69.195 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 83  THR B OG1 1 
ATOM   1683 C  CG2 . THR B 1 83  ? 42.567 45.656 67.484 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 83  THR B CG2 1 
ATOM   1684 N  N   . SER B 1 84  ? 39.559 46.117 70.837 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 84  SER B N   1 
ATOM   1685 C  CA  . SER B 1 84  ? 39.068 46.477 72.158 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 84  SER B CA  1 
ATOM   1686 C  C   . SER B 1 84  ? 39.068 45.307 73.132 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 84  SER B C   1 
ATOM   1687 O  O   . SER B 1 84  ? 39.213 44.146 72.742 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 84  SER B O   1 
ATOM   1688 C  CB  . SER B 1 84  ? 37.663 47.072 72.064 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 84  SER B CB  1 
ATOM   1689 O  OG  . SER B 1 84  ? 37.257 47.604 73.312 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 84  SER B OG  1 
ATOM   1690 N  N   . LYS B 1 85  ? 38.908 45.640 74.407 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   1 
ATOM   1691 C  CA  . LYS B 1 85  ? 38.821 44.663 75.479 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  1 
ATOM   1692 C  C   . LYS B 1 85  ? 37.879 45.205 76.547 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   1 
ATOM   1693 O  O   . LYS B 1 85  ? 38.013 46.352 76.970 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   1 
ATOM   1694 C  CB  . LYS B 1 85  ? 40.210 44.405 76.068 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  1 
ATOM   1695 C  CG  . LYS B 1 85  ? 40.224 43.963 77.521 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  1 
ATOM   1696 C  CD  . LYS B 1 85  ? 41.654 43.760 78.007 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  1 
ATOM   1697 C  CE  . LYS B 1 85  ? 41.738 43.705 79.526 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  1 
ATOM   1698 N  NZ  . LYS B 1 85  ? 40.918 42.606 80.105 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  1 
ATOM   1699 N  N   . ASP B 1 86  ? 36.913 44.394 76.964 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B N   1 
ATOM   1700 C  CA  . ASP B 1 86  ? 35.993 44.804 78.019 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CA  1 
ATOM   1701 C  C   . ASP B 1 86  ? 35.464 43.613 78.810 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B C   1 
ATOM   1702 O  O   . ASP B 1 86  ? 35.614 42.465 78.395 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B O   1 
ATOM   1703 C  CB  . ASP B 1 86  ? 34.838 45.642 77.459 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CB  1 
ATOM   1704 C  CG  . ASP B 1 86  ? 33.965 44.872 76.487 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CG  1 
ATOM   1705 O  OD1 . ASP B 1 86  ? 33.387 45.511 75.583 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD1 1 
ATOM   1706 O  OD2 . ASP B 1 86  ? 33.848 43.635 76.626 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD2 1 
ATOM   1707 N  N   . SER B 1 87  ? 34.839 43.900 79.946 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 87  SER B N   1 
ATOM   1708 C  CA  . SER B 1 87  ? 34.379 42.856 80.854 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 87  SER B CA  1 
ATOM   1709 C  C   . SER B 1 87  ? 33.191 42.055 80.317 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 87  SER B C   1 
ATOM   1710 O  O   . SER B 1 87  ? 32.885 40.981 80.829 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 87  SER B O   1 
ATOM   1711 C  CB  . SER B 1 87  ? 34.043 43.454 82.224 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 87  SER B CB  1 
ATOM   1712 O  OG  . SER B 1 87  ? 33.118 44.521 82.104 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 87  SER B OG  1 
ATOM   1713 N  N   . LYS B 1 88  ? 32.531 42.567 79.284 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B N   1 
ATOM   1714 C  CA  . LYS B 1 88  ? 31.355 41.901 78.728 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CA  1 
ATOM   1715 C  C   . LYS B 1 88  ? 31.711 40.756 77.778 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B C   1 
ATOM   1716 O  O   . LYS B 1 88  ? 30.861 39.932 77.445 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B O   1 
ATOM   1717 C  CB  . LYS B 1 88  ? 30.462 42.913 78.010 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CB  1 
ATOM   1718 C  CG  . LYS B 1 88  ? 30.046 44.087 78.875 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CG  1 
ATOM   1719 C  CD  . LYS B 1 88  ? 29.475 45.215 78.032 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CD  1 
ATOM   1720 C  CE  . LYS B 1 88  ? 29.234 46.463 78.867 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CE  1 
ATOM   1721 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 28.876 47.632 78.015 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B NZ  1 
ATOM   1722 N  N   . ASP B 1 89  ? 32.967 40.707 77.347 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B N   1 
ATOM   1723 C  CA  . ASP B 1 89  ? 33.403 39.706 76.380 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B CA  1 
ATOM   1724 C  C   . ASP B 1 89  ? 34.590 38.901 76.905 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B C   1 
ATOM   1725 O  O   . ASP B 1 89  ? 35.539 39.465 77.449 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B O   1 
ATOM   1726 C  CB  . ASP B 1 89  ? 33.778 40.379 75.060 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B CB  1 
ATOM   1727 C  CG  . ASP B 1 89  ? 33.722 39.426 73.886 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B CG  1 
ATOM   1728 O  OD1 . ASP B 1 89  ? 34.525 38.469 73.855 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B OD1 1 
ATOM   1729 O  OD2 . ASP B 1 89  ? 32.874 39.637 72.993 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B OD2 1 
ATOM   1730 N  N   . ALA B 1 90  ? 34.536 37.584 76.729 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . ALA B 1 90  ? 35.591 36.696 77.215 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . ALA B 1 90  ? 36.911 36.870 76.464 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   1733 O  O   . ALA B 1 90  ? 37.989 36.667 77.029 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . ALA B 1 90  ? 35.135 35.244 77.148 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   1735 N  N   . ARG B 1 91  ? 36.818 37.245 75.192 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B N   1 
ATOM   1736 C  CA  . ARG B 1 91  ? 37.992 37.344 74.332 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CA  1 
ATOM   1737 C  C   . ARG B 1 91  ? 39.035 38.320 74.868 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B C   1 
ATOM   1738 O  O   . ARG B 1 91  ? 38.698 39.383 75.389 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B O   1 
ATOM   1739 C  CB  . ARG B 1 91  ? 37.581 37.728 72.908 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CB  1 
ATOM   1740 C  CG  . ARG B 1 91  ? 36.851 36.621 72.160 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CG  1 
ATOM   1741 C  CD  . ARG B 1 91  ? 36.664 36.981 70.700 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CD  1 
ATOM   1742 N  NE  . ARG B 1 91  ? 37.924 37.388 70.086 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NE  1 
ATOM   1743 C  CZ  . ARG B 1 91  ? 38.047 37.778 68.822 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CZ  1 
ATOM   1744 N  NH1 . ARG B 1 91  ? 36.982 37.815 68.029 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH1 1 
ATOM   1745 N  NH2 . ARG B 1 91  ? 39.233 38.133 68.351 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH2 1 
ATOM   1746 N  N   . VAL B 1 92  ? 40.304 37.948 74.736 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B N   1 
ATOM   1747 C  CA  . VAL B 1 92  ? 41.406 38.775 75.217 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CA  1 
ATOM   1748 C  C   . VAL B 1 92  ? 41.536 40.060 74.400 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B C   1 
ATOM   1749 O  O   . VAL B 1 92  ? 42.061 41.066 74.882 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B O   1 
ATOM   1750 C  CB  . VAL B 1 92  ? 42.734 38.004 75.180 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CB  1 
ATOM   1751 C  CG1 . VAL B 1 92  ? 42.691 36.830 76.150 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG1 1 
ATOM   1752 C  CG2 . VAL B 1 92  ? 43.015 37.517 73.775 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG2 1 
ATOM   1753 N  N   . ILE B 1 93  ? 41.058 40.013 73.161 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N   1 
ATOM   1754 C  CA  . ILE B 1 93  ? 41.006 41.194 72.308 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA  1 
ATOM   1755 C  C   . ILE B 1 93  ? 40.192 40.874 71.061 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C   1 
ATOM   1756 O  O   . ILE B 1 93  ? 40.317 39.794 70.485 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O   1 
ATOM   1757 C  CB  . ILE B 1 93  ? 42.421 41.684 71.916 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB  1 
ATOM   1758 C  CG1 . ILE B 1 93  ? 42.358 43.063 71.255 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1 1 
ATOM   1759 C  CG2 . ILE B 1 93  ? 43.102 40.683 71.007 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2 1 
ATOM   1760 C  CD1 . ILE B 1 93  ? 43.723 43.700 71.042 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1 1 
ATOM   1761 N  N   . PHE B 1 94  ? 39.350 41.813 70.650 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B N   1 
ATOM   1762 C  CA  . PHE B 1 94  ? 38.460 41.577 69.524 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CA  1 
ATOM   1763 C  C   . PHE B 1 94  ? 38.189 42.875 68.784 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B C   1 
ATOM   1764 O  O   . PHE B 1 94  ? 38.508 43.957 69.279 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B O   1 
ATOM   1765 C  CB  . PHE B 1 94  ? 37.140 40.985 70.016 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CB  1 
ATOM   1766 C  CG  . PHE B 1 94  ? 36.430 41.850 71.016 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CG  1 
ATOM   1767 C  CD1 . PHE B 1 94  ? 36.777 41.809 72.357 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD1 1 
ATOM   1768 C  CD2 . PHE B 1 94  ? 35.422 42.712 70.616 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD2 1 
ATOM   1769 C  CE1 . PHE B 1 94  ? 36.128 42.609 73.283 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE1 1 
ATOM   1770 C  CE2 . PHE B 1 94  ? 34.769 43.514 71.536 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE2 1 
ATOM   1771 C  CZ  . PHE B 1 94  ? 35.125 43.463 72.871 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CZ  1 
ATOM   1772 N  N   . TYR B 1 95  ? 37.600 42.761 67.598 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B N   1 
ATOM   1773 C  CA  . TYR B 1 95  ? 37.219 43.931 66.821 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CA  1 
ATOM   1774 C  C   . TYR B 1 95  ? 35.802 44.357 67.172 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B C   1 
ATOM   1775 O  O   . TYR B 1 95  ? 34.874 43.551 67.127 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B O   1 
ATOM   1776 C  CB  . TYR B 1 95  ? 37.295 43.637 65.323 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CB  1 
ATOM   1777 C  CG  . TYR B 1 95  ? 38.676 43.312 64.805 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CG  1 
ATOM   1778 C  CD1 . TYR B 1 95  ? 39.634 44.307 64.646 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CD1 1 
ATOM   1779 C  CD2 . TYR B 1 95  ? 39.014 42.014 64.450 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CD2 1 
ATOM   1780 C  CE1 . TYR B 1 95  ? 40.898 44.013 64.161 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CE1 1 
ATOM   1781 C  CE2 . TYR B 1 95  ? 40.273 41.711 63.964 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CE2 1 
ATOM   1782 C  CZ  . TYR B 1 95  ? 41.210 42.713 63.823 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CZ  1 
ATOM   1783 O  OH  . TYR B 1 95  ? 42.462 42.411 63.338 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 95  TYR B OH  1 
ATOM   1784 N  N   . GLN B 1 96  ? 35.638 45.627 67.519 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B N   1 
ATOM   1785 C  CA  . GLN B 1 96  ? 34.314 46.174 67.774 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CA  1 
ATOM   1786 C  C   . GLN B 1 96  ? 34.080 47.393 66.895 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B C   1 
ATOM   1787 O  O   . GLN B 1 96  ? 35.029 48.042 66.455 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B O   1 
ATOM   1788 C  CB  . GLN B 1 96  ? 34.157 46.560 69.244 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CB  1 
ATOM   1789 C  CG  . GLN B 1 96  ? 34.960 47.780 69.647 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CG  1 
ATOM   1790 C  CD  . GLN B 1 96  ? 34.567 48.312 71.010 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CD  1 
ATOM   1791 O  OE1 . GLN B 1 96  ? 33.815 47.671 71.746 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B OE1 1 
ATOM   1792 N  NE2 . GLN B 1 96  ? 35.072 49.492 71.352 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 96  GLN B NE2 1 
ATOM   1793 N  N   . LEU B 1 97  ? 32.814 47.699 66.640 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B N   1 
ATOM   1794 C  CA  . LEU B 1 97  ? 32.461 48.855 65.828 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CA  1 
ATOM   1795 C  C   . LEU B 1 97  ? 32.872 50.162 66.489 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B C   1 
ATOM   1796 O  O   . LEU B 1 97  ? 32.784 50.310 67.707 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B O   1 
ATOM   1797 C  CB  . LEU B 1 97  ? 30.954 48.885 65.548 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CB  1 
ATOM   1798 C  CG  . LEU B 1 97  ? 30.416 47.981 64.436 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CG  1 
ATOM   1799 C  CD1 . LEU B 1 97  ? 30.692 46.510 64.731 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD1 1 
ATOM   1800 C  CD2 . LEU B 1 97  ? 28.927 48.225 64.224 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD2 1 
ATOM   1801 N  N   . THR B 1 98  ? 33.329 51.103 65.671 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
ATOM   1802 C  CA  . THR B 1 98  ? 33.516 52.476 66.106 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
ATOM   1803 C  C   . THR B 1 98  ? 32.181 53.192 65.975 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
ATOM   1804 O  O   . THR B 1 98  ? 31.208 52.615 65.488 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
ATOM   1805 C  CB  . THR B 1 98  ? 34.530 53.206 65.216 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
ATOM   1806 O  OG1 . THR B 1 98  ? 33.992 53.339 63.893 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
ATOM   1807 C  CG2 . THR B 1 98  ? 35.844 52.434 65.160 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
ATOM   1808 N  N   . ASP B 1 99  ? 32.132 54.450 66.399 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B N   1 
ATOM   1809 C  CA  . ASP B 1 99  ? 30.919 55.245 66.254 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CA  1 
ATOM   1810 C  C   . ASP B 1 99  ? 30.537 55.387 64.789 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B C   1 
ATOM   1811 O  O   . ASP B 1 99  ? 29.359 55.462 64.447 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B O   1 
ATOM   1812 C  CB  . ASP B 1 99  ? 31.099 56.628 66.876 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CB  1 
ATOM   1813 C  CG  . ASP B 1 99  ? 31.027 56.595 68.384 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CG  1 
ATOM   1814 O  OD1 . ASP B 1 99  ? 30.435 55.635 68.923 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B OD1 1 
ATOM   1815 O  OD2 . ASP B 1 99  ? 31.552 57.529 69.028 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B OD2 1 
ATOM   1816 N  N   . LEU B 1 100 ? 31.547 55.421 63.927 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   1 
ATOM   1817 C  CA  . LEU B 1 100 ? 31.334 55.596 62.498 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  1 
ATOM   1818 C  C   . LEU B 1 100 ? 30.578 54.417 61.888 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   1 
ATOM   1819 O  O   . LEU B 1 100 ? 29.836 54.576 60.919 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   1 
ATOM   1820 C  CB  . LEU B 1 100 ? 32.680 55.781 61.794 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  1 
ATOM   1821 C  CG  . LEU B 1 100 ? 32.651 56.321 60.366 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  1 
ATOM   1822 C  CD1 . LEU B 1 100 ? 31.947 57.671 60.323 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 1 
ATOM   1823 C  CD2 . LEU B 1 100 ? 34.063 56.427 59.808 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 1 
ATOM   1824 N  N   . ALA B 1 101 ? 30.763 53.233 62.463 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   1 
ATOM   1825 C  CA  . ALA B 1 101 ? 30.182 52.014 61.906 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  1 
ATOM   1826 C  C   . ALA B 1 101 ? 28.748 51.756 62.369 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   1 
ATOM   1827 O  O   . ALA B 1 101 ? 27.979 51.084 61.681 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   1 
ATOM   1828 C  CB  . ALA B 1 101 ? 31.070 50.812 62.224 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  1 
ATOM   1829 N  N   . ARG B 1 102 ? 28.392 52.291 63.532 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B N   1 
ATOM   1830 C  CA  . ARG B 1 102 ? 27.079 52.042 64.124 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CA  1 
ATOM   1831 C  C   . ARG B 1 102 ? 25.921 52.248 63.141 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B C   1 
ATOM   1832 O  O   . ARG B 1 102 ? 25.096 51.353 62.961 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B O   1 
ATOM   1833 C  CB  . ARG B 1 102 ? 26.885 52.884 65.386 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CB  1 
ATOM   1834 N  N   . PRO B 1 103 ? 25.859 53.422 62.495 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B N   1 
ATOM   1835 C  CA  . PRO B 1 103 ? 24.762 53.661 61.551 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CA  1 
ATOM   1836 C  C   . PRO B 1 103 ? 24.804 52.687 60.377 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B C   1 
ATOM   1837 O  O   . PRO B 1 103 ? 23.758 52.347 59.825 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B O   1 
ATOM   1838 C  CB  . PRO B 1 103 ? 25.027 55.090 61.064 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CB  1 
ATOM   1839 C  CG  . PRO B 1 103 ? 25.846 55.712 62.144 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CG  1 
ATOM   1840 C  CD  . PRO B 1 103 ? 26.719 54.606 62.645 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CD  1 
ATOM   1841 N  N   . ILE B 1 104 ? 26.002 52.245 60.005 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B N   1 
ATOM   1842 C  CA  . ILE B 1 104 ? 26.157 51.299 58.906 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CA  1 
ATOM   1843 C  C   . ILE B 1 104 ? 25.537 49.954 59.258 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B C   1 
ATOM   1844 O  O   . ILE B 1 104 ? 24.743 49.406 58.493 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B O   1 
ATOM   1845 C  CB  . ILE B 1 104 ? 27.634 51.079 58.545 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CB  1 
ATOM   1846 C  CG1 . ILE B 1 104 ? 28.351 52.420 58.375 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG1 1 
ATOM   1847 C  CG2 . ILE B 1 104 ? 27.751 50.232 57.288 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG2 1 
ATOM   1848 C  CD1 . ILE B 1 104 ? 27.775 53.290 57.283 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CD1 1 
ATOM   1849 N  N   . ALA B 1 105 ? 25.907 49.419 60.417 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B N   1 
ATOM   1850 C  CA  . ALA B 1 105 ? 25.341 48.155 60.872 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CA  1 
ATOM   1851 C  C   . ALA B 1 105 ? 23.826 48.271 60.963 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B C   1 
ATOM   1852 O  O   . ALA B 1 105 ? 23.097 47.381 60.521 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B O   1 
ATOM   1853 C  CB  . ALA B 1 105 ? 25.927 47.758 62.217 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CB  1 
ATOM   1854 N  N   . GLU B 1 106 ? 23.355 49.381 61.523 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N   1 
ATOM   1855 C  CA  . GLU B 1 106 ? 21.921 49.599 61.671 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA  1 
ATOM   1856 C  C   . GLU B 1 106 ? 21.219 49.614 60.316 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C   1 
ATOM   1857 O  O   . GLU B 1 106 ? 20.195 48.955 60.135 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O   1 
ATOM   1858 C  CB  . GLU B 1 106 ? 21.636 50.898 62.423 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB  1 
ATOM   1859 C  CG  . GLU B 1 106 ? 20.299 50.883 63.145 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG  1 
ATOM   1860 C  CD  . GLU B 1 106 ? 19.612 52.235 63.152 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD  1 
ATOM   1861 O  OE1 . GLU B 1 106 ? 20.167 53.192 62.570 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1 1 
ATOM   1862 O  OE2 . GLU B 1 106 ? 18.511 52.337 63.737 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2 1 
ATOM   1863 N  N   . GLU B 1 107 ? 21.777 50.363 59.368 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   1 
ATOM   1864 C  CA  . GLU B 1 107 ? 21.214 50.451 58.022 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  1 
ATOM   1865 C  C   . GLU B 1 107 ? 21.151 49.081 57.352 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   1 
ATOM   1866 O  O   . GLU B 1 107 ? 20.128 48.711 56.775 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   1 
ATOM   1867 C  CB  . GLU B 1 107 ? 22.024 51.428 57.163 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  1 
ATOM   1868 C  CG  . GLU B 1 107 ? 21.437 51.696 55.780 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  1 
ATOM   1869 C  CD  . GLU B 1 107 ? 21.794 50.627 54.759 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  1 
ATOM   1870 O  OE1 . GLU B 1 107 ? 22.820 49.939 54.937 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 1 
ATOM   1871 O  OE2 . GLU B 1 107 ? 21.046 50.477 53.770 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 1 
ATOM   1872 N  N   . HIS B 1 108 ? 22.243 48.328 57.430 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . HIS B 1 108 ? 22.270 47.002 56.828 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . HIS B 1 108 ? 21.231 46.090 57.480 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B C   1 
ATOM   1875 O  O   . HIS B 1 108 ? 20.576 45.291 56.808 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . HIS B 1 108 ? 23.665 46.381 56.912 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CB  1 
ATOM   1877 C  CG  . HIS B 1 108 ? 23.825 45.161 56.062 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CG  1 
ATOM   1878 N  ND1 . HIS B 1 108 ? 23.992 45.224 54.696 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B ND1 1 
ATOM   1879 C  CD2 . HIS B 1 108 ? 23.812 43.845 56.379 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CD2 1 
ATOM   1880 C  CE1 . HIS B 1 108 ? 24.088 44.000 54.210 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CE1 1 
ATOM   1881 N  NE2 . HIS B 1 108 ? 23.983 43.145 55.211 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B NE2 1 
ATOM   1882 N  N   . HIS B 1 109 ? 21.080 46.223 58.793 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B N   1 
ATOM   1883 C  CA  . HIS B 1 109 ? 20.033 45.513 59.515 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CA  1 
ATOM   1884 C  C   . HIS B 1 109 ? 18.644 45.910 59.009 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B C   1 
ATOM   1885 O  O   . HIS B 1 109 ? 17.792 45.053 58.768 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B O   1 
ATOM   1886 C  CB  . HIS B 1 109 ? 20.144 45.784 61.015 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CB  1 
ATOM   1887 C  CG  . HIS B 1 109 ? 18.939 45.359 61.791 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CG  1 
ATOM   1888 N  ND1 . HIS B 1 109 ? 18.481 44.059 61.799 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B ND1 1 
ATOM   1889 C  CD2 . HIS B 1 109 ? 18.089 46.063 62.574 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CD2 1 
ATOM   1890 C  CE1 . HIS B 1 109 ? 17.403 43.980 62.558 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CE1 1 
ATOM   1891 N  NE2 . HIS B 1 109 ? 17.144 45.182 63.041 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B NE2 1 
ATOM   1892 N  N   . HIS B 1 110 ? 18.417 47.212 58.854 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N   1 
ATOM   1893 C  CA  . HIS B 1 110 ? 17.155 47.701 58.303 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA  1 
ATOM   1894 C  C   . HIS B 1 110 ? 16.910 47.156 56.897 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C   1 
ATOM   1895 O  O   . HIS B 1 110 ? 15.768 46.910 56.508 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O   1 
ATOM   1896 C  CB  . HIS B 1 110 ? 17.136 49.229 58.260 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB  1 
ATOM   1897 C  CG  . HIS B 1 110 ? 17.072 49.874 59.609 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG  1 
ATOM   1898 N  ND1 . HIS B 1 110 ? 16.642 49.206 60.735 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1 1 
ATOM   1899 C  CD2 . HIS B 1 110 ? 17.382 51.128 60.012 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2 1 
ATOM   1900 C  CE1 . HIS B 1 110 ? 16.691 50.020 61.773 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1 1 
ATOM   1901 N  NE2 . HIS B 1 110 ? 17.138 51.193 61.361 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2 1 
ATOM   1902 N  N   . HIS B 1 111 ? 17.987 46.980 56.137 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B N   1 
ATOM   1903 C  CA  . HIS B 1 111 ? 17.879 46.494 54.767 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CA  1 
ATOM   1904 C  C   . HIS B 1 111 ? 17.426 45.038 54.767 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B C   1 
ATOM   1905 O  O   . HIS B 1 111 ? 16.636 44.621 53.916 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B O   1 
ATOM   1906 C  CB  . HIS B 1 111 ? 19.215 46.648 54.031 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CB  1 
ATOM   1907 C  CG  . HIS B 1 111 ? 19.082 46.735 52.539 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CG  1 
ATOM   1908 N  ND1 . HIS B 1 111 ? 20.146 47.030 51.713 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B ND1 1 
ATOM   1909 C  CD2 . HIS B 1 111 ? 18.012 46.569 51.725 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CD2 1 
ATOM   1910 C  CE1 . HIS B 1 111 ? 19.739 47.041 50.456 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CE1 1 
ATOM   1911 N  NE2 . HIS B 1 111 ? 18.448 46.765 50.435 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B NE2 1 
ATOM   1912 N  N   . HIS B 1 112 ? 17.931 44.266 55.725 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . HIS B 1 112 ? 17.500 42.884 55.889 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . HIS B 1 112 ? 16.026 42.823 56.270 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   1 
ATOM   1915 O  O   . HIS B 1 112 ? 15.283 41.987 55.760 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   1 
ATOM   1916 C  CB  . HIS B 1 112 ? 18.351 42.163 56.936 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  1 
ATOM   1917 C  CG  . HIS B 1 112 ? 19.619 41.585 56.388 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  1 
ATOM   1918 N  ND1 . HIS B 1 112 ? 19.728 40.267 55.999 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 1 
ATOM   1919 C  CD2 . HIS B 1 112 ? 20.831 42.145 56.160 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 1 
ATOM   1920 C  CE1 . HIS B 1 112 ? 20.952 40.039 55.557 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 1 
ATOM   1921 N  NE2 . HIS B 1 112 ? 21.642 41.162 55.645 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 1 
ATOM   1922 N  N   . GLU B 1 113 ? 15.610 43.718 57.162 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B N   1 
ATOM   1923 C  CA  . GLU B 1 113 ? 14.222 43.768 57.605 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CA  1 
ATOM   1924 C  C   . GLU B 1 113 ? 13.295 44.116 56.445 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B C   1 
ATOM   1925 O  O   . GLU B 1 113 ? 12.221 43.533 56.296 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B O   1 
ATOM   1926 C  CB  . GLU B 1 113 ? 14.047 44.790 58.731 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CB  1 
ATOM   1927 C  CG  . GLU B 1 113 ? 12.617 44.877 59.251 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CG  1 
ATOM   1928 C  CD  . GLU B 1 113 ? 12.426 45.965 60.289 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CD  1 
ATOM   1929 O  OE1 . GLU B 1 113 ? 13.295 46.857 60.387 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE1 1 
ATOM   1930 O  OE2 . GLU B 1 113 ? 11.403 45.925 61.008 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE2 1 
ATOM   1931 N  N   . HIS B 1 114 ? 13.717 45.076 55.632 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B N   1 
ATOM   1932 C  CA  . HIS B 1 114 ? 12.944 45.484 54.471 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CA  1 
ATOM   1933 C  C   . HIS B 1 114 ? 12.801 44.311 53.517 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B C   1 
ATOM   1934 O  O   . HIS B 1 114 ? 11.745 44.105 52.913 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B O   1 
ATOM   1935 C  CB  . HIS B 1 114 ? 13.619 46.652 53.753 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CB  1 
ATOM   1936 C  CG  . HIS B 1 114 ? 12.919 47.067 52.497 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CG  1 
ATOM   1937 N  ND1 . HIS B 1 114 ? 11.646 47.596 52.496 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B ND1 1 
ATOM   1938 C  CD2 . HIS B 1 114 ? 13.309 47.023 51.201 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CD2 1 
ATOM   1939 C  CE1 . HIS B 1 114 ? 11.285 47.864 51.254 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CE1 1 
ATOM   1940 N  NE2 . HIS B 1 114 ? 12.275 47.526 50.449 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B NE2 1 
ATOM   1941 N  N   . THR B 1 115 ? 13.874 43.540 53.392 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 115 THR B N   1 
ATOM   1942 C  CA  . THR B 1 115 ? 13.877 42.386 52.511 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 115 THR B CA  1 
ATOM   1943 C  C   . THR B 1 115 ? 12.856 41.346 52.972 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 115 THR B C   1 
ATOM   1944 O  O   . THR B 1 115 ? 12.041 40.879 52.176 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 115 THR B O   1 
ATOM   1945 C  CB  . THR B 1 115 ? 15.293 41.794 52.382 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 115 THR B CB  1 
ATOM   1946 O  OG1 . THR B 1 115 ? 16.131 42.740 51.706 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 115 THR B OG1 1 
ATOM   1947 C  CG2 . THR B 1 115 ? 15.270 40.494 51.590 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 115 THR B CG2 1 
ATOM   1948 N  N   . LEU B 1 116 ? 12.884 41.009 54.258 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1949 C  CA  . LEU B 1 116 ? 11.903 40.080 54.823 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1950 C  C   . LEU B 1 116 ? 10.472 40.605 54.713 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1951 O  O   . LEU B 1 116 ? 9.546  39.840 54.449 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1952 C  CB  . LEU B 1 116 ? 12.228 39.759 56.282 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1953 C  CG  . LEU B 1 116 ? 13.504 38.953 56.524 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1954 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 13.608 38.547 57.985 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1955 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 13.529 37.730 55.625 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1956 N  N   . LEU B 1 117 ? 10.291 41.905 54.925 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . LEU B 1 117 ? 8.960  42.507 54.828 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . LEU B 1 117 ? 8.432  42.428 53.405 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B C   1 
ATOM   1959 O  O   . LEU B 1 117 ? 7.233  42.275 53.184 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B O   1 
ATOM   1960 C  CB  . LEU B 1 117 ? 8.980  43.960 55.307 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CB  1 
ATOM   1961 C  CG  . LEU B 1 117 ? 9.123  44.117 56.820 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CG  1 
ATOM   1962 C  CD1 . LEU B 1 117 ? 9.354  45.570 57.188 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CD1 1 
ATOM   1963 C  CD2 . LEU B 1 117 ? 7.894  43.556 57.535 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CD2 1 
ATOM   1964 N  N   . THR B 1 118 ? 9.337  42.531 52.439 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N   1 
ATOM   1965 C  CA  . THR B 1 118 ? 8.959  42.403 51.039 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA  1 
ATOM   1966 C  C   . THR B 1 118 ? 8.445  40.995 50.754 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C   1 
ATOM   1967 O  O   . THR B 1 118 ? 7.453  40.822 50.046 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O   1 
ATOM   1968 C  CB  . THR B 1 118 ? 10.135 42.726 50.101 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB  1 
ATOM   1969 O  OG1 . THR B 1 118 ? 10.536 44.091 50.290 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 
ATOM   1970 C  CG2 . THR B 1 118 ? 9.729  42.513 48.647 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 
ATOM   1971 N  N   . TYR B 1 119 ? 9.120  39.990 51.304 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . TYR B 1 119 ? 8.682  38.607 51.137 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . TYR B 1 119 ? 7.381  38.396 51.896 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B C   1 
ATOM   1974 O  O   . TYR B 1 119 ? 6.560  37.558 51.522 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . TYR B 1 119 ? 9.746  37.622 51.629 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . TYR B 1 119 ? 11.091 37.780 50.956 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CG  1 
ATOM   1977 C  CD1 . TYR B 1 119 ? 11.190 38.275 49.661 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD1 1 
ATOM   1978 C  CD2 . TYR B 1 119 ? 12.263 37.439 51.620 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD2 1 
ATOM   1979 C  CE1 . TYR B 1 119 ? 12.422 38.428 49.045 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE1 1 
ATOM   1980 C  CE2 . TYR B 1 119 ? 13.496 37.590 51.015 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE2 1 
ATOM   1981 C  CZ  . TYR B 1 119 ? 13.571 38.086 49.727 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CZ  1 
ATOM   1982 O  OH  . TYR B 1 119 ? 14.800 38.236 49.118 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B OH  1 
ATOM   1983 N  N   . GLU B 1 120 ? 7.204  39.161 52.967 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B N   1 
ATOM   1984 C  CA  . GLU B 1 120 ? 5.953  39.165 53.717 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CA  1 
ATOM   1985 C  C   . GLU B 1 120 ? 4.830  39.694 52.834 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B C   1 
ATOM   1986 O  O   . GLU B 1 120 ? 3.722  39.160 52.834 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B O   1 
ATOM   1987 C  CB  . GLU B 1 120 ? 6.098  40.023 54.979 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CB  1 
ATOM   1988 C  CG  . GLU B 1 120 ? 4.789  40.385 55.667 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CG  1 
ATOM   1989 C  CD  . GLU B 1 120 ? 4.184  39.229 56.443 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CD  1 
ATOM   1990 O  OE1 . GLU B 1 120 ? 4.724  38.106 56.373 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE1 1 
ATOM   1991 O  OE2 . GLU B 1 120 ? 3.164  39.446 57.129 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE2 1 
ATOM   1992 N  N   . GLN B 1 121 ? 5.129  40.741 52.070 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B N   1 
ATOM   1993 C  CA  . GLN B 1 121 ? 4.157  41.307 51.146 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CA  1 
ATOM   1994 C  C   . GLN B 1 121 ? 3.765  40.248 50.122 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B C   1 
ATOM   1995 O  O   . GLN B 1 121 ? 2.584  40.016 49.877 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B O   1 
ATOM   1996 C  CB  . GLN B 1 121 ? 4.734  42.550 50.457 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CB  1 
ATOM   1997 C  CG  . GLN B 1 121 ? 3.740  43.336 49.611 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CG  1 
ATOM   1998 C  CD  . GLN B 1 121 ? 3.582  42.773 48.213 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CD  1 
ATOM   1999 O  OE1 . GLN B 1 121 ? 4.482  42.119 47.691 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B OE1 1 
ATOM   2000 N  NE2 . GLN B 1 121 ? 2.431  43.025 47.598 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B NE2 1 
ATOM   2001 N  N   . VAL B 1 122 ? 4.767  39.599 49.538 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B N   1 
ATOM   2002 C  CA  . VAL B 1 122 ? 4.535  38.536 48.569 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CA  1 
ATOM   2003 C  C   . VAL B 1 122 ? 3.675  37.426 49.168 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B C   1 
ATOM   2004 O  O   . VAL B 1 122 ? 2.673  37.018 48.583 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B O   1 
ATOM   2005 C  CB  . VAL B 1 122 ? 5.866  37.938 48.070 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CB  1 
ATOM   2006 C  CG1 . VAL B 1 122 ? 5.620  36.665 47.261 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG1 1 
ATOM   2007 C  CG2 . VAL B 1 122 ? 6.632  38.964 47.251 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG2 1 
ATOM   2008 N  N   . ALA B 1 123 ? 4.067  36.949 50.344 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B N   1 
ATOM   2009 C  CA  . ALA B 1 123 ? 3.352  35.862 51.008 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CA  1 
ATOM   2010 C  C   . ALA B 1 123 ? 1.877  36.188 51.243 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B C   1 
ATOM   2011 O  O   . ALA B 1 123 ? 1.010  35.328 51.085 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B O   1 
ATOM   2012 C  CB  . ALA B 1 123 ? 4.036  35.506 52.323 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CB  1 
ATOM   2013 N  N   . THR B 1 124 ? 1.595  37.431 51.617 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 124 THR B N   1 
ATOM   2014 C  CA  . THR B 1 124 ? 0.234  37.821 51.981 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CA  1 
ATOM   2015 C  C   . THR B 1 124 ? -0.677 38.086 50.777 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 124 THR B C   1 
ATOM   2016 O  O   . THR B 1 124 ? -1.873 38.347 50.939 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 124 THR B O   1 
ATOM   2017 C  CB  . THR B 1 124 ? 0.225  39.019 52.957 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CB  1 
ATOM   2018 O  OG1 . THR B 1 124 ? 0.965  40.109 52.394 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 124 THR B OG1 1 
ATOM   2019 C  CG2 . THR B 1 124 ? 0.868  38.619 54.272 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CG2 1 
ATOM   2020 N  N   . GLN B 1 125 ? -0.113 38.004 49.574 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   2021 C  CA  . GLN B 1 125 ? -0.917 38.061 48.359 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   2022 C  C   . GLN B 1 125 ? -1.657 36.737 48.218 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   2023 O  O   . GLN B 1 125 ? -2.564 36.600 47.400 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   2024 C  CB  . GLN B 1 125 ? -0.041 38.290 47.121 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   2025 C  CG  . GLN B 1 125 ? 0.859  39.521 47.167 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   2026 C  CD  . GLN B 1 125 ? 1.645  39.715 45.872 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   2027 O  OE1 . GLN B 1 125 ? 1.221  39.271 44.804 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   2028 N  NE2 . GLN B 1 125 ? 2.798  40.374 45.966 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   2029 N  N   . PHE B 1 126 ? -1.253 35.759 49.024 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B N   1 
ATOM   2030 C  CA  . PHE B 1 126 ? -1.843 34.427 48.970 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CA  1 
ATOM   2031 C  C   . PHE B 1 126 ? -2.546 34.090 50.272 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B C   1 
ATOM   2032 O  O   . PHE B 1 126 ? -2.151 34.560 51.335 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B O   1 
ATOM   2033 C  CB  . PHE B 1 126 ? -0.768 33.386 48.660 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CB  1 
ATOM   2034 C  CG  . PHE B 1 126 ? -0.038 33.655 47.382 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CG  1 
ATOM   2035 C  CD1 . PHE B 1 126 ? 1.070  34.483 47.365 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD1 1 
ATOM   2036 C  CD2 . PHE B 1 126 ? -0.480 33.108 46.190 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD2 1 
ATOM   2037 C  CE1 . PHE B 1 126 ? 1.738  34.748 46.180 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE1 1 
ATOM   2038 C  CE2 . PHE B 1 126 ? 0.179  33.369 45.005 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE2 1 
ATOM   2039 C  CZ  . PHE B 1 126 ? 1.290  34.191 45.001 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CZ  1 
ATOM   2040 N  N   . THR B 1 127 ? -3.596 33.282 50.181 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 127 THR B N   1 
ATOM   2041 C  CA  . THR B 1 127 ? -4.324 32.855 51.366 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 127 THR B CA  1 
ATOM   2042 C  C   . THR B 1 127 ? -3.421 31.954 52.190 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 127 THR B C   1 
ATOM   2043 O  O   . THR B 1 127 ? -2.476 31.372 51.661 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 127 THR B O   1 
ATOM   2044 C  CB  . THR B 1 127 ? -5.604 32.075 51.001 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 127 THR B CB  1 
ATOM   2045 O  OG1 . THR B 1 127 ? -5.253 30.765 50.539 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 127 THR B OG1 1 
ATOM   2046 C  CG2 . THR B 1 127 ? -6.394 32.802 49.919 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 127 THR B CG2 1 
ATOM   2047 N  N   . PRO B 1 128 ? -3.701 31.842 53.496 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B N   1 
ATOM   2048 C  CA  . PRO B 1 128 ? -2.935 30.932 54.351 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CA  1 
ATOM   2049 C  C   . PRO B 1 128 ? -2.899 29.510 53.786 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B C   1 
ATOM   2050 O  O   . PRO B 1 128 ? -1.851 28.863 53.831 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B O   1 
ATOM   2051 C  CB  . PRO B 1 128 ? -3.701 30.981 55.674 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CB  1 
ATOM   2052 C  CG  . PRO B 1 128 ? -4.263 32.363 55.702 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CG  1 
ATOM   2053 C  CD  . PRO B 1 128 ? -4.644 32.665 54.273 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CD  1 
ATOM   2054 N  N   . ASN B 1 129 ? -4.017 29.030 53.253 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B N   1 
ATOM   2055 C  CA  . ASN B 1 129 ? -4.021 27.715 52.615 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B CA  1 
ATOM   2056 C  C   . ASN B 1 129 ? -3.066 27.658 51.421 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B C   1 
ATOM   2057 O  O   . ASN B 1 129 ? -2.337 26.682 51.242 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B O   1 
ATOM   2058 C  CB  . ASN B 1 129 ? -5.434 27.304 52.188 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B CB  1 
ATOM   2059 C  CG  . ASN B 1 129 ? -6.348 27.016 53.372 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B CG  1 
ATOM   2060 O  OD1 . ASN B 1 129 ? -5.888 26.670 54.461 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B OD1 1 
ATOM   2061 N  ND2 . ASN B 1 129 ? -7.652 27.153 53.157 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 129 ASN B ND2 1 
ATOM   2062 N  N   . GLU B 1 130 ? -3.074 28.710 50.607 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N   1 
ATOM   2063 C  CA  . GLU B 1 130 ? -2.196 28.787 49.440 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA  1 
ATOM   2064 C  C   . GLU B 1 130 ? -0.728 28.908 49.839 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C   1 
ATOM   2065 O  O   . GLU B 1 130 ? 0.155  28.345 49.184 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O   1 
ATOM   2066 C  CB  . GLU B 1 130 ? -2.602 29.953 48.531 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . GLU B 1 130 ? -3.892 29.703 47.754 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG  1 
ATOM   2068 C  CD  . GLU B 1 130 ? -4.363 30.916 46.964 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD  1 
ATOM   2069 O  OE1 . GLU B 1 130 ? -3.959 32.050 47.302 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 1 
ATOM   2070 O  OE2 . GLU B 1 130 ? -5.143 30.732 46.003 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 1 
ATOM   2071 N  N   . GLN B 1 131 ? -0.469 29.646 50.913 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . GLN B 1 131 ? 0.884  29.770 51.434 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . GLN B 1 131 ? 1.439  28.401 51.809 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B C   1 
ATOM   2074 O  O   . GLN B 1 131 ? 2.622  28.125 51.613 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . GLN B 1 131 ? 0.913  30.703 52.643 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CB  1 
ATOM   2076 C  CG  . GLN B 1 131 ? 0.550  32.140 52.316 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CG  1 
ATOM   2077 C  CD  . GLN B 1 131 ? 0.538  33.031 53.540 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CD  1 
ATOM   2078 O  OE1 . GLN B 1 131 ? 1.256  32.783 54.510 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B OE1 1 
ATOM   2079 N  NE2 . GLN B 1 131 ? -0.288 34.072 53.507 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B NE2 1 
ATOM   2080 N  N   . LYS B 1 132 ? 0.576  27.543 52.343 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   2081 C  CA  . LYS B 1 132 ? 0.992  26.207 52.749 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   2082 C  C   . LYS B 1 132 ? 1.450  25.409 51.538 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   2083 O  O   . LYS B 1 132 ? 2.442  24.679 51.596 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   2084 C  CB  . LYS B 1 132 ? -0.147 25.475 53.461 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   2085 C  CG  . LYS B 1 132 ? 0.299  24.218 54.180 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   2086 C  CD  . LYS B 1 132 ? 1.298  24.555 55.278 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   2087 C  CE  . LYS B 1 132 ? 1.944  23.306 55.857 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   2088 N  NZ  . LYS B 1 132 ? 2.946  23.645 56.909 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   2089 N  N   . VAL B 1 133 ? 0.715  25.548 50.441 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B N   1 
ATOM   2090 C  CA  . VAL B 1 133 ? 1.088  24.912 49.183 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CA  1 
ATOM   2091 C  C   . VAL B 1 133 ? 2.462  25.406 48.724 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B C   1 
ATOM   2092 O  O   . VAL B 1 133 ? 3.328  24.615 48.356 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B O   1 
ATOM   2093 C  CB  . VAL B 1 133 ? 0.041  25.194 48.089 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CB  1 
ATOM   2094 C  CG1 . VAL B 1 133 ? 0.531  24.700 46.734 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG1 1 
ATOM   2095 C  CG2 . VAL B 1 133 ? -1.300 24.556 48.456 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG2 1 
ATOM   2096 N  N   . ILE B 1 134 ? 2.657  26.718 48.753 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B N   1 
ATOM   2097 C  CA  . ILE B 1 134 ? 3.932  27.303 48.358 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CA  1 
ATOM   2098 C  C   . ILE B 1 134 ? 5.071  26.815 49.259 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B C   1 
ATOM   2099 O  O   . ILE B 1 134 ? 6.172  26.541 48.783 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B O   1 
ATOM   2100 C  CB  . ILE B 1 134 ? 3.864  28.842 48.358 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CB  1 
ATOM   2101 C  CG1 . ILE B 1 134 ? 2.761  29.315 47.407 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG1 1 
ATOM   2102 C  CG2 . ILE B 1 134 ? 5.211  29.443 47.967 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG2 1 
ATOM   2103 C  CD1 . ILE B 1 134 ? 2.450  30.790 47.521 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CD1 1 
ATOM   2104 N  N   . GLN B 1 135 ? 4.805  26.701 50.556 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B N   1 
ATOM   2105 C  CA  . GLN B 1 135 ? 5.773  26.111 51.480 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CA  1 
ATOM   2106 C  C   . GLN B 1 135 ? 6.170  24.694 51.060 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B C   1 
ATOM   2107 O  O   . GLN B 1 135 ? 7.355  24.347 51.045 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B O   1 
ATOM   2108 C  CB  . GLN B 1 135 ? 5.212  26.073 52.903 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CB  1 
ATOM   2109 C  CG  . GLN B 1 135 ? 5.267  27.390 53.662 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CG  1 
ATOM   2110 C  CD  . GLN B 1 135 ? 4.776  27.238 55.093 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CD  1 
ATOM   2111 O  OE1 . GLN B 1 135 ? 3.636  26.838 55.328 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B OE1 1 
ATOM   2112 N  NE2 . GLN B 1 135 ? 5.642  27.539 56.055 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B NE2 1 
ATOM   2113 N  N   . ARG B 1 136 ? 5.179  23.870 50.735 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B N   1 
ATOM   2114 C  CA  . ARG B 1 136 ? 5.461  22.491 50.352 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CA  1 
ATOM   2115 C  C   . ARG B 1 136 ? 6.298  22.454 49.081 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B C   1 
ATOM   2116 O  O   . ARG B 1 136 ? 7.188  21.616 48.933 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B O   1 
ATOM   2117 C  CB  . ARG B 1 136 ? 4.171  21.685 50.169 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CB  1 
ATOM   2118 C  CG  . ARG B 1 136 ? 4.416  20.274 49.649 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CG  1 
ATOM   2119 C  CD  . ARG B 1 136 ? 3.228  19.342 49.879 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CD  1 
ATOM   2120 N  NE  . ARG B 1 136 ? 2.096  19.613 48.993 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B NE  1 
ATOM   2121 C  CZ  . ARG B 1 136 ? 1.075  20.402 49.311 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CZ  1 
ATOM   2122 N  NH1 . ARG B 1 136 ? 1.049  21.011 50.491 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B NH1 1 
ATOM   2123 N  NH2 . ARG B 1 136 ? 0.082  20.588 48.452 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 136 ARG B NH2 1 
ATOM   2124 N  N   . PHE B 1 137 ? 6.012  23.376 48.167 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   1 
ATOM   2125 C  CA  . PHE B 1 137 ? 6.750  23.457 46.913 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  1 
ATOM   2126 C  C   . PHE B 1 137 ? 8.221  23.771 47.153 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   1 
ATOM   2127 O  O   . PHE B 1 137 ? 9.098  23.107 46.606 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   1 
ATOM   2128 C  CB  . PHE B 1 137 ? 6.137  24.514 45.994 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  1 
ATOM   2129 C  CG  . PHE B 1 137 ? 7.014  24.889 44.835 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  1 
ATOM   2130 C  CD1 . PHE B 1 137 ? 7.135  24.051 43.740 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 1 
ATOM   2131 C  CD2 . PHE B 1 137 ? 7.721  26.081 44.841 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 1 
ATOM   2132 C  CE1 . PHE B 1 137 ? 7.943  24.395 42.667 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 1 
ATOM   2133 C  CE2 . PHE B 1 137 ? 8.532  26.432 43.774 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 1 
ATOM   2134 C  CZ  . PHE B 1 137 ? 8.643  25.589 42.686 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  1 
ATOM   2135 N  N   . LEU B 1 138 ? 8.488  24.784 47.974 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B N   1 
ATOM   2136 C  CA  . LEU B 1 138 ? 9.862  25.188 48.260 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CA  1 
ATOM   2137 C  C   . LEU B 1 138 ? 10.646 24.061 48.933 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B C   1 
ATOM   2138 O  O   . LEU B 1 138 ? 11.832 23.866 48.666 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B O   1 
ATOM   2139 C  CB  . LEU B 1 138 ? 9.887  26.451 49.124 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CB  1 
ATOM   2140 C  CG  . LEU B 1 138 ? 9.293  27.712 48.494 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CG  1 
ATOM   2141 C  CD1 . LEU B 1 138 ? 9.275  28.865 49.490 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD1 1 
ATOM   2142 C  CD2 . LEU B 1 138 ? 10.066 28.093 47.239 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD2 1 
ATOM   2143 N  N   . THR B 1 139 ? 9.976  23.314 49.802 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 139 THR B N   1 
ATOM   2144 C  CA  . THR B 1 139 ? 10.607 22.188 50.475 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 139 THR B CA  1 
ATOM   2145 C  C   . THR B 1 139 ? 10.980 21.086 49.485 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 139 THR B C   1 
ATOM   2146 O  O   . THR B 1 139 ? 12.065 20.518 49.557 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 139 THR B O   1 
ATOM   2147 C  CB  . THR B 1 139 ? 9.691  21.600 51.562 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 139 THR B CB  1 
ATOM   2148 O  OG1 . THR B 1 139 ? 9.396  22.605 52.542 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 139 THR B OG1 1 
ATOM   2149 C  CG2 . THR B 1 139 ? 10.364 20.419 52.238 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 139 THR B CG2 1 
ATOM   2150 N  N   . ALA B 1 140 ? 10.076 20.783 48.562 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 140 ALA B N   1 
ATOM   2151 C  CA  . ALA B 1 140 ? 10.330 19.738 47.578 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 140 ALA B CA  1 
ATOM   2152 C  C   . ALA B 1 140 ? 11.419 20.171 46.597 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 140 ALA B C   1 
ATOM   2153 O  O   . ALA B 1 140 ? 12.281 19.377 46.219 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 140 ALA B O   1 
ATOM   2154 C  CB  . ALA B 1 140 ? 9.051  19.379 46.840 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 140 ALA B CB  1 
ATOM   2155 N  N   . LEU B 1 141 ? 11.383 21.438 46.199 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B N   1 
ATOM   2156 C  CA  . LEU B 1 141 ? 12.367 21.976 45.265 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CA  1 
ATOM   2157 C  C   . LEU B 1 141 ? 13.764 22.009 45.881 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B C   1 
ATOM   2158 O  O   . LEU B 1 141 ? 14.729 21.544 45.277 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B O   1 
ATOM   2159 C  CB  . LEU B 1 141 ? 11.956 23.376 44.801 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CB  1 
ATOM   2160 C  CG  . LEU B 1 141 ? 12.850 24.030 43.747 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CG  1 
ATOM   2161 C  CD1 . LEU B 1 141 ? 13.101 23.067 42.598 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD1 1 
ATOM   2162 C  CD2 . LEU B 1 141 ? 12.225 25.327 43.237 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD2 1 
ATOM   2163 N  N   . VAL B 1 142 ? 13.870 22.553 47.089 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 142 VAL B N   1 
ATOM   2164 C  CA  . VAL B 1 142 ? 15.165 22.656 47.754 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CA  1 
ATOM   2165 C  C   . VAL B 1 142 ? 15.756 21.274 48.026 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 142 VAL B C   1 
ATOM   2166 O  O   . VAL B 1 142 ? 16.974 21.114 48.111 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 142 VAL B O   1 
ATOM   2167 C  CB  . VAL B 1 142 ? 15.069 23.449 49.072 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CB  1 
ATOM   2168 C  CG1 . VAL B 1 142 ? 14.418 22.606 50.157 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CG1 1 
ATOM   2169 C  CG2 . VAL B 1 142 ? 16.448 23.913 49.512 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CG2 1 
ATOM   2170 N  N   . GLY B 1 143 ? 14.884 20.277 48.151 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B N   1 
ATOM   2171 C  CA  . GLY B 1 143 ? 15.314 18.911 48.381 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B CA  1 
ATOM   2172 C  C   . GLY B 1 143 ? 16.030 18.318 47.182 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B C   1 
ATOM   2173 O  O   . GLY B 1 143 ? 16.913 17.476 47.331 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B O   1 
ATOM   2174 N  N   . GLU B 1 144 ? 15.650 18.760 45.989 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   1 
ATOM   2175 C  CA  . GLU B 1 144 ? 16.259 18.264 44.759 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  1 
ATOM   2176 C  C   . GLU B 1 144 ? 17.546 19.020 44.452 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   1 
ATOM   2177 O  O   . GLU B 1 144 ? 18.478 18.475 43.858 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   1 
ATOM   2178 C  CB  . GLU B 1 144 ? 15.287 18.414 43.587 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  1 
ATOM   2179 C  CG  . GLU B 1 144 ? 13.984 17.654 43.750 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  1 
ATOM   2180 C  CD  . GLU B 1 144 ? 14.175 16.154 43.692 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  1 
ATOM   2181 O  OE1 . GLU B 1 144 ? 15.275 15.709 43.300 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 1 
ATOM   2182 O  OE2 . GLU B 1 144 ? 13.226 15.420 44.037 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 1 
ATOM   2183 N  N   . ILE B 1 145 ? 17.581 20.284 44.860 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B N   1 
ATOM   2184 C  CA  . ILE B 1 145 ? 18.718 21.159 44.605 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CA  1 
ATOM   2185 C  C   . ILE B 1 145 ? 19.936 20.812 45.461 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B C   1 
ATOM   2186 O  O   . ILE B 1 145 ? 21.072 20.882 44.989 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B O   1 
ATOM   2187 C  CB  . ILE B 1 145 ? 18.333 22.633 44.826 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CB  1 
ATOM   2188 C  CG1 . ILE B 1 145 ? 17.332 23.079 43.758 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CG1 1 
ATOM   2189 C  CG2 . ILE B 1 145 ? 19.562 23.520 44.801 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CG2 1 
ATOM   2190 C  CD1 . ILE B 1 145 ? 16.825 24.496 43.943 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CD1 1 
ATOM   2191 N  N   . LYS B 1 146 ? 19.702 20.434 46.715 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N   1 
ATOM   2192 C  CA  . LYS B 1 146 ? 20.797 20.121 47.631 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA  1 
ATOM   2193 C  C   . LYS B 1 146 ? 21.347 18.711 47.413 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C   1 
ATOM   2194 O  O   . LYS B 1 146 ? 20.624 17.796 47.018 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O   1 
ATOM   2195 C  CB  . LYS B 1 146 ? 20.356 20.303 49.089 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB  1 
ATOM   2196 C  CG  . LYS B 1 146 ? 19.805 21.688 49.397 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CG  1 
ATOM   2197 C  CD  . LYS B 1 146 ? 19.640 21.915 50.894 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CD  1 
ATOM   2198 C  CE  . LYS B 1 146 ? 18.798 20.826 51.538 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CE  1 
ATOM   2199 N  NZ  . LYS B 1 146 ? 18.624 21.041 53.006 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B NZ  1 
ATOM   2200 O  OXT . LYS B 1 146 ? 22.534 18.450 47.630 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B OXT 1 
HETATM 2201 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 24.334 25.045 31.470 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 147 ZN  A ZN  1 
HETATM 2202 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? 28.986 18.589 33.151 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 148 ZN  A ZN  1 
HETATM 2203 ZN ZN  . ZN  E 2 .   ? 23.504 41.215 54.823 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 147 ZN  B ZN  1 
HETATM 2204 ZN ZN  . ZN  F 2 .   ? 23.519 49.089 53.271 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 148 ZN  B ZN  1 
HETATM 2205 O  O   . HOH G 3 .   ? 42.744 24.989 21.624 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.348 19.708 33.788 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH G 3 .   ? 43.316 22.241 20.447 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH G 3 .   ? -0.194 29.325 56.045 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH G 3 .   ? 33.744 30.378 37.431 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH G 3 .   ? 13.600 27.869 52.862 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH G 3 .   ? 37.407 24.563 10.027 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH G 3 .   ? 46.704 29.407 25.236 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH G 3 .   ? 23.665 12.849 40.029 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH G 3 .   ? -4.418 22.931 47.335 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH G 3 .   ? 14.936 32.935 56.897 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH G 3 .   ? 19.339 35.768 49.627 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH G 3 .   ? 33.114 19.528 35.066 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH G 3 .   ? 19.276 28.607 53.833 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH G 3 .   ? 37.308 11.254 29.204 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.040 22.784 15.337 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.488 28.813 34.940 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH G 3 .   ? 31.161 21.122 35.299 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH G 3 .   ? 18.001 25.172 36.895 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH G 3 .   ? 35.733 13.086 27.599 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH G 3 .   ? -0.631 29.837 35.291 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH G 3 .   ? 37.050 14.630 25.571 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH G 3 .   ? 28.112 21.454 35.609 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH G 3 .   ? 31.890 24.145 17.001 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH G 3 .   ? -6.146 21.811 43.741 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.775 21.328 17.536 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH G 3 .   ? -0.982 18.538 46.077 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH G 3 .   ? 30.192 18.864 18.514 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH G 3 .   ? 28.582 40.641 18.882 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH G 3 .   ? 31.131 12.421 29.149 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH G 3 .   ? 35.902 39.591 24.874 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH G 3 .   ? 0.084  14.487 38.816 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH G 3 .   ? 41.759 35.461 31.077 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH G 3 .   ? -9.437 26.314 38.618 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH G 3 .   ? 35.573 22.955 10.773 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.369 37.548 20.384 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH G 3 .   ? 19.791 36.510 53.927 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH G 3 .   ? 19.433 36.169 28.435 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH G 3 .   ? 33.052 42.686 31.417 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH G 3 .   ? 9.676  43.695 38.683 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH G 3 .   ? 2.576  39.596 39.733 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH G 3 .   ? 41.592 32.774 31.406 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH G 3 .   ? 13.403 44.778 41.108 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH G 3 .   ? 8.516  41.936 37.055 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH G 3 .   ? 38.418 38.346 30.844 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH G 3 .   ? 3.283  36.617 63.310 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH G 3 .   ? 32.055 31.084 18.340 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH G 3 .   ? 23.382 28.290 21.118 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH G 3 .   ? 42.434 19.665 21.195 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH G 3 .   ? 40.814 17.694 20.086 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.124 12.618 26.946 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH G 3 .   ? 24.965 18.569 22.713 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH G 3 .   ? 3.742  12.829 42.109 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH G 3 .   ? 16.654 12.481 34.369 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH G 3 .   ? 30.893 21.549 15.553 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH G 3 .   ? -0.539 16.849 38.946 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH G 3 .   ? 9.610  26.740 57.764 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH G 3 .   ? 26.272 32.696 41.183 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH G 3 .   ? 14.127 17.559 29.677 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH G 3 .   ? -6.409 21.150 39.825 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH G 3 .   ? 6.011  13.943 41.019 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH G 3 .   ? -0.335 17.924 36.166 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH G 3 .   ? 20.890 32.507 30.959 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH G 3 .   ? -4.625 24.922 48.740 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH G 3 .   ? 23.761 35.367 35.961 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH G 3 .   ? 19.617 30.868 55.168 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH G 3 .   ? 30.456 26.579 16.620 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH G 3 .   ? 15.099 13.618 38.885 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH G 3 .   ? 24.678 14.254 32.329 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH G 3 .   ? 9.326  42.204 34.751 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH G 3 .   ? 33.190 33.735 20.857 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH G 3 .   ? 28.226 33.419 37.263 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.262 38.245 35.867 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH G 3 .   ? 21.090 39.759 28.310 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH G 3 .   ? 43.471 32.485 23.566 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH G 3 .   ? 25.580 39.663 35.948 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH G 3 .   ? 26.981 35.069 15.935 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.454 41.385 35.000 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH G 3 .   ? 23.873 24.059 41.198 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH G 3 .   ? 22.205 30.139 27.880 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH G 3 .   ? 21.397 30.121 30.541 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH G 3 .   ? 8.351  37.737 35.689 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH G 3 .   ? 40.124 14.162 32.227 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH G 3 .   ? 33.477 14.027 29.614 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH G 3 .   ? 3.525  31.218 56.385 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.753 28.935 38.838 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH G 3 .   ? 1.999  37.415 61.071 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH G 3 .   ? 7.354  34.171 61.257 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.476 17.836 42.531 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH G 3 .   ? 31.628 25.340 38.440 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH G 3 .   ? 25.246 23.374 39.431 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH G 3 .   ? 39.752 11.772 32.341 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH G 3 .   ? 19.593 13.792 40.403 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH G 3 .   ? 23.081 40.826 29.432 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH G 3 .   ? 26.591 18.419 20.181 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.165 18.490 21.035 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.513 42.982 26.049 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH G 3 .   ? 28.974 19.742 14.822 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH G 3 .   ? 25.549 43.448 25.950 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH G 3 .   ? 2.081  24.034 34.988 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.510 41.715 26.308 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH G 3 .   ? 23.438 43.708 27.716 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH G 3 .   ? 21.661 28.030 52.921 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH G 3 .   ? 43.687 30.919 30.737 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH G 3 .   ? 5.696  46.568 49.583 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH G 3 .   ? 39.474 29.386 11.801 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH G 3 .   ? 48.529 31.192 29.718 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH G 3 .   ? 31.447 41.726 19.446 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH G 3 .   ? 5.842  37.095 63.705 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.779 33.026 34.213 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH G 3 .   ? 2.080  36.880 39.920 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.978 17.730 14.158 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH G 3 .   ? 10.244 46.037 37.211 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH G 3 .   ? 10.187 45.288 45.776 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH G 3 .   ? 24.383 11.978 30.954 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH G 3 .   ? 20.284 28.023 32.633 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.563 44.734 28.669 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH G 3 .   ? 13.126 27.941 56.160 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH G 3 .   ? 38.378 36.365 22.954 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH G 3 .   ? 26.543 39.850 18.194 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.017 45.753 25.576 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH G 3 .   ? 35.133 15.856 36.735 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH G 3 .   ? 13.206 29.540 58.851 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH G 3 .   ? 20.273 34.006 33.252 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH G 3 .   ? 28.527 43.531 32.546 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH G 3 .   ? 30.436 43.038 30.775 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH G 3 .   ? 43.124 26.733 32.111 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH G 3 .   ? 33.449 29.040 13.906 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.635 21.674 13.022 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH G 3 .   ? 32.301 40.090 21.294 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH G 3 .   ? 28.817 44.714 23.858 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.742 29.894 34.212 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH G 3 .   ? 23.129 36.714 21.281 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH G 3 .   ? 35.726 34.207 12.395 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH G 3 .   ? 41.814 30.270 12.020 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH G 3 .   ? 25.941 40.348 30.483 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.137 6.186  31.147 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH G 3 .   ? 32.961 16.238 36.364 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH G 3 .   ? 37.372 13.177 23.060 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH G 3 .   ? 45.344 32.669 28.962 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH G 3 .   ? 36.653 30.681 34.022 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.987 11.649 30.710 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH G 3 .   ? 21.026 11.633 31.070 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH G 3 .   ? 25.297 10.828 32.872 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH G 3 .   ? 20.642 10.677 28.447 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH G 3 .   ? -0.207 25.032 32.251 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH G 3 .   ? 26.358 32.243 44.106 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH G 3 .   ? 18.244 26.201 54.322 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH G 3 .   ? 20.959 30.289 25.182 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH G 3 .   ? 29.939 34.973 36.940 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH G 3 .   ? 24.915 19.944 40.245 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH G 3 .   ? 34.859 14.088 19.900 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH G 3 .   ? 26.883 44.282 29.458 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH G 3 .   ? 16.969 39.148 54.630 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH G 3 .   ? 35.627 12.217 21.126 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH G 3 .   ? 30.878 28.115 36.669 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH G 3 .   ? 0.280  25.566 34.956 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH G 3 .   ? 8.106  39.118 37.643 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH G 3 .   ? 44.358 30.976 25.929 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH G 3 .   ? 24.031 32.150 50.488 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH G 3 .   ? 27.235 21.121 38.718 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH G 3 .   ? 6.972  44.823 48.696 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH G 3 .   ? 44.395 29.254 32.607 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH G 3 .   ? 30.927 29.330 38.452 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH G 3 .   ? 39.980 22.483 12.831 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH G 3 .   ? 28.770 18.060 39.868 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH H 3 .   ? 22.707 47.309 52.556 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH H 3 .   ? 11.308 34.108 36.265 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH H 3 .   ? 9.256  25.939 52.678 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH H 3 .   ? 38.240 31.310 65.071 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH H 3 .   ? 11.585 25.700 52.481 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 153 HOH B O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH H 3 .   ? 17.038 37.471 50.500 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 154 HOH B O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH H 3 .   ? 25.848 35.135 44.220 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 155 HOH B O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH H 3 .   ? 13.159 27.571 31.255 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 156 HOH B O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH H 3 .   ? 17.711 35.100 34.063 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 157 HOH B O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH H 3 .   ? 21.400 33.546 35.727 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 158 HOH B O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH H 3 .   ? 2.220  26.975 28.034 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 159 HOH B O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH H 3 .   ? 23.148 52.507 47.025 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH H 3 .   ? 40.894 29.073 60.161 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH H 3 .   ? -4.505 34.299 46.153 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH H 3 .   ? 13.631 48.349 57.611 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH H 3 .   ? 12.224 49.377 55.762 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.396 22.082 51.321 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH H 3 .   ? -6.726 30.178 53.568 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH H 3 .   ? 34.381 34.983 68.793 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH H 3 .   ? 8.441  24.611 55.265 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH H 3 .   ? 19.344 28.010 37.288 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 169 HOH B O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH H 3 .   ? 29.143 56.737 59.246 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 170 HOH B O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH H 3 .   ? 36.525 55.815 63.017 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH H 3 .   ? -6.005 36.263 52.757 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 172 HOH B O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH H 3 .   ? 28.678 45.317 47.191 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 173 HOH B O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH H 3 .   ? 31.036 46.030 68.320 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH H 3 .   ? 26.221 48.318 50.836 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH H 3 .   ? 22.449 36.354 54.697 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 176 HOH B O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH H 3 .   ? 25.813 29.432 53.960 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 177 HOH B O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH H 3 .   ? 27.601 50.812 52.329 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 178 HOH B O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH H 3 .   ? 39.832 54.116 64.338 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 179 HOH B O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH H 3 .   ? 42.236 36.890 59.278 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 180 HOH B O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH H 3 .   ? 37.537 41.204 76.393 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 181 HOH B O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH H 3 .   ? 43.525 40.618 77.086 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 182 HOH B O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH H 3 .   ? 1.124  38.749 58.476 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 183 HOH B O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH H 3 .   ? 0.461  41.536 50.230 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 184 HOH B O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH H 3 .   ? 26.018 34.977 37.675 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 185 HOH B O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH H 3 .   ? 39.999 52.035 63.389 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH H 3 .   ? 39.279 30.155 52.706 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 187 HOH B O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH H 3 .   ? 24.015 46.757 50.746 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH H 3 .   ? 2.247  28.751 55.823 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 189 HOH B O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH H 3 .   ? -4.770 26.352 47.141 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.827 24.029 35.768 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH H 3 .   ? 44.007 39.008 59.711 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH H 3 .   ? 9.061  17.170 49.803 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH H 3 .   ? 21.494 18.587 43.083 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH H 3 .   ? 24.867 35.862 58.458 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH H 3 .   ? 15.361 33.393 33.693 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH H 3 .   ? 16.182 51.172 49.799 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH H 3 .   ? 11.943 46.275 41.740 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH H 3 .   ? 16.094 31.731 31.959 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH H 3 .   ? 44.337 45.314 60.401 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH H 3 .   ? 32.001 36.389 75.645 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH H 3 .   ? -5.995 28.384 45.652 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH H 3 .   ? 9.505  46.127 48.576 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH H 3 .   ? 34.505 51.901 51.020 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH H 3 .   ? 30.739 41.207 82.516 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH H 3 .   ? 40.535 37.392 71.569 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH H 3 .   ? 12.730 48.824 47.884 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH H 3 .   ? 1.737  23.001 31.852 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH H 3 .   ? 22.367 22.071 42.713 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH H 3 .   ? 24.037 35.187 60.829 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH H 3 .   ? 14.408 40.436 32.885 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH H 3 .   ? 14.193 46.077 43.798 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH H 3 .   ? 21.217 41.937 46.581 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH H 3 .   ? 33.653 35.871 72.702 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH H 3 .   ? 17.707 43.251 44.283 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH H 3 .   ? 43.840 47.814 58.642 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH H 3 .   ? 17.778 23.616 32.325 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH H 3 .   ? -3.920 23.847 34.134 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH H 3 .   ? 16.253 45.127 44.284 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH H 3 .   ? 38.860 38.452 65.131 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH H 3 .   ? 2.151  41.312 42.178 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH H 3 .   ? 36.841 39.535 63.732 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH H 3 .   ? 45.982 47.214 53.926 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH H 3 .   ? 9.602  32.057 36.222 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH H 3 .   ? 42.985 43.099 60.303 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH H 3 .   ? -3.138 36.128 53.386 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH H 3 .   ? -3.581 24.354 51.479 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH H 3 .   ? 12.834 47.736 45.313 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH H 3 .   ? 34.870 33.480 72.857 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH H 3 .   ? 22.668 46.431 48.330 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH H 3 .   ? 16.212 40.572 34.526 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH H 3 .   ? 26.395 47.196 47.557 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH H 3 .   ? 38.544 48.839 50.809 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH H 3 .   ? 8.821  30.541 32.080 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH H 3 .   ? 20.435 45.417 46.604 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH H 3 .   ? 13.535 41.317 60.299 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH H 3 .   ? 42.214 40.987 58.872 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH H 3 .   ? 8.268  29.174 28.866 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH H 3 .   ? 20.496 22.943 54.158 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.614 35.667 55.621 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH H 3 .   ? 32.491 55.314 50.883 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH H 3 .   ? 12.560 17.098 47.001 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH H 3 .   ? 34.182 33.192 66.453 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH H 3 .   ? 42.375 49.248 66.292 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH H 3 .   ? 23.864 19.529 44.194 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH H 3 .   ? -7.312 29.208 49.483 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH H 3 .   ? 14.742 51.278 47.415 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH H 3 .   ? 7.233  18.949 49.929 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH H 3 .   ? 33.976 55.002 48.359 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH H 3 .   ? 2.731  17.059 47.399 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH H 3 .   ? 15.874 49.117 50.258 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH H 3 .   ? 21.645 44.223 63.968 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH H 3 .   ? 39.702 48.370 76.115 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH H 3 .   ? 13.897 19.495 51.517 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH H 3 .   ? 28.151 48.657 68.583 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH H 3 .   ? 24.627 16.982 43.515 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH H 3 .   ? 26.832 52.040 48.858 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH H 3 .   ? 26.753 37.527 37.156 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH H 3 .   ? 23.636 20.168 49.737 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH H 3 .   ? 35.945 40.492 66.862 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH H 3 .   ? 32.104 42.719 68.211 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH H 3 .   ? 18.922 39.100 52.568 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH H 3 .   ? 17.389 38.722 56.983 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH H 3 .   ? 45.344 46.327 62.800 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH H 3 .   ? 9.160  27.724 26.521 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH H 3 .   ? 34.571 47.783 74.328 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH H 3 .   ? 38.187 50.075 72.563 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH H 3 .   ? -8.550 29.799 51.197 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH H 3 .   ? 43.840 50.188 68.463 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH H 3 .   ? 29.182 50.456 48.143 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH H 3 .   ? 16.105 40.566 59.278 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH H 3 .   ? 25.574 49.160 67.111 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH H 3 .   ? 34.102 56.893 67.839 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH H 3 .   ? 19.793 25.509 55.972 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH H 3 .   ? 22.254 39.530 62.327 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH H 3 .   ? 21.111 42.055 63.191 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH H 3 .   ? 30.349 42.597 48.569 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH H 3 .   ? 27.663 40.283 50.241 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH H 3 .   ? 11.546 41.899 59.301 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH H 3 .   ? 23.513 38.566 64.856 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH H 3 .   ? 34.266 56.783 64.806 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH H 3 .   ? 13.955 48.046 62.958 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH H 3 .   ? 21.675 53.825 45.811 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH H 3 .   ? 41.434 29.611 53.418 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . MET A 1   ? 0.3021 0.3004 0.2439 -0.0168 0.0436  0.0006  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
2    C CA  . MET A 1   ? 0.2713 0.2596 0.2186 -0.0162 0.0415  0.0067  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
3    C C   . MET A 1   ? 0.2321 0.2218 0.1734 -0.0137 0.0338  0.0190  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
4    O O   . MET A 1   ? 0.2313 0.2294 0.1638 -0.0129 0.0291  0.0214  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
5    C CB  . MET A 1   ? 0.2309 0.2218 0.1825 -0.0201 0.0404  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
6    C CG  . MET A 1   ? 0.2194 0.2016 0.1755 -0.0196 0.0380  0.0026  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
7    S SD  . MET A 1   ? 0.3058 0.2931 0.2689 -0.0251 0.0378  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
8    C CE  . MET A 1   ? 0.2702 0.2473 0.2453 -0.0302 0.0533  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
9    N N   . ARG A 2   ? 0.2364 0.2185 0.1826 -0.0120 0.0339  0.0266  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A N   
10   C CA  . ARG A 2   ? 0.2174 0.2007 0.1612 -0.0113 0.0285  0.0351  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CA  
11   C C   . ARG A 2   ? 0.2068 0.1914 0.1482 -0.0122 0.0225  0.0344  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A C   
12   O O   . ARG A 2   ? 0.2331 0.2162 0.1786 -0.0133 0.0220  0.0291  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A O   
13   C CB  . ARG A 2   ? 0.2041 0.1848 0.1548 -0.0094 0.0297  0.0403  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CB  
14   C CG  . ARG A 2   ? 0.2141 0.1968 0.1681 -0.0061 0.0355  0.0420  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CG  
15   C CD  . ARG A 2   ? 0.1995 0.1886 0.1498 -0.0074 0.0361  0.0431  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CD  
16   N NE  . ARG A 2   ? 0.1959 0.1897 0.1470 -0.0097 0.0331  0.0473  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NE  
17   C CZ  . ARG A 2   ? 0.2211 0.2188 0.1701 -0.0122 0.0350  0.0490  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CZ  
18   N NH1 . ARG A 2   ? 0.2208 0.2201 0.1649 -0.0118 0.0387  0.0476  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH1 
19   N NH2 . ARG A 2   ? 0.2129 0.2128 0.1654 -0.0157 0.0347  0.0511  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH2 
20   N N   . GLN A 3   ? 0.2002 0.1870 0.1356 -0.0112 0.0193  0.0401  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A N   
21   C CA  . GLN A 3   ? 0.1886 0.1765 0.1220 -0.0098 0.0141  0.0413  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CA  
22   C C   . GLN A 3   ? 0.1954 0.1778 0.1369 -0.0113 0.0124  0.0411  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A C   
23   O O   . GLN A 3   ? 0.2073 0.1914 0.1501 -0.0108 0.0088  0.0382  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A O   
24   C CB  . GLN A 3   ? 0.1958 0.1821 0.1224 -0.0072 0.0142  0.0503  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CB  
25   C CG  . GLN A 3   ? 0.2557 0.2416 0.1807 -0.0034 0.0102  0.0537  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CG  
26   C CD  . GLN A 3   ? 0.2877 0.2871 0.2070 0.0009  0.0055  0.0484  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CD  
27   O OE1 . GLN A 3   ? 0.2711 0.2814 0.1832 0.0025  0.0059  0.0454  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A OE1 
28   N NE2 . GLN A 3   ? 0.3285 0.3306 0.2520 0.0024  0.0011  0.0457  ? ? ? ? ? ? 3   GLN A NE2 
29   N N   . LEU A 4   ? 0.1459 0.1250 0.0928 -0.0126 0.0149  0.0436  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   
30   C CA  . LEU A 4   ? 0.1678 0.1452 0.1212 -0.0134 0.0136  0.0435  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  
31   C C   . LEU A 4   ? 0.1912 0.1669 0.1474 -0.0134 0.0144  0.0385  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   
32   O O   . LEU A 4   ? 0.2162 0.1911 0.1759 -0.0141 0.0125  0.0373  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   
33   C CB  . LEU A 4   ? 0.1789 0.1597 0.1368 -0.0134 0.0160  0.0461  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  
34   C CG  . LEU A 4   ? 0.1918 0.1758 0.1550 -0.0130 0.0148  0.0459  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  
35   C CD1 . LEU A 4   ? 0.2016 0.1841 0.1669 -0.0156 0.0113  0.0445  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 
36   C CD2 . LEU A 4   ? 0.1900 0.1850 0.1571 -0.0116 0.0165  0.0475  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 
37   N N   . ALA A 5   ? 0.2082 0.1828 0.1642 -0.0135 0.0188  0.0345  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A N   
38   C CA  . ALA A 5   ? 0.2228 0.1936 0.1835 -0.0151 0.0228  0.0279  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CA  
39   C C   . ALA A 5   ? 0.1693 0.1461 0.1303 -0.0174 0.0179  0.0212  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A C   
40   O O   . ALA A 5   ? 0.1805 0.1556 0.1468 -0.0193 0.0188  0.0177  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A O   
41   C CB  . ALA A 5   ? 0.2118 0.1796 0.1741 -0.0157 0.0303  0.0226  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CB  
42   N N   . LYS A 6   ? 0.1560 0.1416 0.1109 -0.0162 0.0132  0.0200  ? ? ? ? ? ? 6   LYS A N   
43   C CA  . LYS A 6   ? 0.1884 0.1847 0.1425 -0.0156 0.0076  0.0146  ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CA  
44   C C   . LYS A 6   ? 0.1912 0.1849 0.1464 -0.0133 0.0030  0.0210  ? ? ? ? ? ? 6   LYS A C   
45   O O   . LYS A 6   ? 0.2284 0.2277 0.1878 -0.0135 0.0002  0.0159  ? ? ? ? ? ? 6   LYS A O   
46   C CB  . LYS A 6   ? 0.2309 0.2401 0.1759 -0.0120 0.0043  0.0141  ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CB  
47   C CG  . LYS A 6   ? 0.2731 0.2886 0.2177 -0.0149 0.0089  0.0046  ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CG  
48   C CD  . LYS A 6   ? 0.3391 0.3708 0.2725 -0.0103 0.0054  0.0048  ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CD  
49   C CE  . LYS A 6   ? 0.3974 0.4362 0.3309 -0.0140 0.0107  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CE  
50   N NZ  . LYS A 6   ? 0.4509 0.5088 0.3717 -0.0089 0.0074  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A NZ  
51   N N   . ASP A 7   ? 0.1881 0.1744 0.1411 -0.0118 0.0030  0.0304  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A N   
52   C CA  . ASP A 7   ? 0.2004 0.1832 0.1562 -0.0107 0.0004  0.0346  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A CA  
53   C C   . ASP A 7   ? 0.2124 0.1933 0.1757 -0.0137 0.0013  0.0307  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A C   
54   O O   . ASP A 7   ? 0.2608 0.2434 0.2278 -0.0132 -0.0014 0.0289  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A O   
55   C CB  . ASP A 7   ? 0.2461 0.2223 0.2012 -0.0110 0.0027  0.0419  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A CB  
56   C CG  . ASP A 7   ? 0.2959 0.2715 0.2434 -0.0078 0.0038  0.0477  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A CG  
57   O OD1 . ASP A 7   ? 0.2808 0.2629 0.2222 -0.0032 0.0012  0.0478  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A OD1 
58   O OD2 . ASP A 7   ? 0.3410 0.3116 0.2888 -0.0095 0.0078  0.0521  ? ? ? ? ? ? 7   ASP A OD2 
59   N N   . ILE A 8   ? 0.1950 0.1725 0.1603 -0.0157 0.0060  0.0302  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   
60   C CA  . ILE A 8   ? 0.1980 0.1732 0.1686 -0.0171 0.0089  0.0286  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  
61   C C   . ILE A 8   ? 0.1913 0.1692 0.1662 -0.0195 0.0090  0.0203  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   
62   O O   . ILE A 8   ? 0.1828 0.1622 0.1618 -0.0203 0.0078  0.0186  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   
63   C CB  . ILE A 8   ? 0.2036 0.1740 0.1743 -0.0162 0.0160  0.0316  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  
64   C CG1 . ILE A 8   ? 0.1777 0.1514 0.1463 -0.0135 0.0152  0.0384  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 
65   C CG2 . ILE A 8   ? 0.1780 0.1443 0.1529 -0.0166 0.0217  0.0308  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 
66   C CD1 . ILE A 8   ? 0.1555 0.1276 0.1232 -0.0098 0.0213  0.0426  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 
67   N N   . ASN A 9   ? 0.2043 0.1854 0.1794 -0.0212 0.0110  0.0135  ? ? ? ? ? ? 9   ASN A N   
68   C CA  . ASN A 9   ? 0.2172 0.2056 0.1986 -0.0247 0.0117  0.0022  ? ? ? ? ? ? 9   ASN A CA  
69   C C   . ASN A 9   ? 0.1970 0.1968 0.1786 -0.0219 0.0033  0.0007  ? ? ? ? ? ? 9   ASN A C   
70   O O   . ASN A 9   ? 0.1935 0.1979 0.1821 -0.0241 0.0033  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A O   
71   C CB  . ASN A 9   ? 0.1807 0.1756 0.1628 -0.0275 0.0147  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A CB  
72   C CG  . ASN A 9   ? 0.1944 0.1983 0.1866 -0.0336 0.0184  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A CG  
73   O OD1 . ASN A 9   ? 0.2026 0.1958 0.2030 -0.0388 0.0285  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A OD1 
74   N ND2 . ASN A 9   ? 0.2187 0.2438 0.2110 -0.0325 0.0112  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 9   ASN A ND2 
75   N N   . ALA A 10  ? 0.1590 0.1625 0.1332 -0.0163 -0.0026 0.0071  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A N   
76   C CA  . ALA A 10  ? 0.1893 0.2017 0.1630 -0.0109 -0.0092 0.0083  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CA  
77   C C   . ALA A 10  ? 0.1984 0.2028 0.1772 -0.0113 -0.0091 0.0119  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A C   
78   O O   . ALA A 10  ? 0.2476 0.2592 0.2316 -0.0097 -0.0120 0.0078  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A O   
79   C CB  . ALA A 10  ? 0.2021 0.2156 0.1663 -0.0038 -0.0122 0.0175  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CB  
80   N N   . PHE A 11  ? 0.1832 0.1758 0.1610 -0.0133 -0.0059 0.0182  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A N   
81   C CA  . PHE A 11  ? 0.2092 0.1974 0.1915 -0.0143 -0.0055 0.0199  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CA  
82   C C   . PHE A 11  ? 0.2039 0.1950 0.1927 -0.0179 -0.0032 0.0133  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A C   
83   O O   . PHE A 11  ? 0.1848 0.1792 0.1786 -0.0175 -0.0050 0.0106  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A O   
84   C CB  . PHE A 11  ? 0.2189 0.2006 0.1993 -0.0160 -0.0025 0.0253  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CB  
85   C CG  . PHE A 11  ? 0.2340 0.2161 0.2192 -0.0175 -0.0020 0.0247  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CG  
86   C CD1 . PHE A 11  ? 0.2061 0.1862 0.1946 -0.0165 -0.0032 0.0250  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD1 
87   C CD2 . PHE A 11  ? 0.2361 0.2211 0.2227 -0.0194 0.0009  0.0236  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD2 
88   C CE1 . PHE A 11  ? 0.2502 0.2326 0.2444 -0.0190 -0.0021 0.0216  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE1 
89   C CE2 . PHE A 11  ? 0.2380 0.2277 0.2280 -0.0205 0.0011  0.0219  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE2 
90   C CZ  . PHE A 11  ? 0.2580 0.2474 0.2525 -0.0211 -0.0008 0.0194  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CZ  
91   N N   . LEU A 12  ? 0.2355 0.2242 0.2248 -0.0214 0.0023  0.0109  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A N   
92   C CA  . LEU A 12  ? 0.2128 0.2012 0.2082 -0.0253 0.0077  0.0057  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CA  
93   C C   . LEU A 12  ? 0.2028 0.2022 0.2053 -0.0268 0.0050  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A C   
94   O O   . LEU A 12  ? 0.1865 0.1885 0.1949 -0.0288 0.0066  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A O   
95   C CB  . LEU A 12  ? 0.1654 0.1456 0.1608 -0.0280 0.0171  0.0057  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CB  
96   C CG  . LEU A 12  ? 0.1849 0.1573 0.1744 -0.0247 0.0210  0.0164  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CG  
97   C CD1 . LEU A 12  ? 0.1691 0.1315 0.1594 -0.0254 0.0318  0.0172  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD1 
98   C CD2 . LEU A 12  ? 0.2212 0.1956 0.2100 -0.0229 0.0216  0.0214  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD2 
99   N N   . ASN A 13  ? 0.1505 0.1597 0.1523 -0.0253 0.0009  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A N   
100  C CA  . ASN A 13  ? 0.1696 0.1961 0.1781 -0.0248 -0.0032 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CA  
101  C C   . ASN A 13  ? 0.1799 0.2108 0.1896 -0.0187 -0.0095 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A C   
102  O O   . ASN A 13  ? 0.1863 0.2279 0.2043 -0.0194 -0.0105 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A O   
103  C CB  . ASN A 13  ? 0.1914 0.2330 0.1969 -0.0222 -0.0074 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CB  
104  C CG  . ASN A 13  ? 0.2415 0.2823 0.2501 -0.0299 0.0003  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CG  
105  O OD1 . ASN A 13  ? 0.2502 0.2817 0.2665 -0.0374 0.0097  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A OD1 
106  N ND2 . ASN A 13  ? 0.2700 0.3202 0.2730 -0.0277 -0.0023 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A ND2 
107  N N   . GLU A 14  ? 0.2040 0.2259 0.2067 -0.0132 -0.0124 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   
108  C CA  . GLU A 14  ? 0.2158 0.2375 0.2207 -0.0073 -0.0158 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  
109  C C   . GLU A 14  ? 0.1917 0.2089 0.2033 -0.0120 -0.0125 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   
110  O O   . GLU A 14  ? 0.1798 0.2035 0.1982 -0.0096 -0.0143 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   
111  C CB  . GLU A 14  ? 0.2545 0.2647 0.2525 -0.0024 -0.0162 0.0098  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  
112  C CG  . GLU A 14  ? 0.2453 0.2527 0.2468 0.0046  -0.0173 0.0137  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  
113  C CD  . GLU A 14  ? 0.2937 0.3164 0.2958 0.0145  -0.0222 0.0129  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  
114  O OE1 . GLU A 14  ? 0.3362 0.3694 0.3316 0.0185  -0.0251 0.0139  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 
115  O OE2 . GLU A 14  ? 0.2881 0.3149 0.2976 0.0189  -0.0232 0.0107  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 
116  N N   . VAL A 15  ? 0.1582 0.1663 0.1675 -0.0176 -0.0075 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A N   
117  C CA  . VAL A 15  ? 0.1309 0.1377 0.1441 -0.0213 -0.0037 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CA  
118  C C   . VAL A 15  ? 0.1702 0.1854 0.1912 -0.0248 -0.0012 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A C   
119  O O   . VAL A 15  ? 0.1681 0.1883 0.1952 -0.0251 -0.0011 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 15  VAL A O   
120  C CB  . VAL A 15  ? 0.1382 0.1380 0.1458 -0.0242 0.0017  0.0018  ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CB  
121  C CG1 . VAL A 15  ? 0.1593 0.1615 0.1692 -0.0267 0.0064  0.0004  ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CG1 
122  C CG2 . VAL A 15  ? 0.1363 0.1319 0.1389 -0.0220 -0.0005 0.0082  ? ? ? ? ? ? 15  VAL A CG2 
123  N N   . ILE A 16  ? 0.1119 0.1292 0.1341 -0.0283 0.0021  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N   
124  C CA  . ILE A 16  ? 0.1595 0.1856 0.1915 -0.0337 0.0066  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA  
125  C C   . ILE A 16  ? 0.2049 0.2487 0.2444 -0.0297 -0.0008 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C   
126  O O   . ILE A 16  ? 0.1677 0.2193 0.2160 -0.0322 0.0012  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O   
127  C CB  . ILE A 16  ? 0.1741 0.1994 0.2080 -0.0392 0.0128  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB  
128  C CG1 . ILE A 16  ? 0.1906 0.1973 0.2185 -0.0414 0.0223  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1 
129  C CG2 . ILE A 16  ? 0.1960 0.2337 0.2434 -0.0463 0.0181  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2 
130  C CD1 . ILE A 16  ? 0.2330 0.2344 0.2637 -0.0466 0.0308  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1 
131  N N   . LEU A 17  ? 0.2134 0.2643 0.2488 -0.0222 -0.0087 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   
132  C CA  . LEU A 17  ? 0.2184 0.2871 0.2592 -0.0144 -0.0158 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  
133  C C   . LEU A 17  ? 0.2050 0.2683 0.2493 -0.0109 -0.0164 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   
134  O O   . LEU A 17  ? 0.1890 0.2658 0.2428 -0.0094 -0.0176 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   
135  C CB  . LEU A 17  ? 0.2814 0.3555 0.3138 -0.0044 -0.0226 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  
136  C CG  . LEU A 17  ? 0.3057 0.3980 0.3409 0.0082  -0.0297 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  
137  C CD1 . LEU A 17  ? 0.2860 0.4069 0.3327 0.0063  -0.0318 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 
138  C CD2 . LEU A 17  ? 0.3546 0.4499 0.3785 0.0193  -0.0343 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 
139  N N   . GLN A 18  ? 0.1833 0.2286 0.2210 -0.0102 -0.0149 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A N   
140  C CA  . GLN A 18  ? 0.2170 0.2570 0.2588 -0.0078 -0.0143 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CA  
141  C C   . GLN A 18  ? 0.2168 0.2595 0.2649 -0.0151 -0.0093 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A C   
142  O O   . GLN A 18  ? 0.1943 0.2403 0.2494 -0.0133 -0.0092 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A O   
143  C CB  . GLN A 18  ? 0.2221 0.2456 0.2572 -0.0072 -0.0127 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CB  
144  C CG  . GLN A 18  ? 0.2419 0.2601 0.2715 0.0009  -0.0155 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CG  
145  C CD  . GLN A 18  ? 0.3104 0.3322 0.3453 0.0117  -0.0176 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CD  
146  O OE1 . GLN A 18  ? 0.3409 0.3656 0.3848 0.0124  -0.0164 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 18  GLN A OE1 
147  N NE2 . GLN A 18  ? 0.2993 0.3217 0.3284 0.0215  -0.0199 0.0045  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A NE2 
148  N N   . ALA A 19  ? 0.3007 0.2709 0.1435 -0.0223 0.0195  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A N   
149  C CA  . ALA A 19  ? 0.2851 0.2564 0.1437 -0.0218 0.0181  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CA  
150  C C   . ALA A 19  ? 0.3760 0.3587 0.2309 -0.0286 0.0113  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A C   
151  O O   . ALA A 19  ? 0.3511 0.3334 0.2160 -0.0303 0.0119  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A O   
152  C CB  . ALA A 19  ? 0.2574 0.2142 0.1215 -0.0222 0.0295  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CB  
153  N N   . GLU A 20  ? 0.4256 0.4195 0.2663 -0.0328 0.0050  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A N   
154  C CA  . GLU A 20  ? 0.4667 0.4747 0.3025 -0.0406 -0.0023 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CA  
155  C C   . GLU A 20  ? 0.4418 0.4532 0.2945 -0.0406 -0.0045 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A C   
156  O O   . GLU A 20  ? 0.4112 0.4328 0.2778 -0.0345 -0.0119 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A O   
157  C CB  . GLU A 20  ? 0.4950 0.5219 0.3253 -0.0390 -0.0138 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CB  
158  N N   . ASN A 21  ? 0.4763 0.4780 0.3277 -0.0474 0.0031  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   
159  C CA  . ASN A 21  ? 0.4591 0.4629 0.3244 -0.0489 0.0024  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  
160  C C   . ASN A 21  ? 0.4032 0.3981 0.2862 -0.0400 0.0061  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   
161  O O   . ASN A 21  ? 0.4340 0.4231 0.3254 -0.0417 0.0106  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   
162  C CB  . ASN A 21  ? 0.4662 0.4916 0.3362 -0.0507 -0.0098 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  
163  N N   . GLN A 22  ? 0.3323 0.3265 0.2204 -0.0312 0.0044  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A N   
164  C CA  . GLN A 22  ? 0.3107 0.2991 0.2147 -0.0237 0.0069  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CA  
165  C C   . GLN A 22  ? 0.2893 0.2617 0.1945 -0.0237 0.0183  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A C   
166  O O   . GLN A 22  ? 0.3323 0.2958 0.2258 -0.0283 0.0255  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A O   
167  C CB  . GLN A 22  ? 0.3132 0.3041 0.2211 -0.0158 0.0033  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CB  
168  C CG  . GLN A 22  ? 0.3693 0.3749 0.2764 -0.0140 -0.0067 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CG  
169  C CD  . GLN A 22  ? 0.4320 0.4365 0.3411 -0.0066 -0.0080 0.0085  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CD  
170  O OE1 . GLN A 22  ? 0.4426 0.4362 0.3545 -0.0034 -0.0018 0.0110  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A OE1 
171  N NE2 . GLN A 22  ? 0.4409 0.4571 0.3495 -0.0038 -0.0156 0.0144  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A NE2 
172  N N   . HIS A 23  ? 0.2126 0.1820 0.1322 -0.0185 0.0202  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A N   
173  C CA  . HIS A 23  ? 0.1852 0.1420 0.1090 -0.0170 0.0305  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CA  
174  C C   . HIS A 23  ? 0.1948 0.1481 0.1228 -0.0106 0.0331  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A C   
175  O O   . HIS A 23  ? 0.2049 0.1504 0.1387 -0.0081 0.0410  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A O   
176  C CB  . HIS A 23  ? 0.1731 0.1304 0.1099 -0.0160 0.0312  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CB  
177  C CG  . HIS A 23  ? 0.1949 0.1578 0.1446 -0.0095 0.0271  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CG  
178  N ND1 . HIS A 23  ? 0.1740 0.1474 0.1273 -0.0074 0.0182  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A ND1 
179  C CD2 . HIS A 23  ? 0.1906 0.1508 0.1505 -0.0051 0.0311  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CD2 
180  C CE1 . HIS A 23  ? 0.1818 0.1572 0.1458 -0.0029 0.0174  0.0006  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CE1 
181  N NE2 . HIS A 23  ? 0.2111 0.1798 0.1789 -0.0017 0.0244  0.0022  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A NE2 
182  N N   . GLU A 24  ? 0.2328 0.1925 0.1589 -0.0080 0.0268  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A N   
183  C CA  . GLU A 24  ? 0.2339 0.1913 0.1652 -0.0026 0.0287  0.0045  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CA  
184  C C   . GLU A 24  ? 0.2548 0.2153 0.1774 -0.0016 0.0245  0.0082  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A C   
185  O O   . GLU A 24  ? 0.2544 0.2224 0.1710 -0.0033 0.0177  0.0074  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A O   
186  C CB  . GLU A 24  ? 0.1960 0.1587 0.1427 0.0014  0.0251  0.0085  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CB  
187  C CG  . GLU A 24  ? 0.2160 0.1882 0.1655 0.0021  0.0159  0.0092  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CG  
188  C CD  . GLU A 24  ? 0.1918 0.1685 0.1551 0.0048  0.0133  0.0116  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CD  
189  O OE1 . GLU A 24  ? 0.1914 0.1748 0.1583 0.0058  0.0072  0.0119  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE1 
190  O OE2 . GLU A 24  ? 0.1594 0.1335 0.1298 0.0059  0.0176  0.0132  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE2 
191  N N   . ILE A 25  ? 0.2630 0.2185 0.1860 0.0015  0.0289  0.0130  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   
192  C CA  . ILE A 25  ? 0.2655 0.2229 0.1822 0.0035  0.0259  0.0182  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  
193  C C   . ILE A 25  ? 0.2515 0.2114 0.1815 0.0082  0.0231  0.0241  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   
194  O O   . ILE A 25  ? 0.2572 0.2149 0.1981 0.0096  0.0268  0.0251  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   
195  C CB  . ILE A 25  ? 0.3113 0.2604 0.2175 0.0028  0.0338  0.0194  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  
196  C CG1 . ILE A 25  ? 0.3461 0.2939 0.2340 -0.0029 0.0350  0.0139  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 
197  C CG2 . ILE A 25  ? 0.3219 0.2711 0.2275 0.0064  0.0326  0.0271  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 
198  C CD1 . ILE A 25  ? 0.3933 0.3328 0.2684 -0.0041 0.0433  0.0145  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 
199  N N   . LEU A 26  ? 0.2436 0.2087 0.1729 0.0104  0.0168  0.0280  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   
200  C CA  . LEU A 26  ? 0.2118 0.1770 0.1521 0.0143  0.0156  0.0330  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  
201  C C   . LEU A 26  ? 0.2148 0.1769 0.1479 0.0167  0.0164  0.0397  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   
202  O O   . LEU A 26  ? 0.2551 0.2196 0.1755 0.0161  0.0141  0.0412  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   
203  C CB  . LEU A 26  ? 0.2156 0.1882 0.1648 0.0157  0.0089  0.0322  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  
204  C CG  . LEU A 26  ? 0.2075 0.1831 0.1645 0.0135  0.0083  0.0265  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  
205  C CD1 . LEU A 26  ? 0.2112 0.1947 0.1748 0.0145  0.0021  0.0254  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 
206  C CD2 . LEU A 26  ? 0.2410 0.2133 0.2080 0.0136  0.0128  0.0268  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 
207  N N   . ILE A 27  ? 0.2223 0.1797 0.1634 0.0189  0.0198  0.0439  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N   
208  C CA  . ILE A 27  ? 0.1761 0.1289 0.1114 0.0214  0.0220  0.0510  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA  
209  C C   . ILE A 27  ? 0.2074 0.1627 0.1472 0.0256  0.0173  0.0562  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C   
210  O O   . ILE A 27  ? 0.2433 0.1995 0.1957 0.0266  0.0159  0.0547  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O   
211  C CB  . ILE A 27  ? 0.1957 0.1412 0.1376 0.0210  0.0294  0.0530  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB  
212  C CG1 . ILE A 27  ? 0.2533 0.1972 0.1938 0.0179  0.0350  0.0489  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1 
213  C CG2 . ILE A 27  ? 0.1976 0.1371 0.1329 0.0231  0.0328  0.0607  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2 
214  C CD1 . ILE A 27  ? 0.3374 0.2789 0.2612 0.0165  0.0376  0.0483  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1 
215  N N   . GLY A 28  ? 0.2330 0.1894 0.1623 0.0280  0.0153  0.0626  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   
216  C CA  . GLY A 28  ? 0.2747 0.2332 0.2088 0.0334  0.0119  0.0696  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  
217  C C   . GLY A 28  ? 0.2992 0.2692 0.2373 0.0347  0.0040  0.0676  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   
218  O O   . GLY A 28  ? 0.2869 0.2630 0.2230 0.0306  0.0010  0.0602  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   
219  N N   . HIS A 29  ? 0.2750 0.2475 0.2198 0.0405  0.0015  0.0744  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A N   
220  C CA  . HIS A 29  ? 0.2828 0.2676 0.2334 0.0427  -0.0056 0.0740  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CA  
221  C C   . HIS A 29  ? 0.2899 0.2750 0.2541 0.0409  -0.0055 0.0657  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A C   
222  O O   . HIS A 29  ? 0.2832 0.2589 0.2560 0.0406  -0.0001 0.0634  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A O   
223  C CB  . HIS A 29  ? 0.2962 0.2834 0.2524 0.0505  -0.0070 0.0849  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CB  
224  C CG  . HIS A 29  ? 0.3287 0.3193 0.2729 0.0509  -0.0090 0.0914  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CG  
225  N ND1 . HIS A 29  ? 0.3656 0.3450 0.3053 0.0509  -0.0030 0.0952  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A ND1 
226  C CD2 . HIS A 29  ? 0.3695 0.3740 0.3053 0.0506  -0.0164 0.0945  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CD2 
227  C CE1 . HIS A 29  ? 0.3855 0.3712 0.3138 0.0511  -0.0065 0.1010  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CE1 
228  N NE2 . HIS A 29  ? 0.3666 0.3677 0.2922 0.0508  -0.0147 0.1005  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A NE2 
229  N N   . CYS A 30  ? 0.2779 0.2746 0.2435 0.0392  -0.0114 0.0612  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A N   
230  C CA  . CYS A 30  ? 0.2359 0.2352 0.2149 0.0391  -0.0120 0.0557  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A CA  
231  C C   . CYS A 30  ? 0.2301 0.2300 0.2201 0.0465  -0.0117 0.0627  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A C   
232  O O   . CYS A 30  ? 0.2109 0.2188 0.1992 0.0513  -0.0157 0.0708  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A O   
233  C CB  . CYS A 30  ? 0.2274 0.2393 0.2048 0.0353  -0.0179 0.0498  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A CB  
234  S SG  . CYS A 30  ? 0.2254 0.2447 0.2190 0.0366  -0.0198 0.0455  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A SG  
235  N N   . THR A 31  ? 0.2211 0.2127 0.2225 0.0474  -0.0066 0.0600  ? ? ? ? ? ? 31  THR A N   
236  C CA  . THR A 31  ? 0.2704 0.2594 0.2831 0.0545  -0.0040 0.0661  ? ? ? ? ? ? 31  THR A CA  
237  C C   . THR A 31  ? 0.2704 0.2672 0.2950 0.0558  -0.0058 0.0619  ? ? ? ? ? ? 31  THR A C   
238  O O   . THR A 31  ? 0.3206 0.3134 0.3569 0.0610  -0.0016 0.0645  ? ? ? ? ? ? 31  THR A O   
239  C CB  . THR A 31  ? 0.3248 0.2970 0.3419 0.0548  0.0048  0.0666  ? ? ? ? ? ? 31  THR A CB  
240  O OG1 . THR A 31  ? 0.3476 0.3157 0.3679 0.0482  0.0076  0.0562  ? ? ? ? ? ? 31  THR A OG1 
241  C CG2 . THR A 31  ? 0.2937 0.2586 0.3000 0.0543  0.0072  0.0722  ? ? ? ? ? ? 31  THR A CG2 
242  N N   . SER A 32  ? 0.2341 0.2413 0.2561 0.0510  -0.0109 0.0552  ? ? ? ? ? ? 32  SER A N   
243  C CA  . SER A 32  ? 0.2763 0.2933 0.3090 0.0519  -0.0131 0.0516  ? ? ? ? ? ? 32  SER A CA  
244  C C   . SER A 32  ? 0.2978 0.3270 0.3364 0.0593  -0.0174 0.0608  ? ? ? ? ? ? 32  SER A C   
245  O O   . SER A 32  ? 0.2835 0.3206 0.3137 0.0604  -0.0226 0.0672  ? ? ? ? ? ? 32  SER A O   
246  C CB  . SER A 32  ? 0.2694 0.2946 0.2972 0.0447  -0.0173 0.0433  ? ? ? ? ? ? 32  SER A CB  
247  O OG  . SER A 32  ? 0.3412 0.3753 0.3796 0.0451  -0.0185 0.0397  ? ? ? ? ? ? 32  SER A OG  
248  N N   . GLU A 33  ? 0.3007 0.3325 0.3540 0.0643  -0.0150 0.0617  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N   
249  C CA  . GLU A 33  ? 0.3102 0.3541 0.3709 0.0706  -0.0184 0.0695  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA  
250  C C   . GLU A 33  ? 0.2640 0.3281 0.3272 0.0679  -0.0262 0.0665  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C   
251  O O   . GLU A 33  ? 0.3164 0.3922 0.3876 0.0710  -0.0290 0.0698  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O   
252  C CB  . GLU A 33  ? 0.3634 0.3985 0.4377 0.0759  -0.0107 0.0702  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB  
253  C CG  . GLU A 33  ? 0.4011 0.4160 0.4728 0.0768  -0.0023 0.0718  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG  
254  C CD  . GLU A 33  ? 0.4370 0.4417 0.5210 0.0802  0.0068  0.0705  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD  
255  O OE1 . GLU A 33  ? 0.4717 0.4810 0.5654 0.0805  0.0081  0.0652  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1 
256  O OE2 . GLU A 33  ? 0.4437 0.4354 0.5273 0.0823  0.0131  0.0744  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2 
257  N N   . VAL A 34  ? 0.2179 0.2835 0.2724 0.0598  -0.0288 0.0581  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A N   
258  C CA  . VAL A 34  ? 0.1971 0.2792 0.2529 0.0547  -0.0348 0.0528  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CA  
259  C C   . VAL A 34  ? 0.2398 0.3261 0.2788 0.0471  -0.0401 0.0501  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A C   
260  O O   . VAL A 34  ? 0.2273 0.3001 0.2546 0.0432  -0.0370 0.0469  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A O   
261  C CB  . VAL A 34  ? 0.1964 0.2735 0.2579 0.0500  -0.0304 0.0422  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CB  
262  C CG1 . VAL A 34  ? 0.2094 0.3031 0.2738 0.0450  -0.0356 0.0373  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG1 
263  C CG2 . VAL A 34  ? 0.2127 0.2830 0.2888 0.0563  -0.0235 0.0433  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG2 
264  N N   . ALA A 35  ? 0.2560 0.3614 0.2941 0.0448  -0.0476 0.0511  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N   
265  C CA  . ALA A 35  ? 0.2646 0.3749 0.2859 0.0371  -0.0524 0.0483  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA  
266  C C   . ALA A 35  ? 0.2644 0.3730 0.2809 0.0270  -0.0515 0.0361  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C   
267  O O   . ALA A 35  ? 0.3088 0.4325 0.3249 0.0213  -0.0566 0.0324  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O   
268  C CB  . ALA A 35  ? 0.2682 0.3976 0.2885 0.0375  -0.0601 0.0542  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB  
269  N N   . LEU A 36  ? 0.2349 0.3255 0.2481 0.0247  -0.0447 0.0303  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A N   
270  C CA  . LEU A 36  ? 0.2079 0.2944 0.2155 0.0160  -0.0426 0.0203  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CA  
271  C C   . LEU A 36  ? 0.2616 0.3383 0.2523 0.0111  -0.0407 0.0181  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A C   
272  O O   . LEU A 36  ? 0.3241 0.3933 0.3087 0.0149  -0.0393 0.0237  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A O   
273  C CB  . LEU A 36  ? 0.1660 0.2414 0.1818 0.0165  -0.0364 0.0159  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CB  
274  C CG  . LEU A 36  ? 0.2005 0.2838 0.2322 0.0200  -0.0365 0.0159  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CG  
275  C CD1 . LEU A 36  ? 0.2130 0.2845 0.2496 0.0199  -0.0300 0.0118  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD1 
276  C CD2 . LEU A 36  ? 0.2148 0.3141 0.2505 0.0149  -0.0407 0.0118  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A CD2 
277  N N   . THR A 37  ? 0.2015 0.2776 0.1850 0.0027  -0.0398 0.0101  ? ? ? ? ? ? 37  THR A N   
278  C CA  . THR A 37  ? 0.1971 0.2622 0.1652 -0.0019 -0.0361 0.0072  ? ? ? ? ? ? 37  THR A CA  
279  C C   . THR A 37  ? 0.2076 0.2554 0.1771 0.0010  -0.0288 0.0075  ? ? ? ? ? ? 37  THR A C   
280  O O   . THR A 37  ? 0.1988 0.2438 0.1796 0.0041  -0.0268 0.0075  ? ? ? ? ? ? 37  THR A O   
281  C CB  . THR A 37  ? 0.1875 0.2535 0.1485 -0.0118 -0.0348 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CB  
282  O OG1 . THR A 37  ? 0.1779 0.2358 0.1467 -0.0132 -0.0294 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 37  THR A OG1 
283  C CG2 . THR A 37  ? 0.1630 0.2490 0.1256 -0.0162 -0.0423 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CG2 
284  N N   . ASN A 38  ? 0.2059 0.2432 0.1641 -0.0002 -0.0248 0.0076  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A N   
285  C CA  . ASN A 38  ? 0.2132 0.2366 0.1736 0.0022  -0.0182 0.0084  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CA  
286  C C   . ASN A 38  ? 0.1996 0.2184 0.1657 -0.0009 -0.0140 0.0028  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A C   
287  O O   . ASN A 38  ? 0.2027 0.2166 0.1769 0.0019  -0.0112 0.0041  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A O   
288  C CB  . ASN A 38  ? 0.2464 0.2604 0.1942 0.0011  -0.0138 0.0094  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CB  
289  C CG  . ASN A 38  ? 0.2520 0.2544 0.2042 0.0041  -0.0076 0.0116  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CG  
290  O OD1 . ASN A 38  ? 0.2257 0.2262 0.1824 0.0089  -0.0077 0.0171  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A OD1 
291  N ND2 . ASN A 38  ? 0.2453 0.2403 0.1969 0.0011  -0.0018 0.0074  ? ? ? ? ? ? 38  ASN A ND2 
292  N N   . THR A 39  ? 0.1766 0.1973 0.1382 -0.0072 -0.0134 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 39  THR A N   
293  C CA  . THR A 39  ? 0.1722 0.1880 0.1388 -0.0101 -0.0089 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CA  
294  C C   . THR A 39  ? 0.1512 0.1741 0.1308 -0.0076 -0.0117 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 39  THR A C   
295  O O   . THR A 39  ? 0.1300 0.1480 0.1158 -0.0064 -0.0081 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 39  THR A O   
296  C CB  . THR A 39  ? 0.1871 0.2027 0.1464 -0.0181 -0.0069 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CB  
297  O OG1 . THR A 39  ? 0.2174 0.2238 0.1641 -0.0207 -0.0021 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 39  THR A OG1 
298  C CG2 . THR A 39  ? 0.1401 0.1502 0.1058 -0.0205 -0.0016 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CG2 
299  N N   . GLN A 40  ? 0.1704 0.2056 0.1541 -0.0068 -0.0179 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A N   
300  C CA  . GLN A 40  ? 0.1643 0.2062 0.1605 -0.0041 -0.0197 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CA  
301  C C   . GLN A 40  ? 0.1264 0.1621 0.1282 0.0017  -0.0176 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A C   
302  O O   . GLN A 40  ? 0.1437 0.1775 0.1520 0.0018  -0.0150 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A O   
303  C CB  . GLN A 40  ? 0.1635 0.2206 0.1646 -0.0030 -0.0263 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CB  
304  C CG  . GLN A 40  ? 0.1922 0.2591 0.1914 -0.0103 -0.0287 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CG  
305  C CD  . GLN A 40  ? 0.2348 0.3200 0.2397 -0.0089 -0.0361 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A CD  
306  O OE1 . GLN A 40  ? 0.2379 0.3277 0.2406 -0.0043 -0.0401 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A OE1 
307  N NE2 . GLN A 40  ? 0.2609 0.3575 0.2742 -0.0126 -0.0378 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A NE2 
308  N N   . GLU A 41  ? 0.1421 0.1747 0.1408 0.0058  -0.0183 0.0034  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   
309  C CA  . GLU A 41  ? 0.1581 0.1841 0.1616 0.0100  -0.0157 0.0066  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  
310  C C   . GLU A 41  ? 0.1720 0.1896 0.1744 0.0078  -0.0108 0.0049  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   
311  O O   . GLU A 41  ? 0.1428 0.1592 0.1516 0.0084  -0.0090 0.0047  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   
312  C CB  . GLU A 41  ? 0.1499 0.1724 0.1494 0.0141  -0.0162 0.0124  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  
313  C CG  . GLU A 41  ? 0.1783 0.2096 0.1818 0.0184  -0.0207 0.0168  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  
314  C CD  . GLU A 41  ? 0.1938 0.2192 0.1970 0.0238  -0.0194 0.0236  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  
315  O OE1 . GLU A 41  ? 0.1736 0.1886 0.1731 0.0233  -0.0152 0.0242  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 
316  O OE2 . GLU A 41  ? 0.2278 0.2593 0.2354 0.0287  -0.0222 0.0290  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 
317  N N   . HIS A 42  ? 0.1678 0.1805 0.1623 0.0050  -0.0083 0.0040  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N   
318  C CA  . HIS A 42  ? 0.1748 0.1808 0.1696 0.0039  -0.0034 0.0040  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA  
319  C C   . HIS A 42  ? 0.1384 0.1473 0.1390 0.0018  -0.0024 0.0012  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C   
320  O O   . HIS A 42  ? 0.1653 0.1733 0.1704 0.0023  -0.0004 0.0027  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O   
321  C CB  . HIS A 42  ? 0.1829 0.1822 0.1689 0.0019  0.0005  0.0033  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB  
322  C CG  . HIS A 42  ? 0.1681 0.1611 0.1560 0.0026  0.0060  0.0056  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG  
323  N ND1 . HIS A 42  ? 0.1492 0.1384 0.1367 0.0051  0.0080  0.0096  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1 
324  C CD2 . HIS A 42  ? 0.1649 0.1558 0.1562 0.0016  0.0100  0.0054  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2 
325  C CE1 . HIS A 42  ? 0.1605 0.1471 0.1519 0.0054  0.0126  0.0116  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1 
326  N NE2 . HIS A 42  ? 0.1526 0.1401 0.1463 0.0037  0.0139  0.0096  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2 
327  N N   . ILE A 43  ? 0.1401 0.1534 0.1404 -0.0011 -0.0039 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A N   
328  C CA  . ILE A 43  ? 0.1670 0.1831 0.1726 -0.0033 -0.0026 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CA  
329  C C   . ILE A 43  ? 0.1312 0.1523 0.1444 -0.0012 -0.0043 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A C   
330  O O   . ILE A 43  ? 0.1438 0.1651 0.1601 -0.0020 -0.0022 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A O   
331  C CB  . ILE A 43  ? 0.1157 0.1362 0.1202 -0.0076 -0.0036 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CB  
332  C CG1 . ILE A 43  ? 0.1358 0.1485 0.1324 -0.0113 0.0007  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CG1 
333  C CG2 . ILE A 43  ? 0.1051 0.1299 0.1164 -0.0095 -0.0026 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CG2 
334  C CD1 . ILE A 43  ? 0.1388 0.1557 0.1326 -0.0172 -0.0003 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A CD1 
335  N N   . LEU A 44  ? 0.1402 0.1654 0.1562 0.0016  -0.0077 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   
336  C CA  . LEU A 44  ? 0.1213 0.1491 0.1443 0.0036  -0.0077 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  
337  C C   . LEU A 44  ? 0.1511 0.1734 0.1735 0.0039  -0.0052 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   
338  O O   . LEU A 44  ? 0.1192 0.1433 0.1450 0.0025  -0.0037 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   
339  C CB  . LEU A 44  ? 0.1165 0.1478 0.1435 0.0076  -0.0105 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  
340  C CG  . LEU A 44  ? 0.0897 0.1308 0.1205 0.0075  -0.0137 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  
341  C CD1 . LEU A 44  ? 0.0819 0.1272 0.1181 0.0130  -0.0161 0.0003  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 
342  C CD2 . LEU A 44  ? 0.0779 0.1240 0.1148 0.0049  -0.0121 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 
343  N N   . MET A 45  ? 0.1505 0.1675 0.1687 0.0052  -0.0046 0.0014  ? ? ? ? ? ? 45  MET A N   
344  C CA  . MET A 45  ? 0.1513 0.1650 0.1700 0.0049  -0.0024 0.0034  ? ? ? ? ? ? 45  MET A CA  
345  C C   . MET A 45  ? 0.1402 0.1562 0.1594 0.0021  -0.0006 0.0034  ? ? ? ? ? ? 45  MET A C   
346  O O   . MET A 45  ? 0.1268 0.1458 0.1488 0.0004  -0.0001 0.0031  ? ? ? ? ? ? 45  MET A O   
347  C CB  . MET A 45  ? 0.1217 0.1296 0.1359 0.0064  -0.0014 0.0069  ? ? ? ? ? ? 45  MET A CB  
348  C CG  . MET A 45  ? 0.1388 0.1450 0.1551 0.0057  0.0008  0.0091  ? ? ? ? ? ? 45  MET A CG  
349  S SD  . MET A 45  ? 0.2086 0.2084 0.2204 0.0074  0.0033  0.0133  ? ? ? ? ? ? 45  MET A SD  
350  C CE  . MET A 45  ? 0.1738 0.1729 0.1821 0.0066  0.0056  0.0138  ? ? ? ? ? ? 45  MET A CE  
351  N N   . LEU A 46  ? 0.1418 0.1565 0.1582 0.0014  0.0007  0.0039  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   
352  C CA  . LEU A 46  ? 0.1357 0.1519 0.1531 -0.0002 0.0031  0.0058  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  
353  C C   . LEU A 46  ? 0.1243 0.1464 0.1445 -0.0023 0.0025  0.0036  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   
354  O O   . LEU A 46  ? 0.1203 0.1467 0.1420 -0.0036 0.0031  0.0057  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   
355  C CB  . LEU A 46  ? 0.1747 0.1857 0.1887 -0.0003 0.0063  0.0065  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  
356  C CG  . LEU A 46  ? 0.2052 0.2095 0.2155 0.0014  0.0088  0.0086  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  
357  C CD1 . LEU A 46  ? 0.1678 0.1657 0.1752 0.0005  0.0140  0.0085  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 
358  C CD2 . LEU A 46  ? 0.2018 0.2076 0.2155 0.0031  0.0096  0.0133  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 
359  N N   . LEU A 47  ? 0.1204 0.1442 0.1414 -0.0029 0.0012  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
360  C CA  . LEU A 47  ? 0.1461 0.1753 0.1699 -0.0051 0.0014  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
361  C C   . LEU A 47  ? 0.1416 0.1739 0.1676 -0.0054 0.0007  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
362  O O   . LEU A 47  ? 0.1226 0.1593 0.1491 -0.0079 0.0018  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
363  C CB  . LEU A 47  ? 0.1394 0.1708 0.1651 -0.0058 0.0006  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
364  C CG  . LEU A 47  ? 0.1485 0.1767 0.1713 -0.0076 0.0024  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
365  C CD1 . LEU A 47  ? 0.1885 0.2216 0.2143 -0.0098 0.0013  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
366  C CD2 . LEU A 47  ? 0.1383 0.1642 0.1600 -0.0089 0.0064  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
367  N N   . SER A 48  ? 0.1097 0.1390 0.1363 -0.0034 -0.0003 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 48  SER A N   
368  C CA  . SER A 48  ? 0.1439 0.1739 0.1724 -0.0046 0.0005  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CA  
369  C C   . SER A 48  ? 0.1571 0.1901 0.1834 -0.0078 0.0010  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 48  SER A C   
370  O O   . SER A 48  ? 0.1713 0.2068 0.1978 -0.0111 0.0018  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 48  SER A O   
371  C CB  . SER A 48  ? 0.1199 0.1444 0.1500 -0.0015 0.0003  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CB  
372  O OG  . SER A 48  ? 0.1543 0.1755 0.1819 -0.0014 0.0003  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 48  SER A OG  
373  N N   . GLU A 49  ? 0.1172 0.1506 0.1419 -0.0072 0.0008  0.0004  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   
374  C CA  . GLU A 49  ? 0.1518 0.1908 0.1762 -0.0095 0.0007  0.0041  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  
375  C C   . GLU A 49  ? 0.1807 0.2262 0.2039 -0.0113 0.0012  0.0060  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   
376  O O   . GLU A 49  ? 0.2006 0.2541 0.2227 -0.0150 0.0005  0.0064  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   
377  C CB  . GLU A 49  ? 0.1987 0.2349 0.2237 -0.0067 0.0014  0.0096  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  
378  C CG  . GLU A 49  ? 0.2575 0.2874 0.2828 -0.0051 0.0014  0.0087  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  
379  C CD  . GLU A 49  ? 0.3441 0.3708 0.3695 -0.0025 0.0030  0.0137  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  
380  O OE1 . GLU A 49  ? 0.3481 0.3770 0.3744 -0.0016 0.0045  0.0179  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 
381  O OE2 . GLU A 49  ? 0.4081 0.4295 0.4330 -0.0012 0.0035  0.0137  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 
382  N N   . GLU A 50  ? 0.2477 0.3116 0.2166 0.0184  -0.0473 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   
383  C CA  . GLU A 50  ? 0.2935 0.3518 0.2440 0.0258  -0.0474 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  
384  C C   . GLU A 50  ? 0.2641 0.3139 0.2102 0.0239  -0.0369 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   
385  O O   . GLU A 50  ? 0.2246 0.2747 0.1831 0.0179  -0.0321 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   
386  C CB  . GLU A 50  ? 0.3064 0.3687 0.2585 0.0323  -0.0552 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  
387  C CG  . GLU A 50  ? 0.3040 0.3691 0.2740 0.0290  -0.0527 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  
388  C CD  . GLU A 50  ? 0.3388 0.4076 0.3108 0.0367  -0.0597 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  
389  O OE1 . GLU A 50  ? 0.3577 0.4233 0.3120 0.0456  -0.0650 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 
390  O OE2 . GLU A 50  ? 0.3326 0.4067 0.3228 0.0346  -0.0595 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 
391  N N   . SER A 51  ? 0.3132 0.3548 0.2414 0.0293  -0.0330 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 51  SER A N   
392  C CA  . SER A 51  ? 0.3425 0.3759 0.2689 0.0272  -0.0221 0.0068  ? ? ? ? ? ? 51  SER A CA  
393  C C   . SER A 51  ? 0.3044 0.3350 0.2362 0.0284  -0.0210 0.0118  ? ? ? ? ? ? 51  SER A C   
394  O O   . SER A 51  ? 0.3105 0.3400 0.2352 0.0356  -0.0262 0.0139  ? ? ? ? ? ? 51  SER A O   
395  C CB  . SER A 51  ? 0.4255 0.4491 0.3314 0.0325  -0.0156 0.0115  ? ? ? ? ? ? 51  SER A CB  
396  O OG  . SER A 51  ? 0.4769 0.5021 0.3798 0.0306  -0.0141 0.0069  ? ? ? ? ? ? 51  SER A OG  
397  N N   . LEU A 52  ? 0.2526 0.2819 0.1969 0.0219  -0.0149 0.0131  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   
398  C CA  . LEU A 52  ? 0.2194 0.2452 0.1701 0.0220  -0.0129 0.0166  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  
399  C C   . LEU A 52  ? 0.2254 0.2437 0.1801 0.0171  -0.0028 0.0201  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   
400  O O   . LEU A 52  ? 0.2468 0.2677 0.2080 0.0114  0.0001  0.0173  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   
401  C CB  . LEU A 52  ? 0.1507 0.1843 0.1167 0.0182  -0.0179 0.0115  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  
402  C CG  . LEU A 52  ? 0.1896 0.2322 0.1588 0.0217  -0.0273 0.0067  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  
403  C CD1 . LEU A 52  ? 0.1864 0.2353 0.1718 0.0160  -0.0284 0.0013  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 
404  C CD2 . LEU A 52  ? 0.2230 0.2646 0.1878 0.0301  -0.0316 0.0100  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 
405  N N   . THR A 53  ? 0.2207 0.2299 0.1730 0.0196  0.0023  0.0258  ? ? ? ? ? ? 53  THR A N   
406  C CA  . THR A 53  ? 0.2195 0.2214 0.1793 0.0142  0.0119  0.0277  ? ? ? ? ? ? 53  THR A CA  
407  C C   . THR A 53  ? 0.1895 0.1967 0.1648 0.0073  0.0093  0.0218  ? ? ? ? ? ? 53  THR A C   
408  O O   . THR A 53  ? 0.2061 0.2195 0.1846 0.0079  0.0024  0.0184  ? ? ? ? ? ? 53  THR A O   
409  C CB  . THR A 53  ? 0.2303 0.2190 0.1839 0.0188  0.0187  0.0351  ? ? ? ? ? ? 53  THR A CB  
410  O OG1 . THR A 53  ? 0.2482 0.2377 0.2066 0.0210  0.0138  0.0345  ? ? ? ? ? ? 53  THR A OG1 
411  C CG2 . THR A 53  ? 0.2168 0.1981 0.1495 0.0282  0.0201  0.0419  ? ? ? ? ? ? 53  THR A CG2 
412  N N   . ASN A 54  ? 0.1962 0.2005 0.1812 0.0011  0.0152  0.0202  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A N   
413  C CA  . ASN A 54  ? 0.1834 0.1908 0.1796 -0.0044 0.0122  0.0142  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CA  
414  C C   . ASN A 54  ? 0.1929 0.1949 0.1892 -0.0023 0.0117  0.0151  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A C   
415  O O   . ASN A 54  ? 0.1750 0.1801 0.1747 -0.0038 0.0075  0.0107  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A O   
416  C CB  . ASN A 54  ? 0.1796 0.1856 0.1874 -0.0109 0.0172  0.0111  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CB  
417  C CG  . ASN A 54  ? 0.2345 0.2477 0.2457 -0.0128 0.0174  0.0092  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CG  
418  O OD1 . ASN A 54  ? 0.2347 0.2536 0.2387 -0.0098 0.0131  0.0093  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A OD1 
419  N ND2 . ASN A 54  ? 0.2129 0.2263 0.2372 -0.0179 0.0226  0.0067  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A ND2 
420  N N   . SER A 55  ? 0.2074 0.1999 0.1989 0.0019  0.0171  0.0212  ? ? ? ? ? ? 55  SER A N   
421  C CA  . SER A 55  ? 0.2005 0.1871 0.1922 0.0054  0.0173  0.0229  ? ? ? ? ? ? 55  SER A CA  
422  C C   . SER A 55  ? 0.1769 0.1722 0.1668 0.0103  0.0093  0.0219  ? ? ? ? ? ? 55  SER A C   
423  O O   . SER A 55  ? 0.1919 0.1880 0.1875 0.0101  0.0078  0.0189  ? ? ? ? ? ? 55  SER A O   
424  C CB  . SER A 55  ? 0.2242 0.1980 0.2089 0.0110  0.0246  0.0311  ? ? ? ? ? ? 55  SER A CB  
425  O OG  . SER A 55  ? 0.3533 0.3172 0.3442 0.0053  0.0341  0.0313  ? ? ? ? ? ? 55  SER A OG  
426  N N   . GLU A 56  ? 0.2027 0.2040 0.1854 0.0147  0.0046  0.0236  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   
427  C CA  . GLU A 56  ? 0.1879 0.1988 0.1720 0.0190  -0.0035 0.0214  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  
428  C C   . GLU A 56  ? 0.1723 0.1914 0.1652 0.0130  -0.0064 0.0145  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   
429  O O   . GLU A 56  ? 0.1685 0.1917 0.1690 0.0139  -0.0086 0.0119  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   
430  C CB  . GLU A 56  ? 0.2000 0.2147 0.1734 0.0248  -0.0085 0.0233  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  
431  N N   . LEU A 57  ? 0.1335 0.1543 0.1256 0.0077  -0.0056 0.0119  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   
432  C CA  . LEU A 57  ? 0.1585 0.1839 0.1559 0.0030  -0.0075 0.0065  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  
433  C C   . LEU A 57  ? 0.1625 0.1830 0.1642 0.0008  -0.0046 0.0045  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   
434  O O   . LEU A 57  ? 0.1671 0.1898 0.1721 0.0003  -0.0053 0.0017  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   
435  C CB  . LEU A 57  ? 0.1165 0.1430 0.1124 -0.0012 -0.0069 0.0047  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  
436  C CG  . LEU A 57  ? 0.1664 0.1981 0.1579 0.0002  -0.0092 0.0049  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  
437  C CD1 . LEU A 57  ? 0.1302 0.1625 0.1228 -0.0034 -0.0072 0.0035  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 
438  C CD2 . LEU A 57  ? 0.1583 0.1963 0.1520 0.0009  -0.0141 0.0014  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 
439  N N   . ALA A 58  ? 0.1616 0.1742 0.1631 -0.0005 -0.0004 0.0057  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A N   
440  C CA  . ALA A 58  ? 0.1741 0.1801 0.1777 -0.0023 0.0024  0.0029  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CA  
441  C C   . ALA A 58  ? 0.1595 0.1652 0.1663 0.0020  0.0034  0.0039  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A C   
442  O O   . ALA A 58  ? 0.1753 0.1789 0.1831 0.0011  0.0051  0.0006  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A O   
443  C CB  . ALA A 58  ? 0.1538 0.1509 0.1587 -0.0046 0.0069  0.0033  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CB  
444  N N   . ARG A 59  ? 0.1344 0.1418 0.1423 0.0075  0.0024  0.0085  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A N   
445  C CA  . ARG A 59  ? 0.1895 0.1994 0.2040 0.0126  0.0021  0.0090  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CA  
446  C C   . ARG A 59  ? 0.1915 0.2121 0.2126 0.0121  -0.0015 0.0053  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A C   
447  O O   . ARG A 59  ? 0.1863 0.2085 0.2161 0.0132  0.0009  0.0033  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A O   
448  C CB  . ARG A 59  ? 0.2398 0.2490 0.2528 0.0202  0.0003  0.0148  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CB  
449  C CG  . ARG A 59  ? 0.2481 0.2438 0.2571 0.0218  0.0066  0.0192  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CG  
450  C CD  . ARG A 59  ? 0.2762 0.2692 0.2819 0.0315  0.0051  0.0259  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CD  
451  N NE  . ARG A 59  ? 0.2973 0.2917 0.2919 0.0347  0.0017  0.0300  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NE  
452  C CZ  . ARG A 59  ? 0.2666 0.2496 0.2511 0.0345  0.0077  0.0351  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CZ  
453  N NH1 . ARG A 59  ? 0.2315 0.2021 0.2184 0.0303  0.0165  0.0360  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NH1 
454  N NH2 . ARG A 59  ? 0.2490 0.2324 0.2214 0.0382  0.0055  0.0389  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NH2 
455  N N   . ARG A 60  ? 0.1918 0.2188 0.2102 0.0103  -0.0058 0.0043  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A N   
456  C CA  . ARG A 60  ? 0.2025 0.2383 0.2282 0.0090  -0.0084 0.0003  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CA  
457  C C   . ARG A 60  ? 0.1893 0.2206 0.2154 0.0044  -0.0029 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A C   
458  O O   . ARG A 60  ? 0.1603 0.1941 0.1958 0.0045  0.0000  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A O   
459  C CB  . ARG A 60  ? 0.2443 0.2858 0.2655 0.0080  -0.0136 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CB  
460  C CG  . ARG A 60  ? 0.3387 0.3832 0.3551 0.0137  -0.0190 0.0023  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CG  
461  C CD  . ARG A 60  ? 0.3714 0.4254 0.3985 0.0191  -0.0250 0.0001  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CD  
462  N NE  . ARG A 60  ? 0.4234 0.4772 0.4417 0.0269  -0.0304 0.0039  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NE  
463  C CZ  . ARG A 60  ? 0.4173 0.4754 0.4275 0.0301  -0.0372 0.0028  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CZ  
464  N NH1 . ARG A 60  ? 0.4030 0.4665 0.4152 0.0255  -0.0395 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH1 
465  N NH2 . ARG A 60  ? 0.4577 0.5129 0.4559 0.0388  -0.0415 0.0072  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH2 
466  N N   . LEU A 61  ? 0.1730 0.1973 0.1890 0.0010  -0.0014 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   
467  C CA  . LEU A 61  ? 0.1571 0.1753 0.1682 -0.0017 0.0025  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  
468  C C   . LEU A 61  ? 0.1938 0.2030 0.2026 -0.0009 0.0080  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   
469  O O   . LEU A 61  ? 0.2178 0.2201 0.2205 -0.0017 0.0123  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   
470  C CB  . LEU A 61  ? 0.1223 0.1380 0.1238 -0.0044 -0.0002 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  
471  C CG  . LEU A 61  ? 0.1843 0.2063 0.1859 -0.0054 -0.0038 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  
472  C CD1 . LEU A 61  ? 0.1957 0.2242 0.2002 -0.0042 -0.0076 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 
473  C CD2 . LEU A 61  ? 0.1848 0.2030 0.1778 -0.0070 -0.0055 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 
474  N N   . ASN A 62  ? 0.1855 0.1927 0.1973 0.0012  0.0084  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A N   
475  C CA  . ASN A 62  ? 0.2111 0.2081 0.2201 0.0018  0.0138  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CA  
476  C C   . ASN A 62  ? 0.2341 0.2225 0.2310 -0.0016 0.0134  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A C   
477  O O   . ASN A 62  ? 0.2227 0.2025 0.2119 -0.0015 0.0172  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A O   
478  C CB  . ASN A 62  ? 0.2741 0.2701 0.2885 0.0038  0.0201  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CB  
479  C CG  . ASN A 62  ? 0.2839 0.2882 0.3141 0.0082  0.0201  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CG  
480  O OD1 . ASN A 62  ? 0.3509 0.3548 0.3837 0.0114  0.0182  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A OD1 
481  N ND2 . ASN A 62  ? 0.2359 0.2476 0.2775 0.0087  0.0221  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A ND2 
482  N N   . VAL A 63  ? 0.2219 0.2130 0.2173 -0.0041 0.0085  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A N   
483  C CA  . VAL A 63  ? 0.2291 0.2147 0.2174 -0.0073 0.0062  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CA  
484  C C   . VAL A 63  ? 0.1642 0.1482 0.1586 -0.0094 0.0062  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A C   
485  O O   . VAL A 63  ? 0.1500 0.1363 0.1504 -0.0077 0.0080  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A O   
486  C CB  . VAL A 63  ? 0.2561 0.2471 0.2397 -0.0086 0.0008  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CB  
487  C CG1 . VAL A 63  ? 0.2587 0.2484 0.2355 -0.0065 0.0028  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG1 
488  C CG2 . VAL A 63  ? 0.2670 0.2676 0.2581 -0.0093 -0.0018 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG2 
489  N N   . SER A 64  ? 0.1575 0.1369 0.1504 -0.0129 0.0043  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N   
490  C CA  . SER A 64  ? 0.1664 0.1432 0.1681 -0.0162 0.0060  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA  
491  C C   . SER A 64  ? 0.1889 0.1746 0.1969 -0.0174 0.0046  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C   
492  O O   . SER A 64  ? 0.1779 0.1717 0.1833 -0.0168 0.0002  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O   
493  C CB  . SER A 64  ? 0.2208 0.1926 0.2226 -0.0202 0.0029  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB  
494  O OG  . SER A 64  ? 0.2057 0.1853 0.2059 -0.0215 -0.0047 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG  
495  N N   . GLN A 65  ? 0.1673 0.1496 0.1827 -0.0189 0.0096  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A N   
496  C CA  . GLN A 65  ? 0.1562 0.1448 0.1765 -0.0200 0.0104  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CA  
497  C C   . GLN A 65  ? 0.1603 0.1554 0.1877 -0.0248 0.0057  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A C   
498  O O   . GLN A 65  ? 0.1721 0.1756 0.2014 -0.0248 0.0037  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A O   
499  C CB  . GLN A 65  ? 0.2205 0.2008 0.2456 -0.0202 0.0191  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CB  
500  C CG  . GLN A 65  ? 0.2526 0.2369 0.2792 -0.0200 0.0223  0.0009  ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CG  
501  C CD  . GLN A 65  ? 0.3324 0.3057 0.3571 -0.0173 0.0322  0.0090  ? ? ? ? ? ? 65  GLN A CD  
502  O OE1 . GLN A 65  ? 0.3512 0.3153 0.3716 -0.0135 0.0350  0.0125  ? ? ? ? ? ? 65  GLN A OE1 
503  N NE2 . GLN A 65  ? 0.3393 0.3122 0.3664 -0.0184 0.0382  0.0124  ? ? ? ? ? ? 65  GLN A NE2 
504  N N   . ALA A 66  ? 0.1538 0.1452 0.1853 -0.0283 0.0033  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   
505  C CA  . ALA A 66  ? 0.1496 0.1484 0.1884 -0.0317 -0.0038 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  
506  C C   . ALA A 66  ? 0.1911 0.1974 0.2196 -0.0278 -0.0114 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   
507  O O   . ALA A 66  ? 0.1469 0.1625 0.1818 -0.0284 -0.0154 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   
508  C CB  . ALA A 66  ? 0.1609 0.1536 0.2020 -0.0347 -0.0072 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  
509  N N   . ALA A 67  ? 0.2145 0.2163 0.2283 -0.0237 -0.0121 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   
510  C CA  . ALA A 67  ? 0.1907 0.1965 0.1940 -0.0200 -0.0171 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  
511  C C   . ALA A 67  ? 0.1879 0.2017 0.1948 -0.0189 -0.0156 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   
512  O O   . ALA A 67  ? 0.1928 0.2131 0.2001 -0.0180 -0.0202 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   
513  C CB  . ALA A 67  ? 0.1898 0.1878 0.1792 -0.0164 -0.0148 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  
514  N N   . VAL A 68  ? 0.1316 0.1445 0.1401 -0.0183 -0.0098 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A N   
515  C CA  . VAL A 68  ? 0.1675 0.1867 0.1769 -0.0168 -0.0087 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CA  
516  C C   . VAL A 68  ? 0.1929 0.2178 0.2121 -0.0194 -0.0084 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A C   
517  O O   . VAL A 68  ? 0.2436 0.2749 0.2629 -0.0182 -0.0105 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A O   
518  C CB  . VAL A 68  ? 0.1585 0.1749 0.1664 -0.0145 -0.0037 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CB  
519  C CG1 . VAL A 68  ? 0.1443 0.1657 0.1519 -0.0130 -0.0026 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG1 
520  C CG2 . VAL A 68  ? 0.1301 0.1448 0.1323 -0.0113 -0.0044 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG2 
521  N N   . THR A 69  ? 0.1279 0.1502 0.1569 -0.0230 -0.0048 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 69  THR A N   
522  C CA  . THR A 69  ? 0.1331 0.1607 0.1751 -0.0260 -0.0020 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 69  THR A CA  
523  C C   . THR A 69  ? 0.1340 0.1708 0.1833 -0.0267 -0.0097 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 69  THR A C   
524  O O   . THR A 69  ? 0.1140 0.1580 0.1692 -0.0262 -0.0092 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 69  THR A O   
525  C CB  . THR A 69  ? 0.1321 0.1536 0.1860 -0.0304 0.0054  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 69  THR A CB  
526  O OG1 . THR A 69  ? 0.1399 0.1517 0.1849 -0.0279 0.0125  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 69  THR A OG1 
527  C CG2 . THR A 69  ? 0.1462 0.1732 0.2160 -0.0338 0.0109  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 69  THR A CG2 
528  N N   . LYS A 70  ? 0.1370 0.1726 0.1841 -0.0269 -0.0170 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A N   
529  C CA  . LYS A 70  ? 0.1794 0.2227 0.2303 -0.0256 -0.0264 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CA  
530  C C   . LYS A 70  ? 0.1563 0.2028 0.1968 -0.0206 -0.0288 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A C   
531  O O   . LYS A 70  ? 0.1362 0.1910 0.1843 -0.0192 -0.0323 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A O   
532  C CB  . LYS A 70  ? 0.2276 0.2660 0.2707 -0.0247 -0.0342 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CB  
533  C CG  . LYS A 70  ? 0.2961 0.3409 0.3380 -0.0210 -0.0458 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CG  
534  C CD  . LYS A 70  ? 0.3631 0.4004 0.3912 -0.0186 -0.0536 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CD  
535  C CE  . LYS A 70  ? 0.4339 0.4764 0.4570 -0.0128 -0.0663 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CE  
536  N NZ  . LYS A 70  ? 0.4785 0.5128 0.4854 -0.0094 -0.0751 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A NZ  
537  N N   . ALA A 71  ? 0.1539 0.1938 0.1789 -0.0179 -0.0265 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   
538  C CA  . ALA A 71  ? 0.1578 0.1990 0.1741 -0.0140 -0.0274 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  
539  C C   . ALA A 71  ? 0.1459 0.1935 0.1703 -0.0145 -0.0232 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   
540  O O   . ALA A 71  ? 0.1063 0.1584 0.1317 -0.0121 -0.0256 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   
541  C CB  . ALA A 71  ? 0.1117 0.1456 0.1155 -0.0124 -0.0242 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  
542  N N   . ILE A 72  ? 0.1393 0.1857 0.1679 -0.0169 -0.0165 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   
543  C CA  . ILE A 72  ? 0.1377 0.1877 0.1701 -0.0166 -0.0110 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  
544  C C   . ILE A 72  ? 0.1321 0.1900 0.1803 -0.0181 -0.0108 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   
545  O O   . ILE A 72  ? 0.1546 0.2169 0.2043 -0.0161 -0.0095 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   
546  C CB  . ILE A 72  ? 0.1184 0.1627 0.1484 -0.0174 -0.0032 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  
547  C CG1 . ILE A 72  ? 0.1701 0.2095 0.1867 -0.0145 -0.0045 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 
548  C CG2 . ILE A 72  ? 0.1244 0.1705 0.1566 -0.0167 0.0037  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 
549  C CD1 . ILE A 72  ? 0.1906 0.2263 0.2000 -0.0118 0.0007  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 
550  N N   . LYS A 73  ? 0.1517 0.2117 0.2133 -0.0217 -0.0120 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N   
551  C CA  . LYS A 73  ? 0.1633 0.2329 0.2453 -0.0236 -0.0121 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA  
552  C C   . LYS A 73  ? 0.1123 0.1891 0.1944 -0.0192 -0.0212 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C   
553  O O   . LYS A 73  ? 0.1300 0.2146 0.2237 -0.0180 -0.0195 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O   
554  C CB  . LYS A 73  ? 0.2546 0.3258 0.3532 -0.0287 -0.0135 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB  
555  C CG  . LYS A 73  ? 0.3190 0.3814 0.4202 -0.0332 -0.0025 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG  
556  C CD  . LYS A 73  ? 0.3546 0.4159 0.4590 -0.0334 0.0102  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD  
557  C CE  . LYS A 73  ? 0.4145 0.4638 0.5165 -0.0359 0.0217  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE  
558  N NZ  . LYS A 73  ? 0.4278 0.4727 0.5272 -0.0346 0.0349  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ  
559  N N   . SER A 74  ? 0.1480 0.2208 0.2161 -0.0160 -0.0297 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 74  SER A N   
560  C CA  . SER A 74  ? 0.1597 0.2354 0.2227 -0.0102 -0.0378 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA  
561  C C   . SER A 74  ? 0.1424 0.2168 0.1978 -0.0072 -0.0330 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 74  SER A C   
562  O O   . SER A 74  ? 0.1582 0.2385 0.2202 -0.0037 -0.0350 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 74  SER A O   
563  C CB  . SER A 74  ? 0.2204 0.2880 0.2655 -0.0070 -0.0451 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB  
564  O OG  . SER A 74  ? 0.2352 0.3024 0.2717 -0.0003 -0.0515 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG  
565  N N   . LEU A 75  ? 0.1299 0.1968 0.1725 -0.0082 -0.0272 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   
566  C CA  . LEU A 75  ? 0.1408 0.2059 0.1760 -0.0059 -0.0232 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  
567  C C   . LEU A 75  ? 0.1377 0.2090 0.1842 -0.0062 -0.0174 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   
568  O O   . LEU A 75  ? 0.1388 0.2114 0.1844 -0.0031 -0.0166 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   
569  C CB  . LEU A 75  ? 0.1209 0.1790 0.1439 -0.0071 -0.0193 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  
570  C CG  . LEU A 75  ? 0.1398 0.1911 0.1510 -0.0058 -0.0225 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  
571  C CD1 . LEU A 75  ? 0.0977 0.1450 0.1031 -0.0074 -0.0191 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 
572  C CD2 . LEU A 75  ? 0.1445 0.1933 0.1499 -0.0024 -0.0238 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 
573  N N   . VAL A 76  ? 0.1555 0.2292 0.2125 -0.0100 -0.0118 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A N   
574  C CA  . VAL A 76  ? 0.1402 0.2186 0.2089 -0.0105 -0.0038 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CA  
575  C C   . VAL A 76  ? 0.2040 0.2928 0.2905 -0.0086 -0.0081 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A C   
576  O O   . VAL A 76  ? 0.2083 0.3006 0.2997 -0.0060 -0.0039 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A O   
577  C CB  . VAL A 76  ? 0.1116 0.1884 0.1889 -0.0152 0.0049  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CB  
578  C CG1 . VAL A 76  ? 0.1126 0.1956 0.2083 -0.0164 0.0140  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CG1 
579  C CG2 . VAL A 76  ? 0.1078 0.1741 0.1661 -0.0146 0.0104  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CG2 
580  N N   . LYS A 77  ? 0.1465 0.2401 0.2420 -0.0091 -0.0170 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   
581  C CA  . LYS A 77  ? 0.1739 0.2788 0.2876 -0.0062 -0.0238 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  
582  C C   . LYS A 77  ? 0.1792 0.2823 0.2816 0.0010  -0.0292 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   
583  O O   . LYS A 77  ? 0.1376 0.2490 0.2535 0.0050  -0.0310 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   
584  C CB  . LYS A 77  ? 0.1861 0.2955 0.3090 -0.0076 -0.0341 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  
585  C CG  . LYS A 77  ? 0.2098 0.3334 0.3553 -0.0043 -0.0430 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  
586  C CD  . LYS A 77  ? 0.2255 0.3557 0.3866 -0.0077 -0.0515 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  
587  C CE  . LYS A 77  ? 0.2457 0.3882 0.4276 -0.0039 -0.0595 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  
588  N NZ  . LYS A 77  ? 0.2628 0.4072 0.4573 -0.0081 -0.0639 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  
589  N N   . GLU A 78  ? 0.1590 0.2509 0.2381 0.0027  -0.0307 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   
590  C CA  . GLU A 78  ? 0.1828 0.2696 0.2496 0.0090  -0.0340 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  
591  C C   . GLU A 78  ? 0.1983 0.2811 0.2595 0.0092  -0.0252 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   
592  O O   . GLU A 78  ? 0.1922 0.2686 0.2432 0.0133  -0.0258 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   
593  C CB  . GLU A 78  ? 0.1991 0.2750 0.2457 0.0104  -0.0388 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  
594  C CG  . GLU A 78  ? 0.2540 0.3312 0.3008 0.0113  -0.0481 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  
595  C CD  . GLU A 78  ? 0.3072 0.3911 0.3616 0.0183  -0.0579 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  
596  O OE1 . GLU A 78  ? 0.3050 0.3876 0.3573 0.0241  -0.0576 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 
597  O OE2 . GLU A 78  ? 0.3484 0.4389 0.4115 0.0185  -0.0664 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 
598  N N   . GLY A 79  ? 0.1937 0.2787 0.2603 0.0051  -0.0166 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A N   
599  C CA  . GLY A 79  ? 0.1806 0.2618 0.2406 0.0060  -0.0086 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A CA  
600  C C   . GLY A 79  ? 0.1725 0.2435 0.2125 0.0055  -0.0084 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A C   
601  O O   . GLY A 79  ? 0.1900 0.2567 0.2227 0.0077  -0.0058 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 79  GLY A O   
602  N N   . MET A 80  ? 0.1496 0.2174 0.1828 0.0025  -0.0110 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 80  MET A N   
603  C CA  . MET A 80  ? 0.1550 0.2153 0.1737 0.0017  -0.0113 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CA  
604  C C   . MET A 80  ? 0.1430 0.2018 0.1559 -0.0004 -0.0068 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 80  MET A C   
605  O O   . MET A 80  ? 0.1431 0.1980 0.1458 0.0001  -0.0066 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 80  MET A O   
606  C CB  . MET A 80  ? 0.1907 0.2472 0.2049 0.0010  -0.0167 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CB  
607  C CG  . MET A 80  ? 0.2256 0.2797 0.2389 0.0048  -0.0212 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CG  
608  S SD  . MET A 80  ? 0.1776 0.2244 0.1841 0.0076  -0.0185 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 80  MET A SD  
609  C CE  . MET A 80  ? 0.1601 0.2040 0.1665 0.0141  -0.0233 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 80  MET A CE  
610  N N   . LEU A 81  ? 0.1140 0.1756 0.1339 -0.0024 -0.0033 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   
611  C CA  . LEU A 81  ? 0.1533 0.2113 0.1659 -0.0031 0.0021  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  
612  C C   . LEU A 81  ? 0.1964 0.2559 0.2155 -0.0032 0.0113  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   
613  O O   . LEU A 81  ? 0.1953 0.2611 0.2309 -0.0043 0.0128  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   
614  C CB  . LEU A 81  ? 0.1584 0.2142 0.1711 -0.0056 0.0003  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  
615  C CG  . LEU A 81  ? 0.1642 0.2172 0.1695 -0.0055 -0.0059 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  
616  C CD1 . LEU A 81  ? 0.1606 0.2110 0.1672 -0.0076 -0.0059 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 
617  C CD2 . LEU A 81  ? 0.1404 0.1908 0.1341 -0.0031 -0.0066 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 
618  N N   . GLU A 82  ? 0.1924 0.2458 0.1987 -0.0014 0.0175  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A N   
619  C CA  . GLU A 82  ? 0.2715 0.3228 0.2804 -0.0010 0.0292  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CA  
620  C C   . GLU A 82  ? 0.3538 0.3954 0.3468 0.0007  0.0346  0.0021  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A C   
621  O O   . GLU A 82  ? 0.3525 0.3905 0.3313 0.0029  0.0280  0.0032  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A O   
622  C CB  . GLU A 82  ? 0.2912 0.3423 0.2950 0.0026  0.0336  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CB  
623  C CG  . GLU A 82  ? 0.3374 0.3812 0.3172 0.0070  0.0311  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CG  
624  C CD  . GLU A 82  ? 0.3727 0.4151 0.3466 0.0105  0.0352  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CD  
625  O OE1 . GLU A 82  ? 0.3535 0.4020 0.3433 0.0098  0.0365  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE1 
626  O OE2 . GLU A 82  ? 0.4123 0.4470 0.3650 0.0147  0.0366  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE2 
627  N N   . THR A 83  ? 0.3913 0.4284 0.3875 0.0002  0.0472  0.0057  ? ? ? ? ? ? 83  THR A N   
628  C CA  . THR A 83  ? 0.4663 0.4911 0.4448 0.0033  0.0543  0.0124  ? ? ? ? ? ? 83  THR A CA  
629  C C   . THR A 83  ? 0.4947 0.5116 0.4473 0.0104  0.0572  0.0141  ? ? ? ? ? ? 83  THR A C   
630  O O   . THR A 83  ? 0.5211 0.5377 0.4735 0.0118  0.0649  0.0127  ? ? ? ? ? ? 83  THR A O   
631  C CB  . THR A 83  ? 0.5193 0.5394 0.5107 0.0000  0.0693  0.0163  ? ? ? ? ? ? 83  THR A CB  
632  O OG1 . THR A 83  ? 0.5288 0.5564 0.5448 -0.0068 0.0655  0.0130  ? ? ? ? ? ? 83  THR A OG1 
633  C CG2 . THR A 83  ? 0.5565 0.5608 0.5264 0.0044  0.0776  0.0246  ? ? ? ? ? ? 83  THR A CG2 
634  N N   . PHE A 94  ? 0.5104 0.4989 0.4230 0.0217  0.0446  0.0342  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A N   
635  C CA  . PHE A 94  ? 0.4716 0.4731 0.3985 0.0175  0.0314  0.0273  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CA  
636  C C   . PHE A 94  ? 0.4361 0.4482 0.3790 0.0114  0.0300  0.0205  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A C   
637  O O   . PHE A 94  ? 0.4948 0.5060 0.4380 0.0111  0.0380  0.0204  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A O   
638  C CB  . PHE A 94  ? 0.4633 0.4679 0.3759 0.0239  0.0188  0.0250  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CB  
639  C CG  . PHE A 94  ? 0.5010 0.4968 0.3977 0.0318  0.0171  0.0311  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CG  
640  C CD1 . PHE A 94  ? 0.4912 0.4876 0.3973 0.0310  0.0136  0.0325  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD1 
641  C CD2 . PHE A 94  ? 0.5072 0.4934 0.3779 0.0412  0.0188  0.0352  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD2 
642  C CE1 . PHE A 94  ? 0.4980 0.4864 0.3904 0.0395  0.0117  0.0383  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE1 
643  C CE2 . PHE A 94  ? 0.5140 0.4916 0.3684 0.0504  0.0160  0.0412  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE2 
644  C CZ  . PHE A 94  ? 0.5017 0.4809 0.3682 0.0495  0.0123  0.0429  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CZ  
645  N N   . TYR A 95  ? 0.3675 0.3888 0.3231 0.0075  0.0206  0.0152  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A N   
646  C CA  . TYR A 95  ? 0.3039 0.3343 0.2711 0.0038  0.0172  0.0092  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CA  
647  C C   . TYR A 95  ? 0.2945 0.3281 0.2522 0.0070  0.0090  0.0053  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A C   
648  O O   . TYR A 95  ? 0.2544 0.2877 0.2053 0.0095  0.0022  0.0051  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A O   
649  C CB  . TYR A 95  ? 0.2723 0.3082 0.2564 -0.0016 0.0127  0.0060  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CB  
650  C CG  . TYR A 95  ? 0.2667 0.3014 0.2646 -0.0059 0.0195  0.0070  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CG  
651  C CD1 . TYR A 95  ? 0.3025 0.3313 0.3016 -0.0071 0.0213  0.0097  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CD1 
652  C CD2 . TYR A 95  ? 0.2466 0.2863 0.2586 -0.0089 0.0241  0.0043  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CD2 
653  C CE1 . TYR A 95  ? 0.3150 0.3421 0.3287 -0.0119 0.0277  0.0092  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CE1 
654  C CE2 . TYR A 95  ? 0.2482 0.2881 0.2769 -0.0136 0.0298  0.0036  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CE2 
655  C CZ  . TYR A 95  ? 0.3030 0.3363 0.3324 -0.0154 0.0317  0.0057  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CZ  
656  O OH  . TYR A 95  ? 0.3355 0.3685 0.3835 -0.0209 0.0376  0.0037  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A OH  
657  N N   . GLN A 96  ? 0.2977 0.3344 0.2569 0.0067  0.0098  0.0016  ? ? ? ? ? ? 96  GLN A N   
658  C CA  . GLN A 96  ? 0.2555 0.2944 0.2079 0.0088  0.0029  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CA  
659  C C   . GLN A 96  ? 0.2108 0.2548 0.1756 0.0057  0.0013  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A C   
660  O O   . GLN A 96  ? 0.1812 0.2276 0.1569 0.0037  0.0060  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A O   
661  C CB  . GLN A 96  ? 0.2968 0.3301 0.2306 0.0143  0.0059  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CB  
662  C CG  . GLN A 96  ? 0.3080 0.3390 0.2421 0.0147  0.0163  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CG  
663  C CD  . GLN A 96  ? 0.3740 0.3957 0.2847 0.0212  0.0220  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A CD  
664  O OE1 . GLN A 96  ? 0.3866 0.4016 0.2820 0.0256  0.0220  0.0036  ? ? ? ? ? ? 96  GLN A OE1 
665  N NE2 . GLN A 96  ? 0.3741 0.3942 0.2804 0.0229  0.0269  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 96  GLN A NE2 
666  N N   . LEU A 97  ? 0.2050 0.2506 0.1693 0.0056  -0.0052 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A N   
667  C CA  . LEU A 97  ? 0.1906 0.2383 0.1643 0.0036  -0.0064 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CA  
668  C C   . LEU A 97  ? 0.2088 0.2558 0.1816 0.0055  -0.0014 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A C   
669  O O   . LEU A 97  ? 0.1929 0.2367 0.1541 0.0085  0.0017  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A O   
670  C CB  . LEU A 97  ? 0.1753 0.2227 0.1491 0.0028  -0.0123 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CB  
671  C CG  . LEU A 97  ? 0.2026 0.2508 0.1835 0.0001  -0.0156 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CG  
672  C CD1 . LEU A 97  ? 0.1675 0.2168 0.1455 0.0007  -0.0173 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD1 
673  C CD2 . LEU A 97  ? 0.1741 0.2211 0.1588 -0.0013 -0.0183 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD2 
674  N N   . THR A 98  ? 0.1999 0.2493 0.1840 0.0047  -0.0005 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   
675  C CA  . THR A 98  ? 0.2118 0.2608 0.1979 0.0071  0.0035  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  
676  C C   . THR A 98  ? 0.2088 0.2541 0.1930 0.0074  -0.0004 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   
677  O O   . THR A 98  ? 0.1998 0.2439 0.1838 0.0053  -0.0053 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   
678  C CB  . THR A 98  ? 0.1659 0.2202 0.1674 0.0072  0.0054  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  
679  O OG1 . THR A 98  ? 0.1153 0.1703 0.1224 0.0065  -0.0010 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 
680  C CG2 . THR A 98  ? 0.1287 0.1870 0.1371 0.0053  0.0097  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 
681  N N   . ASP A 99  ? 0.1652 0.1836 0.1791 0.0119  -0.0098 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A N   
682  C CA  . ASP A 99  ? 0.1707 0.1903 0.2058 0.0089  -0.0058 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CA  
683  C C   . ASP A 99  ? 0.1814 0.1843 0.2247 0.0080  -0.0054 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A C   
684  O O   . ASP A 99  ? 0.1641 0.1642 0.2197 0.0069  -0.0017 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A O   
685  C CB  . ASP A 99  ? 0.1880 0.2146 0.2438 0.0062  0.0017  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CB  
686  C CG  . ASP A 99  ? 0.1862 0.2394 0.2369 0.0062  0.0023  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CG  
687  O OD1 . ASP A 99  ? 0.1967 0.2679 0.2331 0.0090  -0.0018 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD1 
688  O OD2 . ASP A 99  ? 0.2291 0.2897 0.2903 0.0041  0.0074  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD2 
689  N N   . LEU A 100 ? 0.1902 0.1864 0.2272 0.0083  -0.0084 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   
690  C CA  . LEU A 100 ? 0.2085 0.1996 0.2505 0.0087  -0.0089 0.0073  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  
691  C C   . LEU A 100 ? 0.1988 0.1854 0.2294 0.0080  -0.0124 0.0080  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   
692  O O   . LEU A 100 ? 0.1981 0.1823 0.2371 0.0090  -0.0106 0.0143  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   
693  C CB  . LEU A 100 ? 0.2049 0.2015 0.2391 0.0073  -0.0125 0.0178  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  
694  C CG  . LEU A 100 ? 0.2584 0.2634 0.3074 0.0095  -0.0091 0.0237  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  
695  C CD1 . LEU A 100 ? 0.2634 0.2825 0.3034 0.0065  -0.0137 0.0314  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 
696  C CD2 . LEU A 100 ? 0.2486 0.2532 0.3230 0.0157  -0.0007 0.0315  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 
697  N N   . ALA A 101 ? 0.1711 0.1573 0.1835 0.0077  -0.0157 0.0036  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   
698  C CA  . ALA A 101 ? 0.1922 0.1736 0.1927 0.0077  -0.0180 0.0053  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  
699  C C   . ALA A 101 ? 0.1488 0.1339 0.1562 0.0094  -0.0169 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   
700  O O   . ALA A 101 ? 0.1518 0.1327 0.1555 0.0093  -0.0181 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   
701  C CB  . ALA A 101 ? 0.1671 0.1453 0.1489 0.0088  -0.0177 0.0073  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  
702  N N   . ARG A 102 ? 0.1421 0.1383 0.1608 0.0096  -0.0138 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A N   
703  C CA  . ARG A 102 ? 0.1356 0.1446 0.1606 0.0093  -0.0121 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CA  
704  C C   . ARG A 102 ? 0.1313 0.1309 0.1718 0.0064  -0.0079 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A C   
705  O O   . ARG A 102 ? 0.1746 0.1785 0.2100 0.0068  -0.0098 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A O   
706  C CB  . ARG A 102 ? 0.1414 0.1714 0.1783 0.0073  -0.0079 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CB  
707  C CG  . ARG A 102 ? 0.1343 0.1773 0.1551 0.0119  -0.0112 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CG  
708  C CD  . ARG A 102 ? 0.1411 0.2167 0.1704 0.0102  -0.0080 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CD  
709  N NE  . ARG A 102 ? 0.1954 0.2820 0.2130 0.0146  -0.0093 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NE  
710  C CZ  . ARG A 102 ? 0.2321 0.3335 0.2278 0.0241  -0.0126 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CZ  
711  N NH1 . ARG A 102 ? 0.2596 0.3665 0.2430 0.0305  -0.0151 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH1 
712  N NH2 . ARG A 102 ? 0.2343 0.3444 0.2221 0.0282  -0.0113 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH2 
713  N N   . PRO A 103 ? 0.1616 0.1492 0.2219 0.0050  -0.0007 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A N   
714  C CA  . PRO A 103 ? 0.1499 0.1277 0.2269 0.0042  0.0066  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CA  
715  C C   . PRO A 103 ? 0.1302 0.1021 0.1890 0.0065  -0.0009 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A C   
716  O O   . PRO A 103 ? 0.1561 0.1242 0.2208 0.0059  0.0023  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A O   
717  C CB  . PRO A 103 ? 0.2005 0.1687 0.3004 0.0066  0.0173  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CB  
718  C CG  . PRO A 103 ? 0.2193 0.1942 0.3208 0.0056  0.0174  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CG  
719  C CD  . PRO A 103 ? 0.1992 0.1836 0.2699 0.0057  0.0033  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CD  
720  N N   . ILE A 104 ? 0.1782 0.1503 0.2167 0.0078  -0.0090 0.0028  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N   
721  C CA  . ILE A 104 ? 0.1642 0.1335 0.1865 0.0076  -0.0142 0.0126  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA  
722  C C   . ILE A 104 ? 0.1917 0.1605 0.2002 0.0076  -0.0175 0.0057  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C   
723  O O   . ILE A 104 ? 0.2102 0.1757 0.2167 0.0072  -0.0176 0.0081  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O   
724  C CB  . ILE A 104 ? 0.1995 0.1721 0.2081 0.0061  -0.0186 0.0199  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB  
725  C CG1 . ILE A 104 ? 0.2351 0.2147 0.2581 0.0081  -0.0157 0.0282  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 
726  C CG2 . ILE A 104 ? 0.1836 0.1576 0.1786 0.0030  -0.0215 0.0250  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 
727  C CD1 . ILE A 104 ? 0.2365 0.2268 0.2490 0.0052  -0.0197 0.0332  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 
728  N N   . ALA A 105 ? 0.1848 0.1597 0.1842 0.0095  -0.0192 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A N   
729  C CA  . ALA A 105 ? 0.1606 0.1413 0.1490 0.0130  -0.0206 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CA  
730  C C   . ALA A 105 ? 0.1572 0.1464 0.1590 0.0119  -0.0188 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A C   
731  O O   . ALA A 105 ? 0.1476 0.1386 0.1433 0.0138  -0.0198 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A O   
732  C CB  . ALA A 105 ? 0.1377 0.1322 0.1177 0.0184  -0.0208 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 105 ALA A CB  
733  N N   . GLU A 106 ? 0.1502 0.1441 0.1729 0.0082  -0.0138 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N   
734  C CA  . GLU A 106 ? 0.1643 0.1664 0.2053 0.0044  -0.0080 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA  
735  C C   . GLU A 106 ? 0.1939 0.1785 0.2415 0.0032  -0.0046 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C   
736  O O   . GLU A 106 ? 0.2011 0.1899 0.2511 0.0021  -0.0035 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O   
737  C CB  . GLU A 106 ? 0.1270 0.1366 0.1935 -0.0011 0.0014  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB  
738  C CG  . GLU A 106 ? 0.1394 0.1764 0.2001 -0.0006 -0.0017 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG  
739  C CD  . GLU A 106 ? 0.1829 0.2228 0.2662 -0.0064 0.0079  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD  
740  O OE1 . GLU A 106 ? 0.2188 0.2371 0.3255 -0.0098 0.0192  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1 
741  O OE2 . GLU A 106 ? 0.1529 0.2180 0.2316 -0.0065 0.0056  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2 
742  N N   . GLU A 107 ? 0.1828 0.1527 0.2330 0.0044  -0.0026 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   
743  C CA  . GLU A 107 ? 0.1530 0.1128 0.2079 0.0054  0.0009  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  
744  C C   . GLU A 107 ? 0.1596 0.1196 0.1922 0.0059  -0.0072 0.0026  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   
745  O O   . GLU A 107 ? 0.1811 0.1383 0.2176 0.0054  -0.0045 0.0035  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   
746  C CB  . GLU A 107 ? 0.1703 0.1268 0.2285 0.0088  0.0028  0.0165  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  
747  C CG  . GLU A 107 ? 0.1952 0.1501 0.2597 0.0125  0.0080  0.0332  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  
748  C CD  . GLU A 107 ? 0.1873 0.1486 0.2269 0.0115  -0.0019 0.0397  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  
749  O OE1 . GLU A 107 ? 0.1790 0.1449 0.1994 0.0088  -0.0105 0.0369  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 
750  O OE2 . GLU A 107 ? 0.1694 0.1310 0.2107 0.0128  0.0011  0.0465  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 
751  N N   . HIS A 108 ? 0.1341 0.0958 0.1455 0.0068  -0.0147 0.0047  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A N   
752  C CA  . HIS A 108 ? 0.1452 0.1038 0.1383 0.0069  -0.0184 0.0082  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CA  
753  C C   . HIS A 108 ? 0.1759 0.1399 0.1682 0.0092  -0.0183 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 108 HIS A C   
754  O O   . HIS A 108 ? 0.1964 0.1568 0.1826 0.0093  -0.0183 0.0020  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A O   
755  C CB  . HIS A 108 ? 0.1622 0.1183 0.1387 0.0068  -0.0207 0.0111  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CB  
756  C CG  . HIS A 108 ? 0.1421 0.0916 0.1049 0.0050  -0.0196 0.0136  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CG  
757  N ND1 . HIS A 108 ? 0.1843 0.1349 0.1440 -0.0007 -0.0194 0.0174  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A ND1 
758  C CD2 . HIS A 108 ? 0.1551 0.0996 0.1084 0.0085  -0.0165 0.0127  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CD2 
759  C CE1 . HIS A 108 ? 0.2105 0.1545 0.1601 -0.0031 -0.0158 0.0150  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A CE1 
760  N NE2 . HIS A 108 ? 0.2132 0.1503 0.1597 0.0032  -0.0130 0.0137  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A NE2 
761  N N   . HIS A 109 ? 0.2073 0.1852 0.2062 0.0110  -0.0180 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A N   
762  C CA  . HIS A 109 ? 0.2224 0.2176 0.2231 0.0134  -0.0181 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CA  
763  C C   . HIS A 109 ? 0.2178 0.2113 0.2365 0.0082  -0.0131 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A C   
764  O O   . HIS A 109 ? 0.1988 0.1980 0.2152 0.0094  -0.0135 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A O   
765  C CB  . HIS A 109 ? 0.2232 0.2450 0.2286 0.0153  -0.0186 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CB  
766  C CG  . HIS A 109 ? 0.2707 0.3235 0.2797 0.0175  -0.0190 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CG  
767  N ND1 . HIS A 109 ? 0.3112 0.3788 0.3041 0.0278  -0.0221 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A ND1 
768  C CD2 . HIS A 109 ? 0.2457 0.3214 0.2750 0.0107  -0.0149 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CD2 
769  C CE1 . HIS A 109 ? 0.2933 0.3964 0.2941 0.0284  -0.0223 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A CE1 
770  N NE2 . HIS A 109 ? 0.2587 0.3682 0.2819 0.0166  -0.0181 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A NE2 
771  N N   . HIS A 110 ? 0.1837 0.1686 0.2224 0.0033  -0.0061 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N   
772  C CA  . HIS A 110 ? 0.2082 0.1875 0.2687 -0.0011 0.0036  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA  
773  C C   . HIS A 110 ? 0.1870 0.1520 0.2381 0.0010  0.0025  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C   
774  O O   . HIS A 110 ? 0.1866 0.1507 0.2462 -0.0008 0.0073  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O   
775  C CB  . HIS A 110 ? 0.2043 0.1744 0.2920 -0.0046 0.0164  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB  
776  C CG  . HIS A 110 ? 0.2261 0.2129 0.3295 -0.0099 0.0212  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG  
777  N ND1 . HIS A 110 ? 0.2801 0.2921 0.3924 -0.0156 0.0231  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1 
778  C CD2 . HIS A 110 ? 0.2396 0.2271 0.3518 -0.0110 0.0249  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2 
779  C CE1 . HIS A 110 ? 0.2969 0.3270 0.4226 -0.0209 0.0278  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1 
780  N NE2 . HIS A 110 ? 0.2730 0.2858 0.3990 -0.0181 0.0292  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2 
781  N N   . HIS A 111 ? 0.1795 0.1370 0.2136 0.0039  -0.0031 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N   
782  C CA  . HIS A 111 ? 0.1694 0.1212 0.1924 0.0047  -0.0047 0.0095  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA  
783  C C   . HIS A 111 ? 0.1582 0.1121 0.1675 0.0050  -0.0088 0.0041  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C   
784  O O   . HIS A 111 ? 0.1759 0.1274 0.1863 0.0043  -0.0064 0.0069  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O   
785  C CB  . HIS A 111 ? 0.1848 0.1374 0.1929 0.0052  -0.0097 0.0207  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB  
786  C CG  . HIS A 111 ? 0.1992 0.1563 0.2034 0.0053  -0.0086 0.0340  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG  
787  N ND1 . HIS A 111 ? 0.2090 0.1774 0.2026 0.0043  -0.0122 0.0421  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1 
788  C CD2 . HIS A 111 ? 0.2264 0.1843 0.2360 0.0064  -0.0040 0.0401  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2 
789  C CE1 . HIS A 111 ? 0.2248 0.2055 0.2164 0.0050  -0.0105 0.0524  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1 
790  N NE2 . HIS A 111 ? 0.2407 0.2132 0.2416 0.0070  -0.0054 0.0528  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2 
791  N N   . HIS A 112 ? 0.1888 0.1486 0.1865 0.0075  -0.0135 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   
792  C CA  . HIS A 112 ? 0.1624 0.1267 0.1499 0.0110  -0.0149 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  
793  C C   . HIS A 112 ? 0.1689 0.1455 0.1707 0.0103  -0.0123 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   
794  O O   . HIS A 112 ? 0.1863 0.1621 0.1847 0.0112  -0.0116 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   
795  C CB  . HIS A 112 ? 0.2031 0.1755 0.1789 0.0175  -0.0171 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  
796  C CG  . HIS A 112 ? 0.2011 0.1583 0.1616 0.0183  -0.0154 0.0052  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  
797  N ND1 . HIS A 112 ? 0.2239 0.1736 0.1751 0.0214  -0.0109 0.0096  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 
798  C CD2 . HIS A 112 ? 0.1749 0.1237 0.1308 0.0149  -0.0152 0.0089  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 
799  C CE1 . HIS A 112 ? 0.2187 0.1545 0.1618 0.0187  -0.0062 0.0136  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 
800  N NE2 . HIS A 112 ? 0.2004 0.1372 0.1456 0.0144  -0.0096 0.0128  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 
801  N N   . GLU A 113 ? 0.1480 0.1374 0.1675 0.0074  -0.0095 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N   
802  C CA  . GLU A 113 ? 0.1710 0.1764 0.2084 0.0036  -0.0047 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA  
803  C C   . GLU A 113 ? 0.2184 0.2059 0.2674 -0.0006 0.0027  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C   
804  O O   . GLU A 113 ? 0.2279 0.2219 0.2808 -0.0017 0.0047  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O   
805  C CB  . GLU A 113 ? 0.1829 0.2058 0.2415 -0.0022 0.0006  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB  
806  N N   . HIS A 114 ? 0.2124 0.1809 0.2670 -0.0016 0.0075  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N   
807  C CA  . HIS A 114 ? 0.1856 0.1405 0.2513 -0.0027 0.0164  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA  
808  C C   . HIS A 114 ? 0.1956 0.1480 0.2405 -0.0001 0.0102  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C   
809  O O   . HIS A 114 ? 0.1831 0.1325 0.2352 -0.0012 0.0160  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O   
810  C CB  . HIS A 114 ? 0.2220 0.1655 0.2951 -0.0002 0.0223  0.0003  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB  
811  C CG  . HIS A 114 ? 0.2444 0.1801 0.3258 0.0027  0.0317  0.0176  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG  
812  N ND1 . HIS A 114 ? 0.2335 0.1619 0.3425 0.0008  0.0481  0.0147  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1 
813  C CD2 . HIS A 114 ? 0.2704 0.2090 0.3371 0.0075  0.0284  0.0378  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2 
814  C CE1 . HIS A 114 ? 0.2580 0.1829 0.3680 0.0066  0.0547  0.0362  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1 
815  N NE2 . HIS A 114 ? 0.2639 0.1986 0.3475 0.0108  0.0419  0.0501  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2 
816  N N   . THR A 115 ? 0.2114 0.1644 0.2325 0.0026  0.0006  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 115 THR A N   
817  C CA  . THR A 115 ? 0.2011 0.1510 0.2040 0.0034  -0.0027 0.0052  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA  
818  C C   . THR A 115 ? 0.2102 0.1665 0.2137 0.0048  -0.0025 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 115 THR A C   
819  O O   . THR A 115 ? 0.2185 0.1718 0.2212 0.0038  0.0002  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 115 THR A O   
820  C CB  . THR A 115 ? 0.1508 0.0980 0.1338 0.0043  -0.0081 0.0090  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB  
821  O OG1 . THR A 115 ? 0.1471 0.0944 0.1295 0.0022  -0.0085 0.0175  ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1 
822  C CG2 . THR A 115 ? 0.1465 0.0897 0.1150 0.0036  -0.0074 0.0103  ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2 
823  N N   . LEU A 116 ? 0.2034 0.1733 0.2085 0.0079  -0.0052 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   
824  C CA  . LEU A 116 ? 0.2179 0.2040 0.2248 0.0111  -0.0053 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  
825  C C   . LEU A 116 ? 0.2147 0.2063 0.2431 0.0050  0.0012  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   
826  O O   . LEU A 116 ? 0.2218 0.2178 0.2507 0.0056  0.0027  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   
827  C CB  . LEU A 116 ? 0.2234 0.2348 0.2286 0.0174  -0.0091 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  
828  C CG  . LEU A 116 ? 0.2899 0.2966 0.2760 0.0260  -0.0117 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  
829  C CD1 . LEU A 116 ? 0.3163 0.3563 0.3017 0.0352  -0.0142 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 
830  C CD2 . LEU A 116 ? 0.3278 0.3188 0.3012 0.0301  -0.0084 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 
831  N N   . LEU A 117 ? 0.2084 0.1983 0.2570 -0.0011 0.0075  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N   
832  C CA  . LEU A 117 ? 0.2143 0.2047 0.2890 -0.0081 0.0191  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA  
833  C C   . LEU A 117 ? 0.2121 0.1827 0.2851 -0.0078 0.0243  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C   
834  O O   . LEU A 117 ? 0.2507 0.2234 0.3374 -0.0112 0.0318  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O   
835  C CB  . LEU A 117 ? 0.2182 0.2052 0.3188 -0.0144 0.0301  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB  
836  C CG  . LEU A 117 ? 0.3062 0.3222 0.4149 -0.0180 0.0278  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG  
837  C CD1 . LEU A 117 ? 0.3093 0.3188 0.4458 -0.0256 0.0414  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 
838  C CD2 . LEU A 117 ? 0.3340 0.3830 0.4521 -0.0220 0.0283  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 
839  N N   . THR A 118 ? 0.1711 0.1275 0.2276 -0.0040 0.0207  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   
840  C CA  . THR A 118 ? 0.1854 0.1325 0.2369 -0.0028 0.0245  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  
841  C C   . THR A 118 ? 0.1937 0.1450 0.2294 -0.0019 0.0191  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   
842  O O   . THR A 118 ? 0.2038 0.1529 0.2445 -0.0030 0.0250  0.0001  ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   
843  C CB  . THR A 118 ? 0.2038 0.1470 0.2410 0.0003  0.0212  0.0178  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  
844  O OG1 . THR A 118 ? 0.1783 0.1182 0.2312 0.0014  0.0271  0.0223  ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 
845  C CG2 . THR A 118 ? 0.2058 0.1501 0.2395 0.0019  0.0262  0.0331  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 
846  N N   . TYR A 119 ? 0.1648 0.1213 0.1832 0.0011  0.0102  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N   
847  C CA  . TYR A 119 ? 0.1884 0.1475 0.1947 0.0037  0.0082  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA  
848  C C   . TYR A 119 ? 0.2309 0.2043 0.2526 0.0034  0.0114  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C   
849  O O   . TYR A 119 ? 0.2371 0.2113 0.2563 0.0042  0.0133  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O   
850  C CB  . TYR A 119 ? 0.1644 0.1249 0.1543 0.0094  0.0031  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB  
851  C CG  . TYR A 119 ? 0.1521 0.1004 0.1281 0.0074  0.0017  0.0006  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG  
852  C CD1 . TYR A 119 ? 0.1776 0.1213 0.1508 0.0020  0.0033  0.0073  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1 
853  C CD2 . TYR A 119 ? 0.1700 0.1165 0.1369 0.0113  -0.0001 0.0015  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2 
854  C CE1 . TYR A 119 ? 0.1974 0.1393 0.1591 -0.0012 0.0019  0.0115  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1 
855  C CE2 . TYR A 119 ? 0.1856 0.1229 0.1424 0.0074  0.0002  0.0056  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2 
856  C CZ  . TYR A 119 ? 0.1883 0.1255 0.1426 0.0003  0.0005  0.0089  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ  
857  O OH  . TYR A 119 ? 0.2096 0.1466 0.1549 -0.0048 0.0007  0.0098  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH  
858  N N   . GLU A 120 ? 0.2058 0.1937 0.2445 0.0012  0.0126  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   
859  C CA  . GLU A 120 ? 0.2161 0.2255 0.2737 -0.0020 0.0168  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  
860  C C   . GLU A 120 ? 0.2007 0.1967 0.2757 -0.0088 0.0283  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   
861  O O   . GLU A 120 ? 0.1487 0.1540 0.2302 -0.0101 0.0314  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   
862  C CB  . GLU A 120 ? 0.2513 0.2833 0.3260 -0.0061 0.0179  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  
863  C CG  . GLU A 120 ? 0.3416 0.3992 0.4437 -0.0147 0.0264  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG  
864  C CD  . GLU A 120 ? 0.4012 0.4953 0.4969 -0.0089 0.0197  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD  
865  O OE1 . GLU A 120 ? 0.4373 0.5281 0.5088 0.0029  0.0115  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 
866  O OE2 . GLU A 120 ? 0.3775 0.5061 0.4946 -0.0161 0.0245  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 
867  N N   . GLN A 121 ? 0.1889 0.1646 0.2725 -0.0115 0.0359  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N   
868  C CA  . GLN A 121 ? 0.2541 0.2158 0.3551 -0.0148 0.0501  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA  
869  C C   . GLN A 121 ? 0.2468 0.2031 0.3292 -0.0111 0.0470  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C   
870  O O   . GLN A 121 ? 0.2253 0.1792 0.3200 -0.0135 0.0566  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O   
871  C CB  . GLN A 121 ? 0.3664 0.3113 0.4792 -0.0139 0.0601  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB  
872  C CG  . GLN A 121 ? 0.4821 0.4290 0.6201 -0.0193 0.0684  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG  
873  C CD  . GLN A 121 ? 0.5795 0.5086 0.7312 -0.0161 0.0806  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD  
874  O OE1 . GLN A 121 ? 0.6290 0.5512 0.7655 -0.0081 0.0783  0.0075  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1 
875  N NE2 . GLN A 121 ? 0.5726 0.5009 0.7528 -0.0213 0.0942  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2 
876  N N   . VAL A 122 ? 0.2185 0.1734 0.2730 -0.0064 0.0354  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A N   
877  C CA  . VAL A 122 ? 0.2271 0.1796 0.2638 -0.0047 0.0333  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CA  
878  C C   . VAL A 122 ? 0.2347 0.1964 0.2718 -0.0041 0.0320  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A C   
879  O O   . VAL A 122 ? 0.1996 0.1604 0.2396 -0.0054 0.0374  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A O   
880  C CB  . VAL A 122 ? 0.1920 0.1421 0.2031 -0.0025 0.0246  0.0059  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CB  
881  C CG1 . VAL A 122 ? 0.2511 0.2011 0.2467 -0.0030 0.0247  0.0079  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG1 
882  C CG2 . VAL A 122 ? 0.1721 0.1207 0.1816 -0.0025 0.0255  0.0189  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG2 
883  N N   . ALA A 123 ? 0.2050 0.1791 0.2392 -0.0007 0.0253  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N   
884  C CA  . ALA A 123 ? 0.2134 0.2039 0.2478 0.0032  0.0239  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA  
885  C C   . ALA A 123 ? 0.1791 0.1823 0.2371 -0.0025 0.0314  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C   
886  O O   . ALA A 123 ? 0.1818 0.1905 0.2399 -0.0013 0.0335  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O   
887  C CB  . ALA A 123 ? 0.2249 0.2352 0.2548 0.0106  0.0170  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB  
888  N N   . THR A 124 ? 0.1791 0.1860 0.2594 -0.0095 0.0376  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 124 THR A N   
889  C CA  . THR A 124 ? 0.1766 0.1964 0.2850 -0.0177 0.0485  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA  
890  C C   . THR A 124 ? 0.1963 0.1946 0.3131 -0.0211 0.0607  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C   
891  O O   . THR A 124 ? 0.1700 0.1738 0.3126 -0.0286 0.0733  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O   
892  C CB  . THR A 124 ? 0.2589 0.2886 0.3943 -0.0265 0.0566  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB  
893  O OG1 . THR A 124 ? 0.3002 0.3005 0.4395 -0.0275 0.0639  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1 
894  C CG2 . THR A 124 ? 0.2774 0.3388 0.4054 -0.0230 0.0448  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2 
895  N N   . GLN A 125 ? 0.1991 0.1771 0.2953 -0.0162 0.0582  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   
896  C CA  . GLN A 125 ? 0.2546 0.2200 0.3537 -0.0169 0.0683  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  
897  C C   . GLN A 125 ? 0.2540 0.2282 0.3419 -0.0151 0.0640  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   
898  O O   . GLN A 125 ? 0.1966 0.1646 0.2848 -0.0157 0.0712  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   
899  C CB  . GLN A 125 ? 0.2512 0.2033 0.3322 -0.0124 0.0670  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  
900  C CG  . GLN A 125 ? 0.3155 0.2589 0.4093 -0.0118 0.0740  0.0046  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  
901  C CD  . GLN A 125 ? 0.3841 0.3263 0.4573 -0.0060 0.0699  0.0270  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  
902  O OE1 . GLN A 125 ? 0.3922 0.3339 0.4600 -0.0040 0.0647  0.0314  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 
903  N NE2 . GLN A 125 ? 0.3718 0.3187 0.4335 -0.0037 0.0723  0.0400  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 
904  N N   . PHE A 126 ? 0.2156 0.2550 0.2250 -0.0579 0.0149  0.0012  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A N   
905  C CA  . PHE A 126 ? 0.1907 0.2392 0.2026 -0.0577 0.0164  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CA  
906  C C   . PHE A 126 ? 0.1872 0.2426 0.2073 -0.0590 0.0148  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A C   
907  O O   . PHE A 126 ? 0.1961 0.2472 0.2135 -0.0601 0.0120  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A O   
908  C CB  . PHE A 126 ? 0.1534 0.2032 0.1638 -0.0544 0.0162  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CB  
909  C CG  . PHE A 126 ? 0.1807 0.2247 0.1839 -0.0548 0.0161  0.0005  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CG  
910  C CD1 . PHE A 126 ? 0.1531 0.1910 0.1565 -0.0533 0.0136  0.0034  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD1 
911  C CD2 . PHE A 126 ? 0.1711 0.2161 0.1681 -0.0585 0.0188  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD2 
912  C CE1 . PHE A 126 ? 0.1843 0.2184 0.1843 -0.0553 0.0113  0.0070  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE1 
913  C CE2 . PHE A 126 ? 0.2015 0.2398 0.1883 -0.0618 0.0167  0.0030  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE2 
914  C CZ  . PHE A 126 ? 0.2026 0.2359 0.1918 -0.0602 0.0115  0.0075  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CZ  
915  N N   . THR A 127 ? 0.1869 0.2531 0.2179 -0.0603 0.0167  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 127 THR A N   
916  C CA  . THR A 127 ? 0.1773 0.2528 0.2228 -0.0619 0.0124  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 127 THR A CA  
917  C C   . THR A 127 ? 0.1664 0.2437 0.2149 -0.0603 0.0050  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 127 THR A C   
918  O O   . THR A 127 ? 0.1621 0.2362 0.2038 -0.0578 0.0061  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 127 THR A O   
919  C CB  . THR A 127 ? 0.1605 0.2502 0.2248 -0.0629 0.0165  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 127 THR A CB  
920  O OG1 . THR A 127 ? 0.1669 0.2621 0.2359 -0.0596 0.0206  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 127 THR A OG1 
921  C CG2 . THR A 127 ? 0.1669 0.2530 0.2238 -0.0678 0.0235  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 127 THR A CG2 
922  N N   . PRO A 128 ? 0.1574 0.2379 0.2140 -0.0630 -0.0046 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N   
923  C CA  . PRO A 128 ? 0.1626 0.2414 0.2188 -0.0630 -0.0164 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA  
924  C C   . PRO A 128 ? 0.1222 0.2131 0.1967 -0.0578 -0.0170 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C   
925  O O   . PRO A 128 ? 0.1653 0.2451 0.2276 -0.0544 -0.0211 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O   
926  C CB  . PRO A 128 ? 0.2071 0.2879 0.2736 -0.0659 -0.0296 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB  
927  C CG  . PRO A 128 ? 0.1858 0.2624 0.2449 -0.0702 -0.0226 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG  
928  C CD  . PRO A 128 ? 0.1652 0.2462 0.2265 -0.0674 -0.0077 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD  
929  N N   . ASN A 129 ? 0.1269 0.2332 0.2265 -0.0546 -0.0112 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A N   
930  C CA  . ASN A 129 ? 0.1480 0.2649 0.2674 -0.0484 -0.0081 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CA  
931  C C   . ASN A 129 ? 0.1623 0.2716 0.2619 -0.0483 0.0034  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A C   
932  O O   . ASN A 129 ? 0.1350 0.2383 0.2340 -0.0421 0.0009  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A O   
933  C CB  . ASN A 129 ? 0.1850 0.3171 0.3304 -0.0461 0.0000  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CB  
934  C CG  . ASN A 129 ? 0.2757 0.4180 0.4480 -0.0442 -0.0140 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CG  
935  O OD1 . ASN A 129 ? 0.3046 0.4391 0.4709 -0.0454 -0.0315 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A OD1 
936  N ND2 . ASN A 129 ? 0.2801 0.4373 0.4784 -0.0423 -0.0066 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A ND2 
937  N N   . GLU A 130 ? 0.1564 0.2561 0.2340 -0.0517 0.0127  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N   
938  C CA  . GLU A 130 ? 0.1155 0.2048 0.1728 -0.0519 0.0193  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA  
939  C C   . GLU A 130 ? 0.1490 0.2288 0.1932 -0.0518 0.0130  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C   
940  O O   . GLU A 130 ? 0.1436 0.2194 0.1816 -0.0507 0.0147  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O   
941  C CB  . GLU A 130 ? 0.0930 0.1722 0.1329 -0.0549 0.0240  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB  
942  C CG  . GLU A 130 ? 0.1404 0.2251 0.1846 -0.0584 0.0325  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG  
943  C CD  . GLU A 130 ? 0.1936 0.2686 0.2222 -0.0636 0.0337  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD  
944  O OE1 . GLU A 130 ? 0.1981 0.2651 0.2200 -0.0629 0.0278  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 
945  O OE2 . GLU A 130 ? 0.2598 0.3347 0.2830 -0.0693 0.0409  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 
946  N N   . GLN A 131 ? 0.0765 0.1501 0.1139 -0.0538 0.0065  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A N   
947  C CA  . GLN A 131 ? 0.0804 0.1409 0.1014 -0.0548 0.0025  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CA  
948  C C   . GLN A 131 ? 0.1385 0.1926 0.1596 -0.0495 -0.0054 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A C   
949  O O   . GLN A 131 ? 0.1422 0.1857 0.1503 -0.0492 -0.0048 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A O   
950  C CB  . GLN A 131 ? 0.1202 0.1727 0.1310 -0.0599 -0.0012 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CB  
951  C CG  . GLN A 131 ? 0.1518 0.2017 0.1603 -0.0588 0.0054  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CG  
952  C CD  . GLN A 131 ? 0.2009 0.2421 0.1994 -0.0642 0.0035  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CD  
953  O OE1 . GLN A 131 ? 0.2356 0.2670 0.2203 -0.0694 -0.0003 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A OE1 
954  N NE2 . GLN A 131 ? 0.1882 0.2292 0.1897 -0.0644 0.0060  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A NE2 
955  N N   . LYS A 132 ? 0.1684 0.2284 0.2067 -0.0455 -0.0139 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   
956  C CA  . LYS A 132 ? 0.2035 0.2552 0.2461 -0.0392 -0.0246 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  
957  C C   . LYS A 132 ? 0.1870 0.2401 0.2339 -0.0345 -0.0163 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   
958  O O   . LYS A 132 ? 0.2164 0.2549 0.2519 -0.0325 -0.0209 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   
959  C CB  . LYS A 132 ? 0.2009 0.2616 0.2711 -0.0345 -0.0370 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  
960  C CG  . LYS A 132 ? 0.2879 0.3379 0.3469 -0.0397 -0.0528 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  
961  C CD  . LYS A 132 ? 0.3404 0.3982 0.4312 -0.0342 -0.0703 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  
962  C CE  . LYS A 132 ? 0.4142 0.4539 0.4858 -0.0411 -0.0910 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  
963  N NZ  . LYS A 132 ? 0.4494 0.4939 0.5520 -0.0345 -0.1104 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  
964  N N   . VAL A 133 ? 0.1399 0.2082 0.2000 -0.0348 -0.0039 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A N   
965  C CA  . VAL A 133 ? 0.1281 0.1954 0.1864 -0.0332 0.0056  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CA  
966  C C   . VAL A 133 ? 0.1439 0.1971 0.1756 -0.0373 0.0066  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A C   
967  O O   . VAL A 133 ? 0.1835 0.2261 0.2085 -0.0348 0.0050  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A O   
968  C CB  . VAL A 133 ? 0.1502 0.2316 0.2154 -0.0382 0.0206  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CB  
969  C CG1 . VAL A 133 ? 0.1732 0.2484 0.2267 -0.0399 0.0304  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG1 
970  C CG2 . VAL A 133 ? 0.1376 0.2367 0.2358 -0.0350 0.0225  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG2 
971  N N   . ILE A 134 ? 0.1322 0.1854 0.1520 -0.0434 0.0088  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A N   
972  C CA  . ILE A 134 ? 0.1478 0.1916 0.1510 -0.0472 0.0098  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CA  
973  C C   . ILE A 134 ? 0.1821 0.2122 0.1756 -0.0464 0.0029  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A C   
974  O O   . ILE A 134 ? 0.2264 0.2483 0.2108 -0.0480 0.0034  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A O   
975  C CB  . ILE A 134 ? 0.1474 0.1940 0.1475 -0.0524 0.0128  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CB  
976  C CG1 . ILE A 134 ? 0.1850 0.2357 0.1868 -0.0520 0.0168  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG1 
977  C CG2 . ILE A 134 ? 0.1199 0.1575 0.1116 -0.0523 0.0122  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG2 
978  C CD1 . ILE A 134 ? 0.1959 0.2425 0.1959 -0.0509 0.0154  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CD1 
979  N N   . GLN A 135 ? 0.1539 0.1798 0.1469 -0.0459 -0.0045 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N   
980  C CA  . GLN A 135 ? 0.1541 0.1621 0.1313 -0.0479 -0.0123 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA  
981  C C   . GLN A 135 ? 0.1780 0.1768 0.1571 -0.0427 -0.0181 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C   
982  O O   . GLN A 135 ? 0.1905 0.1749 0.1541 -0.0462 -0.0190 0.0009  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O   
983  C CB  . GLN A 135 ? 0.1747 0.1760 0.1473 -0.0497 -0.0226 0.0017  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB  
984  C CG  . GLN A 135 ? 0.1792 0.1801 0.1402 -0.0576 -0.0171 0.0025  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG  
985  C CD  . GLN A 135 ? 0.2646 0.2559 0.2164 -0.0613 -0.0291 0.0047  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD  
986  O OE1 . GLN A 135 ? 0.2886 0.2897 0.2587 -0.0567 -0.0373 0.0036  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1 
987  N NE2 . GLN A 135 ? 0.2437 0.2149 0.1664 -0.0713 -0.0301 0.0074  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2 
988  N N   . ARG A 136 ? 0.1767 0.1835 0.1766 -0.0347 -0.0212 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A N   
989  C CA  . ARG A 136 ? 0.2320 0.2295 0.2387 -0.0280 -0.0260 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CA  
990  C C   . ARG A 136 ? 0.1974 0.1923 0.1938 -0.0308 -0.0159 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A C   
991  O O   . ARG A 136 ? 0.2092 0.1879 0.1963 -0.0305 -0.0199 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A O   
992  C CB  . ARG A 136 ? 0.2694 0.2809 0.3083 -0.0188 -0.0264 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CB  
993  C CG  . ARG A 136 ? 0.3560 0.3707 0.4117 -0.0154 -0.0405 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CG  
994  C CD  . ARG A 136 ? 0.3901 0.4280 0.4842 -0.0088 -0.0350 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CD  
995  N NE  . ARG A 136 ? 0.4378 0.4771 0.5512 -0.0010 -0.0280 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NE  
996  C CZ  . ARG A 136 ? 0.4462 0.5042 0.5800 -0.0002 -0.0106 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A CZ  
997  N NH1 . ARG A 136 ? 0.4198 0.4963 0.5567 -0.0070 0.0000  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH1 
998  N NH2 . ARG A 136 ? 0.4444 0.5004 0.5930 0.0059  -0.0028 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A NH2 
999  N N   . PHE A 137 ? 0.1409 0.1496 0.1376 -0.0348 -0.0046 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   
1000 C CA  . PHE A 137 ? 0.1594 0.1653 0.1451 -0.0392 0.0023  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  
1001 C C   . PHE A 137 ? 0.1981 0.1923 0.1675 -0.0453 -0.0009 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   
1002 O O   . PHE A 137 ? 0.2086 0.1912 0.1695 -0.0468 -0.0021 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   
1003 C CB  . PHE A 137 ? 0.1119 0.1310 0.0978 -0.0440 0.0109  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  
1004 C CG  . PHE A 137 ? 0.2113 0.2254 0.1831 -0.0509 0.0129  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  
1005 C CD1 . PHE A 137 ? 0.2042 0.2105 0.1674 -0.0526 0.0158  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 
1006 C CD2 . PHE A 137 ? 0.1863 0.2028 0.1552 -0.0560 0.0110  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 
1007 C CE1 . PHE A 137 ? 0.2003 0.2004 0.1489 -0.0605 0.0144  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 
1008 C CE2 . PHE A 137 ? 0.1740 0.1868 0.1353 -0.0621 0.0092  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 
1009 C CZ  . PHE A 137 ? 0.1925 0.1966 0.1419 -0.0650 0.0096  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  
1010 N N   . LEU A 138 ? 0.1899 0.1872 0.1560 -0.0496 -0.0007 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A N   
1011 C CA  . LEU A 138 ? 0.2077 0.1970 0.1629 -0.0569 0.0000  0.0001  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CA  
1012 C C   . LEU A 138 ? 0.2143 0.1837 0.1562 -0.0582 -0.0066 0.0019  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A C   
1013 O O   . LEU A 138 ? 0.2134 0.1743 0.1470 -0.0638 -0.0056 0.0031  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A O   
1014 C CB  . LEU A 138 ? 0.2127 0.2066 0.1676 -0.0612 0.0036  0.0022  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CB  
1015 C CG  . LEU A 138 ? 0.2021 0.2118 0.1700 -0.0610 0.0090  0.0015  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CG  
1016 C CD1 . LEU A 138 ? 0.1849 0.1946 0.1530 -0.0602 0.0121  0.0008  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD1 
1017 C CD2 . LEU A 138 ? 0.1711 0.1847 0.1451 -0.0595 0.0095  0.0016  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD2 
1018 N N   . THR A 139 ? 0.1817 0.1425 0.1224 -0.0535 -0.0151 0.0026  ? ? ? ? ? ? 139 THR A N   
1019 C CA  . THR A 139 ? 0.2166 0.1535 0.1428 -0.0548 -0.0253 0.0061  ? ? ? ? ? ? 139 THR A CA  
1020 C C   . THR A 139 ? 0.2140 0.1426 0.1444 -0.0497 -0.0275 0.0023  ? ? ? ? ? ? 139 THR A C   
1021 O O   . THR A 139 ? 0.2453 0.1546 0.1603 -0.0549 -0.0311 0.0051  ? ? ? ? ? ? 139 THR A O   
1022 C CB  . THR A 139 ? 0.2740 0.2020 0.2004 -0.0507 -0.0386 0.0089  ? ? ? ? ? ? 139 THR A CB  
1023 O OG1 . THR A 139 ? 0.2779 0.2090 0.1938 -0.0581 -0.0360 0.0119  ? ? ? ? ? ? 139 THR A OG1 
1024 C CG2 . THR A 139 ? 0.2506 0.1485 0.1592 -0.0529 -0.0530 0.0144  ? ? ? ? ? ? 139 THR A CG2 
1025 N N   . ALA A 140 ? 0.1871 0.1289 0.1366 -0.0410 -0.0239 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A N   
1026 C CA  . ALA A 140 ? 0.2232 0.1565 0.1763 -0.0365 -0.0232 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A CA  
1027 C C   . ALA A 140 ? 0.2195 0.1501 0.1582 -0.0455 -0.0167 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A C   
1028 O O   . ALA A 140 ? 0.2127 0.1255 0.1422 -0.0471 -0.0198 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A O   
1029 C CB  . ALA A 140 ? 0.2105 0.1595 0.1858 -0.0281 -0.0164 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A CB  
1030 N N   . LEU A 141 ? 0.2032 0.1502 0.1417 -0.0515 -0.0096 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N   
1031 C CA  . LEU A 141 ? 0.2055 0.1525 0.1357 -0.0602 -0.0066 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA  
1032 C C   . LEU A 141 ? 0.2282 0.1621 0.1473 -0.0684 -0.0099 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C   
1033 O O   . LEU A 141 ? 0.2616 0.1835 0.1721 -0.0734 -0.0117 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O   
1034 C CB  . LEU A 141 ? 0.2345 0.2008 0.1719 -0.0638 -0.0019 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB  
1035 C CG  . LEU A 141 ? 0.2872 0.2555 0.2220 -0.0726 -0.0027 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG  
1036 C CD1 . LEU A 141 ? 0.3281 0.2844 0.2507 -0.0748 -0.0043 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 
1037 C CD2 . LEU A 141 ? 0.2679 0.2524 0.2128 -0.0741 -0.0016 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 
1038 N N   . VAL A 142 ? 0.2595 0.1945 0.1768 -0.0717 -0.0094 0.0020  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A N   
1039 C CA  . VAL A 142 ? 0.2889 0.2108 0.1930 -0.0825 -0.0092 0.0062  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CA  
1040 C C   . VAL A 142 ? 0.3471 0.2417 0.2352 -0.0824 -0.0179 0.0075  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A C   
1041 O O   . VAL A 142 ? 0.3762 0.2630 0.2558 -0.0877 -0.0176 0.0089  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A O   
1042 C CB  . VAL A 142 ? 0.2992 0.2256 0.1997 -0.0841 -0.0054 0.0088  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CB  
1043 C CG1 . VAL A 142 ? 0.3199 0.2309 0.2018 -0.0907 -0.0060 0.0110  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CG1 
1044 C CG2 . VAL A 142 ? 0.2918 0.2437 0.2113 -0.0819 0.0035  0.0059  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CG2 
1045 N N   . GLY A 143 ? 0.3291 0.2150 0.2192 -0.0718 -0.0260 0.0064  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A N   
1046 C CA  . GLY A 143 ? 0.3520 0.2100 0.2320 -0.0692 -0.0371 0.0074  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A CA  
1047 C C   . GLY A 143 ? 0.3450 0.1942 0.2235 -0.0701 -0.0358 0.0024  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A C   
1048 O O   . GLY A 143 ? 0.3995 0.2220 0.2635 -0.0739 -0.0431 0.0047  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A O   
1049 N N   . GLU A 144 ? 0.2814 0.1496 0.1710 -0.0682 -0.0275 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   
1050 C CA  . GLU A 144 ? 0.2812 0.1399 0.1655 -0.0706 -0.0263 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  
1051 C C   . GLU A 144 ? 0.3864 0.2500 0.2634 -0.0834 -0.0235 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   
1052 O O   . GLU A 144 ? 0.4361 0.2912 0.3068 -0.0861 -0.0244 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   
1053 C CB  . GLU A 144 ? 0.2480 0.1208 0.1428 -0.0639 -0.0193 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  
1054 C CG  . GLU A 144 ? 0.2641 0.1374 0.1750 -0.0498 -0.0192 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  
1055 C CD  . GLU A 144 ? 0.3407 0.1869 0.2518 -0.0431 -0.0271 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  
1056 O OE1 . GLU A 144 ? 0.4077 0.2348 0.3040 -0.0492 -0.0282 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 
1057 O OE2 . GLU A 144 ? 0.3426 0.1854 0.2701 -0.0320 -0.0340 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 
1058 N N   . ILE A 145 ? 0.3938 0.2767 0.2773 -0.0875 -0.0190 0.0002  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A N   
1059 C CA  . ILE A 145 ? 0.3929 0.2891 0.2811 -0.0942 -0.0155 0.0028  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CA  
1060 C C   . ILE A 145 ? 0.4346 0.3187 0.3117 -0.1003 -0.0159 0.0064  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A C   
1061 O O   . ILE A 145 ? 0.4593 0.3420 0.3310 -0.1021 -0.0137 0.0092  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A O   
1062 C CB  . ILE A 145 ? 0.3283 0.2510 0.2344 -0.0937 -0.0097 0.0039  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CB  
1063 C CG1 . ILE A 145 ? 0.3213 0.2554 0.2356 -0.0899 -0.0104 0.0014  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CG1 
1064 C CG2 . ILE A 145 ? 0.3305 0.2651 0.2483 -0.0992 -0.0071 0.0048  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CG2 
1065 C CD1 . ILE A 145 ? 0.3164 0.2731 0.2492 -0.0873 -0.0068 0.0029  ? ? ? ? ? ? 145 ILE A CD1 
1066 N N   . MET B 1   ? 0.5786 0.4741 0.5286 -0.0385 0.0136  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
1067 C CA  . MET B 1   ? 0.5475 0.4482 0.5133 -0.0269 0.0176  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
1068 C C   . MET B 1   ? 0.5173 0.4339 0.4851 -0.0236 0.0050  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
1069 O O   . MET B 1   ? 0.5436 0.4651 0.4925 -0.0261 -0.0041 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
1070 C CB  . MET B 1   ? 0.5577 0.4534 0.5124 -0.0221 0.0292  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
1071 C CG  . MET B 1   ? 0.5232 0.4265 0.4904 -0.0122 0.0315  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
1072 S SD  . MET B 1   ? 0.7609 0.6605 0.7231 -0.0075 0.0469  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
1073 C CE  . MET B 1   ? 0.6865 0.5741 0.6726 -0.0044 0.0591  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
1074 N N   . ARG B 2   ? 0.4639 0.3888 0.4552 -0.0179 0.0047  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B N   
1075 C CA  . ARG B 2   ? 0.4278 0.3684 0.4260 -0.0135 -0.0050 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CA  
1076 C C   . ARG B 2   ? 0.3703 0.3103 0.3558 -0.0074 -0.0052 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B C   
1077 O O   . ARG B 2   ? 0.3887 0.3213 0.3692 -0.0046 0.0048  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B O   
1078 C CB  . ARG B 2   ? 0.3951 0.3461 0.4187 -0.0098 -0.0021 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CB  
1079 C CG  . ARG B 2   ? 0.4084 0.3597 0.4467 -0.0173 -0.0017 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CG  
1080 C CD  . ARG B 2   ? 0.4425 0.4036 0.4809 -0.0246 -0.0136 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CD  
1081 N NE  . ARG B 2   ? 0.4242 0.4069 0.4746 -0.0200 -0.0217 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NE  
1082 C CZ  . ARG B 2   ? 0.4372 0.4353 0.4959 -0.0243 -0.0328 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CZ  
1083 N NH1 . ARG B 2   ? 0.4666 0.4612 0.5204 -0.0350 -0.0380 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH1 
1084 N NH2 . ARG B 2   ? 0.4191 0.4374 0.4930 -0.0178 -0.0386 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH2 
1085 N N   . GLN B 3   ? 0.3053 0.2534 0.2883 -0.0054 -0.0170 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B N   
1086 C CA  . GLN B 3   ? 0.3051 0.2501 0.2783 -0.0004 -0.0188 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CA  
1087 C C   . GLN B 3   ? 0.2326 0.1794 0.2196 0.0065  -0.0095 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B C   
1088 O O   . GLN B 3   ? 0.2392 0.1794 0.2167 0.0081  -0.0047 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B O   
1089 C CB  . GLN B 3   ? 0.3308 0.2839 0.3080 0.0026  -0.0343 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CB  
1090 C CG  . GLN B 3   ? 0.3234 0.2696 0.2932 0.0075  -0.0377 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CG  
1091 C CD  . GLN B 3   ? 0.3731 0.3064 0.3125 0.0006  -0.0359 0.0017  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CD  
1092 O OE1 . GLN B 3   ? 0.4241 0.3564 0.3449 -0.0077 -0.0398 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B OE1 
1093 N NE2 . GLN B 3   ? 0.3330 0.2580 0.2665 0.0025  -0.0295 0.0069  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B NE2 
1094 N N   . LEU B 4   ? 0.1890 0.1467 0.1974 0.0089  -0.0072 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   
1095 C CA  . LEU B 4   ? 0.2235 0.1869 0.2439 0.0139  0.0001  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  
1096 C C   . LEU B 4   ? 0.2284 0.1834 0.2429 0.0135  0.0110  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   
1097 O O   . LEU B 4   ? 0.2227 0.1800 0.2390 0.0166  0.0152  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   
1098 C CB  . LEU B 4   ? 0.2174 0.1961 0.2583 0.0136  0.0012  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  
1099 C CG  . LEU B 4   ? 0.2017 0.1911 0.2534 0.0165  0.0078  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  
1100 C CD1 . LEU B 4   ? 0.1751 0.1660 0.2248 0.0218  0.0058  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 
1101 C CD2 . LEU B 4   ? 0.1803 0.1876 0.2488 0.0139  0.0082  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 
1102 N N   . ALA B 5   ? 0.2085 0.1548 0.2183 0.0096  0.0156  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B N   
1103 C CA  . ALA B 5   ? 0.2070 0.1466 0.2160 0.0107  0.0265  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CA  
1104 C C   . ALA B 5   ? 0.2221 0.1581 0.2155 0.0110  0.0289  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B C   
1105 O O   . ALA B 5   ? 0.2592 0.1984 0.2578 0.0138  0.0355  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B O   
1106 C CB  . ALA B 5   ? 0.1675 0.0961 0.1745 0.0068  0.0313  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CB  
1107 N N   . LYS B 6   ? 0.2182 0.1487 0.1924 0.0071  0.0227  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B N   
1108 C CA  . LYS B 6   ? 0.2828 0.2090 0.2399 0.0051  0.0239  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CA  
1109 C C   . LYS B 6   ? 0.2600 0.1900 0.2246 0.0092  0.0195  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B C   
1110 O O   . LYS B 6   ? 0.2355 0.1640 0.1960 0.0083  0.0245  0.0013  ? ? ? ? ? ? 6   LYS B O   
1111 C CB  . LYS B 6   ? 0.3311 0.2510 0.2640 -0.0016 0.0165  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CB  
1112 C CG  . LYS B 6   ? 0.3797 0.2958 0.3029 -0.0074 0.0214  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CG  
1113 C CD  . LYS B 6   ? 0.4655 0.3801 0.3668 -0.0150 0.0098  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CD  
1114 C CE  . LYS B 6   ? 0.5001 0.4111 0.3924 -0.0222 0.0146  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B CE  
1115 N NZ  . LYS B 6   ? 0.5339 0.4469 0.4054 -0.0310 0.0011  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 6   LYS B NZ  
1116 N N   . ASP B 7   ? 0.2368 0.1725 0.2138 0.0130  0.0108  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 7   ASP B N   
1117 C CA  . ASP B 7   ? 0.2104 0.1491 0.1967 0.0172  0.0073  0.0034  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CA  
1118 C C   . ASP B 7   ? 0.1984 0.1449 0.1962 0.0186  0.0164  0.0035  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B C   
1119 O O   . ASP B 7   ? 0.2241 0.1696 0.2225 0.0188  0.0171  0.0057  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B O   
1120 C CB  . ASP B 7   ? 0.2040 0.1511 0.2053 0.0216  -0.0015 0.0019  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CB  
1121 C CG  . ASP B 7   ? 0.3024 0.2449 0.2958 0.0208  -0.0133 0.0035  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CG  
1122 O OD1 . ASP B 7   ? 0.3499 0.2808 0.3237 0.0169  -0.0165 0.0080  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B OD1 
1123 O OD2 . ASP B 7   ? 0.3716 0.3242 0.3784 0.0231  -0.0198 0.0010  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B OD2 
1124 N N   . ILE B 8   ? 0.1637 0.1177 0.1711 0.0190  0.0223  0.0018  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   
1125 C CA  . ILE B 8   ? 0.1868 0.1511 0.2059 0.0201  0.0289  0.0042  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  
1126 C C   . ILE B 8   ? 0.2000 0.1610 0.2131 0.0183  0.0358  0.0058  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   
1127 O O   . ILE B 8   ? 0.2188 0.1874 0.2374 0.0179  0.0378  0.0082  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   
1128 C CB  . ILE B 8   ? 0.2095 0.1797 0.2406 0.0206  0.0325  0.0052  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  
1129 C CG1 . ILE B 8   ? 0.2107 0.1893 0.2504 0.0205  0.0271  0.0047  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 
1130 C CG2 . ILE B 8   ? 0.2061 0.1867 0.2483 0.0217  0.0381  0.0105  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 
1131 C CD1 . ILE B 8   ? 0.1893 0.1703 0.2398 0.0189  0.0296  0.0073  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 
1132 N N   . ASN B 9   ? 0.1876 0.1395 0.1897 0.0162  0.0399  0.0033  ? ? ? ? ? ? 9   ASN B N   
1133 C CA  . ASN B 9   ? 0.2198 0.1713 0.2166 0.0136  0.0482  0.0036  ? ? ? ? ? ? 9   ASN B CA  
1134 C C   . ASN B 9   ? 0.2405 0.1879 0.2265 0.0095  0.0451  0.0074  ? ? ? ? ? ? 9   ASN B C   
1135 O O   . ASN B 9   ? 0.2197 0.1735 0.2106 0.0075  0.0497  0.0098  ? ? ? ? ? ? 9   ASN B O   
1136 C CB  . ASN B 9   ? 0.2451 0.1886 0.2296 0.0109  0.0541  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B CB  
1137 C CG  . ASN B 9   ? 0.2490 0.1968 0.2327 0.0088  0.0658  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B CG  
1138 O OD1 . ASN B 9   ? 0.2440 0.2003 0.2465 0.0132  0.0733  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B OD1 
1139 N ND2 . ASN B 9   ? 0.3186 0.2619 0.2820 0.0017  0.0673  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 9   ASN B ND2 
1140 N N   . ALA B 10  ? 0.1896 0.1263 0.1626 0.0080  0.0363  0.0087  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B N   
1141 C CA  . ALA B 10  ? 0.2126 0.1408 0.1765 0.0042  0.0318  0.0141  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CA  
1142 C C   . ALA B 10  ? 0.2275 0.1607 0.2071 0.0069  0.0293  0.0143  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B C   
1143 O O   . ALA B 10  ? 0.1968 0.1268 0.1753 0.0026  0.0306  0.0170  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B O   
1144 C CB  . ALA B 10  ? 0.2167 0.1326 0.1669 0.0035  0.0207  0.0174  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CB  
1145 N N   . PHE B 11  ? 0.2124 0.1546 0.2060 0.0125  0.0263  0.0105  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B N   
1146 C CA  . PHE B 11  ? 0.2128 0.1634 0.2198 0.0142  0.0251  0.0079  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CA  
1147 C C   . PHE B 11  ? 0.2072 0.1697 0.2200 0.0105  0.0324  0.0087  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B C   
1148 O O   . PHE B 11  ? 0.1805 0.1431 0.1956 0.0069  0.0321  0.0076  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B O   
1149 C CB  . PHE B 11  ? 0.2108 0.1731 0.2296 0.0191  0.0225  0.0039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CB  
1150 C CG  . PHE B 11  ? 0.1887 0.1663 0.2190 0.0188  0.0243  0.0000  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CG  
1151 C CD1 . PHE B 11  ? 0.2119 0.1871 0.2467 0.0196  0.0210  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD1 
1152 C CD2 . PHE B 11  ? 0.1921 0.1866 0.2289 0.0175  0.0290  0.0023  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD2 
1153 C CE1 . PHE B 11  ? 0.2415 0.2327 0.2843 0.0177  0.0235  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE1 
1154 C CE2 . PHE B 11  ? 0.2101 0.2216 0.2539 0.0153  0.0299  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE2 
1155 C CZ  . PHE B 11  ? 0.2067 0.2175 0.2520 0.0148  0.0277  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CZ  
1156 N N   . LEU B 12  ? 0.2110 0.1833 0.2281 0.0113  0.0384  0.0104  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B N   
1157 C CA  . LEU B 12  ? 0.2147 0.2016 0.2412 0.0090  0.0441  0.0127  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CA  
1158 C C   . LEU B 12  ? 0.1908 0.1729 0.2107 0.0027  0.0481  0.0142  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B C   
1159 O O   . LEU B 12  ? 0.2068 0.1986 0.2332 -0.0019 0.0491  0.0146  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B O   
1160 C CB  . LEU B 12  ? 0.1934 0.1890 0.2297 0.0129  0.0491  0.0151  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CB  
1161 C CG  . LEU B 12  ? 0.1647 0.1667 0.2093 0.0168  0.0454  0.0162  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CG  
1162 C CD1 . LEU B 12  ? 0.1280 0.1320 0.1834 0.0207  0.0498  0.0195  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD1 
1163 C CD2 . LEU B 12  ? 0.1160 0.1352 0.1678 0.0147  0.0419  0.0178  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD2 
1164 N N   . ASN B 13  ? 0.1642 0.1330 0.1701 0.0007  0.0505  0.0149  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B N   
1165 C CA  . ASN B 13  ? 0.1897 0.1529 0.1859 -0.0074 0.0545  0.0177  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CA  
1166 C C   . ASN B 13  ? 0.2136 0.1683 0.2088 -0.0123 0.0482  0.0190  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B C   
1167 O O   . ASN B 13  ? 0.2228 0.1824 0.2217 -0.0196 0.0515  0.0204  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B O   
1168 C CB  . ASN B 13  ? 0.2134 0.1625 0.1892 -0.0104 0.0557  0.0191  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CB  
1169 C CG  . ASN B 13  ? 0.2399 0.1972 0.2157 -0.0090 0.0660  0.0151  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CG  
1170 O OD1 . ASN B 13  ? 0.2181 0.1898 0.2125 -0.0040 0.0713  0.0125  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B OD1 
1171 N ND2 . ASN B 13  ? 0.2968 0.2450 0.2521 -0.0135 0.0685  0.0143  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B ND2 
1172 N N   . GLU B 14  ? 0.2080 0.1502 0.2009 -0.0081 0.0392  0.0176  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   
1173 C CA  . GLU B 14  ? 0.2448 0.1746 0.2394 -0.0110 0.0330  0.0169  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  
1174 C C   . GLU B 14  ? 0.2170 0.1618 0.2261 -0.0129 0.0344  0.0106  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   
1175 O O   . GLU B 14  ? 0.2540 0.1935 0.2649 -0.0204 0.0343  0.0096  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   
1176 C CB  . GLU B 14  ? 0.2739 0.1901 0.2683 -0.0037 0.0234  0.0155  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  
1177 C CG  . GLU B 14  ? 0.3561 0.2526 0.3530 -0.0053 0.0166  0.0157  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  
1178 C CD  . GLU B 14  ? 0.4482 0.3259 0.4304 -0.0141 0.0156  0.0268  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  
1179 O OE1 . GLU B 14  ? 0.4676 0.3418 0.4340 -0.0154 0.0151  0.0344  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 
1180 O OE2 . GLU B 14  ? 0.4693 0.3362 0.4546 -0.0212 0.0154  0.0277  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 
1181 N N   . VAL B 15  ? 0.1580 0.1214 0.1765 -0.0076 0.0354  0.0066  ? ? ? ? ? ? 15  VAL B N   
1182 C CA  . VAL B 15  ? 0.1863 0.1684 0.2154 -0.0109 0.0361  0.0015  ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CA  
1183 C C   . VAL B 15  ? 0.1678 0.1596 0.1998 -0.0198 0.0407  0.0049  ? ? ? ? ? ? 15  VAL B C   
1184 O O   . VAL B 15  ? 0.1927 0.1854 0.2277 -0.0276 0.0395  0.0006  ? ? ? ? ? ? 15  VAL B O   
1185 C CB  . VAL B 15  ? 0.1850 0.1883 0.2215 -0.0057 0.0367  0.0016  ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CB  
1186 C CG1 . VAL B 15  ? 0.1763 0.2032 0.2209 -0.0113 0.0371  0.0000  ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CG1 
1187 C CG2 . VAL B 15  ? 0.1970 0.1964 0.2338 0.0006  0.0326  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B CG2 
1188 N N   . ILE B 16  ? 0.1605 0.1601 0.1933 -0.0188 0.0465  0.0112  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B N   
1189 C CA  . ILE B 16  ? 0.1673 0.1820 0.2076 -0.0261 0.0520  0.0143  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CA  
1190 C C   . ILE B 16  ? 0.2236 0.2234 0.2564 -0.0369 0.0530  0.0150  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B C   
1191 O O   . ILE B 16  ? 0.2442 0.2547 0.2845 -0.0462 0.0537  0.0138  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B O   
1192 C CB  . ILE B 16  ? 0.1456 0.1697 0.1905 -0.0213 0.0596  0.0188  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CB  
1193 C CG1 . ILE B 16  ? 0.1059 0.1429 0.1616 -0.0116 0.0577  0.0199  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG1 
1194 C CG2 . ILE B 16  ? 0.1631 0.2053 0.2193 -0.0283 0.0664  0.0214  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG2 
1195 C CD1 . ILE B 16  ? 0.1140 0.1522 0.1747 -0.0045 0.0645  0.0219  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CD1 
1196 N N   . LEU B 17  ? 0.2252 0.2005 0.2430 -0.0366 0.0519  0.0178  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   
1197 C CA  . LEU B 17  ? 0.2562 0.2126 0.2653 -0.0473 0.0513  0.0214  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  
1198 C C   . LEU B 17  ? 0.2648 0.2127 0.2806 -0.0518 0.0448  0.0150  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   
1199 O O   . LEU B 17  ? 0.2428 0.1880 0.2612 -0.0638 0.0460  0.0154  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   
1200 C CB  . LEU B 17  ? 0.2759 0.2072 0.2670 -0.0450 0.0479  0.0275  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  
1201 C CG  . LEU B 17  ? 0.3018 0.2085 0.2829 -0.0557 0.0446  0.0347  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  
1202 C CD1 . LEU B 17  ? 0.3030 0.2202 0.2835 -0.0699 0.0538  0.0393  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 
1203 C CD2 . LEU B 17  ? 0.2849 0.1699 0.2475 -0.0532 0.0391  0.0433  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 
1204 N N   . GLN B 18  ? 0.2215 0.1656 0.2408 -0.0429 0.0387  0.0077  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B N   
1205 C CA  . GLN B 18  ? 0.2544 0.1901 0.2807 -0.0458 0.0338  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CA  
1206 C C   . GLN B 18  ? 0.2720 0.2329 0.3082 -0.0539 0.0359  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B C   
1207 O O   . GLN B 18  ? 0.2913 0.2455 0.3319 -0.0621 0.0336  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B O   
1208 C CB  . GLN B 18  ? 0.2145 0.1445 0.2435 -0.0337 0.0286  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CB  
1209 C CG  . GLN B 18  ? 0.2180 0.1213 0.2405 -0.0268 0.0232  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CG  
1210 C CD  . GLN B 18  ? 0.3448 0.2185 0.3662 -0.0336 0.0191  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CD  
1211 O OE1 . GLN B 18  ? 0.4042 0.2735 0.4335 -0.0411 0.0194  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B OE1 
1212 N NE2 . GLN B 18  ? 0.3677 0.2203 0.3787 -0.0322 0.0147  0.0120  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B NE2 
1213 N N   . ALA B 19  ? 0.2335 0.2232 0.2743 -0.0519 0.0394  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B N   
1214 C CA  . ALA B 19  ? 0.2475 0.2656 0.2982 -0.0596 0.0394  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CA  
1215 C C   . ALA B 19  ? 0.3193 0.3390 0.3741 -0.0741 0.0418  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B C   
1216 O O   . ALA B 19  ? 0.3366 0.3755 0.3993 -0.0840 0.0400  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B O   
1217 C CB  . ALA B 19  ? 0.2221 0.2688 0.2798 -0.0528 0.0413  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CB  
1218 N N   . GLU B 20  ? 0.3666 0.4763 0.3362 0.0204  -0.0251 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B N   
1219 C CA  . GLU B 20  ? 0.4146 0.5380 0.3662 0.0099  -0.0191 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CA  
1220 C C   . GLU B 20  ? 0.3824 0.5223 0.3440 0.0142  -0.0086 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B C   
1221 O O   . GLU B 20  ? 0.3812 0.5267 0.3390 0.0086  -0.0036 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B O   
1222 C CB  . GLU B 20  ? 0.4605 0.5696 0.4046 0.0029  -0.0228 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CB  
1223 C CG  . GLU B 20  ? 0.5509 0.6460 0.4821 -0.0031 -0.0346 0.0013  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CG  
1224 C CD  . GLU B 20  ? 0.6132 0.6910 0.5409 -0.0080 -0.0392 0.0172  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CD  
1225 O OE1 . GLU B 20  ? 0.5776 0.6535 0.5145 -0.0063 -0.0326 0.0187  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE1 
1226 O OE2 . GLU B 20  ? 0.6609 0.7264 0.5769 -0.0134 -0.0502 0.0279  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE2 
1227 N N   . ASN B 21  ? 0.3498 0.4969 0.3256 0.0242  -0.0063 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B N   
1228 C CA  . ASN B 21  ? 0.3440 0.5070 0.3327 0.0307  0.0015  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CA  
1229 C C   . ASN B 21  ? 0.3176 0.4714 0.3203 0.0368  0.0021  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B C   
1230 O O   . ASN B 21  ? 0.3441 0.5104 0.3582 0.0426  0.0066  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B O   
1231 C CB  . ASN B 21  ? 0.3852 0.5746 0.3604 0.0204  0.0097  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CB  
1232 C CG  . ASN B 21  ? 0.4258 0.6289 0.3874 0.0152  0.0109  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CG  
1233 O OD1 . ASN B 21  ? 0.4247 0.6414 0.3974 0.0230  0.0146  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B OD1 
1234 N ND2 . ASN B 21  ? 0.4518 0.6505 0.3888 0.0021  0.0072  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B ND2 
1235 N N   . GLN B 22  ? 0.2632 0.3964 0.2654 0.0356  -0.0027 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B N   
1236 C CA  . GLN B 22  ? 0.2469 0.3701 0.2607 0.0411  -0.0020 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CA  
1237 C C   . GLN B 22  ? 0.2513 0.3648 0.2820 0.0531  -0.0042 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B C   
1238 O O   . GLN B 22  ? 0.2588 0.3686 0.2926 0.0562  -0.0074 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B O   
1239 C CB  . GLN B 22  ? 0.1787 0.2842 0.1874 0.0357  -0.0054 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CB  
1240 N N   . HIS B 23  ? 0.2677 0.3762 0.3079 0.0589  -0.0030 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B N   
1241 C CA  . HIS B 23  ? 0.2927 0.3903 0.3468 0.0690  -0.0053 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CA  
1242 C C   . HIS B 23  ? 0.2599 0.3369 0.3177 0.0686  -0.0080 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B C   
1243 O O   . HIS B 23  ? 0.2910 0.3564 0.3590 0.0744  -0.0096 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B O   
1244 C CB  . HIS B 23  ? 0.3299 0.4314 0.3906 0.0750  -0.0040 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CB  
1245 C CG  . HIS B 23  ? 0.4035 0.4937 0.4616 0.0725  -0.0033 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CG  
1246 N ND1 . HIS B 23  ? 0.4306 0.5272 0.4800 0.0653  -0.0004 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B ND1 
1247 C CD2 . HIS B 23  ? 0.4068 0.4800 0.4691 0.0754  -0.0043 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CD2 
1248 C CE1 . HIS B 23  ? 0.3986 0.4829 0.4474 0.0648  0.0001  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CE1 
1249 N NE2 . HIS B 23  ? 0.3911 0.4621 0.4469 0.0705  -0.0016 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B NE2 
1250 N N   . GLU B 24  ? 0.2166 0.2892 0.2671 0.0614  -0.0086 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B N   
1251 C CA  . GLU B 24  ? 0.2095 0.2664 0.2667 0.0610  -0.0106 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CA  
1252 C C   . GLU B 24  ? 0.2248 0.2798 0.2758 0.0547  -0.0148 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B C   
1253 O O   . GLU B 24  ? 0.1879 0.2501 0.2260 0.0488  -0.0149 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B O   
1254 C CB  . GLU B 24  ? 0.1857 0.2358 0.2451 0.0612  -0.0067 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CB  
1255 C CG  . GLU B 24  ? 0.1865 0.2413 0.2357 0.0553  -0.0047 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CG  
1256 C CD  . GLU B 24  ? 0.1784 0.2277 0.2287 0.0552  -0.0006 0.0011  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CD  
1257 O OE1 . GLU B 24  ? 0.1906 0.2418 0.2340 0.0501  0.0010  0.0037  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE1 
1258 O OE2 . GLU B 24  ? 0.1800 0.2227 0.2369 0.0592  0.0011  0.0020  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE2 
1259 N N   . ILE B 25  ? 0.2217 0.2668 0.2823 0.0555  -0.0187 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B N   
1260 C CA  . ILE B 25  ? 0.2170 0.2583 0.2753 0.0511  -0.0249 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CA  
1261 C C   . ILE B 25  ? 0.2248 0.2569 0.2910 0.0511  -0.0231 0.0027  ? ? ? ? ? ? 25  ILE B C   
1262 O O   . ILE B 25  ? 0.2329 0.2600 0.3122 0.0545  -0.0190 0.0023  ? ? ? ? ? ? 25  ILE B O   
1263 C CB  . ILE B 25  ? 0.2239 0.2627 0.2907 0.0521  -0.0319 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CB  
1264 C CG1 . ILE B 25  ? 0.2527 0.3013 0.3080 0.0505  -0.0347 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG1 
1265 C CG2 . ILE B 25  ? 0.2394 0.2724 0.3101 0.0498  -0.0397 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG2 
1266 C CD1 . ILE B 25  ? 0.2603 0.3072 0.3227 0.0507  -0.0422 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CD1 
1267 N N   . LEU B 26  ? 0.1861 0.2156 0.2438 0.0467  -0.0258 0.0085  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   
1268 C CA  . LEU B 26  ? 0.1891 0.2090 0.2558 0.0472  -0.0254 0.0132  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  
1269 C C   . LEU B 26  ? 0.2346 0.2476 0.3030 0.0455  -0.0360 0.0182  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   
1270 O O   . LEU B 26  ? 0.2836 0.2979 0.3362 0.0404  -0.0423 0.0218  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   
1271 C CB  . LEU B 26  ? 0.1959 0.2156 0.2528 0.0438  -0.0196 0.0155  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  
1272 C CG  . LEU B 26  ? 0.1625 0.1881 0.2193 0.0462  -0.0108 0.0117  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  
1273 C CD1 . LEU B 26  ? 0.1754 0.2053 0.2199 0.0414  -0.0071 0.0129  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 
1274 C CD2 . LEU B 26  ? 0.2044 0.2239 0.2753 0.0501  -0.0059 0.0107  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 
1275 N N   . ILE B 27  ? 0.1781 0.1845 0.2660 0.0497  -0.0383 0.0184  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B N   
1276 C CA  . ILE B 27  ? 0.1741 0.1739 0.2684 0.0503  -0.0506 0.0230  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CA  
1277 C C   . ILE B 27  ? 0.2238 0.2120 0.3120 0.0478  -0.0540 0.0299  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B C   
1278 O O   . ILE B 27  ? 0.1975 0.1809 0.2933 0.0495  -0.0469 0.0282  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B O   
1279 C CB  . ILE B 27  ? 0.1802 0.1802 0.3003 0.0554  -0.0511 0.0185  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CB  
1280 C CG1 . ILE B 27  ? 0.2298 0.2387 0.3555 0.0558  -0.0474 0.0121  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG1 
1281 C CG2 . ILE B 27  ? 0.1696 0.1643 0.2939 0.0553  -0.0637 0.0224  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG2 
1282 C CD1 . ILE B 27  ? 0.2563 0.2698 0.3741 0.0547  -0.0584 0.0121  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CD1 
1283 N N   . GLY B 28  ? 0.2291 0.2118 0.3024 0.0431  -0.0652 0.0378  ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   
1284 C CA  . GLY B 28  ? 0.2820 0.2498 0.3488 0.0398  -0.0707 0.0461  ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  
1285 C C   . GLY B 28  ? 0.3000 0.2679 0.3460 0.0315  -0.0624 0.0482  ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   
1286 O O   . GLY B 28  ? 0.2686 0.2500 0.3065 0.0294  -0.0523 0.0426  ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   
1287 N N   . HIS B 29  ? 0.3261 0.2784 0.3652 0.0267  -0.0674 0.0561  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B N   
1288 C CA  . HIS B 29  ? 0.3653 0.3174 0.3841 0.0164  -0.0611 0.0591  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CA  
1289 C C   . HIS B 29  ? 0.3513 0.3042 0.3795 0.0184  -0.0493 0.0518  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B C   
1290 O O   . HIS B 29  ? 0.3620 0.3070 0.4103 0.0261  -0.0483 0.0472  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B O   
1291 C CB  . HIS B 29  ? 0.4567 0.3892 0.4619 0.0081  -0.0723 0.0720  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CB  
1292 C CG  . HIS B 29  ? 0.5337 0.4646 0.5241 0.0041  -0.0852 0.0811  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CG  
1293 N ND1 . HIS B 29  ? 0.5876 0.4989 0.5821 0.0064  -0.1018 0.0912  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B ND1 
1294 C CD2 . HIS B 29  ? 0.5672 0.5141 0.5384 -0.0020 -0.0846 0.0811  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CD2 
1295 C CE1 . HIS B 29  ? 0.6257 0.5408 0.6017 0.0010  -0.1114 0.0982  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B CE1 
1296 N NE2 . HIS B 29  ? 0.6131 0.5502 0.5743 -0.0045 -0.1005 0.0914  ? ? ? ? ? ? 29  HIS B NE2 
1297 N N   . CYS B 30  ? 0.3141 0.2782 0.3279 0.0111  -0.0404 0.0496  ? ? ? ? ? ? 30  CYS B N   
1298 C CA  . CYS B 30  ? 0.2986 0.2634 0.3163 0.0104  -0.0310 0.0439  ? ? ? ? ? ? 30  CYS B CA  
1299 C C   . CYS B 30  ? 0.3428 0.2860 0.3610 0.0059  -0.0357 0.0488  ? ? ? ? ? ? 30  CYS B C   
1300 O O   . CYS B 30  ? 0.4021 0.3336 0.4078 -0.0022 -0.0440 0.0587  ? ? ? ? ? ? 30  CYS B O   
1301 C CB  . CYS B 30  ? 0.2491 0.2323 0.2518 0.0029  -0.0231 0.0413  ? ? ? ? ? ? 30  CYS B CB  
1302 S SG  . CYS B 30  ? 0.2820 0.2688 0.2862 -0.0001 -0.0135 0.0347  ? ? ? ? ? ? 30  CYS B SG  
1303 N N   . THR B 31  ? 0.3614 0.2982 0.3932 0.0104  -0.0306 0.0417  ? ? ? ? ? ? 31  THR B N   
1304 C CA  . THR B 31  ? 0.3837 0.2978 0.4197 0.0077  -0.0352 0.0438  ? ? ? ? ? ? 31  THR B CA  
1305 C C   . THR B 31  ? 0.3570 0.2713 0.3843 -0.0013 -0.0277 0.0397  ? ? ? ? ? ? 31  THR B C   
1306 O O   . THR B 31  ? 0.3453 0.2404 0.3768 -0.0039 -0.0302 0.0390  ? ? ? ? ? ? 31  THR B O   
1307 C CB  . THR B 31  ? 0.4131 0.3166 0.4746 0.0198  -0.0366 0.0369  ? ? ? ? ? ? 31  THR B CB  
1308 O OG1 . THR B 31  ? 0.3863 0.3048 0.4563 0.0250  -0.0244 0.0251  ? ? ? ? ? ? 31  THR B OG1 
1309 C CG2 . THR B 31  ? 0.4316 0.3334 0.5044 0.0277  -0.0467 0.0415  ? ? ? ? ? ? 31  THR B CG2 
1310 N N   . SER B 32  ? 0.3386 0.2747 0.3552 -0.0057 -0.0195 0.0364  ? ? ? ? ? ? 32  SER B N   
1311 C CA  . SER B 32  ? 0.3442 0.2853 0.3537 -0.0140 -0.0129 0.0314  ? ? ? ? ? ? 32  SER B CA  
1312 C C   . SER B 32  ? 0.3855 0.3124 0.3831 -0.0281 -0.0176 0.0390  ? ? ? ? ? ? 32  SER B C   
1313 O O   . SER B 32  ? 0.3853 0.3068 0.3725 -0.0343 -0.0242 0.0497  ? ? ? ? ? ? 32  SER B O   
1314 C CB  . SER B 32  ? 0.3380 0.3069 0.3402 -0.0151 -0.0057 0.0274  ? ? ? ? ? ? 32  SER B CB  
1315 O OG  . SER B 32  ? 0.3670 0.3454 0.3791 -0.0036 -0.0013 0.0210  ? ? ? ? ? ? 32  SER B OG  
1316 N N   . GLU B 33  ? 0.4011 0.3220 0.3990 -0.0344 -0.0141 0.0333  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N   
1317 C CA  . GLU B 33  ? 0.4397 0.3454 0.4274 -0.0495 -0.0177 0.0395  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA  
1318 C C   . GLU B 33  ? 0.3821 0.3117 0.3554 -0.0628 -0.0121 0.0405  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C   
1319 O O   . GLU B 33  ? 0.2955 0.2180 0.2581 -0.0783 -0.0138 0.0467  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O   
1320 C CB  . GLU B 33  ? 0.4846 0.3718 0.4812 -0.0505 -0.0168 0.0310  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB  
1321 C CG  . GLU B 33  ? 0.5261 0.3938 0.5413 -0.0362 -0.0203 0.0259  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG  
1322 C CD  . GLU B 33  ? 0.5975 0.4403 0.6160 -0.0341 -0.0328 0.0381  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD  
1323 O OE1 . GLU B 33  ? 0.6381 0.4679 0.6426 -0.0469 -0.0393 0.0502  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1 
1324 O OE2 . GLU B 33  ? 0.6252 0.4619 0.6601 -0.0201 -0.0365 0.0359  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2 
1325 N N   . VAL B 34  ? 0.4070 0.3651 0.3817 -0.0567 -0.0055 0.0338  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B N   
1326 C CA  . VAL B 34  ? 0.4123 0.3979 0.3780 -0.0661 -0.0004 0.0329  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CA  
1327 C C   . VAL B 34  ? 0.4160 0.4191 0.3796 -0.0589 0.0001  0.0349  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B C   
1328 O O   . VAL B 34  ? 0.4543 0.4613 0.4270 -0.0447 0.0006  0.0307  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B O   
1329 C CB  . VAL B 34  ? 0.3896 0.3951 0.3607 -0.0649 0.0058  0.0213  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CB  
1330 C CG1 . VAL B 34  ? 0.3867 0.4239 0.3533 -0.0725 0.0102  0.0192  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG1 
1331 C CG2 . VAL B 34  ? 0.3982 0.3871 0.3706 -0.0729 0.0054  0.0173  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG2 
1332 N N   . ALA B 35  ? 0.3356 0.3488 0.2869 -0.0698 0.0003  0.0409  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N   
1333 C CA  . ALA B 35  ? 0.3586 0.3892 0.3068 -0.0642 0.0011  0.0409  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA  
1334 C C   . ALA B 35  ? 0.3491 0.4130 0.3034 -0.0604 0.0086  0.0301  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C   
1335 O O   . ALA B 35  ? 0.3251 0.4100 0.2745 -0.0715 0.0135  0.0276  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O   
1336 C CB  . ALA B 35  ? 0.3973 0.4253 0.3276 -0.0776 -0.0016 0.0512  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB  
1337 N N   . LEU B 36  ? 0.3397 0.4078 0.3057 -0.0447 0.0090  0.0238  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B N   
1338 C CA  . LEU B 36  ? 0.3077 0.4036 0.2807 -0.0379 0.0133  0.0148  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CA  
1339 C C   . LEU B 36  ? 0.2932 0.3923 0.2668 -0.0288 0.0118  0.0145  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B C   
1340 O O   . LEU B 36  ? 0.3388 0.4183 0.3104 -0.0254 0.0070  0.0204  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B O   
1341 C CB  . LEU B 36  ? 0.3143 0.4104 0.2979 -0.0278 0.0139  0.0091  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CB  
1342 C CG  . LEU B 36  ? 0.3429 0.4347 0.3259 -0.0358 0.0147  0.0074  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CG  
1343 C CD1 . LEU B 36  ? 0.3476 0.4386 0.3374 -0.0257 0.0148  0.0023  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD1 
1344 C CD2 . LEU B 36  ? 0.3598 0.4754 0.3410 -0.0480 0.0179  0.0039  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD2 
1345 N N   . THR B 37  ? 0.2586 0.3825 0.2367 -0.0245 0.0152  0.0067  ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   
1346 C CA  . THR B 37  ? 0.2183 0.3451 0.1983 -0.0154 0.0138  0.0041  ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  
1347 C C   . THR B 37  ? 0.2405 0.3507 0.2306 -0.0017 0.0103  0.0047  ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   
1348 O O   . THR B 37  ? 0.2088 0.3126 0.2046 0.0016  0.0106  0.0047  ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   
1349 C CB  . THR B 37  ? 0.2270 0.3831 0.2139 -0.0113 0.0181  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  
1350 O OG1 . THR B 37  ? 0.2044 0.3659 0.2054 -0.0001 0.0177  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 
1351 C CG2 . THR B 37  ? 0.2479 0.4264 0.2284 -0.0257 0.0238  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 
1352 N N   . ASN B 38  ? 0.1785 0.2828 0.1702 0.0050  0.0074  0.0047  ? ? ? ? ? ? 38  ASN B N   
1353 C CA  . ASN B 38  ? 0.1998 0.2902 0.2021 0.0164  0.0050  0.0049  ? ? ? ? ? ? 38  ASN B CA  
1354 C C   . ASN B 38  ? 0.2106 0.3104 0.2224 0.0249  0.0073  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B C   
1355 O O   . ASN B 38  ? 0.2190 0.3080 0.2357 0.0296  0.0073  0.0012  ? ? ? ? ? ? 38  ASN B O   
1356 C CB  . ASN B 38  ? 0.2221 0.3085 0.2258 0.0213  0.0013  0.0041  ? ? ? ? ? ? 38  ASN B CB  
1357 C CG  . ASN B 38  ? 0.1865 0.2583 0.2020 0.0306  -0.0008 0.0051  ? ? ? ? ? ? 38  ASN B CG  
1358 O OD1 . ASN B 38  ? 0.1866 0.2429 0.2048 0.0300  -0.0028 0.0104  ? ? ? ? ? ? 38  ASN B OD1 
1359 N ND2 . ASN B 38  ? 0.2213 0.2980 0.2452 0.0390  -0.0001 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B ND2 
1360 N N   . THR B 39  ? 0.2157 0.3363 0.2300 0.0266  0.0091  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 39  THR B N   
1361 C CA  . THR B 39  ? 0.2595 0.3893 0.2837 0.0356  0.0090  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 39  THR B CA  
1362 C C   . THR B 39  ? 0.1838 0.3142 0.2065 0.0322  0.0097  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 39  THR B C   
1363 O O   . THR B 39  ? 0.1626 0.2870 0.1889 0.0387  0.0080  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 39  THR B O   
1364 C CB  . THR B 39  ? 0.2819 0.4363 0.3123 0.0387  0.0102  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 39  THR B CB  
1365 O OG1 . THR B 39  ? 0.3130 0.4661 0.3441 0.0422  0.0096  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 39  THR B OG1 
1366 C CG2 . THR B 39  ? 0.3112 0.4730 0.3538 0.0496  0.0075  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 39  THR B CG2 
1367 N N   . GLN B 40  ? 0.1785 0.3153 0.1943 0.0207  0.0120  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B N   
1368 C CA  . GLN B 40  ? 0.2064 0.3434 0.2201 0.0154  0.0124  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CA  
1369 C C   . GLN B 40  ? 0.2375 0.3508 0.2486 0.0172  0.0117  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B C   
1370 O O   . GLN B 40  ? 0.2360 0.3484 0.2475 0.0202  0.0112  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B O   
1371 C CB  . GLN B 40  ? 0.2412 0.3857 0.2480 0.0007  0.0151  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CB  
1372 C CG  . GLN B 40  ? 0.2818 0.4567 0.2933 -0.0032 0.0176  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CG  
1373 C CD  . GLN B 40  ? 0.3455 0.5267 0.3486 -0.0206 0.0212  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B CD  
1374 O OE1 . GLN B 40  ? 0.3249 0.4966 0.3177 -0.0282 0.0223  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B OE1 
1375 N NE2 . GLN B 40  ? 0.3745 0.5714 0.3813 -0.0277 0.0224  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 40  GLN B NE2 
1376 N N   . GLU B 41  ? 0.2161 0.3115 0.2245 0.0152  0.0115  0.0014  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   
1377 C CA  . GLU B 41  ? 0.2035 0.2787 0.2129 0.0175  0.0118  0.0042  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  
1378 C C   . GLU B 41  ? 0.1665 0.2393 0.1813 0.0276  0.0121  0.0036  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   
1379 O O   . GLU B 41  ? 0.1778 0.2437 0.1915 0.0284  0.0141  0.0035  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   
1380 C CB  . GLU B 41  ? 0.1831 0.2416 0.1928 0.0157  0.0098  0.0087  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  
1381 C CG  . GLU B 41  ? 0.2325 0.2841 0.2353 0.0046  0.0086  0.0120  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  
1382 C CD  . GLU B 41  ? 0.2508 0.2807 0.2564 0.0050  0.0046  0.0170  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  
1383 O OE1 . GLU B 41  ? 0.2337 0.2581 0.2475 0.0134  0.0032  0.0171  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 
1384 O OE2 . GLU B 41  ? 0.2394 0.2575 0.2403 -0.0031 0.0023  0.0207  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 
1385 N N   . HIS B 42  ? 0.1498 0.2274 0.1695 0.0343  0.0103  0.0029  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N   
1386 C CA  . HIS B 42  ? 0.1854 0.2580 0.2099 0.0427  0.0099  0.0036  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA  
1387 C C   . HIS B 42  ? 0.1871 0.2677 0.2087 0.0449  0.0091  0.0029  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C   
1388 O O   . HIS B 42  ? 0.1967 0.2690 0.2162 0.0473  0.0100  0.0057  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O   
1389 C CB  . HIS B 42  ? 0.2070 0.2825 0.2380 0.0490  0.0073  0.0017  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB  
1390 C CG  . HIS B 42  ? 0.2105 0.2749 0.2473 0.0557  0.0067  0.0037  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG  
1391 N ND1 . HIS B 42  ? 0.2155 0.2672 0.2574 0.0558  0.0075  0.0057  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1 
1392 C CD2 . HIS B 42  ? 0.2425 0.3061 0.2809 0.0617  0.0049  0.0048  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2 
1393 C CE1 . HIS B 42  ? 0.2253 0.2695 0.2716 0.0604  0.0075  0.0074  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1 
1394 N NE2 . HIS B 42  ? 0.2589 0.3085 0.3021 0.0639  0.0057  0.0077  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2 
1395 N N   . ILE B 43  ? 0.1791 0.2773 0.2005 0.0434  0.0073  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B N   
1396 C CA  . ILE B 43  ? 0.1878 0.2962 0.2074 0.0453  0.0045  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CA  
1397 C C   . ILE B 43  ? 0.2143 0.3151 0.2243 0.0388  0.0068  0.0001  ? ? ? ? ? ? 43  ILE B C   
1398 O O   . ILE B 43  ? 0.2561 0.3536 0.2606 0.0413  0.0052  0.0025  ? ? ? ? ? ? 43  ILE B O   
1399 C CB  . ILE B 43  ? 0.2037 0.3362 0.2280 0.0434  0.0025  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CB  
1400 C CG1 . ILE B 43  ? 0.2551 0.3980 0.2904 0.0521  0.0002  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CG1 
1401 C CG2 . ILE B 43  ? 0.2178 0.3615 0.2403 0.0435  -0.0015 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CG2 
1402 C CD1 . ILE B 43  ? 0.2789 0.4497 0.3227 0.0515  -0.0008 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 43  ILE B CD1 
1403 N N   . LEU B 44  ? 0.1990 0.2958 0.2060 0.0301  0.0102  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   
1404 C CA  . LEU B 44  ? 0.2026 0.2909 0.2019 0.0239  0.0130  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  
1405 C C   . LEU B 44  ? 0.1936 0.2659 0.1910 0.0275  0.0164  0.0003  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   
1406 O O   . LEU B 44  ? 0.2261 0.2959 0.2153 0.0254  0.0183  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   
1407 C CB  . LEU B 44  ? 0.2150 0.2976 0.2136 0.0145  0.0152  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  
1408 C CG  . LEU B 44  ? 0.2078 0.3070 0.2061 0.0068  0.0134  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  
1409 C CD1 . LEU B 44  ? 0.2031 0.2913 0.1988 -0.0039 0.0151  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 
1410 C CD2 . LEU B 44  ? 0.2036 0.3177 0.1987 0.0051  0.0110  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 
1411 N N   . MET B 45  ? 0.2449 0.3081 0.2497 0.0320  0.0175  0.0028  ? ? ? ? ? ? 45  MET B N   
1412 C CA  . MET B 45  ? 0.2444 0.2952 0.2503 0.0346  0.0217  0.0045  ? ? ? ? ? ? 45  MET B CA  
1413 C C   . MET B 45  ? 0.2476 0.3006 0.2471 0.0383  0.0203  0.0081  ? ? ? ? ? ? 45  MET B C   
1414 O O   . MET B 45  ? 0.2620 0.3103 0.2533 0.0357  0.0244  0.0086  ? ? ? ? ? ? 45  MET B O   
1415 C CB  . MET B 45  ? 0.2133 0.2564 0.2306 0.0384  0.0217  0.0062  ? ? ? ? ? ? 45  MET B CB  
1416 C CG  . MET B 45  ? 0.2269 0.2594 0.2492 0.0395  0.0270  0.0066  ? ? ? ? ? ? 45  MET B CG  
1417 S SD  . MET B 45  ? 0.2680 0.2944 0.3058 0.0440  0.0252  0.0081  ? ? ? ? ? ? 45  MET B SD  
1418 C CE  . MET B 45  ? 0.2007 0.2319 0.2371 0.0494  0.0203  0.0114  ? ? ? ? ? ? 45  MET B CE  
1419 N N   . LEU B 46  ? 0.2412 0.3010 0.2441 0.0442  0.0144  0.0105  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   
1420 C CA  . LEU B 46  ? 0.2766 0.3358 0.2744 0.0488  0.0105  0.0154  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  
1421 C C   . LEU B 46  ? 0.2603 0.3265 0.2447 0.0452  0.0082  0.0157  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   
1422 O O   . LEU B 46  ? 0.2717 0.3314 0.2445 0.0438  0.0089  0.0204  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   
1423 C CB  . LEU B 46  ? 0.2937 0.3594 0.3009 0.0571  0.0034  0.0157  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  
1424 C CG  . LEU B 46  ? 0.2923 0.3504 0.3109 0.0611  0.0043  0.0151  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  
1425 C CD1 . LEU B 46  ? 0.2687 0.3330 0.2963 0.0699  -0.0026 0.0133  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 
1426 C CD2 . LEU B 46  ? 0.2429 0.2845 0.2606 0.0599  0.0085  0.0201  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 
1427 N N   . LEU B 47  ? 0.2523 0.3326 0.2373 0.0425  0.0055  0.0108  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
1428 C CA  . LEU B 47  ? 0.2553 0.3449 0.2289 0.0388  0.0017  0.0098  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
1429 C C   . LEU B 47  ? 0.2839 0.3657 0.2445 0.0301  0.0086  0.0072  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
1430 O O   . LEU B 47  ? 0.3160 0.4021 0.2626 0.0265  0.0061  0.0072  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
1431 C CB  . LEU B 47  ? 0.2281 0.3370 0.2085 0.0369  -0.0026 0.0040  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
1432 C CG  . LEU B 47  ? 0.2252 0.3477 0.2188 0.0459  -0.0097 0.0039  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
1433 C CD1 . LEU B 47  ? 0.2267 0.3721 0.2281 0.0419  -0.0120 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
1434 C CD2 . LEU B 47  ? 0.2095 0.3309 0.1993 0.0540  -0.0185 0.0100  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
1435 N N   . SER B 48  ? 0.2858 0.3567 0.2514 0.0272  0.0168  0.0042  ? ? ? ? ? ? 48  SER B N   
1436 C CA  . SER B 48  ? 0.2987 0.3621 0.2555 0.0204  0.0244  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CA  
1437 C C   . SER B 48  ? 0.3752 0.4322 0.3207 0.0206  0.0278  0.0043  ? ? ? ? ? ? 48  SER B C   
1438 O O   . SER B 48  ? 0.3940 0.4464 0.3309 0.0149  0.0357  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 48  SER B O   
1439 C CB  . SER B 48  ? 0.2840 0.3371 0.2529 0.0190  0.0308  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CB  
1440 O OG  . SER B 48  ? 0.2455 0.2902 0.2235 0.0240  0.0341  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 48  SER B OG  
1441 N N   . GLU B 49  ? 0.4638 0.5201 0.4090 0.0266  0.0221  0.0131  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N   
1442 C CA  . GLU B 49  ? 0.5467 0.5941 0.4815 0.0258  0.0251  0.0202  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA  
1443 C C   . GLU B 49  ? 0.5855 0.6342 0.5071 0.0287  0.0149  0.0299  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C   
1444 O O   . GLU B 49  ? 0.5991 0.6424 0.5023 0.0237  0.0166  0.0357  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O   
1445 C CB  . GLU B 49  ? 0.5705 0.6079 0.5204 0.0297  0.0293  0.0230  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  
1446 C CG  . GLU B 49  ? 0.6091 0.6435 0.5723 0.0275  0.0383  0.0148  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  
1447 C CD  . GLU B 49  ? 0.6610 0.6918 0.6174 0.0206  0.0498  0.0111  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  
1448 O OE1 . GLU B 49  ? 0.7043 0.7327 0.6458 0.0168  0.0520  0.0172  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 
1449 O OE2 . GLU B 49  ? 0.6535 0.6838 0.6196 0.0187  0.0565  0.0019  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 
1450 N N   . GLU B 50  ? 0.5966 0.6527 0.5277 0.0365  0.0040  0.0318  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   
1451 C CA  . GLU B 50  ? 0.6445 0.6981 0.5698 0.0425  -0.0073 0.0419  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  
1452 C C   . GLU B 50  ? 0.6477 0.7169 0.5732 0.0473  -0.0205 0.0415  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   
1453 O O   . GLU B 50  ? 0.6693 0.7357 0.5896 0.0529  -0.0318 0.0503  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   
1454 C CB  . GLU B 50  ? 0.6671 0.7102 0.6082 0.0507  -0.0092 0.0463  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  
1455 C CG  . GLU B 50  ? 0.6843 0.7136 0.6280 0.0461  0.0023  0.0472  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  
1456 C CD  . GLU B 50  ? 0.6936 0.7142 0.6549 0.0535  0.0000  0.0490  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  
1457 O OE1 . GLU B 50  ? 0.6890 0.7078 0.6629 0.0524  0.0074  0.0436  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 
1458 O OE2 . GLU B 50  ? 0.7087 0.7239 0.6718 0.0606  -0.0101 0.0554  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 
1459 N N   . SER B 51  ? 0.5985 0.6922 0.6855 0.0014  0.0654  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 51  SER B N   
1460 C CA  . SER B 51  ? 0.5938 0.6714 0.6570 0.0051  0.0645  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 51  SER B CA  
1461 C C   . SER B 51  ? 0.5733 0.6440 0.6314 0.0032  0.0655  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 51  SER B C   
1462 O O   . SER B 51  ? 0.6324 0.6841 0.6778 0.0020  0.0722  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 51  SER B O   
1463 C CB  . SER B 51  ? 0.6080 0.6653 0.6595 0.0036  0.0738  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 51  SER B CB  
1464 O OG  . SER B 51  ? 0.5830 0.6246 0.6353 -0.0034 0.0857  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 51  SER B OG  
1465 N N   . LEU B 52  ? 0.4652 0.5504 0.5315 0.0043  0.0580  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   
1466 C CA  . LEU B 52  ? 0.3906 0.4689 0.4520 0.0035  0.0582  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  
1467 C C   . LEU B 52  ? 0.3431 0.4190 0.3834 0.0124  0.0538  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   
1468 O O   . LEU B 52  ? 0.2981 0.3827 0.3305 0.0182  0.0483  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   
1469 C CB  . LEU B 52  ? 0.4069 0.5017 0.4835 0.0022  0.0502  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  
1470 C CG  . LEU B 52  ? 0.4175 0.5225 0.5207 -0.0067 0.0530  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  
1471 C CD1 . LEU B 52  ? 0.4573 0.5851 0.5751 -0.0049 0.0404  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 
1472 C CD2 . LEU B 52  ? 0.4165 0.5031 0.5276 -0.0187 0.0656  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 
1473 N N   . THR B 53  ? 0.3127 0.3765 0.3442 0.0134  0.0567  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 53  THR B N   
1474 C CA  . THR B 53  ? 0.3249 0.3904 0.3388 0.0228  0.0535  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 53  THR B CA  
1475 C C   . THR B 53  ? 0.3293 0.4128 0.3416 0.0291  0.0440  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 53  THR B C   
1476 O O   . THR B 53  ? 0.3451 0.4360 0.3696 0.0261  0.0393  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 53  THR B O   
1477 C CB  . THR B 53  ? 0.3405 0.3857 0.3439 0.0242  0.0601  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 53  THR B CB  
1478 O OG1 . THR B 53  ? 0.3470 0.3872 0.3546 0.0223  0.0589  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 53  THR B OG1 
1479 C CG2 . THR B 53  ? 0.3707 0.3947 0.3736 0.0179  0.0698  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 53  THR B CG2 
1480 N N   . ASN B 54  ? 0.2834 0.3749 0.2809 0.0382  0.0411  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B N   
1481 C CA  . ASN B 54  ? 0.2963 0.4036 0.2873 0.0460  0.0331  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CA  
1482 C C   . ASN B 54  ? 0.3557 0.4557 0.3459 0.0473  0.0320  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B C   
1483 O O   . ASN B 54  ? 0.3527 0.4632 0.3424 0.0510  0.0237  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B O   
1484 C CB  . ASN B 54  ? 0.2741 0.3916 0.2491 0.0548  0.0330  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CB  
1485 C CG  . ASN B 54  ? 0.2710 0.3977 0.2461 0.0532  0.0304  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CG  
1486 O OD1 . ASN B 54  ? 0.2488 0.3715 0.2341 0.0468  0.0294  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B OD1 
1487 N ND2 . ASN B 54  ? 0.2686 0.4071 0.2319 0.0591  0.0297  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B ND2 
1488 N N   . SER B 55  ? 0.4083 0.4879 0.3968 0.0446  0.0394  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 55  SER B N   
1489 C CA  . SER B 55  ? 0.4657 0.5321 0.4526 0.0447  0.0386  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 55  SER B CA  
1490 C C   . SER B 55  ? 0.4467 0.5109 0.4536 0.0328  0.0359  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 55  SER B C   
1491 O O   . SER B 55  ? 0.4757 0.5411 0.4847 0.0331  0.0287  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 55  SER B O   
1492 C CB  . SER B 55  ? 0.5132 0.5550 0.4908 0.0457  0.0473  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 55  SER B CB  
1493 O OG  . SER B 55  ? 0.5208 0.5688 0.4830 0.0572  0.0493  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 55  SER B OG  
1494 N N   . GLU B 56  ? 0.4022 0.4641 0.4241 0.0226  0.0415  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   
1495 C CA  . GLU B 56  ? 0.3889 0.4531 0.4338 0.0106  0.0407  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  
1496 C C   . GLU B 56  ? 0.3787 0.4700 0.4340 0.0134  0.0288  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   
1497 O O   . GLU B 56  ? 0.3738 0.4722 0.4459 0.0074  0.0229  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   
1498 C CB  . GLU B 56  ? 0.3417 0.3975 0.3979 0.0007  0.0515  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  
1499 N N   . LEU B 57  ? 0.3498 0.4554 0.3949 0.0225  0.0248  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   
1500 C CA  . LEU B 57  ? 0.3189 0.4474 0.3683 0.0279  0.0129  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  
1501 C C   . LEU B 57  ? 0.3553 0.4893 0.3954 0.0350  0.0027  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   
1502 O O   . LEU B 57  ? 0.3812 0.5297 0.4320 0.0353  -0.0080 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   
1503 C CB  . LEU B 57  ? 0.2692 0.4064 0.3054 0.0359  0.0115  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  
1504 C CG  . LEU B 57  ? 0.2586 0.3944 0.3039 0.0309  0.0169  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  
1505 C CD1 . LEU B 57  ? 0.2623 0.4014 0.2910 0.0380  0.0149  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 
1506 C CD2 . LEU B 57  ? 0.2130 0.3623 0.2807 0.0269  0.0121  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 
1507 N N   . ALA B 58  ? 0.3988 0.5216 0.4185 0.0419  0.0055  -0.1094 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B N   
1508 C CA  . ALA B 58  ? 0.4189 0.5445 0.4246 0.0509  -0.0033 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CA  
1509 C C   . ALA B 58  ? 0.4395 0.5563 0.4594 0.0426  -0.0082 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B C   
1510 O O   . ALA B 58  ? 0.4444 0.5703 0.4625 0.0470  -0.0205 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B O   
1511 C CB  . ALA B 58  ? 0.4115 0.5273 0.3928 0.0611  0.0026  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CB  
1512 N N   . ARG B 59  ? 0.4581 0.5563 0.4912 0.0302  0.0012  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B N   
1513 C CA  . ARG B 59  ? 0.4874 0.5744 0.5361 0.0190  -0.0018 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CA  
1514 C C   . ARG B 59  ? 0.5067 0.6157 0.5834 0.0106  -0.0105 -0.1722 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B C   
1515 O O   . ARG B 59  ? 0.5300 0.6433 0.6154 0.0078  -0.0217 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B O   
1516 C CB  . ARG B 59  ? 0.4796 0.5397 0.5341 0.0072  0.0120  -0.1576 ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CB  
1517 N N   . ARG B 60  ? 0.5137 0.6370 0.6044 0.0074  -0.0059 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B N   
1518 C CA  . ARG B 60  ? 0.5255 0.6729 0.6441 0.0015  -0.0133 -0.1698 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CA  
1519 C C   . ARG B 60  ? 0.4970 0.6667 0.6076 0.0147  -0.0304 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B C   
1520 O O   . ARG B 60  ? 0.4715 0.6577 0.6008 0.0118  -0.0425 -0.1924 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B O   
1521 C CB  . ARG B 60  ? 0.5640 0.7187 0.6954 -0.0024 -0.0035 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CB  
1522 C CG  . ARG B 60  ? 0.6239 0.7644 0.7737 -0.0184 0.0116  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CG  
1523 C CD  . ARG B 60  ? 0.6456 0.7880 0.7970 -0.0181 0.0222  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CD  
1524 N NE  . ARG B 60  ? 0.6834 0.8295 0.8628 -0.0320 0.0323  -0.1409 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NE  
1525 C CZ  . ARG B 60  ? 0.7135 0.8380 0.8921 -0.0413 0.0483  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CZ  
1526 N NH1 . ARG B 60  ? 0.7358 0.8666 0.9401 -0.0537 0.0583  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH1 
1527 N NH2 . ARG B 60  ? 0.7225 0.8202 0.8744 -0.0376 0.0546  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH2 
1528 N N   . LEU B 61  ? 0.5080 0.6785 0.5908 0.0290  -0.0316 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B N   
1529 C CA  . LEU B 61  ? 0.5294 0.7179 0.5986 0.0429  -0.0463 -0.1667 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CA  
1530 C C   . LEU B 61  ? 0.5825 0.7658 0.6346 0.0498  -0.0561 -0.1815 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B C   
1531 O O   . LEU B 61  ? 0.5955 0.7928 0.6371 0.0607  -0.0704 -0.1888 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B O   
1532 C CB  . LEU B 61  ? 0.5355 0.7255 0.5808 0.0542  -0.0425 -0.1462 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CB  
1533 C CG  . LEU B 61  ? 0.5595 0.7627 0.6145 0.0552  -0.0435 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CG  
1534 C CD1 . LEU B 61  ? 0.5774 0.7807 0.6632 0.0415  -0.0358 -0.1377 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD1 
1535 C CD2 . LEU B 61  ? 0.5564 0.7532 0.5889 0.0616  -0.0363 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD2 
1536 N N   . ASN B 62  ? 0.6177 0.7788 0.6648 0.0446  -0.0489 -0.1860 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B N   
1537 C CA  . ASN B 62  ? 0.6447 0.7961 0.6718 0.0523  -0.0570 -0.2000 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CA  
1538 C C   . ASN B 62  ? 0.6396 0.7972 0.6322 0.0716  -0.0599 -0.1911 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B C   
1539 O O   . ASN B 62  ? 0.6774 0.8456 0.6566 0.0822  -0.0737 -0.2013 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B O   
1540 C CB  . ASN B 62  ? 0.6801 0.8416 0.7243 0.0478  -0.0737 -0.2231 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CB  
1541 C CG  . ASN B 62  ? 0.7364 0.8863 0.7572 0.0570  -0.0841 -0.2394 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CG  
1542 O OD1 . ASN B 62  ? 0.7480 0.8751 0.7493 0.0604  -0.0762 -0.2378 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B OD1 
1543 N ND2 . ASN B 62  ? 0.7684 0.9337 0.7894 0.0626  -0.1027 -0.2555 ? ? ? ? ? ? 62  ASN B ND2 
1544 N N   . VAL B 63  ? 0.6031 0.7549 0.5814 0.0758  -0.0467 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B N   
1545 C CA  . VAL B 63  ? 0.5945 0.7530 0.5419 0.0923  -0.0460 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CA  
1546 C C   . VAL B 63  ? 0.5835 0.7278 0.5174 0.0952  -0.0315 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B C   
1547 O O   . VAL B 63  ? 0.5911 0.7183 0.5374 0.0853  -0.0232 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B O   
1548 C CB  . VAL B 63  ? 0.5842 0.7610 0.5302 0.0959  -0.0472 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CB  
1549 C CG1 . VAL B 63  ? 0.5803 0.7725 0.5381 0.0962  -0.0628 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG1 
1550 C CG2 . VAL B 63  ? 0.5567 0.7296 0.5191 0.0853  -0.0351 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG2 
1551 N N   . SER B 64  ? 0.5662 0.7184 0.4746 0.1092  -0.0284 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 64  SER B N   
1552 C CA  . SER B 64  ? 0.5519 0.6962 0.4482 0.1142  -0.0155 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CA  
1553 C C   . SER B 64  ? 0.5278 0.6753 0.4359 0.1064  -0.0052 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 64  SER B C   
1554 O O   . SER B 64  ? 0.4928 0.6527 0.4080 0.1026  -0.0078 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 64  SER B O   
1555 C CB  . SER B 64  ? 0.5624 0.7178 0.4287 0.1321  -0.0150 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CB  
1556 O OG  . SER B 64  ? 0.5477 0.7227 0.4075 0.1354  -0.0158 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 64  SER B OG  
1557 N N   . GLN B 65  ? 0.5449 0.6799 0.4539 0.1048  0.0055  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B N   
1558 C CA  . GLN B 65  ? 0.5429 0.6803 0.4601 0.0989  0.0145  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CA  
1559 C C   . GLN B 65  ? 0.4993 0.6581 0.4055 0.1055  0.0148  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B C   
1560 O O   . GLN B 65  ? 0.4629 0.6275 0.3780 0.0985  0.0153  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B O   
1561 C CB  . GLN B 65  ? 0.6050 0.7290 0.5180 0.1017  0.0244  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CB  
1562 C CG  . GLN B 65  ? 0.6447 0.7487 0.5739 0.0891  0.0297  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CG  
1563 C CD  . GLN B 65  ? 0.7206 0.8027 0.6552 0.0836  0.0271  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B CD  
1564 O OE1 . GLN B 65  ? 0.7551 0.8392 0.6870 0.0859  0.0187  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B OE1 
1565 N NE2 . GLN B 65  ? 0.7275 0.7875 0.6689 0.0760  0.0341  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 65  GLN B NE2 
1566 N N   . ALA B 66  ? 0.4905 0.6594 0.3760 0.1191  0.0146  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   
1567 C CA  . ALA B 66  ? 0.4717 0.6607 0.3438 0.1257  0.0165  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  
1568 C C   . ALA B 66  ? 0.4433 0.6392 0.3188 0.1208  0.0079  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   
1569 O O   . ALA B 66  ? 0.4257 0.6294 0.3026 0.1169  0.0105  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   
1570 C CB  . ALA B 66  ? 0.4906 0.6885 0.3380 0.1421  0.0169  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  
1571 N N   . ALA B 67  ? 0.4373 0.6297 0.3144 0.1214  -0.0031 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N   
1572 C CA  . ALA B 67  ? 0.4002 0.5993 0.2810 0.1190  -0.0129 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA  
1573 C C   . ALA B 67  ? 0.3539 0.5480 0.2571 0.1057  -0.0106 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C   
1574 O O   . ALA B 67  ? 0.3420 0.5414 0.2436 0.1044  -0.0124 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O   
1575 C CB  . ALA B 67  ? 0.4133 0.6111 0.2962 0.1216  -0.0260 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB  
1576 N N   . VAL B 68  ? 0.3538 0.5353 0.2756 0.0964  -0.0066 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B N   
1577 C CA  . VAL B 68  ? 0.3258 0.5011 0.2667 0.0848  -0.0030 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CA  
1578 C C   . VAL B 68  ? 0.3357 0.5126 0.2703 0.0838  0.0047  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B C   
1579 O O   . VAL B 68  ? 0.3392 0.5170 0.2783 0.0794  0.0032  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B O   
1580 C CB  . VAL B 68  ? 0.3027 0.4624 0.2603 0.0757  0.0025  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CB  
1581 C CG1 . VAL B 68  ? 0.2875 0.4398 0.2589 0.0658  0.0088  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG1 
1582 C CG2 . VAL B 68  ? 0.2828 0.4418 0.2532 0.0724  -0.0056 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG2 
1583 N N   . THR B 69  ? 0.3531 0.5305 0.2779 0.0883  0.0124  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 69  THR B N   
1584 C CA  . THR B 69  ? 0.3726 0.5549 0.2938 0.0870  0.0194  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 69  THR B CA  
1585 C C   . THR B 69  ? 0.3896 0.5836 0.3008 0.0888  0.0154  0.0059  ? ? ? ? ? ? 69  THR B C   
1586 O O   . THR B 69  ? 0.3870 0.5795 0.3027 0.0820  0.0163  0.0201  ? ? ? ? ? ? 69  THR B O   
1587 C CB  . THR B 69  ? 0.3883 0.5759 0.2995 0.0949  0.0273  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 69  THR B CB  
1588 O OG1 . THR B 69  ? 0.3868 0.5591 0.3053 0.0935  0.0309  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 69  THR B OG1 
1589 C CG2 . THR B 69  ? 0.3691 0.5665 0.2804 0.0926  0.0338  0.0152  ? ? ? ? ? ? 69  THR B CG2 
1590 N N   . LYS B 70  ? 0.4027 0.6059 0.2984 0.0983  0.0104  0.0009  ? ? ? ? ? ? 70  LYS B N   
1591 C CA  . LYS B 70  ? 0.4099 0.6215 0.2919 0.1013  0.0064  0.0132  ? ? ? ? ? ? 70  LYS B CA  
1592 C C   . LYS B 70  ? 0.4058 0.6096 0.2970 0.0955  -0.0024 0.0132  ? ? ? ? ? ? 70  LYS B C   
1593 O O   . LYS B 70  ? 0.4280 0.6307 0.3149 0.0923  -0.0035 0.0284  ? ? ? ? ? ? 70  LYS B O   
1594 C CB  . LYS B 70  ? 0.4182 0.6394 0.2785 0.1145  0.0023  0.0060  ? ? ? ? ? ? 70  LYS B CB  
1595 N N   . ALA B 71  ? 0.3822 0.5807 0.2868 0.0941  -0.0086 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   
1596 C CA  . ALA B 71  ? 0.3548 0.5488 0.2709 0.0902  -0.0165 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  
1597 C C   . ALA B 71  ? 0.3057 0.4896 0.2337 0.0801  -0.0112 0.0056  ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   
1598 O O   . ALA B 71  ? 0.2847 0.4648 0.2103 0.0789  -0.0155 0.0154  ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   
1599 C CB  . ALA B 71  ? 0.3385 0.5326 0.2709 0.0894  -0.0224 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  
1600 N N   . ILE B 72  ? 0.3106 0.4881 0.2494 0.0737  -0.0026 0.0043  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N   
1601 C CA  . ILE B 72  ? 0.2933 0.4598 0.2414 0.0648  0.0021  0.0142  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA  
1602 C C   . ILE B 72  ? 0.3002 0.4676 0.2369 0.0634  0.0035  0.0340  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C   
1603 O O   . ILE B 72  ? 0.2847 0.4440 0.2225 0.0591  0.0002  0.0426  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O   
1604 C CB  . ILE B 72  ? 0.2978 0.4565 0.2551 0.0600  0.0110  0.0099  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB  
1605 C CG1 . ILE B 72  ? 0.2942 0.4485 0.2647 0.0583  0.0104  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1 
1606 C CG2 . ILE B 72  ? 0.2788 0.4261 0.2416 0.0523  0.0151  0.0210  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2 
1607 C CD1 . ILE B 72  ? 0.2731 0.4232 0.2580 0.0532  0.0072  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1 
1608 N N   . LYS B 73  ? 0.3236 0.5012 0.2497 0.0668  0.0085  0.0409  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N   
1609 C CA  . LYS B 73  ? 0.3217 0.5037 0.2393 0.0640  0.0108  0.0601  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA  
1610 C C   . LYS B 73  ? 0.3160 0.4941 0.2235 0.0645  0.0028  0.0680  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C   
1611 O O   . LYS B 73  ? 0.2652 0.4346 0.1726 0.0575  0.0014  0.0811  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O   
1612 C CB  . LYS B 73  ? 0.3547 0.5532 0.2618 0.0701  0.0175  0.0645  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB  
1613 N N   . SER B 74  ? 0.3559 0.5388 0.2538 0.0734  -0.0034 0.0595  ? ? ? ? ? ? 74  SER B N   
1614 C CA  . SER B 74  ? 0.3687 0.5465 0.2546 0.0767  -0.0123 0.0655  ? ? ? ? ? ? 74  SER B CA  
1615 C C   . SER B 74  ? 0.3699 0.5326 0.2674 0.0719  -0.0183 0.0637  ? ? ? ? ? ? 74  SER B C   
1616 O O   . SER B 74  ? 0.3820 0.5337 0.2718 0.0696  -0.0225 0.0761  ? ? ? ? ? ? 74  SER B O   
1617 C CB  . SER B 74  ? 0.4018 0.5879 0.2765 0.0887  -0.0194 0.0532  ? ? ? ? ? ? 74  SER B CB  
1618 O OG  . SER B 74  ? 0.4680 0.6475 0.3314 0.0935  -0.0296 0.0573  ? ? ? ? ? ? 74  SER B OG  
1619 N N   . LEU B 75  ? 0.3550 0.5161 0.2703 0.0707  -0.0182 0.0483  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   
1620 C CA  . LEU B 75  ? 0.3243 0.4736 0.2515 0.0676  -0.0222 0.0449  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  
1621 C C   . LEU B 75  ? 0.3160 0.4513 0.2447 0.0583  -0.0180 0.0582  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   
1622 O O   . LEU B 75  ? 0.3293 0.4514 0.2551 0.0574  -0.0234 0.0641  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   
1623 C CB  . LEU B 75  ? 0.3086 0.4615 0.2555 0.0670  -0.0207 0.0262  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  
1624 C CG  . LEU B 75  ? 0.3001 0.4655 0.2501 0.0751  -0.0285 0.0105  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  
1625 C CD1 . LEU B 75  ? 0.2819 0.4511 0.2536 0.0711  -0.0250 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 
1626 C CD2 . LEU B 75  ? 0.3020 0.4662 0.2482 0.0821  -0.0396 0.0110  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 
1627 N N   . VAL B 76  ? 0.2855 0.4231 0.2181 0.0524  -0.0094 0.0621  ? ? ? ? ? ? 76  VAL B N   
1628 C CA  . VAL B 76  ? 0.2896 0.4159 0.2231 0.0438  -0.0067 0.0747  ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CA  
1629 C C   . VAL B 76  ? 0.3325 0.4556 0.2518 0.0415  -0.0108 0.0919  ? ? ? ? ? ? 76  VAL B C   
1630 O O   . VAL B 76  ? 0.3188 0.4258 0.2354 0.0364  -0.0152 0.1002  ? ? ? ? ? ? 76  VAL B O   
1631 C CB  . VAL B 76  ? 0.2614 0.3938 0.2011 0.0397  0.0022  0.0759  ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CB  
1632 C CG1 . VAL B 76  ? 0.2596 0.3834 0.1996 0.0310  0.0029  0.0898  ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CG1 
1633 C CG2 . VAL B 76  ? 0.2115 0.3407 0.1633 0.0404  0.0066  0.0607  ? ? ? ? ? ? 76  VAL B CG2 
1634 N N   . LYS B 77  ? 0.4092 0.5464 0.3180 0.0453  -0.0090 0.0972  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   
1635 C CA  . LYS B 77  ? 0.4527 0.5831 0.3522 0.0406  -0.0101 0.1101  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  
1636 C C   . LYS B 77  ? 0.4940 0.6062 0.3831 0.0431  -0.0200 0.1118  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   
1637 O O   . LYS B 77  ? 0.5207 0.6141 0.4056 0.0354  -0.0227 0.1209  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   
1638 C CB  . LYS B 77  ? 0.4953 0.6418 0.3876 0.0454  -0.0048 0.1105  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  
1639 C CG  . LYS B 77  ? 0.5371 0.6794 0.4242 0.0383  -0.0021 0.1234  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  
1640 C CD  . LYS B 77  ? 0.5633 0.7261 0.4476 0.0428  0.0062  0.1239  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  
1641 C CE  . LYS B 77  ? 0.5906 0.7612 0.4619 0.0566  0.0036  0.1132  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  
1642 N NZ  . LYS B 77  ? 0.6160 0.8049 0.4826 0.0626  0.0115  0.1125  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  
1643 N N   . GLU B 78  ? 0.4766 0.5940 0.3614 0.0547  -0.0263 0.1017  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   
1644 C CA  . GLU B 78  ? 0.5055 0.6076 0.3808 0.0603  -0.0368 0.1015  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  
1645 C C   . GLU B 78  ? 0.4958 0.5846 0.3789 0.0601  -0.0418 0.0986  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   
1646 O O   . GLU B 78  ? 0.5325 0.6102 0.4102 0.0674  -0.0509 0.0958  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   
1647 C CB  . GLU B 78  ? 0.5148 0.6300 0.3841 0.0739  -0.0428 0.0900  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  
1648 N N   . GLY B 79  ? 0.4098 0.4969 0.3071 0.0517  -0.0352 0.0966  ? ? ? ? ? ? 79  GLY B N   
1649 C CA  . GLY B 79  ? 0.3961 0.4663 0.3009 0.0496  -0.0376 0.0927  ? ? ? ? ? ? 79  GLY B CA  
1650 C C   . GLY B 79  ? 0.3720 0.4471 0.2901 0.0575  -0.0391 0.0746  ? ? ? ? ? ? 79  GLY B C   
1651 O O   . GLY B 79  ? 0.3637 0.4253 0.2837 0.0602  -0.0432 0.0714  ? ? ? ? ? ? 79  GLY B O   
1652 N N   . MET B 80  ? 0.3527 0.4475 0.2805 0.0610  -0.0356 0.0626  ? ? ? ? ? ? 80  MET B N   
1653 C CA  . MET B 80  ? 0.2960 0.3993 0.2409 0.0660  -0.0359 0.0450  ? ? ? ? ? ? 80  MET B CA  
1654 C C   . MET B 80  ? 0.2588 0.3619 0.2193 0.0585  -0.0255 0.0384  ? ? ? ? ? ? 80  MET B C   
1655 O O   . MET B 80  ? 0.2169 0.3210 0.1918 0.0596  -0.0235 0.0273  ? ? ? ? ? ? 80  MET B O   
1656 C CB  . MET B 80  ? 0.2776 0.4006 0.2249 0.0732  -0.0394 0.0341  ? ? ? ? ? ? 80  MET B CB  
1657 C CG  . MET B 80  ? 0.2830 0.4063 0.2152 0.0837  -0.0511 0.0372  ? ? ? ? ? ? 80  MET B CG  
1658 S SD  . MET B 80  ? 0.3796 0.4936 0.3166 0.0923  -0.0606 0.0323  ? ? ? ? ? ? 80  MET B SD  
1659 C CE  . MET B 80  ? 0.2983 0.4102 0.2107 0.1052  -0.0744 0.0391  ? ? ? ? ? ? 80  MET B CE  
1660 N N   . LEU B 81  ? 0.2240 0.3263 0.1814 0.0514  -0.0185 0.0456  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   
1661 C CA  . LEU B 81  ? 0.2175 0.3162 0.1852 0.0450  -0.0090 0.0415  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  
1662 C C   . LEU B 81  ? 0.2455 0.3316 0.2050 0.0381  -0.0067 0.0554  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   
1663 O O   . LEU B 81  ? 0.2720 0.3593 0.2210 0.0364  -0.0096 0.0676  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   
1664 C CB  . LEU B 81  ? 0.2257 0.3382 0.2003 0.0448  -0.0031 0.0328  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  
1665 C CG  . LEU B 81  ? 0.2328 0.3582 0.2191 0.0494  -0.0054 0.0165  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  
1666 C CD1 . LEU B 81  ? 0.2004 0.3357 0.1878 0.0495  -0.0015 0.0095  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 
1667 C CD2 . LEU B 81  ? 0.2587 0.3804 0.2616 0.0469  -0.0014 0.0064  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 
1668 N N   . GLU B 82  ? 0.2251 0.2998 0.1893 0.0341  -0.0015 0.0536  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B N   
1669 C CA  . GLU B 82  ? 0.2600 0.3236 0.2180 0.0277  -0.0002 0.0646  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CA  
1670 C C   . GLU B 82  ? 0.2422 0.3023 0.2066 0.0254  0.0088  0.0587  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B C   
1671 O O   . GLU B 82  ? 0.2715 0.3321 0.2444 0.0272  0.0139  0.0472  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B O   
1672 C CB  . GLU B 82  ? 0.2754 0.3194 0.2253 0.0266  -0.0068 0.0706  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CB  
1673 C CG  . GLU B 82  ? 0.3469 0.3803 0.3012 0.0299  -0.0041 0.0605  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CG  
1674 C CD  . GLU B 82  ? 0.4121 0.4252 0.3559 0.0316  -0.0117 0.0647  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B CD  
1675 O OE1 . GLU B 82  ? 0.4521 0.4570 0.3853 0.0287  -0.0197 0.0759  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B OE1 
1676 O OE2 . GLU B 82  ? 0.4454 0.4502 0.3912 0.0359  -0.0092 0.0568  ? ? ? ? ? ? 82  GLU B OE2 
1677 N N   . THR B 83  ? 0.2345 0.2915 0.1952 0.0212  0.0107  0.0667  ? ? ? ? ? ? 83  THR B N   
1678 C CA  . THR B 83  ? 0.2540 0.3038 0.2169 0.0200  0.0183  0.0626  ? ? ? ? ? ? 83  THR B CA  
1679 C C   . THR B 83  ? 0.2761 0.3059 0.2347 0.0192  0.0185  0.0612  ? ? ? ? ? ? 83  THR B C   
1680 O O   . THR B 83  ? 0.3366 0.3563 0.2883 0.0183  0.0113  0.0669  ? ? ? ? ? ? 83  THR B O   
1681 C CB  . THR B 83  ? 0.2878 0.3416 0.2479 0.0177  0.0189  0.0714  ? ? ? ? ? ? 83  THR B CB  
1682 O OG1 . THR B 83  ? 0.3266 0.3736 0.2809 0.0131  0.0113  0.0826  ? ? ? ? ? ? 83  THR B OG1 
1683 C CG2 . THR B 83  ? 0.2631 0.3377 0.2262 0.0201  0.0204  0.0724  ? ? ? ? ? ? 83  THR B CG2 
1684 N N   . SER B 84  ? 0.2349 0.2571 0.1959 0.0197  0.0271  0.0539  ? ? ? ? ? ? 84  SER B N   
1685 C CA  . SER B 84  ? 0.2539 0.2574 0.2086 0.0200  0.0293  0.0525  ? ? ? ? ? ? 84  SER B CA  
1686 C C   . SER B 84  ? 0.2514 0.2443 0.2038 0.0195  0.0397  0.0489  ? ? ? ? ? ? 84  SER B C   
1687 O O   . SER B 84  ? 0.2354 0.2348 0.1933 0.0190  0.0456  0.0454  ? ? ? ? ? ? 84  SER B O   
1688 C CB  . SER B 84  ? 0.3044 0.3092 0.2649 0.0233  0.0293  0.0449  ? ? ? ? ? ? 84  SER B CB  
1689 O OG  . SER B 84  ? 0.3412 0.3280 0.2931 0.0251  0.0310  0.0443  ? ? ? ? ? ? 84  SER B OG  
1690 N N   . LYS B 85  ? 0.2728 0.2469 0.2146 0.0204  0.0416  0.0499  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   
1691 C CA  . LYS B 85  ? 0.3449 0.3046 0.2802 0.0206  0.0519  0.0477  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  
1692 C C   . LYS B 85  ? 0.3713 0.3166 0.2995 0.0230  0.0565  0.0444  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   
1693 O O   . LYS B 85  ? 0.3954 0.3315 0.3137 0.0254  0.0485  0.0478  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   
1694 C CB  . LYS B 85  ? 0.3909 0.3406 0.3133 0.0208  0.0480  0.0558  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  
1695 C CG  . LYS B 85  ? 0.4732 0.3996 0.3794 0.0231  0.0545  0.0564  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  
1696 C CD  . LYS B 85  ? 0.5203 0.4397 0.4149 0.0246  0.0478  0.0640  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  
1697 C CE  . LYS B 85  ? 0.5800 0.4737 0.4532 0.0283  0.0500  0.0656  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  
1698 N NZ  . LYS B 85  ? 0.6245 0.5054 0.4926 0.0296  0.0656  0.0612  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  
1699 N N   . ASP B 86  ? 0.3474 0.2907 0.2809 0.0223  0.0696  0.0377  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B N   
1700 C CA  . ASP B 86  ? 0.4104 0.3423 0.3374 0.0254  0.0769  0.0347  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CA  
1701 C C   . ASP B 86  ? 0.4122 0.3348 0.3379 0.0230  0.0934  0.0318  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B C   
1702 O O   . ASP B 86  ? 0.4340 0.3599 0.3670 0.0184  0.0988  0.0305  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B O   
1703 C CB  . ASP B 86  ? 0.4515 0.3988 0.3931 0.0279  0.0749  0.0280  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CB  
1704 C CG  . ASP B 86  ? 0.4734 0.4430 0.4395 0.0240  0.0807  0.0197  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CG  
1705 O OD1 . ASP B 86  ? 0.4993 0.4860 0.4785 0.0263  0.0738  0.0154  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD1 
1706 O OD2 . ASP B 86  ? 0.4775 0.4460 0.4488 0.0188  0.0914  0.0173  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD2 
1707 N N   . SER B 87  ? 0.4091 0.3186 0.3238 0.0263  0.1017  0.0310  ? ? ? ? ? ? 87  SER B N   
1708 C CA  . SER B 87  ? 0.4271 0.3239 0.3360 0.0240  0.1187  0.0305  ? ? ? ? ? ? 87  SER B CA  
1709 C C   . SER B 87  ? 0.4162 0.3308 0.3510 0.0171  0.1312  0.0226  ? ? ? ? ? ? 87  SER B C   
1710 O O   . SER B 87  ? 0.4522 0.3572 0.3858 0.0120  0.1455  0.0226  ? ? ? ? ? ? 87  SER B O   
1711 C CB  . SER B 87  ? 0.5072 0.3855 0.3949 0.0305  0.1248  0.0322  ? ? ? ? ? ? 87  SER B CB  
1712 O OG  . SER B 87  ? 0.5297 0.4204 0.4266 0.0351  0.1232  0.0266  ? ? ? ? ? ? 87  SER B OG  
1713 N N   . LYS B 88  ? 0.3704 0.3099 0.3282 0.0165  0.1252  0.0158  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B N   
1714 C CA  . LYS B 88  ? 0.4007 0.3606 0.3863 0.0098  0.1346  0.0068  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CA  
1715 C C   . LYS B 88  ? 0.3922 0.3573 0.3891 0.0022  0.1332  0.0044  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B C   
1716 O O   . LYS B 88  ? 0.3977 0.3738 0.4151 -0.0056 0.1417  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B O   
1717 C CB  . LYS B 88  ? 0.4387 0.4237 0.4439 0.0141  0.1273  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CB  
1718 C CG  . LYS B 88  ? 0.5218 0.5014 0.5158 0.0234  0.1280  0.0005  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CG  
1719 C CD  . LYS B 88  ? 0.5723 0.5721 0.5800 0.0303  0.1159  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CD  
1720 C CE  . LYS B 88  ? 0.6208 0.6099 0.6126 0.0415  0.1139  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CE  
1721 N NZ  . LYS B 88  ? 0.6290 0.6314 0.6285 0.0496  0.0994  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B NZ  
1722 N N   . ASP B 89  ? 0.3731 0.3307 0.3569 0.0046  0.1222  0.0101  ? ? ? ? ? ? 89  ASP B N   
1723 C CA  . ASP B 89  ? 0.3630 0.3253 0.3546 0.0001  0.1195  0.0075  ? ? ? ? ? ? 89  ASP B CA  
1724 C C   . ASP B 89  ? 0.3554 0.2942 0.3256 0.0011  0.1212  0.0152  ? ? ? ? ? ? 89  ASP B C   
1725 O O   . ASP B 89  ? 0.3599 0.2873 0.3110 0.0069  0.1149  0.0234  ? ? ? ? ? ? 89  ASP B O   
1726 C CB  . ASP B 89  ? 0.3504 0.3325 0.3498 0.0036  0.1040  0.0060  ? ? ? ? ? ? 89  ASP B CB  
1727 C CG  . ASP B 89  ? 0.3983 0.3921 0.4114 -0.0004 0.1022  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B CG  
1728 O OD1 . ASP B 89  ? 0.4199 0.4012 0.4237 -0.0014 0.1040  0.0012  ? ? ? ? ? ? 89  ASP B OD1 
1729 O OD2 . ASP B 89  ? 0.3989 0.4138 0.4312 -0.0016 0.0981  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 89  ASP B OD2 
1730 N N   . ALA B 90  ? 0.3605 0.2916 0.3342 -0.0044 0.1286  0.0120  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   
1731 C CA  . ALA B 90  ? 0.3888 0.2961 0.3420 -0.0021 0.1306  0.0186  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  
1732 C C   . ALA B 90  ? 0.4155 0.3292 0.3622 0.0046  0.1168  0.0224  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   
1733 O O   . ALA B 90  ? 0.3690 0.2674 0.2969 0.0101  0.1144  0.0300  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   
1734 C CB  . ALA B 90  ? 0.3799 0.2748 0.3380 -0.0096 0.1416  0.0137  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  
1735 N N   . ARG B 91  ? 0.3961 0.3338 0.3587 0.0046  0.1080  0.0172  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B N   
1736 C CA  . ARG B 91  ? 0.3808 0.3284 0.3397 0.0103  0.0970  0.0205  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CA  
1737 C C   . ARG B 91  ? 0.3822 0.3278 0.3275 0.0157  0.0889  0.0310  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B C   
1738 O O   . ARG B 91  ? 0.4332 0.3789 0.3768 0.0155  0.0866  0.0336  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B O   
1739 C CB  . ARG B 91  ? 0.3827 0.3560 0.3586 0.0096  0.0896  0.0137  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CB  
1740 C CG  . ARG B 91  ? 0.3848 0.3612 0.3733 0.0051  0.0940  0.0024  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CG  
1741 C CD  . ARG B 91  ? 0.3694 0.3702 0.3696 0.0070  0.0845  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CD  
1742 N NE  . ARG B 91  ? 0.3943 0.4035 0.3844 0.0144  0.0760  0.0034  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NE  
1743 C CZ  . ARG B 91  ? 0.3843 0.4135 0.3786 0.0179  0.0678  0.0011  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CZ  
1744 N NH1 . ARG B 91  ? 0.3922 0.4342 0.3997 0.0157  0.0651  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH1 
1745 N NH2 . ARG B 91  ? 0.3386 0.3759 0.3240 0.0238  0.0623  0.0092  ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH2 
1746 N N   . VAL B 92  ? 0.3138 0.2578 0.2502 0.0208  0.0842  0.0364  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B N   
1747 C CA  . VAL B 92  ? 0.2709 0.2151 0.1970 0.0248  0.0754  0.0461  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CA  
1748 C C   . VAL B 92  ? 0.2785 0.2440 0.2137 0.0237  0.0653  0.0486  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B C   
1749 O O   . VAL B 92  ? 0.2627 0.2268 0.1918 0.0239  0.0578  0.0555  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B O   
1750 C CB  . VAL B 92  ? 0.2610 0.2032 0.1791 0.0311  0.0727  0.0506  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CB  
1751 C CG1 . VAL B 92  ? 0.3137 0.2289 0.2176 0.0335  0.0816  0.0501  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG1 
1752 C CG2 . VAL B 92  ? 0.2716 0.2335 0.2007 0.0330  0.0710  0.0465  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG2 
1753 N N   . ILE B 93  ? 0.2524 0.2359 0.2008 0.0224  0.0644  0.0428  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N   
1754 C CA  . ILE B 93  ? 0.2562 0.2577 0.2116 0.0215  0.0558  0.0451  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA  
1755 C C   . ILE B 93  ? 0.2787 0.2956 0.2464 0.0211  0.0567  0.0361  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C   
1756 O O   . ILE B 93  ? 0.2905 0.3105 0.2605 0.0227  0.0602  0.0308  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O   
1757 C CB  . ILE B 93  ? 0.2329 0.2457 0.1851 0.0234  0.0476  0.0550  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB  
1758 C CG1 . ILE B 93  ? 0.2573 0.2824 0.2131 0.0211  0.0390  0.0596  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1 
1759 C CG2 . ILE B 93  ? 0.2144 0.2398 0.1694 0.0275  0.0495  0.0533  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2 
1760 C CD1 . ILE B 93  ? 0.2016 0.2368 0.1556 0.0201  0.0315  0.0710  ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1 
1761 N N   . PHE B 94  ? 0.1928 0.2183 0.1672 0.0199  0.0525  0.0338  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B N   
1762 C CA  . PHE B 94  ? 0.2729 0.3133 0.2588 0.0201  0.0517  0.0242  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CA  
1763 C C   . PHE B 94  ? 0.2446 0.2975 0.2322 0.0220  0.0424  0.0269  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B C   
1764 O O   . PHE B 94  ? 0.2236 0.2703 0.2044 0.0218  0.0377  0.0353  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B O   
1765 C CB  . PHE B 94  ? 0.2518 0.2865 0.2481 0.0165  0.0596  0.0136  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CB  
1766 C CG  . PHE B 94  ? 0.2494 0.2763 0.2457 0.0155  0.0614  0.0150  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CG  
1767 C CD1 . PHE B 94  ? 0.2784 0.2857 0.2633 0.0147  0.0670  0.0207  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD1 
1768 C CD2 . PHE B 94  ? 0.2129 0.2516 0.2190 0.0170  0.0569  0.0103  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD2 
1769 C CE1 . PHE B 94  ? 0.2874 0.2867 0.2696 0.0154  0.0690  0.0213  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE1 
1770 C CE2 . PHE B 94  ? 0.2486 0.2802 0.2538 0.0181  0.0588  0.0109  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE2 
1771 C CZ  . PHE B 94  ? 0.2800 0.2917 0.2728 0.0172  0.0652  0.0163  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CZ  
1772 N N   . TYR B 95  ? 0.2153 0.2835 0.2103 0.0241  0.0390  0.0197  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B N   
1773 C CA  . TYR B 95  ? 0.2315 0.3101 0.2264 0.0272  0.0300  0.0216  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CA  
1774 C C   . TYR B 95  ? 0.2679 0.3468 0.2733 0.0275  0.0297  0.0134  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B C   
1775 O O   . TYR B 95  ? 0.2824 0.3667 0.3010 0.0259  0.0342  0.0017  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B O   
1776 C CB  . TYR B 95  ? 0.1882 0.2837 0.1831 0.0312  0.0254  0.0179  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CB  
1777 C CG  . TYR B 95  ? 0.2294 0.3294 0.2144 0.0327  0.0260  0.0261  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CG  
1778 C CD1 . TYR B 95  ? 0.2555 0.3573 0.2311 0.0326  0.0218  0.0401  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CD1 
1779 C CD2 . TYR B 95  ? 0.2261 0.3288 0.2115 0.0343  0.0309  0.0197  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CD2 
1780 C CE1 . TYR B 95  ? 0.2273 0.3379 0.1970 0.0339  0.0234  0.0478  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CE1 
1781 C CE2 . TYR B 95  ? 0.2432 0.3527 0.2203 0.0376  0.0321  0.0267  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CE2 
1782 C CZ  . TYR B 95  ? 0.2336 0.3490 0.2040 0.0373  0.0288  0.0408  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CZ  
1783 O OH  . TYR B 95  ? 0.2287 0.3550 0.1937 0.0405  0.0311  0.0479  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B OH  
1784 N N   . GLN B 96  ? 0.2844 0.3577 0.2846 0.0297  0.0243  0.0192  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B N   
1785 C CA  . GLN B 96  ? 0.2850 0.3610 0.2946 0.0327  0.0231  0.0117  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CA  
1786 C C   . GLN B 96  ? 0.2391 0.3209 0.2435 0.0391  0.0113  0.0148  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B C   
1787 O O   . GLN B 96  ? 0.2277 0.3049 0.2183 0.0394  0.0053  0.0260  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B O   
1788 C CB  . GLN B 96  ? 0.3717 0.4306 0.3774 0.0316  0.0286  0.0142  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CB  
1789 C CG  . GLN B 96  ? 0.4126 0.4559 0.4010 0.0330  0.0214  0.0262  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CG  
1790 C CD  . GLN B 96  ? 0.4696 0.4960 0.4525 0.0346  0.0249  0.0262  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B CD  
1791 O OE1 . GLN B 96  ? 0.5005 0.5268 0.4916 0.0339  0.0350  0.0187  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B OE1 
1792 N NE2 . GLN B 96  ? 0.4733 0.4842 0.4412 0.0364  0.0167  0.0345  ? ? ? ? ? ? 96  GLN B NE2 
1793 N N   . LEU B 97  ? 0.1960 0.2881 0.2119 0.0444  0.0081  0.0053  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B N   
1794 C CA  . LEU B 97  ? 0.2332 0.3290 0.2430 0.0525  -0.0039 0.0076  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CA  
1795 C C   . LEU B 97  ? 0.2559 0.3311 0.2497 0.0546  -0.0084 0.0186  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B C   
1796 O O   . LEU B 97  ? 0.2545 0.3166 0.2476 0.0530  -0.0029 0.0188  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B O   
1797 C CB  . LEU B 97  ? 0.2410 0.3536 0.2687 0.0590  -0.0068 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CB  
1798 C CG  . LEU B 97  ? 0.2425 0.3774 0.2839 0.0595  -0.0094 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CG  
1799 C CD1 . LEU B 97  ? 0.2121 0.3490 0.2632 0.0497  0.0015  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD1 
1800 C CD2 . LEU B 97  ? 0.2505 0.4036 0.3112 0.0665  -0.0145 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD2 
1801 N N   . THR B 98  ? 0.2635 0.3340 0.2426 0.0580  -0.0184 0.0278  ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   
1802 C CA  . THR B 98  ? 0.3167 0.3661 0.2805 0.0609  -0.0255 0.0369  ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  
1803 C C   . THR B 98  ? 0.3302 0.3826 0.2985 0.0726  -0.0320 0.0285  ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   
1804 O O   . THR B 98  ? 0.2906 0.3642 0.2753 0.0773  -0.0314 0.0165  ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   
1805 C CB  . THR B 98  ? 0.3192 0.3614 0.2653 0.0589  -0.0333 0.0513  ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  
1806 O OG1 . THR B 98  ? 0.3201 0.3758 0.2650 0.0666  -0.0401 0.0486  ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 
1807 C CG2 . THR B 98  ? 0.2889 0.3352 0.2339 0.0488  -0.0268 0.0588  ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 
1808 N N   . ASP B 99  ? 0.2971 0.4298 0.3763 -0.0445 -0.0789 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B N   
1809 C CA  . ASP B 99  ? 0.3159 0.4322 0.3990 -0.0437 -0.0760 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CA  
1810 C C   . ASP B 99  ? 0.3193 0.4201 0.4128 -0.0430 -0.0719 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B C   
1811 O O   . ASP B 99  ? 0.3340 0.4226 0.4259 -0.0391 -0.0675 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B O   
1812 C CB  . ASP B 99  ? 0.3519 0.4644 0.4468 -0.0498 -0.0818 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CB  
1813 C CG  . ASP B 99  ? 0.3978 0.5198 0.4774 -0.0483 -0.0823 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CG  
1814 O OD1 . ASP B 99  ? 0.3911 0.5217 0.4533 -0.0433 -0.0788 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B OD1 
1815 O OD2 . ASP B 99  ? 0.4225 0.5436 0.5074 -0.0525 -0.0861 -0.1448 ? ? ? ? ? ? 99  ASP B OD2 
1816 N N   . LEU B 100 ? 0.3223 0.4251 0.4262 -0.0470 -0.0733 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   
1817 C CA  . LEU B 100 ? 0.3600 0.4505 0.4733 -0.0476 -0.0699 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  
1818 C C   . LEU B 100 ? 0.3241 0.4128 0.4247 -0.0400 -0.0628 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   
1819 O O   . LEU B 100 ? 0.3273 0.4031 0.4314 -0.0387 -0.0593 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   
1820 C CB  . LEU B 100 ? 0.4170 0.5150 0.5428 -0.0542 -0.0723 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  
1821 C CG  . LEU B 100 ? 0.4773 0.5635 0.6155 -0.0582 -0.0703 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  
1822 C CD1 . LEU B 100 ? 0.5138 0.5810 0.6637 -0.0621 -0.0736 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 
1823 C CD2 . LEU B 100 ? 0.4822 0.5807 0.6317 -0.0654 -0.0721 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 
1824 N N   . ALA B 101 ? 0.2801 0.3813 0.3662 -0.0352 -0.0614 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   
1825 C CA  . ALA B 101 ? 0.2104 0.3104 0.2852 -0.0285 -0.0553 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  
1826 C C   . ALA B 101 ? 0.2058 0.2984 0.2691 -0.0237 -0.0516 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   
1827 O O   . ALA B 101 ? 0.2433 0.3296 0.3012 -0.0193 -0.0465 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   
1828 C CB  . ALA B 101 ? 0.1755 0.2909 0.2418 -0.0254 -0.0561 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  
1829 N N   . ARG B 102 ? 0.2321 0.3271 0.2922 -0.0247 -0.0540 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B N   
1830 C CA  . ARG B 102 ? 0.2502 0.3423 0.2993 -0.0207 -0.0501 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CA  
1831 C C   . ARG B 102 ? 0.2331 0.3102 0.2875 -0.0180 -0.0455 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B C   
1832 O O   . ARG B 102 ? 0.2123 0.2883 0.2566 -0.0135 -0.0404 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B O   
1833 C CB  . ARG B 102 ? 0.2891 0.3858 0.3377 -0.0231 -0.0534 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CB  
1834 N N   . PRO B 103 ? 0.2543 0.3197 0.3250 -0.0209 -0.0477 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B N   
1835 C CA  . PRO B 103 ? 0.2781 0.3296 0.3546 -0.0182 -0.0445 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CA  
1836 C C   . PRO B 103 ? 0.2438 0.2939 0.3157 -0.0160 -0.0406 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B C   
1837 O O   . PRO B 103 ? 0.2202 0.2635 0.2893 -0.0123 -0.0366 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B O   
1838 C CB  . PRO B 103 ? 0.3210 0.3607 0.4166 -0.0230 -0.0495 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CB  
1839 C CG  . PRO B 103 ? 0.3356 0.3825 0.4344 -0.0274 -0.0547 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CG  
1840 C CD  . PRO B 103 ? 0.3009 0.3646 0.3860 -0.0272 -0.0540 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CD  
1841 N N   . ILE B 104 ? 0.2163 0.2737 0.2880 -0.0183 -0.0417 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B N   
1842 C CA  . ILE B 104 ? 0.2274 0.2852 0.2951 -0.0161 -0.0380 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CA  
1843 C C   . ILE B 104 ? 0.2235 0.2855 0.2754 -0.0103 -0.0337 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B C   
1844 O O   . ILE B 104 ? 0.2153 0.2712 0.2635 -0.0071 -0.0296 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B O   
1845 C CB  . ILE B 104 ? 0.2377 0.3057 0.3096 -0.0193 -0.0399 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CB  
1846 C CG1 . ILE B 104 ? 0.2790 0.3444 0.3667 -0.0267 -0.0447 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG1 
1847 C CG2 . ILE B 104 ? 0.2568 0.3250 0.3263 -0.0171 -0.0356 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG2 
1848 C CD1 . ILE B 104 ? 0.3206 0.3717 0.4187 -0.0294 -0.0444 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CD1 
1849 N N   . ALA B 105 ? 0.2137 0.2862 0.2561 -0.0093 -0.0350 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B N   
1850 C CA  . ALA B 105 ? 0.2169 0.2929 0.2440 -0.0048 -0.0317 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CA  
1851 C C   . ALA B 105 ? 0.2368 0.3053 0.2606 -0.0029 -0.0278 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B C   
1852 O O   . ALA B 105 ? 0.2384 0.3034 0.2553 0.0003  -0.0236 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B O   
1853 C CB  . ALA B 105 ? 0.2510 0.3395 0.2685 -0.0051 -0.0348 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 105 ALA B CB  
1854 N N   . GLU B 106 ? 0.2411 0.3074 0.2710 -0.0048 -0.0292 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N   
1855 C CA  . GLU B 106 ? 0.2972 0.3584 0.3265 -0.0026 -0.0257 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA  
1856 C C   . GLU B 106 ? 0.2438 0.2934 0.2801 -0.0007 -0.0232 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C   
1857 O O   . GLU B 106 ? 0.2456 0.2936 0.2759 0.0023  -0.0190 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O   
1858 C CB  . GLU B 106 ? 0.3974 0.4580 0.4353 -0.0043 -0.0283 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB  
1859 C CG  . GLU B 106 ? 0.5216 0.5850 0.5544 -0.0017 -0.0242 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG  
1860 C CD  . GLU B 106 ? 0.6228 0.6786 0.6711 -0.0011 -0.0257 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD  
1861 O OE1 . GLU B 106 ? 0.6449 0.6911 0.7076 -0.0032 -0.0305 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1 
1862 O OE2 . GLU B 106 ? 0.6545 0.7140 0.7012 0.0013  -0.0222 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2 
1863 N N   . GLU B 107 ? 0.1943 0.2366 0.2430 -0.0030 -0.0262 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   
1864 C CA  . GLU B 107 ? 0.2240 0.2561 0.2789 -0.0019 -0.0248 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  
1865 C C   . GLU B 107 ? 0.2215 0.2559 0.2656 0.0007  -0.0208 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   
1866 O O   . GLU B 107 ? 0.2314 0.2609 0.2737 0.0032  -0.0179 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   
1867 C CB  . GLU B 107 ? 0.2172 0.2433 0.2855 -0.0063 -0.0290 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  
1868 C CG  . GLU B 107 ? 0.2203 0.2360 0.2952 -0.0061 -0.0286 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  
1869 C CD  . GLU B 107 ? 0.2255 0.2449 0.2925 -0.0054 -0.0253 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  
1870 O OE1 . GLU B 107 ? 0.1890 0.2177 0.2503 -0.0061 -0.0245 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 
1871 O OE2 . GLU B 107 ? 0.2769 0.2904 0.3441 -0.0040 -0.0237 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 
1872 N N   . HIS B 108 ? 0.1690 0.2111 0.2071 0.0002  -0.0210 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B N   
1873 C CA  . HIS B 108 ? 0.1809 0.2247 0.2101 0.0031  -0.0177 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CA  
1874 C C   . HIS B 108 ? 0.2162 0.2605 0.2339 0.0062  -0.0144 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B C   
1875 O O   . HIS B 108 ? 0.2278 0.2682 0.2411 0.0084  -0.0113 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B O   
1876 C CB  . HIS B 108 ? 0.1848 0.2375 0.2115 0.0030  -0.0192 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CB  
1877 C CG  . HIS B 108 ? 0.1803 0.2334 0.2015 0.0062  -0.0163 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CG  
1878 N ND1 . HIS B 108 ? 0.1771 0.2274 0.2035 0.0057  -0.0148 0.0046  ? ? ? ? ? ? 108 HIS B ND1 
1879 C CD2 . HIS B 108 ? 0.1772 0.2327 0.1883 0.0100  -0.0149 0.0018  ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CD2 
1880 C CE1 . HIS B 108 ? 0.1677 0.2194 0.1877 0.0094  -0.0123 0.0096  ? ? ? ? ? ? 108 HIS B CE1 
1881 N NE2 . HIS B 108 ? 0.1599 0.2136 0.1713 0.0122  -0.0126 0.0082  ? ? ? ? ? ? 108 HIS B NE2 
1882 N N   . HIS B 109 ? 0.2279 0.2780 0.2407 0.0056  -0.0151 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B N   
1883 C CA  . HIS B 109 ? 0.2495 0.3017 0.2518 0.0071  -0.0116 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CA  
1884 C C   . HIS B 109 ? 0.2210 0.2666 0.2287 0.0082  -0.0087 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B C   
1885 O O   . HIS B 109 ? 0.1806 0.2247 0.1823 0.0096  -0.0052 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B O   
1886 C CB  . HIS B 109 ? 0.2789 0.3406 0.2752 0.0055  -0.0129 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CB  
1887 C CG  . HIS B 109 ? 0.3698 0.4355 0.3571 0.0057  -0.0088 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CG  
1888 N ND1 . HIS B 109 ? 0.4112 0.4772 0.3874 0.0066  -0.0057 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B ND1 
1889 C CD2 . HIS B 109 ? 0.4234 0.4936 0.4119 0.0049  -0.0071 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CD2 
1890 C CE1 . HIS B 109 ? 0.4531 0.5245 0.4236 0.0056  -0.0020 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B CE1 
1891 N NE2 . HIS B 109 ? 0.4693 0.5442 0.4471 0.0049  -0.0025 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 109 HIS B NE2 
1892 N N   . HIS B 110 ? 0.2020 0.2435 0.2221 0.0074  -0.0107 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N   
1893 C CA  . HIS B 110 ? 0.2311 0.2661 0.2592 0.0091  -0.0092 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA  
1894 C C   . HIS B 110 ? 0.2311 0.2591 0.2599 0.0102  -0.0082 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C   
1895 O O   . HIS B 110 ? 0.2199 0.2455 0.2494 0.0120  -0.0058 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O   
1896 C CB  . HIS B 110 ? 0.2472 0.2766 0.2906 0.0084  -0.0131 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB  
1897 C CG  . HIS B 110 ? 0.2965 0.3324 0.3407 0.0078  -0.0138 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG  
1898 N ND1 . HIS B 110 ? 0.3255 0.3724 0.3575 0.0082  -0.0101 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1 
1899 C CD2 . HIS B 110 ? 0.2983 0.3317 0.3538 0.0065  -0.0180 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2 
1900 C CE1 . HIS B 110 ? 0.3356 0.3879 0.3705 0.0073  -0.0115 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1 
1901 N NE2 . HIS B 110 ? 0.3572 0.4009 0.4069 0.0066  -0.0164 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2 
1902 N N   . HIS B 111 ? 0.1944 0.2208 0.2235 0.0090  -0.0100 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B N   
1903 C CA  . HIS B 111 ? 0.1691 0.1907 0.1981 0.0096  -0.0090 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CA  
1904 C C   . HIS B 111 ? 0.2025 0.2262 0.2197 0.0117  -0.0052 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B C   
1905 O O   . HIS B 111 ? 0.1734 0.1931 0.1901 0.0128  -0.0035 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B O   
1906 C CB  . HIS B 111 ? 0.1480 0.1703 0.1800 0.0075  -0.0111 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CB  
1907 C CG  . HIS B 111 ? 0.1758 0.1933 0.2114 0.0069  -0.0111 0.0036  ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CG  
1908 N ND1 . HIS B 111 ? 0.1491 0.1683 0.1885 0.0040  -0.0125 0.0097  ? ? ? ? ? ? 111 HIS B ND1 
1909 C CD2 . HIS B 111 ? 0.1941 0.2066 0.2296 0.0082  -0.0100 0.0063  ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CD2 
1910 C CE1 . HIS B 111 ? 0.1287 0.1444 0.1691 0.0035  -0.0121 0.0161  ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CE1 
1911 N NE2 . HIS B 111 ? 0.1648 0.1760 0.2029 0.0062  -0.0110 0.0141  ? ? ? ? ? ? 111 HIS B NE2 
1912 N N   . HIS B 112 ? 0.1995 0.2291 0.2075 0.0120  -0.0044 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   
1913 C CA  . HIS B 112 ? 0.2157 0.2460 0.2129 0.0134  -0.0014 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  
1914 C C   . HIS B 112 ? 0.1991 0.2293 0.1950 0.0132  0.0015  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   
1915 O O   . HIS B 112 ? 0.1719 0.1990 0.1643 0.0138  0.0039  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   
1916 C CB  . HIS B 112 ? 0.1950 0.2314 0.1831 0.0134  -0.0024 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  
1917 C CG  . HIS B 112 ? 0.2236 0.2607 0.2114 0.0149  -0.0042 0.0037  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  
1918 N ND1 . HIS B 112 ? 0.2670 0.3015 0.2486 0.0173  -0.0031 0.0099  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 
1919 C CD2 . HIS B 112 ? 0.2185 0.2592 0.2125 0.0144  -0.0070 0.0042  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 
1920 C CE1 . HIS B 112 ? 0.2518 0.2889 0.2361 0.0191  -0.0050 0.0132  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 
1921 N NE2 . HIS B 112 ? 0.2176 0.2595 0.2094 0.0170  -0.0071 0.0101  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 
1922 N N   . GLU B 113 ? 0.2006 0.2349 0.2002 0.0124  0.0014  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B N   
1923 C CA  . GLU B 113 ? 0.2475 0.2846 0.2476 0.0124  0.0047  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CA  
1924 C C   . GLU B 113 ? 0.1884 0.2192 0.1983 0.0138  0.0048  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B C   
1925 O O   . GLU B 113 ? 0.1598 0.1917 0.1681 0.0139  0.0077  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B O   
1926 C CB  . GLU B 113 ? 0.3021 0.3459 0.3062 0.0118  0.0044  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CB  
1927 C CG  . GLU B 113 ? 0.4031 0.4529 0.4089 0.0120  0.0085  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CG  
1928 C CD  . GLU B 113 ? 0.4845 0.5416 0.4958 0.0121  0.0084  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CD  
1929 O OE1 . GLU B 113 ? 0.5016 0.5557 0.5186 0.0122  0.0043  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE1 
1930 O OE2 . GLU B 113 ? 0.5244 0.5907 0.5346 0.0119  0.0126  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE2 
1931 N N   . HIS B 114 ? 0.1632 0.1880 0.1832 0.0144  0.0011  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B N   
1932 C CA  . HIS B 114 ? 0.1654 0.1841 0.1944 0.0157  -0.0002 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CA  
1933 C C   . HIS B 114 ? 0.1639 0.1804 0.1857 0.0156  0.0015  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B C   
1934 O O   . HIS B 114 ? 0.1455 0.1607 0.1699 0.0164  0.0022  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B O   
1935 C CB  . HIS B 114 ? 0.1999 0.2123 0.2396 0.0152  -0.0050 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CB  
1936 C CG  . HIS B 114 ? 0.2292 0.2353 0.2770 0.0161  -0.0073 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CG  
1937 N ND1 . HIS B 114 ? 0.2577 0.2629 0.3150 0.0185  -0.0080 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B ND1 
1938 C CD2 . HIS B 114 ? 0.2298 0.2315 0.2776 0.0150  -0.0093 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CD2 
1939 C CE1 . HIS B 114 ? 0.2313 0.2310 0.2941 0.0188  -0.0111 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CE1 
1940 N NE2 . HIS B 114 ? 0.1913 0.1890 0.2476 0.0163  -0.0118 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B NE2 
1941 N N   . THR B 115 ? 0.1403 0.1569 0.1537 0.0150  0.0017  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 115 THR B N   
1942 C CA  . THR B 115 ? 0.1638 0.1779 0.1704 0.0153  0.0030  0.0033  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CA  
1943 C C   . THR B 115 ? 0.1967 0.2123 0.1968 0.0150  0.0064  0.0025  ? ? ? ? ? ? 115 THR B C   
1944 O O   . THR B 115 ? 0.2012 0.2143 0.2016 0.0150  0.0071  0.0046  ? ? ? ? ? ? 115 THR B O   
1945 C CB  . THR B 115 ? 0.1568 0.1717 0.1576 0.0155  0.0025  0.0079  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CB  
1946 O OG1 . THR B 115 ? 0.1435 0.1578 0.1512 0.0148  -0.0002 0.0097  ? ? ? ? ? ? 115 THR B OG1 
1947 C CG2 . THR B 115 ? 0.1486 0.1608 0.1426 0.0166  0.0041  0.0130  ? ? ? ? ? ? 115 THR B CG2 
1948 N N   . LEU B 116 ? 0.2038 0.2241 0.1979 0.0141  0.0081  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   
1949 C CA  . LEU B 116 ? 0.2045 0.2274 0.1925 0.0125  0.0115  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  
1950 C C   . LEU B 116 ? 0.1871 0.2129 0.1831 0.0121  0.0131  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   
1951 O O   . LEU B 116 ? 0.2124 0.2383 0.2068 0.0107  0.0152  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   
1952 C CB  . LEU B 116 ? 0.1957 0.2248 0.1752 0.0108  0.0128  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  
1953 C CG  . LEU B 116 ? 0.2750 0.3019 0.2458 0.0113  0.0109  0.0039  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  
1954 C CD1 . LEU B 116 ? 0.2665 0.3003 0.2276 0.0090  0.0118  0.0035  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 
1955 C CD2 . LEU B 116 ? 0.3011 0.3203 0.2685 0.0121  0.0109  0.0109  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 
1956 N N   . LEU B 117 ? 0.1656 0.1940 0.1715 0.0135  0.0118  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B N   
1957 C CA  . LEU B 117 ? 0.1219 0.1539 0.1381 0.0143  0.0128  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CA  
1958 C C   . LEU B 117 ? 0.1140 0.1402 0.1359 0.0154  0.0106  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B C   
1959 O O   . LEU B 117 ? 0.1602 0.1898 0.1871 0.0153  0.0118  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B O   
1960 C CB  . LEU B 117 ? 0.1050 0.1391 0.1323 0.0164  0.0108  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CB  
1961 C CG  . LEU B 117 ? 0.1395 0.1828 0.1621 0.0153  0.0136  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CG  
1962 C CD1 . LEU B 117 ? 0.1140 0.1572 0.1480 0.0175  0.0107  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CD1 
1963 C CD2 . LEU B 117 ? 0.1460 0.2001 0.1661 0.0136  0.0190  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CD2 
1964 N N   . THR B 118 ? 0.1235 0.1425 0.1446 0.0160  0.0073  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N   
1965 C CA  . THR B 118 ? 0.1611 0.1757 0.1850 0.0164  0.0049  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA  
1966 C C   . THR B 118 ? 0.1735 0.1884 0.1892 0.0146  0.0076  0.0012  ? ? ? ? ? ? 118 THR B C   
1967 O O   . THR B 118 ? 0.1807 0.1962 0.2004 0.0144  0.0069  0.0017  ? ? ? ? ? ? 118 THR B O   
1968 C CB  . THR B 118 ? 0.1739 0.1830 0.1967 0.0165  0.0017  0.0040  ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB  
1969 O OG1 . THR B 118 ? 0.2019 0.2095 0.2341 0.0173  -0.0014 0.0017  ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 
1970 C CG2 . THR B 118 ? 0.1657 0.1721 0.1891 0.0163  -0.0004 0.0095  ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 
1971 N N   . TYR B 119 ? 0.1489 0.1630 0.1538 0.0133  0.0099  0.0034  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B N   
1972 C CA  . TYR B 119 ? 0.1549 0.1673 0.1526 0.0113  0.0120  0.0064  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CA  
1973 C C   . TYR B 119 ? 0.1589 0.1778 0.1589 0.0089  0.0150  0.0026  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B C   
1974 O O   . TYR B 119 ? 0.2148 0.2333 0.2138 0.0066  0.0161  0.0041  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B O   
1975 C CB  . TYR B 119 ? 0.1705 0.1795 0.1576 0.0110  0.0128  0.0101  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CB  
1976 C CG  . TYR B 119 ? 0.1440 0.1494 0.1297 0.0135  0.0104  0.0131  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CG  
1977 C CD1 . TYR B 119 ? 0.1882 0.1920 0.1784 0.0145  0.0083  0.0145  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD1 
1978 C CD2 . TYR B 119 ? 0.1508 0.1560 0.1310 0.0144  0.0102  0.0148  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD2 
1979 C CE1 . TYR B 119 ? 0.1951 0.1981 0.1842 0.0159  0.0069  0.0172  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE1 
1980 C CE2 . TYR B 119 ? 0.1861 0.1904 0.1666 0.0166  0.0085  0.0170  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE2 
1981 C CZ  . TYR B 119 ? 0.1936 0.1972 0.1785 0.0171  0.0072  0.0180  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CZ  
1982 O OH  . TYR B 119 ? 0.1526 0.1575 0.1378 0.0184  0.0062  0.0203  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B OH  
1983 N N   . GLU B 120 ? 0.1107 0.1364 0.1141 0.0091  0.0166  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B N   
1984 C CA  . GLU B 120 ? 0.1241 0.1594 0.1314 0.0070  0.0202  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CA  
1985 C C   . GLU B 120 ? 0.1467 0.1843 0.1667 0.0085  0.0186  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B C   
1986 O O   . GLU B 120 ? 0.1421 0.1853 0.1647 0.0059  0.0208  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B O   
1987 C CB  . GLU B 120 ? 0.1490 0.1924 0.1580 0.0076  0.0221  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CB  
1988 C CG  . GLU B 120 ? 0.1997 0.2557 0.2164 0.0067  0.0259  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CG  
1989 C CD  . GLU B 120 ? 0.2528 0.3162 0.2604 0.0010  0.0311  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CD  
1990 O OE1 . GLU B 120 ? 0.2971 0.3534 0.2932 -0.0019 0.0309  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE1 
1991 O OE2 . GLU B 120 ? 0.2636 0.3402 0.2764 -0.0007 0.0353  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE2 
1992 N N   . GLN B 121 ? 0.1298 0.1631 0.1580 0.0122  0.0142  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B N   
1993 C CA  . GLN B 121 ? 0.1440 0.1785 0.1845 0.0142  0.0110  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CA  
1994 C C   . GLN B 121 ? 0.1649 0.1964 0.2006 0.0118  0.0102  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B C   
1995 O O   . GLN B 121 ? 0.1598 0.1972 0.2019 0.0107  0.0105  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B O   
1996 C CB  . GLN B 121 ? 0.1657 0.1939 0.2139 0.0179  0.0055  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CB  
1997 C CG  . GLN B 121 ? 0.2556 0.2849 0.3181 0.0206  0.0010  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CG  
1998 C CD  . GLN B 121 ? 0.3669 0.3925 0.4257 0.0193  -0.0023 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CD  
1999 O OE1 . GLN B 121 ? 0.4069 0.4270 0.4540 0.0173  -0.0021 0.0015  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B OE1 
2000 N NE2 . GLN B 121 ? 0.4149 0.4446 0.4842 0.0206  -0.0055 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B NE2 
2001 N N   . VAL B 122 ? 0.1754 0.1990 0.2007 0.0110  0.0092  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B N   
2002 C CA  . VAL B 122 ? 0.1862 0.2063 0.2060 0.0088  0.0084  0.0036  ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CA  
2003 C C   . VAL B 122 ? 0.1801 0.2038 0.1970 0.0047  0.0122  0.0024  ? ? ? ? ? ? 122 VAL B C   
2004 O O   . VAL B 122 ? 0.1944 0.2209 0.2154 0.0026  0.0114  0.0020  ? ? ? ? ? ? 122 VAL B O   
2005 C CB  . VAL B 122 ? 0.2173 0.2293 0.2262 0.0091  0.0078  0.0085  ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CB  
2006 C CG1 . VAL B 122 ? 0.2022 0.2104 0.2049 0.0068  0.0076  0.0107  ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG1 
2007 C CG2 . VAL B 122 ? 0.2014 0.2111 0.2132 0.0118  0.0040  0.0109  ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG2 
2008 N N   . ALA B 123 ? 0.1432 0.1675 0.1533 0.0028  0.0161  0.0023  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B N   
2009 C CA  . ALA B 123 ? 0.1837 0.2110 0.1900 -0.0024 0.0198  0.0028  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CA  
2010 C C   . ALA B 123 ? 0.2062 0.2455 0.2233 -0.0044 0.0217  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B C   
2011 O O   . ALA B 123 ? 0.1965 0.2380 0.2142 -0.0090 0.0230  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B O   
2012 C CB  . ALA B 123 ? 0.1460 0.1736 0.1430 -0.0040 0.0230  0.0042  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CB  
2013 N N   . THR B 124 ? 0.2111 0.2583 0.2379 -0.0009 0.0218  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 124 THR B N   
2014 C CA  . THR B 124 ? 0.1917 0.2526 0.2306 -0.0018 0.0241  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CA  
2015 C C   . THR B 124 ? 0.2103 0.2730 0.2610 -0.0001 0.0198  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 124 THR B C   
2016 O O   . THR B 124 ? 0.2086 0.2835 0.2713 -0.0005 0.0211  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 124 THR B O   
2017 C CB  . THR B 124 ? 0.2140 0.2836 0.2600 0.0018  0.0261  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CB  
2018 O OG1 . THR B 124 ? 0.2367 0.2985 0.2874 0.0077  0.0210  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 124 THR B OG1 
2019 C CG2 . THR B 124 ? 0.2046 0.2765 0.2383 -0.0013 0.0309  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CG2 
2020 N N   . GLN B 125 ? 0.1908 0.2428 0.2379 0.0016  0.0147  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   
2021 C CA  . GLN B 125 ? 0.2203 0.2739 0.2754 0.0021  0.0099  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  
2022 C C   . GLN B 125 ? 0.2270 0.2829 0.2787 -0.0042 0.0119  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   
2023 O O   . GLN B 125 ? 0.2461 0.3065 0.3050 -0.0053 0.0087  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   
2024 C CB  . GLN B 125 ? 0.2323 0.2753 0.2821 0.0048  0.0043  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  
2025 C CG  . GLN B 125 ? 0.2706 0.3091 0.3225 0.0097  0.0019  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  
2026 C CD  . GLN B 125 ? 0.3400 0.3704 0.3867 0.0110  -0.0032 0.0033  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  
2027 O OE1 . GLN B 125 ? 0.4038 0.4344 0.4490 0.0095  -0.0064 0.0059  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 
2028 N NE2 . GLN B 125 ? 0.2811 0.3056 0.3245 0.0131  -0.0039 0.0055  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 
2029 N N   . PHE B 126 ? 0.2046 0.2570 0.2455 -0.0087 0.0165  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B N   
2030 C CA  . PHE B 126 ? 0.1981 0.2501 0.2354 -0.0156 0.0182  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CA  
2031 C C   . PHE B 126 ? 0.1735 0.2362 0.2125 -0.0210 0.0245  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B C   
2032 O O   . PHE B 126 ? 0.1454 0.2122 0.1819 -0.0197 0.0282  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B O   
2033 C CB  . PHE B 126 ? 0.1872 0.2237 0.2102 -0.0170 0.0173  0.0018  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CB  
2034 C CG  . PHE B 126 ? 0.1917 0.2200 0.2119 -0.0125 0.0121  0.0032  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CG  
2035 C CD1 . PHE B 126 ? 0.1995 0.2237 0.2165 -0.0070 0.0110  0.0042  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD1 
2036 C CD2 . PHE B 126 ? 0.1998 0.2258 0.2205 -0.0142 0.0083  0.0032  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD2 
2037 C CE1 . PHE B 126 ? 0.1933 0.2120 0.2074 -0.0038 0.0068  0.0061  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE1 
2038 C CE2 . PHE B 126 ? 0.1950 0.2158 0.2119 -0.0106 0.0040  0.0043  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE2 
2039 C CZ  . PHE B 126 ? 0.1954 0.2128 0.2089 -0.0055 0.0034  0.0062  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CZ  
2040 N N   . THR B 127 ? 0.1705 0.2392 0.2137 -0.0275 0.0258  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 127 THR B N   
2041 C CA  . THR B 127 ? 0.1960 0.2766 0.2405 -0.0343 0.0323  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 127 THR B CA  
2042 C C   . THR B 127 ? 0.2120 0.2822 0.2407 -0.0384 0.0350  0.0004  ? ? ? ? ? ? 127 THR B C   
2043 O O   . THR B 127 ? 0.2364 0.2899 0.2556 -0.0370 0.0315  0.0050  ? ? ? ? ? ? 127 THR B O   
2044 C CB  . THR B 127 ? 0.2313 0.3197 0.2839 -0.0418 0.0326  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 127 THR B CB  
2045 O OG1 . THR B 127 ? 0.2310 0.3040 0.2738 -0.0472 0.0304  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 127 THR B OG1 
2046 C CG2 . THR B 127 ? 0.2002 0.2961 0.2676 -0.0374 0.0276  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 127 THR B CG2 
2047 N N   . PRO B 128 ? 0.2155 0.2963 0.2415 -0.0433 0.0411  0.0006  ? ? ? ? ? ? 128 PRO B N   
2048 C CA  . PRO B 128 ? 0.2397 0.3115 0.2505 -0.0481 0.0432  0.0082  ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CA  
2049 C C   . PRO B 128 ? 0.2811 0.3378 0.2867 -0.0540 0.0403  0.0154  ? ? ? ? ? ? 128 PRO B C   
2050 O O   . PRO B 128 ? 0.2922 0.3327 0.2867 -0.0531 0.0378  0.0213  ? ? ? ? ? ? 128 PRO B O   
2051 C CB  . PRO B 128 ? 0.2140 0.3048 0.2255 -0.0547 0.0504  0.0069  ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CB  
2052 C CG  . PRO B 128 ? 0.2391 0.3465 0.2639 -0.0485 0.0521  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CG  
2053 C CD  . PRO B 128 ? 0.2156 0.3183 0.2522 -0.0437 0.0463  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CD  
2054 N N   . ASN B 129 ? 0.2283 0.2898 0.2428 -0.0597 0.0401  0.0142  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B N   
2055 C CA  . ASN B 129 ? 0.2526 0.2987 0.2637 -0.0652 0.0366  0.0194  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B CA  
2056 C C   . ASN B 129 ? 0.2348 0.2636 0.2424 -0.0576 0.0302  0.0186  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B C   
2057 O O   . ASN B 129 ? 0.2345 0.2458 0.2337 -0.0585 0.0275  0.0234  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B O   
2058 C CB  . ASN B 129 ? 0.2986 0.3546 0.3215 -0.0728 0.0371  0.0170  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B CB  
2059 C CG  . ASN B 129 ? 0.3192 0.3915 0.3444 -0.0829 0.0440  0.0194  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B CG  
2060 O OD1 . ASN B 129 ? 0.2665 0.3371 0.2811 -0.0867 0.0475  0.0256  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B OD1 
2061 N ND2 . ASN B 129 ? 0.3620 0.4514 0.4010 -0.0875 0.0458  0.0147  ? ? ? ? ? ? 129 ASN B ND2 
2062 N N   . GLU B 130 ? 0.2175 0.2515 0.2316 -0.0501 0.0277  0.0126  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N   
2063 C CA  . GLU B 130 ? 0.2183 0.2396 0.2289 -0.0433 0.0223  0.0117  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA  
2064 C C   . GLU B 130 ? 0.2381 0.2488 0.2379 -0.0377 0.0221  0.0149  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C   
2065 O O   . GLU B 130 ? 0.2133 0.2101 0.2069 -0.0348 0.0188  0.0164  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O   
2066 C CB  . GLU B 130 ? 0.2411 0.2718 0.2612 -0.0375 0.0194  0.0061  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB  
2067 C CG  . GLU B 130 ? 0.2731 0.3117 0.3036 -0.0419 0.0171  0.0029  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG  
2068 C CD  . GLU B 130 ? 0.2892 0.3384 0.3301 -0.0360 0.0135  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD  
2069 O OE1 . GLU B 130 ? 0.2290 0.2823 0.2720 -0.0297 0.0142  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 
2070 O OE2 . GLU B 130 ? 0.3183 0.3714 0.3657 -0.0379 0.0094  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 
2071 N N   . GLN B 131 ? 0.2342 0.2529 0.2326 -0.0360 0.0257  0.0151  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B N   
2072 C CA  . GLN B 131 ? 0.2063 0.2173 0.1951 -0.0314 0.0255  0.0182  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CA  
2073 C C   . GLN B 131 ? 0.2305 0.2275 0.2099 -0.0353 0.0248  0.0251  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B C   
2074 O O   . GLN B 131 ? 0.2505 0.2359 0.2234 -0.0306 0.0221  0.0274  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B O   
2075 C CB  . GLN B 131 ? 0.1661 0.1894 0.1548 -0.0305 0.0295  0.0166  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CB  
2076 C CG  . GLN B 131 ? 0.1762 0.2107 0.1754 -0.0251 0.0293  0.0094  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CG  
2077 C CD  . GLN B 131 ? 0.2372 0.2840 0.2372 -0.0242 0.0333  0.0058  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CD  
2078 O OE1 . GLN B 131 ? 0.2258 0.2710 0.2159 -0.0254 0.0351  0.0090  ? ? ? ? ? ? 131 GLN B OE1 
2079 N NE2 . GLN B 131 ? 0.2321 0.2917 0.2443 -0.0219 0.0344  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B NE2 
2080 N N   . LYS B 132 ? 0.2267 0.2251 0.2062 -0.0439 0.0270  0.0285  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   
2081 C CA  . LYS B 132 ? 0.2480 0.2319 0.2196 -0.0485 0.0256  0.0362  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  
2082 C C   . LYS B 132 ? 0.2331 0.2001 0.2050 -0.0456 0.0204  0.0352  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   
2083 O O   . LYS B 132 ? 0.2316 0.1839 0.1973 -0.0431 0.0176  0.0392  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   
2084 C CB  . LYS B 132 ? 0.2988 0.2882 0.2719 -0.0598 0.0289  0.0406  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  
2085 C CG  . LYS B 132 ? 0.4121 0.3872 0.3763 -0.0653 0.0275  0.0507  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  
2086 C CD  . LYS B 132 ? 0.5187 0.4953 0.4729 -0.0620 0.0284  0.0556  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  
2087 C CE  . LYS B 132 ? 0.5779 0.5374 0.5234 -0.0655 0.0251  0.0666  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  
2088 N NZ  . LYS B 132 ? 0.6156 0.5776 0.5510 -0.0620 0.0250  0.0715  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  
2089 N N   . VAL B 133 ? 0.2220 0.1922 0.2016 -0.0459 0.0190  0.0292  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B N   
2090 C CA  . VAL B 133 ? 0.1989 0.1561 0.1786 -0.0431 0.0143  0.0260  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CA  
2091 C C   . VAL B 133 ? 0.1964 0.1487 0.1714 -0.0331 0.0124  0.0242  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B C   
2092 O O   . VAL B 133 ? 0.2271 0.1656 0.1982 -0.0300 0.0095  0.0247  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B O   
2093 C CB  . VAL B 133 ? 0.1866 0.1519 0.1747 -0.0448 0.0128  0.0195  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CB  
2094 C CG1 . VAL B 133 ? 0.1782 0.1328 0.1649 -0.0410 0.0081  0.0148  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG1 
2095 C CG2 . VAL B 133 ? 0.1908 0.1609 0.1850 -0.0554 0.0144  0.0209  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG2 
2096 N N   . ILE B 134 ? 0.1964 0.1605 0.1730 -0.0283 0.0138  0.0220  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B N   
2097 C CA  . ILE B 134 ? 0.1768 0.1386 0.1497 -0.0200 0.0124  0.0208  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CA  
2098 C C   . ILE B 134 ? 0.1793 0.1325 0.1453 -0.0177 0.0125  0.0259  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B C   
2099 O O   . ILE B 134 ? 0.2153 0.1608 0.1785 -0.0121 0.0102  0.0253  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B O   
2100 C CB  . ILE B 134 ? 0.1894 0.1646 0.1664 -0.0164 0.0137  0.0182  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CB  
2101 C CG1 . ILE B 134 ? 0.1961 0.1794 0.1809 -0.0179 0.0124  0.0139  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG1 
2102 C CG2 . ILE B 134 ? 0.1421 0.1152 0.1158 -0.0091 0.0123  0.0179  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG2 
2103 C CD1 . ILE B 134 ? 0.1882 0.1840 0.1795 -0.0149 0.0130  0.0118  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CD1 
2104 N N   . GLN B 135 ? 0.1658 0.1220 0.1293 -0.0221 0.0149  0.0309  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B N   
2105 C CA  . GLN B 135 ? 0.2277 0.1757 0.1840 -0.0210 0.0140  0.0372  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CA  
2106 C C   . GLN B 135 ? 0.2594 0.1897 0.2143 -0.0210 0.0102  0.0397  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B C   
2107 O O   . GLN B 135 ? 0.1919 0.1137 0.1440 -0.0151 0.0075  0.0412  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B O   
2108 C CB  . GLN B 135 ? 0.2789 0.2338 0.2316 -0.0277 0.0172  0.0428  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CB  
2109 C CG  . GLN B 135 ? 0.2472 0.2179 0.1994 -0.0260 0.0205  0.0405  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CG  
2110 C CD  . GLN B 135 ? 0.2574 0.2361 0.2042 -0.0330 0.0239  0.0456  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CD  
2111 O OE1 . GLN B 135 ? 0.2610 0.2445 0.2099 -0.0407 0.0266  0.0468  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B OE1 
2112 N NE2 . GLN B 135 ? 0.2101 0.1917 0.1497 -0.0309 0.0238  0.0486  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B NE2 
2113 N N   . ARG B 136 ? 0.2258 0.1507 0.1838 -0.0276 0.0097  0.0397  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B N   
2114 C CA  . ARG B 136 ? 0.2357 0.1421 0.1937 -0.0281 0.0056  0.0412  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CA  
2115 C C   . ARG B 136 ? 0.2341 0.1349 0.1938 -0.0197 0.0029  0.0336  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B C   
2116 O O   . ARG B 136 ? 0.2342 0.1215 0.1933 -0.0152 -0.0005 0.0340  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B O   
2117 C CB  . ARG B 136 ? 0.2958 0.1981 0.2579 -0.0377 0.0055  0.0416  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CB  
2118 C CG  . ARG B 136 ? 0.3602 0.2417 0.3239 -0.0382 0.0006  0.0414  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CG  
2119 C CD  . ARG B 136 ? 0.4428 0.3182 0.4099 -0.0498 0.0001  0.0451  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CD  
2120 N NE  . ARG B 136 ? 0.4238 0.3086 0.3972 -0.0542 0.0012  0.0376  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B NE  
2121 C CZ  . ARG B 136 ? 0.4410 0.3441 0.4172 -0.0595 0.0055  0.0377  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B CZ  
2122 N NH1 . ARG B 136 ? 0.4093 0.3235 0.3818 -0.0612 0.0096  0.0439  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B NH1 
2123 N NH2 . ARG B 136 ? 0.4612 0.3725 0.4442 -0.0629 0.0053  0.0309  ? ? ? ? ? ? 136 ARG B NH2 
2124 N N   . PHE B 137 ? 0.1951 0.1074 0.1575 -0.0175 0.0043  0.0267  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   
2125 C CA  . PHE B 137 ? 0.2615 0.1723 0.2245 -0.0105 0.0024  0.0195  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  
2126 C C   . PHE B 137 ? 0.2250 0.1356 0.1852 -0.0024 0.0022  0.0207  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   
2127 O O   . PHE B 137 ? 0.2171 0.1192 0.1775 0.0031  -0.0001 0.0175  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   
2128 C CB  . PHE B 137 ? 0.2763 0.2010 0.2418 -0.0106 0.0036  0.0142  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  
2129 C CG  . PHE B 137 ? 0.2751 0.2025 0.2392 -0.0038 0.0026  0.0085  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  
2130 C CD1 . PHE B 137 ? 0.3128 0.2334 0.2768 -0.0025 0.0003  0.0019  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 
2131 C CD2 . PHE B 137 ? 0.3083 0.2460 0.2713 0.0009  0.0041  0.0093  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 
2132 C CE1 . PHE B 137 ? 0.3041 0.2299 0.2659 0.0032  0.0001  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 
2133 C CE2 . PHE B 137 ? 0.2836 0.2255 0.2451 0.0060  0.0036  0.0050  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 
2134 C CZ  . PHE B 137 ? 0.2773 0.2141 0.2377 0.0072  0.0019  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  
2135 N N   . LEU B 138 ? 0.2192 0.1399 0.1776 -0.0015 0.0044  0.0245  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B N   
2136 C CA  . LEU B 138 ? 0.2317 0.1543 0.1882 0.0055  0.0040  0.0257  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CA  
2137 C C   . LEU B 138 ? 0.2504 0.1599 0.2052 0.0078  0.0011  0.0304  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B C   
2138 O O   . LEU B 138 ? 0.2289 0.1358 0.1847 0.0150  -0.0007 0.0287  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B O   
2139 C CB  . LEU B 138 ? 0.2245 0.1597 0.1798 0.0049  0.0065  0.0285  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CB  
2140 C CG  . LEU B 138 ? 0.2246 0.1722 0.1832 0.0042  0.0085  0.0243  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CG  
2141 C CD1 . LEU B 138 ? 0.2018 0.1597 0.1604 0.0036  0.0105  0.0262  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD1 
2142 C CD2 . LEU B 138 ? 0.1913 0.1413 0.1511 0.0096  0.0076  0.0198  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD2 
2143 N N   . THR B 139 ? 0.2587 0.1606 0.2118 0.0017  0.0004  0.0367  ? ? ? ? ? ? 139 THR B N   
2144 C CA  . THR B 139 ? 0.2454 0.1331 0.1972 0.0031  -0.0035 0.0429  ? ? ? ? ? ? 139 THR B CA  
2145 C C   . THR B 139 ? 0.2471 0.1202 0.2036 0.0074  -0.0071 0.0375  ? ? ? ? ? ? 139 THR B C   
2146 O O   . THR B 139 ? 0.2585 0.1234 0.2168 0.0143  -0.0106 0.0382  ? ? ? ? ? ? 139 THR B O   
2147 C CB  . THR B 139 ? 0.2971 0.1798 0.2455 -0.0062 -0.0036 0.0519  ? ? ? ? ? ? 139 THR B CB  
2148 O OG1 . THR B 139 ? 0.2903 0.1881 0.2341 -0.0097 0.0001  0.0555  ? ? ? ? ? ? 139 THR B OG1 
2149 C CG2 . THR B 139 ? 0.2903 0.1566 0.2374 -0.0049 -0.0087 0.0599  ? ? ? ? ? ? 139 THR B CG2 
2150 N N   . ALA B 140 ? 0.2833 0.1537 0.2425 0.0035  -0.0066 0.0315  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B N   
2151 C CA  . ALA B 140 ? 0.3153 0.1723 0.2790 0.0070  -0.0099 0.0244  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B CA  
2152 C C   . ALA B 140 ? 0.3001 0.1643 0.2654 0.0167  -0.0093 0.0156  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B C   
2153 O O   . ALA B 140 ? 0.3004 0.1551 0.2694 0.0235  -0.0122 0.0113  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B O   
2154 C CB  . ALA B 140 ? 0.2433 0.0978 0.2091 -0.0003 -0.0097 0.0195  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B CB  
2155 N N   . LEU B 141 ? 0.2827 0.1642 0.2457 0.0171  -0.0056 0.0131  ? ? ? ? ? ? 141 LEU B N   
2156 C CA  . LEU B 141 ? 0.2611 0.1523 0.2250 0.0245  -0.0043 0.0060  ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CA  
2157 C C   . LEU B 141 ? 0.2558 0.1476 0.2209 0.0320  -0.0053 0.0090  ? ? ? ? ? ? 141 LEU B C   
2158 O O   . LEU B 141 ? 0.2605 0.1507 0.2293 0.0393  -0.0063 0.0030  ? ? ? ? ? ? 141 LEU B O   
2159 C CB  . LEU B 141 ? 0.2341 0.1425 0.1955 0.0221  -0.0008 0.0049  ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CB  
2160 C CG  . LEU B 141 ? 0.2899 0.2100 0.2512 0.0277  0.0009  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CG  
2161 C CD1 . LEU B 141 ? 0.3479 0.2628 0.3105 0.0311  -0.0003 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD1 
2162 C CD2 . LEU B 141 ? 0.2748 0.2089 0.2340 0.0239  0.0031  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD2 
2163 N N   . VAL B 142 ? 0.2647 0.1602 0.2274 0.0302  -0.0050 0.0177  ? ? ? ? ? ? 142 VAL B N   
2164 C CA  . VAL B 142 ? 0.2658 0.1636 0.2297 0.0366  -0.0065 0.0211  ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CA  
2165 C C   . VAL B 142 ? 0.2963 0.1779 0.2643 0.0415  -0.0115 0.0224  ? ? ? ? ? ? 142 VAL B C   
2166 O O   . VAL B 142 ? 0.2793 0.1623 0.2515 0.0494  -0.0135 0.0215  ? ? ? ? ? ? 142 VAL B O   
2167 C CB  . VAL B 142 ? 0.3086 0.2134 0.2682 0.0328  -0.0058 0.0298  ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CB  
2168 C CG1 . VAL B 142 ? 0.3202 0.2129 0.2766 0.0274  -0.0083 0.0383  ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CG1 
2169 C CG2 . VAL B 142 ? 0.3402 0.2529 0.3014 0.0394  -0.0069 0.0313  ? ? ? ? ? ? 142 VAL B CG2 
2170 N N   . GLY B 143 ? 0.2964 0.1625 0.2644 0.0366  -0.0138 0.0245  ? ? ? ? ? ? 143 GLY B N   
2171 C CA  . GLY B 143 ? 0.3312 0.1788 0.3042 0.0406  -0.0195 0.0261  ? ? ? ? ? ? 143 GLY B CA  
2172 C C   . GLY B 143 ? 0.3638 0.2079 0.3443 0.0492  -0.0205 0.0141  ? ? ? ? ? ? 143 GLY B C   
2173 O O   . GLY B 143 ? 0.3912 0.2250 0.3782 0.0568  -0.0251 0.0135  ? ? ? ? ? ? 143 GLY B O   
2174 N N   . GLU B 144 ? 0.3335 0.1868 0.3131 0.0482  -0.0166 0.0041  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   
2175 C CA  . GLU B 144 ? 0.3125 0.1659 0.2977 0.0556  -0.0165 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  
2176 C C   . GLU B 144 ? 0.3107 0.1816 0.2980 0.0636  -0.0138 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   
2177 O O   . GLU B 144 ? 0.3260 0.1971 0.3203 0.0723  -0.0147 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   
2178 C CB  . GLU B 144 ? 0.3096 0.1673 0.2916 0.0502  -0.0137 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  
2179 C CG  . GLU B 144 ? 0.3348 0.1769 0.3162 0.0417  -0.0163 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  
2180 C CD  . GLU B 144 ? 0.4172 0.2373 0.4060 0.0452  -0.0218 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  
2181 O OE1 . GLU B 144 ? 0.4474 0.2659 0.4424 0.0553  -0.0232 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 
2182 O OE2 . GLU B 144 ? 0.4973 0.3019 0.4869 0.0378  -0.0248 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 
2183 N N   . ILE B 145 ? 0.3037 0.1898 0.2858 0.0603  -0.0105 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B N   
2184 C CA  . ILE B 145 ? 0.3192 0.2234 0.3031 0.0658  -0.0076 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CA  
2185 C C   . ILE B 145 ? 0.3552 0.2577 0.3455 0.0734  -0.0112 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B C   
2186 O O   . ILE B 145 ? 0.3688 0.2818 0.3653 0.0810  -0.0102 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B O   
2187 C CB  . ILE B 145 ? 0.3276 0.2465 0.3051 0.0594  -0.0039 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CB  
2188 C CG1 . ILE B 145 ? 0.3433 0.2675 0.3161 0.0536  -0.0007 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CG1 
2189 C CG2 . ILE B 145 ? 0.3265 0.2623 0.3067 0.0639  -0.0018 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CG2 
2190 C CD1 . ILE B 145 ? 0.3613 0.2976 0.3294 0.0475  0.0021  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 145 ILE B CD1 
2191 N N   . LYS B 146 ? 0.3788 0.2695 0.3677 0.0711  -0.0154 0.0053  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N   
2192 C CA  . LYS B 146 ? 0.4054 0.2945 0.3995 0.0779  -0.0200 0.0109  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA  
2193 C C   . LYS B 146 ? 0.4612 0.3350 0.4653 0.0864  -0.0253 0.0064  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C   
2194 O O   . LYS B 146 ? 0.4710 0.3285 0.4759 0.0847  -0.0271 0.0031  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O   
2195 C CB  . LYS B 146 ? 0.3969 0.2812 0.3843 0.0717  -0.0228 0.0244  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB  
2196 C CG  . LYS B 146 ? 0.4087 0.3075 0.3878 0.0639  -0.0179 0.0277  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CG  
2197 C CD  . LYS B 146 ? 0.4518 0.3498 0.4247 0.0594  -0.0205 0.0394  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CD  
2198 C CE  . LYS B 146 ? 0.5207 0.4002 0.4903 0.0546  -0.0242 0.0470  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CE  
2199 N NZ  . LYS B 146 ? 0.5613 0.4422 0.5231 0.0493  -0.0263 0.0587  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B NZ  
2200 O OXT . LYS B 146 ? 0.5092 0.3875 0.5220 0.0945  -0.0279 0.0057  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B OXT 
# 
