data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Blankenfeldt, W." 1 
"Yu, S."           2 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of phenazine resistance protein EhpR from Enterobacter agglomerans (Erwinia herbicola, Pantoea agglomerans) Eh1087 in complex with griseoluteic acid" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "GRISEOLUTEATE-BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.text            "antibiotic resistance, GRISEOLUTEATE-BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Atomic resolution structure of EhpR: phenazine resistance in Enterobacter agglomerans Eh1087 follows principles of bleomycin / mitomycin C resistance in other bacteria." 
_citation.journal_abbrev            "Bmc Struct.Biol." 
_citation.journal_volume            11 
_citation.page_first                33 
_citation.page_last                 33 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           1472-6807 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21849072 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1186/1472-6807-11-33 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Yu, S."           1 ? 
primary "Vit, A."          2 ? 
primary "Devenish, S."     3 ? 
primary "Mahanty, H.K."    4 ? 
primary "Itzen, A."        5 ? 
primary "Goody, R.S."      6 ? 
primary "Blankenfeldt, W." 7 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSHMTDLAGPTITPNLQLVYVSNVERSTDFYRFIFKKEPVFVTPRYVAFPSSGDALFAIWSGGEEPVAEIPRFSEIGIML
PTGEDVDKLFNEWTKQKSHQIIVIKEPYTDVFGRTFLISDPDGHIIRVCPLD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSHMTDLAGPTITPNLQLVYVSNVERSTDFYRFIFKKEPVFVTPRYVAFPSSGDALFAIWSGGEEPVAEIPRFSEIGIML
PTGEDVDKLFNEWTKQKSHQIIVIKEPYTDVFGRTFLISDPDGHIIRVCPLD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   HIS n 
1 4   MET n 
1 5   THR n 
1 6   ASP n 
1 7   LEU n 
1 8   ALA n 
1 9   GLY n 
1 10  PRO n 
1 11  THR n 
1 12  ILE n 
1 13  THR n 
1 14  PRO n 
1 15  ASN n 
1 16  LEU n 
1 17  GLN n 
1 18  LEU n 
1 19  VAL n 
1 20  TYR n 
1 21  VAL n 
1 22  SER n 
1 23  ASN n 
1 24  VAL n 
1 25  GLU n 
1 26  ARG n 
1 27  SER n 
1 28  THR n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  TYR n 
1 32  ARG n 
1 33  PHE n 
1 34  ILE n 
1 35  PHE n 
1 36  LYS n 
1 37  LYS n 
1 38  GLU n 
1 39  PRO n 
1 40  VAL n 
1 41  PHE n 
1 42  VAL n 
1 43  THR n 
1 44  PRO n 
1 45  ARG n 
1 46  TYR n 
1 47  VAL n 
1 48  ALA n 
1 49  PHE n 
1 50  PRO n 
1 51  SER n 
1 52  SER n 
1 53  GLY n 
1 54  ASP n 
1 55  ALA n 
1 56  LEU n 
1 57  PHE n 
1 58  ALA n 
1 59  ILE n 
1 60  TRP n 
1 61  SER n 
1 62  GLY n 
1 63  GLY n 
1 64  GLU n 
1 65  GLU n 
1 66  PRO n 
1 67  VAL n 
1 68  ALA n 
1 69  GLU n 
1 70  ILE n 
1 71  PRO n 
1 72  ARG n 
1 73  PHE n 
1 74  SER n 
1 75  GLU n 
1 76  ILE n 
1 77  GLY n 
1 78  ILE n 
1 79  MET n 
1 80  LEU n 
1 81  PRO n 
1 82  THR n 
1 83  GLY n 
1 84  GLU n 
1 85  ASP n 
1 86  VAL n 
1 87  ASP n 
1 88  LYS n 
1 89  LEU n 
1 90  PHE n 
1 91  ASN n 
1 92  GLU n 
1 93  TRP n 
1 94  THR n 
1 95  LYS n 
1 96  GLN n 
1 97  LYS n 
1 98  SER n 
1 99  HIS n 
1 100 GLN n 
1 101 ILE n 
1 102 ILE n 
1 103 VAL n 
1 104 ILE n 
1 105 LYS n 
1 106 GLU n 
1 107 PRO n 
1 108 TYR n 
1 109 THR n 
1 110 ASP n 
1 111 VAL n 
1 112 PHE n 
1 113 GLY n 
1 114 ARG n 
1 115 THR n 
1 116 PHE n 
1 117 LEU n 
1 118 ILE n 
1 119 SER n 
1 120 ASP n 
1 121 PRO n 
1 122 ASP n 
1 123 GLY n 
1 124 HIS n 
1 125 ILE n 
1 126 ILE n 
1 127 ARG n 
1 128 VAL n 
1 129 CYS n 
1 130 PRO n 
1 131 LEU n 
1 132 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man EhpR                                            14921.942 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "6-formyl-9-methoxyphenazine-1-carboxylic acid" 282.251   1   ? ? ? ? 
3 water       nat water                                           18.015    487 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -2  -2  GLY GLY A ? n 
A 1 2   SER 2   -1  -1  SER SER A ? n 
A 1 3   HIS 3   0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 4   MET 4   1   1   MET MET A ? n 
A 1 5   THR 5   2   2   THR THR A ? n 
A 1 6   ASP 6   3   3   ASP ASP A ? n 
A 1 7   LEU 7   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 8   ALA 8   5   5   ALA ALA A ? n 
A 1 9   GLY 9   6   6   GLY GLY A ? n 
A 1 10  PRO 10  7   7   PRO PRO A ? n 
A 1 11  THR 11  8   8   THR THR A ? n 
A 1 12  ILE 12  9   9   ILE ILE A ? n 
A 1 13  THR 13  10  10  THR THR A ? n 
A 1 14  PRO 14  11  11  PRO PRO A ? n 
A 1 15  ASN 15  12  12  ASN ASN A ? n 
A 1 16  LEU 16  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 17  GLN 17  14  14  GLN GLN A ? n 
A 1 18  LEU 18  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 19  VAL 19  16  16  VAL VAL A ? n 
A 1 20  TYR 20  17  17  TYR TYR A ? n 
A 1 21  VAL 21  18  18  VAL VAL A ? n 
A 1 22  SER 22  19  19  SER SER A ? n 
A 1 23  ASN 23  20  20  ASN ASN A ? n 
A 1 24  VAL 24  21  21  VAL VAL A ? n 
A 1 25  GLU 25  22  22  GLU GLU A ? n 
A 1 26  ARG 26  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 27  SER 27  24  24  SER SER A ? n 
A 1 28  THR 28  25  25  THR THR A ? n 
A 1 29  ASP 29  26  26  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  27  27  PHE PHE A ? n 
A 1 31  TYR 31  28  28  TYR TYR A ? n 
A 1 32  ARG 32  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 33  PHE 33  30  30  PHE PHE A ? n 
A 1 34  ILE 34  31  31  ILE ILE A ? n 
A 1 35  PHE 35  32  32  PHE PHE A ? n 
A 1 36  LYS 36  33  33  LYS LYS A ? n 
A 1 37  LYS 37  34  34  LYS LYS A ? n 
A 1 38  GLU 38  35  35  GLU GLU A ? n 
A 1 39  PRO 39  36  36  PRO PRO A ? n 
A 1 40  VAL 40  37  37  VAL VAL A ? n 
A 1 41  PHE 41  38  38  PHE PHE A ? n 
A 1 42  VAL 42  39  39  VAL VAL A ? n 
A 1 43  THR 43  40  40  THR THR A ? n 
A 1 44  PRO 44  41  41  PRO PRO A ? n 
A 1 45  ARG 45  42  42  ARG ARG A ? n 
A 1 46  TYR 46  43  43  TYR TYR A ? n 
A 1 47  VAL 47  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 48  ALA 48  45  45  ALA ALA A ? n 
A 1 49  PHE 49  46  46  PHE PHE A ? n 
A 1 50  PRO 50  47  47  PRO PRO A ? n 
A 1 51  SER 51  48  48  SER SER A ? n 
A 1 52  SER 52  49  49  SER SER A ? n 
A 1 53  GLY 53  50  50  GLY GLY A ? n 
A 1 54  ASP 54  51  51  ASP ASP A ? n 
A 1 55  ALA 55  52  52  ALA ALA A ? n 
A 1 56  LEU 56  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 57  PHE 57  54  54  PHE PHE A ? n 
A 1 58  ALA 58  55  55  ALA ALA A ? n 
A 1 59  ILE 59  56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 60  TRP 60  57  57  TRP TRP A ? n 
A 1 61  SER 61  58  58  SER SER A ? n 
A 1 62  GLY 62  59  59  GLY GLY A ? n 
A 1 63  GLY 63  60  60  GLY GLY A ? n 
A 1 64  GLU 64  61  61  GLU GLU A ? n 
A 1 65  GLU 65  62  62  GLU GLU A ? n 
A 1 66  PRO 66  63  63  PRO PRO A ? n 
A 1 67  VAL 67  64  64  VAL VAL A ? n 
A 1 68  ALA 68  65  65  ALA ALA A ? n 
A 1 69  GLU 69  66  66  GLU GLU A ? n 
A 1 70  ILE 70  67  67  ILE ILE A ? n 
A 1 71  PRO 71  68  68  PRO PRO A ? n 
A 1 72  ARG 72  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 73  PHE 73  70  70  PHE PHE A ? n 
A 1 74  SER 74  71  71  SER SER A ? n 
A 1 75  GLU 75  72  72  GLU GLU A ? n 
A 1 76  ILE 76  73  73  ILE ILE A ? n 
A 1 77  GLY 77  74  74  GLY GLY A ? n 
A 1 78  ILE 78  75  75  ILE ILE A ? n 
A 1 79  MET 79  76  76  MET MET A ? n 
A 1 80  LEU 80  77  77  LEU LEU A ? n 
A 1 81  PRO 81  78  78  PRO PRO A ? n 
A 1 82  THR 82  79  79  THR THR A ? n 
A 1 83  GLY 83  80  80  GLY GLY A ? n 
A 1 84  GLU 84  81  81  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ASP 85  82  82  ASP ASP A ? n 
A 1 86  VAL 86  83  83  VAL VAL A ? n 
A 1 87  ASP 87  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 88  LYS 88  85  85  LYS LYS A ? n 
A 1 89  LEU 89  86  86  LEU LEU A ? n 
A 1 90  PHE 90  87  87  PHE PHE A ? n 
A 1 91  ASN 91  88  88  ASN ASN A ? n 
A 1 92  GLU 92  89  89  GLU GLU A ? n 
A 1 93  TRP 93  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 94  THR 94  91  91  THR THR A ? n 
A 1 95  LYS 95  92  92  LYS LYS A ? n 
A 1 96  GLN 96  93  93  GLN GLN A ? n 
A 1 97  LYS 97  94  94  LYS LYS A ? n 
A 1 98  SER 98  95  95  SER SER A ? n 
A 1 99  HIS 99  96  96  HIS HIS A ? n 
A 1 100 GLN 100 97  97  GLN GLN A ? n 
A 1 101 ILE 101 98  98  ILE ILE A ? n 
A 1 102 ILE 102 99  99  ILE ILE A ? n 
A 1 103 VAL 103 100 100 VAL VAL A ? n 
A 1 104 ILE 104 101 101 ILE ILE A ? n 
A 1 105 LYS 105 102 102 LYS LYS A ? n 
A 1 106 GLU 106 103 103 GLU GLU A ? n 
A 1 107 PRO 107 104 104 PRO PRO A ? n 
A 1 108 TYR 108 105 105 TYR TYR A ? n 
A 1 109 THR 109 106 106 THR THR A ? n 
A 1 110 ASP 110 107 107 ASP ASP A ? n 
A 1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL A ? n 
A 1 112 PHE 112 109 109 PHE PHE A ? n 
A 1 113 GLY 113 110 110 GLY GLY A ? n 
A 1 114 ARG 114 111 111 ARG ARG A ? n 
A 1 115 THR 115 112 112 THR THR A ? n 
A 1 116 PHE 116 113 113 PHE PHE A ? n 
A 1 117 LEU 117 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 118 ILE 118 115 115 ILE ILE A ? n 
A 1 119 SER 119 116 116 SER SER A ? n 
A 1 120 ASP 120 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 121 PRO 121 118 118 PRO PRO A ? n 
A 1 122 ASP 122 119 119 ASP ASP A ? n 
A 1 123 GLY 123 120 120 GLY GLY A ? n 
A 1 124 HIS 124 121 121 HIS HIS A ? n 
A 1 125 ILE 125 122 122 ILE ILE A ? n 
A 1 126 ILE 126 123 123 ILE ILE A ? n 
A 1 127 ARG 127 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 128 VAL 128 125 125 VAL VAL A ? n 
A 1 129 CYS 129 126 126 CYS CYS A ? n 
A 1 130 PRO 130 127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 131 LEU 131 128 128 LEU LEU A ? n 
A 1 132 ASP 132 129 129 ASP ASP A ? n 
B 1 1   GLY 1   -2  -2  GLY GLY B ? n 
B 1 2   SER 2   -1  -1  SER SER B ? n 
B 1 3   HIS 3   0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 4   MET 4   1   1   MET MET B ? n 
B 1 5   THR 5   2   2   THR THR B ? n 
B 1 6   ASP 6   3   3   ASP ASP B ? n 
B 1 7   LEU 7   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 8   ALA 8   5   5   ALA ALA B ? n 
B 1 9   GLY 9   6   6   GLY GLY B ? n 
B 1 10  PRO 10  7   7   PRO PRO B ? n 
B 1 11  THR 11  8   8   THR THR B ? n 
B 1 12  ILE 12  9   9   ILE ILE B ? n 
B 1 13  THR 13  10  10  THR THR B ? n 
B 1 14  PRO 14  11  11  PRO PRO B ? n 
B 1 15  ASN 15  12  12  ASN ASN B ? n 
B 1 16  LEU 16  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 17  GLN 17  14  14  GLN GLN B ? n 
B 1 18  LEU 18  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 19  VAL 19  16  16  VAL VAL B ? n 
B 1 20  TYR 20  17  17  TYR TYR B ? n 
B 1 21  VAL 21  18  18  VAL VAL B ? n 
B 1 22  SER 22  19  19  SER SER B ? n 
B 1 23  ASN 23  20  20  ASN ASN B ? n 
B 1 24  VAL 24  21  21  VAL VAL B ? n 
B 1 25  GLU 25  22  22  GLU GLU B ? n 
B 1 26  ARG 26  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 27  SER 27  24  24  SER SER B ? n 
B 1 28  THR 28  25  25  THR THR B ? n 
B 1 29  ASP 29  26  26  ASP ASP B ? n 
B 1 30  PHE 30  27  27  PHE PHE B ? n 
B 1 31  TYR 31  28  28  TYR TYR B ? n 
B 1 32  ARG 32  29  29  ARG ARG B ? n 
B 1 33  PHE 33  30  30  PHE PHE B ? n 
B 1 34  ILE 34  31  31  ILE ILE B ? n 
B 1 35  PHE 35  32  32  PHE PHE B ? n 
B 1 36  LYS 36  33  33  LYS LYS B ? n 
B 1 37  LYS 37  34  34  LYS LYS B ? n 
B 1 38  GLU 38  35  35  GLU GLU B ? n 
B 1 39  PRO 39  36  36  PRO PRO B ? n 
B 1 40  VAL 40  37  37  VAL VAL B ? n 
B 1 41  PHE 41  38  38  PHE PHE B ? n 
B 1 42  VAL 42  39  39  VAL VAL B ? n 
B 1 43  THR 43  40  40  THR THR B ? n 
B 1 44  PRO 44  41  41  PRO PRO B ? n 
B 1 45  ARG 45  42  42  ARG ARG B ? n 
B 1 46  TYR 46  43  43  TYR TYR B ? n 
B 1 47  VAL 47  44  44  VAL VAL B ? n 
B 1 48  ALA 48  45  45  ALA ALA B ? n 
B 1 49  PHE 49  46  46  PHE PHE B ? n 
B 1 50  PRO 50  47  47  PRO PRO B ? n 
B 1 51  SER 51  48  48  SER SER B ? n 
B 1 52  SER 52  49  49  SER SER B ? n 
B 1 53  GLY 53  50  50  GLY GLY B ? n 
B 1 54  ASP 54  51  51  ASP ASP B ? n 
B 1 55  ALA 55  52  52  ALA ALA B ? n 
B 1 56  LEU 56  53  53  LEU LEU B ? n 
B 1 57  PHE 57  54  54  PHE PHE B ? n 
B 1 58  ALA 58  55  55  ALA ALA B ? n 
B 1 59  ILE 59  56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 60  TRP 60  57  57  TRP TRP B ? n 
B 1 61  SER 61  58  58  SER SER B ? n 
B 1 62  GLY 62  59  59  GLY GLY B ? n 
B 1 63  GLY 63  60  60  GLY GLY B ? n 
B 1 64  GLU 64  61  61  GLU GLU B ? n 
B 1 65  GLU 65  62  62  GLU GLU B ? n 
B 1 66  PRO 66  63  63  PRO PRO B ? n 
B 1 67  VAL 67  64  64  VAL VAL B ? n 
B 1 68  ALA 68  65  65  ALA ALA B ? n 
B 1 69  GLU 69  66  66  GLU GLU B ? n 
B 1 70  ILE 70  67  67  ILE ILE B ? n 
B 1 71  PRO 71  68  68  PRO PRO B ? n 
B 1 72  ARG 72  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 73  PHE 73  70  70  PHE PHE B ? n 
B 1 74  SER 74  71  71  SER SER B ? n 
B 1 75  GLU 75  72  72  GLU GLU B ? n 
B 1 76  ILE 76  73  73  ILE ILE B ? n 
B 1 77  GLY 77  74  74  GLY GLY B ? n 
B 1 78  ILE 78  75  75  ILE ILE B ? n 
B 1 79  MET 79  76  76  MET MET B ? n 
B 1 80  LEU 80  77  77  LEU LEU B ? n 
B 1 81  PRO 81  78  78  PRO PRO B ? n 
B 1 82  THR 82  79  79  THR THR B ? n 
B 1 83  GLY 83  80  80  GLY GLY B ? n 
B 1 84  GLU 84  81  81  GLU GLU B ? n 
B 1 85  ASP 85  82  82  ASP ASP B ? n 
B 1 86  VAL 86  83  83  VAL VAL B ? n 
B 1 87  ASP 87  84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 88  LYS 88  85  85  LYS LYS B ? n 
B 1 89  LEU 89  86  86  LEU LEU B ? n 
B 1 90  PHE 90  87  87  PHE PHE B ? n 
B 1 91  ASN 91  88  88  ASN ASN B ? n 
B 1 92  GLU 92  89  89  GLU GLU B ? n 
B 1 93  TRP 93  90  90  TRP TRP B ? n 
B 1 94  THR 94  91  91  THR THR B ? n 
B 1 95  LYS 95  92  92  LYS LYS B ? n 
B 1 96  GLN 96  93  93  GLN GLN B ? n 
B 1 97  LYS 97  94  94  LYS LYS B ? n 
B 1 98  SER 98  95  95  SER SER B ? n 
B 1 99  HIS 99  96  96  HIS HIS B ? n 
B 1 100 GLN 100 97  97  GLN GLN B ? n 
B 1 101 ILE 101 98  98  ILE ILE B ? n 
B 1 102 ILE 102 99  99  ILE ILE B ? n 
B 1 103 VAL 103 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 104 ILE 104 101 101 ILE ILE B ? n 
B 1 105 LYS 105 102 102 LYS LYS B ? n 
B 1 106 GLU 106 103 103 GLU GLU B ? n 
B 1 107 PRO 107 104 104 PRO PRO B ? n 
B 1 108 TYR 108 105 105 TYR TYR B ? n 
B 1 109 THR 109 106 106 THR THR B ? n 
B 1 110 ASP 110 107 107 ASP ASP B ? n 
B 1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL B ? n 
B 1 112 PHE 112 109 109 PHE PHE B ? n 
B 1 113 GLY 113 110 110 GLY GLY B ? n 
B 1 114 ARG 114 111 111 ARG ARG B ? n 
B 1 115 THR 115 112 112 THR THR B ? n 
B 1 116 PHE 116 113 113 PHE PHE B ? n 
B 1 117 LEU 117 114 114 LEU LEU B ? n 
B 1 118 ILE 118 115 115 ILE ILE B ? n 
B 1 119 SER 119 116 116 SER SER B ? n 
B 1 120 ASP 120 117 117 ASP ASP B ? n 
B 1 121 PRO 121 118 118 PRO PRO B ? n 
B 1 122 ASP 122 119 119 ASP ASP B ? n 
B 1 123 GLY 123 120 120 GLY GLY B ? n 
B 1 124 HIS 124 121 121 HIS HIS B ? n 
B 1 125 ILE 125 122 122 ILE ILE B ? n 
B 1 126 ILE 126 123 123 ILE ILE B ? n 
B 1 127 ARG 127 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 128 VAL 128 125 125 VAL VAL B ? n 
B 1 129 CYS 129 126 126 CYS CYS B ? n 
B 1 130 PRO 130 127 127 PRO PRO B ? n 
B 1 131 LEU 131 128 128 LEU LEU B ? n 
B 1 132 ASP 132 129 129 ASP ASP B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 GRI 1   130 1   GRI GRI A ? 
D 3 HOH 1   131 131 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 2   132 4   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 3   133 133 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 4   134 134 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 5   135 6   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 6   136 136 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 7   137 137 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 8   138 10  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 9   139 11  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 10  140 12  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 11  141 141 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 12  142 13  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 13  143 143 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 14  144 144 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 15  145 145 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 16  146 14  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 17  147 147 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 18  148 19  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 19  149 149 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 20  150 150 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 21  151 151 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 22  152 152 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 23  153 153 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 24  154 21  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 25  155 155 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 26  156 22  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 27  157 157 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 28  158 25  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 29  159 159 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 30  160 160 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 31  161 161 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 32  162 26  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 33  163 163 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 34  164 164 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 35  165 32  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 36  166 166 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 37  167 167 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 38  168 33  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 39  169 34  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 40  170 170 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 41  171 36  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 42  172 37  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 43  173 38  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 44  174 174 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 45  175 175 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 46  176 39  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 47  177 41  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 48  178 45  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 49  179 179 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 50  180 46  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 51  181 48  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 52  182 182 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 53  183 50  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 54  184 184 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 55  185 51  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 56  186 53  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 57  187 187 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 58  188 55  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 59  189 57  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 60  190 190 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 61  191 191 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 62  192 192 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 63  193 58  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 64  194 60  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 65  195 62  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 66  196 196 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 67  197 197 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 68  198 198 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 69  199 199 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 70  200 200 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 71  201 201 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 72  202 202 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 73  203 203 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 74  204 204 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 75  205 65  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 76  206 206 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 77  207 68  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 78  208 70  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 79  209 72  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 80  210 73  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 81  211 76  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 82  212 212 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 83  213 213 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 84  214 78  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 85  215 80  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 86  216 81  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 87  217 217 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 88  218 218 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 89  219 83  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 90  220 220 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 91  221 221 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 92  222 85  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 93  223 87  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 94  224 224 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 95  225 225 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 96  226 88  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 97  227 91  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 98  228 94  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 99  229 229 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 100 230 230 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 101 231 95  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 102 232 96  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 103 233 233 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 104 234 234 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 105 235 98  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 106 236 236 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 107 237 101 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 108 238 238 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 109 239 239 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 110 240 103 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 111 241 241 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 112 242 104 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 113 243 107 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 114 244 244 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 115 245 245 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 116 246 246 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 117 247 109 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 118 248 112 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 119 249 249 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 120 250 115 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 121 251 119 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 122 252 252 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 123 253 253 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 124 254 121 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 125 255 123 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 126 256 256 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 127 257 257 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 128 258 124 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 129 259 130 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 130 263 263 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 131 265 265 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 132 267 267 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 133 269 269 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 134 271 271 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 135 274 274 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 136 276 276 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 137 277 277 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 138 278 278 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 139 281 281 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 140 283 283 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 141 285 285 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 142 287 287 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 143 288 288 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 144 289 289 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 145 290 290 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 146 292 292 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 147 294 294 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 148 295 295 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 149 300 300 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 150 302 302 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 151 303 303 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 152 304 304 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 153 305 305 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 154 309 309 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 155 313 313 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 156 314 314 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 157 315 315 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 158 320 320 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 159 321 321 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 160 322 322 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 161 323 323 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 162 330 330 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 163 331 331 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 164 333 333 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 165 335 335 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 166 336 336 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 167 338 338 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 168 340 340 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 169 341 341 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 170 342 342 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 171 343 343 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 172 344 344 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 173 346 346 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 174 347 347 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 175 348 348 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 176 349 349 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 177 351 351 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 178 352 352 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 179 353 353 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 180 354 354 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 181 355 355 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 182 356 356 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 183 359 359 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 184 360 360 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 185 361 361 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 186 362 362 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 187 364 364 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 188 365 365 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 189 366 366 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 190 368 368 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 191 371 371 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 192 372 372 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 193 375 375 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 194 376 376 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 195 380 380 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 196 381 381 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 197 382 382 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 198 383 383 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 199 384 384 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 200 385 385 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 201 386 386 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 202 387 387 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 203 389 389 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 204 390 390 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 205 393 393 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 206 394 394 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 207 397 397 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 208 399 399 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 209 400 400 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 210 401 401 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 211 402 402 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 212 404 404 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 213 405 405 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 214 407 407 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 215 412 412 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 216 421 421 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 217 422 422 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 218 423 423 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 219 424 424 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 220 425 425 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 221 426 426 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 222 427 427 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 223 430 430 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 224 431 431 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 225 433 433 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 226 437 437 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 227 438 438 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 228 439 439 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 229 440 440 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 230 441 441 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 231 442 442 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 232 443 443 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 233 444 444 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 234 454 454 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 235 455 455 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 236 456 456 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 237 457 457 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 238 458 458 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 239 459 459 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 240 467 467 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 241 468 468 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 242 469 469 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 243 470 470 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 244 471 471 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 245 472 472 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 246 473 473 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 247 474 474 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 248 479 479 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 249 481 481 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 1   130 1   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 2   131 2   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 3   132 132 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 4   133 3   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 5   134 5   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 6   135 135 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 7   136 7   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 8   137 8   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 9   138 138 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 10  139 139 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 11  140 140 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 12  141 9   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 13  142 142 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 14  143 15  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 15  144 16  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 16  145 17  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 17  146 146 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 18  147 18  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 19  148 148 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 20  149 20  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 21  150 23  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 22  151 24  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 23  152 27  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 24  153 28  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 25  154 154 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 26  155 29  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 27  156 156 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 28  157 30  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 29  158 158 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 30  159 31  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 31  160 35  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 32  161 40  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 33  162 162 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 34  163 42  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 35  164 43  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 36  165 165 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 37  166 44  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 38  167 47  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 39  168 168 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 40  169 169 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 41  170 49  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 42  171 171 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 43  172 172 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 44  173 173 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 45  174 52  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 46  175 54  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 47  176 176 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 48  177 177 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 49  178 178 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 50  179 56  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 51  180 180 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 52  181 181 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 53  182 59  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 54  183 183 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 55  184 61  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 56  185 185 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 57  186 186 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 58  187 63  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 59  188 188 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 60  189 189 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 61  190 64  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 62  191 66  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 63  192 67  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 64  193 193 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 65  194 194 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 66  195 195 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 67  196 69  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 68  197 71  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 69  198 74  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 70  199 75  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 71  200 77  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 72  201 79  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 73  202 82  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 74  203 84  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 75  204 86  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 76  205 205 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 77  206 89  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 78  207 207 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 79  208 208 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 80  209 209 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 81  210 210 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 82  211 211 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 83  212 90  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 84  213 92  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 85  214 214 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 86  215 215 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 87  216 216 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 88  217 93  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 89  218 97  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 90  219 219 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 91  220 99  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 92  221 100 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 93  222 222 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 94  223 223 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 95  224 102 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 96  225 105 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 97  226 226 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 98  227 227 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 99  228 228 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 100 229 106 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 101 230 108 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 102 231 231 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 103 232 232 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 104 233 110 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 105 234 111 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 106 235 235 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 107 236 113 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 108 237 237 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 109 238 114 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 110 239 116 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 111 240 240 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 112 241 117 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 113 242 242 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 114 243 243 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 115 244 118 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 116 245 120 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 117 246 122 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 118 247 247 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 119 248 248 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 120 249 125 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 121 250 250 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 122 251 251 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 123 252 126 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 124 253 127 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 125 254 254 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 126 255 255 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 127 256 128 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 128 257 129 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 129 258 258 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 130 259 259 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 131 260 260 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 132 261 261 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 133 262 262 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 134 264 264 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 135 266 266 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 136 268 268 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 137 270 270 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 138 272 272 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 139 273 273 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 140 275 275 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 141 279 279 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 142 280 280 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 143 282 282 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 144 284 284 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 145 286 286 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 146 291 291 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 147 293 293 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 148 296 296 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 149 297 297 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 150 298 298 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 151 299 299 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 152 301 301 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 153 306 306 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 154 307 307 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 155 308 308 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 156 310 310 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 157 311 311 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 158 312 312 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 159 316 316 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 160 317 317 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 161 318 318 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 162 319 319 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 163 324 324 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 164 325 325 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 165 326 326 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 166 327 327 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 167 328 328 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 168 329 329 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 169 332 332 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 170 334 334 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 171 337 337 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 172 339 339 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 173 345 345 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 174 350 350 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 175 357 357 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 176 358 358 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 177 363 363 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 178 367 367 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 179 369 369 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 180 370 370 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 181 373 373 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 182 374 374 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 183 377 377 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 184 378 378 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 185 379 379 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 186 388 388 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 187 391 391 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 188 392 392 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 189 395 395 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 190 396 396 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 191 398 398 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 192 403 403 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 193 406 406 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 194 408 408 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 195 409 409 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 196 410 410 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 197 411 411 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 198 413 413 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 199 414 414 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 200 415 415 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 201 416 416 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 202 417 417 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 203 418 418 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 204 419 419 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 205 420 420 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 206 428 428 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 207 429 429 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 208 432 432 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 209 434 434 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 210 435 435 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 211 436 436 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 212 445 445 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 213 446 446 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 214 447 447 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 215 448 448 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 216 449 449 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 217 450 450 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 218 451 451 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 219 452 452 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 220 453 453 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 221 460 460 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 222 461 461 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 223 462 462 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 224 463 463 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 225 464 464 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 226 465 465 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 227 466 466 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 228 475 475 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 229 476 476 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 230 477 477 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 231 478 478 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 232 480 480 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 233 482 482 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 234 483 483 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 235 484 484 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 236 485 485 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 237 486 486 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 238 487 487 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                 ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                 ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
GRI non-polymer         . "6-formyl-9-methoxyphenazine-1-carboxylic acid" ? "C15 H10 N2 O4"  282.251 
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASN A 23 ? LYS A 36 ? ASN A 20 LYS A 33 1 ? 14 
HELX_P HELX_P2 AA2 THR A 82 ? GLN A 96 ? THR A 79 GLN A 93 1 ? 15 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASN B 23 ? LYS B 36 ? ASN B 20 LYS B 33 1 ? 14 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR B 82 ? GLN B 96 ? THR B 79 GLN B 93 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 PHE A 41  ? VAL A 42  ? PHE A 38  VAL A 39  
AA1 2 TYR A 46  ? PRO A 50  ? TYR A 43  PRO A 47  
AA1 3 LEU A 56  ? TRP A 60  ? LEU A 53  TRP A 57  
AA1 4 LEU A 16  ? TYR A 20  ? LEU A 13  TYR A 17  
AA1 5 SER B 74  ? LEU B 80  ? SER B 71  LEU B 77  
AA1 6 ILE B 125 ? PRO B 130 ? ILE B 122 PRO B 127 
AA1 7 GLY B 113 ? SER B 119 ? GLY B 110 SER B 116 
AA1 8 ILE B 102 ? ASP B 110 ? ILE B 99  ASP B 107 
AA2 1 ILE A 102 ? ASP A 110 ? ILE A 99  ASP A 107 
AA2 2 GLY A 113 ? SER A 119 ? GLY A 110 SER A 116 
AA2 3 ILE A 125 ? PRO A 130 ? ILE A 122 PRO A 127 
AA2 4 SER A 74  ? LEU A 80  ? SER A 71  LEU A 77  
AA2 5 LEU B 16  ? TYR B 20  ? LEU B 13  TYR B 17  
AA2 6 LEU B 56  ? TRP B 60  ? LEU B 53  TRP B 57  
AA2 7 TYR B 46  ? PRO B 50  ? TYR B 43  PRO B 47  
AA2 8 PHE B 41  ? VAL B 42  ? PHE B 38  VAL B 39  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.027397 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012536 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012070 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
3 E B E B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "6-formyl-9-methoxyphenazine-1-carboxylic acid" GRI 
3 water                                           HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N PHE A 41  ? N PHE A 38  O ALA A 48  ? O ALA A 45  
AA1 2 3 N PHE A 49  ? N PHE A 46  O PHE A 57  ? O PHE A 54  
AA1 3 4 O ALA A 58  ? O ALA A 55  N GLN A 17  ? N GLN A 14  
AA1 4 5 N LEU A 18  ? N LEU A 15  O GLU B 75  ? O GLU B 72  
AA1 5 6 N ILE B 76  ? N ILE B 73  O ILE B 125 ? O ILE B 122 
AA1 6 7 O ILE B 126 ? O ILE B 123 N ILE B 118 ? N ILE B 115 
AA1 7 8 O THR B 115 ? O THR B 112 N TYR B 108 ? N TYR B 105 
AA2 1 2 N ASP A 110 ? N ASP A 107 O GLY A 113 ? O GLY A 110 
AA2 2 3 N ILE A 118 ? N ILE A 115 O ILE A 126 ? O ILE A 123 
AA2 3 4 O ILE A 125 ? O ILE A 122 N ILE A 76  ? N ILE A 73  
AA2 4 5 N GLU A 75  ? N GLU A 72  O LEU B 18  ? O LEU B 15  
AA2 5 6 N GLN B 17  ? N GLN B 14  O ALA B 58  ? O ALA B 55  
AA2 6 7 O PHE B 57  ? O PHE B 54  N PHE B 49  ? N PHE B 46  
AA2 7 8 O ALA B 48  ? O ALA B 45  N PHE B 41  ? N PHE B 38  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . GLY A 1 1   ? -28.102 53.876 -1.738  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A N   1 
ATOM   2    C CA  . GLY A 1 1   ? -26.654 54.123 -1.620  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A CA  1 
ATOM   3    C C   . GLY A 1 1   ? -26.483 55.275 -0.653  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A C   1 
ATOM   4    O O   . GLY A 1 1   ? -27.331 55.561 0.200   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A O   1 
ATOM   5    N N   . SER A 1 2   ? -25.387 55.993 -0.810  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? -1  SER A N   1 
ATOM   6    C CA  . SER A 1 2   ? -25.104 57.089 0.090   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? -1  SER A CA  1 
ATOM   7    C C   . SER A 1 2   ? -25.899 58.334 -0.259  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? -1  SER A C   1 
ATOM   8    O O   . SER A 1 2   ? -26.134 58.620 -1.437  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? -1  SER A O   1 
ATOM   9    C CB  . SER A 1 2   ? -23.586 57.423 0.028   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? -1  SER A CB  1 
ATOM   10   O OG  . SER A 1 2   ? -23.357 58.532 0.888   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? -1  SER A OG  1 
ATOM   11   N N   . HIS A 1 3   ? -26.268 59.086 0.771   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   1 
ATOM   12   C CA  . HIS A 1 3   ? -26.892 60.406 0.631   1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  1 
ATOM   13   C C   . HIS A 1 3   ? -25.975 61.473 1.188   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   1 
ATOM   14   O O   . HIS A 1 3   ? -26.427 62.581 1.470   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   1 
ATOM   15   C CB  . HIS A 1 3   ? -28.314 60.444 1.243   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  1 
ATOM   16   C CG  . HIS A 1 3   ? -29.187 59.434 0.607   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  1 
ATOM   17   N ND1 . HIS A 1 3   ? -29.198 58.123 1.004   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
ATOM   18   C CD2 . HIS A 1 3   ? -30.008 59.512 -0.460  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 1 
ATOM   19   C CE1 . HIS A 1 3   ? -30.034 57.428 0.230   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 1 
ATOM   20   N NE2 . HIS A 1 3   ? -30.520 58.260 -0.679  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   21   N N   . MET A 1 4   ? -24.690 61.165 1.290   1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   22   C CA  . MET A 1 4   ? -23.679 62.101 1.788   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   23   C C   . MET A 1 4   ? -22.727 62.458 0.656   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   24   O O   . MET A 1 4   ? -22.251 61.606 -0.038  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   25   C CB  . MET A 1 4   ? -22.940 61.503 2.984   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   26   C CG  . MET A 1 4   ? -23.878 61.048 4.101   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   27   S SD  . MET A 1 4   ? -23.110 60.527 5.561   1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   28   C CE  . MET A 1 4   ? -24.236 59.439 6.179   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   29   N N   . THR A 1 5   ? -22.489 63.756 0.512   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 2   THR A N   1 
ATOM   30   C CA  . THR A 1 5   ? -21.550 64.262 -0.472  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CA  1 
ATOM   31   C C   . THR A 1 5   ? -20.280 64.810 0.129   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 2   THR A C   1 
ATOM   32   O O   . THR A 1 5   ? -19.377 65.196 -0.607  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 2   THR A O   1 
ATOM   33   C CB  . THR A 1 5   ? -22.211 65.363 -1.365  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CB  1 
ATOM   34   O OG1 . THR A 1 5   ? -22.698 66.370 -0.502  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 2   THR A OG1 1 
ATOM   35   C CG2 . THR A 1 5   ? -23.327 64.865 -2.250  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CG2 1 
ATOM   36   N N   . ASP A 1 6   ? -20.176 64.839 1.451   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A N   1 
ATOM   37   C CA  . ASP A 1 6   ? -19.006 65.375 2.138   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A CA  1 
ATOM   38   C C   . ASP A 1 6   ? -17.807 64.481 1.898   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A C   1 
ATOM   39   O O   . ASP A 1 6   ? -17.830 63.308 2.238   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A O   1 
ATOM   40   C CB  . ASP A 1 6   ? -19.337 65.433 3.636   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A CB  1 
ATOM   41   C CG  . ASP A 1 6   ? -18.240 66.045 4.469   1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A CG  1 
ATOM   42   O OD1 . ASP A 1 6   ? -17.224 66.549 3.946   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A OD1 1 
ATOM   43   O OD2 . ASP A 1 6   ? -18.406 66.064 5.711   1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A OD2 1 
ATOM   44   N N   . LEU A 1 7   ? -16.772 65.083 1.307   1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   45   C CA  . LEU A 1 7   ? -15.536 64.362 0.939   1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   46   C C   . LEU A 1 7   ? -14.360 64.825 1.817   1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   47   O O   . LEU A 1 7   ? -13.201 64.477 1.551   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   48   C CB  . LEU A 1 7   ? -15.202 64.608 -0.523  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   49   C CG  . LEU A 1 7   ? -16.321 64.139 -1.453  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   50   C CD1 . LEU A 1 7   ? -15.897 64.289 -2.868  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   51   C CD2 . LEU A 1 7   ? -16.564 62.622 -1.042  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   52   N N   . ALA A 1 8   ? -14.616 65.610 2.838   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A N   1 
ATOM   53   C CA  . ALA A 1 8   ? -13.570 66.076 3.741   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CA  1 
ATOM   54   C C   . ALA A 1 8   ? -13.011 64.928 4.580   1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A C   1 
ATOM   55   O O   . ALA A 1 8   ? -13.702 63.969 4.928   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A O   1 
ATOM   56   C CB  . ALA A 1 8   ? -14.122 67.165 4.659   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CB  1 
ATOM   57   N N   . GLY A 1 9   ? -11.737 65.029 4.896   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A N   1 
ATOM   58   C CA  . GLY A 1 9   ? -11.124 64.087 5.839   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A CA  1 
ATOM   59   C C   . GLY A 1 9   ? -11.514 64.494 7.229   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A C   1 
ATOM   60   O O   . GLY A 1 9   ? -12.235 65.492 7.502   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A O   1 
ATOM   61   N N   . PRO A 1 10  ? -11.003 63.750 8.201   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A N   1 
ATOM   62   C CA  . PRO A 1 10  ? -11.272 64.022 9.603   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CA  1 
ATOM   63   C C   . PRO A 1 10  ? -10.621 65.321 10.029  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A C   1 
ATOM   64   O O   . PRO A 1 10  ? -9.622  65.759 9.459   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A O   1 
ATOM   65   C CB  . PRO A 1 10  ? -10.621 62.834 10.308  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CB  1 
ATOM   66   C CG  . PRO A 1 10  ? -9.619  62.390 9.431   1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CG  1 
ATOM   67   C CD  . PRO A 1 10  ? -10.166 62.546 8.054   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CD  1 
ATOM   68   N N   . THR A 1 11  ? -11.106 65.867 11.105  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 8   THR A N   1 
ATOM   69   C CA  . THR A 1 11  ? -10.488 67.047 11.719  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CA  1 
ATOM   70   C C   . THR A 1 11  ? -9.047  66.739 12.130  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 8   THR A C   1 
ATOM   71   O O   . THR A 1 11  ? -8.776  65.663 12.700  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 8   THR A O   1 
ATOM   72   C CB  . THR A 1 11  ? -11.302 67.430 12.985  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CB  1 
ATOM   73   O OG1 . THR A 1 11  ? -12.660 67.580 12.632  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 8   THR A OG1 1 
ATOM   74   C CG2 . THR A 1 11  ? -10.801 68.701 13.648  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CG2 1 
ATOM   75   N N   . ILE A 1 12  ? -8.165  67.693 11.873  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A N   1 
ATOM   76   C CA  A ILE A 1 12  ? -6.746  67.579 12.185  0.62 8.85  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CA  1 
ATOM   77   C CA  B ILE A 1 12  ? -6.740  67.596 12.157  0.38 8.97  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CA  1 
ATOM   78   C C   . ILE A 1 12  ? -6.454  68.493 13.364  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A C   1 
ATOM   79   O O   . ILE A 1 12  ? -6.530  69.733 13.209  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A O   1 
ATOM   80   C CB  A ILE A 1 12  ? -5.899  67.909 10.981  0.62 9.14  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CB  1 
ATOM   81   C CB  B ILE A 1 12  ? -5.892  68.037 10.939  0.38 9.33  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CB  1 
ATOM   82   C CG1 A ILE A 1 12  ? -6.211  66.980 9.783   0.62 9.72  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG1 1 
ATOM   83   C CG1 B ILE A 1 12  ? -6.375  67.425 9.621   0.38 9.77  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG1 1 
ATOM   84   C CG2 A ILE A 1 12  ? -4.391  67.877 11.383  0.62 9.48  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG2 1 
ATOM   85   C CG2 B ILE A 1 12  ? -4.420  67.617 11.119  0.38 10.06 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG2 1 
ATOM   86   C CD1 A ILE A 1 12  ? -5.690  67.487 8.557   0.62 10.24 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CD1 1 
ATOM   87   C CD1 B ILE A 1 12  ? -6.212  65.924 9.571   0.38 9.95  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CD1 1 
ATOM   88   N N   . THR A 1 13  ? -6.114  67.916 14.512  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 10  THR A N   1 
ATOM   89   C CA  . THR A 1 13  ? -5.972  68.676 15.736  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 10  THR A CA  1 
ATOM   90   C C   . THR A 1 13  ? -4.692  68.251 16.421  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 10  THR A C   1 
ATOM   91   O O   . THR A 1 13  ? -4.414  67.051 16.541  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 10  THR A O   1 
ATOM   92   C CB  . THR A 1 13  ? -7.186  68.358 16.689  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CB  1 
ATOM   93   O OG1 . THR A 1 13  ? -8.368  68.639 15.987  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 10  THR A OG1 1 
ATOM   94   C CG2 . THR A 1 13  ? -7.117  69.106 17.994  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CG2 1 
ATOM   95   N N   . PRO A 1 14  ? -3.929  69.226 16.981  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A N   1 
ATOM   96   C CA  . PRO A 1 14  ? -2.748  68.885 17.820  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CA  1 
ATOM   97   C C   . PRO A 1 14  ? -3.223  68.492 19.201  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A C   1 
ATOM   98   O O   . PRO A 1 14  ? -3.237  69.304 20.139  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A O   1 
ATOM   99   C CB  . PRO A 1 14  ? -1.960  70.207 17.780  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CB  1 
ATOM   100  C CG  . PRO A 1 14  ? -3.020  71.276 17.687  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CG  1 
ATOM   101  C CD  . PRO A 1 14  ? -4.104  70.687 16.797  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CD  1 
ATOM   102  N N   . ASN A 1 15  ? -3.666  67.252 19.338  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A N   1 
ATOM   103  C CA  . ASN A 1 15  ? -4.308  66.709 20.498  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CA  1 
ATOM   104  C C   . ASN A 1 15  ? -3.438  65.747 21.317  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A C   1 
ATOM   105  O O   . ASN A 1 15  ? -3.951  65.122 22.254  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A O   1 
ATOM   106  C CB  . ASN A 1 15  ? -5.639  66.083 20.140  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CB  1 
ATOM   107  C CG  . ASN A 1 15  ? -5.523  65.039 19.039  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CG  1 
ATOM   108  O OD1 . ASN A 1 15  ? -4.423  64.611 18.726  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A OD1 1 
ATOM   109  N ND2 . ASN A 1 15  ? -6.637  64.621 18.488  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A ND2 1 
ATOM   110  N N   . LEU A 1 16  ? -2.142  65.703 21.031  1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   1 
ATOM   111  C CA  . LEU A 1 16  ? -1.226  64.865 21.795  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  1 
ATOM   112  C C   A LEU A 1 16  ? -0.033  65.853 21.970  0.55 7.01  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   113  C C   B LEU A 1 16  ? 0.136   65.471 22.041  0.45 5.68  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   114  O O   A LEU A 1 16  ? 0.494   66.496 20.988  0.55 8.40  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   115  O O   B LEU A 1 16  ? 0.973   65.532 21.148  0.45 4.74  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   116  C CB  . LEU A 1 16  ? -0.953  63.558 21.036  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  1 
ATOM   117  C CG  . LEU A 1 16  ? 0.123   62.637 21.606  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  1 
ATOM   118  C CD1 . LEU A 1 16  ? -0.193  62.201 23.017  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 1 
ATOM   119  C CD2 . LEU A 1 16  ? 0.309   61.435 20.645  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 1 
ATOM   120  N N   . GLN A 1 17  ? 0.352   66.025 23.219  1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A N   1 
ATOM   121  C CA  . GLN A 1 17  ? 1.591   66.686 23.579  1.00 5.51  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CA  1 
ATOM   122  C C   . GLN A 1 17  ? 2.484   65.613 24.195  1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A C   1 
ATOM   123  O O   . GLN A 1 17  ? 2.126   65.098 25.267  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A O   1 
ATOM   124  C CB  . GLN A 1 17  ? 1.317   67.838 24.572  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CB  1 
ATOM   125  C CG  . GLN A 1 17  ? 2.591   68.524 25.018  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CG  1 
ATOM   126  C CD  . GLN A 1 17  ? 2.461   69.889 25.652  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CD  1 
ATOM   127  O OE1 . GLN A 1 17  ? 3.417   70.625 25.651  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A OE1 1 
ATOM   128  N NE2 . GLN A 1 17  ? 1.322   70.215 26.201  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A NE2 1 
ATOM   129  N N   . LEU A 1 18  ? 3.565   65.273 23.544  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   130  C CA  . LEU A 1 18  ? 4.381   64.123 23.967  1.00 6.06  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   131  C C   . LEU A 1 18  ? 5.779   64.580 24.281  1.00 5.63  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   132  O O   . LEU A 1 18  ? 6.392   65.342 23.504  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   133  C CB  . LEU A 1 18  ? 4.346   63.075 22.874  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   134  C CG  . LEU A 1 18  ? 5.118   61.798 23.200  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   135  C CD1 . LEU A 1 18  ? 4.403   60.601 22.677  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   136  C CD2 . LEU A 1 18  ? 6.541   61.856 22.896  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   137  N N   . VAL A 1 19  ? 6.324   64.113 25.407  1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N   1 
ATOM   138  C CA  . VAL A 1 19  ? 7.688   64.405 25.780  1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA  1 
ATOM   139  C C   . VAL A 1 19  ? 8.453   63.115 26.037  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C   1 
ATOM   140  O O   . VAL A 1 19  ? 7.901   62.145 26.564  1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O   1 
ATOM   141  C CB  . VAL A 1 19  ? 7.778   65.417 26.956  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB  1 
ATOM   142  C CG1 . VAL A 1 19  ? 7.128   66.742 26.610  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1 1 
ATOM   143  C CG2 . VAL A 1 19  ? 7.258   64.848 28.274  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2 1 
ATOM   144  N N   . TYR A 1 20  ? 9.737   63.125 25.716  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A N   1 
ATOM   145  C CA  . TYR A 1 20  ? 10.601  61.959 25.922  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CA  1 
ATOM   146  C C   . TYR A 1 20  ? 11.130  61.980 27.338  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A C   1 
ATOM   147  O O   . TYR A 1 20  ? 11.584  63.031 27.823  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A O   1 
ATOM   148  C CB  . TYR A 1 20  ? 11.777  61.971 24.942  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CB  1 
ATOM   149  C CG  . TYR A 1 20  ? 11.417  61.956 23.490  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CG  1 
ATOM   150  C CD1 . TYR A 1 20  ? 10.148  61.619 22.989  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CD1 1 
ATOM   151  C CD2 . TYR A 1 20  ? 12.377  62.305 22.553  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CD2 1 
ATOM   152  C CE1 . TYR A 1 20  ? 9.888   61.631 21.626  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CE1 1 
ATOM   153  C CE2 . TYR A 1 20  ? 12.098  62.341 21.195  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CE2 1 
ATOM   154  C CZ  . TYR A 1 20  ? 10.846  61.999 20.747  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CZ  1 
ATOM   155  O OH  . TYR A 1 20  ? 10.610  62.050 19.373  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A OH  1 
ATOM   156  N N   . VAL A 1 21  ? 11.127  60.848 28.026  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A N   1 
ATOM   157  C CA  . VAL A 1 21  ? 11.590  60.786 29.411  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CA  1 
ATOM   158  C C   . VAL A 1 21  ? 12.587  59.652 29.592  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A C   1 
ATOM   159  O O   . VAL A 1 21  ? 12.571  58.667 28.856  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 18  VAL A O   1 
ATOM   160  C CB  . VAL A 1 21  ? 10.439  60.660 30.405  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CB  1 
ATOM   161  C CG1 . VAL A 1 21  ? 9.450   61.825 30.260  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG1 1 
ATOM   162  C CG2 . VAL A 1 21  ? 9.686   59.312 30.337  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG2 1 
ATOM   163  N N   . SER A 1 22  ? 13.448  59.779 30.604  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 19  SER A N   1 
ATOM   164  C CA  . SER A 1 22  ? 14.427  58.772 30.944  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 19  SER A CA  1 
ATOM   165  C C   . SER A 1 22  ? 13.888  57.680 31.856  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 19  SER A C   1 
ATOM   166  O O   . SER A 1 22  ? 14.385  56.555 31.789  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 19  SER A O   1 
ATOM   167  C CB  . SER A 1 22  ? 15.642  59.452 31.593  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 19  SER A CB  1 
ATOM   168  O OG  . SER A 1 22  ? 15.351  60.159 32.797  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 19  SER A OG  1 
ATOM   169  N N   . ASN A 1 23  ? 13.020  58.017 32.778  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A N   1 
ATOM   170  C CA  A ASN A 1 23  ? 12.550  57.141 33.903  0.50 11.47 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CA  1 
ATOM   171  C CA  B ASN A 1 23  ? 12.501  57.031 33.623  0.50 12.36 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CA  1 
ATOM   172  C C   . ASN A 1 23  ? 11.021  57.287 33.858  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A C   1 
ATOM   173  O O   . ASN A 1 23  ? 10.542  58.269 34.435  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A O   1 
ATOM   174  C CB  A ASN A 1 23  ? 13.166  57.576 35.303  0.50 11.60 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CB  1 
ATOM   175  C CB  B ASN A 1 23  ? 13.274  56.962 34.896  0.50 13.59 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CB  1 
ATOM   176  C CG  A ASN A 1 23  ? 12.676  56.662 36.527  0.50 13.36 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CG  1 
ATOM   177  C CG  B ASN A 1 23  ? 12.836  55.823 35.691  0.50 14.57 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CG  1 
ATOM   178  O OD1 A ASN A 1 23  ? 11.646  56.001 36.443  0.50 12.46 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A OD1 1 
ATOM   179  O OD1 B ASN A 1 23  ? 11.801  55.932 36.337  0.50 14.75 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A OD1 1 
ATOM   180  N ND2 A ASN A 1 23  ? 13.449  56.614 37.614  0.50 16.06 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A ND2 1 
ATOM   181  N ND2 B ASN A 1 23  ? 13.537  54.653 35.599  0.50 18.10 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A ND2 1 
ATOM   182  N N   . VAL A 1 24  ? 10.282  56.376 33.247  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A N   1 
ATOM   183  C CA  . VAL A 1 24  ? 8.844   56.498 33.165  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CA  1 
ATOM   184  C C   . VAL A 1 24  ? 8.182   56.499 34.526  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A C   1 
ATOM   185  O O   . VAL A 1 24  ? 7.264   57.293 34.753  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A O   1 
ATOM   186  C CB  . VAL A 1 24  ? 8.283   55.445 32.196  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CB  1 
ATOM   187  C CG1 . VAL A 1 24  ? 6.780   55.435 32.243  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG1 1 
ATOM   188  C CG2 . VAL A 1 24  ? 8.780   55.682 30.813  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG2 1 
ATOM   189  N N   . GLU A 1 25  ? 8.583   55.635 35.437  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A N   1 
ATOM   190  C CA  A GLU A 1 25  ? 7.959   55.613 36.753  0.86 9.83  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA  1 
ATOM   191  C CA  B GLU A 1 25  ? 7.954   55.605 36.746  0.14 11.84 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA  1 
ATOM   192  C C   . GLU A 1 25  ? 8.176   56.923 37.509  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A C   1 
ATOM   193  O O   . GLU A 1 25  ? 7.238   57.465 38.096  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A O   1 
ATOM   194  C CB  A GLU A 1 25  ? 8.441   54.394 37.568  0.86 11.95 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB  1 
ATOM   195  C CB  B GLU A 1 25  ? 8.431   54.374 37.520  0.14 15.80 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB  1 
ATOM   196  C CG  A GLU A 1 25  ? 7.760   53.126 37.038  0.86 16.87 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG  1 
ATOM   197  C CG  B GLU A 1 25  ? 7.420   53.213 37.436  0.14 20.73 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG  1 
ATOM   198  C CD  . GLU A 1 25  ? 7.987   51.886 37.883  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CD  1 
ATOM   199  O OE1 . GLU A 1 25  ? 8.619   51.987 38.937  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE1 1 
ATOM   200  O OE2 . GLU A 1 25  ? 7.603   50.784 37.363  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE2 1 
ATOM   201  N N   . ARG A 1 26  ? 9.392   57.457 37.457  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   1 
ATOM   202  C CA  . ARG A 1 26  ? 9.693   58.724 38.105  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  1 
ATOM   203  C C   . ARG A 1 26  ? 8.839   59.840 37.524  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   1 
ATOM   204  O O   . ARG A 1 26  ? 8.236   60.676 38.252  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   1 
ATOM   205  C CB  . ARG A 1 26  ? 11.188  59.045 37.975  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  1 
ATOM   206  C CG  . ARG A 1 26  ? 11.672  60.546 38.163  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  1 
ATOM   207  C CD  . ARG A 1 26  ? 11.617  60.877 39.574  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  1 
ATOM   208  N NE  . ARG A 1 26  ? 12.292  62.223 39.685  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  1 
ATOM   209  C CZ  . ARG A 1 26  ? 11.776  63.308 40.215  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  1 
ATOM   210  N NH1 . ARG A 1 26  ? 10.504  63.330 40.595  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 1 
ATOM   211  N NH2 . ARG A 1 26  ? 12.545  64.385 40.320  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 1 
ATOM   212  N N   . SER A 1 27  ? 8.783   59.922 36.198  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 24  SER A N   1 
ATOM   213  C CA  . SER A 1 27  ? 7.999   60.988 35.557  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 24  SER A CA  1 
ATOM   214  C C   . SER A 1 27  ? 6.510   60.821 35.786  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 24  SER A C   1 
ATOM   215  O O   . SER A 1 27  ? 5.788   61.812 35.896  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 24  SER A O   1 
ATOM   216  C CB  . SER A 1 27  ? 8.360   61.017 34.078  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 24  SER A CB  1 
ATOM   217  O OG  . SER A 1 27  ? 9.692   61.364 33.895  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 24  SER A OG  1 
ATOM   218  N N   . THR A 1 28  ? 6.023   59.571 35.875  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 25  THR A N   1 
ATOM   219  C CA  . THR A 1 28  ? 4.623   59.350 36.202  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CA  1 
ATOM   220  C C   . THR A 1 28  ? 4.313   59.946 37.564  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 25  THR A C   1 
ATOM   221  O O   . THR A 1 28  ? 3.273   60.619 37.727  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 25  THR A O   1 
ATOM   222  C CB  . THR A 1 28  ? 4.265   57.851 36.145  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CB  1 
ATOM   223  O OG1 . THR A 1 28  ? 4.494   57.335 34.829  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 25  THR A OG1 1 
ATOM   224  C CG2 . THR A 1 28  ? 2.851   57.606 36.481  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CG2 1 
ATOM   225  N N   . ASP A 1 29  ? 5.162   59.688 38.560  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A N   1 
ATOM   226  C CA  . ASP A 1 29  ? 4.955   60.230 39.882  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CA  1 
ATOM   227  C C   . ASP A 1 29  ? 4.928   61.763 39.856  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A C   1 
ATOM   228  O O   . ASP A 1 29  ? 4.111   62.407 40.492  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A O   1 
ATOM   229  C CB  . ASP A 1 29  ? 6.006   59.683 40.827  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CB  1 
ATOM   230  C CG  . ASP A 1 29  ? 5.748   60.111 42.197  0.58 14.83 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CG  1 
ATOM   231  O OD1 . ASP A 1 29  ? 4.865   59.572 42.906  0.31 16.40 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD1 1 
ATOM   232  O OD2 . ASP A 1 29  ? 6.359   61.077 42.546  0.52 18.17 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD2 1 
ATOM   233  N N   . PHE A 1 30  ? 5.896   62.342 39.123  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A N   1 
ATOM   234  C CA  . PHE A 1 30  ? 6.010   63.802 39.036  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CA  1 
ATOM   235  C C   . PHE A 1 30  ? 4.735   64.425 38.481  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A C   1 
ATOM   236  O O   . PHE A 1 30  ? 4.170   65.369 39.057  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A O   1 
ATOM   237  C CB  . PHE A 1 30  ? 7.220   64.166 38.199  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CB  1 
ATOM   238  C CG  . PHE A 1 30  ? 7.409   65.657 38.013  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CG  1 
ATOM   239  C CD1 . PHE A 1 30  ? 8.112   66.381 38.949  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD1 1 
ATOM   240  C CD2 . PHE A 1 30  ? 6.891   66.310 36.893  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD2 1 
ATOM   241  C CE1 . PHE A 1 30  ? 8.275   67.747 38.768  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE1 1 
ATOM   242  C CE2 . PHE A 1 30  ? 7.081   67.672 36.738  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE2 1 
ATOM   243  C CZ  . PHE A 1 30  ? 7.774   68.378 37.659  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CZ  1 
ATOM   244  N N   . TYR A 1 31  ? 4.267   63.907 37.339  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A N   1 
ATOM   245  C CA  . TYR A 1 31  ? 3.099   64.475 36.705  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CA  1 
ATOM   246  C C   . TYR A 1 31  ? 1.793   64.197 37.432  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A C   1 
ATOM   247  O O   . TYR A 1 31  ? 0.912   65.031 37.488  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A O   1 
ATOM   248  C CB  . TYR A 1 31  ? 3.028   64.085 35.205  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CB  1 
ATOM   249  C CG  . TYR A 1 31  ? 4.059   64.845 34.387  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CG  1 
ATOM   250  C CD1 . TYR A 1 31  ? 3.881   66.230 34.206  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD1 1 
ATOM   251  C CD2 . TYR A 1 31  ? 5.166   64.235 33.838  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD2 1 
ATOM   252  C CE1 . TYR A 1 31  ? 4.814   66.936 33.471  1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE1 1 
ATOM   253  C CE2 . TYR A 1 31  ? 6.120   64.964 33.127  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE2 1 
ATOM   254  C CZ  . TYR A 1 31  ? 5.936   66.318 32.936  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CZ  1 
ATOM   255  O OH  . TYR A 1 31  ? 6.825   67.080 32.204  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A OH  1 
ATOM   256  N N   . ARG A 1 32  ? 1.659   63.020 38.068  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A N   1 
ATOM   257  C CA  A ARG A 1 32  ? 0.525   62.746 38.929  0.68 8.06  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CA  1 
ATOM   258  C CA  B ARG A 1 32  ? 0.521   62.748 38.934  0.32 8.85  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CA  1 
ATOM   259  C C   . ARG A 1 32  ? 0.454   63.821 40.009  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A C   1 
ATOM   260  O O   . ARG A 1 32  ? -0.640  64.316 40.360  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A O   1 
ATOM   261  C CB  A ARG A 1 32  ? 0.677   61.340 39.552  0.68 10.73 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CB  1 
ATOM   262  C CB  B ARG A 1 32  ? 0.661   61.367 39.603  0.32 11.70 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CB  1 
ATOM   263  C CG  A ARG A 1 32  ? -0.308  61.128 40.670  0.68 14.31 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CG  1 
ATOM   264  C CG  B ARG A 1 32  ? 0.208   60.194 38.770  0.32 14.53 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CG  1 
ATOM   265  C CD  A ARG A 1 32  ? -0.036  59.800 41.431  0.68 17.05 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CD  1 
ATOM   266  C CD  B ARG A 1 32  ? 0.452   58.881 39.482  0.32 18.17 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CD  1 
ATOM   267  N NE  A ARG A 1 32  ? -0.462  58.742 40.580  0.68 19.37 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NE  1 
ATOM   268  N NE  B ARG A 1 32  ? -0.529  58.612 40.529  0.32 22.86 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NE  1 
ATOM   269  C CZ  A ARG A 1 32  ? 0.269   57.724 40.092  0.68 21.98 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CZ  1 
ATOM   270  C CZ  B ARG A 1 32  ? -0.493  59.082 41.773  0.32 26.70 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CZ  1 
ATOM   271  N NH1 A ARG A 1 32  ? 1.579   57.641 40.258  0.68 23.49 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH1 1 
ATOM   272  N NH1 B ARG A 1 32  ? 0.472   59.899 42.163  0.32 28.29 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH1 1 
ATOM   273  N NH2 A ARG A 1 32  ? -0.343  56.850 39.312  0.68 23.42 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH2 1 
ATOM   274  N NH2 B ARG A 1 32  ? -1.433  58.729 42.638  0.32 27.83 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH2 1 
ATOM   275  N N   . PHE A 1 33  ? 1.613   64.189 40.593  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A N   1 
ATOM   276  C CA  . PHE A 1 33  ? 1.645   65.183 41.636  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CA  1 
ATOM   277  C C   . PHE A 1 33  ? 1.287   66.563 41.104  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A C   1 
ATOM   278  O O   . PHE A 1 33  ? 0.437   67.246 41.658  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A O   1 
ATOM   279  C CB  . PHE A 1 33  ? 3.029   65.175 42.313  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CB  1 
ATOM   280  C CG  . PHE A 1 33  ? 3.088   66.107 43.449  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CG  1 
ATOM   281  C CD1 . PHE A 1 33  ? 2.452   65.813 44.640  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD1 1 
ATOM   282  C CD2 . PHE A 1 33  ? 3.747   67.310 43.374  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD2 1 
ATOM   283  C CE1 . PHE A 1 33  ? 2.508   66.668 45.710  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE1 1 
ATOM   284  C CE2 . PHE A 1 33  ? 3.763   68.219 44.477  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE2 1 
ATOM   285  C CZ  . PHE A 1 33  ? 3.148   67.850 45.610  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CZ  1 
ATOM   286  N N   . ILE A 1 34  ? 1.935   67.027 40.028  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N   1 
ATOM   287  C CA  A ILE A 1 34  ? 1.648   68.408 39.623  0.71 9.73  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  1 
ATOM   288  C CA  B ILE A 1 34  ? 1.675   68.395 39.683  0.29 10.99 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  1 
ATOM   289  C C   . ILE A 1 34  ? 0.270   68.545 39.025  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C   1 
ATOM   290  O O   . ILE A 1 34  ? -0.352  69.604 39.187  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O   1 
ATOM   291  C CB  A ILE A 1 34  ? 2.744   69.155 38.914  0.71 12.42 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  1 
ATOM   292  C CB  B ILE A 1 34  ? 2.860   69.032 38.973  0.29 12.87 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  1 
ATOM   293  C CG1 A ILE A 1 34  ? 2.907   68.418 37.641  0.71 10.16 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 1 
ATOM   294  C CG1 B ILE A 1 34  ? 2.844   68.560 37.571  0.29 12.25 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 1 
ATOM   295  C CG2 A ILE A 1 34  ? 4.082   69.366 39.706  0.71 14.07 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 1 
ATOM   296  C CG2 B ILE A 1 34  ? 4.190   68.797 39.665  0.29 13.48 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 1 
ATOM   297  C CD1 A ILE A 1 34  ? 3.695   69.400 36.602  0.71 9.29  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 1 
ATOM   298  C CD1 B ILE A 1 34  ? 2.299   69.647 36.793  0.29 11.41 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 1 
ATOM   299  N N   . PHE A 1 35  ? -0.251  67.547 38.325  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A N   1 
ATOM   300  C CA  . PHE A 1 35  ? -1.582  67.630 37.765  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CA  1 
ATOM   301  C C   . PHE A 1 35  ? -2.691  67.258 38.737  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A C   1 
ATOM   302  O O   . PHE A 1 35  ? -3.886  67.561 38.459  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A O   1 
ATOM   303  C CB  . PHE A 1 35  ? -1.768  66.738 36.515  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CB  1 
ATOM   304  C CG  . PHE A 1 35  ? -0.826  67.038 35.366  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CG  1 
ATOM   305  C CD1 . PHE A 1 35  ? -0.321  68.305 35.102  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD1 1 
ATOM   306  C CD2 . PHE A 1 35  ? -0.448  66.015 34.519  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD2 1 
ATOM   307  C CE1 . PHE A 1 35  ? 0.495   68.558 34.010  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE1 1 
ATOM   308  C CE2 . PHE A 1 35  ? 0.345   66.236 33.420  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE2 1 
ATOM   309  C CZ  . PHE A 1 35  ? 0.831   67.488 33.168  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CZ  1 
ATOM   310  N N   . LYS A 1 36  ? -2.357  66.581 39.827  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A N   1 
ATOM   311  C CA  A LYS A 1 36  ? -3.345  66.036 40.784  0.71 10.49 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CA  1 
ATOM   312  C CA  B LYS A 1 36  ? -3.356  66.065 40.756  0.29 10.98 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CA  1 
ATOM   313  C C   . LYS A 1 36  ? -4.332  65.149 40.031  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A C   1 
ATOM   314  O O   . LYS A 1 36  ? -5.544  65.164 40.312  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A O   1 
ATOM   315  C CB  A LYS A 1 36  ? -4.082  67.118 41.625  0.71 11.62 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CB  1 
ATOM   316  C CB  B LYS A 1 36  ? -4.117  67.205 41.438  0.29 12.87 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CB  1 
ATOM   317  C CG  A LYS A 1 36  ? -3.175  68.113 42.324  0.71 13.05 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CG  1 
ATOM   318  C CG  B LYS A 1 36  ? -3.207  68.234 42.101  0.29 15.25 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CG  1 
ATOM   319  C CD  A LYS A 1 36  ? -4.094  68.968 43.272  0.71 16.58 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CD  1 
ATOM   320  C CD  B LYS A 1 36  ? -4.020  69.288 42.895  0.29 17.58 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CD  1 
ATOM   321  C CE  A LYS A 1 36  ? -3.366  70.135 43.998  0.71 19.58 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CE  1 
ATOM   322  C CE  B LYS A 1 36  ? -5.154  69.933 42.071  0.29 19.78 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CE  1 
ATOM   323  N NZ  A LYS A 1 36  ? -2.956  71.285 43.068  0.71 20.28 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A NZ  1 
ATOM   324  N NZ  B LYS A 1 36  ? -4.971  71.350 41.738  0.29 20.37 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A NZ  1 
ATOM   325  N N   . LYS A 1 37  ? -3.839  64.303 39.141  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A N   1 
ATOM   326  C CA  . LYS A 1 37  ? -4.658  63.380 38.347  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CA  1 
ATOM   327  C C   . LYS A 1 37  ? -3.924  62.107 38.087  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A C   1 
ATOM   328  O O   . LYS A 1 37  ? -2.721  62.072 37.988  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A O   1 
ATOM   329  C CB  . LYS A 1 37  ? -4.934  64.049 36.996  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CB  1 
ATOM   330  C CG  . LYS A 1 37  ? -5.928  65.164 37.046  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CG  1 
ATOM   331  C CD  . LYS A 1 37  ? -6.441  65.492 35.655  1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CD  1 
ATOM   332  C CE  . LYS A 1 37  ? -5.411  66.216 34.895  1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CE  1 
ATOM   333  N NZ  . LYS A 1 37  ? -5.266  67.600 35.389  1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A NZ  1 
ATOM   334  N N   . GLU A 1 38  ? -4.709  61.026 37.949  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A N   1 
ATOM   335  C CA  . GLU A 1 38  ? -4.194  59.753 37.597  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CA  1 
ATOM   336  C C   . GLU A 1 38  ? -3.959  59.658 36.084  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A C   1 
ATOM   337  O O   . GLU A 1 38  ? -4.682  60.278 35.298  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A O   1 
ATOM   338  C CB  . GLU A 1 38  ? -5.170  58.628 38.011  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CB  1 
ATOM   339  C CG  . GLU A 1 38  ? -5.318  58.511 39.530  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CG  1 
ATOM   340  C CD  . GLU A 1 38  ? -3.969  58.261 40.174  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CD  1 
ATOM   341  O OE1 . GLU A 1 38  ? -3.293  57.238 39.804  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A OE1 1 
ATOM   342  O OE2 . GLU A 1 38  ? -3.559  59.076 41.037  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A OE2 1 
ATOM   343  N N   . PRO A 1 39  ? -3.029  58.835 35.649  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   1 
ATOM   344  C CA  . PRO A 1 39  ? -2.884  58.574 34.212  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  1 
ATOM   345  C C   . PRO A 1 39  ? -4.110  57.881 33.664  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   1 
ATOM   346  O O   . PRO A 1 39  ? -4.785  57.097 34.332  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   1 
ATOM   347  C CB  . PRO A 1 39  ? -1.638  57.703 34.136  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  1 
ATOM   348  C CG  . PRO A 1 39  ? -1.360  57.273 35.446  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  1 
ATOM   349  C CD  . PRO A 1 39  ? -2.050  58.079 36.452  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  1 
ATOM   350  N N   . VAL A 1 40  ? -4.394  58.111 32.384  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A N   1 
ATOM   351  C CA  A VAL A 1 40  ? -5.391  57.395 31.566  0.53 10.97 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CA  1 
ATOM   352  C CA  B VAL A 1 40  ? -5.472  57.333 31.727  0.47 8.98  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CA  1 
ATOM   353  C C   . VAL A 1 40  ? -4.986  55.940 31.345  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A C   1 
ATOM   354  O O   . VAL A 1 40  ? -5.815  55.039 31.381  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A O   1 
ATOM   355  C CB  A VAL A 1 40  ? -5.470  58.063 30.182  0.53 12.85 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CB  1 
ATOM   356  C CB  B VAL A 1 40  ? -6.143  58.104 30.558  0.47 10.75 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CB  1 
ATOM   357  C CG1 A VAL A 1 40  ? -6.452  57.341 29.306  0.53 13.61 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG1 1 
ATOM   358  C CG1 B VAL A 1 40  ? -5.164  58.511 29.509  0.47 11.86 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG1 1 
ATOM   359  C CG2 A VAL A 1 40  ? -5.866  59.526 30.325  0.53 13.59 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG2 1 
ATOM   360  C CG2 B VAL A 1 40  ? -7.244  57.317 29.915  0.47 15.84 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG2 1 
ATOM   361  N N   . PHE A 1 41  ? -3.707  55.712 31.073  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A N   1 
ATOM   362  C CA  . PHE A 1 41  ? -3.139  54.386 30.886  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CA  1 
ATOM   363  C C   . PHE A 1 41  ? -1.688  54.444 31.251  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A C   1 
ATOM   364  O O   . PHE A 1 41  ? -1.022  55.474 31.183  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A O   1 
ATOM   365  C CB  . PHE A 1 41  ? -3.358  53.805 29.474  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CB  1 
ATOM   366  C CG  . PHE A 1 41  ? -2.795  54.644 28.314  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CG  1 
ATOM   367  C CD1 . PHE A 1 41  ? -1.421  54.695 28.065  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD1 1 
ATOM   368  C CD2 . PHE A 1 41  ? -3.614  55.396 27.529  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD2 1 
ATOM   369  C CE1 . PHE A 1 41  ? -0.921  55.402 27.025  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE1 1 
ATOM   370  C CE2 . PHE A 1 41  ? -3.107  56.139 26.441  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE2 1 
ATOM   371  C CZ  . PHE A 1 41  ? -1.779  56.116 26.214  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CZ  1 
ATOM   372  N N   . VAL A 1 42  ? -1.167  53.268 31.662  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A N   1 
ATOM   373  C CA  . VAL A 1 42  ? 0.227   53.038 31.986  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CA  1 
ATOM   374  C C   . VAL A 1 42  ? 0.730   51.791 31.278  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A C   1 
ATOM   375  O O   . VAL A 1 42  ? 0.128   50.724 31.386  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A O   1 
ATOM   376  C CB  . VAL A 1 42  ? 0.452   52.904 33.506  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CB  1 
ATOM   377  C CG1 . VAL A 1 42  ? 1.869   52.498 33.840  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CG1 1 
ATOM   378  C CG2 . VAL A 1 42  ? 0.077   54.196 34.236  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CG2 1 
ATOM   379  N N   . THR A 1 43  ? 1.843   51.905 30.608  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 40  THR A N   1 
ATOM   380  C CA  . THR A 1 43  ? 2.637   50.810 30.124  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA  1 
ATOM   381  C C   . THR A 1 43  ? 4.082   51.077 30.576  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 40  THR A C   1 
ATOM   382  O O   . THR A 1 43  ? 4.389   52.203 30.963  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 40  THR A O   1 
ATOM   383  C CB  . THR A 1 43  ? 2.584   50.656 28.585  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB  1 
ATOM   384  O OG1 . THR A 1 43  ? 3.236   51.737 27.953  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1 1 
ATOM   385  C CG2 . THR A 1 43  ? 1.180   50.525 28.052  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2 1 
ATOM   386  N N   . PRO A 1 44  ? 4.983   50.107 30.442  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N   1 
ATOM   387  C CA  . PRO A 1 44  ? 6.360   50.350 30.872  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA  1 
ATOM   388  C C   . PRO A 1 44  ? 7.026   51.537 30.205  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C   1 
ATOM   389  O O   . PRO A 1 44  ? 7.847   52.175 30.875  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O   1 
ATOM   390  C CB  . PRO A 1 44  ? 7.087   49.012 30.563  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB  1 
ATOM   391  C CG  . PRO A 1 44  ? 6.018   47.982 30.697  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG  1 
ATOM   392  C CD  . PRO A 1 44  ? 4.730   48.658 30.123  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD  1 
ATOM   393  N N   . ARG A 1 45  ? 6.751   51.753 28.943  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A N   1 
ATOM   394  C CA  . ARG A 1 45  ? 7.423   52.782 28.170  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CA  1 
ATOM   395  C C   . ARG A 1 45  ? 6.582   54.007 27.843  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A C   1 
ATOM   396  O O   . ARG A 1 45  ? 7.149   55.003 27.384  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A O   1 
ATOM   397  C CB  . ARG A 1 45  ? 7.987   52.219 26.851  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CB  1 
ATOM   398  C CG  . ARG A 1 45  ? 9.008   51.086 27.084  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CG  1 
ATOM   399  C CD  . ARG A 1 45  ? 9.503   50.493 25.834  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CD  1 
ATOM   400  N NE  . ARG A 1 45  ? 10.489  51.367 25.218  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A NE  1 
ATOM   401  C CZ  . ARG A 1 45  ? 11.363  50.979 24.282  1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CZ  1 
ATOM   402  N NH1 . ARG A 1 45  ? 11.362  49.713 23.846  1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A NH1 1 
ATOM   403  N NH2 . ARG A 1 45  ? 12.253  51.843 23.783  1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A NH2 1 
ATOM   404  N N   . TYR A 1 46  ? 5.281   53.976 28.075  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N   1 
ATOM   405  C CA  . TYR A 1 46  ? 4.365   54.972 27.495  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA  1 
ATOM   406  C C   . TYR A 1 46  ? 3.203   55.193 28.452  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C   1 
ATOM   407  O O   . TYR A 1 46  ? 2.461   54.226 28.762  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O   1 
ATOM   408  C CB  . TYR A 1 46  ? 3.901   54.479 26.096  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB  1 
ATOM   409  C CG  . TYR A 1 46  ? 2.938   55.351 25.378  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG  1 
ATOM   410  C CD1 . TYR A 1 46  ? 3.087   56.712 25.265  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1 1 
ATOM   411  C CD2 . TYR A 1 46  ? 1.850   54.775 24.727  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2 1 
ATOM   412  C CE1 . TYR A 1 46  ? 2.200   57.506 24.536  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1 1 
ATOM   413  C CE2 . TYR A 1 46  ? 0.952   55.556 23.936  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2 1 
ATOM   414  C CZ  . TYR A 1 46  ? 1.141   56.914 23.888  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ  1 
ATOM   415  O OH  . TYR A 1 46  ? 0.288   57.722 23.160  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH  1 
ATOM   416  N N   . VAL A 1 47  ? 3.030   56.411 28.931  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A N   1 
ATOM   417  C CA  . VAL A 1 47  ? 2.001   56.768 29.895  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CA  1 
ATOM   418  C C   . VAL A 1 47  ? 1.341   58.060 29.417  1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A C   1 
ATOM   419  O O   . VAL A 1 47  ? 2.035   58.972 28.967  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A O   1 
ATOM   420  C CB  . VAL A 1 47  ? 2.638   56.980 31.287  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CB  1 
ATOM   421  C CG1 . VAL A 1 47  ? 1.655   57.556 32.278  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG1 1 
ATOM   422  C CG2 . VAL A 1 47  ? 3.251   55.675 31.813  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG2 1 
ATOM   423  N N   . ALA A 1 48  ? 0.044   58.146 29.552  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A N   1 
ATOM   424  C CA  . ALA A 1 48  ? -0.705  59.358 29.168  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CA  1 
ATOM   425  C C   . ALA A 1 48  ? -1.569  59.839 30.298  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A C   1 
ATOM   426  O O   . ALA A 1 48  ? -2.136  59.016 31.049  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A O   1 
ATOM   427  C CB  . ALA A 1 48  ? -1.538  59.179 27.928  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CB  1 
ATOM   428  N N   . PHE A 1 49  ? -1.710  61.143 30.375  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A N   1 
ATOM   429  C CA  . PHE A 1 49  ? -2.589  61.873 31.278  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CA  1 
ATOM   430  C C   . PHE A 1 49  ? -3.603  62.662 30.452  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A C   1 
ATOM   431  O O   . PHE A 1 49  ? -3.298  63.117 29.334  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A O   1 
ATOM   432  C CB  . PHE A 1 49  ? -1.778  62.859 32.140  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CB  1 
ATOM   433  C CG  . PHE A 1 49  ? -0.873  62.233 33.148  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CG  1 
ATOM   434  C CD1 . PHE A 1 49  ? -1.292  62.048 34.476  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD1 1 
ATOM   435  C CD2 . PHE A 1 49  ? 0.390   61.804 32.796  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD2 1 
ATOM   436  C CE1 . PHE A 1 49  ? -0.496  61.450 35.392  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE1 1 
ATOM   437  C CE2 . PHE A 1 49  ? 1.222   61.203 33.746  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE2 1 
ATOM   438  C CZ  . PHE A 1 49  ? 0.776   61.038 35.032  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CZ  1 
ATOM   439  N N   . PRO A 1 50  ? -4.792  62.915 31.000  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N   1 
ATOM   440  C CA  A PRO A 1 50  ? -5.749  63.777 30.332  0.75 13.21 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  1 
ATOM   441  C CA  B PRO A 1 50  ? -5.657  63.745 30.144  0.25 12.63 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  1 
ATOM   442  C C   . PRO A 1 50  ? -5.255  65.209 30.199  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C   1 
ATOM   443  O O   . PRO A 1 50  ? -4.713  65.750 31.163  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O   1 
ATOM   444  C CB  A PRO A 1 50  ? -7.009  63.645 31.196  0.75 16.32 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  1 
ATOM   445  C CB  B PRO A 1 50  ? -7.079  63.535 30.708  0.25 13.46 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  1 
ATOM   446  C CG  A PRO A 1 50  ? -6.598  63.088 32.414  0.75 15.43 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  1 
ATOM   447  C CG  B PRO A 1 50  ? -7.062  62.337 31.386  0.25 12.34 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  1 
ATOM   448  C CD  A PRO A 1 50  ? -5.236  62.544 32.387  0.75 13.07 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  1 
ATOM   449  C CD  B PRO A 1 50  ? -5.616  62.058 31.874  0.25 11.64 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  1 
ATOM   450  N N   A SER A 1 51  ? -5.451  65.774 29.037  0.62 12.81 ? ? ? ? ? ? 48  SER A N   1 
ATOM   451  N N   B SER A 1 51  ? -5.457  65.937 29.078  0.38 10.48 ? ? ? ? ? ? 48  SER A N   1 
ATOM   452  C CA  A SER A 1 51  ? -5.480  67.170 28.951  0.62 13.47 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CA  1 
ATOM   453  C CA  B SER A 1 51  ? -5.200  67.395 29.036  0.38 10.83 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CA  1 
ATOM   454  C C   A SER A 1 51  ? -6.971  67.540 28.811  0.62 11.45 ? ? ? ? ? ? 48  SER A C   1 
ATOM   455  C C   B SER A 1 51  ? -6.489  68.250 29.199  0.38 11.34 ? ? ? ? ? ? 48  SER A C   1 
ATOM   456  O O   A SER A 1 51  ? -7.880  66.833 29.249  0.62 13.14 ? ? ? ? ? ? 48  SER A O   1 
ATOM   457  O O   B SER A 1 51  ? -6.799  68.621 30.281  0.38 12.33 ? ? ? ? ? ? 48  SER A O   1 
ATOM   458  C CB  A SER A 1 51  ? -4.619  67.657 27.796  0.62 14.52 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CB  1 
ATOM   459  C CB  B SER A 1 51  ? -4.304  67.817 27.892  0.38 9.90  ? ? ? ? ? ? 48  SER A CB  1 
ATOM   460  O OG  A SER A 1 51  ? -4.645  69.065 27.781  0.62 16.98 ? ? ? ? ? ? 48  SER A OG  1 
ATOM   461  O OG  B SER A 1 51  ? -4.886  67.591 26.637  0.38 8.77  ? ? ? ? ? ? 48  SER A OG  1 
ATOM   462  N N   . SER A 1 52  ? -7.208  68.624 28.160  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 49  SER A N   1 
ATOM   463  C CA  . SER A 1 52  ? -8.545  69.148 28.107  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 49  SER A CA  1 
ATOM   464  C C   . SER A 1 52  ? -9.270  68.398 27.025  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 49  SER A C   1 
ATOM   465  O O   . SER A 1 52  ? -8.691  67.999 25.996  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 49  SER A O   1 
ATOM   466  C CB  . SER A 1 52  ? -8.576  70.661 27.829  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 49  SER A CB  1 
ATOM   467  O OG  . SER A 1 52  ? -9.885  71.189 28.006  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 49  SER A OG  1 
ATOM   468  N N   . GLY A 1 53  ? -10.588 68.197 27.180  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A N   1 
ATOM   469  C CA  . GLY A 1 53  ? -11.323 67.518 26.140  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A CA  1 
ATOM   470  C C   . GLY A 1 53  ? -10.811 66.125 25.895  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A C   1 
ATOM   471  O O   . GLY A 1 53  ? -10.574 65.369 26.829  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A O   1 
ATOM   472  N N   . ASP A 1 54  ? -10.667 65.771 24.629  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A N   1 
ATOM   473  C CA  A ASP A 1 54  ? -10.143 64.502 24.155  0.64 10.55 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  1 
ATOM   474  C CA  B ASP A 1 54  ? -10.116 64.446 24.285  0.36 10.99 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  1 
ATOM   475  C C   . ASP A 1 54  ? -8.590  64.461 24.004  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A C   1 
ATOM   476  O O   . ASP A 1 54  ? -8.005  63.458 23.557  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A O   1 
ATOM   477  C CB  A ASP A 1 54  ? -10.794 64.134 22.815  0.64 12.97 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  1 
ATOM   478  C CB  B ASP A 1 54  ? -10.907 63.715 23.161  0.36 13.42 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  1 
ATOM   479  C CG  A ASP A 1 54  ? -12.250 63.800 22.980  0.64 15.92 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  1 
ATOM   480  C CG  B ASP A 1 54  ? -10.655 64.265 21.770  0.36 14.96 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  1 
ATOM   481  O OD1 A ASP A 1 54  ? -12.620 63.215 24.032  0.64 17.04 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 1 
ATOM   482  O OD1 B ASP A 1 54  ? -9.944  65.288 21.673  0.36 13.93 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 1 
ATOM   483  O OD2 A ASP A 1 54  ? -13.030 64.088 22.074  0.64 19.11 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 1 
ATOM   484  O OD2 B ASP A 1 54  ? -11.189 63.681 20.793  0.36 16.93 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 1 
ATOM   485  N N   . ALA A 1 55  ? -7.938  65.556 24.352  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   486  C CA  . ALA A 1 55  ? -6.496  65.628 24.156  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   487  C C   . ALA A 1 55  ? -5.739  64.967 25.320  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   488  O O   . ALA A 1 55  ? -6.250  64.810 26.435  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   489  C CB  . ALA A 1 55  ? -6.113  67.055 24.006  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   490  N N   . LEU A 1 56  ? -4.488  64.589 25.023  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   491  C CA  . LEU A 1 56  ? -3.626  63.889 25.972  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   492  C C   . LEU A 1 56  ? -2.286  64.569 26.085  1.00 5.63  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   493  O O   . LEU A 1 56  ? -1.768  65.180 25.142  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   494  C CB  . LEU A 1 56  ? -3.355  62.471 25.450  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   495  C CG  . LEU A 1 56  ? -4.569  61.538 25.358  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   496  C CD1 . LEU A 1 56  ? -4.148  60.237 24.728  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   497  C CD2 . LEU A 1 56  ? -5.206  61.324 26.694  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   498  N N   . PHE A 1 57  ? -1.685  64.386 27.269  1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A N   1 
ATOM   499  C CA  . PHE A 1 57  ? -0.284  64.681 27.542  1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CA  1 
ATOM   500  C C   . PHE A 1 57  ? 0.411   63.345 27.827  1.00 5.29  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A C   1 
ATOM   501  O O   . PHE A 1 57  ? -0.077  62.607 28.686  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A O   1 
ATOM   502  C CB  . PHE A 1 57  ? -0.191  65.601 28.778  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CB  1 
ATOM   503  C CG  . PHE A 1 57  ? 1.230   65.828 29.198  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CG  1 
ATOM   504  C CD1 . PHE A 1 57  ? 2.027   66.784 28.589  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD1 1 
ATOM   505  C CD2 . PHE A 1 57  ? 1.808   65.080 30.211  1.00 6.13  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD2 1 
ATOM   506  C CE1 . PHE A 1 57  ? 3.329   66.951 28.928  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE1 1 
ATOM   507  C CE2 . PHE A 1 57  ? 3.146   65.249 30.582  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE2 1 
ATOM   508  C CZ  . PHE A 1 57  ? 3.916   66.176 29.930  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CZ  1 
ATOM   509  N N   . ALA A 1 58  ? 1.498   63.055 27.147  1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N   1 
ATOM   510  C CA  . ALA A 1 58  ? 2.123   61.722 27.269  1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA  1 
ATOM   511  C C   . ALA A 1 58  ? 3.618   61.834 27.468  1.00 5.20  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C   1 
ATOM   512  O O   . ALA A 1 58  ? 4.287   62.764 26.992  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O   1 
ATOM   513  C CB  . ALA A 1 58  ? 1.830   60.877 26.070  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB  1 
ATOM   514  N N   . ILE A 1 59  ? 4.118   60.847 28.196  1.00 5.63  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   1 
ATOM   515  C CA  . ILE A 1 59  ? 5.538   60.628 28.446  1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  1 
ATOM   516  C C   . ILE A 1 59  ? 5.960   59.283 27.836  1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   1 
ATOM   517  O O   . ILE A 1 59  ? 5.187   58.311 27.865  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   1 
ATOM   518  C CB  . ILE A 1 59  ? 5.867   60.701 29.942  1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  1 
ATOM   519  C CG1 . ILE A 1 59  ? 5.075   59.679 30.773  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 1 
ATOM   520  C CG2 . ILE A 1 59  ? 5.650   62.121 30.453  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 1 
ATOM   521  C CD1 . ILE A 1 59  ? 5.440   59.601 32.258  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 1 
ATOM   522  N N   . TRP A 1 60  ? 7.155   59.251 27.234  1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A N   1 
ATOM   523  C CA  . TRP A 1 60  ? 7.575   58.081 26.478  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CA  1 
ATOM   524  C C   . TRP A 1 60  ? 9.067   57.891 26.575  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A C   1 
ATOM   525  O O   . TRP A 1 60  ? 9.816   58.828 26.349  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A O   1 
ATOM   526  C CB  . TRP A 1 60  ? 7.181   58.299 25.009  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CB  1 
ATOM   527  C CG  . TRP A 1 60  ? 7.420   57.144 24.095  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CG  1 
ATOM   528  C CD1 . TRP A 1 60  ? 7.190   55.804 24.327  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD1 1 
ATOM   529  C CD2 . TRP A 1 60  ? 7.812   57.244 22.739  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD2 1 
ATOM   530  N NE1 . TRP A 1 60  ? 7.433   55.092 23.189  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A NE1 1 
ATOM   531  C CE2 . TRP A 1 60  ? 7.837   55.940 22.192  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE2 1 
ATOM   532  C CE3 . TRP A 1 60  ? 8.172   58.339 21.918  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE3 1 
ATOM   533  C CZ2 . TRP A 1 60  ? 8.179   55.688 20.876  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ2 1 
ATOM   534  C CZ3 . TRP A 1 60  ? 8.485   58.113 20.629  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ3 1 
ATOM   535  C CH2 . TRP A 1 60  ? 8.501   56.764 20.106  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CH2 1 
ATOM   536  N N   . SER A 1 61  ? 9.510   56.650 26.848  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 58  SER A N   1 
ATOM   537  C CA  . SER A 1 61  ? 10.925  56.313 26.871  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 58  SER A CA  1 
ATOM   538  C C   . SER A 1 61  ? 11.404  55.709 25.575  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 58  SER A C   1 
ATOM   539  O O   . SER A 1 61  ? 12.570  55.345 25.498  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 58  SER A O   1 
ATOM   540  C CB  . SER A 1 61  ? 11.272  55.425 28.036  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 58  SER A CB  1 
ATOM   541  O OG  . SER A 1 61  ? 10.614  54.210 27.913  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 58  SER A OG  1 
ATOM   542  N N   . GLY A 1 62  ? 10.579  55.607 24.552  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A N   1 
ATOM   543  C CA  . GLY A 1 62  ? 10.970  55.022 23.301  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A CA  1 
ATOM   544  C C   . GLY A 1 62  ? 11.487  55.986 22.281  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A C   1 
ATOM   545  O O   . GLY A 1 62  ? 11.831  55.570 21.168  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A O   1 
ATOM   546  N N   A GLY A 1 63  ? 11.523  57.263 22.644  0.36 18.51 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A N   1 
ATOM   547  N N   B GLY A 1 63  ? 11.593  57.262 22.589  0.64 18.05 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A N   1 
ATOM   548  C CA  A GLY A 1 63  ? 12.208  58.305 21.899  0.36 19.18 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A CA  1 
ATOM   549  C CA  B GLY A 1 63  ? 12.152  58.233 21.654  0.64 19.75 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A CA  1 
ATOM   550  C C   A GLY A 1 63  ? 13.563  58.608 22.531  0.36 19.37 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A C   1 
ATOM   551  C C   B GLY A 1 63  ? 13.672  58.274 21.793  0.64 20.94 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A C   1 
ATOM   552  O O   A GLY A 1 63  ? 13.939  58.116 23.578  0.36 21.26 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A O   1 
ATOM   553  O O   B GLY A 1 63  ? 14.334  57.218 21.818  0.64 22.80 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A O   1 
ATOM   554  N N   A GLU A 1 64  ? 14.313  59.457 21.881  0.71 18.92 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   1 
ATOM   555  N N   B GLU A 1 64  ? 14.235  59.483 21.917  0.29 20.49 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   1 
ATOM   556  C CA  . GLU A 1 64  ? 15.655  59.701 22.288  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  1 
ATOM   557  C C   A GLU A 1 64  ? 15.771  60.332 23.701  0.71 16.63 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   1 
ATOM   558  C C   B GLU A 1 64  ? 15.576  59.999 23.766  0.29 17.96 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   1 
ATOM   559  O O   A GLU A 1 64  ? 15.081  61.350 24.074  0.71 13.71 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   1 
ATOM   560  O O   B GLU A 1 64  ? 14.494  60.301 24.247  0.29 16.40 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   1 
ATOM   561  C CB  . GLU A 1 64  ? 16.298  60.724 21.355  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  1 
ATOM   562  C CG  . GLU A 1 64  ? 16.624  60.156 19.963  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  1 
ATOM   563  C CD  . GLU A 1 64  ? 15.380  59.704 19.146  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  1 
ATOM   564  O OE1 . GLU A 1 64  ? 14.369  60.466 19.100  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 1 
ATOM   565  O OE2 . GLU A 1 64  ? 15.457  58.590 18.528  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 1 
ATOM   566  N N   . GLU A 1 65  ? 16.633  59.744 24.528  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   1 
ATOM   567  C CA  . GLU A 1 65  ? 16.676  60.168 25.931  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  1 
ATOM   568  C C   . GLU A 1 65  ? 17.066  61.657 26.030  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   1 
ATOM   569  O O   . GLU A 1 65  ? 18.102  62.064 25.497  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   1 
ATOM   570  C CB  . GLU A 1 65  ? 17.593  59.302 26.802  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  1 
ATOM   571  C CG  . GLU A 1 65  ? 17.457  59.654 28.299  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  1 
ATOM   572  C CD  . GLU A 1 65  ? 18.125  58.671 29.208  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  1 
ATOM   573  O OE1 . GLU A 1 65  ? 17.590  57.551 29.353  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 1 
ATOM   574  O OE2 . GLU A 1 65  ? 19.163  59.065 29.772  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 1 
ATOM   575  N N   . PRO A 1 66  ? 16.328  62.486 26.786  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A N   1 
ATOM   576  C CA  A PRO A 1 66  ? 16.773  63.891 26.868  0.66 14.58 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CA  1 
ATOM   577  C CA  B PRO A 1 66  ? 16.643  63.877 27.019  0.34 15.30 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CA  1 
ATOM   578  C C   . PRO A 1 66  ? 18.018  63.945 27.662  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A C   1 
ATOM   579  O O   . PRO A 1 66  ? 18.380  63.177 28.547  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A O   1 
ATOM   580  C CB  A PRO A 1 66  ? 15.624  64.664 27.625  0.66 13.91 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CB  1 
ATOM   581  C CB  B PRO A 1 66  ? 15.520  64.291 27.952  0.34 14.90 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CB  1 
ATOM   582  C CG  A PRO A 1 66  ? 14.485  63.934 27.444  0.66 13.84 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CG  1 
ATOM   583  C CG  B PRO A 1 66  ? 14.981  62.951 28.565  0.34 14.20 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CG  1 
ATOM   584  C CD  A PRO A 1 66  ? 14.988  62.462 27.436  0.66 14.10 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CD  1 
ATOM   585  C CD  B PRO A 1 66  ? 15.177  61.957 27.549  0.34 14.59 ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CD  1 
ATOM   586  N N   . VAL A 1 67  ? 18.771  64.912 27.248  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 64  VAL A N   1 
ATOM   587  C CA  . VAL A 1 67  ? 20.110  65.117 27.721  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CA  1 
ATOM   588  C C   . VAL A 1 67  ? 20.134  66.452 28.412  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 64  VAL A C   1 
ATOM   589  O O   . VAL A 1 67  ? 19.670  67.531 27.858  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 64  VAL A O   1 
ATOM   590  C CB  . VAL A 1 67  ? 21.115  65.067 26.527  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CB  1 
ATOM   591  C CG1 . VAL A 1 67  ? 22.522  65.284 26.944  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CG1 1 
ATOM   592  C CG2 . VAL A 1 67  ? 20.996  63.769 25.819  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CG2 1 
ATOM   593  N N   . ALA A 1 68  ? 20.674  66.438 29.596  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A N   1 
ATOM   594  C CA  . ALA A 1 68  ? 20.739  67.620 30.303  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CA  1 
ATOM   595  C C   . ALA A 1 68  ? 21.723  68.498 29.442  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A C   1 
ATOM   596  O O   . ALA A 1 68  ? 22.760  68.143 28.818  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A O   1 
ATOM   597  C CB  . ALA A 1 68  ? 21.326  67.426 31.714  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CB  1 
ATOM   598  N N   . GLU A 1 69  ? 21.436  69.741 29.583  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A N   1 
ATOM   599  C CA  . GLU A 1 69  ? 22.094  70.927 29.021  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CA  1 
ATOM   600  C C   . GLU A 1 69  ? 21.870  71.143 27.539  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A C   1 
ATOM   601  O O   . GLU A 1 69  ? 22.307  72.169 27.015  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A O   1 
ATOM   602  C CB  . GLU A 1 69  ? 23.553  70.995 29.402  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CB  1 
ATOM   603  C CG  . GLU A 1 69  ? 23.686  70.971 30.945  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CG  1 
ATOM   604  C CD  . GLU A 1 69  ? 25.082  71.190 31.436  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CD  1 
ATOM   605  O OE1 . GLU A 1 69  ? 26.032  71.123 30.623  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE1 1 
ATOM   606  O OE2 . GLU A 1 69  ? 25.247  71.375 32.665  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE2 1 
ATOM   607  N N   . ILE A 1 70  ? 21.194  70.245 26.849  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A N   1 
ATOM   608  C CA  . ILE A 1 70  ? 20.824  70.522 25.490  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CA  1 
ATOM   609  C C   . ILE A 1 70  ? 19.657  71.537 25.527  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A C   1 
ATOM   610  O O   . ILE A 1 70  ? 18.638  71.255 26.200  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A O   1 
ATOM   611  C CB  . ILE A 1 70  ? 20.497  69.252 24.711  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CB  1 
ATOM   612  C CG1 . ILE A 1 70  ? 21.777  68.403 24.610  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG1 1 
ATOM   613  C CG2 . ILE A 1 70  ? 19.934  69.613 23.347  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG2 1 
ATOM   614  C CD1 . ILE A 1 70  ? 21.682  67.200 23.703  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CD1 1 
ATOM   615  N N   . PRO A 1 71  ? 19.761  72.697 24.890  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A N   1 
ATOM   616  C CA  . PRO A 1 71  ? 18.683  73.681 24.943  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CA  1 
ATOM   617  C C   . PRO A 1 71  ? 17.386  73.142 24.370  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A C   1 
ATOM   618  O O   . PRO A 1 71  ? 17.425  72.383 23.423  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A O   1 
ATOM   619  C CB  . PRO A 1 71  ? 19.244  74.841 24.072  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CB  1 
ATOM   620  C CG  . PRO A 1 71  ? 20.650  74.627 23.949  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CG  1 
ATOM   621  C CD  . PRO A 1 71  ? 20.905  73.192 24.086  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CD  1 
ATOM   622  N N   . ARG A 1 72  ? 16.276  73.608 24.937  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   623  C CA  . ARG A 1 72  ? 14.939  73.183 24.517  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   624  C C   . ARG A 1 72  ? 14.236  74.369 23.853  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   625  O O   . ARG A 1 72  ? 14.465  75.522 24.188  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   626  C CB  . ARG A 1 72  ? 14.141  72.646 25.691  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   627  C CG  . ARG A 1 72  ? 14.939  71.673 26.604  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   628  C CD  . ARG A 1 72  ? 15.486  70.468 25.873  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   629  N NE  . ARG A 1 72  ? 16.339  69.652 26.725  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   630  C CZ  . ARG A 1 72  ? 15.911  68.817 27.665  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   631  N NH1 . ARG A 1 72  ? 14.613  68.561 27.810  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   632  N NH2 . ARG A 1 72  ? 16.790  68.177 28.425  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   633  N N   . PHE A 1 73  ? 13.328  74.036 22.944  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   1 
ATOM   634  C CA  . PHE A 1 73  ? 12.655  75.072 22.121  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  1 
ATOM   635  C C   . PHE A 1 73  ? 11.148  74.965 22.171  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   1 
ATOM   636  O O   . PHE A 1 73  ? 10.460  75.361 21.220  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   1 
ATOM   637  C CB  . PHE A 1 73  ? 13.188  75.007 20.673  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  1 
ATOM   638  C CG  . PHE A 1 73  ? 14.697  75.179 20.603  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  1 
ATOM   639  C CD1 . PHE A 1 73  ? 15.287  76.380 20.986  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 1 
ATOM   640  C CD2 . PHE A 1 73  ? 15.512  74.158 20.211  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 1 
ATOM   641  C CE1 . PHE A 1 73  ? 16.663  76.567 20.943  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 1 
ATOM   642  C CE2 . PHE A 1 73  ? 16.880  74.344 20.191  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 1 
ATOM   643  C CZ  . PHE A 1 73  ? 17.434  75.541 20.578  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  1 
ATOM   644  N N   . SER A 1 74  ? 10.610  74.431 23.268  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   1 
ATOM   645  C CA  . SER A 1 74  ? 9.191   74.243 23.439  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  1 
ATOM   646  C C   . SER A 1 74  ? 8.888   74.230 24.917  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   1 
ATOM   647  O O   . SER A 1 74  ? 9.790   74.083 25.753  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   1 
ATOM   648  C CB  . SER A 1 74  ? 8.768   72.988 22.791  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  1 
ATOM   649  O OG  . SER A 1 74  ? 9.548   71.932 23.258  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  1 
ATOM   650  N N   . GLU A 1 75  ? 7.602   74.404 25.259  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A N   1 
ATOM   651  C CA  . GLU A 1 75  ? 7.134   74.452 26.627  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CA  1 
ATOM   652  C C   . GLU A 1 75  ? 5.838   73.693 26.740  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A C   1 
ATOM   653  O O   . GLU A 1 75  ? 5.016   73.716 25.849  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A O   1 
ATOM   654  C CB  . GLU A 1 75  ? 6.892   75.916 27.080  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CB  1 
ATOM   655  C CG  . GLU A 1 75  ? 8.040   76.837 26.949  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CG  1 
ATOM   656  C CD  . GLU A 1 75  ? 7.711   78.267 27.319  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CD  1 
ATOM   657  O OE1 . GLU A 1 75  ? 6.498   78.579 27.531  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE1 1 
ATOM   658  O OE2 . GLU A 1 75  ? 8.684   79.090 27.382  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE2 1 
ATOM   659  N N   . ILE A 1 76  ? 5.677   73.049 27.905  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A N   1 
ATOM   660  C CA  . ILE A 1 76  ? 4.417   72.512 28.368  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CA  1 
ATOM   661  C C   . ILE A 1 76  ? 3.727   73.635 29.151  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A C   1 
ATOM   662  O O   . ILE A 1 76  ? 4.241   74.079 30.163  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A O   1 
ATOM   663  C CB  . ILE A 1 76  ? 4.657   71.320 29.291  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CB  1 
ATOM   664  C CG1 . ILE A 1 76  ? 5.454   70.194 28.615  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG1 1 
ATOM   665  C CG2 . ILE A 1 76  ? 3.344   70.794 29.850  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG2 1 
ATOM   666  C CD1 . ILE A 1 76  ? 6.129   69.267 29.636  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CD1 1 
ATOM   667  N N   . GLY A 1 77  ? 2.593   74.100 28.693  1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A N   1 
ATOM   668  C CA  . GLY A 1 77  ? 1.907   75.193 29.326  1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A CA  1 
ATOM   669  C C   . GLY A 1 77  ? 0.701   74.752 30.130  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A C   1 
ATOM   670  O O   . GLY A 1 77  ? -0.060  73.842 29.725  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A O   1 
ATOM   671  N N   . ILE A 1 78  ? 0.486   75.440 31.242  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A N   1 
ATOM   672  C CA  . ILE A 1 78  ? -0.650  75.299 32.136  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CA  1 
ATOM   673  C C   . ILE A 1 78  ? -1.277  76.670 32.252  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A C   1 
ATOM   674  O O   . ILE A 1 78  ? -0.675  77.571 32.849  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A O   1 
ATOM   675  C CB  . ILE A 1 78  ? -0.186  74.769 33.509  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CB  1 
ATOM   676  C CG1 . ILE A 1 78  ? 0.417   73.366 33.394  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG1 1 
ATOM   677  C CG2 . ILE A 1 78  ? -1.305  74.829 34.511  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG2 1 
ATOM   678  C CD1 . ILE A 1 78  ? 1.207   72.909 34.588  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CD1 1 
ATOM   679  N N   . MET A 1 79  ? -2.449  76.822 31.650  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 76  MET A N   1 
ATOM   680  C CA  . MET A 1 79  ? -3.180  78.111 31.662  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CA  1 
ATOM   681  C C   . MET A 1 79  ? -4.226  78.067 32.760  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 76  MET A C   1 
ATOM   682  O O   . MET A 1 79  ? -5.092  77.140 32.763  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 76  MET A O   1 
ATOM   683  C CB  . MET A 1 79  ? -3.851  78.384 30.310  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CB  1 
ATOM   684  C CG  . MET A 1 79  ? -2.898  78.327 29.182  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 76  MET A CG  1 
ATOM   685  S SD  . MET A 1 79  ? -3.600  78.722 27.558  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 76  MET A SD  1 
ATOM   686  C CE  . MET A 1 79  ? -4.726  77.384 27.290  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 76  MET A CE  1 
ATOM   687  N N   . LEU A 1 80  ? -4.198  79.045 33.654  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N   1 
ATOM   688  C CA  . LEU A 1 80  ? -5.141  79.135 34.775  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA  1 
ATOM   689  C C   . LEU A 1 80  ? -6.147  80.222 34.595  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C   1 
ATOM   690  O O   . LEU A 1 80  ? -5.880  81.094 33.775  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O   1 
ATOM   691  C CB  . LEU A 1 80  ? -4.326  79.414 36.043  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB  1 
ATOM   692  C CG  . LEU A 1 80  ? -3.314  78.295 36.399  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG  1 
ATOM   693  C CD1 . LEU A 1 80  ? -2.619  78.641 37.708  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1 1 
ATOM   694  C CD2 . LEU A 1 80  ? -3.920  76.920 36.492  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2 1 
ATOM   695  N N   . PRO A 1 81  ? -7.295  80.251 35.402  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A N   1 
ATOM   696  C CA  . PRO A 1 81  ? -8.340  81.230 35.116  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CA  1 
ATOM   697  C C   . PRO A 1 81  ? -7.842  82.670 35.242  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A C   1 
ATOM   698  O O   . PRO A 1 81  ? -8.245  83.518 34.400  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A O   1 
ATOM   699  C CB  . PRO A 1 81  ? -9.460  80.822 36.075  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CB  1 
ATOM   700  C CG  . PRO A 1 81  ? -9.322  79.377 36.203  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CG  1 
ATOM   701  C CD  . PRO A 1 81  ? -7.791  79.215 36.319  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CD  1 
ATOM   702  N N   . THR A 1 82  ? -7.011  82.999 36.230  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 79  THR A N   1 
ATOM   703  C CA  . THR A 1 82  ? -6.552  84.398 36.463  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 79  THR A CA  1 
ATOM   704  C C   . THR A 1 82  ? -5.036  84.523 36.849  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 79  THR A C   1 
ATOM   705  O O   . THR A 1 82  ? -4.422  83.519 37.247  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 79  THR A O   1 
ATOM   706  C CB  . THR A 1 82  ? -7.351  85.070 37.581  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 79  THR A CB  1 
ATOM   707  O OG1 . THR A 1 82  ? -6.978  84.466 38.830  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 79  THR A OG1 1 
ATOM   708  C CG2 . THR A 1 82  ? -8.877  84.951 37.340  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 79  THR A CG2 1 
ATOM   709  N N   . GLY A 1 83  ? -4.441  85.729 36.748  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A N   1 
ATOM   710  C CA  . GLY A 1 83  ? -3.056  85.951 37.159  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A CA  1 
ATOM   711  C C   . GLY A 1 83  ? -2.816  85.652 38.648  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A C   1 
ATOM   712  O O   . GLY A 1 83  ? -1.749  85.187 39.086  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A O   1 
ATOM   713  N N   . GLU A 1 84  ? -3.830  85.958 39.451  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A N   1 
ATOM   714  C CA  . GLU A 1 84  ? -3.758  85.652 40.860  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CA  1 
ATOM   715  C C   . GLU A 1 84  ? -3.605  84.160 41.091  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A C   1 
ATOM   716  O O   . GLU A 1 84  ? -2.912  83.759 42.025  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A O   1 
ATOM   717  C CB  . GLU A 1 84  ? -5.028  86.201 41.580  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CB  1 
ATOM   718  C CG  . GLU A 1 84  ? -5.157  87.746 41.609  0.66 23.98 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CG  1 
ATOM   719  C CD  . GLU A 1 84  ? -5.725  88.418 40.304  0.61 24.92 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CD  1 
ATOM   720  O OE1 . GLU A 1 84  ? -6.348  87.745 39.422  0.71 26.32 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1 1 
ATOM   721  O OE2 . GLU A 1 84  ? -5.513  89.654 40.170  0.50 27.94 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2 1 
ATOM   722  N N   . ASP A 1 85  ? -4.245  83.335 40.258  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N   1 
ATOM   723  C CA  . ASP A 1 85  ? -4.139  81.882 40.390  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA  1 
ATOM   724  C C   . ASP A 1 85  ? -2.690  81.432 40.129  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C   1 
ATOM   725  O O   . ASP A 1 85  ? -2.228  80.444 40.679  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O   1 
ATOM   726  C CB  . ASP A 1 85  ? -5.104  81.148 39.462  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB  1 
ATOM   727  C CG  . ASP A 1 85  ? -6.571  81.428 39.784  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG  1 
ATOM   728  O OD1 . ASP A 1 85  ? -6.938  81.444 40.962  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1 1 
ATOM   729  O OD2 . ASP A 1 85  ? -7.327  81.574 38.820  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2 1 
ATOM   730  N N   . VAL A 1 86  ? -1.993  82.109 39.232  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   1 
ATOM   731  C CA  . VAL A 1 86  ? -0.591  81.804 38.897  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  1 
ATOM   732  C C   . VAL A 1 86  ? 0.259   81.972 40.180  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   1 
ATOM   733  O O   . VAL A 1 86  ? 1.022   81.068 40.551  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   1 
ATOM   734  C CB  . VAL A 1 86  ? -0.081  82.692 37.739  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  1 
ATOM   735  C CG1 . VAL A 1 86  ? 1.407   82.472 37.508  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 1 
ATOM   736  C CG2 . VAL A 1 86  ? -0.878  82.443 36.471  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 1 
ATOM   737  N N   . ASP A 1 87  ? 0.199   83.128 40.808  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   738  C CA  . ASP A 1 87  ? 0.988   83.348 42.029  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   739  C C   . ASP A 1 87  ? 0.590   82.359 43.116  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   740  O O   . ASP A 1 87  ? 1.461   81.871 43.844  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   741  C CB  . ASP A 1 87  ? 0.822   84.805 42.513  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   742  C CG  . ASP A 1 87  ? 1.533   85.719 41.577  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   743  O OD1 . ASP A 1 87  ? 2.722   85.832 41.683  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   744  O OD2 . ASP A 1 87  ? 1.014   86.200 40.617  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   745  N N   . LYS A 1 88  ? -0.711  82.085 43.233  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   746  C CA  . LYS A 1 88  ? -1.156  81.126 44.272  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   747  C C   . LYS A 1 88  ? -0.569  79.734 44.006  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   748  O O   . LYS A 1 88  ? -0.124  79.057 44.948  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   749  C CB  . LYS A 1 88  ? -2.677  81.035 44.320  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   750  C CG  . LYS A 1 88  ? -3.291  82.243 45.000  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   751  C CD  . LYS A 1 88  ? -4.796  82.162 44.951  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   752  C CE  . LYS A 1 88  ? -5.402  83.410 45.542  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   753  N NZ  . LYS A 1 88  ? -6.847  83.606 45.229  1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   754  N N   . LEU A 1 89  ? -0.505  79.296 42.767  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   1 
ATOM   755  C CA  . LEU A 1 89  ? 0.073   77.967 42.459  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  1 
ATOM   756  C C   . LEU A 1 89  ? 1.545   77.947 42.752  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   1 
ATOM   757  O O   . LEU A 1 89  ? 2.077   76.940 43.250  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   1 
ATOM   758  C CB  . LEU A 1 89  ? -0.233  77.582 40.995  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  1 
ATOM   759  C CG  . LEU A 1 89  ? 0.146   76.139 40.671  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  1 
ATOM   760  C CD1 . LEU A 1 89  ? -0.501  75.117 41.538  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 1 
ATOM   761  C CD2 . LEU A 1 89  ? -0.145  75.861 39.207  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 1 
ATOM   762  N N   . PHE A 1 90  ? 2.276   79.012 42.448  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A N   1 
ATOM   763  C CA  . PHE A 1 90  ? 3.682   79.020 42.771  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CA  1 
ATOM   764  C C   . PHE A 1 90  ? 3.897   78.859 44.291  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A C   1 
ATOM   765  O O   . PHE A 1 90  ? 4.784   78.126 44.727  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A O   1 
ATOM   766  C CB  . PHE A 1 90  ? 4.336   80.356 42.339  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CB  1 
ATOM   767  C CG  . PHE A 1 90  ? 5.855   80.309 42.492  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CG  1 
ATOM   768  C CD1 . PHE A 1 90  ? 6.619   79.567 41.545  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CD1 1 
ATOM   769  C CD2 . PHE A 1 90  ? 6.498   80.934 43.505  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CD2 1 
ATOM   770  C CE1 . PHE A 1 90  ? 7.993   79.445 41.635  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CE1 1 
ATOM   771  C CE2 . PHE A 1 90  ? 7.927   80.799 43.605  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CE2 1 
ATOM   772  C CZ  . PHE A 1 90  ? 8.617   80.049 42.679  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CZ  1 
ATOM   773  N N   . ASN A 1 91  ? 3.094   79.569 45.062  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A N   1 
ATOM   774  C CA  . ASN A 1 91  ? 3.179   79.435 46.525  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A CA  1 
ATOM   775  C C   . ASN A 1 91  ? 2.906   78.016 46.965  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A C   1 
ATOM   776  O O   . ASN A 1 91  ? 3.647   77.462 47.773  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A O   1 
ATOM   777  C CB  . ASN A 1 91  ? 2.229   80.458 47.190  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A CB  1 
ATOM   778  C CG  . ASN A 1 91  ? 2.360   80.657 48.712  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A CG  1 
ATOM   779  O OD1 . ASN A 1 91  ? 3.428   80.585 49.273  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A OD1 1 
ATOM   780  N ND2 . ASN A 1 91  ? 1.306   81.170 49.347  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A ND2 1 
ATOM   781  N N   . GLU A 1 92  ? 1.845   77.420 46.417  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   1 
ATOM   782  C CA  . GLU A 1 92  ? 1.478   76.029 46.777  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  1 
ATOM   783  C C   . GLU A 1 92  ? 2.632   75.082 46.450  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   1 
ATOM   784  O O   . GLU A 1 92  ? 3.022   74.244 47.266  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   1 
ATOM   785  C CB  . GLU A 1 92  ? 0.202   75.620 46.063  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  1 
ATOM   786  C CG  . GLU A 1 92  ? -0.196  74.236 46.244  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  1 
ATOM   787  C CD  . GLU A 1 92  ? -1.377  73.832 45.389  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  1 
ATOM   788  O OE1 . GLU A 1 92  ? -1.430  72.649 44.991  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 1 
ATOM   789  O OE2 . GLU A 1 92  ? -2.257  74.700 45.089  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 1 
ATOM   790  N N   . TRP A 1 93  ? 3.160   75.162 45.233  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A N   1 
ATOM   791  C CA  . TRP A 1 93  ? 4.178   74.223 44.774  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA  1 
ATOM   792  C C   . TRP A 1 93  ? 5.499   74.388 45.519  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C   1 
ATOM   793  O O   . TRP A 1 93  ? 6.230   73.412 45.678  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O   1 
ATOM   794  C CB  . TRP A 1 93  ? 4.401   74.344 43.294  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB  1 
ATOM   795  C CG  . TRP A 1 93  ? 3.379   73.626 42.454  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG  1 
ATOM   796  C CD1 . TRP A 1 93  ? 2.369   72.779 42.868  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD1 1 
ATOM   797  C CD2 . TRP A 1 93  ? 3.291   73.654 41.037  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2 1 
ATOM   798  N NE1 . TRP A 1 93  ? 1.695   72.283 41.800  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A NE1 1 
ATOM   799  C CE2 . TRP A 1 93  ? 2.227   72.820 40.662  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE2 1 
ATOM   800  C CE3 . TRP A 1 93  ? 4.007   74.324 40.032  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE3 1 
ATOM   801  C CZ2 . TRP A 1 93  ? 1.870   72.644 39.325  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ2 1 
ATOM   802  C CZ3 . TRP A 1 93  ? 3.671   74.137 38.712  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ3 1 
ATOM   803  C CH2 . TRP A 1 93  ? 2.585   73.306 38.374  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CH2 1 
ATOM   804  N N   . THR A 1 94  ? 5.861   75.597 45.917  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 91  THR A N   1 
ATOM   805  C CA  . THR A 1 94  ? 7.103   75.813 46.663  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 91  THR A CA  1 
ATOM   806  C C   . THR A 1 94  ? 6.946   75.606 48.152  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 91  THR A C   1 
ATOM   807  O O   . THR A 1 94  ? 7.927   75.425 48.836  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 91  THR A O   1 
ATOM   808  C CB  . THR A 1 94  ? 7.750   77.156 46.313  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 91  THR A CB  1 
ATOM   809  O OG1 . THR A 1 94  ? 6.881   78.212 46.696  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 91  THR A OG1 1 
ATOM   810  C CG2 . THR A 1 94  ? 8.142   77.233 44.859  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 91  THR A CG2 1 
ATOM   811  N N   . LYS A 1 95  ? 5.732   75.638 48.672  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A N   1 
ATOM   812  C CA  A LYS A 1 95  ? 5.481   75.345 50.073  0.49 9.65  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA  1 
ATOM   813  C CA  B LYS A 1 95  ? 5.472   75.346 50.094  0.51 9.12  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA  1 
ATOM   814  C C   . LYS A 1 95  ? 5.474   73.868 50.413  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A C   1 
ATOM   815  O O   . LYS A 1 95  ? 5.914   73.481 51.505  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A O   1 
ATOM   816  C CB  A LYS A 1 95  ? 4.139   75.987 50.459  0.49 12.22 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB  1 
ATOM   817  C CB  B LYS A 1 95  ? 4.112   75.944 50.572  0.51 11.13 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB  1 
ATOM   818  C CG  A LYS A 1 95  ? 3.761   75.815 51.856  0.49 16.39 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG  1 
ATOM   819  C CG  B LYS A 1 95  ? 4.084   77.404 50.970  0.51 13.87 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG  1 
ATOM   820  C CD  A LYS A 1 95  ? 2.448   76.526 52.199  0.49 23.64 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD  1 
ATOM   821  C CD  B LYS A 1 95  ? 2.723   77.778 51.568  0.51 20.78 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD  1 
ATOM   822  C CE  A LYS A 1 95  ? 2.588   78.010 52.026  0.49 31.10 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE  1 
ATOM   823  C CE  B LYS A 1 95  ? 2.744   79.192 52.137  0.51 29.31 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE  1 
ATOM   824  N NZ  A LYS A 1 95  ? 1.402   78.761 52.528  0.49 36.19 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ  1 
ATOM   825  N NZ  B LYS A 1 95  ? 1.392   79.672 52.549  0.51 34.72 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ  1 
ATOM   826  N N   . GLN A 1 96  ? 4.955   73.041 49.527  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A N   1 
ATOM   827  C CA  . GLN A 1 96  ? 4.875   71.592 49.815  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CA  1 
ATOM   828  C C   . GLN A 1 96  ? 6.257   71.027 49.952  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A C   1 
ATOM   829  O O   . GLN A 1 96  ? 7.211   71.488 49.364  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A O   1 
ATOM   830  C CB  . GLN A 1 96  ? 4.029   70.892 48.743  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CB  1 
ATOM   831  C CG  . GLN A 1 96  ? 4.541   70.967 47.336  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CG  1 
ATOM   832  C CD  . GLN A 1 96  ? 5.719   70.076 47.038  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CD  1 
ATOM   833  O OE1 . GLN A 1 96  ? 5.867   68.982 47.638  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A OE1 1 
ATOM   834  N NE2 . GLN A 1 96  ? 6.485   70.455 46.054  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A NE2 1 
ATOM   835  N N   . LYS A 1 97  ? 6.372   70.001 50.781  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A N   1 
ATOM   836  C CA  A LYS A 1 97  ? 7.638   69.435 51.221  0.96 12.66 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CA  1 
ATOM   837  C CA  B LYS A 1 97  ? 7.659   69.463 51.196  0.04 15.52 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CA  1 
ATOM   838  C C   . LYS A 1 97  ? 7.978   68.107 50.589  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A C   1 
ATOM   839  O O   . LYS A 1 97  ? 9.084   67.620 50.760  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A O   1 
ATOM   840  C CB  A LYS A 1 97  ? 7.634   69.287 52.816  0.96 15.92 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CB  1 
ATOM   841  C CB  B LYS A 1 97  ? 7.688   69.283 52.716  0.04 22.27 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CB  1 
ATOM   842  C CG  A LYS A 1 97  ? 7.412   70.619 53.585  0.96 18.34 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CG  1 
ATOM   843  C CG  B LYS A 1 97  ? 7.297   70.496 53.525  0.04 28.64 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CG  1 
ATOM   844  C CD  A LYS A 1 97  ? 7.262   70.458 55.125  0.96 22.35 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CD  1 
ATOM   845  C CD  B LYS A 1 97  ? 7.347   70.171 55.011  0.04 34.29 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CD  1 
ATOM   846  C CE  A LYS A 1 97  ? 7.019   71.816 55.842  0.96 24.41 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CE  1 
ATOM   847  C CE  B LYS A 1 97  ? 6.648   71.228 55.839  0.04 38.87 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CE  1 
ATOM   848  N NZ  A LYS A 1 97  ? 6.977   71.497 57.330  0.96 28.80 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A NZ  1 
ATOM   849  N NZ  B LYS A 1 97  ? 7.169   72.580 55.541  0.04 41.61 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A NZ  1 
ATOM   850  N N   . SER A 1 98  ? 7.014   67.472 49.923  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 95  SER A N   1 
ATOM   851  C CA  . SER A 1 98  ? 7.154   66.077 49.460  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 95  SER A CA  1 
ATOM   852  C C   A SER A 1 98  ? 8.063   65.960 48.233  0.45 15.13 ? ? ? ? ? ? 95  SER A C   1 
ATOM   853  C C   B SER A 1 98  ? 7.735   65.780 48.048  0.55 14.86 ? ? ? ? ? ? 95  SER A C   1 
ATOM   854  O O   A SER A 1 98  ? 9.004   65.136 48.274  0.45 15.15 ? ? ? ? ? ? 95  SER A O   1 
ATOM   855  O O   B SER A 1 98  ? 8.064   64.624 47.733  0.55 15.50 ? ? ? ? ? ? 95  SER A O   1 
ATOM   856  C CB  . SER A 1 98  ? 5.799   65.449 49.287  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 95  SER A CB  1 
ATOM   857  O OG  . SER A 1 98  ? 5.070   66.006 48.195  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 95  SER A OG  1 
ATOM   858  N N   . HIS A 1 99  ? 7.817   66.799 47.200  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A N   1 
ATOM   859  C CA  . HIS A 1 99  ? 8.401   66.623 45.903  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CA  1 
ATOM   860  C C   . HIS A 1 99  ? 9.333   67.774 45.595  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A C   1 
ATOM   861  O O   . HIS A 1 99  ? 8.971   68.946 45.695  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A O   1 
ATOM   862  C CB  . HIS A 1 99  ? 7.360   66.609 44.800  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CB  1 
ATOM   863  C CG  . HIS A 1 99  ? 6.597   65.344 44.714  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CG  1 
ATOM   864  N ND1 . HIS A 1 99  ? 5.649   65.006 45.639  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A ND1 1 
ATOM   865  C CD2 . HIS A 1 99  ? 6.705   64.280 43.869  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CD2 1 
ATOM   866  C CE1 . HIS A 1 99  ? 5.152   63.800 45.334  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CE1 1 
ATOM   867  N NE2 . HIS A 1 99  ? 5.768   63.349 44.245  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A NE2 1 
ATOM   868  N N   . GLN A 1 100 ? 10.533  67.444 45.133  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A N   1 
ATOM   869  C CA  . GLN A 1 100 ? 11.442  68.440 44.597  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CA  1 
ATOM   870  C C   . GLN A 1 100 ? 10.892  68.972 43.265  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A C   1 
ATOM   871  O O   . GLN A 1 100 ? 10.500  68.169 42.392  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A O   1 
ATOM   872  C CB  . GLN A 1 100 ? 12.761  67.752 44.300  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CB  1 
ATOM   873  C CG  . GLN A 1 100 ? 13.807  68.630 43.683  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CG  1 
ATOM   874  C CD  . GLN A 1 100 ? 15.136  67.820 43.448  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CD  1 
ATOM   875  O OE1 . GLN A 1 100 ? 15.169  66.585 43.263  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A OE1 1 
ATOM   876  N NE2 . GLN A 1 100 ? 16.194  68.516 43.442  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A NE2 1 
ATOM   877  N N   . ILE A 1 101 ? 10.825  70.289 43.159  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N   1 
ATOM   878  C CA  . ILE A 1 101 ? 10.495  70.967 41.932  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA  1 
ATOM   879  C C   . ILE A 1 101 ? 11.594  71.965 41.636  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C   1 
ATOM   880  O O   . ILE A 1 101 ? 11.920  72.846 42.427  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O   1 
ATOM   881  C CB  . ILE A 1 101 ? 9.135   71.637 41.946  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB  1 
ATOM   882  C CG1 . ILE A 1 101 ? 8.041   70.587 42.222  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1 1 
ATOM   883  C CG2 . ILE A 1 101 ? 8.899   72.387 40.637  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2 1 
ATOM   884  C CD1 . ILE A 1 101 ? 6.672   71.161 42.369  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1 1 
ATOM   885  N N   . ILE A 1 102 ? 12.230  71.845 40.483  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A N   1 
ATOM   886  C CA  . ILE A 1 102 ? 13.259  72.760 40.075  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CA  1 
ATOM   887  C C   . ILE A 1 102 ? 12.622  73.985 39.432  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A C   1 
ATOM   888  O O   . ILE A 1 102 ? 11.894  73.889 38.440  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A O   1 
ATOM   889  C CB  . ILE A 1 102 ? 14.232  72.093 39.083  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CB  1 
ATOM   890  C CG1 . ILE A 1 102 ? 14.974  70.897 39.732  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG1 1 
ATOM   891  C CG2 . ILE A 1 102 ? 15.220  73.076 38.506  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG2 1 
ATOM   892  C CD1 . ILE A 1 102 ? 15.779  71.253 40.955  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CD1 1 
ATOM   893  N N   . VAL A 1 103 ? 12.880  75.147 40.006  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   1 
ATOM   894  C CA  . VAL A 1 103 ? 12.363  76.442 39.506  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  1 
ATOM   895  C C   . VAL A 1 103 ? 13.364  77.036 38.529  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   1 
ATOM   896  O O   . VAL A 1 103 ? 14.545  77.214 38.863  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   1 
ATOM   897  C CB  . VAL A 1 103 ? 12.054  77.397 40.658  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  1 
ATOM   898  C CG1 . VAL A 1 103 ? 11.547  78.752 40.109  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 1 
ATOM   899  C CG2 . VAL A 1 103 ? 11.000  76.806 41.575  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 1 
ATOM   900  N N   . ILE A 1 104 ? 12.858  77.389 37.360  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N   1 
ATOM   901  C CA  A ILE A 1 104 ? 13.630  78.064 36.329  0.60 16.95 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA  1 
ATOM   902  C CA  B ILE A 1 104 ? 13.642  78.064 36.340  0.40 17.01 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA  1 
ATOM   903  C C   . ILE A 1 104 ? 13.471  79.577 36.438  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C   1 
ATOM   904  O O   . ILE A 1 104 ? 14.463  80.329 36.329  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O   1 
ATOM   905  C CB  A ILE A 1 104 ? 13.215  77.561 34.940  0.60 19.34 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB  1 
ATOM   906  C CB  B ILE A 1 104 ? 13.286  77.520 34.942  0.40 19.38 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB  1 
ATOM   907  C CG1 A ILE A 1 104 ? 13.661  76.131 34.732  0.60 21.03 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1 
ATOM   908  C CG1 B ILE A 1 104 ? 13.499  76.019 34.922  0.40 21.11 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1 
ATOM   909  C CG2 A ILE A 1 104 ? 13.849  78.427 33.850  0.60 22.79 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1 
ATOM   910  C CG2 B ILE A 1 104 ? 14.146  78.185 33.864  0.40 22.79 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1 
ATOM   911  C CD1 A ILE A 1 104 ? 13.182  75.568 33.379  0.60 26.31 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1 
ATOM   912  C CD1 B ILE A 1 104 ? 14.900  75.598 35.208  0.40 26.32 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1 
ATOM   913  N N   . LYS A 1 105 ? 12.233  80.062 36.591  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N   1 
ATOM   914  C CA  A LYS A 1 105 ? 11.959  81.494 36.754  0.53 18.00 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  1 
ATOM   915  C CA  B LYS A 1 105 ? 11.971  81.491 36.769  0.47 18.34 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  1 
ATOM   916  C C   . LYS A 1 105 ? 10.805  81.728 37.767  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C   1 
ATOM   917  O O   . LYS A 1 105 ? 9.772   81.131 37.561  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O   1 
ATOM   918  C CB  A LYS A 1 105 ? 11.589  82.140 35.383  0.53 21.63 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  1 
ATOM   919  C CB  B LYS A 1 105 ? 11.690  82.133 35.379  0.47 22.09 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  1 
ATOM   920  C CG  A LYS A 1 105 ? 12.633  82.088 34.260  0.53 29.01 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  1 
ATOM   921  C CG  B LYS A 1 105 ? 11.733  83.655 35.356  0.47 29.72 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  1 
ATOM   922  C CD  A LYS A 1 105 ? 12.183  82.949 33.051  0.53 37.71 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  1 
ATOM   923  C CD  B LYS A 1 105 ? 11.948  84.255 33.974  0.47 38.39 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  1 
ATOM   924  C CE  A LYS A 1 105 ? 13.235  82.953 31.979  0.53 45.37 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  1 
ATOM   925  C CE  B LYS A 1 105 ? 12.212  85.759 34.068  0.47 46.35 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  1 
ATOM   926  N NZ  A LYS A 1 105 ? 12.837  83.830 30.862  0.53 49.70 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  1 
ATOM   927  N NZ  B LYS A 1 105 ? 12.266  86.443 32.736  0.47 50.61 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  1 
ATOM   928  N N   . GLU A 1 106 ? 11.016  82.543 38.878  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A N   1 
ATOM   929  C CA  . GLU A 1 106 ? 9.979   82.828 39.825  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CA  1 
ATOM   930  C C   . GLU A 1 106 ? 8.911   83.751 39.210  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A C   1 
ATOM   931  O O   . GLU A 1 106 ? 9.168   84.415 38.141  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A O   1 
ATOM   932  C CB  . GLU A 1 106 ? 10.644  83.435 41.066  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CB  1 
ATOM   933  C CG  . GLU A 1 106 ? 11.651  82.411 41.683  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CG  1 
ATOM   934  C CD  . GLU A 1 106 ? 12.360  82.799 42.907  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CD  1 
ATOM   935  O OE1 . GLU A 1 106 ? 12.174  83.913 43.318  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE1 1 
ATOM   936  O OE2 . GLU A 1 106 ? 13.135  81.974 43.473  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE2 1 
ATOM   937  N N   . PRO A 1 107 ? 7.763   83.948 39.852  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A N   1 
ATOM   938  C CA  . PRO A 1 107 ? 6.696   84.730 39.272  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CA  1 
ATOM   939  C C   . PRO A 1 107 ? 7.077   86.152 38.890  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A C   1 
ATOM   940  O O   . PRO A 1 107 ? 7.732   86.861 39.696  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A O   1 
ATOM   941  C CB  . PRO A 1 107 ? 5.595   84.694 40.296  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CB  1 
ATOM   942  C CG  . PRO A 1 107 ? 5.823   83.367 40.972  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CG  1 
ATOM   943  C CD  . PRO A 1 107 ? 7.304   83.219 41.048  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CD  1 
ATOM   944  N N   A TYR A 1 108 ? 6.381   86.659 37.848  0.60 10.49 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   1 
ATOM   945  N N   B TYR A 1 108 ? 6.990   86.451 37.589  0.40 14.36 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   1 
ATOM   946  C CA  A TYR A 1 108 ? 6.617   87.981 37.293  0.60 10.86 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  1 
ATOM   947  C CA  B TYR A 1 108 ? 7.091   87.835 37.218  0.40 15.04 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  1 
ATOM   948  C C   A TYR A 1 108 ? 5.506   88.301 36.319  0.60 9.14  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   1 
ATOM   949  C C   B TYR A 1 108 ? 6.334   88.026 35.983  0.40 13.29 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   1 
ATOM   950  O O   A TYR A 1 108 ? 4.797   87.341 35.903  0.60 8.97  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   1 
ATOM   951  O O   B TYR A 1 108 ? 5.774   87.137 35.456  0.40 11.67 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   1 
ATOM   952  C CB  A TYR A 1 108 ? 8.019   87.927 36.608  0.60 12.72 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  1 
ATOM   953  C CB  B TYR A 1 108 ? 8.482   88.191 36.909  0.40 17.87 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  1 
ATOM   954  C CG  A TYR A 1 108 ? 8.174   87.168 35.243  0.60 15.82 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  1 
ATOM   955  C CG  B TYR A 1 108 ? 8.713   87.688 35.570  0.40 19.55 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  1 
ATOM   956  C CD1 A TYR A 1 108 ? 8.177   87.805 34.006  0.60 16.90 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 
ATOM   957  C CD1 B TYR A 1 108 ? 8.596   88.497 34.465  0.40 18.75 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 
ATOM   958  C CD2 A TYR A 1 108 ? 8.328   85.785 35.224  0.60 15.18 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 
ATOM   959  C CD2 B TYR A 1 108 ? 8.901   86.353 35.394  0.40 20.53 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 
ATOM   960  C CE1 A TYR A 1 108 ? 8.307   87.055 32.752  0.60 18.06 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 
ATOM   961  C CE1 B TYR A 1 108 ? 8.795   87.998 33.264  0.40 18.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 
ATOM   962  C CE2 A TYR A 1 108 ? 8.455   84.985 33.967  0.60 17.61 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 
ATOM   963  C CE2 B TYR A 1 108 ? 9.116   85.861 34.221  0.40 20.54 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 
ATOM   964  C CZ  A TYR A 1 108 ? 8.445   85.639 32.703  0.60 17.72 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  1 
ATOM   965  C CZ  B TYR A 1 108 ? 9.016   86.691 33.137  0.40 17.90 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  1 
ATOM   966  O OH  A TYR A 1 108 ? 8.488   84.882 31.452  0.60 17.90 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  1 
ATOM   967  O OH  B TYR A 1 108 ? 9.203   86.162 31.933  0.40 15.85 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  1 
ATOM   968  N N   A THR A 1 109 ? 5.362   89.561 35.893  0.60 8.00  ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   1 
ATOM   969  N N   B THR A 1 109 ? 6.318   89.271 35.579  0.40 13.93 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   1 
ATOM   970  C CA  A THR A 1 109 ? 4.468   89.921 34.819  0.60 8.31  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  1 
ATOM   971  C CA  B THR A 1 109 ? 5.303   89.705 34.651  0.40 14.34 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  1 
ATOM   972  C C   A THR A 1 109 ? 5.234   89.976 33.465  0.60 10.07 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   1 
ATOM   973  C C   B THR A 1 109 ? 5.796   89.780 33.314  0.40 15.74 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   1 
ATOM   974  O O   A THR A 1 109 ? 6.088   90.862 33.324  0.60 9.78  ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   1 
ATOM   975  O O   B THR A 1 109 ? 6.754   90.559 32.991  0.40 17.40 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   1 
ATOM   976  C CB  A THR A 1 109 ? 3.776   91.258 35.089  0.60 8.63  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  1 
ATOM   977  C CB  B THR A 1 109 ? 4.801   91.057 34.966  0.40 15.05 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  1 
ATOM   978  O OG1 A THR A 1 109 ? 3.104   91.187 36.338  0.60 9.39  ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 
ATOM   979  O OG1 B THR A 1 109 ? 4.234   90.992 36.273  0.40 17.10 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 
ATOM   980  C CG2 A THR A 1 109 ? 2.801   91.570 33.963  0.60 8.44  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 
ATOM   981  C CG2 B THR A 1 109 ? 3.727   91.492 34.026  0.40 14.47 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 
ATOM   982  N N   . ASP A 1 110 ? 5.088   89.012 32.514  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N   1 
ATOM   983  C CA  . ASP A 1 110 ? 5.570   89.049 31.119  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA  1 
ATOM   984  C C   . ASP A 1 110 ? 4.627   89.911 30.263  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C   1 
ATOM   985  O O   . ASP A 1 110 ? 3.716   90.493 30.784  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O   1 
ATOM   986  C CB  . ASP A 1 110 ? 5.806   87.612 30.576  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB  1 
ATOM   987  C CG  . ASP A 1 110 ? 6.864   87.533 29.463  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG  1 
ATOM   988  O OD1 . ASP A 1 110 ? 6.876   88.366 28.522  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 
ATOM   989  O OD2 . ASP A 1 110 ? 7.612   86.479 29.443  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 
ATOM   990  N N   . VAL A 1 111 ? 4.739   89.847 28.941  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N   1 
ATOM   991  C CA  . VAL A 1 111 ? 3.802   90.625 28.078  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA  1 
ATOM   992  C C   . VAL A 1 111 ? 2.507   90.060 28.077  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C   1 
ATOM   993  O O   . VAL A 1 111 ? 1.600   90.715 27.589  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O   1 
ATOM   994  C CB  . VAL A 1 111 ? 4.240   90.830 26.721  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB  1 
ATOM   995  C CG1 . VAL A 1 111 ? 5.512   91.727 26.794  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 1 
ATOM   996  C CG2 . VAL A 1 111 ? 4.409   89.600 26.013  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 1 
ATOM   997  N N   . PHE A 1 112 ? 2.328   88.891 28.599  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A N   1 
ATOM   998  C CA  . PHE A 1 112 ? 1.021   88.202 28.696  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CA  1 
ATOM   999  C C   . PHE A 1 112 ? 0.522   88.000 30.161  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A C   1 
ATOM   1000 O O   . PHE A 1 112 ? -0.286  87.072 30.494  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A O   1 
ATOM   1001 C CB  . PHE A 1 112 ? 1.069   86.887 27.943  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CB  1 
ATOM   1002 C CG  . PHE A 1 112 ? 2.278   86.058 28.297  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CG  1 
ATOM   1003 C CD1 . PHE A 1 112 ? 2.295   85.168 29.378  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD1 1 
ATOM   1004 C CD2 . PHE A 1 112 ? 3.421   86.163 27.588  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD2 1 
ATOM   1005 C CE1 . PHE A 1 112 ? 3.414   84.480 29.695  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE1 1 
ATOM   1006 C CE2 . PHE A 1 112 ? 4.570   85.444 27.896  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE2 1 
ATOM   1007 C CZ  . PHE A 1 112 ? 4.541   84.580 28.960  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CZ  1 
ATOM   1008 N N   . GLY A 1 113 ? 1.096   88.751 31.088  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A N   1 
ATOM   1009 C CA  . GLY A 1 113 ? 0.622   88.648 32.451  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A CA  1 
ATOM   1010 C C   . GLY A 1 113 ? 1.490   87.788 33.335  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A C   1 
ATOM   1011 O O   . GLY A 1 113 ? 2.683   87.527 33.044  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A O   1 
ATOM   1012 N N   . ARG A 1 114 ? 0.955   87.415 34.492  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A N   1 
ATOM   1013 C CA  . ARG A 1 114 ? 1.701   86.705 35.528  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CA  1 
ATOM   1014 C C   . ARG A 1 114 ? 2.127   85.310 35.030  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A C   1 
ATOM   1015 O O   . ARG A 1 114 ? 1.320   84.569 34.502  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A O   1 
ATOM   1016 C CB  . ARG A 1 114 ? 0.873   86.529 36.813  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CB  1 
ATOM   1017 C CG  . ARG A 1 114 ? 0.336   87.843 37.477  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CG  1 
ATOM   1018 C CD  . ARG A 1 114 ? 1.483   88.732 37.856  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CD  1 
ATOM   1019 N NE  . ARG A 1 114 ? 2.246   88.129 38.925  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NE  1 
ATOM   1020 C CZ  . ARG A 1 114 ? 3.362   88.655 39.398  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CZ  1 
ATOM   1021 N NH1 . ARG A 1 114 ? 3.794   89.755 38.851  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH1 1 
ATOM   1022 N NH2 . ARG A 1 114 ? 3.999   88.116 40.433  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH2 1 
ATOM   1023 N N   . THR A 1 115 ? 3.373   84.948 35.262  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N   1 
ATOM   1024 C CA  . THR A 1 115 ? 3.926   83.631 34.740  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA  1 
ATOM   1025 C C   . THR A 1 115 ? 5.112   83.206 35.555  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 112 THR A C   1 
ATOM   1026 O O   . THR A 1 115 ? 5.781   84.020 36.190  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 112 THR A O   1 
ATOM   1027 C CB  . THR A 1 115 ? 4.217   83.774 33.244  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB  1 
ATOM   1028 O OG1 . THR A 1 115 ? 4.500   82.518 32.631  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 1 
ATOM   1029 C CG2 . THR A 1 115 ? 5.392   84.653 32.918  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 1 
ATOM   1030 N N   . PHE A 1 116 ? 5.372   81.904 35.545  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A N   1 
ATOM   1031 C CA  . PHE A 1 116 ? 6.610   81.355 36.121  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CA  1 
ATOM   1032 C C   . PHE A 1 116 ? 6.965   80.080 35.311  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A C   1 
ATOM   1033 O O   . PHE A 1 116 ? 6.120   79.525 34.596  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A O   1 
ATOM   1034 C CB  . PHE A 1 116 ? 6.508   81.106 37.633  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CB  1 
ATOM   1035 C CG  . PHE A 1 116 ? 5.574   80.036 38.065  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CG  1 
ATOM   1036 C CD1 . PHE A 1 116 ? 6.005   78.694 38.103  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CD1 1 
ATOM   1037 C CD2 . PHE A 1 116 ? 4.289   80.337 38.467  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CD2 1 
ATOM   1038 C CE1 . PHE A 1 116 ? 5.136   77.696 38.559  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CE1 1 
ATOM   1039 C CE2 . PHE A 1 116 ? 3.441   79.361 38.943  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CE2 1 
ATOM   1040 C CZ  . PHE A 1 116 ? 3.859   78.025 39.019  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CZ  1 
ATOM   1041 N N   . LEU A 1 117 ? 8.216   79.639 35.461  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   1042 C CA  . LEU A 1 117 ? 8.737   78.453 34.796  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   1043 C C   . LEU A 1 117 ? 9.335   77.460 35.773  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   1044 O O   . LEU A 1 117 ? 10.140  77.878 36.639  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   1045 C CB  . LEU A 1 117 ? 9.861   78.739 33.769  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   1046 C CG  . LEU A 1 117 ? 9.583   79.610 32.536  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   1047 C CD1 . LEU A 1 117 ? 10.794  79.744 31.643  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   1048 C CD2 . LEU A 1 117 ? 8.489   79.017 31.709  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   1049 N N   . ILE A 1 118 ? 9.036   76.182 35.617  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   1 
ATOM   1050 C CA  . ILE A 1 118 ? 9.695   75.095 36.306  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  1 
ATOM   1051 C C   . ILE A 1 118 ? 10.242  74.109 35.264  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   1 
ATOM   1052 O O   . ILE A 1 118 ? 9.912   74.187 34.088  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   1 
ATOM   1053 C CB  . ILE A 1 118 ? 8.769   74.381 37.360  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  1 
ATOM   1054 C CG1 . ILE A 1 118 ? 7.635   73.613 36.667  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 1 
ATOM   1055 C CG2 . ILE A 1 118 ? 8.290   75.371 38.389  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 1 
ATOM   1056 C CD1 . ILE A 1 118 ? 6.867   72.661 37.578  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 1 
ATOM   1057 N N   . SER A 1 119 ? 11.086  73.183 35.708  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 116 SER A N   1 
ATOM   1058 C CA  A SER A 1 119 ? 11.596  72.061 34.923  0.67 8.84  ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA  1 
ATOM   1059 C CA  B SER A 1 119 ? 11.443  72.084 34.843  0.33 10.24 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA  1 
ATOM   1060 C C   . SER A 1 119 ? 10.966  70.744 35.399  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 116 SER A C   1 
ATOM   1061 O O   . SER A 1 119 ? 10.788  70.564 36.589  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 116 SER A O   1 
ATOM   1062 C CB  A SER A 1 119 ? 13.106  71.927 35.074  0.67 11.45 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB  1 
ATOM   1063 C CB  B SER A 1 119 ? 12.936  72.066 34.528  0.33 12.18 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB  1 
ATOM   1064 O OG  A SER A 1 119 ? 13.654  70.862 34.274  0.67 12.44 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG  1 
ATOM   1065 O OG  B SER A 1 119 ? 13.724  72.105 35.700  0.33 14.78 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG  1 
ATOM   1066 N N   . ASP A 1 120 ? 10.752  69.823 34.484  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   1067 C CA  . ASP A 1 120 ? 10.457  68.466 34.873  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   1068 C C   . ASP A 1 120 ? 11.786  67.715 35.082  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   1069 O O   . ASP A 1 120 ? 12.876  68.258 34.900  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   1070 C CB  . ASP A 1 120 ? 9.466   67.806 33.881  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   1071 C CG  . ASP A 1 120 ? 10.100  66.992 32.780  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   1072 O OD1 . ASP A 1 120 ? 11.280  67.184 32.479  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   1073 O OD2 . ASP A 1 120 ? 9.327   66.177 32.206  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   1074 N N   . PRO A 1 121 ? 11.701  66.435 35.497  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A N   1 
ATOM   1075 C CA  . PRO A 1 121 ? 12.941  65.683 35.775  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CA  1 
ATOM   1076 C C   . PRO A 1 121 ? 13.912  65.519 34.591  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A C   1 
ATOM   1077 O O   . PRO A 1 121 ? 15.072  65.223 34.836  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A O   1 
ATOM   1078 C CB  . PRO A 1 121 ? 12.367  64.308 36.221  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CB  1 
ATOM   1079 C CG  . PRO A 1 121 ? 11.071  64.648 36.894  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CG  1 
ATOM   1080 C CD  . PRO A 1 121 ? 10.460  65.730 35.953  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CD  1 
ATOM   1081 N N   . ASP A 1 122 ? 13.435  65.672 33.370  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A N   1 
ATOM   1082 C CA  . ASP A 1 122 ? 14.227  65.533 32.169  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CA  1 
ATOM   1083 C C   . ASP A 1 122 ? 14.449  66.879 31.462  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A C   1 
ATOM   1084 O O   . ASP A 1 122 ? 14.750  66.912 30.274  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A O   1 
ATOM   1085 C CB  . ASP A 1 122 ? 13.640  64.527 31.205  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CB  1 
ATOM   1086 C CG  . ASP A 1 122 ? 13.774  63.140 31.741  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CG  1 
ATOM   1087 O OD1 . ASP A 1 122 ? 14.934  62.669 31.956  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A OD1 1 
ATOM   1088 O OD2 . ASP A 1 122 ? 12.710  62.517 32.007  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A OD2 1 
ATOM   1089 N N   . GLY A 1 123 ? 14.316  67.967 32.197  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A N   1 
ATOM   1090 C CA  . GLY A 1 123 ? 14.593  69.304 31.671  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A CA  1 
ATOM   1091 C C   . GLY A 1 123 ? 13.539  69.861 30.752  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A C   1 
ATOM   1092 O O   . GLY A 1 123 ? 13.792  70.922 30.129  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A O   1 
ATOM   1093 N N   . HIS A 1 124 ? 12.363  69.261 30.650  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N   1 
ATOM   1094 C CA  . HIS A 1 124 ? 11.283  69.874 29.905  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA  1 
ATOM   1095 C C   . HIS A 1 124 ? 10.760  71.102 30.684  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C   1 
ATOM   1096 O O   . HIS A 1 124 ? 10.553  71.057 31.878  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O   1 
ATOM   1097 C CB  . HIS A 1 124 ? 10.165  68.891 29.642  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB  1 
ATOM   1098 C CG  . HIS A 1 124 ? 10.594  67.689 28.875  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG  1 
ATOM   1099 N ND1 . HIS A 1 124 ? 11.112  67.781 27.608  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 1 
ATOM   1100 C CD2 . HIS A 1 124 ? 10.630  66.392 29.251  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 1 
ATOM   1101 C CE1 . HIS A 1 124 ? 11.415  66.560 27.222  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 1 
ATOM   1102 N NE2 . HIS A 1 124 ? 11.142  65.707 28.197  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 1 
ATOM   1103 N N   . ILE A 1 125 ? 10.566  72.185 29.963  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A N   1 
ATOM   1104 C CA  A ILE A 1 125 ? 10.109  73.443 30.467  0.56 7.56  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CA  1 
ATOM   1105 C CA  B ILE A 1 125 ? 10.138  73.418 30.597  0.44 8.37  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CA  1 
ATOM   1106 C C   . ILE A 1 125 ? 8.617   73.445 30.667  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A C   1 
ATOM   1107 O O   . ILE A 1 125 ? 7.905   73.142 29.704  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A O   1 
ATOM   1108 C CB  A ILE A 1 125 ? 10.488  74.595 29.485  0.56 8.65  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CB  1 
ATOM   1109 C CB  B ILE A 1 125 ? 10.733  74.669 29.883  0.44 9.06  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CB  1 
ATOM   1110 C CG1 A ILE A 1 125 ? 11.989  74.591 29.165  0.56 8.72  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG1 1 
ATOM   1111 C CG1 B ILE A 1 125 ? 12.265  74.647 29.900  0.44 11.36 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG1 1 
ATOM   1112 C CG2 A ILE A 1 125 ? 9.911   75.930 30.053  0.56 9.28  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG2 1 
ATOM   1113 C CG2 B ILE A 1 125 ? 10.220  75.966 30.533  0.44 9.56  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG2 1 
ATOM   1114 C CD1 A ILE A 1 125 ? 12.379  75.484 28.027  0.56 10.40 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CD1 1 
ATOM   1115 C CD1 B ILE A 1 125 ? 12.897  74.545 31.290  0.44 12.74 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CD1 1 
ATOM   1116 N N   . ILE A 1 126 ? 8.125   73.778 31.853  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A N   1 
ATOM   1117 C CA  . ILE A 1 126 ? 6.724   73.922 32.151  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CA  1 
ATOM   1118 C C   . ILE A 1 126 ? 6.455   75.375 32.524  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A C   1 
ATOM   1119 O O   . ILE A 1 126 ? 7.065   75.899 33.454  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A O   1 
ATOM   1120 C CB  . ILE A 1 126 ? 6.287   72.964 33.311  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CB  1 
ATOM   1121 C CG1 . ILE A 1 126 ? 6.523   71.510 32.897  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG1 1 
ATOM   1122 C CG2 . ILE A 1 126 ? 4.881   73.215 33.700  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG2 1 
ATOM   1123 C CD1 . ILE A 1 126 ? 6.570   70.539 34.086  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CD1 1 
ATOM   1124 N N   . ARG A 1 127 ? 5.530   76.006 31.805  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   1125 C CA  . ARG A 1 127 ? 5.118   77.387 32.074  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   1126 C C   . ARG A 1 127 ? 3.731   77.416 32.645  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   1127 O O   . ARG A 1 127 ? 2.814   76.799 32.085  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   1128 C CB  . ARG A 1 127 ? 5.153   78.245 30.767  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   1129 C CG  . ARG A 1 127 ? 4.684   79.668 31.057  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   1130 C CD  . ARG A 1 127 ? 4.716   80.564 29.806  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   1131 N NE  . ARG A 1 127 ? 6.025   80.676 29.216  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   1132 C CZ  . ARG A 1 127 ? 7.014   81.502 29.635  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   1133 N NH1 . ARG A 1 127 ? 6.811   82.366 30.637  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   1134 N NH2 . ARG A 1 127 ? 8.193   81.483 29.008  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   1135 N N   . VAL A 1 128 ? 3.536   78.142 33.733  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N   1 
ATOM   1136 C CA  . VAL A 1 128 ? 2.208   78.471 34.267  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA  1 
ATOM   1137 C C   . VAL A 1 128 ? 1.908   79.931 33.881  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C   1 
ATOM   1138 O O   . VAL A 1 128 ? 2.776   80.788 34.038  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O   1 
ATOM   1139 C CB  . VAL A 1 128 ? 2.133   78.202 35.781  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB  1 
ATOM   1140 C CG1 . VAL A 1 128 ? 0.778   78.599 36.297  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 1 
ATOM   1141 C CG2 . VAL A 1 128 ? 2.483   76.770 36.080  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 1 
ATOM   1142 N N   . CYS A 1 129 ? 0.721   80.173 33.333  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N   1 
ATOM   1143 C CA  . CYS A 1 129 ? 0.368   81.473 32.805  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA  1 
ATOM   1144 C C   . CYS A 1 129 ? -1.138  81.613 32.882  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C   1 
ATOM   1145 O O   . CYS A 1 129 ? -1.837  80.655 33.173  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O   1 
ATOM   1146 C CB  . CYS A 1 129 ? 0.935   81.644 31.397  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB  1 
ATOM   1147 S SG  . CYS A 1 129 ? 0.345   80.379 30.188  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG  1 
ATOM   1148 N N   . PRO A 1 130 ? -1.660  82.816 32.566  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A N   1 
ATOM   1149 C CA  . PRO A 1 130 ? -3.133  82.991 32.669  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CA  1 
ATOM   1150 C C   . PRO A 1 130 ? -3.901  82.737 31.319  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A C   1 
ATOM   1151 O O   . PRO A 1 130 ? -3.282  82.958 30.273  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A O   1 
ATOM   1152 C CB  . PRO A 1 130 ? -3.335  84.430 33.161  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CB  1 
ATOM   1153 C CG  . PRO A 1 130 ? -1.980  85.012 33.150  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CG  1 
ATOM   1154 C CD  . PRO A 1 130 ? -1.008  84.098 32.420  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CD  1 
ATOM   1155 N N   . LEU A 1 131 ? -5.158  82.236 31.344  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N   1 
ATOM   1156 C CA  . LEU A 1 131 ? -5.972  82.101 30.129  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA  1 
ATOM   1157 C C   . LEU A 1 131 ? -6.090  83.459 29.487  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C   1 
ATOM   1158 O O   . LEU A 1 131 ? -6.023  83.608 28.236  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O   1 
ATOM   1159 C CB  . LEU A 1 131 ? -7.345  81.554 30.429  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB  1 
ATOM   1160 C CG  . LEU A 1 131 ? -7.389  80.057 30.632  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG  1 
ATOM   1161 C CD1 . LEU A 1 131 ? -8.720  79.665 31.228  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 1 
ATOM   1162 C CD2 . LEU A 1 131 ? -7.187  79.378 29.262  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 1 
ATOM   1163 N N   . ASP A 1 132 ? -6.371  84.444 30.356  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N   1 
ATOM   1164 C CA  . ASP A 1 132 ? -6.718  85.819 30.112  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA  1 
ATOM   1165 C C   . ASP A 1 132 ? -5.724  86.727 30.832  1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C   1 
ATOM   1166 O O   . ASP A 1 132 ? -4.552  86.776 30.458  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O   1 
ATOM   1167 C CB  . ASP A 1 132 ? -8.102  86.078 30.745  1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB  1 
ATOM   1168 C CG  . ASP A 1 132 ? -8.284  85.308 32.108  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG  1 
ATOM   1169 O OD1 . ASP A 1 132 ? -7.356  85.353 32.966  1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 
ATOM   1170 O OD2 . ASP A 1 132 ? -9.328  84.629 32.305  1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 1 
ATOM   1171 O OXT . ASP A 1 132 ? -6.103  87.444 31.796  1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OXT 1 
ATOM   1172 N N   . GLY B 1 1   ? -26.897 71.549 47.918  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? -2  GLY B N   1 
ATOM   1173 C CA  . GLY B 1 1   ? -26.172 70.341 48.251  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? -2  GLY B CA  1 
ATOM   1174 C C   . GLY B 1 1   ? -25.462 70.455 49.565  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? -2  GLY B C   1 
ATOM   1175 O O   . GLY B 1 1   ? -25.731 71.369 50.373  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? -2  GLY B O   1 
ATOM   1176 N N   . SER B 1 2   ? -24.552 69.531 49.787  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? -1  SER B N   1 
ATOM   1177 C CA  . SER B 1 2   ? -23.672 69.484 50.936  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? -1  SER B CA  1 
ATOM   1178 C C   . SER B 1 2   ? -22.256 69.197 50.474  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? -1  SER B C   1 
ATOM   1179 O O   . SER B 1 2   ? -21.560 68.374 51.075  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? -1  SER B O   1 
ATOM   1180 C CB  . SER B 1 2   ? -24.121 68.406 51.924  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? -1  SER B CB  1 
ATOM   1181 O OG  . SER B 1 2   ? -25.426 68.678 52.441  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? -1  SER B OG  1 
ATOM   1182 N N   . HIS B 1 3   ? -21.831 69.874 49.404  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   1183 C CA  . HIS B 1 3   ? -20.728 69.400 48.592  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   1184 C C   . HIS B 1 3   ? -19.798 70.547 48.316  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   1185 O O   . HIS B 1 3   ? -19.955 71.296 47.328  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   1186 C CB  . HIS B 1 3   ? -21.245 68.725 47.349  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   1187 C CG  . HIS B 1 3   ? -22.054 67.497 47.617  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   1188 N ND1 . HIS B 1 3   ? -23.377 67.556 48.071  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   1189 C CD2 . HIS B 1 3   ? -21.731 66.201 47.465  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   1190 C CE1 . HIS B 1 3   ? -23.798 66.310 48.220  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   1191 N NE2 . HIS B 1 3   ? -22.823 65.449 47.867  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   1192 N N   . MET B 1 4   ? -18.850 70.745 49.243  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1193 C CA  A MET B 1 4   ? -17.950 71.895 49.174  0.45 15.47 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1194 C CA  B MET B 1 4   ? -17.939 71.892 49.220  0.55 12.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1195 C C   . MET B 1 4   ? -16.731 71.407 48.501  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1196 O O   . MET B 1 4   ? -15.772 70.890 49.164  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1197 C CB  A MET B 1 4   ? -17.592 72.405 50.549  0.45 17.92 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1198 C CB  B MET B 1 4   ? -17.662 72.372 50.668  0.55 13.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1199 C CG  A MET B 1 4   ? -18.745 72.513 51.508  0.45 19.50 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1200 C CG  B MET B 1 4   ? -18.856 73.180 51.252  0.55 13.18 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1201 S SD  A MET B 1 4   ? -17.870 72.660 53.011  0.45 21.07 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1202 S SD  B MET B 1 4   ? -18.753 73.880 52.942  0.55 14.30 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1203 C CE  A MET B 1 4   ? -19.011 72.378 54.516  0.45 19.37 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1204 C CE  B MET B 1 4   ? -19.167 72.434 53.903  0.55 20.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1205 N N   . THR B 1 5   ? -16.809 71.460 47.159  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 2   THR B N   1 
ATOM   1206 C CA  . THR B 1 5   ? -15.849 70.802 46.269  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CA  1 
ATOM   1207 C C   . THR B 1 5   ? -14.862 71.750 45.603  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 2   THR B C   1 
ATOM   1208 O O   . THR B 1 5   ? -13.984 71.277 44.853  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 2   THR B O   1 
ATOM   1209 C CB  . THR B 1 5   ? -16.582 69.995 45.128  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CB  1 
ATOM   1210 O OG1 . THR B 1 5   ? -17.440 70.881 44.369  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 2   THR B OG1 1 
ATOM   1211 C CG2 . THR B 1 5   ? -17.436 68.877 45.717  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CG2 1 
ATOM   1212 N N   . ASP B 1 6   ? -15.031 73.056 45.844  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B N   1 
ATOM   1213 C CA  . ASP B 1 6   ? -14.313 74.120 45.114  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B CA  1 
ATOM   1214 C C   . ASP B 1 6   ? -13.317 74.883 46.016  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B C   1 
ATOM   1215 O O   . ASP B 1 6   ? -12.999 76.033 45.740  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B O   1 
ATOM   1216 C CB  . ASP B 1 6   ? -15.382 75.105 44.587  1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B CB  1 
ATOM   1217 C CG  . ASP B 1 6   ? -14.798 76.268 43.785  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B CG  1 
ATOM   1218 O OD1 . ASP B 1 6   ? -14.783 77.411 44.308  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B OD1 1 
ATOM   1219 O OD2 . ASP B 1 6   ? -14.372 76.061 42.625  1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B OD2 1 
ATOM   1220 N N   . LEU B 1 7   ? -12.842 74.252 47.105  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   1221 C CA  . LEU B 1 7   ? -11.990 74.887 48.102  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   1222 C C   . LEU B 1 7   ? -10.460 74.560 47.959  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   1223 O O   . LEU B 1 7   ? -9.636  74.893 48.869  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   1224 C CB  . LEU B 1 7   ? -12.519 74.495 49.491  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   1225 C CG  . LEU B 1 7   ? -13.669 75.356 50.081  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   1226 C CD1 . LEU B 1 7   ? -14.931 75.386 49.231  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   1227 C CD2 . LEU B 1 7   ? -13.927 74.889 51.499  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   1228 N N   . ALA B 1 8   ? -10.075 73.914 46.858  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B N   1 
ATOM   1229 C CA  . ALA B 1 8   ? -8.709  73.467 46.670  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CA  1 
ATOM   1230 C C   . ALA B 1 8   ? -8.072  74.021 45.391  1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B C   1 
ATOM   1231 O O   . ALA B 1 8   ? -7.128  73.414 44.864  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B O   1 
ATOM   1232 C CB  . ALA B 1 8   ? -8.661  71.955 46.650  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CB  1 
ATOM   1233 N N   . GLY B 1 9   ? -8.549  75.170 44.894  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B N   1 
ATOM   1234 C CA  . GLY B 1 9   ? -7.925  75.804 43.729  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B CA  1 
ATOM   1235 C C   . GLY B 1 9   ? -8.429  75.263 42.399  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B C   1 
ATOM   1236 O O   . GLY B 1 9   ? -9.178  74.281 42.353  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B O   1 
ATOM   1237 N N   . PRO B 1 10  ? -8.034  75.917 41.284  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B N   1 
ATOM   1238 C CA  . PRO B 1 10  ? -8.457  75.463 39.956  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CA  1 
ATOM   1239 C C   . PRO B 1 10  ? -7.763  74.173 39.548  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B C   1 
ATOM   1240 O O   . PRO B 1 10  ? -6.672  73.805 40.043  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B O   1 
ATOM   1241 C CB  . PRO B 1 10  ? -8.083  76.634 39.050  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CB  1 
ATOM   1242 C CG  . PRO B 1 10  ? -6.950  77.258 39.719  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CG  1 
ATOM   1243 C CD  . PRO B 1 10  ? -7.288  77.184 41.199  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CD  1 
ATOM   1244 N N   . THR B 1 11  ? -8.414  73.472 38.663  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 8   THR B N   1 
ATOM   1245 C CA  . THR B 1 11  ? -7.818  72.305 38.092  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CA  1 
ATOM   1246 C C   . THR B 1 11  ? -6.517  72.664 37.315  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 8   THR B C   1 
ATOM   1247 O O   . THR B 1 11  ? -6.448  73.675 36.618  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 8   THR B O   1 
ATOM   1248 C CB  . THR B 1 11  ? -8.774  71.615 37.148  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CB  1 
ATOM   1249 O OG1 . THR B 1 11  ? -9.106  72.557 36.130  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 8   THR B OG1 1 
ATOM   1250 C CG2 . THR B 1 11  ? -10.010 71.148 37.879  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CG2 1 
ATOM   1251 N N   . ILE B 1 12  ? -5.531  71.772 37.388  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B N   1 
ATOM   1252 C CA  . ILE B 1 12  ? -4.207  71.965 36.766  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CA  1 
ATOM   1253 C C   . ILE B 1 12  ? -4.091  71.014 35.595  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B C   1 
ATOM   1254 O O   . ILE B 1 12  ? -3.994  69.825 35.762  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B O   1 
ATOM   1255 C CB  . ILE B 1 12  ? -3.066  71.684 37.778  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CB  1 
ATOM   1256 C CG1 . ILE B 1 12  ? -3.212  72.516 39.038  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CG1 1 
ATOM   1257 C CG2 . ILE B 1 12  ? -1.722  71.909 37.116  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CG2 1 
ATOM   1258 C CD1 . ILE B 1 12  ? -3.326  73.941 38.812  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CD1 1 
ATOM   1259 N N   . THR B 1 13  ? -4.142  71.531 34.396  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 10  THR B N   1 
ATOM   1260 C CA  A THR B 1 13  ? -4.226  70.770 33.146  0.63 9.76  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CA  1 
ATOM   1261 C CA  B THR B 1 13  ? -4.028  70.705 33.236  0.37 9.41  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CA  1 
ATOM   1262 C C   . THR B 1 13  ? -3.095  71.301 32.229  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 10  THR B C   1 
ATOM   1263 O O   . THR B 1 13  ? -2.951  72.513 32.107  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 10  THR B O   1 
ATOM   1264 C CB  A THR B 1 13  ? -5.637  70.988 32.461  0.63 11.12 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CB  1 
ATOM   1265 C CB  B THR B 1 13  ? -5.361  70.572 32.559  0.37 9.95  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CB  1 
ATOM   1266 O OG1 A THR B 1 13  ? -6.683  70.743 33.418  0.63 15.17 ? ? ? ? ? ? 10  THR B OG1 1 
ATOM   1267 O OG1 B THR B 1 13  ? -5.672  71.824 31.915  0.37 11.27 ? ? ? ? ? ? 10  THR B OG1 1 
ATOM   1268 C CG2 A THR B 1 13  ? -5.800  70.084 31.275  0.63 10.69 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CG2 1 
ATOM   1269 C CG2 B THR B 1 13  ? -6.423  70.169 33.544  0.37 10.35 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CG2 1 
ATOM   1270 N N   . PRO B 1 14  ? -2.370  70.427 31.512  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B N   1 
ATOM   1271 C CA  . PRO B 1 14  ? -1.365  70.870 30.512  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CA  1 
ATOM   1272 C C   . PRO B 1 14  ? -2.119  71.213 29.222  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B C   1 
ATOM   1273 O O   . PRO B 1 14  ? -2.068  70.521 28.210  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 11  PRO B O   1 
ATOM   1274 C CB  . PRO B 1 14  ? -0.495  69.639 30.372  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CB  1 
ATOM   1275 C CG  . PRO B 1 14  ? -1.405  68.485 30.602  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CG  1 
ATOM   1276 C CD  . PRO B 1 14  ? -2.337  68.952 31.682  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CD  1 
ATOM   1277 N N   . ASN B 1 15  ? -2.789  72.344 29.241  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B N   1 
ATOM   1278 C CA  . ASN B 1 15  ? -3.699  72.793 28.189  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CA  1 
ATOM   1279 C C   . ASN B 1 15  ? -3.065  73.748 27.187  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B C   1 
ATOM   1280 O O   . ASN B 1 15  ? -3.811  74.274 26.341  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B O   1 
ATOM   1281 C CB  . ASN B 1 15  ? -5.006  73.322 28.754  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CB  1 
ATOM   1282 C CG  . ASN B 1 15  ? -4.826  74.483 29.666  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CG  1 
ATOM   1283 O OD1 . ASN B 1 15  ? -3.709  74.893 29.965  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B OD1 1 
ATOM   1284 N ND2 . ASN B 1 15  ? -5.972  75.052 30.057  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B ND2 1 
ATOM   1285 N N   A LEU B 1 16  ? -1.764  74.075 27.228  0.30 5.94  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   1 
ATOM   1286 N N   B LEU B 1 16  ? -1.771  73.829 27.212  0.70 6.62  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   1 
ATOM   1287 C CA  A LEU B 1 16  ? -1.096  74.963 26.186  0.30 5.18  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  1 
ATOM   1288 C CA  B LEU B 1 16  ? -1.087  74.575 26.197  0.70 6.49  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  1 
ATOM   1289 C C   A LEU B 1 16  ? 0.230   74.351 25.672  0.30 5.38  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   1 
ATOM   1290 C C   B LEU B 1 16  ? 0.120   73.800 25.779  0.70 5.80  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   1 
ATOM   1291 O O   A LEU B 1 16  ? 1.220   74.358 26.348  0.30 6.74  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   1 
ATOM   1292 O O   B LEU B 1 16  ? 0.877   73.278 26.619  0.70 6.42  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   1 
ATOM   1293 C CB  A LEU B 1 16  ? -0.804  76.359 26.788  0.30 4.97  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  1 
ATOM   1294 C CB  B LEU B 1 16  ? -0.715  75.948 26.744  0.70 7.33  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  1 
ATOM   1295 C CG  A LEU B 1 16  ? 0.163   77.248 25.993  0.30 6.96  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  1 
ATOM   1296 C CG  B LEU B 1 16  ? 0.108   76.882 25.850  0.70 8.80  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  1 
ATOM   1297 C CD1 A LEU B 1 16  ? -0.325  77.324 24.577  0.30 6.43  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM   1298 C CD1 B LEU B 1 16  ? -0.732  77.396 24.652  0.70 11.57 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM   1299 C CD2 A LEU B 1 16  ? 0.349   78.639 26.691  0.30 8.71  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM   1300 C CD2 B LEU B 1 16  ? 0.590   78.109 26.686  0.70 9.19  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM   1301 N N   . GLN B 1 17  ? 0.280   73.765 24.462  1.00 5.40  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B N   1 
ATOM   1302 C CA  . GLN B 1 17  ? 1.492   73.215 23.866  1.00 5.42  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CA  1 
ATOM   1303 C C   . GLN B 1 17  ? 2.110   74.369 23.076  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B C   1 
ATOM   1304 O O   . GLN B 1 17  ? 1.491   74.836 22.125  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B O   1 
ATOM   1305 C CB  . GLN B 1 17  ? 1.154   72.041 22.968  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CB  1 
ATOM   1306 C CG  . GLN B 1 17  ? 2.407   71.503 22.279  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CG  1 
ATOM   1307 C CD  . GLN B 1 17  ? 2.321   70.103 21.744  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CD  1 
ATOM   1308 O OE1 . GLN B 1 17  ? 3.384   69.466 21.553  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B OE1 1 
ATOM   1309 N NE2 . GLN B 1 17  ? 1.217   69.564 21.522  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B NE2 1 
ATOM   1310 N N   . LEU B 1 18  ? 3.279   74.833 23.507  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1311 C CA  . LEU B 1 18  ? 3.860   76.035 22.955  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1312 C C   . LEU B 1 18  ? 5.196   75.709 22.346  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1313 O O   . LEU B 1 18  ? 6.033   74.984 22.936  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1314 C CB  . LEU B 1 18  ? 4.012   77.046 24.063  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1315 C CG  . LEU B 1 18  ? 4.579   78.378 23.504  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1316 C CD1 . LEU B 1 18  ? 3.854   79.509 24.047  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1317 C CD2 . LEU B 1 18  ? 6.070   78.387 23.571  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1318 N N   . VAL B 1 19  ? 5.457   76.199 21.135  1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N   1 
ATOM   1319 C CA  . VAL B 1 19  ? 6.743   76.008 20.468  1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA  1 
ATOM   1320 C C   . VAL B 1 19  ? 7.337   77.370 20.086  1.00 5.56  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C   1 
ATOM   1321 O O   . VAL B 1 19  ? 6.605   78.298 19.688  1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O   1 
ATOM   1322 C CB  . VAL B 1 19  ? 6.685   75.020 19.289  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB  1 
ATOM   1323 C CG1 . VAL B 1 19  ? 6.176   73.683 19.747  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1 1 
ATOM   1324 C CG2 . VAL B 1 19  ? 5.861   75.559 18.105  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2 1 
ATOM   1325 N N   . TYR B 1 20  ? 8.647   77.477 20.209  1.00 5.71  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B N   1 
ATOM   1326 C CA  . TYR B 1 20  ? 9.362   78.700 19.844  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CA  1 
ATOM   1327 C C   . TYR B 1 20  ? 9.598   78.678 18.344  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B C   1 
ATOM   1328 O O   . TYR B 1 20  ? 10.034  77.688 17.781  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B O   1 
ATOM   1329 C CB  . TYR B 1 20  ? 10.720  78.734 20.546  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CB  1 
ATOM   1330 C CG  . TYR B 1 20  ? 10.715  78.718 22.052  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CG  1 
ATOM   1331 C CD1 . TYR B 1 20  ? 9.571   78.960 22.822  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CD1 1 
ATOM   1332 C CD2 . TYR B 1 20  ? 11.890  78.448 22.751  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CD2 1 
ATOM   1333 C CE1 . TYR B 1 20  ? 9.622   78.930 24.202  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CE1 1 
ATOM   1334 C CE2 . TYR B 1 20  ? 11.932  78.421 24.111  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CE2 1 
ATOM   1335 C CZ  . TYR B 1 20  ? 10.803  78.650 24.867  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CZ  1 
ATOM   1336 O OH  . TYR B 1 20  ? 10.884  78.635 26.233  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 17  TYR B OH  1 
ATOM   1337 N N   . VAL B 1 21  ? 9.306   79.811 17.681  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B N   1 
ATOM   1338 C CA  . VAL B 1 21  ? 9.480   79.901 16.237  1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CA  1 
ATOM   1339 C C   . VAL B 1 21  ? 10.356  81.112 15.918  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B C   1 
ATOM   1340 O O   . VAL B 1 21  ? 10.353  82.123 16.608  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B O   1 
ATOM   1341 C CB  . VAL B 1 21  ? 8.129   79.943 15.477  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CB  1 
ATOM   1342 C CG1 . VAL B 1 21  ? 7.298   78.717 15.779  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG1 1 
ATOM   1343 C CG2 . VAL B 1 21  ? 7.361   81.206 15.747  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG2 1 
ATOM   1344 N N   . SER B 1 22  ? 11.065  81.015 14.800  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 19  SER B N   1 
ATOM   1345 C CA  A SER B 1 22  ? 11.865  82.126 14.332  0.40 7.80  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CA  1 
ATOM   1346 C CA  B SER B 1 22  ? 11.877  82.094 14.271  0.31 7.82  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CA  1 
ATOM   1347 C CA  C SER B 1 22  ? 11.855  82.146 14.365  0.29 8.46  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CA  1 
ATOM   1348 C C   . SER B 1 22  ? 11.008  83.232 13.720  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 19  SER B C   1 
ATOM   1349 O O   . SER B 1 22  ? 11.370  84.404 13.832  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 19  SER B O   1 
ATOM   1350 C CB  A SER B 1 22  ? 12.917  81.612 13.331  0.40 9.83  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CB  1 
ATOM   1351 C CB  B SER B 1 22  ? 12.784  81.532 13.143  0.31 9.28  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CB  1 
ATOM   1352 C CB  C SER B 1 22  ? 12.925  81.709 13.379  0.29 10.22 ? ? ? ? ? ? 19  SER B CB  1 
ATOM   1353 O OG  A SER B 1 22  ? 12.385  80.787 12.303  0.40 10.77 ? ? ? ? ? ? 19  SER B OG  1 
ATOM   1354 O OG  B SER B 1 22  ? 13.744  80.576 13.617  0.31 11.68 ? ? ? ? ? ? 19  SER B OG  1 
ATOM   1355 O OG  C SER B 1 22  ? 13.634  82.848 12.922  0.29 11.25 ? ? ? ? ? ? 19  SER B OG  1 
ATOM   1356 N N   . ASN B 1 23  ? 9.905   82.872 13.059  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B N   1 
ATOM   1357 C CA  . ASN B 1 23  ? 9.097   83.839 12.341  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CA  1 
ATOM   1358 C C   . ASN B 1 23  ? 7.630   83.406 12.417  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B C   1 
ATOM   1359 O O   . ASN B 1 23  ? 7.244   82.357 11.909  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B O   1 
ATOM   1360 C CB  . ASN B 1 23  ? 9.582   83.923 10.875  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CB  1 
ATOM   1361 C CG  . ASN B 1 23  ? 8.809   84.960 10.086  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CG  1 
ATOM   1362 O OD1 . ASN B 1 23  ? 7.678   84.704 9.666   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B OD1 1 
ATOM   1363 N ND2 . ASN B 1 23  ? 9.397   86.164 9.909   1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B ND2 1 
ATOM   1364 N N   . VAL B 1 24  ? 6.816   84.219 13.082  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B N   1 
ATOM   1365 C CA  . VAL B 1 24  ? 5.442   83.900 13.292  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CA  1 
ATOM   1366 C C   . VAL B 1 24  ? 4.633   83.871 12.006  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B C   1 
ATOM   1367 O O   . VAL B 1 24  ? 3.741   83.037 11.883  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B O   1 
ATOM   1368 C CB  . VAL B 1 24  ? 4.872   84.879 14.352  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CB  1 
ATOM   1369 C CG1 . VAL B 1 24  ? 3.340   84.778 14.424  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG1 1 
ATOM   1370 C CG2 . VAL B 1 24  ? 5.557   84.644 15.668  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG2 1 
ATOM   1371 N N   . GLU B 1 25  ? 4.893   84.764 11.040  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B N   1 
ATOM   1372 C CA  . GLU B 1 25  ? 4.133   84.729 9.805   1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CA  1 
ATOM   1373 C C   . GLU B 1 25  ? 4.323   83.387 9.092   1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B C   1 
ATOM   1374 O O   . GLU B 1 25  ? 3.334   82.754 8.681   1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B O   1 
ATOM   1375 C CB  . GLU B 1 25  ? 4.537   85.881 8.875   1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CB  1 
ATOM   1376 C CG  . GLU B 1 25  ? 3.787   85.834 7.511   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CG  1 
ATOM   1377 C CD  . GLU B 1 25  ? 4.333   86.580 6.354   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CD  1 
ATOM   1378 O OE1 . GLU B 1 25  ? 4.970   87.622 6.526   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE1 1 
ATOM   1379 O OE2 . GLU B 1 25  ? 4.074   86.065 5.200   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE2 1 
ATOM   1380 N N   . ARG B 1 26  ? 5.556   82.947 8.921   1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   1 
ATOM   1381 C CA  . ARG B 1 26  ? 5.800   81.712 8.181   1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  1 
ATOM   1382 C C   . ARG B 1 26  ? 5.193   80.525 8.934   1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   1 
ATOM   1383 O O   . ARG B 1 26  ? 4.621   79.597 8.331   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   1 
ATOM   1384 C CB  . ARG B 1 26  ? 7.258   81.477 7.813   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  1 
ATOM   1385 C CG  . ARG B 1 26  ? 8.186   80.921 8.858   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  1 
ATOM   1386 C CD  . ARG B 1 26  ? 9.595   80.780 8.350   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  1 
ATOM   1387 N NE  . ARG B 1 26  ? 10.447  80.211 9.287   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  1 
ATOM   1388 C CZ  . ARG B 1 26  ? 11.678  79.825 9.038   1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  1 
ATOM   1389 N NH1 . ARG B 1 26  ? 12.214  80.074 7.815   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 1 
ATOM   1390 N NH2 . ARG B 1 26  ? 12.414  79.189 9.964   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 1 
ATOM   1391 N N   . SER B 1 27  ? 5.316   80.516 10.243  1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 24  SER B N   1 
ATOM   1392 C CA  . SER B 1 27  ? 4.804   79.362 11.018  1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 24  SER B CA  1 
ATOM   1393 C C   . SER B 1 27  ? 3.283   79.382 11.054  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 24  SER B C   1 
ATOM   1394 O O   . SER B 1 27  ? 2.683   78.312 11.059  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 24  SER B O   1 
ATOM   1395 C CB  . SER B 1 27  ? 5.454   79.389 12.421  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 24  SER B CB  1 
ATOM   1396 O OG  . SER B 1 27  ? 6.818   79.179 12.312  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 24  SER B OG  1 
ATOM   1397 N N   . THR B 1 28  ? 2.654   80.552 11.049  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 25  THR B N   1 
ATOM   1398 C CA  . THR B 1 28  ? 1.223   80.612 10.994  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CA  1 
ATOM   1399 C C   . THR B 1 28  ? 0.726   79.989 9.689   1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 25  THR B C   1 
ATOM   1400 O O   . THR B 1 28  ? -0.240  79.223 9.673   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 25  THR B O   1 
ATOM   1401 C CB  . THR B 1 28  ? 0.706   82.076 11.113  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CB  1 
ATOM   1402 O OG1 . THR B 1 28  ? 1.028   82.596 12.393  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 25  THR B OG1 1 
ATOM   1403 C CG2 . THR B 1 28  ? -0.768  82.191 10.952  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CG2 1 
ATOM   1404 N N   . ASP B 1 29  ? 1.353   80.335 8.584   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B N   1 
ATOM   1405 C CA  A ASP B 1 29  ? 1.033   79.796 7.245   0.50 8.42  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CA  1 
ATOM   1406 C CA  B ASP B 1 29  ? 0.844   79.760 7.366   0.50 9.70  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CA  1 
ATOM   1407 C C   . ASP B 1 29  ? 1.167   78.250 7.275   1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B C   1 
ATOM   1408 O O   . ASP B 1 29  ? 0.314   77.511 6.754   1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B O   1 
ATOM   1409 C CB  A ASP B 1 29  ? 1.944   80.390 6.166   0.50 9.15  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CB  1 
ATOM   1410 C CB  B ASP B 1 29  ? 1.331   80.521 6.175   0.50 11.19 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CB  1 
ATOM   1411 C CG  A ASP B 1 29  ? 1.502   80.000 4.796   0.50 14.53 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CG  1 
ATOM   1412 C CG  B ASP B 1 29  ? 0.604   81.895 5.988   0.50 11.09 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CG  1 
ATOM   1413 O OD1 A ASP B 1 29  ? 0.483   80.491 4.322   0.50 18.68 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD1 1 
ATOM   1414 O OD1 B ASP B 1 29  ? -0.637  82.090 6.320   0.50 13.07 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD1 1 
ATOM   1415 O OD2 A ASP B 1 29  ? 2.130   79.121 4.195   0.50 16.59 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD2 1 
ATOM   1416 O OD2 B ASP B 1 29  ? 1.316   82.711 5.394   0.50 14.63 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD2 1 
ATOM   1417 N N   . PHE B 1 30  ? 2.257   77.776 7.842   1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B N   1 
ATOM   1418 C CA  . PHE B 1 30  ? 2.530   76.342 7.905   1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CA  1 
ATOM   1419 C C   . PHE B 1 30  ? 1.454   75.601 8.667   1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B C   1 
ATOM   1420 O O   . PHE B 1 30  ? 0.890   74.599 8.188   1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B O   1 
ATOM   1421 C CB  . PHE B 1 30  ? 3.919   76.098 8.521   1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CB  1 
ATOM   1422 C CG  . PHE B 1 30  ? 4.284   74.644 8.620   1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CG  1 
ATOM   1423 C CD1 . PHE B 1 30  ? 4.820   73.967 7.549   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CD1 1 
ATOM   1424 C CD2 . PHE B 1 30  ? 4.057   73.938 9.796   1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CD2 1 
ATOM   1425 C CE1 . PHE B 1 30  ? 5.147   72.622 7.642   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CE1 1 
ATOM   1426 C CE2 . PHE B 1 30  ? 4.381   72.590 9.867   1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CE2 1 
ATOM   1427 C CZ  . PHE B 1 30  ? 4.939   71.956 8.802   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CZ  1 
ATOM   1428 N N   . TYR B 1 31  ? 1.118   76.075 9.874   1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B N   1 
ATOM   1429 C CA  . TYR B 1 31  ? 0.143   75.383 10.695  1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CA  1 
ATOM   1430 C C   . TYR B 1 31  ? -1.280  75.541 10.200  1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B C   1 
ATOM   1431 O O   . TYR B 1 31  ? -2.090  74.617 10.336  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B O   1 
ATOM   1432 C CB  . TYR B 1 31  ? 0.311   75.765 12.175  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CB  1 
ATOM   1433 C CG  . TYR B 1 31  ? 1.527   75.087 12.792  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CG  1 
ATOM   1434 C CD1 . TYR B 1 31  ? 1.528   73.721 13.024  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD1 1 
ATOM   1435 C CD2 . TYR B 1 31  ? 2.692   75.785 13.080  1.00 5.83  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD2 1 
ATOM   1436 C CE1 . TYR B 1 31  ? 2.645   73.074 13.511  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE1 1 
ATOM   1437 C CE2 . TYR B 1 31  ? 3.821   75.134 13.567  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE2 1 
ATOM   1438 C CZ  . TYR B 1 31  ? 3.789   73.771 13.771  1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CZ  1 
ATOM   1439 O OH  . TYR B 1 31  ? 4.884   73.092 14.249  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B OH  1 
ATOM   1440 N N   . ARG B 1 32  ? -1.612  76.669 9.558   1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B N   1 
ATOM   1441 C CA  A ARG B 1 32  ? -2.890  76.782 8.887   0.68 8.61  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CA  1 
ATOM   1442 C CA  B ARG B 1 32  ? -2.908  76.736 8.935   0.32 9.23  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CA  1 
ATOM   1443 C C   . ARG B 1 32  ? -3.044  75.665 7.838   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B C   1 
ATOM   1444 O O   . ARG B 1 32  ? -4.117  75.076 7.691   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B O   1 
ATOM   1445 C CB  A ARG B 1 32  ? -3.018  78.148 8.201   0.68 8.49  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CB  1 
ATOM   1446 C CB  B ARG B 1 32  ? -3.133  78.107 8.332   0.32 11.34 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CB  1 
ATOM   1447 C CG  A ARG B 1 32  ? -3.430  79.230 9.148   0.68 8.53  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CG  1 
ATOM   1448 C CG  B ARG B 1 32  ? -4.548  78.347 7.972   0.32 14.24 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CG  1 
ATOM   1449 C CD  A ARG B 1 32  ? -3.458  80.596 8.513   0.68 9.93  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CD  1 
ATOM   1450 C CD  B ARG B 1 32  ? -4.874  79.765 8.246   0.32 17.54 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CD  1 
ATOM   1451 N NE  A ARG B 1 32  ? -4.568  80.752 7.575   0.68 11.20 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NE  1 
ATOM   1452 N NE  B ARG B 1 32  ? -4.044  80.611 7.417   0.32 18.60 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NE  1 
ATOM   1453 C CZ  A ARG B 1 32  ? -4.451  80.647 6.267   0.68 14.02 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CZ  1 
ATOM   1454 C CZ  B ARG B 1 32  ? -4.229  80.761 6.126   0.32 19.88 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CZ  1 
ATOM   1455 N NH1 A ARG B 1 32  ? -3.249  80.609 5.651   0.68 14.37 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH1 1 
ATOM   1456 N NH1 B ARG B 1 32  ? -3.393  81.542 5.467   0.32 21.46 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH1 1 
ATOM   1457 N NH2 A ARG B 1 32  ? -5.582  80.655 5.549   0.68 17.21 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH2 1 
ATOM   1458 N NH2 B ARG B 1 32  ? -5.256  80.154 5.513   0.32 20.26 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH2 1 
ATOM   1459 N N   . PHE B 1 33  ? -1.968  75.400 7.104   1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B N   1 
ATOM   1460 C CA  . PHE B 1 33  ? -1.976  74.354 6.123   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CA  1 
ATOM   1461 C C   . PHE B 1 33  ? -2.091  72.941 6.750   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B C   1 
ATOM   1462 O O   . PHE B 1 33  ? -2.934  72.141 6.360   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B O   1 
ATOM   1463 C CB  . PHE B 1 33  ? -0.730  74.436 5.245   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CB  1 
ATOM   1464 C CG  . PHE B 1 33  ? -0.682  73.310 4.243   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CG  1 
ATOM   1465 C CD1 . PHE B 1 33  ? -1.485  73.337 3.110   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD1 1 
ATOM   1466 C CD2 . PHE B 1 33  ? 0.114   72.210 4.440   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD2 1 
ATOM   1467 C CE1 . PHE B 1 33  ? -1.468  72.279 2.209   1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE1 1 
ATOM   1468 C CE2 . PHE B 1 33  ? 0.116   71.177 3.556   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE2 1 
ATOM   1469 C CZ  . PHE B 1 33  ? -0.666  71.233 2.458   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CZ  1 
ATOM   1470 N N   . ILE B 1 34  ? -1.259  72.662 7.756   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N   1 
ATOM   1471 C CA  . ILE B 1 34  ? -1.313  71.342 8.412   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA  1 
ATOM   1472 C C   . ILE B 1 34  ? -2.634  71.016 9.025   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C   1 
ATOM   1473 O O   . ILE B 1 34  ? -3.162  69.909 8.916   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O   1 
ATOM   1474 C CB  . ILE B 1 34  ? -0.114  71.318 9.659   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB  1 
ATOM   1475 C CG1 . ILE B 1 34  ? 1.233   71.416 9.009   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1 1 
ATOM   1476 C CG2 . ILE B 1 34  ? -0.306  70.092 10.528  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2 1 
ATOM   1477 C CD1 . ILE B 1 34  ? 1.578   70.312 8.001   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1 1 
ATOM   1478 N N   . PHE B 1 35  ? -3.164  71.962 9.789   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B N   1 
ATOM   1479 C CA  . PHE B 1 35  ? -4.399  71.759 10.521  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CA  1 
ATOM   1480 C C   . PHE B 1 35  ? -5.656  71.985 9.716   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B C   1 
ATOM   1481 O O   . PHE B 1 35  ? -6.735  71.591 10.174  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B O   1 
ATOM   1482 C CB  . PHE B 1 35  ? -4.440  72.647 11.767  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CB  1 
ATOM   1483 C CG  . PHE B 1 35  ? -3.309  72.465 12.766  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CG  1 
ATOM   1484 C CD1 . PHE B 1 35  ? -2.716  71.230 13.038  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD1 1 
ATOM   1485 C CD2 . PHE B 1 35  ? -2.852  73.554 13.476  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD2 1 
ATOM   1486 C CE1 . PHE B 1 35  ? -1.714  71.133 13.997  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE1 1 
ATOM   1487 C CE2 . PHE B 1 35  ? -1.878  73.430 14.404  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE2 1 
ATOM   1488 C CZ  . PHE B 1 35  ? -1.302  72.226 14.673  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CZ  1 
ATOM   1489 N N   . LYS B 1 36  ? -5.519  72.631 8.550   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B N   1 
ATOM   1490 C CA  A LYS B 1 36  ? -6.692  73.037 7.744   0.52 11.73 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CA  1 
ATOM   1491 C CA  B LYS B 1 36  ? -6.666  73.083 7.726   0.48 12.11 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CA  1 
ATOM   1492 C C   . LYS B 1 36  ? -7.628  73.858 8.609   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B C   1 
ATOM   1493 O O   . LYS B 1 36  ? -8.843  73.719 8.503   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B O   1 
ATOM   1494 C CB  A LYS B 1 36  ? -7.416  71.797 7.176   0.52 11.51 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CB  1 
ATOM   1495 C CB  B LYS B 1 36  ? -7.349  71.899 7.023   0.48 12.69 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CB  1 
ATOM   1496 C CG  A LYS B 1 36  ? -6.596  71.016 6.164   0.52 12.39 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CG  1 
ATOM   1497 C CG  B LYS B 1 36  ? -6.423  71.124 6.078   0.48 13.56 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CG  1 
ATOM   1498 C CD  A LYS B 1 36  ? -7.469  70.043 5.353   0.52 14.09 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CD  1 
ATOM   1499 C CD  B LYS B 1 36  ? -5.953  71.946 4.866   0.48 14.98 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CD  1 
ATOM   1500 C CE  A LYS B 1 36  ? -6.711  69.221 4.346   0.52 13.87 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CE  1 
ATOM   1501 C CE  B LYS B 1 36  ? -5.240  71.109 3.834   0.48 15.44 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CE  1 
ATOM   1502 N NZ  A LYS B 1 36  ? -5.879  68.102 4.986   0.52 13.69 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B NZ  1 
ATOM   1503 N NZ  B LYS B 1 36  ? -3.807  70.867 4.052   0.48 11.01 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B NZ  1 
ATOM   1504 N N   . LYS B 1 37  ? -7.074  74.759 9.418   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B N   1 
ATOM   1505 C CA  A LYS B 1 37  ? -7.866  75.582 10.373  0.68 17.17 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CA  1 
ATOM   1506 C CA  B LYS B 1 37  ? -7.811  75.500 10.446  0.32 18.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CA  1 
ATOM   1507 C C   . LYS B 1 37  ? -7.215  76.905 10.561  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B C   1 
ATOM   1508 O O   . LYS B 1 37  ? -5.989  77.031 10.479  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B O   1 
ATOM   1509 C CB  A LYS B 1 37  ? -7.920  74.979 11.795  0.68 23.61 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CB  1 
ATOM   1510 C CB  B LYS B 1 37  ? -7.593  74.752 11.772  0.32 26.70 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CB  1 
ATOM   1511 C CG  A LYS B 1 37  ? -8.957  73.909 11.941  0.68 29.33 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CG  1 
ATOM   1512 C CG  B LYS B 1 37  ? -8.468  75.126 12.935  0.32 33.77 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CG  1 
ATOM   1513 C CD  A LYS B 1 37  ? -8.960  73.459 13.349  0.68 33.11 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CD  1 
ATOM   1514 C CD  B LYS B 1 37  ? -8.133  74.226 14.120  0.32 39.41 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CD  1 
ATOM   1515 C CE  A LYS B 1 37  ? -8.588  72.039 13.411  0.68 33.28 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CE  1 
ATOM   1516 C CE  B LYS B 1 37  ? -6.689  74.420 14.563  0.32 42.72 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CE  1 
ATOM   1517 N NZ  A LYS B 1 37  ? -8.224  71.667 14.717  0.68 31.62 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B NZ  1 
ATOM   1518 N NZ  B LYS B 1 37  ? -6.053  73.215 15.169  0.32 43.54 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B NZ  1 
ATOM   1519 N N   . GLU B 1 38  ? -8.042  77.899 10.834  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B N   1 
ATOM   1520 C CA  . GLU B 1 38  ? -7.523  79.223 11.147  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CA  1 
ATOM   1521 C C   . GLU B 1 38  ? -7.138  79.279 12.622  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B C   1 
ATOM   1522 O O   . GLU B 1 38  ? -7.737  78.658 13.500  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B O   1 
ATOM   1523 C CB  . GLU B 1 38  ? -8.582  80.308 10.851  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CB  1 
ATOM   1524 C CG  . GLU B 1 38  ? -9.034  80.336 9.416   1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CG  1 
ATOM   1525 C CD  . GLU B 1 38  ? -7.920  80.637 8.485   1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CD  1 
ATOM   1526 O OE1 . GLU B 1 38  ? -6.977  81.379 8.869   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B OE1 1 
ATOM   1527 O OE2 . GLU B 1 38  ? -7.944  80.066 7.364   1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B OE2 1 
ATOM   1528 N N   . PRO B 1 39  ? -6.187  80.151 12.966  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   1 
ATOM   1529 C CA  . PRO B 1 39  ? -5.880  80.398 14.351  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  1 
ATOM   1530 C C   . PRO B 1 39  ? -7.017  81.141 15.024  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   1 
ATOM   1531 O O   . PRO B 1 39  ? -7.806  81.853 14.366  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   1 
ATOM   1532 C CB  . PRO B 1 39  ? -4.600  81.231 14.292  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  1 
ATOM   1533 C CG  . PRO B 1 39  ? -4.686  81.919 13.005  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  1 
ATOM   1534 C CD  . PRO B 1 39  ? -5.353  80.929 12.061  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  1 
ATOM   1535 N N   . VAL B 1 40  ? -7.134  80.972 16.336  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B N   1 
ATOM   1536 C CA  . VAL B 1 40  ? -8.155  81.580 17.159  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CA  1 
ATOM   1537 C C   . VAL B 1 40  ? -7.695  82.878 17.800  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B C   1 
ATOM   1538 O O   . VAL B 1 40  ? -8.543  83.656 18.201  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B O   1 
ATOM   1539 C CB  . VAL B 1 40  ? -8.739  80.618 18.193  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CB  1 
ATOM   1540 C CG1 . VAL B 1 40  ? -9.569  79.600 17.448  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CG1 1 
ATOM   1541 C CG2 . VAL B 1 40  ? -7.701  80.005 19.102  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CG2 1 
ATOM   1542 N N   . PHE B 1 41  ? -6.410  83.164 17.855  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B N   1 
ATOM   1543 C CA  . PHE B 1 41  ? -5.883  84.403 18.418  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CA  1 
ATOM   1544 C C   . PHE B 1 41  ? -4.601  84.683 17.686  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B C   1 
ATOM   1545 O O   . PHE B 1 41  ? -3.716  83.837 17.611  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B O   1 
ATOM   1546 C CB  . PHE B 1 41  ? -5.614  84.273 19.893  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CB  1 
ATOM   1547 C CG  . PHE B 1 41  ? -5.148  85.503 20.581  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CG  1 
ATOM   1548 C CD1 . PHE B 1 41  ? -5.857  86.704 20.506  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD1 1 
ATOM   1549 C CD2 . PHE B 1 41  ? -3.949  85.480 21.294  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD2 1 
ATOM   1550 C CE1 . PHE B 1 41  ? -5.417  87.848 21.217  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE1 1 
ATOM   1551 C CE2 . PHE B 1 41  ? -3.500  86.616 22.016  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE2 1 
ATOM   1552 C CZ  . PHE B 1 41  ? -4.238  87.771 21.964  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CZ  1 
ATOM   1553 N N   . VAL B 1 42  ? -4.503  85.920 17.143  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B N   1 
ATOM   1554 C CA  . VAL B 1 42  ? -3.407  86.305 16.302  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CA  1 
ATOM   1555 C C   . VAL B 1 42  ? -2.790  87.610 16.808  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B C   1 
ATOM   1556 O O   . VAL B 1 42  ? -3.481  88.632 16.865  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B O   1 
ATOM   1557 C CB  . VAL B 1 42  ? -3.810  86.431 14.796  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CB  1 
ATOM   1558 C CG1 . VAL B 1 42  ? -2.628  86.799 13.944  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CG1 1 
ATOM   1559 C CG2 . VAL B 1 42  ? -4.422  85.187 14.284  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CG2 1 
ATOM   1560 N N   . THR B 1 43  ? -1.519  87.591 17.096  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 40  THR B N   1 
ATOM   1561 C CA  . THR B 1 43  ? -0.729  88.783 17.381  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CA  1 
ATOM   1562 C C   . THR B 1 43  ? 0.585   88.692 16.648  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 40  THR B C   1 
ATOM   1563 O O   . THR B 1 43  ? 0.943   87.614 16.196  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 40  THR B O   1 
ATOM   1564 C CB  . THR B 1 43  ? -0.517  88.947 18.903  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 40  THR B CB  1 
ATOM   1565 O OG1 . THR B 1 43  ? 0.521   88.077 19.358  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 40  THR B OG1 1 
ATOM   1566 C CG2 . THR B 1 43  ? -1.714  88.618 19.726  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 40  THR B CG2 1 
ATOM   1567 N N   . PRO B 1 44  ? 1.362   89.769 16.547  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N   1 
ATOM   1568 C CA  . PRO B 1 44  ? 2.589   89.662 15.736  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA  1 
ATOM   1569 C C   . PRO B 1 44  ? 3.663   88.681 16.305  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C   1 
ATOM   1570 O O   . PRO B 1 44  ? 4.460   88.153 15.549  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O   1 
ATOM   1571 C CB  . PRO B 1 44  ? 3.101   91.071 15.699  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB  1 
ATOM   1572 C CG  . PRO B 1 44  ? 1.846   91.885 15.787  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG  1 
ATOM   1573 C CD  . PRO B 1 44  ? 0.995   91.176 16.836  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD  1 
ATOM   1574 N N   . ARG B 1 45  ? 3.665   88.441 17.625  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 42  ARG B N   1 
ATOM   1575 C CA  . ARG B 1 45  ? 4.681   87.567 18.275  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CA  1 
ATOM   1576 C C   . ARG B 1 45  ? 4.119   86.223 18.763  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 42  ARG B C   1 
ATOM   1577 O O   . ARG B 1 45  ? 4.894   85.384 19.177  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 42  ARG B O   1 
ATOM   1578 C CB  . ARG B 1 45  ? 5.348   88.270 19.506  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CB  1 
ATOM   1579 C CG  . ARG B 1 45  ? 6.046   89.572 19.170  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CG  1 
ATOM   1580 C CD  . ARG B 1 45  ? 6.340   90.394 20.398  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CD  1 
ATOM   1581 N NE  . ARG B 1 45  ? 5.130   91.067 20.770  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B NE  1 
ATOM   1582 C CZ  . ARG B 1 45  ? 5.144   92.178 21.478  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CZ  1 
ATOM   1583 N NH1 . ARG B 1 45  ? 6.288   92.667 21.920  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B NH1 1 
ATOM   1584 N NH2 . ARG B 1 45  ? 4.045   92.845 21.729  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B NH2 1 
ATOM   1585 N N   . TYR B 1 46  ? 2.800   86.068 18.764  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N   1 
ATOM   1586 C CA  . TYR B 1 46  ? 2.149   84.914 19.439  1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA  1 
ATOM   1587 C C   . TYR B 1 46  ? 0.862   84.610 18.701  1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C   1 
ATOM   1588 O O   . TYR B 1 46  ? 0.008   85.492 18.531  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O   1 
ATOM   1589 C CB  . TYR B 1 46  ? 1.856   85.268 20.907  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB  1 
ATOM   1590 C CG  . TYR B 1 46  ? 1.061   84.227 21.639  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG  1 
ATOM   1591 C CD1 . TYR B 1 46  ? 1.675   83.123 22.233  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1 1 
ATOM   1592 C CD2 . TYR B 1 46  ? -0.319  84.301 21.721  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2 1 
ATOM   1593 C CE1 . TYR B 1 46  ? 0.897   82.144 22.908  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1 1 
ATOM   1594 C CE2 . TYR B 1 46  ? -1.097  83.339 22.386  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2 1 
ATOM   1595 C CZ  . TYR B 1 46  ? -0.475  82.274 22.956  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ  1 
ATOM   1596 O OH  . TYR B 1 46  ? -1.182  81.283 23.626  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH  1 
ATOM   1597 N N   . VAL B 1 47  ? 0.707   83.370 18.264  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B N   1 
ATOM   1598 C CA  . VAL B 1 47  ? -0.480  82.915 17.544  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CA  1 
ATOM   1599 C C   . VAL B 1 47  ? -0.937  81.580 18.152  1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B C   1 
ATOM   1600 O O   . VAL B 1 47  ? -0.095  80.683 18.333  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B O   1 
ATOM   1601 C CB  . VAL B 1 47  ? -0.214  82.792 16.032  1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CB  1 
ATOM   1602 C CG1 . VAL B 1 47  ? -1.375  82.142 15.327  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG1 1 
ATOM   1603 C CG2 . VAL B 1 47  ? 0.076   84.133 15.417  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG2 1 
ATOM   1604 N N   . ALA B 1 48  ? -2.213  81.444 18.431  1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B N   1 
ATOM   1605 C CA  . ALA B 1 48  ? -2.779  80.221 19.000  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CA  1 
ATOM   1606 C C   . ALA B 1 48  ? -3.787  79.601 18.067  1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B C   1 
ATOM   1607 O O   . ALA B 1 48  ? -4.643  80.291 17.484  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B O   1 
ATOM   1608 C CB  . ALA B 1 48  ? -3.424  80.494 20.349  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CB  1 
ATOM   1609 N N   . PHE B 1 49  ? -3.739  78.284 17.979  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B N   1 
ATOM   1610 C CA  . PHE B 1 49  ? -4.649  77.418 17.246  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CA  1 
ATOM   1611 C C   . PHE B 1 49  ? -5.405  76.527 18.233  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B C   1 
ATOM   1612 O O   . PHE B 1 49  ? -4.892  76.176 19.304  1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B O   1 
ATOM   1613 C CB  . PHE B 1 49  ? -3.881  76.497 16.291  1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CB  1 
ATOM   1614 C CG  . PHE B 1 49  ? -3.247  77.203 15.093  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CG  1 
ATOM   1615 C CD1 . PHE B 1 49  ? -3.905  77.240 13.897  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CD1 1 
ATOM   1616 C CD2 . PHE B 1 49  ? -2.019  77.799 15.183  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CD2 1 
ATOM   1617 C CE1 . PHE B 1 49  ? -3.317  77.863 12.786  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CE1 1 
ATOM   1618 C CE2 . PHE B 1 49  ? -1.453  78.428 14.108  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CE2 1 
ATOM   1619 C CZ  . PHE B 1 49  ? -2.089  78.463 12.912  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CZ  1 
ATOM   1620 N N   . PRO B 1 50  ? -6.613  76.103 17.858  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N   1 
ATOM   1621 C CA  A PRO B 1 50  ? -7.372  75.295 18.844  0.63 9.16  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  1 
ATOM   1622 C CA  B PRO B 1 50  ? -7.446  75.212 18.704  0.37 8.67  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  1 
ATOM   1623 C C   . PRO B 1 50  ? -6.848  73.864 18.929  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C   1 
ATOM   1624 O O   . PRO B 1 50  ? -6.423  73.248 17.975  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O   1 
ATOM   1625 C CB  A PRO B 1 50  ? -8.796  75.359 18.326  0.63 10.83 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  1 
ATOM   1626 C CB  B PRO B 1 50  ? -8.707  74.998 17.843  0.37 10.30 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  1 
ATOM   1627 C CG  A PRO B 1 50  ? -8.611  75.533 16.789  0.63 11.46 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  1 
ATOM   1628 C CG  B PRO B 1 50  ? -8.874  76.268 17.206  0.37 10.35 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  1 
ATOM   1629 C CD  A PRO B 1 50  ? -7.336  76.337 16.563  0.63 9.48  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  1 
ATOM   1630 C CD  B PRO B 1 50  ? -7.483  76.805 16.889  0.37 10.34 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  1 
ATOM   1631 N N   A SER B 1 51  ? -6.985  73.370 20.143  0.78 8.87  ? ? ? ? ? ? 48  SER B N   1 
ATOM   1632 N N   B SER B 1 51  ? -6.744  73.323 20.145  0.22 7.61  ? ? ? ? ? ? 48  SER B N   1 
ATOM   1633 C CA  A SER B 1 51  ? -6.903  71.964 20.438  0.78 9.25  ? ? ? ? ? ? 48  SER B CA  1 
ATOM   1634 C CA  B SER B 1 51  ? -6.692  71.851 20.290  0.22 8.51  ? ? ? ? ? ? 48  SER B CA  1 
ATOM   1635 C C   A SER B 1 51  ? -8.284  71.607 21.036  0.78 9.26  ? ? ? ? ? ? 48  SER B C   1 
ATOM   1636 C C   B SER B 1 51  ? -8.139  71.349 20.654  0.22 8.35  ? ? ? ? ? ? 48  SER B C   1 
ATOM   1637 O O   A SER B 1 51  ? -9.254  72.384 20.964  0.78 11.17 ? ? ? ? ? ? 48  SER B O   1 
ATOM   1638 O O   B SER B 1 51  ? -9.051  71.731 19.948  0.22 8.24  ? ? ? ? ? ? 48  SER B O   1 
ATOM   1639 C CB  A SER B 1 51  ? -5.715  71.623 21.334  0.78 9.38  ? ? ? ? ? ? 48  SER B CB  1 
ATOM   1640 C CB  B SER B 1 51  ? -5.590  71.381 21.208  0.22 9.83  ? ? ? ? ? ? 48  SER B CB  1 
ATOM   1641 O OG  A SER B 1 51  ? -5.646  70.175 21.549  0.78 10.95 ? ? ? ? ? ? 48  SER B OG  1 
ATOM   1642 O OG  B SER B 1 51  ? -5.839  71.780 22.501  0.22 11.15 ? ? ? ? ? ? 48  SER B OG  1 
ATOM   1643 N N   . SER B 1 52  ? -8.357  70.495 21.669  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 49  SER B N   1 
ATOM   1644 C CA  . SER B 1 52  ? -9.654  70.051 22.256  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 49  SER B CA  1 
ATOM   1645 C C   . SER B 1 52  ? -9.956  70.786 23.549  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 49  SER B C   1 
ATOM   1646 O O   . SER B 1 52  ? -9.065  71.174 24.276  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 49  SER B O   1 
ATOM   1647 C CB  . SER B 1 52  ? -9.575  68.549 22.470  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 49  SER B CB  1 
ATOM   1648 O OG  . SER B 1 52  ? -10.844 68.000 22.807  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 49  SER B OG  1 
ATOM   1649 N N   . GLY B 1 53  ? -11.265 70.901 23.897  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 50  GLY B N   1 
ATOM   1650 C CA  . GLY B 1 53  ? -11.634 71.536 25.170  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 50  GLY B CA  1 
ATOM   1651 C C   . GLY B 1 53  ? -11.185 73.004 25.184  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 50  GLY B C   1 
ATOM   1652 O O   . GLY B 1 53  ? -11.412 73.738 24.221  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 50  GLY B O   1 
ATOM   1653 N N   . ASP B 1 54  ? -10.535 73.405 26.265  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 51  ASP B N   1 
ATOM   1654 C CA  . ASP B 1 54  ? -9.980  74.737 26.350  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CA  1 
ATOM   1655 C C   . ASP B 1 54  ? -8.529  74.795 25.994  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 51  ASP B C   1 
ATOM   1656 O O   . ASP B 1 54  ? -7.892  75.810 26.179  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B O   1 
ATOM   1657 C CB  . ASP B 1 54  ? -10.294 75.420 27.687  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CB  1 
ATOM   1658 C CG  . ASP B 1 54  ? -9.583  74.889 28.866  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CG  1 
ATOM   1659 O OD1 . ASP B 1 54  ? -8.655  74.086 28.756  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD1 1 
ATOM   1660 O OD2 . ASP B 1 54  ? -10.025 75.345 29.976  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD2 1 
ATOM   1661 N N   . ALA B 1 55  ? -7.973  73.700 25.446  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   1 
ATOM   1662 C CA  . ALA B 1 55  ? -6.553  73.643 25.149  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  1 
ATOM   1663 C C   . ALA B 1 55  ? -6.220  74.317 23.823  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   1 
ATOM   1664 O O   . ALA B 1 55  ? -7.040  74.457 22.906  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   1 
ATOM   1665 C CB  . ALA B 1 55  ? -6.084  72.228 25.145  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  1 
ATOM   1666 N N   . LEU B 1 56  ? -4.966  74.727 23.732  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   1 
ATOM   1667 C CA  . LEU B 1 56  ? -4.424  75.469 22.597  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  1 
ATOM   1668 C C   . LEU B 1 56  ? -3.052  74.926 22.204  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   1 
ATOM   1669 O O   . LEU B 1 56  ? -2.312  74.397 23.054  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   1 
ATOM   1670 C CB  . LEU B 1 56  ? -4.258  76.945 22.957  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  1 
ATOM   1671 C CG  . LEU B 1 56  ? -5.528  77.705 23.308  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  1 
ATOM   1672 C CD1 . LEU B 1 56  ? -5.139  79.069 23.840  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 1 
ATOM   1673 C CD2 . LEU B 1 56  ? -6.462  77.812 22.152  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 1 
ATOM   1674 N N   . PHE B 1 57  ? -2.708  75.125 20.951  1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B N   1 
ATOM   1675 C CA  . PHE B 1 57  ? -1.372  74.979 20.414  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CA  1 
ATOM   1676 C C   . PHE B 1 57  ? -0.873  76.347 19.983  1.00 4.65  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B C   1 
ATOM   1677 O O   . PHE B 1 57  ? -1.611  77.023 19.242  1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B O   1 
ATOM   1678 C CB  . PHE B 1 57  ? -1.385  74.016 19.196  1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CB  1 
ATOM   1679 C CG  . PHE B 1 57  ? -0.108  74.011 18.461  1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CG  1 
ATOM   1680 C CD1 . PHE B 1 57  ? 1.012   73.275 18.930  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD1 1 
ATOM   1681 C CD2 . PHE B 1 57  ? 0.114   74.748 17.316  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD2 1 
ATOM   1682 C CE1 . PHE B 1 57  ? 2.215   73.331 18.283  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE1 1 
ATOM   1683 C CE2 . PHE B 1 57  ? 1.327   74.769 16.655  1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE2 1 
ATOM   1684 C CZ  . PHE B 1 57  ? 2.366   74.060 17.142  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CZ  1 
ATOM   1685 N N   . ALA B 1 58  ? 0.273   76.786 20.418  1.00 4.48  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N   1 
ATOM   1686 C CA  . ALA B 1 58  ? 0.729   78.152 20.129  1.00 5.09  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA  1 
ATOM   1687 C C   . ALA B 1 58  ? 2.151   78.171 19.639  1.00 4.70  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C   1 
ATOM   1688 O O   . ALA B 1 58  ? 2.997   77.372 20.014  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O   1 
ATOM   1689 C CB  . ALA B 1 58  ? 0.584   79.027 21.338  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB  1 
ATOM   1690 N N   . ILE B 1 59  ? 2.378   79.166 18.776  1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   1 
ATOM   1691 C CA  . ILE B 1 59  ? 3.690   79.508 18.262  1.00 4.89  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  1 
ATOM   1692 C C   . ILE B 1 59  ? 4.100   80.891 18.789  1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   1 
ATOM   1693 O O   . ILE B 1 59  ? 3.265   81.797 18.845  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   1 
ATOM   1694 C CB  . ILE B 1 59  ? 3.710   79.434 16.710  1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  1 
ATOM   1695 C CG1 . ILE B 1 59  ? 2.628   80.330 16.092  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 1 
ATOM   1696 C CG2 . ILE B 1 59  ? 3.599   77.993 16.268  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 1 
ATOM   1697 C CD1 . ILE B 1 59  ? 2.669   80.447 14.585  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 1 
ATOM   1698 N N   . TRP B 1 60  ? 5.368   81.051 19.159  1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B N   1 
ATOM   1699 C CA  . TRP B 1 60  ? 5.807   82.242 19.864  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CA  1 
ATOM   1700 C C   . TRP B 1 60  ? 7.215   82.605 19.429  1.00 5.88  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B C   1 
ATOM   1701 O O   . TRP B 1 60  ? 8.113   81.778 19.475  1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B O   1 
ATOM   1702 C CB  . TRP B 1 60  ? 5.834   81.959 21.370  1.00 6.24  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CB  1 
ATOM   1703 C CG  . TRP B 1 60  ? 6.169   83.094 22.265  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CG  1 
ATOM   1704 C CD1 . TRP B 1 60  ? 5.710   84.354 22.159  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CD1 1 
ATOM   1705 C CD2 . TRP B 1 60  ? 6.914   83.039 23.476  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CD2 1 
ATOM   1706 N NE1 . TRP B 1 60  ? 6.169   85.111 23.208  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B NE1 1 
ATOM   1707 C CE2 . TRP B 1 60  ? 6.905   84.320 24.039  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CE2 1 
ATOM   1708 C CE3 . TRP B 1 60  ? 7.646   82.031 24.130  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CE3 1 
ATOM   1709 C CZ2 . TRP B 1 60  ? 7.544   84.630 25.260  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CZ2 1 
ATOM   1710 C CZ3 . TRP B 1 60  ? 8.299   82.328 25.326  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CZ3 1 
ATOM   1711 C CH2 . TRP B 1 60  ? 8.235   83.601 25.876  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CH2 1 
ATOM   1712 N N   . SER B 1 61  ? 7.439   83.863 19.060  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   1 
ATOM   1713 C CA  . SER B 1 61  ? 8.794   84.337 18.713  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  1 
ATOM   1714 C C   . SER B 1 61  ? 9.544   84.939 19.897  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   1 
ATOM   1715 O O   . SER B 1 61  ? 10.674  85.382 19.719  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   1 
ATOM   1716 C CB  . SER B 1 61  ? 8.754   85.282 17.539  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  1 
ATOM   1717 O OG  . SER B 1 61  ? 8.024   86.441 17.945  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  1 
ATOM   1718 N N   . GLY B 1 62  ? 8.982   84.919 21.109  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B N   1 
ATOM   1719 C CA  . GLY B 1 62  ? 9.630   85.459 22.309  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B CA  1 
ATOM   1720 C C   . GLY B 1 62  ? 10.487  84.498 23.114  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B C   1 
ATOM   1721 O O   . GLY B 1 62  ? 11.033  84.853 24.183  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B O   1 
ATOM   1722 N N   A GLY B 1 63  ? 10.612  83.284 22.592  0.48 13.95 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B N   1 
ATOM   1723 N N   B GLY B 1 63  ? 10.689  83.294 22.639  0.52 13.81 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B N   1 
ATOM   1724 C CA  A GLY B 1 63  ? 11.484  82.250 23.135  0.48 15.05 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B CA  1 
ATOM   1725 C CA  B GLY B 1 63  ? 11.566  82.379 23.352  0.52 14.47 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B CA  1 
ATOM   1726 C C   A GLY B 1 63  ? 12.755  82.137 22.297  0.48 15.66 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B C   1 
ATOM   1727 C C   B GLY B 1 63  ? 12.982  82.459 22.814  0.52 14.08 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B C   1 
ATOM   1728 O O   A GLY B 1 63  ? 12.908  82.721 21.187  0.48 17.98 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B O   1 
ATOM   1729 O O   B GLY B 1 63  ? 13.465  83.468 22.365  0.52 15.25 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B O   1 
ATOM   1730 N N   . GLU B 1 64  ? 13.680  81.355 22.854  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   1 
ATOM   1731 C CA  . GLU B 1 64  ? 15.004  81.221 22.256  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  1 
ATOM   1732 C C   . GLU B 1 64  ? 14.886  80.670 20.807  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   1 
ATOM   1733 O O   . GLU B 1 64  ? 14.091  79.718 20.541  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   1 
ATOM   1734 C CB  . GLU B 1 64  ? 15.864  80.267 23.066  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  1 
ATOM   1735 C CG  . GLU B 1 64  ? 16.325  80.891 24.404  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  1 
ATOM   1736 C CD  . GLU B 1 64  ? 16.849  82.336 24.278  1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  1 
ATOM   1737 O OE1 . GLU B 1 64  ? 17.799  82.586 23.494  1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 1 
ATOM   1738 O OE2 . GLU B 1 64  ? 16.297  83.237 24.967  1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 1 
ATOM   1739 N N   . GLU B 1 65  ? 15.609  81.269 19.893  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   1 
ATOM   1740 C CA  A GLU B 1 65  ? 15.467  80.869 18.509  0.50 16.38 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  1 
ATOM   1741 C CA  B GLU B 1 65  ? 15.584  80.910 18.495  0.50 17.27 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  1 
ATOM   1742 C C   . GLU B 1 65  ? 15.918  79.425 18.300  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   1 
ATOM   1743 O O   . GLU B 1 65  ? 17.022  79.011 18.687  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   1 
ATOM   1744 C CB  A GLU B 1 65  ? 16.216  81.786 17.561  0.50 20.32 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  1 
ATOM   1745 C CB  B GLU B 1 65  ? 16.657  81.769 17.821  0.50 22.09 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  1 
ATOM   1746 C CG  A GLU B 1 65  ? 15.946  81.436 16.101  0.50 25.01 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  1 
ATOM   1747 C CG  B GLU B 1 65  ? 16.652  81.740 16.330  0.50 26.93 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  1 
ATOM   1748 C CD  A GLU B 1 65  ? 16.705  82.325 15.126  0.50 28.90 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  1 
ATOM   1749 C CD  B GLU B 1 65  ? 15.628  82.666 15.749  0.50 29.60 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  1 
ATOM   1750 O OE1 A GLU B 1 65  ? 17.363  83.284 15.583  0.50 28.20 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 1 
ATOM   1751 O OE1 B GLU B 1 65  ? 14.837  83.215 16.534  0.50 30.22 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 1 
ATOM   1752 O OE2 A GLU B 1 65  ? 16.656  82.040 13.911  0.50 31.34 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 1 
ATOM   1753 O OE2 B GLU B 1 65  ? 15.630  82.849 14.520  0.50 30.73 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 1 
ATOM   1754 N N   . PRO B 1 66  ? 15.023  78.610 17.680  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B N   1 
ATOM   1755 C CA  . PRO B 1 66  ? 15.458  77.196 17.493  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CA  1 
ATOM   1756 C C   . PRO B 1 66  ? 16.677  77.092 16.571  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B C   1 
ATOM   1757 O O   . PRO B 1 66  ? 16.782  77.793 15.580  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B O   1 
ATOM   1758 C CB  . PRO B 1 66  ? 14.192  76.479 16.942  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CB  1 
ATOM   1759 C CG  . PRO B 1 66  ? 13.101  77.233 17.406  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CG  1 
ATOM   1760 C CD  . PRO B 1 66  ? 13.600  78.724 17.303  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CD  1 
ATOM   1761 N N   . VAL B 1 67  ? 17.516  76.112 16.846  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B N   1 
ATOM   1762 C CA  . VAL B 1 67  ? 18.720  75.818 16.102  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CA  1 
ATOM   1763 C C   . VAL B 1 67  ? 18.547  74.490 15.411  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B C   1 
ATOM   1764 O O   . VAL B 1 67  ? 18.245  73.474 16.052  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B O   1 
ATOM   1765 C CB  . VAL B 1 67  ? 19.951  75.812 17.050  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CB  1 
ATOM   1766 C CG1 . VAL B 1 67  ? 21.229  75.513 16.274  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG1 1 
ATOM   1767 C CG2 . VAL B 1 67  ? 20.092  77.117 17.773  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG2 1 
ATOM   1768 N N   . ALA B 1 68  ? 18.763  74.459 14.111  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B N   1 
ATOM   1769 C CA  . ALA B 1 68  ? 18.465  73.285 13.337  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CA  1 
ATOM   1770 C C   . ALA B 1 68  ? 19.212  72.026 13.793  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B C   1 
ATOM   1771 O O   . ALA B 1 68  ? 18.643  70.927 13.744  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B O   1 
ATOM   1772 C CB  . ALA B 1 68  ? 18.743  73.567 11.851  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CB  1 
ATOM   1773 N N   . GLU B 1 69  ? 20.477  72.167 14.149  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B N   1 
ATOM   1774 C CA  A GLU B 1 69  ? 21.228  70.943 14.470  0.49 17.39 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CA  1 
ATOM   1775 C CA  B GLU B 1 69  ? 21.329  71.015 14.512  0.51 17.17 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CA  1 
ATOM   1776 C C   . GLU B 1 69  ? 21.053  70.404 15.868  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B C   1 
ATOM   1777 O O   . GLU B 1 69  ? 21.623  69.380 16.220  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B O   1 
ATOM   1778 C CB  A GLU B 1 69  ? 22.699  71.192 14.194  0.49 20.08 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CB  1 
ATOM   1779 C CB  B GLU B 1 69  ? 22.812  71.454 14.444  0.51 20.23 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CB  1 
ATOM   1780 C CG  A GLU B 1 69  ? 23.342  72.118 15.186  0.49 23.61 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CG  1 
ATOM   1781 C CG  B GLU B 1 69  ? 23.199  72.102 13.133  0.51 25.05 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CG  1 
ATOM   1782 C CD  A GLU B 1 69  ? 24.818  72.319 14.839  0.49 30.05 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CD  1 
ATOM   1783 C CD  B GLU B 1 69  ? 22.401  73.410 12.864  0.51 29.08 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CD  1 
ATOM   1784 O OE1 A GLU B 1 69  ? 25.117  72.289 13.621  0.49 32.21 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE1 1 
ATOM   1785 O OE1 B GLU B 1 69  ? 22.586  74.427 13.504  0.51 27.80 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE1 1 
ATOM   1786 O OE2 A GLU B 1 69  ? 25.704  72.459 15.728  0.49 32.19 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE2 1 
ATOM   1787 O OE2 B GLU B 1 69  ? 21.499  73.422 12.025  0.51 33.22 ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE2 1 
ATOM   1788 N N   . ILE B 1 70  ? 20.223  71.057 16.651  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B N   1 
ATOM   1789 C CA  . ILE B 1 70  ? 20.061  70.611 18.014  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CA  1 
ATOM   1790 C C   . ILE B 1 70  ? 18.968  69.587 18.126  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B C   1 
ATOM   1791 O O   . ILE B 1 70  ? 17.838  69.836 17.686  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B O   1 
ATOM   1792 C CB  . ILE B 1 70  ? 19.835  71.815 18.940  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CB  1 
ATOM   1793 C CG1 . ILE B 1 70  ? 21.104  72.692 18.903  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG1 1 
ATOM   1794 C CG2 . ILE B 1 70  ? 19.500  71.341 20.336  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG2 1 
ATOM   1795 C CD1 . ILE B 1 70  ? 21.082  73.916 19.810  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CD1 1 
ATOM   1796 N N   . PRO B 1 71  ? 19.260  68.405 18.710  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 68  PRO B N   1 
ATOM   1797 C CA  . PRO B 1 71  ? 18.199  67.366 18.808  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CA  1 
ATOM   1798 C C   . PRO B 1 71  ? 17.078  67.832 19.710  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B C   1 
ATOM   1799 O O   . PRO B 1 71  ? 17.271  68.574 20.648  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B O   1 
ATOM   1800 C CB  . PRO B 1 71  ? 18.945  66.191 19.434  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CB  1 
ATOM   1801 C CG  . PRO B 1 71  ? 20.071  66.764 20.116  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CG  1 
ATOM   1802 C CD  . PRO B 1 71  ? 20.527  67.957 19.348  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CD  1 
ATOM   1803 N N   . ARG B 1 72  ? 15.869  67.316 19.364  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   1 
ATOM   1804 C CA  . ARG B 1 72  ? 14.663  67.681 20.069  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  1 
ATOM   1805 C C   . ARG B 1 72  ? 14.091  66.483 20.855  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   1 
ATOM   1806 O O   . ARG B 1 72  ? 14.301  65.323 20.482  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   1 
ATOM   1807 C CB  . ARG B 1 72  ? 13.581  68.173 19.087  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  1 
ATOM   1808 C CG  . ARG B 1 72  ? 14.109  69.224 18.074  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  1 
ATOM   1809 C CD  . ARG B 1 72  ? 14.752  70.442 18.744  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  1 
ATOM   1810 N NE  . ARG B 1 72  ? 15.383  71.334 17.755  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  1 
ATOM   1811 C CZ  . ARG B 1 72  ? 14.718  72.176 16.960  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  1 
ATOM   1812 N NH1 . ARG B 1 72  ? 13.414  72.372 17.114  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 1 
ATOM   1813 N NH2 . ARG B 1 72  ? 15.365  72.870 16.024  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 1 
ATOM   1814 N N   . PHE B 1 73  ? 13.369  66.791 21.924  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   1 
ATOM   1815 C CA  . PHE B 1 73  ? 12.964  65.779 22.888  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  1 
ATOM   1816 C C   . PHE B 1 73  ? 11.474  65.815 23.191  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   1 
ATOM   1817 O O   . PHE B 1 73  ? 11.027  65.341 24.241  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   1 
ATOM   1818 C CB  . PHE B 1 73  ? 13.780  65.865 24.185  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  1 
ATOM   1819 C CG  . PHE B 1 73  ? 15.282  65.758 23.941  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  1 
ATOM   1820 C CD1 . PHE B 1 73  ? 15.842  64.624 23.474  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 1 
ATOM   1821 C CD2 . PHE B 1 73  ? 16.102  66.826 24.160  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 1 
ATOM   1822 C CE1 . PHE B 1 73  ? 17.171  64.493 23.242  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 1 
ATOM   1823 C CE2 . PHE B 1 73  ? 17.493  66.702 23.934  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 1 
ATOM   1824 C CZ  . PHE B 1 73  ? 17.981  65.546 23.453  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  1 
ATOM   1825 N N   . SER B 1 74  ? 10.697  66.357 22.266  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 71  SER B N   1 
ATOM   1826 C CA  A SER B 1 74  ? 9.266   66.390 22.380  0.77 6.92  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  1 
ATOM   1827 C CA  B SER B 1 74  ? 9.244   66.625 22.404  0.23 6.37  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  1 
ATOM   1828 C C   . SER B 1 74  ? 8.645   66.421 20.990  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 71  SER B C   1 
ATOM   1829 O O   . SER B 1 74  ? 9.356   66.626 19.997  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 71  SER B O   1 
ATOM   1830 C CB  A SER B 1 74  ? 8.843   67.590 23.163  0.77 9.83  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  1 
ATOM   1831 C CB  B SER B 1 74  ? 8.965   68.076 22.960  0.23 6.97  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  1 
ATOM   1832 O OG  A SER B 1 74  ? 9.292   68.757 22.559  0.77 13.08 ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  1 
ATOM   1833 O OG  B SER B 1 74  ? 7.590   68.399 23.153  0.23 9.28  ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  1 
ATOM   1834 N N   . GLU B 1 75  ? 7.348   66.155 20.937  1.00 5.88  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B N   1 
ATOM   1835 C CA  . GLU B 1 75  ? 6.624   66.027 19.692  1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CA  1 
ATOM   1836 C C   . GLU B 1 75  ? 5.257   66.712 19.802  1.00 5.47  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B C   1 
ATOM   1837 O O   . GLU B 1 75  ? 4.604   66.647 20.836  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B O   1 
ATOM   1838 C CB  . GLU B 1 75  ? 6.373   64.562 19.295  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CB  1 
ATOM   1839 C CG  . GLU B 1 75  ? 7.619   63.705 19.240  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CG  1 
ATOM   1840 C CD  . GLU B 1 75  ? 7.287   62.248 18.938  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CD  1 
ATOM   1841 O OE1 . GLU B 1 75  ? 6.047   61.866 18.956  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE1 1 
ATOM   1842 O OE2 . GLU B 1 75  ? 8.232   61.452 18.718  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE2 1 
ATOM   1843 N N   . ILE B 1 76  ? 4.830   67.289 18.686  1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B N   1 
ATOM   1844 C CA  . ILE B 1 76  ? 3.473   67.750 18.468  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CA  1 
ATOM   1845 C C   A ILE B 1 76  ? 2.653   66.635 17.808  0.70 4.97  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B C   1 
ATOM   1846 C C   B ILE B 1 76  ? 2.827   66.495 17.895  0.30 5.18  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B C   1 
ATOM   1847 O O   A ILE B 1 76  ? 2.804   66.372 16.590  0.70 5.75  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B O   1 
ATOM   1848 O O   B ILE B 1 76  ? 3.300   65.961 16.911  0.30 6.00  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B O   1 
ATOM   1849 C CB  . ILE B 1 76  ? 3.460   68.972 17.523  1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CB  1 
ATOM   1850 C CG1 . ILE B 1 76  ? 4.335   70.124 18.060  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CG1 1 
ATOM   1851 C CG2 . ILE B 1 76  ? 2.032   69.413 17.253  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CG2 1 
ATOM   1852 C CD1 . ILE B 1 76  ? 4.762   71.089 16.964  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CD1 1 
ATOM   1853 N N   . GLY B 1 77  ? 1.813   65.978 18.541  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B N   1 
ATOM   1854 C CA  . GLY B 1 77  ? 1.102   64.813 18.057  1.00 5.42  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B CA  1 
ATOM   1855 C C   . GLY B 1 77  ? -0.311  65.181 17.549  1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B C   1 
ATOM   1856 O O   . GLY B 1 77  ? -1.022  66.008 18.151  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B O   1 
ATOM   1857 N N   . ILE B 1 78  ? -0.690  64.519 16.474  1.00 5.37  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B N   1 
ATOM   1858 C CA  . ILE B 1 78  ? -1.988  64.614 15.829  1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CA  1 
ATOM   1859 C C   . ILE B 1 78  ? -2.576  63.220 15.773  1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B C   1 
ATOM   1860 O O   . ILE B 1 78  ? -2.076  62.374 14.995  1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B O   1 
ATOM   1861 C CB  . ILE B 1 78  ? -1.819  65.221 14.418  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CB  1 
ATOM   1862 C CG1 . ILE B 1 78  ? -1.250  66.636 14.478  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG1 1 
ATOM   1863 C CG2 . ILE B 1 78  ? -3.136  65.149 13.682  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG2 1 
ATOM   1864 C CD1 . ILE B 1 78  ? -0.815  67.183 13.132  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CD1 1 
ATOM   1865 N N   . MET B 1 79  ? -3.614  62.973 16.547  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 76  MET B N   1 
ATOM   1866 C CA  . MET B 1 79  ? -4.263  61.674 16.598  1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CA  1 
ATOM   1867 C C   . MET B 1 79  ? -5.502  61.724 15.735  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 76  MET B C   1 
ATOM   1868 O O   . MET B 1 79  ? -6.409  62.549 15.960  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 76  MET B O   1 
ATOM   1869 C CB  . MET B 1 79  ? -4.639  61.269 18.029  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CB  1 
ATOM   1870 C CG  . MET B 1 79  ? -3.496  61.248 18.987  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CG  1 
ATOM   1871 S SD  . MET B 1 79  ? -3.950  60.649 20.642  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 76  MET B SD  1 
ATOM   1872 C CE  . MET B 1 79  ? -4.991  62.010 21.246  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 76  MET B CE  1 
ATOM   1873 N N   . LEU B 1 80  ? -5.585  60.816 14.751  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B N   1 
ATOM   1874 C CA  . LEU B 1 80  ? -6.694  60.718 13.791  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CA  1 
ATOM   1875 C C   . LEU B 1 80  ? -7.531  59.473 14.140  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B C   1 
ATOM   1876 O O   . LEU B 1 80  ? -7.081  58.569 14.808  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B O   1 
ATOM   1877 C CB  . LEU B 1 80  ? -6.125  60.590 12.369  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CB  1 
ATOM   1878 C CG  . LEU B 1 80  ? -5.267  61.747 11.894  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CG  1 
ATOM   1879 C CD1 . LEU B 1 80  ? -4.770  61.463 10.509  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD1 1 
ATOM   1880 C CD2 . LEU B 1 80  ? -5.987  63.085 11.977  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD2 1 
ATOM   1881 N N   . PRO B 1 81  ? -8.754  59.378 13.595  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 78  PRO B N   1 
ATOM   1882 C CA  . PRO B 1 81  ? -9.605  58.261 13.999  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CA  1 
ATOM   1883 C C   . PRO B 1 81  ? -9.049  56.878 13.663  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B C   1 
ATOM   1884 O O   . PRO B 1 81  ? -9.235  55.977 14.503  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B O   1 
ATOM   1885 C CB  . PRO B 1 81  ? -10.942 58.589 13.330  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CB  1 
ATOM   1886 C CG  . PRO B 1 81  ? -10.959 60.086 13.229  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CG  1 
ATOM   1887 C CD  . PRO B 1 81  ? -9.526  60.450 12.919  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CD  1 
ATOM   1888 N N   . THR B 1 82  ? -8.488  56.684 12.476  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 79  THR B N   1 
ATOM   1889 C CA  . THR B 1 82  ? -8.131  55.351 12.029  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CA  1 
ATOM   1890 C C   . THR B 1 82  ? -6.756  55.306 11.387  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 79  THR B C   1 
ATOM   1891 O O   . THR B 1 82  ? -6.210  56.357 10.960  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 79  THR B O   1 
ATOM   1892 C CB  . THR B 1 82  ? -9.145  54.817 10.987  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CB  1 
ATOM   1893 O OG1 . THR B 1 82  ? -8.979  55.562 9.776   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 79  THR B OG1 1 
ATOM   1894 C CG2 . THR B 1 82  ? -10.577 54.871 11.498  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CG2 1 
ATOM   1895 N N   . GLY B 1 83  ? -6.202  54.116 11.210  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 80  GLY B N   1 
ATOM   1896 C CA  . GLY B 1 83  ? -4.975  53.943 10.437  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B CA  1 
ATOM   1897 C C   . GLY B 1 83  ? -5.128  54.348 8.990   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B C   1 
ATOM   1898 O O   . GLY B 1 83  ? -4.191  54.887 8.401   1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B O   1 
ATOM   1899 N N   . GLU B 1 84  ? -6.302  54.149 8.394   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B N   1 
ATOM   1900 C CA  A GLU B 1 84  ? -6.541  54.622 7.029   0.61 8.51  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  1 
ATOM   1901 C CA  B GLU B 1 84  ? -6.523  54.597 7.052   0.39 10.04 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  1 
ATOM   1902 C C   . GLU B 1 84  ? -6.350  56.118 6.951   1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B C   1 
ATOM   1903 O O   . GLU B 1 84  ? -5.802  56.625 5.979   1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B O   1 
ATOM   1904 C CB  A GLU B 1 84  ? -7.942  54.231 6.541   0.61 9.93  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  1 
ATOM   1905 C CB  B GLU B 1 84  ? -7.918  54.182 6.620   0.39 12.34 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  1 
ATOM   1906 C CG  A GLU B 1 84  ? -8.107  52.793 6.012   0.61 10.30 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  1 
ATOM   1907 C CG  B GLU B 1 84  ? -8.164  54.518 5.192   0.39 12.82 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  1 
ATOM   1908 C CD  A GLU B 1 84  ? -7.710  52.642 4.576   0.61 10.07 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CD  1 
ATOM   1909 O OE1 A GLU B 1 84  ? -8.227  53.418 3.743   0.61 13.95 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE1 1 
ATOM   1910 O OE2 A GLU B 1 84  ? -6.862  51.743 4.209   0.61 11.43 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE2 1 
ATOM   1911 N N   . ASP B 1 85  ? -6.865  56.844 7.957   1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N   1 
ATOM   1912 C CA  . ASP B 1 85  ? -6.688  58.299 7.957   1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA  1 
ATOM   1913 C C   . ASP B 1 85  ? -5.240  58.712 8.001   1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C   1 
ATOM   1914 O O   . ASP B 1 85  ? -4.868  59.736 7.378   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O   1 
ATOM   1915 C CB  . ASP B 1 85  ? -7.445  58.922 9.141   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB  1 
ATOM   1916 C CG  . ASP B 1 85  ? -8.930  58.712 9.087   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG  1 
ATOM   1917 O OD1 . ASP B 1 85  ? -9.521  58.735 8.011   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1 1 
ATOM   1918 O OD2 . ASP B 1 85  ? -9.552  58.544 10.169  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2 1 
ATOM   1919 N N   . VAL B 1 86  ? -4.389  57.990 8.738   1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B N   1 
ATOM   1920 C CA  . VAL B 1 86  ? -2.967  58.290 8.795   1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CA  1 
ATOM   1921 C C   . VAL B 1 86  ? -2.349  58.169 7.395   1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B C   1 
ATOM   1922 O O   . VAL B 1 86  ? -1.639  59.067 6.939   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B O   1 
ATOM   1923 C CB  . VAL B 1 86  ? -2.276  57.368 9.826   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CB  1 
ATOM   1924 C CG1 . VAL B 1 86  ? -0.756  57.586 9.778   1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG1 1 
ATOM   1925 C CG2 . VAL B 1 86  ? -2.804  57.570 11.216  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG2 1 
ATOM   1926 N N   . ASP B 1 87  ? -2.626  57.058 6.708   1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   1927 C CA  . ASP B 1 87  ? -2.050  56.867 5.379   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   1928 C C   . ASP B 1 87  ? -2.559  57.902 4.373   1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   1929 O O   . ASP B 1 87  ? -1.812  58.383 3.520   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   1930 C CB  . ASP B 1 87  ? -2.279  55.467 4.879   1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   1931 C CG  . ASP B 1 87  ? -1.305  54.426 5.535   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   1932 O OD1 . ASP B 1 87  ? -1.222  53.312 4.978   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   1933 O OD2 . ASP B 1 87  ? -0.739  54.713 6.580   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   1934 N N   . LYS B 1 88  ? -3.868  58.212 4.455   1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   1 
ATOM   1935 C CA  . LYS B 1 88  ? -4.422  59.221 3.532   1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  1 
ATOM   1936 C C   . LYS B 1 88  ? -3.763  60.573 3.753   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   1 
ATOM   1937 O O   . LYS B 1 88  ? -3.505  61.280 2.785   1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   1 
ATOM   1938 C CB  . LYS B 1 88  ? -5.913  59.291 3.679   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  1 
ATOM   1939 C CG  . LYS B 1 88  ? -6.577  58.111 3.024   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  1 
ATOM   1940 C CD  . LYS B 1 88  ? -8.062  58.133 2.944   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  1 
ATOM   1941 C CE  . LYS B 1 88  ? -8.681  57.741 4.188   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  1 
ATOM   1942 N NZ  . LYS B 1 88  ? -10.197 57.861 4.082   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  1 
ATOM   1943 N N   . LEU B 1 89  ? -3.530  60.961 4.998   1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   1 
ATOM   1944 C CA  . LEU B 1 89  ? -2.920  62.241 5.258   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  1 
ATOM   1945 C C   . LEU B 1 89  ? -1.473  62.279 4.775   1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   1 
ATOM   1946 O O   . LEU B 1 89  ? -1.006  63.271 4.188   1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   1 
ATOM   1947 C CB  . LEU B 1 89  ? -3.010  62.622 6.748   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  1 
ATOM   1948 C CG  . LEU B 1 89  ? -2.659  64.071 7.100   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  1 
ATOM   1949 C CD1 . LEU B 1 89  ? -3.459  65.086 6.336   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 1 
ATOM   1950 C CD2 . LEU B 1 89  ? -2.817  64.284 8.580   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 1 
ATOM   1951 N N   . PHE B 1 90  ? -0.731  61.178 4.970   1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B N   1 
ATOM   1952 C CA  . PHE B 1 90  ? 0.621   61.100 4.462   1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CA  1 
ATOM   1953 C C   . PHE B 1 90  ? 0.630   61.257 2.925   1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B C   1 
ATOM   1954 O O   . PHE B 1 90  ? 1.444   61.965 2.369   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B O   1 
ATOM   1955 C CB  . PHE B 1 90  ? 1.263   59.776 4.848   1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CB  1 
ATOM   1956 C CG  . PHE B 1 90  ? 2.740   59.722 4.506   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CG  1 
ATOM   1957 C CD1 . PHE B 1 90  ? 3.651   60.356 5.307   1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CD1 1 
ATOM   1958 C CD2 . PHE B 1 90  ? 3.209   59.056 3.416   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CD2 1 
ATOM   1959 C CE1 . PHE B 1 90  ? 5.010   60.310 5.013   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CE1 1 
ATOM   1960 C CE2 . PHE B 1 90  ? 4.553   59.019 3.117   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CE2 1 
ATOM   1961 C CZ  . PHE B 1 90  ? 5.464   59.596 3.936   1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CZ  1 
ATOM   1962 N N   . ASN B 1 91  ? -0.272  60.539 2.260   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B N   1 
ATOM   1963 C CA  . ASN B 1 91  ? -0.365  60.627 0.802   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CA  1 
ATOM   1964 C C   . ASN B 1 91  ? -0.647  62.090 0.393   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B C   1 
ATOM   1965 O O   . ASN B 1 91  ? -0.062  62.588 -0.539  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B O   1 
ATOM   1966 C CB  . ASN B 1 91  ? -1.460  59.656 0.327   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CB  1 
ATOM   1967 C CG  . ASN B 1 91  ? -1.724  59.778 -1.126  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CG  1 
ATOM   1968 O OD1 . ASN B 1 91  ? -2.487  60.676 -1.548  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B OD1 1 
ATOM   1969 N ND2 . ASN B 1 91  ? -1.125  58.946 -1.904  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B ND2 1 
ATOM   1970 N N   . GLU B 1 92  ? -1.580  62.733 1.077   1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   1 
ATOM   1971 C CA  . GLU B 1 92  ? -1.975  64.108 0.739   1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  1 
ATOM   1972 C C   . GLU B 1 92  ? -0.770  65.017 0.849   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   1 
ATOM   1973 O O   . GLU B 1 92  ? -0.496  65.769 -0.088  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   1 
ATOM   1974 C CB  . GLU B 1 92  ? -3.106  64.556 1.678   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  1 
ATOM   1975 C CG  . GLU B 1 92  ? -3.701  65.866 1.393   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  1 
ATOM   1976 C CD  . GLU B 1 92  ? -4.789  66.181 2.406   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  1 
ATOM   1977 O OE1 . GLU B 1 92  ? -4.896  67.330 2.681   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 1 
ATOM   1978 O OE2 . GLU B 1 92  ? -5.601  65.277 2.808   1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 1 
ATOM   1979 N N   . TRP B 1 93  ? -0.085  64.998 1.978   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N   1 
ATOM   1980 C CA  . TRP B 1 93  ? 0.995   65.927 2.218   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA  1 
ATOM   1981 C C   . TRP B 1 93  ? 2.187   65.690 1.293   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C   1 
ATOM   1982 O O   . TRP B 1 93  ? 2.834   66.656 0.905   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O   1 
ATOM   1983 C CB  . TRP B 1 93  ? 1.445   65.835 3.671   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB  1 
ATOM   1984 C CG  . TRP B 1 93  ? 0.505   66.444 4.656   1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG  1 
ATOM   1985 C CD1 . TRP B 1 93  ? -0.601  67.235 4.423   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1 1 
ATOM   1986 C CD2 . TRP B 1 93  ? 0.615   66.374 6.078   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2 1 
ATOM   1987 N NE1 . TRP B 1 93  ? -1.173  67.630 5.574   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1 1 
ATOM   1988 C CE2 . TRP B 1 93  ? -0.460  67.116 6.626   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2 1 
ATOM   1989 C CE3 . TRP B 1 93  ? 1.486   65.728 6.961   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3 1 
ATOM   1990 C CZ2 . TRP B 1 93  ? -0.675  67.228 7.988   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2 1 
ATOM   1991 C CZ3 . TRP B 1 93  ? 1.281   65.843 8.314   1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3 1 
ATOM   1992 C CH2 . TRP B 1 93  ? 0.211   66.566 8.814   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2 1 
ATOM   1993 N N   . THR B 1 94  ? 2.502   64.429 0.992   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 91  THR B N   1 
ATOM   1994 C CA  . THR B 1 94  ? 3.691   64.133 0.203   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 91  THR B CA  1 
ATOM   1995 C C   . THR B 1 94  ? 3.438   64.300 -1.277  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 91  THR B C   1 
ATOM   1996 O O   . THR B 1 94  ? 4.390   64.415 -2.024  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 91  THR B O   1 
ATOM   1997 C CB  . THR B 1 94  ? 4.279   62.750 0.528   1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 91  THR B CB  1 
ATOM   1998 O OG1 . THR B 1 94  ? 3.297   61.748 0.285   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 91  THR B OG1 1 
ATOM   1999 C CG2 . THR B 1 94  ? 4.705   62.667 1.973   1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 91  THR B CG2 1 
ATOM   2000 N N   A LYS B 1 95  ? 2.177   64.283 -1.726  0.76 16.74 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B N   1 
ATOM   2001 N N   B LYS B 1 95  ? 2.168   64.406 -1.654  0.24 18.36 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B N   1 
ATOM   2002 C CA  A LYS B 1 95  ? 1.841   64.439 -3.179  0.76 19.43 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CA  1 
ATOM   2003 C CA  B LYS B 1 95  ? 1.721   64.407 -3.047  0.24 21.41 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CA  1 
ATOM   2004 C C   A LYS B 1 95  ? 1.718   65.925 -3.536  0.76 20.07 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B C   1 
ATOM   2005 C C   B LYS B 1 95  ? 1.449   65.815 -3.568  0.24 20.56 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B C   1 
ATOM   2006 O O   A LYS B 1 95  ? 2.055   66.322 -4.665  0.76 22.60 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B O   1 
ATOM   2007 O O   B LYS B 1 95  ? 1.464   66.040 -4.788  0.24 21.02 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B O   1 
ATOM   2008 C CB  A LYS B 1 95  ? 0.528   63.686 -3.552  0.76 18.87 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CB  1 
ATOM   2009 C CB  B LYS B 1 95  ? 0.445   63.571 -3.116  0.24 25.06 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CB  1 
ATOM   2010 C CG  A LYS B 1 95  ? 0.614   62.117 -3.543  0.76 23.35 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CG  1 
ATOM   2011 C CG  B LYS B 1 95  ? -0.226  63.403 -4.439  0.24 28.67 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CG  1 
ATOM   2012 C CD  A LYS B 1 95  ? 1.208   61.491 -4.781  0.76 27.96 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CD  1 
ATOM   2013 C CD  B LYS B 1 95  ? -1.328  62.406 -4.237  0.24 32.05 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CD  1 
ATOM   2014 C CE  A LYS B 1 95  ? 1.475   59.986 -4.567  0.76 30.67 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CE  1 
ATOM   2015 C CE  B LYS B 1 95  ? -2.432  62.537 -5.238  0.24 34.57 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CE  1 
ATOM   2016 N NZ  A LYS B 1 95  ? 1.794   59.317 -5.815  0.76 33.80 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B NZ  1 
ATOM   2017 N NZ  B LYS B 1 95  ? -3.566  61.658 -4.881  0.24 36.35 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B NZ  1 
ATOM   2018 N N   . GLN B 1 96  ? 1.195   66.754 -2.663  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B N   1 
ATOM   2019 C CA  . GLN B 1 96  ? 0.955   68.160 -3.028  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CA  1 
ATOM   2020 C C   . GLN B 1 96  ? 2.263   68.893 -3.132  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B C   1 
ATOM   2021 O O   . GLN B 1 96  ? 3.264   68.486 -2.579  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B O   1 
ATOM   2022 C CB  . GLN B 1 96  ? -0.037  68.814 -2.072  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CB  1 
ATOM   2023 C CG  . GLN B 1 96  ? 0.401   68.890 -0.602  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CG  1 
ATOM   2024 C CD  . GLN B 1 96  ? 1.443   69.909 -0.363  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CD  1 
ATOM   2025 O OE1 . GLN B 1 96  ? 1.292   71.029 -0.811  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B OE1 1 
ATOM   2026 N NE2 . GLN B 1 96  ? 2.461   69.581 0.420   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B NE2 1 
ATOM   2027 N N   . LYS B 1 97  ? 2.289   69.918 -3.976  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B N   1 
ATOM   2028 C CA  . LYS B 1 97  ? 3.547   70.528 -4.416  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CA  1 
ATOM   2029 C C   . LYS B 1 97  ? 3.753   71.917 -3.783  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B C   1 
ATOM   2030 O O   . LYS B 1 97  ? 4.868   72.324 -3.534  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B O   1 
ATOM   2031 C CB  . LYS B 1 97  ? 3.565   70.666 -5.944  1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CB  1 
ATOM   2032 C CG  . LYS B 1 97  ? 3.372   69.365 -6.694  1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CG  1 
ATOM   2033 C CD  . LYS B 1 97  ? 3.333   69.615 -8.198  1.00 64.66 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CD  1 
ATOM   2034 C CE  . LYS B 1 97  ? 3.114   68.324 -8.977  1.00 72.10 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CE  1 
ATOM   2035 N NZ  . LYS B 1 97  ? 2.943   68.590 -10.433 1.00 76.59 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B NZ  1 
ATOM   2036 N N   A SER B 1 98  ? 2.644   72.568 -3.461  0.47 30.81 ? ? ? ? ? ? 95  SER B N   1 
ATOM   2037 N N   B SER B 1 98  ? 2.686   72.639 -3.530  0.53 31.28 ? ? ? ? ? ? 95  SER B N   1 
ATOM   2038 C CA  A SER B 1 98  ? 2.646   73.984 -3.102  0.47 31.12 ? ? ? ? ? ? 95  SER B CA  1 
ATOM   2039 C CA  B SER B 1 98  ? 2.854   74.034 -3.133  0.53 32.03 ? ? ? ? ? ? 95  SER B CA  1 
ATOM   2040 C C   A SER B 1 98  ? 2.989   74.339 -1.645  0.47 25.11 ? ? ? ? ? ? 95  SER B C   1 
ATOM   2041 C C   B SER B 1 98  ? 3.641   74.237 -1.819  0.53 27.10 ? ? ? ? ? ? 95  SER B C   1 
ATOM   2042 O O   A SER B 1 98  ? 2.990   75.488 -1.285  0.47 18.49 ? ? ? ? ? ? 95  SER B O   1 
ATOM   2043 O O   B SER B 1 98  ? 4.493   75.238 -1.723  0.53 23.11 ? ? ? ? ? ? 95  SER B O   1 
ATOM   2044 C CB  A SER B 1 98  ? 1.278   74.574 -3.438  0.47 35.83 ? ? ? ? ? ? 95  SER B CB  1 
ATOM   2045 C CB  B SER B 1 98  ? 1.477   74.693 -3.024  0.53 36.80 ? ? ? ? ? ? 95  SER B CB  1 
ATOM   2046 O OG  A SER B 1 98  ? 0.230   73.808 -2.853  0.47 38.52 ? ? ? ? ? ? 95  SER B OG  1 
ATOM   2047 O OG  B SER B 1 98  ? 0.729   74.116 -1.967  0.53 39.98 ? ? ? ? ? ? 95  SER B OG  1 
ATOM   2048 N N   . HIS B 1 99  ? 3.305   73.361 -0.825  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B N   1 
ATOM   2049 C CA  . HIS B 1 99  ? 3.814   73.530 0.516   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CA  1 
ATOM   2050 C C   . HIS B 1 99  ? 4.923   72.503 0.660   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B C   1 
ATOM   2051 O O   . HIS B 1 99  ? 4.748   71.317 0.427   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B O   1 
ATOM   2052 C CB  . HIS B 1 99  ? 2.740   73.315 1.639   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CB  1 
ATOM   2053 C CG  . HIS B 1 99  ? 1.802   74.485 1.808   1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CG  1 
ATOM   2054 N ND1 . HIS B 1 99  ? 2.103   75.556 2.611   1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B ND1 1 
ATOM   2055 C CD2 . HIS B 1 99  ? 0.550   74.712 1.345   1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CD2 1 
ATOM   2056 C CE1 . HIS B 1 99  ? 1.134   76.452 2.546   1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CE1 1 
ATOM   2057 N NE2 . HIS B 1 99  ? 0.167   75.962 1.789   1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B NE2 1 
ATOM   2058 N N   . GLN B 1 100 ? 6.097   72.916 1.086   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B N   1 
ATOM   2059 C CA  . GLN B 1 100 ? 7.204   72.019 1.448   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CA  1 
ATOM   2060 C C   . GLN B 1 100 ? 6.886   71.308 2.774   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B C   1 
ATOM   2061 O O   . GLN B 1 100 ? 6.511   71.912 3.779   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B O   1 
ATOM   2062 C CB  . GLN B 1 100 ? 8.510   72.808 1.606   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CB  1 
ATOM   2063 C CG  . GLN B 1 100 ? 9.679   71.919 2.011   1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CG  1 
ATOM   2064 C CD  . GLN B 1 100 ? 11.001  72.698 2.089   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CD  1 
ATOM   2065 O OE1 . GLN B 1 100 ? 11.002  73.871 2.339   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B OE1 1 
ATOM   2066 N NE2 . GLN B 1 100 ? 12.106  72.020 1.925   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B NE2 1 
ATOM   2067 N N   . ILE B 1 101 ? 6.867   69.971 2.731   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   1 
ATOM   2068 C CA  . ILE B 1 101 ? 6.655   69.113 3.885   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  1 
ATOM   2069 C C   . ILE B 1 101 ? 7.868   68.203 3.995   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   1 
ATOM   2070 O O   . ILE B 1 101 ? 8.099   67.355 3.102   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   1 
ATOM   2071 C CB  . ILE B 1 101 ? 5.338   68.305 3.758   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  1 
ATOM   2072 C CG1 . ILE B 1 101 ? 4.101   69.173 3.757   1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 1 
ATOM   2073 C CG2 . ILE B 1 101 ? 5.282   67.221 4.896   1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 1 
ATOM   2074 C CD1 . ILE B 1 101 ? 3.839   69.845 5.037   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 1 
ATOM   2075 N N   . ILE B 1 102 ? 8.633   68.355 5.051   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B N   1 
ATOM   2076 C CA  A ILE B 1 102 ? 9.851   67.587 5.266   0.80 10.33 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CA  1 
ATOM   2077 C CA  B ILE B 1 102 ? 9.843   67.587 5.275   0.20 13.80 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CA  1 
ATOM   2078 C C   . ILE B 1 102 ? 9.502   66.347 6.076   1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B C   1 
ATOM   2079 O O   . ILE B 1 102 ? 9.148   66.400 7.246   1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B O   1 
ATOM   2080 C CB  A ILE B 1 102 ? 10.916  68.431 5.970   0.80 12.95 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CB  1 
ATOM   2081 C CB  B ILE B 1 102 ? 10.892  68.403 6.049   0.20 21.22 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CB  1 
ATOM   2082 C CG1 A ILE B 1 102 ? 11.262  69.681 5.140   0.80 17.89 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG1 1 
ATOM   2083 C CG1 B ILE B 1 102 ? 11.193  69.709 5.316   0.20 26.82 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG1 1 
ATOM   2084 C CG2 A ILE B 1 102 ? 12.138  67.580 6.200   0.80 14.32 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG2 1 
ATOM   2085 C CG2 B ILE B 1 102 ? 12.163  67.589 6.231   0.20 22.37 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG2 1 
ATOM   2086 C CD1 A ILE B 1 102 ? 12.235  70.564 5.787   0.80 23.62 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CD1 1 
ATOM   2087 C CD1 B ILE B 1 102 ? 11.706  69.504 3.922   0.20 30.10 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CD1 1 
ATOM   2088 N N   . VAL B 1 103 ? 9.611   65.182 5.431   1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   1 
ATOM   2089 C CA  . VAL B 1 103 ? 9.361   63.896 6.070   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  1 
ATOM   2090 C C   . VAL B 1 103 ? 10.607  63.482 6.844   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   1 
ATOM   2091 O O   . VAL B 1 103 ? 11.703  63.498 6.274   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   1 
ATOM   2092 C CB  . VAL B 1 103 ? 8.971   62.832 5.034   1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  1 
ATOM   2093 C CG1 . VAL B 1 103 ? 8.815   61.469 5.693   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 1 
ATOM   2094 C CG2 . VAL B 1 103 ? 7.711   63.264 4.325   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 1 
ATOM   2095 N N   . ILE B 1 104 ? 10.434  63.101 8.104   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B N   1 
ATOM   2096 C CA  A ILE B 1 104 ? 11.483  62.582 8.975   0.79 9.74  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CA  1 
ATOM   2097 C CA  B ILE B 1 104 ? 11.473  62.581 8.982   0.21 9.89  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CA  1 
ATOM   2098 C C   . ILE B 1 104 ? 11.425  61.076 9.154   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B C   1 
ATOM   2099 O O   . ILE B 1 104 ? 12.487  60.441 9.266   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B O   1 
ATOM   2100 C CB  A ILE B 1 104 ? 11.279  63.311 10.435  0.79 12.70 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CB  1 
ATOM   2101 C CB  B ILE B 1 104 ? 11.271  63.137 10.404  0.21 12.56 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CB  1 
ATOM   2102 C CG1 A ILE B 1 104 ? 11.532  64.802 10.266  0.79 13.25 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG1 1 
ATOM   2103 C CG1 B ILE B 1 104 ? 11.436  64.642 10.409  0.21 13.40 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG1 1 
ATOM   2104 C CG2 A ILE B 1 104 ? 12.184  62.657 11.448  0.79 14.23 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG2 1 
ATOM   2105 C CG2 B ILE B 1 104 ? 12.251  62.488 11.378  0.21 14.22 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG2 1 
ATOM   2106 C CD1 A ILE B 1 104 ? 12.855  65.120 9.637   0.79 15.20 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CD1 1 
ATOM   2107 C CD1 B ILE B 1 104 ? 11.207  65.204 11.765  0.21 15.61 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CD1 1 
ATOM   2108 N N   . LYS B 1 105 ? 10.232  60.487 9.177   1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N   1 
ATOM   2109 C CA  A LYS B 1 105 ? 10.057  59.025 9.219   0.49 9.11  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  1 
ATOM   2110 C CA  B LYS B 1 105 ? 10.077  59.057 9.315   0.51 11.04 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  1 
ATOM   2111 C C   . LYS B 1 105 ? 8.890   58.660 8.423   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C   1 
ATOM   2112 O O   . LYS B 1 105 ? 7.810   59.189 8.604   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O   1 
ATOM   2113 C CB  A LYS B 1 105 ? 9.862   58.394 10.599  0.49 10.15 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  1 
ATOM   2114 C CB  B LYS B 1 105 ? 9.947   58.716 10.821  0.51 13.96 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  1 
ATOM   2115 C CG  A LYS B 1 105 ? 11.008  58.416 11.473  0.49 10.30 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  1 
ATOM   2116 C CG  B LYS B 1 105 ? 10.286  57.328 11.242  0.51 14.52 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  1 
ATOM   2117 C CD  A LYS B 1 105 ? 10.803  57.559 12.733  0.49 11.41 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  1 
ATOM   2118 C CD  B LYS B 1 105 ? 10.499  57.218 12.747  0.51 16.25 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  1 
ATOM   2119 C CE  A LYS B 1 105 ? 12.038  57.641 13.600  0.49 13.30 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  1 
ATOM   2120 C CE  B LYS B 1 105 ? 10.955  55.810 13.154  0.51 16.76 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  1 
ATOM   2121 N NZ  A LYS B 1 105 ? 11.923  56.949 14.883  0.49 14.52 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  1 
ATOM   2122 N NZ  B LYS B 1 105 ? 11.285  55.866 14.622  0.51 18.86 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  1 
ATOM   2123 N N   . GLU B 1 106 ? 9.105   57.690 7.521   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B N   1 
ATOM   2124 C CA  . GLU B 1 106 ? 8.042   57.097 6.723   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CA  1 
ATOM   2125 C C   . GLU B 1 106 ? 7.038   56.350 7.613   1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B C   1 
ATOM   2126 O O   . GLU B 1 106 ? 7.410   55.902 8.693   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B O   1 
ATOM   2127 C CB  . GLU B 1 106 ? 8.682   56.000 5.805   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CB  1 
ATOM   2128 C CG  . GLU B 1 106 ? 9.860   56.388 4.948   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CG  1 
ATOM   2129 C CD  . GLU B 1 106 ? 9.490   57.315 3.811   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CD  1 
ATOM   2130 O OE1 . GLU B 1 106 ? 8.293   57.310 3.399   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE1 1 
ATOM   2131 O OE2 . GLU B 1 106 ? 10.410  57.959 3.294   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE2 1 
ATOM   2132 N N   . PRO B 1 107 ? 5.789   56.157 7.141   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B N   1 
ATOM   2133 C CA  . PRO B 1 107 ? 4.847   55.356 7.938   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CA  1 
ATOM   2134 C C   . PRO B 1 107 ? 5.409   54.022 8.415   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 104 PRO B C   1 
ATOM   2135 O O   . PRO B 1 107 ? 5.991   53.273 7.607   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B O   1 
ATOM   2136 C CB  . PRO B 1 107 ? 3.619   55.212 7.021   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CB  1 
ATOM   2137 C CG  . PRO B 1 107 ? 3.683   56.470 6.209   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CG  1 
ATOM   2138 C CD  . PRO B 1 107 ? 5.145   56.704 5.937   1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CD  1 
ATOM   2139 N N   . TYR B 1 108 ? 5.195   53.738 9.679   1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   1 
ATOM   2140 C CA  . TYR B 1 108 ? 5.670   52.520 10.336  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  1 
ATOM   2141 C C   . TYR B 1 108 ? 4.775   52.275 11.529  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   1 
ATOM   2142 O O   . TYR B 1 108 ? 3.905   53.081 11.829  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   1 
ATOM   2143 C CB  . TYR B 1 108 ? 7.152   52.647 10.678  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  1 
ATOM   2144 C CG  . TYR B 1 108 ? 7.416   53.548 11.894  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  1 
ATOM   2145 C CD1 . TYR B 1 108 ? 7.851   52.995 13.115  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 1 
ATOM   2146 C CD2 . TYR B 1 108 ? 7.279   54.930 11.817  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 1 
ATOM   2147 C CE1 . TYR B 1 108 ? 8.058   53.813 14.246  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 1 
ATOM   2148 C CE2 . TYR B 1 108 ? 7.492   55.740 12.937  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 1 
ATOM   2149 C CZ  . TYR B 1 108 ? 7.861   55.175 14.158  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  1 
ATOM   2150 O OH  . TYR B 1 108 ? 7.973   55.963 15.266  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  1 
ATOM   2151 N N   . THR B 1 109 ? 5.013   51.173 12.269  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 106 THR B N   1 
ATOM   2152 C CA  . THR B 1 109 ? 4.254   50.881 13.462  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA  1 
ATOM   2153 C C   . THR B 1 109 ? 5.101   51.080 14.695  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 106 THR B C   1 
ATOM   2154 O O   . THR B 1 109 ? 6.204   50.534 14.815  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O   1 
ATOM   2155 C CB  . THR B 1 109 ? 3.761   49.406 13.438  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB  1 
ATOM   2156 O OG1 . THR B 1 109 ? 2.960   49.300 12.278  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 1 
ATOM   2157 C CG2 . THR B 1 109 ? 2.931   49.151 14.682  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 1 
ATOM   2158 N N   . ASP B 1 110 ? 4.591   51.856 15.636  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N   1 
ATOM   2159 C CA  . ASP B 1 110 ? 5.196   52.066 16.918  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA  1 
ATOM   2160 C C   . ASP B 1 110 ? 4.162   51.792 18.022  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C   1 
ATOM   2161 O O   . ASP B 1 110 ? 3.092   51.244 17.727  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O   1 
ATOM   2162 C CB  . ASP B 1 110 ? 5.826   53.521 16.979  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB  1 
ATOM   2163 C CG  . ASP B 1 110 ? 7.038   53.646 17.854  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG  1 
ATOM   2164 O OD1 . ASP B 1 110 ? 7.130   52.915 18.866  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 1 
ATOM   2165 O OD2 . ASP B 1 110 ? 7.921   54.486 17.503  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 1 
ATOM   2166 N N   . VAL B 1 111 ? 4.453   52.188 19.250  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   1 
ATOM   2167 C CA  . VAL B 1 111 ? 3.552   51.985 20.356  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  1 
ATOM   2168 C C   . VAL B 1 111 ? 2.183   52.614 20.091  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   1 
ATOM   2169 O O   . VAL B 1 111 ? 1.164   52.152 20.595  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   1 
ATOM   2170 C CB  . VAL B 1 111 ? 4.153   52.503 21.677  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  1 
ATOM   2171 C CG1 . VAL B 1 111 ? 4.339   54.016 21.702  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 1 
ATOM   2172 C CG2 . VAL B 1 111 ? 3.434   52.035 22.898  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 1 
ATOM   2173 N N   . PHE B 1 112 ? 2.172   53.690 19.281  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B N   1 
ATOM   2174 C CA  . PHE B 1 112 ? 0.979   54.434 18.972  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CA  1 
ATOM   2175 C C   . PHE B 1 112 ? 0.110   53.731 17.932  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B C   1 
ATOM   2176 O O   . PHE B 1 112 ? -1.063  54.089 17.725  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B O   1 
ATOM   2177 C CB  . PHE B 1 112 ? 1.335   55.800 18.350  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CB  1 
ATOM   2178 C CG  . PHE B 1 112 ? 2.440   56.477 19.074  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CG  1 
ATOM   2179 C CD1 . PHE B 1 112 ? 2.249   57.106 20.298  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD1 1 
ATOM   2180 C CD2 . PHE B 1 112 ? 3.706   56.426 18.570  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD2 1 
ATOM   2181 C CE1 . PHE B 1 112 ? 3.310   57.626 20.983  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE1 1 
ATOM   2182 C CE2 . PHE B 1 112 ? 4.760   56.964 19.239  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE2 1 
ATOM   2183 C CZ  . PHE B 1 112 ? 4.571   57.543 20.467  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CZ  1 
ATOM   2184 N N   . GLY B 1 113 ? 0.657   52.763 17.233  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B N   1 
ATOM   2185 C CA  . GLY B 1 113 ? 0.099   52.249 16.006  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B CA  1 
ATOM   2186 C C   . GLY B 1 113 ? 0.813   52.850 14.809  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B C   1 
ATOM   2187 O O   . GLY B 1 113 ? 1.978   53.225 14.869  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B O   1 
ATOM   2188 N N   . ARG B 1 114 ? 0.108   52.840 13.676  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B N   1 
ATOM   2189 C CA  . ARG B 1 114 ? 0.555   53.306 12.399  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CA  1 
ATOM   2190 C C   . ARG B 1 114 ? 0.813   54.823 12.466  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B C   1 
ATOM   2191 O O   . ARG B 1 114 ? -0.077  55.594 12.786  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B O   1 
ATOM   2192 C CB  . ARG B 1 114 ? -0.544  53.039 11.343  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CB  1 
ATOM   2193 C CG  . ARG B 1 114 ? -0.278  53.418 9.949   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CG  1 
ATOM   2194 C CD  . ARG B 1 114 ? 0.865   52.646 9.331   1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CD  1 
ATOM   2195 N NE  . ARG B 1 114 ? 0.793   52.790 7.856   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NE  1 
ATOM   2196 C CZ  . ARG B 1 114 ? 1.659   52.213 6.999   1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CZ  1 
ATOM   2197 N NH1 . ARG B 1 114 ? 2.655   51.490 7.414   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH1 1 
ATOM   2198 N NH2 . ARG B 1 114 ? 1.494   52.409 5.696   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH2 1 
ATOM   2199 N N   . THR B 1 115 ? 2.052   55.241 12.137  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 112 THR B N   1 
ATOM   2200 C CA  . THR B 1 115 ? 2.504   56.581 12.489  1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 112 THR B CA  1 
ATOM   2201 C C   . THR B 1 115 ? 3.609   57.055 11.542  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 112 THR B C   1 
ATOM   2202 O O   . THR B 1 115 ? 4.333   56.246 10.960  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 112 THR B O   1 
ATOM   2203 C CB  . THR B 1 115 ? 2.950   56.570 13.963  1.00 6.13  ? ? ? ? ? ? 112 THR B CB  1 
ATOM   2204 O OG1 . THR B 1 115 ? 3.300   57.880 14.407  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 112 THR B OG1 1 
ATOM   2205 C CG2 . THR B 1 115 ? 4.138   55.665 14.239  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 112 THR B CG2 1 
ATOM   2206 N N   . PHE B 1 116 ? 3.739   58.370 11.397  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B N   1 
ATOM   2207 C CA  . PHE B 1 116 ? 4.841   58.938 10.643  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CA  1 
ATOM   2208 C C   . PHE B 1 116 ? 5.252   60.270 11.321  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B C   1 
ATOM   2209 O O   . PHE B 1 116 ? 4.486   60.802 12.144  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B O   1 
ATOM   2210 C CB  . PHE B 1 116 ? 4.510   59.138 9.159   1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CB  1 
ATOM   2211 C CG  . PHE B 1 116 ? 3.434   60.143 8.855   1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CG  1 
ATOM   2212 C CD1 . PHE B 1 116 ? 3.747   61.482 8.705   1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CD1 1 
ATOM   2213 C CD2 . PHE B 1 116 ? 2.111   59.742 8.664   1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CD2 1 
ATOM   2214 C CE1 . PHE B 1 116 ? 2.750   62.403 8.378   1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CE1 1 
ATOM   2215 C CE2 . PHE B 1 116 ? 1.126   60.665 8.333   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CE2 1 
ATOM   2216 C CZ  . PHE B 1 116 ? 1.455   61.996 8.176   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CZ  1 
ATOM   2217 N N   . LEU B 1 117 ? 6.432   60.774 10.959  1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   1 
ATOM   2218 C CA  . LEU B 1 117 ? 6.956   62.034 11.488  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  1 
ATOM   2219 C C   . LEU B 1 117 ? 7.298   62.997 10.359  1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   1 
ATOM   2220 O O   . LEU B 1 117 ? 7.894   62.587 9.345   1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   1 
ATOM   2221 C CB  . LEU B 1 117 ? 8.240   61.824 12.294  1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  1 
ATOM   2222 C CG  . LEU B 1 117 ? 8.170   60.948 13.553  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  1 
ATOM   2223 C CD1 . LEU B 1 117 ? 9.547   60.907 14.205  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 
ATOM   2224 C CD2 . LEU B 1 117 ? 7.133   61.480 14.521  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 
ATOM   2225 N N   . ILE B 1 118 ? 6.978   64.258 10.562  1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B N   1 
ATOM   2226 C CA  . ILE B 1 118 ? 7.476   65.378 9.735   1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CA  1 
ATOM   2227 C C   . ILE B 1 118 ? 8.132   66.392 10.668  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B C   1 
ATOM   2228 O O   . ILE B 1 118 ? 8.010   66.341 11.871  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B O   1 
ATOM   2229 C CB  . ILE B 1 118 ? 6.356   66.022 8.864   1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CB  1 
ATOM   2230 C CG1 . ILE B 1 118 ? 5.328   66.778 9.706   1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG1 1 
ATOM   2231 C CG2 . ILE B 1 118 ? 5.716   64.979 7.975   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG2 1 
ATOM   2232 C CD1 . ILE B 1 118 ? 4.435   67.719 8.904   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CD1 1 
ATOM   2233 N N   . SER B 1 119 ? 8.854   67.347 10.037  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 116 SER B N   1 
ATOM   2234 C CA  A SER B 1 119 ? 9.429   68.482 10.729  0.68 7.57  ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA  1 
ATOM   2235 C CA  B SER B 1 119 ? 9.322   68.478 10.814  0.32 7.25  ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA  1 
ATOM   2236 C C   . SER B 1 119 ? 8.707   69.764 10.297  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 116 SER B C   1 
ATOM   2237 O O   . SER B 1 119 ? 8.362   69.912 9.160   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 116 SER B O   1 
ATOM   2238 C CB  A SER B 1 119 ? 10.870  68.608 10.309  0.68 11.36 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB  1 
ATOM   2239 C CB  B SER B 1 119 ? 10.822  68.569 10.763  0.32 7.20  ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB  1 
ATOM   2240 O OG  A SER B 1 119 ? 11.461  69.706 10.976  0.68 14.41 ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG  1 
ATOM   2241 O OG  B SER B 1 119 ? 11.304  68.549 9.433   0.32 8.65  ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG  1 
ATOM   2242 N N   . ASP B 1 120 ? 8.595   70.713 11.211  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   1 
ATOM   2243 C CA  . ASP B 1 120 ? 8.125   72.075 10.887  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  1 
ATOM   2244 C C   . ASP B 1 120 ? 9.349   72.907 10.448  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   1 
ATOM   2245 O O   . ASP B 1 120 ? 10.493  72.465 10.455  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   1 
ATOM   2246 C CB  . ASP B 1 120 ? 7.259   72.628 12.010  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  1 
ATOM   2247 C CG  . ASP B 1 120 ? 7.979   73.511 13.007  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  1 
ATOM   2248 O OD1 . ASP B 1 120 ? 9.219   73.455 13.100  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 1 
ATOM   2249 O OD2 . ASP B 1 120 ? 7.218   74.249 13.733  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 1 
ATOM   2250 N N   . PRO B 1 121 ? 9.098   74.190 10.067  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B N   1 
ATOM   2251 C CA  . PRO B 1 121 ? 10.213  75.035 9.580   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CA  1 
ATOM   2252 C C   . PRO B 1 121 ? 11.320  75.299 10.579  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B C   1 
ATOM   2253 O O   . PRO B 1 121 ? 12.408  75.704 10.148  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 118 PRO B O   1 
ATOM   2254 C CB  . PRO B 1 121 ? 9.477   76.360 9.170   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CB  1 
ATOM   2255 C CG  . PRO B 1 121 ? 8.100   75.902 8.781   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CG  1 
ATOM   2256 C CD  . PRO B 1 121 ? 7.777   74.780 9.798   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CD  1 
ATOM   2257 N N   . ASP B 1 122 ? 11.038  75.145 11.844  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B N   1 
ATOM   2258 C CA  . ASP B 1 122 ? 12.010  75.348 12.914  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B CA  1 
ATOM   2259 C C   . ASP B 1 122 ? 12.459  74.017 13.582  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B C   1 
ATOM   2260 O O   . ASP B 1 122 ? 12.996  74.033 14.689  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B O   1 
ATOM   2261 C CB  . ASP B 1 122 ? 11.457  76.278 13.979  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B CB  1 
ATOM   2262 C CG  . ASP B 1 122 ? 11.226  77.672 13.427  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B CG  1 
ATOM   2263 O OD1 . ASP B 1 122 ? 12.217  78.250 12.893  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 119 ASP B OD1 1 
ATOM   2264 O OD2 . ASP B 1 122 ? 10.169  78.195 13.500  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 119 ASP B OD2 1 
ATOM   2265 N N   . GLY B 1 123 ? 12.265  72.910 12.861  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B N   1 
ATOM   2266 C CA  . GLY B 1 123 ? 12.733  71.622 13.325  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B CA  1 
ATOM   2267 C C   . GLY B 1 123 ? 11.890  70.956 14.412  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B C   1 
ATOM   2268 O O   . GLY B 1 123 ? 12.311  69.932 14.956  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B O   1 
ATOM   2269 N N   . HIS B 1 124 ? 10.717  71.513 14.719  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B N   1 
ATOM   2270 C CA  . HIS B 1 124 ? 9.846   70.824 15.669  1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CA  1 
ATOM   2271 C C   . HIS B 1 124 ? 9.289   69.564 15.022  1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B C   1 
ATOM   2272 O O   . HIS B 1 124 ? 8.904   69.568 13.851  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B O   1 
ATOM   2273 C CB  . HIS B 1 124 ? 8.698   71.718 16.117  1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CB  1 
ATOM   2274 C CG  . HIS B 1 124 ? 9.201   72.990 16.773  1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CG  1 
ATOM   2275 N ND1 . HIS B 1 124 ? 9.919   72.963 17.938  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B ND1 1 
ATOM   2276 C CD2 . HIS B 1 124 ? 9.039   74.272 16.400  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CD2 1 
ATOM   2277 C CE1 . HIS B 1 124 ? 10.226  74.207 18.236  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CE1 1 
ATOM   2278 N NE2 . HIS B 1 124 ? 9.687   75.024 17.330  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B NE2 1 
ATOM   2279 N N   . ILE B 1 125 ? 9.243   68.501 15.776  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B N   1 
ATOM   2280 C CA  A ILE B 1 125 ? 8.779   67.180 15.368  0.53 5.97  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CA  1 
ATOM   2281 C CA  B ILE B 1 125 ? 8.790   67.222 15.260  0.47 6.38  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CA  1 
ATOM   2282 C C   . ILE B 1 125 ? 7.260   67.105 15.462  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B C   1 
ATOM   2283 O O   . ILE B 1 125 ? 6.730   67.376 16.546  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B O   1 
ATOM   2284 C CB  A ILE B 1 125 ? 9.354   66.077 16.277  0.53 6.27  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CB  1 
ATOM   2285 C CB  B ILE B 1 125 ? 9.593   66.049 15.890  0.47 6.90  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CB  1 
ATOM   2286 C CG1 A ILE B 1 125 ? 10.890  66.046 16.271  0.53 8.39  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG1 1 
ATOM   2287 C CG1 B ILE B 1 125 ? 11.104  66.220 15.623  0.47 8.32  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG1 1 
ATOM   2288 C CG2 A ILE B 1 125 ? 8.780   64.703 15.868  0.53 6.07  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG2 1 
ATOM   2289 C CG2 B ILE B 1 125 ? 9.047   64.718 15.395  0.47 6.98  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG2 1 
ATOM   2290 C CD1 A ILE B 1 125 ? 11.512  65.154 17.234  0.53 8.95  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CD1 1 
ATOM   2291 C CD1 B ILE B 1 125 ? 11.475  66.250 14.162  0.47 11.61 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CD1 1 
ATOM   2292 N N   . ILE B 1 126 ? 6.602   66.705 14.377  1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B N   1 
ATOM   2293 C CA  . ILE B 1 126 ? 5.156   66.474 14.333  1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CA  1 
ATOM   2294 C C   . ILE B 1 126 ? 4.917   65.009 14.030  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B C   1 
ATOM   2295 O O   . ILE B 1 126 ? 5.432   64.487 13.041  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B O   1 
ATOM   2296 C CB  . ILE B 1 126 ? 4.495   67.377 13.287  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CB  1 
ATOM   2297 C CG1 . ILE B 1 126 ? 4.716   68.847 13.615  1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CG1 1 
ATOM   2298 C CG2 . ILE B 1 126 ? 3.023   67.023 13.111  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CG2 1 
ATOM   2299 C CD1 . ILE B 1 126 ? 4.536   69.779 12.436  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CD1 1 
ATOM   2300 N N   . ARG B 1 127 ? 4.151   64.342 14.896  1.00 5.01  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   1 
ATOM   2301 C CA  . ARG B 1 127 ? 3.764   62.941 14.718  1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  1 
ATOM   2302 C C   . ARG B 1 127 ? 2.297   62.840 14.371  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   1 
ATOM   2303 O O   . ARG B 1 127 ? 1.461   63.477 15.027  1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   1 
ATOM   2304 C CB  . ARG B 1 127 ? 4.028   62.156 16.011  1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  1 
ATOM   2305 C CG  . ARG B 1 127 ? 3.614   60.679 15.860  1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  1 
ATOM   2306 C CD  . ARG B 1 127 ? 3.995   59.832 17.086  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  1 
ATOM   2307 N NE  . ARG B 1 127 ? 5.395   59.788 17.369  1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  1 
ATOM   2308 C CZ  . ARG B 1 127 ? 6.277   58.945 16.838  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  1 
ATOM   2309 N NH1 . ARG B 1 127 ? 5.887   58.040 15.932  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 1 
ATOM   2310 N NH2 . ARG B 1 127 ? 7.539   59.001 17.246  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 1 
ATOM   2311 N N   . VAL B 1 128 ? 1.966   62.020 13.378  1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B N   1 
ATOM   2312 C CA  . VAL B 1 128 ? 0.595   61.649 13.088  1.00 5.48  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CA  1 
ATOM   2313 C C   . VAL B 1 128 ? 0.411   60.183 13.470  1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B C   1 
ATOM   2314 O O   . VAL B 1 128 ? 1.280   59.369 13.131  1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B O   1 
ATOM   2315 C CB  . VAL B 1 128 ? 0.257   61.906 11.602  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CB  1 
ATOM   2316 C CG1 . VAL B 1 128 ? -1.137  61.456 11.283  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG1 1 
ATOM   2317 C CG2 . VAL B 1 128 ? 0.449   63.385 11.285  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG2 1 
ATOM   2318 N N   . CYS B 1 129 ? -0.683  59.850 14.144  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B N   1 
ATOM   2319 C CA  . CYS B 1 129 ? -0.937  58.480 14.587  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CA  1 
ATOM   2320 C C   . CYS B 1 129 ? -2.444  58.329 14.788  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B C   1 
ATOM   2321 O O   . CYS B 1 129 ? -3.188  59.293 14.707  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B O   1 
ATOM   2322 C CB  . CYS B 1 129 ? -0.147  58.141 15.834  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CB  1 
ATOM   2323 S SG  . CYS B 1 129 ? -0.587  59.110 17.297  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B SG  1 
ATOM   2324 N N   A PRO B 1 130 ? -2.903  57.105 15.135  0.74 7.47  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   1 
ATOM   2325 N N   B PRO B 1 130 ? -2.932  57.100 15.038  0.26 7.53  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   1 
ATOM   2326 C CA  A PRO B 1 130 ? -4.312  56.906 15.457  0.74 8.49  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  1 
ATOM   2327 C CA  B PRO B 1 130 ? -4.360  56.933 15.344  0.26 7.72  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  1 
ATOM   2328 C C   A PRO B 1 130 ? -4.631  57.432 16.866  0.74 8.08  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   1 
ATOM   2329 C C   B PRO B 1 130 ? -4.701  57.099 16.848  0.26 8.25  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   1 
ATOM   2330 O O   A PRO B 1 130 ? -3.781  57.532 17.731  0.74 8.72  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   1 
ATOM   2331 O O   B PRO B 1 130 ? -3.872  56.780 17.712  0.26 9.57  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   1 
ATOM   2332 C CB  A PRO B 1 130 ? -4.487  55.377 15.379  0.74 10.15 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  1 
ATOM   2333 C CB  B PRO B 1 130 ? -4.670  55.500 14.836  0.26 7.63  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  1 
ATOM   2334 C CG  A PRO B 1 130 ? -3.278  54.857 14.689  0.74 10.08 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  1 
ATOM   2335 C CG  B PRO B 1 130 ? -3.473  55.055 14.155  0.26 8.27  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  1 
ATOM   2336 C CD  A PRO B 1 130 ? -2.196  55.795 15.120  0.74 8.15  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  1 
ATOM   2337 C CD  B PRO B 1 130 ? -2.324  55.794 14.746  0.26 8.55  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  1 
ATOM   2338 N N   . LEU B 1 131 ? -5.911  57.613 17.119  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B N   1 
ATOM   2339 C CA  A LEU B 1 131 ? -6.416  57.840 18.471  0.54 10.08 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA  1 
ATOM   2340 C CA  B LEU B 1 131 ? -6.438  57.834 18.434  0.46 10.83 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA  1 
ATOM   2341 C C   . LEU B 1 131 ? -6.119  56.670 19.313  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B C   1 
ATOM   2342 O O   . LEU B 1 131 ? -6.097  55.535 18.866  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B O   1 
ATOM   2343 C CB  A LEU B 1 131 ? -7.896  58.030 18.489  0.54 11.77 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB  1 
ATOM   2344 C CB  B LEU B 1 131 ? -7.924  58.006 18.279  0.46 12.82 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB  1 
ATOM   2345 C CG  A LEU B 1 131 ? -8.382  59.422 18.142  0.54 13.42 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG  1 
ATOM   2346 C CG  B LEU B 1 131 ? -8.633  58.711 19.424  0.46 14.03 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG  1 
ATOM   2347 C CD1 A LEU B 1 131 ? -9.850  59.351 17.848  0.54 14.91 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1 1 
ATOM   2348 C CD1 B LEU B 1 131 ? -7.972  59.982 19.833  0.46 16.53 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1 1 
ATOM   2349 C CD2 A LEU B 1 131 ? -8.102  60.412 19.232  0.54 13.43 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2 1 
ATOM   2350 C CD2 B LEU B 1 131 ? -10.076 58.973 19.007  0.46 16.73 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2 1 
ATOM   2351 N N   . ASP B 1 132 ? -5.930  56.931 20.590  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B N   1 
ATOM   2352 C CA  . ASP B 1 132 ? -5.698  55.969 21.600  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CA  1 
ATOM   2353 C C   . ASP B 1 132 ? -6.947  55.106 21.782  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B C   1 
ATOM   2354 O O   . ASP B 1 132 ? -8.073  55.572 21.489  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B O   1 
ATOM   2355 C CB  . ASP B 1 132 ? -5.298  56.680 22.931  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CB  1 
ATOM   2356 C CG  . ASP B 1 132 ? -6.371  57.641 23.472  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CG  1 
ATOM   2357 O OD1 . ASP B 1 132 ? -6.753  58.657 22.832  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD1 1 
ATOM   2358 O OD2 . ASP B 1 132 ? -6.816  57.417 24.625  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD2 1 
ATOM   2359 O OXT . ASP B 1 132 ? -6.863  54.000 22.293  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OXT 1 
HETATM 2360 C CAA . GRI C 2 .   ? 4.167   82.645 25.979  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAA 1 
HETATM 2361 O OAB . GRI C 2 .   ? 3.924   88.894 22.601  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAB 1 
HETATM 2362 O OAC . GRI C 2 .   ? -3.306  84.721 25.372  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAC 1 
HETATM 2363 O OAD . GRI C 2 .   ? 4.082   86.957 23.798  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAD 1 
HETATM 2364 C CAE . GRI C 2 .   ? -0.042  89.332 23.226  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAE 1 
HETATM 2365 C CAF . GRI C 2 .   ? 1.310   89.138 23.043  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAF 1 
HETATM 2366 C CAG . GRI C 2 .   ? -0.196  83.025 26.702  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAG 1 
HETATM 2367 C CAH . GRI C 2 .   ? 1.181   82.855 26.485  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAH 1 
HETATM 2368 C CAI . GRI C 2 .   ? -0.779  88.339 23.816  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAI 1 
HETATM 2369 C CAJ . GRI C 2 .   ? -2.372  84.318 26.464  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAJ 1 
HETATM 2370 N NAK . GRI C 2 .   ? -0.816  86.189 24.885  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A NAK 1 
HETATM 2371 N NAL . GRI C 2 .   ? 1.851   85.835 24.504  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A NAL 1 
HETATM 2372 O OAM . GRI C 2 .   ? 3.246   83.667 25.463  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAM 1 
HETATM 2373 C CAN . GRI C 2 .   ? 3.367   87.918 23.264  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAN 1 
HETATM 2374 C CAO . GRI C 2 .   ? -0.875  84.141 26.165  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAO 1 
HETATM 2375 C CAP . GRI C 2 .   ? 1.878   83.804 25.714  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAP 1 
HETATM 2376 C CAQ . GRI C 2 .   ? 1.929   87.987 23.475  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAQ 1 
HETATM 2377 C CAR . GRI C 2 .   ? -0.139  87.175 24.281  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAR 1 
HETATM 2378 C CAS . GRI C 2 .   ? -0.188  85.086 25.415  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAS 1 
HETATM 2379 C CAT . GRI C 2 .   ? 1.231   86.979 24.084  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAT 1 
HETATM 2380 C CAU . GRI C 2 .   ? 1.189   84.904 25.197  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAU 1 
HETATM 2381 O O   . HOH D 3 .   ? -6.046  79.776 42.926  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O   1 
HETATM 2382 O O   . HOH D 3 .   ? 10.424  63.751 33.051  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O   1 
HETATM 2383 O O   . HOH D 3 .   ? -6.186  87.481 35.254  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O   1 
HETATM 2384 O O   . HOH D 3 .   ? 3.498   83.216 45.037  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O   1 
HETATM 2385 O O   . HOH D 3 .   ? 12.412  60.636 33.966  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O   1 
HETATM 2386 O O   . HOH D 3 .   ? -7.352  56.449 35.652  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O   1 
HETATM 2387 O O   . HOH D 3 .   ? -6.440  67.489 46.197  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O   1 
HETATM 2388 O O   . HOH D 3 .   ? 10.669  71.763 26.984  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O   1 
HETATM 2389 O O   . HOH D 3 .   ? 5.388   52.523 33.675  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O   1 
HETATM 2390 O O   . HOH D 3 .   ? -7.030  65.177 14.887  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O   1 
HETATM 2391 O O   . HOH D 3 .   ? -3.072  89.279 39.372  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O   1 
HETATM 2392 O O   . HOH D 3 .   ? 10.447  74.304 48.249  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O   1 
HETATM 2393 O O   . HOH D 3 .   ? 14.451  69.029 37.037  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O   1 
HETATM 2394 O O   . HOH D 3 .   ? -15.926 62.699 4.161   1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O   1 
HETATM 2395 O O   . HOH D 3 .   ? 3.037   67.413 49.267  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O   1 
HETATM 2396 O O   . HOH D 3 .   ? -2.558  67.823 24.476  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O   1 
HETATM 2397 O O   . HOH D 3 .   ? -15.748 63.652 21.993  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O   1 
HETATM 2398 O O   . HOH D 3 .   ? 4.598   54.522 35.397  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O   1 
HETATM 2399 O O   . HOH D 3 .   ? -8.311  55.433 32.457  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O   1 
HETATM 2400 O O   . HOH D 3 .   ? 11.724  53.990 32.361  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O   1 
HETATM 2401 O O   . HOH D 3 .   ? -11.366 71.309 10.704  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O   1 
HETATM 2402 O O   . HOH D 3 .   ? -21.096 66.383 7.174   1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O   1 
HETATM 2403 O O   . HOH D 3 .   ? 22.641  76.928 26.474  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O   1 
HETATM 2404 O O   . HOH D 3 .   ? 8.825   72.560 45.382  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O   1 
HETATM 2405 O O   . HOH D 3 .   ? 11.337  52.855 20.641  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O   1 
HETATM 2406 O O   . HOH D 3 .   ? -0.703  70.630 41.776  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O   1 
HETATM 2407 O O   . HOH D 3 .   ? -9.762  66.120 16.300  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O   1 
HETATM 2408 O O   . HOH D 3 .   ? 1.338   73.483 49.360  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O   1 
HETATM 2409 O O   . HOH D 3 .   ? 9.982   85.872 28.413  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O   1 
HETATM 2410 O O   . HOH D 3 .   ? -6.358  62.346 41.733  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O   1 
HETATM 2411 O O   . HOH D 3 .   ? 14.548  54.591 29.757  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O   1 
HETATM 2412 O O   . HOH D 3 .   ? 20.147  77.489 21.596  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O   1 
HETATM 2413 O O   . HOH D 3 .   ? 4.237   85.084 43.843  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O   1 
HETATM 2414 O O   . HOH D 3 .   ? -0.621  75.507 49.865  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O   1 
HETATM 2415 O O   . HOH D 3 .   ? -4.876  74.443 33.350  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O   1 
HETATM 2416 O O   . HOH D 3 .   ? 1.155   54.265 38.775  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O   1 
HETATM 2417 O O   . HOH D 3 .   ? 0.377   90.547 40.966  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O   1 
HETATM 2418 O O   . HOH D 3 .   ? 8.268   91.733 32.098  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O   1 
HETATM 2419 O O   . HOH D 3 .   ? 7.489   52.107 23.253  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O   1 
HETATM 2420 O O   . HOH D 3 .   ? 4.728   73.719 54.008  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O   1 
HETATM 2421 O O   . HOH D 3 .   ? -4.345  55.229 38.383  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O   1 
HETATM 2422 O O   . HOH D 3 .   ? -0.147  68.801 43.868  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O   1 
HETATM 2423 O O   . HOH D 3 .   ? 10.752  74.243 44.511  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O   1 
HETATM 2424 O O   . HOH D 3 .   ? 18.854  63.105 33.160  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O   1 
HETATM 2425 O O   . HOH D 3 .   ? -2.876  77.199 44.248  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O   1 
HETATM 2426 O O   . HOH D 3 .   ? -6.824  88.966 30.029  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O   1 
HETATM 2427 O O   . HOH D 3 .   ? -10.226 63.666 13.919  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O   1 
HETATM 2428 O O   . HOH D 3 .   ? 5.604   49.782 27.155  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O   1 
HETATM 2429 O O   . HOH D 3 .   ? -10.210 64.296 32.573  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O   1 
HETATM 2430 O O   . HOH D 3 .   ? 16.577  75.251 27.353  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O   1 
HETATM 2431 O O   . HOH D 3 .   ? -22.911 65.263 3.099   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O   1 
HETATM 2432 O O   . HOH D 3 .   ? -16.437 67.851 0.933   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O   1 
HETATM 2433 O O   . HOH D 3 .   ? 10.587  52.660 30.167  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O   1 
HETATM 2434 O O   . HOH D 3 .   ? -6.026  82.468 22.539  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O   1 
HETATM 2435 O O   . HOH D 3 .   ? -5.790  69.474 39.142  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O   1 
HETATM 2436 O O   . HOH D 3 .   ? 15.897  72.634 30.078  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O   1 
HETATM 2437 O O   . HOH D 3 .   ? 15.187  81.030 41.624  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O   1 
HETATM 2438 O O   . HOH D 3 .   ? -3.882  78.485 41.872  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O   1 
HETATM 2439 O O   . HOH D 3 .   ? 14.441  77.499 43.675  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O   1 
HETATM 2440 O O   . HOH D 3 .   ? 0.125   78.099 49.446  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O   1 
HETATM 2441 O O   . HOH D 3 .   ? -0.945  82.151 47.898  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O   1 
HETATM 2442 O O   . HOH D 3 .   ? 12.942  62.794 15.004  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O   1 
HETATM 2443 O O   . HOH D 3 .   ? 0.694   70.936 45.386  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O   1 
HETATM 2444 O O   . HOH D 3 .   ? -2.159  50.012 29.289  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O   1 
HETATM 2445 O O   . HOH D 3 .   ? 10.122  65.416 42.408  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O   1 
HETATM 2446 O O   . HOH D 3 .   ? 20.302  78.212 26.214  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O   1 
HETATM 2447 O O   . HOH D 3 .   ? -10.430 63.338 18.392  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O   1 
HETATM 2448 O O   . HOH D 3 .   ? 0.715   62.361 44.251  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O   1 
HETATM 2449 O O   . HOH D 3 .   ? -1.442  87.861 43.588  1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O   1 
HETATM 2450 O O   . HOH D 3 .   ? 0.313   70.972 47.997  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O   1 
HETATM 2451 O O   . HOH D 3 .   ? -20.320 62.583 6.318   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2452 O O   . HOH D 3 .   ? -16.749 67.089 7.299   1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2453 O O   . HOH D 3 .   ? -1.803  67.038 45.592  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2454 O O   . HOH D 3 .   ? 23.776  55.303 26.231  1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2455 O O   . HOH D 3 .   ? 18.276  72.097 28.800  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2456 O O   . HOH D 3 .   ? 16.994  65.709 45.121  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2457 O O   . HOH D 3 .   ? 12.002  58.577 24.589  0.84 16.60 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2458 O O   . HOH D 3 .   ? -2.533  86.424 29.207  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2459 O O   . HOH D 3 .   ? -0.988  88.045 40.909  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2460 O O   . HOH D 3 .   ? -7.619  61.270 38.238  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2461 O O   . HOH D 3 .   ? 8.174   88.436 26.152  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2462 O O   . HOH D 3 .   ? 1.044   68.966 48.454  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2463 O O   . HOH D 3 .   ? -10.001 81.189 39.556  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2464 O O   . HOH D 3 .   ? 14.206  58.199 26.673  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2465 O O   . HOH D 3 .   ? -13.120 69.247 10.553  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2466 O O   . HOH D 3 .   ? -5.174  81.472 26.552  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2467 O O   . HOH D 3 .   ? 17.116  76.312 38.450  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2468 O O   . HOH D 3 .   ? 15.617  54.525 33.425  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2469 O O   . HOH D 3 .   ? -4.072  61.350 42.181  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2470 O O   . HOH D 3 .   ? 5.885   82.222 46.909  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2471 O O   . HOH D 3 .   ? 11.846  56.531 18.466  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2472 O O   . HOH D 3 .   ? 3.739   53.979 37.883  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2473 O O   . HOH D 3 .   ? 22.333  74.664 28.012  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2474 O O   . HOH D 3 .   ? 24.679  62.980 29.036  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2475 O O   . HOH D 3 .   ? 14.297  66.260 40.595  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2476 O O   . HOH D 3 .   ? 12.126  54.815 39.047  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2477 O O   . HOH D 3 .   ? 16.161  62.758 35.564  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2478 O O   . HOH D 3 .   ? 11.206  79.110 45.737  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2479 O O   . HOH D 3 .   ? 10.335  53.327 34.756  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2480 O O   . HOH D 3 .   ? 14.720  75.211 42.285  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2481 O O   . HOH D 3 .   ? 16.124  71.194 44.525  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2482 O O   . HOH D 3 .   ? 17.345  66.633 33.656  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2483 O O   A HOH D 3 .   ? 11.860  69.518 38.777  0.81 18.34 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2484 O O   B HOH D 3 .   ? 10.519  70.136 39.068  0.19 19.31 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2485 O O   . HOH D 3 .   ? -2.029  88.059 34.791  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2486 O O   . HOH D 3 .   ? 12.463  79.356 43.385  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2487 O O   . HOH D 3 .   ? 10.675  83.055 29.070  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2488 O O   . HOH D 3 .   ? 11.887  67.269 40.096  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2489 O O   . HOH D 3 .   ? 16.969  58.996 34.692  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2490 O O   . HOH D 3 .   ? -2.171  63.299 42.490  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2491 O O   . HOH D 3 .   ? 2.065   72.552 51.872  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2492 O O   . HOH D 3 .   ? -4.298  87.839 33.128  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2493 O O   . HOH D 3 .   ? -2.381  85.497 44.181  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2494 O O   . HOH D 3 .   ? -7.682  64.460 7.783   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2495 O O   . HOH D 3 .   ? 2.791   61.466 42.803  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2496 O O   . HOH D 3 .   ? -1.255  79.303 47.435  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 2497 O O   . HOH D 3 .   ? 22.748  76.660 21.650  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 2498 O O   . HOH D 3 .   ? -12.376 68.203 8.173   1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 2499 O O   . HOH D 3 .   ? 7.737   47.114 27.526  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 2500 O O   . HOH D 3 .   ? -11.992 61.955 26.356  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 2501 O O   . HOH D 3 .   ? 8.381   51.702 33.552  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 2502 O O   . HOH D 3 .   ? -7.391  60.714 35.132  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 2503 O O   . HOH D 3 .   ? -1.766  56.305 21.947  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2504 O O   . HOH D 3 .   ? 4.063   68.671 51.826  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 2505 O O   . HOH D 3 .   ? 5.094   56.056 39.449  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 2506 O O   . HOH D 3 .   ? -22.180 67.896 2.659   1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 2507 O O   . HOH D 3 .   ? 11.764  60.300 17.581  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 2508 O O   . HOH D 3 .   ? 18.940  70.245 30.988  0.84 25.24 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 2509 O O   . HOH D 3 .   ? 8.149   89.368 40.369  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 2510 O O   . HOH D 3 .   ? -9.239  61.220 25.936  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 2511 O O   . HOH D 3 .   ? 15.030  58.877 37.869  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 2512 O O   . HOH D 3 .   ? 15.468  75.435 29.995  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 2513 O O   . HOH D 3 .   ? -13.136 65.529 20.129  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   1 
HETATM 2514 O O   . HOH D 3 .   ? -3.882  82.292 24.095  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   1 
HETATM 2515 O O   . HOH D 3 .   ? 20.424  61.403 28.967  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   1 
HETATM 2516 O O   . HOH D 3 .   ? -11.292 69.708 6.606   1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   1 
HETATM 2517 O O   . HOH D 3 .   ? 18.933  62.769 20.345  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   1 
HETATM 2518 O O   . HOH D 3 .   ? -10.040 67.194 4.029   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   1 
HETATM 2519 O O   . HOH D 3 .   ? 19.807  74.238 29.428  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   1 
HETATM 2520 O O   . HOH D 3 .   ? 9.821   58.546 41.814  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
HETATM 2521 O O   . HOH D 3 .   ? 10.104  47.778 28.949  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   1 
HETATM 2522 O O   . HOH D 3 .   ? -12.845 63.593 13.506  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O   1 
HETATM 2523 O O   . HOH D 3 .   ? -0.376  68.256 19.827  0.55 9.16  ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O   1 
HETATM 2524 O O   . HOH D 3 .   ? -3.608  65.976 33.534  0.49 21.06 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O   1 
HETATM 2525 O O   . HOH D 3 .   ? 19.676  61.285 23.353  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O   1 
HETATM 2526 O O   . HOH D 3 .   ? 18.763  67.574 42.276  1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O   1 
HETATM 2527 O O   . HOH D 3 .   ? -10.425 65.476 29.611  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O   1 
HETATM 2528 O O   . HOH D 3 .   ? -0.521  60.185 45.445  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O   1 
HETATM 2529 O O   . HOH D 3 .   ? 9.461   81.153 46.683  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O   1 
HETATM 2530 O O   . HOH D 3 .   ? -13.917 61.597 11.497  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O   1 
HETATM 2531 O O   . HOH D 3 .   ? -5.642  90.031 36.858  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2532 O O   . HOH D 3 .   ? -10.656 67.673 17.377  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2533 O O   . HOH D 3 .   ? -9.197  63.598 37.881  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2534 O O   . HOH D 3 .   ? 7.205   62.057 48.645  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2535 O O   . HOH D 3 .   ? -23.604 54.949 5.722   1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2536 O O   . HOH D 3 .   ? -9.942  60.485 30.532  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2537 O O   A HOH D 3 .   ? -8.104  76.590 33.269  0.59 33.52 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2538 O O   B HOH D 3 .   ? -8.091  75.961 31.605  0.41 33.48 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2539 O O   . HOH D 3 .   ? 5.587   74.325 57.684  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2540 O O   . HOH D 3 .   ? -11.346 66.082 -0.679  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2541 O O   . HOH D 3 .   ? 8.943   60.773 44.789  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2542 O O   . HOH D 3 .   ? 16.420  70.686 35.268  1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2543 O O   A HOH D 3 .   ? 2.918   58.426 42.508  0.53 28.37 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2544 O O   B HOH D 3 .   ? 3.358   57.619 40.898  0.47 30.02 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2545 O O   . HOH D 3 .   ? 17.305  63.668 31.202  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2546 O O   . HOH D 3 .   ? -13.835 64.774 11.904  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2547 O O   . HOH D 3 .   ? -1.599  71.126 21.274  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2548 O O   . HOH D 3 .   ? 11.383  50.067 30.013  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2549 O O   . HOH D 3 .   ? 12.275  69.709 26.085  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2550 O O   A HOH D 3 .   ? 11.985  71.647 21.850  0.65 8.40  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2551 O O   B HOH D 3 .   ? 13.180  71.328 21.817  0.35 9.45  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2552 O O   . HOH D 3 .   ? 24.622  67.994 29.730  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2553 O O   . HOH D 3 .   ? 22.287  62.746 30.435  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2554 O O   . HOH D 3 .   ? 21.527  64.628 31.438  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2555 O O   . HOH D 3 .   ? 17.642  66.490 30.814  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2556 O O   . HOH D 3 .   ? 17.752  68.642 32.983  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2557 O O   . HOH D 3 .   ? 12.860  85.069 45.592  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2558 O O   . HOH D 3 .   ? 15.435  84.180 46.063  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2559 O O   . HOH D 3 .   ? -14.712 65.793 8.510   1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2560 O O   . HOH D 3 .   ? -18.198 67.244 9.730   1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2561 O O   . HOH D 3 .   ? -14.034 62.123 7.198   1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2562 O O   . HOH D 3 .   ? -9.658  68.608 8.041   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2563 O O   . HOH D 3 .   ? 17.517  52.865 35.051  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2564 O O   . HOH D 3 .   ? 9.544   62.968 45.924  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2565 O O   . HOH D 3 .   ? -7.489  58.217 34.610  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2566 O O   . HOH D 3 .   ? 4.972   50.741 35.761  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2567 O O   . HOH D 3 .   ? -12.058 61.542 20.371  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2568 O O   . HOH D 3 .   ? 12.870  61.877 17.612  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2569 O O   . HOH D 3 .   ? 12.411  52.122 26.770  1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2570 O O   . HOH D 3 .   ? 23.040  60.685 32.618  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2571 O O   . HOH D 3 .   ? 14.642  81.745 45.656  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2572 O O   . HOH D 3 .   ? 10.533  88.530 39.393  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2573 O O   . HOH D 3 .   ? 10.293  84.350 46.564  1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2574 O O   . HOH D 3 .   ? -5.712  85.585 26.172  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2575 O O   . HOH D 3 .   ? -0.412  84.078 46.048  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2576 O O   . HOH D 3 .   ? 4.425   49.699 33.873  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2577 O O   . HOH D 3 .   ? -7.713  83.503 42.453  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2578 O O   . HOH D 3 .   ? -3.199  65.161 44.189  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2579 O O   . HOH D 3 .   ? -20.724 68.253 0.471   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2580 O O   . HOH D 3 .   ? 14.972  56.152 24.888  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2581 O O   . HOH D 3 .   ? 15.433  56.355 27.832  1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2582 O O   . HOH D 3 .   ? -8.727  85.672 40.875  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2583 O O   . HOH D 3 .   ? -1.204  79.306 51.727  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2584 O O   . HOH D 3 .   ? -3.057  75.492 47.805  1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2585 O O   . HOH D 3 .   ? 15.996  77.993 41.023  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2586 O O   . HOH D 3 .   ? 15.975  67.177 38.305  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2587 O O   . HOH D 3 .   ? -4.790  73.941 42.663  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2588 O O   . HOH D 3 .   ? -3.930  69.801 25.686  0.31 9.03  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2589 O O   . HOH D 3 .   ? -1.309  70.050 25.643  0.43 10.88 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2590 O O   . HOH D 3 .   ? -8.559  61.066 28.397  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2591 O O   . HOH D 3 .   ? 15.459  79.851 39.342  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2592 O O   . HOH D 3 .   ? 17.202  76.322 31.913  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2593 O O   . HOH D 3 .   ? 17.208  79.127 36.089  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2594 O O   . HOH D 3 .   ? 15.925  82.534 36.079  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2595 O O   . HOH D 3 .   ? 9.465   83.225 31.604  0.52 25.29 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2596 O O   . HOH D 3 .   ? -5.594  76.939 45.688  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2597 O O   . HOH D 3 .   ? -5.498  80.247 48.938  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2598 O O   . HOH D 3 .   ? -8.617  67.008 31.957  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2599 O O   . HOH D 3 .   ? 11.345  64.574 19.036  0.47 20.53 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2600 O O   . HOH D 3 .   ? -27.408 57.098 -3.295  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2601 O O   . HOH D 3 .   ? -31.724 58.285 -3.144  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2602 O O   . HOH D 3 .   ? -9.200  66.188 19.308  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 2603 O O   . HOH D 3 .   ? 14.685  62.877 39.360  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 2604 O O   . HOH D 3 .   ? 11.395  64.673 44.834  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 2605 O O   . HOH D 3 .   ? -8.518  63.547 27.352  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 2606 O O   . HOH D 3 .   ? -8.313  88.996 38.093  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 2607 O O   . HOH D 3 .   ? 18.867  78.363 23.941  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 2608 O O   A HOH D 3 .   ? 16.370  77.565 24.623  0.57 28.03 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2609 O O   B HOH D 3 .   ? 15.383  77.308 25.931  0.43 28.16 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2610 O O   . HOH D 3 .   ? 18.821  76.573 27.769  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 2611 O O   . HOH D 3 .   ? 9.017   61.195 42.150  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 2612 O O   . HOH D 3 .   ? -2.571  71.320 47.821  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 2613 O O   . HOH D 3 .   ? -0.565  71.778 49.630  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 2614 O O   . HOH D 3 .   ? 1.516   69.972 52.081  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 2615 O O   . HOH D 3 .   ? -8.875  59.039 32.778  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 2616 O O   . HOH D 3 .   ? -13.138 57.697 32.425  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 2617 O O   . HOH D 3 .   ? -7.629  53.908 29.328  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 2618 O O   . HOH D 3 .   ? 15.508  85.131 34.469  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 2619 O O   . HOH D 3 .   ? -11.492 61.539 17.057  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 2620 O O   . HOH D 3 .   ? 4.761   60.397 45.453  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 2621 O O   . HOH D 3 .   ? 2.592   62.477 47.140  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 2622 O O   . HOH D 3 .   ? -2.105  55.523 41.608  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 2623 O O   . HOH D 3 .   ? -10.402 84.757 30.122  1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 2624 O O   . HOH D 3 .   ? -7.231  86.937 27.528  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 2625 O O   . HOH D 3 .   ? -28.327 64.016 0.015   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 2626 O O   . HOH D 3 .   ? 14.267  60.914 36.067  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   1 
HETATM 2627 O O   . HOH D 3 .   ? 11.821  85.360 36.831  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   1 
HETATM 2628 O O   . HOH D 3 .   ? 6.707   88.211 23.410  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   1 
HETATM 2629 O O   . HOH D 3 .   ? -14.014 61.110 24.075  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   1 
HETATM 2630 O O   . HOH D 3 .   ? -14.485 60.318 26.991  1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   1 
HETATM 2631 O O   . HOH D 3 .   ? 16.757  73.937 32.120  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   1 
HETATM 2632 O O   . HOH D 3 .   ? -1.229  90.470 39.415  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   1 
HETATM 2633 O O   A HOH D 3 .   ? 8.055   70.638 25.151  0.53 13.15 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 2634 O O   B HOH D 3 .   ? 6.009   70.221 24.881  0.47 18.08 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 2635 O O   A HOH D 3 .   ? 8.449   71.063 27.587  0.74 17.44 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 2636 O O   B HOH D 3 .   ? 8.643   69.670 26.439  0.26 18.22 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 2637 O O   . HOH E 3 .   ? 11.522  71.111 19.162  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 130 HOH B O   1 
HETATM 2638 O O   . HOH E 3 .   ? 9.402   80.209 11.905  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 131 HOH B O   1 
HETATM 2639 O O   . HOH E 3 .   ? 20.732  80.747 17.905  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 132 HOH B O   1 
HETATM 2640 O O   . HOH E 3 .   ? 7.847   76.779 12.777  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 133 HOH B O   1 
HETATM 2641 O O   . HOH E 3 .   ? 9.903   68.947 18.631  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 134 HOH B O   1 
HETATM 2642 O O   . HOH E 3 .   ? 9.100   91.650 22.196  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 135 HOH B O   1 
HETATM 2643 O O   . HOH E 3 .   ? 6.487   87.256 11.488  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 136 HOH B O   1 
HETATM 2644 O O   . HOH E 3 .   ? -2.583  71.665 23.879  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 137 HOH B O   1 
HETATM 2645 O O   . HOH E 3 .   ? -10.761 51.936 8.230   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 138 HOH B O   1 
HETATM 2646 O O   . HOH E 3 .   ? -3.199  63.139 -2.776  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 139 HOH B O   1 
HETATM 2647 O O   . HOH E 3 .   ? 14.055  78.038 30.027  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 140 HOH B O   1 
HETATM 2648 O O   . HOH E 3 .   ? -3.630  69.031 6.314   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 141 HOH B O   1 
HETATM 2649 O O   . HOH E 3 .   ? 17.249  83.552 20.858  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 142 HOH B O   1 
HETATM 2650 O O   . HOH E 3 .   ? 15.979  70.316 22.298  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 143 HOH B O   1 
HETATM 2651 O O   . HOH E 3 .   ? -13.395 70.766 21.996  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 144 HOH B O   1 
HETATM 2652 O O   . HOH E 3 .   ? 6.473   87.832 4.145   1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 145 HOH B O   1 
HETATM 2653 O O   . HOH E 3 .   ? 8.047   86.853 13.928  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 146 HOH B O   1 
HETATM 2654 O O   . HOH E 3 .   ? -8.928  70.039 10.302  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 147 HOH B O   1 
HETATM 2655 O O   . HOH E 3 .   ? -10.637 56.782 6.567   1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 148 HOH B O   1 
HETATM 2656 O O   . HOH E 3 .   ? 9.883   54.613 9.206   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O   1 
HETATM 2657 O O   . HOH E 3 .   ? -9.547  75.483 22.790  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O   1 
HETATM 2658 O O   . HOH E 3 .   ? -6.897  61.742 6.803   1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O   1 
HETATM 2659 O O   . HOH E 3 .   ? 3.986   86.512 2.535   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O   1 
HETATM 2660 O O   . HOH E 3 .   ? -9.200  62.309 15.918  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 153 HOH B O   1 
HETATM 2661 O O   . HOH E 3 .   ? -13.669 68.251 44.540  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 154 HOH B O   1 
HETATM 2662 O O   . HOH E 3 .   ? 6.660   65.775 1.358   1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 155 HOH B O   1 
HETATM 2663 O O   . HOH E 3 .   ? 8.832   51.835 20.561  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 156 HOH B O   1 
HETATM 2664 O O   . HOH E 3 .   ? 7.768   70.525 6.676   1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 157 HOH B O   1 
HETATM 2665 O O   . HOH E 3 .   ? -8.008  75.720 35.624  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 158 HOH B O   1 
HETATM 2666 O O   . HOH E 3 .   ? 10.285  57.955 16.788  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 159 HOH B O   1 
HETATM 2667 O O   . HOH E 3 .   ? -2.729  55.460 19.395  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O   1 
HETATM 2668 O O   . HOH E 3 .   ? -0.630  52.476 2.474   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O   1 
HETATM 2669 O O   . HOH E 3 .   ? 11.519  53.613 14.070  0.71 32.35 ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O   1 
HETATM 2670 O O   . HOH E 3 .   ? -8.203  72.591 31.008  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O   1 
HETATM 2671 O O   . HOH E 3 .   ? -7.767  51.794 11.964  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O   1 
HETATM 2672 O O   . HOH E 3 .   ? -10.312 77.641 13.953  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O   1 
HETATM 2673 O O   . HOH E 3 .   ? 2.531   89.763 19.991  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O   1 
HETATM 2674 O O   . HOH E 3 .   ? -1.376  78.018 4.546   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O   1 
HETATM 2675 O O   . HOH E 3 .   ? -8.197  66.114 6.333   1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O   1 
HETATM 2676 O O   . HOH E 3 .   ? -13.200 79.767 18.435  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 169 HOH B O   1 
HETATM 2677 O O   . HOH E 3 .   ? 14.213  64.365 5.692   1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 170 HOH B O   1 
HETATM 2678 O O   . HOH E 3 .   ? 14.254  76.905 27.776  0.52 23.06 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O   1 
HETATM 2679 O O   . HOH E 3 .   ? -5.277  53.117 23.684  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 172 HOH B O   1 
HETATM 2680 O O   . HOH E 3 .   ? -10.953 77.446 10.978  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 173 HOH B O   1 
HETATM 2681 O O   . HOH E 3 .   ? 7.300   88.154 15.858  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O   1 
HETATM 2682 O O   . HOH E 3 .   ? -8.940  78.494 26.182  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O   1 
HETATM 2683 O O   . HOH E 3 .   ? 7.241   73.024 -2.511  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 176 HOH B O   1 
HETATM 2684 O O   . HOH E 3 .   ? -7.408  74.439 4.289   1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 177 HOH B O   1 
HETATM 2685 O O   . HOH E 3 .   ? -9.408  85.064 20.416  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 178 HOH B O   1 
HETATM 2686 O O   . HOH E 3 .   ? 3.258   50.150 9.708   1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 179 HOH B O   1 
HETATM 2687 O O   . HOH E 3 .   ? -10.493 81.661 13.845  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 180 HOH B O   1 
HETATM 2688 O O   . HOH E 3 .   ? -10.467 73.312 34.140  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 181 HOH B O   1 
HETATM 2689 O O   . HOH E 3 .   ? 19.253  79.710 20.086  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 182 HOH B O   1 
HETATM 2690 O O   . HOH E 3 .   ? -11.117 74.476 37.991  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 183 HOH B O   1 
HETATM 2691 O O   . HOH E 3 .   ? 6.689   83.346 4.832   1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 184 HOH B O   1 
HETATM 2692 O O   . HOH E 3 .   ? -10.956 79.227 28.099  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 185 HOH B O   1 
HETATM 2693 O O   . HOH E 3 .   ? 12.528  82.659 18.296  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O   1 
HETATM 2694 O O   . HOH E 3 .   ? -5.986  89.850 16.973  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 187 HOH B O   1 
HETATM 2695 O O   . HOH E 3 .   ? 10.974  53.310 11.304  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O   1 
HETATM 2696 O O   . HOH E 3 .   ? 14.527  67.741 11.783  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 189 HOH B O   1 
HETATM 2697 O O   . HOH E 3 .   ? -8.442  60.660 23.524  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O   1 
HETATM 2698 O O   . HOH E 3 .   ? -9.853  77.083 20.595  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O   1 
HETATM 2699 O O   . HOH E 3 .   ? 6.315   53.168 4.892   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O   1 
HETATM 2700 O O   . HOH E 3 .   ? -8.312  81.257 23.124  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O   1 
HETATM 2701 O O   . HOH E 3 .   ? 3.907   83.326 4.915   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O   1 
HETATM 2702 O O   A HOH E 3 .   ? 13.026  72.156 9.292   0.61 28.03 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   1 
HETATM 2703 O O   B HOH E 3 .   ? 11.798  71.201 8.518   0.39 28.13 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   1 
HETATM 2704 O O   . HOH E 3 .   ? -3.072  68.928 2.265   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O   1 
HETATM 2705 O O   . HOH E 3 .   ? -7.739  80.897 25.807  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O   1 
HETATM 2706 O O   . HOH E 3 .   ? 5.322   67.173 -0.750  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O   1 
HETATM 2707 O O   . HOH E 3 .   ? 4.573   88.783 12.792  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O   1 
HETATM 2708 O O   . HOH E 3 .   ? -2.292  65.856 -2.298  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O   1 
HETATM 2709 O O   . HOH E 3 .   ? -12.283 58.650 9.959   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2710 O O   . HOH E 3 .   ? 7.665   68.918 0.150   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2711 O O   . HOH E 3 .   ? -10.130 77.919 23.987  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2712 O O   . HOH E 3 .   ? -10.987 60.743 4.180   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2713 O O   . HOH E 3 .   ? 6.679   55.104 2.756   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2714 O O   . HOH E 3 .   ? -11.321 55.989 16.237  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2715 O O   . HOH E 3 .   ? -5.081  79.474 2.787   1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2716 O O   . HOH E 3 .   ? -10.916 72.334 7.551   1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2717 O O   . HOH E 3 .   ? 7.552   90.830 15.980  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2718 O O   . HOH E 3 .   ? 11.687  83.917 26.785  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2719 O O   . HOH E 3 .   ? -5.906  76.214 5.836   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2720 O O   . HOH E 3 .   ? -12.522 68.119 20.612  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2721 O O   . HOH E 3 .   ? -6.148  51.362 1.712   1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2722 O O   . HOH E 3 .   ? -7.879  54.659 16.586  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2723 O O   . HOH E 3 .   ? 14.106  65.316 14.612  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2724 O O   . HOH E 3 .   ? 8.630   73.111 6.140   1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2725 O O   . HOH E 3 .   ? -7.268  63.691 5.030   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2726 O O   . HOH E 3 .   ? -7.654  73.814 33.524  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2727 O O   . HOH E 3 .   ? -10.695 59.947 22.200  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2728 O O   . HOH E 3 .   ? 15.094  61.378 8.862   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2729 O O   . HOH E 3 .   ? -7.493  84.283 12.647  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2730 O O   . HOH E 3 .   ? 12.108  81.089 27.132  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2731 O O   . HOH E 3 .   ? -10.410 54.571 4.225   1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2732 O O   . HOH E 3 .   ? 13.638  57.852 8.860   1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2733 O O   . HOH E 3 .   ? -11.416 56.741 1.941   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2734 O O   . HOH E 3 .   ? 17.858  65.089 15.723  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2735 O O   . HOH E 3 .   ? 6.588   66.560 -2.868  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2736 O O   . HOH E 3 .   ? 10.799  65.102 2.705   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2737 O O   . HOH E 3 .   ? 10.465  86.948 25.724  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2738 O O   . HOH E 3 .   ? 14.868  77.940 13.125  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2739 O O   . HOH E 3 .   ? 11.755  56.240 7.923   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2740 O O   . HOH E 3 .   ? -7.106  87.438 16.771  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2741 O O   . HOH E 3 .   ? 12.688  56.402 3.402   1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2742 O O   . HOH E 3 .   ? 13.168  76.190 7.622   1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2743 O O   . HOH E 3 .   ? 5.113   78.930 5.739   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2744 O O   . HOH E 3 .   ? 8.485   49.546 9.321   1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2745 O O   . HOH E 3 .   ? 15.571  65.836 16.813  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2746 O O   . HOH E 3 .   ? 15.019  74.471 11.021  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2747 O O   . HOH E 3 .   ? -3.877  77.010 3.980   1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2748 O O   . HOH E 3 .   ? 10.353  67.324 1.221   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2749 O O   . HOH E 3 .   ? -12.798 74.466 30.552  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2750 O O   . HOH E 3 .   ? 0.871   83.848 7.656   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2751 O O   . HOH E 3 .   ? 15.672  74.950 13.661  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2752 O O   . HOH E 3 .   ? -8.938  60.336 5.942   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2753 O O   . HOH E 3 .   ? 9.569   88.363 19.000  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2754 O O   . HOH E 3 .   ? 12.329  69.299 1.162   1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2755 O O   . HOH E 3 .   ? 16.973  69.033 15.182  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2756 O O   . HOH E 3 .   ? -9.999  79.565 21.828  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 2757 O O   A HOH E 3 .   ? 15.236  63.477 18.773  0.54 19.58 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2758 O O   B HOH E 3 .   ? 16.624  63.590 19.770  0.46 20.87 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2759 O O   . HOH E 3 .   ? -1.227  59.159 -4.808  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 2760 O O   . HOH E 3 .   ? 7.442   50.962 7.512   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 2761 O O   . HOH E 3 .   ? -8.779  53.521 1.177   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 2762 O O   . HOH E 3 .   ? 19.325  76.877 12.657  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 2763 O O   . HOH E 3 .   ? -12.270 76.821 19.123  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 2764 O O   . HOH E 3 .   ? 10.072  52.327 7.646   1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 2765 O O   . HOH E 3 .   ? -11.474 77.527 30.329  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 2766 O O   . HOH E 3 .   ? -8.252  83.443 9.964   1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 2767 O O   . HOH E 3 .   ? 24.282  74.253 17.792  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
HETATM 2768 O O   . HOH E 3 .   ? -13.043 71.498 48.138  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
HETATM 2769 O O   . HOH E 3 .   ? 13.581  64.145 17.362  0.55 16.46 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
HETATM 2770 O O   . HOH E 3 .   ? 3.049   49.895 4.617   1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
HETATM 2771 O O   . HOH E 3 .   ? -19.558 74.546 46.407  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
HETATM 2772 O O   . HOH E 3 .   ? -3.574  69.811 -0.280  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
HETATM 2773 O O   . HOH E 3 .   ? 22.320  67.117 14.824  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
HETATM 2774 O O   . HOH E 3 .   ? 3.455   77.324 -3.069  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
HETATM 2775 O O   . HOH E 3 .   ? 18.508  79.072 14.025  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
HETATM 2776 O O   . HOH E 3 .   ? 13.171  85.804 21.137  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
HETATM 2777 O O   . HOH E 3 .   ? -11.688 72.767 20.017  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
HETATM 2778 O O   . HOH E 3 .   ? -10.232 50.868 3.296   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
HETATM 2779 O O   . HOH E 3 .   ? -1.694  71.732 -1.318  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH E 3 .   ? 23.871  69.276 17.561  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH E 3 .   ? -11.217 83.560 17.978  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH E 3 .   ? -8.994  88.931 21.591  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH E 3 .   ? 6.429   92.456 14.411  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH E 3 .   ? -13.483 56.070 9.553   1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH E 3 .   ? -10.544 79.968 6.172   1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH E 3 .   ? -5.899  71.210 0.285   1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH E 3 .   ? 2.512   94.023 18.378  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH E 3 .   ? 8.319   49.123 13.419  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O   1 
HETATM 2789 O O   . HOH E 3 .   ? 15.808  64.476 12.728  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   1 
HETATM 2790 O O   . HOH E 3 .   ? 16.589  74.366 8.691   1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2791 O O   . HOH E 3 .   ? -13.536 57.065 5.085   1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2792 O O   . HOH E 3 .   ? 8.850   50.655 15.801  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2793 O O   . HOH E 3 .   ? -11.691 77.639 38.188  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2794 O O   . HOH E 3 .   ? -12.740 77.110 24.092  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2795 O O   . HOH E 3 .   ? 4.906   65.409 -5.174  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2796 O O   . HOH E 3 .   ? 15.184  72.190 10.635  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2797 O O   . HOH E 3 .   ? -18.887 75.172 41.019  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2798 O O   . HOH E 3 .   ? 16.347  70.647 12.069  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2799 O O   . HOH E 3 .   ? 1.487   92.267 20.366  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2800 O O   . HOH E 3 .   ? -7.188  55.159 26.201  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2801 O O   . HOH E 3 .   ? -11.271 78.428 32.914  1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2802 O O   . HOH E 3 .   ? 9.766   90.836 18.301  1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2803 O O   . HOH E 3 .   ? 11.138  52.691 5.285   1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2804 O O   . HOH E 3 .   ? 8.862   52.574 4.217   1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2805 O O   . HOH E 3 .   ? -11.196 55.036 8.111   1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2806 O O   . HOH E 3 .   ? 10.869  82.065 20.281  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2807 O O   . HOH E 3 .   ? -1.044  68.417 26.851  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2808 O O   . HOH E 3 .   ? -12.991 73.648 21.975  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2809 O O   . HOH E 3 .   ? 13.458  69.535 22.892  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2810 O O   . HOH E 3 .   ? 14.446  68.347 14.460  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2811 O O   . HOH E 3 .   ? 13.299  79.006 27.403  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2812 O O   . HOH E 3 .   ? -12.540 59.945 7.171   1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2813 O O   . HOH E 3 .   ? -10.913 83.130 11.308  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2814 O O   . HOH E 3 .   ? -8.969  87.847 18.979  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2815 O O   . HOH E 3 .   ? -11.707 81.042 33.210  1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2816 O O   . HOH E 3 .   ? 12.899  85.628 18.566  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2817 O O   . HOH E 3 .   ? -5.782  63.499 3.575   1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2818 O O   . HOH E 3 .   ? -9.868  73.412 4.497   1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2819 O O   . HOH E 3 .   ? -7.548  52.972 17.810  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2820 O O   . HOH E 3 .   ? -8.055  77.635 6.649   1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2821 O O   . HOH E 3 .   ? -11.076 73.293 44.067  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2822 O O   . HOH E 3 .   ? 12.092  87.753 18.765  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2823 O O   . HOH E 3 .   ? -12.842 58.707 16.491  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2824 O O   . HOH E 3 .   ? -4.511  75.572 41.132  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 2825 O O   . HOH E 3 .   ? -4.094  69.519 23.088  0.36 16.16 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 2826 O O   . HOH E 3 .   ? -1.495  69.591 22.407  0.41 7.80  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 2827 O O   . HOH E 3 .   ? -8.337  58.922 26.299  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2828 O O   . HOH E 3 .   ? -9.728  57.131 21.991  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 2829 O O   . HOH E 3 .   ? 14.745  80.499 31.043  1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 2830 O O   . HOH E 3 .   ? -10.365 77.329 45.576  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 2831 O O   . HOH E 3 .   ? -9.154  69.489 32.956  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 2832 O O   . HOH E 3 .   ? -11.964 75.288 10.137  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 2833 O O   . HOH E 3 .   ? -8.020  84.603 22.831  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 2834 O O   . HOH E 3 .   ? 12.088  88.239 22.468  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 2835 O O   . HOH E 3 .   ? 19.658  80.049 15.704  1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 2836 O O   . HOH E 3 .   ? -0.146  56.734 2.272   1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 2837 O O   . HOH E 3 .   ? -2.675  65.018 -6.891  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 2838 O O   . HOH E 3 .   ? -2.446  61.475 -7.643  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 2839 O O   . HOH E 3 .   ? -4.748  64.971 -1.979  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 2840 O O   . HOH E 3 .   ? -4.244  67.796 -2.048  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 2841 O O   . HOH E 3 .   ? -0.048  70.625 -5.510  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 2842 O O   . HOH E 3 .   ? 14.109  67.774 9.448   1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 2843 O O   . HOH E 3 .   ? 14.043  69.852 9.374   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 2844 O O   . HOH E 3 .   ? 11.776  76.447 26.159  0.44 30.17 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 2845 O O   . HOH E 3 .   ? 9.172   88.993 22.369  0.64 27.29 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 2846 O O   . HOH E 3 .   ? 15.339  79.175 26.568  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 2847 O O   . HOH E 3 .   ? -1.811  66.880 -4.867  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 2848 O O   . HOH E 3 .   ? 12.953  73.458 6.732   1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 2849 O O   . HOH E 3 .   ? 10.533  74.566 5.718   1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 2850 O O   . HOH E 3 .   ? -10.589 71.333 49.074  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 2851 O O   . HOH E 3 .   ? -8.925  73.114 50.800  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 2852 O O   . HOH E 3 .   ? 6.397   76.891 5.920   1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 2853 O O   . HOH E 3 .   ? -6.832  68.770 0.953   1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 2854 O O   . HOH E 3 .   ? -12.491 80.413 10.680  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 2855 O O   . HOH E 3 .   ? -10.955 71.697 18.388  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
HETATM 2856 O O   . HOH E 3 .   ? 20.920  70.319 11.027  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
HETATM 2857 O O   . HOH E 3 .   ? 21.647  72.875 9.854   1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
HETATM 2858 O O   . HOH E 3 .   ? 22.983  72.689 7.445   1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
HETATM 2859 O O   . HOH E 3 .   ? 19.671  82.003 21.444  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   1 
HETATM 2860 O O   . HOH E 3 .   ? 24.716  75.146 15.118  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   1 
HETATM 2861 O O   . HOH E 3 .   ? 22.218  76.755 12.808  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   1 
HETATM 2862 O O   . HOH E 3 .   ? 24.323  65.671 16.256  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   1 
HETATM 2863 O O   . HOH E 3 .   ? 23.430  69.833 19.683  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   1 
HETATM 2864 O O   . HOH E 3 .   ? -14.573 59.080 14.532  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   1 
HETATM 2865 O O   . HOH E 3 .   ? -15.530 56.416 7.832   1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   1 
HETATM 2866 O O   . HOH E 3 .   ? 5.312   69.733 -1.779  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O   1 
HETATM 2867 O O   . HOH E 3 .   ? 10.155  50.239 11.567  1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O   1 
HETATM 2868 O O   . HOH E 3 .   ? 10.548  47.983 6.470   1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O   1 
HETATM 2869 O O   . HOH E 3 .   ? 11.346  47.110 1.953   1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O   1 
HETATM 2870 O O   A HOH E 3 .   ? 5.568   71.873 22.722  0.49 14.67 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   1 
HETATM 2871 O O   B HOH E 3 .   ? 5.592   71.610 24.379  0.51 15.54 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   1 
HETATM 2872 O O   . HOH E 3 .   ? 5.669   68.236 23.650  0.51 17.16 ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O   1 
HETATM 2873 O O   A HOH E 3 .   ? 7.332   69.789 21.035  0.48 18.78 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   1 
HETATM 2874 O O   B HOH E 3 .   ? 6.342   70.444 21.842  0.52 19.78 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   1 
HETATM 2875 O O   A HOH E 3 .   ? 7.922   70.915 19.498  0.53 12.02 ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   1 
HETATM 2876 O O   B HOH E 3 .   ? 7.572   69.559 18.501  0.47 8.63  ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   1 
HETATM 2877 O O   . HOH E 3 .   ? 11.909  69.089 23.590  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O   1 
HETATM 2878 O O   . HOH E 3 .   ? 15.140  69.825 4.282   1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O   1 
HETATM 2879 O O   . HOH E 3 .   ? 15.687  71.984 3.082   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . GLY A 1   ? 0.4073 0.3523 0.3780 -0.1640 0.0817  -0.1353 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A N   
2    C CA  . GLY A 1   ? 0.3380 0.2695 0.3712 -0.1460 0.0983  -0.1160 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A CA  
3    C C   . GLY A 1   ? 0.2652 0.2129 0.3405 -0.0770 0.1264  -0.0981 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A C   
4    O O   . GLY A 1   ? 0.2727 0.2599 0.3337 -0.0939 0.1258  -0.0855 ? ? ? ? ? ? -2  GLY A O   
5    N N   . SER A 2   ? 0.2179 0.1745 0.2940 -0.0417 0.1305  -0.0733 ? ? ? ? ? ? -1  SER A N   
6    C CA  . SER A 2   ? 0.1898 0.1423 0.2193 -0.0380 0.1129  -0.0571 ? ? ? ? ? ? -1  SER A CA  
7    C C   . SER A 2   ? 0.1936 0.1596 0.1693 -0.0336 0.0999  -0.0418 ? ? ? ? ? ? -1  SER A C   
8    O O   . SER A 2   ? 0.1919 0.2004 0.1708 -0.0425 0.0660  -0.0592 ? ? ? ? ? ? -1  SER A O   
9    C CB  . SER A 2   ? 0.2020 0.1447 0.1972 -0.0172 0.0890  -0.0339 ? ? ? ? ? ? -1  SER A CB  
10   O OG  . SER A 2   ? 0.1981 0.1540 0.1908 -0.0055 0.0518  -0.0290 ? ? ? ? ? ? -1  SER A OG  
11   N N   . HIS A 3   ? 0.1827 0.1472 0.1656 -0.0268 0.0820  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   
12   C CA  . HIS A 3   ? 0.1680 0.1446 0.1680 -0.0180 0.0732  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  
13   C C   . HIS A 3   ? 0.1578 0.1419 0.1633 -0.0083 0.0651  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   
14   O O   . HIS A 3   ? 0.1782 0.1386 0.1608 -0.0057 0.0493  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   
15   C CB  . HIS A 3   ? 0.1503 0.1701 0.1729 -0.0187 0.0663  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  
16   C CG  . HIS A 3   ? 0.1697 0.1794 0.1792 -0.0198 0.0653  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  
17   N ND1 . HIS A 3   ? 0.1638 0.1770 0.1919 -0.0197 0.0654  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 
18   C CD2 . HIS A 3   ? 0.1664 0.2074 0.1871 -0.0106 0.0290  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 
19   C CE1 . HIS A 3   ? 0.1753 0.1949 0.1964 -0.0370 0.0635  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 
20   N NE2 . HIS A 3   ? 0.2113 0.2195 0.2007 -0.0349 0.0275  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 
21   N N   . MET A 4   ? 0.1616 0.1449 0.1701 -0.0001 0.0569  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
22   C CA  . MET A 4   ? 0.1502 0.1578 0.1625 0.0052  0.0482  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
23   C C   . MET A 4   ? 0.1707 0.1466 0.1563 0.0085  0.0430  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
24   O O   . MET A 4   ? 0.1686 0.1503 0.1673 0.0070  0.0511  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
25   C CB  . MET A 4   ? 0.1856 0.1944 0.1497 0.0044  0.0431  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
26   C CG  . MET A 4   ? 0.2713 0.2364 0.1370 -0.0065 0.0415  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
27   S SD  . MET A 4   ? 0.4619 0.2646 0.1775 -0.0234 0.0360  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
28   C CE  . MET A 4   ? 0.4483 0.2695 0.2019 -0.0304 0.0695  0.0046  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
29   N N   . THR A 5   ? 0.1874 0.1538 0.1669 -0.0116 0.0460  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 2   THR A N   
30   C CA  . THR A 5   ? 0.1265 0.1736 0.1755 -0.0115 0.0326  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CA  
31   C C   . THR A 5   ? 0.1560 0.2018 0.1824 -0.0135 0.0063  0.0208  ? ? ? ? ? ? 2   THR A C   
32   O O   . THR A 5   ? 0.1527 0.2353 0.2045 -0.0235 -0.0157 0.0565  ? ? ? ? ? ? 2   THR A O   
33   C CB  . THR A 5   ? 0.1848 0.1866 0.1885 -0.0213 -0.0012 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CB  
34   O OG1 . THR A 5   ? 0.2006 0.1866 0.1972 -0.0159 -0.0170 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 2   THR A OG1 
35   C CG2 . THR A 5   ? 0.1628 0.2157 0.2076 -0.0261 -0.0042 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CG2 
36   N N   . ASP A 6   ? 0.1790 0.2462 0.1777 -0.0136 0.0046  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A N   
37   C CA  . ASP A 6   ? 0.1693 0.2997 0.2112 -0.0057 -0.0163 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A CA  
38   C C   . ASP A 6   ? 0.1901 0.2587 0.2247 -0.0106 -0.0069 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A C   
39   O O   . ASP A 6   ? 0.2486 0.2550 0.2905 0.0034  -0.0183 0.0008  ? ? ? ? ? ? 3   ASP A O   
40   C CB  . ASP A 6   ? 0.1977 0.4134 0.2415 -0.0055 0.0010  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A CB  
41   C CG  . ASP A 6   ? 0.2506 0.5191 0.2736 -0.0263 0.0001  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A CG  
42   O OD1 . ASP A 6   ? 0.2867 0.5408 0.2842 -0.0367 0.0265  -0.2003 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A OD1 
43   O OD2 . ASP A 6   ? 0.3155 0.5768 0.2934 -0.0251 -0.0471 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 3   ASP A OD2 
44   N N   . LEU A 7   ? 0.1850 0.2611 0.1882 0.0211  -0.0291 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   
45   C CA  . LEU A 7   ? 0.1881 0.3066 0.1672 0.0777  -0.0302 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  
46   C C   . LEU A 7   ? 0.1939 0.2990 0.1491 0.0539  -0.0240 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   
47   O O   . LEU A 7   ? 0.2036 0.3238 0.1756 0.0727  -0.0287 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   
48   C CB  . LEU A 7   ? 0.2304 0.3802 0.1665 0.1068  -0.0461 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  
49   C CG  . LEU A 7   ? 0.2838 0.4189 0.2141 0.1326  -0.0568 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  
50   C CD1 . LEU A 7   ? 0.3210 0.4043 0.2041 0.0995  -0.0740 -0.1269 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 
51   C CD2 . LEU A 7   ? 0.4014 0.4418 0.2599 0.0992  -0.0327 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 
52   N N   . ALA A 8   ? 0.1827 0.2874 0.1426 0.0153  -0.0419 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A N   
53   C CA  . ALA A 8   ? 0.2220 0.2853 0.1633 -0.0057 -0.0514 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CA  
54   C C   . ALA A 8   ? 0.1998 0.2900 0.1667 -0.0240 -0.0562 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A C   
55   O O   . ALA A 8   ? 0.2340 0.2913 0.1952 -0.0436 -0.0246 0.0108  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A O   
56   C CB  . ALA A 8   ? 0.2898 0.2940 0.1864 -0.0119 -0.0637 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 5   ALA A CB  
57   N N   . GLY A 9   ? 0.2161 0.2913 0.1675 -0.0118 -0.0436 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A N   
58   C CA  . GLY A 9   ? 0.2213 0.2596 0.1671 0.0187  -0.0586 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A CA  
59   C C   . GLY A 9   ? 0.1424 0.2176 0.1740 0.0307  -0.0474 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A C   
60   O O   . GLY A 9   ? 0.1844 0.2227 0.1778 0.0466  -0.0591 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A O   
61   N N   . PRO A 10  ? 0.1548 0.2057 0.1845 0.0340  -0.0745 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A N   
62   C CA  . PRO A 10  ? 0.1332 0.1925 0.1825 0.0213  -0.0621 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CA  
63   C C   . PRO A 10  ? 0.0935 0.1844 0.1707 0.0185  -0.0592 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A C   
64   O O   . PRO A 10  ? 0.1278 0.2348 0.1960 -0.0032 -0.0402 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A O   
65   C CB  . PRO A 10  ? 0.2899 0.2122 0.2130 0.0552  -0.0823 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CB  
66   C CG  . PRO A 10  ? 0.2911 0.2407 0.2321 0.0986  -0.1016 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CG  
67   C CD  . PRO A 10  ? 0.2243 0.2288 0.2248 0.0610  -0.0812 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CD  
68   N N   . THR A 11  ? 0.0979 0.1718 0.1602 0.0112  -0.0573 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 8   THR A N   
69   C CA  . THR A 11  ? 0.0980 0.1619 0.1576 0.0214  -0.0466 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CA  
70   C C   . THR A 11  ? 0.0829 0.1319 0.1401 0.0078  -0.0356 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 8   THR A C   
71   O O   . THR A 11  ? 0.0989 0.1345 0.1596 0.0140  -0.0440 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 8   THR A O   
72   C CB  . THR A 11  ? 0.0962 0.2080 0.1825 0.0453  -0.0424 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CB  
73   O OG1 . THR A 11  ? 0.1075 0.2485 0.2007 0.0307  -0.0267 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 8   THR A OG1 
74   C CG2 . THR A 11  ? 0.1131 0.2161 0.1862 0.0280  -0.0168 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CG2 
75   N N   . ILE A 12  ? 0.0957 0.1161 0.1362 0.0130  -0.0503 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A N   
76   C CA  A ILE A 12  ? 0.0902 0.1153 0.1309 0.0208  -0.0563 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CA  
77   C CA  B ILE A 12  ? 0.0994 0.1178 0.1237 -0.0117 -0.0583 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CA  
78   C C   . ILE A 12  ? 0.0999 0.1145 0.1225 0.0067  -0.0537 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A C   
79   O O   . ILE A 12  ? 0.2089 0.1110 0.1412 0.0138  -0.0764 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A O   
80   C CB  A ILE A 12  ? 0.0958 0.1162 0.1352 0.0354  -0.0555 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CB  
81   C CB  B ILE A 12  ? 0.1032 0.1312 0.1200 -0.0298 -0.0528 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CB  
82   C CG1 A ILE A 12  ? 0.1135 0.1227 0.1329 0.0280  -0.0485 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG1 
83   C CG1 B ILE A 12  ? 0.1258 0.1229 0.1223 0.0266  -0.0458 0.0008  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG1 
84   C CG2 A ILE A 12  ? 0.0830 0.1240 0.1532 0.0188  -0.0571 0.0028  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG2 
85   C CG2 B ILE A 12  ? 0.1040 0.1511 0.1272 -0.0523 -0.0472 0.0130  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG2 
86   C CD1 A ILE A 12  ? 0.1291 0.1278 0.1320 0.0202  -0.0210 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CD1 
87   C CD1 B ILE A 12  ? 0.1116 0.1385 0.1282 0.0327  -0.0412 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CD1 
88   N N   . THR A 13  ? 0.0812 0.1141 0.1164 0.0083  -0.0408 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 10  THR A N   
89   C CA  . THR A 13  ? 0.0610 0.1201 0.1230 0.0178  -0.0397 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CA  
90   C C   . THR A 13  ? 0.0676 0.1103 0.1100 0.0047  -0.0266 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 10  THR A C   
91   O O   . THR A 13  ? 0.0685 0.1019 0.1126 0.0098  -0.0297 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 10  THR A O   
92   C CB  . THR A 13  ? 0.0708 0.1707 0.1529 0.0341  -0.0340 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CB  
93   O OG1 . THR A 13  ? 0.0837 0.2153 0.1688 0.0319  -0.0442 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 10  THR A OG1 
94   C CG2 . THR A 13  ? 0.0910 0.1886 0.1502 0.0375  -0.0269 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CG2 
95   N N   . PRO A 14  ? 0.0646 0.1026 0.1023 0.0026  -0.0268 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 11  PRO A N   
96   C CA  . PRO A 14  ? 0.0403 0.1129 0.1018 0.0041  -0.0187 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CA  
97   C C   . PRO A 14  ? 0.0545 0.1228 0.0903 0.0007  -0.0112 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 11  PRO A C   
98   O O   . PRO A 14  ? 0.1303 0.1341 0.0982 -0.0234 -0.0120 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 11  PRO A O   
99   C CB  . PRO A 14  ? 0.0664 0.1236 0.1003 -0.0064 -0.0242 0.0035  ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CB  
100  C CG  . PRO A 14  ? 0.0904 0.1093 0.1015 -0.0095 -0.0276 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CG  
101  C CD  . PRO A 14  ? 0.0749 0.1061 0.1118 0.0117  -0.0175 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 11  PRO A CD  
102  N N   . ASN A 15  ? 0.0508 0.1069 0.0910 0.0049  0.0071  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A N   
103  C CA  . ASN A 15  ? 0.0409 0.1243 0.0889 -0.0065 0.0098  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CA  
104  C C   . ASN A 15  ? 0.0358 0.1315 0.0792 -0.0062 -0.0043 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A C   
105  O O   . ASN A 15  ? 0.0407 0.1604 0.0846 -0.0073 0.0014  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A O   
106  C CB  . ASN A 15  ? 0.0454 0.1188 0.0928 0.0071  -0.0005 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CB  
107  C CG  . ASN A 15  ? 0.0332 0.1279 0.0944 -0.0034 -0.0073 0.0054  ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CG  
108  O OD1 . ASN A 15  ? 0.0528 0.1137 0.0941 0.0016  -0.0031 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A OD1 
109  N ND2 . ASN A 15  ? 0.0601 0.1555 0.1284 -0.0024 -0.0280 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A ND2 
110  N N   . LEU A 16  ? 0.0362 0.1302 0.0792 -0.0151 0.0048  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   
111  C CA  . LEU A 16  ? 0.0365 0.1423 0.0698 -0.0081 -0.0016 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  
112  C C   A LEU A 16  ? 0.0408 0.1516 0.0740 -0.0141 0.0052  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   
113  C C   B LEU A 16  ? 0.0312 0.1207 0.0641 -0.0011 0.0058  0.0004  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   
114  O O   A LEU A 16  ? 0.0704 0.1669 0.0820 -0.0269 0.0037  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   
115  O O   B LEU A 16  ? 0.0265 0.1025 0.0513 -0.0039 0.0041  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   
116  C CB  . LEU A 16  ? 0.0457 0.1542 0.0819 0.0041  -0.0080 0.0064  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  
117  C CG  . LEU A 16  ? 0.0575 0.1982 0.1087 0.0254  -0.0104 0.0071  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  
118  C CD1 . LEU A 16  ? 0.1151 0.2044 0.1015 0.0514  -0.0146 0.0246  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 
119  C CD2 . LEU A 16  ? 0.1263 0.2036 0.1163 0.0718  0.0059  0.0023  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 
120  N N   . GLN A 17  ? 0.0275 0.1070 0.0668 0.0037  -0.0047 0.0012  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A N   
121  C CA  . GLN A 17  ? 0.0310 0.1029 0.0754 0.0037  -0.0079 0.0054  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CA  
122  C C   . GLN A 17  ? 0.0277 0.0934 0.0748 -0.0144 -0.0052 0.0038  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A C   
123  O O   . GLN A 17  ? 0.0410 0.1140 0.0983 0.0048  0.0119  0.0257  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A O   
124  C CB  . GLN A 17  ? 0.0485 0.0941 0.0820 0.0094  -0.0174 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CB  
125  C CG  . GLN A 17  ? 0.0773 0.0962 0.0994 0.0009  -0.0287 0.0031  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CG  
126  C CD  . GLN A 17  ? 0.0927 0.1113 0.1017 -0.0234 -0.0415 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CD  
127  O OE1 . GLN A 17  ? 0.1504 0.1372 0.1278 -0.0303 -0.0377 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A OE1 
128  N NE2 . GLN A 17  ? 0.1331 0.1154 0.1296 0.0259  -0.0598 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A NE2 
129  N N   . LEU A 18  ? 0.0338 0.0977 0.0796 -0.0078 -0.0055 0.0231  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   
130  C CA  . LEU A 18  ? 0.0334 0.0930 0.1037 0.0083  -0.0067 0.0242  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  
131  C C   . LEU A 18  ? 0.0284 0.1024 0.0831 0.0058  -0.0003 0.0159  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   
132  O O   . LEU A 18  ? 0.0383 0.1295 0.0869 -0.0070 -0.0013 0.0363  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   
133  C CB  . LEU A 18  ? 0.0435 0.1061 0.1490 0.0106  -0.0200 0.0010  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  
134  C CG  . LEU A 18  ? 0.0751 0.1228 0.1816 0.0136  -0.0283 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  
135  C CD1 . LEU A 18  ? 0.0997 0.1252 0.2315 -0.0024 -0.0044 0.0100  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 
136  C CD2 . LEU A 18  ? 0.0869 0.1310 0.1391 0.0062  -0.0004 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 
137  N N   . VAL A 19  ? 0.0327 0.0917 0.0890 0.0084  0.0009  0.0166  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N   
138  C CA  . VAL A 19  ? 0.0378 0.0969 0.0877 -0.0051 -0.0088 0.0204  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA  
139  C C   . VAL A 19  ? 0.0323 0.0942 0.0909 -0.0058 -0.0119 0.0196  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C   
140  O O   . VAL A 19  ? 0.0328 0.0988 0.1093 0.0031  0.0000  0.0214  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O   
141  C CB  . VAL A 19  ? 0.0813 0.1094 0.0844 -0.0070 -0.0086 0.0049  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB  
142  C CG1 . VAL A 19  ? 0.1449 0.1150 0.1010 0.0084  -0.0031 0.0074  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1 
143  C CG2 . VAL A 19  ? 0.0749 0.1176 0.0924 -0.0013 -0.0036 0.0092  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2 
144  N N   . TYR A 20  ? 0.0355 0.0986 0.1073 -0.0070 -0.0091 0.0175  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A N   
145  C CA  . TYR A 20  ? 0.0349 0.1093 0.1163 0.0018  -0.0136 0.0154  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CA  
146  C C   . TYR A 20  ? 0.0419 0.1139 0.1283 -0.0004 -0.0221 0.0197  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A C   
147  O O   . TYR A 20  ? 0.0823 0.1288 0.1327 -0.0108 -0.0365 0.0232  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A O   
148  C CB  . TYR A 20  ? 0.0393 0.1320 0.1168 0.0095  -0.0121 0.0174  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CB  
149  C CG  . TYR A 20  ? 0.0476 0.1159 0.1299 0.0037  0.0082  0.0133  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CG  
150  C CD1 . TYR A 20  ? 0.0396 0.1388 0.1211 -0.0022 0.0020  0.0064  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CD1 
151  C CD2 . TYR A 20  ? 0.0486 0.1313 0.1323 -0.0088 -0.0038 0.0098  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CD2 
152  C CE1 . TYR A 20  ? 0.0403 0.1351 0.1228 -0.0012 -0.0082 0.0019  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CE1 
153  C CE2 . TYR A 20  ? 0.0458 0.1404 0.1309 -0.0083 0.0142  0.0163  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CE2 
154  C CZ  . TYR A 20  ? 0.0529 0.1367 0.1179 0.0025  0.0090  0.0068  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A CZ  
155  O OH  . TYR A 20  ? 0.0597 0.1526 0.1294 0.0073  0.0093  0.0084  ? ? ? ? ? ? 17  TYR A OH  
156  N N   . VAL A 21  ? 0.0463 0.1127 0.1258 0.0033  -0.0184 0.0173  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A N   
157  C CA  . VAL A 21  ? 0.0487 0.1197 0.1296 0.0022  -0.0262 0.0294  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CA  
158  C C   . VAL A 21  ? 0.0549 0.1314 0.1509 0.0084  -0.0261 0.0260  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A C   
159  O O   . VAL A 21  ? 0.0841 0.1557 0.1651 0.0313  -0.0355 0.0172  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A O   
160  C CB  . VAL A 21  ? 0.0674 0.1159 0.1212 0.0055  -0.0297 0.0317  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CB  
161  C CG1 . VAL A 21  ? 0.0512 0.1282 0.1131 0.0021  -0.0168 0.0220  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG1 
162  C CG2 . VAL A 21  ? 0.0722 0.1267 0.1406 -0.0022 -0.0257 0.0418  ? ? ? ? ? ? 18  VAL A CG2 
163  N N   . SER A 22  ? 0.0646 0.1359 0.1695 0.0150  -0.0386 0.0214  ? ? ? ? ? ? 19  SER A N   
164  C CA  . SER A 22  ? 0.0813 0.1645 0.1912 0.0351  -0.0426 0.0222  ? ? ? ? ? ? 19  SER A CA  
165  C C   . SER A 22  ? 0.1017 0.1496 0.2330 0.0327  -0.0523 0.0293  ? ? ? ? ? ? 19  SER A C   
166  O O   . SER A 22  ? 0.1716 0.1559 0.2833 0.0627  -0.0308 0.0348  ? ? ? ? ? ? 19  SER A O   
167  C CB  . SER A 22  ? 0.0759 0.1743 0.1864 0.0410  -0.0333 0.0202  ? ? ? ? ? ? 19  SER A CB  
168  O OG  . SER A 22  ? 0.0983 0.1890 0.2027 0.0259  -0.0536 0.0409  ? ? ? ? ? ? 19  SER A OG  
169  N N   . ASN A 23  ? 0.0834 0.1463 0.2210 0.0158  -0.0463 0.0359  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A N   
170  C CA  A ASN A 23  ? 0.0789 0.1393 0.2175 0.0011  -0.0469 0.0428  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CA  
171  C CA  B ASN A 23  ? 0.0936 0.1463 0.2297 0.0221  -0.0489 0.0393  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CA  
172  C C   . ASN A 23  ? 0.0996 0.1204 0.2158 0.0078  -0.0599 0.0421  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A C   
173  O O   . ASN A 23  ? 0.0963 0.1196 0.1956 -0.0096 -0.0667 0.0413  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A O   
174  C CB  A ASN A 23  ? 0.0909 0.1531 0.1967 0.0053  -0.0543 0.0501  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CB  
175  C CB  B ASN A 23  ? 0.1137 0.1672 0.2353 0.0244  -0.0342 0.0282  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CB  
176  C CG  A ASN A 23  ? 0.1412 0.1852 0.1813 0.0413  -0.0623 0.0549  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CG  
177  C CG  B ASN A 23  ? 0.1537 0.1805 0.2193 0.0482  -0.0805 0.0336  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CG  
178  O OD1 A ASN A 23  ? 0.1324 0.1724 0.1685 0.0341  -0.0289 0.0793  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A OD1 
179  O OD1 B ASN A 23  ? 0.1637 0.1789 0.2178 0.0352  -0.0893 0.0382  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A OD1 
180  N ND2 A ASN A 23  ? 0.1917 0.2296 0.1889 0.0379  -0.0915 0.0548  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A ND2 
181  N ND2 B ASN A 23  ? 0.2431 0.2114 0.2333 0.0859  -0.0807 0.0344  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A ND2 
182  N N   . VAL A 24  ? 0.0890 0.1138 0.1985 0.0111  -0.0397 0.0392  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A N   
183  C CA  . VAL A 24  ? 0.0670 0.1049 0.1649 0.0016  -0.0241 0.0372  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CA  
184  C C   . VAL A 24  ? 0.0831 0.0986 0.1584 -0.0036 -0.0429 0.0357  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A C   
185  O O   . VAL A 24  ? 0.0942 0.1072 0.1402 -0.0018 -0.0416 0.0174  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A O   
186  C CB  . VAL A 24  ? 0.0733 0.1136 0.1569 0.0011  -0.0180 0.0120  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CB  
187  C CG1 . VAL A 24  ? 0.1137 0.1106 0.1484 0.0059  -0.0324 0.0045  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG1 
188  C CG2 . VAL A 24  ? 0.1095 0.1385 0.1765 0.0011  -0.0187 0.0124  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG2 
189  N N   . GLU A 25  ? 0.1148 0.1071 0.1672 -0.0014 -0.0397 0.0356  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A N   
190  C CA  A GLU A 25  ? 0.1100 0.1100 0.1534 -0.0057 -0.0431 0.0360  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA  
191  C CA  B GLU A 25  ? 0.1432 0.1310 0.1758 -0.0066 -0.0486 0.0395  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA  
192  C C   . GLU A 25  ? 0.1154 0.1305 0.1517 -0.0023 -0.0640 0.0390  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A C   
193  O O   . GLU A 25  ? 0.1660 0.1268 0.1357 -0.0118 -0.0545 0.0431  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A O   
194  C CB  A GLU A 25  ? 0.1645 0.1187 0.1709 0.0062  -0.0338 0.0477  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB  
195  C CB  B GLU A 25  ? 0.2235 0.1611 0.2159 -0.0109 -0.0606 0.0439  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB  
196  C CG  A GLU A 25  ? 0.2741 0.1453 0.2217 -0.0232 -0.0283 0.0443  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG  
197  C CG  B GLU A 25  ? 0.3398 0.1899 0.2577 -0.0236 -0.0807 0.0431  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG  
198  C CD  . GLU A 25  ? 0.4510 0.2100 0.2845 -0.0476 -0.1024 0.0518  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CD  
199  O OE1 . GLU A 25  ? 0.6005 0.2559 0.3202 -0.0108 -0.1670 0.0765  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE1 
200  O OE2 . GLU A 25  ? 0.5517 0.2388 0.3253 -0.0553 -0.1132 0.0639  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE2 
201  N N   . ARG A 26  ? 0.1488 0.1258 0.1468 0.0035  -0.0787 0.0346  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   
202  C CA  . ARG A 26  ? 0.1504 0.1379 0.1547 -0.0109 -0.0861 0.0350  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  
203  C C   . ARG A 26  ? 0.1056 0.1297 0.1334 -0.0047 -0.0582 0.0336  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   
204  O O   . ARG A 26  ? 0.1547 0.1283 0.1221 -0.0117 -0.0649 0.0202  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   
205  C CB  . ARG A 26  ? 0.1382 0.1848 0.2034 -0.0136 -0.0963 0.0133  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  
206  C CG  . ARG A 26  ? 0.1385 0.2895 0.2476 -0.0414 -0.0844 0.0331  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  
207  C CD  . ARG A 26  ? 0.3098 0.3211 0.2605 0.0222  -0.0648 0.1064  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  
208  N NE  . ARG A 26  ? 0.4107 0.3363 0.2984 0.0183  -0.0461 0.1269  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  
209  C CZ  . ARG A 26  ? 0.4646 0.3474 0.3260 0.0254  -0.0621 0.1766  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  
210  N NH1 . ARG A 26  ? 0.5028 0.3725 0.3383 0.0480  -0.0929 0.1803  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 
211  N NH2 . ARG A 26  ? 0.4380 0.3696 0.3515 -0.0345 -0.0515 0.1480  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 
212  N N   . SER A 27  ? 0.0943 0.1040 0.1185 -0.0085 -0.0528 0.0264  ? ? ? ? ? ? 24  SER A N   
213  C CA  . SER A 27  ? 0.0900 0.0948 0.1089 -0.0105 -0.0374 0.0308  ? ? ? ? ? ? 24  SER A CA  
214  C C   . SER A 27  ? 0.0821 0.0960 0.0885 -0.0058 -0.0331 0.0183  ? ? ? ? ? ? 24  SER A C   
215  O O   . SER A 27  ? 0.0943 0.1018 0.0940 -0.0114 -0.0164 0.0227  ? ? ? ? ? ? 24  SER A O   
216  C CB  . SER A 27  ? 0.0645 0.1114 0.1317 -0.0037 -0.0218 0.0443  ? ? ? ? ? ? 24  SER A CB  
217  O OG  . SER A 27  ? 0.0660 0.1466 0.1744 0.0010  -0.0138 0.0635  ? ? ? ? ? ? 24  SER A OG  
218  N N   . THR A 28  ? 0.0951 0.0976 0.0988 -0.0136 -0.0309 0.0168  ? ? ? ? ? ? 25  THR A N   
219  C CA  . THR A 28  ? 0.0838 0.0997 0.1001 -0.0152 -0.0233 0.0173  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CA  
220  C C   . THR A 28  ? 0.1022 0.0978 0.1017 -0.0365 -0.0079 0.0140  ? ? ? ? ? ? 25  THR A C   
221  O O   . THR A 28  ? 0.1110 0.1111 0.1033 -0.0287 -0.0125 0.0066  ? ? ? ? ? ? 25  THR A O   
222  C CB  . THR A 28  ? 0.1019 0.1012 0.1074 -0.0213 -0.0229 0.0144  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CB  
223  O OG1 . THR A 28  ? 0.0826 0.1115 0.1124 -0.0174 -0.0189 0.0122  ? ? ? ? ? ? 25  THR A OG1 
224  C CG2 . THR A 28  ? 0.1007 0.1102 0.1266 -0.0304 -0.0117 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 25  THR A CG2 
225  N N   . ASP A 29  ? 0.1245 0.1118 0.0941 -0.0234 -0.0286 0.0302  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A N   
226  C CA  . ASP A 29  ? 0.1674 0.1253 0.0884 -0.0365 -0.0228 0.0241  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CA  
227  C C   . ASP A 29  ? 0.1330 0.1231 0.0913 -0.0296 -0.0177 0.0228  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A C   
228  O O   . ASP A 29  ? 0.1461 0.1185 0.1049 -0.0388 -0.0089 0.0160  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A O   
229  C CB  . ASP A 29  ? 0.2401 0.1391 0.0934 -0.0151 -0.0448 0.0343  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CB  
230  C CG  . ASP A 29  ? 0.2899 0.1606 0.1129 0.0249  -0.0614 0.0250  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CG  
231  O OD1 . ASP A 29  ? 0.3356 0.1850 0.1024 -0.0245 -0.0123 0.0366  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD1 
232  O OD2 . ASP A 29  ? 0.3974 0.1640 0.1288 0.0257  -0.0783 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD2 
233  N N   . PHE A 30  ? 0.1043 0.1131 0.0874 -0.0215 -0.0240 0.0148  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A N   
234  C CA  . PHE A 30  ? 0.0873 0.1082 0.0838 -0.0197 -0.0237 0.0069  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CA  
235  C C   . PHE A 30  ? 0.0846 0.1098 0.0771 -0.0377 -0.0169 0.0113  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A C   
236  O O   . PHE A 30  ? 0.0937 0.1148 0.0870 -0.0279 -0.0119 0.0013  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A O   
237  C CB  . PHE A 30  ? 0.0840 0.1133 0.0935 -0.0200 -0.0296 0.0166  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CB  
238  C CG  . PHE A 30  ? 0.0890 0.1113 0.1013 -0.0291 -0.0201 0.0180  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CG  
239  C CD1 . PHE A 30  ? 0.1132 0.1250 0.1143 -0.0361 -0.0174 0.0012  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD1 
240  C CD2 . PHE A 30  ? 0.0905 0.1125 0.1167 -0.0136 -0.0048 0.0178  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD2 
241  C CE1 . PHE A 30  ? 0.1386 0.1407 0.1408 -0.0430 0.0165  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE1 
242  C CE2 . PHE A 30  ? 0.0987 0.1160 0.1476 -0.0116 0.0325  0.0258  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE2 
243  C CZ  . PHE A 30  ? 0.1376 0.1123 0.1580 -0.0450 0.0330  0.0052  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CZ  
244  N N   . TYR A 31  ? 0.0829 0.0997 0.0795 -0.0187 -0.0158 0.0090  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A N   
245  C CA  . TYR A 31  ? 0.0797 0.1003 0.0901 -0.0198 -0.0107 0.0078  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CA  
246  C C   . TYR A 31  ? 0.0890 0.1031 0.0912 -0.0252 -0.0080 0.0004  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A C   
247  O O   . TYR A 31  ? 0.0906 0.1162 0.0953 -0.0109 -0.0011 0.0074  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A O   
248  C CB  . TYR A 31  ? 0.0755 0.0994 0.0831 -0.0117 -0.0135 0.0088  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CB  
249  C CG  . TYR A 31  ? 0.0617 0.0986 0.0809 -0.0150 -0.0183 0.0070  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CG  
250  C CD1 . TYR A 31  ? 0.0687 0.1079 0.0903 -0.0098 -0.0168 0.0106  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD1 
251  C CD2 . TYR A 31  ? 0.0736 0.1028 0.0822 -0.0115 -0.0154 0.0210  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD2 
252  C CE1 . TYR A 31  ? 0.0614 0.1073 0.1009 -0.0194 -0.0263 0.0198  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE1 
253  C CE2 . TYR A 31  ? 0.0681 0.1137 0.0842 -0.0045 -0.0240 0.0222  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE2 
254  C CZ  . TYR A 31  ? 0.0521 0.1164 0.0907 -0.0202 -0.0277 0.0265  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CZ  
255  O OH  . TYR A 31  ? 0.0626 0.1280 0.0959 -0.0152 -0.0163 0.0273  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A OH  
256  N N   . ARG A 32  ? 0.0954 0.0996 0.0975 -0.0285 -0.0227 0.0018  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A N   
257  C CA  A ARG A 32  ? 0.0776 0.1073 0.1214 -0.0410 0.0008  0.0140  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CA  
258  C CA  B ARG A 32  ? 0.1020 0.1142 0.1200 -0.0428 -0.0101 0.0120  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CA  
259  C C   . ARG A 32  ? 0.1077 0.1128 0.1025 -0.0371 0.0052  0.0100  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A C   
260  O O   . ARG A 32  ? 0.1039 0.1288 0.1146 -0.0313 0.0237  0.0075  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A O   
261  C CB  A ARG A 32  ? 0.1140 0.1236 0.1702 -0.0402 0.0249  0.0109  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CB  
262  C CB  B ARG A 32  ? 0.1435 0.1389 0.1624 -0.0584 -0.0115 0.0187  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CB  
263  C CG  A ARG A 32  ? 0.1813 0.1532 0.2092 -0.0506 0.0399  0.0371  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CG  
264  C CG  B ARG A 32  ? 0.1794 0.1672 0.2056 -0.0630 -0.0189 0.0426  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CG  
265  C CD  A ARG A 32  ? 0.2111 0.1971 0.2397 -0.0904 0.0036  0.0599  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CD  
266  C CD  B ARG A 32  ? 0.2290 0.2112 0.2503 -0.0882 -0.0256 0.0708  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CD  
267  N NE  A ARG A 32  ? 0.2673 0.2316 0.2370 -0.0819 -0.0493 0.0719  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NE  
268  N NE  B ARG A 32  ? 0.3024 0.2751 0.2912 -0.0775 -0.0385 0.0989  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NE  
269  C CZ  A ARG A 32  ? 0.3520 0.2598 0.2235 -0.0774 -0.0829 0.0949  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CZ  
270  C CZ  B ARG A 32  ? 0.3729 0.3209 0.3205 -0.0945 -0.0476 0.1274  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CZ  
271  N NH1 A ARG A 32  ? 0.3951 0.2815 0.2161 -0.0694 -0.0593 0.1083  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH1 
272  N NH1 B ARG A 32  ? 0.3999 0.3476 0.3276 -0.0901 -0.0505 0.1343  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH1 
273  N NH2 A ARG A 32  ? 0.4124 0.2544 0.2229 -0.0979 -0.1181 0.0864  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH2 
274  N NH2 B ARG A 32  ? 0.3979 0.3264 0.3329 -0.1137 -0.0482 0.1405  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH2 
275  N N   . PHE A 33  ? 0.1118 0.1201 0.0930 -0.0312 -0.0050 0.0132  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A N   
276  C CA  . PHE A 33  ? 0.1327 0.1360 0.0899 -0.0478 0.0062  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CA  
277  C C   . PHE A 33  ? 0.1215 0.1302 0.1104 -0.0381 0.0081  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A C   
278  O O   . PHE A 33  ? 0.1401 0.1538 0.1453 -0.0245 0.0161  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A O   
279  C CB  . PHE A 33  ? 0.1534 0.1654 0.1008 -0.0536 -0.0160 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CB  
280  C CG  . PHE A 33  ? 0.1865 0.1966 0.1297 -0.0830 -0.0067 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CG  
281  C CD1 . PHE A 33  ? 0.2448 0.2269 0.1243 -0.1166 0.0082  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD1 
282  C CD2 . PHE A 33  ? 0.2045 0.2128 0.1542 -0.0708 -0.0092 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD2 
283  C CE1 . PHE A 33  ? 0.2752 0.2533 0.1428 -0.1151 0.0374  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE1 
284  C CE2 . PHE A 33  ? 0.2316 0.2357 0.1578 -0.1204 -0.0046 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE2 
285  C CZ  . PHE A 33  ? 0.2804 0.2453 0.1678 -0.1235 0.0375  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CZ  
286  N N   . ILE A 34  ? 0.1121 0.1141 0.1314 -0.0344 0.0021  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N   
287  C CA  A ILE A 34  ? 0.0862 0.1218 0.1615 -0.0276 0.0026  0.0050  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  
288  C CA  B ILE A 34  ? 0.1402 0.1132 0.1641 -0.0138 0.0108  0.0071  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  
289  C C   . ILE A 34  ? 0.1186 0.1115 0.1413 -0.0105 0.0193  0.0025  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C   
290  O O   . ILE A 34  ? 0.1295 0.1282 0.1453 -0.0030 0.0129  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O   
291  C CB  A ILE A 34  ? 0.1638 0.1467 0.1613 -0.0187 -0.0081 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  
292  C CB  B ILE A 34  ? 0.1766 0.1184 0.1939 -0.0129 0.0016  0.0224  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  
293  C CG1 A ILE A 34  ? 0.1351 0.1082 0.1428 -0.0298 -0.0252 0.0129  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 
294  C CG1 B ILE A 34  ? 0.1568 0.1114 0.1971 0.0081  -0.0191 0.0088  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 
295  C CG2 A ILE A 34  ? 0.1896 0.1667 0.1784 0.0112  -0.0584 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 
296  C CG2 B ILE A 34  ? 0.1767 0.1225 0.2128 -0.0724 0.0228  0.0342  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 
297  C CD1 A ILE A 34  ? 0.0924 0.1187 0.1419 -0.0215 0.0173  0.0063  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 
298  C CD1 B ILE A 34  ? 0.1253 0.1100 0.1983 0.0099  -0.0610 0.0152  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 
299  N N   . PHE A 35  ? 0.0890 0.1145 0.1224 -0.0166 0.0142  0.0100  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A N   
300  C CA  . PHE A 35  ? 0.1159 0.1123 0.1135 -0.0102 0.0309  0.0077  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CA  
301  C C   . PHE A 35  ? 0.1047 0.1255 0.1265 -0.0131 0.0294  0.0018  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A C   
302  O O   . PHE A 35  ? 0.1112 0.1636 0.1572 -0.0016 0.0334  0.0181  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A O   
303  C CB  . PHE A 35  ? 0.0830 0.1392 0.1160 -0.0063 0.0142  0.0099  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CB  
304  C CG  . PHE A 35  ? 0.1021 0.1479 0.1072 -0.0004 0.0013  0.0080  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CG  
305  C CD1 . PHE A 35  ? 0.1433 0.1519 0.1147 0.0150  0.0322  0.0173  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD1 
306  C CD2 . PHE A 35  ? 0.0848 0.1531 0.1055 0.0018  -0.0013 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD2 
307  C CE1 . PHE A 35  ? 0.1551 0.1577 0.1264 0.0146  0.0208  0.0285  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE1 
308  C CE2 . PHE A 35  ? 0.0891 0.1723 0.1146 0.0186  -0.0042 0.0072  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE2 
309  C CZ  . PHE A 35  ? 0.1019 0.1859 0.1002 0.0289  0.0055  0.0284  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CZ  
310  N N   . LYS A 36  ? 0.1208 0.1423 0.1099 -0.0223 0.0342  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A N   
311  C CA  A LYS A 36  ? 0.1178 0.1514 0.1293 -0.0368 0.0462  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CA  
312  C CA  B LYS A 36  ? 0.1166 0.1597 0.1410 -0.0349 0.0417  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CA  
313  C C   . LYS A 36  ? 0.1111 0.1549 0.1450 -0.0365 0.0501  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A C   
314  O O   . LYS A 36  ? 0.1371 0.1871 0.1814 -0.0383 0.0478  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A O   
315  C CB  A LYS A 36  ? 0.1428 0.1626 0.1363 -0.0377 0.0614  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CB  
316  C CB  B LYS A 36  ? 0.1349 0.1845 0.1697 -0.0427 0.0442  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CB  
317  C CG  A LYS A 36  ? 0.1673 0.1860 0.1427 -0.0614 0.0478  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CG  
318  C CG  B LYS A 36  ? 0.1805 0.2122 0.1867 -0.0424 0.0384  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CG  
319  C CD  A LYS A 36  ? 0.2104 0.2552 0.1644 -0.0604 0.0371  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CD  
320  C CD  B LYS A 36  ? 0.2154 0.2481 0.2046 -0.0481 0.0338  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CD  
321  C CE  A LYS A 36  ? 0.2379 0.3196 0.1866 -0.0599 0.0513  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CE  
322  C CE  B LYS A 36  ? 0.2608 0.2738 0.2172 -0.0602 0.0429  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A CE  
323  N NZ  A LYS A 36  ? 0.2106 0.3614 0.1987 -0.0544 0.0593  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A NZ  
324  N NZ  B LYS A 36  ? 0.2613 0.2915 0.2213 -0.0607 0.0779  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 33  LYS A NZ  
325  N N   . LYS A 37  ? 0.1275 0.1384 0.1416 -0.0219 0.0302  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A N   
326  C CA  . LYS A 37  ? 0.1349 0.1472 0.1660 -0.0242 -0.0146 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CA  
327  C C   . LYS A 37  ? 0.1099 0.1399 0.1405 -0.0336 0.0166  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A C   
328  O O   . LYS A 37  ? 0.1177 0.1369 0.1673 -0.0416 0.0144  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A O   
329  C CB  . LYS A 37  ? 0.2346 0.1888 0.2603 -0.0045 -0.0958 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CB  
330  C CG  . LYS A 37  ? 0.3696 0.3052 0.3644 -0.0199 -0.1004 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CG  
331  C CD  . LYS A 37  ? 0.5181 0.4297 0.4678 -0.0228 -0.0745 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CD  
332  C CE  . LYS A 37  ? 0.5806 0.5197 0.5436 -0.0288 -0.0601 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CE  
333  N NZ  . LYS A 37  ? 0.6152 0.5604 0.5820 -0.0212 -0.0525 0.0048  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A NZ  
334  N N   . GLU A 38  ? 0.1063 0.1449 0.1324 -0.0378 0.0295  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A N   
335  C CA  . GLU A 38  ? 0.1243 0.1396 0.1231 -0.0503 0.0338  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CA  
336  C C   . GLU A 38  ? 0.0882 0.1286 0.1200 -0.0413 0.0196  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A C   
337  O O   . GLU A 38  ? 0.1028 0.1505 0.1250 -0.0379 0.0184  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A O   
338  C CB  . GLU A 38  ? 0.1518 0.1460 0.1343 -0.0580 0.0444  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CB  
339  C CG  . GLU A 38  ? 0.2036 0.1839 0.1284 -0.0922 0.0556  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CG  
340  C CD  . GLU A 38  ? 0.2699 0.1867 0.1381 -0.1065 0.0205  0.0096  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CD  
341  O OE1 . GLU A 38  ? 0.3280 0.1928 0.1708 -0.0620 -0.0204 0.0107  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A OE1 
342  O OE2 . GLU A 38  ? 0.2874 0.2292 0.1691 -0.0892 0.0014  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A OE2 
343  N N   . PRO A 39  ? 0.1079 0.1255 0.1134 -0.0317 0.0232  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   
344  C CA  . PRO A 39  ? 0.1009 0.1294 0.1141 -0.0388 0.0184  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  
345  C C   . PRO A 39  ? 0.0959 0.1181 0.1107 -0.0305 0.0411  0.0024  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   
346  O O   . PRO A 39  ? 0.1198 0.1263 0.1238 -0.0440 0.0427  0.0050  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   
347  C CB  . PRO A 39  ? 0.1234 0.1701 0.1354 -0.0159 0.0226  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  
348  C CG  . PRO A 39  ? 0.1707 0.1623 0.1432 0.0166  0.0105  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  
349  C CD  . PRO A 39  ? 0.1197 0.1349 0.1306 -0.0264 -0.0015 0.0051  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  
350  N N   . VAL A 40  ? 0.0892 0.1200 0.1156 -0.0344 0.0241  0.0108  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A N   
351  C CA  A VAL A 40  ? 0.1252 0.1559 0.1356 -0.0423 0.0269  0.0282  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CA  
352  C CA  B VAL A 40  ? 0.0599 0.1433 0.1379 -0.0374 0.0081  0.0154  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CA  
353  C C   . VAL A 40  ? 0.0843 0.1404 0.1293 -0.0471 0.0143  0.0043  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A C   
354  O O   . VAL A 40  ? 0.1018 0.1535 0.1502 -0.0598 0.0126  0.0060  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A O   
355  C CB  A VAL A 40  ? 0.1336 0.1800 0.1745 -0.0521 0.0011  0.0535  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CB  
356  C CB  B VAL A 40  ? 0.0767 0.1616 0.1700 -0.0231 -0.0277 0.0147  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CB  
357  C CG1 A VAL A 40  ? 0.1607 0.1869 0.1694 -0.0431 0.0164  0.0554  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG1 
358  C CG1 B VAL A 40  ? 0.1352 0.1539 0.1617 -0.0481 -0.0093 0.0207  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG1 
359  C CG2 A VAL A 40  ? 0.1097 0.1941 0.2125 -0.0285 -0.0206 0.0790  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG2 
360  C CG2 B VAL A 40  ? 0.1974 0.1979 0.2065 -0.0459 -0.0404 0.0180  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG2 
361  N N   . PHE A 41  ? 0.0954 0.1214 0.1178 -0.0389 0.0168  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A N   
362  C CA  . PHE A 41  ? 0.0953 0.1201 0.1343 -0.0418 0.0215  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CA  
363  C C   . PHE A 41  ? 0.1104 0.1039 0.1244 -0.0386 0.0266  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A C   
364  O O   . PHE A 41  ? 0.0948 0.1079 0.1419 -0.0454 0.0235  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A O   
365  C CB  . PHE A 41  ? 0.1053 0.1338 0.1326 -0.0418 0.0116  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CB  
366  C CG  . PHE A 41  ? 0.1218 0.1342 0.1235 -0.0327 0.0280  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CG  
367  C CD1 . PHE A 41  ? 0.1316 0.1418 0.1378 -0.0365 0.0427  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD1 
368  C CD2 . PHE A 41  ? 0.1554 0.1461 0.1303 -0.0465 0.0338  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD2 
369  C CE1 . PHE A 41  ? 0.1435 0.1530 0.1329 -0.0365 0.0493  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE1 
370  C CE2 . PHE A 41  ? 0.1416 0.1558 0.1354 -0.0247 0.0272  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE2 
371  C CZ  . PHE A 41  ? 0.1573 0.1408 0.1415 -0.0350 0.0428  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CZ  
372  N N   . VAL A 42  ? 0.1121 0.1073 0.1378 -0.0496 0.0316  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A N   
373  C CA  . VAL A 42  ? 0.1066 0.1112 0.1457 -0.0342 0.0220  0.0102  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CA  
374  C C   . VAL A 42  ? 0.1141 0.0925 0.1526 -0.0315 0.0234  0.0010  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A C   
375  O O   . VAL A 42  ? 0.1424 0.0982 0.1941 -0.0363 0.0466  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A O   
376  C CB  . VAL A 42  ? 0.1491 0.1111 0.1314 -0.0374 0.0212  0.0175  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CB  
377  C CG1 . VAL A 42  ? 0.1346 0.1404 0.1537 -0.0225 0.0005  0.0191  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CG1 
378  C CG2 . VAL A 42  ? 0.1478 0.1290 0.1272 -0.0316 0.0126  0.0096  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A CG2 
379  N N   . THR A 43  ? 0.1043 0.0820 0.1403 -0.0163 0.0260  0.0047  ? ? ? ? ? ? 40  THR A N   
380  C CA  . THR A 43  ? 0.1094 0.0941 0.1477 -0.0120 0.0091  0.0039  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA  
381  C C   . THR A 43  ? 0.1164 0.0995 0.1490 -0.0074 -0.0023 0.0125  ? ? ? ? ? ? 40  THR A C   
382  O O   . THR A 43  ? 0.1146 0.0975 0.1495 -0.0185 -0.0080 0.0052  ? ? ? ? ? ? 40  THR A O   
383  C CB  . THR A 43  ? 0.1172 0.0928 0.1571 -0.0154 0.0137  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB  
384  O OG1 . THR A 43  ? 0.1185 0.1012 0.1443 -0.0178 0.0123  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1 
385  C CG2 . THR A 43  ? 0.1342 0.1075 0.1704 -0.0060 0.0040  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2 
386  N N   . PRO A 44  ? 0.1319 0.0883 0.1904 0.0001  -0.0048 0.0288  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N   
387  C CA  . PRO A 44  ? 0.1226 0.1045 0.2069 -0.0012 -0.0194 0.0350  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA  
388  C C   . PRO A 44  ? 0.1029 0.1033 0.1914 -0.0045 -0.0117 0.0258  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C   
389  O O   . PRO A 44  ? 0.1193 0.1286 0.1932 -0.0104 -0.0222 0.0373  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O   
390  C CB  . PRO A 44  ? 0.1338 0.1162 0.2463 -0.0020 -0.0276 0.0426  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB  
391  C CG  . PRO A 44  ? 0.1808 0.1196 0.2608 -0.0073 -0.0217 0.0268  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG  
392  C CD  . PRO A 44  ? 0.1388 0.0947 0.2351 -0.0141 0.0021  0.0201  ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD  
393  N N   . ARG A 45  ? 0.1007 0.0885 0.1835 -0.0049 -0.0088 0.0167  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A N   
394  C CA  . ARG A 45  ? 0.0964 0.0984 0.1779 0.0052  -0.0048 0.0152  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CA  
395  C C   . ARG A 45  ? 0.0930 0.0942 0.1509 -0.0098 0.0009  0.0154  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A C   
396  O O   . ARG A 45  ? 0.0703 0.1122 0.1637 -0.0046 -0.0047 0.0283  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A O   
397  C CB  . ARG A 45  ? 0.0871 0.1176 0.2339 0.0058  0.0021  0.0021  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CB  
398  C CG  . ARG A 45  ? 0.1186 0.1653 0.3110 0.0517  0.0396  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CG  
399  C CD  . ARG A 45  ? 0.1825 0.2835 0.4115 0.1032  0.0536  0.0003  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CD  
400  N NE  . ARG A 45  ? 0.3763 0.4099 0.5151 0.0790  0.0949  0.0215  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A NE  
401  C CZ  . ARG A 45  ? 0.4954 0.5211 0.5980 0.0710  0.1143  0.0364  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A CZ  
402  N NH1 . ARG A 45  ? 0.5635 0.5685 0.6334 0.0709  0.1017  0.0342  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A NH1 
403  N NH2 . ARG A 45  ? 0.5607 0.5539 0.6210 0.0653  0.1189  0.0498  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A NH2 
404  N N   . TYR A 46  ? 0.0694 0.0934 0.1327 -0.0020 0.0038  0.0162  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N   
405  C CA  . TYR A 46  ? 0.0637 0.0980 0.1155 -0.0114 -0.0061 0.0058  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA  
406  C C   . TYR A 46  ? 0.0545 0.0930 0.1062 -0.0186 -0.0058 0.0049  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C   
407  O O   . TYR A 46  ? 0.0847 0.0939 0.1333 -0.0292 0.0107  0.0076  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O   
408  C CB  . TYR A 46  ? 0.0727 0.1158 0.1149 -0.0168 0.0031  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB  
409  C CG  . TYR A 46  ? 0.0793 0.1518 0.0966 -0.0096 0.0102  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG  
410  C CD1 . TYR A 46  ? 0.1779 0.1457 0.0963 0.0130  -0.0110 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1 
411  C CD2 . TYR A 46  ? 0.1043 0.2236 0.1191 -0.0205 0.0026  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2 
412  C CE1 . TYR A 46  ? 0.2621 0.2061 0.1066 0.0490  -0.0173 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1 
413  C CE2 . TYR A 46  ? 0.0930 0.2599 0.1119 0.0081  -0.0066 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2 
414  C CZ  . TYR A 46  ? 0.1755 0.2544 0.1003 0.0897  -0.0006 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ  
415  O OH  . TYR A 46  ? 0.2444 0.3116 0.1220 0.1382  -0.0061 0.0117  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH  
416  N N   . VAL A 47  ? 0.0568 0.0854 0.1038 -0.0164 -0.0133 0.0092  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A N   
417  C CA  . VAL A 47  ? 0.0439 0.0900 0.0940 -0.0109 0.0040  0.0110  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CA  
418  C C   . VAL A 47  ? 0.0382 0.1010 0.0924 -0.0197 -0.0074 0.0122  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A C   
419  O O   . VAL A 47  ? 0.0465 0.0980 0.1139 -0.0130 -0.0022 0.0289  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A O   
420  C CB  . VAL A 47  ? 0.0641 0.0924 0.0964 -0.0207 -0.0049 0.0146  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CB  
421  C CG1 . VAL A 47  ? 0.0735 0.1066 0.1091 -0.0121 -0.0066 0.0131  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG1 
422  C CG2 . VAL A 47  ? 0.0761 0.0998 0.1009 -0.0168 -0.0168 0.0173  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG2 
423  N N   . ALA A 48  ? 0.0496 0.0937 0.1029 -0.0097 0.0005  0.0168  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A N   
424  C CA  . ALA A 48  ? 0.0585 0.1100 0.0999 -0.0163 0.0014  0.0184  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CA  
425  C C   . ALA A 48  ? 0.0468 0.1174 0.1066 -0.0136 0.0107  0.0219  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A C   
426  O O   . ALA A 48  ? 0.0834 0.1200 0.1262 -0.0209 0.0317  0.0200  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A O   
427  C CB  . ALA A 48  ? 0.0952 0.1206 0.1062 0.0127  -0.0052 0.0004  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CB  
428  N N   . PHE A 49  ? 0.0551 0.1058 0.0960 -0.0062 0.0185  0.0073  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A N   
429  C CA  . PHE A 49  ? 0.0788 0.1164 0.0999 -0.0173 0.0173  0.0153  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CA  
430  C C   . PHE A 49  ? 0.0587 0.1420 0.1164 -0.0044 0.0216  0.0163  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A C   
431  O O   . PHE A 49  ? 0.0392 0.1484 0.0994 0.0042  0.0090  0.0110  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A O   
432  C CB  . PHE A 49  ? 0.1060 0.1065 0.1062 -0.0197 0.0170  0.0002  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CB  
433  C CG  . PHE A 49  ? 0.0908 0.1002 0.0989 -0.0131 -0.0006 0.0021  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CG  
434  C CD1 . PHE A 49  ? 0.1034 0.1244 0.0946 -0.0326 0.0065  0.0012  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD1 
435  C CD2 . PHE A 49  ? 0.0887 0.1084 0.1162 -0.0328 -0.0061 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD2 
436  C CE1 . PHE A 49  ? 0.1171 0.1221 0.1036 -0.0539 -0.0127 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE1 
437  C CE2 . PHE A 49  ? 0.0857 0.1215 0.1349 -0.0228 -0.0129 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE2 
438  C CZ  . PHE A 49  ? 0.1063 0.1201 0.1171 -0.0502 -0.0228 0.0028  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CZ  
439  N N   . PRO A 50  ? 0.0816 0.1916 0.1631 0.0198  0.0536  0.0203  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N   
440  C CA  A PRO A 50  ? 0.0828 0.2366 0.1823 0.0485  0.0282  0.0066  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  
441  C CA  B PRO A 50  ? 0.0883 0.2300 0.1614 0.0435  0.0379  0.0066  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  
442  C C   . PRO A 50  ? 0.1126 0.2323 0.1336 0.0744  -0.0178 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C   
443  O O   . PRO A 50  ? 0.2822 0.2545 0.1436 0.1104  -0.0808 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O   
444  C CB  A PRO A 50  ? 0.1069 0.2919 0.2214 0.0244  0.0656  0.0145  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  
445  C CB  B PRO A 50  ? 0.0997 0.2369 0.1748 0.0235  0.0637  0.0030  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  
446  C CG  A PRO A 50  ? 0.1159 0.2630 0.2075 0.0077  0.0829  0.0031  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  
447  C CG  B PRO A 50  ? 0.0870 0.2085 0.1733 0.0131  0.0628  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  
448  C CD  A PRO A 50  ? 0.0966 0.2183 0.1818 0.0091  0.0689  0.0098  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  
449  C CD  B PRO A 50  ? 0.0785 0.1960 0.1678 -0.0006 0.0583  0.0029  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  
450  N N   A SER A 51  ? 0.1193 0.2201 0.1474 0.0826  -0.0328 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 48  SER A N   
451  N N   B SER A 51  ? 0.0903 0.1948 0.1131 0.0425  -0.0413 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 48  SER A N   
452  C CA  A SER A 51  ? 0.1156 0.2095 0.1868 0.0749  -0.0167 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CA  
453  C CA  B SER A 51  ? 0.1056 0.1913 0.1146 0.0496  -0.0470 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CA  
454  C C   A SER A 51  ? 0.0780 0.1962 0.1608 0.0481  0.0054  0.0040  ? ? ? ? ? ? 48  SER A C   
455  C C   B SER A 51  ? 0.1172 0.2040 0.1096 0.0508  -0.0271 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 48  SER A C   
456  O O   A SER A 51  ? 0.1032 0.2009 0.1952 0.0524  0.0308  0.0566  ? ? ? ? ? ? 48  SER A O   
457  O O   B SER A 51  ? 0.1564 0.2205 0.0915 0.0805  -0.0308 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 48  SER A O   
458  C CB  A SER A 51  ? 0.0803 0.1896 0.2819 0.0217  -0.0163 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CB  
459  C CB  B SER A 51  ? 0.0796 0.1709 0.1255 0.0201  -0.0498 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CB  
460  O OG  A SER A 51  ? 0.0964 0.1791 0.3696 0.0012  0.0096  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 48  SER A OG  
461  O OG  B SER A 51  ? 0.0432 0.1567 0.1333 -0.0113 -0.0079 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 48  SER A OG  
462  N N   . SER A 52  ? 0.0612 0.2032 0.1320 0.0092  -0.0102 0.0306  ? ? ? ? ? ? 49  SER A N   
463  C CA  . SER A 52  ? 0.0513 0.1835 0.1134 -0.0061 -0.0111 0.0335  ? ? ? ? ? ? 49  SER A CA  
464  C C   . SER A 52  ? 0.0438 0.1555 0.1221 0.0050  0.0090  0.0269  ? ? ? ? ? ? 49  SER A C   
465  O O   . SER A 52  ? 0.0440 0.1680 0.1336 -0.0030 -0.0023 0.0176  ? ? ? ? ? ? 49  SER A O   
466  C CB  . SER A 52  ? 0.0734 0.1851 0.1166 -0.0094 -0.0193 0.0190  ? ? ? ? ? ? 49  SER A CB  
467  O OG  . SER A 52  ? 0.0965 0.1740 0.1345 0.0043  -0.0041 0.0012  ? ? ? ? ? ? 49  SER A OG  
468  N N   . GLY A 53  ? 0.0456 0.1696 0.1359 -0.0022 0.0077  0.0202  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A N   
469  C CA  . GLY A 53  ? 0.0436 0.1620 0.1406 -0.0047 0.0050  0.0180  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A CA  
470  C C   . GLY A 53  ? 0.0462 0.1638 0.1441 -0.0125 -0.0019 0.0226  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A C   
471  O O   . GLY A 53  ? 0.0716 0.1854 0.1489 -0.0030 0.0036  0.0323  ? ? ? ? ? ? 50  GLY A O   
472  N N   . ASP A 54  ? 0.0456 0.1736 0.1505 -0.0102 -0.0079 0.0081  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A N   
473  C CA  A ASP A 54  ? 0.0565 0.1841 0.1602 -0.0284 -0.0162 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  
474  C CA  B ASP A 54  ? 0.0646 0.1979 0.1551 -0.0278 -0.0025 0.0059  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  
475  C C   . ASP A 54  ? 0.0628 0.1828 0.1404 -0.0124 -0.0003 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A C   
476  O O   . ASP A 54  ? 0.0854 0.1967 0.1836 -0.0280 0.0186  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A O   
477  C CB  A ASP A 54  ? 0.0770 0.2315 0.1845 -0.0457 -0.0135 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  
478  C CB  B ASP A 54  ? 0.1075 0.2331 0.1693 -0.0669 -0.0356 0.0084  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  
479  C CG  A ASP A 54  ? 0.1072 0.2771 0.2207 -0.0403 -0.0372 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  
480  C CG  B ASP A 54  ? 0.1357 0.2602 0.1724 -0.0690 -0.0578 0.0016  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  
481  O OD1 A ASP A 54  ? 0.1255 0.2792 0.2428 -0.0591 -0.0055 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 
482  O OD1 B ASP A 54  ? 0.1222 0.2563 0.1509 -0.0527 -0.0230 0.0045  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 
483  O OD2 A ASP A 54  ? 0.1333 0.3393 0.2534 -0.0259 -0.0636 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 
484  O OD2 B ASP A 54  ? 0.1505 0.2908 0.2020 -0.0588 -0.0801 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 
485  N N   . ALA A 55  ? 0.0443 0.1596 0.1182 -0.0099 -0.0153 0.0087  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   
486  C CA  . ALA A 55  ? 0.0377 0.1488 0.1045 -0.0008 -0.0030 0.0086  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  
487  C C   . ALA A 55  ? 0.0356 0.1356 0.0931 -0.0116 -0.0006 0.0027  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   
488  O O   . ALA A 55  ? 0.0401 0.1562 0.0948 -0.0051 0.0054  0.0062  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   
489  C CB  . ALA A 55  ? 0.0439 0.1641 0.1308 0.0029  0.0082  0.0182  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  
490  N N   . LEU A 56  ? 0.0330 0.1249 0.0851 -0.0101 -0.0009 0.0078  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   
491  C CA  . LEU A 56  ? 0.0356 0.1224 0.0850 -0.0116 -0.0064 0.0091  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  
492  C C   . LEU A 56  ? 0.0276 0.1074 0.0788 0.0040  0.0050  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   
493  O O   . LEU A 56  ? 0.0306 0.1198 0.0791 -0.0041 -0.0044 0.0005  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   
494  C CB  . LEU A 56  ? 0.0488 0.1376 0.1070 -0.0191 -0.0180 0.0093  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  
495  C CG  . LEU A 56  ? 0.0719 0.1417 0.1444 -0.0325 -0.0328 0.0042  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  
496  C CD1 . LEU A 56  ? 0.1473 0.1410 0.1740 -0.0419 -0.0364 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 
497  C CD2 . LEU A 56  ? 0.0763 0.1542 0.1610 -0.0433 -0.0179 0.0143  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 
498  N N   . PHE A 57  ? 0.0271 0.1068 0.0747 -0.0009 -0.0037 0.0029  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A N   
499  C CA  . PHE A 57  ? 0.0263 0.0981 0.0784 0.0005  -0.0096 0.0022  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CA  
500  C C   . PHE A 57  ? 0.0261 0.0949 0.0800 -0.0101 -0.0031 0.0057  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A C   
501  O O   . PHE A 57  ? 0.0412 0.1155 0.1056 0.0003  0.0150  0.0200  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A O   
502  C CB  . PHE A 57  ? 0.0367 0.1191 0.0856 0.0026  -0.0096 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CB  
503  C CG  . PHE A 57  ? 0.0445 0.1030 0.0770 -0.0026 -0.0079 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CG  
504  C CD1 . PHE A 57  ? 0.0731 0.1157 0.0950 -0.0300 -0.0329 0.0205  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD1 
505  C CD2 . PHE A 57  ? 0.0449 0.1150 0.0732 -0.0095 -0.0068 0.0107  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD2 
506  C CE1 . PHE A 57  ? 0.0732 0.1415 0.1027 -0.0410 -0.0255 0.0235  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE1 
507  C CE2 . PHE A 57  ? 0.0664 0.1245 0.0796 -0.0015 -0.0131 0.0130  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE2 
508  C CZ  . PHE A 57  ? 0.0518 0.1357 0.0989 -0.0210 -0.0180 0.0103  ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CZ  
509  N N   . ALA A 58  ? 0.0265 0.0898 0.0787 -0.0047 -0.0010 0.0191  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N   
510  C CA  . ALA A 58  ? 0.0468 0.0854 0.0807 0.0002  -0.0040 0.0125  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA  
511  C C   . ALA A 58  ? 0.0268 0.0899 0.0809 0.0006  -0.0090 0.0142  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C   
512  O O   . ALA A 58  ? 0.0297 0.0955 0.0948 0.0001  -0.0020 0.0232  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O   
513  C CB  . ALA A 58  ? 0.0546 0.0899 0.1312 0.0069  -0.0267 0.0098  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB  
514  N N   . ILE A 59  ? 0.0399 0.0865 0.0875 -0.0069 -0.0083 0.0186  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   
515  C CA  . ILE A 59  ? 0.0288 0.0875 0.0973 -0.0036 -0.0070 0.0183  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  
516  C C   . ILE A 59  ? 0.0404 0.0858 0.1022 -0.0045 -0.0118 0.0161  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   
517  O O   . ILE A 59  ? 0.0498 0.0878 0.1168 -0.0070 0.0009  0.0092  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   
518  C CB  . ILE A 59  ? 0.0419 0.0927 0.0953 -0.0045 -0.0156 0.0170  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  
519  C CG1 . ILE A 59  ? 0.0499 0.1079 0.0982 -0.0140 -0.0258 0.0213  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 
520  C CG2 . ILE A 59  ? 0.0651 0.1083 0.0929 -0.0122 -0.0183 0.0190  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 
521  C CD1 . ILE A 59  ? 0.0962 0.1206 0.1098 -0.0228 -0.0373 0.0332  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 
522  N N   . TRP A 60  ? 0.0346 0.0849 0.1132 -0.0037 -0.0016 0.0128  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A N   
523  C CA  . TRP A 60  ? 0.0421 0.0931 0.1169 0.0014  -0.0014 0.0094  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CA  
524  C C   . TRP A 60  ? 0.0467 0.0985 0.1193 0.0012  -0.0040 0.0168  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A C   
525  O O   . TRP A 60  ? 0.0392 0.1024 0.1458 0.0034  -0.0011 0.0122  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A O   
526  C CB  . TRP A 60  ? 0.0580 0.1070 0.1172 0.0059  -0.0056 0.0062  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CB  
527  C CG  . TRP A 60  ? 0.0647 0.1160 0.1264 0.0011  -0.0160 0.0050  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CG  
528  C CD1 . TRP A 60  ? 0.0910 0.1154 0.1368 -0.0080 -0.0179 0.0016  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD1 
529  C CD2 . TRP A 60  ? 0.0909 0.1195 0.1280 0.0061  -0.0281 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD2 
530  N NE1 . TRP A 60  ? 0.1365 0.1252 0.1475 -0.0091 -0.0395 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A NE1 
531  C CE2 . TRP A 60  ? 0.1223 0.1434 0.1341 0.0008  -0.0339 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE2 
532  C CE3 . TRP A 60  ? 0.0898 0.1355 0.1219 0.0090  -0.0163 0.0002  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE3 
533  C CZ2 . TRP A 60  ? 0.1988 0.1684 0.1295 0.0044  -0.0164 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ2 
534  C CZ3 . TRP A 60  ? 0.1624 0.1669 0.1089 0.0208  -0.0194 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ3 
535  C CH2 . TRP A 60  ? 0.1766 0.1883 0.1216 -0.0015 0.0083  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CH2 
536  N N   . SER A 61  ? 0.0420 0.1073 0.1519 0.0091  -0.0075 0.0099  ? ? ? ? ? ? 58  SER A N   
537  C CA  . SER A 61  ? 0.0477 0.1144 0.1638 0.0171  -0.0095 0.0160  ? ? ? ? ? ? 58  SER A CA  
538  C C   . SER A 61  ? 0.0701 0.1559 0.1775 0.0484  0.0035  0.0153  ? ? ? ? ? ? 58  SER A C   
539  O O   . SER A 61  ? 0.1133 0.2294 0.2042 0.0808  0.0138  0.0133  ? ? ? ? ? ? 58  SER A O   
540  C CB  . SER A 61  ? 0.0627 0.1251 0.1812 0.0169  -0.0274 0.0301  ? ? ? ? ? ? 58  SER A CB  
541  O OG  . SER A 61  ? 0.0812 0.1287 0.2223 0.0154  -0.0207 0.0434  ? ? ? ? ? ? 58  SER A OG  
542  N N   . GLY A 62  ? 0.1076 0.1713 0.1649 0.0649  -0.0012 0.0020  ? ? ? ? ? ? 59  GLY A N   
543  C CA  . GLY A 62  ? 0.1626 0.2368 0.1867 0.0976  0.0019  0.0194  ? ? ? ? ? ? 59  GLY A CA  
544  C C   . GLY A 62  ? 0.1960 0.3286 0.2088 0.1354  0.0444  0.0518  ? ? ? ? ? ? 59  GLY A C   
545  O O   . GLY A 62  ? 0.3621 0.3850 0.2058 0.2174  0.0667  0.0536  ? ? ? ? ? ? 59  GLY A O   
546  N N   A GLY A 63  ? 0.1454 0.3312 0.2268 0.0957  0.0239  0.0747  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A N   
547  N N   B GLY A 63  ? 0.1419 0.3319 0.2119 0.0792  0.0565  0.0793  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A N   
548  C CA  A GLY A 63  ? 0.1531 0.3258 0.2500 0.0954  0.0080  0.0850  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A CA  
549  C CA  B GLY A 63  ? 0.1732 0.3337 0.2434 0.0756  0.0901  0.0777  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A CA  
550  C C   A GLY A 63  ? 0.1635 0.3071 0.2653 0.0931  -0.0108 0.0805  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A C   
551  C C   B GLY A 63  ? 0.1870 0.3196 0.2888 0.1016  0.0897  0.0428  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A C   
552  O O   A GLY A 63  ? 0.2178 0.3119 0.2779 0.0565  -0.0310 0.1081  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A O   
553  O O   B GLY A 63  ? 0.1938 0.3299 0.3427 0.1055  0.0575  0.0300  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A O   
554  N N   A GLU A 64  ? 0.1616 0.2921 0.2653 0.0948  -0.0071 0.0438  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   
555  N N   B GLU A 64  ? 0.1888 0.3080 0.2818 0.0976  0.0611  0.0290  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   
556  C CA  . GLU A 64  ? 0.1864 0.3073 0.2772 0.0875  0.0389  0.0192  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  
557  C C   A GLU A 64  ? 0.0969 0.2754 0.2594 0.0601  0.0165  0.0197  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   
558  C C   B GLU A 64  ? 0.1281 0.2926 0.2617 0.0707  0.0445  0.0257  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   
559  O O   A GLU A 64  ? 0.0672 0.2270 0.2269 0.0121  -0.0102 0.0178  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   
560  O O   B GLU A 64  ? 0.1218 0.2724 0.2291 0.0597  0.0662  0.0102  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   
561  C CB  . GLU A 64  ? 0.2897 0.3609 0.3082 0.1084  0.0559  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  
562  C CG  . GLU A 64  ? 0.4017 0.4190 0.3573 0.1195  0.0452  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  
563  C CD  . GLU A 64  ? 0.4841 0.4791 0.4045 0.1134  0.0302  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  
564  O OE1 . GLU A 64  ? 0.4383 0.5108 0.4217 0.1263  0.0285  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 
565  O OE2 . GLU A 64  ? 0.5830 0.4932 0.4149 0.0870  0.0215  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 
566  N N   . GLU A 65  ? 0.0994 0.2927 0.2806 0.0531  0.0093  0.0468  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   
567  C CA  . GLU A 65  ? 0.1208 0.3071 0.2871 0.0459  -0.0111 0.0845  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  
568  C C   . GLU A 65  ? 0.1064 0.2902 0.2594 0.0398  0.0153  0.0899  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   
569  O O   . GLU A 65  ? 0.1235 0.2770 0.2956 0.0402  0.0695  0.0829  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   
570  C CB  . GLU A 65  ? 0.2344 0.3330 0.3194 0.0205  -0.0704 0.0973  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  
571  C CG  . GLU A 65  ? 0.2495 0.3501 0.3510 0.0108  -0.0744 0.1111  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  
572  C CD  . GLU A 65  ? 0.2477 0.3620 0.4061 -0.0180 -0.0461 0.1053  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  
573  O OE1 . GLU A 65  ? 0.2674 0.3637 0.4257 -0.0298 -0.0195 0.0868  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 
574  O OE2 . GLU A 65  ? 0.2000 0.3797 0.4356 0.0058  -0.0737 0.1089  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 
575  N N   . PRO A 66  ? 0.0887 0.2879 0.2012 0.0319  0.0226  0.0643  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A N   
576  C CA  A PRO A 66  ? 0.0957 0.2818 0.1763 0.0475  0.0235  0.0792  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CA  
577  C CA  B PRO A 66  ? 0.0967 0.2893 0.1953 0.0455  0.0250  0.0768  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CA  
578  C C   . PRO A 66  ? 0.0943 0.2830 0.2126 0.0284  0.0239  0.0960  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A C   
579  O O   . PRO A 66  ? 0.0926 0.2855 0.2284 0.0033  -0.0066 0.1057  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A O   
580  C CB  A PRO A 66  ? 0.0951 0.2793 0.1541 0.0562  0.0165  0.0579  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CB  
581  C CB  B PRO A 66  ? 0.0984 0.2831 0.1847 0.0463  0.0362  0.0634  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CB  
582  C CG  A PRO A 66  ? 0.0899 0.2673 0.1685 0.0464  -0.0014 0.0498  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CG  
583  C CG  B PRO A 66  ? 0.0848 0.2668 0.1878 0.0250  0.0340  0.0479  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CG  
584  C CD  A PRO A 66  ? 0.0796 0.2731 0.1831 0.0251  0.0069  0.0595  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CD  
585  C CD  B PRO A 66  ? 0.0797 0.2828 0.1919 -0.0106 0.0122  0.0536  ? ? ? ? ? ? 63  PRO A CD  
586  N N   . VAL A 67  ? 0.1065 0.2875 0.2512 0.0216  0.0324  0.1220  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A N   
587  C CA  . VAL A 67  ? 0.1052 0.2950 0.2865 0.0144  0.0227  0.1164  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CA  
588  C C   . VAL A 67  ? 0.0997 0.2987 0.2258 -0.0192 -0.0110 0.1220  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A C   
589  O O   . VAL A 67  ? 0.1015 0.3071 0.2105 -0.0177 -0.0092 0.1306  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A O   
590  C CB  . VAL A 67  ? 0.1446 0.3119 0.3766 -0.0131 0.0795  0.0859  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CB  
591  C CG1 . VAL A 67  ? 0.1239 0.3097 0.4043 -0.0171 0.0518  0.0644  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CG1 
592  C CG2 . VAL A 67  ? 0.1744 0.3239 0.4083 -0.0002 0.1143  0.0821  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CG2 
593  N N   . ALA A 68  ? 0.1481 0.3594 0.2575 -0.0631 -0.0335 0.1512  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A N   
594  C CA  . ALA A 68  ? 0.1787 0.3488 0.2290 -0.0625 -0.0461 0.1516  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CA  
595  C C   . ALA A 68  ? 0.1105 0.3030 0.2003 -0.0158 -0.0081 0.0887  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A C   
596  O O   . ALA A 68  ? 0.0969 0.3108 0.2361 -0.0064 -0.0157 0.0841  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A O   
597  C CB  . ALA A 68  ? 0.3063 0.3950 0.2428 -0.0912 -0.0783 0.1589  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CB  
598  N N   . GLU A 69  ? 0.1755 0.2288 0.1604 0.0103  -0.0336 0.0505  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A N   
599  C CA  . GLU A 69  ? 0.1436 0.2120 0.1453 0.0100  -0.0056 0.0359  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CA  
600  C C   . GLU A 69  ? 0.0794 0.1864 0.1330 0.0101  0.0015  0.0357  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A C   
601  O O   . GLU A 69  ? 0.0759 0.1900 0.1401 -0.0021 -0.0108 0.0208  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A O   
602  C CB  . GLU A 69  ? 0.1152 0.2695 0.1528 0.0081  -0.0451 0.0304  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CB  
603  C CG  . GLU A 69  ? 0.1586 0.3330 0.1570 -0.0056 -0.0281 0.0185  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CG  
604  C CD  . GLU A 69  ? 0.1712 0.3685 0.1535 -0.0390 -0.0296 0.0219  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CD  
605  O OE1 . GLU A 69  ? 0.1215 0.3692 0.1534 -0.0474 -0.0128 0.0252  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE1 
606  O OE2 . GLU A 69  ? 0.2687 0.4072 0.1580 -0.0484 -0.0359 0.0241  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE2 
607  N N   . ILE A 70  ? 0.0510 0.1817 0.1298 0.0035  -0.0046 0.0381  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A N   
608  C CA  . ILE A 70  ? 0.0493 0.1653 0.1328 -0.0026 -0.0061 0.0434  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CA  
609  C C   . ILE A 70  ? 0.0474 0.1586 0.1413 -0.0096 -0.0119 0.0295  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A C   
610  O O   . ILE A 70  ? 0.0482 0.1640 0.1518 -0.0068 -0.0061 0.0313  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A O   
611  C CB  . ILE A 70  ? 0.0527 0.1697 0.1527 -0.0088 -0.0109 0.0422  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CB  
612  C CG1 . ILE A 70  ? 0.0828 0.1669 0.1868 0.0099  -0.0359 0.0418  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG1 
613  C CG2 . ILE A 70  ? 0.0536 0.1758 0.1551 0.0042  -0.0097 0.0414  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG2 
614  C CD1 . ILE A 70  ? 0.1233 0.1863 0.2498 0.0263  -0.0496 0.0298  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CD1 
615  N N   . PRO A 71  ? 0.0544 0.1517 0.1610 -0.0120 -0.0209 0.0403  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A N   
616  C CA  . PRO A 71  ? 0.0618 0.1574 0.1934 -0.0175 -0.0256 0.0381  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CA  
617  C C   . PRO A 71  ? 0.0499 0.1357 0.1460 -0.0174 -0.0188 0.0327  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A C   
618  O O   . PRO A 71  ? 0.0479 0.1610 0.1390 -0.0102 -0.0098 0.0325  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A O   
619  C CB  . PRO A 71  ? 0.0922 0.1623 0.2436 -0.0415 -0.0389 0.0566  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CB  
620  C CG  . PRO A 71  ? 0.1677 0.1911 0.2567 -0.0003 -0.0008 0.0756  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CG  
621  C CD  . PRO A 71  ? 0.0698 0.1786 0.1961 -0.0191 -0.0159 0.0747  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A CD  
622  N N   . ARG A 72  ? 0.0513 0.1331 0.1396 -0.0112 -0.0280 0.0288  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   
623  C CA  . ARG A 72  ? 0.0434 0.1279 0.1220 -0.0076 -0.0231 0.0185  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  
624  C C   . ARG A 72  ? 0.0400 0.1296 0.1186 -0.0038 -0.0193 0.0148  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   
625  O O   . ARG A 72  ? 0.0808 0.1288 0.1441 -0.0063 -0.0389 0.0151  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   
626  C CB  . ARG A 72  ? 0.0533 0.1489 0.1279 -0.0140 -0.0186 0.0265  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  
627  C CG  . ARG A 72  ? 0.0654 0.1438 0.1289 -0.0147 -0.0180 0.0393  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  
628  C CD  . ARG A 72  ? 0.0584 0.1460 0.1340 -0.0098 -0.0130 0.0358  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  
629  N NE  . ARG A 72  ? 0.0515 0.1535 0.1520 0.0025  -0.0065 0.0498  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  
630  C CZ  . ARG A 72  ? 0.0525 0.1562 0.1482 -0.0097 -0.0143 0.0470  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  
631  N NH1 . ARG A 72  ? 0.0500 0.1569 0.1504 -0.0031 -0.0053 0.0447  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 
632  N NH2 . ARG A 72  ? 0.0606 0.1743 0.1625 -0.0083 -0.0144 0.0642  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 
633  N N   . PHE A 73  ? 0.0374 0.1211 0.1109 0.0032  -0.0191 0.0113  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   
634  C CA  . PHE A 73  ? 0.0356 0.1227 0.1021 -0.0012 -0.0160 0.0104  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  
635  C C   . PHE A 73  ? 0.0494 0.1233 0.0901 0.0043  -0.0138 0.0129  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   
636  O O   . PHE A 73  ? 0.0525 0.1149 0.0914 0.0042  -0.0139 0.0192  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   
637  C CB  . PHE A 73  ? 0.0521 0.1405 0.1069 -0.0073 -0.0108 0.0198  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  
638  C CG  . PHE A 73  ? 0.0600 0.1429 0.1128 0.0006  0.0052  0.0192  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  
639  C CD1 . PHE A 73  ? 0.0606 0.1672 0.1352 0.0023  0.0017  0.0144  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 
640  C CD2 . PHE A 73  ? 0.0539 0.1586 0.1504 0.0068  0.0105  0.0212  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 
641  C CE1 . PHE A 73  ? 0.0660 0.1998 0.1615 -0.0189 0.0053  0.0184  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 
642  C CE2 . PHE A 73  ? 0.0606 0.1916 0.1737 0.0305  0.0146  0.0198  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 
643  C CZ  . PHE A 73  ? 0.0578 0.2107 0.1697 -0.0078 -0.0017 0.0321  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  
644  N N   . SER A 74  ? 0.0467 0.1674 0.0903 0.0120  -0.0059 0.0246  ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   
645  C CA  . SER A 74  ? 0.0426 0.1580 0.0907 0.0087  -0.0040 0.0217  ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  
646  C C   . SER A 74  ? 0.0491 0.1437 0.0880 0.0158  -0.0136 0.0279  ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   
647  O O   . SER A 74  ? 0.0576 0.1644 0.0918 0.0169  -0.0169 0.0302  ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   
648  C CB  . SER A 74  ? 0.0641 0.1880 0.1233 -0.0065 0.0063  0.0015  ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  
649  O OG  . SER A 74  ? 0.1363 0.1785 0.1649 -0.0032 0.0208  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  
650  N N   . GLU A 75  ? 0.0444 0.1372 0.0820 0.0114  -0.0025 0.0288  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A N   
651  C CA  . GLU A 75  ? 0.0565 0.1318 0.0818 0.0063  -0.0043 0.0199  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CA  
652  C C   . GLU A 75  ? 0.0526 0.1297 0.0741 0.0109  -0.0078 0.0091  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A C   
653  O O   . GLU A 75  ? 0.0651 0.1458 0.0802 0.0116  -0.0091 0.0217  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A O   
654  C CB  . GLU A 75  ? 0.0937 0.1467 0.0981 -0.0088 0.0106  0.0225  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CB  
655  C CG  . GLU A 75  ? 0.0890 0.1607 0.1040 -0.0185 0.0074  0.0301  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CG  
656  C CD  . GLU A 75  ? 0.1207 0.1644 0.1166 -0.0403 0.0346  0.0068  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CD  
657  O OE1 . GLU A 75  ? 0.1649 0.1561 0.1768 -0.0382 0.0347  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE1 
658  O OE2 . GLU A 75  ? 0.1583 0.1666 0.0971 -0.0382 0.0024  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE2 
659  N N   . ILE A 76  ? 0.0494 0.1188 0.0781 -0.0038 -0.0080 0.0187  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A N   
660  C CA  . ILE A 76  ? 0.0628 0.1080 0.0870 -0.0011 -0.0093 0.0049  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CA  
661  C C   . ILE A 76  ? 0.0522 0.1169 0.0749 0.0003  -0.0101 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A C   
662  O O   . ILE A 76  ? 0.1013 0.1411 0.1290 0.0317  -0.0593 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A O   
663  C CB  . ILE A 76  ? 0.0759 0.1104 0.0822 -0.0020 -0.0062 0.0012  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CB  
664  C CG1 . ILE A 76  ? 0.0824 0.1034 0.0950 0.0031  -0.0022 0.0057  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG1 
665  C CG2 . ILE A 76  ? 0.0841 0.1170 0.0947 -0.0186 0.0060  0.0060  ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG2 
666  C CD1 . ILE A 76  ? 0.1065 0.1143 0.0959 0.0050  -0.0018 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CD1 
667  N N   . GLY A 77  ? 0.0513 0.1181 0.0712 -0.0053 -0.0173 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A N   
668  C CA  . GLY A 77  ? 0.0598 0.1098 0.0878 0.0046  -0.0174 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A CA  
669  C C   . GLY A 77  ? 0.0635 0.1119 0.0770 0.0068  -0.0227 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A C   
670  O O   . GLY A 77  ? 0.0608 0.1200 0.0798 -0.0062 -0.0130 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A O   
671  N N   . ILE A 78  ? 0.0580 0.1189 0.0839 0.0100  -0.0136 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A N   
672  C CA  . ILE A 78  ? 0.0671 0.1092 0.0920 0.0075  -0.0226 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CA  
673  C C   . ILE A 78  ? 0.0540 0.1290 0.0957 0.0088  -0.0297 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A C   
674  O O   . ILE A 78  ? 0.0859 0.1257 0.1182 0.0209  -0.0459 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A O   
675  C CB  . ILE A 78  ? 0.0784 0.1232 0.0917 0.0033  -0.0198 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CB  
676  C CG1 . ILE A 78  ? 0.0867 0.1163 0.1002 0.0015  -0.0249 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG1 
677  C CG2 . ILE A 78  ? 0.0839 0.1558 0.1000 0.0094  -0.0074 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG2 
678  C CD1 . ILE A 78  ? 0.0813 0.1329 0.1162 0.0120  -0.0152 0.0026  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CD1 
679  N N   . MET A 79  ? 0.0825 0.1355 0.0941 0.0277  -0.0325 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 76  MET A N   
680  C CA  . MET A 79  ? 0.0975 0.1523 0.1011 0.0402  -0.0357 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 76  MET A CA  
681  C C   . MET A 79  ? 0.0967 0.1676 0.1126 0.0544  -0.0291 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 76  MET A C   
682  O O   . MET A 79  ? 0.1125 0.1841 0.1241 0.0416  0.0052  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 76  MET A O   
683  C CB  . MET A 79  ? 0.0873 0.1547 0.1169 0.0331  -0.0345 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 76  MET A CB  
684  C CG  . MET A 79  ? 0.0971 0.1746 0.1107 0.0297  -0.0248 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 76  MET A CG  
685  S SD  . MET A 79  ? 0.1377 0.1849 0.1020 0.0037  -0.0260 0.0059  ? ? ? ? ? ? 76  MET A SD  
686  C CE  . MET A 79  ? 0.1710 0.2143 0.1036 0.0073  -0.0298 0.0038  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CE  
687  N N   . LEU A 80  ? 0.1213 0.1785 0.1133 0.0668  -0.0450 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N   
688  C CA  . LEU A 80  ? 0.1191 0.2101 0.1151 0.0829  -0.0301 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA  
689  C C   . LEU A 80  ? 0.1527 0.2649 0.1254 0.0768  -0.0397 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C   
690  O O   . LEU A 80  ? 0.2179 0.2454 0.1309 0.1031  -0.0364 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O   
691  C CB  . LEU A 80  ? 0.1226 0.2057 0.1164 0.0769  -0.0294 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB  
692  C CG  . LEU A 80  ? 0.1344 0.2053 0.1177 0.0776  -0.0298 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG  
693  C CD1 . LEU A 80  ? 0.1446 0.2024 0.1289 0.0661  -0.0281 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1 
694  C CD2 . LEU A 80  ? 0.1644 0.2309 0.1269 0.0717  0.0051  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2 
695  N N   . PRO A 81  ? 0.1408 0.2796 0.1485 0.1014  -0.0184 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A N   
696  C CA  . PRO A 81  ? 0.1799 0.3239 0.1865 0.1263  -0.0450 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CA  
697  C C   . PRO A 81  ? 0.2892 0.3106 0.1924 0.1594  -0.0907 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A C   
698  O O   . PRO A 81  ? 0.3888 0.3175 0.2162 0.1925  -0.1123 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A O   
699  C CB  . PRO A 81  ? 0.1499 0.3591 0.2043 0.0774  -0.0148 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CB  
700  C CG  . PRO A 81  ? 0.1147 0.3603 0.2011 0.0546  -0.0035 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CG  
701  C CD  . PRO A 81  ? 0.1469 0.3301 0.1690 0.0731  0.0002  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CD  
702  N N   . THR A 82  ? 0.2719 0.3050 0.1693 0.1643  -0.0763 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 79  THR A N   
703  C CA  . THR A 82  ? 0.3079 0.2952 0.1821 0.1672  -0.0933 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 79  THR A CA  
704  C C   . THR A 82  ? 0.3329 0.2584 0.1595 0.1619  -0.0775 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 79  THR A C   
705  O O   . THR A 82  ? 0.3124 0.2479 0.1374 0.1613  -0.0482 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 79  THR A O   
706  C CB  . THR A 82  ? 0.3052 0.3338 0.2266 0.1732  -0.0663 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 79  THR A CB  
707  O OG1 . THR A 82  ? 0.3015 0.3484 0.2248 0.1512  -0.0419 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 79  THR A OG1 
708  C CG2 . THR A 82  ? 0.3242 0.3452 0.2682 0.1807  -0.0570 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 79  THR A CG2 
709  N N   . GLY A 83  ? 0.4399 0.2420 0.1668 0.1499  -0.0790 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A N   
710  C CA  . GLY A 83  ? 0.4497 0.2212 0.1811 0.1285  -0.0616 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A CA  
711  C C   . GLY A 83  ? 0.4226 0.2009 0.1726 0.1456  -0.0612 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A C   
712  O O   . GLY A 83  ? 0.4156 0.1841 0.1812 0.1220  -0.0608 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A O   
713  N N   . GLU A 84  ? 0.3844 0.2211 0.1714 0.1517  -0.0805 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A N   
714  C CA  . GLU A 84  ? 0.3350 0.2240 0.1833 0.1398  -0.0610 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CA  
715  C C   . GLU A 84  ? 0.2561 0.2266 0.1508 0.1354  -0.0695 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A C   
716  O O   . GLU A 84  ? 0.2520 0.2262 0.1370 0.1104  -0.0742 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A O   
717  C CB  . GLU A 84  ? 0.3206 0.2383 0.2244 0.1498  -0.0520 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CB  
718  C CG  . GLU A 84  ? 0.3741 0.2631 0.2738 0.1673  -0.0675 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CG  
719  C CD  . GLU A 84  ? 0.3491 0.2844 0.3133 0.1726  -0.0815 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CD  
720  O OE1 . GLU A 84  ? 0.3832 0.2901 0.3268 0.1787  -0.1172 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1 
721  O OE2 . GLU A 84  ? 0.4265 0.3018 0.3334 0.1489  -0.0876 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2 
722  N N   . ASP A 85  ? 0.2365 0.2256 0.1394 0.1296  -0.0734 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N   
723  C CA  . ASP A 85  ? 0.1904 0.2293 0.1362 0.1084  -0.0657 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA  
724  C C   . ASP A 85  ? 0.1701 0.1901 0.1214 0.0845  -0.0637 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C   
725  O O   . ASP A 85  ? 0.1569 0.1860 0.1182 0.0694  -0.0513 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O   
726  C CB  . ASP A 85  ? 0.1593 0.2837 0.1591 0.1089  -0.0483 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB  
727  C CG  . ASP A 85  ? 0.1789 0.3721 0.1694 0.1261  -0.0445 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG  
728  O OD1 . ASP A 85  ? 0.1940 0.4022 0.1816 0.1384  -0.0374 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1 
729  O OD2 . ASP A 85  ? 0.1786 0.4297 0.1846 0.1155  -0.0467 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2 
730  N N   . VAL A 86  ? 0.1587 0.1655 0.1225 0.0790  -0.0611 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   
731  C CA  . VAL A 86  ? 0.1764 0.1390 0.1132 0.0626  -0.0571 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  
732  C C   . VAL A 86  ? 0.1624 0.1260 0.1160 0.0411  -0.0454 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   
733  O O   . VAL A 86  ? 0.1541 0.1154 0.1136 0.0280  -0.0491 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   
734  C CB  . VAL A 86  ? 0.2189 0.1476 0.1181 0.0733  -0.0717 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  
735  C CG1 . VAL A 86  ? 0.2648 0.1376 0.1202 0.0553  -0.0627 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 
736  C CG2 . VAL A 86  ? 0.2494 0.1626 0.1203 0.0893  -0.0693 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 
737  N N   . ASP A 87  ? 0.2042 0.1249 0.1208 0.0433  -0.0674 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   
738  C CA  . ASP A 87  ? 0.2074 0.1253 0.1153 0.0288  -0.0510 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  
739  C C   . ASP A 87  ? 0.1607 0.1370 0.1127 0.0255  -0.0630 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   
740  O O   . ASP A 87  ? 0.1927 0.1381 0.1185 0.0232  -0.0741 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   
741  C CB  . ASP A 87  ? 0.2805 0.1363 0.1223 0.0165  -0.0477 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  
742  C CG  . ASP A 87  ? 0.3572 0.1666 0.1532 -0.0263 -0.0660 0.0017  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  
743  O OD1 . ASP A 87  ? 0.4134 0.2168 0.2089 -0.0568 -0.0403 0.0530  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 
744  O OD2 . ASP A 87  ? 0.4069 0.2191 0.1828 0.0009  -0.0711 0.0502  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 
745  N N   . LYS A 88  ? 0.1720 0.1542 0.1191 0.0503  -0.0535 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   
746  C CA  . LYS A 88  ? 0.1800 0.1730 0.1296 0.0520  -0.0597 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  
747  C C   . LYS A 88  ? 0.1418 0.1622 0.1212 0.0272  -0.0675 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   
748  O O   . LYS A 88  ? 0.1296 0.1651 0.1195 0.0228  -0.0477 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   
749  C CB  . LYS A 88  ? 0.1766 0.2269 0.1708 0.0925  -0.0591 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  
750  C CG  . LYS A 88  ? 0.2258 0.3222 0.2403 0.1274  -0.0452 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  
751  C CD  . LYS A 88  ? 0.2691 0.4179 0.3365 0.1827  -0.0159 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  
752  C CE  . LYS A 88  ? 0.3759 0.4895 0.4136 0.2301  -0.0129 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  
753  N NZ  . LYS A 88  ? 0.4844 0.5348 0.4580 0.2350  0.0064  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  
754  N N   . LEU A 89  ? 0.1269 0.1530 0.1182 0.0396  -0.0608 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   
755  C CA  . LEU A 89  ? 0.1222 0.1383 0.1244 0.0290  -0.0588 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  
756  C C   . LEU A 89  ? 0.1347 0.1260 0.1182 0.0222  -0.0724 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   
757  O O   . LEU A 89  ? 0.1228 0.1233 0.1208 0.0185  -0.0662 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   
758  C CB  . LEU A 89  ? 0.1344 0.1380 0.1270 0.0204  -0.0650 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  
759  C CG  . LEU A 89  ? 0.1179 0.1435 0.1312 0.0138  -0.0460 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  
760  C CD1 . LEU A 89  ? 0.2056 0.1439 0.1343 0.0038  -0.0431 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 
761  C CD2 . LEU A 89  ? 0.1362 0.1413 0.1318 0.0187  -0.0384 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 
762  N N   . PHE A 90  ? 0.1290 0.1192 0.1226 0.0090  -0.0652 0.0008  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A N   
763  C CA  . PHE A 90  ? 0.1237 0.1286 0.1248 0.0042  -0.0693 0.0014  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CA  
764  C C   . PHE A 90  ? 0.1066 0.1180 0.1343 0.0017  -0.0634 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 87  PHE A C   
765  O O   . PHE A 90  ? 0.1372 0.1239 0.1291 0.0071  -0.0672 0.0177  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A O   
766  C CB  . PHE A 90  ? 0.1857 0.1272 0.1279 -0.0110 -0.0791 0.0039  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CB  
767  C CG  . PHE A 90  ? 0.1835 0.1335 0.1432 -0.0263 -0.0907 0.0288  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CG  
768  C CD1 . PHE A 90  ? 0.1661 0.1469 0.1696 -0.0299 -0.0870 0.0615  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CD1 
769  C CD2 . PHE A 90  ? 0.2011 0.1542 0.1564 -0.0537 -0.0983 0.0458  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CD2 
770  C CE1 . PHE A 90  ? 0.1874 0.1790 0.1919 -0.0421 -0.0876 0.0776  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CE1 
771  C CE2 . PHE A 90  ? 0.2202 0.1694 0.1699 -0.0568 -0.1040 0.0601  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CE2 
772  C CZ  . PHE A 90  ? 0.1750 0.1883 0.1916 -0.0551 -0.0805 0.0899  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A CZ  
773  N N   . ASN A 91  ? 0.1369 0.1142 0.1441 0.0213  -0.0732 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A N   
774  C CA  . ASN A 91  ? 0.1485 0.1246 0.1378 0.0339  -0.0787 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A CA  
775  C C   . ASN A 91  ? 0.1192 0.1274 0.1264 0.0250  -0.0620 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A C   
776  O O   . ASN A 91  ? 0.1352 0.1320 0.1226 0.0280  -0.0669 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A O   
777  C CB  . ASN A 91  ? 0.1894 0.1548 0.1540 0.0413  -0.0882 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A CB  
778  C CG  . ASN A 91  ? 0.1892 0.2716 0.1809 0.0815  -0.0799 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A CG  
779  O OD1 . ASN A 91  ? 0.2053 0.2960 0.1947 0.0791  -0.0904 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A OD1 
780  N ND2 . ASN A 91  ? 0.2152 0.3463 0.2187 0.0708  -0.0635 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 88  ASN A ND2 
781  N N   . GLU A 92  ? 0.1329 0.1306 0.1140 0.0234  -0.0612 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   
782  C CA  . GLU A 92  ? 0.1081 0.1478 0.1086 0.0217  -0.0455 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  
783  C C   . GLU A 92  ? 0.1132 0.1284 0.1051 0.0085  -0.0549 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   
784  O O   . GLU A 92  ? 0.1179 0.1268 0.1080 0.0003  -0.0403 0.0009  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   
785  C CB  . GLU A 92  ? 0.1186 0.1623 0.1432 0.0192  -0.0447 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  
786  C CG  . GLU A 92  ? 0.1549 0.1927 0.1897 0.0069  -0.0491 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  
787  C CD  . GLU A 92  ? 0.1653 0.2285 0.2633 -0.0026 -0.0683 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  
788  O OE1 . GLU A 92  ? 0.2380 0.2494 0.2781 -0.0097 -0.0798 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 
789  O OE2 . GLU A 92  ? 0.1566 0.2780 0.3264 -0.0077 -0.0996 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 
790  N N   . TRP A 93  ? 0.1171 0.1137 0.0977 0.0020  -0.0506 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A N   
791  C CA  . TRP A 93  ? 0.1263 0.1080 0.1029 0.0017  -0.0508 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA  
792  C C   . TRP A 93  ? 0.1132 0.1000 0.1046 0.0189  -0.0558 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C   
793  O O   . TRP A 93  ? 0.1241 0.1111 0.1459 0.0122  -0.0721 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O   
794  C CB  . TRP A 93  ? 0.1089 0.1106 0.1016 0.0055  -0.0455 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB  
795  C CG  . TRP A 93  ? 0.1186 0.1040 0.1057 -0.0052 -0.0389 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG  
796  C CD1 . TRP A 93  ? 0.1257 0.1212 0.1106 -0.0133 -0.0422 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD1 
797  C CD2 . TRP A 93  ? 0.1192 0.0972 0.1083 0.0029  -0.0489 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2 
798  N NE1 . TRP A 93  ? 0.1097 0.1282 0.1139 -0.0190 -0.0392 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A NE1 
799  C CE2 . TRP A 93  ? 0.1059 0.1225 0.1076 -0.0046 -0.0424 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE2 
800  C CE3 . TRP A 93  ? 0.1212 0.1012 0.1055 0.0023  -0.0467 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE3 
801  C CZ2 . TRP A 93  ? 0.1376 0.1140 0.1110 -0.0061 -0.0478 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ2 
802  C CZ3 . TRP A 93  ? 0.1315 0.1126 0.1108 0.0038  -0.0433 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ3 
803  C CH2 . TRP A 93  ? 0.1479 0.1237 0.1084 0.0061  -0.0595 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CH2 
804  N N   . THR A 94  ? 0.1080 0.0972 0.1017 0.0140  -0.0447 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 91  THR A N   
805  C CA  . THR A 94  ? 0.0935 0.1080 0.1055 0.0066  -0.0524 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 91  THR A CA  
806  C C   . THR A 94  ? 0.0937 0.1033 0.1092 0.0124  -0.0490 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 91  THR A C   
807  O O   . THR A 94  ? 0.1102 0.1465 0.1146 0.0122  -0.0497 0.0059  ? ? ? ? ? ? 91  THR A O   
808  C CB  . THR A 94  ? 0.1278 0.1075 0.1341 -0.0008 -0.0707 0.0118  ? ? ? ? ? ? 91  THR A CB  
809  O OG1 . THR A 94  ? 0.1420 0.1024 0.1561 0.0037  -0.0852 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 91  THR A OG1 
810  C CG2 . THR A 94  ? 0.1192 0.1486 0.1292 -0.0247 -0.0309 0.0160  ? ? ? ? ? ? 91  THR A CG2 
811  N N   . LYS A 95  ? 0.1062 0.1221 0.1070 0.0012  -0.0572 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A N   
812  C CA  A LYS A 95  ? 0.1152 0.1364 0.1151 0.0068  -0.0434 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA  
813  C CA  B LYS A 95  ? 0.1246 0.1173 0.1049 0.0000  -0.0401 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA  
814  C C   . LYS A 95  ? 0.0758 0.1342 0.1013 -0.0007 -0.0292 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A C   
815  O O   . LYS A 95  ? 0.0905 0.1360 0.1015 0.0022  -0.0297 0.0042  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A O   
816  C CB  A LYS A 95  ? 0.1370 0.1724 0.1550 0.0418  -0.0208 0.0013  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB  
817  C CB  B LYS A 95  ? 0.1867 0.1087 0.1273 0.0364  -0.0298 0.0068  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB  
818  C CG  A LYS A 95  ? 0.1741 0.2437 0.2049 0.0777  -0.0186 0.0308  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG  
819  C CG  B LYS A 95  ? 0.1855 0.1682 0.1734 0.0645  -0.0601 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG  
820  C CD  A LYS A 95  ? 0.2944 0.3250 0.2789 0.0903  0.0113  0.0608  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD  
821  C CD  B LYS A 95  ? 0.2674 0.2523 0.2699 0.1295  -0.0217 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD  
822  C CE  A LYS A 95  ? 0.4206 0.4009 0.3601 0.0986  0.0373  0.0695  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE  
823  C CE  B LYS A 95  ? 0.4197 0.3404 0.3534 0.1206  0.0140  0.0116  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE  
824  N NZ  A LYS A 95  ? 0.5228 0.4438 0.4086 0.1017  0.0535  0.0727  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ  
825  N NZ  B LYS A 95  ? 0.5219 0.3966 0.4007 0.1063  0.0403  0.0240  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ  
826  N N   . GLN A 96  ? 0.0990 0.1218 0.1018 0.0042  -0.0330 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A N   
827  C CA  . GLN A 96  ? 0.0844 0.1176 0.1288 -0.0037 -0.0351 0.0084  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CA  
828  C C   . GLN A 96  ? 0.1169 0.1047 0.1157 -0.0095 -0.0437 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A C   
829  O O   . GLN A 96  ? 0.0984 0.1101 0.1391 0.0004  -0.0404 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A O   
830  C CB  . GLN A 96  ? 0.0984 0.1248 0.1605 0.0002  -0.0622 0.0009  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CB  
831  C CG  . GLN A 96  ? 0.1540 0.1224 0.1467 -0.0019 -0.0872 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CG  
832  C CD  . GLN A 96  ? 0.1556 0.1094 0.1389 0.0045  -0.0823 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A CD  
833  O OE1 . GLN A 96  ? 0.2100 0.1087 0.1273 0.0201  -0.0579 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A OE1 
834  N NE2 . GLN A 96  ? 0.1757 0.0988 0.1469 0.0088  -0.0670 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A NE2 
835  N N   . LYS A 97  ? 0.1218 0.1420 0.1750 -0.0123 -0.0503 0.0399  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A N   
836  C CA  A LYS A 97  ? 0.1068 0.1745 0.1998 0.0097  -0.0679 0.0402  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CA  
837  C CA  B LYS A 97  ? 0.1549 0.2084 0.2264 0.0033  -0.0419 0.0449  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CA  
838  C C   . LYS A 97  ? 0.1134 0.1869 0.1966 0.0111  -0.0307 0.0565  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A C   
839  O O   . LYS A 97  ? 0.1257 0.2393 0.2112 0.0408  -0.0317 0.0338  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A O   
840  C CB  A LYS A 97  ? 0.1653 0.2257 0.2138 0.0336  -0.0993 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CB  
841  C CB  B LYS A 97  ? 0.2379 0.2982 0.3101 0.0167  -0.0464 0.0329  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CB  
842  C CG  A LYS A 97  ? 0.2040 0.2763 0.2164 0.0435  -0.0464 0.0036  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CG  
843  C CG  B LYS A 97  ? 0.3186 0.3816 0.3878 0.0279  -0.0491 0.0207  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CG  
844  C CD  A LYS A 97  ? 0.2805 0.3310 0.2375 0.0730  -0.0301 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CD  
845  C CD  B LYS A 97  ? 0.3981 0.4517 0.4531 0.0361  -0.0506 0.0106  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CD  
846  C CE  A LYS A 97  ? 0.2665 0.3822 0.2788 0.1149  -0.0484 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CE  
847  C CE  B LYS A 97  ? 0.4740 0.5023 0.5005 0.0411  -0.0510 0.0033  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CE  
848  N NZ  A LYS A 97  ? 0.3827 0.4064 0.3052 0.0791  -0.0649 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A NZ  
849  N NZ  B LYS A 97  ? 0.5267 0.5288 0.5254 0.0434  -0.0508 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A NZ  
850  N N   . SER A 98  ? 0.1406 0.1407 0.2058 0.0250  0.0032  0.0461  ? ? ? ? ? ? 95  SER A N   
851  C CA  . SER A 98  ? 0.2275 0.1330 0.1994 0.0258  0.0409  0.0422  ? ? ? ? ? ? 95  SER A CA  
852  C C   A SER A 98  ? 0.2548 0.1306 0.1895 0.0192  0.0454  0.0497  ? ? ? ? ? ? 95  SER A C   
853  C C   B SER A 98  ? 0.2636 0.1162 0.1848 0.0511  0.0339  0.0399  ? ? ? ? ? ? 95  SER A C   
854  O O   A SER A 98  ? 0.2435 0.1410 0.1910 0.0324  0.0074  0.0491  ? ? ? ? ? ? 95  SER A O   
855  O O   B SER A 98  ? 0.2913 0.1078 0.1897 0.0616  0.0318  0.0332  ? ? ? ? ? ? 95  SER A O   
856  C CB  . SER A 98  ? 0.2894 0.1391 0.2245 -0.0286 0.0245  0.0164  ? ? ? ? ? ? 95  SER A CB  
857  O OG  . SER A 98  ? 0.2731 0.1716 0.2612 -0.0438 0.0419  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 95  SER A OG  
858  N N   . HIS A 99  ? 0.1950 0.1099 0.1703 0.0126  0.0065  0.0321  ? ? ? ? ? ? 96  HIS A N   
859  C CA  . HIS A 99  ? 0.2258 0.1143 0.1440 0.0118  -0.0108 0.0288  ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CA  
860  C C   . HIS A 99  ? 0.1872 0.1121 0.1250 0.0240  -0.0313 0.0157  ? ? ? ? ? ? 96  HIS A C   
861  O O   . HIS A 99  ? 0.1634 0.1141 0.1565 0.0075  -0.0420 0.0037  ? ? ? ? ? ? 96  HIS A O   
862  C CB  . HIS A 99  ? 0.2480 0.1384 0.1516 -0.0138 -0.0245 0.0124  ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CB  
863  C CG  . HIS A 99  ? 0.2585 0.1564 0.1734 -0.0219 -0.0322 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CG  
864  N ND1 . HIS A 99  ? 0.3007 0.1689 0.2076 -0.0374 0.0020  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A ND1 
865  C CD2 . HIS A 99  ? 0.3066 0.1699 0.1874 -0.0360 -0.0689 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CD2 
866  C CE1 . HIS A 99  ? 0.3078 0.1676 0.2143 -0.0596 0.0029  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CE1 
867  N NE2 . HIS A 99  ? 0.3534 0.1752 0.2126 -0.0676 -0.0772 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A NE2 
868  N N   . GLN A 100 ? 0.1938 0.1203 0.1311 0.0200  -0.0342 0.0151  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A N   
869  C CA  . GLN A 100 ? 0.1745 0.1444 0.1352 0.0234  -0.0471 0.0149  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CA  
870  C C   . GLN A 100 ? 0.1981 0.1215 0.1278 0.0021  -0.0602 0.0113  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A C   
871  O O   . GLN A 100 ? 0.2187 0.1395 0.1226 0.0012  -0.0447 0.0005  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A O   
872  C CB  . GLN A 100 ? 0.2208 0.1980 0.1563 0.0538  -0.0419 0.0192  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CB  
873  C CG  . GLN A 100 ? 0.2142 0.2356 0.1822 0.0264  -0.0393 0.0145  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CG  
874  C CD  . GLN A 100 ? 0.3087 0.2325 0.2269 0.0454  -0.0410 0.0140  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CD  
875  O OE1 . GLN A 100 ? 0.3162 0.2254 0.2722 0.0570  0.0043  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A OE1 
876  N NE2 . GLN A 100 ? 0.3012 0.2567 0.2293 0.0199  -0.0488 0.0263  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A NE2 
877  N N   . ILE A 101 ? 0.1742 0.1233 0.1231 -0.0202 -0.0547 0.0155  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N   
878  C CA  . ILE A 101 ? 0.1763 0.1444 0.1262 -0.0218 -0.0619 0.0270  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA  
879  C C   . ILE A 101 ? 0.1958 0.1378 0.1255 -0.0403 -0.0705 0.0103  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C   
880  O O   . ILE A 101 ? 0.2449 0.1407 0.1356 -0.0424 -0.0378 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O   
881  C CB  . ILE A 101 ? 0.1882 0.1632 0.1435 -0.0046 -0.0610 0.0400  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB  
882  C CG1 . ILE A 101 ? 0.2349 0.1731 0.1454 0.0178  -0.0514 0.0049  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1 
883  C CG2 . ILE A 101 ? 0.1984 0.1950 0.1706 -0.0031 -0.0664 0.0469  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2 
884  C CD1 . ILE A 101 ? 0.2458 0.1855 0.1668 0.0132  -0.0540 0.0025  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1 
885  N N   . ILE A 102 ? 0.1881 0.1349 0.1138 -0.0416 -0.0778 0.0172  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A N   
886  C CA  . ILE A 102 ? 0.1728 0.1514 0.1232 -0.0385 -0.0682 0.0190  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CA  
887  C C   . ILE A 102 ? 0.1171 0.1399 0.1320 -0.0397 -0.0673 0.0366  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A C   
888  O O   . ILE A 102 ? 0.1600 0.1547 0.1264 -0.0366 -0.0786 0.0354  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A O   
889  C CB  . ILE A 102 ? 0.2217 0.1832 0.1511 0.0073  -0.0353 0.0241  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CB  
890  C CG1 . ILE A 102 ? 0.3054 0.2158 0.1780 0.0354  -0.0138 0.0175  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG1 
891  C CG2 . ILE A 102 ? 0.2652 0.2091 0.1655 -0.0110 -0.0079 0.0177  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG2 
892  C CD1 . ILE A 102 ? 0.3399 0.2486 0.1970 0.0572  -0.0102 0.0219  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CD1 
893  N N   . VAL A 103 ? 0.1302 0.1352 0.1552 -0.0267 -0.0819 0.0253  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   
894  C CA  . VAL A 103 ? 0.1378 0.1485 0.1780 -0.0311 -0.0880 0.0413  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  
895  C C   . VAL A 103 ? 0.1360 0.1723 0.1942 -0.0468 -0.0853 0.0580  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   
896  O O   . VAL A 103 ? 0.1320 0.1796 0.2137 -0.0464 -0.0856 0.0403  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   
897  C CB  . VAL A 103 ? 0.1673 0.1372 0.1960 -0.0552 -0.0951 0.0332  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  
898  C CG1 . VAL A 103 ? 0.2162 0.1486 0.2146 -0.0473 -0.0819 0.0389  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 
899  C CG2 . VAL A 103 ? 0.2259 0.1239 0.1958 -0.0222 -0.0805 0.0240  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 
900  N N   . ILE A 104 ? 0.1357 0.2151 0.2226 -0.0591 -0.0781 0.0978  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N   
901  C CA  A ILE A 104 ? 0.1399 0.2514 0.2528 -0.0584 -0.0752 0.1233  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA  
902  C CA  B ILE A 104 ? 0.1399 0.2528 0.2537 -0.0591 -0.0752 0.1231  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA  
903  C C   . ILE A 104 ? 0.1545 0.2503 0.2767 -0.0793 -0.0730 0.1339  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C   
904  O O   . ILE A 104 ? 0.1874 0.2609 0.3163 -0.0967 -0.0874 0.1338  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O   
905  C CB  A ILE A 104 ? 0.1627 0.3088 0.2635 -0.0575 -0.0827 0.1123  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB  
906  C CB  B ILE A 104 ? 0.1632 0.3084 0.2647 -0.0572 -0.0822 0.1116  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB  
907  C CG1 A ILE A 104 ? 0.1810 0.3347 0.2834 -0.0402 -0.0947 0.0405  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 
908  C CG1 B ILE A 104 ? 0.1839 0.3333 0.2849 -0.0385 -0.0916 0.0408  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 
909  C CG2 A ILE A 104 ? 0.2586 0.3289 0.2785 -0.0481 -0.0707 0.1368  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 
910  C CG2 B ILE A 104 ? 0.2596 0.3269 0.2792 -0.0499 -0.0690 0.1375  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 
911  C CD1 A ILE A 104 ? 0.3519 0.3356 0.3120 -0.0092 -0.0225 0.0075  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 
912  C CD1 B ILE A 104 ? 0.3526 0.3339 0.3137 -0.0099 -0.0217 0.0074  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 
913  N N   . LYS A 105 ? 0.1810 0.2311 0.2603 -0.0889 -0.1020 0.1280  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N   
914  C CA  A LYS A 105 ? 0.1906 0.2323 0.2610 -0.0937 -0.1069 0.1272  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  
915  C CA  B LYS A 105 ? 0.1924 0.2373 0.2670 -0.0948 -0.1080 0.1318  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  
916  C C   . LYS A 105 ? 0.1802 0.1917 0.2153 -0.0776 -0.1015 0.0929  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C   
917  O O   . LYS A 105 ? 0.1697 0.1756 0.1973 -0.0694 -0.0949 0.0527  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O   
918  C CB  A LYS A 105 ? 0.2079 0.2927 0.3214 -0.0889 -0.1092 0.1677  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  
919  C CB  B LYS A 105 ? 0.2022 0.3037 0.3333 -0.0979 -0.1096 0.1767  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  
920  C CG  A LYS A 105 ? 0.3044 0.3887 0.4093 -0.1027 -0.1665 0.1803  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  
921  C CG  B LYS A 105 ? 0.3121 0.3972 0.4200 -0.1003 -0.1475 0.2005  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  
922  C CD  A LYS A 105 ? 0.4395 0.4940 0.4994 -0.0908 -0.2000 0.1806  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  
923  C CD  B LYS A 105 ? 0.4493 0.4971 0.5122 -0.0969 -0.1657 0.1920  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  
924  C CE  A LYS A 105 ? 0.5808 0.5757 0.5672 -0.0828 -0.2101 0.1730  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  
925  C CE  B LYS A 105 ? 0.5967 0.5800 0.5845 -0.0826 -0.1788 0.1747  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  
926  N NZ  A LYS A 105 ? 0.6689 0.6179 0.6016 -0.0792 -0.2160 0.1683  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  
927  N NZ  B LYS A 105 ? 0.6755 0.6238 0.6239 -0.0738 -0.1870 0.1635  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  
928  N N   . GLU A 106 ? 0.2047 0.1707 0.1895 -0.0883 -0.0964 0.0541  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A N   
929  C CA  . GLU A 106 ? 0.2288 0.1475 0.1787 -0.0713 -0.1110 0.0486  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CA  
930  C C   . GLU A 106 ? 0.2122 0.1422 0.1554 -0.0658 -0.0984 0.0405  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A C   
931  O O   . GLU A 106 ? 0.2736 0.1715 0.1882 -0.0928 -0.1204 0.0665  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A O   
932  C CB  . GLU A 106 ? 0.2685 0.1261 0.1942 -0.0632 -0.1282 0.0440  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CB  
933  C CG  . GLU A 106 ? 0.2784 0.1350 0.1941 -0.0620 -0.1298 0.0389  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CG  
934  C CD  . GLU A 106 ? 0.3468 0.1280 0.2350 -0.0429 -0.1636 0.0305  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CD  
935  O OE1 . GLU A 106 ? 0.3367 0.1330 0.2651 -0.0255 -0.1763 0.0198  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE1 
936  O OE2 . GLU A 106 ? 0.4098 0.1610 0.2564 -0.0050 -0.1838 0.0091  ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE2 
937  N N   . PRO A 107 ? 0.2979 0.1436 0.1576 -0.0728 -0.1101 0.0428  ? ? ? ? ? ? 104 PRO A N   
938  C CA  . PRO A 107 ? 0.2785 0.1276 0.1664 -0.0601 -0.1165 0.0386  ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CA  
939  C C   . PRO A 107 ? 0.2681 0.1463 0.1665 -0.0544 -0.1156 0.0380  ? ? ? ? ? ? 104 PRO A C   
940  O O   . PRO A 107 ? 0.3663 0.1390 0.1898 -0.0758 -0.1361 0.0412  ? ? ? ? ? ? 104 PRO A O   
941  C CB  . PRO A 107 ? 0.3225 0.1338 0.1684 -0.0546 -0.1048 0.0420  ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CB  
942  C CG  . PRO A 107 ? 0.3254 0.1354 0.1528 -0.0512 -0.1099 0.0181  ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CG  
943  C CD  . PRO A 107 ? 0.3280 0.1452 0.1617 -0.0702 -0.1116 0.0350  ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CD  
944  N N   A TYR A 108 ? 0.0915 0.1603 0.1468 0.0123  -0.0249 0.0148  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   
945  N N   B TYR A 108 ? 0.2495 0.1252 0.1710 -0.0674 -0.1136 0.0464  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   
946  C CA  A TYR A 108 ? 0.1057 0.1632 0.1438 -0.0052 -0.0298 0.0426  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  
947  C CA  B TYR A 108 ? 0.2447 0.1401 0.1866 -0.0789 -0.1072 0.0579  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  
948  C C   A TYR A 108 ? 0.1028 0.1328 0.1117 0.0104  -0.0082 0.0173  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   
949  C C   B TYR A 108 ? 0.2398 0.0990 0.1660 -0.0488 -0.0907 0.0347  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   
950  O O   A TYR A 108 ? 0.1226 0.1118 0.1064 0.0172  -0.0188 0.0059  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   
951  O O   B TYR A 108 ? 0.2034 0.0792 0.1608 0.0090  -0.0402 0.0181  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   
952  C CB  A TYR A 108 ? 0.1201 0.2055 0.1576 -0.0500 -0.0599 0.0747  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  
953  C CB  B TYR A 108 ? 0.2531 0.2126 0.2132 -0.0835 -0.0796 0.1064  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  
954  C CG  A TYR A 108 ? 0.1942 0.2183 0.1887 -0.0763 -0.0989 0.0784  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  
955  C CG  B TYR A 108 ? 0.2550 0.2496 0.2384 -0.0921 -0.0647 0.1220  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  
956  C CD1 A TYR A 108 ? 0.2239 0.2069 0.2114 -0.0538 -0.1175 0.0759  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 
957  C CD1 B TYR A 108 ? 0.2321 0.2602 0.2202 -0.0867 -0.0598 0.1265  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 
958  C CD2 A TYR A 108 ? 0.1546 0.2195 0.2026 -0.0796 -0.0821 0.0958  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 
959  C CD2 B TYR A 108 ? 0.2476 0.2734 0.2591 -0.0291 -0.0967 0.1207  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 
960  C CE1 A TYR A 108 ? 0.2586 0.1958 0.2320 -0.0853 -0.1349 0.0715  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 
961  C CE1 B TYR A 108 ? 0.2414 0.2744 0.2041 -0.0463 -0.0586 0.1095  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 
962  C CE2 A TYR A 108 ? 0.2315 0.2151 0.2224 -0.0857 -0.1107 0.1050  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 
963  C CE2 B TYR A 108 ? 0.2601 0.2842 0.2361 -0.0011 -0.0845 0.1109  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 
964  C CZ  A TYR A 108 ? 0.2388 0.1907 0.2440 -0.0938 -0.1307 0.0950  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  
965  C CZ  B TYR A 108 ? 0.2186 0.2725 0.1890 0.0216  -0.0780 0.0915  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  
966  O OH  A TYR A 108 ? 0.2390 0.1843 0.2569 -0.0945 -0.1338 0.1007  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  
967  O OH  B TYR A 108 ? 0.1865 0.2673 0.1486 0.0329  -0.0774 0.0471  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  
968  N N   A THR A 109 ? 0.0983 0.1133 0.0925 0.0221  -0.0108 0.0160  ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   
969  N N   B THR A 109 ? 0.2844 0.0958 0.1490 -0.0410 -0.1036 0.0207  ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   
970  C CA  A THR A 109 ? 0.1006 0.1151 0.0999 0.0230  -0.0189 0.0071  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  
971  C CA  B THR A 109 ? 0.2896 0.1007 0.1547 -0.0267 -0.1093 0.0066  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  
972  C C   A THR A 109 ? 0.1508 0.1064 0.1253 0.0211  -0.0488 0.0010  ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   
973  C C   B THR A 109 ? 0.3242 0.1035 0.1705 -0.0118 -0.1205 0.0054  ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   
974  O O   A THR A 109 ? 0.1479 0.1125 0.1113 0.0256  -0.0143 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   
975  O O   B THR A 109 ? 0.3543 0.1135 0.1933 0.0364  -0.0983 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   
976  C CB  A THR A 109 ? 0.1054 0.1189 0.1035 0.0222  -0.0087 0.0013  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  
977  C CB  B THR A 109 ? 0.3243 0.1069 0.1409 -0.0254 -0.0860 0.0019  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  
978  O OG1 A THR A 109 ? 0.1244 0.1323 0.1002 0.0364  -0.0077 0.0060  ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 
979  O OG1 B THR A 109 ? 0.3875 0.1230 0.1390 -0.0368 -0.0562 0.0205  ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 
980  C CG2 A THR A 109 ? 0.0907 0.1283 0.1019 0.0214  -0.0169 0.0009  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 
981  C CG2 B THR A 109 ? 0.2914 0.1206 0.1379 -0.0201 -0.0277 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 
982  N N   . ASP A 110 ? 0.2939 0.1153 0.1463 -0.0205 -0.1047 0.0217  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N   
983  C CA  . ASP A 110 ? 0.3516 0.1268 0.1607 -0.0125 -0.1049 0.0158  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA  
984  C C   . ASP A 110 ? 0.3633 0.1267 0.1521 0.0174  -0.1040 0.0079  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C   
985  O O   . ASP A 110 ? 0.4206 0.1207 0.1464 0.0418  -0.0983 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O   
986  C CB  . ASP A 110 ? 0.2824 0.1469 0.1825 -0.0025 -0.1078 0.0357  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB  
987  C CG  . ASP A 110 ? 0.2606 0.1811 0.2109 -0.0047 -0.1194 0.0585  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG  
988  O OD1 . ASP A 110 ? 0.3529 0.2192 0.2069 -0.0190 -0.0914 0.0725  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 
989  O OD2 . ASP A 110 ? 0.2719 0.2297 0.2606 -0.0418 -0.1324 0.0741  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 
990  N N   . VAL A 111 ? 0.3959 0.1204 0.1474 0.0140  -0.1040 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N   
991  C CA  . VAL A 111 ? 0.3555 0.1271 0.1270 0.0692  -0.0680 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA  
992  C C   . VAL A 111 ? 0.3303 0.1881 0.1071 0.1376  -0.0212 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C   
993  O O   . VAL A 111 ? 0.3592 0.2679 0.1497 0.1791  0.0247  0.0292  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O   
994  C CB  . VAL A 111 ? 0.3455 0.1777 0.1759 0.0422  -0.0475 0.0259  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB  
995  C CG1 . VAL A 111 ? 0.3673 0.1938 0.2087 -0.0042 -0.0261 0.0171  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 
996  C CG2 . VAL A 111 ? 0.3083 0.2118 0.1779 0.1040  0.0246  0.0329  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 
997  N N   . PHE A 112 ? 0.3068 0.1751 0.1204 0.1240  -0.0635 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A N   
998  C CA  . PHE A 112 ? 0.2843 0.2319 0.1248 0.1389  -0.0582 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CA  
999  C C   . PHE A 112 ? 0.3411 0.2185 0.1243 0.1294  -0.0531 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A C   
1000 O O   . PHE A 112 ? 0.3232 0.2757 0.1374 0.1503  -0.0368 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A O   
1001 C CB  . PHE A 112 ? 0.2391 0.2313 0.1210 0.1074  -0.0567 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CB  
1002 C CG  . PHE A 112 ? 0.1897 0.1648 0.1166 0.0588  -0.0543 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CG  
1003 C CD1 . PHE A 112 ? 0.2034 0.1605 0.1298 0.0343  -0.0536 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD1 
1004 C CD2 . PHE A 112 ? 0.2028 0.1245 0.1245 0.0487  -0.0712 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD2 
1005 C CE1 . PHE A 112 ? 0.1903 0.1286 0.1431 0.0237  -0.0632 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE1 
1006 C CE2 . PHE A 112 ? 0.1951 0.1306 0.1555 0.0523  -0.0541 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE2 
1007 C CZ  . PHE A 112 ? 0.1941 0.1314 0.1542 0.0324  -0.0498 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CZ  
1008 N N   . GLY A 113 ? 0.3305 0.1521 0.1166 0.1085  -0.0613 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A N   
1009 C CA  . GLY A 113 ? 0.3421 0.1441 0.1189 0.0982  -0.0609 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A CA  
1010 C C   . GLY A 113 ? 0.3400 0.1181 0.1226 0.0599  -0.0749 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A C   
1011 O O   . GLY A 113 ? 0.3142 0.1209 0.1194 0.0349  -0.0817 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A O   
1012 N N   . ARG A 114 ? 0.3527 0.1169 0.1174 0.0699  -0.0542 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A N   
1013 C CA  . ARG A 114 ? 0.3347 0.1046 0.1134 0.0585  -0.0546 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CA  
1014 C C   . ARG A 114 ? 0.2733 0.1039 0.1129 0.0361  -0.0813 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A C   
1015 O O   . ARG A 114 ? 0.2683 0.1189 0.1397 0.0689  -0.0663 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A O   
1016 C CB  . ARG A 114 ? 0.3496 0.1121 0.1270 0.0567  -0.0485 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CB  
1017 C CG  . ARG A 114 ? 0.3542 0.1394 0.1425 0.0448  -0.0429 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CG  
1018 C CD  . ARG A 114 ? 0.3498 0.1452 0.1366 0.0297  -0.0362 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CD  
1019 N NE  . ARG A 114 ? 0.3094 0.1458 0.1276 0.0049  -0.0042 0.0004  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NE  
1020 C CZ  . ARG A 114 ? 0.3288 0.1925 0.1346 -0.0468 -0.0232 0.0327  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CZ  
1021 N NH1 . ARG A 114 ? 0.2992 0.2060 0.1472 -0.0458 -0.0115 0.0231  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH1 
1022 N NH2 . ARG A 114 ? 0.4117 0.1996 0.1402 -0.0739 -0.0140 0.0303  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH2 
1023 N N   . THR A 115 ? 0.2743 0.0955 0.1130 0.0211  -0.0829 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N   
1024 C CA  . THR A 115 ? 0.2195 0.0908 0.1193 0.0020  -0.0878 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA  
1025 C C   . THR A 115 ? 0.2287 0.0976 0.1334 -0.0287 -0.0963 0.0190  ? ? ? ? ? ? 112 THR A C   
1026 O O   . THR A 115 ? 0.2608 0.0947 0.1540 -0.0298 -0.1104 0.0157  ? ? ? ? ? ? 112 THR A O   
1027 C CB  . THR A 115 ? 0.2307 0.0841 0.1268 0.0025  -0.0914 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB  
1028 O OG1 . THR A 115 ? 0.1698 0.0865 0.1229 0.0023  -0.0691 0.0039  ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 
1029 C CG2 . THR A 115 ? 0.3073 0.0924 0.1556 -0.0103 -0.0849 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 
1030 N N   . PHE A 116 ? 0.1987 0.0881 0.1380 -0.0286 -0.0949 0.0204  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A N   
1031 C CA  . PHE A 116 ? 0.1701 0.1038 0.1422 -0.0235 -0.0906 0.0255  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CA  
1032 C C   . PHE A 116 ? 0.1528 0.1012 0.1452 -0.0366 -0.0851 0.0396  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A C   
1033 O O   . PHE A 116 ? 0.1286 0.1132 0.1357 -0.0285 -0.0757 0.0328  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A O   
1034 C CB  . PHE A 116 ? 0.1756 0.1020 0.1334 -0.0233 -0.0882 0.0243  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CB  
1035 C CG  . PHE A 116 ? 0.1773 0.0980 0.1240 -0.0135 -0.0852 0.0156  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CG  
1036 C CD1 . PHE A 116 ? 0.1477 0.1098 0.1423 -0.0204 -0.0601 0.0312  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CD1 
1037 C CD2 . PHE A 116 ? 0.1762 0.1041 0.1242 -0.0064 -0.0862 0.0047  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CD2 
1038 C CE1 . PHE A 116 ? 0.1324 0.1166 0.1441 0.0014  -0.0568 0.0126  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CE1 
1039 C CE2 . PHE A 116 ? 0.1385 0.1229 0.1203 0.0183  -0.0731 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CE2 
1040 C CZ  . PHE A 116 ? 0.1173 0.1198 0.1226 -0.0055 -0.0509 0.0057  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CZ  
1041 N N   . LEU A 117 ? 0.1588 0.0976 0.1575 -0.0397 -0.0913 0.0384  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   
1042 C CA  . LEU A 117 ? 0.1261 0.1372 0.1467 -0.0470 -0.0729 0.0463  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  
1043 C C   . LEU A 117 ? 0.0908 0.1314 0.1338 -0.0305 -0.0563 0.0420  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   
1044 O O   . LEU A 117 ? 0.1166 0.1418 0.1561 -0.0369 -0.0722 0.0474  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   
1045 C CB  . LEU A 117 ? 0.1385 0.1827 0.1637 -0.0526 -0.0748 0.0730  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  
1046 C CG  . LEU A 117 ? 0.1475 0.1875 0.1816 -0.0738 -0.0767 0.0898  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  
1047 C CD1 . LEU A 117 ? 0.1524 0.2523 0.2151 -0.0845 -0.0636 0.1139  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 
1048 C CD2 . LEU A 117 ? 0.1157 0.1482 0.1636 -0.0389 -0.0537 0.0752  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 
1049 N N   . ILE A 118 ? 0.0894 0.1217 0.1188 -0.0193 -0.0493 0.0302  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   
1050 C CA  . ILE A 118 ? 0.0872 0.1315 0.1125 -0.0228 -0.0522 0.0331  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  
1051 C C   . ILE A 118 ? 0.0775 0.1378 0.1118 -0.0190 -0.0485 0.0235  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   
1052 O O   . ILE A 118 ? 0.0692 0.1696 0.1117 -0.0093 -0.0385 0.0266  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   
1053 C CB  . ILE A 118 ? 0.1069 0.1206 0.1123 -0.0072 -0.0468 0.0243  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  
1054 C CG1 . ILE A 118 ? 0.1019 0.1190 0.1091 -0.0139 -0.0316 0.0211  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 
1055 C CG2 . ILE A 118 ? 0.1155 0.1342 0.1176 -0.0034 -0.0463 0.0179  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 
1056 C CD1 . ILE A 118 ? 0.1090 0.1339 0.1152 -0.0193 -0.0135 0.0110  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 
1057 N N   . SER A 119 ? 0.1005 0.1416 0.1082 -0.0037 -0.0425 0.0171  ? ? ? ? ? ? 116 SER A N   
1058 C CA  A SER A 119 ? 0.0648 0.1645 0.1067 -0.0048 -0.0370 0.0143  ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA  
1059 C CA  B SER A 119 ? 0.1210 0.1490 0.1190 0.0043  -0.0297 0.0162  ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA  
1060 C C   . SER A 119 ? 0.1070 0.1431 0.1015 -0.0036 -0.0394 0.0255  ? ? ? ? ? ? 116 SER A C   
1061 O O   . SER A 119 ? 0.1734 0.1511 0.1077 -0.0102 -0.0217 0.0188  ? ? ? ? ? ? 116 SER A O   
1062 C CB  A SER A 119 ? 0.0981 0.2094 0.1277 -0.0295 -0.0125 0.0076  ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB  
1063 C CB  B SER A 119 ? 0.1450 0.1668 0.1511 0.0036  -0.0241 0.0121  ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB  
1064 O OG  A SER A 119 ? 0.0930 0.2323 0.1473 -0.0046 -0.0020 0.0033  ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG  
1065 O OG  B SER A 119 ? 0.1895 0.1899 0.1824 0.0018  -0.0322 0.0009  ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG  
1066 N N   . ASP A 120 ? 0.0850 0.1301 0.1016 -0.0078 -0.0258 0.0211  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   
1067 C CA  . ASP A 120 ? 0.0708 0.1328 0.1099 -0.0066 -0.0171 0.0219  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  
1068 C C   . ASP A 120 ? 0.0749 0.1413 0.1040 -0.0073 -0.0245 0.0219  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   
1069 O O   . ASP A 120 ? 0.0663 0.1469 0.1159 -0.0157 -0.0369 0.0230  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   
1070 C CB  . ASP A 120 ? 0.0656 0.1401 0.1114 -0.0098 -0.0139 0.0165  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  
1071 C CG  . ASP A 120 ? 0.0469 0.1312 0.0995 -0.0081 -0.0207 0.0358  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  
1072 O OD1 . ASP A 120 ? 0.0451 0.1403 0.1053 -0.0050 -0.0153 0.0311  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 
1073 O OD2 . ASP A 120 ? 0.0552 0.1386 0.1139 -0.0124 -0.0120 0.0280  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 
1074 N N   . PRO A 121 ? 0.0890 0.1456 0.1123 -0.0012 -0.0235 0.0359  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A N   
1075 C CA  . PRO A 121 ? 0.0775 0.1592 0.1280 0.0172  -0.0098 0.0568  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CA  
1076 C C   . PRO A 121 ? 0.0745 0.1731 0.1335 0.0077  -0.0289 0.0438  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A C   
1077 O O   . PRO A 121 ? 0.0925 0.2359 0.1422 0.0221  -0.0320 0.0522  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A O   
1078 C CB  . PRO A 121 ? 0.1238 0.1657 0.1405 0.0138  0.0046  0.0525  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CB  
1079 C CG  . PRO A 121 ? 0.1252 0.1595 0.1431 -0.0013 0.0026  0.0552  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CG  
1080 C CD  . PRO A 121 ? 0.1004 0.1396 0.1274 -0.0127 -0.0003 0.0433  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A CD  
1081 N N   . ASP A 122 ? 0.0585 0.1386 0.1206 0.0085  -0.0175 0.0389  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A N   
1082 C CA  . ASP A 122 ? 0.0639 0.1385 0.1319 0.0166  -0.0037 0.0415  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CA  
1083 C C   . ASP A 122 ? 0.0621 0.1521 0.1281 0.0069  0.0047  0.0280  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A C   
1084 O O   . ASP A 122 ? 0.1164 0.1542 0.1340 0.0023  0.0174  0.0331  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A O   
1085 C CB  . ASP A 122 ? 0.0765 0.1556 0.1414 0.0086  -0.0090 0.0320  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CB  
1086 C CG  . ASP A 122 ? 0.0832 0.1644 0.1531 0.0033  -0.0257 0.0584  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A CG  
1087 O OD1 . ASP A 122 ? 0.1124 0.1713 0.2145 0.0251  0.0133  0.0599  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A OD1 
1088 O OD2 . ASP A 122 ? 0.1004 0.1583 0.1687 -0.0140 -0.0486 0.0304  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A OD2 
1089 N N   . GLY A 123 ? 0.0543 0.1473 0.1265 -0.0111 -0.0269 0.0300  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A N   
1090 C CA  . GLY A 123 ? 0.0539 0.1399 0.1491 -0.0149 -0.0169 0.0368  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A CA  
1091 C C   . GLY A 123 ? 0.0637 0.1249 0.1340 -0.0144 -0.0178 0.0258  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A C   
1092 O O   . GLY A 123 ? 0.0828 0.1385 0.1524 -0.0342 -0.0196 0.0356  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A O   
1093 N N   . HIS A 124 ? 0.0545 0.1190 0.1191 -0.0163 -0.0193 0.0385  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N   
1094 C CA  . HIS A 124 ? 0.0582 0.1228 0.1179 -0.0151 -0.0245 0.0379  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA  
1095 C C   . HIS A 124 ? 0.0602 0.1184 0.1112 -0.0097 -0.0165 0.0300  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C   
1096 O O   . HIS A 124 ? 0.1482 0.1161 0.1017 0.0062  -0.0126 0.0259  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O   
1097 C CB  . HIS A 124 ? 0.0549 0.1267 0.1085 -0.0070 -0.0229 0.0273  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB  
1098 C CG  . HIS A 124 ? 0.0498 0.1305 0.1029 -0.0178 -0.0224 0.0329  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG  
1099 N ND1 . HIS A 124 ? 0.0827 0.1273 0.1143 -0.0188 -0.0128 0.0310  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 
1100 C CD2 . HIS A 124 ? 0.0651 0.1346 0.1086 -0.0110 -0.0183 0.0212  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 
1101 C CE1 . HIS A 124 ? 0.0743 0.1368 0.1178 -0.0276 -0.0048 0.0217  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 
1102 N NE2 . HIS A 124 ? 0.0641 0.1298 0.1147 -0.0117 -0.0084 0.0140  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 
1103 N N   . ILE A 125 ? 0.0617 0.1224 0.1150 -0.0050 -0.0072 0.0331  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A N   
1104 C CA  A ILE A 125 ? 0.0572 0.1145 0.1156 -0.0177 -0.0263 0.0365  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CA  
1105 C CA  B ILE A 125 ? 0.0767 0.1149 0.1263 -0.0020 0.0071  0.0398  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CA  
1106 C C   . ILE A 125 ? 0.0593 0.1199 0.0925 -0.0129 -0.0272 0.0369  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A C   
1107 O O   . ILE A 125 ? 0.0520 0.1686 0.0906 0.0048  -0.0120 0.0274  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A O   
1108 C CB  A ILE A 125 ? 0.0732 0.1292 0.1261 -0.0284 -0.0202 0.0360  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CB  
1109 C CB  B ILE A 125 ? 0.0520 0.1358 0.1563 -0.0056 0.0068  0.0449  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CB  
1110 C CG1 A ILE A 125 ? 0.0545 0.1386 0.1381 -0.0175 -0.0276 0.0339  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG1 
1111 C CG1 B ILE A 125 ? 0.0874 0.1601 0.1841 -0.0311 0.0054  0.0471  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG1 
1112 C CG2 A ILE A 125 ? 0.0978 0.1384 0.1166 -0.0455 -0.0327 0.0453  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG2 
1113 C CG2 B ILE A 125 ? 0.0732 0.1335 0.1564 0.0113  0.0072  0.0367  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG2 
1114 C CD1 A ILE A 125 ? 0.0886 0.1613 0.1452 -0.0238 -0.0113 0.0450  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CD1 
1115 C CD1 B ILE A 125 ? 0.1081 0.1612 0.2149 0.0062  0.0171  0.0272  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CD1 
1116 N N   . ILE A 126 ? 0.0584 0.1065 0.0823 -0.0129 -0.0303 0.0220  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A N   
1117 C CA  . ILE A 126 ? 0.0548 0.1059 0.0807 -0.0134 -0.0284 0.0236  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CA  
1118 C C   . ILE A 126 ? 0.0662 0.1019 0.0826 -0.0143 -0.0307 0.0198  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A C   
1119 O O   . ILE A 126 ? 0.0883 0.1036 0.1030 -0.0032 -0.0477 0.0155  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A O   
1120 C CB  . ILE A 126 ? 0.0591 0.1028 0.0838 -0.0105 -0.0176 0.0176  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CB  
1121 C CG1 . ILE A 126 ? 0.0676 0.1000 0.0947 -0.0092 -0.0175 0.0199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG1 
1122 C CG2 . ILE A 126 ? 0.0843 0.1163 0.0983 -0.0061 -0.0025 0.0234  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG2 
1123 C CD1 . ILE A 126 ? 0.0880 0.1000 0.1054 -0.0069 -0.0188 0.0209  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CD1 
1124 N N   . ARG A 127 ? 0.0619 0.0987 0.0865 -0.0047 -0.0322 0.0090  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   
1125 C CA  . ARG A 127 ? 0.0835 0.0927 0.0892 -0.0028 -0.0374 0.0026  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  
1126 C C   . ARG A 127 ? 0.0741 0.1065 0.0900 0.0073  -0.0429 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   
1127 O O   . ARG A 127 ? 0.0693 0.1569 0.1058 -0.0133 -0.0221 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   
1128 C CB  . ARG A 127 ? 0.0988 0.0972 0.0919 -0.0026 -0.0302 0.0186  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  
1129 C CG  . ARG A 127 ? 0.1245 0.0937 0.1003 -0.0034 -0.0344 0.0149  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  
1130 C CD  . ARG A 127 ? 0.1284 0.1035 0.1145 -0.0045 -0.0299 0.0221  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  
1131 N NE  . ARG A 127 ? 0.1550 0.1026 0.1130 -0.0122 -0.0261 0.0299  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  
1132 C CZ  . ARG A 127 ? 0.1618 0.1210 0.1220 -0.0185 -0.0345 0.0264  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  
1133 N NH1 . ARG A 127 ? 0.1550 0.1171 0.1524 -0.0319 -0.0673 0.0268  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 
1134 N NH2 . ARG A 127 ? 0.1966 0.1367 0.1265 -0.0363 -0.0262 0.0195  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 
1135 N N   . VAL A 128 ? 0.1101 0.0913 0.0870 -0.0065 -0.0474 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N   
1136 C CA  . VAL A 128 ? 0.0882 0.0946 0.1018 0.0078  -0.0318 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA  
1137 C C   . VAL A 128 ? 0.1296 0.0965 0.1017 0.0181  -0.0538 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C   
1138 O O   . VAL A 128 ? 0.1421 0.0926 0.1131 0.0076  -0.0624 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O   
1139 C CB  . VAL A 128 ? 0.1047 0.1089 0.0903 0.0065  -0.0308 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB  
1140 C CG1 . VAL A 128 ? 0.1292 0.1357 0.1004 0.0323  -0.0251 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 
1141 C CG2 . VAL A 128 ? 0.1177 0.1197 0.0914 0.0096  -0.0279 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 
1142 N N   . CYS A 129 ? 0.1169 0.1004 0.1240 0.0208  -0.0650 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N   
1143 C CA  . CYS A 129 ? 0.1474 0.1090 0.1257 0.0278  -0.0738 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA  
1144 C C   . CYS A 129 ? 0.1618 0.1240 0.1264 0.0560  -0.0727 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C   
1145 O O   . CYS A 129 ? 0.1504 0.1491 0.1350 0.0657  -0.0523 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O   
1146 C CB  . CYS A 129 ? 0.1540 0.1295 0.1455 0.0160  -0.0848 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB  
1147 S SG  . CYS A 129 ? 0.1904 0.1940 0.1294 -0.0027 -0.0571 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG  
1148 N N   . PRO A 130 ? 0.2084 0.1546 0.1282 0.0864  -0.0676 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A N   
1149 C CA  . PRO A 130 ? 0.2192 0.2211 0.1405 0.1189  -0.0435 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CA  
1150 C C   . PRO A 130 ? 0.1865 0.3758 0.1347 0.0647  -0.0244 0.0163  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A C   
1151 O O   . PRO A 130 ? 0.1903 0.4585 0.1449 0.0826  -0.0204 0.0370  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A O   
1152 C CB  . PRO A 130 ? 0.3001 0.1952 0.2093 0.1217  -0.0178 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CB  
1153 C CG  . PRO A 130 ? 0.2690 0.1644 0.1908 0.1007  -0.0877 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CG  
1154 C CD  . PRO A 130 ? 0.2706 0.1387 0.1570 0.0955  -0.0687 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CD  
1155 N N   . LEU A 131 ? 0.1415 0.3692 0.1422 0.0561  -0.0304 0.0338  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N   
1156 C CA  . LEU A 131 ? 0.1677 0.3424 0.1591 0.0234  -0.0105 0.0361  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA  
1157 C C   . LEU A 131 ? 0.2769 0.3435 0.2044 0.1121  -0.0184 0.0378  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C   
1158 O O   . LEU A 131 ? 0.3560 0.3315 0.2039 0.0844  -0.0533 0.0565  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O   
1159 C CB  . LEU A 131 ? 0.1359 0.3408 0.1782 -0.0019 -0.0156 0.0230  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB  
1160 C CG  . LEU A 131 ? 0.1515 0.3361 0.1644 -0.0152 -0.0281 0.0172  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG  
1161 C CD1 . LEU A 131 ? 0.2529 0.3321 0.1731 -0.0067 -0.0153 0.0013  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 
1162 C CD2 . LEU A 131 ? 0.1745 0.3400 0.1622 -0.0329 -0.0609 0.0173  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 
1163 N N   . ASP A 132 ? 0.2853 0.4003 0.2739 0.1337  -0.0567 0.0263  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N   
1164 C CA  . ASP A 132 ? 0.5387 0.4897 0.4319 0.0307  -0.0177 0.0099  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA  
1165 C C   . ASP A 132 ? 0.5463 0.5124 0.4910 0.0083  -0.0125 0.0051  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C   
1166 O O   . ASP A 132 ? 0.4800 0.5001 0.5036 0.0071  -0.0097 0.0167  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O   
1167 C CB  . ASP A 132 ? 0.6099 0.5467 0.5088 0.0025  0.0052  0.0059  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB  
1168 C CG  . ASP A 132 ? 0.5881 0.5821 0.5561 -0.0049 0.0006  0.0004  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG  
1169 O OD1 . ASP A 132 ? 0.5871 0.5963 0.5698 -0.0070 0.0015  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 
1170 O OD2 . ASP A 132 ? 0.5649 0.5888 0.5695 -0.0001 -0.0180 0.0004  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 
1171 O OXT . ASP A 132 ? 0.5826 0.5340 0.5146 0.0147  0.0057  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OXT 
1172 N N   . GLY B 1   ? 0.1369 0.1592 0.1187 0.0253  -0.0400 -0.0056 ? ? ? ? ? ? -2  GLY B N   
1173 C CA  . GLY B 1   ? 0.1539 0.1341 0.1247 0.0214  -0.0490 -0.0136 ? ? ? ? ? ? -2  GLY B CA  
1174 C C   . GLY B 1   ? 0.1221 0.1181 0.1302 0.0232  -0.0302 -0.0060 ? ? ? ? ? ? -2  GLY B C   
1175 O O   . GLY B 1   ? 0.1148 0.1211 0.1309 0.0136  -0.0278 -0.0191 ? ? ? ? ? ? -2  GLY B O   
1176 N N   . SER B 2   ? 0.1043 0.1226 0.1490 0.0144  -0.0412 -0.0136 ? ? ? ? ? ? -1  SER B N   
1177 C CA  . SER B 2   ? 0.0842 0.1318 0.1662 0.0063  -0.0408 -0.0031 ? ? ? ? ? ? -1  SER B CA  
1178 C C   . SER B 2   ? 0.1182 0.1290 0.1531 0.0263  -0.0361 -0.0033 ? ? ? ? ? ? -1  SER B C   
1179 O O   . SER B 2   ? 0.1272 0.1319 0.1556 0.0405  -0.0227 0.0019  ? ? ? ? ? ? -1  SER B O   
1180 C CB  . SER B 2   ? 0.1041 0.1683 0.1830 0.0155  -0.0074 0.0380  ? ? ? ? ? ? -1  SER B CB  
1181 O OG  . SER B 2   ? 0.1409 0.2145 0.1820 0.0125  -0.0035 0.0517  ? ? ? ? ? ? -1  SER B OG  
1182 N N   . HIS B 3   ? 0.1258 0.1271 0.1446 0.0264  -0.0277 0.0036  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   
1183 C CA  . HIS B 3   ? 0.1362 0.1270 0.1488 0.0258  -0.0117 0.0131  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  
1184 C C   . HIS B 3   ? 0.1183 0.1424 0.1627 0.0154  -0.0181 0.0142  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   
1185 O O   . HIS B 3   ? 0.1864 0.1629 0.1791 0.0132  -0.0237 0.0242  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   
1186 C CB  . HIS B 3   ? 0.1528 0.1384 0.1503 0.0143  -0.0240 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  
1187 C CG  . HIS B 3   ? 0.1525 0.1378 0.1626 0.0251  -0.0477 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  
1188 N ND1 . HIS B 3   ? 0.1603 0.1301 0.1660 0.0369  -0.0379 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 
1189 C CD2 . HIS B 3   ? 0.1547 0.1468 0.1741 0.0327  -0.0366 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 
1190 C CE1 . HIS B 3   ? 0.1736 0.1228 0.1721 0.0200  -0.0458 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 
1191 N NE2 . HIS B 3   ? 0.1709 0.1402 0.1829 0.0228  -0.0415 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 
1192 N N   . MET B 4   ? 0.1365 0.1446 0.1917 0.0059  -0.0120 0.0014  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
1193 C CA  A MET B 4   ? 0.1811 0.1816 0.2249 0.0235  -0.0153 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
1194 C CA  B MET B 4   ? 0.1128 0.1515 0.2191 -0.0014 -0.0149 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
1195 C C   . MET B 4   ? 0.1344 0.2272 0.2564 0.0234  -0.0043 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
1196 O O   . MET B 4   ? 0.1642 0.2761 0.3141 0.0369  -0.0130 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
1197 C CB  A MET B 4   ? 0.2781 0.1830 0.2199 0.0481  -0.0534 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
1198 C CB  B MET B 4   ? 0.1757 0.1182 0.2044 -0.0209 -0.0461 0.0043  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
1199 C CG  A MET B 4   ? 0.3491 0.1821 0.2096 0.0436  -0.0672 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
1200 C CG  B MET B 4   ? 0.1680 0.1453 0.1877 -0.0072 -0.0149 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
1201 S SD  A MET B 4   ? 0.4227 0.1807 0.1973 0.0843  -0.1199 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
1202 S SD  B MET B 4   ? 0.1893 0.1713 0.1828 0.0382  -0.0061 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
1203 C CE  A MET B 4   ? 0.3244 0.1955 0.2161 0.1214  -0.1001 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
1204 C CE  B MET B 4   ? 0.2967 0.2531 0.2251 0.0522  -0.0301 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
1205 N N   . THR B 5   ? 0.1946 0.2973 0.2608 -0.0040 0.0225  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 2   THR B N   
1206 C CA  . THR B 5   ? 0.2370 0.3642 0.2925 -0.0079 0.0458  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CA  
1207 C C   . THR B 5   ? 0.3090 0.4354 0.3157 -0.0681 0.1242  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 2   THR B C   
1208 O O   . THR B 5   ? 0.2833 0.4818 0.3433 -0.0655 0.1119  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 2   THR B O   
1209 C CB  . THR B 5   ? 0.3070 0.3676 0.3136 0.0253  -0.0270 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CB  
1210 O OG1 . THR B 5   ? 0.3684 0.3754 0.3414 0.0183  -0.0519 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 2   THR B OG1 
1211 C CG2 . THR B 5   ? 0.3215 0.3563 0.2956 0.0481  -0.0728 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CG2 
1212 N N   . ASP B 6   ? 0.3946 0.4486 0.3168 -0.1337 0.1335  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B N   
1213 C CA  . ASP B 6   ? 0.4800 0.4714 0.3292 -0.1411 0.0919  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B CA  
1214 C C   . ASP B 6   ? 0.4172 0.4252 0.2893 -0.1019 0.0536  0.0207  ? ? ? ? ? ? 3   ASP B C   
1215 O O   . ASP B 6   ? 0.3966 0.4287 0.3053 -0.0822 0.0527  0.0394  ? ? ? ? ? ? 3   ASP B O   
1216 C CB  . ASP B 6   ? 0.6902 0.5439 0.3819 -0.1249 0.0633  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B CB  
1217 C CG  . ASP B 6   ? 0.8762 0.6061 0.4202 -0.0915 0.0519  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B CG  
1218 O OD1 . ASP B 6   ? 1.0014 0.6295 0.4249 -0.0613 0.0550  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B OD1 
1219 O OD2 . ASP B 6   ? 0.8751 0.6288 0.4333 -0.0942 0.0488  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 3   ASP B OD2 
1220 N N   . LEU B 7   ? 0.3269 0.3776 0.2471 -0.0649 0.0210  0.0120  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   
1221 C CA  . LEU B 7   ? 0.2303 0.3648 0.2673 -0.0201 0.0434  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  
1222 C C   . LEU B 7   ? 0.2330 0.4440 0.3501 0.0270  0.0547  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   
1223 O O   . LEU B 7   ? 0.2494 0.4689 0.3825 0.0070  0.0425  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   
1224 C CB  . LEU B 7   ? 0.1937 0.2827 0.2183 -0.0210 0.0432  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  
1225 C CG  . LEU B 7   ? 0.1854 0.2448 0.1925 0.0072  0.0191  0.0108  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  
1226 C CD1 . LEU B 7   ? 0.2718 0.2601 0.2057 -0.0183 -0.0283 0.0080  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 
1227 C CD2 . LEU B 7   ? 0.2358 0.2418 0.1786 0.0400  0.0494  0.0170  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 
1228 N N   . ALA B 8   ? 0.2912 0.4903 0.4014 0.0766  0.0899  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B N   
1229 C CA  . ALA B 8   ? 0.4213 0.5315 0.4391 0.0906  0.1335  -0.1361 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CA  
1230 C C   . ALA B 8   ? 0.4160 0.5440 0.4302 0.0990  0.1652  -0.1425 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B C   
1231 O O   . ALA B 8   ? 0.4668 0.5719 0.4479 0.1192  0.1630  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B O   
1232 C CB  . ALA B 8   ? 0.5471 0.5496 0.4662 0.0898  0.1371  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 5   ALA B CB  
1233 N N   . GLY B 9   ? 0.3862 0.5178 0.3963 0.0407  0.1594  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B N   
1234 C CA  . GLY B 9   ? 0.3296 0.4714 0.3656 0.0063  0.1605  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B CA  
1235 C C   . GLY B 9   ? 0.2577 0.4131 0.3448 0.0006  0.1344  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B C   
1236 O O   . GLY B 9   ? 0.3628 0.4038 0.3680 -0.0201 0.1229  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B O   
1237 N N   . PRO B 10  ? 0.1963 0.3793 0.3002 -0.0022 0.0811  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B N   
1238 C CA  . PRO B 10  ? 0.1902 0.3611 0.2671 0.0194  0.0532  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CA  
1239 C C   . PRO B 10  ? 0.1483 0.3520 0.2367 0.0324  0.0326  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B C   
1240 O O   . PRO B 10  ? 0.2069 0.3843 0.2280 0.0327  0.0283  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B O   
1241 C CB  . PRO B 10  ? 0.2596 0.3661 0.2780 0.0085  0.0416  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CB  
1242 C CG  . PRO B 10  ? 0.3150 0.3825 0.2895 -0.0097 0.0305  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CG  
1243 C CD  . PRO B 10  ? 0.2702 0.3792 0.2958 -0.0214 0.0393  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 7   PRO B CD  
1244 N N   . THR B 11  ? 0.1404 0.3157 0.2219 0.0309  0.0137  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 8   THR B N   
1245 C CA  . THR B 11  ? 0.1225 0.3025 0.2208 0.0094  0.0142  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CA  
1246 C C   . THR B 11  ? 0.1468 0.2525 0.1768 0.0332  0.0172  0.0050  ? ? ? ? ? ? 8   THR B C   
1247 O O   . THR B 11  ? 0.1695 0.2502 0.2049 0.0550  0.0191  0.0307  ? ? ? ? ? ? 8   THR B O   
1248 C CB  . THR B 11  ? 0.1954 0.3682 0.2974 -0.0509 0.0031  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CB  
1249 O OG1 . THR B 11  ? 0.3061 0.4135 0.3443 -0.0493 -0.0414 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 8   THR B OG1 
1250 C CG2 . THR B 11  ? 0.1520 0.3813 0.3158 -0.0818 0.0300  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CG2 
1251 N N   . ILE B 12  ? 0.1378 0.2043 0.1429 0.0338  0.0244  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B N   
1252 C CA  . ILE B 12  ? 0.1440 0.1981 0.1042 0.0189  0.0265  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CA  
1253 C C   . ILE B 12  ? 0.1653 0.1742 0.0979 0.0232  0.0328  0.0053  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B C   
1254 O O   . ILE B 12  ? 0.3470 0.1933 0.1145 0.0546  0.0291  0.0293  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B O   
1255 C CB  . ILE B 12  ? 0.1400 0.2166 0.1212 0.0187  0.0105  0.0150  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CB  
1256 C CG1 . ILE B 12  ? 0.2090 0.2757 0.1377 0.0070  -0.0294 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CG1 
1257 C CG2 . ILE B 12  ? 0.1333 0.2266 0.1650 0.0300  0.0096  0.0381  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CG2 
1258 C CD1 . ILE B 12  ? 0.2854 0.3094 0.1848 -0.0153 -0.0294 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CD1 
1259 N N   . THR B 13  ? 0.1250 0.1518 0.0910 0.0136  0.0261  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 10  THR B N   
1260 C CA  A THR B 13  ? 0.1295 0.1459 0.0956 0.0197  0.0099  0.0092  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CA  
1261 C CA  B THR B 13  ? 0.1293 0.1377 0.0903 -0.0341 0.0275  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CA  
1262 C C   . THR B 13  ? 0.1088 0.1255 0.0811 -0.0009 -0.0049 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 10  THR B C   
1263 O O   . THR B 13  ? 0.1128 0.1162 0.0871 0.0000  0.0017  0.0003  ? ? ? ? ? ? 10  THR B O   
1264 C CB  A THR B 13  ? 0.1068 0.1929 0.1227 0.0110  0.0318  0.0153  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CB  
1265 C CB  B THR B 13  ? 0.0964 0.1660 0.1158 -0.0583 -0.0025 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CB  
1266 O OG1 A THR B 13  ? 0.1612 0.2635 0.1516 -0.0085 0.0239  0.0270  ? ? ? ? ? ? 10  THR B OG1 
1267 O OG1 B THR B 13  ? 0.0779 0.2116 0.1387 -0.0139 -0.0079 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 10  THR B OG1 
1268 C CG2 A THR B 13  ? 0.1073 0.1803 0.1187 0.0107  0.0133  0.0131  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CG2 
1269 C CG2 B THR B 13  ? 0.1025 0.1680 0.1228 -0.0613 0.0237  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CG2 
1270 N N   . PRO B 14  ? 0.0842 0.1232 0.0854 -0.0059 -0.0009 0.0059  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B N   
1271 C CA  . PRO B 14  ? 0.0830 0.1380 0.0882 -0.0092 -0.0058 0.0034  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CA  
1272 C C   . PRO B 14  ? 0.0663 0.1329 0.0821 0.0047  -0.0058 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 11  PRO B C   
1273 O O   . PRO B 14  ? 0.1425 0.1647 0.0973 0.0392  -0.0145 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 11  PRO B O   
1274 C CB  . PRO B 14  ? 0.0837 0.1516 0.1053 0.0138  -0.0039 0.0023  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CB  
1275 C CG  . PRO B 14  ? 0.1068 0.1232 0.1244 0.0020  -0.0203 0.0028  ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CG  
1276 C CD  . PRO B 14  ? 0.1250 0.1164 0.1151 0.0000  0.0112  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 11  PRO B CD  
1277 N N   . ASN B 15  ? 0.0635 0.1265 0.0806 -0.0050 -0.0158 0.0004  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B N   
1278 C CA  . ASN B 15  ? 0.0543 0.1411 0.0770 -0.0183 -0.0077 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CA  
1279 C C   . ASN B 15  ? 0.0432 0.1411 0.0716 -0.0015 -0.0097 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B C   
1280 O O   . ASN B 15  ? 0.0476 0.1818 0.0830 -0.0044 -0.0080 0.0115  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B O   
1281 C CB  . ASN B 15  ? 0.0718 0.1622 0.0766 -0.0041 -0.0062 0.0070  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CB  
1282 C CG  . ASN B 15  ? 0.0431 0.1605 0.0860 0.0145  0.0057  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CG  
1283 O OD1 . ASN B 15  ? 0.0712 0.1450 0.0948 0.0184  -0.0130 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B OD1 
1284 N ND2 . ASN B 15  ? 0.0818 0.2113 0.1672 0.0034  0.0223  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B ND2 
1285 N N   A LEU B 16  ? 0.0365 0.1292 0.0599 0.0045  0.0067  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   
1286 N N   B LEU B 16  ? 0.0550 0.1266 0.0699 -0.0026 -0.0059 0.0027  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   
1287 C CA  A LEU B 16  ? 0.0324 0.1140 0.0505 -0.0048 0.0078  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  
1288 C CA  B LEU B 16  ? 0.0481 0.1250 0.0735 0.0055  -0.0055 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  
1289 C C   A LEU B 16  ? 0.0372 0.1188 0.0482 -0.0132 -0.0098 0.0025  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   
1290 C C   B LEU B 16  ? 0.0581 0.0996 0.0625 -0.0102 -0.0098 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   
1291 O O   A LEU B 16  ? 0.0475 0.1487 0.0601 -0.0015 -0.0153 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   
1292 O O   B LEU B 16  ? 0.0753 0.1072 0.0615 0.0074  -0.0088 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   
1293 C CB  A LEU B 16  ? 0.0313 0.1127 0.0448 0.0017  -0.0057 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  
1294 C CB  B LEU B 16  ? 0.0628 0.1199 0.0956 0.0017  0.0075  0.0080  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  
1295 C CG  A LEU B 16  ? 0.0659 0.1337 0.0650 -0.0335 0.0146  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  
1296 C CG  B LEU B 16  ? 0.0912 0.1360 0.1072 -0.0158 0.0041  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  
1297 C CD1 A LEU B 16  ? 0.0383 0.1221 0.0839 0.0123  -0.0040 0.0184  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 
1298 C CD1 B LEU B 16  ? 0.1750 0.1732 0.0915 -0.0700 0.0224  0.0084  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 
1299 C CD2 A LEU B 16  ? 0.1121 0.1515 0.0673 -0.0434 0.0162  0.0021  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 
1300 C CD2 B LEU B 16  ? 0.1078 0.1125 0.1289 -0.0227 -0.0244 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 
1301 N N   . GLN B 17  ? 0.0431 0.1001 0.0620 -0.0173 -0.0068 0.0095  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B N   
1302 C CA  . GLN B 17  ? 0.0488 0.0893 0.0679 0.0007  0.0005  0.0027  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CA  
1303 C C   . GLN B 17  ? 0.0489 0.0852 0.0657 0.0095  0.0050  0.0128  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B C   
1304 O O   . GLN B 17  ? 0.0527 0.1048 0.0893 0.0024  -0.0156 0.0244  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B O   
1305 C CB  . GLN B 17  ? 0.0976 0.0924 0.0764 -0.0152 0.0031  0.0039  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CB  
1306 C CG  . GLN B 17  ? 0.1279 0.0973 0.0888 0.0002  0.0272  0.0078  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CG  
1307 C CD  . GLN B 17  ? 0.1976 0.0950 0.0997 0.0049  0.0641  0.0006  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CD  
1308 O OE1 . GLN B 17  ? 0.2956 0.1318 0.1048 0.0476  0.0594  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B OE1 
1309 N NE2 . GLN B 17  ? 0.2179 0.0901 0.1381 -0.0116 0.0647  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B NE2 
1310 N N   . LEU B 18  ? 0.0473 0.0997 0.0809 -0.0027 -0.0060 0.0317  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   
1311 C CA  . LEU B 18  ? 0.0435 0.1070 0.1169 -0.0058 0.0004  0.0402  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  
1312 C C   . LEU B 18  ? 0.0447 0.1332 0.0983 -0.0114 -0.0115 0.0483  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   
1313 O O   . LEU B 18  ? 0.0593 0.1901 0.1058 0.0120  0.0054  0.0719  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   
1314 C CB  . LEU B 18  ? 0.0661 0.1074 0.1819 -0.0158 0.0279  0.0216  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  
1315 C CG  . LEU B 18  ? 0.0944 0.1398 0.2148 -0.0214 0.0135  0.0198  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  
1316 C CD1 . LEU B 18  ? 0.1197 0.1310 0.2787 -0.0184 0.0045  0.0364  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 
1317 C CD2 . LEU B 18  ? 0.1309 0.1714 0.1398 -0.0490 -0.0039 0.0222  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 
1318 N N   . VAL B 19  ? 0.0428 0.1019 0.0864 -0.0065 -0.0129 0.0230  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N   
1319 C CA  . VAL B 19  ? 0.0423 0.0928 0.0786 -0.0056 -0.0069 0.0216  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA  
1320 C C   . VAL B 19  ? 0.0564 0.0842 0.0707 0.0025  -0.0008 0.0136  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C   
1321 O O   . VAL B 19  ? 0.0483 0.0882 0.0856 -0.0030 -0.0007 0.0112  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O   
1322 C CB  . VAL B 19  ? 0.0832 0.0958 0.0915 -0.0039 -0.0161 0.0068  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB  
1323 C CG1 . VAL B 19  ? 0.1984 0.1024 0.1264 -0.0344 -0.0629 0.0154  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1 
1324 C CG2 . VAL B 19  ? 0.0854 0.1094 0.0840 -0.0063 -0.0097 0.0065  ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2 
1325 N N   . TYR B 20  ? 0.0376 0.0991 0.0803 0.0018  -0.0045 0.0116  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B N   
1326 C CA  . TYR B 20  ? 0.0485 0.0908 0.0902 -0.0074 0.0032  0.0088  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CA  
1327 C C   . TYR B 20  ? 0.0529 0.0858 0.0894 -0.0071 0.0048  0.0129  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B C   
1328 O O   . TYR B 20  ? 0.1041 0.0927 0.1007 0.0154  0.0153  0.0025  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B O   
1329 C CB  . TYR B 20  ? 0.0454 0.1130 0.0995 -0.0064 -0.0046 0.0143  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CB  
1330 C CG  . TYR B 20  ? 0.0614 0.1161 0.0966 -0.0197 -0.0110 0.0089  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CG  
1331 C CD1 . TYR B 20  ? 0.0654 0.1153 0.0917 -0.0049 -0.0090 0.0146  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CD1 
1332 C CD2 . TYR B 20  ? 0.0550 0.1345 0.1136 -0.0147 -0.0182 0.0085  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CD2 
1333 C CE1 . TYR B 20  ? 0.0806 0.1315 0.0850 -0.0174 -0.0075 0.0076  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CE1 
1334 C CE2 . TYR B 20  ? 0.0747 0.1528 0.1120 -0.0211 -0.0352 0.0120  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CE2 
1335 C CZ  . TYR B 20  ? 0.0936 0.1509 0.0977 -0.0412 -0.0247 0.0157  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B CZ  
1336 O OH  . TYR B 20  ? 0.1142 0.1968 0.0930 -0.0551 -0.0359 0.0189  ? ? ? ? ? ? 17  TYR B OH  
1337 N N   . VAL B 21  ? 0.0609 0.0950 0.0748 -0.0091 0.0055  0.0063  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B N   
1338 C CA  . VAL B 21  ? 0.0667 0.0904 0.0774 -0.0060 0.0151  0.0084  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CA  
1339 C C   . VAL B 21  ? 0.0680 0.0991 0.0866 -0.0040 0.0113  0.0043  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B C   
1340 O O   . VAL B 21  ? 0.0934 0.1046 0.0951 -0.0131 0.0187  0.0023  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B O   
1341 C CB  . VAL B 21  ? 0.0777 0.0976 0.0704 -0.0033 0.0153  0.0148  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CB  
1342 C CG1 . VAL B 21  ? 0.0740 0.1033 0.0876 -0.0050 0.0148  0.0046  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG1 
1343 C CG2 . VAL B 21  ? 0.0746 0.1179 0.0784 0.0023  0.0005  0.0159  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG2 
1344 N N   . SER B 22  ? 0.0617 0.1013 0.0988 -0.0081 0.0183  0.0117  ? ? ? ? ? ? 19  SER B N   
1345 C CA  A SER B 22  ? 0.0586 0.1227 0.1152 -0.0088 0.0308  0.0245  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CA  
1346 C CA  B SER B 22  ? 0.0556 0.1234 0.1183 -0.0132 0.0299  0.0178  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CA  
1347 C CA  C SER B 22  ? 0.0938 0.1187 0.1088 -0.0058 0.0229  0.0223  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CA  
1348 C C   . SER B 22  ? 0.0795 0.1113 0.1241 -0.0126 0.0225  0.0242  ? ? ? ? ? ? 19  SER B C   
1349 O O   . SER B 22  ? 0.1159 0.1103 0.2046 -0.0352 -0.0132 0.0337  ? ? ? ? ? ? 19  SER B O   
1350 C CB  A SER B 22  ? 0.0907 0.1422 0.1407 -0.0293 0.0402  0.0244  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CB  
1351 C CB  B SER B 22  ? 0.0617 0.1488 0.1421 -0.0126 0.0369  0.0065  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CB  
1352 C CB  C SER B 22  ? 0.1273 0.1383 0.1226 -0.0244 0.0405  0.0228  ? ? ? ? ? ? 19  SER B CB  
1353 O OG  A SER B 22  ? 0.0996 0.1549 0.1546 -0.0121 0.0632  0.0068  ? ? ? ? ? ? 19  SER B OG  
1354 O OG  B SER B 22  ? 0.1106 0.1695 0.1637 0.0189  0.0326  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 19  SER B OG  
1355 O OG  C SER B 22  ? 0.1503 0.1499 0.1272 -0.0061 0.0715  0.0111  ? ? ? ? ? ? 19  SER B OG  
1356 N N   . ASN B 23  ? 0.0798 0.0950 0.1066 -0.0080 0.0186  0.0221  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B N   
1357 C CA  . ASN B 23  ? 0.0855 0.0929 0.1109 -0.0050 0.0220  0.0229  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CA  
1358 C C   . ASN B 23  ? 0.0705 0.0878 0.0837 -0.0022 0.0205  0.0135  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B C   
1359 O O   . ASN B 23  ? 0.0848 0.0817 0.0792 -0.0030 0.0227  0.0068  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B O   
1360 C CB  . ASN B 23  ? 0.0850 0.1103 0.1103 -0.0056 0.0266  0.0273  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CB  
1361 C CG  . ASN B 23  ? 0.0888 0.1068 0.1124 -0.0006 0.0335  0.0166  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CG  
1362 O OD1 . ASN B 23  ? 0.0954 0.1069 0.1169 0.0025  0.0266  0.0215  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B OD1 
1363 N ND2 . ASN B 23  ? 0.0770 0.1030 0.1280 0.0073  0.0309  0.0165  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B ND2 
1364 N N   . VAL B 24  ? 0.0764 0.0915 0.0940 -0.0001 0.0185  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B N   
1365 C CA  . VAL B 24  ? 0.0862 0.1011 0.0811 0.0105  0.0278  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CA  
1366 C C   . VAL B 24  ? 0.0906 0.0860 0.0888 0.0055  0.0303  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B C   
1367 O O   . VAL B 24  ? 0.0944 0.0946 0.0769 -0.0008 0.0159  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B O   
1368 C CB  . VAL B 24  ? 0.1122 0.1429 0.0974 0.0289  0.0167  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CB  
1369 C CG1 . VAL B 24  ? 0.1272 0.1588 0.1248 0.0009  0.0347  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG1 
1370 C CG2 . VAL B 24  ? 0.1708 0.2006 0.0928 0.0465  0.0230  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG2 
1371 N N   . GLU B 25  ? 0.0982 0.0871 0.0858 -0.0051 0.0231  0.0052  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B N   
1372 C CA  . GLU B 25  ? 0.0929 0.0889 0.0884 0.0014  0.0139  0.0095  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CA  
1373 C C   . GLU B 25  ? 0.0918 0.0895 0.0693 0.0050  0.0143  0.0145  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B C   
1374 O O   . GLU B 25  ? 0.1135 0.0939 0.0757 0.0057  0.0113  0.0069  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B O   
1375 C CB  . GLU B 25  ? 0.1227 0.0876 0.1027 0.0049  0.0206  0.0123  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CB  
1376 C CG  . GLU B 25  ? 0.1794 0.1232 0.1051 0.0034  0.0156  0.0220  ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CG  
1377 C CD  . GLU B 25  ? 0.2116 0.1210 0.1173 0.0212  0.0143  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CD  
1378 O OE1 . GLU B 25  ? 0.1569 0.1242 0.1343 0.0161  0.0441  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE1 
1379 O OE2 . GLU B 25  ? 0.2485 0.1761 0.1236 0.0068  0.0286  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE2 
1380 N N   . ARG B 26  ? 0.1017 0.0869 0.0776 -0.0037 0.0169  0.0131  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   
1381 C CA  . ARG B 26  ? 0.0943 0.0965 0.0833 0.0076  0.0192  0.0059  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  
1382 C C   . ARG B 26  ? 0.0820 0.0871 0.0823 0.0083  0.0191  0.0036  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   
1383 O O   . ARG B 26  ? 0.1126 0.1004 0.0779 -0.0016 0.0152  0.0033  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   
1384 C CB  . ARG B 26  ? 0.1148 0.1047 0.1134 0.0023  0.0346  0.0162  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  
1385 C CG  . ARG B 26  ? 0.1558 0.1247 0.0949 -0.0184 0.0374  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  
1386 C CD  . ARG B 26  ? 0.1129 0.1444 0.1268 -0.0121 0.0554  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  
1387 N NE  . ARG B 26  ? 0.1027 0.1552 0.1495 0.0066  0.0511  0.0234  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  
1388 C CZ  . ARG B 26  ? 0.1295 0.2234 0.1819 0.0424  0.0786  0.0274  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  
1389 N NH1 . ARG B 26  ? 0.1348 0.2675 0.1945 0.0331  0.0848  0.0043  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 
1390 N NH2 . ARG B 26  ? 0.1792 0.2283 0.2274 0.0649  0.0429  0.0706  ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 
1391 N N   . SER B 27  ? 0.0926 0.0797 0.0645 -0.0006 0.0212  0.0038  ? ? ? ? ? ? 24  SER B N   
1392 C CA  . SER B 27  ? 0.0752 0.0753 0.0755 0.0027  0.0091  0.0001  ? ? ? ? ? ? 24  SER B CA  
1393 C C   . SER B 27  ? 0.0858 0.0714 0.0629 0.0011  0.0029  0.0060  ? ? ? ? ? ? 24  SER B C   
1394 O O   . SER B 27  ? 0.0834 0.0819 0.0789 0.0052  -0.0007 0.0099  ? ? ? ? ? ? 24  SER B O   
1395 C CB  . SER B 27  ? 0.0888 0.0834 0.0798 0.0011  0.0154  0.0077  ? ? ? ? ? ? 24  SER B CB  
1396 O OG  . SER B 27  ? 0.0647 0.1086 0.1031 -0.0005 0.0093  0.0210  ? ? ? ? ? ? 24  SER B OG  
1397 N N   . THR B 28  ? 0.0699 0.0844 0.0687 0.0089  0.0072  0.0025  ? ? ? ? ? ? 25  THR B N   
1398 C CA  . THR B 28  ? 0.0803 0.0858 0.0770 0.0071  0.0002  0.0064  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CA  
1399 C C   . THR B 28  ? 0.0907 0.0826 0.0924 0.0135  -0.0038 0.0060  ? ? ? ? ? ? 25  THR B C   
1400 O O   . THR B 28  ? 0.0997 0.0905 0.1154 0.0082  -0.0245 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 25  THR B O   
1401 C CB  . THR B 28  ? 0.0798 0.0931 0.0801 0.0102  0.0007  0.0042  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CB  
1402 O OG1 . THR B 28  ? 0.0832 0.1137 0.0784 0.0124  0.0065  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 25  THR B OG1 
1403 C CG2 . THR B 28  ? 0.0877 0.1068 0.1132 0.0171  -0.0014 0.0008  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CG2 
1404 N N   . ASP B 29  ? 0.1298 0.0907 0.0821 0.0068  -0.0131 0.0099  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B N   
1405 C CA  A ASP B 29  ? 0.1443 0.1006 0.0750 0.0215  -0.0306 0.0112  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CA  
1406 C CA  B ASP B 29  ? 0.1714 0.1093 0.0879 0.0122  -0.0194 0.0097  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CA  
1407 C C   . ASP B 29  ? 0.1252 0.1018 0.0709 0.0106  -0.0133 0.0047  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B C   
1408 O O   . ASP B 29  ? 0.1338 0.1051 0.0797 0.0110  -0.0277 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B O   
1409 C CB  A ASP B 29  ? 0.1889 0.0921 0.0666 0.0102  -0.0243 0.0217  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CB  
1410 C CB  B ASP B 29  ? 0.2140 0.1223 0.0887 0.0152  -0.0100 0.0061  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CB  
1411 C CG  A ASP B 29  ? 0.2945 0.1523 0.1051 0.0009  -0.0153 0.0191  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CG  
1412 C CG  B ASP B 29  ? 0.1477 0.1440 0.1298 0.0255  0.0064  0.0284  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CG  
1413 O OD1 A ASP B 29  ? 0.3756 0.2062 0.1280 0.0193  -0.0537 0.0160  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD1 
1414 O OD1 B ASP B 29  ? 0.2083 0.1259 0.1626 0.0204  0.0180  0.0198  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD1 
1415 O OD2 A ASP B 29  ? 0.3167 0.1891 0.1244 -0.0167 0.0056  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD2 
1416 O OD2 B ASP B 29  ? 0.2200 0.1688 0.1670 0.0162  0.0021  0.0386  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD2 
1417 N N   . PHE B 30  ? 0.1147 0.0916 0.0676 0.0010  -0.0015 0.0048  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B N   
1418 C CA  . PHE B 30  ? 0.1209 0.0815 0.0699 0.0092  0.0032  0.0040  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CA  
1419 C C   . PHE B 30  ? 0.0959 0.0884 0.0789 0.0146  -0.0158 0.0116  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B C   
1420 O O   . PHE B 30  ? 0.1085 0.0873 0.0839 -0.0004 -0.0130 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 27  PHE B O   
1421 C CB  . PHE B 30  ? 0.1112 0.0855 0.0784 -0.0033 0.0129  0.0073  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CB  
1422 C CG  . PHE B 30  ? 0.0903 0.1007 0.0821 0.0056  -0.0045 0.0050  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CG  
1423 C CD1 . PHE B 30  ? 0.1432 0.1196 0.0937 0.0205  0.0062  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CD1 
1424 C CD2 . PHE B 30  ? 0.0885 0.1005 0.0933 -0.0009 -0.0154 0.0050  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CD2 
1425 C CE1 . PHE B 30  ? 0.1710 0.1237 0.1301 0.0348  -0.0183 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CE1 
1426 C CE2 . PHE B 30  ? 0.1120 0.1002 0.1333 -0.0063 -0.0345 0.0153  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CE2 
1427 C CZ  . PHE B 30  ? 0.1306 0.0917 0.1640 0.0082  -0.0470 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CZ  
1428 N N   . TYR B 31  ? 0.0850 0.0885 0.0701 0.0005  -0.0097 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B N   
1429 C CA  . TYR B 31  ? 0.0740 0.0911 0.0784 -0.0001 -0.0119 0.0040  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CA  
1430 C C   . TYR B 31  ? 0.0856 0.1049 0.0839 0.0052  -0.0133 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B C   
1431 O O   . TYR B 31  ? 0.0823 0.1107 0.0944 -0.0105 -0.0237 0.0051  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B O   
1432 C CB  . TYR B 31  ? 0.0703 0.0903 0.0822 -0.0063 -0.0054 0.0069  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CB  
1433 C CG  . TYR B 31  ? 0.0618 0.0856 0.0689 0.0088  -0.0019 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CG  
1434 C CD1 . TYR B 31  ? 0.0590 0.0880 0.0760 -0.0105 0.0025  0.0042  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD1 
1435 C CD2 . TYR B 31  ? 0.0704 0.0856 0.0653 -0.0058 -0.0059 0.0130  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD2 
1436 C CE1 . TYR B 31  ? 0.0794 0.0933 0.0796 -0.0070 0.0081  0.0149  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE1 
1437 C CE2 . TYR B 31  ? 0.0662 0.1026 0.0725 -0.0042 0.0014  0.0066  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE2 
1438 C CZ  . TYR B 31  ? 0.0692 0.0923 0.0776 0.0031  0.0080  0.0160  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CZ  
1439 O OH  . TYR B 31  ? 0.0622 0.1062 0.0928 0.0120  -0.0002 0.0219  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B OH  
1440 N N   . ARG B 32  ? 0.0885 0.0963 0.0914 0.0031  -0.0231 0.0024  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B N   
1441 C CA  A ARG B 32  ? 0.0998 0.1140 0.1134 0.0187  -0.0375 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CA  
1442 C CA  B ARG B 32  ? 0.1131 0.1136 0.1240 0.0003  -0.0247 0.0081  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CA  
1443 C C   . ARG B 32  ? 0.1087 0.1161 0.1118 0.0140  -0.0437 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B C   
1444 O O   . ARG B 32  ? 0.1227 0.1430 0.1254 0.0010  -0.0492 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B O   
1445 C CB  A ARG B 32  ? 0.0980 0.1075 0.1169 0.0226  -0.0290 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CB  
1446 C CB  B ARG B 32  ? 0.1381 0.1282 0.1645 -0.0137 -0.0272 0.0235  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CB  
1447 C CG  A ARG B 32  ? 0.0811 0.1158 0.1273 0.0086  -0.0155 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CG  
1448 C CG  B ARG B 32  ? 0.1843 0.1507 0.2062 0.0062  -0.0444 0.0487  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CG  
1449 C CD  A ARG B 32  ? 0.1172 0.1404 0.1196 0.0277  -0.0231 0.0043  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CD  
1450 C CD  B ARG B 32  ? 0.2157 0.1999 0.2506 0.0074  -0.0433 0.0425  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CD  
1451 N NE  A ARG B 32  ? 0.1230 0.1692 0.1335 0.0434  -0.0301 0.0088  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NE  
1452 N NE  B ARG B 32  ? 0.1931 0.2382 0.2753 0.0206  -0.0528 0.0386  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NE  
1453 C CZ  A ARG B 32  ? 0.1703 0.2015 0.1611 0.0463  -0.0315 0.0140  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CZ  
1454 C CZ  B ARG B 32  ? 0.2125 0.2553 0.2877 0.0491  -0.0588 0.0466  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CZ  
1455 N NH1 A ARG B 32  ? 0.1846 0.1951 0.1662 0.0574  -0.0063 0.0197  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH1 
1456 N NH1 B ARG B 32  ? 0.2453 0.2758 0.2942 0.0409  -0.0671 0.0503  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH1 
1457 N NH2 A ARG B 32  ? 0.2250 0.2633 0.1655 0.0265  -0.0625 0.0259  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH2 
1458 N NH2 B ARG B 32  ? 0.2388 0.2457 0.2852 0.0810  -0.0681 0.0574  ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH2 
1459 N N   . PHE B 33  ? 0.1331 0.1171 0.0912 0.0074  -0.0425 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B N   
1460 C CA  . PHE B 33  ? 0.1621 0.1349 0.1013 0.0215  -0.0491 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CA  
1461 C C   . PHE B 33  ? 0.1485 0.1230 0.1180 0.0080  -0.0424 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B C   
1462 O O   . PHE B 33  ? 0.1712 0.1439 0.1338 -0.0105 -0.0650 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B O   
1463 C CB  . PHE B 33  ? 0.2057 0.1598 0.0950 0.0106  -0.0306 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CB  
1464 C CG  . PHE B 33  ? 0.2696 0.2269 0.1406 0.0200  -0.0033 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CG  
1465 C CD1 . PHE B 33  ? 0.3170 0.3063 0.1469 0.0037  -0.0491 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD1 
1466 C CD2 . PHE B 33  ? 0.2705 0.2343 0.2185 0.0276  0.0092  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD2 
1467 C CE1 . PHE B 33  ? 0.3682 0.3459 0.1973 -0.0090 -0.0101 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE1 
1468 C CE2 . PHE B 33  ? 0.2967 0.2704 0.2564 0.0032  0.0219  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE2 
1469 C CZ  . PHE B 33  ? 0.3914 0.3192 0.2334 0.0070  0.0311  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CZ  
1470 N N   . ILE B 34  ? 0.1115 0.0999 0.1222 0.0016  -0.0446 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N   
1471 C CA  . ILE B 34  ? 0.0983 0.1154 0.1569 0.0070  -0.0227 0.0043  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA  
1472 C C   . ILE B 34  ? 0.0996 0.1211 0.1353 -0.0021 -0.0503 0.0025  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C   
1473 O O   . ILE B 34  ? 0.1211 0.1246 0.1363 -0.0304 -0.0398 0.0029  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O   
1474 C CB  . ILE B 34  ? 0.1354 0.1118 0.1698 0.0075  -0.0030 0.0201  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB  
1475 C CG1 . ILE B 34  ? 0.1692 0.1290 0.1835 -0.0275 -0.0573 0.0078  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1 
1476 C CG2 . ILE B 34  ? 0.1489 0.1367 0.1548 -0.0152 -0.0223 0.0046  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2 
1477 C CD1 . ILE B 34  ? 0.1807 0.1590 0.1852 -0.0472 0.0306  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1 
1478 N N   . PHE B 35  ? 0.1014 0.1071 0.1203 -0.0016 -0.0432 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B N   
1479 C CA  . PHE B 35  ? 0.0915 0.1269 0.1302 -0.0094 -0.0382 0.0023  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CA  
1480 C C   . PHE B 35  ? 0.1192 0.1575 0.1446 -0.0116 -0.0599 0.0002  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B C   
1481 O O   . PHE B 35  ? 0.1064 0.1832 0.1657 -0.0150 -0.0552 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B O   
1482 C CB  . PHE B 35  ? 0.0902 0.1465 0.1219 -0.0157 -0.0366 0.0010  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CB  
1483 C CG  . PHE B 35  ? 0.0937 0.1340 0.1183 -0.0242 -0.0295 0.0053  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CG  
1484 C CD1 . PHE B 35  ? 0.1549 0.1130 0.1264 -0.0150 -0.0590 0.0085  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD1 
1485 C CD2 . PHE B 35  ? 0.0693 0.1175 0.1045 -0.0052 -0.0144 0.0089  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD2 
1486 C CE1 . PHE B 35  ? 0.1364 0.1205 0.1204 -0.0062 -0.0466 0.0051  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE1 
1487 C CE2 . PHE B 35  ? 0.0865 0.1232 0.1025 -0.0275 -0.0170 0.0099  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE2 
1488 C CZ  . PHE B 35  ? 0.0701 0.1383 0.1005 -0.0146 -0.0136 0.0126  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CZ  
1489 N N   . LYS B 36  ? 0.1147 0.1574 0.1405 0.0001  -0.0751 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B N   
1490 C CA  A LYS B 36  ? 0.1116 0.1697 0.1645 0.0081  -0.0711 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CA  
1491 C CA  B LYS B 36  ? 0.1166 0.1722 0.1713 0.0151  -0.0754 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CA  
1492 C C   . LYS B 36  ? 0.1011 0.1939 0.2057 0.0101  -0.0709 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B C   
1493 O O   . LYS B 36  ? 0.1101 0.2349 0.2675 0.0073  -0.0561 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B O   
1494 C CB  A LYS B 36  ? 0.1064 0.1750 0.1559 -0.0014 -0.0717 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CB  
1495 C CB  B LYS B 36  ? 0.1254 0.1825 0.1744 0.0233  -0.0837 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CB  
1496 C CG  A LYS B 36  ? 0.1378 0.1779 0.1551 0.0235  -0.0690 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CG  
1497 C CG  B LYS B 36  ? 0.1500 0.1898 0.1753 0.0369  -0.0890 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CG  
1498 C CD  A LYS B 36  ? 0.1860 0.1842 0.1653 0.0159  -0.0921 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CD  
1499 C CD  B LYS B 36  ? 0.1961 0.1949 0.1781 0.0413  -0.0881 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CD  
1500 C CE  A LYS B 36  ? 0.1703 0.1904 0.1662 0.0040  -0.0890 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CE  
1501 C CE  B LYS B 36  ? 0.2489 0.1675 0.1702 0.0415  -0.0767 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B CE  
1502 N NZ  A LYS B 36  ? 0.1550 0.1910 0.1743 0.0152  -0.0823 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B NZ  
1503 N NZ  B LYS B 36  ? 0.1456 0.1245 0.1481 0.0241  -0.0809 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 33  LYS B NZ  
1504 N N   . LYS B 37  ? 0.1198 0.2061 0.2316 0.0138  -0.0671 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B N   
1505 C CA  A LYS B 37  ? 0.1810 0.2150 0.2565 -0.0085 -0.0591 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CA  
1506 C CA  B LYS B 37  ? 0.1876 0.2506 0.2669 0.0123  -0.0690 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CA  
1507 C C   . LYS B 37  ? 0.1202 0.2078 0.2192 0.0125  -0.0655 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B C   
1508 O O   . LYS B 37  ? 0.1084 0.1688 0.2129 0.0211  -0.0341 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B O   
1509 C CB  A LYS B 37  ? 0.3071 0.2565 0.3336 -0.0242 -0.0214 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CB  
1510 C CB  B LYS B 37  ? 0.3104 0.3445 0.3596 0.0236  -0.0680 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CB  
1511 C CG  A LYS B 37  ? 0.4009 0.3227 0.3908 0.0514  -0.0583 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CG  
1512 C CG  B LYS B 37  ? 0.4106 0.4305 0.4419 0.0537  -0.0700 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CG  
1513 C CD  A LYS B 37  ? 0.4613 0.3635 0.4333 0.1460  -0.0679 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CD  
1514 C CD  B LYS B 37  ? 0.4855 0.5022 0.5098 0.0989  -0.0682 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CD  
1515 C CE  A LYS B 37  ? 0.4507 0.3608 0.4529 0.2085  -0.0532 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CE  
1516 C CE  B LYS B 37  ? 0.5195 0.5500 0.5538 0.1476  -0.0755 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B CE  
1517 N NZ  A LYS B 37  ? 0.4060 0.3476 0.4478 0.2084  -0.0729 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B NZ  
1518 N NZ  B LYS B 37  ? 0.5142 0.5683 0.5718 0.1910  -0.0785 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 34  LYS B NZ  
1519 N N   . GLU B 38  ? 0.1111 0.2227 0.1828 0.0258  -0.0605 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B N   
1520 C CA  . GLU B 38  ? 0.1208 0.2106 0.1619 0.0584  -0.0636 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CA  
1521 C C   . GLU B 38  ? 0.1353 0.1696 0.1364 0.0648  -0.0585 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B C   
1522 O O   . GLU B 38  ? 0.1045 0.1824 0.1674 0.0187  -0.0429 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B O   
1523 C CB  . GLU B 38  ? 0.1685 0.2726 0.1803 0.0949  -0.0679 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CB  
1524 C CG  . GLU B 38  ? 0.2030 0.3464 0.1873 0.1059  -0.0732 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CG  
1525 C CD  . GLU B 38  ? 0.2423 0.3898 0.1869 0.0876  -0.0680 0.0090  ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CD  
1526 O OE1 . GLU B 38  ? 0.2468 0.3699 0.1868 0.0974  -0.0331 0.0387  ? ? ? ? ? ? 35  GLU B OE1 
1527 O OE2 . GLU B 38  ? 0.3377 0.4455 0.1985 0.0331  -0.0497 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B OE2 
1528 N N   . PRO B 39  ? 0.1263 0.1446 0.1205 0.0404  -0.0467 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   
1529 C CA  . PRO B 39  ? 0.0885 0.1372 0.1293 0.0234  -0.0393 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  
1530 C C   . PRO B 39  ? 0.0772 0.1490 0.1498 0.0307  -0.0485 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   
1531 O O   . PRO B 39  ? 0.1267 0.1749 0.1550 0.0686  -0.0535 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   
1532 C CB  . PRO B 39  ? 0.1144 0.1469 0.1368 0.0193  -0.0152 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  
1533 C CG  . PRO B 39  ? 0.1642 0.1436 0.1245 0.0141  -0.0155 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  
1534 C CD  . PRO B 39  ? 0.1784 0.1446 0.1174 0.0466  -0.0334 0.0003  ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  
1535 N N   . VAL B 40  ? 0.0656 0.1464 0.1478 0.0216  -0.0280 0.0036  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B N   
1536 C CA  . VAL B 40  ? 0.0583 0.1710 0.1818 0.0269  -0.0137 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CA  
1537 C C   . VAL B 40  ? 0.0708 0.1699 0.1951 0.0498  0.0116  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B C   
1538 O O   . VAL B 40  ? 0.0930 0.1966 0.2458 0.0400  0.0167  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B O   
1539 C CB  . VAL B 40  ? 0.0722 0.1889 0.2101 0.0117  -0.0067 0.0096  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CB  
1540 C CG1 . VAL B 40  ? 0.1234 0.2077 0.2428 -0.0022 -0.0172 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CG1 
1541 C CG2 . VAL B 40  ? 0.0773 0.2202 0.2164 -0.0067 -0.0179 0.0435  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CG2 
1542 N N   . PHE B 41  ? 0.0828 0.1419 0.1793 0.0284  0.0156  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B N   
1543 C CA  . PHE B 41  ? 0.1022 0.1404 0.1930 0.0331  0.0219  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CA  
1544 C C   . PHE B 41  ? 0.0988 0.1148 0.1712 0.0303  0.0046  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B C   
1545 O O   . PHE B 41  ? 0.0942 0.1036 0.1581 0.0347  0.0018  0.0034  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B O   
1546 C CB  . PHE B 41  ? 0.1229 0.1747 0.2111 0.0002  0.0291  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CB  
1547 C CG  . PHE B 41  ? 0.1429 0.1821 0.2293 -0.0048 0.0441  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CG  
1548 C CD1 . PHE B 41  ? 0.1639 0.1931 0.2741 0.0120  0.0236  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD1 
1549 C CD2 . PHE B 41  ? 0.1567 0.2021 0.2187 -0.0077 -0.0037 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD2 
1550 C CE1 . PHE B 41  ? 0.2599 0.1986 0.2782 0.0229  0.0369  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE1 
1551 C CE2 . PHE B 41  ? 0.2131 0.2177 0.2273 -0.0156 -0.0096 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE2 
1552 C CZ  . PHE B 41  ? 0.2352 0.2133 0.2477 0.0165  0.0157  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CZ  
1553 N N   . VAL B 42  ? 0.0980 0.1084 0.1896 0.0416  0.0128  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B N   
1554 C CA  . VAL B 42  ? 0.1009 0.0943 0.1741 0.0394  -0.0196 0.0001  ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CA  
1555 C C   . VAL B 42  ? 0.1207 0.0846 0.1761 0.0353  -0.0005 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B C   
1556 O O   . VAL B 42  ? 0.1402 0.0952 0.2256 0.0414  -0.0150 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 39  VAL B O   
1557 C CB  . VAL B 42  ? 0.1404 0.1054 0.1810 0.0454  -0.0403 0.0110  ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CB  
1558 C CG1 . VAL B 42  ? 0.1638 0.1291 0.1792 0.0279  -0.0114 0.0196  ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CG1 
1559 C CG2 . VAL B 42  ? 0.1533 0.1292 0.1909 0.0322  -0.0534 0.0030  ? ? ? ? ? ? 39  VAL B CG2 
1560 N N   . THR B 43  ? 0.1108 0.0868 0.1350 0.0220  0.0085  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 40  THR B N   
1561 C CA  . THR B 43  ? 0.1144 0.0953 0.1339 0.0235  -0.0057 0.0064  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CA  
1562 C C   . THR B 43  ? 0.1163 0.0959 0.1233 0.0282  0.0126  0.0037  ? ? ? ? ? ? 40  THR B C   
1563 O O   . THR B 43  ? 0.1304 0.1093 0.1046 0.0219  0.0130  0.0016  ? ? ? ? ? ? 40  THR B O   
1564 C CB  . THR B 43  ? 0.1437 0.1037 0.1341 0.0327  0.0141  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B CB  
1565 O OG1 . THR B 43  ? 0.1533 0.1290 0.1229 0.0481  -0.0016 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 40  THR B OG1 
1566 C CG2 . THR B 43  ? 0.1680 0.1186 0.1394 0.0296  0.0179  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 40  THR B CG2 
1567 N N   . PRO B 44  ? 0.1318 0.0972 0.1584 0.0179  0.0125  0.0173  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N   
1568 C CA  . PRO B 44  ? 0.1467 0.1202 0.1668 0.0085  0.0285  0.0250  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA  
1569 C C   . PRO B 44  ? 0.1278 0.1247 0.1376 0.0142  0.0219  0.0215  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C   
1570 O O   . PRO B 44  ? 0.1417 0.1692 0.1374 0.0297  0.0479  0.0270  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O   
1571 C CB  . PRO B 44  ? 0.1727 0.1229 0.1935 0.0138  0.0210  0.0386  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB  
1572 C CG  . PRO B 44  ? 0.1681 0.1237 0.2120 -0.0164 0.0018  0.0390  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG  
1573 C CD  . PRO B 44  ? 0.1477 0.1005 0.1979 0.0134  -0.0022 0.0213  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD  
1574 N N   . ARG B 45  ? 0.1017 0.1037 0.1348 0.0032  0.0262  0.0067  ? ? ? ? ? ? 42  ARG B N   
1575 C CA  . ARG B 45  ? 0.0911 0.1021 0.1295 -0.0109 0.0025  0.0048  ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CA  
1576 C C   . ARG B 45  ? 0.0855 0.0860 0.0870 -0.0054 0.0011  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B C   
1577 O O   . ARG B 45  ? 0.0809 0.0974 0.1010 0.0029  0.0118  0.0076  ? ? ? ? ? ? 42  ARG B O   
1578 C CB  . ARG B 45  ? 0.1463 0.1334 0.2015 -0.0448 -0.0485 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CB  
1579 C CG  . ARG B 45  ? 0.2089 0.1464 0.2687 -0.0654 -0.0391 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CG  
1580 C CD  . ARG B 45  ? 0.1993 0.1761 0.2985 -0.0289 -0.0249 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CD  
1581 N NE  . ARG B 45  ? 0.2159 0.2385 0.3242 0.0166  -0.0082 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B NE  
1582 C CZ  . ARG B 45  ? 0.2471 0.2852 0.3385 0.0249  -0.0865 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B CZ  
1583 N NH1 . ARG B 45  ? 0.2802 0.3071 0.3339 0.0221  -0.1129 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B NH1 
1584 N NH2 . ARG B 45  ? 0.2711 0.2981 0.3613 0.0517  -0.0849 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 42  ARG B NH2 
1585 N N   . TYR B 46  ? 0.0835 0.0756 0.1001 0.0026  0.0012  0.0040  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N   
1586 C CA  . TYR B 46  ? 0.0696 0.0781 0.0928 0.0044  -0.0011 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA  
1587 C C   . TYR B 46  ? 0.0800 0.0808 0.0797 0.0175  0.0077  0.0042  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C   
1588 O O   . TYR B 46  ? 0.0787 0.0786 0.0959 0.0151  0.0034  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O   
1589 C CB  . TYR B 46  ? 0.0909 0.0911 0.0941 0.0012  -0.0059 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB  
1590 C CG  . TYR B 46  ? 0.1157 0.0979 0.0782 -0.0027 0.0073  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG  
1591 C CD1 . TYR B 46  ? 0.1621 0.1050 0.0877 0.0112  -0.0067 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1 
1592 C CD2 . TYR B 46  ? 0.1190 0.1208 0.0990 -0.0179 0.0180  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2 
1593 C CE1 . TYR B 46  ? 0.2128 0.1161 0.0953 0.0140  -0.0098 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1 
1594 C CE2 . TYR B 46  ? 0.1430 0.1476 0.1097 -0.0096 0.0399  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2 
1595 C CZ  . TYR B 46  ? 0.2235 0.1210 0.0945 -0.0079 0.0273  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ  
1596 O OH  . TYR B 46  ? 0.2923 0.1396 0.1170 -0.0600 0.0480  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH  
1597 N N   . VAL B 47  ? 0.0619 0.0701 0.0801 0.0171  0.0027  0.0013  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B N   
1598 C CA  . VAL B 47  ? 0.0463 0.0856 0.0870 0.0227  0.0003  0.0023  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CA  
1599 C C   . VAL B 47  ? 0.0436 0.0786 0.0791 0.0082  -0.0035 0.0000  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B C   
1600 O O   . VAL B 47  ? 0.0569 0.0859 0.0893 0.0114  0.0059  0.0122  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B O   
1601 C CB  . VAL B 47  ? 0.0767 0.0770 0.0775 0.0152  -0.0014 0.0063  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CB  
1602 C CG1 . VAL B 47  ? 0.0955 0.1124 0.0782 0.0069  -0.0077 0.0087  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG1 
1603 C CG2 . VAL B 47  ? 0.1059 0.0869 0.0880 0.0141  0.0122  0.0022  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG2 
1604 N N   . ALA B 48  ? 0.0453 0.0858 0.0961 0.0099  0.0001  0.0069  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B N   
1605 C CA  . ALA B 48  ? 0.0527 0.0994 0.0910 0.0108  -0.0020 0.0161  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CA  
1606 C C   . ALA B 48  ? 0.0407 0.1006 0.0904 0.0037  -0.0089 0.0177  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B C   
1607 O O   . ALA B 48  ? 0.0602 0.1119 0.1253 0.0116  -0.0225 0.0157  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B O   
1608 C CB  . ALA B 48  ? 0.0863 0.1236 0.0959 -0.0139 -0.0008 0.0169  ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CB  
1609 N N   . PHE B 49  ? 0.0377 0.1055 0.0863 0.0013  -0.0144 0.0136  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B N   
1610 C CA  . PHE B 49  ? 0.0527 0.1195 0.0845 0.0061  -0.0263 0.0097  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CA  
1611 C C   . PHE B 49  ? 0.0438 0.1173 0.1056 0.0072  -0.0180 0.0123  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B C   
1612 O O   . PHE B 49  ? 0.0393 0.1306 0.0913 -0.0010 -0.0112 0.0055  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B O   
1613 C CB  . PHE B 49  ? 0.0751 0.1029 0.0853 0.0026  -0.0145 0.0050  ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CB  
1614 C CG  . PHE B 49  ? 0.0644 0.1080 0.0840 0.0178  -0.0162 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CG  
1615 C CD1 . PHE B 49  ? 0.0827 0.1048 0.0936 0.0149  -0.0112 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CD1 
1616 C CD2 . PHE B 49  ? 0.0614 0.1104 0.0985 0.0148  -0.0101 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CD2 
1617 C CE1 . PHE B 49  ? 0.1034 0.1122 0.0861 0.0272  -0.0127 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CE1 
1618 C CE2 . PHE B 49  ? 0.0839 0.1121 0.0993 0.0141  0.0030  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CE2 
1619 C CZ  . PHE B 49  ? 0.0862 0.1156 0.0999 0.0164  0.0153  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CZ  
1620 N N   . PRO B 50  ? 0.0501 0.1422 0.1323 -0.0076 -0.0314 0.0130  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N   
1621 C CA  A PRO B 50  ? 0.0477 0.1552 0.1452 -0.0141 -0.0166 0.0063  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  
1622 C CA  B PRO B 50  ? 0.0472 0.1496 0.1326 -0.0140 -0.0168 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  
1623 C C   . PRO B 50  ? 0.0707 0.1341 0.1067 -0.0064 -0.0054 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C   
1624 O O   . PRO B 50  ? 0.2058 0.1471 0.0871 -0.0147 0.0226  0.0025  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O   
1625 C CB  A PRO B 50  ? 0.0564 0.1757 0.1793 -0.0067 -0.0326 0.0078  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  
1626 C CB  B PRO B 50  ? 0.0732 0.1727 0.1455 -0.0126 -0.0286 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  
1627 C CG  A PRO B 50  ? 0.0888 0.1671 0.1793 -0.0128 -0.0628 0.0025  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  
1628 C CG  B PRO B 50  ? 0.0694 0.1675 0.1561 -0.0242 -0.0443 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  
1629 C CD  A PRO B 50  ? 0.0802 0.1297 0.1501 -0.0047 -0.0594 0.0021  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  
1630 C CD  B PRO B 50  ? 0.0880 0.1544 0.1503 -0.0224 -0.0605 0.0090  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  
1631 N N   A SER B 51  ? 0.1089 0.1361 0.0922 -0.0431 0.0327  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 48  SER B N   
1632 N N   B SER B 51  ? 0.0822 0.1160 0.0909 0.0360  -0.0309 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 48  SER B N   
1633 C CA  A SER B 51  ? 0.1078 0.1281 0.1158 -0.0251 0.0329  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CA  
1634 C CA  B SER B 51  ? 0.0811 0.1259 0.1163 0.0000  -0.0256 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CA  
1635 C C   A SER B 51  ? 0.0706 0.1486 0.1328 -0.0231 -0.0171 0.0110  ? ? ? ? ? ? 48  SER B C   
1636 C C   B SER B 51  ? 0.0674 0.1361 0.1136 -0.0164 -0.0417 0.0044  ? ? ? ? ? ? 48  SER B C   
1637 O O   A SER B 51  ? 0.0756 0.1705 0.1783 -0.0120 -0.0181 0.0561  ? ? ? ? ? ? 48  SER B O   
1638 O O   B SER B 51  ? 0.0576 0.1419 0.1137 -0.0131 -0.0354 0.0208  ? ? ? ? ? ? 48  SER B O   
1639 C CB  A SER B 51  ? 0.0688 0.1107 0.1770 0.0051  0.0420  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CB  
1640 C CB  B SER B 51  ? 0.0796 0.1466 0.1474 -0.0081 0.0040  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CB  
1641 O OG  A SER B 51  ? 0.0871 0.1187 0.2102 0.0152  0.0616  0.0065  ? ? ? ? ? ? 48  SER B OG  
1642 O OG  B SER B 51  ? 0.0847 0.1748 0.1642 -0.0208 0.0085  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 48  SER B OG  
1643 N N   . SER B 52  ? 0.0675 0.1564 0.1151 -0.0082 -0.0057 0.0177  ? ? ? ? ? ? 49  SER B N   
1644 C CA  . SER B 52  ? 0.0505 0.1590 0.1240 -0.0163 -0.0206 0.0258  ? ? ? ? ? ? 49  SER B CA  
1645 C C   . SER B 52  ? 0.0401 0.1367 0.1153 0.0020  -0.0194 0.0098  ? ? ? ? ? ? 49  SER B C   
1646 O O   . SER B 52  ? 0.0383 0.1526 0.1259 0.0003  0.0020  0.0033  ? ? ? ? ? ? 49  SER B O   
1647 C CB  . SER B 52  ? 0.0799 0.1526 0.1298 -0.0108 -0.0049 0.0250  ? ? ? ? ? ? 49  SER B CB  
1648 O OG  . SER B 52  ? 0.0921 0.1693 0.1512 -0.0249 -0.0179 0.0163  ? ? ? ? ? ? 49  SER B OG  
1649 N N   . GLY B 53  ? 0.0449 0.1547 0.1396 -0.0134 -0.0159 0.0122  ? ? ? ? ? ? 50  GLY B N   
1650 C CA  . GLY B 53  ? 0.0423 0.1640 0.1406 -0.0042 0.0097  0.0039  ? ? ? ? ? ? 50  GLY B CA  
1651 C C   . GLY B 53  ? 0.0427 0.1547 0.1303 0.0182  0.0050  0.0034  ? ? ? ? ? ? 50  GLY B C   
1652 O O   . GLY B 53  ? 0.1100 0.1741 0.1555 0.0164  -0.0198 0.0068  ? ? ? ? ? ? 50  GLY B O   
1653 N N   . ASP B 54  ? 0.0540 0.1718 0.1251 -0.0028 0.0093  0.0043  ? ? ? ? ? ? 51  ASP B N   
1654 C CA  . ASP B 54  ? 0.0796 0.1900 0.1233 -0.0013 0.0184  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CA  
1655 C C   . ASP B 54  ? 0.0681 0.1759 0.1110 -0.0264 0.0147  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B C   
1656 O O   . ASP B 54  ? 0.1101 0.1719 0.1334 -0.0089 0.0206  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B O   
1657 C CB  . ASP B 54  ? 0.1180 0.2505 0.1259 0.0056  0.0321  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CB  
1658 C CG  . ASP B 54  ? 0.1470 0.2916 0.1400 0.0160  0.0334  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CG  
1659 O OD1 . ASP B 54  ? 0.1158 0.2784 0.1264 -0.0052 0.0067  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD1 
1660 O OD2 . ASP B 54  ? 0.2856 0.3383 0.1441 0.0572  0.0360  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD2 
1661 N N   . ALA B 55  ? 0.0485 0.1676 0.1004 -0.0087 0.0095  0.0029  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   
1662 C CA  . ALA B 55  ? 0.0410 0.1604 0.0887 -0.0081 0.0024  0.0033  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  
1663 C C   . ALA B 55  ? 0.0340 0.1317 0.0810 -0.0050 0.0059  0.0001  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   
1664 O O   . ALA B 55  ? 0.0393 0.1525 0.0843 -0.0063 -0.0047 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   
1665 C CB  . ALA B 55  ? 0.0465 0.1716 0.1042 -0.0051 0.0058  0.0207  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  
1666 N N   . LEU B 56  ? 0.0358 0.1362 0.0636 -0.0087 0.0001  0.0020  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   
1667 C CA  . LEU B 56  ? 0.0354 0.1218 0.0735 -0.0068 -0.0020 0.0051  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  
1668 C C   . LEU B 56  ? 0.0384 0.1065 0.0643 -0.0116 -0.0143 0.0023  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   
1669 O O   . LEU B 56  ? 0.0442 0.1126 0.0677 -0.0062 0.0015  0.0016  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   
1670 C CB  . LEU B 56  ? 0.0528 0.1129 0.0885 0.0120  0.0083  0.0032  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  
1671 C CG  . LEU B 56  ? 0.0738 0.1241 0.0993 0.0081  0.0122  0.0024  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  
1672 C CD1 . LEU B 56  ? 0.1085 0.1349 0.1224 0.0278  0.0159  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 
1673 C CD2 . LEU B 56  ? 0.0684 0.1358 0.1237 0.0271  0.0123  0.0117  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 
1674 N N   . PHE B 57  ? 0.0370 0.1066 0.0588 -0.0003 -0.0039 0.0022  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B N   
1675 C CA  . PHE B 57  ? 0.0395 0.0887 0.0613 -0.0084 -0.0016 0.0044  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CA  
1676 C C   . PHE B 57  ? 0.0290 0.0867 0.0608 0.0085  -0.0056 0.0093  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B C   
1677 O O   . PHE B 57  ? 0.0373 0.1022 0.0930 -0.0022 -0.0097 0.0126  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B O   
1678 C CB  . PHE B 57  ? 0.0605 0.0956 0.0584 -0.0103 -0.0070 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CB  
1679 C CG  . PHE B 57  ? 0.0559 0.0874 0.0603 -0.0062 0.0033  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CG  
1680 C CD1 . PHE B 57  ? 0.0783 0.1231 0.0845 0.0354  0.0158  0.0158  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD1 
1681 C CD2 . PHE B 57  ? 0.0375 0.1081 0.0719 -0.0061 -0.0118 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD2 
1682 C CE1 . PHE B 57  ? 0.0821 0.1383 0.0919 0.0539  0.0034  0.0073  ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE1 
1683 C CE2 . PHE B 57  ? 0.0629 0.0954 0.0725 -0.0056 -0.0073 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE2 
1684 C CZ  . PHE B 57  ? 0.0615 0.1297 0.0757 0.0136  0.0085  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CZ  
1685 N N   . ALA B 58  ? 0.0297 0.0799 0.0606 -0.0006 -0.0054 0.0130  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N   
1686 C CA  . ALA B 58  ? 0.0472 0.0795 0.0665 0.0074  0.0047  0.0101  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA  
1687 C C   . ALA B 58  ? 0.0442 0.0763 0.0579 -0.0018 -0.0030 0.0077  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C   
1688 O O   . ALA B 58  ? 0.0429 0.0903 0.0777 -0.0005 -0.0021 0.0221  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O   
1689 C CB  . ALA B 58  ? 0.0761 0.0814 0.0950 -0.0083 0.0198  0.0030  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB  
1690 N N   . ILE B 59  ? 0.0310 0.0803 0.0692 0.0026  0.0028  0.0162  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   
1691 C CA  . ILE B 59  ? 0.0410 0.0668 0.0780 0.0012  -0.0034 0.0067  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  
1692 C C   . ILE B 59  ? 0.0493 0.0775 0.0720 0.0016  0.0059  0.0112  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   
1693 O O   . ILE B 59  ? 0.0526 0.0772 0.1141 0.0030  -0.0085 0.0041  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   
1694 C CB  . ILE B 59  ? 0.0594 0.0906 0.0633 0.0019  0.0070  0.0084  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  
1695 C CG1 . ILE B 59  ? 0.0638 0.1071 0.0688 0.0131  -0.0005 0.0115  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 
1696 C CG2 . ILE B 59  ? 0.0700 0.0830 0.0749 0.0002  -0.0073 0.0064  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 
1697 C CD1 . ILE B 59  ? 0.1004 0.1261 0.0754 0.0270  0.0074  0.0197  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 
1698 N N   . TRP B 60  ? 0.0440 0.0801 0.0784 0.0043  -0.0002 0.0007  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B N   
1699 C CA  . TRP B 60  ? 0.0554 0.0766 0.0769 -0.0003 -0.0054 0.0006  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CA  
1700 C C   . TRP B 60  ? 0.0528 0.0813 0.0894 -0.0027 -0.0072 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B C   
1701 O O   . TRP B 60  ? 0.0598 0.0949 0.0949 -0.0073 0.0021  0.0015  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B O   
1702 C CB  . TRP B 60  ? 0.0521 0.1014 0.0837 0.0016  0.0016  0.0051  ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CB  
1703 C CG  . TRP B 60  ? 0.0700 0.1098 0.0793 0.0037  -0.0009 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CG  
1704 C CD1 . TRP B 60  ? 0.1142 0.1156 0.0819 0.0071  -0.0049 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CD1 
1705 C CD2 . TRP B 60  ? 0.1014 0.1337 0.0973 -0.0067 -0.0145 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CD2 
1706 N NE1 . TRP B 60  ? 0.1621 0.1262 0.1103 0.0102  -0.0073 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B NE1 
1707 C CE2 . TRP B 60  ? 0.1628 0.1529 0.1051 -0.0098 -0.0217 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CE2 
1708 C CE3 . TRP B 60  ? 0.1551 0.1561 0.1130 0.0200  -0.0438 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CE3 
1709 C CZ2 . TRP B 60  ? 0.2200 0.1983 0.1191 -0.0352 -0.0431 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CZ2 
1710 C CZ3 . TRP B 60  ? 0.2084 0.2015 0.1315 0.0145  -0.0781 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CZ3 
1711 C CH2 . TRP B 60  ? 0.2652 0.2285 0.1281 -0.0149 -0.0747 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 57  TRP B CH2 
1712 N N   . SER B 61  ? 0.0508 0.0872 0.1235 -0.0072 0.0146  0.0061  ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   
1713 C CA  . SER B 61  ? 0.0784 0.1088 0.1616 -0.0182 0.0188  0.0095  ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  
1714 C C   . SER B 61  ? 0.0767 0.1229 0.1746 -0.0298 0.0005  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   
1715 O O   . SER B 61  ? 0.0787 0.1614 0.2295 -0.0413 0.0032  0.0008  ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   
1716 C CB  . SER B 61  ? 0.0938 0.1290 0.2103 -0.0129 0.0414  0.0580  ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  
1717 O OG  . SER B 61  ? 0.1075 0.1420 0.2694 -0.0188 0.0199  0.0816  ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  
1718 N N   . GLY B 62  ? 0.0851 0.1353 0.1677 -0.0264 0.0053  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B N   
1719 C CA  . GLY B 62  ? 0.1198 0.1776 0.1824 -0.0255 -0.0190 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B CA  
1720 C C   . GLY B 62  ? 0.1410 0.1937 0.2222 -0.0294 -0.0360 0.0022  ? ? ? ? ? ? 59  GLY B C   
1721 O O   . GLY B 62  ? 0.2084 0.2402 0.2347 -0.0630 -0.0705 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B O   
1722 N N   A GLY B 63  ? 0.1281 0.1818 0.2203 -0.0075 -0.0004 0.0311  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B N   
1723 N N   B GLY B 63  ? 0.1151 0.1895 0.2203 -0.0146 -0.0016 0.0233  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B N   
1724 C CA  A GLY B 63  ? 0.1435 0.2016 0.2267 0.0045  0.0243  0.0308  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B CA  
1725 C CA  B GLY B 63  ? 0.1108 0.2141 0.2248 -0.0117 -0.0030 0.0222  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B CA  
1726 C C   A GLY B 63  ? 0.1447 0.2113 0.2388 -0.0319 0.0266  0.0091  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B C   
1727 C C   B GLY B 63  ? 0.0769 0.2169 0.2410 -0.0437 -0.0043 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 60  GLY B C   
1728 O O   A GLY B 63  ? 0.2086 0.2201 0.2543 0.0016  0.0370  0.0071  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B O   
1729 O O   B GLY B 63  ? 0.0864 0.2233 0.2697 -0.0370 0.0290  0.0082  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B O   
1730 N N   . GLU B 64  ? 0.1250 0.2139 0.2426 -0.0316 -0.0066 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   
1731 C CA  . GLU B 64  ? 0.1152 0.2356 0.2855 -0.0245 -0.0106 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  
1732 C C   . GLU B 64  ? 0.1212 0.1962 0.2736 -0.0194 0.0406  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   
1733 O O   . GLU B 64  ? 0.1348 0.1979 0.2365 -0.0386 0.0273  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   
1734 C CB  . GLU B 64  ? 0.2251 0.3262 0.3510 -0.0089 -0.0456 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  
1735 C CG  . GLU B 64  ? 0.4256 0.4299 0.4434 -0.0074 -0.0139 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  
1736 C CD  . GLU B 64  ? 0.5864 0.5366 0.5342 -0.0001 -0.0051 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  
1737 O OE1 . GLU B 64  ? 0.6100 0.5737 0.5667 -0.0021 -0.0094 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 
1738 O OE2 . GLU B 64  ? 0.6742 0.5754 0.5698 -0.0007 -0.0083 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 
1739 N N   . GLU B 65  ? 0.1615 0.1652 0.3017 -0.0240 0.0621  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   
1740 C CA  A GLU B 65  ? 0.1655 0.1622 0.2946 -0.0076 0.0724  0.0401  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  
1741 C CA  B GLU B 65  ? 0.1832 0.1747 0.2984 -0.0100 0.0367  0.0317  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  
1742 C C   . GLU B 65  ? 0.1194 0.1673 0.2481 0.0078  0.0341  0.0365  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   
1743 O O   . GLU B 65  ? 0.0918 0.1758 0.2588 -0.0286 0.0189  0.0143  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   
1744 C CB  A GLU B 65  ? 0.2665 0.1790 0.3264 -0.0207 0.0897  0.0705  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  
1745 C CB  B GLU B 65  ? 0.2950 0.2071 0.3371 -0.0287 0.0207  0.0512  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  
1746 C CG  A GLU B 65  ? 0.3647 0.2362 0.3494 -0.0701 0.0375  0.0969  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  
1747 C CG  B GLU B 65  ? 0.3944 0.2626 0.3663 -0.0639 -0.0007 0.0707  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  
1748 C CD  A GLU B 65  ? 0.4346 0.2979 0.3655 -0.1376 -0.0207 0.1064  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  
1749 C CD  B GLU B 65  ? 0.4193 0.3149 0.3903 -0.1121 -0.0295 0.0749  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  
1750 O OE1 A GLU B 65  ? 0.3905 0.3164 0.3647 -0.1875 -0.0357 0.1018  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 
1751 O OE1 B GLU B 65  ? 0.4363 0.3200 0.3919 -0.1322 -0.0365 0.0813  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 
1752 O OE2 A GLU B 65  ? 0.4799 0.3282 0.3825 -0.1380 -0.0658 0.1104  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 
1753 O OE2 B GLU B 65  ? 0.4158 0.3503 0.4018 -0.1211 -0.0335 0.0627  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 
1754 N N   . PRO B 66  ? 0.0839 0.2059 0.1756 0.0341  0.0233  0.0254  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B N   
1755 C CA  . PRO B 66  ? 0.0533 0.1974 0.1484 0.0160  -0.0027 0.0187  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CA  
1756 C C   . PRO B 66  ? 0.0670 0.2038 0.1489 0.0080  0.0069  0.0502  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B C   
1757 O O   . PRO B 66  ? 0.1314 0.2456 0.1735 0.0574  0.0440  0.0850  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B O   
1758 C CB  . PRO B 66  ? 0.0713 0.2361 0.1604 0.0174  -0.0020 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CB  
1759 C CG  . PRO B 66  ? 0.0964 0.2514 0.1751 0.0345  0.0015  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CG  
1760 C CD  . PRO B 66  ? 0.0960 0.2529 0.1820 0.0623  0.0181  0.0356  ? ? ? ? ? ? 63  PRO B CD  
1761 N N   . VAL B 67  ? 0.0524 0.1687 0.1562 0.0054  0.0073  0.0439  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B N   
1762 C CA  . VAL B 67  ? 0.0609 0.1710 0.1678 0.0053  0.0205  0.0561  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CA  
1763 C C   . VAL B 67  ? 0.0568 0.1740 0.1473 0.0047  0.0226  0.0401  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B C   
1764 O O   . VAL B 67  ? 0.0560 0.1708 0.1489 0.0037  0.0233  0.0377  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B O   
1765 C CB  . VAL B 67  ? 0.0612 0.1877 0.2078 -0.0055 -0.0003 0.0450  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CB  
1766 C CG1 . VAL B 67  ? 0.0787 0.2227 0.2315 -0.0007 0.0154  0.0384  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG1 
1767 C CG2 . VAL B 67  ? 0.0953 0.1983 0.2235 0.0080  -0.0029 0.0291  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG2 
1768 N N   . ALA B 68  ? 0.1072 0.2008 0.1514 0.0165  0.0347  0.0485  ? ? ? ? ? ? 65  ALA B N   
1769 C CA  . ALA B 68  ? 0.1410 0.2277 0.1476 0.0243  0.0242  0.0333  ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CA  
1770 C C   . ALA B 68  ? 0.1538 0.2099 0.1525 0.0319  0.0453  0.0321  ? ? ? ? ? ? 65  ALA B C   
1771 O O   . ALA B 68  ? 0.2297 0.2114 0.1798 0.0429  0.0470  0.0226  ? ? ? ? ? ? 65  ALA B O   
1772 C CB  . ALA B 68  ? 0.2218 0.2671 0.1515 0.0507  0.0206  0.0223  ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CB  
1773 N N   . GLU B 69  ? 0.1386 0.2464 0.1918 0.0723  0.0704  0.0559  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B N   
1774 C CA  A GLU B 69  ? 0.1722 0.2619 0.2266 0.0800  0.0932  0.0736  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CA  
1775 C CA  B GLU B 69  ? 0.1606 0.2643 0.2275 0.0814  0.0855  0.0741  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CA  
1776 C C   . GLU B 69  ? 0.1683 0.2346 0.2202 0.0852  0.0898  0.0780  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B C   
1777 O O   . GLU B 69  ? 0.2327 0.2539 0.2464 0.1206  0.0911  0.0826  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B O   
1778 C CB  A GLU B 69  ? 0.1750 0.3085 0.2795 0.0656  0.1057  0.0828  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CB  
1779 C CB  B GLU B 69  ? 0.1769 0.3133 0.2783 0.0654  0.1055  0.0889  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CB  
1780 C CG  A GLU B 69  ? 0.1840 0.3701 0.3428 0.0668  0.1117  0.0928  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CG  
1781 C CG  B GLU B 69  ? 0.2362 0.3806 0.3349 0.0468  0.1212  0.1107  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CG  
1782 C CD  A GLU B 69  ? 0.2987 0.4421 0.4010 0.0378  0.1538  0.1100  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CD  
1783 C CD  B GLU B 69  ? 0.3054 0.4257 0.3740 0.0153  0.1231  0.1342  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B CD  
1784 O OE1 A GLU B 69  ? 0.3266 0.4726 0.4246 0.0232  0.1859  0.1155  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE1 
1785 O OE1 B GLU B 69  ? 0.2780 0.4155 0.3626 -0.0085 0.1490  0.1260  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE1 
1786 O OE2 A GLU B 69  ? 0.3389 0.4615 0.4226 0.0301  0.1521  0.1143  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE2 
1787 O OE2 B GLU B 69  ? 0.3800 0.4661 0.4163 0.0180  0.1143  0.1427  ? ? ? ? ? ? 66  GLU B OE2 
1788 N N   . ILE B 70  ? 0.1063 0.1960 0.1860 0.0469  0.0614  0.0611  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B N   
1789 C CA  . ILE B 70  ? 0.0721 0.1865 0.1672 0.0241  0.0321  0.0617  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CA  
1790 C C   . ILE B 70  ? 0.0637 0.1683 0.1447 0.0204  0.0344  0.0333  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B C   
1791 O O   . ILE B 70  ? 0.0588 0.1837 0.1417 0.0251  0.0190  0.0328  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B O   
1792 C CB  . ILE B 70  ? 0.0624 0.1927 0.1783 -0.0020 0.0021  0.0631  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CB  
1793 C CG1 . ILE B 70  ? 0.0981 0.2261 0.2341 -0.0101 0.0206  0.0857  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG1 
1794 C CG2 . ILE B 70  ? 0.0731 0.2120 0.1742 -0.0002 -0.0045 0.0602  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG2 
1795 C CD1 . ILE B 70  ? 0.1028 0.2676 0.2482 -0.0313 -0.0121 0.1001  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CD1 
1796 N N   . PRO B 71  ? 0.0569 0.1653 0.1705 0.0163  0.0265  0.0257  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B N   
1797 C CA  . PRO B 71  ? 0.0671 0.1565 0.1934 0.0132  0.0413  0.0245  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CA  
1798 C C   . PRO B 71  ? 0.0578 0.1398 0.1533 0.0138  0.0290  0.0368  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B C   
1799 O O   . PRO B 71  ? 0.0481 0.1613 0.1588 0.0057  0.0059  0.0298  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B O   
1800 C CB  . PRO B 71  ? 0.0805 0.1701 0.2517 0.0292  0.0257  0.0417  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CB  
1801 C CG  . PRO B 71  ? 0.1361 0.1783 0.2543 0.0162  -0.0246 0.0608  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CG  
1802 C CD  . PRO B 71  ? 0.0665 0.1647 0.2042 0.0252  0.0159  0.0486  ? ? ? ? ? ? 68  PRO B CD  
1803 N N   . ARG B 72  ? 0.0558 0.1271 0.1401 0.0090  0.0263  0.0309  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   
1804 C CA  . ARG B 72  ? 0.0502 0.1164 0.1200 -0.0016 0.0220  0.0202  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  
1805 C C   . ARG B 72  ? 0.0435 0.1199 0.1291 -0.0023 0.0107  0.0246  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   
1806 O O   . ARG B 72  ? 0.0958 0.1226 0.1501 0.0021  0.0383  0.0166  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   
1807 C CB  . ARG B 72  ? 0.0526 0.1291 0.1204 -0.0046 0.0087  0.0160  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  
1808 C CG  . ARG B 72  ? 0.0414 0.1350 0.1191 -0.0029 0.0133  0.0188  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  
1809 C CD  . ARG B 72  ? 0.0385 0.1276 0.1177 0.0086  -0.0025 0.0260  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  
1810 N NE  . ARG B 72  ? 0.0391 0.1296 0.1273 0.0041  0.0050  0.0259  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  
1811 C CZ  . ARG B 72  ? 0.0377 0.1280 0.1208 0.0034  -0.0002 0.0177  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  
1812 N NH1 . ARG B 72  ? 0.0504 0.1157 0.1183 -0.0020 -0.0073 0.0217  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 
1813 N NH2 . ARG B 72  ? 0.0590 0.1566 0.1326 0.0044  0.0185  0.0398  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 
1814 N N   . PHE B 73  ? 0.0333 0.1141 0.1173 -0.0050 0.0056  0.0143  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   
1815 C CA  . PHE B 73  ? 0.0399 0.1202 0.1068 -0.0173 0.0001  0.0273  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  
1816 C C   . PHE B 73  ? 0.0422 0.1200 0.0922 -0.0185 -0.0089 0.0148  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   
1817 O O   . PHE B 73  ? 0.0466 0.1278 0.0966 -0.0217 -0.0064 0.0245  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   
1818 C CB  . PHE B 73  ? 0.0489 0.1612 0.1183 -0.0196 -0.0140 0.0245  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  
1819 C CG  . PHE B 73  ? 0.0495 0.1665 0.1467 -0.0185 -0.0103 0.0226  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  
1820 C CD1 . PHE B 73  ? 0.0530 0.1821 0.1847 -0.0150 -0.0138 0.0144  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 
1821 C CD2 . PHE B 73  ? 0.0612 0.1840 0.1782 -0.0343 -0.0151 0.0146  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 
1822 C CE1 . PHE B 73  ? 0.0712 0.2045 0.2018 0.0029  -0.0087 0.0161  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 
1823 C CE2 . PHE B 73  ? 0.0827 0.2011 0.2090 -0.0498 -0.0287 0.0248  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 
1824 C CZ  . PHE B 73  ? 0.0590 0.2110 0.1896 -0.0144 -0.0121 0.0229  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  
1825 N N   . SER B 74  ? 0.0438 0.1331 0.0905 -0.0248 0.0005  0.0211  ? ? ? ? ? ? 71  SER B N   
1826 C CA  A SER B 74  ? 0.0413 0.1363 0.0854 -0.0234 -0.0048 0.0065  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  
1827 C CA  B SER B 74  ? 0.0424 0.1235 0.0763 -0.0241 0.0047  0.0176  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  
1828 C C   . SER B 74  ? 0.0431 0.1106 0.0783 -0.0177 -0.0036 0.0118  ? ? ? ? ? ? 71  SER B C   
1829 O O   . SER B 74  ? 0.0499 0.1253 0.0796 -0.0211 0.0041  0.0178  ? ? ? ? ? ? 71  SER B O   
1830 C CB  A SER B 74  ? 0.0865 0.1541 0.1328 -0.0144 -0.0332 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  
1831 C CB  B SER B 74  ? 0.0521 0.1346 0.0781 -0.0352 -0.0123 0.0123  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  
1832 O OG  A SER B 74  ? 0.1668 0.1491 0.1812 -0.0317 -0.0493 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  
1833 O OG  B SER B 74  ? 0.0915 0.1659 0.0951 -0.0323 -0.0049 0.0006  ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  
1834 N N   . GLU B 75  ? 0.0464 0.1046 0.0723 -0.0165 -0.0077 0.0109  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B N   
1835 C CA  . GLU B 75  ? 0.0425 0.0989 0.0798 -0.0078 -0.0035 0.0022  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CA  
1836 C C   . GLU B 75  ? 0.0433 0.0998 0.0647 -0.0172 0.0044  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 72  GLU B C   
1837 O O   . GLU B 75  ? 0.0546 0.1236 0.0709 -0.0111 0.0051  0.0047  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B O   
1838 C CB  . GLU B 75  ? 0.0753 0.1000 0.0966 0.0014  -0.0231 0.0036  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CB  
1839 C CG  . GLU B 75  ? 0.0782 0.1133 0.1167 0.0019  -0.0226 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CG  
1840 C CD  . GLU B 75  ? 0.0727 0.1301 0.1345 0.0233  -0.0398 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CD  
1841 O OE1 . GLU B 75  ? 0.0996 0.1315 0.1708 0.0088  -0.0320 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE1 
1842 O OE2 . GLU B 75  ? 0.0832 0.1237 0.1223 0.0157  -0.0237 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE2 
1843 N N   . ILE B 76  ? 0.0310 0.1043 0.0661 -0.0020 0.0063  0.0011  ? ? ? ? ? ? 73  ILE B N   
1844 C CA  . ILE B 76  ? 0.0415 0.0962 0.0712 0.0046  0.0068  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CA  
1845 C C   A ILE B 76  ? 0.0422 0.0912 0.0556 0.0025  -0.0002 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B C   
1846 C C   B ILE B 76  ? 0.0332 0.0931 0.0707 0.0157  0.0112  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B C   
1847 O O   A ILE B 76  ? 0.0622 0.0907 0.0654 -0.0033 0.0068  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B O   
1848 O O   B ILE B 76  ? 0.0525 0.0904 0.0851 -0.0041 0.0309  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B O   
1849 C CB  . ILE B 76  ? 0.0510 0.1006 0.0797 0.0051  0.0008  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CB  
1850 C CG1 . ILE B 76  ? 0.0870 0.1005 0.0806 -0.0025 -0.0058 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CG1 
1851 C CG2 . ILE B 76  ? 0.0720 0.1144 0.0995 0.0112  -0.0056 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CG2 
1852 C CD1 . ILE B 76  ? 0.0921 0.0962 0.0781 -0.0002 0.0120  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CD1 
1853 N N   . GLY B 77  ? 0.0409 0.0985 0.0607 -0.0020 0.0080  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B N   
1854 C CA  . GLY B 77  ? 0.0292 0.0975 0.0794 -0.0013 -0.0002 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B CA  
1855 C C   . GLY B 77  ? 0.0429 0.0962 0.0767 -0.0060 0.0102  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B C   
1856 O O   . GLY B 77  ? 0.0467 0.1083 0.0804 0.0058  -0.0007 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B O   
1857 N N   . ILE B 78  ? 0.0334 0.0935 0.0772 -0.0036 0.0028  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B N   
1858 C CA  . ILE B 78  ? 0.0391 0.0873 0.0889 0.0029  -0.0100 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CA  
1859 C C   . ILE B 78  ? 0.0319 0.0951 0.0827 0.0108  -0.0163 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B C   
1860 O O   . ILE B 78  ? 0.0476 0.0953 0.0981 0.0018  -0.0041 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B O   
1861 C CB  . ILE B 78  ? 0.0585 0.0965 0.0960 0.0095  -0.0098 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CB  
1862 C CG1 . ILE B 78  ? 0.0892 0.0944 0.1145 0.0039  0.0070  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG1 
1863 C CG2 . ILE B 78  ? 0.0719 0.1284 0.1032 0.0104  -0.0181 0.0049  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG2 
1864 C CD1 . ILE B 78  ? 0.0918 0.1061 0.1160 0.0015  0.0097  0.0070  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CD1 
1865 N N   . MET B 79  ? 0.0353 0.0978 0.0790 0.0038  -0.0010 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 76  MET B N   
1866 C CA  . MET B 79  ? 0.0473 0.0979 0.0837 -0.0036 -0.0092 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 76  MET B CA  
1867 C C   . MET B 79  ? 0.0459 0.1096 0.0839 -0.0008 -0.0135 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 76  MET B C   
1868 O O   . MET B 79  ? 0.0515 0.1174 0.1023 0.0068  -0.0158 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 76  MET B O   
1869 C CB  . MET B 79  ? 0.0656 0.1181 0.0947 -0.0114 -0.0111 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 76  MET B CB  
1870 C CG  . MET B 79  ? 0.0899 0.1468 0.0826 0.0169  -0.0064 0.0151  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CG  
1871 S SD  . MET B 79  ? 0.1663 0.1957 0.0924 0.0463  -0.0015 0.0253  ? ? ? ? ? ? 76  MET B SD  
1872 C CE  . MET B 79  ? 0.1426 0.1943 0.1056 0.0011  0.0057  0.0080  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CE  
1873 N N   . LEU B 80  ? 0.0604 0.1252 0.0972 0.0142  -0.0277 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B N   
1874 C CA  . LEU B 80  ? 0.0661 0.1350 0.0968 0.0183  -0.0268 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CA  
1875 C C   . LEU B 80  ? 0.0562 0.1613 0.0969 0.0046  -0.0266 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B C   
1876 O O   . LEU B 80  ? 0.0674 0.1712 0.1097 -0.0086 -0.0183 0.0047  ? ? ? ? ? ? 77  LEU B O   
1877 C CB  . LEU B 80  ? 0.0615 0.1205 0.0919 0.0011  -0.0206 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CB  
1878 C CG  . LEU B 80  ? 0.0898 0.1299 0.1024 0.0010  -0.0292 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CG  
1879 C CD1 . LEU B 80  ? 0.0980 0.1342 0.1104 -0.0090 -0.0142 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD1 
1880 C CD2 . LEU B 80  ? 0.1368 0.1319 0.1317 0.0097  -0.0215 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD2 
1881 N N   . PRO B 81  ? 0.0610 0.1785 0.1155 -0.0016 -0.0181 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B N   
1882 C CA  . PRO B 81  ? 0.0629 0.2047 0.1267 -0.0211 -0.0008 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CA  
1883 C C   . PRO B 81  ? 0.0910 0.1947 0.1258 -0.0362 0.0017  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B C   
1884 O O   . PRO B 81  ? 0.1550 0.2200 0.1443 -0.0397 0.0224  0.0050  ? ? ? ? ? ? 78  PRO B O   
1885 C CB  . PRO B 81  ? 0.0715 0.2360 0.1630 -0.0167 -0.0155 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CB  
1886 C CG  . PRO B 81  ? 0.0797 0.2386 0.1710 -0.0004 -0.0275 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CG  
1887 C CD  . PRO B 81  ? 0.0694 0.1922 0.1572 0.0104  -0.0426 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 78  PRO B CD  
1888 N N   . THR B 82  ? 0.0855 0.1780 0.1194 -0.0302 -0.0023 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 79  THR B N   
1889 C CA  . THR B 82  ? 0.1023 0.1591 0.1320 -0.0203 0.0095  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CA  
1890 C C   . THR B 82  ? 0.1081 0.1405 0.1205 -0.0195 -0.0245 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 79  THR B C   
1891 O O   . THR B 82  ? 0.0880 0.1392 0.1178 -0.0068 -0.0104 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 79  THR B O   
1892 C CB  . THR B 82  ? 0.1089 0.1869 0.1560 -0.0237 -0.0064 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CB  
1893 O OG1 . THR B 82  ? 0.0967 0.2134 0.1384 -0.0253 -0.0210 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 79  THR B OG1 
1894 C CG2 . THR B 82  ? 0.1213 0.2245 0.1988 -0.0479 0.0174  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CG2 
1895 N N   . GLY B 83  ? 0.1250 0.1273 0.1355 -0.0216 -0.0078 0.0133  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B N   
1896 C CA  . GLY B 83  ? 0.0959 0.1231 0.1535 -0.0093 -0.0113 0.0062  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B CA  
1897 C C   . GLY B 83  ? 0.1038 0.1065 0.1373 -0.0068 -0.0059 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 80  GLY B C   
1898 O O   . GLY B 83  ? 0.1005 0.1055 0.1438 -0.0071 -0.0145 0.0008  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B O   
1899 N N   . GLU B 84  ? 0.0974 0.1111 0.1323 -0.0131 -0.0128 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B N   
1900 C CA  A GLU B 84  ? 0.0686 0.1320 0.1229 -0.0062 -0.0072 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  
1901 C CA  B GLU B 84  ? 0.1266 0.1293 0.1254 -0.0373 -0.0188 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  
1902 C C   . GLU B 84  ? 0.0997 0.1438 0.1050 -0.0050 -0.0192 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B C   
1903 O O   . GLU B 84  ? 0.1111 0.1379 0.1123 -0.0103 -0.0109 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B O   
1904 C CB  A GLU B 84  ? 0.0880 0.1480 0.1413 0.0111  0.0032  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  
1905 C CB  B GLU B 84  ? 0.1713 0.1474 0.1503 -0.0538 -0.0295 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  
1906 C CG  A GLU B 84  ? 0.1209 0.1556 0.1149 -0.0117 -0.0308 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  
1907 C CG  B GLU B 84  ? 0.1670 0.1634 0.1568 -0.0452 -0.0257 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  
1908 C CD  A GLU B 84  ? 0.1072 0.1723 0.1030 0.0079  -0.0346 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CD  
1909 O OE1 A GLU B 84  ? 0.1910 0.2139 0.1250 0.0623  -0.0200 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE1 
1910 O OE2 A GLU B 84  ? 0.1344 0.1899 0.1101 0.0531  -0.0007 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE2 
1911 N N   . ASP B 85  ? 0.0838 0.1321 0.0926 -0.0009 -0.0118 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N   
1912 C CA  . ASP B 85  ? 0.0843 0.1351 0.0855 0.0093  -0.0102 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA  
1913 C C   . ASP B 85  ? 0.0928 0.1182 0.0898 0.0037  -0.0181 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C   
1914 O O   . ASP B 85  ? 0.0915 0.1159 0.0954 0.0103  -0.0119 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O   
1915 C CB  . ASP B 85  ? 0.0615 0.1413 0.0999 0.0104  -0.0135 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB  
1916 C CG  . ASP B 85  ? 0.0932 0.2058 0.1243 0.0237  -0.0189 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG  
1917 O OD1 . ASP B 85  ? 0.1124 0.2522 0.1502 0.0177  -0.0429 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1 
1918 O OD2 . ASP B 85  ? 0.0963 0.2570 0.1654 0.0007  -0.0084 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2 
1919 N N   . VAL B 86  ? 0.0830 0.1099 0.0903 0.0018  -0.0203 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B N   
1920 C CA  . VAL B 86  ? 0.0769 0.1053 0.0936 -0.0053 -0.0193 0.0030  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CA  
1921 C C   . VAL B 86  ? 0.0652 0.1163 0.0942 -0.0002 -0.0163 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B C   
1922 O O   . VAL B 86  ? 0.0950 0.1187 0.0921 -0.0046 -0.0109 0.0002  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B O   
1923 C CB  . VAL B 86  ? 0.0890 0.1043 0.0954 0.0040  -0.0175 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CB  
1924 C CG1 . VAL B 86  ? 0.0858 0.1124 0.1013 -0.0068 -0.0137 0.0113  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG1 
1925 C CG2 . VAL B 86  ? 0.0746 0.1094 0.1026 -0.0106 -0.0189 0.0025  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG2 
1926 N N   . ASP B 87  ? 0.1013 0.1129 0.0845 0.0018  -0.0070 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   
1927 C CA  . ASP B 87  ? 0.1018 0.1144 0.0878 0.0057  -0.0074 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  
1928 C C   . ASP B 87  ? 0.1005 0.1172 0.0801 0.0039  -0.0134 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   
1929 O O   . ASP B 87  ? 0.1161 0.1228 0.0854 0.0111  -0.0034 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   
1930 C CB  . ASP B 87  ? 0.1717 0.1227 0.1019 0.0201  0.0012  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  
1931 C CG  . ASP B 87  ? 0.1809 0.1113 0.0982 0.0175  0.0089  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  
1932 O OD1 . ASP B 87  ? 0.2002 0.1379 0.1214 0.0168  0.0076  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 
1933 O OD2 . ASP B 87  ? 0.1982 0.1343 0.1327 0.0261  -0.0042 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 
1934 N N   . LYS B 88  ? 0.0983 0.1228 0.0902 -0.0034 -0.0225 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   
1935 C CA  . LYS B 88  ? 0.0902 0.1384 0.0952 0.0147  -0.0295 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  
1936 C C   . LYS B 88  ? 0.0888 0.1389 0.0927 0.0235  -0.0268 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   
1937 O O   . LYS B 88  ? 0.1249 0.1368 0.0910 0.0104  -0.0300 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   
1938 C CB  . LYS B 88  ? 0.1188 0.1487 0.1331 0.0053  -0.0512 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  
1939 C CG  . LYS B 88  ? 0.1131 0.2021 0.1882 -0.0122 -0.0436 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  
1940 C CD  . LYS B 88  ? 0.2238 0.2731 0.2244 -0.0005 -0.0339 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  
1941 C CE  . LYS B 88  ? 0.2371 0.3145 0.2375 0.0712  -0.0644 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  
1942 N NZ  . LYS B 88  ? 0.2313 0.3199 0.2499 0.0587  -0.0436 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  
1943 N N   . LEU B 89  ? 0.1064 0.1147 0.0937 0.0087  -0.0178 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   
1944 C CA  . LEU B 89  ? 0.1025 0.1140 0.0935 0.0174  -0.0161 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  
1945 C C   . LEU B 89  ? 0.1214 0.1114 0.0750 0.0166  -0.0099 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   
1946 O O   . LEU B 89  ? 0.1202 0.1127 0.0950 0.0150  -0.0030 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   
1947 C CB  . LEU B 89  ? 0.0937 0.1206 0.0958 0.0044  -0.0115 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  
1948 C CG  . LEU B 89  ? 0.1149 0.1203 0.1040 0.0052  -0.0087 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  
1949 C CD1 . LEU B 89  ? 0.1512 0.1178 0.1258 0.0149  -0.0062 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 
1950 C CD2 . LEU B 89  ? 0.1528 0.1261 0.1005 -0.0129 -0.0070 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 
1951 N N   . PHE B 90  ? 0.0978 0.1052 0.0817 0.0057  -0.0014 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 87  PHE B N   
1952 C CA  . PHE B 90  ? 0.0943 0.1174 0.0805 0.0100  0.0039  0.0012  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CA  
1953 C C   . PHE B 90  ? 0.1041 0.1165 0.0871 0.0017  0.0021  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 87  PHE B C   
1954 O O   . PHE B 90  ? 0.1182 0.1200 0.0938 0.0009  0.0005  0.0064  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B O   
1955 C CB  . PHE B 90  ? 0.1008 0.1176 0.0807 0.0095  -0.0007 0.0006  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CB  
1956 C CG  . PHE B 90  ? 0.1106 0.1223 0.0875 0.0199  0.0188  0.0124  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CG  
1957 C CD1 . PHE B 90  ? 0.0770 0.1442 0.1118 0.0076  0.0070  0.0088  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CD1 
1958 C CD2 . PHE B 90  ? 0.1310 0.1391 0.1166 -0.0022 0.0294  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CD2 
1959 C CE1 . PHE B 90  ? 0.0998 0.1531 0.1324 0.0057  0.0184  0.0220  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CE1 
1960 C CE2 . PHE B 90  ? 0.1476 0.1590 0.1409 0.0080  0.0553  0.0030  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CE2 
1961 C CZ  . PHE B 90  ? 0.1124 0.1728 0.1562 0.0171  0.0523  0.0229  ? ? ? ? ? ? 87  PHE B CZ  
1962 N N   . ASN B 91  ? 0.1179 0.1297 0.0765 -0.0032 -0.0070 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B N   
1963 C CA  . ASN B 91  ? 0.1389 0.1346 0.0806 0.0010  -0.0122 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CA  
1964 C C   . ASN B 91  ? 0.1473 0.1327 0.0832 0.0097  -0.0103 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B C   
1965 O O   . ASN B 91  ? 0.1807 0.1390 0.0935 -0.0033 -0.0026 0.0112  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B O   
1966 C CB  . ASN B 91  ? 0.1438 0.1463 0.0869 0.0070  -0.0020 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CB  
1967 C CG  . ASN B 91  ? 0.1652 0.1595 0.1131 0.0015  -0.0153 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CG  
1968 O OD1 . ASN B 91  ? 0.1929 0.1616 0.1237 0.0009  -0.0416 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B OD1 
1969 N ND2 . ASN B 91  ? 0.2114 0.2012 0.1125 0.0283  0.0013  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 88  ASN B ND2 
1970 N N   . GLU B 92  ? 0.1662 0.1353 0.0872 0.0270  -0.0248 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   
1971 C CA  . GLU B 92  ? 0.2152 0.1520 0.1123 0.0419  -0.0627 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  
1972 C C   . GLU B 92  ? 0.2352 0.1298 0.1093 0.0258  -0.0507 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   
1973 O O   . GLU B 92  ? 0.3078 0.1354 0.1101 0.0196  -0.0402 0.0098  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   
1974 C CB  . GLU B 92  ? 0.2189 0.1898 0.1524 0.0853  -0.0814 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  
1975 C CG  . GLU B 92  ? 0.3103 0.2439 0.2114 0.1366  -0.1012 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  
1976 C CD  . GLU B 92  ? 0.3446 0.3264 0.2739 0.1434  -0.0928 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  
1977 O OE1 . GLU B 92  ? 0.3539 0.3702 0.3047 0.0831  -0.1213 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 
1978 O OE2 . GLU B 92  ? 0.3383 0.3645 0.2583 0.1657  -0.0721 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 
1979 N N   . TRP B 93  ? 0.1851 0.1259 0.0940 0.0134  -0.0239 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N   
1980 C CA  . TRP B 93  ? 0.1806 0.1167 0.1165 0.0078  -0.0147 0.0019  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA  
1981 C C   . TRP B 93  ? 0.1962 0.1349 0.1162 0.0006  0.0200  0.0063  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C   
1982 O O   . TRP B 93  ? 0.2373 0.1435 0.1599 0.0045  0.0380  0.0288  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O   
1983 C CB  . TRP B 93  ? 0.1641 0.1201 0.1150 0.0000  -0.0057 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB  
1984 C CG  . TRP B 93  ? 0.1465 0.1076 0.1209 -0.0080 -0.0162 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG  
1985 C CD1 . TRP B 93  ? 0.1645 0.1220 0.1154 0.0117  -0.0325 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1 
1986 C CD2 . TRP B 93  ? 0.1342 0.0911 0.1226 -0.0019 -0.0248 0.0024  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2 
1987 N NE1 . TRP B 93  ? 0.1592 0.1157 0.1113 0.0151  -0.0293 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1 
1988 C CE2 . TRP B 93  ? 0.1261 0.1003 0.1132 -0.0033 -0.0311 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2 
1989 C CE3 . TRP B 93  ? 0.1187 0.0976 0.1269 0.0044  -0.0091 0.0108  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3 
1990 C CZ2 . TRP B 93  ? 0.1297 0.0969 0.1177 -0.0041 -0.0194 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2 
1991 C CZ3 . TRP B 93  ? 0.1235 0.1029 0.1154 -0.0109 -0.0107 0.0104  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3 
1992 C CH2 . TRP B 93  ? 0.1347 0.1008 0.1087 -0.0092 -0.0139 0.0005  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2 
1993 N N   . THR B 94  ? 0.1905 0.1357 0.1202 0.0005  0.0226  0.0128  ? ? ? ? ? ? 91  THR B N   
1994 C CA  . THR B 94  ? 0.1911 0.1646 0.1345 0.0096  0.0477  0.0308  ? ? ? ? ? ? 91  THR B CA  
1995 C C   . THR B 94  ? 0.2642 0.2182 0.1344 0.0108  0.0592  0.0213  ? ? ? ? ? ? 91  THR B C   
1996 O O   . THR B 94  ? 0.2697 0.2824 0.1372 -0.0190 0.0725  0.0286  ? ? ? ? ? ? 91  THR B O   
1997 C CB  . THR B 94  ? 0.1706 0.1618 0.1565 0.0156  0.0450  0.0376  ? ? ? ? ? ? 91  THR B CB  
1998 O OG1 . THR B 94  ? 0.1961 0.1518 0.1500 0.0182  0.0610  0.0160  ? ? ? ? ? ? 91  THR B OG1 
1999 C CG2 . THR B 94  ? 0.1544 0.1844 0.1838 0.0009  0.0250  0.0516  ? ? ? ? ? ? 91  THR B CG2 
2000 N N   A LYS B 95  ? 0.3016 0.2324 0.1019 0.0647  0.0412  0.0297  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B N   
2001 N N   B LYS B 95  ? 0.3001 0.2449 0.1526 0.0415  0.0530  0.0084  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B N   
2002 C CA  A LYS B 95  ? 0.3596 0.2677 0.1111 0.0840  0.0112  0.0314  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CA  
2003 C CA  B LYS B 95  ? 0.3465 0.2856 0.1812 0.0624  0.0343  0.0003  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CA  
2004 C C   A LYS B 95  ? 0.3744 0.2699 0.1182 0.0873  -0.0095 0.0355  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B C   
2005 C C   B LYS B 95  ? 0.3720 0.2634 0.1456 0.0742  0.0186  0.0223  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B C   
2006 O O   A LYS B 95  ? 0.4268 0.3053 0.1265 0.0624  0.0134  0.0487  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B O   
2007 O O   B LYS B 95  ? 0.3975 0.2732 0.1279 0.0676  0.0367  0.0338  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B O   
2008 C CB  A LYS B 95  ? 0.3312 0.2869 0.0988 0.0681  0.0020  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CB  
2009 C CB  B LYS B 95  ? 0.3640 0.3436 0.2446 0.0620  0.0344  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CB  
2010 C CG  A LYS B 95  ? 0.3761 0.3303 0.1806 0.0650  0.0062  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CG  
2011 C CG  B LYS B 95  ? 0.3839 0.3957 0.3097 0.0689  0.0295  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CG  
2012 C CD  A LYS B 95  ? 0.4110 0.3817 0.2698 0.0583  0.0171  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CD  
2013 C CD  B LYS B 95  ? 0.4151 0.4379 0.3647 0.0685  0.0316  -0.1114 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CD  
2014 C CE  A LYS B 95  ? 0.3969 0.4243 0.3440 0.0794  0.0475  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CE  
2015 C CE  B LYS B 95  ? 0.4384 0.4675 0.4076 0.0712  0.0406  -0.1425 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CE  
2016 N NZ  A LYS B 95  ? 0.4315 0.4624 0.3902 0.0681  0.0545  -0.1832 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B NZ  
2017 N NZ  B LYS B 95  ? 0.4668 0.4812 0.4330 0.0705  0.0465  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B NZ  
2018 N N   . GLN B 96  ? 0.3562 0.2347 0.1414 0.0794  -0.0136 0.0274  ? ? ? ? ? ? 93  GLN B N   
2019 C CA  . GLN B 96  ? 0.3713 0.2355 0.1688 0.0856  -0.0459 0.0167  ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CA  
2020 C C   . GLN B 96  ? 0.3433 0.2721 0.2066 0.0310  -0.0486 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B C   
2021 O O   . GLN B 96  ? 0.4191 0.3070 0.2158 0.0229  -0.0056 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 93  GLN B O   
2022 C CB  . GLN B 96  ? 0.4025 0.2070 0.2138 0.0884  -0.0166 0.0257  ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CB  
2023 C CG  . GLN B 96  ? 0.4471 0.1781 0.2099 0.0945  -0.0125 0.0059  ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CG  
2024 C CD  . GLN B 96  ? 0.4686 0.1601 0.1906 0.0862  -0.0203 0.0029  ? ? ? ? ? ? 93  GLN B CD  
2025 O OE1 . GLN B 96  ? 0.5300 0.1598 0.1843 0.0578  -0.0395 0.0192  ? ? ? ? ? ? 93  GLN B OE1 
2026 N NE2 . GLN B 96  ? 0.4703 0.1399 0.1870 0.0728  -0.0206 0.0041  ? ? ? ? ? ? 93  GLN B NE2 
2027 N N   . LYS B 97  ? 0.3213 0.3145 0.3076 -0.0234 -0.0524 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B N   
2028 C CA  . LYS B 97  ? 0.3997 0.4124 0.4532 -0.0349 -0.0484 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CA  
2029 C C   . LYS B 97  ? 0.3633 0.3591 0.4551 -0.0042 -0.0877 0.0366  ? ? ? ? ? ? 94  LYS B C   
2030 O O   . LYS B 97  ? 0.4317 0.3709 0.4975 -0.0334 -0.0711 0.0365  ? ? ? ? ? ? 94  LYS B O   
2031 C CB  . LYS B 97  ? 0.5216 0.5733 0.6006 -0.0501 -0.0129 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CB  
2032 C CG  . LYS B 97  ? 0.6386 0.7224 0.7356 -0.0567 0.0054  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CG  
2033 C CD  . LYS B 97  ? 0.7613 0.8462 0.8494 -0.0607 0.0120  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CD  
2034 C CE  . LYS B 97  ? 0.8746 0.9353 0.9296 -0.0662 0.0154  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CE  
2035 N NZ  . LYS B 97  ? 0.9565 0.9820 0.9716 -0.0705 0.0164  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B NZ  
2036 N N   A SER B 98  ? 0.4177 0.3208 0.4320 0.0386  -0.1013 0.0702  ? ? ? ? ? ? 95  SER B N   
2037 N N   B SER B 98  ? 0.4194 0.3365 0.4327 0.0447  -0.0962 0.0472  ? ? ? ? ? ? 95  SER B N   
2038 C CA  A SER B 98  ? 0.4809 0.2928 0.4089 0.0574  -0.0883 0.0928  ? ? ? ? ? ? 95  SER B CA  
2039 C CA  B SER B 98  ? 0.4938 0.3157 0.4075 0.0708  -0.0747 0.0578  ? ? ? ? ? ? 95  SER B CA  
2040 C C   A SER B 98  ? 0.4216 0.2004 0.3322 0.0444  -0.0665 0.0951  ? ? ? ? ? ? 95  SER B C   
2041 C C   B SER B 98  ? 0.4827 0.2318 0.3153 0.0804  -0.0514 0.0577  ? ? ? ? ? ? 95  SER B C   
2042 O O   A SER B 98  ? 0.2389 0.1521 0.3117 -0.0150 -0.0234 0.1120  ? ? ? ? ? ? 95  SER B O   
2043 O O   B SER B 98  ? 0.3887 0.2241 0.2654 0.1082  -0.0159 0.0579  ? ? ? ? ? ? 95  SER B O   
2044 C CB  A SER B 98  ? 0.5472 0.3655 0.4488 0.0812  -0.0979 0.1049  ? ? ? ? ? ? 95  SER B CB  
2045 C CB  B SER B 98  ? 0.5516 0.3834 0.4632 0.0811  -0.0731 0.0682  ? ? ? ? ? ? 95  SER B CB  
2046 O OG  A SER B 98  ? 0.5880 0.4054 0.4700 0.0941  -0.0962 0.1096  ? ? ? ? ? ? 95  SER B OG  
2047 O OG  B SER B 98  ? 0.6063 0.4188 0.4939 0.0834  -0.0588 0.0768  ? ? ? ? ? ? 95  SER B OG  
2048 N N   . HIS B 99  ? 0.4939 0.1832 0.2826 0.0772  -0.0651 0.0566  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B N   
2049 C CA  . HIS B 99  ? 0.4729 0.1497 0.2594 0.0738  -0.0166 0.0365  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CA  
2050 C C   . HIS B 99  ? 0.4255 0.1325 0.2079 0.0537  0.0194  0.0396  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B C   
2051 O O   . HIS B 99  ? 0.5017 0.1357 0.2439 0.0370  -0.0283 0.0213  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B O   
2052 C CB  . HIS B 99  ? 0.5115 0.1796 0.3480 0.0938  0.0515  0.0580  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CB  
2053 C CG  . HIS B 99  ? 0.5424 0.2617 0.4402 0.1305  0.1114  0.0978  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CG  
2054 N ND1 . HIS B 99  ? 0.5626 0.3080 0.4720 0.1606  0.1431  0.1077  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B ND1 
2055 C CD2 . HIS B 99  ? 0.4991 0.2789 0.4804 0.1584  0.1301  0.1254  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CD2 
2056 C CE1 . HIS B 99  ? 0.5525 0.3177 0.4885 0.1720  0.1528  0.1244  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CE1 
2057 N NE2 . HIS B 99  ? 0.5300 0.3086 0.4946 0.1754  0.1451  0.1281  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B NE2 
2058 N N   . GLN B 100 ? 0.3569 0.1484 0.1880 -0.0040 0.1070  0.0415  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B N   
2059 C CA  . GLN B 100 ? 0.3753 0.1531 0.2029 -0.0055 0.1206  0.0385  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CA  
2060 C C   . GLN B 100 ? 0.3474 0.1353 0.1800 -0.0033 0.1044  0.0347  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B C   
2061 O O   . GLN B 100 ? 0.4501 0.1486 0.1899 0.0006  0.1241  0.0190  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B O   
2062 C CB  . GLN B 100 ? 0.3773 0.1803 0.2528 -0.0347 0.1225  0.0551  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CB  
2063 C CG  . GLN B 100 ? 0.4418 0.2183 0.3038 -0.0475 0.1260  0.0650  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CG  
2064 C CD  . GLN B 100 ? 0.4744 0.2479 0.3408 -0.0678 0.1070  0.0720  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CD  
2065 O OE1 . GLN B 100 ? 0.5084 0.2347 0.3765 -0.1145 0.0863  0.0755  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B OE1 
2066 N NE2 . GLN B 100 ? 0.4595 0.2732 0.3355 -0.0651 0.1055  0.0879  ? ? ? ? ? ? 97  GLN B NE2 
2067 N N   . ILE B 101 ? 0.2460 0.1232 0.1646 0.0074  0.0971  0.0401  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   
2068 C CA  . ILE B 101 ? 0.1738 0.1329 0.1315 -0.0111 0.0554  0.0201  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  
2069 C C   . ILE B 101 ? 0.1739 0.1216 0.1185 -0.0303 0.0589  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   
2070 O O   . ILE B 101 ? 0.1995 0.1378 0.1487 -0.0199 0.0312  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   
2071 C CB  . ILE B 101 ? 0.2005 0.1612 0.1331 -0.0153 0.0199  0.0584  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  
2072 C CG1 . ILE B 101 ? 0.2055 0.1878 0.1417 0.0057  0.0077  0.0352  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 
2073 C CG2 . ILE B 101 ? 0.2015 0.1861 0.1471 -0.0382 0.0098  0.0748  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 
2074 C CD1 . ILE B 101 ? 0.2196 0.2096 0.1866 0.0177  0.0034  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 
2075 N N   . ILE B 102 ? 0.1950 0.1140 0.1031 -0.0189 0.0571  0.0036  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B N   
2076 C CA  A ILE B 102 ? 0.1772 0.1172 0.0980 -0.0334 0.0634  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CA  
2077 C CA  B ILE B 102 ? 0.2105 0.1636 0.1503 -0.0340 0.0480  0.0002  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CA  
2078 C C   . ILE B 102 ? 0.1574 0.1135 0.0963 -0.0269 0.0542  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B C   
2079 O O   . ILE B 102 ? 0.1715 0.1122 0.0887 -0.0232 0.0600  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B O   
2080 C CB  A ILE B 102 ? 0.2101 0.1447 0.1372 -0.0723 0.0680  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CB  
2081 C CB  B ILE B 102 ? 0.2915 0.2631 0.2516 -0.0610 0.0342  0.0039  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CB  
2082 C CG1 A ILE B 102 ? 0.3003 0.1781 0.2013 -0.1233 0.0457  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG1 
2083 C CG1 B ILE B 102 ? 0.3827 0.3243 0.3121 -0.0813 0.0263  0.0053  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG1 
2084 C CG2 A ILE B 102 ? 0.1965 0.1870 0.1607 -0.0701 0.0385  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG2 
2085 C CG2 B ILE B 102 ? 0.2900 0.2857 0.2743 -0.0635 0.0319  0.0039  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG2 
2086 C CD1 A ILE B 102 ? 0.4070 0.2294 0.2609 -0.1314 -0.0042 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CD1 
2087 C CD1 B ILE B 102 ? 0.4433 0.3568 0.3435 -0.0928 0.0249  0.0069  ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CD1 
2088 N N   . VAL B 103 ? 0.1649 0.1126 0.0948 -0.0151 0.0541  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   
2089 C CA  . VAL B 103 ? 0.1269 0.1161 0.1039 -0.0179 0.0484  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  
2090 C C   . VAL B 103 ? 0.1009 0.1195 0.1184 -0.0145 0.0537  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   
2091 O O   . VAL B 103 ? 0.1179 0.1774 0.1548 -0.0284 0.0749  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   
2092 C CB  . VAL B 103 ? 0.1285 0.1243 0.1065 -0.0153 0.0429  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  
2093 C CG1 . VAL B 103 ? 0.1340 0.1225 0.1243 -0.0091 0.0258  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 
2094 C CG2 . VAL B 103 ? 0.1495 0.1289 0.1175 -0.0187 0.0193  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 
2095 N N   . ILE B 104 ? 0.0868 0.1249 0.1125 -0.0079 0.0341  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B N   
2096 C CA  A ILE B 104 ? 0.0924 0.1324 0.1450 -0.0022 0.0230  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CA  
2097 C CA  B ILE B 104 ? 0.0933 0.1350 0.1474 -0.0015 0.0236  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CA  
2098 C C   . ILE B 104 ? 0.0968 0.1235 0.1555 0.0199  0.0503  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 101 ILE B C   
2099 O O   . ILE B 104 ? 0.0862 0.1537 0.2215 0.0207  0.0472  0.0268  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B O   
2100 C CB  A ILE B 104 ? 0.1282 0.1637 0.1906 -0.0049 -0.0005 0.0138  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CB  
2101 C CB  B ILE B 104 ? 0.1265 0.1649 0.1860 -0.0055 0.0034  0.0089  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CB  
2102 C CG1 A ILE B 104 ? 0.1201 0.1708 0.2126 0.0084  0.0173  0.0024  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG1 
2103 C CG1 B ILE B 104 ? 0.1237 0.1717 0.2137 0.0069  0.0169  0.0025  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG1 
2104 C CG2 A ILE B 104 ? 0.1808 0.1791 0.1807 -0.0253 0.0100  0.0113  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG2 
2105 C CG2 B ILE B 104 ? 0.1795 0.1791 0.1817 -0.0247 0.0104  0.0115  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CG2 
2106 C CD1 A ILE B 104 ? 0.1725 0.1655 0.2396 -0.0184 0.0598  0.0150  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CD1 
2107 C CD1 B ILE B 104 ? 0.1769 0.1746 0.2414 -0.0125 0.0550  0.0077  ? ? ? ? ? ? 101 ILE B CD1 
2108 N N   . LYS B 105 ? 0.0840 0.1181 0.1423 0.0074  0.0409  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N   
2109 C CA  A LYS B 105 ? 0.0806 0.1177 0.1478 0.0307  0.0483  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  
2110 C CA  B LYS B 105 ? 0.1299 0.1307 0.1589 0.0229  0.0688  0.0090  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  
2111 C C   . LYS B 105 ? 0.1312 0.1104 0.1463 0.0159  0.0751  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C   
2112 O O   . LYS B 105 ? 0.1253 0.1025 0.1421 -0.0158 0.0497  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O   
2113 C CB  A LYS B 105 ? 0.0964 0.1355 0.1538 0.0579  0.0358  0.0132  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  
2114 C CB  B LYS B 105 ? 0.1865 0.1668 0.1771 0.0428  0.0866  0.0354  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  
2115 C CG  A LYS B 105 ? 0.0854 0.1594 0.1468 0.0361  0.0303  0.0088  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  
2116 C CG  B LYS B 105 ? 0.1672 0.1938 0.1907 0.0408  0.0961  0.0387  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  
2117 C CD  A LYS B 105 ? 0.1165 0.1840 0.1330 0.0487  0.0127  0.0057  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  
2118 C CD  B LYS B 105 ? 0.1971 0.2215 0.1988 0.0519  0.0750  0.0480  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  
2119 C CE  A LYS B 105 ? 0.1591 0.2046 0.1418 0.0512  0.0091  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  
2120 C CE  B LYS B 105 ? 0.1816 0.2408 0.2146 0.0689  0.0727  0.0644  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  
2121 N NZ  A LYS B 105 ? 0.1871 0.2187 0.1458 0.0780  0.0111  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  
2122 N NZ  B LYS B 105 ? 0.2517 0.2494 0.2155 0.0967  0.0821  0.0676  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  
2123 N N   . GLU B 106 ? 0.1743 0.1306 0.1581 -0.0204 0.0946  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B N   
2124 C CA  . GLU B 106 ? 0.2199 0.1589 0.1422 -0.0478 0.0961  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CA  
2125 C C   . GLU B 106 ? 0.1910 0.1081 0.1220 -0.0147 0.0834  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B C   
2126 O O   . GLU B 106 ? 0.1599 0.1190 0.1285 -0.0165 0.0695  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B O   
2127 C CB  . GLU B 106 ? 0.2166 0.1870 0.1660 -0.0229 0.0987  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CB  
2128 C CG  . GLU B 106 ? 0.2481 0.1794 0.1802 -0.0143 0.0948  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CG  
2129 C CD  . GLU B 106 ? 0.2232 0.1842 0.1855 -0.0056 0.0850  0.0079  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CD  
2130 O OE1 . GLU B 106 ? 0.2144 0.1906 0.1899 -0.0010 0.0767  0.0028  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE1 
2131 O OE2 . GLU B 106 ? 0.2534 0.1846 0.1905 0.0020  0.1024  0.0173  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE2 
2132 N N   . PRO B 107 ? 0.1920 0.1081 0.1076 -0.0044 0.0513  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B N   
2133 C CA  . PRO B 107 ? 0.1654 0.1080 0.1071 -0.0041 0.0284  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CA  
2134 C C   . PRO B 107 ? 0.1567 0.0876 0.1140 0.0047  0.0464  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B C   
2135 O O   . PRO B 107 ? 0.1868 0.1082 0.1178 0.0053  0.0503  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B O   
2136 C CB  . PRO B 107 ? 0.2101 0.1160 0.1101 0.0021  0.0146  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CB  
2137 C CG  . PRO B 107 ? 0.2350 0.1224 0.1065 0.0014  0.0066  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CG  
2138 C CD  . PRO B 107 ? 0.2518 0.1215 0.1105 -0.0039 0.0371  0.0036  ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CD  
2139 N N   . TYR B 108 ? 0.1324 0.0881 0.1049 0.0048  0.0386  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   
2140 C CA  . TYR B 108 ? 0.1379 0.0965 0.1210 0.0174  0.0325  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  
2141 C C   . TYR B 108 ? 0.1266 0.0872 0.1264 0.0058  0.0237  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   
2142 O O   . TYR B 108 ? 0.1452 0.0911 0.1557 0.0185  0.0564  0.0073  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   
2143 C CB  . TYR B 108 ? 0.1363 0.1032 0.1252 0.0280  0.0288  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  
2144 C CG  . TYR B 108 ? 0.1019 0.1220 0.1333 0.0113  0.0361  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  
2145 C CD1 . TYR B 108 ? 0.1085 0.1481 0.1359 0.0216  0.0297  0.0056  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 
2146 C CD2 . TYR B 108 ? 0.0930 0.1262 0.1225 0.0164  0.0299  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 
2147 C CE1 . TYR B 108 ? 0.0963 0.1579 0.1393 0.0308  0.0253  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 
2148 C CE2 . TYR B 108 ? 0.0801 0.1311 0.1369 0.0187  0.0192  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 
2149 C CZ  . TYR B 108 ? 0.0840 0.1438 0.1336 0.0165  0.0108  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  
2150 O OH  . TYR B 108 ? 0.0973 0.1514 0.1449 0.0310  -0.0023 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  
2151 N N   . THR B 109 ? 0.1341 0.0936 0.1184 0.0091  0.0122  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 106 THR B N   
2152 C CA  . THR B 109 ? 0.1465 0.1057 0.1158 -0.0287 0.0157  0.0070  ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA  
2153 C C   . THR B 109 ? 0.1312 0.1091 0.1152 0.0117  0.0055  0.0040  ? ? ? ? ? ? 106 THR B C   
2154 O O   . THR B 109 ? 0.1671 0.1308 0.1392 0.0370  0.0049  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O   
2155 C CB  . THR B 109 ? 0.2429 0.1430 0.1198 -0.0798 -0.0038 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB  
2156 O OG1 . THR B 109 ? 0.2894 0.1826 0.1411 -0.1030 -0.0039 0.0006  ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 
2157 C CG2 . THR B 109 ? 0.3316 0.1573 0.1256 -0.1125 0.0309  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 
2158 N N   . ASP B 110 ? 0.1070 0.1149 0.1084 -0.0023 0.0099  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N   
2159 C CA  . ASP B 110 ? 0.0891 0.1303 0.1112 0.0157  0.0020  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA  
2160 C C   . ASP B 110 ? 0.0861 0.1077 0.1080 -0.0006 0.0031  0.0060  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C   
2161 O O   . ASP B 110 ? 0.1116 0.1005 0.1127 -0.0088 -0.0024 0.0125  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O   
2162 C CB  . ASP B 110 ? 0.1061 0.1397 0.1104 0.0000  0.0173  0.0088  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB  
2163 C CG  . ASP B 110 ? 0.0884 0.1551 0.1224 0.0117  0.0104  0.0028  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG  
2164 O OD1 . ASP B 110 ? 0.0990 0.1604 0.1468 0.0034  -0.0240 0.0023  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 
2165 O OD2 . ASP B 110 ? 0.1078 0.1714 0.1391 0.0152  -0.0074 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 
2166 N N   . VAL B 111 ? 0.0913 0.1142 0.1080 -0.0002 -0.0064 0.0133  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   
2167 C CA  . VAL B 111 ? 0.0952 0.1041 0.1032 -0.0068 0.0060  0.0242  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  
2168 C C   . VAL B 111 ? 0.0813 0.1076 0.1170 -0.0038 0.0070  0.0190  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   
2169 O O   . VAL B 111 ? 0.0931 0.1325 0.1380 -0.0179 0.0114  0.0305  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   
2170 C CB  . VAL B 111 ? 0.1099 0.1411 0.1016 -0.0064 -0.0082 0.0076  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  
2171 C CG1 . VAL B 111 ? 0.1188 0.1457 0.1133 -0.0388 0.0006  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 
2172 C CG2 . VAL B 111 ? 0.1869 0.1497 0.1331 -0.0191 -0.0104 0.0119  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 
2173 N N   . PHE B 112 ? 0.0887 0.0908 0.1066 0.0007  0.0003  0.0241  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B N   
2174 C CA  . PHE B 112 ? 0.1137 0.1091 0.1165 0.0051  -0.0157 0.0116  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CA  
2175 C C   . PHE B 112 ? 0.0991 0.1333 0.1198 0.0205  -0.0076 0.0195  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B C   
2176 O O   . PHE B 112 ? 0.1290 0.1914 0.1468 0.0299  -0.0241 0.0001  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B O   
2177 C CB  . PHE B 112 ? 0.1594 0.1103 0.1229 0.0147  -0.0073 0.0133  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CB  
2178 C CG  . PHE B 112 ? 0.1383 0.0953 0.1236 0.0057  0.0287  0.0197  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CG  
2179 C CD1 . PHE B 112 ? 0.1262 0.1257 0.1467 -0.0069 0.0300  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD1 
2180 C CD2 . PHE B 112 ? 0.1648 0.0914 0.1235 0.0047  0.0200  0.0221  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD2 
2181 C CE1 . PHE B 112 ? 0.1226 0.1396 0.1526 -0.0319 0.0282  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE1 
2182 C CE2 . PHE B 112 ? 0.1413 0.1089 0.1371 -0.0053 0.0279  0.0280  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE2 
2183 C CZ  . PHE B 112 ? 0.1465 0.1247 0.1542 -0.0353 0.0097  0.0079  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CZ  
2184 N N   . GLY B 113 ? 0.0815 0.1295 0.1091 -0.0197 -0.0045 0.0214  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B N   
2185 C CA  . GLY B 113 ? 0.0869 0.1299 0.1080 -0.0240 -0.0067 0.0170  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B CA  
2186 C C   . GLY B 113 ? 0.0964 0.1228 0.1001 -0.0285 -0.0159 0.0165  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B C   
2187 O O   . GLY B 113 ? 0.0842 0.1466 0.1182 -0.0341 -0.0171 0.0272  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B O   
2188 N N   . ARG B 114 ? 0.1062 0.1120 0.1146 -0.0439 -0.0176 0.0166  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B N   
2189 C CA  . ARG B 114 ? 0.1169 0.1012 0.0962 -0.0255 -0.0167 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CA  
2190 C C   . ARG B 114 ? 0.0892 0.0985 0.0894 -0.0134 -0.0074 0.0104  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B C   
2191 O O   . ARG B 114 ? 0.0820 0.1074 0.1276 -0.0124 -0.0005 0.0100  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B O   
2192 C CB  . ARG B 114 ? 0.1609 0.1060 0.1208 -0.0302 -0.0268 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CB  
2193 C CG  . ARG B 114 ? 0.1399 0.1138 0.1174 -0.0178 -0.0252 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CG  
2194 C CD  . ARG B 114 ? 0.1405 0.1161 0.1377 -0.0183 0.0027  0.0157  ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CD  
2195 N NE  . ARG B 114 ? 0.1520 0.1300 0.1533 0.0178  -0.0188 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NE  
2196 C CZ  . ARG B 114 ? 0.1733 0.1828 0.1453 0.0590  -0.0342 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CZ  
2197 N NH1 . ARG B 114 ? 0.1886 0.1760 0.1474 0.0327  -0.0304 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH1 
2198 N NH2 . ARG B 114 ? 0.2434 0.2407 0.1403 0.1074  -0.0228 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH2 
2199 N N   . THR B 115 ? 0.0875 0.0883 0.0903 0.0002  0.0099  0.0003  ? ? ? ? ? ? 112 THR B N   
2200 C CA  . THR B 115 ? 0.0776 0.0730 0.0947 0.0018  0.0147  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CA  
2201 C C   . THR B 115 ? 0.0869 0.0814 0.0855 0.0154  0.0091  0.0000  ? ? ? ? ? ? 112 THR B C   
2202 O O   . THR B 115 ? 0.1075 0.0848 0.1019 0.0046  0.0340  0.0006  ? ? ? ? ? ? 112 THR B O   
2203 C CB  . THR B 115 ? 0.0630 0.0829 0.0870 0.0008  0.0128  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CB  
2204 O OG1 . THR B 115 ? 0.0766 0.0820 0.0921 0.0055  0.0077  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 112 THR B OG1 
2205 C CG2 . THR B 115 ? 0.0883 0.0934 0.0955 0.0060  0.0066  0.0001  ? ? ? ? ? ? 112 THR B CG2 
2206 N N   . PHE B 116 ? 0.0791 0.0685 0.0872 0.0030  0.0167  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B N   
2207 C CA  . PHE B 116 ? 0.0799 0.0826 0.0878 0.0048  0.0209  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CA  
2208 C C   . PHE B 116 ? 0.0645 0.0821 0.0763 0.0074  0.0229  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B C   
2209 O O   . PHE B 116 ? 0.0601 0.0917 0.0899 -0.0043 0.0180  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B O   
2210 C CB  . PHE B 116 ? 0.0907 0.0879 0.0807 -0.0022 0.0165  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CB  
2211 C CG  . PHE B 116 ? 0.0933 0.0907 0.0744 -0.0044 0.0081  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CG  
2212 C CD1 . PHE B 116 ? 0.0972 0.0944 0.0911 -0.0061 -0.0019 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CD1 
2213 C CD2 . PHE B 116 ? 0.1083 0.0945 0.0810 -0.0112 -0.0007 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CD2 
2214 C CE1 . PHE B 116 ? 0.0907 0.1049 0.0935 -0.0047 -0.0018 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CE1 
2215 C CE2 . PHE B 116 ? 0.0957 0.1184 0.0768 -0.0063 0.0030  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CE2 
2216 C CZ  . PHE B 116 ? 0.1020 0.1091 0.0854 0.0080  0.0006  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CZ  
2217 N N   . LEU B 117 ? 0.0651 0.0794 0.0882 0.0048  0.0272  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   
2218 C CA  . LEU B 117 ? 0.0726 0.0834 0.0837 -0.0027 0.0291  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  
2219 C C   . LEU B 117 ? 0.0597 0.0843 0.0770 0.0015  0.0214  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   
2220 O O   . LEU B 117 ? 0.0799 0.0919 0.0914 0.0037  0.0324  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   
2221 C CB  . LEU B 117 ? 0.0667 0.0901 0.0876 0.0075  0.0131  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  
2222 C CG  . LEU B 117 ? 0.0650 0.0986 0.1022 0.0070  0.0157  0.0082  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  
2223 C CD1 . LEU B 117 ? 0.0622 0.1290 0.1143 0.0229  0.0162  0.0171  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 
2224 C CD2 . LEU B 117 ? 0.0625 0.1042 0.0888 0.0110  0.0067  0.0102  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 
2225 N N   . ILE B 118 ? 0.0691 0.0819 0.0817 0.0005  0.0210  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B N   
2226 C CA  . ILE B 118 ? 0.0770 0.0870 0.0783 0.0035  0.0286  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CA  
2227 C C   . ILE B 118 ? 0.0792 0.0888 0.0789 0.0057  0.0214  0.0020  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B C   
2228 O O   . ILE B 118 ? 0.0836 0.1077 0.0803 -0.0100 0.0223  0.0007  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B O   
2229 C CB  . ILE B 118 ? 0.0873 0.0953 0.0758 0.0017  0.0194  0.0050  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CB  
2230 C CG1 . ILE B 118 ? 0.1130 0.1052 0.0837 0.0115  0.0132  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG1 
2231 C CG2 . ILE B 118 ? 0.0987 0.1014 0.0909 -0.0037 0.0110  0.0024  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG2 
2232 C CD1 . ILE B 118 ? 0.1032 0.1134 0.1107 0.0196  -0.0026 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CD1 
2233 N N   . SER B 119 ? 0.0969 0.0880 0.0824 -0.0067 0.0286  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 116 SER B N   
2234 C CA  A SER B 119 ? 0.0997 0.0958 0.0921 -0.0104 0.0339  0.0025  ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA  
2235 C CA  B SER B 119 ? 0.1125 0.0816 0.0813 -0.0060 -0.0034 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA  
2236 C C   . SER B 119 ? 0.1344 0.1009 0.0741 -0.0066 0.0179  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 116 SER B C   
2237 O O   . SER B 119 ? 0.2546 0.1159 0.0866 0.0261  -0.0101 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 116 SER B O   
2238 C CB  A SER B 119 ? 0.1517 0.1445 0.1353 -0.0103 0.0353  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB  
2239 C CB  B SER B 119 ? 0.0806 0.0958 0.0974 -0.0014 0.0036  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB  
2240 O OG  A SER B 119 ? 0.1857 0.1819 0.1801 -0.0372 0.0319  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG  
2241 O OG  B SER B 119 ? 0.0867 0.1238 0.1182 -0.0139 0.0442  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG  
2242 N N   . ASP B 120 ? 0.0905 0.0980 0.0854 -0.0033 0.0010  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   
2243 C CA  . ASP B 120 ? 0.0857 0.1026 0.0967 -0.0009 0.0037  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  
2244 C C   . ASP B 120 ? 0.0873 0.1036 0.0859 -0.0037 -0.0019 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   
2245 O O   . ASP B 120 ? 0.0901 0.1140 0.0935 0.0069  0.0211  0.0064  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   
2246 C CB  . ASP B 120 ? 0.0836 0.1094 0.1020 -0.0053 -0.0008 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  
2247 C CG  . ASP B 120 ? 0.0606 0.0983 0.0868 -0.0041 0.0003  0.0045  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  
2248 O OD1 . ASP B 120 ? 0.0559 0.0980 0.0949 0.0010  0.0021  0.0122  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 
2249 O OD2 . ASP B 120 ? 0.0599 0.1030 0.0935 0.0013  0.0040  0.0009  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 
2250 N N   . PRO B 121 ? 0.1132 0.1063 0.0916 -0.0011 -0.0068 0.0098  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B N   
2251 C CA  . PRO B 121 ? 0.1506 0.1128 0.0977 -0.0097 0.0000  0.0226  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CA  
2252 C C   . PRO B 121 ? 0.1080 0.1092 0.1021 -0.0232 0.0077  0.0268  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B C   
2253 O O   . PRO B 121 ? 0.1400 0.1718 0.1250 -0.0267 0.0373  0.0402  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B O   
2254 C CB  . PRO B 121 ? 0.1995 0.1133 0.1293 -0.0189 -0.0392 0.0317  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CB  
2255 C CG  . PRO B 121 ? 0.1876 0.1316 0.1339 0.0030  -0.0404 0.0174  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CG  
2256 C CD  . PRO B 121 ? 0.1296 0.1154 0.1129 0.0009  -0.0239 0.0098  ? ? ? ? ? ? 118 PRO B CD  
2257 N N   . ASP B 122 ? 0.0749 0.1006 0.0995 -0.0036 0.0152  0.0200  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B N   
2258 C CA  . ASP B 122 ? 0.0799 0.1024 0.1089 -0.0028 -0.0018 0.0173  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B CA  
2259 C C   . ASP B 122 ? 0.0626 0.1041 0.1167 -0.0084 0.0064  0.0193  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B C   
2260 O O   . ASP B 122 ? 0.0980 0.1099 0.1381 -0.0062 -0.0252 0.0129  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B O   
2261 C CB  . ASP B 122 ? 0.0863 0.1001 0.1156 -0.0094 -0.0087 0.0118  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B CB  
2262 C CG  . ASP B 122 ? 0.0994 0.1078 0.1364 -0.0209 0.0028  0.0184  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B CG  
2263 O OD1 . ASP B 122 ? 0.1408 0.1367 0.2950 -0.0313 -0.0153 0.0675  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B OD1 
2264 O OD2 . ASP B 122 ? 0.1193 0.1218 0.1447 0.0274  0.0356  0.0297  ? ? ? ? ? ? 119 ASP B OD2 
2265 N N   . GLY B 123 ? 0.0585 0.0997 0.1070 -0.0010 0.0208  0.0143  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B N   
2266 C CA  . GLY B 123 ? 0.0498 0.1164 0.1044 0.0009  0.0219  0.0047  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B CA  
2267 C C   . GLY B 123 ? 0.0431 0.0963 0.1058 -0.0034 0.0077  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 120 GLY B C   
2268 O O   . GLY B 123 ? 0.0563 0.0959 0.1310 0.0103  0.0160  0.0176  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B O   
2269 N N   . HIS B 124 ? 0.0461 0.0854 0.0914 0.0006  0.0121  0.0077  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B N   
2270 C CA  . HIS B 124 ? 0.0575 0.0972 0.0821 -0.0010 0.0102  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CA  
2271 C C   . HIS B 124 ? 0.0618 0.0935 0.0757 -0.0061 0.0099  0.0048  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B C   
2272 O O   . HIS B 124 ? 0.1272 0.0955 0.0918 -0.0210 -0.0093 0.0053  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B O   
2273 C CB  . HIS B 124 ? 0.0482 0.1019 0.0852 -0.0065 0.0050  0.0054  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CB  
2274 C CG  . HIS B 124 ? 0.0507 0.0941 0.0842 -0.0044 0.0055  0.0044  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CG  
2275 N ND1 . HIS B 124 ? 0.0908 0.1048 0.0949 0.0131  -0.0156 0.0003  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B ND1 
2276 C CD2 . HIS B 124 ? 0.0435 0.1124 0.0859 -0.0031 0.0056  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CD2 
2277 C CE1 . HIS B 124 ? 0.0931 0.1115 0.1059 0.0120  -0.0269 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CE1 
2278 N NE2 . HIS B 124 ? 0.0773 0.1013 0.1067 0.0046  -0.0031 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B NE2 
2279 N N   . ILE B 125 ? 0.0498 0.0962 0.0798 -0.0079 0.0067  0.0070  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B N   
2280 C CA  A ILE B 125 ? 0.0442 0.1024 0.0804 -0.0022 0.0041  0.0046  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CA  
2281 C CA  B ILE B 125 ? 0.0637 0.0877 0.0910 -0.0004 0.0104  0.0072  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CA  
2282 C C   . ILE B 125 ? 0.0449 0.0896 0.0746 0.0005  0.0148  0.0081  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B C   
2283 O O   . ILE B 125 ? 0.0525 0.1274 0.0714 -0.0105 0.0116  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B O   
2284 C CB  A ILE B 125 ? 0.0448 0.1067 0.0868 0.0048  0.0107  0.0067  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CB  
2285 C CB  B ILE B 125 ? 0.0676 0.0929 0.1018 0.0098  0.0070  0.0084  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CB  
2286 C CG1 A ILE B 125 ? 0.0654 0.1352 0.1182 0.0040  0.0119  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG1 
2287 C CG1 B ILE B 125 ? 0.0437 0.1443 0.1282 0.0232  0.0091  0.0036  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG1 
2288 C CG2 A ILE B 125 ? 0.0711 0.0940 0.0657 0.0090  0.0106  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG2 
2289 C CG2 B ILE B 125 ? 0.0657 0.0969 0.1025 0.0042  0.0160  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG2 
2290 C CD1 A ILE B 125 ? 0.0638 0.1458 0.1306 0.0013  0.0176  0.0041  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CD1 
2291 C CD1 B ILE B 125 ? 0.0982 0.1830 0.1599 0.0395  0.0529  0.0029  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CD1 
2292 N N   . ILE B 126 ? 0.0403 0.0874 0.0709 -0.0045 0.0152  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 123 ILE B N   
2293 C CA  . ILE B 126 ? 0.0568 0.0832 0.0637 -0.0010 0.0126  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CA  
2294 C C   . ILE B 126 ? 0.0490 0.0876 0.0615 0.0138  0.0067  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 123 ILE B C   
2295 O O   . ILE B 126 ? 0.0708 0.0828 0.0811 0.0006  0.0233  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 123 ILE B O   
2296 C CB  . ILE B 126 ? 0.0537 0.0826 0.0763 0.0031  0.0033  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CB  
2297 C CG1 . ILE B 126 ? 0.0726 0.0834 0.0851 0.0028  0.0106  0.0017  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CG1 
2298 C CG2 . ILE B 126 ? 0.0751 0.0979 0.0963 0.0068  -0.0142 0.0078  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CG2 
2299 C CD1 . ILE B 126 ? 0.0980 0.0896 0.1064 0.0134  0.0221  0.0088  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CD1 
2300 N N   . ARG B 127 ? 0.0438 0.0782 0.0685 0.0036  0.0103  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   
2301 C CA  . ARG B 127 ? 0.0513 0.0807 0.0630 0.0028  0.0083  0.0031  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  
2302 C C   . ARG B 127 ? 0.0411 0.0857 0.0684 0.0045  0.0103  0.0016  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   
2303 O O   . ARG B 127 ? 0.0384 0.1098 0.0974 -0.0039 0.0107  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   
2304 C CB  . ARG B 127 ? 0.0466 0.0872 0.0767 0.0044  -0.0021 0.0000  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  
2305 C CG  . ARG B 127 ? 0.0563 0.0792 0.0802 -0.0004 0.0046  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  
2306 C CD  . ARG B 127 ? 0.0596 0.0867 0.0830 -0.0023 0.0107  0.0049  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  
2307 N NE  . ARG B 127 ? 0.0569 0.0849 0.0830 0.0025  -0.0055 0.0031  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  
2308 C CZ  . ARG B 127 ? 0.0649 0.0936 0.0908 0.0039  0.0004  0.0053  ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  
2309 N NH1 . ARG B 127 ? 0.0666 0.0978 0.1017 0.0089  0.0044  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 
2310 N NH2 . ARG B 127 ? 0.0654 0.1082 0.1072 0.0162  -0.0032 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 
2311 N N   . VAL B 128 ? 0.0474 0.0882 0.0674 0.0100  0.0030  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B N   
2312 C CA  . VAL B 128 ? 0.0485 0.0866 0.0734 0.0069  -0.0083 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CA  
2313 C C   . VAL B 128 ? 0.0541 0.0846 0.0740 0.0073  -0.0118 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B C   
2314 O O   . VAL B 128 ? 0.0570 0.0873 0.0876 0.0066  0.0024  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B O   
2315 C CB  . VAL B 128 ? 0.0742 0.0831 0.0776 0.0097  -0.0156 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CB  
2316 C CG1 . VAL B 128 ? 0.0852 0.1174 0.0864 -0.0086 -0.0279 0.0052  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG1 
2317 C CG2 . VAL B 128 ? 0.1061 0.0973 0.0727 0.0062  -0.0140 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG2 
2318 N N   . CYS B 129 ? 0.0482 0.0873 0.0806 0.0092  -0.0057 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B N   
2319 C CA  . CYS B 129 ? 0.0580 0.0913 0.0934 0.0034  -0.0038 0.0059  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CA  
2320 C C   . CYS B 129 ? 0.0572 0.0880 0.0931 0.0018  -0.0043 0.0001  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B C   
2321 O O   . CYS B 129 ? 0.0590 0.0966 0.1040 0.0009  -0.0126 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B O   
2322 C CB  . CYS B 129 ? 0.0599 0.1103 0.1043 0.0062  -0.0083 0.0138  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CB  
2323 S SG  . CYS B 129 ? 0.0805 0.1496 0.0944 0.0156  -0.0111 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B SG  
2324 N N   A PRO B 130 ? 0.0547 0.1020 0.1272 -0.0026 0.0105  0.0002  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   
2325 N N   B PRO B 130 ? 0.0879 0.0962 0.1021 -0.0191 -0.0031 0.0170  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   
2326 C CA  A PRO B 130 ? 0.0653 0.1161 0.1411 -0.0037 -0.0010 0.0026  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  
2327 C CA  B PRO B 130 ? 0.0645 0.1182 0.1108 -0.0129 -0.0162 0.0216  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  
2328 C C   A PRO B 130 ? 0.0570 0.1191 0.1308 -0.0229 0.0069  0.0092  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   
2329 C C   B PRO B 130 ? 0.0556 0.1499 0.1082 0.0120  -0.0148 0.0279  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   
2330 O O   A PRO B 130 ? 0.0723 0.1226 0.1364 -0.0055 -0.0029 0.0094  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   
2331 O O   B PRO B 130 ? 0.0984 0.1593 0.1058 0.0378  -0.0083 0.0415  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   
2332 C CB  A PRO B 130 ? 0.1138 0.1148 0.1569 -0.0149 0.0159  0.0037  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  
2333 C CB  B PRO B 130 ? 0.0620 0.1099 0.1182 -0.0298 -0.0166 0.0241  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  
2334 C CG  A PRO B 130 ? 0.1307 0.0960 0.1562 -0.0116 0.0299  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  
2335 C CG  B PRO B 130 ? 0.0929 0.1101 0.1111 -0.0393 -0.0074 0.0114  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  
2336 C CD  A PRO B 130 ? 0.0800 0.0876 0.1420 0.0047  0.0212  0.0021  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  
2337 C CD  B PRO B 130 ? 0.1266 0.0948 0.1033 -0.0302 -0.0136 0.0164  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  
2338 N N   . LEU B 131 ? 0.0633 0.1594 0.1216 -0.0171 -0.0027 0.0193  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B N   
2339 C CA  A LEU B 131 ? 0.0781 0.1757 0.1292 -0.0043 0.0057  0.0067  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA  
2340 C CA  B LEU B 131 ? 0.0800 0.1871 0.1445 -0.0034 0.0059  0.0159  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA  
2341 C C   . LEU B 131 ? 0.1642 0.1837 0.1502 0.0063  0.0054  0.0283  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B C   
2342 O O   . LEU B 131 ? 0.1823 0.1704 0.1929 -0.0102 0.0229  0.0277  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B O   
2343 C CB  A LEU B 131 ? 0.0815 0.2268 0.1391 0.0018  0.0121  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB  
2344 C CB  B LEU B 131 ? 0.0702 0.2459 0.1710 0.0047  0.0176  0.0085  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB  
2345 C CG  A LEU B 131 ? 0.1168 0.2526 0.1405 0.0188  0.0055  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG  
2346 C CG  B LEU B 131 ? 0.0797 0.2779 0.1756 0.0068  0.0213  0.0043  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG  
2347 C CD1 A LEU B 131 ? 0.1324 0.2770 0.1571 0.0326  -0.0110 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1 
2348 C CD1 B LEU B 131 ? 0.1742 0.2794 0.1743 0.0109  -0.0137 0.0102  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1 
2349 C CD2 A LEU B 131 ? 0.1122 0.2561 0.1421 0.0543  0.0045  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2 
2350 C CD2 B LEU B 131 ? 0.1429 0.3091 0.1838 0.0076  0.0334  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2 
2351 N N   . ASP B 132 ? 0.1867 0.2330 0.1492 0.0288  -0.0059 0.0203  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B N   
2352 C CA  . ASP B 132 ? 0.2576 0.2451 0.1911 -0.0009 -0.0007 0.0251  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CA  
2353 C C   . ASP B 132 ? 0.3302 0.2400 0.2442 -0.0389 0.0138  0.0357  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B C   
2354 O O   . ASP B 132 ? 0.3135 0.2669 0.2854 -0.0692 0.0540  0.0354  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B O   
2355 C CB  . ASP B 132 ? 0.2735 0.2454 0.1970 -0.0186 -0.0373 0.0204  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CB  
2356 C CG  . ASP B 132 ? 0.3183 0.2391 0.2210 -0.0178 -0.0066 0.0137  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CG  
2357 O OD1 . ASP B 132 ? 0.3005 0.2100 0.2247 0.0042  -0.0656 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD1 
2358 O OD2 . ASP B 132 ? 0.3635 0.2477 0.2442 -0.0360 0.0430  0.0086  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD2 
2359 O OXT . ASP B 132 ? 0.4557 0.2484 0.2665 -0.0735 0.0061  0.0361  ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OXT 
2360 C CAA . GRI C .   ? 0.4382 0.1296 0.1630 0.0394  0.0388  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAA 
2361 O OAB . GRI C .   ? 0.4194 0.1808 0.1511 0.0038  0.0096  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAB 
2362 O OAC . GRI C .   ? 0.2976 0.3195 0.3124 -0.0083 0.0202  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAC 
2363 O OAD . GRI C .   ? 0.2380 0.1797 0.1554 0.0259  0.0374  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAD 
2364 C CAE . GRI C .   ? 0.3300 0.2221 0.1548 0.0848  -0.0349 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAE 
2365 C CAF . GRI C .   ? 0.3473 0.2283 0.1428 0.1078  -0.0347 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAF 
2366 C CAG . GRI C .   ? 0.2725 0.2239 0.1547 -0.0807 0.0384  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAG 
2367 C CAH . GRI C .   ? 0.3173 0.2465 0.1582 -0.0909 0.0162  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAH 
2368 C CAI . GRI C .   ? 0.2736 0.1804 0.1394 0.0557  -0.0333 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAI 
2369 C CAJ . GRI C .   ? 0.2516 0.2993 0.2743 -0.0464 0.0399  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAJ 
2370 N NAK . GRI C .   ? 0.2671 0.1833 0.1501 -0.0121 -0.0396 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A NAK 
2371 N NAL . GRI C .   ? 0.2038 0.2101 0.1103 -0.0217 -0.0018 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A NAL 
2372 O OAM . GRI C .   ? 0.3358 0.1346 0.1296 -0.0042 0.0188  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A OAM 
2373 C CAN . GRI C .   ? 0.2864 0.1824 0.1372 0.0439  -0.0123 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAN 
2374 C CAO . GRI C .   ? 0.2604 0.2415 0.1987 -0.0452 -0.0055 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAO 
2375 C CAP . GRI C .   ? 0.2467 0.1971 0.1285 -0.0545 0.0566  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAP 
2376 C CAQ . GRI C .   ? 0.2878 0.2212 0.1388 0.0916  -0.0408 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAQ 
2377 C CAR . GRI C .   ? 0.3165 0.1799 0.1458 0.0684  -0.0292 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAR 
2378 C CAS . GRI C .   ? 0.2394 0.1953 0.1378 0.0126  0.0055  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAS 
2379 C CAT . GRI C .   ? 0.2020 0.2152 0.1413 0.0828  -0.0348 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAT 
2380 C CAU . GRI C .   ? 0.2034 0.2087 0.1323 0.0100  0.0092  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 130 GRI A CAU 
2381 O O   . HOH D .   ? 0.2897 0.4739 0.5156 0.0316  -0.0036 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O   
2382 O O   . HOH D .   ? 0.1140 0.1319 0.1451 -0.0176 -0.0388 0.0329  ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O   
2383 O O   . HOH D .   ? 0.3104 0.4337 0.4920 0.1354  0.0375  0.2220  ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O   
2384 O O   . HOH D .   ? 0.4564 0.2869 0.2661 -0.0828 -0.1573 0.0595  ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O   
2385 O O   . HOH D .   ? 0.0731 0.1469 0.1967 0.0074  -0.0398 0.0421  ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O   
2386 O O   . HOH D .   ? 0.1972 0.3330 0.4973 -0.0593 0.0000  0.1819  ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O   
2387 O O   . HOH D .   ? 0.3742 0.4222 0.4147 -0.1127 0.1371  0.1362  ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O   
2388 O O   . HOH D .   ? 0.1862 0.1589 0.1101 0.0182  -0.0157 0.0282  ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O   
2389 O O   . HOH D .   ? 0.2032 0.1616 0.1896 0.0022  -0.0247 0.0247  ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O   
2390 O O   . HOH D .   ? 0.1910 0.1256 0.1671 0.0051  -0.0460 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O   
2391 O O   . HOH D .   ? 0.5516 0.2860 0.4321 0.0469  -0.1009 0.0563  ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O   
2392 O O   . HOH D .   ? 0.1548 0.1615 0.1539 0.0167  -0.0265 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O   
2393 O O   . HOH D .   ? 0.2079 0.4952 0.3029 0.0035  -0.0637 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O   
2394 O O   . HOH D .   ? 0.4515 0.3653 0.3641 -0.0383 -0.1418 0.0873  ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O   
2395 O O   . HOH D .   ? 0.3657 0.3268 0.3533 -0.0684 0.1179  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O   
2396 O O   . HOH D .   ? 0.1358 0.1226 0.1918 0.0115  -0.0451 0.0127  ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O   
2397 O O   . HOH D .   ? 0.2675 0.3412 0.5592 0.1198  0.0482  0.0572  ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O   
2398 O O   . HOH D .   ? 0.2431 0.1140 0.1589 -0.0150 -0.0319 0.0189  ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O   
2399 O O   . HOH D .   ? 0.1720 0.4876 0.3279 -0.0894 0.0545  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O   
2400 O O   . HOH D .   ? 0.1343 0.1678 0.3350 0.0446  -0.0492 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O   
2401 O O   . HOH D .   ? 0.1805 0.3848 0.4035 0.1133  0.0250  0.0610  ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O   
2402 O O   . HOH D .   ? 0.2772 0.4077 0.3945 -0.1261 0.0236  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O   
2403 O O   . HOH D .   ? 0.4339 0.2741 0.4055 0.0446  0.0074  0.0042  ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O   
2404 O O   . HOH D .   ? 0.1854 0.1761 0.1503 0.0384  -0.0654 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O   
2405 O O   . HOH D .   ? 0.2985 0.5125 0.5095 0.0599  -0.0671 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O   
2406 O O   . HOH D .   ? 0.1557 0.2189 0.1831 -0.0742 0.0178  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O   
2407 O O   . HOH D .   ? 0.2263 0.3069 0.2770 -0.0296 -0.0138 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O   
2408 O O   . HOH D .   ? 0.1811 0.2367 0.1807 0.0080  -0.0087 0.0328  ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O   
2409 O O   . HOH D .   ? 0.2120 0.3468 0.2651 -0.0475 -0.0257 0.0100  ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O   
2410 O O   . HOH D .   ? 0.4639 0.5331 0.2824 -0.1245 -0.0543 0.1626  ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O   
2411 O O   . HOH D .   ? 0.5021 0.5143 0.4108 0.2496  -0.1466 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O   
2412 O O   . HOH D .   ? 0.1204 0.2869 0.2898 -0.0246 -0.0212 0.0581  ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O   
2413 O O   . HOH D .   ? 0.4443 0.6097 0.3070 -0.1769 -0.1520 0.0053  ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O   
2414 O O   . HOH D .   ? 0.4297 0.3609 0.3640 0.0901  -0.0279 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O   
2415 O O   . HOH D .   ? 0.1556 0.1842 0.2092 0.0192  -0.0445 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O   
2416 O O   . HOH D .   ? 0.3893 0.4246 0.4704 -0.1539 0.1815  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O   
2417 O O   . HOH D .   ? 0.4668 0.4326 0.2689 -0.0588 0.0406  -0.1335 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O   
2418 O O   . HOH D .   ? 0.1788 0.2227 0.1992 0.0137  0.0021  0.0181  ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O   
2419 O O   . HOH D .   ? 0.2638 0.1451 0.2351 -0.0292 -0.0464 0.0013  ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O   
2420 O O   . HOH D .   ? 0.3109 0.4176 0.2528 -0.0725 0.0360  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O   
2421 O O   . HOH D .   ? 0.4257 0.1685 0.2395 -0.0721 -0.0585 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O   
2422 O O   . HOH D .   ? 0.1956 0.2372 0.2082 -0.0612 0.0652  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O   
2423 O O   . HOH D .   ? 0.3150 0.1610 0.1420 -0.0174 -0.0445 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O   
2424 O O   . HOH D .   ? 0.4443 0.6599 0.3910 0.2122  -0.1658 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O   
2425 O O   . HOH D .   ? 0.2394 0.3880 0.5084 0.0197  -0.1058 0.0299  ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O   
2426 O O   . HOH D .   ? 0.3347 0.1680 0.3037 -0.1018 -0.0427 0.0295  ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O   
2427 O O   . HOH D .   ? 0.1408 0.2728 0.2753 -0.0219 -0.0638 0.0522  ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O   
2428 O O   . HOH D .   ? 0.2162 0.2255 0.3228 -0.1017 0.0926  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O   
2429 O O   . HOH D .   ? 0.2985 0.4456 0.5452 0.0991  0.1995  0.1030  ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O   
2430 O O   . HOH D .   ? 0.2396 0.3296 0.3024 0.0832  -0.1344 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O   
2431 O O   . HOH D .   ? 0.2184 0.1898 0.1927 -0.0039 0.0623  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O   
2432 O O   . HOH D .   ? 0.5090 0.2221 0.4203 -0.0051 -0.2251 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O   
2433 O O   . HOH D .   ? 0.2133 0.1655 0.2468 0.0002  -0.0439 0.0422  ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O   
2434 O O   . HOH D .   ? 0.4647 0.2952 0.3513 0.0486  0.0262  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O   
2435 O O   . HOH D .   ? 0.2265 0.2837 0.2904 0.0975  0.1262  0.0757  ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O   
2436 O O   . HOH D .   ? 0.1789 0.3133 0.2850 -0.1233 0.0292  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O   
2437 O O   . HOH D .   ? 0.6033 0.6088 0.4144 0.0444  -0.0516 -0.2206 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O   
2438 O O   . HOH D .   ? 0.2229 0.3117 0.2450 0.0013  -0.0796 0.0109  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O   
2439 O O   . HOH D .   ? 0.2950 0.2335 0.2747 -0.0030 -0.0580 0.0193  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O   
2440 O O   . HOH D .   ? 0.5667 0.3537 0.2237 0.1161  -0.1035 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O   
2441 O O   . HOH D .   ? 0.3980 0.5268 0.2665 0.1816  -0.1327 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O   
2442 O O   . HOH D .   ? 0.3108 0.3798 0.3996 0.0678  -0.0640 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O   
2443 O O   . HOH D .   ? 0.2444 0.2382 0.2081 -0.0803 0.0356  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O   
2444 O O   . HOH D .   ? 0.1541 0.4322 0.2522 0.0195  -0.0185 -0.1730 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O   
2445 O O   . HOH D .   ? 0.4455 0.1545 0.2253 -0.0543 -0.0048 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O   
2446 O O   . HOH D .   ? 0.4110 0.4278 0.3821 0.0265  -0.0862 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O   
2447 O O   . HOH D .   ? 0.3647 0.3911 0.4148 0.0649  0.1458  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O   
2448 O O   . HOH D .   ? 0.3908 0.3632 0.4601 -0.1498 0.1853  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O   
2449 O O   . HOH D .   ? 0.8473 0.4867 0.2869 0.0654  0.1105  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O   
2450 O O   . HOH D .   ? 0.3527 0.4813 0.2802 -0.0729 -0.0361 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O   
2451 O O   . HOH D .   ? 0.4435 0.2846 0.3258 -0.0022 -0.0591 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   
2452 O O   . HOH D .   ? 0.3320 0.7480 0.3215 0.0956  -0.0781 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   
2453 O O   . HOH D .   ? 0.2930 0.7214 0.2369 -0.1246 0.0438  0.0523  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   
2454 O O   . HOH D .   ? 0.5758 0.5360 0.7708 0.0807  -0.1226 0.1095  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   
2455 O O   . HOH D .   ? 0.1549 0.3591 0.2221 -0.0644 -0.0119 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   
2456 O O   . HOH D .   ? 0.3505 0.6749 0.3195 -0.1881 -0.1158 0.1881  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   
2457 O O   . HOH D .   ? 0.1341 0.1901 0.3066 0.0228  0.0821  0.0398  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   
2458 O O   . HOH D .   ? 0.4222 0.2305 0.2261 0.1142  0.0255  0.0328  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   
2459 O O   . HOH D .   ? 0.4715 0.2487 0.2648 0.1129  -0.1069 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   
2460 O O   . HOH D .   ? 0.1402 0.3644 0.3952 -0.0415 0.0420  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   
2461 O O   . HOH D .   ? 0.2829 0.3355 0.4045 -0.0063 -0.0273 0.1457  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   
2462 O O   . HOH D .   ? 0.2509 0.4419 0.5710 0.0109  -0.0551 -0.2167 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   
2463 O O   . HOH D .   ? 0.2080 0.7618 0.3648 0.0612  0.0028  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   
2464 O O   . HOH D .   ? 0.2297 0.4522 0.3352 -0.1229 0.0668  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   
2465 O O   . HOH D .   ? 0.2168 0.3329 0.3101 0.0860  -0.0524 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   
2466 O O   . HOH D .   ? 0.2550 0.2815 0.1861 0.0508  0.0264  0.0242  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   
2467 O O   . HOH D .   ? 0.1786 0.4755 0.7083 0.0076  0.0240  0.0033  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   
2468 O O   . HOH D .   ? 0.5295 0.4317 0.5152 0.1803  -0.1281 0.0249  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   
2469 O O   . HOH D .   ? 0.3391 0.3355 0.2726 -0.0737 0.1409  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   
2470 O O   . HOH D .   ? 0.6427 0.5091 0.1896 -0.0051 0.0298  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   
2471 O O   . HOH D .   ? 0.2749 0.5289 0.3619 0.1294  0.0328  0.0439  ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   
2472 O O   . HOH D .   ? 0.3737 0.2322 0.2230 -0.0046 0.0544  0.0620  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   
2473 O O   . HOH D .   ? 0.2042 0.2773 0.3049 -0.0064 0.0114  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   
2474 O O   . HOH D .   ? 0.2654 0.3631 0.4572 0.0596  0.0029  0.0583  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   
2475 O O   . HOH D .   ? 0.4369 0.5404 0.5646 0.1620  -0.0384 0.0026  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   
2476 O O   . HOH D .   ? 0.2866 0.2877 0.4356 0.0213  -0.1781 0.0784  ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   
2477 O O   . HOH D .   ? 0.2278 0.2712 0.5648 -0.0219 -0.1256 0.1598  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   
2478 O O   . HOH D .   ? 0.2969 0.2782 0.1835 -0.0736 -0.0713 0.0064  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   
2479 O O   . HOH D .   ? 0.1572 0.1439 0.3084 0.0320  -0.0700 0.0473  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   
2480 O O   . HOH D .   ? 0.2170 0.2069 0.1835 -0.0178 -0.1176 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   
2481 O O   . HOH D .   ? 0.3221 0.3607 0.2023 0.0014  -0.0315 0.0105  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   
2482 O O   . HOH D .   ? 0.2537 0.5793 0.4016 -0.0849 -0.0762 0.2078  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   
2483 O O   A HOH D .   ? 0.3287 0.1760 0.1923 0.0128  -0.1404 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   
2484 O O   B HOH D .   ? 0.3450 0.1880 0.2006 0.0110  -0.1466 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   
2485 O O   . HOH D .   ? 0.3616 0.2691 0.1796 0.1779  0.0091  0.0145  ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   
2486 O O   . HOH D .   ? 0.3524 0.2154 0.1996 0.0033  -0.0730 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   
2487 O O   . HOH D .   ? 0.2362 0.2792 0.3701 -0.1153 -0.1260 0.1130  ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   
2488 O O   . HOH D .   ? 0.4415 0.1749 0.2494 0.0097  0.0147  0.0281  ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   
2489 O O   . HOH D .   ? 0.2415 0.3868 0.2683 0.1017  -0.0917 0.0569  ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   
2490 O O   . HOH D .   ? 0.2744 0.2609 0.1639 -0.0286 0.0561  0.0624  ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   
2491 O O   . HOH D .   ? 0.3777 0.5035 0.2889 0.0363  0.0922  0.1803  ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   
2492 O O   . HOH D .   ? 0.3680 0.2293 0.2346 0.1016  0.0364  0.0525  ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   
2493 O O   . HOH D .   ? 0.3868 0.3766 0.2489 0.0426  -0.0272 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   
2494 O O   . HOH D .   ? 0.3551 0.3091 0.3052 -0.0355 0.0333  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   
2495 O O   . HOH D .   ? 0.3407 0.2950 0.2351 -0.0313 0.0974  0.1175  ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   
2496 O O   . HOH D .   ? 0.3639 0.4597 0.1863 0.1952  0.0078  0.0166  ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   
2497 O O   . HOH D .   ? 0.1320 0.4699 0.2915 -0.0521 -0.0162 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   
2498 O O   . HOH D .   ? 0.3443 0.2935 0.3330 0.0215  -0.0783 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   
2499 O O   . HOH D .   ? 0.1933 0.3024 0.5647 -0.0683 0.0381  -0.1361 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   
2500 O O   . HOH D .   ? 0.2488 0.3224 0.4439 -0.0583 0.0657  0.0670  ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   
2501 O O   . HOH D .   ? 0.4226 0.3318 0.2626 -0.1903 -0.0899 0.0499  ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   
2502 O O   . HOH D .   ? 0.1500 0.3703 0.4616 0.0135  0.0234  0.0863  ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   
2503 O O   . HOH D .   ? 0.3414 0.4597 0.2145 0.0156  -0.1113 0.0504  ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   
2504 O O   . HOH D .   ? 0.1869 0.4233 0.4175 -0.0546 -0.0045 0.2109  ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   
2505 O O   . HOH D .   ? 0.4258 0.2443 0.2468 -0.0823 -0.0237 0.0482  ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   
2506 O O   . HOH D .   ? 0.3333 0.2791 0.4274 -0.0685 0.1092  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   
2507 O O   . HOH D .   ? 0.2792 0.4911 0.3215 0.0872  0.0439  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   
2508 O O   . HOH D .   ? 0.1852 0.4287 0.3451 0.0435  0.0052  0.0963  ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   
2509 O O   . HOH D .   ? 0.3301 0.3374 0.3763 0.0651  -0.1035 0.0501  ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   
2510 O O   . HOH D .   ? 0.2870 0.3238 0.5968 0.0058  -0.0415 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   
2511 O O   . HOH D .   ? 0.3075 0.4080 0.2159 0.0250  -0.0734 0.1040  ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   
2512 O O   . HOH D .   ? 0.2988 0.3059 0.4690 -0.0677 -0.1360 0.0421  ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   
2513 O O   . HOH D .   ? 0.2194 0.5091 0.4308 0.0921  -0.1152 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   
2514 O O   . HOH D .   ? 0.2668 0.2161 0.2256 -0.0648 0.0807  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   
2515 O O   . HOH D .   ? 0.1680 0.3457 0.5125 0.0306  -0.0411 0.1370  ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   
2516 O O   . HOH D .   ? 0.3252 0.6925 0.4026 -0.0631 0.0070  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   
2517 O O   . HOH D .   ? 0.5563 0.2973 0.5167 0.1068  0.2511  0.0063  ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   
2518 O O   . HOH D .   ? 0.3356 0.4162 0.3662 -0.1585 0.0155  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   
2519 O O   . HOH D .   ? 0.2005 0.3951 0.5579 -0.0943 0.0632  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   
2520 O O   . HOH D .   ? 0.6168 0.3704 0.2493 -0.0298 -0.1119 0.0483  ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   
2521 O O   . HOH D .   ? 0.2353 0.2498 0.7230 -0.0101 -0.0353 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   
2522 O O   . HOH D .   ? 0.1860 0.3988 0.5780 0.0214  -0.1009 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O   
2523 O O   . HOH D .   ? 0.0641 0.1447 0.1391 0.0126  -0.0197 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O   
2524 O O   . HOH D .   ? 0.2523 0.4109 0.1369 -0.1209 -0.0080 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O   
2525 O O   . HOH D .   ? 0.2024 0.3161 0.5351 -0.0005 0.1149  0.0131  ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O   
2526 O O   . HOH D .   ? 0.4669 0.6253 0.3083 0.1104  -0.0090 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O   
2527 O O   . HOH D .   ? 0.1891 0.5369 0.3522 0.0762  -0.0202 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O   
2528 O O   . HOH D .   ? 0.2263 0.3749 0.3355 -0.0041 0.0502  0.1432  ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O   
2529 O O   . HOH D .   ? 0.5269 0.7227 0.3058 0.1545  -0.1643 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O   
2530 O O   . HOH D .   ? 0.3160 0.5313 0.5372 -0.0140 -0.2284 0.0389  ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O   
2531 O O   . HOH D .   ? 0.5742 0.5294 0.5471 0.1817  -0.1034 0.0705  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   
2532 O O   . HOH D .   ? 0.3531 0.4410 0.4817 0.0489  -0.0586 0.1119  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   
2533 O O   . HOH D .   ? 0.3380 0.4909 0.6472 0.0251  0.0016  -0.1977 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   
2534 O O   . HOH D .   ? 0.5513 0.2937 0.5640 0.0228  0.1289  0.0345  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   
2535 O O   . HOH D .   ? 0.3577 0.3330 0.2991 0.1204  0.1717  0.0445  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   
2536 O O   . HOH D .   ? 0.2730 0.6665 0.5626 -0.1257 0.0904  0.1359  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   
2537 O O   A HOH D .   ? 0.3707 0.5505 0.3525 0.2149  0.1514  0.1421  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   
2538 O O   B HOH D .   ? 0.3700 0.5497 0.3525 0.2152  0.1507  0.1411  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   
2539 O O   . HOH D .   ? 0.5569 0.3878 0.4039 0.0481  0.1425  0.1640  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   
2540 O O   . HOH D .   ? 0.3840 0.4247 0.3829 0.1102  -0.1248 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   
2541 O O   . HOH D .   ? 0.7732 0.4407 0.2457 0.0752  -0.1296 0.0331  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   
2542 O O   . HOH D .   ? 0.1894 0.7229 0.7276 -0.0549 -0.0284 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   
2543 O O   A HOH D .   ? 0.3968 0.3926 0.2884 0.0199  0.1338  0.0929  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   
2544 O O   B HOH D .   ? 0.4264 0.3624 0.3520 0.0147  0.0859  0.0811  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   
2545 O O   . HOH D .   ? 0.1311 0.3906 0.2180 0.0022  -0.0071 0.0361  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   
2546 O O   . HOH D .   ? 0.2292 0.3909 0.6197 -0.0468 0.0159  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   
2547 O O   . HOH D .   ? 0.3095 0.2590 0.1720 -0.1494 0.0021  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   
2548 O O   . HOH D .   ? 0.4547 0.2290 0.5021 0.1187  -0.1502 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   
2549 O O   . HOH D .   ? 0.0623 0.1694 0.1841 -0.0164 -0.0087 0.0603  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   
2550 O O   A HOH D .   ? 0.0418 0.1362 0.1411 0.0030  0.0179  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   
2551 O O   B HOH D .   ? 0.0598 0.1277 0.1714 -0.0236 0.0312  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   
2552 O O   . HOH D .   ? 0.2765 0.3258 0.2815 -0.0505 0.1210  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   
2553 O O   . HOH D .   ? 0.3584 0.6280 0.4572 -0.2363 -0.0252 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   
2554 O O   . HOH D .   ? 0.2290 0.4867 0.4038 0.0261  -0.0286 0.2424  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   
2555 O O   . HOH D .   ? 0.1362 0.3859 0.2876 -0.0181 -0.0459 0.1343  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   
2556 O O   . HOH D .   ? 0.1949 0.5411 0.6061 0.0050  -0.0713 0.1391  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   
2557 O O   . HOH D .   ? 0.3656 0.2444 0.1634 -0.0261 -0.1211 0.0061  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   
2558 O O   . HOH D .   ? 0.4504 0.3981 0.1503 -0.1114 -0.0326 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   
2559 O O   . HOH D .   ? 0.2561 0.8029 0.3982 0.1557  -0.0311 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   
2560 O O   . HOH D .   ? 0.4655 0.6329 0.5439 0.0031  0.1546  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   
2561 O O   . HOH D .   ? 0.3441 0.6186 0.4641 -0.1660 -0.1357 0.1211  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   
2562 O O   . HOH D .   ? 0.3436 0.6145 0.2813 -0.1771 -0.0084 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   
2563 O O   . HOH D .   ? 0.3654 0.6329 0.3959 0.2373  -0.0258 0.1047  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   
2564 O O   . HOH D .   ? 0.2642 0.2607 0.3908 0.0567  -0.0184 0.0328  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   
2565 O O   . HOH D .   ? 0.2288 0.7762 0.3366 0.1042  0.0442  0.0715  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   
2566 O O   . HOH D .   ? 0.6948 0.3934 0.4580 0.0228  -0.0881 0.1912  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   
2567 O O   . HOH D .   ? 0.3351 0.5241 0.6174 0.1666  -0.1504 -0.2621 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   
2568 O O   . HOH D .   ? 0.3469 0.4631 0.4103 0.1680  0.1290  0.0448  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   
2569 O O   . HOH D .   ? 0.2514 0.8323 0.8673 0.1454  -0.0085 0.0012  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   
2570 O O   . HOH D .   ? 0.3610 0.6044 0.6007 0.0806  0.0345  0.2976  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   
2571 O O   . HOH D .   ? 0.4382 0.3548 0.2713 -0.1313 -0.1709 0.1072  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   
2572 O O   . HOH D .   ? 0.5839 0.6743 0.3553 -0.0689 -0.2283 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   
2573 O O   . HOH D .   ? 0.5701 0.6555 0.3701 0.1632  -0.0898 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   
2574 O O   . HOH D .   ? 0.6233 0.6367 0.3581 0.0127  0.0728  0.0548  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   
2575 O O   . HOH D .   ? 0.5694 0.4504 0.2969 -0.0260 -0.1162 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   
2576 O O   . HOH D .   ? 0.6565 0.2891 0.4573 -0.0491 -0.0238 0.1375  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   
2577 O O   . HOH D .   ? 0.5641 0.5149 0.4463 0.1236  0.1339  -0.2171 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   
2578 O O   . HOH D .   ? 0.3839 0.4127 0.2987 -0.0157 0.0926  0.0338  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   
2579 O O   . HOH D .   ? 0.4205 0.2957 0.4038 -0.0489 -0.1135 0.0351  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   
2580 O O   . HOH D .   ? 0.3268 0.5034 0.5626 -0.0498 -0.0841 0.0802  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   
2581 O O   . HOH D .   ? 0.5571 0.5317 0.5286 0.0791  -0.0667 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   
2582 O O   . HOH D .   ? 0.5252 0.5855 0.4102 -0.0017 -0.0113 -0.1861 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   
2583 O O   . HOH D .   ? 0.6517 0.5203 0.3378 -0.0168 0.0061  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   
2584 O O   . HOH D .   ? 0.5016 0.5430 0.5464 -0.0382 0.0433  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   
2585 O O   . HOH D .   ? 0.4830 0.5820 0.4901 -0.0321 -0.0995 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   
2586 O O   . HOH D .   ? 0.4009 0.5033 0.5100 0.0291  -0.0945 0.0848  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   
2587 O O   . HOH D .   ? 0.5142 0.4831 0.5716 0.1075  0.1344  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   
2588 O O   . HOH D .   ? 0.0910 0.1500 0.1020 0.0065  0.0108  0.0283  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   
2589 O O   . HOH D .   ? 0.1732 0.1460 0.0941 0.0283  -0.0091 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   
2590 O O   . HOH D .   ? 0.4897 0.3889 0.5119 -0.0815 0.0741  0.1994  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   
2591 O O   . HOH D .   ? 0.4934 0.4428 0.4516 -0.1157 -0.0075 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   
2592 O O   . HOH D .   ? 0.5310 0.5173 0.4759 -0.0882 -0.0034 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   
2593 O O   . HOH D .   ? 0.3206 0.4906 0.5616 -0.1566 -0.0312 0.0167  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   
2594 O O   . HOH D .   ? 0.4790 0.3932 0.4484 -0.1056 -0.0051 0.0347  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   
2595 O O   . HOH D .   ? 0.3993 0.1716 0.3901 0.0052  -0.0784 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   
2596 O O   . HOH D .   ? 0.4991 0.5106 0.4438 0.0766  -0.0525 0.0043  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   
2597 O O   . HOH D .   ? 0.4352 0.5792 0.4590 0.0316  -0.0257 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   
2598 O O   . HOH D .   ? 0.5105 0.5463 0.4565 -0.0768 0.2791  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   
2599 O O   . HOH D .   ? 0.1398 0.2184 0.4218 -0.0265 0.0669  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   
2600 O O   . HOH D .   ? 0.1778 0.3568 0.3937 0.0297  -0.0209 -0.1881 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   
2601 O O   . HOH D .   ? 0.3222 0.4623 0.2761 -0.0583 -0.0290 0.0875  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   
2602 O O   . HOH D .   ? 0.1253 0.3086 0.2131 0.0261  0.0033  0.0030  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   
2603 O O   . HOH D .   ? 0.5402 0.3153 0.5318 0.0110  0.0204  0.1065  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   
2604 O O   . HOH D .   ? 0.3849 0.1522 0.2222 0.0658  0.0231  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   
2605 O O   . HOH D .   ? 0.0815 0.2076 0.2347 -0.0097 0.0302  0.0632  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   
2606 O O   . HOH D .   ? 0.4789 0.4907 0.4853 0.0944  -0.1082 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   
2607 O O   . HOH D .   ? 0.2268 0.2401 0.3358 0.0060  -0.0471 0.0208  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   
2608 O O   A HOH D .   ? 0.2637 0.3655 0.4356 -0.1503 -0.0036 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   
2609 O O   B HOH D .   ? 0.2672 0.3669 0.4357 -0.1483 -0.0033 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   
2610 O O   . HOH D .   ? 0.4231 0.5478 0.4928 -0.0782 -0.0562 -0.1596 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   
2611 O O   . HOH D .   ? 0.4692 0.3583 0.5980 -0.1222 -0.0552 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   
2612 O O   . HOH D .   ? 0.5128 0.5093 0.4925 0.0282  0.0461  0.0469  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   
2613 O O   . HOH D .   ? 0.5054 0.5764 0.3767 -0.0485 -0.0021 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   
2614 O O   . HOH D .   ? 0.4930 0.4480 0.4677 0.0446  0.0362  0.1240  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   
2615 O O   . HOH D .   ? 0.3824 0.5743 0.4136 -0.0456 0.0775  0.0536  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   
2616 O O   . HOH D .   ? 0.4665 0.5411 0.5721 -0.0518 -0.0720 0.0190  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   
2617 O O   . HOH D .   ? 0.3797 0.4297 0.4186 0.0405  -0.0761 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   
2618 O O   . HOH D .   ? 0.5524 0.4821 0.3863 -0.0904 -0.0202 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   
2619 O O   . HOH D .   ? 0.3204 0.5213 0.4919 0.0313  0.0994  0.0429  ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   
2620 O O   . HOH D .   ? 0.5570 0.3972 0.4444 -0.1159 0.0374  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   
2621 O O   . HOH D .   ? 0.4223 0.5441 0.4569 -0.0778 0.1218  0.0206  ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   
2622 O O   . HOH D .   ? 0.4367 0.4679 0.4739 -0.0120 -0.0330 0.0846  ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   
2623 O O   . HOH D .   ? 0.4701 0.5940 0.5180 -0.0091 -0.0651 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   
2624 O O   . HOH D .   ? 0.4250 0.4874 0.5356 0.1222  -0.0196 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   
2625 O O   . HOH D .   ? 0.2276 0.2347 0.2054 0.0112  0.0142  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   
2626 O O   . HOH D .   ? 0.2168 0.2548 0.3143 -0.0033 -0.1419 0.0610  ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   
2627 O O   . HOH D .   ? 0.5411 0.3118 0.4094 -0.2036 -0.0772 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   
2628 O O   . HOH D .   ? 0.4544 0.1834 0.4780 0.0696  -0.0038 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   
2629 O O   . HOH D .   ? 0.5185 0.5274 0.5463 0.0078  -0.0075 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   
2630 O O   . HOH D .   ? 0.4819 0.4959 0.5026 0.0151  0.0072  0.0148  ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   
2631 O O   . HOH D .   ? 0.4672 0.4964 0.4631 -0.0271 -0.0058 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   
2632 O O   . HOH D .   ? 0.4241 0.4149 0.4022 -0.0116 0.0300  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   
2633 O O   A HOH D .   ? 0.2792 0.1141 0.1062 0.0014  0.0657  0.0161  ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   
2634 O O   B HOH D .   ? 0.3349 0.1912 0.1608 -0.0864 -0.0123 0.0571  ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   
2635 O O   A HOH D .   ? 0.1476 0.2952 0.2199 0.0409  0.0122  0.0796  ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   
2636 O O   B HOH D .   ? 0.1577 0.3034 0.2310 0.0353  0.0130  0.0706  ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   
2637 O O   . HOH E .   ? 0.0438 0.1285 0.1216 -0.0022 0.0046  0.0202  ? ? ? ? ? ? 130 HOH B O   
2638 O O   . HOH E .   ? 0.0861 0.1074 0.1103 0.0025  0.0247  0.0201  ? ? ? ? ? ? 131 HOH B O   
2639 O O   . HOH E .   ? 0.1883 0.3246 0.5845 -0.0304 0.0210  0.1123  ? ? ? ? ? ? 132 HOH B O   
2640 O O   . HOH E .   ? 0.1374 0.0956 0.1268 0.0176  0.0371  0.0131  ? ? ? ? ? ? 133 HOH B O   
2641 O O   . HOH E .   ? 0.1443 0.1168 0.1035 -0.0221 -0.0204 0.0186  ? ? ? ? ? ? 134 HOH B O   
2642 O O   . HOH E .   ? 0.2599 0.3970 0.5346 0.0261  -0.0604 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 135 HOH B O   
2643 O O   . HOH E .   ? 0.1209 0.1121 0.1249 0.0029  0.0262  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 136 HOH B O   
2644 O O   . HOH E .   ? 0.1406 0.1164 0.1904 -0.0073 0.0282  0.0081  ? ? ? ? ? ? 137 HOH B O   
2645 O O   . HOH E .   ? 0.2176 0.6018 0.3352 -0.0872 0.0236  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 138 HOH B O   
2646 O O   . HOH E .   ? 0.4611 0.3188 0.4489 -0.0705 -0.2170 0.1604  ? ? ? ? ? ? 139 HOH B O   
2647 O O   . HOH E .   ? 0.3339 0.3922 0.2488 -0.0488 -0.0793 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 140 HOH B O   
2648 O O   . HOH E .   ? 0.1840 0.1617 0.1600 0.0510  -0.0462 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 141 HOH B O   
2649 O O   . HOH E .   ? 0.3945 0.3316 0.5810 -0.2150 0.0087  0.0104  ? ? ? ? ? ? 142 HOH B O   
2650 O O   . HOH E .   ? 0.0737 0.2415 0.1969 -0.0305 0.0110  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 143 HOH B O   
2651 O O   . HOH E .   ? 0.0714 0.2312 0.1910 -0.0153 -0.0310 0.0325  ? ? ? ? ? ? 144 HOH B O   
2652 O O   . HOH E .   ? 0.3017 0.1451 0.1732 -0.0339 0.1060  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 145 HOH B O   
2653 O O   . HOH E .   ? 0.1316 0.0871 0.2915 -0.0165 -0.0714 0.0077  ? ? ? ? ? ? 146 HOH B O   
2654 O O   . HOH E .   ? 0.1080 0.1693 0.2304 0.0042  -0.0589 0.0227  ? ? ? ? ? ? 147 HOH B O   
2655 O O   . HOH E .   ? 0.4090 0.3458 0.2589 -0.0566 -0.0932 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 148 HOH B O   
2656 O O   . HOH E .   ? 0.1862 0.1910 0.2063 -0.0095 0.0707  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O   
2657 O O   . HOH E .   ? 0.0827 0.2186 0.2397 0.0251  0.0067  0.0121  ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O   
2658 O O   . HOH E .   ? 0.1583 0.2286 0.2195 0.0700  -0.0234 0.0074  ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O   
2659 O O   . HOH E .   ? 0.2404 0.2403 0.1522 -0.0247 0.0506  0.0062  ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O   
2660 O O   . HOH E .   ? 0.0961 0.3148 0.2311 0.0119  -0.0174 0.0381  ? ? ? ? ? ? 153 HOH B O   
2661 O O   . HOH E .   ? 0.5498 0.2230 0.6290 -0.0463 -0.0673 0.1386  ? ? ? ? ? ? 154 HOH B O   
2662 O O   . HOH E .   ? 0.2313 0.1756 0.1996 -0.0371 0.0217  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 155 HOH B O   
2663 O O   . HOH E .   ? 0.4023 0.4849 0.3167 0.2263  -0.1113 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 156 HOH B O   
2664 O O   . HOH E .   ? 0.3752 0.2307 0.1273 0.1403  -0.0033 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 157 HOH B O   
2665 O O   . HOH E .   ? 0.6900 0.3132 0.1980 0.1804  0.0459  0.0167  ? ? ? ? ? ? 158 HOH B O   
2666 O O   . HOH E .   ? 0.1288 0.2693 0.2173 0.0848  0.0325  0.0357  ? ? ? ? ? ? 159 HOH B O   
2667 O O   . HOH E .   ? 0.1533 0.2689 0.2045 0.0545  -0.0019 0.0443  ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O   
2668 O O   . HOH E .   ? 0.2714 0.1928 0.1482 0.0362  0.0101  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O   
2669 O O   . HOH E .   ? 0.1491 0.5758 0.5042 0.0368  -0.0208 0.0030  ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O   
2670 O O   . HOH E .   ? 0.1359 0.3053 0.1983 -0.0524 -0.0162 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O   
2671 O O   . HOH E .   ? 0.2521 0.2327 0.2595 -0.0576 -0.0515 0.0602  ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O   
2672 O O   . HOH E .   ? 0.1567 0.5972 0.3588 -0.0103 -0.0031 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O   
2673 O O   . HOH E .   ? 0.1829 0.2393 0.2142 0.0848  -0.0508 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O   
2674 O O   . HOH E .   ? 0.2960 0.2797 0.2041 0.0313  -0.1201 0.0530  ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O   
2675 O O   . HOH E .   ? 0.3493 0.3359 0.3932 0.0772  -0.1944 -0.1443 ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O   
2676 O O   . HOH E .   ? 0.1925 0.7555 0.7540 0.0226  -0.0376 0.0015  ? ? ? ? ? ? 169 HOH B O   
2677 O O   . HOH E .   ? 0.1342 0.2753 0.2979 -0.0351 0.0595  0.0024  ? ? ? ? ? ? 170 HOH B O   
2678 O O   . HOH E .   ? 0.1998 0.3416 0.3348 -0.1192 -0.0373 0.1190  ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O   
2679 O O   . HOH E .   ? 0.6506 0.2632 0.4417 0.1493  -0.0158 0.0098  ? ? ? ? ? ? 172 HOH B O   
2680 O O   . HOH E .   ? 0.1527 0.5265 0.5344 -0.0055 0.0109  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 173 HOH B O   
2681 O O   . HOH E .   ? 0.1916 0.1775 0.1980 -0.0011 0.0278  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O   
2682 O O   . HOH E .   ? 0.2158 0.2802 0.2495 0.0476  -0.0254 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O   
2683 O O   . HOH E .   ? 0.2502 0.3518 0.6392 -0.0938 0.0664  -0.1856 ? ? ? ? ? ? 176 HOH B O   
2684 O O   . HOH E .   ? 0.3672 0.6126 0.4902 -0.0522 -0.1397 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 177 HOH B O   
2685 O O   . HOH E .   ? 0.3259 0.5997 0.4893 0.1813  0.0618  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 178 HOH B O   
2686 O O   . HOH E .   ? 0.4634 0.1991 0.1736 0.0256  -0.0717 0.0213  ? ? ? ? ? ? 179 HOH B O   
2687 O O   . HOH E .   ? 0.2469 0.3957 0.3355 0.0550  -0.0270 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 180 HOH B O   
2688 O O   . HOH E .   ? 0.3010 0.5199 0.2393 -0.0547 0.0518  0.0607  ? ? ? ? ? ? 181 HOH B O   
2689 O O   . HOH E .   ? 0.1788 0.2442 0.3509 -0.0362 -0.0907 0.0447  ? ? ? ? ? ? 182 HOH B O   
2690 O O   . HOH E .   ? 0.2357 0.5202 0.6505 0.0824  -0.1259 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 183 HOH B O   
2691 O O   . HOH E .   ? 0.2923 0.2771 0.1636 -0.0515 0.0165  0.0522  ? ? ? ? ? ? 184 HOH B O   
2692 O O   . HOH E .   ? 0.3409 0.4593 0.3357 0.1278  0.0000  0.0039  ? ? ? ? ? ? 185 HOH B O   
2693 O O   . HOH E .   ? 0.1562 0.3962 0.2843 0.0587  -0.0494 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O   
2694 O O   . HOH E .   ? 0.1978 0.1785 0.4180 0.0430  -0.0031 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 187 HOH B O   
2695 O O   . HOH E .   ? 0.1721 0.6261 0.4302 -0.0054 0.0511  0.0605  ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O   
2696 O O   . HOH E .   ? 0.4503 0.6882 0.3577 0.0271  0.1108  -0.2182 ? ? ? ? ? ? 189 HOH B O   
2697 O O   . HOH E .   ? 0.2211 0.1995 0.3570 -0.0446 0.0309  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O   
2698 O O   . HOH E .   ? 0.1200 0.4068 0.2544 -0.0279 0.0012  0.0573  ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O   
2699 O O   . HOH E .   ? 0.3047 0.2846 0.1309 -0.0280 0.0567  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O   
2700 O O   . HOH E .   ? 0.4133 0.4480 0.4965 0.2555  -0.0105 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O   
2701 O O   . HOH E .   ? 0.3570 0.2492 0.2636 0.0058  0.1156  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O   
2702 O O   A HOH E .   ? 0.2092 0.5485 0.3072 -0.0636 0.0734  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   
2703 O O   B HOH E .   ? 0.2125 0.5474 0.3091 -0.0637 0.0735  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   
2704 O O   . HOH E .   ? 0.3349 0.2384 0.2394 0.1043  -0.0973 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O   
2705 O O   . HOH E .   ? 0.2241 0.2523 0.2582 0.0442  0.0465  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O   
2706 O O   . HOH E .   ? 0.4353 0.2531 0.2801 -0.0040 0.0677  0.0049  ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O   
2707 O O   . HOH E .   ? 0.3043 0.3183 0.2209 0.1608  0.1175  0.1119  ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O   
2708 O O   . HOH E .   ? 0.3258 0.3659 0.1381 0.0053  -0.0646 0.0312  ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O   
2709 O O   . HOH E .   ? 0.1344 0.5195 0.2509 0.0159  -0.0214 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   
2710 O O   . HOH E .   ? 0.4799 0.2549 0.1902 0.0125  0.1083  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   
2711 O O   . HOH E .   ? 0.1931 0.2893 0.3209 0.0435  0.0548  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   
2712 O O   . HOH E .   ? 0.4049 0.3529 0.2813 0.0978  -0.1656 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   
2713 O O   . HOH E .   ? 0.4736 0.3198 0.2319 -0.1517 0.0812  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   
2714 O O   . HOH E .   ? 0.3219 0.5253 0.3685 -0.0917 0.1817  0.0100  ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   
2715 O O   . HOH E .   ? 0.5246 0.6279 0.3018 0.1684  -0.0117 0.0807  ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   
2716 O O   . HOH E .   ? 0.2175 0.4294 0.5338 -0.0186 -0.1316 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   
2717 O O   . HOH E .   ? 0.7155 0.1976 0.2395 -0.0717 -0.0743 0.0229  ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   
2718 O O   . HOH E .   ? 0.5200 0.6304 0.3264 -0.1086 -0.1696 0.0801  ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   
2719 O O   . HOH E .   ? 0.2263 0.3649 0.3267 -0.0428 -0.1362 0.1069  ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   
2720 O O   . HOH E .   ? 0.1744 0.4617 0.2089 -0.0752 -0.0568 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   
2721 O O   . HOH E .   ? 0.2542 0.2711 0.1743 -0.0353 0.0287  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   
2722 O O   . HOH E .   ? 0.3029 0.2827 0.3424 -0.0607 -0.0403 0.0437  ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   
2723 O O   . HOH E .   ? 0.2463 0.3250 0.3225 0.0324  0.0192  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   
2724 O O   . HOH E .   ? 0.6463 0.2165 0.5237 -0.0249 0.2628  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   
2725 O O   . HOH E .   ? 0.2305 0.2458 0.3085 0.0690  -0.0542 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   
2726 O O   . HOH E .   ? 0.2291 0.3714 0.2549 -0.0212 -0.0239 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   
2727 O O   . HOH E .   ? 0.2054 0.4369 0.6541 -0.0239 -0.0327 -0.2004 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   
2728 O O   . HOH E .   ? 0.1634 0.4379 0.3030 -0.0540 0.0156  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   
2729 O O   . HOH E .   ? 0.1942 0.2545 0.3568 0.0288  -0.0545 0.0412  ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   
2730 O O   . HOH E .   ? 0.5355 0.4594 0.5950 -0.2229 -0.1378 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   
2731 O O   . HOH E .   ? 0.3610 0.3472 0.4986 -0.1150 0.0120  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   
2732 O O   . HOH E .   ? 0.2502 0.2666 0.5601 0.0179  0.0705  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   
2733 O O   . HOH E .   ? 0.2806 0.4509 0.2000 0.0410  -0.0471 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   
2734 O O   . HOH E .   ? 0.5377 0.5068 0.5930 0.1259  0.2394  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   
2735 O O   . HOH E .   ? 0.3627 0.4888 0.5637 -0.1782 0.0340  0.0900  ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   
2736 O O   . HOH E .   ? 0.2119 0.1730 0.1186 -0.0095 0.0599  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   
2737 O O   . HOH E .   ? 0.3325 0.3106 0.2924 -0.0750 -0.0535 0.0168  ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   
2738 O O   . HOH E .   ? 0.1459 0.4332 0.4423 -0.0177 0.0187  0.1291  ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   
2739 O O   . HOH E .   ? 0.2257 0.1842 0.3064 0.0232  0.1415  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   
2740 O O   . HOH E .   ? 0.1683 0.1731 0.4173 0.0597  0.0583  0.0297  ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   
2741 O O   . HOH E .   ? 0.3578 0.3442 0.3857 0.1456  0.1975  0.1452  ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   
2742 O O   . HOH E .   ? 0.4675 0.5055 0.2483 -0.0550 0.1496  0.1014  ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   
2743 O O   . HOH E .   ? 0.2832 0.2836 0.1366 -0.0744 0.0763  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   
2744 O O   . HOH E .   ? 0.3706 0.2758 0.6076 0.0064  0.1949  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   
2745 O O   . HOH E .   ? 0.2877 0.3851 0.2663 -0.1289 0.1332  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   
2746 O O   . HOH E .   ? 0.1982 0.5775 0.3261 0.0495  0.0856  0.0831  ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   
2747 O O   . HOH E .   ? 0.3654 0.3430 0.3443 -0.0052 -0.2013 0.0068  ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   
2748 O O   . HOH E .   ? 0.2698 0.2177 0.1877 -0.0329 0.0755  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   
2749 O O   . HOH E .   ? 0.1968 0.6537 0.2524 -0.0454 0.0100  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   
2750 O O   . HOH E .   ? 0.1785 0.2258 0.3466 0.0058  -0.0570 0.0816  ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   
2751 O O   . HOH E .   ? 0.1513 0.4150 0.2681 0.0694  0.0574  0.1174  ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   
2752 O O   . HOH E .   ? 0.2337 0.4150 0.2483 0.0654  -0.0295 0.0453  ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   
2753 O O   . HOH E .   ? 0.3142 0.1768 0.6597 0.0124  -0.0968 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   
2754 O O   . HOH E .   ? 0.3803 0.3523 0.2212 -0.0250 0.0604  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   
2755 O O   . HOH E .   ? 0.1793 0.5679 0.2040 -0.0592 0.0400  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   
2756 O O   . HOH E .   ? 0.1535 0.4086 0.3598 0.0249  0.0265  0.0574  ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   
2757 O O   A HOH E .   ? 0.2662 0.2423 0.2354 0.0556  0.0832  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   
2758 O O   B HOH E .   ? 0.2321 0.2423 0.3188 0.0925  0.0922  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   
2759 O O   . HOH E .   ? 0.3909 0.3913 0.1612 0.0798  0.0192  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   
2760 O O   . HOH E .   ? 0.5517 0.2690 0.3127 0.1699  0.1108  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   
2761 O O   . HOH E .   ? 0.4755 0.4024 0.2088 0.1564  -0.0655 0.0583  ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   
2762 O O   . HOH E .   ? 0.3836 0.3015 0.3000 0.0158  0.1188  0.1468  ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   
2763 O O   . HOH E .   ? 0.1479 0.3708 0.4911 -0.0235 -0.0165 0.1363  ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   
2764 O O   . HOH E .   ? 0.3844 0.2485 0.5531 0.0314  0.1029  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   
2765 O O   . HOH E .   ? 0.2982 0.4476 0.2855 0.0320  0.0008  -0.1499 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   
2766 O O   . HOH E .   ? 0.4565 0.3941 0.3254 0.1046  0.0781  0.1395  ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   
2767 O O   . HOH E .   ? 0.1589 0.5079 0.4515 -0.0462 -0.0840 0.0201  ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   
2768 O O   . HOH E .   ? 0.4250 0.2821 0.5300 0.1083  -0.0579 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   
2769 O O   . HOH E .   ? 0.1336 0.2246 0.2670 0.0233  0.0447  0.0016  ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   
2770 O O   . HOH E .   ? 0.4782 0.2303 0.3735 -0.0578 0.2380  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   
2771 O O   . HOH E .   ? 0.5568 0.4650 0.2045 -0.3030 0.0063  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   
2772 O O   . HOH E .   ? 0.3774 0.4857 0.2114 -0.0916 -0.0801 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   
2773 O O   . HOH E .   ? 0.3101 0.3961 0.3916 -0.0223 0.1386  0.0383  ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   
2774 O O   . HOH E .   ? 0.3410 0.3534 0.5785 -0.0396 0.1225  0.1960  ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   
2775 O O   . HOH E .   ? 0.2051 0.4058 0.5000 0.0095  0.0928  0.1869  ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   
2776 O O   . HOH E .   ? 0.2353 0.3962 0.5000 -0.0997 -0.0398 0.0789  ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   
2777 O O   . HOH E .   ? 0.1639 0.4588 0.4301 0.0520  -0.1069 0.0196  ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   
2778 O O   . HOH E .   ? 0.4650 0.2512 0.3864 0.0538  -0.1282 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   
2779 O O   . HOH E .   ? 0.6009 0.4212 0.3158 0.1969  -0.0989 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   
2780 O O   . HOH E .   ? 0.3806 0.3896 0.6759 0.0363  0.2051  0.1051  ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O   
2781 O O   . HOH E .   ? 0.1740 0.5843 0.6024 0.0936  0.0291  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O   
2782 O O   . HOH E .   ? 0.4994 0.4772 0.4900 0.0825  0.0178  0.1812  ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   
2783 O O   . HOH E .   ? 0.3473 0.4585 0.6138 -0.0519 -0.0703 0.3091  ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O   
2784 O O   . HOH E .   ? 0.2130 0.6726 0.5471 0.0204  -0.1112 0.0655  ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O   
2785 O O   . HOH E .   ? 0.3973 0.6862 0.4115 0.0888  -0.0988 0.0730  ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O   
2786 O O   . HOH E .   ? 0.5679 0.6065 0.3409 0.1934  -0.1871 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   
2787 O O   . HOH E .   ? 0.2547 0.4105 0.5405 -0.1000 -0.0993 0.0301  ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O   
2788 O O   . HOH E .   ? 0.4180 0.5640 0.4161 0.1019  -0.0823 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O   
2789 O O   . HOH E .   ? 0.3715 0.6399 0.5476 0.1414  0.0500  -0.2000 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   
2790 O O   . HOH E .   ? 0.5095 0.7374 0.3646 -0.0935 0.0854  0.1800  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   
2791 O O   . HOH E .   ? 0.2914 0.4494 0.8047 0.0534  -0.1874 -0.1507 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   
2792 O O   . HOH E .   ? 0.4146 0.4550 0.5374 0.1257  -0.1544 0.0149  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   
2793 O O   . HOH E .   ? 0.3648 0.5697 0.4624 0.0841  0.0389  0.0093  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   
2794 O O   . HOH E .   ? 0.1859 0.6950 0.3432 -0.0704 -0.0057 0.0066  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   
2795 O O   . HOH E .   ? 0.3534 0.7712 0.4531 -0.0680 0.1909  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   
2796 O O   . HOH E .   ? 0.2917 0.5971 0.4796 0.1277  0.0101  0.1103  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   
2797 O O   . HOH E .   ? 0.3374 0.4658 0.6246 -0.0142 -0.1773 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   
2798 O O   . HOH E .   ? 0.2360 0.4055 0.6747 0.0029  0.0845  0.1245  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   
2799 O O   . HOH E .   ? 0.1394 0.1707 0.3152 0.0067  0.0132  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   
2800 O O   . HOH E .   ? 0.5696 0.4233 0.5281 -0.2316 -0.1197 0.1912  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   
2801 O O   . HOH E .   ? 0.6408 0.6357 0.3101 -0.2111 0.0905  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   
2802 O O   . HOH E .   ? 0.2804 0.3170 0.8578 -0.0697 -0.0475 0.0381  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   
2803 O O   . HOH E .   ? 0.5212 0.2840 0.6953 0.0866  0.0753  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   
2804 O O   . HOH E .   ? 0.4278 0.6813 0.4551 0.1649  0.1524  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   
2805 O O   . HOH E .   ? 0.2427 0.8459 0.3243 -0.0126 -0.0591 0.0161  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   
2806 O O   . HOH E .   ? 0.2033 0.1704 0.3775 0.0112  -0.1501 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   
2807 O O   . HOH E .   ? 0.1292 0.2019 0.1543 0.0346  0.0097  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   
2808 O O   . HOH E .   ? 0.1806 0.3505 0.3111 -0.0338 -0.0776 0.1177  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   
2809 O O   . HOH E .   ? 0.1023 0.1979 0.2812 -0.0072 -0.0307 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   
2810 O O   . HOH E .   ? 0.1698 0.2865 0.3123 0.1085  0.0118  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   
2811 O O   . HOH E .   ? 0.2460 0.3509 0.2267 -0.1333 -0.0775 0.0502  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   
2812 O O   . HOH E .   ? 0.6025 0.5455 0.4343 -0.0602 -0.2330 0.0424  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   
2813 O O   . HOH E .   ? 0.2830 0.4773 0.5342 0.0996  0.0591  0.2203  ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   
2814 O O   . HOH E .   ? 0.3174 0.4792 0.6390 0.0661  0.0841  0.0084  ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   
2815 O O   . HOH E .   ? 0.6157 0.5071 0.5406 0.0095  -0.0548 -0.1680 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   
2816 O O   . HOH E .   ? 0.3027 0.3731 0.5500 -0.1260 -0.0839 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   
2817 O O   . HOH E .   ? 0.4471 0.4120 0.4390 0.2036  -0.2277 -0.2049 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   
2818 O O   . HOH E .   ? 0.3682 0.5691 0.6027 0.1053  -0.1404 0.2077  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   
2819 O O   . HOH E .   ? 0.4633 0.6754 0.3379 0.0911  -0.0455 0.0708  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   
2820 O O   . HOH E .   ? 0.3792 0.5754 0.4717 -0.0046 -0.1787 -0.1838 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   
2821 O O   . HOH E .   ? 0.4436 0.5761 0.4811 -0.0193 -0.0099 -0.2582 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   
2822 O O   . HOH E .   ? 0.2808 0.5137 0.6102 -0.1365 -0.0488 0.2322  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   
2823 O O   . HOH E .   ? 0.3895 0.6616 0.3657 -0.0606 0.0854  0.0706  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   
2824 O O   . HOH E .   ? 0.4606 0.5153 0.4046 -0.0471 -0.0931 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   
2825 O O   . HOH E .   ? 0.1775 0.1518 0.2846 -0.0730 -0.0783 0.0562  ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   
2826 O O   . HOH E .   ? 0.0861 0.1315 0.0789 0.0050  0.0058  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   
2827 O O   . HOH E .   ? 0.3500 0.4927 0.5358 -0.1639 -0.0625 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   
2828 O O   . HOH E .   ? 0.5563 0.3925 0.4963 -0.0458 0.1286  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   
2829 O O   . HOH E .   ? 0.4982 0.4891 0.3858 -0.2323 -0.0674 0.0221  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   
2830 O O   . HOH E .   ? 0.3782 0.4770 0.5642 0.1360  0.1856  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   
2831 O O   . HOH E .   ? 0.3661 0.5241 0.5390 -0.0588 -0.0976 0.0710  ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   
2832 O O   . HOH E .   ? 0.3800 0.5882 0.3884 -0.1823 -0.1336 0.0050  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   
2833 O O   . HOH E .   ? 0.4552 0.3878 0.4409 0.1914  0.0943  0.0188  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   
2834 O O   . HOH E .   ? 0.4931 0.4884 0.5975 -0.0602 0.0693  0.0342  ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   
2835 O O   . HOH E .   ? 0.5956 0.3413 0.5419 -0.0241 -0.0911 0.0011  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   
2836 O O   . HOH E .   ? 0.3926 0.3535 0.3868 0.1059  0.0202  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   
2837 O O   . HOH E .   ? 0.5592 0.5709 0.3754 -0.0698 -0.0012 0.0804  ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   
2838 O O   . HOH E .   ? 0.2874 0.4720 0.5693 -0.0427 0.0247  0.1272  ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   
2839 O O   . HOH E .   ? 0.5242 0.4848 0.3027 -0.0700 -0.0657 0.1434  ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   
2840 O O   . HOH E .   ? 0.4682 0.5194 0.3283 -0.0576 -0.1464 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   
2841 O O   . HOH E .   ? 0.5212 0.5339 0.4865 0.0932  -0.2205 0.1409  ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   
2842 O O   . HOH E .   ? 0.3379 0.5133 0.4367 0.0892  -0.0308 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   
2843 O O   . HOH E .   ? 0.3330 0.5073 0.4724 0.1079  0.1322  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   
2844 O O   . HOH E .   ? 0.3098 0.2765 0.5601 -0.0855 0.0089  -0.1297 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   
2845 O O   . HOH E .   ? 0.3782 0.2211 0.4376 -0.0128 -0.1252 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   
2846 O O   . HOH E .   ? 0.3566 0.3600 0.4946 0.0372  0.0897  0.0750  ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   
2847 O O   . HOH E .   ? 0.4199 0.5329 0.2358 -0.0884 -0.0641 0.0632  ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   
2848 O O   . HOH E .   ? 0.5543 0.5752 0.2685 0.0667  0.0797  0.0478  ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   
2849 O O   . HOH E .   ? 0.4019 0.5361 0.4498 0.0103  0.0377  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   
2850 O O   . HOH E .   ? 0.5399 0.5844 0.3885 0.0165  0.0371  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   
2851 O O   . HOH E .   ? 0.5293 0.4222 0.4682 -0.1460 0.1309  0.0108  ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   
2852 O O   . HOH E .   ? 0.4265 0.5683 0.3071 -0.1454 0.0210  0.1830  ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   
2853 O O   . HOH E .   ? 0.4913 0.4760 0.4573 0.0317  -0.1589 0.0328  ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   
2854 O O   . HOH E .   ? 0.4454 0.5063 0.5431 0.0491  0.0786  0.1042  ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   
2855 O O   . HOH E .   ? 0.5067 0.5182 0.3807 0.0750  -0.0267 0.0433  ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   
2856 O O   . HOH E .   ? 0.3585 0.5083 0.3913 0.0591  0.0661  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   
2857 O O   . HOH E .   ? 0.4068 0.5009 0.5088 0.0038  0.1157  0.0075  ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   
2858 O O   . HOH E .   ? 0.3888 0.5489 0.4496 0.0397  0.0580  0.0160  ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   
2859 O O   . HOH E .   ? 0.4339 0.4846 0.4946 -0.0241 -0.1069 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   
2860 O O   . HOH E .   ? 0.1512 0.4817 0.4369 0.0114  -0.0547 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   
2861 O O   . HOH E .   ? 0.3988 0.4826 0.5430 -0.0828 0.1383  0.1015  ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   
2862 O O   . HOH E .   ? 0.3966 0.5511 0.4663 -0.0591 -0.0140 0.0818  ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   
2863 O O   . HOH E .   ? 0.4550 0.4959 0.5572 0.0880  -0.0810 0.0208  ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   
2864 O O   . HOH E .   ? 0.3662 0.5134 0.5369 0.0009  -0.0642 0.0180  ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   
2865 O O   . HOH E .   ? 0.4544 0.5606 0.4463 0.0343  -0.0635 0.0432  ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   
2866 O O   . HOH E .   ? 0.5031 0.4859 0.4583 0.0381  -0.0081 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O   
2867 O O   . HOH E .   ? 0.4951 0.5205 0.5333 0.0284  -0.0046 0.0082  ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O   
2868 O O   . HOH E .   ? 0.5112 0.5095 0.5012 -0.0476 -0.0138 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O   
2869 O O   . HOH E .   ? 0.4781 0.4925 0.5046 -0.0567 0.0494  0.0324  ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O   
2870 O O   A HOH E .   ? 0.1450 0.1739 0.2386 -0.0643 -0.0876 0.0963  ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   
2871 O O   B HOH E .   ? 0.1897 0.1771 0.2236 -0.0451 0.0743  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   
2872 O O   . HOH E .   ? 0.2286 0.1918 0.2317 0.1045  0.0967  0.0707  ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O   
2873 O O   A HOH E .   ? 0.3195 0.1652 0.2289 0.0152  -0.0807 0.0692  ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   
2874 O O   B HOH E .   ? 0.3223 0.1850 0.2441 0.0883  0.0318  0.0956  ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   
2875 O O   A HOH E .   ? 0.1540 0.1380 0.1647 0.0051  0.0420  0.0017  ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   
2876 O O   B HOH E .   ? 0.0750 0.1266 0.1263 -0.0071 -0.0126 0.0053  ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   
2877 O O   . HOH E .   ? 0.3733 0.3650 0.3774 -0.0039 -0.0103 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O   
2878 O O   . HOH E .   ? 0.3811 0.3828 0.3828 -0.0021 -0.0001 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O   
2879 O O   . HOH E .   ? 0.3826 0.3800 0.3824 -0.0006 0.0022  0.0022  ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O   
# 
