data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Amzel, L.M."   1 
"Gabelli, S.B." 2 
"Boto, A.N."    3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Structure of the E100A E.coli GDP-mannose hydrolase (yffh) in complex with Mg++" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "nudix, GDP_mannose, hydrolase, biofilm" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural studies of the Nudix GDP-mannose hydrolase from E. coli reveals a new motif for mannose recognition." 
_citation.journal_abbrev            Proteins 
_citation.journal_volume            79 
_citation.page_first                2455 
_citation.page_last                 2466 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           PSFGEY 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0887-3585 
_citation.journal_id_CSD            0867 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21638333 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/prot.23069 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Boto, A.N."    1 ? 
primary "Xu, W."        2 ? 
primary "Jakoncic, J."  3 ? 
primary "Pannuri, A."   4 ? 
primary "Romeo, T."     5 ? 
primary "Bessman, M.J." 6 ? 
primary "Gabelli, S.B." 7 ? 
primary "Amzel, L.M."   8 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MTQQITLIKDKILSDNYFTLHNITYDLTRKDGEVIRHKREVYDRGNGATILLYNTKKKTVVLIRQFRVATWVNGNESGQL
IESCAGLLDNDEPEVCIRKAAIEETGYEVGEVRKLFELYMSPGGVTELIHFFIAEYSDNQRANAGGGVEDEDIEVLELPF
SQALEMIKTGEIRDGKTVLLLNYLQTSHLMD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MTQQITLIKDKILSDNYFTLHNITYDLTRKDGEVIRHKREVYDRGNGATILLYNTKKKTVVLIRQFRVATWVNGNESGQL
IESCAGLLDNDEPEVCIRKAAIEETGYEVGEVRKLFELYMSPGGVTELIHFFIAEYSDNQRANAGGGVEDEDIEVLELPF
SQALEMIKTGEIRDGKTVLLLNYLQTSHLMD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   THR n 
1 3   GLN n 
1 4   GLN n 
1 5   ILE n 
1 6   THR n 
1 7   LEU n 
1 8   ILE n 
1 9   LYS n 
1 10  ASP n 
1 11  LYS n 
1 12  ILE n 
1 13  LEU n 
1 14  SER n 
1 15  ASP n 
1 16  ASN n 
1 17  TYR n 
1 18  PHE n 
1 19  THR n 
1 20  LEU n 
1 21  HIS n 
1 22  ASN n 
1 23  ILE n 
1 24  THR n 
1 25  TYR n 
1 26  ASP n 
1 27  LEU n 
1 28  THR n 
1 29  ARG n 
1 30  LYS n 
1 31  ASP n 
1 32  GLY n 
1 33  GLU n 
1 34  VAL n 
1 35  ILE n 
1 36  ARG n 
1 37  HIS n 
1 38  LYS n 
1 39  ARG n 
1 40  GLU n 
1 41  VAL n 
1 42  TYR n 
1 43  ASP n 
1 44  ARG n 
1 45  GLY n 
1 46  ASN n 
1 47  GLY n 
1 48  ALA n 
1 49  THR n 
1 50  ILE n 
1 51  LEU n 
1 52  LEU n 
1 53  TYR n 
1 54  ASN n 
1 55  THR n 
1 56  LYS n 
1 57  LYS n 
1 58  LYS n 
1 59  THR n 
1 60  VAL n 
1 61  VAL n 
1 62  LEU n 
1 63  ILE n 
1 64  ARG n 
1 65  GLN n 
1 66  PHE n 
1 67  ARG n 
1 68  VAL n 
1 69  ALA n 
1 70  THR n 
1 71  TRP n 
1 72  VAL n 
1 73  ASN n 
1 74  GLY n 
1 75  ASN n 
1 76  GLU n 
1 77  SER n 
1 78  GLY n 
1 79  GLN n 
1 80  LEU n 
1 81  ILE n 
1 82  GLU n 
1 83  SER n 
1 84  CYS n 
1 85  ALA n 
1 86  GLY n 
1 87  LEU n 
1 88  LEU n 
1 89  ASP n 
1 90  ASN n 
1 91  ASP n 
1 92  GLU n 
1 93  PRO n 
1 94  GLU n 
1 95  VAL n 
1 96  CYS n 
1 97  ILE n 
1 98  ARG n 
1 99  LYS n 
1 100 ALA n 
1 101 ALA n 
1 102 ILE n 
1 103 GLU n 
1 104 GLU n 
1 105 THR n 
1 106 GLY n 
1 107 TYR n 
1 108 GLU n 
1 109 VAL n 
1 110 GLY n 
1 111 GLU n 
1 112 VAL n 
1 113 ARG n 
1 114 LYS n 
1 115 LEU n 
1 116 PHE n 
1 117 GLU n 
1 118 LEU n 
1 119 TYR n 
1 120 MET n 
1 121 SER n 
1 122 PRO n 
1 123 GLY n 
1 124 GLY n 
1 125 VAL n 
1 126 THR n 
1 127 GLU n 
1 128 LEU n 
1 129 ILE n 
1 130 HIS n 
1 131 PHE n 
1 132 PHE n 
1 133 ILE n 
1 134 ALA n 
1 135 GLU n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ASP n 
1 139 ASN n 
1 140 GLN n 
1 141 ARG n 
1 142 ALA n 
1 143 ASN n 
1 144 ALA n 
1 145 GLY n 
1 146 GLY n 
1 147 GLY n 
1 148 VAL n 
1 149 GLU n 
1 150 ASP n 
1 151 GLU n 
1 152 ASP n 
1 153 ILE n 
1 154 GLU n 
1 155 VAL n 
1 156 LEU n 
1 157 GLU n 
1 158 LEU n 
1 159 PRO n 
1 160 PHE n 
1 161 SER n 
1 162 GLN n 
1 163 ALA n 
1 164 LEU n 
1 165 GLU n 
1 166 MET n 
1 167 ILE n 
1 168 LYS n 
1 169 THR n 
1 170 GLY n 
1 171 GLU n 
1 172 ILE n 
1 173 ARG n 
1 174 ASP n 
1 175 GLY n 
1 176 LYS n 
1 177 THR n 
1 178 VAL n 
1 179 LEU n 
1 180 LEU n 
1 181 LEU n 
1 182 ASN n 
1 183 TYR n 
1 184 LEU n 
1 185 GLN n 
1 186 THR n 
1 187 SER n 
1 188 HIS n 
1 189 LEU n 
1 190 MET n 
1 191 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "GDP-mannose pyrophosphatase nudK" 21715.598 2   3.6.1.- E100A ? ? 
2 non-polymer syn "MAGNESIUM ION"                    24.305    4   ?       ?     ? ? 
3 non-polymer syn "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"            106.120   2   ?       ?     ? ? 
4 non-polymer syn "SODIUM ION"                       22.990    3   ?       ?     ? ? 
5 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                     35.453    3   ?       ?     ? ? 
6 water       nat water                              18.015    375 ?       ?     ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   THR 2   2   2   THR THR A ? n 
A 1 3   GLN 3   3   3   GLN GLN A ? n 
A 1 4   GLN 4   4   4   GLN GLN A ? n 
A 1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE A ? n 
A 1 6   THR 6   6   6   THR THR A ? n 
A 1 7   LEU 7   7   7   LEU LEU A ? n 
A 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A ? n 
A 1 10  ASP 10  10  10  ASP ASP A ? n 
A 1 11  LYS 11  11  11  LYS LYS A ? n 
A 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  SER 14  14  14  SER SER A ? n 
A 1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP A ? n 
A 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN A ? n 
A 1 17  TYR 17  17  17  TYR TYR A ? n 
A 1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE A ? n 
A 1 19  THR 19  19  19  THR THR A ? n 
A 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A ? n 
A 1 21  HIS 21  21  21  HIS HIS A ? n 
A 1 22  ASN 22  22  22  ASN ASN A ? n 
A 1 23  ILE 23  23  23  ILE ILE A ? n 
A 1 24  THR 24  24  24  THR THR A ? n 
A 1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR A ? n 
A 1 26  ASP 26  26  26  ASP ASP A ? n 
A 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A ? n 
A 1 28  THR 28  28  28  THR THR A ? n 
A 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 30  LYS 30  30  30  LYS LYS A ? n 
A 1 31  ASP 31  31  31  ASP ASP A ? n 
A 1 32  GLY 32  32  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A ? n 
A 1 35  ILE 35  35  35  ILE ILE A ? n 
A 1 36  ARG 36  36  36  ARG ARG A ? n 
A 1 37  HIS 37  37  37  HIS HIS A ? n 
A 1 38  LYS 38  38  38  LYS LYS A ? n 
A 1 39  ARG 39  39  39  ARG ARG A ? n 
A 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU A ? n 
A 1 41  VAL 41  41  41  VAL VAL A ? n 
A 1 42  TYR 42  42  42  TYR TYR A ? n 
A 1 43  ASP 43  43  43  ASP ASP A ? n 
A 1 44  ARG 44  44  44  ARG ARG A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  ASN 46  46  46  ASN ASN A ? n 
A 1 47  GLY 47  47  47  GLY GLY A ? n 
A 1 48  ALA 48  48  48  ALA ALA A ? n 
A 1 49  THR 49  49  49  THR THR A ? n 
A 1 50  ILE 50  50  50  ILE ILE A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 53  TYR 53  53  53  TYR TYR A ? n 
A 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A ? n 
A 1 55  THR 55  55  55  THR THR A ? n 
A 1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A ? n 
A 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS A ? n 
A 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS A ? n 
A 1 59  THR 59  59  59  THR THR A ? n 
A 1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A ? n 
A 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL A ? n 
A 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A ? n 
A 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A ? n 
A 1 64  ARG 64  64  64  ARG ARG A ? n 
A 1 65  GLN 65  65  65  GLN GLN A ? n 
A 1 66  PHE 66  66  66  PHE PHE A ? n 
A 1 67  ARG 67  67  67  ARG ARG A ? n 
A 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A ? n 
A 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 70  THR 70  70  70  THR THR A ? n 
A 1 71  TRP 71  71  71  TRP TRP A ? n 
A 1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL A ? n 
A 1 73  ASN 73  73  73  ASN ASN A ? n 
A 1 74  GLY 74  74  74  GLY GLY A ? n 
A 1 75  ASN 75  75  75  ASN ASN A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  SER 77  77  77  SER SER A ? n 
A 1 78  GLY 78  78  78  GLY GLY A ? n 
A 1 79  GLN 79  79  79  GLN GLN A ? n 
A 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE A ? n 
A 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A ? n 
A 1 83  SER 83  83  83  SER SER A ? n 
A 1 84  CYS 84  84  84  CYS CYS A ? n 
A 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A ? n 
A 1 86  GLY 86  86  86  GLY GLY A ? n 
A 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A ? n 
A 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A ? n 
A 1 89  ASP 89  89  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 90  ASN 90  90  90  ASN ASN A ? n 
A 1 91  ASP 91  91  91  ASP ASP A ? n 
A 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 93  PRO 93  93  93  PRO PRO A ? n 
A 1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU A ? n 
A 1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL A ? n 
A 1 96  CYS 96  96  96  CYS CYS A ? n 
A 1 97  ILE 97  97  97  ILE ILE A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 102 ILE 102 102 102 ILE ILE A ? n 
A 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU A ? n 
A 1 104 GLU 104 104 104 GLU GLU A ? n 
A 1 105 THR 105 105 105 THR THR A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A ? n 
A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY A ? n 
A 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU A ? n 
A 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A ? n 
A 1 113 ARG 113 113 113 ARG ARG A ? n 
A 1 114 LYS 114 114 114 LYS LYS A ? n 
A 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A ? n 
A 1 116 PHE 116 116 116 PHE PHE A ? n 
A 1 117 GLU 117 117 117 GLU GLU A ? n 
A 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 MET 120 120 120 MET MET A ? n 
A 1 121 SER 121 121 121 SER SER A ? n 
A 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A ? n 
A 1 123 GLY 123 123 123 GLY GLY A ? n 
A 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY A ? n 
A 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL A ? n 
A 1 126 THR 126 126 126 THR THR A ? n 
A 1 127 GLU 127 127 127 GLU GLU A ? n 
A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n 
A 1 129 ILE 129 129 129 ILE ILE A ? n 
A 1 130 HIS 130 130 130 HIS HIS A ? n 
A 1 131 PHE 131 131 131 PHE PHE A ? n 
A 1 132 PHE 132 132 132 PHE PHE A ? n 
A 1 133 ILE 133 133 133 ILE ILE A ? n 
A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 135 GLU 135 135 135 GLU GLU A ? n 
A 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A ? n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A ? n 
A 1 138 ASP 138 138 138 ASP ASP A ? n 
A 1 139 ASN 139 139 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 140 GLN 140 140 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 141 ARG 141 141 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 142 ALA 142 142 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 143 ASN 143 143 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 144 ALA 144 144 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 145 GLY 145 145 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 146 GLY 146 146 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 147 GLY 147 147 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 148 VAL 148 148 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 149 GLU 149 149 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 150 ASP 150 150 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A ? n 
A 1 152 ASP 152 152 152 ASP ASP A ? n 
A 1 153 ILE 153 153 153 ILE ILE A ? n 
A 1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A ? n 
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A 1 156 LEU 156 156 156 LEU LEU A ? n 
A 1 157 GLU 157 157 157 GLU GLU A ? n 
A 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A ? n 
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A 1 160 PHE 160 160 160 PHE PHE A ? n 
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A 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A ? n 
A 1 181 LEU 181 181 181 LEU LEU A ? n 
A 1 182 ASN 182 182 182 ASN ASN A ? n 
A 1 183 TYR 183 183 183 TYR TYR A ? n 
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A 1 191 ASP 191 191 191 ASP ASP A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   THR 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   GLN 3   3   3   GLN GLN B ? n 
B 1 4   GLN 4   4   4   GLN GLN B ? n 
B 1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE B ? n 
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B 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS B ? n 
B 1 10  ASP 10  10  10  ASP ASP B ? n 
B 1 11  LYS 11  11  11  LYS LYS B ? n 
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B 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU B ? n 
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B 1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR B ? n 
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B 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU B ? n 
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B 1 78  GLY 78  78  78  GLY GLY B ? n 
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B 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU B ? n 
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B 1 102 ILE 102 102 102 ILE ILE B ? n 
B 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU B ? n 
B 1 104 GLU 104 104 104 GLU GLU B ? n 
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B 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY B ? n 
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B 1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY B ? n 
B 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU B ? n 
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B 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU B ? n 
B 1 181 LEU 181 181 181 LEU LEU B ? n 
B 1 182 ASN 182 182 182 ASN ASN B ? n 
B 1 183 TYR 183 183 183 TYR TYR B ? n 
B 1 184 LEU 184 184 184 LEU LEU B ? n 
B 1 185 GLN 185 185 185 GLN GLN B ? n 
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B 1 190 MET 190 190 190 MET MET B ? n 
B 1 191 ASP 191 191 191 ASP ASP B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
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_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 MG  1   202  202  MG  MG  A ? 
D 3 PEG 1   6073 6073 PEG PEG A ? 
E 4 NA  1   210  210  NA  NA  A ? 
F 5 CL  1   212  212  CL  CL  A ? 
G 5 CL  1   214  214  CL  CL  A ? 
H 4 NA  1   219  219  NA  NA  A ? 
I 4 NA  1   215  215  NA  NA  B ? 
J 2 MG  1   203  203  MG  MG  B ? 
K 2 MG  1   202  202  MG  MG  B ? 
L 2 MG  1   250  250  MG  MG  B ? 
M 5 CL  1   210  210  CL  CL  B ? 
N 3 PEG 1   192  192  PEG PEG B ? 
O 6 HOH 1   192  192  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 2   193  193  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 3   194  194  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 4   195  195  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 5   196  196  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 6   197  197  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 7   198  198  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 8   199  199  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 9   200  200  HOH HOH A ? 
O 6 HOH 10  201  201  HOH HOH A ? 
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P 6 HOH 154 351  351  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 155 352  352  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 156 353  353  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 157 354  354  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 158 355  355  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 159 356  356  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 160 357  357  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 161 358  358  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 162 359  359  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 163 360  360  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 164 361  361  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 165 362  362  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 166 363  363  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 167 364  364  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 168 365  365  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 169 366  366  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 170 367  367  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 171 368  368  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 172 369  369  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 173 370  370  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 174 371  371  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 175 372  372  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 176 373  373  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 177 374  374  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 178 375  375  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 179 376  376  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 180 377  377  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 181 378  378  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 182 379  379  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 183 380  380  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 184 381  381  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 185 382  382  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 186 383  383  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 187 384  384  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 188 385  385  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 189 386  386  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 190 387  387  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 191 388  388  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 192 389  389  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 193 390  390  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 194 391  391  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 195 392  392  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 196 393  393  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 197 394  394  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 198 395  395  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 199 396  396  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 200 397  397  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 201 398  398  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 202 399  399  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 203 400  400  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 204 401  401  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 205 402  402  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 206 403  403  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 207 404  404  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 208 405  405  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 209 406  406  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 210 407  407  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 211 408  408  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 212 409  409  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 213 410  410  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 214 411  411  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 215 412  412  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 216 413  413  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 217 414  414  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 218 415  415  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 219 416  416  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 220 417  417  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 221 418  418  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 222 419  419  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 223 420  420  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 224 421  421  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 225 422  422  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 226 423  423  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 227 424  424  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 228 425  425  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 229 426  426  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 230 427  427  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 231 428  428  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 232 429  429  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 233 430  430  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 234 431  431  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 235 432  432  HOH HOH B ? 
P 6 HOH 236 433  433  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                 ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE              ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"         ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"          ? "Cl -1"          35.453  
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE               ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"         ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                 ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE               ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                   ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE              ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                 ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                  ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE              ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MG  non-polymer         . "MAGNESIUM ION"         ? "Mg 2"           24.305  
NA  non-polymer         . "SODIUM ION"            ? "Na 1"           22.990  
PEG non-polymer         . "DI(HYDROXYETHYL)ETHER" ? "C4 H10 O3"      106.120 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE           ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                 ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                  ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE               ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN              ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                  ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 5 ? 
G N N 5 ? 
H N N 4 ? 
I N N 4 ? 
J N N 2 ? 
K N N 2 ? 
L N N 2 ? 
M N N 5 ? 
N N N 3 ? 
O N N 6 ? 
P N N 6 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ARG A 67  ? VAL A 72  ? ARG A 67  VAL A 72  1 ? 6  
HELX_P HELX_P2 AA2 GLU A 92  ? THR A 105 ? GLU A 92  THR A 105 1 ? 14 
HELX_P HELX_P3 AA3 PHE A 160 ? THR A 169 ? PHE A 160 THR A 169 1 ? 10 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A 174 ? HIS A 188 ? ASP A 174 HIS A 188 1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG B 67  ? VAL B 72  ? ARG B 67  VAL B 72  1 ? 6  
HELX_P HELX_P6 AA6 GLU B 92  ? GLY B 106 ? GLU B 92  GLY B 106 1 ? 15 
HELX_P HELX_P7 AA7 SER B 137 ? ARG B 141 ? SER B 137 ARG B 141 5 ? 5  
HELX_P HELX_P8 AA8 PHE B 160 ? THR B 169 ? PHE B 160 THR B 169 1 ? 10 
HELX_P HELX_P9 AA9 ASP B 174 ? HIS B 188 ? ASP B 174 HIS B 188 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 5 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 5 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? anti-parallel 
AA5 3 4 ? parallel      
AA5 4 5 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 5   ? SER A 14  ? ILE A 5   SER A 14  
AA1 2 THR A 19  ? THR A 28  ? THR A 19  THR A 28  
AA1 3 VAL A 34  ? ASP A 43  ? VAL A 34  ASP A 43  
AA2 1 GLN A 79  ? GLU A 82  ? GLN A 79  GLU A 82  
AA2 2 THR A 59  ? PHE A 66  ? THR A 59  PHE A 66  
AA2 3 GLY A 47  ? ASN A 54  ? GLY A 47  ASN A 54  
AA2 4 LEU A 128 ? GLU A 135 ? LEU A 128 GLU A 135 
AA2 5 VAL A 112 ? TYR A 119 ? VAL A 112 TYR A 119 
AA3 1 CYS A 84  ? LEU A 87  ? CYS A 84  LEU A 87  
AA3 2 GLY A 47  ? ASN A 54  ? GLY A 47  ASN A 54  
AA3 3 THR A 59  ? PHE A 66  ? THR A 59  PHE A 66  
AA3 4 GLU A 154 ? PRO A 159 ? GLU A 154 PRO A 159 
AA4 1 ILE B 5   ? SER B 14  ? ILE B 5   SER B 14  
AA4 2 THR B 19  ? THR B 28  ? THR B 19  THR B 28  
AA4 3 VAL B 34  ? ASP B 43  ? VAL B 34  ASP B 43  
AA5 1 GLN B 79  ? GLU B 82  ? GLN B 79  GLU B 82  
AA5 2 THR B 59  ? PHE B 66  ? THR B 59  PHE B 66  
AA5 3 GLY B 47  ? ASN B 54  ? GLY B 47  ASN B 54  
AA5 4 LEU B 128 ? GLU B 135 ? LEU B 128 GLU B 135 
AA5 5 ARG B 113 ? TYR B 119 ? ARG B 113 TYR B 119 
AA6 1 CYS B 84  ? LEU B 87  ? CYS B 84  LEU B 87  
AA6 2 GLY B 47  ? ASN B 54  ? GLY B 47  ASN B 54  
AA6 3 THR B 59  ? PHE B 66  ? THR B 59  PHE B 66  
AA6 4 GLU B 154 ? PRO B 159 ? GLU B 154 PRO B 159 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016562 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014438 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010147 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
MG 
N  
NA 
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
5 F A F A 1 
5 G A G A 1 
4 H A H A 1 
4 I B I B 1 
2 J B J B 1 
2 K B K B 1 
2 L B L B 1 
5 M B M B 1 
3 N B N B 1 
6 O A O A 1 
6 P B P B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "MAGNESIUM ION"         MG  
3 "DI(HYDROXYETHYL)ETHER" PEG 
4 "SODIUM ION"            NA  
5 "CHLORIDE ION"          CL  
6 water                   HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LYS A 9   ? N LYS A 9   O THR A 24  ? O THR A 24  
AA1 2 3 N ILE A 23  ? N ILE A 23  O ARG A 39  ? O ARG A 39  
AA2 1 2 O GLU A 82  ? O GLU A 82  N ILE A 63  ? N ILE A 63  
AA2 2 3 O VAL A 61  ? O VAL A 61  N LEU A 52  ? N LEU A 52  
AA2 3 4 N THR A 49  ? N THR A 49  O HIS A 130 ? O HIS A 130 
AA2 4 5 O PHE A 131 ? O PHE A 131 N LEU A 115 ? N LEU A 115 
AA3 1 2 O GLY A 86  ? O GLY A 86  N ALA A 48  ? N ALA A 48  
AA3 2 3 N LEU A 52  ? N LEU A 52  O VAL A 61  ? O VAL A 61  
AA3 3 4 N LEU A 62  ? N LEU A 62  O LEU A 156 ? O LEU A 156 
AA4 1 2 N SER B 14  ? N SER B 14  O LEU B 20  ? O LEU B 20  
AA4 2 3 N ILE B 23  ? N ILE B 23  O ARG B 39  ? O ARG B 39  
AA5 1 2 O GLU B 82  ? O GLU B 82  N ILE B 63  ? N ILE B 63  
AA5 2 3 O THR B 59  ? O THR B 59  N ASN B 54  ? N ASN B 54  
AA5 3 4 N THR B 49  ? N THR B 49  O HIS B 130 ? O HIS B 130 
AA5 4 5 O ILE B 129 ? O ILE B 129 N LEU B 118 ? N LEU B 118 
AA6 1 2 O GLY B 86  ? O GLY B 86  N ALA B 48  ? N ALA B 48  
AA6 2 3 N ASN B 54  ? N ASN B 54  O THR B 59  ? O THR B 59  
AA6 3 4 N ARG B 64  ? N ARG B 64  O GLU B 154 ? O GLU B 154 
# 
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ATOM   2    C  CA  . THR A 1 2   ? -11.395 25.451 34.165 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 2    THR A CA  1 
ATOM   3    C  C   . THR A 1 2   ? -12.240 26.601 34.713 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 2    THR A C   1 
ATOM   4    O  O   . THR A 1 2   ? -12.352 26.748 35.936 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 2    THR A O   1 
ATOM   5    C  CB  . THR A 1 2   ? -10.059 26.064 33.791 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 2    THR A CB  1 
ATOM   6    O  OG1 . THR A 1 2   ? -9.132  25.034 33.457 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 2    THR A OG1 1 
ATOM   7    C  CG2 . THR A 1 2   ? -9.518  26.833 34.962 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 2    THR A CG2 1 
ATOM   8    N  N   . GLN A 1 3   ? -12.808 27.414 33.819 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A N   1 
ATOM   9    C  CA  . GLN A 1 3   ? -13.356 28.743 34.165 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A CA  1 
ATOM   10   C  C   . GLN A 1 3   ? -13.774 28.956 35.636 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A C   1 
ATOM   11   O  O   . GLN A 1 3   ? -13.258 29.867 36.284 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A O   1 
ATOM   12   C  CB  . GLN A 1 3   ? -14.492 29.141 33.219 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A CB  1 
ATOM   13   C  CG  . GLN A 1 3   ? -14.922 30.611 33.311 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A CG  1 
ATOM   14   C  CD  . GLN A 1 3   ? -14.306 31.481 32.210 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A CD  1 
ATOM   15   O  OE1 . GLN A 1 3   ? -13.915 32.628 32.454 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A OE1 1 
ATOM   16   N  NE2 . GLN A 1 3   ? -14.212 30.933 30.995 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 3    GLN A NE2 1 
ATOM   17   N  N   . GLN A 1 4   ? -14.694 28.134 36.150 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A N   1 
ATOM   18   C  CA  . GLN A 1 4   ? -15.163 28.271 37.546 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CA  1 
ATOM   19   C  C   . GLN A 1 4   ? -14.162 27.729 38.576 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A C   1 
ATOM   20   O  O   . GLN A 1 4   ? -13.860 26.528 38.593 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A O   1 
ATOM   21   C  CB  . GLN A 1 4   ? -16.542 27.624 37.745 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CB  1 
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ATOM   28   C  C   . ILE A 1 5   ? -13.214 28.689 41.844 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A C   1 
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ATOM   32   C  CG2 . ILE A 1 5   ? -10.289 28.529 41.327 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A CG2 1 
ATOM   33   C  CD1 . ILE A 1 5   ? -10.295 27.153 38.624 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A CD1 1 
ATOM   34   N  N   . THR A 1 6   ? -13.286 27.717 42.753 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 6    THR A N   1 
ATOM   35   C  CA  . THR A 1 6   ? -13.746 27.951 44.123 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 6    THR A CA  1 
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ATOM   41   N  N   . LEU A 1 7   ? -12.143 28.339 45.892 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A N   1 
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ATOM   43   C  C   . LEU A 1 7   ? -11.820 27.120 48.014 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A C   1 
ATOM   44   O  O   . LEU A 1 7   ? -12.873 27.491 48.562 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A O   1 
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ATOM   48   C  CD2 . LEU A 1 7   ? -9.071  30.519 49.099 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A CD2 1 
ATOM   49   N  N   . ILE A 1 8   ? -11.193 25.994 48.329 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A N   1 
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ATOM   51   C  C   . ILE A 1 8   ? -10.884 25.259 50.672 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A C   1 
ATOM   52   O  O   . ILE A 1 8   ? -11.459 25.348 51.762 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A O   1 
ATOM   53   C  CB  . ILE A 1 8   ? -11.710 23.632 48.929 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CB  1 
ATOM   54   C  CG1 . ILE A 1 8   ? -12.576 23.464 47.671 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CG1 1 
ATOM   55   C  CG2 . ILE A 1 8   ? -12.187 22.705 50.062 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CG2 1 
ATOM   56   C  CD1 . ILE A 1 8   ? -14.004 23.963 47.803 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CD1 1 
ATOM   57   N  N   . LYS A 1 9   ? -9.557  25.306 50.528 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A N   1 
ATOM   58   C  CA  . LYS A 1 9   ? -8.651  25.248 51.654 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CA  1 
ATOM   59   C  C   . LYS A 1 9   ? -7.279  25.753 51.239 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A C   1 
ATOM   60   O  O   . LYS A 1 9   ? -6.794  25.437 50.150 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A O   1 
ATOM   61   C  CB  . LYS A 1 9   ? -8.548  23.802 52.148 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CB  1 
ATOM   62   C  CG  . LYS A 1 9   ? -7.889  23.626 53.509 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CG  1 
ATOM   63   C  CD  . LYS A 1 9   ? -7.868  22.141 53.907 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CD  1 
ATOM   64   C  CE  . LYS A 1 9   ? -7.000  21.897 55.138 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CE  1 
ATOM   65   N  NZ  . LYS A 1 9   ? -6.785  20.432 55.403 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 9    LYS A NZ  1 
ATOM   66   N  N   . ASP A 1 10  ? -6.671  26.537 52.123 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A N   1 
ATOM   67   C  CA  . ASP A 1 10  ? -5.309  27.014 51.977 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A CA  1 
ATOM   68   C  C   . ASP A 1 10  ? -4.605  26.595 53.264 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A C   1 
ATOM   69   O  O   . ASP A 1 10  ? -4.886  27.130 54.339 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A O   1 
ATOM   70   C  CB  . ASP A 1 10  ? -5.306  28.545 51.788 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A CB  1 
ATOM   71   C  CG  . ASP A 1 10  ? -3.896  29.148 51.678 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A CG  1 
ATOM   72   O  OD1 . ASP A 1 10  ? -2.898  28.415 51.840 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A OD1 1 
ATOM   73   O  OD2 . ASP A 1 10  ? -3.793  30.379 51.433 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 10   ASP A OD2 1 
ATOM   74   N  N   . LYS A 1 11  ? -3.729  25.601 53.162 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A N   1 
ATOM   75   C  CA  . LYS A 1 11  ? -2.972  25.112 54.316 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CA  1 
ATOM   76   C  C   . LYS A 1 11  ? -1.505  25.563 54.239 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A C   1 
ATOM   77   O  O   . LYS A 1 11  ? -0.826  25.359 53.226 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A O   1 
ATOM   78   C  CB  . LYS A 1 11  ? -3.083  23.589 54.409 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CB  1 
ATOM   79   C  CG  . LYS A 1 11  ? -2.553  22.976 55.700 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CG  1 
ATOM   80   C  CD  . LYS A 1 11  ? -2.714  21.476 55.688 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CD  1 
ATOM   81   C  CE  . LYS A 1 11  ? -1.849  20.826 56.746 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A CE  1 
ATOM   82   N  NZ  . LYS A 1 11  ? -1.270  19.552 56.225 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 11   LYS A NZ  1 
ATOM   83   N  N   . ILE A 1 12  ? -1.020  26.195 55.302 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A N   1 
ATOM   84   C  CA  . ILE A 1 12  ? 0.368   26.622 55.333 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CA  1 
ATOM   85   C  C   . ILE A 1 12  ? 1.226   25.419 55.705 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A C   1 
ATOM   86   O  O   . ILE A 1 12  ? 1.015   24.796 56.744 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A O   1 
ATOM   87   C  CB  . ILE A 1 12  ? 0.628   27.780 56.342 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CB  1 
ATOM   88   C  CG1 . ILE A 1 12  ? -0.400  28.927 56.207 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CG1 1 
ATOM   89   C  CG2 . ILE A 1 12  ? 2.107   28.210 56.303 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CG2 1 
ATOM   90   C  CD1 . ILE A 1 12  ? -0.628  29.494 54.826 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CD1 1 
ATOM   91   N  N   . LEU A 1 13  ? 2.169   25.076 54.839 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A N   1 
ATOM   92   C  CA  . LEU A 1 13  ? 3.072   23.962 55.104 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CA  1 
ATOM   93   C  C   . LEU A 1 13  ? 4.383   24.423 55.732 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A C   1 
ATOM   94   O  O   . LEU A 1 13  ? 5.083   23.640 56.386 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A O   1 
ATOM   95   C  CB  . LEU A 1 13  ? 3.329   23.173 53.825 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . LEU A 1 13  ? 2.084   22.592 53.138 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CG  1 
ATOM   97   C  CD1 . LEU A 1 13  ? 2.483   21.966 51.823 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD1 1 
ATOM   98   C  CD2 . LEU A 1 13  ? 1.366   21.581 54.025 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD2 1 
ATOM   99   N  N   . SER A 1 14  ? 4.704   25.697 55.533 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 14   SER A N   1 
ATOM   100  C  CA  . SER A 1 14  ? 5.942   26.284 56.026 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 14   SER A CA  1 
ATOM   101  C  C   . SER A 1 14  ? 5.828   27.796 55.969 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 14   SER A C   1 
ATOM   102  O  O   . SER A 1 14  ? 5.506   28.357 54.931 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 14   SER A O   1 
ATOM   103  C  CB  . SER A 1 14  ? 7.147   25.792 55.198 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 14   SER A CB  1 
ATOM   104  O  OG  . SER A 1 14  ? 8.367   26.417 55.600 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 14   SER A OG  1 
ATOM   105  N  N   . ASP A 1 15  ? 6.030   28.454 57.102 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A N   1 
ATOM   106  C  CA  . ASP A 1 15  ? 6.191   29.903 57.101 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CA  1 
ATOM   107  C  C   . ASP A 1 15  ? 7.464   30.321 57.818 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A C   1 
ATOM   108  O  O   . ASP A 1 15  ? 7.469   31.320 58.532 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A O   1 
ATOM   109  C  CB  . ASP A 1 15  ? 4.949   30.642 57.635 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CB  1 
ATOM   110  C  CG  . ASP A 1 15  ? 4.485   30.166 59.021 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CG  1 
ATOM   111  O  OD1 . ASP A 1 15  ? 5.189   29.384 59.701 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A OD1 1 
ATOM   112  O  OD2 . ASP A 1 15  ? 3.375   30.599 59.430 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A OD2 1 
ATOM   113  N  N   . ASN A 1 16  ? 8.521   29.524 57.623 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A N   1 
ATOM   114  C  CA  . ASN A 1 16  ? 9.898   29.800 58.077 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CA  1 
ATOM   115  C  C   . ASN A 1 16  ? 10.351  31.229 57.760 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A C   1 
ATOM   116  O  O   . ASN A 1 16  ? 10.981  31.887 58.595 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A O   1 
ATOM   117  C  CB  . ASN A 1 16  ? 10.877  28.772 57.456 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CB  1 
ATOM   118  C  CG  . ASN A 1 16  ? 12.357  29.050 57.800 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CG  1 
ATOM   119  O  OD1 . ASN A 1 16  ? 12.804  28.831 58.938 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A OD1 1 
ATOM   120  N  ND2 . ASN A 1 16  ? 13.125  29.510 56.803 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A ND2 1 
ATOM   121  N  N   . TYR A 1 17  ? 10.020  31.719 56.565 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A N   1 
ATOM   122  C  CA  . TYR A 1 17  ? 10.341  33.105 56.179 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CA  1 
ATOM   123  C  C   . TYR A 1 17  ? 9.544   33.481 54.931 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A C   1 
ATOM   124  O  O   . TYR A 1 17  ? 8.768   34.447 54.936 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A O   1 
ATOM   125  C  CB  . TYR A 1 17  ? 11.852  33.262 55.945 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CB  1 
ATOM   126  C  CG  . TYR A 1 17  ? 12.285  34.656 55.539 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CG  1 
ATOM   127  C  CD1 . TYR A 1 17  ? 12.223  35.723 56.441 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CD1 1 
ATOM   128  C  CD2 . TYR A 1 17  ? 12.766  34.906 54.248 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CD2 1 
ATOM   129  C  CE1 . TYR A 1 17  ? 12.625  37.015 56.068 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CE1 1 
ATOM   130  C  CE2 . TYR A 1 17  ? 13.168  36.187 53.863 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CE2 1 
ATOM   131  C  CZ  . TYR A 1 17  ? 13.099  37.239 54.779 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A CZ  1 
ATOM   132  O  OH  . TYR A 1 17  ? 13.501  38.513 54.400 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 17   TYR A OH  1 
ATOM   133  N  N   . PHE A 1 18  ? 9.770   32.718 53.864 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A N   1 
ATOM   134  C  CA  . PHE A 1 18  ? 8.864   32.664 52.719 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CA  1 
ATOM   135  C  C   . PHE A 1 18  ? 7.821   31.620 53.079 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A C   1 
ATOM   136  O  O   . PHE A 1 18  ? 7.963   30.948 54.105 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A O   1 
ATOM   137  C  CB  . PHE A 1 18  ? 9.618   32.239 51.450 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CB  1 
ATOM   138  C  CG  . PHE A 1 18  ? 10.726  33.171 51.055 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CG  1 
ATOM   139  C  CD1 . PHE A 1 18  ? 10.490  34.526 50.886 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CD1 1 
ATOM   140  C  CD2 . PHE A 1 18  ? 12.005  32.689 50.841 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CD2 1 
ATOM   141  C  CE1 . PHE A 1 18  ? 11.516  35.384 50.521 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CE1 1 
ATOM   142  C  CE2 . PHE A 1 18  ? 13.036  33.541 50.478 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CE2 1 
ATOM   143  C  CZ  . PHE A 1 18  ? 12.787  34.887 50.302 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CZ  1 
ATOM   144  N  N   . THR A 1 19  ? 6.786   31.466 52.250 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 19   THR A N   1 
ATOM   145  C  CA  . THR A 1 19  ? 5.655   30.600 52.620 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 19   THR A CA  1 
ATOM   146  C  C   . THR A 1 19  ? 5.294   29.521 51.591 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 19   THR A C   1 
ATOM   147  O  O   . THR A 1 19  ? 5.123   29.798 50.403 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 19   THR A O   1 
ATOM   148  C  CB  . THR A 1 19  ? 4.387   31.444 52.995 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 19   THR A CB  1 
ATOM   149  O  OG1 . THR A 1 19  ? 4.749   32.449 53.945 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 19   THR A OG1 1 
ATOM   150  C  CG2 . THR A 1 19  ? 3.321   30.571 53.620 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 19   THR A CG2 1 
ATOM   151  N  N   . LEU A 1 20  ? 5.162   28.290 52.069 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A N   1 
ATOM   152  C  CA  . LEU A 1 20  ? 4.680   27.188 51.238 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CA  1 
ATOM   153  C  C   . LEU A 1 20  ? 3.251   26.849 51.623 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A C   1 
ATOM   154  O  O   . LEU A 1 20  ? 2.928   26.750 52.809 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A O   1 
ATOM   155  C  CB  . LEU A 1 20  ? 5.588   25.948 51.358 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CB  1 
ATOM   156  C  CG  . LEU A 1 20  ? 5.355   24.785 50.377 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CG  1 
ATOM   157  C  CD1 . LEU A 1 20  ? 5.803   25.165 48.978 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CD1 1 
ATOM   158  C  CD2 . LEU A 1 20  ? 6.051   23.522 50.843 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A CD2 1 
ATOM   159  N  N   . HIS A 1 21  ? 2.402   26.690 50.610 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A N   1 
ATOM   160  C  CA  . HIS A 1 21  ? 0.994   26.398 50.793 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A CA  1 
ATOM   161  C  C   . HIS A 1 21  ? 0.638   25.101 50.135 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A C   1 
ATOM   162  O  O   . HIS A 1 21  ? 1.270   24.688 49.153 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A O   1 
ATOM   163  C  CB  . HIS A 1 21  ? 0.108   27.476 50.155 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A CB  1 
ATOM   164  C  CG  . HIS A 1 21  ? 0.399   28.866 50.627 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A CG  1 
ATOM   165  N  ND1 . HIS A 1 21  ? -0.481  29.587 51.410 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A ND1 1 
ATOM   166  C  CD2 . HIS A 1 21  ? 1.470   29.674 50.414 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A CD2 1 
ATOM   167  C  CE1 . HIS A 1 21  ? 0.029   30.790 51.640 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A CE1 1 
ATOM   168  N  NE2 . HIS A 1 21  ? 1.215   30.865 51.052 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 21   HIS A NE2 1 
ATOM   169  N  N   . ASN A 1 22  ? -0.385  24.460 50.694 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A N   1 
ATOM   170  C  CA  . ASN A 1 22  ? -1.149  23.451 50.001 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A CA  1 
ATOM   171  C  C   . ASN A 1 22  ? -2.549  24.019 49.765 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A C   1 
ATOM   172  O  O   . ASN A 1 22  ? -3.333  24.195 50.708 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A O   1 
ATOM   173  C  CB  . ASN A 1 22  ? -1.192  22.159 50.821 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A CB  1 
ATOM   174  C  CG  . ASN A 1 22  ? -1.384  20.941 49.979 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A CG  1 
ATOM   175  O  OD1 . ASN A 1 22  ? -0.790  20.791 48.898 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A OD1 1 
ATOM   176  N  ND2 . ASN A 1 22  ? -2.202  20.027 50.477 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 22   ASN A ND2 1 
ATOM   177  N  N   . ILE A 1 23  ? -2.837  24.331 48.503 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A N   1 
ATOM   178  C  CA  . ILE A 1 23  ? -4.097  24.962 48.122 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A CA  1 
ATOM   179  C  C   . ILE A 1 23  ? -5.040  23.981 47.451 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A C   1 
ATOM   180  O  O   . ILE A 1 23  ? -4.691  23.331 46.457 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A O   1 
ATOM   181  C  CB  . ILE A 1 23  ? -3.885  26.227 47.238 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A CB  1 
ATOM   182  C  CG1 . ILE A 1 23  ? -2.918  27.201 47.940 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A CG1 1 
ATOM   183  C  CG2 . ILE A 1 23  ? -5.232  26.896 46.921 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A CG2 1 
ATOM   184  C  CD1 . ILE A 1 23  ? -2.539  28.424 47.148 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 23   ILE A CD1 1 
ATOM   185  N  N   . THR A 1 24  ? -6.238  23.869 48.023 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 24   THR A N   1 
ATOM   186  C  CA  . THR A 1 24  ? -7.293  23.038 47.461 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 24   THR A CA  1 
ATOM   187  C  C   . THR A 1 24  ? -8.373  23.915 46.851 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 24   THR A C   1 
ATOM   188  O  O   . THR A 1 24  ? -8.883  24.834 47.494 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 24   THR A O   1 
ATOM   189  C  CB  . THR A 1 24  ? -7.901  22.096 48.519 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 24   THR A CB  1 
ATOM   190  O  OG1 . THR A 1 24  ? -6.857  21.316 49.115 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 24   THR A OG1 1 
ATOM   191  C  CG2 . THR A 1 24  ? -8.931  21.152 47.887 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 24   THR A CG2 1 
ATOM   192  N  N   . TYR A 1 25  ? -8.705  23.634 45.593 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A N   1 
ATOM   193  C  CA  . TYR A 1 25  ? -9.704  24.389 44.889 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CA  1 
ATOM   194  C  C   . TYR A 1 25  ? -10.495 23.461 43.984 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A C   1 
ATOM   195  O  O   . TYR A 1 25  ? -9.964  22.500 43.431 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A O   1 
ATOM   196  C  CB  . TYR A 1 25  ? -9.084  25.553 44.080 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CB  1 
ATOM   197  C  CG  . TYR A 1 25  ? -8.071  25.105 43.051 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CG  1 
ATOM   198  C  CD1 . TYR A 1 25  ? -6.723  24.989 43.383 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CD1 1 
ATOM   199  C  CD2 . TYR A 1 25  ? -8.458  24.805 41.747 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CD2 1 
ATOM   200  C  CE1 . TYR A 1 25  ? -5.785  24.567 42.451 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CE1 1 
ATOM   201  C  CE2 . TYR A 1 25  ? -7.530  24.375 40.811 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CE2 1 
ATOM   202  C  CZ  . TYR A 1 25  ? -6.192  24.263 41.166 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A CZ  1 
ATOM   203  O  OH  . TYR A 1 25  ? -5.267  23.839 40.233 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A OH  1 
ATOM   204  N  N   . ASP A 1 26  ? -11.779 23.764 43.861 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A N   1 
ATOM   205  C  CA  . ASP A 1 26  ? -12.626 23.106 42.898 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A CA  1 
ATOM   206  C  C   . ASP A 1 26  ? -12.517 23.832 41.599 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A C   1 
ATOM   207  O  O   . ASP A 1 26  ? -12.623 25.068 41.537 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A O   1 
ATOM   208  C  CB  . ASP A 1 26  ? -14.082 23.058 43.360 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . ASP A 1 26  ? -14.352 21.884 44.262 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A CG  1 
ATOM   210  O  OD1 . ASP A 1 26  ? -13.464 21.005 44.384 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A OD1 1 
ATOM   211  O  OD2 . ASP A 1 26  ? -15.446 21.842 44.865 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 26   ASP A OD2 1 
ATOM   212  N  N   . LEU A 1 27  ? -12.272 23.039 40.564 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A N   1 
ATOM   213  C  CA  . LEU A 1 27  ? -12.157 23.535 39.211 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CA  1 
ATOM   214  C  C   . LEU A 1 27  ? -13.215 22.831 38.364 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A C   1 
ATOM   215  O  O   . LEU A 1 27  ? -13.334 21.592 38.396 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A O   1 
ATOM   216  C  CB  . LEU A 1 27  ? -10.739 23.254 38.679 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CB  1 
ATOM   217  C  CG  . LEU A 1 27  ? -10.394 23.623 37.239 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CG  1 
ATOM   218  C  CD1 . LEU A 1 27  ? -8.949  24.002 37.162 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CD1 1 
ATOM   219  C  CD2 . LEU A 1 27  ? -10.705 22.467 36.285 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CD2 1 
ATOM   220  N  N   . THR A 1 28  ? -13.975 23.630 37.623 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 28   THR A N   1 
ATOM   221  C  CA  . THR A 1 28  ? -14.959 23.104 36.690 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CA  1 
ATOM   222  C  C   . THR A 1 28  ? -14.375 22.976 35.279 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 28   THR A C   1 
ATOM   223  O  O   . THR A 1 28  ? -14.164 23.968 34.582 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 28   THR A O   1 
ATOM   224  C  CB  . THR A 1 28  ? -16.253 23.942 36.690 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CB  1 
ATOM   225  O  OG1 . THR A 1 28  ? -16.698 24.113 38.041 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 28   THR A OG1 1 
ATOM   226  C  CG2 . THR A 1 28  ? -17.347 23.239 35.875 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CG2 1 
ATOM   227  N  N   . ARG A 1 29  ? -14.104 21.737 34.886 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A N   1 
ATOM   228  C  CA  . ARG A 1 29  ? -13.573 21.425 33.565 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CA  1 
ATOM   229  C  C   . ARG A 1 29  ? -14.560 21.828 32.484 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A C   1 
ATOM   230  O  O   . ARG A 1 29  ? -15.772 21.819 32.728 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A O   1 
ATOM   231  C  CB  . ARG A 1 29  ? -13.326 19.927 33.447 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . ARG A 1 29  ? -12.169 19.404 34.250 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CG  1 
ATOM   233  C  CD  . ARG A 1 29  ? -11.837 18.026 33.714 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CD  1 
ATOM   234  N  NE  . ARG A 1 29  ? -10.639 17.453 34.315 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NE  1 
ATOM   235  C  CZ  . ARG A 1 29  ? -10.321 16.163 34.256 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CZ  1 
ATOM   236  N  NH1 . ARG A 1 29  ? -11.108 15.294 33.630 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH1 1 
ATOM   237  N  NH2 . ARG A 1 29  ? -9.215  15.736 34.833 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH2 1 
ATOM   238  N  N   . LYS A 1 30  ? -14.046 22.170 31.296 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A N   1 
ATOM   239  C  CA  . LYS A 1 30  ? -14.902 22.475 30.139 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A CA  1 
ATOM   240  C  C   . LYS A 1 30  ? -15.964 21.397 29.913 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A C   1 
ATOM   241  O  O   . LYS A 1 30  ? -17.101 21.708 29.582 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A O   1 
ATOM   242  C  CB  . LYS A 1 30  ? -14.071 22.670 28.862 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A CB  1 
ATOM   243  C  CG  . LYS A 1 30  ? -13.903 24.124 28.420 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A CG  1 
ATOM   244  C  CD  . LYS A 1 30  ? -15.171 24.697 27.776 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A CD  1 
ATOM   245  C  CE  . LYS A 1 30  ? -15.067 26.214 27.617 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A CE  1 
ATOM   246  N  NZ  . LYS A 1 30  ? -16.325 26.870 27.144 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 30   LYS A NZ  1 
ATOM   247  N  N   . ASP A 1 31  ? -15.569 20.142 30.126 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A N   1 
ATOM   248  C  CA  . ASP A 1 31  ? -16.396 18.951 29.896 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A CA  1 
ATOM   249  C  C   . ASP A 1 31  ? -17.677 18.856 30.752 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A C   1 
ATOM   250  O  O   . ASP A 1 31  ? -18.033 19.772 31.509 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A O   1 
ATOM   251  C  CB  . ASP A 1 31  ? -15.536 17.693 30.100 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A CB  1 
ATOM   252  C  CG  . ASP A 1 31  ? -14.394 17.588 29.091 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A CG  1 
ATOM   253  O  OD1 . ASP A 1 31  ? -14.649 17.192 27.925 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A OD1 1 
ATOM   254  O  OD2 . ASP A 1 31  ? -13.234 17.891 29.470 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 31   ASP A OD2 1 
ATOM   255  N  N   . GLU A 1 33  ? -17.921 19.098 34.661 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A N   1 
ATOM   256  C  CA  . GLU A 1 33  ? -17.198 18.152 35.528 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CA  1 
ATOM   257  C  C   . GLU A 1 33  ? -16.277 18.814 36.573 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A C   1 
ATOM   258  O  O   . GLU A 1 33  ? -15.279 19.473 36.231 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A O   1 
ATOM   259  C  CB  . GLU A 1 33  ? -16.410 17.154 34.687 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CB  1 
ATOM   260  C  CG  . GLU A 1 33  ? -15.730 16.026 35.487 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CG  1 
ATOM   261  C  CD  . GLU A 1 33  ? -14.869 15.143 34.603 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CD  1 
ATOM   262  O  OE1 . GLU A 1 33  ? -14.923 15.323 33.360 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE1 1 
ATOM   263  O  OE2 . GLU A 1 33  ? -14.138 14.275 35.141 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE2 1 
ATOM   264  N  N   . VAL A 1 34  ? -16.610 18.602 37.848 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 34   VAL A N   1 
ATOM   265  C  CA  . VAL A 1 34  ? -15.923 19.263 38.945 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 34   VAL A CA  1 
ATOM   266  C  C   . VAL A 1 34  ? -14.813 18.385 39.517 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 34   VAL A C   1 
ATOM   267  O  O   . VAL A 1 34  ? -15.040 17.258 40.007 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 34   VAL A O   1 
ATOM   268  C  CB  . VAL A 1 34  ? -16.896 19.745 40.055 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 34   VAL A CB  1 
ATOM   269  C  CG1 . VAL A 1 34  ? -16.123 20.332 41.245 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 34   VAL A CG1 1 
ATOM   270  C  CG2 . VAL A 1 34  ? -17.890 20.775 39.493 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 34   VAL A CG2 1 
ATOM   271  N  N   . ILE A 1 35  ? -13.603 18.927 39.430 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A N   1 
ATOM   272  C  CA  . ILE A 1 35  ? -12.407 18.248 39.885 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CA  1 
ATOM   273  C  C   . ILE A 1 35  ? -11.822 19.103 40.993 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A C   1 
ATOM   274  O  O   . ILE A 1 35  ? -11.661 20.321 40.846 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A O   1 
ATOM   275  C  CB  . ILE A 1 35  ? -11.368 18.061 38.726 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CB  1 
ATOM   276  C  CG1 . ILE A 1 35  ? -12.026 17.408 37.491 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CG1 1 
ATOM   277  C  CG2 . ILE A 1 35  ? -10.116 17.299 39.207 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CG2 1 
ATOM   278  C  CD1 . ILE A 1 35  ? -12.372 15.919 37.637 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CD1 1 
ATOM   279  N  N   . ARG A 1 36  ? -11.532 18.449 42.108 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A N   1 
ATOM   280  C  CA  . ARG A 1 36  ? -10.840 19.085 43.209 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CA  1 
ATOM   281  C  C   . ARG A 1 36  ? -9.315  18.935 43.049 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A C   1 
ATOM   282  O  O   . ARG A 1 36  ? -8.773  17.818 43.129 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A O   1 
ATOM   283  C  CB  . ARG A 1 36  ? -11.317 18.488 44.525 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CB  1 
ATOM   284  C  CG  . ARG A 1 36  ? -10.825 19.202 45.755 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CG  1 
ATOM   285  C  CD  . ARG A 1 36  ? -11.746 18.957 46.932 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CD  1 
ATOM   286  N  NE  . ARG A 1 36  ? -13.033 19.604 46.712 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A NE  1 
ATOM   287  C  CZ  . ARG A 1 36  ? -13.995 19.705 47.623 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CZ  1 
ATOM   288  N  NH1 . ARG A 1 36  ? -13.833 19.203 48.835 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A NH1 1 
ATOM   289  N  NH2 . ARG A 1 36  ? -15.120 20.324 47.317 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 36   ARG A NH2 1 
ATOM   290  N  N   . HIS A 1 37  ? -8.631  20.057 42.832 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A N   1 
ATOM   291  C  CA  . HIS A 1 37  ? -7.172  20.058 42.791 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A CA  1 
ATOM   292  C  C   . HIS A 1 37  ? -6.597  20.399 44.145 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A C   1 
ATOM   293  O  O   . HIS A 1 37  ? -7.092  21.269 44.850 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A O   1 
ATOM   294  C  CB  . HIS A 1 37  ? -6.613  21.053 41.766 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A CB  1 
ATOM   295  C  CG  . HIS A 1 37  ? -6.816  20.660 40.335 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A CG  1 
ATOM   296  N  ND1 . HIS A 1 37  ? -6.465  21.486 39.285 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A ND1 1 
ATOM   297  C  CD2 . HIS A 1 37  ? -7.321  19.534 39.778 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A CD2 1 
ATOM   298  C  CE1 . HIS A 1 37  ? -6.753  20.887 38.143 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A CE1 1 
ATOM   299  N  NE2 . HIS A 1 37  ? -7.271  19.699 38.414 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 37   HIS A NE2 1 
ATOM   300  N  N   . LYS A 1 38  ? -5.537  19.691 44.496 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A N   1 
ATOM   301  C  CA  . LYS A 1 38  ? -4.720  20.025 45.627 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CA  1 
ATOM   302  C  C   . LYS A 1 38  ? -3.366  20.383 45.027 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A C   1 
ATOM   303  O  O   . LYS A 1 38  ? -2.771  19.563 44.322 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A O   1 
ATOM   304  C  CB  . LYS A 1 38  ? -4.616  18.811 46.552 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CB  1 
ATOM   305  C  CG  . LYS A 1 38  ? -4.015  19.092 47.912 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CG  1 
ATOM   306  C  CD  . LYS A 1 38  ? -3.810  17.797 48.691 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CD  1 
ATOM   307  C  CE  . LYS A 1 38  ? -2.644  16.953 48.144 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CE  1 
ATOM   308  N  NZ  . LYS A 1 38  ? -2.420  15.723 48.975 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A NZ  1 
ATOM   309  N  N   . ARG A 1 39  ? -2.908  21.614 45.254 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A N   1 
ATOM   310  C  CA  . ARG A 1 39  ? -1.644  22.084 44.676 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CA  1 
ATOM   311  C  C   . ARG A 1 39  ? -0.746  22.731 45.717 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A C   1 
ATOM   312  O  O   . ARG A 1 39  ? -1.204  23.536 46.535 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A O   1 
ATOM   313  C  CB  . ARG A 1 39  ? -1.882  23.084 43.533 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . ARG A 1 39  ? -2.569  22.520 42.288 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CG  1 
ATOM   315  C  CD  . ARG A 1 39  ? -1.650  21.584 41.524 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CD  1 
ATOM   316  N  NE  . ARG A 1 39  ? -2.277  21.045 40.322 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A NE  1 
ATOM   317  C  CZ  . ARG A 1 39  ? -3.107  20.005 40.289 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CZ  1 
ATOM   318  N  NH1 . ARG A 1 39  ? -3.432  19.358 41.409 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A NH1 1 
ATOM   319  N  NH2 . ARG A 1 39  ? -3.600  19.604 39.116 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A NH2 1 
ATOM   320  N  N   . GLU A 1 40  ? 0.534   22.382 45.666 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A N   1 
ATOM   321  C  CA  . GLU A 1 40  ? 1.559   23.027 46.473 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CA  1 
ATOM   322  C  C   . GLU A 1 40  ? 1.966   24.337 45.804 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A C   1 
ATOM   323  O  O   . GLU A 1 40  ? 2.180   24.387 44.585 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A O   1 
ATOM   324  C  CB  . GLU A 1 40  ? 2.752   22.090 46.629 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CB  1 
ATOM   325  C  CG  . GLU A 1 40  ? 3.579   22.291 47.859 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CG  1 
ATOM   326  C  CD  . GLU A 1 40  ? 4.575   21.168 48.060 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CD  1 
ATOM   327  O  OE1 . GLU A 1 40  ? 5.625   21.196 47.407 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE1 1 
ATOM   328  O  OE2 . GLU A 1 40  ? 4.297   20.257 48.864 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE2 1 
ATOM   329  N  N   . VAL A 1 41  ? 2.025   25.408 46.590 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A N   1 
ATOM   330  C  CA  . VAL A 1 41  ? 2.355   26.720 46.045 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A CA  1 
ATOM   331  C  C   . VAL A 1 41  ? 3.378   27.418 46.931 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A C   1 
ATOM   332  O  O   . VAL A 1 41  ? 3.172   27.581 48.142 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A O   1 
ATOM   333  C  CB  . VAL A 1 41  ? 1.096   27.635 45.884 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A CB  1 
ATOM   334  C  CG1 . VAL A 1 41  ? 1.499   29.069 45.481 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A CG1 1 
ATOM   335  C  CG2 . VAL A 1 41  ? 0.126   27.047 44.871 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A CG2 1 
ATOM   336  N  N   . TYR A 1 42  ? 4.469   27.843 46.315 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A N   1 
ATOM   337  C  CA  . TYR A 1 42  ? 5.534   28.493 47.052 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CA  1 
ATOM   338  C  C   . TYR A 1 42  ? 5.515   29.977 46.727 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A C   1 
ATOM   339  O  O   . TYR A 1 42  ? 5.562   30.379 45.558 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A O   1 
ATOM   340  C  CB  . TYR A 1 42  ? 6.875   27.847 46.693 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CB  1 
ATOM   341  C  CG  . TYR A 1 42  ? 8.066   28.259 47.536 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CG  1 
ATOM   342  C  CD1 . TYR A 1 42  ? 7.976   28.370 48.938 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CD1 1 
ATOM   343  C  CD2 . TYR A 1 42  ? 9.309   28.498 46.932 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CD2 1 
ATOM   344  C  CE1 . TYR A 1 42  ? 9.093   28.738 49.705 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CE1 1 
ATOM   345  C  CE2 . TYR A 1 42  ? 10.432  28.855 47.693 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CE2 1 
ATOM   346  C  CZ  . TYR A 1 42  ? 10.318  28.967 49.074 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A CZ  1 
ATOM   347  O  OH  . TYR A 1 42  ? 11.433  29.338 49.808 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 42   TYR A OH  1 
ATOM   348  N  N   . ASP A 1 43  ? 5.431   30.777 47.776 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A N   1 
ATOM   349  C  CA  . ASP A 1 43  ? 5.337   32.228 47.670 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A CA  1 
ATOM   350  C  C   . ASP A 1 43  ? 6.597   32.815 48.275 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A C   1 
ATOM   351  O  O   . ASP A 1 43  ? 6.725   32.888 49.501 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A O   1 
ATOM   352  C  CB  . ASP A 1 43  ? 4.103   32.723 48.440 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A CB  1 
ATOM   353  C  CG  . ASP A 1 43  ? 3.875   34.224 48.317 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A CG  1 
ATOM   354  O  OD1 . ASP A 1 43  ? 4.646   34.934 47.645 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A OD1 1 
ATOM   355  O  OD2 . ASP A 1 43  ? 2.896   34.709 48.917 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A OD2 1 
ATOM   356  N  N   . ARG A 1 44  ? 7.552   33.179 47.429 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A N   1 
ATOM   357  C  CA  . ARG A 1 44  ? 8.701   33.954 47.912 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CA  1 
ATOM   358  C  C   . ARG A 1 44  ? 8.633   35.403 47.463 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A C   1 
ATOM   359  O  O   . ARG A 1 44  ? 9.653   36.074 47.388 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A O   1 
ATOM   360  C  CB  . ARG A 1 44  ? 10.078  33.318 47.582 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CB  1 
ATOM   361  C  CG  . ARG A 1 44  ? 10.126  32.350 46.433 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CG  1 
ATOM   362  C  CD  . ARG A 1 44  ? 11.486  32.261 45.724 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CD  1 
ATOM   363  N  NE  . ARG A 1 44  ? 12.656  32.452 46.576 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A NE  1 
ATOM   364  C  CZ  . ARG A 1 44  ? 13.510  33.468 46.477 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CZ  1 
ATOM   365  N  NH1 . ARG A 1 44  ? 13.346  34.410 45.556 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A NH1 1 
ATOM   366  N  NH2 . ARG A 1 44  ? 14.548  33.534 47.297 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 44   ARG A NH2 1 
ATOM   367  N  N   . GLY A 1 45  ? 7.421   35.890 47.187 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A N   1 
ATOM   368  C  CA  . GLY A 1 45  ? 7.240   37.252 46.698 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A CA  1 
ATOM   369  C  C   . GLY A 1 45  ? 7.765   37.465 45.291 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A C   1 
ATOM   370  O  O   . GLY A 1 45  ? 8.262   36.539 44.642 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A O   1 
ATOM   371  N  N   . ASN A 1 46  ? 7.651   38.701 44.821 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A N   1 
ATOM   372  C  CA  . ASN A 1 46  ? 8.004   39.065 43.456 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CA  1 
ATOM   373  C  C   . ASN A 1 46  ? 9.360   39.768 43.405 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A C   1 
ATOM   374  O  O   . ASN A 1 46  ? 9.927   40.128 44.451 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A O   1 
ATOM   375  C  CB  . ASN A 1 46  ? 6.904   39.941 42.850 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CB  1 
ATOM   376  C  CG  . ASN A 1 46  ? 5.572   39.214 42.714 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CG  1 
ATOM   377  O  OD1 . ASN A 1 46  ? 5.520   38.005 42.474 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A OD1 1 
ATOM   378  N  ND2 . ASN A 1 46  ? 4.479   39.962 42.853 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 46   ASN A ND2 1 
ATOM   379  N  N   . GLY A 1 47  ? 9.892   39.945 42.202 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A N   1 
ATOM   380  C  CA  . GLY A 1 47  ? 11.202  40.577 42.030 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A CA  1 
ATOM   381  C  C   . GLY A 1 47  ? 11.312  41.449 40.787 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A C   1 
ATOM   382  O  O   . GLY A 1 47  ? 10.369  41.553 40.010 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A O   1 
ATOM   383  N  N   . ALA A 1 48  ? 12.470  42.086 40.616 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A N   1 
ATOM   384  C  CA  . ALA A 1 48  ? 12.791  42.842 39.397 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CA  1 
ATOM   385  C  C   . ALA A 1 48  ? 14.204  42.568 38.943 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A C   1 
ATOM   386  O  O   . ALA A 1 48  ? 15.078  42.215 39.733 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A O   1 
ATOM   387  C  CB  . ALA A 1 48  ? 12.598  44.363 39.601 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CB  1 
ATOM   388  N  N   . THR A 1 49  ? 14.422  42.756 37.653 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 49   THR A N   1 
ATOM   389  C  CA  . THR A 1 49  ? 15.720  42.547 37.061 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CA  1 
ATOM   390  C  C   . THR A 1 49  ? 16.011  43.622 35.990 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 49   THR A C   1 
ATOM   391  O  O   . THR A 1 49  ? 15.097  44.228 35.425 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 49   THR A O   1 
ATOM   392  C  CB  . THR A 1 49  ? 15.859  41.098 36.539 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CB  1 
ATOM   393  O  OG1 . THR A 1 49  ? 17.225  40.840 36.260 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 49   THR A OG1 1 
ATOM   394  C  CG2 . THR A 1 49  ? 14.999  40.848 35.280 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CG2 1 
ATOM   395  N  N   . ILE A 1 50  ? 17.290  43.885 35.755 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A N   1 
ATOM   396  C  CA  . ILE A 1 50  ? 17.707  44.940 34.830 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A CA  1 
ATOM   397  C  C   . ILE A 1 50  ? 19.004  44.568 34.094 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A C   1 
ATOM   398  O  O   . ILE A 1 50  ? 20.000  44.175 34.705 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A O   1 
ATOM   399  C  CB  . ILE A 1 50  ? 17.756  46.361 35.539 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A CB  1 
ATOM   400  C  CG1 . ILE A 1 50  ? 17.944  47.496 34.525 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A CG1 1 
ATOM   401  C  CG2 . ILE A 1 50  ? 18.834  46.422 36.630 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A CG2 1 
ATOM   402  C  CD1 . ILE A 1 50  ? 17.668  48.882 35.090 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 50   ILE A CD1 1 
ATOM   403  N  N   . LEU A 1 51  ? 18.972  44.654 32.769 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A N   1 
ATOM   404  C  CA  . LEU A 1 51  ? 20.183  44.535 31.971 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CA  1 
ATOM   405  C  C   . LEU A 1 51  ? 20.741  45.931 31.714 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A C   1 
ATOM   406  O  O   . LEU A 1 51  ? 20.024  46.818 31.232 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A O   1 
ATOM   407  C  CB  . LEU A 1 51  ? 19.911  43.806 30.654 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CB  1 
ATOM   408  C  CG  . LEU A 1 51  ? 21.038  43.586 29.630 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CG  1 
ATOM   409  C  CD1 . LEU A 1 51  ? 22.205  42.777 30.189 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CD1 1 
ATOM   410  C  CD2 . LEU A 1 51  ? 20.481  42.893 28.416 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 51   LEU A CD2 1 
ATOM   411  N  N   . LEU A 1 52  ? 22.006  46.125 32.076 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A N   1 
ATOM   412  C  CA  . LEU A 1 52  ? 22.713  47.378 31.832 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CA  1 
ATOM   413  C  C   . LEU A 1 52  ? 23.538  47.212 30.574 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A C   1 
ATOM   414  O  O   . LEU A 1 52  ? 24.287  46.252 30.438 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A O   1 
ATOM   415  C  CB  . LEU A 1 52  ? 23.607  47.765 33.018 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CB  1 
ATOM   416  C  CG  . LEU A 1 52  ? 22.950  47.926 34.399 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CG  1 
ATOM   417  C  CD1 . LEU A 1 52  ? 23.981  48.290 35.456 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD1 1 
ATOM   418  C  CD2 . LEU A 1 52  ? 21.831  48.965 34.383 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD2 1 
ATOM   419  N  N   . TYR A 1 53  ? 23.385  48.156 29.653 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A N   1 
ATOM   420  C  CA  . TYR A 1 53  ? 24.062  48.111 28.370 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CA  1 
ATOM   421  C  C   . TYR A 1 53  ? 24.632  49.492 28.032 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A C   1 
ATOM   422  O  O   . TYR A 1 53  ? 24.081  50.523 28.448 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A O   1 
ATOM   423  C  CB  . TYR A 1 53  ? 23.087  47.656 27.278 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . TYR A 1 53  ? 21.968  48.643 27.004 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CG  1 
ATOM   425  C  CD1 . TYR A 1 53  ? 20.794  48.625 27.757 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD1 1 
ATOM   426  C  CD2 . TYR A 1 53  ? 22.084  49.593 25.994 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD2 1 
ATOM   427  C  CE1 . TYR A 1 53  ? 19.775  49.525 27.515 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE1 1 
ATOM   428  C  CE2 . TYR A 1 53  ? 21.058  50.505 25.743 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE2 1 
ATOM   429  C  CZ  . TYR A 1 53  ? 19.912  50.463 26.506 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CZ  1 
ATOM   430  O  OH  . TYR A 1 53  ? 18.900  51.369 26.270 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A OH  1 
ATOM   431  N  N   . ASN A 1 54  ? 25.721  49.494 27.270 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A N   1 
ATOM   432  C  CA  . ASN A 1 54  ? 26.414  50.716 26.838 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A CA  1 
ATOM   433  C  C   . ASN A 1 54  ? 26.543  50.690 25.311 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A C   1 
ATOM   434  O  O   . ASN A 1 54  ? 27.254  49.846 24.766 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A O   1 
ATOM   435  C  CB  . ASN A 1 54  ? 27.792  50.778 27.512 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A CB  1 
ATOM   436  C  CG  . ASN A 1 54  ? 28.564  52.057 27.200 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A CG  1 
ATOM   437  O  OD1 . ASN A 1 54  ? 28.784  52.401 26.046 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A OD1 1 
ATOM   438  N  ND2 . ASN A 1 54  ? 29.004  52.746 28.241 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 54   ASN A ND2 1 
ATOM   439  N  N   . THR A 1 55  ? 25.839  51.601 24.631 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 55   THR A N   1 
ATOM   440  C  CA  . THR A 1 55  ? 25.780  51.624 23.152 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CA  1 
ATOM   441  C  C   . THR A 1 55  ? 27.086  52.084 22.479 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 55   THR A C   1 
ATOM   442  O  O   . THR A 1 55  ? 27.342  51.739 21.320 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 55   THR A O   1 
ATOM   443  C  CB  . THR A 1 55  ? 24.633  52.514 22.629 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CB  1 
ATOM   444  O  OG1 . THR A 1 55  ? 24.840  53.867 23.066 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 55   THR A OG1 1 
ATOM   445  C  CG2 . THR A 1 55  ? 23.291  52.018 23.137 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CG2 1 
ATOM   446  N  N   . LYS A 1 56  ? 27.894  52.861 23.200 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A N   1 
ATOM   447  C  CA  . LYS A 1 56  ? 29.223  53.269 22.719 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A CA  1 
ATOM   448  C  C   . LYS A 1 56  ? 30.185  52.069 22.687 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A C   1 
ATOM   449  O  O   . LYS A 1 56  ? 30.598  51.625 21.611 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A O   1 
ATOM   450  C  CB  . LYS A 1 56  ? 29.784  54.407 23.587 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A CB  1 
ATOM   451  C  CG  . LYS A 1 56  ? 31.051  55.084 23.033 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A CG  1 
ATOM   452  C  CD  . LYS A 1 56  ? 31.449  56.297 23.879 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A CD  1 
ATOM   453  C  CE  . LYS A 1 56  ? 32.433  57.199 23.147 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A CE  1 
ATOM   454  N  NZ  . LYS A 1 56  ? 31.827  57.860 21.939 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 56   LYS A NZ  1 
ATOM   455  N  N   . LYS A 1 57  ? 30.505  51.539 23.871 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A N   1 
ATOM   456  C  CA  . LYS A 1 57  ? 31.429  50.404 24.033 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A CA  1 
ATOM   457  C  C   . LYS A 1 57  ? 30.911  49.077 23.487 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A C   1 
ATOM   458  O  O   . LYS A 1 57  ? 31.693  48.137 23.312 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A O   1 
ATOM   459  C  CB  . LYS A 1 57  ? 31.789  50.210 25.510 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A CB  1 
ATOM   460  C  CG  . LYS A 1 57  ? 32.324  51.449 26.209 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A CG  1 
ATOM   461  C  CD  . LYS A 1 57  ? 33.064  51.091 27.488 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A CD  1 
ATOM   462  C  CE  . LYS A 1 57  ? 32.107  50.802 28.640 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A CE  1 
ATOM   463  N  NZ  . LYS A 1 57  ? 32.833  50.857 29.935 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 57   LYS A NZ  1 
ATOM   464  N  N   . LYS A 1 58  ? 29.604  49.001 23.222 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A N   1 
ATOM   465  C  CA  . LYS A 1 58  ? 28.932  47.746 22.830 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CA  1 
ATOM   466  C  C   . LYS A 1 58  ? 29.007  46.661 23.919 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A C   1 
ATOM   467  O  O   . LYS A 1 58  ? 29.052  45.470 23.621 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A O   1 
ATOM   468  C  CB  . LYS A 1 58  ? 29.453  47.208 21.481 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CB  1 
ATOM   469  C  CG  . LYS A 1 58  ? 29.256  48.136 20.267 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CG  1 
ATOM   470  C  CD  . LYS A 1 58  ? 27.794  48.465 20.028 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CD  1 
ATOM   471  C  CE  . LYS A 1 58  ? 27.612  49.559 18.969 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CE  1 
ATOM   472  N  NZ  . LYS A 1 58  ? 27.425  48.981 17.604 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A NZ  1 
ATOM   473  N  N   . THR A 1 59  ? 29.009  47.090 25.180 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 59   THR A N   1 
ATOM   474  C  CA  . THR A 1 59  ? 29.114  46.177 26.318 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 59   THR A CA  1 
ATOM   475  C  C   . THR A 1 59  ? 27.791  46.010 27.089 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 59   THR A C   1 
ATOM   476  O  O   . THR A 1 59  ? 26.873  46.824 26.961 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 59   THR A O   1 
ATOM   477  C  CB  . THR A 1 59  ? 30.173  46.675 27.324 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 59   THR A CB  1 
ATOM   478  O  OG1 . THR A 1 59  ? 29.867  48.027 27.697 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 59   THR A OG1 1 
ATOM   479  C  CG2 . THR A 1 59  ? 31.588  46.604 26.735 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 59   THR A CG2 1 
ATOM   480  N  N   . VAL A 1 60  ? 27.712  44.950 27.892 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 60   VAL A N   1 
ATOM   481  C  CA  . VAL A 1 60  ? 26.675  44.831 28.925 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 60   VAL A CA  1 
ATOM   482  C  C   . VAL A 1 60  ? 27.306  44.554 30.284 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 60   VAL A C   1 
ATOM   483  O  O   . VAL A 1 60  ? 28.422  44.020 30.362 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 60   VAL A O   1 
ATOM   484  C  CB  . VAL A 1 60  ? 25.628  43.723 28.608 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 60   VAL A CB  1 
ATOM   485  C  CG1 . VAL A 1 60  ? 24.740  44.130 27.425 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 60   VAL A CG1 1 
ATOM   486  C  CG2 . VAL A 1 60  ? 26.299  42.357 28.375 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 60   VAL A CG2 1 
ATOM   487  N  N   . VAL A 1 61  ? 26.587  44.924 31.342 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A N   1 
ATOM   488  C  CA  . VAL A 1 61  ? 26.997  44.636 32.719 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CA  1 
ATOM   489  C  C   . VAL A 1 61  ? 26.101  43.568 33.344 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A C   1 
ATOM   490  O  O   . VAL A 1 61  ? 24.885  43.752 33.494 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A O   1 
ATOM   491  C  CB  . VAL A 1 61  ? 27.047  45.924 33.612 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CB  1 
ATOM   492  C  CG1 . VAL A 1 61  ? 27.106  45.564 35.099 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG1 1 
ATOM   493  C  CG2 . VAL A 1 61  ? 28.256  46.793 33.244 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG2 1 
ATOM   494  N  N   . LEU A 1 62  ? 26.722  42.444 33.690 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A N   1 
ATOM   495  C  CA  . LEU A 1 62  ? 26.046  41.361 34.395 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CA  1 
ATOM   496  C  C   . LEU A 1 62  ? 26.759  41.107 35.712 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A C   1 
ATOM   497  O  O   . LEU A 1 62  ? 27.815  41.666 35.950 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A O   1 
ATOM   498  C  CB  . LEU A 1 62  ? 26.051  40.089 33.550 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CB  1 
ATOM   499  C  CG  . LEU A 1 62  ? 25.423  40.160 32.156 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CG  1 
ATOM   500  C  CD1 . LEU A 1 62  ? 25.774  38.906 31.372 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CD1 1 
ATOM   501  C  CD2 . LEU A 1 62  ? 23.895  40.334 32.257 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CD2 1 
ATOM   502  N  N   . ILE A 1 63  ? 26.174  40.253 36.553 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A N   1 
ATOM   503  C  CA  . ILE A 1 63  ? 26.751  39.913 37.847 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CA  1 
ATOM   504  C  C   . ILE A 1 63  ? 26.947  38.405 37.946 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A C   1 
ATOM   505  O  O   . ILE A 1 63  ? 26.246  37.640 37.281 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A O   1 
ATOM   506  C  CB  . ILE A 1 63  ? 25.861  40.381 39.021 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CB  1 
ATOM   507  C  CG1 . ILE A 1 63  ? 24.504  39.675 38.964 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CG1 1 
ATOM   508  C  CG2 . ILE A 1 63  ? 25.708  41.907 39.028 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CG2 1 
ATOM   509  C  CD1 . ILE A 1 63  ? 23.554  40.073 40.033 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CD1 1 
ATOM   510  N  N   . ARG A 1 64  ? 27.902  37.986 38.776 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A N   1 
ATOM   511  C  CA  . ARG A 1 64  ? 28.117  36.578 39.066 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A CA  1 
ATOM   512  C  C   . ARG A 1 64  ? 28.150  36.376 40.576 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A C   1 
ATOM   513  O  O   . ARG A 1 64  ? 28.882  37.080 41.282 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A O   1 
ATOM   514  C  CB  . ARG A 1 64  ? 29.421  36.055 38.415 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . ARG A 1 64  ? 29.659  34.545 38.631 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A CG  1 
ATOM   516  C  CD  . ARG A 1 64  ? 30.533  33.895 37.547 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A CD  1 
ATOM   517  N  NE  . ARG A 1 64  ? 31.822  34.562 37.391 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A NE  1 
ATOM   518  C  CZ  . ARG A 1 64  ? 32.548  34.567 36.274 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A CZ  1 
ATOM   519  N  NH1 . ARG A 1 64  ? 32.130  33.922 35.188 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A NH1 1 
ATOM   520  N  NH2 . ARG A 1 64  ? 33.704  35.218 36.243 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 64   ARG A NH2 1 
ATOM   521  N  N   . GLN A 1 65  ? 27.365  35.408 41.055 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A N   1 
ATOM   522  C  CA  . GLN A 1 65  ? 27.262  35.101 42.476 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A CA  1 
ATOM   523  C  C   . GLN A 1 65  ? 26.885  33.648 42.709 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A C   1 
ATOM   524  O  O   . GLN A 1 65  ? 26.393  32.970 41.814 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A O   1 
ATOM   525  C  CB  . GLN A 1 65  ? 26.243  36.018 43.166 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A CB  1 
ATOM   526  C  CG  . GLN A 1 65  ? 24.813  35.770 42.763 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A CG  1 
ATOM   527  C  CD  . GLN A 1 65  ? 23.879  36.872 43.215 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A CD  1 
ATOM   528  O  OE1 . GLN A 1 65  ? 23.695  37.088 44.409 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A OE1 1 
ATOM   529  N  NE2 . GLN A 1 65  ? 23.264  37.563 42.259 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 65   GLN A NE2 1 
ATOM   530  N  N   . PHE A 1 66  ? 27.105  33.184 43.934 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A N   1 
ATOM   531  C  CA  . PHE A 1 66  ? 26.753  31.823 44.311 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CA  1 
ATOM   532  C  C   . PHE A 1 66  ? 25.249  31.690 44.508 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A C   1 
ATOM   533  O  O   . PHE A 1 66  ? 24.645  32.442 45.282 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A O   1 
ATOM   534  C  CB  . PHE A 1 66  ? 27.498  31.422 45.584 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CB  1 
ATOM   535  C  CG  . PHE A 1 66  ? 27.165  30.043 46.073 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CG  1 
ATOM   536  C  CD1 . PHE A 1 66  ? 27.703  28.931 45.463 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CD1 1 
ATOM   537  C  CD2 . PHE A 1 66  ? 26.333  29.868 47.160 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CD2 1 
ATOM   538  C  CE1 . PHE A 1 66  ? 27.399  27.665 45.924 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CE1 1 
ATOM   539  C  CE2 . PHE A 1 66  ? 26.027  28.617 47.620 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CE2 1 
ATOM   540  C  CZ  . PHE A 1 66  ? 26.550  27.511 46.989 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CZ  1 
ATOM   541  N  N   . ARG A 1 67  ? 24.658  30.749 43.778 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A N   1 
ATOM   542  C  CA  . ARG A 1 67  ? 23.257  30.403 43.929 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A CA  1 
ATOM   543  C  C   . ARG A 1 67  ? 23.165  28.959 44.394 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A C   1 
ATOM   544  O  O   . ARG A 1 67  ? 23.384  28.036 43.608 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A O   1 
ATOM   545  C  CB  . ARG A 1 67  ? 22.500  30.624 42.609 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A CB  1 
ATOM   546  C  CG  . ARG A 1 67  ? 22.474  32.105 42.143 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A CG  1 
ATOM   547  C  CD  . ARG A 1 67  ? 21.756  33.011 43.157 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A CD  1 
ATOM   548  N  NE  . ARG A 1 67  ? 21.200  34.205 42.505 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A NE  1 
ATOM   549  C  CZ  . ARG A 1 67  ? 20.462  35.127 43.118 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A CZ  1 
ATOM   550  N  NH1 . ARG A 1 67  ? 20.170  35.017 44.411 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A NH1 1 
ATOM   551  N  NH2 . ARG A 1 67  ? 19.988  36.156 42.432 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 67   ARG A NH2 1 
ATOM   552  N  N   . VAL A 1 68  ? 22.877  28.785 45.689 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A N   1 
ATOM   553  C  CA  . VAL A 1 68  ? 22.788  27.470 46.332 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CA  1 
ATOM   554  C  C   . VAL A 1 68  ? 21.727  26.562 45.692 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A C   1 
ATOM   555  O  O   . VAL A 1 68  ? 21.875  25.352 45.678 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A O   1 
ATOM   556  C  CB  . VAL A 1 68  ? 22.576  27.595 47.897 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CB  1 
ATOM   557  C  CG1 . VAL A 1 68  ? 21.226  28.218 48.236 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CG1 1 
ATOM   558  C  CG2 . VAL A 1 68  ? 22.745  26.246 48.589 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CG2 1 
ATOM   559  N  N   . ALA A 1 69  ? 20.653  27.146 45.162 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 69   ALA A N   1 
ATOM   560  C  CA  . ALA A 1 69  ? 19.600  26.359 44.530 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 69   ALA A CA  1 
ATOM   561  C  C   . ALA A 1 69  ? 20.093  25.730 43.223 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 69   ALA A C   1 
ATOM   562  O  O   . ALA A 1 69  ? 19.622  24.664 42.821 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 69   ALA A O   1 
ATOM   563  C  CB  . ALA A 1 69  ? 18.351  27.219 44.300 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 69   ALA A CB  1 
ATOM   564  N  N   . THR A 1 70  ? 21.059  26.374 42.571 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 70   THR A N   1 
ATOM   565  C  CA  . THR A 1 70  ? 21.704  25.769 41.386 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 70   THR A CA  1 
ATOM   566  C  C   . THR A 1 70  ? 22.799  24.790 41.821 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 70   THR A C   1 
ATOM   567  O  O   . THR A 1 70  ? 23.006  23.750 41.176 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 70   THR A O   1 
ATOM   568  C  CB  . THR A 1 70  ? 22.216  26.835 40.367 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 70   THR A CB  1 
ATOM   569  O  OG1 . THR A 1 70  ? 23.451  27.412 40.807 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 70   THR A OG1 1 
ATOM   570  C  CG2 . THR A 1 70  ? 21.188  27.944 40.197 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 70   THR A CG2 1 
ATOM   571  N  N   . TRP A 1 71  ? 23.448  25.084 42.947 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A N   1 
ATOM   572  C  CA  . TRP A 1 71  ? 24.530  24.246 43.488 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CA  1 
ATOM   573  C  C   . TRP A 1 71  ? 24.078  22.825 43.864 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A C   1 
ATOM   574  O  O   . TRP A 1 71  ? 24.804  21.860 43.633 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A O   1 
ATOM   575  C  CB  . TRP A 1 71  ? 25.186  24.937 44.696 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CB  1 
ATOM   576  C  CG  . TRP A 1 71  ? 26.358  24.198 45.272 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CG  1 
ATOM   577  C  CD1 . TRP A 1 71  ? 27.565  23.962 44.667 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CD1 1 
ATOM   578  C  CD2 . TRP A 1 71  ? 26.440  23.604 46.573 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CD2 1 
ATOM   579  N  NE1 . TRP A 1 71  ? 28.383  23.248 45.508 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A NE1 1 
ATOM   580  C  CE2 . TRP A 1 71  ? 27.727  23.027 46.689 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CE2 1 
ATOM   581  C  CE3 . TRP A 1 71  ? 25.551  23.505 47.656 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CE3 1 
ATOM   582  C  CZ2 . TRP A 1 71  ? 28.149  22.353 47.840 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CZ2 1 
ATOM   583  C  CZ3 . TRP A 1 71  ? 25.979  22.838 48.812 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CZ3 1 
ATOM   584  C  CH2 . TRP A 1 71  ? 27.263  22.272 48.890 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 71   TRP A CH2 1 
ATOM   585  N  N   . VAL A 1 72  ? 22.892  22.716 44.462 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 72   VAL A N   1 
ATOM   586  C  CA  . VAL A 1 72  ? 22.274  21.420 44.758 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 72   VAL A CA  1 
ATOM   587  C  C   . VAL A 1 72  ? 21.643  20.745 43.524 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 72   VAL A C   1 
ATOM   588  O  O   . VAL A 1 72  ? 21.188  19.604 43.617 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 72   VAL A O   1 
ATOM   589  C  CB  . VAL A 1 72  ? 21.210  21.540 45.889 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 72   VAL A CB  1 
ATOM   590  C  CG1 . VAL A 1 72  ? 21.866  21.964 47.202 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 72   VAL A CG1 1 
ATOM   591  C  CG2 . VAL A 1 72  ? 20.088  22.510 45.507 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 72   VAL A CG2 1 
ATOM   592  N  N   . ASN A 1 73  ? 21.600  21.448 42.383 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A N   1 
ATOM   593  C  CA  . ASN A 1 73  ? 20.952  20.914 41.180 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CA  1 
ATOM   594  C  C   . ASN A 1 73  ? 21.829  21.026 39.912 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A C   1 
ATOM   595  O  O   . ASN A 1 73  ? 21.438  21.667 38.935 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A O   1 
ATOM   596  C  CB  . ASN A 1 73  ? 19.568  21.572 40.960 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CB  1 
ATOM   597  C  CG  . ASN A 1 73  ? 18.779  20.933 39.808 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CG  1 
ATOM   598  O  OD1 . ASN A 1 73  ? 18.938  19.744 39.525 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A OD1 1 
ATOM   599  N  ND2 . ASN A 1 73  ? 17.911  21.726 39.149 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 73   ASN A ND2 1 
ATOM   600  N  N   . GLY A 1 74  ? 23.024  20.437 39.966 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A N   1 
ATOM   601  C  CA  . GLY A 1 74  ? 23.904  20.335 38.796 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A CA  1 
ATOM   602  C  C   . GLY A 1 74  ? 24.810  21.501 38.433 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A C   1 
ATOM   603  O  O   . GLY A 1 74  ? 25.547  21.416 37.437 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A O   1 
ATOM   604  N  N   . ASN A 1 75  ? 24.775  22.588 39.208 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A N   1 
ATOM   605  C  CA  . ASN A 1 75  ? 25.717  23.686 38.976 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A CA  1 
ATOM   606  C  C   . ASN A 1 75  ? 26.921  23.578 39.896 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A C   1 
ATOM   607  O  O   . ASN A 1 75  ? 26.903  24.052 41.035 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A O   1 
ATOM   608  C  CB  . ASN A 1 75  ? 25.049  25.063 39.079 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A CB  1 
ATOM   609  C  CG  . ASN A 1 75  ? 25.982  26.210 38.679 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A CG  1 
ATOM   610  O  OD1 . ASN A 1 75  ? 26.959  26.020 37.946 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A OD1 1 
ATOM   611  N  ND2 . ASN A 1 75  ? 25.673  27.408 39.154 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 75   ASN A ND2 1 
ATOM   612  N  N   . GLU A 1 76  ? 27.976  22.981 39.354 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A N   1 
ATOM   613  C  CA  . GLU A 1 76  ? 29.100  22.466 40.126 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CA  1 
ATOM   614  C  C   . GLU A 1 76  ? 29.718  23.447 41.134 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A C   1 
ATOM   615  O  O   . GLU A 1 76  ? 29.942  23.082 42.293 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A O   1 
ATOM   616  C  CB  . GLU A 1 76  ? 30.156  21.912 39.170 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CB  1 
ATOM   617  C  CG  . GLU A 1 76  ? 31.255  21.116 39.836 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CG  1 
ATOM   618  C  CD  . GLU A 1 76  ? 32.049  20.313 38.820 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CD  1 
ATOM   619  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 31.565  19.222 38.430 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A OE1 1 
ATOM   620  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 33.141  20.785 38.407 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A OE2 1 
ATOM   621  N  N   . SER A 1 77  ? 29.982  24.679 40.708 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 77   SER A N   1 
ATOM   622  C  CA  . SER A 1 77  ? 30.526  25.691 41.624 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 77   SER A CA  1 
ATOM   623  C  C   . SER A 1 77  ? 29.447  26.529 42.322 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 77   SER A C   1 
ATOM   624  O  O   . SER A 1 77  ? 29.760  27.327 43.207 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 77   SER A O   1 
ATOM   625  C  CB  . SER A 1 77  ? 31.485  26.620 40.891 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 77   SER A CB  1 
ATOM   626  O  OG  . SER A 1 77  ? 30.773  27.491 40.040 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 77   SER A OG  1 
ATOM   627  N  N   . GLY A 1 78  ? 28.192  26.363 41.902 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A N   1 
ATOM   628  C  CA  . GLY A 1 78  ? 27.108  27.211 42.352 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A CA  1 
ATOM   629  C  C   . GLY A 1 78  ? 27.098  28.585 41.701 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A C   1 
ATOM   630  O  O   . GLY A 1 78  ? 26.077  29.271 41.731 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A O   1 
ATOM   631  N  N   . GLN A 1 79  ? 28.223  28.994 41.111 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A N   1 
ATOM   632  C  CA  . GLN A 1 79  ? 28.331  30.338 40.523 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CA  1 
ATOM   633  C  C   . GLN A 1 79  ? 27.433  30.480 39.296 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A C   1 
ATOM   634  O  O   . GLN A 1 79  ? 27.408  29.606 38.436 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A O   1 
ATOM   635  C  CB  . GLN A 1 79  ? 29.781  30.679 40.164 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CB  1 
ATOM   636  C  CG  . GLN A 1 79  ? 30.759  30.758 41.370 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CG  1 
ATOM   637  C  CD  . GLN A 1 79  ? 30.456  31.899 42.310 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CD  1 
ATOM   638  O  OE1 . GLN A 1 79  ? 29.997  32.960 41.901 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A OE1 1 
ATOM   639  N  NE2 . GLN A 1 79  ? 30.719  31.684 43.586 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A NE2 1 
ATOM   640  N  N   . LEU A 1 80  ? 26.681  31.577 39.246 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A N   1 
ATOM   641  C  CA  . LEU A 1 80  ? 25.760  31.836 38.148 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CA  1 
ATOM   642  C  C   . LEU A 1 80  ? 25.878  33.267 37.645 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A C   1 
ATOM   643  O  O   . LEU A 1 80  ? 25.848  34.214 38.430 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A O   1 
ATOM   644  C  CB  . LEU A 1 80  ? 24.296  31.551 38.568 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CB  1 
ATOM   645  C  CG  . LEU A 1 80  ? 23.312  31.265 37.419 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CG  1 
ATOM   646  C  CD1 . LEU A 1 80  ? 23.532  29.886 36.775 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CD1 1 
ATOM   647  C  CD2 . LEU A 1 80  ? 21.852  31.434 37.848 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CD2 1 
ATOM   648  N  N   . ILE A 1 81  ? 25.992  33.414 36.330 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A N   1 
ATOM   649  C  CA  . ILE A 1 81  ? 25.954  34.729 35.691 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A CA  1 
ATOM   650  C  C   . ILE A 1 81  ? 24.497  35.140 35.445 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A C   1 
ATOM   651  O  O   . ILE A 1 81  ? 23.755  34.430 34.771 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A O   1 
ATOM   652  C  CB  . ILE A 1 81  ? 26.702  34.741 34.345 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A CB  1 
ATOM   653  C  CG1 . ILE A 1 81  ? 28.212  34.549 34.558 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A CG1 1 
ATOM   654  C  CG2 . ILE A 1 81  ? 26.401  36.060 33.575 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A CG2 1 
ATOM   655  C  CD1 . ILE A 1 81  ? 28.929  34.070 33.319 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 81   ILE A CD1 1 
ATOM   656  N  N   . GLU A 1 82  ? 24.119  36.292 35.987 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A N   1 
ATOM   657  C  CA  . GLU A 1 82  ? 22.766  36.801 35.896 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CA  1 
ATOM   658  C  C   . GLU A 1 82  ? 22.777  38.282 35.618 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A C   1 
ATOM   659  O  O   . GLU A 1 82  ? 23.757  38.939 35.880 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A O   1 
ATOM   660  C  CB  . GLU A 1 82  ? 22.031  36.621 37.211 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CB  1 
ATOM   661  C  CG  . GLU A 1 82  ? 21.851  35.203 37.660 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CG  1 
ATOM   662  C  CD  . GLU A 1 82  ? 21.400  35.151 39.100 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A CD  1 
ATOM   663  O  OE1 . GLU A 1 82  ? 20.294  35.636 39.385 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A OE1 1 
ATOM   664  O  OE2 . GLU A 1 82  ? 22.166  34.651 39.955 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 82   GLU A OE2 1 
ATOM   665  N  N   . SER A 1 83  ? 21.663  38.794 35.103 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 83   SER A N   1 
ATOM   666  C  CA  . SER A 1 83  ? 21.390  40.210 35.117 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 83   SER A CA  1 
ATOM   667  C  C   . SER A 1 83  ? 21.101  40.635 36.545 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 83   SER A C   1 
ATOM   668  O  O   . SER A 1 83  ? 20.642  39.833 37.372 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 83   SER A O   1 
ATOM   669  C  CB  . SER A 1 83  ? 20.189  40.520 34.235 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 83   SER A CB  1 
ATOM   670  O  OG  . SER A 1 83  ? 19.117  39.644 34.547 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 83   SER A OG  1 
ATOM   671  N  N   . CYS A 1 84  ? 21.384  41.901 36.831 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 84   CYS A N   1 
ATOM   672  C  CA  . CYS A 1 84  ? 21.178  42.460 38.151 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 84   CYS A CA  1 
ATOM   673  C  C   . CYS A 1 84  ? 19.717  42.264 38.574 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 84   CYS A C   1 
ATOM   674  O  O   . CYS A 1 84  ? 18.804  42.596 37.821 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 84   CYS A O   1 
ATOM   675  C  CB  . CYS A 1 84  ? 21.558  43.951 38.137 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 84   CYS A CB  1 
ATOM   676  S  SG  . CYS A 1 84  ? 20.937  44.884 39.537 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 84   CYS A SG  1 
ATOM   677  N  N   . ALA A 1 85  ? 19.497  41.713 39.765 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A N   1 
ATOM   678  C  CA  . ALA A 1 85  ? 18.136  41.524 40.261 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CA  1 
ATOM   679  C  C   . ALA A 1 85  ? 18.018  41.599 41.773 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A C   1 
ATOM   680  O  O   . ALA A 1 85  ? 19.004  41.482 42.497 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A O   1 
ATOM   681  C  CB  . ALA A 1 85  ? 17.539  40.190 39.742 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CB  1 
ATOM   682  N  N   . GLY A 1 86  ? 16.785  41.808 42.237 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A N   1 
ATOM   683  C  CA  . GLY A 1 86  ? 16.466  41.793 43.654 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A CA  1 
ATOM   684  C  C   . GLY A 1 86  ? 14.989  41.534 43.879 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A C   1 
ATOM   685  O  O   . GLY A 1 86  ? 14.163  41.806 43.002 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A O   1 
ATOM   686  N  N   . LEU A 1 87  ? 14.658  41.014 45.058 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A N   1 
ATOM   687  C  CA  . LEU A 1 87  ? 13.265  40.896 45.477 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CA  1 
ATOM   688  C  C   . LEU A 1 87  ? 12.698  42.281 45.715 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A C   1 
ATOM   689  O  O   . LEU A 1 87  ? 13.437  43.187 46.136 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A O   1 
ATOM   690  C  CB  . LEU A 1 87  ? 13.145  40.038 46.746 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CB  1 
ATOM   691  C  CG  . LEU A 1 87  ? 13.318  38.526 46.552 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CG  1 
ATOM   692  C  CD1 . LEU A 1 87  ? 13.375  37.786 47.889 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CD1 1 
ATOM   693  C  CD2 . LEU A 1 87  ? 12.217  37.948 45.672 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 87   LEU A CD2 1 
ATOM   694  N  N   . LEU A 1 88  ? 11.404  42.457 45.444 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A N   1 
ATOM   695  C  CA  A LEU A 1 88  ? 10.741  43.746 45.682 0.50 26.80 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CA  1 
ATOM   696  C  C   . LEU A 1 88  ? 10.672  44.065 47.174 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A C   1 
ATOM   697  O  O   . LEU A 1 88  ? 11.066  45.159 47.593 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A O   1 
ATOM   698  C  CB  . LEU A 1 88  ? 9.332   43.799 45.057 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CB  1 
ATOM   699  C  CG  . LEU A 1 88  ? 9.173   43.800 43.526 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CG  1 
ATOM   700  C  CD1 . LEU A 1 88  ? 7.770   44.158 43.148 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CD1 1 
ATOM   701  C  CD2 . LEU A 1 88  ? 10.121  44.759 42.850 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CD2 1 
ATOM   702  N  N   . ASN A 1 90  ? 9.041   45.174 49.823 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A N   1 
ATOM   703  C  CA  . ASN A 1 90  ? 8.006   46.188 50.028 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A CA  1 
ATOM   704  C  C   . ASN A 1 90  ? 8.064   47.365 49.039 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A C   1 
ATOM   705  O  O   . ASN A 1 90  ? 7.121   48.155 48.956 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A O   1 
ATOM   706  C  CB  . ASN A 1 90  ? 8.036   46.713 51.472 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . ASN A 1 90  ? 7.867   45.608 52.509 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A CG  1 
ATOM   708  O  OD1 . ASN A 1 90  ? 6.965   44.767 52.412 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A OD1 1 
ATOM   709  N  ND2 . ASN A 1 90  ? 8.738   45.612 53.515 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 90   ASN A ND2 1 
ATOM   710  N  N   . ASP A 1 91  ? 9.163   47.471 48.295 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A N   1 
ATOM   711  C  CA  . ASP A 1 91  ? 9.349   48.550 47.318 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A CA  1 
ATOM   712  C  C   . ASP A 1 91  ? 8.577   48.335 46.013 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A C   1 
ATOM   713  O  O   . ASP A 1 91  ? 8.283   47.196 45.619 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A O   1 
ATOM   714  C  CB  . ASP A 1 91  ? 10.837  48.750 46.995 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A CB  1 
ATOM   715  C  CG  . ASP A 1 91  ? 11.639  49.254 48.183 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A CG  1 
ATOM   716  O  OD1 . ASP A 1 91  ? 11.116  50.092 48.953 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A OD1 1 
ATOM   717  O  OD2 . ASP A 1 91  ? 12.804  48.820 48.336 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 91   ASP A OD2 1 
ATOM   718  N  N   . GLU A 1 92  ? 8.257   49.446 45.352 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A N   1 
ATOM   719  C  CA  . GLU A 1 92  ? 7.709   49.437 43.996 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CA  1 
ATOM   720  C  C   . GLU A 1 92  ? 8.805   48.969 43.022 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A C   1 
ATOM   721  O  O   . GLU A 1 92  ? 9.989   49.194 43.277 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A O   1 
ATOM   722  C  CB  . GLU A 1 92  ? 7.196   50.833 43.615 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . GLU A 1 92  ? 6.347   51.527 44.700 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CG  1 
ATOM   724  C  CD  . GLU A 1 92  ? 7.165   52.444 45.624 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CD  1 
ATOM   725  O  OE1 . GLU A 1 92  ? 7.952   51.933 46.463 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A OE1 1 
ATOM   726  O  OE2 . GLU A 1 92  ? 7.002   53.686 45.515 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A OE2 1 
ATOM   727  N  N   . PRO A 1 93  ? 8.420   48.292 41.917 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A N   1 
ATOM   728  C  CA  . PRO A 1 93  ? 9.413   47.692 41.004 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CA  1 
ATOM   729  C  C   . PRO A 1 93  ? 10.594  48.601 40.603 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A C   1 
ATOM   730  O  O   . PRO A 1 93  ? 11.749  48.192 40.726 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A O   1 
ATOM   731  C  CB  . PRO A 1 93  ? 8.564   47.288 39.795 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CB  1 
ATOM   732  C  CG  . PRO A 1 93  ? 7.220   46.981 40.400 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CG  1 
ATOM   733  C  CD  . PRO A 1 93  ? 7.039   48.030 41.460 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CD  1 
ATOM   734  N  N   . GLU A 1 94  ? 10.303  49.820 40.153 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A N   1 
ATOM   735  C  CA  . GLU A 1 94  ? 11.339  50.770 39.731 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CA  1 
ATOM   736  C  C   . GLU A 1 94  ? 12.181  51.287 40.907 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A C   1 
ATOM   737  O  O   . GLU A 1 94  ? 13.383  51.524 40.757 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A O   1 
ATOM   738  C  CB  . GLU A 1 94  ? 10.716  51.931 38.954 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CB  1 
ATOM   739  C  CG  . GLU A 1 94  ? 11.733  52.767 38.205 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CG  1 
ATOM   740  C  CD  . GLU A 1 94  ? 11.099  53.861 37.372 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CD  1 
ATOM   741  O  OE1 . GLU A 1 94  ? 10.117  53.576 36.645 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A OE1 1 
ATOM   742  O  OE2 . GLU A 1 94  ? 11.601  55.004 37.436 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 94   GLU A OE2 1 
ATOM   743  N  N   . VAL A 1 95  ? 11.544  51.452 42.067 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A N   1 
ATOM   744  C  CA  . VAL A 1 95  ? 12.248  51.788 43.314 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CA  1 
ATOM   745  C  C   . VAL A 1 95  ? 13.229  50.671 43.697 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A C   1 
ATOM   746  O  O   . VAL A 1 95  ? 14.394  50.937 44.021 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A O   1 
ATOM   747  C  CB  . VAL A 1 95  ? 11.256  52.084 44.485 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CB  1 
ATOM   748  C  CG1 . VAL A 1 95  ? 12.002  52.266 45.804 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CG1 1 
ATOM   749  C  CG2 . VAL A 1 95  ? 10.411  53.325 44.176 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CG2 1 
ATOM   750  N  N   . CYS A 1 96  ? 12.741  49.431 43.630 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 96   CYS A N   1 
ATOM   751  C  CA  . CYS A 1 96  ? 13.506  48.230 43.970 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 96   CYS A CA  1 
ATOM   752  C  C   . CYS A 1 96  ? 14.739  48.040 43.096 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 96   CYS A C   1 
ATOM   753  O  O   . CYS A 1 96  ? 15.819  47.710 43.593 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 96   CYS A O   1 
ATOM   754  C  CB  . CYS A 1 96  ? 12.607  46.990 43.861 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 96   CYS A CB  1 
ATOM   755  S  SG  . CYS A 1 96  ? 13.474  45.397 43.604 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 96   CYS A SG  1 
ATOM   756  N  N   . ILE A 1 97  ? 14.569  48.232 41.794 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A N   1 
ATOM   757  C  CA  . ILE A 1 97  ? 15.611  47.872 40.838 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A CA  1 
ATOM   758  C  C   . ILE A 1 97  ? 16.722  48.927 40.764 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A C   1 
ATOM   759  O  O   . ILE A 1 97  ? 17.870  48.622 40.422 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A O   1 
ATOM   760  C  CB  . ILE A 1 97  ? 15.009  47.517 39.446 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A CB  1 
ATOM   761  C  CG1 . ILE A 1 97  ? 15.962  46.619 38.657 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A CG1 1 
ATOM   762  C  CG2 . ILE A 1 97  ? 14.608  48.771 38.668 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A CG2 1 
ATOM   763  C  CD1 . ILE A 1 97  ? 16.428  45.362 39.400 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 97   ILE A CD1 1 
ATOM   764  N  N   . ARG A 1 98  ? 16.360  50.162 41.099 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A N   1 
ATOM   765  C  CA  . ARG A 1 98  ? 17.320  51.245 41.260 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CA  1 
ATOM   766  C  C   . ARG A 1 98  ? 18.203  51.013 42.488 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A C   1 
ATOM   767  O  O   . ARG A 1 98  ? 19.401  51.269 42.438 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A O   1 
ATOM   768  C  CB  . ARG A 1 98  ? 16.608  52.602 41.323 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CB  1 
ATOM   769  C  CG  . ARG A 1 98  ? 16.105  53.087 39.969 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CG  1 
ATOM   770  C  CD  . ARG A 1 98  ? 15.359  54.414 40.083 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CD  1 
ATOM   771  N  NE  . ARG A 1 98  ? 14.651  54.754 38.849 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NE  1 
ATOM   772  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 15.214  55.340 37.796 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CZ  1 
ATOM   773  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 16.505  55.658 37.824 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH1 1 
ATOM   774  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 14.489  55.606 36.715 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH2 1 
ATOM   775  N  N   . LYS A 1 99  ? 17.613  50.512 43.572 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A N   1 
ATOM   776  C  CA  . LYS A 1 99  ? 18.381  50.078 44.751 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CA  1 
ATOM   777  C  C   . LYS A 1 99  ? 19.378  48.990 44.364 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A C   1 
ATOM   778  O  O   . LYS A 1 99  ? 20.584  49.131 44.584 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A O   1 
ATOM   779  C  CB  . LYS A 1 99  ? 17.459  49.522 45.837 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CB  1 
ATOM   780  C  CG  . LYS A 1 99  ? 16.842  50.524 46.790 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CG  1 
ATOM   781  C  CD  . LYS A 1 99  ? 15.961  49.778 47.796 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CD  1 
ATOM   782  C  CE  . LYS A 1 99  ? 15.513  50.657 48.965 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CE  1 
ATOM   783  N  NZ  . LYS A 1 99  ? 14.363  51.545 48.648 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A NZ  1 
ATOM   784  N  N   . ALA A 1 100 ? 18.855  47.915 43.770 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 100  ALA A N   1 
ATOM   785  C  CA  . ALA A 1 100 ? 19.638  46.750 43.362 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CA  1 
ATOM   786  C  C   . ALA A 1 100 ? 20.795  47.094 42.426 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 100  ALA A C   1 
ATOM   787  O  O   . ALA A 1 100 ? 21.885  46.560 42.588 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 100  ALA A O   1 
ATOM   788  C  CB  . ALA A 1 100 ? 18.731  45.691 42.738 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CB  1 
ATOM   789  N  N   . ALA A 1 101 ? 20.561  47.986 41.464 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A N   1 
ATOM   790  C  CA  . ALA A 1 101 ? 21.609  48.446 40.537 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CA  1 
ATOM   791  C  C   . ALA A 1 101 ? 22.808  49.092 41.260 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A C   1 
ATOM   792  O  O   . ALA A 1 101 ? 23.950  48.716 41.014 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A O   1 
ATOM   793  C  CB  . ALA A 1 101 ? 21.027  49.397 39.485 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CB  1 
ATOM   794  N  N   . ILE A 1 102 ? 22.537  50.051 42.147 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A N   1 
ATOM   795  C  CA  . ILE A 1 102 ? 23.564  50.662 43.008 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CA  1 
ATOM   796  C  C   . ILE A 1 102 ? 24.257  49.608 43.890 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A C   1 
ATOM   797  O  O   . ILE A 1 102 ? 25.485  49.567 43.976 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A O   1 
ATOM   798  C  CB  . ILE A 1 102 ? 22.949  51.766 43.922 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CB  1 
ATOM   799  C  CG1 . ILE A 1 102 ? 22.460  52.958 43.095 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CG1 1 
ATOM   800  C  CG2 . ILE A 1 102 ? 23.946  52.237 44.990 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CG2 1 
ATOM   801  C  CD1 . ILE A 1 102 ? 21.505  53.885 43.851 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CD1 1 
ATOM   802  N  N   . GLU A 1 103 ? 23.448  48.763 44.527 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A N   1 
ATOM   803  C  CA  . GLU A 1 103 ? 23.909  47.798 45.528 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CA  1 
ATOM   804  C  C   . GLU A 1 103 ? 24.673  46.612 44.937 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A C   1 
ATOM   805  O  O   . GLU A 1 103 ? 25.575  46.061 45.583 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A O   1 
ATOM   806  C  CB  . GLU A 1 103 ? 22.731  47.297 46.385 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CB  1 
ATOM   807  C  CG  . GLU A 1 103 ? 22.099  48.393 47.264 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CG  1 
ATOM   808  C  CD  . GLU A 1 103 ? 21.213  47.867 48.402 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CD  1 
ATOM   809  O  OE1 . GLU A 1 103 ? 21.071  46.629 48.566 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A OE1 1 
ATOM   810  O  OE2 . GLU A 1 103 ? 20.652  48.714 49.139 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A OE2 1 
ATOM   811  N  N   . GLU A 1 104 ? 24.314  46.218 43.718 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A N   1 
ATOM   812  C  CA  . GLU A 1 104 ? 24.933  45.056 43.092 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CA  1 
ATOM   813  C  C   . GLU A 1 104 ? 25.983  45.441 42.057 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A C   1 
ATOM   814  O  O   . GLU A 1 104 ? 26.997  44.756 41.943 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A O   1 
ATOM   815  C  CB  . GLU A 1 104 ? 23.888  44.111 42.487 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CB  1 
ATOM   816  C  CG  . GLU A 1 104 ? 22.849  43.571 43.483 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CG  1 
ATOM   817  C  CD  . GLU A 1 104 ? 22.164  42.287 43.004 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CD  1 
ATOM   818  O  OE1 . GLU A 1 104 ? 22.127  42.021 41.785 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE1 1 
ATOM   819  O  OE2 . GLU A 1 104 ? 21.661  41.525 43.861 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE2 1 
ATOM   820  N  N   . THR A 1 105 ? 25.758  46.533 41.322 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 105  THR A N   1 
ATOM   821  C  CA  . THR A 1 105 ? 26.673  46.919 40.229 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 105  THR A CA  1 
ATOM   822  C  C   . THR A 1 105 ? 27.514  48.177 40.493 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 105  THR A C   1 
ATOM   823  O  O   . THR A 1 105 ? 28.601  48.310 39.946 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 105  THR A O   1 
ATOM   824  C  CB  . THR A 1 105 ? 25.957  47.052 38.833 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 105  THR A CB  1 
ATOM   825  O  OG1 . THR A 1 105 ? 25.024  48.140 38.851 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 105  THR A OG1 1 
ATOM   826  C  CG2 . THR A 1 105 ? 25.234  45.762 38.437 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 105  THR A CG2 1 
ATOM   827  N  N   . GLY A 1 106 ? 27.010  49.096 41.312 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   828  C  CA  . GLY A 1 106 ? 27.712  50.356 41.579 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   829  C  C   . GLY A 1 106 ? 27.320  51.521 40.679 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   830  O  O   . GLY A 1 106 ? 27.803  52.647 40.863 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   831  N  N   . TYR A 1 107 ? 26.452  51.253 39.702 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A N   1 
ATOM   832  C  CA  . TYR A 1 107 ? 25.904  52.297 38.839 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CA  1 
ATOM   833  C  C   . TYR A 1 107 ? 24.561  52.796 39.382 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A C   1 
ATOM   834  O  O   . TYR A 1 107 ? 23.642  51.999 39.622 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A O   1 
ATOM   835  C  CB  . TYR A 1 107 ? 25.732  51.790 37.401 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CB  1 
ATOM   836  C  CG  . TYR A 1 107 ? 26.996  51.240 36.762 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CG  1 
ATOM   837  C  CD1 . TYR A 1 107 ? 27.945  52.093 36.185 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CD1 1 
ATOM   838  C  CD2 . TYR A 1 107 ? 27.238  49.860 36.723 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CD2 1 
ATOM   839  C  CE1 . TYR A 1 107 ? 29.111  51.580 35.585 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CE1 1 
ATOM   840  C  CE2 . TYR A 1 107 ? 28.396  49.341 36.131 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CE2 1 
ATOM   841  C  CZ  . TYR A 1 107 ? 29.328  50.204 35.565 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A CZ  1 
ATOM   842  O  OH  . TYR A 1 107 ? 30.469  49.684 34.982 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 107  TYR A OH  1 
ATOM   843  N  N   . GLU A 1 108 ? 24.468  54.108 39.605 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A N   1 
ATOM   844  C  CA  . GLU A 1 108 ? 23.192  54.757 39.889 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CA  1 
ATOM   845  C  C   . GLU A 1 108 ? 22.637  55.226 38.551 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A C   1 
ATOM   846  O  O   . GLU A 1 108 ? 23.055  56.255 38.019 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A O   1 
ATOM   847  C  CB  . GLU A 1 108 ? 23.352  55.936 40.863 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CB  1 
ATOM   848  C  CG  . GLU A 1 108 ? 22.015  56.589 41.273 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CG  1 
ATOM   849  C  CD  . GLU A 1 108 ? 22.172  57.742 42.268 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CD  1 
ATOM   850  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 22.934  58.694 41.975 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A OE1 1 
ATOM   851  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 21.516  57.702 43.337 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 108  GLU A OE2 1 
ATOM   852  N  N   . VAL A 1 109 ? 21.701  54.456 38.012 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 109  VAL A N   1 
ATOM   853  C  CA  . VAL A 1 109 ? 21.264  54.621 36.626 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CA  1 
ATOM   854  C  C   . VAL A 1 109 ? 20.180  55.698 36.486 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 109  VAL A C   1 
ATOM   855  O  O   . VAL A 1 109 ? 19.388  55.925 37.406 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 109  VAL A O   1 
ATOM   856  C  CB  . VAL A 1 109 ? 20.802  53.265 36.024 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CB  1 
ATOM   857  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 20.504  53.404 34.550 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG1 1 
ATOM   858  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 21.872  52.193 36.229 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG2 1 
ATOM   859  N  N   . GLY A 1 110 ? 20.171  56.370 35.336 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A N   1 
ATOM   860  C  CA  . GLY A 1 110 ? 19.154  57.374 35.032 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A CA  1 
ATOM   861  C  C   . GLY A 1 110 ? 17.875  56.722 34.540 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A C   1 
ATOM   862  O  O   . GLY A 1 110 ? 17.169  56.066 35.302 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A O   1 
ATOM   863  N  N   . GLU A 1 111 ? 17.594  56.888 33.253 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A N   1 
ATOM   864  C  CA  . GLU A 1 111 ? 16.370  56.372 32.641 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CA  1 
ATOM   865  C  C   . GLU A 1 111 ? 16.385  54.845 32.499 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A C   1 
ATOM   866  O  O   . GLU A 1 111 ? 17.342  54.262 31.965 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A O   1 
ATOM   867  C  CB  . GLU A 1 111 ? 16.145  57.039 31.273 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . GLU A 1 111 ? 15.940  58.557 31.354 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CG  1 
ATOM   869  C  CD  . GLU A 1 111 ? 16.189  59.281 30.030 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CD  1 
ATOM   870  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 17.338  59.244 29.521 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A OE1 1 
ATOM   871  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 15.239  59.914 29.517 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A OE2 1 
ATOM   872  N  N   . VAL A 1 112 ? 15.320  54.214 32.988 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 112  VAL A N   1 
ATOM   873  C  CA  . VAL A 1 112 ? 15.096  52.779 32.803 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 112  VAL A CA  1 
ATOM   874  C  C   . VAL A 1 112 ? 13.957  52.543 31.805 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 112  VAL A C   1 
ATOM   875  O  O   . VAL A 1 112 ? 13.021  53.337 31.706 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 112  VAL A O   1 
ATOM   876  C  CB  . VAL A 1 112 ? 14.766  52.036 34.146 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 112  VAL A CB  1 
ATOM   877  C  CG1 . VAL A 1 112 ? 15.896  52.194 35.152 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 112  VAL A CG1 1 
ATOM   878  C  CG2 . VAL A 1 112 ? 13.429  52.515 34.751 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 112  VAL A CG2 1 
ATOM   879  N  N   . ARG A 1 113 ? 14.051  51.448 31.063 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A N   1 
ATOM   880  C  CA  . ARG A 1 113 ? 12.979  51.042 30.170 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CA  1 
ATOM   881  C  C   . ARG A 1 113 ? 12.422  49.680 30.601 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A C   1 
ATOM   882  O  O   . ARG A 1 113 ? 13.163  48.692 30.635 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A O   1 
ATOM   883  C  CB  . ARG A 1 113 ? 13.497  50.999 28.738 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CB  1 
ATOM   884  C  CG  . ARG A 1 113 ? 12.475  50.574 27.708 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CG  1 
ATOM   885  C  CD  . ARG A 1 113 ? 12.966  50.959 26.348 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CD  1 
ATOM   886  N  NE  . ARG A 1 113 ? 12.618  49.966 25.343 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A NE  1 
ATOM   887  C  CZ  . ARG A 1 113 ? 13.085  49.981 24.098 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A CZ  1 
ATOM   888  N  NH1 . ARG A 1 113 ? 13.909  50.952 23.710 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A NH1 1 
ATOM   889  N  NH2 . ARG A 1 113 ? 12.724  49.025 23.242 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 113  ARG A NH2 1 
ATOM   890  N  N   . LYS A 1 114 ? 11.130  49.654 30.935 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A N   1 
ATOM   891  C  CA  . LYS A 1 114 ? 10.412  48.429 31.302 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CA  1 
ATOM   892  C  C   . LYS A 1 114 ? 9.967   47.620 30.067 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A C   1 
ATOM   893  O  O   . LYS A 1 114 ? 9.486   48.177 29.083 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A O   1 
ATOM   894  C  CB  . LYS A 1 114 ? 9.211   48.757 32.198 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CB  1 
ATOM   895  C  CG  . LYS A 1 114 ? 8.476   47.528 32.725 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CG  1 
ATOM   896  C  CD  . LYS A 1 114 ? 7.508   47.849 33.845 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CD  1 
ATOM   897  C  CE  . LYS A 1 114 ? 7.216   46.587 34.650 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CE  1 
ATOM   898  N  NZ  . LYS A 1 114 ? 6.223   46.808 35.740 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 114  LYS A NZ  1 
ATOM   899  N  N   . LEU A 1 115 ? 10.126  46.300 30.144 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A N   1 
ATOM   900  C  CA  . LEU A 1 115 ? 9.937   45.430 28.994 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CA  1 
ATOM   901  C  C   . LEU A 1 115 ? 8.636   44.670 29.120 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A C   1 
ATOM   902  O  O   . LEU A 1 115 ? 7.841   44.666 28.189 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A O   1 
ATOM   903  C  CB  . LEU A 1 115 ? 11.118  44.459 28.823 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CB  1 
ATOM   904  C  CG  . LEU A 1 115 ? 12.547  45.021 28.797 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CG  1 
ATOM   905  C  CD1 . LEU A 1 115 ? 13.557  43.937 28.465 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD1 1 
ATOM   906  C  CD2 . LEU A 1 115 ? 12.689  46.206 27.843 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD2 1 
ATOM   907  N  N   . PHE A 1 116 ? 8.436   44.029 30.279 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A N   1 
ATOM   908  C  CA  . PHE A 1 116 ? 7.255   43.205 30.585 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CA  1 
ATOM   909  C  C   . PHE A 1 116 ? 7.317   42.671 32.028 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A C   1 
ATOM   910  O  O   . PHE A 1 116 ? 8.328   42.836 32.725 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A O   1 
ATOM   911  C  CB  . PHE A 1 116 ? 7.057   42.043 29.570 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CB  1 
ATOM   912  C  CG  . PHE A 1 116 ? 8.344   41.476 29.004 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CG  1 
ATOM   913  C  CD1 . PHE A 1 116 ? 9.350   40.982 29.846 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD1 1 
ATOM   914  C  CD2 . PHE A 1 116 ? 8.543   41.423 27.622 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD2 1 
ATOM   915  C  CE1 . PHE A 1 116 ? 10.541  40.461 29.322 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE1 1 
ATOM   916  C  CE2 . PHE A 1 116 ? 9.750   40.894 27.082 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE2 1 
ATOM   917  C  CZ  . PHE A 1 116 ? 10.738  40.420 27.938 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CZ  1 
ATOM   918  N  N   . GLU A 1 117 ? 6.222   42.063 32.475 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A N   1 
ATOM   919  C  CA  . GLU A 1 117 ? 6.181   41.380 33.765 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CA  1 
ATOM   920  C  C   . GLU A 1 117 ? 5.812   39.917 33.527 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A C   1 
ATOM   921  O  O   . GLU A 1 117 ? 4.720   39.643 33.049 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A O   1 
ATOM   922  C  CB  . GLU A 1 117 ? 5.124   42.003 34.681 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CB  1 
ATOM   923  C  CG  . GLU A 1 117 ? 5.227   43.504 34.864 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CG  1 
ATOM   924  C  CD  . GLU A 1 117 ? 4.062   44.076 35.668 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CD  1 
ATOM   925  O  OE1 . GLU A 1 117 ? 3.204   43.292 36.110 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A OE1 1 
ATOM   926  O  OE2 . GLU A 1 117 ? 4.017   45.307 35.872 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A OE2 1 
ATOM   927  N  N   . LEU A 1 118 ? 6.705   38.991 33.892 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A N   1 
ATOM   928  C  CA  . LEU A 1 118 ? 6.519   37.576 33.566 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CA  1 
ATOM   929  C  C   . LEU A 1 118 ? 6.607   36.639 34.765 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A C   1 
ATOM   930  O  O   . LEU A 1 118 ? 7.504   36.775 35.595 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A O   1 
ATOM   931  C  CB  . LEU A 1 118 ? 7.557   37.128 32.518 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CB  1 
ATOM   932  C  CG  . LEU A 1 118 ? 7.740   37.955 31.245 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CG  1 
ATOM   933  C  CD1 . LEU A 1 118 ? 8.884   37.394 30.433 1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD1 1 
ATOM   934  C  CD2 . LEU A 1 118 ? 6.442   37.982 30.428 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD2 1 
ATOM   935  N  N   . TYR A 1 119 ? 5.680   35.677 34.833 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A N   1 
ATOM   936  C  CA  . TYR A 1 119 ? 5.746   34.598 35.831 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CA  1 
ATOM   937  C  C   . TYR A 1 119 ? 6.803   33.645 35.343 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A C   1 
ATOM   938  O  O   . TYR A 1 119 ? 6.778   33.247 34.185 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A O   1 
ATOM   939  C  CB  . TYR A 1 119 ? 4.412   33.849 35.962 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CB  1 
ATOM   940  C  CG  . TYR A 1 119 ? 3.279   34.700 36.468 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CG  1 
ATOM   941  C  CD1 . TYR A 1 119 ? 3.224   35.108 37.804 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD1 1 
ATOM   942  C  CD2 . TYR A 1 119 ? 2.262   35.111 35.610 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD2 1 
ATOM   943  C  CE1 . TYR A 1 119 ? 2.172   35.915 38.269 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE1 1 
ATOM   944  C  CE2 . TYR A 1 119 ? 1.211   35.902 36.068 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE2 1 
ATOM   945  C  CZ  . TYR A 1 119 ? 1.172   36.298 37.393 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CZ  1 
ATOM   946  O  OH  . TYR A 1 119 ? 0.122   37.086 37.827 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 119  TYR A OH  1 
ATOM   947  N  N   . MET A 1 120 ? 7.737   33.280 36.218 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 120  MET A N   1 
ATOM   948  C  CA  . MET A 1 120 ? 8.946   32.583 35.770 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 120  MET A CA  1 
ATOM   949  C  C   . MET A 1 120 ? 8.869   31.079 35.954 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 120  MET A C   1 
ATOM   950  O  O   . MET A 1 120 ? 9.518   30.322 35.235 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 120  MET A O   1 
ATOM   951  C  CB  . MET A 1 120 ? 10.191  33.158 36.459 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 120  MET A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . MET A 1 120 ? 10.596  34.542 35.938 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 120  MET A CG  1 
ATOM   953  S  SD  . MET A 1 120 ? 10.845  34.595 34.156 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 120  MET A SD  1 
ATOM   954  C  CE  . MET A 1 120 ? 12.462  33.834 33.962 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 120  MET A CE  1 
ATOM   955  N  N   . SER A 1 121 ? 8.087   30.653 36.938 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 121  SER A N   1 
ATOM   956  C  CA  . SER A 1 121 ? 7.963   29.229 37.250 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 121  SER A CA  1 
ATOM   957  C  C   . SER A 1 121 ? 6.561   28.918 37.786 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 121  SER A C   1 
ATOM   958  O  O   . SER A 1 121 ? 6.407   28.566 38.952 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 121  SER A O   1 
ATOM   959  C  CB  . SER A 1 121 ? 9.051   28.824 38.245 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 121  SER A CB  1 
ATOM   960  O  OG  . SER A 1 121 ? 9.053   27.422 38.417 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 121  SER A OG  1 
ATOM   961  N  N   . PRO A 1 122 ? 5.532   29.040 36.918 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A N   1 
ATOM   962  C  CA  . PRO A 1 122 ? 4.113   28.985 37.337 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CA  1 
ATOM   963  C  C   . PRO A 1 122 ? 3.560   27.607 37.720 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A C   1 
ATOM   964  O  O   . PRO A 1 122 ? 2.450   27.527 38.226 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A O   1 
ATOM   965  C  CB  . PRO A 1 122 ? 3.370   29.525 36.120 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CB  1 
ATOM   966  C  CG  . PRO A 1 122 ? 4.260   29.137 34.946 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CG  1 
ATOM   967  C  CD  . PRO A 1 122 ? 5.672   29.262 35.464 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CD  1 
ATOM   968  N  N   . GLY A 1 123 ? 4.327   26.542 37.500 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A N   1 
ATOM   969  C  CA  . GLY A 1 123 ? 3.970   25.215 37.996 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A CA  1 
ATOM   970  C  C   . GLY A 1 123 ? 3.620   25.181 39.475 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A C   1 
ATOM   971  O  O   . GLY A 1 123 ? 2.595   24.605 39.864 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A O   1 
ATOM   972  N  N   . GLY A 1 124 ? 4.447   25.809 40.302 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 124  GLY A N   1 
ATOM   973  C  CA  . GLY A 1 124 ? 4.243   25.775 41.751 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 124  GLY A CA  1 
ATOM   974  C  C   . GLY A 1 124 ? 4.852   26.927 42.542 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 124  GLY A C   1 
ATOM   975  O  O   . GLY A 1 124 ? 4.947   26.847 43.777 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 124  GLY A O   1 
ATOM   976  N  N   . VAL A 1 125 ? 5.255   27.990 41.832 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A N   1 
ATOM   977  C  CA  . VAL A 1 125 ? 5.880   29.183 42.431 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CA  1 
ATOM   978  C  C   . VAL A 1 125 ? 5.150   30.442 41.943 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A C   1 
ATOM   979  O  O   . VAL A 1 125 ? 4.920   30.599 40.744 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A O   1 
ATOM   980  C  CB  . VAL A 1 125 ? 7.410   29.274 42.122 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CB  1 
ATOM   981  C  CG1 . VAL A 1 125 ? 8.063   30.423 42.905 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CG1 1 
ATOM   982  C  CG2 . VAL A 1 125 ? 8.128   27.958 42.467 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CG2 1 
ATOM   983  N  N   . THR A 1 126 ? 4.783   31.333 42.866 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 126  THR A N   1 
ATOM   984  C  CA  . THR A 1 126 ? 4.025   32.556 42.519 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 126  THR A CA  1 
ATOM   985  C  C   . THR A 1 126 ? 4.815   33.586 41.713 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 126  THR A C   1 
ATOM   986  O  O   . THR A 1 126 ? 4.216   34.407 41.010 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 126  THR A O   1 
ATOM   987  C  CB  . THR A 1 126 ? 3.459   33.274 43.774 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 126  THR A CB  1 
ATOM   988  O  OG1 . THR A 1 126 ? 4.517   33.899 44.507 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 126  THR A OG1 1 
ATOM   989  C  CG2 . THR A 1 126 ? 2.741   32.308 44.687 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 126  THR A CG2 1 
ATOM   990  N  N   . GLU A 1 127 ? 6.147   33.522 41.815 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A N   1 
ATOM   991  C  CA  . GLU A 1 127 ? 7.079   34.589 41.406 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CA  1 
ATOM   992  C  C   . GLU A 1 127 ? 6.831   35.257 40.065 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A C   1 
ATOM   993  O  O   . GLU A 1 127 ? 6.862   34.596 39.009 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A O   1 
ATOM   994  C  CB  . GLU A 1 127 ? 8.526   34.086 41.423 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CB  1 
ATOM   995  C  CG  . GLU A 1 127 ? 9.549   35.173 41.085 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CG  1 
ATOM   996  C  CD  . GLU A 1 127 ? 10.945  34.618 40.930 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CD  1 
ATOM   997  O  OE1 . GLU A 1 127 ? 11.196  33.893 39.949 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE1 1 
ATOM   998  O  OE2 . GLU A 1 127 ? 11.785  34.920 41.796 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE2 1 
ATOM   999  N  N   . LEU A 1 128 ? 6.625   36.573 40.138 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A N   1 
ATOM   1000 C  CA  . LEU A 1 128 ? 6.534   37.444 38.974 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CA  1 
ATOM   1001 C  C   . LEU A 1 128 ? 7.782   38.320 38.933 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A C   1 
ATOM   1002 O  O   . LEU A 1 128 ? 8.186   38.868 39.963 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A O   1 
ATOM   1003 C  CB  . LEU A 1 128 ? 5.276   38.334 39.056 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CB  1 
ATOM   1004 C  CG  . LEU A 1 128 ? 5.014   39.347 37.931 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CG  1 
ATOM   1005 C  CD1 . LEU A 1 128 ? 4.394   38.675 36.713 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD1 1 
ATOM   1006 C  CD2 . LEU A 1 128 ? 4.105   40.486 38.408 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD2 1 
ATOM   1007 N  N   . ILE A 1 129 ? 8.388   38.451 37.749 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A N   1 
ATOM   1008 C  CA  . ILE A 1 129 ? 9.562   39.299 37.596 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CA  1 
ATOM   1009 C  C   . ILE A 1 129 ? 9.296   40.501 36.693 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A C   1 
ATOM   1010 O  O   . ILE A 1 129 ? 8.756   40.360 35.590 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A O   1 
ATOM   1011 C  CB  . ILE A 1 129 ? 10.796  38.510 37.099 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CB  1 
ATOM   1012 C  CG1 . ILE A 1 129 ? 11.144  37.393 38.095 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CG1 1 
ATOM   1013 C  CG2 . ILE A 1 129 ? 11.982  39.436 36.877 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CG2 1 
ATOM   1014 C  CD1 . ILE A 1 129 ? 11.636  37.876 39.509 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 129  ILE A CD1 1 
ATOM   1015 N  N   . HIS A 1 130 ? 9.660   41.678 37.202 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A N   1 
ATOM   1016 C  CA  . HIS A 1 130 ? 9.629   42.914 36.435 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A CA  1 
ATOM   1017 C  C   . HIS A 1 130 ? 10.952  43.093 35.704 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A C   1 
ATOM   1018 O  O   . HIS A 1 130 ? 12.002  43.118 36.330 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A O   1 
ATOM   1019 C  CB  . HIS A 1 130 ? 9.360   44.094 37.367 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A CB  1 
ATOM   1020 C  CG  . HIS A 1 130 ? 8.001   44.058 37.999 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A CG  1 
ATOM   1021 N  ND1 . HIS A 1 130 ? 7.698   43.241 39.064 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A ND1 1 
ATOM   1022 C  CD2 . HIS A 1 130 ? 6.866   44.738 37.717 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A CD2 1 
ATOM   1023 C  CE1 . HIS A 1 130 ? 6.431   43.411 39.403 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A CE1 1 
ATOM   1024 N  NE2 . HIS A 1 130 ? 5.905   44.317 38.601 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 130  HIS A NE2 1 
ATOM   1025 N  N   . PHE A 1 131 ? 10.878  43.205 34.376 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A N   1 
ATOM   1026 C  CA  . PHE A 1 131 ? 12.044  43.294 33.492 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CA  1 
ATOM   1027 C  C   . PHE A 1 131 ? 12.292  44.721 32.989 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A C   1 
ATOM   1028 O  O   . PHE A 1 131 ? 11.379  45.382 32.474 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A O   1 
ATOM   1029 C  CB  . PHE A 1 131 ? 11.852  42.393 32.267 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CB  1 
ATOM   1030 C  CG  . PHE A 1 131 ? 11.920  40.927 32.565 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CG  1 
ATOM   1031 C  CD1 . PHE A 1 131 ? 10.820  40.254 33.105 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CD1 1 
ATOM   1032 C  CD2 . PHE A 1 131 ? 13.066  40.204 32.260 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CD2 1 
ATOM   1033 C  CE1 . PHE A 1 131 ? 10.871  38.884 33.358 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CE1 1 
ATOM   1034 C  CE2 . PHE A 1 131 ? 13.138  38.833 32.518 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CE2 1 
ATOM   1035 C  CZ  . PHE A 1 131 ? 12.045  38.171 33.079 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CZ  1 
ATOM   1036 N  N   . PHE A 1 132 ? 13.543  45.160 33.101 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A N   1 
ATOM   1037 C  CA  . PHE A 1 132 ? 13.957  46.507 32.713 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CA  1 
ATOM   1038 C  C   . PHE A 1 132 ? 15.277  46.421 31.946 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A C   1 
ATOM   1039 O  O   . PHE A 1 132 ? 16.016  45.430 32.050 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A O   1 
ATOM   1040 C  CB  . PHE A 1 132 ? 14.170  47.413 33.953 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CB  1 
ATOM   1041 C  CG  . PHE A 1 132 ? 12.942  47.599 34.826 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CG  1 
ATOM   1042 C  CD1 . PHE A 1 132 ? 12.648  46.698 35.842 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CD1 1 
ATOM   1043 C  CD2 . PHE A 1 132 ? 12.124  48.714 34.669 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CD2 1 
ATOM   1044 C  CE1 . PHE A 1 132 ? 11.529  46.863 36.664 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CE1 1 
ATOM   1045 C  CE2 . PHE A 1 132 ? 10.999  48.901 35.485 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CE2 1 
ATOM   1046 C  CZ  . PHE A 1 132 ? 10.695  47.965 36.485 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 132  PHE A CZ  1 
ATOM   1047 N  N   . ILE A 1 133 ? 15.583  47.471 31.190 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A N   1 
ATOM   1048 C  CA  . ILE A 1 133 ? 16.931  47.682 30.650 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CA  1 
ATOM   1049 C  C   . ILE A 1 133 ? 17.323  49.124 30.902 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A C   1 
ATOM   1050 O  O   . ILE A 1 133 ? 16.461  49.989 31.060 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A O   1 
ATOM   1051 C  CB  . ILE A 1 133 ? 17.052  47.353 29.134 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CB  1 
ATOM   1052 C  CG1 . ILE A 1 133 ? 16.157  48.280 28.288 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CG1 1 
ATOM   1053 C  CG2 . ILE A 1 133 ? 16.776  45.865 28.870 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CG2 1 
ATOM   1054 C  CD1 . ILE A 1 133 ? 16.332  48.075 26.795 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CD1 1 
ATOM   1055 N  N   . ALA A 1 134 ? 18.620  49.386 30.970 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N   1 
ATOM   1056 C  CA  . ALA A 1 134 ? 19.097  50.747 31.189 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA  1 
ATOM   1057 C  C   . ALA A 1 134 ? 20.471  50.945 30.581 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C   1 
ATOM   1058 O  O   . ALA A 1 134 ? 21.287  50.021 30.559 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O   1 
ATOM   1059 C  CB  . ALA A 1 134 ? 19.121  51.083 32.677 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB  1 
ATOM   1060 N  N   . GLU A 1 135 ? 20.716  52.148 30.072 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A N   1 
ATOM   1061 C  CA  . GLU A 1 135 ? 22.060  52.529 29.634 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CA  1 
ATOM   1062 C  C   . GLU A 1 135 ? 22.923  52.856 30.851 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A C   1 
ATOM   1063 O  O   . GLU A 1 135 ? 22.429  53.378 31.850 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A O   1 
ATOM   1064 C  CB  . GLU A 1 135 ? 22.012  53.719 28.677 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CB  1 
ATOM   1065 C  CG  . GLU A 1 135 ? 20.994  53.579 27.554 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CG  1 
ATOM   1066 C  CD  . GLU A 1 135 ? 21.264  54.488 26.348 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CD  1 
ATOM   1067 O  OE1 . GLU A 1 135 ? 22.324  55.165 26.303 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A OE1 1 
ATOM   1068 O  OE2 . GLU A 1 135 ? 20.410  54.495 25.431 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 135  GLU A OE2 1 
ATOM   1069 N  N   . TYR A 1 136 ? 24.213  52.546 30.774 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A N   1 
ATOM   1070 C  CA  . TYR A 1 136 ? 25.123  52.880 31.872 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CA  1 
ATOM   1071 C  C   . TYR A 1 136 ? 26.339  53.690 31.426 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A C   1 
ATOM   1072 O  O   . TYR A 1 136 ? 26.747  53.623 30.261 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A O   1 
ATOM   1073 C  CB  . TYR A 1 136 ? 25.546  51.618 32.655 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CB  1 
ATOM   1074 C  CG  . TYR A 1 136 ? 26.562  50.741 31.960 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CG  1 
ATOM   1075 C  CD1 . TYR A 1 136 ? 26.155  49.716 31.120 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD1 1 
ATOM   1076 C  CD2 . TYR A 1 136 ? 27.933  50.925 32.161 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD2 1 
ATOM   1077 C  CE1 . TYR A 1 136 ? 27.077  48.902 30.479 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE1 1 
ATOM   1078 C  CE2 . TYR A 1 136 ? 28.874  50.113 31.515 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE2 1 
ATOM   1079 C  CZ  . TYR A 1 136 ? 28.432  49.110 30.676 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CZ  1 
ATOM   1080 O  OH  . TYR A 1 136 ? 29.326  48.293 30.040 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 136  TYR A OH  1 
ATOM   1081 N  N   . SER A 1 137 ? 26.904  54.452 32.370 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 137  SER A N   1 
ATOM   1082 C  CA  . SER A 1 137 ? 28.126  55.251 32.138 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 137  SER A CA  1 
ATOM   1083 C  C   . SER A 1 137 ? 29.031  55.312 33.373 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 137  SER A C   1 
ATOM   1084 O  O   . SER A 1 137 ? 28.733  54.680 34.391 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 137  SER A O   1 
ATOM   1085 C  CB  . SER A 1 137 ? 27.772  56.667 31.668 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 137  SER A CB  1 
ATOM   1086 O  OG  . SER A 1 137 ? 27.651  56.712 30.258 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 137  SER A OG  1 
ATOM   1087 N  N   . ASP A 1 138 ? 30.120  56.086 33.266 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A N   1 
ATOM   1088 C  CA  . ASP A 1 138 ? 31.089  56.336 34.355 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CA  1 
ATOM   1089 C  C   . ASP A 1 138 ? 31.944  55.098 34.634 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A C   1 
ATOM   1090 O  O   . ASP A 1 138 ? 33.043  55.188 35.196 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A O   1 
ATOM   1091 C  CB  . ASP A 1 138 ? 30.409  56.820 35.656 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . ASP A 1 138 ? 29.371  57.924 35.424 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CG  1 
ATOM   1093 O  OD1 . ASP A 1 138 ? 29.615  58.829 34.594 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A OD1 1 
ATOM   1094 O  OD2 . ASP A 1 138 ? 28.305  57.887 36.090 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A OD2 1 
ATOM   1095 N  N   . GLU A 1 151 ? 31.066  43.295 48.401 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A N   1 
ATOM   1096 C  CA  . GLU A 1 151 ? 29.966  42.340 48.260 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CA  1 
ATOM   1097 C  C   . GLU A 1 151 ? 30.382  40.870 48.076 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A C   1 
ATOM   1098 O  O   . GLU A 1 151 ? 31.568  40.525 48.105 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A O   1 
ATOM   1099 C  CB  . GLU A 1 151 ? 29.020  42.766 47.127 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CB  1 
ATOM   1100 C  CG  . GLU A 1 151 ? 27.637  43.260 47.597 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CG  1 
ATOM   1101 C  CD  . GLU A 1 151 ? 26.657  42.127 47.931 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CD  1 
ATOM   1102 O  OE1 . GLU A 1 151 ? 27.089  41.090 48.479 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE1 1 
ATOM   1103 O  OE2 . GLU A 1 151 ? 25.441  42.280 47.651 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE2 1 
ATOM   1104 N  N   . ASP A 1 152 ? 29.361  40.021 47.920 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A N   1 
ATOM   1105 C  CA  . ASP A 1 152 ? 29.484  38.609 47.571 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A CA  1 
ATOM   1106 C  C   . ASP A 1 152 ? 29.170  38.433 46.066 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A C   1 
ATOM   1107 O  O   . ASP A 1 152 ? 28.925  37.320 45.585 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A O   1 
ATOM   1108 C  CB  . ASP A 1 152 ? 28.482  37.821 48.410 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A CB  1 
ATOM   1109 C  CG  . ASP A 1 152 ? 29.125  36.704 49.213 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A CG  1 
ATOM   1110 O  OD1 . ASP A 1 152 ? 30.361  36.719 49.418 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A OD1 1 
ATOM   1111 O  OD2 . ASP A 1 152 ? 28.376  35.811 49.666 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 152  ASP A OD2 1 
ATOM   1112 N  N   . ILE A 1 153 ? 29.188  39.551 45.343 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A N   1 
ATOM   1113 C  CA  . ILE A 1 153 ? 28.760  39.639 43.951 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CA  1 
ATOM   1114 C  C   . ILE A 1 153 ? 29.892  40.229 43.093 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A C   1 
ATOM   1115 O  O   . ILE A 1 153 ? 30.368  41.337 43.350 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A O   1 
ATOM   1116 C  CB  . ILE A 1 153 ? 27.464  40.527 43.822 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CB  1 
ATOM   1117 C  CG1 . ILE A 1 153 ? 26.291  39.924 44.603 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CG1 1 
ATOM   1118 C  CG2 . ILE A 1 153 ? 27.062  40.730 42.361 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CG2 1 
ATOM   1119 C  CD1 . ILE A 1 153 ? 25.069  40.838 44.719 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CD1 1 
ATOM   1120 N  N   . GLU A 1 154 ? 30.329  39.470 42.089 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A N   1 
ATOM   1121 C  CA  . GLU A 1 154 ? 31.287  39.959 41.098 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CA  1 
ATOM   1122 C  C   . GLU A 1 154 ? 30.584  40.670 39.925 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A C   1 
ATOM   1123 O  O   . GLU A 1 154 ? 29.659  40.121 39.314 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A O   1 
ATOM   1124 C  CB  . GLU A 1 154 ? 32.163  38.815 40.580 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CB  1 
ATOM   1125 C  CG  . GLU A 1 154 ? 33.248  39.275 39.610 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CG  1 
ATOM   1126 C  CD  . GLU A 1 154 ? 33.952  38.144 38.861 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A CD  1 
ATOM   1127 O  OE1 . GLU A 1 154 ? 33.571  36.952 39.013 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A OE1 1 
ATOM   1128 O  OE2 . GLU A 1 154 ? 34.897  38.469 38.097 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 154  GLU A OE2 1 
ATOM   1129 N  N   . VAL A 1 155 ? 31.031  41.887 39.617 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 155  VAL A N   1 
ATOM   1130 C  CA  . VAL A 1 155 ? 30.490  42.647 38.490 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 155  VAL A CA  1 
ATOM   1131 C  C   . VAL A 1 155 ? 31.232  42.291 37.194 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 155  VAL A C   1 
ATOM   1132 O  O   . VAL A 1 155 ? 32.435  42.539 37.062 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 155  VAL A O   1 
ATOM   1133 C  CB  . VAL A 1 155 ? 30.504  44.182 38.761 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 155  VAL A CB  1 
ATOM   1134 C  CG1 . VAL A 1 155 ? 30.024  44.959 37.550 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 155  VAL A CG1 1 
ATOM   1135 C  CG2 . VAL A 1 155 ? 29.642  44.509 39.968 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 155  VAL A CG2 1 
ATOM   1136 N  N   . LEU A 1 156 ? 30.506  41.688 36.253 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A N   1 
ATOM   1137 C  CA  . LEU A 1 156 ? 31.066  41.306 34.961 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CA  1 
ATOM   1138 C  C   . LEU A 1 156 ? 30.685  42.303 33.870 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A C   1 
ATOM   1139 O  O   . LEU A 1 156 ? 29.520  42.380 33.474 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A O   1 
ATOM   1140 C  CB  . LEU A 1 156 ? 30.592  39.914 34.538 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CB  1 
ATOM   1141 C  CG  . LEU A 1 156 ? 30.837  38.623 35.324 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CG  1 
ATOM   1142 C  CD1 . LEU A 1 156 ? 30.458  37.446 34.441 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD1 1 
ATOM   1143 C  CD2 . LEU A 1 156 ? 32.288  38.489 35.795 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD2 1 
ATOM   1144 N  N   . GLU A 1 157 ? 31.661  43.063 33.386 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A N   1 
ATOM   1145 C  CA  . GLU A 1 157 ? 31.477  43.827 32.157 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CA  1 
ATOM   1146 C  C   . GLU A 1 157 ? 32.058  43.029 30.997 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A C   1 
ATOM   1147 O  O   . GLU A 1 157 ? 33.220  42.600 31.028 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A O   1 
ATOM   1148 C  CB  . GLU A 1 157 ? 32.124  45.214 32.235 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CB  1 
ATOM   1149 C  CG  . GLU A 1 157 ? 31.687  46.152 31.116 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CG  1 
ATOM   1150 C  CD  . GLU A 1 157 ? 32.471  47.451 31.103 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CD  1 
ATOM   1151 O  OE1 . GLU A 1 157 ? 33.710  47.404 30.909 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE1 1 
ATOM   1152 O  OE2 . GLU A 1 157 ? 31.847  48.519 31.278 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE2 1 
ATOM   1153 N  N   . LEU A 1 158 ? 31.227  42.805 29.988 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A N   1 
ATOM   1154 C  CA  . LEU A 1 158 ? 31.629  42.033 28.825 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CA  1 
ATOM   1155 C  C   . LEU A 1 158 ? 31.006  42.569 27.541 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A C   1 
ATOM   1156 O  O   . LEU A 1 158 ? 29.964  43.225 27.587 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A O   1 
ATOM   1157 C  CB  . LEU A 1 158 ? 31.311  40.543 29.008 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CB  1 
ATOM   1158 C  CG  . LEU A 1 158 ? 29.914  40.010 29.308 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CG  1 
ATOM   1159 C  CD1 . LEU A 1 158 ? 29.842  38.560 28.867 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CD1 1 
ATOM   1160 C  CD2 . LEU A 1 158 ? 29.575  40.130 30.793 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CD2 1 
ATOM   1161 N  N   . PRO A 1 159 ? 31.666  42.317 26.394 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 159  PRO A N   1 
ATOM   1162 C  CA  . PRO A 1 159 ? 31.064  42.618 25.105 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 159  PRO A CA  1 
ATOM   1163 C  C   . PRO A 1 159 ? 29.731  41.900 24.946 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 159  PRO A C   1 
ATOM   1164 O  O   . PRO A 1 159 ? 29.648  40.696 25.191 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 159  PRO A O   1 
ATOM   1165 C  CB  . PRO A 1 159 ? 32.084  42.056 24.103 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 159  PRO A CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . PRO A 1 159 ? 33.377  42.078 24.834 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 159  PRO A CG  1 
ATOM   1167 C  CD  . PRO A 1 159 ? 33.029  41.762 26.252 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 159  PRO A CD  1 
ATOM   1168 N  N   . PHE A 1 160 ? 28.713  42.646 24.522 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A N   1 
ATOM   1169 C  CA  . PHE A 1 160 ? 27.389  42.113 24.193 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CA  1 
ATOM   1170 C  C   . PHE A 1 160 ? 27.486  40.886 23.286 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A C   1 
ATOM   1171 O  O   . PHE A 1 160 ? 26.743  39.917 23.465 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A O   1 
ATOM   1172 C  CB  . PHE A 1 160 ? 26.525  43.212 23.546 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CB  1 
ATOM   1173 C  CG  . PHE A 1 160 ? 25.074  42.818 23.312 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CG  1 
ATOM   1174 C  CD1 . PHE A 1 160 ? 24.351  42.116 24.279 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CD1 1 
ATOM   1175 C  CD2 . PHE A 1 160 ? 24.426  43.183 22.129 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CD2 1 
ATOM   1176 C  CE1 . PHE A 1 160 ? 23.019  41.762 24.065 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CE1 1 
ATOM   1177 C  CE2 . PHE A 1 160 ? 23.085  42.836 21.905 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CE2 1 
ATOM   1178 C  CZ  . PHE A 1 160 ? 22.383  42.123 22.876 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CZ  1 
ATOM   1179 N  N   . SER A 1 161 ? 28.425  40.932 22.339 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 161  SER A N   1 
ATOM   1180 C  CA  . SER A 1 161 ? 28.674  39.834 21.403 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 161  SER A CA  1 
ATOM   1181 C  C   . SER A 1 161 ? 29.169  38.570 22.116 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 161  SER A C   1 
ATOM   1182 O  O   . SER A 1 161 ? 28.810  37.454 21.724 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 161  SER A O   1 
ATOM   1183 C  CB  . SER A 1 161 ? 29.673  40.267 20.319 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 161  SER A CB  1 
ATOM   1184 O  OG  . SER A 1 161 ? 31.008  40.301 20.802 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 161  SER A OG  1 
ATOM   1185 N  N   . GLN A 1 162 ? 29.988  38.749 23.158 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A N   1 
ATOM   1186 C  CA  . GLN A 1 162 ? 30.438  37.616 23.975 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A CA  1 
ATOM   1187 C  C   . GLN A 1 162 ? 29.297  37.018 24.813 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A C   1 
ATOM   1188 O  O   . GLN A 1 162 ? 29.200  35.796 24.927 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A O   1 
ATOM   1189 C  CB  . GLN A 1 162 ? 31.637  37.982 24.870 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A CB  1 
ATOM   1190 C  CG  . GLN A 1 162 ? 32.320  36.752 25.501 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A CG  1 
ATOM   1191 C  CD  . GLN A 1 162 ? 33.291  37.080 26.631 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A CD  1 
ATOM   1192 O  OE1 . GLN A 1 162 ? 33.612  38.243 26.888 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A OE1 1 
ATOM   1193 N  NE2 . GLN A 1 162 ? 33.770  36.039 27.312 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 162  GLN A NE2 1 
ATOM   1194 N  N   . ALA A 1 163 ? 28.451  37.878 25.391 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A N   1 
ATOM   1195 C  CA  . ALA A 1 163 ? 27.296  37.452 26.203 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CA  1 
ATOM   1196 C  C   . ALA A 1 163 ? 26.302  36.605 25.410 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A C   1 
ATOM   1197 O  O   . ALA A 1 163 ? 25.796  35.596 25.907 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A O   1 
ATOM   1198 C  CB  . ALA A 1 163 ? 26.589  38.654 26.791 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CB  1 
ATOM   1199 N  N   . LEU A 1 164 ? 26.020  37.039 24.182 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A N   1 
ATOM   1200 C  CA  . LEU A 1 164 ? 25.107  36.338 23.291 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CA  1 
ATOM   1201 C  C   . LEU A 1 164 ? 25.648  34.962 22.929 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A C   1 
ATOM   1202 O  O   . LEU A 1 164 ? 24.880  33.994 22.823 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A O   1 
ATOM   1203 C  CB  . LEU A 1 164 ? 24.834  37.171 22.033 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CB  1 
ATOM   1204 C  CG  . LEU A 1 164 ? 23.561  38.027 21.926 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CG  1 
ATOM   1205 C  CD1 . LEU A 1 164 ? 22.929  38.404 23.257 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CD1 1 
ATOM   1206 C  CD2 . LEU A 1 164 ? 23.834  39.268 21.084 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 164  LEU A CD2 1 
ATOM   1207 N  N   . GLU A 1 165 ? 26.969  34.893 22.763 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A N   1 
ATOM   1208 C  CA  . GLU A 1 165 ? 27.694  33.645 22.514 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CA  1 
ATOM   1209 C  C   . GLU A 1 165 ? 27.721  32.719 23.730 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A C   1 
ATOM   1210 O  O   . GLU A 1 165 ? 27.708  31.489 23.585 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A O   1 
ATOM   1211 C  CB  . GLU A 1 165 ? 29.128  33.958 22.066 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CB  1 
ATOM   1212 C  CG  . GLU A 1 165 ? 30.018  32.738 21.857 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CG  1 
ATOM   1213 C  CD  . GLU A 1 165 ? 29.570  31.842 20.715 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CD  1 
ATOM   1214 O  OE1 . GLU A 1 165 ? 28.699  32.243 19.901 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A OE1 1 
ATOM   1215 O  OE2 . GLU A 1 165 ? 30.104  30.721 20.634 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A OE2 1 
ATOM   1216 N  N   . MET A 1 166 ? 27.764  33.317 24.919 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 166  MET A N   1 
ATOM   1217 C  CA  . MET A 1 166 ? 27.714  32.578 26.178 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 166  MET A CA  1 
ATOM   1218 C  C   . MET A 1 166 ? 26.367  31.862 26.378 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 166  MET A C   1 
ATOM   1219 O  O   . MET A 1 166 ? 26.300  30.845 27.076 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 166  MET A O   1 
ATOM   1220 C  CB  . MET A 1 166 ? 28.028  33.495 27.360 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 166  MET A CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . MET A 1 166 ? 29.503  33.878 27.485 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 166  MET A CG  1 
ATOM   1222 S  SD  . MET A 1 166 ? 29.871  35.161 28.711 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 166  MET A SD  1 
ATOM   1223 C  CE  . MET A 1 166 ? 29.859  34.214 30.221 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 166  MET A CE  1 
ATOM   1224 N  N   . ILE A 1 167 ? 25.309  32.385 25.756 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . ILE A 1 167 ? 24.004  31.713 25.745 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . ILE A 1 167 ? 24.091  30.384 24.973 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A C   1 
ATOM   1227 O  O   . ILE A 1 167 ? 23.513  29.382 25.391 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A O   1 
ATOM   1228 C  CB  . ILE A 1 167 ? 22.871  32.626 25.181 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A CB  1 
ATOM   1229 C  CG1 . ILE A 1 167 ? 22.652  33.846 26.094 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A CG1 1 
ATOM   1230 C  CG2 . ILE A 1 167 ? 21.569  31.831 24.974 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A CG2 1 
ATOM   1231 C  CD1 . ILE A 1 167 ? 21.716  34.900 25.546 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 167  ILE A CD1 1 
ATOM   1232 N  N   . LYS A 1 168 ? 24.848  30.379 23.875 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A N   1 
ATOM   1233 C  CA  . LYS A 1 168 ? 24.985  29.188 23.005 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A CA  1 
ATOM   1234 C  C   . LYS A 1 168 ? 25.815  28.048 23.597 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A C   1 
ATOM   1235 O  O   . LYS A 1 168 ? 25.520  26.866 23.370 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A O   1 
ATOM   1236 C  CB  . LYS A 1 168 ? 25.552  29.583 21.638 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A CB  1 
ATOM   1237 C  CG  . LYS A 1 168 ? 24.564  30.342 20.786 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A CG  1 
ATOM   1238 C  CD  . LYS A 1 168 ? 25.233  31.014 19.600 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A CD  1 
ATOM   1239 C  CE  . LYS A 1 168 ? 24.172  31.531 18.631 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A CE  1 
ATOM   1240 N  NZ  . LYS A 1 168 ? 24.758  32.425 17.603 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 168  LYS A NZ  1 
ATOM   1241 N  N   . THR A 1 169 ? 26.855  28.413 24.341 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 169  THR A N   1 
ATOM   1242 C  CA  . THR A 1 169 ? 27.740  27.448 24.991 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 169  THR A CA  1 
ATOM   1243 C  C   . THR A 1 169 ? 27.168  26.921 26.310 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 169  THR A C   1 
ATOM   1244 O  O   . THR A 1 169 ? 27.577  25.861 26.800 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 169  THR A O   1 
ATOM   1245 C  CB  . THR A 1 169 ? 29.113  28.076 25.273 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 169  THR A CB  1 
ATOM   1246 O  OG1 . THR A 1 169 ? 28.938  29.325 25.962 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 169  THR A OG1 1 
ATOM   1247 C  CG2 . THR A 1 169 ? 29.864  28.329 23.968 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 169  THR A CG2 1 
ATOM   1248 N  N   . GLY A 1 170 ? 26.240  27.680 26.887 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 170  GLY A N   1 
ATOM   1249 C  CA  . GLY A 1 170 ? 25.663  27.359 28.185 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 170  GLY A CA  1 
ATOM   1250 C  C   . GLY A 1 170 ? 26.320  28.048 29.362 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 170  GLY A C   1 
ATOM   1251 O  O   . GLY A 1 170 ? 25.972  27.757 30.508 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 170  GLY A O   1 
ATOM   1252 N  N   . GLU A 1 171 ? 27.260  28.957 29.083 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A N   1 
ATOM   1253 C  CA  . GLU A 1 171 ? 27.945  29.746 30.118 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A CA  1 
ATOM   1254 C  C   . GLU A 1 171 ? 26.987  30.700 30.828 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A C   1 
ATOM   1255 O  O   . GLU A 1 171 ? 27.123  30.954 32.032 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A O   1 
ATOM   1256 C  CB  . GLU A 1 171 ? 29.121  30.539 29.527 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A CB  1 
ATOM   1257 C  CG  . GLU A 1 171 ? 30.265  29.686 28.977 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A CG  1 
ATOM   1258 C  CD  . GLU A 1 171 ? 31.342  30.519 28.252 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A CD  1 
ATOM   1259 O  OE1 . GLU A 1 171 ? 31.919  31.445 28.876 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A OE1 1 
ATOM   1260 O  OE2 . GLU A 1 171 ? 31.605  30.241 27.054 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 171  GLU A OE2 1 
ATOM   1261 N  N   . ILE A 1 172 ? 26.042  31.246 30.066 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A N   1 
ATOM   1262 C  CA  . ILE A 1 172 ? 24.891  31.940 30.623 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CA  1 
ATOM   1263 C  C   . ILE A 1 172 ? 23.714  30.969 30.513 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A C   1 
ATOM   1264 O  O   . ILE A 1 172 ? 23.400  30.461 29.429 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A O   1 
ATOM   1265 C  CB  . ILE A 1 172 ? 24.628  33.318 29.955 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CB  1 
ATOM   1266 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 25.798  34.280 30.236 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG1 1 
ATOM   1267 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 23.306  33.945 30.471 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG2 1 
ATOM   1268 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 25.764  35.590 29.429 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CD1 1 
ATOM   1269 N  N   . ARG A 1 173 ? 23.126  30.641 31.660 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A N   1 
ATOM   1270 C  CA  . ARG A 1 173 ? 22.047  29.651 31.698 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A CA  1 
ATOM   1271 C  C   . ARG A 1 173 ? 20.969  30.006 32.703 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A C   1 
ATOM   1272 O  O   . ARG A 1 173 ? 20.456  29.158 33.426 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A O   1 
ATOM   1273 C  CB  . ARG A 1 173 ? 22.601  28.260 31.982 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A CB  1 
ATOM   1274 C  CG  . ARG A 1 173 ? 23.607  28.200 33.103 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A CG  1 
ATOM   1275 C  CD  . ARG A 1 173 ? 24.020  26.768 33.256 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A CD  1 
ATOM   1276 N  NE  . ARG A 1 173 ? 25.196  26.602 34.096 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A NE  1 
ATOM   1277 C  CZ  . ARG A 1 173 ? 25.508  25.461 34.706 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A CZ  1 
ATOM   1278 N  NH1 . ARG A 1 173 ? 24.714  24.401 34.586 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A NH1 1 
ATOM   1279 N  NH2 . ARG A 1 173 ? 26.601  25.382 35.454 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 173  ARG A NH2 1 
ATOM   1280 N  N   . ASP A 1 174 ? 20.652  31.287 32.731 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A N   1 
ATOM   1281 C  CA  . ASP A 1 174 ? 19.648  31.814 33.608 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A CA  1 
ATOM   1282 C  C   . ASP A 1 174 ? 18.494  32.343 32.756 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A C   1 
ATOM   1283 O  O   . ASP A 1 174 ? 18.710  33.069 31.785 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A O   1 
ATOM   1284 C  CB  . ASP A 1 174 ? 20.259  32.889 34.509 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A CB  1 
ATOM   1285 C  CG  . ASP A 1 174 ? 19.246  33.554 35.390 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A CG  1 
ATOM   1286 O  OD1 . ASP A 1 174 ? 18.565  32.849 36.152 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A OD1 1 
ATOM   1287 O  OD2 . ASP A 1 174 ? 19.099  34.794 35.305 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 174  ASP A OD2 1 
ATOM   1288 N  N   . GLY A 1 175 ? 17.275  31.966 33.127 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 175  GLY A N   1 
ATOM   1289 C  CA  . GLY A 1 175 ? 16.083  32.347 32.377 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 175  GLY A CA  1 
ATOM   1290 C  C   . GLY A 1 175 ? 15.962  33.832 32.096 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 175  GLY A C   1 
ATOM   1291 O  O   . GLY A 1 175 ? 15.930  34.226 30.942 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 175  GLY A O   1 
ATOM   1292 N  N   . LYS A 1 176 ? 15.915  34.658 33.144 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A N   1 
ATOM   1293 C  CA  . LYS A 1 176 ? 15.619  36.092 32.982 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A CA  1 
ATOM   1294 C  C   . LYS A 1 176 ? 16.727  36.803 32.204 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A C   1 
ATOM   1295 O  O   . LYS A 1 176 ? 16.449  37.732 31.430 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A O   1 
ATOM   1296 C  CB  . LYS A 1 176 ? 15.391  36.786 34.344 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A CB  1 
ATOM   1297 C  CG  . LYS A 1 176 ? 16.601  36.781 35.295 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A CG  1 
ATOM   1298 C  CD  . LYS A 1 176 ? 16.257  37.310 36.688 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A CD  1 
ATOM   1299 C  CE  . LYS A 1 176 ? 17.518  37.334 37.587 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A CE  1 
ATOM   1300 N  NZ  . LYS A 1 176 ? 18.024  35.940 37.898 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 176  LYS A NZ  1 
ATOM   1301 N  N   . THR A 1 177 ? 17.968  36.353 32.435 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 177  THR A N   1 
ATOM   1302 C  CA  . THR A 1 177 ? 19.176  36.903 31.806 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 177  THR A CA  1 
ATOM   1303 C  C   . THR A 1 177 ? 19.154  36.674 30.296 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 177  THR A C   1 
ATOM   1304 O  O   . THR A 1 177 ? 19.456  37.582 29.537 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 177  THR A O   1 
ATOM   1305 C  CB  . THR A 1 177 ? 20.475  36.283 32.406 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 177  THR A CB  1 
ATOM   1306 O  OG1 . THR A 1 177 ? 20.444  36.381 33.830 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 177  THR A OG1 1 
ATOM   1307 C  CG2 . THR A 1 177 ? 21.722  36.971 31.878 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 177  THR A CG2 1 
ATOM   1308 N  N   . VAL A 1 178 ? 18.801  35.460 29.877 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 178  VAL A N   1 
ATOM   1309 C  CA  . VAL A 1 178 ? 18.581  35.165 28.452 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 178  VAL A CA  1 
ATOM   1310 C  C   . VAL A 1 178 ? 17.451  36.032 27.855 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 178  VAL A C   1 
ATOM   1311 O  O   . VAL A 1 178 ? 17.625  36.616 26.773 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 178  VAL A O   1 
ATOM   1312 C  CB  . VAL A 1 178 ? 18.381  33.648 28.181 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 178  VAL A CB  1 
ATOM   1313 C  CG1 . VAL A 1 178 ? 18.041  33.379 26.698 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 178  VAL A CG1 1 
ATOM   1314 C  CG2 . VAL A 1 178 ? 19.621  32.879 28.565 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 178  VAL A CG2 1 
ATOM   1315 N  N   . LEU A 1 179 ? 16.329  36.148 28.573 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A N   1 
ATOM   1316 C  CA  . LEU A 1 179 ? 15.212  37.015 28.162 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CA  1 
ATOM   1317 C  C   . LEU A 1 179 ? 15.604  38.467 27.919 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A C   1 
ATOM   1318 O  O   . LEU A 1 179 ? 15.099  39.103 26.990 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A O   1 
ATOM   1319 C  CB  . LEU A 1 179 ? 14.067  36.981 29.191 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CB  1 
ATOM   1320 C  CG  . LEU A 1 179 ? 12.963  35.930 29.047 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CG  1 
ATOM   1321 C  CD1 . LEU A 1 179 ? 12.218  35.725 30.372 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CD1 1 
ATOM   1322 C  CD2 . LEU A 1 179 ? 11.995  36.298 27.957 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CD2 1 
ATOM   1323 N  N   . LEU A 1 180 ? 16.473  39.003 28.777 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A N   1 
ATOM   1324 C  CA  . LEU A 1 180 ? 16.910  40.397 28.662 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CA  1 
ATOM   1325 C  C   . LEU A 1 180 ? 17.837  40.597 27.470 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A C   1 
ATOM   1326 O  O   . LEU A 1 180 ? 17.624  41.514 26.657 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A O   1 
ATOM   1327 C  CB  . LEU A 1 180 ? 17.557  40.892 29.956 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CB  1 
ATOM   1328 C  CG  . LEU A 1 180 ? 16.630  41.135 31.155 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CG  1 
ATOM   1329 C  CD1 . LEU A 1 180 ? 17.434  41.203 32.402 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CD1 1 
ATOM   1330 C  CD2 . LEU A 1 180 ? 15.803  42.396 31.022 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CD2 1 
ATOM   1331 N  N   . LEU A 1 181 ? 18.854  39.740 27.379 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A N   1 
ATOM   1332 C  CA  . LEU A 1 181 ? 19.829  39.757 26.294 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CA  1 
ATOM   1333 C  C   . LEU A 1 181 ? 19.214  39.601 24.897 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A C   1 
ATOM   1334 O  O   . LEU A 1 181 ? 19.689  40.203 23.928 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A O   1 
ATOM   1335 C  CB  . LEU A 1 181 ? 20.906  38.689 26.524 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CB  1 
ATOM   1336 C  CG  . LEU A 1 181 ? 21.884  38.931 27.681 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CG  1 
ATOM   1337 C  CD1 . LEU A 1 181 ? 22.637  37.654 28.045 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CD1 1 
ATOM   1338 C  CD2 . LEU A 1 181 ? 22.856  40.058 27.362 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A CD2 1 
ATOM   1339 N  N   . ASN A 1 182 ? 18.180  38.770 24.804 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A N   1 
ATOM   1340 C  CA  . ASN A 1 182 ? 17.460  38.543 23.556 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A CA  1 
ATOM   1341 C  C   . ASN A 1 182 ? 16.593  39.745 23.195 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A C   1 
ATOM   1342 O  O   . ASN A 1 182 ? 16.485  40.102 22.024 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A O   1 
ATOM   1343 C  CB  . ASN A 1 182 ? 16.617  37.268 23.643 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A CB  1 
ATOM   1344 C  CG  . ASN A 1 182 ? 17.464  35.988 23.646 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A CG  1 
ATOM   1345 O  OD1 . ASN A 1 182 ? 18.669  36.021 23.413 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A OD1 1 
ATOM   1346 N  ND2 . ASN A 1 182 ? 16.822  34.857 23.902 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 182  ASN A ND2 1 
ATOM   1347 N  N   . TYR A 1 183 ? 15.988  40.376 24.202 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A N   1 
ATOM   1348 C  CA  . TYR A 1 183 ? 15.279  41.627 23.977 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CA  1 
ATOM   1349 C  C   . TYR A 1 183 ? 16.221  42.708 23.454 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A C   1 
ATOM   1350 O  O   . TYR A 1 183 ? 15.895  43.377 22.479 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A O   1 
ATOM   1351 C  CB  . TYR A 1 183 ? 14.567  42.137 25.227 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . TYR A 1 183 ? 13.658  43.327 24.944 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CG  1 
ATOM   1353 C  CD1 . TYR A 1 183 ? 14.165  44.630 24.870 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CD1 1 
ATOM   1354 C  CD2 . TYR A 1 183 ? 12.293  43.145 24.745 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CD2 1 
ATOM   1355 C  CE1 . TYR A 1 183 ? 13.327  45.720 24.593 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CE1 1 
ATOM   1356 C  CE2 . TYR A 1 183 ? 11.446  44.227 24.479 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CE2 1 
ATOM   1357 C  CZ  . TYR A 1 183 ? 11.964  45.504 24.404 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A CZ  1 
ATOM   1358 O  OH  . TYR A 1 183 ? 11.107  46.555 24.147 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 183  TYR A OH  1 
ATOM   1359 N  N   . LEU A 1 184 ? 17.373  42.882 24.103 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A N   1 
ATOM   1360 C  CA  . LEU A 1 184 ? 18.336  43.895 23.687 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A CA  1 
ATOM   1361 C  C   . LEU A 1 184 ? 18.805  43.657 22.249 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A C   1 
ATOM   1362 O  O   . LEU A 1 184 ? 18.905  44.596 21.462 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A O   1 
ATOM   1363 C  CB  . LEU A 1 184 ? 19.527  43.958 24.646 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A CB  1 
ATOM   1364 C  CG  . LEU A 1 184 ? 20.540  45.072 24.365 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A CG  1 
ATOM   1365 C  CD1 . LEU A 1 184 ? 19.932  46.463 24.566 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A CD1 1 
ATOM   1366 C  CD2 . LEU A 1 184 ? 21.777  44.908 25.212 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 184  LEU A CD2 1 
ATOM   1367 N  N   . GLN A 1 185 ? 19.077  42.394 21.923 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A N   1 
ATOM   1368 C  CA  . GLN A 1 185 ? 19.458  41.991 20.574 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A CA  1 
ATOM   1369 C  C   . GLN A 1 185 ? 18.393  42.368 19.540 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A C   1 
ATOM   1370 O  O   . GLN A 1 185 ? 18.717  42.922 18.495 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A O   1 
ATOM   1371 C  CB  . GLN A 1 185 ? 19.732  40.485 20.521 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A CB  1 
ATOM   1372 C  CG  . GLN A 1 185 ? 20.224  40.012 19.156 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A CG  1 
ATOM   1373 C  CD  . GLN A 1 185 ? 20.417  38.514 19.068 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A CD  1 
ATOM   1374 O  OE1 . GLN A 1 185 ? 19.657  37.737 19.647 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A OE1 1 
ATOM   1375 N  NE2 . GLN A 1 185 ? 21.432  38.097 18.326 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 185  GLN A NE2 1 
ATOM   1376 N  N   . THR A 1 186 ? 17.132  42.065 19.850 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 186  THR A N   1 
ATOM   1377 C  CA  . THR A 1 186 ? 15.996  42.353 18.968 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 186  THR A CA  1 
ATOM   1378 C  C   . THR A 1 186 ? 15.632  43.856 18.913 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 186  THR A C   1 
ATOM   1379 O  O   . THR A 1 186 ? 14.939  44.297 17.987 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 186  THR A O   1 
ATOM   1380 C  CB  . THR A 1 186 ? 14.761  41.475 19.369 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 186  THR A CB  1 
ATOM   1381 O  OG1 . THR A 1 186 ? 15.126  40.091 19.313 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 186  THR A OG1 1 
ATOM   1382 C  CG2 . THR A 1 186 ? 13.560  41.690 18.438 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 186  THR A CG2 1 
ATOM   1383 N  N   . SER A 1 187 ? 16.108  44.632 19.891 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 187  SER A N   1 
ATOM   1384 C  CA  . SER A 1 187 ? 15.767  46.059 20.000 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 187  SER A CA  1 
ATOM   1385 C  C   . SER A 1 187 ? 16.510  46.948 18.997 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 187  SER A C   1 
ATOM   1386 O  O   . SER A 1 187 ? 16.042  48.047 18.679 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 187  SER A O   1 
ATOM   1387 C  CB  . SER A 1 187 ? 16.028  46.577 21.419 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 187  SER A CB  1 
ATOM   1388 O  OG  . SER A 1 187 ? 17.424  46.733 21.663 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 187  SER A OG  1 
ATOM   1389 N  N   . HIS A 1 188 ? 17.662  46.465 18.525 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A N   1 
ATOM   1390 C  CA  . HIS A 1 188 ? 18.587  47.205 17.647 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A CA  1 
ATOM   1391 C  C   . HIS A 1 188 ? 19.250  48.425 18.304 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A C   1 
ATOM   1392 O  O   . HIS A 1 188 ? 19.793  49.294 17.612 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A O   1 
ATOM   1393 C  CB  . HIS A 1 188 ? 17.945  47.560 16.287 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A CB  1 
ATOM   1394 C  CG  . HIS A 1 188 ? 17.549  46.360 15.479 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A CG  1 
ATOM   1395 N  ND1 . HIS A 1 188 ? 18.449  45.386 15.100 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A ND1 1 
ATOM   1396 C  CD2 . HIS A 1 188 ? 16.344  45.967 14.996 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A CD2 1 
ATOM   1397 C  CE1 . HIS A 1 188 ? 17.817  44.446 14.417 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A CE1 1 
ATOM   1398 N  NE2 . HIS A 1 188 ? 16.540  44.776 14.337 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 188  HIS A NE2 1 
ATOM   1399 N  N   . LEU A 1 189 ? 19.220  48.473 19.636 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A N   1 
ATOM   1400 C  CA  . LEU A 1 189 ? 19.837  49.558 20.405 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A CA  1 
ATOM   1401 C  C   . LEU A 1 189 ? 21.357  49.515 20.362 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A C   1 
ATOM   1402 O  O   . LEU A 1 189 ? 22.015  50.540 20.567 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A O   1 
ATOM   1403 C  CB  . LEU A 1 189 ? 19.378  49.520 21.868 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A CB  1 
ATOM   1404 C  CG  . LEU A 1 189 ? 18.055  50.176 22.279 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A CG  1 
ATOM   1405 C  CD1 . LEU A 1 189 ? 17.593  49.580 23.586 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A CD1 1 
ATOM   1406 C  CD2 . LEU A 1 189 ? 18.206  51.695 22.410 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 189  LEU A CD2 1 
ATOM   1407 N  N   . MET A 1 190 ? 21.902  48.326 20.107 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 190  MET A N   1 
ATOM   1408 C  CA  . MET A 1 190 ? 23.346  48.106 20.083 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CA  1 
ATOM   1409 C  C   . MET A 1 190 ? 23.876  48.013 18.650 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 190  MET A C   1 
ATOM   1410 O  O   . MET A 1 190 ? 24.969  47.491 18.419 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 190  MET A O   1 
ATOM   1411 C  CB  . MET A 1 190 ? 23.713  46.831 20.865 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CB  1 
ATOM   1412 C  CG  . MET A 1 190 ? 23.234  46.821 22.308 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CG  1 
ATOM   1413 S  SD  . MET A 1 190 ? 24.064  48.021 23.358 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 190  MET A SD  1 
ATOM   1414 C  CE  . MET A 1 190 ? 25.394  47.008 23.981 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 190  MET A CE  1 
ATOM   1415 N  N   . ASP A 1 191 ? 23.088  48.507 17.698 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A N   1 
ATOM   1416 C  CA  . ASP A 1 191 ? 23.459  48.491 16.281 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A CA  1 
ATOM   1417 C  C   . ASP A 1 191 ? 23.887  49.866 15.796 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A C   1 
ATOM   1418 O  O   . ASP A 1 191 ? 25.063  50.210 15.870 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A O   1 
ATOM   1419 C  CB  . ASP A 1 191 ? 22.305  47.970 15.422 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A CB  1 
ATOM   1420 C  CG  . ASP A 1 191 ? 22.173  46.464 15.480 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A CG  1 
ATOM   1421 O  OD1 . ASP A 1 191 ? 23.205  45.774 15.668 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A OD1 1 
ATOM   1422 O  OD2 . ASP A 1 191 ? 21.036  45.966 15.337 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 191  ASP A OD2 1 
ATOM   1423 N  N   . GLN B 1 3   ? 35.848  30.024 44.989 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B N   1 
ATOM   1424 C  CA  . GLN B 1 3   ? 34.995  30.253 46.193 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B CA  1 
ATOM   1425 C  C   . GLN B 1 3   ? 34.598  28.896 46.797 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B C   1 
ATOM   1426 O  O   . GLN B 1 3   ? 33.718  28.201 46.264 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B O   1 
ATOM   1427 C  CB  . GLN B 1 3   ? 33.771  31.099 45.813 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B CB  1 
ATOM   1428 C  CG  . GLN B 1 3   ? 33.053  31.751 46.983 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B CG  1 
ATOM   1429 C  CD  . GLN B 1 3   ? 32.364  33.072 46.632 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B CD  1 
ATOM   1430 O  OE1 . GLN B 1 3   ? 31.402  33.113 45.852 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B OE1 1 
ATOM   1431 N  NE2 . GLN B 1 3   ? 32.833  34.160 47.248 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 3    GLN B NE2 1 
ATOM   1432 N  N   . GLN B 1 4   ? 35.271  28.514 47.886 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B N   1 
ATOM   1433 C  CA  . GLN B 1 4   ? 34.932  27.303 48.639 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CA  1 
ATOM   1434 C  C   . GLN B 1 4   ? 33.510  27.395 49.187 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B C   1 
ATOM   1435 O  O   . GLN B 1 4   ? 33.116  28.401 49.790 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B O   1 
ATOM   1436 C  CB  . GLN B 1 4   ? 35.942  27.035 49.771 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CB  1 
ATOM   1437 C  CG  . GLN B 1 4   ? 35.554  25.912 50.771 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CG  1 
ATOM   1438 C  CD  . GLN B 1 4   ? 35.667  24.496 50.182 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CD  1 
ATOM   1439 O  OE1 . GLN B 1 4   ? 36.562  24.216 49.377 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B OE1 1 
ATOM   1440 N  NE2 . GLN B 1 4   ? 34.762  23.601 50.590 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B NE2 1 
ATOM   1441 N  N   . ILE B 1 5   ? 32.736  26.352 48.933 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B N   1 
ATOM   1442 C  CA  . ILE B 1 5   ? 31.390  26.253 49.456 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B CA  1 
ATOM   1443 C  C   . ILE B 1 5   ? 31.289  24.965 50.255 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B C   1 
ATOM   1444 O  O   . ILE B 1 5   ? 31.648  23.905 49.762 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B O   1 
ATOM   1445 C  CB  . ILE B 1 5   ? 30.293  26.324 48.327 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B CB  1 
ATOM   1446 C  CG1 . ILE B 1 5   ? 28.964  25.762 48.824 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B CG1 1 
ATOM   1447 C  CG2 . ILE B 1 5   ? 30.708  25.574 47.059 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B CG2 1 
ATOM   1448 C  CD1 . ILE B 1 5   ? 28.242  26.666 49.724 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 5    ILE B CD1 1 
ATOM   1449 N  N   . THR B 1 6   ? 30.838  25.060 51.501 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 6    THR B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . THR B 1 6   ? 30.618  23.852 52.296 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 6    THR B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . THR B 1 6   ? 29.251  23.834 52.975 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 6    THR B C   1 
ATOM   1452 O  O   . THR B 1 6   ? 28.868  24.783 53.679 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 6    THR B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . THR B 1 6   ? 31.805  23.469 53.291 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 6    THR B CB  1 
ATOM   1454 O  OG1 . THR B 1 6   ? 31.402  23.601 54.653 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 6    THR B OG1 1 
ATOM   1455 C  CG2 . THR B 1 6   ? 33.038  24.265 53.067 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 6    THR B CG2 1 
ATOM   1456 N  N   . LEU B 1 7   ? 28.517  22.755 52.709 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B N   1 
ATOM   1457 C  CA  . LEU B 1 7   ? 27.221  22.494 53.342 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CA  1 
ATOM   1458 C  C   . LEU B 1 7   ? 27.360  22.273 54.844 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B C   1 
ATOM   1459 O  O   . LEU B 1 7   ? 28.123  21.415 55.283 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B O   1 
ATOM   1460 C  CB  . LEU B 1 7   ? 26.541  21.272 52.696 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CB  1 
ATOM   1461 C  CG  . LEU B 1 7   ? 25.147  20.879 53.207 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CG  1 
ATOM   1462 C  CD1 . LEU B 1 7   ? 24.184  22.029 53.027 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CD1 1 
ATOM   1463 C  CD2 . LEU B 1 7   ? 24.649  19.629 52.467 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CD2 1 
ATOM   1464 N  N   . ILE B 1 8   ? 26.590  23.026 55.625 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B N   1 
ATOM   1465 C  CA  . ILE B 1 8   ? 26.648  22.942 57.087 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CA  1 
ATOM   1466 C  C   . ILE B 1 8   ? 25.448  22.184 57.655 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B C   1 
ATOM   1467 O  O   . ILE B 1 8   ? 25.595  21.330 58.538 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B O   1 
ATOM   1468 C  CB  . ILE B 1 8   ? 26.772  24.371 57.712 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CB  1 
ATOM   1469 C  CG1 . ILE B 1 8   ? 28.086  25.046 57.269 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CG1 1 
ATOM   1470 C  CG2 . ILE B 1 8   ? 26.598  24.351 59.257 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CG2 1 
ATOM   1471 C  CD1 . ILE B 1 8   ? 29.368  24.292 57.670 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CD1 1 
ATOM   1472 N  N   . LYS B 1 9   ? 24.269  22.495 57.125 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B N   1 
ATOM   1473 C  CA  . LYS B 1 9   ? 23.024  21.896 57.579 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CA  1 
ATOM   1474 C  C   . LYS B 1 9   ? 21.960  21.961 56.480 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B C   1 
ATOM   1475 O  O   . LYS B 1 9   ? 21.788  22.985 55.828 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B O   1 
ATOM   1476 C  CB  . LYS B 1 9   ? 22.527  22.612 58.842 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CB  1 
ATOM   1477 C  CG  . LYS B 1 9   ? 21.237  22.064 59.435 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CG  1 
ATOM   1478 C  CD  . LYS B 1 9   ? 20.771  22.999 60.539 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CD  1 
ATOM   1479 C  CE  . LYS B 1 9   ? 19.598  22.445 61.315 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CE  1 
ATOM   1480 N  NZ  . LYS B 1 9   ? 19.236  23.484 62.315 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 9    LYS B NZ  1 
ATOM   1481 N  N   . ASP B 1 10  ? 21.258  20.850 56.296 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B N   1 
ATOM   1482 C  CA  . ASP B 1 10  ? 20.146  20.758 55.360 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B CA  1 
ATOM   1483 C  C   . ASP B 1 10  ? 18.910  20.293 56.102 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B C   1 
ATOM   1484 O  O   . ASP B 1 10  ? 18.716  19.087 56.344 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B O   1 
ATOM   1485 C  CB  . ASP B 1 10  ? 20.476  19.779 54.237 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B CB  1 
ATOM   1486 C  CG  . ASP B 1 10  ? 19.484  19.838 53.084 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B CG  1 
ATOM   1487 O  OD1 . ASP B 1 10  ? 18.382  20.423 53.220 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B OD1 1 
ATOM   1488 O  OD2 . ASP B 1 10  ? 19.820  19.270 52.032 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 10   ASP B OD2 1 
ATOM   1489 N  N   . LYS B 1 11  ? 18.068  21.254 56.456 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B N   1 
ATOM   1490 C  CA  . LYS B 1 11  ? 16.845  20.957 57.160 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B CA  1 
ATOM   1491 C  C   . LYS B 1 11  ? 15.686  20.825 56.178 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B C   1 
ATOM   1492 O  O   . LYS B 1 11  ? 15.490  21.676 55.311 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B O   1 
ATOM   1493 C  CB  . LYS B 1 11  ? 16.537  22.038 58.187 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B CB  1 
ATOM   1494 C  CG  . LYS B 1 11  ? 15.659  21.528 59.331 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B CG  1 
ATOM   1495 C  CD  . LYS B 1 11  ? 14.817  22.631 59.888 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B CD  1 
ATOM   1496 C  CE  . LYS B 1 11  ? 13.852  22.117 60.914 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B CE  1 
ATOM   1497 N  NZ  . LYS B 1 11  ? 12.933  23.236 61.211 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 11   LYS B NZ  1 
ATOM   1498 N  N   . ILE B 1 12  ? 14.927  19.753 56.324 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . ILE B 1 12  ? 13.733  19.545 55.526 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . ILE B 1 12  ? 12.563  20.279 56.161 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B C   1 
ATOM   1501 O  O   . ILE B 1 12  ? 12.115  19.935 57.273 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . ILE B 1 12  ? 13.394  18.046 55.358 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CB  1 
ATOM   1503 C  CG1 . ILE B 1 12  ? 14.577  17.259 54.778 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CG1 1 
ATOM   1504 C  CG2 . ILE B 1 12  ? 12.097  17.868 54.541 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CG2 1 
ATOM   1505 C  CD1 . ILE B 1 12  ? 15.293  17.890 53.555 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CD1 1 
ATOM   1506 N  N   . LEU B 1 13  ? 12.076  21.292 55.449 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B N   1 
ATOM   1507 C  CA  . LEU B 1 13  ? 10.920  22.072 55.887 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CA  1 
ATOM   1508 C  C   . LEU B 1 13  ? 9.607   21.412 55.474 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B C   1 
ATOM   1509 O  O   . LEU B 1 13  ? 8.600   21.521 56.165 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B O   1 
ATOM   1510 C  CB  . LEU B 1 13  ? 11.015  23.519 55.368 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CB  1 
ATOM   1511 C  CG  . LEU B 1 13  ? 12.181  24.405 55.847 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CG  1 
ATOM   1512 C  CD1 . LEU B 1 13  ? 12.112  25.797 55.254 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD1 1 
ATOM   1513 C  CD2 . LEU B 1 13  ? 12.236  24.506 57.371 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD2 1 
ATOM   1514 N  N   . SER B 1 14  ? 9.618   20.716 54.347 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 14   SER B N   1 
ATOM   1515 C  CA  . SER B 1 14  ? 8.427   20.029 53.854 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 14   SER B CA  1 
ATOM   1516 C  C   . SER B 1 14  ? 8.869   19.051 52.789 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 14   SER B C   1 
ATOM   1517 O  O   . SER B 1 14  ? 9.819   19.323 52.054 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 14   SER B O   1 
ATOM   1518 C  CB  . SER B 1 14  ? 7.428   21.030 53.259 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 14   SER B CB  1 
ATOM   1519 O  OG  . SER B 1 14  ? 6.224   20.388 52.864 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 14   SER B OG  1 
ATOM   1520 N  N   . ASP B 1 15  ? 8.182   17.913 52.704 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B N   1 
ATOM   1521 C  CA  . ASP B 1 15  ? 8.538   16.878 51.735 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CA  1 
ATOM   1522 C  C   . ASP B 1 15  ? 7.353   15.959 51.387 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B C   1 
ATOM   1523 O  O   . ASP B 1 15  ? 7.484   14.727 51.401 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B O   1 
ATOM   1524 C  CB  . ASP B 1 15  ? 9.756   16.070 52.241 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CB  1 
ATOM   1525 C  CG  . ASP B 1 15  ? 10.302  15.086 51.197 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CG  1 
ATOM   1526 O  OD1 . ASP B 1 15  ? 10.204  15.374 49.990 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B OD1 1 
ATOM   1527 O  OD2 . ASP B 1 15  ? 10.835  14.022 51.588 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B OD2 1 
ATOM   1528 N  N   . ASN B 1 16  ? 6.205   16.547 51.056 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B N   1 
ATOM   1529 C  CA  . ASN B 1 16  ? 5.045   15.750 50.598 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CA  1 
ATOM   1530 C  C   . ASN B 1 16  ? 5.302   14.962 49.302 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B C   1 
ATOM   1531 O  O   . ASN B 1 16  ? 5.134   13.731 49.255 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B O   1 
ATOM   1532 C  CB  . ASN B 1 16  ? 3.794   16.616 50.463 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CB  1 
ATOM   1533 C  CG  . ASN B 1 16  ? 3.184   16.994 51.813 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CG  1 
ATOM   1534 O  OD1 . ASN B 1 16  ? 3.590   16.485 52.861 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B OD1 1 
ATOM   1535 N  ND2 . ASN B 1 16  ? 2.193   17.876 51.786 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B ND2 1 
ATOM   1536 N  N   . TYR B 1 17  ? 5.706   15.673 48.258 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B N   1 
ATOM   1537 C  CA  . TYR B 1 17  ? 6.114   15.058 46.990 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CA  1 
ATOM   1538 C  C   . TYR B 1 17  ? 7.332   15.816 46.472 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B C   1 
ATOM   1539 O  O   . TYR B 1 17  ? 8.343   15.205 46.122 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B O   1 
ATOM   1540 C  CB  . TYR B 1 17  ? 4.973   15.076 45.950 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CB  1 
ATOM   1541 C  CG  . TYR B 1 17  ? 5.291   14.293 44.678 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CG  1 
ATOM   1542 C  CD1 . TYR B 1 17  ? 4.991   12.932 44.583 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CD1 1 
ATOM   1543 C  CD2 . TYR B 1 17  ? 5.907   14.910 43.584 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CD2 1 
ATOM   1544 C  CE1 . TYR B 1 17  ? 5.285   12.203 43.434 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CE1 1 
ATOM   1545 C  CE2 . TYR B 1 17  ? 6.211   14.188 42.426 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CE2 1 
ATOM   1546 C  CZ  . TYR B 1 17  ? 5.895   12.834 42.361 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B CZ  1 
ATOM   1547 O  OH  . TYR B 1 17  ? 6.183   12.101 41.232 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 17   TYR B OH  1 
ATOM   1548 N  N   . PHE B 1 18  ? 7.220   17.142 46.431 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B N   1 
ATOM   1549 C  CA  . PHE B 1 18  ? 8.369   18.046 46.244 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CA  1 
ATOM   1550 C  C   . PHE B 1 18  ? 8.928   18.443 47.600 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B C   1 
ATOM   1551 O  O   . PHE B 1 18  ? 8.250   18.286 48.612 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B O   1 
ATOM   1552 C  CB  . PHE B 1 18  ? 7.950   19.292 45.461 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CB  1 
ATOM   1553 C  CG  . PHE B 1 18  ? 7.197   18.977 44.206 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CG  1 
ATOM   1554 C  CD1 . PHE B 1 18  ? 7.784   18.226 43.199 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CD1 1 
ATOM   1555 C  CD2 . PHE B 1 18  ? 5.897   19.414 44.034 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CD2 1 
ATOM   1556 C  CE1 . PHE B 1 18  ? 7.084   17.921 42.027 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CE1 1 
ATOM   1557 C  CE2 . PHE B 1 18  ? 5.185   19.100 42.862 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CE2 1 
ATOM   1558 C  CZ  . PHE B 1 18  ? 5.787   18.371 41.861 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CZ  1 
ATOM   1559 N  N   . THR B 1 19  ? 10.153  18.964 47.625 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 19   THR B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . THR B 1 19  ? 10.866  19.180 48.889 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 19   THR B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . THR B 1 19  ? 11.294  20.642 49.089 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 19   THR B C   1 
ATOM   1562 O  O   . THR B 1 19  ? 11.883  21.277 48.184 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 19   THR B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . THR B 1 19  ? 12.080  18.228 48.980 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 19   THR B CB  1 
ATOM   1564 O  OG1 . THR B 1 19  ? 11.695  16.933 48.491 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 19   THR B OG1 1 
ATOM   1565 C  CG2 . THR B 1 19  ? 12.595  18.094 50.422 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 19   THR B CG2 1 
ATOM   1566 N  N   . LEU B 1 20  ? 10.960  21.188 50.259 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B N   1 
ATOM   1567 C  CA  . LEU B 1 20  ? 11.446  22.513 50.657 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CA  1 
ATOM   1568 C  C   . LEU B 1 20  ? 12.522  22.322 51.721 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B C   1 
ATOM   1569 O  O   . LEU B 1 20  ? 12.304  21.628 52.713 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B O   1 
ATOM   1570 C  CB  . LEU B 1 20  ? 10.299  23.410 51.171 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CB  1 
ATOM   1571 C  CG  . LEU B 1 20  ? 10.621  24.871 51.555 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CG  1 
ATOM   1572 C  CD1 . LEU B 1 20  ? 11.137  25.661 50.355 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CD1 1 
ATOM   1573 C  CD2 . LEU B 1 20  ? 9.410   25.596 52.199 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 20   LEU B CD2 1 
ATOM   1574 N  N   . HIS B 1 21  ? 13.688  22.908 51.470 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B N   1 
ATOM   1575 C  CA  . HIS B 1 21  ? 14.864  22.800 52.329 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B CA  1 
ATOM   1576 C  C   . HIS B 1 21  ? 15.166  24.159 52.949 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B C   1 
ATOM   1577 O  O   . HIS B 1 21  ? 14.888  25.190 52.357 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B O   1 
ATOM   1578 C  CB  . HIS B 1 21  ? 16.115  22.422 51.507 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B CB  1 
ATOM   1579 C  CG  . HIS B 1 21  ? 15.973  21.173 50.698 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B CG  1 
ATOM   1580 N  ND1 . HIS B 1 21  ? 16.604  19.993 51.039 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B ND1 1 
ATOM   1581 C  CD2 . HIS B 1 21  ? 15.314  20.928 49.539 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B CD2 1 
ATOM   1582 C  CE1 . HIS B 1 21  ? 16.316  19.067 50.137 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B CE1 1 
ATOM   1583 N  NE2 . HIS B 1 21  ? 15.536  19.608 49.216 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 21   HIS B NE2 1 
ATOM   1584 N  N   . ASN B 1 22  ? 15.762  24.149 54.129 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B N   1 
ATOM   1585 C  CA  . ASN B 1 22  ? 16.453  25.327 54.629 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B CA  1 
ATOM   1586 C  C   . ASN B 1 22  ? 17.943  24.990 54.697 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B C   1 
ATOM   1587 O  O   . ASN B 1 22  ? 18.359  24.120 55.445 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B O   1 
ATOM   1588 C  CB  . ASN B 1 22  ? 15.881  25.776 55.977 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B CB  1 
ATOM   1589 C  CG  . ASN B 1 22  ? 16.165  27.244 56.279 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B CG  1 
ATOM   1590 O  OD1 . ASN B 1 22  ? 16.353  28.056 55.375 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B OD1 1 
ATOM   1591 N  ND2 . ASN B 1 22  ? 16.223  27.584 57.566 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 22   ASN B ND2 1 
ATOM   1592 N  N   . ILE B 1 23  ? 18.743  25.639 53.865 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B N   1 
ATOM   1593 C  CA  . ILE B 1 23  ? 20.144  25.247 53.734 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B CA  1 
ATOM   1594 C  C   . ILE B 1 23  ? 21.068  26.287 54.358 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B C   1 
ATOM   1595 O  O   . ILE B 1 23  ? 21.018  27.468 54.003 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B O   1 
ATOM   1596 C  CB  . ILE B 1 23  ? 20.531  24.946 52.264 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B CB  1 
ATOM   1597 C  CG1 . ILE B 1 23  ? 19.574  23.902 51.660 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B CG1 1 
ATOM   1598 C  CG2 . ILE B 1 23  ? 21.996  24.483 52.178 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B CG2 1 
ATOM   1599 C  CD1 . ILE B 1 23  ? 19.872  23.530 50.208 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 23   ILE B CD1 1 
ATOM   1600 N  N   . THR B 1 24  ? 21.870  25.825 55.318 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 24   THR B N   1 
ATOM   1601 C  CA  . THR B 1 24  ? 22.952  26.616 55.922 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 24   THR B CA  1 
ATOM   1602 C  C   . THR B 1 24  ? 24.253  26.236 55.215 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 24   THR B C   1 
ATOM   1603 O  O   . THR B 1 24  ? 24.572  25.060 55.069 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 24   THR B O   1 
ATOM   1604 C  CB  . THR B 1 24  ? 23.100  26.316 57.432 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 24   THR B CB  1 
ATOM   1605 O  OG1 . THR B 1 24  ? 21.829  26.464 58.070 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 24   THR B OG1 1 
ATOM   1606 C  CG2 . THR B 1 24  ? 24.107  27.260 58.086 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 24   THR B CG2 1 
ATOM   1607 N  N   . TYR B 1 25  ? 24.986  27.228 54.734 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B N   1 
ATOM   1608 C  CA  . TYR B 1 25  ? 26.224  26.934 54.047 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CA  1 
ATOM   1609 C  C   . TYR B 1 25  ? 27.262  27.993 54.385 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B C   1 
ATOM   1610 O  O   . TYR B 1 25  ? 26.920  29.124 54.754 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B O   1 
ATOM   1611 C  CB  . TYR B 1 25  ? 26.006  26.786 52.518 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CB  1 
ATOM   1612 C  CG  . TYR B 1 25  ? 25.490  28.039 51.852 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CG  1 
ATOM   1613 C  CD1 . TYR B 1 25  ? 24.120  28.267 51.729 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CD1 1 
ATOM   1614 C  CD2 . TYR B 1 25  ? 26.373  29.007 51.353 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CD2 1 
ATOM   1615 C  CE1 . TYR B 1 25  ? 23.639  29.404 51.124 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CE1 1 
ATOM   1616 C  CE2 . TYR B 1 25  ? 25.901  30.159 50.756 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CE2 1 
ATOM   1617 C  CZ  . TYR B 1 25  ? 24.531  30.345 50.632 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B CZ  1 
ATOM   1618 O  OH  . TYR B 1 25  ? 24.041  31.482 50.041 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 25   TYR B OH  1 
ATOM   1619 N  N   . ASP B 1 26  ? 28.524  27.580 54.293 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . ASP B 1 26  ? 29.670  28.442 54.452 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . ASP B 1 26  ? 30.290  28.742 53.093 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B C   1 
ATOM   1622 O  O   . ASP B 1 26  ? 30.567  27.834 52.318 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . ASP B 1 26  ? 30.702  27.772 55.377 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . ASP B 1 26  ? 30.392  27.993 56.850 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B CG  1 
ATOM   1625 O  OD1 . ASP B 1 26  ? 29.436  28.735 57.144 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B OD1 1 
ATOM   1626 O  OD2 . ASP B 1 26  ? 31.100  27.433 57.713 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 26   ASP B OD2 1 
ATOM   1627 N  N   . LEU B 1 27  ? 30.486  30.021 52.813 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . LEU B 1 27  ? 31.064  30.464 51.563 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . LEU B 1 27  ? 32.310  31.308 51.843 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B C   1 
ATOM   1630 O  O   . LEU B 1 27  ? 32.237  32.303 52.577 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . LEU B 1 27  ? 30.012  31.265 50.782 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . LEU B 1 27  ? 30.246  31.625 49.323 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CG  1 
ATOM   1633 C  CD1 . LEU B 1 27  ? 30.313  30.350 48.463 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CD1 1 
ATOM   1634 C  CD2 . LEU B 1 27  ? 29.144  32.568 48.842 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CD2 1 
ATOM   1635 N  N   . THR B 1 28  ? 33.449  30.905 51.278 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 28   THR B N   1 
ATOM   1636 C  CA  . THR B 1 28  ? 34.701  31.644 51.459 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 28   THR B CA  1 
ATOM   1637 C  C   . THR B 1 28  ? 34.847  32.816 50.474 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 28   THR B C   1 
ATOM   1638 O  O   . THR B 1 28  ? 34.693  32.659 49.261 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 28   THR B O   1 
ATOM   1639 C  CB  . THR B 1 28  ? 35.942  30.723 51.396 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 28   THR B CB  1 
ATOM   1640 O  OG1 . THR B 1 28  ? 35.779  29.644 52.323 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 28   THR B OG1 1 
ATOM   1641 C  CG2 . THR B 1 28  ? 37.194  31.480 51.775 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 28   THR B CG2 1 
ATOM   1642 N  N   . ARG B 1 29  ? 35.156  33.987 51.026 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . ARG B 1 29  ? 35.277  35.219 50.264 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . ARG B 1 29  ? 36.660  35.341 49.625 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B C   1 
ATOM   1645 O  O   . ARG B 1 29  ? 37.527  34.478 49.822 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . ARG B 1 29  ? 35.049  36.419 51.185 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CB  1 
ATOM   1647 C  CG  . ARG B 1 29  ? 33.656  36.545 51.732 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CG  1 
ATOM   1648 C  CD  . ARG B 1 29  ? 33.004  37.824 51.272 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CD  1 
ATOM   1649 N  NE  . ARG B 1 29  ? 32.442  38.554 52.406 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NE  1 
ATOM   1650 C  CZ  . ARG B 1 29  ? 31.141  38.705 52.663 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CZ  1 
ATOM   1651 N  NH1 . ARG B 1 29  ? 30.224  38.172 51.866 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH1 1 
ATOM   1652 N  NH2 . ARG B 1 29  ? 30.757  39.398 53.729 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH2 1 
ATOM   1653 N  N   . LYS B 1 30  ? 36.829  36.406 48.835 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B N   1 
ATOM   1654 C  CA  . LYS B 1 30  ? 38.143  36.905 48.434 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B CA  1 
ATOM   1655 C  C   . LYS B 1 30  ? 38.831  37.472 49.667 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B C   1 
ATOM   1656 O  O   . LYS B 1 30  ? 38.299  38.380 50.322 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B O   1 
ATOM   1657 C  CB  . LYS B 1 30  ? 38.020  37.999 47.361 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B CB  1 
ATOM   1658 C  CG  . LYS B 1 30  ? 37.149  39.210 47.756 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B CG  1 
ATOM   1659 C  CD  . LYS B 1 30  ? 37.133  40.301 46.674 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B CD  1 
ATOM   1660 C  CE  . LYS B 1 30  ? 35.880  41.180 46.808 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B CE  1 
ATOM   1661 N  NZ  . LYS B 1 30  ? 35.961  42.444 46.005 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 30   LYS B NZ  1 
ATOM   1662 N  N   . ASP B 1 31  ? 40.015  36.938 49.964 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B N   1 
ATOM   1663 C  CA  . ASP B 1 31  ? 40.805  37.229 51.185 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B CA  1 
ATOM   1664 C  C   . ASP B 1 31  ? 40.921  36.010 52.102 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B C   1 
ATOM   1665 O  O   . ASP B 1 31  ? 41.883  35.885 52.866 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B O   1 
ATOM   1666 C  CB  . ASP B 1 31  ? 40.395  38.529 51.943 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B CB  1 
ATOM   1667 C  CG  . ASP B 1 31  ? 39.040  38.433 52.664 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B CG  1 
ATOM   1668 O  OD1 . ASP B 1 31  ? 38.452  37.331 52.753 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B OD1 1 
ATOM   1669 O  OD2 . ASP B 1 31  ? 38.554  39.487 53.144 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 31   ASP B OD2 1 
ATOM   1670 N  N   . GLY B 1 32  ? 39.955  35.098 51.996 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 32   GLY B N   1 
ATOM   1671 C  CA  . GLY B 1 32  ? 40.028  33.823 52.708 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 32   GLY B CA  1 
ATOM   1672 C  C   . GLY B 1 32  ? 39.086  33.723 53.891 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 32   GLY B C   1 
ATOM   1673 O  O   . GLY B 1 32  ? 39.180  32.781 54.676 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 32   GLY B O   1 
ATOM   1674 N  N   . GLU B 1 33  ? 38.175  34.690 54.001 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B N   1 
ATOM   1675 C  CA  . GLU B 1 33  ? 37.196  34.757 55.086 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CA  1 
ATOM   1676 C  C   . GLU B 1 33  ? 35.946  33.903 54.815 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B C   1 
ATOM   1677 O  O   . GLU B 1 33  ? 35.337  34.005 53.747 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B O   1 
ATOM   1678 C  CB  . GLU B 1 33  ? 36.783  36.205 55.289 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CB  1 
ATOM   1679 C  CG  . GLU B 1 33  ? 36.402  36.564 56.692 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CG  1 
ATOM   1680 C  CD  . GLU B 1 33  ? 36.217  38.051 56.844 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CD  1 
ATOM   1681 O  OE1 . GLU B 1 33  ? 35.694  38.671 55.892 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE1 1 
ATOM   1682 O  OE2 . GLU B 1 33  ? 36.602  38.603 57.905 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE2 1 
ATOM   1683 N  N   . VAL B 1 34  ? 35.578  33.073 55.793 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 34   VAL B N   1 
ATOM   1684 C  CA  . VAL B 1 34  ? 34.433  32.170 55.680 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 34   VAL B CA  1 
ATOM   1685 C  C   . VAL B 1 34  ? 33.184  32.858 56.214 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 34   VAL B C   1 
ATOM   1686 O  O   . VAL B 1 34  ? 33.163  33.305 57.361 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 34   VAL B O   1 
ATOM   1687 C  CB  . VAL B 1 34  ? 34.666  30.824 56.441 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 34   VAL B CB  1 
ATOM   1688 C  CG1 . VAL B 1 34  ? 33.539  29.846 56.155 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 34   VAL B CG1 1 
ATOM   1689 C  CG2 . VAL B 1 34  ? 36.016  30.197 56.070 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 34   VAL B CG2 1 
ATOM   1690 N  N   . ILE B 1 35  ? 32.156  32.957 55.371 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B N   1 
ATOM   1691 C  CA  . ILE B 1 35  ? 30.885  33.616 55.725 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CA  1 
ATOM   1692 C  C   . ILE B 1 35  ? 29.706  32.617 55.726 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B C   1 
ATOM   1693 O  O   . ILE B 1 35  ? 29.479  31.905 54.755 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B O   1 
ATOM   1694 C  CB  . ILE B 1 35  ? 30.569  34.797 54.770 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CB  1 
ATOM   1695 C  CG1 . ILE B 1 35  ? 31.800  35.678 54.546 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CG1 1 
ATOM   1696 C  CG2 . ILE B 1 35  ? 29.371  35.626 55.275 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CG2 1 
ATOM   1697 C  CD1 . ILE B 1 35  ? 32.119  36.650 55.665 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CD1 1 
ATOM   1698 N  N   . ARG B 1 36  ? 28.967  32.564 56.827 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B N   1 
ATOM   1699 C  CA  . ARG B 1 36  ? 27.811  31.688 56.924 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CA  1 
ATOM   1700 C  C   . ARG B 1 36  ? 26.564  32.360 56.377 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B C   1 
ATOM   1701 O  O   . ARG B 1 36  ? 26.301  33.522 56.662 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B O   1 
ATOM   1702 C  CB  . ARG B 1 36  ? 27.571  31.219 58.365 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CB  1 
ATOM   1703 C  CG  . ARG B 1 36  ? 26.499  30.136 58.450 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CG  1 
ATOM   1704 C  CD  . ARG B 1 36  ? 26.749  29.189 59.586 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CD  1 
ATOM   1705 N  NE  . ARG B 1 36  ? 27.983  28.408 59.456 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B NE  1 
ATOM   1706 C  CZ  . ARG B 1 36  ? 28.428  27.586 60.405 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CZ  1 
ATOM   1707 N  NH1 . ARG B 1 36  ? 27.739  27.451 61.521 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B NH1 1 
ATOM   1708 N  NH2 . ARG B 1 36  ? 29.552  26.897 60.246 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 36   ARG B NH2 1 
ATOM   1709 N  N   . HIS B 1 37  ? 25.809  31.600 55.589 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B N   1 
ATOM   1710 C  CA  . HIS B 1 37  ? 24.559  32.048 54.986 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B CA  1 
ATOM   1711 C  C   . HIS B 1 37  ? 23.514  30.981 55.221 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B C   1 
ATOM   1712 O  O   . HIS B 1 37  ? 23.862  29.829 55.485 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B O   1 
ATOM   1713 C  CB  . HIS B 1 37  ? 24.730  32.243 53.485 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B CB  1 
ATOM   1714 C  CG  . HIS B 1 37  ? 25.587  33.412 53.127 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B CG  1 
ATOM   1715 N  ND1 . HIS B 1 37  ? 26.929  33.290 52.844 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B ND1 1 
ATOM   1716 C  CD2 . HIS B 1 37  ? 25.298  34.730 53.030 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B CD2 1 
ATOM   1717 C  CE1 . HIS B 1 37  ? 27.430  34.484 52.571 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B CE1 1 
ATOM   1718 N  NE2 . HIS B 1 37  ? 26.462  35.377 52.684 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 37   HIS B NE2 1 
ATOM   1719 N  N   . LYS B 1 38  ? 22.242  31.376 55.130 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B N   1 
ATOM   1720 C  CA  . LYS B 1 38  ? 21.120  30.436 55.182 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CA  1 
ATOM   1721 C  C   . LYS B 1 38  ? 20.120  30.788 54.088 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B C   1 
ATOM   1722 O  O   . LYS B 1 38  ? 19.740  31.958 53.948 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B O   1 
ATOM   1723 C  CB  . LYS B 1 38  ? 20.416  30.507 56.530 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CB  1 
ATOM   1724 C  CG  . LYS B 1 38  ? 21.111  29.775 57.647 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CG  1 
ATOM   1725 C  CD  . LYS B 1 38  ? 20.626  30.253 59.012 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CD  1 
ATOM   1726 C  CE  . LYS B 1 38  ? 19.511  29.413 59.578 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CE  1 
ATOM   1727 N  NZ  . LYS B 1 38  ? 18.326  29.357 58.694 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B NZ  1 
ATOM   1728 N  N   . ARG B 1 39  ? 19.712  29.793 53.298 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B N   1 
ATOM   1729 C  CA  . ARG B 1 39  ? 18.747  30.025 52.201 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CA  1 
ATOM   1730 C  C   . ARG B 1 39  ? 17.726  28.900 52.089 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B C   1 
ATOM   1731 O  O   . ARG B 1 39  ? 18.080  27.732 52.191 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B O   1 
ATOM   1732 C  CB  . ARG B 1 39  ? 19.447  30.165 50.839 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CB  1 
ATOM   1733 C  CG  . ARG B 1 39  ? 20.462  31.281 50.689 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CG  1 
ATOM   1734 C  CD  . ARG B 1 39  ? 19.799  32.629 50.452 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CD  1 
ATOM   1735 N  NE  . ARG B 1 39  ? 20.793  33.663 50.177 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B NE  1 
ATOM   1736 C  CZ  . ARG B 1 39  ? 21.441  34.356 51.107 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CZ  1 
ATOM   1737 N  NH1 . ARG B 1 39  ? 21.203  34.141 52.404 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B NH1 1 
ATOM   1738 N  NH2 . ARG B 1 39  ? 22.331  35.270 50.738 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B NH2 1 
ATOM   1739 N  N   . GLU B 1 40  ? 16.466  29.266 51.866 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B N   1 
ATOM   1740 C  CA  . GLU B 1 40  ? 15.419  28.292 51.548 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CA  1 
ATOM   1741 C  C   . GLU B 1 40  ? 15.556  27.886 50.098 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B C   1 
ATOM   1742 O  O   . GLU B 1 40  ? 15.742  28.740 49.224 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B O   1 
ATOM   1743 C  CB  . GLU B 1 40  ? 14.025  28.872 51.763 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CB  1 
ATOM   1744 C  CG  . GLU B 1 40  ? 13.557  28.820 53.191 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CG  1 
ATOM   1745 C  CD  . GLU B 1 40  ? 12.137  29.305 53.371 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CD  1 
ATOM   1746 O  OE1 . GLU B 1 40  ? 11.256  28.996 52.526 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE1 1 
ATOM   1747 O  OE2 . GLU B 1 40  ? 11.902  29.996 54.376 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE2 1 
ATOM   1748 N  N   . VAL B 1 41  ? 15.497  26.580 49.855 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 41   VAL B N   1 
ATOM   1749 C  CA  . VAL B 1 41  ? 15.597  26.033 48.498 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 41   VAL B CA  1 
ATOM   1750 C  C   . VAL B 1 41  ? 14.403  25.120 48.252 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 41   VAL B C   1 
ATOM   1751 O  O   . VAL B 1 41  ? 14.215  24.122 48.945 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 41   VAL B O   1 
ATOM   1752 C  CB  . VAL B 1 41  ? 16.923  25.247 48.249 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 41   VAL B CB  1 
ATOM   1753 C  CG1 . VAL B 1 41  ? 16.944  24.599 46.811 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 41   VAL B CG1 1 
ATOM   1754 C  CG2 . VAL B 1 41  ? 18.172  26.134 48.470 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 41   VAL B CG2 1 
ATOM   1755 N  N   . TYR B 1 42  ? 13.606  25.478 47.251 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B N   1 
ATOM   1756 C  CA  . TYR B 1 42  ? 12.472  24.685 46.814 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CA  1 
ATOM   1757 C  C   . TYR B 1 42  ? 12.863  23.842 45.591 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B C   1 
ATOM   1758 O  O   . TYR B 1 42  ? 13.239  24.374 44.529 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B O   1 
ATOM   1759 C  CB  . TYR B 1 42  ? 11.279  25.603 46.498 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CB  1 
ATOM   1760 C  CG  . TYR B 1 42  ? 9.947   24.887 46.337 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CG  1 
ATOM   1761 C  CD1 . TYR B 1 42  ? 9.633   23.753 47.101 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CD1 1 
ATOM   1762 C  CD2 . TYR B 1 42  ? 8.981   25.379 45.465 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CD2 1 
ATOM   1763 C  CE1 . TYR B 1 42  ? 8.406   23.097 46.950 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CE1 1 
ATOM   1764 C  CE2 . TYR B 1 42  ? 7.739   24.756 45.321 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CE2 1 
ATOM   1765 C  CZ  . TYR B 1 42  ? 7.461   23.613 46.049 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B CZ  1 
ATOM   1766 O  OH  . TYR B 1 42  ? 6.235   23.001 45.885 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 42   TYR B OH  1 
ATOM   1767 N  N   . ASP B 1 43  ? 12.770  22.527 45.771 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B N   1 
ATOM   1768 C  CA  . ASP B 1 43  ? 13.115  21.538 44.760 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B CA  1 
ATOM   1769 C  C   . ASP B 1 43  ? 11.844  20.855 44.252 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B C   1 
ATOM   1770 O  O   . ASP B 1 43  ? 11.312  19.949 44.905 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B O   1 
ATOM   1771 C  CB  . ASP B 1 43  ? 14.076  20.501 45.377 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B CB  1 
ATOM   1772 C  CG  . ASP B 1 43  ? 14.570  19.459 44.378 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B CG  1 
ATOM   1773 O  OD1 . ASP B 1 43  ? 14.141  19.458 43.203 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B OD1 1 
ATOM   1774 O  OD2 . ASP B 1 43  ? 15.402  18.617 44.780 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 43   ASP B OD2 1 
ATOM   1775 N  N   A ARG B 1 44  ? 11.368  21.300 43.088 0.50 14.99 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B N   1 
ATOM   1776 N  N   B ARG B 1 44  ? 11.360  21.303 43.093 0.50 14.95 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B N   1 
ATOM   1777 C  CA  A ARG B 1 44  ? 10.248  20.663 42.410 0.50 15.16 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CA  1 
ATOM   1778 C  CA  B ARG B 1 44  ? 10.247  20.654 42.416 0.50 15.08 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CA  1 
ATOM   1779 C  C   A ARG B 1 44  ? 10.715  19.761 41.273 0.50 15.46 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B C   1 
ATOM   1780 C  C   B ARG B 1 44  ? 10.717  19.792 41.249 0.50 15.41 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B C   1 
ATOM   1781 O  O   A ARG B 1 44  ? 9.890   19.231 40.514 0.50 15.50 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B O   1 
ATOM   1782 O  O   B ARG B 1 44  ? 9.897   19.318 40.450 0.50 15.42 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B O   1 
ATOM   1783 C  CB  A ARG B 1 44  ? 9.305   21.714 41.831 0.50 15.34 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CB  1 
ATOM   1784 C  CB  B ARG B 1 44  ? 9.254   21.689 41.893 0.50 15.24 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CB  1 
ATOM   1785 C  CG  A ARG B 1 44  ? 8.497   22.477 42.845 0.50 14.81 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CG  1 
ATOM   1786 C  CG  B ARG B 1 44  ? 8.297   22.217 42.924 0.50 14.40 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CG  1 
ATOM   1787 C  CD  A ARG B 1 44  ? 7.574   23.457 42.140 0.50 13.78 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CD  1 
ATOM   1788 C  CD  B ARG B 1 44  ? 7.386   23.259 42.297 0.50 13.84 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CD  1 
ATOM   1789 N  NE  A ARG B 1 44  ? 6.377   22.792 41.639 0.50 13.55 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NE  1 
ATOM   1790 N  NE  B ARG B 1 44  ? 6.238   22.654 41.627 0.50 13.42 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NE  1 
ATOM   1791 C  CZ  A ARG B 1 44  ? 6.149   22.474 40.367 0.50 13.11 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CZ  1 
ATOM   1792 C  CZ  B ARG B 1 44  ? 5.058   22.443 42.202 0.50 13.56 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CZ  1 
ATOM   1793 N  NH1 A ARG B 1 44  ? 7.036   22.755 39.397 0.50 11.27 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NH1 1 
ATOM   1794 N  NH1 B ARG B 1 44  ? 4.847   22.785 43.476 0.50 10.46 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NH1 1 
ATOM   1795 N  NH2 A ARG B 1 44  ? 5.017   21.870 40.066 0.50 12.75 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NH2 1 
ATOM   1796 N  NH2 B ARG B 1 44  ? 4.077   21.893 41.496 0.50 13.64 ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NH2 1 
ATOM   1797 N  N   . GLY B 1 45  ? 12.033  19.602 41.151 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 45   GLY B N   1 
ATOM   1798 C  CA  . GLY B 1 45  ? 12.633  18.866 40.035 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 45   GLY B CA  1 
ATOM   1799 C  C   . GLY B 1 45  ? 12.713  19.695 38.750 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 45   GLY B C   1 
ATOM   1800 O  O   . GLY B 1 45  ? 12.271  20.842 38.694 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 45   GLY B O   1 
ATOM   1801 N  N   . ASN B 1 46  ? 13.287  19.099 37.715 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B N   1 
ATOM   1802 C  CA  . ASN B 1 46  ? 13.478  19.767 36.438 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B CA  1 
ATOM   1803 C  C   . ASN B 1 46  ? 12.339  19.424 35.468 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B C   1 
ATOM   1804 O  O   . ASN B 1 46  ? 11.566  18.475 35.704 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B O   1 
ATOM   1805 C  CB  . ASN B 1 46  ? 14.862  19.413 35.850 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B CB  1 
ATOM   1806 C  CG  . ASN B 1 46  ? 16.026  19.939 36.704 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B CG  1 
ATOM   1807 O  OD1 . ASN B 1 46  ? 15.876  20.881 37.473 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B OD1 1 
ATOM   1808 N  ND2 . ASN B 1 46  ? 17.194  19.340 36.541 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 46   ASN B ND2 1 
ATOM   1809 N  N   . GLY B 1 47  ? 12.223  20.214 34.398 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 47   GLY B N   1 
ATOM   1810 C  CA  . GLY B 1 47  ? 11.175  20.033 33.398 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 47   GLY B CA  1 
ATOM   1811 C  C   . GLY B 1 47  ? 11.663  20.321 31.983 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 47   GLY B C   1 
ATOM   1812 O  O   . GLY B 1 47  ? 12.837  20.581 31.756 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 47   GLY B O   1 
ATOM   1813 N  N   . ALA B 1 48  ? 10.750  20.244 31.018 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . ALA B 1 48  ? 11.081  20.521 29.635 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . ALA B 1 48  ? 9.876   21.207 29.009 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B C   1 
ATOM   1816 O  O   . ALA B 1 48  ? 8.754   21.014 29.452 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . ALA B 1 48  ? 11.428  19.223 28.891 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B CB  1 
ATOM   1818 N  N   . THR B 1 49  ? 10.125  22.004 27.976 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 49   THR B N   1 
ATOM   1819 C  CA  . THR B 1 49  ? 9.088   22.776 27.310 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 49   THR B CA  1 
ATOM   1820 C  C   . THR B 1 49  ? 9.376   22.783 25.811 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 49   THR B C   1 
ATOM   1821 O  O   . THR B 1 49  ? 10.538  22.620 25.374 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 49   THR B O   1 
ATOM   1822 C  CB  . THR B 1 49  ? 8.974   24.238 27.903 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 49   THR B CB  1 
ATOM   1823 O  OG1 . THR B 1 49  ? 7.792   24.897 27.415 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 49   THR B OG1 1 
ATOM   1824 C  CG2 . THR B 1 49  ? 10.218  25.090 27.577 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 49   THR B CG2 1 
ATOM   1825 N  N   . ILE B 1 50  ? 8.322   22.946 25.021 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B N   1 
ATOM   1826 C  CA  . ILE B 1 50  ? 8.472   22.920 23.580 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B CA  1 
ATOM   1827 C  C   . ILE B 1 50  ? 7.504   23.906 22.932 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B C   1 
ATOM   1828 O  O   . ILE B 1 50  ? 6.336   24.010 23.319 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B O   1 
ATOM   1829 C  CB  . ILE B 1 50  ? 8.351   21.454 23.002 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B CB  1 
ATOM   1830 C  CG1 . ILE B 1 50  ? 8.772   21.373 21.521 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B CG1 1 
ATOM   1831 C  CG2 . ILE B 1 50  ? 6.944   20.875 23.219 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B CG2 1 
ATOM   1832 C  CD1 . ILE B 1 50  ? 9.009   19.924 21.038 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 50   ILE B CD1 1 
ATOM   1833 N  N   . LEU B 1 51  ? 8.015   24.662 21.970 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B N   1 
ATOM   1834 C  CA  . LEU B 1 51  ? 7.157   25.472 21.129 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CA  1 
ATOM   1835 C  C   . LEU B 1 51  ? 6.968   24.741 19.802 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B C   1 
ATOM   1836 O  O   . LEU B 1 51  ? 7.951   24.344 19.159 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B O   1 
ATOM   1837 C  CB  . LEU B 1 51  ? 7.741   26.871 20.903 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CB  1 
ATOM   1838 C  CG  . LEU B 1 51  ? 6.963   27.776 19.935 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CG  1 
ATOM   1839 C  CD1 . LEU B 1 51  ? 5.638   28.212 20.536 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CD1 1 
ATOM   1840 C  CD2 . LEU B 1 51  ? 7.780   28.986 19.531 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CD2 1 
ATOM   1841 N  N   . LEU B 1 52  ? 5.704   24.575 19.410 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B N   1 
ATOM   1842 C  CA  . LEU B 1 52  ? 5.356   23.954 18.138 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CA  1 
ATOM   1843 C  C   . LEU B 1 52  ? 5.026   25.040 17.129 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B C   1 
ATOM   1844 O  O   . LEU B 1 52  ? 4.238   25.946 17.410 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B O   1 
ATOM   1845 C  CB  . LEU B 1 52  ? 4.171   22.972 18.298 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CB  1 
ATOM   1846 C  CG  . LEU B 1 52  ? 4.299   21.819 19.313 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CG  1 
ATOM   1847 C  CD1 . LEU B 1 52  ? 3.113   20.835 19.178 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD1 1 
ATOM   1848 C  CD2 . LEU B 1 52  ? 5.635   21.066 19.222 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD2 1 
ATOM   1849 N  N   . TYR B 1 53  ? 5.645   24.970 15.958 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B N   1 
ATOM   1850 C  CA  . TYR B 1 53  ? 5.459   26.016 14.963 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CA  1 
ATOM   1851 C  C   . TYR B 1 53  ? 5.158   25.415 13.598 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B C   1 
ATOM   1852 O  O   . TYR B 1 53  ? 5.563   24.291 13.308 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B O   1 
ATOM   1853 C  CB  . TYR B 1 53  ? 6.678   26.955 14.905 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CB  1 
ATOM   1854 C  CG  . TYR B 1 53  ? 7.933   26.308 14.388 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CG  1 
ATOM   1855 C  CD1 . TYR B 1 53  ? 8.233   26.320 13.025 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD1 1 
ATOM   1856 C  CD2 . TYR B 1 53  ? 8.823   25.680 15.253 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD2 1 
ATOM   1857 C  CE1 . TYR B 1 53  ? 9.373   25.721 12.544 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE1 1 
ATOM   1858 C  CE2 . TYR B 1 53  ? 9.962   25.078 14.781 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE2 1 
ATOM   1859 C  CZ  . TYR B 1 53  ? 10.235  25.101 13.421 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CZ  1 
ATOM   1860 O  OH  . TYR B 1 53  ? 11.373  24.502 12.948 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B OH  1 
ATOM   1861 N  N   . ASN B 1 54  ? 4.450   26.174 12.763 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . ASN B 1 54  ? 4.033   25.673 11.461 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . ASN B 1 54  ? 4.315   26.703 10.372 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B C   1 
ATOM   1864 O  O   . ASN B 1 54  ? 3.652   27.736 10.308 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B O   1 
ATOM   1865 C  CB  . ASN B 1 54  ? 2.548   25.298 11.500 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B CB  1 
ATOM   1866 C  CG  . ASN B 1 54  ? 2.089   24.576 10.245 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B CG  1 
ATOM   1867 O  OD1 . ASN B 1 54  ? 2.328   25.036 9.137  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B OD1 1 
ATOM   1868 N  ND2 . ASN B 1 54  ? 1.418   23.441 10.424 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 54   ASN B ND2 1 
ATOM   1869 N  N   . THR B 1 55  ? 5.301   26.415 9.525  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 55   THR B N   1 
ATOM   1870 C  CA  . THR B 1 55  ? 5.806   27.403 8.552  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CA  1 
ATOM   1871 C  C   . THR B 1 55  ? 4.881   27.686 7.374  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 55   THR B C   1 
ATOM   1872 O  O   . THR B 1 55  ? 4.970   28.745 6.763  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 55   THR B O   1 
ATOM   1873 C  CB  . THR B 1 55  ? 7.242   27.076 8.027  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CB  1 
ATOM   1874 O  OG1 . THR B 1 55  ? 7.209   25.883 7.232  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 55   THR B OG1 1 
ATOM   1875 C  CG2 . THR B 1 55  ? 8.228   26.916 9.189  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 55   THR B CG2 1 
ATOM   1876 N  N   . LYS B 1 56  ? 4.004   26.743 7.055  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B N   1 
ATOM   1877 C  CA  . LYS B 1 56  ? 3.032   26.927 5.975  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B CA  1 
ATOM   1878 C  C   . LYS B 1 56  ? 1.927   27.885 6.414  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B C   1 
ATOM   1879 O  O   . LYS B 1 56  ? 1.551   28.807 5.683  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B O   1 
ATOM   1880 C  CB  . LYS B 1 56  ? 2.391   25.587 5.574  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . LYS B 1 56  ? 3.342   24.417 5.615  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B CG  1 
ATOM   1882 C  CD  . LYS B 1 56  ? 3.068   23.386 4.522  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B CD  1 
ATOM   1883 C  CE  . LYS B 1 56  ? 4.352   22.621 4.180  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B CE  1 
ATOM   1884 N  NZ  . LYS B 1 56  ? 5.366   23.519 3.532  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 56   LYS B NZ  1 
ATOM   1885 N  N   . LYS B 1 57  ? 1.402   27.636 7.610  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B N   1 
ATOM   1886 C  CA  . LYS B 1 57  ? 0.258   28.381 8.132  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CA  1 
ATOM   1887 C  C   . LYS B 1 57  ? 0.681   29.591 8.954  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B C   1 
ATOM   1888 O  O   . LYS B 1 57  ? -0.150  30.425 9.307  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B O   1 
ATOM   1889 C  CB  . LYS B 1 57  ? -0.638  27.442 8.958  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CB  1 
ATOM   1890 C  CG  . LYS B 1 57  ? -0.763  26.043 8.350  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CG  1 
ATOM   1891 C  CD  . LYS B 1 57  ? -2.002  25.300 8.872  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CD  1 
ATOM   1892 C  CE  . LYS B 1 57  ? -1.945  25.096 10.382 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CE  1 
ATOM   1893 N  NZ  . LYS B 1 57  ? -3.182  24.452 10.935 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B NZ  1 
ATOM   1894 N  N   . LYS B 1 58  ? 1.977   29.672 9.237  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B N   1 
ATOM   1895 C  CA  . LYS B 1 58  ? 2.580   30.701 10.076 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CA  1 
ATOM   1896 C  C   . LYS B 1 58  ? 1.948   30.742 11.458 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B C   1 
ATOM   1897 O  O   . LYS B 1 58  ? 1.758   31.814 12.034 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B O   1 
ATOM   1898 C  CB  . LYS B 1 58  ? 2.533   32.094 9.399  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CB  1 
ATOM   1899 C  CG  . LYS B 1 58  ? 3.138   32.122 8.015  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CG  1 
ATOM   1900 C  CD  . LYS B 1 58  ? 4.609   31.774 8.016  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CD  1 
ATOM   1901 C  CE  . LYS B 1 58  ? 5.231   32.137 6.677  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CE  1 
ATOM   1902 N  NZ  . LYS B 1 58  ? 6.281   31.145 6.348  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B NZ  1 
ATOM   1903 N  N   . THR B 1 59  ? 1.625   29.561 11.985 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 59   THR B N   1 
ATOM   1904 C  CA  . THR B 1 59  ? 0.983   29.451 13.281 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 59   THR B CA  1 
ATOM   1905 C  C   . THR B 1 59  ? 1.916   28.812 14.319 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 59   THR B C   1 
ATOM   1906 O  O   . THR B 1 59  ? 2.879   28.131 13.968 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 59   THR B O   1 
ATOM   1907 C  CB  . THR B 1 59  ? -0.296  28.610 13.182 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 59   THR B CB  1 
ATOM   1908 O  OG1 . THR B 1 59  ? 0.010   27.359 12.566 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 59   THR B OG1 1 
ATOM   1909 C  CG2 . THR B 1 59  ? -1.378  29.336 12.338 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 59   THR B CG2 1 
ATOM   1910 N  N   . VAL B 1 60  ? 1.617   29.041 15.598 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 60   VAL B N   1 
ATOM   1911 C  CA  . VAL B 1 60  ? 2.226   28.263 16.694 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 60   VAL B CA  1 
ATOM   1912 C  C   . VAL B 1 60  ? 1.130   27.528 17.481 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 60   VAL B C   1 
ATOM   1913 O  O   . VAL B 1 60  ? -0.035  27.934 17.452 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 60   VAL B O   1 
ATOM   1914 C  CB  . VAL B 1 60  ? 3.092   29.146 17.655 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 60   VAL B CB  1 
ATOM   1915 C  CG1 . VAL B 1 60  ? 4.316   29.682 16.914 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 60   VAL B CG1 1 
ATOM   1916 C  CG2 . VAL B 1 60  ? 2.267   30.295 18.277 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 60   VAL B CG2 1 
ATOM   1917 N  N   . VAL B 1 61  ? 1.502   26.434 18.155 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B N   1 
ATOM   1918 C  CA  . VAL B 1 61  ? 0.607   25.824 19.138 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CA  1 
ATOM   1919 C  C   . VAL B 1 61  ? 1.113   26.119 20.551 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B C   1 
ATOM   1920 O  O   . VAL B 1 61  ? 2.289   25.892 20.878 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B O   1 
ATOM   1921 C  CB  . VAL B 1 61  ? 0.368   24.303 18.902 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CB  1 
ATOM   1922 C  CG1 . VAL B 1 61  ? -0.288  23.637 20.142 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CG1 1 
ATOM   1923 C  CG2 . VAL B 1 61  ? -0.490  24.093 17.622 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CG2 1 
ATOM   1924 N  N   . LEU B 1 62  ? 0.203   26.666 21.351 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B N   1 
ATOM   1925 C  CA  . LEU B 1 62  ? 0.418   26.964 22.752 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CA  1 
ATOM   1926 C  C   . LEU B 1 62  ? -0.746  26.339 23.480 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B C   1 
ATOM   1927 O  O   . LEU B 1 62  ? -1.630  25.771 22.858 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B O   1 
ATOM   1928 C  CB  . LEU B 1 62  ? 0.443   28.482 23.010 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CB  1 
ATOM   1929 C  CG  . LEU B 1 62  ? 1.599   29.262 22.381 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CG  1 
ATOM   1930 C  CD1 . LEU B 1 62  ? 1.388   30.774 22.551 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CD1 1 
ATOM   1931 C  CD2 . LEU B 1 62  ? 2.946   28.819 22.958 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CD2 1 
ATOM   1932 N  N   . ILE B 1 63  ? -0.733  26.438 24.803 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B N   1 
ATOM   1933 C  CA  . ILE B 1 63  ? -1.786  25.854 25.633 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CA  1 
ATOM   1934 C  C   . ILE B 1 63  ? -2.190  26.857 26.695 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B C   1 
ATOM   1935 O  O   . ILE B 1 63  ? -1.478  27.822 26.928 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B O   1 
ATOM   1936 C  CB  . ILE B 1 63  ? -1.352  24.522 26.296 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CB  1 
ATOM   1937 C  CG1 . ILE B 1 63  ? -0.104  24.742 27.162 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CG1 1 
ATOM   1938 C  CG2 . ILE B 1 63  ? -1.177  23.404 25.239 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CG2 1 
ATOM   1939 C  CD1 . ILE B 1 63  ? 0.177   23.652 28.129 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CD1 1 
ATOM   1940 N  N   . ARG B 1 64  ? -3.338  26.619 27.319 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B N   1 
ATOM   1941 C  CA  A ARG B 1 64  ? -3.887  27.497 28.342 0.50 15.12 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B CA  1 
ATOM   1942 C  C   . ARG B 1 64  ? -4.488  26.604 29.426 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B C   1 
ATOM   1943 O  O   . ARG B 1 64  ? -5.314  25.725 29.126 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B O   1 
ATOM   1944 C  CB  . ARG B 1 64  ? -4.948  28.414 27.720 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B CB  1 
ATOM   1945 C  CG  . ARG B 1 64  ? -5.528  29.504 28.637 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B CG  1 
ATOM   1946 C  CD  . ARG B 1 64  ? -6.859  30.064 28.057 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B CD  1 
ATOM   1947 N  NE  . ARG B 1 64  ? -6.671  31.207 27.168 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B NE  1 
ATOM   1948 C  CZ  . ARG B 1 64  ? -7.403  31.461 26.076 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B CZ  1 
ATOM   1949 N  NH1 . ARG B 1 64  ? -8.384  30.637 25.696 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B NH1 1 
ATOM   1950 N  NH2 . ARG B 1 64  ? -7.140  32.534 25.340 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 64   ARG B NH2 1 
ATOM   1951 N  N   . GLN B 1 65  ? -4.069  26.823 30.678 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B N   1 
ATOM   1952 C  CA  . GLN B 1 65  ? -4.599  26.076 31.822 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B CA  1 
ATOM   1953 C  C   . GLN B 1 65  ? -4.634  26.934 33.085 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B C   1 
ATOM   1954 O  O   . GLN B 1 65  ? -3.985  27.978 33.162 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B O   1 
ATOM   1955 C  CB  . GLN B 1 65  ? -3.784  24.786 32.079 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B CB  1 
ATOM   1956 C  CG  . GLN B 1 65  ? -2.366  25.030 32.601 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B CG  1 
ATOM   1957 C  CD  . GLN B 1 65  ? -1.443  23.866 32.397 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B CD  1 
ATOM   1958 O  OE1 . GLN B 1 65  ? -1.495  22.871 33.125 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B OE1 1 
ATOM   1959 N  NE2 . GLN B 1 65  ? -0.559  23.989 31.421 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 65   GLN B NE2 1 
ATOM   1960 N  N   . PHE B 1 66  ? -5.394  26.495 34.078 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . PHE B 1 66  ? -5.380  27.164 35.383 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . PHE B 1 66  ? -4.077  26.912 36.135 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B C   1 
ATOM   1963 O  O   . PHE B 1 66  ? -3.668  25.757 36.330 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . PHE B 1 66  ? -6.575  26.731 36.238 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CB  1 
ATOM   1965 C  CG  . PHE B 1 66  ? -6.690  27.478 37.536 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CG  1 
ATOM   1966 C  CD1 . PHE B 1 66  ? -7.155  28.790 37.566 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CD1 1 
ATOM   1967 C  CD2 . PHE B 1 66  ? -6.312  26.880 38.731 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CD2 1 
ATOM   1968 C  CE1 . PHE B 1 66  ? -7.251  29.471 38.777 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CE1 1 
ATOM   1969 C  CE2 . PHE B 1 66  ? -6.422  27.566 39.940 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CE2 1 
ATOM   1970 C  CZ  . PHE B 1 66  ? -6.871  28.842 39.960 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 66   PHE B CZ  1 
ATOM   1971 N  N   . ARG B 1 67  ? -3.443  28.005 36.558 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . ARG B 1 67  ? -2.246  27.974 37.385 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . ARG B 1 67  ? -2.528  28.699 38.700 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B C   1 
ATOM   1974 O  O   . ARG B 1 67  ? -2.503  29.939 38.730 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . ARG B 1 67  ? -1.063  28.644 36.635 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . ARG B 1 67  ? -0.623  27.931 35.362 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B CG  1 
ATOM   1977 C  CD  . ARG B 1 67  ? -0.123  26.508 35.653 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B CD  1 
ATOM   1978 N  NE  . ARG B 1 67  ? 0.785   26.001 34.625 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B NE  1 
ATOM   1979 C  CZ  . ARG B 1 67  ? 1.327   24.780 34.626 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B CZ  1 
ATOM   1980 N  NH1 . ARG B 1 67  ? 1.045   23.926 35.600 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B NH1 1 
ATOM   1981 N  NH2 . ARG B 1 67  ? 2.164   24.415 33.655 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 67   ARG B NH2 1 
ATOM   1982 N  N   . VAL B 1 68  ? -2.804  27.943 39.774 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 68   VAL B N   1 
ATOM   1983 C  CA  . VAL B 1 68  ? -3.073  28.528 41.113 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CA  1 
ATOM   1984 C  C   . VAL B 1 68  ? -1.993  29.479 41.591 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 68   VAL B C   1 
ATOM   1985 O  O   . VAL B 1 68  ? -2.293  30.462 42.259 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 68   VAL B O   1 
ATOM   1986 C  CB  . VAL B 1 68  ? -3.145  27.490 42.289 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CB  1 
ATOM   1987 C  CG1 . VAL B 1 68  ? -4.450  27.569 43.030 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CG1 1 
ATOM   1988 C  CG2 . VAL B 1 68  ? -2.702  26.126 41.894 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CG2 1 
ATOM   1989 N  N   . ALA B 1 69  ? -0.730  29.157 41.289 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 69   ALA B N   1 
ATOM   1990 C  CA  . ALA B 1 69  ? 0.393   29.969 41.751 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 69   ALA B CA  1 
ATOM   1991 C  C   . ALA B 1 69  ? 0.287   31.393 41.215 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 69   ALA B C   1 
ATOM   1992 O  O   . ALA B 1 69  ? 0.731   32.337 41.860 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 69   ALA B O   1 
ATOM   1993 C  CB  . ALA B 1 69  ? 1.729   29.319 41.372 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 69   ALA B CB  1 
ATOM   1994 N  N   . THR B 1 70  ? -0.315  31.546 40.033 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 70   THR B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . THR B 1 70  ? -0.525  32.870 39.419 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 70   THR B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . THR B 1 70  ? -1.828  33.519 39.906 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 70   THR B C   1 
ATOM   1997 O  O   . THR B 1 70  ? -1.908  34.740 40.075 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 70   THR B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . THR B 1 70  ? -0.473  32.832 37.855 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 70   THR B CB  1 
ATOM   1999 O  OG1 . THR B 1 70  ? -1.682  32.265 37.312 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 70   THR B OG1 1 
ATOM   2000 C  CG2 . THR B 1 70  ? 0.730   32.020 37.365 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 70   THR B CG2 1 
ATOM   2001 N  N   . TRP B 1 71  ? -2.831  32.679 40.151 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B N   1 
ATOM   2002 C  CA  . TRP B 1 71  ? -4.139  33.115 40.617 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CA  1 
ATOM   2003 C  C   . TRP B 1 71  ? -4.051  33.872 41.935 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B C   1 
ATOM   2004 O  O   . TRP B 1 71  ? -4.727  34.891 42.117 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B O   1 
ATOM   2005 C  CB  . TRP B 1 71  ? -5.061  31.900 40.748 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CB  1 
ATOM   2006 C  CG  . TRP B 1 71  ? -6.495  32.227 41.074 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CG  1 
ATOM   2007 C  CD1 . TRP B 1 71  ? -7.316  33.097 40.408 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CD1 1 
ATOM   2008 C  CD2 . TRP B 1 71  ? -7.288  31.658 42.128 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CD2 1 
ATOM   2009 N  NE1 . TRP B 1 71  ? -8.559  33.117 40.991 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B NE1 1 
ATOM   2010 C  CE2 . TRP B 1 71  ? -8.576  32.241 42.043 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CE2 1 
ATOM   2011 C  CE3 . TRP B 1 71  ? -7.037  30.711 43.132 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CE3 1 
ATOM   2012 C  CZ2 . TRP B 1 71  ? -9.616  31.910 42.925 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CZ2 1 
ATOM   2013 C  CZ3 . TRP B 1 71  ? -8.081  30.373 44.012 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CZ3 1 
ATOM   2014 C  CH2 . TRP B 1 71  ? -9.350  30.975 43.898 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 71   TRP B CH2 1 
ATOM   2015 N  N   . VAL B 1 72  ? -3.213  33.374 42.843 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 72   VAL B N   1 
ATOM   2016 C  CA  . VAL B 1 72  ? -2.962  34.036 44.135 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 72   VAL B CA  1 
ATOM   2017 C  C   . VAL B 1 72  ? -2.035  35.242 44.014 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 72   VAL B C   1 
ATOM   2018 O  O   . VAL B 1 72  ? -1.776  35.947 44.995 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 72   VAL B O   1 
ATOM   2019 C  CB  . VAL B 1 72  ? -2.412  33.050 45.186 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 72   VAL B CB  1 
ATOM   2020 C  CG1 . VAL B 1 72  ? -3.434  31.956 45.479 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 72   VAL B CG1 1 
ATOM   2021 C  CG2 . VAL B 1 72  ? -1.079  32.434 44.715 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 72   VAL B CG2 1 
ATOM   2022 N  N   . ASN B 1 73  ? -1.536  35.495 42.809 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B N   1 
ATOM   2023 C  CA  . ASN B 1 73  ? -0.529  36.536 42.623 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CA  1 
ATOM   2024 C  C   . ASN B 1 73  ? -0.784  37.411 41.386 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B C   1 
ATOM   2025 O  O   . ASN B 1 73  ? 0.100   37.593 40.531 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B O   1 
ATOM   2026 C  CB  . ASN B 1 73  ? 0.882   35.926 42.617 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CB  1 
ATOM   2027 C  CG  . ASN B 1 73  ? 1.983   36.986 42.534 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CG  1 
ATOM   2028 O  OD1 . ASN B 1 73  ? 1.824   38.115 43.027 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B OD1 1 
ATOM   2029 N  ND2 . ASN B 1 73  ? 3.095   36.633 41.893 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 73   ASN B ND2 1 
ATOM   2030 N  N   . GLY B 1 74  ? -2.005  37.933 41.288 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B N   1 
ATOM   2031 C  CA  . GLY B 1 74  ? -2.318  38.967 40.298 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B CA  1 
ATOM   2032 C  C   . GLY B 1 74  ? -2.888  38.535 38.954 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B C   1 
ATOM   2033 O  O   . GLY B 1 74  ? -3.166  39.387 38.106 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B O   1 
ATOM   2034 N  N   . ASN B 1 75  ? -3.083  37.232 38.754 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B N   1 
ATOM   2035 C  CA  . ASN B 1 75  ? -3.698  36.717 37.529 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B CA  1 
ATOM   2036 C  C   . ASN B 1 75  ? -5.153  36.354 37.793 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B C   1 
ATOM   2037 O  O   . ASN B 1 75  ? -5.459  35.257 38.242 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B O   1 
ATOM   2038 C  CB  . ASN B 1 75  ? -2.926  35.508 36.975 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B CB  1 
ATOM   2039 C  CG  . ASN B 1 75  ? -3.368  35.118 35.582 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B CG  1 
ATOM   2040 O  OD1 . ASN B 1 75  ? -3.928  35.934 34.841 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B OD1 1 
ATOM   2041 N  ND2 . ASN B 1 75  ? -3.130  33.866 35.216 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 75   ASN B ND2 1 
ATOM   2042 N  N   . GLU B 1 76  ? -6.034  37.308 37.495 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B N   1 
ATOM   2043 C  CA  . GLU B 1 76  ? -7.423  37.335 37.944 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CA  1 
ATOM   2044 C  C   . GLU B 1 76  ? -8.165  36.003 37.765 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B C   1 
ATOM   2045 O  O   . GLU B 1 76  ? -8.725  35.468 38.731 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B O   1 
ATOM   2046 C  CB  . GLU B 1 76  ? -8.136  38.531 37.271 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CB  1 
ATOM   2047 C  CG  . GLU B 1 76  ? -9.599  38.350 36.891 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CG  1 
ATOM   2048 C  CD  . GLU B 1 76  ? -10.553 38.877 37.938 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CD  1 
ATOM   2049 O  OE1 . GLU B 1 76  ? -10.362 38.545 39.140 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B OE1 1 
ATOM   2050 O  OE2 . GLU B 1 76  ? -11.500 39.615 37.554 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 76   GLU B OE2 1 
ATOM   2051 N  N   . SER B 1 77  ? -8.134  35.456 36.551 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 77   SER B N   1 
ATOM   2052 C  CA  . SER B 1 77  ? -8.795  34.182 36.263 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 77   SER B CA  1 
ATOM   2053 C  C   . SER B 1 77  ? -7.911  32.980 36.584 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 77   SER B C   1 
ATOM   2054 O  O   . SER B 1 77  ? -8.396  31.841 36.633 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 77   SER B O   1 
ATOM   2055 C  CB  . SER B 1 77  ? -9.174  34.120 34.791 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 77   SER B CB  1 
ATOM   2056 O  OG  . SER B 1 77  ? -8.005  34.045 33.989 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 77   SER B OG  1 
ATOM   2057 N  N   . GLY B 1 78  ? -6.616  33.235 36.778 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 78   GLY B N   1 
ATOM   2058 C  CA  . GLY B 1 78  ? -5.620  32.171 36.971 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 78   GLY B CA  1 
ATOM   2059 C  C   . GLY B 1 78  ? -5.214  31.401 35.710 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 78   GLY B C   1 
ATOM   2060 O  O   . GLY B 1 78  ? -4.293  30.575 35.763 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 78   GLY B O   1 
ATOM   2061 N  N   . GLN B 1 79  ? -5.900  31.653 34.589 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B N   1 
ATOM   2062 C  CA  . GLN B 1 79  ? -5.543  31.036 33.317 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B CA  1 
ATOM   2063 C  C   . GLN B 1 79  ? -4.237  31.635 32.809 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B C   1 
ATOM   2064 O  O   . GLN B 1 79  ? -4.067  32.858 32.824 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B O   1 
ATOM   2065 C  CB  . GLN B 1 79  ? -6.623  31.231 32.241 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B CB  1 
ATOM   2066 C  CG  . GLN B 1 79  ? -7.972  30.596 32.511 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B CG  1 
ATOM   2067 C  CD  . GLN B 1 79  ? -7.920  29.076 32.615 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B CD  1 
ATOM   2068 O  OE1 . GLN B 1 79  ? -7.272  28.389 31.829 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B OE1 1 
ATOM   2069 N  NE2 . GLN B 1 79  ? -8.621  28.549 33.599 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 79   GLN B NE2 1 
ATOM   2070 N  N   . LEU B 1 80  ? -3.327  30.763 32.370 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B N   1 
ATOM   2071 C  CA  . LEU B 1 80  ? -2.055  31.176 31.790 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CA  1 
ATOM   2072 C  C   . LEU B 1 80  ? -1.836  30.493 30.452 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B C   1 
ATOM   2073 O  O   . LEU B 1 80  ? -1.968  29.262 30.349 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B O   1 
ATOM   2074 C  CB  . LEU B 1 80  ? -0.892  30.820 32.737 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CB  1 
ATOM   2075 C  CG  . LEU B 1 80  ? 0.363   31.692 32.705 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CG  1 
ATOM   2076 C  CD1 . LEU B 1 80  ? 0.056   33.104 33.147 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CD1 1 
ATOM   2077 C  CD2 . LEU B 1 80  ? 1.423   31.084 33.591 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CD2 1 
ATOM   2078 N  N   . ILE B 1 81  ? -1.511  31.301 29.442 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B N   1 
ATOM   2079 C  CA  . ILE B 1 81  ? -1.001  30.819 28.153 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CA  1 
ATOM   2080 C  C   . ILE B 1 81  ? 0.492   30.480 28.269 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B C   1 
ATOM   2081 O  O   . ILE B 1 81  ? 1.323   31.315 28.680 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B O   1 
ATOM   2082 C  CB  . ILE B 1 81  ? -1.253  31.827 26.978 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CB  1 
ATOM   2083 C  CG1 . ILE B 1 81  ? -2.758  32.091 26.815 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CG1 1 
ATOM   2084 C  CG2 . ILE B 1 81  ? -0.659  31.287 25.668 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CG2 1 
ATOM   2085 C  CD1 . ILE B 1 81  ? -3.106  33.259 25.881 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CD1 1 
ATOM   2086 N  N   . GLU B 1 82  ? 0.814   29.241 27.913 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B N   1 
ATOM   2087 C  CA  . GLU B 1 82  ? 2.170   28.734 28.019 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CA  1 
ATOM   2088 C  C   . GLU B 1 82  ? 2.510   27.867 26.834 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B C   1 
ATOM   2089 O  O   . GLU B 1 82  ? 1.619   27.359 26.130 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B O   1 
ATOM   2090 C  CB  . GLU B 1 82  ? 2.338   27.880 29.277 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CB  1 
ATOM   2091 C  CG  . GLU B 1 82  ? 2.110   28.575 30.584 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CG  1 
ATOM   2092 C  CD  . GLU B 1 82  ? 2.043   27.591 31.731 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B CD  1 
ATOM   2093 O  OE1 . GLU B 1 82  ? 3.009   26.829 31.944 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B OE1 1 
ATOM   2094 O  OE2 . GLU B 1 82  ? 1.009   27.580 32.419 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 82   GLU B OE2 1 
ATOM   2095 N  N   . SER B 1 83  ? 3.809   27.690 26.619 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 83   SER B N   1 
ATOM   2096 C  CA  . SER B 1 83  ? 4.278   26.606 25.766 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 83   SER B CA  1 
ATOM   2097 C  C   . SER B 1 83  ? 4.014   25.281 26.506 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 83   SER B C   1 
ATOM   2098 O  O   . SER B 1 83  ? 4.060   25.235 27.749 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 83   SER B O   1 
ATOM   2099 C  CB  . SER B 1 83  ? 5.748   26.789 25.398 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 83   SER B CB  1 
ATOM   2100 O  OG  . SER B 1 83  ? 6.565   26.974 26.549 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 83   SER B OG  1 
ATOM   2101 N  N   . CYS B 1 84  ? 3.674   24.232 25.746 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 84   CYS B N   1 
ATOM   2102 C  CA  . CYS B 1 84  ? 3.567   22.869 26.274 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 84   CYS B CA  1 
ATOM   2103 C  C   . CYS B 1 84  ? 4.783   22.570 27.129 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 84   CYS B C   1 
ATOM   2104 O  O   . CYS B 1 84  ? 5.916   22.911 26.746 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 84   CYS B O   1 
ATOM   2105 C  CB  . CYS B 1 84  ? 3.449   21.835 25.136 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 84   CYS B CB  1 
ATOM   2106 S  SG  . CYS B 1 84  ? 3.926   20.136 25.607 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 84   CYS B SG  1 
ATOM   2107 N  N   . ALA B 1 85  ? 4.551   21.944 28.284 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 85   ALA B N   1 
ATOM   2108 C  CA  . ALA B 1 85  ? 5.631   21.641 29.215 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CA  1 
ATOM   2109 C  C   . ALA B 1 85  ? 5.248   20.586 30.226 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 85   ALA B C   1 
ATOM   2110 O  O   . ALA B 1 85  ? 4.073   20.381 30.520 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 85   ALA B O   1 
ATOM   2111 C  CB  . ALA B 1 85  ? 6.099   22.920 29.954 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CB  1 
ATOM   2112 N  N   . GLY B 1 86  ? 6.264   19.928 30.773 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 86   GLY B N   1 
ATOM   2113 C  CA  . GLY B 1 86  ? 6.049   18.961 31.839 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 86   GLY B CA  1 
ATOM   2114 C  C   . GLY B 1 86  ? 7.334   18.752 32.602 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 86   GLY B C   1 
ATOM   2115 O  O   . GLY B 1 86  ? 8.408   19.070 32.115 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 86   GLY B O   1 
ATOM   2116 N  N   . LEU B 1 87  ? 7.205   18.218 33.805 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B N   1 
ATOM   2117 C  CA  . LEU B 1 87  ? 8.339   17.793 34.614 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B CA  1 
ATOM   2118 C  C   . LEU B 1 87  ? 8.940   16.555 33.984 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B C   1 
ATOM   2119 O  O   . LEU B 1 87  ? 8.218   15.726 33.409 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B O   1 
ATOM   2120 C  CB  . LEU B 1 87  ? 7.872   17.448 36.034 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B CB  1 
ATOM   2121 C  CG  . LEU B 1 87  ? 7.356   18.600 36.893 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B CG  1 
ATOM   2122 C  CD1 . LEU B 1 87  ? 6.538   18.100 38.106 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B CD1 1 
ATOM   2123 C  CD2 . LEU B 1 87  ? 8.491   19.541 37.325 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 87   LEU B CD2 1 
ATOM   2124 N  N   . LEU B 1 88  ? 10.256  16.423 34.094 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B N   1 
ATOM   2125 C  CA  . LEU B 1 88  ? 10.957  15.271 33.547 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CA  1 
ATOM   2126 C  C   . LEU B 1 88  ? 10.408  13.952 34.108 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B C   1 
ATOM   2127 O  O   . LEU B 1 88  ? 10.199  13.008 33.355 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B O   1 
ATOM   2128 C  CB  . LEU B 1 88  ? 12.459  15.377 33.810 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CB  1 
ATOM   2129 C  CG  . LEU B 1 88  ? 13.257  16.527 33.199 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CG  1 
ATOM   2130 C  CD1 . LEU B 1 88  ? 14.732  16.361 33.587 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CD1 1 
ATOM   2131 C  CD2 . LEU B 1 88  ? 13.096  16.613 31.676 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CD2 1 
ATOM   2132 N  N   . ASP B 1 89  ? 10.175  13.894 35.424 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B N   1 
ATOM   2133 C  CA  . ASP B 1 89  ? 9.533   12.730 36.044 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B CA  1 
ATOM   2134 C  C   . ASP B 1 89  ? 10.332  11.450 35.690 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B C   1 
ATOM   2135 O  O   . ASP B 1 89  ? 9.789   10.462 35.171 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B O   1 
ATOM   2136 C  CB  . ASP B 1 89  ? 8.058   12.680 35.600 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . ASP B 1 89  ? 7.237   11.604 36.305 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B CG  1 
ATOM   2138 O  OD1 . ASP B 1 89  ? 7.566   11.203 37.447 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B OD1 1 
ATOM   2139 O  OD2 . ASP B 1 89  ? 6.227   11.168 35.701 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 89   ASP B OD2 1 
ATOM   2140 N  N   . ASN B 1 90  ? 11.642  11.526 35.938 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B N   1 
ATOM   2141 C  CA  . ASN B 1 90  ? 12.615  10.453 35.687 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B CA  1 
ATOM   2142 C  C   . ASN B 1 90  ? 12.789  10.007 34.243 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B C   1 
ATOM   2143 O  O   . ASN B 1 90  ? 13.355  8.943  33.997 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B O   1 
ATOM   2144 C  CB  . ASN B 1 90  ? 12.333  9.238  36.583 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B CB  1 
ATOM   2145 C  CG  . ASN B 1 90  ? 12.295  9.606  38.050 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B CG  1 
ATOM   2146 O  OD1 . ASN B 1 90  ? 13.248  10.184 38.575 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B OD1 1 
ATOM   2147 N  ND2 . ASN B 1 90  ? 11.183  9.290  38.715 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 90   ASN B ND2 1 
ATOM   2148 N  N   . ASP B 1 91  ? 12.278  10.807 33.309 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B N   1 
ATOM   2149 C  CA  . ASP B 1 91  ? 12.551  10.656 31.887 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B CA  1 
ATOM   2150 C  C   . ASP B 1 91  ? 13.663  11.620 31.470 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B C   1 
ATOM   2151 O  O   . ASP B 1 91  ? 13.800  12.721 32.031 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B O   1 
ATOM   2152 C  CB  . ASP B 1 91  ? 11.296  10.973 31.059 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B CB  1 
ATOM   2153 C  CG  . ASP B 1 91  ? 10.228  9.906  31.176 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B CG  1 
ATOM   2154 O  OD1 . ASP B 1 91  ? 10.573  8.716  31.339 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B OD1 1 
ATOM   2155 O  OD2 . ASP B 1 91  ? 9.033   10.260 31.096 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 91   ASP B OD2 1 
ATOM   2156 N  N   . GLU B 1 92  ? 14.456  11.196 30.489 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B N   1 
ATOM   2157 C  CA  . GLU B 1 92  ? 15.359  12.101 29.797 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CA  1 
ATOM   2158 C  C   . GLU B 1 92  ? 14.549  13.169 29.029 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B C   1 
ATOM   2159 O  O   . GLU B 1 92  ? 13.427  12.893 28.588 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B O   1 
ATOM   2160 C  CB  . GLU B 1 92  ? 16.275  11.314 28.861 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CB  1 
ATOM   2161 C  CG  . GLU B 1 92  ? 17.276  10.386 29.543 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CG  1 
ATOM   2162 C  CD  . GLU B 1 92  ? 18.222  11.114 30.489 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CD  1 
ATOM   2163 O  OE1 . GLU B 1 92  ? 18.802  12.162 30.096 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B OE1 1 
ATOM   2164 O  OE2 . GLU B 1 92  ? 18.387  10.627 31.630 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B OE2 1 
ATOM   2165 N  N   . PRO B 1 93  ? 15.090  14.402 28.926 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B N   1 
ATOM   2166 C  CA  . PRO B 1 93  ? 14.372  15.562 28.367 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CA  1 
ATOM   2167 C  C   . PRO B 1 93  ? 13.607  15.350 27.053 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B C   1 
ATOM   2168 O  O   . PRO B 1 93  ? 12.461  15.756 26.960 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B O   1 
ATOM   2169 C  CB  . PRO B 1 93  ? 15.468  16.621 28.230 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CB  1 
ATOM   2170 C  CG  . PRO B 1 93  ? 16.394  16.296 29.329 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CG  1 
ATOM   2171 C  CD  . PRO B 1 93  ? 16.429  14.797 29.422 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CD  1 
ATOM   2172 N  N   . GLU B 1 94  ? 14.212  14.716 26.056 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B N   1 
ATOM   2173 C  CA  . GLU B 1 94  ? 13.513  14.509 24.786 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CA  1 
ATOM   2174 C  C   . GLU B 1 94  ? 12.363  13.517 24.853 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B C   1 
ATOM   2175 O  O   . GLU B 1 94  ? 11.318  13.764 24.255 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B O   1 
ATOM   2176 C  CB  . GLU B 1 94  ? 14.475  14.127 23.657 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CB  1 
ATOM   2177 C  CG  . GLU B 1 94  ? 13.889  14.326 22.282 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CG  1 
ATOM   2178 C  CD  . GLU B 1 94  ? 14.855  13.946 21.184 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CD  1 
ATOM   2179 O  OE1 . GLU B 1 94  ? 16.004  14.447 21.200 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B OE1 1 
ATOM   2180 O  OE2 . GLU B 1 94  ? 14.444  13.162 20.299 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 94   GLU B OE2 1 
ATOM   2181 N  N   . VAL B 1 95  ? 12.560  12.398 25.558 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 95   VAL B N   1 
ATOM   2182 C  CA  . VAL B 1 95  ? 11.474  11.436 25.845 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 95   VAL B CA  1 
ATOM   2183 C  C   . VAL B 1 95  ? 10.343  12.116 26.614 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 95   VAL B C   1 
ATOM   2184 O  O   . VAL B 1 95  ? 9.179   11.965 26.252 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 95   VAL B O   1 
ATOM   2185 C  CB  . VAL B 1 95  ? 11.978  10.162 26.622 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 95   VAL B CB  1 
ATOM   2186 C  CG1 . VAL B 1 95  ? 10.811  9.301  27.129 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 95   VAL B CG1 1 
ATOM   2187 C  CG2 . VAL B 1 95  ? 12.895  9.319  25.739 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 95   VAL B CG2 1 
ATOM   2188 N  N   . CYS B 1 96  ? 10.694  12.862 27.666 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 96   CYS B N   1 
ATOM   2189 C  CA  . CYS B 1 96  ? 9.733   13.678 28.412 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 96   CYS B CA  1 
ATOM   2190 C  C   . CYS B 1 96  ? 8.925   14.607 27.497 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 96   CYS B C   1 
ATOM   2191 O  O   . CYS B 1 96  ? 7.691   14.556 27.509 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 96   CYS B O   1 
ATOM   2192 C  CB  . CYS B 1 96  ? 10.420  14.512 29.501 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 96   CYS B CB  1 
ATOM   2193 S  SG  . CYS B 1 96  ? 9.388   15.921 30.112 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 96   CYS B SG  1 
ATOM   2194 N  N   . ILE B 1 97  ? 9.615   15.429 26.698 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B N   1 
ATOM   2195 C  CA  . ILE B 1 97  ? 8.936   16.468 25.901 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B CA  1 
ATOM   2196 C  C   . ILE B 1 97  ? 8.073   15.945 24.742 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B C   1 
ATOM   2197 O  O   . ILE B 1 97  ? 7.060   16.550 24.408 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B O   1 
ATOM   2198 C  CB  . ILE B 1 97  ? 9.911   17.608 25.440 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B CB  1 
ATOM   2199 C  CG1 . ILE B 1 97  ? 9.151   18.926 25.227 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B CG1 1 
ATOM   2200 C  CG2 . ILE B 1 97  ? 10.735  17.220 24.186 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B CG2 1 
ATOM   2201 C  CD1 . ILE B 1 97  ? 8.195   19.358 26.377 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 97   ILE B CD1 1 
ATOM   2202 N  N   . ARG B 1 98  ? 8.478   14.823 24.145 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B N   1 
ATOM   2203 C  CA  . ARG B 1 98  ? 7.704   14.167 23.083 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CA  1 
ATOM   2204 C  C   . ARG B 1 98  ? 6.374   13.634 23.629 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B C   1 
ATOM   2205 O  O   . ARG B 1 98  ? 5.339   13.758 22.986 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B O   1 
ATOM   2206 C  CB  . ARG B 1 98  ? 8.515   13.029 22.450 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CB  1 
ATOM   2207 C  CG  . ARG B 1 98  ? 9.686   13.505 21.567 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CG  1 
ATOM   2208 C  CD  . ARG B 1 98  ? 10.385  12.358 20.818 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CD  1 
ATOM   2209 N  NE  . ARG B 1 98  ? 11.425  12.883 19.926 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NE  1 
ATOM   2210 C  CZ  . ARG B 1 98  ? 11.195  13.315 18.687 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CZ  1 
ATOM   2211 N  NH1 . ARG B 1 98  ? 9.977   13.246 18.177 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH1 1 
ATOM   2212 N  NH2 . ARG B 1 98  ? 12.184  13.813 17.950 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH2 1 
ATOM   2213 N  N   . LYS B 1 99  ? 6.432   13.039 24.819 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B N   1 
ATOM   2214 C  CA  . LYS B 1 99  ? 5.272   12.527 25.533 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CA  1 
ATOM   2215 C  C   . LYS B 1 99  ? 4.346   13.676 25.946 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B C   1 
ATOM   2216 O  O   . LYS B 1 99  ? 3.168   13.640 25.653 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B O   1 
ATOM   2217 C  CB  . LYS B 1 99  ? 5.750   11.762 26.781 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CB  1 
ATOM   2218 C  CG  . LYS B 1 99  ? 4.817   10.696 27.334 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CG  1 
ATOM   2219 C  CD  . LYS B 1 99  ? 5.415   10.128 28.620 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CD  1 
ATOM   2220 C  CE  . LYS B 1 99  ? 4.649   8.911  29.177 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CE  1 
ATOM   2221 N  NZ  . LYS B 1 99  ? 3.168   9.058  29.260 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B NZ  1 
ATOM   2222 N  N   . ALA B 1 100 ? 4.884   14.691 26.624 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 100  ALA B N   1 
ATOM   2223 C  CA  . ALA B 1 100 ? 4.064   15.832 27.041 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CA  1 
ATOM   2224 C  C   . ALA B 1 100 ? 3.386   16.503 25.849 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 100  ALA B C   1 
ATOM   2225 O  O   . ALA B 1 100 ? 2.253   16.946 25.975 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 100  ALA B O   1 
ATOM   2226 C  CB  . ALA B 1 100 ? 4.888   16.865 27.850 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CB  1 
ATOM   2227 N  N   . ALA B 1 101 ? 4.064   16.579 24.701 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 101  ALA B N   1 
ATOM   2228 C  CA  . ALA B 1 101 ? 3.468   17.251 23.533 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 101  ALA B CA  1 
ATOM   2229 C  C   . ALA B 1 101 ? 2.211   16.546 23.031 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 101  ALA B C   1 
ATOM   2230 O  O   . ALA B 1 101 ? 1.224   17.199 22.719 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 101  ALA B O   1 
ATOM   2231 C  CB  . ALA B 1 101 ? 4.477   17.409 22.399 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 101  ALA B CB  1 
ATOM   2232 N  N   . ILE B 1 102 ? 2.255   15.221 22.940 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B N   1 
ATOM   2233 C  CA  . ILE B 1 102 ? 1.071   14.481 22.510 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CA  1 
ATOM   2234 C  C   . ILE B 1 102 ? -0.014  14.509 23.577 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B C   1 
ATOM   2235 O  O   . ILE B 1 102 ? -1.176  14.670 23.251 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B O   1 
ATOM   2236 C  CB  . ILE B 1 102 ? 1.371   13.038 22.027 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CB  1 
ATOM   2237 C  CG1 . ILE B 1 102 ? 0.103   12.401 21.438 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CG1 1 
ATOM   2238 C  CG2 . ILE B 1 102 ? 1.960   12.162 23.136 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CG2 1 
ATOM   2239 C  CD1 . ILE B 1 102 ? 0.364   11.614 20.164 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CD1 1 
ATOM   2240 N  N   . GLU B 1 103 ? 0.378   14.352 24.842 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B N   1 
ATOM   2241 C  CA  . GLU B 1 103 ? -0.586  14.353 25.948 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CA  1 
ATOM   2242 C  C   . GLU B 1 103 ? -1.294  15.691 26.077 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B C   1 
ATOM   2243 O  O   . GLU B 1 103 ? -2.512  15.730 26.252 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B O   1 
ATOM   2244 C  CB  . GLU B 1 103 ? 0.093   13.970 27.258 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CB  1 
ATOM   2245 C  CG  . GLU B 1 103 ? 0.496   12.501 27.299 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CG  1 
ATOM   2246 C  CD  . GLU B 1 103 ? 1.309   12.138 28.533 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CD  1 
ATOM   2247 O  OE1 . GLU B 1 103 ? 2.122   12.965 28.997 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B OE1 1 
ATOM   2248 O  OE2 . GLU B 1 103 ? 1.118   11.011 29.032 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B OE2 1 
ATOM   2249 N  N   . GLU B 1 104 ? -0.546  16.783 25.942 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B N   1 
ATOM   2250 C  CA  . GLU B 1 104 ? -1.119  18.122 26.127 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B CA  1 
ATOM   2251 C  C   . GLU B 1 104 ? -1.673  18.771 24.859 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B C   1 
ATOM   2252 O  O   . GLU B 1 104 ? -2.671  19.452 24.937 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B O   1 
ATOM   2253 C  CB  . GLU B 1 104 ? -0.112  19.061 26.796 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B CB  1 
ATOM   2254 C  CG  . GLU B 1 104 ? 0.467   18.550 28.116 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B CG  1 
ATOM   2255 C  CD  . GLU B 1 104 ? 1.184   19.637 28.897 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B CD  1 
ATOM   2256 O  OE1 . GLU B 1 104 ? 1.510   20.687 28.296 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B OE1 1 
ATOM   2257 O  OE2 . GLU B 1 104 ? 1.412   19.463 30.122 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 104  GLU B OE2 1 
ATOM   2258 N  N   . THR B 1 105 ? -1.026  18.573 23.708 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 105  THR B N   1 
ATOM   2259 C  CA  . THR B 1 105 ? -1.457  19.225 22.446 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 105  THR B CA  1 
ATOM   2260 C  C   . THR B 1 105 ? -2.108  18.284 21.432 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 105  THR B C   1 
ATOM   2261 O  O   . THR B 1 105 ? -2.873  18.724 20.576 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 105  THR B O   1 
ATOM   2262 C  CB  . THR B 1 105 ? -0.321  19.985 21.721 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 105  THR B CB  1 
ATOM   2263 O  OG1 . THR B 1 105 ? 0.557   19.053 21.063 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 105  THR B OG1 1 
ATOM   2264 C  CG2 . THR B 1 105 ? 0.477   20.900 22.692 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 105  THR B CG2 1 
ATOM   2265 N  N   . GLY B 1 106 ? -1.804  16.996 21.528 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   2266 C  CA  . GLY B 1 106 ? -2.311  16.026 20.560 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   2267 C  C   . GLY B 1 106 ? -1.383  15.760 19.387 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   2268 O  O   . GLY B 1 106 ? -1.601  14.830 18.624 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   2269 N  N   . TYR B 1 107 ? -0.357  16.584 19.228 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B N   1 
ATOM   2270 C  CA  . TYR B 1 107 ? 0.552   16.442 18.105 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CA  1 
ATOM   2271 C  C   . TYR B 1 107 ? 1.647   15.469 18.460 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B C   1 
ATOM   2272 O  O   . TYR B 1 107 ? 2.250   15.563 19.534 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B O   1 
ATOM   2273 C  CB  . TYR B 1 107 ? 1.164   17.789 17.694 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CB  1 
ATOM   2274 C  CG  . TYR B 1 107 ? 0.133   18.746 17.149 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CG  1 
ATOM   2275 C  CD1 . TYR B 1 107 ? -0.213  18.732 15.799 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CD1 1 
ATOM   2276 C  CD2 . TYR B 1 107 ? -0.532  19.635 17.996 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CD2 1 
ATOM   2277 C  CE1 . TYR B 1 107 ? -1.171  19.597 15.302 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CE1 1 
ATOM   2278 C  CE2 . TYR B 1 107 ? -1.498  20.511 17.505 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CE2 1 
ATOM   2279 C  CZ  . TYR B 1 107 ? -1.816  20.478 16.162 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B CZ  1 
ATOM   2280 O  OH  . TYR B 1 107 ? -2.769  21.338 15.681 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 107  TYR B OH  1 
ATOM   2281 N  N   . GLU B 1 108 ? 1.900   14.541 17.551 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B N   1 
ATOM   2282 C  CA  . GLU B 1 108 ? 3.044   13.681 17.655 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CA  1 
ATOM   2283 C  C   . GLU B 1 108 ? 4.127   14.332 16.811 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B C   1 
ATOM   2284 O  O   . GLU B 1 108 ? 4.005   14.387 15.595 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B O   1 
ATOM   2285 C  CB  . GLU B 1 108 ? 2.705   12.314 17.095 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CB  1 
ATOM   2286 C  CG  . GLU B 1 108 ? 3.832   11.330 17.210 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CG  1 
ATOM   2287 C  CD  . GLU B 1 108 ? 3.478   10.001 16.592 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CD  1 
ATOM   2288 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 3.452   9.922  15.344 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B OE1 1 
ATOM   2289 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 3.225   9.045  17.359 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 108  GLU B OE2 1 
ATOM   2290 N  N   . VAL B 1 109 ? 5.175   14.848 17.437 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 109  VAL B N   1 
ATOM   2291 C  CA  . VAL B 1 109 ? 6.168   15.614 16.676 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CA  1 
ATOM   2292 C  C   . VAL B 1 109 ? 7.261   14.726 16.079 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 109  VAL B C   1 
ATOM   2293 O  O   . VAL B 1 109 ? 7.557   13.640 16.597 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 109  VAL B O   1 
ATOM   2294 C  CB  . VAL B 1 109 ? 6.783   16.804 17.492 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CB  1 
ATOM   2295 C  CG1 . VAL B 1 109 ? 5.674   17.714 18.049 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG1 1 
ATOM   2296 C  CG2 . VAL B 1 109 ? 7.723   16.311 18.601 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG2 1 
ATOM   2297 N  N   . GLY B 1 110 ? 7.848   15.201 14.990 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B N   1 
ATOM   2298 C  CA  . GLY B 1 110 ? 9.003   14.551 14.378 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B CA  1 
ATOM   2299 C  C   . GLY B 1 110 ? 10.286  15.075 14.991 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B C   1 
ATOM   2300 O  O   . GLY B 1 110 ? 10.527  14.897 16.190 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B O   1 
ATOM   2301 N  N   . GLU B 1 111 ? 11.099  15.738 14.169 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B N   1 
ATOM   2302 C  CA  . GLU B 1 111 ? 12.390  16.273 14.600 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B CA  1 
ATOM   2303 C  C   . GLU B 1 111 ? 12.209  17.415 15.606 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B C   1 
ATOM   2304 O  O   . GLU B 1 111 ? 11.377  18.290 15.400 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B O   1 
ATOM   2305 C  CB  . GLU B 1 111 ? 13.190  16.771 13.387 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B CB  1 
ATOM   2306 C  CG  . GLU B 1 111 ? 13.587  15.673 12.376 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B CG  1 
ATOM   2307 C  CD  . GLU B 1 111 ? 14.097  16.238 11.042 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B CD  1 
ATOM   2308 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 15.086  17.009 11.049 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B OE1 1 
ATOM   2309 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 13.504  15.911 9.977  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 111  GLU B OE2 1 
ATOM   2310 N  N   . VAL B 1 112 ? 12.987  17.392 16.688 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B N   1 
ATOM   2311 C  CA  . VAL B 1 112 ? 13.052  18.514 17.626 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CA  1 
ATOM   2312 C  C   . VAL B 1 112 ? 14.433  19.160 17.621 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B C   1 
ATOM   2313 O  O   . VAL B 1 112 ? 15.432  18.519 17.278 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B O   1 
ATOM   2314 C  CB  . VAL B 1 112 ? 12.670  18.115 19.089 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CB  1 
ATOM   2315 C  CG1 . VAL B 1 112 ? 11.271  17.549 19.141 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CG1 1 
ATOM   2316 C  CG2 . VAL B 1 112 ? 13.694  17.141 19.704 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CG2 1 
ATOM   2317 N  N   . ARG B 1 113 ? 14.480  20.428 18.015 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B N   1 
ATOM   2318 C  CA  . ARG B 1 113 ? 15.732  21.147 18.178 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CA  1 
ATOM   2319 C  C   . ARG B 1 113 ? 15.835  21.583 19.640 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B C   1 
ATOM   2320 O  O   . ARG B 1 113 ? 14.955  22.278 20.146 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B O   1 
ATOM   2321 C  CB  . ARG B 1 113 ? 15.767  22.361 17.238 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CB  1 
ATOM   2322 C  CG  . ARG B 1 113 ? 17.152  22.954 16.970 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CG  1 
ATOM   2323 C  CD  . ARG B 1 113 ? 17.159  23.736 15.657 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CD  1 
ATOM   2324 N  NE  . ARG B 1 113 ? 17.094  25.186 15.829 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B NE  1 
ATOM   2325 C  CZ  . ARG B 1 113 ? 16.864  26.066 14.851 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B CZ  1 
ATOM   2326 N  NH1 . ARG B 1 113 ? 16.635  25.669 13.599 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B NH1 1 
ATOM   2327 N  NH2 . ARG B 1 113 ? 16.842  27.360 15.135 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 113  ARG B NH2 1 
ATOM   2328 N  N   . LYS B 1 114 ? 16.901  21.154 20.305 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B N   1 
ATOM   2329 C  CA  . LYS B 1 114 ? 17.211  21.588 21.660 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CA  1 
ATOM   2330 C  C   . LYS B 1 114 ? 17.873  22.956 21.619 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B C   1 
ATOM   2331 O  O   . LYS B 1 114 ? 18.838  23.156 20.885 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B O   1 
ATOM   2332 C  CB  . LYS B 1 114 ? 18.136  20.575 22.333 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CB  1 
ATOM   2333 C  CG  . LYS B 1 114 ? 18.561  20.938 23.759 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CG  1 
ATOM   2334 C  CD  . LYS B 1 114 ? 17.515  20.560 24.750 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CD  1 
ATOM   2335 C  CE  . LYS B 1 114 ? 18.042  20.600 26.168 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CE  1 
ATOM   2336 N  NZ  . LYS B 1 114 ? 18.696  19.307 26.507 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 114  LYS B NZ  1 
ATOM   2337 N  N   . LEU B 1 115 ? 17.357  23.903 22.402 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B N   1 
ATOM   2338 C  CA  . LEU B 1 115 ? 17.881  25.271 22.371 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CA  1 
ATOM   2339 C  C   . LEU B 1 115 ? 18.915  25.525 23.464 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B C   1 
ATOM   2340 O  O   . LEU B 1 115 ? 20.007  26.051 23.197 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B O   1 
ATOM   2341 C  CB  . LEU B 1 115 ? 16.750  26.300 22.508 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CB  1 
ATOM   2342 C  CG  . LEU B 1 115 ? 15.513  26.220 21.618 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CG  1 
ATOM   2343 C  CD1 . LEU B 1 115 ? 14.693  27.474 21.822 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CD1 1 
ATOM   2344 C  CD2 . LEU B 1 115 ? 15.935  26.085 20.184 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CD2 1 
ATOM   2345 N  N   . PHE B 1 116 ? 18.536  25.210 24.701 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B N   1 
ATOM   2346 C  CA  . PHE B 1 116 ? 19.359  25.481 25.881 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CA  1 
ATOM   2347 C  C   . PHE B 1 116 ? 18.685  24.878 27.106 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B C   1 
ATOM   2348 O  O   . PHE B 1 116 ? 17.585  24.342 27.016 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B O   1 
ATOM   2349 C  CB  . PHE B 1 116 ? 19.666  26.998 26.093 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CB  1 
ATOM   2350 C  CG  . PHE B 1 116 ? 18.580  27.947 25.610 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CG  1 
ATOM   2351 C  CD1 . PHE B 1 116 ? 17.285  27.883 26.115 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CD1 1 
ATOM   2352 C  CD2 . PHE B 1 116 ? 18.876  28.926 24.673 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CD2 1 
ATOM   2353 C  CE1 . PHE B 1 116 ? 16.294  28.748 25.670 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CE1 1 
ATOM   2354 C  CE2 . PHE B 1 116 ? 17.895  29.803 24.224 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CE2 1 
ATOM   2355 C  CZ  . PHE B 1 116 ? 16.598  29.717 24.728 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CZ  1 
ATOM   2356 N  N   . GLU B 1 117 ? 19.377  24.935 28.236 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B N   1 
ATOM   2357 C  CA  . GLU B 1 117 ? 18.858  24.466 29.517 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B CA  1 
ATOM   2358 C  C   . GLU B 1 117 ? 19.084  25.594 30.521 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B C   1 
ATOM   2359 O  O   . GLU B 1 117 ? 20.226  25.930 30.830 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B O   1 
ATOM   2360 C  CB  . GLU B 1 117 ? 19.632  23.235 29.990 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B CB  1 
ATOM   2361 C  CG  . GLU B 1 117 ? 19.649  22.023 29.087 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B CG  1 
ATOM   2362 C  CD  . GLU B 1 117 ? 20.794  21.076 29.485 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B CD  1 
ATOM   2363 O  OE1 . GLU B 1 117 ? 21.430  21.326 30.531 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B OE1 1 
ATOM   2364 O  OE2 . GLU B 1 117 ? 21.071  20.108 28.757 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 117  GLU B OE2 1 
ATOM   2365 N  N   . LEU B 1 118 ? 18.000  26.144 31.053 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B N   1 
ATOM   2366 C  CA  . LEU B 1 118 ? 18.059  27.346 31.862 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CA  1 
ATOM   2367 C  C   . LEU B 1 118 ? 17.473  27.142 33.243 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B C   1 
ATOM   2368 O  O   . LEU B 1 118 ? 16.416  26.534 33.392 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B O   1 
ATOM   2369 C  CB  . LEU B 1 118 ? 17.291  28.479 31.164 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CB  1 
ATOM   2370 C  CG  . LEU B 1 118 ? 17.611  28.747 29.680 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CG  1 
ATOM   2371 C  CD1 . LEU B 1 118 ? 16.794  29.927 29.159 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CD1 1 
ATOM   2372 C  CD2 . LEU B 1 118 ? 19.109  28.976 29.461 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 118  LEU B CD2 1 
ATOM   2373 N  N   . TYR B 1 119 ? 18.170  27.672 34.237 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B N   1 
ATOM   2374 C  CA  . TYR B 1 119 ? 17.625  27.864 35.565 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CA  1 
ATOM   2375 C  C   . TYR B 1 119 ? 16.677  29.058 35.457 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B C   1 
ATOM   2376 O  O   . TYR B 1 119 ? 17.082  30.133 35.015 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B O   1 
ATOM   2377 C  CB  . TYR B 1 119 ? 18.759  28.144 36.580 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CB  1 
ATOM   2378 C  CG  . TYR B 1 119 ? 19.694  26.971 36.830 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CG  1 
ATOM   2379 C  CD1 . TYR B 1 119 ? 19.233  25.824 37.475 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD1 1 
ATOM   2380 C  CD2 . TYR B 1 119 ? 21.042  27.012 36.420 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD2 1 
ATOM   2381 C  CE1 . TYR B 1 119 ? 20.082  24.732 37.708 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE1 1 
ATOM   2382 C  CE2 . TYR B 1 119 ? 21.900  25.939 36.656 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE2 1 
ATOM   2383 C  CZ  . TYR B 1 119 ? 21.409  24.804 37.300 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CZ  1 
ATOM   2384 O  OH  . TYR B 1 119 ? 22.228  23.733 37.544 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 119  TYR B OH  1 
ATOM   2385 N  N   . MET B 1 120 ? 15.417  28.839 35.834 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 120  MET B N   1 
ATOM   2386 C  CA  A MET B 1 120 ? 14.344  29.824 35.706 0.50 13.67 ? ? ? ? ? ? 120  MET B CA  1 
ATOM   2387 C  C   . MET B 1 120 ? 14.121  30.734 36.910 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 120  MET B C   1 
ATOM   2388 O  O   . MET B 1 120 ? 13.661  31.851 36.745 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 120  MET B O   1 
ATOM   2389 C  CB  . MET B 1 120 ? 13.035  29.118 35.358 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 120  MET B CB  1 
ATOM   2390 C  CG  . MET B 1 120 ? 13.043  28.470 33.980 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 120  MET B CG  1 
ATOM   2391 S  SD  . MET B 1 120 ? 13.430  29.647 32.660 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 120  MET B SD  1 
ATOM   2392 C  CE  . MET B 1 120 ? 11.836  30.488 32.524 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 120  MET B CE  1 
ATOM   2393 N  N   . SER B 1 121 ? 14.414  30.262 38.121 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 121  SER B N   1 
ATOM   2394 C  CA  . SER B 1 121 ? 14.189  31.073 39.316 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 121  SER B CA  1 
ATOM   2395 C  C   . SER B 1 121 ? 15.251  30.709 40.360 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 121  SER B C   1 
ATOM   2396 O  O   . SER B 1 121 ? 14.933  30.117 41.389 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 121  SER B O   1 
ATOM   2397 C  CB  . SER B 1 121 ? 12.756  30.851 39.848 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 121  SER B CB  1 
ATOM   2398 O  OG  . SER B 1 121 ? 12.452  31.733 40.927 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 121  SER B OG  1 
ATOM   2399 N  N   . PRO B 1 122 ? 16.529  31.054 40.088 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B N   1 
ATOM   2400 C  CA  . PRO B 1 122 ? 17.675  30.505 40.865 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CA  1 
ATOM   2401 C  C   . PRO B 1 122 ? 17.867  31.087 42.266 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B C   1 
ATOM   2402 O  O   . PRO B 1 122 ? 18.714  30.609 43.011 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B O   1 
ATOM   2403 C  CB  . PRO B 1 122 ? 18.874  30.831 39.984 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CB  1 
ATOM   2404 C  CG  . PRO B 1 122 ? 18.462  32.121 39.287 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CG  1 
ATOM   2405 C  CD  . PRO B 1 122 ? 16.973  31.987 39.037 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CD  1 
ATOM   2406 N  N   . GLY B 1 123 ? 17.088  32.100 42.624 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B N   1 
ATOM   2407 C  CA  . GLY B 1 123 ? 17.131  32.657 43.986 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B CA  1 
ATOM   2408 C  C   . GLY B 1 123 ? 16.753  31.658 45.072 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B C   1 
ATOM   2409 O  O   . GLY B 1 123 ? 17.387  31.608 46.128 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B O   1 
ATOM   2410 N  N   . GLY B 1 124 ? 15.712  30.865 44.833 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 124  GLY B N   1 
ATOM   2411 C  CA  . GLY B 1 124 ? 15.287  29.898 45.821 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 124  GLY B CA  1 
ATOM   2412 C  C   . GLY B 1 124 ? 14.648  28.670 45.228 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 124  GLY B C   1 
ATOM   2413 O  O   . GLY B 1 124 ? 14.028  27.886 45.950 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 124  GLY B O   1 
ATOM   2414 N  N   . VAL B 1 125 ? 14.776  28.511 43.909 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B N   1 
ATOM   2415 C  CA  . VAL B 1 125 ? 14.130  27.411 43.200 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CA  1 
ATOM   2416 C  C   . VAL B 1 125 ? 15.179  26.712 42.341 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B C   1 
ATOM   2417 O  O   . VAL B 1 125 ? 15.980  27.330 41.649 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B O   1 
ATOM   2418 C  CB  . VAL B 1 125 ? 12.845  27.863 42.385 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CB  1 
ATOM   2419 C  CG1 . VAL B 1 125 ? 12.003  26.657 41.914 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CG1 1 
ATOM   2420 C  CG2 . VAL B 1 125 ? 11.968  28.811 43.220 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CG2 1 
ATOM   2421 N  N   . THR B 1 126 ? 15.167  25.400 42.463 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 126  THR B N   1 
ATOM   2422 C  CA  . THR B 1 126 ? 16.092  24.468 41.858 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 126  THR B CA  1 
ATOM   2423 C  C   . THR B 1 126 ? 15.860  24.336 40.339 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 126  THR B C   1 
ATOM   2424 O  O   . THR B 1 126 ? 16.819  24.121 39.550 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 126  THR B O   1 
ATOM   2425 C  CB  . THR B 1 126 ? 15.819  23.126 42.604 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 126  THR B CB  1 
ATOM   2426 O  OG1 . THR B 1 126 ? 16.955  22.697 43.371 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 126  THR B OG1 1 
ATOM   2427 C  CG2 . THR B 1 126 ? 15.255  22.080 41.744 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 126  THR B CG2 1 
ATOM   2428 N  N   . GLU B 1 127 ? 14.595  24.482 39.936 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B N   1 
ATOM   2429 C  CA  . GLU B 1 127 ? 14.135  24.189 38.571 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CA  1 
ATOM   2430 C  C   . GLU B 1 127 ? 15.094  24.550 37.426 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B C   1 
ATOM   2431 O  O   . GLU B 1 127 ? 15.406  25.724 37.211 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B O   1 
ATOM   2432 C  CB  . GLU B 1 127 ? 12.774  24.858 38.326 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CB  1 
ATOM   2433 C  CG  . GLU B 1 127 ? 12.138  24.527 36.975 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CG  1 
ATOM   2434 C  CD  . GLU B 1 127 ? 10.829  25.248 36.774 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CD  1 
ATOM   2435 O  OE1 . GLU B 1 127 ? 10.839  26.490 36.633 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B OE1 1 
ATOM   2436 O  OE2 . GLU B 1 127 ? 9.783   24.579 36.776 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B OE2 1 
ATOM   2437 N  N   . LEU B 1 128 ? 15.525  23.543 36.680 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B N   1 
ATOM   2438 C  CA  . LEU B 1 128 ? 16.174  23.758 35.375 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CA  1 
ATOM   2439 C  C   . LEU B 1 128 ? 15.199  23.327 34.267 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B C   1 
ATOM   2440 O  O   . LEU B 1 128 ? 14.587  22.267 34.360 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B O   1 
ATOM   2441 C  CB  . LEU B 1 128 ? 17.491  22.979 35.298 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CB  1 
ATOM   2442 C  CG  . LEU B 1 128 ? 18.330  23.033 34.020 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CG  1 
ATOM   2443 C  CD1 . LEU B 1 128 ? 19.494  24.014 34.145 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD1 1 
ATOM   2444 C  CD2 . LEU B 1 128 ? 18.861  21.640 33.705 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD2 1 
ATOM   2445 N  N   . ILE B 1 129 ? 15.035  24.167 33.240 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B N   1 
ATOM   2446 C  CA  . ILE B 1 129 ? 14.137  23.859 32.108 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CA  1 
ATOM   2447 C  C   . ILE B 1 129 ? 14.934  23.630 30.799 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B C   1 
ATOM   2448 O  O   . ILE B 1 129 ? 15.761  24.454 30.420 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B O   1 
ATOM   2449 C  CB  . ILE B 1 129 ? 13.061  24.950 31.903 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CB  1 
ATOM   2450 C  CG1 . ILE B 1 129 ? 12.183  25.127 33.161 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CG1 1 
ATOM   2451 C  CG2 . ILE B 1 129 ? 12.204  24.672 30.640 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CG2 1 
ATOM   2452 C  CD1 . ILE B 1 129 ? 11.261  23.966 33.460 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 129  ILE B CD1 1 
ATOM   2453 N  N   . HIS B 1 130 ? 14.705  22.479 30.173 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B N   1 
ATOM   2454 C  CA  . HIS B 1 130 ? 15.259  22.126 28.863 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B CA  1 
ATOM   2455 C  C   . HIS B 1 130 ? 14.314  22.667 27.796 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B C   1 
ATOM   2456 O  O   . HIS B 1 130 ? 13.130  22.384 27.829 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B O   1 
ATOM   2457 C  CB  . HIS B 1 130 ? 15.364  20.611 28.742 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B CB  1 
ATOM   2458 C  CG  . HIS B 1 130 ? 16.173  19.977 29.831 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B CG  1 
ATOM   2459 N  ND1 . HIS B 1 130 ? 17.476  19.564 29.646 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B ND1 1 
ATOM   2460 C  CD2 . HIS B 1 130 ? 15.872  19.706 31.126 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B CD2 1 
ATOM   2461 C  CE1 . HIS B 1 130 ? 17.935  19.045 30.771 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B CE1 1 
ATOM   2462 N  NE2 . HIS B 1 130 ? 16.989  19.133 31.690 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 130  HIS B NE2 1 
ATOM   2463 N  N   . PHE B 1 131 ? 14.840  23.477 26.886 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B N   1 
ATOM   2464 C  CA  . PHE B 1 131 ? 14.011  24.164 25.891 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CA  1 
ATOM   2465 C  C   . PHE B 1 131 ? 14.107  23.524 24.524 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B C   1 
ATOM   2466 O  O   . PHE B 1 131 ? 15.199  23.291 24.028 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B O   1 
ATOM   2467 C  CB  . PHE B 1 131 ? 14.392  25.647 25.787 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CB  1 
ATOM   2468 C  CG  . PHE B 1 131 ? 13.951  26.472 26.950 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CG  1 
ATOM   2469 C  CD1 . PHE B 1 131 ? 14.634  26.421 28.169 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CD1 1 
ATOM   2470 C  CD2 . PHE B 1 131 ? 12.880  27.353 26.823 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CD2 1 
ATOM   2471 C  CE1 . PHE B 1 131 ? 14.228  27.200 29.252 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CE1 1 
ATOM   2472 C  CE2 . PHE B 1 131 ? 12.468  28.135 27.907 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CE2 1 
ATOM   2473 C  CZ  . PHE B 1 131 ? 13.141  28.061 29.110 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CZ  1 
ATOM   2474 N  N   . PHE B 1 132 ? 12.938  23.287 23.923 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B N   1 
ATOM   2475 C  CA  . PHE B 1 132 ? 12.805  22.669 22.603 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CA  1 
ATOM   2476 C  C   . PHE B 1 132 ? 11.902  23.474 21.669 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B C   1 
ATOM   2477 O  O   . PHE B 1 132 ? 11.013  24.203 22.113 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B O   1 
ATOM   2478 C  CB  . PHE B 1 132 ? 12.212  21.255 22.733 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CB  1 
ATOM   2479 C  CG  . PHE B 1 132 ? 13.094  20.273 23.475 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CG  1 
ATOM   2480 C  CD1 . PHE B 1 132 ? 13.001  20.136 24.858 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CD1 1 
ATOM   2481 C  CD2 . PHE B 1 132 ? 13.984  19.457 22.773 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CD2 1 
ATOM   2482 C  CE1 . PHE B 1 132 ? 13.799  19.230 25.545 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CE1 1 
ATOM   2483 C  CE2 . PHE B 1 132 ? 14.790  18.531 23.443 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CE2 1 
ATOM   2484 C  CZ  . PHE B 1 132 ? 14.702  18.411 24.830 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 132  PHE B CZ  1 
ATOM   2485 N  N   . ILE B 1 133 ? 12.148  23.335 20.369 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B N   1 
ATOM   2486 C  CA  . ILE B 1 133 ? 11.198  23.753 19.337 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CA  1 
ATOM   2487 C  C   . ILE B 1 133 ? 11.031  22.588 18.359 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B C   1 
ATOM   2488 O  O   . ILE B 1 133 ? 11.895  21.708 18.288 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B O   1 
ATOM   2489 C  CB  . ILE B 1 133 ? 11.621  25.067 18.572 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CB  1 
ATOM   2490 C  CG1 . ILE B 1 133 ? 13.000  24.934 17.916 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CG1 1 
ATOM   2491 C  CG2 . ILE B 1 133 ? 11.572  26.316 19.504 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CG2 1 
ATOM   2492 C  CD1 . ILE B 1 133 ? 13.185  25.828 16.671 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CD1 1 
ATOM   2493 N  N   . ALA B 1 134 ? 9.919   22.572 17.627 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N   1 
ATOM   2494 C  CA  . ALA B 1 134 ? 9.695   21.553 16.604 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA  1 
ATOM   2495 C  C   . ALA B 1 134 ? 8.618   22.022 15.649 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C   1 
ATOM   2496 O  O   . ALA B 1 134 ? 7.622   22.629 16.061 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O   1 
ATOM   2497 C  CB  . ALA B 1 134 ? 9.284   20.208 17.231 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB  1 
ATOM   2498 N  N   . GLU B 1 135 ? 8.809   21.717 14.373 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B N   1 
ATOM   2499 C  CA  . GLU B 1 135 ? 7.770   21.981 13.405 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CA  1 
ATOM   2500 C  C   . GLU B 1 135 ? 6.650   20.962 13.596 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B C   1 
ATOM   2501 O  O   . GLU B 1 135 ? 6.921   19.788 13.869 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B O   1 
ATOM   2502 C  CB  . GLU B 1 135 ? 8.315   21.945 11.971 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CB  1 
ATOM   2503 C  CG  . GLU B 1 135 ? 7.375   22.679 11.015 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CG  1 
ATOM   2504 C  CD  . GLU B 1 135 ? 7.892   22.793 9.593  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CD  1 
ATOM   2505 O  OE1 . GLU B 1 135 ? 9.047   22.385 9.299  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B OE1 1 
ATOM   2506 O  OE2 . GLU B 1 135 ? 7.103   23.302 8.770  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 135  GLU B OE2 1 
ATOM   2507 N  N   . TYR B 1 136 ? 5.400   21.412 13.499 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B N   1 
ATOM   2508 C  CA  . TYR B 1 136 ? 4.274   20.476 13.480 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CA  1 
ATOM   2509 C  C   . TYR B 1 136 ? 3.513   20.585 12.157 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B C   1 
ATOM   2510 O  O   . TYR B 1 136 ? 3.610   21.596 11.434 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B O   1 
ATOM   2511 C  CB  . TYR B 1 136 ? 3.341   20.660 14.689 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CB  1 
ATOM   2512 C  CG  . TYR B 1 136 ? 2.426   21.861 14.553 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CG  1 
ATOM   2513 C  CD1 . TYR B 1 136 ? 2.833   23.119 14.998 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CD1 1 
ATOM   2514 C  CD2 . TYR B 1 136 ? 1.168   21.746 13.947 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CD2 1 
ATOM   2515 C  CE1 . TYR B 1 136 ? 2.001   24.229 14.870 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CE1 1 
ATOM   2516 C  CE2 . TYR B 1 136 ? 0.329   22.860 13.812 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CE2 1 
ATOM   2517 C  CZ  . TYR B 1 136 ? 0.763   24.093 14.273 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CZ  1 
ATOM   2518 O  OH  . TYR B 1 136 ? -0.051  25.188 14.153 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 136  TYR B OH  1 
ATOM   2519 N  N   . SER B 1 137 ? 2.781   19.515 11.845 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 137  SER B N   1 
ATOM   2520 C  CA  . SER B 1 137 ? 1.933   19.417 10.665 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 137  SER B CA  1 
ATOM   2521 C  C   . SER B 1 137 ? 0.569   18.962 11.111 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 137  SER B C   1 
ATOM   2522 O  O   . SER B 1 137 ? 0.464   18.179 12.047 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 137  SER B O   1 
ATOM   2523 C  CB  . SER B 1 137 ? 2.494   18.370 9.700  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 137  SER B CB  1 
ATOM   2524 O  OG  . SER B 1 137 ? 2.925   18.999 8.506  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 137  SER B OG  1 
ATOM   2525 N  N   . ASP B 1 138 ? -0.472  19.443 10.439 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B N   1 
ATOM   2526 C  CA  . ASP B 1 138 ? -1.834  19.016 10.733 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CA  1 
ATOM   2527 C  C   . ASP B 1 138 ? -1.996  17.492 10.725 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B C   1 
ATOM   2528 O  O   . ASP B 1 138 ? -2.733  16.953 11.548 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B O   1 
ATOM   2529 C  CB  . ASP B 1 138 ? -2.839  19.677 9.775  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CB  1 
ATOM   2530 C  CG  . ASP B 1 138 ? -3.016  21.183 10.039 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CG  1 
ATOM   2531 O  OD1 . ASP B 1 138 ? -2.508  21.701 11.058 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B OD1 1 
ATOM   2532 O  OD2 . ASP B 1 138 ? -3.678  21.853 9.217  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B OD2 1 
ATOM   2533 N  N   . ASN B 1 139 ? -1.300  16.807 9.814  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B N   1 
ATOM   2534 C  CA  . ASN B 1 139 ? -1.381  15.336 9.729  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B CA  1 
ATOM   2535 C  C   . ASN B 1 139 ? -0.675  14.573 10.862 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B C   1 
ATOM   2536 O  O   . ASN B 1 139 ? -0.702  13.341 10.891 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B O   1 
ATOM   2537 C  CB  . ASN B 1 139 ? -0.967  14.800 8.333  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B CB  1 
ATOM   2538 C  CG  . ASN B 1 139 ? 0.500   15.069 7.977  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B CG  1 
ATOM   2539 O  OD1 . ASN B 1 139 ? 0.850   15.116 6.796  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B OD1 1 
ATOM   2540 N  ND2 . ASN B 1 139 ? 1.355   15.228 8.973  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 139  ASN B ND2 1 
ATOM   2541 N  N   . GLN B 1 140 ? -0.059  15.312 11.788 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B N   1 
ATOM   2542 C  CA  . GLN B 1 140 ? 0.622   14.716 12.943 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B CA  1 
ATOM   2543 C  C   . GLN B 1 140 ? -0.238  14.761 14.200 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B C   1 
ATOM   2544 O  O   . GLN B 1 140 ? 0.241   14.460 15.275 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B O   1 
ATOM   2545 C  CB  . GLN B 1 140 ? 1.933   15.449 13.252 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B CB  1 
ATOM   2546 C  CG  . GLN B 1 140 ? 3.019   15.377 12.190 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B CG  1 
ATOM   2547 C  CD  . GLN B 1 140 ? 4.251   16.182 12.579 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B CD  1 
ATOM   2548 O  OE1 . GLN B 1 140 ? 5.386   15.782 12.313 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B OE1 1 
ATOM   2549 N  NE2 . GLN B 1 140 ? 4.031   17.311 13.232 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 140  GLN B NE2 1 
ATOM   2550 N  N   . ARG B 1 141 ? -1.502  15.150 14.068 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B N   1 
ATOM   2551 C  CA  . ARG B 1 141 ? -2.373  15.223 15.229 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B CA  1 
ATOM   2552 C  C   . ARG B 1 141 ? -3.240  13.988 15.418 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B C   1 
ATOM   2553 O  O   . ARG B 1 141 ? -4.185  13.755 14.653 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B O   1 
ATOM   2554 C  CB  . ARG B 1 141 ? -3.232  16.480 15.194 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B CB  1 
ATOM   2555 C  CG  . ARG B 1 141 ? -3.356  17.068 16.578 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B CG  1 
ATOM   2556 C  CD  . ARG B 1 141 ? -4.455  18.059 16.681 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B CD  1 
ATOM   2557 N  NE  . ARG B 1 141 ? -4.511  18.591 18.041 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B NE  1 
ATOM   2558 C  CZ  . ARG B 1 141 ? -5.354  19.538 18.425 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B CZ  1 
ATOM   2559 N  NH1 . ARG B 1 141 ? -6.219  20.051 17.546 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B NH1 1 
ATOM   2560 N  NH2 . ARG B 1 141 ? -5.339  19.965 19.682 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 141  ARG B NH2 1 
ATOM   2561 N  N   . ALA B 1 142 ? -2.920  13.213 16.456 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 142  ALA B N   1 
ATOM   2562 C  CA  . ALA B 1 142 ? -3.578  11.937 16.719 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 142  ALA B CA  1 
ATOM   2563 C  C   . ALA B 1 142 ? -4.792  12.063 17.630 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 142  ALA B C   1 
ATOM   2564 O  O   . ALA B 1 142 ? -5.699  11.235 17.560 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 142  ALA B O   1 
ATOM   2565 C  CB  . ALA B 1 142 ? -2.581  10.933 17.292 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 142  ALA B CB  1 
ATOM   2566 N  N   . ASN B 1 143 ? -4.798  13.091 18.484 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B N   1 
ATOM   2567 C  CA  . ASN B 1 143 ? -5.902  13.360 19.401 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B CA  1 
ATOM   2568 C  C   . ASN B 1 143 ? -6.029  14.856 19.735 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B C   1 
ATOM   2569 O  O   . ASN B 1 143 ? -5.309  15.679 19.171 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B O   1 
ATOM   2570 C  CB  . ASN B 1 143 ? -5.811  12.474 20.669 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B CB  1 
ATOM   2571 C  CG  . ASN B 1 143 ? -4.577  12.769 21.528 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B CG  1 
ATOM   2572 O  OD1 . ASN B 1 143 ? -4.433  13.857 22.062 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B OD1 1 
ATOM   2573 N  ND2 . ASN B 1 143 ? -3.704  11.784 21.682 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 143  ASN B ND2 1 
ATOM   2574 N  N   . ALA B 1 144 ? -6.947  15.205 20.631 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B N   1 
ATOM   2575 C  CA  . ALA B 1 144 ? -7.180  16.621 20.977 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B CA  1 
ATOM   2576 C  C   . ALA B 1 144 ? -6.287  17.155 22.113 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B C   1 
ATOM   2577 O  O   . ALA B 1 144 ? -6.395  18.322 22.495 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B O   1 
ATOM   2578 C  CB  . ALA B 1 144 ? -8.669  16.858 21.302 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B CB  1 
ATOM   2579 N  N   . GLY B 1 145 ? -5.410  16.306 22.652 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B N   1 
ATOM   2580 C  CA  . GLY B 1 145 ? -4.590  16.706 23.784 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B CA  1 
ATOM   2581 C  C   . GLY B 1 145 ? -5.424  16.899 25.033 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B C   1 
ATOM   2582 O  O   . GLY B 1 145 ? -6.351  16.130 25.286 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 145  GLY B O   1 
ATOM   2583 N  N   . GLY B 1 146 ? -5.088  17.913 25.828 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B N   1 
ATOM   2584 C  CA  . GLY B 1 146 ? -5.870  18.233 27.026 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B CA  1 
ATOM   2585 C  C   . GLY B 1 146 ? -5.198  17.923 28.349 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B C   1 
ATOM   2586 O  O   . GLY B 1 146 ? -5.734  18.230 29.411 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B O   1 
ATOM   2587 N  N   . GLY B 1 147 ? -4.019  17.324 28.292 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 147  GLY B N   1 
ATOM   2588 C  CA  . GLY B 1 147 ? -3.298  16.955 29.494 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 147  GLY B CA  1 
ATOM   2589 C  C   . GLY B 1 147 ? -3.690  15.603 30.049 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 147  GLY B C   1 
ATOM   2590 O  O   . GLY B 1 147 ? -4.397  14.827 29.392 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 147  GLY B O   1 
ATOM   2591 N  N   . VAL B 1 148 ? -3.211  15.313 31.256 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 148  VAL B N   1 
ATOM   2592 C  CA  . VAL B 1 148 ? -3.460  14.018 31.899 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 148  VAL B CA  1 
ATOM   2593 C  C   . VAL B 1 148 ? -4.134  14.124 33.272 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 148  VAL B C   1 
ATOM   2594 O  O   . VAL B 1 148 ? -4.090  15.171 33.930 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 148  VAL B O   1 
ATOM   2595 C  CB  . VAL B 1 148 ? -2.145  13.183 32.056 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 148  VAL B CB  1 
ATOM   2596 C  CG1 . VAL B 1 148 ? -1.518  12.873 30.703 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 148  VAL B CG1 1 
ATOM   2597 C  CG2 . VAL B 1 148 ? -1.155  13.878 32.956 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 148  VAL B CG2 1 
ATOM   2598 N  N   . GLU B 1 149 ? -4.749  13.023 33.698 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B N   1 
ATOM   2599 C  CA  . GLU B 1 149 ? -5.188  12.876 35.087 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B CA  1 
ATOM   2600 C  C   . GLU B 1 149 ? -6.205  13.945 35.505 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B C   1 
ATOM   2601 O  O   . GLU B 1 149 ? -7.322  13.941 35.008 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B O   1 
ATOM   2602 C  CB  . GLU B 1 149 ? -3.965  12.793 36.021 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B CB  1 
ATOM   2603 C  CG  . GLU B 1 149 ? -3.200  11.483 35.819 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B CG  1 
ATOM   2604 C  CD  . GLU B 1 149 ? -1.742  11.544 36.242 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B CD  1 
ATOM   2605 O  OE1 . GLU B 1 149 ? -1.383  12.366 37.108 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B OE1 1 
ATOM   2606 O  OE2 . GLU B 1 149 ? -0.944  10.745 35.713 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 149  GLU B OE2 1 
ATOM   2607 N  N   . ASP B 1 150 ? -5.828  14.867 36.392 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B N   1 
ATOM   2608 C  CA  . ASP B 1 150 ? -6.784  15.872 36.862 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B CA  1 
ATOM   2609 C  C   . ASP B 1 150 ? -6.693  17.189 36.082 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B C   1 
ATOM   2610 O  O   . ASP B 1 150 ? -7.385  18.146 36.405 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B O   1 
ATOM   2611 C  CB  . ASP B 1 150 ? -6.644  16.091 38.380 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B CB  1 
ATOM   2612 C  CG  . ASP B 1 150 ? -5.286  16.662 38.787 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B CG  1 
ATOM   2613 O  OD1 . ASP B 1 150 ? -4.368  16.772 37.944 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B OD1 1 
ATOM   2614 O  OD2 . ASP B 1 150 ? -5.137  17.015 39.979 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 150  ASP B OD2 1 
ATOM   2615 N  N   . GLU B 1 151 ? -5.850  17.216 35.044 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B N   1 
ATOM   2616 C  CA  . GLU B 1 151 ? -5.584  18.434 34.276 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CA  1 
ATOM   2617 C  C   . GLU B 1 151 ? -6.696  18.782 33.308 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B C   1 
ATOM   2618 O  O   . GLU B 1 151 ? -7.328  17.904 32.729 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B O   1 
ATOM   2619 C  CB  . GLU B 1 151 ? -4.260  18.324 33.502 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CB  1 
ATOM   2620 C  CG  . GLU B 1 151 ? -3.051  18.281 34.393 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CG  1 
ATOM   2621 C  CD  . GLU B 1 151 ? -1.746  18.079 33.637 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CD  1 
ATOM   2622 O  OE1 . GLU B 1 151 ? -1.737  17.408 32.592 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE1 1 
ATOM   2623 O  OE2 . GLU B 1 151 ? -0.713  18.594 34.103 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE2 1 
ATOM   2624 N  N   . ASP B 1 152 ? -6.893  20.078 33.114 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B N   1 
ATOM   2625 C  CA  . ASP B 1 152 ? -7.785  20.581 32.089 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B CA  1 
ATOM   2626 C  C   . ASP B 1 152 ? -7.035  21.593 31.212 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B C   1 
ATOM   2627 O  O   . ASP B 1 152 ? -7.015  22.791 31.492 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B O   1 
ATOM   2628 C  CB  . ASP B 1 152 ? -9.045  21.179 32.721 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B CB  1 
ATOM   2629 C  CG  . ASP B 1 152 ? -10.119 21.502 31.699 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B CG  1 
ATOM   2630 O  OD1 . ASP B 1 152 ? -10.253 20.738 30.717 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B OD1 1 
ATOM   2631 O  OD2 . ASP B 1 152 ? -10.835 22.517 31.881 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 152  ASP B OD2 1 
ATOM   2632 N  N   . ILE B 1 153 ? -6.417  21.094 30.152 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B N   1 
ATOM   2633 C  CA  . ILE B 1 153 ? -5.588  21.923 29.280 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B CA  1 
ATOM   2634 C  C   . ILE B 1 153 ? -6.339  22.263 27.984 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B C   1 
ATOM   2635 O  O   . ILE B 1 153 ? -6.863  21.374 27.286 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B O   1 
ATOM   2636 C  CB  . ILE B 1 153 ? -4.222  21.229 28.976 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B CB  1 
ATOM   2637 C  CG1 . ILE B 1 153 ? -3.462  20.949 30.278 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B CG1 1 
ATOM   2638 C  CG2 . ILE B 1 153 ? -3.388  22.044 27.988 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B CG2 1 
ATOM   2639 C  CD1 . ILE B 1 153 ? -2.067  20.280 30.110 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 153  ILE B CD1 1 
ATOM   2640 N  N   . GLU B 1 154 ? -6.398  23.553 27.680 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B N   1 
ATOM   2641 C  CA  . GLU B 1 154 ? -6.956  24.012 26.420 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CA  1 
ATOM   2642 C  C   . GLU B 1 154 ? -5.824  24.227 25.403 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B C   1 
ATOM   2643 O  O   . GLU B 1 154 ? -4.825  24.870 25.711 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B O   1 
ATOM   2644 C  CB  . GLU B 1 154 ? -7.749  25.306 26.627 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CB  1 
ATOM   2645 C  CG  . GLU B 1 154 ? -8.450  25.785 25.373 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CG  1 
ATOM   2646 C  CD  . GLU B 1 154 ? -9.029  27.181 25.487 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B CD  1 
ATOM   2647 O  OE1 . GLU B 1 154 ? -9.076  27.739 26.610 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B OE1 1 
ATOM   2648 O  OE2 . GLU B 1 154 ? -9.439  27.723 24.434 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 154  GLU B OE2 1 
ATOM   2649 N  N   . VAL B 1 155 ? -5.985  23.680 24.200 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 155  VAL B N   1 
ATOM   2650 C  CA  . VAL B 1 155 ? -4.979  23.813 23.147 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 155  VAL B CA  1 
ATOM   2651 C  C   . VAL B 1 155 ? -5.294  25.017 22.261 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 155  VAL B C   1 
ATOM   2652 O  O   . VAL B 1 155 ? -6.419  25.151 21.762 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 155  VAL B O   1 
ATOM   2653 C  CB  . VAL B 1 155 ? -4.873  22.539 22.257 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 155  VAL B CB  1 
ATOM   2654 C  CG1 . VAL B 1 155 ? -3.806  22.729 21.182 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 155  VAL B CG1 1 
ATOM   2655 C  CG2 . VAL B 1 155 ? -4.595  21.270 23.107 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 155  VAL B CG2 1 
ATOM   2656 N  N   . LEU B 1 156 ? -4.294  25.874 22.063 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B N   1 
ATOM   2657 C  CA  . LEU B 1 156 ? -4.438  27.078 21.245 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CA  1 
ATOM   2658 C  C   . LEU B 1 156 ? -3.520  27.042 20.032 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B C   1 
ATOM   2659 O  O   . LEU B 1 156 ? -2.311  26.898 20.171 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B O   1 
ATOM   2660 C  CB  . LEU B 1 156 ? -4.110  28.334 22.054 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CB  1 
ATOM   2661 C  CG  . LEU B 1 156 ? -4.892  28.726 23.309 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CG  1 
ATOM   2662 C  CD1 . LEU B 1 156 ? -4.291  30.033 23.853 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD1 1 
ATOM   2663 C  CD2 . LEU B 1 156 ? -6.381  28.875 23.026 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD2 1 
ATOM   2664 N  N   . GLU B 1 157 ? -4.104  27.181 18.853 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B N   1 
ATOM   2665 C  CA  . GLU B 1 157 ? -3.355  27.339 17.629 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B CA  1 
ATOM   2666 C  C   . GLU B 1 157 ? -3.622  28.741 17.120 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B C   1 
ATOM   2667 O  O   . GLU B 1 157 ? -4.783  29.107 16.930 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B O   1 
ATOM   2668 C  CB  . GLU B 1 157 ? -3.800  26.307 16.575 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B CB  1 
ATOM   2669 C  CG  . GLU B 1 157 ? -3.040  26.417 15.246 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B CG  1 
ATOM   2670 C  CD  . GLU B 1 157 ? -3.388  25.305 14.280 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B CD  1 
ATOM   2671 O  OE1 . GLU B 1 157 ? -4.588  24.963 14.161 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B OE1 1 
ATOM   2672 O  OE2 . GLU B 1 157 ? -2.456  24.772 13.644 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 157  GLU B OE2 1 
ATOM   2673 N  N   . LEU B 1 158 ? -2.560  29.524 16.903 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B N   1 
ATOM   2674 C  CA  A LEU B 1 158 ? -2.713  30.904 16.450 0.50 19.02 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CA  1 
ATOM   2675 C  C   . LEU B 1 158 ? -1.573  31.424 15.597 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B C   1 
ATOM   2676 O  O   . LEU B 1 158 ? -0.470  30.900 15.670 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B O   1 
ATOM   2677 C  CB  . LEU B 1 158 ? -2.867  31.863 17.626 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CB  1 
ATOM   2678 C  CG  . LEU B 1 158 ? -2.262  31.629 18.988 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CG  1 
ATOM   2679 C  CD1 . LEU B 1 158 ? -1.505  32.864 19.388 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CD1 1 
ATOM   2680 C  CD2 . LEU B 1 158 ? -3.478  31.411 19.880 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CD2 1 
ATOM   2681 N  N   . PRO B 1 159 ? -1.827  32.507 14.833 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 159  PRO B N   1 
ATOM   2682 C  CA  . PRO B 1 159 ? -0.745  33.129 14.067 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 159  PRO B CA  1 
ATOM   2683 C  C   . PRO B 1 159 ? 0.378   33.518 15.028 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 159  PRO B C   1 
ATOM   2684 O  O   . PRO B 1 159 ? 0.111   34.012 16.118 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 159  PRO B O   1 
ATOM   2685 C  CB  . PRO B 1 159 ? -1.401  34.388 13.475 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 159  PRO B CB  1 
ATOM   2686 C  CG  . PRO B 1 159 ? -2.871  34.062 13.431 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 159  PRO B CG  1 
ATOM   2687 C  CD  . PRO B 1 159 ? -3.105  33.220 14.664 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 159  PRO B CD  1 
ATOM   2688 N  N   . PHE B 1 160 ? 1.609   33.235 14.620 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B N   1 
ATOM   2689 C  CA  . PHE B 1 160 ? 2.803   33.553 15.358 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CA  1 
ATOM   2690 C  C   . PHE B 1 160 ? 2.889   35.059 15.647 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B C   1 
ATOM   2691 O  O   . PHE B 1 160 ? 3.299   35.468 16.737 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B O   1 
ATOM   2692 C  CB  . PHE B 1 160 ? 4.011   33.057 14.540 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CB  1 
ATOM   2693 C  CG  . PHE B 1 160 ? 5.347   33.413 15.123 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CG  1 
ATOM   2694 C  CD1 . PHE B 1 160 ? 5.632   33.183 16.478 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CD1 1 
ATOM   2695 C  CD2 . PHE B 1 160 ? 6.348   33.930 14.309 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CD2 1 
ATOM   2696 C  CE1 . PHE B 1 160 ? 6.890   33.499 17.014 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CE1 1 
ATOM   2697 C  CE2 . PHE B 1 160 ? 7.606   34.249 14.843 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CE2 1 
ATOM   2698 C  CZ  . PHE B 1 160 ? 7.868   34.035 16.195 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CZ  1 
ATOM   2699 N  N   . SER B 1 161 ? 2.486   35.877 14.677 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 161  SER B N   1 
ATOM   2700 C  CA  . SER B 1 161 ? 2.538   37.324 14.848 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 161  SER B CA  1 
ATOM   2701 C  C   . SER B 1 161 ? 1.532   37.792 15.904 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 161  SER B C   1 
ATOM   2702 O  O   . SER B 1 161 ? 1.793   38.745 16.630 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 161  SER B O   1 
ATOM   2703 C  CB  . SER B 1 161 ? 2.356   38.038 13.511 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 161  SER B CB  1 
ATOM   2704 O  OG  . SER B 1 161 ? 1.056   37.847 13.003 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 161  SER B OG  1 
ATOM   2705 N  N   . GLN B 1 162 ? 0.411   37.081 16.032 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B N   1 
ATOM   2706 C  CA  . GLN B 1 162 ? -0.527  37.346 17.114 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B CA  1 
ATOM   2707 C  C   . GLN B 1 162 ? 0.026   36.914 18.489 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B C   1 
ATOM   2708 O  O   . GLN B 1 162 ? -0.184  37.617 19.469 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B O   1 
ATOM   2709 C  CB  . GLN B 1 162 ? -1.862  36.678 16.827 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B CB  1 
ATOM   2710 C  CG  . GLN B 1 162 ? -2.966  37.025 17.824 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B CG  1 
ATOM   2711 C  CD  . GLN B 1 162 ? -4.268  36.331 17.495 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B CD  1 
ATOM   2712 O  OE1 . GLN B 1 162 ? -4.603  36.139 16.318 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B OE1 1 
ATOM   2713 N  NE2 . GLN B 1 162 ? -5.026  35.974 18.526 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 162  GLN B NE2 1 
ATOM   2714 N  N   . ALA B 1 163 ? 0.721   35.768 18.565 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B N   1 
ATOM   2715 C  CA  . ALA B 1 163 ? 1.405   35.349 19.823 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B CA  1 
ATOM   2716 C  C   . ALA B 1 163 ? 2.389   36.417 20.286 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B C   1 
ATOM   2717 O  O   . ALA B 1 163 ? 2.460   36.745 21.483 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B O   1 
ATOM   2718 C  CB  . ALA B 1 163 ? 2.146   34.031 19.630 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B CB  1 
ATOM   2719 N  N   . LEU B 1 164 ? 3.163   36.931 19.327 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B N   1 
ATOM   2720 C  CA  . LEU B 1 164 ? 4.127   37.993 19.590 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B CA  1 
ATOM   2721 C  C   . LEU B 1 164 ? 3.430   39.260 20.059 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B C   1 
ATOM   2722 O  O   . LEU B 1 164 ? 3.848   39.863 21.028 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B O   1 
ATOM   2723 C  CB  . LEU B 1 164 ? 4.988   38.280 18.361 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B CB  1 
ATOM   2724 C  CG  . LEU B 1 164 ? 5.969   37.200 17.892 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B CG  1 
ATOM   2725 C  CD1 . LEU B 1 164 ? 6.725   37.699 16.663 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B CD1 1 
ATOM   2726 C  CD2 . LEU B 1 164 ? 6.942   36.749 19.012 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 164  LEU B CD2 1 
ATOM   2727 N  N   . GLU B 1 165 ? 2.352   39.643 19.375 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B N   1 
ATOM   2728 C  CA  . GLU B 1 165 ? 1.513   40.767 19.785 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CA  1 
ATOM   2729 C  C   . GLU B 1 165 ? 1.055   40.650 21.235 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B C   1 
ATOM   2730 O  O   . GLU B 1 165 ? 0.966   41.656 21.938 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B O   1 
ATOM   2731 C  CB  . GLU B 1 165 ? 0.276   40.846 18.905 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CB  1 
ATOM   2732 C  CG  . GLU B 1 165 ? 0.406   41.723 17.691 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CG  1 
ATOM   2733 C  CD  . GLU B 1 165 ? -0.904  41.853 16.944 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CD  1 
ATOM   2734 O  OE1 . GLU B 1 165 ? -1.978  41.729 17.586 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B OE1 1 
ATOM   2735 O  OE2 . GLU B 1 165 ? -0.857  42.079 15.712 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B OE2 1 
ATOM   2736 N  N   . MET B 1 166 ? 0.734   39.426 21.647 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 166  MET B N   1 
ATOM   2737 C  CA  . MET B 1 166 ? 0.238   39.130 22.998 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 166  MET B CA  1 
ATOM   2738 C  C   . MET B 1 166 ? 1.262   39.323 24.116 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 166  MET B C   1 
ATOM   2739 O  O   . MET B 1 166 ? 0.898   39.496 25.257 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 166  MET B O   1 
ATOM   2740 C  CB  . MET B 1 166 ? -0.344  37.708 23.034 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 166  MET B CB  1 
ATOM   2741 C  CG  . MET B 1 166 ? -1.709  37.605 22.341 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 166  MET B CG  1 
ATOM   2742 S  SD  . MET B 1 166 ? -2.154  35.923 21.866 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 166  MET B SD  1 
ATOM   2743 C  CE  . MET B 1 166 ? -2.687  35.273 23.396 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 166  MET B CE  1 
ATOM   2744 N  N   . ILE B 1 167 ? 2.549   39.279 23.795 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B N   1 
ATOM   2745 C  CA  . ILE B 1 167 ? 3.583   39.579 24.803 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B CA  1 
ATOM   2746 C  C   . ILE B 1 167 ? 3.497   41.045 25.246 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B C   1 
ATOM   2747 O  O   . ILE B 1 167 ? 3.523   41.346 26.440 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B O   1 
ATOM   2748 C  CB  . ILE B 1 167 ? 5.008   39.255 24.292 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B CB  1 
ATOM   2749 C  CG1 . ILE B 1 167 ? 5.119   37.780 23.840 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B CG1 1 
ATOM   2750 C  CG2 . ILE B 1 167 ? 6.071   39.641 25.345 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B CG2 1 
ATOM   2751 C  CD1 . ILE B 1 167 ? 6.479   37.421 23.164 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 167  ILE B CD1 1 
ATOM   2752 N  N   . LYS B 1 168 ? 3.382   41.939 24.261 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B N   1 
ATOM   2753 C  CA  . LYS B 1 168 ? 3.258   43.394 24.448 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B CA  1 
ATOM   2754 C  C   . LYS B 1 168 ? 1.979   43.809 25.191 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B C   1 
ATOM   2755 O  O   . LYS B 1 168 ? 1.983   44.771 25.984 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B O   1 
ATOM   2756 C  CB  . LYS B 1 168 ? 3.310   44.065 23.060 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B CB  1 
ATOM   2757 C  CG  . LYS B 1 168 ? 3.517   45.575 23.035 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B CG  1 
ATOM   2758 C  CD  . LYS B 1 168 ? 3.690   46.078 21.603 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B CD  1 
ATOM   2759 C  CE  . LYS B 1 168 ? 4.849   47.075 21.494 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B CE  1 
ATOM   2760 N  NZ  . LYS B 1 168 ? 4.585   48.374 22.203 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 168  LYS B NZ  1 
ATOM   2761 N  N   . THR B 1 169 ? 0.887   43.086 24.957 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 169  THR B N   1 
ATOM   2762 C  CA  . THR B 1 169 ? -0.378  43.377 25.628 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 169  THR B CA  1 
ATOM   2763 C  C   . THR B 1 169 ? -0.503  42.700 26.998 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 169  THR B C   1 
ATOM   2764 O  O   . THR B 1 169 ? -1.468  42.933 27.713 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 169  THR B O   1 
ATOM   2765 C  CB  . THR B 1 169 ? -1.612  42.977 24.760 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 169  THR B CB  1 
ATOM   2766 O  OG1 . THR B 1 169 ? -1.704  41.545 24.674 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 169  THR B OG1 1 
ATOM   2767 C  CG2 . THR B 1 169 ? -1.521  43.569 23.350 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 169  THR B CG2 1 
ATOM   2768 N  N   . GLY B 1 170 ? 0.454   41.842 27.349 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 170  GLY B N   1 
ATOM   2769 C  CA  . GLY B 1 170 ? 0.367   41.076 28.599 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 170  GLY B CA  1 
ATOM   2770 C  C   . GLY B 1 170 ? -0.488  39.813 28.549 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 170  GLY B C   1 
ATOM   2771 O  O   . GLY B 1 170 ? -0.576  39.093 29.547 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 170  GLY B O   1 
ATOM   2772 N  N   . GLU B 1 171 ? -1.113  39.525 27.398 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B N   1 
ATOM   2773 C  CA  . GLU B 1 171 ? -1.918  38.295 27.235 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B CA  1 
ATOM   2774 C  C   . GLU B 1 171 ? -1.061  37.036 27.334 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B C   1 
ATOM   2775 O  O   . GLU B 1 171 ? -1.521  35.996 27.798 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B O   1 
ATOM   2776 C  CB  . GLU B 1 171 ? -2.663  38.286 25.899 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B CB  1 
ATOM   2777 C  CG  . GLU B 1 171 ? -3.802  39.285 25.779 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B CG  1 
ATOM   2778 C  CD  . GLU B 1 171 ? -4.272  39.392 24.330 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B CD  1 
ATOM   2779 O  OE1 . GLU B 1 171 ? -4.867  38.410 23.827 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B OE1 1 
ATOM   2780 O  OE2 . GLU B 1 171 ? -3.994  40.433 23.687 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 171  GLU B OE2 1 
ATOM   2781 N  N   . ILE B 1 172 ? 0.189   37.148 26.900 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B N   1 
ATOM   2782 C  CA  . ILE B 1 172 ? 1.216   36.154 27.200 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CA  1 
ATOM   2783 C  C   . ILE B 1 172 ? 2.237   36.801 28.161 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B C   1 
ATOM   2784 O  O   . ILE B 1 172 ? 2.803   37.879 27.879 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B O   1 
ATOM   2785 C  CB  . ILE B 1 172 ? 1.851   35.537 25.915 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CB  1 
ATOM   2786 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 0.816   34.692 25.164 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CG1 1 
ATOM   2787 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 3.101   34.686 26.256 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CG2 1 
ATOM   2788 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 1.230   34.267 23.744 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 172  ILE B CD1 1 
ATOM   2789 N  N   . ARG B 1 173 ? 2.422   36.156 29.310 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B N   1 
ATOM   2790 C  CA  . ARG B 1 173 ? 3.210   36.710 30.400 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B CA  1 
ATOM   2791 C  C   . ARG B 1 173 ? 3.886   35.575 31.175 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B C   1 
ATOM   2792 O  O   . ARG B 1 173 ? 3.928   35.576 32.399 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B O   1 
ATOM   2793 C  CB  . ARG B 1 173 ? 2.308   37.552 31.319 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B CB  1 
ATOM   2794 C  CG  . ARG B 1 173 ? 1.000   36.848 31.611 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B CG  1 
ATOM   2795 C  CD  . ARG B 1 173 ? 0.310   37.311 32.881 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B CD  1 
ATOM   2796 N  NE  . ARG B 1 173 ? -0.307  38.616 32.724 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B NE  1 
ATOM   2797 C  CZ  . ARG B 1 173 ? -1.413  39.028 33.345 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B CZ  1 
ATOM   2798 N  NH1 . ARG B 1 173 ? -2.096  38.230 34.162 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B NH1 1 
ATOM   2799 N  NH2 . ARG B 1 173 ? -1.848  40.258 33.119 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 173  ARG B NH2 1 
ATOM   2800 N  N   . ASP B 1 174 ? 4.393   34.599 30.434 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B N   1 
ATOM   2801 C  CA  . ASP B 1 174 ? 5.027   33.428 31.016 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B CA  1 
ATOM   2802 C  C   . ASP B 1 174 ? 6.463   33.361 30.503 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B C   1 
ATOM   2803 O  O   . ASP B 1 174 ? 6.687   33.360 29.287 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B O   1 
ATOM   2804 C  CB  . ASP B 1 174 ? 4.252   32.137 30.645 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B CB  1 
ATOM   2805 C  CG  . ASP B 1 174 ? 4.964   30.872 31.126 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B CG  1 
ATOM   2806 O  OD1 . ASP B 1 174 ? 5.258   30.787 32.334 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B OD1 1 
ATOM   2807 O  OD2 . ASP B 1 174 ? 5.265   29.979 30.296 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 174  ASP B OD2 1 
ATOM   2808 N  N   . GLY B 1 175 ? 7.422   33.310 31.429 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 175  GLY B N   1 
ATOM   2809 C  CA  . GLY B 1 175 ? 8.843   33.355 31.091 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 175  GLY B CA  1 
ATOM   2810 C  C   . GLY B 1 175 ? 9.318   32.395 30.013 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 175  GLY B C   1 
ATOM   2811 O  O   . GLY B 1 175 ? 9.935   32.816 29.011 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 175  GLY B O   1 
ATOM   2812 N  N   . LYS B 1 176 ? 9.049   31.102 30.197 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B N   1 
ATOM   2813 C  CA  . LYS B 1 176 ? 9.543   30.103 29.245 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CA  1 
ATOM   2814 C  C   . LYS B 1 176 ? 8.902   30.278 27.855 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B C   1 
ATOM   2815 O  O   . LYS B 1 176 ? 9.530   30.010 26.844 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B O   1 
ATOM   2816 C  CB  . LYS B 1 176 ? 9.367   28.668 29.776 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CB  1 
ATOM   2817 C  CG  . LYS B 1 176 ? 7.947   28.130 29.687 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CG  1 
ATOM   2818 C  CD  . LYS B 1 176 ? 7.777   26.805 30.402 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CD  1 
ATOM   2819 C  CE  . LYS B 1 176 ? 6.301   26.498 30.665 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CE  1 
ATOM   2820 N  NZ  . LYS B 1 176 ? 5.641   27.524 31.540 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B NZ  1 
ATOM   2821 N  N   . THR B 1 177 ? 7.663   30.760 27.824 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 177  THR B N   1 
ATOM   2822 C  CA  . THR B 1 177 ? 6.919   30.900 26.591 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 177  THR B CA  1 
ATOM   2823 C  C   . THR B 1 177 ? 7.490   32.072 25.792 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 177  THR B C   1 
ATOM   2824 O  O   . THR B 1 177 ? 7.721   31.945 24.601 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 177  THR B O   1 
ATOM   2825 C  CB  . THR B 1 177 ? 5.421   31.086 26.882 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 177  THR B CB  1 
ATOM   2826 O  OG1 . THR B 1 177 ? 4.958   29.995 27.706 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 177  THR B OG1 1 
ATOM   2827 C  CG2 . THR B 1 177 ? 4.590   31.182 25.584 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 177  THR B CG2 1 
ATOM   2828 N  N   . VAL B 1 178 ? 7.743   33.192 26.469 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 178  VAL B N   1 
ATOM   2829 C  CA  . VAL B 1 178 ? 8.333   34.373 25.839 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 178  VAL B CA  1 
ATOM   2830 C  C   . VAL B 1 178 ? 9.735   34.077 25.313 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 178  VAL B C   1 
ATOM   2831 O  O   . VAL B 1 178 ? 10.076  34.484 24.191 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 178  VAL B O   1 
ATOM   2832 C  CB  . VAL B 1 178 ? 8.349   35.604 26.797 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 178  VAL B CB  1 
ATOM   2833 C  CG1 . VAL B 1 178 ? 9.080   36.802 26.138 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 178  VAL B CG1 1 
ATOM   2834 C  CG2 . VAL B 1 178 ? 6.922   35.989 27.208 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 178  VAL B CG2 1 
ATOM   2835 N  N   . LEU B 1 179 ? 10.550  33.385 26.116 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B N   1 
ATOM   2836 C  CA  . LEU B 1 179 ? 11.850  32.897 25.644 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B CA  1 
ATOM   2837 C  C   . LEU B 1 179 ? 11.723  32.169 24.308 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B C   1 
ATOM   2838 O  O   . LEU B 1 179 ? 12.479  32.444 23.370 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B O   1 
ATOM   2839 C  CB  . LEU B 1 179 ? 12.519  31.975 26.678 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B CB  1 
ATOM   2840 C  CG  . LEU B 1 179 ? 13.451  32.622 27.717 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B CG  1 
ATOM   2841 C  CD1 . LEU B 1 179 ? 13.707  31.749 28.928 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B CD1 1 
ATOM   2842 C  CD2 . LEU B 1 179 ? 14.761  32.979 27.080 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 179  LEU B CD2 1 
ATOM   2843 N  N   . LEU B 1 180 ? 10.779  31.234 24.216 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B N   1 
ATOM   2844 C  CA  . LEU B 1 180 ? 10.644  30.416 22.997 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B CA  1 
ATOM   2845 C  C   . LEU B 1 180 ? 10.167  31.242 21.797 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B C   1 
ATOM   2846 O  O   . LEU B 1 180 ? 10.735  31.136 20.708 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B O   1 
ATOM   2847 C  CB  . LEU B 1 180 ? 9.700   29.227 23.215 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B CB  1 
ATOM   2848 C  CG  . LEU B 1 180 ? 10.206  28.133 24.147 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B CG  1 
ATOM   2849 C  CD1 . LEU B 1 180 ? 9.044   27.317 24.639 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B CD1 1 
ATOM   2850 C  CD2 . LEU B 1 180 ? 11.228  27.239 23.449 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 180  LEU B CD2 1 
ATOM   2851 N  N   . LEU B 1 181 ? 9.110   32.020 21.998 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B N   1 
ATOM   2852 C  CA  . LEU B 1 181 ? 8.560   32.891 20.940 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CA  1 
ATOM   2853 C  C   . LEU B 1 181 ? 9.636   33.816 20.378 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B C   1 
ATOM   2854 O  O   . LEU B 1 181 ? 9.780   33.955 19.170 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B O   1 
ATOM   2855 C  CB  . LEU B 1 181 ? 7.353   33.690 21.458 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CB  1 
ATOM   2856 C  CG  . LEU B 1 181 ? 6.116   32.849 21.826 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CG  1 
ATOM   2857 C  CD1 . LEU B 1 181 ? 5.074   33.653 22.612 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CD1 1 
ATOM   2858 C  CD2 . LEU B 1 181 ? 5.488   32.204 20.609 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 181  LEU B CD2 1 
ATOM   2859 N  N   . ASN B 1 182 ? 10.430  34.402 21.263 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B N   1 
ATOM   2860 C  CA  . ASN B 1 182 ? 11.539  35.227 20.836 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B CA  1 
ATOM   2861 C  C   . ASN B 1 182 ? 12.657  34.464 20.132 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B C   1 
ATOM   2862 O  O   . ASN B 1 182 ? 13.226  34.973 19.162 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B O   1 
ATOM   2863 C  CB  . ASN B 1 182 ? 12.076  36.051 22.004 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B CB  1 
ATOM   2864 C  CG  . ASN B 1 182 ? 11.138  37.171 22.399 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B CG  1 
ATOM   2865 O  OD1 . ASN B 1 182 ? 11.308  37.790 23.445 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B OD1 1 
ATOM   2866 N  ND2 . ASN B 1 182 ? 10.136  37.438 21.566 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 182  ASN B ND2 1 
ATOM   2867 N  N   . TYR B 1 183 ? 12.982  33.262 20.602 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B N   1 
ATOM   2868 C  CA  . TYR B 1 183 ? 13.941  32.450 19.876 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CA  1 
ATOM   2869 C  C   . TYR B 1 183 ? 13.428  32.148 18.450 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B C   1 
ATOM   2870 O  O   . TYR B 1 183 ? 14.200  32.201 17.493 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B O   1 
ATOM   2871 C  CB  . TYR B 1 183 ? 14.299  31.149 20.614 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CB  1 
ATOM   2872 C  CG  . TYR B 1 183 ? 15.311  30.314 19.844 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CG  1 
ATOM   2873 C  CD1 . TYR B 1 183 ? 14.901  29.535 18.762 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CD1 1 
ATOM   2874 C  CD2 . TYR B 1 183 ? 16.673  30.323 20.175 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CD2 1 
ATOM   2875 C  CE1 . TYR B 1 183 ? 15.797  28.786 18.025 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CE1 1 
ATOM   2876 C  CE2 . TYR B 1 183 ? 17.604  29.551 19.428 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CE2 1 
ATOM   2877 C  CZ  . TYR B 1 183 ? 17.137  28.787 18.356 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B CZ  1 
ATOM   2878 O  OH  . TYR B 1 183 ? 17.971  28.008 17.587 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 183  TYR B OH  1 
ATOM   2879 N  N   . LEU B 1 184 ? 12.135  31.842 18.317 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B N   1 
ATOM   2880 C  CA  . LEU B 1 184 ? 11.552  31.557 17.003 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B CA  1 
ATOM   2881 C  C   . LEU B 1 184 ? 11.556  32.792 16.080 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B C   1 
ATOM   2882 O  O   . LEU B 1 184 ? 11.920  32.685 14.910 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B O   1 
ATOM   2883 C  CB  . LEU B 1 184 ? 10.149  30.933 17.121 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B CB  1 
ATOM   2884 C  CG  . LEU B 1 184 ? 9.480   30.528 15.799 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B CG  1 
ATOM   2885 C  CD1 . LEU B 1 184 ? 10.283  29.418 15.118 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B CD1 1 
ATOM   2886 C  CD2 . LEU B 1 184 ? 8.038   30.102 16.013 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 184  LEU B CD2 1 
ATOM   2887 N  N   . GLN B 1 185 ? 11.170  33.948 16.620 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B N   1 
ATOM   2888 C  CA  . GLN B 1 185 ? 11.272  35.245 15.926 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B CA  1 
ATOM   2889 C  C   . GLN B 1 185 ? 12.678  35.509 15.361 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B C   1 
ATOM   2890 O  O   . GLN B 1 185 ? 12.826  35.939 14.221 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B O   1 
ATOM   2891 C  CB  . GLN B 1 185 ? 10.845  36.374 16.882 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B CB  1 
ATOM   2892 C  CG  . GLN B 1 185 ? 11.024  37.815 16.390 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B CG  1 
ATOM   2893 C  CD  . GLN B 1 185 ? 10.638  38.858 17.458 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B CD  1 
ATOM   2894 O  OE1 . GLN B 1 185 ? 10.950  38.708 18.655 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B OE1 1 
ATOM   2895 N  NE2 . GLN B 1 185 ? 9.945   39.917 17.024 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 185  GLN B NE2 1 
ATOM   2896 N  N   . THR B 1 186 ? 13.705  35.217 16.155 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 186  THR B N   1 
ATOM   2897 C  CA  . THR B 1 186 ? 15.092  35.486 15.779 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 186  THR B CA  1 
ATOM   2898 C  C   . THR B 1 186 ? 15.684  34.461 14.807 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 186  THR B C   1 
ATOM   2899 O  O   . THR B 1 186 ? 16.663  34.750 14.107 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 186  THR B O   1 
ATOM   2900 C  CB  . THR B 1 186 ? 15.953  35.642 17.052 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 186  THR B CB  1 
ATOM   2901 O  OG1 . THR B 1 186 ? 15.346  36.652 17.861 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 186  THR B OG1 1 
ATOM   2902 C  CG2 . THR B 1 186 ? 17.362  36.098 16.724 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 186  THR B CG2 1 
ATOM   2903 N  N   . SER B 1 187 ? 15.070  33.278 14.760 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 187  SER B N   1 
ATOM   2904 C  CA  . SER B 1 187 ? 15.524  32.150 13.936 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 187  SER B CA  1 
ATOM   2905 C  C   . SER B 1 187 ? 15.272  32.302 12.442 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 187  SER B C   1 
ATOM   2906 O  O   . SER B 1 187 ? 15.885  31.572 11.633 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 187  SER B O   1 
ATOM   2907 C  CB  . SER B 1 187 ? 14.789  30.882 14.356 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 187  SER B CB  1 
ATOM   2908 O  OG  . SER B 1 187 ? 13.467  30.938 13.864 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 187  SER B OG  1 
ATOM   2909 N  N   . HIS B 1 188 ? 14.330  33.189 12.095 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B N   1 
ATOM   2910 C  CA  . HIS B 1 188 ? 13.837  33.364 10.713 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B CA  1 
ATOM   2911 C  C   . HIS B 1 188 ? 13.049  32.195 10.140 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B C   1 
ATOM   2912 O  O   . HIS B 1 188 ? 12.643  32.238 8.965  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B O   1 
ATOM   2913 C  CB  . HIS B 1 188 ? 14.965  33.721 9.738  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B CB  1 
ATOM   2914 C  CG  . HIS B 1 188 ? 15.735  34.927 10.139 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B CG  1 
ATOM   2915 N  ND1 . HIS B 1 188 ? 15.275  36.205 9.919  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B ND1 1 
ATOM   2916 C  CD2 . HIS B 1 188 ? 16.932  35.056 10.753 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B CD2 1 
ATOM   2917 C  CE1 . HIS B 1 188 ? 16.155  37.071 10.389 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B CE1 1 
ATOM   2918 N  NE2 . HIS B 1 188 ? 17.165  36.398 10.907 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 188  HIS B NE2 1 
ATOM   2919 N  N   . LEU B 1 189 ? 12.805  31.168 10.957 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B N   1 
ATOM   2920 C  CA  . LEU B 1 189 ? 12.079  29.983 10.491 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B CA  1 
ATOM   2921 C  C   . LEU B 1 189 ? 10.673  30.312 9.990  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B C   1 
ATOM   2922 O  O   . LEU B 1 189 ? 10.132  29.617 9.132  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B O   1 
ATOM   2923 C  CB  . LEU B 1 189 ? 12.043  28.895 11.581 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B CB  1 
ATOM   2924 C  CG  . LEU B 1 189 ? 13.394  28.216 11.872 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B CG  1 
ATOM   2925 C  CD1 . LEU B 1 189 ? 13.334  27.424 13.164 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B CD1 1 
ATOM   2926 C  CD2 . LEU B 1 189 ? 13.818  27.302 10.714 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 189  LEU B CD2 1 
ATOM   2927 N  N   . MET B 1 190 ? 10.109  31.400 10.506 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 190  MET B N   1 
ATOM   2928 C  CA  . MET B 1 190 ? 8.743   31.815 10.183 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CA  1 
ATOM   2929 C  C   . MET B 1 190 ? 8.638   32.964 9.163  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 190  MET B C   1 
ATOM   2930 O  O   . MET B 1 190 ? 7.533   33.417 8.871  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 190  MET B O   1 
ATOM   2931 C  CB  . MET B 1 190 ? 7.978   32.176 11.468 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CB  1 
ATOM   2932 C  CG  . MET B 1 190 ? 7.846   31.008 12.451 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CG  1 
ATOM   2933 S  SD  . MET B 1 190 ? 6.779   29.668 11.864 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 190  MET B SD  1 
ATOM   2934 C  CE  . MET B 1 190 ? 5.234   30.079 12.652 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 190  MET B CE  1 
ATOM   2935 N  N   . ASP B 1 191 ? 9.767   33.448 8.648  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B N   1 
ATOM   2936 C  CA  . ASP B 1 191 ? 9.753   34.540 7.663  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B CA  1 
ATOM   2937 C  C   . ASP B 1 191 ? 8.899   34.212 6.447  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B C   1 
ATOM   2938 O  O   . ASP B 1 191 ? 8.906   33.085 5.959  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B O   1 
ATOM   2939 C  CB  . ASP B 1 191 ? 11.165  34.912 7.186  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B CB  1 
ATOM   2940 C  CG  . ASP B 1 191 ? 11.956  35.676 8.216  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B CG  1 
ATOM   2941 O  OD1 . ASP B 1 191 ? 11.446  35.938 9.340  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B OD1 1 
ATOM   2942 O  OD2 . ASP B 1 191 ? 13.116  36.010 7.894  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B OD2 1 
ATOM   2943 O  OXT . ASP B 1 191 ? 8.192   35.067 5.926  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 191  ASP B OXT 1 
HETATM 2944 MG MG  . MG  C 2 .   ? 20.451  40.038 44.103 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 202  MG  A MG  1 
HETATM 2945 C  C1  . PEG D 3 .   ? 7.007   33.338 61.904 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 6073 PEG A C1  1 
HETATM 2946 O  O1  . PEG D 3 .   ? 6.245   33.022 60.732 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 6073 PEG A O1  1 
HETATM 2947 C  C2  . PEG D 3 .   ? 7.772   32.096 62.353 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 6073 PEG A C2  1 
HETATM 2948 O  O2  . PEG D 3 .   ? 8.575   31.593 61.281 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 6073 PEG A O2  1 
HETATM 2949 C  C3  . PEG D 3 .   ? 9.976   31.806 61.479 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 6073 PEG A C3  1 
HETATM 2950 C  C4  . PEG D 3 .   ? 10.670  30.461 61.673 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 6073 PEG A C4  1 
HETATM 2951 O  O4  . PEG D 3 .   ? 12.011  30.525 61.180 1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 6073 PEG A O4  1 
HETATM 2952 NA NA  . NA  E 4 .   ? 1.598   20.338 43.305 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 210  NA  A NA  1 
HETATM 2953 CL CL  . CL  F 5 .   ? 36.803  35.884 42.368 1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 212  CL  A CL  1 
HETATM 2954 CL CL  . CL  G 5 .   ? 31.433  21.843 45.586 1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 214  CL  A CL  1 
HETATM 2955 NA NA  . NA  H 4 .   ? -7.134  24.309 33.651 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 219  NA  A NA  1 
HETATM 2956 NA NA  . NA  I 4 .   ? 5.833   22.327 36.446 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 215  NA  B NA  1 
HETATM 2957 MG MG  . MG  J 2 .   ? 3.343   11.723 32.717 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 203  MG  B MG  1 
HETATM 2958 MG MG  . MG  K 2 .   ? 2.243   20.519 31.682 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 202  MG  B MG  1 
HETATM 2959 MG MG  . MG  L 2 .   ? -1.289  15.543 39.923 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 250  MG  B MG  1 
HETATM 2960 CL CL  . CL  M 5 .   ? -7.296  34.043 45.000 1.00 67.07 ? ? ? ? ? ? 210  CL  B CL  1 
HETATM 2961 C  C1  . PEG N 3 .   ? 18.146  15.592 25.942 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 192  PEG B C1  1 
HETATM 2962 O  O1  . PEG N 3 .   ? 17.727  16.847 25.409 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 192  PEG B O1  1 
HETATM 2963 C  C2  . PEG N 3 .   ? 17.308  14.481 25.330 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 192  PEG B C2  1 
HETATM 2964 O  O2  . PEG N 3 .   ? 17.552  13.245 25.990 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 192  PEG B O2  1 
HETATM 2965 C  C3  . PEG N 3 .   ? 16.420  12.389 26.202 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 192  PEG B C3  1 
HETATM 2966 C  C4  . PEG N 3 .   ? 16.471  11.115 25.365 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 192  PEG B C4  1 
HETATM 2967 O  O4  . PEG N 3 .   ? 16.948  9.981  26.119 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 192  PEG B O4  1 
HETATM 2968 O  O   . HOH O 6 .   ? 33.926  33.244 29.096 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 192  HOH A O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH O 6 .   ? 22.289  28.675 27.709 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 193  HOH A O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH O 6 .   ? 1.999   46.449 36.564 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 194  HOH A O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH O 6 .   ? -2.424  21.429 37.145 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 195  HOH A O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH O 6 .   ? 0.996   19.983 40.229 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 196  HOH A O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH O 6 .   ? 3.072   18.527 39.174 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 197  HOH A O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH O 6 .   ? 21.829  17.784 45.642 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 198  HOH A O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH O 6 .   ? 25.761  34.559 47.033 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 199  HOH A O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH O 6 .   ? 20.783  33.058 46.781 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 200  HOH A O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH O 6 .   ? 18.236  36.992 45.777 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 201  HOH A O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH O 6 .   ? 1.035   24.627 42.190 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 203  HOH A O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH O 6 .   ? -13.294 31.177 46.076 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 204  HOH A O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH O 6 .   ? 4.621   37.658 49.074 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 205  HOH A O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.084  37.828 40.322 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 206  HOH A O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH O 6 .   ? -8.012  27.720 54.565 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 207  HOH A O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.216  41.471 49.803 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 208  HOH A O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH O 6 .   ? -13.116 32.062 43.684 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 209  HOH A O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH O 6 .   ? 28.317  22.752 36.041 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 211  HOH A O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH O 6 .   ? 18.912  38.343 43.591 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 213  HOH A O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH O 6 .   ? 13.335  37.445 42.439 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 215  HOH A O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH O 6 .   ? 1.421   41.945 32.236 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 216  HOH A O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH O 6 .   ? 2.065   40.238 33.807 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 217  HOH A O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH O 6 .   ? 9.698   48.191 26.240 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 218  HOH A O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH O 6 .   ? 4.595   36.300 44.864 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 220  HOH A O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH O 6 .   ? 20.775  45.453 19.440 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 221  HOH A O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH O 6 .   ? 26.475  30.896 34.659 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 222  HOH A O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH O 6 .   ? 26.832  28.104 35.868 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 223  HOH A O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH O 6 .   ? -17.639 20.556 44.395 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 224  HOH A O   1 
HETATM 2996 O  O   . HOH O 6 .   ? -20.078 20.247 42.424 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 225  HOH A O   1 
HETATM 2997 O  O   . HOH O 6 .   ? 30.112  34.889 51.386 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 226  HOH A O   1 
HETATM 2998 O  O   . HOH O 6 .   ? -15.373 26.480 49.684 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 227  HOH A O   1 
HETATM 2999 O  O   . HOH O 6 .   ? 4.526   42.991 41.887 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 228  HOH A O   1 
HETATM 3000 O  O   . HOH O 6 .   ? 10.916  35.426 44.124 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 229  HOH A O   1 
HETATM 3001 O  O   . HOH O 6 .   ? 7.217   25.610 39.678 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 230  HOH A O   1 
HETATM 3002 O  O   . HOH O 6 .   ? 19.959  19.468 37.032 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 231  HOH A O   1 
HETATM 3003 O  O   . HOH O 6 .   ? 0.241   33.546 48.168 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 232  HOH A O   1 
HETATM 3004 O  O   . HOH O 6 .   ? 24.056  31.867 33.936 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 233  HOH A O   1 
HETATM 3005 O  O   . HOH O 6 .   ? -3.176  25.059 39.016 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 234  HOH A O   1 
HETATM 3006 O  O   . HOH O 6 .   ? 17.973  54.299 44.087 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 235  HOH A O   1 
HETATM 3007 O  O   . HOH O 6 .   ? -16.888 26.768 34.704 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 236  HOH A O   1 
HETATM 3008 O  O   . HOH O 6 .   ? -11.929 16.183 31.073 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 237  HOH A O   1 
HETATM 3009 O  O   . HOH O 6 .   ? 0.175   26.808 39.734 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 238  HOH A O   1 
HETATM 3010 O  O   . HOH O 6 .   ? 7.263   33.640 44.581 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 239  HOH A O   1 
HETATM 3011 O  O   . HOH O 6 .   ? 13.202  34.202 38.100 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 240  HOH A O   1 
HETATM 3012 O  O   . HOH O 6 .   ? -13.324 11.609 35.078 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 241  HOH A O   1 
HETATM 3013 O  O   . HOH O 6 .   ? 13.554  30.383 48.616 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 242  HOH A O   1 
HETATM 3014 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.883  33.507 35.815 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 243  HOH A O   1 
HETATM 3015 O  O   . HOH O 6 .   ? 24.289  36.248 39.763 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 244  HOH A O   1 
HETATM 3016 O  O   . HOH O 6 .   ? 12.512  55.138 41.217 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 245  HOH A O   1 
HETATM 3017 O  O   . HOH O 6 .   ? 20.346  38.501 39.706 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 246  HOH A O   1 
HETATM 3018 O  O   . HOH O 6 .   ? 16.241  46.503 45.692 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 247  HOH A O   1 
HETATM 3019 O  O   . HOH O 6 .   ? 6.211   35.312 51.300 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 248  HOH A O   1 
HETATM 3020 O  O   . HOH O 6 .   ? -0.365  31.139 47.982 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 249  HOH A O   1 
HETATM 3021 O  O   . HOH O 6 .   ? 32.821  35.466 40.816 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 250  HOH A O   1 
HETATM 3022 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.249  35.985 44.371 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 251  HOH A O   1 
HETATM 3023 O  O   . HOH O 6 .   ? 16.402  38.555 42.672 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 252  HOH A O   1 
HETATM 3024 O  O   . HOH O 6 .   ? -6.148  32.112 51.080 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 253  HOH A O   1 
HETATM 3025 O  O   . HOH O 6 .   ? 1.019   22.359 38.789 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 254  HOH A O   1 
HETATM 3026 O  O   . HOH O 6 .   ? 9.086   40.614 47.334 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 255  HOH A O   1 
HETATM 3027 O  O   . HOH O 6 .   ? 31.918  28.710 44.052 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 256  HOH A O   1 
HETATM 3028 O  O   . HOH O 6 .   ? -7.362  16.089 41.617 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 257  HOH A O   1 
HETATM 3029 O  O   . HOH O 6 .   ? 1.983   19.368 49.647 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 258  HOH A O   1 
HETATM 3030 O  O   . HOH O 6 .   ? 8.939   28.394 54.217 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 259  HOH A O   1 
HETATM 3031 O  O   . HOH O 6 .   ? 6.111   31.908 38.463 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 260  HOH A O   1 
HETATM 3032 O  O   . HOH O 6 .   ? 22.741  43.347 34.967 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 261  HOH A O   1 
HETATM 3033 O  O   . HOH O 6 .   ? 1.892   33.499 51.037 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 262  HOH A O   1 
HETATM 3034 O  O   . HOH O 6 .   ? 30.131  43.924 21.753 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 263  HOH A O   1 
HETATM 3035 O  O   . HOH O 6 .   ? 24.999  54.680 34.610 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 264  HOH A O   1 
HETATM 3036 O  O   . HOH O 6 .   ? 30.020  50.149 39.087 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 265  HOH A O   1 
HETATM 3037 O  O   . HOH O 6 .   ? 23.975  18.785 41.952 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 266  HOH A O   1 
HETATM 3038 O  O   . HOH O 6 .   ? 9.365   40.710 23.255 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 267  HOH A O   1 
HETATM 3039 O  O   . HOH O 6 .   ? 13.031  56.158 34.027 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 268  HOH A O   1 
HETATM 3040 O  O   . HOH O 6 .   ? -20.159 21.551 35.591 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 269  HOH A O   1 
HETATM 3041 O  O   . HOH O 6 .   ? -4.175  19.969 52.447 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 270  HOH A O   1 
HETATM 3042 O  O   . HOH O 6 .   ? 18.310  43.500 45.590 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 271  HOH A O   1 
HETATM 3043 O  O   . HOH O 6 .   ? 26.780  19.387 40.818 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 272  HOH A O   1 
HETATM 3044 O  O   . HOH O 6 .   ? 16.759  52.052 27.913 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 273  HOH A O   1 
HETATM 3045 O  O   . HOH O 6 .   ? 33.391  53.597 30.768 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 274  HOH A O   1 
HETATM 3046 O  O   . HOH O 6 .   ? 6.303   19.396 50.361 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 275  HOH A O   1 
HETATM 3047 O  O   . HOH O 6 .   ? 3.867   41.876 30.794 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 276  HOH A O   1 
HETATM 3048 O  O   . HOH O 6 .   ? 20.559  51.763 16.564 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 277  HOH A O   1 
HETATM 3049 O  O   . HOH O 6 .   ? 7.072   49.526 37.163 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 278  HOH A O   1 
HETATM 3050 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.483  34.989 39.225 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 279  HOH A O   1 
HETATM 3051 O  O   . HOH O 6 .   ? -19.148 17.425 38.416 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 280  HOH A O   1 
HETATM 3052 O  O   . HOH O 6 .   ? 29.911  25.386 37.727 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 281  HOH A O   1 
HETATM 3053 O  O   . HOH O 6 .   ? 35.220  39.172 24.132 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 282  HOH A O   1 
HETATM 3054 O  O   . HOH O 6 .   ? 13.963  49.192 19.355 1.00 57.84 ? ? ? ? ? ? 283  HOH A O   1 
HETATM 3055 O  O   . HOH O 6 .   ? 33.193  35.486 33.314 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 284  HOH A O   1 
HETATM 3056 O  O   . HOH O 6 .   ? -4.814  17.295 42.893 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 285  HOH A O   1 
HETATM 3057 O  O   . HOH O 6 .   ? -5.331  22.271 51.037 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 286  HOH A O   1 
HETATM 3058 O  O   . HOH O 6 .   ? 16.782  39.720 46.801 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 287  HOH A O   1 
HETATM 3059 O  O   . HOH O 6 .   ? -11.500 18.354 50.530 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 288  HOH A O   1 
HETATM 3060 O  O   . HOH O 6 .   ? 27.012  56.526 38.045 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 289  HOH A O   1 
HETATM 3061 O  O   . HOH O 6 .   ? 8.602   25.835 58.347 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 290  HOH A O   1 
HETATM 3062 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.175  42.528 15.315 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 291  HOH A O   1 
HETATM 3063 O  O   . HOH O 6 .   ? -5.563  31.664 48.306 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 292  HOH A O   1 
HETATM 3064 O  O   . HOH O 6 .   ? 20.961  44.333 46.396 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 293  HOH A O   1 
HETATM 3065 O  O   . HOH O 6 .   ? -16.324 25.245 32.721 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 294  HOH A O   1 
HETATM 3066 O  O   . HOH O 6 .   ? -2.925  31.742 49.460 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 295  HOH A O   1 
HETATM 3067 O  O   . HOH O 6 .   ? 19.749  55.415 32.279 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 296  HOH A O   1 
HETATM 3068 O  O   . HOH O 6 .   ? 21.291  39.526 42.021 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 297  HOH A O   1 
HETATM 3069 O  O   . HOH O 6 .   ? 6.156   40.911 46.102 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 298  HOH A O   1 
HETATM 3070 O  O   . HOH O 6 .   ? 10.078  38.709 49.038 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 299  HOH A O   1 
HETATM 3071 O  O   . HOH O 6 .   ? -8.008  31.111 52.573 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 303  HOH A O   1 
HETATM 3072 O  O   . HOH O 6 .   ? 13.816  46.469 47.123 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 304  HOH A O   1 
HETATM 3073 O  O   . HOH O 6 .   ? 28.754  43.996 43.592 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 305  HOH A O   1 
HETATM 3074 O  O   . HOH O 6 .   ? -17.070 15.923 31.884 1.00 75.46 ? ? ? ? ? ? 306  HOH A O   1 
HETATM 3075 O  O   . HOH O 6 .   ? -5.137  15.080 50.059 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 307  HOH A O   1 
HETATM 3076 O  O   . HOH O 6 .   ? 32.496  36.968 44.955 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 310  HOH A O   1 
HETATM 3077 O  O   . HOH O 6 .   ? 24.496  36.513 46.590 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 311  HOH A O   1 
HETATM 3078 O  O   . HOH O 6 .   ? 35.088  40.404 36.398 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 314  HOH A O   1 
HETATM 3079 O  O   . HOH O 6 .   ? 2.165   32.326 57.745 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 320  HOH A O   1 
HETATM 3080 O  O   . HOH O 6 .   ? 5.375   33.343 56.415 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 321  HOH A O   1 
HETATM 3081 O  O   . HOH O 6 .   ? 9.696   37.044 54.002 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 322  HOH A O   1 
HETATM 3082 O  O   . HOH O 6 .   ? 33.364  43.065 40.866 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 339  HOH A O   1 
HETATM 3083 O  O   . HOH O 6 .   ? 13.403  44.021 21.400 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 347  HOH A O   1 
HETATM 3084 O  O   . HOH O 6 .   ? 11.715  41.989 21.772 1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 348  HOH A O   1 
HETATM 3085 O  O   . HOH O 6 .   ? -14.968 26.700 30.996 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 355  HOH A O   1 
HETATM 3086 O  O   . HOH O 6 .   ? 22.081  20.291 35.143 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 364  HOH A O   1 
HETATM 3087 O  O   . HOH O 6 .   ? 23.118  22.439 35.128 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 365  HOH A O   1 
HETATM 3088 O  O   . HOH O 6 .   ? 29.556  31.176 36.082 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 366  HOH A O   1 
HETATM 3089 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.688  53.468 44.974 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 369  HOH A O   1 
HETATM 3090 O  O   . HOH O 6 .   ? 14.164  55.301 43.698 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 370  HOH A O   1 
HETATM 3091 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.853  57.195 42.463 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 371  HOH A O   1 
HETATM 3092 O  O   . HOH O 6 .   ? -16.675 32.561 41.008 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 381  HOH A O   1 
HETATM 3093 O  O   . HOH O 6 .   ? -21.209 22.461 38.099 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 382  HOH A O   1 
HETATM 3094 O  O   . HOH O 6 .   ? 27.274  21.093 42.756 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 383  HOH A O   1 
HETATM 3095 O  O   . HOH O 6 .   ? 25.851  19.979 45.977 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 384  HOH A O   1 
HETATM 3096 O  O   . HOH O 6 .   ? 15.986  59.006 36.232 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 398  HOH A O   1 
HETATM 3097 O  O   . HOH O 6 .   ? 17.677  40.723 49.472 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 399  HOH A O   1 
HETATM 3098 O  O   . HOH O 6 .   ? 12.304  39.535 51.131 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 400  HOH A O   1 
HETATM 3099 O  O   . HOH O 6 .   ? 32.343  38.626 46.858 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 401  HOH A O   1 
HETATM 3100 O  O   . HOH O 6 .   ? 30.913  35.413 42.681 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 402  HOH A O   1 
HETATM 3101 O  O   . HOH O 6 .   ? 2.122   44.035 38.332 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 403  HOH A O   1 
HETATM 3102 O  O   . HOH O 6 .   ? 32.301  31.778 24.936 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 404  HOH A O   1 
HETATM 3103 O  O   . HOH O 6 .   ? 31.937  31.591 31.258 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 405  HOH A O   1 
HETATM 3104 O  O   . HOH O 6 .   ? -11.457 31.701 32.380 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 406  HOH A O   1 
HETATM 3105 O  O   . HOH O 6 .   ? 12.238  56.853 45.751 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 409  HOH A O   1 
HETATM 3106 O  O   . HOH O 6 .   ? 28.633  34.720 45.922 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 412  HOH A O   1 
HETATM 3107 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.620  26.044 60.390 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 193  HOH B O   1 
HETATM 3108 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.740  10.460 22.212 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 194  HOH B O   1 
HETATM 3109 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.915  19.065 59.926 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 195  HOH B O   1 
HETATM 3110 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.970   30.079 32.645 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 196  HOH B O   1 
HETATM 3111 O  O   . HOH P 6 .   ? -5.754  36.477 25.255 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 197  HOH B O   1 
HETATM 3112 O  O   . HOH P 6 .   ? -1.684  34.307 29.982 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 198  HOH B O   1 
HETATM 3113 O  O   . HOH P 6 .   ? 2.602   18.788 32.510 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 199  HOH B O   1 
HETATM 3114 O  O   . HOH P 6 .   ? 8.681   10.107 24.475 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 200  HOH B O   1 
HETATM 3115 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.903  17.713 33.970 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 201  HOH B O   1 
HETATM 3116 O  O   . HOH P 6 .   ? -5.164  39.931 35.395 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 204  HOH B O   1 
HETATM 3117 O  O   . HOH P 6 .   ? 9.671   16.503 39.569 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 205  HOH B O   1 
HETATM 3118 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.029   16.607 34.860 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 206  HOH B O   1 
HETATM 3119 O  O   . HOH P 6 .   ? 5.777   15.072 33.356 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 207  HOH B O   1 
HETATM 3120 O  O   . HOH P 6 .   ? 8.169   12.683 31.469 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 208  HOH B O   1 
HETATM 3121 O  O   . HOH P 6 .   ? 22.035  24.706 32.290 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 209  HOH B O   1 
HETATM 3122 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.193   24.447 30.320 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 211  HOH B O   1 
HETATM 3123 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.150   18.266 34.741 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 212  HOH B O   1 
HETATM 3124 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.158   44.240 18.779 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 213  HOH B O   1 
HETATM 3125 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.460   9.397  33.472 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 214  HOH B O   1 
HETATM 3126 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.412  32.170 52.320 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 216  HOH B O   1 
HETATM 3127 O  O   . HOH P 6 .   ? -10.493 24.723 30.282 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 217  HOH B O   1 
HETATM 3128 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.105   21.746 33.330 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 218  HOH B O   1 
HETATM 3129 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.722  12.934 33.597 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 219  HOH B O   1 
HETATM 3130 O  O   . HOH P 6 .   ? 14.026  8.464  29.526 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 220  HOH B O   1 
HETATM 3131 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.502  7.616  31.608 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 221  HOH B O   1 
HETATM 3132 O  O   . HOH P 6 .   ? 19.951  19.708 49.546 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 222  HOH B O   1 
HETATM 3133 O  O   . HOH P 6 .   ? 16.512  31.401 48.872 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 223  HOH B O   1 
HETATM 3134 O  O   . HOH P 6 .   ? 22.244  35.388 47.646 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 224  HOH B O   1 
HETATM 3135 O  O   . HOH P 6 .   ? 13.392  31.950 43.398 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 225  HOH B O   1 
HETATM 3136 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.596   48.021 24.787 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 226  HOH B O   1 
HETATM 3137 O  O   . HOH P 6 .   ? 10.550  9.178  22.809 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 227  HOH B O   1 
HETATM 3138 O  O   . HOH P 6 .   ? 19.422  14.615 31.290 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 228  HOH B O   1 
HETATM 3139 O  O   . HOH P 6 .   ? -3.630  12.402 10.007 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 229  HOH B O   1 
HETATM 3140 O  O   . HOH P 6 .   ? -2.899  16.125 40.953 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 230  HOH B O   1 
HETATM 3141 O  O   . HOH P 6 .   ? -6.400  38.591 21.579 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 231  HOH B O   1 
HETATM 3142 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.397  24.395 38.506 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 232  HOH B O   1 
HETATM 3143 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.965   15.126 30.636 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 233  HOH B O   1 
HETATM 3144 O  O   . HOH P 6 .   ? 37.085  32.849 58.111 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 234  HOH B O   1 
HETATM 3145 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.598   40.560 15.761 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 235  HOH B O   1 
HETATM 3146 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.953   12.470 33.374 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 236  HOH B O   1 
HETATM 3147 O  O   . HOH P 6 .   ? 6.348   13.595 29.948 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 237  HOH B O   1 
HETATM 3148 O  O   . HOH P 6 .   ? -4.787  26.671 10.442 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 238  HOH B O   1 
HETATM 3149 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.087  11.387 14.626 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 239  HOH B O   1 
HETATM 3150 O  O   . HOH P 6 .   ? -3.686  36.283 47.058 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 240  HOH B O   1 
HETATM 3151 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.806   14.530 35.282 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 241  HOH B O   1 
HETATM 3152 O  O   . HOH P 6 .   ? 9.634   27.608 34.439 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 242  HOH B O   1 
HETATM 3153 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.477   26.593 33.946 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 243  HOH B O   1 
HETATM 3154 O  O   . HOH P 6 .   ? -4.409  14.411 11.593 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 244  HOH B O   1 
HETATM 3155 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.009   25.290 36.348 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 245  HOH B O   1 
HETATM 3156 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.164  22.585 13.702 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 246  HOH B O   1 
HETATM 3157 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.672   23.855 32.914 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 247  HOH B O   1 
HETATM 3158 O  O   . HOH P 6 .   ? 5.720   22.182 33.302 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 248  HOH B O   1 
HETATM 3159 O  O   . HOH P 6 .   ? 5.856   46.483 24.509 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 249  HOH B O   1 
HETATM 3160 O  O   . HOH P 6 .   ? 8.961   22.338 35.000 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 251  HOH B O   1 
HETATM 3161 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.965   21.225 38.021 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 252  HOH B O   1 
HETATM 3162 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.283  26.330 59.969 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 253  HOH B O   1 
HETATM 3163 O  O   . HOH P 6 .   ? -2.710  35.668 31.905 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 254  HOH B O   1 
HETATM 3164 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.343   16.051 40.098 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 255  HOH B O   1 
HETATM 3165 O  O   . HOH P 6 .   ? 8.788   30.500 6.962  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 256  HOH B O   1 
HETATM 3166 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.181   15.288 36.137 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 257  HOH B O   1 
HETATM 3167 O  O   . HOH P 6 .   ? -7.297  36.134 41.114 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 258  HOH B O   1 
HETATM 3168 O  O   . HOH P 6 .   ? 39.385  30.193 54.261 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 259  HOH B O   1 
HETATM 3169 O  O   . HOH P 6 .   ? 8.510   17.933 14.054 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 260  HOH B O   1 
HETATM 3170 O  O   . HOH P 6 .   ? 37.611  28.158 53.085 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 261  HOH B O   1 
HETATM 3171 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.601   16.085 31.284 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 262  HOH B O   1 
HETATM 3172 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.505   13.941 9.224  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 263  HOH B O   1 
HETATM 3173 O  O   . HOH P 6 .   ? 32.898  23.232 57.850 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 264  HOH B O   1 
HETATM 3174 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.104   12.744 37.715 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 265  HOH B O   1 
HETATM 3175 O  O   . HOH P 6 .   ? 13.164  9.513  19.566 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 266  HOH B O   1 
HETATM 3176 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.214  16.194 37.344 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 267  HOH B O   1 
HETATM 3177 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.941  13.555 37.125 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 268  HOH B O   1 
HETATM 3178 O  O   . HOH P 6 .   ? -3.817  20.925 13.127 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 269  HOH B O   1 
HETATM 3179 O  O   . HOH P 6 .   ? 16.266  30.073 9.241  1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 270  HOH B O   1 
HETATM 3180 O  O   . HOH P 6 .   ? 10.848  15.526 41.728 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 271  HOH B O   1 
HETATM 3181 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.508  17.541 44.665 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 272  HOH B O   1 
HETATM 3182 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.977  16.588 42.577 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 273  HOH B O   1 
HETATM 3183 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.961  19.480 45.673 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 274  HOH B O   1 
HETATM 3184 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.339  37.026 11.580 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 275  HOH B O   1 
HETATM 3185 O  O   . HOH P 6 .   ? -4.112  36.910 12.032 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 276  HOH B O   1 
HETATM 3186 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.491  17.757 47.377 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 277  HOH B O   1 
HETATM 3187 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.126  14.711 18.895 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 278  HOH B O   1 
HETATM 3188 O  O   . HOH P 6 .   ? 22.058  17.719 51.997 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 279  HOH B O   1 
HETATM 3189 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.158  34.198 41.671 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 280  HOH B O   1 
HETATM 3190 O  O   . HOH P 6 .   ? 16.424  30.714 55.131 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 281  HOH B O   1 
HETATM 3191 O  O   . HOH P 6 .   ? 14.258  34.758 5.868  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 282  HOH B O   1 
HETATM 3192 O  O   . HOH P 6 .   ? -8.795  17.544 29.848 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 283  HOH B O   1 
HETATM 3193 O  O   . HOH P 6 .   ? -3.990  9.151  20.934 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 284  HOH B O   1 
HETATM 3194 O  O   . HOH P 6 .   ? 6.607   26.196 4.432  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 285  HOH B O   1 
HETATM 3195 O  O   . HOH P 6 .   ? 16.200  37.151 20.302 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 286  HOH B O   1 
HETATM 3196 O  O   . HOH P 6 .   ? 34.118  26.133 54.686 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 287  HOH B O   1 
HETATM 3197 O  O   . HOH P 6 .   ? 33.878  29.411 42.439 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 288  HOH B O   1 
HETATM 3198 O  O   . HOH P 6 .   ? -7.565  13.844 24.208 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 289  HOH B O   1 
HETATM 3199 O  O   . HOH P 6 .   ? 9.480   35.450 11.426 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 290  HOH B O   1 
HETATM 3200 O  O   . HOH P 6 .   ? 25.203  33.572 49.346 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 291  HOH B O   1 
HETATM 3201 O  O   . HOH P 6 .   ? 9.988   22.483 38.658 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 292  HOH B O   1 
HETATM 3202 O  O   . HOH P 6 .   ? 22.068  26.055 28.115 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 293  HOH B O   1 
HETATM 3203 O  O   . HOH P 6 .   ? 22.868  24.556 25.983 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 294  HOH B O   1 
HETATM 3204 O  O   . HOH P 6 .   ? 25.103  29.007 62.723 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 295  HOH B O   1 
HETATM 3205 O  O   . HOH P 6 .   ? 21.241  22.485 25.529 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 296  HOH B O   1 
HETATM 3206 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.708   19.595 54.925 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 297  HOH B O   1 
HETATM 3207 O  O   . HOH P 6 .   ? 2.343   18.283 45.622 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 298  HOH B O   1 
HETATM 3208 O  O   . HOH P 6 .   ? 40.442  23.620 50.561 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 299  HOH B O   1 
HETATM 3209 O  O   . HOH P 6 .   ? 0.708   35.839 46.009 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 300  HOH B O   1 
HETATM 3210 O  O   . HOH P 6 .   ? 2.649   21.535 7.252  1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 301  HOH B O   1 
HETATM 3211 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.492  10.203 22.902 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 302  HOH B O   1 
HETATM 3212 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.058   9.752  36.948 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 303  HOH B O   1 
HETATM 3213 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.569  10.027 33.276 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 304  HOH B O   1 
HETATM 3214 O  O   . HOH P 6 .   ? 2.488   13.457 32.928 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 305  HOH B O   1 
HETATM 3215 O  O   . HOH P 6 .   ? -2.238  42.908 13.672 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 306  HOH B O   1 
HETATM 3216 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.296   10.847 31.846 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 307  HOH B O   1 
HETATM 3217 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.874   10.106 32.034 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 308  HOH B O   1 
HETATM 3218 O  O   . HOH P 6 .   ? 33.725  24.065 47.115 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 309  HOH B O   1 
HETATM 3219 O  O   . HOH P 6 .   ? 5.020   43.080 19.783 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 310  HOH B O   1 
HETATM 3220 O  O   . HOH P 6 .   ? -4.819  10.597 32.134 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 311  HOH B O   1 
HETATM 3221 O  O   . HOH P 6 .   ? -8.607  11.614 34.015 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 312  HOH B O   1 
HETATM 3222 O  O   . HOH P 6 .   ? -11.744 36.158 38.882 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 313  HOH B O   1 
HETATM 3223 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.807  26.803 30.209 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 314  HOH B O   1 
HETATM 3224 O  O   . HOH P 6 .   ? 0.436   20.627 32.906 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 315  HOH B O   1 
HETATM 3225 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.463  14.303 41.438 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 316  HOH B O   1 
HETATM 3226 O  O   . HOH P 6 .   ? 0.631   15.241 38.803 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 317  HOH B O   1 
HETATM 3227 O  O   . HOH P 6 .   ? -2.304  14.008 39.032 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 318  HOH B O   1 
HETATM 3228 O  O   . HOH P 6 .   ? -1.739  16.795 38.415 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 319  HOH B O   1 
HETATM 3229 O  O   . HOH P 6 .   ? 16.971  32.220 17.113 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 320  HOH B O   1 
HETATM 3230 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.993   34.667 11.857 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 321  HOH B O   1 
HETATM 3231 O  O   . HOH P 6 .   ? 31.636  32.170 59.813 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 322  HOH B O   1 
HETATM 3232 O  O   . HOH P 6 .   ? -11.001 35.884 31.308 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 323  HOH B O   1 
HETATM 3233 O  O   . HOH P 6 .   ? 5.941   37.778 12.912 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 324  HOH B O   1 
HETATM 3234 O  O   . HOH P 6 .   ? -1.330  39.586 10.331 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 325  HOH B O   1 
HETATM 3235 O  O   . HOH P 6 .   ? -4.253  39.935 10.898 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 326  HOH B O   1 
HETATM 3236 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.999  33.591 19.592 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 327  HOH B O   1 
HETATM 3237 O  O   . HOH P 6 .   ? 0.332   17.068 31.047 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 328  HOH B O   1 
HETATM 3238 O  O   . HOH P 6 .   ? 14.881  14.717 16.708 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 329  HOH B O   1 
HETATM 3239 O  O   . HOH P 6 .   ? -10.460 30.561 35.396 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 330  HOH B O   1 
HETATM 3240 O  O   . HOH P 6 .   ? -4.703  18.568 12.756 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 331  HOH B O   1 
HETATM 3241 O  O   . HOH P 6 .   ? -5.930  23.066 12.776 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 332  HOH B O   1 
HETATM 3242 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.901  18.271 7.110  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 333  HOH B O   1 
HETATM 3243 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.499   17.438 11.921 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 334  HOH B O   1 
HETATM 3244 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.396   11.971 13.336 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 335  HOH B O   1 
HETATM 3245 O  O   . HOH P 6 .   ? -5.110  33.592 29.575 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 336  HOH B O   1 
HETATM 3246 O  O   . HOH P 6 .   ? 33.846  35.985 59.352 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 337  HOH B O   1 
HETATM 3247 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.285   28.925 4.056  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 338  HOH B O   1 
HETATM 3248 O  O   . HOH P 6 .   ? -11.250 28.932 30.915 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 339  HOH B O   1 
HETATM 3249 O  O   . HOH P 6 .   ? 36.896  26.034 54.433 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 340  HOH B O   1 
HETATM 3250 O  O   . HOH P 6 .   ? 38.291  24.272 53.166 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 341  HOH B O   1 
HETATM 3251 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.215  20.417 13.785 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 342  HOH B O   1 
HETATM 3252 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.663  20.101 11.559 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 343  HOH B O   1 
HETATM 3253 O  O   . HOH P 6 .   ? 2.319   21.471 35.652 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 344  HOH B O   1 
HETATM 3254 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.463  17.188 40.671 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 345  HOH B O   1 
HETATM 3255 O  O   . HOH P 6 .   ? 27.594  18.447 54.753 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 346  HOH B O   1 
HETATM 3256 O  O   . HOH P 6 .   ? -3.027  23.114 35.190 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 347  HOH B O   1 
HETATM 3257 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.675  25.437 8.217  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 348  HOH B O   1 
HETATM 3258 O  O   . HOH P 6 .   ? 6.111   41.243 21.332 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 349  HOH B O   1 
HETATM 3259 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.261   42.569 14.619 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 350  HOH B O   1 
HETATM 3260 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.242   36.738 10.505 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 351  HOH B O   1 
HETATM 3261 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.598  39.833 13.275 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 352  HOH B O   1 
HETATM 3262 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.126   41.964 17.656 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 353  HOH B O   1 
HETATM 3263 O  O   . HOH P 6 .   ? 6.839   49.645 21.084 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 354  HOH B O   1 
HETATM 3264 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.761  23.899 10.324 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 355  HOH B O   1 
HETATM 3265 O  O   . HOH P 6 .   ? -3.682  40.079 20.211 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 356  HOH B O   1 
HETATM 3266 O  O   . HOH P 6 .   ? 9.501   23.959 6.820  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 357  HOH B O   1 
HETATM 3267 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.317  24.338 11.551 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 358  HOH B O   1 
HETATM 3268 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.731  27.904 11.523 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 359  HOH B O   1 
HETATM 3269 O  O   . HOH P 6 .   ? 16.102  19.766 13.463 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 360  HOH B O   1 
HETATM 3270 O  O   . HOH P 6 .   ? 20.065  24.327 18.695 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 361  HOH B O   1 
HETATM 3271 O  O   . HOH P 6 .   ? 21.137  27.991 21.163 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 362  HOH B O   1 
HETATM 3272 O  O   . HOH P 6 .   ? 23.995  24.836 29.967 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 363  HOH B O   1 
HETATM 3273 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.967  22.767 14.633 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 364  HOH B O   1 
HETATM 3274 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.648   22.207 30.606 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 365  HOH B O   1 
HETATM 3275 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.917  28.010 39.057 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 366  HOH B O   1 
HETATM 3276 O  O   . HOH P 6 .   ? 3.719   24.784 22.839 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 367  HOH B O   1 
HETATM 3277 O  O   . HOH P 6 .   ? 22.795  31.337 47.359 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 368  HOH B O   1 
HETATM 3278 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.823   18.088 47.093 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 369  HOH B O   1 
HETATM 3279 O  O   . HOH P 6 .   ? 13.350  36.872 24.631 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 370  HOH B O   1 
HETATM 3280 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.812   22.890 9.054  1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 371  HOH B O   1 
HETATM 3281 O  O   . HOH P 6 .   ? -8.274  26.507 30.155 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 372  HOH B O   1 
HETATM 3282 O  O   . HOH P 6 .   ? 18.799  19.544 19.105 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 373  HOH B O   1 
HETATM 3283 O  O   . HOH P 6 .   ? 19.913  16.175 29.120 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 374  HOH B O   1 
HETATM 3284 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.588  25.436 59.716 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 375  HOH B O   1 
HETATM 3285 O  O   . HOH P 6 .   ? 10.963  33.394 12.441 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 376  HOH B O   1 
HETATM 3286 O  O   . HOH P 6 .   ? -5.897  39.330 41.073 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 377  HOH B O   1 
HETATM 3287 O  O   . HOH P 6 .   ? -4.281  37.752 43.429 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 378  HOH B O   1 
HETATM 3288 O  O   . HOH P 6 .   ? -1.830  39.618 44.823 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 379  HOH B O   1 
HETATM 3289 O  O   . HOH P 6 .   ? 20.022  30.128 45.384 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 380  HOH B O   1 
HETATM 3290 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.793   14.685 39.068 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 381  HOH B O   1 
HETATM 3291 O  O   . HOH P 6 .   ? -1.031  9.622  28.439 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 382  HOH B O   1 
HETATM 3292 O  O   . HOH P 6 .   ? 19.733  24.802 57.726 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 383  HOH B O   1 
HETATM 3293 O  O   . HOH P 6 .   ? 1.060   33.654 29.857 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 384  HOH B O   1 
HETATM 3294 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.027  12.538 14.037 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 385  HOH B O   1 
HETATM 3295 O  O   . HOH P 6 .   ? 14.059  12.022 15.544 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 386  HOH B O   1 
HETATM 3296 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.020  11.084 18.682 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 387  HOH B O   1 
HETATM 3297 O  O   . HOH P 6 .   ? 10.426  9.364  18.539 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 388  HOH B O   1 
HETATM 3298 O  O   . HOH P 6 .   ? 8.967   8.853  20.603 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 389  HOH B O   1 
HETATM 3299 O  O   . HOH P 6 .   ? 9.145   6.162  20.274 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 390  HOH B O   1 
HETATM 3300 O  O   . HOH P 6 .   ? 6.912   10.327 19.797 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 391  HOH B O   1 
HETATM 3301 O  O   . HOH P 6 .   ? 5.908   10.183 23.097 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 392  HOH B O   1 
HETATM 3302 O  O   . HOH P 6 .   ? 5.333   7.913  24.807 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 393  HOH B O   1 
HETATM 3303 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.848   7.798  25.473 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 394  HOH B O   1 
HETATM 3304 O  O   . HOH P 6 .   ? 8.139   6.824  27.936 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 395  HOH B O   1 
HETATM 3305 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.903  15.129 33.255 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 396  HOH B O   1 
HETATM 3306 O  O   . HOH P 6 .   ? 22.691  22.267 32.475 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 397  HOH B O   1 
HETATM 3307 O  O   . HOH P 6 .   ? 0.033   21.474 8.003  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 398  HOH B O   1 
HETATM 3308 O  O   . HOH P 6 .   ? 15.576  20.058 40.217 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 399  HOH B O   1 
HETATM 3309 O  O   . HOH P 6 .   ? 37.712  30.078 48.286 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 400  HOH B O   1 
HETATM 3310 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.881   14.253 20.462 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 401  HOH B O   1 
HETATM 3311 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.376  23.065 41.228 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 402  HOH B O   1 
HETATM 3312 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.077   40.008 28.649 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 403  HOH B O   1 
HETATM 3313 O  O   . HOH P 6 .   ? -8.440  22.096 23.466 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 404  HOH B O   1 
HETATM 3314 O  O   . HOH P 6 .   ? 4.227   12.440 30.722 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 405  HOH B O   1 
HETATM 3315 O  O   . HOH P 6 .   ? 21.886  26.873 61.022 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 406  HOH B O   1 
HETATM 3316 O  O   . HOH P 6 .   ? -12.351 27.275 27.394 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 407  HOH B O   1 
HETATM 3317 O  O   . HOH P 6 .   ? -12.409 26.616 30.097 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 408  HOH B O   1 
HETATM 3318 O  O   . HOH P 6 .   ? -0.331  19.794 36.329 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 409  HOH B O   1 
HETATM 3319 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.424  16.232 22.304 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 410  HOH B O   1 
HETATM 3320 O  O   . HOH P 6 .   ? 12.884  13.046 49.502 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 411  HOH B O   1 
HETATM 3321 O  O   . HOH P 6 .   ? 6.918   16.832 55.167 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 412  HOH B O   1 
HETATM 3322 O  O   . HOH P 6 .   ? -5.800  22.395 34.927 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 413  HOH B O   1 
HETATM 3323 O  O   . HOH P 6 .   ? 39.004  28.399 50.174 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 414  HOH B O   1 
HETATM 3324 O  O   . HOH P 6 .   ? -6.695  36.731 34.054 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 415  HOH B O   1 
HETATM 3325 O  O   . HOH P 6 .   ? 0.428   9.015  18.011 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 416  HOH B O   1 
HETATM 3326 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.732  27.793 7.666  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 417  HOH B O   1 
HETATM 3327 O  O   . HOH P 6 .   ? 23.236  36.275 53.080 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 418  HOH B O   1 
HETATM 3328 O  O   . HOH P 6 .   ? 32.937  25.844 57.183 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 419  HOH B O   1 
HETATM 3329 O  O   . HOH P 6 .   ? 29.991  34.042 59.352 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 420  HOH B O   1 
HETATM 3330 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.571  33.585 53.221 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 421  HOH B O   1 
HETATM 3331 O  O   . HOH P 6 .   ? 29.886  20.394 51.455 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 422  HOH B O   1 
HETATM 3332 O  O   . HOH P 6 .   ? 11.481  15.761 8.333  1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 423  HOH B O   1 
HETATM 3333 O  O   . HOH P 6 .   ? -9.804  33.617 31.731 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 424  HOH B O   1 
HETATM 3334 O  O   . HOH P 6 .   ? 10.039  16.239 11.336 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 425  HOH B O   1 
HETATM 3335 O  O   . HOH P 6 .   ? -2.936  29.934 8.679  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 426  HOH B O   1 
HETATM 3336 O  O   . HOH P 6 .   ? 7.220   12.466 18.938 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 427  HOH B O   1 
HETATM 3337 O  O   . HOH P 6 .   ? -1.069  32.890 10.444 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 428  HOH B O   1 
HETATM 3338 O  O   . HOH P 6 .   ? 18.144  20.843 47.903 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 429  HOH B O   1 
HETATM 3339 O  O   . HOH P 6 .   ? 14.633  16.309 37.668 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 430  HOH B O   1 
HETATM 3340 O  O   . HOH P 6 .   ? 33.455  28.004 52.924 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 431  HOH B O   1 
HETATM 3341 O  O   . HOH P 6 .   ? 17.018  16.835 14.088 1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 432  HOH B O   1 
HETATM 3342 O  O   . HOH P 6 .   ? 20.478  17.897 33.362 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 433  HOH B O   1 
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