data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Conlan, A.R."   1 
"Homer, C."      2 
"Axelrod, H.L."  3 
"Cohen, A.E."    4 
"Abresch, E.C."  5 
"Zuris, J."      6 
"Nechushtai, R." 7 
"Paddock, M.L."  8 
"Jennings, P.A." 9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Human MitoNEET with 2Fe-2S Coordinating Ligand His 87 Replaced With Cys" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "CDGSH protein fold, 2Fe-2S cluster, NEET fold, homodimer, Iron, Iron-sulfur, Membrane, Metal-binding, Mitochondrion, Mitochondrion outer membrane, Signal-anchor, Transmembrane, METAL BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Mutation of the His ligand in mitoNEET stabilizes the 2Fe-2S cluster despite conformational heterogeneity in the ligand environment." 
_citation.journal_abbrev            "Acta Crystallogr.,Sect.D" 
_citation.journal_volume            67 
_citation.page_first                516 
_citation.page_last                 523 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           ABCRE6 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           0907-4449 
_citation.journal_id_CSD            0766 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21636891 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S0907444911011577 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conlan, A.R."   1 ? 
primary "Paddock, M.L."  2 ? 
primary "Homer, C."      3 ? 
primary "Axelrod, H.L."  4 ? 
primary "Cohen, A.E."    5 ? 
primary "Abresch, E.C."  6 ? 
primary "Zuris, J.A."    7 ? 
primary "Nechushtai, R." 8 ? 
primary "Jennings, P.A." 9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       GSHMRFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGACTKHNEETGDNVGPLIIKKKE 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   GSHMRFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGACTKHNEETGDNVGPLIIKKKE 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  GLY n 
1 2  SER n 
1 3  HIS n 
1 4  MET n 
1 5  ARG n 
1 6  PHE n 
1 7  TYR n 
1 8  VAL n 
1 9  LYS n 
1 10 ASP n 
1 11 HIS n 
1 12 ARG n 
1 13 ASN n 
1 14 LYS n 
1 15 ALA n 
1 16 MET n 
1 17 ILE n 
1 18 ASN n 
1 19 LEU n 
1 20 HIS n 
1 21 ILE n 
1 22 GLN n 
1 23 LYS n 
1 24 ASP n 
1 25 ASN n 
1 26 PRO n 
1 27 LYS n 
1 28 ILE n 
1 29 VAL n 
1 30 HIS n 
1 31 ALA n 
1 32 PHE n 
1 33 ASP n 
1 34 MET n 
1 35 GLU n 
1 36 ASP n 
1 37 LEU n 
1 38 GLY n 
1 39 ASP n 
1 40 LYS n 
1 41 ALA n 
1 42 VAL n 
1 43 TYR n 
1 44 CYS n 
1 45 ARG n 
1 46 CYS n 
1 47 TRP n 
1 48 ARG n 
1 49 SER n 
1 50 LYS n 
1 51 LYS n 
1 52 PHE n 
1 53 PRO n 
1 54 PHE n 
1 55 CYS n 
1 56 ASP n 
1 57 GLY n 
1 58 ALA n 
1 59 CYS n 
1 60 THR n 
1 61 LYS n 
1 62 HIS n 
1 63 ASN n 
1 64 GLU n 
1 65 GLU n 
1 66 THR n 
1 67 GLY n 
1 68 ASP n 
1 69 ASN n 
1 70 VAL n 
1 71 GLY n 
1 72 PRO n 
1 73 LEU n 
1 74 ILE n 
1 75 ILE n 
1 76 LYS n 
1 77 LYS n 
1 78 LYS n 
1 79 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "CDGSH iron sulfur domain-containing protein 1" 9225.690 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER"                    175.820  2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                                           18.015   101 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  GLY 1  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2  SER 2  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3  HIS 3  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4  MET 4  0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5  ARG 5  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 6  PHE 6  34  34  PHE PHE A ? n 
A 1 7  TYR 7  35  35  TYR TYR A ? n 
A 1 8  VAL 8  36  36  VAL VAL A ? n 
A 1 9  LYS 9  37  37  LYS LYS A ? n 
A 1 10 ASP 10 38  38  ASP ASP A ? n 
A 1 11 HIS 11 39  39  HIS HIS A ? n 
A 1 12 ARG 12 40  40  ARG ARG A ? n 
A 1 13 ASN 13 41  41  ASN ASN A ? n 
A 1 14 LYS 14 42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 15 ALA 15 43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 16 MET 16 44  44  MET MET A ? n 
A 1 17 ILE 17 45  45  ILE ILE A ? n 
A 1 18 ASN 18 46  46  ASN ASN A ? n 
A 1 19 LEU 19 47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 20 HIS 20 48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 21 ILE 21 49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 22 GLN 22 50  50  GLN GLN A ? n 
A 1 23 LYS 23 51  51  LYS LYS A ? n 
A 1 24 ASP 24 52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 25 ASN 25 53  53  ASN ASN A ? n 
A 1 26 PRO 26 54  54  PRO PRO A ? n 
A 1 27 LYS 27 55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 28 ILE 28 56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 29 VAL 29 57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 30 HIS 30 58  58  HIS HIS A ? n 
A 1 31 ALA 31 59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 32 PHE 32 60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 33 ASP 33 61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 34 MET 34 62  62  MET MET A ? n 
A 1 35 GLU 35 63  63  GLU GLU A ? n 
A 1 36 ASP 36 64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 37 LEU 37 65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 38 GLY 38 66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 39 ASP 39 67  67  ASP ASP A ? n 
A 1 40 LYS 40 68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 41 ALA 41 69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 42 VAL 42 70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 43 TYR 43 71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 44 CYS 44 72  72  CYS CYS A ? n 
A 1 45 ARG 45 73  73  ARG ARG A ? n 
A 1 46 CYS 46 74  74  CYS CYS A ? n 
A 1 47 TRP 47 75  75  TRP TRP A ? n 
A 1 48 ARG 48 76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 49 SER 49 77  77  SER SER A ? n 
A 1 50 LYS 50 78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 51 LYS 51 79  79  LYS LYS A ? n 
A 1 52 PHE 52 80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 53 PRO 53 81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 54 PHE 54 82  82  PHE PHE A ? n 
A 1 55 CYS 55 83  83  CYS CYS A ? n 
A 1 56 ASP 56 84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 57 GLY 57 85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 58 ALA 58 86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 59 CYS 59 87  87  CYS CYS A ? n 
A 1 60 THR 60 88  88  THR THR A ? n 
A 1 61 LYS 61 89  89  LYS LYS A ? n 
A 1 62 HIS 62 90  90  HIS HIS A ? n 
A 1 63 ASN 63 91  91  ASN ASN A ? n 
A 1 64 GLU 64 92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 65 GLU 65 93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 66 THR 66 94  94  THR THR A ? n 
A 1 67 GLY 67 95  95  GLY GLY A ? n 
A 1 68 ASP 68 96  96  ASP ASP A ? n 
A 1 69 ASN 69 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 70 VAL 70 98  98  VAL VAL A ? n 
A 1 71 GLY 71 99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 72 PRO 72 100 100 PRO PRO A ? n 
A 1 73 LEU 73 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 74 ILE 74 102 102 ILE ILE A ? n 
A 1 75 ILE 75 103 103 ILE ILE A ? n 
A 1 76 LYS 76 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 77 LYS 77 105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 78 LYS 78 106 106 LYS LYS A ? n 
A 1 79 GLU 79 107 107 GLU GLU A ? n 
B 1 1  GLY 1  -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2  SER 2  -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3  HIS 3  -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4  MET 4  0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5  ARG 5  33  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6  PHE 6  34  34  PHE PHE B ? n 
B 1 7  TYR 7  35  35  TYR TYR B ? n 
B 1 8  VAL 8  36  36  VAL VAL B ? n 
B 1 9  LYS 9  37  37  LYS LYS B ? n 
B 1 10 ASP 10 38  38  ASP ASP B ? n 
B 1 11 HIS 11 39  39  HIS HIS B ? n 
B 1 12 ARG 12 40  40  ARG ARG B ? n 
B 1 13 ASN 13 41  41  ASN ASN B ? n 
B 1 14 LYS 14 42  42  LYS LYS B ? n 
B 1 15 ALA 15 43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 16 MET 16 44  44  MET MET B ? n 
B 1 17 ILE 17 45  45  ILE ILE B ? n 
B 1 18 ASN 18 46  46  ASN ASN B ? n 
B 1 19 LEU 19 47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 20 HIS 20 48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 21 ILE 21 49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 22 GLN 22 50  50  GLN GLN B ? n 
B 1 23 LYS 23 51  51  LYS LYS B ? n 
B 1 24 ASP 24 52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 25 ASN 25 53  53  ASN ASN B ? n 
B 1 26 PRO 26 54  54  PRO PRO B ? n 
B 1 27 LYS 27 55  55  LYS LYS B ? n 
B 1 28 ILE 28 56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 29 VAL 29 57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 30 HIS 30 58  58  HIS HIS B ? n 
B 1 31 ALA 31 59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 32 PHE 32 60  60  PHE PHE B ? n 
B 1 33 ASP 33 61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 34 MET 34 62  62  MET MET B ? n 
B 1 35 GLU 35 63  63  GLU GLU B ? n 
B 1 36 ASP 36 64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 37 LEU 37 65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 38 GLY 38 66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 39 ASP 39 67  67  ASP ASP B ? n 
B 1 40 LYS 40 68  68  LYS LYS B ? n 
B 1 41 ALA 41 69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 42 VAL 42 70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 43 TYR 43 71  71  TYR TYR B ? n 
B 1 44 CYS 44 72  72  CYS CYS B ? n 
B 1 45 ARG 45 73  73  ARG ARG B ? n 
B 1 46 CYS 46 74  74  CYS CYS B ? n 
B 1 47 TRP 47 75  75  TRP TRP B ? n 
B 1 48 ARG 48 76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 49 SER 49 77  77  SER SER B ? n 
B 1 50 LYS 50 78  78  LYS LYS B ? n 
B 1 51 LYS 51 79  79  LYS LYS B ? n 
B 1 52 PHE 52 80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 53 PRO 53 81  81  PRO PRO B ? n 
B 1 54 PHE 54 82  82  PHE PHE B ? n 
B 1 55 CYS 55 83  83  CYS CYS B ? n 
B 1 56 ASP 56 84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 57 GLY 57 85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 58 ALA 58 86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 59 CYS 59 87  87  CYS CYS B ? n 
B 1 60 THR 60 88  88  THR THR B ? n 
B 1 61 LYS 61 89  89  LYS LYS B ? n 
B 1 62 HIS 62 90  90  HIS HIS B ? n 
B 1 63 ASN 63 91  91  ASN ASN B ? n 
B 1 64 GLU 64 92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 65 GLU 65 93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 66 THR 66 94  94  THR THR B ? n 
B 1 67 GLY 67 95  95  GLY GLY B ? n 
B 1 68 ASP 68 96  96  ASP ASP B ? n 
B 1 69 ASN 69 97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 70 VAL 70 98  98  VAL VAL B ? n 
B 1 71 GLY 71 99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 72 PRO 72 100 100 PRO PRO B ? n 
B 1 73 LEU 73 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 74 ILE 74 102 102 ILE ILE B ? n 
B 1 75 ILE 75 103 103 ILE ILE B ? n 
B 1 76 LYS 76 104 104 LYS LYS B ? n 
B 1 77 LYS 77 105 105 LYS LYS B ? n 
B 1 78 LYS 78 106 106 LYS LYS B ? n 
B 1 79 GLU 79 107 107 GLU GLU B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 FES 1  500 500 FES FES A ? 
D 2 FES 1  500 500 FES FES B ? 
E 3 HOH 1  1   1   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  2   2   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  3   3   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  4   4   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  5   5   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  6   6   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  7   7   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  8   8   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  9   9   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 10  10  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 11  11  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 12  12  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 13  13  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 14  14  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 15  15  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 16  16  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 17  17  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 18  18  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 19  19  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 20  20  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 22  22  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 23  23  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 24  24  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 25  25  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 108 40  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 109 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 110 57  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 111 58  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 112 63  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 113 64  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 114 65  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 115 66  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 116 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 117 68  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 118 69  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 119 70  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 120 75  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 121 76  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 122 80  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 123 81  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 124 83  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 125 84  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 126 85  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44 127 86  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45 128 87  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46 129 88  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47 130 90  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48 131 91  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49 132 93  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50 133 94  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51 134 95  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52 135 96  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53 136 98  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54 137 101 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55 138 26  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  21  21  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  108 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  109 31  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  110 32  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  111 33  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  112 34  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  113 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  114 36  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  115 37  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 116 38  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 117 39  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 118 41  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 119 42  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 120 43  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 121 44  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 122 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 123 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 124 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 125 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 126 50  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 127 51  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 128 52  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 129 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 130 54  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 131 55  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 132 56  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 133 59  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 134 60  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 135 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 136 62  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 137 71  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 138 72  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 139 73  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 140 74  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 141 77  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 142 78  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 143 79  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 144 82  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 145 89  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 146 92  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 147 97  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 148 99  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 149 100 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 150 27  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 151 28  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 152 29  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                     ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FES non-polymer         . "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" ? "Fe2 S2"         175.820 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                   ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLU A 35 ? LEU A 37 ? GLU A 63 LEU A 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A 57 ? GLY A 67 ? GLY A 85 GLY A 95 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU B 35 ? LEU B 37 ? GLU B 63 LEU B 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P4 AA4 ALA B 58 ? GLY B 67 ? ALA B 86 GLY B 95 1 ? 10 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 HIS A 30 ? ASP A 33 ? HIS A 58  ASP A 61  
AA1 2 LEU B 73 ? LYS B 76 ? LEU B 101 LYS B 104 
AA1 3 LYS B 40 ? TYR B 43 ? LYS B 68  TYR B 71  
AA2 1 LYS A 40 ? TYR A 43 ? LYS A 68  TYR A 71  
AA2 2 VAL A 70 ? LYS A 76 ? VAL A 98  LYS A 104 
AA2 3 ILE B 28 ? ASP B 33 ? ILE B 56  ASP B 61  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.020279 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.020167 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016886 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
FE 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" FES 
3 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N HIS A 30 ? N HIS A 58  O ILE B 74 ? O ILE B 102 
AA1 2 3 O LEU B 73 ? O LEU B 101 N TYR B 43 ? N TYR B 71  
AA2 1 2 N TYR A 43 ? N TYR A 71  O LEU A 73 ? O LEU A 101 
AA2 2 3 N ILE A 74 ? N ILE A 102 O HIS B 30 ? O HIS B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ARG A 1 5  ? -14.826 61.550 -17.430 1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   2    C  CA  A ARG A 1 5  ? -13.411 61.487 -17.898 0.50 93.71  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   3    C  CA  B ARG A 1 5  ? -13.410 61.466 -17.894 0.50 93.37  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   4    C  C   . ARG A 1 5  ? -12.407 61.601 -16.740 1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   5    O  O   . ARG A 1 5  ? -11.194 61.603 -16.961 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   6    C  CB  A ARG A 1 5  ? -13.153 62.577 -18.949 0.50 94.02  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   7    C  CB  B ARG A 1 5  ? -13.134 62.512 -18.989 0.50 93.41  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   8    C  CG  A ARG A 1 5  ? -13.448 63.999 -18.481 0.50 99.54  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   9    C  CG  B ARG A 1 5  ? -13.739 63.890 -18.732 0.50 97.83  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   10   C  CD  A ARG A 1 5  ? -13.268 64.997 -19.616 0.50 102.37 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   11   C  CD  B ARG A 1 5  ? -13.295 64.890 -19.794 0.50 98.51  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   12   N  NE  A ARG A 1 5  ? -11.955 64.874 -20.243 0.50 99.86  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   13   N  NE  B ARG A 1 5  ? -13.397 64.342 -21.145 0.50 95.09  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   14   C  CZ  A ARG A 1 5  ? -10.873 65.534 -19.845 0.50 100.80 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   15   C  CZ  B ARG A 1 5  ? -14.495 64.384 -21.891 0.50 96.75  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   16   N  NH1 A ARG A 1 5  ? -10.946 66.374 -18.824 0.50 107.99 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   17   N  NH1 B ARG A 1 5  ? -15.600 64.948 -21.419 0.50 102.31 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   18   N  NH2 A ARG A 1 5  ? -9.720  65.363 -20.473 0.50 103.61 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   19   N  NH2 B ARG A 1 5  ? -14.489 63.858 -23.107 0.50 96.64  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . PHE A 1 6  ? -12.917 61.693 -15.506 1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A N   1 
ATOM   21   C  CA  . PHE A 1 6  ? -12.066 61.767 -14.302 1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CA  1 
ATOM   22   C  C   . PHE A 1 6  ? -12.429 60.664 -13.310 1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A C   1 
ATOM   23   O  O   . PHE A 1 6  ? -13.606 60.356 -13.119 1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A O   1 
ATOM   24   C  CB  . PHE A 1 6  ? -12.188 63.131 -13.596 1.00 91.35  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . PHE A 1 6  ? -11.594 64.269 -14.367 1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CG  1 
ATOM   26   C  CD1 . PHE A 1 6  ? -10.216 64.375 -14.513 1.00 87.24  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD1 1 
ATOM   27   C  CD2 . PHE A 1 6  ? -12.404 65.247 -14.930 1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD2 1 
ATOM   28   C  CE1 . PHE A 1 6  ? -9.656  65.417 -15.228 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE1 1 
ATOM   29   C  CE2 . PHE A 1 6  ? -11.847 66.294 -15.642 1.00 90.76  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE2 1 
ATOM   30   C  CZ  . PHE A 1 6  ? -10.467 66.377 -15.791 1.00 88.17  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CZ  1 
ATOM   31   N  N   . TYR A 1 7  ? -11.414 60.061 -12.695 1.00 90.78  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A N   1 
ATOM   32   C  CA  . TYR A 1 7  ? -11.639 59.055 -11.656 1.00 93.25  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CA  1 
ATOM   33   C  C   . TYR A 1 7  ? -10.403 58.910 -10.767 1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A C   1 
ATOM   34   O  O   . TYR A 1 7  ? -9.278  59.120 -11.225 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A O   1 
ATOM   35   C  CB  . TYR A 1 7  ? -12.062 57.702 -12.259 1.00 94.54  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CB  1 
ATOM   36   C  CG  . TYR A 1 7  ? -11.019 57.013 -13.113 1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CG  1 
ATOM   37   C  CD1 . TYR A 1 7  ? -10.992 57.191 -14.493 1.00 94.27  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD1 1 
ATOM   38   C  CD2 . TYR A 1 7  ? -10.083 56.149 -12.541 1.00 96.45  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD2 1 
ATOM   39   C  CE1 . TYR A 1 7  ? -10.045 56.543 -15.284 1.00 100.28 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE1 1 
ATOM   40   C  CE2 . TYR A 1 7  ? -9.130  55.497 -13.321 1.00 102.20 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE2 1 
ATOM   41   C  CZ  . TYR A 1 7  ? -9.116  55.695 -14.690 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CZ  1 
ATOM   42   O  OH  . TYR A 1 7  ? -8.173  55.054 -15.461 1.00 107.04 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A OH  1 
ATOM   43   N  N   . VAL A 1 8  ? -10.630 58.570 -9.494  1.00 97.57  ? ? ? ? ? ? 36  VAL A N   1 
ATOM   44   C  CA  . VAL A 1 8  ? -9.548  58.416 -8.503  1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CA  1 
ATOM   45   C  C   . VAL A 1 8  ? -9.363  56.945 -8.063  1.00 101.60 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A C   1 
ATOM   46   O  O   . VAL A 1 8  ? -10.289 56.134 -8.157  1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A O   1 
ATOM   47   C  CB  . VAL A 1 8  ? -9.819  59.301 -7.240  1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CB  1 
ATOM   48   C  CG1 . VAL A 1 8  ? -11.082 58.843 -6.518  1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG1 1 
ATOM   49   C  CG2 . VAL A 1 8  ? -8.621  59.289 -6.287  1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG2 1 
ATOM   50   N  N   . LYS A 1 9  ? -8.147  56.612 -7.625  1.00 103.21 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N   1 
ATOM   51   C  CA  . LYS A 1 9  ? -7.844  55.299 -7.054  1.00 104.50 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA  1 
ATOM   52   C  C   . LYS A 1 9  ? -7.467  55.528 -5.581  1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C   1 
ATOM   53   O  O   . LYS A 1 9  ? -6.326  55.883 -5.269  1.00 106.42 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O   1 
ATOM   54   C  CB  . LYS A 1 9  ? -6.699  54.628 -7.818  1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB  1 
ATOM   55   C  CG  . LYS A 1 9  ? -6.481  53.170 -7.451  1.00 112.21 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CG  1 
ATOM   56   C  CD  . LYS A 1 9  ? -5.241  52.584 -8.125  1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CD  1 
ATOM   57   C  CE  . LYS A 1 9  ? -5.344  52.570 -9.642  1.00 119.31 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CE  1 
ATOM   58   N  NZ  . LYS A 1 9  ? -4.183  51.855 -10.251 1.00 130.13 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A NZ  1 
ATOM   59   N  N   . ASP A 1 10 ? -8.448  55.372 -4.687  1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A N   1 
ATOM   60   C  CA  . ASP A 1 10 ? -8.245  55.611 -3.251  1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CA  1 
ATOM   61   C  C   . ASP A 1 10 ? -7.634  54.378 -2.564  1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A C   1 
ATOM   62   O  O   . ASP A 1 10 ? -8.207  53.282 -2.600  1.00 104.23 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A O   1 
ATOM   63   C  CB  . ASP A 1 10 ? -9.577  55.993 -2.581  1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CB  1 
ATOM   64   C  CG  . ASP A 1 10 ? -9.388  56.652 -1.208  1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CG  1 
ATOM   65   O  OD1 . ASP A 1 10 ? -8.234  56.787 -0.748  1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD1 1 
ATOM   66   O  OD2 . ASP A 1 10 ? -10.399 57.054 -0.593  1.00 97.59  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD2 1 
ATOM   67   N  N   . HIS A 1 11 ? -6.460  54.565 -1.962  1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A N   1 
ATOM   68   C  CA  . HIS A 1 11 ? -5.774  53.496 -1.236  1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CA  1 
ATOM   69   C  C   . HIS A 1 11 ? -5.630  53.804 0.259   1.00 107.86 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A C   1 
ATOM   70   O  O   . HIS A 1 11 ? -5.136  52.972 1.021   1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A O   1 
ATOM   71   C  CB  . HIS A 1 11 ? -4.387  53.266 -1.827  1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CB  1 
ATOM   72   C  CG  . HIS A 1 11 ? -4.400  52.704 -3.213  1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CG  1 
ATOM   73   N  ND1 . HIS A 1 11 ? -5.078  51.549 -3.541  1.00 117.67 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A ND1 1 
ATOM   74   C  CD2 . HIS A 1 11 ? -3.743  53.084 -4.334  1.00 117.84 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CD2 1 
ATOM   75   C  CE1 . HIS A 1 11 ? -4.873  51.266 -4.815  1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CE1 1 
ATOM   76   N  NE2 . HIS A 1 11 ? -4.062  52.180 -5.319  1.00 119.17 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A NE2 1 
ATOM   77   N  N   . ARG A 1 12 ? -6.080  54.989 0.673   1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ARG A 1 12 ? -5.951  55.441 2.063   1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ARG A 1 12 ? -6.653  54.498 3.041   1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A C   1 
ATOM   80   O  O   . ARG A 1 12 ? -7.710  53.940 2.731   1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ARG A 1 12 ? -6.525  56.862 2.231   1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CB  1 
ATOM   82   C  CG  . ARG A 1 12 ? -5.835  57.952 1.383   1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CG  1 
ATOM   83   C  CD  . ARG A 1 12 ? -6.574  59.311 1.473   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CD  1 
ATOM   84   N  NE  . ARG A 1 12 ? -7.970  59.214 1.039   1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NE  1 
ATOM   85   C  CZ  . ARG A 1 12 ? -8.789  60.255 0.881   1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CZ  1 
ATOM   86   N  NH1 . ARG A 1 12 ? -8.361  61.496 1.103   1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH1 1 
ATOM   87   N  NH2 . ARG A 1 12 ? -10.045 60.053 0.489   1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH2 1 
ATOM   88   N  N   . ASN A 1 13 ? -6.048  54.319 4.215   1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   1 
ATOM   89   C  CA  . ASN A 1 13 ? -6.628  53.502 5.281   1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  1 
ATOM   90   C  C   . ASN A 1 13 ? -6.045  53.901 6.645   1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   1 
ATOM   91   O  O   . ASN A 1 13 ? -4.976  54.527 6.708   1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   1 
ATOM   92   C  CB  . ASN A 1 13 ? -6.427  51.997 4.997   1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  1 
ATOM   93   C  CG  . ASN A 1 13 ? -4.950  51.567 5.010   1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  1 
ATOM   94   O  OD1 . ASN A 1 13 ? -4.234  51.784 5.992   1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 1 
ATOM   95   N  ND2 . ASN A 1 13 ? -4.517  50.894 3.938   1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 1 
ATOM   96   N  N   . LYS A 1 14 ? -6.756  53.552 7.720   1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   1 
ATOM   97   C  CA  . LYS A 1 14 ? -6.309  53.842 9.100   1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  1 
ATOM   98   C  C   . LYS A 1 14 ? -5.828  52.563 9.807   1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   1 
ATOM   99   O  O   . LYS A 1 14 ? -5.774  52.494 11.042  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   1 
ATOM   100  C  CB  . LYS A 1 14 ? -7.447  54.491 9.901   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CB  1 
ATOM   101  N  N   . ALA A 1 15 ? -5.440  51.569 9.018   1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   102  C  CA  . ALA A 1 15 ? -5.022  50.285 9.555   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   103  C  C   . ALA A 1 15 ? -3.632  50.383 10.112  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   104  O  O   . ALA A 1 15 ? -2.828  51.217 9.664   1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   105  C  CB  . ALA A 1 15 ? -5.054  49.229 8.462   1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   106  N  N   . MET A 1 16 ? -3.321  49.537 11.091  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   1 
ATOM   107  C  CA  . MET A 1 16 ? -1.952  49.458 11.524  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  1 
ATOM   108  C  C   . MET A 1 16 ? -1.169  48.801 10.423  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   1 
ATOM   109  O  O   . MET A 1 16 ? -1.691  48.009 9.644   1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   1 
ATOM   110  C  CB  . MET A 1 16 ? -1.774  48.640 12.827  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  1 
ATOM   111  C  CG  . MET A 1 16 ? -2.288  49.321 14.051  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  1 
ATOM   112  S  SD  . MET A 1 16 ? -1.966  48.342 15.549  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  1 
ATOM   113  C  CE  . MET A 1 16 ? -2.976  46.878 15.255  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  1 
ATOM   114  N  N   . ILE A 1 17 ? 0.103   49.141 10.367  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   1 
ATOM   115  C  CA  . ILE A 1 17 ? 1.071   48.524 9.467   1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  1 
ATOM   116  C  C   . ILE A 1 17 ? 1.653   47.268 10.096  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   1 
ATOM   117  O  O   . ILE A 1 17 ? 1.700   46.220 9.450   1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   1 
ATOM   118  C  CB  . ILE A 1 17 ? 2.202   49.516 9.120   1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  1 
ATOM   119  C  CG1 . ILE A 1 17 ? 1.657   50.644 8.241   1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 1 
ATOM   120  C  CG2 . ILE A 1 17 ? 3.391   48.814 8.409   1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 1 
ATOM   121  C  CD1 . ILE A 1 17 ? 2.685   51.825 8.030   1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 1 
ATOM   122  N  N   . ASN A 1 18 ? 2.078   47.371 11.355  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   1 
ATOM   123  C  CA  . ASN A 1 18 ? 2.615   46.245 12.093  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  1 
ATOM   124  C  C   . ASN A 1 18 ? 1.472   45.590 12.854  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   1 
ATOM   125  O  O   . ASN A 1 18 ? 0.808   46.219 13.697  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   1 
ATOM   126  C  CB  . ASN A 1 18 ? 3.716   46.715 13.075  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  1 
ATOM   127  C  CG  . ASN A 1 18 ? 4.187   45.625 13.971  1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  1 
ATOM   128  O  OD1 . ASN A 1 18 ? 4.154   44.426 13.593  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 1 
ATOM   129  N  ND2 . ASN A 1 18 ? 4.629   46.002 15.189  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 1 
ATOM   130  N  N   . LEU A 1 19 ? 1.173   44.351 12.499  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   131  C  CA  . LEU A 1 19 ? 0.116   43.642 13.168  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   132  C  C   . LEU A 1 19 ? 0.528   42.904 14.458  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   133  O  O   . LEU A 1 19 ? -0.224  42.903 15.428  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   134  C  CB  . LEU A 1 19 ? -0.530  42.644 12.202  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   135  C  CG  . LEU A 1 19 ? -1.017  43.218 10.858  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   136  C  CD1 . LEU A 1 19 ? -1.568  42.129 9.999   1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   137  C  CD2 . LEU A 1 19 ? -2.063  44.339 11.079  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   138  N  N   . HIS A 1 20 ? 1.715   42.291 14.466  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   139  C  CA  . HIS A 1 20 ? 2.085   41.364 15.535  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   140  C  C   . HIS A 1 20 ? 3.480   41.531 16.137  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   141  O  O   . HIS A 1 20 ? 3.809   40.822 17.112  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   142  C  CB  . HIS A 1 20 ? 2.027   39.903 14.986  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   143  C  CG  . HIS A 1 20 ? 0.719   39.534 14.351  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   144  N  ND1 . HIS A 1 20 ? -0.494  39.685 14.998  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   145  C  CD2 . HIS A 1 20 ? 0.439   38.997 13.144  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   146  C  CE1 . HIS A 1 20 ? -1.469  39.283 14.200  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   147  N  NE2 . HIS A 1 20 ? -0.936  38.851 13.072  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   148  N  N   . ILE A 1 21 ? 4.326   42.389 15.580  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   149  C  CA  . ILE A 1 21 ? 5.717   42.406 16.048  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   150  C  C   . ILE A 1 21 ? 5.907   43.226 17.320  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   151  O  O   . ILE A 1 21 ? 5.542   44.396 17.376  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   152  C  CB  . ILE A 1 21 ? 6.689   42.861 14.958  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   153  C  CG1 . ILE A 1 21 ? 6.632   41.869 13.776  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   154  C  CG2 . ILE A 1 21 ? 8.133   42.934 15.507  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   155  C  CD1 . ILE A 1 21 ? 7.254   42.352 12.543  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   156  N  N   . GLN A 1 22 ? 6.491   42.584 18.332  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   157  C  CA  . GLN A 1 22 ? 6.908   43.255 19.600  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   158  C  C   . GLN A 1 22 ? 5.978   44.379 20.011  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   159  O  O   . GLN A 1 22 ? 6.394   45.542 20.167  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   160  C  CB  . GLN A 1 22 ? 8.340   43.770 19.476  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   161  C  CG  . GLN A 1 22 ? 9.367   42.681 19.112  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   162  C  CD  . GLN A 1 22 ? 10.732  43.224 18.672  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   163  O  OE1 . GLN A 1 22 ? 11.087  44.374 18.944  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   164  N  NE2 . GLN A 1 22 ? 11.501  42.379 17.962  1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   165  N  N   . LYS A 1 23 ? 4.711   44.025 20.243  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   1 
ATOM   166  C  CA  . LYS A 1 23 ? 3.698   44.996 20.570  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  1 
ATOM   167  C  C   . LYS A 1 23 ? 3.835   45.613 21.986  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   1 
ATOM   168  O  O   . LYS A 1 23 ? 3.147   46.600 22.312  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   1 
ATOM   169  C  CB  . LYS A 1 23 ? 2.316   44.381 20.324  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  1 
ATOM   170  C  CG  . LYS A 1 23 ? 2.028   44.280 18.821  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  1 
ATOM   171  C  CD  . LYS A 1 23 ? 1.933   45.708 18.221  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  1 
ATOM   172  C  CE  . LYS A 1 23 ? 1.570   45.724 16.743  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  1 
ATOM   173  N  NZ  . LYS A 1 23 ? 1.520   47.160 16.213  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  1 
ATOM   174  N  N   . ASP A 1 24 ? 4.717   45.027 22.826  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   175  C  CA  A ASP A 1 24 ? 5.007   45.584 24.148  0.70 20.70  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   176  C  CA  B ASP A 1 24 ? 5.013   45.584 24.157  0.30 21.96  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ASP A 1 24 ? 6.004   46.755 24.074  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   178  O  O   . ASP A 1 24 ? 6.296   47.394 25.074  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   179  C  CB  A ASP A 1 24 ? 5.541   44.487 25.088  0.70 23.13  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   180  C  CB  B ASP A 1 24 ? 5.605   44.518 25.077  0.30 23.55  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   181  C  CG  A ASP A 1 24 ? 6.782   43.749 24.521  0.70 20.77  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   182  C  CG  B ASP A 1 24 ? 4.675   43.354 25.304  0.30 27.05  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   183  O  OD1 A ASP A 1 24 ? 6.860   43.455 23.287  0.70 26.86  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   184  O  OD1 B ASP A 1 24 ? 3.441   43.496 25.119  0.30 26.28  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   185  O  OD2 A ASP A 1 24 ? 7.635   43.359 25.328  0.70 33.38  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   186  O  OD2 B ASP A 1 24 ? 5.186   42.291 25.698  0.30 24.43  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   187  N  N   . ASN A 1 25 ? 6.539   47.006 22.878  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   1 
ATOM   188  C  CA  . ASN A 1 25 ? 7.450   48.108 22.637  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  1 
ATOM   189  C  C   . ASN A 1 25 ? 6.630   49.216 21.992  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   1 
ATOM   190  O  O   . ASN A 1 25 ? 6.107   49.019 20.906  1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   1 
ATOM   191  C  CB  . ASN A 1 25 ? 8.542   47.657 21.678  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  1 
ATOM   192  C  CG  . ASN A 1 25 ? 9.570   48.722 21.410  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  1 
ATOM   193  O  OD1 . ASN A 1 25 ? 9.379   49.902 21.740  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 1 
ATOM   194  N  ND2 . ASN A 1 25 ? 10.703  48.301 20.812  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 1 
ATOM   195  N  N   . PRO A 1 26 ? 6.547   50.387 22.640  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   1 
ATOM   196  C  CA  . PRO A 1 26 ? 5.658   51.466 22.089  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  1 
ATOM   197  C  C   . PRO A 1 26 ? 6.151   52.106 20.768  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   1 
ATOM   198  O  O   . PRO A 1 26 ? 5.385   52.835 20.130  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   1 
ATOM   199  C  CB  . PRO A 1 26 ? 5.604   52.477 23.218  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . PRO A 1 26 ? 6.937   52.259 23.988  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  1 
ATOM   201  C  CD  . PRO A 1 26 ? 7.128   50.770 23.948  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  1 
ATOM   202  N  N   . LYS A 1 27 ? 7.406   51.884 20.398  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   1 
ATOM   203  C  CA  A LYS A 1 27 ? 7.930   52.398 19.119  0.50 17.08  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   204  C  CA  B LYS A 1 27 ? 7.949   52.423 19.142  0.50 17.51  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   205  C  C   . LYS A 1 27 ? 9.194   51.641 18.794  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   1 
ATOM   206  O  O   . LYS A 1 27 ? 10.237  51.837 19.444  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   1 
ATOM   207  C  CB  A LYS A 1 27 ? 8.218   53.889 19.162  0.50 18.67  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   208  C  CB  B LYS A 1 27 ? 8.295   53.895 19.292  0.50 18.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   209  C  CG  A LYS A 1 27 ? 8.496   54.482 17.748  0.50 20.08  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   210  C  CG  B LYS A 1 27 ? 8.884   54.516 18.014  0.50 25.13  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   211  C  CD  A LYS A 1 27 ? 8.918   55.940 17.810  0.50 23.21  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   212  C  CD  B LYS A 1 27 ? 8.905   56.031 18.080  0.50 27.03  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   213  C  CE  A LYS A 1 27 ? 9.245   56.485 16.413  0.50 31.83  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   214  C  CE  B LYS A 1 27 ? 9.380   56.615 16.755  0.50 36.34  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   215  N  NZ  A LYS A 1 27 ? 8.058   56.504 15.518  0.50 30.55  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   216  N  NZ  B LYS A 1 27 ? 9.379   58.097 16.746  0.50 35.61  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   217  N  N   . ILE A 1 28 ? 9.073   50.762 17.806  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   1 
ATOM   218  C  CA  . ILE A 1 28 ? 10.158  49.857 17.388  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  1 
ATOM   219  C  C   . ILE A 1 28 ? 11.156  50.555 16.468  1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   1 
ATOM   220  O  O   . ILE A 1 28 ? 10.854  50.898 15.310  1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   1 
ATOM   221  C  CB  . ILE A 1 28 ? 9.568   48.610 16.727  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  1 
ATOM   222  C  CG1 . ILE A 1 28 ? 8.660   47.861 17.712  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 1 
ATOM   223  C  CG2 . ILE A 1 28 ? 10.703  47.722 16.199  1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 1 
ATOM   224  C  CD1 . ILE A 1 28 ? 7.766   46.773 17.040  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 1 
ATOM   225  N  N   . VAL A 1 29 ? 12.361  50.769 16.999  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   226  C  CA  . VAL A 1 29 ? 13.417  51.439 16.314  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   227  C  C   . VAL A 1 29 ? 14.637  50.520 16.385  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   228  O  O   . VAL A 1 29 ? 14.888  49.887 17.420  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   229  C  CB  . VAL A 1 29 ? 13.736  52.791 16.979  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   230  C  CG1 . VAL A 1 29 ? 14.957  53.440 16.306  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   231  C  CG2 . VAL A 1 29 ? 12.505  53.745 16.927  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   232  N  N   . HIS A 1 30 ? 15.360  50.386 15.280  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   1 
ATOM   233  C  CA  . HIS A 1 30 ? 16.597  49.563 15.273  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  1 
ATOM   234  C  C   . HIS A 1 30 ? 17.768  50.445 14.900  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   1 
ATOM   235  O  O   . HIS A 1 30 ? 17.624  51.339 14.058  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   1 
ATOM   236  C  CB  . HIS A 1 30 ? 16.489  48.368 14.331  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . HIS A 1 30 ? 15.615  47.277 14.840  1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  1 
ATOM   238  N  ND1 . HIS A 1 30 ? 14.244  47.292 14.666  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 1 
ATOM   239  C  CD2 . HIS A 1 30 ? 15.893  46.176 15.593  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 1 
ATOM   240  C  CE1 . HIS A 1 30 ? 13.717  46.240 15.264  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 1 
ATOM   241  N  NE2 . HIS A 1 30 ? 14.699  45.534 15.826  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 1 
ATOM   242  N  N   . ALA A 1 31 ? 18.912  50.243 15.565  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   243  C  CA  . ALA A 1 31 ? 20.118  51.027 15.269  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   244  C  C   . ALA A 1 31 ? 21.333  50.109 15.179  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   245  O  O   . ALA A 1 31 ? 21.590  49.331 16.101  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   246  C  CB  . ALA A 1 31 ? 20.350  52.104 16.322  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   247  N  N   . PHE A 1 32 ? 22.046  50.193 14.053  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   248  C  CA  . PHE A 1 32 ? 23.207  49.321 13.760  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   249  C  C   . PHE A 1 32 ? 24.449  50.124 13.393  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   250  O  O   . PHE A 1 32 ? 24.350  51.174 12.748  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   251  C  CB  . PHE A 1 32 ? 22.868  48.351 12.617  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   252  C  CG  . PHE A 1 32 ? 21.746  47.386 12.939  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   253  C  CD1 . PHE A 1 32 ? 21.975  46.271 13.739  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   254  C  CD2 . PHE A 1 32 ? 20.470  47.572 12.426  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   255  C  CE1 . PHE A 1 32 ? 20.943  45.377 14.038  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   256  C  CE2 . PHE A 1 32 ? 19.436  46.652 12.714  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   257  C  CZ  . PHE A 1 32 ? 19.673  45.575 13.528  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   258  N  N   . ASP A 1 33 ? 25.622  49.620 13.796  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   259  C  CA  . ASP A 1 33 ? 26.889  50.255 13.467  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   260  C  C   . ASP A 1 33 ? 27.392  49.610 12.190  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   261  O  O   . ASP A 1 33 ? 27.529  48.381 12.131  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   262  C  CB  . ASP A 1 33 ? 27.904  50.050 14.595  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   263  C  CG  . ASP A 1 33 ? 27.476  50.722 15.877  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   264  O  OD1 . ASP A 1 33 ? 27.131  51.922 15.824  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   265  O  OD2 . ASP A 1 33 ? 27.499  50.057 16.934  1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   266  N  N   . MET A 1 34 ? 27.653  50.424 11.168  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 62  MET A N   1 
ATOM   267  C  CA  . MET A 1 34 ? 28.052  49.896 9.858   1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CA  1 
ATOM   268  C  C   . MET A 1 34 ? 29.333  49.073 9.931   1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 62  MET A C   1 
ATOM   269  O  O   . MET A 1 34 ? 29.502  48.134 9.157   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 62  MET A O   1 
ATOM   270  C  CB  . MET A 1 34 ? 28.150  51.004 8.794   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CB  1 
ATOM   271  C  CG  . MET A 1 34 ? 29.128  52.127 9.076   1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CG  1 
ATOM   272  S  SD  . MET A 1 34 ? 29.032  53.444 7.823   1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 62  MET A SD  1 
ATOM   273  C  CE  . MET A 1 34 ? 27.405  54.124 8.154   1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CE  1 
ATOM   274  N  N   . GLU A 1 35 ? 30.196  49.393 10.900  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   1 
ATOM   275  C  CA  . GLU A 1 35 ? 31.455  48.662 11.096  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  1 
ATOM   276  C  C   . GLU A 1 35 ? 31.199  47.191 11.463  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   1 
ATOM   277  O  O   . GLU A 1 35 ? 32.051  46.331 11.234  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   1 
ATOM   278  C  CB  . GLU A 1 35 ? 32.309  49.324 12.192  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  1 
ATOM   279  C  CG  . GLU A 1 35 ? 32.828  50.748 11.857  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  1 
ATOM   280  C  CD  . GLU A 1 35 ? 31.770  51.849 12.008  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  1 
ATOM   281  O  OE1 . GLU A 1 35 ? 30.654  51.547 12.495  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 1 
ATOM   282  O  OE2 . GLU A 1 35 ? 32.065  53.019 11.648  1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 1 
ATOM   283  N  N   . ASP A 1 36 ? 30.018  46.917 12.021  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   284  C  CA  . ASP A 1 36 ? 29.636  45.561 12.442  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   285  C  C   . ASP A 1 36 ? 28.794  44.814 11.397  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   286  O  O   . ASP A 1 36 ? 28.367  43.679 11.643  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   287  C  CB  . ASP A 1 36 ? 28.853  45.621 13.765  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   288  C  CG  . ASP A 1 36 ? 29.643  46.292 14.897  1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   289  O  OD1 . ASP A 1 36 ? 30.899  46.297 14.854  1.00 66.57  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   290  O  OD2 . ASP A 1 36 ? 28.995  46.804 15.842  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   291  N  N   . LEU A 1 37 ? 28.519  45.458 10.255  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   1 
ATOM   292  C  CA  . LEU A 1 37 ? 27.783  44.810 9.184   1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  1 
ATOM   293  C  C   . LEU A 1 37 ? 28.704  43.992 8.260   1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   1 
ATOM   294  O  O   . LEU A 1 37 ? 29.891  44.331 8.046   1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   1 
ATOM   295  C  CB  . LEU A 1 37 ? 27.002  45.847 8.345   1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  1 
ATOM   296  C  CG  . LEU A 1 37 ? 25.985  46.706 9.098   1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  1 
ATOM   297  C  CD1 . LEU A 1 37 ? 25.401  47.795 8.178   1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 1 
ATOM   298  C  CD2 . LEU A 1 37 ? 24.873  45.844 9.703   1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 1 
ATOM   299  N  N   . GLY A 1 38 ? 28.145  42.910 7.733   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   300  C  CA  . GLY A 1 38 ? 28.825  42.081 6.746   1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   301  C  C   . GLY A 1 38 ? 28.723  42.725 5.369   1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   302  O  O   . GLY A 1 38 ? 28.512  43.943 5.255   1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   303  N  N   . ASP A 1 39 ? 28.806  41.902 4.322   1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A N   1 
ATOM   304  C  CA  . ASP A 1 39 ? 28.773  42.405 2.944   1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CA  1 
ATOM   305  C  C   . ASP A 1 39 ? 27.414  42.928 2.507   1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A C   1 
ATOM   306  O  O   . ASP A 1 39 ? 27.344  43.832 1.679   1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A O   1 
ATOM   307  C  CB  . ASP A 1 39 ? 29.212  41.321 1.963   1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CB  1 
ATOM   308  C  CG  . ASP A 1 39 ? 30.680  41.040 2.047   1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CG  1 
ATOM   309  O  OD1 . ASP A 1 39 ? 31.298  41.489 3.035   1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD1 1 
ATOM   310  O  OD2 . ASP A 1 39 ? 31.216  40.392 1.123   1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD2 1 
ATOM   311  N  N   . LYS A 1 40 ? 26.349  42.320 3.016   1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
ATOM   312  C  CA  . LYS A 1 40 ? 24.999  42.687 2.619   1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
ATOM   313  C  C   . LYS A 1 40 ? 23.987  42.408 3.746   1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
ATOM   314  O  O   . LYS A 1 40 ? 23.862  41.274 4.239   1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
ATOM   315  C  CB  . LYS A 1 40 ? 24.619  41.910 1.361   1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
ATOM   316  C  CG  . LYS A 1 40 ? 23.324  42.307 0.712   1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
ATOM   317  C  CD  . LYS A 1 40 ? 23.024  41.387 -0.461  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
ATOM   318  C  CE  . LYS A 1 40 ? 21.740  41.759 -1.161  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
ATOM   319  N  NZ  . LYS A 1 40 ? 21.448  40.829 -2.284  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM   320  N  N   . ALA A 1 41 ? 23.290  43.463 4.156   1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   321  C  CA  . ALA A 1 41 ? 22.227  43.365 5.161   1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   322  C  C   . ALA A 1 41 ? 20.952  43.779 4.444   1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   323  O  O   . ALA A 1 41 ? 20.966  44.763 3.709   1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   324  C  CB  . ALA A 1 41 ? 22.516  44.278 6.316   1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   325  N  N   . VAL A 1 42 ? 19.887  43.003 4.616   1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   326  C  CA  . VAL A 1 42 ? 18.609  43.247 3.946   1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   327  C  C   . VAL A 1 42 ? 17.534  43.438 5.029   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   328  O  O   . VAL A 1 42 ? 17.191  42.489 5.743   1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   329  C  CB  . VAL A 1 42 ? 18.263  42.095 3.025   1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   330  C  CG1 . VAL A 1 42 ? 16.982  42.358 2.270   1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   331  C  CG2 . VAL A 1 42 ? 19.437  41.836 2.031   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   332  N  N   . TYR A 1 43 ? 17.032  44.672 5.160   1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   333  C  CA  . TYR A 1 43 ? 16.118  45.010 6.256   1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   334  C  C   . TYR A 1 43 ? 14.663  45.075 5.805   1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   335  O  O   . TYR A 1 43 ? 14.351  45.658 4.775   1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   336  C  CB  . TYR A 1 43 ? 16.525  46.345 6.878   1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   337  C  CG  . TYR A 1 43 ? 17.913  46.323 7.441   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   338  C  CD1 . TYR A 1 43 ? 18.174  45.690 8.659   1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   339  C  CD2 . TYR A 1 43 ? 18.960  46.970 6.799   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   340  C  CE1 . TYR A 1 43 ? 19.478  45.650 9.184   1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   341  C  CE2 . TYR A 1 43 ? 20.258  46.947 7.323   1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   342  C  CZ  . TYR A 1 43 ? 20.497  46.297 8.529   1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   343  O  OH  . TYR A 1 43 ? 21.777  46.303 9.054   1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   344  N  N   . CYS A 1 44 ? 13.794  44.517 6.628   1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   1 
ATOM   345  C  CA  . CYS A 1 44 ? 12.369  44.462 6.345   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  1 
ATOM   346  C  C   . CYS A 1 44 ? 11.737  45.846 6.514   1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   1 
ATOM   347  O  O   . CYS A 1 44 ? 11.972  46.541 7.510   1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   1 
ATOM   348  C  CB  . CYS A 1 44 ? 11.690  43.405 7.286   1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  1 
ATOM   349  S  SG  . CYS A 1 44 ? 9.931   43.279 7.144   1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  1 
ATOM   350  N  N   . ARG A 1 45 ? 10.874  46.207 5.551   1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   351  C  CA  . ARG A 1 45 ? 10.055  47.427 5.612   1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   352  C  C   . ARG A 1 45 ? 8.578   47.107 5.571   1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   353  O  O   . ARG A 1 45 ? 7.761   48.023 5.423   1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   354  C  CB  . ARG A 1 45 ? 10.402  48.370 4.467   1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   355  C  CG  . ARG A 1 45 ? 11.884  48.845 4.606   1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   356  C  CD  . ARG A 1 45 ? 12.251  50.014 3.710   1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   357  N  NE  . ARG A 1 45 ? 12.198  49.677 2.277   1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   358  C  CZ  . ARG A 1 45 ? 12.699  50.446 1.298   1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   359  N  NH1 . ARG A 1 45 ? 13.313  51.600 1.557   1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   360  N  NH2 . ARG A 1 45 ? 12.548  50.074 0.027   1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   361  N  N   . CYS A 1 46 ? 8.224   45.828 5.690   1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   1 
ATOM   362  C  CA  . CYS A 1 46 ? 6.808   45.408 5.585   1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  1 
ATOM   363  C  C   . CYS A 1 46 ? 6.190   44.926 6.921   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   1 
ATOM   364  O  O   . CYS A 1 46 ? 4.975   44.744 7.001   1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   1 
ATOM   365  C  CB  . CYS A 1 46 ? 6.652   44.291 4.536   1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  1 
ATOM   366  S  SG  . CYS A 1 46 ? 7.279   42.675 4.966   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  1 
ATOM   367  N  N   . TRP A 1 47 ? 7.017   44.710 7.926   1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   1 
ATOM   368  C  CA  . TRP A 1 47 ? 6.580   44.249 9.243   1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  1 
ATOM   369  C  C   . TRP A 1 47 ? 5.855   42.904 9.230   1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   1 
ATOM   370  O  O   . TRP A 1 47 ? 5.026   42.605 10.129  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   1 
ATOM   371  C  CB  . TRP A 1 47 ? 5.741   45.353 9.948   1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . TRP A 1 47 ? 6.502   46.662 10.059  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . TRP A 1 47 ? 6.657   47.620 9.089   1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . TRP A 1 47 ? 7.236   47.128 11.199  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 1 
ATOM   375  N  NE1 . TRP A 1 47 ? 7.468   48.635 9.550   1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 1 
ATOM   376  C  CE2 . TRP A 1 47 ? 7.828   48.363 10.845  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 1 
ATOM   377  C  CE3 . TRP A 1 47 ? 7.488   46.600 12.473  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 1 
ATOM   378  C  CZ2 . TRP A 1 47 ? 8.621   49.106 11.739  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 1 
ATOM   379  C  CZ3 . TRP A 1 47 ? 8.288   47.345 13.362  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 1 
ATOM   380  C  CH2 . TRP A 1 47 ? 8.849   48.560 12.990  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 1 
ATOM   381  N  N   . ARG A 1 48 ? 6.219   42.050 8.269   1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   382  C  CA  . ARG A 1 48 ? 5.616   40.709 8.160   1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   383  C  C   . ARG A 1 48 ? 6.641   39.616 8.332   1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   384  O  O   . ARG A 1 48 ? 6.272   38.436 8.465   1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   385  C  CB  . ARG A 1 48 ? 4.920   40.530 6.817   1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   386  C  CG  . ARG A 1 48 ? 3.766   41.467 6.570   1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   387  C  CD  . ARG A 1 48 ? 2.589   41.181 7.440   1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   388  N  NE  . ARG A 1 48 ? 1.525   42.142 7.190   1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   389  C  CZ  . ARG A 1 48 ? 1.451   43.338 7.763   1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   390  N  NH1 . ARG A 1 48 ? 2.385   43.715 8.608   1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   391  N  NH2 . ARG A 1 48 ? 0.449   44.162 7.465   1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   392  N  N   . SER A 1 49 ? 7.925   39.988 8.331   1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   1 
ATOM   393  C  CA  . SER A 1 49 ? 9.011   39.030 8.489   1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  1 
ATOM   394  C  C   . SER A 1 49 ? 9.009   38.348 9.869   1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   1 
ATOM   395  O  O   . SER A 1 49 ? 8.742   38.994 10.886  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   1 
ATOM   396  C  CB  . SER A 1 49 ? 10.343  39.726 8.324   1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  1 
ATOM   397  O  OG  . SER A 1 49 ? 11.410  38.777 8.472   1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  1 
ATOM   398  N  N   . LYS A 1 50 ? 9.357   37.062 9.888   1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   399  C  CA  . LYS A 1 50 ? 9.496   36.303 11.135  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   400  C  C   . LYS A 1 50 ? 10.917  36.459 11.690  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   401  O  O   . LYS A 1 50 ? 11.240  35.944 12.763  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   402  C  CB  . LYS A 1 50 ? 9.165   34.839 10.891  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   403  C  CG  . LYS A 1 50 ? 7.691   34.619 10.669  1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   404  C  CD  . LYS A 1 50 ? 7.388   33.227 10.126  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   405  C  CE  . LYS A 1 50 ? 5.898   32.965 10.192  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   406  N  NZ  . LYS A 1 50 ? 5.139   34.194 9.826   1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   407  N  N   . LYS A 1 51 ? 11.748  37.162 10.936  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   1 
ATOM   408  C  CA  . LYS A 1 51 ? 13.126  37.450 11.293  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  1 
ATOM   409  C  C   . LYS A 1 51 ? 13.327  38.968 11.459  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   1 
ATOM   410  O  O   . LYS A 1 51 ? 14.456  39.456 11.426  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   1 
ATOM   411  C  CB  . LYS A 1 51 ? 14.083  36.941 10.188  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  1 
ATOM   412  C  CG  . LYS A 1 51 ? 14.327  35.442 10.132  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  1 
ATOM   413  C  CD  . LYS A 1 51 ? 15.312  35.118 8.997   1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  1 
ATOM   414  C  CE  . LYS A 1 51 ? 15.834  33.682 9.065   1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  1 
ATOM   415  N  NZ  . LYS A 1 51 ? 14.753  32.650 9.000   1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  1 
ATOM   416  N  N   . PHE A 1 52 ? 12.249  39.707 11.701  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   417  C  CA  . PHE A 1 52 ? 12.345  41.176 11.834  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   418  C  C   . PHE A 1 52 ? 13.472  41.484 12.848  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   419  O  O   . PHE A 1 52 ? 13.491  40.888 13.925  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   420  C  CB  . PHE A 1 52 ? 10.979  41.759 12.259  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   421  C  CG  . PHE A 1 52 ? 10.870  43.218 12.032  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   422  C  CD1 . PHE A 1 52 ? 10.435  43.704 10.800  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   423  C  CD2 . PHE A 1 52 ? 11.286  44.137 13.012  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   424  C  CE1 . PHE A 1 52 ? 10.423  45.089 10.543  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   425  C  CE2 . PHE A 1 52 ? 11.262  45.492 12.768  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   426  C  CZ  . PHE A 1 52 ? 10.816  45.978 11.535  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   427  N  N   . PRO A 1 53 ? 14.354  42.469 12.565  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   1 
ATOM   428  C  CA  . PRO A 1 53 ? 14.329  43.473 11.493  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  1 
ATOM   429  C  C   . PRO A 1 53 ? 14.838  43.061 10.107  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   1 
ATOM   430  O  O   . PRO A 1 53 ? 14.922  43.920 9.216   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   1 
ATOM   431  C  CB  . PRO A 1 53 ? 15.213  44.571 12.064  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  1 
ATOM   432  C  CG  . PRO A 1 53 ? 16.251  43.816 12.798  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  1 
ATOM   433  C  CD  . PRO A 1 53 ? 15.463  42.745 13.494  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  1 
ATOM   434  N  N   . PHE A 1 54 ? 15.111  41.791 9.892   1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   1 
ATOM   435  C  CA  . PHE A 1 54 ? 15.650  41.332 8.586   1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  1 
ATOM   436  C  C   . PHE A 1 54 ? 14.589  40.766 7.693   1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   1 
ATOM   437  O  O   . PHE A 1 54 ? 13.567  40.204 8.149   1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   1 
ATOM   438  C  CB  . PHE A 1 54 ? 16.820  40.321 8.800   1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  1 
ATOM   439  C  CG  . PHE A 1 54 ? 17.903  40.860 9.676   1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  1 
ATOM   440  C  CD1 . PHE A 1 54 ? 18.826  41.747 9.174   1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 1 
ATOM   441  C  CD2 . PHE A 1 54 ? 17.945  40.542 11.033  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 1 
ATOM   442  C  CE1 . PHE A 1 54 ? 19.799  42.292 9.991   1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 1 
ATOM   443  C  CE2 . PHE A 1 54 ? 18.912  41.094 11.863  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 1 
ATOM   444  C  CZ  . PHE A 1 54 ? 19.840  41.960 11.344  1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  1 
ATOM   445  N  N   . CYS A 1 55 ? 14.788  40.979 6.394   1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   1 
ATOM   446  C  CA  . CYS A 1 55 ? 13.872  40.492 5.366   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  1 
ATOM   447  C  C   . CYS A 1 55 ? 13.934  38.968 5.262   1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   1 
ATOM   448  O  O   . CYS A 1 55 ? 15.033  38.383 5.224   1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   1 
ATOM   449  C  CB  . CYS A 1 55 ? 14.275  41.112 4.013   1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  1 
ATOM   450  S  SG  . CYS A 1 55 ? 13.124  40.779 2.654   1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  1 
ATOM   451  N  N   . ASP A 1 56 ? 12.768  38.330 5.235   1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   452  C  CA  . ASP A 1 56 ? 12.684  36.890 5.055   1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   453  C  C   . ASP A 1 56 ? 11.801  36.510 3.849   1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   454  O  O   . ASP A 1 56 ? 11.411  35.350 3.703   1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   455  C  CB  . ASP A 1 56 ? 12.178  36.201 6.342   1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   456  C  CG  . ASP A 1 56 ? 10.694  36.391 6.587   1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   457  O  OD1 . ASP A 1 56 ? 10.045  37.225 5.906   1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   458  O  OD2 . ASP A 1 56 ? 10.174  35.708 7.509   1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   459  N  N   . GLY A 1 57 ? 11.499  37.490 2.992   1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   460  C  CA  . GLY A 1 57 ? 10.642  37.270 1.822   1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   461  C  C   . GLY A 1 57 ? 9.135   37.365 2.053   1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   462  O  O   . GLY A 1 57 ? 8.365   37.140 1.118   1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   463  N  N   . ALA A 1 58 ? 8.708   37.722 3.285   1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   464  C  CA  . ALA A 1 58 ? 7.282   37.899 3.600   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   465  C  C   . ALA A 1 58 ? 6.635   38.968 2.767   1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   466  O  O   . ALA A 1 58 ? 5.405   38.978 2.581   1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   467  C  CB  . ALA A 1 58 ? 7.099   38.220 5.096   1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   468  N  N   . CYS A 1 59 ? 7.448   39.919 2.300   1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A N   1 
ATOM   469  C  CA  A CYS A 1 59 ? 6.884   41.015 1.499   0.50 25.19  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CA  1 
ATOM   470  C  CA  B CYS A 1 59 ? 7.027   41.011 1.423   0.50 24.73  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CA  1 
ATOM   471  C  C   . CYS A 1 59 ? 6.225   40.551 0.191   1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A C   1 
ATOM   472  O  O   . CYS A 1 59 ? 5.208   41.178 -0.226  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A O   1 
ATOM   473  C  CB  A CYS A 1 59 ? 7.890   42.151 1.248   0.50 22.31  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CB  1 
ATOM   474  C  CB  B CYS A 1 59 ? 8.287   41.820 0.986   0.50 23.05  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CB  1 
ATOM   475  S  SG  A CYS A 1 59 ? 9.304   41.750 0.220   0.50 27.90  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A SG  1 
ATOM   476  S  SG  B CYS A 1 59 ? 9.969   40.901 0.878   0.50 21.22  ? ? ? ? ? ? 87  CYS A SG  1 
ATOM   477  N  N   . THR A 1 60 ? 6.707   39.464 -0.397  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   1 
ATOM   478  C  CA  . THR A 1 60 ? 6.135   38.887 -1.624  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  1 
ATOM   479  C  C   . THR A 1 60 ? 4.689   38.448 -1.436  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   1 
ATOM   480  O  O   . THR A 1 60 ? 3.830   38.776 -2.242  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   1 
ATOM   481  C  CB  . THR A 1 60 ? 6.968   37.684 -2.100  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  1 
ATOM   482  O  OG1 . THR A 1 60 ? 8.327   38.101 -2.320  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 1 
ATOM   483  C  CG2 . THR A 1 60 ? 6.379   37.109 -3.393  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 1 
ATOM   484  N  N   . LYS A 1 61 ? 4.419   37.722 -0.355  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   1 
ATOM   485  C  CA  . LYS A 1 61 ? 3.041   37.257 -0.073  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   486  C  C   . LYS A 1 61 ? 2.129   38.451 0.232   1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   1 
ATOM   487  O  O   . LYS A 1 61 ? 1.009   38.513 -0.249  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   1 
ATOM   488  C  CB  . LYS A 1 61 ? 3.041   36.243 1.088   1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . LYS A 1 61 ? 1.664   35.758 1.541   1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   490  C  CD  . LYS A 1 61 ? 1.785   34.664 2.612   1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   491  N  N   . HIS A 1 62 ? 2.633   39.409 1.019   1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   1 
ATOM   492  C  CA  . HIS A 1 62 ? 1.872   40.632 1.327   1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  1 
ATOM   493  C  C   . HIS A 1 62 ? 1.479   41.371 0.046   1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   1 
ATOM   494  O  O   . HIS A 1 62 ? 0.340   41.775 -0.134  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   1 
ATOM   495  C  CB  . HIS A 1 62 ? 2.686   41.577 2.217   1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  1 
ATOM   496  C  CG  . HIS A 1 62 ? 2.130   42.964 2.272   1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  1 
ATOM   497  N  ND1 . HIS A 1 62 ? 1.036   43.299 3.053   1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 1 
ATOM   498  C  CD2 . HIS A 1 62 ? 2.450   44.081 1.568   1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 1 
ATOM   499  C  CE1 . HIS A 1 62 ? 0.747   44.578 2.868   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 1 
ATOM   500  N  NE2 . HIS A 1 62 ? 1.590   45.077 1.973   1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 1 
ATOM   501  N  N   . ASN A 1 63 ? 2.459   41.594 -0.821  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   1 
ATOM   502  C  CA  . ASN A 1 63 ? 2.215   42.263 -2.091  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  1 
ATOM   503  C  C   . ASN A 1 63 ? 1.179   41.510 -2.932  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   1 
ATOM   504  O  O   . ASN A 1 63 ? 0.256   42.122 -3.450  1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   1 
ATOM   505  C  CB  . ASN A 1 63 ? 3.537   42.460 -2.864  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  1 
ATOM   506  C  CG  . ASN A 1 63 ? 4.429   43.543 -2.242  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  1 
ATOM   507  O  OD1 . ASN A 1 63 ? 3.971   44.353 -1.420  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 1 
ATOM   508  N  ND2 . ASN A 1 63 ? 5.738   43.535 -2.601  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 1 
ATOM   509  N  N   . GLU A 1 64 ? 1.323   40.189 -3.043  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   510  C  CA  . GLU A 1 64 ? 0.353   39.359 -3.792  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   511  C  C   . GLU A 1 64 ? -1.074  39.509 -3.245  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   512  O  O   . GLU A 1 64 ? -2.032  39.721 -4.000  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   513  C  CB  . GLU A 1 64 ? 0.734   37.879 -3.704  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   514  C  CG  . GLU A 1 64 ? 1.905   37.447 -4.560  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   515  C  CD  . GLU A 1 64 ? 2.217   35.939 -4.418  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   516  O  OE1 . GLU A 1 64 ? 1.461   35.224 -3.714  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   517  O  OE2 . GLU A 1 64 ? 3.221   35.476 -5.006  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   518  N  N   . GLU A 1 65 ? -1.202  39.350 -1.933  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   1 
ATOM   519  C  CA  . GLU A 1 65 ? -2.494  39.407 -1.258  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  1 
ATOM   520  C  C   . GLU A 1 65 ? -3.162  40.780 -1.368  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   1 
ATOM   521  O  O   . GLU A 1 65 ? -4.344  40.868 -1.663  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   1 
ATOM   522  C  CB  . GLU A 1 65 ? -2.341  39.025 0.229   1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  1 
ATOM   523  C  CG  . GLU A 1 65 ? -1.995  37.532 0.494   1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  1 
ATOM   524  C  CD  . GLU A 1 65 ? -1.791  37.203 1.990   1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  1 
ATOM   525  O  OE1 . GLU A 1 65 ? -1.744  38.142 2.817   1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 1 
ATOM   526  O  OE2 . GLU A 1 65 ? -1.676  35.999 2.335   1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 1 
ATOM   527  N  N   . THR A 1 66 ? -2.381  41.849 -1.202  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   528  C  CA  . THR A 1 66 ? -2.945  43.195 -1.119  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   529  C  C   . THR A 1 66 ? -2.837  44.075 -2.378  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   530  O  O   . THR A 1 66 ? -3.542  45.085 -2.482  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   531  C  CB  . THR A 1 66 ? -2.294  43.937 0.045   1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   532  O  OG1 . THR A 1 66 ? -0.892  44.098 -0.217  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   533  C  CG2 . THR A 1 66 ? -2.458  43.142 1.323   1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   534  N  N   . GLY A 1 67 ? -1.979  43.690 -3.331  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   1 
ATOM   535  C  CA  . GLY A 1 67 ? -1.730  44.505 -4.514  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  1 
ATOM   536  C  C   . GLY A 1 67 ? -0.686  45.595 -4.231  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   1 
ATOM   537  O  O   . GLY A 1 67 ? -0.493  46.501 -5.054  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   1 
ATOM   538  N  N   . ASP A 1 68 ? -0.040  45.490 -3.076  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   1 
ATOM   539  C  CA  . ASP A 1 68 ? 0.990   46.453 -2.610  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  1 
ATOM   540  C  C   . ASP A 1 68 ? 2.291   46.193 -3.372  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   1 
ATOM   541  O  O   . ASP A 1 68 ? 2.382   45.216 -4.142  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   1 
ATOM   542  C  CB  . ASP A 1 68 ? 1.189   46.321 -1.097  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  1 
ATOM   543  C  CG  . ASP A 1 68 ? 1.661   47.613 -0.419  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  1 
ATOM   544  O  OD1 . ASP A 1 68 ? 1.907   48.652 -1.106  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 1 
ATOM   545  O  OD2 . ASP A 1 68 ? 1.774   47.581 0.835   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 1 
ATOM   546  N  N   . ASN A 1 69 ? 3.274   47.086 -3.175  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   547  C  CA  . ASN A 1 69 ? 4.562   47.057 -3.876  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   548  C  C   . ASN A 1 69 ? 5.739   47.374 -2.940  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   549  O  O   . ASN A 1 69 ? 6.718   48.032 -3.327  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   550  C  CB  . ASN A 1 69 ? 4.520   48.053 -5.062  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   551  C  CG  . ASN A 1 69 ? 4.431   49.521 -4.609  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   552  O  OD1 . ASN A 1 69 ? 4.065   49.801 -3.453  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   553  N  ND2 . ASN A 1 69 ? 4.815   50.444 -5.477  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   554  N  N   . VAL A 1 70 ? 5.651   46.950 -1.678  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   1 
ATOM   555  C  CA  . VAL A 1 70 ? 6.705   47.209 -0.751  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  1 
ATOM   556  C  C   . VAL A 1 70 ? 7.844   46.196 -0.849  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   1 
ATOM   557  O  O   . VAL A 1 70 ? 7.686   45.041 -1.316  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   1 
ATOM   558  C  CB  . VAL A 1 70 ? 6.177   47.295 0.715   1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  1 
ATOM   559  C  CG1 . VAL A 1 70 ? 5.271   48.492 0.854   1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 1 
ATOM   560  C  CG2 . VAL A 1 70 ? 5.506   46.002 1.136   1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 1 
ATOM   561  N  N   . GLY A 1 71 ? 9.002   46.630 -0.402  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   562  C  CA  . GLY A 1 71 ? 10.184  45.782 -0.408  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   563  C  C   . GLY A 1 71 ? 11.212  46.287 0.540   1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   564  O  O   . GLY A 1 71 ? 11.005  47.326 1.182   1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   565  N  N   . PRO A 1 72 ? 12.343  45.566 0.642   1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   1 
ATOM   566  C  CA  . PRO A 1 72 ? 13.321  45.876 1.679   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  1 
ATOM   567  C  C   . PRO A 1 72 ? 14.339  47.002 1.387   1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   1 
ATOM   568  O  O   . PRO A 1 72 ? 14.422  47.561 0.263   1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   1 
ATOM   569  C  CB  . PRO A 1 72 ? 14.093  44.553 1.823   1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  1 
ATOM   570  C  CG  . PRO A 1 72 ? 14.077  43.976 0.439   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  1 
ATOM   571  C  CD  . PRO A 1 72 ? 12.667  44.300 -0.050  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  1 
ATOM   572  N  N   . LEU A 1 73 ? 15.083  47.317 2.443   1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   573  C  CA  . LEU A 1 73 ? 16.190  48.276 2.413   1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   574  C  C   . LEU A 1 73 ? 17.482  47.470 2.520   1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   575  O  O   . LEU A 1 73 ? 17.696  46.724 3.507   1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   576  C  CB  . LEU A 1 73 ? 16.116  49.222 3.594   1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   577  C  CG  . LEU A 1 73 ? 17.306  50.183 3.724   1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   578  C  CD1 . LEU A 1 73 ? 17.264  51.315 2.647   1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   579  C  CD2 . LEU A 1 73 ? 17.334  50.763 5.107   1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   580  N  N   . ILE A 1 74 ? 18.379  47.682 1.568   1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   1 
ATOM   581  C  CA  . ILE A 1 74 ? 19.661  46.958 1.503   1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  1 
ATOM   582  C  C   . ILE A 1 74 ? 20.813  47.887 1.802   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   1 
ATOM   583  O  O   . ILE A 1 74 ? 20.944  48.967 1.207   1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   1 
ATOM   584  C  CB  . ILE A 1 74 ? 19.870  46.308 0.085   1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  1 
ATOM   585  C  CG1 . ILE A 1 74 ? 18.809  45.229 -0.192  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 1 
ATOM   586  C  CG2 . ILE A 1 74 ? 21.242  45.659 -0.034  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 1 
ATOM   587  C  CD1 . ILE A 1 74 ? 18.738  44.807 -1.681  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 1 
ATOM   588  N  N   . ILE A 1 75 ? 21.656  47.505 2.756   1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   1 
ATOM   589  C  CA  . ILE A 1 75 ? 22.875  48.273 3.038   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  1 
ATOM   590  C  C   . ILE A 1 75 ? 24.023  47.305 2.742   1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   1 
ATOM   591  O  O   . ILE A 1 75 ? 24.062  46.202 3.292   1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   1 
ATOM   592  C  CB  . ILE A 1 75 ? 22.919  48.789 4.522   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  1 
ATOM   593  C  CG1 . ILE A 1 75 ? 21.684  49.641 4.849   1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 
ATOM   594  C  CG2 . ILE A 1 75 ? 24.234  49.510 4.814   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 
ATOM   595  C  CD1 . ILE A 1 75 ? 21.554  50.927 4.101   1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 
ATOM   596  N  N   . LYS A 1 76 ? 24.914  47.697 1.846   1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
ATOM   597  C  CA  . LYS A 1 76 ? 25.950  46.783 1.363   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
ATOM   598  C  C   . LYS A 1 76 ? 27.275  47.464 1.228   1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
ATOM   599  O  O   . LYS A 1 76 ? 27.383  48.671 1.353   1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
ATOM   600  C  CB  . LYS A 1 76 ? 25.544  46.179 0.007   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
ATOM   601  C  CG  . LYS A 1 76 ? 25.472  47.184 -1.158  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
ATOM   602  C  CD  . LYS A 1 76 ? 24.805  46.562 -2.373  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
ATOM   603  C  CE  . LYS A 1 76 ? 24.667  47.549 -3.522  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
ATOM   604  N  NZ  . LYS A 1 76 ? 25.987  47.911 -4.128  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
ATOM   605  N  N   . LYS A 1 77 ? 28.300  46.654 0.998   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   1 
ATOM   606  C  CA  . LYS A 1 77 ? 29.639  47.148 0.748   1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  1 
ATOM   607  C  C   . LYS A 1 77 ? 29.792  47.402 -0.754  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   1 
ATOM   608  O  O   . LYS A 1 77 ? 29.385  46.573 -1.581  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   1 
ATOM   609  C  CB  . LYS A 1 77 ? 30.689  46.137 1.235   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  1 
ATOM   610  C  CG  . LYS A 1 77 ? 30.710  45.926 2.758   1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  1 
ATOM   611  C  CD  . LYS A 1 77 ? 31.926  45.066 3.196   1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  1 
ATOM   612  C  CE  . LYS A 1 77 ? 32.030  44.965 4.728   1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  1 
ATOM   613  N  NZ  . LYS A 1 77 ? 32.253  46.296 5.368   1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  1 
ATOM   614  N  N   . LYS A 1 78 ? 30.379  48.551 -1.091  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N   1 
ATOM   615  C  CA  . LYS A 1 78 ? 30.571  48.986 -2.476  1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA  1 
ATOM   616  C  C   . LYS A 1 78 ? 31.341  47.944 -3.285  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C   1 
ATOM   617  O  O   . LYS A 1 78 ? 32.249  47.311 -2.765  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O   1 
ATOM   618  C  CB  . LYS A 1 78 ? 31.342  50.310 -2.480  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . LYS A 1 78 ? 31.299  51.083 -3.778  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG  1 
ATOM   620  C  CD  . LYS A 1 78 ? 32.026  52.429 -3.612  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD  1 
ATOM   621  C  CE  . LYS A 1 78 ? 31.895  53.310 -4.848  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE  1 
ATOM   622  N  N   . GLU A 1 79 ? 30.956  47.769 -4.552  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   1 
ATOM   623  C  CA  . GLU A 1 79 ? 31.610  46.807 -5.447  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  1 
ATOM   624  C  C   . GLU A 1 79 ? 32.594  47.515 -6.376  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   1 
ATOM   625  O  O   . GLU A 1 79 ? 33.707  47.864 -5.973  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   1 
ATOM   626  C  CB  . GLU A 1 79 ? 30.557  46.058 -6.275  1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  1 
ATOM   627  N  N   . PHE B 1 6  ? -20.946 41.274 22.784  1.00 121.47 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B N   1 
ATOM   628  C  CA  . PHE B 1 6  ? -21.149 41.355 21.310  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CA  1 
ATOM   629  C  C   . PHE B 1 6  ? -19.916 40.833 20.566  1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B C   1 
ATOM   630  O  O   . PHE B 1 6  ? -18.802 41.306 20.792  1.00 108.53 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B O   1 
ATOM   631  C  CB  . PHE B 1 6  ? -21.450 42.798 20.894  1.00 113.76 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CB  1 
ATOM   632  N  N   . TYR B 1 7  ? -20.130 39.858 19.678  1.00 110.69 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B N   1 
ATOM   633  C  CA  . TYR B 1 7  ? -19.048 39.226 18.905  1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CA  1 
ATOM   634  C  C   . TYR B 1 7  ? -19.110 39.646 17.435  1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B C   1 
ATOM   635  O  O   . TYR B 1 7  ? -19.999 40.403 17.041  1.00 104.02 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B O   1 
ATOM   636  C  CB  . TYR B 1 7  ? -19.149 37.699 19.018  1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CB  1 
ATOM   637  C  CG  . TYR B 1 7  ? -19.196 37.199 20.448  1.00 114.86 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CG  1 
ATOM   638  C  CD1 . TYR B 1 7  ? -20.403 37.123 21.136  1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD1 1 
ATOM   639  C  CD2 . TYR B 1 7  ? -18.034 36.814 21.115  1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD2 1 
ATOM   640  C  CE1 . TYR B 1 7  ? -20.454 36.680 22.440  1.00 122.61 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE1 1 
ATOM   641  C  CE2 . TYR B 1 7  ? -18.078 36.364 22.423  1.00 118.58 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE2 1 
ATOM   642  C  CZ  . TYR B 1 7  ? -19.292 36.300 23.079  1.00 123.84 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CZ  1 
ATOM   643  O  OH  . TYR B 1 7  ? -19.352 35.857 24.375  1.00 135.03 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B OH  1 
ATOM   644  N  N   . VAL B 1 8  ? -18.163 39.160 16.628  1.00 101.95 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B N   1 
ATOM   645  C  CA  . VAL B 1 8  ? -18.125 39.499 15.200  1.00 99.06  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CA  1 
ATOM   646  C  C   . VAL B 1 8  ? -17.197 38.582 14.383  1.00 98.64  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B C   1 
ATOM   647  O  O   . VAL B 1 8  ? -16.234 38.024 14.916  1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B O   1 
ATOM   648  C  CB  . VAL B 1 8  ? -17.681 40.959 14.994  1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CB  1 
ATOM   649  N  N   . LYS B 1 9  ? -17.506 38.443 13.088  1.00 97.44  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N   1 
ATOM   650  C  CA  . LYS B 1 9  ? -16.719 37.621 12.149  1.00 97.35  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA  1 
ATOM   651  C  C   . LYS B 1 9  ? -15.883 38.513 11.204  1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C   1 
ATOM   652  O  O   . LYS B 1 9  ? -15.805 39.727 11.405  1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O   1 
ATOM   653  C  CB  . LYS B 1 9  ? -17.647 36.708 11.343  1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB  1 
ATOM   654  N  N   . ASP B 1 10 ? -15.258 37.916 10.184  1.00 96.78  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B N   1 
ATOM   655  C  CA  . ASP B 1 10 ? -14.404 38.682 9.260   1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CA  1 
ATOM   656  C  C   . ASP B 1 10 ? -14.361 38.191 7.804   1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B C   1 
ATOM   657  O  O   . ASP B 1 10 ? -15.232 37.442 7.353   1.00 96.44  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B O   1 
ATOM   658  N  N   . HIS B 1 11 ? -13.338 38.646 7.079   1.00 98.17  ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N   1 
ATOM   659  C  CA  . HIS B 1 11 ? -13.141 38.297 5.671   1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA  1 
ATOM   660  C  C   . HIS B 1 11 ? -11.711 38.663 5.237   1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C   1 
ATOM   661  O  O   . HIS B 1 11 ? -10.803 38.730 6.072   1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O   1 
ATOM   662  C  CB  . HIS B 1 11 ? -14.172 39.017 4.794   1.00 97.90  ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB  1 
ATOM   663  N  N   . ARG B 1 12 ? -11.516 38.886 3.936   1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B N   1 
ATOM   664  C  CA  . ARG B 1 12 ? -10.197 39.227 3.393   1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CA  1 
ATOM   665  C  C   . ARG B 1 12 ? -10.128 40.694 2.947   1.00 107.70 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B C   1 
ATOM   666  O  O   . ARG B 1 12 ? -10.456 41.020 1.800   1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B O   1 
ATOM   667  C  CB  . ARG B 1 12 ? -9.855  38.307 2.215   1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CB  1 
ATOM   668  N  N   . ASN B 1 13 ? -9.686  41.568 3.855   1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B N   1 
ATOM   669  C  CA  . ASN B 1 13 ? -9.568  43.008 3.562   1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CA  1 
ATOM   670  C  C   . ASN B 1 13 ? -8.350  43.352 2.682   1.00 108.50 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B C   1 
ATOM   671  O  O   . ASN B 1 13 ? -8.500  43.963 1.622   1.00 112.41 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B O   1 
ATOM   672  C  CB  . ASN B 1 13 ? -9.563  43.853 4.860   1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CB  1 
ATOM   673  C  CG  . ASN B 1 13 ? -8.467  43.440 5.845   1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CG  1 
ATOM   674  O  OD1 . ASN B 1 13 ? -8.442  42.305 6.331   1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 41  ASN B OD1 1 
ATOM   675  N  ND2 . ASN B 1 13 ? -7.579  44.379 6.168   1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B ND2 1 
ATOM   676  N  N   . LYS B 1 14 ? -7.158  42.951 3.121   1.00 107.56 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   1 
ATOM   677  C  CA  . LYS B 1 14 ? -5.930  43.202 2.372   1.00 112.43 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  1 
ATOM   678  C  C   . LYS B 1 14 ? -5.599  44.701 2.257   1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   1 
ATOM   679  O  O   . LYS B 1 14 ? -5.572  45.259 1.156   1.00 116.84 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   1 
ATOM   680  C  CB  . LYS B 1 14 ? -6.022  42.567 0.979   1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  1 
ATOM   681  N  N   . ALA B 1 15 ? -5.361  45.344 3.401   1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   682  C  CA  . ALA B 1 15 ? -4.946  46.755 3.427   1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   683  C  C   . ALA B 1 15 ? -3.494  46.888 2.944   1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   684  O  O   . ALA B 1 15 ? -2.623  46.091 3.331   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   685  C  CB  . ALA B 1 15 ? -5.078  47.334 4.853   1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   686  N  N   . MET B 1 16 ? -3.232  47.891 2.109   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   1 
ATOM   687  C  CA  . MET B 1 16 ? -1.858  48.165 1.685   1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  1 
ATOM   688  C  C   . MET B 1 16 ? -1.094  48.934 2.769   1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   1 
ATOM   689  O  O   . MET B 1 16 ? -1.675  49.741 3.524   1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   1 
ATOM   690  C  CB  . MET B 1 16 ? -1.837  48.972 0.389   1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  1 
ATOM   691  C  CG  . MET B 1 16 ? -2.265  48.202 -0.819  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  1 
ATOM   692  S  SD  . MET B 1 16 ? -1.931  49.096 -2.348  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  1 
ATOM   693  C  CE  . MET B 1 16 ? -2.710  50.647 -2.037  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  1 
ATOM   694  N  N   . ILE B 1 17 ? 0.226   48.690 2.833   1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   1 
ATOM   695  C  CA  . ILE B 1 17 ? 1.099   49.395 3.766   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  1 
ATOM   696  C  C   . ILE B 1 17 ? 1.520   50.709 3.145   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   1 
ATOM   697  O  O   . ILE B 1 17 ? 1.429   51.769 3.769   1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   1 
ATOM   698  C  CB  . ILE B 1 17 ? 2.337   48.521 4.119   1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  1 
ATOM   699  C  CG1 . ILE B 1 17 ? 1.906   47.359 5.038   1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 1 
ATOM   700  C  CG2 . ILE B 1 17 ? 3.422   49.364 4.777   1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 1 
ATOM   701  C  CD1 . ILE B 1 17 ? 2.920   46.226 5.092   1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 1 
ATOM   702  N  N   . ASN B 1 18 ? 1.984   50.629 1.896   1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   1 
ATOM   703  C  CA  . ASN B 1 18 ? 2.355   51.782 1.108   1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  1 
ATOM   704  C  C   . ASN B 1 18 ? 1.140   52.239 0.348   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   1 
ATOM   705  O  O   . ASN B 1 18 ? 0.614   51.506 -0.491  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   1 
ATOM   706  C  CB  . ASN B 1 18 ? 3.467   51.426 0.110   1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  1 
ATOM   707  C  CG  . ASN B 1 18 ? 3.824   52.575 -0.779  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  1 
ATOM   708  O  OD1 . ASN B 1 18 ? 3.605   53.736 -0.421  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 1 
ATOM   709  N  ND2 . ASN B 1 18 ? 4.313   52.268 -2.002  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 1 
ATOM   710  N  N   . LEU B 1 19 ? 0.695   53.449 0.649   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   711  C  CA  . LEU B 1 19 ? -0.495  53.992 0.033   1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   712  C  C   . LEU B 1 19 ? -0.206  54.779 -1.234  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   713  O  O   . LEU B 1 19 ? -1.030  54.788 -2.131  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   714  C  CB  . LEU B 1 19 ? -1.223  54.904 1.025   1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   715  C  CG  . LEU B 1 19 ? -1.549  54.318 2.402   1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   716  C  CD1 . LEU B 1 19 ? -2.262  55.368 3.260   1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   717  C  CD2 . LEU B 1 19 ? -2.385  53.059 2.257   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   718  N  N   . HIS B 1 20 ? 0.984   55.387 -1.351  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   719  C  CA  . HIS B 1 20 ? 1.192   56.343 -2.459  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   720  C  C   . HIS B 1 20 ? 2.559   56.418 -3.132  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   721  O  O   . HIS B 1 20 ? 2.699   57.102 -4.134  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   722  C  CB  . HIS B 1 20 ? 0.873   57.760 -1.943  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   723  C  CG  . HIS B 1 20 ? 1.989   58.384 -1.151  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   724  N  ND1 . HIS B 1 20 ? 2.123   58.221 0.214   1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   725  C  CD2 . HIS B 1 20 ? 3.015   59.185 -1.533  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   726  C  CE1 . HIS B 1 20 ? 3.189   58.883 0.634   1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   727  N  NE2 . HIS B 1 20 ? 3.746   59.479 -0.405  1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   728  N  N   . ILE B 1 21 ? 3.557   55.774 -2.566  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   729  C  CA  . ILE B 1 21 ? 4.940   55.925 -3.033  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   730  C  C   . ILE B 1 21 ? 5.265   55.053 -4.264  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   731  O  O   . ILE B 1 21 ? 4.963   53.866 -4.271  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   732  C  CB  . ILE B 1 21 ? 5.927   55.614 -1.905  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   733  C  CG1 . ILE B 1 21 ? 5.688   56.581 -0.718  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   734  C  CG2 . ILE B 1 21 ? 7.369   55.741 -2.413  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   735  C  CD1 . ILE B 1 21 ? 6.360   56.153 0.586   1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   736  N  N   . GLN B 1 22 ? 5.881   55.678 -5.286  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   1 
ATOM   737  C  CA  . GLN B 1 22 ? 6.329   54.986 -6.546  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   738  C  C   . GLN B 1 22 ? 5.424   53.828 -6.966  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   1 
ATOM   739  O  O   . GLN B 1 22 ? 5.881   52.711 -7.109  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   1 
ATOM   740  C  CB  . GLN B 1 22 ? 7.743   54.412 -6.409  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   741  C  CG  . GLN B 1 22 ? 8.890   55.345 -6.190  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   742  C  CD  . GLN B 1 22 ? 10.206  54.547 -6.092  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   743  O  OE1 . GLN B 1 22 ? 10.612  53.851 -7.049  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   744  N  NE2 . GLN B 1 22 ? 10.847  54.610 -4.936  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   745  N  N   . LYS B 1 23 ? 4.142   54.089 -7.206  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   1 
ATOM   746  C  CA  . LYS B 1 23 ? 3.217   52.996 -7.506  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  1 
ATOM   747  C  C   . LYS B 1 23 ? 3.382   52.333 -8.907  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   1 
ATOM   748  O  O   . LYS B 1 23 ? 2.742   51.311 -9.211  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   1 
ATOM   749  C  CB  . LYS B 1 23 ? 1.759   53.468 -7.241  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  1 
ATOM   750  C  CG  . LYS B 1 23 ? 1.430   53.533 -5.751  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  1 
ATOM   751  C  CD  . LYS B 1 23 ? 1.549   52.145 -5.107  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  1 
ATOM   752  C  CE  . LYS B 1 23 ? 1.121   52.109 -3.679  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  1 
ATOM   753  N  NZ  . LYS B 1 23 ? 1.186   50.732 -3.147  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  1 
ATOM   754  N  N   . ASP B 1 24 ? 4.230   52.933 -9.746  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   755  C  CA  A ASP B 1 24 ? 4.579   52.381 -11.049 0.50 24.98  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   756  C  CA  B ASP B 1 24 ? 4.562   52.352 -11.054 0.50 24.81  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   757  C  C   . ASP B 1 24 ? 5.720   51.357 -10.919 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   758  O  O   . ASP B 1 24 ? 6.096   50.696 -11.892 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   759  C  CB  A ASP B 1 24 ? 4.952   53.512 -12.025 0.50 25.75  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   760  C  CB  B ASP B 1 24 ? 4.931   53.438 -12.062 0.50 25.35  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   761  C  CG  A ASP B 1 24 ? 6.007   54.490 -11.455 0.50 25.94  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   762  C  CG  B ASP B 1 24 ? 3.761   54.330 -12.425 0.50 27.07  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   763  O  OD1 A ASP B 1 24 ? 6.075   54.716 -10.208 0.50 28.63  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   764  O  OD1 B ASP B 1 24 ? 2.587   53.861 -12.435 0.50 25.66  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   765  O  OD2 A ASP B 1 24 ? 6.734   55.077 -12.275 0.50 32.51  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   766  O  OD2 B ASP B 1 24 ? 4.030   55.499 -12.756 0.50 31.15  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   767  N  N   . ASN B 1 25 ? 6.274   51.238 -9.702  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   1 
ATOM   768  C  CA  . ASN B 1 25 ? 7.347   50.301 -9.402  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  1 
ATOM   769  C  C   . ASN B 1 25 ? 6.677   49.118 -8.709  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   1 
ATOM   770  O  O   . ASN B 1 25 ? 6.116   49.300 -7.614  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   1 
ATOM   771  C  CB  . ASN B 1 25 ? 8.385   50.967 -8.464  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  1 
ATOM   772  C  CG  . ASN B 1 25 ? 9.562   50.066 -8.142  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  1 
ATOM   773  O  OD1 . ASN B 1 25 ? 9.512   48.866 -8.365  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 1 
ATOM   774  N  ND2 . ASN B 1 25 ? 10.632  50.658 -7.607  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 1 
ATOM   775  N  N   . PRO B 1 26 ? 6.743   47.899 -9.303  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   1 
ATOM   776  C  CA  . PRO B 1 26 ? 6.040   46.761 -8.700  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  1 
ATOM   777  C  C   . PRO B 1 26 ? 6.602   46.244 -7.366  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   1 
ATOM   778  O  O   . PRO B 1 26 ? 5.936   45.475 -6.675  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   1 
ATOM   779  C  CB  . PRO B 1 26 ? 6.128   45.684 -9.780  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  1 
ATOM   780  C  CG  . PRO B 1 26 ? 7.288   46.042 -10.588 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  1 
ATOM   781  C  CD  . PRO B 1 26 ? 7.391   47.522 -10.573 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  1 
ATOM   782  N  N   . LYS B 1 27 ? 7.835   46.615 -7.039  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   1 
ATOM   783  C  CA  . LYS B 1 27 ? 8.416   46.231 -5.750  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   784  C  C   . LYS B 1 27 ? 9.524   47.206 -5.426  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   1 
ATOM   785  O  O   . LYS B 1 27 ? 10.575  47.164 -6.041  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   1 
ATOM   786  C  CB  . LYS B 1 27 ? 8.964   44.807 -5.757  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   787  C  CG  . LYS B 1 27 ? 9.412   44.345 -4.351  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   788  C  CD  . LYS B 1 27 ? 9.923   42.942 -4.344  1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   789  C  CE  . LYS B 1 27 ? 10.274  42.495 -2.936  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   790  N  NZ  . LYS B 1 27 ? 10.983  41.168 -2.945  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   791  N  N   . ILE B 1 28 ? 9.293   48.053 -4.425  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   1 
ATOM   792  C  CA  . ILE B 1 28 ? 10.237  49.111 -4.069  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  1 
ATOM   793  C  C   . ILE B 1 28 ? 11.301  48.626 -3.131  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   1 
ATOM   794  O  O   . ILE B 1 28 ? 11.045  48.301 -1.966  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   1 
ATOM   795  C  CB  . ILE B 1 28 ? 9.512   50.335 -3.426  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  1 
ATOM   796  C  CG1 . ILE B 1 28 ? 8.503   50.920 -4.402  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 1 
ATOM   797  C  CG2 . ILE B 1 28 ? 10.517  51.392 -2.985  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 1 
ATOM   798  C  CD1 . ILE B 1 28 ? 7.558   51.906 -3.752  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 1 
ATOM   799  N  N   . VAL B 1 29 ? 12.527  48.642 -3.651  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   800  C  CA  . VAL B 1 29 ? 13.706  48.193 -2.966  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   801  C  C   . VAL B 1 29 ? 14.735  49.302 -3.076  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   802  O  O   . VAL B 1 29 ? 14.880  49.923 -4.140  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   803  C  CB  . VAL B 1 29 ? 14.282  46.930 -3.631  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   804  C  CG1 . VAL B 1 29 ? 15.532  46.423 -2.828  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   805  C  CG2 . VAL B 1 29 ? 13.201  45.855 -3.732  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   806  N  N   . HIS B 1 30 ? 15.407  49.605 -1.970  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   1 
ATOM   807  C  CA  . HIS B 1 30 ? 16.484  50.599 -1.975  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  1 
ATOM   808  C  C   . HIS B 1 30 ? 17.783  49.931 -1.550  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   1 
ATOM   809  O  O   . HIS B 1 30 ? 17.824  49.116 -0.603  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   1 
ATOM   810  C  CB  . HIS B 1 30 ? 16.172  51.799 -1.056  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  1 
ATOM   811  C  CG  . HIS B 1 30 ? 15.126  52.716 -1.595  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  1 
ATOM   812  N  ND1 . HIS B 1 30 ? 13.775  52.513 -1.380  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 1 
ATOM   813  C  CD2 . HIS B 1 30 ? 15.224  53.802 -2.400  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 1 
ATOM   814  C  CE1 . HIS B 1 30 ? 13.093  53.452 -2.007  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 1 
ATOM   815  N  NE2 . HIS B 1 30 ? 13.947  54.229 -2.662  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 1 
ATOM   816  N  N   . ALA B 1 31 ? 18.862  50.271 -2.226  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   817  C  CA  . ALA B 1 31 ? 20.137  49.673 -1.920  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   818  C  C   . ALA B 1 31 ? 21.215  50.741 -1.909  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   819  O  O   . ALA B 1 31 ? 21.438  51.442 -2.920  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   820  C  CB  . ALA B 1 31 ? 20.484  48.561 -2.930  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   821  N  N   . PHE B 1 32 ? 21.892  50.850 -0.763  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   822  C  CA  . PHE B 1 32 ? 22.934  51.857 -0.564  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   823  C  C   . PHE B 1 32 ? 24.252  51.223 -0.157  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   824  O  O   . PHE B 1 32 ? 24.275  50.250 0.599   1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   825  C  CB  . PHE B 1 32 ? 22.513  52.845 0.530   1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   826  C  CG  . PHE B 1 32 ? 21.270  53.637 0.195   1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   827  C  CD1 . PHE B 1 32 ? 21.341  54.723 -0.657  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   828  C  CD2 . PHE B 1 32 ? 20.056  53.307 0.739   1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   829  C  CE1 . PHE B 1 32 ? 20.189  55.438 -0.997  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   830  C  CE2 . PHE B 1 32 ? 18.919  54.045 0.443   1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   831  C  CZ  . PHE B 1 32 ? 18.995  55.110 -0.434  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   832  N  N   . ASP B 1 33 ? 25.340  51.804 -0.634  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   833  C  CA  . ASP B 1 33 ? 26.686  51.372 -0.254  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   834  C  C   . ASP B 1 33 ? 27.038  52.073 1.056   1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   835  O  O   . ASP B 1 33 ? 26.969  53.299 1.142   1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   836  C  CB  . ASP B 1 33 ? 27.702  51.735 -1.338  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   837  C  CG  . ASP B 1 33 ? 27.460  50.979 -2.646  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   838  O  OD1 . ASP B 1 33 ? 27.052  49.802 -2.582  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   839  O  OD2 . ASP B 1 33 ? 27.671  51.569 -3.735  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   840  N  N   . MET B 1 34 ? 27.409  51.297 2.073   1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 62  MET B N   1 
ATOM   841  C  CA  . MET B 1 34 ? 27.641  51.858 3.412   1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CA  1 
ATOM   842  C  C   . MET B 1 34 ? 28.790  52.861 3.433   1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 62  MET B C   1 
ATOM   843  O  O   . MET B 1 34 ? 28.805  53.765 4.270   1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 62  MET B O   1 
ATOM   844  C  CB  . MET B 1 34 ? 27.880  50.744 4.443   1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CB  1 
ATOM   845  C  CG  . MET B 1 34 ? 29.104  49.905 4.172   1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CG  1 
ATOM   846  S  SD  . MET B 1 34 ? 29.351  48.633 5.421   1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 62  MET B SD  1 
ATOM   847  C  CE  . MET B 1 34 ? 27.922  47.593 5.176   1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CE  1 
ATOM   848  N  N   . GLU B 1 35 ? 29.722  52.725 2.489   1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   1 
ATOM   849  C  CA  . GLU B 1 35 ? 30.866  53.622 2.405   1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  1 
ATOM   850  C  C   . GLU B 1 35 ? 30.505  55.052 1.977   1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   1 
ATOM   851  O  O   . GLU B 1 35 ? 31.302  55.978 2.212   1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   1 
ATOM   852  C  CB  . GLU B 1 35 ? 31.938  53.072 1.440   1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  1 
ATOM   853  C  CG  . GLU B 1 35 ? 32.594  51.738 1.870   1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  1 
ATOM   854  C  CD  . GLU B 1 35 ? 31.729  50.512 1.588   1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  1 
ATOM   855  O  OE1 . GLU B 1 35 ? 30.664  50.663 0.958   1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 1 
ATOM   856  O  OE2 . GLU B 1 35 ? 32.121  49.394 1.996   1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 1 
ATOM   857  N  N   . ASP B 1 36 ? 29.340  55.240 1.342   1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   858  C  CA  A ASP B 1 36 ? 28.911  56.557 0.863   0.50 51.36  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   859  C  CA  B ASP B 1 36 ? 28.944  56.586 0.889   0.50 51.77  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   860  C  C   . ASP B 1 36 ? 27.815  57.186 1.728   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   861  O  O   . ASP B 1 36 ? 27.176  58.163 1.326   1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   862  C  CB  A ASP B 1 36 ? 28.453  56.454 -0.592  0.50 50.36  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   863  C  CB  B ASP B 1 36 ? 28.644  56.630 -0.632  0.50 51.76  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   864  C  CG  A ASP B 1 36 ? 29.594  56.092 -1.534  0.50 48.27  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   865  C  CG  B ASP B 1 36 ? 27.424  55.818 -1.035  0.50 45.54  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   866  O  OD1 A ASP B 1 36 ? 30.744  55.960 -1.057  0.50 49.41  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   867  O  OD1 B ASP B 1 36 ? 26.489  55.680 -0.218  0.50 54.86  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   868  O  OD2 A ASP B 1 36 ? 29.342  55.948 -2.744  0.50 43.93  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   869  O  OD2 B ASP B 1 36 ? 27.388  55.357 -2.208  0.50 39.97  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   870  N  N   . LEU B 1 37 ? 27.600  56.621 2.912   1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   1 
ATOM   871  C  CA  . LEU B 1 37 ? 26.633  57.171 3.857   1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  1 
ATOM   872  C  C   . LEU B 1 37 ? 27.409  58.163 4.724   1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   1 
ATOM   873  O  O   . LEU B 1 37 ? 28.642  58.047 4.863   1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   1 
ATOM   874  C  CB  . LEU B 1 37 ? 26.016  56.073 4.736   1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  1 
ATOM   875  C  CG  . LEU B 1 37 ? 25.237  54.962 4.037   1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  1 
ATOM   876  C  CD1 . LEU B 1 37 ? 24.594  54.050 5.075   1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 1 
ATOM   877  C  CD2 . LEU B 1 37 ? 24.187  55.543 3.111   1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 1 
ATOM   878  N  N   . GLY B 1 38 ? 26.716  59.141 5.300   1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   879  C  CA  . GLY B 1 38 ? 27.388  60.116 6.166   1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   880  C  C   . GLY B 1 38 ? 27.701  59.465 7.505   1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   881  O  O   . GLY B 1 38 ? 27.973  58.258 7.580   1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   882  N  N   . ASP B 1 39 ? 27.662  60.248 8.569   1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B N   1 
ATOM   883  C  CA  . ASP B 1 39 ? 27.860  59.692 9.898   1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CA  1 
ATOM   884  C  C   . ASP B 1 39 ? 26.617  58.911 10.322  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B C   1 
ATOM   885  O  O   . ASP B 1 39 ? 26.711  57.970 11.123  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B O   1 
ATOM   886  C  CB  . ASP B 1 39 ? 28.150  60.800 10.914  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CB  1 
ATOM   887  C  CG  . ASP B 1 39 ? 29.526  61.428 10.724  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CG  1 
ATOM   888  O  OD1 . ASP B 1 39 ? 30.387  60.795 10.076  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD1 1 
ATOM   889  O  OD2 . ASP B 1 39 ? 29.750  62.544 11.247  1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD2 1 
ATOM   890  N  N   . LYS B 1 40 ? 25.469  59.285 9.753   1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   1 
ATOM   891  C  CA  . LYS B 1 40 ? 24.185  58.698 10.143  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  1 
ATOM   892  C  C   . LYS B 1 40 ? 23.133  58.816 9.055   1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   1 
ATOM   893  O  O   . LYS B 1 40 ? 23.006  59.865 8.412   1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   1 
ATOM   894  C  CB  . LYS B 1 40 ? 23.679  59.421 11.406  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  1 
ATOM   895  C  CG  . LYS B 1 40 ? 22.385  58.862 12.024  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  1 
ATOM   896  C  CD  . LYS B 1 40 ? 22.049  59.577 13.341  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  1 
ATOM   897  N  N   . ALA B 1 41 ? 22.346  57.743 8.882   1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   898  C  CA  . ALA B 1 41 ? 21.214  57.754 7.986   1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   899  C  C   . ALA B 1 41 ? 20.048  57.114 8.732   1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   900  O  O   . ALA B 1 41 ? 20.247  56.139 9.461   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   901  C  CB  . ALA B 1 41 ? 21.520  56.999 6.708   1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   902  N  N   . VAL B 1 42 ? 18.863  57.713 8.595   1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   903  C  CA  . VAL B 1 42 ? 17.661  57.238 9.272   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   904  C  C   . VAL B 1 42 ? 16.588  56.921 8.205   1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   905  O  O   . VAL B 1 42 ? 16.095  57.834 7.493   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   906  C  CB  . VAL B 1 42 ? 17.119  58.263 10.302  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   907  C  CG1 . VAL B 1 42 ? 16.005  57.629 11.152  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   908  C  CG2 . VAL B 1 42 ? 18.231  58.770 11.217  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   909  N  N   . TYR B 1 43 ? 16.262  55.635 8.093   1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   910  C  CA  . TYR B 1 43 ? 15.385  55.119 7.030   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   911  C  C   . TYR B 1 43 ? 14.000  54.838 7.507   1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   912  O  O   . TYR B 1 43 ? 13.803  54.208 8.576   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   913  C  CB  . TYR B 1 43 ? 15.960  53.853 6.449   1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   914  C  CG  . TYR B 1 43 ? 17.325  54.079 5.820   1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   915  C  CD1 . TYR B 1 43 ? 17.451  54.699 4.557   1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   916  C  CD2 . TYR B 1 43 ? 18.466  53.674 6.460   1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   917  C  CE1 . TYR B 1 43 ? 18.704  54.927 3.992   1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   918  C  CE2 . TYR B 1 43 ? 19.704  53.878 5.899   1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   919  C  CZ  . TYR B 1 43 ? 19.813  54.494 4.644   1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   920  O  OH  . TYR B 1 43 ? 21.076  54.698 4.115   1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   921  N  N   . CYS B 1 44 ? 13.038  55.215 6.669   1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   1 
ATOM   922  C  CA  . CYS B 1 44 ? 11.634  55.054 6.980   1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  1 
ATOM   923  C  C   . CYS B 1 44 ? 11.174  53.630 6.784   1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   1 
ATOM   924  O  O   . CYS B 1 44 ? 11.506  52.980 5.770   1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   1 
ATOM   925  C  CB  . CYS B 1 44 ? 10.808  55.996 6.105   1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  1 
ATOM   926  S  SG  . CYS B 1 44 ? 9.031   55.832 6.227   1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  1 
ATOM   927  N  N   . ARG B 1 45 ? 10.439  53.128 7.772   1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   1 
ATOM   928  C  CA  . ARG B 1 45 ? 9.815   51.812 7.688   1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  1 
ATOM   929  C  C   . ARG B 1 45 ? 8.298   51.887 7.765   1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   1 
ATOM   930  O  O   . ARG B 1 45 ? 7.625   50.866 7.919   1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   1 
ATOM   931  C  CB  . ARG B 1 45 ? 10.345  50.868 8.776   1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  1 
ATOM   932  C  CG  . ARG B 1 45 ? 11.852  50.616 8.691   1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  1 
ATOM   933  C  CD  . ARG B 1 45 ? 12.343  49.522 9.601   1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  1 
ATOM   934  N  NE  . ARG B 1 45 ? 12.270  49.862 11.026  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  1 
ATOM   935  C  CZ  . ARG B 1 45 ? 12.774  49.119 12.008  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  1 
ATOM   936  N  NH1 . ARG B 1 45 ? 13.518  48.048 11.756  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 1 
ATOM   937  N  NH2 . ARG B 1 45 ? 12.599  49.509 13.277  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 1 
ATOM   938  N  N   . CYS B 1 46 ? 7.744   53.088 7.642   1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   1 
ATOM   939  C  CA  . CYS B 1 46 ? 6.279   53.254 7.742   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  1 
ATOM   940  C  C   . CYS B 1 46 ? 5.607   53.657 6.412   1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   1 
ATOM   941  O  O   . CYS B 1 46 ? 4.402   53.659 6.332   1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   1 
ATOM   942  C  CB  . CYS B 1 46 ? 5.938   54.289 8.823   1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  1 
ATOM   943  S  SG  . CYS B 1 46 ? 6.326   56.049 8.430   1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  1 
ATOM   944  N  N   . TRP B 1 47 ? 6.412   54.037 5.419   1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   1 
ATOM   945  C  CA  . TRP B 1 47 ? 5.939   54.416 4.095   1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  1 
ATOM   946  C  C   . TRP B 1 47 ? 5.053   55.672 4.129   1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   1 
ATOM   947  O  O   . TRP B 1 47 ? 4.232   55.862 3.250   1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   1 
ATOM   948  C  CB  . TRP B 1 47 ? 5.191   53.238 3.405   1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  1 
ATOM   949  C  CG  . TRP B 1 47 ? 6.078   52.040 3.293   1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  1 
ATOM   950  C  CD1 . TRP B 1 47 ? 6.345   51.136 4.265   1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 1 
ATOM   951  C  CD2 . TRP B 1 47 ? 6.888   51.671 2.162   1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 1 
ATOM   952  N  NE1 . TRP B 1 47 ? 7.294   50.252 3.837   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 1 
ATOM   953  C  CE2 . TRP B 1 47 ? 7.641   50.551 2.544   1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 1 
ATOM   954  C  CE3 . TRP B 1 47 ? 7.064   52.201 0.868   1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 1 
ATOM   955  C  CZ2 . TRP B 1 47 ? 8.541   49.908 1.674   1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 1 
ATOM   956  C  CZ3 . TRP B 1 47 ? 7.969   51.579 0.010   1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 1 
ATOM   957  C  CH2 . TRP B 1 47 ? 8.686   50.434 0.408   1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 1 
ATOM   958  N  N   . ARG B 1 48 ? 5.226   56.514 5.145   1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   959  C  CA  . ARG B 1 48 ? 4.426   57.731 5.262   1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   960  C  C   . ARG B 1 48 ? 5.290   58.979 5.095   1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   961  O  O   . ARG B 1 48 ? 4.755   60.092 4.951   1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   962  C  CB  . ARG B 1 48 ? 3.695   57.773 6.608   1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   963  C  CG  . ARG B 1 48 ? 2.737   56.602 6.877   1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   964  C  CD  . ARG B 1 48 ? 1.512   56.665 6.013   1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   965  N  NE  . ARG B 1 48 ? 0.536   55.590 6.278   1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   966  C  CZ  . ARG B 1 48 ? 0.579   54.387 5.706   1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   967  N  NH1 . ARG B 1 48 ? 1.530   54.098 4.834   1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   968  N  NH2 . ARG B 1 48 ? -0.349  53.481 5.979   1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   969  N  N   . SER B 1 49 ? 6.601   58.806 5.109   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   1 
ATOM   970  C  CA  . SER B 1 49 ? 7.520   59.909 4.959   1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  1 
ATOM   971  C  C   . SER B 1 49 ? 7.370   60.594 3.630   1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   1 
ATOM   972  O  O   . SER B 1 49 ? 7.180   59.930 2.614   1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   1 
ATOM   973  C  CB  . SER B 1 49 ? 8.961   59.424 5.030   1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  1 
ATOM   974  O  OG  . SER B 1 49 ? 9.859   60.527 4.877   1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  1 
ATOM   975  N  N   . LYS B 1 50 ? 7.441   61.927 3.647   1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   976  C  CA  . LYS B 1 50 ? 7.456   62.713 2.400   1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   977  C  C   . LYS B 1 50 ? 8.873   62.800 1.811   1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   978  O  O   . LYS B 1 50 ? 9.083   63.426 0.749   1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   979  C  CB  . LYS B 1 50 ? 6.859   64.116 2.632   1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   980  C  CG  . LYS B 1 50 ? 5.359   64.098 2.994   1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   981  C  CD  . LYS B 1 50 ? 4.525   63.395 1.898   1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   982  C  CE  . LYS B 1 50 ? 3.020   63.443 2.178   1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   983  N  NZ  . LYS B 1 50 ? 2.239   62.724 1.119   1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   984  N  N   . LYS B 1 51 ? 9.824   62.166 2.500   1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   1 
ATOM   985  C  CA  A LYS B 1 51 ? 11.234  62.111 2.093   0.50 30.26  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   986  C  CA  B LYS B 1 51 ? 11.223  62.108 2.043   0.50 30.37  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   987  C  C   . LYS B 1 51 ? 11.686  60.651 1.897   1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   1 
ATOM   988  O  O   . LYS B 1 51 ? 12.879  60.354 1.918   1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   1 
ATOM   989  C  CB  A LYS B 1 51 ? 12.114  62.768 3.161   0.50 31.94  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   990  C  CB  B LYS B 1 51 ? 12.138  62.872 3.000   0.50 32.45  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   991  C  CG  A LYS B 1 51 ? 11.723  64.214 3.524   0.50 35.34  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   992  C  CG  B LYS B 1 51 ? 11.833  64.378 3.081   0.50 35.70  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   993  C  CD  A LYS B 1 51 ? 11.978  65.181 2.385   0.50 41.38  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   994  C  CD  B LYS B 1 51 ? 11.985  65.053 1.720   0.50 41.61  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   995  C  CE  A LYS B 1 51 ? 11.547  66.598 2.756   0.50 44.83  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   996  C  CE  B LYS B 1 51 ? 11.629  66.544 1.780   0.50 43.68  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   997  N  NZ  A LYS B 1 51 ? 12.163  67.044 4.032   0.50 41.61  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   998  N  NZ  B LYS B 1 51 ? 11.764  67.214 0.452   0.50 35.66  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   999  N  N   . PHE B 1 52 ? 10.731  59.750 1.695   1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   1000 C  CA  . PHE B 1 52 ? 11.035  58.339 1.516   1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   1001 C  C   . PHE B 1 52 ? 12.167  58.172 0.470   1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   1002 O  O   . PHE B 1 52 ? 12.111  58.777 -0.602  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   1003 C  CB  . PHE B 1 52 ? 9.783   57.570 1.096   1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   1004 C  CG  . PHE B 1 52 ? 9.898   56.101 1.321   1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   1005 C  CD1 . PHE B 1 52 ? 9.659   55.589 2.580   1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   1006 C  CD2 . PHE B 1 52 ? 10.287  55.235 0.315   1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   1007 C  CE1 . PHE B 1 52 ? 9.781   54.279 2.852   1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   1008 C  CE2 . PHE B 1 52 ? 10.413  53.875 0.563   1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   1009 C  CZ  . PHE B 1 52 ? 10.163  53.379 1.849   1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   1010 N  N   . PRO B 1 53 ? 13.156  57.297 0.733   1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   1 
ATOM   1011 C  CA  . PRO B 1 53 ? 13.249  56.297 1.821   1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  1 
ATOM   1012 C  C   . PRO B 1 53 ? 13.742  56.778 3.189   1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   1 
ATOM   1013 O  O   . PRO B 1 53 ? 13.948  55.954 4.089   1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   1 
ATOM   1014 C  CB  . PRO B 1 53 ? 14.215  55.268 1.238   1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . PRO B 1 53 ? 15.196  56.133 0.438   1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . PRO B 1 53 ? 14.290  57.189 -0.206  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  1 
ATOM   1017 N  N   . PHE B 1 54 ? 13.882  58.083 3.373   1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   1 
ATOM   1018 C  CA  . PHE B 1 54 ? 14.389  58.612 4.630   1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  1 
ATOM   1019 C  C   . PHE B 1 54 ? 13.237  58.968 5.539   1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   1 
ATOM   1020 O  O   . PHE B 1 54 ? 12.190  59.389 5.069   1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   1 
ATOM   1021 C  CB  . PHE B 1 54 ? 15.298  59.818 4.350   1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  1 
ATOM   1022 C  CG  . PHE B 1 54 ? 16.433  59.481 3.438   1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  1 
ATOM   1023 C  CD1 . PHE B 1 54 ? 17.491  58.727 3.901   1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 1 
ATOM   1024 C  CD2 . PHE B 1 54 ? 16.397  59.823 2.093   1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 1 
ATOM   1025 C  CE1 . PHE B 1 54 ? 18.523  58.363 3.065   1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 1 
ATOM   1026 C  CE2 . PHE B 1 54 ? 17.432  59.458 1.257   1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 1 
ATOM   1027 C  CZ  . PHE B 1 54 ? 18.485  58.705 1.753   1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  1 
ATOM   1028 N  N   . CYS B 1 55 ? 13.461  58.803 6.841   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   1 
ATOM   1029 C  CA  . CYS B 1 55 ? 12.482  59.128 7.889   1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  1 
ATOM   1030 C  C   . CYS B 1 55 ? 12.425  60.627 8.125   1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   1 
ATOM   1031 O  O   . CYS B 1 55 ? 13.448  61.276 8.277   1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   1 
ATOM   1032 C  CB  . CYS B 1 55 ? 12.856  58.393 9.173   1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  1 
ATOM   1033 S  SG  . CYS B 1 55 ? 11.911  58.773 10.680  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  1 
ATOM   1034 N  N   . ASP B 1 56 ? 11.212  61.166 8.086   1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   1035 C  CA  . ASP B 1 56 ? 10.955  62.581 8.329   1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   1036 C  C   . ASP B 1 56 ? 10.075  62.830 9.560   1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   1037 O  O   . ASP B 1 56 ? 9.610   63.965 9.771   1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   1038 C  CB  . ASP B 1 56 ? 10.346  63.264 7.080   1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   1039 C  CG  . ASP B 1 56 ? 8.889   62.880 6.803   1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   1040 O  OD1 . ASP B 1 56 ? 8.316   62.017 7.502   1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   1041 O  OD2 . ASP B 1 56 ? 8.322   63.477 5.849   1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   1042 N  N   . GLY B 1 57 ? 9.834   61.787 10.354  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   1 
ATOM   1043 C  CA  . GLY B 1 57 ? 9.012   61.899 11.561  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  1 
ATOM   1044 C  C   . GLY B 1 57 ? 7.521   61.617 11.390  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   1 
ATOM   1045 O  O   . GLY B 1 57 ? 6.763   61.693 12.368  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   1 
ATOM   1046 N  N   . ALA B 1 58 ? 7.123   61.221 10.179  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   1047 C  CA  . ALA B 1 58 ? 5.720   60.883 9.858   1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   1048 C  C   . ALA B 1 58 ? 5.192   59.714 10.674  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   1049 O  O   . ALA B 1 58 ? 3.962   59.552 10.833  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   1050 C  CB  . ALA B 1 58 ? 5.580   60.576 8.360   1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   1051 N  N   . CYS B 1 59 ? 6.108   58.840 11.103  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B N   1 
ATOM   1052 C  CA  A CYS B 1 59 ? 5.826   57.697 11.965  0.50 20.30  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CA  1 
ATOM   1053 C  CA  B CYS B 1 59 ? 5.702   57.678 11.911  0.50 20.95  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CA  1 
ATOM   1054 C  C   . CYS B 1 59 ? 4.970   58.071 13.217  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B C   1 
ATOM   1055 O  O   . CYS B 1 59 ? 4.082   57.309 13.665  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B O   1 
ATOM   1056 C  CB  A CYS B 1 59 ? 7.182   57.037 12.382  0.50 18.23  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CB  1 
ATOM   1057 C  CB  B CYS B 1 59 ? 6.866   56.699 12.202  0.50 18.45  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CB  1 
ATOM   1058 S  SG  A CYS B 1 59 ? 8.726   58.186 12.424  0.50 16.54  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B SG  1 
ATOM   1059 S  SG  B CYS B 1 59 ? 8.270   57.338 13.160  0.50 22.45  ? ? ? ? ? ? 87  CYS B SG  1 
ATOM   1060 N  N   . THR B 1 60 ? 5.268   59.237 13.783  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   1 
ATOM   1061 C  CA  . THR B 1 60 ? 4.591   59.706 15.010  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  1 
ATOM   1062 C  C   . THR B 1 60 ? 3.071   59.861 14.797  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   1 
ATOM   1063 O  O   . THR B 1 60 ? 2.258   59.319 15.575  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   1 
ATOM   1064 C  CB  . THR B 1 60 ? 5.174   61.032 15.512  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  1 
ATOM   1065 O  OG1 . THR B 1 60 ? 6.573   60.864 15.745  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 1 
ATOM   1066 C  CG2 . THR B 1 60 ? 4.499   61.446 16.793  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 1 
ATOM   1067 N  N   . LYS B 1 61 ? 2.700   60.579 13.735  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   1 
ATOM   1068 C  CA  A LYS B 1 61 ? 1.285   60.762 13.405  0.50 21.52  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   1069 C  CA  B LYS B 1 61 ? 1.292   60.778 13.379  0.50 22.60  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   1070 C  C   . LYS B 1 61 ? 0.635   59.437 13.092  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   1 
ATOM   1071 O  O   . LYS B 1 61 ? -0.471  59.156 13.549  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   1 
ATOM   1072 C  CB  A LYS B 1 61 ? 1.110   61.717 12.216  0.50 23.01  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   1073 C  CB  B LYS B 1 61 ? 1.193   61.702 12.143  0.50 24.10  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   1074 C  CG  A LYS B 1 61 ? -0.351  61.855 11.749  0.50 19.49  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   1075 C  CG  B LYS B 1 61 ? -0.206  62.275 11.840  0.50 27.35  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   1076 C  CD  A LYS B 1 61 ? -0.485  62.940 10.683  0.50 26.28  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  1 
ATOM   1077 C  CD  B LYS B 1 61 ? -0.143  63.218 10.610  0.50 28.28  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  1 
ATOM   1078 C  CE  A LYS B 1 61 ? -1.932  63.144 10.252  0.50 34.26  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  1 
ATOM   1079 C  CE  B LYS B 1 61 ? -1.309  64.215 10.546  0.50 34.24  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  1 
ATOM   1080 N  NZ  A LYS B 1 61 ? -2.464  61.987 9.488   0.50 39.69  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  1 
ATOM   1081 N  NZ  B LYS B 1 61 ? -1.150  65.199 9.400   0.50 28.53  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  1 
ATOM   1082 N  N   . HIS B 1 62 ? 1.329   58.600 12.322  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   1 
ATOM   1083 C  CA  . HIS B 1 62 ? 0.795   57.287 12.000  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  1 
ATOM   1084 C  C   . HIS B 1 62 ? 0.483   56.462 13.258  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   1 
ATOM   1085 O  O   . HIS B 1 62 ? -0.622  55.936 13.419  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   1 
ATOM   1086 C  CB  . HIS B 1 62 ? 1.749   56.518 11.093  1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  1 
ATOM   1087 C  CG  . HIS B 1 62 ? 1.378   55.080 10.962  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  1 
ATOM   1088 N  ND1 . HIS B 1 62 ? 0.284   54.658 10.238  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 1 
ATOM   1089 C  CD2 . HIS B 1 62 ? 1.885   53.971 11.561  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 1 
ATOM   1090 C  CE1 . HIS B 1 62 ? 0.164   53.345 10.348  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 1 
ATOM   1091 N  NE2 . HIS B 1 62 ? 1.108   52.904 11.163  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 1 
ATOM   1092 N  N   . ASN B 1 63 ? 1.439   56.374 14.164  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   1 
ATOM   1093 C  CA  . ASN B 1 63 ? 1.228   55.618 15.410  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  1 
ATOM   1094 C  C   . ASN B 1 63 ? 0.091   56.182 16.262  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   1 
ATOM   1095 O  O   . ASN B 1 63 ? -0.711  55.439 16.799  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   1 
ATOM   1096 C  CB  . ASN B 1 63 ? 2.530   55.576 16.205  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . ASN B 1 63 ? 3.568   54.689 15.553  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  1 
ATOM   1098 O  OD1 . ASN B 1 63 ? 3.230   53.807 14.711  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 1 
ATOM   1099 N  ND2 . ASN B 1 63 ? 4.858   54.870 15.960  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 1 
ATOM   1100 N  N   . GLU B 1 64 ? -0.002  57.503 16.320  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1101 C  CA  . GLU B 1 64 ? -1.020  58.141 17.117  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1102 C  C   . GLU B 1 64 ? -2.411  57.868 16.519  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1103 O  O   . GLU B 1 64 ? -3.349  57.516 17.247  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1104 C  CB  . GLU B 1 64 ? -0.758  59.633 17.199  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1105 C  CG  . GLU B 1 64 ? -1.848  60.407 17.997  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1106 C  CD  . GLU B 1 64 ? -1.901  60.000 19.470  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1107 O  OE1 . GLU B 1 64 ? -0.866  59.573 20.023  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1108 O  OE2 . GLU B 1 64 ? -2.981  60.128 20.084  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1109 N  N   . GLU B 1 65 ? -2.538  58.034 15.212  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   1 
ATOM   1110 C  CA  . GLU B 1 65 ? -3.812  57.826 14.527  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  1 
ATOM   1111 C  C   . GLU B 1 65 ? -4.297  56.374 14.517  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   1 
ATOM   1112 O  O   . GLU B 1 65 ? -5.497  56.121 14.677  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   1 
ATOM   1113 C  CB  . GLU B 1 65 ? -3.715  58.304 13.077  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  1 
ATOM   1114 C  CG  . GLU B 1 65 ? -3.610  59.801 12.935  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  1 
ATOM   1115 C  CD  . GLU B 1 65 ? -3.691  60.263 11.493  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  1 
ATOM   1116 O  OE1 . GLU B 1 65 ? -3.160  59.563 10.593  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 1 
ATOM   1117 O  OE2 . GLU B 1 65 ? -4.283  61.340 11.252  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 1 
ATOM   1118 N  N   . THR B 1 66 ? -3.369  55.428 14.328  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   1 
ATOM   1119 C  CA  . THR B 1 66 ? -3.736  54.019 14.148  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  1 
ATOM   1120 C  C   . THR B 1 66 ? -3.486  53.121 15.381  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   1 
ATOM   1121 O  O   . THR B 1 66 ? -3.948  51.970 15.398  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   1 
ATOM   1122 C  CB  . THR B 1 66 ? -2.973  53.377 12.947  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  1 
ATOM   1123 O  OG1 . THR B 1 66 ? -1.584  53.249 13.273  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 1 
ATOM   1124 C  CG2 . THR B 1 66 ? -3.103  54.203 11.646  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 1 
ATOM   1125 N  N   . GLY B 1 67 ? -2.764  53.638 16.386  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   1 
ATOM   1126 C  CA  . GLY B 1 67 ? -2.387  52.882 17.580  1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  1 
ATOM   1127 C  C   . GLY B 1 67 ? -1.178  51.963 17.342  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   1 
ATOM   1128 O  O   . GLY B 1 67 ? -0.867  51.096 18.181  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   1 
ATOM   1129 N  N   . ASP B 1 68 ? -0.526  52.140 16.195  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   1 
ATOM   1130 C  CA  . ASP B 1 68 ? 0.636   51.305 15.792  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  1 
ATOM   1131 C  C   . ASP B 1 68 ? 1.894   51.693 16.610  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   1 
ATOM   1132 O  O   . ASP B 1 68 ? 1.864   52.647 17.417  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   1 
ATOM   1133 C  CB  . ASP B 1 68 ? 0.905   51.496 14.296  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  1 
ATOM   1134 C  CG  . ASP B 1 68 ? 1.505   50.290 13.640  1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  1 
ATOM   1135 O  OD1 . ASP B 1 68 ? 1.844   49.295 14.346  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 1 
ATOM   1136 O  OD2 . ASP B 1 68 ? 1.576   50.301 12.407  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 1 
ATOM   1137 N  N   . ASN B 1 69 ? 2.976   50.929 16.416  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   1138 C  CA  . ASN B 1 69 ? 4.223   51.133 17.127  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   1139 C  C   . ASN B 1 69 ? 5.458   50.993 16.227  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   1140 O  O   . ASN B 1 69 ? 6.501   50.416 16.646  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   1141 C  CB  . ASN B 1 69 ? 4.318   50.122 18.287  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   1142 C  CG  . ASN B 1 69 ? 4.441   48.683 17.800  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   1143 O  OD1 . ASN B 1 69 ? 4.032   48.362 16.671  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   1144 N  ND2 . ASN B 1 69 ? 5.054   47.815 18.622  1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   1145 N  N   . VAL B 1 70 ? 5.368   51.513 14.993  1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   1 
ATOM   1146 C  CA  . VAL B 1 70 ? 6.487   51.456 14.058  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  1 
ATOM   1147 C  C   . VAL B 1 70 ? 7.451   52.614 14.193  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   1 
ATOM   1148 O  O   . VAL B 1 70 ? 7.141   53.667 14.736  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   1 
ATOM   1149 C  CB  . VAL B 1 70 ? 6.015   51.284 12.585  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  1 
ATOM   1150 C  CG1 . VAL B 1 70 ? 5.275   49.929 12.456  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 1 
ATOM   1151 C  CG2 . VAL B 1 70 ? 5.102   52.460 12.127  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 1 
ATOM   1152 N  N   . GLY B 1 71 ? 8.666   52.358 13.741  1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   1 
ATOM   1153 C  CA  . GLY B 1 71 ? 9.718   53.345 13.807  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  1 
ATOM   1154 C  C   . GLY B 1 71 ? 10.795  53.016 12.791  1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   1 
ATOM   1155 O  O   . GLY B 1 71 ? 10.729  51.987 12.092  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   1 
ATOM   1156 N  N   . PRO B 1 72 ? 11.784  53.909 12.671  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   1 
ATOM   1157 C  CA  . PRO B 1 72 ? 12.791  53.808 11.603  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  1 
ATOM   1158 C  C   . PRO B 1 72 ? 13.987  52.904 11.931  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   1 
ATOM   1159 O  O   . PRO B 1 72 ? 14.116  52.351 13.046  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   1 
ATOM   1160 C  CB  . PRO B 1 72 ? 13.246  55.262 11.435  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . PRO B 1 72 ? 13.151  55.819 12.859  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  1 
ATOM   1162 C  CD  . PRO B 1 72 ? 11.946  55.131 13.477  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  1 
ATOM   1163 N  N   . LEU B 1 73 ? 14.806  52.715 10.903  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   1164 C  CA  . LEU B 1 73 ? 16.067  51.981 10.963  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   1165 C  C   . LEU B 1 73 ? 17.218  52.990 10.837  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   1166 O  O   . LEU B 1 73 ? 17.278  53.753 9.875   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   1167 C  CB  . LEU B 1 73 ? 16.125  50.996 9.804   1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   1168 C  CG  . LEU B 1 73 ? 17.455  50.239 9.632   1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   1169 C  CD1 . LEU B 1 73 ? 17.563  49.178 10.698  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   1170 C  CD2 . LEU B 1 73 ? 17.515  49.639 8.238   1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   1171 N  N   . ILE B 1 74 ? 18.128  52.957 11.799  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   1 
ATOM   1172 C  CA  . ILE B 1 74 ? 19.246  53.861 11.863  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  1 
ATOM   1173 C  C   . ILE B 1 74 ? 20.549  53.112 11.545  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   1 
ATOM   1174 O  O   . ILE B 1 74 ? 20.851  52.067 12.133  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   1 
ATOM   1175 C  CB  . ILE B 1 74 ? 19.343  54.513 13.239  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  1 
ATOM   1176 C  CG1 . ILE B 1 74 ? 18.041  55.282 13.583  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 1 
ATOM   1177 C  CG2 . ILE B 1 74 ? 20.575  55.467 13.307  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 1 
ATOM   1178 C  CD1 . ILE B 1 74 ? 17.929  55.609 15.077  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 1 
ATOM   1179 N  N   . ILE B 1 75 ? 21.289  53.625 10.561  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   1 
ATOM   1180 C  CA  . ILE B 1 75 ? 22.584  53.085 10.227  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  1 
ATOM   1181 C  C   . ILE B 1 75 ? 23.572  54.167 10.565  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   1 
ATOM   1182 O  O   . ILE B 1 75 ? 23.447  55.301 10.077  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   1 
ATOM   1183 C  CB  . ILE B 1 75 ? 22.745  52.722 8.740   1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  1 
ATOM   1184 C  CG1 . ILE B 1 75 ? 21.719  51.683 8.307   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 1 
ATOM   1185 C  CG2 . ILE B 1 75 ? 24.187  52.200 8.491   1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 1 
ATOM   1186 C  CD1 . ILE B 1 75 ? 21.751  50.340 9.089   1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 1 
ATOM   1187 N  N   . LYS B 1 76 ? 24.567  53.829 11.383  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   1 
ATOM   1188 C  CA  . LYS B 1 76 ? 25.515  54.831 11.859  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  1 
ATOM   1189 C  C   . LYS B 1 76 ? 26.912  54.280 11.978  1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   1 
ATOM   1190 O  O   . LYS B 1 76 ? 27.127  53.068 11.923  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   1 
ATOM   1191 C  CB  . LYS B 1 76 ? 25.069  55.347 13.241  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  1 
ATOM   1192 C  CG  . LYS B 1 76 ? 25.158  54.279 14.359  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  1 
ATOM   1193 C  CD  . LYS B 1 76 ? 24.315  54.622 15.598  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  1 
ATOM   1194 C  CE  . LYS B 1 76 ? 24.373  53.473 16.623  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  1 
ATOM   1195 N  NZ  . LYS B 1 76 ? 23.455  53.658 17.790  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  1 
ATOM   1196 N  N   . LYS B 1 77 ? 27.866  55.188 12.153  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . LYS B 1 77 ? 29.238  54.805 12.446  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . LYS B 1 77 ? 29.404  54.720 13.971  1.00 66.57  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   1 
ATOM   1199 O  O   . LYS B 1 77 ? 28.933  55.594 14.716  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . LYS B 1 77 ? 30.240  55.762 11.793  1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . LYS B 1 77 ? 30.335  55.534 10.289  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  1 
ATOM   1202 C  CD  . LYS B 1 77 ? 31.421  56.350 9.632   1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  1 
ATOM   1203 C  CE  . LYS B 1 77 ? 31.029  57.801 9.511   1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE  1 
ATOM   1204 N  NZ  . LYS B 1 77 ? 32.089  58.597 8.852   1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ  1 
ATOM   1205 N  N   . LYS B 1 78 ? 30.038  53.627 14.408  1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N   1 
ATOM   1206 C  CA  . LYS B 1 78 ? 30.239  53.290 15.828  1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA  1 
ATOM   1207 C  C   . LYS B 1 78 ? 30.414  54.510 16.745  1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C   1 
ATOM   1208 O  O   . LYS B 1 78 ? 29.773  54.592 17.796  1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O   1 
ATOM   1209 C  CB  . LYS B 1 78 ? 31.441  52.342 15.972  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . LYS B 1 78 ? 31.351  51.398 17.163  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG  1 
ATOM   1211 C  CD  . LYS B 1 78 ? 32.517  50.407 17.180  1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CD  1 
ATOM   1212 C  CE  . LYS B 1 78 ? 32.230  49.211 18.084  1.00 88.80  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CE  1 
ATOM   1213 N  NZ  . LYS B 1 78 ? 31.100  48.387 17.557  1.00 87.98  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B NZ  1 
ATOM   1214 N  N   . GLU B 1 79 ? 31.276  55.446 16.343  1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   1 
ATOM   1215 C  CA  . GLU B 1 79 ? 31.513  56.680 17.112  1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  1 
ATOM   1216 C  C   . GLU B 1 79 ? 31.549  56.426 18.627  1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   1 
ATOM   1217 O  O   . GLU B 1 79 ? 32.507  55.851 19.155  1.00 88.49  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   1 
ATOM   1218 C  CB  . GLU B 1 79 ? 30.435  57.725 16.786  1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  1 
HETATM 1219 FE FE1 . FES C 2 .  ? 9.464   42.564 4.947   1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 500 FES A FE1 1 
HETATM 1220 FE FE2 . FES C 2 .  ? 10.971  41.578 2.934   1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 500 FES A FE2 1 
HETATM 1221 S  S1  . FES C 2 .  ? 10.086  40.494 4.663   1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 500 FES A S1  1 
HETATM 1222 S  S2  . FES C 2 .  ? 10.453  43.722 3.329   1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 500 FES A S2  1 
HETATM 1223 FE FE1 . FES D 2 .  ? 8.455   56.481 8.399   1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 500 FES B FE1 1 
HETATM 1224 FE FE2 . FES D 2 .  ? 9.861   57.693 10.445  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 500 FES B FE2 1 
HETATM 1225 S  S1  . FES D 2 .  ? 8.768   58.653 8.697   1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 500 FES B S1  1 
HETATM 1226 S  S2  . FES D 2 .  ? 9.595   55.460 10.054  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 500 FES B S2  1 
HETATM 1227 O  O   . HOH E 3 .  ? 13.494  53.064 3.872   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 1   HOH A O   1 
HETATM 1228 O  O   . HOH E 3 .  ? 13.955  46.620 9.387   1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 2   HOH A O   1 
HETATM 1229 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.816  50.230 23.042  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 3   HOH A O   1 
HETATM 1230 O  O   . HOH E 3 .  ? 3.020   41.932 11.834  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 4   HOH A O   1 
HETATM 1231 O  O   . HOH E 3 .  ? 12.610  50.490 19.866  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 5   HOH A O   1 
HETATM 1232 O  O   . HOH E 3 .  ? 3.729   41.219 19.890  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 6   HOH A O   1 
HETATM 1233 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.634  52.923 21.990  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 7   HOH A O   1 
HETATM 1234 O  O   . HOH E 3 .  ? 5.176   55.578 20.278  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 8   HOH A O   1 
HETATM 1235 O  O   . HOH E 3 .  ? 13.790  47.752 18.732  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 9   HOH A O   1 
HETATM 1236 O  O   . HOH E 3 .  ? 3.255   38.424 4.327   1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 10  HOH A O   1 
HETATM 1237 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.364   48.911 -5.114  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 11  HOH A O   1 
HETATM 1238 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.684   48.440 20.609  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 12  HOH A O   1 
HETATM 1239 O  O   . HOH E 3 .  ? 3.537   48.762 23.918  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 13  HOH A O   1 
HETATM 1240 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.069  41.586 4.779   1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 14  HOH A O   1 
HETATM 1241 O  O   . HOH E 3 .  ? 20.312  40.520 6.006   1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 15  HOH A O   1 
HETATM 1242 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.476   39.534 10.780  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 16  HOH A O   1 
HETATM 1243 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.758   52.820 20.676  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 17  HOH A O   1 
HETATM 1244 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.863   38.762 4.343   1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 18  HOH A O   1 
HETATM 1245 O  O   . HOH E 3 .  ? 25.503  47.489 15.425  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 19  HOH A O   1 
HETATM 1246 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.469   39.887 17.966  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 20  HOH A O   1 
HETATM 1247 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.957   50.473 22.502  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 22  HOH A O   1 
HETATM 1248 O  O   . HOH E 3 .  ? 17.759  38.990 5.441   1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 23  HOH A O   1 
HETATM 1249 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.527   43.636 -6.226  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 24  HOH A O   1 
HETATM 1250 O  O   . HOH E 3 .  ? 25.283  49.020 -6.533  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 25  HOH A O   1 
HETATM 1251 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.228   58.889 17.687  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 108 HOH A O   1 
HETATM 1252 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.154  38.225 10.507  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 109 HOH A O   1 
HETATM 1253 O  O   . HOH E 3 .  ? -5.137  50.248 0.915   1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 110 HOH A O   1 
HETATM 1254 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.573  33.540 8.277   1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 111 HOH A O   1 
HETATM 1255 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.664  53.299 7.772   1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 112 HOH A O   1 
HETATM 1256 O  O   A HOH E 3 .  ? -4.912  46.798 12.065  0.50 27.74  ? ? ? ? ? ? 113 HOH A O   1 
HETATM 1257 O  O   B HOH E 3 .  ? -5.506  48.432 12.346  0.50 32.45  ? ? ? ? ? ? 113 HOH A O   1 
HETATM 1258 O  O   . HOH E 3 .  ? 3.034   41.240 26.040  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 114 HOH A O   1 
HETATM 1259 O  O   . HOH E 3 .  ? 22.462  44.297 10.825  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 115 HOH A O   1 
HETATM 1260 O  O   . HOH E 3 .  ? 25.486  42.509 7.286   1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 116 HOH A O   1 
HETATM 1261 O  O   . HOH E 3 .  ? 23.674  42.329 9.508   1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 117 HOH A O   1 
HETATM 1262 O  O   . HOH E 3 .  ? 21.658  40.018 8.116   1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 118 HOH A O   1 
HETATM 1263 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.450   56.778 19.777  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 119 HOH A O   1 
HETATM 1264 O  O   . HOH E 3 .  ? 6.317   35.860 7.825   1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 120 HOH A O   1 
HETATM 1265 O  O   . HOH E 3 .  ? 3.260   56.455 21.854  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 121 HOH A O   1 
HETATM 1266 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.465   39.610 -4.919  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 122 HOH A O   1 
HETATM 1267 O  O   . HOH E 3 .  ? 6.552   41.416 -4.613  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 123 HOH A O   1 
HETATM 1268 O  O   . HOH E 3 .  ? 8.891   39.591 -4.100  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 124 HOH A O   1 
HETATM 1269 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.562   37.270 -6.391  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 125 HOH A O   1 
HETATM 1270 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.465  47.774 6.934   1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 126 HOH A O   1 
HETATM 1271 O  O   . HOH E 3 .  ? 28.654  49.305 -5.698  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 127 HOH A O   1 
HETATM 1272 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.946   54.010 25.488  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O   1 
HETATM 1273 O  O   . HOH E 3 .  ? 9.438   55.158 22.776  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O   1 
HETATM 1274 O  O   . HOH E 3 .  ? 5.226   55.650 24.851  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O   1 
HETATM 1275 O  O   . HOH E 3 .  ? 9.230   38.800 13.369  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O   1 
HETATM 1276 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.231  40.907 17.561  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O   1 
HETATM 1277 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.107  45.022 21.468  1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O   1 
HETATM 1278 O  O   . HOH E 3 .  ? 9.754   44.251 23.421  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O   1 
HETATM 1279 O  O   . HOH E 3 .  ? 28.140  45.999 -3.936  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O   1 
HETATM 1280 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.351   56.543 21.712  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O   1 
HETATM 1281 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.502   40.701 -6.361  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O   1 
HETATM 1282 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.582   41.535 27.152  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O   1 
HETATM 1283 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.297   51.590 -12.594 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 21  HOH B O   1 
HETATM 1284 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.264  56.669 2.151   1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 108 HOH B O   1 
HETATM 1285 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.494  45.915 -8.495  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 109 HOH B O   1 
HETATM 1286 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.113   57.119 18.032  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 110 HOH B O   1 
HETATM 1287 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.747  52.037 -5.363  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 111 HOH B O   1 
HETATM 1288 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.344   62.857 12.629  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 112 HOH B O   1 
HETATM 1289 O  O   . HOH F 3 .  ? 24.768  54.310 -2.193  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 113 HOH B O   1 
HETATM 1290 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.355   48.943 -10.624 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 114 HOH B O   1 
HETATM 1291 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.955   58.535 18.200  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 115 HOH B O   1 
HETATM 1292 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.753   54.027 19.512  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 116 HOH B O   1 
HETATM 1293 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.937   43.321 -9.380  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 117 HOH B O   1 
HETATM 1294 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.224   45.236 -7.725  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 118 HOH B O   1 
HETATM 1295 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.112  56.226 8.539   1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 119 HOH B O   1 
HETATM 1296 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.532   58.494 -5.153  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 120 HOH B O   1 
HETATM 1297 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.069   56.800 -6.739  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 121 HOH B O   1 
HETATM 1298 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.699  59.096 9.214   1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 122 HOH B O   1 
HETATM 1299 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.807   58.015 2.767   1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 123 HOH B O   1 
HETATM 1300 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.941  53.375 -4.025  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 124 HOH B O   1 
HETATM 1301 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.634  51.259 20.734  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 125 HOH B O   1 
HETATM 1302 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.831   66.068 5.272   1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 126 HOH B O   1 
HETATM 1303 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.525  46.581 18.902  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 127 HOH B O   1 
HETATM 1304 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.012   64.241 6.688   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 128 HOH B O   1 
HETATM 1305 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.770   62.480 5.786   1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 129 HOH B O   1 
HETATM 1306 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.961   62.425 7.963   1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 130 HOH B O   1 
HETATM 1307 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.737  56.417 -4.214  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 131 HOH B O   1 
HETATM 1308 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.565   60.489 19.929  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 132 HOH B O   1 
HETATM 1309 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.680   49.416 -7.505  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 133 HOH B O   1 
HETATM 1310 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.017  56.200 -3.026  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 134 HOH B O   1 
HETATM 1311 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.961   54.468 -10.098 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 135 HOH B O   1 
HETATM 1312 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.131  55.311 17.836  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 136 HOH B O   1 
HETATM 1313 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.880  44.790 5.658   1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 137 HOH B O   1 
HETATM 1314 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.261   56.432 -14.217 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 138 HOH B O   1 
HETATM 1315 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.241   60.590 14.805  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 139 HOH B O   1 
HETATM 1316 O  O   . HOH F 3 .  ? 10.954  66.285 9.051   1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 140 HOH B O   1 
HETATM 1317 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.582   60.484 3.451   1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 141 HOH B O   1 
HETATM 1318 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.284   55.853 -12.316 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 142 HOH B O   1 
HETATM 1319 O  O   . HOH F 3 .  ? 7.957   60.266 0.069   1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 143 HOH B O   1 
HETATM 1320 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.123   42.639 -6.877  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 144 HOH B O   1 
HETATM 1321 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.819  50.816 13.529  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 145 HOH B O   1 
HETATM 1322 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.002  40.615 -1.370  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 146 HOH B O   1 
HETATM 1323 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.026  62.985 12.904  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 147 HOH B O   1 
HETATM 1324 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.921  41.966 -2.528  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 148 HOH B O   1 
HETATM 1325 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.135   63.921 10.432  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O   1 
HETATM 1326 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.327   48.714 18.348  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O   1 
HETATM 1327 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.923   60.014 8.971   1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O   1 
HETATM 1328 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.061   55.786 1.602   1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ARG A 5  ? 0.9009 1.5410 1.2575 0.5016  0.1423  -0.3729 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   
2    C CA  A ARG A 5  ? 0.8896 1.3848 1.2862 0.4371  0.1237  -0.5125 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  
3    C CA  B ARG A 5  ? 0.8843 1.3804 1.2829 0.4361  0.1227  -0.5128 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  
4    C C   . ARG A 5  ? 0.9227 1.2575 1.2948 0.4542  0.1032  -0.5708 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   
5    O O   . ARG A 5  ? 0.9275 1.1981 1.3351 0.4067  0.0874  -0.6642 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   
6    C CB  A ARG A 5  ? 0.9336 1.3881 1.2507 0.4410  0.1792  -0.5409 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  
7    C CB  B ARG A 5  ? 0.9211 1.3809 1.2470 0.4356  0.1764  -0.5441 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  
8    C CG  A ARG A 5  ? 1.1195 1.4380 1.2247 0.5441  0.2419  -0.4891 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  
9    C CG  B ARG A 5  ? 1.0704 1.4489 1.1978 0.5442  0.2453  -0.4702 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  
10   C CD  A ARG A 5  ? 1.2115 1.4683 1.2099 0.5345  0.2882  -0.5120 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  
11   C CD  B ARG A 5  ? 1.1443 1.4305 1.1683 0.5236  0.2861  -0.5145 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  
12   N NE  A ARG A 5  ? 1.1689 1.3842 1.2411 0.4201  0.2603  -0.6266 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  
13   N NE  B ARG A 5  ? 1.0007 1.4513 1.1612 0.4451  0.2773  -0.5381 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  
14   C CZ  A ARG A 5  ? 1.2730 1.3177 1.2392 0.3770  0.2515  -0.6825 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  
15   C CZ  B ARG A 5  ? 0.9664 1.5789 1.1307 0.4693  0.3034  -0.4540 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  
16   N NH1 A ARG A 5  ? 1.5113 1.3371 1.2548 0.4328  0.2646  -0.6464 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 
17   N NH1 B ARG A 5  ? 1.0525 1.7275 1.1071 0.5917  0.3474  -0.3317 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 
18   N NH2 A ARG A 5  ? 1.2598 1.3580 1.3187 0.2748  0.2279  -0.7648 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 
19   N NH2 B ARG A 5  ? 0.8940 1.6191 1.1587 0.3789  0.2872  -0.4838 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 
20   N N   . PHE A 6  ? 0.9496 1.2498 1.2592 0.5209  0.1032  -0.5046 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A N   
21   C CA  . PHE A 6  ? 0.9912 1.1371 1.2626 0.5294  0.0771  -0.5466 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CA  
22   C C   . PHE A 6  ? 0.9560 1.1575 1.3131 0.5318  0.0245  -0.5120 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A C   
23   O O   . PHE A 6  ? 0.9176 1.2483 1.2776 0.5621  0.0289  -0.4136 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A O   
24   C CB  . PHE A 6  ? 1.1626 1.1156 1.1928 0.6124  0.1283  -0.5075 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CB  
25   C CG  . PHE A 6  ? 1.2158 1.0272 1.0980 0.5844  0.1630  -0.5507 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CG  
26   C CD1 . PHE A 6  ? 1.2208 0.9667 1.1273 0.4752  0.1264  -0.6394 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD1 
27   C CD2 . PHE A 6  ? 1.3102 1.0685 1.0127 0.6669  0.2302  -0.4912 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD2 
28   C CE1 . PHE A 6  ? 1.3228 0.9503 1.0781 0.4186  0.1481  -0.6689 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE1 
29   C CE2 . PHE A 6  ? 1.4432 1.0318 0.9735 0.6277  0.2546  -0.5308 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE2 
30   C CZ  . PHE A 6  ? 1.4251 0.9446 0.9803 0.4883  0.2094  -0.6203 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CZ  
31   N N   . TYR A 7  ? 0.9656 1.0949 1.3887 0.4954  -0.0277 -0.5825 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A N   
32   C CA  . TYR A 7  ? 0.9769 1.1132 1.4528 0.4969  -0.0825 -0.5565 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CA  
33   C C   . TYR A 7  ? 1.0259 1.0525 1.5206 0.4884  -0.1208 -0.6243 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A C   
34   O O   . TYR A 7  ? 1.0215 1.0385 1.5490 0.4562  -0.1235 -0.6982 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A O   
35   C CB  . TYR A 7  ? 0.9336 1.1586 1.5000 0.4348  -0.1351 -0.5526 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CB  
36   C CG  . TYR A 7  ? 0.9267 1.1091 1.5550 0.3961  -0.1644 -0.6572 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CG  
37   C CD1 . TYR A 7  ? 0.9049 1.1362 1.5407 0.3679  -0.1363 -0.6870 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD1 
38   C CD2 . TYR A 7  ? 0.9668 1.0669 1.6311 0.4063  -0.2165 -0.7190 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD2 
39   C CE1 . TYR A 7  ? 0.9819 1.1780 1.6503 0.3583  -0.1541 -0.7775 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE1 
40   C CE2 . TYR A 7  ? 1.0382 1.1131 1.7317 0.4133  -0.2321 -0.8040 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE2 
41   C CZ  . TYR A 7  ? 1.0137 1.1351 1.7045 0.3929  -0.1986 -0.8333 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CZ  
42   O OH  . TYR A 7  ? 1.0902 1.1899 1.7870 0.4249  -0.2048 -0.9125 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A OH  
43   N N   . VAL A 8  ? 1.0848 1.0631 1.5594 0.5142  -0.1506 -0.5865 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A N   
44   C CA  . VAL A 8  ? 1.1415 1.0309 1.6284 0.5053  -0.1923 -0.6334 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CA  
45   C C   . VAL A 8  ? 1.1204 1.0284 1.7113 0.4953  -0.2633 -0.6522 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A C   
46   O O   . VAL A 8  ? 1.1262 1.0688 1.7279 0.4839  -0.2867 -0.6073 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A O   
47   C CB  . VAL A 8  ? 1.2619 1.0157 1.5891 0.5482  -0.1721 -0.5803 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CB  
48   C CG1 . VAL A 8  ? 1.2561 1.0555 1.5658 0.6020  -0.1716 -0.4899 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG1 
49   C CG2 . VAL A 8  ? 1.3317 0.9966 1.6534 0.5121  -0.2195 -0.6241 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG2 
50   N N   . LYS A 9  ? 1.1304 1.0172 1.7740 0.4930  -0.3014 -0.7103 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N   
51   C CA  . LYS A 9  ? 1.1388 0.9960 1.8355 0.5095  -0.3675 -0.7287 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA  
52   C C   . LYS A 9  ? 1.1684 0.9656 1.8399 0.5178  -0.3939 -0.7083 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C   
53   O O   . LYS A 9  ? 1.1737 0.9998 1.8699 0.5095  -0.4044 -0.7402 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O   
54   C CB  . LYS A 9  ? 1.1570 1.0663 1.9257 0.5359  -0.3847 -0.8048 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB  
55   C CG  . LYS A 9  ? 1.2281 1.0482 1.9873 0.5819  -0.4482 -0.8256 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CG  
56   C CD  . LYS A 9  ? 1.2972 1.1747 2.0941 0.6595  -0.4509 -0.8930 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CD  
57   C CE  . LYS A 9  ? 1.2849 1.1871 2.0614 0.6619  -0.4121 -0.9281 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CE  
58   N NZ  . LYS A 9  ? 1.4056 1.3539 2.1846 0.7743  -0.4097 -0.9863 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A NZ  
59   N N   . ASP A 10 ? 1.1877 0.9252 1.8017 0.5245  -0.4052 -0.6434 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A N   
60   C CA  . ASP A 10 ? 1.2181 0.8750 1.7810 0.5347  -0.4268 -0.6175 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CA  
61   C C   . ASP A 10 ? 1.2249 0.8557 1.8544 0.5430  -0.5019 -0.6440 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A C   
62   O O   . ASP A 10 ? 1.2416 0.8434 1.8753 0.5415  -0.5420 -0.6299 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A O   
63   C CB  . ASP A 10 ? 1.2496 0.8774 1.7100 0.5611  -0.3971 -0.5269 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CB  
64   C CG  . ASP A 10 ? 1.3372 0.8388 1.6802 0.5839  -0.3957 -0.5005 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CG  
65   O OD1 . ASP A 10 ? 1.3544 0.7951 1.7013 0.5524  -0.4291 -0.5482 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD1 
66   O OD2 . ASP A 10 ? 1.3340 0.8091 1.5649 0.6358  -0.3601 -0.4229 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD2 
67   N N   . HIS A 11 ? 1.2313 0.8671 1.8869 0.5430  -0.5260 -0.6746 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A N   
68   C CA  . HIS A 11 ? 1.2573 0.8799 1.9658 0.5731  -0.5927 -0.6933 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CA  
69   C C   . HIS A 11 ? 1.2961 0.8478 1.9542 0.5558  -0.6215 -0.6572 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A C   
70   O O   . HIS A 11 ? 1.3218 0.8559 2.0135 0.5810  -0.6787 -0.6623 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A O   
71   C CB  . HIS A 11 ? 1.2391 0.9984 2.0408 0.6053  -0.6020 -0.7467 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CB  
72   C CG  . HIS A 11 ? 1.2285 1.0269 2.0576 0.6478  -0.5811 -0.7893 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CG  
73   N ND1 . HIS A 11 ? 1.3463 1.0094 2.1151 0.6801  -0.6091 -0.7977 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A ND1 
74   C CD2 . HIS A 11 ? 1.2178 1.1592 2.1005 0.6579  -0.5419 -0.8241 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CD2 
75   C CE1 . HIS A 11 ? 1.3167 1.0070 2.0826 0.7142  -0.5850 -0.8401 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CE1 
76   N NE2 . HIS A 11 ? 1.2662 1.1436 2.1182 0.7113  -0.5395 -0.8577 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A NE2 
77   N N   . ARG A 12 ? 0.5696 0.7801 0.6598 0.1430  -0.0963 0.0637  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A N   
78   C CA  . ARG A 12 ? 0.5788 0.7709 0.6803 0.1481  -0.0829 0.0589  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CA  
79   C C   . ARG A 12 ? 0.5655 0.7905 0.6911 0.1352  -0.0782 0.0456  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A C   
80   O O   . ARG A 12 ? 0.5682 0.8406 0.7115 0.1322  -0.0862 0.0422  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A O   
81   C CB  . ARG A 12 ? 0.6179 0.8055 0.7267 0.1774  -0.0826 0.0683  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CB  
82   C CG  . ARG A 12 ? 0.6926 0.8394 0.7748 0.1914  -0.0849 0.0830  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CG  
83   C CD  . ARG A 12 ? 0.7679 0.9108 0.8570 0.2231  -0.0853 0.0932  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CD  
84   N NE  . ARG A 12 ? 0.7711 0.9705 0.8835 0.2382  -0.0977 0.0962  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NE  
85   C CZ  . ARG A 12 ? 0.8520 1.0599 0.9731 0.2690  -0.1017 0.1067  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CZ  
86   N NH1 . ARG A 12 ? 0.8838 1.0409 0.9892 0.2877  -0.0933 0.1152  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH1 
87   N NH2 . ARG A 12 ? 0.8217 1.0894 0.9672 0.2812  -0.1140 0.1086  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH2 
88   N N   . ASN A 13 ? 0.5532 0.7535 0.6781 0.1263  -0.0653 0.0382  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   
89   C CA  . ASN A 13 ? 0.5363 0.7606 0.6801 0.1140  -0.0584 0.0267  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  
90   C C   . ASN A 13 ? 0.5380 0.7311 0.6792 0.1148  -0.0443 0.0224  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   
91   O O   . ASN A 13 ? 0.5512 0.7024 0.6737 0.1180  -0.0404 0.0265  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   
92   C CB  . ASN A 13 ? 0.5287 0.7621 0.6669 0.0877  -0.0604 0.0193  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  
93   C CG  . ASN A 13 ? 0.5335 0.7218 0.6469 0.0749  -0.0553 0.0190  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  
94   O OD1 . ASN A 13 ? 0.4840 0.6443 0.5924 0.0743  -0.0455 0.0172  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 
95   N ND2 . ASN A 13 ? 0.4158 0.6005 0.5141 0.0641  -0.0618 0.0197  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 
96   N N   . LYS A 14 ? 0.5265 0.7418 0.6856 0.1107  -0.0367 0.0140  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   
97   C CA  . LYS A 14 ? 0.5106 0.7009 0.6663 0.1097  -0.0233 0.0085  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  
98   C C   . LYS A 14 ? 0.4625 0.6469 0.6114 0.0853  -0.0176 0.0012  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   
99   O O   . LYS A 14 ? 0.4776 0.6551 0.6272 0.0809  -0.0071 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   
100  C CB  . LYS A 14 ? 0.5295 0.7459 0.7076 0.1251  -0.0166 0.0046  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CB  
101  N N   . ALA A 15 ? 0.4100 0.5940 0.5498 0.0702  -0.0241 0.0019  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   
102  C CA  . ALA A 15 ? 0.3363 0.5123 0.4682 0.0486  -0.0191 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  
103  C C   . ALA A 15 ? 0.2951 0.4290 0.4071 0.0460  -0.0138 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   
104  O O   . ALA A 15 ? 0.2975 0.4080 0.3990 0.0556  -0.0163 0.0030  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   
105  C CB  . ALA A 15 ? 0.3306 0.5163 0.4572 0.0347  -0.0271 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  
106  N N   . MET A 16 ? 0.2783 0.4030 0.3846 0.0325  -0.0066 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   
107  C CA  . MET A 16 ? 0.2422 0.3324 0.3303 0.0290  -0.0037 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  
108  C C   . MET A 16 ? 0.2464 0.3241 0.3227 0.0229  -0.0099 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   
109  O O   . MET A 16 ? 0.2680 0.3605 0.3467 0.0153  -0.0141 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   
110  C CB  . MET A 16 ? 0.2301 0.3130 0.3122 0.0172  0.0045  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  
111  C CG  . MET A 16 ? 0.2630 0.3521 0.3512 0.0224  0.0125  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  
112  S SD  . MET A 16 ? 0.2921 0.3698 0.3673 0.0079  0.0215  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  
113  C CE  . MET A 16 ? 0.4199 0.5187 0.5016 -0.0085 0.0228  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  
114  N N   . ILE A 17 ? 0.2285 0.2799 0.2918 0.0255  -0.0098 0.0014  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   
115  C CA  . ILE A 17 ? 0.2181 0.2550 0.2691 0.0204  -0.0132 0.0038  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  
116  C C   . ILE A 17 ? 0.2123 0.2371 0.2548 0.0092  -0.0089 0.0015  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   
117  O O   . ILE A 17 ? 0.2547 0.2774 0.2914 0.0013  -0.0101 0.0002  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   
118  C CB  . ILE A 17 ? 0.2198 0.2370 0.2624 0.0280  -0.0140 0.0085  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  
119  C CG1 . ILE A 17 ? 0.3336 0.3570 0.3798 0.0393  -0.0187 0.0127  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 
120  C CG2 . ILE A 17 ? 0.2723 0.2751 0.3028 0.0224  -0.0149 0.0100  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 
121  C CD1 . ILE A 17 ? 0.3137 0.3138 0.3504 0.0458  -0.0174 0.0176  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 
122  N N   . ASN A 18 ? 0.2147 0.2302 0.2546 0.0090  -0.0038 0.0012  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   
123  C CA  . ASN A 18 ? 0.2275 0.2306 0.2579 0.0009  0.0001  0.0010  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  
124  C C   . ASN A 18 ? 0.2284 0.2432 0.2629 -0.0074 0.0048  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   
125  O O   . ASN A 18 ? 0.2486 0.2748 0.2904 -0.0052 0.0084  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   
126  C CB  . ASN A 18 ? 0.2363 0.2258 0.2598 0.0046  0.0020  0.0031  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  
127  C CG  . ASN A 18 ? 0.1736 0.1523 0.1868 -0.0012 0.0051  0.0046  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  
128  O OD1 . ASN A 18 ? 0.2525 0.2241 0.2600 -0.0067 0.0059  0.0053  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 
129  N ND2 . ASN A 18 ? 0.2009 0.1760 0.2092 -0.0001 0.0072  0.0052  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 
130  N N   . LEU A 19 ? 0.2535 0.2658 0.2833 -0.0178 0.0058  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
131  C CA  . LEU A 19 ? 0.2664 0.2886 0.2987 -0.0291 0.0113  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
132  C C   . LEU A 19 ? 0.2805 0.2840 0.2989 -0.0347 0.0182  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
133  O O   . LEU A 19 ? 0.2965 0.3099 0.3175 -0.0399 0.0242  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
134  C CB  . LEU A 19 ? 0.2699 0.2975 0.3020 -0.0410 0.0100  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
135  C CG  . LEU A 19 ? 0.3377 0.3864 0.3808 -0.0370 0.0019  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
136  C CD1 . LEU A 19 ? 0.4256 0.4780 0.4649 -0.0516 0.0007  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
137  C CD2 . LEU A 19 ? 0.4031 0.4839 0.4664 -0.0293 0.0004  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
138  N N   . HIS A 20 ? 0.2663 0.2443 0.2699 -0.0326 0.0174  0.0002  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   
139  C CA  . HIS A 20 ? 0.3107 0.2686 0.2981 -0.0375 0.0229  0.0044  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  
140  C C   . HIS A 20 ? 0.2807 0.2233 0.2579 -0.0273 0.0205  0.0105  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   
141  O O   . HIS A 20 ? 0.3320 0.2592 0.2945 -0.0293 0.0239  0.0156  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   
142  C CB  . HIS A 20 ? 0.3040 0.2415 0.2793 -0.0473 0.0259  0.0044  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  
143  C CG  . HIS A 20 ? 0.2727 0.2254 0.2560 -0.0611 0.0278  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  
144  N ND1 . HIS A 20 ? 0.3207 0.2949 0.3131 -0.0707 0.0327  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 
145  C CD2 . HIS A 20 ? 0.2861 0.2382 0.2697 -0.0679 0.0257  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 
146  C CE1 . HIS A 20 ? 0.2936 0.2831 0.2941 -0.0828 0.0326  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 
147  N NE2 . HIS A 20 ? 0.3017 0.2771 0.2956 -0.0821 0.0280  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 
148  N N   . ILE A 21 ? 0.2623 0.2089 0.2459 -0.0173 0.0147  0.0107  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   
149  C CA  . ILE A 21 ? 0.2615 0.1976 0.2372 -0.0093 0.0119  0.0160  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  
150  C C   . ILE A 21 ? 0.2475 0.1908 0.2212 -0.0075 0.0118  0.0167  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   
151  O O   . ILE A 21 ? 0.2497 0.2060 0.2326 -0.0062 0.0114  0.0122  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   
152  C CB  . ILE A 21 ? 0.2602 0.1976 0.2420 -0.0015 0.0069  0.0160  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  
153  C CG1 . ILE A 21 ? 0.3353 0.2619 0.3140 -0.0035 0.0079  0.0149  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 
154  C CG2 . ILE A 21 ? 0.3031 0.2371 0.2804 0.0061  0.0039  0.0208  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 
155  C CD1 . ILE A 21 ? 0.3306 0.2613 0.3152 0.0018  0.0046  0.0134  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 
156  N N   . GLN A 22 ? 0.3070 0.2399 0.2665 -0.0069 0.0123  0.0224  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   
157  C CA  . GLN A 22 ? 0.3037 0.2427 0.2568 -0.0056 0.0110  0.0233  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  
158  C C   . GLN A 22 ? 0.2779 0.2304 0.2380 -0.0093 0.0145  0.0159  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   
159  O O   . GLN A 22 ? 0.2819 0.2417 0.2465 -0.0062 0.0120  0.0119  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   
160  C CB  . GLN A 22 ? 0.3321 0.2754 0.2877 0.0021  0.0039  0.0251  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  
161  C CG  . GLN A 22 ? 0.3972 0.3303 0.3478 0.0092  0.0008  0.0325  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  
162  C CD  . GLN A 22 ? 0.5704 0.5144 0.5298 0.0165  -0.0055 0.0329  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  
163  O OE1 . GLN A 22 ? 0.6607 0.6182 0.6256 0.0146  -0.0084 0.0288  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 
164  N NE2 . GLN A 22 ? 0.7019 0.6397 0.6625 0.0242  -0.0065 0.0372  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 
165  N N   . LYS A 23 ? 0.2658 0.2213 0.2264 -0.0164 0.0214  0.0135  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   
166  C CA  . LYS A 23 ? 0.2657 0.2362 0.2354 -0.0180 0.0262  0.0062  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  
167  C C   . LYS A 23 ? 0.2920 0.2642 0.2500 -0.0189 0.0292  0.0040  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   
168  O O   . LYS A 23 ? 0.2977 0.2804 0.2624 -0.0180 0.0339  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   
169  C CB  . LYS A 23 ? 0.2740 0.2529 0.2506 -0.0259 0.0327  0.0038  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  
170  C CG  . LYS A 23 ? 0.2856 0.2698 0.2769 -0.0243 0.0286  0.0023  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  
171  C CD  . LYS A 23 ? 0.2273 0.2242 0.2338 -0.0146 0.0251  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  
172  C CE  . LYS A 23 ? 0.2796 0.2845 0.2989 -0.0124 0.0204  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  
173  N NZ  . LYS A 23 ? 0.2259 0.2386 0.2563 -0.0014 0.0172  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  
174  N N   . ASP A 24 ? 0.2869 0.2488 0.2266 -0.0201 0.0266  0.0103  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   
175  C CA  A ASP A 24 ? 0.2992 0.2632 0.2243 -0.0218 0.0277  0.0083  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
176  C CA  B ASP A 24 ? 0.3151 0.2791 0.2401 -0.0218 0.0277  0.0083  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
177  C C   . ASP A 24 ? 0.3142 0.2817 0.2429 -0.0170 0.0211  0.0038  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   
178  O O   . ASP A 24 ? 0.3427 0.3125 0.2598 -0.0194 0.0213  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   
179  C CB  A ASP A 24 ? 0.3411 0.2944 0.2434 -0.0245 0.0264  0.0181  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
180  C CB  B ASP A 24 ? 0.3464 0.2998 0.2488 -0.0241 0.0259  0.0181  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
181  C CG  A ASP A 24 ? 0.3147 0.2590 0.2154 -0.0173 0.0171  0.0272  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
182  C CG  B ASP A 24 ? 0.3964 0.3411 0.2901 -0.0315 0.0340  0.0230  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
183  O OD1 A ASP A 24 ? 0.3883 0.3294 0.3030 -0.0137 0.0154  0.0277  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
184  O OD1 B ASP A 24 ? 0.3805 0.3337 0.2846 -0.0374 0.0424  0.0169  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
185  O OD2 A ASP A 24 ? 0.4811 0.4220 0.3653 -0.0149 0.0121  0.0343  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
186  O OD2 B ASP A 24 ? 0.3743 0.3038 0.2503 -0.0314 0.0322  0.0334  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
187  N N   . ASN A 25 ? 0.2844 0.2517 0.2273 -0.0117 0.0156  0.0043  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   
188  C CA  . ASN A 25 ? 0.2879 0.2574 0.2353 -0.0094 0.0106  0.0001  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  
189  C C   . ASN A 25 ? 0.2764 0.2465 0.2370 -0.0070 0.0152  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   
190  O O   . ASN A 25 ? 0.2790 0.2501 0.2523 -0.0035 0.0155  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   
191  C CB  . ASN A 25 ? 0.2679 0.2368 0.2220 -0.0051 0.0032  0.0062  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  
192  C CG  . ASN A 25 ? 0.3098 0.2827 0.2688 -0.0052 -0.0014 0.0024  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  
193  O OD1 . ASN A 25 ? 0.2813 0.2529 0.2392 -0.0084 0.0012  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 
194  N ND2 . ASN A 25 ? 0.2560 0.2332 0.2198 -0.0021 -0.0075 0.0076  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 
195  N N   . PRO A 26 ? 0.2697 0.2383 0.2260 -0.0083 0.0186  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   
196  C CA  . PRO A 26 ? 0.2974 0.2636 0.2651 -0.0030 0.0241  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  
197  C C   . PRO A 26 ? 0.2653 0.2254 0.2438 0.0017  0.0197  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   
198  O O   . PRO A 26 ? 0.2897 0.2472 0.2776 0.0084  0.0230  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   
199  C CB  . PRO A 26 ? 0.3230 0.2837 0.2787 -0.0058 0.0297  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  
200  C CG  . PRO A 26 ? 0.3556 0.3162 0.2957 -0.0139 0.0229  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  
201  C CD  . PRO A 26 ? 0.2829 0.2509 0.2219 -0.0143 0.0183  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  
202  N N   . LYS A 27 ? 0.2545 0.2132 0.2311 -0.0011 0.0128  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   
203  C CA  A LYS A 27 ? 0.2367 0.1903 0.2218 0.0018  0.0097  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  
204  C CA  B LYS A 27 ? 0.2424 0.1958 0.2272 0.0016  0.0097  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  
205  C C   . LYS A 27 ? 0.2321 0.1914 0.2171 -0.0010 0.0031  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   
206  O O   . LYS A 27 ? 0.2529 0.2157 0.2317 -0.0065 -0.0001 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   
207  C CB  A LYS A 27 ? 0.2624 0.2030 0.2439 0.0003  0.0124  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  
208  C CB  B LYS A 27 ? 0.2652 0.2060 0.2455 -0.0006 0.0123  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  
209  C CG  A LYS A 27 ? 0.2808 0.2128 0.2693 0.0038  0.0110  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  
210  C CG  B LYS A 27 ? 0.3456 0.2780 0.3313 0.0006  0.0103  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  
211  C CD  A LYS A 27 ? 0.3291 0.2425 0.3105 0.0002  0.0146  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  
212  C CD  B LYS A 27 ? 0.3783 0.2909 0.3578 -0.0008 0.0153  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  
213  C CE  A LYS A 27 ? 0.4406 0.3434 0.4256 0.0026  0.0139  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  
214  C CE  B LYS A 27 ? 0.4989 0.4005 0.4814 0.0002  0.0145  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  
215  N NZ  A LYS A 27 ? 0.4226 0.3236 0.4147 0.0152  0.0148  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  
216  N NZ  B LYS A 27 ? 0.5012 0.3770 0.4749 -0.0010 0.0204  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  
217  N N   . ILE A 28 ? 0.2176 0.1796 0.2096 0.0030  0.0012  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   
218  C CA  . ILE A 28 ? 0.2342 0.2013 0.2274 0.0034  -0.0036 0.0032  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  
219  C C   . ILE A 28 ? 0.2174 0.1848 0.2160 0.0025  -0.0054 0.0034  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   
220  O O   . ILE A 28 ? 0.2052 0.1674 0.2087 0.0050  -0.0041 0.0043  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   
221  C CB  . ILE A 28 ? 0.2537 0.2198 0.2493 0.0071  -0.0031 0.0078  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  
222  C CG1 . ILE A 28 ? 0.2574 0.2229 0.2462 0.0051  -0.0002 0.0081  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 
223  C CG2 . ILE A 28 ? 0.2365 0.2047 0.2329 0.0099  -0.0065 0.0129  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 
224  C CD1 . ILE A 28 ? 0.2165 0.1791 0.2074 0.0052  0.0020  0.0103  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 
225  N N   . VAL A 29 ? 0.2438 0.2193 0.2408 -0.0019 -0.0086 0.0026  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   
226  C CA  . VAL A 29 ? 0.2411 0.2203 0.2433 -0.0058 -0.0094 0.0020  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  
227  C C   . VAL A 29 ? 0.2499 0.2469 0.2569 -0.0040 -0.0141 0.0063  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   
228  O O   . VAL A 29 ? 0.2463 0.2520 0.2489 -0.0027 -0.0179 0.0079  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   
229  C CB  . VAL A 29 ? 0.2392 0.2142 0.2362 -0.0154 -0.0082 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  
230  C CG1 . VAL A 29 ? 0.2436 0.2243 0.2459 -0.0228 -0.0084 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 
231  C CG2 . VAL A 29 ? 0.3101 0.2648 0.3021 -0.0139 -0.0024 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 
232  N N   . HIS A 30 ? 0.2320 0.2345 0.2472 -0.0024 -0.0134 0.0088  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   
233  C CA  . HIS A 30 ? 0.2301 0.2525 0.2527 0.0016  -0.0169 0.0125  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  
234  C C   . HIS A 30 ? 0.2357 0.2731 0.2667 -0.0068 -0.0166 0.0096  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   
235  O O   . HIS A 30 ? 0.2747 0.3014 0.3055 -0.0128 -0.0119 0.0074  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   
236  C CB  . HIS A 30 ? 0.2384 0.2567 0.2637 0.0120  -0.0148 0.0174  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  
237  C CG  . HIS A 30 ? 0.2443 0.2508 0.2613 0.0185  -0.0153 0.0206  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  
238  N ND1 . HIS A 30 ? 0.2159 0.2056 0.2267 0.0171  -0.0123 0.0191  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 
239  C CD2 . HIS A 30 ? 0.2460 0.2552 0.2591 0.0257  -0.0181 0.0255  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 
240  C CE1 . HIS A 30 ? 0.2096 0.1922 0.2133 0.0208  -0.0124 0.0222  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 
241  N NE2 . HIS A 30 ? 0.2733 0.2644 0.2765 0.0266  -0.0157 0.0268  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 
242  N N   . ALA A 31 ? 0.2505 0.3134 0.2883 -0.0081 -0.0217 0.0098  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   
243  C CA  . ALA A 31 ? 0.2371 0.3206 0.2853 -0.0185 -0.0213 0.0063  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  
244  C C   . ALA A 31 ? 0.2789 0.3943 0.3418 -0.0101 -0.0249 0.0105  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   
245  O O   . ALA A 31 ? 0.2208 0.3501 0.2838 -0.0019 -0.0318 0.0140  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   
246  C CB  . ALA A 31 ? 0.2818 0.3701 0.3245 -0.0335 -0.0244 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  
247  N N   . PHE A 32 ? 0.2662 0.3924 0.3406 -0.0109 -0.0195 0.0106  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   
248  C CA  . PHE A 32 ? 0.3062 0.4639 0.3973 -0.0005 -0.0205 0.0140  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  
249  C C   . PHE A 32 ? 0.3173 0.5063 0.4241 -0.0135 -0.0182 0.0097  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   
250  O O   . PHE A 32 ? 0.3457 0.5224 0.4488 -0.0284 -0.0117 0.0056  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   
251  C CB  . PHE A 32 ? 0.3074 0.4494 0.3976 0.0137  -0.0139 0.0180  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  
252  C CG  . PHE A 32 ? 0.3259 0.4402 0.4021 0.0254  -0.0155 0.0220  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  
253  C CD1 . PHE A 32 ? 0.3135 0.4347 0.3898 0.0394  -0.0209 0.0274  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 
254  C CD2 . PHE A 32 ? 0.3370 0.4192 0.3998 0.0224  -0.0116 0.0209  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 
255  C CE1 . PHE A 32 ? 0.3456 0.4387 0.4073 0.0476  -0.0210 0.0312  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 
256  C CE2 . PHE A 32 ? 0.2733 0.3330 0.3245 0.0307  -0.0124 0.0239  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 
257  C CZ  . PHE A 32 ? 0.2954 0.3590 0.3453 0.0419  -0.0165 0.0288  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  
258  N N   . ASP A 33 ? 0.3004 0.5308 0.4250 -0.0076 -0.0233 0.0111  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   
259  C CA  . ASP A 33 ? 0.3146 0.5832 0.4581 -0.0201 -0.0210 0.0067  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  
260  C C   . ASP A 33 ? 0.3186 0.5966 0.4744 -0.0087 -0.0117 0.0093  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   
261  O O   . ASP A 33 ? 0.2698 0.5540 0.4311 0.0131  -0.0129 0.0146  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   
262  C CB  . ASP A 33 ? 0.3571 0.6726 0.5156 -0.0191 -0.0323 0.0067  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  
263  C CG  . ASP A 33 ? 0.3829 0.6909 0.5268 -0.0322 -0.0411 0.0027  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  
264  O OD1 . ASP A 33 ? 0.4462 0.7344 0.5797 -0.0532 -0.0368 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 
265  O OD2 . ASP A 33 ? 0.4686 0.7889 0.6098 -0.0213 -0.0517 0.0070  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 
266  N N   . MET A 34 ? 0.3423 0.6184 0.5001 -0.0233 -0.0017 0.0055  ? ? ? ? ? ? 62  MET A N   
267  C CA  . MET A 34 ? 0.3723 0.6540 0.5379 -0.0145 0.0091  0.0069  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CA  
268  C C   . MET A 34 ? 0.3824 0.7144 0.5744 -0.0008 0.0083  0.0079  ? ? ? ? ? ? 62  MET A C   
269  O O   . MET A 34 ? 0.3827 0.7154 0.5793 0.0168  0.0150  0.0102  ? ? ? ? ? ? 62  MET A O   
270  C CB  . MET A 34 ? 0.4052 0.6764 0.5655 -0.0346 0.0204  0.0035  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CB  
271  C CG  . MET A 34 ? 0.5089 0.8107 0.6814 -0.0585 0.0215  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CG  
272  S SD  . MET A 34 ? 0.7112 0.9860 0.8692 -0.0824 0.0360  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 62  MET A SD  
273  C CE  . MET A 34 ? 0.6653 0.8776 0.7917 -0.0854 0.0319  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CE  
274  N N   . GLU A 35 ? 0.3997 0.7738 0.6085 -0.0079 -0.0004 0.0059  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   
275  C CA  . GLU A 35 ? 0.4327 0.8624 0.6700 0.0064  -0.0032 0.0074  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  
276  C C   . GLU A 35 ? 0.4406 0.8619 0.6759 0.0380  -0.0086 0.0154  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   
277  O O   . GLU A 35 ? 0.4524 0.9061 0.7076 0.0579  -0.0067 0.0181  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   
278  C CB  . GLU A 35 ? 0.4272 0.9044 0.6805 -0.0087 -0.0143 0.0038  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  
279  C CG  . GLU A 35 ? 0.4802 0.9727 0.7389 -0.0420 -0.0079 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  
280  C CD  . GLU A 35 ? 0.5263 0.9661 0.7559 -0.0638 -0.0066 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  
281  O OE1 . GLU A 35 ? 0.3958 0.7944 0.6038 -0.0538 -0.0121 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 
282  O OE2 . GLU A 35 ? 0.5397 0.9792 0.7680 -0.0907 0.0005  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 
283  N N   . ASP A 36 ? 0.4438 0.8202 0.6545 0.0426  -0.0142 0.0190  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   
284  C CA  . ASP A 36 ? 0.4550 0.8142 0.6580 0.0693  -0.0187 0.0270  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  
285  C C   . ASP A 36 ? 0.4524 0.7655 0.6394 0.0806  -0.0078 0.0280  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   
286  O O   . ASP A 36 ? 0.4420 0.7320 0.6188 0.1005  -0.0093 0.0339  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   
287  C CB  . ASP A 36 ? 0.4807 0.8204 0.6653 0.0664  -0.0309 0.0304  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  
288  C CG  . ASP A 36 ? 0.5625 0.9468 0.7589 0.0549  -0.0431 0.0287  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  
289  O OD1 . ASP A 36 ? 0.6233 1.0604 0.8459 0.0575  -0.0451 0.0279  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 
290  O OD2 . ASP A 36 ? 0.6962 1.0645 0.8757 0.0431  -0.0506 0.0276  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 
291  N N   . LEU A 37 ? 0.4123 0.7099 0.5944 0.0668  0.0030  0.0225  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   
292  C CA  . LEU A 37 ? 0.3943 0.6532 0.5610 0.0751  0.0129  0.0222  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  
293  C C   . LEU A 37 ? 0.3889 0.6678 0.5702 0.0919  0.0233  0.0211  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   
294  O O   . LEU A 37 ? 0.3723 0.6968 0.5773 0.0897  0.0267  0.0187  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   
295  C CB  . LEU A 37 ? 0.4154 0.6471 0.5667 0.0543  0.0191  0.0179  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  
296  C CG  . LEU A 37 ? 0.4183 0.6256 0.5540 0.0393  0.0114  0.0179  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  
297  C CD1 . LEU A 37 ? 0.4352 0.6199 0.5583 0.0215  0.0182  0.0148  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 
298  C CD2 . LEU A 37 ? 0.4247 0.5990 0.5438 0.0508  0.0059  0.0219  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 
299  N N   . GLY A 38 ? 0.3960 0.6410 0.5630 0.1078  0.0290  0.0221  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   
300  C CA  . GLY A 38 ? 0.4197 0.6726 0.5946 0.1243  0.0413  0.0194  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  
301  C C   . GLY A 38 ? 0.4212 0.6673 0.5895 0.1090  0.0536  0.0128  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   
302  O O   . GLY A 38 ? 0.3948 0.6435 0.5602 0.0863  0.0522  0.0112  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   
303  N N   . ASP A 39 ? 0.4470 0.6793 0.6089 0.1213  0.0659  0.0089  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A N   
304  C CA  . ASP A 39 ? 0.4407 0.6675 0.5936 0.1084  0.0784  0.0029  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CA  
305  C C   . ASP A 39 ? 0.4092 0.5931 0.5336 0.0916  0.0761  0.0024  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A C   
306  O O   . ASP A 39 ? 0.3697 0.5536 0.4870 0.0748  0.0817  0.0004  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A O   
307  C CB  . ASP A 39 ? 0.4644 0.6868 0.6155 0.1267  0.0927  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CB  
308  C CG  . ASP A 39 ? 0.4770 0.7500 0.6593 0.1416  0.0988  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CG  
309  O OD1 . ASP A 39 ? 0.3897 0.7003 0.5949 0.1401  0.0891  0.0012  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD1 
310  O OD2 . ASP A 39 ? 0.4159 0.6933 0.6000 0.1543  0.1134  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD2 
311  N N   . LYS A 40 ? 0.4431 0.5914 0.5510 0.0970  0.0687  0.0047  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   
312  C CA  . LYS A 40 ? 0.4331 0.5445 0.5163 0.0837  0.0659  0.0041  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  
313  C C   . LYS A 40 ? 0.4224 0.5107 0.4974 0.0851  0.0540  0.0083  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   
314  O O   . LYS A 40 ? 0.4270 0.5013 0.4991 0.1000  0.0528  0.0096  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   
315  C CB  . LYS A 40 ? 0.4972 0.5833 0.5612 0.0883  0.0763  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  
316  C CG  . LYS A 40 ? 0.4934 0.5489 0.5328 0.0743  0.0739  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  
317  C CD  . LYS A 40 ? 0.6515 0.6843 0.6712 0.0791  0.0835  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  
318  C CE  . LYS A 40 ? 0.7043 0.7122 0.6999 0.0653  0.0798  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  
319  N NZ  . LYS A 40 ? 0.7374 0.7241 0.7118 0.0680  0.0884  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  
320  N N   . ALA A 41 ? 0.3458 0.4291 0.4163 0.0696  0.0464  0.0106  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   
321  C CA  . ALA A 41 ? 0.3236 0.3863 0.3854 0.0682  0.0365  0.0138  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  
322  C C   . ALA A 41 ? 0.2793 0.3153 0.3221 0.0570  0.0364  0.0120  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   
323  O O   . ALA A 41 ? 0.3001 0.3400 0.3402 0.0460  0.0390  0.0114  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   
324  C CB  . ALA A 41 ? 0.3070 0.3896 0.3806 0.0608  0.0281  0.0170  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  
325  N N   . VAL A 42 ? 0.2724 0.2823 0.3018 0.0599  0.0338  0.0116  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   
326  C CA  . VAL A 42 ? 0.2822 0.2713 0.2952 0.0506  0.0325  0.0096  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  
327  C C   . VAL A 42 ? 0.2706 0.2497 0.2815 0.0465  0.0239  0.0123  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   
328  O O   . VAL A 42 ? 0.2942 0.2617 0.3020 0.0522  0.0223  0.0130  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   
329  C CB  . VAL A 42 ? 0.3168 0.2863 0.3153 0.0551  0.0386  0.0044  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  
330  C CG1 . VAL A 42 ? 0.3316 0.2859 0.3142 0.0447  0.0361  0.0020  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 
331  C CG2 . VAL A 42 ? 0.3422 0.3228 0.3433 0.0612  0.0491  0.0008  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 
332  N N   . TYR A 43 ? 0.2552 0.2377 0.2667 0.0370  0.0196  0.0141  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   
333  C CA  . TYR A 43 ? 0.2461 0.2232 0.2576 0.0336  0.0128  0.0160  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  
334  C C   . TYR A 43 ? 0.2640 0.2268 0.2649 0.0286  0.0105  0.0146  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   
335  O O   . TYR A 43 ? 0.2723 0.2335 0.2673 0.0246  0.0112  0.0142  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   
336  C CB  . TYR A 43 ? 0.2219 0.2115 0.2416 0.0274  0.0100  0.0178  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  
337  C CG  . TYR A 43 ? 0.2545 0.2645 0.2868 0.0302  0.0105  0.0186  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  
338  C CD1 . TYR A 43 ? 0.2910 0.3070 0.3280 0.0364  0.0064  0.0204  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 
339  C CD2 . TYR A 43 ? 0.2387 0.2645 0.2781 0.0261  0.0150  0.0180  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 
340  C CE1 . TYR A 43 ? 0.2585 0.2990 0.3085 0.0401  0.0053  0.0216  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 
341  C CE2 . TYR A 43 ? 0.2586 0.3101 0.3127 0.0280  0.0150  0.0182  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 
342  C CZ  . TYR A 43 ? 0.2735 0.3336 0.3336 0.0356  0.0093  0.0200  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  
343  O OH  . TYR A 43 ? 0.2784 0.3691 0.3543 0.0381  0.0077  0.0206  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  
344  N N   . CYS A 44 ? 0.2427 0.1974 0.2414 0.0287  0.0074  0.0145  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   
345  C CA  . CYS A 44 ? 0.2483 0.1952 0.2404 0.0237  0.0050  0.0126  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  
346  C C   . CYS A 44 ? 0.2351 0.1880 0.2310 0.0201  0.0010  0.0145  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   
347  O O   . CYS A 44 ? 0.2294 0.1867 0.2316 0.0200  -0.0004 0.0161  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   
348  C CB  . CYS A 44 ? 0.2266 0.1640 0.2158 0.0234  0.0046  0.0119  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  
349  S SG  . CYS A 44 ? 0.2850 0.2198 0.2702 0.0153  0.0020  0.0088  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  
350  N N   . ARG A 45 ? 0.2324 0.1847 0.2232 0.0176  -0.0009 0.0140  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   
351  C CA  . ARG A 45 ? 0.2239 0.1793 0.2170 0.0171  -0.0046 0.0164  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  
352  C C   . ARG A 45 ? 0.2304 0.1895 0.2236 0.0157  -0.0084 0.0144  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   
353  O O   . ARG A 45 ? 0.2406 0.2046 0.2363 0.0178  -0.0118 0.0165  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   
354  C CB  . ARG A 45 ? 0.2165 0.1706 0.2036 0.0173  -0.0042 0.0198  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  
355  C CG  . ARG A 45 ? 0.2248 0.1789 0.2144 0.0161  0.0004  0.0212  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  
356  C CD  . ARG A 45 ? 0.2445 0.1943 0.2273 0.0140  0.0023  0.0256  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  
357  N NE  . ARG A 45 ? 0.2369 0.1858 0.2079 0.0137  0.0034  0.0265  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  
358  C CZ  . ARG A 45 ? 0.2317 0.1763 0.1928 0.0112  0.0066  0.0309  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  
359  N NH1 . ARG A 45 ? 0.2705 0.2097 0.2326 0.0077  0.0097  0.0346  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 
360  N NH2 . ARG A 45 ? 0.2375 0.1818 0.1853 0.0107  0.0072  0.0313  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 
361  N N   . CYS A 46 ? 0.2302 0.1873 0.2210 0.0123  -0.0074 0.0105  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   
362  C CA  . CYS A 46 ? 0.2474 0.2117 0.2391 0.0077  -0.0105 0.0074  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  
363  C C   . CYS A 46 ? 0.2351 0.2004 0.2328 0.0047  -0.0089 0.0058  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   
364  O O   . CYS A 46 ? 0.2732 0.2491 0.2752 0.0000  -0.0107 0.0032  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   
365  C CB  . CYS A 46 ? 0.2677 0.2277 0.2488 0.0019  -0.0099 0.0026  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  
366  S SG  . CYS A 46 ? 0.2911 0.2317 0.2640 -0.0013 -0.0030 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  
367  N N   . TRP A 47 ? 0.2361 0.1930 0.2338 0.0068  -0.0056 0.0075  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   
368  C CA  . TRP A 47 ? 0.2131 0.1684 0.2124 0.0039  -0.0034 0.0072  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  
369  C C   . TRP A 47 ? 0.2586 0.2073 0.2518 -0.0044 -0.0008 0.0038  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   
370  O O   . TRP A 47 ? 0.2791 0.2306 0.2740 -0.0100 0.0013  0.0030  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   
371  C CB  . TRP A 47 ? 0.2487 0.2169 0.2575 0.0052  -0.0048 0.0072  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  
372  C CG  . TRP A 47 ? 0.2200 0.1881 0.2316 0.0116  -0.0059 0.0098  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  
373  C CD1 . TRP A 47 ? 0.2037 0.1732 0.2162 0.0155  -0.0083 0.0115  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 
374  C CD2 . TRP A 47 ? 0.2207 0.1853 0.2321 0.0130  -0.0044 0.0107  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 
375  N NE1 . TRP A 47 ? 0.2464 0.2111 0.2593 0.0181  -0.0074 0.0131  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 
376  C CE2 . TRP A 47 ? 0.2177 0.1810 0.2305 0.0162  -0.0054 0.0119  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 
377  C CE3 . TRP A 47 ? 0.2702 0.2321 0.2781 0.0111  -0.0025 0.0109  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 
378  C CZ2 . TRP A 47 ? 0.2386 0.1993 0.2509 0.0159  -0.0045 0.0115  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 
379  C CZ3 . TRP A 47 ? 0.2736 0.2355 0.2807 0.0122  -0.0028 0.0113  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 
380  C CH2 . TRP A 47 ? 0.2255 0.1875 0.2354 0.0137  -0.0038 0.0108  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 
381  N N   . ARG A 48 ? 0.2754 0.2130 0.2595 -0.0063 0.0005  0.0015  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   
382  C CA  . ARG A 48 ? 0.3158 0.2410 0.2905 -0.0161 0.0042  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  
383  C C   . ARG A 48 ? 0.3293 0.2289 0.2917 -0.0123 0.0096  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   
384  O O   . ARG A 48 ? 0.3940 0.2750 0.3453 -0.0198 0.0144  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   
385  C CB  . ARG A 48 ? 0.3386 0.2708 0.3102 -0.0235 0.0016  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  
386  C CG  . ARG A 48 ? 0.3443 0.3042 0.3283 -0.0260 -0.0046 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  
387  C CD  . ARG A 48 ? 0.3709 0.3416 0.3621 -0.0350 -0.0032 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  
388  N NE  . ARG A 48 ? 0.3818 0.3829 0.3878 -0.0339 -0.0091 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  
389  C CZ  . ARG A 48 ? 0.3441 0.3571 0.3617 -0.0236 -0.0108 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  
390  N NH1 . ARG A 48 ? 0.4167 0.4152 0.4321 -0.0162 -0.0075 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 
391  N NH2 . ARG A 48 ? 0.3346 0.3741 0.3653 -0.0202 -0.0159 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 
392  N N   . SER A 49 ? 0.3359 0.2341 0.3002 -0.0008 0.0094  0.0026  ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   
393  C CA  . SER A 49 ? 0.3675 0.2457 0.3231 0.0070  0.0142  0.0048  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  
394  C C   . SER A 49 ? 0.4055 0.2702 0.3555 0.0081  0.0165  0.0102  ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   
395  O O   . SER A 49 ? 0.4020 0.2788 0.3582 0.0073  0.0136  0.0138  ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   
396  C CB  . SER A 49 ? 0.3535 0.2423 0.3169 0.0186  0.0128  0.0083  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  
397  O OG  . SER A 49 ? 0.3447 0.2185 0.3023 0.0287  0.0172  0.0107  ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  
398  N N   . LYS A 50 ? 0.4715 0.3091 0.4077 0.0108  0.0222  0.0109  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   
399  C CA  . LYS A 50 ? 0.4998 0.3193 0.4263 0.0140  0.0249  0.0181  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  
400  C C   . LYS A 50 ? 0.4998 0.3246 0.4307 0.0313  0.0223  0.0259  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   
401  O O   . LYS A 50 ? 0.5271 0.3408 0.4502 0.0374  0.0226  0.0338  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   
402  C CB  . LYS A 50 ? 0.5542 0.3375 0.4614 0.0090  0.0328  0.0158  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  
403  C CG  . LYS A 50 ? 0.6101 0.3916 0.5131 -0.0113 0.0350  0.0088  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  
404  C CD  . LYS A 50 ? 0.7587 0.5032 0.6415 -0.0198 0.0435  0.0033  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  
405  C CE  . LYS A 50 ? 0.7780 0.5239 0.6574 -0.0426 0.0457  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  
406  N NZ  . LYS A 50 ? 0.7980 0.5868 0.6980 -0.0490 0.0378  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  
407  N N   . LYS A 51 ? 0.4531 0.2964 0.3961 0.0385  0.0199  0.0237  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   
408  C CA  . LYS A 51 ? 0.4603 0.3177 0.4122 0.0530  0.0170  0.0293  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  
409  C C   . LYS A 51 ? 0.3677 0.2569 0.3355 0.0498  0.0106  0.0288  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   
410  O O   . LYS A 51 ? 0.3515 0.2590 0.3299 0.0578  0.0083  0.0307  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   
411  C CB  . LYS A 51 ? 0.5009 0.3533 0.4536 0.0637  0.0220  0.0264  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  
412  C CG  . LYS A 51 ? 0.7045 0.5234 0.6416 0.0729  0.0292  0.0279  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  
413  C CD  . LYS A 51 ? 0.8136 0.6322 0.7537 0.0845  0.0350  0.0233  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  
414  C CE  . LYS A 51 ? 0.9343 0.7198 0.8606 0.0995  0.0428  0.0260  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  
415  N NZ  . LYS A 51 ? 1.0164 0.7602 0.9196 0.0887  0.0489  0.0224  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  
416  N N   . PHE A 52 ? 0.3759 0.2715 0.3453 0.0381  0.0083  0.0262  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   
417  C CA  . PHE A 52 ? 0.3376 0.2566 0.3191 0.0349  0.0036  0.0251  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  
418  C C   . PHE A 52 ? 0.3502 0.2828 0.3367 0.0420  -0.0004 0.0303  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   
419  O O   . PHE A 52 ? 0.3802 0.3063 0.3591 0.0450  -0.0015 0.0353  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   
420  C CB  . PHE A 52 ? 0.3278 0.2491 0.3091 0.0246  0.0026  0.0225  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  
421  C CG  . PHE A 52 ? 0.2682 0.2058 0.2594 0.0218  -0.0004 0.0200  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  
422  C CD1 . PHE A 52 ? 0.3227 0.2630 0.3170 0.0192  -0.0003 0.0165  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 
423  C CD2 . PHE A 52 ? 0.2730 0.2214 0.2683 0.0220  -0.0032 0.0212  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 
424  C CE1 . PHE A 52 ? 0.2262 0.1767 0.2272 0.0183  -0.0024 0.0157  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 
425  C CE2 . PHE A 52 ? 0.2526 0.2100 0.2545 0.0194  -0.0047 0.0186  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 
426  C CZ  . PHE A 52 ? 0.2468 0.2037 0.2514 0.0181  -0.0040 0.0165  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  
427  N N   . PRO A 53 ? 0.2895 0.2418 0.2875 0.0430  -0.0028 0.0291  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   
428  C CA  . PRO A 53 ? 0.2925 0.2528 0.2975 0.0378  -0.0019 0.0245  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  
429  C C   . PRO A 53 ? 0.2668 0.2248 0.2727 0.0417  0.0026  0.0225  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   
430  O O   . PRO A 53 ? 0.2515 0.2161 0.2609 0.0374  0.0036  0.0201  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   
431  C CB  . PRO A 53 ? 0.3033 0.2833 0.3174 0.0359  -0.0055 0.0249  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  
432  C CG  . PRO A 53 ? 0.2898 0.2788 0.3061 0.0448  -0.0078 0.0295  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  
433  C CD  . PRO A 53 ? 0.3169 0.2870 0.3208 0.0479  -0.0075 0.0329  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  
434  N N   . PHE A 54 ? 0.2823 0.2282 0.2826 0.0495  0.0062  0.0234  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   
435  C CA  . PHE A 54 ? 0.3009 0.2436 0.3002 0.0540  0.0120  0.0201  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  
436  C C   . PHE A 54 ? 0.3360 0.2588 0.3227 0.0482  0.0153  0.0151  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   
437  O O   . PHE A 54 ? 0.3675 0.2749 0.3455 0.0433  0.0147  0.0148  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   
438  C CB  . PHE A 54 ? 0.3444 0.2872 0.3462 0.0688  0.0151  0.0231  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  
439  C CG  . PHE A 54 ? 0.3423 0.3114 0.3581 0.0742  0.0103  0.0278  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  
440  C CD1 . PHE A 54 ? 0.3497 0.3443 0.3792 0.0724  0.0110  0.0260  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 
441  C CD2 . PHE A 54 ? 0.4243 0.3937 0.4384 0.0787  0.0049  0.0339  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 
442  C CE1 . PHE A 54 ? 0.4483 0.4708 0.4916 0.0742  0.0060  0.0290  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 
443  C CE2 . PHE A 54 ? 0.4321 0.4295 0.4584 0.0818  -0.0011 0.0374  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 
444  C CZ  . PHE A 54 ? 0.4259 0.4508 0.4677 0.0791  -0.0008 0.0345  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  
445  N N   . CYS A 55 ? 0.3437 0.2688 0.3286 0.0466  0.0189  0.0109  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   
446  C CA  . CYS A 55 ? 0.3506 0.2606 0.3223 0.0399  0.0214  0.0050  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  
447  C C   . CYS A 55 ? 0.4034 0.2892 0.3632 0.0448  0.0277  0.0018  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   
448  O O   . CYS A 55 ? 0.4354 0.3184 0.3968 0.0569  0.0329  0.0026  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   
449  C CB  . CYS A 55 ? 0.3483 0.2677 0.3186 0.0380  0.0241  0.0020  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  
450  S SG  . CYS A 55 ? 0.4119 0.3196 0.3647 0.0279  0.0245  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  
451  N N   . ASP A 56 ? 0.4007 0.2690 0.3488 0.0357  0.0276  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   
452  C CA  . ASP A 56 ? 0.4951 0.3337 0.4276 0.0371  0.0346  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  
453  C C   . ASP A 56 ? 0.5006 0.3284 0.4186 0.0244  0.0368  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   
454  O O   . ASP A 56 ? 0.5538 0.3541 0.4561 0.0200  0.0424  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   
455  C CB  . ASP A 56 ? 0.5039 0.3257 0.4320 0.0359  0.0342  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  
456  C CG  . ASP A 56 ? 0.5175 0.3412 0.4433 0.0193  0.0302  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  
457  O OD1 . ASP A 56 ? 0.4967 0.3394 0.4277 0.0107  0.0256  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 
458  O OD2 . ASP A 56 ? 0.4712 0.2783 0.3899 0.0153  0.0318  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 
459  N N   . GLY A 57 ? 0.4868 0.3354 0.4083 0.0183  0.0323  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   
460  C CA  . GLY A 57 ? 0.4911 0.3362 0.3989 0.0059  0.0320  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  
461  C C   . GLY A 57 ? 0.4719 0.3234 0.3796 -0.0087 0.0251  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   
462  O O   . GLY A 57 ? 0.4615 0.3139 0.3584 -0.0201 0.0235  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   
463  N N   . ALA A 58 ? 0.4088 0.2682 0.3290 -0.0087 0.0212  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   
464  C CA  . ALA A 58 ? 0.3953 0.2666 0.3196 -0.0214 0.0156  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  
465  C C   . ALA A 58 ? 0.3678 0.2658 0.2979 -0.0249 0.0075  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   
466  O O   . ALA A 58 ? 0.3645 0.2760 0.2962 -0.0359 0.0026  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   
467  C CB  . ALA A 58 ? 0.3915 0.2678 0.3280 -0.0185 0.0142  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  
468  N N   . CYS A 59 ? 0.3640 0.2714 0.2979 -0.0152 0.0059  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A N   
469  C CA  A CYS A 59 ? 0.3637 0.2929 0.3005 -0.0164 -0.0017 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CA  
470  C CA  B CYS A 59 ? 0.3586 0.2866 0.2944 -0.0157 -0.0012 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CA  
471  C C   . CYS A 59 ? 0.3563 0.2884 0.2784 -0.0264 -0.0043 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A C   
472  O O   . CYS A 59 ? 0.3556 0.3093 0.2812 -0.0304 -0.0131 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A O   
473  C CB  A CYS A 59 ? 0.3240 0.2589 0.2648 -0.0062 -0.0017 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CB  
474  C CB  B CYS A 59 ? 0.3370 0.2657 0.2729 -0.0057 0.0013  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A CB  
475  S SG  A CYS A 59 ? 0.4032 0.3258 0.3309 -0.0019 0.0066  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A SG  
476  S SG  B CYS A 59 ? 0.3227 0.2316 0.2520 0.0021  0.0129  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 87  CYS A SG  
477  N N   . THR A 60 ? 0.4073 0.3191 0.3131 -0.0302 0.0026  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   
478  C CA  . THR A 60 ? 0.4273 0.3388 0.3152 -0.0419 0.0011  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  
479  C C   . THR A 60 ? 0.3983 0.3210 0.2884 -0.0568 -0.0047 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   
480  O O   . THR A 60 ? 0.4180 0.3625 0.3051 -0.0644 -0.0133 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   
481  C CB  . THR A 60 ? 0.4742 0.3556 0.3433 -0.0427 0.0124  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  
482  O OG1 . THR A 60 ? 0.5165 0.3937 0.3863 -0.0288 0.0184  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 
483  C CG2 . THR A 60 ? 0.5266 0.4065 0.3740 -0.0567 0.0111  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 
484  N N   . LYS A 61 ? 0.4506 0.3604 0.3461 -0.0613 -0.0002 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   
485  C CA  . LYS A 61 ? 0.4656 0.3874 0.3648 -0.0779 -0.0039 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  
486  C C   . LYS A 61 ? 0.4411 0.4014 0.3617 -0.0749 -0.0145 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   
487  O O   . LYS A 61 ? 0.4314 0.4177 0.3554 -0.0857 -0.0222 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   
488  C CB  . LYS A 61 ? 0.5245 0.4201 0.4225 -0.0831 0.0051  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  
489  C CG  . LYS A 61 ? 0.6099 0.5178 0.5131 -0.1021 0.0035  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  
490  C CD  . LYS A 61 ? 0.7432 0.6170 0.6387 -0.1079 0.0144  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  
491  N N   . HIS A 62 ? 0.4306 0.3951 0.3656 -0.0597 -0.0147 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   
492  C CA  . HIS A 62 ? 0.3893 0.3852 0.3433 -0.0534 -0.0231 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  
493  C C   . HIS A 62 ? 0.4002 0.4184 0.3507 -0.0513 -0.0329 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   
494  O O   . HIS A 62 ? 0.3978 0.4462 0.3588 -0.0541 -0.0414 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   
495  C CB  . HIS A 62 ? 0.3931 0.3834 0.3575 -0.0378 -0.0207 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  
496  C CG  . HIS A 62 ? 0.3542 0.3691 0.3329 -0.0283 -0.0281 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  
497  N ND1 . HIS A 62 ? 0.3960 0.4323 0.3917 -0.0291 -0.0307 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 
498  C CD2 . HIS A 62 ? 0.2806 0.3012 0.2579 -0.0179 -0.0329 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 
499  C CE1 . HIS A 62 ? 0.4762 0.5288 0.4809 -0.0172 -0.0366 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 
500  N NE2 . HIS A 62 ? 0.2685 0.3100 0.2613 -0.0107 -0.0382 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 
501  N N   . ASN A 63 ? 0.4049 0.4097 0.3410 -0.0452 -0.0315 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   
502  C CA  . ASN A 63 ? 0.3654 0.3868 0.2926 -0.0431 -0.0401 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  
503  C C   . ASN A 63 ? 0.4157 0.4540 0.3339 -0.0588 -0.0466 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   
504  O O   . ASN A 63 ? 0.4261 0.4949 0.3494 -0.0582 -0.0579 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   
505  C CB  . ASN A 63 ? 0.3757 0.3769 0.2859 -0.0365 -0.0346 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  
506  C CG  . ASN A 63 ? 0.3630 0.3572 0.2832 -0.0221 -0.0313 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  
507  O OD1 . ASN A 63 ? 0.3116 0.3165 0.2487 -0.0155 -0.0348 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 
508  N ND2 . ASN A 63 ? 0.3044 0.2805 0.2143 -0.0180 -0.0234 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 
509  N N   . GLU A 64 ? 0.4594 0.4778 0.3641 -0.0729 -0.0395 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   
510  C CA  . GLU A 64 ? 0.5094 0.5412 0.4036 -0.0921 -0.0446 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  
511  C C   . GLU A 64 ? 0.5123 0.5802 0.4282 -0.0997 -0.0529 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   
512  O O   . GLU A 64 ? 0.5539 0.6560 0.4711 -0.1063 -0.0646 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   
513  C CB  . GLU A 64 ? 0.5459 0.5427 0.4231 -0.1062 -0.0329 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  
514  C CG  . GLU A 64 ? 0.6109 0.5770 0.4630 -0.1030 -0.0247 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  
515  C CD  . GLU A 64 ? 0.7789 0.7061 0.6137 -0.1151 -0.0120 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  
516  O OE1 . GLU A 64 ? 0.7565 0.6799 0.5964 -0.1286 -0.0101 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 
517  O OE2 . GLU A 64 ? 0.8052 0.7043 0.6206 -0.1107 -0.0029 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 
518  N N   . GLU A 65 ? 0.5207 0.5825 0.4532 -0.0990 -0.0465 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   
519  C CA  . GLU A 65 ? 0.5189 0.6138 0.4735 -0.1068 -0.0510 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  
520  C C   . GLU A 65 ? 0.5075 0.6428 0.4820 -0.0916 -0.0628 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   
521  O O   . GLU A 65 ? 0.5088 0.6843 0.4956 -0.0987 -0.0722 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   
522  C CB  . GLU A 65 ? 0.5393 0.6151 0.5041 -0.1073 -0.0400 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  
523  C CG  . GLU A 65 ? 0.6562 0.6934 0.6025 -0.1240 -0.0282 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  
524  C CD  . GLU A 65 ? 0.7396 0.7563 0.6930 -0.1226 -0.0178 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  
525  O OE1 . GLU A 65 ? 0.7544 0.7841 0.7252 -0.1081 -0.0190 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 
526  O OE2 . GLU A 65 ? 0.7254 0.7107 0.6643 -0.1361 -0.0082 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 
527  N N   . THR A 66 ? 0.4648 0.5893 0.4417 -0.0708 -0.0624 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   
528  C CA  . THR A 66 ? 0.4403 0.5941 0.4353 -0.0537 -0.0710 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  
529  C C   . THR A 66 ? 0.4375 0.6016 0.4213 -0.0425 -0.0815 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   
530  O O   . THR A 66 ? 0.4136 0.6057 0.4110 -0.0291 -0.0906 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   
531  C CB  . THR A 66 ? 0.4584 0.5931 0.4638 -0.0386 -0.0632 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  
532  O OG1 . THR A 66 ? 0.3697 0.4694 0.3578 -0.0319 -0.0576 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 
533  C CG2 . THR A 66 ? 0.4016 0.5280 0.4163 -0.0486 -0.0536 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 
534  N N   . GLY A 67 ? 0.3777 0.5190 0.3359 -0.0470 -0.0798 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   
535  C CA  . GLY A 67 ? 0.3839 0.5294 0.3265 -0.0371 -0.0878 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  
536  C C   . GLY A 67 ? 0.3431 0.4634 0.2840 -0.0192 -0.0822 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   
537  O O   . GLY A 67 ? 0.3658 0.4869 0.2952 -0.0086 -0.0878 0.0084  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   
538  N N   . ASP A 68 ? 0.3136 0.4119 0.2645 -0.0171 -0.0712 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   
539  C CA  . ASP A 68 ? 0.2873 0.3622 0.2388 -0.0034 -0.0647 0.0075  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  
540  C C   . ASP A 68 ? 0.2906 0.3397 0.2198 -0.0061 -0.0580 0.0070  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   
541  O O   . ASP A 68 ? 0.3161 0.3627 0.2297 -0.0175 -0.0572 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   
542  C CB  . ASP A 68 ? 0.2782 0.3430 0.2471 -0.0024 -0.0564 0.0057  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  
543  C CG  . ASP A 68 ? 0.2385 0.2927 0.2154 0.0122  -0.0537 0.0154  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  
544  O OD1 . ASP A 68 ? 0.2641 0.3141 0.2325 0.0219  -0.0570 0.0245  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 
545  O OD2 . ASP A 68 ? 0.2595 0.3076 0.2492 0.0130  -0.0477 0.0137  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 
546  N N   . ASN A 69 ? 0.2794 0.3104 0.2070 0.0035  -0.0525 0.0153  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   
547  C CA  . ASN A 69 ? 0.3184 0.3291 0.2277 0.0024  -0.0451 0.0163  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  
548  C C   . ASN A 69 ? 0.2904 0.2821 0.2083 0.0067  -0.0349 0.0186  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   
549  O O   . ASN A 69 ? 0.3415 0.3212 0.2507 0.0097  -0.0299 0.0243  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   
550  C CB  . ASN A 69 ? 0.3136 0.3271 0.2059 0.0081  -0.0509 0.0263  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  
551  C CG  . ASN A 69 ? 0.2690 0.2787 0.1696 0.0212  -0.0529 0.0391  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  
552  O OD1 . ASN A 69 ? 0.3073 0.3194 0.2281 0.0261  -0.0525 0.0392  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 
553  N ND2 . ASN A 69 ? 0.3382 0.3385 0.2214 0.0263  -0.0535 0.0495  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 
554  N N   . VAL A 70 ? 0.2912 0.2817 0.2257 0.0060  -0.0319 0.0146  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   
555  C CA  . VAL A 70 ? 0.3062 0.2832 0.2487 0.0094  -0.0241 0.0164  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  
556  C C   . VAL A 70 ? 0.3117 0.2764 0.2480 0.0054  -0.0154 0.0104  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   
557  O O   . VAL A 70 ? 0.3455 0.3077 0.2730 -0.0007 -0.0139 0.0025  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   
558  C CB  . VAL A 70 ? 0.2712 0.2521 0.2322 0.0116  -0.0246 0.0158  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  
559  C CG1 . VAL A 70 ? 0.2919 0.2827 0.2602 0.0190  -0.0309 0.0222  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 
560  C CG2 . VAL A 70 ? 0.2905 0.2760 0.2551 0.0040  -0.0246 0.0076  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 
561  N N   . GLY A 71 ? 0.2757 0.2330 0.2165 0.0090  -0.0092 0.0135  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   
562  C CA  . GLY A 71 ? 0.2815 0.2310 0.2202 0.0086  -0.0006 0.0090  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  
563  C C   . GLY A 71 ? 0.2882 0.2371 0.2394 0.0124  0.0036  0.0124  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   
564  O O   . GLY A 71 ? 0.2539 0.2052 0.2129 0.0138  0.0004  0.0175  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   
565  N N   . PRO A 72 ? 0.2808 0.2275 0.2339 0.0145  0.0108  0.0093  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   
566  C CA  . PRO A 72 ? 0.2836 0.2350 0.2507 0.0178  0.0133  0.0117  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  
567  C C   . PRO A 72 ? 0.2850 0.2432 0.2549 0.0161  0.0170  0.0160  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   
568  O O   . PRO A 72 ? 0.2750 0.2318 0.2338 0.0129  0.0193  0.0181  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   
569  C CB  . PRO A 72 ? 0.3147 0.2632 0.2831 0.0228  0.0193  0.0070  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  
570  C CG  . PRO A 72 ? 0.3099 0.2524 0.2630 0.0213  0.0239  0.0022  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  
571  C CD  . PRO A 72 ? 0.2752 0.2150 0.2184 0.0148  0.0165  0.0024  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  
572  N N   . LEU A 73 ? 0.2739 0.2395 0.2573 0.0169  0.0176  0.0172  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   
573  C CA  . LEU A 73 ? 0.2636 0.2383 0.2528 0.0128  0.0218  0.0197  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  
574  C C   . LEU A 73 ? 0.3040 0.2932 0.3033 0.0171  0.0276  0.0167  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   
575  O O   . LEU A 73 ? 0.2923 0.2865 0.3012 0.0232  0.0254  0.0154  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   
576  C CB  . LEU A 73 ? 0.2882 0.2638 0.2858 0.0094  0.0176  0.0218  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  
577  C CG  . LEU A 73 ? 0.3222 0.3078 0.3264 0.0020  0.0219  0.0229  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  
578  C CD1 . LEU A 73 ? 0.2950 0.2694 0.2864 -0.0053 0.0259  0.0271  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 
579  C CD2 . LEU A 73 ? 0.4437 0.4317 0.4564 -0.0012 0.0176  0.0221  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 
580  N N   . ILE A 74 ? 0.2637 0.2611 0.2613 0.0144  0.0354  0.0164  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   
581  C CA  . ILE A 74 ? 0.2691 0.2846 0.2782 0.0201  0.0425  0.0133  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  
582  C C   . ILE A 74 ? 0.2341 0.2712 0.2571 0.0129  0.0457  0.0148  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   
583  O O   . ILE A 74 ? 0.2793 0.3144 0.2959 0.0020  0.0492  0.0173  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   
584  C CB  . ILE A 74 ? 0.2655 0.2774 0.2621 0.0226  0.0515  0.0096  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  
585  C CG1 . ILE A 74 ? 0.2966 0.2880 0.2791 0.0281  0.0487  0.0059  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 
586  C CG2 . ILE A 74 ? 0.2676 0.3005 0.2777 0.0301  0.0606  0.0060  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 
587  C CD1 . ILE A 74 ? 0.3297 0.3131 0.2933 0.0268  0.0561  0.0014  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 
588  N N   . ILE A 75 ? 0.2333 0.2914 0.2748 0.0182  0.0443  0.0137  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   
589  C CA  . ILE A 75 ? 0.2259 0.3116 0.2835 0.0101  0.0474  0.0137  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  
590  C C   . ILE A 75 ? 0.2811 0.3928 0.3533 0.0212  0.0545  0.0108  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   
591  O O   . ILE A 75 ? 0.2949 0.4086 0.3731 0.0362  0.0515  0.0103  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   
592  C CB  . ILE A 75 ? 0.2395 0.3340 0.3078 0.0059  0.0381  0.0146  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  
593  C CG1 . ILE A 75 ? 0.2899 0.3561 0.3433 -0.0017 0.0323  0.0166  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 
594  C CG2 . ILE A 75 ? 0.3152 0.4425 0.4011 -0.0045 0.0409  0.0131  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 
595  C CD1 . ILE A 75 ? 0.3025 0.3557 0.3449 -0.0155 0.0369  0.0184  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 
596  N N   . LYS A 76 ? 0.2492 0.3787 0.3259 0.0147  0.0649  0.0092  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   
597  C CA  . LYS A 76 ? 0.3037 0.4577 0.3934 0.0267  0.0741  0.0055  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  
598  C C   . LYS A 76 ? 0.2897 0.4828 0.3991 0.0170  0.0814  0.0042  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   
599  O O   . LYS A 76 ? 0.3438 0.5402 0.4528 -0.0015 0.0806  0.0058  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   
600  C CB  . LYS A 76 ? 0.2704 0.4032 0.3402 0.0314  0.0834  0.0026  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  
601  C CG  . LYS A 76 ? 0.3404 0.4658 0.3940 0.0148  0.0912  0.0036  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  
602  C CD  . LYS A 76 ? 0.4453 0.5457 0.4739 0.0190  0.0969  0.0008  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  
603  C CE  . LYS A 76 ? 0.4387 0.5298 0.4471 0.0036  0.1034  0.0037  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  
604  N NZ  . LYS A 76 ? 0.4080 0.5282 0.4266 -0.0033 0.1177  0.0020  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  
605  N N   . LYS A 77 ? 0.3705 0.5937 0.4977 0.0300  0.0890  0.0009  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   
606  C CA  . LYS A 77 ? 0.3885 0.6562 0.5378 0.0219  0.0980  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  
607  C C   . LYS A 77 ? 0.4005 0.6618 0.5353 0.0136  0.1137  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   
608  O O   . LYS A 77 ? 0.3892 0.6291 0.5079 0.0253  0.1200  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   
609  C CB  . LYS A 77 ? 0.3870 0.6950 0.5649 0.0427  0.0990  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  
610  C CG  . LYS A 77 ? 0.3832 0.7040 0.5757 0.0506  0.0831  0.0001  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  
611  C CD  . LYS A 77 ? 0.5088 0.8777 0.7323 0.0714  0.0838  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  
612  C CE  . LYS A 77 ? 0.5494 0.9356 0.7860 0.0775  0.0669  0.0042  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  
613  N NZ  . LYS A 77 ? 0.5217 0.9290 0.7656 0.0513  0.0597  0.0036  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  
614  N N   . LYS A 78 ? 0.4269 0.7054 0.5654 -0.0080 0.1204  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N   
615  C CA  . LYS A 78 ? 0.4867 0.7594 0.6088 -0.0199 0.1358  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA  
616  C C   . LYS A 78 ? 0.5396 0.8359 0.6709 -0.0041 0.1500  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C   
617  O O   . LYS A 78 ? 0.5172 0.8529 0.6783 0.0095  0.1511  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O   
618  C CB  . LYS A 78 ? 0.4920 0.7873 0.6229 -0.0459 0.1416  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB  
619  C CG  . LYS A 78 ? 0.5651 0.8423 0.6709 -0.0636 0.1554  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG  
620  C CD  . LYS A 78 ? 0.6067 0.9012 0.7201 -0.0917 0.1607  0.0011  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD  
621  C CE  . LYS A 78 ? 0.6584 0.9269 0.7414 -0.1107 0.1739  0.0060  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE  
622  N N   . GLU A 79 ? 0.5947 0.8665 0.6993 -0.0049 0.1606  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   
623  C CA  . GLU A 79 ? 0.6347 0.9230 0.7423 0.0093  0.1763  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  
624  C C   . GLU A 79 ? 0.6619 0.9794 0.7729 -0.0076 0.1945  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   
625  O O   . GLU A 79 ? 0.6526 1.0176 0.7950 -0.0135 0.1992  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   
626  C CB  . GLU A 79 ? 0.6638 0.9067 0.7369 0.0185  0.1772  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  
627  N N   . PHE B 6  ? 1.7165 1.8345 1.0642 -0.5461 0.2738  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B N   
628  C CA  . PHE B 6  ? 1.5669 1.7674 1.0774 -0.4383 0.2572  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CA  
629  C C   . PHE B 6  ? 1.5402 1.6590 1.0293 -0.3581 0.1788  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B C   
630  O O   . PHE B 6  ? 1.5195 1.6013 1.0029 -0.3209 0.1413  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B O   
631  C CB  . PHE B 6  ? 1.4297 1.7614 1.1312 -0.3722 0.2786  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CB  
632  N N   . TYR B 7  ? 1.5383 1.6396 1.0278 -0.3345 0.1572  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B N   
633  C CA  . TYR B 7  ? 1.5191 1.5600 1.0074 -0.2656 0.0882  0.0424  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CA  
634  C C   . TYR B 7  ? 1.3896 1.5258 1.0264 -0.1798 0.0907  0.0394  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B C   
635  O O   . TYR B 7  ? 1.3310 1.5581 1.0632 -0.1691 0.1295  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B O   
636  C CB  . TYR B 7  ? 1.6337 1.5630 0.9943 -0.3108 0.0502  0.0678  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CB  
637  C CG  . TYR B 7  ? 1.7987 1.5981 0.9676 -0.4200 0.0375  0.0752  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CG  
638  C CD1 . TYR B 7  ? 1.8384 1.6527 0.9284 -0.5276 0.1063  0.0292  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD1 
639  C CD2 . TYR B 7  ? 1.8691 1.5257 0.9318 -0.4249 -0.0469 0.1199  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD2 
640  C CE1 . TYR B 7  ? 2.0316 1.7135 0.9136 -0.6517 0.0989  0.0345  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE1 
641  C CE2 . TYR B 7  ? 2.0478 1.5542 0.9036 -0.5378 -0.0723 0.1331  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE2 
642  C CZ  . TYR B 7  ? 2.1462 1.6615 0.8977 -0.6586 0.0047  0.0937  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CZ  
643  O OH  . TYR B 7  ? 2.4209 1.7746 0.9350 -0.7948 -0.0154 0.1051  ? ? ? ? ? ? 35  TYR B OH  
644  N N   . VAL B 8  ? 1.3694 1.4791 1.0253 -0.1247 0.0435  0.0733  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B N   
645  C CA  . VAL B 8  ? 1.2727 1.4549 1.0360 -0.0633 0.0456  0.0725  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CA  
646  C C   . VAL B 8  ? 1.2747 1.4287 1.0447 -0.0267 0.0027  0.0921  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B C   
647  O O   . VAL B 8  ? 1.3317 1.4194 1.0609 -0.0250 -0.0428 0.1028  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B O   
648  C CB  . VAL B 8  ? 1.2033 1.4395 1.0394 -0.0305 0.0543  0.0670  ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CB  
649  N N   . LYS B 9  ? 1.2235 1.4269 1.0521 0.0004  0.0118  0.0881  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N   
650  C CA  . LYS B 9  ? 1.2136 1.4159 1.0694 0.0297  -0.0164 0.0890  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA  
651  C C   . LYS B 9  ? 1.1587 1.4199 1.0794 0.0551  -0.0069 0.0788  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C   
652  O O   . LYS B 9  ? 1.1452 1.4268 1.0759 0.0534  0.0087  0.0812  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O   
653  C CB  . LYS B 9  ? 1.2060 1.4149 1.0607 0.0256  -0.0089 0.0888  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB  
654  N N   . ASP B 10 ? 1.1439 1.4306 1.1025 0.0692  -0.0152 0.0616  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B N   
655  C CA  . ASP B 10 ? 1.1115 1.4520 1.1100 0.0688  0.0022  0.0414  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CA  
656  C C   . ASP B 10 ? 1.0967 1.4760 1.1164 0.0589  0.0167  0.0210  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B C   
657  O O   . ASP B 10 ? 1.0963 1.4646 1.1036 0.0592  0.0159  0.0317  ? ? ? ? ? ? 38  ASP B O   
658  N N   . HIS B 11 ? 1.0859 1.5126 1.1317 0.0404  0.0350  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N   
659  C CA  . HIS B 11 ? 1.0816 1.5506 1.1351 0.0100  0.0590  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA  
660  C C   . HIS B 11 ? 1.0813 1.6167 1.1782 -0.0202 0.0844  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C   
661  O O   . HIS B 11 ? 1.0617 1.6161 1.2167 0.0032  0.0699  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O   
662  C CB  . HIS B 11 ? 1.1033 1.5380 1.0785 -0.0235 0.0703  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB  
663  N N   . ARG B 12 ? 1.1019 1.6700 1.1658 -0.0805 0.1222  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B N   
664  C CA  . ARG B 12 ? 1.1175 1.7625 1.2150 -0.1332 0.1624  -0.2158 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CA  
665  C C   . ARG B 12 ? 1.1682 1.7758 1.1482 -0.2049 0.1870  -0.1874 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B C   
666  O O   . ARG B 12 ? 1.2456 1.8225 1.1222 -0.2786 0.2070  -0.1767 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B O   
667  C CB  . ARG B 12 ? 1.1366 1.8537 1.2764 -0.1734 0.1955  -0.2902 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CB  
668  N N   . ASN B 13 ? 1.1325 1.7284 1.1167 -0.1885 0.1775  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B N   
669  C CA  . ASN B 13 ? 1.1813 1.7276 1.0519 -0.2534 0.1886  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CA  
670  C C   . ASN B 13 ? 1.2215 1.8332 1.0677 -0.3525 0.2472  -0.2261 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B C   
671  O O   . ASN B 13 ? 1.3354 1.8943 1.0415 -0.4493 0.2647  -0.2131 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B O   
672  C CB  . ASN B 13 ? 1.1489 1.6608 1.0324 -0.2031 0.1594  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CB  
673  C CG  . ASN B 13 ? 1.0893 1.6762 1.0971 -0.1571 0.1629  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CG  
674  O OD1 . ASN B 13 ? 1.0197 1.6329 1.1200 -0.0994 0.1409  -0.1845 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B OD1 
675  N ND2 . ASN B 13 ? 1.0965 1.7025 1.1003 -0.1830 0.1790  -0.1839 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B ND2 
676  N N   . LYS B 14 ? 1.1293 1.8493 1.1081 -0.3358 0.2726  -0.3163 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   
677  C CA  . LYS B 14 ? 1.1564 1.9695 1.1457 -0.4330 0.3391  -0.4218 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  
678  C C   . LYS B 14 ? 1.2215 1.9786 1.0705 -0.5171 0.3583  -0.3942 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   
679  O O   . LYS B 14 ? 1.3420 2.0595 1.0380 -0.6397 0.3936  -0.3982 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   
680  C CB  . LYS B 14 ? 1.2134 2.0623 1.1615 -0.5168 0.3844  -0.4731 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  
681  N N   . ALA B 15 ? 0.5273 0.6865 0.5725 -0.0825 0.0358  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   
682  C CA  . ALA B 15 ? 0.4503 0.6128 0.5004 -0.0588 0.0272  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  
683  C C   . ALA B 15 ? 0.4198 0.5472 0.4547 -0.0495 0.0233  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   
684  O O   . ALA B 15 ? 0.4007 0.4934 0.4211 -0.0555 0.0294  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   
685  C CB  . ALA B 15 ? 0.4332 0.5898 0.4861 -0.0520 0.0326  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  
686  N N   . MET B 16 ? 0.3870 0.5235 0.4244 -0.0341 0.0140  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   
687  C CA  . MET B 16 ? 0.3494 0.4559 0.3747 -0.0253 0.0113  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  
688  C C   . MET B 16 ? 0.3115 0.3965 0.3342 -0.0152 0.0130  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   
689  O O   . MET B 16 ? 0.3171 0.4130 0.3469 -0.0083 0.0131  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   
690  C CB  . MET B 16 ? 0.3817 0.5021 0.4074 -0.0134 0.0025  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  
691  C CG  . MET B 16 ? 0.3350 0.4713 0.3584 -0.0227 -0.0005 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  
692  S SD  . MET B 16 ? 0.3991 0.5414 0.4154 -0.0071 -0.0099 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  
693  C CE  . MET B 16 ? 0.4749 0.6402 0.5012 0.0128  -0.0153 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  
694  N N   . ILE B 17 ? 0.2721 0.3277 0.2842 -0.0141 0.0142  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   
695  C CA  . ILE B 17 ? 0.2741 0.3112 0.2833 -0.0062 0.0144  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  
696  C C   . ILE B 17 ? 0.2752 0.3131 0.2855 0.0062  0.0088  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   
697  O O   . ILE B 17 ? 0.2669 0.3035 0.2787 0.0141  0.0080  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   
698  C CB  . ILE B 17 ? 0.2898 0.3003 0.2885 -0.0099 0.0179  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  
699  C CG1 . ILE B 17 ? 0.3342 0.3361 0.3267 -0.0202 0.0255  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 
700  C CG2 . ILE B 17 ? 0.3034 0.3008 0.3006 -0.0016 0.0155  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 
701  C CD1 . ILE B 17 ? 0.3258 0.3019 0.3045 -0.0227 0.0299  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 
702  N N   . ASN B 18 ? 0.2642 0.3011 0.2711 0.0076  0.0062  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   
703  C CA  . ASN B 18 ? 0.2570 0.2920 0.2614 0.0183  0.0025  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  
704  C C   . ASN B 18 ? 0.2584 0.3176 0.2660 0.0247  -0.0018 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   
705  O O   . ASN B 18 ? 0.2711 0.3458 0.2792 0.0197  -0.0038 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   
706  C CB  . ASN B 18 ? 0.2712 0.2935 0.2688 0.0170  0.0028  0.0027  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  
707  C CG  . ASN B 18 ? 0.2978 0.3158 0.2901 0.0266  0.0008  0.0083  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  
708  O OD1 . ASN B 18 ? 0.2865 0.3018 0.2782 0.0346  0.0002  0.0115  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 
709  N ND2 . ASN B 18 ? 0.2603 0.2753 0.2459 0.0265  0.0009  0.0095  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 
710  N N   . LEU B 19 ? 0.2902 0.3527 0.2986 0.0365  -0.0030 0.0006  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
711  C CA  . LEU B 19 ? 0.3325 0.4205 0.3438 0.0470  -0.0074 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
712  C C   . LEU B 19 ? 0.3445 0.4270 0.3444 0.0590  -0.0109 0.0053  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
713  O O   . LEU B 19 ? 0.3560 0.4622 0.3560 0.0654  -0.0162 0.0035  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
714  C CB  . LEU B 19 ? 0.3679 0.4613 0.3836 0.0569  -0.0057 0.0000  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
715  C CG  . LEU B 19 ? 0.3525 0.4489 0.3767 0.0470  -0.0008 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
716  C CD1 . LEU B 19 ? 0.4228 0.5232 0.4486 0.0594  0.0015  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
717  C CD2 . LEU B 19 ? 0.3323 0.4558 0.3671 0.0340  -0.0007 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
718  N N   . HIS B 20 ? 0.3413 0.3935 0.3306 0.0610  -0.0078 0.0121  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   
719  C CA  . HIS B 20 ? 0.4020 0.4441 0.3768 0.0738  -0.0089 0.0190  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  
720  C C   . HIS B 20 ? 0.3840 0.4004 0.3481 0.0694  -0.0052 0.0240  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   
721  O O   . HIS B 20 ? 0.4056 0.4127 0.3555 0.0789  -0.0049 0.0296  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   
722  C CB  . HIS B 20 ? 0.4437 0.4731 0.4113 0.0884  -0.0065 0.0241  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  
723  C CG  . HIS B 20 ? 0.5535 0.5499 0.5156 0.0832  0.0000  0.0274  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  
724  N ND1 . HIS B 20 ? 0.7382 0.7310 0.7087 0.0752  0.0023  0.0236  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 
725  C CD2 . HIS B 20 ? 0.6990 0.6657 0.6472 0.0835  0.0049  0.0333  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 
726  C CE1 . HIS B 20 ? 0.7735 0.7384 0.7366 0.0708  0.0069  0.0264  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 
727  N NE2 . HIS B 20 ? 0.7718 0.7208 0.7222 0.0748  0.0091  0.0320  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 
728  N N   . ILE B 21 ? 0.3266 0.3318 0.2966 0.0566  -0.0016 0.0224  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   
729  C CA  . ILE B 21 ? 0.3409 0.3251 0.3043 0.0522  0.0031  0.0268  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  
730  C C   . ILE B 21 ? 0.3176 0.3065 0.2764 0.0490  0.0027  0.0260  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   
731  O O   . ILE B 21 ? 0.2994 0.3014 0.2641 0.0421  0.0007  0.0201  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   
732  C CB  . ILE B 21 ? 0.3277 0.3025 0.3001 0.0418  0.0063  0.0254  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  
733  C CG1 . ILE B 21 ? 0.3752 0.3418 0.3484 0.0444  0.0071  0.0257  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 
734  C CG2 . ILE B 21 ? 0.3536 0.3139 0.3229 0.0370  0.0113  0.0291  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 
735  C CD1 . ILE B 21 ? 0.3415 0.3053 0.3235 0.0350  0.0079  0.0227  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 
736  N N   . GLN B 22 ? 0.3579 0.3327 0.3035 0.0537  0.0061  0.0319  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   
737  C CA  . GLN B 22 ? 0.3641 0.3391 0.3014 0.0516  0.0073  0.0319  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  
738  C C   . GLN B 22 ? 0.3219 0.3182 0.2611 0.0489  0.0014  0.0245  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   
739  O O   . GLN B 22 ? 0.2877 0.2840 0.2291 0.0401  0.0035  0.0203  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   
740  C CB  . GLN B 22 ? 0.3886 0.3532 0.3316 0.0419  0.0139  0.0322  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  
741  C CG  . GLN B 22 ? 0.4994 0.4466 0.4421 0.0399  0.0209  0.0376  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  
742  C CD  . GLN B 22 ? 0.5490 0.4964 0.5012 0.0314  0.0261  0.0365  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  
743  O OE1 . GLN B 22 ? 0.5403 0.4882 0.4871 0.0312  0.0292  0.0363  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 
744  N NE2 . GLN B 22 ? 0.6235 0.5718 0.5890 0.0257  0.0268  0.0353  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 
745  N N   . LYS B 23 ? 0.3254 0.3403 0.2626 0.0565  -0.0055 0.0225  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   
746  C CA  . LYS B 23 ? 0.2804 0.3195 0.2214 0.0505  -0.0113 0.0134  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  
747  C C   . LYS B 23 ? 0.3304 0.3706 0.2570 0.0484  -0.0123 0.0109  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   
748  O O   . LYS B 23 ? 0.3533 0.4103 0.2809 0.0399  -0.0160 0.0017  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   
749  C CB  . LYS B 23 ? 0.2933 0.3597 0.2407 0.0587  -0.0188 0.0107  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  
750  C CG  . LYS B 23 ? 0.2606 0.3307 0.2243 0.0550  -0.0170 0.0087  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  
751  C CD  . LYS B 23 ? 0.2565 0.3286 0.2301 0.0375  -0.0141 0.0006  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  
752  C CE  . LYS B 23 ? 0.2859 0.3626 0.2728 0.0336  -0.0122 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  
753  N NZ  . LYS B 23 ? 0.2813 0.3563 0.2728 0.0175  -0.0083 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  
754  N N   . ASP B 24 ? 0.3196 0.3405 0.2312 0.0550  -0.0081 0.0185  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   
755  C CA  A ASP B 24 ? 0.3458 0.3624 0.2409 0.0538  -0.0070 0.0171  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  
756  C CA  B ASP B 24 ? 0.3434 0.3605 0.2386 0.0536  -0.0071 0.0169  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  
757  C C   . ASP B 24 ? 0.3406 0.3412 0.2386 0.0422  0.0014  0.0147  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   
758  O O   . ASP B 24 ? 0.3708 0.3655 0.2555 0.0395  0.0042  0.0122  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   
759  C CB  A ASP B 24 ? 0.3672 0.3689 0.2424 0.0670  -0.0047 0.0271  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  
760  C CB  B ASP B 24 ? 0.3619 0.3644 0.2369 0.0665  -0.0049 0.0266  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  
761  C CG  A ASP B 24 ? 0.3773 0.3536 0.2548 0.0686  0.0047  0.0362  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  
762  C CG  B ASP B 24 ? 0.3815 0.3994 0.2477 0.0818  -0.0136 0.0294  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  
763  O OD1 A ASP B 24 ? 0.4060 0.3817 0.3002 0.0649  0.0055  0.0359  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 
764  O OD1 B ASP B 24 ? 0.3513 0.3997 0.2238 0.0817  -0.0235 0.0215  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 
765  O OD2 A ASP B 24 ? 0.4725 0.4294 0.3333 0.0731  0.0114  0.0433  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 
766  O OD2 B ASP B 24 ? 0.4442 0.4438 0.2956 0.0943  -0.0101 0.0395  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 
767  N N   . ASN B 25 ? 0.3199 0.3137 0.2339 0.0368  0.0056  0.0154  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   
768  C CA  . ASN B 25 ? 0.3125 0.2936 0.2307 0.0291  0.0131  0.0139  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  
769  C C   . ASN B 25 ? 0.3070 0.2960 0.2320 0.0197  0.0110  0.0050  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   
770  O O   . ASN B 25 ? 0.3115 0.3086 0.2490 0.0180  0.0080  0.0039  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   
771  C CB  . ASN B 25 ? 0.2997 0.2708 0.2301 0.0300  0.0182  0.0204  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  
772  C CG  . ASN B 25 ? 0.3197 0.2823 0.2557 0.0254  0.0253  0.0199  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  
773  O OD1 . ASN B 25 ? 0.2952 0.2556 0.2262 0.0216  0.0270  0.0145  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 
774  N ND2 . ASN B 25 ? 0.3283 0.2864 0.2739 0.0259  0.0297  0.0251  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 
775  N N   . PRO B 26 ? 0.2902 0.2737 0.2051 0.0130  0.0140  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   
776  C CA  . PRO B 26 ? 0.2927 0.2791 0.2100 0.0021  0.0138  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  
777  C C   . PRO B 26 ? 0.3119 0.2861 0.2390 -0.0009 0.0192  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   
778  O O   . PRO B 26 ? 0.3022 0.2771 0.2311 -0.0096 0.0198  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   
779  C CB  . PRO B 26 ? 0.3660 0.3426 0.2649 -0.0039 0.0175  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  
780  C CG  . PRO B 26 ? 0.3734 0.3369 0.2638 0.0048  0.0227  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  
781  C CD  . PRO B 26 ? 0.3141 0.2862 0.2120 0.0145  0.0188  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  
782  N N   . LYS B 27 ? 0.3211 0.2848 0.2532 0.0059  0.0237  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   
783  C CA  . LYS B 27 ? 0.3097 0.2652 0.2504 0.0057  0.0271  0.0007  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  
784  C C   . LYS B 27 ? 0.3028 0.2590 0.2539 0.0131  0.0279  0.0090  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   
785  O O   . LYS B 27 ? 0.3130 0.2637 0.2617 0.0171  0.0330  0.0123  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   
786  C CB  . LYS B 27 ? 0.3294 0.2661 0.2592 0.0035  0.0350  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  
787  C CG  . LYS B 27 ? 0.3293 0.2576 0.2649 0.0051  0.0378  0.0003  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  
788  C CD  . LYS B 27 ? 0.4396 0.3452 0.3604 0.0058  0.0466  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  
789  C CE  . LYS B 27 ? 0.6030 0.4996 0.5259 0.0094  0.0487  0.0017  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  
790  N NZ  . LYS B 27 ? 0.6789 0.5497 0.5846 0.0150  0.0585  0.0021  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  
791  N N   . ILE B 28 ? 0.2850 0.2484 0.2474 0.0138  0.0237  0.0114  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   
792  C CA  . ILE B 28 ? 0.2556 0.2203 0.2274 0.0177  0.0241  0.0176  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  
793  C C   . ILE B 28 ? 0.2542 0.2165 0.2336 0.0187  0.0268  0.0193  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   
794  O O   . ILE B 28 ? 0.2362 0.1983 0.2191 0.0175  0.0246  0.0180  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   
795  C CB  . ILE B 28 ? 0.2391 0.2098 0.2165 0.0183  0.0188  0.0188  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  
796  C CG1 . ILE B 28 ? 0.2767 0.2522 0.2459 0.0212  0.0156  0.0184  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 
797  C CG2 . ILE B 28 ? 0.2494 0.2176 0.2340 0.0192  0.0202  0.0236  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 
798  C CD1 . ILE B 28 ? 0.2714 0.2530 0.2442 0.0243  0.0109  0.0188  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 
799  N N   . VAL B 29 ? 0.2538 0.2163 0.2358 0.0218  0.0316  0.0226  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   
800  C CA  . VAL B 29 ? 0.2904 0.2564 0.2808 0.0253  0.0341  0.0246  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  
801  C C   . VAL B 29 ? 0.2689 0.2455 0.2712 0.0243  0.0355  0.0282  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   
802  O O   . VAL B 29 ? 0.2436 0.2186 0.2424 0.0230  0.0392  0.0299  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   
803  C CB  . VAL B 29 ? 0.2760 0.2346 0.2580 0.0305  0.0410  0.0242  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  
804  C CG1 . VAL B 29 ? 0.2751 0.2408 0.2664 0.0380  0.0431  0.0270  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 
805  C CG2 . VAL B 29 ? 0.3093 0.2530 0.2756 0.0280  0.0416  0.0192  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 
806  N N   . HIS B 30 ? 0.2257 0.2126 0.2404 0.0238  0.0326  0.0288  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   
807  C CA  . HIS B 30 ? 0.2307 0.2302 0.2583 0.0198  0.0345  0.0305  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  
808  C C   . HIS B 30 ? 0.2529 0.2698 0.2929 0.0249  0.0360  0.0312  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   
809  O O   . HIS B 30 ? 0.2804 0.3000 0.3208 0.0311  0.0320  0.0308  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   
810  C CB  . HIS B 30 ? 0.2603 0.2602 0.2921 0.0127  0.0292  0.0293  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  
811  C CG  . HIS B 30 ? 0.2371 0.2221 0.2577 0.0100  0.0293  0.0298  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  
812  N ND1 . HIS B 30 ? 0.2331 0.2098 0.2445 0.0127  0.0250  0.0284  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 
813  C CD2 . HIS B 30 ? 0.3310 0.3082 0.3468 0.0063  0.0340  0.0321  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 
814  C CE1 . HIS B 30 ? 0.2319 0.1993 0.2346 0.0125  0.0257  0.0298  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 
815  N NE2 . HIS B 30 ? 0.2717 0.2362 0.2746 0.0093  0.0315  0.0326  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 
816  N N   . ALA B 31 ? 0.2266 0.2565 0.2765 0.0234  0.0421  0.0324  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   
817  C CA  . ALA B 31 ? 0.2200 0.2727 0.2843 0.0300  0.0439  0.0330  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  
818  C C   . ALA B 31 ? 0.2398 0.3156 0.3229 0.0203  0.0462  0.0320  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   
819  O O   . ALA B 31 ? 0.2376 0.3100 0.3202 0.0130  0.0541  0.0328  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   
820  C CB  . ALA B 31 ? 0.2590 0.3072 0.3163 0.0406  0.0522  0.0349  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  
821  N N   . PHE B 32 ? 0.2265 0.3258 0.3248 0.0195  0.0396  0.0298  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   
822  C CA  . PHE B 32 ? 0.2339 0.3594 0.3519 0.0072  0.0407  0.0267  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  
823  C C   . PHE B 32 ? 0.2598 0.4246 0.3989 0.0153  0.0395  0.0260  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   
824  O O   . PHE B 32 ? 0.2457 0.4166 0.3831 0.0298  0.0329  0.0274  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   
825  C CB  . PHE B 32 ? 0.2331 0.3546 0.3505 -0.0046 0.0325  0.0227  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  
826  C CG  . PHE B 32 ? 0.2409 0.3273 0.3392 -0.0114 0.0340  0.0234  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  
827  C CD1 . PHE B 32 ? 0.2429 0.3175 0.3375 -0.0230 0.0425  0.0236  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 
828  C CD2 . PHE B 32 ? 0.2464 0.3123 0.3298 -0.0053 0.0277  0.0240  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 
829  C CE1 . PHE B 32 ? 0.2302 0.2725 0.3051 -0.0254 0.0438  0.0253  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 
830  C CE2 . PHE B 32 ? 0.2571 0.2961 0.3249 -0.0093 0.0287  0.0246  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 
831  C CZ  . PHE B 32 ? 0.2417 0.2690 0.3048 -0.0180 0.0363  0.0256  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  
832  N N   . ASP B 33 ? 0.2764 0.4680 0.4345 0.0062  0.0462  0.0239  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   
833  C CA  . ASP B 33 ? 0.3011 0.5396 0.4843 0.0127  0.0448  0.0222  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  
834  C C   . ASP B 33 ? 0.3352 0.5984 0.5318 0.0017  0.0334  0.0160  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   
835  O O   . ASP B 33 ? 0.3615 0.6197 0.5598 -0.0193 0.0345  0.0112  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   
836  C CB  . ASP B 33 ? 0.3079 0.5687 0.5078 0.0053  0.0581  0.0215  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  
837  C CG  . ASP B 33 ? 0.3936 0.6318 0.5789 0.0174  0.0697  0.0272  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  
838  O OD1 . ASP B 33 ? 0.3535 0.5777 0.5255 0.0366  0.0671  0.0308  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 
839  O OD2 . ASP B 33 ? 0.4233 0.6553 0.6079 0.0070  0.0820  0.0276  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 
840  N N   . MET B 34 ? 0.3530 0.6401 0.5558 0.0164  0.0229  0.0161  ? ? ? ? ? ? 62  MET B N   
841  C CA  . MET B 34 ? 0.3649 0.6737 0.5760 0.0079  0.0101  0.0100  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CA  
842  C C   . MET B 34 ? 0.3769 0.7285 0.6155 -0.0123 0.0115  0.0018  ? ? ? ? ? ? 62  MET B C   
843  O O   . MET B 34 ? 0.3570 0.7151 0.5982 -0.0295 0.0043  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 62  MET B O   
844  C CB  . MET B 34 ? 0.3592 0.6863 0.5690 0.0307  -0.0011 0.0127  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CB  
845  C CG  . MET B 34 ? 0.3777 0.7483 0.6077 0.0484  0.0009  0.0151  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CG  
846  S SD  . MET B 34 ? 0.4782 0.8648 0.7007 0.0785  -0.0120 0.0198  ? ? ? ? ? ? 62  MET B SD  
847  C CE  . MET B 34 ? 0.3227 0.6414 0.5060 0.0934  -0.0065 0.0284  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CE  
848  N N   . GLU B 35 ? 0.4056 0.7847 0.6634 -0.0119 0.0220  0.0024  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   
849  C CA  . GLU B 35 ? 0.4416 0.8648 0.7279 -0.0329 0.0258  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  
850  C C   . GLU B 35 ? 0.4602 0.8540 0.7385 -0.0628 0.0347  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   
851  O O   . GLU B 35 ? 0.4572 0.8807 0.7544 -0.0860 0.0362  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   
852  C CB  . GLU B 35 ? 0.4467 0.9069 0.7555 -0.0240 0.0371  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  
853  C CG  . GLU B 35 ? 0.4832 0.9819 0.8041 0.0065  0.0297  0.0003  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  
854  C CD  . GLU B 35 ? 0.4892 0.9441 0.7816 0.0337  0.0309  0.0105  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  
855  O OE1 . GLU B 35 ? 0.4625 0.8638 0.7296 0.0285  0.0374  0.0140  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 
856  O OE2 . GLU B 35 ? 0.5051 0.9795 0.7995 0.0604  0.0257  0.0149  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 
857  N N   . ASP B 36 ? 0.4558 0.7925 0.7055 -0.0624 0.0410  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   
858  C CA  A ASP B 36 ? 0.4712 0.7729 0.7074 -0.0860 0.0507  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  
859  C CA  B ASP B 36 ? 0.4757 0.7787 0.7127 -0.0867 0.0505  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  
860  C C   . ASP B 36 ? 0.4849 0.7488 0.6982 -0.0919 0.0421  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   
861  O O   . ASP B 36 ? 0.4919 0.7155 0.6862 -0.1050 0.0498  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   
862  C CB  A ASP B 36 ? 0.4753 0.7428 0.6954 -0.0809 0.0652  0.0005  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  
863  C CB  B ASP B 36 ? 0.4904 0.7624 0.7139 -0.0852 0.0669  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  
864  C CG  A ASP B 36 ? 0.4303 0.7321 0.6716 -0.0797 0.0773  0.0014  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  
865  C CG  B ASP B 36 ? 0.4335 0.6656 0.6311 -0.0641 0.0646  0.0079  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  
866  O OD1 A ASP B 36 ? 0.4170 0.7723 0.6881 -0.0831 0.0745  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 
867  O OD1 B ASP B 36 ? 0.5632 0.7748 0.7464 -0.0578 0.0536  0.0083  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 
868  O OD2 A ASP B 36 ? 0.3880 0.6653 0.6160 -0.0750 0.0896  0.0075  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 
869  O OD2 B ASP B 36 ? 0.3689 0.5899 0.5599 -0.0555 0.0749  0.0137  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 
870  N N   . LEU B 37 ? 0.4972 0.7730 0.7107 -0.0807 0.0270  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   
871  C CA  . LEU B 37 ? 0.5202 0.7650 0.7135 -0.0855 0.0188  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  
872  C C   . LEU B 37 ? 0.5564 0.8265 0.7624 -0.1087 0.0145  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   
873  O O   . LEU B 37 ? 0.5564 0.8776 0.7896 -0.1145 0.0127  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   
874  C CB  . LEU B 37 ? 0.5120 0.7551 0.6963 -0.0632 0.0060  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  
875  C CG  . LEU B 37 ? 0.5204 0.7396 0.6911 -0.0415 0.0093  0.0003  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  
876  C CD1 . LEU B 37 ? 0.5215 0.7340 0.6801 -0.0244 -0.0019 0.0029  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 
877  C CD2 . LEU B 37 ? 0.4986 0.6723 0.6491 -0.0467 0.0188  0.0039  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 
878  N N   . GLY B 38 ? 0.5681 0.8047 0.7549 -0.1221 0.0132  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   
879  C CA  . GLY B 38 ? 0.5927 0.8480 0.7872 -0.1463 0.0094  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  
880  C C   . GLY B 38 ? 0.5721 0.8643 0.7756 -0.1368 -0.0087 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   
881  O O   . GLY B 38 ? 0.5822 0.9030 0.7970 -0.1145 -0.0157 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   
882  N N   . ASP B 39 ? 0.5373 0.8263 0.7327 -0.1524 -0.0159 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B N   
883  C CA  . ASP B 39 ? 0.5094 0.8286 0.7076 -0.1428 -0.0336 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CA  
884  C C   . ASP B 39 ? 0.4544 0.7386 0.6284 -0.1180 -0.0390 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B C   
885  O O   . ASP B 39 ? 0.3939 0.7004 0.5689 -0.0996 -0.0514 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B O   
886  C CB  . ASP B 39 ? 0.5402 0.8636 0.7335 -0.1685 -0.0393 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CB  
887  C CG  . ASP B 39 ? 0.6002 0.9711 0.8215 -0.1947 -0.0366 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CG  
888  O OD1 . ASP B 39 ? 0.6354 1.0503 0.8845 -0.1878 -0.0347 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD1 
889  O OD2 . ASP B 39 ? 0.7027 1.0676 0.9179 -0.2226 -0.0359 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD2 
890  N N   . LYS B 40 ? 0.4196 0.6502 0.5716 -0.1171 -0.0291 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   
891  C CA  . LYS B 40 ? 0.3920 0.5883 0.5211 -0.0979 -0.0324 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  
892  C C   . LYS B 40 ? 0.3713 0.5238 0.4860 -0.0926 -0.0202 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   
893  O O   . LYS B 40 ? 0.3628 0.4912 0.4713 -0.1076 -0.0098 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   
894  C CB  . LYS B 40 ? 0.4265 0.6046 0.5365 -0.1067 -0.0392 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  
895  C CG  . LYS B 40 ? 0.4927 0.6399 0.5797 -0.0887 -0.0428 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  
896  C CD  . LYS B 40 ? 0.5739 0.7079 0.6427 -0.0976 -0.0494 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  
897  N N   . ALA B 41 ? 0.3245 0.4653 0.4316 -0.0713 -0.0215 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   
898  C CA  . ALA B 41 ? 0.2942 0.3974 0.3866 -0.0647 -0.0127 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  
899  C C   . ALA B 41 ? 0.2517 0.3359 0.3272 -0.0502 -0.0181 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   
900  O O   . ALA B 41 ? 0.2454 0.3470 0.3230 -0.0388 -0.0261 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   
901  C CB  . ALA B 41 ? 0.3014 0.4132 0.4041 -0.0558 -0.0059 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  
902  N N   . VAL B 42 ? 0.2620 0.3112 0.3201 -0.0508 -0.0133 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   
903  C CA  . VAL B 42 ? 0.2439 0.2754 0.2868 -0.0396 -0.0165 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  
904  C C   . VAL B 42 ? 0.2170 0.2281 0.2533 -0.0306 -0.0095 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   
905  O O   . VAL B 42 ? 0.2621 0.2528 0.2913 -0.0349 -0.0027 0.0005  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   
906  C CB  . VAL B 42 ? 0.2251 0.2375 0.2528 -0.0473 -0.0181 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  
907  C CG1 . VAL B 42 ? 0.2577 0.2584 0.2718 -0.0354 -0.0214 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 
908  C CG2 . VAL B 42 ? 0.2896 0.3220 0.3228 -0.0602 -0.0248 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 
909  N N   . TYR B 43 ? 0.2401 0.2564 0.2770 -0.0182 -0.0110 0.0046  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   
910  C CA  . TYR B 43 ? 0.2481 0.2519 0.2808 -0.0108 -0.0054 0.0098  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  
911  C C   . TYR B 43 ? 0.2618 0.2502 0.2821 -0.0050 -0.0058 0.0103  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   
912  O O   . TYR B 43 ? 0.2574 0.2477 0.2728 -0.0010 -0.0099 0.0095  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   
913  C CB  . TYR B 43 ? 0.2240 0.2415 0.2641 -0.0029 -0.0047 0.0136  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  
914  C CG  . TYR B 43 ? 0.2346 0.2714 0.2895 -0.0077 -0.0027 0.0134  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  
915  C CD1 . TYR B 43 ? 0.2266 0.2574 0.2837 -0.0130 0.0048  0.0148  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 
916  C CD2 . TYR B 43 ? 0.2578 0.3202 0.3241 -0.0061 -0.0078 0.0119  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 
917  C CE1 . TYR B 43 ? 0.2621 0.3115 0.3332 -0.0189 0.0085  0.0143  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 
918  C CE2 . TYR B 43 ? 0.2471 0.3326 0.3299 -0.0109 -0.0054 0.0110  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 
919  C CZ  . TYR B 43 ? 0.2644 0.3428 0.3500 -0.0181 0.0036  0.0121  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  
920  O OH  . TYR B 43 ? 0.3112 0.4143 0.4140 -0.0241 0.0076  0.0108  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  
921  N N   . CYS B 44 ? 0.2355 0.2107 0.2505 -0.0034 -0.0012 0.0120  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   
922  C CA  . CYS B 44 ? 0.2504 0.2158 0.2565 0.0016  -0.0007 0.0118  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  
923  C C   . CYS B 44 ? 0.2314 0.2011 0.2373 0.0070  -0.0002 0.0137  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   
924  O O   . CYS B 44 ? 0.2419 0.2157 0.2515 0.0088  0.0019  0.0161  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   
925  C CB  . CYS B 44 ? 0.2188 0.1728 0.2198 0.0030  0.0034  0.0129  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  
926  S SG  . CYS B 44 ? 0.2475 0.1984 0.2421 0.0104  0.0043  0.0125  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  
927  N N   . ARG B 45 ? 0.2290 0.1956 0.2286 0.0090  -0.0010 0.0123  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   
928  C CA  . ARG B 45 ? 0.2164 0.1819 0.2121 0.0117  0.0015  0.0132  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  
929  C C   . ARG B 45 ? 0.2106 0.1735 0.2027 0.0114  0.0042  0.0109  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   
930  O O   . ARG B 45 ? 0.2240 0.1854 0.2119 0.0106  0.0074  0.0101  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   
931  C CB  . ARG B 45 ? 0.2501 0.2140 0.2397 0.0144  0.0000  0.0141  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  
932  C CG  . ARG B 45 ? 0.2359 0.2088 0.2310 0.0173  -0.0032 0.0164  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  
933  C CD  . ARG B 45 ? 0.2396 0.2106 0.2260 0.0241  -0.0044 0.0188  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  
934  N NE  . ARG B 45 ? 0.2163 0.1859 0.1947 0.0242  -0.0087 0.0172  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  
935  C CZ  . ARG B 45 ? 0.2110 0.1796 0.1790 0.0315  -0.0113 0.0196  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  
936  N NH1 . ARG B 45 ? 0.2713 0.2410 0.2368 0.0406  -0.0104 0.0240  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 
937  N NH2 . ARG B 45 ? 0.2117 0.1778 0.1700 0.0310  -0.0151 0.0176  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 
938  N N   . CYS B 46 ? 0.2434 0.2059 0.2365 0.0120  0.0040  0.0097  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   
939  C CA  . CYS B 46 ? 0.2165 0.1822 0.2084 0.0138  0.0065  0.0074  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  
940  C C   . CYS B 46 ? 0.2271 0.2000 0.2229 0.0172  0.0069  0.0080  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   
941  O O   . CYS B 46 ? 0.2637 0.2460 0.2612 0.0195  0.0082  0.0058  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   
942  C CB  . CYS B 46 ? 0.2623 0.2215 0.2490 0.0156  0.0066  0.0055  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  
943  S SG  . CYS B 46 ? 0.2570 0.2053 0.2406 0.0183  0.0062  0.0063  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  
944  N N   . TRP B 47 ? 0.2499 0.2198 0.2466 0.0179  0.0059  0.0109  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   
945  C CA  . TRP B 47 ? 0.2437 0.2181 0.2402 0.0223  0.0060  0.0125  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  
946  C C   . TRP B 47 ? 0.2879 0.2605 0.2804 0.0302  0.0064  0.0130  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   
947  O O   . TRP B 47 ? 0.3195 0.3012 0.3114 0.0367  0.0056  0.0137  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   
948  C CB  . TRP B 47 ? 0.2547 0.2424 0.2539 0.0204  0.0060  0.0100  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  
949  C CG  . TRP B 47 ? 0.2240 0.2075 0.2229 0.0148  0.0072  0.0101  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  
950  C CD1 . TRP B 47 ? 0.2611 0.2399 0.2586 0.0109  0.0088  0.0089  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 
951  C CD2 . TRP B 47 ? 0.2123 0.1935 0.2099 0.0145  0.0080  0.0122  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 
952  N NE1 . TRP B 47 ? 0.2668 0.2402 0.2623 0.0098  0.0103  0.0105  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 
953  C CE2 . TRP B 47 ? 0.2287 0.2043 0.2251 0.0115  0.0101  0.0121  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 
954  C CE3 . TRP B 47 ? 0.2592 0.2409 0.2543 0.0178  0.0078  0.0146  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 
955  C CZ2 . TRP B 47 ? 0.2136 0.1858 0.2082 0.0119  0.0124  0.0138  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 
956  C CZ3 . TRP B 47 ? 0.2265 0.2046 0.2196 0.0165  0.0102  0.0161  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 
957  C CH2 . TRP B 47 ? 0.2498 0.2240 0.2434 0.0138  0.0126  0.0154  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 
958  N N   . ARG B 48 ? 0.2814 0.2421 0.2695 0.0307  0.0076  0.0124  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   
959  C CA  . ARG B 48 ? 0.2896 0.2434 0.2706 0.0400  0.0095  0.0130  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  
960  C C   . ARG B 48 ? 0.2724 0.2023 0.2425 0.0400  0.0122  0.0157  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   
961  O O   . ARG B 48 ? 0.3486 0.2655 0.3079 0.0494  0.0154  0.0175  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   
962  C CB  . ARG B 48 ? 0.2917 0.2473 0.2723 0.0411  0.0110  0.0091  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  
963  C CG  . ARG B 48 ? 0.3332 0.3109 0.3232 0.0392  0.0107  0.0058  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  
964  C CD  . ARG B 48 ? 0.3636 0.3615 0.3590 0.0477  0.0102  0.0055  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  
965  N NE  . ARG B 48 ? 0.3555 0.3767 0.3609 0.0428  0.0111  0.0008  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  
966  C CZ  . ARG B 48 ? 0.3818 0.4136 0.3926 0.0337  0.0100  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  
967  N NH1 . ARG B 48 ? 0.4009 0.4238 0.4087 0.0307  0.0075  0.0015  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 
968  N NH2 . ARG B 48 ? 0.3372 0.3877 0.3554 0.0271  0.0124  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 
969  N N   . SER B 49 ? 0.2968 0.2209 0.2691 0.0298  0.0119  0.0157  ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   
970  C CA  . SER B 49 ? 0.3192 0.2224 0.2827 0.0253  0.0156  0.0169  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  
971  C C   . SER B 49 ? 0.3613 0.2537 0.3155 0.0322  0.0194  0.0222  ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   
972  O O   . SER B 49 ? 0.3631 0.2685 0.3218 0.0359  0.0177  0.0250  ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   
973  C CB  . SER B 49 ? 0.3463 0.2550 0.3185 0.0130  0.0142  0.0157  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  
974  O OG  . SER B 49 ? 0.3268 0.2174 0.2917 0.0054  0.0188  0.0156  ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  
975  N N   . LYS B 50 ? 0.4046 0.2702 0.3428 0.0343  0.0253  0.0236  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   
976  C CA  . LYS B 50 ? 0.4450 0.2926 0.3687 0.0410  0.0308  0.0298  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  
977  C C   . LYS B 50 ? 0.4724 0.3122 0.3970 0.0271  0.0350  0.0309  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   
978  O O   . LYS B 50 ? 0.5036 0.3257 0.4146 0.0300  0.0412  0.0363  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   
979  C CB  . LYS B 50 ? 0.5225 0.3390 0.4239 0.0510  0.0373  0.0316  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  
980  C CG  . LYS B 50 ? 0.4892 0.3173 0.3900 0.0687  0.0343  0.0316  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  
981  C CD  . LYS B 50 ? 0.6650 0.5198 0.5729 0.0810  0.0289  0.0356  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  
982  C CE  . LYS B 50 ? 0.6983 0.5707 0.6079 0.0985  0.0262  0.0351  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  
983  N NZ  . LYS B 50 ? 0.6902 0.5937 0.6081 0.1077  0.0197  0.0371  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  
984  N N   . LYS B 51 ? 0.4296 0.2840 0.3699 0.0132  0.0319  0.0259  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   
985  C CA  A LYS B 51 ? 0.4486 0.3053 0.3957 -0.0007 0.0352  0.0255  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  
986  C CA  B LYS B 51 ? 0.4501 0.3067 0.3970 -0.0004 0.0353  0.0257  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  
987  C C   . LYS B 51 ? 0.4016 0.2890 0.3684 -0.0024 0.0294  0.0250  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   
988  O O   . LYS B 51 ? 0.3661 0.2648 0.3443 -0.0129 0.0301  0.0232  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   
989  C CB  A LYS B 51 ? 0.4725 0.3211 0.4202 -0.0159 0.0369  0.0190  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  
990  C CB  B LYS B 51 ? 0.4805 0.3262 0.4264 -0.0158 0.0381  0.0197  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  
991  C CG  A LYS B 51 ? 0.5351 0.3475 0.4600 -0.0160 0.0440  0.0180  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  
992  C CG  B LYS B 51 ? 0.5426 0.3497 0.4642 -0.0160 0.0468  0.0200  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  
993  C CD  A LYS B 51 ? 0.6274 0.4107 0.5341 -0.0168 0.0552  0.0233  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  
994  C CD  B LYS B 51 ? 0.6303 0.4145 0.5362 -0.0136 0.0567  0.0269  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  
995  C CE  A LYS B 51 ? 0.6943 0.4353 0.5737 -0.0150 0.0638  0.0227  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  
996  C CE  B LYS B 51 ? 0.6813 0.4204 0.5578 -0.0114 0.0670  0.0282  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  
997  N NZ  A LYS B 51 ? 0.6554 0.3902 0.5352 -0.0320 0.0638  0.0129  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  
998  N NZ  B LYS B 51 ? 0.5955 0.3075 0.4518 -0.0076 0.0778  0.0363  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  
999  N N   . PHE B 52 ? 0.3773 0.2781 0.3473 0.0080  0.0244  0.0263  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   
1000 C CA  . PHE B 52 ? 0.3297 0.2529 0.3134 0.0074  0.0203  0.0256  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  
1001 C C   . PHE B 52 ? 0.3549 0.2811 0.3423 0.0024  0.0251  0.0283  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   
1002 O O   . PHE B 52 ? 0.3555 0.2689 0.3320 0.0049  0.0305  0.0324  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   
1003 C CB  . PHE B 52 ? 0.3143 0.2465 0.2965 0.0173  0.0168  0.0264  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  
1004 C CG  . PHE B 52 ? 0.2843 0.2333 0.2767 0.0156  0.0133  0.0241  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  
1005 C CD1 . PHE B 52 ? 0.2450 0.1996 0.2421 0.0140  0.0099  0.0207  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 
1006 C CD2 . PHE B 52 ? 0.2748 0.2303 0.2690 0.0158  0.0147  0.0255  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 
1007 C CE1 . PHE B 52 ? 0.2103 0.1741 0.2123 0.0131  0.0084  0.0193  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 
1008 C CE2 . PHE B 52 ? 0.2488 0.2138 0.2486 0.0149  0.0131  0.0234  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 
1009 C CZ  . PHE B 52 ? 0.2222 0.1903 0.2253 0.0137  0.0102  0.0206  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  
1010 N N   . PRO B 53 ? 0.3194 0.2627 0.3207 -0.0027 0.0236  0.0264  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   
1011 C CA  . PRO B 53 ? 0.3061 0.2646 0.3173 -0.0024 0.0174  0.0231  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  
1012 C C   . PRO B 53 ? 0.2767 0.2378 0.2921 -0.0092 0.0140  0.0189  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   
1013 O O   . PRO B 53 ? 0.2421 0.2155 0.2636 -0.0078 0.0089  0.0169  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   
1014 C CB  . PRO B 53 ? 0.2770 0.2503 0.2978 -0.0019 0.0189  0.0244  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  
1015 C CG  . PRO B 53 ? 0.3054 0.2768 0.3282 -0.0090 0.0258  0.0259  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  
1016 C CD  . PRO B 53 ? 0.3143 0.2631 0.3208 -0.0072 0.0294  0.0285  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  
1017 N N   . PHE B 54 ? 0.3067 0.2538 0.3159 -0.0161 0.0170  0.0173  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   
1018 C CA  . PHE B 54 ? 0.2838 0.2326 0.2949 -0.0246 0.0139  0.0118  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  
1019 C C   . PHE B 54 ? 0.2969 0.2317 0.2963 -0.0199 0.0114  0.0098  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   
1020 O O   . PHE B 54 ? 0.3356 0.2550 0.3243 -0.0125 0.0145  0.0125  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   
1021 C CB  . PHE B 54 ? 0.3451 0.2848 0.3547 -0.0381 0.0202  0.0095  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  
1022 C CG  . PHE B 54 ? 0.3672 0.3234 0.3897 -0.0432 0.0243  0.0113  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  
1023 C CD1 . PHE B 54 ? 0.3922 0.3787 0.4329 -0.0464 0.0194  0.0085  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 
1024 C CD2 . PHE B 54 ? 0.4637 0.4067 0.4793 -0.0421 0.0329  0.0163  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 
1025 C CE1 . PHE B 54 ? 0.4446 0.4497 0.4988 -0.0492 0.0239  0.0101  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 
1026 C CE2 . PHE B 54 ? 0.5056 0.4647 0.5330 -0.0463 0.0378  0.0179  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 
1027 C CZ  . PHE B 54 ? 0.3301 0.3214 0.3780 -0.0496 0.0334  0.0146  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  
1028 N N   . CYS B 55 ? 0.3093 0.2514 0.3105 -0.0231 0.0058  0.0051  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   
1029 C CA  . CYS B 55 ? 0.3303 0.2602 0.3200 -0.0195 0.0040  0.0024  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  
1030 C C   . CYS B 55 ? 0.3731 0.2787 0.3491 -0.0261 0.0089  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   
1031 O O   . CYS B 55 ? 0.3982 0.3023 0.3752 -0.0389 0.0100  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   
1032 C CB  . CYS B 55 ? 0.3450 0.2897 0.3382 -0.0206 -0.0032 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  
1033 S SG  . CYS B 55 ? 0.3621 0.2932 0.3398 -0.0183 -0.0050 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  
1034 N N   . ASP B 56 ? 0.3735 0.2602 0.3365 -0.0170 0.0127  0.0004  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   
1035 C CA  . ASP B 56 ? 0.4164 0.2733 0.3612 -0.0194 0.0190  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  
1036 C C   . ASP B 56 ? 0.4258 0.2732 0.3594 -0.0141 0.0180  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   
1037 O O   . ASP B 56 ? 0.4610 0.2804 0.3763 -0.0119 0.0244  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   
1038 C CB  . ASP B 56 ? 0.4259 0.2633 0.3600 -0.0103 0.0266  0.0041  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  
1039 C CG  . ASP B 56 ? 0.4311 0.2738 0.3639 0.0077  0.0256  0.0085  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  
1040 O OD1 . ASP B 56 ? 0.4361 0.2971 0.3773 0.0117  0.0204  0.0067  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 
1041 O OD2 . ASP B 56 ? 0.4221 0.2508 0.3444 0.0179  0.0306  0.0138  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 
1042 N N   . GLY B 57 ? 0.4021 0.2696 0.3439 -0.0112 0.0116  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   
1043 C CA  . GLY B 57 ? 0.4211 0.2817 0.3523 -0.0064 0.0115  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  
1044 C C   . GLY B 57 ? 0.3734 0.2365 0.3039 0.0086  0.0145  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   
1045 O O   . GLY B 57 ? 0.3783 0.2373 0.3009 0.0133  0.0160  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   
1046 N N   . ALA B 58 ? 0.3765 0.2498 0.3161 0.0154  0.0153  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   
1047 C CA  . ALA B 58 ? 0.3514 0.2351 0.2941 0.0284  0.0171  0.0008  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  
1048 C C   . ALA B 58 ? 0.3211 0.2235 0.2714 0.0282  0.0147  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   
1049 O O   . ALA B 58 ? 0.3178 0.2290 0.2696 0.0365  0.0175  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   
1050 C CB  . ALA B 58 ? 0.3769 0.2710 0.3277 0.0332  0.0167  0.0063  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  
1051 N N   . CYS B 59 ? 0.3067 0.2166 0.2620 0.0193  0.0101  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B N   
1052 C CA  A CYS B 59 ? 0.2977 0.2185 0.2550 0.0181  0.0088  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CA  
1053 C CA  B CYS B 59 ? 0.3056 0.2272 0.2634 0.0188  0.0092  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CA  
1054 C C   . CYS B 59 ? 0.3105 0.2238 0.2567 0.0215  0.0125  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B C   
1055 O O   . CYS B 59 ? 0.3309 0.2535 0.2787 0.0238  0.0155  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B O   
1056 C CB  A CYS B 59 ? 0.2699 0.1941 0.2285 0.0105  0.0031  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CB  
1057 C CB  B CYS B 59 ? 0.2708 0.1987 0.2318 0.0121  0.0040  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B CB  
1058 S SG  A CYS B 59 ? 0.2524 0.1677 0.2083 0.0012  -0.0007 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B SG  
1059 S SG  B CYS B 59 ? 0.3263 0.2469 0.2799 0.0043  -0.0014 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 87  CYS B SG  
1060 N N   . THR B 60 ? 0.3306 0.2258 0.2644 0.0206  0.0135  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   
1061 C CA  . THR B 60 ? 0.3436 0.2279 0.2635 0.0239  0.0177  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  
1062 C C   . THR B 60 ? 0.3388 0.2297 0.2616 0.0355  0.0247  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   
1063 O O   . THR B 60 ? 0.3592 0.2581 0.2811 0.0378  0.0285  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   
1064 C CB  . THR B 60 ? 0.3973 0.2571 0.3008 0.0201  0.0185  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  
1065 O OG1 . THR B 60 ? 0.4065 0.2675 0.3104 0.0081  0.0113  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 
1066 C CG2 . THR B 60 ? 0.3991 0.2462 0.2860 0.0238  0.0233  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 
1067 N N   . LYS B 61 ? 0.3452 0.2343 0.2711 0.0432  0.0268  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   
1068 C CA  A LYS B 61 ? 0.3283 0.2300 0.2592 0.0566  0.0321  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  
1069 C CA  B LYS B 61 ? 0.3421 0.2436 0.2730 0.0567  0.0321  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  
1070 C C   . LYS B 61 ? 0.3323 0.2642 0.2807 0.0545  0.0310  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   
1071 O O   . LYS B 61 ? 0.3542 0.3014 0.3072 0.0591  0.0359  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   
1072 C CB  A LYS B 61 ? 0.3503 0.2448 0.2792 0.0671  0.0332  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  
1073 C CB  B LYS B 61 ? 0.3641 0.2584 0.2933 0.0664  0.0328  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  
1074 C CG  A LYS B 61 ? 0.2964 0.2115 0.2328 0.0835  0.0369  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  
1075 C CG  B LYS B 61 ? 0.4018 0.3058 0.3316 0.0849  0.0381  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  
1076 C CD  A LYS B 61 ? 0.3895 0.2917 0.3174 0.0973  0.0383  0.0006  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  
1077 C CD  B LYS B 61 ? 0.4203 0.3113 0.3428 0.0961  0.0385  0.0011  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  
1078 C CE  A LYS B 61 ? 0.4800 0.4066 0.4150 0.1168  0.0408  0.0022  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  
1079 C CE  B LYS B 61 ? 0.4999 0.3877 0.4134 0.1184  0.0450  0.0028  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  
1080 N NZ  A LYS B 61 ? 0.5277 0.4951 0.4853 0.1139  0.0351  0.0024  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  
1081 N NZ  B LYS B 61 ? 0.4391 0.3061 0.3386 0.1306  0.0464  0.0092  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  
1082 N N   . HIS B 62 ? 0.3269 0.2670 0.2845 0.0466  0.0256  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   
1083 C CA  . HIS B 62 ? 0.3173 0.2809 0.2882 0.0422  0.0254  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  
1084 C C   . HIS B 62 ? 0.3049 0.2699 0.2721 0.0362  0.0294  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   
1085 O O   . HIS B 62 ? 0.2857 0.2685 0.2601 0.0363  0.0347  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   
1086 C CB  . HIS B 62 ? 0.2938 0.2592 0.2704 0.0348  0.0200  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  
1087 C CG  . HIS B 62 ? 0.3030 0.2837 0.2875 0.0278  0.0211  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  
1088 N ND1 . HIS B 62 ? 0.3252 0.3285 0.3208 0.0287  0.0228  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 
1089 C CD2 . HIS B 62 ? 0.2918 0.2671 0.2723 0.0196  0.0217  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 
1090 C CE1 . HIS B 62 ? 0.3485 0.3573 0.3463 0.0189  0.0252  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 
1091 N NE2 . HIS B 62 ? 0.3097 0.2994 0.2971 0.0144  0.0252  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 
1092 N N   . ASN B 63 ? 0.2991 0.2465 0.2544 0.0308  0.0275  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   
1093 C CA  . ASN B 63 ? 0.3165 0.2607 0.2630 0.0264  0.0315  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  
1094 C C   . ASN B 63 ? 0.3487 0.2941 0.2900 0.0322  0.0395  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   
1095 O O   . ASN B 63 ? 0.3299 0.2844 0.2721 0.0295  0.0463  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   
1096 C CB  . ASN B 63 ? 0.3262 0.2530 0.2589 0.0222  0.0261  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  
1097 C CG  . ASN B 63 ? 0.2727 0.2024 0.2110 0.0174  0.0201  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  
1098 O OD1 . ASN B 63 ? 0.2585 0.1991 0.2069 0.0156  0.0217  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 
1099 N ND2 . ASN B 63 ? 0.2801 0.2016 0.2114 0.0152  0.0132  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 
1100 N N   . GLU B 64 ? 0.3594 0.2949 0.2949 0.0404  0.0400  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   
1101 C CA  . GLU B 64 ? 0.3707 0.3054 0.2997 0.0483  0.0483  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  
1102 C C   . GLU B 64 ? 0.3799 0.3446 0.3271 0.0543  0.0540  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   
1103 O O   . GLU B 64 ? 0.4236 0.4001 0.3722 0.0545  0.0623  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   
1104 C CB  . GLU B 64 ? 0.3913 0.3038 0.3070 0.0565  0.0485  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  
1105 C CG  . GLU B 64 ? 0.4585 0.3673 0.3651 0.0680  0.0585  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  
1106 C CD  . GLU B 64 ? 0.4949 0.3949 0.3868 0.0626  0.0633  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  
1107 O OE1 . GLU B 64 ? 0.5895 0.4762 0.4706 0.0521  0.0574  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 
1108 O OE2 . GLU B 64 ? 0.5610 0.4686 0.4515 0.0699  0.0731  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 
1109 N N   . GLU B 65 ? 0.3756 0.3543 0.3362 0.0588  0.0496  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   
1110 C CA  . GLU B 65 ? 0.4120 0.4248 0.3912 0.0649  0.0527  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  
1111 C C   . GLU B 65 ? 0.4078 0.4439 0.4000 0.0516  0.0553  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   
1112 O O   . GLU B 65 ? 0.4086 0.4724 0.4130 0.0526  0.0620  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   
1113 C CB  . GLU B 65 ? 0.4185 0.4391 0.4055 0.0728  0.0459  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  
1114 C CG  . GLU B 65 ? 0.5231 0.5231 0.4971 0.0886  0.0465  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  
1115 C CD  . GLU B 65 ? 0.5458 0.5542 0.5250 0.0988  0.0413  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  
1116 O OE1 . GLU B 65 ? 0.5415 0.5571 0.5283 0.0899  0.0349  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 
1117 O OE2 . GLU B 65 ? 0.4761 0.4819 0.4493 0.1172  0.0442  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 
1118 N N   . THR B 66 ? 0.3400 0.3649 0.3291 0.0390  0.0509  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   
1119 C CA  . THR B 66 ? 0.3459 0.3860 0.3435 0.0255  0.0540  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  
1120 C C   . THR B 66 ? 0.3384 0.3604 0.3216 0.0152  0.0608  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   
1121 O O   . THR B 66 ? 0.3373 0.3676 0.3238 0.0034  0.0669  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   
1122 C CB  . THR B 66 ? 0.3398 0.3791 0.3420 0.0194  0.0464  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  
1123 O OG1 . THR B 66 ? 0.3120 0.3222 0.2998 0.0169  0.0419  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 
1124 C CG2 . THR B 66 ? 0.3067 0.3603 0.3191 0.0296  0.0394  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 
1125 N N   . GLY B 67 ? 0.3318 0.3280 0.2968 0.0191  0.0599  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   
1126 C CA  . GLY B 67 ? 0.3638 0.3399 0.3104 0.0123  0.0647  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  
1127 C C   . GLY B 67 ? 0.3723 0.3317 0.3106 0.0063  0.0586  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   
1128 O O   . GLY B 67 ? 0.3987 0.3415 0.3205 0.0015  0.0626  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   
1129 N N   . ASP B 68 ? 0.3180 0.2817 0.2665 0.0078  0.0498  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   
1130 C CA  . ASP B 68 ? 0.3012 0.2530 0.2448 0.0041  0.0442  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  
1131 C C   . ASP B 68 ? 0.2824 0.2155 0.2108 0.0083  0.0375  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   
1132 O O   . ASP B 68 ? 0.2928 0.2203 0.2136 0.0124  0.0369  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   
1133 C CB  . ASP B 68 ? 0.2892 0.2531 0.2484 0.0051  0.0379  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  
1134 C CG  . ASP B 68 ? 0.2101 0.1689 0.1683 -0.0006 0.0371  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  
1135 O OD1 . ASP B 68 ? 0.3092 0.2522 0.2531 -0.0039 0.0410  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 
1136 O OD2 . ASP B 68 ? 0.2656 0.2347 0.2351 -0.0009 0.0335  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 
1137 N N   . ASN B 69 ? 0.2850 0.2099 0.2085 0.0074  0.0328  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   
1138 C CA  . ASN B 69 ? 0.3184 0.2326 0.2298 0.0112  0.0252  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  
1139 C C   . ASN B 69 ? 0.2589 0.1774 0.1788 0.0125  0.0170  0.0026  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   
1140 O O   . ASN B 69 ? 0.2967 0.2100 0.2076 0.0157  0.0124  0.0058  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   
1141 C CB  . ASN B 69 ? 0.3092 0.2080 0.1990 0.0119  0.0295  0.0023  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  
1142 C CG  . ASN B 69 ? 0.3488 0.2405 0.2349 0.0101  0.0340  0.0064  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  
1143 O OD1 . ASN B 69 ? 0.3009 0.2008 0.2011 0.0055  0.0367  0.0054  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 
1144 N ND2 . ASN B 69 ? 0.3007 0.1756 0.1656 0.0145  0.0346  0.0110  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 
1145 N N   . VAL B 70 ? 0.2517 0.1810 0.1883 0.0115  0.0153  0.0017  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   
1146 C CA  . VAL B 70 ? 0.2685 0.2027 0.2139 0.0122  0.0092  0.0042  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  
1147 C C   . VAL B 70 ? 0.2629 0.1990 0.2108 0.0123  0.0020  0.0028  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   
1148 O O   . VAL B 70 ? 0.3246 0.2565 0.2685 0.0117  0.0019  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   
1149 C CB  . VAL B 70 ? 0.2744 0.2173 0.2332 0.0105  0.0115  0.0044  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  
1150 C CG1 . VAL B 70 ? 0.2588 0.1990 0.2136 0.0071  0.0186  0.0046  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 
1151 C CG2 . VAL B 70 ? 0.2390 0.1889 0.2057 0.0114  0.0126  0.0016  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 
1152 N N   . GLY B 71 ? 0.2515 0.1936 0.2050 0.0128  -0.0032 0.0051  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   
1153 C CA  . GLY B 71 ? 0.1988 0.1462 0.1566 0.0099  -0.0095 0.0029  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  
1154 C C   . GLY B 71 ? 0.2404 0.1992 0.2107 0.0100  -0.0122 0.0056  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   
1155 O O   . GLY B 71 ? 0.2379 0.1980 0.2110 0.0135  -0.0092 0.0093  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   
1156 N N   . PRO B 72 ? 0.2784 0.2449 0.2556 0.0049  -0.0165 0.0031  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   
1157 C CA  . PRO B 72 ? 0.2415 0.2208 0.2326 0.0036  -0.0173 0.0051  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  
1158 C C   . PRO B 72 ? 0.2755 0.2716 0.2708 0.0086  -0.0226 0.0072  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   
1159 O O   . PRO B 72 ? 0.2643 0.2615 0.2496 0.0138  -0.0267 0.0075  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   
1160 C CB  . PRO B 72 ? 0.2478 0.2264 0.2430 -0.0061 -0.0178 0.0006  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  
1161 C CG  . PRO B 72 ? 0.2818 0.2551 0.2652 -0.0093 -0.0219 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  
1162 C CD  . PRO B 72 ? 0.2822 0.2442 0.2536 -0.0015 -0.0193 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  
1163 N N   . LEU B 73 ? 0.2403 0.2488 0.2488 0.0088  -0.0215 0.0092  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   
1164 C CA  . LEU B 73 ? 0.2246 0.2540 0.2411 0.0150  -0.0257 0.0113  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  
1165 C C   . LEU B 73 ? 0.2462 0.2972 0.2780 0.0052  -0.0294 0.0066  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   
1166 O O   . LEU B 73 ? 0.2321 0.2808 0.2719 -0.0034 -0.0244 0.0055  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   
1167 C CB  . LEU B 73 ? 0.2420 0.2698 0.2623 0.0223  -0.0196 0.0165  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  
1168 C CG  . LEU B 73 ? 0.2638 0.3136 0.2936 0.0314  -0.0218 0.0193  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  
1169 C CD1 . LEU B 73 ? 0.2492 0.2969 0.2654 0.0445  -0.0255 0.0226  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 
1170 C CD2 . LEU B 73 ? 0.4295 0.4753 0.4637 0.0351  -0.0139 0.0228  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 
1171 N N   . ILE B 74 ? 0.2325 0.3048 0.2672 0.0061  -0.0378 0.0039  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   
1172 C CA  . ILE B 74 ? 0.2399 0.3373 0.2895 -0.0056 -0.0421 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  
1173 C C   . ILE B 74 ? 0.2407 0.3729 0.3078 0.0024  -0.0452 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   
1174 O O   . ILE B 74 ? 0.2645 0.4073 0.3271 0.0180  -0.0504 0.0039  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   
1175 C CB  . ILE B 74 ? 0.2840 0.3854 0.3249 -0.0125 -0.0507 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  
1176 C CG1 . ILE B 74 ? 0.2919 0.3582 0.3146 -0.0186 -0.0463 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 
1177 C CG2 . ILE B 74 ? 0.2474 0.3780 0.3048 -0.0284 -0.0552 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 
1178 C CD1 . ILE B 74 ? 0.3382 0.4025 0.3456 -0.0208 -0.0539 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 
1179 N N   . ILE B 75 ? 0.2546 0.4027 0.3401 -0.0068 -0.0405 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   
1180 C CA  . ILE B 75 ? 0.2592 0.4452 0.3646 -0.0006 -0.0424 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  
1181 C C   . ILE B 75 ? 0.2649 0.4815 0.3869 -0.0188 -0.0470 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   
1182 O O   . ILE B 75 ? 0.2625 0.4665 0.3864 -0.0376 -0.0406 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   
1183 C CB  . ILE B 75 ? 0.2515 0.4350 0.3662 0.0027  -0.0315 0.0040  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  
1184 C CG1 . ILE B 75 ? 0.2224 0.3739 0.3195 0.0173  -0.0261 0.0117  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 
1185 C CG2 . ILE B 75 ? 0.2178 0.4461 0.3552 0.0101  -0.0331 0.0044  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 
1186 C CD1 . ILE B 75 ? 0.2895 0.4423 0.3756 0.0377  -0.0311 0.0169  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 
1187 N N   . LYS B 76 ? 0.3142 0.5710 0.4471 -0.0133 -0.0577 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   
1188 C CA  . LYS B 76 ? 0.3735 0.6644 0.5223 -0.0328 -0.0638 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  
1189 C C   . LYS B 76 ? 0.4151 0.7642 0.5888 -0.0247 -0.0711 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   
1190 O O   . LYS B 76 ? 0.3617 0.7222 0.5360 -0.0002 -0.0730 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   
1191 C CB  . LYS B 76 ? 0.3946 0.6748 0.5250 -0.0392 -0.0738 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  
1192 C CG  . LYS B 76 ? 0.4499 0.7447 0.5697 -0.0169 -0.0863 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  
1193 C CD  . LYS B 76 ? 0.5230 0.7910 0.6160 -0.0195 -0.0925 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  
1194 C CE  . LYS B 76 ? 0.6009 0.8782 0.6792 0.0047  -0.1028 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  
1195 N NZ  . LYS B 76 ? 0.6395 0.8865 0.6883 0.0048  -0.1068 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  
1196 N N   . LYS B 77 ? 0.5101 0.8963 0.7038 -0.0456 -0.0746 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   
1197 C CA  . LYS B 77 ? 0.5670 1.0186 0.7874 -0.0399 -0.0839 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  
1198 C C   . LYS B 77 ? 0.6152 1.0879 0.8261 -0.0349 -0.1018 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   
1199 O O   . LYS B 77 ? 0.6103 1.0626 0.8056 -0.0525 -0.1058 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   
1200 C CB  . LYS B 77 ? 0.5705 1.0575 0.8202 -0.0664 -0.0776 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  
1201 C CG  . LYS B 77 ? 0.6227 1.1007 0.8837 -0.0640 -0.0610 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  
1202 C CD  . LYS B 77 ? 0.6648 1.1816 0.9556 -0.0886 -0.0533 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  
1203 C CE  . LYS B 77 ? 0.6933 1.1754 0.9734 -0.1218 -0.0450 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE  
1204 N NZ  . LYS B 77 ? 0.7842 1.3003 1.0911 -0.1483 -0.0350 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ  
1205 N N   . LYS B 78 ? 0.6586 1.1685 0.8756 -0.0085 -0.1117 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N   
1206 C CA  . LYS B 78 ? 0.7177 1.2495 0.9225 0.0040  -0.1294 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA  
1207 C C   . LYS B 78 ? 0.7544 1.3000 0.9582 -0.0241 -0.1392 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C   
1208 O O   . LYS B 78 ? 0.7879 1.3090 0.9641 -0.0220 -0.1471 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O   
1209 C CB  . LYS B 78 ? 0.7273 1.3216 0.9528 0.0289  -0.1390 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB  
1210 C CG  . LYS B 78 ? 0.7816 1.3786 0.9829 0.0583  -0.1530 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG  
1211 C CD  . LYS B 78 ? 0.8138 1.4697 1.0338 0.0879  -0.1608 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CD  
1212 C CE  . LYS B 78 ? 0.8492 1.4882 1.0365 0.1244  -0.1689 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CE  
1213 N NZ  . LYS B 78 ? 0.8727 1.4395 1.0308 0.1390  -0.1534 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B NZ  
1214 N N   . GLU B 79 ? 0.7677 1.3506 0.9997 -0.0512 -0.1374 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   
1215 C CA  . GLU B 79 ? 0.7936 1.3882 1.0247 -0.0825 -0.1446 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  
1216 C C   . GLU B 79 ? 0.8171 1.4288 1.0297 -0.0717 -0.1643 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   
1217 O O   . GLU B 79 ? 0.8204 1.4933 1.0485 -0.0570 -0.1792 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   
1218 C CB  . GLU B 79 ? 0.7939 1.3205 1.0030 -0.1059 -0.1308 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  
# 
