data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Airola, M.V." 1 
"Bilwes, A.M." 2 
"Crane, B.R."  3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of poly-HAMP domains from the P. aeruginosa soluble receptor Aer2" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "HAMP domain, poly-HAMP domains, SIGNALING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "SIGNALING PROTEIN" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure of concatenated HAMP domains provides a mechanism for signal transduction." 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_volume            18 
_citation.page_first                436 
_citation.page_last                 448 
_citation.year                      2010 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   20399181 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.str.2010.01.013 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Airola, M.V." 1 ? 
primary "Watts, K.J."  2 ? 
primary "Bilwes, A.M." 3 ? 
primary "Crane, B.R."  4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSHMGLFNAHAVAQQRADRIATLLQSFADGQLDTAVGEAPAPGYERLYDSLRALQRQLREQRAELQQVESLEAGLAEMSR
QHEAGWIDQTIPAERLEGRAARIAKGVNELVAAHIAVKMKVVSVVTAYGQGNFEPLMDRLPGKKAQITEAIDGVRERLRG
AAEATSAQLATAAYN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSHMGLFNAHAVAQQRADRIATLLQSFADGQLDTAVGEAPAPGYERLYDSLRALQRQLREQRAELQQVESLEAGLAEMSR
QHEAGWIDQTIPAERLEGRAARIAKGVNELVAAHIAVKMKVVSVVTAYGQGNFEPLMDRLPGKKAQITEAIDGVRERLRG
AAEATSAQLATAAYN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   HIS n 
1 4   MET n 
1 5   GLY n 
1 6   LEU n 
1 7   PHE n 
1 8   ASN n 
1 9   ALA n 
1 10  HIS n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  ALA n 
1 14  GLN n 
1 15  GLN n 
1 16  ARG n 
1 17  ALA n 
1 18  ASP n 
1 19  ARG n 
1 20  ILE n 
1 21  ALA n 
1 22  THR n 
1 23  LEU n 
1 24  LEU n 
1 25  GLN n 
1 26  SER n 
1 27  PHE n 
1 28  ALA n 
1 29  ASP n 
1 30  GLY n 
1 31  GLN n 
1 32  LEU n 
1 33  ASP n 
1 34  THR n 
1 35  ALA n 
1 36  VAL n 
1 37  GLY n 
1 38  GLU n 
1 39  ALA n 
1 40  PRO n 
1 41  ALA n 
1 42  PRO n 
1 43  GLY n 
1 44  TYR n 
1 45  GLU n 
1 46  ARG n 
1 47  LEU n 
1 48  TYR n 
1 49  ASP n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  ARG n 
1 53  ALA n 
1 54  LEU n 
1 55  GLN n 
1 56  ARG n 
1 57  GLN n 
1 58  LEU n 
1 59  ARG n 
1 60  GLU n 
1 61  GLN n 
1 62  ARG n 
1 63  ALA n 
1 64  GLU n 
1 65  LEU n 
1 66  GLN n 
1 67  GLN n 
1 68  VAL n 
1 69  GLU n 
1 70  SER n 
1 71  LEU n 
1 72  GLU n 
1 73  ALA n 
1 74  GLY n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  GLU n 
1 78  MET n 
1 79  SER n 
1 80  ARG n 
1 81  GLN n 
1 82  HIS n 
1 83  GLU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLY n 
1 86  TRP n 
1 87  ILE n 
1 88  ASP n 
1 89  GLN n 
1 90  THR n 
1 91  ILE n 
1 92  PRO n 
1 93  ALA n 
1 94  GLU n 
1 95  ARG n 
1 96  LEU n 
1 97  GLU n 
1 98  GLY n 
1 99  ARG n 
1 100 ALA n 
1 101 ALA n 
1 102 ARG n 
1 103 ILE n 
1 104 ALA n 
1 105 LYS n 
1 106 GLY n 
1 107 VAL n 
1 108 ASN n 
1 109 GLU n 
1 110 LEU n 
1 111 VAL n 
1 112 ALA n 
1 113 ALA n 
1 114 HIS n 
1 115 ILE n 
1 116 ALA n 
1 117 VAL n 
1 118 LYS n 
1 119 MET n 
1 120 LYS n 
1 121 VAL n 
1 122 VAL n 
1 123 SER n 
1 124 VAL n 
1 125 VAL n 
1 126 THR n 
1 127 ALA n 
1 128 TYR n 
1 129 GLY n 
1 130 GLN n 
1 131 GLY n 
1 132 ASN n 
1 133 PHE n 
1 134 GLU n 
1 135 PRO n 
1 136 LEU n 
1 137 MET n 
1 138 ASP n 
1 139 ARG n 
1 140 LEU n 
1 141 PRO n 
1 142 GLY n 
1 143 LYS n 
1 144 LYS n 
1 145 ALA n 
1 146 GLN n 
1 147 ILE n 
1 148 THR n 
1 149 GLU n 
1 150 ALA n 
1 151 ILE n 
1 152 ASP n 
1 153 GLY n 
1 154 VAL n 
1 155 ARG n 
1 156 GLU n 
1 157 ARG n 
1 158 LEU n 
1 159 ARG n 
1 160 GLY n 
1 161 ALA n 
1 162 ALA n 
1 163 GLU n 
1 164 ALA n 
1 165 THR n 
1 166 SER n 
1 167 ALA n 
1 168 GLN n 
1 169 LEU n 
1 170 ALA n 
1 171 THR n 
1 172 ALA n 
1 173 ALA n 
1 174 TYR n 
1 175 ASN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Aerotaxis transducer Aer2" 18983.375 2  ? ? "residues 1-172" ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"              35.453    6  ? ? ?                ? 
3 water       nat water                       18.015    70 ? ? ?                ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLY 1   0   0   GLY GLY A   A n 
A   1 2   SER 2   0   0   SER SER A   B n 
A   1 3   HIS 3   0   0   HIS HIS A   C n 
A   1 4   MET 4   1   1   MET MET A   ? n 
A   1 5   GLY 5   2   2   GLY GLY A   ? n 
A   1 6   LEU 6   3   3   LEU LEU A   ? n 
A   1 7   PHE 7   4   4   PHE PHE A   ? n 
A   1 8   ASN 8   5   5   ASN ASN A   ? n 
A   1 9   ALA 9   6   6   ALA ALA A   ? n 
A   1 10  HIS 10  7   7   HIS HIS A   ? n 
A   1 11  ALA 11  8   8   ALA ALA A   ? n 
A   1 12  VAL 12  9   9   VAL VAL A   ? n 
A   1 13  ALA 13  10  10  ALA ALA A   ? n 
A   1 14  GLN 14  11  11  GLN GLN A   ? n 
A   1 15  GLN 15  12  12  GLN GLN A   ? n 
A   1 16  ARG 16  13  13  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  ALA 17  14  14  ALA ALA A   ? n 
A   1 18  ASP 18  15  15  ASP ASP A   ? n 
A   1 19  ARG 19  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 20  ILE 20  17  17  ILE ILE A   ? n 
A   1 21  ALA 21  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 22  THR 22  19  19  THR THR A   ? n 
A   1 23  LEU 23  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 24  LEU 24  21  21  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLN 25  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 26  SER 26  23  23  SER SER A   ? n 
A   1 27  PHE 27  24  24  PHE PHE A   ? n 
A   1 28  ALA 28  25  25  ALA ALA A   ? n 
A   1 29  ASP 29  26  26  ASP ASP A   ? n 
A   1 30  GLY 30  27  27  GLY GLY A   ? n 
A   1 31  GLN 31  28  28  GLN GLN A   ? n 
A   1 32  LEU 32  29  29  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  ASP 33  30  30  ASP ASP A   ? n 
A   1 34  THR 34  31  31  THR THR A   ? n 
A   1 35  ALA 35  32  32  ALA ALA A   ? n 
A   1 36  VAL 36  33  33  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  GLY 37  34  34  GLY GLY A   ? n 
A   1 38  GLU 38  35  35  GLU GLU A   ? n 
A   1 39  ALA 39  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 40  PRO 40  37  37  PRO PRO A   ? n 
A   1 41  ALA 41  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  PRO 42  39  39  PRO PRO A   ? n 
A   1 43  GLY 43  40  40  GLY GLY A   ? n 
A   1 44  TYR 44  41  41  TYR TYR A   ? n 
A   1 45  GLU 45  42  42  GLU GLU A   ? n 
A   1 46  ARG 46  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  LEU 47  44  44  LEU LEU A   ? n 
A   1 48  TYR 48  45  45  TYR TYR A   ? n 
A   1 49  ASP 49  46  46  ASP ASP A   ? n 
A   1 50  SER 50  47  47  SER SER A   ? n 
A   1 51  LEU 51  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  ARG 52  49  49  ARG ARG A   ? n 
A   1 53  ALA 53  50  50  ALA ALA A   ? n 
A   1 54  LEU 54  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 55  GLN 55  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 56  ARG 56  53  53  ARG ARG A   ? n 
A   1 57  GLN 57  54  54  GLN GLN A   ? n 
A   1 58  LEU 58  55  55  LEU LEU A   ? n 
A   1 59  ARG 59  56  56  ARG ARG A   ? n 
A   1 60  GLU 60  57  57  GLU GLU A   ? n 
A   1 61  GLN 61  58  58  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  ARG 62  59  59  ARG ARG A   ? n 
A   1 63  ALA 63  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 64  GLU 64  61  61  GLU GLU A   ? n 
A   1 65  LEU 65  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 66  GLN 66  63  63  GLN GLN A   ? n 
A   1 67  GLN 67  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 68  VAL 68  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 69  GLU 69  66  66  GLU GLU A   ? n 
A   1 70  SER 70  67  67  SER SER A   ? n 
A   1 71  LEU 71  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 72  GLU 72  69  69  GLU GLU A   ? n 
A   1 73  ALA 73  70  70  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  GLY 74  71  71  GLY GLY A   ? n 
A   1 75  LEU 75  72  72  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ALA 76  73  73  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLU 77  74  74  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  MET 78  75  75  MET MET A   ? n 
A   1 79  SER 79  76  76  SER SER A   ? n 
A   1 80  ARG 80  77  77  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  GLN 81  78  78  GLN GLN A   ? n 
A   1 82  HIS 82  79  79  HIS HIS A   ? n 
A   1 83  GLU 83  80  80  GLU GLU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  81  81  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLY 85  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 86  TRP 86  83  83  TRP TRP A   ? n 
A   1 87  ILE 87  84  84  ILE ILE A   ? n 
A   1 88  ASP 88  85  85  ASP ASP A   ? n 
A   1 89  GLN 89  86  86  GLN GLN A   ? n 
A   1 90  THR 90  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 91  ILE 91  88  88  ILE ILE A   ? n 
A   1 92  PRO 92  89  89  PRO PRO A   ? n 
A   1 93  ALA 93  90  90  ALA ALA A   ? n 
A   1 94  GLU 94  91  91  GLU GLU A   ? n 
A   1 95  ARG 95  92  92  ARG ARG A   ? n 
A   1 96  LEU 96  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  GLU 97  94  94  GLU GLU A   ? n 
A   1 98  GLY 98  95  95  GLY GLY A   ? n 
A   1 99  ARG 99  96  96  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 ALA 100 97  97  ALA ALA A   ? n 
A   1 101 ALA 101 98  98  ALA ALA A   ? n 
A   1 102 ARG 102 99  99  ARG ARG A   ? n 
A   1 103 ILE 103 100 100 ILE ILE A   ? n 
A   1 104 ALA 104 101 101 ALA ALA A   ? n 
A   1 105 LYS 105 102 102 LYS LYS A   ? n 
A   1 106 GLY 106 103 103 GLY GLY A   ? n 
A   1 107 VAL 107 104 104 VAL VAL A   ? n 
A   1 108 ASN 108 105 105 ASN ASN A   ? n 
A   1 109 GLU 109 106 106 GLU GLU A   ? n 
A   1 110 LEU 110 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL A   ? n 
A   1 112 ALA 112 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 113 ALA 113 110 110 ALA ALA A   ? n 
A   1 114 HIS 114 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 115 ILE 115 112 112 ILE ILE A   ? n 
A   1 116 ALA 116 113 113 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 VAL 117 114 114 VAL VAL A   ? n 
A   1 118 LYS 118 115 115 LYS LYS A   ? n 
A   1 119 MET 119 116 116 MET MET A   ? n 
A   1 120 LYS 120 117 117 LYS LYS A   ? n 
A   1 121 VAL 121 118 118 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 VAL 122 119 119 VAL VAL A   ? n 
A   1 123 SER 123 120 120 SER SER A   ? n 
A   1 124 VAL 124 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 VAL 125 122 122 VAL VAL A   ? n 
A   1 126 THR 126 123 123 THR THR A   ? n 
A   1 127 ALA 127 124 124 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 TYR 128 125 125 TYR TYR A   ? n 
A   1 129 GLY 129 126 126 GLY GLY A   ? n 
A   1 130 GLN 130 127 127 GLN GLN A   ? n 
A   1 131 GLY 131 128 128 GLY GLY A   ? n 
A   1 132 ASN 132 129 129 ASN ASN A   ? n 
A   1 133 PHE 133 130 130 PHE PHE A   ? n 
A   1 134 GLU 134 131 131 GLU GLU A   ? n 
A   1 135 PRO 135 132 132 PRO PRO A   ? n 
A   1 136 LEU 136 133 133 LEU LEU A   ? n 
A   1 137 MET 137 134 134 MET MET A   ? n 
A   1 138 ASP 138 135 135 ASP ASP A   ? n 
A   1 139 ARG 139 136 136 ARG ARG A   ? n 
A   1 140 LEU 140 137 137 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 PRO 141 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 142 GLY 142 139 139 GLY GLY A   ? n 
A   1 143 LYS 143 140 140 LYS LYS A   ? n 
A   1 144 LYS 144 141 141 LYS LYS A   ? n 
A   1 145 ALA 145 142 142 ALA ALA A   ? n 
A   1 146 GLN 146 143 143 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ILE 147 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 148 THR 148 145 145 THR THR A   ? n 
A   1 149 GLU 149 146 146 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 ALA 150 147 147 ALA ALA A   ? n 
A   1 151 ILE 151 148 148 ILE ILE A   ? n 
A   1 152 ASP 152 149 149 ASP ASP A   ? n 
A   1 153 GLY 153 150 150 GLY GLY A   ? n 
A   1 154 VAL 154 151 151 VAL VAL A   ? n 
A   1 155 ARG 155 152 152 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 GLU 156 153 153 GLU GLU A   ? n 
A   1 157 ARG 157 154 154 ARG ARG A   ? n 
A   1 158 LEU 158 155 155 LEU LEU A   ? n 
A   1 159 ARG 159 156 156 ARG ARG A   ? n 
A   1 160 GLY 160 157 157 GLY GLY A   ? n 
A   1 161 ALA 161 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 162 ALA 162 159 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 163 GLU 163 160 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 164 ALA 164 161 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 165 THR 165 162 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 166 SER 166 163 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 167 ALA 167 164 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 168 GLN 168 165 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 169 LEU 169 166 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ALA 170 167 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 171 THR 171 168 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 172 ALA 172 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 173 ALA 173 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 174 TYR 174 171 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 175 ASN 175 172 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   GLY 1   0   0   GLY GLY A-2 A n 
A-2 1 2   SER 2   0   0   SER SER A-2 B n 
A-2 1 3   HIS 3   0   0   HIS HIS A-2 C n 
A-2 1 4   MET 4   1   1   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 5   GLY 5   2   2   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 6   LEU 6   3   3   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 7   PHE 7   4   4   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 8   ASN 8   5   5   ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 9   ALA 9   6   6   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 10  HIS 10  7   7   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 11  ALA 11  8   8   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 12  VAL 12  9   9   VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 13  ALA 13  10  10  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 14  GLN 14  11  11  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 15  GLN 15  12  12  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  13  13  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  ALA 17  14  14  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 18  ASP 18  15  15  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 19  ARG 19  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 20  ILE 20  17  17  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 21  ALA 21  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 22  THR 22  19  19  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 23  LEU 23  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  21  21  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLN 25  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 26  SER 26  23  23  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 27  PHE 27  24  24  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 28  ALA 28  25  25  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 29  ASP 29  26  26  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 30  GLY 30  27  27  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 31  GLN 31  28  28  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  29  29  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  ASP 33  30  30  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 34  THR 34  31  31  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 35  ALA 35  32  32  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  33  33  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  GLY 37  34  34  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 38  GLU 38  35  35  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 39  ALA 39  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 40  PRO 40  37  37  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  PRO 42  39  39  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 43  GLY 43  40  40  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 44  TYR 44  41  41  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 45  GLU 45  42  42  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  LEU 47  44  44  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 48  TYR 48  45  45  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 49  ASP 49  46  46  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 50  SER 50  47  47  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  ARG 52  49  49  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 53  ALA 53  50  50  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 55  GLN 55  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 56  ARG 56  53  53  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 57  GLN 57  54  54  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 58  LEU 58  55  55  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 59  ARG 59  56  56  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 60  GLU 60  57  57  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  58  58  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  ARG 62  59  59  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 63  ALA 63  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 64  GLU 64  61  61  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 65  LEU 65  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 66  GLN 66  63  63  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 67  GLN 67  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 68  VAL 68  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 69  GLU 69  66  66  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 70  SER 70  67  67  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 71  LEU 71  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 72  GLU 72  69  69  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  70  70  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  GLY 74  71  71  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  72  72  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  73  73  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  74  74  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  MET 78  75  75  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 79  SER 79  76  76  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  77  77  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  GLN 81  78  78  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 82  HIS 82  79  79  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 83  GLU 83  80  80  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  81  81  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLY 85  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 86  TRP 86  83  83  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 87  ILE 87  84  84  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 88  ASP 88  85  85  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 89  GLN 89  86  86  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  ILE 91  88  88  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 92  PRO 92  89  89  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 93  ALA 93  90  90  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 94  GLU 94  91  91  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 95  ARG 95  92  92  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  GLU 97  94  94  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 98  GLY 98  95  95  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  96  96  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 ALA 100 97  97  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 101 ALA 101 98  98  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 102 ARG 102 99  99  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 103 ILE 103 100 100 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 104 ALA 104 101 101 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 105 LYS 105 102 102 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 106 GLY 106 103 103 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 107 VAL 107 104 104 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 108 ASN 108 105 105 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 109 GLU 109 106 106 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 110 LEU 110 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 112 ALA 112 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 113 ALA 113 110 110 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 114 HIS 114 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 115 ILE 115 112 112 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 113 113 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 VAL 117 114 114 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 118 LYS 118 115 115 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 119 MET 119 116 116 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 120 LYS 120 117 117 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 118 118 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 VAL 122 119 119 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 123 SER 123 120 120 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 VAL 125 122 122 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 126 THR 126 123 123 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 127 ALA 127 124 124 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 TYR 128 125 125 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 129 GLY 129 126 126 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 130 GLN 130 127 127 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 131 GLY 131 128 128 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 132 ASN 132 129 129 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 133 PHE 133 130 130 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 134 GLU 134 131 131 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 135 PRO 135 132 132 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 136 LEU 136 133 133 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 137 MET 137 134 134 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 138 ASP 138 135 135 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 139 ARG 139 136 136 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 137 137 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 PRO 141 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 142 GLY 142 139 139 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 143 LYS 143 140 140 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 144 LYS 144 141 141 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 145 ALA 145 142 142 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 143 143 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ILE 147 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 148 THR 148 145 145 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 146 146 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 ALA 150 147 147 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 151 ILE 151 148 148 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 152 ASP 152 149 149 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 153 GLY 153 150 150 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 154 VAL 154 151 151 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 152 152 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 GLU 156 153 153 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 157 ARG 157 154 154 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 158 LEU 158 155 155 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 159 ARG 159 156 156 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 160 GLY 160 157 157 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 161 ALA 161 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 162 ALA 162 159 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 163 GLU 163 160 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 164 ALA 164 161 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 165 THR 165 162 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 166 SER 166 163 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 167 ALA 167 164 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 168 GLN 168 165 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 169 LEU 169 166 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ALA 170 167 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 171 THR 171 168 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 172 ALA 172 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 173 ALA 173 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 174 TYR 174 171 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 175 ASN 175 172 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 CL  1  173 1  CL  CL  A   ? 
C   2 CL  1  174 2  CL  CL  A   ? 
D   2 CL  1  175 3  CL  CL  A   ? 
B-2 2 CL  1  173 1  CL  CL  A-2 ? 
C-2 2 CL  1  174 2  CL  CL  A-2 ? 
D-2 2 CL  1  175 3  CL  CL  A-2 ? 
E   3 HOH 1  176 20 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 2  177 21 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 3  178 22 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 4  179 23 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 5  180 24 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 6  181 25 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 7  182 27 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 8  183 29 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 9  184 30 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 10 185 31 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 11 186 32 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 12 187 33 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 13 188 34 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 14 189 36 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 15 190 37 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 16 191 38 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 17 192 39 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 18 193 42 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 19 194 43 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 20 195 44 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 21 196 4  HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 22 197 5  HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 23 198 6  HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 24 199 7  HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 25 200 8  HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 26 201 9  HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 27 202 10 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 28 203 11 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 29 204 12 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 30 205 13 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 31 206 14 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 32 207 15 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 33 208 16 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 34 209 17 HOH TIP A   ? 
E   3 HOH 35 210 18 HOH TIP A   ? 
E-2 3 HOH 1  176 20 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 2  177 21 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 3  178 22 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 4  179 23 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 5  180 24 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 6  181 25 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 7  182 27 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 8  183 29 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 9  184 30 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 10 185 31 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 11 186 32 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 12 187 33 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 13 188 34 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 14 189 36 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 15 190 37 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 16 191 38 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 17 192 39 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 18 193 42 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 19 194 43 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 20 195 44 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 21 196 4  HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 22 197 5  HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 23 198 6  HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 24 199 7  HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 25 200 8  HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 26 201 9  HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 27 202 10 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 28 203 11 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 29 204 12 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 30 205 13 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 31 206 14 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 32 207 15 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 33 208 16 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 34 209 17 HOH TIP A-2 ? 
E-2 3 HOH 35 210 18 HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ? "Cl -1"          35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 2 ? 
E   N N 3 ? 
E-2 N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A   2   B ASP A   29  ? SER A   0   ASP A   26  1 ? 28 
HELX_P HELX_P2  AA2 ALA A   41  ? GLY A   43  ? ALA A   38  GLY A   40  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3  AA3 TYR A   44  ? ALA A   84  ? TYR A   41  ALA A   81  1 ? 41 
HELX_P HELX_P4  AA4 PRO A   92  ? LEU A   96  ? PRO A   89  LEU A   93  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLY A   98  ? GLN A   130 ? GLY A   95  GLN A   127 1 ? 33 
HELX_P HELX_P6  AA6 PRO A   141 ? LYS A   143 ? PRO A   138 LYS A   140 5 ? 3  
HELX_P HELX_P7  AA7 LYS A   144 ? ARG A   159 ? LYS A   141 ARG A   156 1 ? 16 
HELX_P HELX_P8  AA8 SER A-2 2   B ASP A-2 29  ? SER A-2 0   ASP A-2 26  1 ? 28 
HELX_P HELX_P9  AA9 ALA A-2 41  ? GLY A-2 43  ? ALA A-2 38  GLY A-2 40  5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 AB1 TYR A-2 44  ? ALA A-2 84  ? TYR A-2 41  ALA A-2 81  1 ? 41 
HELX_P HELX_P11 AB2 PRO A-2 92  ? LEU A-2 96  ? PRO A-2 89  LEU A-2 93  5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 AB3 GLY A-2 98  ? GLN A-2 130 ? GLY A-2 95  GLN A-2 127 1 ? 33 
HELX_P HELX_P13 AB4 PRO A-2 141 ? LYS A-2 143 ? PRO A-2 138 LYS A-2 140 5 ? 3  
HELX_P HELX_P14 AB5 LYS A-2 144 ? ARG A-2 159 ? LYS A-2 141 ARG A-2 156 1 ? 16 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 7_555 y,x,-z 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.008802 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008802 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015096 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
2 D   A   D A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
2 D-2 A-2 D A 2 
3 E   A   E A 1 
3 E-2 A-2 E A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION" CL  
3 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A   1 1   A -1.929  -0.175  -2.778  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A   1 1   A -1.037  1.009   -2.889  1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A   1 1   A -0.674  1.607   -1.545  1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A   C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A   1 1   A 0.458   2.043   -1.341  1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A   O   1 
ATOM   5    N  N   . SER A   1 2   B -1.638  1.626   -0.628  1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   N   1 
ATOM   6    C  CA  . SER A   1 2   B -1.429  2.183   0.706   1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   CA  1 
ATOM   7    C  C   . SER A   1 2   B -1.958  1.233   1.767   1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   C   1 
ATOM   8    O  O   . SER A   1 2   B -2.614  0.239   1.450   1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   O   1 
ATOM   9    C  CB  . SER A   1 2   B -2.155  3.525   0.836   1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   CB  1 
ATOM   10   O  OG  . SER A   1 2   B -3.554  3.362   0.670   1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   OG  1 
ATOM   11   N  N   . HIS A   1 3   C -1.681  1.543   3.030   1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   N   1 
ATOM   12   C  CA  . HIS A   1 3   C -2.161  0.699   4.111   1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CA  1 
ATOM   13   C  C   . HIS A   1 3   C -3.677  0.728   4.143   1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   C   1 
ATOM   14   O  O   . HIS A   1 3   C -4.312  -0.244  4.530   1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   O   1 
ATOM   15   C  CB  . HIS A   1 3   C -1.594  1.158   5.450   1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CB  1 
ATOM   16   C  CG  . HIS A   1 3   C -0.269  0.548   5.782   1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CG  1 
ATOM   17   N  ND1 . HIS A   1 3   C 0.876   1.296   5.953   1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   ND1 1 
ATOM   18   C  CD2 . HIS A   1 3   C 0.094   -0.744  5.968   1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CD2 1 
ATOM   19   C  CE1 . HIS A   1 3   C 1.888   0.492   6.230   1.00 75.74  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CE1 1 
ATOM   20   N  NE2 . HIS A   1 3   C 1.440   -0.752  6.245   1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   NE2 1 
ATOM   21   N  N   . MET A   1 4   ? -4.259  1.842   3.718   1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   N   1 
ATOM   22   C  CA  . MET A   1 4   ? -5.711  1.959   3.696   1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CA  1 
ATOM   23   C  C   . MET A   1 4   ? -6.317  1.079   2.590   1.00 71.31  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   C   1 
ATOM   24   O  O   . MET A   1 4   ? -7.383  0.490   2.772   1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   O   1 
ATOM   25   C  CB  . MET A   1 4   ? -6.129  3.429   3.521   1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CB  1 
ATOM   26   C  CG  . MET A   1 4   ? -5.612  4.355   4.626   1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CG  1 
ATOM   27   S  SD  . MET A   1 4   ? -5.672  3.641   6.318   1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   SD  1 
ATOM   28   C  CE  . MET A   1 4   ? -7.266  4.153   6.846   1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CE  1 
ATOM   29   N  N   . GLY A   1 5   ? -5.636  0.986   1.451   1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A   N   1 
ATOM   30   C  CA  . GLY A   1 5   ? -6.127  0.149   0.372   1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A   CA  1 
ATOM   31   C  C   . GLY A   1 5   ? -6.193  -1.311  0.798   1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A   C   1 
ATOM   32   O  O   . GLY A   1 5   ? -7.134  -2.029  0.456   1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A   O   1 
ATOM   33   N  N   . LEU A   1 6   ? -5.192  -1.757  1.548   1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   N   1 
ATOM   34   C  CA  . LEU A   1 6   ? -5.162  -3.137  2.026   1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CA  1 
ATOM   35   C  C   . LEU A   1 6   ? -6.323  -3.362  2.993   1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   C   1 
ATOM   36   O  O   . LEU A   1 6   ? -7.069  -4.334  2.868   1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   O   1 
ATOM   37   C  CB  . LEU A   1 6   ? -3.846  -3.445  2.753   1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CB  1 
ATOM   38   C  CG  . LEU A   1 6   ? -3.273  -4.847  2.524   1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CG  1 
ATOM   39   C  CD1 . LEU A   1 6   ? -2.235  -5.157  3.588   1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CD1 1 
ATOM   40   C  CD2 . LEU A   1 6   ? -4.378  -5.883  2.558   1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CD2 1 
ATOM   41   N  N   . PHE A   1 7   ? -6.462  -2.464  3.964   1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   N   1 
ATOM   42   C  CA  . PHE A   1 7   ? -7.533  -2.578  4.939   1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CA  1 
ATOM   43   C  C   . PHE A   1 7   ? -8.860  -2.630  4.198   1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   C   1 
ATOM   44   O  O   . PHE A   1 7   ? -9.732  -3.442  4.525   1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   O   1 
ATOM   45   C  CB  . PHE A   1 7   ? -7.547  -1.379  5.908   1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CB  1 
ATOM   46   C  CG  . PHE A   1 7   ? -6.466  -1.416  6.959   1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CG  1 
ATOM   47   C  CD1 . PHE A   1 7   ? -6.256  -2.556  7.727   1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CD1 1 
ATOM   48   C  CD2 . PHE A   1 7   ? -5.670  -0.296  7.192   1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CD2 1 
ATOM   49   C  CE1 . PHE A   1 7   ? -5.265  -2.583  8.716   1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CE1 1 
ATOM   50   C  CE2 . PHE A   1 7   ? -4.674  -0.311  8.177   1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CE2 1 
ATOM   51   C  CZ  . PHE A   1 7   ? -4.472  -1.455  8.940   1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A   CZ  1 
ATOM   52   N  N   . ASN A   1 8   ? -9.010  -1.772  3.191   1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   N   1 
ATOM   53   C  CA  . ASN A   1 8   ? -10.251 -1.728  2.438   1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CA  1 
ATOM   54   C  C   . ASN A   1 8   ? -10.520 -3.028  1.693   1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   C   1 
ATOM   55   O  O   . ASN A   1 8   ? -11.655 -3.510  1.670   1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   O   1 
ATOM   56   C  CB  . ASN A   1 8   ? -10.261 -0.551  1.465   1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CB  1 
ATOM   57   C  CG  . ASN A   1 8   ? -11.579 -0.445  0.705   1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CG  1 
ATOM   58   O  OD1 . ASN A   1 8   ? -11.657 -0.789  -0.474  1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   OD1 1 
ATOM   59   N  ND2 . ASN A   1 8   ? -12.625 0.013   1.386   1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   ND2 1 
ATOM   60   N  N   . ALA A   1 9   ? -9.485  -3.607  1.097   1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A   N   1 
ATOM   61   C  CA  . ALA A   1 9   ? -9.670  -4.850  0.378   1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A   CA  1 
ATOM   62   C  C   . ALA A   1 9   ? -10.197 -5.881  1.355   1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A   C   1 
ATOM   63   O  O   . ALA A   1 9   ? -11.088 -6.674  1.028   1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A   O   1 
ATOM   64   C  CB  . ALA A   1 9   ? -8.371  -5.313  -0.214  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A   CB  1 
ATOM   65   N  N   . HIS A   1 10  ? -9.659  -5.870  2.569   1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   N   1 
ATOM   66   C  CA  . HIS A   1 10  ? -10.113 -6.825  3.556   1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CA  1 
ATOM   67   C  C   . HIS A   1 10  ? -11.541 -6.567  4.021   1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   C   1 
ATOM   68   O  O   . HIS A   1 10  ? -12.330 -7.511  4.126   1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   O   1 
ATOM   69   C  CB  . HIS A   1 10  ? -9.146  -6.886  4.733   1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CB  1 
ATOM   70   C  CG  . HIS A   1 10  ? -8.044  -7.878  4.534   1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CG  1 
ATOM   71   N  ND1 . HIS A   1 10  ? -6.742  -7.509  4.280   1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   ND1 1 
ATOM   72   C  CD2 . HIS A   1 10  ? -8.068  -9.232  4.485   1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CD2 1 
ATOM   73   C  CE1 . HIS A   1 10  ? -6.010  -8.591  4.081   1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CE1 1 
ATOM   74   N  NE2 . HIS A   1 10  ? -6.792  -9.650  4.200   1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   NE2 1 
ATOM   75   N  N   . ALA A   1 11  ? -11.892 -5.308  4.280   1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   N   1 
ATOM   76   C  CA  . ALA A   1 11  ? -13.258 -5.008  4.700   1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CA  1 
ATOM   77   C  C   . ALA A   1 11  ? -14.261 -5.483  3.627   1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   C   1 
ATOM   78   O  O   . ALA A   1 11  ? -15.362 -5.940  3.956   1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   O   1 
ATOM   79   C  CB  . ALA A   1 11  ? -13.425 -3.520  4.949   1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CB  1 
ATOM   80   N  N   . VAL A   1 12  ? -13.878 -5.380  2.352   1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   N   1 
ATOM   81   C  CA  . VAL A   1 12  ? -14.742 -5.816  1.257   1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CA  1 
ATOM   82   C  C   . VAL A   1 12  ? -14.808 -7.343  1.185   1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   C   1 
ATOM   83   O  O   . VAL A   1 12  ? -15.891 -7.907  1.065   1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   O   1 
ATOM   84   C  CB  . VAL A   1 12  ? -14.263 -5.267  -0.116  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CB  1 
ATOM   85   C  CG1 . VAL A   1 12  ? -15.098 -5.887  -1.252  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CG1 1 
ATOM   86   C  CG2 . VAL A   1 12  ? -14.397 -3.748  -0.140  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CG2 1 
ATOM   87   N  N   . ALA A   1 13  ? -13.662 -8.018  1.262   1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   N   1 
ATOM   88   C  CA  . ALA A   1 13  ? -13.686 -9.477  1.225   1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CA  1 
ATOM   89   C  C   . ALA A   1 13  ? -14.528 -9.985  2.397   1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   C   1 
ATOM   90   O  O   . ALA A   1 13  ? -15.264 -10.967 2.274   1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   O   1 
ATOM   91   C  CB  . ALA A   1 13  ? -12.282 -10.046 1.313   1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CB  1 
ATOM   92   N  N   . GLN A   1 14  ? -14.442 -9.296  3.527   1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   N   1 
ATOM   93   C  CA  . GLN A   1 14  ? -15.188 -9.715  4.694   1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CA  1 
ATOM   94   C  C   . GLN A   1 14  ? -16.690 -9.585  4.536   1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   C   1 
ATOM   95   O  O   . GLN A   1 14  ? -17.429 -10.452 4.997   1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   O   1 
ATOM   96   C  CB  . GLN A   1 14  ? -14.713 -8.958  5.925   1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CB  1 
ATOM   97   C  CG  . GLN A   1 14  ? -13.315 -9.364  6.322   1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CG  1 
ATOM   98   C  CD  . GLN A   1 14  ? -12.814 -8.638  7.555   1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CD  1 
ATOM   99   O  OE1 . GLN A   1 14  ? -13.299 -7.553  7.899   1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   OE1 1 
ATOM   100  N  NE2 . GLN A   1 14  ? -11.824 -9.231  8.221   1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   NE2 1 
ATOM   101  N  N   . GLN A   1 15  ? -17.155 -8.525  3.881   1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   N   1 
ATOM   102  C  CA  . GLN A   1 15  ? -18.589 -8.388  3.704   1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CA  1 
ATOM   103  C  C   . GLN A   1 15  ? -19.094 -9.295  2.585   1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   C   1 
ATOM   104  O  O   . GLN A   1 15  ? -20.229 -9.764  2.637   1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   O   1 
ATOM   105  C  CB  . GLN A   1 15  ? -18.991 -6.937  3.436   1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CB  1 
ATOM   106  C  CG  . GLN A   1 15  ? -18.416 -6.352  2.186   1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CG  1 
ATOM   107  C  CD  . GLN A   1 15  ? -19.409 -5.456  1.474   1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CD  1 
ATOM   108  O  OE1 . GLN A   1 15  ? -20.006 -4.560  2.085   1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   OE1 1 
ATOM   109  N  NE2 . GLN A   1 15  ? -19.595 -5.692  0.171   1.00 81.42  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   NE2 1 
ATOM   110  N  N   . ARG A   1 16  ? -18.262 -9.566  1.582   1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   1 
ATOM   111  C  CA  . ARG A   1 16  ? -18.695 -10.449 0.504   1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  1 
ATOM   112  C  C   . ARG A   1 16  ? -18.890 -11.825 1.125   1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   1 
ATOM   113  O  O   . ARG A   1 16  ? -19.833 -12.548 0.801   1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   1 
ATOM   114  C  CB  . ARG A   1 16  ? -17.650 -10.509 -0.615  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  1 
ATOM   115  C  CG  . ARG A   1 16  ? -17.133 -9.142  -0.994  1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  1 
ATOM   116  C  CD  . ARG A   1 16  ? -17.316 -8.757  -2.439  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  1 
ATOM   117  N  NE  . ARG A   1 16  ? -16.044 -8.797  -3.149  1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  1 
ATOM   118  C  CZ  . ARG A   1 16  ? -15.662 -7.920  -4.073  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  1 
ATOM   119  N  NH1 . ARG A   1 16  ? -14.485 -8.057  -4.662  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 1 
ATOM   120  N  NH2 . ARG A   1 16  ? -16.446 -6.905  -4.406  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 1 
ATOM   121  N  N   . ALA A   1 17  ? -18.000 -12.177 2.042   1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   N   1 
ATOM   122  C  CA  . ALA A   1 17  ? -18.103 -13.462 2.703   1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   CA  1 
ATOM   123  C  C   . ALA A   1 17  ? -19.332 -13.457 3.616   1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   C   1 
ATOM   124  O  O   . ALA A   1 17  ? -20.044 -14.467 3.729   1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   O   1 
ATOM   125  C  CB  . ALA A   1 17  ? -16.843 -13.747 3.501   1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   CB  1 
ATOM   126  N  N   . ASP A   1 18  ? -19.603 -12.321 4.248   1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   N   1 
ATOM   127  C  CA  . ASP A   1 18  ? -20.754 -12.251 5.130   1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CA  1 
ATOM   128  C  C   . ASP A   1 18  ? -22.067 -12.438 4.366   1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   C   1 
ATOM   129  O  O   . ASP A   1 18  ? -23.021 -13.011 4.894   1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   O   1 
ATOM   130  C  CB  . ASP A   1 18  ? -20.775 -10.930 5.902   1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CB  1 
ATOM   131  C  CG  . ASP A   1 18  ? -21.997 -10.811 6.804   1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CG  1 
ATOM   132  O  OD1 . ASP A   1 18  ? -22.899 -10.006 6.473   1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   OD1 1 
ATOM   133  O  OD2 . ASP A   1 18  ? -22.068 -11.535 7.829   1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   OD2 1 
ATOM   134  N  N   . ARG A   1 19  ? -22.111 -11.954 3.126   1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   1 
ATOM   135  C  CA  . ARG A   1 19  ? -23.301 -12.090 2.289   1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  1 
ATOM   136  C  C   . ARG A   1 19  ? -23.509 -13.537 1.891   1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   1 
ATOM   137  O  O   . ARG A   1 19  ? -24.634 -14.033 1.911   1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   1 
ATOM   138  C  CB  . ARG A   1 19  ? -23.186 -11.224 1.037   1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  1 
ATOM   139  C  CG  . ARG A   1 19  ? -23.946 -9.934  1.170   1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  1 
ATOM   140  C  CD  . ARG A   1 19  ? -23.331 -8.812  0.360   1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  1 
ATOM   141  N  NE  . ARG A   1 19  ? -23.865 -7.519  0.784   1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  1 
ATOM   142  C  CZ  . ARG A   1 19  ? -23.301 -6.346  0.510   1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  1 
ATOM   143  N  NH1 . ARG A   1 19  ? -23.871 -5.225  0.943   1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 1 
ATOM   144  N  NH2 . ARG A   1 19  ? -22.169 -6.292  -0.190  1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 1 
ATOM   145  N  N   . ILE A   1 20  ? -22.425 -14.211 1.523   1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   N   1 
ATOM   146  C  CA  . ILE A   1 20  ? -22.514 -15.612 1.148   1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CA  1 
ATOM   147  C  C   . ILE A   1 20  ? -22.984 -16.382 2.378   1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   C   1 
ATOM   148  O  O   . ILE A   1 20  ? -23.749 -17.338 2.280   1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   O   1 
ATOM   149  C  CB  . ILE A   1 20  ? -21.158 -16.140 0.704   1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CB  1 
ATOM   150  C  CG1 . ILE A   1 20  ? -20.692 -15.355 -0.519  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CG1 1 
ATOM   151  C  CG2 . ILE A   1 20  ? -21.243 -17.625 0.411   1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CG2 1 
ATOM   152  C  CD1 . ILE A   1 20  ? -19.283 -15.692 -0.964  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CD1 1 
ATOM   153  N  N   . ALA A   1 21  ? -22.529 -15.939 3.543   1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N   1 
ATOM   154  C  CA  . ALA A   1 21  ? -22.903 -16.566 4.802   1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA  1 
ATOM   155  C  C   . ALA A   1 21  ? -24.403 -16.419 5.049   1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C   1 
ATOM   156  O  O   . ALA A   1 21  ? -25.075 -17.384 5.404   1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O   1 
ATOM   157  C  CB  . ALA A   1 21  ? -22.116 -15.935 5.951   1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB  1 
ATOM   158  N  N   . THR A   1 22  ? -24.925 -15.208 4.866   1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR A   N   1 
ATOM   159  C  CA  . THR A   1 22  ? -26.354 -14.955 5.069   1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 19  THR A   CA  1 
ATOM   160  C  C   . THR A   1 22  ? -27.183 -15.779 4.084   1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 19  THR A   C   1 
ATOM   161  O  O   . THR A   1 22  ? -28.267 -16.259 4.412   1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 19  THR A   O   1 
ATOM   162  C  CB  . THR A   1 22  ? -26.712 -13.458 4.864   1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 19  THR A   CB  1 
ATOM   163  O  OG1 . THR A   1 22  ? -26.016 -12.647 5.824   1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 19  THR A   OG1 1 
ATOM   164  C  CG2 . THR A   1 22  ? -28.198 -13.251 5.032   1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 19  THR A   CG2 1 
ATOM   165  N  N   . LEU A   1 23  ? -26.645 -15.932 2.880   1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   166  C  CA  . LEU A   1 23  ? -27.283 -16.679 1.812   1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   167  C  C   . LEU A   1 23  ? -27.392 -18.168 2.150   1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   168  O  O   . LEU A   1 23  ? -28.479 -18.741 2.090   1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   169  C  CB  . LEU A   1 23  ? -26.484 -16.474 0.523   1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   170  C  CG  . LEU A   1 23  ? -27.218 -15.984 -0.732  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   171  C  CD1 . LEU A   1 23  ? -28.348 -15.029 -0.368  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   172  C  CD2 . LEU A   1 23  ? -26.209 -15.298 -1.650  1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   173  N  N   . LEU A   1 24  ? -26.273 -18.798 2.502   1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   N   1 
ATOM   174  C  CA  . LEU A   1 24  ? -26.300 -20.212 2.852   1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CA  1 
ATOM   175  C  C   . LEU A   1 24  ? -27.257 -20.388 4.020   1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   C   1 
ATOM   176  O  O   . LEU A   1 24  ? -27.984 -21.376 4.098   1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   O   1 
ATOM   177  C  CB  . LEU A   1 24  ? -24.911 -20.705 3.247   1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CB  1 
ATOM   178  C  CG  . LEU A   1 24  ? -23.857 -20.714 2.147   1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CG  1 
ATOM   179  C  CD1 . LEU A   1 24  ? -22.565 -21.270 2.701   1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD1 1 
ATOM   180  C  CD2 . LEU A   1 24  ? -24.333 -21.553 0.984   1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD2 1 
ATOM   181  N  N   . GLN A   1 25  ? -27.268 -19.421 4.930   1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N   1 
ATOM   182  C  CA  . GLN A   1 25  ? -28.159 -19.504 6.072   1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA  1 
ATOM   183  C  C   . GLN A   1 25  ? -29.615 -19.448 5.613   1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C   1 
ATOM   184  O  O   . GLN A   1 25  ? -30.452 -20.198 6.110   1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O   1 
ATOM   185  C  CB  . GLN A   1 25  ? -27.880 -18.368 7.057   1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB  1 
ATOM   186  C  CG  . GLN A   1 25  ? -28.571 -18.517 8.418   1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG  1 
ATOM   187  C  CD  . GLN A   1 25  ? -28.011 -19.667 9.265   1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD  1 
ATOM   188  O  OE1 . GLN A   1 25  ? -28.145 -19.663 10.490  1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1 1 
ATOM   189  N  NE2 . GLN A   1 25  ? -27.393 -20.654 8.616   1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2 1 
ATOM   190  N  N   . SER A   1 26  ? -29.922 -18.568 4.663   1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 23  SER A   N   1 
ATOM   191  C  CA  . SER A   1 26  ? -31.295 -18.458 4.174   1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 23  SER A   CA  1 
ATOM   192  C  C   . SER A   1 26  ? -31.716 -19.739 3.449   1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 23  SER A   C   1 
ATOM   193  O  O   . SER A   1 26  ? -32.884 -19.910 3.095   1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 23  SER A   O   1 
ATOM   194  C  CB  . SER A   1 26  ? -31.464 -17.234 3.256   1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 23  SER A   CB  1 
ATOM   195  O  OG  . SER A   1 26  ? -30.712 -17.348 2.060   1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 23  SER A   OG  1 
ATOM   196  N  N   . PHE A   1 27  ? -30.760 -20.635 3.229   1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   N   1 
ATOM   197  C  CA  . PHE A   1 27  ? -31.053 -21.910 2.590   1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CA  1 
ATOM   198  C  C   . PHE A   1 27  ? -31.353 -22.905 3.703   1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   C   1 
ATOM   199  O  O   . PHE A   1 27  ? -32.265 -23.728 3.597   1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   O   1 
ATOM   200  C  CB  . PHE A   1 27  ? -29.858 -22.410 1.773   1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CB  1 
ATOM   201  C  CG  . PHE A   1 27  ? -29.631 -21.657 0.489   1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CG  1 
ATOM   202  C  CD1 . PHE A   1 27  ? -30.486 -20.626 0.101   1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CD1 1 
ATOM   203  C  CD2 . PHE A   1 27  ? -28.565 -21.991 -0.341  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CD2 1 
ATOM   204  C  CE1 . PHE A   1 27  ? -30.279 -19.940 -1.091  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CE1 1 
ATOM   205  C  CE2 . PHE A   1 27  ? -28.350 -21.314 -1.531  1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CE2 1 
ATOM   206  C  CZ  . PHE A   1 27  ? -29.210 -20.286 -1.909  1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CZ  1 
ATOM   207  N  N   . ALA A   1 28  ? -30.578 -22.816 4.779   1.00 86.13  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   N   1 
ATOM   208  C  CA  . ALA A   1 28  ? -30.748 -23.704 5.917   1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   CA  1 
ATOM   209  C  C   . ALA A   1 28  ? -32.190 -23.672 6.414   1.00 90.75  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   C   1 
ATOM   210  O  O   . ALA A   1 28  ? -32.641 -24.615 7.074   1.00 91.62  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   O   1 
ATOM   211  C  CB  . ALA A   1 28  ? -29.796 -23.308 7.031   1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   CB  1 
ATOM   212  N  N   . ASP A   1 29  ? -32.913 -22.594 6.106   1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   N   1 
ATOM   213  C  CA  . ASP A   1 29  ? -34.306 -22.502 6.528   1.00 93.87  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CA  1 
ATOM   214  C  C   . ASP A   1 29  ? -35.328 -22.065 5.473   1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   C   1 
ATOM   215  O  O   . ASP A   1 29  ? -35.879 -20.961 5.515   1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   O   1 
ATOM   216  C  CB  . ASP A   1 29  ? -34.441 -21.646 7.801   1.00 95.23  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CB  1 
ATOM   217  C  CG  . ASP A   1 29  ? -33.435 -20.511 7.869   1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CG  1 
ATOM   218  O  OD1 . ASP A   1 29  ? -33.522 -19.590 7.030   1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   OD1 1 
ATOM   219  O  OD2 . ASP A   1 29  ? -32.562 -20.541 8.769   1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   OD2 1 
ATOM   220  N  N   . GLY A   1 30  ? -35.554 -22.969 4.523   1.00 95.35  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   1 
ATOM   221  C  CA  . GLY A   1 30  ? -36.539 -22.787 3.467   1.00 96.32  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  1 
ATOM   222  C  C   . GLY A   1 30  ? -36.605 -21.605 2.515   1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   1 
ATOM   223  O  O   . GLY A   1 30  ? -37.347 -21.676 1.531   1.00 97.26  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   1 
ATOM   224  N  N   . GLN A   1 31  ? -35.875 -20.526 2.764   1.00 96.08  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   N   1 
ATOM   225  C  CA  . GLN A   1 31  ? -35.963 -19.400 1.844   1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CA  1 
ATOM   226  C  C   . GLN A   1 31  ? -35.255 -19.746 0.534   1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   C   1 
ATOM   227  O  O   . GLN A   1 31  ? -34.201 -19.196 0.210   1.00 97.13  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   O   1 
ATOM   228  C  CB  . GLN A   1 31  ? -35.387 -18.137 2.498   1.00 97.65  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CB  1 
ATOM   229  C  CG  . GLN A   1 31  ? -36.078 -17.796 3.834   1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CG  1 
ATOM   230  C  CD  . GLN A   1 31  ? -35.714 -16.417 4.386   1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CD  1 
ATOM   231  O  OE1 . GLN A   1 31  ? -34.550 -16.137 4.702   1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   OE1 1 
ATOM   232  N  NE2 . GLN A   1 31  ? -36.719 -15.549 4.504   1.00 101.11 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   NE2 1 
ATOM   233  N  N   . LEU A   1 32  ? -35.862 -20.659 -0.221  1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   N   1 
ATOM   234  C  CA  . LEU A   1 32  ? -35.298 -21.133 -1.480  1.00 95.73  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CA  1 
ATOM   235  C  C   . LEU A   1 32  ? -35.988 -20.587 -2.734  1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   C   1 
ATOM   236  O  O   . LEU A   1 32  ? -35.750 -21.074 -3.846  1.00 97.12  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   O   1 
ATOM   237  C  CB  . LEU A   1 32  ? -35.345 -22.663 -1.508  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CB  1 
ATOM   238  C  CG  . LEU A   1 32  ? -35.097 -23.378 -0.173  1.00 92.48  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CG  1 
ATOM   239  C  CD1 . LEU A   1 32  ? -35.262 -24.873 -0.358  1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CD1 1 
ATOM   240  C  CD2 . LEU A   1 32  ? -33.709 -23.059 0.341   1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CD2 1 
ATOM   241  N  N   . ASP A   1 33  ? -36.841 -19.582 -2.565  1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   N   1 
ATOM   242  C  CA  . ASP A   1 33  ? -37.543 -19.014 -3.713  1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   CA  1 
ATOM   243  C  C   . ASP A   1 33  ? -36.837 -17.757 -4.200  1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   C   1 
ATOM   244  O  O   . ASP A   1 33  ? -36.575 -17.604 -5.397  1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   O   1 
ATOM   245  C  CB  . ASP A   1 33  ? -38.999 -18.683 -3.357  1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   CB  1 
ATOM   246  C  CG  . ASP A   1 33  ? -39.759 -19.885 -2.795  1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   CG  1 
ATOM   247  O  OD1 . ASP A   1 33  ? -39.365 -21.045 -3.079  1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   OD1 1 
ATOM   248  O  OD2 . ASP A   1 33  ? -40.765 -19.668 -2.073  1.00 108.29 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   OD2 1 
ATOM   249  N  N   . THR A   1 34  ? -36.532 -16.860 -3.266  1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   N   1 
ATOM   250  C  CA  . THR A   1 34  ? -35.846 -15.613 -3.589  1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CA  1 
ATOM   251  C  C   . THR A   1 34  ? -34.449 -15.899 -4.147  1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   C   1 
ATOM   252  O  O   . THR A   1 34  ? -33.541 -16.303 -3.410  1.00 104.71 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   O   1 
ATOM   253  C  CB  . THR A   1 34  ? -35.722 -14.714 -2.343  1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CB  1 
ATOM   254  O  OG1 . THR A   1 34  ? -34.764 -13.679 -2.594  1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   OG1 1 
ATOM   255  C  CG2 . THR A   1 34  ? -35.290 -15.532 -1.133  1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CG2 1 
ATOM   256  N  N   . ALA A   1 35  ? -34.287 -15.679 -5.450  1.00 102.15 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   N   1 
ATOM   257  C  CA  . ALA A   1 35  ? -33.019 -15.926 -6.135  1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   CA  1 
ATOM   258  C  C   . ALA A   1 35  ? -31.845 -15.114 -5.589  1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   C   1 
ATOM   259  O  O   . ALA A   1 35  ? -32.026 -14.007 -5.073  1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   O   1 
ATOM   260  C  CB  . ALA A   1 35  ? -33.183 -15.649 -7.629  1.00 100.54 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   CB  1 
ATOM   261  N  N   . VAL A   1 36  ? -30.641 -15.678 -5.693  1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   N   1 
ATOM   262  C  CA  . VAL A   1 36  ? -29.440 -14.976 -5.247  1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CA  1 
ATOM   263  C  C   . VAL A   1 36  ? -29.153 -13.996 -6.376  1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   C   1 
ATOM   264  O  O   . VAL A   1 36  ? -29.585 -14.212 -7.513  1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   O   1 
ATOM   265  C  CB  . VAL A   1 36  ? -28.215 -15.932 -5.060  1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CB  1 
ATOM   266  C  CG1 . VAL A   1 36  ? -28.607 -17.108 -4.191  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CG1 1 
ATOM   267  C  CG2 . VAL A   1 36  ? -27.688 -16.413 -6.402  1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CG2 1 
ATOM   268  N  N   . GLY A   1 37  ? -28.446 -12.917 -6.077  1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   1 
ATOM   269  C  CA  . GLY A   1 37  ? -28.166 -11.957 -7.124  1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  1 
ATOM   270  C  C   . GLY A   1 37  ? -27.030 -12.419 -8.002  1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   1 
ATOM   271  O  O   . GLY A   1 37  ? -26.845 -13.613 -8.231  1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   1 
ATOM   272  N  N   . GLU A   1 38  ? -26.272 -11.461 -8.512  1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   N   1 
ATOM   273  C  CA  . GLU A   1 38  ? -25.127 -11.784 -9.336  1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CA  1 
ATOM   274  C  C   . GLU A   1 38  ? -23.893 -11.681 -8.438  1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   C   1 
ATOM   275  O  O   . GLU A   1 38  ? -23.944 -11.068 -7.368  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   O   1 
ATOM   276  C  CB  . GLU A   1 38  ? -25.042 -10.816 -10.516 1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CB  1 
ATOM   277  C  CG  . GLU A   1 38  ? -25.272 -9.361  -10.151 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CG  1 
ATOM   278  C  CD  . GLU A   1 38  ? -25.152 -8.431  -11.357 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CD  1 
ATOM   279  O  OE1 . GLU A   1 38  ? -25.853 -8.669  -12.369 1.00 97.10  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   OE1 1 
ATOM   280  O  OE2 . GLU A   1 38  ? -24.359 -7.462  -11.294 1.00 95.64  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   OE2 1 
ATOM   281  N  N   . ALA A   1 39  ? -22.800 -12.305 -8.863  1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   1 
ATOM   282  C  CA  . ALA A   1 39  ? -21.558 -12.292 -8.103  1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  1 
ATOM   283  C  C   . ALA A   1 39  ? -20.993 -10.870 -7.958  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   1 
ATOM   284  O  O   . ALA A   1 39  ? -21.130 -10.047 -8.861  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   1 
ATOM   285  C  CB  . ALA A   1 39  ? -20.540 -13.200 -8.781  1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  1 
ATOM   286  N  N   . PRO A   1 40  ? -20.357 -10.566 -6.809  1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   N   1 
ATOM   287  C  CA  . PRO A   1 40  ? -19.765 -9.251  -6.524  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CA  1 
ATOM   288  C  C   . PRO A   1 40  ? -18.611 -8.863  -7.444  1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   C   1 
ATOM   289  O  O   . PRO A   1 40  ? -18.375 -7.676  -7.671  1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   O   1 
ATOM   290  C  CB  . PRO A   1 40  ? -19.297 -9.382  -5.075  1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CB  1 
ATOM   291  C  CG  . PRO A   1 40  ? -20.225 -10.391 -4.505  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CG  1 
ATOM   292  C  CD  . PRO A   1 40  ? -20.318 -11.416 -5.606  1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CD  1 
ATOM   293  N  N   . ALA A   1 41  ? -17.890 -9.859  -7.958  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   294  C  CA  . ALA A   1 41  ? -16.751 -9.620  -8.844  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   295  C  C   . ALA A   1 41  ? -16.338 -10.926 -9.517  1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   296  O  O   . ALA A   1 41  ? -16.715 -12.003 -9.068  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   297  C  CB  . ALA A   1 41  ? -15.578 -9.036  -8.050  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   298  N  N   . PRO A   1 42  ? -15.537 -10.848 -10.593 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   N   1 
ATOM   299  C  CA  . PRO A   1 42  ? -15.096 -12.052 -11.312 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CA  1 
ATOM   300  C  C   . PRO A   1 42  ? -14.737 -13.266 -10.439 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   C   1 
ATOM   301  O  O   . PRO A   1 42  ? -15.248 -14.362 -10.660 1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   O   1 
ATOM   302  C  CB  . PRO A   1 42  ? -13.902 -11.549 -12.128 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CB  1 
ATOM   303  C  CG  . PRO A   1 42  ? -14.276 -10.140 -12.417 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CG  1 
ATOM   304  C  CD  . PRO A   1 42  ? -14.833 -9.654  -11.098 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CD  1 
ATOM   305  N  N   . GLY A   1 43  ? -13.866 -13.068 -9.454  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   N   1 
ATOM   306  C  CA  . GLY A   1 43  ? -13.446 -14.166 -8.599  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   CA  1 
ATOM   307  C  C   . GLY A   1 43  ? -14.513 -14.971 -7.860  1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   C   1 
ATOM   308  O  O   . GLY A   1 43  ? -14.249 -16.081 -7.398  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   O   1 
ATOM   309  N  N   . TYR A   1 44  ? -15.716 -14.428 -7.741  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   N   1 
ATOM   310  C  CA  . TYR A   1 44  ? -16.780 -15.128 -7.041  1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CA  1 
ATOM   311  C  C   . TYR A   1 44  ? -17.879 -15.692 -7.948  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   C   1 
ATOM   312  O  O   . TYR A   1 44  ? -18.892 -16.197 -7.452  1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   O   1 
ATOM   313  C  CB  . TYR A   1 44  ? -17.432 -14.195 -6.019  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CB  1 
ATOM   314  C  CG  . TYR A   1 44  ? -16.509 -13.684 -4.951  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CG  1 
ATOM   315  C  CD1 . TYR A   1 44  ? -15.481 -12.793 -5.258  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CD1 1 
ATOM   316  C  CD2 . TYR A   1 44  ? -16.686 -14.055 -3.616  1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CD2 1 
ATOM   317  C  CE1 . TYR A   1 44  ? -14.654 -12.276 -4.258  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CE1 1 
ATOM   318  C  CE2 . TYR A   1 44  ? -15.869 -13.544 -2.615  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CE2 1 
ATOM   319  C  CZ  . TYR A   1 44  ? -14.857 -12.655 -2.943  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CZ  1 
ATOM   320  O  OH  . TYR A   1 44  ? -14.051 -12.141 -1.957  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   OH  1 
ATOM   321  N  N   . GLU A   1 45  ? -17.695 -15.624 -9.259  1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   N   1 
ATOM   322  C  CA  . GLU A   1 45  ? -18.734 -16.112 -10.159 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CA  1 
ATOM   323  C  C   . GLU A   1 45  ? -18.991 -17.615 -10.101 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   C   1 
ATOM   324  O  O   . GLU A   1 45  ? -20.144 -18.053 -10.019 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   O   1 
ATOM   325  C  CB  . GLU A   1 45  ? -18.435 -15.673 -11.593 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CB  1 
ATOM   326  C  CG  . GLU A   1 45  ? -18.535 -14.167 -11.759 1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CG  1 
ATOM   327  C  CD  . GLU A   1 45  ? -18.384 -13.714 -13.197 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CD  1 
ATOM   328  O  OE1 . GLU A   1 45  ? -17.349 -14.041 -13.836 1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE1 1 
ATOM   329  O  OE2 . GLU A   1 45  ? -19.310 -13.025 -13.685 1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE2 1 
ATOM   330  N  N   . ARG A   1 46  ? -17.923 -18.403 -10.134 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   1 
ATOM   331  C  CA  . ARG A   1 46  ? -18.068 -19.847 -10.067 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  1 
ATOM   332  C  C   . ARG A   1 46  ? -18.768 -20.163 -8.741  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   1 
ATOM   333  O  O   . ARG A   1 46  ? -19.705 -20.973 -8.700  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   1 
ATOM   334  C  CB  . ARG A   1 46  ? -16.691 -20.514 -10.114 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  1 
ATOM   335  C  CG  . ARG A   1 46  ? -16.710 -21.979 -10.476 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  1 
ATOM   336  C  CD  . ARG A   1 46  ? -15.369 -22.624 -10.172 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  1 
ATOM   337  N  NE  . ARG A   1 46  ? -15.577 -23.840 -9.391  1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  1 
ATOM   338  C  CZ  . ARG A   1 46  ? -14.684 -24.385 -8.572  1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  1 
ATOM   339  N  NH1 . ARG A   1 46  ? -14.990 -25.499 -7.912  1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 1 
ATOM   340  N  NH2 . ARG A   1 46  ? -13.494 -23.819 -8.407  1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 1 
ATOM   341  N  N   . LEU A   1 47  ? -18.323 -19.502 -7.668  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   N   1 
ATOM   342  C  CA  . LEU A   1 47  ? -18.903 -19.705 -6.347  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CA  1 
ATOM   343  C  C   . LEU A   1 47  ? -20.389 -19.409 -6.407  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   C   1 
ATOM   344  O  O   . LEU A   1 47  ? -21.203 -20.214 -5.958  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   O   1 
ATOM   345  C  CB  . LEU A   1 47  ? -18.224 -18.801 -5.308  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CB  1 
ATOM   346  C  CG  . LEU A   1 47  ? -18.531 -18.968 -3.806  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CG  1 
ATOM   347  C  CD1 . LEU A   1 47  ? -17.532 -18.134 -3.002  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD1 1 
ATOM   348  C  CD2 . LEU A   1 47  ? -19.963 -18.540 -3.471  1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD2 1 
ATOM   349  N  N   . TYR A   1 48  ? -20.751 -18.260 -6.966  1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   N   1 
ATOM   350  C  CA  . TYR A   1 48  ? -22.165 -17.902 -7.068  1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CA  1 
ATOM   351  C  C   . TYR A   1 48  ? -22.995 -18.837 -7.972  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   C   1 
ATOM   352  O  O   . TYR A   1 48  ? -24.185 -19.065 -7.722  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   O   1 
ATOM   353  C  CB  . TYR A   1 48  ? -22.296 -16.453 -7.514  1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CB  1 
ATOM   354  C  CG  . TYR A   1 48  ? -22.413 -15.512 -6.345  1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CG  1 
ATOM   355  C  CD1 . TYR A   1 48  ? -23.630 -14.916 -6.031  1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CD1 1 
ATOM   356  C  CD2 . TYR A   1 48  ? -21.324 -15.258 -5.515  1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CD2 1 
ATOM   357  C  CE1 . TYR A   1 48  ? -23.762 -14.094 -4.923  1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CE1 1 
ATOM   358  C  CE2 . TYR A   1 48  ? -21.447 -14.441 -4.402  1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CE2 1 
ATOM   359  C  CZ  . TYR A   1 48  ? -22.667 -13.863 -4.112  1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CZ  1 
ATOM   360  O  OH  . TYR A   1 48  ? -22.806 -13.055 -3.012  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   OH  1 
ATOM   361  N  N   . ASP A   1 49  ? -22.371 -19.381 -9.014  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   N   1 
ATOM   362  C  CA  . ASP A   1 49  ? -23.070 -20.313 -9.891  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CA  1 
ATOM   363  C  C   . ASP A   1 49  ? -23.489 -21.511 -9.041  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   C   1 
ATOM   364  O  O   . ASP A   1 49  ? -24.643 -21.952 -9.104  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   O   1 
ATOM   365  C  CB  . ASP A   1 49  ? -22.158 -20.769 -11.039 1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CB  1 
ATOM   366  C  CG  . ASP A   1 49  ? -22.033 -19.714 -12.150 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CG  1 
ATOM   367  O  OD1 . ASP A   1 49  ? -21.091 -19.812 -12.977 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   OD1 1 
ATOM   368  O  OD2 . ASP A   1 49  ? -22.886 -18.789 -12.199 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   OD2 1 
ATOM   369  N  N   . SER A   1 50  ? -22.554 -22.013 -8.227  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 47  SER A   N   1 
ATOM   370  C  CA  . SER A   1 50  ? -22.813 -23.156 -7.355  1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 47  SER A   CA  1 
ATOM   371  C  C   . SER A   1 50  ? -23.883 -22.864 -6.324  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 47  SER A   C   1 
ATOM   372  O  O   . SER A   1 50  ? -24.636 -23.760 -5.938  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 47  SER A   O   1 
ATOM   373  C  CB  . SER A   1 50  ? -21.537 -23.598 -6.646  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 47  SER A   CB  1 
ATOM   374  O  OG  . SER A   1 50  ? -20.652 -24.206 -7.563  1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 47  SER A   OG  1 
ATOM   375  N  N   . LEU A   1 51  ? -23.953 -21.622 -5.865  1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   1 
ATOM   376  C  CA  . LEU A   1 51  ? -24.980 -21.274 -4.899  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  1 
ATOM   377  C  C   . LEU A   1 51  ? -26.339 -21.457 -5.546  1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   1 
ATOM   378  O  O   . LEU A   1 51  ? -27.265 -21.983 -4.930  1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   1 
ATOM   379  C  CB  . LEU A   1 51  ? -24.843 -19.828 -4.453  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  1 
ATOM   380  C  CG  . LEU A   1 51  ? -23.717 -19.542 -3.479  1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  1 
ATOM   381  C  CD1 . LEU A   1 51  ? -23.784 -18.082 -3.098  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 1 
ATOM   382  C  CD2 . LEU A   1 51  ? -23.857 -20.421 -2.253  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 1 
ATOM   383  N  N   . ARG A   1 52  ? -26.446 -21.016 -6.798  1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   N   1 
ATOM   384  C  CA  . ARG A   1 52  ? -27.696 -21.119 -7.540  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CA  1 
ATOM   385  C  C   . ARG A   1 52  ? -28.050 -22.570 -7.777  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   C   1 
ATOM   386  O  O   . ARG A   1 52  ? -29.213 -22.964 -7.649  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   O   1 
ATOM   387  C  CB  . ARG A   1 52  ? -27.599 -20.381 -8.879  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CB  1 
ATOM   388  C  CG  . ARG A   1 52  ? -27.386 -18.900 -8.712  1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CG  1 
ATOM   389  C  CD  . ARG A   1 52  ? -27.592 -18.108 -9.988  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CD  1 
ATOM   390  N  NE  . ARG A   1 52  ? -27.000 -16.788 -9.819  1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NE  1 
ATOM   391  C  CZ  . ARG A   1 52  ? -25.772 -16.472 -10.220 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CZ  1 
ATOM   392  N  NH1 . ARG A   1 52  ? -25.302 -15.251 -10.001 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH1 1 
ATOM   393  N  NH2 . ARG A   1 52  ? -25.034 -17.365 -10.875 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH2 1 
ATOM   394  N  N   . ALA A   1 53  ? -27.045 -23.361 -8.130  1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   N   1 
ATOM   395  C  CA  . ALA A   1 53  ? -27.266 -24.772 -8.363  1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CA  1 
ATOM   396  C  C   . ALA A   1 53  ? -27.746 -25.370 -7.046  1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   C   1 
ATOM   397  O  O   . ALA A   1 53  ? -28.722 -26.118 -7.015  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   O   1 
ATOM   398  C  CB  . ALA A   1 53  ? -25.981 -25.435 -8.809  1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CB  1 
ATOM   399  N  N   . LEU A   1 54  ? -27.071 -25.025 -5.952  1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   1 
ATOM   400  C  CA  . LEU A   1 54  ? -27.456 -25.552 -4.654  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  1 
ATOM   401  C  C   . LEU A   1 54  ? -28.900 -25.204 -4.320  1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   1 
ATOM   402  O  O   . LEU A   1 54  ? -29.683 -26.083 -3.965  1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   1 
ATOM   403  C  CB  . LEU A   1 54  ? -26.544 -25.021 -3.544  1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  1 
ATOM   404  C  CG  . LEU A   1 54  ? -26.843 -25.666 -2.182  1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  1 
ATOM   405  C  CD1 . LEU A   1 54  ? -26.418 -27.137 -2.243  1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 1 
ATOM   406  C  CD2 . LEU A   1 54  ? -26.118 -24.941 -1.048  1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 1 
ATOM   407  N  N   . GLN A   1 55  ? -29.256 -23.926 -4.430  1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N   1 
ATOM   408  C  CA  . GLN A   1 55  ? -30.617 -23.502 -4.120  1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  1 
ATOM   409  C  C   . GLN A   1 55  ? -31.613 -24.316 -4.934  1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C   1 
ATOM   410  O  O   . GLN A   1 55  ? -32.662 -24.724 -4.435  1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O   1 
ATOM   411  C  CB  . GLN A   1 55  ? -30.813 -22.016 -4.420  1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  1 
ATOM   412  C  CG  . GLN A   1 55  ? -32.196 -21.507 -4.033  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  1 
ATOM   413  C  CD  . GLN A   1 55  ? -32.422 -20.062 -4.406  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  1 
ATOM   414  O  OE1 . GLN A   1 55  ? -32.256 -19.674 -5.562  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 1 
ATOM   415  N  NE2 . GLN A   1 55  ? -32.814 -19.255 -3.429  1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 1 
ATOM   416  N  N   . ARG A   1 56  ? -31.272 -24.552 -6.193  1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   N   1 
ATOM   417  C  CA  . ARG A   1 56  ? -32.132 -25.322 -7.068  1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CA  1 
ATOM   418  C  C   . ARG A   1 56  ? -32.228 -26.761 -6.570  1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   C   1 
ATOM   419  O  O   . ARG A   1 56  ? -33.317 -27.331 -6.501  1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   O   1 
ATOM   420  C  CB  . ARG A   1 56  ? -31.588 -25.279 -8.492  1.00 82.53  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CB  1 
ATOM   421  C  CG  . ARG A   1 56  ? -32.341 -26.162 -9.465  1.00 89.22  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CG  1 
ATOM   422  C  CD  . ARG A   1 56  ? -31.936 -25.858 -10.892 1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CD  1 
ATOM   423  N  NE  . ARG A   1 56  ? -32.375 -26.902 -11.810 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NE  1 
ATOM   424  C  CZ  . ARG A   1 56  ? -32.185 -26.864 -13.124 1.00 101.05 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CZ  1 
ATOM   425  N  NH1 . ARG A   1 56  ? -31.564 -25.824 -13.673 1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH1 1 
ATOM   426  N  NH2 . ARG A   1 56  ? -32.611 -27.866 -13.887 1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH2 1 
ATOM   427  N  N   . GLN A   1 57  ? -31.092 -27.347 -6.212  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   N   1 
ATOM   428  C  CA  . GLN A   1 57  ? -31.098 -28.712 -5.718  1.00 80.23  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CA  1 
ATOM   429  C  C   . GLN A   1 57  ? -31.895 -28.809 -4.423  1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   C   1 
ATOM   430  O  O   . GLN A   1 57  ? -32.695 -29.718 -4.257  1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   O   1 
ATOM   431  C  CB  . GLN A   1 57  ? -29.673 -29.217 -5.484  1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CB  1 
ATOM   432  C  CG  . GLN A   1 57  ? -29.615 -30.681 -5.067  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CG  1 
ATOM   433  C  CD  . GLN A   1 57  ? -28.199 -31.179 -4.830  1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CD  1 
ATOM   434  O  OE1 . GLN A   1 57  ? -27.359 -31.173 -5.739  1.00 92.37  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   OE1 1 
ATOM   435  N  NE2 . GLN A   1 57  ? -27.925 -31.618 -3.603  1.00 91.22  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   NE2 1 
ATOM   436  N  N   . LEU A   1 58  ? -31.682 -27.876 -3.504  1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   N   1 
ATOM   437  C  CA  . LEU A   1 58  ? -32.407 -27.899 -2.238  1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CA  1 
ATOM   438  C  C   . LEU A   1 58  ? -33.905 -27.706 -2.416  1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   C   1 
ATOM   439  O  O   . LEU A   1 58  ? -34.706 -28.247 -1.656  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   O   1 
ATOM   440  C  CB  . LEU A   1 58  ? -31.889 -26.813 -1.302  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CB  1 
ATOM   441  C  CG  . LEU A   1 58  ? -30.598 -27.090 -0.547  1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CG  1 
ATOM   442  C  CD1 . LEU A   1 58  ? -30.202 -25.845 0.229   1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CD1 1 
ATOM   443  C  CD2 . LEU A   1 58  ? -30.794 -28.264 0.395   1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CD2 1 
ATOM   444  N  N   . ARG A   1 59  ? -34.279 -26.923 -3.421  1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   N   1 
ATOM   445  C  CA  . ARG A   1 59  ? -35.680 -26.629 -3.690  1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CA  1 
ATOM   446  C  C   . ARG A   1 59  ? -36.443 -27.871 -4.159  1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   C   1 
ATOM   447  O  O   . ARG A   1 59  ? -37.499 -28.202 -3.619  1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   O   1 
ATOM   448  C  CB  . ARG A   1 59  ? -35.763 -25.524 -4.743  1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CB  1 
ATOM   449  C  CG  . ARG A   1 59  ? -37.142 -24.936 -4.961  1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CG  1 
ATOM   450  C  CD  . ARG A   1 59  ? -37.161 -24.168 -6.272  1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CD  1 
ATOM   451  N  NE  . ARG A   1 59  ? -36.227 -23.046 -6.262  1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NE  1 
ATOM   452  C  CZ  . ARG A   1 59  ? -35.579 -22.598 -7.334  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CZ  1 
ATOM   453  N  NH1 . ARG A   1 59  ? -34.754 -21.566 -7.223  1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH1 1 
ATOM   454  N  NH2 . ARG A   1 59  ? -35.738 -23.189 -8.512  1.00 87.83  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH2 1 
ATOM   455  N  N   . GLU A   1 60  ? -35.896 -28.555 -5.158  1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   N   1 
ATOM   456  C  CA  . GLU A   1 60  ? -36.513 -29.754 -5.710  1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CA  1 
ATOM   457  C  C   . GLU A   1 60  ? -36.554 -30.865 -4.677  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   C   1 
ATOM   458  O  O   . GLU A   1 60  ? -37.557 -31.556 -4.507  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   O   1 
ATOM   459  C  CB  . GLU A   1 60  ? -35.714 -30.228 -6.916  1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CB  1 
ATOM   460  C  CG  . GLU A   1 60  ? -35.547 -29.173 -7.978  1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CG  1 
ATOM   461  C  CD  . GLU A   1 60  ? -34.573 -29.589 -9.056  1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CD  1 
ATOM   462  O  OE1 . GLU A   1 60  ? -34.358 -28.795 -10.000 1.00 90.56  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE1 1 
ATOM   463  O  OE2 . GLU A   1 60  ? -34.021 -30.709 -8.960  1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE2 1 
ATOM   464  N  N   . GLN A   1 61  ? -35.437 -31.032 -3.992  1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   N   1 
ATOM   465  C  CA  . GLN A   1 61  ? -35.295 -32.053 -2.974  1.00 74.96  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CA  1 
ATOM   466  C  C   . GLN A   1 61  ? -36.348 -31.854 -1.890  1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   C   1 
ATOM   467  O  O   . GLN A   1 61  ? -36.849 -32.820 -1.319  1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   O   1 
ATOM   468  C  CB  . GLN A   1 61  ? -33.887 -31.965 -2.396  1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CB  1 
ATOM   469  C  CG  . GLN A   1 61  ? -33.279 -33.273 -1.998  1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CG  1 
ATOM   470  C  CD  . GLN A   1 61  ? -31.769 -33.196 -1.912  1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CD  1 
ATOM   471  O  OE1 . GLN A   1 61  ? -31.080 -33.147 -2.934  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   OE1 1 
ATOM   472  N  NE2 . GLN A   1 61  ? -31.245 -33.174 -0.689  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   NE2 1 
ATOM   473  N  N   . ARG A   1 62  ? -36.694 -30.601 -1.611  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   N   1 
ATOM   474  C  CA  . ARG A   1 62  ? -37.700 -30.318 -0.594  1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CA  1 
ATOM   475  C  C   . ARG A   1 62  ? -39.096 -30.688 -1.101  1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   C   1 
ATOM   476  O  O   . ARG A   1 62  ? -39.954 -31.123 -0.330  1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   O   1 
ATOM   477  C  CB  . ARG A   1 62  ? -37.686 -28.835 -0.192  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CB  1 
ATOM   478  C  CG  . ARG A   1 62  ? -38.778 -28.493 0.825   1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CG  1 
ATOM   479  C  CD  . ARG A   1 62  ? -38.782 -27.038 1.238   1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CD  1 
ATOM   480  N  NE  . ARG A   1 62  ? -38.984 -26.141 0.105   1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NE  1 
ATOM   481  C  CZ  . ARG A   1 62  ? -39.001 -24.815 0.203   1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CZ  1 
ATOM   482  N  NH1 . ARG A   1 62  ? -38.834 -24.237 1.390   1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NH1 1 
ATOM   483  N  NH2 . ARG A   1 62  ? -39.159 -24.066 -0.885  1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NH2 1 
ATOM   484  N  N   . ALA A   1 63  ? -39.320 -30.502 -2.397  1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N   1 
ATOM   485  C  CA  . ALA A   1 63  ? -40.607 -30.826 -2.996  1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA  1 
ATOM   486  C  C   . ALA A   1 63  ? -40.877 -32.329 -2.855  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C   1 
ATOM   487  O  O   . ALA A   1 63  ? -41.972 -32.741 -2.472  1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O   1 
ATOM   488  C  CB  . ALA A   1 63  ? -40.613 -30.415 -4.471  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB  1 
ATOM   489  N  N   . GLU A   1 64  ? -39.869 -33.144 -3.153  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   N   1 
ATOM   490  C  CA  . GLU A   1 64  ? -40.008 -34.586 -3.057  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CA  1 
ATOM   491  C  C   . GLU A   1 64  ? -40.296 -35.058 -1.643  1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   C   1 
ATOM   492  O  O   . GLU A   1 64  ? -41.112 -35.948 -1.444  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   O   1 
ATOM   493  C  CB  . GLU A   1 64  ? -38.753 -35.278 -3.573  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CB  1 
ATOM   494  C  CG  . GLU A   1 64  ? -38.618 -35.259 -5.078  1.00 85.52  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CG  1 
ATOM   495  C  CD  . GLU A   1 64  ? -37.501 -36.165 -5.556  1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CD  1 
ATOM   496  O  OE1 . GLU A   1 64  ? -36.332 -35.913 -5.186  1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   OE1 1 
ATOM   497  O  OE2 . GLU A   1 64  ? -37.792 -37.133 -6.295  1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   OE2 1 
ATOM   498  N  N   . LEU A   1 65  ? -39.623 -34.480 -0.657  1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   499  C  CA  . LEU A   1 65  ? -39.859 -34.883 0.722   1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   500  C  C   . LEU A   1 65  ? -41.254 -34.457 1.143   1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   501  O  O   . LEU A   1 65  ? -41.889 -35.108 1.970   1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   502  C  CB  . LEU A   1 65  ? -38.823 -34.255 1.648   1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   503  C  CG  . LEU A   1 65  ? -37.384 -34.699 1.396   1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   504  C  CD1 . LEU A   1 65  ? -36.474 -33.968 2.365   1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   505  C  CD2 . LEU A   1 65  ? -37.257 -36.214 1.554   1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   506  N  N   . GLN A   1 66  ? -41.720 -33.354 0.564   1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   N   1 
ATOM   507  C  CA  . GLN A   1 66  ? -43.050 -32.832 0.849   1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CA  1 
ATOM   508  C  C   . GLN A   1 66  ? -44.031 -33.881 0.324   1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   C   1 
ATOM   509  O  O   . GLN A   1 66  ? -45.000 -34.241 0.992   1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   O   1 
ATOM   510  C  CB  . GLN A   1 66  ? -43.242 -31.497 0.127   1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CB  1 
ATOM   511  C  CG  . GLN A   1 66  ? -43.767 -30.366 1.004   1.00 85.43  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CG  1 
ATOM   512  C  CD  . GLN A   1 66  ? -42.914 -29.096 0.916   1.00 87.52  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CD  1 
ATOM   513  O  OE1 . GLN A   1 66  ? -41.846 -29.005 1.525   1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   OE1 1 
ATOM   514  N  NE2 . GLN A   1 66  ? -43.384 -28.116 0.150   1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   NE2 1 
ATOM   515  N  N   . GLN A   1 67  ? -43.744 -34.369 -0.879  1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   N   1 
ATOM   516  C  CA  . GLN A   1 67  ? -44.523 -35.406 -1.547  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CA  1 
ATOM   517  C  C   . GLN A   1 67  ? -44.738 -36.594 -0.615  1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   C   1 
ATOM   518  O  O   . GLN A   1 67  ? -45.867 -36.966 -0.299  1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   O   1 
ATOM   519  C  CB  . GLN A   1 67  ? -43.756 -35.921 -2.754  1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CB  1 
ATOM   520  C  CG  . GLN A   1 67  ? -44.475 -35.830 -4.059  1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CG  1 
ATOM   521  C  CD  . GLN A   1 67  ? -44.486 -34.436 -4.580  1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CD  1 
ATOM   522  O  OE1 . GLN A   1 67  ? -45.114 -33.553 -3.998  1.00 86.55  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   OE1 1 
ATOM   523  N  NE2 . GLN A   1 67  ? -43.779 -34.214 -5.681  1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   NE2 1 
ATOM   524  N  N   . VAL A   1 68  ? -43.627 -37.197 -0.204  1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N   1 
ATOM   525  C  CA  . VAL A   1 68  ? -43.650 -38.352 0.676   1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA  1 
ATOM   526  C  C   . VAL A   1 68  ? -44.436 -38.062 1.948   1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C   1 
ATOM   527  O  O   . VAL A   1 68  ? -44.949 -38.976 2.588   1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O   1 
ATOM   528  C  CB  . VAL A   1 68  ? -42.225 -38.785 1.043   1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB  1 
ATOM   529  C  CG1 . VAL A   1 68  ? -42.254 -40.122 1.764   1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1 1 
ATOM   530  C  CG2 . VAL A   1 68  ? -41.387 -38.877 -0.215  1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2 1 
ATOM   531  N  N   . GLU A   1 69  ? -44.534 -36.787 2.309   1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   N   1 
ATOM   532  C  CA  . GLU A   1 69  ? -45.279 -36.393 3.500   1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CA  1 
ATOM   533  C  C   . GLU A   1 69  ? -46.784 -36.470 3.201   1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   C   1 
ATOM   534  O  O   . GLU A   1 69  ? -47.580 -36.835 4.069   1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   O   1 
ATOM   535  C  CB  . GLU A   1 69  ? -44.873 -34.981 3.917   1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CB  1 
ATOM   536  C  CG  . GLU A   1 69  ? -45.457 -34.518 5.241   1.00 86.12  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CG  1 
ATOM   537  C  CD  . GLU A   1 69  ? -44.899 -33.168 5.674   1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CD  1 
ATOM   538  O  OE1 . GLU A   1 69  ? -45.002 -32.191 4.889   1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE1 1 
ATOM   539  O  OE2 . GLU A   1 69  ? -44.355 -33.086 6.801   1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE2 1 
ATOM   540  N  N   . SER A   1 70  ? -47.157 -36.134 1.964   1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 67  SER A   N   1 
ATOM   541  C  CA  . SER A   1 70  ? -48.552 -36.191 1.516   1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 67  SER A   CA  1 
ATOM   542  C  C   . SER A   1 70  ? -48.948 -37.645 1.278   1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 67  SER A   C   1 
ATOM   543  O  O   . SER A   1 70  ? -50.117 -38.021 1.402   1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 67  SER A   O   1 
ATOM   544  C  CB  . SER A   1 70  ? -48.740 -35.421 0.205   1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 67  SER A   CB  1 
ATOM   545  O  OG  . SER A   1 70  ? -48.670 -34.023 0.402   1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 67  SER A   OG  1 
ATOM   546  N  N   . LEU A   1 71  ? -47.962 -38.455 0.916   1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   1 
ATOM   547  C  CA  . LEU A   1 71  ? -48.204 -39.858 0.666   1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  1 
ATOM   548  C  C   . LEU A   1 71  ? -48.584 -40.550 1.965   1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   1 
ATOM   549  O  O   . LEU A   1 71  ? -49.546 -41.323 1.999   1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   1 
ATOM   550  C  CB  . LEU A   1 71  ? -46.959 -40.508 0.059   1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  1 
ATOM   551  C  CG  . LEU A   1 71  ? -46.994 -42.016 -0.199  1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  1 
ATOM   552  C  CD1 . LEU A   1 71  ? -48.207 -42.380 -1.035  1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 1 
ATOM   553  C  CD2 . LEU A   1 71  ? -45.712 -42.431 -0.899  1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 1 
ATOM   554  N  N   . GLU A   1 72  ? -47.852 -40.262 3.040   1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   N   1 
ATOM   555  C  CA  . GLU A   1 72  ? -48.145 -40.904 4.318   1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CA  1 
ATOM   556  C  C   . GLU A   1 72  ? -49.544 -40.581 4.829   1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   C   1 
ATOM   557  O  O   . GLU A   1 72  ? -50.233 -41.462 5.352   1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   O   1 
ATOM   558  C  CB  . GLU A   1 72  ? -47.116 -40.538 5.402   1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CB  1 
ATOM   559  C  CG  . GLU A   1 72  ? -47.357 -41.337 6.696   1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CG  1 
ATOM   560  C  CD  . GLU A   1 72  ? -46.383 -41.035 7.832   1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CD  1 
ATOM   561  O  OE1 . GLU A   1 72  ? -46.416 -41.759 8.855   1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE1 1 
ATOM   562  O  OE2 . GLU A   1 72  ? -45.595 -40.080 7.716   1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE2 1 
ATOM   563  N  N   . ALA A   1 73  ? -49.960 -39.326 4.676   1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   N   1 
ATOM   564  C  CA  . ALA A   1 73  ? -51.283 -38.905 5.134   1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CA  1 
ATOM   565  C  C   . ALA A   1 73  ? -52.358 -39.611 4.311   1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   C   1 
ATOM   566  O  O   . ALA A   1 73  ? -53.314 -40.164 4.861   1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   O   1 
ATOM   567  C  CB  . ALA A   1 73  ? -51.427 -37.387 5.014   1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CB  1 
ATOM   568  N  N   . GLY A   1 74  ? -52.183 -39.586 2.991   1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   N   1 
ATOM   569  C  CA  . GLY A   1 74  ? -53.120 -40.242 2.100   1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   CA  1 
ATOM   570  C  C   . GLY A   1 74  ? -53.244 -41.720 2.430   1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   C   1 
ATOM   571  O  O   . GLY A   1 74  ? -54.347 -42.255 2.486   1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   O   1 
ATOM   572  N  N   . LEU A   1 75  ? -52.117 -42.388 2.653   1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   1 
ATOM   573  C  CA  . LEU A   1 75  ? -52.157 -43.804 2.989   1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  1 
ATOM   574  C  C   . LEU A   1 75  ? -52.936 -43.980 4.292   1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   1 
ATOM   575  O  O   . LEU A   1 75  ? -53.826 -44.820 4.384   1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   1 
ATOM   576  C  CB  . LEU A   1 75  ? -50.738 -44.367 3.140   1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  1 
ATOM   577  C  CG  . LEU A   1 75  ? -50.648 -45.820 3.612   1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CG  1 
ATOM   578  C  CD1 . LEU A   1 75  ? -51.361 -46.745 2.628   1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD1 1 
ATOM   579  C  CD2 . LEU A   1 75  ? -49.181 -46.211 3.758   1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD2 1 
ATOM   580  N  N   . ALA A   1 76  ? -52.595 -43.172 5.291   1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   N   1 
ATOM   581  C  CA  . ALA A   1 76  ? -53.259 -43.211 6.588   1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   CA  1 
ATOM   582  C  C   . ALA A   1 76  ? -54.764 -42.977 6.431   1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   C   1 
ATOM   583  O  O   . ALA A   1 76  ? -55.568 -43.685 7.039   1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   O   1 
ATOM   584  C  CB  . ALA A   1 76  ? -52.655 -42.163 7.517   1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   CB  1 
ATOM   585  N  N   . GLU A   1 77  ? -55.149 -41.992 5.625   1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   N   1 
ATOM   586  C  CA  . GLU A   1 77  ? -56.569 -41.726 5.408   1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CA  1 
ATOM   587  C  C   . GLU A   1 77  ? -57.265 -42.942 4.769   1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   C   1 
ATOM   588  O  O   . GLU A   1 77  ? -58.344 -43.355 5.202   1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   O   1 
ATOM   589  C  CB  . GLU A   1 77  ? -56.750 -40.487 4.523   1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CB  1 
ATOM   590  C  CG  . GLU A   1 77  ? -58.193 -40.199 4.105   1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CG  1 
ATOM   591  C  CD  . GLU A   1 77  ? -59.131 -39.968 5.289   1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CD  1 
ATOM   592  O  OE1 . GLU A   1 77  ? -60.353 -39.824 5.046   1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE1 1 
ATOM   593  O  OE2 . GLU A   1 77  ? -58.653 -39.933 6.453   1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE2 1 
ATOM   594  N  N   . MET A   1 78  ? -56.637 -43.521 3.750   1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   N   1 
ATOM   595  C  CA  . MET A   1 78  ? -57.202 -44.678 3.079   1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CA  1 
ATOM   596  C  C   . MET A   1 78  ? -57.315 -45.844 4.056   1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   C   1 
ATOM   597  O  O   . MET A   1 78  ? -58.319 -46.553 4.077   1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   O   1 
ATOM   598  C  CB  . MET A   1 78  ? -56.341 -45.070 1.877   1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CB  1 
ATOM   599  C  CG  . MET A   1 78  ? -56.850 -46.307 1.144   1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CG  1 
ATOM   600  S  SD  . MET A   1 78  ? -55.926 -46.727 -0.361  1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   SD  1 
ATOM   601  C  CE  . MET A   1 78  ? -54.329 -46.904 0.283   1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CE  1 
ATOM   602  N  N   . SER A   1 79  ? -56.284 -46.034 4.871   1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   N   1 
ATOM   603  C  CA  . SER A   1 79  ? -56.274 -47.108 5.855   1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   CA  1 
ATOM   604  C  C   . SER A   1 79  ? -57.460 -46.973 6.812   1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   C   1 
ATOM   605  O  O   . SER A   1 79  ? -58.102 -47.965 7.188   1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   O   1 
ATOM   606  C  CB  . SER A   1 79  ? -54.977 -47.066 6.651   1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   CB  1 
ATOM   607  O  OG  . SER A   1 79  ? -53.880 -47.343 5.815   1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   OG  1 
ATOM   608  N  N   . ARG A   1 80  ? -57.741 -45.736 7.209   1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   N   1 
ATOM   609  C  CA  . ARG A   1 80  ? -58.850 -45.480 8.109   1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CA  1 
ATOM   610  C  C   . ARG A   1 80  ? -60.161 -45.798 7.398   1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   C   1 
ATOM   611  O  O   . ARG A   1 80  ? -61.005 -46.512 7.940   1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   O   1 
ATOM   612  C  CB  . ARG A   1 80  ? -58.828 -44.022 8.576   1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CB  1 
ATOM   613  C  CG  . ARG A   1 80  ? -58.418 -43.841 10.035  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CG  1 
ATOM   614  C  CD  . ARG A   1 80  ? -56.943 -44.167 10.294  1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CD  1 
ATOM   615  N  NE  . ARG A   1 80  ? -56.632 -45.595 10.445  1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   NE  1 
ATOM   616  C  CZ  . ARG A   1 80  ? -55.395 -46.083 10.340  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CZ  1 
ATOM   617  N  NH1 . ARG A   1 80  ? -54.386 -45.252 10.085  1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   NH1 1 
ATOM   618  N  NH2 . ARG A   1 80  ? -55.162 -47.386 10.479  1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   NH2 1 
ATOM   619  N  N   . GLN A   1 81  ? -60.320 -45.286 6.181   1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   N   1 
ATOM   620  C  CA  . GLN A   1 81  ? -61.526 -45.540 5.411   1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CA  1 
ATOM   621  C  C   . GLN A   1 81  ? -61.777 -47.043 5.252   1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   C   1 
ATOM   622  O  O   . GLN A   1 81  ? -62.893 -47.522 5.458   1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   O   1 
ATOM   623  C  CB  . GLN A   1 81  ? -61.396 -44.912 4.033   1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CB  1 
ATOM   624  C  CG  . GLN A   1 81  ? -61.116 -43.423 4.036   1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CG  1 
ATOM   625  C  CD  . GLN A   1 81  ? -62.349 -42.592 4.345   1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CD  1 
ATOM   626  O  OE1 . GLN A   1 81  ? -63.414 -42.796 3.756   1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   OE1 1 
ATOM   627  N  NE2 . GLN A   1 81  ? -62.209 -41.640 5.261   1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   NE2 1 
ATOM   628  N  N   . HIS A   1 82  ? -60.736 -47.791 4.886   1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   N   1 
ATOM   629  C  CA  . HIS A   1 82  ? -60.872 -49.234 4.684   1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CA  1 
ATOM   630  C  C   . HIS A   1 82  ? -61.175 -50.017 5.954   1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   C   1 
ATOM   631  O  O   . HIS A   1 82  ? -61.886 -51.016 5.909   1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   O   1 
ATOM   632  C  CB  . HIS A   1 82  ? -59.634 -49.806 3.970   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CB  1 
ATOM   633  C  CG  . HIS A   1 82  ? -59.589 -49.487 2.507   1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CG  1 
ATOM   634  N  ND1 . HIS A   1 82  ? -59.359 -50.442 1.539   1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   ND1 1 
ATOM   635  C  CD2 . HIS A   1 82  ? -59.752 -48.315 1.844   1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CD2 1 
ATOM   636  C  CE1 . HIS A   1 82  ? -59.382 -49.873 0.347   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CE1 1 
ATOM   637  N  NE2 . HIS A   1 82  ? -59.619 -48.583 0.505   1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   NE2 1 
ATOM   638  N  N   . GLU A   1 83  ? -60.650 -49.587 7.093   1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   N   1 
ATOM   639  C  CA  . GLU A   1 83  ? -60.974 -50.301 8.328   1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CA  1 
ATOM   640  C  C   . GLU A   1 83  ? -62.467 -50.127 8.611   1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   C   1 
ATOM   641  O  O   . GLU A   1 83  ? -63.093 -50.980 9.244   1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   O   1 
ATOM   642  C  CB  . GLU A   1 83  ? -60.151 -49.763 9.493   1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CB  1 
ATOM   643  C  CG  . GLU A   1 83  ? -58.663 -49.971 9.298   1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CG  1 
ATOM   644  C  CD  . GLU A   1 83  ? -57.840 -49.270 10.352  1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CD  1 
ATOM   645  O  OE1 . GLU A   1 83  ? -58.204 -48.125 10.723  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE1 1 
ATOM   646  O  OE2 . GLU A   1 83  ? -56.828 -49.861 10.792  1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE2 1 
ATOM   647  N  N   . ALA A   1 84  ? -63.041 -49.026 8.135   1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   N   1 
ATOM   648  C  CA  . ALA A   1 84  ? -64.457 -48.778 8.329   1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CA  1 
ATOM   649  C  C   . ALA A   1 84  ? -65.257 -49.402 7.172   1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   C   1 
ATOM   650  O  O   . ALA A   1 84  ? -66.465 -49.200 7.045   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   O   1 
ATOM   651  C  CB  . ALA A   1 84  ? -64.714 -47.278 8.425   1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CB  1 
ATOM   652  N  N   . GLY A   1 85  ? -64.567 -50.164 6.328   1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   N   1 
ATOM   653  C  CA  . GLY A   1 85  ? -65.222 -50.819 5.208   1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   CA  1 
ATOM   654  C  C   . GLY A   1 85  ? -65.462 -49.978 3.967   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   C   1 
ATOM   655  O  O   . GLY A   1 85  ? -66.097 -50.445 3.030   1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   O   1 
ATOM   656  N  N   . TRP A   1 86  ? -64.973 -48.742 3.939   1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   N   1 
ATOM   657  C  CA  . TRP A   1 86  ? -65.174 -47.886 2.764   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CA  1 
ATOM   658  C  C   . TRP A   1 86  ? -64.063 -48.156 1.759   1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   C   1 
ATOM   659  O  O   . TRP A   1 86  ? -63.253 -47.283 1.454   1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   O   1 
ATOM   660  C  CB  . TRP A   1 86  ? -65.194 -46.410 3.183   1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CB  1 
ATOM   661  C  CG  . TRP A   1 86  ? -66.231 -46.176 4.214   1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CG  1 
ATOM   662  C  CD1 . TRP A   1 86  ? -66.034 -45.813 5.519   1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD1 1 
ATOM   663  C  CD2 . TRP A   1 86  ? -67.639 -46.401 4.071   1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD2 1 
ATOM   664  N  NE1 . TRP A   1 86  ? -67.232 -45.803 6.199   1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   NE1 1 
ATOM   665  C  CE2 . TRP A   1 86  ? -68.234 -46.160 5.336   1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE2 1 
ATOM   666  C  CE3 . TRP A   1 86  ? -68.459 -46.787 2.998   1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE3 1 
ATOM   667  C  CZ2 . TRP A   1 86  ? -69.607 -46.292 5.554   1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ2 1 
ATOM   668  C  CZ3 . TRP A   1 86  ? -69.828 -46.918 3.218   1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ3 1 
ATOM   669  C  CH2 . TRP A   1 86  ? -70.386 -46.671 4.485   1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CH2 1 
ATOM   670  N  N   . ILE A   1 87  ? -64.064 -49.380 1.240   1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   N   1 
ATOM   671  C  CA  . ILE A   1 87  ? -63.059 -49.860 0.308   1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CA  1 
ATOM   672  C  C   . ILE A   1 87  ? -62.926 -49.225 -1.059  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   C   1 
ATOM   673  O  O   . ILE A   1 87  ? -62.078 -49.651 -1.834  1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   O   1 
ATOM   674  C  CB  . ILE A   1 87  ? -63.204 -51.357 0.095   1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CB  1 
ATOM   675  C  CG1 . ILE A   1 87  ? -64.627 -51.673 -0.335  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CG1 1 
ATOM   676  C  CG2 . ILE A   1 87  ? -62.834 -52.089 1.364   1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CG2 1 
ATOM   677  C  CD1 . ILE A   1 87  ? -64.882 -53.137 -0.496  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CD1 1 
ATOM   678  N  N   . ASP A   1 88  ? -63.743 -48.234 -1.392  1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   1 
ATOM   679  C  CA  . ASP A   1 88  ? -63.575 -47.600 -2.699  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  1 
ATOM   680  C  C   . ASP A   1 88  ? -62.634 -46.409 -2.609  1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   1 
ATOM   681  O  O   . ASP A   1 88  ? -62.304 -45.791 -3.622  1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   1 
ATOM   682  C  CB  . ASP A   1 88  ? -64.911 -47.152 -3.290  1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  1 
ATOM   683  C  CG  . ASP A   1 88  ? -65.733 -48.311 -3.787  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  1 
ATOM   684  O  OD1 . ASP A   1 88  ? -65.141 -49.380 -4.055  1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 1 
ATOM   685  O  OD2 . ASP A   1 88  ? -66.967 -48.155 -3.919  1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 1 
ATOM   686  N  N   . GLN A   1 89  ? -62.199 -46.089 -1.397  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   N   1 
ATOM   687  C  CA  . GLN A   1 89  ? -61.288 -44.973 -1.212  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CA  1 
ATOM   688  C  C   . GLN A   1 89  ? -59.900 -45.348 -1.691  1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   C   1 
ATOM   689  O  O   . GLN A   1 89  ? -59.485 -46.497 -1.584  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   O   1 
ATOM   690  C  CB  . GLN A   1 89  ? -61.239 -44.552 0.260   1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CB  1 
ATOM   691  C  CG  . GLN A   1 89  ? -62.577 -44.085 0.790   1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CG  1 
ATOM   692  C  CD  . GLN A   1 89  ? -63.281 -43.176 -0.203  1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CD  1 
ATOM   693  O  OE1 . GLN A   1 89  ? -62.744 -42.127 -0.588  1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   OE1 1 
ATOM   694  N  NE2 . GLN A   1 89  ? -64.482 -43.579 -0.636  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   NE2 1 
ATOM   695  N  N   . THR A   1 90  ? -59.184 -44.368 -2.222  1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   696  C  CA  . THR A   1 90  ? -57.840 -44.597 -2.725  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   697  C  C   . THR A   1 90  ? -56.971 -43.390 -2.393  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   698  O  O   . THR A   1 90  ? -57.473 -42.362 -1.948  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   699  C  CB  . THR A   1 90  ? -57.851 -44.791 -4.263  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   700  O  OG1 . THR A   1 90  ? -58.266 -43.573 -4.898  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   701  C  CG2 . THR A   1 90  ? -58.815 -45.904 -4.659  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   702  N  N   . ILE A   1 91  ? -55.667 -43.523 -2.588  1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   N   1 
ATOM   703  C  CA  . ILE A   1 91  ? -54.761 -42.415 -2.342  1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CA  1 
ATOM   704  C  C   . ILE A   1 91  ? -54.861 -41.563 -3.600  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   C   1 
ATOM   705  O  O   . ILE A   1 91  ? -54.788 -42.086 -4.706  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   O   1 
ATOM   706  C  CB  . ILE A   1 91  ? -53.313 -42.903 -2.156  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CB  1 
ATOM   707  C  CG1 . ILE A   1 91  ? -53.224 -43.803 -0.919  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG1 1 
ATOM   708  C  CG2 . ILE A   1 91  ? -52.379 -41.721 -2.023  1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG2 1 
ATOM   709  C  CD1 . ILE A   1 91  ? -51.842 -44.392 -0.663  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CD1 1 
ATOM   710  N  N   . PRO A   1 92  ? -55.063 -40.243 -3.449  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   N   1 
ATOM   711  C  CA  . PRO A   1 92  ? -55.180 -39.326 -4.593  1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CA  1 
ATOM   712  C  C   . PRO A   1 92  ? -53.864 -39.078 -5.328  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   C   1 
ATOM   713  O  O   . PRO A   1 92  ? -53.152 -38.116 -5.053  1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   O   1 
ATOM   714  C  CB  . PRO A   1 92  ? -55.735 -38.055 -3.957  1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CB  1 
ATOM   715  C  CG  . PRO A   1 92  ? -56.469 -38.565 -2.748  1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CG  1 
ATOM   716  C  CD  . PRO A   1 92  ? -55.491 -39.571 -2.213  1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CD  1 
ATOM   717  N  N   . ALA A   1 93  ? -53.552 -39.953 -6.274  1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   N   1 
ATOM   718  C  CA  . ALA A   1 93  ? -52.318 -39.842 -7.042  1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CA  1 
ATOM   719  C  C   . ALA A   1 93  ? -52.267 -38.570 -7.892  1.00 91.94  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   C   1 
ATOM   720  O  O   . ALA A   1 93  ? -51.188 -38.059 -8.185  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   O   1 
ATOM   721  C  CB  . ALA A   1 93  ? -52.148 -41.086 -7.930  1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CB  1 
ATOM   722  N  N   . GLU A   1 94  ? -53.437 -38.062 -8.271  1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   N   1 
ATOM   723  C  CA  . GLU A   1 94  ? -53.541 -36.861 -9.100  1.00 96.84  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CA  1 
ATOM   724  C  C   . GLU A   1 94  ? -52.753 -35.637 -8.604  1.00 97.68  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   C   1 
ATOM   725  O  O   . GLU A   1 94  ? -52.149 -34.928 -9.414  1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   O   1 
ATOM   726  C  CB  . GLU A   1 94  ? -55.016 -36.475 -9.288  1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CB  1 
ATOM   727  C  CG  . GLU A   1 94  ? -55.893 -37.603 -9.822  1.00 99.79  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CG  1 
ATOM   728  C  CD  . GLU A   1 94  ? -56.402 -38.533 -8.726  1.00 101.21 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CD  1 
ATOM   729  O  OE1 . GLU A   1 94  ? -56.554 -39.745 -8.998  1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE1 1 
ATOM   730  O  OE2 . GLU A   1 94  ? -56.664 -38.052 -7.599  1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE2 1 
ATOM   731  N  N   . ARG A   1 95  ? -52.755 -35.378 -7.296  1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   N   1 
ATOM   732  C  CA  . ARG A   1 95  ? -52.022 -34.223 -6.774  1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CA  1 
ATOM   733  C  C   . ARG A   1 95  ? -50.604 -34.531 -6.318  1.00 97.91  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   C   1 
ATOM   734  O  O   . ARG A   1 95  ? -49.947 -33.688 -5.701  1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   O   1 
ATOM   735  C  CB  . ARG A   1 95  ? -52.780 -33.546 -5.627  1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CB  1 
ATOM   736  C  CG  . ARG A   1 95  ? -53.711 -34.439 -4.837  1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CG  1 
ATOM   737  C  CD  . ARG A   1 95  ? -55.081 -34.507 -5.489  1.00 103.46 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CD  1 
ATOM   738  N  NE  . ARG A   1 95  ? -56.116 -34.795 -4.499  1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NE  1 
ATOM   739  C  CZ  . ARG A   1 95  ? -57.410 -34.931 -4.776  1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CZ  1 
ATOM   740  N  NH1 . ARG A   1 95  ? -58.272 -35.193 -3.799  1.00 106.42 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH1 1 
ATOM   741  N  NH2 . ARG A   1 95  ? -57.840 -34.807 -6.028  1.00 107.58 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH2 1 
ATOM   742  N  N   . LEU A   1 96  ? -50.142 -35.743 -6.614  1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   1 
ATOM   743  C  CA  . LEU A   1 96  ? -48.784 -36.161 -6.273  1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   744  C  C   . LEU A   1 96  ? -48.008 -36.247 -7.579  1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   1 
ATOM   745  O  O   . LEU A   1 96  ? -48.589 -36.113 -8.655  1.00 92.31  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   1 
ATOM   746  C  CB  . LEU A   1 96  ? -48.785 -37.532 -5.590  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   747  C  CG  . LEU A   1 96  ? -49.289 -37.627 -4.150  1.00 92.04  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   748  C  CD1 . LEU A   1 96  ? -49.278 -39.076 -3.707  1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   749  C  CD2 . LEU A   1 96  ? -48.408 -36.789 -3.239  1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   750  N  N   . GLU A   1 97  ? -46.701 -36.467 -7.497  1.00 91.93  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   N   1 
ATOM   751  C  CA  . GLU A   1 97  ? -45.898 -36.574 -8.708  1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CA  1 
ATOM   752  C  C   . GLU A   1 97  ? -44.549 -37.237 -8.506  1.00 87.99  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   C   1 
ATOM   753  O  O   . GLU A   1 97  ? -43.995 -37.240 -7.407  1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   O   1 
ATOM   754  C  CB  . GLU A   1 97  ? -45.719 -35.193 -9.354  1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CB  1 
ATOM   755  C  CG  . GLU A   1 97  ? -45.518 -34.047 -8.375  1.00 98.99  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CG  1 
ATOM   756  C  CD  . GLU A   1 97  ? -45.542 -32.688 -9.059  1.00 102.34 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CD  1 
ATOM   757  O  OE1 . GLU A   1 97  ? -44.614 -32.396 -9.849  1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   OE1 1 
ATOM   758  O  OE2 . GLU A   1 97  ? -46.494 -31.914 -8.812  1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   OE2 1 
ATOM   759  N  N   . GLY A   1 98  ? -44.033 -37.811 -9.585  1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   N   1 
ATOM   760  C  CA  . GLY A   1 98  ? -42.753 -38.479 -9.521  1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   CA  1 
ATOM   761  C  C   . GLY A   1 98  ? -42.851 -39.775 -8.752  1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   C   1 
ATOM   762  O  O   . GLY A   1 98  ? -43.782 -40.561 -8.947  1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   O   1 
ATOM   763  N  N   . ARG A   1 99  ? -41.883 -39.987 -7.868  1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   N   1 
ATOM   764  C  CA  . ARG A   1 99  ? -41.804 -41.184 -7.038  1.00 77.31  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CA  1 
ATOM   765  C  C   . ARG A   1 99  ? -43.050 -41.395 -6.171  1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   C   1 
ATOM   766  O  O   . ARG A   1 99  ? -43.658 -42.470 -6.186  1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   O   1 
ATOM   767  C  CB  . ARG A   1 99  ? -40.564 -41.093 -6.148  1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CB  1 
ATOM   768  C  CG  . ARG A   1 99  ? -40.344 -42.276 -5.236  1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CG  1 
ATOM   769  C  CD  . ARG A   1 99  ? -40.149 -43.531 -6.035  1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CD  1 
ATOM   770  N  NE  . ARG A   1 99  ? -39.052 -43.417 -6.995  1.00 85.56  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NE  1 
ATOM   771  C  CZ  . ARG A   1 99  ? -37.783 -43.206 -6.663  1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CZ  1 
ATOM   772  N  NH1 . ARG A   1 99  ? -37.438 -43.081 -5.388  1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH1 1 
ATOM   773  N  NH2 . ARG A   1 99  ? -36.857 -43.126 -7.606  1.00 84.57  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH2 1 
ATOM   774  N  N   . ALA A   1 100 ? -43.432 -40.369 -5.421  1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   N   1 
ATOM   775  C  CA  . ALA A   1 100 ? -44.594 -40.476 -4.560  1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CA  1 
ATOM   776  C  C   . ALA A   1 100 ? -45.837 -40.903 -5.329  1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   C   1 
ATOM   777  O  O   . ALA A   1 100 ? -46.589 -41.763 -4.873  1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   O   1 
ATOM   778  C  CB  . ALA A   1 100 ? -44.844 -39.155 -3.861  1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CB  1 
ATOM   779  N  N   . ALA A   1 101 ? -46.045 -40.309 -6.499  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   N   1 
ATOM   780  C  CA  . ALA A   1 101 ? -47.214 -40.617 -7.317  1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CA  1 
ATOM   781  C  C   . ALA A   1 101 ? -47.267 -42.079 -7.720  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   C   1 
ATOM   782  O  O   . ALA A   1 101 ? -48.339 -42.684 -7.762  1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   O   1 
ATOM   783  C  CB  . ALA A   1 101 ? -47.230 -39.738 -8.562  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CB  1 
ATOM   784  N  N   . ARG A   1 102 ? -46.105 -42.642 -8.027  1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   N   1 
ATOM   785  C  CA  . ARG A   1 102 ? -46.033 -44.032 -8.436  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CA  1 
ATOM   786  C  C   . ARG A   1 102 ? -46.306 -44.971 -7.268  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   C   1 
ATOM   787  O  O   . ARG A   1 102 ? -46.976 -45.992 -7.434  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   O   1 
ATOM   788  C  CB  . ARG A   1 102 ? -44.667 -44.327 -9.065  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CB  1 
ATOM   789  C  CG  . ARG A   1 102 ? -44.573 -43.930 -10.539 1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CG  1 
ATOM   790  C  CD  . ARG A   1 102 ? -43.188 -44.200 -11.103 1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CD  1 
ATOM   791  N  NE  . ARG A   1 102 ? -42.206 -43.291 -10.525 1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NE  1 
ATOM   792  C  CZ  . ARG A   1 102 ? -40.939 -43.608 -10.305 1.00 77.50  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CZ  1 
ATOM   793  N  NH1 . ARG A   1 102 ? -40.113 -42.720 -9.770  1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH1 1 
ATOM   794  N  NH2 . ARG A   1 102 ? -40.505 -44.823 -10.613 1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH2 1 
ATOM   795  N  N   . ILE A   1 103 ? -45.798 -44.627 -6.087  1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   N   1 
ATOM   796  C  CA  . ILE A   1 103 ? -46.023 -45.453 -4.911  1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CA  1 
ATOM   797  C  C   . ILE A   1 103 ? -47.522 -45.497 -4.611  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   C   1 
ATOM   798  O  O   . ILE A   1 103 ? -48.073 -46.562 -4.316  1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   O   1 
ATOM   799  C  CB  . ILE A   1 103 ? -45.243 -44.913 -3.696  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CB  1 
ATOM   800  C  CG1 . ILE A   1 103 ? -43.744 -45.129 -3.932  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG1 1 
ATOM   801  C  CG2 . ILE A   1 103 ? -45.708 -45.606 -2.419  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG2 1 
ATOM   802  C  CD1 . ILE A   1 103 ? -42.834 -44.608 -2.831  1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CD1 1 
ATOM   803  N  N   . ALA A   1 104 ? -48.178 -44.345 -4.718  1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   N   1 
ATOM   804  C  CA  . ALA A   1 104 ? -49.610 -44.253 -4.473  1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   CA  1 
ATOM   805  C  C   . ALA A   1 104 ? -50.422 -45.175 -5.394  1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   C   1 
ATOM   806  O  O   . ALA A   1 104 ? -51.278 -45.929 -4.918  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   O   1 
ATOM   807  C  CB  . ALA A   1 104 ? -50.072 -42.815 -4.627  1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   CB  1 
ATOM   808  N  N   . LYS A   1 105 ? -50.166 -45.124 -6.704  1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   N   1 
ATOM   809  C  CA  . LYS A   1 105 ? -50.885 -45.995 -7.634  1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CA  1 
ATOM   810  C  C   . LYS A   1 105 ? -50.565 -47.456 -7.311  1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   C   1 
ATOM   811  O  O   . LYS A   1 105 ? -51.422 -48.333 -7.424  1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   O   1 
ATOM   812  C  CB  . LYS A   1 105 ? -50.492 -45.703 -9.083  1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CB  1 
ATOM   813  C  CG  . LYS A   1 105 ? -50.930 -44.346 -9.595  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CG  1 
ATOM   814  C  CD  . LYS A   1 105 ? -50.787 -44.285 -11.113 1.00 75.77  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CD  1 
ATOM   815  C  CE  . LYS A   1 105 ? -51.019 -42.873 -11.662 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CE  1 
ATOM   816  N  NZ  . LYS A   1 105 ? -49.892 -41.927 -11.345 1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   NZ  1 
ATOM   817  N  N   . GLY A   1 106 ? -49.318 -47.705 -6.916  1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   N   1 
ATOM   818  C  CA  . GLY A   1 106 ? -48.908 -49.048 -6.556  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   CA  1 
ATOM   819  C  C   . GLY A   1 106 ? -49.792 -49.566 -5.444  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   C   1 
ATOM   820  O  O   . GLY A   1 106 ? -50.315 -50.672 -5.535  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   O   1 
ATOM   821  N  N   . VAL A   1 107 ? -49.970 -48.759 -4.399  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   N   1 
ATOM   822  C  CA  . VAL A   1 107 ? -50.813 -49.147 -3.278  1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CA  1 
ATOM   823  C  C   . VAL A   1 107 ? -52.259 -49.370 -3.733  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   C   1 
ATOM   824  O  O   . VAL A   1 107 ? -52.857 -50.391 -3.394  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   O   1 
ATOM   825  C  CB  . VAL A   1 107 ? -50.772 -48.087 -2.152  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CB  1 
ATOM   826  C  CG1 . VAL A   1 107 ? -51.793 -48.411 -1.092  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG1 1 
ATOM   827  C  CG2 . VAL A   1 107 ? -49.382 -48.043 -1.530  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG2 1 
ATOM   828  N  N   . ASN A   1 108 ? -52.812 -48.432 -4.505  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   N   1 
ATOM   829  C  CA  . ASN A   1 108 ? -54.186 -48.559 -5.011  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CA  1 
ATOM   830  C  C   . ASN A   1 108 ? -54.360 -49.809 -5.882  1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   C   1 
ATOM   831  O  O   . ASN A   1 108 ? -55.395 -50.481 -5.846  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   O   1 
ATOM   832  C  CB  . ASN A   1 108 ? -54.583 -47.338 -5.849  1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CB  1 
ATOM   833  C  CG  . ASN A   1 108 ? -54.694 -46.067 -5.029  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CG  1 
ATOM   834  O  OD1 . ASN A   1 108 ? -55.002 -46.109 -3.841  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   OD1 1 
ATOM   835  N  ND2 . ASN A   1 108 ? -54.468 -44.927 -5.669  1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   ND2 1 
ATOM   836  N  N   . GLU A   1 109 ? -53.347 -50.112 -6.677  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   N   1 
ATOM   837  C  CA  . GLU A   1 109 ? -53.419 -51.273 -7.542  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CA  1 
ATOM   838  C  C   . GLU A   1 109 ? -53.288 -52.586 -6.775  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   C   1 
ATOM   839  O  O   . GLU A   1 109 ? -53.977 -53.569 -7.081  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   O   1 
ATOM   840  C  CB  . GLU A   1 109 ? -52.361 -51.171 -8.648  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CB  1 
ATOM   841  C  CG  . GLU A   1 109 ? -52.806 -50.291 -9.823  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CG  1 
ATOM   842  C  CD  . GLU A   1 109 ? -54.241 -50.625 -10.281 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CD  1 
ATOM   843  O  OE1 . GLU A   1 109 ? -55.207 -49.972 -9.792  1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   OE1 1 
ATOM   844  O  OE2 . GLU A   1 109 ? -54.405 -51.558 -11.115 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   OE2 1 
ATOM   845  N  N   . LEU A   1 110 ? -52.418 -52.600 -5.771  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   N   1 
ATOM   846  C  CA  . LEU A   1 110 ? -52.229 -53.794 -4.966  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CA  1 
ATOM   847  C  C   . LEU A   1 110 ? -53.552 -54.147 -4.274  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   C   1 
ATOM   848  O  O   . LEU A   1 110 ? -54.018 -55.281 -4.356  1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   O   1 
ATOM   849  C  CB  . LEU A   1 110 ? -51.115 -53.560 -3.943  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CB  1 
ATOM   850  C  CG  . LEU A   1 110 ? -50.788 -54.691 -2.959  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CG  1 
ATOM   851  C  CD1 . LEU A   1 110 ? -50.457 -55.971 -3.703  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD1 1 
ATOM   852  C  CD2 . LEU A   1 110 ? -49.616 -54.267 -2.077  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD2 1 
ATOM   853  N  N   . VAL A   1 111 ? -54.170 -53.170 -3.619  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   N   1 
ATOM   854  C  CA  . VAL A   1 111 ? -55.430 -53.407 -2.940  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CA  1 
ATOM   855  C  C   . VAL A   1 111 ? -56.553 -53.733 -3.920  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   C   1 
ATOM   856  O  O   . VAL A   1 111 ? -57.385 -54.601 -3.651  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   O   1 
ATOM   857  C  CB  . VAL A   1 111 ? -55.859 -52.190 -2.081  1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CB  1 
ATOM   858  C  CG1 . VAL A   1 111 ? -57.201 -52.468 -1.454  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG1 1 
ATOM   859  C  CG2 . VAL A   1 111 ? -54.833 -51.923 -0.982  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG2 1 
ATOM   860  N  N   . ALA A   1 112 ? -56.590 -53.032 -5.049  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N   1 
ATOM   861  C  CA  . ALA A   1 112 ? -57.620 -53.277 -6.056  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA  1 
ATOM   862  C  C   . ALA A   1 112 ? -57.660 -54.762 -6.437  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C   1 
ATOM   863  O  O   . ALA A   1 112 ? -58.741 -55.350 -6.579  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O   1 
ATOM   864  C  CB  . ALA A   1 112 ? -57.360 -52.420 -7.284  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB  1 
ATOM   865  N  N   . ALA A   1 113 ? -56.482 -55.368 -6.583  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   N   1 
ATOM   866  C  CA  . ALA A   1 113 ? -56.389 -56.792 -6.919  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CA  1 
ATOM   867  C  C   . ALA A   1 113 ? -57.002 -57.661 -5.814  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   C   1 
ATOM   868  O  O   . ALA A   1 113 ? -57.709 -58.631 -6.096  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   O   1 
ATOM   869  C  CB  . ALA A   1 113 ? -54.927 -57.185 -7.153  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CB  1 
ATOM   870  N  N   . HIS A   1 114 ? -56.717 -57.319 -4.559  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N   1 
ATOM   871  C  CA  . HIS A   1 114 ? -57.269 -58.049 -3.422  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA  1 
ATOM   872  C  C   . HIS A   1 114 ? -58.786 -57.873 -3.357  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C   1 
ATOM   873  O  O   . HIS A   1 114 ? -59.524 -58.837 -3.107  1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O   1 
ATOM   874  C  CB  . HIS A   1 114 ? -56.627 -57.566 -2.120  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB  1 
ATOM   875  C  CG  . HIS A   1 114 ? -55.324 -58.236 -1.815  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG  1 
ATOM   876  N  ND1 . HIS A   1 114 ? -55.250 -59.507 -1.286  1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1 1 
ATOM   877  C  CD2 . HIS A   1 114 ? -54.045 -57.839 -2.028  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2 1 
ATOM   878  C  CE1 . HIS A   1 114 ? -53.981 -59.867 -1.188  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1 1 
ATOM   879  N  NE2 . HIS A   1 114 ? -53.231 -58.873 -1.632  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2 1 
ATOM   880  N  N   . ILE A   1 115 ? -59.248 -56.643 -3.584  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   N   1 
ATOM   881  C  CA  . ILE A   1 115 ? -60.674 -56.363 -3.566  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CA  1 
ATOM   882  C  C   . ILE A   1 115 ? -61.356 -57.109 -4.721  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   C   1 
ATOM   883  O  O   . ILE A   1 115 ? -62.422 -57.696 -4.539  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   O   1 
ATOM   884  C  CB  . ILE A   1 115 ? -60.942 -54.833 -3.658  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CB  1 
ATOM   885  C  CG1 . ILE A   1 115 ? -60.604 -54.174 -2.319  1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CG1 1 
ATOM   886  C  CG2 . ILE A   1 115 ? -62.402 -54.558 -4.029  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CG2 1 
ATOM   887  C  CD1 . ILE A   1 115 ? -60.667 -52.658 -2.354  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CD1 1 
ATOM   888  N  N   . ALA A   1 116 ? -60.735 -57.100 -5.900  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   N   1 
ATOM   889  C  CA  . ALA A   1 116 ? -61.287 -57.809 -7.055  1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CA  1 
ATOM   890  C  C   . ALA A   1 116 ? -61.565 -59.290 -6.741  1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   C   1 
ATOM   891  O  O   . ALA A   1 116 ? -62.563 -59.854 -7.191  1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   O   1 
ATOM   892  C  CB  . ALA A   1 116 ? -60.336 -57.706 -8.235  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CB  1 
ATOM   893  N  N   . VAL A   1 117 ? -60.678 -59.929 -5.989  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   N   1 
ATOM   894  C  CA  . VAL A   1 117 ? -60.898 -61.320 -5.642  1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CA  1 
ATOM   895  C  C   . VAL A   1 117 ? -62.164 -61.428 -4.808  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   C   1 
ATOM   896  O  O   . VAL A   1 117 ? -62.977 -62.321 -5.029  1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   O   1 
ATOM   897  C  CB  . VAL A   1 117 ? -59.726 -61.910 -4.834  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CB  1 
ATOM   898  C  CG1 . VAL A   1 117 ? -60.123 -63.261 -4.254  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CG1 1 
ATOM   899  C  CG2 . VAL A   1 117 ? -58.511 -62.076 -5.730  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CG2 1 
ATOM   900  N  N   . LYS A   1 118 ? -62.338 -60.522 -3.852  1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   N   1 
ATOM   901  C  CA  . LYS A   1 118 ? -63.529 -60.556 -3.008  1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CA  1 
ATOM   902  C  C   . LYS A   1 118 ? -64.795 -60.271 -3.802  1.00 72.13  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   C   1 
ATOM   903  O  O   . LYS A   1 118 ? -65.820 -60.904 -3.576  1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   O   1 
ATOM   904  C  CB  . LYS A   1 118 ? -63.406 -59.560 -1.862  1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CB  1 
ATOM   905  C  CG  . LYS A   1 118 ? -62.272 -59.888 -0.924  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CG  1 
ATOM   906  C  CD  . LYS A   1 118 ? -61.968 -58.697 -0.044  1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CD  1 
ATOM   907  C  CE  . LYS A   1 118 ? -60.701 -58.914 0.746   1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CE  1 
ATOM   908  N  NZ  . LYS A   1 118 ? -60.403 -57.687 1.528   1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   NZ  1 
ATOM   909  N  N   . MET A   1 119 ? -64.731 -59.320 -4.725  1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   N   1 
ATOM   910  C  CA  . MET A   1 119 ? -65.893 -59.005 -5.539  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CA  1 
ATOM   911  C  C   . MET A   1 119 ? -66.385 -60.290 -6.207  1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   C   1 
ATOM   912  O  O   . MET A   1 119 ? -67.580 -60.589 -6.201  1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   O   1 
ATOM   913  C  CB  . MET A   1 119 ? -65.539 -57.967 -6.612  1.00 80.85  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CB  1 
ATOM   914  C  CG  . MET A   1 119 ? -65.582 -56.512 -6.141  1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CG  1 
ATOM   915  S  SD  . MET A   1 119 ? -65.182 -55.300 -7.462  1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   SD  1 
ATOM   916  C  CE  . MET A   1 119 ? -66.730 -55.277 -8.436  1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CE  1 
ATOM   917  N  N   . LYS A   1 120 ? -65.454 -61.054 -6.770  1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   N   1 
ATOM   918  C  CA  . LYS A   1 120 ? -65.792 -62.300 -7.446  1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CA  1 
ATOM   919  C  C   . LYS A   1 120 ? -66.372 -63.319 -6.475  1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   C   1 
ATOM   920  O  O   . LYS A   1 120 ? -67.306 -64.035 -6.816  1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   O   1 
ATOM   921  C  CB  . LYS A   1 120 ? -64.553 -62.883 -8.143  1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CB  1 
ATOM   922  C  CG  . LYS A   1 120 ? -64.786 -64.221 -8.838  1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CG  1 
ATOM   923  C  CD  . LYS A   1 120 ? -65.804 -64.105 -9.965  1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CD  1 
ATOM   924  C  CE  . LYS A   1 120 ? -65.334 -63.136 -11.047 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CE  1 
ATOM   925  N  NZ  . LYS A   1 120 ? -66.366 -62.915 -12.107 1.00 88.51  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   NZ  1 
ATOM   926  N  N   . VAL A   1 121 ? -65.820 -63.387 -5.269  1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   N   1 
ATOM   927  C  CA  . VAL A   1 121 ? -66.318 -64.324 -4.271  1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CA  1 
ATOM   928  C  C   . VAL A   1 121 ? -67.735 -63.940 -3.845  1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   C   1 
ATOM   929  O  O   . VAL A   1 121 ? -68.633 -64.785 -3.817  1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   O   1 
ATOM   930  C  CB  . VAL A   1 121 ? -65.403 -64.364 -3.032  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CB  1 
ATOM   931  C  CG1 . VAL A   1 121 ? -66.125 -65.006 -1.874  1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG1 1 
ATOM   932  C  CG2 . VAL A   1 121 ? -64.145 -65.152 -3.348  1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG2 1 
ATOM   933  N  N   . VAL A   1 122 ? -67.937 -62.666 -3.522  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   N   1 
ATOM   934  C  CA  . VAL A   1 122 ? -69.256 -62.199 -3.113  1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CA  1 
ATOM   935  C  C   . VAL A   1 122 ? -70.257 -62.507 -4.231  1.00 83.61  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   C   1 
ATOM   936  O  O   . VAL A   1 122 ? -71.437 -62.744 -3.979  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   O   1 
ATOM   937  C  CB  . VAL A   1 122 ? -69.254 -60.663 -2.821  1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CB  1 
ATOM   938  C  CG1 . VAL A   1 122 ? -69.957 -59.893 -3.941  1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG1 1 
ATOM   939  C  CG2 . VAL A   1 122 ? -69.930 -60.390 -1.495  1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG2 1 
ATOM   940  N  N   . SER A   1 123 ? -69.766 -62.516 -5.465  1.00 84.19  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   N   1 
ATOM   941  C  CA  . SER A   1 123 ? -70.594 -62.781 -6.633  1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CA  1 
ATOM   942  C  C   . SER A   1 123 ? -71.109 -64.212 -6.768  1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   C   1 
ATOM   943  O  O   . SER A   1 123 ? -72.307 -64.458 -6.625  1.00 85.61  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   O   1 
ATOM   944  C  CB  . SER A   1 123 ? -69.835 -62.413 -7.902  1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CB  1 
ATOM   945  O  OG  . SER A   1 123 ? -70.544 -62.856 -9.039  1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   OG  1 
ATOM   946  N  N   . VAL A   1 124 ? -70.218 -65.156 -7.053  1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N   1 
ATOM   947  C  CA  . VAL A   1 124 ? -70.654 -66.535 -7.223  1.00 86.87  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA  1 
ATOM   948  C  C   . VAL A   1 124 ? -71.323 -67.073 -5.963  1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C   1 
ATOM   949  O  O   . VAL A   1 124 ? -72.232 -67.891 -6.048  1.00 89.03  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O   1 
ATOM   950  C  CB  . VAL A   1 124 ? -69.487 -67.484 -7.636  1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB  1 
ATOM   951  C  CG1 . VAL A   1 124 ? -68.447 -66.717 -8.438  1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1 1 
ATOM   952  C  CG2 . VAL A   1 124 ? -68.884 -68.161 -6.419  1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2 1 
ATOM   953  N  N   . VAL A   1 125 ? -70.885 -66.612 -4.796  1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   N   1 
ATOM   954  C  CA  . VAL A   1 125 ? -71.489 -67.076 -3.556  1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CA  1 
ATOM   955  C  C   . VAL A   1 125 ? -72.909 -66.523 -3.458  1.00 92.78  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   C   1 
ATOM   956  O  O   . VAL A   1 125 ? -73.775 -67.125 -2.823  1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   O   1 
ATOM   957  C  CB  . VAL A   1 125 ? -70.656 -66.646 -2.332  1.00 90.24  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CB  1 
ATOM   958  C  CG1 . VAL A   1 125 ? -71.374 -67.003 -1.049  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG1 1 
ATOM   959  C  CG2 . VAL A   1 125 ? -69.320 -67.352 -2.362  1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG2 1 
ATOM   960  N  N   . THR A   1 126 ? -73.151 -65.381 -4.098  1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 123 THR A   N   1 
ATOM   961  C  CA  . THR A   1 126 ? -74.483 -64.783 -4.098  1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 123 THR A   CA  1 
ATOM   962  C  C   . THR A   1 126 ? -75.389 -65.613 -5.010  1.00 96.83  ? ? ? ? ? ? 123 THR A   C   1 
ATOM   963  O  O   . THR A   1 126 ? -76.563 -65.824 -4.706  1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 123 THR A   O   1 
ATOM   964  C  CB  . THR A   1 126 ? -74.448 -63.302 -4.586  1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 123 THR A   CB  1 
ATOM   965  O  OG1 . THR A   1 126 ? -74.117 -62.445 -3.484  1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 123 THR A   OG1 1 
ATOM   966  C  CG2 . THR A   1 126 ? -75.794 -62.879 -5.164  1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 123 THR A   CG2 1 
ATOM   967  N  N   . ALA A   1 127 ? -74.833 -66.087 -6.123  1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   N   1 
ATOM   968  C  CA  . ALA A   1 127 ? -75.587 -66.910 -7.064  1.00 98.98  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   CA  1 
ATOM   969  C  C   . ALA A   1 127 ? -75.843 -68.275 -6.430  1.00 99.59  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   C   1 
ATOM   970  O  O   . ALA A   1 127 ? -76.920 -68.848 -6.581  1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   O   1 
ATOM   971  C  CB  . ALA A   1 127 ? -74.812 -67.067 -8.363  1.00 97.76  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   CB  1 
ATOM   972  N  N   . TYR A   1 128 ? -74.842 -68.792 -5.723  1.00 99.95  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   N   1 
ATOM   973  C  CA  . TYR A   1 128 ? -74.961 -70.076 -5.040  1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CA  1 
ATOM   974  C  C   . TYR A   1 128 ? -76.039 -69.955 -3.973  1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   C   1 
ATOM   975  O  O   . TYR A   1 128 ? -76.812 -70.883 -3.746  1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   O   1 
ATOM   976  C  CB  . TYR A   1 128 ? -73.645 -70.445 -4.352  1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CB  1 
ATOM   977  C  CG  . TYR A   1 128 ? -72.542 -70.921 -5.265  1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CG  1 
ATOM   978  C  CD1 . TYR A   1 128 ? -72.557 -70.635 -6.628  1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD1 1 
ATOM   979  C  CD2 . TYR A   1 128 ? -71.454 -71.623 -4.752  1.00 99.24  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD2 1 
ATOM   980  C  CE1 . TYR A   1 128 ? -71.515 -71.031 -7.456  1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE1 1 
ATOM   981  C  CE2 . TYR A   1 128 ? -70.408 -72.023 -5.569  1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE2 1 
ATOM   982  C  CZ  . TYR A   1 128 ? -70.442 -71.722 -6.920  1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CZ  1 
ATOM   983  O  OH  . TYR A   1 128 ? -69.394 -72.097 -7.729  1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   OH  1 
ATOM   984  N  N   . GLY A   1 129 ? -76.079 -68.802 -3.315  1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   N   1 
ATOM   985  C  CA  . GLY A   1 129 ? -77.056 -68.582 -2.267  1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   CA  1 
ATOM   986  C  C   . GLY A   1 129 ? -78.484 -68.470 -2.765  1.00 103.70 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   C   1 
ATOM   987  O  O   . GLY A   1 129 ? -79.418 -68.920 -2.099  1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   O   1 
ATOM   988  N  N   . GLN A   1 130 ? -78.660 -67.871 -3.937  1.00 104.03 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   N   1 
ATOM   989  C  CA  . GLN A   1 130 ? -79.992 -67.700 -4.493  1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CA  1 
ATOM   990  C  C   . GLN A   1 130 ? -80.319 -68.706 -5.594  1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   C   1 
ATOM   991  O  O   . GLN A   1 130 ? -80.815 -68.335 -6.660  1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   O   1 
ATOM   992  C  CB  . GLN A   1 130 ? -80.170 -66.264 -5.006  1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CB  1 
ATOM   993  C  CG  . GLN A   1 130 ? -79.207 -65.849 -6.106  1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CG  1 
ATOM   994  C  CD  . GLN A   1 130 ? -79.267 -64.359 -6.401  1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CD  1 
ATOM   995  O  OE1 . GLN A   1 130 ? -78.580 -63.862 -7.296  1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   OE1 1 
ATOM   996  N  NE2 . GLN A   1 130 ? -80.087 -63.637 -5.643  1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   NE2 1 
ATOM   997  N  N   . GLY A   1 131 ? -80.031 -69.980 -5.335  1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   N   1 
ATOM   998  C  CA  . GLY A   1 131 ? -80.340 -71.015 -6.303  1.00 103.81 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   CA  1 
ATOM   999  C  C   . GLY A   1 131 ? -79.241 -71.511 -7.223  1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   C   1 
ATOM   1000 O  O   . GLY A   1 131 ? -78.420 -72.330 -6.825  1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   O   1 
ATOM   1001 N  N   . ASN A   1 132 ? -79.238 -71.016 -8.459  1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   N   1 
ATOM   1002 C  CA  . ASN A   1 132 ? -78.272 -71.421 -9.484  1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   CA  1 
ATOM   1003 C  C   . ASN A   1 132 ? -76.846 -71.711 -9.013  1.00 103.54 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   C   1 
ATOM   1004 O  O   . ASN A   1 132 ? -76.256 -70.952 -8.238  1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   O   1 
ATOM   1005 C  CB  . ASN A   1 132 ? -78.273 -70.397 -10.632 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   CB  1 
ATOM   1006 C  CG  . ASN A   1 132 ? -76.887 -69.928 -11.007 1.00 103.21 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   CG  1 
ATOM   1007 O  OD1 . ASN A   1 132 ? -76.354 -69.007 -10.397 1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   OD1 1 
ATOM   1008 N  ND2 . ASN A   1 132 ? -76.294 -70.561 -12.011 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   ND2 1 
ATOM   1009 N  N   . PHE A   1 133 ? -76.305 -72.828 -9.499  1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   N   1 
ATOM   1010 C  CA  . PHE A   1 133 ? -74.964 -73.278 -9.140  1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CA  1 
ATOM   1011 C  C   . PHE A   1 133 ? -74.042 -73.431 -10.357 1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   C   1 
ATOM   1012 O  O   . PHE A   1 133 ? -73.003 -74.088 -10.274 1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   O   1 
ATOM   1013 C  CB  . PHE A   1 133 ? -75.047 -74.626 -8.413  1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CB  1 
ATOM   1014 C  CG  . PHE A   1 133 ? -76.031 -74.653 -7.272  1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CG  1 
ATOM   1015 C  CD1 . PHE A   1 133 ? -75.839 -73.865 -6.143  1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CD1 1 
ATOM   1016 C  CD2 . PHE A   1 133 ? -77.141 -75.491 -7.317  1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CD2 1 
ATOM   1017 C  CE1 . PHE A   1 133 ? -76.739 -73.915 -5.070  1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CE1 1 
ATOM   1018 C  CE2 . PHE A   1 133 ? -78.046 -75.545 -6.248  1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CE2 1 
ATOM   1019 C  CZ  . PHE A   1 133 ? -77.842 -74.757 -5.125  1.00 104.06 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CZ  1 
ATOM   1020 N  N   . GLU A   1 134 ? -74.415 -72.828 -11.482 1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   N   1 
ATOM   1021 C  CA  . GLU A   1 134 ? -73.601 -72.931 -12.693 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CA  1 
ATOM   1022 C  C   . GLU A   1 134 ? -72.243 -72.218 -12.647 1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   C   1 
ATOM   1023 O  O   . GLU A   1 134 ? -71.253 -72.732 -13.174 1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   O   1 
ATOM   1024 C  CB  . GLU A   1 134 ? -74.392 -72.433 -13.911 1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CB  1 
ATOM   1025 C  CG  . GLU A   1 134 ? -75.520 -73.362 -14.346 1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CG  1 
ATOM   1026 C  CD  . GLU A   1 134 ? -75.064 -74.811 -14.497 1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CD  1 
ATOM   1027 O  OE1 . GLU A   1 134 ? -74.126 -75.070 -15.284 1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   OE1 1 
ATOM   1028 O  OE2 . GLU A   1 134 ? -75.646 -75.695 -13.827 1.00 106.51 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   OE2 1 
ATOM   1029 N  N   . PRO A   1 135 ? -72.177 -71.027 -12.022 1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   N   1 
ATOM   1030 C  CA  . PRO A   1 135 ? -70.919 -70.275 -11.934 1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CA  1 
ATOM   1031 C  C   . PRO A   1 135 ? -69.801 -70.958 -11.144 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   C   1 
ATOM   1032 O  O   . PRO A   1 135 ? -70.054 -71.637 -10.146 1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   O   1 
ATOM   1033 C  CB  . PRO A   1 135 ? -71.355 -68.958 -11.298 1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CB  1 
ATOM   1034 C  CG  . PRO A   1 135 ? -72.519 -69.369 -10.445 1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CG  1 
ATOM   1035 C  CD  . PRO A   1 135 ? -73.270 -70.282 -11.372 1.00 96.03  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CD  1 
ATOM   1036 N  N   . LEU A   1 136 ? -68.565 -70.764 -11.608 1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   N   1 
ATOM   1037 C  CA  . LEU A   1 136 ? -67.370 -71.335 -10.980 1.00 88.18  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CA  1 
ATOM   1038 C  C   . LEU A   1 136 ? -66.360 -70.257 -10.596 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   C   1 
ATOM   1039 O  O   . LEU A   1 136 ? -66.033 -69.389 -11.406 1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   O   1 
ATOM   1040 C  CB  . LEU A   1 136 ? -66.680 -72.315 -11.930 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CB  1 
ATOM   1041 C  CG  . LEU A   1 136 ? -67.216 -73.738 -12.061 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CG  1 
ATOM   1042 C  CD1 . LEU A   1 136 ? -66.451 -74.463 -13.154 1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD1 1 
ATOM   1043 C  CD2 . LEU A   1 136 ? -67.072 -74.465 -10.732 1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD2 1 
ATOM   1044 N  N   . MET A   1 137 ? -65.863 -70.327 -9.363  1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   N   1 
ATOM   1045 C  CA  . MET A   1 137 ? -64.873 -69.372 -8.877  1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CA  1 
ATOM   1046 C  C   . MET A   1 137 ? -63.647 -69.476 -9.768  1.00 80.18  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   C   1 
ATOM   1047 O  O   . MET A   1 137 ? -63.228 -70.576 -10.116 1.00 79.64  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   O   1 
ATOM   1048 C  CB  . MET A   1 137 ? -64.478 -69.696 -7.433  1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CB  1 
ATOM   1049 C  CG  . MET A   1 137 ? -63.438 -68.752 -6.831  1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CG  1 
ATOM   1050 S  SD  . MET A   1 137 ? -64.036 -67.053 -6.714  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   SD  1 
ATOM   1051 C  CE  . MET A   1 137 ? -62.519 -66.134 -6.905  1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CE  1 
ATOM   1052 N  N   . ASP A   1 138 ? -63.077 -68.335 -10.137 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   N   1 
ATOM   1053 C  CA  . ASP A   1 138 ? -61.900 -68.314 -10.992 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CA  1 
ATOM   1054 C  C   . ASP A   1 138 ? -60.751 -69.057 -10.330 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   C   1 
ATOM   1055 O  O   . ASP A   1 138 ? -60.690 -69.143 -9.109  1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   O   1 
ATOM   1056 C  CB  . ASP A   1 138 ? -61.491 -66.873 -11.260 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CB  1 
ATOM   1057 C  CG  . ASP A   1 138 ? -62.608 -66.058 -11.884 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CG  1 
ATOM   1058 O  OD1 . ASP A   1 138 ? -62.786 -66.132 -13.120 1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD1 1 
ATOM   1059 O  OD2 . ASP A   1 138 ? -63.317 -65.351 -11.134 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD2 1 
ATOM   1060 N  N   . ARG A   1 139 ? -59.844 -69.596 -11.139 1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   N   1 
ATOM   1061 C  CA  . ARG A   1 139 ? -58.691 -70.319 -10.618 1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CA  1 
ATOM   1062 C  C   . ARG A   1 139 ? -57.636 -69.311 -10.172 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   C   1 
ATOM   1063 O  O   . ARG A   1 139 ? -57.252 -68.421 -10.937 1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   O   1 
ATOM   1064 C  CB  . ARG A   1 139 ? -58.105 -71.253 -11.681 1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CB  1 
ATOM   1065 C  CG  . ARG A   1 139 ? -56.822 -71.937 -11.216 1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CG  1 
ATOM   1066 C  CD  . ARG A   1 139 ? -56.328 -72.998 -12.183 1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CD  1 
ATOM   1067 N  NE  . ARG A   1 139 ? -56.244 -72.497 -13.551 1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   NE  1 
ATOM   1068 C  CZ  . ARG A   1 139 ? -55.627 -73.129 -14.548 1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CZ  1 
ATOM   1069 N  NH1 . ARG A   1 139 ? -55.025 -74.298 -14.334 1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   NH1 1 
ATOM   1070 N  NH2 . ARG A   1 139 ? -55.628 -72.596 -15.768 1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   NH2 1 
ATOM   1071 N  N   . LEU A   1 140 ? -57.163 -69.454 -8.936  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   N   1 
ATOM   1072 C  CA  . LEU A   1 140 ? -56.176 -68.525 -8.399  1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CA  1 
ATOM   1073 C  C   . LEU A   1 140 ? -54.808 -69.150 -8.138  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   C   1 
ATOM   1074 O  O   . LEU A   1 140 ? -54.707 -70.321 -7.772  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   O   1 
ATOM   1075 C  CB  . LEU A   1 140 ? -56.730 -67.895 -7.125  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CB  1 
ATOM   1076 C  CG  . LEU A   1 140 ? -57.999 -67.070 -7.375  1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CG  1 
ATOM   1077 C  CD1 . LEU A   1 140 ? -58.773 -66.869 -6.080  1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CD1 1 
ATOM   1078 C  CD2 . LEU A   1 140 ? -57.617 -65.742 -7.981  1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CD2 1 
ATOM   1079 N  N   . PRO A   1 141 ? -53.730 -68.366 -8.327  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N   1 
ATOM   1080 C  CA  . PRO A   1 141 ? -52.334 -68.776 -8.134  1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA  1 
ATOM   1081 C  C   . PRO A   1 141 ? -51.872 -68.790 -6.672  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C   1 
ATOM   1082 O  O   . PRO A   1 141 ? -52.546 -68.269 -5.782  1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O   1 
ATOM   1083 C  CB  . PRO A   1 141 ? -51.578 -67.739 -8.939  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB  1 
ATOM   1084 C  CG  . PRO A   1 141 ? -52.340 -66.508 -8.614  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG  1 
ATOM   1085 C  CD  . PRO A   1 141 ? -53.790 -66.958 -8.763  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD  1 
ATOM   1086 N  N   . GLY A   1 142 ? -50.706 -69.378 -6.445  1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   N   1 
ATOM   1087 C  CA  . GLY A   1 142 ? -50.142 -69.449 -5.111  1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   CA  1 
ATOM   1088 C  C   . GLY A   1 142 ? -51.105 -69.799 -3.991  1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   C   1 
ATOM   1089 O  O   . GLY A   1 142 ? -51.906 -70.727 -4.098  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   O   1 
ATOM   1090 N  N   . LYS A   1 143 ? -51.020 -69.029 -2.912  1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   N   1 
ATOM   1091 C  CA  . LYS A   1 143 ? -51.847 -69.229 -1.737  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CA  1 
ATOM   1092 C  C   . LYS A   1 143 ? -53.290 -68.782 -1.861  1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   C   1 
ATOM   1093 O  O   . LYS A   1 143 ? -54.111 -69.130 -1.010  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   O   1 
ATOM   1094 C  CB  . LYS A   1 143 ? -51.183 -68.569 -0.529  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CB  1 
ATOM   1095 C  CG  . LYS A   1 143 ? -49.963 -69.352 -0.066  1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CG  1 
ATOM   1096 C  CD  . LYS A   1 143 ? -49.082 -68.568 0.875   1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CD  1 
ATOM   1097 C  CE  . LYS A   1 143 ? -47.890 -69.402 1.307   1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CE  1 
ATOM   1098 N  NZ  . LYS A   1 143 ? -46.909 -68.571 2.044   1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   NZ  1 
ATOM   1099 N  N   . LYS A   1 144 ? -53.613 -68.016 -2.903  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   N   1 
ATOM   1100 C  CA  . LYS A   1 144 ? -54.995 -67.588 -3.101  1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CA  1 
ATOM   1101 C  C   . LYS A   1 144 ? -55.770 -68.782 -3.660  1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   C   1 
ATOM   1102 O  O   . LYS A   1 144 ? -56.984 -68.717 -3.844  1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   O   1 
ATOM   1103 C  CB  . LYS A   1 144 ? -55.083 -66.412 -4.081  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . LYS A   1 144 ? -54.453 -65.129 -3.590  1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CG  1 
ATOM   1105 C  CD  . LYS A   1 144 ? -54.373 -64.078 -4.690  1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CD  1 
ATOM   1106 C  CE  . LYS A   1 144 ? -55.459 -63.036 -4.550  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CE  1 
ATOM   1107 N  NZ  . LYS A   1 144 ? -55.372 -62.310 -3.252  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   NZ  1 
ATOM   1108 N  N   . ALA A   1 145 ? -55.064 -69.875 -3.935  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   N   1 
ATOM   1109 C  CA  . ALA A   1 145 ? -55.710 -71.073 -4.466  1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CA  1 
ATOM   1110 C  C   . ALA A   1 145 ? -56.717 -71.625 -3.457  1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   C   1 
ATOM   1111 O  O   . ALA A   1 145 ? -57.685 -72.284 -3.828  1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   O   1 
ATOM   1112 C  CB  . ALA A   1 145 ? -54.665 -72.131 -4.795  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CB  1 
ATOM   1113 N  N   . GLN A   1 146 ? -56.476 -71.362 -2.177  1.00 74.79  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   N   1 
ATOM   1114 C  CA  . GLN A   1 146 ? -57.370 -71.822 -1.124  1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CA  1 
ATOM   1115 C  C   . GLN A   1 146 ? -58.759 -71.241 -1.324  1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   C   1 
ATOM   1116 O  O   . GLN A   1 146 ? -59.758 -71.912 -1.089  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   O   1 
ATOM   1117 C  CB  . GLN A   1 146 ? -56.859 -71.379 0.236   1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CB  1 
ATOM   1118 C  CG  . GLN A   1 146 ? -55.559 -71.993 0.654   1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CG  1 
ATOM   1119 C  CD  . GLN A   1 146 ? -54.914 -71.183 1.752   1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CD  1 
ATOM   1120 O  OE1 . GLN A   1 146 ? -55.571 -70.341 2.375   1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   OE1 1 
ATOM   1121 N  NE2 . GLN A   1 146 ? -53.625 -71.424 2.000   1.00 86.47  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   NE2 1 
ATOM   1122 N  N   . ILE A   1 147 ? -58.817 -69.981 -1.736  1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N   1 
ATOM   1123 C  CA  . ILE A   1 147 ? -60.095 -69.337 -1.953  1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA  1 
ATOM   1124 C  C   . ILE A   1 147 ? -60.844 -70.120 -3.017  1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C   1 
ATOM   1125 O  O   . ILE A   1 147 ? -62.005 -70.488 -2.832  1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O   1 
ATOM   1126 C  CB  . ILE A   1 147 ? -59.925 -67.883 -2.430  1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB  1 
ATOM   1127 C  CG1 . ILE A   1 147 ? -59.023 -67.122 -1.458  1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1 1 
ATOM   1128 C  CG2 . ILE A   1 147 ? -61.290 -67.201 -2.530  1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2 1 
ATOM   1129 C  CD1 . ILE A   1 147 ? -58.821 -65.664 -1.817  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1 1 
ATOM   1130 N  N   . THR A   1 148 ? -60.165 -70.394 -4.126  1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   N   1 
ATOM   1131 C  CA  . THR A   1 148 ? -60.789 -71.122 -5.218  1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CA  1 
ATOM   1132 C  C   . THR A   1 148 ? -61.187 -72.553 -4.837  1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   C   1 
ATOM   1133 O  O   . THR A   1 148 ? -62.237 -73.030 -5.262  1.00 84.18  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   O   1 
ATOM   1134 C  CB  . THR A   1 148 ? -59.881 -71.139 -6.476  1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CB  1 
ATOM   1135 O  OG1 . THR A   1 148 ? -60.668 -71.483 -7.619  1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   OG1 1 
ATOM   1136 C  CG2 . THR A   1 148 ? -58.765 -72.159 -6.337  1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CG2 1 
ATOM   1137 N  N   . GLU A   1 149 ? -60.374 -73.238 -4.035  1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   N   1 
ATOM   1138 C  CA  . GLU A   1 149 ? -60.721 -74.601 -3.637  1.00 87.38  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CA  1 
ATOM   1139 C  C   . GLU A   1 149 ? -61.843 -74.593 -2.589  1.00 86.22  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   C   1 
ATOM   1140 O  O   . GLU A   1 149 ? -62.715 -75.460 -2.595  1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   O   1 
ATOM   1141 C  CB  . GLU A   1 149 ? -59.498 -75.345 -3.085  1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CB  1 
ATOM   1142 C  CG  . GLU A   1 149 ? -59.051 -74.895 -1.700  1.00 98.06  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CG  1 
ATOM   1143 C  CD  . GLU A   1 149 ? -58.021 -75.834 -1.076  1.00 101.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CD  1 
ATOM   1144 O  OE1 . GLU A   1 149 ? -56.964 -76.075 -1.706  1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   OE1 1 
ATOM   1145 O  OE2 . GLU A   1 149 ? -58.270 -76.328 0.048   1.00 103.63 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   OE2 1 
ATOM   1146 N  N   . ALA A   1 150 ? -61.822 -73.608 -1.699  1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   N   1 
ATOM   1147 C  CA  . ALA A   1 150 ? -62.840 -73.498 -0.666  1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CA  1 
ATOM   1148 C  C   . ALA A   1 150 ? -64.198 -73.190 -1.286  1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   C   1 
ATOM   1149 O  O   . ALA A   1 150 ? -65.229 -73.664 -0.806  1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   O   1 
ATOM   1150 C  CB  . ALA A   1 150 ? -62.468 -72.413 0.329   1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CB  1 
ATOM   1151 N  N   . ILE A   1 151 ? -64.205 -72.392 -2.347  1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   N   1 
ATOM   1152 C  CA  . ILE A   1 151 ? -65.461 -72.056 -2.996  1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CA  1 
ATOM   1153 C  C   . ILE A   1 151 ? -65.968 -73.273 -3.759  1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   C   1 
ATOM   1154 O  O   . ILE A   1 151 ? -67.173 -73.486 -3.864  1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   O   1 
ATOM   1155 C  CB  . ILE A   1 151 ? -65.305 -70.845 -3.946  1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CB  1 
ATOM   1156 C  CG1 . ILE A   1 151 ? -64.842 -69.623 -3.144  1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CG1 1 
ATOM   1157 C  CG2 . ILE A   1 151 ? -66.623 -70.542 -4.644  1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CG2 1 
ATOM   1158 C  CD1 . ILE A   1 151 ? -65.638 -69.366 -1.871  1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CD1 1 
ATOM   1159 N  N   . ASP A   1 152 ? -65.042 -74.074 -4.280  1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   N   1 
ATOM   1160 C  CA  . ASP A   1 152 ? -65.401 -75.294 -5.002  1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CA  1 
ATOM   1161 C  C   . ASP A   1 152 ? -66.024 -76.252 -3.989  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   C   1 
ATOM   1162 O  O   . ASP A   1 152 ? -67.018 -76.919 -4.270  1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   O   1 
ATOM   1163 C  CB  . ASP A   1 152 ? -64.155 -75.954 -5.616  1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CB  1 
ATOM   1164 C  CG  . ASP A   1 152 ? -63.664 -75.249 -6.872  1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CG  1 
ATOM   1165 O  OD1 . ASP A   1 152 ? -62.575 -75.615 -7.366  1.00 84.81  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   OD1 1 
ATOM   1166 O  OD2 . ASP A   1 152 ? -64.364 -74.341 -7.370  1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   OD2 1 
ATOM   1167 N  N   . GLY A   1 153 ? -65.420 -76.307 -2.804  1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   N   1 
ATOM   1168 C  CA  . GLY A   1 153 ? -65.904 -77.178 -1.751  1.00 95.01  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   CA  1 
ATOM   1169 C  C   . GLY A   1 153 ? -67.383 -77.013 -1.475  1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   C   1 
ATOM   1170 O  O   . GLY A   1 153 ? -68.117 -78.000 -1.435  1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   O   1 
ATOM   1171 N  N   . VAL A   1 154 ? -67.827 -75.773 -1.282  1.00 98.95  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   N   1 
ATOM   1172 C  CA  . VAL A   1 154 ? -69.238 -75.506 -1.014  1.00 100.14 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CA  1 
ATOM   1173 C  C   . VAL A   1 154 ? -70.039 -75.535 -2.313  1.00 102.09 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   C   1 
ATOM   1174 O  O   . VAL A   1 154 ? -71.262 -75.410 -2.298  1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   O   1 
ATOM   1175 C  CB  . VAL A   1 154 ? -69.443 -74.130 -0.349  1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CB  1 
ATOM   1176 C  CG1 . VAL A   1 154 ? -69.277 -73.029 -1.377  1.00 96.88  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG1 1 
ATOM   1177 C  CG2 . VAL A   1 154 ? -70.818 -74.062 0.294   1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG2 1 
ATOM   1178 N  N   . ARG A   1 155 ? -69.339 -75.695 -3.434  1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   N   1 
ATOM   1179 C  CA  . ARG A   1 155 ? -69.981 -75.750 -4.744  1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CA  1 
ATOM   1180 C  C   . ARG A   1 155 ? -70.547 -77.147 -4.970  1.00 108.60 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   C   1 
ATOM   1181 O  O   . ARG A   1 155 ? -71.556 -77.309 -5.652  1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   O   1 
ATOM   1182 C  CB  . ARG A   1 155 ? -68.974 -75.424 -5.843  1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CB  1 
ATOM   1183 C  CG  . ARG A   1 155 ? -69.600 -74.930 -7.129  1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CG  1 
ATOM   1184 C  CD  . ARG A   1 155 ? -69.615 -75.963 -8.232  1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CD  1 
ATOM   1185 N  NE  . ARG A   1 155 ? -70.073 -75.352 -9.476  1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   NE  1 
ATOM   1186 C  CZ  . ARG A   1 155 ? -70.184 -75.989 -10.637 1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CZ  1 
ATOM   1187 N  NH1 . ARG A   1 155 ? -69.868 -77.274 -10.725 1.00 109.01 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   NH1 1 
ATOM   1188 N  NH2 . ARG A   1 155 ? -70.610 -75.337 -11.712 1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   NH2 1 
ATOM   1189 N  N   . GLU A   1 156 ? -69.887 -78.152 -4.397  1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   N   1 
ATOM   1190 C  CA  . GLU A   1 156 ? -70.329 -79.536 -4.520  1.00 111.72 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CA  1 
ATOM   1191 C  C   . GLU A   1 156 ? -71.472 -79.757 -3.536  1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   C   1 
ATOM   1192 O  O   . GLU A   1 156 ? -72.571 -80.138 -3.932  1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   O   1 
ATOM   1193 C  CB  . GLU A   1 156 ? -69.175 -80.494 -4.212  1.00 111.99 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CB  1 
ATOM   1194 C  CG  . GLU A   1 156 ? -67.886 -80.155 -4.947  1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CG  1 
ATOM   1195 C  CD  . GLU A   1 156 ? -66.786 -81.185 -4.732  1.00 114.49 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CD  1 
ATOM   1196 O  OE1 . GLU A   1 156 ? -65.600 -80.837 -4.933  1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   OE1 1 
ATOM   1197 O  OE2 . GLU A   1 156 ? -67.104 -82.343 -4.377  1.00 114.17 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   OE2 1 
ATOM   1198 N  N   . ARG A   1 157 ? -71.204 -79.509 -2.255  1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   N   1 
ATOM   1199 C  CA  . ARG A   1 157 ? -72.210 -79.653 -1.207  1.00 115.28 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CA  1 
ATOM   1200 C  C   . ARG A   1 157 ? -73.584 -79.279 -1.756  1.00 116.89 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   C   1 
ATOM   1201 O  O   . ARG A   1 157 ? -74.540 -80.041 -1.631  1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   O   1 
ATOM   1202 C  CB  . ARG A   1 157 ? -71.878 -78.738 -0.031  1.00 115.40 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CB  1 
ATOM   1203 C  CG  . ARG A   1 157 ? -72.859 -78.812 1.125   1.00 116.58 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CG  1 
ATOM   1204 C  CD  . ARG A   1 157 ? -72.362 -79.752 2.207   1.00 118.59 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CD  1 
ATOM   1205 N  NE  . ARG A   1 157 ? -72.174 -81.111 1.715   1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NE  1 
ATOM   1206 C  CZ  . ARG A   1 157 ? -71.623 -82.091 2.425   1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CZ  1 
ATOM   1207 N  NH1 . ARG A   1 157 ? -71.200 -81.862 3.662   1.00 122.63 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NH1 1 
ATOM   1208 N  NH2 . ARG A   1 157 ? -71.501 -83.305 1.901   1.00 122.77 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NH2 1 
ATOM   1209 N  N   . LEU A   1 158 ? -73.674 -78.103 -2.371  1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   N   1 
ATOM   1210 C  CA  . LEU A   1 158 ? -74.932 -77.639 -2.942  1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CA  1 
ATOM   1211 C  C   . LEU A   1 158 ? -75.323 -78.488 -4.144  1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   C   1 
ATOM   1212 O  O   . LEU A   1 158 ? -76.392 -79.097 -4.157  1.00 121.62 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   O   1 
ATOM   1213 C  CB  . LEU A   1 158 ? -74.823 -76.165 -3.343  1.00 120.40 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CB  1 
ATOM   1214 C  CG  . LEU A   1 158 ? -74.677 -75.176 -2.180  1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CG  1 
ATOM   1215 C  CD1 . LEU A   1 158 ? -74.405 -73.781 -2.713  1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD1 1 
ATOM   1216 C  CD2 . LEU A   1 158 ? -75.942 -75.186 -1.336  1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD2 1 
ATOM   1217 N  N   . ARG A   1 159 ? -74.453 -78.534 -5.148  1.00 122.47 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   N   1 
ATOM   1218 C  CA  . ARG A   1 159 ? -74.709 -79.323 -6.346  1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CA  1 
ATOM   1219 C  C   . ARG A   1 159 ? -74.527 -80.804 -6.031  1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   C   1 
ATOM   1220 O  O   . ARG A   1 159 ? -73.506 -81.397 -6.377  1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   O   1 
ATOM   1221 C  CB  . ARG A   1 159 ? -73.744 -78.916 -7.456  1.00 123.63 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CB  1 
ATOM   1222 C  CG  . ARG A   1 159 ? -73.818 -79.801 -8.686  1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CG  1 
ATOM   1223 C  CD  . ARG A   1 159 ? -72.839 -79.337 -9.746  1.00 125.91 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CD  1 
ATOM   1224 N  NE  . ARG A   1 159 ? -73.096 -77.951 -10.126 1.00 127.81 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NE  1 
ATOM   1225 C  CZ  . ARG A   1 159 ? -74.235 -77.513 -10.655 1.00 129.24 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CZ  1 
ATOM   1226 N  NH1 . ARG A   1 159 ? -74.376 -76.230 -10.965 1.00 130.13 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH1 1 
ATOM   1227 N  NH2 . ARG A   1 159 ? -75.236 -78.354 -10.877 1.00 129.74 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH2 1 
ATOM   1228 N  N   . GLY A   1 160 ? -75.515 -81.397 -5.367  1.00 124.85 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   N   1 
ATOM   1229 C  CA  . GLY A   1 160 ? -75.423 -82.802 -5.015  1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   CA  1 
ATOM   1230 C  C   . GLY A   1 160 ? -75.205 -83.019 -3.529  1.00 124.74 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   C   1 
ATOM   1231 O  O   . GLY A   1 160 ? -76.178 -82.913 -2.751  1.00 124.32 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   O   1 
ATOM   1232 N  N   . GLY A-2 1 1   A -0.175  -1.929  2.778   1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A-2 N   1 
ATOM   1233 C  CA  . GLY A-2 1 1   A 1.009   -1.037  2.889   1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A-2 CA  1 
ATOM   1234 C  C   . GLY A-2 1 1   A 1.607   -0.674  1.545   1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A-2 C   1 
ATOM   1235 O  O   . GLY A-2 1 1   A 2.043   0.458   1.341   1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 0   GLY A-2 O   1 
ATOM   1236 N  N   . SER A-2 1 2   B 1.626   -1.638  0.628   1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 N   1 
ATOM   1237 C  CA  . SER A-2 1 2   B 2.183   -1.429  -0.706  1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 CA  1 
ATOM   1238 C  C   . SER A-2 1 2   B 1.233   -1.958  -1.767  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 C   1 
ATOM   1239 O  O   . SER A-2 1 2   B 0.239   -2.614  -1.450  1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 O   1 
ATOM   1240 C  CB  . SER A-2 1 2   B 3.525   -2.155  -0.836  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 CB  1 
ATOM   1241 O  OG  . SER A-2 1 2   B 3.362   -3.554  -0.670  1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 OG  1 
ATOM   1242 N  N   . HIS A-2 1 3   C 1.543   -1.681  -3.030  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 N   1 
ATOM   1243 C  CA  . HIS A-2 1 3   C 0.699   -2.161  -4.111  1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1244 C  C   . HIS A-2 1 3   C 0.728   -3.677  -4.143  1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 C   1 
ATOM   1245 O  O   . HIS A-2 1 3   C -0.244  -4.312  -4.530  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 O   1 
ATOM   1246 C  CB  . HIS A-2 1 3   C 1.158   -1.594  -5.450  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . HIS A-2 1 3   C 0.548   -0.269  -5.782  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1248 N  ND1 . HIS A-2 1 3   C 1.296   0.876   -5.953  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1249 C  CD2 . HIS A-2 1 3   C -0.744  0.094   -5.968  1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1250 C  CE1 . HIS A-2 1 3   C 0.492   1.888   -6.230  1.00 75.74  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1251 N  NE2 . HIS A-2 1 3   C -0.752  1.440   -6.245  1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1252 N  N   . MET A-2 1 4   ? 1.842   -4.259  -3.718  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 N   1 
ATOM   1253 C  CA  . MET A-2 1 4   ? 1.959   -5.711  -3.696  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CA  1 
ATOM   1254 C  C   . MET A-2 1 4   ? 1.079   -6.317  -2.590  1.00 71.31  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 C   1 
ATOM   1255 O  O   . MET A-2 1 4   ? 0.490   -7.383  -2.772  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 O   1 
ATOM   1256 C  CB  . MET A-2 1 4   ? 3.429   -6.129  -3.521  1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CB  1 
ATOM   1257 C  CG  . MET A-2 1 4   ? 4.355   -5.612  -4.626  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CG  1 
ATOM   1258 S  SD  . MET A-2 1 4   ? 3.641   -5.672  -6.318  1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 SD  1 
ATOM   1259 C  CE  . MET A-2 1 4   ? 4.153   -7.266  -6.846  1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CE  1 
ATOM   1260 N  N   . GLY A-2 1 5   ? 0.986   -5.636  -1.451  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A-2 N   1 
ATOM   1261 C  CA  . GLY A-2 1 5   ? 0.149   -6.127  -0.372  1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A-2 CA  1 
ATOM   1262 C  C   . GLY A-2 1 5   ? -1.311  -6.193  -0.798  1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A-2 C   1 
ATOM   1263 O  O   . GLY A-2 1 5   ? -2.029  -7.134  -0.456  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 2   GLY A-2 O   1 
ATOM   1264 N  N   . LEU A-2 1 6   ? -1.757  -5.192  -1.548  1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 N   1 
ATOM   1265 C  CA  . LEU A-2 1 6   ? -3.137  -5.162  -2.026  1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1266 C  C   . LEU A-2 1 6   ? -3.362  -6.323  -2.993  1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 C   1 
ATOM   1267 O  O   . LEU A-2 1 6   ? -4.334  -7.069  -2.868  1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 O   1 
ATOM   1268 C  CB  . LEU A-2 1 6   ? -3.445  -3.846  -2.753  1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1269 C  CG  . LEU A-2 1 6   ? -4.847  -3.273  -2.524  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1270 C  CD1 . LEU A-2 1 6   ? -5.157  -2.235  -3.588  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1271 C  CD2 . LEU A-2 1 6   ? -5.883  -4.378  -2.558  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1272 N  N   . PHE A-2 1 7   ? -2.464  -6.462  -3.964  1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 N   1 
ATOM   1273 C  CA  . PHE A-2 1 7   ? -2.578  -7.533  -4.939  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CA  1 
ATOM   1274 C  C   . PHE A-2 1 7   ? -2.630  -8.860  -4.198  1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 C   1 
ATOM   1275 O  O   . PHE A-2 1 7   ? -3.442  -9.732  -4.525  1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 O   1 
ATOM   1276 C  CB  . PHE A-2 1 7   ? -1.379  -7.547  -5.908  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . PHE A-2 1 7   ? -1.416  -6.466  -6.959  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CG  1 
ATOM   1278 C  CD1 . PHE A-2 1 7   ? -2.556  -6.256  -7.727  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1279 C  CD2 . PHE A-2 1 7   ? -0.296  -5.670  -7.192  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1280 C  CE1 . PHE A-2 1 7   ? -2.583  -5.265  -8.716  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1281 C  CE2 . PHE A-2 1 7   ? -0.311  -4.674  -8.177  1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1282 C  CZ  . PHE A-2 1 7   ? -1.455  -4.472  -8.940  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1283 N  N   . ASN A-2 1 8   ? -1.772  -9.010  -3.191  1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 N   1 
ATOM   1284 C  CA  . ASN A-2 1 8   ? -1.728  -10.251 -2.438  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CA  1 
ATOM   1285 C  C   . ASN A-2 1 8   ? -3.028  -10.520 -1.693  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 C   1 
ATOM   1286 O  O   . ASN A-2 1 8   ? -3.510  -11.655 -1.670  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 O   1 
ATOM   1287 C  CB  . ASN A-2 1 8   ? -0.551  -10.261 -1.465  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CB  1 
ATOM   1288 C  CG  . ASN A-2 1 8   ? -0.445  -11.579 -0.705  1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CG  1 
ATOM   1289 O  OD1 . ASN A-2 1 8   ? -0.789  -11.657 0.474   1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1290 N  ND2 . ASN A-2 1 8   ? 0.013   -12.625 -1.386  1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1291 N  N   . ALA A-2 1 9   ? -3.607  -9.485  -1.097  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A-2 N   1 
ATOM   1292 C  CA  . ALA A-2 1 9   ? -4.850  -9.670  -0.378  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A-2 CA  1 
ATOM   1293 C  C   . ALA A-2 1 9   ? -5.881  -10.197 -1.355  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A-2 C   1 
ATOM   1294 O  O   . ALA A-2 1 9   ? -6.674  -11.088 -1.028  1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A-2 O   1 
ATOM   1295 C  CB  . ALA A-2 1 9   ? -5.313  -8.371  0.214   1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A-2 CB  1 
ATOM   1296 N  N   . HIS A-2 1 10  ? -5.870  -9.659  -2.569  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 N   1 
ATOM   1297 C  CA  . HIS A-2 1 10  ? -6.825  -10.113 -3.556  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1298 C  C   . HIS A-2 1 10  ? -6.567  -11.541 -4.021  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 C   1 
ATOM   1299 O  O   . HIS A-2 1 10  ? -7.511  -12.330 -4.126  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 O   1 
ATOM   1300 C  CB  . HIS A-2 1 10  ? -6.886  -9.146  -4.733  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . HIS A-2 1 10  ? -7.878  -8.044  -4.534  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1302 N  ND1 . HIS A-2 1 10  ? -7.509  -6.742  -4.280  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1303 C  CD2 . HIS A-2 1 10  ? -9.232  -8.068  -4.485  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1304 C  CE1 . HIS A-2 1 10  ? -8.591  -6.010  -4.081  1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1305 N  NE2 . HIS A-2 1 10  ? -9.650  -6.792  -4.200  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1306 N  N   . ALA A-2 1 11  ? -5.308  -11.892 -4.280  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 N   1 
ATOM   1307 C  CA  . ALA A-2 1 11  ? -5.008  -13.258 -4.700  1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CA  1 
ATOM   1308 C  C   . ALA A-2 1 11  ? -5.483  -14.261 -3.627  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 C   1 
ATOM   1309 O  O   . ALA A-2 1 11  ? -5.940  -15.362 -3.956  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 O   1 
ATOM   1310 C  CB  . ALA A-2 1 11  ? -3.520  -13.425 -4.949  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CB  1 
ATOM   1311 N  N   . VAL A-2 1 12  ? -5.380  -13.878 -2.352  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 N   1 
ATOM   1312 C  CA  . VAL A-2 1 12  ? -5.816  -14.742 -1.257  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CA  1 
ATOM   1313 C  C   . VAL A-2 1 12  ? -7.343  -14.808 -1.185  1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 C   1 
ATOM   1314 O  O   . VAL A-2 1 12  ? -7.907  -15.891 -1.065  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 O   1 
ATOM   1315 C  CB  . VAL A-2 1 12  ? -5.267  -14.263 0.116   1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CB  1 
ATOM   1316 C  CG1 . VAL A-2 1 12  ? -5.887  -15.098 1.252   1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1317 C  CG2 . VAL A-2 1 12  ? -3.748  -14.397 0.140   1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1318 N  N   . ALA A-2 1 13  ? -8.018  -13.662 -1.262  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 N   1 
ATOM   1319 C  CA  . ALA A-2 1 13  ? -9.477  -13.686 -1.225  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1320 C  C   . ALA A-2 1 13  ? -9.985  -14.528 -2.397  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 C   1 
ATOM   1321 O  O   . ALA A-2 1 13  ? -10.967 -15.264 -2.274  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 O   1 
ATOM   1322 C  CB  . ALA A-2 1 13  ? -10.046 -12.282 -1.313  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1323 N  N   . GLN A-2 1 14  ? -9.296  -14.442 -3.527  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 N   1 
ATOM   1324 C  CA  . GLN A-2 1 14  ? -9.715  -15.188 -4.694  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1325 C  C   . GLN A-2 1 14  ? -9.585  -16.690 -4.536  1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 C   1 
ATOM   1326 O  O   . GLN A-2 1 14  ? -10.452 -17.429 -4.997  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 O   1 
ATOM   1327 C  CB  . GLN A-2 1 14  ? -8.958  -14.713 -5.925  1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1328 C  CG  . GLN A-2 1 14  ? -9.364  -13.315 -6.322  1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1329 C  CD  . GLN A-2 1 14  ? -8.638  -12.814 -7.555  1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1330 O  OE1 . GLN A-2 1 14  ? -7.553  -13.299 -7.899  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1331 N  NE2 . GLN A-2 1 14  ? -9.231  -11.824 -8.221  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1332 N  N   . GLN A-2 1 15  ? -8.525  -17.155 -3.881  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 N   1 
ATOM   1333 C  CA  . GLN A-2 1 15  ? -8.388  -18.589 -3.704  1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1334 C  C   . GLN A-2 1 15  ? -9.295  -19.094 -2.585  1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 C   1 
ATOM   1335 O  O   . GLN A-2 1 15  ? -9.764  -20.229 -2.637  1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 O   1 
ATOM   1336 C  CB  . GLN A-2 1 15  ? -6.937  -18.991 -3.436  1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1337 C  CG  . GLN A-2 1 15  ? -6.352  -18.416 -2.186  1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1338 C  CD  . GLN A-2 1 15  ? -5.456  -19.409 -1.474  1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1339 O  OE1 . GLN A-2 1 15  ? -4.560  -20.006 -2.085  1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1340 N  NE2 . GLN A-2 1 15  ? -5.692  -19.595 -0.171  1.00 81.42  ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1341 N  N   . ARG A-2 1 16  ? -9.566  -18.262 -1.582  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   1 
ATOM   1342 C  CA  . ARG A-2 1 16  ? -10.449 -18.695 -0.504  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1343 C  C   . ARG A-2 1 16  ? -11.825 -18.890 -1.125  1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   1 
ATOM   1344 O  O   . ARG A-2 1 16  ? -12.548 -19.833 -0.801  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   1 
ATOM   1345 C  CB  . ARG A-2 1 16  ? -10.509 -17.650 0.615   1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . ARG A-2 1 16  ? -9.142  -17.133 0.994   1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . ARG A-2 1 16  ? -8.757  -17.316 2.439   1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1348 N  NE  . ARG A-2 1 16  ? -8.797  -16.044 3.149   1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1349 C  CZ  . ARG A-2 1 16  ? -7.920  -15.662 4.073   1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1350 N  NH1 . ARG A-2 1 16  ? -8.057  -14.485 4.662   1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1351 N  NH2 . ARG A-2 1 16  ? -6.905  -16.446 4.406   1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1352 N  N   . ALA A-2 1 17  ? -12.177 -18.000 -2.042  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 N   1 
ATOM   1353 C  CA  . ALA A-2 1 17  ? -13.462 -18.103 -2.703  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1354 C  C   . ALA A-2 1 17  ? -13.457 -19.332 -3.616  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 C   1 
ATOM   1355 O  O   . ALA A-2 1 17  ? -14.467 -20.044 -3.729  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 O   1 
ATOM   1356 C  CB  . ALA A-2 1 17  ? -13.747 -16.843 -3.501  1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1357 N  N   . ASP A-2 1 18  ? -12.321 -19.603 -4.248  1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 N   1 
ATOM   1358 C  CA  . ASP A-2 1 18  ? -12.251 -20.754 -5.130  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1359 C  C   . ASP A-2 1 18  ? -12.438 -22.067 -4.366  1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 C   1 
ATOM   1360 O  O   . ASP A-2 1 18  ? -13.011 -23.021 -4.894  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 O   1 
ATOM   1361 C  CB  . ASP A-2 1 18  ? -10.930 -20.775 -5.902  1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1362 C  CG  . ASP A-2 1 18  ? -10.811 -21.997 -6.804  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1363 O  OD1 . ASP A-2 1 18  ? -10.006 -22.899 -6.473  1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1364 O  OD2 . ASP A-2 1 18  ? -11.535 -22.068 -7.829  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1365 N  N   . ARG A-2 1 19  ? -11.954 -22.111 -3.126  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   1 
ATOM   1366 C  CA  . ARG A-2 1 19  ? -12.090 -23.301 -2.289  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1367 C  C   . ARG A-2 1 19  ? -13.537 -23.509 -1.891  1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   1 
ATOM   1368 O  O   . ARG A-2 1 19  ? -14.033 -24.634 -1.911  1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   1 
ATOM   1369 C  CB  . ARG A-2 1 19  ? -11.224 -23.186 -1.037  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1370 C  CG  . ARG A-2 1 19  ? -9.934  -23.946 -1.170  1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1371 C  CD  . ARG A-2 1 19  ? -8.812  -23.331 -0.360  1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1372 N  NE  . ARG A-2 1 19  ? -7.519  -23.865 -0.784  1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1373 C  CZ  . ARG A-2 1 19  ? -6.346  -23.301 -0.510  1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1374 N  NH1 . ARG A-2 1 19  ? -5.225  -23.871 -0.943  1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1375 N  NH2 . ARG A-2 1 19  ? -6.292  -22.169 0.190   1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1376 N  N   . ILE A-2 1 20  ? -14.211 -22.425 -1.523  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 N   1 
ATOM   1377 C  CA  . ILE A-2 1 20  ? -15.612 -22.514 -1.148  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1378 C  C   . ILE A-2 1 20  ? -16.382 -22.984 -2.378  1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 C   1 
ATOM   1379 O  O   . ILE A-2 1 20  ? -17.338 -23.749 -2.280  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 O   1 
ATOM   1380 C  CB  . ILE A-2 1 20  ? -16.140 -21.158 -0.704  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1381 C  CG1 . ILE A-2 1 20  ? -15.355 -20.692 0.519   1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1382 C  CG2 . ILE A-2 1 20  ? -17.625 -21.243 -0.411  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1383 C  CD1 . ILE A-2 1 20  ? -15.692 -19.283 0.964   1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1384 N  N   . ALA A-2 1 21  ? -15.939 -22.529 -3.543  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N   1 
ATOM   1385 C  CA  . ALA A-2 1 21  ? -16.566 -22.903 -4.802  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1386 C  C   . ALA A-2 1 21  ? -16.419 -24.403 -5.049  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C   1 
ATOM   1387 O  O   . ALA A-2 1 21  ? -17.384 -25.075 -5.404  1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O   1 
ATOM   1388 C  CB  . ALA A-2 1 21  ? -15.935 -22.116 -5.951  1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1389 N  N   . THR A-2 1 22  ? -15.208 -24.925 -4.866  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 N   1 
ATOM   1390 C  CA  . THR A-2 1 22  ? -14.955 -26.354 -5.069  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 CA  1 
ATOM   1391 C  C   . THR A-2 1 22  ? -15.779 -27.183 -4.084  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 C   1 
ATOM   1392 O  O   . THR A-2 1 22  ? -16.259 -28.267 -4.412  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 O   1 
ATOM   1393 C  CB  . THR A-2 1 22  ? -13.458 -26.712 -4.864  1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 CB  1 
ATOM   1394 O  OG1 . THR A-2 1 22  ? -12.647 -26.016 -5.824  1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1395 C  CG2 . THR A-2 1 22  ? -13.251 -28.198 -5.032  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1396 N  N   . LEU A-2 1 23  ? -15.932 -26.645 -2.880  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1397 C  CA  . LEU A-2 1 23  ? -16.679 -27.283 -1.812  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1398 C  C   . LEU A-2 1 23  ? -18.168 -27.392 -2.150  1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1399 O  O   . LEU A-2 1 23  ? -18.741 -28.479 -2.090  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1400 C  CB  . LEU A-2 1 23  ? -16.474 -26.484 -0.523  1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1401 C  CG  . LEU A-2 1 23  ? -15.984 -27.218 0.732   1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1402 C  CD1 . LEU A-2 1 23  ? -15.029 -28.348 0.368   1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1403 C  CD2 . LEU A-2 1 23  ? -15.298 -26.209 1.650   1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1404 N  N   . LEU A-2 1 24  ? -18.798 -26.273 -2.502  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 N   1 
ATOM   1405 C  CA  . LEU A-2 1 24  ? -20.212 -26.300 -2.852  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1406 C  C   . LEU A-2 1 24  ? -20.388 -27.257 -4.020  1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 C   1 
ATOM   1407 O  O   . LEU A-2 1 24  ? -21.376 -27.984 -4.098  1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 O   1 
ATOM   1408 C  CB  . LEU A-2 1 24  ? -20.705 -24.911 -3.247  1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1409 C  CG  . LEU A-2 1 24  ? -20.714 -23.857 -2.147  1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1410 C  CD1 . LEU A-2 1 24  ? -21.270 -22.565 -2.701  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1411 C  CD2 . LEU A-2 1 24  ? -21.553 -24.333 -0.984  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1412 N  N   . GLN A-2 1 25  ? -19.421 -27.268 -4.930  1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N   1 
ATOM   1413 C  CA  . GLN A-2 1 25  ? -19.504 -28.159 -6.072  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1414 C  C   . GLN A-2 1 25  ? -19.448 -29.615 -5.613  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C   1 
ATOM   1415 O  O   . GLN A-2 1 25  ? -20.198 -30.452 -6.110  1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O   1 
ATOM   1416 C  CB  . GLN A-2 1 25  ? -18.368 -27.880 -7.057  1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1417 C  CG  . GLN A-2 1 25  ? -18.517 -28.571 -8.418  1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1418 C  CD  . GLN A-2 1 25  ? -19.667 -28.011 -9.265  1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1419 O  OE1 . GLN A-2 1 25  ? -19.663 -28.145 -10.490 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1420 N  NE2 . GLN A-2 1 25  ? -20.654 -27.393 -8.616  1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1421 N  N   . SER A-2 1 26  ? -18.568 -29.922 -4.663  1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 N   1 
ATOM   1422 C  CA  . SER A-2 1 26  ? -18.458 -31.295 -4.174  1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 CA  1 
ATOM   1423 C  C   . SER A-2 1 26  ? -19.739 -31.716 -3.449  1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 C   1 
ATOM   1424 O  O   . SER A-2 1 26  ? -19.910 -32.884 -3.095  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 O   1 
ATOM   1425 C  CB  . SER A-2 1 26  ? -17.234 -31.464 -3.256  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 CB  1 
ATOM   1426 O  OG  . SER A-2 1 26  ? -17.348 -30.712 -2.060  1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 OG  1 
ATOM   1427 N  N   . PHE A-2 1 27  ? -20.635 -30.760 -3.229  1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 N   1 
ATOM   1428 C  CA  . PHE A-2 1 27  ? -21.910 -31.053 -2.590  1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1429 C  C   . PHE A-2 1 27  ? -22.905 -31.353 -3.703  1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 C   1 
ATOM   1430 O  O   . PHE A-2 1 27  ? -23.728 -32.265 -3.597  1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 O   1 
ATOM   1431 C  CB  . PHE A-2 1 27  ? -22.410 -29.858 -1.773  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1432 C  CG  . PHE A-2 1 27  ? -21.657 -29.631 -0.489  1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1433 C  CD1 . PHE A-2 1 27  ? -20.626 -30.486 -0.101  1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1434 C  CD2 . PHE A-2 1 27  ? -21.991 -28.565 0.341   1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1435 C  CE1 . PHE A-2 1 27  ? -19.940 -30.279 1.091   1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1436 C  CE2 . PHE A-2 1 27  ? -21.314 -28.350 1.531   1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1437 C  CZ  . PHE A-2 1 27  ? -20.286 -29.210 1.909   1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1438 N  N   . ALA A-2 1 28  ? -22.816 -30.578 -4.779  1.00 86.13  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 N   1 
ATOM   1439 C  CA  . ALA A-2 1 28  ? -23.704 -30.748 -5.917  1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1440 C  C   . ALA A-2 1 28  ? -23.672 -32.190 -6.414  1.00 90.75  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 C   1 
ATOM   1441 O  O   . ALA A-2 1 28  ? -24.615 -32.641 -7.074  1.00 91.62  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 O   1 
ATOM   1442 C  CB  . ALA A-2 1 28  ? -23.308 -29.796 -7.031  1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1443 N  N   . ASP A-2 1 29  ? -22.594 -32.913 -6.106  1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 N   1 
ATOM   1444 C  CA  . ASP A-2 1 29  ? -22.502 -34.306 -6.528  1.00 93.87  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1445 C  C   . ASP A-2 1 29  ? -22.065 -35.328 -5.473  1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 C   1 
ATOM   1446 O  O   . ASP A-2 1 29  ? -20.961 -35.879 -5.515  1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 O   1 
ATOM   1447 C  CB  . ASP A-2 1 29  ? -21.646 -34.441 -7.801  1.00 95.23  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1448 C  CG  . ASP A-2 1 29  ? -20.511 -33.435 -7.869  1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1449 O  OD1 . ASP A-2 1 29  ? -19.590 -33.522 -7.030  1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1450 O  OD2 . ASP A-2 1 29  ? -20.541 -32.562 -8.769  1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1451 N  N   . GLY A-2 1 30  ? -22.969 -35.554 -4.523  1.00 95.35  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   1 
ATOM   1452 C  CA  . GLY A-2 1 30  ? -22.787 -36.539 -3.467  1.00 96.32  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1453 C  C   . GLY A-2 1 30  ? -21.605 -36.605 -2.515  1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   1 
ATOM   1454 O  O   . GLY A-2 1 30  ? -21.676 -37.347 -1.531  1.00 97.26  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   1 
ATOM   1455 N  N   . GLN A-2 1 31  ? -20.526 -35.875 -2.764  1.00 96.08  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 N   1 
ATOM   1456 C  CA  . GLN A-2 1 31  ? -19.400 -35.963 -1.844  1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1457 C  C   . GLN A-2 1 31  ? -19.746 -35.255 -0.534  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 C   1 
ATOM   1458 O  O   . GLN A-2 1 31  ? -19.196 -34.201 -0.210  1.00 97.13  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 O   1 
ATOM   1459 C  CB  . GLN A-2 1 31  ? -18.137 -35.387 -2.498  1.00 97.65  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1460 C  CG  . GLN A-2 1 31  ? -17.796 -36.078 -3.834  1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1461 C  CD  . GLN A-2 1 31  ? -16.417 -35.714 -4.386  1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1462 O  OE1 . GLN A-2 1 31  ? -16.137 -34.550 -4.702  1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1463 N  NE2 . GLN A-2 1 31  ? -15.549 -36.719 -4.504  1.00 101.11 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1464 N  N   . LEU A-2 1 32  ? -20.659 -35.862 0.221   1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 N   1 
ATOM   1465 C  CA  . LEU A-2 1 32  ? -21.133 -35.298 1.480   1.00 95.73  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1466 C  C   . LEU A-2 1 32  ? -20.587 -35.988 2.734   1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 C   1 
ATOM   1467 O  O   . LEU A-2 1 32  ? -21.074 -35.750 3.846   1.00 97.12  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 O   1 
ATOM   1468 C  CB  . LEU A-2 1 32  ? -22.663 -35.345 1.508   1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1469 C  CG  . LEU A-2 1 32  ? -23.378 -35.097 0.173   1.00 92.48  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1470 C  CD1 . LEU A-2 1 32  ? -24.873 -35.262 0.358   1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1471 C  CD2 . LEU A-2 1 32  ? -23.059 -33.709 -0.341  1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1472 N  N   . ASP A-2 1 33  ? -19.582 -36.841 2.565   1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 N   1 
ATOM   1473 C  CA  . ASP A-2 1 33  ? -19.014 -37.543 3.713   1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1474 C  C   . ASP A-2 1 33  ? -17.757 -36.837 4.200   1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 C   1 
ATOM   1475 O  O   . ASP A-2 1 33  ? -17.604 -36.575 5.397   1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 O   1 
ATOM   1476 C  CB  . ASP A-2 1 33  ? -18.683 -38.999 3.357   1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1477 C  CG  . ASP A-2 1 33  ? -19.885 -39.759 2.795   1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1478 O  OD1 . ASP A-2 1 33  ? -21.045 -39.365 3.079   1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1479 O  OD2 . ASP A-2 1 33  ? -19.668 -40.765 2.073   1.00 108.29 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1480 N  N   . THR A-2 1 34  ? -16.860 -36.532 3.266   1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 N   1 
ATOM   1481 C  CA  . THR A-2 1 34  ? -15.613 -35.846 3.589   1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CA  1 
ATOM   1482 C  C   . THR A-2 1 34  ? -15.899 -34.449 4.147   1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 C   1 
ATOM   1483 O  O   . THR A-2 1 34  ? -16.303 -33.541 3.410   1.00 104.71 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 O   1 
ATOM   1484 C  CB  . THR A-2 1 34  ? -14.714 -35.722 2.343   1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CB  1 
ATOM   1485 O  OG1 . THR A-2 1 34  ? -13.679 -34.764 2.594   1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1486 C  CG2 . THR A-2 1 34  ? -15.532 -35.290 1.133   1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1487 N  N   . ALA A-2 1 35  ? -15.679 -34.287 5.450   1.00 102.15 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 N   1 
ATOM   1488 C  CA  . ALA A-2 1 35  ? -15.926 -33.019 6.135   1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1489 C  C   . ALA A-2 1 35  ? -15.114 -31.845 5.589   1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 C   1 
ATOM   1490 O  O   . ALA A-2 1 35  ? -14.007 -32.026 5.073   1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 O   1 
ATOM   1491 C  CB  . ALA A-2 1 35  ? -15.649 -33.183 7.629   1.00 100.54 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1492 N  N   . VAL A-2 1 36  ? -15.678 -30.641 5.693   1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 N   1 
ATOM   1493 C  CA  . VAL A-2 1 36  ? -14.976 -29.440 5.247   1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1494 C  C   . VAL A-2 1 36  ? -13.996 -29.153 6.376   1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 C   1 
ATOM   1495 O  O   . VAL A-2 1 36  ? -14.212 -29.585 7.513   1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 O   1 
ATOM   1496 C  CB  . VAL A-2 1 36  ? -15.932 -28.215 5.060   1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1497 C  CG1 . VAL A-2 1 36  ? -17.108 -28.607 4.191   1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1498 C  CG2 . VAL A-2 1 36  ? -16.413 -27.688 6.402   1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1499 N  N   . GLY A-2 1 37  ? -12.917 -28.446 6.077   1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   1 
ATOM   1500 C  CA  . GLY A-2 1 37  ? -11.957 -28.166 7.124   1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1501 C  C   . GLY A-2 1 37  ? -12.419 -27.030 8.002   1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   1 
ATOM   1502 O  O   . GLY A-2 1 37  ? -13.613 -26.845 8.231   1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   1 
ATOM   1503 N  N   . GLU A-2 1 38  ? -11.461 -26.272 8.512   1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 N   1 
ATOM   1504 C  CA  . GLU A-2 1 38  ? -11.784 -25.127 9.336   1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1505 C  C   . GLU A-2 1 38  ? -11.681 -23.893 8.438   1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 C   1 
ATOM   1506 O  O   . GLU A-2 1 38  ? -11.068 -23.944 7.368   1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 O   1 
ATOM   1507 C  CB  . GLU A-2 1 38  ? -10.816 -25.042 10.516  1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1508 C  CG  . GLU A-2 1 38  ? -9.361  -25.272 10.151  1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1509 C  CD  . GLU A-2 1 38  ? -8.431  -25.152 11.357  1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1510 O  OE1 . GLU A-2 1 38  ? -8.669  -25.853 12.369  1.00 97.10  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1511 O  OE2 . GLU A-2 1 38  ? -7.462  -24.359 11.294  1.00 95.64  ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1512 N  N   . ALA A-2 1 39  ? -12.305 -22.800 8.863   1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   1 
ATOM   1513 C  CA  . ALA A-2 1 39  ? -12.292 -21.558 8.103   1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1514 C  C   . ALA A-2 1 39  ? -10.870 -20.993 7.958   1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   1 
ATOM   1515 O  O   . ALA A-2 1 39  ? -10.047 -21.130 8.861   1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   1 
ATOM   1516 C  CB  . ALA A-2 1 39  ? -13.200 -20.540 8.781   1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1517 N  N   . PRO A-2 1 40  ? -10.566 -20.357 6.809   1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 N   1 
ATOM   1518 C  CA  . PRO A-2 1 40  ? -9.251  -19.765 6.524   1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1519 C  C   . PRO A-2 1 40  ? -8.863  -18.611 7.444   1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 C   1 
ATOM   1520 O  O   . PRO A-2 1 40  ? -7.676  -18.375 7.671   1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 O   1 
ATOM   1521 C  CB  . PRO A-2 1 40  ? -9.382  -19.297 5.075   1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . PRO A-2 1 40  ? -10.391 -20.225 4.505   1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1523 C  CD  . PRO A-2 1 40  ? -11.416 -20.318 5.606   1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1524 N  N   . ALA A-2 1 41  ? -9.859  -17.890 7.958   1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1525 C  CA  . ALA A-2 1 41  ? -9.620  -16.751 8.844   1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1526 C  C   . ALA A-2 1 41  ? -10.926 -16.338 9.517   1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1527 O  O   . ALA A-2 1 41  ? -12.003 -16.715 9.068   1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1528 C  CB  . ALA A-2 1 41  ? -9.036  -15.578 8.050   1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1529 N  N   . PRO A-2 1 42  ? -10.848 -15.537 10.593  1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 N   1 
ATOM   1530 C  CA  . PRO A-2 1 42  ? -12.052 -15.096 11.312  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1531 C  C   . PRO A-2 1 42  ? -13.266 -14.737 10.439  1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 C   1 
ATOM   1532 O  O   . PRO A-2 1 42  ? -14.362 -15.248 10.660  1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 O   1 
ATOM   1533 C  CB  . PRO A-2 1 42  ? -11.549 -13.902 12.128  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1534 C  CG  . PRO A-2 1 42  ? -10.140 -14.276 12.417  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1535 C  CD  . PRO A-2 1 42  ? -9.654  -14.833 11.098  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1536 N  N   . GLY A-2 1 43  ? -13.068 -13.866 9.454   1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 N   1 
ATOM   1537 C  CA  . GLY A-2 1 43  ? -14.166 -13.446 8.599   1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1538 C  C   . GLY A-2 1 43  ? -14.971 -14.513 7.860   1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 C   1 
ATOM   1539 O  O   . GLY A-2 1 43  ? -16.081 -14.249 7.398   1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 O   1 
ATOM   1540 N  N   . TYR A-2 1 44  ? -14.428 -15.716 7.741   1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 N   1 
ATOM   1541 C  CA  . TYR A-2 1 44  ? -15.128 -16.780 7.041   1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1542 C  C   . TYR A-2 1 44  ? -15.692 -17.879 7.948   1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 C   1 
ATOM   1543 O  O   . TYR A-2 1 44  ? -16.197 -18.892 7.452   1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 O   1 
ATOM   1544 C  CB  . TYR A-2 1 44  ? -14.195 -17.432 6.019   1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1545 C  CG  . TYR A-2 1 44  ? -13.684 -16.509 4.951   1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1546 C  CD1 . TYR A-2 1 44  ? -12.793 -15.481 5.258   1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1547 C  CD2 . TYR A-2 1 44  ? -14.055 -16.686 3.616   1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1548 C  CE1 . TYR A-2 1 44  ? -12.276 -14.654 4.258   1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1549 C  CE2 . TYR A-2 1 44  ? -13.544 -15.869 2.615   1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1550 C  CZ  . TYR A-2 1 44  ? -12.655 -14.857 2.943   1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1551 O  OH  . TYR A-2 1 44  ? -12.141 -14.051 1.957   1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1552 N  N   . GLU A-2 1 45  ? -15.624 -17.695 9.259   1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 N   1 
ATOM   1553 C  CA  . GLU A-2 1 45  ? -16.112 -18.734 10.159  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1554 C  C   . GLU A-2 1 45  ? -17.615 -18.991 10.101  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 C   1 
ATOM   1555 O  O   . GLU A-2 1 45  ? -18.053 -20.144 10.019  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 O   1 
ATOM   1556 C  CB  . GLU A-2 1 45  ? -15.673 -18.435 11.593  1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1557 C  CG  . GLU A-2 1 45  ? -14.167 -18.535 11.759  1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1558 C  CD  . GLU A-2 1 45  ? -13.714 -18.384 13.197  1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1559 O  OE1 . GLU A-2 1 45  ? -14.041 -17.349 13.836  1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1560 O  OE2 . GLU A-2 1 45  ? -13.025 -19.310 13.685  1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1561 N  N   . ARG A-2 1 46  ? -18.403 -17.923 10.134  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   1 
ATOM   1562 C  CA  . ARG A-2 1 46  ? -19.847 -18.068 10.067  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1563 C  C   . ARG A-2 1 46  ? -20.163 -18.768 8.741   1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   1 
ATOM   1564 O  O   . ARG A-2 1 46  ? -20.973 -19.705 8.700   1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   1 
ATOM   1565 C  CB  . ARG A-2 1 46  ? -20.514 -16.691 10.114  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1566 C  CG  . ARG A-2 1 46  ? -21.979 -16.710 10.476  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1567 C  CD  . ARG A-2 1 46  ? -22.624 -15.369 10.172  1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1568 N  NE  . ARG A-2 1 46  ? -23.840 -15.577 9.391   1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1569 C  CZ  . ARG A-2 1 46  ? -24.385 -14.684 8.572   1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1570 N  NH1 . ARG A-2 1 46  ? -25.499 -14.990 7.912   1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1571 N  NH2 . ARG A-2 1 46  ? -23.819 -13.494 8.407   1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1572 N  N   . LEU A-2 1 47  ? -19.502 -18.323 7.668   1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 N   1 
ATOM   1573 C  CA  . LEU A-2 1 47  ? -19.705 -18.903 6.347   1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1574 C  C   . LEU A-2 1 47  ? -19.409 -20.389 6.407   1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 C   1 
ATOM   1575 O  O   . LEU A-2 1 47  ? -20.214 -21.203 5.958   1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 O   1 
ATOM   1576 C  CB  . LEU A-2 1 47  ? -18.801 -18.224 5.308   1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1577 C  CG  . LEU A-2 1 47  ? -18.968 -18.531 3.806   1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1578 C  CD1 . LEU A-2 1 47  ? -18.134 -17.532 3.002   1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1579 C  CD2 . LEU A-2 1 47  ? -18.540 -19.963 3.471   1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1580 N  N   . TYR A-2 1 48  ? -18.260 -20.751 6.966   1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 N   1 
ATOM   1581 C  CA  . TYR A-2 1 48  ? -17.902 -22.165 7.068   1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1582 C  C   . TYR A-2 1 48  ? -18.837 -22.995 7.972   1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 C   1 
ATOM   1583 O  O   . TYR A-2 1 48  ? -19.065 -24.185 7.722   1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 O   1 
ATOM   1584 C  CB  . TYR A-2 1 48  ? -16.453 -22.296 7.514   1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . TYR A-2 1 48  ? -15.512 -22.413 6.345   1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1586 C  CD1 . TYR A-2 1 48  ? -14.916 -23.630 6.031   1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1587 C  CD2 . TYR A-2 1 48  ? -15.258 -21.324 5.515   1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1588 C  CE1 . TYR A-2 1 48  ? -14.094 -23.762 4.923   1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1589 C  CE2 . TYR A-2 1 48  ? -14.441 -21.447 4.402   1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1590 C  CZ  . TYR A-2 1 48  ? -13.863 -22.667 4.112   1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1591 O  OH  . TYR A-2 1 48  ? -13.055 -22.806 3.012   1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1592 N  N   . ASP A-2 1 49  ? -19.381 -22.371 9.014   1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 N   1 
ATOM   1593 C  CA  . ASP A-2 1 49  ? -20.313 -23.070 9.891   1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1594 C  C   . ASP A-2 1 49  ? -21.511 -23.489 9.041   1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 C   1 
ATOM   1595 O  O   . ASP A-2 1 49  ? -21.952 -24.643 9.104   1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 O   1 
ATOM   1596 C  CB  . ASP A-2 1 49  ? -20.769 -22.158 11.039  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1597 C  CG  . ASP A-2 1 49  ? -19.714 -22.033 12.150  1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1598 O  OD1 . ASP A-2 1 49  ? -19.812 -21.091 12.977  1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1599 O  OD2 . ASP A-2 1 49  ? -18.789 -22.886 12.199  1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1600 N  N   . SER A-2 1 50  ? -22.013 -22.554 8.227   1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 N   1 
ATOM   1601 C  CA  . SER A-2 1 50  ? -23.156 -22.813 7.355   1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 CA  1 
ATOM   1602 C  C   . SER A-2 1 50  ? -22.864 -23.883 6.324   1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 C   1 
ATOM   1603 O  O   . SER A-2 1 50  ? -23.760 -24.636 5.938   1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 O   1 
ATOM   1604 C  CB  . SER A-2 1 50  ? -23.598 -21.537 6.646   1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 CB  1 
ATOM   1605 O  OG  . SER A-2 1 50  ? -24.206 -20.652 7.563   1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 OG  1 
ATOM   1606 N  N   . LEU A-2 1 51  ? -21.622 -23.953 5.865   1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   1 
ATOM   1607 C  CA  . LEU A-2 1 51  ? -21.274 -24.980 4.899   1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1608 C  C   . LEU A-2 1 51  ? -21.457 -26.339 5.546   1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   1 
ATOM   1609 O  O   . LEU A-2 1 51  ? -21.983 -27.265 4.930   1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   1 
ATOM   1610 C  CB  . LEU A-2 1 51  ? -19.828 -24.843 4.453   1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1611 C  CG  . LEU A-2 1 51  ? -19.542 -23.717 3.479   1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1612 C  CD1 . LEU A-2 1 51  ? -18.082 -23.784 3.098   1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1613 C  CD2 . LEU A-2 1 51  ? -20.421 -23.857 2.253   1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1614 N  N   . ARG A-2 1 52  ? -21.016 -26.446 6.798   1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ARG A-2 1 52  ? -21.119 -27.696 7.540   1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ARG A-2 1 52  ? -22.570 -28.050 7.777   1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 C   1 
ATOM   1617 O  O   . ARG A-2 1 52  ? -22.964 -29.213 7.649   1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ARG A-2 1 52  ? -20.381 -27.599 8.879   1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1619 C  CG  . ARG A-2 1 52  ? -18.900 -27.386 8.712   1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1620 C  CD  . ARG A-2 1 52  ? -18.108 -27.592 9.988   1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1621 N  NE  . ARG A-2 1 52  ? -16.788 -27.000 9.819   1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1622 C  CZ  . ARG A-2 1 52  ? -16.472 -25.772 10.220  1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1623 N  NH1 . ARG A-2 1 52  ? -15.251 -25.302 10.001  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1624 N  NH2 . ARG A-2 1 52  ? -17.365 -25.034 10.875  1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1625 N  N   . ALA A-2 1 53  ? -23.361 -27.045 8.130   1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 N   1 
ATOM   1626 C  CA  . ALA A-2 1 53  ? -24.772 -27.266 8.363   1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1627 C  C   . ALA A-2 1 53  ? -25.370 -27.746 7.046   1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 C   1 
ATOM   1628 O  O   . ALA A-2 1 53  ? -26.118 -28.722 7.015   1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 O   1 
ATOM   1629 C  CB  . ALA A-2 1 53  ? -25.435 -25.981 8.809   1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1630 N  N   . LEU A-2 1 54  ? -25.025 -27.071 5.952   1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1631 C  CA  . LEU A-2 1 54  ? -25.552 -27.456 4.654   1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1632 C  C   . LEU A-2 1 54  ? -25.204 -28.900 4.320   1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1633 O  O   . LEU A-2 1 54  ? -26.083 -29.683 3.965   1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1634 C  CB  . LEU A-2 1 54  ? -25.021 -26.544 3.544   1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1635 C  CG  . LEU A-2 1 54  ? -25.666 -26.843 2.182   1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1636 C  CD1 . LEU A-2 1 54  ? -27.137 -26.418 2.243   1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1637 C  CD2 . LEU A-2 1 54  ? -24.941 -26.118 1.048   1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1638 N  N   . GLN A-2 1 55  ? -23.926 -29.256 4.430   1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N   1 
ATOM   1639 C  CA  . GLN A-2 1 55  ? -23.502 -30.617 4.120   1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1640 C  C   . GLN A-2 1 55  ? -24.316 -31.613 4.934   1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C   1 
ATOM   1641 O  O   . GLN A-2 1 55  ? -24.724 -32.662 4.435   1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O   1 
ATOM   1642 C  CB  . GLN A-2 1 55  ? -22.016 -30.813 4.420   1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1643 C  CG  . GLN A-2 1 55  ? -21.507 -32.196 4.033   1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1644 C  CD  . GLN A-2 1 55  ? -20.062 -32.422 4.406   1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1645 O  OE1 . GLN A-2 1 55  ? -19.674 -32.256 5.562   1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1646 N  NE2 . GLN A-2 1 55  ? -19.255 -32.814 3.429   1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1647 N  N   . ARG A-2 1 56  ? -24.552 -31.272 6.193   1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 N   1 
ATOM   1648 C  CA  . ARG A-2 1 56  ? -25.322 -32.132 7.068   1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1649 C  C   . ARG A-2 1 56  ? -26.761 -32.228 6.570   1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 C   1 
ATOM   1650 O  O   . ARG A-2 1 56  ? -27.331 -33.317 6.501   1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 O   1 
ATOM   1651 C  CB  . ARG A-2 1 56  ? -25.279 -31.588 8.492   1.00 82.53  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1652 C  CG  . ARG A-2 1 56  ? -26.162 -32.341 9.465   1.00 89.22  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1653 C  CD  . ARG A-2 1 56  ? -25.858 -31.936 10.892  1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1654 N  NE  . ARG A-2 1 56  ? -26.902 -32.375 11.810  1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1655 C  CZ  . ARG A-2 1 56  ? -26.864 -32.185 13.124  1.00 101.05 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1656 N  NH1 . ARG A-2 1 56  ? -25.824 -31.564 13.673  1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1657 N  NH2 . ARG A-2 1 56  ? -27.866 -32.611 13.887  1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1658 N  N   . GLN A-2 1 57  ? -27.347 -31.092 6.212   1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 N   1 
ATOM   1659 C  CA  . GLN A-2 1 57  ? -28.712 -31.098 5.718   1.00 80.23  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1660 C  C   . GLN A-2 1 57  ? -28.809 -31.895 4.423   1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 C   1 
ATOM   1661 O  O   . GLN A-2 1 57  ? -29.718 -32.695 4.257   1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 O   1 
ATOM   1662 C  CB  . GLN A-2 1 57  ? -29.217 -29.673 5.484   1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1663 C  CG  . GLN A-2 1 57  ? -30.681 -29.615 5.067   1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1664 C  CD  . GLN A-2 1 57  ? -31.179 -28.199 4.830   1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1665 O  OE1 . GLN A-2 1 57  ? -31.173 -27.359 5.739   1.00 92.37  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1666 N  NE2 . GLN A-2 1 57  ? -31.618 -27.925 3.603   1.00 91.22  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1667 N  N   . LEU A-2 1 58  ? -27.876 -31.682 3.504   1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 N   1 
ATOM   1668 C  CA  . LEU A-2 1 58  ? -27.899 -32.407 2.238   1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1669 C  C   . LEU A-2 1 58  ? -27.706 -33.905 2.416   1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 C   1 
ATOM   1670 O  O   . LEU A-2 1 58  ? -28.247 -34.706 1.656   1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 O   1 
ATOM   1671 C  CB  . LEU A-2 1 58  ? -26.813 -31.889 1.302   1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1672 C  CG  . LEU A-2 1 58  ? -27.090 -30.598 0.547   1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1673 C  CD1 . LEU A-2 1 58  ? -25.845 -30.202 -0.229  1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1674 C  CD2 . LEU A-2 1 58  ? -28.264 -30.794 -0.395  1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1675 N  N   . ARG A-2 1 59  ? -26.923 -34.279 3.421   1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ARG A-2 1 59  ? -26.629 -35.680 3.690   1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ARG A-2 1 59  ? -27.871 -36.443 4.159   1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 C   1 
ATOM   1678 O  O   . ARG A-2 1 59  ? -28.202 -37.499 3.619   1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ARG A-2 1 59  ? -25.524 -35.763 4.743   1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1680 C  CG  . ARG A-2 1 59  ? -24.936 -37.142 4.961   1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1681 C  CD  . ARG A-2 1 59  ? -24.168 -37.161 6.272   1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1682 N  NE  . ARG A-2 1 59  ? -23.046 -36.227 6.262   1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1683 C  CZ  . ARG A-2 1 59  ? -22.598 -35.579 7.334   1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1684 N  NH1 . ARG A-2 1 59  ? -21.566 -34.754 7.223   1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1685 N  NH2 . ARG A-2 1 59  ? -23.189 -35.738 8.512   1.00 87.83  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1686 N  N   . GLU A-2 1 60  ? -28.555 -35.896 5.158   1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 N   1 
ATOM   1687 C  CA  . GLU A-2 1 60  ? -29.754 -36.513 5.710   1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1688 C  C   . GLU A-2 1 60  ? -30.865 -36.554 4.677   1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 C   1 
ATOM   1689 O  O   . GLU A-2 1 60  ? -31.556 -37.557 4.507   1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 O   1 
ATOM   1690 C  CB  . GLU A-2 1 60  ? -30.228 -35.714 6.916   1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . GLU A-2 1 60  ? -29.173 -35.547 7.978   1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1692 C  CD  . GLU A-2 1 60  ? -29.589 -34.573 9.056   1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1693 O  OE1 . GLU A-2 1 60  ? -28.795 -34.358 10.000  1.00 90.56  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1694 O  OE2 . GLU A-2 1 60  ? -30.709 -34.021 8.960   1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1695 N  N   . GLN A-2 1 61  ? -31.032 -35.437 3.992   1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 N   1 
ATOM   1696 C  CA  . GLN A-2 1 61  ? -32.053 -35.295 2.974   1.00 74.96  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1697 C  C   . GLN A-2 1 61  ? -31.854 -36.348 1.890   1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 C   1 
ATOM   1698 O  O   . GLN A-2 1 61  ? -32.820 -36.849 1.319   1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 O   1 
ATOM   1699 C  CB  . GLN A-2 1 61  ? -31.965 -33.887 2.396   1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . GLN A-2 1 61  ? -33.273 -33.279 1.998   1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1701 C  CD  . GLN A-2 1 61  ? -33.196 -31.769 1.912   1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1702 O  OE1 . GLN A-2 1 61  ? -33.147 -31.080 2.934   1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1703 N  NE2 . GLN A-2 1 61  ? -33.174 -31.245 0.689   1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1704 N  N   . ARG A-2 1 62  ? -30.601 -36.694 1.611   1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 N   1 
ATOM   1705 C  CA  . ARG A-2 1 62  ? -30.318 -37.700 0.594   1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1706 C  C   . ARG A-2 1 62  ? -30.688 -39.096 1.101   1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 C   1 
ATOM   1707 O  O   . ARG A-2 1 62  ? -31.123 -39.954 0.330   1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 O   1 
ATOM   1708 C  CB  . ARG A-2 1 62  ? -28.835 -37.686 0.192   1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1709 C  CG  . ARG A-2 1 62  ? -28.493 -38.778 -0.825  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1710 C  CD  . ARG A-2 1 62  ? -27.038 -38.782 -1.238  1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1711 N  NE  . ARG A-2 1 62  ? -26.141 -38.984 -0.105  1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1712 C  CZ  . ARG A-2 1 62  ? -24.815 -39.001 -0.203  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1713 N  NH1 . ARG A-2 1 62  ? -24.237 -38.834 -1.390  1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1714 N  NH2 . ARG A-2 1 62  ? -24.066 -39.159 0.885   1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1715 N  N   . ALA A-2 1 63  ? -30.502 -39.320 2.397   1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N   1 
ATOM   1716 C  CA  . ALA A-2 1 63  ? -30.826 -40.607 2.996   1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1717 C  C   . ALA A-2 1 63  ? -32.329 -40.877 2.855   1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C   1 
ATOM   1718 O  O   . ALA A-2 1 63  ? -32.741 -41.972 2.472   1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O   1 
ATOM   1719 C  CB  . ALA A-2 1 63  ? -30.415 -40.613 4.471   1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1720 N  N   . GLU A-2 1 64  ? -33.144 -39.869 3.153   1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 N   1 
ATOM   1721 C  CA  . GLU A-2 1 64  ? -34.586 -40.008 3.057   1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1722 C  C   . GLU A-2 1 64  ? -35.058 -40.296 1.643   1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 C   1 
ATOM   1723 O  O   . GLU A-2 1 64  ? -35.948 -41.112 1.444   1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 O   1 
ATOM   1724 C  CB  . GLU A-2 1 64  ? -35.278 -38.753 3.573   1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1725 C  CG  . GLU A-2 1 64  ? -35.259 -38.618 5.078   1.00 85.52  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1726 C  CD  . GLU A-2 1 64  ? -36.165 -37.501 5.556   1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1727 O  OE1 . GLU A-2 1 64  ? -35.913 -36.332 5.186   1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1728 O  OE2 . GLU A-2 1 64  ? -37.133 -37.792 6.295   1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1729 N  N   . LEU A-2 1 65  ? -34.480 -39.623 0.657   1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1730 C  CA  . LEU A-2 1 65  ? -34.883 -39.859 -0.722  1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1731 C  C   . LEU A-2 1 65  ? -34.457 -41.254 -1.143  1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1732 O  O   . LEU A-2 1 65  ? -35.108 -41.889 -1.970  1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1733 C  CB  . LEU A-2 1 65  ? -34.255 -38.823 -1.648  1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1734 C  CG  . LEU A-2 1 65  ? -34.699 -37.384 -1.396  1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1735 C  CD1 . LEU A-2 1 65  ? -33.968 -36.474 -2.365  1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1736 C  CD2 . LEU A-2 1 65  ? -36.214 -37.257 -1.554  1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1737 N  N   . GLN A-2 1 66  ? -33.354 -41.720 -0.564  1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 N   1 
ATOM   1738 C  CA  . GLN A-2 1 66  ? -32.832 -43.050 -0.849  1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1739 C  C   . GLN A-2 1 66  ? -33.881 -44.031 -0.324  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 C   1 
ATOM   1740 O  O   . GLN A-2 1 66  ? -34.241 -45.000 -0.992  1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 O   1 
ATOM   1741 C  CB  . GLN A-2 1 66  ? -31.497 -43.242 -0.127  1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1742 C  CG  . GLN A-2 1 66  ? -30.366 -43.767 -1.004  1.00 85.43  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1743 C  CD  . GLN A-2 1 66  ? -29.096 -42.914 -0.916  1.00 87.52  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1744 O  OE1 . GLN A-2 1 66  ? -29.005 -41.846 -1.525  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1745 N  NE2 . GLN A-2 1 66  ? -28.116 -43.384 -0.150  1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1746 N  N   . GLN A-2 1 67  ? -34.369 -43.744 0.879   1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 N   1 
ATOM   1747 C  CA  . GLN A-2 1 67  ? -35.406 -44.523 1.547   1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1748 C  C   . GLN A-2 1 67  ? -36.594 -44.738 0.615   1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 C   1 
ATOM   1749 O  O   . GLN A-2 1 67  ? -36.966 -45.867 0.299   1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 O   1 
ATOM   1750 C  CB  . GLN A-2 1 67  ? -35.921 -43.756 2.754   1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1751 C  CG  . GLN A-2 1 67  ? -35.830 -44.475 4.059   1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1752 C  CD  . GLN A-2 1 67  ? -34.436 -44.486 4.580   1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1753 O  OE1 . GLN A-2 1 67  ? -33.553 -45.114 3.998   1.00 86.55  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1754 N  NE2 . GLN A-2 1 67  ? -34.214 -43.779 5.681   1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1755 N  N   . VAL A-2 1 68  ? -37.197 -43.627 0.204   1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1756 C  CA  . VAL A-2 1 68  ? -38.352 -43.650 -0.676  1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1757 C  C   . VAL A-2 1 68  ? -38.062 -44.436 -1.948  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1758 O  O   . VAL A-2 1 68  ? -38.976 -44.949 -2.588  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1759 C  CB  . VAL A-2 1 68  ? -38.785 -42.225 -1.043  1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1760 C  CG1 . VAL A-2 1 68  ? -40.122 -42.254 -1.764  1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1761 C  CG2 . VAL A-2 1 68  ? -38.877 -41.387 0.215   1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1762 N  N   . GLU A-2 1 69  ? -36.787 -44.534 -2.309  1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 N   1 
ATOM   1763 C  CA  . GLU A-2 1 69  ? -36.393 -45.279 -3.500  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1764 C  C   . GLU A-2 1 69  ? -36.470 -46.784 -3.201  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 C   1 
ATOM   1765 O  O   . GLU A-2 1 69  ? -36.835 -47.580 -4.069  1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 O   1 
ATOM   1766 C  CB  . GLU A-2 1 69  ? -34.981 -44.873 -3.917  1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1767 C  CG  . GLU A-2 1 69  ? -34.518 -45.457 -5.241  1.00 86.12  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1768 C  CD  . GLU A-2 1 69  ? -33.168 -44.899 -5.674  1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1769 O  OE1 . GLU A-2 1 69  ? -32.191 -45.002 -4.889  1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1770 O  OE2 . GLU A-2 1 69  ? -33.086 -44.355 -6.801  1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1771 N  N   . SER A-2 1 70  ? -36.134 -47.157 -1.964  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 N   1 
ATOM   1772 C  CA  . SER A-2 1 70  ? -36.191 -48.552 -1.516  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 CA  1 
ATOM   1773 C  C   . SER A-2 1 70  ? -37.645 -48.948 -1.278  1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 C   1 
ATOM   1774 O  O   . SER A-2 1 70  ? -38.021 -50.117 -1.402  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 O   1 
ATOM   1775 C  CB  . SER A-2 1 70  ? -35.421 -48.740 -0.205  1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 CB  1 
ATOM   1776 O  OG  . SER A-2 1 70  ? -34.023 -48.670 -0.402  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 OG  1 
ATOM   1777 N  N   . LEU A-2 1 71  ? -38.455 -47.962 -0.916  1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   1 
ATOM   1778 C  CA  . LEU A-2 1 71  ? -39.858 -48.204 -0.666  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1779 C  C   . LEU A-2 1 71  ? -40.550 -48.584 -1.965  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   1 
ATOM   1780 O  O   . LEU A-2 1 71  ? -41.323 -49.546 -1.999  1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   1 
ATOM   1781 C  CB  . LEU A-2 1 71  ? -40.508 -46.959 -0.059  1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1782 C  CG  . LEU A-2 1 71  ? -42.016 -46.994 0.199   1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1783 C  CD1 . LEU A-2 1 71  ? -42.380 -48.207 1.035   1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1784 C  CD2 . LEU A-2 1 71  ? -42.431 -45.712 0.899   1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1785 N  N   . GLU A-2 1 72  ? -40.262 -47.852 -3.040  1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 N   1 
ATOM   1786 C  CA  . GLU A-2 1 72  ? -40.904 -48.145 -4.318  1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1787 C  C   . GLU A-2 1 72  ? -40.581 -49.544 -4.829  1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 C   1 
ATOM   1788 O  O   . GLU A-2 1 72  ? -41.462 -50.233 -5.352  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 O   1 
ATOM   1789 C  CB  . GLU A-2 1 72  ? -40.538 -47.116 -5.402  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1790 C  CG  . GLU A-2 1 72  ? -41.337 -47.357 -6.696  1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1791 C  CD  . GLU A-2 1 72  ? -41.035 -46.383 -7.832  1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1792 O  OE1 . GLU A-2 1 72  ? -41.759 -46.416 -8.855  1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1793 O  OE2 . GLU A-2 1 72  ? -40.080 -45.595 -7.716  1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1794 N  N   . ALA A-2 1 73  ? -39.326 -49.960 -4.676  1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 N   1 
ATOM   1795 C  CA  . ALA A-2 1 73  ? -38.905 -51.283 -5.134  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1796 C  C   . ALA A-2 1 73  ? -39.611 -52.358 -4.311  1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 C   1 
ATOM   1797 O  O   . ALA A-2 1 73  ? -40.164 -53.314 -4.861  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 O   1 
ATOM   1798 C  CB  . ALA A-2 1 73  ? -37.387 -51.427 -5.014  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1799 N  N   . GLY A-2 1 74  ? -39.586 -52.183 -2.991  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 N   1 
ATOM   1800 C  CA  . GLY A-2 1 74  ? -40.242 -53.120 -2.100  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1801 C  C   . GLY A-2 1 74  ? -41.720 -53.244 -2.430  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 C   1 
ATOM   1802 O  O   . GLY A-2 1 74  ? -42.255 -54.347 -2.486  1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 O   1 
ATOM   1803 N  N   . LEU A-2 1 75  ? -42.388 -52.117 -2.653  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   1 
ATOM   1804 C  CA  . LEU A-2 1 75  ? -43.804 -52.157 -2.989  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1805 C  C   . LEU A-2 1 75  ? -43.980 -52.936 -4.292  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   1 
ATOM   1806 O  O   . LEU A-2 1 75  ? -44.820 -53.826 -4.384  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   1 
ATOM   1807 C  CB  . LEU A-2 1 75  ? -44.367 -50.738 -3.140  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1808 C  CG  . LEU A-2 1 75  ? -45.820 -50.648 -3.612  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1809 C  CD1 . LEU A-2 1 75  ? -46.745 -51.361 -2.628  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1810 C  CD2 . LEU A-2 1 75  ? -46.211 -49.181 -3.758  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1811 N  N   . ALA A-2 1 76  ? -43.172 -52.595 -5.291  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 N   1 
ATOM   1812 C  CA  . ALA A-2 1 76  ? -43.211 -53.259 -6.588  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1813 C  C   . ALA A-2 1 76  ? -42.977 -54.764 -6.431  1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 C   1 
ATOM   1814 O  O   . ALA A-2 1 76  ? -43.685 -55.568 -7.039  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 O   1 
ATOM   1815 C  CB  . ALA A-2 1 76  ? -42.163 -52.655 -7.517  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1816 N  N   . GLU A-2 1 77  ? -41.992 -55.149 -5.625  1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 N   1 
ATOM   1817 C  CA  . GLU A-2 1 77  ? -41.726 -56.569 -5.408  1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1818 C  C   . GLU A-2 1 77  ? -42.942 -57.265 -4.769  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 C   1 
ATOM   1819 O  O   . GLU A-2 1 77  ? -43.355 -58.344 -5.202  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 O   1 
ATOM   1820 C  CB  . GLU A-2 1 77  ? -40.487 -56.750 -4.523  1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1821 C  CG  . GLU A-2 1 77  ? -40.199 -58.193 -4.105  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1822 C  CD  . GLU A-2 1 77  ? -39.968 -59.131 -5.289  1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1823 O  OE1 . GLU A-2 1 77  ? -39.824 -60.353 -5.046  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1824 O  OE2 . GLU A-2 1 77  ? -39.933 -58.653 -6.453  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1825 N  N   . MET A-2 1 78  ? -43.521 -56.637 -3.750  1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 N   1 
ATOM   1826 C  CA  . MET A-2 1 78  ? -44.678 -57.202 -3.079  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CA  1 
ATOM   1827 C  C   . MET A-2 1 78  ? -45.844 -57.315 -4.056  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 C   1 
ATOM   1828 O  O   . MET A-2 1 78  ? -46.553 -58.319 -4.077  1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 O   1 
ATOM   1829 C  CB  . MET A-2 1 78  ? -45.070 -56.341 -1.877  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CB  1 
ATOM   1830 C  CG  . MET A-2 1 78  ? -46.307 -56.850 -1.144  1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CG  1 
ATOM   1831 S  SD  . MET A-2 1 78  ? -46.727 -55.926 0.361   1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 SD  1 
ATOM   1832 C  CE  . MET A-2 1 78  ? -46.904 -54.329 -0.283  1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CE  1 
ATOM   1833 N  N   . SER A-2 1 79  ? -46.034 -56.284 -4.871  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 N   1 
ATOM   1834 C  CA  . SER A-2 1 79  ? -47.108 -56.274 -5.855  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 CA  1 
ATOM   1835 C  C   . SER A-2 1 79  ? -46.973 -57.460 -6.812  1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 C   1 
ATOM   1836 O  O   . SER A-2 1 79  ? -47.965 -58.102 -7.188  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 O   1 
ATOM   1837 C  CB  . SER A-2 1 79  ? -47.066 -54.977 -6.651  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 CB  1 
ATOM   1838 O  OG  . SER A-2 1 79  ? -47.343 -53.880 -5.815  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 OG  1 
ATOM   1839 N  N   . ARG A-2 1 80  ? -45.736 -57.741 -7.209  1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 N   1 
ATOM   1840 C  CA  . ARG A-2 1 80  ? -45.480 -58.850 -8.109  1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1841 C  C   . ARG A-2 1 80  ? -45.798 -60.161 -7.398  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 C   1 
ATOM   1842 O  O   . ARG A-2 1 80  ? -46.512 -61.005 -7.940  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 O   1 
ATOM   1843 C  CB  . ARG A-2 1 80  ? -44.022 -58.828 -8.576  1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1844 C  CG  . ARG A-2 1 80  ? -43.841 -58.418 -10.035 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1845 C  CD  . ARG A-2 1 80  ? -44.167 -56.943 -10.294 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1846 N  NE  . ARG A-2 1 80  ? -45.595 -56.632 -10.445 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1847 C  CZ  . ARG A-2 1 80  ? -46.083 -55.395 -10.340 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1848 N  NH1 . ARG A-2 1 80  ? -45.252 -54.386 -10.085 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1849 N  NH2 . ARG A-2 1 80  ? -47.386 -55.162 -10.479 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1850 N  N   . GLN A-2 1 81  ? -45.286 -60.320 -6.181  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 N   1 
ATOM   1851 C  CA  . GLN A-2 1 81  ? -45.540 -61.526 -5.411  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1852 C  C   . GLN A-2 1 81  ? -47.043 -61.777 -5.252  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 C   1 
ATOM   1853 O  O   . GLN A-2 1 81  ? -47.522 -62.893 -5.458  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 O   1 
ATOM   1854 C  CB  . GLN A-2 1 81  ? -44.912 -61.396 -4.033  1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1855 C  CG  . GLN A-2 1 81  ? -43.423 -61.116 -4.036  1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1856 C  CD  . GLN A-2 1 81  ? -42.592 -62.349 -4.345  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1857 O  OE1 . GLN A-2 1 81  ? -42.796 -63.414 -3.756  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1858 N  NE2 . GLN A-2 1 81  ? -41.640 -62.209 -5.261  1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1859 N  N   . HIS A-2 1 82  ? -47.791 -60.736 -4.886  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 N   1 
ATOM   1860 C  CA  . HIS A-2 1 82  ? -49.234 -60.872 -4.684  1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1861 C  C   . HIS A-2 1 82  ? -50.017 -61.175 -5.954  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 C   1 
ATOM   1862 O  O   . HIS A-2 1 82  ? -51.016 -61.886 -5.909  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 O   1 
ATOM   1863 C  CB  . HIS A-2 1 82  ? -49.806 -59.634 -3.970  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1864 C  CG  . HIS A-2 1 82  ? -49.487 -59.589 -2.507  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1865 N  ND1 . HIS A-2 1 82  ? -50.442 -59.359 -1.539  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1866 C  CD2 . HIS A-2 1 82  ? -48.315 -59.752 -1.844  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1867 C  CE1 . HIS A-2 1 82  ? -49.873 -59.382 -0.347  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1868 N  NE2 . HIS A-2 1 82  ? -48.583 -59.619 -0.505  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1869 N  N   . GLU A-2 1 83  ? -49.587 -60.650 -7.093  1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 N   1 
ATOM   1870 C  CA  . GLU A-2 1 83  ? -50.301 -60.974 -8.328  1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1871 C  C   . GLU A-2 1 83  ? -50.127 -62.467 -8.611  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 C   1 
ATOM   1872 O  O   . GLU A-2 1 83  ? -50.980 -63.093 -9.244  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 O   1 
ATOM   1873 C  CB  . GLU A-2 1 83  ? -49.763 -60.151 -9.493  1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1874 C  CG  . GLU A-2 1 83  ? -49.971 -58.663 -9.298  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1875 C  CD  . GLU A-2 1 83  ? -49.270 -57.840 -10.352 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1876 O  OE1 . GLU A-2 1 83  ? -48.125 -58.204 -10.723 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1877 O  OE2 . GLU A-2 1 83  ? -49.861 -56.828 -10.792 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1878 N  N   . ALA A-2 1 84  ? -49.026 -63.041 -8.135  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 N   1 
ATOM   1879 C  CA  . ALA A-2 1 84  ? -48.778 -64.457 -8.329  1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1880 C  C   . ALA A-2 1 84  ? -49.402 -65.257 -7.172  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 C   1 
ATOM   1881 O  O   . ALA A-2 1 84  ? -49.200 -66.465 -7.045  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 O   1 
ATOM   1882 C  CB  . ALA A-2 1 84  ? -47.278 -64.714 -8.425  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1883 N  N   . GLY A-2 1 85  ? -50.164 -64.567 -6.328  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 N   1 
ATOM   1884 C  CA  . GLY A-2 1 85  ? -50.819 -65.222 -5.208  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1885 C  C   . GLY A-2 1 85  ? -49.978 -65.462 -3.967  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 C   1 
ATOM   1886 O  O   . GLY A-2 1 85  ? -50.445 -66.097 -3.030  1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 O   1 
ATOM   1887 N  N   . TRP A-2 1 86  ? -48.742 -64.973 -3.939  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 N   1 
ATOM   1888 C  CA  . TRP A-2 1 86  ? -47.886 -65.174 -2.764  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1889 C  C   . TRP A-2 1 86  ? -48.156 -64.063 -1.759  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 C   1 
ATOM   1890 O  O   . TRP A-2 1 86  ? -47.283 -63.253 -1.454  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 O   1 
ATOM   1891 C  CB  . TRP A-2 1 86  ? -46.410 -65.194 -3.183  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1892 C  CG  . TRP A-2 1 86  ? -46.176 -66.231 -4.214  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1893 C  CD1 . TRP A-2 1 86  ? -45.813 -66.034 -5.519  1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1894 C  CD2 . TRP A-2 1 86  ? -46.401 -67.639 -4.071  1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1895 N  NE1 . TRP A-2 1 86  ? -45.803 -67.232 -6.199  1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1896 C  CE2 . TRP A-2 1 86  ? -46.160 -68.234 -5.336  1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1897 C  CE3 . TRP A-2 1 86  ? -46.787 -68.459 -2.998  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1898 C  CZ2 . TRP A-2 1 86  ? -46.292 -69.607 -5.554  1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1899 C  CZ3 . TRP A-2 1 86  ? -46.918 -69.828 -3.218  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1900 C  CH2 . TRP A-2 1 86  ? -46.671 -70.386 -4.485  1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1901 N  N   . ILE A-2 1 87  ? -49.380 -64.064 -1.240  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 N   1 
ATOM   1902 C  CA  . ILE A-2 1 87  ? -49.860 -63.059 -0.308  1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1903 C  C   . ILE A-2 1 87  ? -49.225 -62.926 1.059   1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 C   1 
ATOM   1904 O  O   . ILE A-2 1 87  ? -49.651 -62.078 1.834   1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 O   1 
ATOM   1905 C  CB  . ILE A-2 1 87  ? -51.357 -63.204 -0.095  1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1906 C  CG1 . ILE A-2 1 87  ? -51.673 -64.627 0.335   1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1907 C  CG2 . ILE A-2 1 87  ? -52.089 -62.834 -1.364  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1908 C  CD1 . ILE A-2 1 87  ? -53.137 -64.882 0.496   1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1909 N  N   . ASP A-2 1 88  ? -48.234 -63.743 1.392   1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   1 
ATOM   1910 C  CA  . ASP A-2 1 88  ? -47.600 -63.575 2.699   1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1911 C  C   . ASP A-2 1 88  ? -46.409 -62.634 2.609   1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   1 
ATOM   1912 O  O   . ASP A-2 1 88  ? -45.791 -62.304 3.622   1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   1 
ATOM   1913 C  CB  . ASP A-2 1 88  ? -47.152 -64.911 3.290   1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1914 C  CG  . ASP A-2 1 88  ? -48.311 -65.733 3.787   1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1915 O  OD1 . ASP A-2 1 88  ? -49.380 -65.141 4.055   1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1916 O  OD2 . ASP A-2 1 88  ? -48.155 -66.967 3.919   1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1917 N  N   . GLN A-2 1 89  ? -46.089 -62.199 1.397   1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 N   1 
ATOM   1918 C  CA  . GLN A-2 1 89  ? -44.973 -61.288 1.212   1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1919 C  C   . GLN A-2 1 89  ? -45.348 -59.900 1.691   1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 C   1 
ATOM   1920 O  O   . GLN A-2 1 89  ? -46.497 -59.485 1.584   1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 O   1 
ATOM   1921 C  CB  . GLN A-2 1 89  ? -44.552 -61.239 -0.260  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1922 C  CG  . GLN A-2 1 89  ? -44.085 -62.577 -0.790  1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1923 C  CD  . GLN A-2 1 89  ? -43.176 -63.281 0.203   1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1924 O  OE1 . GLN A-2 1 89  ? -42.127 -62.744 0.588   1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1925 N  NE2 . GLN A-2 1 89  ? -43.579 -64.482 0.636   1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1926 N  N   . THR A-2 1 90  ? -44.368 -59.184 2.222   1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   1927 C  CA  . THR A-2 1 90  ? -44.597 -57.840 2.725   1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   1928 C  C   . THR A-2 1 90  ? -43.390 -56.971 2.393   1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   1929 O  O   . THR A-2 1 90  ? -42.362 -57.473 1.948   1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   1930 C  CB  . THR A-2 1 90  ? -44.791 -57.851 4.263   1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   1931 O  OG1 . THR A-2 1 90  ? -43.573 -58.266 4.898   1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1932 C  CG2 . THR A-2 1 90  ? -45.904 -58.815 4.659   1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1933 N  N   . ILE A-2 1 91  ? -43.523 -55.667 2.588   1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 N   1 
ATOM   1934 C  CA  . ILE A-2 1 91  ? -42.415 -54.761 2.342   1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1935 C  C   . ILE A-2 1 91  ? -41.563 -54.861 3.600   1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 C   1 
ATOM   1936 O  O   . ILE A-2 1 91  ? -42.086 -54.788 4.706   1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 O   1 
ATOM   1937 C  CB  . ILE A-2 1 91  ? -42.903 -53.313 2.156   1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1938 C  CG1 . ILE A-2 1 91  ? -43.803 -53.224 0.919   1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1939 C  CG2 . ILE A-2 1 91  ? -41.721 -52.379 2.023   1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1940 C  CD1 . ILE A-2 1 91  ? -44.392 -51.842 0.663   1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1941 N  N   . PRO A-2 1 92  ? -40.243 -55.063 3.449   1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 N   1 
ATOM   1942 C  CA  . PRO A-2 1 92  ? -39.326 -55.180 4.593   1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1943 C  C   . PRO A-2 1 92  ? -39.078 -53.864 5.328   1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 C   1 
ATOM   1944 O  O   . PRO A-2 1 92  ? -38.116 -53.152 5.053   1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 O   1 
ATOM   1945 C  CB  . PRO A-2 1 92  ? -38.055 -55.735 3.957   1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1946 C  CG  . PRO A-2 1 92  ? -38.565 -56.469 2.748   1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1947 C  CD  . PRO A-2 1 92  ? -39.571 -55.491 2.213   1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1948 N  N   . ALA A-2 1 93  ? -39.953 -53.552 6.274   1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 N   1 
ATOM   1949 C  CA  . ALA A-2 1 93  ? -39.842 -52.318 7.042   1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1950 C  C   . ALA A-2 1 93  ? -38.570 -52.267 7.892   1.00 91.94  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 C   1 
ATOM   1951 O  O   . ALA A-2 1 93  ? -38.059 -51.188 8.185   1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 O   1 
ATOM   1952 C  CB  . ALA A-2 1 93  ? -41.086 -52.148 7.930   1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1953 N  N   . GLU A-2 1 94  ? -38.062 -53.437 8.271   1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 N   1 
ATOM   1954 C  CA  . GLU A-2 1 94  ? -36.861 -53.541 9.100   1.00 96.84  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1955 C  C   . GLU A-2 1 94  ? -35.637 -52.753 8.604   1.00 97.68  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 C   1 
ATOM   1956 O  O   . GLU A-2 1 94  ? -34.928 -52.149 9.414   1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 O   1 
ATOM   1957 C  CB  . GLU A-2 1 94  ? -36.475 -55.016 9.288   1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1958 C  CG  . GLU A-2 1 94  ? -37.603 -55.893 9.822   1.00 99.79  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1959 C  CD  . GLU A-2 1 94  ? -38.533 -56.402 8.726   1.00 101.21 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1960 O  OE1 . GLU A-2 1 94  ? -39.745 -56.554 8.998   1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1961 O  OE2 . GLU A-2 1 94  ? -38.052 -56.664 7.599   1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1962 N  N   . ARG A-2 1 95  ? -35.378 -52.755 7.296   1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 N   1 
ATOM   1963 C  CA  . ARG A-2 1 95  ? -34.223 -52.022 6.774   1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1964 C  C   . ARG A-2 1 95  ? -34.531 -50.604 6.318   1.00 97.91  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 C   1 
ATOM   1965 O  O   . ARG A-2 1 95  ? -33.688 -49.947 5.701   1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 O   1 
ATOM   1966 C  CB  . ARG A-2 1 95  ? -33.546 -52.780 5.627   1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1967 C  CG  . ARG A-2 1 95  ? -34.439 -53.711 4.837   1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1968 C  CD  . ARG A-2 1 95  ? -34.507 -55.081 5.489   1.00 103.46 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1969 N  NE  . ARG A-2 1 95  ? -34.795 -56.116 4.499   1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1970 C  CZ  . ARG A-2 1 95  ? -34.931 -57.410 4.776   1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1971 N  NH1 . ARG A-2 1 95  ? -35.193 -58.272 3.799   1.00 106.42 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1972 N  NH2 . ARG A-2 1 95  ? -34.807 -57.840 6.028   1.00 107.58 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1973 N  N   . LEU A-2 1 96  ? -35.743 -50.142 6.614   1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N   1 
ATOM   1974 C  CA  . LEU A-2 1 96  ? -36.161 -48.784 6.273   1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1975 C  C   . LEU A-2 1 96  ? -36.247 -48.008 7.579   1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C   1 
ATOM   1976 O  O   . LEU A-2 1 96  ? -36.113 -48.589 8.655   1.00 92.31  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O   1 
ATOM   1977 C  CB  . LEU A-2 1 96  ? -37.532 -48.785 5.590   1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1978 C  CG  . LEU A-2 1 96  ? -37.627 -49.289 4.150   1.00 92.04  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1979 C  CD1 . LEU A-2 1 96  ? -39.076 -49.278 3.707   1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1980 C  CD2 . LEU A-2 1 96  ? -36.789 -48.408 3.239   1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1981 N  N   . GLU A-2 1 97  ? -36.467 -46.701 7.497   1.00 91.93  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 N   1 
ATOM   1982 C  CA  . GLU A-2 1 97  ? -36.574 -45.898 8.708   1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1983 C  C   . GLU A-2 1 97  ? -37.237 -44.549 8.506   1.00 87.99  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 C   1 
ATOM   1984 O  O   . GLU A-2 1 97  ? -37.240 -43.995 7.407   1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 O   1 
ATOM   1985 C  CB  . GLU A-2 1 97  ? -35.193 -45.719 9.354   1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . GLU A-2 1 97  ? -34.047 -45.518 8.375   1.00 98.99  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1987 C  CD  . GLU A-2 1 97  ? -32.688 -45.542 9.059   1.00 102.34 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1988 O  OE1 . GLU A-2 1 97  ? -32.396 -44.614 9.849   1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1989 O  OE2 . GLU A-2 1 97  ? -31.914 -46.494 8.812   1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1990 N  N   . GLY A-2 1 98  ? -37.811 -44.033 9.585   1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 N   1 
ATOM   1991 C  CA  . GLY A-2 1 98  ? -38.479 -42.753 9.521   1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1992 C  C   . GLY A-2 1 98  ? -39.775 -42.851 8.752   1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 C   1 
ATOM   1993 O  O   . GLY A-2 1 98  ? -40.561 -43.782 8.947   1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 O   1 
ATOM   1994 N  N   . ARG A-2 1 99  ? -39.987 -41.883 7.868   1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 N   1 
ATOM   1995 C  CA  . ARG A-2 1 99  ? -41.184 -41.804 7.038   1.00 77.31  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1996 C  C   . ARG A-2 1 99  ? -41.395 -43.050 6.171   1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 C   1 
ATOM   1997 O  O   . ARG A-2 1 99  ? -42.470 -43.658 6.186   1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 O   1 
ATOM   1998 C  CB  . ARG A-2 1 99  ? -41.093 -40.564 6.148   1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . ARG A-2 1 99  ? -42.276 -40.344 5.236   1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2000 C  CD  . ARG A-2 1 99  ? -43.531 -40.149 6.035   1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2001 N  NE  . ARG A-2 1 99  ? -43.417 -39.052 6.995   1.00 85.56  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2002 C  CZ  . ARG A-2 1 99  ? -43.206 -37.783 6.663   1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2003 N  NH1 . ARG A-2 1 99  ? -43.081 -37.438 5.388   1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2004 N  NH2 . ARG A-2 1 99  ? -43.126 -36.857 7.606   1.00 84.57  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2005 N  N   . ALA A-2 1 100 ? -40.369 -43.432 5.421   1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 N   1 
ATOM   2006 C  CA  . ALA A-2 1 100 ? -40.476 -44.594 4.560   1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2007 C  C   . ALA A-2 1 100 ? -40.903 -45.837 5.329   1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 C   1 
ATOM   2008 O  O   . ALA A-2 1 100 ? -41.763 -46.589 4.873   1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 O   1 
ATOM   2009 C  CB  . ALA A-2 1 100 ? -39.155 -44.844 3.861   1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2010 N  N   . ALA A-2 1 101 ? -40.309 -46.045 6.499   1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 N   1 
ATOM   2011 C  CA  . ALA A-2 1 101 ? -40.617 -47.214 7.317   1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2012 C  C   . ALA A-2 1 101 ? -42.079 -47.267 7.720   1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 C   1 
ATOM   2013 O  O   . ALA A-2 1 101 ? -42.684 -48.339 7.762   1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 O   1 
ATOM   2014 C  CB  . ALA A-2 1 101 ? -39.738 -47.230 8.562   1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2015 N  N   . ARG A-2 1 102 ? -42.642 -46.105 8.027   1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 N   1 
ATOM   2016 C  CA  . ARG A-2 1 102 ? -44.032 -46.033 8.436   1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2017 C  C   . ARG A-2 1 102 ? -44.971 -46.306 7.268   1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 C   1 
ATOM   2018 O  O   . ARG A-2 1 102 ? -45.992 -46.976 7.434   1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 O   1 
ATOM   2019 C  CB  . ARG A-2 1 102 ? -44.327 -44.667 9.065   1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2020 C  CG  . ARG A-2 1 102 ? -43.930 -44.573 10.539  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2021 C  CD  . ARG A-2 1 102 ? -44.200 -43.188 11.103  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2022 N  NE  . ARG A-2 1 102 ? -43.291 -42.206 10.525  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2023 C  CZ  . ARG A-2 1 102 ? -43.608 -40.939 10.305  1.00 77.50  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2024 N  NH1 . ARG A-2 1 102 ? -42.720 -40.113 9.770   1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2025 N  NH2 . ARG A-2 1 102 ? -44.823 -40.505 10.613  1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2026 N  N   . ILE A-2 1 103 ? -44.627 -45.798 6.087   1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 N   1 
ATOM   2027 C  CA  . ILE A-2 1 103 ? -45.453 -46.023 4.911   1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2028 C  C   . ILE A-2 1 103 ? -45.497 -47.522 4.611   1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 C   1 
ATOM   2029 O  O   . ILE A-2 1 103 ? -46.562 -48.073 4.316   1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 O   1 
ATOM   2030 C  CB  . ILE A-2 1 103 ? -44.913 -45.243 3.696   1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2031 C  CG1 . ILE A-2 1 103 ? -45.129 -43.744 3.932   1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2032 C  CG2 . ILE A-2 1 103 ? -45.606 -45.708 2.419   1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2033 C  CD1 . ILE A-2 1 103 ? -44.608 -42.834 2.831   1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2034 N  N   . ALA A-2 1 104 ? -44.345 -48.178 4.718   1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 N   1 
ATOM   2035 C  CA  . ALA A-2 1 104 ? -44.253 -49.610 4.473   1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2036 C  C   . ALA A-2 1 104 ? -45.175 -50.422 5.394   1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 C   1 
ATOM   2037 O  O   . ALA A-2 1 104 ? -45.929 -51.278 4.918   1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 O   1 
ATOM   2038 C  CB  . ALA A-2 1 104 ? -42.815 -50.072 4.627   1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2039 N  N   . LYS A-2 1 105 ? -45.124 -50.166 6.704   1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 N   1 
ATOM   2040 C  CA  . LYS A-2 1 105 ? -45.995 -50.885 7.634   1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2041 C  C   . LYS A-2 1 105 ? -47.456 -50.565 7.311   1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 C   1 
ATOM   2042 O  O   . LYS A-2 1 105 ? -48.333 -51.422 7.424   1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 O   1 
ATOM   2043 C  CB  . LYS A-2 1 105 ? -45.703 -50.492 9.083   1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2044 C  CG  . LYS A-2 1 105 ? -44.346 -50.930 9.595   1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2045 C  CD  . LYS A-2 1 105 ? -44.285 -50.787 11.113  1.00 75.77  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2046 C  CE  . LYS A-2 1 105 ? -42.873 -51.019 11.662  1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2047 N  NZ  . LYS A-2 1 105 ? -41.927 -49.892 11.345  1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2048 N  N   . GLY A-2 1 106 ? -47.705 -49.318 6.916   1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 N   1 
ATOM   2049 C  CA  . GLY A-2 1 106 ? -49.048 -48.908 6.556   1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2050 C  C   . GLY A-2 1 106 ? -49.566 -49.792 5.444   1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 C   1 
ATOM   2051 O  O   . GLY A-2 1 106 ? -50.672 -50.315 5.535   1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 O   1 
ATOM   2052 N  N   . VAL A-2 1 107 ? -48.759 -49.970 4.399   1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 N   1 
ATOM   2053 C  CA  . VAL A-2 1 107 ? -49.147 -50.813 3.278   1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2054 C  C   . VAL A-2 1 107 ? -49.370 -52.259 3.733   1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 C   1 
ATOM   2055 O  O   . VAL A-2 1 107 ? -50.391 -52.857 3.394   1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 O   1 
ATOM   2056 C  CB  . VAL A-2 1 107 ? -48.087 -50.772 2.152   1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2057 C  CG1 . VAL A-2 1 107 ? -48.411 -51.793 1.092   1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2058 C  CG2 . VAL A-2 1 107 ? -48.043 -49.382 1.530   1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2059 N  N   . ASN A-2 1 108 ? -48.432 -52.812 4.505   1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 N   1 
ATOM   2060 C  CA  . ASN A-2 1 108 ? -48.559 -54.186 5.011   1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2061 C  C   . ASN A-2 1 108 ? -49.809 -54.360 5.882   1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 C   1 
ATOM   2062 O  O   . ASN A-2 1 108 ? -50.481 -55.395 5.846   1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 O   1 
ATOM   2063 C  CB  . ASN A-2 1 108 ? -47.338 -54.583 5.849   1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2064 C  CG  . ASN A-2 1 108 ? -46.067 -54.694 5.029   1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2065 O  OD1 . ASN A-2 1 108 ? -46.109 -55.002 3.841   1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2066 N  ND2 . ASN A-2 1 108 ? -44.927 -54.468 5.669   1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2067 N  N   . GLU A-2 1 109 ? -50.112 -53.347 6.677   1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 N   1 
ATOM   2068 C  CA  . GLU A-2 1 109 ? -51.273 -53.419 7.542   1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2069 C  C   . GLU A-2 1 109 ? -52.586 -53.288 6.775   1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 C   1 
ATOM   2070 O  O   . GLU A-2 1 109 ? -53.569 -53.977 7.081   1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 O   1 
ATOM   2071 C  CB  . GLU A-2 1 109 ? -51.171 -52.361 8.648   1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2072 C  CG  . GLU A-2 1 109 ? -50.291 -52.806 9.823   1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2073 C  CD  . GLU A-2 1 109 ? -50.625 -54.241 10.281  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2074 O  OE1 . GLU A-2 1 109 ? -49.972 -55.207 9.792   1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2075 O  OE2 . GLU A-2 1 109 ? -51.558 -54.405 11.115  1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2076 N  N   . LEU A-2 1 110 ? -52.600 -52.418 5.771   1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 N   1 
ATOM   2077 C  CA  . LEU A-2 1 110 ? -53.794 -52.229 4.966   1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2078 C  C   . LEU A-2 1 110 ? -54.147 -53.552 4.274   1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 C   1 
ATOM   2079 O  O   . LEU A-2 1 110 ? -55.281 -54.018 4.356   1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 O   1 
ATOM   2080 C  CB  . LEU A-2 1 110 ? -53.560 -51.115 3.943   1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2081 C  CG  . LEU A-2 1 110 ? -54.691 -50.788 2.959   1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2082 C  CD1 . LEU A-2 1 110 ? -55.971 -50.457 3.703   1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2083 C  CD2 . LEU A-2 1 110 ? -54.267 -49.616 2.077   1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2084 N  N   . VAL A-2 1 111 ? -53.170 -54.170 3.619   1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 N   1 
ATOM   2085 C  CA  . VAL A-2 1 111 ? -53.407 -55.430 2.940   1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2086 C  C   . VAL A-2 1 111 ? -53.733 -56.553 3.920   1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 C   1 
ATOM   2087 O  O   . VAL A-2 1 111 ? -54.601 -57.385 3.651   1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 O   1 
ATOM   2088 C  CB  . VAL A-2 1 111 ? -52.190 -55.859 2.081   1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2089 C  CG1 . VAL A-2 1 111 ? -52.468 -57.201 1.454   1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2090 C  CG2 . VAL A-2 1 111 ? -51.923 -54.833 0.982   1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2091 N  N   . ALA A-2 1 112 ? -53.032 -56.590 5.049   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N   1 
ATOM   2092 C  CA  . ALA A-2 1 112 ? -53.277 -57.620 6.056   1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2093 C  C   . ALA A-2 1 112 ? -54.762 -57.660 6.437   1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C   1 
ATOM   2094 O  O   . ALA A-2 1 112 ? -55.350 -58.741 6.579   1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O   1 
ATOM   2095 C  CB  . ALA A-2 1 112 ? -52.420 -57.360 7.284   1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2096 N  N   . ALA A-2 1 113 ? -55.368 -56.482 6.583   1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 N   1 
ATOM   2097 C  CA  . ALA A-2 1 113 ? -56.792 -56.389 6.919   1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2098 C  C   . ALA A-2 1 113 ? -57.661 -57.002 5.814   1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 C   1 
ATOM   2099 O  O   . ALA A-2 1 113 ? -58.631 -57.709 6.096   1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 O   1 
ATOM   2100 C  CB  . ALA A-2 1 113 ? -57.185 -54.927 7.153   1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2101 N  N   . HIS A-2 1 114 ? -57.319 -56.717 4.559   1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N   1 
ATOM   2102 C  CA  . HIS A-2 1 114 ? -58.049 -57.269 3.422   1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2103 C  C   . HIS A-2 1 114 ? -57.873 -58.786 3.357   1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C   1 
ATOM   2104 O  O   . HIS A-2 1 114 ? -58.837 -59.524 3.107   1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O   1 
ATOM   2105 C  CB  . HIS A-2 1 114 ? -57.566 -56.627 2.120   1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2106 C  CG  . HIS A-2 1 114 ? -58.236 -55.324 1.815   1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2107 N  ND1 . HIS A-2 1 114 ? -59.507 -55.250 1.286   1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2108 C  CD2 . HIS A-2 1 114 ? -57.839 -54.045 2.028   1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2109 C  CE1 . HIS A-2 1 114 ? -59.867 -53.981 1.188   1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2110 N  NE2 . HIS A-2 1 114 ? -58.873 -53.231 1.632   1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2111 N  N   . ILE A-2 1 115 ? -56.643 -59.248 3.584   1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 N   1 
ATOM   2112 C  CA  . ILE A-2 1 115 ? -56.363 -60.674 3.566   1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2113 C  C   . ILE A-2 1 115 ? -57.109 -61.356 4.721   1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 C   1 
ATOM   2114 O  O   . ILE A-2 1 115 ? -57.696 -62.422 4.539   1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 O   1 
ATOM   2115 C  CB  . ILE A-2 1 115 ? -54.833 -60.942 3.658   1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2116 C  CG1 . ILE A-2 1 115 ? -54.174 -60.604 2.319   1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2117 C  CG2 . ILE A-2 1 115 ? -54.558 -62.402 4.029   1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2118 C  CD1 . ILE A-2 1 115 ? -52.658 -60.667 2.354   1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2119 N  N   . ALA A-2 1 116 ? -57.100 -60.735 5.900   1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 N   1 
ATOM   2120 C  CA  . ALA A-2 1 116 ? -57.809 -61.287 7.055   1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2121 C  C   . ALA A-2 1 116 ? -59.290 -61.565 6.741   1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 C   1 
ATOM   2122 O  O   . ALA A-2 1 116 ? -59.854 -62.563 7.191   1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 O   1 
ATOM   2123 C  CB  . ALA A-2 1 116 ? -57.706 -60.336 8.235   1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2124 N  N   . VAL A-2 1 117 ? -59.929 -60.678 5.989   1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 N   1 
ATOM   2125 C  CA  . VAL A-2 1 117 ? -61.320 -60.898 5.642   1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2126 C  C   . VAL A-2 1 117 ? -61.428 -62.164 4.808   1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 C   1 
ATOM   2127 O  O   . VAL A-2 1 117 ? -62.321 -62.977 5.029   1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 O   1 
ATOM   2128 C  CB  . VAL A-2 1 117 ? -61.910 -59.726 4.834   1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2129 C  CG1 . VAL A-2 1 117 ? -63.261 -60.123 4.254   1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2130 C  CG2 . VAL A-2 1 117 ? -62.076 -58.511 5.730   1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2131 N  N   . LYS A-2 1 118 ? -60.522 -62.338 3.852   1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 N   1 
ATOM   2132 C  CA  . LYS A-2 1 118 ? -60.556 -63.529 3.008   1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2133 C  C   . LYS A-2 1 118 ? -60.271 -64.795 3.802   1.00 72.13  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 C   1 
ATOM   2134 O  O   . LYS A-2 1 118 ? -60.904 -65.820 3.576   1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 O   1 
ATOM   2135 C  CB  . LYS A-2 1 118 ? -59.560 -63.406 1.862   1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2136 C  CG  . LYS A-2 1 118 ? -59.888 -62.272 0.924   1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2137 C  CD  . LYS A-2 1 118 ? -58.697 -61.968 0.044   1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2138 C  CE  . LYS A-2 1 118 ? -58.914 -60.701 -0.746  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2139 N  NZ  . LYS A-2 1 118 ? -57.687 -60.403 -1.528  1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2140 N  N   . MET A-2 1 119 ? -59.320 -64.731 4.725   1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 N   1 
ATOM   2141 C  CA  . MET A-2 1 119 ? -59.005 -65.893 5.539   1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CA  1 
ATOM   2142 C  C   . MET A-2 1 119 ? -60.290 -66.385 6.207   1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 C   1 
ATOM   2143 O  O   . MET A-2 1 119 ? -60.589 -67.580 6.201   1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 O   1 
ATOM   2144 C  CB  . MET A-2 1 119 ? -57.967 -65.539 6.612   1.00 80.85  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CB  1 
ATOM   2145 C  CG  . MET A-2 1 119 ? -56.512 -65.582 6.141   1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CG  1 
ATOM   2146 S  SD  . MET A-2 1 119 ? -55.300 -65.182 7.462   1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 SD  1 
ATOM   2147 C  CE  . MET A-2 1 119 ? -55.277 -66.730 8.436   1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CE  1 
ATOM   2148 N  N   . LYS A-2 1 120 ? -61.054 -65.454 6.770   1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 N   1 
ATOM   2149 C  CA  . LYS A-2 1 120 ? -62.300 -65.792 7.446   1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2150 C  C   . LYS A-2 1 120 ? -63.319 -66.372 6.475   1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 C   1 
ATOM   2151 O  O   . LYS A-2 1 120 ? -64.035 -67.306 6.816   1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 O   1 
ATOM   2152 C  CB  . LYS A-2 1 120 ? -62.883 -64.553 8.143   1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2153 C  CG  . LYS A-2 1 120 ? -64.221 -64.786 8.838   1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2154 C  CD  . LYS A-2 1 120 ? -64.105 -65.804 9.965   1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2155 C  CE  . LYS A-2 1 120 ? -63.136 -65.334 11.047  1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2156 N  NZ  . LYS A-2 1 120 ? -62.915 -66.366 12.107  1.00 88.51  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2157 N  N   . VAL A-2 1 121 ? -63.387 -65.820 5.269   1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 N   1 
ATOM   2158 C  CA  . VAL A-2 1 121 ? -64.324 -66.318 4.271   1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2159 C  C   . VAL A-2 1 121 ? -63.940 -67.735 3.845   1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 C   1 
ATOM   2160 O  O   . VAL A-2 1 121 ? -64.785 -68.633 3.817   1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 O   1 
ATOM   2161 C  CB  . VAL A-2 1 121 ? -64.364 -65.403 3.032   1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2162 C  CG1 . VAL A-2 1 121 ? -65.006 -66.125 1.874   1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2163 C  CG2 . VAL A-2 1 121 ? -65.152 -64.145 3.348   1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2164 N  N   . VAL A-2 1 122 ? -62.666 -67.937 3.522   1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 N   1 
ATOM   2165 C  CA  . VAL A-2 1 122 ? -62.199 -69.256 3.113   1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2166 C  C   . VAL A-2 1 122 ? -62.507 -70.257 4.231   1.00 83.61  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 C   1 
ATOM   2167 O  O   . VAL A-2 1 122 ? -62.744 -71.437 3.979   1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 O   1 
ATOM   2168 C  CB  . VAL A-2 1 122 ? -60.663 -69.254 2.821   1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2169 C  CG1 . VAL A-2 1 122 ? -59.893 -69.957 3.941   1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2170 C  CG2 . VAL A-2 1 122 ? -60.390 -69.930 1.495   1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2171 N  N   . SER A-2 1 123 ? -62.516 -69.766 5.465   1.00 84.19  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 N   1 
ATOM   2172 C  CA  . SER A-2 1 123 ? -62.781 -70.594 6.633   1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CA  1 
ATOM   2173 C  C   . SER A-2 1 123 ? -64.212 -71.109 6.768   1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 C   1 
ATOM   2174 O  O   . SER A-2 1 123 ? -64.458 -72.307 6.625   1.00 85.61  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 O   1 
ATOM   2175 C  CB  . SER A-2 1 123 ? -62.413 -69.835 7.902   1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CB  1 
ATOM   2176 O  OG  . SER A-2 1 123 ? -62.856 -70.544 9.039   1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 OG  1 
ATOM   2177 N  N   . VAL A-2 1 124 ? -65.156 -70.218 7.053   1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N   1 
ATOM   2178 C  CA  . VAL A-2 1 124 ? -66.535 -70.654 7.223   1.00 86.87  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2179 C  C   . VAL A-2 1 124 ? -67.073 -71.323 5.963   1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C   1 
ATOM   2180 O  O   . VAL A-2 1 124 ? -67.891 -72.232 6.048   1.00 89.03  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O   1 
ATOM   2181 C  CB  . VAL A-2 1 124 ? -67.484 -69.487 7.636   1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2182 C  CG1 . VAL A-2 1 124 ? -66.717 -68.447 8.438   1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2183 C  CG2 . VAL A-2 1 124 ? -68.161 -68.884 6.419   1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2184 N  N   . VAL A-2 1 125 ? -66.612 -70.885 4.796   1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 N   1 
ATOM   2185 C  CA  . VAL A-2 1 125 ? -67.076 -71.489 3.556   1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2186 C  C   . VAL A-2 1 125 ? -66.523 -72.909 3.458   1.00 92.78  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 C   1 
ATOM   2187 O  O   . VAL A-2 1 125 ? -67.125 -73.775 2.823   1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 O   1 
ATOM   2188 C  CB  . VAL A-2 1 125 ? -66.646 -70.656 2.332   1.00 90.24  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2189 C  CG1 . VAL A-2 1 125 ? -67.003 -71.374 1.049   1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2190 C  CG2 . VAL A-2 1 125 ? -67.352 -69.320 2.362   1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2191 N  N   . THR A-2 1 126 ? -65.381 -73.151 4.098   1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 N   1 
ATOM   2192 C  CA  . THR A-2 1 126 ? -64.783 -74.483 4.098   1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 CA  1 
ATOM   2193 C  C   . THR A-2 1 126 ? -65.613 -75.389 5.010   1.00 96.83  ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 C   1 
ATOM   2194 O  O   . THR A-2 1 126 ? -65.824 -76.563 4.706   1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 O   1 
ATOM   2195 C  CB  . THR A-2 1 126 ? -63.302 -74.448 4.586   1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 CB  1 
ATOM   2196 O  OG1 . THR A-2 1 126 ? -62.445 -74.117 3.484   1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2197 C  CG2 . THR A-2 1 126 ? -62.879 -75.794 5.164   1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2198 N  N   . ALA A-2 1 127 ? -66.087 -74.833 6.123   1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 N   1 
ATOM   2199 C  CA  . ALA A-2 1 127 ? -66.910 -75.587 7.064   1.00 98.98  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2200 C  C   . ALA A-2 1 127 ? -68.275 -75.843 6.430   1.00 99.59  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 C   1 
ATOM   2201 O  O   . ALA A-2 1 127 ? -68.848 -76.920 6.581   1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 O   1 
ATOM   2202 C  CB  . ALA A-2 1 127 ? -67.067 -74.812 8.363   1.00 97.76  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2203 N  N   . TYR A-2 1 128 ? -68.792 -74.842 5.723   1.00 99.95  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 N   1 
ATOM   2204 C  CA  . TYR A-2 1 128 ? -70.076 -74.961 5.040   1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2205 C  C   . TYR A-2 1 128 ? -69.955 -76.039 3.973   1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 C   1 
ATOM   2206 O  O   . TYR A-2 1 128 ? -70.883 -76.812 3.746   1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 O   1 
ATOM   2207 C  CB  . TYR A-2 1 128 ? -70.445 -73.645 4.352   1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2208 C  CG  . TYR A-2 1 128 ? -70.921 -72.542 5.265   1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2209 C  CD1 . TYR A-2 1 128 ? -70.635 -72.557 6.628   1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2210 C  CD2 . TYR A-2 1 128 ? -71.623 -71.454 4.752   1.00 99.24  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2211 C  CE1 . TYR A-2 1 128 ? -71.031 -71.515 7.456   1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2212 C  CE2 . TYR A-2 1 128 ? -72.023 -70.408 5.569   1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2213 C  CZ  . TYR A-2 1 128 ? -71.722 -70.442 6.920   1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2214 O  OH  . TYR A-2 1 128 ? -72.097 -69.394 7.729   1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2215 N  N   . GLY A-2 1 129 ? -68.802 -76.079 3.315   1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 N   1 
ATOM   2216 C  CA  . GLY A-2 1 129 ? -68.582 -77.056 2.267   1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2217 C  C   . GLY A-2 1 129 ? -68.470 -78.484 2.765   1.00 103.70 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 C   1 
ATOM   2218 O  O   . GLY A-2 1 129 ? -68.920 -79.418 2.099   1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 O   1 
ATOM   2219 N  N   . GLN A-2 1 130 ? -67.871 -78.660 3.937   1.00 104.03 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 N   1 
ATOM   2220 C  CA  . GLN A-2 1 130 ? -67.700 -79.992 4.493   1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2221 C  C   . GLN A-2 1 130 ? -68.706 -80.319 5.594   1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 C   1 
ATOM   2222 O  O   . GLN A-2 1 130 ? -68.335 -80.815 6.660   1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 O   1 
ATOM   2223 C  CB  . GLN A-2 1 130 ? -66.264 -80.170 5.006   1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2224 C  CG  . GLN A-2 1 130 ? -65.849 -79.207 6.106   1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2225 C  CD  . GLN A-2 1 130 ? -64.359 -79.267 6.401   1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2226 O  OE1 . GLN A-2 1 130 ? -63.862 -78.580 7.296   1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2227 N  NE2 . GLN A-2 1 130 ? -63.637 -80.087 5.643   1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2228 N  N   . GLY A-2 1 131 ? -69.980 -80.031 5.335   1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 N   1 
ATOM   2229 C  CA  . GLY A-2 1 131 ? -71.015 -80.340 6.303   1.00 103.81 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2230 C  C   . GLY A-2 1 131 ? -71.511 -79.241 7.223   1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 C   1 
ATOM   2231 O  O   . GLY A-2 1 131 ? -72.330 -78.420 6.825   1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 O   1 
ATOM   2232 N  N   . ASN A-2 1 132 ? -71.016 -79.238 8.459   1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 N   1 
ATOM   2233 C  CA  . ASN A-2 1 132 ? -71.421 -78.272 9.484   1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2234 C  C   . ASN A-2 1 132 ? -71.711 -76.846 9.013   1.00 103.54 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 C   1 
ATOM   2235 O  O   . ASN A-2 1 132 ? -70.952 -76.256 8.238   1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 O   1 
ATOM   2236 C  CB  . ASN A-2 1 132 ? -70.397 -78.273 10.632  1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2237 C  CG  . ASN A-2 1 132 ? -69.928 -76.887 11.007  1.00 103.21 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2238 O  OD1 . ASN A-2 1 132 ? -69.007 -76.354 10.397  1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2239 N  ND2 . ASN A-2 1 132 ? -70.561 -76.294 12.011  1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2240 N  N   . PHE A-2 1 133 ? -72.828 -76.305 9.499   1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 N   1 
ATOM   2241 C  CA  . PHE A-2 1 133 ? -73.278 -74.964 9.140   1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2242 C  C   . PHE A-2 1 133 ? -73.431 -74.042 10.357  1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 C   1 
ATOM   2243 O  O   . PHE A-2 1 133 ? -74.088 -73.003 10.274  1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 O   1 
ATOM   2244 C  CB  . PHE A-2 1 133 ? -74.626 -75.047 8.413   1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2245 C  CG  . PHE A-2 1 133 ? -74.653 -76.031 7.272   1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2246 C  CD1 . PHE A-2 1 133 ? -73.865 -75.839 6.143   1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2247 C  CD2 . PHE A-2 1 133 ? -75.491 -77.141 7.317   1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2248 C  CE1 . PHE A-2 1 133 ? -73.915 -76.739 5.070   1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2249 C  CE2 . PHE A-2 1 133 ? -75.545 -78.046 6.248   1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2250 C  CZ  . PHE A-2 1 133 ? -74.757 -77.842 5.125   1.00 104.06 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2251 N  N   . GLU A-2 1 134 ? -72.828 -74.415 11.482  1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 N   1 
ATOM   2252 C  CA  . GLU A-2 1 134 ? -72.931 -73.601 12.693  1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2253 C  C   . GLU A-2 1 134 ? -72.218 -72.243 12.647  1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 C   1 
ATOM   2254 O  O   . GLU A-2 1 134 ? -72.732 -71.253 13.174  1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 O   1 
ATOM   2255 C  CB  . GLU A-2 1 134 ? -72.433 -74.392 13.911  1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2256 C  CG  . GLU A-2 1 134 ? -73.362 -75.520 14.346  1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2257 C  CD  . GLU A-2 1 134 ? -74.811 -75.064 14.497  1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2258 O  OE1 . GLU A-2 1 134 ? -75.070 -74.126 15.284  1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2259 O  OE2 . GLU A-2 1 134 ? -75.695 -75.646 13.827  1.00 106.51 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2260 N  N   . PRO A-2 1 135 ? -71.027 -72.177 12.022  1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 N   1 
ATOM   2261 C  CA  . PRO A-2 1 135 ? -70.275 -70.919 11.934  1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2262 C  C   . PRO A-2 1 135 ? -70.958 -69.801 11.144  1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 C   1 
ATOM   2263 O  O   . PRO A-2 1 135 ? -71.637 -70.054 10.146  1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 O   1 
ATOM   2264 C  CB  . PRO A-2 1 135 ? -68.958 -71.355 11.298  1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2265 C  CG  . PRO A-2 1 135 ? -69.369 -72.519 10.445  1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2266 C  CD  . PRO A-2 1 135 ? -70.282 -73.270 11.372  1.00 96.03  ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2267 N  N   . LEU A-2 1 136 ? -70.764 -68.565 11.608  1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 N   1 
ATOM   2268 C  CA  . LEU A-2 1 136 ? -71.335 -67.370 10.980  1.00 88.18  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2269 C  C   . LEU A-2 1 136 ? -70.257 -66.360 10.596  1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 C   1 
ATOM   2270 O  O   . LEU A-2 1 136 ? -69.389 -66.033 11.406  1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 O   1 
ATOM   2271 C  CB  . LEU A-2 1 136 ? -72.315 -66.680 11.930  1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2272 C  CG  . LEU A-2 1 136 ? -73.738 -67.216 12.061  1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2273 C  CD1 . LEU A-2 1 136 ? -74.463 -66.451 13.154  1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2274 C  CD2 . LEU A-2 1 136 ? -74.465 -67.072 10.732  1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2275 N  N   . MET A-2 1 137 ? -70.327 -65.863 9.363   1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 N   1 
ATOM   2276 C  CA  . MET A-2 1 137 ? -69.372 -64.873 8.877   1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CA  1 
ATOM   2277 C  C   . MET A-2 1 137 ? -69.476 -63.647 9.768   1.00 80.18  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 C   1 
ATOM   2278 O  O   . MET A-2 1 137 ? -70.576 -63.228 10.116  1.00 79.64  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 O   1 
ATOM   2279 C  CB  . MET A-2 1 137 ? -69.696 -64.478 7.433   1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CB  1 
ATOM   2280 C  CG  . MET A-2 1 137 ? -68.752 -63.438 6.831   1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CG  1 
ATOM   2281 S  SD  . MET A-2 1 137 ? -67.053 -64.036 6.714   1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 SD  1 
ATOM   2282 C  CE  . MET A-2 1 137 ? -66.134 -62.519 6.905   1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CE  1 
ATOM   2283 N  N   . ASP A-2 1 138 ? -68.335 -63.077 10.137  1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 N   1 
ATOM   2284 C  CA  . ASP A-2 1 138 ? -68.314 -61.900 10.992  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2285 C  C   . ASP A-2 1 138 ? -69.057 -60.751 10.330  1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 C   1 
ATOM   2286 O  O   . ASP A-2 1 138 ? -69.143 -60.690 9.109   1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 O   1 
ATOM   2287 C  CB  . ASP A-2 1 138 ? -66.873 -61.491 11.260  1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2288 C  CG  . ASP A-2 1 138 ? -66.058 -62.608 11.884  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2289 O  OD1 . ASP A-2 1 138 ? -66.132 -62.786 13.120  1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2290 O  OD2 . ASP A-2 1 138 ? -65.351 -63.317 11.134  1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2291 N  N   . ARG A-2 1 139 ? -69.596 -59.844 11.139  1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 N   1 
ATOM   2292 C  CA  . ARG A-2 1 139 ? -70.319 -58.691 10.618  1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2293 C  C   . ARG A-2 1 139 ? -69.311 -57.636 10.172  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 C   1 
ATOM   2294 O  O   . ARG A-2 1 139 ? -68.421 -57.252 10.937  1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 O   1 
ATOM   2295 C  CB  . ARG A-2 1 139 ? -71.253 -58.105 11.681  1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2296 C  CG  . ARG A-2 1 139 ? -71.937 -56.822 11.216  1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2297 C  CD  . ARG A-2 1 139 ? -72.998 -56.328 12.183  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2298 N  NE  . ARG A-2 1 139 ? -72.497 -56.244 13.551  1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2299 C  CZ  . ARG A-2 1 139 ? -73.129 -55.627 14.548  1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2300 N  NH1 . ARG A-2 1 139 ? -74.298 -55.025 14.334  1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2301 N  NH2 . ARG A-2 1 139 ? -72.596 -55.628 15.768  1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2302 N  N   . LEU A-2 1 140 ? -69.454 -57.163 8.936   1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 N   1 
ATOM   2303 C  CA  . LEU A-2 1 140 ? -68.525 -56.176 8.399   1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2304 C  C   . LEU A-2 1 140 ? -69.150 -54.808 8.138   1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 C   1 
ATOM   2305 O  O   . LEU A-2 1 140 ? -70.321 -54.707 7.772   1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 O   1 
ATOM   2306 C  CB  . LEU A-2 1 140 ? -67.895 -56.730 7.125   1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2307 C  CG  . LEU A-2 1 140 ? -67.070 -57.999 7.375   1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2308 C  CD1 . LEU A-2 1 140 ? -66.869 -58.773 6.080   1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2309 C  CD2 . LEU A-2 1 140 ? -65.742 -57.617 7.981   1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2310 N  N   . PRO A-2 1 141 ? -68.366 -53.730 8.327   1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N   1 
ATOM   2311 C  CA  . PRO A-2 1 141 ? -68.776 -52.334 8.134   1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2312 C  C   . PRO A-2 1 141 ? -68.790 -51.872 6.672   1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C   1 
ATOM   2313 O  O   . PRO A-2 1 141 ? -68.269 -52.546 5.782   1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O   1 
ATOM   2314 C  CB  . PRO A-2 1 141 ? -67.739 -51.578 8.939   1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2315 C  CG  . PRO A-2 1 141 ? -66.508 -52.340 8.614   1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2316 C  CD  . PRO A-2 1 141 ? -66.958 -53.790 8.763   1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2317 N  N   . GLY A-2 1 142 ? -69.378 -50.706 6.445   1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 N   1 
ATOM   2318 C  CA  . GLY A-2 1 142 ? -69.449 -50.142 5.111   1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2319 C  C   . GLY A-2 1 142 ? -69.799 -51.105 3.991   1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 C   1 
ATOM   2320 O  O   . GLY A-2 1 142 ? -70.727 -51.906 4.098   1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 O   1 
ATOM   2321 N  N   . LYS A-2 1 143 ? -69.029 -51.020 2.912   1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 N   1 
ATOM   2322 C  CA  . LYS A-2 1 143 ? -69.229 -51.847 1.737   1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2323 C  C   . LYS A-2 1 143 ? -68.782 -53.290 1.861   1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 C   1 
ATOM   2324 O  O   . LYS A-2 1 143 ? -69.130 -54.111 1.010   1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 O   1 
ATOM   2325 C  CB  . LYS A-2 1 143 ? -68.569 -51.183 0.529   1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2326 C  CG  . LYS A-2 1 143 ? -69.352 -49.963 0.066   1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2327 C  CD  . LYS A-2 1 143 ? -68.568 -49.082 -0.875  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2328 C  CE  . LYS A-2 1 143 ? -69.402 -47.890 -1.307  1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2329 N  NZ  . LYS A-2 1 143 ? -68.571 -46.909 -2.044  1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2330 N  N   . LYS A-2 1 144 ? -68.016 -53.613 2.903   1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 N   1 
ATOM   2331 C  CA  . LYS A-2 1 144 ? -67.588 -54.995 3.101   1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2332 C  C   . LYS A-2 1 144 ? -68.782 -55.770 3.660   1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 C   1 
ATOM   2333 O  O   . LYS A-2 1 144 ? -68.717 -56.984 3.844   1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 O   1 
ATOM   2334 C  CB  . LYS A-2 1 144 ? -66.412 -55.083 4.081   1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2335 C  CG  . LYS A-2 1 144 ? -65.129 -54.453 3.590   1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2336 C  CD  . LYS A-2 1 144 ? -64.078 -54.373 4.690   1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2337 C  CE  . LYS A-2 1 144 ? -63.036 -55.459 4.550   1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2338 N  NZ  . LYS A-2 1 144 ? -62.310 -55.372 3.252   1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2339 N  N   . ALA A-2 1 145 ? -69.875 -55.064 3.935   1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 N   1 
ATOM   2340 C  CA  . ALA A-2 1 145 ? -71.073 -55.710 4.466   1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2341 C  C   . ALA A-2 1 145 ? -71.625 -56.717 3.457   1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 C   1 
ATOM   2342 O  O   . ALA A-2 1 145 ? -72.284 -57.685 3.828   1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 O   1 
ATOM   2343 C  CB  . ALA A-2 1 145 ? -72.131 -54.665 4.795   1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2344 N  N   . GLN A-2 1 146 ? -71.362 -56.476 2.177   1.00 74.79  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 N   1 
ATOM   2345 C  CA  . GLN A-2 1 146 ? -71.822 -57.370 1.124   1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2346 C  C   . GLN A-2 1 146 ? -71.241 -58.759 1.324   1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 C   1 
ATOM   2347 O  O   . GLN A-2 1 146 ? -71.912 -59.758 1.089   1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 O   1 
ATOM   2348 C  CB  . GLN A-2 1 146 ? -71.379 -56.859 -0.236  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2349 C  CG  . GLN A-2 1 146 ? -71.993 -55.559 -0.654  1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2350 C  CD  . GLN A-2 1 146 ? -71.183 -54.914 -1.752  1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2351 O  OE1 . GLN A-2 1 146 ? -70.341 -55.571 -2.375  1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2352 N  NE2 . GLN A-2 1 146 ? -71.424 -53.625 -2.000  1.00 86.47  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2353 N  N   . ILE A-2 1 147 ? -69.981 -58.817 1.736   1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N   1 
ATOM   2354 C  CA  . ILE A-2 1 147 ? -69.337 -60.095 1.953   1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2355 C  C   . ILE A-2 1 147 ? -70.120 -60.844 3.017   1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C   1 
ATOM   2356 O  O   . ILE A-2 1 147 ? -70.488 -62.005 2.832   1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O   1 
ATOM   2357 C  CB  . ILE A-2 1 147 ? -67.883 -59.925 2.430   1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2358 C  CG1 . ILE A-2 1 147 ? -67.122 -59.023 1.458   1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2359 C  CG2 . ILE A-2 1 147 ? -67.201 -61.290 2.530   1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2360 C  CD1 . ILE A-2 1 147 ? -65.664 -58.821 1.817   1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2361 N  N   . THR A-2 1 148 ? -70.394 -60.165 4.126   1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 N   1 
ATOM   2362 C  CA  . THR A-2 1 148 ? -71.122 -60.789 5.218   1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CA  1 
ATOM   2363 C  C   . THR A-2 1 148 ? -72.553 -61.187 4.837   1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 C   1 
ATOM   2364 O  O   . THR A-2 1 148 ? -73.030 -62.237 5.262   1.00 84.18  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 O   1 
ATOM   2365 C  CB  . THR A-2 1 148 ? -71.139 -59.881 6.476   1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CB  1 
ATOM   2366 O  OG1 . THR A-2 1 148 ? -71.483 -60.668 7.619   1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2367 C  CG2 . THR A-2 1 148 ? -72.159 -58.765 6.337   1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2368 N  N   . GLU A-2 1 149 ? -73.238 -60.374 4.035   1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 N   1 
ATOM   2369 C  CA  . GLU A-2 1 149 ? -74.601 -60.721 3.637   1.00 87.38  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2370 C  C   . GLU A-2 1 149 ? -74.593 -61.843 2.589   1.00 86.22  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 C   1 
ATOM   2371 O  O   . GLU A-2 1 149 ? -75.460 -62.715 2.595   1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 O   1 
ATOM   2372 C  CB  . GLU A-2 1 149 ? -75.345 -59.498 3.085   1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2373 C  CG  . GLU A-2 1 149 ? -74.895 -59.051 1.700   1.00 98.06  ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2374 C  CD  . GLU A-2 1 149 ? -75.834 -58.021 1.076   1.00 101.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2375 O  OE1 . GLU A-2 1 149 ? -76.075 -56.964 1.706   1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2376 O  OE2 . GLU A-2 1 149 ? -76.328 -58.270 -0.048  1.00 103.63 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2377 N  N   . ALA A-2 1 150 ? -73.608 -61.822 1.699   1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 N   1 
ATOM   2378 C  CA  . ALA A-2 1 150 ? -73.498 -62.840 0.666   1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2379 C  C   . ALA A-2 1 150 ? -73.190 -64.198 1.286   1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 C   1 
ATOM   2380 O  O   . ALA A-2 1 150 ? -73.664 -65.229 0.806   1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 O   1 
ATOM   2381 C  CB  . ALA A-2 1 150 ? -72.413 -62.468 -0.329  1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2382 N  N   . ILE A-2 1 151 ? -72.392 -64.205 2.347   1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 N   1 
ATOM   2383 C  CA  . ILE A-2 1 151 ? -72.056 -65.461 2.996   1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2384 C  C   . ILE A-2 1 151 ? -73.273 -65.968 3.759   1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 C   1 
ATOM   2385 O  O   . ILE A-2 1 151 ? -73.486 -67.173 3.864   1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 O   1 
ATOM   2386 C  CB  . ILE A-2 1 151 ? -70.845 -65.305 3.946   1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2387 C  CG1 . ILE A-2 1 151 ? -69.623 -64.842 3.144   1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2388 C  CG2 . ILE A-2 1 151 ? -70.542 -66.623 4.644   1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2389 C  CD1 . ILE A-2 1 151 ? -69.366 -65.638 1.871   1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2390 N  N   . ASP A-2 1 152 ? -74.074 -65.042 4.280   1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 N   1 
ATOM   2391 C  CA  . ASP A-2 1 152 ? -75.294 -65.401 5.002   1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2392 C  C   . ASP A-2 1 152 ? -76.252 -66.024 3.989   1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 C   1 
ATOM   2393 O  O   . ASP A-2 1 152 ? -76.919 -67.018 4.270   1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 O   1 
ATOM   2394 C  CB  . ASP A-2 1 152 ? -75.954 -64.155 5.616   1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2395 C  CG  . ASP A-2 1 152 ? -75.249 -63.664 6.872   1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2396 O  OD1 . ASP A-2 1 152 ? -75.615 -62.575 7.366   1.00 84.81  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2397 O  OD2 . ASP A-2 1 152 ? -74.341 -64.364 7.370   1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2398 N  N   . GLY A-2 1 153 ? -76.307 -65.420 2.804   1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 N   1 
ATOM   2399 C  CA  . GLY A-2 1 153 ? -77.178 -65.904 1.751   1.00 95.01  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2400 C  C   . GLY A-2 1 153 ? -77.013 -67.383 1.475   1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 C   1 
ATOM   2401 O  O   . GLY A-2 1 153 ? -78.000 -68.117 1.435   1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 O   1 
ATOM   2402 N  N   . VAL A-2 1 154 ? -75.773 -67.827 1.282   1.00 98.95  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 N   1 
ATOM   2403 C  CA  . VAL A-2 1 154 ? -75.506 -69.238 1.014   1.00 100.14 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2404 C  C   . VAL A-2 1 154 ? -75.535 -70.039 2.313   1.00 102.09 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 C   1 
ATOM   2405 O  O   . VAL A-2 1 154 ? -75.410 -71.262 2.298   1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 O   1 
ATOM   2406 C  CB  . VAL A-2 1 154 ? -74.130 -69.443 0.349   1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2407 C  CG1 . VAL A-2 1 154 ? -73.029 -69.277 1.377   1.00 96.88  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2408 C  CG2 . VAL A-2 1 154 ? -74.062 -70.818 -0.294  1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2409 N  N   . ARG A-2 1 155 ? -75.695 -69.339 3.434   1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 N   1 
ATOM   2410 C  CA  . ARG A-2 1 155 ? -75.750 -69.981 4.744   1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2411 C  C   . ARG A-2 1 155 ? -77.147 -70.547 4.970   1.00 108.60 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 C   1 
ATOM   2412 O  O   . ARG A-2 1 155 ? -77.309 -71.556 5.652   1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 O   1 
ATOM   2413 C  CB  . ARG A-2 1 155 ? -75.424 -68.974 5.843   1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2414 C  CG  . ARG A-2 1 155 ? -74.930 -69.600 7.129   1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2415 C  CD  . ARG A-2 1 155 ? -75.963 -69.615 8.232   1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2416 N  NE  . ARG A-2 1 155 ? -75.352 -70.073 9.476   1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2417 C  CZ  . ARG A-2 1 155 ? -75.989 -70.184 10.637  1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2418 N  NH1 . ARG A-2 1 155 ? -77.274 -69.868 10.725  1.00 109.01 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2419 N  NH2 . ARG A-2 1 155 ? -75.337 -70.610 11.712  1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2420 N  N   . GLU A-2 1 156 ? -78.152 -69.887 4.397   1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 N   1 
ATOM   2421 C  CA  . GLU A-2 1 156 ? -79.536 -70.329 4.520   1.00 111.72 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2422 C  C   . GLU A-2 1 156 ? -79.757 -71.472 3.536   1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 C   1 
ATOM   2423 O  O   . GLU A-2 1 156 ? -80.138 -72.571 3.932   1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 O   1 
ATOM   2424 C  CB  . GLU A-2 1 156 ? -80.494 -69.175 4.212   1.00 111.99 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2425 C  CG  . GLU A-2 1 156 ? -80.155 -67.886 4.947   1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2426 C  CD  . GLU A-2 1 156 ? -81.185 -66.786 4.732   1.00 114.49 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2427 O  OE1 . GLU A-2 1 156 ? -80.837 -65.600 4.933   1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2428 O  OE2 . GLU A-2 1 156 ? -82.343 -67.104 4.377   1.00 114.17 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2429 N  N   . ARG A-2 1 157 ? -79.509 -71.204 2.255   1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 N   1 
ATOM   2430 C  CA  . ARG A-2 1 157 ? -79.653 -72.210 1.207   1.00 115.28 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2431 C  C   . ARG A-2 1 157 ? -79.279 -73.584 1.756   1.00 116.89 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 C   1 
ATOM   2432 O  O   . ARG A-2 1 157 ? -80.041 -74.540 1.631   1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 O   1 
ATOM   2433 C  CB  . ARG A-2 1 157 ? -78.738 -71.878 0.031   1.00 115.40 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2434 C  CG  . ARG A-2 1 157 ? -78.812 -72.859 -1.125  1.00 116.58 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2435 C  CD  . ARG A-2 1 157 ? -79.752 -72.362 -2.207  1.00 118.59 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2436 N  NE  . ARG A-2 1 157 ? -81.111 -72.174 -1.715  1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2437 C  CZ  . ARG A-2 1 157 ? -82.091 -71.623 -2.425  1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2438 N  NH1 . ARG A-2 1 157 ? -81.862 -71.200 -3.662  1.00 122.63 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2439 N  NH2 . ARG A-2 1 157 ? -83.305 -71.501 -1.901  1.00 122.77 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2440 N  N   . LEU A-2 1 158 ? -78.103 -73.674 2.371   1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 N   1 
ATOM   2441 C  CA  . LEU A-2 1 158 ? -77.639 -74.932 2.942   1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2442 C  C   . LEU A-2 1 158 ? -78.488 -75.323 4.144   1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 C   1 
ATOM   2443 O  O   . LEU A-2 1 158 ? -79.097 -76.392 4.157   1.00 121.62 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 O   1 
ATOM   2444 C  CB  . LEU A-2 1 158 ? -76.165 -74.823 3.343   1.00 120.40 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2445 C  CG  . LEU A-2 1 158 ? -75.176 -74.677 2.180   1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2446 C  CD1 . LEU A-2 1 158 ? -73.781 -74.405 2.713   1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2447 C  CD2 . LEU A-2 1 158 ? -75.186 -75.942 1.336   1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2448 N  N   . ARG A-2 1 159 ? -78.534 -74.453 5.148   1.00 122.47 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 N   1 
ATOM   2449 C  CA  . ARG A-2 1 159 ? -79.323 -74.709 6.346   1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2450 C  C   . ARG A-2 1 159 ? -80.804 -74.527 6.031   1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 C   1 
ATOM   2451 O  O   . ARG A-2 1 159 ? -81.397 -73.506 6.377   1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 O   1 
ATOM   2452 C  CB  . ARG A-2 1 159 ? -78.916 -73.744 7.456   1.00 123.63 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2453 C  CG  . ARG A-2 1 159 ? -79.801 -73.818 8.686   1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2454 C  CD  . ARG A-2 1 159 ? -79.337 -72.839 9.746   1.00 125.91 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2455 N  NE  . ARG A-2 1 159 ? -77.951 -73.096 10.126  1.00 127.81 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2456 C  CZ  . ARG A-2 1 159 ? -77.513 -74.235 10.655  1.00 129.24 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2457 N  NH1 . ARG A-2 1 159 ? -76.230 -74.376 10.965  1.00 130.13 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2458 N  NH2 . ARG A-2 1 159 ? -78.354 -75.236 10.877  1.00 129.74 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2459 N  N   . GLY A-2 1 160 ? -81.397 -75.515 5.367   1.00 124.85 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 N   1 
ATOM   2460 C  CA  . GLY A-2 1 160 ? -82.802 -75.423 5.015   1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2461 C  C   . GLY A-2 1 160 ? -83.019 -75.205 3.529   1.00 124.74 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 C   1 
ATOM   2462 O  O   . GLY A-2 1 160 ? -82.913 -76.178 2.751   1.00 124.32 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 O   1 
HETATM 2463 CL CL  . CL  B   2 .   ? -12.193 -10.991 -7.517  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 173 CL  A   CL  1 
HETATM 2464 CL CL  . CL  C   2 .   ? -1.684  4.863   3.909   1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 174 CL  A   CL  1 
HETATM 2465 CL CL  . CL  D   2 .   ? -30.523 -15.375 -9.739  1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 175 CL  A   CL  1 
HETATM 2466 CL CL  . CL  B-2 2 .   ? -10.991 -12.193 7.517   1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 173 CL  A-2 CL  1 
HETATM 2467 CL CL  . CL  C-2 2 .   ? 4.863   -1.684  -3.909  1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 174 CL  A-2 CL  1 
HETATM 2468 CL CL  . CL  D-2 2 .   ? -15.375 -30.523 9.739   1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 175 CL  A-2 CL  1 
HETATM 2469 O  O   . HOH E   3 .   ? -37.333 -17.618 -0.584  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 176 HOH A   O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH E   3 .   ? -60.858 -53.888 -7.421  1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 177 HOH A   O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH E   3 .   ? -52.624 -49.106 7.235   1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 178 HOH A   O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH E   3 .   ? -24.605 -5.826  3.818   1.00 88.00  ? ? ? ? ? ? 179 HOH A   O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH E   3 .   ? -22.666 -13.219 -11.335 1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 180 HOH A   O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH E   3 .   ? -59.605 -48.807 -2.628  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 181 HOH A   O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH E   3 .   ? -12.464 -8.283  -6.353  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 182 HOH A   O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH E   3 .   ? -55.999 -42.723 -8.246  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 183 HOH A   O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH E   3 .   ? -9.044  -1.582  -1.284  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 184 HOH A   O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH E   3 .   ? -26.590 -7.225  1.370   1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 185 HOH A   O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH E   3 .   ? -28.890 -27.642 -9.525  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 186 HOH A   O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH E   3 .   ? -14.581 -12.893 0.711   1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 187 HOH A   O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH E   3 .   ? -60.357 -41.866 0.833   1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A   O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH E   3 .   ? -22.219 -16.230 -10.699 1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A   O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH E   3 .   ? -17.908 -3.969  5.208   1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 190 HOH A   O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH E   3 .   ? -33.262 -15.854 0.751   1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 191 HOH A   O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH E   3 .   ? -39.396 -26.747 -2.449  1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 192 HOH A   O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH E   3 .   ? -19.969 -10.833 -11.537 1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 193 HOH A   O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH E   3 .   ? -55.967 -52.770 10.555  1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 194 HOH A   O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH E   3 .   ? -21.436 -6.735  5.994   1.00 85.34  ? ? ? ? ? ? 195 HOH A   O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH E   3 .   ? -66.242 -46.517 -0.296  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 196 HOH A   O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH E   3 .   ? -4.089  1.239   -2.524  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 197 HOH A   O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH E   3 .   ? -53.748 -44.739 -8.768  1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 198 HOH A   O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH E   3 .   ? -20.655 -11.962 -1.984  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 199 HOH A   O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH E   3 .   ? -57.933 -49.156 -5.543  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 200 HOH A   O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH E   3 .   ? -24.576 -11.146 -3.019  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH E   3 .   ? -47.101 -34.047 -5.513  1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH E   3 .   ? -56.461 -40.534 8.804   1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH E   3 .   ? -18.421 -3.200  -0.490  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH E   3 .   ? -66.182 -72.627 -7.592  1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH E   3 .   ? -54.624 -52.007 -14.487 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH E   3 .   ? -12.951 -9.715  -2.572  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH E   3 .   ? -62.443 -40.177 7.824   1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH E   3 .   ? -51.934 -46.056 10.335  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH E   3 .   ? -60.183 -47.417 12.680  1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -17.618 -37.333 0.584   1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 176 HOH A-2 O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -53.888 -60.858 7.421   1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 177 HOH A-2 O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -49.106 -52.624 -7.235  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 178 HOH A-2 O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -5.826  -24.605 -3.818  1.00 88.00  ? ? ? ? ? ? 179 HOH A-2 O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -13.219 -22.666 11.335  1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 180 HOH A-2 O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -48.807 -59.605 2.628   1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 181 HOH A-2 O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -8.283  -12.464 6.353   1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 182 HOH A-2 O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -42.723 -55.999 8.246   1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 183 HOH A-2 O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -1.582  -9.044  1.284   1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 184 HOH A-2 O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -7.225  -26.590 -1.370  1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 185 HOH A-2 O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -27.642 -28.890 9.525   1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 186 HOH A-2 O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -12.893 -14.581 -0.711  1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 187 HOH A-2 O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -41.866 -60.357 -0.833  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A-2 O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -16.230 -22.219 10.699  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A-2 O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -3.969  -17.908 -5.208  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 190 HOH A-2 O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -15.854 -33.262 -0.751  1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 191 HOH A-2 O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -26.747 -39.396 2.449   1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 192 HOH A-2 O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -10.833 -19.969 11.537  1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 193 HOH A-2 O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -52.770 -55.967 -10.555 1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 194 HOH A-2 O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -6.735  -21.436 -5.994  1.00 85.34  ? ? ? ? ? ? 195 HOH A-2 O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -46.517 -66.242 0.296   1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 196 HOH A-2 O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH E-2 3 .   ? 1.239   -4.089  2.524   1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 197 HOH A-2 O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -44.739 -53.748 8.768   1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 198 HOH A-2 O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -11.962 -20.655 1.984   1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 199 HOH A-2 O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -49.156 -57.933 5.543   1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 200 HOH A-2 O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -11.146 -24.576 3.019   1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -34.047 -47.101 5.513   1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -40.534 -56.461 -8.804  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -3.200  -18.421 0.490   1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -72.627 -66.182 7.592   1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -52.007 -54.624 14.487  1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -9.715  -12.951 2.572   1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -40.177 -62.443 -7.824  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -46.056 -51.934 -10.335 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH E-2 3 .   ? -47.417 -60.183 -12.680 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
# 
