data_XXXX
# 
_audit_author.name           "Rudolph, M.G." 
_audit_author.pdbx_ordinal   1 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of mouse pacsin2 F-BAR domain" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   ENDOCYTOSIS 
_struct_keywords.text            "coiled-coil, membrane fusion, vesicular traffic, Cytoplasmic vesicle, Endocytosis, Phosphoprotein, SH3 domain" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "A hinge in the distal end of the PACSIN 2 F-BAR domain may contribute to membrane-curvature sensing." 
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            400 
_citation.page_first                129 
_citation.page_last                 136 
_citation.year                      2010 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   20471395 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jmb.2010.05.008 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Plomann, M."    1 ? 
primary "Wittmann, J.G." 2 ? 
primary "Rudolph, M.G."  3 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;DSFWEVGNYKRTVKRIDDGHRLCGDLMNCLHERARIEKAYAQQLTEWARRWRQLVEKGPQYGTVEKAWIAVMSEAERVSE
LHLEVKASLMNEDFEKIKNWQKEAFHKQMMGGFKETKEAEDGFRKAQKPWAKKLKEVEAAKKAHHTACKEEKLAISREAN
SKADPSLNPEQLKKLQDKIEKCKQDVLKTKDKYEKSLKELDQTTPQYMENMEQVFEQCQQFEEKRLRFFREVLLEVQKHL
DLSNVASYKTIYRELEQSIKAADAVEDLRWFRANHGPGMAMNWPQFE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;DSFWEVGNYKRTVKRIDDGHRLCGDLMNCLHERARIEKAYAQQLTEWARRWRQLVEKGPQYGTVEKAWIAVMSEAERVSE
LHLEVKASLMNEDFEKIKNWQKEAFHKQMMGGFKETKEAEDGFRKAQKPWAKKLKEVEAAKKAHHTACKEEKLAISREAN
SKADPSLNPEQLKKLQDKIEKCKQDVLKTKDKYEKSLKELDQTTPQYMENMEQVFEQCQQFEEKRLRFFREVLLEVQKHL
DLSNVASYKTIYRELEQSIKAADAVEDLRWFRANHGPGMAMNWPQFE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ASP n 
1 2   SER n 
1 3   PHE n 
1 4   TRP n 
1 5   GLU n 
1 6   VAL n 
1 7   GLY n 
1 8   ASN n 
1 9   TYR n 
1 10  LYS n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  VAL n 
1 14  LYS n 
1 15  ARG n 
1 16  ILE n 
1 17  ASP n 
1 18  ASP n 
1 19  GLY n 
1 20  HIS n 
1 21  ARG n 
1 22  LEU n 
1 23  CYS n 
1 24  GLY n 
1 25  ASP n 
1 26  LEU n 
1 27  MET n 
1 28  ASN n 
1 29  CYS n 
1 30  LEU n 
1 31  HIS n 
1 32  GLU n 
1 33  ARG n 
1 34  ALA n 
1 35  ARG n 
1 36  ILE n 
1 37  GLU n 
1 38  LYS n 
1 39  ALA n 
1 40  TYR n 
1 41  ALA n 
1 42  GLN n 
1 43  GLN n 
1 44  LEU n 
1 45  THR n 
1 46  GLU n 
1 47  TRP n 
1 48  ALA n 
1 49  ARG n 
1 50  ARG n 
1 51  TRP n 
1 52  ARG n 
1 53  GLN n 
1 54  LEU n 
1 55  VAL n 
1 56  GLU n 
1 57  LYS n 
1 58  GLY n 
1 59  PRO n 
1 60  GLN n 
1 61  TYR n 
1 62  GLY n 
1 63  THR n 
1 64  VAL n 
1 65  GLU n 
1 66  LYS n 
1 67  ALA n 
1 68  TRP n 
1 69  ILE n 
1 70  ALA n 
1 71  VAL n 
1 72  MET n 
1 73  SER n 
1 74  GLU n 
1 75  ALA n 
1 76  GLU n 
1 77  ARG n 
1 78  VAL n 
1 79  SER n 
1 80  GLU n 
1 81  LEU n 
1 82  HIS n 
1 83  LEU n 
1 84  GLU n 
1 85  VAL n 
1 86  LYS n 
1 87  ALA n 
1 88  SER n 
1 89  LEU n 
1 90  MET n 
1 91  ASN n 
1 92  GLU n 
1 93  ASP n 
1 94  PHE n 
1 95  GLU n 
1 96  LYS n 
1 97  ILE n 
1 98  LYS n 
1 99  ASN n 
1 100 TRP n 
1 101 GLN n 
1 102 LYS n 
1 103 GLU n 
1 104 ALA n 
1 105 PHE n 
1 106 HIS n 
1 107 LYS n 
1 108 GLN n 
1 109 MET n 
1 110 MET n 
1 111 GLY n 
1 112 GLY n 
1 113 PHE n 
1 114 LYS n 
1 115 GLU n 
1 116 THR n 
1 117 LYS n 
1 118 GLU n 
1 119 ALA n 
1 120 GLU n 
1 121 ASP n 
1 122 GLY n 
1 123 PHE n 
1 124 ARG n 
1 125 LYS n 
1 126 ALA n 
1 127 GLN n 
1 128 LYS n 
1 129 PRO n 
1 130 TRP n 
1 131 ALA n 
1 132 LYS n 
1 133 LYS n 
1 134 LEU n 
1 135 LYS n 
1 136 GLU n 
1 137 VAL n 
1 138 GLU n 
1 139 ALA n 
1 140 ALA n 
1 141 LYS n 
1 142 LYS n 
1 143 ALA n 
1 144 HIS n 
1 145 HIS n 
1 146 THR n 
1 147 ALA n 
1 148 CYS n 
1 149 LYS n 
1 150 GLU n 
1 151 GLU n 
1 152 LYS n 
1 153 LEU n 
1 154 ALA n 
1 155 ILE n 
1 156 SER n 
1 157 ARG n 
1 158 GLU n 
1 159 ALA n 
1 160 ASN n 
1 161 SER n 
1 162 LYS n 
1 163 ALA n 
1 164 ASP n 
1 165 PRO n 
1 166 SER n 
1 167 LEU n 
1 168 ASN n 
1 169 PRO n 
1 170 GLU n 
1 171 GLN n 
1 172 LEU n 
1 173 LYS n 
1 174 LYS n 
1 175 LEU n 
1 176 GLN n 
1 177 ASP n 
1 178 LYS n 
1 179 ILE n 
1 180 GLU n 
1 181 LYS n 
1 182 CYS n 
1 183 LYS n 
1 184 GLN n 
1 185 ASP n 
1 186 VAL n 
1 187 LEU n 
1 188 LYS n 
1 189 THR n 
1 190 LYS n 
1 191 ASP n 
1 192 LYS n 
1 193 TYR n 
1 194 GLU n 
1 195 LYS n 
1 196 SER n 
1 197 LEU n 
1 198 LYS n 
1 199 GLU n 
1 200 LEU n 
1 201 ASP n 
1 202 GLN n 
1 203 THR n 
1 204 THR n 
1 205 PRO n 
1 206 GLN n 
1 207 TYR n 
1 208 MET n 
1 209 GLU n 
1 210 ASN n 
1 211 MET n 
1 212 GLU n 
1 213 GLN n 
1 214 VAL n 
1 215 PHE n 
1 216 GLU n 
1 217 GLN n 
1 218 CYS n 
1 219 GLN n 
1 220 GLN n 
1 221 PHE n 
1 222 GLU n 
1 223 GLU n 
1 224 LYS n 
1 225 ARG n 
1 226 LEU n 
1 227 ARG n 
1 228 PHE n 
1 229 PHE n 
1 230 ARG n 
1 231 GLU n 
1 232 VAL n 
1 233 LEU n 
1 234 LEU n 
1 235 GLU n 
1 236 VAL n 
1 237 GLN n 
1 238 LYS n 
1 239 HIS n 
1 240 LEU n 
1 241 ASP n 
1 242 LEU n 
1 243 SER n 
1 244 ASN n 
1 245 VAL n 
1 246 ALA n 
1 247 SER n 
1 248 TYR n 
1 249 LYS n 
1 250 THR n 
1 251 ILE n 
1 252 TYR n 
1 253 ARG n 
1 254 GLU n 
1 255 LEU n 
1 256 GLU n 
1 257 GLN n 
1 258 SER n 
1 259 ILE n 
1 260 LYS n 
1 261 ALA n 
1 262 ALA n 
1 263 ASP n 
1 264 ALA n 
1 265 VAL n 
1 266 GLU n 
1 267 ASP n 
1 268 LEU n 
1 269 ARG n 
1 270 TRP n 
1 271 PHE n 
1 272 ARG n 
1 273 ALA n 
1 274 ASN n 
1 275 HIS n 
1 276 GLY n 
1 277 PRO n 
1 278 GLY n 
1 279 MET n 
1 280 ALA n 
1 281 MET n 
1 282 ASN n 
1 283 TRP n 
1 284 PRO n 
1 285 GLN n 
1 286 PHE n 
1 287 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 2" 34018.852 2 ? ? "F-BAR domain" ? 
2 non-polymer syn "CALCIUM ION"                                                       40.078    2 ? ? ?              ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                                                       96.063    6 ? ? ?              ? 
4 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                                                      35.453    2 ? ? ?              ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   ASP 1   17  17  ASP ASP A ? n 
A 1 2   SER 2   18  18  SER SER A ? n 
A 1 3   PHE 3   19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 4   TRP 4   20  20  TRP TRP A ? n 
A 1 5   GLU 5   21  21  GLU GLU A ? n 
A 1 6   VAL 6   22  22  VAL VAL A ? n 
A 1 7   GLY 7   23  23  GLY GLY A ? n 
A 1 8   ASN 8   24  24  ASN ASN A ? n 
A 1 9   TYR 9   25  25  TYR TYR A ? n 
A 1 10  LYS 10  26  26  LYS LYS A ? n 
A 1 11  ARG 11  27  27  ARG ARG A ? n 
A 1 12  THR 12  28  28  THR THR A ? n 
A 1 13  VAL 13  29  29  VAL VAL A ? n 
A 1 14  LYS 14  30  30  LYS LYS A ? n 
A 1 15  ARG 15  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 16  ILE 16  32  32  ILE ILE A ? n 
A 1 17  ASP 17  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 18  ASP 18  34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 19  GLY 19  35  35  GLY GLY A ? n 
A 1 20  HIS 20  36  36  HIS HIS A ? n 
A 1 21  ARG 21  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 22  LEU 22  38  38  LEU LEU A ? n 
A 1 23  CYS 23  39  39  CYS CYS A ? n 
A 1 24  GLY 24  40  40  GLY GLY A ? n 
A 1 25  ASP 25  41  41  ASP ASP A ? n 
A 1 26  LEU 26  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 27  MET 27  43  43  MET MET A ? n 
A 1 28  ASN 28  44  44  ASN ASN A ? n 
A 1 29  CYS 29  45  45  CYS CYS A ? n 
A 1 30  LEU 30  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 31  HIS 31  47  47  HIS HIS A ? n 
A 1 32  GLU 32  48  48  GLU GLU A ? n 
A 1 33  ARG 33  49  49  ARG ARG A ? n 
A 1 34  ALA 34  50  50  ALA ALA A ? n 
A 1 35  ARG 35  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 36  ILE 36  52  52  ILE ILE A ? n 
A 1 37  GLU 37  53  53  GLU GLU A ? n 
A 1 38  LYS 38  54  54  LYS LYS A ? n 
A 1 39  ALA 39  55  55  ALA ALA A ? n 
A 1 40  TYR 40  56  56  TYR TYR A ? n 
A 1 41  ALA 41  57  57  ALA ALA A ? n 
A 1 42  GLN 42  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 43  GLN 43  59  59  GLN GLN A ? n 
A 1 44  LEU 44  60  60  LEU LEU A ? n 
A 1 45  THR 45  61  61  THR THR A ? n 
A 1 46  GLU 46  62  62  GLU GLU A ? n 
A 1 47  TRP 47  63  63  TRP TRP A ? n 
A 1 48  ALA 48  64  64  ALA ALA A ? n 
A 1 49  ARG 49  65  65  ARG ARG A ? n 
A 1 50  ARG 50  66  66  ARG ARG A ? n 
A 1 51  TRP 51  67  67  TRP TRP A ? n 
A 1 52  ARG 52  68  68  ARG ARG A ? n 
A 1 53  GLN 53  69  69  GLN GLN A ? n 
A 1 54  LEU 54  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 55  VAL 55  71  71  VAL VAL A ? n 
A 1 56  GLU 56  72  72  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LYS 57  73  73  LYS LYS A ? n 
A 1 58  GLY 58  74  74  GLY GLY A ? n 
A 1 59  PRO 59  75  75  PRO PRO A ? n 
A 1 60  GLN 60  76  76  GLN GLN A ? n 
A 1 61  TYR 61  77  77  TYR TYR A ? n 
A 1 62  GLY 62  78  78  GLY GLY A ? n 
A 1 63  THR 63  79  79  THR THR A ? n 
A 1 64  VAL 64  80  80  VAL VAL A ? n 
A 1 65  GLU 65  81  81  GLU GLU A ? n 
A 1 66  LYS 66  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 67  ALA 67  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 68  TRP 68  84  84  TRP TRP A ? n 
A 1 69  ILE 69  85  85  ILE ILE A ? n 
A 1 70  ALA 70  86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 71  VAL 71  87  87  VAL VAL A ? n 
A 1 72  MET 72  88  88  MET MET A ? n 
A 1 73  SER 73  89  89  SER SER A ? n 
A 1 74  GLU 74  90  90  GLU GLU A ? n 
A 1 75  ALA 75  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 76  GLU 76  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ARG 77  93  93  ARG ARG A ? n 
A 1 78  VAL 78  94  94  VAL VAL A ? n 
A 1 79  SER 79  95  95  SER SER A ? n 
A 1 80  GLU 80  96  96  GLU GLU A ? n 
A 1 81  LEU 81  97  97  LEU LEU A ? n 
A 1 82  HIS 82  98  98  HIS HIS A ? n 
A 1 83  LEU 83  99  99  LEU LEU A ? n 
A 1 84  GLU 84  100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 85  VAL 85  101 101 VAL VAL A ? n 
A 1 86  LYS 86  102 102 LYS LYS A ? n 
A 1 87  ALA 87  103 103 ALA ALA A ? n 
A 1 88  SER 88  104 104 SER SER A ? n 
A 1 89  LEU 89  105 105 LEU LEU A ? n 
A 1 90  MET 90  106 106 MET MET A ? n 
A 1 91  ASN 91  107 107 ASN ASN A ? n 
A 1 92  GLU 92  108 108 GLU GLU A ? n 
A 1 93  ASP 93  109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 94  PHE 94  110 110 PHE PHE A ? n 
A 1 95  GLU 95  111 111 GLU GLU A ? n 
A 1 96  LYS 96  112 112 LYS LYS A ? n 
A 1 97  ILE 97  113 113 ILE ILE A ? n 
A 1 98  LYS 98  114 114 LYS LYS A ? n 
A 1 99  ASN 99  115 115 ASN ASN A ? n 
A 1 100 TRP 100 116 116 TRP TRP A ? n 
A 1 101 GLN 101 117 117 GLN GLN A ? n 
A 1 102 LYS 102 118 118 LYS LYS A ? n 
A 1 103 GLU 103 119 119 GLU GLU A ? n 
A 1 104 ALA 104 120 120 ALA ALA A ? n 
A 1 105 PHE 105 121 121 PHE PHE A ? n 
A 1 106 HIS 106 122 122 HIS HIS A ? n 
A 1 107 LYS 107 123 123 LYS LYS A ? n 
A 1 108 GLN 108 124 124 GLN GLN A ? n 
A 1 109 MET 109 125 125 MET MET A ? n 
A 1 110 MET 110 126 126 MET MET A ? n 
A 1 111 GLY 111 127 127 GLY GLY A ? n 
A 1 112 GLY 112 128 128 GLY GLY A ? n 
A 1 113 PHE 113 129 129 PHE PHE A ? n 
A 1 114 LYS 114 130 130 LYS LYS A ? n 
A 1 115 GLU 115 131 131 GLU GLU A ? n 
A 1 116 THR 116 132 132 THR THR A ? n 
A 1 117 LYS 117 133 133 LYS LYS A ? n 
A 1 118 GLU 118 134 134 GLU GLU A ? n 
A 1 119 ALA 119 135 135 ALA ALA A ? n 
A 1 120 GLU 120 136 136 GLU GLU A ? n 
A 1 121 ASP 121 137 137 ASP ASP A ? n 
A 1 122 GLY 122 138 138 GLY GLY A ? n 
A 1 123 PHE 123 139 139 PHE PHE A ? n 
A 1 124 ARG 124 140 140 ARG ARG A ? n 
A 1 125 LYS 125 141 141 LYS LYS A ? n 
A 1 126 ALA 126 142 142 ALA ALA A ? n 
A 1 127 GLN 127 143 143 GLN GLN A ? n 
A 1 128 LYS 128 144 144 LYS LYS A ? n 
A 1 129 PRO 129 145 145 PRO PRO A ? n 
A 1 130 TRP 130 146 146 TRP TRP A ? n 
A 1 131 ALA 131 147 147 ALA ALA A ? n 
A 1 132 LYS 132 148 148 LYS LYS A ? n 
A 1 133 LYS 133 149 149 LYS LYS A ? n 
A 1 134 LEU 134 150 150 LEU LEU A ? n 
A 1 135 LYS 135 151 151 LYS LYS A ? n 
A 1 136 GLU 136 152 152 GLU GLU A ? n 
A 1 137 VAL 137 153 153 VAL VAL A ? n 
A 1 138 GLU 138 154 154 GLU GLU A ? n 
A 1 139 ALA 139 155 155 ALA ALA A ? n 
A 1 140 ALA 140 156 156 ALA ALA A ? n 
A 1 141 LYS 141 157 157 LYS LYS A ? n 
A 1 142 LYS 142 158 158 LYS LYS A ? n 
A 1 143 ALA 143 159 159 ALA ALA A ? n 
A 1 144 HIS 144 160 160 HIS HIS A ? n 
A 1 145 HIS 145 161 161 HIS HIS A ? n 
A 1 146 THR 146 162 162 THR THR A ? n 
A 1 147 ALA 147 163 163 ALA ALA A ? n 
A 1 148 CYS 148 164 164 CYS CYS A ? n 
A 1 149 LYS 149 165 165 LYS LYS A ? n 
A 1 150 GLU 150 166 166 GLU GLU A ? n 
A 1 151 GLU 151 167 167 GLU GLU A ? n 
A 1 152 LYS 152 168 168 LYS LYS A ? n 
A 1 153 LEU 153 169 169 LEU LEU A ? n 
A 1 154 ALA 154 170 170 ALA ALA A ? n 
A 1 155 ILE 155 171 171 ILE ILE A ? n 
A 1 156 SER 156 172 172 SER SER A ? n 
A 1 157 ARG 157 173 173 ARG ARG A ? n 
A 1 158 GLU 158 174 174 GLU GLU A ? n 
A 1 159 ALA 159 175 175 ALA ALA A ? n 
A 1 160 ASN 160 176 176 ASN ASN A ? n 
A 1 161 SER 161 177 177 SER SER A ? n 
A 1 162 LYS 162 178 178 LYS LYS A ? n 
A 1 163 ALA 163 179 179 ALA ALA A ? n 
A 1 164 ASP 164 180 180 ASP ASP A ? n 
A 1 165 PRO 165 181 181 PRO PRO A ? n 
A 1 166 SER 166 182 182 SER SER A ? n 
A 1 167 LEU 167 183 183 LEU LEU A ? n 
A 1 168 ASN 168 184 184 ASN ASN A ? n 
A 1 169 PRO 169 185 185 PRO PRO A ? n 
A 1 170 GLU 170 186 186 GLU GLU A ? n 
A 1 171 GLN 171 187 187 GLN GLN A ? n 
A 1 172 LEU 172 188 188 LEU LEU A ? n 
A 1 173 LYS 173 189 189 LYS LYS A ? n 
A 1 174 LYS 174 190 190 LYS LYS A ? n 
A 1 175 LEU 175 191 191 LEU LEU A ? n 
A 1 176 GLN 176 192 192 GLN GLN A ? n 
A 1 177 ASP 177 193 193 ASP ASP A ? n 
A 1 178 LYS 178 194 194 LYS LYS A ? n 
A 1 179 ILE 179 195 195 ILE ILE A ? n 
A 1 180 GLU 180 196 196 GLU GLU A ? n 
A 1 181 LYS 181 197 197 LYS LYS A ? n 
A 1 182 CYS 182 198 198 CYS CYS A ? n 
A 1 183 LYS 183 199 199 LYS LYS A ? n 
A 1 184 GLN 184 200 200 GLN GLN A ? n 
A 1 185 ASP 185 201 201 ASP ASP A ? n 
A 1 186 VAL 186 202 202 VAL VAL A ? n 
A 1 187 LEU 187 203 203 LEU LEU A ? n 
A 1 188 LYS 188 204 204 LYS LYS A ? n 
A 1 189 THR 189 205 205 THR THR A ? n 
A 1 190 LYS 190 206 206 LYS LYS A ? n 
A 1 191 ASP 191 207 207 ASP ASP A ? n 
A 1 192 LYS 192 208 208 LYS LYS A ? n 
A 1 193 TYR 193 209 209 TYR TYR A ? n 
A 1 194 GLU 194 210 210 GLU GLU A ? n 
A 1 195 LYS 195 211 211 LYS LYS A ? n 
A 1 196 SER 196 212 212 SER SER A ? n 
A 1 197 LEU 197 213 213 LEU LEU A ? n 
A 1 198 LYS 198 214 214 LYS LYS A ? n 
A 1 199 GLU 199 215 215 GLU GLU A ? n 
A 1 200 LEU 200 216 216 LEU LEU A ? n 
A 1 201 ASP 201 217 217 ASP ASP A ? n 
A 1 202 GLN 202 218 218 GLN GLN A ? n 
A 1 203 THR 203 219 219 THR THR A ? n 
A 1 204 THR 204 220 220 THR THR A ? n 
A 1 205 PRO 205 221 221 PRO PRO A ? n 
A 1 206 GLN 206 222 222 GLN GLN A ? n 
A 1 207 TYR 207 223 223 TYR TYR A ? n 
A 1 208 MET 208 224 224 MET MET A ? n 
A 1 209 GLU 209 225 225 GLU GLU A ? n 
A 1 210 ASN 210 226 226 ASN ASN A ? n 
A 1 211 MET 211 227 227 MET MET A ? n 
A 1 212 GLU 212 228 228 GLU GLU A ? n 
A 1 213 GLN 213 229 229 GLN GLN A ? n 
A 1 214 VAL 214 230 230 VAL VAL A ? n 
A 1 215 PHE 215 231 231 PHE PHE A ? n 
A 1 216 GLU 216 232 232 GLU GLU A ? n 
A 1 217 GLN 217 233 233 GLN GLN A ? n 
A 1 218 CYS 218 234 234 CYS CYS A ? n 
A 1 219 GLN 219 235 235 GLN GLN A ? n 
A 1 220 GLN 220 236 236 GLN GLN A ? n 
A 1 221 PHE 221 237 237 PHE PHE A ? n 
A 1 222 GLU 222 238 238 GLU GLU A ? n 
A 1 223 GLU 223 239 239 GLU GLU A ? n 
A 1 224 LYS 224 240 240 LYS LYS A ? n 
A 1 225 ARG 225 241 241 ARG ARG A ? n 
A 1 226 LEU 226 242 242 LEU LEU A ? n 
A 1 227 ARG 227 243 243 ARG ARG A ? n 
A 1 228 PHE 228 244 244 PHE PHE A ? n 
A 1 229 PHE 229 245 245 PHE PHE A ? n 
A 1 230 ARG 230 246 246 ARG ARG A ? n 
A 1 231 GLU 231 247 247 GLU GLU A ? n 
A 1 232 VAL 232 248 248 VAL VAL A ? n 
A 1 233 LEU 233 249 249 LEU LEU A ? n 
A 1 234 LEU 234 250 250 LEU LEU A ? n 
A 1 235 GLU 235 251 251 GLU GLU A ? n 
A 1 236 VAL 236 252 252 VAL VAL A ? n 
A 1 237 GLN 237 253 253 GLN GLN A ? n 
A 1 238 LYS 238 254 254 LYS LYS A ? n 
A 1 239 HIS 239 255 255 HIS HIS A ? n 
A 1 240 LEU 240 256 256 LEU LEU A ? n 
A 1 241 ASP 241 257 257 ASP ASP A ? n 
A 1 242 LEU 242 258 258 LEU LEU A ? n 
A 1 243 SER 243 259 259 SER SER A ? n 
A 1 244 ASN 244 260 260 ASN ASN A ? n 
A 1 245 VAL 245 261 261 VAL VAL A ? n 
A 1 246 ALA 246 262 262 ALA ALA A ? n 
A 1 247 SER 247 263 263 SER SER A ? n 
A 1 248 TYR 248 264 264 TYR TYR A ? n 
A 1 249 LYS 249 265 265 LYS LYS A ? n 
A 1 250 THR 250 266 266 THR THR A ? n 
A 1 251 ILE 251 267 267 ILE ILE A ? n 
A 1 252 TYR 252 268 268 TYR TYR A ? n 
A 1 253 ARG 253 269 269 ARG ARG A ? n 
A 1 254 GLU 254 270 270 GLU GLU A ? n 
A 1 255 LEU 255 271 271 LEU LEU A ? n 
A 1 256 GLU 256 272 272 GLU GLU A ? n 
A 1 257 GLN 257 273 273 GLN GLN A ? n 
A 1 258 SER 258 274 274 SER SER A ? n 
A 1 259 ILE 259 275 275 ILE ILE A ? n 
A 1 260 LYS 260 276 276 LYS LYS A ? n 
A 1 261 ALA 261 277 277 ALA ALA A ? n 
A 1 262 ALA 262 278 278 ALA ALA A ? n 
A 1 263 ASP 263 279 279 ASP ASP A ? n 
A 1 264 ALA 264 280 280 ALA ALA A ? n 
A 1 265 VAL 265 281 281 VAL VAL A ? n 
A 1 266 GLU 266 282 282 GLU GLU A ? n 
A 1 267 ASP 267 283 283 ASP ASP A ? n 
A 1 268 LEU 268 284 284 LEU LEU A ? n 
A 1 269 ARG 269 285 285 ARG ARG A ? n 
A 1 270 TRP 270 286 286 TRP TRP A ? n 
A 1 271 PHE 271 287 287 PHE PHE A ? n 
A 1 272 ARG 272 288 288 ARG ARG A ? n 
A 1 273 ALA 273 289 289 ALA ALA A ? n 
A 1 274 ASN 274 290 290 ASN ASN A ? n 
A 1 275 HIS 275 291 291 HIS HIS A ? n 
A 1 276 GLY 276 292 292 GLY GLY A ? n 
A 1 277 PRO 277 293 293 PRO PRO A ? n 
A 1 278 GLY 278 294 294 GLY GLY A ? n 
A 1 279 MET 279 295 295 MET MET A ? n 
A 1 280 ALA 280 296 296 ALA ALA A ? n 
A 1 281 MET 281 297 297 MET MET A ? n 
A 1 282 ASN 282 298 298 ASN ASN A ? n 
A 1 283 TRP 283 299 299 TRP TRP A ? n 
A 1 284 PRO 284 300 300 PRO PRO A ? n 
A 1 285 GLN 285 301 301 GLN GLN A ? n 
A 1 286 PHE 286 302 302 PHE PHE A ? n 
A 1 287 GLU 287 303 303 GLU GLU A ? n 
B 1 1   ASP 1   17  17  ASP ASP B ? n 
B 1 2   SER 2   18  18  SER SER B ? n 
B 1 3   PHE 3   19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 4   TRP 4   20  20  TRP TRP B ? n 
B 1 5   GLU 5   21  21  GLU GLU B ? n 
B 1 6   VAL 6   22  22  VAL VAL B ? n 
B 1 7   GLY 7   23  23  GLY GLY B ? n 
B 1 8   ASN 8   24  24  ASN ASN B ? n 
B 1 9   TYR 9   25  25  TYR TYR B ? n 
B 1 10  LYS 10  26  26  LYS LYS B ? n 
B 1 11  ARG 11  27  27  ARG ARG B ? n 
B 1 12  THR 12  28  28  THR THR B ? n 
B 1 13  VAL 13  29  29  VAL VAL B ? n 
B 1 14  LYS 14  30  30  LYS LYS B ? n 
B 1 15  ARG 15  31  31  ARG ARG B ? n 
B 1 16  ILE 16  32  32  ILE ILE B ? n 
B 1 17  ASP 17  33  33  ASP ASP B ? n 
B 1 18  ASP 18  34  34  ASP ASP B ? n 
B 1 19  GLY 19  35  35  GLY GLY B ? n 
B 1 20  HIS 20  36  36  HIS HIS B ? n 
B 1 21  ARG 21  37  37  ARG ARG B ? n 
B 1 22  LEU 22  38  38  LEU LEU B ? n 
B 1 23  CYS 23  39  39  CYS CYS B ? n 
B 1 24  GLY 24  40  40  GLY GLY B ? n 
B 1 25  ASP 25  41  41  ASP ASP B ? n 
B 1 26  LEU 26  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 27  MET 27  43  43  MET MET B ? n 
B 1 28  ASN 28  44  44  ASN ASN B ? n 
B 1 29  CYS 29  45  45  CYS CYS B ? n 
B 1 30  LEU 30  46  46  LEU LEU B ? n 
B 1 31  HIS 31  47  47  HIS HIS B ? n 
B 1 32  GLU 32  48  48  GLU GLU B ? n 
B 1 33  ARG 33  49  49  ARG ARG B ? n 
B 1 34  ALA 34  50  50  ALA ALA B ? n 
B 1 35  ARG 35  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 36  ILE 36  52  52  ILE ILE B ? n 
B 1 37  GLU 37  53  53  GLU GLU B ? n 
B 1 38  LYS 38  54  54  LYS LYS B ? n 
B 1 39  ALA 39  55  55  ALA ALA B ? n 
B 1 40  TYR 40  56  56  TYR TYR B ? n 
B 1 41  ALA 41  57  57  ALA ALA B ? n 
B 1 42  GLN 42  58  58  GLN GLN B ? n 
B 1 43  GLN 43  59  59  GLN GLN B ? n 
B 1 44  LEU 44  60  60  LEU LEU B ? n 
B 1 45  THR 45  61  61  THR THR B ? n 
B 1 46  GLU 46  62  62  GLU GLU B ? n 
B 1 47  TRP 47  63  63  TRP TRP B ? n 
B 1 48  ALA 48  64  64  ALA ALA B ? n 
B 1 49  ARG 49  65  65  ARG ARG B ? n 
B 1 50  ARG 50  66  66  ARG ARG B ? n 
B 1 51  TRP 51  67  67  TRP TRP B ? n 
B 1 52  ARG 52  68  68  ARG ARG B ? n 
B 1 53  GLN 53  69  69  GLN GLN B ? n 
B 1 54  LEU 54  70  70  LEU LEU B ? n 
B 1 55  VAL 55  71  71  VAL VAL B ? n 
B 1 56  GLU 56  72  72  GLU GLU B ? n 
B 1 57  LYS 57  73  73  LYS LYS B ? n 
B 1 58  GLY 58  74  74  GLY GLY B ? n 
B 1 59  PRO 59  75  75  PRO PRO B ? n 
B 1 60  GLN 60  76  76  GLN GLN B ? n 
B 1 61  TYR 61  77  77  TYR TYR B ? n 
B 1 62  GLY 62  78  78  GLY GLY B ? n 
B 1 63  THR 63  79  79  THR THR B ? n 
B 1 64  VAL 64  80  80  VAL VAL B ? n 
B 1 65  GLU 65  81  81  GLU GLU B ? n 
B 1 66  LYS 66  82  82  LYS LYS B ? n 
B 1 67  ALA 67  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 68  TRP 68  84  84  TRP TRP B ? n 
B 1 69  ILE 69  85  85  ILE ILE B ? n 
B 1 70  ALA 70  86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 71  VAL 71  87  87  VAL VAL B ? n 
B 1 72  MET 72  88  88  MET MET B ? n 
B 1 73  SER 73  89  89  SER SER B ? n 
B 1 74  GLU 74  90  90  GLU GLU B ? n 
B 1 75  ALA 75  91  91  ALA ALA B ? n 
B 1 76  GLU 76  92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 77  ARG 77  93  93  ARG ARG B ? n 
B 1 78  VAL 78  94  94  VAL VAL B ? n 
B 1 79  SER 79  95  95  SER SER B ? n 
B 1 80  GLU 80  96  96  GLU GLU B ? n 
B 1 81  LEU 81  97  97  LEU LEU B ? n 
B 1 82  HIS 82  98  98  HIS HIS B ? n 
B 1 83  LEU 83  99  99  LEU LEU B ? n 
B 1 84  GLU 84  100 100 GLU GLU B ? n 
B 1 85  VAL 85  101 101 VAL VAL B ? n 
B 1 86  LYS 86  102 102 LYS LYS B ? n 
B 1 87  ALA 87  103 103 ALA ALA B ? n 
B 1 88  SER 88  104 104 SER SER B ? n 
B 1 89  LEU 89  105 105 LEU LEU B ? n 
B 1 90  MET 90  106 106 MET MET B ? n 
B 1 91  ASN 91  107 107 ASN ASN B ? n 
B 1 92  GLU 92  108 108 GLU GLU B ? n 
B 1 93  ASP 93  109 109 ASP ASP B ? n 
B 1 94  PHE 94  110 110 PHE PHE B ? n 
B 1 95  GLU 95  111 111 GLU GLU B ? n 
B 1 96  LYS 96  112 112 LYS LYS B ? n 
B 1 97  ILE 97  113 113 ILE ILE B ? n 
B 1 98  LYS 98  114 114 LYS LYS B ? n 
B 1 99  ASN 99  115 115 ASN ASN B ? n 
B 1 100 TRP 100 116 116 TRP TRP B ? n 
B 1 101 GLN 101 117 117 GLN GLN B ? n 
B 1 102 LYS 102 118 118 LYS LYS B ? n 
B 1 103 GLU 103 119 119 GLU GLU B ? n 
B 1 104 ALA 104 120 120 ALA ALA B ? n 
B 1 105 PHE 105 121 121 PHE PHE B ? n 
B 1 106 HIS 106 122 122 HIS HIS B ? n 
B 1 107 LYS 107 123 123 LYS LYS B ? n 
B 1 108 GLN 108 124 124 GLN GLN B ? n 
B 1 109 MET 109 125 125 MET MET B ? n 
B 1 110 MET 110 126 126 MET MET B ? n 
B 1 111 GLY 111 127 127 GLY GLY B ? n 
B 1 112 GLY 112 128 128 GLY GLY B ? n 
B 1 113 PHE 113 129 129 PHE PHE B ? n 
B 1 114 LYS 114 130 130 LYS LYS B ? n 
B 1 115 GLU 115 131 131 GLU GLU B ? n 
B 1 116 THR 116 132 132 THR THR B ? n 
B 1 117 LYS 117 133 133 LYS LYS B ? n 
B 1 118 GLU 118 134 134 GLU GLU B ? n 
B 1 119 ALA 119 135 135 ALA ALA B ? n 
B 1 120 GLU 120 136 136 GLU GLU B ? n 
B 1 121 ASP 121 137 137 ASP ASP B ? n 
B 1 122 GLY 122 138 138 GLY GLY B ? n 
B 1 123 PHE 123 139 139 PHE PHE B ? n 
B 1 124 ARG 124 140 140 ARG ARG B ? n 
B 1 125 LYS 125 141 141 LYS LYS B ? n 
B 1 126 ALA 126 142 142 ALA ALA B ? n 
B 1 127 GLN 127 143 143 GLN GLN B ? n 
B 1 128 LYS 128 144 144 LYS LYS B ? n 
B 1 129 PRO 129 145 145 PRO PRO B ? n 
B 1 130 TRP 130 146 146 TRP TRP B ? n 
B 1 131 ALA 131 147 147 ALA ALA B ? n 
B 1 132 LYS 132 148 148 LYS LYS B ? n 
B 1 133 LYS 133 149 149 LYS LYS B ? n 
B 1 134 LEU 134 150 150 LEU LEU B ? n 
B 1 135 LYS 135 151 151 LYS LYS B ? n 
B 1 136 GLU 136 152 152 GLU GLU B ? n 
B 1 137 VAL 137 153 153 VAL VAL B ? n 
B 1 138 GLU 138 154 154 GLU GLU B ? n 
B 1 139 ALA 139 155 155 ALA ALA B ? n 
B 1 140 ALA 140 156 156 ALA ALA B ? n 
B 1 141 LYS 141 157 157 LYS LYS B ? n 
B 1 142 LYS 142 158 158 LYS LYS B ? n 
B 1 143 ALA 143 159 159 ALA ALA B ? n 
B 1 144 HIS 144 160 160 HIS HIS B ? n 
B 1 145 HIS 145 161 161 HIS HIS B ? n 
B 1 146 THR 146 162 162 THR THR B ? n 
B 1 147 ALA 147 163 163 ALA ALA B ? n 
B 1 148 CYS 148 164 164 CYS CYS B ? n 
B 1 149 LYS 149 165 165 LYS LYS B ? n 
B 1 150 GLU 150 166 166 GLU GLU B ? n 
B 1 151 GLU 151 167 167 GLU GLU B ? n 
B 1 152 LYS 152 168 168 LYS LYS B ? n 
B 1 153 LEU 153 169 169 LEU LEU B ? n 
B 1 154 ALA 154 170 170 ALA ALA B ? n 
B 1 155 ILE 155 171 171 ILE ILE B ? n 
B 1 156 SER 156 172 172 SER SER B ? n 
B 1 157 ARG 157 173 173 ARG ARG B ? n 
B 1 158 GLU 158 174 174 GLU GLU B ? n 
B 1 159 ALA 159 175 175 ALA ALA B ? n 
B 1 160 ASN 160 176 176 ASN ASN B ? n 
B 1 161 SER 161 177 177 SER SER B ? n 
B 1 162 LYS 162 178 178 LYS LYS B ? n 
B 1 163 ALA 163 179 179 ALA ALA B ? n 
B 1 164 ASP 164 180 180 ASP ASP B ? n 
B 1 165 PRO 165 181 181 PRO PRO B ? n 
B 1 166 SER 166 182 182 SER SER B ? n 
B 1 167 LEU 167 183 183 LEU LEU B ? n 
B 1 168 ASN 168 184 184 ASN ASN B ? n 
B 1 169 PRO 169 185 185 PRO PRO B ? n 
B 1 170 GLU 170 186 186 GLU GLU B ? n 
B 1 171 GLN 171 187 187 GLN GLN B ? n 
B 1 172 LEU 172 188 188 LEU LEU B ? n 
B 1 173 LYS 173 189 189 LYS LYS B ? n 
B 1 174 LYS 174 190 190 LYS LYS B ? n 
B 1 175 LEU 175 191 191 LEU LEU B ? n 
B 1 176 GLN 176 192 192 GLN GLN B ? n 
B 1 177 ASP 177 193 193 ASP ASP B ? n 
B 1 178 LYS 178 194 194 LYS LYS B ? n 
B 1 179 ILE 179 195 195 ILE ILE B ? n 
B 1 180 GLU 180 196 196 GLU GLU B ? n 
B 1 181 LYS 181 197 197 LYS LYS B ? n 
B 1 182 CYS 182 198 198 CYS CYS B ? n 
B 1 183 LYS 183 199 199 LYS LYS B ? n 
B 1 184 GLN 184 200 200 GLN GLN B ? n 
B 1 185 ASP 185 201 201 ASP ASP B ? n 
B 1 186 VAL 186 202 202 VAL VAL B ? n 
B 1 187 LEU 187 203 203 LEU LEU B ? n 
B 1 188 LYS 188 204 204 LYS LYS B ? n 
B 1 189 THR 189 205 205 THR THR B ? n 
B 1 190 LYS 190 206 206 LYS LYS B ? n 
B 1 191 ASP 191 207 207 ASP ASP B ? n 
B 1 192 LYS 192 208 208 LYS LYS B ? n 
B 1 193 TYR 193 209 209 TYR TYR B ? n 
B 1 194 GLU 194 210 210 GLU GLU B ? n 
B 1 195 LYS 195 211 211 LYS LYS B ? n 
B 1 196 SER 196 212 212 SER SER B ? n 
B 1 197 LEU 197 213 213 LEU LEU B ? n 
B 1 198 LYS 198 214 214 LYS LYS B ? n 
B 1 199 GLU 199 215 215 GLU GLU B ? n 
B 1 200 LEU 200 216 216 LEU LEU B ? n 
B 1 201 ASP 201 217 217 ASP ASP B ? n 
B 1 202 GLN 202 218 218 GLN GLN B ? n 
B 1 203 THR 203 219 219 THR THR B ? n 
B 1 204 THR 204 220 220 THR THR B ? n 
B 1 205 PRO 205 221 221 PRO PRO B ? n 
B 1 206 GLN 206 222 222 GLN GLN B ? n 
B 1 207 TYR 207 223 223 TYR TYR B ? n 
B 1 208 MET 208 224 224 MET MET B ? n 
B 1 209 GLU 209 225 225 GLU GLU B ? n 
B 1 210 ASN 210 226 226 ASN ASN B ? n 
B 1 211 MET 211 227 227 MET MET B ? n 
B 1 212 GLU 212 228 228 GLU GLU B ? n 
B 1 213 GLN 213 229 229 GLN GLN B ? n 
B 1 214 VAL 214 230 230 VAL VAL B ? n 
B 1 215 PHE 215 231 231 PHE PHE B ? n 
B 1 216 GLU 216 232 232 GLU GLU B ? n 
B 1 217 GLN 217 233 233 GLN GLN B ? n 
B 1 218 CYS 218 234 234 CYS CYS B ? n 
B 1 219 GLN 219 235 235 GLN GLN B ? n 
B 1 220 GLN 220 236 236 GLN GLN B ? n 
B 1 221 PHE 221 237 237 PHE PHE B ? n 
B 1 222 GLU 222 238 238 GLU GLU B ? n 
B 1 223 GLU 223 239 239 GLU GLU B ? n 
B 1 224 LYS 224 240 240 LYS LYS B ? n 
B 1 225 ARG 225 241 241 ARG ARG B ? n 
B 1 226 LEU 226 242 242 LEU LEU B ? n 
B 1 227 ARG 227 243 243 ARG ARG B ? n 
B 1 228 PHE 228 244 244 PHE PHE B ? n 
B 1 229 PHE 229 245 245 PHE PHE B ? n 
B 1 230 ARG 230 246 246 ARG ARG B ? n 
B 1 231 GLU 231 247 247 GLU GLU B ? n 
B 1 232 VAL 232 248 248 VAL VAL B ? n 
B 1 233 LEU 233 249 249 LEU LEU B ? n 
B 1 234 LEU 234 250 250 LEU LEU B ? n 
B 1 235 GLU 235 251 251 GLU GLU B ? n 
B 1 236 VAL 236 252 252 VAL VAL B ? n 
B 1 237 GLN 237 253 253 GLN GLN B ? n 
B 1 238 LYS 238 254 254 LYS LYS B ? n 
B 1 239 HIS 239 255 255 HIS HIS B ? n 
B 1 240 LEU 240 256 256 LEU LEU B ? n 
B 1 241 ASP 241 257 257 ASP ASP B ? n 
B 1 242 LEU 242 258 258 LEU LEU B ? n 
B 1 243 SER 243 259 259 SER SER B ? n 
B 1 244 ASN 244 260 260 ASN ASN B ? n 
B 1 245 VAL 245 261 261 VAL VAL B ? n 
B 1 246 ALA 246 262 262 ALA ALA B ? n 
B 1 247 SER 247 263 263 SER SER B ? n 
B 1 248 TYR 248 264 264 TYR TYR B ? n 
B 1 249 LYS 249 265 265 LYS LYS B ? n 
B 1 250 THR 250 266 266 THR THR B ? n 
B 1 251 ILE 251 267 267 ILE ILE B ? n 
B 1 252 TYR 252 268 268 TYR TYR B ? n 
B 1 253 ARG 253 269 269 ARG ARG B ? n 
B 1 254 GLU 254 270 270 GLU GLU B ? n 
B 1 255 LEU 255 271 271 LEU LEU B ? n 
B 1 256 GLU 256 272 272 GLU GLU B ? n 
B 1 257 GLN 257 273 273 GLN GLN B ? n 
B 1 258 SER 258 274 274 SER SER B ? n 
B 1 259 ILE 259 275 275 ILE ILE B ? n 
B 1 260 LYS 260 276 276 LYS LYS B ? n 
B 1 261 ALA 261 277 277 ALA ALA B ? n 
B 1 262 ALA 262 278 278 ALA ALA B ? n 
B 1 263 ASP 263 279 279 ASP ASP B ? n 
B 1 264 ALA 264 280 280 ALA ALA B ? n 
B 1 265 VAL 265 281 281 VAL VAL B ? n 
B 1 266 GLU 266 282 282 GLU GLU B ? n 
B 1 267 ASP 267 283 283 ASP ASP B ? n 
B 1 268 LEU 268 284 284 LEU LEU B ? n 
B 1 269 ARG 269 285 285 ARG ARG B ? n 
B 1 270 TRP 270 286 286 TRP TRP B ? n 
B 1 271 PHE 271 287 287 PHE PHE B ? n 
B 1 272 ARG 272 288 288 ARG ARG B ? n 
B 1 273 ALA 273 289 289 ALA ALA B ? n 
B 1 274 ASN 274 290 290 ASN ASN B ? n 
B 1 275 HIS 275 291 291 HIS HIS B ? n 
B 1 276 GLY 276 292 292 GLY GLY B ? n 
B 1 277 PRO 277 293 293 PRO PRO B ? n 
B 1 278 GLY 278 294 294 GLY GLY B ? n 
B 1 279 MET 279 295 295 MET MET B ? n 
B 1 280 ALA 280 296 296 ALA ALA B ? n 
B 1 281 MET 281 297 297 MET MET B ? n 
B 1 282 ASN 282 298 298 ASN ASN B ? n 
B 1 283 TRP 283 299 299 TRP TRP B ? n 
B 1 284 PRO 284 300 300 PRO PRO B ? n 
B 1 285 GLN 285 301 301 GLN GLN B ? n 
B 1 286 PHE 286 302 302 PHE PHE B ? n 
B 1 287 GLU 287 303 303 GLU GLU B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 CA  1 500 500 CA  CA  A ? 
D 3 SO4 1 1   1   SO4 SO4 A ? 
E 3 SO4 1 2   2   SO4 SO4 A ? 
F 3 SO4 1 4   4   SO4 SO4 A ? 
G 3 SO4 1 7   7   SO4 SO4 A ? 
H 2 CA  1 500 500 CA  CA  B ? 
I 3 SO4 1 3   3   SO4 SO4 B ? 
J 3 SO4 1 5   5   SO4 SO4 B ? 
K 4 CL  1 1   1   CL  CL  B ? 
L 4 CL  1 2   2   CL  CL  B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CA  non-polymer         . "CALCIUM ION"   ? "Ca 2"           40.078  
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ? "Cl -1"          35.453  
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
H N N 2 ? 
I N N 3 ? 
J N N 3 ? 
K N N 4 ? 
L N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 TYR A 9   ? LYS A 57  ? TYR A 25  LYS A 73  1 ? 49 
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A 61  ? GLU A 92  ? TYR A 77  GLU A 108 1 ? 32 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLU A 92  ? GLU A 103 ? GLU A 108 GLU A 119 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 GLU A 115 ? ASN A 160 ? GLU A 131 ASN A 176 1 ? 46 
HELX_P HELX_P5  AA5 ASN A 168 ? LYS A 178 ? ASN A 184 LYS A 194 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6  AA6 LYS A 183 ? LYS A 188 ? LYS A 199 LYS A 204 1 ? 6  
HELX_P HELX_P7  AA7 LYS A 188 ? GLN A 202 ? LYS A 204 GLN A 218 1 ? 15 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A 204 ? ASP A 241 ? THR A 220 ASP A 257 1 ? 38 
HELX_P HELX_P9  AA9 VAL A 245 ? ALA A 261 ? VAL A 261 ALA A 277 1 ? 17 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A 263 ? HIS A 275 ? ASP A 279 HIS A 291 1 ? 13 
HELX_P HELX_P11 AB2 TYR B 9   ? GLY B 58  ? TYR B 25  GLY B 74  1 ? 50 
HELX_P HELX_P12 AB3 GLY B 62  ? ASN B 91  ? GLY B 78  ASN B 107 1 ? 30 
HELX_P HELX_P13 AB4 GLU B 92  ? GLU B 103 ? GLU B 108 GLU B 119 1 ? 12 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE B 113 ? ALA B 126 ? PHE B 129 ALA B 142 1 ? 14 
HELX_P HELX_P15 AB6 GLN B 127 ? LYS B 133 ? GLN B 143 LYS B 149 1 ? 7  
HELX_P HELX_P16 AB7 LEU B 134 ? HIS B 145 ? LEU B 150 HIS B 161 1 ? 12 
HELX_P HELX_P17 AB8 ALA B 147 ? ARG B 157 ? ALA B 163 ARG B 173 1 ? 11 
HELX_P HELX_P18 AB9 LEU B 167 ? GLN B 202 ? LEU B 183 GLN B 218 1 ? 36 
HELX_P HELX_P19 AC1 GLN B 202 ? ASP B 241 ? GLN B 218 ASP B 257 1 ? 40 
HELX_P HELX_P20 AC2 VAL B 245 ? ALA B 261 ? VAL B 261 ALA B 277 1 ? 17 
HELX_P HELX_P21 AC3 ASP B 263 ? HIS B 275 ? ASP B 279 HIS B 291 1 ? 13 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.009579 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009398 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008000 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CA 
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F A F A 1 
3 G A G A 1 
2 H B H B 1 
3 I B I B 1 
3 J B J B 1 
4 K B K B 1 
4 L B L B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CALCIUM ION"  CA  
3 "SULFATE ION"  SO4 
4 "CHLORIDE ION" CL  
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ASP A 1 1   ? -0.711  -5.434  -40.829 1.00 114.88 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ASP A 1 1   ? -1.783  -6.376  -40.532 1.00 115.00 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ASP A 1 1   ? -1.272  -7.557  -39.713 1.00 115.32 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A C   1 
ATOM   4    O  O   . ASP A 1 1   ? -1.851  -7.909  -38.684 1.00 112.85 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ASP A 1 1   ? -2.430  -6.874  -41.826 1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ASP A 1 1   ? -3.609  -7.797  -41.573 1.00 119.97 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CG  1 
ATOM   7    O  OD1 . ASP A 1 1   ? -4.052  -8.471  -42.526 1.00 124.37 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD1 1 
ATOM   8    O  OD2 . ASP A 1 1   ? -4.092  -7.849  -40.421 1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD2 1 
ATOM   9    N  N   . SER A 1 2   ? -0.183  -8.164  -40.176 1.00 115.47 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   10   C  CA  . SER A 1 2   ? 0.387   -9.335  -39.516 1.00 116.81 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   11   C  C   . SER A 1 2   ? 1.436   -8.961  -38.475 1.00 114.69 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   12   O  O   . SER A 1 2   ? 2.024   -7.882  -38.528 1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   13   C  CB  . SER A 1 2   ? 1.001   -10.283 -40.548 1.00 122.44 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   14   O  OG  . SER A 1 2   ? 1.716   -11.329 -39.913 1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   15   N  N   . PHE A 1 3   ? 1.666   -9.868  -37.531 1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A N   1 
ATOM   16   C  CA  . PHE A 1 3   ? 2.669   -9.665  -36.493 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CA  1 
ATOM   17   C  C   . PHE A 1 3   ? 4.070   -9.544  -37.079 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A C   1 
ATOM   18   O  O   . PHE A 1 3   ? 4.936   -8.879  -36.509 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A O   1 
ATOM   19   C  CB  . PHE A 1 3   ? 2.630   -10.813 -35.483 1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CB  1 
ATOM   20   C  CG  . PHE A 1 3   ? 3.934   -11.040 -34.774 1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CG  1 
ATOM   21   C  CD1 . PHE A 1 3   ? 4.296   -10.258 -33.691 1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD1 1 
ATOM   22   C  CD2 . PHE A 1 3   ? 4.800   -12.037 -35.193 1.00 87.78  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD2 1 
ATOM   23   C  CE1 . PHE A 1 3   ? 5.498   -10.466 -33.037 1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE1 1 
ATOM   24   C  CE2 . PHE A 1 3   ? 6.002   -12.250 -34.544 1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE2 1 
ATOM   25   C  CZ  . PHE A 1 3   ? 6.352   -11.463 -33.465 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CZ  1 
ATOM   26   N  N   . TRP A 1 4   ? 4.291   -10.191 -38.218 1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A N   1 
ATOM   27   C  CA  . TRP A 1 4   ? 5.608   -10.198 -38.843 1.00 81.26  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CA  1 
ATOM   28   C  C   . TRP A 1 4   ? 5.914   -8.896  -39.577 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A C   1 
ATOM   29   O  O   . TRP A 1 4   ? 7.043   -8.674  -40.013 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A O   1 
ATOM   30   C  CB  . TRP A 1 4   ? 5.755   -11.395 -39.783 1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . TRP A 1 4   ? 5.820   -12.698 -39.057 1.00 88.12  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . TRP A 1 4   ? 4.830   -13.630 -38.954 1.00 89.58  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . TRP A 1 4   ? 6.934   -13.212 -38.318 1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD2 1 
ATOM   34   N  NE1 . TRP A 1 4   ? 5.260   -14.696 -38.202 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A NE1 1 
ATOM   35   C  CE2 . TRP A 1 4   ? 6.549   -14.463 -37.799 1.00 91.24  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE2 1 
ATOM   36   C  CE3 . TRP A 1 4   ? 8.221   -12.736 -38.048 1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE3 1 
ATOM   37   C  CZ2 . TRP A 1 4   ? 7.404   -15.246 -37.025 1.00 93.01  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ2 1 
ATOM   38   C  CZ3 . TRP A 1 4   ? 9.069   -13.514 -37.280 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ3 1 
ATOM   39   C  CH2 . TRP A 1 4   ? 8.657   -14.755 -36.778 1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CH2 1 
ATOM   40   N  N   . GLU A 1 5   ? 4.907   -8.040  -39.713 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N   1 
ATOM   41   C  CA  . GLU A 1 5   ? 5.117   -6.716  -40.284 1.00 96.98  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA  1 
ATOM   42   C  C   . GLU A 1 5   ? 5.691   -5.786  -39.221 1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C   1 
ATOM   43   O  O   . GLU A 1 5   ? 5.210   -5.755  -38.088 1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O   1 
ATOM   44   C  CB  . GLU A 1 5   ? 3.813   -6.151  -40.849 1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB  1 
ATOM   45   C  CG  . GLU A 1 5   ? 3.281   -6.912  -42.055 1.00 98.85  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG  1 
ATOM   46   C  CD  . GLU A 1 5   ? 2.034   -6.281  -42.645 1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD  1 
ATOM   47   O  OE1 . GLU A 1 5   ? 1.764   -5.099  -42.346 1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1 1 
ATOM   48   O  OE2 . GLU A 1 5   ? 1.325   -6.969  -43.410 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2 1 
ATOM   49   N  N   . VAL A 1 6   ? 6.725   -5.037  -39.592 1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A N   1 
ATOM   50   C  CA  . VAL A 1 6   ? 7.439   -4.179  -38.649 1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CA  1 
ATOM   51   C  C   . VAL A 1 6   ? 6.504   -3.327  -37.795 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A C   1 
ATOM   52   O  O   . VAL A 1 6   ? 5.538   -2.752  -38.295 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A O   1 
ATOM   53   C  CB  . VAL A 1 6   ? 8.445   -3.260  -39.372 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CB  1 
ATOM   54   C  CG1 . VAL A 1 6   ? 9.515   -4.089  -40.065 1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG1 1 
ATOM   55   C  CG2 . VAL A 1 6   ? 7.727   -2.367  -40.370 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG2 1 
ATOM   56   N  N   . GLY A 1 7   ? 6.797   -3.257  -36.501 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N   1 
ATOM   57   C  CA  . GLY A 1 7   ? 6.028   -2.433  -35.588 1.00 113.71 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA  1 
ATOM   58   C  C   . GLY A 1 7   ? 4.809   -3.128  -35.013 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C   1 
ATOM   59   O  O   . GLY A 1 7   ? 4.352   -2.788  -33.922 1.00 108.75 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O   1 
ATOM   60   N  N   . ASN A 1 8   ? 4.280   -4.102  -35.745 1.00 112.73 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A N   1 
ATOM   61   C  CA  . ASN A 1 8   ? 3.092   -4.824  -35.303 1.00 111.02 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CA  1 
ATOM   62   C  C   . ASN A 1 8   ? 3.389   -5.821  -34.187 1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A C   1 
ATOM   63   O  O   . ASN A 1 8   ? 2.887   -6.945  -34.191 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A O   1 
ATOM   64   C  CB  . ASN A 1 8   ? 2.410   -5.523  -36.481 1.00 113.00 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CB  1 
ATOM   65   C  CG  . ASN A 1 8   ? 1.741   -4.545  -37.431 1.00 112.02 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CG  1 
ATOM   66   O  OD1 . ASN A 1 8   ? 2.067   -3.358  -37.450 1.00 110.40 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A OD1 1 
ATOM   67   N  ND2 . ASN A 1 8   ? 0.800   -5.042  -38.225 1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A ND2 1 
ATOM   68   N  N   . TYR A 1 9   ? 4.214   -5.398  -33.236 1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A N   1 
ATOM   69   C  CA  . TYR A 1 9   ? 4.530   -6.208  -32.069 1.00 106.97 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CA  1 
ATOM   70   C  C   . TYR A 1 9   ? 4.082   -5.477  -30.811 1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A C   1 
ATOM   71   O  O   . TYR A 1 9   ? 4.466   -5.836  -29.699 1.00 104.52 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A O   1 
ATOM   72   C  CB  . TYR A 1 9   ? 6.031   -6.495  -32.005 1.00 111.12 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . TYR A 1 9   ? 6.892   -5.251  -31.992 1.00 110.04 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CG  1 
ATOM   74   C  CD1 . TYR A 1 9   ? 7.198   -4.607  -30.801 1.00 108.31 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD1 1 
ATOM   75   C  CD2 . TYR A 1 9   ? 7.396   -4.719  -33.172 1.00 111.05 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD2 1 
ATOM   76   C  CE1 . TYR A 1 9   ? 7.983   -3.470  -30.784 1.00 107.69 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE1 1 
ATOM   77   C  CE2 . TYR A 1 9   ? 8.183   -3.582  -33.165 1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE2 1 
ATOM   78   C  CZ  . TYR A 1 9   ? 8.473   -2.961  -31.968 1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CZ  1 
ATOM   79   O  OH  . TYR A 1 9   ? 9.254   -1.828  -31.955 1.00 108.28 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A OH  1 
ATOM   80   N  N   . LYS A 1 10  ? 3.268   -4.444  -30.998 1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A N   1 
ATOM   81   C  CA  . LYS A 1 10  ? 2.772   -3.650  -29.882 1.00 96.65  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CA  1 
ATOM   82   C  C   . LYS A 1 10  ? 1.729   -4.411  -29.069 1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A C   1 
ATOM   83   O  O   . LYS A 1 10  ? 1.756   -4.389  -27.841 1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A O   1 
ATOM   84   C  CB  . LYS A 1 10  ? 2.193   -2.326  -30.385 1.00 94.05  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CB  1 
ATOM   85   C  CG  . LYS A 1 10  ? 1.256   -2.471  -31.575 1.00 93.28  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CG  1 
ATOM   86   C  CD  . LYS A 1 10  ? 0.885   -1.114  -32.155 1.00 91.60  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CD  1 
ATOM   87   C  CE  . LYS A 1 10  ? 0.080   -1.260  -33.436 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CE  1 
ATOM   88   N  NZ  . LYS A 1 10  ? -0.234  0.062   -34.042 1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A NZ  1 
ATOM   89   N  N   . ARG A 1 11  ? 0.814   -5.084  -29.758 1.00 109.15 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ARG A 1 11  ? -0.254  -5.827  -29.094 1.00 107.54 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ARG A 1 11  ? 0.302   -6.818  -28.076 1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A C   1 
ATOM   92   O  O   . ARG A 1 11  ? -0.242  -6.972  -26.982 1.00 107.79 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ARG A 1 11  ? -1.123  -6.554  -30.124 1.00 108.22 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CB  1 
ATOM   94   C  CG  . ARG A 1 11  ? -2.268  -7.368  -29.531 1.00 106.92 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CG  1 
ATOM   95   C  CD  . ARG A 1 11  ? -3.330  -6.483  -28.889 1.00 103.18 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CD  1 
ATOM   96   N  NE  . ARG A 1 11  ? -2.932  -6.008  -27.565 1.00 101.64 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NE  1 
ATOM   97   C  CZ  . ARG A 1 11  ? -3.236  -6.622  -26.426 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CZ  1 
ATOM   98   N  NH1 . ARG A 1 11  ? -2.829  -6.116  -25.270 1.00 100.20 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH1 1 
ATOM   99   N  NH2 . ARG A 1 11  ? -3.948  -7.740  -26.441 1.00 101.52 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH2 1 
ATOM   100  N  N   . THR A 1 12  ? 1.392   -7.485  -28.439 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 28  THR A N   1 
ATOM   101  C  CA  . THR A 1 12  ? 2.017   -8.463  -27.557 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 28  THR A CA  1 
ATOM   102  C  C   . THR A 1 12  ? 2.844   -7.791  -26.461 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 28  THR A C   1 
ATOM   103  O  O   . THR A 1 12  ? 3.156   -8.407  -25.442 1.00 71.97  ? ? ? ? ? ? 28  THR A O   1 
ATOM   104  C  CB  . THR A 1 12  ? 2.892   -9.461  -28.346 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 28  THR A CB  1 
ATOM   105  O  OG1 . THR A 1 12  ? 3.751   -10.169 -27.445 1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 28  THR A OG1 1 
ATOM   106  C  CG2 . THR A 1 12  ? 3.738   -8.733  -29.373 1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 28  THR A CG2 1 
ATOM   107  N  N   . VAL A 1 13  ? 3.193   -6.526  -26.674 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A N   1 
ATOM   108  C  CA  . VAL A 1 13  ? 3.922   -5.756  -25.670 1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CA  1 
ATOM   109  C  C   . VAL A 1 13  ? 2.956   -5.058  -24.717 1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A C   1 
ATOM   110  O  O   . VAL A 1 13  ? 3.201   -4.982  -23.513 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A O   1 
ATOM   111  C  CB  . VAL A 1 13  ? 4.850   -4.708  -26.315 1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CB  1 
ATOM   112  C  CG1 . VAL A 1 13  ? 5.370   -3.740  -25.263 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG1 1 
ATOM   113  C  CG2 . VAL A 1 13  ? 6.002   -5.391  -27.030 1.00 81.16  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG2 1 
ATOM   114  N  N   . LYS A 1 14  ? 1.857   -4.550  -25.267 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A N   1 
ATOM   115  C  CA  . LYS A 1 14  ? 0.823   -3.903  -24.470 1.00 98.77  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CA  1 
ATOM   116  C  C   . LYS A 1 14  ? 0.275   -4.892  -23.452 1.00 98.78  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A C   1 
ATOM   117  O  O   . LYS A 1 14  ? -0.241  -4.505  -22.404 1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A O   1 
ATOM   118  C  CB  . LYS A 1 14  ? -0.305  -3.398  -25.371 1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CB  1 
ATOM   119  C  CG  . LYS A 1 14  ? -1.218  -2.374  -24.716 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CG  1 
ATOM   120  C  CD  . LYS A 1 14  ? -0.473  -1.078  -24.433 1.00 92.61  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CD  1 
ATOM   121  C  CE  . LYS A 1 14  ? -1.392  -0.024  -23.836 1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CE  1 
ATOM   122  N  NZ  . LYS A 1 14  ? -0.684  1.271   -23.629 1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A NZ  1 
ATOM   123  N  N   . ARG A 1 15  ? 0.393   -6.175  -23.776 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   1 
ATOM   124  C  CA  . ARG A 1 15  ? -0.029  -7.243  -22.880 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  1 
ATOM   125  C  C   . ARG A 1 15  ? 0.621   -7.104  -21.507 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   1 
ATOM   126  O  O   . ARG A 1 15  ? 0.025   -7.462  -20.491 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   1 
ATOM   127  C  CB  . ARG A 1 15  ? 0.318   -8.605  -23.485 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . ARG A 1 15  ? 0.350   -9.737  -22.473 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  1 
ATOM   129  C  CD  . ARG A 1 15  ? 1.260   -10.865 -22.929 1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  1 
ATOM   130  N  NE  . ARG A 1 15  ? 0.560   -11.856 -23.739 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  1 
ATOM   131  C  CZ  . ARG A 1 15  ? 1.131   -12.954 -24.224 1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  1 
ATOM   132  N  NH1 . ARG A 1 15  ? 2.413   -13.196 -23.987 1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 1 
ATOM   133  N  NH2 . ARG A 1 15  ? 0.422   -13.808 -24.947 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 1 
ATOM   134  N  N   . ILE A 1 16  ? 1.844   -6.582  -21.481 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A N   1 
ATOM   135  C  CA  . ILE A 1 16  ? 2.590   -6.435  -20.233 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CA  1 
ATOM   136  C  C   . ILE A 1 16  ? 1.914   -5.463  -19.271 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A C   1 
ATOM   137  O  O   . ILE A 1 16  ? 1.562   -5.832  -18.151 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A O   1 
ATOM   138  C  CB  . ILE A 1 16  ? 4.035   -5.969  -20.487 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CB  1 
ATOM   139  C  CG1 . ILE A 1 16  ? 4.771   -6.976  -21.371 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG1 1 
ATOM   140  C  CG2 . ILE A 1 16  ? 4.773   -5.779  -19.171 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG2 1 
ATOM   141  C  CD1 . ILE A 1 16  ? 6.209   -6.606  -21.641 1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CD1 1 
ATOM   142  N  N   . ASP A 1 17  ? 1.740   -4.220  -19.711 1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   143  C  CA  . ASP A 1 17  ? 1.096   -3.204  -18.887 1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   144  C  C   . ASP A 1 17  ? -0.284  -3.663  -18.434 1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   145  O  O   . ASP A 1 17  ? -0.727  -3.337  -17.332 1.00 91.58  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   146  C  CB  . ASP A 1 17  ? 0.994   -1.880  -19.646 1.00 92.57  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   147  C  CG  . ASP A 1 17  ? 2.350   -1.256  -19.911 1.00 94.04  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   148  O  OD1 . ASP A 1 17  ? 3.317   -1.617  -19.209 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   149  O  OD2 . ASP A 1 17  ? 2.450   -0.403  -20.818 1.00 93.54  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   150  N  N   . ASP A 1 18  ? -0.959  -4.423  -19.291 1.00 89.03  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N   1 
ATOM   151  C  CA  . ASP A 1 18  ? -2.267  -4.974  -18.960 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA  1 
ATOM   152  C  C   . ASP A 1 18  ? -2.162  -5.952  -17.797 1.00 88.56  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C   1 
ATOM   153  O  O   . ASP A 1 18  ? -2.946  -5.891  -16.851 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O   1 
ATOM   154  C  CB  . ASP A 1 18  ? -2.885  -5.670  -20.175 1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB  1 
ATOM   155  C  CG  . ASP A 1 18  ? -3.351  -4.692  -21.233 1.00 83.03  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG  1 
ATOM   156  O  OD1 . ASP A 1 18  ? -2.991  -3.499  -21.143 1.00 82.41  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1 1 
ATOM   157  O  OD2 . ASP A 1 18  ? -4.079  -5.116  -22.155 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2 1 
ATOM   158  N  N   . GLY A 1 19  ? -1.188  -6.853  -17.875 1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   1 
ATOM   159  C  CA  . GLY A 1 19  ? -0.963  -7.826  -16.823 1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  1 
ATOM   160  C  C   . GLY A 1 19  ? -0.915  -7.171  -15.457 1.00 98.15  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   1 
ATOM   161  O  O   . GLY A 1 19  ? -1.467  -7.692  -14.488 1.00 97.69  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   1 
ATOM   162  N  N   . HIS A 1 20  ? -0.256  -6.020  -15.384 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A N   1 
ATOM   163  C  CA  . HIS A 1 20  ? -0.166  -5.270  -14.138 1.00 81.26  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CA  1 
ATOM   164  C  C   . HIS A 1 20  ? -1.537  -4.760  -13.707 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A C   1 
ATOM   165  O  O   . HIS A 1 20  ? -2.021  -5.097  -12.627 1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A O   1 
ATOM   166  C  CB  . HIS A 1 20  ? 0.808   -4.102  -14.283 1.00 81.55  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CB  1 
ATOM   167  C  CG  . HIS A 1 20  ? 0.948   -3.277  -13.041 1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CG  1 
ATOM   168  N  ND1 . HIS A 1 20  ? 1.839   -3.590  -12.038 1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A ND1 1 
ATOM   169  C  CD2 . HIS A 1 20  ? 0.308   -2.153  -12.642 1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CD2 1 
ATOM   170  C  CE1 . HIS A 1 20  ? 1.744   -2.692  -11.073 1.00 83.88  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CE1 1 
ATOM   171  N  NE2 . HIS A 1 20  ? 0.822   -1.810  -11.414 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A NE2 1 
ATOM   172  N  N   . ARG A 1 21  ? -2.155  -3.944  -14.556 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N   1 
ATOM   173  C  CA  . ARG A 1 21  ? -3.486  -3.417  -14.278 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA  1 
ATOM   174  C  C   . ARG A 1 21  ? -4.424  -4.516  -13.794 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C   1 
ATOM   175  O  O   . ARG A 1 21  ? -5.114  -4.358  -12.787 1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O   1 
ATOM   176  C  CB  . ARG A 1 21  ? -4.080  -2.757  -15.524 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB  1 
ATOM   177  C  CG  . ARG A 1 21  ? -5.592  -2.599  -15.455 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG  1 
ATOM   178  C  CD  . ARG A 1 21  ? -6.201  -2.283  -16.811 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD  1 
ATOM   179  N  NE  . ARG A 1 21  ? -7.636  -2.554  -16.825 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE  1 
ATOM   180  C  CZ  . ARG A 1 21  ? -8.461  -2.196  -17.806 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ  1 
ATOM   181  N  NH1 . ARG A 1 21  ? -9.751  -2.491  -17.726 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1 1 
ATOM   182  N  NH2 . ARG A 1 21  ? -8.000  -1.541  -18.864 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2 1 
ATOM   183  N  N   . LEU A 1 22  ? -4.443  -5.628  -14.523 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N   1 
ATOM   184  C  CA  . LEU A 1 22  ? -5.322  -6.747  -14.204 1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA  1 
ATOM   185  C  C   . LEU A 1 22  ? -5.210  -7.156  -12.744 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C   1 
ATOM   186  O  O   . LEU A 1 22  ? -6.219  -7.341  -12.065 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O   1 
ATOM   187  C  CB  . LEU A 1 22  ? -5.020  -7.939  -15.109 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . LEU A 1 22  ? -5.512  -7.780  -16.545 1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG  1 
ATOM   189  C  CD1 . LEU A 1 22  ? -5.056  -8.946  -17.402 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1 1 
ATOM   190  C  CD2 . LEU A 1 22  ? -7.023  -7.651  -16.560 1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2 1 
ATOM   191  N  N   . CYS A 1 23  ? -3.978  -7.299  -12.266 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A N   1 
ATOM   192  C  CA  . CYS A 1 23  ? -3.746  -7.636  -10.868 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A CA  1 
ATOM   193  C  C   . CYS A 1 23  ? -4.488  -6.659  -9.963  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A C   1 
ATOM   194  O  O   . CYS A 1 23  ? -5.223  -7.067  -9.065  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A O   1 
ATOM   195  C  CB  . CYS A 1 23  ? -2.250  -7.624  -10.551 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A CB  1 
ATOM   196  S  SG  . CYS A 1 23  ? -1.321  -9.001  -11.266 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A SG  1 
ATOM   197  N  N   . GLY A 1 24  ? -4.299  -5.368  -10.216 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   1 
ATOM   198  C  CA  . GLY A 1 24  ? -4.970  -4.332  -9.453  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  1 
ATOM   199  C  C   . GLY A 1 24  ? -6.480  -4.480  -9.474  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   1 
ATOM   200  O  O   . GLY A 1 24  ? -7.152  -4.219  -8.476  1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   1 
ATOM   201  N  N   . ASP A 1 25  ? -7.014  -4.899  -10.615 1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A N   1 
ATOM   202  C  CA  . ASP A 1 25  ? -8.451  -5.103  -10.753 1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CA  1 
ATOM   203  C  C   . ASP A 1 25  ? -8.915  -6.286  -9.912  1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A C   1 
ATOM   204  O  O   . ASP A 1 25  ? -9.902  -6.191  -9.183  1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A O   1 
ATOM   205  C  CB  . ASP A 1 25  ? -8.828  -5.314  -12.220 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CB  1 
ATOM   206  C  CG  . ASP A 1 25  ? -8.613  -4.072  -13.062 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CG  1 
ATOM   207  O  OD1 . ASP A 1 25  ? -8.108  -3.065  -12.522 1.00 97.20  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD1 1 
ATOM   208  O  OD2 . ASP A 1 25  ? -8.949  -4.102  -14.265 1.00 95.09  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD2 1 
ATOM   209  N  N   . LEU A 1 26  ? -8.198  -7.400  -10.013 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   210  C  CA  . LEU A 1 26  ? -8.544  -8.597  -9.256  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   211  C  C   . LEU A 1 26  ? -8.465  -8.341  -7.756  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   212  O  O   . LEU A 1 26  ? -9.209  -8.937  -6.977  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   213  C  CB  . LEU A 1 26  ? -7.635  -9.767  -9.639  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   214  C  CG  . LEU A 1 26  ? -7.940  -11.095 -8.942  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   215  C  CD1 . LEU A 1 26  ? -9.412  -11.455 -9.083  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   216  C  CD2 . LEU A 1 26  ? -7.061  -12.204 -9.491  1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   217  N  N   . MET A 1 27  ? -7.558  -7.456  -7.354  1.00 74.41  ? ? ? ? ? ? 43  MET A N   1 
ATOM   218  C  CA  . MET A 1 27  ? -7.427  -7.090  -5.949  1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CA  1 
ATOM   219  C  C   . MET A 1 27  ? -8.653  -6.313  -5.483  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 43  MET A C   1 
ATOM   220  O  O   . MET A 1 27  ? -9.233  -6.622  -4.442  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 43  MET A O   1 
ATOM   221  C  CB  . MET A 1 27  ? -6.158  -6.271  -5.714  1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CB  1 
ATOM   222  C  CG  . MET A 1 27  ? -4.872  -7.027  -5.997  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CG  1 
ATOM   223  S  SD  . MET A 1 27  ? -3.414  -6.141  -5.415  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 43  MET A SD  1 
ATOM   224  C  CE  . MET A 1 27  ? -3.692  -4.524  -6.132  1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CE  1 
ATOM   225  N  N   . ASN A 1 28  ? -9.043  -5.304  -6.256  1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A N   1 
ATOM   226  C  CA  . ASN A 1 28  ? -10.254 -4.549  -5.962  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A CA  1 
ATOM   227  C  C   . ASN A 1 28  ? -11.471 -5.460  -5.985  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A C   1 
ATOM   228  O  O   . ASN A 1 28  ? -12.402 -5.296  -5.198  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A O   1 
ATOM   229  C  CB  . ASN A 1 28  ? -10.437 -3.404  -6.961  1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A CB  1 
ATOM   230  C  CG  . ASN A 1 28  ? -9.480  -2.255  -6.714  1.00 71.84  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A CG  1 
ATOM   231  O  OD1 . ASN A 1 28  ? -8.762  -2.234  -5.714  1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A OD1 1 
ATOM   232  N  ND2 . ASN A 1 28  ? -9.469  -1.287  -7.624  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A ND2 1 
ATOM   233  N  N   . CYS A 1 29  ? -11.450 -6.428  -6.893  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A N   1 
ATOM   234  C  CA  . CYS A 1 29  ? -12.540 -7.383  -7.022  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A CA  1 
ATOM   235  C  C   . CYS A 1 29  ? -12.737 -8.175  -5.733  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A C   1 
ATOM   236  O  O   . CYS A 1 29  ? -13.865 -8.383  -5.284  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A O   1 
ATOM   237  C  CB  . CYS A 1 29  ? -12.271 -8.334  -8.188  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A CB  1 
ATOM   238  S  SG  . CYS A 1 29  ? -13.525 -9.608  -8.407  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A SG  1 
ATOM   239  N  N   . LEU A 1 30  ? -11.630 -8.612  -5.144  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   240  C  CA  . LEU A 1 30  ? -11.670 -9.388  -3.912  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   241  C  C   . LEU A 1 30  ? -11.955 -8.497  -2.710  1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   242  O  O   . LEU A 1 30  ? -12.667 -8.892  -1.786  1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   243  C  CB  . LEU A 1 30  ? -10.348 -10.127 -3.712  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   244  C  CG  . LEU A 1 30  ? -10.003 -11.164 -4.780  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   245  C  CD1 . LEU A 1 30  ? -8.560  -11.614 -4.641  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   246  C  CD2 . LEU A 1 30  ? -10.949 -12.349 -4.693  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   247  N  N   . HIS A 1 31  ? -11.395 -7.292  -2.725  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A N   1 
ATOM   248  C  CA  . HIS A 1 31  ? -11.579 -6.356  -1.625  1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CA  1 
ATOM   249  C  C   . HIS A 1 31  ? -13.047 -5.986  -1.461  1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A C   1 
ATOM   250  O  O   . HIS A 1 31  ? -13.555 -5.911  -0.342  1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A O   1 
ATOM   251  C  CB  . HIS A 1 31  ? -10.742 -5.096  -1.841  1.00 73.50  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CB  1 
ATOM   252  C  CG  . HIS A 1 31  ? -10.855 -4.099  -0.730  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CG  1 
ATOM   253  N  ND1 . HIS A 1 31  ? -11.821 -3.116  -0.708  1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A ND1 1 
ATOM   254  C  CD2 . HIS A 1 31  ? -10.125 -3.935  0.398   1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CD2 1 
ATOM   255  C  CE1 . HIS A 1 31  ? -11.681 -2.388  0.385   1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CE1 1 
ATOM   256  N  NE2 . HIS A 1 31  ? -10.659 -2.865  1.074   1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A NE2 1 
ATOM   257  N  N   . GLU A 1 32  ? -13.725 -5.754  -2.580  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   1 
ATOM   258  C  CA  . GLU A 1 32  ? -15.141 -5.411  -2.555  1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  1 
ATOM   259  C  C   . GLU A 1 32  ? -15.986 -6.608  -2.135  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   1 
ATOM   260  O  O   . GLU A 1 32  ? -17.071 -6.449  -1.577  1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   1 
ATOM   261  C  CB  . GLU A 1 32  ? -15.597 -4.886  -3.918  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  1 
ATOM   262  C  CG  . GLU A 1 32  ? -14.922 -3.588  -4.335  1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  1 
ATOM   263  C  CD  . GLU A 1 32  ? -15.496 -3.011  -5.615  1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  1 
ATOM   264  O  OE1 . GLU A 1 32  ? -16.482 -3.578  -6.134  1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 1 
ATOM   265  O  OE2 . GLU A 1 32  ? -14.964 -1.990  -6.100  1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 1 
ATOM   266  N  N   . ARG A 1 33  ? -15.481 -7.807  -2.404  1.00 91.90  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   1 
ATOM   267  C  CA  . ARG A 1 33  ? -16.177 -9.030  -2.025  1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  1 
ATOM   268  C  C   . ARG A 1 33  ? -16.173 -9.197  -0.512  1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   1 
ATOM   269  O  O   . ARG A 1 33  ? -17.215 -9.430  0.101   1.00 84.37  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   1 
ATOM   270  C  CB  . ARG A 1 33  ? -15.518 -10.245 -2.676  1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  1 
ATOM   271  C  CG  . ARG A 1 33  ? -16.245 -11.553 -2.419  1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  1 
ATOM   272  C  CD  . ARG A 1 33  ? -17.563 -11.598 -3.169  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  1 
ATOM   273  N  NE  . ARG A 1 33  ? -18.197 -12.908 -3.075  1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  1 
ATOM   274  C  CZ  . ARG A 1 33  ? -19.101 -13.233 -2.157  1.00 74.06  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  1 
ATOM   275  N  NH1 . ARG A 1 33  ? -19.479 -12.340 -1.254  1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 1 
ATOM   276  N  NH2 . ARG A 1 33  ? -19.628 -14.449 -2.145  1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 1 
ATOM   277  N  N   . ALA A 1 34  ? -14.990 -9.079  0.081   1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A N   1 
ATOM   278  C  CA  . ALA A 1 34  ? -14.836 -9.221  1.522   1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CA  1 
ATOM   279  C  C   . ALA A 1 34  ? -15.521 -8.078  2.261   1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A C   1 
ATOM   280  O  O   . ALA A 1 34  ? -16.114 -8.278  3.321   1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A O   1 
ATOM   281  C  CB  . ALA A 1 34  ? -13.364 -9.287  1.892   1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CB  1 
ATOM   282  N  N   . ARG A 1 35  ? -15.435 -6.879  1.694   1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
ATOM   283  C  CA  . ARG A 1 35  ? -16.040 -5.698  2.297   1.00 83.36  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
ATOM   284  C  C   . ARG A 1 35  ? -17.541 -5.897  2.492   1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
ATOM   285  O  O   . ARG A 1 35  ? -18.143 -5.308  3.390   1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
ATOM   286  C  CB  . ARG A 1 35  ? -15.769 -4.464  1.436   1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
ATOM   287  C  CG  . ARG A 1 35  ? -16.099 -3.143  2.109   1.00 88.56  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
ATOM   288  C  CD  . ARG A 1 35  ? -15.600 -1.974  1.274   1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
ATOM   289  N  NE  . ARG A 1 35  ? -15.966 -0.684  1.852   1.00 94.78  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
ATOM   290  C  CZ  . ARG A 1 35  ? -15.633 0.490   1.325   1.00 98.38  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
ATOM   291  N  NH1 . ARG A 1 35  ? -14.923 0.538   0.206   1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
ATOM   292  N  NH2 . ARG A 1 35  ? -16.009 1.615   1.918   1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
ATOM   293  N  N   . ILE A 1 36  ? -18.139 -6.731  1.647   1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A N   1 
ATOM   294  C  CA  . ILE A 1 36  ? -19.553 -7.062  1.770   1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CA  1 
ATOM   295  C  C   . ILE A 1 36  ? -19.759 -8.163  2.805   1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A C   1 
ATOM   296  O  O   . ILE A 1 36  ? -20.705 -8.122  3.592   1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A O   1 
ATOM   297  C  CB  . ILE A 1 36  ? -20.153 -7.504  0.424   1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CB  1 
ATOM   298  C  CG1 . ILE A 1 36  ? -20.285 -6.304  -0.513  1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG1 1 
ATOM   299  C  CG2 . ILE A 1 36  ? -21.507 -8.162  0.634   1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG2 1 
ATOM   300  C  CD1 . ILE A 1 36  ? -21.002 -6.617  -1.806  1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CD1 1 
ATOM   301  N  N   . GLU A 1 37  ? -18.866 -9.146  2.798   1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A N   1 
ATOM   302  C  CA  . GLU A 1 37  ? -18.902 -10.214 3.787   1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CA  1 
ATOM   303  C  C   . GLU A 1 37  ? -18.825 -9.630  5.195   1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A C   1 
ATOM   304  O  O   . GLU A 1 37  ? -19.374 -10.193 6.143   1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A O   1 
ATOM   305  C  CB  . GLU A 1 37  ? -17.751 -11.195 3.554   1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . GLU A 1 37  ? -17.783 -11.884 2.198   1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CG  1 
ATOM   307  C  CD  . GLU A 1 37  ? -18.893 -12.912 2.090   1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CD  1 
ATOM   308  O  OE1 . GLU A 1 37  ? -19.654 -13.073 3.067   1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE1 1 
ATOM   309  O  OE2 . GLU A 1 37  ? -19.005 -13.564 1.031   1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE2 1 
ATOM   310  N  N   . LYS A 1 38  ? -18.143 -8.496  5.320   1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LYS A 1 38  ? -18.011 -7.807  6.599   1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LYS A 1 38  ? -19.323 -7.130  6.975   1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A C   1 
ATOM   313  O  O   . LYS A 1 38  ? -19.835 -7.316  8.078   1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LYS A 1 38  ? -16.890 -6.767  6.530   1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LYS A 1 38  ? -16.600 -6.055  7.845   1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CG  1 
ATOM   316  C  CD  . LYS A 1 38  ? -15.656 -4.878  7.628   1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CD  1 
ATOM   317  C  CE  . LYS A 1 38  ? -15.187 -4.274  8.945   1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CE  1 
ATOM   318  N  NZ  . LYS A 1 38  ? -14.238 -5.165  9.670   1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A NZ  1 
ATOM   319  N  N   . ALA A 1 39  ? -19.861 -6.344  6.048   1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N   1 
ATOM   320  C  CA  . ALA A 1 39  ? -21.117 -5.640  6.274   1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA  1 
ATOM   321  C  C   . ALA A 1 39  ? -22.241 -6.612  6.613   1.00 105.45 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C   1 
ATOM   322  O  O   . ALA A 1 39  ? -23.152 -6.283  7.373   1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O   1 
ATOM   323  C  CB  . ALA A 1 39  ? -21.483 -4.805  5.057   1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB  1 
ATOM   324  N  N   . TYR A 1 40  ? -22.172 -7.811  6.044   1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A N   1 
ATOM   325  C  CA  . TYR A 1 40  ? -23.168 -8.842  6.310   1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CA  1 
ATOM   326  C  C   . TYR A 1 40  ? -23.018 -9.383  7.727   1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A C   1 
ATOM   327  O  O   . TYR A 1 40  ? -24.003 -9.722  8.380   1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A O   1 
ATOM   328  C  CB  . TYR A 1 40  ? -23.049 -9.978  5.293   1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CB  1 
ATOM   329  C  CG  . TYR A 1 40  ? -23.968 -11.153 5.557   1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CG  1 
ATOM   330  C  CD1 . TYR A 1 40  ? -25.346 -11.016 5.466   1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CD1 1 
ATOM   331  C  CD2 . TYR A 1 40  ? -23.454 -12.402 5.884   1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CD2 1 
ATOM   332  C  CE1 . TYR A 1 40  ? -26.189 -12.089 5.701   1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CE1 1 
ATOM   333  C  CE2 . TYR A 1 40  ? -24.289 -13.480 6.121   1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CE2 1 
ATOM   334  C  CZ  . TYR A 1 40  ? -25.655 -13.318 6.028   1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CZ  1 
ATOM   335  O  OH  . TYR A 1 40  ? -26.490 -14.388 6.262   1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A OH  1 
ATOM   336  N  N   . ALA A 1 41  ? -21.777 -9.461  8.196   1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A N   1 
ATOM   337  C  CA  . ALA A 1 41  ? -21.499 -9.918  9.552   1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CA  1 
ATOM   338  C  C   . ALA A 1 41  ? -21.935 -8.874  10.576  1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A C   1 
ATOM   339  O  O   . ALA A 1 41  ? -22.602 -9.194  11.560  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A O   1 
ATOM   340  C  CB  . ALA A 1 41  ? -20.021 -10.238 9.709   1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CB  1 
ATOM   341  N  N   . GLN A 1 42  ? -21.555 -7.623  10.334  1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   1 
ATOM   342  C  CA  . GLN A 1 42  ? -21.911 -6.525  11.223  1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  1 
ATOM   343  C  C   . GLN A 1 42  ? -23.420 -6.423  11.414  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   1 
ATOM   344  O  O   . GLN A 1 42  ? -23.895 -6.112  12.505  1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   1 
ATOM   345  C  CB  . GLN A 1 42  ? -21.358 -5.203  10.688  1.00 99.69  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  1 
ATOM   346  C  CG  . GLN A 1 42  ? -19.845 -5.090  10.760  1.00 101.58 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  1 
ATOM   347  C  CD  . GLN A 1 42  ? -19.322 -3.833  10.092  1.00 105.18 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  1 
ATOM   348  O  OE1 . GLN A 1 42  ? -18.263 -3.320  10.453  1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 1 
ATOM   349  N  NE2 . GLN A 1 42  ? -20.065 -3.329  9.112   1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 1 
ATOM   350  N  N   . GLN A 1 43  ? -24.171 -6.683  10.349  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A N   1 
ATOM   351  C  CA  . GLN A 1 43  ? -25.625 -6.634  10.425  1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CA  1 
ATOM   352  C  C   . GLN A 1 43  ? -26.174 -7.790  11.250  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A C   1 
ATOM   353  O  O   . GLN A 1 43  ? -27.208 -7.661  11.903  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A O   1 
ATOM   354  C  CB  . GLN A 1 43  ? -26.249 -6.644  9.028   1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CB  1 
ATOM   355  C  CG  . GLN A 1 43  ? -26.162 -5.315  8.297   1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CG  1 
ATOM   356  C  CD  . GLN A 1 43  ? -27.168 -5.203  7.165   1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CD  1 
ATOM   357  O  OE1 . GLN A 1 43  ? -28.063 -6.040  7.028   1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A OE1 1 
ATOM   358  N  NE2 . GLN A 1 43  ? -27.030 -4.163  6.349   1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A NE2 1 
ATOM   359  N  N   . LEU A 1 44  ? -25.477 -8.921  11.222  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N   1 
ATOM   360  C  CA  . LEU A 1 44  ? -25.917 -10.098 11.961  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA  1 
ATOM   361  C  C   . LEU A 1 44  ? -25.666 -9.963  13.459  1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C   1 
ATOM   362  O  O   . LEU A 1 44  ? -26.571 -10.178 14.265  1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O   1 
ATOM   363  C  CB  . LEU A 1 44  ? -25.249 -11.363 11.420  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB  1 
ATOM   364  C  CG  . LEU A 1 44  ? -25.680 -11.777 10.012  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG  1 
ATOM   365  C  CD1 . LEU A 1 44  ? -25.056 -13.107 9.622   1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1 1 
ATOM   366  C  CD2 . LEU A 1 44  ? -27.195 -11.846 9.924   1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2 1 
ATOM   367  N  N   . THR A 1 45  ? -24.438 -9.610  13.830  1.00 102.59 ? ? ? ? ? ? 61  THR A N   1 
ATOM   368  C  CA  . THR A 1 45  ? -24.086 -9.456  15.239  1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 61  THR A CA  1 
ATOM   369  C  C   . THR A 1 45  ? -24.950 -8.398  15.914  1.00 106.08 ? ? ? ? ? ? 61  THR A C   1 
ATOM   370  O  O   . THR A 1 45  ? -25.366 -8.564  17.060  1.00 106.56 ? ? ? ? ? ? 61  THR A O   1 
ATOM   371  C  CB  . THR A 1 45  ? -22.598 -9.095  15.432  1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 61  THR A CB  1 
ATOM   372  O  OG1 . THR A 1 45  ? -22.269 -7.954  14.631  1.00 108.07 ? ? ? ? ? ? 61  THR A OG1 1 
ATOM   373  C  CG2 . THR A 1 45  ? -21.708 -10.262 15.037  1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 61  THR A CG2 1 
ATOM   374  N  N   . GLU A 1 46  ? -25.220 -7.311  15.199  1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   1 
ATOM   375  C  CA  . GLU A 1 46  ? -26.046 -6.236  15.738  1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  1 
ATOM   376  C  C   . GLU A 1 46  ? -27.516 -6.633  15.817  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   1 
ATOM   377  O  O   . GLU A 1 46  ? -28.272 -6.083  16.617  1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   1 
ATOM   378  C  CB  . GLU A 1 46  ? -25.873 -4.950  14.927  1.00 77.89  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  1 
ATOM   379  C  CG  . GLU A 1 46  ? -24.682 -4.107  15.361  1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  1 
ATOM   380  C  CD  . GLU A 1 46  ? -24.815 -3.594  16.788  1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  1 
ATOM   381  O  OE1 . GLU A 1 46  ? -25.927 -3.674  17.353  1.00 85.43  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 1 
ATOM   382  O  OE2 . GLU A 1 46  ? -23.808 -3.107  17.344  1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 1 
ATOM   383  N  N   . TRP A 1 47  ? -27.916 -7.588  14.984  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A N   1 
ATOM   384  C  CA  . TRP A 1 47  ? -29.261 -8.141  15.057  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CA  1 
ATOM   385  C  C   . TRP A 1 47  ? -29.375 -9.029  16.287  1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A C   1 
ATOM   386  O  O   . TRP A 1 47  ? -30.456 -9.191  16.853  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A O   1 
ATOM   387  C  CB  . TRP A 1 47  ? -29.585 -8.948  13.800  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CB  1 
ATOM   388  C  CG  . TRP A 1 47  ? -30.946 -9.580  13.825  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CG  1 
ATOM   389  C  CD1 . TRP A 1 47  ? -32.142 -8.956  13.618  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CD1 1 
ATOM   390  C  CD2 . TRP A 1 47  ? -31.249 -10.962 14.061  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CD2 1 
ATOM   391  N  NE1 . TRP A 1 47  ? -33.171 -9.862  13.715  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A NE1 1 
ATOM   392  C  CE2 . TRP A 1 47  ? -32.651 -11.100 13.985  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CE2 1 
ATOM   393  C  CE3 . TRP A 1 47  ? -30.473 -12.094 14.330  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CE3 1 
ATOM   394  C  CZ2 . TRP A 1 47  ? -33.293 -12.325 14.170  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CZ2 1 
ATOM   395  C  CZ3 . TRP A 1 47  ? -31.113 -13.311 14.512  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CZ3 1 
ATOM   396  C  CH2 . TRP A 1 47  ? -32.508 -13.415 14.430  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CH2 1 
ATOM   397  N  N   . ALA A 1 48  ? -28.248 -9.604  16.694  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A N   1 
ATOM   398  C  CA  . ALA A 1 48  ? -28.200 -10.447 17.880  1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CA  1 
ATOM   399  C  C   . ALA A 1 48  ? -28.261 -9.592  19.139  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A C   1 
ATOM   400  O  O   . ALA A 1 48  ? -29.145 -9.769  19.975  1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A O   1 
ATOM   401  C  CB  . ALA A 1 48  ? -26.946 -11.299 17.874  1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CB  1 
ATOM   402  N  N   . ARG A 1 49  ? -27.319 -8.663  19.269  1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N   1 
ATOM   403  C  CA  . ARG A 1 49  ? -27.311 -7.745  20.401  1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA  1 
ATOM   404  C  C   . ARG A 1 49  ? -28.653 -7.033  20.505  1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C   1 
ATOM   405  O  O   . ARG A 1 49  ? -29.071 -6.618  21.586  1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O   1 
ATOM   406  C  CB  . ARG A 1 49  ? -26.190 -6.715  20.252  1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB  1 
ATOM   407  C  CG  . ARG A 1 49  ? -26.164 -5.672  21.355  1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG  1 
ATOM   408  C  CD  . ARG A 1 49  ? -25.078 -4.636  21.123  1.00 113.77 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD  1 
ATOM   409  N  NE  . ARG A 1 49  ? -24.943 -3.734  22.264  1.00 118.09 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE  1 
ATOM   410  C  CZ  . ARG A 1 49  ? -24.043 -2.759  22.346  1.00 121.65 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ  1 
ATOM   411  N  NH1 . ARG A 1 49  ? -23.192 -2.552  21.350  1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1 1 
ATOM   412  N  NH2 . ARG A 1 49  ? -23.995 -1.989  23.425  1.00 125.87 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2 1 
ATOM   413  N  N   . ARG A 1 50  ? -29.325 -6.905  19.367  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A N   1 
ATOM   414  C  CA  . ARG A 1 50  ? -30.587 -6.183  19.291  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CA  1 
ATOM   415  C  C   . ARG A 1 50  ? -31.713 -6.950  19.977  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A C   1 
ATOM   416  O  O   . ARG A 1 50  ? -32.411 -6.411  20.836  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A O   1 
ATOM   417  C  CB  . ARG A 1 50  ? -30.944 -5.910  17.827  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CB  1 
ATOM   418  C  CG  . ARG A 1 50  ? -31.732 -4.634  17.597  1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CG  1 
ATOM   419  C  CD  . ARG A 1 50  ? -33.229 -4.879  17.600  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CD  1 
ATOM   420  N  NE  . ARG A 1 50  ? -33.972 -3.624  17.529  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NE  1 
ATOM   421  C  CZ  . ARG A 1 50  ? -35.257 -3.530  17.203  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CZ  1 
ATOM   422  N  NH1 . ARG A 1 50  ? -35.947 -4.622  16.906  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH1 1 
ATOM   423  N  NH2 . ARG A 1 50  ? -35.849 -2.344  17.169  1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH2 1 
ATOM   424  N  N   . TRP A 1 51  ? -31.877 -8.214  19.602  1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A N   1 
ATOM   425  C  CA  . TRP A 1 51  ? -32.992 -9.018  20.088  1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CA  1 
ATOM   426  C  C   . TRP A 1 51  ? -32.649 -9.840  21.324  1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A C   1 
ATOM   427  O  O   . TRP A 1 51  ? -33.539 -10.287 22.046  1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A O   1 
ATOM   428  C  CB  . TRP A 1 51  ? -33.520 -9.920  18.973  1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CB  1 
ATOM   429  C  CG  . TRP A 1 51  ? -34.248 -9.154  17.922  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CG  1 
ATOM   430  C  CD1 . TRP A 1 51  ? -33.735 -8.669  16.756  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CD1 1 
ATOM   431  C  CD2 . TRP A 1 51  ? -35.624 -8.761  17.951  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CD2 1 
ATOM   432  N  NE1 . TRP A 1 51  ? -34.709 -8.004  16.051  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A NE1 1 
ATOM   433  C  CE2 . TRP A 1 51  ? -35.878 -8.047  16.764  1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CE2 1 
ATOM   434  C  CE3 . TRP A 1 51  ? -36.666 -8.947  18.863  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CE3 1 
ATOM   435  C  CZ2 . TRP A 1 51  ? -37.132 -7.519  16.466  1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CZ2 1 
ATOM   436  C  CZ3 . TRP A 1 51  ? -37.909 -8.423  18.566  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CZ3 1 
ATOM   437  C  CH2 . TRP A 1 51  ? -38.133 -7.718  17.377  1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CH2 1 
ATOM   438  N  N   . ARG A 1 52  ? -31.359 -10.036 21.567  1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N   1 
ATOM   439  C  CA  . ARG A 1 52  ? -30.920 -10.764 22.748  1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA  1 
ATOM   440  C  C   . ARG A 1 52  ? -31.307 -9.975  23.993  1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C   1 
ATOM   441  O  O   . ARG A 1 52  ? -31.405 -10.525 25.091  1.00 85.06  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O   1 
ATOM   442  C  CB  . ARG A 1 52  ? -29.411 -10.996 22.699  1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB  1 
ATOM   443  C  CG  . ARG A 1 52  ? -28.955 -12.263 23.399  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG  1 
ATOM   444  C  CD  . ARG A 1 52  ? -27.792 -12.897 22.656  1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD  1 
ATOM   445  N  NE  . ARG A 1 52  ? -27.444 -14.208 23.193  1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE  1 
ATOM   446  C  CZ  . ARG A 1 52  ? -26.724 -15.114 22.541  1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ  1 
ATOM   447  N  NH1 . ARG A 1 52  ? -26.454 -16.282 23.108  1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1 1 
ATOM   448  N  NH2 . ARG A 1 52  ? -26.280 -14.857 21.318  1.00 75.25  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2 1 
ATOM   449  N  N   . GLN A 1 53  ? -31.535 -8.680  23.804  1.00 105.65 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A N   1 
ATOM   450  C  CA  . GLN A 1 53  ? -31.961 -7.801  24.884  1.00 109.52 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CA  1 
ATOM   451  C  C   . GLN A 1 53  ? -33.483 -7.756  24.978  1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A C   1 
ATOM   452  O  O   . GLN A 1 53  ? -34.049 -7.867  26.065  1.00 112.15 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A O   1 
ATOM   453  C  CB  . GLN A 1 53  ? -31.416 -6.391  24.663  1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CB  1 
ATOM   454  C  CG  . GLN A 1 53  ? -31.916 -5.370  25.667  1.00 117.16 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CG  1 
ATOM   455  C  CD  . GLN A 1 53  ? -31.614 -3.948  25.241  1.00 120.46 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CD  1 
ATOM   456  O  OE1 . GLN A 1 53  ? -31.300 -3.690  24.079  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A OE1 1 
ATOM   457  N  NE2 . GLN A 1 53  ? -31.711 -3.015  26.181  1.00 125.24 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A NE2 1 
ATOM   458  N  N   . LEU A 1 54  ? -34.138 -7.592  23.834  1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   1 
ATOM   459  C  CA  . LEU A 1 54  ? -35.595 -7.510  23.785  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  1 
ATOM   460  C  C   . LEU A 1 54  ? -36.257 -8.770  24.336  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   1 
ATOM   461  O  O   . LEU A 1 54  ? -37.303 -8.701  24.983  1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   1 
ATOM   462  C  CB  . LEU A 1 54  ? -36.071 -7.248  22.354  1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  1 
ATOM   463  C  CG  . LEU A 1 54  ? -35.721 -5.882  21.761  1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  1 
ATOM   464  C  CD1 . LEU A 1 54  ? -36.343 -5.725  20.386  1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 1 
ATOM   465  C  CD2 . LEU A 1 54  ? -36.176 -4.764  22.685  1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 1 
ATOM   466  N  N   . VAL A 1 55  ? -35.645 -9.919  24.073  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A N   1 
ATOM   467  C  CA  . VAL A 1 55  ? -36.159 -11.188 24.572  1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CA  1 
ATOM   468  C  C   . VAL A 1 55  ? -35.961 -11.300 26.080  1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A C   1 
ATOM   469  O  O   . VAL A 1 55  ? -36.881 -11.669 26.810  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A O   1 
ATOM   470  C  CB  . VAL A 1 55  ? -35.478 -12.384 23.880  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CB  1 
ATOM   471  C  CG1 . VAL A 1 55  ? -35.761 -13.671 24.639  1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CG1 1 
ATOM   472  C  CG2 . VAL A 1 55  ? -35.943 -12.495 22.440  1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CG2 1 
ATOM   473  N  N   . GLU A 1 56  ? -34.757 -10.973 26.539  1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A N   1 
ATOM   474  C  CA  . GLU A 1 56  ? -34.423 -11.067 27.956  1.00 103.00 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CA  1 
ATOM   475  C  C   . GLU A 1 56  ? -35.185 -10.030 28.777  1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A C   1 
ATOM   476  O  O   . GLU A 1 56  ? -35.433 -10.224 29.967  1.00 109.41 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A O   1 
ATOM   477  C  CB  . GLU A 1 56  ? -32.913 -10.911 28.159  1.00 103.34 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CB  1 
ATOM   478  C  CG  . GLU A 1 56  ? -32.411 -11.360 29.524  1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CG  1 
ATOM   479  C  CD  . GLU A 1 56  ? -32.638 -10.322 30.606  1.00 109.99 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CD  1 
ATOM   480  O  OE1 . GLU A 1 56  ? -32.818 -9.134  30.265  1.00 111.55 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE1 1 
ATOM   481  O  OE2 . GLU A 1 56  ? -32.631 -10.695 31.799  1.00 112.30 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE2 1 
ATOM   482  N  N   . LYS A 1 57  ? -35.557 -8.928  28.133  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N   1 
ATOM   483  C  CA  . LYS A 1 57  ? -36.320 -7.875  28.793  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA  1 
ATOM   484  C  C   . LYS A 1 57  ? -37.816 -8.071  28.573  1.00 83.14  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C   1 
ATOM   485  O  O   . LYS A 1 57  ? -38.636 -7.342  29.130  1.00 85.70  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O   1 
ATOM   486  C  CB  . LYS A 1 57  ? -35.891 -6.501  28.275  1.00 85.72  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB  1 
ATOM   487  C  CG  . LYS A 1 57  ? -34.448 -6.134  28.591  1.00 86.53  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG  1 
ATOM   488  C  CD  . LYS A 1 57  ? -34.252 -5.879  30.077  1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD  1 
ATOM   489  C  CE  . LYS A 1 57  ? -32.846 -5.379  30.373  1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE  1 
ATOM   490  N  NZ  . LYS A 1 57  ? -32.684 -4.989  31.803  1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ  1 
ATOM   491  N  N   . GLY A 1 58  ? -38.162 -9.062  27.758  1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A N   1 
ATOM   492  C  CA  . GLY A 1 58  ? -39.550 -9.338  27.435  1.00 95.14  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A CA  1 
ATOM   493  C  C   . GLY A 1 58  ? -40.199 -10.312 28.399  1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A C   1 
ATOM   494  O  O   . GLY A 1 58  ? -39.528 -10.876 29.261  1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 74  GLY A O   1 
ATOM   495  N  N   . PRO A 1 59  ? -41.517 -10.509 28.258  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N   1 
ATOM   496  C  CA  . PRO A 1 59  ? -42.310 -11.406 29.107  1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA  1 
ATOM   497  C  C   . PRO A 1 59  ? -42.087 -12.883 28.787  1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C   1 
ATOM   498  O  O   . PRO A 1 59  ? -42.796 -13.734 29.323  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O   1 
ATOM   499  C  CB  . PRO A 1 59  ? -43.758 -11.022 28.769  1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB  1 
ATOM   500  C  CG  . PRO A 1 59  ? -43.670 -9.707  28.051  1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG  1 
ATOM   501  C  CD  . PRO A 1 59  ? -42.366 -9.742  27.335  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD  1 
ATOM   502  N  N   . GLN A 1 60  ? -41.119 -13.181 27.928  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A N   1 
ATOM   503  C  CA  . GLN A 1 60  ? -40.861 -14.560 27.529  1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CA  1 
ATOM   504  C  C   . GLN A 1 60  ? -39.735 -15.189 28.341  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A C   1 
ATOM   505  O  O   . GLN A 1 60  ? -38.559 -14.927 28.093  1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A O   1 
ATOM   506  C  CB  . GLN A 1 60  ? -40.539 -14.638 26.034  1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CB  1 
ATOM   507  C  CG  . GLN A 1 60  ? -40.144 -16.028 25.558  1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CG  1 
ATOM   508  C  CD  . GLN A 1 60  ? -41.237 -17.054 25.785  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CD  1 
ATOM   509  O  OE1 . GLN A 1 60  ? -42.407 -16.807 25.495  1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A OE1 1 
ATOM   510  N  NE2 . GLN A 1 60  ? -40.858 -18.217 26.302  1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A NE2 1 
ATOM   511  N  N   . TYR A 1 61  ? -40.102 -16.022 29.308  1.00 85.25  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A N   1 
ATOM   512  C  CA  . TYR A 1 61  ? -39.121 -16.717 30.132  1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CA  1 
ATOM   513  C  C   . TYR A 1 61  ? -39.155 -18.218 29.866  1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A C   1 
ATOM   514  O  O   . TYR A 1 61  ? -39.868 -18.684 28.978  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A O   1 
ATOM   515  C  CB  . TYR A 1 61  ? -39.378 -16.447 31.618  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CB  1 
ATOM   516  C  CG  . TYR A 1 61  ? -39.294 -14.987 32.009  1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CG  1 
ATOM   517  C  CD1 . TYR A 1 61  ? -40.413 -14.167 31.951  1.00 95.21  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CD1 1 
ATOM   518  C  CD2 . TYR A 1 61  ? -38.098 -14.431 32.443  1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CD2 1 
ATOM   519  C  CE1 . TYR A 1 61  ? -40.343 -12.833 32.310  1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CE1 1 
ATOM   520  C  CE2 . TYR A 1 61  ? -38.017 -13.098 32.804  1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CE2 1 
ATOM   521  C  CZ  . TYR A 1 61  ? -39.142 -12.304 32.735  1.00 98.80  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CZ  1 
ATOM   522  O  OH  . TYR A 1 61  ? -39.067 -10.977 33.094  1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A OH  1 
ATOM   523  N  N   . GLY A 1 62  ? -38.377 -18.968 30.637  1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 78  GLY A N   1 
ATOM   524  C  CA  . GLY A 1 62  ? -38.395 -20.417 30.559  1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 78  GLY A CA  1 
ATOM   525  C  C   . GLY A 1 62  ? -37.642 -20.982 29.372  1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 78  GLY A C   1 
ATOM   526  O  O   . GLY A 1 62  ? -36.864 -20.282 28.725  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 78  GLY A O   1 
ATOM   527  N  N   . THR A 1 63  ? -37.885 -22.259 29.088  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 79  THR A N   1 
ATOM   528  C  CA  . THR A 1 63  ? -37.192 -22.973 28.019  1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 79  THR A CA  1 
ATOM   529  C  C   . THR A 1 63  ? -37.418 -22.339 26.650  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 79  THR A C   1 
ATOM   530  O  O   . THR A 1 63  ? -36.473 -22.143 25.887  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 79  THR A O   1 
ATOM   531  C  CB  . THR A 1 63  ? -37.625 -24.448 27.958  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 79  THR A CB  1 
ATOM   532  O  OG1 . THR A 1 63  ? -38.997 -24.529 27.551  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 79  THR A OG1 1 
ATOM   533  C  CG2 . THR A 1 63  ? -37.463 -25.108 29.319  1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 79  THR A CG2 1 
ATOM   534  N  N   . VAL A 1 64  ? -38.675 -22.031 26.342  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A N   1 
ATOM   535  C  CA  . VAL A 1 64  ? -39.021 -21.408 25.069  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CA  1 
ATOM   536  C  C   . VAL A 1 64  ? -38.182 -20.157 24.831  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A C   1 
ATOM   537  O  O   . VAL A 1 64  ? -37.796 -19.863 23.699  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A O   1 
ATOM   538  C  CB  . VAL A 1 64  ? -40.519 -21.046 25.001  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CB  1 
ATOM   539  C  CG1 . VAL A 1 64  ? -40.818 -20.246 23.742  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG1 1 
ATOM   540  C  CG2 . VAL A 1 64  ? -41.370 -22.302 25.051  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG2 1 
ATOM   541  N  N   . GLU A 1 65  ? -37.900 -19.425 25.904  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A N   1 
ATOM   542  C  CA  . GLU A 1 65  ? -37.044 -18.248 25.821  1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CA  1 
ATOM   543  C  C   . GLU A 1 65  ? -35.651 -18.638 25.346  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A C   1 
ATOM   544  O  O   . GLU A 1 65  ? -35.093 -18.007 24.448  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A O   1 
ATOM   545  C  CB  . GLU A 1 65  ? -36.952 -17.549 27.177  1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CB  1 
ATOM   546  C  CG  . GLU A 1 65  ? -35.971 -16.391 27.204  1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CG  1 
ATOM   547  C  CD  . GLU A 1 65  ? -35.677 -15.911 28.610  1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CD  1 
ATOM   548  O  OE1 . GLU A 1 65  ? -35.028 -14.855 28.757  1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1 1 
ATOM   549  O  OE2 . GLU A 1 65  ? -36.095 -16.592 29.570  1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2 1 
ATOM   550  N  N   . LYS A 1 66  ? -35.092 -19.679 25.956  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   1 
ATOM   551  C  CA  . LYS A 1 66  ? -33.779 -20.179 25.564  1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  1 
ATOM   552  C  C   . LYS A 1 66  ? -33.766 -20.586 24.095  1.00 83.15  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   1 
ATOM   553  O  O   . LYS A 1 66  ? -32.870 -20.203 23.345  1.00 82.15  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   1 
ATOM   554  C  CB  . LYS A 1 66  ? -33.356 -21.360 26.443  1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  1 
ATOM   555  C  CG  . LYS A 1 66  ? -32.766 -20.968 27.792  1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  1 
ATOM   556  C  CD  . LYS A 1 66  ? -33.837 -20.493 28.761  1.00 94.53  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  1 
ATOM   557  C  CE  . LYS A 1 66  ? -33.275 -20.306 30.164  1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  1 
ATOM   558  N  NZ  . LYS A 1 66  ? -34.341 -19.990 31.157  1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  1 
ATOM   559  N  N   . ALA A 1 67  ? -34.765 -21.364 23.690  1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   560  C  CA  . ALA A 1 67  ? -34.877 -21.805 22.304  1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   561  C  C   . ALA A 1 67  ? -34.892 -20.611 21.358  1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   562  O  O   . ALA A 1 67  ? -34.262 -20.636 20.301  1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   563  C  CB  . ALA A 1 67  ? -36.124 -22.652 22.113  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   564  N  N   . TRP A 1 68  ? -35.616 -19.566 21.744  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A N   1 
ATOM   565  C  CA  . TRP A 1 68  ? -35.658 -18.336 20.967  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CA  1 
ATOM   566  C  C   . TRP A 1 68  ? -34.254 -17.754 20.845  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A C   1 
ATOM   567  O  O   . TRP A 1 68  ? -33.704 -17.649 19.749  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A O   1 
ATOM   568  C  CB  . TRP A 1 68  ? -36.580 -17.318 21.635  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CB  1 
ATOM   569  C  CG  . TRP A 1 68  ? -36.830 -16.100 20.807  1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CG  1 
ATOM   570  C  CD1 . TRP A 1 68  ? -36.034 -15.606 19.816  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD1 1 
ATOM   571  C  CD2 . TRP A 1 68  ? -37.940 -15.202 20.915  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD2 1 
ATOM   572  N  NE1 . TRP A 1 68  ? -36.586 -14.464 19.290  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A NE1 1 
ATOM   573  C  CE2 . TRP A 1 68  ? -37.756 -14.193 19.948  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE2 1 
ATOM   574  C  CE3 . TRP A 1 68  ? -39.074 -15.155 21.732  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE3 1 
ATOM   575  C  CZ2 . TRP A 1 68  ? -38.663 -13.149 19.774  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ2 1 
ATOM   576  C  CZ3 . TRP A 1 68  ? -39.974 -14.119 21.558  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ3 1 
ATOM   577  C  CH2 . TRP A 1 68  ? -39.763 -13.130 20.587  1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CH2 1 
ATOM   578  N  N   . ILE A 1 69  ? -33.683 -17.376 21.983  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A N   1 
ATOM   579  C  CA  . ILE A 1 69  ? -32.336 -16.820 22.029  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CA  1 
ATOM   580  C  C   . ILE A 1 69  ? -31.336 -17.684 21.263  1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A C   1 
ATOM   581  O  O   . ILE A 1 69  ? -30.371 -17.175 20.693  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A O   1 
ATOM   582  C  CB  . ILE A 1 69  ? -31.862 -16.640 23.486  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CB  1 
ATOM   583  C  CG1 . ILE A 1 69  ? -32.648 -15.513 24.160  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CG1 1 
ATOM   584  C  CG2 . ILE A 1 69  ? -30.370 -16.357 23.538  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CG2 1 
ATOM   585  C  CD1 . ILE A 1 69  ? -32.179 -15.188 25.560  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CD1 1 
ATOM   586  N  N   . ALA A 1 70  ? -31.579 -18.991 21.244  1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   587  C  CA  . ALA A 1 70  ? -30.701 -19.928 20.549  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   588  C  C   . ALA A 1 70  ? -30.461 -19.498 19.106  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   589  O  O   . ALA A 1 70  ? -29.427 -19.817 18.518  1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   590  C  CB  . ALA A 1 70  ? -31.278 -21.334 20.597  1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   591  N  N   . VAL A 1 71  ? -31.425 -18.775 18.544  1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   1 
ATOM   592  C  CA  . VAL A 1 71  ? -31.309 -18.257 17.186  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  1 
ATOM   593  C  C   . VAL A 1 71  ? -30.260 -17.151 17.122  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   1 
ATOM   594  O  O   . VAL A 1 71  ? -29.387 -17.164 16.255  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   1 
ATOM   595  C  CB  . VAL A 1 71  ? -32.657 -17.720 16.666  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  1 
ATOM   596  C  CG1 . VAL A 1 71  ? -32.480 -17.052 15.313  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 1 
ATOM   597  C  CG2 . VAL A 1 71  ? -33.674 -18.843 16.579  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 1 
ATOM   598  N  N   . MET A 1 72  ? -30.346 -16.198 18.045  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 88  MET A N   1 
ATOM   599  C  CA  . MET A 1 72  ? -29.361 -15.126 18.122  1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 88  MET A CA  1 
ATOM   600  C  C   . MET A 1 72  ? -27.948 -15.695 18.078  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 88  MET A C   1 
ATOM   601  O  O   . MET A 1 72  ? -27.070 -15.150 17.410  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 88  MET A O   1 
ATOM   602  C  CB  . MET A 1 72  ? -29.549 -14.298 19.396  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 88  MET A CB  1 
ATOM   603  C  CG  . MET A 1 72  ? -30.567 -13.165 19.288  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 88  MET A CG  1 
ATOM   604  S  SD  . MET A 1 72  ? -32.271 -13.654 19.626  1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 88  MET A SD  1 
ATOM   605  C  CE  . MET A 1 72  ? -32.768 -14.316 18.039  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 88  MET A CE  1 
ATOM   606  N  N   . SER A 1 73  ? -27.737 -16.798 18.790  1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 89  SER A N   1 
ATOM   607  C  CA  . SER A 1 73  ? -26.430 -17.442 18.841  1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 89  SER A CA  1 
ATOM   608  C  C   . SER A 1 73  ? -25.964 -17.892 17.460  1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 89  SER A C   1 
ATOM   609  O  O   . SER A 1 73  ? -24.816 -17.663 17.079  1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 89  SER A O   1 
ATOM   610  C  CB  . SER A 1 73  ? -26.455 -18.633 19.801  1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 89  SER A CB  1 
ATOM   611  O  OG  . SER A 1 73  ? -26.729 -18.214 21.125  1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 89  SER A OG  1 
ATOM   612  N  N   . GLU A 1 74  ? -26.856 -18.534 16.713  1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A N   1 
ATOM   613  C  CA  . GLU A 1 74  ? -26.521 -18.992 15.370  1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CA  1 
ATOM   614  C  C   . GLU A 1 74  ? -26.246 -17.791 14.472  1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A C   1 
ATOM   615  O  O   . GLU A 1 74  ? -25.412 -17.855 13.570  1.00 83.19  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A O   1 
ATOM   616  C  CB  . GLU A 1 74  ? -27.642 -19.863 14.794  1.00 80.19  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CB  1 
ATOM   617  C  CG  . GLU A 1 74  ? -28.737 -19.098 14.065  1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CG  1 
ATOM   618  C  CD  . GLU A 1 74  ? -28.437 -18.914 12.588  1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CD  1 
ATOM   619  O  OE1 . GLU A 1 74  ? -27.573 -19.645 12.061  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE1 1 
ATOM   620  O  OE2 . GLU A 1 74  ? -29.069 -18.044 11.952  1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE2 1 
ATOM   621  N  N   . ALA A 1 75  ? -26.945 -16.692 14.736  1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   622  C  CA  . ALA A 1 75  ? -26.749 -15.457 13.988  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   623  C  C   . ALA A 1 75  ? -25.377 -14.856 14.278  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   624  O  O   . ALA A 1 75  ? -24.844 -14.082 13.482  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   625  C  CB  . ALA A 1 75  ? -27.846 -14.460 14.320  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   626  N  N   . GLU A 1 76  ? -24.813 -15.216 15.426  1.00 91.02  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   627  C  CA  . GLU A 1 76  ? -23.496 -14.729 15.818  1.00 93.60  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   628  C  C   . GLU A 1 76  ? -22.397 -15.644 15.295  1.00 91.96  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   629  O  O   . GLU A 1 76  ? -21.420 -15.181 14.707  1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   630  C  CB  . GLU A 1 76  ? -23.399 -14.603 17.339  1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   631  C  CG  . GLU A 1 76  ? -24.272 -13.508 17.926  1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   632  C  CD  . GLU A 1 76  ? -24.261 -13.499 19.442  1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   633  O  OE1 . GLU A 1 76  ? -23.821 -14.503 20.041  1.00 98.44  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   634  O  OE2 . GLU A 1 76  ? -24.696 -12.490 20.035  1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   635  N  N   . ARG A 1 77  ? -22.561 -16.945 15.511  1.00 142.17 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   1 
ATOM   636  C  CA  . ARG A 1 77  ? -21.578 -17.920 15.056  1.00 140.99 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  1 
ATOM   637  C  C   . ARG A 1 77  ? -21.450 -17.913 13.536  1.00 139.67 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   1 
ATOM   638  O  O   . ARG A 1 77  ? -20.394 -18.239 12.994  1.00 139.96 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   1 
ATOM   639  C  CB  . ARG A 1 77  ? -21.927 -19.320 15.564  1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  1 
ATOM   640  C  CG  . ARG A 1 77  ? -21.703 -19.502 17.057  1.00 140.92 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  1 
ATOM   641  C  CD  . ARG A 1 77  ? -21.921 -20.945 17.479  1.00 139.52 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  1 
ATOM   642  N  NE  . ARG A 1 77  ? -23.318 -21.349 17.353  1.00 137.40 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  1 
ATOM   643  C  CZ  . ARG A 1 77  ? -24.204 -21.291 18.342  1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  1 
ATOM   644  N  NH1 . ARG A 1 77  ? -23.839 -20.846 19.537  1.00 140.30 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 1 
ATOM   645  N  NH2 . ARG A 1 77  ? -25.456 -21.680 18.137  1.00 136.05 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 1 
ATOM   646  N  N   . VAL A 1 78  ? -22.527 -17.539 12.853  1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A N   1 
ATOM   647  C  CA  . VAL A 1 78  ? -22.493 -17.390 11.402  1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CA  1 
ATOM   648  C  C   . VAL A 1 78  ? -21.720 -16.134 11.026  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A C   1 
ATOM   649  O  O   . VAL A 1 78  ? -20.820 -16.174 10.187  1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A O   1 
ATOM   650  C  CB  . VAL A 1 78  ? -23.907 -17.316 10.798  1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CB  1 
ATOM   651  C  CG1 . VAL A 1 78  ? -23.860 -16.694 9.412   1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CG1 1 
ATOM   652  C  CG2 . VAL A 1 78  ? -24.533 -18.699 10.746  1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CG2 1 
ATOM   653  N  N   . SER A 1 79  ? -22.078 -15.018 11.653  1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 95  SER A N   1 
ATOM   654  C  CA  . SER A 1 79  ? -21.367 -13.765 11.445  1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 95  SER A CA  1 
ATOM   655  C  C   . SER A 1 79  ? -19.873 -13.980 11.644  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 95  SER A C   1 
ATOM   656  O  O   . SER A 1 79  ? -19.049 -13.420 10.922  1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 95  SER A O   1 
ATOM   657  C  CB  . SER A 1 79  ? -21.876 -12.698 12.416  1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 95  SER A CB  1 
ATOM   658  O  OG  . SER A 1 79  ? -21.064 -11.538 12.369  1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 95  SER A OG  1 
ATOM   659  N  N   . GLU A 1 80  ? -19.536 -14.809 12.626  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N   1 
ATOM   660  C  CA  . GLU A 1 80  ? -18.148 -15.111 12.942  1.00 92.57  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA  1 
ATOM   661  C  C   . GLU A 1 80  ? -17.464 -15.813 11.775  1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C   1 
ATOM   662  O  O   . GLU A 1 80  ? -16.276 -15.608 11.528  1.00 90.24  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O   1 
ATOM   663  C  CB  . GLU A 1 80  ? -18.072 -15.976 14.202  1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB  1 
ATOM   664  C  CG  . GLU A 1 80  ? -16.678 -16.118 14.789  1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG  1 
ATOM   665  C  CD  . GLU A 1 80  ? -16.688 -16.796 16.146  1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD  1 
ATOM   666  O  OE1 . GLU A 1 80  ? -15.601 -16.968 16.739  1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1 1 
ATOM   667  O  OE2 . GLU A 1 80  ? -17.787 -17.157 16.622  1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2 1 
ATOM   668  N  N   . LEU A 1 81  ? -18.219 -16.640 11.058  1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A N   1 
ATOM   669  C  CA  . LEU A 1 81  ? -17.684 -17.354 9.904   1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CA  1 
ATOM   670  C  C   . LEU A 1 81  ? -17.382 -16.405 8.752   1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A C   1 
ATOM   671  O  O   . LEU A 1 81  ? -16.300 -16.453 8.166   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A O   1 
ATOM   672  C  CB  . LEU A 1 81  ? -18.648 -18.447 9.440   1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CB  1 
ATOM   673  C  CG  . LEU A 1 81  ? -18.637 -19.757 10.228  1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CG  1 
ATOM   674  C  CD1 . LEU A 1 81  ? -19.585 -20.762 9.598   1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD1 1 
ATOM   675  C  CD2 . LEU A 1 81  ? -17.229 -20.325 10.306  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD2 1 
ATOM   676  N  N   . HIS A 1 82  ? -18.342 -15.546 8.427   1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A N   1 
ATOM   677  C  CA  . HIS A 1 82  ? -18.165 -14.596 7.336   1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CA  1 
ATOM   678  C  C   . HIS A 1 82  ? -17.045 -13.611 7.643   1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A C   1 
ATOM   679  O  O   . HIS A 1 82  ? -16.451 -13.031 6.734   1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A O   1 
ATOM   680  C  CB  . HIS A 1 82  ? -19.470 -13.857 7.036   1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CB  1 
ATOM   681  C  CG  . HIS A 1 82  ? -20.507 -14.713 6.380   1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CG  1 
ATOM   682  N  ND1 . HIS A 1 82  ? -20.472 -15.027 5.039   1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A ND1 1 
ATOM   683  C  CD2 . HIS A 1 82  ? -21.606 -15.326 6.882   1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CD2 1 
ATOM   684  C  CE1 . HIS A 1 82  ? -21.505 -15.795 4.741   1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CE1 1 
ATOM   685  N  NE2 . HIS A 1 82  ? -22.209 -15.992 5.842   1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A NE2 1 
ATOM   686  N  N   . LEU A 1 83  ? -16.757 -13.429 8.927   1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   687  C  CA  . LEU A 1 83  ? -15.644 -12.586 9.339   1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   688  C  C   . LEU A 1 83  ? -14.319 -13.295 9.087   1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   689  O  O   . LEU A 1 83  ? -13.298 -12.653 8.839   1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   690  C  CB  . LEU A 1 83  ? -15.774 -12.196 10.810  1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   691  C  CG  . LEU A 1 83  ? -16.850 -11.150 11.102  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   692  C  CD1 . LEU A 1 83  ? -16.985 -10.907 12.598  1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   693  C  CD2 . LEU A 1 83  ? -16.538 -9.857  10.367  1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   694  N  N   . GLU A 1 84  ? -14.341 -14.623 9.149   1.00 114.37 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N   1 
ATOM   695  C  CA  . GLU A 1 84  ? -13.163 -15.420 8.833   1.00 113.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA  1 
ATOM   696  C  C   . GLU A 1 84  ? -12.887 -15.366 7.338   1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C   1 
ATOM   697  O  O   . GLU A 1 84  ? -11.746 -15.505 6.900   1.00 111.60 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O   1 
ATOM   698  C  CB  . GLU A 1 84  ? -13.352 -16.870 9.277   1.00 111.28 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB  1 
ATOM   699  C  CG  . GLU A 1 84  ? -13.475 -17.048 10.779  1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG  1 
ATOM   700  C  CD  . GLU A 1 84  ? -13.510 -18.506 11.190  1.00 111.35 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD  1 
ATOM   701  O  OE1 . GLU A 1 84  ? -13.746 -18.783 12.385  1.00 112.37 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 1 
ATOM   702  O  OE2 . GLU A 1 84  ? -13.302 -19.376 10.316  1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 1 
ATOM   703  N  N   . VAL A 1 85  ? -13.944 -15.164 6.559   1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A N   1 
ATOM   704  C  CA  . VAL A 1 85  ? -13.820 -15.026 5.115   1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CA  1 
ATOM   705  C  C   . VAL A 1 85  ? -13.191 -13.682 4.763   1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A C   1 
ATOM   706  O  O   . VAL A 1 85  ? -12.251 -13.614 3.971   1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A O   1 
ATOM   707  C  CB  . VAL A 1 85  ? -15.188 -15.149 4.420   1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CB  1 
ATOM   708  C  CG1 . VAL A 1 85  ? -15.071 -14.795 2.945   1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG1 1 
ATOM   709  C  CG2 . VAL A 1 85  ? -15.746 -16.552 4.598   1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG2 1 
ATOM   710  N  N   . LYS A 1 86  ? -13.718 -12.616 5.357   1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N   1 
ATOM   711  C  CA  . LYS A 1 86  ? -13.164 -11.282 5.168   1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  1 
ATOM   712  C  C   . LYS A 1 86  ? -11.663 -11.296 5.418   1.00 82.90  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C   1 
ATOM   713  O  O   . LYS A 1 86  ? -10.880 -10.840 4.584   1.00 83.25  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O   1 
ATOM   714  C  CB  . LYS A 1 86  ? -13.855 -10.277 6.097   1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  1 
ATOM   715  C  CG  . LYS A 1 86  ? -13.102 -8.965  6.295   1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  1 
ATOM   716  C  CD  . LYS A 1 86  ? -12.162 -9.031  7.496   1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  1 
ATOM   717  C  CE  . LYS A 1 86  ? -11.407 -7.724  7.693   1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  1 
ATOM   718  N  NZ  . LYS A 1 86  ? -10.448 -7.800  8.831   1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  1 
ATOM   719  N  N   . ALA A 1 87  ? -11.268 -11.831 6.569   1.00 86.51  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N   1 
ATOM   720  C  CA  . ALA A 1 87  ? -9.861  -11.903 6.938   1.00 87.78  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA  1 
ATOM   721  C  C   . ALA A 1 87  ? -9.075  -12.756 5.948   1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C   1 
ATOM   722  O  O   . ALA A 1 87  ? -8.043  -12.329 5.438   1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O   1 
ATOM   723  C  CB  . ALA A 1 87  ? -9.709  -12.447 8.349   1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB  1 
ATOM   724  N  N   . SER A 1 88  ? -9.568  -13.959 5.678   1.00 86.91  ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   1 
ATOM   725  C  CA  . SER A 1 88  ? -8.896  -14.862 4.750   1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  1 
ATOM   726  C  C   . SER A 1 88  ? -8.685  -14.211 3.387   1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   1 
ATOM   727  O  O   . SER A 1 88  ? -7.618  -14.342 2.785   1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   1 
ATOM   728  C  CB  . SER A 1 88  ? -9.685  -16.164 4.596   1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  1 
ATOM   729  O  OG  . SER A 1 88  ? -9.610  -16.946 5.776   1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  1 
ATOM   730  N  N   . LEU A 1 89  ? -9.704  -13.508 2.906   1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   1 
ATOM   731  C  CA  . LEU A 1 89  ? -9.623  -12.838 1.614   1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  1 
ATOM   732  C  C   . LEU A 1 89  ? -8.582  -11.724 1.624   1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   1 
ATOM   733  O  O   . LEU A 1 89  ? -7.766  -11.620 0.712   1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   1 
ATOM   734  C  CB  . LEU A 1 89  ? -10.988 -12.276 1.208   1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  1 
ATOM   735  C  CG  . LEU A 1 89  ? -11.996 -13.267 0.621   1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  1 
ATOM   736  C  CD1 . LEU A 1 89  ? -13.344 -12.600 0.389   1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 1 
ATOM   737  C  CD2 . LEU A 1 89  ? -11.465 -13.865 -0.671  1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 1 
ATOM   738  N  N   . MET A 1 90  ? -8.613  -10.900 2.666   1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 106 MET A N   1 
ATOM   739  C  CA  . MET A 1 90  ? -7.736  -9.737  2.751   1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 106 MET A CA  1 
ATOM   740  C  C   . MET A 1 90  ? -6.325  -10.080 3.224   1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 106 MET A C   1 
ATOM   741  O  O   . MET A 1 90  ? -5.351  -9.467  2.788   1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 106 MET A O   1 
ATOM   742  C  CB  . MET A 1 90  ? -8.349  -8.682  3.672   1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 106 MET A CB  1 
ATOM   743  C  CG  . MET A 1 90  ? -9.660  -8.109  3.168   1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 106 MET A CG  1 
ATOM   744  S  SD  . MET A 1 90  ? -9.467  -7.274  1.583   1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 106 MET A SD  1 
ATOM   745  C  CE  . MET A 1 90  ? -8.148  -6.126  1.970   1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 106 MET A CE  1 
ATOM   746  N  N   . ASN A 1 91  ? -6.221  -11.055 4.119   1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A N   1 
ATOM   747  C  CA  . ASN A 1 91  ? -4.938  -11.410 4.715   1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CA  1 
ATOM   748  C  C   . ASN A 1 91  ? -4.126  -12.364 3.851   1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A C   1 
ATOM   749  O  O   . ASN A 1 91  ? -2.904  -12.436 3.974   1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A O   1 
ATOM   750  C  CB  . ASN A 1 91  ? -5.141  -12.019 6.103   1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CB  1 
ATOM   751  C  CG  . ASN A 1 91  ? -5.938  -11.119 7.023   1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CG  1 
ATOM   752  O  OD1 . ASN A 1 91  ? -6.122  -9.934  6.745   1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A OD1 1 
ATOM   753  N  ND2 . ASN A 1 91  ? -6.420  -11.679 8.125   1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A ND2 1 
ATOM   754  N  N   . GLU A 1 92  ? -4.807  -13.099 2.980   1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N   1 
ATOM   755  C  CA  . GLU A 1 92  ? -4.134  -14.068 2.127   1.00 90.78  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA  1 
ATOM   756  C  C   . GLU A 1 92  ? -4.312  -13.740 0.650   1.00 89.27  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C   1 
ATOM   757  O  O   . GLU A 1 92  ? -3.459  -13.096 0.043   1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O   1 
ATOM   758  C  CB  . GLU A 1 92  ? -4.642  -15.481 2.420   1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB  1 
ATOM   759  C  CG  . GLU A 1 92  ? -4.545  -15.880 3.883   1.00 90.24  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG  1 
ATOM   760  C  CD  . GLU A 1 92  ? -5.014  -17.301 4.130   1.00 88.56  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD  1 
ATOM   761  O  OE1 . GLU A 1 92  ? -4.667  -18.191 3.326   1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 
ATOM   762  O  OE2 . GLU A 1 92  ? -5.725  -17.528 5.132   1.00 88.78  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 
ATOM   763  N  N   . ASP A 1 93  ? -5.427  -14.185 0.082   1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   764  C  CA  . ASP A 1 93  ? -5.707  -14.002 -1.338  1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   765  C  C   . ASP A 1 93  ? -5.299  -12.619 -1.840  1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   766  O  O   . ASP A 1 93  ? -4.563  -12.496 -2.819  1.00 85.61  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   767  C  CB  . ASP A 1 93  ? -7.190  -14.249 -1.619  1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   768  C  CG  . ASP A 1 93  ? -7.670  -15.580 -1.070  1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   769  O  OD1 . ASP A 1 93  ? -6.818  -16.399 -0.666  1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   770  O  OD2 . ASP A 1 93  ? -8.899  -15.807 -1.040  1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   771  N  N   . PHE A 1 94  ? -5.777  -11.581 -1.163  1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A N   1 
ATOM   772  C  CA  . PHE A 1 94  ? -5.467  -10.209 -1.546  1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CA  1 
ATOM   773  C  C   . PHE A 1 94  ? -3.981  -9.905  -1.387  1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A C   1 
ATOM   774  O  O   . PHE A 1 94  ? -3.295  -9.594  -2.360  1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A O   1 
ATOM   775  C  CB  . PHE A 1 94  ? -6.293  -9.225  -0.715  1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CB  1 
ATOM   776  C  CG  . PHE A 1 94  ? -6.000  -7.784  -1.014  1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CG  1 
ATOM   777  C  CD1 . PHE A 1 94  ? -6.765  -7.085  -1.931  1.00 68.68  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD1 1 
ATOM   778  C  CD2 . PHE A 1 94  ? -4.960  -7.128  -0.378  1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD2 1 
ATOM   779  C  CE1 . PHE A 1 94  ? -6.499  -5.758  -2.209  1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE1 1 
ATOM   780  C  CE2 . PHE A 1 94  ? -4.688  -5.802  -0.652  1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE2 1 
ATOM   781  C  CZ  . PHE A 1 94  ? -5.458  -5.116  -1.569  1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CZ  1 
ATOM   782  N  N   . GLU A 1 95  ? -3.491  -9.996  -0.155  1.00 95.88  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A N   1 
ATOM   783  C  CA  . GLU A 1 95  ? -2.092  -9.701  0.139   1.00 98.29  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CA  1 
ATOM   784  C  C   . GLU A 1 95  ? -1.142  -10.564 -0.683  1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A C   1 
ATOM   785  O  O   . GLU A 1 95  ? 0.038   -10.243 -0.821  1.00 98.24  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A O   1 
ATOM   786  C  CB  . GLU A 1 95  ? -1.808  -9.878  1.632   1.00 100.50 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CB  1 
ATOM   787  C  CG  . GLU A 1 95  ? -2.386  -8.776  2.503   1.00 103.84 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CG  1 
ATOM   788  C  CD  . GLU A 1 95  ? -1.718  -7.435  2.265   1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CD  1 
ATOM   789  O  OE1 . GLU A 1 95  ? -2.434  -6.412  2.224   1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE1 1 
ATOM   790  O  OE2 . GLU A 1 95  ? -0.478  -7.404  2.114   1.00 109.15 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE2 1 
ATOM   791  N  N   . LYS A 1 96  ? -1.661  -11.660 -1.224  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   1 
ATOM   792  C  CA  . LYS A 1 96  ? -0.865  -12.545 -2.062  1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  1 
ATOM   793  C  C   . LYS A 1 96  ? -0.717  -11.957 -3.460  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   1 
ATOM   794  O  O   . LYS A 1 96  ? 0.392   -11.843 -3.983  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   1 
ATOM   795  C  CB  . LYS A 1 96  ? -1.502  -13.934 -2.135  1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  1 
ATOM   796  C  CG  . LYS A 1 96  ? -0.678  -14.951 -2.905  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CG  1 
ATOM   797  C  CD  . LYS A 1 96  ? -1.340  -16.318 -2.904  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CD  1 
ATOM   798  C  CE  . LYS A 1 96  ? -0.493  -17.338 -3.650  1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CE  1 
ATOM   799  N  NZ  . LYS A 1 96  ? -1.101  -18.697 -3.627  1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A NZ  1 
ATOM   800  N  N   . ILE A 1 97  ? -1.842  -11.581 -4.059  1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N   1 
ATOM   801  C  CA  . ILE A 1 97  ? -1.837  -10.978 -5.386  1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA  1 
ATOM   802  C  C   . ILE A 1 97  ? -1.011  -9.697  -5.398  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C   1 
ATOM   803  O  O   . ILE A 1 97  ? -0.164  -9.503  -6.269  1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O   1 
ATOM   804  C  CB  . ILE A 1 97  ? -3.261  -10.663 -5.868  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB  1 
ATOM   805  C  CG1 . ILE A 1 97  ? -4.081  -11.950 -5.974  1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 
ATOM   806  C  CG2 . ILE A 1 97  ? -3.221  -9.937  -7.203  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 
ATOM   807  C  CD1 . ILE A 1 97  ? -5.512  -11.727 -6.400  1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 
ATOM   808  N  N   . LYS A 1 98  ? -1.263  -8.826  -4.426  1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A N   1 
ATOM   809  C  CA  . LYS A 1 98  ? -0.516  -7.581  -4.303  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CA  1 
ATOM   810  C  C   . LYS A 1 98  ? 0.982   -7.856  -4.248  1.00 70.91  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A C   1 
ATOM   811  O  O   . LYS A 1 98  ? 1.765   -7.242  -4.973  1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A O   1 
ATOM   812  C  CB  . LYS A 1 98  ? -0.952  -6.817  -3.052  1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CB  1 
ATOM   813  C  CG  . LYS A 1 98  ? -0.176  -5.534  -2.817  1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CG  1 
ATOM   814  C  CD  . LYS A 1 98  ? -0.615  -4.841  -1.541  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CD  1 
ATOM   815  C  CE  . LYS A 1 98  ? 0.151   -3.545  -1.336  1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CE  1 
ATOM   816  N  NZ  . LYS A 1 98  ? -0.235  -2.860  -0.072  1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A NZ  1 
ATOM   817  N  N   . ASN A 1 99  ? 1.370   -8.785  -3.382  1.00 93.86  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N   1 
ATOM   818  C  CA  . ASN A 1 99  ? 2.769   -9.162  -3.228  1.00 95.01  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA  1 
ATOM   819  C  C   . ASN A 1 99  ? 3.380   -9.617  -4.549  1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C   1 
ATOM   820  O  O   . ASN A 1 99  ? 4.456   -9.162  -4.936  1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O   1 
ATOM   821  C  CB  . ASN A 1 99  ? 2.901   -10.265 -2.176  1.00 94.66  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB  1 
ATOM   822  C  CG  . ASN A 1 99  ? 4.342   -10.647 -1.906  1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG  1 
ATOM   823  O  OD1 . ASN A 1 99  ? 5.271   -10.011 -2.403  1.00 98.29  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 1 
ATOM   824  N  ND2 . ASN A 1 99  ? 4.535   -11.692 -1.111  1.00 96.22  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 1 
ATOM   825  N  N   . TRP A 1 100 ? 2.682   -10.513 -5.238  1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A N   1 
ATOM   826  C  CA  . TRP A 1 100 ? 3.155   -11.042 -6.512  1.00 85.38  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CA  1 
ATOM   827  C  C   . TRP A 1 100 ? 3.267   -9.946  -7.567  1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A C   1 
ATOM   828  O  O   . TRP A 1 100 ? 4.219   -9.915  -8.349  1.00 86.28  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A O   1 
ATOM   829  C  CB  . TRP A 1 100 ? 2.215   -12.142 -7.009  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CB  1 
ATOM   830  C  CG  . TRP A 1 100 ? 2.657   -12.781 -8.291  1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CG  1 
ATOM   831  C  CD1 . TRP A 1 100 ? 3.388   -13.925 -8.427  1.00 80.68  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CD1 1 
ATOM   832  C  CD2 . TRP A 1 100 ? 2.396   -12.313 -9.620  1.00 80.15  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CD2 1 
ATOM   833  N  NE1 . TRP A 1 100 ? 3.599   -14.199 -9.756  1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A NE1 1 
ATOM   834  C  CE2 . TRP A 1 100 ? 3.000   -13.224 -10.510 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CE2 1 
ATOM   835  C  CE3 . TRP A 1 100 ? 1.711   -11.212 -10.144 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CE3 1 
ATOM   836  C  CZ2 . TRP A 1 100 ? 2.940   -13.068 -11.893 1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CZ2 1 
ATOM   837  C  CZ3 . TRP A 1 100 ? 1.654   -11.059 -11.518 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CZ3 1 
ATOM   838  C  CH2 . TRP A 1 100 ? 2.265   -11.982 -12.376 1.00 78.69  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CH2 1 
ATOM   839  N  N   . GLN A 1 101 ? 2.288   -9.048  -7.578  1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A N   1 
ATOM   840  C  CA  . GLN A 1 101 ? 2.195   -8.009  -8.599  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CA  1 
ATOM   841  C  C   . GLN A 1 101 ? 3.308   -6.966  -8.496  1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A C   1 
ATOM   842  O  O   . GLN A 1 101 ? 3.568   -6.231  -9.448  1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A O   1 
ATOM   843  C  CB  . GLN A 1 101 ? 0.811   -7.350  -8.549  1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CB  1 
ATOM   844  C  CG  . GLN A 1 101 ? 0.636   -6.137  -9.446  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CG  1 
ATOM   845  C  CD  . GLN A 1 101 ? 0.721   -4.832  -8.680  1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CD  1 
ATOM   846  O  OE1 . GLN A 1 101 ? 1.512   -4.695  -7.747  1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A OE1 1 
ATOM   847  N  NE2 . GLN A 1 101 ? -0.103  -3.865  -9.069  1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A NE2 1 
ATOM   848  N  N   . LYS A 1 102 ? 3.970   -6.908  -7.345  1.00 80.34  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A N   1 
ATOM   849  C  CA  . LYS A 1 102 ? 5.075   -5.973  -7.165  1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CA  1 
ATOM   850  C  C   . LYS A 1 102 ? 6.416   -6.657  -7.401  1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A C   1 
ATOM   851  O  O   . LYS A 1 102 ? 7.386   -6.018  -7.809  1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A O   1 
ATOM   852  C  CB  . LYS A 1 102 ? 5.049   -5.352  -5.767  1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CB  1 
ATOM   853  C  CG  . LYS A 1 102 ? 5.909   -4.100  -5.641  1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CG  1 
ATOM   854  C  CD  . LYS A 1 102 ? 6.145   -3.710  -4.188  1.00 96.70  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CD  1 
ATOM   855  C  CE  . LYS A 1 102 ? 7.374   -4.401  -3.614  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CE  1 
ATOM   856  N  NZ  . LYS A 1 102 ? 7.247   -5.884  -3.611  1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A NZ  1 
ATOM   857  N  N   . GLU A 1 103 ? 6.463   -7.959  -7.143  1.00 115.67 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N   1 
ATOM   858  C  CA  . GLU A 1 103 ? 7.693   -8.725  -7.304  1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA  1 
ATOM   859  C  C   . GLU A 1 103 ? 7.920   -9.083  -8.768  1.00 113.66 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C   1 
ATOM   860  O  O   . GLU A 1 103 ? 8.918   -9.715  -9.117  1.00 113.93 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O   1 
ATOM   861  C  CB  . GLU A 1 103 ? 7.651   -9.993  -6.448  1.00 114.85 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB  1 
ATOM   862  C  CG  . GLU A 1 103 ? 9.003   -10.666 -6.254  1.00 116.38 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG  1 
ATOM   863  C  CD  . GLU A 1 103 ? 9.942   -9.857  -5.376  1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD  1 
ATOM   864  O  OE1 . GLU A 1 103 ? 11.106  -10.276 -5.203  1.00 122.64 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1 1 
ATOM   865  O  OE2 . GLU A 1 103 ? 9.517   -8.804  -4.857  1.00 122.33 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2 1 
ATOM   866  N  N   . ALA A 1 104 ? 6.989   -8.674  -9.623  1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A N   1 
ATOM   867  C  CA  . ALA A 1 104 ? 7.088   -8.951  -11.050 1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CA  1 
ATOM   868  C  C   . ALA A 1 104 ? 6.880   -7.687  -11.880 1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A C   1 
ATOM   869  O  O   . ALA A 1 104 ? 6.707   -7.754  -13.097 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A O   1 
ATOM   870  C  CB  . ALA A 1 104 ? 6.088   -10.023 -11.450 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CB  1 
ATOM   871  N  N   . PHE A 1 105 ? 6.897   -6.537  -11.214 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A N   1 
ATOM   872  C  CA  . PHE A 1 105 ? 6.731   -5.254  -11.890 1.00 99.81  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CA  1 
ATOM   873  C  C   . PHE A 1 105 ? 7.553   -4.156  -11.219 1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A C   1 
ATOM   874  O  O   . PHE A 1 105 ? 7.443   -3.932  -10.013 1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A O   1 
ATOM   875  C  CB  . PHE A 1 105 ? 5.256   -4.853  -11.937 1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CB  1 
ATOM   876  C  CG  . PHE A 1 105 ? 4.436   -5.665  -12.899 1.00 95.69  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CG  1 
ATOM   877  C  CD1 . PHE A 1 105 ? 4.347   -5.300  -14.232 1.00 95.32  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CD1 1 
ATOM   878  C  CD2 . PHE A 1 105 ? 3.751   -6.789  -12.471 1.00 93.17  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CD2 1 
ATOM   879  C  CE1 . PHE A 1 105 ? 3.591   -6.042  -15.120 1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CE1 1 
ATOM   880  C  CE2 . PHE A 1 105 ? 2.994   -7.536  -13.355 1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CE2 1 
ATOM   881  C  CZ  . PHE A 1 105 ? 2.914   -7.162  -14.681 1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CZ  1 
ATOM   882  N  N   . HIS A 1 106 ? 8.371   -3.471  -12.011 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N   1 
ATOM   883  C  CA  . HIS A 1 106 ? 9.234   -2.415  -11.496 1.00 110.74 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA  1 
ATOM   884  C  C   . HIS A 1 106 ? 9.110   -1.151  -12.341 1.00 112.06 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C   1 
ATOM   885  O  O   . HIS A 1 106 ? 9.574   -1.111  -13.480 1.00 111.45 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O   1 
ATOM   886  C  CB  . HIS A 1 106 ? 10.688  -2.885  -11.476 1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB  1 
ATOM   887  C  CG  . HIS A 1 106 ? 10.861  -4.292  -10.993 1.00 108.95 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG  1 
ATOM   888  N  ND1 . HIS A 1 106 ? 10.945  -4.616  -9.656  1.00 110.33 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1 1 
ATOM   889  C  CD2 . HIS A 1 106 ? 10.966  -5.460  -11.671 1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2 1 
ATOM   890  C  CE1 . HIS A 1 106 ? 11.094  -5.923  -9.531  1.00 107.82 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1 1 
ATOM   891  N  NE2 . HIS A 1 106 ? 11.110  -6.458  -10.738 1.00 105.01 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2 1 
ATOM   892  N  N   . LYS A 1 107 ? 8.486   -0.120  -11.779 1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A N   1 
ATOM   893  C  CA  . LYS A 1 107 ? 8.288   1.133   -12.500 1.00 116.65 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CA  1 
ATOM   894  C  C   . LYS A 1 107 ? 9.611   1.826   -12.808 1.00 119.88 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A C   1 
ATOM   895  O  O   . LYS A 1 107 ? 10.534  1.816   -11.995 1.00 122.94 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A O   1 
ATOM   896  C  CB  . LYS A 1 107 ? 7.370   2.072   -11.715 1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CB  1 
ATOM   897  C  CG  . LYS A 1 107 ? 5.938   1.579   -11.592 1.00 114.84 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CG  1 
ATOM   898  C  CD  . LYS A 1 107 ? 5.034   2.653   -11.009 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CD  1 
ATOM   899  C  CE  . LYS A 1 107 ? 5.005   3.891   -11.894 1.00 118.06 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CE  1 
ATOM   900  N  NZ  . LYS A 1 107 ? 4.105   4.946   -11.349 1.00 120.32 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A NZ  1 
ATOM   901  N  N   . GLN A 1 108 ? 9.693   2.426   -13.991 1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A N   1 
ATOM   902  C  CA  . GLN A 1 108 ? 10.895  3.133   -14.412 1.00 96.03  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CA  1 
ATOM   903  C  C   . GLN A 1 108 ? 11.026  4.461   -13.677 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A C   1 
ATOM   904  O  O   . GLN A 1 108 ? 10.118  4.880   -12.960 1.00 100.58 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A O   1 
ATOM   905  C  CB  . GLN A 1 108 ? 10.862  3.397   -15.919 1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CB  1 
ATOM   906  C  CG  . GLN A 1 108 ? 10.549  2.184   -16.777 1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CG  1 
ATOM   907  C  CD  . GLN A 1 108 ? 10.343  2.552   -18.236 1.00 88.84  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CD  1 
ATOM   908  O  OE1 . GLN A 1 108 ? 9.782   1.778   -19.011 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A OE1 1 
ATOM   909  N  NE2 . GLN A 1 108 ? 10.791  3.743   -18.615 1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A NE2 1 
ATOM   910  N  N   . MET A 1 109 ? 12.163  5.121   -13.869 1.00 133.36 ? ? ? ? ? ? 125 MET A N   1 
ATOM   911  C  CA  . MET A 1 109 ? 12.379  6.451   -13.320 1.00 137.93 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CA  1 
ATOM   912  C  C   . MET A 1 109 ? 11.697  7.473   -14.221 1.00 137.81 ? ? ? ? ? ? 125 MET A C   1 
ATOM   913  O  O   . MET A 1 109 ? 11.674  8.668   -13.924 1.00 141.77 ? ? ? ? ? ? 125 MET A O   1 
ATOM   914  C  CB  . MET A 1 109 ? 13.876  6.753   -13.221 1.00 142.03 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CB  1 
ATOM   915  C  CG  . MET A 1 109 ? 14.672  5.755   -12.387 1.00 142.95 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CG  1 
ATOM   916  S  SD  . MET A 1 109 ? 14.830  4.130   -13.156 1.00 138.38 ? ? ? ? ? ? 125 MET A SD  1 
ATOM   917  C  CE  . MET A 1 109 ? 15.505  4.572   -14.754 1.00 138.18 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CE  1 
ATOM   918  N  N   . MET A 1 110 ? 11.141  6.983   -15.325 1.00 96.15  ? ? ? ? ? ? 126 MET A N   1 
ATOM   919  C  CA  . MET A 1 110 ? 10.490  7.827   -16.320 1.00 95.88  ? ? ? ? ? ? 126 MET A CA  1 
ATOM   920  C  C   . MET A 1 110 ? 9.006   7.507   -16.433 1.00 92.63  ? ? ? ? ? ? 126 MET A C   1 
ATOM   921  O  O   . MET A 1 110 ? 8.231   8.294   -16.976 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 126 MET A O   1 
ATOM   922  C  CB  . MET A 1 110 ? 11.145  7.626   -17.686 1.00 94.48  ? ? ? ? ? ? 126 MET A CB  1 
ATOM   923  C  CG  . MET A 1 110 ? 12.453  8.361   -17.869 1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 126 MET A CG  1 
ATOM   924  S  SD  . MET A 1 110 ? 12.218  10.146  -17.879 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 126 MET A SD  1 
ATOM   925  C  CE  . MET A 1 110 ? 13.650  10.652  -18.822 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 126 MET A CE  1 
ATOM   926  N  N   . GLY A 1 111 ? 8.620   6.344   -15.920 1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   927  C  CA  . GLY A 1 111 ? 7.267   5.848   -16.086 1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   928  C  C   . GLY A 1 111 ? 7.271   4.615   -16.966 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   929  O  O   . GLY A 1 111 ? 8.100   4.490   -17.869 1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   930  N  N   . GLY A 1 112 ? 6.342   3.702   -16.708 1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A N   1 
ATOM   931  C  CA  . GLY A 1 112 ? 6.316   2.430   -17.407 1.00 109.01 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A CA  1 
ATOM   932  C  C   . GLY A 1 112 ? 7.085   1.393   -16.615 1.00 108.93 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A C   1 
ATOM   933  O  O   . GLY A 1 112 ? 7.716   1.718   -15.612 1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A O   1 
ATOM   934  N  N   . PHE A 1 113 ? 7.039   0.143   -17.061 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A N   1 
ATOM   935  C  CA  . PHE A 1 113 ? 7.695   -0.936  -16.333 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CA  1 
ATOM   936  C  C   . PHE A 1 113 ? 8.989   -1.382  -17.003 1.00 72.85  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A C   1 
ATOM   937  O  O   . PHE A 1 113 ? 9.090   -1.405  -18.229 1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A O   1 
ATOM   938  C  CB  . PHE A 1 113 ? 6.749   -2.127  -16.171 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CB  1 
ATOM   939  C  CG  . PHE A 1 113 ? 5.468   -1.788  -15.467 1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CG  1 
ATOM   940  C  CD1 . PHE A 1 113 ? 4.337   -1.444  -16.188 1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD1 1 
ATOM   941  C  CD2 . PHE A 1 113 ? 5.395   -1.810  -14.086 1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD2 1 
ATOM   942  C  CE1 . PHE A 1 113 ? 3.156   -1.131  -15.544 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE1 1 
ATOM   943  C  CE2 . PHE A 1 113 ? 4.217   -1.496  -13.436 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE2 1 
ATOM   944  C  CZ  . PHE A 1 113 ? 3.096   -1.156  -14.166 1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CZ  1 
ATOM   945  N  N   . LYS A 1 114 ? 9.974   -1.736  -16.185 1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A N   1 
ATOM   946  C  CA  . LYS A 1 114 ? 11.250  -2.231  -16.683 1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CA  1 
ATOM   947  C  C   . LYS A 1 114 ? 11.038  -3.409  -17.627 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A C   1 
ATOM   948  O  O   . LYS A 1 114 ? 11.789  -3.590  -18.585 1.00 103.81 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A O   1 
ATOM   949  C  CB  . LYS A 1 114 ? 12.157  -2.629  -15.515 1.00 109.59 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CB  1 
ATOM   950  C  CG  . LYS A 1 114 ? 13.464  -3.303  -15.916 1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CG  1 
ATOM   951  C  CD  . LYS A 1 114 ? 13.308  -4.815  -16.022 1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CD  1 
ATOM   952  C  CE  . LYS A 1 114 ? 14.641  -5.494  -16.299 1.00 106.02 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CE  1 
ATOM   953  N  NZ  . LYS A 1 114 ? 14.506  -6.976  -16.376 1.00 103.32 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A NZ  1 
ATOM   954  N  N   . GLU A 1 115 ? 10.011  -4.206  -17.353 1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A N   1 
ATOM   955  C  CA  . GLU A 1 115 ? 9.696   -5.358  -18.191 1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CA  1 
ATOM   956  C  C   . GLU A 1 115 ? 8.947   -4.969  -19.465 1.00 71.56  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A C   1 
ATOM   957  O  O   . GLU A 1 115 ? 8.974   -5.701  -20.455 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A O   1 
ATOM   958  C  CB  . GLU A 1 115 ? 8.911   -6.411  -17.403 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CB  1 
ATOM   959  C  CG  . GLU A 1 115 ? 8.342   -5.912  -16.088 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CG  1 
ATOM   960  C  CD  . GLU A 1 115 ? 9.367   -5.942  -14.970 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CD  1 
ATOM   961  O  OE1 . GLU A 1 115 ? 9.039   -5.507  -13.847 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE1 1 
ATOM   962  O  OE2 . GLU A 1 115 ? 10.501  -6.406  -15.214 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE2 1 
ATOM   963  N  N   . THR A 1 116 ? 8.282   -3.819  -19.439 1.00 90.71  ? ? ? ? ? ? 132 THR A N   1 
ATOM   964  C  CA  . THR A 1 116 ? 7.587   -3.315  -20.618 1.00 90.56  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CA  1 
ATOM   965  C  C   . THR A 1 116 ? 8.594   -2.821  -21.649 1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 132 THR A C   1 
ATOM   966  O  O   . THR A 1 116 ? 8.490   -3.128  -22.837 1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 132 THR A O   1 
ATOM   967  C  CB  . THR A 1 116 ? 6.625   -2.169  -20.262 1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CB  1 
ATOM   968  O  OG1 . THR A 1 116 ? 5.708   -2.610  -19.254 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 132 THR A OG1 1 
ATOM   969  C  CG2 . THR A 1 116 ? 5.846   -1.723  -21.491 1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CG2 1 
ATOM   970  N  N   . LYS A 1 117 ? 9.571   -2.052  -21.180 1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A N   1 
ATOM   971  C  CA  . LYS A 1 117 ? 10.640  -1.551  -22.033 1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CA  1 
ATOM   972  C  C   . LYS A 1 117 ? 11.670  -2.652  -22.260 1.00 95.73  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A C   1 
ATOM   973  O  O   . LYS A 1 117 ? 12.671  -2.454  -22.948 1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A O   1 
ATOM   974  C  CB  . LYS A 1 117 ? 11.297  -0.331  -21.383 1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CB  1 
ATOM   975  C  CG  . LYS A 1 117 ? 12.195  0.477   -22.304 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CG  1 
ATOM   976  C  CD  . LYS A 1 117 ? 12.775  1.680   -21.573 1.00 105.32 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CD  1 
ATOM   977  C  CE  . LYS A 1 117 ? 13.668  2.510   -22.481 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CE  1 
ATOM   978  N  NZ  . LYS A 1 117 ? 14.258  3.674   -21.763 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A NZ  1 
ATOM   979  N  N   . GLU A 1 118 ? 11.410  -3.817  -21.675 1.00 95.61  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A N   1 
ATOM   980  C  CA  . GLU A 1 118 ? 12.311  -4.959  -21.775 1.00 94.47  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CA  1 
ATOM   981  C  C   . GLU A 1 118 ? 12.124  -5.689  -23.098 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A C   1 
ATOM   982  O  O   . GLU A 1 118 ? 13.094  -6.042  -23.768 1.00 92.61  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A O   1 
ATOM   983  C  CB  . GLU A 1 118 ? 12.061  -5.927  -20.616 1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CB  1 
ATOM   984  C  CG  . GLU A 1 118 ? 13.126  -6.995  -20.442 1.00 93.32  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CG  1 
ATOM   985  C  CD  . GLU A 1 118 ? 14.352  -6.477  -19.719 1.00 96.30  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CD  1 
ATOM   986  O  OE1 . GLU A 1 118 ? 14.400  -5.265  -19.420 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE1 1 
ATOM   987  O  OE2 . GLU A 1 118 ? 15.266  -7.282  -19.447 1.00 96.81  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE2 1 
ATOM   988  N  N   . ALA A 1 119 ? 10.867  -5.913  -23.467 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A N   1 
ATOM   989  C  CA  . ALA A 1 119 ? 10.542  -6.653  -24.680 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CA  1 
ATOM   990  C  C   . ALA A 1 119 ? 10.608  -5.769  -25.919 1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A C   1 
ATOM   991  O  O   . ALA A 1 119 ? 11.095  -6.193  -26.967 1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A O   1 
ATOM   992  C  CB  . ALA A 1 119 ? 9.168   -7.294  -24.557 1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CB  1 
ATOM   993  N  N   . GLU A 1 120 ? 10.114  -4.541  -25.796 1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N   1 
ATOM   994  C  CA  . GLU A 1 120 ? 10.109  -3.610  -26.918 1.00 89.54  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA  1 
ATOM   995  C  C   . GLU A 1 120 ? 11.511  -3.438  -27.493 1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C   1 
ATOM   996  O  O   . GLU A 1 120 ? 11.737  -3.675  -28.680 1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O   1 
ATOM   997  C  CB  . GLU A 1 120 ? 9.538   -2.256  -26.499 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB  1 
ATOM   998  C  CG  . GLU A 1 120 ? 9.423   -1.265  -27.642 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG  1 
ATOM   999  C  CD  . GLU A 1 120 ? 8.627   -0.034  -27.266 1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD  1 
ATOM   1000 O  OE1 . GLU A 1 120 ? 8.142   0.032   -26.117 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 1 
ATOM   1001 O  OE2 . GLU A 1 120 ? 8.484   0.867   -28.119 1.00 92.37  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 1 
ATOM   1002 N  N   . ASP A 1 121 ? 12.449  -3.027  -26.646 1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N   1 
ATOM   1003 C  CA  . ASP A 1 121 ? 13.840  -2.886  -27.059 1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA  1 
ATOM   1004 C  C   . ASP A 1 121 ? 14.359  -4.194  -27.642 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C   1 
ATOM   1005 O  O   . ASP A 1 121 ? 15.193  -4.194  -28.547 1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O   1 
ATOM   1006 C  CB  . ASP A 1 121 ? 14.714  -2.458  -25.879 1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB  1 
ATOM   1007 C  CG  . ASP A 1 121 ? 14.456  -1.028  -25.451 1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG  1 
ATOM   1008 O  OD1 . ASP A 1 121 ? 13.547  -0.390  -26.022 1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1 1 
ATOM   1009 O  OD2 . ASP A 1 121 ? 15.163  -0.543  -24.543 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2 1 
ATOM   1010 N  N   . GLY A 1 122 ? 13.859  -5.308  -27.116 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . GLY A 1 122 ? 14.260  -6.623  -27.581 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . GLY A 1 122 ? 13.771  -6.905  -28.987 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A C   1 
ATOM   1013 O  O   . GLY A 1 122 ? 14.515  -7.425  -29.820 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A O   1 
ATOM   1014 N  N   . PHE A 1 123 ? 12.515  -6.562  -29.250 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A N   1 
ATOM   1015 C  CA  . PHE A 1 123 ? 11.932  -6.751  -30.573 1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CA  1 
ATOM   1016 C  C   . PHE A 1 123 ? 12.694  -5.957  -31.628 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A C   1 
ATOM   1017 O  O   . PHE A 1 123 ? 13.045  -6.487  -32.683 1.00 75.00  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A O   1 
ATOM   1018 C  CB  . PHE A 1 123 ? 10.455  -6.350  -30.578 1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CB  1 
ATOM   1019 C  CG  . PHE A 1 123 ? 9.540   -7.390  -29.993 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CG  1 
ATOM   1020 C  CD1 . PHE A 1 123 ? 9.241   -8.544  -30.699 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD1 1 
ATOM   1021 C  CD2 . PHE A 1 123 ? 8.968   -7.209  -28.745 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD2 1 
ATOM   1022 C  CE1 . PHE A 1 123 ? 8.397   -9.501  -30.168 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE1 1 
ATOM   1023 C  CE2 . PHE A 1 123 ? 8.123   -8.162  -28.209 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE2 1 
ATOM   1024 C  CZ  . PHE A 1 123 ? 7.837   -9.310  -28.922 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CZ  1 
ATOM   1025 N  N   . ARG A 1 124 ? 12.947  -4.684  -31.339 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N   1 
ATOM   1026 C  CA  . ARG A 1 124 ? 13.674  -3.823  -32.265 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA  1 
ATOM   1027 C  C   . ARG A 1 124 ? 15.067  -4.368  -32.551 1.00 105.28 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C   1 
ATOM   1028 O  O   . ARG A 1 124 ? 15.535  -4.332  -33.688 1.00 105.88 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O   1 
ATOM   1029 C  CB  . ARG A 1 124 ? 13.764  -2.394  -31.725 1.00 106.96 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB  1 
ATOM   1030 C  CG  . ARG A 1 124 ? 12.449  -1.634  -31.769 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG  1 
ATOM   1031 C  CD  . ARG A 1 124 ? 12.672  -0.133  -31.689 1.00 107.09 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD  1 
ATOM   1032 N  NE  . ARG A 1 124 ? 11.454  0.614   -31.989 1.00 106.30 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE  1 
ATOM   1033 C  CZ  . ARG A 1 124 ? 11.416  1.923   -32.218 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ  1 
ATOM   1034 N  NH1 . ARG A 1 124 ? 12.533  2.637   -32.185 1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1 1 
ATOM   1035 N  NH2 . ARG A 1 124 ? 10.261  2.519   -32.484 1.00 107.48 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2 1 
ATOM   1036 N  N   . LYS A 1 125 ? 15.725  -4.876  -31.515 1.00 114.20 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A N   1 
ATOM   1037 C  CA  . LYS A 1 125 ? 17.057  -5.446  -31.664 1.00 114.88 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CA  1 
ATOM   1038 C  C   . LYS A 1 125 ? 17.053  -6.572  -32.692 1.00 114.12 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A C   1 
ATOM   1039 O  O   . LYS A 1 125 ? 18.022  -6.760  -33.428 1.00 115.19 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A O   1 
ATOM   1040 C  CB  . LYS A 1 125 ? 17.572  -5.967  -30.320 1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CB  1 
ATOM   1041 C  CG  . LYS A 1 125 ? 18.964  -6.583  -30.378 1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CG  1 
ATOM   1042 C  CD  . LYS A 1 125 ? 19.366  -7.172  -29.033 1.00 116.56 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CD  1 
ATOM   1043 C  CE  . LYS A 1 125 ? 20.749  -7.807  -29.091 1.00 118.20 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CE  1 
ATOM   1044 N  NZ  . LYS A 1 125 ? 21.822  -6.804  -29.339 1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A NZ  1 
ATOM   1045 N  N   . ALA A 1 126 ? 15.950  -7.311  -32.745 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A N   1 
ATOM   1046 C  CA  . ALA A 1 126 ? 15.847  -8.470  -33.624 1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A CA  1 
ATOM   1047 C  C   . ALA A 1 126 ? 15.190  -8.139  -34.961 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A C   1 
ATOM   1048 O  O   . ALA A 1 126 ? 15.276  -8.919  -35.910 1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A O   1 
ATOM   1049 C  CB  . ALA A 1 126 ? 15.090  -9.594  -32.926 1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A CB  1 
ATOM   1050 N  N   . GLN A 1 127 ? 14.539  -6.983  -35.037 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A N   1 
ATOM   1051 C  CA  . GLN A 1 127 ? 13.802  -6.616  -36.242 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CA  1 
ATOM   1052 C  C   . GLN A 1 127 ? 14.497  -5.536  -37.067 1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A C   1 
ATOM   1053 O  O   . GLN A 1 127 ? 14.267  -5.425  -38.271 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A O   1 
ATOM   1054 C  CB  . GLN A 1 127 ? 12.380  -6.173  -35.893 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CB  1 
ATOM   1055 C  CG  . GLN A 1 127 ? 11.446  -6.126  -37.091 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CG  1 
ATOM   1056 C  CD  . GLN A 1 127 ? 10.041  -5.701  -36.721 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CD  1 
ATOM   1057 O  OE1 . GLN A 1 127 ? 9.841   -4.670  -36.079 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A OE1 1 
ATOM   1058 N  NE2 . GLN A 1 127 ? 9.057   -6.492  -37.131 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A NE2 1 
ATOM   1059 N  N   . LYS A 1 128 ? 15.344  -4.742  -36.420 1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A N   1 
ATOM   1060 C  CA  . LYS A 1 128 ? 16.032  -3.650  -37.103 1.00 97.45  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CA  1 
ATOM   1061 C  C   . LYS A 1 128 ? 16.795  -4.121  -38.345 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A C   1 
ATOM   1062 O  O   . LYS A 1 128 ? 16.675  -3.517  -39.410 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A O   1 
ATOM   1063 C  CB  . LYS A 1 128 ? 16.962  -2.898  -36.145 1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CB  1 
ATOM   1064 C  CG  . LYS A 1 128 ? 17.392  -1.531  -36.654 1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CG  1 
ATOM   1065 C  CD  . LYS A 1 128 ? 18.251  -0.798  -35.636 1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CD  1 
ATOM   1066 C  CE  . LYS A 1 128 ? 19.586  -1.494  -35.433 1.00 102.40 ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CE  1 
ATOM   1067 N  NZ  . LYS A 1 128 ? 20.461  -0.748  -34.487 1.00 104.52 ? ? ? ? ? ? 144 LYS A NZ  1 
ATOM   1068 N  N   . PRO A 1 129 ? 17.583  -5.203  -38.215 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A N   1 
ATOM   1069 C  CA  . PRO A 1 129 ? 18.302  -5.734  -39.378 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CA  1 
ATOM   1070 C  C   . PRO A 1 129 ? 17.362  -6.073  -40.531 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A C   1 
ATOM   1071 O  O   . PRO A 1 129 ? 17.675  -5.784  -41.685 1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A O   1 
ATOM   1072 C  CB  . PRO A 1 129 ? 18.947  -7.011  -38.834 1.00 83.86  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CB  1 
ATOM   1073 C  CG  . PRO A 1 129 ? 19.107  -6.755  -37.382 1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CG  1 
ATOM   1074 C  CD  . PRO A 1 129 ? 17.912  -5.941  -36.983 1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CD  1 
ATOM   1075 N  N   . TRP A 1 130 ? 16.224  -6.682  -40.216 1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A N   1 
ATOM   1076 C  CA  . TRP A 1 130 ? 15.238  -7.033  -41.232 1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CA  1 
ATOM   1077 C  C   . TRP A 1 130 ? 14.598  -5.786  -41.830 1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A C   1 
ATOM   1078 O  O   . TRP A 1 130 ? 14.321  -5.730  -43.028 1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A O   1 
ATOM   1079 C  CB  . TRP A 1 130 ? 14.160  -7.939  -40.636 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CB  1 
ATOM   1080 C  CG  . TRP A 1 130 ? 12.946  -8.085  -41.502 1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CG  1 
ATOM   1081 C  CD1 . TRP A 1 130 ? 11.830  -7.297  -41.490 1.00 84.65  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CD1 1 
ATOM   1082 C  CD2 . TRP A 1 130 ? 12.721  -9.081  -42.506 1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CD2 1 
ATOM   1083 N  NE1 . TRP A 1 130 ? 10.926  -7.741  -42.425 1.00 84.68  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A NE1 1 
ATOM   1084 C  CE2 . TRP A 1 130 ? 11.449  -8.835  -43.063 1.00 86.39  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CE2 1 
ATOM   1085 C  CE3 . TRP A 1 130 ? 13.473  -10.157 -42.990 1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CE3 1 
ATOM   1086 C  CZ2 . TRP A 1 130 ? 10.912  -9.625  -44.078 1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CZ2 1 
ATOM   1087 C  CZ3 . TRP A 1 130 ? 12.938  -10.940 -43.998 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CZ3 1 
ATOM   1088 C  CH2 . TRP A 1 130 ? 11.670  -10.670 -44.531 1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CH2 1 
ATOM   1089 N  N   . ALA A 1 131 ? 14.365  -4.788  -40.984 1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A N   1 
ATOM   1090 C  CA  . ALA A 1 131 ? 13.741  -3.544  -41.417 1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CA  1 
ATOM   1091 C  C   . ALA A 1 131 ? 14.651  -2.768  -42.362 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A C   1 
ATOM   1092 O  O   . ALA A 1 131 ? 14.240  -2.385  -43.456 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A O   1 
ATOM   1093 C  CB  . ALA A 1 131 ? 13.372  -2.691  -40.214 1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CB  1 
ATOM   1094 N  N   . LYS A 1 132 ? 15.888  -2.540  -41.933 1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . LYS A 1 132 ? 16.848  -1.790  -42.736 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . LYS A 1 132 ? 17.165  -2.511  -44.042 1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   1097 O  O   . LYS A 1 132 ? 17.447  -1.877  -45.058 1.00 96.70  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   1098 C  CB  . LYS A 1 132 ? 18.130  -1.526  -41.940 1.00 97.60  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   1099 C  CG  . LYS A 1 132 ? 18.896  -2.777  -41.547 1.00 98.76  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   1100 C  CD  . LYS A 1 132 ? 19.915  -2.481  -40.454 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   1101 C  CE  . LYS A 1 132 ? 20.857  -1.355  -40.855 1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   1102 N  NZ  . LYS A 1 132 ? 21.817  -1.020  -39.765 1.00 103.11 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   1103 N  N   . LYS A 1 133 ? 17.113  -3.839  -44.010 1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . LYS A 1 133 ? 17.354  -4.639  -45.204 1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . LYS A 1 133 ? 16.153  -4.552  -46.137 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C   1 
ATOM   1106 O  O   . LYS A 1 133 ? 16.267  -4.790  -47.339 1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O   1 
ATOM   1107 C  CB  . LYS A 1 133 ? 17.626  -6.097  -44.831 1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . LYS A 1 133 ? 18.187  -6.950  -45.963 1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG  1 
ATOM   1109 C  CD  . LYS A 1 133 ? 19.683  -6.727  -46.152 1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD  1 
ATOM   1110 C  CE  . LYS A 1 133 ? 19.975  -5.593  -47.125 1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE  1 
ATOM   1111 N  NZ  . LYS A 1 133 ? 19.648  -5.963  -48.532 1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ  1 
ATOM   1112 N  N   . LEU A 1 134 ? 15.000  -4.208  -45.572 1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A N   1 
ATOM   1113 C  CA  . LEU A 1 134 ? 13.776  -4.074  -46.353 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CA  1 
ATOM   1114 C  C   . LEU A 1 134 ? 13.642  -2.665  -46.919 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A C   1 
ATOM   1115 O  O   . LEU A 1 134 ? 13.084  -2.474  -47.998 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A O   1 
ATOM   1116 C  CB  . LEU A 1 134 ? 12.550  -4.434  -45.507 1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CB  1 
ATOM   1117 C  CG  . LEU A 1 134 ? 11.191  -4.445  -46.214 1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CG  1 
ATOM   1118 C  CD1 . LEU A 1 134 ? 10.238  -5.428  -45.550 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD1 1 
ATOM   1119 C  CD2 . LEU A 1 134 ? 10.580  -3.052  -46.261 1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD2 1 
ATOM   1120 N  N   . LYS A 1 135 ? 14.156  -1.680  -46.189 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
ATOM   1121 C  CA  . LYS A 1 135 ? 14.091  -0.295  -46.642 1.00 105.47 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
ATOM   1122 C  C   . LYS A 1 135 ? 14.886  -0.114  -47.929 1.00 106.61 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
ATOM   1123 O  O   . LYS A 1 135 ? 14.621  0.800   -48.709 1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
ATOM   1124 C  CB  . LYS A 1 135 ? 14.595  0.662   -45.559 1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
ATOM   1125 C  CG  . LYS A 1 135 ? 14.316  2.131   -45.856 1.00 106.89 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
ATOM   1126 C  CD  . LYS A 1 135 ? 14.665  3.022   -44.672 1.00 107.72 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
ATOM   1127 C  CE  . LYS A 1 135 ? 14.280  4.471   -44.938 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
ATOM   1128 N  NZ  . LYS A 1 135 ? 14.562  5.353   -43.771 1.00 110.47 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
ATOM   1129 N  N   . GLU A 1 136 ? 15.863  -0.990  -48.146 1.00 96.29  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N   1 
ATOM   1130 C  CA  . GLU A 1 136 ? 16.632  -0.983  -49.385 1.00 97.47  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA  1 
ATOM   1131 C  C   . GLU A 1 136 ? 15.818  -1.593  -50.521 1.00 97.46  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C   1 
ATOM   1132 O  O   . GLU A 1 136 ? 15.824  -1.090  -51.645 1.00 98.17  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O   1 
ATOM   1133 C  CB  . GLU A 1 136 ? 17.947  -1.745  -49.214 1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB  1 
ATOM   1134 C  CG  . GLU A 1 136 ? 18.988  -1.015  -48.385 1.00 99.38  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG  1 
ATOM   1135 C  CD  . GLU A 1 136 ? 20.317  -1.742  -48.356 1.00 101.06 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD  1 
ATOM   1136 O  OE1 . GLU A 1 136 ? 20.365  -2.909  -48.799 1.00 101.52 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1 1 
ATOM   1137 O  OE2 . GLU A 1 136 ? 21.313  -1.147  -47.892 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2 1 
ATOM   1138 N  N   . VAL A 1 137 ? 15.118  -2.681  -50.218 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N   1 
ATOM   1139 C  CA  . VAL A 1 137 ? 14.254  -3.330  -51.193 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA  1 
ATOM   1140 C  C   . VAL A 1 137 ? 13.115  -2.397  -51.587 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C   1 
ATOM   1141 O  O   . VAL A 1 137 ? 12.718  -2.341  -52.750 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O   1 
ATOM   1142 C  CB  . VAL A 1 137 ? 13.659  -4.631  -50.635 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB  1 
ATOM   1143 C  CG1 . VAL A 1 137 ? 12.901  -5.376  -51.723 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 1 
ATOM   1144 C  CG2 . VAL A 1 137 ? 14.754  -5.504  -50.045 1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 1 
ATOM   1145 N  N   . GLU A 1 138 ? 12.596  -1.665  -50.607 1.00 113.29 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A N   1 
ATOM   1146 C  CA  . GLU A 1 138 ? 11.492  -0.741  -50.834 1.00 113.62 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CA  1 
ATOM   1147 C  C   . GLU A 1 138 ? 11.920  0.380   -51.774 1.00 112.56 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A C   1 
ATOM   1148 O  O   . GLU A 1 138 ? 11.119  0.886   -52.559 1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A O   1 
ATOM   1149 C  CB  . GLU A 1 138 ? 11.004  -0.158  -49.506 1.00 114.28 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CB  1 
ATOM   1150 C  CG  . GLU A 1 138 ? 9.559   0.319   -49.520 1.00 115.94 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CG  1 
ATOM   1151 C  CD  . GLU A 1 138 ? 8.562   -0.826  -49.465 1.00 117.63 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CD  1 
ATOM   1152 O  OE1 . GLU A 1 138 ? 8.872   -1.918  -49.985 1.00 117.30 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE1 1 
ATOM   1153 O  OE2 . GLU A 1 138 ? 7.464   -0.631  -48.901 1.00 119.48 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE2 1 
ATOM   1154 N  N   . ALA A 1 139 ? 13.190  0.762   -51.685 1.00 107.70 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N   1 
ATOM   1155 C  CA  . ALA A 1 139 ? 13.749  1.783   -52.562 1.00 106.78 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA  1 
ATOM   1156 C  C   . ALA A 1 139 ? 14.009  1.205   -53.948 1.00 107.62 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C   1 
ATOM   1157 O  O   . ALA A 1 139 ? 13.836  1.886   -54.959 1.00 108.63 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O   1 
ATOM   1158 C  CB  . ALA A 1 139 ? 15.030  2.348   -51.971 1.00 104.46 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB  1 
ATOM   1159 N  N   . ALA A 1 140 ? 14.428  -0.056  -53.988 1.00 108.85 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . ALA A 1 140 ? 14.652  -0.744  -55.252 1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . ALA A 1 140 ? 13.335  -0.895  -56.004 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A C   1 
ATOM   1162 O  O   . ALA A 1 140 ? 13.317  -1.008  -57.229 1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A O   1 
ATOM   1163 C  CB  . ALA A 1 140 ? 15.289  -2.103  -55.012 1.00 110.65 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CB  1 
ATOM   1164 N  N   . LYS A 1 141 ? 12.234  -0.895  -55.259 1.00 150.01 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . LYS A 1 141 ? 10.908  -0.996  -55.854 1.00 151.98 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . LYS A 1 141 ? 10.578  0.273   -56.633 1.00 153.39 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   1 
ATOM   1167 O  O   . LYS A 1 141 ? 10.066  0.209   -57.751 1.00 155.71 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   1 
ATOM   1168 C  CB  . LYS A 1 141 ? 9.855   -1.257  -54.775 1.00 152.11 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . LYS A 1 141 ? 8.509   -1.713  -55.313 1.00 153.98 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG  1 
ATOM   1170 C  CD  . LYS A 1 141 ? 7.619   -2.241  -54.197 1.00 154.08 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD  1 
ATOM   1171 C  CE  . LYS A 1 141 ? 8.250   -3.444  -53.510 1.00 153.30 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE  1 
ATOM   1172 N  NZ  . LYS A 1 141 ? 7.379   -4.004  -52.439 1.00 154.05 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ  1 
ATOM   1173 N  N   . LYS A 1 142 ? 10.877  1.426   -56.039 1.00 94.27  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . LYS A 1 142 ? 10.711  2.703   -56.725 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . LYS A 1 142 ? 11.978  3.032   -57.509 1.00 94.48  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C   1 
ATOM   1176 O  O   . LYS A 1 142 ? 12.331  4.197   -57.689 1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . LYS A 1 142 ? 10.384  3.825   -55.734 1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . LYS A 1 142 ? 9.915   5.119   -56.395 1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CG  1 
ATOM   1179 C  CD  . LYS A 1 142 ? 9.751   6.249   -55.387 1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CD  1 
ATOM   1180 C  CE  . LYS A 1 142 ? 8.562   6.015   -54.468 1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CE  1 
ATOM   1181 N  NZ  . LYS A 1 142 ? 8.344   7.158   -53.536 1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A NZ  1 
ATOM   1182 N  N   . ALA A 1 143 ? 12.663  1.988   -57.964 1.00 120.01 ? ? ? ? ? ? 159 ALA A N   1 
ATOM   1183 C  CA  . ALA A 1 143 ? 13.864  2.144   -58.774 1.00 120.01 ? ? ? ? ? ? 159 ALA A CA  1 
ATOM   1184 C  C   . ALA A 1 143 ? 13.709  1.383   -60.085 1.00 123.02 ? ? ? ? ? ? 159 ALA A C   1 
ATOM   1185 O  O   . ALA A 1 143 ? 14.087  1.872   -61.150 1.00 125.49 ? ? ? ? ? ? 159 ALA A O   1 
ATOM   1186 C  CB  . ALA A 1 143 ? 15.085  1.655   -58.012 1.00 116.96 ? ? ? ? ? ? 159 ALA A CB  1 
ATOM   1187 N  N   . HIS A 1 144 ? 13.147  0.182   -59.996 1.00 109.57 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A N   1 
ATOM   1188 C  CA  . HIS A 1 144 ? 12.891  -0.635  -61.174 1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CA  1 
ATOM   1189 C  C   . HIS A 1 144 ? 11.579  -0.227  -61.833 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A C   1 
ATOM   1190 O  O   . HIS A 1 144 ? 11.489  -0.145  -63.057 1.00 119.19 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A O   1 
ATOM   1191 C  CB  . HIS A 1 144 ? 12.862  -2.118  -60.803 1.00 111.60 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CB  1 
ATOM   1192 C  CG  . HIS A 1 144 ? 12.645  -3.028  -61.971 1.00 114.58 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CG  1 
ATOM   1193 N  ND1 . HIS A 1 144 ? 11.451  -3.678  -62.197 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A ND1 1 
ATOM   1194 C  CD2 . HIS A 1 144 ? 13.468  -3.392  -62.983 1.00 116.93 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CD2 1 
ATOM   1195 C  CE1 . HIS A 1 144 ? 11.549  -4.407  -63.294 1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CE1 1 
ATOM   1196 N  NE2 . HIS A 1 144 ? 12.763  -4.250  -63.791 1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A NE2 1 
ATOM   1197 N  N   . HIS A 1 145 ? 10.565  0.031   -61.014 1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A N   1 
ATOM   1198 C  CA  . HIS A 1 145 ? 9.279   0.499   -61.515 1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CA  1 
ATOM   1199 C  C   . HIS A 1 145 ? 9.336   1.996   -61.807 1.00 131.92 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A C   1 
ATOM   1200 O  O   . HIS A 1 145 ? 8.311   2.677   -61.834 1.00 134.54 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A O   1 
ATOM   1201 C  CB  . HIS A 1 145 ? 8.161   0.184   -60.517 1.00 128.40 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CB  1 
ATOM   1202 C  CG  . HIS A 1 145 ? 7.951   -1.281  -60.289 1.00 126.88 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CG  1 
ATOM   1203 N  ND1 . HIS A 1 145 ? 7.127   -2.048  -61.086 1.00 128.91 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A ND1 1 
ATOM   1204 C  CD2 . HIS A 1 145 ? 8.458   -2.120  -59.355 1.00 123.96 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CD2 1 
ATOM   1205 C  CE1 . HIS A 1 145 ? 7.136   -3.296  -60.652 1.00 127.01 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CE1 1 
ATOM   1206 N  NE2 . HIS A 1 145 ? 7.935   -3.366  -59.603 1.00 124.29 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A NE2 1 
ATOM   1207 N  N   . THR A 1 146 ? 10.549  2.495   -62.022 1.00 113.29 ? ? ? ? ? ? 162 THR A N   1 
ATOM   1208 C  CA  . THR A 1 146 ? 10.767  3.896   -62.354 1.00 115.51 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CA  1 
ATOM   1209 C  C   . THR A 1 146 ? 11.512  4.002   -63.680 1.00 118.79 ? ? ? ? ? ? 162 THR A C   1 
ATOM   1210 O  O   . THR A 1 146 ? 11.357  4.976   -64.418 1.00 123.09 ? ? ? ? ? ? 162 THR A O   1 
ATOM   1211 C  CB  . THR A 1 146 ? 11.575  4.613   -61.259 1.00 111.50 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CB  1 
ATOM   1212 O  OG1 . THR A 1 146 ? 10.910  4.464   -59.999 1.00 109.05 ? ? ? ? ? ? 162 THR A OG1 1 
ATOM   1213 C  CG2 . THR A 1 146 ? 11.718  6.093   -61.579 1.00 113.99 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CG2 1 
ATOM   1214 N  N   . ALA A 1 147 ? 12.321  2.989   -63.975 1.00 143.57 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N   1 
ATOM   1215 C  CA  . ALA A 1 147 ? 13.054  2.932   -65.234 1.00 147.07 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA  1 
ATOM   1216 C  C   . ALA A 1 147 ? 12.360  1.994   -66.215 1.00 150.95 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C   1 
ATOM   1217 O  O   . ALA A 1 147 ? 12.454  2.170   -67.430 1.00 156.11 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O   1 
ATOM   1218 C  CB  . ALA A 1 147 ? 14.488  2.489   -64.995 1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB  1 
ATOM   1219 N  N   . CYS A 1 148 ? 11.665  0.995   -65.680 1.00 116.87 ? ? ? ? ? ? 164 CYS A N   1 
ATOM   1220 C  CA  . CYS A 1 148 ? 10.914  0.055   -66.504 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 164 CYS A CA  1 
ATOM   1221 C  C   . CYS A 1 148 ? 9.678   0.737   -67.079 1.00 126.01 ? ? ? ? ? ? 164 CYS A C   1 
ATOM   1222 O  O   . CYS A 1 148 ? 9.267   0.455   -68.204 1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 164 CYS A O   1 
ATOM   1223 C  CB  . CYS A 1 148 ? 10.512  -1.177  -65.690 1.00 117.11 ? ? ? ? ? ? 164 CYS A CB  1 
ATOM   1224 S  SG  . CYS A 1 148 ? 9.808   -2.525  -66.666 1.00 120.52 ? ? ? ? ? ? 164 CYS A SG  1 
ATOM   1225 N  N   . LYS A 1 149 ? 9.088   1.633   -66.294 1.00 150.34 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N   1 
ATOM   1226 C  CA  . LYS A 1 149 ? 7.966   2.437   -66.760 1.00 155.33 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA  1 
ATOM   1227 C  C   . LYS A 1 149 ? 8.499   3.600   -67.587 1.00 160.20 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C   1 
ATOM   1228 O  O   . LYS A 1 149 ? 7.789   4.165   -68.420 1.00 166.55 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O   1 
ATOM   1229 C  CB  . LYS A 1 149 ? 7.139   2.949   -65.580 1.00 152.99 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB  1 
ATOM   1230 C  CG  . LYS A 1 149 ? 5.848   3.645   -65.981 1.00 158.52 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG  1 
ATOM   1231 C  CD  . LYS A 1 149 ? 4.955   3.900   -64.776 1.00 156.12 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD  1 
ATOM   1232 C  CE  . LYS A 1 149 ? 5.632   4.808   -63.763 1.00 152.93 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE  1 
ATOM   1233 N  NZ  . LYS A 1 149 ? 4.758   5.074   -62.588 1.00 151.34 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ  1 
ATOM   1234 N  N   . GLU A 1 150 ? 9.759   3.950   -67.347 1.00 131.43 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N   1 
ATOM   1235 C  CA  . GLU A 1 150 ? 10.449  4.957   -68.142 1.00 134.88 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA  1 
ATOM   1236 C  C   . GLU A 1 150 ? 10.739  4.388   -69.525 1.00 140.00 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C   1 
ATOM   1237 O  O   . GLU A 1 150 ? 10.941  5.127   -70.489 1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O   1 
ATOM   1238 C  CB  . GLU A 1 150 ? 11.754  5.368   -67.456 1.00 128.95 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB  1 
ATOM   1239 C  CG  . GLU A 1 150 ? 12.579  6.397   -68.216 1.00 131.78 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG  1 
ATOM   1240 C  CD  . GLU A 1 150 ? 12.032  7.806   -68.084 1.00 134.69 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD  1 
ATOM   1241 O  OE1 . GLU A 1 150 ? 12.794  8.765   -68.331 1.00 135.16 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1 
ATOM   1242 O  OE2 . GLU A 1 150 ? 10.845  7.956   -67.728 1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1 
ATOM   1243 N  N   . GLU A 1 151 ? 10.753  3.061   -69.610 1.00 138.33 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   1 
ATOM   1244 C  CA  . GLU A 1 151 ? 11.009  2.366   -70.864 1.00 143.05 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  1 
ATOM   1245 C  C   . GLU A 1 151 ? 9.777   2.383   -71.763 1.00 150.50 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   1 
ATOM   1246 O  O   . GLU A 1 151 ? 9.885   2.574   -72.974 1.00 157.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   1 
ATOM   1247 C  CB  . GLU A 1 151 ? 11.438  0.923   -70.590 1.00 138.70 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  1 
ATOM   1248 C  CG  . GLU A 1 151 ? 11.765  0.116   -71.836 1.00 143.38 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG  1 
ATOM   1249 C  CD  . GLU A 1 151 ? 12.068  -1.337  -71.524 1.00 139.41 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD  1 
ATOM   1250 O  OE1 . GLU A 1 151 ? 11.738  -1.788  -70.407 1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1 1 
ATOM   1251 O  OE2 . GLU A 1 151 ? 12.635  -2.029  -72.395 1.00 142.20 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2 1 
ATOM   1252 N  N   . LYS A 1 152 ? 8.607   2.182   -71.165 1.00 149.50 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A N   1 
ATOM   1253 C  CA  . LYS A 1 152 ? 7.356   2.165   -71.916 1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CA  1 
ATOM   1254 C  C   . LYS A 1 152 ? 7.125   3.493   -72.628 1.00 163.64 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A C   1 
ATOM   1255 O  O   . LYS A 1 152 ? 6.573   3.531   -73.728 1.00 171.48 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A O   1 
ATOM   1256 C  CB  . LYS A 1 152 ? 6.176   1.847   -70.995 1.00 153.30 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CB  1 
ATOM   1257 C  CG  . LYS A 1 152 ? 4.840   1.741   -71.716 1.00 159.79 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CG  1 
ATOM   1258 C  CD  . LYS A 1 152 ? 3.706   1.445   -70.746 1.00 156.61 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CD  1 
ATOM   1259 C  CE  . LYS A 1 152 ? 2.371   1.359   -71.468 1.00 163.06 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CE  1 
ATOM   1260 N  NZ  . LYS A 1 152 ? 1.245   1.118   -70.525 1.00 160.21 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A NZ  1 
ATOM   1261 N  N   . LEU A 1 153 ? 7.550   4.581   -71.993 1.00 185.32 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N   1 
ATOM   1262 C  CA  . LEU A 1 153 ? 7.423   5.908   -72.582 1.00 184.67 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA  1 
ATOM   1263 C  C   . LEU A 1 153 ? 8.416   6.093   -73.724 1.00 190.17 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C   1 
ATOM   1264 O  O   . LEU A 1 153 ? 8.212   6.926   -74.605 1.00 190.25 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O   1 
ATOM   1265 C  CB  . LEU A 1 153 ? 7.628   6.991   -71.521 1.00 184.04 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB  1 
ATOM   1266 C  CG  . LEU A 1 153 ? 6.556   7.076   -70.433 1.00 178.97 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG  1 
ATOM   1267 C  CD1 . LEU A 1 153 ? 6.926   8.124   -69.395 1.00 179.74 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 
ATOM   1268 C  CD2 . LEU A 1 153 ? 5.195   7.376   -71.043 1.00 174.34 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 
ATOM   1269 N  N   . ALA A 1 154 ? 9.491   5.311   -73.701 1.00 202.15 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N   1 
ATOM   1270 C  CA  . ALA A 1 154 ? 10.498  5.363   -74.755 1.00 208.59 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA  1 
ATOM   1271 C  C   . ALA A 1 154 ? 9.962   4.756   -76.047 1.00 208.65 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C   1 
ATOM   1272 O  O   . ALA A 1 154 ? 10.401  5.112   -77.141 1.00 212.81 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O   1 
ATOM   1273 C  CB  . ALA A 1 154 ? 11.767  4.650   -74.315 1.00 214.62 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB  1 
ATOM   1274 N  N   . ILE A 1 155 ? 9.013   3.835   -75.913 1.00 171.63 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N   1 
ATOM   1275 C  CA  . ILE A 1 155 ? 8.371   3.222   -77.070 1.00 171.81 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA  1 
ATOM   1276 C  C   . ILE A 1 155 ? 7.374   4.191   -77.697 1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C   1 
ATOM   1277 O  O   . ILE A 1 155 ? 7.107   4.136   -78.898 1.00 169.70 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O   1 
ATOM   1278 C  CB  . ILE A 1 155 ? 7.649   1.913   -76.691 1.00 169.77 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB  1 
ATOM   1279 C  CG1 . ILE A 1 155 ? 8.632   0.921   -76.066 1.00 173.89 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 1 
ATOM   1280 C  CG2 . ILE A 1 155 ? 6.975   1.300   -77.910 1.00 170.84 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 1 
ATOM   1281 C  CD1 . ILE A 1 155 ? 8.015   -0.418  -75.723 1.00 173.04 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 1 
ATOM   1282 N  N   . SER A 1 156 ? 6.830   5.083   -76.874 1.00 200.08 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N   1 
ATOM   1283 C  CA  . SER A 1 156 ? 5.881   6.085   -77.343 1.00 196.50 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA  1 
ATOM   1284 C  C   . SER A 1 156 ? 6.533   7.034   -78.343 1.00 200.55 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C   1 
ATOM   1285 O  O   . SER A 1 156 ? 5.903   7.458   -79.312 1.00 200.00 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O   1 
ATOM   1286 C  CB  . SER A 1 156 ? 5.311   6.879   -76.164 1.00 191.59 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB  1 
ATOM   1287 O  OG  . SER A 1 156 ? 4.598   6.035   -75.276 1.00 188.23 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG  1 
ATOM   1288 N  N   . ARG A 1 157 ? 7.799   7.361   -78.104 1.00 160.92 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N   1 
ATOM   1289 C  CA  . ARG A 1 157 ? 8.539   8.258   -78.986 1.00 166.12 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA  1 
ATOM   1290 C  C   . ARG A 1 157 ? 8.757   7.640   -80.365 1.00 170.79 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C   1 
ATOM   1291 O  O   . ARG A 1 157 ? 9.018   8.349   -81.337 1.00 174.42 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O   1 
ATOM   1292 C  CB  . ARG A 1 157 ? 9.883   8.647   -78.363 1.00 171.36 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB  1 
ATOM   1293 C  CG  . ARG A 1 157 ? 9.806   9.786   -77.352 1.00 169.01 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG  1 
ATOM   1294 C  CD  . ARG A 1 157 ? 8.951   9.420   -76.150 1.00 162.31 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD  1 
ATOM   1295 N  NE  . ARG A 1 157 ? 8.981   10.454  -75.119 1.00 161.11 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE  1 
ATOM   1296 C  CZ  . ARG A 1 157 ? 9.842   10.476  -74.107 1.00 164.00 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ  1 
ATOM   1297 N  NH1 . ARG A 1 157 ? 9.796   11.456  -73.215 1.00 163.34 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1 
ATOM   1298 N  NH2 . ARG A 1 157 ? 10.750  9.517   -73.986 1.00 168.08 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1 
ATOM   1299 N  N   . GLU A 1 158 ? 8.650   6.318   -80.445 1.00 149.61 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A N   1 
ATOM   1300 C  CA  . GLU A 1 158 ? 8.809   5.617   -81.714 1.00 154.50 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CA  1 
ATOM   1301 C  C   . GLU A 1 158 ? 7.455   5.342   -82.359 1.00 150.47 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A C   1 
ATOM   1302 O  O   . GLU A 1 158 ? 7.304   5.445   -83.577 1.00 153.49 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A O   1 
ATOM   1303 C  CB  . GLU A 1 158 ? 9.570   4.305   -81.516 1.00 158.83 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CB  1 
ATOM   1304 C  CG  . GLU A 1 158 ? 9.831   3.545   -82.806 1.00 165.14 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CG  1 
ATOM   1305 C  CD  . GLU A 1 158 ? 10.526  2.219   -82.572 1.00 169.65 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CD  1 
ATOM   1306 O  OE1 . GLU A 1 158 ? 10.587  1.776   -81.405 1.00 166.79 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE1 1 
ATOM   1307 O  OE2 . GLU A 1 158 ? 11.009  1.617   -83.555 1.00 176.47 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE2 1 
ATOM   1308 N  N   . ALA A 1 159 ? 6.474   4.992   -81.534 1.00 218.75 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N   1 
ATOM   1309 C  CA  . ALA A 1 159 ? 5.128   4.706   -82.018 1.00 215.33 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA  1 
ATOM   1310 C  C   . ALA A 1 159 ? 4.502   5.939   -82.661 1.00 213.45 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C   1 
ATOM   1311 O  O   . ALA A 1 159 ? 3.678   5.827   -83.569 1.00 213.55 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O   1 
ATOM   1312 C  CB  . ALA A 1 159 ? 4.254   4.194   -80.884 1.00 209.82 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB  1 
ATOM   1313 N  N   . ASN A 1 160 ? 4.900   7.115   -82.185 1.00 182.89 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N   1 
ATOM   1314 C  CA  . ASN A 1 160 ? 4.391   8.372   -82.722 1.00 181.59 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA  1 
ATOM   1315 C  C   . ASN A 1 160 ? 4.905   8.647   -84.131 1.00 187.77 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C   1 
ATOM   1316 O  O   . ASN A 1 160 ? 4.466   9.591   -84.788 1.00 187.49 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O   1 
ATOM   1317 C  CB  . ASN A 1 160 ? 4.747   9.537   -81.796 1.00 179.74 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB  1 
ATOM   1318 C  CG  . ASN A 1 160 ? 4.072   9.432   -80.442 1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG  1 
ATOM   1319 O  OD1 . ASN A 1 160 ? 3.180   8.609   -80.243 1.00 170.48 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1 1 
ATOM   1320 N  ND2 . ASN A 1 160 ? 4.497   10.270  -79.503 1.00 172.88 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2 1 
ATOM   1321 N  N   . SER A 1 161 ? 5.837   7.818   -84.590 1.00 143.17 ? ? ? ? ? ? 177 SER A N   1 
ATOM   1322 C  CA  . SER A 1 161 ? 6.399   7.968   -85.928 1.00 150.26 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CA  1 
ATOM   1323 C  C   . SER A 1 161 ? 5.727   7.025   -86.922 1.00 151.88 ? ? ? ? ? ? 177 SER A C   1 
ATOM   1324 O  O   . SER A 1 161 ? 6.327   6.043   -87.362 1.00 157.23 ? ? ? ? ? ? 177 SER A O   1 
ATOM   1325 C  CB  . SER A 1 161 ? 7.909   7.725   -85.907 1.00 157.33 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CB  1 
ATOM   1326 O  OG  . SER A 1 161 ? 8.471   7.906   -87.196 1.00 165.08 ? ? ? ? ? ? 177 SER A OG  1 
ATOM   1327 N  N   . LYS A 1 162 ? 4.481   7.329   -87.272 1.00 180.12 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A N   1 
ATOM   1328 C  CA  . LYS A 1 162 ? 3.726   6.503   -88.208 1.00 181.94 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CA  1 
ATOM   1329 C  C   . LYS A 1 162 ? 3.285   7.302   -89.430 1.00 184.43 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A C   1 
ATOM   1330 O  O   . LYS A 1 162 ? 3.231   6.775   -90.542 1.00 189.77 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A O   1 
ATOM   1331 C  CB  . LYS A 1 162 ? 2.509   5.880   -87.518 1.00 175.86 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CB  1 
ATOM   1332 C  CG  . LYS A 1 162 ? 1.457   6.883   -87.072 1.00 169.41 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CG  1 
ATOM   1333 C  CD  . LYS A 1 162 ? 0.222   6.178   -86.533 1.00 165.05 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CD  1 
ATOM   1334 C  CE  . LYS A 1 162 ? -0.877  7.169   -86.186 1.00 160.40 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CE  1 
ATOM   1335 N  NZ  . LYS A 1 162 ? -2.107  6.482   -85.704 1.00 157.33 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A NZ  1 
ATOM   1336 N  N   . ALA A 1 163 ? 2.969   8.575   -89.215 1.00 305.13 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A N   1 
ATOM   1337 C  CA  . ALA A 1 163 ? 2.528   9.450   -90.295 1.00 307.31 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CA  1 
ATOM   1338 C  C   . ALA A 1 163 ? 3.152   10.834  -90.160 1.00 308.16 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A C   1 
ATOM   1339 O  O   . ALA A 1 163 ? 2.475   11.849  -90.318 1.00 307.00 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A O   1 
ATOM   1340 C  CB  . ALA A 1 163 ? 1.011   9.549   -90.310 1.00 303.46 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CB  1 
ATOM   1341 N  N   . ASP A 1 164 ? 4.448   10.865  -89.867 1.00 146.55 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A N   1 
ATOM   1342 C  CA  . ASP A 1 164 ? 5.164   12.123  -89.692 1.00 148.71 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CA  1 
ATOM   1343 C  C   . ASP A 1 164 ? 6.623   12.005  -90.123 1.00 157.38 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A C   1 
ATOM   1344 O  O   . ASP A 1 164 ? 7.517   11.895  -89.283 1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A O   1 
ATOM   1345 C  CB  . ASP A 1 164 ? 5.080   12.591  -88.237 1.00 142.64 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . ASP A 1 164 ? 5.646   11.576  -87.262 1.00 141.52 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CG  1 
ATOM   1347 O  OD1 . ASP A 1 164 ? 5.816   10.402  -87.652 1.00 143.88 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A OD1 1 
ATOM   1348 O  OD2 . ASP A 1 164 ? 5.923   11.954  -86.105 1.00 138.71 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A OD2 1 
ATOM   1349 N  N   . PRO A 1 165 ? 6.867   12.022  -91.443 1.00 153.29 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A N   1 
ATOM   1350 C  CA  . PRO A 1 165 ? 8.223   11.981  -91.999 1.00 162.51 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CA  1 
ATOM   1351 C  C   . PRO A 1 165 ? 8.984   13.265  -91.685 1.00 164.38 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A C   1 
ATOM   1352 O  O   . PRO A 1 165 ? 9.326   14.017  -92.598 1.00 170.24 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A O   1 
ATOM   1353 C  CB  . PRO A 1 165 ? 7.981   11.877  -93.510 1.00 168.74 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CB  1 
ATOM   1354 C  CG  . PRO A 1 165 ? 6.570   11.403  -93.652 1.00 162.96 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CG  1 
ATOM   1355 C  CD  . PRO A 1 165 ? 5.839   11.999  -92.496 1.00 153.35 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CD  1 
ATOM   1356 N  N   . SER A 1 166 ? 9.243   13.508  -90.405 1.00 214.91 ? ? ? ? ? ? 182 SER A N   1 
ATOM   1357 C  CA  . SER A 1 166 ? 9.894   14.738  -89.971 1.00 217.83 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CA  1 
ATOM   1358 C  C   . SER A 1 166 ? 11.404  14.695  -90.180 1.00 228.20 ? ? ? ? ? ? 182 SER A C   1 
ATOM   1359 O  O   . SER A 1 166 ? 11.903  15.031  -91.254 1.00 236.34 ? ? ? ? ? ? 182 SER A O   1 
ATOM   1360 C  CB  . SER A 1 166 ? 9.579   15.019  -88.499 1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CB  1 
ATOM   1361 O  OG  . SER A 1 166 ? 8.185   15.171  -88.294 1.00 191.49 ? ? ? ? ? ? 182 SER A OG  1 
ATOM   1362 N  N   . LEU A 1 167 ? 12.126  14.278  -89.145 1.00 164.94 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A N   1 
ATOM   1363 C  CA  . LEU A 1 167 ? 13.584  14.284  -89.172 1.00 174.59 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CA  1 
ATOM   1364 C  C   . LEU A 1 167 ? 14.167  13.112  -89.961 1.00 181.65 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A C   1 
ATOM   1365 O  O   . LEU A 1 167 ? 13.439  12.239  -90.436 1.00 178.99 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A O   1 
ATOM   1366 C  CB  . LEU A 1 167 ? 14.143  14.304  -87.746 1.00 172.08 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CB  1 
ATOM   1367 C  CG  . LEU A 1 167 ? 13.744  15.520  -86.906 1.00 166.51 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CG  1 
ATOM   1368 C  CD1 . LEU A 1 167 ? 14.203  15.370  -85.464 1.00 164.18 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CD1 1 
ATOM   1369 C  CD2 . LEU A 1 167 ? 14.298  16.799  -87.514 1.00 173.46 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CD2 1 
ATOM   1370 N  N   . ASN A 1 168 ? 15.489  13.107  -90.097 1.00 217.73 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A N   1 
ATOM   1371 C  CA  . ASN A 1 168 ? 16.192  12.074  -90.849 1.00 214.01 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CA  1 
ATOM   1372 C  C   . ASN A 1 168 ? 16.635  10.928  -89.943 1.00 204.25 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A C   1 
ATOM   1373 O  O   . ASN A 1 168 ? 16.410  10.973  -88.734 1.00 200.48 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A O   1 
ATOM   1374 C  CB  . ASN A 1 168 ? 17.399  12.684  -91.566 1.00 216.85 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CB  1 
ATOM   1375 C  CG  . ASN A 1 168 ? 17.001  13.710  -92.609 1.00 226.66 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CG  1 
ATOM   1376 O  OD1 . ASN A 1 168 ? 15.830  14.071  -92.727 1.00 231.58 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A OD1 1 
ATOM   1377 N  ND2 . ASN A 1 168 ? 17.978  14.186  -93.373 1.00 229.69 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A ND2 1 
ATOM   1378 N  N   . PRO A 1 169 ? 17.258  9.889   -90.526 1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 185 PRO A N   1 
ATOM   1379 C  CA  . PRO A 1 169 ? 17.818  8.802   -89.715 1.00 180.46 ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CA  1 
ATOM   1380 C  C   . PRO A 1 169 ? 18.741  9.329   -88.621 1.00 176.77 ? ? ? ? ? ? 185 PRO A C   1 
ATOM   1381 O  O   . PRO A 1 169 ? 19.063  8.598   -87.684 1.00 169.49 ? ? ? ? ? ? 185 PRO A O   1 
ATOM   1382 C  CB  . PRO A 1 169 ? 18.620  7.991   -90.732 1.00 179.09 ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CB  1 
ATOM   1383 C  CG  . PRO A 1 169 ? 17.907  8.205   -92.014 1.00 186.38 ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CG  1 
ATOM   1384 C  CD  . PRO A 1 169 ? 17.367  9.609   -91.969 1.00 193.49 ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CD  1 
ATOM   1385 N  N   . GLU A 1 170 ? 19.164  10.583  -88.747 1.00 217.10 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A N   1 
ATOM   1386 C  CA  . GLU A 1 170 ? 19.982  11.225  -87.726 1.00 214.60 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CA  1 
ATOM   1387 C  C   . GLU A 1 170 ? 19.250  11.236  -86.389 1.00 211.36 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A C   1 
ATOM   1388 O  O   . GLU A 1 170 ? 19.857  11.040  -85.336 1.00 205.55 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A O   1 
ATOM   1389 C  CB  . GLU A 1 170 ? 20.339  12.653  -88.144 1.00 221.97 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CB  1 
ATOM   1390 C  CG  . GLU A 1 170 ? 21.020  13.467  -87.056 1.00 220.54 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CG  1 
ATOM   1391 C  CD  . GLU A 1 170 ? 22.333  12.858  -86.604 1.00 213.39 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CD  1 
ATOM   1392 O  OE1 . GLU A 1 170 ? 22.913  12.054  -87.364 1.00 211.20 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A OE1 1 
ATOM   1393 O  OE2 . GLU A 1 170 ? 22.787  13.185  -85.487 1.00 210.15 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A OE2 1 
ATOM   1394 N  N   . GLN A 1 171 ? 17.943  11.466  -86.440 1.00 177.40 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A N   1 
ATOM   1395 C  CA  . GLN A 1 171 ? 17.113  11.434  -85.243 1.00 175.36 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CA  1 
ATOM   1396 C  C   . GLN A 1 171 ? 16.800  9.992   -84.858 1.00 169.17 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A C   1 
ATOM   1397 O  O   . GLN A 1 171 ? 16.646  9.672   -83.679 1.00 164.22 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A O   1 
ATOM   1398 C  CB  . GLN A 1 171 ? 15.816  12.212  -85.466 1.00 182.89 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CB  1 
ATOM   1399 C  CG  . GLN A 1 171 ? 14.881  12.217  -84.267 1.00 181.29 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CG  1 
ATOM   1400 C  CD  . GLN A 1 171 ? 15.447  12.980  -83.085 1.00 178.63 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CD  1 
ATOM   1401 O  OE1 . GLN A 1 171 ? 15.089  12.721  -81.936 1.00 174.62 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A OE1 1 
ATOM   1402 N  NE2 . GLN A 1 171 ? 16.337  13.926  -83.361 1.00 180.94 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A NE2 1 
ATOM   1403 N  N   . LEU A 1 172 ? 16.708  9.126   -85.862 1.00 176.91 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A N   1 
ATOM   1404 C  CA  . LEU A 1 172 ? 16.471  7.706   -85.633 1.00 170.41 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CA  1 
ATOM   1405 C  C   . LEU A 1 172 ? 17.559  7.129   -84.736 1.00 162.60 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A C   1 
ATOM   1406 O  O   . LEU A 1 172 ? 17.320  6.191   -83.977 1.00 156.53 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A O   1 
ATOM   1407 C  CB  . LEU A 1 172 ? 16.426  6.950   -86.963 1.00 172.08 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CB  1 
ATOM   1408 C  CG  . LEU A 1 172 ? 16.260  5.430   -86.895 1.00 165.94 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CG  1 
ATOM   1409 C  CD1 . LEU A 1 172 ? 15.009  5.059   -86.115 1.00 164.22 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD1 1 
ATOM   1410 C  CD2 . LEU A 1 172 ? 16.223  4.832   -88.293 1.00 168.70 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD2 1 
ATOM   1411 N  N   . LYS A 1 173 ? 18.754  7.704   -84.830 1.00 209.09 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A N   1 
ATOM   1412 C  CA  . LYS A 1 173 ? 19.887  7.282   -84.016 1.00 202.35 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CA  1 
ATOM   1413 C  C   . LYS A 1 173 ? 19.660  7.635   -82.548 1.00 199.33 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A C   1 
ATOM   1414 O  O   . LYS A 1 173 ? 20.072  6.899   -81.652 1.00 192.55 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A O   1 
ATOM   1415 C  CB  . LYS A 1 173 ? 21.174  7.936   -84.524 1.00 204.43 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . LYS A 1 173 ? 22.447  7.454   -83.844 1.00 197.83 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CG  1 
ATOM   1417 C  CD  . LYS A 1 173 ? 22.732  5.996   -84.163 1.00 192.46 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CD  1 
ATOM   1418 C  CE  . LYS A 1 173 ? 24.165  5.624   -83.809 1.00 187.39 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CE  1 
ATOM   1419 N  NZ  . LYS A 1 173 ? 24.495  5.943   -82.393 1.00 183.45 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A NZ  1 
ATOM   1420 N  N   . LYS A 1 174 ? 19.001  8.765   -82.311 1.00 194.17 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A N   1 
ATOM   1421 C  CA  . LYS A 1 174 ? 18.701  9.210   -80.955 1.00 192.21 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CA  1 
ATOM   1422 C  C   . LYS A 1 174 ? 17.751  8.238   -80.262 1.00 187.50 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A C   1 
ATOM   1423 O  O   . LYS A 1 174 ? 17.873  7.981   -79.064 1.00 182.29 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A O   1 
ATOM   1424 C  CB  . LYS A 1 174 ? 18.099  10.617  -80.971 1.00 199.75 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . LYS A 1 174 ? 17.805  11.188  -79.591 1.00 198.47 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CG  1 
ATOM   1426 C  CD  . LYS A 1 174 ? 19.075  11.324  -78.766 1.00 193.95 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CD  1 
ATOM   1427 C  CE  . LYS A 1 174 ? 18.783  11.896  -77.388 1.00 192.83 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CE  1 
ATOM   1428 N  NZ  . LYS A 1 174 ? 18.195  13.262  -77.464 1.00 200.77 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A NZ  1 
ATOM   1429 N  N   . LEU A 1 175 ? 16.803  7.701   -81.024 1.00 147.01 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N   1 
ATOM   1430 C  CA  . LEU A 1 175 ? 15.863  6.719   -80.498 1.00 144.00 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA  1 
ATOM   1431 C  C   . LEU A 1 175 ? 16.453  5.317   -80.599 1.00 137.35 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C   1 
ATOM   1432 O  O   . LEU A 1 175 ? 15.959  4.376   -79.978 1.00 133.02 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O   1 
ATOM   1433 C  CB  . LEU A 1 175 ? 14.536  6.787   -81.255 1.00 150.45 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB  1 
ATOM   1434 C  CG  . LEU A 1 175 ? 13.853  8.155   -81.319 1.00 157.86 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG  1 
ATOM   1435 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 12.541  8.061   -82.082 1.00 163.79 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 
ATOM   1436 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 13.625  8.707   -79.923 1.00 155.89 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 
ATOM   1437 N  N   . GLN A 1 176 ? 17.514  5.188   -81.388 1.00 188.43 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A N   1 
ATOM   1438 C  CA  . GLN A 1 176 ? 18.184  3.908   -81.581 1.00 182.73 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CA  1 
ATOM   1439 C  C   . GLN A 1 176 ? 19.159  3.633   -80.442 1.00 176.13 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A C   1 
ATOM   1440 O  O   . GLN A 1 176 ? 19.472  2.480   -80.144 1.00 170.19 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A O   1 
ATOM   1441 C  CB  . GLN A 1 176 ? 18.919  3.892   -82.923 1.00 185.86 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CB  1 
ATOM   1442 C  CG  . GLN A 1 176 ? 19.555  2.561   -83.279 1.00 180.88 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CG  1 
ATOM   1443 C  CD  . GLN A 1 176 ? 20.243  2.594   -84.630 1.00 184.44 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CD  1 
ATOM   1444 O  OE1 . GLN A 1 176 ? 20.913  1.639   -85.022 1.00 181.13 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A OE1 1 
ATOM   1445 N  NE2 . GLN A 1 176 ? 20.081  3.698   -85.349 1.00 191.41 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A NE2 1 
ATOM   1446 N  N   . ASP A 1 177 ? 19.635  4.699   -79.808 1.00 258.50 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A N   1 
ATOM   1447 C  CA  . ASP A 1 177 ? 20.552  4.574   -78.682 1.00 252.84 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CA  1 
ATOM   1448 C  C   . ASP A 1 177 ? 19.813  4.115   -77.429 1.00 248.34 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A C   1 
ATOM   1449 O  O   . ASP A 1 177 ? 20.376  3.418   -76.585 1.00 242.09 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A O   1 
ATOM   1450 C  CB  . ASP A 1 177 ? 21.263  5.903   -78.416 1.00 256.12 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CB  1 
ATOM   1451 C  CG  . ASP A 1 177 ? 22.175  6.314   -79.555 1.00 259.90 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CG  1 
ATOM   1452 O  OD1 . ASP A 1 177 ? 22.354  5.511   -80.495 1.00 259.41 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A OD1 1 
ATOM   1453 O  OD2 . ASP A 1 177 ? 22.715  7.439   -79.509 1.00 263.48 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A OD2 1 
ATOM   1454 N  N   . LYS A 1 178 ? 18.549  4.510   -77.318 1.00 135.77 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N   1 
ATOM   1455 C  CA  . LYS A 1 178 ? 17.723  4.133   -76.177 1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA  1 
ATOM   1456 C  C   . LYS A 1 178 ? 17.468  2.630   -76.169 1.00 126.67 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C   1 
ATOM   1457 O  O   . LYS A 1 178 ? 17.016  2.069   -75.171 1.00 122.19 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O   1 
ATOM   1458 C  CB  . LYS A 1 178 ? 16.402  4.904   -76.199 1.00 137.66 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB  1 
ATOM   1459 C  CG  . LYS A 1 178 ? 16.580  6.412   -76.283 1.00 143.86 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG  1 
ATOM   1460 C  CD  . LYS A 1 178 ? 15.251  7.127   -76.457 1.00 149.94 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD  1 
ATOM   1461 C  CE  . LYS A 1 178 ? 15.458  8.621   -76.647 1.00 156.68 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE  1 
ATOM   1462 N  NZ  . LYS A 1 178 ? 14.168  9.350   -76.798 1.00 162.99 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ  1 
ATOM   1463 N  N   . ILE A 1 179 ? 17.760  1.984   -77.293 1.00 210.57 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A N   1 
ATOM   1464 C  CA  . ILE A 1 179 ? 17.649  0.536   -77.399 1.00 208.24 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CA  1 
ATOM   1465 C  C   . ILE A 1 179 ? 18.769  -0.127  -76.605 1.00 211.69 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A C   1 
ATOM   1466 O  O   . ILE A 1 179 ? 18.591  -1.202  -76.034 1.00 211.88 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A O   1 
ATOM   1467 C  CB  . ILE A 1 179 ? 17.726  0.073   -78.867 1.00 204.22 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CB  1 
ATOM   1468 C  CG1 . ILE A 1 179 ? 16.701  0.826   -79.720 1.00 201.72 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CG1 1 
ATOM   1469 C  CG2 . ILE A 1 179 ? 17.512  -1.430  -78.967 1.00 201.85 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CG2 1 
ATOM   1470 C  CD1 . ILE A 1 179 ? 16.740  0.459   -81.189 1.00 199.18 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CD1 1 
ATOM   1471 N  N   . GLU A 1 180 ? 19.925  0.528   -76.573 1.00 199.09 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A N   1 
ATOM   1472 C  CA  . GLU A 1 180 ? 21.077  0.017   -75.841 1.00 203.35 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CA  1 
ATOM   1473 C  C   . GLU A 1 180 ? 21.456  0.969   -74.709 1.00 208.75 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A C   1 
ATOM   1474 O  O   . GLU A 1 180 ? 22.633  1.136   -74.390 1.00 213.10 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A O   1 
ATOM   1475 C  CB  . GLU A 1 180 ? 22.262  -0.190  -76.787 1.00 203.47 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CB  1 
ATOM   1476 C  CG  . GLU A 1 180 ? 23.380  -1.049  -76.216 1.00 207.44 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CG  1 
ATOM   1477 C  CD  . GLU A 1 180 ? 22.940  -2.474  -75.939 1.00 205.89 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CD  1 
ATOM   1478 O  OE1 . GLU A 1 180 ? 23.628  -3.169  -75.163 1.00 209.87 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE1 1 
ATOM   1479 O  OE2 . GLU A 1 180 ? 21.905  -2.898  -76.496 1.00 201.14 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE2 1 
ATOM   1480 N  N   . LYS A 1 181 ? 20.448  1.593   -74.108 1.00 186.77 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A N   1 
ATOM   1481 C  CA  . LYS A 1 181 ? 20.665  2.518   -73.001 1.00 192.01 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CA  1 
ATOM   1482 C  C   . LYS A 1 181 ? 19.483  2.474   -72.039 1.00 192.38 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A C   1 
ATOM   1483 O  O   . LYS A 1 181 ? 19.651  2.222   -70.846 1.00 196.78 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A O   1 
ATOM   1484 C  CB  . LYS A 1 181 ? 20.876  3.942   -73.524 1.00 192.71 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CB  1 
ATOM   1485 C  CG  . LYS A 1 181 ? 21.526  4.900   -72.530 1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CG  1 
ATOM   1486 C  CD  . LYS A 1 181 ? 20.544  5.378   -71.472 1.00 201.12 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CD  1 
ATOM   1487 C  CE  . LYS A 1 181 ? 21.163  6.447   -70.586 1.00 207.68 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CE  1 
ATOM   1488 N  NZ  . LYS A 1 181 ? 22.394  5.961   -69.903 1.00 213.10 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A NZ  1 
ATOM   1489 N  N   . CYS A 1 182 ? 18.288  2.719   -72.566 1.00 147.54 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N   1 
ATOM   1490 C  CA  . CYS A 1 182 ? 17.075  2.679   -71.760 1.00 147.86 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA  1 
ATOM   1491 C  C   . CYS A 1 182 ? 16.770  1.252   -71.319 1.00 147.28 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C   1 
ATOM   1492 O  O   . CYS A 1 182 ? 16.371  1.017   -70.178 1.00 150.39 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O   1 
ATOM   1493 C  CB  . CYS A 1 182 ? 15.891  3.254   -72.540 1.00 143.93 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB  1 
ATOM   1494 S  SG  . CYS A 1 182 ? 14.321  3.223   -71.644 1.00 144.68 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG  1 
ATOM   1495 N  N   . LYS A 1 183 ? 16.961  0.304   -72.230 1.00 165.97 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N   1 
ATOM   1496 C  CA  . LYS A 1 183 ? 16.728  -1.103  -71.930 1.00 165.43 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA  1 
ATOM   1497 C  C   . LYS A 1 183 ? 17.673  -1.592  -70.839 1.00 170.75 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C   1 
ATOM   1498 O  O   . LYS A 1 183 ? 17.329  -2.480  -70.058 1.00 172.41 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O   1 
ATOM   1499 C  CB  . LYS A 1 183 ? 16.892  -1.957  -73.188 1.00 160.92 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB  1 
ATOM   1500 C  CG  . LYS A 1 183 ? 15.884  -1.651  -74.283 1.00 156.01 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG  1 
ATOM   1501 C  CD  . LYS A 1 183 ? 15.990  -2.653  -75.421 1.00 152.16 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD  1 
ATOM   1502 C  CE  . LYS A 1 183 ? 14.985  -2.355  -76.521 1.00 147.96 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE  1 
ATOM   1503 N  NZ  . LYS A 1 183 ? 15.079  -3.336  -77.638 1.00 144.64 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ  1 
ATOM   1504 N  N   . GLN A 1 184 ? 18.866  -1.009  -70.791 1.00 151.33 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A N   1 
ATOM   1505 C  CA  . GLN A 1 184 ? 19.854  -1.371  -69.783 1.00 157.27 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CA  1 
ATOM   1506 C  C   . GLN A 1 184 ? 19.400  -0.933  -68.395 1.00 162.13 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A C   1 
ATOM   1507 O  O   . GLN A 1 184 ? 19.638  -1.627  -67.407 1.00 166.53 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A O   1 
ATOM   1508 C  CB  . GLN A 1 184 ? 21.212  -0.752  -70.115 1.00 159.95 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CB  1 
ATOM   1509 C  CG  . GLN A 1 184 ? 21.811  -1.242  -71.423 1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CG  1 
ATOM   1510 C  CD  . GLN A 1 184 ? 23.092  -0.518  -71.786 1.00 159.18 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CD  1 
ATOM   1511 O  OE1 . GLN A 1 184 ? 23.477  0.451   -71.132 1.00 163.65 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A OE1 1 
ATOM   1512 N  NE2 . GLN A 1 184 ? 23.760  -0.986  -72.835 1.00 157.08 ? ? ? ? ? ? 200 GLN A NE2 1 
ATOM   1513 N  N   . ASP A 1 185 ? 18.738  0.218   -68.329 1.00 212.92 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A N   1 
ATOM   1514 C  CA  . ASP A 1 185 ? 18.240  0.750   -67.064 1.00 217.59 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A CA  1 
ATOM   1515 C  C   . ASP A 1 185 ? 17.105  -0.103  -66.506 1.00 217.09 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A C   1 
ATOM   1516 O  O   . ASP A 1 185 ? 16.566  0.187   -65.439 1.00 221.20 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A O   1 
ATOM   1517 C  CB  . ASP A 1 185 ? 17.765  2.194   -67.240 1.00 216.98 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . ASP A 1 185 ? 18.890  3.137   -67.616 1.00 218.82 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A CG  1 
ATOM   1519 O  OD1 . ASP A 1 185 ? 20.065  2.716   -67.558 1.00 221.50 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A OD1 1 
ATOM   1520 O  OD2 . ASP A 1 185 ? 18.599  4.300   -67.968 1.00 218.00 ? ? ? ? ? ? 201 ASP A OD2 1 
ATOM   1521 N  N   . VAL A 1 186 ? 16.744  -1.153  -67.235 1.00 136.81 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A N   1 
ATOM   1522 C  CA  . VAL A 1 186 ? 15.675  -2.048  -66.813 1.00 136.55 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CA  1 
ATOM   1523 C  C   . VAL A 1 186 ? 16.225  -3.428  -66.468 1.00 138.32 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A C   1 
ATOM   1524 O  O   . VAL A 1 186 ? 15.728  -4.095  -65.561 1.00 141.57 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A O   1 
ATOM   1525 C  CB  . VAL A 1 186 ? 14.592  -2.187  -67.902 1.00 131.14 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CB  1 
ATOM   1526 C  CG1 . VAL A 1 186 ? 13.512  -3.163  -67.460 1.00 131.73 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CG1 1 
ATOM   1527 C  CG2 . VAL A 1 186 ? 13.990  -0.828  -68.226 1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CG2 1 
ATOM   1528 N  N   . LEU A 1 187 ? 17.256  -3.848  -67.193 1.00 148.03 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A N   1 
ATOM   1529 C  CA  . LEU A 1 187 ? 17.864  -5.154  -66.970 1.00 150.01 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CA  1 
ATOM   1530 C  C   . LEU A 1 187 ? 18.965  -5.090  -65.917 1.00 157.51 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A C   1 
ATOM   1531 O  O   . LEU A 1 187 ? 19.413  -6.120  -65.412 1.00 161.05 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A O   1 
ATOM   1532 C  CB  . LEU A 1 187 ? 18.411  -5.726  -68.279 1.00 145.18 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CB  1 
ATOM   1533 C  CG  . LEU A 1 187 ? 17.369  -6.010  -69.364 1.00 138.30 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CG  1 
ATOM   1534 C  CD1 . LEU A 1 187 ? 18.030  -6.574  -70.615 1.00 134.37 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD1 1 
ATOM   1535 C  CD2 . LEU A 1 187 ? 16.294  -6.956  -68.845 1.00 138.48 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD2 1 
ATOM   1536 N  N   . LYS A 1 188 ? 19.400  -3.878  -65.588 1.00 150.01 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A N   1 
ATOM   1537 C  CA  . LYS A 1 188 ? 20.397  -3.690  -64.543 1.00 146.78 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CA  1 
ATOM   1538 C  C   . LYS A 1 188 ? 19.712  -3.428  -63.207 1.00 141.05 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A C   1 
ATOM   1539 O  O   . LYS A 1 188 ? 20.230  -3.789  -62.151 1.00 139.17 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A O   1 
ATOM   1540 C  CB  . LYS A 1 188 ? 21.344  -2.538  -64.887 1.00 145.85 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CB  1 
ATOM   1541 C  CG  . LYS A 1 188 ? 20.725  -1.154  -64.751 1.00 141.57 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CG  1 
ATOM   1542 C  CD  . LYS A 1 188 ? 21.729  -0.053  -65.068 1.00 141.10 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CD  1 
ATOM   1543 C  CE  . LYS A 1 188 ? 22.682  0.197   -63.905 1.00 137.77 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CE  1 
ATOM   1544 N  NZ  . LYS A 1 188 ? 23.601  -0.947  -63.651 1.00 140.47 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A NZ  1 
ATOM   1545 N  N   . THR A 1 189 ? 18.542  -2.801  -63.263 1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 205 THR A N   1 
ATOM   1546 C  CA  . THR A 1 189 ? 17.781  -2.500  -62.058 1.00 147.38 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CA  1 
ATOM   1547 C  C   . THR A 1 189 ? 17.057  -3.745  -61.560 1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 205 THR A C   1 
ATOM   1548 O  O   . THR A 1 189 ? 17.080  -4.052  -60.369 1.00 145.10 ? ? ? ? ? ? 205 THR A O   1 
ATOM   1549 C  CB  . THR A 1 189 ? 16.759  -1.376  -62.295 1.00 145.01 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CB  1 
ATOM   1550 O  OG1 . THR A 1 189 ? 17.389  -0.294  -62.992 1.00 145.56 ? ? ? ? ? ? 205 THR A OG1 1 
ATOM   1551 C  CG2 . THR A 1 189 ? 16.217  -0.868  -60.970 1.00 139.47 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CG2 1 
ATOM   1552 N  N   . LYS A 1 190 ? 16.414  -4.459  -62.479 1.00 125.94 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A N   1 
ATOM   1553 C  CA  . LYS A 1 190 ? 15.762  -5.718  -62.145 1.00 127.64 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CA  1 
ATOM   1554 C  C   . LYS A 1 190 ? 16.797  -6.694  -61.606 1.00 129.45 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A C   1 
ATOM   1555 O  O   . LYS A 1 190 ? 16.487  -7.555  -60.783 1.00 128.99 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A O   1 
ATOM   1556 C  CB  . LYS A 1 190 ? 15.075  -6.313  -63.375 1.00 133.18 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CB  1 
ATOM   1557 C  CG  . LYS A 1 190 ? 14.273  -7.575  -63.093 1.00 135.35 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CG  1 
ATOM   1558 C  CD  . LYS A 1 190 ? 13.730  -8.187  -64.377 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CD  1 
ATOM   1559 C  CE  . LYS A 1 190 ? 12.830  -7.213  -65.122 1.00 141.20 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CE  1 
ATOM   1560 N  NZ  . LYS A 1 190 ? 12.350  -7.771  -66.418 1.00 147.97 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A NZ  1 
ATOM   1561 N  N   . ASP A 1 191 ? 18.031  -6.548  -62.077 1.00 143.52 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A N   1 
ATOM   1562 C  CA  . ASP A 1 191 ? 19.129  -7.396  -61.634 1.00 145.86 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CA  1 
ATOM   1563 C  C   . ASP A 1 191 ? 19.472  -7.101  -60.177 1.00 140.81 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A C   1 
ATOM   1564 O  O   . ASP A 1 191 ? 19.758  -8.012  -59.401 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A O   1 
ATOM   1565 C  CB  . ASP A 1 191 ? 20.356  -7.187  -62.524 1.00 149.56 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CB  1 
ATOM   1566 C  CG  . ASP A 1 191 ? 21.365  -8.311  -62.401 1.00 154.20 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CG  1 
ATOM   1567 O  OD1 . ASP A 1 191 ? 21.152  -9.217  -61.569 1.00 154.40 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD1 1 
ATOM   1568 O  OD2 . ASP A 1 191 ? 22.372  -8.290  -63.140 1.00 157.94 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD2 1 
ATOM   1569 N  N   . LYS A 1 192 ? 19.439  -5.823  -59.813 1.00 121.16 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A N   1 
ATOM   1570 C  CA  . LYS A 1 192 ? 19.687  -5.413  -58.435 1.00 116.45 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CA  1 
ATOM   1571 C  C   . LYS A 1 192 ? 18.466  -5.680  -57.562 1.00 113.23 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A C   1 
ATOM   1572 O  O   . LYS A 1 192 ? 18.590  -5.946  -56.366 1.00 110.96 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A O   1 
ATOM   1573 C  CB  . LYS A 1 192 ? 20.071  -3.933  -58.370 1.00 112.96 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CB  1 
ATOM   1574 C  CG  . LYS A 1 192 ? 21.479  -3.636  -58.860 1.00 115.39 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CG  1 
ATOM   1575 C  CD  . LYS A 1 192 ? 21.849  -2.180  -58.620 1.00 111.86 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CD  1 
ATOM   1576 C  CE  . LYS A 1 192 ? 23.291  -1.900  -59.014 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CE  1 
ATOM   1577 N  NZ  . LYS A 1 192 ? 23.657  -0.471  -58.803 1.00 111.23 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A NZ  1 
ATOM   1578 N  N   . TYR A 1 193 ? 17.287  -5.606  -58.171 1.00 122.94 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A N   1 
ATOM   1579 C  CA  . TYR A 1 193 ? 16.043  -5.904  -57.474 1.00 120.37 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CA  1 
ATOM   1580 C  C   . TYR A 1 193 ? 16.066  -7.353  -57.003 1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A C   1 
ATOM   1581 O  O   . TYR A 1 193 ? 15.429  -7.706  -56.010 1.00 120.46 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A O   1 
ATOM   1582 C  CB  . TYR A 1 193 ? 14.849  -5.658  -58.396 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CB  1 
ATOM   1583 C  CG  . TYR A 1 193 ? 13.529  -5.476  -57.678 1.00 117.51 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CG  1 
ATOM   1584 C  CD1 . TYR A 1 193 ? 13.294  -4.357  -56.892 1.00 112.44 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CD1 1 
ATOM   1585 C  CD2 . TYR A 1 193 ? 12.514  -6.415  -57.802 1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CD2 1 
ATOM   1586 C  CE1 . TYR A 1 193 ? 12.087  -4.183  -56.238 1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CE1 1 
ATOM   1587 C  CE2 . TYR A 1 193 ? 11.303  -6.249  -57.153 1.00 116.13 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CE2 1 
ATOM   1588 C  CZ  . TYR A 1 193 ? 11.095  -5.131  -56.373 1.00 111.04 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CZ  1 
ATOM   1589 O  OH  . TYR A 1 193 ? 9.892   -4.962  -55.726 1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A OH  1 
ATOM   1590 N  N   . GLU A 1 194 ? 16.808  -8.187  -57.725 1.00 153.02 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A N   1 
ATOM   1591 C  CA  . GLU A 1 194 ? 17.003  -9.577  -57.337 1.00 156.53 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CA  1 
ATOM   1592 C  C   . GLU A 1 194 ? 17.824  -9.646  -56.056 1.00 154.38 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A C   1 
ATOM   1593 O  O   . GLU A 1 194 ? 17.443  -10.316 -55.096 1.00 153.55 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A O   1 
ATOM   1594 C  CB  . GLU A 1 194 ? 17.718  -10.350 -58.449 1.00 163.37 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CB  1 
ATOM   1595 C  CG  . GLU A 1 194 ? 17.011  -10.327 -59.796 1.00 166.53 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CG  1 
ATOM   1596 C  CD  . GLU A 1 194 ? 15.764  -11.189 -59.822 1.00 168.14 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CD  1 
ATOM   1597 O  OE1 . GLU A 1 194 ? 15.504  -11.897 -58.827 1.00 167.10 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE1 1 
ATOM   1598 O  OE2 . GLU A 1 194 ? 15.045  -11.162 -60.843 1.00 170.73 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE2 1 
ATOM   1599 N  N   . LYS A 1 195 ? 18.955  -8.946  -56.054 1.00 152.90 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A N   1 
ATOM   1600 C  CA  . LYS A 1 195 ? 19.846  -8.914  -54.900 1.00 151.38 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CA  1 
ATOM   1601 C  C   . LYS A 1 195 ? 19.097  -8.559  -53.621 1.00 146.02 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A C   1 
ATOM   1602 O  O   . LYS A 1 195 ? 19.213  -9.251  -52.610 1.00 146.13 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A O   1 
ATOM   1603 C  CB  . LYS A 1 195 ? 20.984  -7.915  -55.127 1.00 150.67 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CB  1 
ATOM   1604 C  CG  . LYS A 1 195 ? 21.822  -7.646  -53.887 1.00 148.74 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CG  1 
ATOM   1605 C  CD  . LYS A 1 195 ? 22.798  -6.499  -54.103 1.00 147.51 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CD  1 
ATOM   1606 C  CE  . LYS A 1 195 ? 23.884  -6.871  -55.097 1.00 152.57 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CE  1 
ATOM   1607 N  NZ  . LYS A 1 195 ? 24.895  -5.786  -55.237 1.00 151.50 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A NZ  1 
ATOM   1608 N  N   . SER A 1 196 ? 18.329  -7.476  -53.673 1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 212 SER A N   1 
ATOM   1609 C  CA  . SER A 1 196 ? 17.582  -7.011  -52.511 1.00 120.30 ? ? ? ? ? ? 212 SER A CA  1 
ATOM   1610 C  C   . SER A 1 196 ? 16.734  -8.123  -51.904 1.00 120.72 ? ? ? ? ? ? 212 SER A C   1 
ATOM   1611 O  O   . SER A 1 196 ? 16.572  -8.193  -50.687 1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 212 SER A O   1 
ATOM   1612 C  CB  . SER A 1 196 ? 16.700  -5.820  -52.885 1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 212 SER A CB  1 
ATOM   1613 O  OG  . SER A 1 196 ? 17.488  -4.707  -53.268 1.00 116.08 ? ? ? ? ? ? 212 SER A OG  1 
ATOM   1614 N  N   . LEU A 1 197 ? 16.196  -8.991  -52.755 1.00 91.89  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A N   1 
ATOM   1615 C  CA  . LEU A 1 197 ? 15.363  -10.094 -52.289 1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CA  1 
ATOM   1616 C  C   . LEU A 1 197 ? 16.202  -11.281 -51.826 1.00 96.95  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A C   1 
ATOM   1617 O  O   . LEU A 1 197 ? 15.971  -11.833 -50.750 1.00 95.91  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A O   1 
ATOM   1618 C  CB  . LEU A 1 197 ? 14.388  -10.533 -53.383 1.00 95.75  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CB  1 
ATOM   1619 C  CG  . LEU A 1 197 ? 13.353  -9.495  -53.817 1.00 92.34  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CG  1 
ATOM   1620 C  CD1 . LEU A 1 197 ? 12.298  -10.133 -54.709 1.00 95.67  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD1 1 
ATOM   1621 C  CD2 . LEU A 1 197 ? 12.707  -8.849  -52.602 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD2 1 
ATOM   1622 N  N   . LYS A 1 198 ? 17.172  -11.670 -52.646 1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A N   1 
ATOM   1623 C  CA  . LYS A 1 198 ? 18.046  -12.790 -52.324 1.00 115.58 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CA  1 
ATOM   1624 C  C   . LYS A 1 198 ? 18.767  -12.535 -51.005 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A C   1 
ATOM   1625 O  O   . LYS A 1 198 ? 18.856  -13.417 -50.150 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A O   1 
ATOM   1626 C  CB  . LYS A 1 198 ? 19.057  -13.014 -53.454 1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CB  1 
ATOM   1627 C  CG  . LYS A 1 198 ? 19.772  -14.359 -53.422 1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CG  1 
ATOM   1628 C  CD  . LYS A 1 198 ? 20.948  -14.356 -52.459 1.00 128.01 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CD  1 
ATOM   1629 C  CE  . LYS A 1 198 ? 21.763  -15.632 -52.583 1.00 135.36 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CE  1 
ATOM   1630 N  NZ  . LYS A 1 198 ? 20.942  -16.845 -52.313 1.00 137.59 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A NZ  1 
ATOM   1631 N  N   . GLU A 1 199 ? 19.273  -11.317 -50.847 1.00 135.45 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A N   1 
ATOM   1632 C  CA  . GLU A 1 199 ? 20.004  -10.933 -49.647 1.00 133.25 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CA  1 
ATOM   1633 C  C   . GLU A 1 199 ? 19.071  -10.840 -48.444 1.00 128.87 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A C   1 
ATOM   1634 O  O   . GLU A 1 199 ? 19.472  -11.113 -47.313 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A O   1 
ATOM   1635 C  CB  . GLU A 1 199 ? 20.721  -9.600  -49.868 1.00 130.64 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CB  1 
ATOM   1636 C  CG  . GLU A 1 199 ? 21.720  -9.237  -48.785 1.00 129.42 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CG  1 
ATOM   1637 C  CD  . GLU A 1 199 ? 22.523  -7.998  -49.131 1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CD  1 
ATOM   1638 O  OE1 . GLU A 1 199 ? 22.233  -7.372  -50.173 1.00 126.97 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE1 1 
ATOM   1639 O  OE2 . GLU A 1 199 ? 23.445  -7.650  -48.364 1.00 126.86 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE2 1 
ATOM   1640 N  N   . LEU A 1 200 ? 17.823  -10.455 -48.697 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A N   1 
ATOM   1641 C  CA  . LEU A 1 200 ? 16.825  -10.345 -47.639 1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CA  1 
ATOM   1642 C  C   . LEU A 1 200 ? 16.440  -11.723 -47.111 1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A C   1 
ATOM   1643 O  O   . LEU A 1 200 ? 16.141  -11.885 -45.928 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A O   1 
ATOM   1644 C  CB  . LEU A 1 200 ? 15.581  -9.609  -48.147 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . LEU A 1 200 ? 14.465  -9.349  -47.131 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CG  1 
ATOM   1646 C  CD1 . LEU A 1 200 ? 14.949  -8.429  -46.021 1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD1 1 
ATOM   1647 C  CD2 . LEU A 1 200 ? 13.239  -8.764  -47.816 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD2 1 
ATOM   1648 N  N   . ASP A 1 201 ? 16.451  -12.714 -47.997 1.00 113.21 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A N   1 
ATOM   1649 C  CA  . ASP A 1 201 ? 16.129  -14.084 -47.617 1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CA  1 
ATOM   1650 C  C   . ASP A 1 201 ? 17.202  -14.660 -46.701 1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A C   1 
ATOM   1651 O  O   . ASP A 1 201 ? 16.937  -15.568 -45.914 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A O   1 
ATOM   1652 C  CB  . ASP A 1 201 ? 15.964  -14.964 -48.856 1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CB  1 
ATOM   1653 C  CG  . ASP A 1 201 ? 14.716  -14.629 -49.646 1.00 120.33 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CG  1 
ATOM   1654 O  OD1 . ASP A 1 201 ? 14.393  -15.374 -50.594 1.00 124.84 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A OD1 1 
ATOM   1655 O  OD2 . ASP A 1 201 ? 14.056  -13.620 -49.316 1.00 114.71 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A OD2 1 
ATOM   1656 N  N   . GLN A 1 202 ? 18.414  -14.129 -46.812 1.00 134.68 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A N   1 
ATOM   1657 C  CA  . GLN A 1 202 ? 19.506  -14.545 -45.941 1.00 134.71 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CA  1 
ATOM   1658 C  C   . GLN A 1 202 ? 19.341  -13.916 -44.565 1.00 128.88 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A C   1 
ATOM   1659 O  O   . GLN A 1 202 ? 20.038  -14.275 -43.617 1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A O   1 
ATOM   1660 C  CB  . GLN A 1 202 ? 20.856  -14.147 -46.540 1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CB  1 
ATOM   1661 C  CG  . GLN A 1 202 ? 21.147  -14.771 -47.894 1.00 142.96 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CG  1 
ATOM   1662 C  CD  . GLN A 1 202 ? 22.533  -14.427 -48.404 1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CD  1 
ATOM   1663 O  OE1 . GLN A 1 202 ? 23.357  -13.876 -47.674 1.00 141.92 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A OE1 1 
ATOM   1664 N  NE2 . GLN A 1 202 ? 22.797  -14.752 -49.664 1.00 150.17 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A NE2 1 
ATOM   1665 N  N   . THR A 1 203 ? 18.408  -12.974 -44.463 1.00 113.39 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N   1 
ATOM   1666 C  CA  . THR A 1 203 ? 18.169  -12.264 -43.215 1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA  1 
ATOM   1667 C  C   . THR A 1 203 ? 16.748  -12.494 -42.713 1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C   1 
ATOM   1668 O  O   . THR A 1 203 ? 16.164  -11.630 -42.060 1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O   1 
ATOM   1669 C  CB  . THR A 1 203 ? 18.404  -10.751 -43.380 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB  1 
ATOM   1670 O  OG1 . THR A 1 203 ? 19.520  -10.532 -44.252 1.00 107.94 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1 
ATOM   1671 C  CG2 . THR A 1 203 ? 18.678  -10.100 -42.032 1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1 
ATOM   1672 N  N   . THR A 1 204 ? 16.190  -13.660 -43.023 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 220 THR A N   1 
ATOM   1673 C  CA  . THR A 1 204 ? 14.850  -14.006 -42.556 1.00 101.52 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CA  1 
ATOM   1674 C  C   . THR A 1 204 ? 14.816  -15.223 -41.624 1.00 102.60 ? ? ? ? ? ? 220 THR A C   1 
ATOM   1675 O  O   . THR A 1 204 ? 13.970  -15.292 -40.732 1.00 99.69  ? ? ? ? ? ? 220 THR A O   1 
ATOM   1676 C  CB  . THR A 1 204 ? 13.846  -14.191 -43.721 1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CB  1 
ATOM   1677 O  OG1 . THR A 1 204 ? 12.533  -14.416 -43.192 1.00 100.87 ? ? ? ? ? ? 220 THR A OG1 1 
ATOM   1678 C  CG2 . THR A 1 204 ? 14.237  -15.362 -44.606 1.00 110.03 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CG2 1 
ATOM   1679 N  N   . PRO A 1 205 ? 15.731  -16.189 -41.820 1.00 110.59 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A N   1 
ATOM   1680 C  CA  . PRO A 1 205 ? 15.749  -17.300 -40.866 1.00 111.85 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CA  1 
ATOM   1681 C  C   . PRO A 1 205 ? 16.245  -16.811 -39.513 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A C   1 
ATOM   1682 O  O   . PRO A 1 205 ? 15.664  -17.138 -38.478 1.00 105.83 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A O   1 
ATOM   1683 C  CB  . PRO A 1 205 ? 16.765  -18.275 -41.476 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CB  1 
ATOM   1684 C  CG  . PRO A 1 205 ? 16.923  -17.845 -42.903 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CG  1 
ATOM   1685 C  CD  . PRO A 1 205 ? 16.734  -16.367 -42.883 1.00 115.06 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CD  1 
ATOM   1686 N  N   . GLN A 1 206 ? 17.316  -16.024 -39.535 1.00 126.00 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A N   1 
ATOM   1687 C  CA  . GLN A 1 206 ? 17.864  -15.433 -38.323 1.00 122.72 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CA  1 
ATOM   1688 C  C   . GLN A 1 206 ? 16.896  -14.395 -37.771 1.00 117.49 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A C   1 
ATOM   1689 O  O   . GLN A 1 206 ? 16.895  -14.104 -36.575 1.00 114.82 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A O   1 
ATOM   1690 C  CB  . GLN A 1 206 ? 19.219  -14.786 -38.616 1.00 123.48 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . GLN A 1 206 ? 19.946  -14.271 -37.384 1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CG  1 
ATOM   1692 C  CD  . GLN A 1 206 ? 20.450  -15.390 -36.491 1.00 123.92 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CD  1 
ATOM   1693 O  OE1 . GLN A 1 206 ? 20.769  -15.169 -35.322 1.00 122.39 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A OE1 1 
ATOM   1694 N  NE2 . GLN A 1 206 ? 20.524  -16.598 -37.038 1.00 128.41 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A NE2 1 
ATOM   1695 N  N   . TYR A 1 207 ? 16.070  -13.843 -38.653 1.00 95.60  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A N   1 
ATOM   1696 C  CA  . TYR A 1 207 ? 15.095  -12.830 -38.267 1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CA  1 
ATOM   1697 C  C   . TYR A 1 207 ? 13.931  -13.433 -37.489 1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A C   1 
ATOM   1698 O  O   . TYR A 1 207 ? 13.585  -12.955 -36.410 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A O   1 
ATOM   1699 C  CB  . TYR A 1 207 ? 14.583  -12.085 -39.501 1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . TYR A 1 207 ? 13.316  -11.294 -39.266 1.00 87.69  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CG  1 
ATOM   1701 C  CD1 . TYR A 1 207 ? 13.279  -10.262 -38.339 1.00 84.09  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CD1 1 
ATOM   1702 C  CD2 . TYR A 1 207 ? 12.160  -11.572 -39.983 1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CD2 1 
ATOM   1703 C  CE1 . TYR A 1 207 ? 12.123  -9.534  -38.126 1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CE1 1 
ATOM   1704 C  CE2 . TYR A 1 207 ? 11.000  -10.850 -39.778 1.00 85.46  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CE2 1 
ATOM   1705 C  CZ  . TYR A 1 207 ? 10.987  -9.833  -38.849 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CZ  1 
ATOM   1706 O  OH  . TYR A 1 207 ? 9.833   -9.112  -38.643 1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A OH  1 
ATOM   1707 N  N   . MET A 1 208 ? 13.328  -14.481 -38.042 1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 224 MET A N   1 
ATOM   1708 C  CA  . MET A 1 208 ? 12.227  -15.161 -37.372 1.00 92.12  ? ? ? ? ? ? 224 MET A CA  1 
ATOM   1709 C  C   . MET A 1 208 ? 12.702  -15.813 -36.078 1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 224 MET A C   1 
ATOM   1710 O  O   . MET A 1 208 ? 12.042  -15.716 -35.044 1.00 89.11  ? ? ? ? ? ? 224 MET A O   1 
ATOM   1711 C  CB  . MET A 1 208 ? 11.603  -16.214 -38.287 1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 224 MET A CB  1 
ATOM   1712 C  CG  . MET A 1 208 ? 10.889  -15.644 -39.498 1.00 96.60  ? ? ? ? ? ? 224 MET A CG  1 
ATOM   1713 S  SD  . MET A 1 208 ? 9.991   -16.915 -40.406 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 224 MET A SD  1 
ATOM   1714 C  CE  . MET A 1 208 ? 11.309  -18.081 -40.747 1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 224 MET A CE  1 
ATOM   1715 N  N   . GLU A 1 209 ? 13.848  -16.480 -36.146 1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A N   1 
ATOM   1716 C  CA  . GLU A 1 209 ? 14.428  -17.124 -34.976 1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CA  1 
ATOM   1717 C  C   . GLU A 1 209 ? 14.529  -16.140 -33.817 1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A C   1 
ATOM   1718 O  O   . GLU A 1 209 ? 14.019  -16.395 -32.728 1.00 95.39  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A O   1 
ATOM   1719 C  CB  . GLU A 1 209 ? 15.811  -17.683 -35.309 1.00 105.56 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CB  1 
ATOM   1720 C  CG  . GLU A 1 209 ? 16.511  -18.351 -34.140 1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CG  1 
ATOM   1721 C  CD  . GLU A 1 209 ? 17.958  -18.684 -34.446 1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CD  1 
ATOM   1722 O  OE1 . GLU A 1 209 ? 18.525  -19.564 -33.764 1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE1 1 
ATOM   1723 O  OE2 . GLU A 1 209 ? 18.527  -18.067 -35.371 1.00 111.41 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE2 1 
ATOM   1724 N  N   . ASN A 1 210 ? 15.188  -15.013 -34.063 1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A N   1 
ATOM   1725 C  CA  . ASN A 1 210 ? 15.361  -13.987 -33.042 1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CA  1 
ATOM   1726 C  C   . ASN A 1 210 ? 14.032  -13.405 -32.579 1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A C   1 
ATOM   1727 O  O   . ASN A 1 210 ? 13.795  -13.250 -31.381 1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A O   1 
ATOM   1728 C  CB  . ASN A 1 210 ? 16.266  -12.869 -33.559 1.00 97.94  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CB  1 
ATOM   1729 C  CG  . ASN A 1 210 ? 17.678  -13.341 -33.829 1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CG  1 
ATOM   1730 O  OD1 . ASN A 1 210 ? 18.106  -14.379 -33.321 1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A OD1 1 
ATOM   1731 N  ND2 . ASN A 1 210 ? 18.413  -12.580 -34.631 1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A ND2 1 
ATOM   1732 N  N   . MET A 1 211 ? 13.170  -13.084 -33.538 1.00 81.26  ? ? ? ? ? ? 227 MET A N   1 
ATOM   1733 C  CA  . MET A 1 211 ? 11.867  -12.502 -33.241 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CA  1 
ATOM   1734 C  C   . MET A 1 211 ? 11.022  -13.475 -32.426 1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 227 MET A C   1 
ATOM   1735 O  O   . MET A 1 211 ? 10.111  -13.072 -31.704 1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 227 MET A O   1 
ATOM   1736 C  CB  . MET A 1 211 ? 11.143  -12.141 -34.539 1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CB  1 
ATOM   1737 C  CG  . MET A 1 211 ? 10.190  -10.965 -34.417 1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CG  1 
ATOM   1738 S  SD  . MET A 1 211 ? 11.061  -9.397  -34.233 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 227 MET A SD  1 
ATOM   1739 C  CE  . MET A 1 211 ? 9.690   -8.244  -34.261 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CE  1 
ATOM   1740 N  N   . GLU A 1 212 ? 11.336  -14.761 -32.549 1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A N   1 
ATOM   1741 C  CA  . GLU A 1 212 ? 10.608  -15.804 -31.839 1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CA  1 
ATOM   1742 C  C   . GLU A 1 212 ? 10.979  -15.846 -30.362 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A C   1 
ATOM   1743 O  O   . GLU A 1 212 ? 10.105  -15.856 -29.496 1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A O   1 
ATOM   1744 C  CB  . GLU A 1 212 ? 10.873  -17.168 -32.478 1.00 82.60  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CB  1 
ATOM   1745 C  CG  . GLU A 1 212 ? 10.326  -18.334 -31.679 1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CG  1 
ATOM   1746 C  CD  . GLU A 1 212 ? 8.826   -18.253 -31.490 1.00 82.29  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CD  1 
ATOM   1747 O  OE1 . GLU A 1 212 ? 8.146   -17.686 -32.371 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A OE1 1 
ATOM   1748 O  OE2 . GLU A 1 212 ? 8.327   -18.759 -30.462 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A OE2 1 
ATOM   1749 N  N   . GLN A 1 213 ? 12.279  -15.873 -30.081 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A N   1 
ATOM   1750 C  CA  . GLN A 1 213 ? 12.767  -15.936 -28.708 1.00 86.28  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CA  1 
ATOM   1751 C  C   . GLN A 1 213 ? 12.173  -14.823 -27.852 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A C   1 
ATOM   1752 O  O   . GLN A 1 213 ? 11.778  -15.049 -26.709 1.00 81.70  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A O   1 
ATOM   1753 C  CB  . GLN A 1 213 ? 14.293  -15.857 -28.677 1.00 88.80  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CB  1 
ATOM   1754 C  CG  . GLN A 1 213 ? 14.986  -16.968 -29.442 1.00 93.27  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CG  1 
ATOM   1755 C  CD  . GLN A 1 213 ? 16.495  -16.886 -29.341 1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CD  1 
ATOM   1756 O  OE1 . GLN A 1 213 ? 17.216  -17.607 -30.031 1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A OE1 1 
ATOM   1757 N  NE2 . GLN A 1 213 ? 16.983  -16.002 -28.477 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A NE2 1 
ATOM   1758 N  N   . VAL A 1 214 ? 12.114  -13.620 -28.412 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A N   1 
ATOM   1759 C  CA  . VAL A 1 214 ? 11.538  -12.481 -27.710 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CA  1 
ATOM   1760 C  C   . VAL A 1 214 ? 10.080  -12.751 -27.366 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A C   1 
ATOM   1761 O  O   . VAL A 1 214 ? 9.652   -12.550 -26.230 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A O   1 
ATOM   1762 C  CB  . VAL A 1 214 ? 11.623  -11.196 -28.552 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CB  1 
ATOM   1763 C  CG1 . VAL A 1 214 ? 11.077  -10.011 -27.768 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CG1 1 
ATOM   1764 C  CG2 . VAL A 1 214 ? 13.058  -10.941 -28.989 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CG2 1 
ATOM   1765 N  N   . PHE A 1 215 ? 9.320   -13.209 -28.356 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A N   1 
ATOM   1766 C  CA  . PHE A 1 215 ? 7.909   -13.517 -28.153 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CA  1 
ATOM   1767 C  C   . PHE A 1 215 ? 7.727   -14.612 -27.105 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A C   1 
ATOM   1768 O  O   . PHE A 1 215 ? 6.862   -14.512 -26.235 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A O   1 
ATOM   1769 C  CB  . PHE A 1 215 ? 7.251   -13.929 -29.472 1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CB  1 
ATOM   1770 C  CG  . PHE A 1 215 ? 5.840   -14.422 -29.315 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CG  1 
ATOM   1771 C  CD1 . PHE A 1 215 ? 5.566   -15.779 -29.281 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CD1 1 
ATOM   1772 C  CD2 . PHE A 1 215 ? 4.789   -13.528 -29.196 1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CD2 1 
ATOM   1773 C  CE1 . PHE A 1 215 ? 4.269   -16.236 -29.135 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CE1 1 
ATOM   1774 C  CE2 . PHE A 1 215 ? 3.490   -13.978 -29.049 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CE2 1 
ATOM   1775 C  CZ  . PHE A 1 215 ? 3.230   -15.334 -29.019 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CZ  1 
ATOM   1776 N  N   . GLU A 1 216 ? 8.546   -15.655 -27.193 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A N   1 
ATOM   1777 C  CA  . GLU A 1 216 ? 8.486   -16.757 -26.239 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CA  1 
ATOM   1778 C  C   . GLU A 1 216 ? 8.820   -16.275 -24.832 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A C   1 
ATOM   1779 O  O   . GLU A 1 216 ? 8.260   -16.762 -23.850 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A O   1 
ATOM   1780 C  CB  . GLU A 1 216 ? 9.437   -17.881 -26.654 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CB  1 
ATOM   1781 C  CG  . GLU A 1 216 ? 9.472   -19.063 -25.693 1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CG  1 
ATOM   1782 C  CD  . GLU A 1 216 ? 8.198   -19.890 -25.722 1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CD  1 
ATOM   1783 O  OE1 . GLU A 1 216 ? 8.187   -20.979 -25.110 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A OE1 1 
ATOM   1784 O  OE2 . GLU A 1 216 ? 7.212   -19.458 -26.356 1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A OE2 1 
ATOM   1785 N  N   . GLN A 1 217 ? 9.735   -15.315 -24.741 1.00 103.48 ? ? ? ? ? ? 233 GLN A N   1 
ATOM   1786 C  CA  . GLN A 1 217 ? 10.112  -14.739 -23.457 1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CA  1 
ATOM   1787 C  C   . GLN A 1 217 ? 8.918   -14.028 -22.832 1.00 99.86  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A C   1 
ATOM   1788 O  O   . GLN A 1 217 ? 8.874   -13.807 -21.622 1.00 99.69  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A O   1 
ATOM   1789 C  CB  . GLN A 1 217 ? 11.280  -13.768 -23.625 1.00 103.72 ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CB  1 
ATOM   1790 C  CG  . GLN A 1 217 ? 11.943  -13.368 -22.318 1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CG  1 
ATOM   1791 C  CD  . GLN A 1 217 ? 12.562  -14.550 -21.596 1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CD  1 
ATOM   1792 O  OE1 . GLN A 1 217 ? 12.834  -15.588 -22.199 1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 233 GLN A OE1 1 
ATOM   1793 N  NE2 . GLN A 1 217 ? 12.790  -14.396 -20.297 1.00 108.95 ? ? ? ? ? ? 233 GLN A NE2 1 
ATOM   1794 N  N   . CYS A 1 218 ? 7.951   -13.668 -23.671 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A N   1 
ATOM   1795 C  CA  . CYS A 1 218 ? 6.709   -13.073 -23.201 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A CA  1 
ATOM   1796 C  C   . CYS A 1 218 ? 5.732   -14.172 -22.808 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A C   1 
ATOM   1797 O  O   . CYS A 1 218 ? 5.034   -14.065 -21.801 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A O   1 
ATOM   1798 C  CB  . CYS A 1 218 ? 6.095   -12.188 -24.284 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A CB  1 
ATOM   1799 S  SG  . CYS A 1 218 ? 7.196   -10.891 -24.886 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A SG  1 
ATOM   1800 N  N   . GLN A 1 219 ? 5.688   -15.230 -23.613 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N   1 
ATOM   1801 C  CA  . GLN A 1 219 ? 4.854   -16.387 -23.319 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA  1 
ATOM   1802 C  C   . GLN A 1 219 ? 5.210   -16.960 -21.953 1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C   1 
ATOM   1803 O  O   . GLN A 1 219 ? 4.337   -17.400 -21.204 1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O   1 
ATOM   1804 C  CB  . GLN A 1 219 ? 5.031   -17.462 -24.394 1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB  1 
ATOM   1805 C  CG  . GLN A 1 219 ? 4.658   -17.021 -25.801 1.00 77.15  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG  1 
ATOM   1806 C  CD  . GLN A 1 219 ? 3.177   -16.735 -25.955 1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD  1 
ATOM   1807 O  OE1 . GLN A 1 219 ? 2.648   -15.799 -25.358 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1 1 
ATOM   1808 N  NE2 . GLN A 1 219 ? 2.502   -17.539 -26.769 1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2 1 
ATOM   1809 N  N   . GLN A 1 220 ? 6.501   -16.953 -21.638 1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A N   1 
ATOM   1810 C  CA  . GLN A 1 220 ? 6.984   -17.432 -20.350 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CA  1 
ATOM   1811 C  C   . GLN A 1 220 ? 6.447   -16.562 -19.219 1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A C   1 
ATOM   1812 O  O   . GLN A 1 220 ? 5.820   -17.059 -18.283 1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A O   1 
ATOM   1813 C  CB  . GLN A 1 220 ? 8.514   -17.430 -20.322 1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CB  1 
ATOM   1814 C  CG  . GLN A 1 220 ? 9.167   -18.291 -21.394 1.00 96.00  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CG  1 
ATOM   1815 C  CD  . GLN A 1 220 ? 9.104   -19.774 -21.078 1.00 99.22  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CD  1 
ATOM   1816 O  OE1 . GLN A 1 220 ? 8.959   -20.170 -19.920 1.00 99.93  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A OE1 1 
ATOM   1817 N  NE2 . GLN A 1 220 ? 9.221   -20.603 -22.109 1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A NE2 1 
ATOM   1818 N  N   . PHE A 1 221 ? 6.696   -15.260 -19.316 1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A N   1 
ATOM   1819 C  CA  . PHE A 1 221 ? 6.291   -14.313 -18.283 1.00 80.95  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CA  1 
ATOM   1820 C  C   . PHE A 1 221 ? 4.777   -14.257 -18.119 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A C   1 
ATOM   1821 O  O   . PHE A 1 221 ? 4.265   -14.242 -17.000 1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A O   1 
ATOM   1822 C  CB  . PHE A 1 221 ? 6.838   -12.920 -18.600 1.00 80.46  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CB  1 
ATOM   1823 C  CG  . PHE A 1 221 ? 6.381   -11.854 -17.644 1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CG  1 
ATOM   1824 C  CD1 . PHE A 1 221 ? 5.569   -10.819 -18.078 1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CD1 1 
ATOM   1825 C  CD2 . PHE A 1 221 ? 6.762   -11.887 -16.313 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CD2 1 
ATOM   1826 C  CE1 . PHE A 1 221 ? 5.148   -9.836  -17.203 1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CE1 1 
ATOM   1827 C  CE2 . PHE A 1 221 ? 6.344   -10.907 -15.433 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CE2 1 
ATOM   1828 C  CZ  . PHE A 1 221 ? 5.536   -9.880  -15.879 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CZ  1 
ATOM   1829 N  N   . GLU A 1 222 ? 4.065   -14.222 -19.240 1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A N   1 
ATOM   1830 C  CA  . GLU A 1 222 ? 2.609   -14.180 -19.218 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CA  1 
ATOM   1831 C  C   . GLU A 1 222 ? 2.046   -15.436 -18.565 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A C   1 
ATOM   1832 O  O   . GLU A 1 222 ? 1.088   -15.372 -17.794 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A O   1 
ATOM   1833 C  CB  . GLU A 1 222 ? 2.054   -14.031 -20.635 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CB  1 
ATOM   1834 C  CG  . GLU A 1 222 ? 0.541   -13.896 -20.700 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CG  1 
ATOM   1835 C  CD  . GLU A 1 222 ? 0.041   -12.595 -20.099 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CD  1 
ATOM   1836 O  OE1 . GLU A 1 222 ? -1.179  -12.339 -20.174 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE1 1 
ATOM   1837 O  OE2 . GLU A 1 222 ? 0.865   -11.827 -19.557 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE2 1 
ATOM   1838 N  N   . GLU A 1 223 ? 2.647   -16.577 -18.881 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A N   1 
ATOM   1839 C  CA  . GLU A 1 223 ? 2.225   -17.844 -18.303 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CA  1 
ATOM   1840 C  C   . GLU A 1 223 ? 2.181   -17.750 -16.784 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A C   1 
ATOM   1841 O  O   . GLU A 1 223 ? 1.241   -18.231 -16.152 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A O   1 
ATOM   1842 C  CB  . GLU A 1 223 ? 3.168   -18.969 -18.730 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CB  1 
ATOM   1843 C  CG  . GLU A 1 223 ? 2.937   -20.279 -17.998 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CG  1 
ATOM   1844 C  CD  . GLU A 1 223 ? 3.956   -21.340 -18.365 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CD  1 
ATOM   1845 O  OE1 . GLU A 1 223 ? 4.103   -22.314 -17.598 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A OE1 1 
ATOM   1846 O  OE2 . GLU A 1 223 ? 4.612   -21.197 -19.417 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A OE2 1 
ATOM   1847 N  N   . LYS A 1 224 ? 3.201   -17.123 -16.204 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A N   1 
ATOM   1848 C  CA  . LYS A 1 224 ? 3.288   -16.977 -14.754 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CA  1 
ATOM   1849 C  C   . LYS A 1 224 ? 2.047   -16.317 -14.162 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A C   1 
ATOM   1850 O  O   . LYS A 1 224 ? 1.490   -16.807 -13.180 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A O   1 
ATOM   1851 C  CB  . LYS A 1 224 ? 4.546   -16.200 -14.355 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CB  1 
ATOM   1852 C  CG  . LYS A 1 224 ? 5.789   -17.064 -14.203 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CG  1 
ATOM   1853 C  CD  . LYS A 1 224 ? 6.946   -16.264 -13.622 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CD  1 
ATOM   1854 C  CE  . LYS A 1 224 ? 8.110   -17.163 -13.225 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CE  1 
ATOM   1855 N  NZ  . LYS A 1 224 ? 7.793   -18.019 -12.045 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A NZ  1 
ATOM   1856 N  N   . ARG A 1 225 ? 1.611   -15.211 -14.756 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A N   1 
ATOM   1857 C  CA  . ARG A 1 225 ? 0.423   -14.525 -14.263 1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CA  1 
ATOM   1858 C  C   . ARG A 1 225 ? -0.802  -15.423 -14.385 1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A C   1 
ATOM   1859 O  O   . ARG A 1 225 ? -1.578  -15.557 -13.440 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A O   1 
ATOM   1860 C  CB  . ARG A 1 225 ? 0.182   -13.211 -15.008 1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CB  1 
ATOM   1861 C  CG  . ARG A 1 225 ? -0.602  -12.199 -14.184 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CG  1 
ATOM   1862 C  CD  . ARG A 1 225 ? -1.224  -11.102 -15.031 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CD  1 
ATOM   1863 N  NE  . ARG A 1 225 ? -2.499  -11.515 -15.610 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A NE  1 
ATOM   1864 C  CZ  . ARG A 1 225 ? -2.749  -11.559 -16.914 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CZ  1 
ATOM   1865 N  NH1 . ARG A 1 225 ? -3.940  -11.949 -17.349 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A NH1 1 
ATOM   1866 N  NH2 . ARG A 1 225 ? -1.812  -11.204 -17.782 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A NH2 1 
ATOM   1867 N  N   . LEU A 1 226 ? -0.968  -16.037 -15.552 1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A N   1 
ATOM   1868 C  CA  . LEU A 1 226 ? -2.098  -16.927 -15.788 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CA  1 
ATOM   1869 C  C   . LEU A 1 226 ? -2.182  -18.012 -14.718 1.00 73.18  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A C   1 
ATOM   1870 O  O   . LEU A 1 226 ? -3.152  -18.076 -13.963 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A O   1 
ATOM   1871 C  CB  . LEU A 1 226 ? -2.012  -17.556 -17.181 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CB  1 
ATOM   1872 C  CG  . LEU A 1 226 ? -2.111  -16.600 -18.372 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CG  1 
ATOM   1873 C  CD1 . LEU A 1 226 ? -2.192  -17.378 -19.675 1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CD1 1 
ATOM   1874 C  CD2 . LEU A 1 226 ? -3.312  -15.680 -18.226 1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CD2 1 
ATOM   1875 N  N   . ARG A 1 227 ? -1.162  -18.860 -14.654 1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A N   1 
ATOM   1876 C  CA  . ARG A 1 227 ? -1.126  -19.929 -13.664 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CA  1 
ATOM   1877 C  C   . ARG A 1 227 ? -1.334  -19.393 -12.252 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A C   1 
ATOM   1878 O  O   . ARG A 1 227 ? -1.942  -20.054 -11.410 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A O   1 
ATOM   1879 C  CB  . ARG A 1 227 ? 0.190   -20.701 -13.754 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CB  1 
ATOM   1880 C  CG  . ARG A 1 227 ? 0.190   -21.779 -14.820 1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CG  1 
ATOM   1881 C  CD  . ARG A 1 227 ? 1.587   -22.314 -15.069 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CD  1 
ATOM   1882 N  NE  . ARG A 1 227 ? 1.554   -23.602 -15.755 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A NE  1 
ATOM   1883 C  CZ  . ARG A 1 227 ? 1.209   -23.763 -17.029 1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CZ  1 
ATOM   1884 N  NH1 . ARG A 1 227 ? 0.859   -22.713 -17.760 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A NH1 1 
ATOM   1885 N  NH2 . ARG A 1 227 ? 1.207   -24.974 -17.570 1.00 90.39  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A NH2 1 
ATOM   1886 N  N   . PHE A 1 228 ? -0.828  -18.190 -11.999 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A N   1 
ATOM   1887 C  CA  . PHE A 1 228 ? -0.994  -17.549 -10.701 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CA  1 
ATOM   1888 C  C   . PHE A 1 228 ? -2.469  -17.288 -10.415 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A C   1 
ATOM   1889 O  O   . PHE A 1 228 ? -2.980  -17.660 -9.360  1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A O   1 
ATOM   1890 C  CB  . PHE A 1 228 ? -0.196  -16.246 -10.639 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CB  1 
ATOM   1891 C  CG  . PHE A 1 228 ? -0.387  -15.475 -9.364  1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CG  1 
ATOM   1892 C  CD1 . PHE A 1 228 ? -1.011  -14.237 -9.374  1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD1 1 
ATOM   1893 C  CD2 . PHE A 1 228 ? 0.054   -15.987 -8.156  1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD2 1 
ATOM   1894 C  CE1 . PHE A 1 228 ? -1.188  -13.524 -8.202  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE1 1 
ATOM   1895 C  CE2 . PHE A 1 228 ? -0.123  -15.280 -6.981  1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE2 1 
ATOM   1896 C  CZ  . PHE A 1 228 ? -0.744  -14.047 -7.005  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CZ  1 
ATOM   1897 N  N   . PHE A 1 229 ? -3.150  -16.650 -11.361 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A N   1 
ATOM   1898 C  CA  . PHE A 1 229 ? -4.580  -16.392 -11.232 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CA  1 
ATOM   1899 C  C   . PHE A 1 229 ? -5.347  -17.671 -10.915 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A C   1 
ATOM   1900 O  O   . PHE A 1 229 ? -6.270  -17.664 -10.101 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A O   1 
ATOM   1901 C  CB  . PHE A 1 229 ? -5.131  -15.751 -12.507 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CB  1 
ATOM   1902 C  CG  . PHE A 1 229 ? -5.003  -14.255 -12.539 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CG  1 
ATOM   1903 C  CD1 . PHE A 1 229 ? -3.799  -13.641 -12.236 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD1 1 
ATOM   1904 C  CD2 . PHE A 1 229 ? -6.085  -13.463 -12.885 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD2 1 
ATOM   1905 C  CE1 . PHE A 1 229 ? -3.680  -12.263 -12.268 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE1 1 
ATOM   1906 C  CE2 . PHE A 1 229 ? -5.972  -12.086 -12.921 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE2 1 
ATOM   1907 C  CZ  . PHE A 1 229 ? -4.768  -11.485 -12.612 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CZ  1 
ATOM   1908 N  N   . ARG A 1 230 ? -4.965  -18.767 -11.559 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A N   1 
ATOM   1909 C  CA  . ARG A 1 230 ? -5.620  -20.045 -11.313 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CA  1 
ATOM   1910 C  C   . ARG A 1 230 ? -5.376  -20.499 -9.877  1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A C   1 
ATOM   1911 O  O   . ARG A 1 230 ? -6.316  -20.838 -9.157  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A O   1 
ATOM   1912 C  CB  . ARG A 1 230 ? -5.138  -21.108 -12.302 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CB  1 
ATOM   1913 C  CG  . ARG A 1 230 ? -5.936  -22.402 -12.246 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CG  1 
ATOM   1914 C  CD  . ARG A 1 230 ? -5.498  -23.381 -13.322 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CD  1 
ATOM   1915 N  NE  . ARG A 1 230 ? -6.279  -24.614 -13.282 1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NE  1 
ATOM   1916 C  CZ  . ARG A 1 230 ? -5.959  -25.678 -12.552 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CZ  1 
ATOM   1917 N  NH1 . ARG A 1 230 ? -4.869  -25.664 -11.798 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NH1 1 
ATOM   1918 N  NH2 . ARG A 1 230 ? -6.729  -26.758 -12.575 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NH2 1 
ATOM   1919 N  N   . GLU A 1 231 ? -4.112  -20.496 -9.463  1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A N   1 
ATOM   1920 C  CA  . GLU A 1 231 ? -3.749  -20.869 -8.100  1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CA  1 
ATOM   1921 C  C   . GLU A 1 231 ? -4.514  -20.026 -7.086  1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A C   1 
ATOM   1922 O  O   . GLU A 1 231 ? -5.066  -20.549 -6.118  1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A O   1 
ATOM   1923 C  CB  . GLU A 1 231 ? -2.242  -20.705 -7.886  1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CB  1 
ATOM   1924 C  CG  . GLU A 1 231 ? -1.765  -21.062 -6.484  1.00 72.10  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CG  1 
ATOM   1925 C  CD  . GLU A 1 231 ? -0.280  -20.810 -6.290  1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CD  1 
ATOM   1926 O  OE1 . GLU A 1 231 ? 0.326   -20.128 -7.144  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE1 1 
ATOM   1927 O  OE2 . GLU A 1 231 ? 0.283   -21.293 -5.284  1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE2 1 
ATOM   1928 N  N   . VAL A 1 232 ? -4.543  -18.717 -7.320  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A N   1 
ATOM   1929 C  CA  . VAL A 1 232 ? -5.233  -17.788 -6.433  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CA  1 
ATOM   1930 C  C   . VAL A 1 232 ? -6.727  -18.081 -6.372  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A C   1 
ATOM   1931 O  O   . VAL A 1 232 ? -7.253  -18.436 -5.318  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A O   1 
ATOM   1932 C  CB  . VAL A 1 232 ? -5.025  -16.325 -6.876  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CB  1 
ATOM   1933 C  CG1 . VAL A 1 232 ? -5.925  -15.393 -6.079  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CG1 1 
ATOM   1934 C  CG2 . VAL A 1 232 ? -3.567  -15.929 -6.718  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CG2 1 
ATOM   1935 N  N   . LEU A 1 233 ? -7.402  -17.932 -7.507  1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A N   1 
ATOM   1936 C  CA  . LEU A 1 233 ? -8.840  -18.164 -7.582  1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CA  1 
ATOM   1937 C  C   . LEU A 1 233 ? -9.246  -19.459 -6.886  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A C   1 
ATOM   1938 O  O   . LEU A 1 233 ? -10.212 -19.484 -6.125  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A O   1 
ATOM   1939 C  CB  . LEU A 1 233 ? -9.310  -18.177 -9.037  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CB  1 
ATOM   1940 C  CG  . LEU A 1 233 ? -9.225  -16.838 -9.770  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CG  1 
ATOM   1941 C  CD1 . LEU A 1 233 ? -9.933  -16.917 -11.112 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD1 1 
ATOM   1942 C  CD2 . LEU A 1 233 ? -9.814  -15.728 -8.917  1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD2 1 
ATOM   1943 N  N   . LEU A 1 234 ? -8.507  -20.531 -7.151  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A N   1 
ATOM   1944 C  CA  . LEU A 1 234 ? -8.767  -21.808 -6.499  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CA  1 
ATOM   1945 C  C   . LEU A 1 234 ? -8.877  -21.623 -4.989  1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A C   1 
ATOM   1946 O  O   . LEU A 1 234 ? -9.838  -22.074 -4.367  1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A O   1 
ATOM   1947 C  CB  . LEU A 1 234 ? -7.668  -22.819 -6.829  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CB  1 
ATOM   1948 C  CG  . LEU A 1 234 ? -7.696  -23.430 -8.231  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CG  1 
ATOM   1949 C  CD1 . LEU A 1 234 ? -6.450  -24.267 -8.480  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CD1 1 
ATOM   1950 C  CD2 . LEU A 1 234 ? -8.955  -24.261 -8.428  1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CD2 1 
ATOM   1951 N  N   . GLU A 1 235 ? -7.890  -20.950 -4.407  1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A N   1 
ATOM   1952 C  CA  . GLU A 1 235 ? -7.891  -20.676 -2.975  1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CA  1 
ATOM   1953 C  C   . GLU A 1 235 ? -9.070  -19.791 -2.586  1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A C   1 
ATOM   1954 O  O   . GLU A 1 235 ? -9.737  -20.039 -1.583  1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A O   1 
ATOM   1955 C  CB  . GLU A 1 235 ? -6.578  -20.017 -2.554  1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CB  1 
ATOM   1956 C  CG  . GLU A 1 235 ? -5.371  -20.936 -2.625  1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CG  1 
ATOM   1957 C  CD  . GLU A 1 235 ? -4.071  -20.208 -2.348  1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CD  1 
ATOM   1958 O  OE1 . GLU A 1 235 ? -4.059  -18.961 -2.428  1.00 93.74  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A OE1 1 
ATOM   1959 O  OE2 . GLU A 1 235 ? -3.061  -20.881 -2.053  1.00 98.64  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A OE2 1 
ATOM   1960 N  N   . VAL A 1 236 ? -9.320  -18.757 -3.383  1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A N   1 
ATOM   1961 C  CA  . VAL A 1 236 ? -10.436 -17.851 -3.134  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CA  1 
ATOM   1962 C  C   . VAL A 1 236 ? -11.749 -18.621 -3.059  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A C   1 
ATOM   1963 O  O   . VAL A 1 236 ? -12.551 -18.415 -2.146  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A O   1 
ATOM   1964 C  CB  . VAL A 1 236 ? -10.542 -16.773 -4.232  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CB  1 
ATOM   1965 C  CG1 . VAL A 1 236 ? -11.780 -15.911 -4.018  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CG1 1 
ATOM   1966 C  CG2 . VAL A 1 236 ? -9.284  -15.916 -4.259  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CG2 1 
ATOM   1967 N  N   . GLN A 1 237 ? -11.962 -19.508 -4.025  1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A N   1 
ATOM   1968 C  CA  . GLN A 1 237 ? -13.152 -20.349 -4.047  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CA  1 
ATOM   1969 C  C   . GLN A 1 237 ? -13.268 -21.133 -2.747  1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A C   1 
ATOM   1970 O  O   . GLN A 1 237 ? -14.366 -21.355 -2.239  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A O   1 
ATOM   1971 C  CB  . GLN A 1 237 ? -13.112 -21.301 -5.247  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CB  1 
ATOM   1972 C  CG  . GLN A 1 237 ? -14.046 -22.499 -5.139  1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CG  1 
ATOM   1973 C  CD  . GLN A 1 237 ? -13.410 -23.679 -4.424  1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CD  1 
ATOM   1974 O  OE1 . GLN A 1 237 ? -14.103 -24.525 -3.856  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A OE1 1 
ATOM   1975 N  NE2 . GLN A 1 237 ? -12.083 -23.740 -4.448  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A NE2 1 
ATOM   1976 N  N   . LYS A 1 238 ? -12.122 -21.540 -2.210  1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A N   1 
ATOM   1977 C  CA  . LYS A 1 238 ? -12.076 -22.308 -0.972  1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CA  1 
ATOM   1978 C  C   . LYS A 1 238 ? -12.321 -21.415 0.242   1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A C   1 
ATOM   1979 O  O   . LYS A 1 238 ? -12.795 -21.880 1.278   1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A O   1 
ATOM   1980 C  CB  . LYS A 1 238 ? -10.730 -23.026 -0.844  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CB  1 
ATOM   1981 C  CG  . LYS A 1 238 ? -10.665 -24.050 0.278   1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CG  1 
ATOM   1982 C  CD  . LYS A 1 238 ? -9.343  -24.805 0.262   1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CD  1 
ATOM   1983 C  CE  . LYS A 1 238 ? -8.161  -23.861 0.442   1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CE  1 
ATOM   1984 N  NZ  . LYS A 1 238 ? -6.854  -24.578 0.395   1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A NZ  1 
ATOM   1985 N  N   . HIS A 1 239 ? -12.000 -20.131 0.109   1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A N   1 
ATOM   1986 C  CA  . HIS A 1 239 ? -12.194 -19.179 1.198   1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CA  1 
ATOM   1987 C  C   . HIS A 1 239 ? -13.622 -18.635 1.238   1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A C   1 
ATOM   1988 O  O   . HIS A 1 239 ? -14.021 -17.987 2.206   1.00 86.98  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A O   1 
ATOM   1989 C  CB  . HIS A 1 239 ? -11.189 -18.027 1.104   1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CB  1 
ATOM   1990 C  CG  . HIS A 1 239 ? -9.796  -18.405 1.503   1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CG  1 
ATOM   1991 N  ND1 . HIS A 1 239 ? -8.739  -18.398 0.617   1.00 94.52  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A ND1 1 
ATOM   1992 C  CD2 . HIS A 1 239 ? -9.287  -18.807 2.691   1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CD2 1 
ATOM   1993 C  CE1 . HIS A 1 239 ? -7.640  -18.776 1.244   1.00 98.55  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CE1 1 
ATOM   1994 N  NE2 . HIS A 1 239 ? -7.944  -19.030 2.504   1.00 101.00 ? ? ? ? ? ? 255 HIS A NE2 1 
ATOM   1995 N  N   . LEU A 1 240 ? -14.385 -18.901 0.184   1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A N   1 
ATOM   1996 C  CA  . LEU A 1 240 ? -15.783 -18.491 0.130   1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CA  1 
ATOM   1997 C  C   . LEU A 1 240 ? -16.698 -19.672 0.422   1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A C   1 
ATOM   1998 O  O   . LEU A 1 240 ? -17.850 -19.500 0.822   1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A O   1 
ATOM   1999 C  CB  . LEU A 1 240 ? -16.117 -17.908 -1.242  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CB  1 
ATOM   2000 C  CG  . LEU A 1 240 ? -15.463 -16.574 -1.591  1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CG  1 
ATOM   2001 C  CD1 . LEU A 1 240 ? -15.817 -16.166 -3.011  1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CD1 1 
ATOM   2002 C  CD2 . LEU A 1 240 ? -15.883 -15.501 -0.597  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CD2 1 
ATOM   2003 N  N   . ASP A 1 241 ? -16.173 -20.874 0.216   1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A N   1 
ATOM   2004 C  CA  . ASP A 1 241 ? -16.958 -22.089 0.369   1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A CA  1 
ATOM   2005 C  C   . ASP A 1 241 ? -17.160 -22.444 1.834   1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A C   1 
ATOM   2006 O  O   . ASP A 1 241 ? -16.207 -22.779 2.537   1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A O   1 
ATOM   2007 C  CB  . ASP A 1 241 ? -16.285 -23.252 -0.359  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A CB  1 
ATOM   2008 C  CG  . ASP A 1 241 ? -17.204 -24.441 -0.526  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A CG  1 
ATOM   2009 O  OD1 . ASP A 1 241 ? -18.426 -24.276 -0.332  1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A OD1 1 
ATOM   2010 O  OD2 . ASP A 1 241 ? -16.705 -25.539 -0.854  1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A OD2 1 
ATOM   2011 N  N   . LEU A 1 242 ? -18.407 -22.368 2.287   1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A N   1 
ATOM   2012 C  CA  . LEU A 1 242 ? -18.753 -22.749 3.650   1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CA  1 
ATOM   2013 C  C   . LEU A 1 242 ? -19.460 -24.099 3.668   1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A C   1 
ATOM   2014 O  O   . LEU A 1 242 ? -19.963 -24.532 4.705   1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A O   1 
ATOM   2015 C  CB  . LEU A 1 242 ? -19.641 -21.685 4.298   1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CB  1 
ATOM   2016 C  CG  . LEU A 1 242 ? -18.986 -20.330 4.568   1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CG  1 
ATOM   2017 C  CD1 . LEU A 1 242 ? -20.001 -19.337 5.117   1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CD1 1 
ATOM   2018 C  CD2 . LEU A 1 242 ? -17.816 -20.491 5.525   1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CD2 1 
ATOM   2019 N  N   . SER A 1 243 ? -19.493 -24.760 2.515   1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 259 SER A N   1 
ATOM   2020 C  CA  . SER A 1 243 ? -20.169 -26.046 2.386   1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 259 SER A CA  1 
ATOM   2021 C  C   . SER A 1 243 ? -19.477 -27.130 3.206   1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 259 SER A C   1 
ATOM   2022 O  O   . SER A 1 243 ? -20.090 -27.750 4.075   1.00 111.96 ? ? ? ? ? ? 259 SER A O   1 
ATOM   2023 C  CB  . SER A 1 243 ? -20.250 -26.469 0.918   1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 259 SER A CB  1 
ATOM   2024 O  OG  . SER A 1 243 ? -18.967 -26.778 0.400   1.00 121.63 ? ? ? ? ? ? 259 SER A OG  1 
ATOM   2025 N  N   . ASN A 1 244 ? -18.198 -27.355 2.924   1.00 167.81 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A N   1 
ATOM   2026 C  CA  . ASN A 1 244 ? -17.428 -28.368 3.634   1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A CA  1 
ATOM   2027 C  C   . ASN A 1 244 ? -16.732 -27.807 4.870   1.00 171.21 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A C   1 
ATOM   2028 O  O   . ASN A 1 244 ? -15.561 -28.093 5.120   1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A O   1 
ATOM   2029 C  CB  . ASN A 1 244 ? -16.413 -29.031 2.701   1.00 180.89 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A CB  1 
ATOM   2030 C  CG  . ASN A 1 244 ? -17.072 -29.896 1.642   1.00 183.32 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A CG  1 
ATOM   2031 O  OD1 . ASN A 1 244 ? -18.247 -29.718 1.320   1.00 178.58 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A OD1 1 
ATOM   2032 N  ND2 . ASN A 1 244 ? -16.315 -30.841 1.095   1.00 191.20 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A ND2 1 
ATOM   2033 N  N   . VAL A 1 245 ? -17.462 -27.006 5.638   1.00 123.29 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A N   1 
ATOM   2034 C  CA  . VAL A 1 245 ? -16.941 -26.442 6.876   1.00 121.96 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CA  1 
ATOM   2035 C  C   . VAL A 1 245 ? -17.567 -27.130 8.084   1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A C   1 
ATOM   2036 O  O   . VAL A 1 245 ? -18.783 -27.093 8.271   1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A O   1 
ATOM   2037 C  CB  . VAL A 1 245 ? -17.204 -24.928 6.965   1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CB  1 
ATOM   2038 C  CG1 . VAL A 1 245 ? -16.811 -24.401 8.338   1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CG1 1 
ATOM   2039 C  CG2 . VAL A 1 245 ? -16.450 -24.194 5.868   1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CG2 1 
ATOM   2040 N  N   . ALA A 1 246 ? -16.727 -27.760 8.898   1.00 116.62 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A N   1 
ATOM   2041 C  CA  . ALA A 1 246 ? -17.195 -28.491 10.070  1.00 114.52 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A CA  1 
ATOM   2042 C  C   . ALA A 1 246 ? -18.006 -27.600 11.005  1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A C   1 
ATOM   2043 O  O   . ALA A 1 246 ? -19.051 -28.007 11.513  1.00 102.80 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A O   1 
ATOM   2044 C  CB  . ALA A 1 246 ? -16.018 -29.107 10.812  1.00 120.60 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A CB  1 
ATOM   2045 N  N   . SER A 1 247 ? -17.519 -26.383 11.225  1.00 88.12  ? ? ? ? ? ? 263 SER A N   1 
ATOM   2046 C  CA  . SER A 1 247 ? -18.160 -25.453 12.147  1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 263 SER A CA  1 
ATOM   2047 C  C   . SER A 1 247 ? -19.542 -25.022 11.666  1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 263 SER A C   1 
ATOM   2048 O  O   . SER A 1 247 ? -20.441 -24.790 12.474  1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 263 SER A O   1 
ATOM   2049 C  CB  . SER A 1 247 ? -17.278 -24.223 12.365  1.00 83.19  ? ? ? ? ? ? 263 SER A CB  1 
ATOM   2050 O  OG  . SER A 1 247 ? -16.033 -24.583 12.936  1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 263 SER A OG  1 
ATOM   2051 N  N   . TYR A 1 248 ? -19.707 -24.916 10.352  1.00 100.37 ? ? ? ? ? ? 264 TYR A N   1 
ATOM   2052 C  CA  . TYR A 1 248 ? -20.959 -24.429 9.780   1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CA  1 
ATOM   2053 C  C   . TYR A 1 248 ? -22.131 -25.368 10.055  1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A C   1 
ATOM   2054 O  O   . TYR A 1 248 ? -23.146 -24.954 10.616  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A O   1 
ATOM   2055 C  CB  . TYR A 1 248 ? -20.814 -24.191 8.275   1.00 97.47  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CB  1 
ATOM   2056 C  CG  . TYR A 1 248 ? -22.014 -23.514 7.654   1.00 92.37  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CG  1 
ATOM   2057 C  CD1 . TYR A 1 248 ? -22.222 -22.151 7.810   1.00 89.02  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CD1 1 
ATOM   2058 C  CD2 . TYR A 1 248 ? -22.939 -24.236 6.913   1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CD2 1 
ATOM   2059 C  CE1 . TYR A 1 248 ? -23.317 -21.525 7.246   1.00 84.74  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CE1 1 
ATOM   2060 C  CE2 . TYR A 1 248 ? -24.038 -23.618 6.343   1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CE2 1 
ATOM   2061 C  CZ  . TYR A 1 248 ? -24.222 -22.262 6.513   1.00 82.70  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CZ  1 
ATOM   2062 O  OH  . TYR A 1 248 ? -25.314 -21.640 5.950   1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A OH  1 
ATOM   2063 N  N   . LYS A 1 249 ? -21.989 -26.627 9.655   1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A N   1 
ATOM   2064 C  CA  . LYS A 1 249 ? -23.037 -27.619 9.871   1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CA  1 
ATOM   2065 C  C   . LYS A 1 249 ? -23.364 -27.745 11.356  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A C   1 
ATOM   2066 O  O   . LYS A 1 249 ? -24.522 -27.924 11.735  1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A O   1 
ATOM   2067 C  CB  . LYS A 1 249 ? -22.621 -28.979 9.305   1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CB  1 
ATOM   2068 C  CG  . LYS A 1 249 ? -22.349 -28.975 7.808   1.00 91.54  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CG  1 
ATOM   2069 C  CD  . LYS A 1 249 ? -22.039 -30.376 7.293   1.00 98.03  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CD  1 
ATOM   2070 C  CE  . LYS A 1 249 ? -21.744 -30.364 5.799   1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CE  1 
ATOM   2071 N  NZ  . LYS A 1 249 ? -21.490 -31.730 5.264   1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 265 LYS A NZ  1 
ATOM   2072 N  N   . THR A 1 250 ? -22.334 -27.647 12.190  1.00 102.18 ? ? ? ? ? ? 266 THR A N   1 
ATOM   2073 C  CA  . THR A 1 250 ? -22.502 -27.733 13.636  1.00 99.71  ? ? ? ? ? ? 266 THR A CA  1 
ATOM   2074 C  C   . THR A 1 250 ? -23.460 -26.662 14.144  1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 266 THR A C   1 
ATOM   2075 O  O   . THR A 1 250 ? -24.370 -26.950 14.920  1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 266 THR A O   1 
ATOM   2076 C  CB  . THR A 1 250 ? -21.157 -27.586 14.371  1.00 104.21 ? ? ? ? ? ? 266 THR A CB  1 
ATOM   2077 O  OG1 . THR A 1 250 ? -20.296 -28.677 14.020  1.00 110.99 ? ? ? ? ? ? 266 THR A OG1 1 
ATOM   2078 C  CG2 . THR A 1 250 ? -21.370 -27.580 15.876  1.00 101.67 ? ? ? ? ? ? 266 THR A CG2 1 
ATOM   2079 N  N   . ILE A 1 251 ? -23.248 -25.428 13.697  1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A N   1 
ATOM   2080 C  CA  . ILE A 1 251 ? -24.072 -24.301 14.118  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CA  1 
ATOM   2081 C  C   . ILE A 1 251 ? -25.556 -24.647 14.127  1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A C   1 
ATOM   2082 O  O   . ILE A 1 251 ? -26.265 -24.349 15.089  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A O   1 
ATOM   2083 C  CB  . ILE A 1 251 ? -23.860 -23.075 13.209  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CB  1 
ATOM   2084 C  CG1 . ILE A 1 251 ? -22.461 -22.494 13.416  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CG1 1 
ATOM   2085 C  CG2 . ILE A 1 251 ? -24.921 -22.020 13.482  1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CG2 1 
ATOM   2086 C  CD1 . ILE A 1 251 ? -22.172 -21.280 12.560  1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CD1 1 
ATOM   2087 N  N   . TYR A 1 252 ? -26.017 -25.285 13.057  1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A N   1 
ATOM   2088 C  CA  . TYR A 1 252 ? -27.438 -25.567 12.893  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CA  1 
ATOM   2089 C  C   . TYR A 1 252 ? -27.878 -26.851 13.587  1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A C   1 
ATOM   2090 O  O   . TYR A 1 252 ? -28.984 -26.922 14.119  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A O   1 
ATOM   2091 C  CB  . TYR A 1 252 ? -27.814 -25.585 11.411  1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CB  1 
ATOM   2092 C  CG  . TYR A 1 252 ? -27.641 -24.240 10.744  1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CG  1 
ATOM   2093 C  CD1 . TYR A 1 252 ? -28.655 -23.293 10.773  1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CD1 1 
ATOM   2094 C  CD2 . TYR A 1 252 ? -26.456 -23.911 10.099  1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CD2 1 
ATOM   2095 C  CE1 . TYR A 1 252 ? -28.499 -22.059 10.171  1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CE1 1 
ATOM   2096 C  CE2 . TYR A 1 252 ? -26.291 -22.679 9.494   1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CE2 1 
ATOM   2097 C  CZ  . TYR A 1 252 ? -27.316 -21.758 9.533   1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CZ  1 
ATOM   2098 O  OH  . TYR A 1 252 ? -27.158 -20.531 8.931   1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A OH  1 
ATOM   2099 N  N   . ARG A 1 253 ? -27.020 -27.865 13.584  1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A N   1 
ATOM   2100 C  CA  . ARG A 1 253 ? -27.315 -29.085 14.326  1.00 82.96  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CA  1 
ATOM   2101 C  C   . ARG A 1 253 ? -27.401 -28.763 15.810  1.00 79.80  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A C   1 
ATOM   2102 O  O   . ARG A 1 253 ? -28.011 -29.498 16.585  1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A O   1 
ATOM   2103 C  CB  . ARG A 1 253 ? -26.247 -30.152 14.082  1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CB  1 
ATOM   2104 C  CG  . ARG A 1 253 ? -26.371 -30.866 12.747  1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CG  1 
ATOM   2105 C  CD  . ARG A 1 253 ? -25.348 -31.984 12.623  1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CD  1 
ATOM   2106 N  NE  . ARG A 1 253 ? -25.439 -32.669 11.336  1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NE  1 
ATOM   2107 C  CZ  . ARG A 1 253 ? -24.621 -33.642 10.948  1.00 112.87 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CZ  1 
ATOM   2108 N  NH1 . ARG A 1 253 ? -23.645 -34.048 11.749  1.00 116.56 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH1 1 
ATOM   2109 N  NH2 . ARG A 1 253 ? -24.777 -34.209 9.760   1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH2 1 
ATOM   2110 N  N   . GLU A 1 254 ? -26.786 -27.650 16.195  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N   1 
ATOM   2111 C  CA  . GLU A 1 254 ? -26.768 -27.223 17.586  1.00 71.97  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA  1 
ATOM   2112 C  C   . GLU A 1 254 ? -27.974 -26.338 17.875  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C   1 
ATOM   2113 O  O   . GLU A 1 254 ? -28.587 -26.433 18.937  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O   1 
ATOM   2114 C  CB  . GLU A 1 254 ? -25.466 -26.482 17.896  1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB  1 
ATOM   2115 C  CG  . GLU A 1 254 ? -24.949 -26.706 19.307  1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG  1 
ATOM   2116 C  CD  . GLU A 1 254 ? -23.440 -26.569 19.400  1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD  1 
ATOM   2117 O  OE1 . GLU A 1 254 ? -22.867 -25.750 18.651  1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 1 
ATOM   2118 O  OE2 . GLU A 1 254 ? -22.828 -27.285 20.221  1.00 86.28  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 1 
ATOM   2119 N  N   . LEU A 1 255 ? -28.311 -25.478 16.920  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A N   1 
ATOM   2120 C  CA  . LEU A 1 255 ? -29.515 -24.664 17.016  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CA  1 
ATOM   2121 C  C   . LEU A 1 255 ? -30.741 -25.562 17.121  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A C   1 
ATOM   2122 O  O   . LEU A 1 255 ? -31.533 -25.446 18.055  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A O   1 
ATOM   2123 C  CB  . LEU A 1 255 ? -29.640 -23.756 15.792  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CB  1 
ATOM   2124 C  CG  . LEU A 1 255 ? -30.977 -23.041 15.590  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CG  1 
ATOM   2125 C  CD1 . LEU A 1 255 ? -31.244 -22.066 16.723  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD1 1 
ATOM   2126 C  CD2 . LEU A 1 255 ? -30.997 -22.323 14.251  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD2 1 
ATOM   2127 N  N   . GLU A 1 256 ? -30.885 -26.462 16.154  1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A N   1 
ATOM   2128 C  CA  . GLU A 1 256 ? -32.019 -27.375 16.112  1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CA  1 
ATOM   2129 C  C   . GLU A 1 256 ? -32.205 -28.104 17.438  1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A C   1 
ATOM   2130 O  O   . GLU A 1 256 ? -33.301 -28.116 17.997  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A O   1 
ATOM   2131 C  CB  . GLU A 1 256 ? -31.844 -28.388 14.980  1.00 86.65  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CB  1 
ATOM   2132 C  CG  . GLU A 1 256 ? -32.971 -29.398 14.873  1.00 85.34  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CG  1 
ATOM   2133 C  CD  . GLU A 1 256 ? -32.736 -30.414 13.774  1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CD  1 
ATOM   2134 O  OE1 . GLU A 1 256 ? -33.633 -31.249 13.532  1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A OE1 1 
ATOM   2135 O  OE2 . GLU A 1 256 ? -31.653 -30.377 13.152  1.00 87.62  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A OE2 1 
ATOM   2136 N  N   . GLN A 1 257 ? -31.131 -28.708 17.937  1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A N   1 
ATOM   2137 C  CA  . GLN A 1 257 ? -31.192 -29.457 19.186  1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CA  1 
ATOM   2138 C  C   . GLN A 1 257 ? -31.591 -28.550 20.345  1.00 88.65  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A C   1 
ATOM   2139 O  O   . GLN A 1 257 ? -32.236 -28.991 21.295  1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A O   1 
ATOM   2140 C  CB  . GLN A 1 257 ? -29.849 -30.126 19.486  1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CB  1 
ATOM   2141 C  CG  . GLN A 1 257 ? -28.811 -29.189 20.082  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CG  1 
ATOM   2142 C  CD  . GLN A 1 257 ? -27.505 -29.886 20.404  1.00 97.44  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CD  1 
ATOM   2143 O  OE1 . GLN A 1 257 ? -26.686 -29.371 21.165  1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 273 GLN A OE1 1 
ATOM   2144 N  NE2 . GLN A 1 257 ? -27.303 -31.064 19.826  1.00 98.02  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A NE2 1 
ATOM   2145 N  N   . SER A 1 258 ? -31.203 -27.282 20.259  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 274 SER A N   1 
ATOM   2146 C  CA  . SER A 1 258 ? -31.527 -26.312 21.298  1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CA  1 
ATOM   2147 C  C   . SER A 1 258 ? -33.015 -25.982 21.291  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 274 SER A C   1 
ATOM   2148 O  O   . SER A 1 258 ? -33.615 -25.745 22.339  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 274 SER A O   1 
ATOM   2149 C  CB  . SER A 1 258 ? -30.704 -25.036 21.118  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CB  1 
ATOM   2150 O  OG  . SER A 1 258 ? -29.322 -25.295 21.283  1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 274 SER A OG  1 
ATOM   2151 N  N   . ILE A 1 259 ? -33.607 -25.969 20.103  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A N   1 
ATOM   2152 C  CA  . ILE A 1 259 ? -35.026 -25.673 19.965  1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CA  1 
ATOM   2153 C  C   . ILE A 1 259 ? -35.875 -26.858 20.410  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A C   1 
ATOM   2154 O  O   . ILE A 1 259 ? -36.958 -26.682 20.966  1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A O   1 
ATOM   2155 C  CB  . ILE A 1 259 ? -35.384 -25.303 18.515  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CB  1 
ATOM   2156 C  CG1 . ILE A 1 259 ? -34.433 -24.225 17.992  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG1 1 
ATOM   2157 C  CG2 . ILE A 1 259 ? -36.827 -24.833 18.426  1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG2 1 
ATOM   2158 C  CD1 . ILE A 1 259 ? -34.740 -23.771 16.582  1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CD1 1 
ATOM   2159 N  N   . LYS A 1 260 ? -35.379 -28.067 20.165  1.00 124.13 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A N   1 
ATOM   2160 C  CA  . LYS A 1 260 ? -36.089 -29.276 20.565  1.00 124.32 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CA  1 
ATOM   2161 C  C   . LYS A 1 260 ? -36.121 -29.417 22.081  1.00 125.40 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A C   1 
ATOM   2162 O  O   . LYS A 1 260 ? -36.975 -30.112 22.631  1.00 125.57 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A O   1 
ATOM   2163 C  CB  . LYS A 1 260 ? -35.448 -30.515 19.938  1.00 95.91  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CB  1 
ATOM   2164 C  CG  . LYS A 1 260 ? -35.618 -30.611 18.432  1.00 95.46  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CG  1 
ATOM   2165 C  CD  . LYS A 1 260 ? -34.880 -31.817 17.876  1.00 97.68  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CD  1 
ATOM   2166 C  CE  . LYS A 1 260 ? -35.032 -31.912 16.367  1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CE  1 
ATOM   2167 N  NZ  . LYS A 1 260 ? -34.207 -33.013 15.797  1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A NZ  1 
ATOM   2168 N  N   . ALA A 1 261 ? -35.184 -28.753 22.750  1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A N   1 
ATOM   2169 C  CA  . ALA A 1 261 ? -35.101 -28.800 24.205  1.00 93.51  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CA  1 
ATOM   2170 C  C   . ALA A 1 261 ? -36.121 -27.865 24.849  1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A C   1 
ATOM   2171 O  O   . ALA A 1 261 ? -36.252 -27.826 26.073  1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A O   1 
ATOM   2172 C  CB  . ALA A 1 261 ? -33.694 -28.456 24.668  1.00 96.61  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CB  1 
ATOM   2173 N  N   . ALA A 1 262 ? -36.840 -27.115 24.019  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A N   1 
ATOM   2174 C  CA  . ALA A 1 262 ? -37.874 -26.209 24.506  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CA  1 
ATOM   2175 C  C   . ALA A 1 262 ? -39.097 -26.985 24.983  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A C   1 
ATOM   2176 O  O   . ALA A 1 262 ? -40.059 -27.167 24.237  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A O   1 
ATOM   2177 C  CB  . ALA A 1 262 ? -38.263 -25.214 23.424  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CB  1 
ATOM   2178 N  N   . ASP A 1 263 ? -39.051 -27.440 26.230  1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A N   1 
ATOM   2179 C  CA  . ASP A 1 263 ? -40.147 -28.204 26.813  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A CA  1 
ATOM   2180 C  C   . ASP A 1 263 ? -41.292 -27.286 27.231  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A C   1 
ATOM   2181 O  O   . ASP A 1 263 ? -41.129 -26.433 28.102  1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A O   1 
ATOM   2182 C  CB  . ASP A 1 263 ? -39.647 -29.011 28.014  1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A CB  1 
ATOM   2183 C  CG  . ASP A 1 263 ? -40.741 -29.840 28.658  1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A CG  1 
ATOM   2184 O  OD1 . ASP A 1 263 ? -40.474 -30.464 29.708  1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A OD1 1 
ATOM   2185 O  OD2 . ASP A 1 263 ? -41.866 -29.869 28.118  1.00 74.00  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A OD2 1 
ATOM   2186 N  N   . ALA A 1 264 ? -42.450 -27.467 26.604  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A N   1 
ATOM   2187 C  CA  . ALA A 1 264 ? -43.627 -26.666 26.923  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CA  1 
ATOM   2188 C  C   . ALA A 1 264 ? -44.192 -27.035 28.290  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A C   1 
ATOM   2189 O  O   . ALA A 1 264 ? -44.602 -26.165 29.058  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A O   1 
ATOM   2190 C  CB  . ALA A 1 264 ? -44.688 -26.832 25.848  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CB  1 
ATOM   2191 N  N   . VAL A 1 265 ? -44.215 -28.329 28.588  1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N   1 
ATOM   2192 C  CA  . VAL A 1 265 ? -44.702 -28.807 29.876  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA  1 
ATOM   2193 C  C   . VAL A 1 265 ? -43.836 -28.274 31.010  1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C   1 
ATOM   2194 O  O   . VAL A 1 265 ? -44.339 -27.916 32.074  1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O   1 
ATOM   2195 C  CB  . VAL A 1 265 ? -44.708 -30.344 29.938  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB  1 
ATOM   2196 C  CG1 . VAL A 1 265 ? -45.180 -30.815 31.304  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 1 
ATOM   2197 C  CG2 . VAL A 1 265 ? -45.585 -30.917 28.835  1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 1 
ATOM   2198 N  N   . GLU A 1 266 ? -42.529 -28.224 30.769  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A N   1 
ATOM   2199 C  CA  . GLU A 1 266 ? -41.572 -27.762 31.767  1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CA  1 
ATOM   2200 C  C   . GLU A 1 266 ? -41.929 -26.360 32.248  1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A C   1 
ATOM   2201 O  O   . GLU A 1 266 ? -42.015 -26.107 33.448  1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A O   1 
ATOM   2202 C  CB  . GLU A 1 266 ? -40.160 -27.762 31.180  1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CB  1 
ATOM   2203 C  CG  . GLU A 1 266 ? -39.061 -28.145 32.159  1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CG  1 
ATOM   2204 C  CD  . GLU A 1 266 ? -39.212 -27.477 33.509  1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CD  1 
ATOM   2205 O  OE1 . GLU A 1 266 ? -40.031 -27.955 34.322  1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A OE1 1 
ATOM   2206 O  OE2 . GLU A 1 266 ? -38.501 -26.483 33.764  1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A OE2 1 
ATOM   2207 N  N   . ASP A 1 267 ? -42.134 -25.453 31.299  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A N   1 
ATOM   2208 C  CA  . ASP A 1 267 ? -42.472 -24.070 31.616  1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CA  1 
ATOM   2209 C  C   . ASP A 1 267 ? -43.795 -23.967 32.368  1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A C   1 
ATOM   2210 O  O   . ASP A 1 267 ? -43.916 -23.207 33.330  1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A O   1 
ATOM   2211 C  CB  . ASP A 1 267 ? -42.530 -23.229 30.339  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CB  1 
ATOM   2212 C  CG  . ASP A 1 267 ? -41.172 -23.067 29.685  1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CG  1 
ATOM   2213 O  OD1 . ASP A 1 267 ? -40.214 -23.740 30.122  1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A OD1 1 
ATOM   2214 O  OD2 . ASP A 1 267 ? -41.062 -22.264 28.734  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A OD2 1 
ATOM   2215 N  N   . LEU A 1 268 ? -44.785 -24.733 31.922  1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A N   1 
ATOM   2216 C  CA  . LEU A 1 268 ? -46.109 -24.710 32.533  1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CA  1 
ATOM   2217 C  C   . LEU A 1 268 ? -46.061 -25.125 34.001  1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A C   1 
ATOM   2218 O  O   . LEU A 1 268 ? -46.531 -24.397 34.875  1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A O   1 
ATOM   2219 C  CB  . LEU A 1 268 ? -47.071 -25.613 31.760  1.00 81.79  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CB  1 
ATOM   2220 C  CG  . LEU A 1 268 ? -47.344 -25.218 30.307  1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CG  1 
ATOM   2221 C  CD1 . LEU A 1 268 ? -48.211 -26.261 29.621  1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CD1 1 
ATOM   2222 C  CD2 . LEU A 1 268 ? -47.990 -23.841 30.230  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CD2 1 
ATOM   2223 N  N   . ARG A 1 269 ? -45.493 -26.298 34.263  1.00 131.28 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A N   1 
ATOM   2224 C  CA  . ARG A 1 269 ? -45.358 -26.797 35.627  1.00 134.71 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CA  1 
ATOM   2225 C  C   . ARG A 1 269 ? -44.798 -25.734 36.561  1.00 138.03 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A C   1 
ATOM   2226 O  O   . ARG A 1 269 ? -45.228 -25.612 37.707  1.00 140.38 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A O   1 
ATOM   2227 C  CB  . ARG A 1 269 ? -44.467 -28.040 35.662  1.00 137.07 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CB  1 
ATOM   2228 C  CG  . ARG A 1 269 ? -45.233 -29.347 35.591  1.00 136.77 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CG  1 
ATOM   2229 C  CD  . ARG A 1 269 ? -46.141 -29.502 36.800  1.00 138.41 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CD  1 
ATOM   2230 N  NE  . ARG A 1 269 ? -46.919 -30.736 36.755  1.00 138.89 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NE  1 
ATOM   2231 C  CZ  . ARG A 1 269 ? -48.080 -30.865 36.123  1.00 136.10 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CZ  1 
ATOM   2232 N  NH1 . ARG A 1 269 ? -48.720 -32.026 36.137  1.00 137.71 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH1 1 
ATOM   2233 N  NH2 . ARG A 1 269 ? -48.603 -29.832 35.474  1.00 132.53 ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH2 1 
ATOM   2234 N  N   . TRP A 1 270 ? -43.838 -24.964 36.061  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A N   1 
ATOM   2235 C  CA  . TRP A 1 270 ? -43.195 -23.934 36.864  1.00 85.55  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CA  1 
ATOM   2236 C  C   . TRP A 1 270 ? -44.161 -22.818 37.246  1.00 85.41  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A C   1 
ATOM   2237 O  O   . TRP A 1 270 ? -44.216 -22.404 38.404  1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A O   1 
ATOM   2238 C  CB  . TRP A 1 270 ? -41.993 -23.346 36.123  1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CB  1 
ATOM   2239 C  CG  . TRP A 1 270 ? -41.303 -22.255 36.885  1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CG  1 
ATOM   2240 C  CD1 . TRP A 1 270 ? -40.293 -22.400 37.791  1.00 97.85  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CD1 1 
ATOM   2241 C  CD2 . TRP A 1 270 ? -41.575 -20.850 36.809  1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CD2 1 
ATOM   2242 N  NE1 . TRP A 1 270 ? -39.918 -21.173 38.282  1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A NE1 1 
ATOM   2243 C  CE2 . TRP A 1 270 ? -40.689 -20.204 37.695  1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CE2 1 
ATOM   2244 C  CE3 . TRP A 1 270 ? -42.480 -20.074 36.076  1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CE3 1 
ATOM   2245 C  CZ2 . TRP A 1 270 ? -40.683 -18.822 37.870  1.00 97.76  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CZ2 1 
ATOM   2246 C  CZ3 . TRP A 1 270 ? -42.471 -18.701 36.252  1.00 89.38  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CZ3 1 
ATOM   2247 C  CH2 . TRP A 1 270 ? -41.579 -18.089 37.142  1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CH2 1 
ATOM   2248 N  N   . PHE A 1 271 ? -44.922 -22.334 36.270  1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A N   1 
ATOM   2249 C  CA  . PHE A 1 271 ? -45.794 -21.186 36.493  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CA  1 
ATOM   2250 C  C   . PHE A 1 271 ? -46.897 -21.475 37.507  1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A C   1 
ATOM   2251 O  O   . PHE A 1 271 ? -47.158 -20.665 38.396  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A O   1 
ATOM   2252 C  CB  . PHE A 1 271 ? -46.402 -20.699 35.176  1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CB  1 
ATOM   2253 C  CG  . PHE A 1 271 ? -47.012 -19.328 35.264  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CG  1 
ATOM   2254 C  CD1 . PHE A 1 271 ? -48.305 -19.158 35.730  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CD1 1 
ATOM   2255 C  CD2 . PHE A 1 271 ? -46.289 -18.209 34.887  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CD2 1 
ATOM   2256 C  CE1 . PHE A 1 271 ? -48.867 -17.898 35.815  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CE1 1 
ATOM   2257 C  CE2 . PHE A 1 271 ? -46.846 -16.946 34.968  1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CE2 1 
ATOM   2258 C  CZ  . PHE A 1 271 ? -48.137 -16.790 35.433  1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CZ  1 
ATOM   2259 N  N   . ARG A 1 272 ? -47.543 -22.628 37.372  1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A N   1 
ATOM   2260 C  CA  . ARG A 1 272 ? -48.663 -22.966 38.241  1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CA  1 
ATOM   2261 C  C   . ARG A 1 272 ? -48.239 -23.023 39.704  1.00 89.27  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A C   1 
ATOM   2262 O  O   . ARG A 1 272 ? -49.032 -22.734 40.598  1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A O   1 
ATOM   2263 C  CB  . ARG A 1 272 ? -49.302 -24.293 37.823  1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CB  1 
ATOM   2264 C  CG  . ARG A 1 272 ? -48.509 -25.528 38.221  1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CG  1 
ATOM   2265 C  CD  . ARG A 1 272 ? -49.278 -26.805 37.907  1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CD  1 
ATOM   2266 N  NE  . ARG A 1 272 ? -50.559 -26.865 38.608  1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A NE  1 
ATOM   2267 C  CZ  . ARG A 1 272 ? -51.736 -26.600 38.046  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CZ  1 
ATOM   2268 N  NH1 . ARG A 1 272 ? -52.848 -26.681 38.764  1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A NH1 1 
ATOM   2269 N  NH2 . ARG A 1 272 ? -51.802 -26.256 36.768  1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A NH2 1 
ATOM   2270 N  N   . ALA A 1 273 ? -46.984 -23.391 39.941  1.00 114.44 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A N   1 
ATOM   2271 C  CA  . ALA A 1 273 ? -46.476 -23.534 41.301  1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A CA  1 
ATOM   2272 C  C   . ALA A 1 273 ? -45.791 -22.264 41.796  1.00 122.46 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A C   1 
ATOM   2273 O  O   . ALA A 1 273 ? -45.378 -22.185 42.953  1.00 126.88 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A O   1 
ATOM   2274 C  CB  . ALA A 1 273 ? -45.526 -24.719 41.389  1.00 122.13 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A CB  1 
ATOM   2275 N  N   . ASN A 1 274 ? -45.672 -21.273 40.918  1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A N   1 
ATOM   2276 C  CA  . ASN A 1 274 ? -45.003 -20.023 41.267  1.00 86.25  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CA  1 
ATOM   2277 C  C   . ASN A 1 274 ? -45.923 -18.806 41.211  1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A C   1 
ATOM   2278 O  O   . ASN A 1 274 ? -45.614 -17.760 41.781  1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A O   1 
ATOM   2279 C  CB  . ASN A 1 274 ? -43.778 -19.798 40.376  1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CB  1 
ATOM   2280 C  CG  . ASN A 1 274 ? -42.620 -20.712 40.733  1.00 91.10  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CG  1 
ATOM   2281 O  OD1 . ASN A 1 274 ? -41.465 -20.413 40.433  1.00 93.63  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A OD1 1 
ATOM   2282 N  ND2 . ASN A 1 274 ? -42.924 -21.830 41.381  1.00 92.38  ? ? ? ? ? ? 290 ASN A ND2 1 
ATOM   2283 N  N   . HIS A 1 275 ? -47.051 -18.945 40.523  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A N   1 
ATOM   2284 C  CA  . HIS A 1 275 ? -48.007 -17.850 40.404  1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CA  1 
ATOM   2285 C  C   . HIS A 1 275 ? -49.440 -18.365 40.336  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A C   1 
ATOM   2286 O  O   . HIS A 1 275 ? -50.382 -17.584 40.195  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A O   1 
ATOM   2287 C  CB  . HIS A 1 275 ? -47.699 -16.999 39.172  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CB  1 
ATOM   2288 C  CG  . HIS A 1 275 ? -46.331 -16.392 39.183  1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CG  1 
ATOM   2289 N  ND1 . HIS A 1 275 ? -46.030 -15.245 39.886  1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A ND1 1 
ATOM   2290 C  CD2 . HIS A 1 275 ? -45.182 -16.771 38.574  1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CD2 1 
ATOM   2291 C  CE1 . HIS A 1 275 ? -44.756 -14.945 39.711  1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CE1 1 
ATOM   2292 N  NE2 . HIS A 1 275 ? -44.219 -15.854 38.918  1.00 79.88  ? ? ? ? ? ? 291 HIS A NE2 1 
ATOM   2293 N  N   . GLY A 1 276 ? -49.600 -19.680 40.439  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 292 GLY A N   1 
ATOM   2294 C  CA  . GLY A 1 276 ? -50.913 -20.293 40.359  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 292 GLY A CA  1 
ATOM   2295 C  C   . GLY A 1 276 ? -51.310 -21.054 41.610  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 292 GLY A C   1 
ATOM   2296 O  O   . GLY A 1 276 ? -50.821 -20.764 42.703  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 292 GLY A O   1 
ATOM   2297 N  N   . PRO A 1 277 ? -52.208 -22.038 41.453  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A N   1 
ATOM   2298 C  CA  . PRO A 1 277 ? -52.724 -22.871 42.546  1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CA  1 
ATOM   2299 C  C   . PRO A 1 277 ? -51.617 -23.633 43.265  1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A C   1 
ATOM   2300 O  O   . PRO A 1 277 ? -51.845 -24.168 44.350  1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A O   1 
ATOM   2301 C  CB  . PRO A 1 277 ? -53.652 -23.855 41.826  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CB  1 
ATOM   2302 C  CG  . PRO A 1 277 ? -54.041 -23.159 40.568  1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CG  1 
ATOM   2303 C  CD  . PRO A 1 277 ? -52.836 -22.369 40.163  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CD  1 
ATOM   2304 N  N   . GLY A 1 278 ? -50.436 -23.685 42.659  1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A N   1 
ATOM   2305 C  CA  . GLY A 1 278 ? -49.301 -24.360 43.260  1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A CA  1 
ATOM   2306 C  C   . GLY A 1 278 ? -48.771 -23.612 44.467  1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A C   1 
ATOM   2307 O  O   . GLY A 1 278 ? -48.235 -24.214 45.397  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A O   1 
ATOM   2308 N  N   . MET A 1 279 ? -48.925 -22.292 44.452  1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 295 MET A N   1 
ATOM   2309 C  CA  . MET A 1 279 ? -48.475 -21.458 45.559  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 295 MET A CA  1 
ATOM   2310 C  C   . MET A 1 279 ? -49.124 -21.887 46.872  1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 295 MET A C   1 
ATOM   2311 O  O   . MET A 1 279 ? -50.289 -22.285 46.899  1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 295 MET A O   1 
ATOM   2312 C  CB  . MET A 1 279 ? -48.782 -19.984 45.283  1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 295 MET A CB  1 
ATOM   2313 C  CG  . MET A 1 279 ? -48.142 -19.437 44.017  1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 295 MET A CG  1 
ATOM   2314 S  SD  . MET A 1 279 ? -48.210 -17.636 43.929  1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 295 MET A SD  1 
ATOM   2315 C  CE  . MET A 1 279 ? -47.090 -17.187 45.252  1.00 86.99  ? ? ? ? ? ? 295 MET A CE  1 
ATOM   2316 N  N   . ALA A 1 280 ? -48.363 -21.807 47.959  1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N   1 
ATOM   2317 C  CA  . ALA A 1 280 ? -48.889 -22.121 49.282  1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA  1 
ATOM   2318 C  C   . ALA A 1 280 ? -49.883 -21.050 49.716  1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C   1 
ATOM   2319 O  O   . ALA A 1 280 ? -50.118 -20.086 48.989  1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O   1 
ATOM   2320 C  CB  . ALA A 1 280 ? -47.758 -22.238 50.288  1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB  1 
ATOM   2321 N  N   . MET A 1 281 ? -50.467 -21.220 50.897  1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 297 MET A N   1 
ATOM   2322 C  CA  . MET A 1 281 ? -51.441 -20.258 51.401  1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA  1 
ATOM   2323 C  C   . MET A 1 281 ? -51.719 -20.447 52.888  1.00 126.29 ? ? ? ? ? ? 297 MET A C   1 
ATOM   2324 O  O   . MET A 1 281 ? -51.715 -21.569 53.395  1.00 129.02 ? ? ? ? ? ? 297 MET A O   1 
ATOM   2325 C  CB  . MET A 1 281 ? -52.747 -20.352 50.606  1.00 115.04 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB  1 
ATOM   2326 C  CG  . MET A 1 281 ? -53.838 -19.405 51.082  1.00 113.88 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG  1 
ATOM   2327 S  SD  . MET A 1 281 ? -53.313 -17.679 51.089  1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD  1 
ATOM   2328 C  CE  . MET A 1 281 ? -54.806 -16.874 51.666  1.00 114.56 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE  1 
ATOM   2329 N  N   . ASN A 1 282 ? -51.958 -19.338 53.581  1.00 141.21 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A N   1 
ATOM   2330 C  CA  . ASN A 1 282 ? -52.300 -19.374 54.997  1.00 146.05 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A CA  1 
ATOM   2331 C  C   . ASN A 1 282 ? -53.809 -19.401 55.204  1.00 142.33 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A C   1 
ATOM   2332 O  O   . ASN A 1 282 ? -54.418 -18.382 55.531  1.00 141.91 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A O   1 
ATOM   2333 C  CB  . ASN A 1 282 ? -51.694 -18.174 55.727  1.00 151.32 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A CB  1 
ATOM   2334 C  CG  . ASN A 1 282 ? -50.178 -18.161 55.672  1.00 156.41 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A CG  1 
ATOM   2335 O  OD1 . ASN A 1 282 ? -49.542 -17.167 56.023  1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A OD1 1 
ATOM   2336 N  ND2 . ASN A 1 282 ? -49.592 -19.267 55.229  1.00 156.34 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A ND2 1 
ATOM   2337 N  N   . TRP A 1 283 ? -54.409 -20.571 55.005  1.00 104.16 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A N   1 
ATOM   2338 C  CA  . TRP A 1 283 ? -55.850 -20.731 55.161  1.00 101.05 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CA  1 
ATOM   2339 C  C   . TRP A 1 283 ? -56.312 -20.244 56.530  1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A C   1 
ATOM   2340 O  O   . TRP A 1 283 ? -55.838 -20.727 57.559  1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A O   1 
ATOM   2341 C  CB  . TRP A 1 283 ? -56.256 -22.190 54.947  1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CB  1 
ATOM   2342 C  CG  . TRP A 1 283 ? -55.768 -22.751 53.648  1.00 97.44  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CG  1 
ATOM   2343 C  CD1 . TRP A 1 283 ? -54.804 -23.701 53.476  1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CD1 1 
ATOM   2344 C  CD2 . TRP A 1 283 ? -56.209 -22.384 52.335  1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CD2 1 
ATOM   2345 N  NE1 . TRP A 1 283 ? -54.622 -23.954 52.137  1.00 96.29  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A NE1 1 
ATOM   2346 C  CE2 . TRP A 1 283 ? -55.473 -23.158 51.416  1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CE2 1 
ATOM   2347 C  CE3 . TRP A 1 283 ? -57.157 -21.479 51.849  1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CE3 1 
ATOM   2348 C  CZ2 . TRP A 1 283 ? -55.656 -23.055 50.039  1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CZ2 1 
ATOM   2349 C  CZ3 . TRP A 1 283 ? -57.337 -21.378 50.481  1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CZ3 1 
ATOM   2350 C  CH2 . TRP A 1 283 ? -56.590 -22.161 49.593  1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CH2 1 
ATOM   2351 N  N   . PRO A 1 284 ? -57.245 -19.281 56.537  1.00 118.32 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A N   1 
ATOM   2352 C  CA  . PRO A 1 284 ? -57.750 -18.619 57.744  1.00 121.78 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CA  1 
ATOM   2353 C  C   . PRO A 1 284 ? -58.001 -19.589 58.895  1.00 126.00 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A C   1 
ATOM   2354 O  O   . PRO A 1 284 ? -58.540 -20.676 58.688  1.00 124.33 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A O   1 
ATOM   2355 C  CB  . PRO A 1 284 ? -59.068 -18.007 57.270  1.00 116.79 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CB  1 
ATOM   2356 C  CG  . PRO A 1 284 ? -58.833 -17.714 55.831  1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CG  1 
ATOM   2357 C  CD  . PRO A 1 284 ? -57.932 -18.808 55.322  1.00 112.17 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CD  1 
ATOM   2358 N  N   . GLN A 1 285 ? -57.602 -19.187 60.097  1.00 116.64 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A N   1 
ATOM   2359 C  CA  . GLN A 1 285 ? -57.816 -19.991 61.294  1.00 121.79 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CA  1 
ATOM   2360 C  C   . GLN A 1 285 ? -58.261 -19.112 62.455  1.00 125.46 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A C   1 
ATOM   2361 O  O   . GLN A 1 285 ? -58.600 -17.943 62.269  1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A O   1 
ATOM   2362 C  CB  . GLN A 1 285 ? -56.542 -20.748 61.672  1.00 128.21 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CB  1 
ATOM   2363 C  CG  . GLN A 1 285 ? -56.143 -21.832 60.686  1.00 125.82 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CG  1 
ATOM   2364 C  CD  . GLN A 1 285 ? -54.939 -22.627 61.152  1.00 133.24 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CD  1 
ATOM   2365 O  OE1 . GLN A 1 285 ? -54.305 -22.287 62.151  1.00 140.33 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A OE1 1 
ATOM   2366 N  NE2 . GLN A 1 285 ? -54.618 -23.694 60.429  1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A NE2 1 
ATOM   2367 N  N   . PHE A 1 286 ? -58.257 -19.680 63.656  1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A N   1 
ATOM   2368 C  CA  . PHE A 1 286 ? -58.652 -18.944 64.849  1.00 120.69 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CA  1 
ATOM   2369 C  C   . PHE A 1 286 ? -57.475 -18.149 65.406  1.00 127.64 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A C   1 
ATOM   2370 O  O   . PHE A 1 286 ? -56.354 -18.652 65.479  1.00 132.40 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A O   1 
ATOM   2371 C  CB  . PHE A 1 286 ? -59.192 -19.903 65.910  1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CB  1 
ATOM   2372 C  CG  . PHE A 1 286 ? -59.845 -19.215 67.072  1.00 128.55 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CG  1 
ATOM   2373 C  CD1 . PHE A 1 286 ? -61.210 -18.988 67.079  1.00 123.86 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CD1 1 
ATOM   2374 C  CD2 . PHE A 1 286 ? -59.094 -18.794 68.157  1.00 137.16 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CD2 1 
ATOM   2375 C  CE1 . PHE A 1 286 ? -61.815 -18.355 68.146  1.00 127.27 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CE1 1 
ATOM   2376 C  CE2 . PHE A 1 286 ? -59.693 -18.160 69.227  1.00 140.86 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CE2 1 
ATOM   2377 C  CZ  . PHE A 1 286 ? -61.056 -17.940 69.222  1.00 135.70 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CZ  1 
ATOM   2378 N  N   . GLU A 1 287 ? -57.736 -16.906 65.797  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A N   1 
ATOM   2379 C  CA  . GLU A 1 287 ? -56.691 -16.039 66.331  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CA  1 
ATOM   2380 C  C   . GLU A 1 287 ? -57.053 -15.520 67.719  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A C   1 
ATOM   2381 O  O   . GLU A 1 287 ? -56.200 -15.439 68.604  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A O   1 
ATOM   2382 C  CB  . GLU A 1 287 ? -56.430 -14.867 65.381  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CB  1 
ATOM   2383 C  CG  . GLU A 1 287 ? -55.988 -15.284 63.986  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CG  1 
ATOM   2384 C  CD  . GLU A 1 287 ? -55.698 -14.098 63.085  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CD  1 
ATOM   2385 O  OE1 . GLU A 1 287 ? -55.815 -12.948 63.557  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE1 1 
ATOM   2386 O  OE2 . GLU A 1 287 ? -55.354 -14.317 61.905  1.00 129.35 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE2 1 
ATOM   2387 N  N   . ASP B 1 1   ? -46.607 -12.500 48.497  1.00 154.07 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B N   1 
ATOM   2388 C  CA  . ASP B 1 1   ? -47.927 -13.020 48.835  1.00 153.23 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CA  1 
ATOM   2389 C  C   . ASP B 1 1   ? -48.316 -14.198 47.944  1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B C   1 
ATOM   2390 O  O   . ASP B 1 1   ? -47.585 -14.558 47.021  1.00 151.63 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B O   1 
ATOM   2391 C  CB  . ASP B 1 1   ? -48.978 -11.911 48.758  1.00 151.11 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CB  1 
ATOM   2392 C  CG  . ASP B 1 1   ? -48.859 -11.079 47.496  1.00 148.81 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CG  1 
ATOM   2393 O  OD1 . ASP B 1 1   ? -48.253 -11.561 46.516  1.00 148.16 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD1 1 
ATOM   2394 O  OD2 . ASP B 1 1   ? -49.374 -9.941  47.484  1.00 147.76 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD2 1 
ATOM   2395 N  N   . SER B 1 2   ? -49.472 -14.792 48.225  1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   2396 C  CA  . SER B 1 2   ? -49.908 -16.006 47.539  1.00 110.92 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   2397 C  C   . SER B 1 2   ? -50.929 -15.746 46.434  1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   2398 O  O   . SER B 1 2   ? -51.598 -14.714 46.420  1.00 106.30 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   2399 C  CB  . SER B 1 2   ? -50.487 -17.002 48.547  1.00 113.00 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   2400 O  OG  . SER B 1 2   ? -51.195 -18.040 47.891  1.00 112.46 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   2401 N  N   . PHE B 1 3   ? -51.041 -16.700 45.514  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B N   1 
ATOM   2402 C  CA  . PHE B 1 3   ? -52.027 -16.636 44.441  1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CA  1 
ATOM   2403 C  C   . PHE B 1 3   ? -53.444 -16.782 44.984  1.00 93.43  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B C   1 
ATOM   2404 O  O   . PHE B 1 3   ? -54.386 -16.189 44.458  1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B O   1 
ATOM   2405 C  CB  . PHE B 1 3   ? -51.753 -17.728 43.405  1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CB  1 
ATOM   2406 C  CG  . PHE B 1 3   ? -52.948 -18.085 42.569  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CG  1 
ATOM   2407 C  CD1 . PHE B 1 3   ? -53.260 -17.357 41.432  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD1 1 
ATOM   2408 C  CD2 . PHE B 1 3   ? -53.760 -19.152 42.918  1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD2 1 
ATOM   2409 C  CE1 . PHE B 1 3   ? -54.361 -17.685 40.661  1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE1 1 
ATOM   2410 C  CE2 . PHE B 1 3   ? -54.862 -19.484 42.151  1.00 92.68  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE2 1 
ATOM   2411 C  CZ  . PHE B 1 3   ? -55.162 -18.750 41.021  1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CZ  1 
ATOM   2412 N  N   . TRP B 1 4   ? -53.586 -17.578 46.038  1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B N   1 
ATOM   2413 C  CA  . TRP B 1 4   ? -54.889 -17.829 46.644  1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CA  1 
ATOM   2414 C  C   . TRP B 1 4   ? -55.408 -16.613 47.401  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B C   1 
ATOM   2415 O  O   . TRP B 1 4   ? -56.551 -16.596 47.858  1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B O   1 
ATOM   2416 C  CB  . TRP B 1 4   ? -54.823 -19.038 47.578  1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CB  1 
ATOM   2417 C  CG  . TRP B 1 4   ? -54.670 -20.338 46.856  1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CG  1 
ATOM   2418 C  CD1 . TRP B 1 4   ? -53.547 -21.110 46.782  1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD1 1 
ATOM   2419 C  CD2 . TRP B 1 4   ? -55.676 -21.017 46.096  1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD2 1 
ATOM   2420 N  NE1 . TRP B 1 4   ? -53.793 -22.231 46.027  1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B NE1 1 
ATOM   2421 C  CE2 . TRP B 1 4   ? -55.093 -22.197 45.593  1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE2 1 
ATOM   2422 C  CE3 . TRP B 1 4   ? -57.013 -20.743 45.793  1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE3 1 
ATOM   2423 C  CZ2 . TRP B 1 4   ? -55.801 -23.101 44.804  1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ2 1 
ATOM   2424 C  CZ3 . TRP B 1 4   ? -57.714 -21.642 45.010  1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ3 1 
ATOM   2425 C  CH2 . TRP B 1 4   ? -57.107 -22.806 44.525  1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CH2 1 
ATOM   2426 N  N   . GLU B 1 5   ? -54.561 -15.598 47.535  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N   1 
ATOM   2427 C  CA  . GLU B 1 5   ? -54.956 -14.367 48.202  1.00 115.42 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA  1 
ATOM   2428 C  C   . GLU B 1 5   ? -55.721 -13.489 47.218  1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C   1 
ATOM   2429 O  O   . GLU B 1 5   ? -55.323 -13.349 46.062  1.00 111.28 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O   1 
ATOM   2430 C  CB  . GLU B 1 5   ? -53.729 -13.638 48.752  1.00 116.74 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB  1 
ATOM   2431 C  CG  . GLU B 1 5   ? -53.981 -12.906 50.058  1.00 117.84 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG  1 
ATOM   2432 C  CD  . GLU B 1 5   ? -52.716 -12.725 50.877  1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD  1 
ATOM   2433 O  OE1 . GLU B 1 5   ? -51.633 -12.555 50.278  1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1 1 
ATOM   2434 O  OE2 . GLU B 1 5   ? -52.806 -12.754 52.123  1.00 122.44 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2 1 
ATOM   2435 N  N   . VAL B 1 6   ? -56.824 -12.909 47.682  1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B N   1 
ATOM   2436 C  CA  . VAL B 1 6   ? -57.737 -12.163 46.817  1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CA  1 
ATOM   2437 C  C   . VAL B 1 6   ? -57.038 -11.277 45.788  1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B C   1 
ATOM   2438 O  O   . VAL B 1 6   ? -56.216 -10.427 46.134  1.00 86.47  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B O   1 
ATOM   2439 C  CB  . VAL B 1 6   ? -58.719 -11.302 47.637  1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CB  1 
ATOM   2440 C  CG1 . VAL B 1 6   ? -59.680 -12.190 48.412  1.00 87.62  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG1 1 
ATOM   2441 C  CG2 . VAL B 1 6   ? -57.960 -10.376 48.575  1.00 87.95  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG2 1 
ATOM   2442 N  N   . GLY B 1 7   ? -57.373 -11.492 44.519  1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B N   1 
ATOM   2443 C  CA  . GLY B 1 7   ? -56.891 -10.652 43.438  1.00 94.86  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B CA  1 
ATOM   2444 C  C   . GLY B 1 7   ? -55.410 -10.775 43.139  1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B C   1 
ATOM   2445 O  O   . GLY B 1 7   ? -54.768 -9.795  42.764  1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B O   1 
ATOM   2446 N  N   . ASN B 1 8   ? -54.863 -11.974 43.300  1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B N   1 
ATOM   2447 C  CA  . ASN B 1 8   ? -53.460 -12.209 42.978  1.00 87.21  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CA  1 
ATOM   2448 C  C   . ASN B 1 8   ? -53.284 -13.019 41.702  1.00 86.44  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B C   1 
ATOM   2449 O  O   . ASN B 1 8   ? -52.165 -13.355 41.315  1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B O   1 
ATOM   2450 C  CB  . ASN B 1 8   ? -52.731 -12.873 44.144  1.00 89.69  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CB  1 
ATOM   2451 C  CG  . ASN B 1 8   ? -52.287 -11.874 45.191  1.00 90.76  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CG  1 
ATOM   2452 O  OD1 . ASN B 1 8   ? -51.358 -12.130 45.955  1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B OD1 1 
ATOM   2453 N  ND2 . ASN B 1 8   ? -52.944 -10.719 45.224  1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B ND2 1 
ATOM   2454 N  N   . TYR B 1 9   ? -54.399 -13.328 41.051  1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B N   1 
ATOM   2455 C  CA  . TYR B 1 9   ? -54.375 -13.991 39.757  1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CA  1 
ATOM   2456 C  C   . TYR B 1 9   ? -53.966 -12.985 38.689  1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B C   1 
ATOM   2457 O  O   . TYR B 1 9   ? -53.795 -13.331 37.522  1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B O   1 
ATOM   2458 C  CB  . TYR B 1 9   ? -55.757 -14.556 39.434  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CB  1 
ATOM   2459 C  CG  . TYR B 1 9   ? -56.864 -13.538 39.576  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CG  1 
ATOM   2460 C  CD1 . TYR B 1 9   ? -57.203 -12.702 38.521  1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD1 1 
ATOM   2461 C  CD2 . TYR B 1 9   ? -57.562 -13.404 40.769  1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD2 1 
ATOM   2462 C  CE1 . TYR B 1 9   ? -58.210 -11.765 38.647  1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE1 1 
ATOM   2463 C  CE2 . TYR B 1 9   ? -58.571 -12.470 40.904  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE2 1 
ATOM   2464 C  CZ  . TYR B 1 9   ? -58.891 -11.654 39.840  1.00 76.72  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CZ  1 
ATOM   2465 O  OH  . TYR B 1 9   ? -59.895 -10.722 39.968  1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B OH  1 
ATOM   2466 N  N   . LYS B 1 10  ? -53.813 -11.733 39.106  1.00 104.23 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B N   1 
ATOM   2467 C  CA  . LYS B 1 10  ? -53.472 -10.644 38.200  1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CA  1 
ATOM   2468 C  C   . LYS B 1 10  ? -52.320 -10.993 37.263  1.00 103.02 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B C   1 
ATOM   2469 O  O   . LYS B 1 10  ? -52.349 -10.650 36.081  1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B O   1 
ATOM   2470 C  CB  . LYS B 1 10  ? -53.131 -9.385  38.999  1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CB  1 
ATOM   2471 C  CG  . LYS B 1 10  ? -52.102 -9.614  40.094  1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CG  1 
ATOM   2472 C  CD  . LYS B 1 10  ? -51.795 -8.332  40.850  1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CD  1 
ATOM   2473 C  CE  . LYS B 1 10  ? -50.748 -8.568  41.927  1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CE  1 
ATOM   2474 N  NZ  . LYS B 1 10  ? -50.383 -7.310  42.638  1.00 109.25 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B NZ  1 
ATOM   2475 N  N   . ARG B 1 11  ? -51.310 -11.678 37.789  1.00 111.01 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B N   1 
ATOM   2476 C  CA  . ARG B 1 11  ? -50.112 -11.974 37.009  1.00 111.12 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CA  1 
ATOM   2477 C  C   . ARG B 1 11  ? -50.291 -13.199 36.115  1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B C   1 
ATOM   2478 O  O   . ARG B 1 11  ? -49.442 -13.489 35.271  1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B O   1 
ATOM   2479 C  CB  . ARG B 1 11  ? -48.897 -12.145 37.926  1.00 113.00 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CB  1 
ATOM   2480 C  CG  . ARG B 1 11  ? -47.561 -11.934 37.227  1.00 113.07 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CG  1 
ATOM   2481 C  CD  . ARG B 1 11  ? -46.457 -11.620 38.226  1.00 115.03 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CD  1 
ATOM   2482 N  NE  . ARG B 1 11  ? -45.224 -11.195 37.566  1.00 115.09 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NE  1 
ATOM   2483 C  CZ  . ARG B 1 11  ? -44.152 -10.737 38.205  1.00 116.36 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CZ  1 
ATOM   2484 N  NH1 . ARG B 1 11  ? -43.074 -10.373 37.523  1.00 115.08 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH1 1 
ATOM   2485 N  NH2 . ARG B 1 11  ? -44.158 -10.641 39.528  1.00 118.65 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH2 1 
ATOM   2486 N  N   . THR B 1 12  ? -51.396 -13.915 36.302  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 28  THR B N   1 
ATOM   2487 C  CA  . THR B 1 12  ? -51.712 -15.058 35.453  1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 28  THR B CA  1 
ATOM   2488 C  C   . THR B 1 12  ? -52.566 -14.592 34.279  1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 28  THR B C   1 
ATOM   2489 O  O   . THR B 1 12  ? -52.491 -15.145 33.181  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 28  THR B O   1 
ATOM   2490 C  CB  . THR B 1 12  ? -52.447 -16.175 36.232  1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 28  THR B CB  1 
ATOM   2491 O  OG1 . THR B 1 12  ? -52.074 -17.456 35.710  1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 28  THR B OG1 1 
ATOM   2492 C  CG2 . THR B 1 12  ? -53.956 -16.009 36.129  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 28  THR B CG2 1 
ATOM   2493 N  N   . VAL B 1 13  ? -53.373 -13.563 34.520  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B N   1 
ATOM   2494 C  CA  . VAL B 1 13  ? -54.197 -12.970 33.477  1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CA  1 
ATOM   2495 C  C   . VAL B 1 13  ? -53.342 -12.079 32.591  1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B C   1 
ATOM   2496 O  O   . VAL B 1 13  ? -53.549 -12.007 31.380  1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B O   1 
ATOM   2497 C  CB  . VAL B 1 13  ? -55.349 -12.136 34.068  1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CB  1 
ATOM   2498 C  CG1 . VAL B 1 13  ? -56.004 -11.291 32.987  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG1 1 
ATOM   2499 C  CG2 . VAL B 1 13  ? -56.370 -13.042 34.737  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG2 1 
ATOM   2500 N  N   . LYS B 1 14  ? -52.377 -11.402 33.202  1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N   1 
ATOM   2501 C  CA  . LYS B 1 14  ? -51.473 -10.534 32.462  1.00 85.25  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA  1 
ATOM   2502 C  C   . LYS B 1 14  ? -50.671 -11.328 31.437  1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C   1 
ATOM   2503 O  O   . LYS B 1 14  ? -50.209 -10.778 30.438  1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O   1 
ATOM   2504 C  CB  . LYS B 1 14  ? -50.524 -9.803  33.414  1.00 86.11  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB  1 
ATOM   2505 C  CG  . LYS B 1 14  ? -49.547 -8.879  32.709  1.00 85.90  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG  1 
ATOM   2506 C  CD  . LYS B 1 14  ? -48.390 -8.493  33.612  1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD  1 
ATOM   2507 C  CE  . LYS B 1 14  ? -47.317 -7.746  32.834  1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE  1 
ATOM   2508 N  NZ  . LYS B 1 14  ? -46.128 -7.436  33.676  1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ  1 
ATOM   2509 N  N   . ARG B 1 15  ? -50.510 -12.625 31.683  1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   1 
ATOM   2510 C  CA  . ARG B 1 15  ? -49.736 -13.469 30.782  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  1 
ATOM   2511 C  C   . ARG B 1 15  ? -50.393 -13.533 29.409  1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   1 
ATOM   2512 O  O   . ARG B 1 15  ? -49.719 -13.728 28.397  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   1 
ATOM   2513 C  CB  . ARG B 1 15  ? -49.576 -14.881 31.349  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  1 
ATOM   2514 C  CG  . ARG B 1 15  ? -48.296 -15.567 30.897  1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  1 
ATOM   2515 C  CD  . ARG B 1 15  ? -48.502 -17.044 30.601  1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  1 
ATOM   2516 N  NE  . ARG B 1 15  ? -48.788 -17.837 31.792  1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  1 
ATOM   2517 C  CZ  . ARG B 1 15  ? -49.986 -18.329 32.094  1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  1 
ATOM   2518 N  NH1 . ARG B 1 15  ? -51.019 -18.106 31.293  1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 1 
ATOM   2519 N  NH2 . ARG B 1 15  ? -50.152 -19.045 33.197  1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 1 
ATOM   2520 N  N   . ILE B 1 16  ? -51.712 -13.368 29.384  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B N   1 
ATOM   2521 C  CA  . ILE B 1 16  ? -52.473 -13.415 28.139  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CA  1 
ATOM   2522 C  C   . ILE B 1 16  ? -52.042 -12.313 27.178  1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B C   1 
ATOM   2523 O  O   . ILE B 1 16  ? -51.633 -12.587 26.050  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B O   1 
ATOM   2524 C  CB  . ILE B 1 16  ? -53.986 -13.289 28.394  1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CB  1 
ATOM   2525 C  CG1 . ILE B 1 16  ? -54.456 -14.371 29.368  1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG1 1 
ATOM   2526 C  CG2 . ILE B 1 16  ? -54.755 -13.372 27.084  1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG2 1 
ATOM   2527 C  CD1 . ILE B 1 16  ? -55.928 -14.288 29.704  1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CD1 1 
ATOM   2528 N  N   . ASP B 1 17  ? -52.145 -11.066 27.628  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   1 
ATOM   2529 C  CA  . ASP B 1 17  ? -51.723 -9.926  26.824  1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  1 
ATOM   2530 C  C   . ASP B 1 17  ? -50.266 -10.093 26.410  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   1 
ATOM   2531 O  O   . ASP B 1 17  ? -49.905 -9.858  25.255  1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   1 
ATOM   2532 C  CB  . ASP B 1 17  ? -51.899 -8.622  27.604  1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  1 
ATOM   2533 C  CG  . ASP B 1 17  ? -53.318 -8.425  28.101  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  1 
ATOM   2534 O  OD1 . ASP B 1 17  ? -53.571 -7.418  28.795  1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 1 
ATOM   2535 O  OD2 . ASP B 1 17  ? -54.181 -9.276  27.801  1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 1 
ATOM   2536 N  N   . ASP B 1 18  ? -49.435 -10.501 27.365  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N   1 
ATOM   2537 C  CA  . ASP B 1 18  ? -48.025 -10.760 27.101  1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA  1 
ATOM   2538 C  C   . ASP B 1 18  ? -47.878 -11.767 25.969  1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C   1 
ATOM   2539 O  O   . ASP B 1 18  ? -46.972 -11.659 25.144  1.00 87.86  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O   1 
ATOM   2540 C  CB  . ASP B 1 18  ? -47.327 -11.278 28.361  1.00 90.61  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB  1 
ATOM   2541 C  CG  . ASP B 1 18  ? -47.095 -10.189 29.390  1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG  1 
ATOM   2542 O  OD1 . ASP B 1 18  ? -47.323 -9.004  29.068  1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1 1 
ATOM   2543 O  OD2 . ASP B 1 18  ? -46.681 -10.519 30.521  1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2 1 
ATOM   2544 N  N   . GLY B 1 19  ? -48.775 -12.746 25.938  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   1 
ATOM   2545 C  CA  . GLY B 1 19  ? -48.788 -13.730 24.873  1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  1 
ATOM   2546 C  C   . GLY B 1 19  ? -48.932 -13.072 23.516  1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   1 
ATOM   2547 O  O   . GLY B 1 19  ? -48.180 -13.367 22.587  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   1 
ATOM   2548 N  N   . HIS B 1 20  ? -49.903 -12.170 23.404  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B N   1 
ATOM   2549 C  CA  . HIS B 1 20  ? -50.131 -11.435 22.167  1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CA  1 
ATOM   2550 C  C   . HIS B 1 20  ? -48.934 -10.555 21.828  1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B C   1 
ATOM   2551 O  O   . HIS B 1 20  ? -48.590 -10.377 20.659  1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B O   1 
ATOM   2552 C  CB  . HIS B 1 20  ? -51.394 -10.583 22.281  1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CB  1 
ATOM   2553 C  CG  . HIS B 1 20  ? -51.610 -9.665  21.119  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CG  1 
ATOM   2554 N  ND1 . HIS B 1 20  ? -52.188 -10.081 19.940  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B ND1 1 
ATOM   2555 C  CD2 . HIS B 1 20  ? -51.329 -8.350  20.958  1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CD2 1 
ATOM   2556 C  CE1 . HIS B 1 20  ? -52.253 -9.063  19.100  1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CE1 1 
ATOM   2557 N  NE2 . HIS B 1 20  ? -51.738 -8.001  19.693  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 36  HIS B NE2 1 
ATOM   2558 N  N   . ARG B 1 21  ? -48.304 -10.007 22.859  1.00 90.70  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N   1 
ATOM   2559 C  CA  . ARG B 1 21  ? -47.123 -9.175  22.680  1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA  1 
ATOM   2560 C  C   . ARG B 1 21  ? -45.962 -9.993  22.123  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C   1 
ATOM   2561 O  O   . ARG B 1 21  ? -45.238 -9.539  21.237  1.00 90.83  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O   1 
ATOM   2562 C  CB  . ARG B 1 21  ? -46.723 -8.537  24.010  1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB  1 
ATOM   2563 C  CG  . ARG B 1 21  ? -45.484 -7.663  23.936  1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG  1 
ATOM   2564 C  CD  . ARG B 1 21  ? -44.990 -7.296  25.326  1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD  1 
ATOM   2565 N  NE  . ARG B 1 21  ? -43.844 -6.395  25.274  1.00 92.48  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE  1 
ATOM   2566 C  CZ  . ARG B 1 21  ? -42.597 -6.791  25.044  1.00 91.35  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ  1 
ATOM   2567 N  NH1 . ARG B 1 21  ? -41.612 -5.904  25.012  1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1 1 
ATOM   2568 N  NH2 . ARG B 1 21  ? -42.335 -8.074  24.841  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2 1 
ATOM   2569 N  N   . LEU B 1 22  ? -45.795 -11.203 22.645  1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B N   1 
ATOM   2570 C  CA  . LEU B 1 22  ? -44.688 -12.067 22.249  1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CA  1 
ATOM   2571 C  C   . LEU B 1 22  ? -44.814 -12.549 20.808  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B C   1 
ATOM   2572 O  O   . LEU B 1 22  ? -43.840 -13.013 20.216  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B O   1 
ATOM   2573 C  CB  . LEU B 1 22  ? -44.567 -13.260 23.199  1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CB  1 
ATOM   2574 C  CG  . LEU B 1 22  ? -44.165 -12.927 24.638  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CG  1 
ATOM   2575 C  CD1 . LEU B 1 22  ? -44.083 -14.189 25.479  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD1 1 
ATOM   2576 C  CD2 . LEU B 1 22  ? -42.844 -12.175 24.665  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD2 1 
ATOM   2577 N  N   . CYS B 1 23  ? -46.015 -12.442 20.249  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 39  CYS B N   1 
ATOM   2578 C  CA  . CYS B 1 23  ? -46.234 -12.785 18.849  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 39  CYS B CA  1 
ATOM   2579 C  C   . CYS B 1 23  ? -45.629 -11.727 17.937  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 39  CYS B C   1 
ATOM   2580 O  O   . CYS B 1 23  ? -44.783 -12.029 17.095  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 39  CYS B O   1 
ATOM   2581 C  CB  . CYS B 1 23  ? -47.725 -12.931 18.553  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 39  CYS B CB  1 
ATOM   2582 S  SG  . CYS B 1 23  ? -48.456 -14.457 19.166  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 39  CYS B SG  1 
ATOM   2583 N  N   . GLY B 1 24  ? -46.071 -10.486 18.112  1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B N   1 
ATOM   2584 C  CA  . GLY B 1 24  ? -45.554 -9.376  17.335  1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B CA  1 
ATOM   2585 C  C   . GLY B 1 24  ? -44.043 -9.318  17.401  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B C   1 
ATOM   2586 O  O   . GLY B 1 24  ? -43.375 -9.042  16.404  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B O   1 
ATOM   2587 N  N   . ASP B 1 25  ? -43.504 -9.586  18.585  1.00 87.92  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B N   1 
ATOM   2588 C  CA  . ASP B 1 25  ? -42.063 -9.594  18.784  1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CA  1 
ATOM   2589 C  C   . ASP B 1 25  ? -41.392 -10.634 17.898  1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B C   1 
ATOM   2590 O  O   . ASP B 1 25  ? -40.468 -10.319 17.150  1.00 84.34  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B O   1 
ATOM   2591 C  CB  . ASP B 1 25  ? -41.726 -9.858  20.251  1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CB  1 
ATOM   2592 C  CG  . ASP B 1 25  ? -42.120 -8.709  21.154  1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CG  1 
ATOM   2593 O  OD1 . ASP B 1 25  ? -42.839 -7.801  20.683  1.00 88.04  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD1 1 
ATOM   2594 O  OD2 . ASP B 1 25  ? -41.710 -8.712  22.332  1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD2 1 
ATOM   2595 N  N   . LEU B 1 26  ? -41.861 -11.875 17.983  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   2596 C  CA  . LEU B 1 26  ? -41.285 -12.950 17.185  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   2597 C  C   . LEU B 1 26  ? -41.439 -12.663 15.697  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   2598 O  O   . LEU B 1 26  ? -40.663 -13.154 14.879  1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   2599 C  CB  . LEU B 1 26  ? -41.922 -14.295 17.536  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   2600 C  CG  . LEU B 1 26  ? -41.342 -15.503 16.795  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   2601 C  CD1 . LEU B 1 26  ? -39.823 -15.514 16.889  1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   2602 C  CD2 . LEU B 1 26  ? -41.925 -16.801 17.331  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   2603 N  N   . MET B 1 27  ? -42.443 -11.863 15.350  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 43  MET B N   1 
ATOM   2604 C  CA  . MET B 1 27  ? -42.651 -11.468 13.962  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 43  MET B CA  1 
ATOM   2605 C  C   . MET B 1 27  ? -41.616 -10.436 13.525  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 43  MET B C   1 
ATOM   2606 O  O   . MET B 1 27  ? -40.898 -10.644 12.547  1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 43  MET B O   1 
ATOM   2607 C  CB  . MET B 1 27  ? -44.069 -10.935 13.750  1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 43  MET B CB  1 
ATOM   2608 C  CG  . MET B 1 27  ? -45.146 -12.000 13.871  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 43  MET B CG  1 
ATOM   2609 S  SD  . MET B 1 27  ? -46.727 -11.500 13.163  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 43  MET B SD  1 
ATOM   2610 C  CE  . MET B 1 27  ? -47.119 -10.073 14.172  1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 43  MET B CE  1 
ATOM   2611 N  N   . ASN B 1 28  ? -41.538 -9.327  14.255  1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B N   1 
ATOM   2612 C  CA  . ASN B 1 28  ? -40.542 -8.300  13.970  1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B CA  1 
ATOM   2613 C  C   . ASN B 1 28  ? -39.132 -8.872  13.934  1.00 75.36  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B C   1 
ATOM   2614 O  O   . ASN B 1 28  ? -38.328 -8.506  13.080  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B O   1 
ATOM   2615 C  CB  . ASN B 1 28  ? -40.617 -7.167  14.995  1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B CB  1 
ATOM   2616 C  CG  . ASN B 1 28  ? -41.647 -6.118  14.633  1.00 79.80  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B CG  1 
ATOM   2617 O  OD1 . ASN B 1 28  ? -41.884 -5.178  15.391  1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B OD1 1 
ATOM   2618 N  ND2 . ASN B 1 28  ? -42.263 -6.271  13.466  1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 44  ASN B ND2 1 
ATOM   2619 N  N   . CYS B 1 29  ? -38.840 -9.773  14.867  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 45  CYS B N   1 
ATOM   2620 C  CA  . CYS B 1 29  ? -37.521 -10.386 14.951  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 45  CYS B CA  1 
ATOM   2621 C  C   . CYS B 1 29  ? -37.183 -11.127 13.664  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 45  CYS B C   1 
ATOM   2622 O  O   . CYS B 1 29  ? -36.095 -10.967 13.109  1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 45  CYS B O   1 
ATOM   2623 C  CB  . CYS B 1 29  ? -37.445 -11.339 16.146  1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 45  CYS B CB  1 
ATOM   2624 S  SG  . CYS B 1 29  ? -35.776 -11.922 16.522  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 45  CYS B SG  1 
ATOM   2625 N  N   . LEU B 1 30  ? -38.125 -11.936 13.192  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   1 
ATOM   2626 C  CA  . LEU B 1 30  ? -37.940 -12.673 11.951  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  1 
ATOM   2627 C  C   . LEU B 1 30  ? -37.838 -11.712 10.775  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   1 
ATOM   2628 O  O   . LEU B 1 30  ? -36.906 -11.793 9.976   1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   1 
ATOM   2629 C  CB  . LEU B 1 30  ? -39.085 -13.664 11.737  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  1 
ATOM   2630 C  CG  . LEU B 1 30  ? -39.069 -14.901 12.639  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  1 
ATOM   2631 C  CD1 . LEU B 1 30  ? -40.337 -15.725 12.461  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 1 
ATOM   2632 C  CD2 . LEU B 1 30  ? -37.835 -15.746 12.367  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 1 
ATOM   2633 N  N   . HIS B 1 31  ? -38.795 -10.795 10.683  1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B N   1 
ATOM   2634 C  CA  . HIS B 1 31  ? -38.808 -9.809  9.609   1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CA  1 
ATOM   2635 C  C   . HIS B 1 31  ? -37.492 -9.043  9.531   1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B C   1 
ATOM   2636 O  O   . HIS B 1 31  ? -36.844 -9.012  8.485   1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B O   1 
ATOM   2637 C  CB  . HIS B 1 31  ? -39.968 -8.829  9.790   1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CB  1 
ATOM   2638 C  CG  . HIS B 1 31  ? -40.006 -7.746  8.757   1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CG  1 
ATOM   2639 N  ND1 . HIS B 1 31  ? -39.317 -6.561  8.896   1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B ND1 1 
ATOM   2640 C  CD2 . HIS B 1 31  ? -40.646 -7.673  7.566   1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CD2 1 
ATOM   2641 C  CE1 . HIS B 1 31  ? -39.532 -5.803  7.836   1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CE1 1 
ATOM   2642 N  NE2 . HIS B 1 31  ? -40.335 -6.454  7.013   1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B NE2 1 
ATOM   2643 N  N   . GLU B 1 32  ? -37.102 -8.427  10.643  1.00 100.19 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   1 
ATOM   2644 C  CA  . GLU B 1 32  ? -35.887 -7.619  10.685  1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  1 
ATOM   2645 C  C   . GLU B 1 32  ? -34.667 -8.384  10.183  1.00 96.77  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   1 
ATOM   2646 O  O   . GLU B 1 32  ? -33.767 -7.800  9.581   1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   1 
ATOM   2647 C  CB  . GLU B 1 32  ? -35.639 -7.078  12.095  1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  1 
ATOM   2648 C  CG  . GLU B 1 32  ? -36.626 -6.004  12.521  1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  1 
ATOM   2649 C  CD  . GLU B 1 32  ? -36.231 -5.325  13.817  1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  1 
ATOM   2650 O  OE1 . GLU B 1 32  ? -35.087 -5.531  14.275  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 1 
ATOM   2651 O  OE2 . GLU B 1 32  ? -37.066 -4.582  14.375  1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 1 
ATOM   2652 N  N   . ARG B 1 33  ? -34.636 -9.690  10.431  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B N   1 
ATOM   2653 C  CA  . ARG B 1 33  ? -33.553 -10.515 9.913   1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CA  1 
ATOM   2654 C  C   . ARG B 1 33  ? -33.753 -10.810 8.431   1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B C   1 
ATOM   2655 O  O   . ARG B 1 33  ? -32.804 -10.772 7.647   1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B O   1 
ATOM   2656 C  CB  . ARG B 1 33  ? -33.419 -11.823 10.692  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CB  1 
ATOM   2657 C  CG  . ARG B 1 33  ? -32.652 -12.883 9.921   1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CG  1 
ATOM   2658 C  CD  . ARG B 1 33  ? -31.794 -13.746 10.821  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CD  1 
ATOM   2659 N  NE  . ARG B 1 33  ? -30.867 -14.556 10.037  1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NE  1 
ATOM   2660 C  CZ  . ARG B 1 33  ? -29.936 -15.345 10.561  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CZ  1 
ATOM   2661 N  NH1 . ARG B 1 33  ? -29.802 -15.432 11.876  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH1 1 
ATOM   2662 N  NH2 . ARG B 1 33  ? -29.138 -16.047 9.768   1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH2 1 
ATOM   2663 N  N   . ALA B 1 34  ? -34.991 -11.108 8.053   1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N   1 
ATOM   2664 C  CA  . ALA B 1 34  ? -35.311 -11.361 6.656   1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA  1 
ATOM   2665 C  C   . ALA B 1 34  ? -34.826 -10.203 5.791   1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C   1 
ATOM   2666 O  O   . ALA B 1 34  ? -34.373 -10.401 4.663   1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O   1 
ATOM   2667 C  CB  . ALA B 1 34  ? -36.806 -11.570 6.482   1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB  1 
ATOM   2668 N  N   . ARG B 1 35  ? -34.917 -8.993  6.334   1.00 99.14  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   1 
ATOM   2669 C  CA  . ARG B 1 35  ? -34.483 -7.798  5.624   1.00 99.26  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  1 
ATOM   2670 C  C   . ARG B 1 35  ? -32.968 -7.795  5.450   1.00 96.83  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   1 
ATOM   2671 O  O   . ARG B 1 35  ? -32.447 -7.286  4.458   1.00 96.71  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   1 
ATOM   2672 C  CB  . ARG B 1 35  ? -34.927 -6.540  6.372   1.00 100.23 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  1 
ATOM   2673 C  CG  . ARG B 1 35  ? -34.850 -5.266  5.549   1.00 101.26 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  1 
ATOM   2674 C  CD  . ARG B 1 35  ? -35.077 -4.039  6.415   1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  1 
ATOM   2675 N  NE  . ARG B 1 35  ? -36.253 -4.180  7.270   1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  1 
ATOM   2676 C  CZ  . ARG B 1 35  ? -36.668 -3.252  8.126   1.00 103.87 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  1 
ATOM   2677 N  NH1 . ARG B 1 35  ? -37.748 -3.463  8.866   1.00 105.05 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 1 
ATOM   2678 N  NH2 . ARG B 1 35  ? -36.004 -2.110  8.241   1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 1 
ATOM   2679 N  N   . ILE B 1 36  ? -32.267 -8.366  6.423   1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B N   1 
ATOM   2680 C  CA  . ILE B 1 36  ? -30.812 -8.454  6.371   1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CA  1 
ATOM   2681 C  C   . ILE B 1 36  ? -30.367 -9.498  5.353   1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B C   1 
ATOM   2682 O  O   . ILE B 1 36  ? -29.347 -9.332  4.682   1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B O   1 
ATOM   2683 C  CB  . ILE B 1 36  ? -30.219 -8.797  7.751   1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CB  1 
ATOM   2684 C  CG1 . ILE B 1 36  ? -30.471 -7.653  8.733   1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CG1 1 
ATOM   2685 C  CG2 . ILE B 1 36  ? -28.730 -9.079  7.642   1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CG2 1 
ATOM   2686 C  CD1 . ILE B 1 36  ? -29.865 -7.882  10.097  1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CD1 1 
ATOM   2687 N  N   . GLU B 1 37  ? -31.142 -10.571 5.242   1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B N   1 
ATOM   2688 C  CA  . GLU B 1 37  ? -30.848 -11.627 4.281   1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CA  1 
ATOM   2689 C  C   . GLU B 1 37  ? -30.952 -11.104 2.850   1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B C   1 
ATOM   2690 O  O   . GLU B 1 37  ? -30.164 -11.483 1.983   1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B O   1 
ATOM   2691 C  CB  . GLU B 1 37  ? -31.782 -12.821 4.490   1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CB  1 
ATOM   2692 C  CG  . GLU B 1 37  ? -31.590 -13.534 5.823   1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CG  1 
ATOM   2693 C  CD  . GLU B 1 37  ? -30.255 -14.253 5.924   1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CD  1 
ATOM   2694 O  OE1 . GLU B 1 37  ? -29.596 -14.445 4.881   1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B OE1 1 
ATOM   2695 O  OE2 . GLU B 1 37  ? -29.866 -14.635 7.047   1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 53  GLU B OE2 1 
ATOM   2696 N  N   . LYS B 1 38  ? -31.925 -10.231 2.610   1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B N   1 
ATOM   2697 C  CA  . LYS B 1 38  ? -32.077 -9.600  1.304   1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CA  1 
ATOM   2698 C  C   . LYS B 1 38  ? -30.958 -8.591  1.075   1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B C   1 
ATOM   2699 O  O   . LYS B 1 38  ? -30.454 -8.448  -0.038  1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B O   1 
ATOM   2700 C  CB  . LYS B 1 38  ? -33.436 -8.906  1.193   1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CB  1 
ATOM   2701 C  CG  . LYS B 1 38  ? -33.706 -8.294  -0.175  1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CG  1 
ATOM   2702 C  CD  . LYS B 1 38  ? -34.969 -7.440  -0.178  1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CD  1 
ATOM   2703 C  CE  . LYS B 1 38  ? -34.718 -6.053  0.404   1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CE  1 
ATOM   2704 N  NZ  . LYS B 1 38  ? -34.457 -6.073  1.872   1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B NZ  1 
ATOM   2705 N  N   . ALA B 1 39  ? -30.578 -7.893  2.140   1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N   1 
ATOM   2706 C  CA  . ALA B 1 39  ? -29.494 -6.921  2.076   1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA  1 
ATOM   2707 C  C   . ALA B 1 39  ? -28.223 -7.565  1.538   1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C   1 
ATOM   2708 O  O   . ALA B 1 39  ? -27.489 -6.959  0.758   1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O   1 
ATOM   2709 C  CB  . ALA B 1 39  ? -29.243 -6.320  3.449   1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB  1 
ATOM   2710 N  N   . TYR B 1 40  ? -27.970 -8.800  1.961   1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B N   1 
ATOM   2711 C  CA  . TYR B 1 40  ? -26.785 -9.532  1.532   1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CA  1 
ATOM   2712 C  C   . TYR B 1 40  ? -26.908 -9.967  0.077   1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B C   1 
ATOM   2713 O  O   . TYR B 1 40  ? -25.997 -9.756  -0.723  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B O   1 
ATOM   2714 C  CB  . TYR B 1 40  ? -26.561 -10.751 2.427   1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CB  1 
ATOM   2715 C  CG  . TYR B 1 40  ? -25.297 -11.521 2.120   1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CG  1 
ATOM   2716 C  CD1 . TYR B 1 40  ? -24.058 -10.896 2.141   1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CD1 1 
ATOM   2717 C  CD2 . TYR B 1 40  ? -25.340 -12.878 1.824   1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CD2 1 
ATOM   2718 C  CE1 . TYR B 1 40  ? -22.897 -11.596 1.865   1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CE1 1 
ATOM   2719 C  CE2 . TYR B 1 40  ? -24.184 -13.588 1.548   1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CE2 1 
ATOM   2720 C  CZ  . TYR B 1 40  ? -22.965 -12.942 1.570   1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CZ  1 
ATOM   2721 O  OH  . TYR B 1 40  ? -21.810 -13.640 1.296   1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B OH  1 
ATOM   2722 N  N   . ALA B 1 41  ? -28.041 -10.577 -0.257  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N   1 
ATOM   2723 C  CA  . ALA B 1 41  ? -28.285 -11.052 -1.613  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA  1 
ATOM   2724 C  C   . ALA B 1 41  ? -28.188 -9.905  -2.611  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C   1 
ATOM   2725 O  O   . ALA B 1 41  ? -27.562 -10.033 -3.663  1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O   1 
ATOM   2726 C  CB  . ALA B 1 41  ? -29.646 -11.723 -1.702  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB  1 
ATOM   2727 N  N   . GLN B 1 42  ? -28.811 -8.783  -2.268  1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   1 
ATOM   2728 C  CA  . GLN B 1 42  ? -28.806 -7.609  -3.129  1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  1 
ATOM   2729 C  C   . GLN B 1 42  ? -27.386 -7.112  -3.372  1.00 107.24 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   1 
ATOM   2730 O  O   . GLN B 1 42  ? -27.023 -6.777  -4.499  1.00 107.82 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   1 
ATOM   2731 C  CB  . GLN B 1 42  ? -29.661 -6.497  -2.518  1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  1 
ATOM   2732 C  CG  . GLN B 1 42  ? -29.795 -5.260  -3.392  1.00 113.29 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  1 
ATOM   2733 C  CD  . GLN B 1 42  ? -30.770 -4.247  -2.821  1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  1 
ATOM   2734 O  OE1 . GLN B 1 42  ? -31.500 -4.536  -1.873  1.00 115.63 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 1 
ATOM   2735 N  NE2 . GLN B 1 42  ? -30.787 -3.051  -3.400  1.00 117.45 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 1 
ATOM   2736 N  N   . GLN B 1 43  ? -26.583 -7.071  -2.313  1.00 81.77  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B N   1 
ATOM   2737 C  CA  . GLN B 1 43  ? -25.202 -6.612  -2.422  1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CA  1 
ATOM   2738 C  C   . GLN B 1 43  ? -24.361 -7.549  -3.283  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B C   1 
ATOM   2739 O  O   . GLN B 1 43  ? -23.372 -7.130  -3.884  1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B O   1 
ATOM   2740 C  CB  . GLN B 1 43  ? -24.567 -6.460  -1.038  1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CB  1 
ATOM   2741 C  CG  . GLN B 1 43  ? -24.981 -5.201  -0.295  1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CG  1 
ATOM   2742 C  CD  . GLN B 1 43  ? -24.198 -5.000  0.990   1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CD  1 
ATOM   2743 O  OE1 . GLN B 1 43  ? -23.686 -5.955  1.576   1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B OE1 1 
ATOM   2744 N  NE2 . GLN B 1 43  ? -24.101 -3.751  1.435   1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B NE2 1 
ATOM   2745 N  N   . LEU B 1 44  ? -24.758 -8.816  -3.340  1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N   1 
ATOM   2746 C  CA  . LEU B 1 44  ? -24.029 -9.806  -4.126  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA  1 
ATOM   2747 C  C   . LEU B 1 44  ? -24.338 -9.695  -5.616  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C   1 
ATOM   2748 O  O   . LEU B 1 44  ? -23.428 -9.680  -6.444  1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O   1 
ATOM   2749 C  CB  . LEU B 1 44  ? -24.323 -11.221 -3.627  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB  1 
ATOM   2750 C  CG  . LEU B 1 44  ? -23.776 -11.558 -2.240  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG  1 
ATOM   2751 C  CD1 . LEU B 1 44  ? -23.880 -13.051 -1.978  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1 1 
ATOM   2752 C  CD2 . LEU B 1 44  ? -22.337 -11.092 -2.109  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2 1 
ATOM   2753 N  N   . THR B 1 45  ? -25.621 -9.621  -5.958  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 61  THR B N   1 
ATOM   2754 C  CA  . THR B 1 45  ? -26.014 -9.464  -7.353  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 61  THR B CA  1 
ATOM   2755 C  C   . THR B 1 45  ? -25.495 -8.144  -7.919  1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 61  THR B C   1 
ATOM   2756 O  O   . THR B 1 45  ? -25.068 -8.082  -9.070  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 61  THR B O   1 
ATOM   2757 C  CB  . THR B 1 45  ? -27.542 -9.559  -7.543  1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 61  THR B CB  1 
ATOM   2758 O  OG1 . THR B 1 45  ? -28.201 -8.740  -6.570  1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 61  THR B OG1 1 
ATOM   2759 C  CG2 . THR B 1 45  ? -28.011 -10.996 -7.385  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 61  THR B CG2 1 
ATOM   2760 N  N   . GLU B 1 46  ? -25.528 -7.092  -7.105  1.00 97.06  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   1 
ATOM   2761 C  CA  . GLU B 1 46  ? -24.990 -5.798  -7.513  1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  1 
ATOM   2762 C  C   . GLU B 1 46  ? -23.497 -5.906  -7.786  1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   1 
ATOM   2763 O  O   . GLU B 1 46  ? -23.007 -5.442  -8.815  1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   1 
ATOM   2764 C  CB  . GLU B 1 46  ? -25.242 -4.739  -6.439  1.00 97.55  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  1 
ATOM   2765 C  CG  . GLU B 1 46  ? -26.690 -4.299  -6.316  1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  1 
ATOM   2766 C  CD  . GLU B 1 46  ? -26.892 -3.277  -5.213  1.00 100.87 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  1 
ATOM   2767 O  OE1 . GLU B 1 46  ? -25.887 -2.852  -4.604  1.00 98.71  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 1 
ATOM   2768 O  OE2 . GLU B 1 46  ? -28.055 -2.898  -4.954  1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 1 
ATOM   2769 N  N   . TRP B 1 47  ? -22.778 -6.522  -6.853  1.00 80.18  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B N   1 
ATOM   2770 C  CA  . TRP B 1 47  ? -21.344 -6.734  -6.999  1.00 77.52  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CA  1 
ATOM   2771 C  C   . TRP B 1 47  ? -21.037 -7.536  -8.259  1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B C   1 
ATOM   2772 O  O   . TRP B 1 47  ? -20.167 -7.164  -9.046  1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B O   1 
ATOM   2773 C  CB  . TRP B 1 47  ? -20.788 -7.452  -5.767  1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CB  1 
ATOM   2774 C  CG  . TRP B 1 47  ? -19.333 -7.808  -5.865  1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CG  1 
ATOM   2775 C  CD1 . TRP B 1 47  ? -18.269 -6.971  -5.689  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CD1 1 
ATOM   2776 C  CD2 . TRP B 1 47  ? -18.782 -9.102  -6.146  1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CD2 1 
ATOM   2777 N  NE1 . TRP B 1 47  ? -17.091 -7.661  -5.850  1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B NE1 1 
ATOM   2778 C  CE2 . TRP B 1 47  ? -17.379 -8.971  -6.131  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CE2 1 
ATOM   2779 C  CE3 . TRP B 1 47  ? -19.340 -10.357 -6.413  1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CE3 1 
ATOM   2780 C  CZ2 . TRP B 1 47  ? -16.526 -10.047 -6.371  1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CZ2 1 
ATOM   2781 C  CZ3 . TRP B 1 47  ? -18.490 -11.424 -6.651  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CZ3 1 
ATOM   2782 C  CH2 . TRP B 1 47  ? -17.100 -11.262 -6.629  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CH2 1 
ATOM   2783 N  N   . ALA B 1 48  ? -21.758 -8.637  -8.445  1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B N   1 
ATOM   2784 C  CA  . ALA B 1 48  ? -21.567 -9.487  -9.613  1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CA  1 
ATOM   2785 C  C   . ALA B 1 48  ? -21.749 -8.696  -10.904 1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B C   1 
ATOM   2786 O  O   . ALA B 1 48  ? -20.857 -8.662  -11.751 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B O   1 
ATOM   2787 C  CB  . ALA B 1 48  ? -22.522 -10.665 -9.572  1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CB  1 
ATOM   2788 N  N   . ARG B 1 49  ? -22.908 -8.061  -11.048 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B N   1 
ATOM   2789 C  CA  . ARG B 1 49  ? -23.197 -7.241  -12.219 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CA  1 
ATOM   2790 C  C   . ARG B 1 49  ? -22.064 -6.261  -12.510 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B C   1 
ATOM   2791 O  O   . ARG B 1 49  ? -21.728 -6.011  -13.668 1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B O   1 
ATOM   2792 C  CB  . ARG B 1 49  ? -24.510 -6.479  -12.024 1.00 81.79  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CB  1 
ATOM   2793 C  CG  . ARG B 1 49  ? -24.669 -5.273  -12.934 1.00 84.46  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CG  1 
ATOM   2794 C  CD  . ARG B 1 49  ? -25.916 -4.480  -12.584 1.00 87.59  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CD  1 
ATOM   2795 N  NE  . ARG B 1 49  ? -25.959 -3.196  -13.279 1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NE  1 
ATOM   2796 C  CZ  . ARG B 1 49  ? -26.961 -2.326  -13.184 1.00 93.26  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CZ  1 
ATOM   2797 N  NH1 . ARG B 1 49  ? -28.012 -2.600  -12.423 1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH1 1 
ATOM   2798 N  NH2 . ARG B 1 49  ? -26.912 -1.182  -13.852 1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH2 1 
ATOM   2799 N  N   . ARG B 1 50  ? -21.477 -5.715  -11.450 1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B N   1 
ATOM   2800 C  CA  . ARG B 1 50  ? -20.409 -4.731  -11.585 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CA  1 
ATOM   2801 C  C   . ARG B 1 50  ? -19.165 -5.328  -12.233 1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B C   1 
ATOM   2802 O  O   . ARG B 1 50  ? -18.644 -4.787  -13.208 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B O   1 
ATOM   2803 C  CB  . ARG B 1 50  ? -20.052 -4.141  -10.219 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CB  1 
ATOM   2804 C  CG  . ARG B 1 50  ? -19.079 -2.973  -10.275 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CG  1 
ATOM   2805 C  CD  . ARG B 1 50  ? -18.816 -2.418  -8.884  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CD  1 
ATOM   2806 N  NE  . ARG B 1 50  ? -18.169 -1.108  -8.921  1.00 70.33  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NE  1 
ATOM   2807 C  CZ  . ARG B 1 50  ? -16.859 -0.916  -8.806  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CZ  1 
ATOM   2808 N  NH1 . ARG B 1 50  ? -16.048 -1.953  -8.649  1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH1 1 
ATOM   2809 N  NH2 . ARG B 1 50  ? -16.360 0.312   -8.849  1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH2 1 
ATOM   2810 N  N   . TRP B 1 51  ? -18.699 -6.449  -11.688 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B N   1 
ATOM   2811 C  CA  . TRP B 1 51  ? -17.458 -7.071  -12.146 1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CA  1 
ATOM   2812 C  C   . TRP B 1 51  ? -17.634 -7.962  -13.370 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B C   1 
ATOM   2813 O  O   . TRP B 1 51  ? -16.709 -8.121  -14.163 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B O   1 
ATOM   2814 C  CB  . TRP B 1 51  ? -16.788 -7.841  -11.008 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CB  1 
ATOM   2815 C  CG  . TRP B 1 51  ? -16.139 -6.932  -10.025 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CG  1 
ATOM   2816 C  CD1 . TRP B 1 51  ? -16.658 -6.498  -8.843  1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CD1 1 
ATOM   2817 C  CD2 . TRP B 1 51  ? -14.852 -6.317  -10.150 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CD2 1 
ATOM   2818 N  NE1 . TRP B 1 51  ? -15.771 -5.658  -8.217  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B NE1 1 
ATOM   2819 C  CE2 . TRP B 1 51  ? -14.653 -5.530  -8.999  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CE2 1 
ATOM   2820 C  CE3 . TRP B 1 51  ? -13.847 -6.361  -11.120 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CE3 1 
ATOM   2821 C  CZ2 . TRP B 1 51  ? -13.490 -4.792  -8.792  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CZ2 1 
ATOM   2822 C  CZ3 . TRP B 1 51  ? -12.693 -5.628  -10.912 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CZ3 1 
ATOM   2823 C  CH2 . TRP B 1 51  ? -12.524 -4.855  -9.757  1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CH2 1 
ATOM   2824 N  N   . ARG B 1 52  ? -18.818 -8.545  -13.522 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N   1 
ATOM   2825 C  CA  . ARG B 1 52  ? -19.129 -9.289  -14.734 1.00 82.29  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA  1 
ATOM   2826 C  C   . ARG B 1 52  ? -19.008 -8.341  -15.921 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C   1 
ATOM   2827 O  O   . ARG B 1 52  ? -18.826 -8.767  -17.061 1.00 85.22  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O   1 
ATOM   2828 C  CB  . ARG B 1 52  ? -20.535 -9.886  -14.658 1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB  1 
ATOM   2829 C  CG  . ARG B 1 52  ? -20.974 -10.606 -15.922 1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CG  1 
ATOM   2830 C  CD  . ARG B 1 52  ? -22.187 -11.487 -15.668 1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CD  1 
ATOM   2831 N  NE  . ARG B 1 52  ? -21.864 -12.625 -14.813 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NE  1 
ATOM   2832 C  CZ  . ARG B 1 52  ? -22.722 -13.588 -14.494 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CZ  1 
ATOM   2833 N  NH1 . ARG B 1 52  ? -22.341 -14.587 -13.710 1.00 86.17  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH1 1 
ATOM   2834 N  NH2 . ARG B 1 52  ? -23.963 -13.552 -14.959 1.00 92.21  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH2 1 
ATOM   2835 N  N   . GLN B 1 53  ? -19.101 -7.047  -15.630 1.00 99.87  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B N   1 
ATOM   2836 C  CA  . GLN B 1 53  ? -18.950 -6.007  -16.636 1.00 101.91 ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CA  1 
ATOM   2837 C  C   . GLN B 1 53  ? -17.498 -5.543  -16.715 1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B C   1 
ATOM   2838 O  O   . GLN B 1 53  ? -16.957 -5.346  -17.803 1.00 99.75  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B O   1 
ATOM   2839 C  CB  . GLN B 1 53  ? -19.857 -4.822  -16.306 1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CB  1 
ATOM   2840 C  CG  . GLN B 1 53  ? -19.771 -3.677  -17.297 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CG  1 
ATOM   2841 C  CD  . GLN B 1 53  ? -20.455 -2.423  -16.790 1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CD  1 
ATOM   2842 O  OE1 . GLN B 1 53  ? -20.940 -1.606  -17.573 1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 69  GLN B OE1 1 
ATOM   2843 N  NE2 . GLN B 1 53  ? -20.499 -2.266  -15.472 1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 69  GLN B NE2 1 
ATOM   2844 N  N   . LEU B 1 54  ? -16.874 -5.368  -15.554 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   1 
ATOM   2845 C  CA  . LEU B 1 54  ? -15.484 -4.929  -15.488 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  1 
ATOM   2846 C  C   . LEU B 1 54  ? -14.551 -5.961  -16.109 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   1 
ATOM   2847 O  O   . LEU B 1 54  ? -13.600 -5.611  -16.806 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   1 
ATOM   2848 C  CB  . LEU B 1 54  ? -15.073 -4.651  -14.041 1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  1 
ATOM   2849 C  CG  . LEU B 1 54  ? -15.790 -3.488  -13.352 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  1 
ATOM   2850 C  CD1 . LEU B 1 54  ? -15.285 -3.310  -11.928 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 1 
ATOM   2851 C  CD2 . LEU B 1 54  ? -15.620 -2.203  -14.148 1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 1 
ATOM   2852 N  N   . VAL B 1 55  ? -14.826 -7.233  -15.847 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B N   1 
ATOM   2853 C  CA  . VAL B 1 55  ? -14.048 -8.313  -16.436 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CA  1 
ATOM   2854 C  C   . VAL B 1 55  ? -14.272 -8.346  -17.940 1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B C   1 
ATOM   2855 O  O   . VAL B 1 55  ? -13.335 -8.545  -18.711 1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B O   1 
ATOM   2856 C  CB  . VAL B 1 55  ? -14.426 -9.680  -15.834 1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CB  1 
ATOM   2857 C  CG1 . VAL B 1 55  ? -13.772 -10.807 -16.616 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CG1 1 
ATOM   2858 C  CG2 . VAL B 1 55  ? -14.027 -9.741  -14.370 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CG2 1 
ATOM   2859 N  N   . GLU B 1 56  ? -15.519 -8.139  -18.350 1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B N   1 
ATOM   2860 C  CA  . GLU B 1 56  ? -15.874 -8.135  -19.764 1.00 86.53  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CA  1 
ATOM   2861 C  C   . GLU B 1 56  ? -15.048 -7.112  -20.540 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B C   1 
ATOM   2862 O  O   . GLU B 1 56  ? -14.312 -7.466  -21.462 1.00 86.09  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B O   1 
ATOM   2863 C  CB  . GLU B 1 56  ? -17.367 -7.849  -19.939 1.00 90.64  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CB  1 
ATOM   2864 C  CG  . GLU B 1 56  ? -17.846 -7.922  -21.378 1.00 94.32  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CG  1 
ATOM   2865 C  CD  . GLU B 1 56  ? -17.676 -9.304  -21.978 1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CD  1 
ATOM   2866 O  OE1 . GLU B 1 56  ? -17.656 -10.290 -21.211 1.00 91.86  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE1 1 
ATOM   2867 O  OE2 . GLU B 1 56  ? -17.566 -9.403  -23.219 1.00 96.15  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE2 1 
ATOM   2868 N  N   . LYS B 1 57  ? -15.174 -5.844  -20.162 1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N   1 
ATOM   2869 C  CA  . LYS B 1 57  ? -14.408 -4.780  -20.802 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA  1 
ATOM   2870 C  C   . LYS B 1 57  ? -12.922 -4.915  -20.495 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C   1 
ATOM   2871 O  O   . LYS B 1 57  ? -12.087 -4.266  -21.124 1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O   1 
ATOM   2872 C  CB  . LYS B 1 57  ? -14.913 -3.404  -20.361 1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB  1 
ATOM   2873 C  CG  . LYS B 1 57  ? -16.226 -2.989  -21.003 1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CG  1 
ATOM   2874 C  CD  . LYS B 1 57  ? -16.461 -1.493  -20.859 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CD  1 
ATOM   2875 C  CE  . LYS B 1 57  ? -17.676 -1.045  -21.656 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CE  1 
ATOM   2876 N  NZ  . LYS B 1 57  ? -17.854 0.435   -21.628 1.00 106.46 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B NZ  1 
ATOM   2877 N  N   . GLY B 1 58  ? -12.600 -5.764  -19.525 1.00 126.50 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B N   1 
ATOM   2878 C  CA  . GLY B 1 58  ? -11.221 -5.989  -19.136 1.00 122.92 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B CA  1 
ATOM   2879 C  C   . GLY B 1 58  ? -10.371 -6.497  -20.283 1.00 122.07 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B C   1 
ATOM   2880 O  O   . GLY B 1 58  ? -10.898 -6.927  -21.308 1.00 124.06 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B O   1 
ATOM   2881 N  N   . PRO B 1 59  ? -9.043  -6.428  -20.124 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B N   1 
ATOM   2882 C  CA  . PRO B 1 59  ? -8.081  -6.924  -21.112 1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CA  1 
ATOM   2883 C  C   . PRO B 1 59  ? -7.823  -8.420  -20.962 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B C   1 
ATOM   2884 O  O   . PRO B 1 59  ? -7.092  -9.000  -21.766 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B O   1 
ATOM   2885 C  CB  . PRO B 1 59  ? -6.797  -6.149  -20.774 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CB  1 
ATOM   2886 C  CG  . PRO B 1 59  ? -7.200  -5.097  -19.772 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CG  1 
ATOM   2887 C  CD  . PRO B 1 59  ? -8.380  -5.657  -19.063 1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CD  1 
ATOM   2888 N  N   . GLN B 1 60  ? -8.414  -9.034  -19.943 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B N   1 
ATOM   2889 C  CA  . GLN B 1 60  ? -8.148  -10.437 -19.647 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CA  1 
ATOM   2890 C  C   . GLN B 1 60  ? -9.147  -11.355 -20.343 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B C   1 
ATOM   2891 O  O   . GLN B 1 60  ? -10.217 -11.643 -19.807 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B O   1 
ATOM   2892 C  CB  . GLN B 1 60  ? -8.178  -10.679 -18.135 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CB  1 
ATOM   2893 C  CG  . GLN B 1 60  ? -7.141  -11.678 -17.636 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CG  1 
ATOM   2894 C  CD  . GLN B 1 60  ? -7.286  -13.050 -18.264 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CD  1 
ATOM   2895 O  OE1 . GLN B 1 60  ? -6.295  -13.699 -18.599 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B OE1 1 
ATOM   2896 N  NE2 . GLN B 1 60  ? -8.525  -13.499 -18.428 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B NE2 1 
ATOM   2897 N  N   . TYR B 1 61  ? -8.791  -11.814 -21.538 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B N   1 
ATOM   2898 C  CA  . TYR B 1 61  ? -9.624  -12.761 -22.269 1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CA  1 
ATOM   2899 C  C   . TYR B 1 61  ? -9.125  -14.186 -22.047 1.00 92.31  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B C   1 
ATOM   2900 O  O   . TYR B 1 61  ? -8.320  -14.437 -21.150 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B O   1 
ATOM   2901 C  CB  . TYR B 1 61  ? -9.630  -12.431 -23.763 1.00 96.52  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CB  1 
ATOM   2902 C  CG  . TYR B 1 61  ? -10.165 -11.054 -24.091 1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CG  1 
ATOM   2903 C  CD1 . TYR B 1 61  ? -9.309  -9.970  -24.233 1.00 97.93  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CD1 1 
ATOM   2904 C  CD2 . TYR B 1 61  ? -11.527 -10.839 -24.262 1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CD2 1 
ATOM   2905 C  CE1 . TYR B 1 61  ? -9.793  -8.711  -24.534 1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CE1 1 
ATOM   2906 C  CE2 . TYR B 1 61  ? -12.021 -9.583  -24.563 1.00 105.33 ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CE2 1 
ATOM   2907 C  CZ  . TYR B 1 61  ? -11.149 -8.524  -24.697 1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CZ  1 
ATOM   2908 O  OH  . TYR B 1 61  ? -11.636 -7.272  -24.996 1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 77  TYR B OH  1 
ATOM   2909 N  N   . GLY B 1 62  ? -9.607  -15.115 -22.865 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B N   1 
ATOM   2910 C  CA  . GLY B 1 62  ? -9.177  -16.499 -22.776 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B CA  1 
ATOM   2911 C  C   . GLY B 1 62  ? -9.884  -17.278 -21.684 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B C   1 
ATOM   2912 O  O   . GLY B 1 62  ? -10.833 -16.788 -21.071 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B O   1 
ATOM   2913 N  N   . THR B 1 63  ? -9.413  -18.496 -21.439 1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 79  THR B N   1 
ATOM   2914 C  CA  . THR B 1 63  ? -10.032 -19.378 -20.455 1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 79  THR B CA  1 
ATOM   2915 C  C   . THR B 1 63  ? -10.000 -18.784 -19.051 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 79  THR B C   1 
ATOM   2916 O  O   . THR B 1 63  ? -10.859 -19.085 -18.221 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 79  THR B O   1 
ATOM   2917 C  CB  . THR B 1 63  ? -9.349  -20.756 -20.426 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 79  THR B CB  1 
ATOM   2918 O  OG1 . THR B 1 63  ? -10.102 -21.644 -19.591 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 79  THR B OG1 1 
ATOM   2919 C  CG2 . THR B 1 63  ? -7.933  -20.637 -19.885 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 79  THR B CG2 1 
ATOM   2920 N  N   . VAL B 1 64  ? -9.005  -17.943 -18.789 1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B N   1 
ATOM   2921 C  CA  . VAL B 1 64  ? -8.871  -17.302 -17.487 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CA  1 
ATOM   2922 C  C   . VAL B 1 64  ? -10.058 -16.385 -17.216 1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B C   1 
ATOM   2923 O  O   . VAL B 1 64  ? -10.521 -16.272 -16.081 1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B O   1 
ATOM   2924 C  CB  . VAL B 1 64  ? -7.562  -16.497 -17.387 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CB  1 
ATOM   2925 C  CG1 . VAL B 1 64  ? -7.529  -15.692 -16.099 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG1 1 
ATOM   2926 C  CG2 . VAL B 1 64  ? -6.365  -17.428 -17.468 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG2 1 
ATOM   2927 N  N   . GLU B 1 65  ? -10.550 -15.736 -18.267 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B N   1 
ATOM   2928 C  CA  . GLU B 1 65  ? -11.707 -14.859 -18.142 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  1 
ATOM   2929 C  C   . GLU B 1 65  ? -12.922 -15.642 -17.659 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B C   1 
ATOM   2930 O  O   . GLU B 1 65  ? -13.645 -15.196 -16.770 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B O   1 
ATOM   2931 C  CB  . GLU B 1 65  ? -12.017 -14.175 -19.473 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  1 
ATOM   2932 C  CG  . GLU B 1 65  ? -13.154 -13.171 -19.395 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  1 
ATOM   2933 C  CD  . GLU B 1 65  ? -13.474 -12.545 -20.736 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CD  1 
ATOM   2934 O  OE1 . GLU B 1 65  ? -14.344 -11.649 -20.782 1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE1 1 
ATOM   2935 O  OE2 . GLU B 1 65  ? -12.857 -12.947 -21.745 1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE2 1 
ATOM   2936 N  N   . LYS B 1 66  ? -13.141 -16.813 -18.251 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   1 
ATOM   2937 C  CA  . LYS B 1 66  ? -14.234 -17.680 -17.831 1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  1 
ATOM   2938 C  C   . LYS B 1 66  ? -14.076 -18.082 -16.371 1.00 76.02  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   1 
ATOM   2939 O  O   . LYS B 1 66  ? -15.011 -17.962 -15.580 1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   1 
ATOM   2940 C  CB  . LYS B 1 66  ? -14.315 -18.927 -18.713 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  1 
ATOM   2941 C  CG  . LYS B 1 66  ? -15.148 -18.746 -19.971 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  1 
ATOM   2942 C  CD  . LYS B 1 66  ? -15.633 -20.087 -20.501 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  1 
ATOM   2943 C  CE  . LYS B 1 66  ? -16.719 -19.908 -21.550 1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE  1 
ATOM   2944 N  NZ  . LYS B 1 66  ? -17.323 -21.209 -21.950 1.00 91.88  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ  1 
ATOM   2945 N  N   . ALA B 1 67  ? -12.886 -18.558 -16.020 1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   2946 C  CA  . ALA B 1 67  ? -12.595 -18.948 -14.646 1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   2947 C  C   . ALA B 1 67  ? -12.914 -17.804 -13.691 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   2948 O  O   . ALA B 1 67  ? -13.465 -18.019 -12.612 1.00 79.67  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   2949 C  CB  . ALA B 1 67  ? -11.141 -19.369 -14.509 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   2950 N  N   . TRP B 1 68  ? -12.568 -16.589 -14.100 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B N   1 
ATOM   2951 C  CA  . TRP B 1 68  ? -12.829 -15.401 -13.296 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CA  1 
ATOM   2952 C  C   . TRP B 1 68  ? -14.328 -15.170 -13.130 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B C   1 
ATOM   2953 O  O   . TRP B 1 68  ? -14.838 -15.108 -12.011 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B O   1 
ATOM   2954 C  CB  . TRP B 1 68  ? -12.187 -14.174 -13.944 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CB  1 
ATOM   2955 C  CG  . TRP B 1 68  ? -12.251 -12.938 -13.098 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CG  1 
ATOM   2956 C  CD1 . TRP B 1 68  ? -13.243 -12.589 -12.229 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD1 1 
ATOM   2957 C  CD2 . TRP B 1 68  ? -11.293 -11.875 -13.061 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD2 1 
ATOM   2958 N  NE1 . TRP B 1 68  ? -12.955 -11.382 -11.642 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B NE1 1 
ATOM   2959 C  CE2 . TRP B 1 68  ? -11.764 -10.921 -12.137 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE2 1 
ATOM   2960 C  CE3 . TRP B 1 68  ? -10.080 -11.639 -13.715 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE3 1 
ATOM   2961 C  CZ2 . TRP B 1 68  ? -11.066 -9.751  -11.852 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ2 1 
ATOM   2962 C  CZ3 . TRP B 1 68  ? -9.388  -10.477 -13.430 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ3 1 
ATOM   2963 C  CH2 . TRP B 1 68  ? -9.883  -9.548  -12.507 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CH2 1 
ATOM   2964 N  N   . ILE B 1 69  ? -15.028 -15.038 -14.251 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B N   1 
ATOM   2965 C  CA  . ILE B 1 69  ? -16.461 -14.765 -14.238 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CA  1 
ATOM   2966 C  C   . ILE B 1 69  ? -17.230 -15.827 -13.458 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B C   1 
ATOM   2967 O  O   . ILE B 1 69  ? -18.357 -15.595 -13.020 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B O   1 
ATOM   2968 C  CB  . ILE B 1 69  ? -17.021 -14.655 -15.670 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CB  1 
ATOM   2969 C  CG1 . ILE B 1 69  ? -16.275 -13.568 -16.445 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CG1 1 
ATOM   2970 C  CG2 . ILE B 1 69  ? -18.512 -14.359 -15.644 1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CG2 1 
ATOM   2971 C  CD1 . ILE B 1 69  ? -16.805 -13.339 -17.844 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CD1 1 
ATOM   2972 N  N   . ALA B 1 70  ? -16.614 -16.990 -13.277 1.00 97.55  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   2973 C  CA  . ALA B 1 70  ? -17.233 -18.072 -12.520 1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   2974 C  C   . ALA B 1 70  ? -17.524 -17.650 -11.082 1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   2975 O  O   . ALA B 1 70  ? -18.420 -18.194 -10.434 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   2976 C  CB  . ALA B 1 70  ? -16.348 -19.304 -12.541 1.00 96.57  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   2977 N  N   . VAL B 1 71  ? -16.762 -16.678 -10.589 1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B N   1 
ATOM   2978 C  CA  . VAL B 1 71  ? -16.945 -16.169 -9.234  1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CA  1 
ATOM   2979 C  C   . VAL B 1 71  ? -18.101 -15.174 -9.166  1.00 79.40  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B C   1 
ATOM   2980 O  O   . VAL B 1 71  ? -18.868 -15.165 -8.204  1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B O   1 
ATOM   2981 C  CB  . VAL B 1 71  ? -15.664 -15.502 -8.702  1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CB  1 
ATOM   2982 C  CG1 . VAL B 1 71  ? -15.906 -14.914 -7.321  1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG1 1 
ATOM   2983 C  CG2 . VAL B 1 71  ? -14.524 -16.505 -8.667  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG2 1 
ATOM   2984 N  N   . MET B 1 72  ? -18.220 -14.333 -10.188 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 88  MET B N   1 
ATOM   2985 C  CA  . MET B 1 72  ? -19.351 -13.420 -10.278 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 88  MET B CA  1 
ATOM   2986 C  C   . MET B 1 72  ? -20.638 -14.232 -10.270 1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 88  MET B C   1 
ATOM   2987 O  O   . MET B 1 72  ? -21.655 -13.805 -9.724  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 88  MET B O   1 
ATOM   2988 C  CB  . MET B 1 72  ? -19.277 -12.578 -11.554 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 88  MET B CB  1 
ATOM   2989 C  CG  . MET B 1 72  ? -18.322 -11.391 -11.493 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 88  MET B CG  1 
ATOM   2990 S  SD  . MET B 1 72  ? -16.583 -11.834 -11.671 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 88  MET B SD  1 
ATOM   2991 C  CE  . MET B 1 72  ? -16.128 -12.152 -9.968  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 88  MET B CE  1 
ATOM   2992 N  N   . SER B 1 73  ? -20.580 -15.412 -10.878 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 89  SER B N   1 
ATOM   2993 C  CA  . SER B 1 73  ? -21.739 -16.288 -10.964 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 89  SER B CA  1 
ATOM   2994 C  C   . SER B 1 73  ? -22.058 -16.922 -9.614  1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 89  SER B C   1 
ATOM   2995 O  O   . SER B 1 73  ? -23.221 -17.004 -9.222  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 89  SER B O   1 
ATOM   2996 C  CB  . SER B 1 73  ? -21.517 -17.372 -12.020 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 89  SER B CB  1 
ATOM   2997 O  OG  . SER B 1 73  ? -22.685 -18.155 -12.197 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 89  SER B OG  1 
ATOM   2998 N  N   . GLU B 1 74  ? -21.027 -17.371 -8.905  1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B N   1 
ATOM   2999 C  CA  . GLU B 1 74  ? -21.230 -17.972 -7.592  1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CA  1 
ATOM   3000 C  C   . GLU B 1 74  ? -21.893 -16.967 -6.657  1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B C   1 
ATOM   3001 O  O   . GLU B 1 74  ? -22.753 -17.325 -5.853  1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B O   1 
ATOM   3002 C  CB  . GLU B 1 74  ? -19.909 -18.482 -7.001  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CB  1 
ATOM   3003 C  CG  . GLU B 1 74  ? -19.033 -17.417 -6.348  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CG  1 
ATOM   3004 C  CD  . GLU B 1 74  ? -19.409 -17.142 -4.900  1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CD  1 
ATOM   3005 O  OE1 . GLU B 1 74  ? -20.054 -18.009 -4.272  1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE1 1 
ATOM   3006 O  OE2 . GLU B 1 74  ? -19.053 -16.059 -4.388  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE2 1 
ATOM   3007 N  N   . ALA B 1 75  ? -21.495 -15.704 -6.778  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   3008 C  CA  . ALA B 1 75  ? -22.075 -14.638 -5.973  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   3009 C  C   . ALA B 1 75  ? -23.563 -14.502 -6.264  1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   3010 O  O   . ALA B 1 75  ? -24.370 -14.335 -5.351  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   3011 C  CB  . ALA B 1 75  ? -21.360 -13.326 -6.239  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   3012 N  N   . GLU B 1 76  ? -23.919 -14.577 -7.543  1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   3013 C  CA  . GLU B 1 76  ? -25.313 -14.481 -7.961  1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   3014 C  C   . GLU B 1 76  ? -26.127 -15.659 -7.444  1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   3015 O  O   . GLU B 1 76  ? -27.205 -15.478 -6.878  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   3016 C  CB  . GLU B 1 76  ? -25.413 -14.410 -9.486  1.00 82.26  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   3017 C  CG  . GLU B 1 76  ? -24.854 -13.134 -10.089 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   3018 C  CD  . GLU B 1 76  ? -24.632 -13.241 -11.586 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   3019 O  OE1 . GLU B 1 76  ? -24.750 -14.359 -12.131 1.00 94.32  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   3020 O  OE2 . GLU B 1 76  ? -24.333 -12.204 -12.216 1.00 91.04  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   3021 N  N   . ARG B 1 77  ? -25.604 -16.866 -7.639  1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   1 
ATOM   3022 C  CA  . ARG B 1 77  ? -26.304 -18.080 -7.233  1.00 93.83  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  1 
ATOM   3023 C  C   . ARG B 1 77  ? -26.430 -18.181 -5.714  1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   1 
ATOM   3024 O  O   . ARG B 1 77  ? -27.362 -18.802 -5.201  1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   1 
ATOM   3025 C  CB  . ARG B 1 77  ? -25.611 -19.317 -7.810  1.00 98.80  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  1 
ATOM   3026 C  CG  . ARG B 1 77  ? -25.562 -19.323 -9.330  1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  1 
ATOM   3027 C  CD  . ARG B 1 77  ? -24.748 -20.485 -9.874  1.00 111.18 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  1 
ATOM   3028 N  NE  . ARG B 1 77  ? -25.445 -21.762 -9.748  1.00 115.23 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  1 
ATOM   3029 C  CZ  . ARG B 1 77  ? -25.072 -22.877 -10.369 1.00 121.77 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  1 
ATOM   3030 N  NH1 . ARG B 1 77  ? -24.010 -22.871 -11.163 1.00 124.86 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 1 
ATOM   3031 N  NH2 . ARG B 1 77  ? -25.762 -23.997 -10.200 1.00 125.18 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 1 
ATOM   3032 N  N   . VAL B 1 78  ? -25.492 -17.568 -4.999  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B N   1 
ATOM   3033 C  CA  . VAL B 1 78  ? -25.581 -17.475 -3.546  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CA  1 
ATOM   3034 C  C   . VAL B 1 78  ? -26.679 -16.488 -3.167  1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B C   1 
ATOM   3035 O  O   . VAL B 1 78  ? -27.441 -16.716 -2.226  1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B O   1 
ATOM   3036 C  CB  . VAL B 1 78  ? -24.244 -17.026 -2.917  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CB  1 
ATOM   3037 C  CG1 . VAL B 1 78  ? -24.460 -16.534 -1.494  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CG1 1 
ATOM   3038 C  CG2 . VAL B 1 78  ? -23.236 -18.163 -2.943  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CG2 1 
ATOM   3039 N  N   . SER B 1 79  ? -26.756 -15.390 -3.912  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 95  SER B N   1 
ATOM   3040 C  CA  . SER B 1 79  ? -27.795 -14.393 -3.700  1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 95  SER B CA  1 
ATOM   3041 C  C   . SER B 1 79  ? -29.165 -15.018 -3.916  1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 95  SER B C   1 
ATOM   3042 O  O   . SER B 1 79  ? -30.117 -14.706 -3.206  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 95  SER B O   1 
ATOM   3043 C  CB  . SER B 1 79  ? -27.604 -13.206 -4.644  1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 95  SER B CB  1 
ATOM   3044 O  OG  . SER B 1 79  ? -28.737 -12.354 -4.628  1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 95  SER B OG  1 
ATOM   3045 N  N   . GLU B 1 80  ? -29.255 -15.907 -4.899  1.00 95.33  ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N   1 
ATOM   3046 C  CA  . GLU B 1 80  ? -30.504 -16.597 -5.194  1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA  1 
ATOM   3047 C  C   . GLU B 1 80  ? -30.953 -17.433 -4.001  1.00 96.32  ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C   1 
ATOM   3048 O  O   . GLU B 1 80  ? -32.145 -17.521 -3.709  1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O   1 
ATOM   3049 C  CB  . GLU B 1 80  ? -30.349 -17.484 -6.429  1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB  1 
ATOM   3050 C  CG  . GLU B 1 80  ? -29.873 -16.743 -7.667  1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG  1 
ATOM   3051 C  CD  . GLU B 1 80  ? -29.735 -17.651 -8.873  1.00 113.35 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD  1 
ATOM   3052 O  OE1 . GLU B 1 80  ? -28.829 -17.411 -9.699  1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1 1 
ATOM   3053 O  OE2 . GLU B 1 80  ? -30.531 -18.607 -8.992  1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2 1 
ATOM   3054 N  N   . LEU B 1 81  ? -29.993 -18.047 -3.317  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B N   1 
ATOM   3055 C  CA  . LEU B 1 81  ? -30.292 -18.853 -2.138  1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CA  1 
ATOM   3056 C  C   . LEU B 1 81  ? -30.748 -17.971 -0.985  1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B C   1 
ATOM   3057 O  O   . LEU B 1 81  ? -31.810 -18.195 -0.407  1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B O   1 
ATOM   3058 C  CB  . LEU B 1 81  ? -29.074 -19.677 -1.713  1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CB  1 
ATOM   3059 C  CG  . LEU B 1 81  ? -28.649 -20.821 -2.637  1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CG  1 
ATOM   3060 C  CD1 . LEU B 1 81  ? -27.430 -21.539 -2.076  1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD1 1 
ATOM   3061 C  CD2 . LEU B 1 81  ? -29.797 -21.795 -2.852  1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD2 1 
ATOM   3062 N  N   . HIS B 1 82  ? -29.941 -16.968 -0.656  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B N   1 
ATOM   3063 C  CA  . HIS B 1 82  ? -30.263 -16.063 0.442   1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CA  1 
ATOM   3064 C  C   . HIS B 1 82  ? -31.521 -15.252 0.158   1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B C   1 
ATOM   3065 O  O   . HIS B 1 82  ? -32.238 -14.854 1.077   1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B O   1 
ATOM   3066 C  CB  . HIS B 1 82  ? -29.083 -15.139 0.744   1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CB  1 
ATOM   3067 C  CG  . HIS B 1 82  ? -27.982 -15.804 1.507   1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CG  1 
ATOM   3068 N  ND1 . HIS B 1 82  ? -27.956 -15.852 2.885   1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B ND1 1 
ATOM   3069 C  CD2 . HIS B 1 82  ? -26.874 -16.459 1.088   1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CD2 1 
ATOM   3070 C  CE1 . HIS B 1 82  ? -26.877 -16.503 3.280   1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CE1 1 
ATOM   3071 N  NE2 . HIS B 1 82  ? -26.203 -16.882 2.208   1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B NE2 1 
ATOM   3072 N  N   . LEU B 1 83  ? -31.785 -15.012 -1.120  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   1 
ATOM   3073 C  CA  . LEU B 1 83  ? -32.993 -14.313 -1.522  1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  1 
ATOM   3074 C  C   . LEU B 1 83  ? -34.181 -15.246 -1.328  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   1 
ATOM   3075 O  O   . LEU B 1 83  ? -35.325 -14.803 -1.219  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   1 
ATOM   3076 C  CB  . LEU B 1 83  ? -32.890 -13.876 -2.982  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  1 
ATOM   3077 C  CG  . LEU B 1 83  ? -33.637 -12.598 -3.356  1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  1 
ATOM   3078 C  CD1 . LEU B 1 83  ? -33.170 -11.440 -2.484  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 1 
ATOM   3079 C  CD2 . LEU B 1 83  ? -33.444 -12.280 -4.833  1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 1 
ATOM   3080 N  N   . GLU B 1 84  ? -33.898 -16.544 -1.285  1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N   1 
ATOM   3081 C  CA  . GLU B 1 84  ? -34.926 -17.547 -1.041  1.00 107.11 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA  1 
ATOM   3082 C  C   . GLU B 1 84  ? -35.228 -17.643 0.448   1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C   1 
ATOM   3083 O  O   . GLU B 1 84  ? -36.365 -17.894 0.847   1.00 104.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O   1 
ATOM   3084 C  CB  . GLU B 1 84  ? -34.490 -18.910 -1.581  1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB  1 
ATOM   3085 C  CG  . GLU B 1 84  ? -35.432 -20.045 -1.218  1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG  1 
ATOM   3086 C  CD  . GLU B 1 84  ? -36.863 -19.771 -1.639  1.00 114.00 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD  1 
ATOM   3087 O  OE1 . GLU B 1 84  ? -37.062 -19.109 -2.680  1.00 115.65 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 1 
ATOM   3088 O  OE2 . GLU B 1 84  ? -37.789 -20.218 -0.929  1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 1 
ATOM   3089 N  N   . VAL B 1 85  ? -34.199 -17.440 1.266   1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B N   1 
ATOM   3090 C  CA  . VAL B 1 85  ? -34.362 -17.423 2.714   1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CA  1 
ATOM   3091 C  C   . VAL B 1 85  ? -35.401 -16.383 3.115   1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B C   1 
ATOM   3092 O  O   . VAL B 1 85  ? -36.368 -16.695 3.811   1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B O   1 
ATOM   3093 C  CB  . VAL B 1 85  ? -33.031 -17.115 3.427   1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CB  1 
ATOM   3094 C  CG1 . VAL B 1 85  ? -33.256 -16.930 4.919   1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG1 1 
ATOM   3095 C  CG2 . VAL B 1 85  ? -32.024 -18.223 3.169   1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG2 1 
ATOM   3096 N  N   . LYS B 1 86  ? -35.194 -15.148 2.666   1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N   1 
ATOM   3097 C  CA  . LYS B 1 86  ? -36.131 -14.058 2.920   1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  1 
ATOM   3098 C  C   . LYS B 1 86  ? -37.575 -14.510 2.740   1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C   1 
ATOM   3099 O  O   . LYS B 1 86  ? -38.367 -14.484 3.683   1.00 89.49  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O   1 
ATOM   3100 C  CB  . LYS B 1 86  ? -35.840 -12.879 1.989   1.00 90.07  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  1 
ATOM   3101 C  CG  . LYS B 1 86  ? -36.957 -11.848 1.925   1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  1 
ATOM   3102 C  CD  . LYS B 1 86  ? -36.811 -10.947 0.708   1.00 92.69  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  1 
ATOM   3103 C  CE  . LYS B 1 86  ? -38.038 -10.067 0.520   1.00 94.03  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  1 
ATOM   3104 N  NZ  . LYS B 1 86  ? -37.947 -9.232  -0.710  1.00 96.92  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  1 
ATOM   3105 N  N   . ALA B 1 87  ? -37.911 -14.925 1.524   1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B N   1 
ATOM   3106 C  CA  . ALA B 1 87  ? -39.266 -15.360 1.211   1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CA  1 
ATOM   3107 C  C   . ALA B 1 87  ? -39.720 -16.481 2.139   1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B C   1 
ATOM   3108 O  O   . ALA B 1 87  ? -40.854 -16.483 2.616   1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B O   1 
ATOM   3109 C  CB  . ALA B 1 87  ? -39.360 -15.799 -0.240  1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CB  1 
ATOM   3110 N  N   . SER B 1 88  ? -38.830 -17.432 2.395   1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N   1 
ATOM   3111 C  CA  . SER B 1 88  ? -39.157 -18.568 3.247   1.00 82.41  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA  1 
ATOM   3112 C  C   . SER B 1 88  ? -39.482 -18.128 4.672   1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 104 SER B C   1 
ATOM   3113 O  O   . SER B 1 88  ? -40.246 -18.790 5.374   1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 104 SER B O   1 
ATOM   3114 C  CB  . SER B 1 88  ? -38.015 -19.584 3.250   1.00 83.60  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB  1 
ATOM   3115 O  OG  . SER B 1 88  ? -37.830 -20.137 1.959   1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG  1 
ATOM   3116 N  N   . LEU B 1 89  ? -38.901 -17.008 5.091   1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   1 
ATOM   3117 C  CA  . LEU B 1 89  ? -39.152 -16.469 6.423   1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  1 
ATOM   3118 C  C   . LEU B 1 89  ? -40.459 -15.690 6.470   1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   1 
ATOM   3119 O  O   . LEU B 1 89  ? -41.197 -15.758 7.452   1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   1 
ATOM   3120 C  CB  . LEU B 1 89  ? -38.002 -15.561 6.865   1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  1 
ATOM   3121 C  CG  . LEU B 1 89  ? -36.671 -16.228 7.208   1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  1 
ATOM   3122 C  CD1 . LEU B 1 89  ? -35.633 -15.179 7.570   1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 1 
ATOM   3123 C  CD2 . LEU B 1 89  ? -36.853 -17.223 8.341   1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 1 
ATOM   3124 N  N   . MET B 1 90  ? -40.737 -14.948 5.403   1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 106 MET B N   1 
ATOM   3125 C  CA  . MET B 1 90  ? -41.909 -14.082 5.354   1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 106 MET B CA  1 
ATOM   3126 C  C   . MET B 1 90  ? -43.155 -14.821 4.879   1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 106 MET B C   1 
ATOM   3127 O  O   . MET B 1 90  ? -44.144 -14.919 5.604   1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 106 MET B O   1 
ATOM   3128 C  CB  . MET B 1 90  ? -41.643 -12.877 4.449   1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 106 MET B CB  1 
ATOM   3129 C  CG  . MET B 1 90  ? -40.462 -12.026 4.883   1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 106 MET B CG  1 
ATOM   3130 S  SD  . MET B 1 90  ? -40.649 -11.380 6.556   1.00 68.27  ? ? ? ? ? ? 106 MET B SD  1 
ATOM   3131 C  CE  . MET B 1 90  ? -42.200 -10.497 6.408   1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 106 MET B CE  1 
ATOM   3132 N  N   . ASN B 1 91  ? -43.100 -15.337 3.658   1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B N   1 
ATOM   3133 C  CA  . ASN B 1 91  ? -44.245 -16.010 3.060   1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CA  1 
ATOM   3134 C  C   . ASN B 1 91  ? -44.756 -17.176 3.899   1.00 86.05  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B C   1 
ATOM   3135 O  O   . ASN B 1 91  ? -45.950 -17.474 3.901   1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B O   1 
ATOM   3136 C  CB  . ASN B 1 91  ? -43.898 -16.494 1.651   1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CB  1 
ATOM   3137 C  CG  . ASN B 1 91  ? -43.364 -15.383 0.770   1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CG  1 
ATOM   3138 O  OD1 . ASN B 1 91  ? -43.383 -14.211 1.148   1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B OD1 1 
ATOM   3139 N  ND2 . ASN B 1 91  ? -42.881 -15.746 -0.413  1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 107 ASN B ND2 1 
ATOM   3140 N  N   . GLU B 1 92  ? -43.847 -17.831 4.613   1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 108 GLU B N   1 
ATOM   3141 C  CA  . GLU B 1 92  ? -44.203 -19.008 5.395   1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CA  1 
ATOM   3142 C  C   . GLU B 1 92  ? -44.244 -18.710 6.889   1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 108 GLU B C   1 
ATOM   3143 O  O   . GLU B 1 92  ? -45.316 -18.584 7.477   1.00 97.87  ? ? ? ? ? ? 108 GLU B O   1 
ATOM   3144 C  CB  . GLU B 1 92  ? -43.217 -20.144 5.121   1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CB  1 
ATOM   3145 C  CG  . GLU B 1 92  ? -42.959 -20.396 3.647   1.00 104.16 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CG  1 
ATOM   3146 C  CD  . GLU B 1 92  ? -41.909 -21.463 3.418   1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CD  1 
ATOM   3147 O  OE1 . GLU B 1 92  ? -41.876 -22.441 4.194   1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE1 1 
ATOM   3148 O  OE2 . GLU B 1 92  ? -41.117 -21.325 2.461   1.00 106.67 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE2 1 
ATOM   3149 N  N   . ASP B 1 93  ? -43.066 -18.600 7.493   1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   3150 C  CA  . ASP B 1 93  ? -42.945 -18.404 8.934   1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   3151 C  C   . ASP B 1 93  ? -43.728 -17.192 9.434   1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   3152 O  O   . ASP B 1 93  ? -44.635 -17.325 10.256  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   3153 C  CB  . ASP B 1 93  ? -41.470 -18.281 9.325   1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   3154 C  CG  . ASP B 1 93  ? -40.651 -19.482 8.889   1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   3155 O  OD1 . ASP B 1 93  ? -41.240 -20.569 8.709   1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   3156 O  OD2 . ASP B 1 93  ? -39.421 -19.339 8.726   1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   3157 N  N   . PHE B 1 94  ? -43.372 -16.013 8.936   1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B N   1 
ATOM   3158 C  CA  . PHE B 1 94  ? -44.018 -14.774 9.353   1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CA  1 
ATOM   3159 C  C   . PHE B 1 94  ? -45.540 -14.886 9.307   1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B C   1 
ATOM   3160 O  O   . PHE B 1 94  ? -46.212 -14.719 10.324  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B O   1 
ATOM   3161 C  CB  . PHE B 1 94  ? -43.549 -13.610 8.480   1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CB  1 
ATOM   3162 C  CG  . PHE B 1 94  ? -44.015 -12.265 8.958   1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CG  1 
ATOM   3163 C  CD1 . PHE B 1 94  ? -45.233 -11.752 8.547   1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD1 1 
ATOM   3164 C  CD2 . PHE B 1 94  ? -43.231 -11.512 9.815   1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD2 1 
ATOM   3165 C  CE1 . PHE B 1 94  ? -45.662 -10.514 8.984   1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE1 1 
ATOM   3166 C  CE2 . PHE B 1 94  ? -43.655 -10.272 10.255  1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE2 1 
ATOM   3167 C  CZ  . PHE B 1 94  ? -44.871 -9.773  9.839   1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CZ  1 
ATOM   3168 N  N   . GLU B 1 95  ? -46.078 -15.168 8.124   1.00 77.91  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B N   1 
ATOM   3169 C  CA  . GLU B 1 95  ? -47.521 -15.293 7.945   1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CA  1 
ATOM   3170 C  C   . GLU B 1 95  ? -48.112 -16.357 8.863   1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B C   1 
ATOM   3171 O  O   . GLU B 1 95  ? -49.155 -16.146 9.481   1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B O   1 
ATOM   3172 C  CB  . GLU B 1 95  ? -47.856 -15.623 6.489   1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CB  1 
ATOM   3173 C  CG  . GLU B 1 95  ? -47.541 -14.506 5.509   1.00 81.98  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CG  1 
ATOM   3174 C  CD  . GLU B 1 95  ? -48.440 -13.299 5.693   1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CD  1 
ATOM   3175 O  OE1 . GLU B 1 95  ? -48.088 -12.211 5.189   1.00 85.95  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE1 1 
ATOM   3176 O  OE2 . GLU B 1 95  ? -49.499 -13.438 6.342   1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE2 1 
ATOM   3177 N  N   . LYS B 1 96  ? -47.436 -17.498 8.947   1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B N   1 
ATOM   3178 C  CA  . LYS B 1 96  ? -47.893 -18.607 9.777   1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CA  1 
ATOM   3179 C  C   . LYS B 1 96  ? -48.062 -18.165 11.228  1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B C   1 
ATOM   3180 O  O   . LYS B 1 96  ? -48.782 -18.798 12.000  1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B O   1 
ATOM   3181 C  CB  . LYS B 1 96  ? -46.915 -19.780 9.682   1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CB  1 
ATOM   3182 C  CG  . LYS B 1 96  ? -47.430 -21.088 10.262  1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CG  1 
ATOM   3183 C  CD  . LYS B 1 96  ? -46.668 -22.271 9.681   1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CD  1 
ATOM   3184 C  CE  . LYS B 1 96  ? -47.014 -23.566 10.395  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CE  1 
ATOM   3185 N  NZ  . LYS B 1 96  ? -46.483 -23.581 11.785  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B NZ  1 
ATOM   3186 N  N   . ILE B 1 97  ? -47.394 -17.074 11.588  1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B N   1 
ATOM   3187 C  CA  . ILE B 1 97  ? -47.533 -16.492 12.917  1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CA  1 
ATOM   3188 C  C   . ILE B 1 97  ? -48.677 -15.484 12.942  1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B C   1 
ATOM   3189 O  O   . ILE B 1 97  ? -49.532 -15.528 13.826  1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B O   1 
ATOM   3190 C  CB  . ILE B 1 97  ? -46.239 -15.791 13.368  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CB  1 
ATOM   3191 C  CG1 . ILE B 1 97  ? -45.082 -16.789 13.431  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG1 1 
ATOM   3192 C  CG2 . ILE B 1 97  ? -46.438 -15.130 14.720  1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG2 1 
ATOM   3193 C  CD1 . ILE B 1 97  ? -43.780 -16.176 13.900  1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CD1 1 
ATOM   3194 N  N   . LYS B 1 98  ? -48.685 -14.578 11.969  1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B N   1 
ATOM   3195 C  CA  . LYS B 1 98  ? -49.730 -13.565 11.871  1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CA  1 
ATOM   3196 C  C   . LYS B 1 98  ? -51.113 -14.198 11.943  1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B C   1 
ATOM   3197 O  O   . LYS B 1 98  ? -51.997 -13.706 12.645  1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B O   1 
ATOM   3198 C  CB  . LYS B 1 98  ? -49.597 -12.770 10.570  1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CB  1 
ATOM   3199 C  CG  . LYS B 1 98  ? -50.763 -11.822 10.316  1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CG  1 
ATOM   3200 C  CD  . LYS B 1 98  ? -50.849 -11.392 8.857   1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CD  1 
ATOM   3201 C  CE  . LYS B 1 98  ? -49.795 -10.354 8.511   1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CE  1 
ATOM   3202 N  NZ  . LYS B 1 98  ? -49.992 -9.813  7.136   1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 114 LYS B NZ  1 
ATOM   3203 N  N   . ASN B 1 99  ? -51.292 -15.293 11.210  1.00 92.59  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B N   1 
ATOM   3204 C  CA  . ASN B 1 99  ? -52.564 -16.005 11.186  1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CA  1 
ATOM   3205 C  C   . ASN B 1 99  ? -52.916 -16.594 12.546  1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B C   1 
ATOM   3206 O  O   . ASN B 1 99  ? -54.058 -16.503 12.996  1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B O   1 
ATOM   3207 C  CB  . ASN B 1 99  ? -52.538 -17.111 10.131  1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CB  1 
ATOM   3208 C  CG  . ASN B 1 99  ? -52.309 -16.577 8.733   1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CG  1 
ATOM   3209 O  OD1 . ASN B 1 99  ? -52.627 -15.425 8.436   1.00 95.15  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B OD1 1 
ATOM   3210 N  ND2 . ASN B 1 99  ? -51.755 -17.414 7.862   1.00 92.81  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B ND2 1 
ATOM   3211 N  N   . TRP B 1 100 ? -51.928 -17.201 13.195  1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B N   1 
ATOM   3212 C  CA  . TRP B 1 100 ? -52.136 -17.802 14.506  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CA  1 
ATOM   3213 C  C   . TRP B 1 100 ? -52.528 -16.748 15.534  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B C   1 
ATOM   3214 O  O   . TRP B 1 100 ? -53.325 -17.013 16.432  1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B O   1 
ATOM   3215 C  CB  . TRP B 1 100 ? -50.879 -18.537 14.970  1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CB  1 
ATOM   3216 C  CG  . TRP B 1 100 ? -51.090 -19.347 16.212  1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CG  1 
ATOM   3217 C  CD1 . TRP B 1 100 ? -51.354 -20.684 16.284  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CD1 1 
ATOM   3218 C  CD2 . TRP B 1 100 ? -51.063 -18.871 17.563  1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CD2 1 
ATOM   3219 N  NE1 . TRP B 1 100 ? -51.490 -21.070 17.595  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B NE1 1 
ATOM   3220 C  CE2 . TRP B 1 100 ? -51.316 -19.975 18.400  1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CE2 1 
ATOM   3221 C  CE3 . TRP B 1 100 ? -50.848 -17.618 18.146  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CE3 1 
ATOM   3222 C  CZ2 . TRP B 1 100 ? -51.359 -19.866 19.788  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CZ2 1 
ATOM   3223 C  CZ3 . TRP B 1 100 ? -50.891 -17.511 19.524  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CZ3 1 
ATOM   3224 C  CH2 . TRP B 1 100 ? -51.146 -18.628 20.329  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CH2 1 
ATOM   3225 N  N   . GLN B 1 101 ? -51.964 -15.554 15.397  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B N   1 
ATOM   3226 C  CA  . GLN B 1 101 ? -52.238 -14.471 16.333  1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CA  1 
ATOM   3227 C  C   . GLN B 1 101 ? -53.693 -14.016 16.256  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B C   1 
ATOM   3228 O  O   . GLN B 1 101 ? -54.312 -13.722 17.278  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B O   1 
ATOM   3229 C  CB  . GLN B 1 101 ? -51.301 -13.290 16.078  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CB  1 
ATOM   3230 C  CG  . GLN B 1 101 ? -51.350 -12.219 17.155  1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CG  1 
ATOM   3231 C  CD  . GLN B 1 101 ? -50.404 -11.067 16.876  1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CD  1 
ATOM   3232 O  OE1 . GLN B 1 101 ? -50.090 -10.771 15.723  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B OE1 1 
ATOM   3233 N  NE2 . GLN B 1 101 ? -49.943 -10.411 17.935  1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 117 GLN B NE2 1 
ATOM   3234 N  N   . LYS B 1 102 ? -54.237 -13.960 15.045  1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B N   1 
ATOM   3235 C  CA  . LYS B 1 102 ? -55.623 -13.545 14.856  1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CA  1 
ATOM   3236 C  C   . LYS B 1 102 ? -56.602 -14.619 15.313  1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B C   1 
ATOM   3237 O  O   . LYS B 1 102 ? -57.585 -14.328 15.994  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B O   1 
ATOM   3238 C  CB  . LYS B 1 102 ? -55.894 -13.192 13.392  1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CB  1 
ATOM   3239 C  CG  . LYS B 1 102 ? -55.182 -11.946 12.904  1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CG  1 
ATOM   3240 C  CD  . LYS B 1 102 ? -55.895 -11.349 11.700  1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CD  1 
ATOM   3241 C  CE  . LYS B 1 102 ? -56.184 -12.406 10.646  1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CE  1 
ATOM   3242 N  NZ  . LYS B 1 102 ? -54.935 -13.019 10.115  1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B NZ  1 
ATOM   3243 N  N   . GLU B 1 103 ? -56.329 -15.863 14.933  1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N   1 
ATOM   3244 C  CA  . GLU B 1 103 ? -57.204 -16.979 15.269  1.00 99.79  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA  1 
ATOM   3245 C  C   . GLU B 1 103 ? -57.075 -17.390 16.732  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C   1 
ATOM   3246 O  O   . GLU B 1 103 ? -57.554 -18.452 17.129  1.00 98.18  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O   1 
ATOM   3247 C  CB  . GLU B 1 103 ? -56.912 -18.179 14.365  1.00 98.87  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB  1 
ATOM   3248 C  CG  . GLU B 1 103 ? -57.358 -17.997 12.924  1.00 99.88  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG  1 
ATOM   3249 C  CD  . GLU B 1 103 ? -58.865 -18.032 12.774  1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD  1 
ATOM   3250 O  OE1 . GLU B 1 103 ? -59.554 -18.387 13.754  1.00 99.99  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1 1 
ATOM   3251 O  OE2 . GLU B 1 103 ? -59.361 -17.709 11.675  1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2 1 
ATOM   3252 N  N   . ALA B 1 104 ? -56.427 -16.546 17.529  1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B N   1 
ATOM   3253 C  CA  . ALA B 1 104 ? -56.230 -16.832 18.945  1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CA  1 
ATOM   3254 C  C   . ALA B 1 104 ? -56.550 -15.619 19.813  1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B C   1 
ATOM   3255 O  O   . ALA B 1 104 ? -56.754 -15.746 21.020  1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B O   1 
ATOM   3256 C  CB  . ALA B 1 104 ? -54.808 -17.307 19.197  1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CB  1 
ATOM   3257 N  N   . PHE B 1 105 ? -56.592 -14.445 19.191  1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B N   1 
ATOM   3258 C  CA  . PHE B 1 105 ? -56.895 -13.210 19.907  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CA  1 
ATOM   3259 C  C   . PHE B 1 105 ? -58.005 -12.415 19.226  1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B C   1 
ATOM   3260 O  O   . PHE B 1 105 ? -58.095 -12.377 17.998  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B O   1 
ATOM   3261 C  CB  . PHE B 1 105 ? -55.640 -12.347 20.047  1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CB  1 
ATOM   3262 C  CG  . PHE B 1 105 ? -54.591 -12.943 20.941  1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CG  1 
ATOM   3263 C  CD1 . PHE B 1 105 ? -54.585 -12.673 22.298  1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD1 1 
ATOM   3264 C  CD2 . PHE B 1 105 ? -53.612 -13.773 20.424  1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD2 1 
ATOM   3265 C  CE1 . PHE B 1 105 ? -53.620 -13.221 23.124  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE1 1 
ATOM   3266 C  CE2 . PHE B 1 105 ? -52.644 -14.324 21.245  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE2 1 
ATOM   3267 C  CZ  . PHE B 1 105 ? -52.648 -14.047 22.596  1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CZ  1 
ATOM   3268 N  N   . HIS B 1 106 ? -58.848 -11.781 20.035  1.00 88.65  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B N   1 
ATOM   3269 C  CA  . HIS B 1 106 ? -59.956 -10.982 19.526  1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CA  1 
ATOM   3270 C  C   . HIS B 1 106 ? -60.023 -9.644  20.251  1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B C   1 
ATOM   3271 O  O   . HIS B 1 106 ? -60.288 -9.592  21.451  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B O   1 
ATOM   3272 C  CB  . HIS B 1 106 ? -61.277 -11.735 19.691  1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CB  1 
ATOM   3273 C  CG  . HIS B 1 106 ? -61.301 -13.068 19.011  1.00 88.58  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CG  1 
ATOM   3274 N  ND1 . HIS B 1 106 ? -61.882 -13.264 17.776  1.00 88.94  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B ND1 1 
ATOM   3275 C  CD2 . HIS B 1 106 ? -60.812 -14.272 19.391  1.00 87.28  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CD2 1 
ATOM   3276 C  CE1 . HIS B 1 106 ? -61.752 -14.530 17.427  1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CE1 1 
ATOM   3277 N  NE2 . HIS B 1 106 ? -61.105 -15.164 18.389  1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B NE2 1 
ATOM   3278 N  N   . LYS B 1 107 ? -59.779 -8.564  19.517  1.00 117.09 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B N   1 
ATOM   3279 C  CA  . LYS B 1 107 ? -59.754 -7.233  20.112  1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CA  1 
ATOM   3280 C  C   . LYS B 1 107 ? -61.138 -6.772  20.557  1.00 119.02 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B C   1 
ATOM   3281 O  O   . LYS B 1 107 ? -62.007 -6.486  19.733  1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B O   1 
ATOM   3282 C  CB  . LYS B 1 107 ? -59.136 -6.219  19.145  1.00 119.43 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CB  1 
ATOM   3283 C  CG  . LYS B 1 107 ? -57.629 -6.362  18.985  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CG  1 
ATOM   3284 C  CD  . LYS B 1 107 ? -57.062 -5.308  18.047  1.00 120.26 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CD  1 
ATOM   3285 C  CE  . LYS B 1 107 ? -55.542 -5.378  17.994  1.00 119.81 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CE  1 
ATOM   3286 N  NZ  . LYS B 1 107 ? -55.056 -6.730  17.596  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B NZ  1 
ATOM   3287 N  N   . GLN B 1 108 ? -61.331 -6.709  21.870  1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 124 GLN B N   1 
ATOM   3288 C  CA  . GLN B 1 108 ? -62.566 -6.197  22.448  1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CA  1 
ATOM   3289 C  C   . GLN B 1 108 ? -62.769 -4.748  22.020  1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 124 GLN B C   1 
ATOM   3290 O  O   . GLN B 1 108 ? -61.804 -4.038  21.737  1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B O   1 
ATOM   3291 C  CB  . GLN B 1 108 ? -62.512 -6.300  23.974  1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CB  1 
ATOM   3292 C  CG  . GLN B 1 108 ? -63.629 -5.572  24.703  1.00 99.01  ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CG  1 
ATOM   3293 C  CD  . GLN B 1 108 ? -63.380 -5.477  26.196  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CD  1 
ATOM   3294 O  OE1 . GLN B 1 108 ? -64.007 -4.680  26.893  1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B OE1 1 
ATOM   3295 N  NE2 . GLN B 1 108 ? -62.454 -6.289  26.694  1.00 98.35  ? ? ? ? ? ? 124 GLN B NE2 1 
ATOM   3296 N  N   . MET B 1 109 ? -64.024 -4.312  21.969  1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 125 MET B N   1 
ATOM   3297 C  CA  . MET B 1 109 ? -64.338 -2.948  21.559  1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 125 MET B CA  1 
ATOM   3298 C  C   . MET B 1 109 ? -63.684 -1.918  22.473  1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 125 MET B C   1 
ATOM   3299 O  O   . MET B 1 109 ? -62.895 -1.088  22.021  1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 125 MET B O   1 
ATOM   3300 C  CB  . MET B 1 109 ? -65.849 -2.724  21.536  1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 125 MET B CB  1 
ATOM   3301 C  CG  . MET B 1 109 ? -66.245 -1.325  21.102  1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 125 MET B CG  1 
ATOM   3302 S  SD  . MET B 1 109 ? -67.937 -0.911  21.555  1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 125 MET B SD  1 
ATOM   3303 C  CE  . MET B 1 109 ? -67.837 -0.993  23.341  1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 125 MET B CE  1 
ATOM   3304 N  N   . MET B 1 110 ? -64.023 -1.975  23.758  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 126 MET B N   1 
ATOM   3305 C  CA  . MET B 1 110 ? -63.489 -1.039  24.741  1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 126 MET B CA  1 
ATOM   3306 C  C   . MET B 1 110 ? -61.964 -1.038  24.746  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 126 MET B C   1 
ATOM   3307 O  O   . MET B 1 110 ? -61.330 -0.006  24.526  1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 126 MET B O   1 
ATOM   3308 C  CB  . MET B 1 110 ? -64.016 -1.372  26.138  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 126 MET B CB  1 
ATOM   3309 C  CG  . MET B 1 110 ? -65.509 -1.146  26.309  1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 126 MET B CG  1 
ATOM   3310 S  SD  . MET B 1 110 ? -65.984 0.564   25.997  1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 126 MET B SD  1 
ATOM   3311 C  CE  . MET B 1 110 ? -64.838 1.432   27.065  1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 126 MET B CE  1 
ATOM   3312 N  N   . GLY B 1 111 ? -61.381 -2.204  25.001  1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
ATOM   3313 C  CA  . GLY B 1 111 ? -59.939 -2.351  25.021  1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
ATOM   3314 C  C   . GLY B 1 111 ? -59.551 -3.789  25.292  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   1 
ATOM   3315 O  O   . GLY B 1 111 ? -60.415 -4.648  25.470  1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   1 
ATOM   3316 N  N   . GLY B 1 112 ? -58.250 -4.055  25.324  1.00 94.06  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B N   1 
ATOM   3317 C  CA  . GLY B 1 112 ? -57.756 -5.393  25.589  1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B CA  1 
ATOM   3318 C  C   . GLY B 1 112 ? -58.343 -6.418  24.640  1.00 91.84  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B C   1 
ATOM   3319 O  O   . GLY B 1 112 ? -58.789 -6.077  23.545  1.00 92.24  ? ? ? ? ? ? 128 GLY B O   1 
ATOM   3320 N  N   . PHE B 1 113 ? -58.349 -7.678  25.062  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B N   1 
ATOM   3321 C  CA  . PHE B 1 113 ? -58.841 -8.761  24.217  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CA  1 
ATOM   3322 C  C   . PHE B 1 113 ? -59.947 -9.561  24.899  1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B C   1 
ATOM   3323 O  O   . PHE B 1 113 ? -60.077 -9.542  26.123  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B O   1 
ATOM   3324 C  CB  . PHE B 1 113 ? -57.689 -9.680  23.806  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CB  1 
ATOM   3325 C  CG  . PHE B 1 113 ? -56.546 -8.958  23.151  1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CG  1 
ATOM   3326 C  CD1 . PHE B 1 113 ? -55.480 -8.495  23.904  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD1 1 
ATOM   3327 C  CD2 . PHE B 1 113 ? -56.542 -8.734  21.786  1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD2 1 
ATOM   3328 C  CE1 . PHE B 1 113 ? -54.430 -7.827  23.306  1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE1 1 
ATOM   3329 C  CE2 . PHE B 1 113 ? -55.495 -8.066  21.182  1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE2 1 
ATOM   3330 C  CZ  . PHE B 1 113 ? -54.438 -7.612  21.944  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CZ  1 
ATOM   3331 N  N   . LYS B 1 114 ? -60.742 -10.260 24.097  1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B N   1 
ATOM   3332 C  CA  . LYS B 1 114 ? -61.862 -11.037 24.612  1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CA  1 
ATOM   3333 C  C   . LYS B 1 114 ? -61.400 -12.065 25.639  1.00 93.51  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B C   1 
ATOM   3334 O  O   . LYS B 1 114 ? -61.895 -12.096 26.766  1.00 94.05  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B O   1 
ATOM   3335 C  CB  . LYS B 1 114 ? -62.604 -11.732 23.469  1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CB  1 
ATOM   3336 C  CG  . LYS B 1 114 ? -63.894 -12.418 23.890  1.00 93.80  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CG  1 
ATOM   3337 C  CD  . LYS B 1 114 ? -64.519 -13.181 22.732  1.00 93.36  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CD  1 
ATOM   3338 C  CE  . LYS B 1 114 ? -65.870 -13.767 23.115  1.00 93.57  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CE  1 
ATOM   3339 N  NZ  . LYS B 1 114 ? -66.889 -12.711 23.372  1.00 94.90  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B NZ  1 
ATOM   3340 N  N   . GLU B 1 115 ? -60.445 -12.902 25.246  1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B N   1 
ATOM   3341 C  CA  . GLU B 1 115 ? -59.947 -13.959 26.121  1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CA  1 
ATOM   3342 C  C   . GLU B 1 115 ? -59.261 -13.417 27.373  1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B C   1 
ATOM   3343 O  O   . GLU B 1 115 ? -59.024 -14.156 28.327  1.00 81.72  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B O   1 
ATOM   3344 C  CB  . GLU B 1 115 ? -59.012 -14.905 25.360  1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CB  1 
ATOM   3345 C  CG  . GLU B 1 115 ? -58.408 -14.312 24.099  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CG  1 
ATOM   3346 C  CD  . GLU B 1 115 ? -59.357 -14.372 22.915  1.00 79.78  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CD  1 
ATOM   3347 O  OE1 . GLU B 1 115 ? -60.302 -15.189 22.944  1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE1 1 
ATOM   3348 O  OE2 . GLU B 1 115 ? -59.155 -13.604 21.953  1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE2 1 
ATOM   3349 N  N   . THR B 1 116 ? -58.947 -12.126 27.369  1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 132 THR B N   1 
ATOM   3350 C  CA  . THR B 1 116 ? -58.363 -11.487 28.543  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 132 THR B CA  1 
ATOM   3351 C  C   . THR B 1 116 ? -59.456 -11.066 29.519  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 132 THR B C   1 
ATOM   3352 O  O   . THR B 1 116 ? -59.416 -11.414 30.699  1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 132 THR B O   1 
ATOM   3353 C  CB  . THR B 1 116 ? -57.516 -10.260 28.164  1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 132 THR B CB  1 
ATOM   3354 O  OG1 . THR B 1 116 ? -56.385 -10.680 27.392  1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 132 THR B OG1 1 
ATOM   3355 C  CG2 . THR B 1 116 ? -57.030 -9.542  29.413  1.00 90.43  ? ? ? ? ? ? 132 THR B CG2 1 
ATOM   3356 N  N   . LYS B 1 117 ? -60.433 -10.317 29.017  1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B N   1 
ATOM   3357 C  CA  . LYS B 1 117 ? -61.554 -9.870  29.834  1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CA  1 
ATOM   3358 C  C   . LYS B 1 117 ? -62.326 -11.063 30.392  1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B C   1 
ATOM   3359 O  O   . LYS B 1 117 ? -62.981 -10.960 31.428  1.00 89.15  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B O   1 
ATOM   3360 C  CB  . LYS B 1 117 ? -62.486 -8.972  29.016  1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CB  1 
ATOM   3361 C  CG  . LYS B 1 117 ? -63.689 -8.443  29.786  1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CG  1 
ATOM   3362 C  CD  . LYS B 1 117 ? -64.649 -7.700  28.868  1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CD  1 
ATOM   3363 C  CE  . LYS B 1 117 ? -65.887 -7.229  29.616  1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CE  1 
ATOM   3364 N  NZ  . LYS B 1 117 ? -65.558 -6.239  30.679  1.00 92.30  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B NZ  1 
ATOM   3365 N  N   . GLU B 1 118 ? -62.239 -12.196 29.703  1.00 99.45  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B N   1 
ATOM   3366 C  CA  . GLU B 1 118 ? -62.933 -13.402 30.137  1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CA  1 
ATOM   3367 C  C   . GLU B 1 118 ? -62.256 -14.050 31.342  1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B C   1 
ATOM   3368 O  O   . GLU B 1 118 ? -62.925 -14.474 32.282  1.00 100.32 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B O   1 
ATOM   3369 C  CB  . GLU B 1 118 ? -63.051 -14.403 28.987  1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CB  1 
ATOM   3370 C  CG  . GLU B 1 118 ? -64.069 -14.005 27.932  1.00 98.06  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CG  1 
ATOM   3371 C  CD  . GLU B 1 118 ? -64.188 -15.027 26.820  1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CD  1 
ATOM   3372 O  OE1 . GLU B 1 118 ? -63.326 -15.929 26.747  1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE1 1 
ATOM   3373 O  OE2 . GLU B 1 118 ? -65.141 -14.928 26.019  1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE2 1 
ATOM   3374 N  N   . ALA B 1 119 ? -60.930 -14.125 31.311  1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 135 ALA B N   1 
ATOM   3375 C  CA  . ALA B 1 119 ? -60.180 -14.684 32.430  1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 135 ALA B CA  1 
ATOM   3376 C  C   . ALA B 1 119 ? -60.449 -13.880 33.695  1.00 81.66  ? ? ? ? ? ? 135 ALA B C   1 
ATOM   3377 O  O   . ALA B 1 119 ? -60.672 -14.443 34.766  1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 135 ALA B O   1 
ATOM   3378 C  CB  . ALA B 1 119 ? -58.694 -14.707 32.119  1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 135 ALA B CB  1 
ATOM   3379 N  N   . GLU B 1 120 ? -60.427 -12.557 33.560  1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B N   1 
ATOM   3380 C  CA  . GLU B 1 120 ? -60.728 -11.661 34.668  1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CA  1 
ATOM   3381 C  C   . GLU B 1 120 ? -62.115 -11.960 35.222  1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B C   1 
ATOM   3382 O  O   . GLU B 1 120 ? -62.271 -12.256 36.406  1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B O   1 
ATOM   3383 C  CB  . GLU B 1 120 ? -60.652 -10.204 34.208  1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CB  1 
ATOM   3384 C  CG  . GLU B 1 120 ? -60.691 -9.187  35.335  1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CG  1 
ATOM   3385 C  CD  . GLU B 1 120 ? -59.401 -9.156  36.129  1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CD  1 
ATOM   3386 O  OE1 . GLU B 1 120 ? -59.359 -8.471  37.172  1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE1 1 
ATOM   3387 O  OE2 . GLU B 1 120 ? -58.428 -9.816  35.708  1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE2 1 
ATOM   3388 N  N   . ASP B 1 121 ? -63.120 -11.881 34.353  1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B N   1 
ATOM   3389 C  CA  . ASP B 1 121 ? -64.491 -12.205 34.728  1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CA  1 
ATOM   3390 C  C   . ASP B 1 121 ? -64.545 -13.559 35.421  1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B C   1 
ATOM   3391 O  O   . ASP B 1 121 ? -65.146 -13.701 36.486  1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B O   1 
ATOM   3392 C  CB  . ASP B 1 121 ? -65.394 -12.227 33.492  1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CB  1 
ATOM   3393 C  CG  . ASP B 1 121 ? -65.564 -10.858 32.866  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CG  1 
ATOM   3394 O  OD1 . ASP B 1 121 ? -65.275 -9.851  33.546  1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD1 1 
ATOM   3395 O  OD2 . ASP B 1 121 ? -65.991 -10.789 31.692  1.00 75.04  ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD2 1 
ATOM   3396 N  N   . GLY B 1 122 ? -63.909 -14.550 34.806  1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 138 GLY B N   1 
ATOM   3397 C  CA  . GLY B 1 122 ? -63.896 -15.901 35.334  1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 138 GLY B CA  1 
ATOM   3398 C  C   . GLY B 1 122 ? -63.325 -15.983 36.734  1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 138 GLY B C   1 
ATOM   3399 O  O   . GLY B 1 122 ? -63.955 -16.526 37.640  1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 138 GLY B O   1 
ATOM   3400 N  N   . PHE B 1 123 ? -62.126 -15.441 36.915  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B N   1 
ATOM   3401 C  CA  . PHE B 1 123 ? -61.482 -15.452 38.220  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CA  1 
ATOM   3402 C  C   . PHE B 1 123 ? -62.326 -14.736 39.272  1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B C   1 
ATOM   3403 O  O   . PHE B 1 123 ? -62.407 -15.182 40.417  1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B O   1 
ATOM   3404 C  CB  . PHE B 1 123 ? -60.086 -14.831 38.143  1.00 71.87  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CB  1 
ATOM   3405 C  CG  . PHE B 1 123 ? -59.033 -15.766 37.615  1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CG  1 
ATOM   3406 C  CD1 . PHE B 1 123 ? -58.639 -16.872 38.351  1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD1 1 
ATOM   3407 C  CD2 . PHE B 1 123 ? -58.429 -15.534 36.391  1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD2 1 
ATOM   3408 C  CE1 . PHE B 1 123 ? -57.669 -17.732 37.873  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE1 1 
ATOM   3409 C  CE2 . PHE B 1 123 ? -57.458 -16.391 35.908  1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE2 1 
ATOM   3410 C  CZ  . PHE B 1 123 ? -57.078 -17.491 36.650  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CZ  1 
ATOM   3411 N  N   . ARG B 1 124 ? -62.955 -13.631 38.881  1.00 89.15  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N   1 
ATOM   3412 C  CA  . ARG B 1 124 ? -63.787 -12.862 39.803  1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA  1 
ATOM   3413 C  C   . ARG B 1 124 ? -64.901 -13.710 40.404  1.00 91.83  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C   1 
ATOM   3414 O  O   . ARG B 1 124 ? -64.893 -14.001 41.599  1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O   1 
ATOM   3415 C  CB  . ARG B 1 124 ? -64.393 -11.638 39.112  1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB  1 
ATOM   3416 C  CG  . ARG B 1 124 ? -63.416 -10.511 38.835  1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG  1 
ATOM   3417 C  CD  . ARG B 1 124 ? -64.151 -9.182  38.726  1.00 90.96  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD  1 
ATOM   3418 N  NE  . ARG B 1 124 ? -65.465 -9.334  38.103  1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE  1 
ATOM   3419 C  CZ  . ARG B 1 124 ? -65.725 -9.086  36.822  1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ  1 
ATOM   3420 N  NH1 . ARG B 1 124 ? -64.759 -8.667  36.016  1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1 1 
ATOM   3421 N  NH2 . ARG B 1 124 ? -66.952 -9.254  36.348  1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2 1 
ATOM   3422 N  N   . LYS B 1 125 ? -65.861 -14.103 39.573  1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B N   1 
ATOM   3423 C  CA  . LYS B 1 125 ? -67.007 -14.872 40.047  1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CA  1 
ATOM   3424 C  C   . LYS B 1 125 ? -66.616 -16.264 40.536  1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B C   1 
ATOM   3425 O  O   . LYS B 1 125 ? -67.460 -17.020 41.019  1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B O   1 
ATOM   3426 C  CB  . LYS B 1 125 ? -68.089 -14.967 38.968  1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CB  1 
ATOM   3427 C  CG  . LYS B 1 125 ? -68.810 -13.654 38.701  1.00 93.15  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CG  1 
ATOM   3428 C  CD  . LYS B 1 125 ? -70.185 -13.884 38.086  1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CD  1 
ATOM   3429 C  CE  . LYS B 1 125 ? -70.093 -14.651 36.777  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CE  1 
ATOM   3430 N  NZ  . LYS B 1 125 ? -71.426 -14.806 36.132  1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B NZ  1 
ATOM   3431 N  N   . ALA B 1 126 ? -65.337 -16.598 40.410  1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B N   1 
ATOM   3432 C  CA  . ALA B 1 126 ? -64.826 -17.861 40.927  1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B CA  1 
ATOM   3433 C  C   . ALA B 1 126 ? -64.158 -17.645 42.280  1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B C   1 
ATOM   3434 O  O   . ALA B 1 126 ? -63.692 -18.592 42.913  1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B O   1 
ATOM   3435 C  CB  . ALA B 1 126 ? -63.848 -18.482 39.945  1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B CB  1 
ATOM   3436 N  N   . GLN B 1 127 ? -64.121 -16.390 42.715  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B N   1 
ATOM   3437 C  CA  . GLN B 1 127 ? -63.486 -16.021 43.974  1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CA  1 
ATOM   3438 C  C   . GLN B 1 127 ? -64.453 -15.210 44.827  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B C   1 
ATOM   3439 O  O   . GLN B 1 127 ? -64.243 -15.032 46.025  1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B O   1 
ATOM   3440 C  CB  . GLN B 1 127 ? -62.220 -15.204 43.702  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CB  1 
ATOM   3441 C  CG  . GLN B 1 127 ? -61.338 -14.970 44.917  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CG  1 
ATOM   3442 C  CD  . GLN B 1 127 ? -60.184 -14.028 44.621  1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CD  1 
ATOM   3443 O  OE1 . GLN B 1 127 ? -60.384 -12.913 44.138  1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B OE1 1 
ATOM   3444 N  NE2 . GLN B 1 127 ? -58.967 -14.471 44.915  1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B NE2 1 
ATOM   3445 N  N   . LYS B 1 128 ? -65.518 -14.726 44.194  1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B N   1 
ATOM   3446 C  CA  . LYS B 1 128 ? -66.503 -13.871 44.851  1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CA  1 
ATOM   3447 C  C   . LYS B 1 128 ? -66.986 -14.423 46.194  1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B C   1 
ATOM   3448 O  O   . LYS B 1 128 ? -66.869 -13.749 47.216  1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B O   1 
ATOM   3449 C  CB  . LYS B 1 128 ? -67.692 -13.616 43.917  1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CB  1 
ATOM   3450 C  CG  . LYS B 1 128 ? -68.570 -12.442 44.314  1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CG  1 
ATOM   3451 C  CD  . LYS B 1 128 ? -69.662 -12.210 43.280  1.00 78.63  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CD  1 
ATOM   3452 C  CE  . LYS B 1 128 ? -70.213 -10.796 43.361  1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CE  1 
ATOM   3453 N  NZ  . LYS B 1 128 ? -69.197 -9.789  42.946  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 144 LYS B NZ  1 
ATOM   3454 N  N   . PRO B 1 129 ? -67.528 -15.653 46.199  1.00 105.56 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B N   1 
ATOM   3455 C  CA  . PRO B 1 129 ? -68.068 -16.215 47.442  1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CA  1 
ATOM   3456 C  C   . PRO B 1 129 ? -67.010 -16.315 48.534  1.00 107.07 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B C   1 
ATOM   3457 O  O   . PRO B 1 129 ? -67.231 -15.847 49.651  1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B O   1 
ATOM   3458 C  CB  . PRO B 1 129 ? -68.521 -17.619 47.024  1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CB  1 
ATOM   3459 C  CG  . PRO B 1 129 ? -68.719 -17.536 45.551  1.00 106.84 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CG  1 
ATOM   3460 C  CD  . PRO B 1 129 ? -67.667 -16.588 45.070  1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CD  1 
ATOM   3461 N  N   . TRP B 1 130 ? -65.873 -16.919 48.209  1.00 97.26  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B N   1 
ATOM   3462 C  CA  . TRP B 1 130 ? -64.800 -17.097 49.178  1.00 96.96  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CA  1 
ATOM   3463 C  C   . TRP B 1 130 ? -64.271 -15.755 49.677  1.00 96.78  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B C   1 
ATOM   3464 O  O   . TRP B 1 130 ? -63.616 -15.683 50.715  1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B O   1 
ATOM   3465 C  CB  . TRP B 1 130 ? -63.665 -17.924 48.571  1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CB  1 
ATOM   3466 C  CG  . TRP B 1 130 ? -62.554 -18.213 49.529  1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CG  1 
ATOM   3467 C  CD1 . TRP B 1 130 ? -62.481 -19.251 50.411  1.00 95.79  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD1 1 
ATOM   3468 C  CD2 . TRP B 1 130 ? -61.353 -17.453 49.702  1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD2 1 
ATOM   3469 N  NE1 . TRP B 1 130 ? -61.308 -19.185 51.124  1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B NE1 1 
ATOM   3470 C  CE2 . TRP B 1 130 ? -60.598 -18.090 50.708  1.00 94.04  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE2 1 
ATOM   3471 C  CE3 . TRP B 1 130 ? -60.843 -16.296 49.106  1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE3 1 
ATOM   3472 C  CZ2 . TRP B 1 130 ? -59.361 -17.608 51.130  1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ2 1 
ATOM   3473 C  CZ3 . TRP B 1 130 ? -59.614 -15.820 49.526  1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ3 1 
ATOM   3474 C  CH2 . TRP B 1 130 ? -58.887 -16.475 50.528  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CH2 1 
ATOM   3475 N  N   . ALA B 1 131 ? -64.562 -14.694 48.932  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B N   1 
ATOM   3476 C  CA  . ALA B 1 131 ? -64.125 -13.356 49.307  1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B CA  1 
ATOM   3477 C  C   . ALA B 1 131 ? -65.156 -12.678 50.200  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B C   1 
ATOM   3478 O  O   . ALA B 1 131 ? -64.806 -12.046 51.196  1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B O   1 
ATOM   3479 C  CB  . ALA B 1 131 ? -63.859 -12.516 48.070  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B CB  1 
ATOM   3480 N  N   . LYS B 1 132 ? -66.428 -12.810 49.838  1.00 99.23  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   1 
ATOM   3481 C  CA  . LYS B 1 132 ? -67.504 -12.215 50.619  1.00 101.14 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  1 
ATOM   3482 C  C   . LYS B 1 132 ? -67.611 -12.881 51.988  1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   1 
ATOM   3483 O  O   . LYS B 1 132 ? -67.642 -12.202 53.013  1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   1 
ATOM   3484 C  CB  . LYS B 1 132 ? -68.838 -12.312 49.876  1.00 101.98 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  1 
ATOM   3485 C  CG  . LYS B 1 132 ? -69.999 -11.652 50.606  1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  1 
ATOM   3486 C  CD  . LYS B 1 132 ? -71.314 -11.846 49.865  1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  1 
ATOM   3487 C  CE  . LYS B 1 132 ? -72.478 -11.246 50.641  1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  1 
ATOM   3488 N  NZ  . LYS B 1 132 ? -73.782 -11.469 49.958  1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  1 
ATOM   3489 N  N   . LYS B 1 133 ? -67.665 -14.210 51.999  1.00 108.18 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B N   1 
ATOM   3490 C  CA  . LYS B 1 133 ? -67.717 -14.959 53.251  1.00 109.72 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CA  1 
ATOM   3491 C  C   . LYS B 1 133 ? -66.379 -14.916 53.979  1.00 109.02 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B C   1 
ATOM   3492 O  O   . LYS B 1 133 ? -66.192 -15.582 54.997  1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B O   1 
ATOM   3493 C  CB  . LYS B 1 133 ? -68.152 -16.407 53.014  1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CB  1 
ATOM   3494 C  CG  . LYS B 1 133 ? -69.654 -16.624 53.120  1.00 112.26 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CG  1 
ATOM   3495 C  CD  . LYS B 1 133 ? -70.170 -16.197 54.488  1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CD  1 
ATOM   3496 C  CE  . LYS B 1 133 ? -71.671 -16.403 54.608  1.00 116.61 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CE  1 
ATOM   3497 N  NZ  . LYS B 1 133 ? -72.044 -17.841 54.510  1.00 117.45 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B NZ  1 
ATOM   3498 N  N   . LEU B 1 134 ? -65.449 -14.134 53.443  1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B N   1 
ATOM   3499 C  CA  . LEU B 1 134 ? -64.186 -13.878 54.118  1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CA  1 
ATOM   3500 C  C   . LEU B 1 134 ? -64.311 -12.584 54.909  1.00 80.59  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B C   1 
ATOM   3501 O  O   . LEU B 1 134 ? -63.514 -12.307 55.805  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B O   1 
ATOM   3502 C  CB  . LEU B 1 134 ? -63.043 -13.778 53.107  1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CB  1 
ATOM   3503 C  CG  . LEU B 1 134 ? -61.646 -13.508 53.670  1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CG  1 
ATOM   3504 C  CD1 . LEU B 1 134 ? -61.349 -14.420 54.850  1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CD1 1 
ATOM   3505 C  CD2 . LEU B 1 134 ? -60.592 -13.667 52.585  1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CD2 1 
ATOM   3506 N  N   . LYS B 1 135 ? -65.327 -11.797 54.572  1.00 105.83 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N   1 
ATOM   3507 C  CA  . LYS B 1 135 ? -65.602 -10.553 55.278  1.00 106.92 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA  1 
ATOM   3508 C  C   . LYS B 1 135 ? -66.324 -10.816 56.594  1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C   1 
ATOM   3509 O  O   . LYS B 1 135 ? -66.025 -10.188 57.606  1.00 110.40 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O   1 
ATOM   3510 C  CB  . LYS B 1 135 ? -66.418 -9.600  54.404  1.00 106.56 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB  1 
ATOM   3511 C  CG  . LYS B 1 135 ? -65.652 -9.058  53.211  1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG  1 
ATOM   3512 C  CD  . LYS B 1 135 ? -64.333 -8.441  53.647  1.00 103.72 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD  1 
ATOM   3513 C  CE  . LYS B 1 135 ? -64.552 -7.308  54.639  1.00 105.16 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE  1 
ATOM   3514 N  NZ  . LYS B 1 135 ? -63.264 -6.757  55.147  1.00 104.77 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ  1 
ATOM   3515 N  N   . GLU B 1 136 ? -67.278 -11.743 56.575  1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B N   1 
ATOM   3516 C  CA  . GLU B 1 136 ? -67.953 -12.151 57.800  1.00 136.68 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CA  1 
ATOM   3517 C  C   . GLU B 1 136 ? -66.916 -12.571 58.832  1.00 136.53 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B C   1 
ATOM   3518 O  O   . GLU B 1 136 ? -67.008 -12.212 60.006  1.00 139.44 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B O   1 
ATOM   3519 C  CB  . GLU B 1 136 ? -68.924 -13.306 57.538  1.00 136.21 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CB  1 
ATOM   3520 C  CG  . GLU B 1 136 ? -70.332 -12.880 57.141  1.00 139.17 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CG  1 
ATOM   3521 C  CD  . GLU B 1 136 ? -70.451 -12.528 55.671  1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CD  1 
ATOM   3522 O  OE1 . GLU B 1 136 ? -71.581 -12.251 55.216  1.00 141.61 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE1 1 
ATOM   3523 O  OE2 . GLU B 1 136 ? -69.418 -12.533 54.970  1.00 135.75 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE2 1 
ATOM   3524 N  N   . VAL B 1 137 ? -65.924 -13.330 58.379  1.00 137.98 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B N   1 
ATOM   3525 C  CA  . VAL B 1 137 ? -64.847 -13.792 59.244  1.00 138.67 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CA  1 
ATOM   3526 C  C   . VAL B 1 137 ? -63.994 -12.626 59.732  1.00 141.77 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B C   1 
ATOM   3527 O  O   . VAL B 1 137 ? -63.752 -12.481 60.930  1.00 144.96 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B O   1 
ATOM   3528 C  CB  . VAL B 1 137 ? -63.939 -14.805 58.519  1.00 136.17 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CB  1 
ATOM   3529 C  CG1 . VAL B 1 137 ? -62.739 -15.157 59.384  1.00 138.28 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG1 1 
ATOM   3530 C  CG2 . VAL B 1 137 ? -64.724 -16.054 58.151  1.00 135.14 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG2 1 
ATOM   3531 N  N   . GLU B 1 138 ? -63.543 -11.796 58.797  1.00 129.34 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B N   1 
ATOM   3532 C  CA  . GLU B 1 138 ? -62.658 -10.685 59.126  1.00 132.85 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CA  1 
ATOM   3533 C  C   . GLU B 1 138 ? -63.365 -9.623  59.961  1.00 136.95 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B C   1 
ATOM   3534 O  O   . GLU B 1 138 ? -62.741 -8.946  60.777  1.00 141.28 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B O   1 
ATOM   3535 C  CB  . GLU B 1 138 ? -62.081 -10.059 57.856  1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CB  1 
ATOM   3536 C  CG  . GLU B 1 138 ? -60.881 -9.164  58.108  1.00 135.74 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CG  1 
ATOM   3537 C  CD  . GLU B 1 138 ? -59.736 -9.903  58.777  1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CD  1 
ATOM   3538 O  OE1 . GLU B 1 138 ? -58.909 -9.245  59.442  1.00 141.67 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B OE1 1 
ATOM   3539 O  OE2 . GLU B 1 138 ? -59.664 -11.144 58.641  1.00 133.87 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B OE2 1 
ATOM   3540 N  N   . ALA B 1 139 ? -64.669 -9.479  59.750  1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B N   1 
ATOM   3541 C  CA  . ALA B 1 139 ? -65.467 -8.540  60.527  1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CA  1 
ATOM   3542 C  C   . ALA B 1 139 ? -65.716 -9.093  61.924  1.00 113.71 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B C   1 
ATOM   3543 O  O   . ALA B 1 139 ? -66.006 -8.346  62.858  1.00 118.36 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B O   1 
ATOM   3544 C  CB  . ALA B 1 139 ? -66.783 -8.249  59.826  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CB  1 
ATOM   3545 N  N   . ALA B 1 140 ? -65.602 -10.411 62.058  1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B N   1 
ATOM   3546 C  CA  . ALA B 1 140 ? -65.763 -11.067 63.348  1.00 122.86 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CA  1 
ATOM   3547 C  C   . ALA B 1 140 ? -64.442 -11.084 64.110  1.00 124.79 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B C   1 
ATOM   3548 O  O   . ALA B 1 140 ? -64.426 -11.117 65.340  1.00 129.04 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B O   1 
ATOM   3549 C  CB  . ALA B 1 140 ? -66.292 -12.480 63.164  1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CB  1 
ATOM   3550 N  N   . LYS B 1 141 ? -63.337 -11.061 63.370  1.00 133.77 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N   1 
ATOM   3551 C  CA  . LYS B 1 141 ? -62.010 -11.039 63.976  1.00 136.46 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA  1 
ATOM   3552 C  C   . LYS B 1 141 ? -61.790 -9.742  64.744  1.00 142.49 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C   1 
ATOM   3553 O  O   . LYS B 1 141 ? -61.319 -9.756  65.881  1.00 147.39 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O   1 
ATOM   3554 C  CB  . LYS B 1 141 ? -60.922 -11.214 62.913  1.00 133.26 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB  1 
ATOM   3555 C  CG  . LYS B 1 141 ? -59.508 -11.212 63.474  1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG  1 
ATOM   3556 C  CD  . LYS B 1 141 ? -58.464 -11.240 62.369  1.00 134.68 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD  1 
ATOM   3557 C  CE  . LYS B 1 141 ? -58.532 -12.531 61.569  1.00 129.93 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CE  1 
ATOM   3558 N  NZ  . LYS B 1 141 ? -57.474 -12.591 60.522  1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B NZ  1 
ATOM   3559 N  N   . LYS B 1 142 ? -62.134 -8.621  64.119  1.00 116.33 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B N   1 
ATOM   3560 C  CA  . LYS B 1 142 ? -62.017 -7.323  64.770  1.00 122.97 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CA  1 
ATOM   3561 C  C   . LYS B 1 142 ? -63.234 -7.074  65.655  1.00 126.52 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B C   1 
ATOM   3562 O  O   . LYS B 1 142 ? -63.435 -5.972  66.166  1.00 132.55 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B O   1 
ATOM   3563 C  CB  . LYS B 1 142 ? -61.857 -6.208  63.734  1.00 123.23 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CB  1 
ATOM   3564 C  CG  . LYS B 1 142 ? -61.364 -4.889  64.311  1.00 131.07 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CG  1 
ATOM   3565 C  CD  . LYS B 1 142 ? -60.738 -4.018  63.236  1.00 131.88 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CD  1 
ATOM   3566 C  CE  . LYS B 1 142 ? -59.521 -4.695  62.625  1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CE  1 
ATOM   3567 N  NZ  . LYS B 1 142 ? -58.882 -3.857  61.575  1.00 129.43 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B NZ  1 
ATOM   3568 N  N   . ALA B 1 143 ? -64.045 -8.112  65.827  1.00 139.31 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B N   1 
ATOM   3569 C  CA  . ALA B 1 143 ? -65.186 -8.059  66.728  1.00 142.89 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B CA  1 
ATOM   3570 C  C   . ALA B 1 143 ? -64.871 -8.857  67.986  1.00 145.68 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B C   1 
ATOM   3571 O  O   . ALA B 1 143 ? -65.422 -8.599  69.056  1.00 151.10 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B O   1 
ATOM   3572 C  CB  . ALA B 1 143 ? -66.427 -8.608  66.046  1.00 138.91 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B CB  1 
ATOM   3573 N  N   . HIS B 1 144 ? -63.974 -9.827  67.846  1.00 160.81 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B N   1 
ATOM   3574 C  CA  . HIS B 1 144 ? -63.563 -10.662 68.966  1.00 156.14 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CA  1 
ATOM   3575 C  C   . HIS B 1 144 ? -62.281 -10.132 69.595  1.00 152.10 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B C   1 
ATOM   3576 O  O   . HIS B 1 144 ? -62.141 -10.118 70.816  1.00 148.01 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B O   1 
ATOM   3577 C  CB  . HIS B 1 144 ? -63.365 -12.108 68.511  1.00 158.24 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CB  1 
ATOM   3578 C  CG  . HIS B 1 144 ? -63.098 -13.061 69.633  1.00 155.44 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CG  1 
ATOM   3579 N  ND1 . HIS B 1 144 ? -61.831 -13.306 70.117  1.00 153.51 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B ND1 1 
ATOM   3580 C  CD2 . HIS B 1 144 ? -63.936 -13.830 70.368  1.00 157.70 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CD2 1 
ATOM   3581 C  CE1 . HIS B 1 144 ? -61.900 -14.185 71.100  1.00 153.10 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CE1 1 
ATOM   3582 N  NE2 . HIS B 1 144 ? -63.166 -14.520 71.272  1.00 154.56 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B NE2 1 
ATOM   3583 N  N   . HIS B 1 145 ? -61.347 -9.700  68.754  1.00 135.56 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B N   1 
ATOM   3584 C  CA  . HIS B 1 145 ? -60.097 -9.122  69.234  1.00 130.91 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CA  1 
ATOM   3585 C  C   . HIS B 1 145 ? -60.343 -7.751  69.850  1.00 129.32 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B C   1 
ATOM   3586 O  O   . HIS B 1 145 ? -59.418 -7.110  70.348  1.00 128.03 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B O   1 
ATOM   3587 C  CB  . HIS B 1 145 ? -59.074 -9.021  68.100  1.00 134.46 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CB  1 
ATOM   3588 C  CG  . HIS B 1 145 ? -58.496 -10.339 67.689  1.00 135.08 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CG  1 
ATOM   3589 N  ND1 . HIS B 1 145 ? -57.335 -10.846 68.234  1.00 132.61 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B ND1 1 
ATOM   3590 C  CD2 . HIS B 1 145 ? -58.916 -11.256 66.785  1.00 138.13 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CD2 1 
ATOM   3591 C  CE1 . HIS B 1 145 ? -57.067 -12.016 67.685  1.00 134.36 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CE1 1 
ATOM   3592 N  NE2 . HIS B 1 145 ? -58.011 -12.289 66.802  1.00 138.21 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B NE2 1 
ATOM   3593 N  N   . THR B 1 146 ? -61.596 -7.309  69.808  1.00 154.39 ? ? ? ? ? ? 162 THR B N   1 
ATOM   3594 C  CA  . THR B 1 146 ? -61.995 -6.055  70.435  1.00 153.50 ? ? ? ? ? ? 162 THR B CA  1 
ATOM   3595 C  C   . THR B 1 146 ? -62.675 -6.336  71.771  1.00 150.48 ? ? ? ? ? ? 162 THR B C   1 
ATOM   3596 O  O   . THR B 1 146 ? -62.574 -5.548  72.711  1.00 147.44 ? ? ? ? ? ? 162 THR B O   1 
ATOM   3597 C  CB  . THR B 1 146 ? -62.952 -5.249  69.536  1.00 159.63 ? ? ? ? ? ? 162 THR B CB  1 
ATOM   3598 O  OG1 . THR B 1 146 ? -62.282 -4.892  68.321  1.00 163.22 ? ? ? ? ? ? 162 THR B OG1 1 
ATOM   3599 C  CG2 . THR B 1 146 ? -63.410 -3.982  70.242  1.00 159.13 ? ? ? ? ? ? 162 THR B CG2 1 
ATOM   3600 N  N   . ALA B 1 147 ? -63.367 -7.469  71.845  1.00 144.75 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B N   1 
ATOM   3601 C  CA  . ALA B 1 147 ? -64.028 -7.885  73.076  1.00 142.35 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CA  1 
ATOM   3602 C  C   . ALA B 1 147 ? -63.063 -8.648  73.977  1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B C   1 
ATOM   3603 O  O   . ALA B 1 147 ? -63.069 -8.474  75.195  1.00 135.87 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B O   1 
ATOM   3604 C  CB  . ALA B 1 147 ? -65.249 -8.735  72.761  1.00 147.67 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CB  1 
ATOM   3605 N  N   . CYS B 1 148 ? -62.236 -9.494  73.369  1.00 145.35 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B N   1 
ATOM   3606 C  CA  . CYS B 1 148 ? -61.229 -10.252 74.105  1.00 142.45 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B CA  1 
ATOM   3607 C  C   . CYS B 1 148 ? -60.210 -9.313  74.739  1.00 137.96 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B C   1 
ATOM   3608 O  O   . CYS B 1 148 ? -59.625 -9.621  75.777  1.00 135.54 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B O   1 
ATOM   3609 C  CB  . CYS B 1 148 ? -60.523 -11.249 73.185  1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B CB  1 
ATOM   3610 S  SG  . CYS B 1 148 ? -59.137 -12.119 73.954  1.00 142.51 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B SG  1 
ATOM   3611 N  N   . LYS B 1 149 ? -60.000 -8.166  74.100  1.00 151.40 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B N   1 
ATOM   3612 C  CA  . LYS B 1 149 ? -59.128 -7.135  74.644  1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CA  1 
ATOM   3613 C  C   . LYS B 1 149 ? -59.921 -6.269  75.615  1.00 146.94 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B C   1 
ATOM   3614 O  O   . LYS B 1 149 ? -59.351 -5.569  76.452  1.00 144.33 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B O   1 
ATOM   3615 C  CB  . LYS B 1 149 ? -58.539 -6.281  73.519  1.00 150.30 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CB  1 
ATOM   3616 C  CG  . LYS B 1 149 ? -57.577 -5.201  73.988  1.00 148.48 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CG  1 
ATOM   3617 C  CD  . LYS B 1 149 ? -56.846 -4.564  72.816  1.00 151.51 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CD  1 
ATOM   3618 C  CE  . LYS B 1 149 ? -57.818 -3.969  71.812  1.00 155.72 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CE  1 
ATOM   3619 N  NZ  . LYS B 1 149 ? -57.110 -3.381  70.641  1.00 159.79 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B NZ  1 
ATOM   3620 N  N   . GLU B 1 150 ? -61.243 -6.329  75.496  1.00 126.55 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B N   1 
ATOM   3621 C  CA  . GLU B 1 150 ? -62.133 -5.592  76.384  1.00 123.07 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CA  1 
ATOM   3622 C  C   . GLU B 1 150 ? -62.248 -6.298  77.730  1.00 120.50 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B C   1 
ATOM   3623 O  O   . GLU B 1 150 ? -62.554 -5.677  78.748  1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B O   1 
ATOM   3624 C  CB  . GLU B 1 150 ? -63.518 -5.444  75.750  1.00 126.03 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CB  1 
ATOM   3625 C  CG  . GLU B 1 150 ? -64.487 -4.613  76.568  1.00 124.21 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CG  1 
ATOM   3626 C  CD  . GLU B 1 150 ? -64.015 -3.186  76.745  1.00 123.54 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CD  1 
ATOM   3627 O  OE1 . GLU B 1 150 ? -64.411 -2.548  77.743  1.00 121.71 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE1 1 
ATOM   3628 O  OE2 . GLU B 1 150 ? -63.245 -2.703  75.889  1.00 125.56 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE2 1 
ATOM   3629 N  N   . GLU B 1 151 ? -62.000 -7.604  77.724  1.00 147.69 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   1 
ATOM   3630 C  CA  . GLU B 1 151 ? -62.071 -8.406  78.938  1.00 146.84 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  1 
ATOM   3631 C  C   . GLU B 1 151 ? -60.937 -8.046  79.890  1.00 144.09 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   1 
ATOM   3632 O  O   . GLU B 1 151 ? -61.158 -7.840  81.083  1.00 142.67 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   1 
ATOM   3633 C  CB  . GLU B 1 151 ? -62.020 -9.894  78.592  1.00 149.69 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  1 
ATOM   3634 C  CG  . GLU B 1 151 ? -62.313 -10.819 79.759  1.00 150.68 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  1 
ATOM   3635 C  CD  . GLU B 1 151 ? -62.385 -12.273 79.337  1.00 154.68 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  1 
ATOM   3636 O  OE1 . GLU B 1 151 ? -62.012 -12.576 78.184  1.00 155.91 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 1 
ATOM   3637 O  OE2 . GLU B 1 151 ? -62.814 -13.112 80.157  1.00 157.15 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 1 
ATOM   3638 N  N   . LYS B 1 152 ? -59.723 -7.968  79.354  1.00 164.78 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B N   1 
ATOM   3639 C  CA  . LYS B 1 152 ? -58.559 -7.602  80.152  1.00 163.20 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CA  1 
ATOM   3640 C  C   . LYS B 1 152 ? -58.692 -6.189  80.711  1.00 161.26 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B C   1 
ATOM   3641 O  O   . LYS B 1 152 ? -58.073 -5.851  81.719  1.00 160.14 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B O   1 
ATOM   3642 C  CB  . LYS B 1 152 ? -57.276 -7.731  79.328  1.00 164.29 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CB  1 
ATOM   3643 C  CG  . LYS B 1 152 ? -56.811 -9.164  79.132  1.00 166.10 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CG  1 
ATOM   3644 C  CD  . LYS B 1 152 ? -56.510 -9.827  80.467  1.00 166.17 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CD  1 
ATOM   3645 C  CE  . LYS B 1 152 ? -56.032 -11.258 80.281  1.00 168.82 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CE  1 
ATOM   3646 N  NZ  . LYS B 1 152 ? -55.730 -11.915 81.583  1.00 170.56 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B NZ  1 
ATOM   3647 N  N   . LEU B 1 153 ? -59.503 -5.368  80.050  1.00 156.43 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B N   1 
ATOM   3648 C  CA  . LEU B 1 153 ? -59.766 -4.014  80.522  1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CA  1 
ATOM   3649 C  C   . LEU B 1 153 ? -60.615 -4.049  81.787  1.00 153.53 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B C   1 
ATOM   3650 O  O   . LEU B 1 153 ? -60.412 -3.258  82.707  1.00 151.94 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B O   1 
ATOM   3651 C  CB  . LEU B 1 153 ? -60.466 -3.190  79.439  1.00 157.05 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CB  1 
ATOM   3652 C  CG  . LEU B 1 153 ? -60.873 -1.769  79.837  1.00 156.61 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CG  1 
ATOM   3653 C  CD1 . LEU B 1 153 ? -59.668 -0.979  80.324  1.00 155.95 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD1 1 
ATOM   3654 C  CD2 . LEU B 1 153 ? -61.554 -1.057  78.678  1.00 159.85 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD2 1 
ATOM   3655 N  N   . ALA B 1 154 ? -61.569 -4.974  81.824  1.00 192.99 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N   1 
ATOM   3656 C  CA  . ALA B 1 154 ? -62.419 -5.150  82.994  1.00 192.34 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA  1 
ATOM   3657 C  C   . ALA B 1 154 ? -61.624 -5.760  84.143  1.00 191.85 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C   1 
ATOM   3658 O  O   . ALA B 1 154 ? -61.742 -5.328  85.290  1.00 190.81 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O   1 
ATOM   3659 C  CB  . ALA B 1 154 ? -63.618 -6.019  82.654  1.00 194.80 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB  1 
ATOM   3660 N  N   . ILE B 1 155 ? -60.813 -6.765  83.826  1.00 126.06 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B N   1 
ATOM   3661 C  CA  . ILE B 1 155 ? -59.963 -7.414  84.818  1.00 126.97 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CA  1 
ATOM   3662 C  C   . ILE B 1 155 ? -58.991 -6.413  85.438  1.00 126.00 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B C   1 
ATOM   3663 O  O   . ILE B 1 155 ? -58.597 -6.549  86.597  1.00 127.20 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B O   1 
ATOM   3664 C  CB  . ILE B 1 155 ? -59.163 -8.578  84.200  1.00 129.33 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CB  1 
ATOM   3665 C  CG1 . ILE B 1 155 ? -60.106 -9.580  83.529  1.00 131.37 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG1 1 
ATOM   3666 C  CG2 . ILE B 1 155 ? -58.317 -9.269  85.258  1.00 131.92 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG2 1 
ATOM   3667 C  CD1 . ILE B 1 155 ? -59.395 -10.753 82.888  1.00 133.92 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CD1 1 
ATOM   3668 N  N   . SER B 1 156 ? -58.612 -5.407  84.657  1.00 151.38 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N   1 
ATOM   3669 C  CA  . SER B 1 156 ? -57.688 -4.378  85.120  1.00 151.19 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA  1 
ATOM   3670 C  C   . SER B 1 156 ? -58.398 -3.336  85.976  1.00 149.59 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C   1 
ATOM   3671 O  O   . SER B 1 156 ? -57.919 -2.970  87.049  1.00 149.93 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O   1 
ATOM   3672 C  CB  . SER B 1 156 ? -57.003 -3.699  83.932  1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB  1 
ATOM   3673 O  OG  . SER B 1 156 ? -56.157 -2.646  84.363  1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG  1 
ATOM   3674 N  N   . ARG B 1 157 ? -59.543 -2.860  85.496  1.00 176.00 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B N   1 
ATOM   3675 C  CA  . ARG B 1 157 ? -60.310 -1.848  86.215  1.00 174.64 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CA  1 
ATOM   3676 C  C   . ARG B 1 157 ? -61.179 -2.475  87.302  1.00 174.34 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B C   1 
ATOM   3677 O  O   . ARG B 1 157 ? -62.138 -1.865  87.774  1.00 173.06 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B O   1 
ATOM   3678 C  CB  . ARG B 1 157 ? -61.169 -1.031  85.245  1.00 174.32 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CB  1 
ATOM   3679 C  CG  . ARG B 1 157 ? -60.368 -0.295  84.180  1.00 175.79 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CG  1 
ATOM   3680 C  CD  . ARG B 1 157 ? -61.259 0.569   83.301  1.00 177.19 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CD  1 
ATOM   3681 N  NE  . ARG B 1 157 ? -61.872 1.665   84.047  1.00 176.42 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NE  1 
ATOM   3682 C  CZ  . ARG B 1 157 ? -62.582 2.643   83.492  1.00 178.20 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CZ  1 
ATOM   3683 N  NH1 . ARG B 1 157 ? -62.770 2.667   82.179  1.00 181.16 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH1 1 
ATOM   3684 N  NH2 . ARG B 1 157 ? -63.104 3.599   84.248  1.00 177.59 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH2 1 
ATOM   3685 N  N   . GLU B 1 158 ? -60.834 -3.697  87.694  1.00 141.63 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B N   1 
ATOM   3686 C  CA  . GLU B 1 158 ? -61.548 -4.396  88.756  1.00 142.60 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CA  1 
ATOM   3687 C  C   . GLU B 1 158 ? -60.775 -4.316  90.069  1.00 143.53 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B C   1 
ATOM   3688 O  O   . GLU B 1 158 ? -61.366 -4.240  91.146  1.00 143.67 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B O   1 
ATOM   3689 C  CB  . GLU B 1 158 ? -61.793 -5.857  88.365  1.00 145.17 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CB  1 
ATOM   3690 C  CG  . GLU B 1 158 ? -62.422 -6.714  89.456  1.00 147.76 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CG  1 
ATOM   3691 C  CD  . GLU B 1 158 ? -61.392 -7.356  90.367  1.00 150.61 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CD  1 
ATOM   3692 O  OE1 . GLU B 1 158 ? -60.193 -7.343  90.016  1.00 150.76 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE1 1 
ATOM   3693 O  OE2 . GLU B 1 158 ? -61.782 -7.879  91.432  1.00 153.26 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE2 1 
ATOM   3694 N  N   . ALA B 1 159 ? -59.450 -4.327  89.969  1.00 127.15 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   1 
ATOM   3695 C  CA  . ALA B 1 159 ? -58.591 -4.247  91.145  1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  1 
ATOM   3696 C  C   . ALA B 1 159 ? -58.146 -2.811  91.407  1.00 127.24 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   1 
ATOM   3697 O  O   . ALA B 1 159 ? -57.088 -2.577  91.992  1.00 129.04 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   1 
ATOM   3698 C  CB  . ALA B 1 159 ? -57.383 -5.159  90.983  1.00 131.75 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  1 
ATOM   3699 N  N   . ASN B 1 160 ? -58.958 -1.854  90.972  1.00 182.41 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B N   1 
ATOM   3700 C  CA  . ASN B 1 160 ? -58.648 -0.442  91.168  1.00 181.60 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CA  1 
ATOM   3701 C  C   . ASN B 1 160 ? -58.990 0.042   92.574  1.00 181.38 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B C   1 
ATOM   3702 O  O   . ASN B 1 160 ? -58.791 1.212   92.901  1.00 180.97 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B O   1 
ATOM   3703 C  CB  . ASN B 1 160 ? -59.364 0.420   90.125  1.00 179.90 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CB  1 
ATOM   3704 C  CG  . ASN B 1 160 ? -58.757 0.287   88.741  1.00 180.69 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CG  1 
ATOM   3705 O  OD1 . ASN B 1 160 ? -57.781 -0.438  88.545  1.00 182.23 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B OD1 1 
ATOM   3706 N  ND2 . ASN B 1 160 ? -59.331 0.991   87.773  1.00 180.09 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B ND2 1 
ATOM   3707 N  N   . SER B 1 161 ? -59.505 -0.862  93.401  1.00 202.98 ? ? ? ? ? ? 177 SER B N   1 
ATOM   3708 C  CA  . SER B 1 161 ? -59.871 -0.519  94.771  1.00 203.19 ? ? ? ? ? ? 177 SER B CA  1 
ATOM   3709 C  C   . SER B 1 161 ? -58.939 -1.186  95.779  1.00 206.56 ? ? ? ? ? ? 177 SER B C   1 
ATOM   3710 O  O   . SER B 1 161 ? -59.384 -1.700  96.805  1.00 208.13 ? ? ? ? ? ? 177 SER B O   1 
ATOM   3711 C  CB  . SER B 1 161 ? -61.323 -0.909  95.056  1.00 202.28 ? ? ? ? ? ? 177 SER B CB  1 
ATOM   3712 O  OG  . SER B 1 161 ? -61.739 -0.432  96.325  1.00 202.28 ? ? ? ? ? ? 177 SER B OG  1 
ATOM   3713 N  N   . LYS B 1 162 ? -57.645 -1.174  95.478  1.00 163.11 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B N   1 
ATOM   3714 C  CA  . LYS B 1 162 ? -56.646 -1.746  96.371  1.00 167.21 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CA  1 
ATOM   3715 C  C   . LYS B 1 162 ? -55.977 -0.652  97.194  1.00 168.39 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B C   1 
ATOM   3716 O  O   . LYS B 1 162 ? -55.091 -0.926  98.003  1.00 172.54 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B O   1 
ATOM   3717 C  CB  . LYS B 1 162 ? -55.591 -2.513  95.574  1.00 169.49 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CB  1 
ATOM   3718 C  CG  . LYS B 1 162 ? -54.724 -1.629  94.690  1.00 168.99 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CG  1 
ATOM   3719 C  CD  . LYS B 1 162 ? -53.640 -2.434  93.993  1.00 171.75 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CD  1 
ATOM   3720 C  CE  . LYS B 1 162 ? -52.750 -1.541  93.145  1.00 172.21 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CE  1 
ATOM   3721 N  NZ  . LYS B 1 162 ? -51.672 -2.315  92.469  1.00 175.21 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B NZ  1 
ATOM   3722 N  N   . ALA B 1 163 ? -56.407 0.587   96.980  1.00 128.79 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B N   1 
ATOM   3723 C  CA  . ALA B 1 163 ? -55.825 1.731   97.673  1.00 130.19 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B CA  1 
ATOM   3724 C  C   . ALA B 1 163 ? -56.896 2.650   98.256  1.00 127.45 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B C   1 
ATOM   3725 O  O   . ALA B 1 163 ? -56.742 3.173   99.360  1.00 129.00 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B O   1 
ATOM   3726 C  CB  . ALA B 1 163 ? -54.910 2.507   96.737  1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B CB  1 
ATOM   3727 N  N   . ASP B 1 164 ? -57.979 2.841   97.510  1.00 219.69 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B N   1 
ATOM   3728 C  CA  . ASP B 1 164 ? -59.048 3.743   97.931  1.00 217.27 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B CA  1 
ATOM   3729 C  C   . ASP B 1 164 ? -60.278 2.999   98.447  1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B C   1 
ATOM   3730 O  O   . ASP B 1 164 ? -61.010 2.383   97.673  1.00 214.50 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B O   1 
ATOM   3731 C  CB  . ASP B 1 164 ? -59.438 4.690   96.790  1.00 215.42 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B CB  1 
ATOM   3732 C  CG  . ASP B 1 164 ? -59.848 3.953   95.528  1.00 214.26 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B CG  1 
ATOM   3733 O  OD1 . ASP B 1 164 ? -59.629 2.726   95.448  1.00 215.01 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B OD1 1 
ATOM   3734 O  OD2 . ASP B 1 164 ? -60.391 4.604   94.611  1.00 213.15 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B OD2 1 
ATOM   3735 N  N   . PRO B 1 165 ? -60.502 3.052   99.769  1.00 179.36 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B N   1 
ATOM   3736 C  CA  . PRO B 1 165 ? -61.678 2.451   100.404 1.00 176.02 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CA  1 
ATOM   3737 C  C   . PRO B 1 165 ? -62.924 3.301   100.176 1.00 169.34 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B C   1 
ATOM   3738 O  O   . PRO B 1 165 ? -63.579 3.696   101.140 1.00 169.46 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B O   1 
ATOM   3739 C  CB  . PRO B 1 165 ? -61.315 2.454   101.896 1.00 182.58 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CB  1 
ATOM   3740 C  CG  . PRO B 1 165 ? -59.839 2.738   101.956 1.00 189.67 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CG  1 
ATOM   3741 C  CD  . PRO B 1 165 ? -59.557 3.584   100.762 1.00 186.62 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CD  1 
ATOM   3742 N  N   . SER B 1 166 ? -63.241 3.577   98.916  1.00 242.59 ? ? ? ? ? ? 182 SER B N   1 
ATOM   3743 C  CA  . SER B 1 166 ? -64.385 4.418   98.578  1.00 237.58 ? ? ? ? ? ? 182 SER B CA  1 
ATOM   3744 C  C   . SER B 1 166 ? -65.710 3.681   98.761  1.00 233.23 ? ? ? ? ? ? 182 SER B C   1 
ATOM   3745 O  O   . SER B 1 166 ? -65.902 2.966   99.744  1.00 235.27 ? ? ? ? ? ? 182 SER B O   1 
ATOM   3746 C  CB  . SER B 1 166 ? -64.262 4.934   97.143  1.00 224.60 ? ? ? ? ? ? 182 SER B CB  1 
ATOM   3747 O  OG  . SER B 1 166 ? -64.086 3.864   96.231  1.00 222.97 ? ? ? ? ? ? 182 SER B OG  1 
ATOM   3748 N  N   . LEU B 1 167 ? -66.622 3.867   97.811  1.00 190.55 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B N   1 
ATOM   3749 C  CA  . LEU B 1 167 ? -67.933 3.228   97.864  1.00 186.24 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CA  1 
ATOM   3750 C  C   . LEU B 1 167 ? -67.833 1.733   97.579  1.00 185.58 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B C   1 
ATOM   3751 O  O   . LEU B 1 167 ? -68.239 1.268   96.515  1.00 181.73 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B O   1 
ATOM   3752 C  CB  . LEU B 1 167 ? -68.890 3.885   96.866  1.00 171.13 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CB  1 
ATOM   3753 C  CG  . LEU B 1 167 ? -69.218 5.362   97.094  1.00 171.73 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CG  1 
ATOM   3754 C  CD1 . LEU B 1 167 ? -70.012 5.924   95.924  1.00 167.43 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD1 1 
ATOM   3755 C  CD2 . LEU B 1 167 ? -69.973 5.550   98.400  1.00 173.17 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD2 1 
ATOM   3756 N  N   . ASN B 1 168 ? -67.296 0.988   98.539  1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B N   1 
ATOM   3757 C  CA  . ASN B 1 168 ? -67.095 -0.452  98.388  1.00 164.11 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CA  1 
ATOM   3758 C  C   . ASN B 1 168 ? -68.351 -1.240  98.004  1.00 158.74 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B C   1 
ATOM   3759 O  O   . ASN B 1 168 ? -68.294 -2.103  97.128  1.00 157.38 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B O   1 
ATOM   3760 C  CB  . ASN B 1 168 ? -66.460 -1.039  99.651  1.00 171.26 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CB  1 
ATOM   3761 C  CG  . ASN B 1 168 ? -65.080 -0.475  99.925  1.00 177.30 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CG  1 
ATOM   3762 O  OD1 . ASN B 1 168 ? -64.478 0.168   99.065  1.00 176.84 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B OD1 1 
ATOM   3763 N  ND2 . ASN B 1 168 ? -64.570 -0.714  101.128 1.00 183.16 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B ND2 1 
ATOM   3764 N  N   . PRO B 1 169 ? -69.488 -0.954  98.662  1.00 161.22 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B N   1 
ATOM   3765 C  CA  . PRO B 1 169 ? -70.731 -1.658  98.327  1.00 156.63 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CA  1 
ATOM   3766 C  C   . PRO B 1 169 ? -71.078 -1.537  96.846  1.00 152.01 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B C   1 
ATOM   3767 O  O   . PRO B 1 169 ? -71.154 -2.547  96.146  1.00 150.89 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B O   1 
ATOM   3768 C  CB  . PRO B 1 169 ? -71.781 -0.931  99.171  1.00 155.54 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CB  1 
ATOM   3769 C  CG  . PRO B 1 169 ? -71.022 -0.388  100.324 1.00 161.07 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CG  1 
ATOM   3770 C  CD  . PRO B 1 169 ? -69.674 -0.014  99.783  1.00 163.53 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CD  1 
ATOM   3771 N  N   . GLU B 1 170 ? -71.282 -0.309  96.380  1.00 196.52 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B N   1 
ATOM   3772 C  CA  . GLU B 1 170 ? -71.643 -0.064  94.989  1.00 192.73 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CA  1 
ATOM   3773 C  C   . GLU B 1 170 ? -70.496 -0.409  94.044  1.00 194.70 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B C   1 
ATOM   3774 O  O   . GLU B 1 170 ? -70.687 -0.514  92.833  1.00 192.56 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B O   1 
ATOM   3775 C  CB  . GLU B 1 170 ? -72.056 1.397   94.794  1.00 191.26 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CB  1 
ATOM   3776 C  CG  . GLU B 1 170 ? -73.114 1.885   95.772  1.00 190.48 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CG  1 
ATOM   3777 C  CD  . GLU B 1 170 ? -74.453 1.199   95.580  1.00 186.57 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CD  1 
ATOM   3778 O  OE1 . GLU B 1 170 ? -75.345 1.386   96.435  1.00 186.38 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B OE1 1 
ATOM   3779 O  OE2 . GLU B 1 170 ? -74.614 0.473   94.576  1.00 184.12 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B OE2 1 
ATOM   3780 N  N   . GLN B 1 171 ? -69.305 -0.583  94.607  1.00 271.40 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B N   1 
ATOM   3781 C  CA  . GLN B 1 171 ? -68.116 -0.863  93.810  1.00 274.34 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CA  1 
ATOM   3782 C  C   . GLN B 1 171 ? -68.062 -2.320  93.367  1.00 274.90 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B C   1 
ATOM   3783 O  O   . GLN B 1 171 ? -68.171 -2.621  92.178  1.00 273.67 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B O   1 
ATOM   3784 C  CB  . GLN B 1 171 ? -66.850 -0.508  94.593  1.00 279.85 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CB  1 
ATOM   3785 C  CG  . GLN B 1 171 ? -65.579 -0.522  93.762  1.00 283.37 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CG  1 
ATOM   3786 C  CD  . GLN B 1 171 ? -65.566 0.560   92.699  1.00 281.47 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CD  1 
ATOM   3787 O  OE1 . GLN B 1 171 ? -66.402 1.464   92.705  1.00 278.11 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B OE1 1 
ATOM   3788 N  NE2 . GLN B 1 171 ? -64.613 0.473   91.779  1.00 284.37 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B NE2 1 
ATOM   3789 N  N   . LEU B 1 172 ? -67.897 -3.223  94.329  1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B N   1 
ATOM   3790 C  CA  . LEU B 1 172 ? -67.768 -4.645  94.030  1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CA  1 
ATOM   3791 C  C   . LEU B 1 172 ? -69.039 -5.204  93.395  1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B C   1 
ATOM   3792 O  O   . LEU B 1 172 ? -69.058 -6.339  92.918  1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B O   1 
ATOM   3793 C  CB  . LEU B 1 172 ? -67.409 -5.430  95.293  1.00 112.78 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CB  1 
ATOM   3794 C  CG  . LEU B 1 172 ? -66.936 -6.869  95.078  1.00 115.62 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CG  1 
ATOM   3795 C  CD1 . LEU B 1 172 ? -65.844 -6.922  94.020  1.00 115.33 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD1 1 
ATOM   3796 C  CD2 . LEU B 1 172 ? -66.459 -7.486  96.385  1.00 119.62 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD2 1 
ATOM   3797 N  N   . LYS B 1 173 ? -70.099 -4.403  93.393  1.00 147.86 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B N   1 
ATOM   3798 C  CA  . LYS B 1 173 ? -71.339 -4.790  92.735  1.00 147.35 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CA  1 
ATOM   3799 C  C   . LYS B 1 173 ? -71.266 -4.491  91.242  1.00 144.58 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B C   1 
ATOM   3800 O  O   . LYS B 1 173 ? -71.600 -5.338  90.414  1.00 145.00 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B O   1 
ATOM   3801 C  CB  . LYS B 1 173 ? -72.535 -4.064  93.355  1.00 146.70 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CB  1 
ATOM   3802 C  CG  . LYS B 1 173 ? -73.854 -4.341  92.648  1.00 146.04 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CG  1 
ATOM   3803 C  CD  . LYS B 1 173 ? -75.016 -3.628  93.322  1.00 145.64 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CD  1 
ATOM   3804 C  CE  . LYS B 1 173 ? -76.331 -3.940  92.624  1.00 145.22 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CE  1 
ATOM   3805 N  NZ  . LYS B 1 173 ? -77.492 -3.307  93.307  1.00 145.13 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B NZ  1 
ATOM   3806 N  N   . LYS B 1 174 ? -70.825 -3.283  90.906  1.00 149.28 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B N   1 
ATOM   3807 C  CA  . LYS B 1 174 ? -70.720 -2.867  89.513  1.00 146.56 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CA  1 
ATOM   3808 C  C   . LYS B 1 174 ? -69.514 -3.504  88.830  1.00 146.98 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B C   1 
ATOM   3809 O  O   . LYS B 1 174 ? -69.584 -3.892  87.664  1.00 146.09 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B O   1 
ATOM   3810 C  CB  . LYS B 1 174 ? -70.640 -1.341  89.411  1.00 143.73 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CB  1 
ATOM   3811 C  CG  . LYS B 1 174 ? -70.607 -0.815  87.983  1.00 140.90 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CG  1 
ATOM   3812 C  CD  . LYS B 1 174 ? -70.494 0.701   87.953  1.00 138.40 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CD  1 
ATOM   3813 C  CE  . LYS B 1 174 ? -70.480 1.226   86.526  1.00 135.71 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CE  1 
ATOM   3814 N  NZ  . LYS B 1 174 ? -69.341 0.675   85.742  1.00 135.69 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B NZ  1 
ATOM   3815 N  N   . LEU B 1 175 ? -68.408 -3.607  89.560  1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B N   1 
ATOM   3816 C  CA  . LEU B 1 175 ? -67.189 -4.201  89.022  1.00 133.69 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CA  1 
ATOM   3817 C  C   . LEU B 1 175 ? -67.415 -5.651  88.612  1.00 135.91 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B C   1 
ATOM   3818 O  O   . LEU B 1 175 ? -66.992 -6.075  87.537  1.00 135.38 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B O   1 
ATOM   3819 C  CB  . LEU B 1 175 ? -66.052 -4.120  90.043  1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CB  1 
ATOM   3820 C  CG  . LEU B 1 175 ? -65.549 -2.722  90.402  1.00 133.38 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CG  1 
ATOM   3821 C  CD1 . LEU B 1 175 ? -64.376 -2.815  91.363  1.00 135.52 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CD1 1 
ATOM   3822 C  CD2 . LEU B 1 175 ? -65.158 -1.956  89.149  1.00 130.24 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CD2 1 
ATOM   3823 N  N   . GLN B 1 176 ? -68.084 -6.407  89.475  1.00 132.65 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B N   1 
ATOM   3824 C  CA  . GLN B 1 176 ? -68.370 -7.809  89.201  1.00 135.13 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CA  1 
ATOM   3825 C  C   . GLN B 1 176 ? -69.579 -7.938  88.281  1.00 133.73 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B C   1 
ATOM   3826 O  O   . GLN B 1 176 ? -69.945 -9.038  87.865  1.00 135.42 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B O   1 
ATOM   3827 C  CB  . GLN B 1 176 ? -68.601 -8.571  90.508  1.00 138.69 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CB  1 
ATOM   3828 C  CG  . GLN B 1 176 ? -68.535 -10.082 90.372  1.00 141.95 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CG  1 
ATOM   3829 C  CD  . GLN B 1 176 ? -68.459 -10.780 91.715  1.00 146.12 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CD  1 
ATOM   3830 O  OE1 . GLN B 1 176 ? -68.294 -10.137 92.752  1.00 147.09 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B OE1 1 
ATOM   3831 N  NE2 . GLN B 1 176 ? -68.576 -12.103 91.703  1.00 148.74 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B NE2 1 
ATOM   3832 N  N   . ASP B 1 177 ? -70.193 -6.802  87.964  1.00 210.43 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B N   1 
ATOM   3833 C  CA  . ASP B 1 177 ? -71.339 -6.767  87.064  1.00 208.95 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CA  1 
ATOM   3834 C  C   . ASP B 1 177 ? -70.879 -6.594  85.619  1.00 206.78 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B C   1 
ATOM   3835 O  O   . ASP B 1 177 ? -71.438 -7.196  84.702  1.00 206.79 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B O   1 
ATOM   3836 C  CB  . ASP B 1 177 ? -72.287 -5.631  87.454  1.00 207.07 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CB  1 
ATOM   3837 C  CG  . ASP B 1 177 ? -73.551 -5.610  86.617  1.00 205.87 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CG  1 
ATOM   3838 O  OD1 . ASP B 1 177 ? -73.864 -6.638  85.982  1.00 207.14 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B OD1 1 
ATOM   3839 O  OD2 . ASP B 1 177 ? -74.235 -4.564  86.598  1.00 203.81 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B OD2 1 
ATOM   3840 N  N   . LYS B 1 178 ? -69.856 -5.769  85.426  1.00 134.89 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B N   1 
ATOM   3841 C  CA  . LYS B 1 178 ? -69.313 -5.512  84.097  1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CA  1 
ATOM   3842 C  C   . LYS B 1 178 ? -68.456 -6.675  83.606  1.00 134.78 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B C   1 
ATOM   3843 O  O   . LYS B 1 178 ? -68.454 -6.994  82.417  1.00 134.00 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B O   1 
ATOM   3844 C  CB  . LYS B 1 178 ? -68.493 -4.219  84.093  1.00 130.42 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CB  1 
ATOM   3845 C  CG  . LYS B 1 178 ? -69.321 -2.953  84.251  1.00 128.05 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CG  1 
ATOM   3846 C  CD  . LYS B 1 178 ? -70.196 -2.711  83.032  1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CD  1 
ATOM   3847 C  CE  . LYS B 1 178 ? -70.948 -1.396  83.146  1.00 123.91 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CE  1 
ATOM   3848 N  NZ  . LYS B 1 178 ? -71.737 -1.102  81.917  1.00 122.11 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B NZ  1 
ATOM   3849 N  N   . ILE B 1 179 ? -67.730 -7.303  84.525  1.00 113.25 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N   1 
ATOM   3850 C  CA  . ILE B 1 179 ? -66.871 -8.431  84.178  1.00 115.86 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA  1 
ATOM   3851 C  C   . ILE B 1 179 ? -67.691 -9.672  83.839  1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C   1 
ATOM   3852 O  O   . ILE B 1 179 ? -67.186 -10.611 83.226  1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O   1 
ATOM   3853 C  CB  . ILE B 1 179 ? -65.885 -8.770  85.313  1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB  1 
ATOM   3854 C  CG1 . ILE B 1 179 ? -66.642 -9.245  86.555  1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1 
ATOM   3855 C  CG2 . ILE B 1 179 ? -65.009 -7.568  85.634  1.00 118.21 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1 
ATOM   3856 C  CD1 . ILE B 1 179 ? -65.740 -9.661  87.698  1.00 124.17 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1 
ATOM   3857 N  N   . GLU B 1 180 ? -68.957 -9.671  84.244  1.00 165.74 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B N   1 
ATOM   3858 C  CA  . GLU B 1 180 ? -69.854 -10.776 83.929  1.00 167.67 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CA  1 
ATOM   3859 C  C   . GLU B 1 180 ? -70.508 -10.567 82.567  1.00 165.45 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B C   1 
ATOM   3860 O  O   . GLU B 1 180 ? -70.651 -11.508 81.786  1.00 166.68 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B O   1 
ATOM   3861 C  CB  . GLU B 1 180 ? -70.922 -10.936 85.013  1.00 169.13 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CB  1 
ATOM   3862 C  CG  . GLU B 1 180 ? -71.926 -12.042 84.729  1.00 171.20 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CG  1 
ATOM   3863 C  CD  . GLU B 1 180 ? -71.265 -13.392 84.523  1.00 174.36 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CD  1 
ATOM   3864 O  OE1 . GLU B 1 180 ? -70.185 -13.624 85.107  1.00 175.80 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE1 1 
ATOM   3865 O  OE2 . GLU B 1 180 ? -71.829 -14.223 83.780  1.00 175.58 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE2 1 
ATOM   3866 N  N   . LYS B 1 181 ? -70.905 -9.329  82.290  1.00 149.43 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B N   1 
ATOM   3867 C  CA  . LYS B 1 181 ? -71.473 -8.980  80.993  1.00 147.19 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CA  1 
ATOM   3868 C  C   . LYS B 1 181 ? -70.401 -9.076  79.915  1.00 146.34 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B C   1 
ATOM   3869 O  O   . LYS B 1 181 ? -70.701 -9.289  78.740  1.00 145.61 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B O   1 
ATOM   3870 C  CB  . LYS B 1 181 ? -72.061 -7.568  81.023  1.00 144.25 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CB  1 
ATOM   3871 C  CG  . LYS B 1 181 ? -73.222 -7.396  81.988  1.00 144.85 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CG  1 
ATOM   3872 C  CD  . LYS B 1 181 ? -73.738 -5.965  81.976  1.00 141.95 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CD  1 
ATOM   3873 C  CE  . LYS B 1 181 ? -74.875 -5.778  82.967  1.00 142.66 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CE  1 
ATOM   3874 N  NZ  . LYS B 1 181 ? -75.351 -4.367  83.007  1.00 140.03 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B NZ  1 
ATOM   3875 N  N   . CYS B 1 182 ? -69.148 -8.915  80.328  1.00 151.24 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B N   1 
ATOM   3876 C  CA  . CYS B 1 182 ? -68.019 -9.003  79.413  1.00 150.67 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CA  1 
ATOM   3877 C  C   . CYS B 1 182 ? -67.633 -10.461 79.184  1.00 153.76 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B C   1 
ATOM   3878 O  O   . CYS B 1 182 ? -67.100 -10.813 78.132  1.00 153.57 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B O   1 
ATOM   3879 C  CB  . CYS B 1 182 ? -66.827 -8.218  79.963  1.00 149.85 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CB  1 
ATOM   3880 S  SG  . CYS B 1 182 ? -65.491 -7.957  78.776  1.00 148.39 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B SG  1 
ATOM   3881 N  N   . LYS B 1 183 ? -67.907 -11.303 80.176  1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B N   1 
ATOM   3882 C  CA  . LYS B 1 183 ? -67.635 -12.733 80.073  1.00 126.34 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CA  1 
ATOM   3883 C  C   . LYS B 1 183 ? -68.449 -13.367 78.950  1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B C   1 
ATOM   3884 O  O   . LYS B 1 183 ? -67.917 -14.114 78.130  1.00 127.45 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B O   1 
ATOM   3885 C  CB  . LYS B 1 183 ? -67.937 -13.434 81.400  1.00 129.50 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CB  1 
ATOM   3886 C  CG  . LYS B 1 183 ? -67.954 -14.958 81.328  1.00 133.07 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CG  1 
ATOM   3887 C  CD  . LYS B 1 183 ? -66.554 -15.558 81.388  1.00 135.06 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CD  1 
ATOM   3888 C  CE  . LYS B 1 183 ? -65.869 -15.546 80.030  1.00 133.67 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CE  1 
ATOM   3889 N  NZ  . LYS B 1 183 ? -64.546 -16.231 80.068  1.00 135.91 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B NZ  1 
ATOM   3890 N  N   . GLN B 1 184 ? -69.744 -13.065 78.920  1.00 145.24 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B N   1 
ATOM   3891 C  CA  . GLN B 1 184 ? -70.624 -13.573 77.875  1.00 145.24 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CA  1 
ATOM   3892 C  C   . GLN B 1 184 ? -70.419 -12.804 76.574  1.00 142.14 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B C   1 
ATOM   3893 O  O   . GLN B 1 184 ? -70.706 -13.310 75.490  1.00 142.35 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B O   1 
ATOM   3894 C  CB  . GLN B 1 184 ? -72.087 -13.487 78.311  1.00 145.31 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CB  1 
ATOM   3895 C  CG  . GLN B 1 184 ? -72.413 -14.293 79.556  1.00 148.49 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CG  1 
ATOM   3896 C  CD  . GLN B 1 184 ? -73.898 -14.315 79.858  1.00 148.71 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CD  1 
ATOM   3897 O  OE1 . GLN B 1 184 ? -74.716 -13.908 79.033  1.00 146.79 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B OE1 1 
ATOM   3898 N  NE2 . GLN B 1 184 ? -74.254 -14.793 81.045  1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 200 GLN B NE2 1 
ATOM   3899 N  N   . ASP B 1 185 ? -69.922 -11.577 76.693  1.00 127.90 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B N   1 
ATOM   3900 C  CA  . ASP B 1 185 ? -69.639 -10.748 75.529  1.00 125.68 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B CA  1 
ATOM   3901 C  C   . ASP B 1 185 ? -68.555 -11.385 74.667  1.00 127.19 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B C   1 
ATOM   3902 O  O   . ASP B 1 185 ? -68.692 -11.477 73.448  1.00 126.17 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B O   1 
ATOM   3903 C  CB  . ASP B 1 185 ? -69.210 -9.344  75.964  1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B CB  1 
ATOM   3904 C  CG  . ASP B 1 185 ? -68.947 -8.422  74.789  1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B CG  1 
ATOM   3905 O  OD1 . ASP B 1 185 ? -69.386 -8.744  73.665  1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B OD1 1 
ATOM   3906 O  OD2 . ASP B 1 185 ? -68.302 -7.371  74.990  1.00 120.23 ? ? ? ? ? ? 201 ASP B OD2 1 
ATOM   3907 N  N   . VAL B 1 186 ? -67.479 -11.827 75.310  1.00 127.80 ? ? ? ? ? ? 202 VAL B N   1 
ATOM   3908 C  CA  . VAL B 1 186 ? -66.364 -12.451 74.606  1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CA  1 
ATOM   3909 C  C   . VAL B 1 186 ? -66.718 -13.862 74.139  1.00 131.64 ? ? ? ? ? ? 202 VAL B C   1 
ATOM   3910 O  O   . VAL B 1 186 ? -66.195 -14.341 73.132  1.00 132.61 ? ? ? ? ? ? 202 VAL B O   1 
ATOM   3911 C  CB  . VAL B 1 186 ? -65.102 -12.506 75.491  1.00 132.00 ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CB  1 
ATOM   3912 C  CG1 . VAL B 1 186 ? -63.958 -13.185 74.753  1.00 134.28 ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CG1 1 
ATOM   3913 C  CG2 . VAL B 1 186 ? -64.702 -11.106 75.926  1.00 130.15 ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CG2 1 
ATOM   3914 N  N   . LEU B 1 187 ? -67.612 -14.520 74.870  1.00 155.04 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B N   1 
ATOM   3915 C  CA  . LEU B 1 187 ? -68.016 -15.881 74.534  1.00 159.24 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CA  1 
ATOM   3916 C  C   . LEU B 1 187 ? -68.972 -15.926 73.345  1.00 159.36 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B C   1 
ATOM   3917 O  O   . LEU B 1 187 ? -68.888 -16.825 72.508  1.00 162.34 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B O   1 
ATOM   3918 C  CB  . LEU B 1 187 ? -68.645 -16.573 75.745  1.00 162.65 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CB  1 
ATOM   3919 C  CG  . LEU B 1 187 ? -67.681 -16.935 76.876  1.00 163.80 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CG  1 
ATOM   3920 C  CD1 . LEU B 1 187 ? -68.428 -17.576 78.035  1.00 167.24 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD1 1 
ATOM   3921 C  CD2 . LEU B 1 187 ? -66.579 -17.852 76.367  1.00 165.41 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD2 1 
ATOM   3922 N  N   . LYS B 1 188 ? -69.879 -14.957 73.272  1.00 158.11 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B N   1 
ATOM   3923 C  CA  . LYS B 1 188 ? -70.841 -14.905 72.177  1.00 157.85 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CA  1 
ATOM   3924 C  C   . LYS B 1 188 ? -70.167 -14.491 70.875  1.00 154.41 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B C   1 
ATOM   3925 O  O   . LYS B 1 188 ? -70.616 -14.859 69.790  1.00 153.82 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B O   1 
ATOM   3926 C  CB  . LYS B 1 188 ? -71.993 -13.950 72.499  1.00 160.10 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CB  1 
ATOM   3927 C  CG  . LYS B 1 188 ? -71.624 -12.477 72.432  1.00 159.20 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CG  1 
ATOM   3928 C  CD  . LYS B 1 188 ? -72.862 -11.592 72.364  1.00 161.64 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CD  1 
ATOM   3929 C  CE  . LYS B 1 188 ? -73.468 -11.572 70.964  1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CE  1 
ATOM   3930 N  NZ  . LYS B 1 188 ? -74.050 -12.882 70.562  1.00 162.22 ? ? ? ? ? ? 204 LYS B NZ  1 
ATOM   3931 N  N   . THR B 1 189 ? -69.087 -13.723 70.989  1.00 111.35 ? ? ? ? ? ? 205 THR B N   1 
ATOM   3932 C  CA  . THR B 1 189 ? -68.345 -13.283 69.815  1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CA  1 
ATOM   3933 C  C   . THR B 1 189 ? -67.540 -14.436 69.232  1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 205 THR B C   1 
ATOM   3934 O  O   . THR B 1 189 ? -67.502 -14.626 68.018  1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 205 THR B O   1 
ATOM   3935 C  CB  . THR B 1 189 ? -67.392 -12.120 70.139  1.00 112.24 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CB  1 
ATOM   3936 O  OG1 . THR B 1 189 ? -68.100 -11.102 70.855  1.00 115.43 ? ? ? ? ? ? 205 THR B OG1 1 
ATOM   3937 C  CG2 . THR B 1 189 ? -66.832 -11.530 68.857  1.00 111.22 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CG2 1 
ATOM   3938 N  N   . LYS B 1 190 ? -66.894 -15.202 70.107  1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B N   1 
ATOM   3939 C  CA  . LYS B 1 190 ? -66.140 -16.374 69.684  1.00 115.19 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CA  1 
ATOM   3940 C  C   . LYS B 1 190 ? -67.069 -17.396 69.044  1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B C   1 
ATOM   3941 O  O   . LYS B 1 190 ? -66.706 -18.056 68.071  1.00 114.65 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B O   1 
ATOM   3942 C  CB  . LYS B 1 190 ? -65.406 -17.003 70.870  1.00 117.12 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CB  1 
ATOM   3943 C  CG  . LYS B 1 190 ? -64.726 -18.325 70.544  1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CG  1 
ATOM   3944 C  CD  . LYS B 1 190 ? -64.052 -18.926 71.768  1.00 119.50 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CD  1 
ATOM   3945 C  CE  . LYS B 1 190 ? -62.908 -18.053 72.258  1.00 119.17 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CE  1 
ATOM   3946 N  NZ  . LYS B 1 190 ? -62.224 -18.644 73.443  1.00 122.75 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B NZ  1 
ATOM   3947 N  N   . ASP B 1 191 ? -68.271 -17.518 69.596  1.00 186.33 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B N   1 
ATOM   3948 C  CA  . ASP B 1 191 ? -69.257 -18.464 69.088  1.00 188.56 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CA  1 
ATOM   3949 C  C   . ASP B 1 191 ? -69.642 -18.131 67.649  1.00 186.86 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B C   1 
ATOM   3950 O  O   . ASP B 1 191 ? -69.729 -19.019 66.800  1.00 187.14 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B O   1 
ATOM   3951 C  CB  . ASP B 1 191 ? -70.498 -18.474 69.984  1.00 192.59 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CB  1 
ATOM   3952 C  CG  . ASP B 1 191 ? -71.372 -19.692 69.756  1.00 196.31 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CG  1 
ATOM   3953 O  OD1 . ASP B 1 191 ? -71.061 -20.488 68.846  1.00 195.81 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD1 1 
ATOM   3954 O  OD2 . ASP B 1 191 ? -72.370 -19.854 70.489  1.00 200.17 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD2 1 
ATOM   3955 N  N   . LYS B 1 192 ? -69.869 -16.849 67.378  1.00 147.49 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B N   1 
ATOM   3956 C  CA  . LYS B 1 192 ? -70.211 -16.400 66.033  1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CA  1 
ATOM   3957 C  C   . LYS B 1 192 ? -68.960 -16.215 65.179  1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B C   1 
ATOM   3958 O  O   . LYS B 1 192 ? -69.046 -16.006 63.969  1.00 141.50 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B O   1 
ATOM   3959 C  CB  . LYS B 1 192 ? -71.022 -15.102 66.082  1.00 147.25 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CB  1 
ATOM   3960 C  CG  . LYS B 1 192 ? -72.423 -15.267 66.654  1.00 151.46 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CG  1 
ATOM   3961 C  CD  . LYS B 1 192 ? -73.208 -13.965 66.591  1.00 152.85 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CD  1 
ATOM   3962 C  CE  . LYS B 1 192 ? -74.613 -14.137 67.151  1.00 157.35 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CE  1 
ATOM   3963 N  NZ  . LYS B 1 192 ? -75.388 -12.864 67.120  1.00 159.27 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B NZ  1 
ATOM   3964 N  N   . TYR B 1 193 ? -67.798 -16.290 65.820  1.00 143.14 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B N   1 
ATOM   3965 C  CA  . TYR B 1 193 ? -66.526 -16.204 65.115  1.00 139.80 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CA  1 
ATOM   3966 C  C   . TYR B 1 193 ? -66.138 -17.577 64.582  1.00 139.69 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B C   1 
ATOM   3967 O  O   . TYR B 1 193 ? -65.583 -17.698 63.491  1.00 137.22 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B O   1 
ATOM   3968 C  CB  . TYR B 1 193 ? -65.436 -15.669 66.044  1.00 139.20 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CB  1 
ATOM   3969 C  CG  . TYR B 1 193 ? -64.073 -15.551 65.400  1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CG  1 
ATOM   3970 C  CD1 . TYR B 1 193 ? -63.736 -14.438 64.641  1.00 134.35 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CD1 1 
ATOM   3971 C  CD2 . TYR B 1 193 ? -63.119 -16.548 65.558  1.00 135.25 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CD2 1 
ATOM   3972 C  CE1 . TYR B 1 193 ? -62.490 -14.325 64.052  1.00 131.79 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CE1 1 
ATOM   3973 C  CE2 . TYR B 1 193 ? -61.870 -16.443 64.973  1.00 132.63 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CE2 1 
ATOM   3974 C  CZ  . TYR B 1 193 ? -61.561 -15.328 64.222  1.00 130.81 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CZ  1 
ATOM   3975 O  OH  . TYR B 1 193 ? -60.319 -15.217 63.639  1.00 128.54 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B OH  1 
ATOM   3976 N  N   . GLU B 1 194 ? -66.432 -18.611 65.364  1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B N   1 
ATOM   3977 C  CA  . GLU B 1 194 ? -66.191 -19.984 64.943  1.00 144.84 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CA  1 
ATOM   3978 C  C   . GLU B 1 194 ? -67.133 -20.343 63.800  1.00 145.57 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B C   1 
ATOM   3979 O  O   . GLU B 1 194 ? -66.779 -21.110 62.905  1.00 144.90 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B O   1 
ATOM   3980 C  CB  . GLU B 1 194 ? -66.398 -20.951 66.112  1.00 149.20 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CB  1 
ATOM   3981 C  CG  . GLU B 1 194 ? -65.472 -20.721 67.300  1.00 149.47 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CG  1 
ATOM   3982 C  CD  . GLU B 1 194 ? -64.059 -21.219 67.056  1.00 147.95 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CD  1 
ATOM   3983 O  OE1 . GLU B 1 194 ? -63.747 -21.601 65.909  1.00 146.26 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B OE1 1 
ATOM   3984 O  OE2 . GLU B 1 194 ? -63.260 -21.231 68.016  1.00 148.82 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B OE2 1 
ATOM   3985 N  N   . LYS B 1 195 ? -68.336 -19.778 63.841  1.00 114.16 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B N   1 
ATOM   3986 C  CA  . LYS B 1 195 ? -69.343 -20.024 62.815  1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CA  1 
ATOM   3987 C  C   . LYS B 1 195 ? -68.874 -19.527 61.451  1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B C   1 
ATOM   3988 O  O   . LYS B 1 195 ? -68.936 -20.256 60.462  1.00 112.70 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B O   1 
ATOM   3989 C  CB  . LYS B 1 195 ? -70.667 -19.353 63.191  1.00 118.50 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CB  1 
ATOM   3990 C  CG  . LYS B 1 195 ? -71.798 -19.614 62.208  1.00 121.19 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CG  1 
ATOM   3991 C  CD  . LYS B 1 195 ? -73.017 -18.756 62.521  1.00 123.57 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CD  1 
ATOM   3992 C  CE  . LYS B 1 195 ? -73.571 -19.054 63.905  1.00 127.23 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CE  1 
ATOM   3993 N  NZ  . LYS B 1 195 ? -74.776 -18.233 64.214  1.00 129.86 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B NZ  1 
ATOM   3994 N  N   . SER B 1 196 ? -68.405 -18.284 61.407  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 212 SER B N   1 
ATOM   3995 C  CA  . SER B 1 196 ? -67.939 -17.684 60.162  1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 212 SER B CA  1 
ATOM   3996 C  C   . SER B 1 196 ? -66.839 -18.521 59.515  1.00 89.49  ? ? ? ? ? ? 212 SER B C   1 
ATOM   3997 O  O   . SER B 1 196 ? -66.774 -18.637 58.291  1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 212 SER B O   1 
ATOM   3998 C  CB  . SER B 1 196 ? -67.449 -16.255 60.404  1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 212 SER B CB  1 
ATOM   3999 O  OG  . SER B 1 196 ? -66.419 -16.229 61.374  1.00 92.09  ? ? ? ? ? ? 212 SER B OG  1 
ATOM   4000 N  N   . LEU B 1 197 ? -65.978 -19.105 60.342  1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N   1 
ATOM   4001 C  CA  . LEU B 1 197 ? -64.912 -19.967 59.845  1.00 102.42 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA  1 
ATOM   4002 C  C   . LEU B 1 197 ? -65.488 -21.219 59.191  1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C   1 
ATOM   4003 O  O   . LEU B 1 197 ? -65.039 -21.633 58.123  1.00 102.10 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O   1 
ATOM   4004 C  CB  . LEU B 1 197 ? -63.953 -20.348 60.972  1.00 103.02 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB  1 
ATOM   4005 C  CG  . LEU B 1 197 ? -63.102 -19.203 61.525  1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG  1 
ATOM   4006 C  CD1 . LEU B 1 197 ? -62.229 -19.682 62.675  1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1 
ATOM   4007 C  CD2 . LEU B 1 197 ? -62.255 -18.593 60.420  1.00 99.57  ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1 
ATOM   4008 N  N   . LYS B 1 198 ? -66.482 -21.819 59.837  1.00 98.60  ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N   1 
ATOM   4009 C  CA  . LYS B 1 198 ? -67.171 -22.968 59.264  1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA  1 
ATOM   4010 C  C   . LYS B 1 198 ? -67.825 -22.572 57.948  1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C   1 
ATOM   4011 O  O   . LYS B 1 198 ? -67.722 -23.287 56.952  1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O   1 
ATOM   4012 C  CB  . LYS B 1 198 ? -68.229 -23.504 60.229  1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB  1 
ATOM   4013 C  CG  . LYS B 1 198 ? -67.671 -24.046 61.533  1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG  1 
ATOM   4014 C  CD  . LYS B 1 198 ? -68.778 -24.617 62.405  1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD  1 
ATOM   4015 C  CE  . LYS B 1 198 ? -69.851 -23.577 62.686  1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE  1 
ATOM   4016 N  NZ  . LYS B 1 198 ? -70.952 -24.121 63.526  1.00 115.81 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ  1 
ATOM   4017 N  N   . GLU B 1 199 ? -68.496 -21.424 57.952  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B N   1 
ATOM   4018 C  CA  . GLU B 1 199 ? -69.169 -20.917 56.762  1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CA  1 
ATOM   4019 C  C   . GLU B 1 199 ? -68.175 -20.624 55.644  1.00 148.22 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B C   1 
ATOM   4020 O  O   . GLU B 1 199 ? -68.557 -20.496 54.481  1.00 148.58 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B O   1 
ATOM   4021 C  CB  . GLU B 1 199 ? -69.967 -19.655 57.093  1.00 152.42 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CB  1 
ATOM   4022 C  CG  . GLU B 1 199 ? -71.076 -19.865 58.111  1.00 155.88 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CG  1 
ATOM   4023 C  CD  . GLU B 1 199 ? -71.845 -18.591 58.404  1.00 157.14 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CD  1 
ATOM   4024 O  OE1 . GLU B 1 199 ? -71.538 -17.554 57.780  1.00 155.66 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE1 1 
ATOM   4025 O  OE2 . GLU B 1 199 ? -72.755 -18.627 59.258  1.00 159.93 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE2 1 
ATOM   4026 N  N   . LEU B 1 200 ? -66.900 -20.517 56.003  1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B N   1 
ATOM   4027 C  CA  . LEU B 1 200 ? -65.852 -20.252 55.024  1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CA  1 
ATOM   4028 C  C   . LEU B 1 200 ? -65.200 -21.550 54.553  1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 216 LEU B C   1 
ATOM   4029 O  O   . LEU B 1 200 ? -64.997 -21.755 53.356  1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 216 LEU B O   1 
ATOM   4030 C  CB  . LEU B 1 200 ? -64.803 -19.297 55.602  1.00 97.52  ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CB  1 
ATOM   4031 C  CG  . LEU B 1 200 ? -63.660 -18.863 54.679  1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CG  1 
ATOM   4032 C  CD1 . LEU B 1 200 ? -63.202 -17.454 55.016  1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CD1 1 
ATOM   4033 C  CD2 . LEU B 1 200 ? -62.494 -19.843 54.743  1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CD2 1 
ATOM   4034 N  N   . ASP B 1 201 ? -64.880 -22.425 55.500  1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B N   1 
ATOM   4035 C  CA  . ASP B 1 201 ? -64.263 -23.707 55.182  1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CA  1 
ATOM   4036 C  C   . ASP B 1 201 ? -65.168 -24.540 54.283  1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B C   1 
ATOM   4037 O  O   . ASP B 1 201 ? -64.720 -25.494 53.648  1.00 95.71  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B O   1 
ATOM   4038 C  CB  . ASP B 1 201 ? -63.939 -24.476 56.462  1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CB  1 
ATOM   4039 C  CG  . ASP B 1 201 ? -62.987 -23.722 57.367  1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CG  1 
ATOM   4040 O  OD1 . ASP B 1 201 ? -62.193 -22.911 56.846  1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B OD1 1 
ATOM   4041 O  OD2 . ASP B 1 201 ? -63.033 -23.938 58.596  1.00 94.71  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B OD2 1 
ATOM   4042 N  N   . GLN B 1 202 ? -66.445 -24.174 54.237  1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B N   1 
ATOM   4043 C  CA  . GLN B 1 202 ? -67.412 -24.854 53.385  1.00 107.31 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CA  1 
ATOM   4044 C  C   . GLN B 1 202 ? -67.413 -24.232 51.995  1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B C   1 
ATOM   4045 O  O   . GLN B 1 202 ? -67.759 -24.884 51.009  1.00 107.86 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B O   1 
ATOM   4046 C  CB  . GLN B 1 202 ? -68.811 -24.782 54.002  1.00 111.12 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CB  1 
ATOM   4047 C  CG  . GLN B 1 202 ? -68.946 -25.533 55.319  1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CG  1 
ATOM   4048 C  CD  . GLN B 1 202 ? -70.228 -25.197 56.058  1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CD  1 
ATOM   4049 O  OE1 . GLN B 1 202 ? -70.576 -25.846 57.046  1.00 118.82 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B OE1 1 
ATOM   4050 N  NE2 . GLN B 1 202 ? -70.937 -24.179 55.584  1.00 116.41 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B NE2 1 
ATOM   4051 N  N   . THR B 1 203 ? -67.022 -22.964 51.927  1.00 126.06 ? ? ? ? ? ? 219 THR B N   1 
ATOM   4052 C  CA  . THR B 1 203 ? -66.918 -22.255 50.658  1.00 124.67 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA  1 
ATOM   4053 C  C   . THR B 1 203 ? -65.583 -22.568 49.994  1.00 121.47 ? ? ? ? ? ? 219 THR B C   1 
ATOM   4054 O  O   . THR B 1 203 ? -65.428 -22.413 48.782  1.00 120.77 ? ? ? ? ? ? 219 THR B O   1 
ATOM   4055 C  CB  . THR B 1 203 ? -67.040 -20.730 50.854  1.00 123.37 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB  1 
ATOM   4056 O  OG1 . THR B 1 203 ? -68.271 -20.427 51.523  1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1 1 
ATOM   4057 C  CG2 . THR B 1 203 ? -67.007 -20.012 49.514  1.00 122.77 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2 1 
ATOM   4058 N  N   . THR B 1 204 ? -64.625 -23.018 50.798  1.00 82.49  ? ? ? ? ? ? 220 THR B N   1 
ATOM   4059 C  CA  . THR B 1 204 ? -63.281 -23.317 50.310  1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 220 THR B CA  1 
ATOM   4060 C  C   . THR B 1 204 ? -63.252 -24.378 49.207  1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 220 THR B C   1 
ATOM   4061 O  O   . THR B 1 204 ? -62.679 -24.145 48.145  1.00 79.64  ? ? ? ? ? ? 220 THR B O   1 
ATOM   4062 C  CB  . THR B 1 204 ? -62.334 -23.732 51.456  1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 220 THR B CB  1 
ATOM   4063 O  OG1 . THR B 1 204 ? -62.156 -22.629 52.354  1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 220 THR B OG1 1 
ATOM   4064 C  CG2 . THR B 1 204 ? -60.980 -24.152 50.903  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 220 THR B CG2 1 
ATOM   4065 N  N   . PRO B 1 205 ? -63.868 -25.547 49.452  1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B N   1 
ATOM   4066 C  CA  . PRO B 1 205 ? -63.842 -26.615 48.445  1.00 112.43 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CA  1 
ATOM   4067 C  C   . PRO B 1 205 ? -64.324 -26.135 47.079  1.00 112.50 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B C   1 
ATOM   4068 O  O   . PRO B 1 205 ? -63.617 -26.300 46.085  1.00 110.81 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B O   1 
ATOM   4069 C  CB  . PRO B 1 205 ? -64.816 -27.651 49.012  1.00 117.55 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CB  1 
ATOM   4070 C  CG  . PRO B 1 205 ? -64.792 -27.420 50.480  1.00 117.33 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CG  1 
ATOM   4071 C  CD  . PRO B 1 205 ? -64.630 -25.940 50.649  1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CD  1 
ATOM   4072 N  N   . GLN B 1 206 ? -65.515 -25.547 47.038  1.00 126.98 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B N   1 
ATOM   4073 C  CA  . GLN B 1 206 ? -66.077 -25.038 45.792  1.00 127.91 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CA  1 
ATOM   4074 C  C   . GLN B 1 206 ? -65.184 -23.951 45.204  1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B C   1 
ATOM   4075 O  O   . GLN B 1 206 ? -65.051 -23.832 43.986  1.00 123.16 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B O   1 
ATOM   4076 C  CB  . GLN B 1 206 ? -67.487 -24.493 46.027  1.00 131.50 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CB  1 
ATOM   4077 C  CG  . GLN B 1 206 ? -68.245 -24.150 44.755  1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CG  1 
ATOM   4078 C  CD  . GLN B 1 206 ? -68.671 -25.381 43.978  1.00 136.37 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CD  1 
ATOM   4079 O  OE1 . GLN B 1 206 ? -69.015 -25.297 42.799  1.00 136.58 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B OE1 1 
ATOM   4080 N  NE2 . GLN B 1 206 ? -68.652 -26.534 44.637  1.00 139.12 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B NE2 1 
ATOM   4081 N  N   . TYR B 1 207 ? -64.572 -23.162 46.081  1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B N   1 
ATOM   4082 C  CA  . TYR B 1 207 ? -63.676 -22.089 45.666  1.00 91.75  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CA  1 
ATOM   4083 C  C   . TYR B 1 207 ? -62.350 -22.635 45.145  1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B C   1 
ATOM   4084 O  O   . TYR B 1 207 ? -61.712 -22.026 44.288  1.00 86.56  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B O   1 
ATOM   4085 C  CB  . TYR B 1 207 ? -63.433 -21.126 46.828  1.00 90.27  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CB  1 
ATOM   4086 C  CG  . TYR B 1 207 ? -62.235 -20.222 46.648  1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CG  1 
ATOM   4087 C  CD1 . TYR B 1 207 ? -62.250 -19.193 45.716  1.00 86.28  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CD1 1 
ATOM   4088 C  CD2 . TYR B 1 207 ? -61.093 -20.390 47.420  1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CD2 1 
ATOM   4089 C  CE1 . TYR B 1 207 ? -61.158 -18.362 45.553  1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CE1 1 
ATOM   4090 C  CE2 . TYR B 1 207 ? -59.997 -19.564 47.264  1.00 82.15  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CE2 1 
ATOM   4091 C  CZ  . TYR B 1 207 ? -60.036 -18.552 46.329  1.00 81.66  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CZ  1 
ATOM   4092 O  OH  . TYR B 1 207 ? -58.947 -17.728 46.169  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 223 TYR B OH  1 
ATOM   4093 N  N   . MET B 1 208 ? -61.942 -23.785 45.670  1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 224 MET B N   1 
ATOM   4094 C  CA  . MET B 1 208 ? -60.715 -24.440 45.233  1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 224 MET B CA  1 
ATOM   4095 C  C   . MET B 1 208 ? -60.894 -25.016 43.833  1.00 93.58  ? ? ? ? ? ? 224 MET B C   1 
ATOM   4096 O  O   . MET B 1 208 ? -59.929 -25.178 43.087  1.00 91.34  ? ? ? ? ? ? 224 MET B O   1 
ATOM   4097 C  CB  . MET B 1 208 ? -60.330 -25.558 46.206  1.00 93.74  ? ? ? ? ? ? 224 MET B CB  1 
ATOM   4098 C  CG  . MET B 1 208 ? -59.845 -25.077 47.568  1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 224 MET B CG  1 
ATOM   4099 S  SD  . MET B 1 208 ? -58.083 -24.689 47.606  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 224 MET B SD  1 
ATOM   4100 C  CE  . MET B 1 208 ? -57.372 -26.313 47.344  1.00 89.85  ? ? ? ? ? ? 224 MET B CE  1 
ATOM   4101 N  N   . GLU B 1 209 ? -62.139 -25.322 43.485  1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 225 GLU B N   1 
ATOM   4102 C  CA  . GLU B 1 209 ? -62.450 -25.919 42.193  1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CA  1 
ATOM   4103 C  C   . GLU B 1 209 ? -62.586 -24.859 41.107  1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B C   1 
ATOM   4104 O  O   . GLU B 1 209 ? -61.884 -24.901 40.099  1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 225 GLU B O   1 
ATOM   4105 C  CB  . GLU B 1 209 ? -63.734 -26.745 42.285  1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CB  1 
ATOM   4106 C  CG  . GLU B 1 209 ? -64.083 -27.495 41.011  1.00 108.93 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CG  1 
ATOM   4107 C  CD  . GLU B 1 209 ? -65.400 -28.237 41.116  1.00 114.10 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CD  1 
ATOM   4108 O  OE1 . GLU B 1 209 ? -65.644 -29.138 40.286  1.00 116.48 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE1 1 
ATOM   4109 O  OE2 . GLU B 1 209 ? -66.192 -27.920 42.030  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE2 1 
ATOM   4110 N  N   . ASN B 1 210 ? -63.493 -23.911 41.321  1.00 101.52 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B N   1 
ATOM   4111 C  CA  . ASN B 1 210 ? -63.756 -22.860 40.342  1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B CA  1 
ATOM   4112 C  C   . ASN B 1 210 ? -62.503 -22.110 39.907  1.00 96.75  ? ? ? ? ? ? 226 ASN B C   1 
ATOM   4113 O  O   . ASN B 1 210 ? -62.328 -21.812 38.726  1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 226 ASN B O   1 
ATOM   4114 C  CB  . ASN B 1 210 ? -64.795 -21.875 40.880  1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B CB  1 
ATOM   4115 C  CG  . ASN B 1 210 ? -66.188 -22.467 40.927  1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B CG  1 
ATOM   4116 O  OD1 . ASN B 1 210 ? -66.475 -23.461 40.259  1.00 108.52 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B OD1 1 
ATOM   4117 N  ND2 . ASN B 1 210 ? -67.064 -21.857 41.717  1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B ND2 1 
ATOM   4118 N  N   . MET B 1 211 ? -61.635 -21.803 40.865  1.00 99.36  ? ? ? ? ? ? 227 MET B N   1 
ATOM   4119 C  CA  . MET B 1 211 ? -60.399 -21.086 40.575  1.00 95.58  ? ? ? ? ? ? 227 MET B CA  1 
ATOM   4120 C  C   . MET B 1 211 ? -59.475 -21.890 39.669  1.00 93.89  ? ? ? ? ? ? 227 MET B C   1 
ATOM   4121 O  O   . MET B 1 211 ? -59.165 -21.469 38.555  1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 227 MET B O   1 
ATOM   4122 C  CB  . MET B 1 211 ? -59.673 -20.721 41.870  1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 227 MET B CB  1 
ATOM   4123 C  CG  . MET B 1 211 ? -60.290 -19.549 42.605  1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 227 MET B CG  1 
ATOM   4124 S  SD  . MET B 1 211 ? -60.138 -18.014 41.675  1.00 94.06  ? ? ? ? ? ? 227 MET B SD  1 
ATOM   4125 C  CE  . MET B 1 211 ? -58.363 -17.781 41.707  1.00 90.23  ? ? ? ? ? ? 227 MET B CE  1 
ATOM   4126 N  N   . GLU B 1 212 ? -59.036 -23.047 40.153  1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B N   1 
ATOM   4127 C  CA  . GLU B 1 212 ? -58.136 -23.901 39.388  1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CA  1 
ATOM   4128 C  C   . GLU B 1 212 ? -58.770 -24.267 38.050  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B C   1 
ATOM   4129 O  O   . GLU B 1 212 ? -58.072 -24.503 37.066  1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B O   1 
ATOM   4130 C  CB  . GLU B 1 212 ? -57.787 -25.162 40.182  1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CB  1 
ATOM   4131 C  CG  . GLU B 1 212 ? -56.443 -25.787 39.818  1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CG  1 
ATOM   4132 C  CD  . GLU B 1 212 ? -56.481 -26.559 38.512  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CD  1 
ATOM   4133 O  OE1 . GLU B 1 212 ? -57.575 -27.024 38.126  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B OE1 1 
ATOM   4134 O  OE2 . GLU B 1 212 ? -55.416 -26.706 37.876  1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 228 GLU B OE2 1 
ATOM   4135 N  N   . GLN B 1 213 ? -60.098 -24.307 38.022  1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B N   1 
ATOM   4136 C  CA  . GLN B 1 213 ? -60.830 -24.602 36.797  1.00 110.02 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CA  1 
ATOM   4137 C  C   . GLN B 1 213 ? -60.608 -23.501 35.763  1.00 107.84 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B C   1 
ATOM   4138 O  O   . GLN B 1 213 ? -60.443 -23.775 34.575  1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B O   1 
ATOM   4139 C  CB  . GLN B 1 213 ? -62.321 -24.772 37.097  1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CB  1 
ATOM   4140 C  CG  . GLN B 1 213 ? -63.156 -25.260 35.923  1.00 116.37 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CG  1 
ATOM   4141 C  CD  . GLN B 1 213 ? -63.679 -24.126 35.062  1.00 116.36 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CD  1 
ATOM   4142 O  OE1 . GLN B 1 213 ? -63.292 -22.970 35.232  1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B OE1 1 
ATOM   4143 N  NE2 . GLN B 1 213 ? -64.570 -24.454 34.134  1.00 119.91 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B NE2 1 
ATOM   4144 N  N   . VAL B 1 214 ? -60.603 -22.254 36.226  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B N   1 
ATOM   4145 C  CA  . VAL B 1 214 ? -60.345 -21.110 35.359  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CA  1 
ATOM   4146 C  C   . VAL B 1 214 ? -58.862 -21.023 35.020  1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B C   1 
ATOM   4147 O  O   . VAL B 1 214 ? -58.487 -20.613 33.922  1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B O   1 
ATOM   4148 C  CB  . VAL B 1 214 ? -60.784 -19.790 36.020  1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CB  1 
ATOM   4149 C  CG1 . VAL B 1 214 ? -60.372 -18.601 35.164  1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG1 1 
ATOM   4150 C  CG2 . VAL B 1 214 ? -62.286 -19.790 36.258  1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG2 1 
ATOM   4151 N  N   . PHE B 1 215 ? -58.023 -21.412 35.973  1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B N   1 
ATOM   4152 C  CA  . PHE B 1 215 ? -56.581 -21.386 35.776  1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CA  1 
ATOM   4153 C  C   . PHE B 1 215 ? -56.141 -22.441 34.768  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B C   1 
ATOM   4154 O  O   . PHE B 1 215 ? -55.323 -22.170 33.889  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B O   1 
ATOM   4155 C  CB  . PHE B 1 215 ? -55.858 -21.603 37.105  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CB  1 
ATOM   4156 C  CG  . PHE B 1 215 ? -54.366 -21.682 36.974  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CG  1 
ATOM   4157 C  CD1 . PHE B 1 215 ? -53.736 -22.905 36.815  1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CD1 1 
ATOM   4158 C  CD2 . PHE B 1 215 ? -53.594 -20.534 37.003  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CD2 1 
ATOM   4159 C  CE1 . PHE B 1 215 ? -52.362 -22.981 36.692  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CE1 1 
ATOM   4160 C  CE2 . PHE B 1 215 ? -52.219 -20.603 36.880  1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CE2 1 
ATOM   4161 C  CZ  . PHE B 1 215 ? -51.603 -21.828 36.724  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CZ  1 
ATOM   4162 N  N   . GLU B 1 216 ? -56.687 -23.644 34.904  1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B N   1 
ATOM   4163 C  CA  . GLU B 1 216 ? -56.342 -24.748 34.018  1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CA  1 
ATOM   4164 C  C   . GLU B 1 216 ? -56.532 -24.355 32.558  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B C   1 
ATOM   4165 O  O   . GLU B 1 216 ? -55.695 -24.661 31.709  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B O   1 
ATOM   4166 C  CB  . GLU B 1 216 ? -57.181 -25.984 34.352  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CB  1 
ATOM   4167 C  CG  . GLU B 1 216 ? -56.776 -27.243 33.599  1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CG  1 
ATOM   4168 C  CD  . GLU B 1 216 ? -57.292 -27.265 32.173  1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CD  1 
ATOM   4169 O  OE1 . GLU B 1 216 ? -58.290 -26.569 31.891  1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B OE1 1 
ATOM   4170 O  OE2 . GLU B 1 216 ? -56.701 -27.980 31.337  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 232 GLU B OE2 1 
ATOM   4171 N  N   . GLN B 1 217 ? -57.637 -23.674 32.273  1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B N   1 
ATOM   4172 C  CA  . GLN B 1 217 ? -57.931 -23.229 30.917  1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CA  1 
ATOM   4173 C  C   . GLN B 1 217 ? -56.810 -22.353 30.366  1.00 87.49  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B C   1 
ATOM   4174 O  O   . GLN B 1 217 ? -56.413 -22.493 29.209  1.00 86.61  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B O   1 
ATOM   4175 C  CB  . GLN B 1 217 ? -59.259 -22.472 30.875  1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CB  1 
ATOM   4176 C  CG  . GLN B 1 217 ? -59.583 -21.872 29.518  1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CG  1 
ATOM   4177 C  CD  . GLN B 1 217 ? -59.633 -22.914 28.416  1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CD  1 
ATOM   4178 O  OE1 . GLN B 1 217 ? -59.931 -24.083 28.664  1.00 97.04  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B OE1 1 
ATOM   4179 N  NE2 . GLN B 1 217 ? -59.343 -22.492 27.190  1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 233 GLN B NE2 1 
ATOM   4180 N  N   . CYS B 1 218 ? -56.302 -21.452 31.201  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 234 CYS B N   1 
ATOM   4181 C  CA  . CYS B 1 218 ? -55.214 -20.566 30.800  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 234 CYS B CA  1 
ATOM   4182 C  C   . CYS B 1 218 ? -53.978 -21.366 30.416  1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 234 CYS B C   1 
ATOM   4183 O  O   . CYS B 1 218 ? -53.382 -21.139 29.364  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 234 CYS B O   1 
ATOM   4184 C  CB  . CYS B 1 218 ? -54.876 -19.585 31.924  1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 234 CYS B CB  1 
ATOM   4185 S  SG  . CYS B 1 218 ? -56.233 -18.483 32.376  1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 234 CYS B SG  1 
ATOM   4186 N  N   . GLN B 1 219 ? -53.599 -22.304 31.277  1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N   1 
ATOM   4187 C  CA  . GLN B 1 219 ? -52.458 -23.171 31.013  1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA  1 
ATOM   4188 C  C   . GLN B 1 219 ? -52.572 -23.825 29.641  1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C   1 
ATOM   4189 O  O   . GLN B 1 219 ? -51.630 -23.795 28.850  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O   1 
ATOM   4190 C  CB  . GLN B 1 219 ? -52.339 -24.240 32.101  1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB  1 
ATOM   4191 C  CG  . GLN B 1 219 ? -51.933 -23.691 33.454  1.00 83.92  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG  1 
ATOM   4192 C  CD  . GLN B 1 219 ? -50.533 -23.112 33.445  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD  1 
ATOM   4193 O  OE1 . GLN B 1 219 ? -50.334 -21.935 33.745  1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1 1 
ATOM   4194 N  NE2 . GLN B 1 219 ? -49.554 -23.936 33.091  1.00 79.01  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2 1 
ATOM   4195 N  N   . GLN B 1 220 ? -53.731 -24.414 29.365  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B N   1 
ATOM   4196 C  CA  . GLN B 1 220 ? -53.974 -25.054 28.079  1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CA  1 
ATOM   4197 C  C   . GLN B 1 220 ? -53.721 -24.085 26.928  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B C   1 
ATOM   4198 O  O   . GLN B 1 220 ? -53.023 -24.414 25.968  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B O   1 
ATOM   4199 C  CB  . GLN B 1 220 ? -55.402 -25.596 28.013  1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CB  1 
ATOM   4200 C  CG  . GLN B 1 220 ? -55.839 -26.019 26.623  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CG  1 
ATOM   4201 C  CD  . GLN B 1 220 ? -57.214 -26.653 26.612  1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CD  1 
ATOM   4202 O  OE1 . GLN B 1 220 ? -57.593 -27.359 27.546  1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B OE1 1 
ATOM   4203 N  NE2 . GLN B 1 220 ? -57.968 -26.409 25.548  1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B NE2 1 
ATOM   4204 N  N   . PHE B 1 221 ? -54.289 -22.888 27.034  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B N   1 
ATOM   4205 C  CA  . PHE B 1 221 ? -54.111 -21.861 26.014  1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CA  1 
ATOM   4206 C  C   . PHE B 1 221 ? -52.640 -21.500 25.847  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B C   1 
ATOM   4207 O  O   . PHE B 1 221 ? -52.129 -21.439 24.729  1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B O   1 
ATOM   4208 C  CB  . PHE B 1 221 ? -54.924 -20.614 26.366  1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CB  1 
ATOM   4209 C  CG  . PHE B 1 221 ? -54.664 -19.444 25.461  1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CG  1 
ATOM   4210 C  CD1 . PHE B 1 221 ? -53.886 -18.380 25.888  1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CD1 1 
ATOM   4211 C  CD2 . PHE B 1 221 ? -55.196 -19.407 24.184  1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CD2 1 
ATOM   4212 C  CE1 . PHE B 1 221 ? -53.647 -17.302 25.059  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CE1 1 
ATOM   4213 C  CE2 . PHE B 1 221 ? -54.959 -18.331 23.349  1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CE2 1 
ATOM   4214 C  CZ  . PHE B 1 221 ? -54.184 -17.278 23.787  1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CZ  1 
ATOM   4215 N  N   . GLU B 1 222 ? -51.962 -21.260 26.964  1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B N   1 
ATOM   4216 C  CA  . GLU B 1 222 ? -50.547 -20.918 26.932  1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CA  1 
ATOM   4217 C  C   . GLU B 1 222 ? -49.740 -22.058 26.324  1.00 80.36  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B C   1 
ATOM   4218 O  O   . GLU B 1 222 ? -48.734 -21.829 25.652  1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B O   1 
ATOM   4219 C  CB  . GLU B 1 222 ? -50.039 -20.600 28.339  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CB  1 
ATOM   4220 C  CG  . GLU B 1 222 ? -48.662 -19.956 28.369  1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CG  1 
ATOM   4221 C  CD  . GLU B 1 222 ? -48.659 -18.553 27.789  1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CD  1 
ATOM   4222 O  OE1 . GLU B 1 222 ? -47.563 -17.967 27.658  1.00 79.62  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE1 1 
ATOM   4223 O  OE2 . GLU B 1 222 ? -49.749 -18.033 27.469  1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE2 1 
ATOM   4224 N  N   . GLU B 1 223 ? -50.188 -23.287 26.561  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B N   1 
ATOM   4225 C  CA  . GLU B 1 223 ? -49.533 -24.461 25.998  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CA  1 
ATOM   4226 C  C   . GLU B 1 223 ? -49.586 -24.419 24.478  1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B C   1 
ATOM   4227 O  O   . GLU B 1 223 ? -48.581 -24.646 23.806  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B O   1 
ATOM   4228 C  CB  . GLU B 1 223 ? -50.186 -25.747 26.513  1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CB  1 
ATOM   4229 C  CG  . GLU B 1 223 ? -49.670 -27.017 25.849  1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CG  1 
ATOM   4230 C  CD  . GLU B 1 223 ? -50.054 -28.272 26.610  1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CD  1 
ATOM   4231 O  OE1 . GLU B 1 223 ? -50.067 -29.363 26.001  1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B OE1 1 
ATOM   4232 O  OE2 . GLU B 1 223 ? -50.340 -28.169 27.820  1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 239 GLU B OE2 1 
ATOM   4233 N  N   . LYS B 1 224 ? -50.766 -24.122 23.943  1.00 86.44  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B N   1 
ATOM   4234 C  CA  . LYS B 1 224 ? -50.948 -24.037 22.500  1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CA  1 
ATOM   4235 C  C   . LYS B 1 224 ? -50.002 -23.007 21.891  1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B C   1 
ATOM   4236 O  O   . LYS B 1 224 ? -49.591 -23.136 20.739  1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B O   1 
ATOM   4237 C  CB  . LYS B 1 224 ? -52.401 -23.696 22.160  1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CB  1 
ATOM   4238 C  CG  . LYS B 1 224 ? -53.403 -24.723 22.661  1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CG  1 
ATOM   4239 C  CD  . LYS B 1 224 ? -54.830 -24.348 22.298  1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CD  1 
ATOM   4240 C  CE  . LYS B 1 224 ? -55.082 -24.467 20.806  1.00 99.23  ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CE  1 
ATOM   4241 N  NZ  . LYS B 1 224 ? -56.496 -24.149 20.462  1.00 103.91 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B NZ  1 
ATOM   4242 N  N   . ARG B 1 225 ? -49.654 -21.992 22.675  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B N   1 
ATOM   4243 C  CA  . ARG B 1 225 ? -48.756 -20.944 22.205  1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CA  1 
ATOM   4244 C  C   . ARG B 1 225 ? -47.305 -21.401 22.273  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B C   1 
ATOM   4245 O  O   . ARG B 1 225 ? -46.561 -21.284 21.300  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B O   1 
ATOM   4246 C  CB  . ARG B 1 225 ? -48.933 -19.670 23.030  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CB  1 
ATOM   4247 C  CG  . ARG B 1 225 ? -48.403 -18.423 22.343  1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CG  1 
ATOM   4248 C  CD  . ARG B 1 225 ? -47.970 -17.382 23.351  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CD  1 
ATOM   4249 N  NE  . ARG B 1 225 ? -46.711 -17.753 23.987  1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B NE  1 
ATOM   4250 C  CZ  . ARG B 1 225 ? -46.145 -17.071 24.976  1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CZ  1 
ATOM   4251 N  NH1 . ARG B 1 225 ? -44.997 -17.482 25.495  1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B NH1 1 
ATOM   4252 N  NH2 . ARG B 1 225 ? -46.731 -15.979 25.449  1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 241 ARG B NH2 1 
ATOM   4253 N  N   . LEU B 1 226 ? -46.907 -21.914 23.432  1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B N   1 
ATOM   4254 C  CA  . LEU B 1 226 ? -45.550 -22.408 23.620  1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CA  1 
ATOM   4255 C  C   . LEU B 1 226 ? -45.222 -23.459 22.568  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B C   1 
ATOM   4256 O  O   . LEU B 1 226 ? -44.244 -23.332 21.832  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B O   1 
ATOM   4257 C  CB  . LEU B 1 226 ? -45.377 -22.990 25.024  1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CB  1 
ATOM   4258 C  CG  . LEU B 1 226 ? -45.631 -22.033 26.192  1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CG  1 
ATOM   4259 C  CD1 . LEU B 1 226 ? -45.514 -22.760 27.522  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD1 1 
ATOM   4260 C  CD2 . LEU B 1 226 ? -44.674 -20.853 26.137  1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD2 1 
ATOM   4261 N  N   . ARG B 1 227 ? -46.053 -24.493 22.496  1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B N   1 
ATOM   4262 C  CA  . ARG B 1 227 ? -45.863 -25.556 21.517  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CA  1 
ATOM   4263 C  C   . ARG B 1 227 ? -45.855 -25.015 20.091  1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B C   1 
ATOM   4264 O  O   . ARG B 1 227 ? -45.264 -25.617 19.194  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B O   1 
ATOM   4265 C  CB  . ARG B 1 227 ? -46.941 -26.629 21.672  1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CB  1 
ATOM   4266 C  CG  . ARG B 1 227 ? -46.624 -27.678 22.721  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CG  1 
ATOM   4267 C  CD  . ARG B 1 227 ? -47.684 -28.764 22.743  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CD  1 
ATOM   4268 N  NE  . ARG B 1 227 ? -47.184 -30.001 23.333  1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B NE  1 
ATOM   4269 C  CZ  . ARG B 1 227 ? -47.056 -30.206 24.639  1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CZ  1 
ATOM   4270 N  NH1 . ARG B 1 227 ? -47.388 -29.250 25.496  1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B NH1 1 
ATOM   4271 N  NH2 . ARG B 1 227 ? -46.593 -31.364 25.089  1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 243 ARG B NH2 1 
ATOM   4272 N  N   . PHE B 1 228 ? -46.513 -23.878 19.885  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B N   1 
ATOM   4273 C  CA  . PHE B 1 228 ? -46.539 -23.243 18.572  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CA  1 
ATOM   4274 C  C   . PHE B 1 228 ? -45.208 -22.568 18.272  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B C   1 
ATOM   4275 O  O   . PHE B 1 228 ? -44.745 -22.569 17.132  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B O   1 
ATOM   4276 C  CB  . PHE B 1 228 ? -47.674 -22.223 18.480  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CB  1 
ATOM   4277 C  CG  . PHE B 1 228 ? -47.663 -21.419 17.212  1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CG  1 
ATOM   4278 C  CD1 . PHE B 1 228 ? -47.126 -20.144 17.189  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD1 1 
ATOM   4279 C  CD2 . PHE B 1 228 ? -48.186 -21.940 16.041  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD2 1 
ATOM   4280 C  CE1 . PHE B 1 228 ? -47.113 -19.402 16.024  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE1 1 
ATOM   4281 C  CE2 . PHE B 1 228 ? -48.176 -21.204 14.872  1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE2 1 
ATOM   4282 C  CZ  . PHE B 1 228 ? -47.639 -19.933 14.864  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CZ  1 
ATOM   4283 N  N   . PHE B 1 229 ? -44.598 -21.988 19.300  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B N   1 
ATOM   4284 C  CA  . PHE B 1 229 ? -43.296 -21.352 19.147  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CA  1 
ATOM   4285 C  C   . PHE B 1 229 ? -42.213 -22.376 18.827  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B C   1 
ATOM   4286 O  O   . PHE B 1 229 ? -41.354 -22.135 17.979  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B O   1 
ATOM   4287 C  CB  . PHE B 1 229 ? -42.931 -20.554 20.400  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CB  1 
ATOM   4288 C  CG  . PHE B 1 229 ? -43.350 -19.113 20.341  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CG  1 
ATOM   4289 C  CD1 . PHE B 1 229 ? -42.520 -18.116 20.826  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD1 1 
ATOM   4290 C  CD2 . PHE B 1 229 ? -44.565 -18.754 19.784  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD2 1 
ATOM   4291 C  CE1 . PHE B 1 229 ? -42.900 -16.790 20.770  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE1 1 
ATOM   4292 C  CE2 . PHE B 1 229 ? -44.949 -17.429 19.724  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE2 1 
ATOM   4293 C  CZ  . PHE B 1 229 ? -44.116 -16.446 20.218  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CZ  1 
ATOM   4294 N  N   . ARG B 1 230 ? -42.258 -23.519 19.501  1.00 74.74  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B N   1 
ATOM   4295 C  CA  . ARG B 1 230 ? -41.289 -24.575 19.249  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CA  1 
ATOM   4296 C  C   . ARG B 1 230 ? -41.461 -25.103 17.831  1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B C   1 
ATOM   4297 O  O   . ARG B 1 230 ? -40.518 -25.613 17.228  1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B O   1 
ATOM   4298 C  CB  . ARG B 1 230 ? -41.454 -25.713 20.257  1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CB  1 
ATOM   4299 C  CG  . ARG B 1 230 ? -40.195 -26.541 20.463  1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CG  1 
ATOM   4300 C  CD  . ARG B 1 230 ? -40.473 -27.768 21.315  1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CD  1 
ATOM   4301 N  NE  . ARG B 1 230 ? -41.052 -28.853 20.531  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NE  1 
ATOM   4302 C  CZ  . ARG B 1 230 ? -40.380 -29.933 20.146  1.00 71.49  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CZ  1 
ATOM   4303 N  NH1 . ARG B 1 230 ? -39.105 -30.076 20.481  1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NH1 1 
ATOM   4304 N  NH2 . ARG B 1 230 ? -40.985 -30.873 19.431  1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NH2 1 
ATOM   4305 N  N   . GLU B 1 231 ? -42.673 -24.972 17.304  1.00 68.68  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B N   1 
ATOM   4306 C  CA  . GLU B 1 231 ? -42.984 -25.450 15.963  1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CA  1 
ATOM   4307 C  C   . GLU B 1 231 ? -42.480 -24.484 14.897  1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B C   1 
ATOM   4308 O  O   . GLU B 1 231 ? -41.968 -24.905 13.860  1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B O   1 
ATOM   4309 C  CB  . GLU B 1 231 ? -44.491 -25.662 15.810  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CB  1 
ATOM   4310 C  CG  . GLU B 1 231 ? -44.920 -26.110 14.425  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CG  1 
ATOM   4311 C  CD  . GLU B 1 231 ? -46.422 -26.288 14.315  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CD  1 
ATOM   4312 O  OE1 . GLU B 1 231 ? -47.121 -26.053 15.323  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B OE1 1 
ATOM   4313 O  OE2 . GLU B 1 231 ? -46.903 -26.662 13.224  1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 247 GLU B OE2 1 
ATOM   4314 N  N   . VAL B 1 232 ? -42.625 -23.189 15.158  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 248 VAL B N   1 
ATOM   4315 C  CA  . VAL B 1 232 ? -42.206 -22.170 14.202  1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CA  1 
ATOM   4316 C  C   . VAL B 1 232 ? -40.691 -22.007 14.187  1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 248 VAL B C   1 
ATOM   4317 O  O   . VAL B 1 232 ? -40.075 -21.972 13.123  1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 248 VAL B O   1 
ATOM   4318 C  CB  . VAL B 1 232 ? -42.861 -20.809 14.496  1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CB  1 
ATOM   4319 C  CG1 . VAL B 1 232 ? -42.283 -19.736 13.586  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CG1 1 
ATOM   4320 C  CG2 . VAL B 1 232 ? -44.366 -20.901 14.326  1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CG2 1 
ATOM   4321 N  N   . LEU B 1 233 ? -40.094 -21.911 15.371  1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B N   1 
ATOM   4322 C  CA  . LEU B 1 233 ? -38.648 -21.755 15.482  1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CA  1 
ATOM   4323 C  C   . LEU B 1 233 ? -37.909 -22.894 14.787  1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B C   1 
ATOM   4324 O  O   . LEU B 1 233 ? -36.827 -22.695 14.237  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B O   1 
ATOM   4325 C  CB  . LEU B 1 233 ? -38.220 -21.662 16.947  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CB  1 
ATOM   4326 C  CG  . LEU B 1 233 ? -38.691 -20.419 17.704  1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CG  1 
ATOM   4327 C  CD1 . LEU B 1 233 ? -38.176 -20.433 19.136  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD1 1 
ATOM   4328 C  CD2 . LEU B 1 233 ? -38.248 -19.158 16.983  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD2 1 
ATOM   4329 N  N   . LEU B 1 234 ? -38.494 -24.087 14.817  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B N   1 
ATOM   4330 C  CA  . LEU B 1 234 ? -37.916 -25.227 14.119  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CA  1 
ATOM   4331 C  C   . LEU B 1 234 ? -37.898 -24.977 12.618  1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B C   1 
ATOM   4332 O  O   . LEU B 1 234 ? -36.860 -25.105 11.971  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B O   1 
ATOM   4333 C  CB  . LEU B 1 234 ? -38.686 -26.510 14.432  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CB  1 
ATOM   4334 C  CG  . LEU B 1 234 ? -38.355 -27.180 15.766  1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CG  1 
ATOM   4335 C  CD1 . LEU B 1 234 ? -39.058 -28.527 15.875  1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CD1 1 
ATOM   4336 C  CD2 . LEU B 1 234 ? -36.850 -27.345 15.922  1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CD2 1 
ATOM   4337 N  N   . GLU B 1 235 ? -39.054 -24.618 12.069  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B N   1 
ATOM   4338 C  CA  . GLU B 1 235 ? -39.154 -24.289 10.654  1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CA  1 
ATOM   4339 C  C   . GLU B 1 235 ? -38.140 -23.210 10.297  1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B C   1 
ATOM   4340 O  O   . GLU B 1 235 ? -37.432 -23.317 9.297   1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B O   1 
ATOM   4341 C  CB  . GLU B 1 235 ? -40.569 -23.823 10.309  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CB  1 
ATOM   4342 C  CG  . GLU B 1 235 ? -41.639 -24.876 10.547  1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CG  1 
ATOM   4343 C  CD  . GLU B 1 235 ? -43.043 -24.345 10.324  1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CD  1 
ATOM   4344 O  OE1 . GLU B 1 235 ? -43.181 -23.165 9.938   1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B OE1 1 
ATOM   4345 O  OE2 . GLU B 1 235 ? -44.008 -25.109 10.536  1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 251 GLU B OE2 1 
ATOM   4346 N  N   . VAL B 1 236 ? -38.073 -22.175 11.127  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B N   1 
ATOM   4347 C  CA  . VAL B 1 236 ? -37.104 -21.102 10.945  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CA  1 
ATOM   4348 C  C   . VAL B 1 236 ? -35.687 -21.659 10.918  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B C   1 
ATOM   4349 O  O   . VAL B 1 236 ? -34.855 -21.232 10.117  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B O   1 
ATOM   4350 C  CB  . VAL B 1 236 ? -37.206 -20.060 12.071  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CB  1 
ATOM   4351 C  CG1 . VAL B 1 236 ? -36.043 -19.086 11.997  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG1 1 
ATOM   4352 C  CG2 . VAL B 1 236 ? -38.535 -19.326 11.998  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG2 1 
ATOM   4353 N  N   . GLN B 1 237 ? -35.420 -22.616 11.799  1.00 86.31  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B N   1 
ATOM   4354 C  CA  . GLN B 1 237 ? -34.112 -23.252 11.870  1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CA  1 
ATOM   4355 C  C   . GLN B 1 237 ? -33.763 -23.925 10.549  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B C   1 
ATOM   4356 O  O   . GLN B 1 237 ? -32.600 -23.960 10.146  1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B O   1 
ATOM   4357 C  CB  . GLN B 1 237 ? -34.074 -24.270 13.014  1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CB  1 
ATOM   4358 C  CG  . GLN B 1 237 ? -32.861 -25.188 13.003  1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CG  1 
ATOM   4359 C  CD  . GLN B 1 237 ? -33.022 -26.361 12.054  1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CD  1 
ATOM   4360 O  OE1 . GLN B 1 237 ? -32.046 -26.854 11.488  1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B OE1 1 
ATOM   4361 N  NE2 . GLN B 1 237 ? -34.258 -26.811 11.872  1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 253 GLN B NE2 1 
ATOM   4362 N  N   . LYS B 1 238 ? -34.776 -24.459 9.878   1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B N   1 
ATOM   4363 C  CA  . LYS B 1 238 ? -34.568 -25.149 8.613   1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CA  1 
ATOM   4364 C  C   . LYS B 1 238 ? -34.489 -24.156 7.459   1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B C   1 
ATOM   4365 O  O   . LYS B 1 238 ? -33.894 -24.445 6.422   1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B O   1 
ATOM   4366 C  CB  . LYS B 1 238 ? -35.688 -26.160 8.367   1.00 90.54  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CB  1 
ATOM   4367 C  CG  . LYS B 1 238 ? -35.390 -27.169 7.271   1.00 91.18  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CG  1 
ATOM   4368 C  CD  . LYS B 1 238 ? -36.541 -28.147 7.109   1.00 95.46  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CD  1 
ATOM   4369 C  CE  . LYS B 1 238 ? -36.907 -28.788 8.439   1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CE  1 
ATOM   4370 N  NZ  . LYS B 1 238 ? -38.122 -29.642 8.330   1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B NZ  1 
ATOM   4371 N  N   . HIS B 1 239 ? -35.091 -22.985 7.647   1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B N   1 
ATOM   4372 C  CA  . HIS B 1 239 ? -35.082 -21.949 6.619   1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CA  1 
ATOM   4373 C  C   . HIS B 1 239 ? -33.780 -21.159 6.626   1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B C   1 
ATOM   4374 O  O   . HIS B 1 239 ? -33.453 -20.478 5.655   1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B O   1 
ATOM   4375 C  CB  . HIS B 1 239 ? -36.269 -20.999 6.790   1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CB  1 
ATOM   4376 C  CG  . HIS B 1 239 ? -37.589 -21.612 6.447   1.00 74.00  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CG  1 
ATOM   4377 N  ND1 . HIS B 1 239 ? -38.623 -21.710 7.353   1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B ND1 1 
ATOM   4378 C  CD2 . HIS B 1 239 ? -38.044 -22.165 5.298   1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CD2 1 
ATOM   4379 C  CE1 . HIS B 1 239 ? -39.658 -22.292 6.777   1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CE1 1 
ATOM   4380 N  NE2 . HIS B 1 239 ? -39.333 -22.579 5.529   1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B NE2 1 
ATOM   4381 N  N   . LEU B 1 240 ? -33.041 -21.245 7.726   1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B N   1 
ATOM   4382 C  CA  . LEU B 1 240 ? -31.752 -20.574 7.825   1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CA  1 
ATOM   4383 C  C   . LEU B 1 240 ? -30.628 -21.542 7.494   1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B C   1 
ATOM   4384 O  O   . LEU B 1 240 ? -29.583 -21.148 6.977   1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B O   1 
ATOM   4385 C  CB  . LEU B 1 240 ? -31.548 -20.001 9.228   1.00 66.99  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CB  1 
ATOM   4386 C  CG  . LEU B 1 240 ? -32.485 -18.869 9.645   1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CG  1 
ATOM   4387 C  CD1 . LEU B 1 240 ? -32.138 -18.384 11.042  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CD1 1 
ATOM   4388 C  CD2 . LEU B 1 240 ? -32.417 -17.727 8.645   1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CD2 1 
ATOM   4389 N  N   . ASP B 1 241 ? -30.856 -22.815 7.798   1.00 89.02  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B N   1 
ATOM   4390 C  CA  . ASP B 1 241 ? -29.854 -23.850 7.593   1.00 86.23  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B CA  1 
ATOM   4391 C  C   . ASP B 1 241 ? -29.609 -24.105 6.111   1.00 86.71  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B C   1 
ATOM   4392 O  O   . ASP B 1 241 ? -30.485 -24.604 5.404   1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B O   1 
ATOM   4393 C  CB  . ASP B 1 241 ? -30.281 -25.145 8.283   1.00 86.05  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B CB  1 
ATOM   4394 C  CG  . ASP B 1 241 ? -29.181 -26.182 8.300   1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B CG  1 
ATOM   4395 O  OD1 . ASP B 1 241 ? -28.002 -25.792 8.179   1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B OD1 1 
ATOM   4396 O  OD2 . ASP B 1 241 ? -29.493 -27.384 8.435   1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 257 ASP B OD2 1 
ATOM   4397 N  N   . LEU B 1 242 ? -28.413 -23.758 5.646   1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N   1 
ATOM   4398 C  CA  . LEU B 1 242 ? -28.032 -24.000 4.260   1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA  1 
ATOM   4399 C  C   . LEU B 1 242 ? -27.025 -25.140 4.158   1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C   1 
ATOM   4400 O  O   . LEU B 1 242 ? -26.638 -25.538 3.060   1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O   1 
ATOM   4401 C  CB  . LEU B 1 242 ? -27.459 -22.734 3.623   1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB  1 
ATOM   4402 C  CG  . LEU B 1 242 ? -28.462 -21.611 3.362   1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG  1 
ATOM   4403 C  CD1 . LEU B 1 242 ? -27.783 -20.436 2.680   1.00 72.85  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 1 
ATOM   4404 C  CD2 . LEU B 1 242 ? -29.622 -22.123 2.526   1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 1 
ATOM   4405 N  N   . SER B 1 243 ? -26.604 -25.661 5.306   1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 259 SER B N   1 
ATOM   4406 C  CA  . SER B 1 243 ? -25.662 -26.773 5.335   1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 259 SER B CA  1 
ATOM   4407 C  C   . SER B 1 243 ? -26.358 -28.080 4.973   1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 259 SER B C   1 
ATOM   4408 O  O   . SER B 1 243 ? -25.762 -28.962 4.354   1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 259 SER B O   1 
ATOM   4409 C  CB  . SER B 1 243 ? -25.008 -26.893 6.712   1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 259 SER B CB  1 
ATOM   4410 O  OG  . SER B 1 243 ? -25.937 -27.339 7.683   1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 259 SER B OG  1 
ATOM   4411 N  N   . ASN B 1 244 ? -27.624 -28.196 5.361   1.00 139.19 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B N   1 
ATOM   4412 C  CA  . ASN B 1 244 ? -28.405 -29.394 5.081   1.00 139.49 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B CA  1 
ATOM   4413 C  C   . ASN B 1 244 ? -29.085 -29.313 3.718   1.00 139.54 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B C   1 
ATOM   4414 O  O   . ASN B 1 244 ? -30.197 -29.808 3.535   1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B O   1 
ATOM   4415 C  CB  . ASN B 1 244 ? -29.443 -29.624 6.182   1.00 146.69 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B CB  1 
ATOM   4416 C  CG  . ASN B 1 244 ? -29.888 -31.072 6.273   1.00 146.23 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B CG  1 
ATOM   4417 O  OD1 . ASN B 1 244 ? -29.477 -31.912 5.473   1.00 140.92 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B OD1 1 
ATOM   4418 N  ND2 . ASN B 1 244 ? -30.731 -31.371 7.255   1.00 152.23 ? ? ? ? ? ? 260 ASN B ND2 1 
ATOM   4419 N  N   . VAL B 1 245 ? -28.407 -28.681 2.765   1.00 93.89  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B N   1 
ATOM   4420 C  CA  . VAL B 1 245 ? -28.936 -28.522 1.415   1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CA  1 
ATOM   4421 C  C   . VAL B 1 245 ? -27.956 -29.087 0.390   1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B C   1 
ATOM   4422 O  O   . VAL B 1 245 ? -26.750 -29.136 0.633   1.00 85.38  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B O   1 
ATOM   4423 C  CB  . VAL B 1 245 ? -29.215 -27.039 1.091   1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CB  1 
ATOM   4424 C  CG1 . VAL B 1 245 ? -29.945 -26.911 -0.236  1.00 97.79  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CG1 1 
ATOM   4425 C  CG2 . VAL B 1 245 ? -30.024 -26.395 2.205   1.00 103.40 ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CG2 1 
ATOM   4426 N  N   . ALA B 1 246 ? -28.480 -29.518 -0.752  1.00 121.83 ? ? ? ? ? ? 262 ALA B N   1 
ATOM   4427 C  CA  . ALA B 1 246 ? -27.650 -30.090 -1.806  1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 262 ALA B CA  1 
ATOM   4428 C  C   . ALA B 1 246 ? -27.286 -29.046 -2.857  1.00 114.02 ? ? ? ? ? ? 262 ALA B C   1 
ATOM   4429 O  O   . ALA B 1 246 ? -26.194 -29.077 -3.423  1.00 108.27 ? ? ? ? ? ? 262 ALA B O   1 
ATOM   4430 C  CB  . ALA B 1 246 ? -28.356 -31.271 -2.454  1.00 116.82 ? ? ? ? ? ? 262 ALA B CB  1 
ATOM   4431 N  N   . SER B 1 247 ? -28.206 -28.122 -3.110  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 263 SER B N   1 
ATOM   4432 C  CA  . SER B 1 247 ? -28.002 -27.094 -4.125  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 263 SER B CA  1 
ATOM   4433 C  C   . SER B 1 247 ? -26.900 -26.114 -3.734  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 263 SER B C   1 
ATOM   4434 O  O   . SER B 1 247 ? -26.403 -25.361 -4.571  1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 263 SER B O   1 
ATOM   4435 C  CB  . SER B 1 247 ? -29.306 -26.340 -4.396  1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 263 SER B CB  1 
ATOM   4436 O  OG  . SER B 1 247 ? -29.803 -25.737 -3.214  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 263 SER B OG  1 
ATOM   4437 N  N   . TYR B 1 248 ? -26.524 -26.126 -2.459  1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B N   1 
ATOM   4438 C  CA  . TYR B 1 248 ? -25.484 -25.232 -1.961  1.00 79.01  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CA  1 
ATOM   4439 C  C   . TYR B 1 248 ? -24.100 -25.716 -2.376  1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B C   1 
ATOM   4440 O  O   . TYR B 1 248 ? -23.342 -24.981 -3.010  1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B O   1 
ATOM   4441 C  CB  . TYR B 1 248 ? -25.559 -25.105 -0.438  1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CB  1 
ATOM   4442 C  CG  . TYR B 1 248 ? -24.593 -24.092 0.133   1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CG  1 
ATOM   4443 C  CD1 . TYR B 1 248 ? -24.879 -22.735 0.095   1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CD1 1 
ATOM   4444 C  CD2 . TYR B 1 248 ? -23.394 -24.492 0.707   1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CD2 1 
ATOM   4445 C  CE1 . TYR B 1 248 ? -24.000 -21.803 0.614   1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CE1 1 
ATOM   4446 C  CE2 . TYR B 1 248 ? -22.508 -23.568 1.230   1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CE2 1 
ATOM   4447 C  CZ  . TYR B 1 248 ? -22.817 -22.224 1.180   1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CZ  1 
ATOM   4448 O  OH  . TYR B 1 248 ? -21.940 -21.298 1.696   1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B OH  1 
ATOM   4449 N  N   . LYS B 1 249 ? -23.777 -26.952 -2.011  1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 265 LYS B N   1 
ATOM   4450 C  CA  . LYS B 1 249 ? -22.500 -27.548 -2.380  1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CA  1 
ATOM   4451 C  C   . LYS B 1 249 ? -22.336 -27.535 -3.894  1.00 91.43  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B C   1 
ATOM   4452 O  O   . LYS B 1 249 ? -21.225 -27.416 -4.408  1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B O   1 
ATOM   4453 C  CB  . LYS B 1 249 ? -22.396 -28.978 -1.844  1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CB  1 
ATOM   4454 C  CG  . LYS B 1 249 ? -22.500 -29.081 -0.330  1.00 95.32  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CG  1 
ATOM   4455 C  CD  . LYS B 1 249 ? -22.321 -30.515 0.148   1.00 93.60  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CD  1 
ATOM   4456 C  CE  . LYS B 1 249 ? -22.480 -30.617 1.659   1.00 96.85  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CE  1 
ATOM   4457 N  NZ  . LYS B 1 249 ? -22.275 -32.007 2.157   1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B NZ  1 
ATOM   4458 N  N   . THR B 1 250 ? -23.455 -27.656 -4.601  1.00 89.51  ? ? ? ? ? ? 266 THR B N   1 
ATOM   4459 C  CA  . THR B 1 250 ? -23.455 -27.583 -6.056  1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 266 THR B CA  1 
ATOM   4460 C  C   . THR B 1 250 ? -22.747 -26.320 -6.530  1.00 86.66  ? ? ? ? ? ? 266 THR B C   1 
ATOM   4461 O  O   . THR B 1 250 ? -21.836 -26.381 -7.354  1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 266 THR B O   1 
ATOM   4462 C  CB  . THR B 1 250 ? -24.890 -27.587 -6.618  1.00 93.32  ? ? ? ? ? ? 266 THR B CB  1 
ATOM   4463 O  OG1 . THR B 1 250 ? -25.539 -28.819 -6.279  1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 266 THR B OG1 1 
ATOM   4464 C  CG2 . THR B 1 250 ? -24.871 -27.428 -8.131  1.00 92.44  ? ? ? ? ? ? 266 THR B CG2 1 
ATOM   4465 N  N   . ILE B 1 251 ? -23.171 -25.177 -5.997  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B N   1 
ATOM   4466 C  CA  . ILE B 1 251 ? -22.609 -23.886 -6.382  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CA  1 
ATOM   4467 C  C   . ILE B 1 251 ? -21.089 -23.865 -6.265  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B C   1 
ATOM   4468 O  O   . ILE B 1 251 ? -20.406 -23.204 -7.048  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B O   1 
ATOM   4469 C  CB  . ILE B 1 251 ? -23.187 -22.740 -5.528  1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CB  1 
ATOM   4470 C  CG1 . ILE B 1 251 ? -24.704 -22.654 -5.703  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CG1 1 
ATOM   4471 C  CG2 . ILE B 1 251 ? -22.531 -21.416 -5.895  1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CG2 1 
ATOM   4472 C  CD1 . ILE B 1 251 ? -25.335 -21.480 -4.984  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CD1 1 
ATOM   4473 N  N   . TYR B 1 252 ? -20.563 -24.593 -5.286  1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B N   1 
ATOM   4474 C  CA  . TYR B 1 252 ? -19.128 -24.590 -5.029  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CA  1 
ATOM   4475 C  C   . TYR B 1 252 ? -18.429 -25.817 -5.598  1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B C   1 
ATOM   4476 O  O   . TYR B 1 252 ? -17.208 -25.939 -5.510  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B O   1 
ATOM   4477 C  CB  . TYR B 1 252 ? -18.851 -24.453 -3.532  1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CB  1 
ATOM   4478 C  CG  . TYR B 1 252 ? -19.168 -23.078 -2.998  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CG  1 
ATOM   4479 C  CD1 . TYR B 1 252 ? -18.183 -22.104 -2.910  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CD1 1 
ATOM   4480 C  CD2 . TYR B 1 252 ? -20.454 -22.746 -2.597  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CD2 1 
ATOM   4481 C  CE1 . TYR B 1 252 ? -18.467 -20.843 -2.430  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CE1 1 
ATOM   4482 C  CE2 . TYR B 1 252 ? -20.748 -21.486 -2.115  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CE2 1 
ATOM   4483 C  CZ  . TYR B 1 252 ? -19.750 -20.538 -2.033  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CZ  1 
ATOM   4484 O  OH  . TYR B 1 252 ? -20.035 -19.281 -1.554  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B OH  1 
ATOM   4485 N  N   . ARG B 1 253 ? -19.203 -26.726 -6.179  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B N   1 
ATOM   4486 C  CA  . ARG B 1 253 ? -18.627 -27.858 -6.889  1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CA  1 
ATOM   4487 C  C   . ARG B 1 253 ? -18.397 -27.473 -8.341  1.00 97.04  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B C   1 
ATOM   4488 O  O   . ARG B 1 253 ? -17.523 -28.022 -9.009  1.00 93.54  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B O   1 
ATOM   4489 C  CB  . ARG B 1 253 ? -19.541 -29.082 -6.807  1.00 99.88  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CB  1 
ATOM   4490 C  CG  . ARG B 1 253 ? -19.444 -29.841 -5.496  1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CG  1 
ATOM   4491 C  CD  . ARG B 1 253 ? -20.303 -31.094 -5.519  1.00 101.57 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CD  1 
ATOM   4492 N  NE  . ARG B 1 253 ? -20.145 -31.884 -4.301  1.00 101.73 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NE  1 
ATOM   4493 C  CZ  . ARG B 1 253 ? -20.814 -33.003 -4.043  1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CZ  1 
ATOM   4494 N  NH1 . ARG B 1 253 ? -21.693 -33.469 -4.920  1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH1 1 
ATOM   4495 N  NH2 . ARG B 1 253 ? -20.605 -33.655 -2.908  1.00 103.46 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH2 1 
ATOM   4496 N  N   . GLU B 1 254 ? -19.189 -26.518 -8.818  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B N   1 
ATOM   4497 C  CA  . GLU B 1 254 ? -19.102 -26.060 -10.198 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CA  1 
ATOM   4498 C  C   . GLU B 1 254 ? -18.210 -24.833 -10.320 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B C   1 
ATOM   4499 O  O   . GLU B 1 254 ? -17.717 -24.518 -11.403 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B O   1 
ATOM   4500 C  CB  . GLU B 1 254 ? -20.495 -25.761 -10.754 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CB  1 
ATOM   4501 C  CG  . GLU B 1 254 ? -21.382 -26.987 -10.863 1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CG  1 
ATOM   4502 C  CD  . GLU B 1 254 ? -22.779 -26.653 -11.334 1.00 72.71  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CD  1 
ATOM   4503 O  OE1 . GLU B 1 254 ? -23.090 -25.451 -11.468 1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B OE1 1 
ATOM   4504 O  OE2 . GLU B 1 254 ? -23.567 -27.594 -11.570 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B OE2 1 
ATOM   4505 N  N   . LEU B 1 255 ? -18.009 -24.136 -9.207  1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B N   1 
ATOM   4506 C  CA  . LEU B 1 255 ? -17.089 -23.011 -9.186  1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CA  1 
ATOM   4507 C  C   . LEU B 1 255 ? -15.680 -23.565 -9.340  1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B C   1 
ATOM   4508 O  O   . LEU B 1 255 ? -14.879 -23.052 -10.121 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B O   1 
ATOM   4509 C  CB  . LEU B 1 255 ? -17.214 -22.232 -7.877  1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CB  1 
ATOM   4510 C  CG  . LEU B 1 255 ? -16.937 -20.725 -7.919  1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CG  1 
ATOM   4511 C  CD1 . LEU B 1 255 ? -16.817 -20.174 -6.508  1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD1 1 
ATOM   4512 C  CD2 . LEU B 1 255 ? -15.688 -20.405 -8.721  1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD2 1 
ATOM   4513 N  N   . GLU B 1 256 ? -15.388 -24.625 -8.593  1.00 77.91  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N   1 
ATOM   4514 C  CA  . GLU B 1 256 ? -14.103 -25.302 -8.692  1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA  1 
ATOM   4515 C  C   . GLU B 1 256 ? -13.922 -25.857 -10.100 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C   1 
ATOM   4516 O  O   . GLU B 1 256 ? -12.812 -25.888 -10.631 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O   1 
ATOM   4517 C  CB  . GLU B 1 256 ? -14.011 -26.427 -7.659  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB  1 
ATOM   4518 C  CG  . GLU B 1 256 ? -12.655 -27.112 -7.595  1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CG  1 
ATOM   4519 C  CD  . GLU B 1 256 ? -12.564 -28.117 -6.461  1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CD  1 
ATOM   4520 O  OE1 . GLU B 1 256 ? -11.461 -28.657 -6.229  1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE1 1 
ATOM   4521 O  OE2 . GLU B 1 256 ? -13.595 -28.364 -5.801  1.00 72.90  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE2 1 
ATOM   4522 N  N   . GLN B 1 257 ? -15.027 -26.290 -10.699 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B N   1 
ATOM   4523 C  CA  . GLN B 1 257 ? -15.026 -26.781 -12.071 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CA  1 
ATOM   4524 C  C   . GLN B 1 257 ? -14.468 -25.727 -13.016 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B C   1 
ATOM   4525 O  O   . GLN B 1 257 ? -13.441 -25.935 -13.662 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B O   1 
ATOM   4526 C  CB  . GLN B 1 257 ? -16.449 -27.136 -12.506 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CB  1 
ATOM   4527 C  CG  . GLN B 1 257 ? -17.020 -28.395 -11.877 1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CG  1 
ATOM   4528 C  CD  . GLN B 1 257 ? -16.821 -29.622 -12.741 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CD  1 
ATOM   4529 O  OE1 . GLN B 1 257 ? -17.697 -30.484 -12.824 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B OE1 1 
ATOM   4530 N  NE2 . GLN B 1 257 ? -15.670 -29.704 -13.399 1.00 72.87  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B NE2 1 
ATOM   4531 N  N   . SER B 1 258 ? -15.158 -24.593 -13.086 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 274 SER B N   1 
ATOM   4532 C  CA  . SER B 1 258 ? -14.818 -23.527 -14.022 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CA  1 
ATOM   4533 C  C   . SER B 1 258 ? -13.386 -23.025 -13.858 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 274 SER B C   1 
ATOM   4534 O  O   . SER B 1 258 ? -12.679 -22.813 -14.844 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 274 SER B O   1 
ATOM   4535 C  CB  . SER B 1 258 ? -15.799 -22.364 -13.878 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CB  1 
ATOM   4536 O  OG  . SER B 1 258 ? -17.136 -22.806 -14.028 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 274 SER B OG  1 
ATOM   4537 N  N   . ILE B 1 259 ? -12.964 -22.831 -12.613 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B N   1 
ATOM   4538 C  CA  . ILE B 1 259 ? -11.616 -22.345 -12.338 1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CA  1 
ATOM   4539 C  C   . ILE B 1 259 ? -10.558 -23.330 -12.827 1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B C   1 
ATOM   4540 O  O   . ILE B 1 259 ? -9.577  -22.935 -13.455 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B O   1 
ATOM   4541 C  CB  . ILE B 1 259 ? -11.404 -22.068 -10.840 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CB  1 
ATOM   4542 C  CG1 . ILE B 1 259 ? -12.394 -21.011 -10.350 1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CG1 1 
ATOM   4543 C  CG2 . ILE B 1 259 ? -9.978  -21.613 -10.580 1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CG2 1 
ATOM   4544 C  CD1 . ILE B 1 259 ? -12.173 -20.594 -8.914  1.00 78.47  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CD1 1 
ATOM   4545 N  N   . LYS B 1 260 ? -10.762 -24.612 -12.540 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B N   1 
ATOM   4546 C  CA  . LYS B 1 260 ? -9.830  -25.648 -12.975 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CA  1 
ATOM   4547 C  C   . LYS B 1 260 ? -9.762  -25.743 -14.495 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B C   1 
ATOM   4548 O  O   . LYS B 1 260 ? -8.754  -26.171 -15.055 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B O   1 
ATOM   4549 C  CB  . LYS B 1 260 ? -10.212 -27.007 -12.387 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CB  1 
ATOM   4550 C  CG  . LYS B 1 260 ? -9.666  -27.265 -10.992 1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CG  1 
ATOM   4551 C  CD  . LYS B 1 260 ? -9.813  -28.732 -10.619 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CD  1 
ATOM   4552 C  CE  . LYS B 1 260 ? -9.059  -29.066 -9.341  1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CE  1 
ATOM   4553 N  NZ  . LYS B 1 260 ? -9.049  -30.534 -9.070  1.00 79.24  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B NZ  1 
ATOM   4554 N  N   . ALA B 1 261 ? -10.840 -25.339 -15.159 1.00 80.58  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B N   1 
ATOM   4555 C  CA  . ALA B 1 261 ? -10.909 -25.404 -16.613 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CA  1 
ATOM   4556 C  C   . ALA B 1 261 ? -10.040 -24.336 -17.269 1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B C   1 
ATOM   4557 O  O   . ALA B 1 261 ? -10.035 -24.195 -18.491 1.00 82.87  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B O   1 
ATOM   4558 C  CB  . ALA B 1 261 ? -12.351 -25.278 -17.082 1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CB  1 
ATOM   4559 N  N   . ALA B 1 262 ? -9.306  -23.586 -16.454 1.00 72.71  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N   1 
ATOM   4560 C  CA  . ALA B 1 262 ? -8.431  -22.538 -16.965 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA  1 
ATOM   4561 C  C   . ALA B 1 262 ? -7.113  -23.113 -17.474 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C   1 
ATOM   4562 O  O   . ALA B 1 262 ? -6.161  -23.286 -16.711 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O   1 
ATOM   4563 C  CB  . ALA B 1 262 ? -8.178  -21.485 -15.897 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB  1 
ATOM   4564 N  N   . ASP B 1 263 ? -7.068  -23.408 -18.769 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B N   1 
ATOM   4565 C  CA  . ASP B 1 263 ? -5.866  -23.945 -19.394 1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B CA  1 
ATOM   4566 C  C   . ASP B 1 263 ? -4.993  -22.821 -19.939 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B C   1 
ATOM   4567 O  O   . ASP B 1 263 ? -5.251  -22.289 -21.019 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B O   1 
ATOM   4568 C  CB  . ASP B 1 263 ? -6.238  -24.913 -20.517 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B CB  1 
ATOM   4569 C  CG  . ASP B 1 263 ? -5.041  -25.669 -21.054 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B CG  1 
ATOM   4570 O  OD1 . ASP B 1 263 ? -5.244  -26.669 -21.774 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B OD1 1 
ATOM   4571 O  OD2 . ASP B 1 263 ? -3.897  -25.269 -20.752 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B OD2 1 
ATOM   4572 N  N   . ALA B 1 264 ? -3.958  -22.465 -19.184 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B N   1 
ATOM   4573 C  CA  . ALA B 1 264 ? -3.059  -21.386 -19.573 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CA  1 
ATOM   4574 C  C   . ALA B 1 264 ? -2.380  -21.683 -20.905 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B C   1 
ATOM   4575 O  O   . ALA B 1 264 ? -2.191  -20.789 -21.731 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B O   1 
ATOM   4576 C  CB  . ALA B 1 264 ? -2.019  -21.146 -18.489 1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CB  1 
ATOM   4577 N  N   . VAL B 1 265 ? -2.016  -22.945 -21.107 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B N   1 
ATOM   4578 C  CA  . VAL B 1 265 ? -1.356  -23.362 -22.337 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CA  1 
ATOM   4579 C  C   . VAL B 1 265 ? -2.216  -23.031 -23.551 1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B C   1 
ATOM   4580 O  O   . VAL B 1 265 ? -1.716  -22.541 -24.564 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B O   1 
ATOM   4581 C  CB  . VAL B 1 265 ? -1.059  -24.873 -22.335 1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CB  1 
ATOM   4582 C  CG1 . VAL B 1 265 ? -0.137  -25.232 -23.491 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CG1 1 
ATOM   4583 C  CG2 . VAL B 1 265 ? -0.446  -25.291 -21.009 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CG2 1 
ATOM   4584 N  N   . GLU B 1 266 ? -3.513  -23.297 -23.439 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B N   1 
ATOM   4585 C  CA  . GLU B 1 266 ? -4.443  -23.051 -24.534 1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CA  1 
ATOM   4586 C  C   . GLU B 1 266 ? -4.607  -21.559 -24.817 1.00 82.51  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B C   1 
ATOM   4587 O  O   . GLU B 1 266 ? -4.808  -21.155 -25.962 1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B O   1 
ATOM   4588 C  CB  . GLU B 1 266 ? -5.801  -23.690 -24.240 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CB  1 
ATOM   4589 C  CG  . GLU B 1 266 ? -6.851  -23.427 -25.307 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CG  1 
ATOM   4590 C  CD  . GLU B 1 266 ? -8.135  -24.197 -25.069 1.00 83.02  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CD  1 
ATOM   4591 O  OE1 . GLU B 1 266 ? -8.065  -25.337 -24.560 1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B OE1 1 
ATOM   4592 O  OE2 . GLU B 1 266 ? -9.215  -23.661 -25.397 1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B OE2 1 
ATOM   4593 N  N   . ASP B 1 267 ? -4.520  -20.742 -23.774 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B N   1 
ATOM   4594 C  CA  . ASP B 1 267 ? -4.628  -19.299 -23.944 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CA  1 
ATOM   4595 C  C   . ASP B 1 267 ? -3.457  -18.750 -24.749 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B C   1 
ATOM   4596 O  O   . ASP B 1 267 ? -3.654  -18.103 -25.777 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B O   1 
ATOM   4597 C  CB  . ASP B 1 267 ? -4.727  -18.593 -22.592 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CB  1 
ATOM   4598 C  CG  . ASP B 1 267 ? -6.120  -18.664 -22.004 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CG  1 
ATOM   4599 O  OD1 . ASP B 1 267 ? -6.889  -19.562 -22.410 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B OD1 1 
ATOM   4600 O  OD2 . ASP B 1 267 ? -6.448  -17.821 -21.143 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B OD2 1 
ATOM   4601 N  N   . LEU B 1 268 ? -2.240  -19.010 -24.281 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B N   1 
ATOM   4602 C  CA  . LEU B 1 268 ? -1.047  -18.586 -25.004 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CA  1 
ATOM   4603 C  C   . LEU B 1 268 ? -1.091  -19.114 -26.433 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B C   1 
ATOM   4604 O  O   . LEU B 1 268 ? -0.637  -18.454 -27.368 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B O   1 
ATOM   4605 C  CB  . LEU B 1 268 ? 0.219   -19.067 -24.291 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CB  1 
ATOM   4606 C  CG  . LEU B 1 268 ? 0.520   -18.408 -22.942 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CG  1 
ATOM   4607 C  CD1 . LEU B 1 268 ? 1.787   -18.983 -22.328 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CD1 1 
ATOM   4608 C  CD2 . LEU B 1 268 ? 0.639   -16.900 -23.095 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CD2 1 
ATOM   4609 N  N   . ARG B 1 269 ? -1.645  -20.312 -26.588 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B N   1 
ATOM   4610 C  CA  . ARG B 1 269 ? -1.858  -20.908 -27.900 1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CA  1 
ATOM   4611 C  C   . ARG B 1 269 ? -2.670  -19.975 -28.787 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B C   1 
ATOM   4612 O  O   . ARG B 1 269 ? -2.223  -19.576 -29.861 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B O   1 
ATOM   4613 C  CB  . ARG B 1 269 ? -2.579  -22.246 -27.756 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CB  1 
ATOM   4614 C  CG  . ARG B 1 269 ? -1.660  -23.449 -27.714 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CG  1 
ATOM   4615 C  CD  . ARG B 1 269 ? -1.528  -24.059 -29.095 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CD  1 
ATOM   4616 N  NE  . ARG B 1 269 ? -0.429  -25.013 -29.170 1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NE  1 
ATOM   4617 C  CZ  . ARG B 1 269 ? -0.279  -25.901 -30.146 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CZ  1 
ATOM   4618 N  NH1 . ARG B 1 269 ? 0.756   -26.728 -30.137 1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH1 1 
ATOM   4619 N  NH2 . ARG B 1 269 ? -1.168  -25.965 -31.129 1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH2 1 
ATOM   4620 N  N   . TRP B 1 270 ? -3.869  -19.636 -28.325 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N   1 
ATOM   4621 C  CA  . TRP B 1 270 ? -4.751  -18.730 -29.049 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA  1 
ATOM   4622 C  C   . TRP B 1 270 ? -4.037  -17.430 -29.404 1.00 78.63  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C   1 
ATOM   4623 O  O   . TRP B 1 270 ? -4.115  -16.955 -30.537 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O   1 
ATOM   4624 C  CB  . TRP B 1 270 ? -5.999  -18.428 -28.216 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB  1 
ATOM   4625 C  CG  . TRP B 1 270 ? -6.925  -17.440 -28.854 1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG  1 
ATOM   4626 C  CD1 . TRP B 1 270 ? -8.040  -17.719 -29.589 1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 1 
ATOM   4627 C  CD2 . TRP B 1 270 ? -6.817  -16.011 -28.816 1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 1 
ATOM   4628 N  NE1 . TRP B 1 270 ? -8.634  -16.553 -30.009 1.00 82.90  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 1 
ATOM   4629 C  CE2 . TRP B 1 270 ? -7.902  -15.491 -29.548 1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 1 
ATOM   4630 C  CE3 . TRP B 1 270 ? -5.910  -15.122 -28.232 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 1 
ATOM   4631 C  CZ2 . TRP B 1 270 ? -8.102  -14.122 -29.715 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 1 
ATOM   4632 C  CZ3 . TRP B 1 270 ? -6.110  -13.764 -28.399 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 1 
ATOM   4633 C  CH2 . TRP B 1 270 ? -7.198  -13.277 -29.134 1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 1 
ATOM   4634 N  N   . PHE B 1 271 ? -3.339  -16.859 -28.427 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B N   1 
ATOM   4635 C  CA  . PHE B 1 271 ? -2.662  -15.583 -28.619 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CA  1 
ATOM   4636 C  C   . PHE B 1 271 ? -1.526  -15.690 -29.628 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B C   1 
ATOM   4637 O  O   . PHE B 1 271 ? -1.190  -14.716 -30.300 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B O   1 
ATOM   4638 C  CB  . PHE B 1 271 ? -2.131  -15.051 -27.287 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CB  1 
ATOM   4639 C  CG  . PHE B 1 271 ? -1.654  -13.628 -27.349 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CG  1 
ATOM   4640 C  CD1 . PHE B 1 271 ? -0.343  -13.337 -27.686 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CD1 1 
ATOM   4641 C  CD2 . PHE B 1 271 ? -2.517  -12.581 -27.071 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CD2 1 
ATOM   4642 C  CE1 . PHE B 1 271 ? 0.099   -12.028 -27.742 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CE1 1 
ATOM   4643 C  CE2 . PHE B 1 271 ? -2.082  -11.270 -27.126 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CE2 1 
ATOM   4644 C  CZ  . PHE B 1 271 ? -0.772  -10.993 -27.462 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CZ  1 
ATOM   4645 N  N   . ARG B 1 272 ? -0.936  -16.875 -29.734 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B N   1 
ATOM   4646 C  CA  . ARG B 1 272 ? 0.186   -17.075 -30.640 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CA  1 
ATOM   4647 C  C   . ARG B 1 272 ? -0.271  -17.096 -32.092 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B C   1 
ATOM   4648 O  O   . ARG B 1 272 ? 0.492   -16.759 -32.996 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B O   1 
ATOM   4649 C  CB  . ARG B 1 272 ? 0.933   -18.370 -30.309 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CB  1 
ATOM   4650 C  CG  . ARG B 1 272 ? 2.274   -18.492 -31.017 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CG  1 
ATOM   4651 C  CD  . ARG B 1 272 ? 2.896   -19.865 -30.833 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CD  1 
ATOM   4652 N  NE  . ARG B 1 272 ? 4.254   -19.912 -31.370 1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B NE  1 
ATOM   4653 C  CZ  . ARG B 1 272 ? 4.542   -20.014 -32.664 1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CZ  1 
ATOM   4654 N  NH1 . ARG B 1 272 ? 3.565   -20.078 -33.558 1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B NH1 1 
ATOM   4655 N  NH2 . ARG B 1 272 ? 5.805   -20.048 -33.067 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B NH2 1 
ATOM   4656 N  N   . ALA B 1 273 ? -1.520  -17.490 -32.312 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 289 ALA B N   1 
ATOM   4657 C  CA  . ALA B 1 273 ? -2.042  -17.628 -33.665 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 289 ALA B CA  1 
ATOM   4658 C  C   . ALA B 1 273 ? -2.831  -16.400 -34.113 1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 289 ALA B C   1 
ATOM   4659 O  O   . ALA B 1 273 ? -3.147  -16.254 -35.294 1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 289 ALA B O   1 
ATOM   4660 C  CB  . ALA B 1 273 ? -2.900  -18.879 -33.772 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 289 ALA B CB  1 
ATOM   4661 N  N   . ASN B 1 274 ? -3.142  -15.518 -33.169 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B N   1 
ATOM   4662 C  CA  . ASN B 1 274 ? -3.948  -14.338 -33.470 1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B CA  1 
ATOM   4663 C  C   . ASN B 1 274 ? -3.204  -13.020 -33.276 1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B C   1 
ATOM   4664 O  O   . ASN B 1 274 ? -3.676  -11.966 -33.703 1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B O   1 
ATOM   4665 C  CB  . ASN B 1 274 ? -5.235  -14.345 -32.643 1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B CB  1 
ATOM   4666 C  CG  . ASN B 1 274 ? -6.179  -15.457 -33.048 1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B CG  1 
ATOM   4667 O  OD1 . ASN B 1 274 ? -7.051  -15.858 -32.280 1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B OD1 1 
ATOM   4668 N  ND2 . ASN B 1 274 ? -6.007  -15.965 -34.263 1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 290 ASN B ND2 1 
ATOM   4669 N  N   . HIS B 1 275 ? -2.043  -13.083 -32.633 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B N   1 
ATOM   4670 C  CA  . HIS B 1 275 ? -1.239  -11.889 -32.398 1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CA  1 
ATOM   4671 C  C   . HIS B 1 275 ? 0.248   -12.215 -32.390 1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B C   1 
ATOM   4672 O  O   . HIS B 1 275 ? 1.089   -11.318 -32.442 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B O   1 
ATOM   4673 C  CB  . HIS B 1 275 ? -1.634  -11.228 -31.077 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CB  1 
ATOM   4674 C  CG  . HIS B 1 275 ? -3.072  -10.821 -31.014 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CG  1 
ATOM   4675 N  ND1 . HIS B 1 275 ? -3.527  -9.617  -31.506 1.00 87.03  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B ND1 1 
ATOM   4676 C  CD2 . HIS B 1 275 ? -4.158  -11.459 -30.518 1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CD2 1 
ATOM   4677 C  CE1 . HIS B 1 275 ? -4.831  -9.530  -31.316 1.00 88.30  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CE1 1 
ATOM   4678 N  NE2 . HIS B 1 275 ? -5.239  -10.635 -30.717 1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 291 HIS B NE2 1 
ATOM   4679 N  N   . GLY B 1 276 ? 0.566   -13.503 -32.324 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 292 GLY B N   1 
ATOM   4680 C  CA  . GLY B 1 276 ? 1.947   -13.944 -32.277 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 292 GLY B CA  1 
ATOM   4681 C  C   . GLY B 1 276 ? 2.474   -14.394 -33.625 1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 292 GLY B C   1 
ATOM   4682 O  O   . GLY B 1 276 ? 1.843   -14.157 -34.655 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 292 GLY B O   1 
ATOM   4683 N  N   . PRO B 1 277 ? 3.643   -15.051 -33.623 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 293 PRO B N   1 
ATOM   4684 C  CA  . PRO B 1 277 ? 4.309   -15.540 -34.834 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CA  1 
ATOM   4685 C  C   . PRO B 1 277 ? 3.442   -16.522 -35.616 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 293 PRO B C   1 
ATOM   4686 O  O   . PRO B 1 277 ? 3.791   -16.890 -36.737 1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 293 PRO B O   1 
ATOM   4687 C  CB  . PRO B 1 277 ? 5.548   -16.256 -34.285 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CB  1 
ATOM   4688 C  CG  . PRO B 1 277 ? 5.789   -15.631 -32.952 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CG  1 
ATOM   4689 C  CD  . PRO B 1 277 ? 4.429   -15.329 -32.409 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CD  1 
ATOM   4690 N  N   . GLY B 1 278 ? 2.327   -16.939 -35.026 1.00 85.97  ? ? ? ? ? ? 294 GLY B N   1 
ATOM   4691 C  CA  . GLY B 1 278 ? 1.427   -17.876 -35.671 1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 294 GLY B CA  1 
ATOM   4692 C  C   . GLY B 1 278 ? 0.548   -17.220 -36.717 1.00 91.88  ? ? ? ? ? ? 294 GLY B C   1 
ATOM   4693 O  O   . GLY B 1 278 ? -0.358  -17.850 -37.262 1.00 93.68  ? ? ? ? ? ? 294 GLY B O   1 
ATOM   4694 N  N   . MET B 1 279 ? 0.815   -15.948 -36.997 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 295 MET B N   1 
ATOM   4695 C  CA  . MET B 1 279 ? 0.051   -15.207 -37.996 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 295 MET B CA  1 
ATOM   4696 C  C   . MET B 1 279 ? 0.676   -15.336 -39.383 1.00 76.96  ? ? ? ? ? ? 295 MET B C   1 
ATOM   4697 O  O   . MET B 1 279 ? 1.900   -15.344 -39.526 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 295 MET B O   1 
ATOM   4698 C  CB  . MET B 1 279 ? -0.060  -13.730 -37.606 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 295 MET B CB  1 
ATOM   4699 C  CG  . MET B 1 279 ? -0.814  -13.476 -36.309 1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 295 MET B CG  1 
ATOM   4700 S  SD  . MET B 1 279 ? -0.978  -11.720 -35.927 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 295 MET B SD  1 
ATOM   4701 C  CE  . MET B 1 279 ? -2.080  -11.187 -37.233 1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 295 MET B CE  1 
ATOM   4702 N  N   . ALA B 1 280 ? -0.171  -15.440 -40.402 1.00 97.58  ? ? ? ? ? ? 296 ALA B N   1 
ATOM   4703 C  CA  . ALA B 1 280 ? 0.297   -15.514 -41.780 1.00 100.88 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CA  1 
ATOM   4704 C  C   . ALA B 1 280 ? 1.049   -14.241 -42.146 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B C   1 
ATOM   4705 O  O   . ALA B 1 280 ? 0.832   -13.191 -41.545 1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B O   1 
ATOM   4706 C  CB  . ALA B 1 280 ? -0.872  -15.733 -42.726 1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CB  1 
ATOM   4707 N  N   . MET B 1 281 ? 1.934   -14.338 -43.133 1.00 107.90 ? ? ? ? ? ? 297 MET B N   1 
ATOM   4708 C  CA  . MET B 1 281 ? 2.736   -13.191 -43.544 1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 297 MET B CA  1 
ATOM   4709 C  C   . MET B 1 281 ? 3.085   -13.235 -45.026 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 297 MET B C   1 
ATOM   4710 O  O   . MET B 1 281 ? 3.714   -14.182 -45.499 1.00 113.62 ? ? ? ? ? ? 297 MET B O   1 
ATOM   4711 C  CB  . MET B 1 281 ? 4.018   -13.111 -42.713 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 297 MET B CB  1 
ATOM   4712 C  CG  . MET B 1 281 ? 4.945   -11.981 -43.123 1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 297 MET B CG  1 
ATOM   4713 S  SD  . MET B 1 281 ? 4.165   -10.363 -42.974 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 297 MET B SD  1 
ATOM   4714 C  CE  . MET B 1 281 ? 5.487   -9.298  -43.548 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 297 MET B CE  1 
ATOM   4715 N  N   . ASN B 1 282 ? 2.675   -12.201 -45.754 1.00 130.17 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B N   1 
ATOM   4716 C  CA  . ASN B 1 282 ? 3.018   -12.077 -47.164 1.00 134.49 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B CA  1 
ATOM   4717 C  C   . ASN B 1 282 ? 4.467   -11.642 -47.338 1.00 134.03 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B C   1 
ATOM   4718 O  O   . ASN B 1 282 ? 4.752   -10.459 -47.523 1.00 135.95 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B O   1 
ATOM   4719 C  CB  . ASN B 1 282 ? 2.085   -11.086 -47.861 1.00 139.25 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B CB  1 
ATOM   4720 C  CG  . ASN B 1 282 ? 0.671   -11.612 -47.994 1.00 140.85 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B CG  1 
ATOM   4721 O  OD1 . ASN B 1 282 ? 0.428   -12.812 -47.868 1.00 139.08 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B OD1 1 
ATOM   4722 N  ND2 . ASN B 1 282 ? -0.272  -10.714 -48.255 1.00 143.30 ? ? ? ? ? ? 298 ASN B ND2 1 
ATOM   4723 N  N   . TRP B 1 283 ? 5.379   -12.606 -47.272 1.00 128.67 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B N   1 
ATOM   4724 C  CA  . TRP B 1 283 ? 6.802   -12.320 -47.400 1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CA  1 
ATOM   4725 C  C   . TRP B 1 283 ? 7.114   -11.668 -48.743 1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B C   1 
ATOM   4726 O  O   . TRP B 1 283 ? 6.699   -12.164 -49.790 1.00 136.18 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B O   1 
ATOM   4727 C  CB  . TRP B 1 283 ? 7.622   -13.599 -47.218 1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CB  1 
ATOM   4728 C  CG  . TRP B 1 283 ? 7.399   -14.258 -45.890 1.00 120.07 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CG  1 
ATOM   4729 C  CD1 . TRP B 1 283 ? 6.571   -15.310 -45.626 1.00 118.74 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CD1 1 
ATOM   4730 C  CD2 . TRP B 1 283 ? 8.007   -13.902 -44.642 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CD2 1 
ATOM   4731 N  NE1 . TRP B 1 283 ? 6.630   -15.634 -44.292 1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B NE1 1 
ATOM   4732 C  CE2 . TRP B 1 283 ? 7.504   -14.785 -43.666 1.00 112.61 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CE2 1 
ATOM   4733 C  CE3 . TRP B 1 283 ? 8.930   -12.925 -44.256 1.00 115.57 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CE3 1 
ATOM   4734 C  CZ2 . TRP B 1 283 ? 7.892   -14.719 -42.329 1.00 108.50 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CZ2 1 
ATOM   4735 C  CZ3 . TRP B 1 283 ? 9.314   -12.862 -42.929 1.00 111.54 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CZ3 1 
ATOM   4736 C  CH2 . TRP B 1 283 ? 8.796   -13.754 -41.982 1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CH2 1 
ATOM   4737 N  N   . PRO B 1 284 ? 7.849   -10.545 -48.708 1.00 111.81 ? ? ? ? ? ? 300 PRO B N   1 
ATOM   4738 C  CA  . PRO B 1 284 ? 8.198   -9.749  -49.890 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CA  1 
ATOM   4739 C  C   . PRO B 1 284 ? 8.645   -10.610 -51.067 1.00 118.76 ? ? ? ? ? ? 300 PRO B C   1 
ATOM   4740 O  O   . PRO B 1 284 ? 9.578   -11.403 -50.940 1.00 116.31 ? ? ? ? ? ? 300 PRO B O   1 
ATOM   4741 C  CB  . PRO B 1 284 ? 9.360   -8.891  -49.391 1.00 115.16 ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CB  1 
ATOM   4742 C  CG  . PRO B 1 284 ? 9.078   -8.708  -47.944 1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CG  1 
ATOM   4743 C  CD  . PRO B 1 284 ? 8.434   -9.987  -47.476 1.00 108.18 ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CD  1 
ATOM   4744 N  N   . GLN B 1 285 ? 7.976   -10.445 -52.203 1.00 144.56 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B N   1 
ATOM   4745 C  CA  . GLN B 1 285 ? 8.291   -11.207 -53.404 1.00 147.36 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CA  1 
ATOM   4746 C  C   . GLN B 1 285 ? 8.416   -10.270 -54.601 1.00 152.75 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B C   1 
ATOM   4747 O  O   . GLN B 1 285 ? 7.911   -9.147  -54.573 1.00 154.78 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B O   1 
ATOM   4748 C  CB  . GLN B 1 285 ? 7.206   -12.255 -53.662 1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CB  1 
ATOM   4749 C  CG  . GLN B 1 285 ? 7.490   -13.184 -54.832 1.00 149.39 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CG  1 
ATOM   4750 C  CD  . GLN B 1 285 ? 6.367   -14.174 -55.074 1.00 147.24 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CD  1 
ATOM   4751 O  OE1 . GLN B 1 285 ? 5.390   -14.218 -54.325 1.00 145.37 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B OE1 1 
ATOM   4752 N  NE2 . GLN B 1 285 ? 6.500   -14.975 -56.125 1.00 147.67 ? ? ? ? ? ? 301 GLN B NE2 1 
ATOM   4753 N  N   . PHE B 1 286 ? 9.094   -10.730 -55.647 1.00 120.82 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B N   1 
ATOM   4754 C  CA  . PHE B 1 286 ? 9.261   -9.934  -56.857 1.00 126.18 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CA  1 
ATOM   4755 C  C   . PHE B 1 286 ? 7.907   -9.496  -57.406 1.00 127.34 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B C   1 
ATOM   4756 O  O   . PHE B 1 286 ? 6.980   -10.299 -57.512 1.00 125.22 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B O   1 
ATOM   4757 C  CB  . PHE B 1 286 ? 10.030  -10.721 -57.920 1.00 127.24 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CB  1 
ATOM   4758 C  CG  . PHE B 1 286 ? 10.463  -9.889  -59.095 1.00 131.36 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CG  1 
ATOM   4759 C  CD1 . PHE B 1 286 ? 11.752  -9.387  -59.167 1.00 133.11 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CD1 1 
ATOM   4760 C  CD2 . PHE B 1 286 ? 9.581   -9.606  -60.124 1.00 132.95 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CD2 1 
ATOM   4761 C  CE1 . PHE B 1 286 ? 12.154  -8.621  -60.245 1.00 137.69 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CE1 1 
ATOM   4762 C  CE2 . PHE B 1 286 ? 9.977   -8.839  -61.204 1.00 136.83 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CE2 1 
ATOM   4763 C  CZ  . PHE B 1 286 ? 11.265  -8.346  -61.265 1.00 139.20 ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CZ  1 
ATOM   4764 N  N   . GLU B 1 287 ? 7.801   -8.218  -57.753 1.00 111.60 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B N   1 
ATOM   4765 C  CA  . GLU B 1 287 ? 6.548   -7.661  -58.250 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CA  1 
ATOM   4766 C  C   . GLU B 1 287 ? 6.713   -7.064  -59.644 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B C   1 
ATOM   4767 O  O   . GLU B 1 287 ? 7.754   -6.492  -59.967 1.00 118.07 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B O   1 
ATOM   4768 C  CB  . GLU B 1 287 ? 6.020   -6.600  -57.282 1.00 113.46 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CB  1 
ATOM   4769 C  CG  . GLU B 1 287 ? 5.860   -7.095  -55.853 1.00 110.33 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CG  1 
ATOM   4770 C  CD  . GLU B 1 287 ? 5.526   -5.978  -54.885 1.00 110.52 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CD  1 
ATOM   4771 O  OE1 . GLU B 1 287 ? 5.390   -4.822  -55.336 1.00 113.12 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE1 1 
ATOM   4772 O  OE2 . GLU B 1 287 ? 5.402   -6.255  -53.673 1.00 108.16 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE2 1 
HETATM 4773 CA CA  . CA  C 2 .   ? -37.188 -12.780 29.520  1.00 104.50 ? ? ? ? ? ? 500 CA  A CA  1 
HETATM 4774 S  S   . SO4 D 3 .   ? -51.267 -27.660 33.725  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A S   1 
HETATM 4775 O  O1  . SO4 D 3 .   ? -51.091 -28.551 32.582  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O1  1 
HETATM 4776 O  O2  . SO4 D 3 .   ? -52.640 -27.164 33.751  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O2  1 
HETATM 4777 O  O3  . SO4 D 3 .   ? -50.987 -28.393 34.957  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O3  1 
HETATM 4778 O  O4  . SO4 D 3 .   ? -50.347 -26.532 33.614  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O4  1 
HETATM 4779 S  S   . SO4 E 3 .   ? -5.306  -29.480 -10.548 1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A S   1 
HETATM 4780 O  O1  . SO4 E 3 .   ? -4.397  -28.518 -11.166 1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O1  1 
HETATM 4781 O  O2  . SO4 E 3 .   ? -6.514  -29.595 -11.359 1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O2  1 
HETATM 4782 O  O3  . SO4 E 3 .   ? -4.652  -30.783 -10.455 1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O3  1 
HETATM 4783 O  O4  . SO4 E 3 .   ? -5.660  -29.024 -9.208  1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O4  1 
HETATM 4784 S  S   . SO4 F 3 .   ? 16.614  2.539   -32.019 1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 4   SO4 A S   1 
HETATM 4785 O  O1  . SO4 F 3 .   ? 17.226  3.862   -32.106 1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 4   SO4 A O1  1 
HETATM 4786 O  O2  . SO4 F 3 .   ? 15.386  2.520   -32.810 1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 4   SO4 A O2  1 
HETATM 4787 O  O3  . SO4 F 3 .   ? 17.543  1.536   -32.534 1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 4   SO4 A O3  1 
HETATM 4788 O  O4  . SO4 F 3 .   ? 16.299  2.238   -30.626 1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 4   SO4 A O4  1 
HETATM 4789 S  S   . SO4 G 3 .   ? -38.447 -34.088 17.778  1.00 151.72 ? ? ? ? ? ? 7   SO4 A S   1 
HETATM 4790 O  O1  . SO4 G 3 .   ? -37.827 -34.113 16.456  1.00 151.72 ? ? ? ? ? ? 7   SO4 A O1  1 
HETATM 4791 O  O2  . SO4 G 3 .   ? -39.776 -33.490 17.680  1.00 151.72 ? ? ? ? ? ? 7   SO4 A O2  1 
HETATM 4792 O  O3  . SO4 G 3 .   ? -38.563 -35.451 18.287  1.00 151.72 ? ? ? ? ? ? 7   SO4 A O3  1 
HETATM 4793 O  O4  . SO4 G 3 .   ? -37.624 -33.297 18.690  1.00 151.72 ? ? ? ? ? ? 7   SO4 A O4  1 
HETATM 4794 CA CA  . CA  H 2 .   ? -11.991 -9.570  -21.133 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 500 CA  B CA  1 
HETATM 4795 S  S   . SO4 I 3 .   ? -57.546 -22.715 24.154  1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 3   SO4 B S   1 
HETATM 4796 O  O1  . SO4 I 3 .   ? -57.374 -22.720 22.703  1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 3   SO4 B O1  1 
HETATM 4797 O  O2  . SO4 I 3 .   ? -58.861 -23.250 24.492  1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 3   SO4 B O2  1 
HETATM 4798 O  O3  . SO4 I 3 .   ? -56.515 -23.538 24.780  1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 3   SO4 B O3  1 
HETATM 4799 O  O4  . SO4 I 3 .   ? -57.448 -21.347 24.652  1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 3   SO4 B O4  1 
HETATM 4800 S  S   . SO4 J 3 .   ? -7.922  -8.429  -28.856 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 5   SO4 B S   1 
HETATM 4801 O  O1  . SO4 J 3 .   ? -8.308  -9.076  -30.107 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 5   SO4 B O1  1 
HETATM 4802 O  O2  . SO4 J 3 .   ? -8.614  -9.070  -27.741 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 5   SO4 B O2  1 
HETATM 4803 O  O3  . SO4 J 3 .   ? -6.480  -8.557  -28.669 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 5   SO4 B O3  1 
HETATM 4804 O  O4  . SO4 J 3 .   ? -8.282  -7.014  -28.906 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 5   SO4 B O4  1 
HETATM 4805 CL CL  . CL  K 4 .   ? -66.698 -6.468  21.611  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 1   CL  B CL  1 
HETATM 4806 CL CL  . CL  L 4 .   ? -58.416 -8.480  16.212  1.00 81.79  ? ? ? ? ? ? 2   CL  B CL  1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . ASP A 1   ? 1.5099 1.7616 1.0934 0.0442  -0.0213 0.1620  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A N   
2    C  CA  . ASP A 1   ? 1.5500 1.7442 1.0753 0.0091  -0.0407 0.1590  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CA  
3    C  C   . ASP A 1   ? 1.5987 1.7043 1.0786 0.0385  -0.0275 0.1272  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A C   
4    O  O   . ASP A 1   ? 1.5705 1.6536 1.0635 0.0363  -0.0404 0.1299  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A O   
5    C  CB  . ASP A 1   ? 1.6449 1.8141 1.0783 -0.0431 -0.0495 0.1581  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CB  
6    C  CG  . ASP A 1   ? 1.6894 1.8055 1.0635 -0.0863 -0.0709 0.1567  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CG  
7    O  OD1 . ASP A 1   ? 1.7896 1.8656 1.0701 -0.1303 -0.0756 0.1473  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD1 
8    O  OD2 . ASP A 1   ? 1.6293 1.7428 1.0477 -0.0787 -0.0824 0.1642  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD2 
9    N  N   . SER A 2   ? 1.6345 1.6899 1.0631 0.0670  0.0003  0.0994  ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   
10   C  CA  . SER A 2   ? 1.6953 1.6639 1.0791 0.0985  0.0178  0.0720  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  
11   C  C   . SER A 2   ? 1.6318 1.6310 1.0950 0.1565  0.0296  0.0725  ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   
12   O  O   . SER A 2   ? 1.5644 1.6411 1.1017 0.1761  0.0334  0.0850  ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   
13   C  CB  . SER A 2   ? 1.8259 1.7159 1.1101 0.0992  0.0468  0.0425  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  
14   O  OG  . SER A 2   ? 1.8836 1.6948 1.1377 0.1391  0.0703  0.0200  ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  
15   N  N   . PHE A 3   ? 1.2296 1.1682 0.6755 0.1819  0.0353  0.0598  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A N   
16   C  CA  . PHE A 3   ? 1.1870 1.1515 0.6997 0.2346  0.0445  0.0612  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CA  
17   C  C   . PHE A 3   ? 1.2240 1.2015 0.7463 0.2758  0.0744  0.0509  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A C   
18   O  O   . PHE A 3   ? 1.1698 1.2078 0.7683 0.3119  0.0790  0.0589  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A O   
19   C  CB  . PHE A 3   ? 1.2314 1.1207 0.7111 0.2522  0.0460  0.0514  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CB  
20   C  CG  . PHE A 3   ? 1.2451 1.1366 0.7609 0.3109  0.0649  0.0480  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CG  
21   C  CD1 . PHE A 3   ? 1.1603 1.1235 0.7639 0.3329  0.0528  0.0638  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD1 
22   C  CD2 . PHE A 3   ? 1.3502 1.1729 0.8122 0.3425  0.0964  0.0304  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD2 
23   C  CE1 . PHE A 3   ? 1.1803 1.1542 0.8182 0.3837  0.0670  0.0641  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE1 
24   C  CE2 . PHE A 3   ? 1.3675 1.1995 0.8695 0.3978  0.1133  0.0330  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE2 
25   C  CZ  . PHE A 3   ? 1.2825 1.1942 0.8730 0.4176  0.0962  0.0509  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CZ  
26   N  N   . TRP A 4   ? 1.2145 1.1346 0.6578 0.2680  0.0962  0.0328  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A N   
27   C  CA  . TRP A 4   ? 1.2405 1.1619 0.6850 0.3068  0.1296  0.0215  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CA  
28   C  C   . TRP A 4   ? 1.1740 1.1855 0.6727 0.3013  0.1287  0.0336  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A C   
29   O  O   . TRP A 4   ? 1.1758 1.2069 0.6942 0.3349  0.1545  0.0280  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A O   
30   C  CB  . TRP A 4   ? 1.3727 1.1906 0.7083 0.3001  0.1595  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CB  
31   C  CG  . TRP A 4   ? 1.4438 1.1696 0.7346 0.3208  0.1724  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CG  
32   C  CD1 . TRP A 4   ? 1.5145 1.1598 0.7293 0.2859  0.1646  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD1 
33   C  CD2 . TRP A 4   ? 1.4525 1.1597 0.7748 0.3813  0.1958  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD2 
34   N  NE1 . TRP A 4   ? 1.5683 1.1409 0.7635 0.3222  0.1840  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A NE1 
35   C  CE2 . TRP A 4   ? 1.5312 1.1422 0.7931 0.3819  0.2027  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE2 
36   C  CE3 . TRP A 4   ? 1.4030 1.1688 0.8005 0.4343  0.2115  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE3 
37   C  CZ2 . TRP A 4   ? 1.5619 1.1341 0.8380 0.4358  0.2252  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ2 
38   C  CZ3 . TRP A 4   ? 1.4323 1.1646 0.8451 0.4861  0.2315  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ3 
39   C  CH2 . TRP A 4   ? 1.5110 1.1476 0.8643 0.4878  0.2384  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CH2 
40   N  N   . GLU A 5   ? 1.3799 1.4464 0.9053 0.2599  0.1009  0.0524  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N   
41   C  CA  . GLU A 5   ? 1.3137 1.4704 0.9009 0.2550  0.0992  0.0689  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA  
42   C  C   . GLU A 5   ? 1.2146 1.4475 0.9094 0.2878  0.0952  0.0829  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C   
43   O  O   . GLU A 5   ? 1.1616 1.4017 0.8916 0.2866  0.0768  0.0914  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O   
44   C  CB  . GLU A 5   ? 1.2803 1.4690 0.8596 0.1992  0.0733  0.0887  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB  
45   C  CG  . GLU A 5   ? 1.3854 1.5133 0.8572 0.1587  0.0759  0.0765  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG  
46   C  CD  . GLU A 5   ? 1.3557 1.5305 0.8278 0.1033  0.0477  0.1025  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD  
47   O  OE1 . GLU A 5   ? 1.2547 1.5151 0.8165 0.1023  0.0339  0.1310  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1 
48   O  OE2 . GLU A 5   ? 1.4392 1.5660 0.8221 0.0595  0.0407  0.0958  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2 
49   N  N   . VAL A 6   ? 0.9515 1.2395 0.6950 0.3146  0.1137  0.0842  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A N   
50   C  CA  . VAL A 6   ? 0.8620 1.2215 0.7023 0.3449  0.1140  0.0939  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CA  
51   C  C   . VAL A 6   ? 0.7792 1.1887 0.6810 0.3197  0.0887  0.1143  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A C   
52   O  O   . VAL A 6   ? 0.7603 1.1929 0.6650 0.2823  0.0760  0.1300  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A O   
53   C  CB  . VAL A 6   ? 0.8288 1.2515 0.7150 0.3637  0.1351  0.0960  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CB  
54   C  CG1 . VAL A 6   ? 0.9069 1.2820 0.7432 0.3956  0.1653  0.0760  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG1 
55   C  CG2 . VAL A 6   ? 0.8083 1.2706 0.6975 0.3256  0.1289  0.1113  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG2 
56   N  N   . GLY A 7   ? 1.3620 1.7884 1.3128 0.3399  0.0828  0.1157  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N   
57   C  CA  . GLY A 7   ? 1.2796 1.7499 1.2908 0.3187  0.0650  0.1325  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA  
58   C  C   . GLY A 7   ? 1.2832 1.7004 1.2553 0.2919  0.0437  0.1354  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C   
59   O  O   . GLY A 7   ? 1.2277 1.6626 1.2418 0.2842  0.0318  0.1441  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O   
60   N  N   . ASN A 8   ? 1.3479 1.6983 1.2370 0.2754  0.0404  0.1273  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A N   
61   C  CA  . ASN A 8   ? 1.3584 1.6554 1.2044 0.2466  0.0207  0.1294  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CA  
62   C  C   . ASN A 8   ? 1.3937 1.6359 1.2180 0.2713  0.0195  0.1167  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A C   
63   O  O   . ASN A 8   ? 1.4570 1.6229 1.2101 0.2611  0.0150  0.1067  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A O   
64   C  CB  . ASN A 8   ? 1.4294 1.6742 1.1898 0.2144  0.0177  0.1242  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CB  
65   C  CG  . ASN A 8   ? 1.3902 1.6929 1.1730 0.1793  0.0100  0.1455  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CG  
66   O  OD1 . ASN A 8   ? 1.3195 1.6971 1.1779 0.1875  0.0154  0.1605  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A OD1 
67   N  ND2 . ASN A 8   ? 1.4417 1.7112 1.1585 0.1385  -0.0022 0.1485  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A ND2 
68   N  N   . TYR A 9   ? 1.2850 1.5682 1.1704 0.3021  0.0238  0.1182  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A N   
69   C  CA  . TYR A 9   ? 1.3142 1.5600 1.1903 0.3261  0.0204  0.1121  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CA  
70   C  C   . TYR A 9   ? 1.2368 1.5264 1.1751 0.3140  0.0053  0.1248  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A C   
71   O  O   . TYR A 9   ? 1.2467 1.5289 1.1956 0.3334  0.0013  0.1235  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A O   
72   C  CB  . TYR A 9   ? 1.3597 1.6147 1.2478 0.3749  0.0396  0.1039  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CB  
73   C  CG  . TYR A 9   ? 1.2886 1.6355 1.2569 0.3886  0.0473  0.1108  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CG  
74   C  CD1 . TYR A 9   ? 1.2266 1.6286 1.2599 0.3949  0.0392  0.1188  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD1 
75   C  CD2 . TYR A 9   ? 1.2889 1.6661 1.2646 0.3923  0.0638  0.1084  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD2 
76   C  CE1 . TYR A 9   ? 1.1680 1.6519 1.2718 0.4033  0.0479  0.1232  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE1 
77   C  CE2 . TYR A 9   ? 1.2275 1.6871 1.2764 0.4037  0.0725  0.1143  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE2 
78   C  CZ  . TYR A 9   ? 1.1679 1.6801 1.2808 0.4085  0.0647  0.1211  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CZ  
79   O  OH  . TYR A 9   ? 1.1130 1.7051 1.2960 0.4159  0.0750  0.1251  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A OH  
80   N  N   . LYS A 10  ? 1.1584 1.4932 1.1375 0.2814  -0.0012 0.1385  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A N   
81   C  CA  . LYS A 10  ? 1.0867 1.4601 1.1256 0.2659  -0.0094 0.1501  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CA  
82   C  C   . LYS A 10  ? 1.0929 1.4094 1.0967 0.2464  -0.0258 0.1516  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A C   
83   O  O   . LYS A 10  ? 1.0736 1.3925 1.0995 0.2503  -0.0307 0.1522  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A O   
84   C  CB  . LYS A 10  ? 1.0144 1.4489 1.1103 0.2389  -0.0057 0.1671  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CB  
85   C  CG  . LYS A 10  ? 1.0227 1.4396 1.0818 0.2103  -0.0119 0.1767  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CG  
86   C  CD  . LYS A 10  ? 0.9570 1.4433 1.0800 0.1910  -0.0051 0.1982  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CD  
87   C  CE  . LYS A 10  ? 0.9773 1.4559 1.0624 0.1631  -0.0131 0.2110  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CE  
88   N  NZ  . LYS A 10  ? 0.9179 1.4677 1.0686 0.1475  -0.0054 0.2369  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A NZ  
89   N  N   . ARG A 11  ? 1.3116 1.5776 1.2582 0.2227  -0.0341 0.1522  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A N   
90   C  CA  . ARG A 11  ? 1.3216 1.5321 1.2325 0.2006  -0.0492 0.1540  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CA  
91   C  C   . ARG A 11  ? 1.3721 1.5327 1.2521 0.2284  -0.0500 0.1416  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A C   
92   O  O   . ARG A 11  ? 1.3548 1.4992 1.2415 0.2189  -0.0596 0.1457  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A O   
93   C  CB  . ARG A 11  ? 1.3696 1.5300 1.2123 0.1721  -0.0567 0.1531  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CB  
94   C  CG  . ARG A 11  ? 1.3862 1.4875 1.1886 0.1458  -0.0720 0.1547  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CG  
95   C  CD  . ARG A 11  ? 1.3040 1.4479 1.1684 0.1163  -0.0820 0.1766  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CD  
96   N  NE  . ARG A 11  ? 1.2591 1.4266 1.1763 0.1343  -0.0776 0.1771  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NE  
97   C  CZ  . ARG A 11  ? 1.2710 1.3958 1.1712 0.1346  -0.0841 0.1730  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CZ  
98   N  NH1 . ARG A 11  ? 1.2365 1.3883 1.1822 0.1472  -0.0798 0.1736  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH1 
99   N  NH2 . ARG A 11  ? 1.3228 1.3771 1.1576 0.1197  -0.0943 0.1680  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH2 
100  N  N   . THR A 12  ? 0.8648 1.0020 0.7126 0.2636  -0.0381 0.1286  ? ? ? ? ? ? 28  THR A N   
101  C  CA  . THR A 12  ? 0.9230 1.0160 0.7445 0.2951  -0.0366 0.1216  ? ? ? ? ? ? 28  THR A CA  
102  C  C   . THR A 12  ? 0.8883 1.0436 0.7753 0.3169  -0.0373 0.1281  ? ? ? ? ? ? 28  THR A C   
103  O  O   . THR A 12  ? 0.9079 1.0410 0.7858 0.3351  -0.0420 0.1290  ? ? ? ? ? ? 28  THR A O   
104  C  CB  . THR A 12  ? 1.0165 1.0591 0.7828 0.3271  -0.0190 0.1083  ? ? ? ? ? ? 28  THR A CB  
105  O  OG1 . THR A 12  ? 1.0534 1.0764 0.8179 0.3664  -0.0144 0.1083  ? ? ? ? ? ? 28  THR A OG1 
106  C  CG2 . THR A 12  ? 1.0065 1.1026 0.8015 0.3407  -0.0038 0.1061  ? ? ? ? ? ? 28  THR A CG2 
107  N  N   . VAL A 13  ? 0.9235 1.1573 0.8748 0.3126  -0.0322 0.1333  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A N   
108  C  CA  . VAL A 13  ? 0.8754 1.1735 0.8888 0.3242  -0.0322 0.1380  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CA  
109  C  C   . VAL A 13  ? 0.8173 1.1323 0.8634 0.2895  -0.0414 0.1456  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A C   
110  O  O   . VAL A 13  ? 0.8036 1.1327 0.8680 0.2920  -0.0468 0.1473  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A O   
111  C  CB  . VAL A 13  ? 0.8337 1.2069 0.9014 0.3360  -0.0182 0.1381  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CB  
112  C  CG1 . VAL A 13  ? 0.7745 1.2167 0.9072 0.3341  -0.0183 0.1423  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG1 
113  C  CG2 . VAL A 13  ? 0.8929 1.2547 0.9363 0.3760  -0.0059 0.1312  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG2 
114  N  N   . LYS A 14  ? 1.1729 1.4874 1.2264 0.2562  -0.0420 0.1520  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A N   
115  C  CA  . LYS A 14  ? 1.1140 1.4386 1.2001 0.2227  -0.0460 0.1613  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CA  
116  C  C   . LYS A 14  ? 1.1491 1.4122 1.1917 0.2180  -0.0591 0.1593  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A C   
117  O  O   . LYS A 14  ? 1.1195 1.3884 1.1859 0.1989  -0.0609 0.1638  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A O   
118  C  CB  . LYS A 14  ? 1.0677 1.3976 1.1650 0.1912  -0.0451 0.1736  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CB  
119  C  CG  . LYS A 14  ? 0.9975 1.3573 1.1520 0.1601  -0.0399 0.1875  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CG  
120  C  CD  . LYS A 14  ? 0.9551 1.3845 1.1793 0.1648  -0.0218 0.1880  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CD  
121  C  CE  . LYS A 14  ? 0.8921 1.3450 1.1738 0.1336  -0.0092 0.2017  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CE  
122  N  NZ  . LYS A 14  ? 0.8568 1.3725 1.2037 0.1346  0.0131  0.2004  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A NZ  
123  N  N   . ARG A 15  ? 0.6788 0.8791 0.6555 0.2350  -0.0651 0.1522  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   
124  C  CA  . ARG A 15  ? 0.7235 0.8589 0.6529 0.2350  -0.0758 0.1503  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  
125  C  C   . ARG A 15  ? 0.7315 0.8912 0.6854 0.2487  -0.0786 0.1518  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   
126  O  O   . ARG A 15  ? 0.7378 0.8655 0.6761 0.2352  -0.0869 0.1545  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   
127  C  CB  . ARG A 15  ? 0.8090 0.8761 0.6676 0.2590  -0.0747 0.1412  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  
128  C  CG  . ARG A 15  ? 0.8683 0.8751 0.6839 0.2736  -0.0811 0.1402  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  
129  C  CD  . ARG A 15  ? 0.9354 0.8950 0.7028 0.3130  -0.0711 0.1333  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  
130  N  NE  . ARG A 15  ? 1.0078 0.8853 0.7041 0.3005  -0.0674 0.1239  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  
131  C  CZ  . ARG A 15  ? 1.0863 0.9023 0.7286 0.3285  -0.0532 0.1155  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  
132  N  NH1 . ARG A 15  ? 1.0970 0.9292 0.7550 0.3743  -0.0422 0.1189  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 
133  N  NH2 . ARG A 15  ? 1.1430 0.8816 0.7163 0.3096  -0.0482 0.1045  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 
134  N  N   . ILE A 16  ? 0.7921 1.0106 0.7830 0.2730  -0.0719 0.1507  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A N   
135  C  CA  . ILE A 16  ? 0.7749 1.0267 0.7880 0.2841  -0.0764 0.1534  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CA  
136  C  C   . ILE A 16  ? 0.7287 1.0090 0.7794 0.2473  -0.0763 0.1559  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A C   
137  O  O   . ILE A 16  ? 0.7418 0.9961 0.7741 0.2371  -0.0849 0.1581  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A O   
138  C  CB  . ILE A 16  ? 0.7607 1.0800 0.8119 0.3134  -0.0691 0.1531  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CB  
139  C  CG1 . ILE A 16  ? 0.8077 1.0950 0.8228 0.3531  -0.0642 0.1513  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG1 
140  C  CG2 . ILE A 16  ? 0.7457 1.1078 0.8198 0.3185  -0.0767 0.1581  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG2 
141  C  CD1 . ILE A 16  ? 0.7966 1.1494 0.8509 0.3849  -0.0558 0.1532  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CD1 
142  N  N   . ASP A 17  ? 1.0734 1.4043 1.1761 0.2275  -0.0637 0.1560  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   
143  C  CA  . ASP A 17  ? 1.0243 1.3793 1.1669 0.1920  -0.0557 0.1578  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  
144  C  C   . ASP A 17  ? 1.0346 1.3291 1.1492 0.1660  -0.0613 0.1624  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   
145  O  O   . ASP A 17  ? 1.0214 1.3125 1.1458 0.1429  -0.0585 0.1627  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   
146  C  CB  . ASP A 17  ? 0.9693 1.3773 1.1708 0.1770  -0.0369 0.1601  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  
147  C  CG  . ASP A 17  ? 0.9543 1.4280 1.1907 0.1970  -0.0287 0.1548  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  
148  O  OD1 . ASP A 17  ? 0.9767 1.4667 1.2033 0.2148  -0.0370 0.1506  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 
149  O  OD2 . ASP A 17  ? 0.9223 1.4341 1.1976 0.1946  -0.0142 0.1568  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 
150  N  N   . ASP A 18  ? 1.0195 1.2659 1.0973 0.1676  -0.0682 0.1654  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N   
151  C  CA  . ASP A 18  ? 1.0155 1.2036 1.0638 0.1432  -0.0751 0.1705  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA  
152  C  C   . ASP A 18  ? 1.0737 1.2149 1.0764 0.1512  -0.0867 0.1669  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C   
153  O  O   . ASP A 18  ? 1.0631 1.1827 1.0653 0.1268  -0.0868 0.1698  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O   
154  C  CB  . ASP A 18  ? 1.0267 1.1751 1.0376 0.1416  -0.0816 0.1731  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB  
155  C  CG  . ASP A 18  ? 0.9691 1.1611 1.0248 0.1240  -0.0724 0.1830  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG  
156  O  OD1 . ASP A 18  ? 0.9208 1.1734 1.0372 0.1209  -0.0581 0.1862  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1 
157  O  OD2 . ASP A 18  ? 0.9773 1.1435 1.0065 0.1116  -0.0789 0.1885  ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2 
158  N  N   . GLY A 19  ? 1.2091 1.3343 1.1749 0.1862  -0.0946 0.1625  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   
159  C  CA  . GLY A 19  ? 1.2455 1.3299 1.1694 0.1993  -0.1054 0.1633  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  
160  C  C   . GLY A 19  ? 1.2211 1.3370 1.1712 0.1807  -0.1052 0.1651  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   
161  O  O   . GLY A 19  ? 1.2391 1.3131 1.1596 0.1683  -0.1119 0.1676  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   
162  N  N   . HIS A 20  ? 0.9706 1.1589 0.9735 0.1761  -0.0959 0.1629  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A N   
163  C  CA  . HIS A 20  ? 0.9464 1.1679 0.9730 0.1523  -0.0919 0.1615  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CA  
164  C  C   . HIS A 20  ? 0.9195 1.1135 0.9571 0.1112  -0.0806 0.1617  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A C   
165  O  O   . HIS A 20  ? 0.9402 1.1001 0.9519 0.0944  -0.0844 0.1624  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A O   
166  C  CB  . HIS A 20  ? 0.9051 1.2079 0.9855 0.1524  -0.0807 0.1570  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CB  
167  C  CG  . HIS A 20  ? 0.8876 1.2246 0.9880 0.1225  -0.0736 0.1526  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CG  
168  N  ND1 . HIS A 20  ? 0.9177 1.2785 1.0002 0.1291  -0.0872 0.1543  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A ND1 
169  C  CD2 . HIS A 20  ? 0.8500 1.2002 0.9851 0.0837  -0.0522 0.1470  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CD2 
170  C  CE1 . HIS A 20  ? 0.9003 1.2870 0.9999 0.0920  -0.0759 0.1473  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A CE1 
171  N  NE2 . HIS A 20  ? 0.8608 1.2378 0.9923 0.0647  -0.0522 0.1417  ? ? ? ? ? ? 36  HIS A NE2 
172  N  N   . ARG A 21  ? 0.8233 1.0336 0.9013 0.0957  -0.0654 0.1634  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N   
173  C  CA  . ARG A 21  ? 0.7957 0.9846 0.8947 0.0595  -0.0512 0.1683  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA  
174  C  C   . ARG A 21  ? 0.8242 0.9406 0.8721 0.0520  -0.0640 0.1722  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C   
175  O  O   . ARG A 21  ? 0.8237 0.9175 0.8705 0.0258  -0.0564 0.1727  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O   
176  C  CB  . ARG A 21  ? 0.7310 0.9401 0.8721 0.0525  -0.0393 0.1770  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB  
177  C  CG  . ARG A 21  ? 0.6910 0.8685 0.8467 0.0217  -0.0304 0.1892  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG  
178  C  CD  . ARG A 21  ? 0.6443 0.8385 0.8293 0.0184  -0.0274 0.2035  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD  
179  N  NE  . ARG A 21  ? 0.6254 0.7830 0.8099 -0.0064 -0.0282 0.2184  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE  
180  C  CZ  . ARG A 21  ? 0.5853 0.7602 0.8027 -0.0192 -0.0249 0.2375  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ  
181  N  NH1 . ARG A 21  ? 0.5754 0.7206 0.7934 -0.0428 -0.0273 0.2529  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1 
182  N  NH2 . ARG A 21  ? 0.5590 0.7839 0.8097 -0.0091 -0.0197 0.2434  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2 
183  N  N   . LEU A 22  ? 0.8616 0.9386 0.8651 0.0735  -0.0806 0.1738  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N   
184  C  CA  . LEU A 22  ? 0.8934 0.8975 0.8447 0.0667  -0.0920 0.1767  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA  
185  C  C   . LEU A 22  ? 0.9418 0.9202 0.8639 0.0625  -0.0967 0.1745  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C   
186  O  O   . LEU A 22  ? 0.9390 0.8764 0.8485 0.0374  -0.0941 0.1775  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O   
187  C  CB  . LEU A 22  ? 0.9392 0.9035 0.8390 0.0945  -0.1062 0.1747  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB  
188  C  CG  . LEU A 22  ? 0.9054 0.8754 0.8158 0.0882  -0.1043 0.1779  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG  
189  C  CD1 . LEU A 22  ? 0.9652 0.8927 0.8181 0.1146  -0.1137 0.1716  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1 
190  C  CD2 . LEU A 22  ? 0.8668 0.8129 0.7868 0.0509  -0.1023 0.1878  ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2 
191  N  N   . CYS A 23  ? 0.7244 0.7298 0.6366 0.0862  -0.1038 0.1711  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A N   
192  C  CA  . CYS A 23  ? 0.7464 0.7382 0.6309 0.0815  -0.1103 0.1718  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A CA  
193  C  C   . CYS A 23  ? 0.7202 0.7215 0.6328 0.0393  -0.0933 0.1689  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A C   
194  O  O   . CYS A 23  ? 0.7450 0.6995 0.6284 0.0202  -0.0938 0.1707  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A O   
195  C  CB  . CYS A 23  ? 0.7496 0.7932 0.6364 0.1086  -0.1192 0.1724  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A CB  
196  S  SG  . CYS A 23  ? 0.7832 0.8027 0.6299 0.1625  -0.1354 0.1793  ? ? ? ? ? ? 39  CYS A SG  
197  N  N   . GLY A 24  ? 0.8929 0.9513 0.8618 0.0247  -0.0750 0.1645  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   
198  C  CA  . GLY A 24  ? 0.8648 0.9308 0.8654 -0.0154 -0.0509 0.1608  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  
199  C  C   . GLY A 24  ? 0.8614 0.8744 0.8635 -0.0386 -0.0409 0.1679  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   
200  O  O   . GLY A 24  ? 0.8674 0.8559 0.8673 -0.0684 -0.0264 0.1664  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   
201  N  N   . ASP A 25  ? 1.3102 1.3067 1.3152 -0.0271 -0.0481 0.1761  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A N   
202  C  CA  . ASP A 25  ? 1.2795 1.2325 1.2883 -0.0491 -0.0422 0.1862  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CA  
203  C  C   . ASP A 25  ? 1.3354 1.2204 1.2822 -0.0522 -0.0565 0.1858  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A C   
204  O  O   . ASP A 25  ? 1.3281 1.1814 1.2777 -0.0800 -0.0440 0.1895  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A O   
205  C  CB  . ASP A 25  ? 1.2456 1.2031 1.2662 -0.0389 -0.0503 0.1957  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CB  
206  C  CG  . ASP A 25  ? 1.1852 1.2076 1.2730 -0.0405 -0.0332 0.2007  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CG  
207  O  OD1 . ASP A 25  ? 1.1692 1.2305 1.2936 -0.0478 -0.0136 0.1947  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD1 
208  O  OD2 . ASP A 25  ? 1.1592 1.1929 1.2608 -0.0364 -0.0384 0.2108  ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD2 
209  N  N   . LEU A 26  ? 0.6677 0.5288 0.5600 -0.0225 -0.0797 0.1825  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   
210  C  CA  . LEU A 26  ? 0.7266 0.5208 0.5573 -0.0213 -0.0928 0.1835  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  
211  C  C   . LEU A 26  ? 0.7378 0.5281 0.5577 -0.0397 -0.0857 0.1804  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   
212  O  O   . LEU A 26  ? 0.7742 0.5101 0.5599 -0.0551 -0.0864 0.1829  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   
213  C  CB  . LEU A 26  ? 0.7723 0.5449 0.5521 0.0181  -0.1137 0.1824  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  
214  C  CG  . LEU A 26  ? 0.8400 0.5384 0.5541 0.0238  -0.1256 0.1854  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  
215  C  CD1 . LEU A 26  ? 0.8552 0.4981 0.5582 -0.0043 -0.1215 0.1883  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 
216  C  CD2 . LEU A 26  ? 0.8871 0.5619 0.5581 0.0652  -0.1395 0.1861  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 
217  N  N   . MET A 27  ? 1.0443 0.8924 0.8905 -0.0408 -0.0784 0.1744  ? ? ? ? ? ? 43  MET A N   
218  C  CA  . MET A 27  ? 1.0579 0.9086 0.8918 -0.0648 -0.0702 0.1696  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CA  
219  C  C   . MET A 27  ? 1.0346 0.8657 0.8979 -0.1063 -0.0413 0.1682  ? ? ? ? ? ? 43  MET A C   
220  O  O   . MET A 27  ? 1.0659 0.8532 0.8976 -0.1278 -0.0365 0.1679  ? ? ? ? ? ? 43  MET A O   
221  C  CB  . MET A 27  ? 1.0411 0.9630 0.8968 -0.0611 -0.0684 0.1626  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CB  
222  C  CG  . MET A 27  ? 1.0695 1.0163 0.9002 -0.0197 -0.0952 0.1673  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CG  
223  S  SD  . MET A 27  ? 1.0600 1.0928 0.9109 -0.0230 -0.0961 0.1617  ? ? ? ? ? ? 43  MET A SD  
224  C  CE  . MET A 27  ? 0.9895 1.0675 0.9139 -0.0475 -0.0634 0.1498  ? ? ? ? ? ? 43  MET A CE  
225  N  N   . ASN A 28  ? 1.0216 0.8847 0.9470 -0.1166 -0.0200 0.1694  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A N   
226  C  CA  . ASN A 28  ? 0.9780 0.8242 0.9426 -0.1517 0.0116  0.1729  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A CA  
227  C  C   . ASN A 28  ? 0.9761 0.7598 0.9174 -0.1580 0.0047  0.1838  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A C   
228  O  O   . ASN A 28  ? 0.9757 0.7248 0.9202 -0.1868 0.0249  0.1859  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A O   
229  C  CB  . ASN A 28  ? 0.9030 0.7973 0.9426 -0.1548 0.0338  0.1786  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A CB  
230  C  CG  . ASN A 28  ? 0.9031 0.8526 0.9737 -0.1614 0.0530  0.1663  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A CG  
231  O  OD1 . ASN A 28  ? 0.9572 0.9109 0.9942 -0.1700 0.0512  0.1532  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A OD1 
232  N  ND2 . ASN A 28  ? 0.8430 0.8366 0.9768 -0.1595 0.0715  0.1715  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A ND2 
233  N  N   . CYS A 29  ? 0.8075 0.5755 0.7239 -0.1327 -0.0219 0.1899  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A N   
234  C  CA  . CYS A 29  ? 0.8136 0.5227 0.7027 -0.1393 -0.0312 0.1990  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A CA  
235  C  C   . CYS A 29  ? 0.8791 0.5307 0.7097 -0.1486 -0.0356 0.1949  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A C   
236  O  O   . CYS A 29  ? 0.8777 0.4860 0.7055 -0.1725 -0.0252 0.2009  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A O   
237  C  CB  . CYS A 29  ? 0.8227 0.5217 0.6828 -0.1113 -0.0579 0.2016  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A CB  
238  S  SG  . CYS A 29  ? 0.8431 0.4673 0.6600 -0.1224 -0.0708 0.2099  ? ? ? ? ? ? 45  CYS A SG  
239  N  N   . LEU A 30  ? 0.8906 0.5450 0.6767 -0.1295 -0.0511 0.1872  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   
240  C  CA  . LEU A 30  ? 0.9628 0.5680 0.6898 -0.1356 -0.0580 0.1860  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  
241  C  C   . LEU A 30  ? 0.9697 0.5797 0.7096 -0.1718 -0.0319 0.1800  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   
242  O  O   . LEU A 30  ? 1.0038 0.5628 0.7122 -0.1926 -0.0252 0.1812  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   
243  C  CB  . LEU A 30  ? 1.0108 0.6258 0.6916 -0.1016 -0.0834 0.1852  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  
244  C  CG  . LEU A 30  ? 1.0173 0.6135 0.6740 -0.0642 -0.1048 0.1898  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  
245  C  CD1 . LEU A 30  ? 1.0320 0.6551 0.6628 -0.0281 -0.1233 0.1919  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 
246  C  CD2 . LEU A 30  ? 1.0555 0.5711 0.6652 -0.0674 -0.1111 0.1949  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 
247  N  N   . HIS A 31  ? 1.1076 0.7761 0.8914 -0.1810 -0.0148 0.1725  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A N   
248  C  CA  . HIS A 31  ? 1.1083 0.7810 0.9023 -0.2186 0.0152  0.1634  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CA  
249  C  C   . HIS A 31  ? 1.0815 0.7150 0.9072 -0.2491 0.0467  0.1685  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A C   
250  O  O   . HIS A 31  ? 1.1189 0.7151 0.9219 -0.2785 0.0656  0.1640  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A O   
251  C  CB  . HIS A 31  ? 1.0706 0.8118 0.9102 -0.2237 0.0316  0.1536  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CB  
252  C  CG  . HIS A 31  ? 1.0812 0.8238 0.9263 -0.2658 0.0664  0.1408  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CG  
253  N  ND1 . HIS A 31  ? 1.0585 0.7902 0.9561 -0.2950 0.1099  0.1399  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A ND1 
254  C  CD2 . HIS A 31  ? 1.1187 0.8714 0.9217 -0.2856 0.0662  0.1288  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CD2 
255  C  CE1 . HIS A 31  ? 1.0847 0.8131 0.9696 -0.3313 0.1385  0.1249  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CE1 
256  N  NE2 . HIS A 31  ? 1.1212 0.8637 0.9462 -0.3287 0.1111  0.1172  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A NE2 
257  N  N   . GLU A 32  ? 0.7892 0.9701 0.7033 -0.2917 -0.0389 0.1424  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   
258  C  CA  . GLU A 32  ? 0.8041 0.9169 0.6876 -0.2665 -0.0493 0.1495  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  
259  C  C   . GLU A 32  ? 0.7436 0.8786 0.6384 -0.2299 -0.0721 0.1330  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   
260  O  O   . GLU A 32  ? 0.7405 0.8315 0.6267 -0.2131 -0.0844 0.1295  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   
261  C  CB  . GLU A 32  ? 0.8556 0.9327 0.6966 -0.2557 -0.0373 0.1785  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  
262  C  CG  . GLU A 32  ? 0.9266 0.9665 0.7517 -0.2913 -0.0130 0.1997  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  
263  C  CD  . GLU A 32  ? 0.9848 0.9822 0.7632 -0.2778 -0.0029 0.2330  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  
264  O  OE1 . GLU A 32  ? 0.9696 0.9666 0.7278 -0.2409 -0.0173 0.2379  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 
265  O  OE2 . GLU A 32  ? 1.0493 1.0144 0.8109 -0.3052 0.0190  0.2553  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 
266  N  N   . ARG A 33  ? 1.1245 1.3271 1.0404 -0.2179 -0.0759 0.1228  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   
267  C  CA  . ARG A 33  ? 1.0599 1.2851 0.9899 -0.1859 -0.0956 0.1070  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  
268  C  C   . ARG A 33  ? 1.0489 1.2778 1.0073 -0.1925 -0.1091 0.0889  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   
269  O  O   . ARG A 33  ? 1.0162 1.2180 0.9715 -0.1734 -0.1236 0.0821  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   
270  C  CB  . ARG A 33  ? 1.0344 1.3272 0.9822 -0.1732 -0.0929 0.0996  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  
271  C  CG  . ARG A 33  ? 0.9723 1.2832 0.9335 -0.1403 -0.1109 0.0841  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  
272  C  CD  . ARG A 33  ? 0.9503 1.2232 0.8766 -0.1149 -0.1185 0.0911  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  
273  N  NE  . ARG A 33  ? 0.8967 1.1902 0.8368 -0.0866 -0.1334 0.0752  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  
274  C  CZ  . ARG A 33  ? 0.8627 1.1368 0.8145 -0.0735 -0.1501 0.0665  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  
275  N  NH1 . ARG A 33  ? 0.8768 1.1115 0.8265 -0.0845 -0.1536 0.0706  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 
276  N  NH2 . ARG A 33  ? 0.8196 1.1121 0.7849 -0.0504 -0.1615 0.0530  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 
277  N  N   . ALA A 34  ? 0.8819 1.1488 0.8679 -0.2206 -0.1044 0.0817  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A N   
278  C  CA  . ALA A 34  ? 0.8848 1.1638 0.8952 -0.2306 -0.1179 0.0652  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CA  
279  C  C   . ALA A 34  ? 0.9152 1.1249 0.9036 -0.2447 -0.1185 0.0635  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A C   
280  O  O   . ALA A 34  ? 0.9011 1.0982 0.8930 -0.2373 -0.1320 0.0508  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A O   
281  C  CB  . ALA A 34  ? 0.8863 1.2279 0.9315 -0.2593 -0.1135 0.0595  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CB  
282  N  N   . ARG A 35  ? 1.0052 1.1683 0.9702 -0.2646 -0.1020 0.0767  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   
283  C  CA  . ARG A 35  ? 1.0446 1.1340 0.9887 -0.2781 -0.0984 0.0753  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  
284  C  C   . ARG A 35  ? 1.0002 1.0462 0.9278 -0.2425 -0.1094 0.0747  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   
285  O  O   . ARG A 35  ? 1.0183 1.0178 0.9383 -0.2461 -0.1114 0.0648  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   
286  C  CB  . ARG A 35  ? 1.1037 1.1453 1.0246 -0.2998 -0.0768 0.0949  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  
287  C  CG  . ARG A 35  ? 1.1651 1.1299 1.0699 -0.3216 -0.0686 0.0912  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  
288  C  CD  . ARG A 35  ? 1.2312 1.1534 1.1182 -0.3484 -0.0452 0.1120  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  
289  N  NE  . ARG A 35  ? 1.2974 1.1356 1.1683 -0.3674 -0.0349 0.1086  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  
290  C  CZ  . ARG A 35  ? 1.3667 1.1498 1.2214 -0.3934 -0.0132 0.1256  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  
291  N  NH1 . ARG A 35  ? 1.3776 1.1850 1.2286 -0.4042 0.0005  0.1486  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 
292  N  NH2 . ARG A 35  ? 1.4300 1.1319 1.2719 -0.4087 -0.0032 0.1195  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 
293  N  N   . ILE A 36  ? 0.9968 1.0602 0.9198 -0.2093 -0.1159 0.0837  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A N   
294  C  CA  . ILE A 36  ? 0.9526 0.9875 0.8664 -0.1752 -0.1279 0.0830  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CA  
295  C  C   . ILE A 36  ? 0.9071 0.9798 0.8456 -0.1631 -0.1444 0.0632  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A C   
296  O  O   . ILE A 36  ? 0.8924 0.9365 0.8291 -0.1508 -0.1517 0.0551  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A O   
297  C  CB  . ILE A 36  ? 0.9225 0.9623 0.8200 -0.1470 -0.1297 0.0995  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CB  
298  C  CG1 . ILE A 36  ? 0.9734 0.9623 0.8397 -0.1531 -0.1152 0.1240  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG1 
299  C  CG2 . ILE A 36  ? 0.8706 0.9024 0.7699 -0.1130 -0.1458 0.0943  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG2 
300  C  CD1 . ILE A 36  ? 0.9556 0.9464 0.7992 -0.1250 -0.1193 0.1420  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CD1 
301  N  N   . GLU A 37  ? 0.9090 1.0461 0.8714 -0.1657 -0.1488 0.0569  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A N   
302  C  CA  . GLU A 37  ? 0.8762 1.0513 0.8634 -0.1557 -0.1636 0.0418  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CA  
303  C  C   . GLU A 37  ? 0.9132 1.0712 0.9018 -0.1768 -0.1667 0.0290  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A C   
304  O  O   . GLU A 37  ? 0.8926 1.0552 0.8882 -0.1653 -0.1781 0.0189  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A O   
305  C  CB  . GLU A 37  ? 0.8677 1.1132 0.8832 -0.1579 -0.1649 0.0394  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CB  
306  C  CG  . GLU A 37  ? 0.8363 1.1020 0.8492 -0.1370 -0.1605 0.0472  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CG  
307  C  CD  . GLU A 37  ? 0.7801 1.0421 0.7937 -0.1035 -0.1727 0.0426  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CD  
308  O  OE1 . GLU A 37  ? 0.7621 1.0061 0.7797 -0.0959 -0.1835 0.0357  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE1 
309  O  OE2 . GLU A 37  ? 0.7582 1.0364 0.7680 -0.0862 -0.1707 0.0448  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE2 
310  N  N   . LYS A 38  ? 0.8955 1.0332 0.8756 -0.2094 -0.1554 0.0289  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A N   
311  C  CA  . LYS A 38  ? 0.9316 1.0493 0.9079 -0.2346 -0.1566 0.0135  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CA  
312  C  C   . LYS A 38  ? 0.9464 0.9932 0.8986 -0.2220 -0.1535 0.0101  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A C   
313  O  O   . LYS A 38  ? 0.9465 0.9878 0.8977 -0.2182 -0.1610 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A O   
314  C  CB  . LYS A 38  ? 0.9795 1.0937 0.9549 -0.2762 -0.1439 0.0127  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CB  
315  C  CG  . LYS A 38  ? 1.0110 1.1103 0.9819 -0.3084 -0.1456 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CG  
316  C  CD  . LYS A 38  ? 1.0708 1.1521 1.0383 -0.3513 -0.1303 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CD  
317  C  CE  . LYS A 38  ? 1.1039 1.1828 1.0693 -0.3886 -0.1339 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CE  
318  N  NZ  . LYS A 38  ? 1.0622 1.2300 1.0564 -0.3995 -0.1521 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A NZ  
319  N  N   . ALA A 39  ? 1.4367 1.4311 1.3698 -0.2143 -0.1415 0.0247  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N   
320  C  CA  . ALA A 39  ? 1.4430 1.3696 1.3574 -0.1985 -0.1368 0.0246  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA  
321  C  C   . ALA A 39  ? 1.3813 1.3215 1.3037 -0.1636 -0.1501 0.0205  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C   
322  O  O   . ALA A 39  ? 1.3896 1.2932 1.3056 -0.1545 -0.1489 0.0110  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O   
323  C  CB  . ALA A 39  ? 1.4584 1.3362 1.3542 -0.1902 -0.1244 0.0473  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB  
324  N  N   . TYR A 40  ? 0.8698 0.8621 0.8073 -0.1449 -0.1611 0.0266  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A N   
325  C  CA  . TYR A 40  ? 0.8128 0.8219 0.7615 -0.1149 -0.1735 0.0228  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CA  
326  C  C   . TYR A 40  ? 0.8157 0.8494 0.7758 -0.1229 -0.1812 0.0054  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A C   
327  O  O   . TYR A 40  ? 0.7938 0.8176 0.7559 -0.1061 -0.1856 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 56  TYR A O   
328  C  CB  . TYR A 40  ? 0.7634 0.8180 0.7242 -0.0961 -0.1816 0.0315  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CB  
329  C  CG  . TYR A 40  ? 0.7068 0.7817 0.6829 -0.0693 -0.1942 0.0262  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CG  
330  C  CD1 . TYR A 40  ? 0.6863 0.7300 0.6577 -0.0469 -0.1965 0.0289  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CD1 
331  C  CD2 . TYR A 40  ? 0.6784 0.8041 0.6764 -0.0663 -0.2031 0.0197  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CD2 
332  C  CE1 . TYR A 40  ? 0.6386 0.7023 0.6267 -0.0257 -0.2071 0.0237  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CE1 
333  C  CE2 . TYR A 40  ? 0.6323 0.7718 0.6449 -0.0440 -0.2129 0.0156  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CE2 
334  C  CZ  . TYR A 40  ? 0.6122 0.7211 0.6196 -0.0255 -0.2147 0.0169  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A CZ  
335  O  OH  . TYR A 40  ? 0.5703 0.6942 0.5948 -0.0066 -0.2235 0.0125  ? ? ? ? ? ? 56  TYR A OH  
336  N  N   . ALA A 41  ? 0.7463 0.8158 0.7143 -0.1491 -0.1828 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A N   
337  C  CA  . ALA A 41  ? 0.7639 0.8617 0.7392 -0.1594 -0.1917 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CA  
338  C  C   . ALA A 41  ? 0.8136 0.8632 0.7671 -0.1754 -0.1843 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A C   
339  O  O   . ALA A 41  ? 0.8052 0.8523 0.7549 -0.1673 -0.1884 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A O   
340  C  CB  . ALA A 41  ? 0.7614 0.9164 0.7536 -0.1826 -0.1970 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CB  
341  N  N   . GLN A 42  ? 1.2072 1.2165 1.1455 -0.1988 -0.1714 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   
342  C  CA  . GLN A 42  ? 1.2619 1.2173 1.1782 -0.2159 -0.1609 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  
343  C  C   . GLN A 42  ? 1.2424 1.1528 1.1503 -0.1859 -0.1558 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   
344  O  O   . GLN A 42  ? 1.2749 1.1630 1.1700 -0.1905 -0.1517 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   
345  C  CB  . GLN A 42  ? 1.3249 1.2342 1.2285 -0.2423 -0.1452 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  
346  C  CG  . GLN A 42  ? 1.3317 1.2836 1.2443 -0.2805 -0.1477 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  
347  C  CD  . GLN A 42  ? 1.3962 1.3016 1.2986 -0.3072 -0.1302 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  
348  O  OE1 . GLN A 42  ? 1.4269 1.3454 1.3313 -0.3469 -0.1276 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 
349  N  NE2 . GLN A 42  ? 1.4087 1.2606 1.3009 -0.2862 -0.1185 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 
350  N  N   . GLN A 43  ? 0.9475 0.8481 0.8628 -0.1555 -0.1559 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A N   
351  C  CA  . GLN A 43  ? 0.9211 0.7880 0.8354 -0.1250 -0.1524 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CA  
352  C  C   . GLN A 43  ? 0.8790 0.7854 0.8057 -0.1098 -0.1634 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A C   
353  O  O   . GLN A 43  ? 0.8801 0.7628 0.8040 -0.0959 -0.1579 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A O   
354  C  CB  . GLN A 43  ? 0.8815 0.7362 0.8010 -0.0979 -0.1530 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CB  
355  C  CG  . GLN A 43  ? 0.9311 0.7279 0.8345 -0.1049 -0.1385 0.0031  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CG  
356  C  CD  . GLN A 43  ? 0.9038 0.6807 0.8087 -0.0718 -0.1395 0.0253  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CD  
357  O  OE1 . GLN A 43  ? 0.8507 0.6538 0.7700 -0.0443 -0.1504 0.0281  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A OE1 
358  N  NE2 . GLN A 43  ? 0.9463 0.6777 0.8365 -0.0752 -0.1285 0.0421  ? ? ? ? ? ? 59  GLN A NE2 
359  N  N   . LEU A 44  ? 0.7932 0.7588 0.7346 -0.1121 -0.1772 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N   
360  C  CA  . LEU A 44  ? 0.7578 0.7602 0.7118 -0.0984 -0.1873 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA  
361  C  C   . LEU A 44  ? 0.8076 0.8151 0.7477 -0.1184 -0.1865 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C   
362  O  O   . LEU A 44  ? 0.8025 0.8017 0.7389 -0.1074 -0.1836 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O   
363  C  CB  . LEU A 44  ? 0.7164 0.7756 0.6921 -0.0919 -0.2010 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB  
364  C  CG  . LEU A 44  ? 0.6641 0.7252 0.6516 -0.0687 -0.2034 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG  
365  C  CD1 . LEU A 44  ? 0.6294 0.7438 0.6383 -0.0617 -0.2146 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1 
366  C  CD2 . LEU A 44  ? 0.6305 0.6663 0.6213 -0.0429 -0.2019 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2 
367  N  N   . THR A 45  ? 1.3137 1.3384 1.2458 -0.1490 -0.1889 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 61  THR A N   
368  C  CA  . THR A 45  ? 1.3356 1.3710 1.2504 -0.1718 -0.1907 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 61  THR A CA  
369  C  C   . THR A 45  ? 1.3886 1.3642 1.2778 -0.1756 -0.1741 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 61  THR A C   
370  O  O   . THR A 45  ? 1.3984 1.3775 1.2731 -0.1776 -0.1729 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 61  THR A O   
371  C  CB  . THR A 45  ? 1.3533 1.4181 1.2654 -0.2074 -0.1966 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 61  THR A CB  
372  O  OG1 . THR A 45  ? 1.3921 1.4156 1.2983 -0.2227 -0.1843 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 61  THR A OG1 
373  C  CG2 . THR A 45  ? 1.3043 1.4373 1.2444 -0.2021 -0.2129 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 61  THR A CG2 
374  N  N   . GLU A 46  ? 1.0090 0.9290 0.8923 -0.1755 -0.1599 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   
375  C  CA  . GLU A 46  ? 1.0659 0.9222 0.9285 -0.1758 -0.1412 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  
376  C  C   . GLU A 46  ? 1.0165 0.8602 0.8883 -0.1397 -0.1359 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   
377  O  O   . GLU A 46  ? 1.0507 0.8589 0.9080 -0.1369 -0.1213 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   
378  C  CB  . GLU A 46  ? 1.1023 0.8989 0.9582 -0.1850 -0.1268 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  
379  C  CG  . GLU A 46  ? 1.1759 0.9618 1.0138 -0.2292 -0.1228 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  
380  C  CD  . GLU A 46  ? 1.2261 0.9907 1.0367 -0.2498 -0.1144 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  
381  O  OE1 . GLU A 46  ? 1.2323 0.9770 1.0367 -0.2275 -0.1060 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 
382  O  OE2 . GLU A 46  ? 1.2623 1.0327 1.0576 -0.2894 -0.1157 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 
383  N  N   . TRP A 47  ? 0.8285 0.7029 0.7257 -0.1132 -0.1468 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A N   
384  C  CA  . TRP A 47  ? 0.7795 0.6551 0.6915 -0.0815 -0.1447 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CA  
385  C  C   . TRP A 47  ? 0.7806 0.6937 0.6889 -0.0853 -0.1493 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A C   
386  O  O   . TRP A 47  ? 0.7704 0.6762 0.6814 -0.0691 -0.1407 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A O   
387  C  CB  . TRP A 47  ? 0.7043 0.6048 0.6433 -0.0566 -0.1566 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CB  
388  C  CG  . TRP A 47  ? 0.6560 0.5644 0.6151 -0.0270 -0.1564 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CG  
389  C  CD1 . TRP A 47  ? 0.6547 0.5282 0.6212 -0.0049 -0.1451 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CD1 
390  C  CD2 . TRP A 47  ? 0.6071 0.5625 0.5851 -0.0166 -0.1676 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CD2 
391  N  NE1 . TRP A 47  ? 0.6068 0.5079 0.5972 0.0167  -0.1491 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A NE1 
392  C  CE2 . TRP A 47  ? 0.5773 0.5256 0.5739 0.0087  -0.1622 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CE2 
393  C  CE3 . TRP A 47  ? 0.5905 0.5924 0.5739 -0.0258 -0.1809 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CE3 
394  C  CZ2 . TRP A 47  ? 0.5318 0.5165 0.5509 0.0215  -0.1691 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CZ2 
395  C  CZ3 . TRP A 47  ? 0.5465 0.5790 0.5507 -0.0108 -0.1872 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CZ3 
396  C  CH2 . TRP A 47  ? 0.5176 0.5405 0.5388 0.0108  -0.1810 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 63  TRP A CH2 
397  N  N   . ALA A 48  ? 0.9874 0.9432 0.8906 -0.1064 -0.1626 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A N   
398  C  CA  . ALA A 48  ? 0.9956 0.9894 0.8914 -0.1119 -0.1688 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CA  
399  C  C   . ALA A 48  ? 1.0522 1.0207 0.9131 -0.1326 -0.1560 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A C   
400  O  O   . ALA A 48  ? 1.0626 1.0265 0.9145 -0.1236 -0.1465 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A O   
401  C  CB  . ALA A 48  ? 0.9637 1.0130 0.8676 -0.1252 -0.1881 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CB  
402  N  N   . ARG A 49  ? 1.3450 1.2975 1.1860 -0.1621 -0.1544 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N   
403  C  CA  . ARG A 49  ? 1.4095 1.3327 1.2141 -0.1858 -0.1413 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA  
404  C  C   . ARG A 49  ? 1.4478 1.3130 1.2475 -0.1656 -0.1174 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C   
405  O  O   . ARG A 49  ? 1.4941 1.3405 1.2663 -0.1738 -0.1034 -0.2009 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O   
406  C  CB  . ARG A 49  ? 1.4540 1.3578 1.2438 -0.2204 -0.1409 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB  
407  C  CG  . ARG A 49  ? 1.5316 1.3978 1.2819 -0.2482 -0.1261 -0.2139 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG  
408  C  CD  . ARG A 49  ? 1.5799 1.4232 1.3197 -0.2850 -0.1248 -0.2276 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD  
409  N  NE  . ARG A 49  ? 1.6581 1.4710 1.3577 -0.3167 -0.1129 -0.2640 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE  
410  C  CZ  . ARG A 49  ? 1.7162 1.5057 1.4003 -0.3559 -0.1097 -0.2841 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ  
411  N  NH1 . ARG A 49  ? 1.7030 1.4977 1.4101 -0.3679 -0.1166 -0.2687 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1 
412  N  NH2 . ARG A 49  ? 1.7921 1.5532 1.4371 -0.3849 -0.0985 -0.3208 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2 
413  N  N   . ARG A 50  ? 0.9188 0.7588 0.7456 -0.1383 -0.1128 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A N   
414  C  CA  . ARG A 50  ? 0.9199 0.7069 0.7505 -0.1149 -0.0912 -0.1687 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CA  
415  C  C   . ARG A 50  ? 0.8882 0.6977 0.7269 -0.0927 -0.0858 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A C   
416  O  O   . ARG A 50  ? 0.9344 0.7156 0.7565 -0.0908 -0.0656 -0.1894 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A O   
417  C  CB  . ARG A 50  ? 0.8685 0.6321 0.7269 -0.0911 -0.0921 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CB  
418  C  CG  . ARG A 50  ? 0.9057 0.5986 0.7624 -0.0773 -0.0694 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CG  
419  C  CD  . ARG A 50  ? 0.8645 0.5552 0.7450 -0.0398 -0.0600 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CD  
420  N  NE  . ARG A 50  ? 0.9111 0.5343 0.7913 -0.0248 -0.0363 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NE  
421  C  CZ  . ARG A 50  ? 0.8838 0.4962 0.7919 0.0118  -0.0272 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CZ  
422  N  NH1 . ARG A 50  ? 0.8369 0.5024 0.7746 0.0338  -0.0402 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH1 
423  N  NH2 . ARG A 50  ? 0.9633 0.5119 0.8722 0.0264  -0.0047 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH2 
424  N  N   . TRP A 51  ? 1.0245 0.8840 0.8889 -0.0771 -0.1021 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A N   
425  C  CA  . TRP A 51  ? 0.9886 0.8706 0.8676 -0.0559 -0.0969 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CA  
426  C  C   . TRP A 51  ? 1.0162 0.9394 0.8738 -0.0723 -0.1020 -0.1480 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A C   
427  O  O   . TRP A 51  ? 1.0124 0.9469 0.8709 -0.0617 -0.0914 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A O   
428  C  CB  . TRP A 51  ? 0.9002 0.8080 0.8206 -0.0295 -0.1098 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CB  
429  C  CG  . TRP A 51  ? 0.8794 0.7504 0.8205 -0.0069 -0.1026 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CG  
430  C  CD1 . TRP A 51  ? 0.8700 0.7230 0.8160 -0.0061 -0.1104 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CD1 
431  C  CD2 . TRP A 51  ? 0.8728 0.7227 0.8325 0.0190  -0.0859 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CD2 
432  N  NE1 . TRP A 51  ? 0.8602 0.6812 0.8245 0.0194  -0.1012 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A NE1 
433  C  CE2 . TRP A 51  ? 0.8613 0.6812 0.8369 0.0361  -0.0866 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CE2 
434  C  CE3 . TRP A 51  ? 0.8795 0.7360 0.8452 0.0300  -0.0698 -0.1251 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CE3 
435  C  CZ2 . TRP A 51  ? 0.8576 0.6557 0.8575 0.0655  -0.0738 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CZ2 
436  C  CZ3 . TRP A 51  ? 0.8725 0.7086 0.8646 0.0582  -0.0551 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CZ3 
437  C  CH2 . TRP A 51  ? 0.8622 0.6702 0.8725 0.0766  -0.0582 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 67  TRP A CH2 
438  N  N   . ARG A 52  ? 1.0872 1.0356 0.9266 -0.0980 -0.1179 -0.1478 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N   
439  C  CA  . ARG A 52  ? 1.0869 1.0767 0.9027 -0.1143 -0.1254 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA  
440  C  C   . ARG A 52  ? 1.1523 1.1169 0.9275 -0.1283 -0.1050 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C   
441  O  O   . ARG A 52  ? 1.1622 1.1552 0.9144 -0.1355 -0.1041 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O   
442  C  CB  . ARG A 52  ? 1.0747 1.0989 0.8827 -0.1385 -0.1475 -0.1437 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB  
443  C  CG  . ARG A 52  ? 1.0482 1.1307 0.8540 -0.1417 -0.1644 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG  
444  C  CD  . ARG A 52  ? 1.0082 1.1289 0.8377 -0.1450 -0.1875 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD  
445  N  NE  . ARG A 52  ? 0.9842 1.1573 0.8199 -0.1408 -0.2032 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE  
446  C  CZ  . ARG A 52  ? 0.9452 1.1538 0.8112 -0.1325 -0.2206 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ  
447  N  NH1 . ARG A 52  ? 0.9342 1.1849 0.8055 -0.1270 -0.2330 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1 
448  N  NH2 . ARG A 52  ? 0.9226 1.1233 0.8133 -0.1290 -0.2242 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2 
449  N  N   . GLN A 53  ? 1.4467 1.3556 1.2119 -0.1315 -0.0874 -0.1985 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A N   
450  C  CA  . GLN A 53  ? 1.5197 1.3945 1.2472 -0.1430 -0.0637 -0.2300 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CA  
451  C  C   . GLN A 53  ? 1.5294 1.3830 1.2744 -0.1122 -0.0397 -0.2322 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A C   
452  O  O   . GLN A 53  ? 1.5597 1.4200 1.2813 -0.1138 -0.0239 -0.2462 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A O   
453  C  CB  . GLN A 53  ? 1.5819 1.4011 1.2911 -0.1630 -0.0541 -0.2534 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CB  
454  C  CG  . GLN A 53  ? 1.6691 1.4412 1.3410 -0.1731 -0.0258 -0.2903 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CG  
455  C  CD  . GLN A 53  ? 1.7368 1.4395 1.4007 -0.1856 -0.0119 -0.3108 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CD  
456  O  OE1 . GLN A 53  ? 1.7161 1.4012 1.4077 -0.1792 -0.0199 -0.2932 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A OE1 
457  N  NE2 . GLN A 53  ? 1.8246 1.4853 1.4489 -0.2043 0.0104  -0.3485 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A NE2 
458  N  N   . LEU A 54  ? 1.1400 0.9719 0.9264 -0.0843 -0.0370 -0.2176 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   
459  C  CA  . LEU A 54  ? 1.1110 0.9277 0.9233 -0.0526 -0.0160 -0.2176 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  
460  C  C   . LEU A 54  ? 1.0732 0.9417 0.8979 -0.0422 -0.0175 -0.2043 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   
461  O  O   . LEU A 54  ? 1.0898 0.9547 0.9164 -0.0293 0.0054  -0.2145 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   
462  C  CB  . LEU A 54  ? 1.0464 0.8426 0.9029 -0.0251 -0.0200 -0.1988 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  
463  C  CG  . LEU A 54  ? 1.0880 0.8221 0.9369 -0.0286 -0.0117 -0.2087 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  
464  C  CD1 . LEU A 54  ? 1.0276 0.7482 0.9192 0.0027  -0.0161 -0.1854 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 
465  C  CD2 . LEU A 54  ? 1.1740 0.8561 0.9964 -0.0321 0.0194  -0.2413 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 
466  N  N   . VAL A 55  ? 0.8544 0.7698 0.6893 -0.0477 -0.0428 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A N   
467  C  CA  . VAL A 55  ? 0.8230 0.7845 0.6695 -0.0406 -0.0454 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CA  
468  C  C   . VAL A 55  ? 0.9018 0.8782 0.7004 -0.0618 -0.0356 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A C   
469  O  O   . VAL A 55  ? 0.9099 0.8988 0.7076 -0.0537 -0.0179 -0.1811 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A O   
470  C  CB  . VAL A 55  ? 0.7625 0.7643 0.6322 -0.0406 -0.0742 -0.1375 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CB  
471  C  CG1 . VAL A 55  ? 0.7524 0.7969 0.6233 -0.0405 -0.0765 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CG1 
472  C  CG2 . VAL A 55  ? 0.6839 0.6791 0.6012 -0.0169 -0.0820 -0.1227 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CG2 
473  N  N   . GLU A 56  ? 1.3599 1.3381 1.1183 -0.0901 -0.0471 -0.1902 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A N   
474  C  CA  . GLU A 56  ? 1.4031 1.4007 1.1097 -0.1134 -0.0424 -0.2034 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CA  
475  C  C   . GLU A 56  ? 1.4770 1.4361 1.1528 -0.1157 -0.0095 -0.2372 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A C   
476  O  O   . GLU A 56  ? 1.5146 1.4902 1.1525 -0.1260 0.0033  -0.2474 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A O   
477  C  CB  . GLU A 56  ? 1.4125 1.4261 1.0878 -0.1441 -0.0657 -0.2073 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CB  
478  C  CG  . GLU A 56  ? 1.4444 1.4970 1.0698 -0.1674 -0.0715 -0.2102 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CG  
479  C  CD  . GLU A 56  ? 1.5278 1.5521 1.0992 -0.1867 -0.0479 -0.2488 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CD  
480  O  OE1 . GLU A 56  ? 1.5656 1.5366 1.1360 -0.1882 -0.0315 -0.2756 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE1 
481  O  OE2 . GLU A 56  ? 1.5619 1.6154 1.0897 -0.2003 -0.0450 -0.2524 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE2 
482  N  N   . LYS A 57  ? 1.1380 1.0445 0.8292 -0.1050 0.0054  -0.2539 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N   
483  C  CA  . LYS A 57  ? 1.2150 1.0772 0.8838 -0.1025 0.0396  -0.2874 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA  
484  C  C   . LYS A 57  ? 1.1958 1.0559 0.9071 -0.0671 0.0620  -0.2798 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C   
485  O  O   . LYS A 57  ? 1.2415 1.0716 0.9430 -0.0583 0.0939  -0.3048 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O   
486  C  CB  . LYS A 57  ? 1.2646 1.0650 0.9271 -0.1101 0.0461  -0.3099 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB  
487  C  CG  . LYS A 57  ? 1.2891 1.0897 0.9091 -0.1497 0.0281  -0.3239 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG  
488  C  CD  . LYS A 57  ? 1.3578 1.1637 0.9148 -0.1778 0.0409  -0.3558 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD  
489  C  CE  . LYS A 57  ? 1.3910 1.1967 0.9080 -0.2195 0.0230  -0.3737 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE  
490  N  NZ  . LYS A 57  ? 1.4700 1.2768 0.9209 -0.2489 0.0360  -0.4101 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ  
491  N  N   . GLY A 58  ? 1.3580 1.2517 1.1182 -0.0472 0.0456  -0.2468 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A N   
492  C  CA  . GLY A 58  ? 1.3019 1.2029 1.1102 -0.0153 0.0621  -0.2369 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A CA  
493  C  C   . GLY A 58  ? 1.3068 1.2514 1.1097 -0.0157 0.0737  -0.2298 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A C   
494  O  O   . GLY A 58  ? 1.3501 1.3212 1.1111 -0.0393 0.0655  -0.2277 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A O   
495  N  N   . PRO A 59  ? 1.0908 1.0456 0.9374 0.0103  0.0929  -0.2246 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N   
496  C  CA  . PRO A 59  ? 1.0932 1.0887 0.9427 0.0116  0.1088  -0.2165 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA  
497  C  C   . PRO A 59  ? 1.0310 1.0727 0.9035 0.0079  0.0830  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C   
498  O  O   . PRO A 59  ? 1.0273 1.1024 0.9116 0.0099  0.0948  -0.1694 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O   
499  C  CB  . PRO A 59  ? 1.0642 1.0548 0.9668 0.0429  0.1348  -0.2214 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB  
500  C  CG  . PRO A 59  ? 1.0741 1.0119 0.9850 0.0563  0.1380  -0.2383 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG  
501  C  CD  . PRO A 59  ? 1.0550 0.9811 0.9500 0.0401  0.1036  -0.2278 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD  
502  N  N   . GLN A 60  ? 0.9428 0.9848 0.8223 0.0024  0.0505  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A N   
503  C  CA  . GLN A 60  ? 0.8856 0.9650 0.7897 0.0009  0.0266  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CA  
504  C  C   . GLN A 60  ? 0.9340 1.0337 0.7900 -0.0242 0.0113  -0.1258 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A C   
505  O  O   . GLN A 60  ? 0.9510 1.0431 0.7848 -0.0373 -0.0097 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A O   
506  C  CB  . GLN A 60  ? 0.8117 0.8846 0.7572 0.0130  0.0011  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CB  
507  C  CG  . GLN A 60  ? 0.7593 0.8649 0.7281 0.0108  -0.0236 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CG  
508  C  CD  . GLN A 60  ? 0.7295 0.8643 0.7332 0.0192  -0.0126 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CD  
509  O  OE1 . GLN A 60  ? 0.7027 0.8384 0.7439 0.0361  0.0032  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A OE1 
510  N  NE2 . GLN A 60  ? 0.7387 0.8986 0.7328 0.0074  -0.0209 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A NE2 
511  N  N   . TYR A 61  ? 1.0898 1.2180 0.9313 -0.0307 0.0220  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A N   
512  C  CA  . TYR A 61  ? 1.1196 1.2721 0.9168 -0.0517 0.0070  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CA  
513  C  C   . TYR A 61  ? 1.0784 1.2610 0.9087 -0.0468 -0.0078 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A C   
514  O  O   . TYR A 61  ? 1.0193 1.2031 0.9057 -0.0301 -0.0084 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A O   
515  C  CB  . TYR A 61  ? 1.1857 1.3449 0.9259 -0.0665 0.0316  -0.1141 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CB  
516  C  CG  . TYR A 61  ? 1.2399 1.3656 0.9409 -0.0743 0.0485  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CG  
517  C  CD1 . TYR A 61  ? 1.2659 1.3661 0.9856 -0.0585 0.0797  -0.1767 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CD1 
518  C  CD2 . TYR A 61  ? 1.2705 1.3904 0.9184 -0.0978 0.0337  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CD2 
519  C  CE1 . TYR A 61  ? 1.3252 1.3878 1.0100 -0.0646 0.0975  -0.2140 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CE1 
520  C  CE2 . TYR A 61  ? 1.3282 1.4124 0.9400 -0.1078 0.0503  -0.2069 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CE2 
521  C  CZ  . TYR A 61  ? 1.3574 1.4095 0.9870 -0.0905 0.0831  -0.2300 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A CZ  
522  O  OH  . TYR A 61  ? 1.4240 1.4340 1.0186 -0.0993 0.1020  -0.2697 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A OH  
523  N  N   . GLY A 62  ? 0.8143 1.0209 0.6096 -0.0617 -0.0202 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A N   
524  C  CA  . GLY A 62  ? 0.7730 1.0031 0.5946 -0.0577 -0.0309 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A CA  
525  C  C   . GLY A 62  ? 0.7013 0.9315 0.5620 -0.0497 -0.0603 0.0058  ? ? ? ? ? ? 78  GLY A C   
526  O  O   . GLY A 62  ? 0.6938 0.9120 0.5523 -0.0508 -0.0759 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A O   
527  N  N   . THR A 63  ? 0.8676 1.1099 0.7642 -0.0424 -0.0658 0.0334  ? ? ? ? ? ? 79  THR A N   
528  C  CA  . THR A 63  ? 0.8063 1.0494 0.7396 -0.0342 -0.0913 0.0487  ? ? ? ? ? ? 79  THR A CA  
529  C  C   . THR A 63  ? 0.7681 0.9925 0.7398 -0.0220 -0.0967 0.0300  ? ? ? ? ? ? 79  THR A C   
530  O  O   . THR A 63  ? 0.7453 0.9661 0.7211 -0.0208 -0.1170 0.0279  ? ? ? ? ? ? 79  THR A O   
531  C  CB  . THR A 63  ? 0.7751 1.0270 0.7434 -0.0285 -0.0907 0.0779  ? ? ? ? ? ? 79  THR A CB  
532  O  OG1 . THR A 63  ? 0.7591 1.0047 0.7686 -0.0208 -0.0720 0.0707  ? ? ? ? ? ? 79  THR A OG1 
533  C  CG2 . THR A 63  ? 0.8189 1.0879 0.7483 -0.0394 -0.0840 0.1015  ? ? ? ? ? ? 79  THR A CG2 
534  N  N   . VAL A 64  ? 0.5096 0.7254 0.5102 -0.0128 -0.0784 0.0183  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A N   
535  C  CA  . VAL A 64  ? 0.4788 0.6794 0.5149 0.0005  -0.0832 0.0033  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CA  
536  C  C   . VAL A 64  ? 0.4894 0.6714 0.4956 -0.0034 -0.0907 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 80  VAL A C   
537  O  O   . VAL A 64  ? 0.4627 0.6345 0.4880 0.0036  -0.1055 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 80  VAL A O   
538  C  CB  . VAL A 64  ? 0.4815 0.6805 0.5479 0.0112  -0.0604 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CB  
539  C  CG1 . VAL A 64  ? 0.4580 0.6421 0.5546 0.0261  -0.0670 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG1 
540  C  CG2 . VAL A 64  ? 0.4680 0.6864 0.5729 0.0127  -0.0541 0.0101  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG2 
541  N  N   . GLU A 65  ? 0.7470 0.9243 0.7046 -0.0163 -0.0796 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A N   
542  C  CA  . GLU A 65  ? 0.7810 0.9390 0.7067 -0.0252 -0.0854 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CA  
543  C  C   . GLU A 65  ? 0.7671 0.9370 0.6891 -0.0328 -0.1132 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A C   
544  O  O   . GLU A 65  ? 0.7557 0.9109 0.6851 -0.0317 -0.1239 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A O   
545  C  CB  . GLU A 65  ? 0.8643 1.0186 0.7347 -0.0417 -0.0691 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CB  
546  C  CG  . GLU A 65  ? 0.8879 1.0225 0.7223 -0.0567 -0.0757 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CG  
547  C  CD  . GLU A 65  ? 0.9473 1.0853 0.7210 -0.0781 -0.0647 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CD  
548  O  OE1 . GLU A 65  ? 0.9786 1.0966 0.7206 -0.0933 -0.0654 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1 
549  O  OE2 . GLU A 65  ? 0.9672 1.1276 0.7234 -0.0811 -0.0548 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2 
550  N  N   . LYS A 66  ? 1.0883 1.2855 0.9999 -0.0396 -0.1238 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   
551  C  CA  . LYS A 66  ? 1.0584 1.2732 0.9725 -0.0437 -0.1493 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  
552  C  C   . LYS A 66  ? 0.9959 1.2046 0.9587 -0.0281 -0.1607 0.0061  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   
553  O  O   . LYS A 66  ? 0.9826 1.1898 0.9487 -0.0301 -0.1747 0.0018  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   
554  C  CB  . LYS A 66  ? 1.0570 1.3017 0.9594 -0.0479 -0.1572 0.0265  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  
555  C  CG  . LYS A 66  ? 1.1203 1.3822 0.9656 -0.0676 -0.1575 0.0233  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  
556  C  CD  . LYS A 66  ? 1.1750 1.4261 0.9905 -0.0730 -0.1308 0.0093  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  
557  C  CE  . LYS A 66  ? 1.2427 1.5156 0.9967 -0.0933 -0.1317 0.0086  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  
558  N  NZ  . LYS A 66  ? 1.2996 1.5649 1.0226 -0.0979 -0.1028 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  
559  N  N   . ALA A 67  ? 0.7363 0.9432 0.7357 -0.0143 -0.1539 0.0151  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   
560  C  CA  . ALA A 67  ? 0.6840 0.8864 0.7272 -0.0004 -0.1640 0.0184  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  
561  C  C   . ALA A 67  ? 0.6832 0.8651 0.7289 0.0034  -0.1647 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   
562  O  O   . ALA A 67  ? 0.6534 0.8347 0.7136 0.0076  -0.1787 0.0005  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   
563  C  CB  . ALA A 67  ? 0.6598 0.8632 0.7398 0.0099  -0.1542 0.0257  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  
564  N  N   . TRP A 68  ? 0.6513 0.8153 0.6823 0.0027  -0.1479 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A N   
565  C  CA  . TRP A 68  ? 0.6403 0.7790 0.6705 0.0069  -0.1461 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CA  
566  C  C   . TRP A 68  ? 0.6726 0.8076 0.6758 -0.0074 -0.1585 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A C   
567  O  O   . TRP A 68  ? 0.6407 0.7727 0.6576 -0.0038 -0.1708 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A O   
568  C  CB  . TRP A 68  ? 0.6722 0.7899 0.6879 0.0085  -0.1232 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CB  
569  C  CG  . TRP A 68  ? 0.6621 0.7488 0.6834 0.0175  -0.1189 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CG  
570  C  CD1 . TRP A 68  ? 0.6504 0.7239 0.6711 0.0164  -0.1323 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD1 
571  C  CD2 . TRP A 68  ? 0.6700 0.7343 0.6987 0.0301  -0.0984 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD2 
572  N  NE1 . TRP A 68  ? 0.6518 0.6932 0.6771 0.0273  -0.1223 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A NE1 
573  C  CE2 . TRP A 68  ? 0.6642 0.6990 0.6960 0.0373  -0.1018 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE2 
574  C  CE3 . TRP A 68  ? 0.6854 0.7523 0.7197 0.0370  -0.0761 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE3 
575  C  CZ2 . TRP A 68  ? 0.6748 0.6808 0.7166 0.0532  -0.0850 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ2 
576  C  CZ3 . TRP A 68  ? 0.6934 0.7353 0.7400 0.0529  -0.0585 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ3 
577  C  CH2 . TRP A 68  ? 0.6890 0.6996 0.7398 0.0619  -0.0636 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CH2 
578  N  N   . ILE A 69  ? 0.6401 0.7782 0.6040 -0.0253 -0.1549 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A N   
579  C  CA  . ILE A 69  ? 0.6815 0.8224 0.6199 -0.0434 -0.1667 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CA  
580  C  C   . ILE A 69  ? 0.6265 0.7938 0.5869 -0.0412 -0.1879 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A C   
581  O  O   . ILE A 69  ? 0.6297 0.7968 0.5870 -0.0498 -0.1973 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A O   
582  C  CB  . ILE A 69  ? 0.7236 0.8776 0.6177 -0.0643 -0.1639 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CB  
583  C  CG1 . ILE A 69  ? 0.7681 0.8896 0.6345 -0.0693 -0.1407 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CG1 
584  C  CG2 . ILE A 69  ? 0.7302 0.9017 0.6057 -0.0843 -0.1814 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CG2 
585  C  CD1 . ILE A 69  ? 0.8164 0.9482 0.6319 -0.0928 -0.1370 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CD1 
586  N  N   . ALA A 70  ? 0.8259 1.0145 0.8102 -0.0297 -0.1935 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   
587  C  CA  . ALA A 70  ? 0.7792 0.9909 0.7875 -0.0243 -0.2108 0.0024  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  
588  C  C   . ALA A 70  ? 0.7561 0.9553 0.7839 -0.0175 -0.2157 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   
589  O  O   . ALA A 70  ? 0.7328 0.9497 0.7709 -0.0185 -0.2281 0.0032  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   
590  C  CB  . ALA A 70  ? 0.7434 0.9666 0.7790 -0.0105 -0.2113 0.0201  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  
591  N  N   . VAL A 71  ? 0.5316 0.7024 0.5647 -0.0097 -0.2052 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   
592  C  CA  . VAL A 71  ? 0.4947 0.6515 0.5406 -0.0030 -0.2088 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  
593  C  C   . VAL A 71  ? 0.5352 0.6831 0.5566 -0.0201 -0.2103 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   
594  O  O   . VAL A 71  ? 0.5231 0.6804 0.5520 -0.0221 -0.2192 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   
595  C  CB  . VAL A 71  ? 0.4633 0.5945 0.5214 0.0114  -0.1983 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  
596  C  CG1 . VAL A 71  ? 0.4398 0.5557 0.5034 0.0173  -0.2026 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 
597  C  CG2 . VAL A 71  ? 0.4223 0.5668 0.5107 0.0256  -0.1980 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 
598  N  N   . MET A 72  ? 0.7625 0.8923 0.7547 -0.0337 -0.2001 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 88  MET A N   
599  C  CA  . MET A 72  ? 0.8129 0.9320 0.7808 -0.0548 -0.2003 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 88  MET A CA  
600  C  C   . MET A 72  ? 0.8103 0.9691 0.7819 -0.0670 -0.2166 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 88  MET A C   
601  O  O   . MET A 72  ? 0.8162 0.9749 0.7878 -0.0775 -0.2206 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 88  MET A O   
602  C  CB  . MET A 72  ? 0.8718 0.9731 0.8047 -0.0712 -0.1882 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 88  MET A CB  
603  C  CG  . MET A 72  ? 0.8864 0.9382 0.8117 -0.0644 -0.1689 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 88  MET A CG  
604  S  SD  . MET A 72  ? 0.8474 0.8937 0.7900 -0.0393 -0.1549 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 88  MET A SD  
605  C  CE  . MET A 72  ? 0.7590 0.8126 0.7462 -0.0138 -0.1652 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 88  MET A CE  
606  N  N   . SER A 73  ? 0.9410 1.1344 0.9176 -0.0647 -0.2252 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 89  SER A N   
607  C  CA  . SER A 73  ? 0.9182 1.1546 0.9034 -0.0721 -0.2412 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 89  SER A CA  
608  C  C   . SER A 73  ? 0.8726 1.1185 0.8892 -0.0597 -0.2473 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 89  SER A C   
609  O  O   . SER A 73  ? 0.8730 1.1400 0.8940 -0.0707 -0.2544 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 89  SER A O   
610  C  CB  . SER A 73  ? 0.9002 1.1672 0.8880 -0.0661 -0.2482 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 89  SER A CB  
611  O  OG  . SER A 73  ? 0.9490 1.2137 0.9016 -0.0805 -0.2430 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 89  SER A OG  
612  N  N   . GLU A 74  ? 0.9792 1.2121 1.0177 -0.0380 -0.2440 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A N   
613  C  CA  . GLU A 74  ? 0.9431 1.1832 1.0070 -0.0258 -0.2485 0.0011  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CA  
614  C  C   . GLU A 74  ? 0.9676 1.1870 1.0209 -0.0344 -0.2436 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A C   
615  O  O   . GLU A 74  ? 0.9541 1.1887 1.0182 -0.0351 -0.2473 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A O   
616  C  CB  . GLU A 74  ? 0.9107 1.1397 0.9966 -0.0042 -0.2462 0.0049  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CB  
617  C  CG  . GLU A 74  ? 0.9086 1.1042 0.9915 0.0031  -0.2382 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CG  
618  C  CD  . GLU A 74  ? 0.8784 1.0715 0.9693 0.0091  -0.2409 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CD  
619  O  OE1 . GLU A 74  ? 0.8684 1.0859 0.9731 0.0114  -0.2474 0.0010  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE1 
620  O  OE2 . GLU A 74  ? 0.8694 1.0367 0.9524 0.0126  -0.2359 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE2 
621  N  N   . ALA A 75  ? 0.6949 0.8784 0.7272 -0.0405 -0.2335 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   
622  C  CA  . ALA A 75  ? 0.7089 0.8643 0.7287 -0.0491 -0.2269 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  
623  C  C   . ALA A 75  ? 0.7603 0.9312 0.7678 -0.0753 -0.2296 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   
624  O  O   . ALA A 75  ? 0.7734 0.9322 0.7769 -0.0848 -0.2259 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   
625  C  CB  . ALA A 75  ? 0.7221 0.8325 0.7251 -0.0470 -0.2140 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  
626  N  N   . GLU A 76  ? 1.0855 1.2856 1.0871 -0.0879 -0.2364 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   
627  C  CA  . GLU A 76  ? 1.1127 1.3378 1.1060 -0.1148 -0.2420 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  
628  C  C   . GLU A 76  ? 1.0653 1.3418 1.0871 -0.1109 -0.2537 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   
629  O  O   . GLU A 76  ? 1.0742 1.3652 1.1023 -0.1252 -0.2539 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   
630  C  CB  . GLU A 76  ? 1.1413 1.3778 1.1110 -0.1319 -0.2454 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  
631  C  CG  . GLU A 76  ? 1.1777 1.3635 1.1161 -0.1408 -0.2307 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  
632  C  CD  . GLU A 76  ? 1.2056 1.4047 1.1163 -0.1563 -0.2330 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  
633  O  OE1 . GLU A 76  ? 1.1922 1.4386 1.1094 -0.1540 -0.2468 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 
634  O  OE2 . GLU A 76  ? 1.2466 1.4082 1.1278 -0.1702 -0.2204 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 
635  N  N   . ARG A 77  ? 1.6859 1.9890 1.7269 -0.0912 -0.2615 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   
636  C  CA  . ARG A 77  ? 1.6452 1.9950 1.7170 -0.0825 -0.2709 0.0042  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  
637  C  C   . ARG A 77  ? 1.6255 1.9677 1.7135 -0.0722 -0.2646 0.0052  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   
638  O  O   . ARG A 77  ? 1.6100 1.9885 1.7192 -0.0729 -0.2677 0.0105  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   
639  C  CB  . ARG A 77  ? 1.6100 1.9778 1.6988 -0.0611 -0.2779 0.0174  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  
640  C  CG  . ARG A 77  ? 1.6296 2.0211 1.7038 -0.0715 -0.2869 0.0222  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  
641  C  CD  . ARG A 77  ? 1.5994 2.0087 1.6929 -0.0496 -0.2932 0.0404  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  
642  N  NE  . ARG A 77  ? 1.5863 1.9560 1.6783 -0.0338 -0.2835 0.0396  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  
643  C  CZ  . ARG A 77  ? 1.6045 1.9571 1.6742 -0.0367 -0.2792 0.0390  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  
644  N  NH1 . ARG A 77  ? 1.6399 2.0092 1.6817 -0.0548 -0.2840 0.0380  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 
645  N  NH2 . ARG A 77  ? 1.5906 1.9126 1.6659 -0.0226 -0.2697 0.0384  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 
646  N  N   . VAL A 78  ? 0.8228 1.1591 0.8907 0.0828  0.1267  0.0159  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A N   
647  C  CA  . VAL A 78  ? 0.7934 1.1463 0.8898 0.0906  0.1133  0.0239  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CA  
648  C  C   . VAL A 78  ? 0.8190 1.1705 0.9061 0.0782  0.1116  0.0208  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A C   
649  O  O   . VAL A 78  ? 0.7986 1.1751 0.8852 0.0777  0.0941  0.0252  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A O   
650  C  CB  . VAL A 78  ? 0.7820 1.1264 0.9186 0.1021  0.1214  0.0298  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CB  
651  C  CG1 . VAL A 78  ? 0.7574 1.1182 0.9200 0.1060  0.1113  0.0386  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CG1 
652  C  CG2 . VAL A 78  ? 0.7506 1.1048 0.8979 0.1110  0.1186  0.0327  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CG2 
653  N  N   . SER A 79  ? 0.7695 1.0874 0.8470 0.0675  0.1333  0.0126  ? ? ? ? ? ? 95  SER A N   
654  C  CA  . SER A 79  ? 0.7992 1.1054 0.8600 0.0514  0.1392  0.0065  ? ? ? ? ? ? 95  SER A CA  
655  C  C   . SER A 79  ? 0.7962 1.1346 0.8232 0.0346  0.1211  0.0019  ? ? ? ? ? ? 95  SER A C   
656  O  O   . SER A 79  ? 0.7894 1.1407 0.8127 0.0269  0.1120  0.0021  ? ? ? ? ? ? 95  SER A O   
657  C  CB  . SER A 79  ? 0.8443 1.1009 0.8855 0.0373  0.1725  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 95  SER A CB  
658  O  OG  . SER A 79  ? 0.8762 1.1163 0.8899 0.0152  0.1826  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 95  SER A OG  
659  N  N   . GLU A 80  ? 1.0506 1.4061 1.0544 0.0300  0.1167  0.0001  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N   
660  C  CA  . GLU A 80  ? 1.0485 1.4467 1.0221 0.0163  0.1002  0.0012  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA  
661  C  C   . GLU A 80  ? 0.9940 1.4301 0.9871 0.0329  0.0764  0.0157  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C   
662  O  O   . GLU A 80  ? 0.9937 1.4632 0.9718 0.0220  0.0633  0.0182  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O   
663  C  CB  . GLU A 80  ? 1.0532 1.4664 1.0034 0.0146  0.1020  0.0026  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB  
664  C  CG  . GLU A 80  ? 1.0664 1.5314 0.9815 -0.0033 0.0891  0.0063  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG  
665  C  CD  . GLU A 80  ? 1.0826 1.5623 0.9719 -0.0068 0.0944  0.0087  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD  
666  O  OE1 . GLU A 80  ? 1.0966 1.6290 0.9576 -0.0210 0.0843  0.0158  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1 
667  O  OE2 . GLU A 80  ? 1.0821 1.5252 0.9801 0.0045  0.1089  0.0053  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2 
668  N  N   . LEU A 81  ? 0.7189 1.1500 0.7438 0.0569  0.0726  0.0247  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A N   
669  C  CA  . LEU A 81  ? 0.6876 1.1458 0.7287 0.0714  0.0546  0.0369  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CA  
670  C  C   . LEU A 81  ? 0.6778 1.1364 0.7326 0.0666  0.0473  0.0361  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A C   
671  O  O   . LEU A 81  ? 0.6667 1.1537 0.7156 0.0647  0.0328  0.0416  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A O   
672  C  CB  . LEU A 81  ? 0.6690 1.1176 0.7348 0.0912  0.0564  0.0432  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CB  
673  C  CG  . LEU A 81  ? 0.6741 1.1279 0.7260 0.1018  0.0615  0.0490  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CG  
674  C  CD1 . LEU A 81  ? 0.6612 1.1008 0.7346 0.1156  0.0662  0.0519  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD1 
675  C  CD2 . LEU A 81  ? 0.6732 1.1639 0.7043 0.1057  0.0516  0.0614  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD2 
676  N  N   . HIS A 82  ? 0.6837 1.1119 0.7578 0.0665  0.0592  0.0315  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A N   
677  C  CA  . HIS A 82  ? 0.6782 1.1036 0.7665 0.0647  0.0559  0.0331  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CA  
678  C  C   . HIS A 82  ? 0.7021 1.1290 0.7598 0.0422  0.0578  0.0240  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A C   
679  O  O   . HIS A 82  ? 0.6958 1.1300 0.7575 0.0389  0.0505  0.0257  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A O   
680  C  CB  . HIS A 82  ? 0.6855 1.0808 0.8013 0.0728  0.0731  0.0353  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CB  
681  C  CG  . HIS A 82  ? 0.6588 1.0660 0.8089 0.0909  0.0673  0.0461  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CG  
682  N  ND1 . HIS A 82  ? 0.6313 1.0630 0.8037 0.0989  0.0510  0.0561  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A ND1 
683  C  CD2 . HIS A 82  ? 0.6587 1.0586 0.8219 0.0987  0.0763  0.0475  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CD2 
684  C  CE1 . HIS A 82  ? 0.6173 1.0585 0.8133 0.1080  0.0503  0.0623  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A CE1 
685  N  NE2 . HIS A 82  ? 0.6326 1.0553 0.8246 0.1086  0.0654  0.0574  ? ? ? ? ? ? 98  HIS A NE2 
686  N  N   . LEU A 83  ? 0.9028 1.3245 0.9278 0.0238  0.0682  0.0135  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   
687  C  CA  . LEU A 83  ? 0.9461 1.3769 0.9355 -0.0053 0.0701  0.0028  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  
688  C  C   . LEU A 83  ? 0.9116 1.4001 0.8917 -0.0065 0.0450  0.0121  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   
689  O  O   . LEU A 83  ? 0.9304 1.4385 0.8935 -0.0257 0.0393  0.0081  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   
690  C  CB  . LEU A 83  ? 1.0021 1.4137 0.9554 -0.0294 0.0899  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  
691  C  CG  . LEU A 83  ? 1.0326 1.3799 0.9860 -0.0346 0.1227  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  
692  C  CD1 . LEU A 83  ? 1.0781 1.4043 0.9921 -0.0598 0.1434  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 
693  C  CD2 . LEU A 83  ? 1.0539 1.3749 1.0029 -0.0470 0.1357  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 
694  N  N   . GLU A 84  ? 1.2800 1.7945 1.2709 0.0146  0.0331  0.0258  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N   
695  C  CA  . GLU A 84  ? 1.2480 1.8151 1.2352 0.0214  0.0137  0.0405  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA  
696  C  C   . GLU A 84  ? 1.2195 1.7896 1.2307 0.0333  0.0018  0.0472  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C   
697  O  O   . GLU A 84  ? 1.2086 1.8172 1.2146 0.0318  -0.0117 0.0560  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O   
698  C  CB  . GLU A 84  ? 1.2181 1.8007 1.2092 0.0440  0.0122  0.0549  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB  
699  C  CG  . GLU A 84  ? 1.2440 1.8326 1.2094 0.0338  0.0219  0.0518  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG  
700  C  CD  . GLU A 84  ? 1.2191 1.8253 1.1863 0.0586  0.0224  0.0693  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD  
701  O  OE1 . GLU A 84  ? 1.2374 1.8460 1.1862 0.0546  0.0312  0.0688  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 
702  O  OE2 . GLU A 84  ? 1.1876 1.8013 1.1720 0.0815  0.0170  0.0836  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 
703  N  N   . VAL A 85  ? 0.6553 1.1890 0.6933 0.0449  0.0071  0.0447  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A N   
704  C  CA  . VAL A 85  ? 0.6326 1.1676 0.6928 0.0541  -0.0031 0.0504  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CA  
705  C  C   . VAL A 85  ? 0.6470 1.1780 0.6974 0.0351  -0.0019 0.0422  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A C   
706  O  O   . VAL A 85  ? 0.6345 1.1893 0.6850 0.0337  -0.0150 0.0472  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A O   
707  C  CB  . VAL A 85  ? 0.6198 1.1272 0.7113 0.0692  0.0022  0.0524  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CB  
708  C  CG1 . VAL A 85  ? 0.6015 1.1131 0.7132 0.0743  -0.0077 0.0581  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG1 
709  C  CG2 . VAL A 85  ? 0.6078 1.1185 0.7066 0.0846  0.0019  0.0589  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG2 
710  N  N   . LYS A 86  ? 0.8238 1.3204 0.8640 0.0202  0.0173  0.0295  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N   
711  C  CA  . LYS A 86  ? 0.8711 1.3531 0.8947 -0.0015 0.0265  0.0190  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  
712  C  C   . LYS A 86  ? 0.8759 1.4024 0.8715 -0.0226 0.0132  0.0168  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C   
713  O  O   . LYS A 86  ? 0.8759 1.4153 0.8717 -0.0286 0.0051  0.0177  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O   
714  C  CB  . LYS A 86  ? 0.9209 1.3551 0.9262 -0.0183 0.0563  0.0042  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  
715  C  CG  . LYS A 86  ? 0.9655 1.3813 0.9367 -0.0510 0.0727  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  
716  C  CD  . LYS A 86  ? 0.9958 1.4416 0.9235 -0.0846 0.0707  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  
717  C  CE  . LYS A 86  ? 1.0478 1.4758 0.9359 -0.1249 0.0892  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  
718  N  NZ  . LYS A 86  ? 1.0787 1.5497 0.9227 -0.1631 0.0847  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  
719  N  N   . ALA A 87  ? 0.9198 1.4749 0.8922 -0.0336 0.0109  0.0159  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N   
720  C  CA  . ALA A 87  ? 0.9255 1.5376 0.8722 -0.0542 -0.0021 0.0181  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA  
721  C  C   . ALA A 87  ? 0.8702 1.5257 0.8377 -0.0322 -0.0244 0.0380  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C   
722  O  O   . ALA A 87  ? 0.8747 1.5592 0.8354 -0.0450 -0.0335 0.0390  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O   
723  C  CB  . ALA A 87  ? 0.9380 1.5800 0.8600 -0.0652 -0.0008 0.0191  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB  
724  N  N   . SER A 88  ? 0.8851 1.5414 0.8756 -0.0005 -0.0301 0.0529  ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   
725  C  CA  . SER A 88  ? 0.8419 1.5293 0.8491 0.0216  -0.0450 0.0719  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  
726  C  C   . SER A 88  ? 0.8359 1.5094 0.8579 0.0215  -0.0509 0.0691  ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   
727  O  O   . SER A 88  ? 0.8232 1.5316 0.8452 0.0224  -0.0626 0.0789  ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   
728  C  CB  . SER A 88  ? 0.8089 1.4806 0.8345 0.0517  -0.0423 0.0833  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  
729  O  OG  . SER A 88  ? 0.8119 1.5055 0.8232 0.0563  -0.0376 0.0916  ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  
730  N  N   . LEU A 89  ? 0.6187 1.2435 0.6542 0.0218  -0.0418 0.0581  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   
731  C  CA  . LEU A 89  ? 0.6091 1.2192 0.6592 0.0232  -0.0456 0.0571  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  
732  C  C   . LEU A 89  ? 0.6292 1.2516 0.6579 -0.0034 -0.0451 0.0478  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   
733  O  O   . LEU A 89  ? 0.6164 1.2577 0.6495 -0.0028 -0.0560 0.0532  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   
734  C  CB  . LEU A 89  ? 0.6123 1.1749 0.6823 0.0310  -0.0331 0.0521  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  
735  C  CG  . LEU A 89  ? 0.5877 1.1435 0.6852 0.0550  -0.0372 0.0622  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  
736  C  CD1 . LEU A 89  ? 0.5944 1.1161 0.7123 0.0607  -0.0239 0.0605  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 
737  C  CD2 . LEU A 89  ? 0.5627 1.1376 0.6723 0.0659  -0.0527 0.0728  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 
738  N  N   . MET A 90  ? 0.6726 1.2822 0.6751 -0.0294 -0.0302 0.0326  ? ? ? ? ? ? 106 MET A N   
739  C  CA  . MET A 90  ? 0.7121 1.3252 0.6877 -0.0622 -0.0236 0.0190  ? ? ? ? ? ? 106 MET A CA  
740  C  C   . MET A 90  ? 0.7085 1.3905 0.6629 -0.0808 -0.0389 0.0240  ? ? ? ? ? ? 106 MET A C   
741  O  O   . MET A 90  ? 0.7277 1.4310 0.6708 -0.1000 -0.0432 0.0203  ? ? ? ? ? ? 106 MET A O   
742  C  CB  . MET A 90  ? 0.7687 1.3343 0.7187 -0.0875 0.0043  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CB  
743  C  CG  . MET A 90  ? 0.7682 1.2688 0.7396 -0.0694 0.0243  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CG  
744  S  SD  . MET A 90  ? 0.7624 1.2423 0.7520 -0.0606 0.0252  0.0015  ? ? ? ? ? ? 106 MET A SD  
745  C  CE  . MET A 90  ? 0.8154 1.2989 0.7579 -0.1079 0.0373  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CE  
746  N  N   . ASN A 91  ? 0.6885 1.4089 0.6383 -0.0743 -0.0460 0.0346  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A N   
747  C  CA  . ASN A 91  ? 0.6917 1.4889 0.6228 -0.0901 -0.0590 0.0449  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CA  
748  C  C   . ASN A 91  ? 0.6550 1.4989 0.6093 -0.0623 -0.0775 0.0705  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A C   
749  O  O   . ASN A 91  ? 0.6558 1.5667 0.6004 -0.0743 -0.0884 0.0819  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A O   
750  C  CB  . ASN A 91  ? 0.7051 1.5282 0.6199 -0.0941 -0.0562 0.0490  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CB  
751  C  CG  . ASN A 91  ? 0.7465 1.5204 0.6349 -0.1228 -0.0348 0.0234  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CG  
752  O  OD1 . ASN A 91  ? 0.7732 1.5011 0.6490 -0.1457 -0.0196 0.0026  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A OD1 
753  N  ND2 . ASN A 91  ? 0.7561 1.5355 0.6346 -0.1208 -0.0300 0.0256  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A ND2 
754  N  N   . GLU A 92  ? 0.9097 1.7198 0.8934 -0.0268 -0.0790 0.0801  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N   
755  C  CA  . GLU A 92  ? 0.8684 1.7097 0.8711 0.0004  -0.0905 0.1035  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA  
756  C  C   . GLU A 92  ? 0.8553 1.6593 0.8773 0.0101  -0.0933 0.0996  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C   
757  O  O   . GLU A 92  ? 0.8643 1.6862 0.8831 -0.0031 -0.0996 0.0979  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O   
758  C  CB  . GLU A 92  ? 0.8396 1.6792 0.8537 0.0326  -0.0868 0.1210  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB  
759  C  CG  . GLU A 92  ? 0.8523 1.7281 0.8485 0.0271  -0.0831 0.1278  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG  
760  C  CD  . GLU A 92  ? 0.8297 1.6991 0.8359 0.0610  -0.0755 0.1464  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD  
761  O  OE1 . GLU A 92  ? 0.8079 1.6810 0.8284 0.0878  -0.0748 0.1652  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 
762  O  OE2 . GLU A 92  ? 0.8398 1.6964 0.8372 0.0600  -0.0673 0.1417  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 
763  N  N   . ASP A 93  ? 0.8153 1.5715 0.8563 0.0311  -0.0887 0.0985  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   
764  C  CA  . ASP A 93  ? 0.8024 1.5283 0.8620 0.0412  -0.0920 0.0975  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  
765  C  C   . ASP A 93  ? 0.8299 1.5471 0.8835 0.0194  -0.0926 0.0846  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   
766  O  O   . ASP A 93  ? 0.8214 1.5507 0.8804 0.0211  -0.1006 0.0900  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   
767  C  CB  . ASP A 93  ? 0.7939 1.4723 0.8702 0.0544  -0.0848 0.0925  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  
768  C  CG  . ASP A 93  ? 0.7753 1.4549 0.8537 0.0723  -0.0803 0.1019  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  
769  O  OD1 . ASP A 93  ? 0.7674 1.4817 0.8370 0.0806  -0.0817 0.1162  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 
770  O  OD2 . ASP A 93  ? 0.7718 1.4194 0.8609 0.0789  -0.0734 0.0968  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 
771  N  N   . PHE A 94  ? 0.5888 1.2806 0.6292 -0.0013 -0.0805 0.0676  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A N   
772  C  CA  . PHE A 94  ? 0.6094 1.2820 0.6390 -0.0235 -0.0733 0.0538  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CA  
773  C  C   . PHE A 94  ? 0.6183 1.3405 0.6275 -0.0469 -0.0811 0.0533  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A C   
774  O  O   . PHE A 94  ? 0.6101 1.3403 0.6243 -0.0478 -0.0879 0.0560  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A O   
775  C  CB  . PHE A 94  ? 0.6450 1.2737 0.6594 -0.0413 -0.0512 0.0360  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CB  
776  C  CG  . PHE A 94  ? 0.6778 1.2766 0.6752 -0.0654 -0.0355 0.0210  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CG  
777  C  CD1 . PHE A 94  ? 0.6815 1.2318 0.6960 -0.0521 -0.0234 0.0214  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD1 
778  C  CD2 . PHE A 94  ? 0.7089 1.3303 0.6719 -0.1025 -0.0307 0.0076  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD2 
779  C  CE1 . PHE A 94  ? 0.7178 1.2340 0.7148 -0.0719 -0.0036 0.0092  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE1 
780  C  CE2 . PHE A 94  ? 0.7466 1.3333 0.6892 -0.1277 -0.0114 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE2 
781  C  CZ  . PHE A 94  ? 0.7521 1.2818 0.7115 -0.1106 0.0038  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CZ  
782  N  N   . GLU A 95  ? 0.9656 1.7258 0.9516 -0.0673 -0.0804 0.0507  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A N   
783  C  CA  . GLU A 95  ? 0.9828 1.8039 0.9479 -0.0946 -0.0881 0.0515  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CA  
784  C  C   . GLU A 95  ? 0.9353 1.8065 0.9199 -0.0724 -0.1062 0.0754  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A C   
785  O  O   . GLU A 95  ? 0.9457 1.8662 0.9206 -0.0908 -0.1136 0.0787  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A O   
786  C  CB  . GLU A 95  ? 1.0044 1.8705 0.9437 -0.1173 -0.0867 0.0501  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CB  
787  C  CG  . GLU A 95  ? 1.0717 1.8940 0.9797 -0.1530 -0.0651 0.0223  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CG  
788  C  CD  . GLU A 95  ? 1.1333 1.9457 1.0140 -0.1940 -0.0541 0.0015  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CD  
789  O  OE1 . GLU A 95  ? 1.1652 1.9051 1.0326 -0.2079 -0.0295 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE1 
790  O  OE2 . GLU A 95  ? 1.1326 2.0093 1.0051 -0.2119 -0.0673 0.0076  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE2 
791  N  N   . LYS A 96  ? 0.5865 1.4437 0.5966 -0.0345 -0.1106 0.0919  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   
792  C  CA  . LYS A 96  ? 0.5616 1.4525 0.5885 -0.0104 -0.1213 0.1149  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  
793  C  C   . LYS A 96  ? 0.5526 1.4138 0.5900 -0.0094 -0.1241 0.1092  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   
794  O  O   . LYS A 96  ? 0.5480 1.4463 0.5854 -0.0140 -0.1315 0.1174  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   
795  C  CB  . LYS A 96  ? 0.5444 1.4213 0.5879 0.0255  -0.1188 0.1317  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  
796  C  CG  . LYS A 96  ? 0.5282 1.4333 0.5844 0.0515  -0.1224 0.1570  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CG  
797  C  CD  . LYS A 96  ? 0.5224 1.4041 0.5878 0.0830  -0.1128 0.1709  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CD  
798  C  CE  . LYS A 96  ? 0.5161 1.4175 0.5898 0.1090  -0.1089 0.1968  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CE  
799  N  NZ  . LYS A 96  ? 0.5206 1.3921 0.5971 0.1371  -0.0929 0.2093  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A NZ  
800  N  N   . ILE A 97  ? 0.5849 1.3834 0.6322 -0.0027 -0.1177 0.0971  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N   
801  C  CA  . ILE A 97  ? 0.5872 1.3562 0.6444 -0.0008 -0.1193 0.0929  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA  
802  C  C   . ILE A 97  ? 0.6267 1.4046 0.6659 -0.0316 -0.1165 0.0795  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C   
803  O  O   . ILE A 97  ? 0.6234 1.4166 0.6654 -0.0331 -0.1232 0.0839  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O   
804  C  CB  . ILE A 97  ? 0.5908 1.3007 0.6614 0.0095  -0.1114 0.0849  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB  
805  C  CG1 . ILE A 97  ? 0.5559 1.2579 0.6424 0.0352  -0.1137 0.0962  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 
806  C  CG2 . ILE A 97  ? 0.5985 1.2842 0.6780 0.0106  -0.1125 0.0830  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 
807  C  CD1 . ILE A 97  ? 0.5573 1.2157 0.6592 0.0438  -0.1075 0.0915  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 
808  N  N   . LYS A 98  ? 0.5968 1.3617 0.6146 -0.0582 -0.1039 0.0620  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A N   
809  C  CA  . LYS A 98  ? 0.6285 1.3962 0.6211 -0.0945 -0.0954 0.0453  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CA  
810  C  C   . LYS A 98  ? 0.6223 1.4646 0.6074 -0.1083 -0.1098 0.0551  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A C   
811  O  O   . LYS A 98  ? 0.6271 1.4765 0.6081 -0.1213 -0.1112 0.0515  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A O   
812  C  CB  . LYS A 98  ? 0.6698 1.4164 0.6336 -0.1247 -0.0764 0.0251  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CB  
813  C  CG  . LYS A 98  ? 0.7138 1.4591 0.6430 -0.1699 -0.0622 0.0040  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CG  
814  C  CD  . LYS A 98  ? 0.7625 1.4820 0.6572 -0.2033 -0.0392 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CD  
815  C  CE  . LYS A 98  ? 0.8161 1.5272 0.6696 -0.2542 -0.0197 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CE  
816  N  NZ  . LYS A 98  ? 0.8730 1.5544 0.6855 -0.2925 0.0071  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A NZ  
817  N  N   . ASN A 99  ? 0.8937 1.7945 0.8781 -0.1039 -0.1192 0.0700  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N   
818  C  CA  . ASN A 99  ? 0.8810 1.8664 0.8625 -0.1124 -0.1324 0.0868  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA  
819  C  C   . ASN A 99  ? 0.8455 1.8400 0.8504 -0.0868 -0.1421 0.1043  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C   
820  O  O   . ASN A 99  ? 0.8563 1.8894 0.8562 -0.1043 -0.1472 0.1057  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O   
821  C  CB  . ASN A 99  ? 0.8566 1.8999 0.8401 -0.0995 -0.1386 0.1077  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB  
822  C  CG  . ASN A 99  ? 0.8463 1.9899 0.8287 -0.1067 -0.1506 0.1311  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG  
823  O  OD1 . ASN A 99  ? 0.8615 2.0346 0.8386 -0.1277 -0.1550 0.1281  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 
824  N  ND2 . ASN A 99  ? 0.8228 2.0224 0.8109 -0.0881 -0.1546 0.1569  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 
825  N  N   . TRP A 100 ? 0.7744 1.7323 0.8028 -0.0483 -0.1431 0.1165  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A N   
826  C  CA  . TRP A 100 ? 0.7464 1.7038 0.7940 -0.0238 -0.1490 0.1323  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CA  
827  C  C   . TRP A 100 ? 0.7672 1.6878 0.8126 -0.0382 -0.1478 0.1161  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A C   
828  O  O   . TRP A 100 ? 0.7609 1.7061 0.8113 -0.0372 -0.1536 0.1248  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A O   
829  C  CB  . TRP A 100 ? 0.7159 1.6313 0.7814 0.0124  -0.1461 0.1427  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CB  
830  C  CG  . TRP A 100 ? 0.6957 1.6051 0.7756 0.0352  -0.1483 0.1579  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CG  
831  C  CD1 . TRP A 100 ? 0.6778 1.6221 0.7655 0.0591  -0.1466 0.1843  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CD1 
832  C  CD2 . TRP A 100 ? 0.6982 1.5624 0.7845 0.0367  -0.1495 0.1489  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CD2 
833  N  NE1 . TRP A 100 ? 0.6719 1.5904 0.7680 0.0729  -0.1454 0.1898  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A NE1 
834  C  CE2 . TRP A 100 ? 0.6819 1.5542 0.7774 0.0585  -0.1493 0.1679  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CE2 
835  C  CE3 . TRP A 100 ? 0.7173 1.5352 0.8020 0.0230  -0.1483 0.1288  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CE3 
836  C  CZ2 . TRP A 100 ? 0.6827 1.5198 0.7835 0.0632  -0.1504 0.1648  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CZ2 
837  C  CZ3 . TRP A 100 ? 0.7151 1.5034 0.8080 0.0307  -0.1504 0.1290  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CZ3 
838  C  CH2 . TRP A 100 ? 0.6970 1.4958 0.7970 0.0487  -0.1528 0.1456  ? ? ? ? ? ? 116 TRP A CH2 
839  N  N   . GLN A 101 ? 0.6314 1.4926 0.6699 -0.0496 -0.1379 0.0946  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A N   
840  C  CA  . GLN A 101 ? 0.6562 1.4730 0.6938 -0.0577 -0.1324 0.0817  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CA  
841  C  C   . GLN A 101 ? 0.6965 1.5394 0.7125 -0.0935 -0.1291 0.0697  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A C   
842  O  O   . GLN A 101 ? 0.7136 1.5309 0.7289 -0.0988 -0.1255 0.0633  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A O   
843  C  CB  . GLN A 101 ? 0.6814 1.4313 0.7188 -0.0562 -0.1180 0.0675  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CB  
844  C  CG  . GLN A 101 ? 0.7185 1.4206 0.7526 -0.0640 -0.1063 0.0563  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CG  
845  C  CD  . GLN A 101 ? 0.7802 1.4594 0.7848 -0.0991 -0.0849 0.0343  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CD  
846  O  OE1 . GLN A 101 ? 0.8044 1.5226 0.7861 -0.1286 -0.0844 0.0259  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A OE1 
847  N  NE2 . GLN A 101 ? 0.7974 1.4140 0.8004 -0.0972 -0.0644 0.0261  ? ? ? ? ? ? 117 GLN A NE2 
848  N  N   . LYS A 102 ? 0.7197 1.6163 0.7166 -0.1201 -0.1299 0.0670  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A N   
849  C  CA  . LYS A 102 ? 0.7631 1.6947 0.7359 -0.1610 -0.1268 0.0546  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CA  
850  C  C   . LYS A 102 ? 0.7292 1.7448 0.7132 -0.1565 -0.1440 0.0776  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A C   
851  O  O   . LYS A 102 ? 0.7513 1.7932 0.7261 -0.1801 -0.1447 0.0727  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A O   
852  C  CB  . LYS A 102 ? 0.8162 1.7623 0.7555 -0.2025 -0.1152 0.0356  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CB  
853  C  CG  . LYS A 102 ? 0.8844 1.8411 0.7896 -0.2543 -0.1034 0.0130  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CG  
854  C  CD  . LYS A 102 ? 0.9372 1.9316 0.8053 -0.3015 -0.0951 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CD  
855  C  CE  . LYS A 102 ? 0.9102 2.0244 0.7795 -0.3146 -0.1169 0.0178  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CE  
856  N  NZ  . LYS A 102 ? 0.8309 1.9863 0.7373 -0.2636 -0.1366 0.0531  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A NZ  
857  N  N   . GLU A 103 ? 1.1115 2.1681 1.1153 -0.1251 -0.1549 0.1041  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N   
858  C  CA  . GLU A 103 ? 1.0817 2.2201 1.0993 -0.1135 -0.1669 0.1328  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA  
859  C  C   . GLU A 103 ? 1.0561 2.1671 1.0955 -0.0838 -0.1695 0.1448  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C   
860  O  O   . GLU A 103 ? 1.0362 2.2033 1.0894 -0.0690 -0.1756 0.1700  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O   
861  C  CB  . GLU A 103 ? 1.0492 2.2367 1.0779 -0.0879 -0.1711 0.1598  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB  
862  C  CG  . GLU A 103 ? 1.0307 2.3211 1.0702 -0.0804 -0.1795 0.1937  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG  
863  C  CD  . GLU A 103 ? 1.0637 2.4378 1.0810 -0.1292 -0.1852 0.1875  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD  
864  O  OE1 . GLU A 103 ? 1.0537 2.5255 1.0806 -0.1275 -0.1931 0.2168  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1 
865  O  OE2 . GLU A 103 ? 1.1052 2.4486 1.0941 -0.1706 -0.1796 0.1541  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2 
866  N  N   . ALA A 104 ? 0.6327 1.6598 0.6749 -0.0750 -0.1635 0.1284  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A N   
867  C  CA  . ALA A 104 ? 0.6139 1.6094 0.6727 -0.0507 -0.1655 0.1368  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CA  
868  C  C   . ALA A 104 ? 0.6472 1.5884 0.6969 -0.0690 -0.1596 0.1139  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A C   
869  O  O   . ALA A 104 ? 0.6379 1.5409 0.6988 -0.0512 -0.1603 0.1170  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A O   
870  C  CB  . ALA A 104 ? 0.5843 1.5364 0.6592 -0.0140 -0.1639 0.1473  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CB  
871  N  N   . PHE A 105 ? 0.9211 1.8569 0.9476 -0.1056 -0.1509 0.0915  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A N   
872  C  CA  . PHE A 105 ? 0.9661 1.8466 0.9797 -0.1239 -0.1387 0.0704  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CA  
873  C  C   . PHE A 105 ? 1.0226 1.9292 1.0056 -0.1725 -0.1290 0.0508  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A C   
874  O  O   . PHE A 105 ? 1.0484 1.9732 1.0114 -0.1982 -0.1229 0.0399  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A O   
875  C  CB  . PHE A 105 ? 0.9835 1.7875 0.9977 -0.1129 -0.1258 0.0590  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CB  
876  C  CG  . PHE A 105 ? 0.9408 1.7137 0.9814 -0.0731 -0.1334 0.0742  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CG  
877  C  CD1 . PHE A 105 ? 0.9451 1.6826 0.9940 -0.0617 -0.1327 0.0759  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CD1 
878  C  CD2 . PHE A 105 ? 0.9020 1.6820 0.9561 -0.0500 -0.1401 0.0861  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CD2 
879  C  CE1 . PHE A 105 ? 0.9122 1.6268 0.9812 -0.0313 -0.1397 0.0887  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CE1 
880  C  CE2 . PHE A 105 ? 0.8715 1.6241 0.9449 -0.0203 -0.1451 0.0973  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CE2 
881  C  CZ  . PHE A 105 ? 0.8772 1.5994 0.9573 -0.0126 -0.1456 0.0984  ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CZ  
882  N  N   . HIS A 106 ? 1.0492 1.9566 1.0258 -0.1880 -0.1263 0.0450  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N   
883  C  CA  . HIS A 106 ? 1.1103 2.0427 1.0545 -0.2392 -0.1152 0.0245  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA  
884  C  C   . HIS A 106 ? 1.1569 2.0163 1.0848 -0.2536 -0.0940 0.0040  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C   
885  O  O   . HIS A 106 ? 1.1468 2.0001 1.0876 -0.2400 -0.0991 0.0116  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O   
886  C  CB  . HIS A 106 ? 1.0855 2.1161 1.0360 -0.2505 -0.1324 0.0411  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB  
887  C  CG  . HIS A 106 ? 1.0217 2.1210 0.9970 -0.2209 -0.1514 0.0717  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG  
888  N  ND1 . HIS A 106 ? 1.0229 2.1813 0.9878 -0.2378 -0.1552 0.0752  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1 
889  C  CD2 . HIS A 106 ? 0.9627 2.0773 0.9701 -0.1754 -0.1640 0.1009  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2 
890  C  CE1 . HIS A 106 ? 0.9656 2.1737 0.9574 -0.2008 -0.1690 0.1075  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1 
891  N  NE2 . HIS A 106 ? 0.9312 2.1105 0.9480 -0.1630 -0.1727 0.1227  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2 
892  N  N   . LYS A 107 ? 1.2358 2.0368 1.1338 -0.2802 -0.0671 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A N   
893  C  CA  . LYS A 107 ? 1.2765 1.9996 1.1560 -0.2918 -0.0394 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CA  
894  C  C   . LYS A 107 ? 1.3146 2.0681 1.1721 -0.3313 -0.0346 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A C   
895  O  O   . LYS A 107 ? 1.3362 2.1604 1.1744 -0.3715 -0.0403 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A O   
896  C  CB  . LYS A 107 ? 1.3267 1.9785 1.1754 -0.3124 -0.0046 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CB  
897  C  CG  . LYS A 107 ? 1.2939 1.9036 1.1661 -0.2710 -0.0044 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CG  
898  C  CD  . LYS A 107 ? 1.3521 1.8803 1.1951 -0.2870 0.0368  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CD  
899  C  CE  . LYS A 107 ? 1.4015 1.8555 1.2288 -0.2912 0.0698  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A CE  
900  N  NZ  . LYS A 107 ? 1.4688 1.8357 1.2672 -0.3025 0.1174  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A NZ  
901  N  N   . GLN A 108 ? 0.9900 1.6943 0.8505 -0.3207 -0.0241 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A N   
902  C  CA  . GLN A 108 ? 1.0283 1.7521 0.8682 -0.3564 -0.0170 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CA  
903  C  C   . GLN A 108 ? 1.1122 1.7950 0.8992 -0.4139 0.0215  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A C   
904  O  O   . GLN A 108 ? 1.1422 1.7698 0.9096 -0.4208 0.0457  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A O   
905  C  CB  . GLN A 108 ? 1.0169 1.6924 0.8741 -0.3261 -0.0147 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CB  
906  C  CG  . GLN A 108 ? 0.9452 1.6403 0.8483 -0.2708 -0.0454 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CG  
907  C  CD  . GLN A 108 ? 0.9402 1.5800 0.8553 -0.2439 -0.0398 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A CD  
908  O  OE1 . GLN A 108 ? 0.8938 1.5265 0.8393 -0.2013 -0.0567 0.0035  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A OE1 
909  N  NE2 . GLN A 108 ? 0.9934 1.5934 0.8815 -0.2711 -0.0141 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 124 GLN A NE2 
910  N  N   . MET A 109 ? 1.5326 2.2401 1.2945 -0.4569 0.0299  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 125 MET A N   
911  C  CA  . MET A 109 ? 1.6252 2.2855 1.3301 -0.5173 0.0722  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CA  
912  C  C   . MET A 109 ? 1.6672 2.2081 1.3609 -0.5000 0.1108  -0.1593 ? ? ? ? ? ? 125 MET A C   
913  O  O   . MET A 109 ? 1.7563 2.2290 1.4013 -0.5416 0.1567  -0.1883 ? ? ? ? ? ? 125 MET A O   
914  C  CB  . MET A 109 ? 1.6593 2.3966 1.3408 -0.5728 0.0670  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CB  
915  C  CG  . MET A 109 ? 1.6215 2.4925 1.3172 -0.5884 0.0289  -0.1491 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CG  
916  S  SD  . MET A 109 ? 1.5155 2.4599 1.2825 -0.5154 -0.0218 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 125 MET A SD  
917  C  CE  . MET A 109 ? 1.5186 2.4339 1.2975 -0.5021 -0.0188 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CE  
918  N  N   . MET A 110 ? 1.1329 1.6499 0.8703 -0.4388 0.0944  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 126 MET A N   
919  C  CA  . MET A 110 ? 1.1631 1.5811 0.8988 -0.4129 0.1257  -0.1311 ? ? ? ? ? ? 126 MET A CA  
920  C  C   . MET A 110 ? 1.1293 1.4972 0.8930 -0.3597 0.1277  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 126 MET A C   
921  O  O   . MET A 110 ? 1.1645 1.4479 0.9237 -0.3386 0.1611  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 126 MET A O   
922  C  CB  . MET A 110 ? 1.1307 1.5672 0.8918 -0.3894 0.1057  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 126 MET A CB  
923  C  CG  . MET A 110 ? 1.1854 1.6388 0.9142 -0.4396 0.1189  -0.1365 ? ? ? ? ? ? 126 MET A CG  
924  S  SD  . MET A 110 ? 1.3038 1.6365 0.9742 -0.4760 0.1887  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 126 MET A SD  
925  C  CE  . MET A 110 ? 1.3334 1.6876 0.9902 -0.5056 0.1898  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 126 MET A CE  
926  N  N   . GLY A 111 ? 1.0888 1.5125 0.8821 -0.3374 0.0934  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   
927  C  CA  . GLY A 111 ? 1.0465 1.4396 0.8719 -0.2868 0.0880  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  
928  C  C   . GLY A 111 ? 0.9619 1.4071 0.8345 -0.2429 0.0438  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   
929  O  O   . GLY A 111 ? 0.9476 1.4177 0.8289 -0.2404 0.0291  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   
930  N  N   . GLY A 112 ? 1.3041 1.7627 1.2048 -0.2102 0.0253  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A N   
931  C  CA  . GLY A 112 ? 1.2323 1.7380 1.1716 -0.1739 -0.0129 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A CA  
932  C  C   . GLY A 112 ? 1.2031 1.7891 1.1468 -0.1867 -0.0402 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A C   
933  O  O   . GLY A 112 ? 1.2371 1.8506 1.1547 -0.2259 -0.0326 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A O   
934  N  N   . PHE A 113 ? 0.7092 1.3339 0.6839 -0.1549 -0.0693 0.0195  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A N   
935  C  CA  . PHE A 113 ? 0.6848 1.3844 0.6671 -0.1586 -0.0916 0.0279  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CA  
936  C  C   . PHE A 113 ? 0.6747 1.4275 0.6657 -0.1593 -0.1082 0.0389  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A C   
937  O  O   . PHE A 113 ? 0.6631 1.3945 0.6660 -0.1405 -0.1118 0.0472  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A O   
938  C  CB  . PHE A 113 ? 0.6403 1.3448 0.6477 -0.1234 -0.1066 0.0451  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CB  
939  C  CG  . PHE A 113 ? 0.6474 1.3071 0.6500 -0.1206 -0.0916 0.0371  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CG  
940  C  CD1 . PHE A 113 ? 0.6519 1.2538 0.6658 -0.0969 -0.0819 0.0417  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD1 
941  C  CD2 . PHE A 113 ? 0.6630 1.3426 0.6503 -0.1415 -0.0865 0.0271  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD2 
942  C  CE1 . PHE A 113 ? 0.6729 1.2372 0.6854 -0.0918 -0.0662 0.0377  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE1 
943  C  CE2 . PHE A 113 ? 0.6837 1.3191 0.6663 -0.1383 -0.0704 0.0201  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE2 
944  C  CZ  . PHE A 113 ? 0.6893 1.2666 0.6857 -0.1123 -0.0596 0.0260  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CZ  
945  N  N   . LYS A 114 ? 1.1020 1.9282 1.0872 -0.1811 -0.1173 0.0408  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A N   
946  C  CA  . LYS A 114 ? 1.0734 1.9621 1.0698 -0.1802 -0.1318 0.0558  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CA  
947  C  C   . LYS A 114 ? 1.0144 1.8993 1.0408 -0.1343 -0.1461 0.0809  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A C   
948  O  O   . LYS A 114 ? 1.0040 1.9008 1.0397 -0.1252 -0.1512 0.0913  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A O   
949  C  CB  . LYS A 114 ? 1.0639 2.0449 1.0551 -0.2038 -0.1408 0.0620  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CB  
950  C  CG  . LYS A 114 ? 1.0271 2.0864 1.0358 -0.1966 -0.1552 0.0856  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CG  
951  C  CD  . LYS A 114 ? 0.9638 2.0485 1.0024 -0.1504 -0.1680 0.1174  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CD  
952  C  CE  . LYS A 114 ? 0.9353 2.1013 0.9916 -0.1410 -0.1769 0.1453  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CE  
953  N  NZ  . LYS A 114 ? 0.8872 2.0697 0.9687 -0.0950 -0.1816 0.1774  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A NZ  
954  N  N   . GLU A 115 ? 0.6573 1.5229 0.6960 -0.1079 -0.1502 0.0893  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A N   
955  C  CA  . GLU A 115 ? 0.6123 1.4671 0.6730 -0.0694 -0.1594 0.1098  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CA  
956  C  C   . GLU A 115 ? 0.6227 1.4097 0.6865 -0.0551 -0.1555 0.1055  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A C   
957  O  O   . GLU A 115 ? 0.5994 1.3773 0.6749 -0.0325 -0.1613 0.1191  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A O   
958  C  CB  . GLU A 115 ? 0.5802 1.4426 0.6502 -0.0498 -0.1634 0.1200  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CB  
959  C  CG  . GLU A 115 ? 0.6005 1.4641 0.6572 -0.0700 -0.1576 0.1052  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CG  
960  C  CD  . GLU A 115 ? 0.6055 1.5449 0.6530 -0.0939 -0.1608 0.1080  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CD  
961  O  OE1 . GLU A 115 ? 0.6331 1.5788 0.6647 -0.1165 -0.1554 0.0945  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE1 
962  O  OE2 . GLU A 115 ? 0.5848 1.5811 0.6407 -0.0907 -0.1680 0.1252  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE2 
963  N  N   . THR A 116 ? 0.8849 1.6252 0.9364 -0.0687 -0.1431 0.0881  ? ? ? ? ? ? 132 THR A N   
964  C  CA  . THR A 116 ? 0.9007 1.5845 0.9555 -0.0552 -0.1379 0.0876  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CA  
965  C  C   . THR A 116 ? 0.9175 1.6011 0.9677 -0.0625 -0.1368 0.0873  ? ? ? ? ? ? 132 THR A C   
966  O  O   . THR A 116 ? 0.9040 1.5693 0.9632 -0.0440 -0.1423 0.0974  ? ? ? ? ? ? 132 THR A O   
967  C  CB  . THR A 116 ? 0.9273 1.5612 0.9710 -0.0640 -0.1190 0.0737  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CB  
968  O  OG1 . THR A 116 ? 0.9148 1.5497 0.9627 -0.0583 -0.1190 0.0737  ? ? ? ? ? ? 132 THR A OG1 
969  C  CG2 . THR A 116 ? 0.9246 1.5104 0.9759 -0.0447 -0.1138 0.0805  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CG2 
970  N  N   . LYS A 117 ? 0.9680 1.6735 1.0019 -0.0926 -0.1291 0.0746  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A N   
971  C  CA  . LYS A 117 ? 0.9867 1.6977 1.0147 -0.1040 -0.1270 0.0728  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CA  
972  C  C   . LYS A 117 ? 0.9413 1.7120 0.9842 -0.0937 -0.1432 0.0910  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A C   
973  O  O   . LYS A 117 ? 0.9479 1.7345 0.9900 -0.1003 -0.1437 0.0934  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A O   
974  C  CB  . LYS A 117 ? 1.0317 1.7468 1.0335 -0.1453 -0.1101 0.0509  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CB  
975  C  CG  . LYS A 117 ? 1.0593 1.7627 1.0504 -0.1604 -0.1017 0.0441  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CG  
976  C  CD  . LYS A 117 ? 1.1130 1.8163 1.0722 -0.2074 -0.0807 0.0190  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CD  
977  C  CE  . LYS A 117 ? 1.1447 1.8334 1.0912 -0.2245 -0.0696 0.0107  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CE  
978  N  NZ  . LYS A 117 ? 1.2062 1.8928 1.1160 -0.2765 -0.0456 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A NZ  
979  N  N   . GLU A 118 ? 0.9251 1.7263 0.9814 -0.0759 -0.1533 0.1053  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A N   
980  C  CA  . GLU A 118 ? 0.8878 1.7431 0.9586 -0.0608 -0.1626 0.1273  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CA  
981  C  C   . GLU A 118 ? 0.8694 1.6907 0.9506 -0.0321 -0.1649 0.1405  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A C   
982  O  O   . GLU A 118 ? 0.8630 1.7059 0.9497 -0.0259 -0.1655 0.1529  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A O   
983  C  CB  . GLU A 118 ? 0.8583 1.7532 0.9368 -0.0510 -0.1673 0.1389  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CB  
984  C  CG  . GLU A 118 ? 0.8303 1.7927 0.9229 -0.0367 -0.1715 0.1654  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CG  
985  C  CD  . GLU A 118 ? 0.8436 1.8834 0.9321 -0.0653 -0.1736 0.1666  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CD  
986  O  OE1 . GLU A 118 ? 0.8809 1.9138 0.9509 -0.1005 -0.1703 0.1426  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE1 
987  O  OE2 . GLU A 118 ? 0.8223 1.9313 0.9248 -0.0536 -0.1763 0.1927  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE2 
988  N  N   . ALA A 119 ? 0.6761 1.4465 0.7585 -0.0167 -0.1649 0.1381  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A N   
989  C  CA  . ALA A 119 ? 0.6656 1.4037 0.7527 0.0049  -0.1664 0.1485  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CA  
990  C  C   . ALA A 119 ? 0.6926 1.3938 0.7731 -0.0004 -0.1643 0.1415  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A C   
991  O  O   . ALA A 119 ? 0.6920 1.3854 0.7728 0.0086  -0.1645 0.1502  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A O   
992  C  CB  . ALA A 119 ? 0.6521 1.3612 0.7421 0.0190  -0.1680 0.1494  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CB  
993  N  N   . GLU A 120 ? 0.8675 1.5428 0.9404 -0.0140 -0.1592 0.1268  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N   
994  C  CA  . GLU A 120 ? 0.8993 1.5375 0.9654 -0.0171 -0.1540 0.1220  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA  
995  C  C   . GLU A 120 ? 0.9076 1.5654 0.9701 -0.0261 -0.1529 0.1233  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C   
996  O  O   . GLU A 120 ? 0.9090 1.5499 0.9717 -0.0162 -0.1547 0.1306  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O   
997  C  CB  . GLU A 120 ? 0.9258 1.5340 0.9822 -0.0307 -0.1409 0.1076  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB  
998  C  CG  . GLU A 120 ? 0.9458 1.5120 0.9952 -0.0295 -0.1315 0.1061  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG  
999  C  CD  . GLU A 120 ? 0.9681 1.4949 1.0086 -0.0352 -0.1123 0.0971  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD  
1000 O  OE1 . GLU A 120 ? 0.9636 1.4940 1.0026 -0.0416 -0.1069 0.0902  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 
1001 O  OE2 . GLU A 120 ? 0.9951 1.4852 1.0293 -0.0319 -0.0998 0.0983  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 
1002 N  N   . ASP A 121 ? 0.6977 1.3943 0.7558 -0.0472 -0.1496 0.1164  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N   
1003 C  CA  . ASP A 121 ? 0.7042 1.4319 0.7611 -0.0580 -0.1488 0.1191  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA  
1004 C  C   . ASP A 121 ? 0.6699 1.4197 0.7403 -0.0350 -0.1556 0.1405  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C   
1005 O  O   . ASP A 121 ? 0.6770 1.4283 0.7478 -0.0333 -0.1537 0.1463  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O   
1006 C  CB  . ASP A 121 ? 0.7144 1.4983 0.7658 -0.0867 -0.1465 0.1113  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB  
1007 C  CG  . ASP A 121 ? 0.7683 1.5220 0.7980 -0.1166 -0.1322 0.0867  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG  
1008 O  OD1 . ASP A 121 ? 0.7923 1.4815 0.8151 -0.1092 -0.1229 0.0794  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1 
1009 O  OD2 . ASP A 121 ? 0.7896 1.5852 0.8077 -0.1485 -0.1277 0.0758  ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2 
1010 N  N   . GLY A 122 ? 0.6345 1.3966 0.7139 -0.0173 -0.1598 0.1522  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A N   
1011 C  CA  . GLY A 122 ? 0.6132 1.3868 0.7016 0.0057  -0.1588 0.1731  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A CA  
1012 C  C   . GLY A 122 ? 0.6248 1.3426 0.7067 0.0182  -0.1568 0.1743  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A C   
1013 O  O   . GLY A 122 ? 0.6294 1.3459 0.7114 0.0273  -0.1514 0.1857  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A O   
1014 N  N   . PHE A 123 ? 0.6825 1.3576 0.7583 0.0179  -0.1601 0.1638  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A N   
1015 C  CA  . PHE A 123 ? 0.6974 1.3274 0.7650 0.0251  -0.1601 0.1649  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CA  
1016 C  C   . PHE A 123 ? 0.7225 1.3390 0.7837 0.0179  -0.1576 0.1622  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A C   
1017 O  O   . PHE A 123 ? 0.7316 1.3314 0.7867 0.0244  -0.1543 0.1694  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A O   
1018 C  CB  . PHE A 123 ? 0.7024 1.3037 0.7679 0.0248  -0.1649 0.1575  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CB  
1019 C  CG  . PHE A 123 ? 0.6822 1.2850 0.7508 0.0338  -0.1668 0.1615  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CG  
1020 C  CD1 . PHE A 123 ? 0.6844 1.2701 0.7454 0.0415  -0.1641 0.1688  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD1 
1021 C  CD2 . PHE A 123 ? 0.6677 1.2853 0.7435 0.0319  -0.1687 0.1566  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD2 
1022 C  CE1 . PHE A 123 ? 0.6727 1.2564 0.7334 0.0470  -0.1629 0.1708  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE1 
1023 C  CE2 . PHE A 123 ? 0.6506 1.2683 0.7288 0.0399  -0.1695 0.1599  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE2 
1024 C  CZ  . PHE A 123 ? 0.6531 1.2540 0.7240 0.0473  -0.1665 0.1668  ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CZ  
1025 N  N   . ARG A 124 ? 1.0813 1.7010 1.1409 0.0028  -0.1562 0.1507  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N   
1026 C  CA  . ARG A 124 ? 1.1102 1.7150 1.1623 -0.0058 -0.1516 0.1465  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA  
1027 C  C   . ARG A 124 ? 1.1030 1.7381 1.1590 -0.0049 -0.1488 0.1561  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C   
1028 O  O   . ARG A 124 ? 1.1191 1.7343 1.1693 -0.0023 -0.1456 0.1595  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O   
1029 C  CB  . ARG A 124 ? 1.1390 1.7401 1.1849 -0.0254 -0.1445 0.1309  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB  
1030 C  CG  . ARG A 124 ? 1.1372 1.6974 1.1783 -0.0224 -0.1406 0.1251  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG  
1031 C  CD  . ARG A 124 ? 1.1678 1.7047 1.1963 -0.0399 -0.1246 0.1112  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD  
1032 N  NE  . ARG A 124 ? 1.1735 1.6668 1.1988 -0.0302 -0.1158 0.1124  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE  
1033 C  CZ  . ARG A 124 ? 1.2087 1.6651 1.2212 -0.0376 -0.0961 0.1051  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ  
1034 N  NH1 . ARG A 124 ? 1.2409 1.6966 1.2398 -0.0596 -0.0839 0.0919  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1 
1035 N  NH2 . ARG A 124 ? 1.2165 1.6379 1.2295 -0.0229 -0.0859 0.1125  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2 
1036 N  N   . LYS A 125 ? 1.1953 1.8819 1.2618 -0.0060 -0.1491 0.1629  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A N   
1037 C  CA  . LYS A 125 ? 1.1877 1.9147 1.2626 -0.0015 -0.1447 0.1781  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CA  
1038 C  C   . LYS A 125 ? 1.1884 1.8862 1.2612 0.0203  -0.1384 0.1929  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A C   
1039 O  O   . LYS A 125 ? 1.2001 1.9027 1.2738 0.0245  -0.1310 0.2025  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A O   
1040 C  CB  . LYS A 125 ? 1.1621 1.9565 1.2506 -0.0014 -0.1460 0.1892  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CB  
1041 C  CG  . LYS A 125 ? 1.1542 2.0036 1.2562 0.0071  -0.1398 0.2118  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CG  
1042 C  CD  . LYS A 125 ? 1.1294 2.0528 1.2465 0.0108  -0.1412 0.2284  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CD  
1043 C  CE  . LYS A 125 ? 1.1230 2.1104 1.2576 0.0238  -0.1329 0.2577  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CE  
1044 N  NZ  . LYS A 125 ? 1.1385 2.1643 1.2740 -0.0014 -0.1354 0.2514  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A NZ  
1045 N  N   . ALA A 126 ? 0.7650 1.4306 0.8326 0.0317  -0.1390 0.1937  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A N   
1046 C  CA  . ALA A 126 ? 0.7763 1.4092 0.8352 0.0472  -0.1287 0.2049  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A CA  
1047 C  C   . ALA A 126 ? 0.8041 1.3828 0.8450 0.0413  -0.1309 0.1952  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A C   
1048 O  O   . ALA A 126 ? 0.8261 1.3741 0.8537 0.0471  -0.1206 0.2013  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A O   
1049 C  CB  . ALA A 126 ? 0.7628 1.3938 0.8223 0.0595  -0.1246 0.2116  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A CB  
1050 N  N   . GLN A 127 ? 0.6860 1.2532 0.7249 0.0295  -0.1417 0.1814  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A N   
1051 C  CA  . GLN A 127 ? 0.7121 1.2377 0.7361 0.0254  -0.1450 0.1764  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CA  
1052 C  C   . GLN A 127 ? 0.7362 1.2511 0.7556 0.0177  -0.1437 0.1721  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A C   
1053 O  O   . GLN A 127 ? 0.7586 1.2428 0.7642 0.0163  -0.1434 0.1726  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A O   
1054 C  CB  . GLN A 127 ? 0.7080 1.2251 0.7331 0.0231  -0.1545 0.1699  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CB  
1055 C  CG  . GLN A 127 ? 0.7152 1.2025 0.7263 0.0210  -0.1588 0.1711  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CG  
1056 C  CD  . GLN A 127 ? 0.6933 1.1822 0.7099 0.0214  -0.1671 0.1699  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CD  
1057 O  OE1 . GLN A 127 ? 0.6844 1.1789 0.7112 0.0217  -0.1673 0.1660  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A OE1 
1058 N  NE2 . GLN A 127 ? 0.6900 1.1736 0.6983 0.0200  -0.1715 0.1736  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A NE2 
1059 N  N   . LYS A 128 ? 1.0222 1.5638 1.0510 0.0101  -0.1419 0.1674  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A N   
1060 C  CA  . LYS A 128 ? 1.0498 1.5801 1.0728 0.0001  -0.1379 0.1612  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CA  
1061 C  C   . LYS A 128 ? 1.0665 1.5802 1.0811 0.0046  -0.1319 0.1690  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A C   
1062 O  O   . LYS A 128 ? 1.0877 1.5691 1.0900 0.0015  -0.1308 0.1661  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A O   
1063 C  CB  . LYS A 128 ? 1.0472 1.6153 1.0783 -0.0146 -0.1344 0.1539  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CB  
1064 C  CG  . LYS A 128 ? 1.0834 1.6318 1.1045 -0.0297 -0.1272 0.1423  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CG  
1065 C  CD  . LYS A 128 ? 1.0912 1.6785 1.1150 -0.0519 -0.1219 0.1316  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CD  
1066 C  CE  . LYS A 128 ? 1.0706 1.7136 1.1067 -0.0534 -0.1226 0.1428  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CE  
1067 N  NZ  . LYS A 128 ? 1.0808 1.7730 1.1175 -0.0811 -0.1188 0.1327  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A NZ  
1068 N  N   . PRO A 129 ? 0.8684 1.4030 0.8889 0.0133  -0.1253 0.1810  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A N   
1069 C  CA  . PRO A 129 ? 0.8907 1.4041 0.9015 0.0186  -0.1149 0.1894  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CA  
1070 C  C   . PRO A 129 ? 0.9174 1.3804 0.9061 0.0188  -0.1156 0.1874  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A C   
1071 O  O   . PRO A 129 ? 0.9471 1.3828 0.9220 0.0148  -0.1117 0.1866  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A O   
1072 C  CB  . PRO A 129 ? 0.8750 1.4154 0.8960 0.0331  -0.1036 0.2062  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CB  
1073 C  CG  . PRO A 129 ? 0.8417 1.4367 0.8828 0.0309  -0.1105 0.2067  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CG  
1074 C  CD  . PRO A 129 ? 0.8373 1.4172 0.8738 0.0200  -0.1239 0.1899  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CD  
1075 N  N   . TRP A 130 ? 0.9684 1.4231 0.9527 0.0211  -0.1205 0.1867  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A N   
1076 C  CA  . TRP A 130 ? 0.9901 1.4084 0.9522 0.0159  -0.1226 0.1848  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CA  
1077 C  C   . TRP A 130 ? 0.9767 1.3851 0.9348 0.0086  -0.1342 0.1792  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A C   
1078 O  O   . TRP A 130 ? 0.9919 1.3757 0.9310 0.0026  -0.1346 0.1802  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A O   
1079 C  CB  . TRP A 130 ? 0.9799 1.3993 0.9395 0.0172  -0.1248 0.1849  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CB  
1080 C  CG  . TRP A 130 ? 0.9815 1.3787 0.9206 0.0061  -0.1316 0.1818  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CG  
1081 C  CD1 . TRP A 130 ? 0.9552 1.3622 0.8989 0.0022  -0.1471 0.1798  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CD1 
1082 C  CD2 . TRP A 130 ? 1.0165 1.3825 0.9259 -0.0044 -0.1212 0.1819  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CD2 
1083 N  NE1 . TRP A 130 ? 0.9673 1.3614 0.8888 -0.0102 -0.1504 0.1806  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A NE1 
1084 C  CE2 . TRP A 130 ? 1.0059 1.3730 0.9034 -0.0175 -0.1348 0.1795  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CE2 
1085 C  CE3 . TRP A 130 ? 1.0619 1.3989 0.9519 -0.0048 -0.0988 0.1846  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CE3 
1086 C  CZ2 . TRP A 130 ? 1.0380 1.3828 0.9024 -0.0365 -0.1293 0.1771  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CZ2 
1087 C  CZ3 . TRP A 130 ? 1.0985 1.4016 0.9529 -0.0228 -0.0893 0.1805  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CZ3 
1088 C  CH2 . TRP A 130 ? 1.0858 1.3951 0.9264 -0.0411 -0.1059 0.1755  ? ? ? ? ? ? 146 TRP A CH2 
1089 N  N   . ALA A 131 ? 0.9079 1.3348 0.8822 0.0092  -0.1408 0.1745  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A N   
1090 C  CA  . ALA A 131 ? 0.9026 1.3178 0.8749 0.0069  -0.1456 0.1726  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CA  
1091 C  C   . ALA A 131 ? 0.9252 1.3226 0.8888 0.0032  -0.1387 0.1715  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A C   
1092 O  O   . ALA A 131 ? 0.9348 1.3117 0.8851 0.0025  -0.1401 0.1759  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A O   
1093 C  CB  . ALA A 131 ? 0.8859 1.3167 0.8739 0.0077  -0.1466 0.1669  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CB  
1094 N  N   . LYS A 132 ? 1.0706 1.4807 1.0420 0.0000  -0.1311 0.1669  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   
1095 C  CA  . LYS A 132 ? 1.0939 1.4893 1.0582 -0.0053 -0.1230 0.1646  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  
1096 C  C   . LYS A 132 ? 1.1130 1.4855 1.0607 -0.0038 -0.1200 0.1713  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   
1097 O  O   . LYS A 132 ? 1.1298 1.4790 1.0653 -0.0068 -0.1161 0.1712  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   
1098 C  CB  . LYS A 132 ? 1.1021 1.5272 1.0789 -0.0126 -0.1161 0.1591  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  
1099 C  CG  . LYS A 132 ? 1.1037 1.5585 1.0903 -0.0067 -0.1139 0.1680  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  
1100 C  CD  . LYS A 132 ? 1.0975 1.6015 1.1010 -0.0150 -0.1110 0.1658  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  
1101 C  CE  . LYS A 132 ? 1.1263 1.6296 1.1258 -0.0299 -0.1037 0.1573  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  
1102 N  NZ  . LYS A 132 ? 1.1149 1.6747 1.1279 -0.0450 -0.1015 0.1538  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  
1103 N  N   . LYS A 133 ? 0.8559 1.2309 0.8002 0.0000  -0.1188 0.1768  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N   
1104 C  CA  . LYS A 133 ? 0.8833 1.2297 0.8062 -0.0017 -0.1111 0.1815  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA  
1105 C  C   . LYS A 133 ? 0.8827 1.2078 0.7849 -0.0084 -0.1197 0.1822  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C   
1106 O  O   . LYS A 133 ? 0.9080 1.2072 0.7871 -0.0154 -0.1150 0.1840  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O   
1107 C  CB  . LYS A 133 ? 0.8970 1.2458 0.8187 0.0040  -0.1001 0.1875  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB  
1108 C  CG  . LYS A 133 ? 0.9396 1.2532 0.8375 0.0019  -0.0829 0.1921  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG  
1109 C  CD  . LYS A 133 ? 0.9612 1.2811 0.8690 0.0080  -0.0701 0.1976  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD  
1110 C  CE  . LYS A 133 ? 0.9660 1.2699 0.8653 -0.0004 -0.0746 0.1920  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE  
1111 N  NZ  . LYS A 133 ? 0.9947 1.2536 0.8605 -0.0095 -0.0688 0.1912  ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ  
1112 N  N   . LEU A 134 ? 0.8413 1.1817 0.7519 -0.0071 -0.1317 0.1821  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A N   
1113 C  CA  . LEU A 134 ? 0.8387 1.1747 0.7346 -0.0127 -0.1417 0.1872  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CA  
1114 C  C   . LEU A 134 ? 0.8404 1.1719 0.7379 -0.0090 -0.1441 0.1918  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A C   
1115 O  O   . LEU A 134 ? 0.8525 1.1785 0.7334 -0.0134 -0.1487 0.1998  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A O   
1116 C  CB  . LEU A 134 ? 0.8125 1.1710 0.7183 -0.0114 -0.1516 0.1886  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CB  
1117 C  CG  . LEU A 134 ? 0.8097 1.1784 0.7031 -0.0188 -0.1632 0.1969  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CG  
1118 C  CD1 . LEU A 134 ? 0.7957 1.1813 0.6899 -0.0242 -0.1686 0.1954  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD1 
1119 C  CD2 . LEU A 134 ? 0.7972 1.1788 0.7047 -0.0079 -0.1690 0.2070  ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD2 
1120 N  N   . LYS A 135 ? 1.2453 1.5796 1.1603 -0.0021 -0.1387 0.1873  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   
1121 C  CA  . LYS A 135 ? 1.2572 1.5786 1.1717 0.0026  -0.1338 0.1913  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  
1122 C  C   . LYS A 135 ? 1.2857 1.5833 1.1817 -0.0020 -0.1276 0.1927  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   
1123 O  O   . LYS A 135 ? 1.3008 1.5855 1.1892 0.0022  -0.1246 0.2008  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   
1124 C  CB  . LYS A 135 ? 1.2571 1.5794 1.1873 0.0044  -0.1235 0.1818  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  
1125 C  CG  . LYS A 135 ? 1.2774 1.5788 1.2052 0.0107  -0.1118 0.1862  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  
1126 C  CD  . LYS A 135 ? 1.2860 1.5836 1.2232 0.0068  -0.0975 0.1736  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  
1127 C  CE  . LYS A 135 ? 1.3175 1.5841 1.2487 0.0145  -0.0783 0.1790  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  
1128 N  NZ  . LYS A 135 ? 1.3363 1.5914 1.2697 0.0057  -0.0591 0.1639  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  
1129 N  N   . GLU A 136 ? 1.1594 1.4507 1.0485 -0.0087 -0.1234 0.1868  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N   
1130 C  CA  . GLU A 136 ? 1.1890 1.4555 1.0589 -0.0139 -0.1163 0.1879  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA  
1131 C  C   . GLU A 136 ? 1.2000 1.4585 1.0447 -0.0214 -0.1233 0.1959  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C   
1132 O  O   . GLU A 136 ? 1.2197 1.4630 1.0474 -0.0242 -0.1222 0.2018  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O   
1133 C  CB  . GLU A 136 ? 1.2028 1.4665 1.0749 -0.0166 -0.1057 0.1820  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB  
1134 C  CG  . GLU A 136 ? 1.2018 1.4799 1.0942 -0.0153 -0.0982 0.1751  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG  
1135 C  CD  . GLU A 136 ? 1.2192 1.5043 1.1162 -0.0158 -0.0873 0.1755  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD  
1136 O  OE1 . GLU A 136 ? 1.2327 1.5063 1.1182 -0.0142 -0.0825 0.1811  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1 
1137 O  OE2 . GLU A 136 ? 1.2248 1.5275 1.1357 -0.0187 -0.0809 0.1712  ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2 
1138 N  N   . VAL A 137 ? 0.7724 1.0427 0.6126 -0.0271 -0.1294 0.1959  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N   
1139 C  CA  . VAL A 137 ? 0.7945 1.0636 0.6072 -0.0414 -0.1358 0.2012  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA  
1140 C  C   . VAL A 137 ? 0.7985 1.0908 0.6135 -0.0378 -0.1490 0.2151  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C   
1141 O  O   . VAL A 137 ? 0.8221 1.1159 0.6142 -0.0480 -0.1534 0.2238  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O   
1142 C  CB  . VAL A 137 ? 0.7920 1.0694 0.5992 -0.0505 -0.1371 0.1967  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB  
1143 C  CG1 . VAL A 137 ? 0.8237 1.0974 0.5947 -0.0739 -0.1399 0.1984  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 
1144 C  CG2 . VAL A 137 ? 0.7878 1.0468 0.5989 -0.0467 -0.1205 0.1886  ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 
1145 N  N   . GLU A 138 ? 1.6171 1.5161 1.1711 0.5765  0.8346  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A N   
1146 C  CA  . GLU A 138 ? 1.5363 1.4695 1.3114 0.5214  0.7748  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CA  
1147 C  C   . GLU A 138 ? 1.4721 1.4653 1.3394 0.5180  0.6791  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A C   
1148 O  O   . GLU A 138 ? 1.4465 1.4229 1.4506 0.4721  0.6015  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A O   
1149 C  CB  . GLU A 138 ? 1.4637 1.4871 1.3911 0.4918  0.8129  -0.1532 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CB  
1150 C  CG  . GLU A 138 ? 1.4095 1.4289 1.5670 0.4232  0.7807  -0.2338 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CG  
1151 C  CD  . GLU A 138 ? 1.4961 1.3879 1.5854 0.4002  0.8306  -0.2722 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CD  
1152 O  OE1 . GLU A 138 ? 1.5916 1.3855 1.4796 0.4360  0.8559  -0.2201 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE1 
1153 O  OE2 . GLU A 138 ? 1.4654 1.3580 1.7162 0.3439  0.8480  -0.3622 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE2 
1154 N  N   . ALA A 139 ? 1.4135 1.4719 1.2068 0.5642  0.6814  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N   
1155 C  CA  . ALA A 139 ? 1.3638 1.4768 1.2166 0.5639  0.5973  0.0297  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA  
1156 C  C   . ALA A 139 ? 1.4578 1.4718 1.1593 0.5527  0.5598  0.0803  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C   
1157 O  O   . ALA A 139 ? 1.4471 1.4646 1.2157 0.5128  0.4698  0.1043  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O   
1158 C  CB  . ALA A 139 ? 1.3126 1.5240 1.1325 0.6197  0.6221  0.0469  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB  
1159 N  N   . ALA A 140 ? 1.5663 1.4973 1.0721 0.5797  0.6278  0.0956  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A N   
1160 C  CA  . ALA A 140 ? 1.6576 1.5035 1.0256 0.5591  0.6104  0.1290  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CA  
1161 C  C   . ALA A 140 ? 1.6799 1.4636 1.1215 0.4962  0.5615  0.1162  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A C   
1162 O  O   . ALA A 140 ? 1.7351 1.4748 1.1182 0.4531  0.5121  0.1443  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A O   
1163 C  CB  . ALA A 140 ? 1.7440 1.5254 0.9350 0.5988  0.6994  0.1365  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CB  
1164 N  N   . LYS A 141 ? 2.1163 1.8962 1.6873 0.4845  0.5765  0.0686  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   
1165 C  CA  . LYS A 141 ? 2.1302 1.8462 1.7981 0.4288  0.5300  0.0447  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  
1166 C  C   . LYS A 141 ? 2.0805 1.8373 1.9105 0.3757  0.4049  0.0632  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   
1167 O  O   . LYS A 141 ? 2.1308 1.8282 1.9572 0.3234  0.3363  0.0860  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   
1168 C  CB  . LYS A 141 ? 2.0997 1.8010 1.8788 0.4264  0.5827  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  
1169 C  CG  . LYS A 141 ? 2.1325 1.7402 1.9778 0.3819  0.5609  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG  
1170 C  CD  . LYS A 141 ? 2.1250 1.7011 2.0282 0.3839  0.6403  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD  
1171 C  CE  . LYS A 141 ? 2.1922 1.7392 1.8932 0.4350  0.7533  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE  
1172 N  NZ  . LYS A 141 ? 2.2033 1.7121 1.9378 0.4263  0.8311  -0.1979 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ  
1173 N  N   . LYS A 142 ? 1.2468 1.1094 1.2258 0.3851  0.3730  0.0554  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N   
1174 C  CA  . LYS A 142 ? 1.1938 1.1090 1.3441 0.3382  0.2491  0.0812  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA  
1175 C  C   . LYS A 142 ? 1.2143 1.1560 1.2195 0.3479  0.2160  0.1494  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C   
1176 O  O   . LYS A 142 ? 1.1456 1.1684 1.2694 0.3365  0.1412  0.1734  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O   
1177 C  CB  . LYS A 142 ? 1.0617 1.0925 1.4806 0.3381  0.2314  0.0315  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CB  
1178 C  CG  . LYS A 142 ? 1.0004 1.0802 1.6645 0.2800  0.0925  0.0494  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CG  
1179 C  CD  . LYS A 142 ? 0.8507 1.0707 1.8036 0.2818  0.0855  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CD  
1180 C  CE  . LYS A 142 ? 0.8186 1.0300 1.9503 0.2553  0.1332  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CE  
1181 N  NZ  . LYS A 142 ? 0.6665 1.0285 2.1144 0.2386  0.1266  -0.1733 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A NZ  
1182 N  N   . ALA A 143 ? 1.6416 1.5164 1.4019 0.3658  0.2758  0.1736  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A N   
1183 C  CA  . ALA A 143 ? 1.6902 1.5738 1.2958 0.3636  0.2568  0.2229  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A CA  
1184 C  C   . ALA A 143 ? 1.8096 1.6008 1.2636 0.3003  0.2343  0.2506  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A C   
1185 O  O   . ALA A 143 ? 1.8587 1.6496 1.2596 0.2423  0.1589  0.2934  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A O   
1186 C  CB  . ALA A 143 ? 1.6893 1.5975 1.1570 0.4419  0.3597  0.2132  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A CB  
1187 N  N   . HIS A 144 ? 1.6866 1.4045 1.0720 0.3057  0.3026  0.2237  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A N   
1188 C  CA  . HIS A 144 ? 1.7909 1.4323 1.0510 0.2442  0.2950  0.2389  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CA  
1189 C  C   . HIS A 144 ? 1.8000 1.4043 1.1884 0.1707  0.1930  0.2478  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A C   
1190 O  O   . HIS A 144 ? 1.8763 1.4509 1.2017 0.0899  0.1214  0.2857  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A O   
1191 C  CB  . HIS A 144 ? 1.8342 1.4207 0.9852 0.2851  0.4144  0.2049  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CB  
1192 C  CG  . HIS A 144 ? 1.9307 1.4566 0.9662 0.2241  0.4234  0.2103  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CG  
1193 N  ND1 . HIS A 144 ? 1.9519 1.4178 1.0274 0.2004  0.4295  0.1884  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A ND1 
1194 C  CD2 . HIS A 144 ? 2.0105 1.5332 0.8991 0.1756  0.4324  0.2266  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CD2 
1195 C  CE1 . HIS A 144 ? 2.0360 1.4721 0.9947 0.1428  0.4424  0.1955  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CE1 
1196 N  NE2 . HIS A 144 ? 2.0747 1.5468 0.9202 0.1210  0.4453  0.2164  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A NE2 
1197 N  N   . HIS A 145 ? 1.8754 1.4801 1.4485 0.1911  0.1852  0.2090  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A N   
1198 C  CA  . HIS A 145 ? 1.8738 1.4396 1.6134 0.1257  0.0815  0.2075  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CA  
1199 C  C   . HIS A 145 ? 1.8259 1.4557 1.7307 0.0826  -0.0514 0.2475  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A C   
1200 O  O   . HIS A 145 ? 1.7873 1.4101 1.9146 0.0420  -0.1445 0.2366  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A O   
1201 C  CB  . HIS A 145 ? 1.8167 1.3535 1.7085 0.1569  0.1293  0.1340  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CB  
1202 C  CG  . HIS A 145 ? 1.8689 1.3354 1.6166 0.1927  0.2487  0.0981  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CG  
1203 N  ND1 . HIS A 145 ? 1.9370 1.3171 1.6441 0.1540  0.2423  0.0907  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A ND1 
1204 C  CD2 . HIS A 145 ? 1.8647 1.3369 1.5081 0.2620  0.3742  0.0703  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CD2 
1205 C  CE1 . HIS A 145 ? 1.9641 1.3051 1.5568 0.2020  0.3638  0.0566  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CE1 
1206 N  NE2 . HIS A 145 ? 1.9262 1.3182 1.4782 0.2654  0.4409  0.0473  ? ? ? ? ? ? 161 HIS A NE2 
1207 N  N   . THR A 146 ? 1.6017 1.2925 1.4101 0.0911  -0.0600 0.2900  ? ? ? ? ? ? 162 THR A N   
1208 C  CA  . THR A 146 ? 1.5615 1.3194 1.5079 0.0525  -0.1819 0.3355  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CA  
1209 C  C   . THR A 146 ? 1.6724 1.4100 1.4310 -0.0186 -0.2428 0.4049  ? ? ? ? ? ? 162 THR A C   
1210 O  O   . THR A 146 ? 1.6928 1.4450 1.5390 -0.0917 -0.3767 0.4602  ? ? ? ? ? ? 162 THR A O   
1211 C  CB  . THR A 146 ? 1.4451 1.3137 1.4776 0.1295  -0.1359 0.3142  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CB  
1212 O  OG1 . THR A 146 ? 1.3537 1.2470 1.5429 0.1802  -0.0691 0.2430  ? ? ? ? ? ? 162 THR A OG1 
1213 C  CG2 . THR A 146 ? 1.3902 1.3381 1.6029 0.0921  -0.2628 0.3574  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CG2 
1214 N  N   . ALA A 147 ? 2.0803 1.7853 1.5894 -0.0053 -0.1449 0.3986  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N   
1215 C  CA  . ALA A 147 ? 2.1973 1.8814 1.5091 -0.0862 -0.1806 0.4455  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA  
1216 C  C   . ALA A 147 ? 2.3107 1.9119 1.5126 -0.1670 -0.1871 0.4510  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C   
1217 O  O   . ALA A 147 ? 2.4180 1.9971 1.5164 -0.2754 -0.2652 0.4987  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O   
1218 C  CB  . ALA A 147 ? 2.2077 1.9183 1.3384 -0.0322 -0.0700 0.4234  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB  
1219 N  N   . CYS A 148 ? 1.8865 1.4454 1.1086 -0.1186 -0.1026 0.4008  ? ? ? ? ? ? 164 CYS A N   
1220 C  CA  . CYS A 148 ? 1.9836 1.4710 1.1265 -0.1821 -0.0965 0.3960  ? ? ? ? ? ? 164 CYS A CA  
1221 C  C   . CYS A 148 ? 2.0139 1.4630 1.3109 -0.2601 -0.2424 0.4314  ? ? ? ? ? ? 164 CYS A C   
1222 O  O   . CYS A 148 ? 2.1220 1.5252 1.3365 -0.3581 -0.2989 0.4619  ? ? ? ? ? ? 164 CYS A O   
1223 C  CB  . CYS A 148 ? 1.9524 1.4068 1.0904 -0.0998 0.0368  0.3301  ? ? ? ? ? ? 164 CYS A CB  
1224 S  SG  . CYS A 148 ? 2.0573 1.4410 1.0808 -0.1615 0.0802  0.3120  ? ? ? ? ? ? 164 CYS A SG  
1225 N  N   . LYS A 149 ? 2.2354 1.7070 1.7697 -0.2221 -0.3040 0.4235  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N   
1226 C  CA  . LYS A 149 ? 2.2436 1.6825 1.9756 -0.2950 -0.4585 0.4554  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA  
1227 C  C   . LYS A 149 ? 2.2920 1.7690 2.0257 -0.3798 -0.5987 0.5404  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C   
1228 O  O   . LYS A 149 ? 2.3555 1.7948 2.1778 -0.4770 -0.7474 0.5953  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O   
1229 C  CB  . LYS A 149 ? 2.1128 1.5691 2.1312 -0.2308 -0.4653 0.3991  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB  
1230 C  CG  . LYS A 149 ? 2.1160 1.5253 2.3816 -0.3022 -0.6185 0.4128  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG  
1231 C  CD  . LYS A 149 ? 1.9888 1.4068 2.5364 -0.2442 -0.5946 0.3268  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD  
1232 C  CE  . LYS A 149 ? 1.8629 1.3985 2.5492 -0.1867 -0.5726 0.3090  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE  
1233 N  NZ  . LYS A 149 ? 1.7413 1.2977 2.7111 -0.1490 -0.5435 0.2135  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ  
1234 N  N   . GLU A 150 ? 1.9365 1.4842 1.5729 -0.3439 -0.5531 0.5515  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N   
1235 C  CA  . GLU A 150 ? 1.9819 1.5662 1.5768 -0.4216 -0.6649 0.6277  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA  
1236 C  C   . GLU A 150 ? 2.1507 1.6829 1.4856 -0.5394 -0.6852 0.6702  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C   
1237 O  O   . GLU A 150 ? 2.2381 1.7706 1.5275 -0.6489 -0.8100 0.7448  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O   
1238 C  CB  . GLU A 150 ? 1.8936 1.5628 1.4431 -0.3408 -0.5890 0.6119  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB  
1239 C  CG  . GLU A 150 ? 1.9346 1.6434 1.4290 -0.4119 -0.6883 0.6817  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG  
1240 C  CD  . GLU A 150 ? 1.8594 1.6165 1.6416 -0.4329 -0.8408 0.7289  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD  
1241 O  OE1 . GLU A 150 ? 1.8445 1.6584 1.6324 -0.4542 -0.9027 0.7743  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 
1242 O  OE2 . GLU A 150 ? 1.8115 1.5508 1.8294 -0.4294 -0.8976 0.7149  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 
1243 N  N   . GLU A 151 ? 2.1971 1.6903 1.3685 -0.5236 -0.5602 0.6203  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   
1244 C  CA  . GLU A 151 ? 2.3477 1.8058 1.2818 -0.6381 -0.5529 0.6401  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  
1245 C  C   . GLU A 151 ? 2.4469 1.8403 1.4311 -0.7472 -0.6768 0.6849  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   
1246 O  O   . GLU A 151 ? 2.5838 1.9612 1.4340 -0.8871 -0.7653 0.7447  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   
1247 C  CB  . GLU A 151 ? 2.3447 1.7970 1.1282 -0.5793 -0.3716 0.5637  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  
1248 C  CG  . GLU A 151 ? 2.4849 1.9209 1.0418 -0.6998 -0.3402 0.5641  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG  
1249 C  CD  . GLU A 151 ? 2.4650 1.9021 0.9298 -0.6390 -0.1646 0.4837  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD  
1250 O  OE1 . GLU A 151 ? 2.3614 1.7915 0.9375 -0.5116 -0.0844 0.4386  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1 
1251 O  OE2 . GLU A 151 ? 2.5548 2.0033 0.8449 -0.7262 -0.1073 0.4633  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2 
1252 N  N   . LYS A 152 ? 2.3840 1.7371 1.5593 -0.6890 -0.6835 0.6526  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A N   
1253 C  CA  . LYS A 152 ? 2.4677 1.7488 1.7190 -0.7785 -0.7995 0.6850  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CA  
1254 C  C   . LYS A 152 ? 2.5287 1.8052 1.8836 -0.8891 -1.0077 0.7832  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A C   
1255 O  O   . LYS A 152 ? 2.6625 1.8878 1.9651 -1.0180 -1.1230 0.8428  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A O   
1256 C  CB  . LYS A 152 ? 2.3716 1.6083 1.8448 -0.6857 -0.7687 0.6188  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CB  
1257 C  CG  . LYS A 152 ? 2.4518 1.6024 2.0169 -0.7661 -0.8791 0.6379  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CG  
1258 C  CD  . LYS A 152 ? 2.3522 1.4538 2.1444 -0.6724 -0.8386 0.5555  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CD  
1259 C  CE  . LYS A 152 ? 2.4305 1.4368 2.3282 -0.7490 -0.9523 0.5676  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CE  
1260 N  NZ  . LYS A 152 ? 2.3347 1.2850 2.4674 -0.6635 -0.9135 0.4744  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A NZ  
1261 N  N   . LEU A 153 ? 2.5270 3.2242 1.2899 0.9386  -0.0495 0.0621  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N   
1262 C  CA  . LEU A 153 ? 2.5306 3.2009 1.2852 0.8392  -0.0840 0.0432  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA  
1263 C  C   . LEU A 153 ? 2.6228 3.2680 1.3349 0.7813  -0.0250 0.0116  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C   
1264 O  O   . LEU A 153 ? 2.6737 3.2265 1.3284 0.6893  -0.0372 0.0046  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O   
1265 C  CB  . LEU A 153 ? 2.4293 3.2635 1.2997 0.8595  -0.1352 0.0217  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB  
1266 C  CG  . LEU A 153 ? 2.3505 3.2008 1.2486 0.9153  -0.1965 0.0573  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG  
1267 C  CD1 . LEU A 153 ? 2.2770 3.2816 1.2706 0.9508  -0.2485 0.0286  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 
1268 C  CD2 . LEU A 153 ? 2.3749 3.0589 1.1902 0.8421  -0.2397 0.0956  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 
1269 N  N   . ALA A 154 ? 2.7391 3.4658 1.4758 0.8413  0.0427  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N   
1270 C  CA  . ALA A 154 ? 2.8366 3.5518 1.5370 0.8036  0.1134  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA  
1271 C  C   . ALA A 154 ? 2.9763 3.4550 1.4966 0.7650  0.1384  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C   
1272 O  O   . ALA A 154 ? 3.0772 3.4828 1.5260 0.7095  0.1815  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O   
1273 C  CB  . ALA A 154 ? 2.8330 3.7091 1.6126 0.8902  0.1777  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB  
1274 N  N   . ILE A 155 ? 2.5737 2.9270 1.0205 0.7982  0.1093  0.0270  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N   
1275 C  CA  . ILE A 155 ? 2.7154 2.8235 0.9893 0.7656  0.1106  0.0470  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA  
1276 C  C   . ILE A 155 ? 2.7324 2.7032 0.9466 0.6672  0.0491  0.0538  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C   
1277 O  O   . ILE A 155 ? 2.8689 2.6436 0.9355 0.6201  0.0540  0.0551  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O   
1278 C  CB  . ILE A 155 ? 2.7344 2.7500 0.9660 0.8278  0.0892  0.0811  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB  
1279 C  CG1 . ILE A 155 ? 2.7307 2.8713 1.0050 0.9317  0.1499  0.0724  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 
1280 C  CG2 . ILE A 155 ? 2.8976 2.6438 0.9499 0.7922  0.0741  0.0984  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 
1281 C  CD1 . ILE A 155 ? 2.7695 2.8106 0.9945 0.9949  0.1355  0.1073  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 
1282 N  N   . SER A 156 ? 3.0719 3.1399 1.3902 0.6446  -0.0109 0.0568  ? ? ? ? ? ? 172 SER A N   
1283 C  CA  . SER A 156 ? 3.0794 3.0368 1.3501 0.5573  -0.0739 0.0615  ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA  
1284 C  C   . SER A 156 ? 3.1617 3.0828 1.3755 0.4840  -0.0406 0.0313  ? ? ? ? ? ? 172 SER A C   
1285 O  O   . SER A 156 ? 3.2550 2.9963 1.3477 0.4158  -0.0661 0.0329  ? ? ? ? ? ? 172 SER A O   
1286 C  CB  . SER A 156 ? 2.9325 3.0215 1.3254 0.5638  -0.1389 0.0697  ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB  
1287 O  OG  . SER A 156 ? 2.8679 2.9768 1.3073 0.6320  -0.1648 0.1078  ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG  
1288 N  N   . ARG A 157 ? 2.5722 2.6639 0.8781 0.5001  0.0163  0.0057  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N   
1289 C  CA  . ARG A 157 ? 2.6503 2.7324 0.9289 0.4331  0.0601  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA  
1290 C  C   . ARG A 157 ? 2.8302 2.7233 0.9357 0.4254  0.1242  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C   
1291 O  O   . ARG A 157 ? 2.9299 2.7387 0.9584 0.3641  0.1551  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O   
1292 C  CB  . ARG A 157 ? 2.5811 2.9042 1.0256 0.4563  0.1059  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB  
1293 C  CG  . ARG A 157 ? 2.4536 2.9272 1.0407 0.4331  0.0365  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG  
1294 C  CD  . ARG A 157 ? 2.3379 2.8563 0.9726 0.4963  -0.0344 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD  
1295 N  NE  . ARG A 157 ? 2.2331 2.8964 0.9919 0.4951  -0.1003 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE  
1296 C  CZ  . ARG A 157 ? 2.1547 3.0178 1.0589 0.5571  -0.1010 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ  
1297 N  NH1 . ARG A 157 ? 2.0819 3.0472 1.0769 0.5582  -0.1739 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 
1298 N  NH2 . ARG A 157 ? 2.1606 3.1140 1.1116 0.6237  -0.0342 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 
1299 N  N   . GLU A 158 ? 2.6111 2.4278 0.6456 0.4934  0.1432  0.0049  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A N   
1300 C  CA  . GLU A 158 ? 2.8028 2.4179 0.6497 0.5036  0.1945  0.0103  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CA  
1301 C  C   . GLU A 158 ? 2.8912 2.2453 0.5807 0.4720  0.1202  0.0252  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A C   
1302 O  O   . GLU A 158 ? 3.0554 2.2041 0.5726 0.4406  0.1316  0.0221  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A O   
1303 C  CB  . GLU A 158 ? 2.8425 2.5081 0.6843 0.6013  0.2569  0.0146  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CB  
1304 C  CG  . GLU A 158 ? 3.0621 2.5175 0.6949 0.6285  0.3123  0.0199  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CG  
1305 C  CD  . GLU A 158 ? 3.1121 2.6075 0.7262 0.7318  0.3669  0.0242  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CD  
1306 O  OE1 . GLU A 158 ? 2.9772 2.6325 0.7274 0.7803  0.3495  0.0252  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE1 
1307 O  OE2 . GLU A 158 ? 3.2984 2.6572 0.7494 0.7714  0.4275  0.0269  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE2 
1308 N  N   . ALA A 159 ? 3.7323 3.0945 1.4846 0.4844  0.0436  0.0434  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N   
1309 C  CA  . ALA A 159 ? 3.8009 2.9381 1.4425 0.4531  -0.0375 0.0621  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA  
1310 C  C   . ALA A 159 ? 3.8314 2.8659 1.4128 0.3635  -0.0842 0.0509  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C   
1311 O  O   . ALA A 159 ? 3.9597 2.7608 1.3935 0.3306  -0.1324 0.0543  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O   
1312 C  CB  . ALA A 159 ? 3.6688 2.8752 1.4281 0.4835  -0.1009 0.0927  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB  
1313 N  N   . ASN A 160 ? 3.3520 2.5537 1.0435 0.3266  -0.0755 0.0355  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N   
1314 C  CA  . ASN A 160 ? 3.3815 2.4996 1.0184 0.2431  -0.1167 0.0229  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA  
1315 C  C   . ASN A 160 ? 3.5729 2.5238 1.0379 0.2105  -0.0603 0.0060  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C   
1316 O  O   . ASN A 160 ? 3.6375 2.4708 1.0154 0.1443  -0.0897 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O   
1317 C  CB  . ASN A 160 ? 3.2316 2.5687 1.0289 0.2173  -0.1262 0.0106  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB  
1318 C  CG  . ASN A 160 ? 3.0625 2.5359 1.0011 0.2532  -0.1907 0.0295  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG  
1319 O  OD1 . ASN A 160 ? 3.0524 2.4495 0.9755 0.2824  -0.2325 0.0573  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1 
1320 N  ND2 . ASN A 160 ? 2.9403 2.6112 1.0171 0.2547  -0.2002 0.0173  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2 
1321 N  N   . SER A 161 ? 3.0321 1.9684 0.4395 0.2645  0.0238  0.0060  ? ? ? ? ? ? 177 SER A N   
1322 C  CA  . SER A 161 ? 3.2333 2.0095 0.4663 0.2531  0.0920  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CA  
1323 C  C   . SER A 161 ? 3.4240 1.9093 0.4375 0.2819  0.0621  0.0024  ? ? ? ? ? ? 177 SER A C   
1324 O  O   . SER A 161 ? 3.5442 1.9652 0.4648 0.3495  0.1205  0.0073  ? ? ? ? ? ? 177 SER A O   
1325 C  CB  . SER A 161 ? 3.2480 2.1858 0.5441 0.3003  0.2105  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CB  
1326 O  OG  . SER A 161 ? 3.4514 2.2407 0.5801 0.2961  0.2879  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 177 SER A OG  
1327 N  N   . LYS A 162 ? 3.8699 2.1754 0.7984 0.2341  -0.0350 0.0003  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A N   
1328 C  CA  . LYS A 162 ? 4.0581 2.0708 0.7839 0.2553  -0.0872 0.0016  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CA  
1329 C  C   . LYS A 162 ? 4.2343 2.0090 0.7642 0.2054  -0.1111 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A C   
1330 O  O   . LYS A 162 ? 4.4597 1.9811 0.7698 0.2379  -0.1079 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A O   
1331 C  CB  . LYS A 162 ? 3.9626 1.9522 0.7672 0.2546  -0.1969 0.0202  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CB  
1332 C  CG  . LYS A 162 ? 3.8382 1.8656 0.7332 0.1827  -0.2845 0.0220  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CG  
1333 C  CD  . LYS A 162 ? 3.7740 1.7579 0.7393 0.1866  -0.3862 0.0499  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CD  
1334 C  CE  . LYS A 162 ? 3.6733 1.6796 0.7415 0.1218  -0.4677 0.0532  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CE  
1335 N  NZ  . LYS A 162 ? 3.6195 1.5872 0.7711 0.1245  -0.5607 0.0880  ? ? ? ? ? ? 178 LYS A NZ  
1336 N  N   . ALA A 163 ? 5.7166 3.5629 2.3140 0.1329  -0.1380 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A N   
1337 C  CA  . ALA A 163 ? 5.8759 3.5071 2.2934 0.0830  -0.1622 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CA  
1338 C  C   . ALA A 163 ? 5.8133 3.5906 2.3047 0.0252  -0.1069 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A C   
1339 O  O   . ALA A 163 ? 5.8159 3.5308 2.3178 -0.0377 -0.1628 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A O   
1340 C  CB  . ALA A 163 ? 5.8721 3.3572 2.3008 0.0453  -0.2947 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CB  
1341 N  N   . ASP A 164 ? 3.6682 1.6386 0.2614 0.0469  0.0016  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A N   
1342 C  CA  . ASP A 164 ? 3.6118 1.7365 0.3020 -0.0092 0.0558  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CA  
1343 C  C   . ASP A 164 ? 3.6938 1.8990 0.3869 0.0230  0.1952  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A C   
1344 O  O   . ASP A 164 ? 3.5531 2.0139 0.4433 0.0410  0.2468  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A O   
1345 C  CB  . ASP A 164 ? 3.3608 1.7566 0.3021 -0.0348 0.0078  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CB  
1346 C  CG  . ASP A 164 ? 3.2250 1.8239 0.3282 0.0333  0.0364  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CG  
1347 O  OD1 . ASP A 164 ? 3.3141 1.8229 0.3298 0.0978  0.0689  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A OD1 
1348 O  OD2 . ASP A 164 ? 3.0418 1.8800 0.3485 0.0276  0.0227  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A OD2 
1349 N  N   . PRO A 165 ? 3.7894 1.7737 0.2613 0.0367  0.2570  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A N   
1350 C  CA  . PRO A 165 ? 3.8923 1.9339 0.3486 0.0701  0.4008  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CA  
1351 C  C   . PRO A 165 ? 3.7937 2.0341 0.4178 -0.0027 0.4552  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A C   
1352 O  O   . PRO A 165 ? 3.9404 2.0736 0.4543 -0.0336 0.5207  0.0028  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A O   
1353 C  CB  . PRO A 165 ? 4.1854 1.8946 0.3313 0.0979  0.4294  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CB  
1354 C  CG  . PRO A 165 ? 4.2314 1.7181 0.2420 0.1022  0.2937  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CG  
1355 C  CD  . PRO A 165 ? 3.9853 1.6413 0.2001 0.0329  0.1919  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CD  
1356 N  N   . SER A 166 ? 4.2546 2.7725 1.1387 -0.0267 0.4252  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 182 SER A N   
1357 C  CA  . SER A 166 ? 4.1678 2.8776 1.2311 -0.0998 0.4509  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CA  
1358 C  C   . SER A 166 ? 4.2099 3.0814 1.3794 -0.0789 0.5907  0.0201  ? ? ? ? ? ? 182 SER A C   
1359 O  O   . SER A 166 ? 4.3918 3.1483 1.4397 -0.0868 0.6854  0.0421  ? ? ? ? ? ? 182 SER A O   
1360 C  CB  . SER A 166 ? 3.7947 2.7256 1.0839 -0.1232 0.3545  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CB  
1361 O  OG  . SER A 166 ? 3.7570 2.5549 0.9639 -0.1450 0.2316  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 182 SER A OG  
1362 N  N   . LEU A 167 ? 3.2431 2.3823 0.6415 -0.0474 0.6047  0.0215  ? ? ? ? ? ? 183 LEU A N   
1363 C  CA  . LEU A 167 ? 3.2484 2.5867 0.7986 -0.0310 0.7274  0.0481  ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CA  
1364 C  C   . LEU A 167 ? 3.4099 2.6677 0.8243 0.0663  0.8359  0.0722  ? ? ? ? ? ? 183 LEU A C   
1365 O  O   . LEU A 167 ? 3.5190 2.5614 0.7206 0.1230  0.8064  0.0646  ? ? ? ? ? ? 183 LEU A O   
1366 C  CB  . LEU A 167 ? 3.0133 2.6659 0.8590 -0.0286 0.6916  0.0355  ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CB  
1367 C  CG  . LEU A 167 ? 2.8618 2.6125 0.8524 -0.1152 0.5881  0.0132  ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CG  
1368 C  CD1 . LEU A 167 ? 2.6527 2.6835 0.9019 -0.0893 0.5398  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CD1 
1369 C  CD2 . LEU A 167 ? 2.9379 2.6887 0.9641 -0.2049 0.6394  0.0310  ? ? ? ? ? ? 183 LEU A CD2 
1370 N  N   . ASN A 168 ? 3.4785 2.2882 2.5059 1.0332  1.2513  0.6908  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A N   
1371 C  CA  . ASN A 168 ? 3.4882 2.3069 2.3363 1.0447  1.1209  0.6521  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CA  
1372 C  C   . ASN A 168 ? 3.3720 2.2173 2.1714 0.9549  1.0242  0.5329  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A C   
1373 O  O   . ASN A 168 ? 3.2856 2.1413 2.1904 0.8849  1.0627  0.4811  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A O   
1374 C  CB  . ASN A 168 ? 3.5795 2.3208 2.3390 1.0799  1.2175  0.6382  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CB  
1375 C  CG  . ASN A 168 ? 3.7022 2.4203 2.4893 1.1763  1.2976  0.7598  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CG  
1376 O  OD1 . ASN A 168 ? 3.7189 2.4756 2.6043 1.2144  1.2963  0.8543  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A OD1 
1377 N  ND2 . ASN A 168 ? 3.7904 2.4452 2.4917 1.2170  1.3685  0.7588  ? ? ? ? ? ? 184 ASN A ND2 
1378 N  N   . PRO A 169 ? 3.2344 2.0920 1.8744 0.9567  0.8979  0.4899  ? ? ? ? ? ? 185 PRO A N   
1379 C  CA  . PRO A 169 ? 3.1316 2.0095 1.7155 0.8726  0.8114  0.3730  ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CA  
1380 C  C   . PRO A 169 ? 3.0851 1.9080 1.7233 0.7984  0.9460  0.2742  ? ? ? ? ? ? 185 PRO A C   
1381 O  O   . PRO A 169 ? 2.9884 1.8310 1.6204 0.7195  0.8986  0.1788  ? ? ? ? ? ? 185 PRO A O   
1382 C  CB  . PRO A 169 ? 3.1779 2.0494 1.5775 0.9020  0.7071  0.3512  ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CB  
1383 C  CG  . PRO A 169 ? 3.2743 2.1650 1.6424 0.9990  0.6642  0.4718  ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CG  
1384 C  CD  . PRO A 169 ? 3.3282 2.1886 1.8351 1.0378  0.8186  0.5528  ? ? ? ? ? ? 185 PRO A CD  
1385 N  N   . GLU A 170 ? 3.6007 2.3566 2.2916 0.8242  1.1122  0.2970  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A N   
1386 C  CA  . GLU A 170 ? 3.5650 2.2675 2.3213 0.7579  1.2549  0.2104  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CA  
1387 C  C   . GLU A 170 ? 3.4640 2.2032 2.3634 0.6888  1.2745  0.1816  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A C   
1388 O  O   . GLU A 170 ? 3.3873 2.1167 2.3059 0.6074  1.3060  0.0787  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A O   
1389 C  CB  . GLU A 170 ? 3.6650 2.2950 2.4737 0.8066  1.4329  0.2581  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CB  
1390 C  CG  . GLU A 170 ? 3.6334 2.2106 2.5355 0.7412  1.5952  0.1795  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CG  
1391 C  CD  . GLU A 170 ? 3.5845 2.1357 2.3878 0.6748  1.5788  0.0519  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CD  
1392 O  OE1 . GLU A 170 ? 3.6063 2.1592 2.2594 0.6952  1.4739  0.0337  ? ? ? ? ? ? 186 GLU A OE1 
1393 O  OE2 . GLU A 170 ? 3.5261 2.0559 2.4026 0.6018  1.6717  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A OE2 
1394 N  N   . GLN A 171 ? 2.9863 1.7683 1.9859 0.7221  1.2559  0.2736  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A N   
1395 C  CA  . GLN A 171 ? 2.9017 1.7229 2.0380 0.6629  1.2631  0.2575  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CA  
1396 C  C   . GLN A 171 ? 2.8187 1.7101 1.8988 0.6173  1.0859  0.2089  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A C   
1397 O  O   . GLN A 171 ? 2.7252 1.6403 1.8740 0.5415  1.0810  0.1432  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A O   
1398 C  CB  . GLN A 171 ? 2.9476 1.7879 2.2136 0.7173  1.3084  0.3771  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CB  
1399 C  CG  . GLN A 171 ? 2.8651 1.7448 2.2783 0.6605  1.3178  0.3686  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CG  
1400 C  CD  . GLN A 171 ? 2.8145 1.6470 2.3257 0.5895  1.4739  0.2906  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CD  
1401 O  OE1 . GLN A 171 ? 2.7269 1.5871 2.3209 0.5196  1.4685  0.2399  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A OE1 
1402 N  NE2 . GLN A 171 ? 2.8702 1.6316 2.3730 0.6071  1.6146  0.2799  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A NE2 
1403 N  N   . LEU A 172 ? 2.9473 1.8719 1.9025 0.6641  0.9417  0.2416  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A N   
1404 C  CA  . LEU A 172 ? 2.8653 1.8558 1.7538 0.6269  0.7671  0.1969  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CA  
1405 C  C   . LEU A 172 ? 2.7884 1.7636 1.6261 0.5399  0.7650  0.0635  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A C   
1406 O  O   . LEU A 172 ? 2.6931 1.7184 1.5358 0.4809  0.6686  0.0075  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A O   
1407 C  CB  . LEU A 172 ? 2.9250 1.9420 1.6713 0.6936  0.6283  0.2461  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CB  
1408 C  CG  . LEU A 172 ? 2.8539 1.9373 1.5140 0.6622  0.4411  0.2014  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CG  
1409 C  CD1 . LEU A 172 ? 2.7710 1.9211 1.5473 0.6328  0.3791  0.2232  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD1 
1410 C  CD2 . LEU A 172 ? 2.9274 2.0313 1.4509 0.7345  0.3203  0.2570  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD2 
1411 N  N   . LYS A 173 ? 3.4159 2.3219 2.2065 0.5332  0.8732  0.0140  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A N   
1412 C  CA  . LYS A 173 ? 3.3536 2.2385 2.0965 0.4533  0.8878  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CA  
1413 C  C   . LYS A 173 ? 3.2669 2.1576 2.1491 0.3751  0.9713  -0.1667 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A C   
1414 O  O   . LYS A 173 ? 3.1794 2.0916 2.0449 0.2991  0.9253  -0.2618 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A O   
1415 C  CB  . LYS A 173 ? 3.4309 2.2369 2.0996 0.4714  0.9952  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CB  
1416 C  CG  . LYS A 173 ? 3.3780 2.1605 1.9782 0.3957  1.0022  -0.2715 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CG  
1417 C  CD  . LYS A 173 ? 3.3419 2.1679 1.8030 0.3817  0.8254  -0.3147 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CD  
1418 C  CE  . LYS A 173 ? 3.3201 2.1099 1.6898 0.3250  0.8414  -0.4300 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CE  
1419 N  NZ  . LYS A 173 ? 3.2407 2.0221 1.7075 0.2390  0.9355  -0.5159 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A NZ  
1420 N  N   . LYS A 174 ? 3.1618 2.0338 2.1819 0.3943  1.0951  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A N   
1421 C  CA  . LYS A 174 ? 3.0885 1.9639 2.2507 0.3248  1.1847  -0.1478 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CA  
1422 C  C   . LYS A 174 ? 2.9893 1.9416 2.1933 0.2842  1.0570  -0.1559 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A C   
1423 O  O   . LYS A 174 ? 2.9005 1.8678 2.1577 0.2043  1.0698  -0.2359 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A O   
1424 C  CB  . LYS A 174 ? 3.1492 1.9901 2.4502 0.3626  1.3383  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CB  
1425 C  CG  . LYS A 174 ? 3.0831 1.9216 2.5361 0.2926  1.4458  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CG  
1426 C  CD  . LYS A 174 ? 3.0468 1.8434 2.4789 0.2184  1.5318  -0.2313 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CD  
1427 C  CE  . LYS A 174 ? 2.9830 1.7787 2.5651 0.1476  1.6396  -0.2743 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CE  
1428 N  NZ  . LYS A 174 ? 3.0505 1.8105 2.7674 0.1862  1.7901  -0.1951 ? ? ? ? ? ? 190 LYS A NZ  
1429 N  N   . LEU A 175 ? 2.4679 1.4696 1.6482 0.3399  0.9341  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N   
1430 C  CA  . LEU A 175 ? 2.3939 1.4706 1.6066 0.3095  0.8013  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA  
1431 C  C   . LEU A 175 ? 2.3450 1.4562 1.4174 0.2794  0.6484  -0.1463 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C   
1432 O  O   . LEU A 175 ? 2.2662 1.4358 1.3522 0.2359  0.5405  -0.1776 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O   
1433 C  CB  . LEU A 175 ? 2.4472 1.5641 1.7052 0.3827  0.7392  0.0502  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB  
1434 C  CG  . LEU A 175 ? 2.5057 1.5923 1.9000 0.4243  0.8808  0.1386  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG  
1435 C  CD1 . LEU A 175 ? 2.5533 1.6882 1.9817 0.4950  0.7985  0.2578  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 
1436 C  CD2 . LEU A 175 ? 2.4346 1.5126 1.9760 0.3534  0.9896  0.0941  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 
1437 N  N   . GLN A 176 ? 3.0489 2.1225 1.9881 0.3032  0.6418  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A N   
1438 C  CA  . GLN A 176 ? 3.0153 2.1145 1.8133 0.2785  0.5051  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CA  
1439 C  C   . GLN A 176 ? 2.9385 2.0233 1.7304 0.1868  0.5431  -0.3663 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A C   
1440 O  O   . GLN A 176 ? 2.8753 1.9977 1.5932 0.1429  0.4273  -0.4335 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A O   
1441 C  CB  . GLN A 176 ? 3.1140 2.1771 1.7708 0.3433  0.4834  -0.2153 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CB  
1442 C  CG  . GLN A 176 ? 3.0926 2.1821 1.5978 0.3270  0.3360  -0.2750 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CG  
1443 C  CD  . GLN A 176 ? 3.1959 2.2474 1.5646 0.3935  0.3192  -0.2451 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CD  
1444 O  OE1 . GLN A 176 ? 3.1948 2.2550 1.4324 0.3849  0.2177  -0.2937 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A OE1 
1445 N  NE2 . GLN A 176 ? 3.2882 2.2968 1.6879 0.4606  0.4204  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A NE2 
1446 N  N   . ASP A 177 ? 3.9730 3.0044 2.8444 0.1581  0.7068  -0.3970 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A N   
1447 C  CA  . ASP A 177 ? 3.9044 2.9207 2.7816 0.0705  0.7591  -0.5143 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CA  
1448 C  C   . ASP A 177 ? 3.7952 2.8674 2.7731 0.0032  0.7215  -0.5484 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A C   
1449 O  O   . ASP A 177 ? 3.7187 2.8099 2.6696 -0.0693 0.6848  -0.6444 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A O   
1450 C  CB  . ASP A 177 ? 3.9511 2.8935 2.8867 0.0627  0.9502  -0.5345 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CB  
1451 C  CG  . ASP A 177 ? 4.0545 2.9368 2.8836 0.1202  0.9928  -0.5176 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CG  
1452 O  OD1 . ASP A 177 ? 4.0856 2.9831 2.7875 0.1593  0.8720  -0.5005 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A OD1 
1453 O  OD2 . ASP A 177 ? 4.1060 2.9255 2.9796 0.1260  1.1483  -0.5220 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A OD2 
1454 N  N   . LYS A 178 ? 2.3220 1.4205 1.4163 0.0283  0.7312  -0.4680 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N   
1455 C  CA  . LYS A 178 ? 2.2237 1.3743 1.4225 -0.0289 0.6980  -0.4886 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA  
1456 C  C   . LYS A 178 ? 2.1575 1.3766 1.2788 -0.0477 0.5121  -0.5151 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C   
1457 O  O   . LYS A 178 ? 2.0657 1.3306 1.2465 -0.1058 0.4655  -0.5549 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O   
1458 C  CB  . LYS A 178 ? 2.2444 1.4053 1.5809 0.0111  0.7468  -0.3870 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB  
1459 C  CG  . LYS A 178 ? 2.3178 1.4120 1.7361 0.0362  0.9311  -0.3511 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG  
1460 C  CD  . LYS A 178 ? 2.3484 1.4545 1.8943 0.0845  0.9693  -0.2407 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD  
1461 C  CE  . LYS A 178 ? 2.4310 1.4695 2.0526 0.1155  1.1520  -0.2004 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE  
1462 N  NZ  . LYS A 178 ? 2.4640 1.5134 2.2155 0.1621  1.1951  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ  
1463 N  N   . ILE A 179 ? 1.9501 3.9227 2.1278 -0.4668 -0.4400 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A N   
1464 C  CA  . ILE A 179 ? 1.8117 3.9102 2.1903 -0.4177 -0.3074 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CA  
1465 C  C   . ILE A 179 ? 1.8175 4.0309 2.1947 -0.4012 -0.2681 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A C   
1466 O  O   . ILE A 179 ? 1.7635 4.0403 2.2469 -0.3233 -0.1530 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A O   
1467 C  CB  . ILE A 179 ? 1.6873 3.8658 2.2065 -0.4833 -0.2944 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CB  
1468 C  CG1 . ILE A 179 ? 1.7030 3.7587 2.2028 -0.5044 -0.3549 -0.1895 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CG1 
1469 C  CG2 . ILE A 179 ? 1.5436 3.8472 2.2787 -0.4288 -0.1520 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CG2 
1470 C  CD1 . ILE A 179 ? 1.6298 3.7178 2.2204 -0.5609 -0.3431 -0.2110 ? ? ? ? ? ? 195 ILE A CD1 
1471 N  N   . GLU A 180 ? 1.6898 3.9262 1.9487 -0.4736 -0.3650 0.0006  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A N   
1472 C  CA  . GLU A 180 ? 1.7105 4.0540 1.9617 -0.4640 -0.3501 0.0631  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CA  
1473 C  C   . GLU A 180 ? 1.8781 4.1312 1.9222 -0.4493 -0.4407 0.0773  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A C   
1474 O  O   . GLU A 180 ? 1.9311 4.2476 1.9181 -0.4871 -0.4986 0.1144  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A O   
1475 C  CB  . GLU A 180 ? 1.6443 4.1178 1.9687 -0.5636 -0.3780 0.0867  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CB  
1476 C  CG  . GLU A 180 ? 1.6267 4.2429 2.0122 -0.5473 -0.3363 0.1493  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CG  
1477 C  CD  . GLU A 180 ? 1.5259 4.2244 2.0725 -0.4588 -0.1901 0.1714  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CD  
1478 O  OE1 . GLU A 180 ? 1.5406 4.3239 2.1096 -0.4139 -0.1492 0.2228  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE1 
1479 O  OE2 . GLU A 180 ? 1.4379 4.1139 2.0905 -0.4325 -0.1170 0.1358  ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE2 
1480 N  N   . LYS A 181 ? 1.6852 3.7882 1.6230 -0.3940 -0.4531 0.0446  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A N   
1481 C  CA  . LYS A 181 ? 1.8555 3.8532 1.5868 -0.3729 -0.5344 0.0528  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CA  
1482 C  C   . LYS A 181 ? 1.9207 3.7896 1.5992 -0.2647 -0.4698 0.0357  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A C   
1483 O  O   . LYS A 181 ? 2.0132 3.8559 1.6077 -0.1901 -0.4404 0.0691  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A O   
1484 C  CB  . LYS A 181 ? 1.9378 3.8497 1.5346 -0.4667 -0.6724 0.0196  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CB  
1485 C  CG  . LYS A 181 ? 2.1109 3.9534 1.5051 -0.4732 -0.7750 0.0343  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CG  
1486 C  CD  . LYS A 181 ? 2.2334 3.9153 1.4928 -0.3877 -0.7679 0.0152  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CD  
1487 C  CE  . LYS A 181 ? 2.4143 4.0153 1.4612 -0.4034 -0.8818 0.0227  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CE  
1488 N  NZ  . LYS A 181 ? 2.4529 4.1607 1.4833 -0.3935 -0.8959 0.0750  ? ? ? ? ? ? 197 LYS A NZ  
1489 N  N   . CYS A 182 ? 1.3654 3.1476 1.0929 -0.2549 -0.4473 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N   
1490 C  CA  . CYS A 182 ? 1.4195 3.0750 1.1234 -0.1562 -0.3765 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA  
1491 C  C   . CYS A 182 ? 1.3397 3.0655 1.1909 -0.0642 -0.2203 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C   
1492 O  O   . CYS A 182 ? 1.4274 3.0743 1.2123 0.0284  -0.1538 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O   
1493 C  CB  . CYS A 182 ? 1.3871 2.9451 1.1366 -0.1723 -0.3939 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB  
1494 S  SG  . CYS A 182 ? 1.4484 2.8478 1.2011 -0.0557 -0.3004 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG  
1495 N  N   . LYS A 183 ? 1.4645 3.3314 1.5102 -0.0899 -0.1582 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N   
1496 C  CA  . LYS A 183 ? 1.3783 3.3256 1.5819 -0.0102 -0.0057 0.0149  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA  
1497 C  C   . LYS A 183 ? 1.4589 3.4524 1.5762 0.0370  0.0182  0.0834  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C   
1498 O  O   . LYS A 183 ? 1.4692 3.4548 1.6270 0.1332  0.1395  0.1065  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O   
1499 C  CB  . LYS A 183 ? 1.1995 3.2960 1.6189 -0.0598 0.0420  0.0090  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB  
1500 C  CG  . LYS A 183 ? 1.1183 3.1703 1.6392 -0.0926 0.0294  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG  
1501 C  CD  . LYS A 183 ? 0.9502 3.1448 1.6865 -0.1262 0.0945  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD  
1502 C  CE  . LYS A 183 ? 0.8825 3.0265 1.7129 -0.1542 0.0728  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE  
1503 N  NZ  . LYS A 183 ? 0.7294 3.0049 1.7616 -0.1858 0.1343  -0.1470 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ  
1504 N  N   . GLN A 184 ? 1.2379 3.2748 1.2371 -0.0294 -0.0982 0.1138  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A N   
1505 C  CA  . GLN A 184 ? 1.3287 3.4095 1.2373 0.0102  -0.1005 0.1752  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CA  
1506 C  C   . GLN A 184 ? 1.5094 3.4274 1.2236 0.0998  -0.0986 0.1799  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A C   
1507 O  O   . GLN A 184 ? 1.5801 3.4968 1.2506 0.1845  -0.0315 0.2239  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A O   
1508 C  CB  . GLN A 184 ? 1.3580 3.5199 1.1995 -0.0886 -0.2355 0.1963  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CB  
1509 C  CG  . GLN A 184 ? 1.1972 3.5186 1.2200 -0.1769 -0.2301 0.1993  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CG  
1510 C  CD  . GLN A 184 ? 1.2352 3.6185 1.1943 -0.2801 -0.3609 0.2124  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A CD  
1511 O  OE1 . GLN A 184 ? 1.3776 3.6816 1.1587 -0.2922 -0.4663 0.2119  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A OE1 
1512 N  NE2 . GLN A 184 ? 1.1128 3.6346 1.2211 -0.3560 -0.3510 0.2220  ? ? ? ? ? ? 200 GLN A NE2 
1513 N  N   . ASP A 185 ? 2.2419 4.0148 1.8334 0.0825  -0.1706 0.1345  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A N   
1514 C  CA  . ASP A 185 ? 2.4233 4.0236 1.8204 0.1610  -0.1720 0.1328  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A CA  
1515 C  C   . ASP A 185 ? 2.4176 3.9439 1.8869 0.2738  -0.0087 0.1267  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A C   
1516 O  O   . ASP A 185 ? 2.5706 3.9419 1.8922 0.3509  0.0199  0.1253  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A O   
1517 C  CB  . ASP A 185 ? 2.5037 3.9699 1.7706 0.1086  -0.2845 0.0820  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A CB  
1518 C  CG  . ASP A 185 ? 2.5448 4.0576 1.7117 0.0035  -0.4437 0.0878  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A CG  
1519 O  OD1 . ASP A 185 ? 2.5326 4.1703 1.7131 -0.0206 -0.4715 0.1322  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A OD1 
1520 O  OD2 . ASP A 185 ? 2.5934 4.0160 1.6736 -0.0545 -0.5389 0.0465  ? ? ? ? ? ? 201 ASP A OD2 
1521 N  N   . VAL A 186 ? 1.2891 2.9217 0.9872 0.2825  0.1022  0.1212  ? ? ? ? ? ? 202 VAL A N   
1522 C  CA  . VAL A 186 ? 1.2697 2.8464 1.0722 0.3847  0.2692  0.1112  ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CA  
1523 C  C   . VAL A 186 ? 1.2240 2.9138 1.1175 0.4435  0.3840  0.1690  ? ? ? ? ? ? 202 VAL A C   
1524 O  O   . VAL A 186 ? 1.2966 2.9100 1.1726 0.5487  0.5102  0.1867  ? ? ? ? ? ? 202 VAL A O   
1525 C  CB  . VAL A 186 ? 1.1263 2.7172 1.1393 0.3602  0.3203  0.0469  ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CB  
1526 C  CG1 . VAL A 186 ? 1.1066 2.6474 1.2512 0.4655  0.5010  0.0332  ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CG1 
1527 C  CG2 . VAL A 186 ? 1.1863 2.6550 1.1078 0.3095  0.2085  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CG2 
1528 N  N   . LEU A 187 ? 1.2569 3.1223 1.2452 0.3757  0.3438  0.1987  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A N   
1529 C  CA  . LEU A 187 ? 1.2080 3.1965 1.2954 0.4224  0.4444  0.2546  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CA  
1530 C  C   . LEU A 187 ? 1.3683 3.3512 1.2652 0.4544  0.3845  0.3160  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A C   
1531 O  O   . LEU A 187 ? 1.3819 3.4264 1.3110 0.5184  0.4693  0.3671  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A O   
1532 C  CB  . LEU A 187 ? 1.0118 3.1934 1.3109 0.3374  0.4425  0.2559  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CB  
1533 C  CG  . LEU A 187 ? 0.8476 3.0512 1.3558 0.3140  0.5118  0.1972  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CG  
1534 C  CD1 . LEU A 187 ? 0.6755 3.0632 1.3666 0.2295  0.5052  0.2038  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD1 
1535 C  CD2 . LEU A 187 ? 0.8334 2.9804 1.4479 0.4243  0.6886  0.1874  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD2 
1536 N  N   . LYS A 188 ? 1.7478 2.4839 1.4680 -0.0114 0.3180  0.1678  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A N   
1537 C  CA  . LYS A 188 ? 1.6945 2.3676 1.5147 0.0505  0.3167  0.2003  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CA  
1538 C  C   . LYS A 188 ? 1.6009 2.2828 1.4758 0.0581  0.2658  0.2060  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A C   
1539 O  O   . LYS A 188 ? 1.5853 2.1941 1.5083 0.0884  0.2723  0.2094  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A O   
1540 C  CB  . LYS A 188 ? 1.6371 2.3610 1.5433 0.1020  0.3024  0.2609  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CB  
1541 C  CG  . LYS A 188 ? 1.5203 2.3629 1.4958 0.1125  0.2362  0.3044  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CG  
1542 C  CD  . LYS A 188 ? 1.4697 2.3547 1.5370 0.1654  0.2286  0.3630  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CD  
1543 C  CE  . LYS A 188 ? 1.4123 2.2404 1.5819 0.2197  0.2208  0.3903  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CE  
1544 N  NZ  . LYS A 188 ? 1.4942 2.2037 1.6392 0.2319  0.2742  0.3687  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A NZ  
1545 N  N   . THR A 189 ? 1.7181 2.4930 1.5864 0.0298  0.2166  0.2098  ? ? ? ? ? ? 205 THR A N   
1546 C  CA  . THR A 189 ? 1.6319 2.4200 1.5479 0.0328  0.1691  0.2142  ? ? ? ? ? ? 205 THR A CA  
1547 C  C   . THR A 189 ? 1.6889 2.4070 1.5315 -0.0067 0.1878  0.1577  ? ? ? ? ? ? 205 THR A C   
1548 O  O   . THR A 189 ? 1.6571 2.3190 1.5368 0.0111  0.1799  0.1532  ? ? ? ? ? ? 205 THR A O   
1549 C  CB  . THR A 189 ? 1.5515 2.4636 1.4946 0.0175  0.1144  0.2430  ? ? ? ? ? ? 205 THR A CB  
1550 O  OG1 . THR A 189 ? 1.5156 2.4978 1.5173 0.0488  0.1062  0.2934  ? ? ? ? ? ? 205 THR A OG1 
1551 C  CG2 . THR A 189 ? 1.4548 2.3744 1.4699 0.0329  0.0688  0.2570  ? ? ? ? ? ? 205 THR A CG2 
1552 N  N   . LYS A 190 ? 1.4404 2.1654 1.1792 -0.0620 0.2136  0.1146  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A N   
1553 C  CA  . LYS A 190 ? 1.5105 2.1648 1.1744 -0.1036 0.2405  0.0559  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CA  
1554 C  C   . LYS A 190 ? 1.5722 2.1000 1.2463 -0.0750 0.2964  0.0402  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A C   
1555 O  O   . LYS A 190 ? 1.5938 2.0519 1.2555 -0.0836 0.3110  0.0102  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A O   
1556 C  CB  . LYS A 190 ? 1.6097 2.2930 1.1575 -0.1707 0.2669  0.0103  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CB  
1557 C  CG  . LYS A 190 ? 1.6850 2.3037 1.1540 -0.2209 0.2942  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CG  
1558 C  CD  . LYS A 190 ? 1.7962 2.4413 1.1464 -0.2914 0.3267  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CD  
1559 C  CE  . LYS A 190 ? 1.7456 2.5381 1.0810 -0.3227 0.2713  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CE  
1560 N  NZ  . LYS A 190 ? 1.8583 2.6894 1.0744 -0.3952 0.3007  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A NZ  
1561 N  N   . ASP A 191 ? 1.7498 2.2514 1.4518 -0.0396 0.3292  0.0650  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A N   
1562 C  CA  . ASP A 191 ? 1.8096 2.1984 1.5339 -0.0074 0.3854  0.0621  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CA  
1563 C  C   . ASP A 191 ? 1.7200 2.0878 1.5425 0.0409  0.3525  0.0974  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A C   
1564 O  O   . ASP A 191 ? 1.7565 2.0394 1.5880 0.0514  0.3847  0.0846  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A O   
1565 C  CB  . ASP A 191 ? 1.8565 2.2322 1.5939 0.0204  0.4246  0.0871  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CB  
1566 C  CG  . ASP A 191 ? 1.9567 2.2109 1.6914 0.0382  0.5013  0.0742  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CG  
1567 O  OD1 . ASP A 191 ? 1.9839 2.1673 1.7153 0.0328  0.5226  0.0502  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD1 
1568 O  OD2 . ASP A 191 ? 2.0103 2.2403 1.7505 0.0586  0.5430  0.0908  ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD2 
1569 N  N   . LYS A 192 ? 1.4193 1.8676 1.3167 0.0685  0.2907  0.1426  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A N   
1570 C  CA  . LYS A 192 ? 1.3319 1.7739 1.3190 0.1076  0.2538  0.1740  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CA  
1571 C  C   . LYS A 192 ? 1.2964 1.7424 1.2633 0.0793  0.2221  0.1467  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A C   
1572 O  O   . LYS A 192 ? 1.2669 1.6729 1.2762 0.0993  0.2133  0.1527  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A O   
1573 C  CB  . LYS A 192 ? 1.2312 1.7549 1.3060 0.1431  0.2046  0.2272  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CB  
1574 C  CG  . LYS A 192 ? 1.2508 1.7601 1.3732 0.1849  0.2319  0.2637  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CG  
1575 C  CD  . LYS A 192 ? 1.1483 1.7339 1.3680 0.2208  0.1832  0.3149  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CD  
1576 C  CE  . LYS A 192 ? 1.1660 1.7343 1.4405 0.2648  0.2096  0.3532  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CE  
1577 N  NZ  . LYS A 192 ? 1.0703 1.7128 1.4431 0.2980  0.1654  0.4006  ? ? ? ? ? ? 208 LYS A NZ  
1578 N  N   . TYR A 193 ? 1.4232 1.9220 1.3260 0.0319  0.2049  0.1192  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A N   
1579 C  CA  . TYR A 193 ? 1.3976 1.9014 1.2743 0.0003  0.1779  0.0913  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CA  
1580 C  C   . TYR A 193 ? 1.4801 1.8803 1.3121 -0.0122 0.2272  0.0495  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A C   
1581 O  O   . TYR A 193 ? 1.4539 1.8310 1.2920 -0.0181 0.2109  0.0359  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A O   
1582 C  CB  . TYR A 193 ? 1.4046 1.9867 1.2154 -0.0520 0.1579  0.0713  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CB  
1583 C  CG  . TYR A 193 ? 1.3449 1.9638 1.1561 -0.0766 0.1123  0.0618  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CG  
1584 C  CD1 . TYR A 193 ? 1.2346 1.9084 1.1292 -0.0501 0.0587  0.1020  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CD1 
1585 C  CD2 . TYR A 193 ? 1.4033 2.0012 1.1328 -0.1282 0.1260  0.0119  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CD2 
1586 C  CE1 . TYR A 193 ? 1.1839 1.8877 1.0811 -0.0720 0.0209  0.0949  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CE1 
1587 C  CE2 . TYR A 193 ? 1.3496 1.9807 1.0821 -0.1498 0.0852  0.0057  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CE2 
1588 C  CZ  . TYR A 193 ? 1.2398 1.9228 1.0564 -0.1206 0.0331  0.0485  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CZ  
1589 O  OH  . TYR A 193 ? 1.1902 1.9023 1.0118 -0.1414 -0.0036 0.0438  ? ? ? ? ? ? 209 TYR A OH  
1590 N  N   . GLU A 194 ? 1.8957 2.2323 1.6861 -0.0157 0.2915  0.0306  ? ? ? ? ? ? 210 GLU A N   
1591 C  CA  . GLU A 194 ? 1.9853 2.2168 1.7454 -0.0223 0.3511  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CA  
1592 C  C   . GLU A 194 ? 1.9437 2.1299 1.7919 0.0311  0.3487  0.0336  ? ? ? ? ? ? 210 GLU A C   
1593 O  O   . GLU A 194 ? 1.9460 2.0885 1.7998 0.0297  0.3527  0.0199  ? ? ? ? ? ? 210 GLU A O   
1594 C  CB  . GLU A 194 ? 2.1095 2.2831 1.8146 -0.0354 0.4265  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CB  
1595 C  CG  . GLU A 194 ? 2.1649 2.3870 1.7754 -0.0925 0.4337  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CG  
1596 C  CD  . GLU A 194 ? 2.2180 2.4243 1.7462 -0.1532 0.4445  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CD  
1597 O  OE1 . GLU A 194 ? 2.2198 2.3654 1.7640 -0.1484 0.4548  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE1 
1598 O  OE2 . GLU A 194 ? 2.2600 2.5187 1.7083 -0.2069 0.4428  -0.1584 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE2 
1599 N  N   . LYS A 195 ? 1.8966 2.0987 1.8143 0.0771  0.3418  0.0828  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A N   
1600 C  CA  . LYS A 195 ? 1.8576 2.0312 1.8628 0.1268  0.3364  0.1250  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CA  
1601 C  C   . LYS A 195 ? 1.7680 1.9723 1.8079 0.1287  0.2792  0.1308  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A C   
1602 O  O   . LYS A 195 ? 1.7778 1.9335 1.8409 0.1418  0.2918  0.1333  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A O   
1603 C  CB  . LYS A 195 ? 1.8118 2.0243 1.8887 0.1698  0.3203  0.1779  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CB  
1604 C  CG  . LYS A 195 ? 1.7570 1.9653 1.9291 0.2165  0.2993  0.2254  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CG  
1605 C  CD  . LYS A 195 ? 1.7000 1.9600 1.9448 0.2535  0.2740  0.2749  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CD  
1606 C  CE  . LYS A 195 ? 1.7796 1.9975 2.0200 0.2709  0.3331  0.2879  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CE  
1607 N  NZ  . LYS A 195 ? 1.7239 1.9893 2.0431 0.3102  0.3097  0.3392  ? ? ? ? ? ? 211 LYS A NZ  
1608 N  N   . SER A 196 ? 1.4766 1.7628 1.5227 0.1158  0.2191  0.1353  ? ? ? ? ? ? 212 SER A N   
1609 C  CA  . SER A 196 ? 1.3909 1.7093 1.4706 0.1157  0.1650  0.1407  ? ? ? ? ? ? 212 SER A CA  
1610 C  C   . SER A 196 ? 1.4301 1.6945 1.4622 0.0896  0.1824  0.1013  ? ? ? ? ? ? 212 SER A C   
1611 O  O   . SER A 196 ? 1.3873 1.6415 1.4558 0.1028  0.1604  0.1105  ? ? ? ? ? ? 212 SER A O   
1612 C  CB  . SER A 196 ? 1.3152 1.7245 1.3968 0.0968  0.1111  0.1450  ? ? ? ? ? ? 212 SER A CB  
1613 O  OG  . SER A 196 ? 1.2690 1.7308 1.4106 0.1259  0.0926  0.1862  ? ? ? ? ? ? 212 SER A OG  
1614 N  N   . LEU A 197 ? 1.1032 1.3345 1.0536 0.0508  0.2232  0.0566  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A N   
1615 C  CA  . LEU A 197 ? 1.1498 1.3271 1.0528 0.0225  0.2457  0.0150  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CA  
1616 C  C   . LEU A 197 ? 1.2270 1.3117 1.1449 0.0452  0.3083  0.0156  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A C   
1617 O  O   . LEU A 197 ? 1.2181 1.2690 1.1569 0.0539  0.3091  0.0153  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A O   
1618 C  CB  . LEU A 197 ? 1.2149 1.3993 1.0238 -0.0345 0.2643  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CB  
1619 C  CG  . LEU A 197 ? 1.1450 1.4267 0.9369 -0.0630 0.2046  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CG  
1620 C  CD1 . LEU A 197 ? 1.2173 1.5045 0.9134 -0.1249 0.2234  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD1 
1621 C  CD2 . LEU A 197 ? 1.0411 1.3573 0.8858 -0.0499 0.1458  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD2 
1622 N  N   . LYS A 198 ? 1.4173 1.4629 1.3278 0.0554  0.3634  0.0195  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A N   
1623 C  CA  . LYS A 198 ? 1.5005 1.4580 1.4331 0.0787  0.4321  0.0264  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CA  
1624 C  C   . LYS A 198 ? 1.4353 1.3989 1.4608 0.1287  0.4065  0.0813  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A C   
1625 O  O   . LYS A 198 ? 1.4659 1.3785 1.5138 0.1410  0.4354  0.0858  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A O   
1626 C  CB  . LYS A 198 ? 1.5861 1.5097 1.5059 0.0858  0.4909  0.0303  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CB  
1627 C  CG  . LYS A 198 ? 1.7023 1.5236 1.6273 0.0967  0.5809  0.0249  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CG  
1628 C  CD  . LYS A 198 ? 1.6772 1.4837 1.7027 0.1556  0.5858  0.0901  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CD  
1629 C  CE  . LYS A 198 ? 1.7981 1.5068 1.8382 0.1698  0.6831  0.0939  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CE  
1630 N  NZ  . LYS A 198 ? 1.8622 1.5059 1.8596 0.1389  0.7307  0.0462  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A NZ  
1631 N  N   . GLU A 199 ? 1.6783 1.7092 1.7590 0.1557  0.3529  0.1236  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A N   
1632 C  CA  . GLU A 199 ? 1.6150 1.6654 1.7825 0.1982  0.3230  0.1759  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CA  
1633 C  C   . GLU A 199 ? 1.5498 1.6226 1.7241 0.1890  0.2758  0.1682  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A C   
1634 O  O   . GLU A 199 ? 1.5212 1.5851 1.7471 0.2143  0.2717  0.1979  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A O   
1635 C  CB  . GLU A 199 ? 1.5415 1.6597 1.7626 0.2230  0.2791  0.2162  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CB  
1636 C  CG  . GLU A 199 ? 1.4892 1.6275 1.8009 0.2654  0.2570  0.2721  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CG  
1637 C  CD  . GLU A 199 ? 1.4363 1.6337 1.8018 0.2886  0.2241  0.3090  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CD  
1638 O  OE1 . GLU A 199 ? 1.4210 1.6476 1.7557 0.2735  0.2156  0.2931  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE1 
1639 O  OE2 . GLU A 199 ? 1.3870 1.6058 1.8273 0.3209  0.2073  0.3554  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE2 
1640 N  N   . LEU A 200 ? 0.8708 0.9765 0.9940 0.1521  0.2410  0.1309  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A N   
1641 C  CA  . LEU A 200 ? 0.8275 0.9522 0.9516 0.1399  0.1980  0.1199  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CA  
1642 C  C   . LEU A 200 ? 0.8853 0.9390 0.9829 0.1309  0.2426  0.0956  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A C   
1643 O  O   . LEU A 200 ? 0.8532 0.9064 0.9771 0.1398  0.2219  0.1051  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A O   
1644 C  CB  . LEU A 200 ? 0.8044 0.9824 0.8839 0.1024  0.1551  0.0902  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CB  
1645 C  CG  . LEU A 200 ? 0.7567 0.9584 0.8381 0.0881  0.1084  0.0795  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CG  
1646 C  CD1 . LEU A 200 ? 0.6744 0.9174 0.8317 0.1191  0.0620  0.1207  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD1 
1647 C  CD2 . LEU A 200 ? 0.7476 0.9986 0.7837 0.0488  0.0773  0.0527  ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD2 
1648 N  N   . ASP A 201 ? 1.4205 1.4143 1.4667 0.1121  0.3070  0.0635  ? ? ? ? ? ? 217 ASP A N   
1649 C  CA  . ASP A 201 ? 1.4978 1.4173 1.5221 0.1026  0.3612  0.0380  ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CA  
1650 C  C   . ASP A 201 ? 1.5039 1.3885 1.6004 0.1479  0.3929  0.0855  ? ? ? ? ? ? 217 ASP A C   
1651 O  O   . ASP A 201 ? 1.5183 1.3613 1.6242 0.1516  0.4193  0.0824  ? ? ? ? ? ? 217 ASP A O   
1652 C  CB  . ASP A 201 ? 1.6098 1.4723 1.5633 0.0683  0.4292  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CB  
1653 C  CG  . ASP A 201 ? 1.5991 1.4981 1.4746 0.0156  0.4008  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CG  
1654 O  OD1 . ASP A 201 ? 1.6923 1.5510 1.5000 -0.0225 0.4520  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A OD1 
1655 O  OD2 . ASP A 201 ? 1.5014 1.4717 1.3853 0.0105  0.3295  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A OD2 
1656 N  N   . GLN A 202 ? 1.6866 1.5926 1.8379 0.1827  0.3907  0.1331  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A N   
1657 C  CA  . GLN A 202 ? 1.6666 1.5566 1.8951 0.2266  0.4137  0.1887  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CA  
1658 C  C   . GLN A 202 ? 1.5570 1.5063 1.8334 0.2424  0.3465  0.2201  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A C   
1659 O  O   . GLN A 202 ? 1.5319 1.4816 1.8697 0.2737  0.3554  0.2665  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A O   
1660 C  CB  . GLN A 202 ? 1.6737 1.5716 1.9464 0.2567  0.4317  0.2308  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CB  
1661 C  CG  . GLN A 202 ? 1.7893 1.6255 2.0169 0.2429  0.5040  0.2028  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CG  
1662 C  CD  . GLN A 202 ? 1.7956 1.6351 2.0741 0.2770  0.5254  0.2497  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CD  
1663 O  OE1 . GLN A 202 ? 1.7183 1.6013 2.0727 0.3132  0.4927  0.3072  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A OE1 
1664 N  NE2 . GLN A 202 ? 1.8917 1.6867 2.1275 0.2635  0.5811  0.2250  ? ? ? ? ? ? 218 GLN A NE2 
1665 N  N   . THR A 203 ? 1.3524 1.3546 1.6012 0.2190  0.2814  0.1962  ? ? ? ? ? ? 219 THR A N   
1666 C  CA  . THR A 203 ? 1.2549 1.3133 1.5419 0.2277  0.2174  0.2186  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA  
1667 C  C   . THR A 203 ? 1.2438 1.2958 1.4850 0.1976  0.1962  0.1774  ? ? ? ? ? ? 219 THR A C   
1668 O  O   . THR A 203 ? 1.1680 1.2706 1.4166 0.1897  0.1366  0.1768  ? ? ? ? ? ? 219 THR A O   
1669 C  CB  . THR A 203 ? 1.1833 1.3157 1.4960 0.2307  0.1566  0.2347  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB  
1670 O  OG1 . THR A 203 ? 1.2107 1.3428 1.5477 0.2504  0.1814  0.2595  ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 
1671 C  CG2 . THR A 203 ? 1.0968 1.2821 1.4676 0.2478  0.1053  0.2704  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 
1672 N  N   . THR A 204 ? 1.2452 1.2328 1.4412 0.1798  0.2484  0.1422  ? ? ? ? ? ? 220 THR A N   
1673 C  CA  . THR A 204 ? 1.2424 1.2180 1.3967 0.1517  0.2343  0.1036  ? ? ? ? ? ? 220 THR A CA  
1674 C  C   . THR A 204 ? 1.2667 1.1922 1.4393 0.1653  0.2748  0.1114  ? ? ? ? ? ? 220 THR A C   
1675 O  O   . THR A 204 ? 1.2291 1.1625 1.3962 0.1572  0.2474  0.1018  ? ? ? ? ? ? 220 THR A O   
1676 C  CB  . THR A 204 ? 1.3085 1.2645 1.3842 0.1070  0.2488  0.0452  ? ? ? ? ? ? 220 THR A CB  
1677 O  OG1 . THR A 204 ? 1.2792 1.2317 1.3218 0.0806  0.2278  0.0126  ? ? ? ? ? ? 220 THR A OG1 
1678 C  CG2 . THR A 204 ? 1.4172 1.3002 1.4634 0.0996  0.3307  0.0230  ? ? ? ? ? ? 220 THR A CG2 
1679 N  N   . PRO A 205 ? 1.3765 1.2503 1.5752 0.1872  0.3434  0.1317  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A N   
1680 C  CA  . PRO A 205 ? 1.3952 1.2294 1.6251 0.2048  0.3831  0.1490  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CA  
1681 C  C   . PRO A 205 ? 1.3026 1.1960 1.5975 0.2364  0.3355  0.2060  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A C   
1682 O  O   . PRO A 205 ? 1.2737 1.1713 1.5761 0.2377  0.3218  0.2090  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A O   
1683 C  CB  . PRO A 205 ? 1.4854 1.2582 1.7402 0.2238  0.4691  0.1665  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CB  
1684 C  CG  . PRO A 205 ? 1.5337 1.2985 1.7428 0.2027  0.4795  0.1358  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CG  
1685 C  CD  . PRO A 205 ? 1.4404 1.2867 1.6447 0.1971  0.3930  0.1413  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CD  
1686 N  N   . GLN A 206 ? 1.5020 1.4431 1.8423 0.2595  0.3110  0.2501  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A N   
1687 C  CA  . GLN A 206 ? 1.4186 1.4266 1.8177 0.2835  0.2617  0.3027  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CA  
1688 C  C   . GLN A 206 ? 1.3441 1.4036 1.7163 0.2601  0.1857  0.2773  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A C   
1689 O  O   . GLN A 206 ? 1.2856 1.3898 1.6874 0.2684  0.1470  0.3032  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A O   
1690 C  CB  . GLN A 206 ? 1.3978 1.4446 1.8492 0.3088  0.2541  0.3507  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CB  
1691 C  CG  . GLN A 206 ? 1.3242 1.4438 1.8406 0.3317  0.2097  0.4090  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CG  
1692 C  CD  . GLN A 206 ? 1.3442 1.4532 1.9109 0.3588  0.2513  0.4583  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A CD  
1693 O  OE1 . GLN A 206 ? 1.2906 1.4603 1.8994 0.3708  0.2158  0.5008  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A OE1 
1694 N  NE2 . GLN A 206 ? 1.4268 1.4611 1.9912 0.3670  0.3297  0.4539  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A NE2 
1695 N  N   . TYR A 207 ? 1.0868 1.1419 1.4038 0.2295  0.1672  0.2280  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A N   
1696 C  CA  . TYR A 207 ? 1.0236 1.1234 1.3181 0.2061  0.1020  0.2040  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CA  
1697 C  C   . TYR A 207 ? 1.0231 1.0989 1.2887 0.1905  0.0996  0.1779  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A C   
1698 O  O   . TYR A 207 ? 0.9633 1.0763 1.2439 0.1903  0.0556  0.1877  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A O   
1699 C  CB  . TYR A 207 ? 1.0348 1.1439 1.2865 0.1797  0.0870  0.1677  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CB  
1700 C  CG  . TYR A 207 ? 0.9897 1.1300 1.2122 0.1509  0.0353  0.1372  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CG  
1701 C  CD1 . TYR A 207 ? 0.9143 1.1099 1.1710 0.1546  -0.0198 0.1555  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CD1 
1702 C  CD2 . TYR A 207 ? 1.0278 1.1437 1.1902 0.1176  0.0441  0.0906  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CD2 
1703 C  CE1 . TYR A 207 ? 0.8780 1.0978 1.1138 0.1292  -0.0606 0.1301  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CE1 
1704 C  CE2 . TYR A 207 ? 0.9858 1.1327 1.1285 0.0925  -0.0009 0.0690  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CE2 
1705 C  CZ  . TYR A 207 ? 0.9107 1.1067 1.0922 0.0999  -0.0512 0.0898  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A CZ  
1706 O  OH  . TYR A 207 ? 0.8563 1.0788 1.0238 0.0758  -0.0898 0.0707  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A OH  
1707 N  N   . MET A 208 ? 1.0985 1.1113 1.3225 0.1756  0.1489  0.1429  ? ? ? ? ? ? 224 MET A N   
1708 C  CA  . MET A 208 ? 1.1061 1.0896 1.3046 0.1615  0.1535  0.1172  ? ? ? ? ? ? 224 MET A CA  
1709 C  C   . MET A 208 ? 1.0880 1.0719 1.3360 0.1918  0.1662  0.1597  ? ? ? ? ? ? 224 MET A C   
1710 O  O   . MET A 208 ? 1.0450 1.0469 1.2937 0.1887  0.1347  0.1599  ? ? ? ? ? ? 224 MET A O   
1711 C  CB  . MET A 208 ? 1.1979 1.1122 1.3456 0.1379  0.2113  0.0705  ? ? ? ? ? ? 224 MET A CB  
1712 C  CG  . MET A 208 ? 1.2194 1.1421 1.3090 0.1002  0.1950  0.0254  ? ? ? ? ? ? 224 MET A CG  
1713 S  SD  . MET A 208 ? 1.2916 1.1396 1.3144 0.0625  0.2584  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 224 MET A SD  
1714 C  CE  . MET A 208 ? 1.3922 1.1760 1.4467 0.0906  0.3469  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 224 MET A CE  
1715 N  N   . GLU A 209 ? 1.1872 1.1538 1.4786 0.2211  0.2144  0.1989  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A N   
1716 C  CA  . GLU A 209 ? 1.1739 1.1512 1.5216 0.2525  0.2306  0.2506  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CA  
1717 C  C   . GLU A 209 ? 1.0846 1.1404 1.4581 0.2580  0.1596  0.2804  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A C   
1718 O  O   . GLU A 209 ? 1.0592 1.1275 1.4375 0.2596  0.1445  0.2878  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A O   
1719 C  CB  . GLU A 209 ? 1.2149 1.1794 1.6165 0.2845  0.2845  0.2991  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CB  
1720 C  CG  . GLU A 209 ? 1.2021 1.1893 1.6720 0.3192  0.3036  0.3642  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CG  
1721 C  CD  . GLU A 209 ? 1.2306 1.2204 1.7638 0.3520  0.3479  0.4223  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CD  
1722 O  OE1 . GLU A 209 ? 1.2470 1.2373 1.8394 0.3813  0.3893  0.4762  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE1 
1723 O  OE2 . GLU A 209 ? 1.2374 1.2306 1.7650 0.3495  0.3430  0.4175  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE2 
1724 N  N   . ASN A 210 ? 1.1212 1.2292 1.5106 0.2591  0.1186  0.2957  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A N   
1725 C  CA  . ASN A 210 ? 1.0461 1.2295 1.4596 0.2591  0.0540  0.3193  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CA  
1726 C  C   . ASN A 210 ? 1.0099 1.2011 1.3799 0.2298  0.0087  0.2762  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A C   
1727 O  O   . ASN A 210 ? 0.9722 1.1976 1.3524 0.2294  -0.0215 0.2897  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A O   
1728 C  CB  . ASN A 210 ? 1.0175 1.2480 1.4559 0.2625  0.0245  0.3365  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CB  
1729 C  CG  . ASN A 210 ? 1.0436 1.2771 1.5355 0.2941  0.0632  0.3892  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A CG  
1730 O  OD1 . ASN A 210 ? 1.0708 1.2901 1.5946 0.3164  0.1032  0.4259  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A OD1 
1731 N  ND2 . ASN A 210 ? 1.0366 1.2897 1.5437 0.2977  0.0538  0.3968  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A ND2 
1732 N  N   . MET A 211 ? 0.8676 1.0299 1.1899 0.2045  0.0055  0.2267  ? ? ? ? ? ? 227 MET A N   
1733 C  CA  . MET A 211 ? 0.8368 1.0049 1.1215 0.1761  -0.0337 0.1878  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CA  
1734 C  C   . MET A 211 ? 0.8509 0.9837 1.1183 0.1743  -0.0165 0.1770  ? ? ? ? ? ? 227 MET A C   
1735 O  O   . MET A 211 ? 0.8156 0.9612 1.0664 0.1585  -0.0509 0.1600  ? ? ? ? ? ? 227 MET A O   
1736 C  CB  . MET A 211 ? 0.8598 1.0069 1.1005 0.1501  -0.0327 0.1441  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CB  
1737 C  CG  . MET A 211 ? 0.8125 0.9939 1.0371 0.1244  -0.0849 0.1204  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CG  
1738 S  SD  . MET A 211 ? 0.7557 1.0102 1.0277 0.1308  -0.1323 0.1483  ? ? ? ? ? ? 227 MET A SD  
1739 C  CE  . MET A 211 ? 0.7203 0.9969 0.9719 0.0979  -0.1751 0.1149  ? ? ? ? ? ? 227 MET A CE  
1740 N  N   . GLU A 212 ? 0.8598 0.9461 1.1352 0.1913  0.0408  0.1879  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A N   
1741 C  CA  . GLU A 212 ? 0.8816 0.9300 1.1480 0.1933  0.0668  0.1805  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CA  
1742 C  C   . GLU A 212 ? 0.8397 0.9332 1.1459 0.2137  0.0463  0.2258  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A C   
1743 O  O   . GLU A 212 ? 0.8169 0.9135 1.1073 0.2045  0.0247  0.2138  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A O   
1744 C  CB  . GLU A 212 ? 0.9621 0.9445 1.2318 0.2048  0.1429  0.1785  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CB  
1745 C  CG  . GLU A 212 ? 0.9926 0.9375 1.2694 0.2139  0.1787  0.1810  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CG  
1746 C  CD  . GLU A 212 ? 0.9916 0.9163 1.2190 0.1846  0.1549  0.1318  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CD  
1747 O  OE1 . GLU A 212 ? 0.9957 0.9123 1.1771 0.1538  0.1353  0.0874  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A OE1 
1748 O  OE2 . GLU A 212 ? 0.9876 0.9078 1.2247 0.1927  0.1564  0.1409  ? ? ? ? ? ? 228 GLU A OE2 
1749 N  N   . GLN A 213 ? 0.9315 1.0633 1.2892 0.2403  0.0534  0.2796  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A N   
1750 C  CA  . GLN A 213 ? 0.8974 1.0853 1.2954 0.2583  0.0345  0.3299  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CA  
1751 C  C   . GLN A 213 ? 0.8389 1.0772 1.2164 0.2359  -0.0325 0.3143  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A C   
1752 O  O   . GLN A 213 ? 0.8224 1.0806 1.2010 0.2369  -0.0458 0.3260  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A O   
1753 C  CB  . GLN A 213 ? 0.8938 1.1299 1.3503 0.2842  0.0416  0.3904  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CB  
1754 C  CG  . GLN A 213 ? 0.9570 1.1432 1.4435 0.3092  0.1144  0.4134  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CG  
1755 C  CD  . GLN A 213 ? 0.9511 1.1891 1.5026 0.3366  0.1211  0.4806  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A CD  
1756 O  OE1 . GLN A 213 ? 1.0015 1.2034 1.5841 0.3575  0.1791  0.5040  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A OE1 
1757 N  NE2 . GLN A 213 ? 0.8940 1.2172 1.4673 0.3344  0.0638  0.5118  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A NE2 
1758 N  N   . VAL A 214 ? 0.5325 0.7907 0.8935 0.2157  -0.0708 0.2887  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A N   
1759 C  CA  . VAL A 214 ? 0.4893 0.7883 0.8338 0.1917  -0.1275 0.2697  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CA  
1760 C  C   . VAL A 214 ? 0.4945 0.7528 0.7965 0.1739  -0.1299 0.2296  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A C   
1761 O  O   . VAL A 214 ? 0.4797 0.7627 0.7770 0.1666  -0.1557 0.2322  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A O   
1762 C  CB  . VAL A 214 ? 0.4570 0.7743 0.7962 0.1738  -0.1575 0.2468  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CB  
1763 C  CG1 . VAL A 214 ? 0.4163 0.7738 0.7474 0.1490  -0.2085 0.2292  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CG1 
1764 C  CG2 . VAL A 214 ? 0.4528 0.8058 0.8353 0.1923  -0.1528 0.2851  ? ? ? ? ? ? 230 VAL A CG2 
1765 N  N   . PHE A 215 ? 0.8020 0.9995 1.0720 0.1648  -0.1024 0.1926  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A N   
1766 C  CA  . PHE A 215 ? 0.8074 0.9639 1.0386 0.1469  -0.1020 0.1546  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CA  
1767 C  C   . PHE A 215 ? 0.8199 0.9612 1.0603 0.1640  -0.0783 0.1743  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A C   
1768 O  O   . PHE A 215 ? 0.8000 0.9421 1.0240 0.1539  -0.0988 0.1624  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A O   
1769 C  CB  . PHE A 215 ? 0.8493 0.9497 1.0463 0.1323  -0.0725 0.1146  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CB  
1770 C  CG  . PHE A 215 ? 0.8626 0.9191 1.0232 0.1143  -0.0662 0.0783  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CG  
1771 C  CD1 . PHE A 215 ? 0.9102 0.9138 1.0654 0.1236  -0.0171 0.0731  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CD1 
1772 C  CD2 . PHE A 215 ? 0.8300 0.8978 0.9673 0.0883  -0.1060 0.0513  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CD2 
1773 C  CE1 . PHE A 215 ? 0.9234 0.8873 1.0477 0.1064  -0.0112 0.0395  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CE1 
1774 C  CE2 . PHE A 215 ? 0.8367 0.8660 0.9441 0.0720  -0.1006 0.0212  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CE2 
1775 C  CZ  . PHE A 215 ? 0.8766 0.8545 0.9760 0.0806  -0.0548 0.0142  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A CZ  
1776 N  N   . GLU A 216 ? 0.7475 0.8749 1.0182 0.1911  -0.0320 0.2071  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A N   
1777 C  CA  . GLU A 216 ? 0.7633 0.8808 1.0543 0.2121  -0.0023 0.2349  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CA  
1778 C  C   . GLU A 216 ? 0.7185 0.9075 1.0302 0.2179  -0.0430 0.2723  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A C   
1779 O  O   . GLU A 216 ? 0.7150 0.9040 1.0244 0.2223  -0.0417 0.2797  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A O   
1780 C  CB  . GLU A 216 ? 0.8130 0.9074 1.1447 0.2418  0.0600  0.2706  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CB  
1781 C  CG  . GLU A 216 ? 0.8326 0.9217 1.1988 0.2681  0.0981  0.3087  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CG  
1782 C  CD  . GLU A 216 ? 0.8644 0.8841 1.2008 0.2586  0.1285  0.2671  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A CD  
1783 O  OE1 . GLU A 216 ? 0.8902 0.8938 1.2585 0.2816  0.1715  0.2951  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A OE1 
1784 O  OE2 . GLU A 216 ? 0.8648 0.8495 1.1500 0.2284  0.1108  0.2096  ? ? ? ? ? ? 232 GLU A OE2 
1785 N  N   . GLN A 217 ? 1.1165 1.3680 1.4472 0.2159  -0.0785 0.2950  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A N   
1786 C  CA  . GLN A 217 ? 1.0807 1.4081 1.4262 0.2135  -0.1201 0.3261  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CA  
1787 C  C   . GLN A 217 ? 1.0557 1.3798 1.3588 0.1847  -0.1585 0.2845  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A C   
1788 O  O   . GLN A 217 ? 1.0379 1.4088 1.3409 0.1794  -0.1844 0.3009  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A O   
1789 C  CB  . GLN A 217 ? 1.0591 1.4504 1.4314 0.2109  -0.1499 0.3500  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CB  
1790 C  CG  . GLN A 217 ? 1.0356 1.5151 1.4303 0.2091  -0.1850 0.3917  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CG  
1791 C  CD  . GLN A 217 ? 1.0532 1.5613 1.4882 0.2399  -0.1538 0.4540  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A CD  
1792 O  OE1 . GLN A 217 ? 1.0845 1.5501 1.5449 0.2668  -0.1017 0.4739  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A OE1 
1793 N  NE2 . GLN A 217 ? 1.0379 1.6207 1.4810 0.2347  -0.1828 0.4863  ? ? ? ? ? ? 233 GLN A NE2 
1794 N  N   . CYS A 218 ? 0.6928 0.9641 0.9606 0.1648  -0.1605 0.2326  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A N   
1795 C  CA  . CYS A 218 ? 0.6742 0.9316 0.9060 0.1389  -0.1888 0.1938  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A CA  
1796 C  C   . CYS A 218 ? 0.6941 0.9004 0.9089 0.1460  -0.1604 0.1837  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A C   
1797 O  O   . CYS A 218 ? 0.6811 0.8936 0.8806 0.1376  -0.1778 0.1780  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A O   
1798 C  CB  . CYS A 218 ? 0.6673 0.8994 0.8768 0.1149  -0.2030 0.1503  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A CB  
1799 S  SG  . CYS A 218 ? 0.6470 0.9334 0.8820 0.1082  -0.2309 0.1602  ? ? ? ? ? ? 234 CYS A SG  
1800 N  N   . GLN A 219 ? 0.8164 0.9704 1.0343 0.1604  -0.1137 0.1801  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N   
1801 C  CA  . GLN A 219 ? 0.8434 0.9454 1.0525 0.1691  -0.0783 0.1716  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA  
1802 C  C   . GLN A 219 ? 0.8374 0.9765 1.0733 0.1915  -0.0740 0.2175  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C   
1803 O  O   . GLN A 219 ? 0.8380 0.9573 1.0614 0.1917  -0.0702 0.2102  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O   
1804 C  CB  . GLN A 219 ? 0.8958 0.9413 1.1124 0.1811  -0.0210 0.1649  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB  
1805 C  CG  . GLN A 219 ? 0.9111 0.9236 1.0967 0.1568  -0.0214 0.1201  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG  
1806 C  CD  . GLN A 219 ? 0.9051 0.8847 1.0482 0.1275  -0.0395 0.0718  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD  
1807 O  OE1 . GLN A 219 ? 0.8621 0.8693 0.9936 0.1126  -0.0842 0.0645  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1 
1808 N  NE2 . GLN A 219 ? 0.9530 0.8740 1.0745 0.1170  -0.0024 0.0388  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2 
1809 N  N   . GLN A 220 ? 0.9618 1.1593 1.2366 0.2104  -0.0747 0.2681  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A N   
1810 C  CA  . GLN A 220 ? 0.9562 1.2082 1.2612 0.2307  -0.0740 0.3213  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CA  
1811 C  C   . GLN A 220 ? 0.9228 1.2179 1.1994 0.2083  -0.1252 0.3110  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A C   
1812 O  O   . GLN A 220 ? 0.9246 1.2178 1.1943 0.2133  -0.1209 0.3178  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A O   
1813 C  CB  . GLN A 220 ? 0.9557 1.2729 1.3095 0.2505  -0.0708 0.3797  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CB  
1814 C  CG  . GLN A 220 ? 0.9949 1.2702 1.3825 0.2743  -0.0144 0.3955  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CG  
1815 C  CD  . GLN A 220 ? 1.0341 1.2787 1.4573 0.3052  0.0466  0.4280  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CD  
1816 O  OE1 . GLN A 220 ? 1.0257 1.3071 1.4641 0.3169  0.0436  0.4613  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A OE1 
1817 N  NE2 . GLN A 220 ? 1.0822 1.2599 1.5207 0.3178  0.1056  0.4186  ? ? ? ? ? ? 236 GLN A NE2 
1818 N  N   . PHE A 221 ? 0.8450 1.1769 1.1066 0.1831  -0.1700 0.2938  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A N   
1819 C  CA  . PHE A 221 ? 0.8223 1.1953 1.0579 0.1569  -0.2153 0.2805  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CA  
1820 C  C   . PHE A 221 ? 0.8204 1.1332 1.0159 0.1402  -0.2175 0.2332  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A C   
1821 O  O   . PHE A 221 ? 0.8169 1.1459 0.9962 0.1334  -0.2307 0.2351  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A O   
1822 C  CB  . PHE A 221 ? 0.8034 1.2169 1.0368 0.1318  -0.2540 0.2658  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CB  
1823 C  CG  . PHE A 221 ? 0.7903 1.2365 0.9964 0.0993  -0.2944 0.2432  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CG  
1824 C  CD1 . PHE A 221 ? 0.7807 1.1927 0.9624 0.0711  -0.3120 0.1928  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CD1 
1825 C  CD2 . PHE A 221 ? 0.7932 1.3066 0.9996 0.0953  -0.3115 0.2738  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CD2 
1826 C  CE1 . PHE A 221 ? 0.7774 1.2130 0.9377 0.0401  -0.3414 0.1706  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CE1 
1827 C  CE2 . PHE A 221 ? 0.7918 1.3320 0.9690 0.0610  -0.3441 0.2483  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CE2 
1828 C  CZ  . PHE A 221 ? 0.7856 1.2823 0.9406 0.0336  -0.3567 0.1951  ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CZ  
1829 N  N   . GLU A 222 ? 0.6823 0.9291 0.8620 0.1325  -0.2044 0.1926  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A N   
1830 C  CA  . GLU A 222 ? 0.6812 0.8711 0.8276 0.1162  -0.2053 0.1502  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CA  
1831 C  C   . GLU A 222 ? 0.6992 0.8581 0.8466 0.1365  -0.1742 0.1629  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A C   
1832 O  O   . GLU A 222 ? 0.6930 0.8363 0.8187 0.1269  -0.1839 0.1477  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A O   
1833 C  CB  . GLU A 222 ? 0.6880 0.8241 0.8216 0.1044  -0.1947 0.1119  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CB  
1834 C  CG  . GLU A 222 ? 0.6860 0.7705 0.7892 0.0844  -0.1985 0.0712  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CG  
1835 C  CD  . GLU A 222 ? 0.6599 0.7671 0.7497 0.0580  -0.2377 0.0544  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CD  
1836 O  OE1 . GLU A 222 ? 0.6560 0.7251 0.7267 0.0407  -0.2421 0.0250  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE1 
1837 O  OE2 . GLU A 222 ? 0.6478 0.8108 0.7483 0.0531  -0.2616 0.0708  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE2 
1838 N  N   . GLU A 223 ? 0.6186 0.7669 0.7955 0.1653  -0.1329 0.1919  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A N   
1839 C  CA  . GLU A 223 ? 0.6407 0.7609 0.8299 0.1885  -0.0954 0.2094  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CA  
1840 C  C   . GLU A 223 ? 0.6252 0.7979 0.8138 0.1920  -0.1172 0.2382  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A C   
1841 O  O   . GLU A 223 ? 0.6300 0.7729 0.8063 0.1950  -0.1076 0.2297  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A O   
1842 C  CB  . GLU A 223 ? 0.6731 0.7901 0.9074 0.2209  -0.0452 0.2485  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CB  
1843 C  CG  . GLU A 223 ? 0.6976 0.7991 0.9597 0.2499  -0.0020 0.2792  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CG  
1844 C  CD  . GLU A 223 ? 0.7338 0.8364 1.0513 0.2831  0.0529  0.3249  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A CD  
1845 O  OE1 . GLU A 223 ? 0.7500 0.8659 1.1066 0.3121  0.0868  0.3695  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A OE1 
1846 O  OE2 . GLU A 223 ? 0.7485 0.8392 1.0737 0.2811  0.0650  0.3186  ? ? ? ? ? ? 239 GLU A OE2 
1847 N  N   . LYS A 224 ? 0.5926 0.8461 0.7932 0.1896  -0.1467 0.2719  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A N   
1848 C  CA  . LYS A 224 ? 0.5845 0.9021 0.7806 0.1877  -0.1700 0.3010  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CA  
1849 C  C   . LYS A 224 ? 0.5745 0.8648 0.7242 0.1602  -0.1957 0.2571  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A C   
1850 O  O   . LYS A 224 ? 0.5806 0.8728 0.7226 0.1675  -0.1899 0.2685  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A O   
1851 C  CB  . LYS A 224 ? 0.5736 0.9855 0.7829 0.1784  -0.2037 0.3343  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CB  
1852 C  CG  . LYS A 224 ? 0.5851 1.0546 0.8483 0.2114  -0.1793 0.4041  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CG  
1853 C  CD  . LYS A 224 ? 0.5748 1.1489 0.8484 0.1972  -0.2186 0.4388  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CD  
1854 C  CE  . LYS A 224 ? 0.5856 1.2320 0.9173 0.2302  -0.1963 0.5197  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CE  
1855 N  NZ  . LYS A 224 ? 0.6169 1.2966 0.9578 0.2475  -0.1826 0.5602  ? ? ? ? ? ? 240 LYS A NZ  
1856 N  N   . ARG A 225 ? 0.7671 1.0326 0.8902 0.1300  -0.2212 0.2100  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A N   
1857 C  CA  . ARG A 225 ? 0.7606 0.9960 0.8461 0.1034  -0.2410 0.1697  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CA  
1858 C  C   . ARG A 225 ? 0.7695 0.9287 0.8468 0.1153  -0.2115 0.1514  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A C   
1859 O  O   . ARG A 225 ? 0.7718 0.9209 0.8314 0.1128  -0.2134 0.1478  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A O   
1860 C  CB  . ARG A 225 ? 0.7472 0.9682 0.8178 0.0718  -0.2661 0.1280  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CB  
1861 C  CG  . ARG A 225 ? 0.7450 0.9660 0.7856 0.0404  -0.2914 0.0993  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CG  
1862 C  CD  . ARG A 225 ? 0.7350 0.9204 0.7690 0.0139  -0.3031 0.0576  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CD  
1863 N  NE  . ARG A 225 ? 0.7338 0.8454 0.7592 0.0158  -0.2854 0.0326  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A NE  
1864 C  CZ  . ARG A 225 ? 0.7294 0.8067 0.7633 0.0160  -0.2759 0.0170  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A CZ  
1865 N  NH1 . ARG A 225 ? 0.7198 0.7383 0.7442 0.0136  -0.2619 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 241 ARG A NH1 
1866 N  NH2 . ARG A 225 ? 0.7247 0.8300 0.7759 0.0169  -0.2809 0.0235  ? ? ? ? ? ? 241 ARG A NH2 
1867 N  N   . LEU A 226 ? 0.8522 0.9588 0.9416 0.1263  -0.1832 0.1387  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A N   
1868 C  CA  . LEU A 226 ? 0.8668 0.9011 0.9504 0.1343  -0.1528 0.1182  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CA  
1869 C  C   . LEU A 226 ? 0.8803 0.9208 0.9792 0.1618  -0.1281 0.1523  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A C   
1870 O  O   . LEU A 226 ? 0.8787 0.8967 0.9596 0.1577  -0.1313 0.1411  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A O   
1871 C  CB  . LEU A 226 ? 0.8867 0.8751 0.9829 0.1409  -0.1205 0.1038  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CB  
1872 C  CG  . LEU A 226 ? 0.8770 0.8544 0.9575 0.1142  -0.1406 0.0692  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CG  
1873 C  CD1 . LEU A 226 ? 0.9075 0.8361 0.9924 0.1175  -0.1043 0.0515  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CD1 
1874 C  CD2 . LEU A 226 ? 0.8584 0.8150 0.9108 0.0851  -0.1691 0.0341  ? ? ? ? ? ? 242 LEU A CD2 
1875 N  N   . ARG A 227 ? 0.8486 0.9211 0.9849 0.1912  -0.1011 0.1976  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A N   
1876 C  CA  . ARG A 227 ? 0.8630 0.9514 1.0250 0.2215  -0.0732 0.2399  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CA  
1877 C  C   . ARG A 227 ? 0.8482 0.9891 0.9878 0.2119  -0.1071 0.2540  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A C   
1878 O  O   . ARG A 227 ? 0.8571 0.9881 0.9990 0.2267  -0.0913 0.2676  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A O   
1879 C  CB  . ARG A 227 ? 0.8788 1.0125 1.0923 0.2528  -0.0433 0.2966  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CB  
1880 C  CG  . ARG A 227 ? 0.9126 0.9803 1.1567 0.2723  0.0138  0.2905  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CG  
1881 C  CD  . ARG A 227 ? 0.9292 1.0402 1.2261 0.2992  0.0426  0.3447  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CD  
1882 N  NE  . ARG A 227 ? 0.9750 1.0231 1.3104 0.3235  0.1114  0.3484  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A NE  
1883 C  CZ  . ARG A 227 ? 1.0011 0.9756 1.3224 0.3099  0.1359  0.2998  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A CZ  
1884 N  NH1 . ARG A 227 ? 0.9802 0.9399 1.2532 0.2754  0.0951  0.2495  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A NH1 
1885 N  NH2 . ARG A 227 ? 1.0531 0.9710 1.4101 0.3293  0.2039  0.3021  ? ? ? ? ? ? 243 ARG A NH2 
1886 N  N   . PHE A 228 ? 0.7649 0.9610 0.8828 0.1855  -0.1514 0.2492  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A N   
1887 C  CA  . PHE A 228 ? 0.7604 1.0072 0.8496 0.1677  -0.1838 0.2548  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CA  
1888 C  C   . PHE A 228 ? 0.7596 0.9404 0.8128 0.1509  -0.1875 0.2100  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A C   
1889 O  O   . PHE A 228 ? 0.7681 0.9553 0.8112 0.1578  -0.1834 0.2230  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A O   
1890 C  CB  . PHE A 228 ? 0.7502 1.0599 0.8234 0.1366  -0.2262 0.2485  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CB  
1891 C  CG  . PHE A 228 ? 0.7566 1.1147 0.7938 0.1092  -0.2578 0.2439  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CG  
1892 C  CD1 . PHE A 228 ? 0.7543 1.0869 0.7551 0.0706  -0.2830 0.1930  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD1 
1893 C  CD2 . PHE A 228 ? 0.7704 1.2013 0.8117 0.1206  -0.2590 0.2918  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD2 
1894 C  CE1 . PHE A 228 ? 0.7710 1.1427 0.7365 0.0416  -0.3062 0.1843  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE1 
1895 C  CE2 . PHE A 228 ? 0.7853 1.2628 0.7869 0.0906  -0.2868 0.2843  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE2 
1896 C  CZ  . PHE A 228 ? 0.7882 1.2322 0.7501 0.0499  -0.3090 0.2275  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CZ  
1897 N  N   . PHE A 229 ? 0.5827 0.7034 0.6195 0.1296  -0.1945 0.1609  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A N   
1898 C  CA  . PHE A 229 ? 0.5814 0.6368 0.5914 0.1138  -0.1957 0.1211  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CA  
1899 C  C   . PHE A 229 ? 0.5986 0.6078 0.6204 0.1414  -0.1603 0.1315  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A C   
1900 O  O   . PHE A 229 ? 0.6086 0.5951 0.6114 0.1373  -0.1617 0.1224  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A O   
1901 C  CB  . PHE A 229 ? 0.5616 0.5646 0.5655 0.0927  -0.2012 0.0777  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CB  
1902 C  CG  . PHE A 229 ? 0.5423 0.5702 0.5286 0.0583  -0.2359 0.0552  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CG  
1903 C  CD1 . PHE A 229 ? 0.5386 0.6390 0.5284 0.0507  -0.2571 0.0740  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD1 
1904 C  CD2 . PHE A 229 ? 0.5287 0.5093 0.5006 0.0332  -0.2445 0.0173  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD2 
1905 C  CE1 . PHE A 229 ? 0.5221 0.6427 0.5002 0.0178  -0.2841 0.0508  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE1 
1906 C  CE2 . PHE A 229 ? 0.5109 0.5121 0.4754 0.0028  -0.2693 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE2 
1907 C  CZ  . PHE A 229 ? 0.5095 0.5784 0.4766 -0.0054 -0.2880 0.0128  ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CZ  
1908 N  N   . ARG A 230 ? 0.6574 0.6502 0.7131 0.1693  -0.1249 0.1501  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A N   
1909 C  CA  . ARG A 230 ? 0.6754 0.6234 0.7507 0.1967  -0.0844 0.1606  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CA  
1910 C  C   . ARG A 230 ? 0.6808 0.6819 0.7648 0.2177  -0.0812 0.2067  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A C   
1911 O  O   . ARG A 230 ? 0.6857 0.6574 0.7604 0.2234  -0.0726 0.2027  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A O   
1912 C  CB  . ARG A 230 ? 0.6971 0.6184 0.8112 0.2200  -0.0404 0.1709  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CB  
1913 C  CG  . ARG A 230 ? 0.7229 0.5835 0.8598 0.2433  0.0076  0.1706  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CG  
1914 C  CD  . ARG A 230 ? 0.7559 0.5813 0.9285 0.2593  0.0565  0.1714  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CD  
1915 N  NE  . ARG A 230 ? 0.7880 0.5520 0.9852 0.2784  0.1070  0.1667  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NE  
1916 C  CZ  . ARG A 230 ? 0.8090 0.5877 1.0524 0.3157  0.1480  0.2136  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CZ  
1917 N  NH1 . ARG A 230 ? 0.7999 0.6592 1.0686 0.3372  0.1418  0.2722  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NH1 
1918 N  NH2 . ARG A 230 ? 0.8412 0.5583 1.1093 0.3309  0.1964  0.2043  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NH2 
1919 N  N   . GLU A 231 ? 0.7347 0.8188 0.8375 0.2286  -0.0887 0.2532  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A N   
1920 C  CA  . GLU A 231 ? 0.7415 0.8962 0.8530 0.2457  -0.0897 0.3045  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CA  
1921 C  C   . GLU A 231 ? 0.7374 0.8997 0.7984 0.2183  -0.1231 0.2815  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A C   
1922 O  O   . GLU A 231 ? 0.7476 0.9120 0.8061 0.2322  -0.1116 0.2993  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A O   
1923 C  CB  . GLU A 231 ? 0.7401 0.9949 0.8740 0.2508  -0.1037 0.3549  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CB  
1924 C  CG  . GLU A 231 ? 0.7495 1.0966 0.8934 0.2652  -0.1082 0.4152  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CG  
1925 C  CD  . GLU A 231 ? 0.7482 1.2033 0.9142 0.2650  -0.1270 0.4664  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A CD  
1926 O  OE1 . GLU A 231 ? 0.7376 1.1941 0.9011 0.2477  -0.1442 0.4468  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE1 
1927 O  OE2 . GLU A 231 ? 0.7583 1.3012 0.9462 0.2819  -0.1247 0.5291  ? ? ? ? ? ? 247 GLU A OE2 
1928 N  N   . VAL A 232 ? 0.6731 0.8378 0.6966 0.1793  -0.1608 0.2422  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A N   
1929 C  CA  . VAL A 232 ? 0.6772 0.8433 0.6530 0.1479  -0.1883 0.2149  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CA  
1930 C  C   . VAL A 232 ? 0.6787 0.7559 0.6423 0.1507  -0.1705 0.1835  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A C   
1931 O  O   . VAL A 232 ? 0.6912 0.7721 0.6430 0.1589  -0.1638 0.1971  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A O   
1932 C  CB  . VAL A 232 ? 0.6450 0.8181 0.5934 0.1059  -0.2230 0.1752  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CB  
1933 C  CG1 . VAL A 232 ? 0.6568 0.8096 0.5604 0.0726  -0.2403 0.1399  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CG1 
1934 C  CG2 . VAL A 232 ? 0.6468 0.9163 0.6031 0.0984  -0.2449 0.2061  ? ? ? ? ? ? 248 VAL A CG2 
1935 N  N   . LEU A 233 ? 0.7613 0.7630 0.7286 0.1429  -0.1634 0.1438  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A N   
1936 C  CA  . LEU A 233 ? 0.7618 0.6799 0.7212 0.1423  -0.1482 0.1137  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CA  
1937 C  C   . LEU A 233 ? 0.7748 0.6786 0.7544 0.1779  -0.1152 0.1432  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A C   
1938 O  O   . LEU A 233 ? 0.7808 0.6535 0.7432 0.1766  -0.1121 0.1349  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A O   
1939 C  CB  . LEU A 233 ? 0.7521 0.6063 0.7240 0.1355  -0.1390 0.0798  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CB  
1940 C  CG  . LEU A 233 ? 0.7383 0.5949 0.6934 0.0999  -0.1690 0.0477  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CG  
1941 C  CD1 . LEU A 233 ? 0.7123 0.5073 0.6771 0.0919  -0.1591 0.0167  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD1 
1942 C  CD2 . LEU A 233 ? 0.7402 0.5972 0.6636 0.0713  -0.1917 0.0290  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD2 
1943 N  N   . LEU A 234 ? 0.7125 0.6373 0.7327 0.2105  -0.0868 0.1793  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A N   
1944 C  CA  . LEU A 234 ? 0.7279 0.6459 0.7787 0.2480  -0.0495 0.2142  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CA  
1945 C  C   . LEU A 234 ? 0.7341 0.7030 0.7619 0.2489  -0.0641 0.2403  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A C   
1946 O  O   . LEU A 234 ? 0.7418 0.6720 0.7669 0.2605  -0.0481 0.2387  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A O   
1947 C  CB  . LEU A 234 ? 0.7395 0.6952 0.8427 0.2817  -0.0172 0.2607  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CB  
1948 C  CG  . LEU A 234 ? 0.7492 0.6417 0.8818 0.2886  0.0160  0.2382  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CG  
1949 C  CD1 . LEU A 234 ? 0.7654 0.7025 0.9505 0.3192  0.0484  0.2877  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CD1 
1950 C  CD2 . LEU A 234 ? 0.7645 0.5698 0.9085 0.2989  0.0515  0.2128  ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CD2 
1951 N  N   . GLU A 235 ? 1.0410 1.0987 1.0509 0.2343  -0.0945 0.2633  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A N   
1952 C  CA  . GLU A 235 ? 1.0548 1.1733 1.0347 0.2271  -0.1118 0.2858  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CA  
1953 C  C   . GLU A 235 ? 1.0587 1.1211 0.9883 0.1951  -0.1289 0.2357  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A C   
1954 O  O   . GLU A 235 ? 1.0734 1.1306 0.9871 0.2015  -0.1214 0.2443  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A O   
1955 C  CB  . GLU A 235 ? 1.0594 1.2869 1.0262 0.2085  -0.1441 0.3134  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CB  
1956 C  CG  . GLU A 235 ? 1.0601 1.3613 1.0809 0.2430  -0.1261 0.3786  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CG  
1957 C  CD  . GLU A 235 ? 1.0627 1.4716 1.0728 0.2206  -0.1614 0.4037  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CD  
1958 O  OE1 . GLU A 235 ? 1.0620 1.4729 1.0269 0.1772  -0.1968 0.3600  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A OE1 
1959 O  OE2 . GLU A 235 ? 1.0679 1.5608 1.1191 0.2459  -0.1516 0.4688  ? ? ? ? ? ? 251 GLU A OE2 
1960 N  N   . VAL A 236 ? 0.8604 0.8817 0.7690 0.1618  -0.1489 0.1866  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A N   
1961 C  CA  . VAL A 236 ? 0.8657 0.8293 0.7358 0.1309  -0.1602 0.1407  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CA  
1962 C  C   . VAL A 236 ? 0.8652 0.7468 0.7470 0.1522  -0.1316 0.1325  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A C   
1963 O  O   . VAL A 236 ? 0.8805 0.7411 0.7357 0.1447  -0.1306 0.1246  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A O   
1964 C  CB  . VAL A 236 ? 0.8511 0.7783 0.7146 0.0988  -0.1779 0.0959  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CB  
1965 C  CG1 . VAL A 236 ? 0.8587 0.7209 0.6947 0.0707  -0.1817 0.0545  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CG1 
1966 C  CG2 . VAL A 236 ? 0.8540 0.8597 0.7062 0.0752  -0.2061 0.1007  ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CG2 
1967 N  N   . GLN A 237 ? 0.8457 0.6803 0.7670 0.1768  -0.1066 0.1330  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A N   
1968 C  CA  . GLN A 237 ? 0.8478 0.6065 0.7869 0.1974  -0.0768 0.1258  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CA  
1969 C  C   . GLN A 237 ? 0.8647 0.6503 0.8078 0.2257  -0.0590 0.1649  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A C   
1970 O  O   . GLN A 237 ? 0.8712 0.6045 0.8084 0.2314  -0.0460 0.1557  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A O   
1971 C  CB  . GLN A 237 ? 0.8429 0.5622 0.8253 0.2181  -0.0484 0.1237  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CB  
1972 C  CG  . GLN A 237 ? 0.8541 0.5129 0.8663 0.2472  -0.0090 0.1285  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CG  
1973 C  CD  . GLN A 237 ? 0.8695 0.5724 0.9185 0.2895  0.0225  0.1820  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A CD  
1974 O  OE1 . GLN A 237 ? 0.8817 0.5540 0.9512 0.3150  0.0516  0.1960  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A OE1 
1975 N  NE2 . GLN A 237 ? 0.8695 0.6473 0.9323 0.2982  0.0184  0.2160  ? ? ? ? ? ? 253 GLN A NE2 
1976 N  N   . LYS A 238 ? 0.9319 0.8040 0.8879 0.2437  -0.0585 0.2123  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A N   
1977 C  CA  . LYS A 238 ? 0.9490 0.8661 0.9138 0.2723  -0.0420 0.2597  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CA  
1978 C  C   . LYS A 238 ? 0.9661 0.9176 0.8739 0.2443  -0.0691 0.2533  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A C   
1979 O  O   . LYS A 238 ? 0.9827 0.9421 0.8849 0.2608  -0.0558 0.2761  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A O   
1980 C  CB  . LYS A 238 ? 0.9528 0.9608 0.9569 0.3000  -0.0315 0.3197  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CB  
1981 C  CG  . LYS A 238 ? 0.9695 1.0270 1.0012 0.3383  -0.0054 0.3796  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CG  
1982 C  CD  . LYS A 238 ? 0.9723 1.1181 1.0568 0.3682  0.0106  0.4450  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CD  
1983 C  CE  . LYS A 238 ? 0.9712 1.2157 1.0255 0.3377  -0.0328 0.4575  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CE  
1984 N  NZ  . LYS A 238 ? 0.9728 1.3066 1.0842 0.3669  -0.0172 0.5266  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A NZ  
1985 N  N   . HIS A 239 ? 1.1609 1.1316 1.0271 0.2009  -0.1039 0.2211  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A N   
1986 C  CA  . HIS A 239 ? 1.1880 1.1872 0.9964 0.1663  -0.1262 0.2066  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CA  
1987 C  C   . HIS A 239 ? 1.1927 1.0933 0.9770 0.1480  -0.1202 0.1591  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A C   
1988 O  O   . HIS A 239 ? 1.2204 1.1251 0.9594 0.1231  -0.1277 0.1454  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A O   
1989 C  CB  . HIS A 239 ? 1.1962 1.2614 0.9745 0.1252  -0.1612 0.1926  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CB  
1990 C  CG  . HIS A 239 ? 1.2024 1.3851 0.9927 0.1356  -0.1722 0.2457  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CG  
1991 N  ND1 . HIS A 239 ? 1.1833 1.4043 1.0039 0.1392  -0.1813 0.2586  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A ND1 
1992 C  CD2 . HIS A 239 ? 1.2268 1.5022 1.0058 0.1433  -0.1752 0.2934  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CD2 
1993 C  CE1 . HIS A 239 ? 1.1943 1.5252 1.0249 0.1490  -0.1891 0.3134  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CE1 
1994 N  NE2 . HIS A 239 ? 1.2206 1.5906 1.0264 0.1511  -0.1865 0.3366  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A NE2 
1995 N  N   . LEU A 240 ? 0.9842 0.7985 0.7993 0.1586  -0.1051 0.1353  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A N   
1996 C  CA  . LEU A 240 ? 0.9857 0.7070 0.7894 0.1451  -0.0969 0.0977  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CA  
1997 C  C   . LEU A 240 ? 0.9842 0.6542 0.8158 0.1834  -0.0648 0.1153  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A C   
1998 O  O   . LEU A 240 ? 0.9932 0.5999 0.8129 0.1785  -0.0550 0.0975  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A O   
1999 C  CB  . LEU A 240 ? 0.9618 0.6269 0.7811 0.1259  -0.1040 0.0601  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CB  
2000 C  CG  . LEU A 240 ? 0.9642 0.6623 0.7599 0.0852  -0.1324 0.0358  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CG  
2001 C  CD1 . LEU A 240 ? 0.9051 0.5528 0.7250 0.0729  -0.1359 0.0072  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CD1 
2002 C  CD2 . LEU A 240 ? 0.9936 0.6872 0.7445 0.0506  -0.1399 0.0144  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CD2 
2003 N  N   . ASP A 241 ? 1.0110 0.7073 0.8844 0.2220  -0.0449 0.1517  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A N   
2004 C  CA  . ASP A 241 ? 1.0116 0.6591 0.9224 0.2607  -0.0089 0.1688  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A CA  
2005 C  C   . ASP A 241 ? 1.0351 0.7150 0.9304 0.2783  0.0010  0.2018  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A C   
2006 O  O   . ASP A 241 ? 1.0472 0.8165 0.9433 0.2926  -0.0010 0.2458  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A O   
2007 C  CB  . ASP A 241 ? 1.0033 0.6663 0.9699 0.2951  0.0167  0.1964  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A CB  
2008 C  CG  . ASP A 241 ? 1.0070 0.6006 1.0186 0.3285  0.0583  0.2004  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A CG  
2009 O  OD1 . ASP A 241 ? 1.0063 0.5315 1.0064 0.3213  0.0619  0.1754  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A OD1 
2010 O  OD2 . ASP A 241 ? 1.0125 0.6186 1.0744 0.3613  0.0902  0.2288  ? ? ? ? ? ? 257 ASP A OD2 
2011 N  N   . LEU A 242 ? 0.9948 0.6058 0.8779 0.2769  0.0118  0.1835  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A N   
2012 C  CA  . LEU A 242 ? 1.0194 0.6505 0.8879 0.2951  0.0249  0.2128  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CA  
2013 C  C   . LEU A 242 ? 1.0160 0.5990 0.9391 0.3420  0.0656  0.2357  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A C   
2014 O  O   . LEU A 242 ? 1.0339 0.6171 0.9541 0.3627  0.0824  0.2593  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A O   
2015 C  CB  . LEU A 242 ? 1.0394 0.6275 0.8542 0.2606  0.0127  0.1783  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CB  
2016 C  CG  . LEU A 242 ? 1.0582 0.6964 0.8157 0.2118  -0.0208 0.1558  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CG  
2017 C  CD1 . LEU A 242 ? 1.0849 0.6620 0.7988 0.1787  -0.0214 0.1184  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CD1 
2018 C  CD2 . LEU A 242 ? 1.0816 0.8380 0.8160 0.2143  -0.0326 0.1971  ? ? ? ? ? ? 258 LEU A CD2 
2019 N  N   . SER A 243 ? 1.4092 1.2410 1.5383 -0.1136 0.3841  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 259 SER A N   
2020 C  CA  . SER A 243 ? 1.4879 1.1851 1.5384 -0.0777 0.3530  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 259 SER A CA  
2021 C  C   . SER A 243 ? 1.4913 1.2365 1.6271 -0.0143 0.3406  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 259 SER A C   
2022 O  O   . SER A 243 ? 1.4669 1.1783 1.6087 -0.0075 0.2855  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 259 SER A O   
2023 C  CB  . SER A 243 ? 1.5965 1.1721 1.5287 -0.0583 0.3971  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 259 SER A CB  
2024 O  OG  . SER A 243 ? 1.6713 1.3012 1.6488 -0.0064 0.4596  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 259 SER A OG  
2025 N  N   . ASN A 244 ? 2.1161 1.9416 2.3182 0.0338  0.3939  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A N   
2026 C  CA  . ASN A 244 ? 2.1266 2.0079 2.4137 0.1014  0.3902  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A CA  
2027 C  C   . ASN A 244 ? 2.0021 2.0672 2.4360 0.0934  0.3714  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A C   
2028 O  O   . ASN A 244 ? 2.0020 2.1818 2.5344 0.1417  0.4004  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A O   
2029 C  CB  . ASN A 244 ? 2.2406 2.1104 2.5222 0.1658  0.4580  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A CB  
2030 C  CG  . ASN A 244 ? 2.3829 2.0623 2.5201 0.1856  0.4708  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A CG  
2031 O  OD1 . ASN A 244 ? 2.3954 1.9612 2.4285 0.1388  0.4394  -0.1642 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A OD1 
2032 N  ND2 . ASN A 244 ? 2.4967 2.1420 2.6263 0.2549  0.5180  -0.1732 ? ? ? ? ? ? 260 ASN A ND2 
2033 N  N   . VAL A 245 ? 1.3814 1.4756 1.8277 0.0321  0.3231  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A N   
2034 C  CA  . VAL A 245 ? 1.2665 1.5264 1.8409 0.0159  0.2982  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CA  
2035 C  C   . VAL A 245 ? 1.2247 1.4674 1.8184 0.0295  0.2303  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A C   
2036 O  O   . VAL A 245 ? 1.2105 1.3501 1.7294 -0.0063 0.1859  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A O   
2037 C  CB  . VAL A 245 ? 1.1841 1.5034 1.7683 -0.0655 0.2983  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CB  
2038 C  CG1 . VAL A 245 ? 1.0735 1.5498 1.7785 -0.0877 0.2645  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CG1 
2039 C  CG2 . VAL A 245 ? 1.2215 1.5773 1.8028 -0.0778 0.3696  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 261 VAL A CG2 
2040 N  N   . ALA A 246 ? 1.1293 1.4770 1.8247 0.0831  0.2235  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A N   
2041 C  CA  . ALA A 246 ? 1.0969 1.4368 1.8176 0.1056  0.1636  0.0201  ? ? ? ? ? ? 262 ALA A CA  
2042 C  C   . ALA A 246 ? 0.9902 1.3623 1.7216 0.0364  0.1092  0.0374  ? ? ? ? ? ? 262 ALA A C   
2043 O  O   . ALA A 246 ? 0.9820 1.2609 1.6629 0.0276  0.0589  0.0538  ? ? ? ? ? ? 262 ALA A O   
2044 C  CB  . ALA A 246 ? 1.0869 1.5666 1.9287 0.1718  0.1700  0.0369  ? ? ? ? ? ? 262 ALA A CB  
2045 N  N   . SER A 247 ? 0.6833 1.1851 1.4798 -0.0133 0.1221  0.0334  ? ? ? ? ? ? 263 SER A N   
2046 C  CA  . SER A 247 ? 0.5853 1.1298 1.3992 -0.0792 0.0773  0.0485  ? ? ? ? ? ? 263 SER A CA  
2047 C  C   . SER A 247 ? 0.5909 0.9855 1.2851 -0.1330 0.0595  0.0460  ? ? ? ? ? ? 263 SER A C   
2048 O  O   . SER A 247 ? 0.5358 0.9049 1.2148 -0.1672 0.0088  0.0658  ? ? ? ? ? ? 263 SER A O   
2049 C  CB  . SER A 247 ? 0.5161 1.2249 1.4200 -0.1235 0.1042  0.0396  ? ? ? ? ? ? 263 SER A CB  
2050 O  OG  . SER A 247 ? 0.5013 1.3672 1.5247 -0.0779 0.1135  0.0454  ? ? ? ? ? ? 263 SER A OG  
2051 N  N   . TYR A 248 ? 0.9685 1.2675 1.5776 -0.1388 0.1017  0.0230  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A N   
2052 C  CA  . TYR A 248 ? 0.9809 1.1496 1.4764 -0.1899 0.0899  0.0208  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CA  
2053 C  C   . TYR A 248 ? 1.0063 1.0407 1.4280 -0.1764 0.0371  0.0362  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A C   
2054 O  O   . TYR A 248 ? 0.9549 0.9535 1.3475 -0.2201 -0.0066 0.0546  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A O   
2055 C  CB  . TYR A 248 ? 1.0613 1.1618 1.4803 -0.1928 0.1480  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CB  
2056 C  CG  . TYR A 248 ? 1.0705 1.0600 1.3793 -0.2485 0.1406  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CG  
2057 C  CD1 . TYR A 248 ? 1.0073 1.0481 1.3270 -0.3119 0.1474  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CD1 
2058 C  CD2 . TYR A 248 ? 1.1489 0.9835 1.3420 -0.2377 0.1278  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CD2 
2059 C  CE1 . TYR A 248 ? 1.0188 0.9621 1.2390 -0.3582 0.1426  0.0022  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CE1 
2060 C  CE2 . TYR A 248 ? 1.1527 0.8963 1.2472 -0.2870 0.1193  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CE2 
2061 C  CZ  . TYR A 248 ? 1.0777 0.8775 1.1871 -0.3447 0.1272  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 264 TYR A CZ  
2062 O  OH  . TYR A 248 ? 1.0575 0.7706 1.0701 -0.3893 0.1209  0.0052  ? ? ? ? ? ? 264 TYR A OH  
2063 N  N   . LYS A 249 ? 0.9425 0.9004 1.3333 -0.1163 0.0439  0.0286  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A N   
2064 C  CA  . LYS A 249 ? 0.9818 0.8073 1.3032 -0.1014 -0.0015 0.0406  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CA  
2065 C  C   . LYS A 249 ? 0.8986 0.7785 1.2849 -0.1041 -0.0596 0.0735  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A C   
2066 O  O   . LYS A 249 ? 0.8857 0.6784 1.2186 -0.1280 -0.1061 0.0900  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A O   
2067 C  CB  . LYS A 249 ? 1.0962 0.8444 1.3889 -0.0311 0.0223  0.0262  ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CB  
2068 C  CG  . LYS A 249 ? 1.1943 0.8734 1.4105 -0.0245 0.0795  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CG  
2069 C  CD  . LYS A 249 ? 1.3206 0.9061 1.4982 0.0441  0.1018  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CD  
2070 C  CE  . LYS A 249 ? 1.4252 0.9421 1.5227 0.0511  0.1607  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 265 LYS A CE  
2071 N  NZ  . LYS A 249 ? 1.5631 0.9747 1.6121 0.1158  0.1855  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 265 LYS A NZ  
2072 N  N   . THR A 250 ? 1.1171 1.1459 1.6193 -0.0798 -0.0564 0.0836  ? ? ? ? ? ? 266 THR A N   
2073 C  CA  . THR A 250 ? 1.0398 1.1384 1.6105 -0.0792 -0.1088 0.1148  ? ? ? ? ? ? 266 THR A CA  
2074 C  C   . THR A 250 ? 0.9595 1.0565 1.5083 -0.1533 -0.1440 0.1281  ? ? ? ? ? ? 266 THR A C   
2075 O  O   . THR A 250 ? 0.9322 0.9784 1.4613 -0.1626 -0.1947 0.1522  ? ? ? ? ? ? 266 THR A O   
2076 C  CB  . THR A 250 ? 0.9922 1.2740 1.6935 -0.0499 -0.0959 0.1207  ? ? ? ? ? ? 266 THR A CB  
2077 O  OG1 . THR A 250 ? 1.0686 1.3534 1.7952 0.0272  -0.0656 0.1150  ? ? ? ? ? ? 266 THR A OG1 
2078 C  CG2 . THR A 250 ? 0.9129 1.2711 1.6789 -0.0547 -0.1519 0.1526  ? ? ? ? ? ? 266 THR A CG2 
2079 N  N   . ILE A 251 ? 0.6745 0.8244 1.2259 -0.2045 -0.1136 0.1135  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A N   
2080 C  CA  . ILE A 251 ? 0.5998 0.7512 1.1309 -0.2748 -0.1370 0.1254  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CA  
2081 C  C   . ILE A 251 ? 0.6127 0.6190 1.0488 -0.2926 -0.1798 0.1421  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A C   
2082 O  O   . ILE A 251 ? 0.5534 0.5656 0.9981 -0.3213 -0.2237 0.1669  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A O   
2083 C  CB  . ILE A 251 ? 0.5972 0.7675 1.1044 -0.3236 -0.0876 0.1041  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CB  
2084 C  CG1 . ILE A 251 ? 0.5626 0.8959 1.1760 -0.3223 -0.0501 0.0907  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CG1 
2085 C  CG2 . ILE A 251 ? 0.5384 0.6729 1.0000 -0.3916 -0.1089 0.1186  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CG2 
2086 C  CD1 . ILE A 251 ? 0.5616 0.9177 1.1583 -0.3700 0.0034  0.0701  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CD1 
2087 N  N   . TYR A 252 ? 0.9662 0.8445 1.3117 -0.2762 -0.1664 0.1281  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A N   
2088 C  CA  . TYR A 252 ? 0.9872 0.7282 1.2367 -0.2988 -0.2030 0.1405  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CA  
2089 C  C   . TYR A 252 ? 1.0089 0.6884 1.2574 -0.2583 -0.2474 0.1585  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A C   
2090 O  O   . TYR A 252 ? 0.9832 0.6015 1.1970 -0.2827 -0.2928 0.1815  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A O   
2091 C  CB  . TYR A 252 ? 1.0711 0.7037 1.2162 -0.3083 -0.1706 0.1162  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CB  
2092 C  CG  . TYR A 252 ? 1.0501 0.7250 1.1813 -0.3548 -0.1305 0.1048  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CG  
2093 C  CD1 . TYR A 252 ? 1.0084 0.6795 1.0720 -0.3820 -0.1482 0.1194  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CD1 
2094 C  CD2 . TYR A 252 ? 1.0744 0.8208 1.2421 -0.3396 -0.0734 0.0799  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CD2 
2095 C  CE1 . TYR A 252 ? 0.9976 0.7096 1.0337 -0.4059 -0.1090 0.1094  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CE1 
2096 C  CE2 . TYR A 252 ? 1.0587 0.8400 1.2134 -0.3823 -0.0333 0.0705  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CE2 
2097 C  CZ  . TYR A 252 ? 1.0074 0.7571 1.1043 -0.4290 -0.0501 0.0863  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A CZ  
2098 O  OH  . TYR A 252 ? 1.0031 0.7892 1.0706 -0.4516 -0.0085 0.0763  ? ? ? ? ? ? 268 TYR A OH  
2099 N  N   . ARG A 253 ? 1.0459 0.7404 1.3327 -0.1952 -0.2318 0.1500  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A N   
2100 C  CA  . ARG A 253 ? 1.0708 0.7151 1.3662 -0.1517 -0.2687 0.1694  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CA  
2101 C  C   . ARG A 253 ? 0.9732 0.7120 1.3467 -0.1620 -0.3122 0.2025  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A C   
2102 O  O   . ARG A 253 ? 0.9729 0.6633 1.3433 -0.1453 -0.3539 0.2269  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A O   
2103 C  CB  . ARG A 253 ? 1.1465 0.8027 1.4770 -0.0773 -0.2366 0.1567  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CB  
2104 C  CG  . ARG A 253 ? 1.2689 0.7933 1.5059 -0.0572 -0.2026 0.1269  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CG  
2105 C  CD  . ARG A 253 ? 1.3503 0.8802 1.6231 0.0214  -0.1704 0.1185  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CD  
2106 N  NE  . ARG A 253 ? 1.4794 0.8779 1.6575 0.0403  -0.1344 0.0871  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NE  
2107 C  CZ  . ARG A 253 ? 1.5762 0.9506 1.7615 0.1071  -0.0959 0.0738  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CZ  
2108 N  NH1 . ARG A 253 ? 1.5541 1.0334 1.8412 0.1640  -0.0893 0.0922  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH1 
2109 N  NH2 . ARG A 253 ? 1.7004 0.9471 1.7895 0.1181  -0.0632 0.0429  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH2 
2110 N  N   . GLU A 254 ? 0.8367 0.7086 1.2777 -0.1913 -0.3007 0.2024  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N   
2111 C  CA  . GLU A 254 ? 0.7485 0.7223 1.2637 -0.2057 -0.3382 0.2296  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA  
2112 C  C   . GLU A 254 ? 0.6961 0.6249 1.1622 -0.2724 -0.3684 0.2451  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C   
2113 O  O   . GLU A 254 ? 0.6771 0.5996 1.1337 -0.2591 -0.4082 0.2786  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O   
2114 C  CB  . GLU A 254 ? 0.7013 0.8459 1.3158 -0.2066 -0.3105 0.2195  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB  
2115 C  CG  . GLU A 254 ? 0.6468 0.9121 1.3572 -0.1812 -0.3434 0.2440  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG  
2116 C  CD  . GLU A 254 ? 0.6370 1.0613 1.4475 -0.1522 -0.3109 0.2312  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD  
2117 O  OE1 . GLU A 254 ? 0.6376 1.1105 1.4569 -0.1806 -0.2673 0.2052  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 
2118 O  OE2 . GLU A 254 ? 0.6311 1.1344 1.5126 -0.1001 -0.3282 0.2488  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 
2119 N  N   . LEU A 255 ? 0.3352 1.2088 0.5000 0.1969  -0.1570 0.0944  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A N   
2120 C  CA  . LEU A 255 ? 0.3137 1.1588 0.5075 0.1637  -0.1432 0.1091  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CA  
2121 C  C   . LEU A 255 ? 0.3378 1.1131 0.4464 0.1650  -0.1590 0.1386  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A C   
2122 O  O   . LEU A 255 ? 0.3362 1.0968 0.4362 0.1551  -0.1652 0.1349  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A O   
2123 C  CB  . LEU A 255 ? 0.2955 1.1351 0.5465 0.1453  -0.1092 0.1331  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CB  
2124 C  CG  . LEU A 255 ? 0.2836 1.0927 0.5520 0.1233  -0.0901 0.1664  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CG  
2125 C  CD1 . LEU A 255 ? 0.2649 1.0916 0.5980 0.1005  -0.0736 0.1399  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD1 
2126 C  CD2 . LEU A 255 ? 0.2812 1.0927 0.5895 0.1240  -0.0531 0.2023  ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD2 
2127 N  N   . GLU A 256 ? 0.8507 1.5853 0.9000 0.1737  -0.1610 0.1621  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A N   
2128 C  CA  . GLU A 256 ? 0.8774 1.5498 0.8525 0.1674  -0.1663 0.1791  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CA  
2129 C  C   . GLU A 256 ? 0.9078 1.5484 0.8318 0.1852  -0.1766 0.1674  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A C   
2130 O  O   . GLU A 256 ? 0.9117 1.5184 0.8183 0.1690  -0.1771 0.1719  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A O   
2131 C  CB  . GLU A 256 ? 0.9096 1.5530 0.8297 0.1742  -0.1608 0.1891  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CB  
2132 C  CG  . GLU A 256 ? 0.9360 1.5201 0.7864 0.1594  -0.1558 0.1922  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CG  
2133 C  CD  . GLU A 256 ? 0.9670 1.5273 0.7685 0.1597  -0.1422 0.1900  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A CD  
2134 O  OE1 . GLU A 256 ? 0.9861 1.5060 0.7388 0.1390  -0.1292 0.1812  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A OE1 
2135 O  OE2 . GLU A 256 ? 0.9765 1.5606 0.7922 0.1771  -0.1405 0.1918  ? ? ? ? ? ? 272 GLU A OE2 
2136 N  N   . GLN A 257 ? 0.9209 1.5772 0.8197 0.2240  -0.1819 0.1558  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A N   
2137 C  CA  . GLN A 257 ? 0.9638 1.5978 0.8056 0.2569  -0.1857 0.1533  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CA  
2138 C  C   . GLN A 257 ? 0.9368 1.6119 0.8197 0.2447  -0.1972 0.1363  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A C   
2139 O  O   . GLN A 257 ? 0.9678 1.6057 0.8039 0.2565  -0.1971 0.1411  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A O   
2140 C  CB  . GLN A 257 ? 0.9986 1.6703 0.8135 0.3120  -0.1879 0.1489  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CB  
2141 C  CG  . GLN A 257 ? 0.9612 1.7530 0.8469 0.3227  -0.2058 0.1164  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CG  
2142 C  CD  . GLN A 257 ? 0.9977 1.8492 0.8554 0.3838  -0.2105 0.1124  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A CD  
2143 O  OE1 . GLN A 257 ? 0.9830 1.9505 0.8828 0.4029  -0.2264 0.0798  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A OE1 
2144 N  NE2 . GLN A 257 ? 1.0514 1.8325 0.8403 0.4151  -0.1928 0.1423  ? ? ? ? ? ? 273 GLN A NE2 
2145 N  N   . SER A 258 ? 0.5446 1.2919 0.5169 0.2199  -0.1995 0.1146  ? ? ? ? ? ? 274 SER A N   
2146 C  CA  . SER A 258 ? 0.5241 1.3149 0.5482 0.2000  -0.2020 0.0899  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CA  
2147 C  C   . SER A 258 ? 0.5147 1.2402 0.5377 0.1643  -0.1935 0.1110  ? ? ? ? ? ? 274 SER A C   
2148 O  O   . SER A 258 ? 0.5219 1.2444 0.5431 0.1575  -0.1968 0.1016  ? ? ? ? ? ? 274 SER A O   
2149 C  CB  . SER A 258 ? 0.4875 1.3636 0.6172 0.1765  -0.1901 0.0548  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CB  
2150 O  OG  . SER A 258 ? 0.4953 1.4529 0.6334 0.2081  -0.2001 0.0254  ? ? ? ? ? ? 274 SER A OG  
2151 N  N   . ILE A 259 ? 0.5425 1.2270 0.5662 0.1440  -0.1827 0.1388  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A N   
2152 C  CA  . ILE A 259 ? 0.5334 1.1756 0.5582 0.1140  -0.1751 0.1602  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CA  
2153 C  C   . ILE A 259 ? 0.5721 1.1441 0.5110 0.1212  -0.1810 0.1681  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A C   
2154 O  O   . ILE A 259 ? 0.5719 1.1147 0.5075 0.1023  -0.1787 0.1725  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A O   
2155 C  CB  . ILE A 259 ? 0.5051 1.1524 0.5548 0.0978  -0.1615 0.1875  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CB  
2156 C  CG1 . ILE A 259 ? 0.4821 1.1837 0.6132 0.0970  -0.1428 0.1832  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG1 
2157 C  CG2 . ILE A 259 ? 0.4669 1.0988 0.5286 0.0725  -0.1532 0.2101  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CG2 
2158 C  CD1 . ILE A 259 ? 0.4450 1.1583 0.5992 0.0924  -0.1230 0.2185  ? ? ? ? ? ? 275 ILE A CD1 
2159 N  N   . LYS A 260 ? 1.4348 1.9742 1.3074 0.1483  -0.1805 0.1693  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A N   
2160 C  CA  . LYS A 260 ? 1.4906 1.9496 1.2833 0.1566  -0.1691 0.1740  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CA  
2161 C  C   . LYS A 260 ? 1.5178 1.9633 1.2835 0.1829  -0.1716 0.1685  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A C   
2162 O  O   . LYS A 260 ? 1.5613 1.9351 1.2746 0.1839  -0.1561 0.1740  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A O   
2163 C  CB  . LYS A 260 ? 1.1636 1.5838 0.8967 0.1822  -0.1536 0.1770  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CB  
2164 C  CG  . LYS A 260 ? 1.1523 1.5793 0.8953 0.1536  -0.1473 0.1786  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CG  
2165 C  CD  . LYS A 260 ? 1.2123 1.5987 0.9002 0.1775  -0.1264 0.1769  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CD  
2166 C  CE  . LYS A 260 ? 1.1838 1.5895 0.8801 0.1472  -0.1206 0.1726  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CE  
2167 N  NZ  . LYS A 260 ? 1.2452 1.6122 0.8948 0.1681  -0.0964 0.1682  ? ? ? ? ? ? 276 LYS A NZ  
2168 N  N   . ALA A 261 ? 1.0508 1.5728 0.8541 0.2037  -0.1877 0.1537  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A N   
2169 C  CA  . ALA A 261 ? 1.0778 1.6179 0.8574 0.2334  -0.1936 0.1444  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CA  
2170 C  C   . ALA A 261 ? 1.0482 1.5879 0.8698 0.1942  -0.1962 0.1357  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A C   
2171 O  O   . ALA A 261 ? 1.0696 1.6222 0.8726 0.2116  -0.2001 0.1263  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A O   
2172 C  CB  . ALA A 261 ? 1.0710 1.7211 0.8787 0.2682  -0.2102 0.1206  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CB  
2173 N  N   . ALA A 262 ? 0.5939 1.1239 0.4702 0.1460  -0.1913 0.1417  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A N   
2174 C  CA  . ALA A 262 ? 0.5702 1.0938 0.4902 0.1094  -0.1869 0.1400  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CA  
2175 C  C   . ALA A 262 ? 0.6053 1.0433 0.4624 0.1059  -0.1788 0.1541  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A C   
2176 O  O   . ALA A 262 ? 0.5973 0.9945 0.4504 0.0787  -0.1697 0.1686  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A O   
2177 C  CB  . ALA A 262 ? 0.5244 1.0679 0.5176 0.0718  -0.1764 0.1526  ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CB  
2178 N  N   . ASP A 263 ? 0.8522 1.2727 0.6612 0.1355  -0.1792 0.1475  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A N   
2179 C  CA  . ASP A 263 ? 0.8974 1.2276 0.6454 0.1363  -0.1626 0.1594  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A CA  
2180 C  C   . ASP A 263 ? 0.8671 1.1898 0.6623 0.0933  -0.1617 0.1569  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A C   
2181 O  O   . ASP A 263 ? 0.8541 1.2241 0.6870 0.0901  -0.1695 0.1414  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A O   
2182 C  CB  . ASP A 263 ? 0.9650 1.2801 0.6393 0.1950  -0.1565 0.1616  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A CB  
2183 C  CG  . ASP A 263 ? 1.0258 1.2338 0.6349 0.2005  -0.1275 0.1758  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A CG  
2184 O  OD1 . ASP A 263 ? 1.0918 1.2802 0.6362 0.2546  -0.1144 0.1857  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A OD1 
2185 O  OD2 . ASP A 263 ? 1.0128 1.1631 0.6357 0.1540  -0.1144 0.1767  ? ? ? ? ? ? 279 ASP A OD2 
2186 N  N   . ALA A 264 ? 0.5237 0.7959 0.3196 0.0594  -0.1497 0.1681  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A N   
2187 C  CA  . ALA A 264 ? 0.4922 0.7565 0.3312 0.0219  -0.1457 0.1712  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CA  
2188 C  C   . ALA A 264 ? 0.5446 0.7500 0.3380 0.0332  -0.1358 0.1667  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A C   
2189 O  O   . ALA A 264 ? 0.5300 0.7505 0.3616 0.0170  -0.1375 0.1616  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A O   
2190 C  CB  . ALA A 264 ? 0.4594 0.7100 0.3094 -0.0118 -0.1372 0.1817  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A CB  
2191 N  N   . VAL A 265 ? 0.9123 1.0453 0.6239 0.0625  -0.1179 0.1696  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N   
2192 C  CA  . VAL A 265 ? 0.9712 1.0388 0.6282 0.0840  -0.0998 0.1715  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA  
2193 C  C   . VAL A 265 ? 0.9779 1.1100 0.6341 0.1203  -0.1178 0.1642  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C   
2194 O  O   . VAL A 265 ? 0.9933 1.1162 0.6464 0.1190  -0.1152 0.1597  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O   
2195 C  CB  . VAL A 265 ? 1.0585 1.0299 0.6262 0.1193  -0.0617 0.1805  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB  
2196 C  CG1 . VAL A 265 ? 1.1307 1.0302 0.6385 0.1508  -0.0347 0.1894  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 
2197 C  CG2 . VAL A 265 ? 1.0606 0.9811 0.6339 0.0743  -0.0384 0.1715  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 
2198 N  N   . GLU A 266 ? 0.9845 1.1927 0.6457 0.1511  -0.1354 0.1581  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A N   
2199 C  CA  . GLU A 266 ? 0.9929 1.2955 0.6576 0.1862  -0.1541 0.1399  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CA  
2200 C  C   . GLU A 266 ? 0.9464 1.3067 0.6929 0.1391  -0.1649 0.1130  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A C   
2201 O  O   . GLU A 266 ? 0.9745 1.3623 0.7079 0.1517  -0.1664 0.0980  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A O   
2202 C  CB  . GLU A 266 ? 0.9747 1.3656 0.6554 0.2124  -0.1717 0.1301  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CB  
2203 C  CG  . GLU A 266 ? 1.0239 1.4979 0.6558 0.2821  -0.1817 0.1224  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CG  
2204 C  CD  . GLU A 266 ? 1.0365 1.5774 0.6782 0.2847  -0.1911 0.0964  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A CD  
2205 O  OE1 . GLU A 266 ? 1.0883 1.5558 0.6701 0.3032  -0.1736 0.1162  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A OE1 
2206 O  OE2 . GLU A 266 ? 1.0006 1.6693 0.7117 0.2665  -0.2112 0.0517  ? ? ? ? ? ? 282 GLU A OE2 
2207 N  N   . ASP A 267 ? 0.7865 1.1652 0.6167 0.0876  -0.1660 0.1084  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A N   
2208 C  CA  . ASP A 267 ? 0.7527 1.1736 0.6703 0.0414  -0.1609 0.0867  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CA  
2209 C  C   . ASP A 267 ? 0.7720 1.1228 0.6773 0.0204  -0.1473 0.0963  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A C   
2210 O  O   . ASP A 267 ? 0.7818 1.1655 0.7188 0.0052  -0.1427 0.0714  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A O   
2211 C  CB  . ASP A 267 ? 0.6980 1.1348 0.6986 0.0022  -0.1515 0.0956  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CB  
2212 C  CG  . ASP A 267 ? 0.6791 1.1924 0.7101 0.0158  -0.1596 0.0789  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CG  
2213 O  OD1 . ASP A 267 ? 0.7044 1.2593 0.6868 0.0575  -0.1767 0.0632  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A OD1 
2214 O  OD2 . ASP A 267 ? 0.6442 1.1784 0.7475 -0.0107 -0.1451 0.0845  ? ? ? ? ? ? 283 ASP A OD2 
2215 N  N   . LEU A 268 ? 1.0365 1.2955 0.8993 0.0160  -0.1377 0.1262  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A N   
2216 C  CA  . LEU A 268 ? 1.0546 1.2428 0.9075 -0.0059 -0.1222 0.1353  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CA  
2217 C  C   . LEU A 268 ? 1.1143 1.2843 0.9039 0.0281  -0.1193 0.1252  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A C   
2218 O  O   . LEU A 268 ? 1.1191 1.2969 0.9365 0.0083  -0.1142 0.1117  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A O   
2219 C  CB  . LEU A 268 ? 1.0610 1.1683 0.8783 -0.0164 -0.1092 0.1575  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CB  
2220 C  CG  . LEU A 268 ? 0.9815 1.1207 0.8558 -0.0479 -0.1120 0.1696  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CG  
2221 C  CD1 . LEU A 268 ? 0.9920 1.0735 0.8254 -0.0589 -0.0989 0.1759  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CD1 
2222 C  CD2 . LEU A 268 ? 0.9184 1.0938 0.8806 -0.0849 -0.1059 0.1772  ? ? ? ? ? ? 284 LEU A CD2 
2223 N  N   . ARG A 269 ? 1.7128 1.8595 1.4157 0.0837  -0.1175 0.1347  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A N   
2224 C  CA  . ARG A 269 ? 1.7835 1.9217 1.4132 0.1336  -0.1103 0.1348  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CA  
2225 C  C   . ARG A 269 ? 1.7730 2.0257 1.4458 0.1300  -0.1295 0.0988  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A C   
2226 O  O   . ARG A 269 ? 1.8134 2.0603 1.4603 0.1391  -0.1225 0.0918  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A O   
2227 C  CB  . ARG A 269 ? 1.8455 1.9755 1.3868 0.2070  -0.1027 0.1543  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CB  
2228 C  CG  . ARG A 269 ? 1.9153 1.9026 1.3785 0.2283  -0.0592 0.1860  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CG  
2229 C  CD  . ARG A 269 ? 1.9735 1.8925 1.3929 0.2396  -0.0340 0.1942  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CD  
2230 N  NE  . ARG A 269 ? 2.0509 1.8232 1.4032 0.2548  0.0208  0.2186  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NE  
2231 C  CZ  . ARG A 269 ? 2.0339 1.7206 1.4168 0.1942  0.0426  0.2115  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A CZ  
2232 N  NH1 . ARG A 269 ? 2.1165 1.6736 1.4421 0.2056  0.1021  0.2230  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH1 
2233 N  NH2 . ARG A 269 ? 1.9421 1.6784 1.4151 0.1243  0.0112  0.1916  ? ? ? ? ? ? 285 ARG A NH2 
2234 N  N   . TRP A 270 ? 0.9952 1.3543 0.7367 0.1138  -0.1487 0.0706  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A N   
2235 C  CA  . TRP A 270 ? 0.9903 1.4742 0.7860 0.1013  -0.1596 0.0204  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CA  
2236 C  C   . TRP A 270 ? 0.9723 1.4333 0.8394 0.0381  -0.1421 0.0027  ? ? ? ? ? ? 286 TRP A C   
2237 O  O   . TRP A 270 ? 1.0059 1.5149 0.8720 0.0369  -0.1400 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A O   
2238 C  CB  . TRP A 270 ? 0.9461 1.5383 0.8117 0.0892  -0.1726 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CB  
2239 C  CG  . TRP A 270 ? 0.9463 1.6765 0.8822 0.0653  -0.1747 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CG  
2240 C  CD1 . TRP A 270 ? 0.9806 1.8488 0.8885 0.1078  -0.1938 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CD1 
2241 C  CD2 . TRP A 270 ? 0.8940 1.6461 0.9436 -0.0074 -0.1495 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CD2 
2242 N  NE1 . TRP A 270 ? 0.9405 1.9231 0.9420 0.0575  -0.1843 -0.1921 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A NE1 
2243 C  CE2 . TRP A 270 ? 0.8909 1.7928 0.9815 -0.0147 -0.1518 -0.1905 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CE2 
2244 C  CE3 . TRP A 270 ? 0.8533 1.5191 0.9750 -0.0634 -0.1194 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CE3 
2245 C  CZ2 . TRP A 270 ? 0.8524 1.8040 1.0580 -0.0842 -0.1172 -0.2491 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CZ2 
2246 C  CZ3 . TRP A 270 ? 0.8189 1.5279 1.0494 -0.1220 -0.0839 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CZ3 
2247 C  CH2 . TRP A 270 ? 0.8205 1.6631 1.0942 -0.1360 -0.0794 -0.2194 ? ? ? ? ? ? 286 TRP A CH2 
2248 N  N   . PHE A 271 ? 0.7709 1.1659 0.6986 -0.0106 -0.1269 0.0240  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A N   
2249 C  CA  . PHE A 271 ? 0.7560 1.1312 0.7621 -0.0676 -0.1025 0.0140  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CA  
2250 C  C   . PHE A 271 ? 0.7965 1.0966 0.7536 -0.0664 -0.0931 0.0257  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A C   
2251 O  O   . PHE A 271 ? 0.7936 1.1185 0.7881 -0.0933 -0.0790 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 287 PHE A O   
2252 C  CB  . PHE A 271 ? 0.6870 1.0166 0.7585 -0.1042 -0.0860 0.0469  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CB  
2253 C  CG  . PHE A 271 ? 0.6421 0.9715 0.8116 -0.1561 -0.0506 0.0388  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CG  
2254 C  CD1 . PHE A 271 ? 0.6362 0.8937 0.8056 -0.1766 -0.0337 0.0585  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CD1 
2255 C  CD2 . PHE A 271 ? 0.6140 1.0098 0.8788 -0.1836 -0.0255 0.0115  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CD2 
2256 C  CE1 . PHE A 271 ? 0.6031 0.8557 0.8632 -0.2199 0.0065  0.0562  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CE1 
2257 C  CE2 . PHE A 271 ? 0.5860 0.9691 0.9434 -0.2283 0.0225  0.0075  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CE2 
2258 C  CZ  . PHE A 271 ? 0.5806 0.8923 0.9344 -0.2446 0.0380  0.0324  ? ? ? ? ? ? 287 PHE A CZ  
2259 N  N   . ARG A 272 ? 1.0462 1.2518 0.9227 -0.0383 -0.0943 0.0647  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A N   
2260 C  CA  . ARG A 272 ? 1.0878 1.2072 0.9188 -0.0382 -0.0783 0.0783  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CA  
2261 C  C   . ARG A 272 ? 1.1479 1.3153 0.9286 -0.0036 -0.0820 0.0522  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A C   
2262 O  O   . ARG A 272 ? 1.1763 1.3070 0.9529 -0.0186 -0.0671 0.0473  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A O   
2263 C  CB  . ARG A 272 ? 1.1123 1.1237 0.8670 -0.0138 -0.0682 0.1153  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CB  
2264 C  CG  . ARG A 272 ? 1.1751 1.1785 0.8277 0.0572  -0.0693 0.1251  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CG  
2265 C  CD  . ARG A 272 ? 1.2187 1.0945 0.8040 0.0724  -0.0392 0.1551  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CD  
2266 N  NE  . ARG A 272 ? 1.2512 1.0363 0.8231 0.0524  -0.0122 0.1611  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A NE  
2267 C  CZ  . ARG A 272 ? 1.2148 0.9490 0.8378 -0.0041 -0.0009 0.1628  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A CZ  
2268 N  NH1 . ARG A 272 ? 1.2490 0.9044 0.8586 -0.0193 0.0249  0.1659  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A NH1 
2269 N  NH2 . ARG A 272 ? 1.1477 0.9185 0.8340 -0.0415 -0.0144 0.1623  ? ? ? ? ? ? 288 ARG A NH2 
2270 N  N   . ALA A 273 ? 1.4484 1.7092 1.1907 0.0457  -0.1019 0.0354  ? ? ? ? ? ? 289 ALA A N   
2271 C  CA  . ALA A 273 ? 1.5123 1.8508 1.1971 0.0923  -0.1090 0.0116  ? ? ? ? ? ? 289 ALA A CA  
2272 C  C   . ALA A 273 ? 1.4665 1.9519 1.2344 0.0554  -0.1181 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A C   
2273 O  O   . ALA A 273 ? 1.5012 2.0836 1.2362 0.0839  -0.1256 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 289 ALA A O   
2274 C  CB  . ALA A 273 ? 1.5595 1.9326 1.1481 0.1783  -0.1206 0.0334  ? ? ? ? ? ? 289 ALA A CB  
2275 N  N   . ASN A 274 ? 0.9320 1.4381 0.8085 -0.0071 -0.1110 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A N   
2276 C  CA  . ASN A 274 ? 0.8903 1.5252 0.8618 -0.0525 -0.1036 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CA  
2277 C  C   . ASN A 274 ? 0.8517 1.4311 0.9223 -0.1296 -0.0643 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A C   
2278 O  O   . ASN A 274 ? 0.8370 1.5016 0.9830 -0.1734 -0.0427 -0.2258 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A O   
2279 C  CB  . ASN A 274 ? 0.8516 1.5803 0.8759 -0.0543 -0.1143 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CB  
2280 C  CG  . ASN A 274 ? 0.8927 1.7311 0.8375 0.0200  -0.1496 -0.1839 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CG  
2281 O  OD1 . ASN A 274 ? 0.8685 1.8306 0.8584 0.0198  -0.1602 -0.2274 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A OD1 
2282 N  ND2 . ASN A 274 ? 0.9629 1.7569 0.7903 0.0876  -0.1616 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A ND2 
2283 N  N   . HIS A 275 ? 0.7601 1.2038 0.8331 -0.1457 -0.0502 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A N   
2284 C  CA  . HIS A 275 ? 0.7325 1.1183 0.8946 -0.2077 -0.0090 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CA  
2285 C  C   . HIS A 275 ? 0.7517 1.0044 0.8709 -0.2054 -0.0037 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A C   
2286 O  O   . HIS A 275 ? 0.7352 0.9329 0.9189 -0.2478 0.0294  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A O   
2287 C  CB  . HIS A 275 ? 0.6826 1.0810 0.9462 -0.2427 0.0165  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CB  
2288 C  CG  . HIS A 275 ? 0.6654 1.1896 0.9886 -0.2554 0.0225  -0.1602 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CG  
2289 N  ND1 . HIS A 275 ? 0.6648 1.2583 1.0737 -0.3049 0.0627  -0.2303 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A ND1 
2290 C  CD2 . HIS A 275 ? 0.6522 1.2491 0.9670 -0.2289 -0.0017 -0.1723 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CD2 
2291 C  CE1 . HIS A 275 ? 0.6516 1.3609 1.1053 -0.3107 0.0633  -0.2876 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A CE1 
2292 N  NE2 . HIS A 275 ? 0.6417 1.3550 1.0385 -0.2628 0.0222  -0.2507 ? ? ? ? ? ? 291 HIS A NE2 
2293 N  N   . GLY A 276 ? 0.6381 0.8406 0.6518 -0.1551 -0.0293 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 292 GLY A N   
2294 C  CA  . GLY A 276 ? 0.6627 0.7434 0.6354 -0.1548 -0.0200 0.0369  ? ? ? ? ? ? 292 GLY A CA  
2295 C  C   . GLY A 276 ? 0.7341 0.7683 0.6139 -0.1203 -0.0194 0.0377  ? ? ? ? ? ? 292 GLY A C   
2296 O  O   . GLY A 276 ? 0.7549 0.8566 0.6187 -0.1084 -0.0221 0.0009  ? ? ? ? ? ? 292 GLY A O   
2297 N  N   . PRO A 277 ? 1.0331 0.9567 0.8523 -0.1041 -0.0109 0.0767  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A N   
2298 C  CA  . PRO A 277 ? 1.1120 0.9628 0.8389 -0.0675 0.0028  0.0874  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CA  
2299 C  C   . PRO A 277 ? 1.1696 1.0777 0.8047 0.0057  -0.0104 0.0810  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A C   
2300 O  O   . PRO A 277 ? 1.2392 1.1131 0.7957 0.0474  0.0039  0.0887  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A O   
2301 C  CB  . PRO A 277 ? 1.1124 0.8454 0.8073 -0.0680 0.0205  0.1236  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CB  
2302 C  CG  . PRO A 277 ? 1.0103 0.7623 0.8000 -0.1213 0.0152  0.1292  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CG  
2303 C  CD  . PRO A 277 ? 0.9676 0.8341 0.8106 -0.1239 -0.0072 0.1086  ? ? ? ? ? ? 293 PRO A CD  
2304 N  N   . GLY A 278 ? 0.9235 0.9221 0.5672 0.0263  -0.0346 0.0705  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A N   
2305 C  CA  . GLY A 278 ? 0.9770 1.0546 0.5398 0.1018  -0.0489 0.0664  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A CA  
2306 C  C   . GLY A 278 ? 0.9894 1.1957 0.5591 0.1089  -0.0609 0.0194  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A C   
2307 O  O   . GLY A 278 ? 1.0611 1.3244 0.5432 0.1808  -0.0650 0.0220  ? ? ? ? ? ? 294 GLY A O   
2308 N  N   . MET A 279 ? 1.0250 1.2832 0.6999 0.0362  -0.0606 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 295 MET A N   
2309 C  CA  . MET A 279 ? 1.0232 1.4112 0.7223 0.0252  -0.0648 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 295 MET A CA  
2310 C  C   . MET A 279 ? 1.0996 1.4490 0.7132 0.0623  -0.0518 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 295 MET A C   
2311 O  O   . MET A 279 ? 1.1277 1.3265 0.7129 0.0556  -0.0280 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 295 MET A O   
2312 C  CB  . MET A 279 ? 0.9485 1.3555 0.7810 -0.0673 -0.0455 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 295 MET A CB  
2313 C  CG  . MET A 279 ? 0.8802 1.3253 0.8030 -0.1027 -0.0479 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 295 MET A CG  
2314 S  SD  . MET A 279 ? 0.8207 1.3134 0.8993 -0.1983 -0.0069 -0.2005 ? ? ? ? ? ? 295 MET A SD  
2315 C  CE  . MET A 279 ? 0.8445 1.5347 0.9262 -0.1952 -0.0153 -0.2992 ? ? ? ? ? ? 295 MET A CE  
2316 N  N   . ALA A 280 ? 1.0344 1.5306 0.6075 0.1028  -0.0659 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A N   
2317 C  CA  . ALA A 280 ? 1.1115 1.5946 0.6017 0.1432  -0.0529 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CA  
2318 C  C   . ALA A 280 ? 1.0781 1.5129 0.6447 0.0598  -0.0286 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A C   
2319 O  O   . ALA A 280 ? 1.0019 1.4168 0.6836 -0.0221 -0.0183 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A O   
2320 C  CB  . ALA A 280 ? 1.1585 1.8463 0.5899 0.2106  -0.0771 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 296 ALA A CB  
2321 N  N   . MET A 281 ? 1.5805 1.9938 1.0816 0.0853  -0.0137 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 297 MET A N   
2322 C  CA  . MET A 281 ? 1.5600 1.9219 1.1265 0.0105  0.0134  -0.1652 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA  
2323 C  C   . MET A 281 ? 1.6403 2.0361 1.1221 0.0527  0.0226  -0.1757 ? ? ? ? ? ? 297 MET A C   
2324 O  O   . MET A 281 ? 1.7267 2.0909 1.0846 0.1438  0.0234  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 297 MET A O   
2325 C  CB  . MET A 281 ? 1.5372 1.6951 1.1386 -0.0333 0.0399  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB  
2326 C  CG  . MET A 281 ? 1.5223 1.6143 1.1905 -0.1051 0.0724  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG  
2327 S  SD  . MET A 281 ? 1.4518 1.6774 1.2663 -0.1964 0.0851  -0.2171 ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD  
2328 C  CE  . MET A 281 ? 1.4608 1.5634 1.3287 -0.2629 0.1336  -0.2149 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE  
2329 N  N   . ASN A 282 ? 1.7860 2.2441 1.3354 -0.0122 0.0370  -0.2406 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A N   
2330 C  CA  . ASN A 282 ? 1.8586 2.3533 1.3375 0.0168  0.0481  -0.2577 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A CA  
2331 C  C   . ASN A 282 ? 1.8805 2.1719 1.3554 -0.0138 0.0861  -0.2120 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A C   
2332 O  O   . ASN A 282 ? 1.8541 2.1284 1.4094 -0.0915 0.1112  -0.2530 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A O   
2333 C  CB  . ASN A 282 ? 1.8352 2.5257 1.3886 -0.0397 0.0472  -0.3659 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A CB  
2334 C  CG  . ASN A 282 ? 1.8221 2.7427 1.3780 -0.0076 0.0101  -0.4236 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A CG  
2335 O  OD1 . ASN A 282 ? 1.7941 2.8881 1.4319 -0.0648 0.0119  -0.5244 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A OD1 
2336 N  ND2 . ASN A 282 ? 1.8480 2.7736 1.3185 0.0819  -0.0180 -0.3641 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A ND2 
2337 N  N   . TRP A 283 ? 1.4782 1.6153 0.8640 0.0457  0.0967  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A N   
2338 C  CA  . TRP A 283 ? 1.5054 1.4493 0.8847 0.0208  0.1347  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CA  
2339 C  C   . TRP A 283 ? 1.5545 1.5261 0.9097 0.0128  0.1542  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A C   
2340 O  O   . TRP A 283 ? 1.6327 1.6948 0.8842 0.0896  0.1484  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A O   
2341 C  CB  . TRP A 283 ? 1.5824 1.3795 0.8553 0.0968  0.1524  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CB  
2342 C  CG  . TRP A 283 ? 1.5463 1.3219 0.8343 0.1076  0.1362  0.0216  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CG  
2343 C  CD1 . TRP A 283 ? 1.5930 1.4210 0.7993 0.1921  0.1227  0.0478  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CD1 
2344 C  CD2 . TRP A 283 ? 1.4610 1.1654 0.8513 0.0346  0.1341  0.0275  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CD2 
2345 N  NE1 . TRP A 283 ? 1.5400 1.3255 0.7929 0.1698  0.1125  0.0653  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A NE1 
2346 C  CE2 . TRP A 283 ? 1.4581 1.1740 0.8220 0.0748  0.1174  0.0527  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CE2 
2347 C  CE3 . TRP A 283 ? 1.3935 1.0326 0.8928 -0.0549 0.1475  0.0176  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CE3 
2348 C  CZ2 . TRP A 283 ? 1.3876 1.0575 0.8282 0.0258  0.1106  0.0637  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CZ2 
2349 C  CZ3 . TRP A 283 ? 1.3266 0.9272 0.9000 -0.0958 0.1413  0.0342  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CZ3 
2350 C  CH2 . TRP A 283 ? 1.3226 0.9414 0.8654 -0.0568 0.1214  0.0547  ? ? ? ? ? ? 299 TRP A CH2 
2351 N  N   . PRO A 284 ? 1.7157 1.6142 1.1657 -0.0762 0.1803  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A N   
2352 C  CA  . PRO A 284 ? 1.7523 1.6713 1.2036 -0.1043 0.2040  -0.1818 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CA  
2353 C  C   . PRO A 284 ? 1.8644 1.7527 1.1701 -0.0142 0.2148  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A C   
2354 O  O   . PRO A 284 ? 1.9178 1.6587 1.1476 0.0400  0.2314  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A O   
2355 C  CB  . PRO A 284 ? 1.7121 1.4668 1.2584 -0.1870 0.2401  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CB  
2356 C  CG  . PRO A 284 ? 1.6260 1.3706 1.2667 -0.2278 0.2283  -0.1513 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CG  
2357 C  CD  . PRO A 284 ? 1.6383 1.4248 1.1989 -0.1506 0.1929  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A CD  
2358 N  N   . GLN A 285 ? 1.7102 1.7422 0.9794 0.0016  0.2117  -0.2004 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A N   
2359 C  CA  . GLN A 285 ? 1.8255 1.8481 0.9540 0.0928  0.2263  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CA  
2360 C  C   . GLN A 285 ? 1.8482 1.9242 0.9944 0.0476  0.2461  -0.2270 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A C   
2361 O  O   . GLN A 285 ? 1.7756 1.8512 1.0472 -0.0592 0.2588  -0.2836 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A O   
2362 C  CB  . GLN A 285 ? 1.8838 2.0849 0.9028 0.2050  0.1942  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CB  
2363 C  CG  . GLN A 285 ? 1.8921 2.0216 0.8667 0.2690  0.1855  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CG  
2364 C  CD  . GLN A 285 ? 1.9681 2.2690 0.8252 0.3933  0.1621  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CD  
2365 O  OE1 . GLN A 285 ? 2.0021 2.5097 0.8199 0.4281  0.1431  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A OE1 
2366 N  NE2 . GLN A 285 ? 2.0007 2.2262 0.8021 0.4627  0.1662  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A NE2 
2367 N  N   . PHE A 286 ? 1.7590 1.8801 0.7778 0.1330  0.2550  -0.2117 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A N   
2368 C  CA  . PHE A 286 ? 1.7947 1.9772 0.8136 0.1000  0.2740  -0.2684 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CA  
2369 C  C   . PHE A 286 ? 1.7754 2.2514 0.8228 0.0842  0.2412  -0.3759 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A C   
2370 O  O   . PHE A 286 ? 1.7983 2.4529 0.7792 0.1648  0.2044  -0.3818 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A O   
2371 C  CB  . PHE A 286 ? 1.9258 2.0312 0.7915 0.2029  0.3030  -0.2034 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CB  
2372 C  CG  . PHE A 286 ? 1.9664 2.0869 0.8310 0.1646  0.3300  -0.2493 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CG  
2373 C  CD1 . PHE A 286 ? 1.9663 1.8649 0.8747 0.1018  0.3749  -0.2218 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CD1 
2374 C  CD2 . PHE A 286 ? 2.0074 2.3754 0.8288 0.1909  0.3110  -0.3242 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CD2 
2375 C  CE1 . PHE A 286 ? 2.0071 1.9136 0.9150 0.0658  0.4026  -0.2633 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CE1 
2376 C  CE2 . PHE A 286 ? 2.0488 2.4345 0.8688 0.1527  0.3382  -0.3713 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CE2 
2377 C  CZ  . PHE A 286 ? 2.0490 2.1952 0.9117 0.0900  0.3852  -0.3385 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CZ  
2378 N  N   . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A N   
2379 C  CA  . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CA  
2380 C  C   . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A C   
2381 O  O   . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A O   
2382 C  CB  . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CB  
2383 C  CG  . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CG  
2384 C  CD  . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CD  
2385 O  OE1 . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE1 
2386 O  OE2 . GLU A 287 ? 1.6382 1.6382 1.6382 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE2 
2387 N  N   . ASP B 1   ? 1.6380 2.7064 1.5095 0.0552  0.1161  0.1012  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B N   
2388 C  CA  . ASP B 1   ? 1.6498 2.6427 1.5295 0.0731  0.1261  0.1134  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CA  
2389 C  C   . ASP B 1   ? 1.6572 2.5659 1.5542 0.1057  0.1420  0.1406  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B C   
2390 O  O   . ASP B 1   ? 1.6514 2.5565 1.5535 0.1119  0.1439  0.1488  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B O   
2391 C  CB  . ASP B 1   ? 1.6490 2.5688 1.5237 0.0314  0.1144  0.0731  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CB  
2392 C  CG  . ASP B 1   ? 1.6404 2.5006 1.5130 -0.0042 0.1034  0.0419  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CG  
2393 O  OD1 . ASP B 1   ? 1.6353 2.4812 1.5131 0.0073  0.1053  0.0534  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD1 
2394 O  OD2 . ASP B 1   ? 1.6399 2.4678 1.5067 -0.0430 0.0947  0.0070  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD2 
2395 N  N   . SER B 2   ? 1.1608 2.0026 1.0684 0.1251  0.1550  0.1521  ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   
2396 C  CA  . SER B 2   ? 1.1722 1.9409 1.1012 0.1579  0.1765  0.1767  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  
2397 C  C   . SER B 2   ? 1.1715 1.8214 1.1075 0.1356  0.1715  0.1486  ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   
2398 O  O   . SER B 2   ? 1.1670 1.7800 1.0921 0.1010  0.1548  0.1157  ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   
2399 C  CB  . SER B 2   ? 1.1928 1.9671 1.1337 0.1998  0.2009  0.2104  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  
2400 O  OG  . SER B 2   ? 1.2075 1.8929 1.1726 0.2241  0.2245  0.2238  ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  
2401 N  N   . PHE B 3   ? 1.0329 1.6276 0.9889 0.1563  0.1882  0.1619  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B N   
2402 C  CA  . PHE B 3   ? 1.0341 1.5245 1.0000 0.1410  0.1868  0.1374  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CA  
2403 C  C   . PHE B 3   ? 1.0497 1.4776 1.0225 0.1458  0.1952  0.1308  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B C   
2404 O  O   . PHE B 3   ? 1.0483 1.4059 1.0187 0.1211  0.1843  0.1011  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B O   
2405 C  CB  . PHE B 3   ? 1.0384 1.4967 1.0277 0.1635  0.2066  0.1529  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CB  
2406 C  CG  . PHE B 3   ? 1.0469 1.4062 1.0546 0.1611  0.2159  0.1345  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CG  
2407 C  CD1 . PHE B 3   ? 1.0341 1.3442 1.0363 0.1303  0.1975  0.1020  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD1 
2408 C  CD2 . PHE B 3   ? 1.0697 1.3889 1.1014 0.1907  0.2452  0.1492  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD2 
2409 C  CE1 . PHE B 3   ? 1.0421 1.2719 1.0611 0.1287  0.2057  0.0835  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE1 
2410 C  CE2 . PHE B 3   ? 1.0789 1.3133 1.1292 0.1869  0.2550  0.1279  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE2 
2411 C  CZ  . PHE B 3   ? 1.0642 1.2574 1.1076 0.1558  0.2340  0.0945  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CZ  
2412 N  N   . TRP B 4   ? 0.8487 1.3041 0.8300 0.1793  0.2158  0.1599  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B N   
2413 C  CA  . TRP B 4   ? 0.8664 1.2650 0.8558 0.1882  0.2271  0.1569  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CA  
2414 C  C   . TRP B 4   ? 0.8594 1.2654 0.8262 0.1567  0.2033  0.1325  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B C   
2415 O  O   . TRP B 4   ? 0.8717 1.2252 0.8416 0.1563  0.2072  0.1239  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B O   
2416 C  CB  . TRP B 4   ? 0.8886 1.3180 0.8947 0.2363  0.2595  0.1984  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CB  
2417 C  CG  . TRP B 4   ? 0.9042 1.3018 0.9405 0.2682  0.2922  0.2199  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CG  
2418 C  CD1 . TRP B 4   ? 0.9079 1.3638 0.9542 0.2967  0.3106  0.2541  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD1 
2419 C  CD2 . TRP B 4   ? 0.9197 1.2218 0.9828 0.2734  0.3130  0.2066  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD2 
2420 N  NE1 . TRP B 4   ? 0.9255 1.3243 1.0046 0.3187  0.3434  0.2635  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B NE1 
2421 C  CE2 . TRP B 4   ? 0.9330 1.2391 1.0236 0.3041  0.3457  0.2328  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE2 
2422 C  CE3 . TRP B 4   ? 0.9248 1.1418 0.9925 0.2547  0.3086  0.1739  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE3 
2423 C  CZ2 . TRP B 4   ? 0.9514 1.1806 1.0757 0.3144  0.3752  0.2240  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ2 
2424 C  CZ3 . TRP B 4   ? 0.9425 1.0871 1.0417 0.2662  0.3357  0.1653  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ3 
2425 C  CH2 . TRP B 4   ? 0.9557 1.1073 1.0839 0.2947  0.3693  0.1887  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CH2 
2426 N  N   . GLU B 5   ? 1.3317 1.8027 1.2775 0.1292  0.1807  0.1200  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N   
2427 C  CA  . GLU B 5   ? 1.3254 1.8075 1.2525 0.0946  0.1609  0.0934  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA  
2428 C  C   . GLU B 5   ? 1.3188 1.7169 1.2423 0.0583  0.1464  0.0572  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C   
2429 O  O   . GLU B 5   ? 1.3085 1.6858 1.2336 0.0479  0.1410  0.0478  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O   
2430 C  CB  . GLU B 5   ? 1.3117 1.9020 1.2219 0.0786  0.1474  0.0910  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB  
2431 C  CG  . GLU B 5   ? 1.3132 1.9537 1.2106 0.0629  0.1397  0.0804  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG  
2432 C  CD  . GLU B 5   ? 1.3058 2.0772 1.1930 0.0659  0.1361  0.0903  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD  
2433 O  OE1 . GLU B 5   ? 1.2942 2.1104 1.1782 0.0583  0.1304  0.0879  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1 
2434 O  OE2 . GLU B 5   ? 1.3120 2.1453 1.1947 0.0761  0.1392  0.0998  ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2 
2435 N  N   . VAL B 6   ? 1.0444 1.3959 0.9631 0.0409  0.1411  0.0388  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B N   
2436 C  CA  . VAL B 6   ? 1.0428 1.3103 0.9596 0.0123  0.1311  0.0087  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CA  
2437 C  C   . VAL B 6   ? 1.0272 1.3015 0.9355 -0.0166 0.1173  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B C   
2438 O  O   . VAL B 6   ? 1.0177 1.3541 0.9136 -0.0392 0.1079  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B O   
2439 C  CB  . VAL B 6   ? 1.0491 1.2907 0.9567 -0.0113 0.1238  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CB  
2440 C  CG1 . VAL B 6   ? 1.0676 1.2759 0.9856 0.0169  0.1382  0.0050  ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG1 
2441 C  CG2 . VAL B 6   ? 1.0411 1.3668 0.9338 -0.0350 0.1141  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG2 
2442 N  N   . GLY B 7   ? 1.1748 1.3873 1.0914 -0.0153 0.1181  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B N   
2443 C  CA  . GLY B 7   ? 1.1629 1.3688 1.0724 -0.0404 0.1068  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B CA  
2444 C  C   . GLY B 7   ? 1.1509 1.4258 1.0579 -0.0369 0.1049  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B C   
2445 O  O   . GLY B 7   ? 1.1418 1.4390 1.0385 -0.0636 0.0952  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B O   
2446 N  N   . ASN B 8   ? 1.0186 1.3263 0.9365 -0.0037 0.1167  0.0025  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B N   
2447 C  CA  . ASN B 8   ? 1.0082 1.3803 0.9249 0.0029  0.1160  0.0156  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CA  
2448 C  C   . ASN B 8   ? 1.0059 1.3413 0.9373 0.0192  0.1232  0.0233  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B C   
2449 O  O   . ASN B 8   ? 0.9978 1.3777 0.9308 0.0275  0.1245  0.0362  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B O   
2450 C  CB  . ASN B 8   ? 1.0118 1.4672 0.9289 0.0280  0.1250  0.0436  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CB  
2451 C  CG  . ASN B 8   ? 1.0069 1.5345 0.9070 0.0046  0.1139  0.0314  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CG  
2452 O  OD1 . ASN B 8   ? 1.0046 1.6222 0.9008 0.0177  0.1165  0.0485  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B OD1 
2453 N  ND2 . ASN B 8   ? 1.0065 1.4989 0.8977 -0.0304 0.1035  0.0009  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B ND2 
2454 N  N   . TYR B 9   ? 0.9619 1.2189 0.9048 0.0228  0.1285  0.0137  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B N   
2455 C  CA  . TYR B 9   ? 0.9600 1.1799 0.9185 0.0331  0.1352  0.0136  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CA  
2456 C  C   . TYR B 9   ? 0.9465 1.1594 0.8930 0.0057  0.1182  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B C   
2457 O  O   . TYR B 9   ? 0.9419 1.1331 0.8978 0.0095  0.1200  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B O   
2458 C  CB  . TYR B 9   ? 0.9735 1.1191 0.9486 0.0429  0.1465  0.0042  ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CB  
2459 C  CG  . TYR B 9   ? 0.9765 1.0775 0.9392 0.0189  0.1338  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CG  
2460 C  CD1 . TYR B 9   ? 0.9705 1.0362 0.9262 -0.0031 0.1212  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD1 
2461 C  CD2 . TYR B 9   ? 0.9865 1.0823 0.9448 0.0196  0.1359  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD2 
2462 C  CE1 . TYR B 9   ? 0.9753 1.0011 0.9205 -0.0232 0.1124  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE1 
2463 C  CE2 . TYR B 9   ? 0.9901 1.0436 0.9378 -0.0028 0.1256  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE2 
2464 C  CZ  . TYR B 9   ? 0.9850 1.0034 0.9265 -0.0239 0.1146  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CZ  
2465 O  OH  . TYR B 9   ? 0.9906 0.9676 0.9226 -0.0444 0.1071  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B OH  
2466 N  N   . LYS B 10  ? 1.2669 1.4991 1.1942 -0.0220 0.1044  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B N   
2467 C  CA  . LYS B 10  ? 1.2586 1.4819 1.1750 -0.0486 0.0924  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CA  
2468 C  C   . LYS B 10  ? 1.2479 1.4982 1.1680 -0.0423 0.0917  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B C   
2469 O  O   . LYS B 10  ? 1.2433 1.4619 1.1636 -0.0508 0.0871  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B O   
2470 C  CB  . LYS B 10  ? 1.2576 1.5178 1.1574 -0.0774 0.0847  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CB  
2471 C  CG  . LYS B 10  ? 1.2541 1.5990 1.1498 -0.0718 0.0860  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CG  
2472 C  CD  . LYS B 10  ? 1.2539 1.6392 1.1364 -0.1043 0.0805  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CD  
2473 C  CE  . LYS B 10  ? 1.2499 1.7324 1.1285 -0.0983 0.0813  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B CE  
2474 N  NZ  . LYS B 10  ? 1.2504 1.7811 1.1194 -0.1333 0.0783  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 26  LYS B NZ  
2475 N  N   . ARG B 11  ? 1.3280 1.6390 1.2508 -0.0260 0.0968  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B N   
2476 C  CA  . ARG B 11  ? 1.3181 1.6608 1.2432 -0.0211 0.0959  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CA  
2477 C  C   . ARG B 11  ? 1.3191 1.6276 1.2650 0.0035  0.1078  0.0092  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B C   
2478 O  O   . ARG B 11  ? 1.3111 1.6329 1.2614 0.0071  0.1078  0.0147  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B O   
2479 C  CB  . ARG B 11  ? 1.3150 1.7443 1.2341 -0.0143 0.0969  0.0137  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CB  
2480 C  CG  . ARG B 11  ? 1.3041 1.7734 1.2186 -0.0214 0.0909  0.0141  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CG  
2481 C  CD  . ARG B 11  ? 1.3018 1.8635 1.2051 -0.0260 0.0878  0.0194  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CD  
2482 N  NE  . ARG B 11  ? 1.2928 1.8902 1.1900 -0.0389 0.0810  0.0129  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NE  
2483 C  CZ  . ARG B 11  ? 1.2847 1.9645 1.1719 -0.0492 0.0770  0.0094  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CZ  
2484 N  NH1 . ARG B 11  ? 1.2613 1.9666 1.1445 -0.0609 0.0719  0.0017  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH1 
2485 N  NH2 . ARG B 11  ? 1.2953 2.0359 1.1771 -0.0479 0.0785  0.0121  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH2 
2486 N  N   . THR B 12  ? 0.7451 1.0099 0.7055 0.0192  0.1198  0.0117  ? ? ? ? ? ? 28  THR B N   
2487 C  CA  . THR B 12  ? 0.7494 0.9785 0.7341 0.0394  0.1355  0.0173  ? ? ? ? ? ? 28  THR B CA  
2488 C  C   . THR B 12  ? 0.7472 0.9187 0.7334 0.0244  0.1278  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 28  THR B C   
2489 O  O   . THR B 12  ? 0.7442 0.8985 0.7454 0.0305  0.1335  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 28  THR B O   
2490 C  CB  . THR B 12  ? 0.7664 0.9797 0.7709 0.0660  0.1582  0.0323  ? ? ? ? ? ? 28  THR B CB  
2491 O  OG1 . THR B 12  ? 0.7713 0.9842 0.8021 0.0900  0.1806  0.0488  ? ? ? ? ? ? 28  THR B OG1 
2492 C  CG2 . THR B 12  ? 0.7764 0.9253 0.7858 0.0597  0.1590  0.0104  ? ? ? ? ? ? 28  THR B CG2 
2493 N  N   . VAL B 13  ? 0.8224 0.9683 0.7935 0.0052  0.1159  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B N   
2494 C  CA  . VAL B 13  ? 0.8220 0.9205 0.7913 -0.0080 0.1082  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CA  
2495 C  C   . VAL B 13  ? 0.8102 0.9249 0.7659 -0.0250 0.0952  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B C   
2496 O  O   . VAL B 13  ? 0.8052 0.8971 0.7654 -0.0265 0.0927  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B O   
2497 C  CB  . VAL B 13  ? 0.8301 0.8956 0.7883 -0.0217 0.1025  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CB  
2498 C  CG1 . VAL B 13  ? 0.8290 0.8576 0.7809 -0.0360 0.0937  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG1 
2499 C  CG2 . VAL B 13  ? 0.8431 0.8811 0.8169 -0.0043 0.1162  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG2 
2500 N  N   . LYS B 14  ? 1.0537 1.2114 0.9939 -0.0374 0.0883  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N   
2501 C  CA  . LYS B 14  ? 1.0453 1.2201 0.9738 -0.0540 0.0791  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA  
2502 C  C   . LYS B 14  ? 1.0362 1.2226 0.9761 -0.0408 0.0815  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C   
2503 O  O   . LYS B 14  ? 1.0304 1.2135 0.9649 -0.0503 0.0752  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O   
2504 C  CB  . LYS B 14  ? 1.0435 1.2708 0.9573 -0.0695 0.0748  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB  
2505 C  CG  . LYS B 14  ? 1.0384 1.2834 0.9421 -0.0878 0.0688  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG  
2506 C  CD  . LYS B 14  ? 1.0356 1.3472 0.9303 -0.0991 0.0674  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD  
2507 C  CE  . LYS B 14  ? 1.0318 1.3613 0.9200 -0.1148 0.0642  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE  
2508 N  NZ  . LYS B 14  ? 1.0296 1.4319 0.9110 -0.1259 0.0637  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ  
2509 N  N   . ARG B 15  ? 0.8519 1.0507 0.8089 -0.0184 0.0932  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   
2510 C  CA  . ARG B 15  ? 0.8447 1.0550 0.8158 -0.0059 0.0989  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  
2511 C  C   . ARG B 15  ? 0.8407 1.0090 0.8217 -0.0070 0.0982  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   
2512 O  O   . ARG B 15  ? 0.8267 1.0024 0.8128 -0.0062 0.0969  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   
2513 C  CB  . ARG B 15  ? 0.8507 1.0770 0.8427 0.0199  0.1181  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  
2514 C  CG  . ARG B 15  ? 0.8429 1.1051 0.8437 0.0304  0.1240  0.0175  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  
2515 C  CD  . ARG B 15  ? 0.8503 1.0978 0.8827 0.0544  0.1487  0.0299  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  
2516 N  NE  . ARG B 15  ? 0.8650 1.1231 0.9086 0.0756  0.1680  0.0500  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  
2517 C  CZ  . ARG B 15  ? 0.8795 1.0984 0.9388 0.0848  0.1826  0.0435  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  
2518 N  NH1 . ARG B 15  ? 0.8804 1.0511 0.9455 0.0738  0.1788  0.0160  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 
2519 N  NH2 . ARG B 15  ? 0.8946 1.1254 0.9642 0.1062  0.2022  0.0646  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 
2520 N  N   . ILE B 16  ? 0.9279 1.0561 0.9116 -0.0086 0.0992  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B N   
2521 C  CA  . ILE B 16  ? 0.9109 1.0073 0.9041 -0.0084 0.0989  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CA  
2522 C  C   . ILE B 16  ? 0.9013 1.0001 0.8776 -0.0231 0.0847  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B C   
2523 O  O   . ILE B 16  ? 0.8864 0.9903 0.8705 -0.0197 0.0843  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B O   
2524 C  CB  . ILE B 16  ? 0.9145 0.9726 0.9104 -0.0085 0.1013  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CB  
2525 C  CG1 . ILE B 16  ? 0.9269 0.9784 0.9409 0.0072  0.1182  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG1 
2526 C  CG2 . ILE B 16  ? 0.8970 0.9343 0.9035 -0.0068 0.1012  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG2 
2527 C  CD1 . ILE B 16  ? 0.9318 0.9450 0.9491 0.0071  0.1212  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CD1 
2528 N  N   . ASP B 17  ? 0.9271 1.0217 0.8821 -0.0392 0.0758  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   
2529 C  CA  . ASP B 17  ? 0.9246 1.0193 0.8646 -0.0525 0.0675  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  
2530 C  C   . ASP B 17  ? 0.9191 1.0474 0.8584 -0.0529 0.0653  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   
2531 O  O   . ASP B 17  ? 0.9086 1.0354 0.8473 -0.0532 0.0620  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   
2532 C  CB  . ASP B 17  ? 0.9427 1.0314 0.8641 -0.0711 0.0648  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  
2533 C  CG  . ASP B 17  ? 0.9496 1.0043 0.8709 -0.0716 0.0670  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  
2534 O  OD1 . ASP B 17  ? 0.9665 1.0134 0.8754 -0.0873 0.0672  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 
2535 O  OD2 . ASP B 17  ? 0.9388 0.9752 0.8739 -0.0573 0.0702  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 
2536 N  N   . ASP B 18  ? 1.0910 1.2525 1.0300 -0.0519 0.0673  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N   
2537 C  CA  . ASP B 18  ? 1.0867 1.2848 1.0256 -0.0510 0.0658  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA  
2538 C  C   . ASP B 18  ? 1.0680 1.2597 1.0250 -0.0365 0.0699  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C   
2539 O  O   . ASP B 18  ? 1.0594 1.2640 1.0147 -0.0389 0.0659  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O   
2540 C  CB  . ASP B 18  ? 1.0877 1.3283 1.0268 -0.0460 0.0697  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB  
2541 C  CG  . ASP B 18  ? 1.0928 1.3566 1.0138 -0.0646 0.0650  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG  
2542 O  OD1 . ASP B 18  ? 1.0972 1.3416 1.0067 -0.0829 0.0610  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1 
2543 O  OD2 . ASP B 18  ? 1.0939 1.3983 1.0136 -0.0606 0.0677  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2 
2544 N  N   . GLY B 19  ? 0.7345 0.9066 0.7107 -0.0224 0.0796  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   
2545 C  CA  . GLY B 19  ? 0.7175 0.8837 0.7157 -0.0109 0.0874  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  
2546 C  C   . GLY B 19  ? 0.7038 0.8575 0.6966 -0.0177 0.0782  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   
2547 O  O   . GLY B 19  ? 0.6917 0.8578 0.6908 -0.0158 0.0775  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   
2548 N  N   . HIS B 20  ? 0.9085 1.0390 0.8895 -0.0244 0.0722  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B N   
2549 C  CA  . HIS B 20  ? 0.9004 1.0223 0.8745 -0.0277 0.0652  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CA  
2550 C  C   . HIS B 20  ? 0.9047 1.0413 0.8619 -0.0375 0.0579  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B C   
2551 O  O   . HIS B 20  ? 0.8954 1.0358 0.8527 -0.0356 0.0547  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B O   
2552 C  CB  . HIS B 20  ? 0.9087 1.0050 0.8726 -0.0312 0.0630  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CB  
2553 C  CG  . HIS B 20  ? 0.9067 0.9983 0.8607 -0.0320 0.0580  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CG  
2554 N  ND1 . HIS B 20  ? 0.8916 0.9876 0.8577 -0.0213 0.0586  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B ND1 
2555 C  CD2 . HIS B 20  ? 0.9207 1.0064 0.8553 -0.0409 0.0554  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CD2 
2556 C  CE1 . HIS B 20  ? 0.8965 0.9920 0.8492 -0.0211 0.0549  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B CE1 
2557 N  NE2 . HIS B 20  ? 0.9153 1.0009 0.8495 -0.0326 0.0545  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 36  HIS B NE2 
2558 N  N   . ARG B 21  ? 1.1183 1.2658 1.0620 -0.0482 0.0564  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N   
2559 C  CA  . ARG B 21  ? 1.1250 1.2890 1.0546 -0.0597 0.0523  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA  
2560 C  C   . ARG B 21  ? 1.1117 1.3003 1.0505 -0.0534 0.0514  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C   
2561 O  O   . ARG B 21  ? 1.1084 1.3009 1.0419 -0.0569 0.0480  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O   
2562 C  CB  . ARG B 21  ? 1.1441 1.3241 1.0613 -0.0737 0.0530  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB  
2563 C  CG  . ARG B 21  ? 1.1429 1.3442 1.0481 -0.0882 0.0519  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG  
2564 C  CD  . ARG B 21  ? 1.1424 1.3747 1.0398 -0.1018 0.0535  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD  
2565 N  NE  . ARG B 21  ? 1.1235 1.3787 1.0115 -0.1184 0.0551  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE  
2566 C  CZ  . ARG B 21  ? 1.0978 1.3863 0.9868 -0.1169 0.0521  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ  
2567 N  NH1 . ARG B 21  ? 1.0842 1.3924 0.9655 -0.1336 0.0552  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1 
2568 N  NH2 . ARG B 21  ? 1.0873 1.3887 0.9867 -0.0990 0.0484  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2 
2569 N  N   . LEU B 22  ? 0.8123 1.0161 0.7661 -0.0430 0.0567  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B N   
2570 C  CA  . LEU B 22  ? 0.8018 1.0296 0.7664 -0.0363 0.0589  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CA  
2571 C  C   . LEU B 22  ? 0.7829 0.9989 0.7618 -0.0295 0.0598  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B C   
2572 O  O   . LEU B 22  ? 0.7733 1.0051 0.7588 -0.0272 0.0601  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B O   
2573 C  CB  . LEU B 22  ? 0.7977 1.0437 0.7775 -0.0238 0.0698  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CB  
2574 C  CG  . LEU B 22  ? 0.7938 1.0681 0.7603 -0.0281 0.0689  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CG  
2575 C  CD1 . LEU B 22  ? 0.7907 1.0846 0.7741 -0.0101 0.0829  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD1 
2576 C  CD2 . LEU B 22  ? 0.7710 1.0781 0.7208 -0.0406 0.0604  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD2 
2577 N  N   . CYS B 23  ? 0.5905 0.7827 0.5744 -0.0264 0.0604  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 39  CYS B N   
2578 C  CA  . CYS B 23  ? 0.5733 0.7625 0.5700 -0.0207 0.0607  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 39  CYS B CA  
2579 C  C   . CYS B 23  ? 0.5732 0.7640 0.5525 -0.0270 0.0509  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 39  CYS B C   
2580 O  O   . CYS B 23  ? 0.5625 0.7657 0.5473 -0.0256 0.0494  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 39  CYS B O   
2581 C  CB  . CYS B 23  ? 0.5691 0.7415 0.5757 -0.0151 0.0644  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 39  CYS B CB  
2582 S  SG  . CYS B 23  ? 0.5663 0.7349 0.6041 -0.0052 0.0823  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 39  CYS B SG  
2583 N  N   . GLY B 24  ? 0.8037 0.9802 0.7635 -0.0334 0.0468  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B N   
2584 C  CA  . GLY B 24  ? 0.8104 0.9843 0.7545 -0.0379 0.0428  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B CA  
2585 C  C   . GLY B 24  ? 0.8119 1.0026 0.7508 -0.0453 0.0405  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B C   
2586 O  O   . GLY B 24  ? 0.8080 1.0020 0.7442 -0.0443 0.0382  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B O   
2587 N  N   . ASP B 25  ? 1.0662 1.2707 1.0036 -0.0517 0.0415  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B N   
2588 C  CA  . ASP B 25  ? 1.0421 1.2705 0.9747 -0.0584 0.0396  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CA  
2589 C  C   . ASP B 25  ? 1.0201 1.2601 0.9679 -0.0494 0.0388  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B C   
2590 O  O   . ASP B 25  ? 1.0054 1.2506 0.9484 -0.0527 0.0354  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B O   
2591 C  CB  . ASP B 25  ? 1.0332 1.2851 0.9637 -0.0631 0.0415  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CB  
2592 C  CG  . ASP B 25  ? 1.0498 1.2966 0.9649 -0.0768 0.0429  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CG  
2593 O  OD1 . ASP B 25  ? 1.0726 1.2912 0.9811 -0.0805 0.0446  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD1 
2594 O  OD2 . ASP B 25  ? 1.0412 1.3154 0.9521 -0.0833 0.0438  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD2 
2595 N  N   . LEU B 26  ? 0.6780 0.9204 0.6460 -0.0387 0.0444  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   
2596 C  CA  . LEU B 26  ? 0.6589 0.9115 0.6462 -0.0313 0.0481  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  
2597 C  C   . LEU B 26  ? 0.6644 0.9072 0.6534 -0.0299 0.0437  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   
2598 O  O   . LEU B 26  ? 0.6453 0.8976 0.6437 -0.0283 0.0435  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   
2599 C  CB  . LEU B 26  ? 0.6639 0.9167 0.6771 -0.0205 0.0614  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  
2600 C  CG  . LEU B 26  ? 0.6451 0.9080 0.6838 -0.0140 0.0712  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  
2601 C  CD1 . LEU B 26  ? 0.6148 0.8991 0.6460 -0.0169 0.0677  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 
2602 C  CD2 . LEU B 26  ? 0.6529 0.9147 0.7202 -0.0034 0.0913  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 
2603 N  N   . MET B 27  ? 0.7167 0.9433 0.6969 -0.0294 0.0407  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 43  MET B N   
2604 C  CA  . MET B 27  ? 0.7096 0.9337 0.6891 -0.0250 0.0370  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 43  MET B CA  
2605 C  C   . MET B 27  ? 0.7195 0.9423 0.6801 -0.0308 0.0318  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 43  MET B C   
2606 O  O   . MET B 27  ? 0.7094 0.9402 0.6744 -0.0286 0.0293  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 43  MET B O   
2607 C  CB  . MET B 27  ? 0.7148 0.9273 0.6907 -0.0194 0.0375  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 43  MET B CB  
2608 C  CG  . MET B 27  ? 0.7027 0.9183 0.7011 -0.0130 0.0440  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 43  MET B CG  
2609 S  SD  . MET B 27  ? 0.7028 0.9172 0.7002 -0.0040 0.0434  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 43  MET B SD  
2610 C  CE  . MET B 27  ? 0.7296 0.9181 0.6992 -0.0097 0.0414  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 43  MET B CE  
2611 N  N   . ASN B 28  ? 0.9447 1.1568 0.8863 -0.0392 0.0323  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B N   
2612 C  CA  . ASN B 28  ? 0.9370 1.1461 0.8631 -0.0466 0.0323  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B CA  
2613 C  C   . ASN B 28  ? 0.9021 1.1293 0.8319 -0.0514 0.0289  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B C   
2614 O  O   . ASN B 28  ? 0.8913 1.1178 0.8169 -0.0519 0.0276  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B O   
2615 C  CB  . ASN B 28  ? 0.9490 1.1481 0.8597 -0.0588 0.0380  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B CB  
2616 C  CG  . ASN B 28  ? 0.9845 1.1604 0.8872 -0.0546 0.0449  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B CG  
2617 O  OD1 . ASN B 28  ? 0.9968 1.1607 0.8900 -0.0645 0.0529  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B OD1 
2618 N  ND2 . ASN B 28  ? 0.9912 1.1645 0.8988 -0.0395 0.0434  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 44  ASN B ND2 
2619 N  N   . CYS B 29  ? 0.7819 1.0262 0.7199 -0.0534 0.0288  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 45  CYS B N   
2620 C  CA  . CYS B 29  ? 0.7507 1.0168 0.6927 -0.0561 0.0270  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 45  CYS B CA  
2621 C  C   . CYS B 29  ? 0.7382 1.0043 0.6945 -0.0485 0.0254  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 45  CYS B C   
2622 O  O   . CYS B 29  ? 0.7199 0.9914 0.6721 -0.0521 0.0222  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 45  CYS B O   
2623 C  CB  . CYS B 29  ? 0.7415 1.0290 0.6926 -0.0539 0.0306  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 45  CYS B CB  
2624 S  SG  . CYS B 29  ? 0.7074 1.0307 0.6597 -0.0563 0.0301  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 45  CYS B SG  
2625 N  N   . LEU B 30  ? 0.4172 0.6787 0.3914 -0.0391 0.0286  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   
2626 C  CA  . LEU B 30  ? 0.4087 0.6743 0.4000 -0.0335 0.0291  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  
2627 C  C   . LEU B 30  ? 0.4171 0.6745 0.3959 -0.0323 0.0230  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   
2628 O  O   . LEU B 30  ? 0.4031 0.6649 0.3830 -0.0332 0.0200  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   
2629 C  CB  . LEU B 30  ? 0.4242 0.6911 0.4397 -0.0258 0.0371  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  
2630 C  CG  . LEU B 30  ? 0.4151 0.6896 0.4514 -0.0235 0.0493  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  
2631 C  CD1 . LEU B 30  ? 0.4207 0.6927 0.4819 -0.0173 0.0607  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 
2632 C  CD2 . LEU B 30  ? 0.3847 0.6724 0.4346 -0.0241 0.0542  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 
2633 N  N   . HIS B 31  ? 0.8383 1.0836 0.8055 -0.0289 0.0228  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B N   
2634 C  CA  . HIS B 31  ? 0.8526 1.0910 0.8079 -0.0235 0.0210  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CA  
2635 C  C   . HIS B 31  ? 0.8350 1.0666 0.7755 -0.0311 0.0202  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B C   
2636 O  O   . HIS B 31  ? 0.8260 1.0600 0.7673 -0.0274 0.0179  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B O   
2637 C  CB  . HIS B 31  ? 0.8811 1.1064 0.8244 -0.0185 0.0247  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CB  
2638 C  CG  . HIS B 31  ? 0.8969 1.1157 0.8281 -0.0093 0.0276  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CG  
2639 N  ND1 . HIS B 31  ? 0.9070 1.1081 0.8217 -0.0145 0.0342  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B ND1 
2640 C  CD2 . HIS B 31  ? 0.8934 1.1245 0.8280 0.0062  0.0274  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CD2 
2641 C  CE1 . HIS B 31  ? 0.9281 1.1258 0.8367 -0.0010 0.0396  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CE1 
2642 N  NE2 . HIS B 31  ? 0.9181 1.1369 0.8373 0.0126  0.0342  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B NE2 
2643 N  N   . GLU B 32  ? 1.2176 1.4433 1.1458 -0.0423 0.0231  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   
2644 C  CA  . GLU B 32  ? 1.2040 1.4258 1.1195 -0.0520 0.0253  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  
2645 C  C   . GLU B 32  ? 1.1730 1.4083 1.0957 -0.0537 0.0194  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   
2646 O  O   . GLU B 32  ? 1.1663 1.3953 1.0817 -0.0564 0.0204  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   
2647 C  CB  . GLU B 32  ? 1.2020 1.4276 1.1079 -0.0664 0.0298  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  
2648 C  CG  . GLU B 32  ? 1.2333 1.4403 1.1302 -0.0681 0.0391  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  
2649 C  CD  . GLU B 32  ? 1.2320 1.4459 1.1205 -0.0857 0.0458  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  
2650 O  OE1 . GLU B 32  ? 1.2072 1.4435 1.0946 -0.0960 0.0433  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 
2651 O  OE2 . GLU B 32  ? 1.2569 1.4575 1.1407 -0.0897 0.0543  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 
2652 N  N   . ARG B 33  ? 0.7731 1.0250 0.7117 -0.0518 0.0157  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B N   
2653 C  CA  . ARG B 33  ? 0.7452 1.0091 0.6938 -0.0525 0.0122  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CA  
2654 C  C   . ARG B 33  ? 0.7492 1.0085 0.7080 -0.0435 0.0101  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B C   
2655 O  O   . ARG B 33  ? 0.7345 0.9931 0.6923 -0.0447 0.0072  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B O   
2656 C  CB  . ARG B 33  ? 0.7278 1.0109 0.6928 -0.0520 0.0145  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CB  
2657 C  CG  . ARG B 33  ? 0.7061 0.9981 0.6889 -0.0496 0.0149  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CG  
2658 C  CD  . ARG B 33  ? 0.6825 0.9961 0.6728 -0.0513 0.0191  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CD  
2659 N  NE  . ARG B 33  ? 0.6627 0.9819 0.6675 -0.0507 0.0204  0.0073  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NE  
2660 C  CZ  . ARG B 33  ? 0.6423 0.9815 0.6552 -0.0503 0.0254  0.0243  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CZ  
2661 N  NH1 . ARG B 33  ? 0.6396 1.0002 0.6468 -0.0489 0.0290  0.0347  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH1 
2662 N  NH2 . ARG B 33  ? 0.6261 0.9669 0.6531 -0.0503 0.0278  0.0318  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH2 
2663 N  N   . ALA B 34  ? 0.5889 0.8486 0.5579 -0.0347 0.0118  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N   
2664 C  CA  . ALA B 34  ? 0.5971 0.8629 0.5766 -0.0257 0.0102  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA  
2665 C  C   . ALA B 34  ? 0.6050 0.8599 0.5668 -0.0217 0.0082  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C   
2666 O  O   . ALA B 34  ? 0.5985 0.8599 0.5659 -0.0173 0.0054  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O   
2667 C  CB  . ALA B 34  ? 0.6253 0.8987 0.6145 -0.0169 0.0130  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB  
2668 N  N   . ARG B 35  ? 1.1956 1.4335 1.1378 -0.0233 0.0123  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   
2669 C  CA  . ARG B 35  ? 1.2072 1.4300 1.1342 -0.0186 0.0168  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  
2670 C  C   . ARG B 35  ? 1.1789 1.3975 1.1028 -0.0278 0.0147  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   
2671 O  O   . ARG B 35  ? 1.1816 1.3923 1.1006 -0.0216 0.0166  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   
2672 C  CB  . ARG B 35  ? 1.2310 1.4348 1.1423 -0.0208 0.0273  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  
2673 C  CG  . ARG B 35  ? 1.2538 1.4400 1.1535 -0.0105 0.0391  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  
2674 C  CD  . ARG B 35  ? 1.2722 1.4366 1.1602 -0.0172 0.0549  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  
2675 N  NE  . ARG B 35  ? 1.2874 1.4549 1.1768 -0.0182 0.0542  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  
2676 C  CZ  . ARG B 35  ? 1.3045 1.4556 1.1865 -0.0252 0.0675  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  
2677 N  NH1 . ARG B 35  ? 1.3180 1.4717 1.2017 -0.0257 0.0654  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 
2678 N  NH2 . ARG B 35  ? 1.3091 1.4406 1.1840 -0.0325 0.0850  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 
2679 N  N   . ILE B 36  ? 0.7690 0.9954 0.6957 -0.0411 0.0115  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B N   
2680 C  CA  . ILE B 36  ? 0.7419 0.9699 0.6662 -0.0504 0.0090  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CA  
2681 C  C   . ILE B 36  ? 0.7241 0.9615 0.6636 -0.0459 0.0022  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B C   
2682 O  O   . ILE B 36  ? 0.7117 0.9434 0.6482 -0.0479 0.0003  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B O   
2683 C  CB  . ILE B 36  ? 0.7227 0.9664 0.6457 -0.0635 0.0082  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CB  
2684 C  CG1 . ILE B 36  ? 0.7377 0.9753 0.6461 -0.0717 0.0163  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CG1 
2685 C  CG2 . ILE B 36  ? 0.6951 0.9481 0.6177 -0.0715 0.0046  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CG2 
2686 C  CD1 . ILE B 36  ? 0.7216 0.9843 0.6275 -0.0844 0.0156  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CD1 
2687 N  N   . GLU B 37  ? 0.8312 1.0824 0.7890 -0.0410 0.0005  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B N   
2688 C  CA  . GLU B 37  ? 0.8167 1.0793 0.7941 -0.0387 -0.0022 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CA  
2689 C  C   . GLU B 37  ? 0.8306 1.0901 0.8049 -0.0289 -0.0044 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B C   
2690 O  O   . GLU B 37  ? 0.8158 1.0780 0.7970 -0.0298 -0.0076 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B O   
2691 C  CB  . GLU B 37  ? 0.8198 1.0984 0.8211 -0.0365 0.0021  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CB  
2692 C  CG  . GLU B 37  ? 0.8051 1.0894 0.8133 -0.0428 0.0070  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CG  
2693 C  CD  . GLU B 37  ? 0.7763 1.0673 0.7923 -0.0492 0.0078  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B CD  
2694 O  OE1 . GLU B 37  ? 0.7720 1.0617 0.7938 -0.0502 0.0050  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B OE1 
2695 O  OE2 . GLU B 37  ? 0.7594 1.0596 0.7757 -0.0522 0.0117  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 53  GLU B OE2 
2696 N  N   . LYS B 38  ? 0.9000 1.1559 0.8639 -0.0181 -0.0016 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B N   
2697 C  CA  . LYS B 38  ? 0.9189 1.1765 0.8775 -0.0043 -0.0014 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CA  
2698 C  C   . LYS B 38  ? 0.9139 1.1476 0.8551 -0.0055 0.0016  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B C   
2699 O  O   . LYS B 38  ? 0.9136 1.1476 0.8545 0.0017  0.0004  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B O   
2700 C  CB  . LYS B 38  ? 0.9566 1.2196 0.9085 0.0102  0.0036  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CB  
2701 C  CG  . LYS B 38  ? 0.9812 1.2555 0.9283 0.0295  0.0057  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CG  
2702 C  CD  . LYS B 38  ? 1.0226 1.3018 0.9602 0.0459  0.0133  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CD  
2703 C  CE  . LYS B 38  ? 1.0382 1.2815 0.9554 0.0469  0.0263  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CE  
2704 N  NZ  . LYS B 38  ? 1.0213 1.2435 0.9355 0.0266  0.0271  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B NZ  
2705 N  N   . ALA B 39  ? 0.7774 0.9924 0.7054 -0.0154 0.0071  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N   
2706 C  CA  . ALA B 39  ? 0.7739 0.9664 0.6879 -0.0199 0.0138  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA  
2707 C  C   . ALA B 39  ? 0.7440 0.9387 0.6640 -0.0268 0.0060  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C   
2708 O  O   . ALA B 39  ? 0.7460 0.9256 0.6593 -0.0229 0.0099  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O   
2709 C  CB  . ALA B 39  ? 0.7715 0.9546 0.6759 -0.0345 0.0208  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB  
2710 N  N   . TYR B 40  ? 0.8407 1.0529 0.7743 -0.0361 -0.0027 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B N   
2711 C  CA  . TYR B 40  ? 0.8120 1.0276 0.7535 -0.0432 -0.0091 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CA  
2712 C  C   . TYR B 40  ? 0.8148 1.0363 0.7677 -0.0331 -0.0130 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B C   
2713 O  O   . TYR B 40  ? 0.8063 1.0175 0.7559 -0.0327 -0.0147 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B O   
2714 C  CB  . TYR B 40  ? 0.7878 1.0220 0.7433 -0.0533 -0.0124 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CB  
2715 C  CG  . TYR B 40  ? 0.7589 0.9972 0.7231 -0.0608 -0.0166 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CG  
2716 C  CD1 . TYR B 40  ? 0.7474 0.9749 0.6978 -0.0680 -0.0177 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CD1 
2717 C  CD2 . TYR B 40  ? 0.7445 0.9975 0.7327 -0.0615 -0.0168 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CD2 
2718 C  CE1 . TYR B 40  ? 0.7222 0.9539 0.6799 -0.0745 -0.0218 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CE1 
2719 C  CE2 . TYR B 40  ? 0.7194 0.9748 0.7168 -0.0683 -0.0185 0.0043  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CE2 
2720 C  CZ  . TYR B 40  ? 0.7081 0.9532 0.6890 -0.0743 -0.0223 0.0067  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B CZ  
2721 O  OH  . TYR B 40  ? 0.6842 0.9321 0.6737 -0.0806 -0.0243 0.0161  ? ? ? ? ? ? 56  TYR B OH  
2722 N  N   . ALA B 41  ? 0.6485 0.8897 0.6156 -0.0254 -0.0138 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N   
2723 C  CA  . ALA B 41  ? 0.6540 0.9123 0.6346 -0.0167 -0.0168 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA  
2724 C  C   . ALA B 41  ? 0.6757 0.9242 0.6402 -0.0018 -0.0147 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C   
2725 O  O   . ALA B 41  ? 0.6719 0.9228 0.6401 0.0015  -0.0179 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O   
2726 C  CB  . ALA B 41  ? 0.6702 0.9566 0.6681 -0.0112 -0.0153 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB  
2727 N  N   . GLN B 42  ? 1.3070 1.5437 1.2548 0.0080  -0.0070 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   
2728 C  CA  . GLN B 42  ? 1.3332 1.5588 1.2666 0.0258  0.0011  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  
2729 C  C   . GLN B 42  ? 1.3178 1.5147 1.2421 0.0201  0.0039  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   
2730 O  O   . GLN B 42  ? 1.3267 1.5215 1.2486 0.0327  0.0060  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   
2731 C  CB  . GLN B 42  ? 1.3638 1.5769 1.2831 0.0351  0.0138  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  
2732 C  CG  . GLN B 42  ? 1.3985 1.6008 1.3053 0.0577  0.0283  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  
2733 C  CD  . GLN B 42  ? 1.4335 1.6257 1.3303 0.0678  0.0439  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  
2734 O  OE1 . GLN B 42  ? 1.4321 1.6301 1.3313 0.0590  0.0407  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 
2735 N  NE2 . GLN B 42  ? 1.4668 1.6424 1.3533 0.0874  0.0633  0.0024  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 
2736 N  N   . GLN B 43  ? 1.0030 1.1813 0.9226 0.0014  0.0045  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B N   
2737 C  CA  . GLN B 43  ? 0.9883 1.1420 0.9002 -0.0067 0.0079  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CA  
2738 C  C   . GLN B 43  ? 0.9641 1.1256 0.8871 -0.0106 -0.0040 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B C   
2739 O  O   . GLN B 43  ? 0.9607 1.1030 0.8779 -0.0101 -0.0014 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B O   
2740 C  CB  . GLN B 43  ? 0.9711 1.1163 0.8773 -0.0268 0.0103  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CB  
2741 C  CG  . GLN B 43  ? 0.9960 1.1244 0.8900 -0.0265 0.0274  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CG  
2742 C  CD  . GLN B 43  ? 0.9793 1.1069 0.8685 -0.0480 0.0306  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CD  
2743 O  OE1 . GLN B 43  ? 0.9508 1.0985 0.8455 -0.0605 0.0179  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B OE1 
2744 N  NE2 . GLN B 43  ? 0.9991 1.1074 0.8795 -0.0518 0.0501  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B NE2 
2745 N  N   . LEU B 44  ? 0.6565 0.8446 0.5971 -0.0149 -0.0145 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N   
2746 C  CA  . LEU B 44  ? 0.6339 0.8310 0.5893 -0.0206 -0.0232 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA  
2747 C  C   . LEU B 44  ? 0.6503 0.8592 0.6097 -0.0042 -0.0243 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C   
2748 O  O   . LEU B 44  ? 0.6404 0.8392 0.5995 -0.0040 -0.0268 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O   
2749 C  CB  . LEU B 44  ? 0.6157 0.8364 0.5932 -0.0320 -0.0279 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB  
2750 C  CG  . LEU B 44  ? 0.5941 0.8102 0.5702 -0.0469 -0.0273 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG  
2751 C  CD1 . LEU B 44  ? 0.5776 0.8143 0.5795 -0.0551 -0.0274 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1 
2752 C  CD2 . LEU B 44  ? 0.5775 0.7733 0.5404 -0.0555 -0.0286 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2 
2753 N  N   . THR B 45  ? 0.6689 0.9031 0.6320 0.0103  -0.0223 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 61  THR B N   
2754 C  CA  . THR B 45  ? 0.6894 0.9467 0.6554 0.0289  -0.0227 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 61  THR B CA  
2755 C  C   . THR B 45  ? 0.7086 0.9388 0.6541 0.0453  -0.0137 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 61  THR B C   
2756 O  O   . THR B 45  ? 0.7117 0.9479 0.6582 0.0555  -0.0151 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 61  THR B O   
2757 C  CB  . THR B 45  ? 0.7185 1.0155 0.6911 0.0430  -0.0212 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 61  THR B CB  
2758 O  OG1 . THR B 45  ? 0.7387 1.0197 0.6966 0.0477  -0.0133 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 61  THR B OG1 
2759 C  CG2 . THR B 45  ? 0.7007 1.0298 0.7005 0.0283  -0.0268 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 61  THR B CG2 
2760 N  N   . GLU B 46  ? 1.1862 1.3866 1.1149 0.0474  -0.0019 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   
2761 C  CA  . GLU B 46  ? 1.2057 1.3741 1.1182 0.0613  0.0134  0.0032  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  
2762 C  C   . GLU B 46  ? 1.1796 1.3213 1.0913 0.0487  0.0103  0.0032  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   
2763 O  O   . GLU B 46  ? 1.1897 1.3213 1.0973 0.0628  0.0158  0.0095  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   
2764 C  CB  . GLU B 46  ? 1.2220 1.3626 1.1217 0.0598  0.0302  0.0029  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  
2765 C  CG  . GLU B 46  ? 1.2570 1.4163 1.1541 0.0775  0.0383  0.0063  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  
2766 C  CD  . GLU B 46  ? 1.2721 1.4018 1.1589 0.0727  0.0567  0.0048  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  
2767 O  OE1 . GLU B 46  ? 1.2567 1.3548 1.1390 0.0561  0.0644  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 
2768 O  OE2 . GLU B 46  ? 1.3003 1.4410 1.1848 0.0847  0.0643  0.0078  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 
2769 N  N   . TRP B 47  ? 0.9995 1.1320 0.9151 0.0236  0.0022  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B N   
2770 C  CA  . TRP B 47  ? 0.9729 1.0843 0.8884 0.0095  -0.0022 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CA  
2771 C  C   . TRP B 47  ? 0.9623 1.0894 0.8898 0.0138  -0.0135 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B C   
2772 O  O   . TRP B 47  ? 0.9606 1.0675 0.8834 0.0184  -0.0110 0.0031  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B O   
2773 C  CB  . TRP B 47  ? 0.9411 1.0545 0.8609 -0.0155 -0.0101 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CB  
2774 C  CG  . TRP B 47  ? 0.9131 1.0120 0.8340 -0.0302 -0.0159 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CG  
2775 C  CD1 . TRP B 47  ? 0.9118 0.9818 0.8207 -0.0363 -0.0073 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CD1 
2776 C  CD2 . TRP B 47  ? 0.8841 0.9974 0.8206 -0.0414 -0.0293 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CD2 
2777 N  NE1 . TRP B 47  ? 0.8837 0.9509 0.7977 -0.0497 -0.0171 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B NE1 
2778 C  CE2 . TRP B 47  ? 0.8662 0.9585 0.7971 -0.0527 -0.0303 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CE2 
2779 C  CE3 . TRP B 47  ? 0.8731 1.0151 0.8301 -0.0436 -0.0377 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CE3 
2780 C  CZ2 . TRP B 47  ? 0.8377 0.9359 0.7813 -0.0648 -0.0404 0.0013  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CZ2 
2781 C  CZ3 . TRP B 47  ? 0.8451 0.9912 0.8170 -0.0565 -0.0448 0.0027  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CZ3 
2782 C  CH2 . TRP B 47  ? 0.8276 0.9515 0.7919 -0.0663 -0.0467 0.0057  ? ? ? ? ? ? 63  TRP B CH2 
2783 N  N   . ALA B 48  ? 0.9937 1.1574 0.9384 0.0114  -0.0240 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B N   
2784 C  CA  . ALA B 48  ? 0.9844 1.1703 0.9450 0.0124  -0.0330 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CA  
2785 C  C   . ALA B 48  ? 1.0131 1.2041 0.9657 0.0376  -0.0278 0.0017  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B C   
2786 O  O   . ALA B 48  ? 1.0058 1.1842 0.9580 0.0391  -0.0299 0.0051  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B O   
2787 C  CB  . ALA B 48  ? 0.9798 1.2081 0.9630 0.0067  -0.0389 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CB  
2788 N  N   . ARG B 49  ? 0.9066 1.1179 0.8528 0.0588  -0.0201 0.0035  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B N   
2789 C  CA  . ARG B 49  ? 0.9402 1.1631 0.8779 0.0882  -0.0118 0.0122  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CA  
2790 C  C   . ARG B 49  ? 0.9436 1.1177 0.8663 0.0946  -0.0004 0.0215  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B C   
2791 O  O   . ARG B 49  ? 0.9558 1.1344 0.8770 0.1116  0.0019  0.0285  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B O   
2792 C  CB  . ARG B 49  ? 0.9788 1.2209 0.9080 0.1106  -0.0004 0.0167  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CB  
2793 C  CG  . ARG B 49  ? 1.0179 1.2579 0.9332 0.1447  0.0166  0.0322  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CG  
2794 C  CD  . ARG B 49  ? 1.0558 1.3097 0.9625 0.1660  0.0309  0.0391  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CD  
2795 N  NE  . ARG B 49  ? 1.0949 1.3367 0.9881 0.1997  0.0543  0.0581  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NE  
2796 C  CZ  . ARG B 49  ? 1.1355 1.3874 1.0205 0.2250  0.0726  0.0700  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CZ  
2797 N  NH1 . ARG B 49  ? 1.1414 1.4156 1.0292 0.2189  0.0675  0.0628  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH1 
2798 N  NH2 . ARG B 49  ? 1.1720 1.4109 1.0471 0.2576  0.0982  0.0903  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH2 
2799 N  N   . ARG B 50  ? 0.9283 1.0588 0.8412 0.0807  0.0081  0.0197  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B N   
2800 C  CA  . ARG B 50  ? 0.9334 1.0158 0.8342 0.0838  0.0233  0.0238  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CA  
2801 C  C   . ARG B 50  ? 0.9062 0.9762 0.8125 0.0718  0.0116  0.0224  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B C   
2802 O  O   . ARG B 50  ? 0.9214 0.9752 0.8228 0.0878  0.0198  0.0295  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B O   
2803 C  CB  . ARG B 50  ? 0.9268 0.9751 0.8198 0.0662  0.0345  0.0161  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CB  
2804 C  CG  . ARG B 50  ? 0.9385 0.9384 0.8215 0.0691  0.0569  0.0155  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CG  
2805 C  CD  . ARG B 50  ? 0.9344 0.9116 0.8126 0.0492  0.0691  0.0029  ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CD  
2806 N  NE  . ARG B 50  ? 0.9557 0.8892 0.8275 0.0546  0.0993  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NE  
2807 C  CZ  . ARG B 50  ? 0.9395 0.8446 0.8104 0.0383  0.1039  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CZ  
2808 N  NH1 . ARG B 50  ? 0.9016 0.8183 0.7759 0.0170  0.0788  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH1 
2809 N  NH2 . ARG B 50  ? 0.9632 0.8287 0.8315 0.0436  0.1363  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH2 
2810 N  N   . TRP B 51  ? 0.8951 0.9726 0.8122 0.0449  -0.0057 0.0148  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B N   
2811 C  CA  . TRP B 51  ? 0.8671 0.9304 0.7901 0.0301  -0.0162 0.0139  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CA  
2812 C  C   . TRP B 51  ? 0.8632 0.9600 0.8014 0.0355  -0.0287 0.0158  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B C   
2813 O  O   . TRP B 51  ? 0.8543 0.9369 0.7946 0.0334  -0.0328 0.0180  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B O   
2814 C  CB  . TRP B 51  ? 0.8317 0.8891 0.7602 0.0007  -0.0256 0.0079  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CB  
2815 C  CG  . TRP B 51  ? 0.8322 0.8563 0.7461 -0.0078 -0.0136 0.0028  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CG  
2816 C  CD1 . TRP B 51  ? 0.8386 0.8646 0.7463 -0.0126 -0.0059 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CD1 
2817 C  CD2 . TRP B 51  ? 0.8283 0.8151 0.7336 -0.0136 -0.0063 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CD2 
2818 N  NE1 . TRP B 51  ? 0.8386 0.8348 0.7356 -0.0222 0.0065  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 67  TRP B NE1 
2819 C  CE2 . TRP B 51  ? 0.8326 0.8042 0.7281 -0.0230 0.0069  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CE2 
2820 C  CE3 . TRP B 51  ? 0.8223 0.7881 0.7280 -0.0125 -0.0089 0.0018  ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CE3 
2821 C  CZ2 . TRP B 51  ? 0.8319 0.7712 0.7197 -0.0322 0.0189  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CZ2 
2822 C  CZ3 . TRP B 51  ? 0.8212 0.7503 0.7178 -0.0204 0.0020  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CZ3 
2823 C  CH2 . TRP B 51  ? 0.8264 0.7438 0.7147 -0.0305 0.0163  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 67  TRP B CH2 
2824 N  N   . ARG B 52  ? 0.9893 1.1327 0.9394 0.0412  -0.0339 0.0127  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N   
2825 C  CA  . ARG B 52  ? 0.9917 1.1770 0.9580 0.0474  -0.0424 0.0103  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA  
2826 C  C   . ARG B 52  ? 1.0222 1.2048 0.9762 0.0759  -0.0344 0.0199  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C   
2827 O  O   . ARG B 52  ? 1.0223 1.2298 0.9860 0.0813  -0.0409 0.0195  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O   
2828 C  CB  . ARG B 52  ? 1.0027 1.2427 0.9832 0.0510  -0.0452 0.0019  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB  
2829 C  CG  . ARG B 52  ? 1.0099 1.3052 1.0094 0.0572  -0.0516 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CG  
2830 C  CD  . ARG B 52  ? 1.0122 1.3606 1.0326 0.0505  -0.0539 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CD  
2831 N  NE  . ARG B 52  ? 0.9775 1.3146 1.0176 0.0199  -0.0569 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NE  
2832 C  CZ  . ARG B 52  ? 0.9737 1.3481 1.0376 0.0084  -0.0556 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CZ  
2833 N  NH1 . ARG B 52  ? 0.9441 1.3036 1.0264 -0.0165 -0.0540 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH1 
2834 N  NH2 . ARG B 52  ? 1.0015 1.4302 1.0720 0.0231  -0.0537 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH2 
2835 N  N   . GLN B 53  ? 1.2360 1.3885 1.1702 0.0944  -0.0177 0.0288  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B N   
2836 C  CA  . GLN B 53  ? 1.2693 1.4116 1.1913 0.1250  -0.0033 0.0417  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CA  
2837 C  C   . GLN B 53  ? 1.2571 1.3404 1.1710 0.1171  0.0030  0.0441  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B C   
2838 O  O   . GLN B 53  ? 1.2665 1.3445 1.1791 0.1313  0.0051  0.0511  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B O   
2839 C  CB  . GLN B 53  ? 1.3098 1.4492 1.2180 0.1509  0.0180  0.0513  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CB  
2840 C  CG  . GLN B 53  ? 1.3492 1.4775 1.2459 0.1874  0.0395  0.0687  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CG  
2841 C  CD  . GLN B 53  ? 1.3849 1.4952 1.2696 0.2096  0.0672  0.0794  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B CD  
2842 O  OE1 . GLN B 53  ? 1.4265 1.5505 1.3049 0.2466  0.0865  0.0971  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B OE1 
2843 N  NE2 . GLN B 53  ? 1.3704 1.4524 1.2528 0.1878  0.0712  0.0696  ? ? ? ? ? ? 69  GLN B NE2 
2844 N  N   . LEU B 54  ? 0.8851 0.9277 0.7940 0.0947  0.0064  0.0371  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   
2845 C  CA  . LEU B 54  ? 0.8736 0.8630 0.7756 0.0840  0.0132  0.0349  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  
2846 C  C   . LEU B 54  ? 0.8419 0.8333 0.7546 0.0670  -0.0063 0.0324  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   
2847 O  O   . LEU B 54  ? 0.8436 0.8042 0.7521 0.0715  -0.0018 0.0354  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   
2848 C  CB  . LEU B 54  ? 0.8584 0.8191 0.7550 0.0610  0.0191  0.0243  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  
2849 C  CG  . LEU B 54  ? 0.8891 0.8373 0.7760 0.0739  0.0432  0.0243  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  
2850 C  CD1 . LEU B 54  ? 0.8719 0.7994 0.7555 0.0472  0.0473  0.0101  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 
2851 C  CD2 . LEU B 54  ? 0.9255 0.8418 0.8041 0.1022  0.0715  0.0335  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 
2852 N  N   . VAL B 55  ? 0.9405 0.9663 0.8686 0.0474  -0.0255 0.0269  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B N   
2853 C  CA  . VAL B 55  ? 0.9115 0.9430 0.8541 0.0302  -0.0415 0.0250  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CA  
2854 C  C   . VAL B 55  ? 0.9298 0.9864 0.8775 0.0508  -0.0435 0.0300  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B C   
2855 O  O   . VAL B 55  ? 0.9198 0.9592 0.8703 0.0470  -0.0483 0.0317  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B O   
2856 C  CB  . VAL B 55  ? 0.8829 0.9480 0.8455 0.0068  -0.0551 0.0185  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CB  
2857 C  CG1 . VAL B 55  ? 0.8572 0.9327 0.8392 -0.0085 -0.0670 0.0171  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CG1 
2858 C  CG2 . VAL B 55  ? 0.8633 0.9072 0.8209 -0.0132 -0.0541 0.0159  ? ? ? ? ? ? 71  VAL B CG2 
2859 N  N   . GLU B 56  ? 1.0426 1.1435 0.9914 0.0734  -0.0397 0.0322  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B N   
2860 C  CA  . GLU B 56  ? 1.0649 1.2047 1.0183 0.0965  -0.0409 0.0368  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CA  
2861 C  C   . GLU B 56  ? 1.0848 1.1845 1.0227 0.1178  -0.0285 0.0491  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B C   
2862 O  O   . GLU B 56  ? 1.0766 1.1739 1.0203 0.1157  -0.0357 0.0499  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B O   
2863 C  CB  . GLU B 56  ? 1.0985 1.2940 1.0514 0.1215  -0.0355 0.0387  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CB  
2864 C  CG  . GLU B 56  ? 1.1238 1.3773 1.0827 0.1465  -0.0375 0.0421  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CG  
2865 C  CD  . GLU B 56  ? 1.0977 1.3922 1.0824 0.1230  -0.0551 0.0266  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CD  
2866 O  OE1 . GLU B 56  ? 1.0651 1.3588 1.0662 0.0914  -0.0635 0.0134  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE1 
2867 O  OE2 . GLU B 56  ? 1.1114 1.4403 1.1015 0.1366  -0.0581 0.0278  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE2 
2868 N  N   . LYS B 57  ? 1.1425 1.2093 1.0626 0.1382  -0.0072 0.0581  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N   
2869 C  CA  . LYS B 57  ? 1.1653 1.1875 1.0724 0.1598  0.0116  0.0696  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA  
2870 C  C   . LYS B 57  ? 1.1348 1.0985 1.0409 0.1331  0.0079  0.0619  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C   
2871 O  O   . LYS B 57  ? 1.1459 1.0706 1.0450 0.1453  0.0203  0.0679  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O   
2872 C  CB  . LYS B 57  ? 1.2035 1.2016 1.0962 0.1854  0.0413  0.0794  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB  
2873 C  CG  . LYS B 57  ? 1.2454 1.2974 1.1359 0.2234  0.0511  0.0940  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CG  
2874 C  CD  . LYS B 57  ? 1.2887 1.3058 1.1661 0.2544  0.0879  0.1093  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CD  
2875 C  CE  . LYS B 57  ? 1.3348 1.4090 1.2092 0.2980  0.0999  0.1291  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CE  
2876 N  NZ  . LYS B 57  ? 1.3811 1.4188 1.2452 0.3322  0.1416  0.1484  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B NZ  
2877 N  N   . GLY B 58  ? 1.6443 1.6042 1.5579 0.0982  -0.0077 0.0493  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B N   
2878 C  CA  . GLY B 58  ? 1.6145 1.5284 1.5275 0.0717  -0.0127 0.0420  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B CA  
2879 C  C   . GLY B 58  ? 1.6035 1.5114 1.5232 0.0697  -0.0235 0.0448  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B C   
2880 O  O   . GLY B 58  ? 1.6120 1.5611 1.5404 0.0832  -0.0311 0.0498  ? ? ? ? ? ? 74  GLY B O   
2881 N  N   . PRO B 59  ? 0.8865 0.7458 0.8025 0.0526  -0.0235 0.0403  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B N   
2882 C  CA  . PRO B 59  ? 0.8727 0.7181 0.7949 0.0466  -0.0341 0.0422  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CA  
2883 C  C   . PRO B 59  ? 0.8324 0.7028 0.7732 0.0158  -0.0572 0.0374  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B C   
2884 O  O   . PRO B 59  ? 0.8177 0.6816 0.7671 0.0073  -0.0672 0.0386  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B O   
2885 C  CB  . PRO B 59  ? 0.8718 0.6530 0.7819 0.0394  -0.0214 0.0370  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CB  
2886 C  CG  . PRO B 59  ? 0.8931 0.6582 0.7916 0.0465  0.0002  0.0320  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CG  
2887 C  CD  . PRO B 59  ? 0.8859 0.6998 0.7904 0.0417  -0.0092 0.0319  ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CD  
2888 N  N   . GLN B 60  ? 0.7969 0.6940 0.7450 -0.0002 -0.0631 0.0329  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B N   
2889 C  CA  . GLN B 60  ? 0.7608 0.6775 0.7289 -0.0289 -0.0787 0.0300  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CA  
2890 C  C   . GLN B 60  ? 0.7615 0.7352 0.7512 -0.0270 -0.0861 0.0283  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B C   
2891 O  O   . GLN B 60  ? 0.7652 0.7758 0.7619 -0.0263 -0.0853 0.0248  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B O   
2892 C  CB  . GLN B 60  ? 0.7429 0.6593 0.7097 -0.0471 -0.0784 0.0268  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CB  
2893 C  CG  . GLN B 60  ? 0.7069 0.6130 0.6847 -0.0756 -0.0876 0.0280  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CG  
2894 C  CD  . GLN B 60  ? 0.6876 0.6238 0.6931 -0.0887 -0.0965 0.0302  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CD  
2895 O  OE1 . GLN B 60  ? 0.6663 0.5864 0.6816 -0.1046 -0.1020 0.0336  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B OE1 
2896 N  NE2 . GLN B 60  ? 0.6960 0.6771 0.7161 -0.0830 -0.0959 0.0267  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B NE2 
2897 N  N   . TYR B 61  ? 1.1718 1.1546 1.1734 -0.0273 -0.0924 0.0287  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B N   
2898 C  CA  . TYR B 61  ? 1.1716 1.2138 1.1980 -0.0298 -0.0981 0.0221  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CA  
2899 C  C   . TYR B 61  ? 1.1353 1.1827 1.1892 -0.0633 -0.1044 0.0175  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B C   
2900 O  O   . TYR B 61  ? 1.1120 1.1240 1.1636 -0.0816 -0.1049 0.0221  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B O   
2901 C  CB  . TYR B 61  ? 1.1937 1.2538 1.2197 -0.0092 -0.0991 0.0236  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CB  
2902 C  CG  . TYR B 61  ? 1.2339 1.2933 1.2356 0.0287  -0.0882 0.0322  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CG  
2903 C  CD1 . TYR B 61  ? 1.2465 1.2484 1.2259 0.0436  -0.0790 0.0419  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CD1 
2904 C  CD2 . TYR B 61  ? 1.2617 1.3784 1.2644 0.0502  -0.0841 0.0307  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CD2 
2905 C  CE1 . TYR B 61  ? 1.2860 1.2845 1.2464 0.0798  -0.0631 0.0519  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CE1 
2906 C  CE2 . TYR B 61  ? 1.3011 1.4181 1.2827 0.0872  -0.0707 0.0422  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CE2 
2907 C  CZ  . TYR B 61  ? 1.3134 1.3697 1.2747 0.1023  -0.0588 0.0537  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CZ  
2908 O  OH  . TYR B 61  ? 1.3552 1.4092 1.2986 0.1407  -0.0398 0.0672  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B OH  
2909 N  N   . GLY B 62  ? 0.6990 0.7945 0.7806 -0.0709 -0.1067 0.0081  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B N   
2910 C  CA  . GLY B 62  ? 0.6679 0.7694 0.7811 -0.1023 -0.1069 0.0035  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B CA  
2911 C  C   . GLY B 62  ? 0.6551 0.7790 0.7861 -0.1167 -0.0999 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B C   
2912 O  O   . GLY B 62  ? 0.6696 0.8111 0.7893 -0.1028 -0.0971 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B O   
2913 N  N   . THR B 63  ? 0.8139 0.9356 0.9738 -0.1437 -0.0948 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 79  THR B N   
2914 C  CA  . THR B 63  ? 0.8023 0.9447 0.9844 -0.1575 -0.0837 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CA  
2915 C  C   . THR B 63  ? 0.8000 0.9157 0.9562 -0.1506 -0.0841 0.0087  ? ? ? ? ? ? 79  THR B C   
2916 O  O   . THR B 63  ? 0.8012 0.9392 0.9656 -0.1511 -0.0766 0.0059  ? ? ? ? ? ? 79  THR B O   
2917 C  CB  . THR B 63  ? 0.7767 0.9125 0.9934 -0.1849 -0.0729 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 79  THR B CB  
2918 O  OG1 . THR B 63  ? 0.7737 0.9339 1.0149 -0.1941 -0.0569 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 79  THR B OG1 
2919 C  CG2 . THR B 63  ? 0.7669 0.8439 0.9566 -0.1837 -0.0755 0.0211  ? ? ? ? ? ? 79  THR B CG2 
2920 N  N   . VAL B 64  ? 0.9385 1.0083 1.0649 -0.1450 -0.0915 0.0202  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B N   
2921 C  CA  . VAL B 64  ? 0.9376 0.9857 1.0392 -0.1400 -0.0913 0.0284  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CA  
2922 C  C   . VAL B 64  ? 0.9639 1.0307 1.0481 -0.1191 -0.0904 0.0216  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B C   
2923 O  O   . VAL B 64  ? 0.9641 1.0359 1.0418 -0.1183 -0.0865 0.0235  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B O   
2924 C  CB  . VAL B 64  ? 0.9325 0.9321 1.0073 -0.1389 -0.0974 0.0363  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CB  
2925 C  CG1 . VAL B 64  ? 0.9364 0.9225 0.9861 -0.1333 -0.0957 0.0391  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG1 
2926 C  CG2 . VAL B 64  ? 0.9059 0.8874 0.9968 -0.1599 -0.0981 0.0454  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG2 
2927 N  N   . GLU B 65  ? 0.7355 0.8151 0.8125 -0.1009 -0.0930 0.0151  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B N   
2928 C  CA  . GLU B 65  ? 0.7640 0.8644 0.8257 -0.0783 -0.0902 0.0108  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  
2929 C  C   . GLU B 65  ? 0.7646 0.9108 0.8478 -0.0836 -0.0854 0.0023  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B C   
2930 O  O   . GLU B 65  ? 0.7760 0.9268 0.8476 -0.0756 -0.0819 0.0024  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B O   
2931 C  CB  . GLU B 65  ? 0.7912 0.9069 0.8455 -0.0556 -0.0918 0.0082  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  
2932 C  CG  . GLU B 65  ? 0.8251 0.9614 0.8619 -0.0283 -0.0864 0.0077  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  
2933 C  CD  . GLU B 65  ? 0.8558 1.0153 0.8864 -0.0020 -0.0858 0.0088  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CD  
2934 O  OE1 . GLU B 65  ? 0.8878 1.0642 0.9033 0.0244  -0.0790 0.0122  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE1 
2935 O  OE2 . GLU B 65  ? 0.8494 1.0123 0.8904 -0.0065 -0.0910 0.0076  ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE2 
2936 N  N   . LYS B 66  ? 0.8645 1.0441 0.9811 -0.0981 -0.0831 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   
2937 C  CA  . LYS B 66  ? 0.8654 1.0876 1.0083 -0.1061 -0.0746 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  
2938 C  C   . LYS B 66  ? 0.8476 1.0490 0.9916 -0.1180 -0.0685 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   
2939 O  O   . LYS B 66  ? 0.8586 1.0761 0.9999 -0.1120 -0.0642 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   
2940 C  CB  . LYS B 66  ? 0.8560 1.1138 1.0397 -0.1241 -0.0682 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  
2941 C  CG  . LYS B 66  ? 0.8801 1.1919 1.0715 -0.1113 -0.0707 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  
2942 C  CD  . LYS B 66  ? 0.8749 1.2368 1.1136 -0.1325 -0.0587 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  
2943 C  CE  . LYS B 66  ? 0.9037 1.3365 1.1506 -0.1187 -0.0602 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE  
2944 N  NZ  . LYS B 66  ? 0.9020 1.3906 1.1984 -0.1417 -0.0447 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ  
2945 N  N   . ALA B 67  ? 0.9193 1.0881 1.0672 -0.1337 -0.0677 0.0035  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   
2946 C  CA  . ALA B 67  ? 0.9030 1.0572 1.0510 -0.1427 -0.0614 0.0157  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  
2947 C  C   . ALA B 67  ? 0.9174 1.0596 1.0315 -0.1278 -0.0662 0.0192  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   
2948 O  O   . ALA B 67  ? 0.9193 1.0722 1.0354 -0.1286 -0.0601 0.0217  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   
2949 C  CB  . ALA B 67  ? 0.8776 0.9998 1.0274 -0.1568 -0.0620 0.0306  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  
2950 N  N   . TRP B 68  ? 0.6951 0.8146 0.7798 -0.1143 -0.0747 0.0190  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B N   
2951 C  CA  . TRP B 68  ? 0.7112 0.8168 0.7657 -0.1011 -0.0754 0.0200  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CA  
2952 C  C   . TRP B 68  ? 0.7343 0.8713 0.7901 -0.0881 -0.0716 0.0116  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B C   
2953 O  O   . TRP B 68  ? 0.7358 0.8781 0.7869 -0.0885 -0.0678 0.0126  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B O   
2954 C  CB  . TRP B 68  ? 0.7251 0.7989 0.7538 -0.0885 -0.0792 0.0202  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CB  
2955 C  CG  . TRP B 68  ? 0.7399 0.7937 0.7409 -0.0785 -0.0748 0.0197  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CG  
2956 C  CD1 . TRP B 68  ? 0.7523 0.8215 0.7472 -0.0721 -0.0699 0.0168  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD1 
2957 C  CD2 . TRP B 68  ? 0.7454 0.7602 0.7237 -0.0751 -0.0723 0.0197  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD2 
2958 N  NE1 . TRP B 68  ? 0.7647 0.8077 0.7353 -0.0660 -0.0638 0.0150  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B NE1 
2959 C  CE2 . TRP B 68  ? 0.7612 0.7711 0.7223 -0.0680 -0.0640 0.0156  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE2 
2960 C  CE3 . TRP B 68  ? 0.7395 0.7224 0.7120 -0.0785 -0.0745 0.0212  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE3 
2961 C  CZ2 . TRP B 68  ? 0.7718 0.7480 0.7126 -0.0652 -0.0552 0.0109  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ2 
2962 C  CZ3 . TRP B 68  ? 0.7503 0.6985 0.7014 -0.0746 -0.0669 0.0169  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ3 
2963 C  CH2 . TRP B 68  ? 0.7665 0.7124 0.7032 -0.0686 -0.0561 0.0108  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CH2 
2964 N  N   . ILE B 69  ? 0.7165 0.8779 0.7783 -0.0758 -0.0727 0.0032  ? ? ? ? ? ? 85  ILE B N   
2965 C  CA  . ILE B 69  ? 0.7425 0.9388 0.8047 -0.0612 -0.0694 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CA  
2966 C  C   . ILE B 69  ? 0.7326 0.9563 0.8193 -0.0740 -0.0632 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 85  ILE B C   
2967 O  O   . ILE B 69  ? 0.7502 0.9955 0.8346 -0.0648 -0.0599 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 85  ILE B O   
2968 C  CB  . ILE B 69  ? 0.7640 0.9952 0.8333 -0.0467 -0.0714 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CB  
2969 C  CG1 . ILE B 69  ? 0.7774 0.9794 0.8226 -0.0304 -0.0743 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CG1 
2970 C  CG2 . ILE B 69  ? 0.7935 1.0669 0.8625 -0.0302 -0.0679 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CG2 
2971 C  CD1 . ILE B 69  ? 0.8027 1.0435 0.8513 -0.0110 -0.0756 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 85  ILE B CD1 
2972 N  N   . ALA B 70  ? 1.1247 1.3459 1.2359 -0.0944 -0.0592 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   
2973 C  CA  . ALA B 70  ? 1.1157 1.3583 1.2540 -0.1063 -0.0480 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  
2974 C  C   . ALA B 70  ? 1.1163 1.3466 1.2365 -0.1022 -0.0463 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   
2975 O  O   . ALA B 70  ? 1.1186 1.3696 1.2542 -0.1041 -0.0374 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   
2976 C  CB  . ALA B 70  ? 1.0890 1.3243 1.2559 -0.1268 -0.0397 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  
2977 N  N   . VAL B 71  ? 0.8909 1.0891 0.9800 -0.0974 -0.0534 0.0061  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B N   
2978 C  CA  . VAL B 71  ? 0.8926 1.0821 0.9632 -0.0947 -0.0520 0.0118  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CA  
2979 C  C   . VAL B 71  ? 0.9216 1.1199 0.9752 -0.0780 -0.0526 0.0033  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B C   
2980 O  O   . VAL B 71  ? 0.9268 1.1350 0.9790 -0.0765 -0.0484 0.0023  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B O   
2981 C  CB  . VAL B 71  ? 0.8808 1.0388 0.9275 -0.0985 -0.0567 0.0216  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CB  
2982 C  CG1 . VAL B 71  ? 0.8852 1.0423 0.9137 -0.0966 -0.0545 0.0236  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG1 
2983 C  CG2 . VAL B 71  ? 0.8533 1.0057 0.9161 -0.1138 -0.0555 0.0327  ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG2 
2984 N  N   . MET B 72  ? 0.7281 0.9231 0.7691 -0.0641 -0.0564 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 88  MET B N   
2985 C  CA  . MET B 72  ? 0.7598 0.9669 0.7869 -0.0453 -0.0543 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 88  MET B CA  
2986 C  C   . MET B 72  ? 0.7680 1.0167 0.8179 -0.0451 -0.0509 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 88  MET B C   
2987 O  O   . MET B 72  ? 0.7867 1.0463 0.8291 -0.0359 -0.0478 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 88  MET B O   
2988 C  CB  . MET B 72  ? 0.7814 0.9864 0.7968 -0.0273 -0.0559 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 88  MET B CB  
2989 C  CG  . MET B 72  ? 0.7864 0.9476 0.7755 -0.0212 -0.0535 0.0010  ? ? ? ? ? ? 88  MET B CG  
2990 S  SD  . MET B 72  ? 0.7549 0.8839 0.7464 -0.0398 -0.0591 0.0062  ? ? ? ? ? ? 88  MET B SD  
2991 C  CE  . MET B 72  ? 0.7308 0.8491 0.7196 -0.0591 -0.0581 0.0090  ? ? ? ? ? ? 88  MET B CE  
2992 N  N   . SER B 73  ? 0.7988 1.0704 0.8785 -0.0567 -0.0496 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 89  SER B N   
2993 C  CA  . SER B 73  ? 0.8071 1.1209 0.9144 -0.0596 -0.0427 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 89  SER B CA  
2994 C  C   . SER B 73  ? 0.7965 1.1057 0.9140 -0.0700 -0.0344 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 89  SER B C   
2995 O  O   . SER B 73  ? 0.8134 1.1451 0.9371 -0.0651 -0.0294 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 89  SER B O   
2996 C  CB  . SER B 73  ? 0.7958 1.1357 0.9362 -0.0718 -0.0392 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 89  SER B CB  
2997 O  OG  . SER B 73  ? 0.8090 1.1950 0.9787 -0.0751 -0.0297 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 89  SER B OG  
2998 N  N   . GLU B 74  ? 0.7743 1.0571 0.8938 -0.0829 -0.0321 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B N   
2999 C  CA  . GLU B 74  ? 0.7649 1.0457 0.8933 -0.0898 -0.0228 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CA  
3000 C  C   . GLU B 74  ? 0.7818 1.0561 0.8828 -0.0785 -0.0267 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B C   
3001 O  O   . GLU B 74  ? 0.7889 1.0756 0.8989 -0.0783 -0.0192 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B O   
3002 C  CB  . GLU B 74  ? 0.7367 0.9954 0.8672 -0.1015 -0.0202 0.0026  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CB  
3003 C  CG  . GLU B 74  ? 0.7319 0.9639 0.8267 -0.0981 -0.0306 0.0144  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CG  
3004 C  CD  . GLU B 74  ? 0.7343 0.9681 0.8163 -0.0954 -0.0278 0.0201  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CD  
3005 O  OE1 . GLU B 74  ? 0.7338 0.9841 0.8364 -0.0974 -0.0166 0.0217  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE1 
3006 O  OE2 . GLU B 74  ? 0.7378 0.9570 0.7905 -0.0917 -0.0347 0.0219  ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE2 
3007 N  N   . ALA B 75  ? 0.3128 1.3128 0.5066 0.2507  -0.0592 0.0629  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   
3008 C  CA  . ALA B 75  ? 0.2692 1.2284 0.4598 0.2137  -0.0902 0.1023  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  
3009 C  C   . ALA B 75  ? 0.2961 1.2716 0.4512 0.1995  -0.0984 0.0430  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   
3010 O  O   . ALA B 75  ? 0.2844 1.1813 0.4341 0.1645  -0.1143 0.0328  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   
3011 C  CB  . ALA B 75  ? 0.2285 1.2542 0.4355 0.2234  -0.1029 0.1932  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  
3012 N  N   . GLU B 76  ? 0.5141 1.6012 0.6447 0.2275  -0.0869 0.0066  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   
3013 C  CA  . GLU B 76  ? 0.5465 1.6750 0.6450 0.2155  -0.0945 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  
3014 C  C   . GLU B 76  ? 0.5870 1.6278 0.6785 0.1885  -0.0913 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   
3015 O  O   . GLU B 76  ? 0.5851 1.5833 0.6689 0.1581  -0.1065 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   
3016 C  CB  . GLU B 76  ? 0.5891 1.8744 0.6618 0.2516  -0.0826 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  
3017 C  CG  . GLU B 76  ? 0.5515 1.9438 0.6376 0.2789  -0.0859 0.0233  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  
3018 C  CD  . GLU B 76  ? 0.5948 2.1507 0.6591 0.3228  -0.0689 0.0087  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  
3019 O  OE1 . GLU B 76  ? 0.6579 2.2331 0.6929 0.3322  -0.0529 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 
3020 O  OE2 . GLU B 76  ? 0.5714 2.2380 0.6499 0.3481  -0.0700 0.0838  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 
3021 N  N   . ARG B 77  ? 0.7947 1.8083 0.8950 0.2012  -0.0686 -0.1847 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   
3022 C  CA  . ARG B 77  ? 0.8427 1.7733 0.9490 0.1773  -0.0607 -0.2678 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  
3023 C  C   . ARG B 77  ? 0.8003 1.5994 0.9377 0.1438  -0.0721 -0.2390 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   
3024 O  O   . ARG B 77  ? 0.8246 1.5610 0.9684 0.1157  -0.0754 -0.2891 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   
3025 C  CB  . ARG B 77  ? 0.9037 1.8294 1.0206 0.2028  -0.0269 -0.3259 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  
3026 C  CG  . ARG B 77  ? 0.9618 2.0234 1.0388 0.2356  -0.0139 -0.3682 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  
3027 C  CD  . ARG B 77  ? 1.0296 2.0793 1.1155 0.2662  0.0253  -0.4227 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  
3028 N  NE  . ARG B 77  ? 1.1042 2.0743 1.1996 0.2424  0.0399  -0.5260 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  
3029 C  CZ  . ARG B 77  ? 1.1904 2.1484 1.2879 0.2632  0.0769  -0.6033 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  
3030 N  NH1 . ARG B 77  ? 1.2108 2.2373 1.2959 0.3120  0.1037  -0.5871 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 
3031 N  NH2 . ARG B 77  ? 1.2548 2.1312 1.3701 0.2358  0.0894  -0.6965 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 
3032 N  N   . VAL B 78  ? 0.4967 1.2622 0.6544 0.1457  -0.0788 -0.1569 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B N   
3033 C  CA  . VAL B 78  ? 0.4570 1.1169 0.6356 0.1134  -0.0931 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CA  
3034 C  C   . VAL B 78  ? 0.4385 1.0960 0.5902 0.0878  -0.1183 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B C   
3035 O  O   . VAL B 78  ? 0.4382 1.0206 0.5934 0.0593  -0.1267 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B O   
3036 C  CB  . VAL B 78  ? 0.4062 1.0448 0.6103 0.1179  -0.0967 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CB  
3037 C  CG1 . VAL B 78  ? 0.3681 0.9245 0.5766 0.0805  -0.1193 0.0032  ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CG1 
3038 C  CG2 . VAL B 78  ? 0.4245 1.0416 0.6673 0.1395  -0.0682 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 94  VAL B CG2 
3039 N  N   . SER B 79  ? 0.5825 1.3263 0.7120 0.1015  -0.1268 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 95  SER B N   
3040 C  CA  . SER B 79  ? 0.5733 1.3246 0.6821 0.0846  -0.1438 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 95  SER B CA  
3041 C  C   . SER B 79  ? 0.6178 1.3774 0.7113 0.0713  -0.1433 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 95  SER B C   
3042 O  O   . SER B 79  ? 0.6137 1.3279 0.7005 0.0481  -0.1540 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 95  SER B O   
3043 C  CB  . SER B 79  ? 0.5614 1.4196 0.6617 0.1083  -0.1461 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 95  SER B CB  
3044 O  OG  . SER B 79  ? 0.5670 1.4459 0.6525 0.0981  -0.1549 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 95  SER B OG  
3045 N  N   . GLU B 80  ? 0.9048 1.7244 0.9930 0.0854  -0.1301 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N   
3046 C  CA  . GLU B 80  ? 0.9439 1.7797 1.0214 0.0679  -0.1313 -0.2710 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA  
3047 C  C   . GLU B 80  ? 0.9479 1.6608 1.0510 0.0373  -0.1323 -0.2973 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C   
3048 O  O   . GLU B 80  ? 0.9460 1.6470 1.0460 0.0137  -0.1419 -0.3227 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O   
3049 C  CB  . GLU B 80  ? 0.9915 1.9052 1.0581 0.0855  -0.1154 -0.3426 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB  
3050 C  CG  . GLU B 80  ? 0.9925 2.0450 1.0338 0.1203  -0.1121 -0.3158 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG  
3051 C  CD  . GLU B 80  ? 1.0507 2.1839 1.0722 0.1380  -0.0949 -0.3947 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD  
3052 O  OE1 . GLU B 80  ? 1.0634 2.2790 1.0743 0.1746  -0.0823 -0.3727 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1 
3053 O  OE2 . GLU B 80  ? 1.0898 2.2046 1.1073 0.1145  -0.0934 -0.4798 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2 
3054 N  N   . LEU B 81  ? 0.5563 1.1872 0.6901 0.0393  -0.1211 -0.2841 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B N   
3055 C  CA  . LEU B 81  ? 0.5561 1.0782 0.7237 0.0143  -0.1191 -0.2963 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CA  
3056 C  C   . LEU B 81  ? 0.5114 0.9838 0.6697 -0.0061 -0.1382 -0.2413 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B C   
3057 O  O   . LEU B 81  ? 0.5245 0.9604 0.6872 -0.0285 -0.1446 -0.2608 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B O   
3058 C  CB  . LEU B 81  ? 0.5482 1.0103 0.7567 0.0259  -0.0992 -0.2829 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CB  
3059 C  CG  . LEU B 81  ? 0.6084 1.0879 0.8364 0.0458  -0.0710 -0.3467 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CG  
3060 C  CD1 . LEU B 81  ? 0.5958 1.0126 0.8730 0.0605  -0.0476 -0.3155 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD1 
3061 C  CD2 . LEU B 81  ? 0.6744 1.1340 0.9158 0.0239  -0.0657 -0.4329 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD2 
3062 N  N   . HIS B 82  ? 0.5792 1.0510 0.7256 0.0013  -0.1464 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B N   
3063 C  CA  . HIS B 82  ? 0.5481 0.9680 0.6803 -0.0180 -0.1623 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CA  
3064 C  C   . HIS B 82  ? 0.5621 1.0204 0.6651 -0.0227 -0.1707 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B C   
3065 O  O   . HIS B 82  ? 0.5579 0.9648 0.6508 -0.0401 -0.1779 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B O   
3066 C  CB  . HIS B 82  ? 0.5069 0.9221 0.6347 -0.0131 -0.1697 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CB  
3067 C  CG  . HIS B 82  ? 0.4884 0.8520 0.6468 -0.0175 -0.1656 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CG  
3068 N  ND1 . HIS B 82  ? 0.4738 0.7636 0.6376 -0.0421 -0.1742 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B ND1 
3069 C  CD2 . HIS B 82  ? 0.4861 0.8695 0.6732 0.0015  -0.1516 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CD2 
3070 C  CE1 . HIS B 82  ? 0.4603 0.7332 0.6580 -0.0396 -0.1674 0.0162  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B CE1 
3071 N  NE2 . HIS B 82  ? 0.4673 0.7922 0.6817 -0.0123 -0.1523 0.0065  ? ? ? ? ? ? 98  HIS B NE2 
3072 N  N   . LEU B 83  ? 0.3964 0.9529 0.4864 -0.0048 -0.1677 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   
3073 C  CA  . LEU B 83  ? 0.4038 1.0176 0.4735 -0.0060 -0.1728 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  
3074 C  C   . LEU B 83  ? 0.4147 1.0126 0.4923 -0.0264 -0.1736 -0.2071 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   
3075 O  O   . LEU B 83  ? 0.4082 1.0257 0.4756 -0.0348 -0.1785 -0.2024 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   
3076 C  CB  . LEU B 83  ? 0.4061 1.1494 0.4640 0.0196  -0.1691 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  
3077 C  CG  . LEU B 83  ? 0.3938 1.2065 0.4387 0.0288  -0.1714 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  
3078 C  CD1 . LEU B 83  ? 0.3836 1.1250 0.4310 0.0275  -0.1730 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 
3079 C  CD2 . LEU B 83  ? 0.3983 1.3565 0.4375 0.0568  -0.1665 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 
3080 N  N   . GLU B 84  ? 1.1191 1.6814 1.2215 -0.0339 -0.1667 -0.2572 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N   
3081 C  CA  . GLU B 84  ? 1.1366 1.6730 1.2601 -0.0573 -0.1668 -0.3113 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA  
3082 C  C   . GLU B 84  ? 1.1253 1.5592 1.2663 -0.0756 -0.1696 -0.2827 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C   
3083 O  O   . GLU B 84  ? 1.1271 1.5485 1.2777 -0.0938 -0.1739 -0.2978 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O   
3084 C  CB  . GLU B 84  ? 1.1757 1.7059 1.3279 -0.0578 -0.1533 -0.3775 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB  
3085 C  CG  . GLU B 84  ? 1.2023 1.6878 1.3918 -0.0860 -0.1516 -0.4322 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG  
3086 C  CD  . GLU B 84  ? 1.2008 1.7564 1.3741 -0.1038 -0.1662 -0.4545 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD  
3087 O  OE1 . GLU B 84  ? 1.1981 1.8613 1.3348 -0.0922 -0.1726 -0.4575 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 
3088 O  OE2 . GLU B 84  ? 1.2028 1.7146 1.4042 -0.1282 -0.1707 -0.4630 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 
3089 N  N   . VAL B 85  ? 0.6290 0.9995 0.7745 -0.0711 -0.1676 -0.2386 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B N   
3090 C  CA  . VAL B 85  ? 0.6223 0.9085 0.7765 -0.0868 -0.1709 -0.2055 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CA  
3091 C  C   . VAL B 85  ? 0.6101 0.9007 0.7309 -0.0922 -0.1795 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B C   
3092 O  O   . VAL B 85  ? 0.6129 0.8726 0.7437 -0.1062 -0.1800 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B O   
3093 C  CB  . VAL B 85  ? 0.5889 0.8303 0.7427 -0.0827 -0.1717 -0.1558 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CB  
3094 C  CG1 . VAL B 85  ? 0.5761 0.7474 0.7262 -0.0999 -0.1775 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG1 
3095 C  CG2 . VAL B 85  ? 0.5910 0.8231 0.7868 -0.0742 -0.1578 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG2 
3096 N  N   . LYS B 86  ? 1.0015 1.3312 1.0883 -0.0787 -0.1829 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N   
3097 C  CA  . LYS B 86  ? 0.9982 1.3341 1.0571 -0.0778 -0.1842 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  
3098 C  C   . LYS B 86  ? 0.9995 1.3681 1.0681 -0.0854 -0.1827 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C   
3099 O  O   . LYS B 86  ? 1.0040 1.3252 1.0710 -0.0948 -0.1806 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O   
3100 C  CB  . LYS B 86  ? 0.9932 1.3963 1.0327 -0.0578 -0.1828 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  
3101 C  CG  . LYS B 86  ? 0.9950 1.4267 1.0178 -0.0507 -0.1771 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  
3102 C  CD  . LYS B 86  ? 0.9905 1.5197 1.0114 -0.0277 -0.1723 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  
3103 C  CE  . LYS B 86  ? 0.9941 1.5685 1.0103 -0.0173 -0.1620 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  
3104 N  NZ  . LYS B 86  ? 0.9906 1.6772 1.0148 0.0076  -0.1549 0.0250  ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  
3105 N  N   . ALA B 87  ? 0.5180 0.9752 0.5959 -0.0821 -0.1843 -0.1861 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B N   
3106 C  CA  . ALA B 87  ? 0.5224 1.0290 0.6124 -0.0940 -0.1864 -0.2155 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CA  
3107 C  C   . ALA B 87  ? 0.5331 0.9676 0.6574 -0.1165 -0.1864 -0.2405 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B C   
3108 O  O   . ALA B 87  ? 0.5336 0.9653 0.6653 -0.1262 -0.1867 -0.2323 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B O   
3109 C  CB  . ALA B 87  ? 0.5318 1.1471 0.6249 -0.0925 -0.1904 -0.2624 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CB  
3110 N  N   . SER B 88  ? 0.8590 1.2397 1.0108 -0.1227 -0.1841 -0.2648 ? ? ? ? ? ? 104 SER B N   
3111 C  CA  . SER B 88  ? 0.8724 1.1877 1.0710 -0.1421 -0.1809 -0.2830 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA  
3112 C  C   . SER B 88  ? 0.8634 1.1126 1.0543 -0.1434 -0.1793 -0.2313 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C   
3113 O  O   . SER B 88  ? 0.8707 1.0908 1.0960 -0.1575 -0.1776 -0.2336 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O   
3114 C  CB  . SER B 88  ? 0.8903 1.1608 1.1254 -0.1415 -0.1713 -0.3069 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB  
3115 O  OG  . SER B 88  ? 0.9129 1.2398 1.1552 -0.1400 -0.1683 -0.3652 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG  
3116 N  N   . LEU B 89  ? 0.5892 0.8169 0.7357 -0.1293 -0.1791 -0.1856 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   
3117 C  CA  . LEU B 89  ? 0.5915 0.7597 0.7178 -0.1306 -0.1774 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  
3118 C  C   . LEU B 89  ? 0.5891 0.7858 0.6924 -0.1272 -0.1763 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   
3119 O  O   . LEU B 89  ? 0.5968 0.7596 0.7025 -0.1313 -0.1720 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   
3120 C  CB  . LEU B 89  ? 0.5941 0.7255 0.6822 -0.1231 -0.1791 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  
3121 C  CG  . LEU B 89  ? 0.5947 0.6930 0.7059 -0.1280 -0.1813 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  
3122 C  CD1 . LEU B 89  ? 0.5720 0.6471 0.6431 -0.1253 -0.1869 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 
3123 C  CD2 . LEU B 89  ? 0.5953 0.6484 0.7446 -0.1409 -0.1784 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 
3124 N  N   . MET B 90  ? 0.7711 1.0367 0.8548 -0.1156 -0.1765 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 106 MET B N   
3125 C  CA  . MET B 90  ? 0.7724 1.0735 0.8372 -0.1058 -0.1695 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 106 MET B CA  
3126 C  C   . MET B 90  ? 0.7680 1.1343 0.8671 -0.1177 -0.1732 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 106 MET B C   
3127 O  O   . MET B 90  ? 0.7731 1.1242 0.8821 -0.1215 -0.1685 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 106 MET B O   
3128 C  CB  . MET B 90  ? 0.7696 1.1247 0.8071 -0.0858 -0.1649 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 106 MET B CB  
3129 C  CG  . MET B 90  ? 0.7804 1.0735 0.7891 -0.0778 -0.1622 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 106 MET B CG  
3130 S  SD  . MET B 90  ? 0.8112 0.9958 0.7869 -0.0799 -0.1522 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 106 MET B SD  
3131 C  CE  . MET B 90  ? 0.8224 1.0460 0.7897 -0.0608 -0.1323 0.0075  ? ? ? ? ? ? 106 MET B CE  
3132 N  N   . ASN B 91  ? 0.8558 1.2996 0.9723 -0.1246 -0.1820 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B N   
3133 C  CA  . ASN B 91  ? 0.8591 1.3789 1.0068 -0.1423 -0.1896 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CA  
3134 C  C   . ASN B 91  ? 0.8697 1.3352 1.0645 -0.1661 -0.1921 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B C   
3135 O  O   . ASN B 91  ? 0.8739 1.3817 1.0951 -0.1801 -0.1959 -0.2159 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B O   
3136 C  CB  . ASN B 91  ? 0.8656 1.4711 1.0190 -0.1496 -0.1993 -0.2485 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CB  
3137 C  CG  . ASN B 91  ? 0.8550 1.5284 0.9700 -0.1236 -0.1959 -0.2228 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CG  
3138 O  OD1 . ASN B 91  ? 0.8450 1.5033 0.9355 -0.1022 -0.1855 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B OD1 
3139 N  ND2 . ASN B 91  ? 0.8649 1.6130 0.9773 -0.1239 -0.2012 -0.2644 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B ND2 
3140 N  N   . GLU B 92  ? 1.0516 1.4302 1.2637 -0.1702 -0.1891 -0.2249 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B N   
3141 C  CA  . GLU B 92  ? 1.0649 1.3931 1.3346 -0.1906 -0.1883 -0.2379 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CA  
3142 C  C   . GLU B 92  ? 1.0617 1.3166 1.3236 -0.1809 -0.1792 -0.1848 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B C   
3143 O  O   . GLU B 92  ? 1.0621 1.3244 1.3322 -0.1817 -0.1762 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B O   
3144 C  CB  . GLU B 92  ? 1.0835 1.3750 1.3934 -0.2011 -0.1863 -0.2842 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CB  
3145 C  CG  . GLU B 92  ? 1.0979 1.4572 1.4025 -0.2059 -0.1915 -0.3421 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CG  
3146 C  CD  . GLU B 92  ? 1.1231 1.4370 1.4658 -0.2115 -0.1840 -0.3873 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CD  
3147 O  OE1 . GLU B 92  ? 1.1409 1.3869 1.5439 -0.2236 -0.1754 -0.3898 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE1 
3148 O  OE2 . GLU B 92  ? 1.1295 1.4780 1.4456 -0.2001 -0.1829 -0.4152 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE2 
3149 N  N   . ASP B 93  ? 0.6739 0.8665 0.9191 -0.1716 -0.1748 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   
3150 C  CA  . ASP B 93  ? 0.6793 0.8091 0.9133 -0.1653 -0.1677 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  
3151 C  C   . ASP B 93  ? 0.6814 0.8151 0.8612 -0.1497 -0.1616 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   
3152 O  O   . ASP B 93  ? 0.6888 0.8146 0.8809 -0.1490 -0.1551 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   
3153 C  CB  . ASP B 93  ? 0.6814 0.7636 0.8960 -0.1598 -0.1674 -0.1133 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  
3154 C  CG  . ASP B 93  ? 0.6848 0.7586 0.9573 -0.1693 -0.1665 -0.1453 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  
3155 O  OD1 . ASP B 93  ? 0.6944 0.7748 1.0310 -0.1832 -0.1635 -0.1723 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 
3156 O  OD2 . ASP B 93  ? 0.6832 0.7425 0.9413 -0.1629 -0.1669 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 
3157 N  N   . PHE B 94  ? 0.9782 0.8479 0.7780 -0.0617 0.1166  0.0283  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B N   
3158 C  CA  . PHE B 94  ? 1.0060 0.8645 0.7772 -0.0400 0.1084  0.0218  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CA  
3159 C  C   . PHE B 94  ? 1.0039 0.9052 0.7556 -0.0147 0.0799  0.0045  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B C   
3160 O  O   . PHE B 94  ? 0.9726 0.9181 0.7487 -0.0183 0.0625  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B O   
3161 C  CB  . PHE B 94  ? 1.0782 0.8546 0.7936 -0.0167 0.1311  0.0326  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CB  
3162 C  CG  . PHE B 94  ? 1.1028 0.8659 0.7973 0.0014  0.1269  0.0281  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CG  
3163 C  CD1 . PHE B 94  ? 1.1347 0.9005 0.7831 0.0344  0.1096  0.0175  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD1 
3164 C  CD2 . PHE B 94  ? 1.0931 0.8409 0.8174 -0.0146 0.1396  0.0338  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD2 
3165 C  CE1 . PHE B 94  ? 1.1544 0.9097 0.7874 0.0491  0.1063  0.0136  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE1 
3166 C  CE2 . PHE B 94  ? 1.1127 0.8514 0.8217 0.0015  0.1362  0.0294  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE2 
3167 C  CZ  . PHE B 94  ? 1.1423 0.8857 0.8060 0.0324  0.1202  0.0197  ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CZ  
3168 N  N   . GLU B 95  ? 1.1222 1.0074 0.8306 0.0115  0.0752  0.0013  ? ? ? ? ? ? 111 GLU B N   
3169 C  CA  . GLU B 95  ? 1.1237 1.0427 0.8141 0.0386  0.0472  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CA  
3170 C  C   . GLU B 95  ? 1.0508 1.0518 0.8040 0.0205  0.0270  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B C   
3171 O  O   . GLU B 95  ? 1.0386 1.0746 0.8010 0.0308  0.0066  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B O   
3172 C  CB  . GLU B 95  ? 1.1646 1.0531 0.8035 0.0674  0.0450  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CB  
3173 C  CG  . GLU B 95  ? 1.2477 1.0533 0.8140 0.0938  0.0623  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CG  
3174 C  CD  . GLU B 95  ? 1.2875 1.0798 0.8195 0.1201  0.0493  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CD  
3175 O  OE1 . GLU B 95  ? 1.3509 1.0800 0.8346 0.1371  0.0664  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE1 
3176 O  OE2 . GLU B 95  ? 1.2556 1.1000 0.8114 0.1237  0.0232  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE2 
3177 N  N   . LYS B 96  ? 0.9545 0.9848 0.7530 -0.0066 0.0341  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B N   
3178 C  CA  . LYS B 96  ? 0.8844 0.9933 0.7470 -0.0248 0.0184  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CA  
3179 C  C   . LYS B 96  ? 0.8599 0.9986 0.7552 -0.0404 0.0122  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B C   
3180 O  O   . LYS B 96  ? 0.8147 1.0144 0.7521 -0.0459 -0.0036 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B O   
3181 C  CB  . LYS B 96  ? 0.8400 0.9694 0.7482 -0.0561 0.0315  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CB  
3182 C  CG  . LYS B 96  ? 0.7694 0.9815 0.7428 -0.0704 0.0166  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CG  
3183 C  CD  . LYS B 96  ? 0.7359 0.9631 0.7418 -0.0913 0.0279  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CD  
3184 C  CE  . LYS B 96  ? 0.6603 0.9731 0.7414 -0.1103 0.0166  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CE  
3185 N  NZ  . LYS B 96  ? 0.6257 0.9645 0.7538 -0.1432 0.0205  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B NZ  
3186 N  N   . ILE B 97  ? 0.8474 0.9414 0.7241 -0.0462 0.0258  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B N   
3187 C  CA  . ILE B 97  ? 0.8261 0.9401 0.7257 -0.0581 0.0202  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CA  
3188 C  C   . ILE B 97  ? 0.8598 0.9645 0.7219 -0.0281 0.0062  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B C   
3189 O  O   . ILE B 97  ? 0.8317 0.9788 0.7163 -0.0280 -0.0096 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B O   
3190 C  CB  . ILE B 97  ? 0.8365 0.9092 0.7419 -0.0791 0.0404  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CB  
3191 C  CG1 . ILE B 97  ? 0.8002 0.8809 0.7493 -0.1121 0.0534  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG1 
3192 C  CG2 . ILE B 97  ? 0.8190 0.9110 0.7437 -0.0882 0.0328  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG2 
3193 C  CD1 . ILE B 97  ? 0.8077 0.8465 0.7707 -0.1335 0.0718  0.0063  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CD1 
3194 N  N   . LYS B 98  ? 0.9210 0.9682 0.7264 -0.0028 0.0132  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B N   
3195 C  CA  . LYS B 98  ? 0.9570 0.9900 0.7246 0.0260  0.0006  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CA  
3196 C  C   . LYS B 98  ? 0.9343 1.0158 0.7149 0.0410  -0.0252 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B C   
3197 O  O   . LYS B 98  ? 0.9272 1.0280 0.7143 0.0476  -0.0388 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B O   
3198 C  CB  . LYS B 98  ? 1.0270 0.9931 0.7298 0.0542  0.0108  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CB  
3199 C  CG  . LYS B 98  ? 1.0652 1.0173 0.7281 0.0859  -0.0048 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CG  
3200 C  CD  . LYS B 98  ? 1.1335 1.0272 0.7301 0.1182  -0.0003 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CD  
3201 C  CE  . LYS B 98  ? 1.1778 1.0081 0.7434 0.1195  0.0278  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B CE  
3202 N  NZ  . LYS B 98  ? 1.2503 1.0206 0.7456 0.1546  0.0324  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 114 LYS B NZ  
3203 N  N   . ASN B 99  ? 1.2101 1.3103 0.9976 0.0465  -0.0312 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B N   
3204 C  CA  . ASN B 99  ? 1.1844 1.3304 0.9914 0.0627  -0.0551 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CA  
3205 C  C   . ASN B 99  ? 1.1251 1.3345 0.9953 0.0411  -0.0625 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B C   
3206 O  O   . ASN B 99  ? 1.1168 1.3517 0.9995 0.0543  -0.0796 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B O   
3207 C  CB  . ASN B 99  ? 1.1738 1.3287 0.9814 0.0714  -0.0582 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CB  
3208 C  CG  . ASN B 99  ? 1.2393 1.3288 0.9782 0.0970  -0.0521 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CG  
3209 O  OD1 . ASN B 99  ? 1.2939 1.3383 0.9832 0.1182  -0.0535 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B OD1 
3210 N  ND2 . ASN B 99  ? 1.2359 1.3192 0.9712 0.0951  -0.0444 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B ND2 
3211 N  N   . TRP B 100 ? 0.7927 1.0244 0.7029 0.0081  -0.0491 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B N   
3212 C  CA  . TRP B 100 ? 0.7336 1.0226 0.7014 -0.0136 -0.0538 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CA  
3213 C  C   . TRP B 100 ? 0.7429 1.0251 0.7037 -0.0141 -0.0570 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B C   
3214 O  O   . TRP B 100 ? 0.7110 1.0339 0.7037 -0.0158 -0.0673 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B O   
3215 C  CB  . TRP B 100 ? 0.6944 1.0000 0.7011 -0.0495 -0.0385 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CB  
3216 C  CG  . TRP B 100 ? 0.6331 1.0001 0.6991 -0.0705 -0.0434 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CG  
3217 C  CD1 . TRP B 100 ? 0.5807 1.0043 0.6969 -0.0776 -0.0480 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CD1 
3218 C  CD2 . TRP B 100 ? 0.6193 0.9966 0.7001 -0.0856 -0.0434 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CD2 
3219 N  NE1 . TRP B 100 ? 0.5364 1.0035 0.6966 -0.0958 -0.0497 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B NE1 
3220 C  CE2 . TRP B 100 ? 0.5611 0.9992 0.6979 -0.1010 -0.0474 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CE2 
3221 C  CE3 . TRP B 100 ? 0.6506 0.9921 0.7036 -0.0869 -0.0400 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CE3 
3222 C  CZ2 . TRP B 100 ? 0.5385 0.9981 0.6980 -0.1169 -0.0481 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CZ2 
3223 C  CZ3 . TRP B 100 ? 0.6259 0.9910 0.7038 -0.1033 -0.0420 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CZ3 
3224 C  CH2 . TRP B 100 ? 0.5728 0.9944 0.7005 -0.1178 -0.0460 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 116 TRP B CH2 
3225 N  N   . GLN B 101 ? 0.7865 1.0168 0.7076 -0.0122 -0.0468 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B N   
3226 C  CA  . GLN B 101 ? 0.7964 1.0182 0.7108 -0.0135 -0.0484 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CA  
3227 C  C   . GLN B 101 ? 0.8124 1.0395 0.7115 0.0134  -0.0661 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B C   
3228 O  O   . GLN B 101 ? 0.7954 1.0443 0.7130 0.0091  -0.0728 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B O   
3229 C  CB  . GLN B 101 ? 0.8390 1.0040 0.7182 -0.0145 -0.0324 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CB  
3230 C  CG  . GLN B 101 ? 0.8419 1.0022 0.7232 -0.0211 -0.0318 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CG  
3231 C  CD  . GLN B 101 ? 0.8806 0.9868 0.7346 -0.0202 -0.0148 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CD  
3232 O  OE1 . GLN B 101 ? 0.9199 0.9839 0.7385 -0.0043 -0.0056 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B OE1 
3233 N  NE2 . GLN B 101 ? 0.8708 0.9769 0.7419 -0.0360 -0.0100 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B NE2 
3234 N  N   . LYS B 102 ? 0.9334 1.1377 0.7986 0.0412  -0.0739 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B N   
3235 C  CA  . LYS B 102 ? 0.9518 1.1561 0.8034 0.0681  -0.0927 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CA  
3236 C  C   . LYS B 102 ? 0.9059 1.1650 0.8060 0.0700  -0.1078 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B C   
3237 O  O   . LYS B 102 ? 0.9017 1.1762 0.8176 0.0757  -0.1184 -0.1648 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B O   
3238 C  CB  . LYS B 102 ? 0.9999 1.1603 0.7989 0.0990  -0.0984 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CB  
3239 C  CG  . LYS B 102 ? 1.0553 1.1568 0.8031 0.1045  -0.0837 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CG  
3240 C  CD  . LYS B 102 ? 1.1105 1.1701 0.8043 0.1403  -0.0949 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CD  
3241 C  CE  . LYS B 102 ? 1.1074 1.1719 0.7935 0.1577  -0.1058 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CE  
3242 N  NZ  . LYS B 102 ? 1.1038 1.1554 0.7844 0.1442  -0.0864 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B NZ  
3243 N  N   . GLU B 103 ? 1.2027 1.4907 1.1297 0.0652  -0.1074 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N   
3244 C  CA  . GLU B 103 ? 1.1567 1.4989 1.1360 0.0689  -0.1196 -0.1653 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA  
3245 C  C   . GLU B 103 ? 1.1148 1.5004 1.1443 0.0419  -0.1128 -0.1643 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C   
3246 O  O   . GLU B 103 ? 1.0717 1.5065 1.1523 0.0396  -0.1172 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O   
3247 C  CB  . GLU B 103 ? 1.1331 1.4951 1.1284 0.0724  -0.1204 -0.1640 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB  
3248 C  CG  . GLU B 103 ? 1.1726 1.4990 1.1233 0.1055  -0.1325 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG  
3249 C  CD  . GLU B 103 ? 1.1737 1.5117 1.1358 0.1356  -0.1560 -0.1950 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD  
3250 O  OE1 . GLU B 103 ? 1.1359 1.5148 1.1483 0.1301  -0.1607 -0.2067 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1 
3251 O  OE2 . GLU B 103 ? 1.2148 1.5182 1.1358 0.1656  -0.1695 -0.2028 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2 
3252 N  N   . ALA B 104 ? 0.7782 1.1448 0.7937 0.0229  -0.1017 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B N   
3253 C  CA  . ALA B 104 ? 0.7475 1.1480 0.8021 -0.0023 -0.0954 -0.1516 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CA  
3254 C  C   . ALA B 104 ? 0.7752 1.1548 0.8111 -0.0037 -0.0955 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B C   
3255 O  O   . ALA B 104 ? 0.7570 1.1621 0.8206 -0.0175 -0.0937 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B O   
3256 C  CB  . ALA B 104 ? 0.7286 1.1345 0.7966 -0.0319 -0.0806 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CB  
3257 N  N   . PHE B 105 ? 0.7301 1.0632 0.7192 0.0111  -0.0967 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B N   
3258 C  CA  . PHE B 105 ? 0.7511 1.0640 0.7230 0.0106  -0.0966 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CA  
3259 C  C   . PHE B 105 ? 0.7876 1.0748 0.7312 0.0392  -0.1093 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B C   
3260 O  O   . PHE B 105 ? 0.8168 1.0798 0.7319 0.0594  -0.1145 -0.1693 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B O   
3261 C  CB  . PHE B 105 ? 0.7721 1.0520 0.7199 -0.0047 -0.0822 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CB  
3262 C  CG  . PHE B 105 ? 0.7383 1.0394 0.7158 -0.0345 -0.0718 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CG  
3263 C  CD1 . PHE B 105 ? 0.7214 1.0378 0.7167 -0.0509 -0.0704 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD1 
3264 C  CD2 . PHE B 105 ? 0.7248 1.0286 0.7123 -0.0461 -0.0639 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD2 
3265 C  CE1 . PHE B 105 ? 0.6935 1.0267 0.7142 -0.0772 -0.0631 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE1 
3266 C  CE2 . PHE B 105 ? 0.6937 1.0153 0.7108 -0.0743 -0.0559 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE2 
3267 C  CZ  . PHE B 105 ? 0.6789 1.0149 0.7118 -0.0892 -0.0563 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CZ  
3268 N  N   . HIS B 106 ? 1.0423 1.3327 0.9934 0.0406  -0.1145 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B N   
3269 C  CA  . HIS B 106 ? 1.0729 1.3394 1.0031 0.0649  -0.1275 -0.1939 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CA  
3270 C  C   . HIS B 106 ? 1.0987 1.3456 1.0146 0.0577  -0.1229 -0.1931 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B C   
3271 O  O   . HIS B 106 ? 1.0826 1.3499 1.0241 0.0429  -0.1202 -0.1979 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B O   
3272 C  CB  . HIS B 106 ? 1.0482 1.3425 1.0147 0.0780  -0.1418 -0.2144 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CB  
3273 C  CG  . HIS B 106 ? 1.0194 1.3385 1.0077 0.0867  -0.1471 -0.2175 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CG  
3274 N  ND1 . HIS B 106 ? 1.0340 1.3381 1.0072 0.1145  -0.1620 -0.2270 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B ND1 
3275 C  CD2 . HIS B 106 ? 0.9772 1.3360 1.0029 0.0716  -0.1401 -0.2127 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CD2 
3276 C  CE1 . HIS B 106 ? 1.0002 1.3352 1.0020 0.1162  -0.1636 -0.2284 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CE1 
3277 N  NE2 . HIS B 106 ? 0.9641 1.3339 0.9996 0.0898  -0.1498 -0.2194 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B NE2 
3278 N  N   . LYS B 107 ? 1.4555 1.6627 1.3309 0.0689  -0.1212 -0.1870 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B N   
3279 C  CA  . LYS B 107 ? 1.4799 1.6695 1.3438 0.0626  -0.1157 -0.1852 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CA  
3280 C  C   . LYS B 107 ? 1.4837 1.6777 1.3609 0.0706  -0.1280 -0.2037 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B C   
3281 O  O   . LYS B 107 ? 1.5052 1.6805 1.3674 0.0930  -0.1412 -0.2140 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B O   
3282 C  CB  . LYS B 107 ? 1.5235 1.6700 1.3442 0.0745  -0.1087 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CB  
3283 C  CG  . LYS B 107 ? 1.5233 1.6588 1.3355 0.0616  -0.0911 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CG  
3284 C  CD  . LYS B 107 ? 1.5695 1.6588 1.3412 0.0756  -0.0812 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CD  
3285 C  CE  . LYS B 107 ? 1.5691 1.6437 1.3394 0.0615  -0.0614 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B CE  
3286 N  NZ  . LYS B 107 ? 1.5432 1.6303 1.3223 0.0555  -0.0604 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 123 LYS B NZ  
3287 N  N   . GLN B 108 ? 1.1949 1.4111 1.1001 0.0522  -0.1238 -0.2081 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B N   
3288 C  CA  . GLN B 108 ? 1.1990 1.4168 1.1197 0.0556  -0.1318 -0.2247 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CA  
3289 C  C   . GLN B 108 ? 1.2382 1.4234 1.1312 0.0645  -0.1334 -0.2245 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B C   
3290 O  O   . GLN B 108 ? 1.2581 1.4254 1.1264 0.0614  -0.1232 -0.2099 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B O   
3291 C  CB  . GLN B 108 ? 1.1784 1.4208 1.1272 0.0323  -0.1229 -0.2261 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CB  
3292 C  CG  . GLN B 108 ? 1.1868 1.4257 1.1495 0.0314  -0.1266 -0.2409 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CG  
3293 C  CD  . GLN B 108 ? 1.1770 1.4330 1.1566 0.0082  -0.1154 -0.2393 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B CD  
3294 O  OE1 . GLN B 108 ? 1.1880 1.4381 1.1739 0.0029  -0.1144 -0.2477 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B OE1 
3295 N  NE2 . GLN B 108 ? 1.1581 1.4341 1.1447 -0.0058 -0.1073 -0.2287 ? ? ? ? ? ? 124 GLN B NE2 
3296 N  N   . MET B 109 ? 1.0190 1.1959 0.9197 0.0758  -0.1455 -0.2409 ? ? ? ? ? ? 125 MET B N   
3297 C  CA  . MET B 109 ? 1.0554 1.2036 0.9341 0.0842  -0.1483 -0.2420 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CA  
3298 C  C   . MET B 109 ? 1.0615 1.2116 0.9410 0.0642  -0.1332 -0.2327 ? ? ? ? ? ? 125 MET B C   
3299 O  O   . MET B 109 ? 1.0852 1.2167 0.9401 0.0664  -0.1247 -0.2199 ? ? ? ? ? ? 125 MET B O   
3300 C  CB  . MET B 109 ? 1.0608 1.2021 0.9571 0.0955  -0.1643 -0.2630 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CB  
3301 C  CG  . MET B 109 ? 1.0976 1.2106 0.9747 0.1035  -0.1683 -0.2648 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CG  
3302 S  SD  . MET B 109 ? 1.0973 1.2054 1.0079 0.1054  -0.1828 -0.2894 ? ? ? ? ? ? 125 MET B SD  
3303 C  CE  . MET B 109 ? 1.0663 1.2049 1.0134 0.0745  -0.1664 -0.2903 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CE  
3304 N  N   . MET B 110 ? 0.9071 1.0783 0.8159 0.0461  -0.1294 -0.2398 ? ? ? ? ? ? 126 MET B N   
3305 C  CA  . MET B 110 ? 0.9009 1.0764 0.8139 0.0272  -0.1170 -0.2337 ? ? ? ? ? ? 126 MET B CA  
3306 C  C   . MET B 110 ? 0.9009 1.0766 0.8002 0.0185  -0.1039 -0.2150 ? ? ? ? ? ? 126 MET B C   
3307 O  O   . MET B 110 ? 0.9158 1.0762 0.8016 0.0189  -0.0960 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 126 MET B O   
3308 C  CB  . MET B 110 ? 0.8749 1.0726 0.8182 0.0098  -0.1144 -0.2437 ? ? ? ? ? ? 126 MET B CB  
3309 C  CG  . MET B 110 ? 0.8749 1.0676 0.8376 0.0152  -0.1239 -0.2629 ? ? ? ? ? ? 126 MET B CG  
3310 S  SD  . MET B 110 ? 0.8966 1.0663 0.8506 0.0185  -0.1262 -0.2664 ? ? ? ? ? ? 126 MET B SD  
3311 C  CE  . MET B 110 ? 0.8876 1.0686 0.8403 -0.0039 -0.1090 -0.2535 ? ? ? ? ? ? 126 MET B CE  
3312 N  N   . GLY B 111 ? 0.8826 1.0755 0.7898 0.0106  -0.1012 -0.2097 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   
3313 C  CA  . GLY B 111 ? 0.8804 1.0722 0.7800 0.0009  -0.0898 -0.1930 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  
3314 C  C   . GLY B 111 ? 0.8564 1.0706 0.7703 -0.0080 -0.0897 -0.1900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   
3315 O  O   . GLY B 111 ? 0.8408 1.0730 0.7715 -0.0052 -0.0973 -0.2009 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   
3316 N  N   . GLY B 112 ? 1.1498 1.3627 1.0613 -0.0186 -0.0804 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B N   
3317 C  CA  . GLY B 112 ? 1.1203 1.3552 1.0478 -0.0295 -0.0794 -0.1712 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B CA  
3318 C  C   . GLY B 112 ? 1.1063 1.3486 1.0347 -0.0148 -0.0875 -0.1758 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B C   
3319 O  O   . GLY B 112 ? 1.1250 1.3469 1.0330 0.0051  -0.0930 -0.1783 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B O   
3320 N  N   . PHE B 113 ? 0.8524 1.1242 0.8053 -0.0236 -0.0886 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B N   
3321 C  CA  . PHE B 113 ? 0.8337 1.1183 0.7953 -0.0102 -0.0959 -0.1820 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CA  
3322 C  C   . PHE B 113 ? 0.8091 1.1243 0.8038 -0.0089 -0.1020 -0.1971 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B C   
3323 O  O   . PHE B 113 ? 0.8030 1.1325 0.8140 -0.0232 -0.0975 -0.2000 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B O   
3324 C  CB  . PHE B 113 ? 0.8146 1.1069 0.7804 -0.0198 -0.0894 -0.1680 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CB  
3325 C  CG  . PHE B 113 ? 0.8388 1.0972 0.7765 -0.0211 -0.0804 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CG  
3326 C  CD1 . PHE B 113 ? 0.8429 1.0941 0.7831 -0.0404 -0.0702 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD1 
3327 C  CD2 . PHE B 113 ? 0.8605 1.0913 0.7697 -0.0016 -0.0818 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD2 
3328 C  CE1 . PHE B 113 ? 0.8649 1.0825 0.7853 -0.0402 -0.0601 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE1 
3329 C  CE2 . PHE B 113 ? 0.8859 1.0818 0.7702 -0.0013 -0.0703 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE2 
3330 C  CZ  . PHE B 113 ? 0.8866 1.0761 0.7793 -0.0207 -0.0587 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CZ  
3331 N  N   . LYS B 114 ? 1.0859 1.4088 1.0910 0.0096  -0.1118 -0.2071 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B N   
3332 C  CA  . LYS B 114 ? 1.0626 1.4118 1.1050 0.0151  -0.1168 -0.2230 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CA  
3333 C  C   . LYS B 114 ? 1.0314 1.4163 1.1054 -0.0043 -0.1072 -0.2179 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B C   
3334 O  O   . LYS B 114 ? 1.0279 1.4246 1.1208 -0.0123 -0.1027 -0.2246 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B O   
3335 C  CB  . LYS B 114 ? 1.0526 1.4055 1.1051 0.0395  -0.1295 -0.2340 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CB  
3336 C  CG  . LYS B 114 ? 1.0311 1.4058 1.1272 0.0502  -0.1354 -0.2534 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CG  
3337 C  CD  . LYS B 114 ? 1.0189 1.3991 1.1294 0.0754  -0.1494 -0.2649 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CD  
3338 C  CE  . LYS B 114 ? 0.9995 1.3967 1.1590 0.0891  -0.1554 -0.2866 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CE  
3339 N  NZ  . LYS B 114 ? 1.0284 1.3957 1.1818 0.0969  -0.1619 -0.3004 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B NZ  
3340 N  N   . GLU B 115 ? 0.8766 1.2766 0.9557 -0.0122 -0.1033 -0.2057 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B N   
3341 C  CA  . GLU B 115 ? 0.8462 1.2815 0.9570 -0.0308 -0.0949 -0.1998 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CA  
3342 C  C   . GLU B 115 ? 0.8594 1.2894 0.9607 -0.0533 -0.0861 -0.1914 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B C   
3343 O  O   . GLU B 115 ? 0.8415 1.2972 0.9662 -0.0680 -0.0798 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B O   
3344 C  CB  . GLU B 115 ? 0.8219 1.2724 0.9411 -0.0363 -0.0929 -0.1880 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CB  
3345 C  CG  . GLU B 115 ? 0.8433 1.2602 0.9255 -0.0281 -0.0953 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CG  
3346 C  CD  . GLU B 115 ? 0.8491 1.2575 0.9248 0.0003  -0.1074 -0.1920 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CD  
3347 O  OE1 . GLU B 115 ? 0.8247 1.2608 0.9350 0.0120  -0.1139 -0.2058 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE1 
3348 O  OE2 . GLU B 115 ? 0.8800 1.2524 0.9171 0.0123  -0.1105 -0.1882 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE2 
3349 N  N   . THR B 116 ? 0.9611 1.3579 1.0290 -0.0549 -0.0859 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 132 THR B N   
3350 C  CA  . THR B 116 ? 0.9770 1.3666 1.0359 -0.0734 -0.0796 -0.1821 ? ? ? ? ? ? 132 THR B CA  
3351 C  C   . THR B 116 ? 0.9892 1.3801 1.0540 -0.0709 -0.0796 -0.1958 ? ? ? ? ? ? 132 THR B C   
3352 O  O   . THR B 116 ? 0.9866 1.3921 1.0635 -0.0838 -0.0741 -0.1961 ? ? ? ? ? ? 132 THR B O   
3353 C  CB  . THR B 116 ? 1.0049 1.3602 1.0319 -0.0759 -0.0779 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 132 THR B CB  
3354 O  OG1 . THR B 116 ? 0.9952 1.3454 1.0187 -0.0810 -0.0747 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 132 THR B OG1 
3355 C  CG2 . THR B 116 ? 1.0220 1.3706 1.0434 -0.0923 -0.0735 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 132 THR B CG2 
3356 N  N   . LYS B 117 ? 0.9627 1.3358 1.0185 -0.0543 -0.0855 -0.2071 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B N   
3357 C  CA  . LYS B 117 ? 0.9747 1.3446 1.0386 -0.0515 -0.0850 -0.2212 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CA  
3358 C  C   . LYS B 117 ? 0.9511 1.3484 1.0512 -0.0490 -0.0818 -0.2304 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B C   
3359 O  O   . LYS B 117 ? 0.9596 1.3576 1.0699 -0.0529 -0.0760 -0.2386 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B O   
3360 C  CB  . LYS B 117 ? 0.9922 1.3382 1.0454 -0.0333 -0.0937 -0.2321 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CB  
3361 C  CG  . LYS B 117 ? 1.0043 1.3428 1.0691 -0.0314 -0.0930 -0.2476 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CG  
3362 C  CD  . LYS B 117 ? 1.0185 1.3342 1.0781 -0.0128 -0.1038 -0.2594 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CD  
3363 C  CE  . LYS B 117 ? 1.0278 1.3343 1.1050 -0.0123 -0.1027 -0.2757 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CE  
3364 N  NZ  . LYS B 117 ? 1.0486 1.3468 1.1115 -0.0305 -0.0937 -0.2716 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B NZ  
3365 N  N   . GLU B 118 ? 1.0793 1.4987 1.2005 -0.0419 -0.0842 -0.2290 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B N   
3366 C  CA  . GLU B 118 ? 1.0532 1.5022 1.2157 -0.0373 -0.0800 -0.2375 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CA  
3367 C  C   . GLU B 118 ? 1.0465 1.5168 1.2187 -0.0572 -0.0684 -0.2280 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B C   
3368 O  O   . GLU B 118 ? 1.0455 1.5267 1.2396 -0.0574 -0.0602 -0.2356 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B O   
3369 C  CB  . GLU B 118 ? 1.0228 1.4918 1.2087 -0.0224 -0.0867 -0.2398 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CB  
3370 C  CG  . GLU B 118 ? 1.0299 1.4804 1.2154 0.0024  -0.0996 -0.2546 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CG  
3371 C  CD  . GLU B 118 ? 1.0017 1.4723 1.2104 0.0186  -0.1076 -0.2581 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CD  
3372 O  OE1 . GLU B 118 ? 0.9756 1.4730 1.1962 0.0082  -0.1024 -0.2465 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE1 
3373 O  OE2 . GLU B 118 ? 1.0057 1.4649 1.2221 0.0417  -0.1197 -0.2732 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE2 
3374 N  N   . ALA B 119 ? 0.7982 1.2713 0.9544 -0.0734 -0.0675 -0.2117 ? ? ? ? ? ? 135 ALA B N   
3375 C  CA  . ALA B 119 ? 0.7959 1.2854 0.9580 -0.0931 -0.0591 -0.2021 ? ? ? ? ? ? 135 ALA B CA  
3376 C  C   . ALA B 119 ? 0.8294 1.3006 0.9728 -0.1005 -0.0540 -0.2061 ? ? ? ? ? ? 135 ALA B C   
3377 O  O   . ALA B 119 ? 0.8321 1.3164 0.9883 -0.1062 -0.0455 -0.2076 ? ? ? ? ? ? 135 ALA B O   
3378 C  CB  . ALA B 119 ? 0.7920 1.2790 0.9395 -0.1093 -0.0609 -0.1852 ? ? ? ? ? ? 135 ALA B CB  
3379 N  N   . GLU B 120 ? 0.8147 1.2554 0.9281 -0.0996 -0.0585 -0.2076 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B N   
3380 C  CA  . GLU B 120 ? 0.8472 1.2692 0.9426 -0.1058 -0.0544 -0.2126 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CA  
3381 C  C   . GLU B 120 ? 0.8494 1.2751 0.9657 -0.0957 -0.0477 -0.2276 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B C   
3382 O  O   . GLU B 120 ? 0.8626 1.2918 0.9811 -0.1030 -0.0384 -0.2288 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B O   
3383 C  CB  . GLU B 120 ? 0.8695 1.2623 0.9381 -0.1032 -0.0603 -0.2138 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CB  
3384 C  CG  . GLU B 120 ? 0.9021 1.2771 0.9515 -0.1127 -0.0567 -0.2168 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CG  
3385 C  CD  . GLU B 120 ? 0.9065 1.2813 0.9413 -0.1301 -0.0559 -0.2050 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CD  
3386 O  OE1 . GLU B 120 ? 0.9210 1.2838 0.9408 -0.1381 -0.0535 -0.2077 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE1 
3387 O  OE2 . GLU B 120 ? 0.8869 1.2722 0.9266 -0.1358 -0.0582 -0.1938 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE2 
3388 N  N   . ASP B 121 ? 0.7740 1.1955 0.9057 -0.0780 -0.0524 -0.2393 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B N   
3389 C  CA  . ASP B 121 ? 0.7729 1.1948 0.9326 -0.0660 -0.0463 -0.2554 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CA  
3390 C  C   . ASP B 121 ? 0.7554 1.2054 0.9451 -0.0676 -0.0349 -0.2540 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B C   
3391 O  O   . ASP B 121 ? 0.7708 1.2167 0.9689 -0.0689 -0.0226 -0.2602 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B O   
3392 C  CB  . ASP B 121 ? 0.7569 1.1750 0.9363 -0.0448 -0.0562 -0.2676 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CB  
3393 C  CG  . ASP B 121 ? 0.7793 1.1672 0.9315 -0.0411 -0.0663 -0.2709 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CG  
3394 O  OD1 . ASP B 121 ? 0.8068 1.1773 0.9331 -0.0538 -0.0630 -0.2675 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD1 
3395 O  OD2 . ASP B 121 ? 0.7707 1.1526 0.9280 -0.0247 -0.0777 -0.2773 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD2 
3396 N  N   . GLY B 122 ? 0.6962 1.1743 0.9027 -0.0674 -0.0378 -0.2456 ? ? ? ? ? ? 138 GLY B N   
3397 C  CA  . GLY B 122 ? 0.6746 1.1850 0.9151 -0.0686 -0.0272 -0.2432 ? ? ? ? ? ? 138 GLY B CA  
3398 C  C   . GLY B 122 ? 0.6991 1.2087 0.9221 -0.0860 -0.0164 -0.2343 ? ? ? ? ? ? 138 GLY B C   
3399 O  O   . GLY B 122 ? 0.7065 1.2217 0.9479 -0.0828 -0.0027 -0.2397 ? ? ? ? ? ? 138 GLY B O   
3400 N  N   . PHE B 123 ? 0.6766 1.1764 0.8643 -0.1032 -0.0224 -0.2211 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B N   
3401 C  CA  . PHE B 123 ? 0.7043 1.1998 0.8710 -0.1194 -0.0159 -0.2130 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CA  
3402 C  C   . PHE B 123 ? 0.7402 1.2094 0.8897 -0.1170 -0.0071 -0.2231 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B C   
3403 O  O   . PHE B 123 ? 0.7478 1.2180 0.8947 -0.1215 0.0043  -0.2220 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B O   
3404 C  CB  . PHE B 123 ? 0.7041 1.1880 0.8387 -0.1361 -0.0263 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CB  
3405 C  CG  . PHE B 123 ? 0.6717 1.1807 0.8228 -0.1454 -0.0302 -0.1869 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CG  
3406 C  CD1 . PHE B 123 ? 0.6529 1.1858 0.8208 -0.1548 -0.0236 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD1 
3407 C  CD2 . PHE B 123 ? 0.6616 1.1685 0.8115 -0.1453 -0.0395 -0.1814 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD2 
3408 C  CE1 . PHE B 123 ? 0.6211 1.1779 0.8083 -0.1657 -0.0271 -0.1681 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE1 
3409 C  CE2 . PHE B 123 ? 0.6322 1.1599 0.7990 -0.1556 -0.0418 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE2 
3410 C  CZ  . PHE B 123 ? 0.6104 1.1641 0.7977 -0.1667 -0.0360 -0.1631 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CZ  
3411 N  N   . ARG B 124 ? 0.9351 1.3796 1.0727 -0.1102 -0.0119 -0.2327 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N   
3412 C  CA  . ARG B 124 ? 0.9708 1.3885 1.0943 -0.1093 -0.0035 -0.2430 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA  
3413 C  C   . ARG B 124 ? 0.9706 1.3934 1.1250 -0.0985 0.0131  -0.2530 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C   
3414 O  O   . ARG B 124 ? 0.9911 1.4089 1.1351 -0.1042 0.0259  -0.2509 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O   
3415 C  CB  . ARG B 124 ? 0.9762 1.3707 1.0922 -0.1028 -0.0114 -0.2528 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB  
3416 C  CG  . ARG B 124 ? 0.9897 1.3710 1.0719 -0.1132 -0.0230 -0.2446 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG  
3417 C  CD  . ARG B 124 ? 1.0097 1.3648 1.0817 -0.1100 -0.0253 -0.2552 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD  
3418 N  NE  . ARG B 124 ? 0.9943 1.3457 1.0955 -0.0941 -0.0244 -0.2694 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE  
3419 C  CZ  . ARG B 124 ? 0.9763 1.3263 1.0864 -0.0825 -0.0357 -0.2730 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ  
3420 N  NH1 . ARG B 124 ? 0.9721 1.3236 1.0629 -0.0849 -0.0461 -0.2623 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1 
3421 N  NH2 . ARG B 124 ? 0.9651 1.3093 1.1039 -0.0673 -0.0363 -0.2878 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2 
3422 N  N   . LYS B 125 ? 0.9730 1.4034 1.1660 -0.0815 0.0132  -0.2643 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B N   
3423 C  CA  . LYS B 125 ? 0.9704 1.4031 1.2018 -0.0682 0.0299  -0.2760 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CA  
3424 C  C   . LYS B 125 ? 0.9570 1.4213 1.2108 -0.0688 0.0416  -0.2675 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B C   
3425 O  O   . LYS B 125 ? 0.9563 1.4251 1.2447 -0.0573 0.0587  -0.2754 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B O   
3426 C  CB  . LYS B 125 ? 0.9417 1.3746 1.2143 -0.0481 0.0244  -0.2917 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CB  
3427 C  CG  . LYS B 125 ? 0.9612 1.3586 1.2197 -0.0457 0.0173  -0.3036 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CG  
3428 C  CD  . LYS B 125 ? 0.9434 1.3332 1.2502 -0.0244 0.0174  -0.3233 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CD  
3429 C  CE  . LYS B 125 ? 0.9006 1.3183 1.2374 -0.0096 0.0035  -0.3246 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CE  
3430 N  NZ  . LYS B 125 ? 0.8854 1.2925 1.2695 0.0130  -0.0001 -0.3458 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B NZ  
3431 N  N   . ALA B 126 ? 1.0648 1.5500 1.3021 -0.0822 0.0332  -0.2515 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B N   
3432 C  CA  . ALA B 126 ? 1.0540 1.5699 1.3098 -0.0863 0.0430  -0.2415 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B CA  
3433 C  C   . ALA B 126 ? 1.0822 1.5820 1.2957 -0.1020 0.0494  -0.2318 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B C   
3434 O  O   . ALA B 126 ? 1.0702 1.5897 1.2908 -0.1071 0.0579  -0.2227 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B O   
3435 C  CB  . ALA B 126 ? 1.0130 1.5621 1.2829 -0.0921 0.0301  -0.2305 ? ? ? ? ? ? 142 ALA B CB  
3436 N  N   . GLN B 127 ? 0.6412 1.1056 0.8115 -0.1089 0.0447  -0.2343 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B N   
3437 C  CA  . GLN B 127 ? 0.6736 1.1180 0.7990 -0.1224 0.0476  -0.2270 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CA  
3438 C  C   . GLN B 127 ? 0.7088 1.1163 0.8144 -0.1180 0.0598  -0.2386 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B C   
3439 O  O   . GLN B 127 ? 0.7388 1.1266 0.8101 -0.1247 0.0673  -0.2356 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B O   
3440 C  CB  . GLN B 127 ? 0.6863 1.1240 0.7768 -0.1379 0.0278  -0.2174 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CB  
3441 C  CG  . GLN B 127 ? 0.7157 1.1373 0.7639 -0.1518 0.0262  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CG  
3442 C  CD  . GLN B 127 ? 0.7288 1.1395 0.7493 -0.1646 0.0069  -0.2028 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CD  
3443 O  OE1 . GLN B 127 ? 0.7408 1.1350 0.7517 -0.1629 0.0001  -0.2089 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B OE1 
3444 N  NE2 . GLN B 127 ? 0.7259 1.1448 0.7368 -0.1770 -0.0016 -0.1909 ? ? ? ? ? ? 143 GLN B NE2 
3445 N  N   . LYS B 128 ? 0.7868 1.1834 0.9145 -0.1066 0.0612  -0.2523 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B N   
3446 C  CA  . LYS B 128 ? 0.8227 1.1828 0.9379 -0.1037 0.0721  -0.2646 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CA  
3447 C  C   . LYS B 128 ? 0.8502 1.1950 0.9593 -0.1008 0.0960  -0.2659 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B C   
3448 O  O   . LYS B 128 ? 0.8816 1.1979 0.9489 -0.1092 0.1010  -0.2654 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B O   
3449 C  CB  . LYS B 128 ? 0.8209 1.1753 0.9751 -0.0894 0.0717  -0.2802 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CB  
3450 C  CG  . LYS B 128 ? 0.8530 1.1687 0.9944 -0.0905 0.0769  -0.2928 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CG  
3451 C  CD  . LYS B 128 ? 0.8317 1.1418 1.0141 -0.0768 0.0725  -0.3081 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CD  
3452 C  CE  . LYS B 128 ? 0.8533 1.1299 1.0193 -0.0829 0.0692  -0.3178 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B CE  
3453 N  NZ  . LYS B 128 ? 0.8516 1.1319 0.9804 -0.0957 0.0498  -0.3085 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B NZ  
3454 N  N   . PRO B 129 ? 1.1654 1.5286 1.3169 -0.0877 0.1118  -0.2679 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B N   
3455 C  CA  . PRO B 129 ? 1.1948 1.5407 1.3436 -0.0820 0.1382  -0.2692 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CA  
3456 C  C   . PRO B 129 ? 1.2101 1.5511 1.3069 -0.0952 0.1382  -0.2548 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B C   
3457 O  O   . PRO B 129 ? 1.2504 1.5563 1.3091 -0.0980 0.1504  -0.2566 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B O   
3458 C  CB  . PRO B 129 ? 1.1691 1.5481 1.3791 -0.0660 0.1507  -0.2707 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CB  
3459 C  CG  . PRO B 129 ? 1.1366 1.5375 1.3852 -0.0595 0.1328  -0.2776 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CG  
3460 C  CD  . PRO B 129 ? 1.1275 1.5281 1.3328 -0.0763 0.1070  -0.2691 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CD  
3461 N  N   . TRP B 130 ? 1.0753 1.4494 1.1709 -0.1032 0.1241  -0.2413 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B N   
3462 C  CA  . TRP B 130 ? 1.0877 1.4581 1.1383 -0.1155 0.1208  -0.2279 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CA  
3463 C  C   . TRP B 130 ? 1.1154 1.4530 1.1088 -0.1283 0.1068  -0.2281 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B C   
3464 O  O   . TRP B 130 ? 1.1422 1.4632 1.0910 -0.1359 0.1057  -0.2213 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B O   
3465 C  CB  . TRP B 130 ? 1.0447 1.4564 1.1122 -0.1237 0.1057  -0.2145 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CB  
3466 C  CG  . TRP B 130 ? 1.0559 1.4643 1.0834 -0.1361 0.1006  -0.2013 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CG  
3467 C  CD1 . TRP B 130 ? 1.0659 1.4809 1.0930 -0.1331 0.1162  -0.1941 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD1 
3468 C  CD2 . TRP B 130 ? 1.0601 1.4561 1.0442 -0.1524 0.0778  -0.1945 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD2 
3469 N  NE1 . TRP B 130 ? 1.0773 1.4835 1.0604 -0.1470 0.1026  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B NE1 
3470 C  CE2 . TRP B 130 ? 1.0736 1.4677 1.0317 -0.1588 0.0786  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE2 
3471 C  CE3 . TRP B 130 ? 1.0547 1.4400 1.0220 -0.1609 0.0571  -0.1966 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE3 
3472 C  CZ2 . TRP B 130 ? 1.0822 1.4627 0.9996 -0.1734 0.0575  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ2 
3473 C  CZ3 . TRP B 130 ? 1.0617 1.4352 0.9918 -0.1748 0.0386  -0.1893 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ3 
3474 C  CH2 . TRP B 130 ? 1.0754 1.4458 0.9816 -0.1809 0.0379  -0.1802 ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CH2 
3475 N  N   . ALA B 131 ? 0.8524 1.1808 0.8488 -0.1297 0.0956  -0.2365 ? ? ? ? ? ? 147 ALA B N   
3476 C  CA  . ALA B 131 ? 0.8746 1.1759 0.8259 -0.1406 0.0829  -0.2381 ? ? ? ? ? ? 147 ALA B CA  
3477 C  C   . ALA B 131 ? 0.9184 1.1808 0.8505 -0.1368 0.1004  -0.2496 ? ? ? ? ? ? 147 ALA B C   
3478 O  O   . ALA B 131 ? 0.9508 1.1872 0.8364 -0.1442 0.0996  -0.2487 ? ? ? ? ? ? 147 ALA B O   
3479 C  CB  . ALA B 131 ? 0.8490 1.1604 0.8132 -0.1444 0.0631  -0.2402 ? ? ? ? ? ? 147 ALA B CB  
3480 N  N   . LYS B 132 ? 1.1812 1.4381 1.1511 -0.1252 0.1160  -0.2610 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   
3481 C  CA  . LYS B 132 ? 1.2219 1.4394 1.1815 -0.1219 0.1353  -0.2729 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  
3482 C  C   . LYS B 132 ? 1.2577 1.4542 1.1900 -0.1182 0.1577  -0.2690 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   
3483 O  O   . LYS B 132 ? 1.2973 1.4596 1.1848 -0.1238 0.1640  -0.2710 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   
3484 C  CB  . LYS B 132 ? 1.2155 1.4301 1.2293 -0.1093 0.1465  -0.2869 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  
3485 C  CG  . LYS B 132 ? 1.2564 1.4270 1.2663 -0.1076 0.1670  -0.3003 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  
3486 C  CD  . LYS B 132 ? 1.2495 1.4153 1.3198 -0.0941 0.1773  -0.3152 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  
3487 C  CE  . LYS B 132 ? 1.2915 1.4095 1.3620 -0.0936 0.2001  -0.3287 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  
3488 N  NZ  . LYS B 132 ? 1.2866 1.3955 1.4213 -0.0798 0.2100  -0.3449 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  
3489 N  N   . LYS B 133 ? 1.3111 1.5285 1.2707 -0.1081 0.1702  -0.2634 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B N   
3490 C  CA  . LYS B 133 ? 1.3447 1.5444 1.2796 -0.1027 0.1927  -0.2579 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CA  
3491 C  C   . LYS B 133 ? 1.3549 1.5547 1.2328 -0.1145 0.1770  -0.2445 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B C   
3492 O  O   . LYS B 133 ? 1.3823 1.5700 1.2327 -0.1108 0.1909  -0.2375 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B O   
3493 C  CB  . LYS B 133 ? 1.3245 1.5505 1.3118 -0.0875 0.2113  -0.2557 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CB  
3494 C  CG  . LYS B 133 ? 1.3445 1.5474 1.3734 -0.0710 0.2411  -0.2697 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CG  
3495 C  CD  . LYS B 133 ? 1.4054 1.5542 1.3888 -0.0698 0.2653  -0.2731 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CD  
3496 C  CE  . LYS B 133 ? 1.4272 1.5474 1.4559 -0.0536 0.2973  -0.2876 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CE  
3497 N  NZ  . LYS B 133 ? 1.4119 1.5559 1.4949 -0.0351 0.3188  -0.2856 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B NZ  
3498 N  N   . LEU B 134 ? 0.9689 1.1807 0.8307 -0.1277 0.1480  -0.2414 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B N   
3499 C  CA  . LEU B 134 ? 0.9968 1.2028 0.8066 -0.1392 0.1299  -0.2318 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CA  
3500 C  C   . LEU B 134 ? 1.0450 1.2104 0.8067 -0.1447 0.1280  -0.2395 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B C   
3501 O  O   . LEU B 134 ? 1.0820 1.2299 0.7933 -0.1506 0.1182  -0.2350 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B O   
3502 C  CB  . LEU B 134 ? 0.9632 1.2030 0.7874 -0.1496 0.1007  -0.2244 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CB  
3503 C  CG  . LEU B 134 ? 0.9869 1.2213 0.7670 -0.1615 0.0786  -0.2156 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CG  
3504 C  CD1 . LEU B 134 ? 1.0147 1.2379 0.7636 -0.1587 0.0885  -0.2077 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CD1 
3505 C  CD2 . LEU B 134 ? 0.9476 1.2158 0.7539 -0.1704 0.0552  -0.2077 ? ? ? ? ? ? 150 LEU B CD2 
3506 N  N   . LYS B 135 ? 1.3633 1.5142 1.1434 -0.1427 0.1367  -0.2520 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N   
3507 C  CA  . LYS B 135 ? 1.4018 1.5162 1.1446 -0.1485 0.1379  -0.2606 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA  
3508 C  C   . LYS B 135 ? 1.4572 1.5307 1.1678 -0.1414 0.1661  -0.2637 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C   
3509 O  O   . LYS B 135 ? 1.4979 1.5414 1.1555 -0.1461 0.1645  -0.2647 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O   
3510 C  CB  . LYS B 135 ? 1.3857 1.4999 1.1633 -0.1506 0.1366  -0.2726 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB  
3511 C  CG  . LYS B 135 ? 1.3412 1.4870 1.1384 -0.1578 0.1087  -0.2698 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG  
3512 C  CD  . LYS B 135 ? 1.3467 1.4922 1.1020 -0.1682 0.0865  -0.2633 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD  
3513 C  CE  . LYS B 135 ? 1.3892 1.5005 1.1058 -0.1738 0.0899  -0.2716 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE  
3514 N  NZ  . LYS B 135 ? 1.3976 1.5073 1.0757 -0.1814 0.0676  -0.2669 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ  
3515 N  N   . GLU B 136 ? 1.9817 1.2548 1.9079 0.4393  0.8032  -0.2035 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B N   
3516 C  CA  . GLU B 136 ? 1.9497 1.3498 1.8939 0.4369  0.8120  -0.2611 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CA  
3517 C  C   . GLU B 136 ? 1.9097 1.4243 1.8533 0.4171  0.8402  -0.2321 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B C   
3518 O  O   . GLU B 136 ? 1.9013 1.5190 1.8776 0.4032  0.8270  -0.2897 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B O   
3519 C  CB  . GLU B 136 ? 1.9606 1.3621 1.8525 0.4375  0.8338  -0.2479 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CB  
3520 C  CG  . GLU B 136 ? 1.9968 1.3717 1.9192 0.4490  0.7914  -0.3056 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CG  
3521 C  CD  . GLU B 136 ? 2.0419 1.2870 1.9377 0.4675  0.7694  -0.2773 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B CD  
3522 O  OE1 . GLU B 136 ? 2.0770 1.3065 1.9970 0.4844  0.7339  -0.3141 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE1 
3523 O  OE2 . GLU B 136 ? 2.0488 1.2082 1.9008 0.4671  0.7881  -0.2163 ? ? ? ? ? ? 152 GLU B OE2 
3524 N  N   . VAL B 137 ? 1.9470 1.4436 1.8519 0.4157  0.8811  -0.1391 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B N   
3525 C  CA  . VAL B 137 ? 1.9135 1.5292 1.8261 0.4036  0.9076  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CA  
3526 C  C   . VAL B 137 ? 1.9136 1.5815 1.8915 0.3749  0.8621  -0.1141 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B C   
3527 O  O   . VAL B 137 ? 1.9017 1.7051 1.9009 0.3539  0.8480  -0.1455 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B O   
3528 C  CB  . VAL B 137 ? 1.9105 1.4813 1.7819 0.4140  0.9701  0.0255  ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CB  
3529 C  CG1 . VAL B 137 ? 1.8808 1.5905 1.7827 0.4073  0.9905  0.0888  ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG1 
3530 C  CG2 . VAL B 137 ? 1.9428 1.4532 1.7388 0.4230  1.0134  0.0545  ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG2 
3531 N  N   . GLU B 138 ? 1.7852 1.3416 1.7874 0.3695  0.8422  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B N   
3532 C  CA  . GLU B 138 ? 1.7981 1.3865 1.8631 0.3354  0.8090  -0.1242 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CA  
3533 C  C   . GLU B 138 ? 1.8273 1.4493 1.9269 0.3149  0.7676  -0.2392 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B C   
3534 O  O   . GLU B 138 ? 1.8407 1.5485 1.9788 0.2728  0.7470  -0.2762 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B O   
3535 C  CB  . GLU B 138 ? 1.8331 1.2708 1.9101 0.3374  0.8091  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CB  
3536 C  CG  . GLU B 138 ? 1.8460 1.3220 1.9896 0.2969  0.7934  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CG  
3537 C  CD  . GLU B 138 ? 1.8001 1.4335 1.9680 0.2781  0.8128  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B CD  
3538 O  OE1 . GLU B 138 ? 1.8065 1.5418 2.0346 0.2330  0.7878  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 154 GLU B OE1 
3539 O  OE2 . GLU B 138 ? 1.7665 1.4250 1.8951 0.3071  0.8557  0.0640  ? ? ? ? ? ? 154 GLU B OE2 
3540 N  N   . ALA B 139 ? 1.4719 1.0274 1.5597 0.3414  0.7591  -0.2958 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B N   
3541 C  CA  . ALA B 139 ? 1.5137 1.0885 1.6377 0.3294  0.7342  -0.4028 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CA  
3542 C  C   . ALA B 139 ? 1.4966 1.2222 1.6018 0.3116  0.7435  -0.4418 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B C   
3543 O  O   . ALA B 139 ? 1.5336 1.3036 1.6600 0.2835  0.7308  -0.5278 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B O   
3544 C  CB  . ALA B 139 ? 1.5559 1.0237 1.6885 0.3700  0.7242  -0.4390 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CB  
3545 N  N   . ALA B 140 ? 1.5767 1.3699 1.6345 0.3276  0.7738  -0.3773 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B N   
3546 C  CA  . ALA B 140 ? 1.5690 1.5029 1.5962 0.3166  0.7896  -0.3976 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CA  
3547 C  C   . ALA B 140 ? 1.5493 1.6142 1.5781 0.2786  0.7804  -0.3581 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B C   
3548 O  O   . ALA B 140 ? 1.5686 1.7572 1.5770 0.2519  0.7743  -0.3971 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B O   
3549 C  CB  . ALA B 140 ? 1.5481 1.4889 1.5233 0.3534  0.8364  -0.3459 ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CB  
3550 N  N   . LYS B 141 ? 1.6627 1.7042 1.7156 0.2746  0.7793  -0.2790 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N   
3551 C  CA  . LYS B 141 ? 1.6438 1.8219 1.7191 0.2380  0.7656  -0.2319 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA  
3552 C  C   . LYS B 141 ? 1.6934 1.9202 1.8004 0.1754  0.7202  -0.3276 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C   
3553 O  O   . LYS B 141 ? 1.7070 2.0910 1.8022 0.1345  0.7013  -0.3423 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O   
3554 C  CB  . LYS B 141 ? 1.6094 1.7353 1.7188 0.2479  0.7810  -0.1299 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB  
3555 C  CG  . LYS B 141 ? 1.5899 1.8732 1.7445 0.2120  0.7661  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG  
3556 C  CD  . LYS B 141 ? 1.5663 1.7809 1.7699 0.2203  0.7870  0.0218  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD  
3557 C  CE  . LYS B 141 ? 1.5435 1.6855 1.7078 0.2795  0.8527  0.1253  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CE  
3558 N  NZ  . LYS B 141 ? 1.5270 1.5957 1.7348 0.2864  0.8839  0.2186  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B NZ  
3559 N  N   . LYS B 142 ? 1.3970 1.4852 1.5379 0.1661  0.7067  -0.3917 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B N   
3560 C  CA  . LYS B 142 ? 1.4682 1.5683 1.6356 0.1042  0.6795  -0.4926 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CA  
3561 C  C   . LYS B 142 ? 1.5233 1.6260 1.6578 0.1006  0.6835  -0.5971 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B C   
3562 O  O   . LYS B 142 ? 1.6042 1.6801 1.7520 0.0549  0.6760  -0.6959 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B O   
3563 C  CB  . LYS B 142 ? 1.5088 1.4461 1.7274 0.1004  0.6773  -0.5126 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CB  
3564 C  CG  . LYS B 142 ? 1.5932 1.5418 1.8450 0.0248  0.6617  -0.6004 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CG  
3565 C  CD  . LYS B 142 ? 1.6310 1.4436 1.9361 0.0182  0.6680  -0.5834 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CD  
3566 C  CE  . LYS B 142 ? 1.5600 1.4231 1.8885 0.0226  0.6682  -0.4666 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B CE  
3567 N  NZ  . LYS B 142 ? 1.6060 1.3287 1.9831 0.0146  0.6811  -0.4496 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B NZ  
3568 N  N   . ALA B 143 ? 1.6913 1.8181 1.7837 0.1473  0.7048  -0.5758 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B N   
3569 C  CA  . ALA B 143 ? 1.7415 1.8841 1.8034 0.1470  0.7170  -0.6656 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B CA  
3570 C  C   . ALA B 143 ? 1.7406 2.0552 1.7394 0.1234  0.7200  -0.6523 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B C   
3571 O  O   . ALA B 143 ? 1.8066 2.1661 1.7682 0.0943  0.7250  -0.7363 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B O   
3572 C  CB  . ALA B 143 ? 1.7224 1.7689 1.7866 0.2129  0.7417  -0.6606 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B CB  
3573 N  N   . HIS B 144 ? 2.9075 1.5099 1.6928 0.1412  0.0867  -0.5571 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B N   
3574 C  CA  . HIS B 144 ? 2.8420 1.3640 1.7268 0.0830  0.0962  -0.5659 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CA  
3575 C  C   . HIS B 144 ? 2.8349 1.2177 1.7266 0.0782  0.1071  -0.4994 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B C   
3576 O  O   . HIS B 144 ? 2.7973 1.0997 1.7267 0.0645  0.0983  -0.4755 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B O   
3577 C  CB  . HIS B 144 ? 2.8265 1.3951 1.7908 0.0353  0.1200  -0.6407 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CB  
3578 C  CG  . HIS B 144 ? 2.7941 1.2714 1.8406 -0.0140 0.1338  -0.6524 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CG  
3579 N  ND1 . HIS B 144 ? 2.7982 1.1579 1.8767 -0.0291 0.1446  -0.6209 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B ND1 
3580 C  CD2 . HIS B 144 ? 2.8062 1.2855 1.9000 -0.0463 0.1429  -0.6946 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CD2 
3581 C  CE1 . HIS B 144 ? 2.8007 1.0879 1.9286 -0.0587 0.1548  -0.6357 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CE1 
3582 N  NE2 . HIS B 144 ? 2.7963 1.1446 1.9317 -0.0740 0.1600  -0.6769 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B NE2 
3583 N  N   . HIS B 145 ? 2.6448 1.0048 1.5011 0.0906  0.1295  -0.4774 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B N   
3584 C  CA  . HIS B 145 ? 2.6183 0.8637 1.4922 0.0851  0.1473  -0.4323 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CA  
3585 C  C   . HIS B 145 ? 2.6339 0.8249 1.4549 0.1210  0.1382  -0.3687 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B C   
3586 O  O   . HIS B 145 ? 2.6392 0.7435 1.4818 0.1188  0.1551  -0.3370 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B O   
3587 C  CB  . HIS B 145 ? 2.6729 0.9106 1.5255 0.0814  0.1861  -0.4370 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CB  
3588 C  CG  . HIS B 145 ? 2.6444 0.9140 1.5739 0.0397  0.1969  -0.4989 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CG  
3589 N  ND1 . HIS B 145 ? 2.6077 0.8079 1.6231 0.0090  0.2058  -0.5157 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B ND1 
3590 C  CD2 . HIS B 145 ? 2.6470 1.0162 1.5852 0.0273  0.1994  -0.5548 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CD2 
3591 C  CE1 . HIS B 145 ? 2.5972 0.8419 1.6659 -0.0208 0.2138  -0.5730 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CE1 
3592 N  NE2 . HIS B 145 ? 2.6249 0.9733 1.6530 -0.0144 0.2127  -0.5982 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B NE2 
3593 N  N   . THR B 146 ? 2.9517 1.2026 1.7119 0.1547  0.1124  -0.3601 ? ? ? ? ? ? 162 THR B N   
3594 C  CA  . THR B 146 ? 2.9706 1.1777 1.6841 0.1907  0.0991  -0.3042 ? ? ? ? ? ? 162 THR B CA  
3595 C  C   . THR B 146 ? 2.9124 1.1203 1.6849 0.1735  0.0648  -0.3128 ? ? ? ? ? ? 162 THR B C   
3596 O  O   . THR B 146 ? 2.8910 1.0377 1.6733 0.1828  0.0561  -0.2722 ? ? ? ? ? ? 162 THR B O   
3597 C  CB  . THR B 146 ? 3.0679 1.3356 1.6617 0.2528  0.0893  -0.2874 ? ? ? ? ? ? 162 THR B CB  
3598 O  OG1 . THR B 146 ? 3.1476 1.3916 1.6625 0.2754  0.1297  -0.2687 ? ? ? ? ? ? 162 THR B OG1 
3599 C  CG2 . THR B 146 ? 3.0924 1.3106 1.6431 0.2910  0.0744  -0.2319 ? ? ? ? ? ? 162 THR B CG2 
3600 N  N   . ALA B 147 ? 2.8036 1.0792 1.6168 0.1460  0.0522  -0.3702 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B N   
3601 C  CA  . ALA B 147 ? 2.7607 1.0255 1.6224 0.1227  0.0331  -0.3841 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CA  
3602 C  C   . ALA B 147 ? 2.7251 0.8939 1.6557 0.0874  0.0456  -0.3825 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B C   
3603 O  O   . ALA B 147 ? 2.7016 0.8089 1.6519 0.0858  0.0329  -0.3587 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B O   
3604 C  CB  . ALA B 147 ? 2.7876 1.1606 1.6625 0.1063  0.0277  -0.4556 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CB  
3605 N  N   . CYS B 148 ? 2.8004 0.9598 1.7624 0.0657  0.0682  -0.4107 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B N   
3606 C  CA  . CYS B 148 ? 2.7746 0.8441 1.7936 0.0456  0.0766  -0.4148 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B CA  
3607 C  C   . CYS B 148 ? 2.7389 0.7354 1.7674 0.0691  0.0695  -0.3704 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B C   
3608 O  O   . CYS B 148 ? 2.7198 0.6454 1.7846 0.0718  0.0603  -0.3668 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B O   
3609 C  CB  . CYS B 148 ? 2.7840 0.8694 1.8367 0.0220  0.1005  -0.4591 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B CB  
3610 S  SG  . CYS B 148 ? 2.7743 0.7510 1.8895 0.0137  0.1052  -0.4693 ? ? ? ? ? ? 164 CYS B SG  
3611 N  N   . LYS B 149 ? 2.9154 0.9287 1.9086 0.0901  0.0780  -0.3416 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B N   
3612 C  CA  . LYS B 149 ? 2.8908 0.8443 1.9027 0.1078  0.0827  -0.3093 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CA  
3613 C  C   . LYS B 149 ? 2.8812 0.8272 1.8745 0.1291  0.0575  -0.2720 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B C   
3614 O  O   . LYS B 149 ? 2.8516 0.7529 1.8796 0.1418  0.0539  -0.2539 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B O   
3615 C  CB  . LYS B 149 ? 2.9270 0.8800 1.9038 0.1161  0.1204  -0.2953 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CB  
3616 C  CG  . LYS B 149 ? 2.9133 0.8040 1.9241 0.1252  0.1427  -0.2762 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CG  
3617 C  CD  . LYS B 149 ? 2.9701 0.8388 1.9477 0.1221  0.1997  -0.2721 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CD  
3618 C  CE  . LYS B 149 ? 3.0561 0.9479 1.9128 0.1500  0.2115  -0.2325 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CE  
3619 N  NZ  . LYS B 149 ? 3.1405 0.9908 1.9402 0.1513  0.2766  -0.2222 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B NZ  
3620 N  N   . GLU B 150 ? 2.6197 0.6215 1.5674 0.1327  0.0400  -0.2712 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B N   
3621 C  CA  . GLU B 150 ? 2.5790 0.5860 1.5112 0.1497  0.0137  -0.2443 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CA  
3622 C  C   . GLU B 150 ? 2.5451 0.5137 1.5197 0.1336  -0.0041 -0.2547 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B C   
3623 O  O   . GLU B 150 ? 2.5216 0.4723 1.5023 0.1464  -0.0238 -0.2311 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B O   
3624 C  CB  . GLU B 150 ? 2.6074 0.7006 1.4804 0.1625  -0.0002 -0.2553 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CB  
3625 C  CG  . GLU B 150 ? 2.5842 0.6935 1.4418 0.1821  -0.0291 -0.2339 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CG  
3626 C  CD  . GLU B 150 ? 2.5972 0.6583 1.4384 0.2152  -0.0252 -0.1801 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CD  
3627 O  OE1 . GLU B 150 ? 2.5719 0.6224 1.4302 0.2238  -0.0462 -0.1606 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE1 
3628 O  OE2 . GLU B 150 ? 2.6424 0.6727 1.4555 0.2296  0.0056  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE2 
3629 N  N   . GLU B 151 ? 2.8887 0.8376 1.8854 0.1085  0.0066  -0.2895 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   
3630 C  CA  . GLU B 151 ? 2.8932 0.7801 1.9059 0.0994  0.0004  -0.2959 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  
3631 C  C   . GLU B 151 ? 2.8708 0.6897 1.9144 0.1274  -0.0133 -0.2753 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   
3632 O  O   . GLU B 151 ? 2.8655 0.6499 1.9053 0.1427  -0.0316 -0.2576 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   
3633 C  CB  . GLU B 151 ? 2.9331 0.7998 1.9548 0.0701  0.0248  -0.3378 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  
3634 C  CG  . GLU B 151 ? 2.9770 0.7601 1.9882 0.0612  0.0329  -0.3422 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  
3635 C  CD  . GLU B 151 ? 3.0346 0.7895 2.0529 0.0286  0.0696  -0.3859 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  
3636 O  OE1 . GLU B 151 ? 3.0246 0.8312 2.0683 0.0157  0.0810  -0.4146 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 
3637 O  OE2 . GLU B 151 ? 3.1000 0.7751 2.0960 0.0152  0.0930  -0.3925 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 
3638 N  N   . LYS B 152 ? 3.1245 0.9338 2.2026 0.1353  -0.0034 -0.2866 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B N   
3639 C  CA  . LYS B 152 ? 3.1025 0.8712 2.2273 0.1651  -0.0159 -0.2884 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CA  
3640 C  C   . LYS B 152 ? 3.0671 0.8546 2.2053 0.1845  -0.0273 -0.2599 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B C   
3641 O  O   . LYS B 152 ? 3.0464 0.8140 2.2243 0.2126  -0.0451 -0.2648 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B O   
3642 C  CB  . LYS B 152 ? 3.1001 0.8712 2.2709 0.1622  0.0039  -0.3216 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CB  
3643 C  CG  . LYS B 152 ? 3.1314 0.8702 2.3093 0.1551  0.0072  -0.3574 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CG  
3644 C  CD  . LYS B 152 ? 3.1560 0.8262 2.3314 0.1915  -0.0198 -0.3621 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CD  
3645 C  CE  . LYS B 152 ? 3.2074 0.8270 2.3800 0.1922  -0.0129 -0.3946 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CE  
3646 N  NZ  . LYS B 152 ? 3.2629 0.8106 2.4070 0.2413  -0.0373 -0.3898 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B NZ  
3647 N  N   . LEU B 153 ? 3.0033 0.8326 2.1077 0.1752  -0.0176 -0.2346 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B N   
3648 C  CA  . LEU B 153 ? 2.9811 0.8224 2.0929 0.1932  -0.0242 -0.2051 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CA  
3649 C  C   . LEU B 153 ? 2.9636 0.8037 2.0661 0.2016  -0.0577 -0.1917 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B C   
3650 O  O   . LEU B 153 ? 2.9325 0.7700 2.0706 0.2220  -0.0721 -0.1820 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B O   
3651 C  CB  . LEU B 153 ? 3.0116 0.8863 2.0691 0.1929  -0.0062 -0.1794 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CB  
3652 C  CG  . LEU B 153 ? 3.0061 0.8842 2.0600 0.2146  -0.0092 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CG  
3653 C  CD1 . LEU B 153 ? 2.9840 0.8278 2.1135 0.2227  0.0125  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD1 
3654 C  CD2 . LEU B 153 ? 3.0673 0.9638 2.0424 0.2291  0.0085  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD2 
3655 N  N   . ALA B 154 ? 3.4764 1.3208 2.5355 0.1827  -0.0641 -0.1979 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N   
3656 C  CA  . ALA B 154 ? 3.4779 1.3105 2.5196 0.1827  -0.0845 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA  
3657 C  C   . ALA B 154 ? 3.4897 1.2545 2.5454 0.2047  -0.0951 -0.1959 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C   
3658 O  O   . ALA B 154 ? 3.4784 1.2328 2.5388 0.2261  -0.1163 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O   
3659 C  CB  . ALA B 154 ? 3.5165 1.3693 2.5157 0.1495  -0.0736 -0.2097 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB  
3660 N  N   . ILE B 155 ? 2.6702 0.3916 1.7280 0.2059  -0.0825 -0.2178 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B N   
3661 C  CA  . ILE B 155 ? 2.7029 0.3611 1.7603 0.2424  -0.0961 -0.2262 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CA  
3662 C  C   . ILE B 155 ? 2.6538 0.3606 1.7730 0.2821  -0.1211 -0.2297 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B C   
3663 O  O   . ILE B 155 ? 2.6752 0.3686 1.7893 0.3237  -0.1461 -0.2314 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B O   
3664 C  CB  . ILE B 155 ? 2.7463 0.3638 1.8036 0.2411  -0.0799 -0.2543 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CB  
3665 C  CG1 . ILE B 155 ? 2.7949 0.3883 1.8084 0.1952  -0.0477 -0.2613 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG1 
3666 C  CG2 . ILE B 155 ? 2.8018 0.3685 1.8421 0.2926  -0.0996 -0.2602 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG2 
3667 C  CD1 . ILE B 155 ? 2.8393 0.3914 1.8577 0.1899  -0.0280 -0.2916 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CD1 
3668 N  N   . SER B 156 ? 2.9408 0.6956 2.1152 0.2715  -0.1090 -0.2364 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N   
3669 C  CA  . SER B 156 ? 2.8961 0.6994 2.1490 0.2985  -0.1177 -0.2540 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA  
3670 C  C   . SER B 156 ? 2.8616 0.6996 2.1228 0.3067  -0.1346 -0.2285 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C   
3671 O  O   . SER B 156 ? 2.8417 0.7092 2.1458 0.3417  -0.1590 -0.2443 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O   
3672 C  CB  . SER B 156 ? 2.8769 0.6960 2.1808 0.2781  -0.0802 -0.2730 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB  
3673 O  OG  . SER B 156 ? 2.8407 0.7033 2.2332 0.2953  -0.0743 -0.3001 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG  
3674 N  N   . ARG B 157 ? 3.2093 1.0463 2.4316 0.2796  -0.1247 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B N   
3675 C  CA  . ARG B 157 ? 3.1778 1.0489 2.4090 0.2850  -0.1408 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CA  
3676 C  C   . ARG B 157 ? 3.1964 1.0523 2.3755 0.2891  -0.1675 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B C   
3677 O  O   . ARG B 157 ? 3.1764 1.0535 2.3457 0.2834  -0.1800 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B O   
3678 C  CB  . ARG B 157 ? 3.1798 1.0584 2.3851 0.2650  -0.1226 -0.1482 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CB  
3679 C  CG  . ARG B 157 ? 3.1891 1.0652 2.4248 0.2625  -0.0833 -0.1515 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CG  
3680 C  CD  . ARG B 157 ? 3.2197 1.1091 2.4036 0.2583  -0.0673 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CD  
3681 N  NE  . ARG B 157 ? 3.1960 1.1072 2.3999 0.2726  -0.0828 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NE  
3682 C  CZ  . ARG B 157 ? 3.2300 1.1466 2.3943 0.2832  -0.0723 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CZ  
3683 N  NH1 . ARG B 157 ? 3.2968 1.1982 2.3883 0.2868  -0.0468 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH1 
3684 N  NH2 . ARG B 157 ? 3.2064 1.1430 2.3981 0.2966  -0.0882 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH2 
3685 N  N   . GLU B 158 ? 2.8109 0.6187 1.9517 0.3005  -0.1713 -0.1717 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B N   
3686 C  CA  . GLU B 158 ? 2.8609 0.6223 1.9351 0.3069  -0.1820 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CA  
3687 C  C   . GLU B 158 ? 2.8687 0.6305 1.9543 0.3630  -0.2118 -0.1674 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B C   
3688 O  O   . GLU B 158 ? 2.8877 0.6349 1.9362 0.3770  -0.2260 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B O   
3689 C  CB  . GLU B 158 ? 2.9444 0.6230 1.9485 0.2870  -0.1558 -0.1628 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CB  
3690 C  CG  . GLU B 158 ? 3.0329 0.6281 1.9531 0.2932  -0.1482 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CG  
3691 C  CD  . GLU B 158 ? 3.1024 0.6348 1.9854 0.3560  -0.1634 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CD  
3692 O  OE1 . GLU B 158 ? 3.0798 0.6376 2.0109 0.3879  -0.1791 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE1 
3693 O  OE2 . GLU B 158 ? 3.1909 0.6411 1.9910 0.3779  -0.1579 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE2 
3694 N  N   . ALA B 159 ? 2.6379 0.4169 1.7764 0.3987  -0.2214 -0.1986 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   
3695 C  CA  . ALA B 159 ? 2.6481 0.4367 1.8064 0.4665  -0.2558 -0.2245 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  
3696 C  C   . ALA B 159 ? 2.5568 0.4471 1.8307 0.4772  -0.2689 -0.2518 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   
3697 O  O   . ALA B 159 ? 2.5450 0.4750 1.8830 0.5308  -0.2920 -0.3009 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   
3698 C  CB  . ALA B 159 ? 2.6999 0.4508 1.8554 0.5096  -0.2628 -0.2607 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  
3699 N  N   . ASN B 160 ? 3.2323 1.1635 2.5351 0.4304  -0.2520 -0.2271 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B N   
3700 C  CA  . ASN B 160 ? 3.1585 1.1718 2.5696 0.4335  -0.2518 -0.2489 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CA  
3701 C  C   . ASN B 160 ? 3.1395 1.1891 2.5631 0.4675  -0.2862 -0.2523 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B C   
3702 O  O   . ASN B 160 ? 3.0778 1.1995 2.5988 0.4720  -0.2868 -0.2755 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B O   
3703 C  CB  . ASN B 160 ? 3.1291 1.1541 2.5520 0.3818  -0.2183 -0.2183 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CB  
3704 C  CG  . ASN B 160 ? 3.1437 1.1441 2.5777 0.3578  -0.1788 -0.2268 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CG  
3705 O  OD1 . ASN B 160 ? 3.1635 1.1491 2.6115 0.3723  -0.1765 -0.2603 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B OD1 
3706 N  ND2 . ASN B 160 ? 3.1439 1.1337 2.5648 0.3268  -0.1481 -0.1985 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B ND2 
3707 N  N   . SER B 161 ? 3.4661 1.4573 2.7888 0.4910  -0.3083 -0.2310 ? ? ? ? ? ? 177 SER B N   
3708 C  CA  . SER B 161 ? 3.4649 1.4765 2.7788 0.5278  -0.3394 -0.2321 ? ? ? ? ? ? 177 SER B CA  
3709 C  C   . SER B 161 ? 3.5262 1.5127 2.8096 0.6135  -0.3725 -0.2666 ? ? ? ? ? ? 177 SER B C   
3710 O  O   . SER B 161 ? 3.5974 1.5262 2.7845 0.6518  -0.3899 -0.2467 ? ? ? ? ? ? 177 SER B O   
3711 C  CB  . SER B 161 ? 3.5069 1.4607 2.7181 0.4921  -0.3320 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 177 SER B CB  
3712 O  OG  . SER B 161 ? 3.4994 1.4775 2.7090 0.5206  -0.3577 -0.1834 ? ? ? ? ? ? 177 SER B OG  
3713 N  N   . LYS B 162 ? 2.9370 0.9627 2.2975 0.6489  -0.3790 -0.3227 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B N   
3714 C  CA  . LYS B 162 ? 2.9978 1.0165 2.3389 0.7468  -0.4181 -0.3717 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CA  
3715 C  C   . LYS B 162 ? 2.9260 1.0731 2.3991 0.7971  -0.4472 -0.4442 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B C   
3716 O  O   . LYS B 162 ? 2.9661 1.1436 2.4460 0.8919  -0.4872 -0.5046 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B O   
3717 C  CB  . LYS B 162 ? 3.0319 1.0252 2.3829 0.7631  -0.4120 -0.4075 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CB  
3718 C  CG  . LYS B 162 ? 2.9375 1.0320 2.4515 0.7276  -0.3893 -0.4683 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CG  
3719 C  CD  . LYS B 162 ? 2.9749 1.0494 2.5016 0.7478  -0.3862 -0.5140 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CD  
3720 C  CE  . LYS B 162 ? 2.8950 1.0635 2.5848 0.7081  -0.3520 -0.5818 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B CE  
3721 N  NZ  . LYS B 162 ? 2.9289 1.0875 2.6408 0.7247  -0.3488 -0.6362 ? ? ? ? ? ? 178 LYS B NZ  
3722 N  N   . ALA B 163 ? 2.3627 0.5888 1.9418 0.7387  -0.4263 -0.4440 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B N   
3723 C  CA  . ALA B 163 ? 2.2873 0.6442 2.0153 0.7716  -0.4413 -0.5197 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B CA  
3724 C  C   . ALA B 163 ? 2.2347 0.6271 1.9807 0.7412  -0.4422 -0.4854 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B C   
3725 O  O   . ALA B 163 ? 2.2084 0.6825 2.0106 0.7944  -0.4736 -0.5312 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B O   
3726 C  CB  . ALA B 163 ? 2.2224 0.6529 2.1087 0.7319  -0.4003 -0.5818 ? ? ? ? ? ? 179 ALA B CB  
3727 N  N   . ASP B 164 ? 3.4349 1.7765 3.1360 0.6607  -0.4105 -0.4122 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B N   
3728 C  CA  . ASP B 164 ? 3.3853 1.7620 3.1078 0.6271  -0.4108 -0.3823 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B CA  
3729 C  C   . ASP B 164 ? 3.4450 1.7394 3.0168 0.6201  -0.4263 -0.3173 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B C   
3730 O  O   . ASP B 164 ? 3.4847 1.7007 2.9647 0.5698  -0.4037 -0.2642 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B O   
3731 C  CB  . ASP B 164 ? 3.3348 1.7261 3.1239 0.5520  -0.3647 -0.3585 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B CB  
3732 C  CG  . ASP B 164 ? 3.3826 1.6852 3.0729 0.5047  -0.3367 -0.3035 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B CG  
3733 O  OD1 . ASP B 164 ? 3.4452 1.6816 3.0424 0.5230  -0.3463 -0.2940 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B OD1 
3734 O  OD2 . ASP B 164 ? 3.3662 1.6632 3.0692 0.4552  -0.3043 -0.2727 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B OD2 
3735 N  N   . PRO B 165 ? 1.1604 2.5237 3.1306 0.8686  -0.2109 -1.6821 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B N   
3736 C  CA  . PRO B 165 ? 1.1819 2.4974 3.0087 0.8993  -0.2803 -1.5272 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CA  
3737 C  C   . PRO B 165 ? 1.1961 2.4277 2.8105 0.9025  -0.1288 -1.4224 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B C   
3738 O  O   . PRO B 165 ? 1.2769 2.4463 2.7153 0.8976  -0.1191 -1.3431 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B O   
3739 C  CB  . PRO B 165 ? 1.2879 2.5933 3.0560 0.8780  -0.3901 -1.5244 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CB  
3740 C  CG  . PRO B 165 ? 1.3023 2.6668 3.2374 0.8443  -0.4164 -1.6805 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CG  
3741 C  CD  . PRO B 165 ? 1.2463 2.6168 3.2275 0.8322  -0.2501 -1.7657 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CD  
3742 N  N   . SER B 166 ? 2.1164 3.3485 3.7526 0.9062  -0.0121 -1.4220 ? ? ? ? ? ? 182 SER B N   
3743 C  CA  . SER B 166 ? 2.1355 3.2920 3.5995 0.9066  0.1345  -1.3214 ? ? ? ? ? ? 182 SER B CA  
3744 C  C   . SER B 166 ? 2.1292 3.2466 3.4860 0.9464  0.0846  -1.1584 ? ? ? ? ? ? 182 SER B C   
3745 O  O   . SER B 166 ? 2.1673 3.2819 3.4900 0.9640  -0.0424 -1.1048 ? ? ? ? ? ? 182 SER B O   
3746 C  CB  . SER B 166 ? 1.9437 3.1195 3.4706 0.8883  0.2660  -1.3677 ? ? ? ? ? ? 182 SER B CB  
3747 O  OG  . SER B 166 ? 1.8541 3.0954 3.5225 0.9043  0.1997  -1.3870 ? ? ? ? ? ? 182 SER B OG  
3748 N  N   . LEU B 167 ? 1.6157 2.7044 2.9200 0.9563  0.1827  -1.0757 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B N   
3749 C  CA  . LEU B 167 ? 1.6065 2.6568 2.8127 0.9930  0.1484  -0.9161 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CA  
3750 C  C   . LEU B 167 ? 1.5373 2.6473 2.8666 1.0237  -0.0025 -0.9042 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B C   
3751 O  O   . LEU B 167 ? 1.4676 2.5954 2.8420 1.0342  0.0149  -0.8691 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B O   
3752 C  CB  . LEU B 167 ? 1.4552 2.4612 2.5856 0.9891  0.2949  -0.8311 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CB  
3753 C  CG  . LEU B 167 ? 1.5249 2.4612 2.5390 0.9636  0.4517  -0.8166 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CG  
3754 C  CD1 . LEU B 167 ? 1.4899 2.3976 2.4742 0.9542  0.5824  -0.7389 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD1 
3755 C  CD2 . LEU B 167 ? 1.6151 2.4851 2.4795 0.9789  0.4377  -0.7283 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD2 
3756 N  N   . ASN B 168 ? 1.2230 2.3634 2.6089 1.0338  -0.1522 -0.9316 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B N   
3757 C  CA  . ASN B 168 ? 1.1691 2.3676 2.6986 1.0628  -0.3090 -0.9281 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CA  
3758 C  C   . ASN B 168 ? 1.1295 2.3035 2.5984 1.0995  -0.3383 -0.7808 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B C   
3759 O  O   . ASN B 168 ? 1.0558 2.2742 2.6497 1.1145  -0.3839 -0.7942 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B O   
3760 C  CB  . ASN B 168 ? 1.2345 2.4590 2.8134 1.0637  -0.4698 -0.9524 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CB  
3761 C  CG  . ASN B 168 ? 1.2632 2.5273 2.9462 1.0274  -0.4668 -1.1079 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CG  
3762 O  OD1 . ASN B 168 ? 1.2258 2.5115 2.9816 1.0060  -0.3592 -1.2120 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B OD1 
3763 N  ND2 . ASN B 168 ? 1.3312 2.6072 3.0209 1.0155  -0.5878 -1.1212 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B ND2 
3764 N  N   . PRO B 169 ? 1.2467 2.3509 2.5280 1.1120  -0.3108 -0.6429 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B N   
3765 C  CA  . PRO B 169 ? 1.2181 2.2962 2.4371 1.1463  -0.3357 -0.4947 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CA  
3766 C  C   . PRO B 169 ? 1.1461 2.2301 2.3995 1.1425  -0.2345 -0.4881 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B C   
3767 O  O   . PRO B 169 ? 1.0853 2.2084 2.4393 1.1597  -0.3056 -0.4785 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B O   
3768 C  CB  . PRO B 169 ? 1.3009 2.2987 2.3102 1.1478  -0.2662 -0.3750 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CB  
3769 C  CG  . PRO B 169 ? 1.3830 2.3783 2.3586 1.1207  -0.2860 -0.4525 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CG  
3770 C  CD  . PRO B 169 ? 1.3472 2.3954 2.4709 1.0929  -0.2590 -0.6207 ? ? ? ? ? ? 185 PRO B CD  
3771 N  N   . GLU B 170 ? 1.7496 2.7955 2.9218 1.1154  -0.0717 -0.4929 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B N   
3772 C  CA  . GLU B 170 ? 1.6957 2.7452 2.8820 1.0996  0.0315  -0.4762 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CA  
3773 C  C   . GLU B 170 ? 1.6349 2.7646 2.9981 1.0753  0.0187  -0.6271 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B C   
3774 O  O   . GLU B 170 ? 1.5909 2.7406 2.9851 1.0562  0.0735  -0.6252 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B O   
3775 C  CB  . GLU B 170 ? 1.7347 2.7255 2.8068 1.0714  0.2040  -0.4465 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CB  
3776 C  CG  . GLU B 170 ? 1.8057 2.7162 2.7156 1.0909  0.2374  -0.3169 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CG  
3777 C  CD  . GLU B 170 ? 1.7896 2.6693 2.6301 1.1240  0.2038  -0.1484 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CD  
3778 O  OE1 . GLU B 170 ? 1.8467 2.6681 2.5666 1.1441  0.2121  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B OE1 
3779 O  OE2 . GLU B 170 ? 1.7249 2.6396 2.6314 1.1270  0.1713  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B OE2 
3780 N  N   . GLN B 171 ? 2.5524 3.7287 4.0311 1.0705  -0.0538 -0.7575 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B N   
3781 C  CA  . GLN B 171 ? 2.5011 3.7567 4.1657 1.0466  -0.0624 -0.9155 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CA  
3782 C  C   . GLN B 171 ? 2.4434 3.7530 4.2486 1.0715  -0.1876 -0.9223 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B C   
3783 O  O   . GLN B 171 ? 2.4044 3.7394 4.2545 1.0508  -0.1462 -0.9402 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B O   
3784 C  CB  . GLN B 171 ? 2.5313 3.8177 4.2842 1.0320  -0.0970 -1.0505 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CB  
3785 C  CG  . GLN B 171 ? 2.4865 3.8517 4.4285 1.0007  -0.0735 -1.2234 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CG  
3786 C  CD  . GLN B 171 ? 2.4803 3.8400 4.3744 0.9548  0.1007  -1.2597 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CD  
3787 O  OE1 . GLN B 171 ? 2.5155 3.8083 4.2432 0.9458  0.2055  -1.1630 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B OE1 
3788 N  NE2 . GLN B 171 ? 2.4429 3.8731 4.4885 0.9205  0.1316  -1.3981 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B NE2 
3789 N  N   . LEU B 172 ? 0.9848 2.1328 0.9366 0.3763  -0.2520 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B N   
3790 C  CA  . LEU B 172 ? 1.0940 2.1123 0.9309 0.3664  -0.2856 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CA  
3791 C  C   . LEU B 172 ? 1.1323 2.1272 0.8219 0.3303  -0.2718 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B C   
3792 O  O   . LEU B 172 ? 1.2179 2.1036 0.8077 0.3260  -0.2868 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B O   
3793 C  CB  . LEU B 172 ? 1.1677 2.1655 0.9519 0.3159  -0.3634 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CB  
3794 C  CG  . LEU B 172 ? 1.2790 2.1364 0.9778 0.3164  -0.4016 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CG  
3795 C  CD1 . LEU B 172 ? 1.2734 2.0393 1.0694 0.3998  -0.3639 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD1 
3796 C  CD2 . LEU B 172 ? 1.3416 2.1900 1.0135 0.2715  -0.4782 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD2 
3797 N  N   . LYS B 173 ? 1.6139 2.7122 1.2920 0.3040  -0.2424 -0.1688 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B N   
3798 C  CA  . LYS B 173 ? 1.6535 2.7412 1.2038 0.2728  -0.2234 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CA  
3799 C  C   . LYS B 173 ? 1.6177 2.6633 1.2125 0.3368  -0.1562 -0.1599 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B C   
3800 O  O   . LYS B 173 ? 1.6855 2.6428 1.1810 0.3368  -0.1478 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B O   
3801 C  CB  . LYS B 173 ? 1.6123 2.8289 1.1328 0.2161  -0.2200 -0.1950 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CB  
3802 C  CG  . LYS B 173 ? 1.6443 2.8609 1.0437 0.1858  -0.1962 -0.1919 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CG  
3803 C  CD  . LYS B 173 ? 1.6046 2.9494 0.9797 0.1282  -0.1946 -0.2234 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CD  
3804 C  CE  . LYS B 173 ? 1.6404 2.9838 0.8936 0.0970  -0.1732 -0.2186 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CE  
3805 N  NZ  . LYS B 173 ? 1.6078 3.0731 0.8334 0.0376  -0.1735 -0.2487 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B NZ  
3806 N  N   . LYS B 174 ? 1.6064 2.7155 1.3502 0.3901  -0.1082 -0.1843 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B N   
3807 C  CA  . LYS B 174 ? 1.5637 2.6422 1.3628 0.4523  -0.0422 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CA  
3808 C  C   . LYS B 174 ? 1.5988 2.5497 1.4362 0.5107  -0.0377 -0.1573 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B C   
3809 O  O   . LYS B 174 ? 1.6254 2.4983 1.4269 0.5394  -0.0029 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B O   
3810 C  CB  . LYS B 174 ? 1.4404 2.6312 1.3893 0.4895  0.0075  -0.2190 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CB  
3811 C  CG  . LYS B 174 ? 1.3919 2.5618 1.3999 0.5510  0.0772  -0.2200 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CG  
3812 C  CD  . LYS B 174 ? 1.2717 2.5546 1.4322 0.5872  0.1241  -0.2549 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CD  
3813 C  CE  . LYS B 174 ? 1.2256 2.4881 1.4427 0.6467  0.1926  -0.2548 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CE  
3814 N  NZ  . LYS B 174 ? 1.2554 2.3937 1.5065 0.7056  0.2034  -0.2324 ? ? ? ? ? ? 190 LYS B NZ  
3815 N  N   . LEU B 175 ? 1.4035 2.3338 1.3150 0.5268  -0.0725 -0.1536 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B N   
3816 C  CA  . LEU B 175 ? 1.4364 2.2480 1.3952 0.5816  -0.0715 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CA  
3817 C  C   . LEU B 175 ? 1.5541 2.2424 1.3675 0.5577  -0.0957 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B C   
3818 O  O   . LEU B 175 ? 1.5793 2.1696 1.3949 0.6014  -0.0641 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B O   
3819 C  CB  . LEU B 175 ? 1.4245 2.2427 1.4773 0.5923  -0.1138 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CB  
3820 C  CG  . LEU B 175 ? 1.3094 2.2338 1.5246 0.6268  -0.0880 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CG  
3821 C  CD1 . LEU B 175 ? 1.3128 2.2275 1.6090 0.6360  -0.1338 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CD1 
3822 C  CD2 . LEU B 175 ? 1.2379 2.1508 1.5597 0.7017  -0.0154 -0.1755 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CD2 
3823 N  N   . GLN B 176 ? 1.5533 2.2465 1.2402 0.4869  -0.1509 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B N   
3824 C  CA  . GLN B 176 ? 1.6705 2.2526 1.2113 0.4570  -0.1780 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CA  
3825 C  C   . GLN B 176 ? 1.6892 2.2696 1.1224 0.4373  -0.1403 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B C   
3826 O  O   . GLN B 176 ? 1.7827 2.2731 1.0894 0.4141  -0.1517 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B O   
3827 C  CB  . GLN B 176 ? 1.7450 2.3328 1.1918 0.3880  -0.2531 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CB  
3828 C  CG  . GLN B 176 ? 1.8708 2.3306 1.1919 0.3656  -0.2891 0.0012  ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CG  
3829 C  CD  . GLN B 176 ? 1.9446 2.4044 1.2028 0.3081  -0.3660 0.0142  ? ? ? ? ? ? 192 GLN B CD  
3830 O  OE1 . GLN B 176 ? 1.9064 2.4558 1.2266 0.2897  -0.3934 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 192 GLN B OE1 
3831 N  NE2 . GLN B 176 ? 2.0527 2.4118 1.1870 0.2782  -0.4010 0.0466  ? ? ? ? ? ? 192 GLN B NE2 
3832 N  N   . ASP B 177 ? 2.6093 3.2905 2.0957 0.4465  -0.0951 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B N   
3833 C  CA  . ASP B 177 ? 2.6153 3.3076 2.0160 0.4311  -0.0556 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CA  
3834 C  C   . ASP B 177 ? 2.5912 3.2166 2.0490 0.4980  0.0063  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B C   
3835 O  O   . ASP B 177 ? 2.6451 3.2072 2.0048 0.4909  0.0281  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B O   
3836 C  CB  . ASP B 177 ? 2.5337 3.3710 1.9629 0.4044  -0.0382 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CB  
3837 C  CG  . ASP B 177 ? 2.5435 3.3996 1.8792 0.3820  -0.0028 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CG  
3838 O  OD1 . ASP B 177 ? 2.6308 3.3924 1.8471 0.3682  -0.0054 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B OD1 
3839 O  OD2 . ASP B 177 ? 2.4651 3.4310 1.8479 0.3773  0.0278  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B OD2 
3840 N  N   . LYS B 178 ? 1.6233 2.2628 1.2390 0.5615  0.0348  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B N   
3841 C  CA  . LYS B 178 ? 1.5941 2.1734 1.2791 0.6281  0.0946  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CA  
3842 C  C   . LYS B 178 ? 1.6801 2.1099 1.3310 0.6516  0.0841  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B C   
3843 O  O   . LYS B 178 ? 1.7054 2.0573 1.3286 0.6783  0.1252  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B O   
3844 C  CB  . LYS B 178 ? 1.4804 2.1267 1.3481 0.6878  0.1284  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CB  
3845 C  CG  . LYS B 178 ? 1.3867 2.1744 1.3043 0.6771  0.1569  -0.1389 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CG  
3846 C  CD  . LYS B 178 ? 1.3761 2.1670 1.2494 0.6840  0.2112  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CD  
3847 C  CE  . LYS B 178 ? 1.2792 2.2104 1.2182 0.6792  0.2428  -0.1690 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CE  
3848 N  NZ  . LYS B 178 ? 1.2654 2.2009 1.1733 0.6900  0.2969  -0.1664 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B NZ  
3849 N  N   . ILE B 179 ? 1.4195 1.8096 1.0739 0.6403  0.0296  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N   
3850 C  CA  . ILE B 179 ? 1.5077 1.7573 1.1369 0.6607  0.0152  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA  
3851 C  C   . ILE B 179 ? 1.6053 1.7762 1.0576 0.6118  -0.0003 0.0207  ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C   
3852 O  O   . ILE B 179 ? 1.6793 1.7271 1.0950 0.6291  0.0036  0.0461  ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O   
3853 C  CB  . ILE B 179 ? 1.5368 1.7695 1.2195 0.6593  -0.0429 0.0027  ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB  
3854 C  CG1 . ILE B 179 ? 1.5772 1.8592 1.1508 0.5819  -0.1075 0.0063  ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 
3855 C  CG2 . ILE B 179 ? 1.4419 1.7479 1.3017 0.7091  -0.0269 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 
3856 C  CD1 . ILE B 179 ? 1.6140 1.8776 1.2262 0.5732  -0.1695 0.0180  ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 
3857 N  N   . GLU B 180 ? 2.2371 2.4792 1.5809 0.5503  -0.0168 0.0139  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B N   
3858 C  CA  . GLU B 180 ? 2.3403 2.5191 1.5114 0.5003  -0.0295 0.0362  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CA  
3859 C  C   . GLU B 180 ? 2.3292 2.4933 1.4640 0.5163  0.0333  0.0350  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B C   
3860 O  O   . GLU B 180 ? 2.4106 2.4724 1.4500 0.5109  0.0450  0.0583  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B O   
3861 C  CB  . GLU B 180 ? 2.3678 2.6257 1.4326 0.4237  -0.0785 0.0299  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CB  
3862 C  CG  . GLU B 180 ? 2.4742 2.6744 1.3563 0.3688  -0.0920 0.0509  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CG  
3863 C  CD  . GLU B 180 ? 2.5829 2.6394 1.4028 0.3724  -0.1151 0.0851  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CD  
3864 O  OE1 . GLU B 180 ? 2.5897 2.6075 1.4825 0.3940  -0.1467 0.0939  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE1 
3865 O  OE2 . GLU B 180 ? 2.6631 2.6457 1.3623 0.3530  -0.1012 0.1035  ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE2 
3866 N  N   . LYS B 181 ? 2.0662 2.3334 1.2781 0.5347  0.0739  0.0083  ? ? ? ? ? ? 197 LYS B N   
3867 C  CA  . LYS B 181 ? 2.0445 2.3081 1.2400 0.5538  0.1354  0.0064  ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CA  
3868 C  C   . LYS B 181 ? 2.0415 2.2037 1.3152 0.6213  0.1786  0.0167  ? ? ? ? ? ? 197 LYS B C   
3869 O  O   . LYS B 181 ? 2.0661 2.1735 1.2929 0.6330  0.2223  0.0266  ? ? ? ? ? ? 197 LYS B O   
3870 C  CB  . LYS B 181 ? 1.9341 2.3363 1.2105 0.5607  0.1669  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CB  
3871 C  CG  . LYS B 181 ? 1.9319 2.4393 1.1323 0.4930  0.1321  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CG  
3872 C  CD  . LYS B 181 ? 1.8191 2.4613 1.1131 0.5041  0.1677  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CD  
3873 C  CE  . LYS B 181 ? 1.8162 2.5637 1.0405 0.4358  0.1342  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CE  
3874 N  NZ  . LYS B 181 ? 1.7051 2.5859 1.0293 0.4463  0.1693  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B NZ  
3875 N  N   . CYS B 182 ? 2.0718 2.2097 1.4651 0.6641  0.1662  0.0140  ? ? ? ? ? ? 198 CYS B N   
3876 C  CA  . CYS B 182 ? 2.0684 2.1090 1.5474 0.7293  0.2040  0.0221  ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CA  
3877 C  C   . CYS B 182 ? 2.1863 2.0842 1.5718 0.7179  0.1822  0.0544  ? ? ? ? ? ? 198 CYS B C   
3878 O  O   . CYS B 182 ? 2.2125 2.0114 1.6110 0.7555  0.2213  0.0661  ? ? ? ? ? ? 198 CYS B O   
3879 C  CB  . CYS B 182 ? 1.9896 2.0646 1.6394 0.7803  0.1998  0.0054  ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CB  
3880 S  SG  . CYS B 182 ? 1.9573 1.9400 1.7408 0.8678  0.2581  0.0060  ? ? ? ? ? ? 198 CYS B SG  
3881 N  N   . LYS B 183 ? 1.8316 1.7192 1.1232 0.6646  0.1206  0.0685  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B N   
3882 C  CA  . LYS B 183 ? 1.9497 1.7073 1.1435 0.6466  0.0948  0.1002  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CA  
3883 C  C   . LYS B 183 ? 2.0149 1.7080 1.0800 0.6265  0.1305  0.1143  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B C   
3884 O  O   . LYS B 183 ? 2.0741 1.6473 1.1211 0.6494  0.1531  0.1332  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B O   
3885 C  CB  . LYS B 183 ? 2.0121 1.7865 1.1217 0.5868  0.0207  0.1110  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CB  
3886 C  CG  . LYS B 183 ? 2.1417 1.7926 1.1218 0.5549  -0.0081 0.1444  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CG  
3887 C  CD  . LYS B 183 ? 2.1759 1.7211 1.2345 0.5961  -0.0225 0.1632  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CD  
3888 C  CE  . LYS B 183 ? 2.1678 1.6224 1.2888 0.6562  0.0411  0.1669  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CE  
3889 N  NZ  . LYS B 183 ? 2.2100 1.5541 1.4000 0.6931  0.0272  0.1867  ? ? ? ? ? ? 199 LYS B NZ  
3890 N  N   . GLN B 184 ? 2.2561 2.0294 1.2330 0.5825  0.1361  0.1049  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B N   
3891 C  CA  . GLN B 184 ? 2.3131 2.0395 1.1658 0.5595  0.1702  0.1170  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CA  
3892 C  C   . GLN B 184 ? 2.2491 1.9703 1.1811 0.6126  0.2421  0.1069  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B C   
3893 O  O   . GLN B 184 ? 2.3016 1.9481 1.1590 0.6114  0.2788  0.1206  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B O   
3894 C  CB  . GLN B 184 ? 2.3226 2.1407 1.0577 0.4937  0.1504  0.1103  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CB  
3895 C  CG  . GLN B 184 ? 2.3935 2.2155 1.0329 0.4345  0.0802  0.1202  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CG  
3896 C  CD  . GLN B 184 ? 2.4135 2.3125 0.9241 0.3680  0.0651  0.1146  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B CD  
3897 O  OE1 . GLN B 184 ? 2.3895 2.3228 0.8653 0.3636  0.1073  0.1085  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B OE1 
3898 N  NE2 . GLN B 184 ? 2.4592 2.3857 0.8985 0.3148  0.0043  0.1171  ? ? ? ? ? ? 200 GLN B NE2 
3899 N  N   . ASP B 185 ? 1.9919 1.7931 1.0744 0.6578  0.2623  0.0829  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B N   
3900 C  CA  . ASP B 185 ? 1.9332 1.7356 1.1065 0.7119  0.3293  0.0716  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B CA  
3901 C  C   . ASP B 185 ? 1.9877 1.6511 1.1938 0.7572  0.3571  0.0875  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B C   
3902 O  O   . ASP B 185 ? 2.0027 1.6104 1.1809 0.7722  0.4078  0.0935  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B O   
3903 C  CB  . ASP B 185 ? 1.8184 1.7317 1.1537 0.7522  0.3403  0.0424  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B CB  
3904 C  CG  . ASP B 185 ? 1.7519 1.6736 1.1841 0.8078  0.4093  0.0297  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B CG  
3905 O  OD1 . ASP B 185 ? 1.7852 1.6516 1.1448 0.8047  0.4483  0.0415  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B OD1 
3906 O  OD2 . ASP B 185 ? 1.6680 1.6521 1.2481 0.8536  0.4246  0.0080  ? ? ? ? ? ? 201 ASP B OD2 
3907 N  N   . VAL B 186 ? 1.9939 1.6017 1.2600 0.7771  0.3238  0.0945  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B N   
3908 C  CA  . VAL B 186 ? 2.0480 1.5227 1.3562 0.8206  0.3465  0.1090  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CA  
3909 C  C   . VAL B 186 ? 2.1627 1.5202 1.3187 0.7825  0.3408  0.1376  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B C   
3910 O  O   . VAL B 186 ? 2.2109 1.4597 1.3679 0.8098  0.3801  0.1486  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B O   
3911 C  CB  . VAL B 186 ? 2.0466 1.4998 1.4691 0.8524  0.3094  0.1092  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CB  
3912 C  CG1 . VAL B 186 ? 2.1075 1.4199 1.5747 0.8965  0.3337  0.1246  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CG1 
3913 C  CG2 . VAL B 186 ? 1.9341 1.5004 1.5105 0.8914  0.3180  0.0801  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CG2 
3914 N  N   . LEU B 187 ? 2.4953 1.8753 1.5204 0.7183  0.2932  0.1486  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B N   
3915 C  CA  . LEU B 187 ? 2.6342 1.9092 1.5071 0.6769  0.2835  0.1755  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CA  
3916 C  C   . LEU B 187 ? 2.6728 1.9352 1.4469 0.6586  0.3337  0.1779  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B C   
3917 O  O   . LEU B 187 ? 2.7729 1.9221 1.4732 0.6545  0.3578  0.1963  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B O   
3918 C  CB  . LEU B 187 ? 2.7039 2.0073 1.4688 0.6134  0.2144  0.1861  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CB  
3919 C  CG  . LEU B 187 ? 2.7042 1.9858 1.5337 0.6215  0.1584  0.1937  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CG  
3920 C  CD1 . LEU B 187 ? 2.7753 2.0914 1.4875 0.5535  0.0917  0.2034  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD1 
3921 C  CD2 . LEU B 187 ? 2.7646 1.8999 1.6203 0.6547  0.1688  0.2154  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD2 
3922 N  N   . LYS B 188 ? 2.3357 2.3276 1.3441 0.0865  0.2274  0.0227  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B N   
3923 C  CA  . LYS B 188 ? 2.3255 2.2969 1.3752 0.0947  0.2392  0.0340  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CA  
3924 C  C   . LYS B 188 ? 2.2774 2.2427 1.3467 0.0753  0.2281  0.0131  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B C   
3925 O  O   . LYS B 188 ? 2.2486 2.2263 1.3694 0.0806  0.2264  0.0223  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B O   
3926 C  CB  . LYS B 188 ? 2.3819 2.3087 1.3926 0.1113  0.2703  0.0394  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CB  
3927 C  CG  . LYS B 188 ? 2.4100 2.2810 1.3577 0.0976  0.2886  0.0110  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CG  
3928 C  CD  . LYS B 188 ? 2.4667 2.2901 1.3850 0.1233  0.3260  0.0246  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CD  
3929 C  CE  . LYS B 188 ? 2.4444 2.2797 1.4080 0.1408  0.3308  0.0379  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B CE  
3930 N  NZ  . LYS B 188 ? 2.4057 2.3107 1.4471 0.1498  0.3110  0.0594  ? ? ? ? ? ? 204 LYS B NZ  
3931 N  N   . THR B 189 ? 1.7504 1.7017 0.7785 0.0510  0.2228  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 205 THR B N   
3932 C  CA  . THR B 189 ? 1.7315 1.6715 0.7735 0.0310  0.2157  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CA  
3933 C  C   . THR B 189 ? 1.6700 1.6637 0.7701 0.0235  0.1833  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 205 THR B C   
3934 O  O   . THR B 189 ? 1.6268 1.6225 0.7699 0.0214  0.1766  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 205 THR B O   
3935 C  CB  . THR B 189 ? 1.7920 1.7001 0.7725 -0.0001 0.2262  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CB  
3936 O  OG1 . THR B 189 ? 1.8721 1.7230 0.7906 0.0056  0.2628  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 205 THR B OG1 
3937 C  CG2 . THR B 189 ? 1.7854 1.6640 0.7764 -0.0167 0.2304  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 205 THR B CG2 
3938 N  N   . LYS B 190 ? 1.7630 1.8021 0.8608 0.0235  0.1664  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B N   
3939 C  CA  . LYS B 190 ? 1.7146 1.8011 0.8610 0.0239  0.1428  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CA  
3940 C  C   . LYS B 190 ? 1.7075 1.7932 0.9141 0.0410  0.1498  0.0124  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B C   
3941 O  O   . LYS B 190 ? 1.6669 1.7673 0.9219 0.0346  0.1388  0.0150  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B O   
3942 C  CB  . LYS B 190 ? 1.7288 1.8684 0.8526 0.0339  0.1315  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CB  
3943 C  CG  . LYS B 190 ? 1.6923 1.8753 0.8606 0.0461  0.1170  0.0144  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CG  
3944 C  CD  . LYS B 190 ? 1.7196 1.9627 0.8583 0.0690  0.1116  0.0303  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CD  
3945 C  CE  . LYS B 190 ? 1.7134 2.0094 0.8052 0.0469  0.0925  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CE  
3946 N  NZ  . LYS B 190 ? 1.7408 2.1204 0.8026 0.0751  0.0851  0.0086  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B NZ  
3947 N  N   . ASP B 191 ? 2.6016 2.6729 1.8051 0.0595  0.1708  0.0310  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B N   
3948 C  CA  . ASP B 191 ? 2.6086 2.6871 1.8687 0.0691  0.1839  0.0517  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CA  
3949 C  C   . ASP B 191 ? 2.5742 2.6533 1.8723 0.0592  0.1822  0.0394  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B C   
3950 O  O   . ASP B 191 ? 2.5511 2.6532 1.9060 0.0521  0.1801  0.0425  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B O   
3951 C  CB  . ASP B 191 ? 2.6686 2.7354 1.9136 0.0883  0.2087  0.0693  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CB  
3952 C  CG  . ASP B 191 ? 2.6912 2.7738 1.9938 0.0930  0.2274  0.0878  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CG  
3953 O  OD1 . ASP B 191 ? 2.6626 2.7617 2.0157 0.0797  0.2230  0.0849  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD1 
3954 O  OD2 . ASP B 191 ? 2.7440 2.8207 2.0406 0.1071  0.2501  0.1026  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD2 
3955 N  N   . LYS B 192 ? 2.0958 2.1492 1.3591 0.0605  0.1878  0.0255  ? ? ? ? ? ? 208 LYS B N   
3956 C  CA  . LYS B 192 ? 2.0703 2.1283 1.3596 0.0609  0.1894  0.0175  ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CA  
3957 C  C   . LYS B 192 ? 2.0206 2.0740 1.3163 0.0416  0.1693  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B C   
3958 O  O   . LYS B 192 ? 1.9974 2.0595 1.3194 0.0421  0.1675  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 208 LYS B O   
3959 C  CB  . LYS B 192 ? 2.1086 2.1343 1.3519 0.0805  0.2140  0.0177  ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CB  
3960 C  CG  . LYS B 192 ? 2.1555 2.1974 1.4020 0.1031  0.2347  0.0380  ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CG  
3961 C  CD  . LYS B 192 ? 2.1992 2.2103 1.3981 0.1297  0.2631  0.0429  ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CD  
3962 C  CE  . LYS B 192 ? 2.2458 2.2827 1.4499 0.1540  0.2830  0.0641  ? ? ? ? ? ? 208 LYS B CE  
3963 N  NZ  . LYS B 192 ? 2.2976 2.3042 1.4499 0.1876  0.3154  0.0745  ? ? ? ? ? ? 208 LYS B NZ  
3964 N  N   . TYR B 193 ? 2.0397 2.0882 1.3108 0.0264  0.1546  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B N   
3965 C  CA  . TYR B 193 ? 1.9934 2.0459 1.2724 0.0058  0.1348  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CA  
3966 C  C   . TYR B 193 ? 1.9592 2.0503 1.2980 0.0023  0.1176  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B C   
3967 O  O   . TYR B 193 ? 1.9154 2.0135 1.2849 -0.0088 0.1051  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B O   
3968 C  CB  . TYR B 193 ? 2.0044 2.0534 1.2312 -0.0109 0.1277  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CB  
3969 C  CG  . TYR B 193 ? 1.9572 2.0196 1.1914 -0.0352 0.1082  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CG  
3970 C  CD1 . TYR B 193 ? 1.9562 1.9782 1.1702 -0.0515 0.1187  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CD1 
3971 C  CD2 . TYR B 193 ? 1.9222 2.0360 1.1807 -0.0385 0.0844  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CD2 
3972 C  CE1 . TYR B 193 ? 1.9170 1.9513 1.1391 -0.0760 0.1031  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CE1 
3973 C  CE2 . TYR B 193 ? 1.8798 2.0135 1.1461 -0.0598 0.0663  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CE2 
3974 C  CZ  . TYR B 193 ? 1.8751 1.9700 1.1252 -0.0813 0.0744  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CZ  
3975 O  OH  . TYR B 193 ? 1.8366 1.9513 1.0960 -0.1048 0.0586  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B OH  
3976 N  N   . GLU B 194 ? 1.9981 2.1074 1.3501 0.0132  0.1227  0.0038  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B N   
3977 C  CA  . GLU B 194 ? 1.9894 2.1208 1.3932 0.0123  0.1203  0.0183  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CA  
3978 C  C   . GLU B 194 ? 1.9779 2.1174 1.4358 0.0067  0.1304  0.0159  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B C   
3979 O  O   . GLU B 194 ? 1.9500 2.1029 1.4526 -0.0047 0.1258  0.0135  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B O   
3980 C  CB  . GLU B 194 ? 2.0451 2.1818 1.4422 0.0302  0.1363  0.0446  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CB  
3981 C  CG  . GLU B 194 ? 2.0611 2.2129 1.4050 0.0412  0.1259  0.0486  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CG  
3982 C  CD  . GLU B 194 ? 2.0294 2.2126 1.3796 0.0393  0.1069  0.0496  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CD  
3983 O  OE1 . GLU B 194 ? 1.9946 2.1752 1.3872 0.0265  0.1004  0.0448  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B OE1 
3984 O  OE2 . GLU B 194 ? 2.0413 2.2600 1.3534 0.0524  0.0986  0.0551  ? ? ? ? ? ? 210 GLU B OE2 
3985 N  N   . LYS B 195 ? 1.5820 1.7212 1.0345 0.0155  0.1454  0.0153  ? ? ? ? ? ? 211 LYS B N   
3986 C  CA  . LYS B 195 ? 1.5762 1.7476 1.0778 0.0125  0.1551  0.0098  ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CA  
3987 C  C   . LYS B 195 ? 1.5207 1.7037 1.0386 0.0055  0.1389  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B C   
3988 O  O   . LYS B 195 ? 1.4987 1.7146 1.0688 -0.0075 0.1365  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B O   
3989 C  CB  . LYS B 195 ? 1.6127 1.7928 1.0968 0.0305  0.1738  0.0148  ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CB  
3990 C  CG  . LYS B 195 ? 1.6097 1.8498 1.1451 0.0299  0.1844  0.0076  ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CG  
3991 C  CD  . LYS B 195 ? 1.6425 1.8995 1.1533 0.0556  0.2016  0.0153  ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CD  
3992 C  CE  . LYS B 195 ? 1.7028 1.9384 1.1931 0.0614  0.2192  0.0305  ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CE  
3993 N  NZ  . LYS B 195 ? 1.7383 1.9912 1.2044 0.0883  0.2377  0.0399  ? ? ? ? ? ? 211 LYS B NZ  
3994 N  N   . SER B 196 ? 1.2959 1.4482 0.7669 0.0129  0.1327  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 212 SER B N   
3995 C  CA  . SER B 196 ? 1.2769 1.4296 0.7545 0.0111  0.1233  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 212 SER B CA  
3996 C  C   . SER B 196 ? 1.2411 1.4034 0.7556 -0.0103 0.1025  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 212 SER B C   
3997 O  O   . SER B 196 ? 1.2076 1.3931 0.7567 -0.0140 0.0958  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 212 SER B O   
3998 C  CB  . SER B 196 ? 1.3231 1.4223 0.7364 0.0177  0.1301  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 212 SER B CB  
3999 O  OG  . SER B 196 ? 1.3487 1.4214 0.7290 0.0006  0.1206  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 212 SER B OG  
4000 N  N   . LEU B 197 ? 1.4322 1.5819 0.9371 -0.0202 0.0939  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N   
4001 C  CA  . LEU B 197 ? 1.3989 1.5579 0.9345 -0.0348 0.0781  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA  
4002 C  C   . LEU B 197 ? 1.3844 1.5703 0.9803 -0.0420 0.0883  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C   
4003 O  O   . LEU B 197 ? 1.3500 1.5480 0.9814 -0.0541 0.0797  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O   
4004 C  CB  . LEU B 197 ? 1.4174 1.5717 0.9250 -0.0341 0.0713  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB  
4005 C  CG  . LEU B 197 ? 1.4297 1.5717 0.8825 -0.0391 0.0598  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG  
4006 C  CD1 . LEU B 197 ? 1.4499 1.6159 0.8779 -0.0347 0.0520  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 
4007 C  CD2 . LEU B 197 ? 1.3966 1.5311 0.8554 -0.0548 0.0459  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 
4008 N  N   . LYS B 198 ? 1.3154 1.5092 0.9219 -0.0377 0.1104  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N   
4009 C  CA  . LYS B 198 ? 1.3160 1.5352 0.9790 -0.0524 0.1300  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA  
4010 C  C   . LYS B 198 ? 1.2851 1.5508 0.9814 -0.0593 0.1251  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C   
4011 O  O   . LYS B 198 ? 1.2622 1.5527 1.0043 -0.0785 0.1265  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O   
4012 C  CB  . LYS B 198 ? 1.3646 1.5841 1.0294 -0.0483 0.1599  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB  
4013 C  CG  . LYS B 198 ? 1.4037 1.5842 1.0365 -0.0348 0.1709  0.0170  ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG  
4014 C  CD  . LYS B 198 ? 1.4587 1.6345 1.0958 -0.0305 0.2061  0.0280  ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD  
4015 C  CE  . LYS B 198 ? 1.4715 1.6680 1.0900 -0.0209 0.2033  0.0221  ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE  
4016 N  NZ  . LYS B 198 ? 1.5265 1.7221 1.1515 -0.0178 0.2378  0.0318  ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ  
4017 N  N   . GLU B 199 ? 1.9301 2.2102 1.5999 -0.0403 0.1226  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B N   
4018 C  CA  . GLU B 199 ? 1.9084 2.2445 1.6006 -0.0337 0.1203  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CA  
4019 C  C   . GLU B 199 ? 1.8679 2.1980 1.5657 -0.0370 0.0999  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B C   
4020 O  O   . GLU B 199 ? 1.8452 2.2295 1.5708 -0.0335 0.0972  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B O   
4021 C  CB  . GLU B 199 ? 1.9341 2.2740 1.5831 -0.0016 0.1282  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CB  
4022 C  CG  . GLU B 199 ? 1.9746 2.3287 1.6196 0.0045  0.1489  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CG  
4023 C  CD  . GLU B 199 ? 2.0060 2.3602 1.6044 0.0403  0.1601  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CD  
4024 O  OE1 . GLU B 199 ? 2.0024 2.3417 1.5704 0.0616  0.1571  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE1 
4025 O  OE2 . GLU B 199 ? 2.0411 2.4048 1.6307 0.0491  0.1770  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE2 
4026 N  N   . LEU B 200 ? 1.3192 1.5923 0.9902 -0.0424 0.0860  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B N   
4027 C  CA  . LEU B 200 ? 1.2839 1.5458 0.9591 -0.0477 0.0677  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CA  
4028 C  C   . LEU B 200 ? 1.2609 1.5301 0.9818 -0.0720 0.0623  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B C   
4029 O  O   . LEU B 200 ? 1.2299 1.5243 0.9832 -0.0801 0.0547  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B O   
4030 C  CB  . LEU B 200 ? 1.2934 1.4986 0.9135 -0.0432 0.0583  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CB  
4031 C  CG  . LEU B 200 ? 1.2643 1.4513 0.8823 -0.0499 0.0430  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CG  
4032 C  CD1 . LEU B 200 ? 1.2918 1.4300 0.8505 -0.0426 0.0493  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CD1 
4033 C  CD2 . LEU B 200 ? 1.2411 1.4250 0.8808 -0.0700 0.0269  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CD2 
4034 N  N   . ASP B 201 ? 1.1814 1.4268 0.9010 -0.0798 0.0704  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B N   
4035 C  CA  . ASP B 201 ? 1.1769 1.4161 0.9317 -0.0973 0.0761  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CA  
4036 C  C   . ASP B 201 ? 1.1770 1.4571 0.9872 -0.1179 0.0952  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B C   
4037 O  O   . ASP B 201 ? 1.1725 1.4483 1.0158 -0.1368 0.1033  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B O   
4038 C  CB  . ASP B 201 ? 1.2173 1.4247 0.9533 -0.0911 0.0921  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CB  
4039 C  CG  . ASP B 201 ? 1.2186 1.4070 0.9017 -0.0744 0.0722  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CG  
4040 O  OD1 . ASP B 201 ? 1.1872 1.3753 0.8565 -0.0766 0.0481  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B OD1 
4041 O  OD2 . ASP B 201 ? 1.2553 1.4331 0.9101 -0.0606 0.0832  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 217 ASP B OD2 
4042 N  N   . GLN B 202 ? 1.2692 1.5944 1.0882 -0.1151 0.1049  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B N   
4043 C  CA  . GLN B 202 ? 1.2718 1.6610 1.1444 -0.1383 0.1227  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CA  
4044 C  C   . GLN B 202 ? 1.2287 1.6739 1.1179 -0.1339 0.1018  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B C   
4045 O  O   . GLN B 202 ? 1.2202 1.7218 1.1564 -0.1577 0.1095  -0.1571 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B O   
4046 C  CB  . GLN B 202 ? 1.3049 1.7356 1.1817 -0.1358 0.1437  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CB  
4047 C  CG  . GLN B 202 ? 1.3549 1.7336 1.2202 -0.1408 0.1718  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CG  
4048 C  CD  . GLN B 202 ? 1.3838 1.7950 1.2419 -0.1314 0.1876  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B CD  
4049 O  OE1 . GLN B 202 ? 1.4267 1.8064 1.2815 -0.1365 0.2163  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B OE1 
4050 N  NE2 . GLN B 202 ? 1.3654 1.8394 1.2185 -0.1129 0.1727  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 218 GLN B NE2 
4051 N  N   . THR B 203 ? 1.5046 1.9330 1.3522 -0.1034 0.0800  -0.1195 ? ? ? ? ? ? 219 THR B N   
4052 C  CA  . THR B 203 ? 1.4719 1.9406 1.3243 -0.0890 0.0643  -0.1297 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA  
4053 C  C   . THR B 203 ? 1.4419 1.8709 1.3026 -0.1022 0.0482  -0.1322 ? ? ? ? ? ? 219 THR B C   
4054 O  O   . THR B 203 ? 1.4145 1.8802 1.2942 -0.0999 0.0383  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 219 THR B O   
4055 C  CB  . THR B 203 ? 1.4797 1.9303 1.2775 -0.0485 0.0599  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB  
4056 O  OG1 . THR B 203 ? 1.5109 1.9959 1.2974 -0.0322 0.0765  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1 
4057 C  CG2 . THR B 203 ? 1.4582 1.9493 1.2574 -0.0253 0.0525  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2 
4058 N  N   . THR B 204 ? 0.9760 1.3372 0.8213 -0.1127 0.0463  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 220 THR B N   
4059 C  CA  . THR B 204 ? 0.9642 1.2889 0.8137 -0.1222 0.0316  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CA  
4060 C  C   . THR B 204 ? 0.9396 1.2951 0.8417 -0.1472 0.0379  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 220 THR B C   
4061 O  O   . THR B 204 ? 0.9163 1.2810 0.8286 -0.1466 0.0225  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 220 THR B O   
4062 C  CB  . THR B 204 ? 0.9897 1.2571 0.8139 -0.1238 0.0318  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CB  
4063 O  OG1 . THR B 204 ? 1.0130 1.2561 0.7858 -0.1055 0.0229  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 220 THR B OG1 
4064 C  CG2 . THR B 204 ? 0.9773 1.2211 0.8104 -0.1318 0.0187  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CG2 
4065 N  N   . PRO B 205 ? 1.2999 1.6673 1.2340 -0.1715 0.0656  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B N   
4066 C  CA  . PRO B 205 ? 1.3001 1.6898 1.2822 -0.2027 0.0803  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CA  
4067 C  C   . PRO B 205 ? 1.2653 1.7361 1.2729 -0.2032 0.0657  -0.1928 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B C   
4068 O  O   . PRO B 205 ? 1.2387 1.7099 1.2615 -0.2101 0.0545  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B O   
4069 C  CB  . PRO B 205 ? 1.3534 1.7526 1.3604 -0.2292 0.1214  -0.1771 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CB  
4070 C  CG  . PRO B 205 ? 1.3810 1.7295 1.3475 -0.2075 0.1265  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CG  
4071 C  CD  . PRO B 205 ? 1.3447 1.7011 1.2710 -0.1736 0.0905  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 221 PRO B CD  
4072 N  N   . GLN B 206 ? 1.4233 1.9680 1.4333 -0.1916 0.0669  -0.2036 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B N   
4073 C  CA  . GLN B 206 ? 1.3962 2.0379 1.4258 -0.1814 0.0552  -0.2252 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CA  
4074 C  C   . GLN B 206 ? 1.3603 1.9725 1.3568 -0.1458 0.0278  -0.2078 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B C   
4075 O  O   . GLN B 206 ? 1.3345 1.9963 1.3486 -0.1411 0.0176  -0.2220 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B O   
4076 C  CB  . GLN B 206 ? 1.4127 2.1421 1.4415 -0.1636 0.0629  -0.2312 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CB  
4077 C  CG  . GLN B 206 ? 1.3869 2.2475 1.4407 -0.1506 0.0564  -0.2552 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CG  
4078 C  CD  . GLN B 206 ? 1.3744 2.3171 1.4899 -0.2026 0.0724  -0.3011 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B CD  
4079 O  OE1 . GLN B 206 ? 1.3323 2.3842 1.4728 -0.1996 0.0646  -0.3262 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B OE1 
4080 N  NE2 . GLN B 206 ? 1.4193 2.3099 1.5568 -0.2501 0.0999  -0.3136 ? ? ? ? ? ? 222 GLN B NE2 
4081 N  N   . TYR B 207 ? 1.0488 1.5812 0.9965 -0.1227 0.0196  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B N   
4082 C  CA  . TYR B 207 ? 1.0282 1.5177 0.9400 -0.0948 0.0024  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CA  
4083 C  C   . TYR B 207 ? 1.0027 1.4455 0.9281 -0.1145 -0.0100 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B C   
4084 O  O   . TYR B 207 ? 0.9795 1.4135 0.8958 -0.0994 -0.0222 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B O   
4085 C  CB  . TYR B 207 ? 1.0509 1.4721 0.9069 -0.0745 0.0037  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CB  
4086 C  CG  . TYR B 207 ? 1.0413 1.3959 0.8604 -0.0622 -0.0068 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CG  
4087 C  CD1 . TYR B 207 ? 1.0388 1.4010 0.8385 -0.0316 -0.0043 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CD1 
4088 C  CD2 . TYR B 207 ? 1.0417 1.3314 0.8436 -0.0797 -0.0152 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CD2 
4089 C  CE1 . TYR B 207 ? 1.0402 1.3343 0.8058 -0.0252 -0.0061 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CE1 
4090 C  CE2 . TYR B 207 ? 1.0371 1.2760 0.8082 -0.0756 -0.0223 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CE2 
4091 C  CZ  . TYR B 207 ? 1.0380 1.2730 0.7917 -0.0516 -0.0158 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B CZ  
4092 O  OH  . TYR B 207 ? 1.0428 1.2203 0.7660 -0.0522 -0.0153 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 223 TYR B OH  
4093 N  N   . MET B 208 ? 1.0798 1.4903 1.0247 -0.1444 -0.0026 -0.1673 ? ? ? ? ? ? 224 MET B N   
4094 C  CA  . MET B 208 ? 1.0626 1.4317 1.0206 -0.1605 -0.0097 -0.1654 ? ? ? ? ? ? 224 MET B CA  
4095 C  C   . MET B 208 ? 1.0441 1.4657 1.0457 -0.1768 -0.0082 -0.1901 ? ? ? ? ? ? 224 MET B C   
4096 O  O   . MET B 208 ? 1.0208 1.4197 1.0300 -0.1807 -0.0191 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 224 MET B O   
4097 C  CB  . MET B 208 ? 1.0928 1.4148 1.0543 -0.1791 0.0075  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 224 MET B CB  
4098 C  CG  . MET B 208 ? 1.1094 1.3847 1.0262 -0.1623 0.0021  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 224 MET B CG  
4099 S  SD  . MET B 208 ? 1.0843 1.3146 0.9746 -0.1537 -0.0220 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 224 MET B SD  
4100 C  CE  . MET B 208 ? 1.0945 1.3030 1.0164 -0.1698 -0.0045 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 224 MET B CE  
4101 N  N   . GLU B 209 ? 1.0791 1.5791 1.1096 -0.1876 0.0059  -0.2133 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B N   
4102 C  CA  . GLU B 209 ? 1.0679 1.6384 1.1419 -0.2086 0.0101  -0.2450 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CA  
4103 C  C   . GLU B 209 ? 1.0356 1.6686 1.1014 -0.1741 -0.0106 -0.2486 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B C   
4104 O  O   . GLU B 209 ? 1.0115 1.6439 1.0872 -0.1738 -0.0219 -0.2543 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B O   
4105 C  CB  . GLU B 209 ? 1.1016 1.7464 1.2128 -0.2410 0.0378  -0.2758 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CB  
4106 C  CG  . GLU B 209 ? 1.0840 1.8119 1.2432 -0.2743 0.0476  -0.3185 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CG  
4107 C  CD  . GLU B 209 ? 1.1077 1.9225 1.3049 -0.3130 0.0786  -0.3574 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CD  
4108 O  OE1 . GLU B 209 ? 1.1058 1.9751 1.3449 -0.3572 0.0984  -0.4001 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE1 
4109 O  OE2 . GLU B 209 ? 1.1322 1.9620 1.3173 -0.3023 0.0857  -0.3483 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE2 
4110 N  N   . ASN B 210 ? 1.0428 1.7273 1.0873 -0.1406 -0.0115 -0.2420 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B N   
4111 C  CA  . ASN B 210 ? 1.0136 1.7608 1.0430 -0.0961 -0.0218 -0.2392 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B CA  
4112 C  C   . ASN B 210 ? 1.0037 1.6707 1.0015 -0.0721 -0.0355 -0.2189 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B C   
4113 O  O   . ASN B 210 ? 0.9722 1.6804 0.9753 -0.0523 -0.0422 -0.2241 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B O   
4114 C  CB  . ASN B 210 ? 1.0339 1.8221 1.0317 -0.0552 -0.0134 -0.2241 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B CB  
4115 C  CG  . ASN B 210 ? 1.0349 1.9434 1.0693 -0.0714 -0.0009 -0.2496 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B CG  
4116 O  OD1 . ASN B 210 ? 1.0184 2.0025 1.1024 -0.1097 0.0026  -0.2849 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B OD1 
4117 N  ND2 . ASN B 210 ? 1.0590 1.9879 1.0688 -0.0453 0.0092  -0.2349 ? ? ? ? ? ? 226 ASN B ND2 
4118 N  N   . MET B 211 ? 1.0834 1.6430 1.0486 -0.0748 -0.0379 -0.1978 ? ? ? ? ? ? 227 MET B N   
4119 C  CA  . MET B 211 ? 1.0710 1.5538 1.0068 -0.0601 -0.0473 -0.1835 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CA  
4120 C  C   . MET B 211 ? 1.0412 1.5163 1.0101 -0.0841 -0.0590 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 227 MET B C   
4121 O  O   . MET B 211 ? 1.0247 1.5168 0.9937 -0.0644 -0.0643 -0.1970 ? ? ? ? ? ? 227 MET B O   
4122 C  CB  . MET B 211 ? 1.0868 1.4769 0.9858 -0.0673 -0.0471 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CB  
4123 C  CG  . MET B 211 ? 1.1210 1.4937 0.9722 -0.0369 -0.0327 -0.1541 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CG  
4124 S  SD  . MET B 211 ? 1.1381 1.4900 0.9458 0.0124  -0.0185 -0.1443 ? ? ? ? ? ? 227 MET B SD  
4125 C  CE  . MET B 211 ? 1.1272 1.3817 0.9193 -0.0112 -0.0274 -0.1458 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CE  
4126 N  N   . GLU B 212 ? 0.8113 1.2573 0.8048 -0.1226 -0.0587 -0.1989 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B N   
4127 C  CA  . GLU B 212 ? 0.7918 1.2211 0.8140 -0.1456 -0.0644 -0.2067 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CA  
4128 C  C   . GLU B 212 ? 0.7794 1.2959 0.8374 -0.1495 -0.0628 -0.2330 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B C   
4129 O  O   . GLU B 212 ? 0.7583 1.2712 0.8310 -0.1536 -0.0704 -0.2394 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B O   
4130 C  CB  . GLU B 212 ? 0.8113 1.1991 0.8502 -0.1798 -0.0523 -0.2036 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CB  
4131 C  CG  . GLU B 212 ? 0.7994 1.1338 0.8469 -0.1924 -0.0573 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CG  
4132 C  CD  . GLU B 212 ? 0.7901 1.1595 0.8763 -0.2117 -0.0516 -0.2189 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CD  
4133 O  OE1 . GLU B 212 ? 0.8042 1.2399 0.9177 -0.2289 -0.0368 -0.2459 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B OE1 
4134 O  OE2 . GLU B 212 ? 0.7711 1.1073 0.8607 -0.2118 -0.0607 -0.2132 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B OE2 
4135 N  N   . GLN B 213 ? 1.1535 1.7578 1.2256 -0.1481 -0.0528 -0.2501 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B N   
4136 C  CA  . GLN B 213 ? 1.1191 1.8358 1.2252 -0.1516 -0.0513 -0.2806 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CA  
4137 C  C   . GLN B 213 ? 1.0892 1.8352 1.1731 -0.1023 -0.0649 -0.2700 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B C   
4138 O  O   . GLN B 213 ? 1.0582 1.8559 1.1643 -0.1040 -0.0705 -0.2874 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B O   
4139 C  CB  . GLN B 213 ? 1.1282 1.9479 1.2516 -0.1581 -0.0373 -0.3013 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CB  
4140 C  CG  . GLN B 213 ? 1.0982 2.0599 1.2635 -0.1728 -0.0333 -0.3429 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CG  
4141 C  CD  . GLN B 213 ? 1.0708 2.1332 1.2172 -0.1128 -0.0454 -0.3354 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B CD  
4142 O  OE1 . GLN B 213 ? 1.0731 2.0775 1.1728 -0.0608 -0.0522 -0.2979 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B OE1 
4143 N  NE2 . GLN B 213 ? 1.0527 2.2702 1.2331 -0.1189 -0.0432 -0.3722 ? ? ? ? ? ? 229 GLN B NE2 
4144 N  N   . VAL B 214 ? 0.7272 1.4349 0.7641 -0.0577 -0.0649 -0.2412 ? ? ? ? ? ? 230 VAL B N   
4145 C  CA  . VAL B 214 ? 0.7365 1.4477 0.7418 -0.0047 -0.0663 -0.2249 ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CA  
4146 C  C   . VAL B 214 ? 0.7344 1.3462 0.7307 -0.0121 -0.0754 -0.2150 ? ? ? ? ? ? 230 VAL B C   
4147 O  O   . VAL B 214 ? 0.7316 1.3567 0.7230 0.0146  -0.0776 -0.2127 ? ? ? ? ? ? 230 VAL B O   
4148 C  CB  . VAL B 214 ? 0.7748 1.4570 0.7262 0.0435  -0.0512 -0.1974 ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CB  
4149 C  CG1 . VAL B 214 ? 0.8005 1.4575 0.7117 0.0992  -0.0407 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG1 
4150 C  CG2 . VAL B 214 ? 0.7776 1.5710 0.7363 0.0595  -0.0419 -0.2039 ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG2 
4151 N  N   . PHE B 215 ? 0.7379 1.2577 0.7313 -0.0459 -0.0796 -0.2084 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B N   
4152 C  CA  . PHE B 215 ? 0.7360 1.1716 0.7231 -0.0563 -0.0887 -0.2000 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CA  
4153 C  C   . PHE B 215 ? 0.7066 1.1689 0.7363 -0.0812 -0.0976 -0.2168 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B C   
4154 O  O   . PHE B 215 ? 0.7006 1.1399 0.7278 -0.0696 -0.1040 -0.2136 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B O   
4155 C  CB  . PHE B 215 ? 0.7487 1.1050 0.7225 -0.0827 -0.0910 -0.1891 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CB  
4156 C  CG  . PHE B 215 ? 0.7457 1.0350 0.7172 -0.0960 -0.1012 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CG  
4157 C  CD1 . PHE B 215 ? 0.7266 1.0091 0.7314 -0.1258 -0.1079 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CD1 
4158 C  CD2 . PHE B 215 ? 0.7684 1.0016 0.7032 -0.0792 -0.0988 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CD2 
4159 C  CE1 . PHE B 215 ? 0.7242 0.9559 0.7269 -0.1339 -0.1173 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CE1 
4160 C  CE2 . PHE B 215 ? 0.7654 0.9501 0.7011 -0.0943 -0.1080 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CE2 
4161 C  CZ  . PHE B 215 ? 0.7401 0.9297 0.7105 -0.1194 -0.1200 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 231 PHE B CZ  
4162 N  N   . GLU B 216 ? 0.7511 1.2562 0.8180 -0.1172 -0.0930 -0.2362 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B N   
4163 C  CA  . GLU B 216 ? 0.7297 1.2539 0.8356 -0.1477 -0.0929 -0.2564 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CA  
4164 C  C   . GLU B 216 ? 0.6925 1.2893 0.8064 -0.1228 -0.0997 -0.2697 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B C   
4165 O  O   . GLU B 216 ? 0.6730 1.2484 0.7987 -0.1289 -0.1059 -0.2727 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B O   
4166 C  CB  . GLU B 216 ? 0.7477 1.3147 0.8886 -0.1907 -0.0743 -0.2822 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CB  
4167 C  CG  . GLU B 216 ? 0.7446 1.3097 0.9218 -0.2307 -0.0628 -0.3053 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CG  
4168 C  CD  . GLU B 216 ? 0.7073 1.3766 0.9090 -0.2296 -0.0665 -0.3379 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B CD  
4169 O  OE1 . GLU B 216 ? 0.6904 1.4586 0.8887 -0.2034 -0.0722 -0.3478 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B OE1 
4170 O  OE2 . GLU B 216 ? 0.6983 1.3565 0.9207 -0.2521 -0.0625 -0.3528 ? ? ? ? ? ? 232 GLU B OE2 
4171 N  N   . GLN B 217 ? 0.8820 1.5701 0.9875 -0.0901 -0.0970 -0.2751 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B N   
4172 C  CA  . GLN B 217 ? 0.8536 1.6297 0.9612 -0.0548 -0.1012 -0.2838 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CA  
4173 C  C   . GLN B 217 ? 0.8499 1.5478 0.9265 -0.0189 -0.1067 -0.2575 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B C   
4174 O  O   . GLN B 217 ? 0.8256 1.5507 0.9145 -0.0109 -0.1124 -0.2656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B O   
4175 C  CB  . GLN B 217 ? 0.8588 1.7443 0.9515 -0.0113 -0.0941 -0.2831 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CB  
4176 C  CG  . GLN B 217 ? 0.8388 1.8256 0.9243 0.0412  -0.0954 -0.2839 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CG  
4177 C  CD  . GLN B 217 ? 0.8047 1.8846 0.9373 0.0070  -0.1032 -0.3239 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B CD  
4178 O  OE1 . GLN B 217 ? 0.8016 1.9102 0.9754 -0.0551 -0.1003 -0.3592 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B OE1 
4179 N  NE2 . GLN B 217 ? 0.7871 1.9107 0.9113 0.0472  -0.1080 -0.3198 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B NE2 
4180 N  N   . CYS B 218 ? 0.6866 1.2879 0.7226 -0.0003 -0.1018 -0.2294 ? ? ? ? ? ? 234 CYS B N   
4181 C  CA  . CYS B 218 ? 0.7033 1.2207 0.7080 0.0267  -0.0994 -0.2086 ? ? ? ? ? ? 234 CYS B CA  
4182 C  C   . CYS B 218 ? 0.6814 1.1455 0.7121 -0.0096 -0.1130 -0.2147 ? ? ? ? ? ? 234 CYS B C   
4183 O  O   . CYS B 218 ? 0.6779 1.1359 0.7080 0.0086  -0.1149 -0.2124 ? ? ? ? ? ? 234 CYS B O   
4184 C  CB  . CYS B 218 ? 0.7396 1.1627 0.6993 0.0367  -0.0870 -0.1874 ? ? ? ? ? ? 234 CYS B CB  
4185 S  SG  . CYS B 218 ? 0.7785 1.2428 0.6965 0.0878  -0.0629 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 234 CYS B SG  
4186 N  N   . GLN B 219 ? 0.9168 1.3425 0.9676 -0.0563 -0.1191 -0.2193 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N   
4187 C  CA  . GLN B 219 ? 0.9036 1.2812 0.9773 -0.0878 -0.1277 -0.2209 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA  
4188 C  C   . GLN B 219 ? 0.8701 1.3081 0.9753 -0.0919 -0.1304 -0.2410 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C   
4189 O  O   . GLN B 219 ? 0.8537 1.2588 0.9612 -0.0868 -0.1363 -0.2362 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O   
4190 C  CB  . GLN B 219 ? 0.9244 1.2728 1.0144 -0.1289 -0.1250 -0.2213 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB  
4191 C  CG  . GLN B 219 ? 0.9472 1.2351 1.0064 -0.1275 -0.1256 -0.2013 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG  
4192 C  CD  . GLN B 219 ? 0.9374 1.1588 0.9776 -0.1221 -0.1338 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD  
4193 O  OE1 . GLN B 219 ? 0.9470 1.1386 0.9534 -0.1034 -0.1307 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1 
4194 N  NE2 . GLN B 219 ? 0.9143 1.1122 0.9754 -0.1398 -0.1396 -0.1834 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2 
4195 N  N   . GLN B 220 ? 0.6281 1.1604 0.7579 -0.1038 -0.1247 -0.2666 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B N   
4196 C  CA  . GLN B 220 ? 0.6125 1.2221 0.7729 -0.1132 -0.1251 -0.2945 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CA  
4197 C  C   . GLN B 220 ? 0.6103 1.2455 0.7515 -0.0622 -0.1323 -0.2843 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B C   
4198 O  O   . GLN B 220 ? 0.6000 1.2267 0.7539 -0.0659 -0.1372 -0.2899 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B O   
4199 C  CB  . GLN B 220 ? 0.6099 1.3401 0.7960 -0.1318 -0.1156 -0.3293 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CB  
4200 C  CG  . GLN B 220 ? 0.5971 1.4412 0.8106 -0.1359 -0.1162 -0.3646 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CG  
4201 C  CD  . GLN B 220 ? 0.5973 1.5725 0.8414 -0.1663 -0.1042 -0.4081 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CD  
4202 O  OE1 . GLN B 220 ? 0.6086 1.5602 0.8672 -0.2094 -0.0885 -0.4202 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B OE1 
4203 N  NE2 . GLN B 220 ? 0.5884 1.7099 0.8420 -0.1432 -0.1091 -0.4328 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B NE2 
4204 N  N   . PHE B 221 ? 0.6902 1.3513 0.7973 -0.0112 -0.1279 -0.2669 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B N   
4205 C  CA  . PHE B 221 ? 0.6876 1.3641 0.7670 0.0480  -0.1244 -0.2506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CA  
4206 C  C   . PHE B 221 ? 0.6916 1.2463 0.7553 0.0498  -0.1256 -0.2300 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B C   
4207 O  O   . PHE B 221 ? 0.6759 1.2374 0.7423 0.0681  -0.1277 -0.2297 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B O   
4208 C  CB  . PHE B 221 ? 0.7190 1.4187 0.7555 0.1052  -0.1083 -0.2285 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CB  
4209 C  CG  . PHE B 221 ? 0.7370 1.4244 0.7332 0.1739  -0.0922 -0.2031 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CG  
4210 C  CD1 . PHE B 221 ? 0.7772 1.3375 0.7289 0.1963  -0.0726 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CD1 
4211 C  CD2 . PHE B 221 ? 0.7218 1.5272 0.7229 0.2160  -0.0919 -0.2094 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CD2 
4212 C  CE1 . PHE B 221 ? 0.8084 1.3432 0.7190 0.2602  -0.0470 -0.1507 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CE1 
4213 C  CE2 . PHE B 221 ? 0.7489 1.5387 0.7080 0.2872  -0.0708 -0.1809 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CE2 
4214 C  CZ  . PHE B 221 ? 0.7956 1.4417 0.7085 0.3097  -0.0453 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CZ  
4215 N  N   . GLU B 222 ? 0.9044 1.3564 0.9520 0.0300  -0.1239 -0.2150 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B N   
4216 C  CA  . GLU B 222 ? 0.9110 1.2588 0.9460 0.0250  -0.1244 -0.2002 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CA  
4217 C  C   . GLU B 222 ? 0.8797 1.2210 0.9525 -0.0101 -0.1391 -0.2115 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B C   
4218 O  O   . GLU B 222 ? 0.8722 1.1663 0.9417 -0.0018 -0.1402 -0.2034 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B O   
4219 C  CB  . GLU B 222 ? 0.9417 1.2080 0.9575 0.0024  -0.1217 -0.1896 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CB  
4220 C  CG  . GLU B 222 ? 0.9578 1.1311 0.9542 0.0001  -0.1169 -0.1785 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CG  
4221 C  CD  . GLU B 222 ? 0.9894 1.1294 0.9437 0.0482  -0.0900 -0.1672 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CD  
4222 O  OE1 . GLU B 222 ? 1.0071 1.0723 0.9458 0.0453  -0.0793 -0.1630 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE1 
4223 O  OE2 . GLU B 222 ? 1.0034 1.1928 0.9385 0.0906  -0.0750 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE2 
4224 N  N   . GLU B 223 ? 0.6315 1.0150 0.7385 -0.0495 -0.1448 -0.2304 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B N   
4225 C  CA  . GLU B 223 ? 0.6142 0.9876 0.7541 -0.0835 -0.1496 -0.2420 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CA  
4226 C  C   . GLU B 223 ? 0.6063 1.0356 0.7556 -0.0617 -0.1519 -0.2544 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B C   
4227 O  O   . GLU B 223 ? 0.5988 0.9848 0.7549 -0.0649 -0.1560 -0.2493 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B O   
4228 C  CB  . GLU B 223 ? 0.6063 1.0116 0.7758 -0.1289 -0.1419 -0.2633 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CB  
4229 C  CG  . GLU B 223 ? 0.6023 0.9964 0.8024 -0.1643 -0.1354 -0.2790 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CG  
4230 C  CD  . GLU B 223 ? 0.6206 1.0045 0.8409 -0.2109 -0.1150 -0.2928 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B CD  
4231 O  OE1 . GLU B 223 ? 0.6292 1.0227 0.8747 -0.2441 -0.0980 -0.3167 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B OE1 
4232 O  OE2 . GLU B 223 ? 0.6452 1.0066 0.8538 -0.2143 -0.1110 -0.2802 ? ? ? ? ? ? 239 GLU B OE2 
4233 N  N   . LYS B 224 ? 0.8671 1.4016 1.0157 -0.0367 -0.1491 -0.2701 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B N   
4234 C  CA  . LYS B 224 ? 0.8458 1.4581 1.0002 -0.0090 -0.1511 -0.2828 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CA  
4235 C  C   . LYS B 224 ? 0.8487 1.3942 0.9727 0.0376  -0.1494 -0.2535 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B C   
4236 O  O   . LYS B 224 ? 0.8328 1.3974 0.9638 0.0510  -0.1522 -0.2580 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B O   
4237 C  CB  . LYS B 224 ? 0.8439 1.5968 0.9956 0.0218  -0.1475 -0.2991 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CB  
4238 C  CG  . LYS B 224 ? 0.8437 1.6757 1.0293 -0.0291 -0.1450 -0.3358 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CG  
4239 C  CD  . LYS B 224 ? 0.8406 1.8321 1.0253 0.0028  -0.1427 -0.3537 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CD  
4240 C  CE  . LYS B 224 ? 0.8193 1.9351 1.0160 0.0246  -0.1472 -0.3773 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CE  
4241 N  NZ  . LYS B 224 ? 0.8176 2.1155 1.0149 0.0580  -0.1455 -0.3963 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B NZ  
4242 N  N   . ARG B 225 ? 0.6768 1.1414 0.7661 0.0591  -0.1407 -0.2262 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B N   
4243 C  CA  . ARG B 225 ? 0.6936 1.0820 0.7509 0.0979  -0.1291 -0.2016 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CA  
4244 C  C   . ARG B 225 ? 0.6835 0.9782 0.7559 0.0610  -0.1379 -0.1974 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B C   
4245 O  O   . ARG B 225 ? 0.6747 0.9465 0.7474 0.0764  -0.1368 -0.1922 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B O   
4246 C  CB  . ARG B 225 ? 0.7388 1.0717 0.7508 0.1282  -0.1074 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CB  
4247 C  CG  . ARG B 225 ? 0.7741 1.0471 0.7448 0.1814  -0.0799 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CG  
4248 C  CD  . ARG B 225 ? 0.8266 0.9937 0.7583 0.1808  -0.0545 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CD  
4249 N  NE  . ARG B 225 ? 0.8181 0.9057 0.7673 0.1248  -0.0677 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B NE  
4250 C  CZ  . ARG B 225 ? 0.8582 0.8643 0.7833 0.1049  -0.0518 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B CZ  
4251 N  NH1 . ARG B 225 ? 0.8249 0.7858 0.7692 0.0564  -0.0669 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B NH1 
4252 N  NH2 . ARG B 225 ? 0.9141 0.8903 0.7943 0.1340  -0.0184 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 241 ARG B NH2 
4253 N  N   . LEU B 226 ? 0.7263 0.9733 0.8097 0.0164  -0.1455 -0.1976 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B N   
4254 C  CA  . LEU B 226 ? 0.7173 0.8917 0.8146 -0.0156 -0.1537 -0.1910 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CA  
4255 C  C   . LEU B 226 ? 0.6894 0.8884 0.8186 -0.0295 -0.1620 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B C   
4256 O  O   . LEU B 226 ? 0.6701 0.8296 0.8002 -0.0213 -0.1630 -0.1936 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B O   
4257 C  CB  . LEU B 226 ? 0.7082 0.8559 0.8130 -0.0550 -0.1595 -0.1888 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CB  
4258 C  CG  . LEU B 226 ? 0.7373 0.8591 0.8109 -0.0488 -0.1516 -0.1814 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CG  
4259 C  CD1 . LEU B 226 ? 0.7308 0.8416 0.8134 -0.0846 -0.1586 -0.1791 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD1 
4260 C  CD2 . LEU B 226 ? 0.7452 0.7999 0.7901 -0.0340 -0.1401 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD2 
4261 N  N   . ARG B 227 ? 0.7395 1.0023 0.8942 -0.0534 -0.1640 -0.2228 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B N   
4262 C  CA  . ARG B 227 ? 0.7215 1.0093 0.9050 -0.0734 -0.1651 -0.2400 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CA  
4263 C  C   . ARG B 227 ? 0.7033 1.0314 0.8806 -0.0345 -0.1665 -0.2436 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B C   
4264 O  O   . ARG B 227 ? 0.6897 1.0111 0.8832 -0.0437 -0.1682 -0.2501 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B O   
4265 C  CB  . ARG B 227 ? 0.7261 1.0833 0.9348 -0.1090 -0.1577 -0.2710 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CB  
4266 C  CG  . ARG B 227 ? 0.7520 1.0519 0.9736 -0.1535 -0.1476 -0.2675 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CG  
4267 C  CD  . ARG B 227 ? 0.7674 1.1272 1.0136 -0.1931 -0.1298 -0.3033 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CD  
4268 N  NE  . ARG B 227 ? 0.7936 1.0840 1.0517 -0.2332 -0.1079 -0.2996 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B NE  
4269 C  CZ  . ARG B 227 ? 0.8052 1.0438 1.0540 -0.2419 -0.0998 -0.2786 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B CZ  
4270 N  NH1 . ARG B 227 ? 0.8069 1.0549 1.0364 -0.2199 -0.1145 -0.2638 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B NH1 
4271 N  NH2 . ARG B 227 ? 0.8220 0.9980 1.0770 -0.2694 -0.0729 -0.2706 ? ? ? ? ? ? 243 ARG B NH2 
4272 N  N   . PHE B 228 ? 0.5753 0.9438 0.7255 0.0133  -0.1621 -0.2367 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B N   
4273 C  CA  . PHE B 228 ? 0.5825 0.9911 0.7187 0.0632  -0.1582 -0.2332 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CA  
4274 C  C   . PHE B 228 ? 0.5954 0.9007 0.7138 0.0819  -0.1526 -0.2073 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B C   
4275 O  O   . PHE B 228 ? 0.5943 0.9042 0.7144 0.1024  -0.1520 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B O   
4276 C  CB  . PHE B 228 ? 0.6035 1.0867 0.7098 0.1183  -0.1470 -0.2273 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CB  
4277 C  CG  . PHE B 228 ? 0.6230 1.1403 0.7045 0.1840  -0.1358 -0.2141 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CG  
4278 C  CD1 . PHE B 228 ? 0.6622 1.0942 0.7012 0.2322  -0.1126 -0.1813 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD1 
4279 C  CD2 . PHE B 228 ? 0.6092 1.2446 0.7076 0.1972  -0.1433 -0.2361 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD2 
4280 C  CE1 . PHE B 228 ? 0.6900 1.1453 0.7012 0.2991  -0.0946 -0.1646 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE1 
4281 C  CE2 . PHE B 228 ? 0.6308 1.3046 0.7030 0.2650  -0.1316 -0.2204 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE2 
4282 C  CZ  . PHE B 228 ? 0.6726 1.2519 0.6999 0.3193  -0.1059 -0.1815 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CZ  
4283 N  N   . PHE B 229 ? 0.6102 0.8279 0.7116 0.0724  -0.1469 -0.1899 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B N   
4284 C  CA  . PHE B 229 ? 0.6262 0.7493 0.7136 0.0794  -0.1384 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CA  
4285 C  C   . PHE B 229 ? 0.6005 0.6926 0.7197 0.0432  -0.1532 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B C   
4286 O  O   . PHE B 229 ? 0.6049 0.6603 0.7223 0.0585  -0.1490 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B O   
4287 C  CB  . PHE B 229 ? 0.6510 0.7038 0.7152 0.0678  -0.1273 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CB  
4288 C  CG  . PHE B 229 ? 0.6995 0.7279 0.7181 0.1159  -0.0961 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CG  
4289 C  CD1 . PHE B 229 ? 0.7392 0.6757 0.7306 0.1130  -0.0721 -0.1430 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD1 
4290 C  CD2 . PHE B 229 ? 0.7128 0.8132 0.7136 0.1651  -0.0853 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CD2 
4291 C  CE1 . PHE B 229 ? 0.7988 0.6961 0.7424 0.1571  -0.0314 -0.1322 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE1 
4292 C  CE2 . PHE B 229 ? 0.7689 0.8398 0.7211 0.2181  -0.0481 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CE2 
4293 C  CZ  . PHE B 229 ? 0.8158 0.7749 0.7375 0.2138  -0.0178 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 245 PHE B CZ  
4294 N  N   . ARG B 230 ? 0.8637 0.9668 1.0093 -0.0012 -0.1656 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B N   
4295 C  CA  . ARG B 230 ? 0.8298 0.9017 1.0015 -0.0313 -0.1730 -0.1815 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CA  
4296 C  C   . ARG B 230 ? 0.8286 0.9427 1.0146 -0.0211 -0.1733 -0.1953 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B C   
4297 O  O   . ARG B 230 ? 0.8059 0.8844 1.0048 -0.0295 -0.1749 -0.1898 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B O   
4298 C  CB  . ARG B 230 ? 0.8244 0.8974 1.0145 -0.0733 -0.1752 -0.1856 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CB  
4299 C  CG  . ARG B 230 ? 0.7974 0.8153 1.0018 -0.0962 -0.1761 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CG  
4300 C  CD  . ARG B 230 ? 0.8076 0.8252 1.0252 -0.1289 -0.1676 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CD  
4301 N  NE  . ARG B 230 ? 0.8222 0.8661 1.0589 -0.1476 -0.1544 -0.1930 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NE  
4302 C  CZ  . ARG B 230 ? 0.8198 0.8270 1.0694 -0.1647 -0.1408 -0.1883 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CZ  
4303 N  NH1 . ARG B 230 ? 0.7996 0.7513 1.0460 -0.1594 -0.1420 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NH1 
4304 N  NH2 . ARG B 230 ? 0.8434 0.8741 1.1082 -0.1879 -0.1225 -0.2164 ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NH2 
4305 N  N   . GLU B 231 ? 0.7424 0.9416 0.9255 -0.0019 -0.1714 -0.2142 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B N   
4306 C  CA  . GLU B 231 ? 0.7261 0.9909 0.9219 0.0072  -0.1720 -0.2341 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CA  
4307 C  C   . GLU B 231 ? 0.7250 0.9765 0.8994 0.0598  -0.1681 -0.2174 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B C   
4308 O  O   . GLU B 231 ? 0.7125 0.9655 0.8974 0.0624  -0.1697 -0.2219 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B O   
4309 C  CB  . GLU B 231 ? 0.7237 1.1087 0.9252 0.0084  -0.1713 -0.2642 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CB  
4310 C  CG  . GLU B 231 ? 0.7095 1.1899 0.9234 0.0169  -0.1721 -0.2923 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CG  
4311 C  CD  . GLU B 231 ? 0.7080 1.3302 0.9298 0.0155  -0.1715 -0.3271 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B CD  
4312 O  OE1 . GLU B 231 ? 0.7161 1.3523 0.9331 0.0099  -0.1701 -0.3258 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B OE1 
4313 O  OE2 . GLU B 231 ? 0.6998 1.4273 0.9328 0.0191  -0.1724 -0.3576 ? ? ? ? ? ? 247 GLU B OE2 
4314 N  N   . VAL B 232 ? 0.5809 0.8125 0.7224 0.1024  -0.1573 -0.1976 ? ? ? ? ? ? 248 VAL B N   
4315 C  CA  . VAL B 232 ? 0.6050 0.8127 0.7191 0.1584  -0.1424 -0.1786 ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CA  
4316 C  C   . VAL B 232 ? 0.6093 0.7060 0.7250 0.1449  -0.1386 -0.1612 ? ? ? ? ? ? 248 VAL B C   
4317 O  O   . VAL B 232 ? 0.6122 0.6938 0.7280 0.1657  -0.1349 -0.1552 ? ? ? ? ? ? 248 VAL B O   
4318 C  CB  . VAL B 232 ? 0.6436 0.8520 0.7152 0.2111  -0.1192 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CB  
4319 C  CG1 . VAL B 232 ? 0.6831 0.8395 0.7209 0.2691  -0.0919 -0.1374 ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CG1 
4320 C  CG2 . VAL B 232 ? 0.6410 0.9792 0.7094 0.2361  -0.1222 -0.1758 ? ? ? ? ? ? 248 VAL B CG2 
4321 N  N   . LEU B 233 ? 0.7413 0.7703 0.8588 0.1103  -0.1396 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B N   
4322 C  CA  . LEU B 233 ? 0.7164 0.6585 0.8382 0.0927  -0.1367 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CA  
4323 C  C   . LEU B 233 ? 0.6785 0.6199 0.8314 0.0706  -0.1518 -0.1441 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B C   
4324 O  O   . LEU B 233 ? 0.6672 0.5571 0.8217 0.0762  -0.1468 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B O   
4325 C  CB  . LEU B 233 ? 0.7041 0.6053 0.8268 0.0542  -0.1397 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CB  
4326 C  CG  . LEU B 233 ? 0.7468 0.6254 0.8347 0.0704  -0.1184 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CG  
4327 C  CD1 . LEU B 233 ? 0.7319 0.5816 0.8235 0.0270  -0.1242 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD1 
4328 C  CD2 . LEU B 233 ? 0.7876 0.6081 0.8438 0.1096  -0.0851 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD2 
4329 N  N   . LEU B 234 ? 0.7211 0.7155 0.8974 0.0441  -0.1650 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B N   
4330 C  CA  . LEU B 234 ? 0.6977 0.6878 0.8992 0.0231  -0.1712 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CA  
4331 C  C   . LEU B 234 ? 0.7085 0.7223 0.9043 0.0598  -0.1671 -0.1673 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B C   
4332 O  O   . LEU B 234 ? 0.6909 0.6579 0.8926 0.0629  -0.1660 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B O   
4333 C  CB  . LEU B 234 ? 0.7013 0.7382 0.9238 -0.0148 -0.1741 -0.1858 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CB  
4334 C  CG  . LEU B 234 ? 0.6889 0.6866 0.9210 -0.0531 -0.1740 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CG  
4335 C  CD1 . LEU B 234 ? 0.7054 0.7339 0.9560 -0.0899 -0.1645 -0.1987 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CD1 
4336 C  CD2 . LEU B 234 ? 0.6605 0.5873 0.8975 -0.0592 -0.1751 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 250 LEU B CD2 
4337 N  N   . GLU B 235 ? 0.7470 0.8420 0.9304 0.0910  -0.1644 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B N   
4338 C  CA  . GLU B 235 ? 0.7519 0.8876 0.9244 0.1361  -0.1593 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CA  
4339 C  C   . GLU B 235 ? 0.7705 0.8221 0.9204 0.1736  -0.1442 -0.1538 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B C   
4340 O  O   . GLU B 235 ? 0.7639 0.7938 0.9164 0.1885  -0.1417 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B O   
4341 C  CB  . GLU B 235 ? 0.7586 1.0063 0.9138 0.1756  -0.1559 -0.1965 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CB  
4342 C  CG  . GLU B 235 ? 0.7432 1.0892 0.9232 0.1348  -0.1671 -0.2335 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CG  
4343 C  CD  . GLU B 235 ? 0.7500 1.2227 0.9140 0.1750  -0.1648 -0.2464 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CD  
4344 O  OE1 . GLU B 235 ? 0.7714 1.2513 0.9006 0.2423  -0.1519 -0.2214 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B OE1 
4345 O  OE2 . GLU B 235 ? 0.7402 1.3063 0.9248 0.1407  -0.1713 -0.2811 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B OE2 
4346 N  N   . VAL B 236 ? 0.6124 0.6136 0.7392 0.1857  -0.1300 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 252 VAL B N   
4347 C  CA  . VAL B 236 ? 0.6448 0.5558 0.7491 0.2111  -0.1061 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CA  
4348 C  C   . VAL B 236 ? 0.6277 0.4727 0.7577 0.1736  -0.1151 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 252 VAL B C   
4349 O  O   . VAL B 236 ? 0.6442 0.4407 0.7673 0.1955  -0.1007 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 252 VAL B O   
4350 C  CB  . VAL B 236 ? 0.6762 0.5375 0.7552 0.2106  -0.0860 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CB  
4351 C  CG1 . VAL B 236 ? 0.7146 0.4738 0.7760 0.2174  -0.0563 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG1 
4352 C  CG2 . VAL B 236 ? 0.7048 0.6213 0.7502 0.2611  -0.0686 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG2 
4353 N  N   . GLN B 237 ? 1.0920 0.9375 1.2497 0.1209  -0.1357 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B N   
4354 C  CA  . GLN B 237 ? 1.0527 0.8498 1.2341 0.0889  -0.1440 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CA  
4355 C  C   . GLN B 237 ? 1.0434 0.8478 1.2372 0.1011  -0.1474 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B C   
4356 O  O   . GLN B 237 ? 1.0264 0.7811 1.2287 0.0989  -0.1446 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B O   
4357 C  CB  . GLN B 237 ? 1.0246 0.8331 1.2277 0.0416  -0.1603 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CB  
4358 C  CG  . GLN B 237 ? 0.9906 0.7670 1.2171 0.0165  -0.1672 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CG  
4359 C  CD  . GLN B 237 ? 0.9874 0.7818 1.2290 0.0131  -0.1695 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B CD  
4360 O  OE1 . GLN B 237 ? 0.9717 0.7337 1.2248 0.0109  -0.1683 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B OE1 
4361 N  NE2 . GLN B 237 ? 1.0070 0.8566 1.2485 0.0101  -0.1702 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 253 GLN B NE2 
4362 N  N   . LYS B 238 ? 1.0715 0.9454 1.2668 0.1121  -0.1527 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B N   
4363 C  CA  . LYS B 238 ? 1.0691 0.9615 1.2748 0.1202  -0.1550 -0.1325 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CA  
4364 C  C   . LYS B 238 ? 1.0970 0.9887 1.2784 0.1784  -0.1409 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B C   
4365 O  O   . LYS B 238 ? 1.0957 0.9746 1.2819 0.1907  -0.1394 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B O   
4366 C  CB  . LYS B 238 ? 1.0812 1.0599 1.2992 0.1007  -0.1625 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CB  
4367 C  CG  . LYS B 238 ? 1.0800 1.0715 1.3130 0.0891  -0.1625 -0.1767 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CG  
4368 C  CD  . LYS B 238 ? 1.1004 1.1809 1.3459 0.0590  -0.1631 -0.2168 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CD  
4369 C  CE  . LYS B 238 ? 1.0923 1.1601 1.3504 0.0114  -0.1614 -0.2240 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CE  
4370 N  NZ  . LYS B 238 ? 1.1203 1.2770 1.3903 -0.0218 -0.1556 -0.2685 ? ? ? ? ? ? 254 LYS B NZ  
4371 N  N   . HIS B 239 ? 0.8101 0.7111 0.9621 0.2175  -0.1258 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B N   
4372 C  CA  . HIS B 239 ? 0.8516 0.7452 0.9720 0.2829  -0.1019 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CA  
4373 C  C   . HIS B 239 ? 0.8517 0.6335 0.9634 0.2879  -0.0795 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B C   
4374 O  O   . HIS B 239 ? 0.8823 0.6353 0.9720 0.3364  -0.0554 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B O   
4375 C  CB  . HIS B 239 ? 0.9013 0.8452 0.9870 0.3309  -0.0847 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CB  
4376 C  CG  . HIS B 239 ? 0.8810 0.9585 0.9719 0.3402  -0.1021 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CG  
4377 N  ND1 . HIS B 239 ? 0.8764 1.0127 0.9691 0.3232  -0.1105 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B ND1 
4378 C  CD2 . HIS B 239 ? 0.8665 1.0394 0.9624 0.3612  -0.1117 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CD2 
4379 C  CE1 . HIS B 239 ? 0.8595 1.1245 0.9599 0.3315  -0.1237 -0.1582 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CE1 
4380 N  NE2 . HIS B 239 ? 0.8536 1.1471 0.9560 0.3534  -0.1248 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 255 HIS B NE2 
4381 N  N   . LEU B 240 ? 0.9407 0.6664 1.0691 0.2380  -0.0847 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B N   
4382 C  CA  . LEU B 240 ? 0.9397 0.5743 1.0661 0.2300  -0.0642 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CA  
4383 C  C   . LEU B 240 ? 0.8912 0.5076 1.0514 0.1985  -0.0832 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B C   
4384 O  O   . LEU B 240 ? 0.8913 0.4504 1.0520 0.2057  -0.0671 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B O   
4385 C  CB  . LEU B 240 ? 0.9411 0.5400 1.0641 0.1945  -0.0561 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CB  
4386 C  CG  . LEU B 240 ? 1.0000 0.5926 1.0840 0.2248  -0.0269 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CG  
4387 C  CD1 . LEU B 240 ? 1.0008 0.5561 1.0838 0.1802  -0.0189 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CD1 
4388 C  CD2 . LEU B 240 ? 1.0656 0.6060 1.1109 0.2854  0.0199  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CD2 
4389 N  N   . ASP B 241 ? 1.1780 0.8402 1.3643 0.1647  -0.1123 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B N   
4390 C  CA  . ASP B 241 ? 1.1392 0.7831 1.3539 0.1366  -0.1260 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B CA  
4391 C  C   . ASP B 241 ? 1.1464 0.7879 1.3602 0.1669  -0.1218 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B C   
4392 O  O   . ASP B 241 ? 1.1616 0.8593 1.3719 0.1816  -0.1279 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B O   
4393 C  CB  . ASP B 241 ? 1.1172 0.8002 1.3520 0.0977  -0.1459 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B CB  
4394 C  CG  . ASP B 241 ? 1.0873 0.7415 1.3457 0.0717  -0.1519 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B CG  
4395 O  OD1 . ASP B 241 ? 1.0741 0.6861 1.3377 0.0744  -0.1467 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B OD1 
4396 O  OD2 . ASP B 241 ? 1.0838 0.7566 1.3538 0.0491  -0.1568 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 257 ASP B OD2 
4397 N  N   . LEU B 242 ? 0.9259 0.5093 1.1434 0.1741  -0.1105 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N   
4398 C  CA  . LEU B 242 ? 0.9320 0.5051 1.1487 0.2026  -0.1056 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA  
4399 C  C   . LEU B 242 ? 0.8950 0.4469 1.1398 0.1717  -0.1178 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C   
4400 O  O   . LEU B 242 ? 0.8979 0.4390 1.1449 0.1883  -0.1154 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O   
4401 C  CB  . LEU B 242 ? 0.9629 0.4798 1.1586 0.2422  -0.0759 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB  
4402 C  CG  . LEU B 242 ? 1.0181 0.5484 1.1757 0.2925  -0.0518 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG  
4403 C  CD1 . LEU B 242 ? 1.0596 0.5155 1.1931 0.3329  -0.0109 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 
4404 C  CD2 . LEU B 242 ? 1.0354 0.6518 1.1830 0.3251  -0.0645 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 
4405 N  N   . SER B 243 ? 1.0395 0.5876 1.3024 0.1311  -0.1283 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 259 SER B N   
4406 C  CA  . SER B 243 ? 1.0122 0.5425 1.2970 0.1081  -0.1345 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 259 SER B CA  
4407 C  C   . SER B 243 ? 1.0195 0.5755 1.3078 0.0964  -0.1385 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 259 SER B C   
4408 O  O   . SER B 243 ? 1.0148 0.5475 1.3115 0.0928  -0.1339 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 259 SER B O   
4409 C  CB  . SER B 243 ? 0.9890 0.5200 1.2877 0.0768  -0.1407 0.0005  ? ? ? ? ? ? 259 SER B CB  
4410 O  OG  . SER B 243 ? 0.9931 0.5593 1.2896 0.0566  -0.1486 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 259 SER B OG  
4411 N  N   . ASN B 244 ? 1.9443 1.6909 1.6535 0.2786  0.4145  0.2497  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B N   
4412 C  CA  . ASN B 244 ? 1.8613 1.7543 1.6844 0.2578  0.4015  0.2958  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B CA  
4413 C  C   . ASN B 244 ? 1.7727 1.7895 1.7399 0.2786  0.3997  0.3294  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B C   
4414 O  O   . ASN B 244 ? 1.7522 1.8953 1.8099 0.2877  0.4224  0.3797  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B O   
4415 C  CB  . ASN B 244 ? 1.9546 1.8773 1.7416 0.2794  0.4662  0.3271  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B CB  
4416 C  CG  . ASN B 244 ? 1.8863 1.9217 1.7483 0.2344  0.4363  0.3645  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B CG  
4417 O  OD1 . ASN B 244 ? 1.7747 1.8643 1.7155 0.1890  0.3695  0.3676  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B OD1 
4418 N  ND2 . ASN B 244 ? 1.9626 2.0270 1.7945 0.2465  0.4884  0.3935  ? ? ? ? ? ? 260 ASN B ND2 
4419 N  N   . VAL B 245 ? 1.2003 1.1807 1.1866 0.2828  0.3707  0.3043  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B N   
4420 C  CA  . VAL B 245 ? 1.1042 1.1874 1.2145 0.2991  0.3633  0.3328  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CA  
4421 C  C   . VAL B 245 ? 1.0437 1.1279 1.1998 0.2488  0.2849  0.3121  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B C   
4422 O  O   . VAL B 245 ? 1.0567 1.0424 1.1449 0.2190  0.2466  0.2700  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B O   
4423 C  CB  . VAL B 245 ? 1.1671 1.2092 1.2630 0.3648  0.4161  0.3286  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CB  
4424 C  CG1 . VAL B 245 ? 1.1071 1.2715 1.3370 0.3832  0.4120  0.3693  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CG1 
4425 C  CG2 . VAL B 245 ? 1.2982 1.3066 1.3239 0.4195  0.5015  0.3415  ? ? ? ? ? ? 261 VAL B CG2 
4426 N  N   . ALA B 246 ? 1.3881 1.5832 1.6579 0.2385  0.2622  0.3447  ? ? ? ? ? ? 262 ALA B N   
4427 C  CA  . ALA B 246 ? 1.2960 1.4923 1.6077 0.1934  0.1952  0.3283  ? ? ? ? ? ? 262 ALA B CA  
4428 C  C   . ALA B 246 ? 1.2777 1.4456 1.6088 0.2198  0.1924  0.3124  ? ? ? ? ? ? 262 ALA B C   
4429 O  O   . ALA B 246 ? 1.2286 1.3380 1.5473 0.1943  0.1491  0.2795  ? ? ? ? ? ? 262 ALA B O   
4430 C  CB  . ALA B 246 ? 1.2388 1.5554 1.6445 0.1555  0.1655  0.3701  ? ? ? ? ? ? 262 ALA B CB  
4431 N  N   . SER B 247 ? 0.6701 0.8814 1.0346 0.2728  0.2412  0.3393  ? ? ? ? ? ? 263 SER B N   
4432 C  CA  . SER B 247 ? 0.6609 0.8527 1.0486 0.3016  0.2425  0.3312  ? ? ? ? ? ? 263 SER B CA  
4433 C  C   . SER B 247 ? 0.7143 0.7602 1.0006 0.3167  0.2485  0.2782  ? ? ? ? ? ? 263 SER B C   
4434 O  O   . SER B 247 ? 0.6994 0.7076 0.9920 0.3278  0.2372  0.2616  ? ? ? ? ? ? 263 SER B O   
4435 C  CB  . SER B 247 ? 0.6921 0.9676 1.1424 0.3591  0.2971  0.3794  ? ? ? ? ? ? 263 SER B CB  
4436 O  OG  . SER B 247 ? 0.7677 1.0038 1.1563 0.4071  0.3647  0.3829  ? ? ? ? ? ? 263 SER B OG  
4437 N  N   . TYR B 248 ? 0.9759 0.9381 1.1647 0.3130  0.2642  0.2537  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B N   
4438 C  CA  . TYR B 248 ? 1.0349 0.8524 1.1148 0.3185  0.2658  0.2058  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CA  
4439 C  C   . TYR B 248 ? 0.9604 0.7317 1.0349 0.2643  0.1967  0.1732  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B C   
4440 O  O   . TYR B 248 ? 0.9487 0.6620 1.0130 0.2668  0.1804  0.1496  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B O   
4441 C  CB  . TYR B 248 ? 1.1423 0.8806 1.1090 0.3271  0.3032  0.1928  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CB  
4442 C  CG  . TYR B 248 ? 1.2294 0.8095 1.0691 0.3304  0.3070  0.1464  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CG  
4443 C  CD1 . TYR B 248 ? 1.3221 0.8317 1.1117 0.3842  0.3594  0.1384  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CD1 
4444 C  CD2 . TYR B 248 ? 1.2273 0.7267 0.9963 0.2779  0.2569  0.1140  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CD2 
4445 C  CE1 . TYR B 248 ? 1.4154 0.7704 1.0787 0.3813  0.3605  0.0961  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CE1 
4446 C  CE2 . TYR B 248 ? 1.3160 0.6719 0.9668 0.2729  0.2543  0.0757  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CE2 
4447 C  CZ  . TYR B 248 ? 1.4124 0.6927 1.0061 0.3225  0.3056  0.0652  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B CZ  
4448 O  OH  . TYR B 248 ? 1.5139 0.6416 0.9800 0.3119  0.3008  0.0270  ? ? ? ? ? ? 264 TYR B OH  
4449 N  N   . LYS B 249 ? 1.3106 1.1082 1.3942 0.2172  0.1588  0.1752  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B N   
4450 C  CA  . LYS B 249 ? 1.2413 1.0056 1.3314 0.1687  0.0971  0.1519  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CA  
4451 C  C   . LYS B 249 ? 1.1617 0.9743 1.3380 0.1655  0.0723  0.1570  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B C   
4452 O  O   . LYS B 249 ? 1.1249 0.8881 1.2995 0.1454  0.0374  0.1333  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B O   
4453 C  CB  . LYS B 249 ? 1.2056 1.0060 1.3068 0.1247  0.0663  0.1628  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CB  
4454 C  CG  . LYS B 249 ? 1.2870 1.0375 1.2972 0.1217  0.0863  0.1586  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CG  
4455 C  CD  . LYS B 249 ? 1.2497 1.0333 1.2733 0.0760  0.0515  0.1709  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CD  
4456 C  CE  . LYS B 249 ? 1.3388 1.0739 1.2673 0.0719  0.0723  0.1694  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B CE  
4457 N  NZ  . LYS B 249 ? 1.3075 1.0703 1.2463 0.0270  0.0369  0.1831  ? ? ? ? ? ? 265 LYS B NZ  
4458 N  N   . THR B 250 ? 1.0797 0.9905 1.3307 0.1839  0.0906  0.1914  ? ? ? ? ? ? 266 THR B N   
4459 C  CA  . THR B 250 ? 1.0219 0.9787 1.3462 0.1813  0.0702  0.2002  ? ? ? ? ? ? 266 THR B CA  
4460 C  C   . THR B 250 ? 1.0395 0.9187 1.3345 0.2052  0.0754  0.1733  ? ? ? ? ? ? 266 THR B C   
4461 O  O   . THR B 250 ? 0.9912 0.8448 1.3031 0.1829  0.0405  0.1559  ? ? ? ? ? ? 266 THR B O   
4462 C  CB  . THR B 250 ? 1.0256 1.0955 1.4247 0.2044  0.0952  0.2469  ? ? ? ? ? ? 266 THR B CB  
4463 O  OG1 . THR B 250 ? 1.0080 1.1549 1.4397 0.1744  0.0849  0.2751  ? ? ? ? ? ? 266 THR B OG1 
4464 C  CG2 . THR B 250 ? 0.9807 1.0886 1.4430 0.1990  0.0716  0.2561  ? ? ? ? ? ? 266 THR B CG2 
4465 N  N   . ILE B 251 ? 0.6363 0.4733 0.8838 0.2514  0.1222  0.1711  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B N   
4466 C  CA  . ILE B 251 ? 0.6698 0.4254 0.8811 0.2767  0.1323  0.1478  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CA  
4467 C  C   . ILE B 251 ? 0.6969 0.3588 0.8581 0.2396  0.0911  0.1085  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B C   
4468 O  O   . ILE B 251 ? 0.6832 0.3055 0.8497 0.2401  0.0770  0.0934  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B O   
4469 C  CB  . ILE B 251 ? 0.7807 0.4752 0.9200 0.3290  0.1926  0.1458  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CB  
4470 C  CG1 . ILE B 251 ? 0.8015 0.5979 1.0047 0.3737  0.2392  0.1926  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CG1 
4471 C  CG2 . ILE B 251 ? 0.8264 0.4209 0.9167 0.3500  0.2001  0.1195  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CG2 
4472 C  CD1 . ILE B 251 ? 0.9192 0.6556 1.0584 0.4354  0.3086  0.1952  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CD1 
4473 N  N   . TYR B 252 ? 0.7127 0.3439 0.8297 0.2066  0.0710  0.0963  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B N   
4474 C  CA  . TYR B 252 ? 0.7045 0.2538 0.7777 0.1702  0.0308  0.0666  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CA  
4475 C  C   . TYR B 252 ? 0.6085 0.2048 0.7476 0.1269  -0.0180 0.0708  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B C   
4476 O  O   . TYR B 252 ? 0.5898 0.1361 0.7147 0.0968  -0.0533 0.0541  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B O   
4477 C  CB  . TYR B 252 ? 0.7899 0.2571 0.7584 0.1603  0.0374  0.0507  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CB  
4478 C  CG  . TYR B 252 ? 0.9061 0.2841 0.7833 0.1985  0.0828  0.0364  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CG  
4479 C  CD1 . TYR B 252 ? 0.9585 0.2273 0.7660 0.1888  0.0692  0.0084  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CD1 
4480 C  CD2 . TYR B 252 ? 0.9717 0.3721 0.8319 0.2445  0.1415  0.0534  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CD2 
4481 C  CE1 . TYR B 252 ? 1.0806 0.2513 0.7916 0.2223  0.1124  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CE1 
4482 C  CE2 . TYR B 252 ? 1.0918 0.3989 0.8619 0.2844  0.1902  0.0404  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CE2 
4483 C  CZ  . TYR B 252 ? 1.1494 0.3353 0.8392 0.2725  0.1752  0.0084  ? ? ? ? ? ? 268 TYR B CZ  
4484 O  OH  . TYR B 252 ? 1.2845 0.3612 0.8714 0.3106  0.2250  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 268 TYR B OH  
4485 N  N   . ARG B 253 ? 1.3272 1.0173 1.5370 0.1232  -0.0189 0.0959  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B N   
4486 C  CA  . ARG B 253 ? 1.2496 0.9750 1.5170 0.0866  -0.0584 0.1000  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CA  
4487 C  C   . ARG B 253 ? 1.2101 0.9491 1.5278 0.0924  -0.0654 0.0988  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B C   
4488 O  O   . ARG B 253 ? 1.1585 0.8896 1.5059 0.0670  -0.0944 0.0921  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B O   
4489 C  CB  . ARG B 253 ? 1.2277 1.0341 1.5333 0.0717  -0.0594 0.1268  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CB  
4490 C  CG  . ARG B 253 ? 1.2499 1.0414 1.5138 0.0513  -0.0661 0.1278  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CG  
4491 C  CD  . ARG B 253 ? 1.2280 1.0983 1.5329 0.0318  -0.0703 0.1558  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CD  
4492 N  NE  . ARG B 253 ? 1.2486 1.1024 1.5142 0.0095  -0.0794 0.1579  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NE  
4493 C  CZ  . ARG B 253 ? 1.2419 1.1514 1.5287 -0.0115 -0.0836 0.1817  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CZ  
4494 N  NH1 . ARG B 253 ? 1.2184 1.2039 1.5640 -0.0164 -0.0817 0.2059  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH1 
4495 N  NH2 . ARG B 253 ? 1.2659 1.1534 1.5116 -0.0312 -0.0921 0.1833  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH2 
4496 N  N   . GLU B 254 ? 0.7544 0.5117 1.0800 0.1282  -0.0358 0.1075  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B N   
4497 C  CA  . GLU B 254 ? 0.7288 0.5003 1.0970 0.1357  -0.0403 0.1098  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CA  
4498 C  C   . GLU B 254 ? 0.7554 0.4538 1.0851 0.1452  -0.0367 0.0836  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B C   
4499 O  O   . GLU B 254 ? 0.7343 0.4498 1.0875 0.1309  -0.0464 0.0753  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B O   
4500 C  CB  . GLU B 254 ? 0.7468 0.5949 1.1549 0.1643  -0.0144 0.1411  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CB  
4501 C  CG  . GLU B 254 ? 0.7224 0.6600 1.1755 0.1421  -0.0239 0.1708  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CG  
4502 C  CD  . GLU B 254 ? 0.7465 0.7702 1.2462 0.1684  -0.0009 0.2099  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B CD  
4503 O  OE1 . GLU B 254 ? 0.7859 0.7969 1.2813 0.2106  0.0280  0.2138  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B OE1 
4504 O  OE2 . GLU B 254 ? 0.7285 0.8324 1.2703 0.1457  -0.0125 0.2398  ? ? ? ? ? ? 270 GLU B OE2 
4505 N  N   . LEU B 255 ? 0.9787 0.6008 1.2407 0.1618  -0.0221 0.0696  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B N   
4506 C  CA  . LEU B 255 ? 1.0177 0.5730 1.2299 0.1578  -0.0237 0.0438  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CA  
4507 C  C   . LEU B 255 ? 0.9679 0.5295 1.1934 0.1096  -0.0663 0.0286  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B C   
4508 O  O   . LEU B 255 ? 0.9530 0.5209 1.1931 0.0974  -0.0787 0.0189  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B O   
4509 C  CB  . LEU B 255 ? 1.1103 0.5647 1.2309 0.1819  0.0003  0.0319  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CB  
4510 C  CG  . LEU B 255 ? 1.1873 0.5634 1.2460 0.2012  0.0198  0.0145  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CG  
4511 C  CD1 . LEU B 255 ? 1.2936 0.5549 1.2404 0.2072  0.0354  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD1 
4512 C  CD2 . LEU B 255 ? 1.1499 0.5336 1.2261 0.1648  -0.0147 0.0010  ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD2 
4513 N  N   . GLU B 256 ? 1.0568 0.6214 1.2821 0.0861  -0.0873 0.0312  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N   
4514 C  CA  . GLU B 256 ? 1.0083 0.5936 1.2598 0.0484  -0.1259 0.0251  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA  
4515 C  C   . GLU B 256 ? 0.9415 0.6041 1.2677 0.0386  -0.1337 0.0304  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C   
4516 O  O   . GLU B 256 ? 0.9111 0.5914 1.2647 0.0231  -0.1534 0.0251  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O   
4517 C  CB  . GLU B 256 ? 1.0006 0.5797 1.2420 0.0287  -0.1436 0.0328  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB  
4518 C  CG  . GLU B 256 ? 0.9612 0.5595 1.2306 -0.0020 -0.1825 0.0329  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CG  
4519 C  CD  . GLU B 256 ? 0.9676 0.5505 1.2184 -0.0217 -0.2007 0.0429  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CD  
4520 O  OE1 . GLU B 256 ? 0.9471 0.5394 1.2183 -0.0426 -0.2329 0.0487  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE1 
4521 O  OE2 . GLU B 256 ? 0.9968 0.5578 1.2152 -0.0144 -0.1819 0.0492  ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE2 
4522 N  N   . GLN B 257 ? 0.9121 0.6155 1.2685 0.0488  -0.1174 0.0443  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B N   
4523 C  CA  . GLN B 257 ? 0.8703 0.6291 1.2802 0.0376  -0.1225 0.0492  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CA  
4524 C  C   . GLN B 257 ? 0.8753 0.6309 1.2899 0.0424  -0.1182 0.0388  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B C   
4525 O  O   . GLN B 257 ? 0.8445 0.6183 1.2848 0.0272  -0.1331 0.0323  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B O   
4526 C  CB  . GLN B 257 ? 0.8766 0.6664 1.3069 0.0497  -0.1071 0.0716  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CB  
4527 C  CG  . GLN B 257 ? 0.8645 0.6697 1.3028 0.0391  -0.1152 0.0890  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CG  
4528 C  CD  . GLN B 257 ? 0.8315 0.6699 1.3040 0.0101  -0.1347 0.0936  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B CD  
4529 O  OE1 . GLN B 257 ? 0.8291 0.6873 1.3146 0.0018  -0.1382 0.1170  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B OE1 
4530 N  NE2 . GLN B 257 ? 0.8138 0.6571 1.2977 -0.0016 -0.1466 0.0757  ? ? ? ? ? ? 273 GLN B NE2 
4531 N  N   . SER B 258 ? 0.6970 0.4286 1.0875 0.0682  -0.0949 0.0406  ? ? ? ? ? ? 274 SER B N   
4532 C  CA  . SER B 258 ? 0.7111 0.4358 1.1029 0.0747  -0.0882 0.0344  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CA  
4533 C  C   . SER B 258 ? 0.7078 0.4042 1.0859 0.0609  -0.1055 0.0183  ? ? ? ? ? ? 274 SER B C   
4534 O  O   . SER B 258 ? 0.6880 0.4034 1.0929 0.0515  -0.1119 0.0157  ? ? ? ? ? ? 274 SER B O   
4535 C  CB  . SER B 258 ? 0.7709 0.4651 1.1321 0.1117  -0.0578 0.0416  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CB  
4536 O  OG  . SER B 258 ? 0.7739 0.5076 1.1610 0.1304  -0.0426 0.0661  ? ? ? ? ? ? 274 SER B OG  
4537 N  N   . ILE B 259 ? 0.9480 0.5953 1.2828 0.0598  -0.1136 0.0108  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B N   
4538 C  CA  . ILE B 259 ? 0.9549 0.5698 1.2758 0.0449  -0.1356 0.0019  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CA  
4539 C  C   . ILE B 259 ? 0.8901 0.5587 1.2725 0.0230  -0.1602 0.0075  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B C   
4540 O  O   . ILE B 259 ? 0.8778 0.5528 1.2850 0.0164  -0.1694 0.0073  ? ? ? ? ? ? 275 ILE B O   
4541 C  CB  . ILE B 259 ? 1.0099 0.5504 1.2624 0.0418  -0.1446 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CB  
4542 C  CG1 . ILE B 259 ? 1.0922 0.5635 1.2739 0.0709  -0.1119 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CG1 
4543 C  CG2 . ILE B 259 ? 1.0232 0.5290 1.2647 0.0202  -0.1748 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CG2 
4544 C  CD1 . ILE B 259 ? 1.1721 0.5454 1.2640 0.0662  -0.1164 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 275 ILE B CD1 
4545 N  N   . LYS B 260 ? 1.0185 0.7211 1.4253 0.0150  -0.1678 0.0147  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B N   
4546 C  CA  . LYS B 260 ? 0.9672 0.7138 1.4299 0.0014  -0.1847 0.0222  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CA  
4547 C  C   . LYS B 260 ? 0.9426 0.7294 1.4464 0.0033  -0.1715 0.0229  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B C   
4548 O  O   . LYS B 260 ? 0.9157 0.7238 1.4612 -0.0025 -0.1776 0.0274  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B O   
4549 C  CB  . LYS B 260 ? 0.9468 0.7126 1.4185 -0.0052 -0.1919 0.0303  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CB  
4550 C  CG  . LYS B 260 ? 0.9618 0.6938 1.4095 -0.0153 -0.2152 0.0349  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CG  
4551 C  CD  . LYS B 260 ? 0.9361 0.6933 1.4050 -0.0231 -0.2241 0.0462  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CD  
4552 C  CE  . LYS B 260 ? 0.9510 0.6771 1.4042 -0.0372 -0.2524 0.0557  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CE  
4553 N  NZ  . LYS B 260 ? 0.9266 0.6773 1.4069 -0.0445 -0.2619 0.0697  ? ? ? ? ? ? 276 LYS B NZ  
4554 N  N   . ALA B 261 ? 0.9267 0.7178 1.4172 0.0121  -0.1519 0.0211  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B N   
4555 C  CA  . ALA B 261 ? 0.9182 0.7361 1.4342 0.0116  -0.1408 0.0230  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CA  
4556 C  C   . ALA B 261 ? 0.9281 0.7336 1.4499 0.0139  -0.1378 0.0187  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B C   
4557 O  O   . ALA B 261 ? 0.9318 0.7501 1.4669 0.0143  -0.1271 0.0200  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B O   
4558 C  CB  . ALA B 261 ? 0.9418 0.7637 1.4438 0.0190  -0.1261 0.0284  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CB  
4559 N  N   . ALA B 262 ? 0.8274 0.6011 1.3342 0.0140  -0.1490 0.0149  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N   
4560 C  CA  . ALA B 262 ? 0.8416 0.5969 1.3529 0.0141  -0.1494 0.0130  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA  
4561 C  C   . ALA B 262 ? 0.8056 0.5868 1.3719 0.0046  -0.1573 0.0204  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C   
4562 O  O   . ALA B 262 ? 0.7954 0.5676 1.3790 -0.0031 -0.1773 0.0264  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O   
4563 C  CB  . ALA B 262 ? 0.8852 0.5816 1.3495 0.0157  -0.1603 0.0076  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB  
4564 N  N   . ASP B 263 ? 0.7626 0.5694 1.3545 0.0055  -0.1404 0.0225  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B N   
4565 C  CA  . ASP B 263 ? 0.7390 0.5633 1.3824 0.0007  -0.1369 0.0306  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B CA  
4566 C  C   . ASP B 263 ? 0.7532 0.5608 1.4103 0.0003  -0.1344 0.0331  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B C   
4567 O  O   . ASP B 263 ? 0.7728 0.5773 1.4195 0.0044  -0.1166 0.0305  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B O   
4568 C  CB  . ASP B 263 ? 0.7377 0.5816 1.3881 0.0020  -0.1160 0.0312  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B CB  
4569 C  CG  . ASP B 263 ? 0.7233 0.5751 1.4224 -0.0001 -0.1041 0.0401  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B CG  
4570 O  OD1 . ASP B 263 ? 0.7337 0.5870 1.4291 0.0007  -0.0865 0.0403  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B OD1 
4571 O  OD2 . ASP B 263 ? 0.7095 0.5591 1.4490 -0.0026 -0.1114 0.0487  ? ? ? ? ? ? 279 ASP B OD2 
4572 N  N   . ALA B 264 ? 0.7841 0.5766 1.4633 -0.0062 -0.1549 0.0410  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B N   
4573 C  CA  . ALA B 264 ? 0.8020 0.5729 1.4959 -0.0097 -0.1576 0.0468  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CA  
4574 C  C   . ALA B 264 ? 0.7894 0.5829 1.5329 -0.0078 -0.1323 0.0550  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B C   
4575 O  O   . ALA B 264 ? 0.8122 0.5913 1.5508 -0.0063 -0.1206 0.0548  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B O   
4576 C  CB  . ALA B 264 ? 0.8049 0.5526 1.5175 -0.0223 -0.1903 0.0599  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CB  
4577 N  N   . VAL B 265 ? 0.6322 0.4528 1.4183 -0.0074 -0.1208 0.0628  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B N   
4578 C  CA  . VAL B 265 ? 0.6334 0.4629 1.4592 -0.0041 -0.0891 0.0711  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CA  
4579 C  C   . VAL B 265 ? 0.6659 0.4858 1.4427 0.0016  -0.0647 0.0586  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B C   
4580 O  O   . VAL B 265 ? 0.6859 0.4945 1.4732 0.0034  -0.0442 0.0632  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B O   
4581 C  CB  . VAL B 265 ? 0.6163 0.4619 1.4771 -0.0024 -0.0746 0.0790  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CB  
4582 C  CG1 . VAL B 265 ? 0.6302 0.4705 1.5345 0.0024  -0.0365 0.0918  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CG1 
4583 C  CG2 . VAL B 265 ? 0.5868 0.4423 1.4899 -0.0085 -0.1045 0.0933  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CG2 
4584 N  N   . GLU B 266 ? 0.8341 0.6560 1.5589 0.0038  -0.0685 0.0462  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B N   
4585 C  CA  . GLU B 266 ? 0.8705 0.6814 1.5493 0.0077  -0.0523 0.0392  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CA  
4586 C  C   . GLU B 266 ? 0.8950 0.6873 1.5525 0.0100  -0.0557 0.0372  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B C   
4587 O  O   . GLU B 266 ? 0.9289 0.7070 1.5667 0.0128  -0.0391 0.0377  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B O   
4588 C  CB  . GLU B 266 ? 0.8753 0.6933 1.5143 0.0083  -0.0604 0.0325  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CB  
4589 C  CG  . GLU B 266 ? 0.9181 0.7225 1.5128 0.0110  -0.0512 0.0304  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CG  
4590 C  CD  . GLU B 266 ? 0.9258 0.7367 1.4920 0.0099  -0.0607 0.0293  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CD  
4591 O  OE1 . GLU B 266 ? 0.9205 0.7407 1.4954 0.0065  -0.0641 0.0291  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B OE1 
4592 O  OE2 . GLU B 266 ? 0.9400 0.7444 1.4784 0.0126  -0.0650 0.0312  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B OE2 
4593 N  N   . ASP B 267 ? 0.5945 0.3771 1.2486 0.0090  -0.0770 0.0355  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B N   
4594 C  CA  . ASP B 267 ? 0.6286 0.3807 1.2561 0.0120  -0.0794 0.0335  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CA  
4595 C  C   . ASP B 267 ? 0.6373 0.3787 1.2971 0.0086  -0.0690 0.0425  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B C   
4596 O  O   . ASP B 267 ? 0.6703 0.3961 1.3114 0.0124  -0.0539 0.0430  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B O   
4597 C  CB  . ASP B 267 ? 0.6375 0.3629 1.2402 0.0113  -0.1024 0.0288  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CB  
4598 C  CG  . ASP B 267 ? 0.6504 0.3710 1.2076 0.0195  -0.1033 0.0206  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CG  
4599 O  OD1 . ASP B 267 ? 0.6382 0.3877 1.1972 0.0214  -0.0944 0.0208  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B OD1 
4600 O  OD2 . ASP B 267 ? 0.6813 0.3620 1.1979 0.0242  -0.1115 0.0152  ? ? ? ? ? ? 283 ASP B OD2 
4601 N  N   . LEU B 268 ? 0.6672 0.4153 1.3786 0.0014  -0.0778 0.0528  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B N   
4602 C  CA  . LEU B 268 ? 0.6735 0.4139 1.4289 -0.0024 -0.0663 0.0667  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CA  
4603 C  C   . LEU B 268 ? 0.6873 0.4345 1.4455 0.0037  -0.0296 0.0681  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B C   
4604 O  O   . LEU B 268 ? 0.7144 0.4435 1.4768 0.0042  -0.0126 0.0745  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B O   
4605 C  CB  . LEU B 268 ? 0.6412 0.3945 1.4661 -0.0108 -0.0804 0.0848  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CB  
4606 C  CG  . LEU B 268 ? 0.6463 0.3757 1.4628 -0.0225 -0.1217 0.0886  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CG  
4607 C  CD1 . LEU B 268 ? 0.6183 0.3627 1.5115 -0.0335 -0.1393 0.1147  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CD1 
4608 C  CD2 . LEU B 268 ? 0.6923 0.3750 1.4728 -0.0290 -0.1312 0.0874  ? ? ? ? ? ? 284 LEU B CD2 
4609 N  N   . ARG B 269 ? 0.6873 0.4515 1.4348 0.0072  -0.0177 0.0626  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B N   
4610 C  CA  . ARG B 269 ? 0.7202 0.4735 1.4462 0.0117  0.0153  0.0617  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CA  
4611 C  C   . ARG B 269 ? 0.7661 0.4958 1.4371 0.0144  0.0189  0.0561  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B C   
4612 O  O   . ARG B 269 ? 0.8012 0.5080 1.4684 0.0158  0.0414  0.0618  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B O   
4613 C  CB  . ARG B 269 ? 0.7167 0.4795 1.4202 0.0127  0.0181  0.0547  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CB  
4614 C  CG  . ARG B 269 ? 0.7026 0.4691 1.4511 0.0138  0.0385  0.0636  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CG  
4615 C  CD  . ARG B 269 ? 0.7581 0.4881 1.4777 0.0183  0.0798  0.0642  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CD  
4616 N  NE  . ARG B 269 ? 0.7567 0.4782 1.5258 0.0233  0.1105  0.0773  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NE  
4617 C  CZ  . ARG B 269 ? 0.8140 0.4914 1.5519 0.0290  0.1520  0.0774  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B CZ  
4618 N  NH1 . ARG B 269 ? 0.8164 0.4820 1.6054 0.0374  0.1846  0.0930  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH1 
4619 N  NH2 . ARG B 269 ? 0.8788 0.5157 1.5311 0.0267  0.1612  0.0642  ? ? ? ? ? ? 285 ARG B NH2 
4620 N  N   . TRP B 270 ? 0.8363 0.5689 1.4669 0.0160  -0.0017 0.0475  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N   
4621 C  CA  . TRP B 270 ? 0.8819 0.5922 1.4662 0.0203  -0.0014 0.0463  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA  
4622 C  C   . TRP B 270 ? 0.9029 0.5891 1.4955 0.0207  0.0023  0.0519  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C   
4623 O  O   . TRP B 270 ? 0.9474 0.6095 1.5170 0.0229  0.0172  0.0563  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O   
4624 C  CB  . TRP B 270 ? 0.8800 0.5961 1.4364 0.0246  -0.0225 0.0409  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB  
4625 C  CG  . TRP B 270 ? 0.9287 0.6209 1.4473 0.0323  -0.0222 0.0443  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG  
4626 C  CD1 . TRP B 270 ? 0.9630 0.6512 1.4515 0.0356  -0.0214 0.0489  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 
4627 C  CD2 . TRP B 270 ? 0.9565 0.6194 1.4639 0.0384  -0.0240 0.0463  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 
4628 N  NE1 . TRP B 270 ? 1.0065 0.6701 1.4731 0.0452  -0.0220 0.0560  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 
4629 C  CE2 . TRP B 270 ? 1.0048 0.6505 1.4795 0.0480  -0.0213 0.0532  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 
4630 C  CE3 . TRP B 270 ? 0.9529 0.5960 1.4726 0.0362  -0.0294 0.0449  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 
4631 C  CZ2 . TRP B 270 ? 1.0484 0.6587 1.5031 0.0586  -0.0197 0.0582  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 
4632 C  CZ3 . TRP B 270 ? 1.0004 0.6024 1.4923 0.0440  -0.0291 0.0474  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 
4633 C  CH2 . TRP B 270 ? 1.0470 0.6333 1.5070 0.0566  -0.0222 0.0537  ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 
4634 N  N   . PHE B 271 ? 0.5704 0.2563 1.1911 0.0171  -0.0137 0.0530  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B N   
4635 C  CA  . PHE B 271 ? 0.5962 0.2514 1.2211 0.0148  -0.0155 0.0591  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CA  
4636 C  C   . PHE B 271 ? 0.6045 0.2559 1.2672 0.0110  0.0086  0.0715  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B C   
4637 O  O   . PHE B 271 ? 0.6452 0.2675 1.3003 0.0100  0.0159  0.0781  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B O   
4638 C  CB  . PHE B 271 ? 0.5801 0.2241 1.2187 0.0080  -0.0426 0.0588  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CB  
4639 C  CG  . PHE B 271 ? 0.6224 0.2196 1.2465 0.0034  -0.0503 0.0636  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CG  
4640 C  CD1 . PHE B 271 ? 0.6232 0.2128 1.2940 -0.0079 -0.0483 0.0789  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CD1 
4641 C  CD2 . PHE B 271 ? 0.6684 0.2234 1.2324 0.0105  -0.0576 0.0553  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CD2 
4642 C  CE1 . PHE B 271 ? 0.6692 0.2096 1.3228 -0.0164 -0.0579 0.0848  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CE1 
4643 C  CE2 . PHE B 271 ? 0.7189 0.2189 1.2607 0.0053  -0.0638 0.0593  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CE2 
4644 C  CZ  . PHE B 271 ? 0.7194 0.2117 1.3038 -0.0103 -0.0662 0.0735  ? ? ? ? ? ? 287 PHE B CZ  
4645 N  N   . ARG B 272 ? 0.7216 0.3966 1.4239 0.0101  0.0243  0.0763  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B N   
4646 C  CA  . ARG B 272 ? 0.7342 0.4009 1.4770 0.0095  0.0553  0.0910  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CA  
4647 C  C   . ARG B 272 ? 0.7916 0.4295 1.4841 0.0148  0.0853  0.0887  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B C   
4648 O  O   . ARG B 272 ? 0.8240 0.4383 1.5296 0.0149  0.1116  0.1004  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B O   
4649 C  CB  . ARG B 272 ? 0.6969 0.3881 1.4961 0.0105  0.0691  0.0994  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CB  
4650 C  CG  . ARG B 272 ? 0.7112 0.3928 1.5708 0.0121  0.1035  0.1218  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CG  
4651 C  CD  . ARG B 272 ? 0.6855 0.3829 1.5964 0.0178  0.1266  0.1327  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CD  
4652 N  NE  . ARG B 272 ? 0.7006 0.3901 1.6847 0.0221  0.1616  0.1620  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B NE  
4653 C  CZ  . ARG B 272 ? 0.7582 0.4111 1.7239 0.0307  0.2108  0.1679  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B CZ  
4654 N  NH1 . ARG B 272 ? 0.8088 0.4271 1.6801 0.0330  0.2249  0.1455  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B NH1 
4655 N  NH2 . ARG B 272 ? 0.7718 0.4185 1.8129 0.0368  0.2458  0.2000  ? ? ? ? ? ? 288 ARG B NH2 
4656 N  N   . ALA B 273 ? 0.6691 1.3591 0.6340 0.0315  -0.0806 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 289 ALA B N   
4657 C  CA  . ALA B 273 ? 0.7298 1.4225 0.6522 0.0470  -0.0771 -0.1334 ? ? ? ? ? ? 289 ALA B CA  
4658 C  C   . ALA B 273 ? 0.7952 1.4687 0.6827 0.0771  -0.0725 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 289 ALA B C   
4659 O  O   . ALA B 273 ? 0.8546 1.5223 0.7054 0.0925  -0.0650 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 289 ALA B O   
4660 C  CB  . ALA B 273 ? 0.7095 1.4577 0.6259 0.0439  -0.0982 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 289 ALA B CB  
4661 N  N   . ASN B 274 ? 0.8670 1.5315 0.7663 0.0859  -0.0765 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B N   
4662 C  CA  . ASN B 274 ? 0.9265 1.5742 0.7956 0.1152  -0.0728 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B CA  
4663 C  C   . ASN B 274 ? 0.9494 1.5400 0.8280 0.1195  -0.0527 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B C   
4664 O  O   . ASN B 274 ? 1.0069 1.5741 0.8606 0.1435  -0.0440 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B O   
4665 C  CB  . ASN B 274 ? 0.9084 1.5971 0.7752 0.1285  -0.0960 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B CB  
4666 C  CG  . ASN B 274 ? 0.9060 1.6492 0.7555 0.1305  -0.1150 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B CG  
4667 O  OD1 . ASN B 274 ? 0.8843 1.6699 0.7419 0.1330  -0.1364 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B OD1 
4668 N  ND2 . ASN B 274 ? 0.9298 1.6730 0.7559 0.1294  -0.1075 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 290 ASN B ND2 
4669 N  N   . HIS B 275 ? 0.8839 1.4527 0.7996 0.0962  -0.0451 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B N   
4670 C  CA  . HIS B 275 ? 0.9023 1.4166 0.8321 0.0968  -0.0264 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CA  
4671 C  C   . HIS B 275 ? 0.8749 1.3634 0.8345 0.0697  -0.0119 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B C   
4672 O  O   . HIS B 275 ? 0.8962 1.3362 0.8668 0.0676  0.0067  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B O   
4673 C  CB  . HIS B 275 ? 0.8748 1.3907 0.8248 0.1013  -0.0373 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CB  
4674 C  CG  . HIS B 275 ? 0.9030 1.4420 0.8251 0.1289  -0.0507 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CG  
4675 N  ND1 . HIS B 275 ? 0.9679 1.4749 0.8640 0.1549  -0.0392 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B ND1 
4676 C  CD2 . HIS B 275 ? 0.8762 1.4681 0.7932 0.1349  -0.0742 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CD2 
4677 C  CE1 . HIS B 275 ? 0.9803 1.5196 0.8552 0.1759  -0.0550 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B CE1 
4678 N  NE2 . HIS B 275 ? 0.9255 1.5166 0.8125 0.1642  -0.0766 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 291 HIS B NE2 
4679 N  N   . GLY B 276 ? 0.7227 1.2439 0.6964 0.0489  -0.0202 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 292 GLY B N   
4680 C  CA  . GLY B 276 ? 0.7081 1.2108 0.7109 0.0224  -0.0077 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 292 GLY B CA  
4681 C  C   . GLY B 276 ? 0.7278 1.2181 0.7095 0.0204  0.0075  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 292 GLY B C   
4682 O  O   . GLY B 276 ? 0.7603 1.2490 0.7037 0.0413  0.0113  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 292 GLY B O   
4683 N  N   . PRO B 277 ? 0.7865 1.2694 0.7931 -0.0044 0.0165  -0.1163 ? ? ? ? ? ? 293 PRO B N   
4684 C  CA  . PRO B 277 ? 0.8163 1.2865 0.8070 -0.0089 0.0321  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CA  
4685 C  C   . PRO B 277 ? 0.8301 1.3410 0.7900 -0.0008 0.0201  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 293 PRO B C   
4686 O  O   . PRO B 277 ? 0.8648 1.3685 0.8038 0.0006  0.0316  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 293 PRO B O   
4687 C  CB  . PRO B 277 ? 0.7609 1.2294 0.7917 -0.0396 0.0371  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CB  
4688 C  CG  . PRO B 277 ? 0.7221 1.1817 0.7880 -0.0482 0.0327  -0.1268 ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CG  
4689 C  CD  . PRO B 277 ? 0.7209 1.2076 0.7737 -0.0295 0.0129  -0.1326 ? ? ? ? ? ? 293 PRO B CD  
4690 N  N   . GLY B 278 ? 0.9183 1.4722 0.8759 0.0048  -0.0030 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 294 GLY B N   
4691 C  CA  . GLY B 278 ? 0.9302 1.5256 0.8612 0.0117  -0.0168 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 294 GLY B CA  
4692 C  C   . GLY B 278 ? 1.0055 1.5958 0.8897 0.0409  -0.0137 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 294 GLY B C   
4693 O  O   . GLY B 278 ? 1.0250 1.6511 0.8834 0.0501  -0.0265 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 294 GLY B O   
4694 N  N   . MET B 279 ? 0.7860 1.3328 0.6604 0.0553  0.0035  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 295 MET B N   
4695 C  CA  . MET B 279 ? 0.8315 1.3707 0.6630 0.0843  0.0095  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 295 MET B CA  
4696 C  C   . MET B 279 ? 0.8654 1.3857 0.6730 0.0875  0.0287  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 295 MET B C   
4697 O  O   . MET B 279 ? 0.8672 1.3567 0.6932 0.0723  0.0458  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 295 MET B O   
4698 C  CB  . MET B 279 ? 0.8630 1.3655 0.6961 0.1008  0.0187  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 295 MET B CB  
4699 C  CG  . MET B 279 ? 0.8390 1.3605 0.6894 0.1030  -0.0001 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 295 MET B CG  
4700 S  SD  . MET B 279 ? 0.8804 1.3565 0.7301 0.1241  0.0116  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 295 MET B SD  
4701 C  CE  . MET B 279 ? 0.9277 1.4094 0.7235 0.1590  0.0162  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 295 MET B CE  
4702 N  N   . ALA B 280 ? 1.1334 1.6742 0.8999 0.1078  0.0259  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B N   
4703 C  CA  . ALA B 280 ? 1.1889 1.7160 0.9280 0.1149  0.0435  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CA  
4704 C  C   . ALA B 280 ? 1.2314 1.7049 0.9711 0.1252  0.0694  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B C   
4705 O  O   . ALA B 280 ? 1.2383 1.6900 0.9873 0.1349  0.0718  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B O   
4706 C  CB  . ALA B 280 ? 1.2441 1.8058 0.9384 0.1373  0.0343  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 296 ALA B CB  
4707 N  N   . MET B 281 ? 1.3055 1.7581 1.0361 0.1233  0.0890  0.0059  ? ? ? ? ? ? 297 MET B N   
4708 C  CA  . MET B 281 ? 1.3456 1.7477 1.0795 0.1319  0.1148  0.0268  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CA  
4709 C  C   . MET B 281 ? 1.4107 1.8061 1.1131 0.1447  0.1329  0.0462  ? ? ? ? ? ? 297 MET B C   
4710 O  O   . MET B 281 ? 1.4035 1.8080 1.1054 0.1307  0.1357  0.0408  ? ? ? ? ? ? 297 MET B O   
4711 C  CB  . MET B 281 ? 1.2943 1.6631 1.0736 0.1060  0.1240  0.0191  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CB  
4712 C  CG  . MET B 281 ? 1.3336 1.6491 1.1209 0.1120  0.1510  0.0405  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CG  
4713 S  SD  . MET B 281 ? 1.3794 1.6691 1.1568 0.1405  0.1564  0.0568  ? ? ? ? ? ? 297 MET B SD  
4714 C  CE  . MET B 281 ? 1.4202 1.6484 1.2128 0.1418  0.1895  0.0813  ? ? ? ? ? ? 297 MET B CE  
4715 N  N   . ASN B 282 ? 1.6298 2.0099 1.3063 0.1723  0.1455  0.0694  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B N   
4716 C  CA  . ASN B 282 ? 1.6968 2.0692 1.3440 0.1875  0.1648  0.0910  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B CA  
4717 C  C   . ASN B 282 ? 1.6985 2.0236 1.3703 0.1767  0.1898  0.1033  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B C   
4718 O  O   . ASN B 282 ? 1.7338 2.0217 1.4100 0.1902  0.2082  0.1240  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B O   
4719 C  CB  . ASN B 282 ? 1.7680 2.1418 1.3812 0.2216  0.1708  0.1136  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B CB  
4720 C  CG  . ASN B 282 ? 1.7815 2.2070 1.3630 0.2346  0.1480  0.1051  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B CG  
4721 O  OD1 . ASN B 282 ? 1.7479 2.2097 1.3268 0.2200  0.1299  0.0848  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B OD1 
4722 N  ND2 . ASN B 282 ? 1.8191 2.2483 1.3774 0.2623  0.1492  0.1215  ? ? ? ? ? ? 298 ASN B ND2 
4723 N  N   . TRP B 283 ? 1.6243 1.9513 1.3134 0.1521  0.1906  0.0910  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B N   
4724 C  CA  . TRP B 283 ? 1.6215 1.9071 1.3358 0.1392  0.2131  0.1016  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CA  
4725 C  C   . TRP B 283 ? 1.6992 1.9658 1.3874 0.1621  0.2373  0.1317  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B C   
4726 O  O   . TRP B 283 ? 1.7430 2.0373 1.3940 0.1765  0.2370  0.1375  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B O   
4727 C  CB  . TRP B 283 ? 1.5710 1.8689 1.3030 0.1111  0.2091  0.0839  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CB  
4728 C  CG  . TRP B 283 ? 1.4943 1.8120 1.2557 0.0881  0.1870  0.0560  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CG  
4729 C  CD1 . TRP B 283 ? 1.4654 1.8288 1.2174 0.0826  0.1635  0.0354  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CD1 
4730 C  CD2 . TRP B 283 ? 1.4381 1.7322 1.2442 0.0680  0.1863  0.0463  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CD2 
4731 N  NE1 . TRP B 283 ? 1.3935 1.7641 1.1821 0.0610  0.1488  0.0147  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B NE1 
4732 C  CE2 . TRP B 283 ? 1.3760 1.7054 1.1974 0.0518  0.1622  0.0204  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CE2 
4733 C  CE3 . TRP B 283 ? 1.4359 1.6836 1.2715 0.0620  0.2035  0.0569  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CE3 
4734 C  CZ2 . TRP B 283 ? 1.3125 1.6341 1.1761 0.0310  0.1551  0.0052  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CZ2 
4735 C  CZ3 . TRP B 283 ? 1.3739 1.6130 1.2511 0.0403  0.1958  0.0402  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CZ3 
4736 C  CH2 . TRP B 283 ? 1.3132 1.5899 1.2034 0.0254  0.1719  0.0147  ? ? ? ? ? ? 299 TRP B CH2 
4737 N  N   . PRO B 284 ? 1.4398 1.6599 1.1485 0.1657  0.2582  0.1509  ? ? ? ? ? ? 300 PRO B N   
4738 C  CA  . PRO B 284 ? 1.5132 1.7109 1.2034 0.1883  0.2834  0.1828  ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CA  
4739 C  C   . PRO B 284 ? 1.5438 1.7601 1.2084 0.1904  0.2918  0.1895  ? ? ? ? ? ? 300 PRO B C   
4740 O  O   . PRO B 284 ? 1.5079 1.7209 1.1904 0.1675  0.2940  0.1793  ? ? ? ? ? ? 300 PRO B O   
4741 C  CB  . PRO B 284 ? 1.4994 1.6444 1.2316 0.1757  0.3020  0.1931  ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CB  
4742 C  CG  . PRO B 284 ? 1.4391 1.5784 1.2022 0.1598  0.2852  0.1709  ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CG  
4743 C  CD  . PRO B 284 ? 1.3898 1.5763 1.1441 0.1467  0.2588  0.1424  ? ? ? ? ? ? 300 PRO B CD  
4744 N  N   . GLN B 285 ? 1.8777 2.1145 1.5005 0.2185  0.2967  0.2065  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B N   
4745 C  CA  . GLN B 285 ? 1.9160 2.1735 1.5094 0.2246  0.3044  0.2132  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CA  
4746 C  C   . GLN B 285 ? 1.9964 2.2399 1.5675 0.2543  0.3289  0.2487  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B C   
4747 O  O   . GLN B 285 ? 2.0275 2.2563 1.5972 0.2738  0.3353  0.2660  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B O   
4748 C  CB  . GLN B 285 ? 1.9190 2.2305 1.4780 0.2285  0.2809  0.1933  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CB  
4749 C  CG  . GLN B 285 ? 1.9371 2.2734 1.4655 0.2325  0.2858  0.1944  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CG  
4750 C  CD  . GLN B 285 ? 1.9033 2.2925 1.3988 0.2363  0.2618  0.1739  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B CD  
4751 O  OE1 . GLN B 285 ? 1.8725 2.2809 1.3698 0.2347  0.2408  0.1588  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B OE1 
4752 N  NE2 . GLN B 285 ? 1.9105 2.3240 1.3762 0.2416  0.2645  0.1730  ? ? ? ? ? ? 301 GLN B NE2 
4753 N  N   . PHE B 286 ? 1.5958 1.8445 1.1501 0.2583  0.3432  0.2600  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B N   
4754 C  CA  . PHE B 286 ? 1.6739 1.9139 1.2063 0.2872  0.3672  0.2949  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CA  
4755 C  C   . PHE B 286 ? 1.6912 1.9621 1.1850 0.3180  0.3605  0.3045  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B C   
4756 O  O   . PHE B 286 ? 1.6593 1.9738 1.1246 0.3202  0.3396  0.2856  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B O   
4757 C  CB  . PHE B 286 ? 1.6895 1.9418 1.2032 0.2876  0.3790  0.3009  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CB  
4758 C  CG  . PHE B 286 ? 1.7510 1.9898 1.2502 0.3145  0.4068  0.3388  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CG  
4759 C  CD1 . PHE B 286 ? 1.7769 1.9740 1.3066 0.3075  0.4305  0.3588  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CD1 
4760 C  CD2 . PHE B 286 ? 1.7751 2.0449 1.2315 0.3470  0.4094  0.3554  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CD2 
4761 C  CE1 . PHE B 286 ? 1.8424 2.0284 1.3608 0.3328  0.4565  0.3953  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CE1 
4762 C  CE2 . PHE B 286 ? 1.8315 2.0916 1.2758 0.3728  0.4356  0.3918  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CE2 
4763 C  CZ  . PHE B 286 ? 1.8651 2.0830 1.3410 0.3659  0.4593  0.4121  ? ? ? ? ? ? 302 PHE B CZ  
4764 N  N   . GLU B 287 ? 1.4992 1.7478 0.9933 0.3417  0.3786  0.3348  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B N   
4765 C  CA  . GLU B 287 ? 1.5250 1.8001 0.9852 0.3725  0.3750  0.3479  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CA  
4766 C  C   . GLU B 287 ? 1.5745 1.8530 1.0087 0.4035  0.3998  0.3843  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B C   
4767 O  O   . GLU B 287 ? 1.5961 1.8392 1.0507 0.4048  0.4241  0.4072  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B O   
4768 C  CB  . GLU B 287 ? 1.5261 1.7753 1.0096 0.3757  0.3719  0.3503  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CB  
4769 C  CG  . GLU B 287 ? 1.4783 1.7242 0.9895 0.3466  0.3482  0.3159  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CG  
4770 C  CD  . GLU B 287 ? 1.4825 1.6966 1.0204 0.3491  0.3482  0.3191  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CD  
4771 O  OE1 . GLU B 287 ? 1.5231 1.7170 1.0581 0.3735  0.3666  0.3480  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE1 
4772 O  OE2 . GLU B 287 ? 1.4458 1.6557 1.0082 0.3272  0.3300  0.2927  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE2 
4773 CA CA  . CA  C .   ? 1.3235 1.3235 1.3235 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 500 CA  A CA  
4794 CA CA  . CA  H .   ? 0.9008 0.9008 0.9008 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 500 CA  B CA  
# 
