data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Nichols, C.E."                             1 
"Sainsbury, S."                             2 
"Ren, J."                                   3 
"Walter, T.S."                              4 
"Verma, A."                                 5 
"Stammers, D.K."                            6 
"Saunders, N.J."                            7 
"Owens, R.J."                               8 
"Oxford Protein Production Facility (OPPF)" 9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "The structure of NMB1585, a MarR family regulator from Neisseria meningitidis" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "MarR, Neisseria meningitidis, transcription factor, Structural Genomics, Oxford Protein Production Facility, OPPF, TRANSCRIPTION" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The structure of NMB1585, a MarR-family regulator from Neisseria meningitidis" 
_citation.journal_abbrev            "Acta Crystallogr.,Sect.F" 
_citation.journal_volume            65 
_citation.page_first                204 
_citation.page_last                 209 
_citation.year                      2009 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           1744-3091 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   19255465 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S174430910900414X 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Nichols, C.E."  1 ? 
primary "Sainsbury, S."  2 ? 
primary "Ren, J."        3 ? 
primary "Walter, T.S."   4 ? 
primary "Verma, A."      5 ? 
primary "Stammers, D.K." 6 ? 
primary "Saunders, N.J." 7 ? 
primary "Owens, R.J."    8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GP(MSE)NQLDQLGTRINLICNVFDKWIGQQDLNYNLFAVLYTLATEGSRTQKHIGEKWSLPKQTVSGVCKTLAGQGLIE
WQEGEQDRRKRLLSLTETGKAYAAPLTESAQEFSDKVFATFGDKRTTRLFADLDALAEV(MSE)EKTISENKK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GPMNQLDQLGTRINLICNVFDKWIGQQDLNYNLFAVLYTLATEGSRTQKHIGEKWSLPKQTVSGVCKTLAGQGLIEWQEG
EQDRRKRLLSLTETGKAYAAPLTESAQEFSDKVFATFGDKRTTRLFADLDALAEVMEKTISENKK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         OPTIC233 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   PRO n 
1 3   MSE n 
1 4   ASN n 
1 5   GLN n 
1 6   LEU n 
1 7   ASP n 
1 8   GLN n 
1 9   LEU n 
1 10  GLY n 
1 11  THR n 
1 12  ARG n 
1 13  ILE n 
1 14  ASN n 
1 15  LEU n 
1 16  ILE n 
1 17  CYS n 
1 18  ASN n 
1 19  VAL n 
1 20  PHE n 
1 21  ASP n 
1 22  LYS n 
1 23  TRP n 
1 24  ILE n 
1 25  GLY n 
1 26  GLN n 
1 27  GLN n 
1 28  ASP n 
1 29  LEU n 
1 30  ASN n 
1 31  TYR n 
1 32  ASN n 
1 33  LEU n 
1 34  PHE n 
1 35  ALA n 
1 36  VAL n 
1 37  LEU n 
1 38  TYR n 
1 39  THR n 
1 40  LEU n 
1 41  ALA n 
1 42  THR n 
1 43  GLU n 
1 44  GLY n 
1 45  SER n 
1 46  ARG n 
1 47  THR n 
1 48  GLN n 
1 49  LYS n 
1 50  HIS n 
1 51  ILE n 
1 52  GLY n 
1 53  GLU n 
1 54  LYS n 
1 55  TRP n 
1 56  SER n 
1 57  LEU n 
1 58  PRO n 
1 59  LYS n 
1 60  GLN n 
1 61  THR n 
1 62  VAL n 
1 63  SER n 
1 64  GLY n 
1 65  VAL n 
1 66  CYS n 
1 67  LYS n 
1 68  THR n 
1 69  LEU n 
1 70  ALA n 
1 71  GLY n 
1 72  GLN n 
1 73  GLY n 
1 74  LEU n 
1 75  ILE n 
1 76  GLU n 
1 77  TRP n 
1 78  GLN n 
1 79  GLU n 
1 80  GLY n 
1 81  GLU n 
1 82  GLN n 
1 83  ASP n 
1 84  ARG n 
1 85  ARG n 
1 86  LYS n 
1 87  ARG n 
1 88  LEU n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  LEU n 
1 92  THR n 
1 93  GLU n 
1 94  THR n 
1 95  GLY n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  TYR n 
1 99  ALA n 
1 100 ALA n 
1 101 PRO n 
1 102 LEU n 
1 103 THR n 
1 104 GLU n 
1 105 SER n 
1 106 ALA n 
1 107 GLN n 
1 108 GLU n 
1 109 PHE n 
1 110 SER n 
1 111 ASP n 
1 112 LYS n 
1 113 VAL n 
1 114 PHE n 
1 115 ALA n 
1 116 THR n 
1 117 PHE n 
1 118 GLY n 
1 119 ASP n 
1 120 LYS n 
1 121 ARG n 
1 122 THR n 
1 123 THR n 
1 124 ARG n 
1 125 LEU n 
1 126 PHE n 
1 127 ALA n 
1 128 ASP n 
1 129 LEU n 
1 130 ASP n 
1 131 ALA n 
1 132 LEU n 
1 133 ALA n 
1 134 GLU n 
1 135 VAL n 
1 136 MSE n 
1 137 GLU n 
1 138 LYS n 
1 139 THR n 
1 140 ILE n 
1 141 SER n 
1 142 GLU n 
1 143 ASN n 
1 144 LYS n 
1 145 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Transcriptional regulator, MarR family" 16429.279 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water                                    18.015    109 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   PRO 2   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   MSE 3   1   1   MSE MSE A ? n 
A 1 4   ASN 4   2   2   ASN ASN A ? n 
A 1 5   GLN 5   3   3   GLN GLN A ? n 
A 1 6   LEU 6   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 7   ASP 7   5   5   ASP ASP A ? n 
A 1 8   GLN 8   6   6   GLN GLN A ? n 
A 1 9   LEU 9   7   7   LEU LEU A ? n 
A 1 10  GLY 10  8   8   GLY GLY A ? n 
A 1 11  THR 11  9   9   THR THR A ? n 
A 1 12  ARG 12  10  10  ARG ARG A ? n 
A 1 13  ILE 13  11  11  ILE ILE A ? n 
A 1 14  ASN 14  12  12  ASN ASN A ? n 
A 1 15  LEU 15  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 16  ILE 16  14  14  ILE ILE A ? n 
A 1 17  CYS 17  15  15  CYS CYS A ? n 
A 1 18  ASN 18  16  16  ASN ASN A ? n 
A 1 19  VAL 19  17  17  VAL VAL A ? n 
A 1 20  PHE 20  18  18  PHE PHE A ? n 
A 1 21  ASP 21  19  19  ASP ASP A ? n 
A 1 22  LYS 22  20  20  LYS LYS A ? n 
A 1 23  TRP 23  21  21  TRP TRP A ? n 
A 1 24  ILE 24  22  22  ILE ILE A ? n 
A 1 25  GLY 25  23  23  GLY GLY A ? n 
A 1 26  GLN 26  24  24  GLN GLN A ? n 
A 1 27  GLN 27  25  25  GLN GLN A ? n 
A 1 28  ASP 28  26  26  ASP ASP A ? n 
A 1 29  LEU 29  27  27  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ASN 30  28  28  ASN ASN A ? n 
A 1 31  TYR 31  29  29  TYR TYR A ? n 
A 1 32  ASN 32  30  30  ASN ASN A ? n 
A 1 33  LEU 33  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 34  PHE 34  32  32  PHE PHE A ? n 
A 1 35  ALA 35  33  33  ALA ALA A ? n 
A 1 36  VAL 36  34  34  VAL VAL A ? n 
A 1 37  LEU 37  35  35  LEU LEU A ? n 
A 1 38  TYR 38  36  36  TYR TYR A ? n 
A 1 39  THR 39  37  37  THR THR A ? n 
A 1 40  LEU 40  38  38  LEU LEU A ? n 
A 1 41  ALA 41  39  39  ALA ALA A ? n 
A 1 42  THR 42  40  40  THR THR A ? n 
A 1 43  GLU 43  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 44  GLY 44  42  42  GLY GLY A ? n 
A 1 45  SER 45  43  43  SER SER A ? n 
A 1 46  ARG 46  44  44  ARG ARG A ? n 
A 1 47  THR 47  45  45  THR THR A ? n 
A 1 48  GLN 48  46  46  GLN GLN A ? n 
A 1 49  LYS 49  47  47  LYS LYS A ? n 
A 1 50  HIS 50  48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 51  ILE 51  49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 52  GLY 52  50  50  GLY GLY A ? n 
A 1 53  GLU 53  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 54  LYS 54  52  52  LYS LYS A ? n 
A 1 55  TRP 55  53  53  TRP TRP A ? n 
A 1 56  SER 56  54  54  SER SER A ? n 
A 1 57  LEU 57  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 58  PRO 58  56  56  PRO PRO A ? n 
A 1 59  LYS 59  57  57  LYS LYS A ? n 
A 1 60  GLN 60  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 61  THR 61  59  59  THR THR A ? n 
A 1 62  VAL 62  60  60  VAL VAL A ? n 
A 1 63  SER 63  61  61  SER SER A ? n 
A 1 64  GLY 64  62  62  GLY GLY A ? n 
A 1 65  VAL 65  63  63  VAL VAL A ? n 
A 1 66  CYS 66  64  64  CYS CYS A ? n 
A 1 67  LYS 67  65  65  LYS LYS A ? n 
A 1 68  THR 68  66  66  THR THR A ? n 
A 1 69  LEU 69  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 70  ALA 70  68  68  ALA ALA A ? n 
A 1 71  GLY 71  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 72  GLN 72  70  70  GLN GLN A ? n 
A 1 73  GLY 73  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 74  LEU 74  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 75  ILE 75  73  73  ILE ILE A ? n 
A 1 76  GLU 76  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 77  TRP 77  75  75  TRP TRP A ? n 
A 1 78  GLN 78  76  76  GLN GLN A ? n 
A 1 79  GLU 79  77  77  GLU GLU A ? n 
A 1 80  GLY 80  78  78  GLY GLY A ? n 
A 1 81  GLU 81  79  79  GLU GLU A ? n 
A 1 82  GLN 82  80  80  GLN GLN A ? n 
A 1 83  ASP 83  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 84  ARG 84  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 85  ARG 85  83  83  ARG ARG A ? n 
A 1 86  LYS 86  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 87  ARG 87  85  85  ARG ARG A ? n 
A 1 88  LEU 88  86  86  LEU LEU A ? n 
A 1 89  LEU 89  87  87  LEU LEU A ? n 
A 1 90  SER 90  88  88  SER SER A ? n 
A 1 91  LEU 91  89  89  LEU LEU A ? n 
A 1 92  THR 92  90  90  THR THR A ? n 
A 1 93  GLU 93  91  91  GLU GLU A ? n 
A 1 94  THR 94  92  92  THR THR A ? n 
A 1 95  GLY 95  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 96  LYS 96  94  94  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  95  95  ALA ALA A ? n 
A 1 98  TYR 98  96  96  TYR TYR A ? n 
A 1 99  ALA 99  97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 100 ALA 100 98  98  ALA ALA A ? n 
A 1 101 PRO 101 99  99  PRO PRO A ? n 
A 1 102 LEU 102 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 103 THR 103 101 101 THR THR A ? n 
A 1 104 GLU 104 102 102 GLU GLU A ? n 
A 1 105 SER 105 103 103 SER SER A ? n 
A 1 106 ALA 106 104 104 ALA ALA A ? n 
A 1 107 GLN 107 105 105 GLN GLN A ? n 
A 1 108 GLU 108 106 106 GLU GLU A ? n 
A 1 109 PHE 109 107 107 PHE PHE A ? n 
A 1 110 SER 110 108 108 SER SER A ? n 
A 1 111 ASP 111 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 112 LYS 112 110 110 LYS LYS A ? n 
A 1 113 VAL 113 111 111 VAL VAL A ? n 
A 1 114 PHE 114 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 115 ALA 115 113 113 ALA ALA A ? n 
A 1 116 THR 116 114 114 THR THR A ? n 
A 1 117 PHE 117 115 115 PHE PHE A ? n 
A 1 118 GLY 118 116 116 GLY GLY A ? n 
A 1 119 ASP 119 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 120 LYS 120 118 118 LYS LYS A ? n 
A 1 121 ARG 121 119 119 ARG ARG A ? n 
A 1 122 THR 122 120 120 THR THR A ? n 
A 1 123 THR 123 121 121 THR THR A ? n 
A 1 124 ARG 124 122 122 ARG ARG A ? n 
A 1 125 LEU 125 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 126 PHE 126 124 124 PHE PHE A ? n 
A 1 127 ALA 127 125 125 ALA ALA A ? n 
A 1 128 ASP 128 126 126 ASP ASP A ? n 
A 1 129 LEU 129 127 127 LEU LEU A ? n 
A 1 130 ASP 130 128 128 ASP ASP A ? n 
A 1 131 ALA 131 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 132 LEU 132 130 130 LEU LEU A ? n 
A 1 133 ALA 133 131 131 ALA ALA A ? n 
A 1 134 GLU 134 132 132 GLU GLU A ? n 
A 1 135 VAL 135 133 133 VAL VAL A ? n 
A 1 136 MSE 136 134 134 MSE MSE A ? n 
A 1 137 GLU 137 135 135 GLU GLU A ? n 
A 1 138 LYS 138 136 136 LYS LYS A ? n 
A 1 139 THR 139 137 137 THR THR A ? n 
A 1 140 ILE 140 138 138 ILE ILE A ? n 
A 1 141 SER 141 139 139 SER SER A ? n 
A 1 142 GLU 142 140 140 GLU GLU A ? n 
A 1 143 ASN 143 141 141 ASN ASN A ? n 
A 1 144 LYS 144 142 142 LYS LYS A ? n 
A 1 145 LYS 145 143 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   PRO 2   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   MSE 3   1   1   MSE MSE B ? n 
B 1 4   ASN 4   2   2   ASN ASN B ? n 
B 1 5   GLN 5   3   3   GLN GLN B ? n 
B 1 6   LEU 6   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 7   ASP 7   5   5   ASP ASP B ? n 
B 1 8   GLN 8   6   6   GLN GLN B ? n 
B 1 9   LEU 9   7   7   LEU LEU B ? n 
B 1 10  GLY 10  8   8   GLY GLY B ? n 
B 1 11  THR 11  9   9   THR THR B ? n 
B 1 12  ARG 12  10  10  ARG ARG B ? n 
B 1 13  ILE 13  11  11  ILE ILE B ? n 
B 1 14  ASN 14  12  12  ASN ASN B ? n 
B 1 15  LEU 15  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 16  ILE 16  14  14  ILE ILE B ? n 
B 1 17  CYS 17  15  15  CYS CYS B ? n 
B 1 18  ASN 18  16  16  ASN ASN B ? n 
B 1 19  VAL 19  17  17  VAL VAL B ? n 
B 1 20  PHE 20  18  18  PHE PHE B ? n 
B 1 21  ASP 21  19  19  ASP ASP B ? n 
B 1 22  LYS 22  20  20  LYS LYS B ? n 
B 1 23  TRP 23  21  21  TRP TRP B ? n 
B 1 24  ILE 24  22  22  ILE ILE B ? n 
B 1 25  GLY 25  23  23  GLY GLY B ? n 
B 1 26  GLN 26  24  24  GLN GLN B ? n 
B 1 27  GLN 27  25  25  GLN GLN B ? n 
B 1 28  ASP 28  26  26  ASP ASP B ? n 
B 1 29  LEU 29  27  27  LEU LEU B ? n 
B 1 30  ASN 30  28  28  ASN ASN B ? n 
B 1 31  TYR 31  29  29  TYR TYR B ? n 
B 1 32  ASN 32  30  30  ASN ASN B ? n 
B 1 33  LEU 33  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 34  PHE 34  32  32  PHE PHE B ? n 
B 1 35  ALA 35  33  33  ALA ALA B ? n 
B 1 36  VAL 36  34  34  VAL VAL B ? n 
B 1 37  LEU 37  35  35  LEU LEU B ? n 
B 1 38  TYR 38  36  36  TYR TYR B ? n 
B 1 39  THR 39  37  37  THR THR B ? n 
B 1 40  LEU 40  38  38  LEU LEU B ? n 
B 1 41  ALA 41  39  39  ALA ALA B ? n 
B 1 42  THR 42  40  40  THR THR B ? n 
B 1 43  GLU 43  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 44  GLY 44  42  42  GLY GLY B ? n 
B 1 45  SER 45  43  43  SER SER B ? n 
B 1 46  ARG 46  44  44  ARG ARG B ? n 
B 1 47  THR 47  45  45  THR THR B ? n 
B 1 48  GLN 48  46  46  GLN GLN B ? n 
B 1 49  LYS 49  47  47  LYS LYS B ? n 
B 1 50  HIS 50  48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 51  ILE 51  49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 52  GLY 52  50  50  GLY GLY B ? n 
B 1 53  GLU 53  51  51  GLU GLU B ? n 
B 1 54  LYS 54  52  52  LYS LYS B ? n 
B 1 55  TRP 55  53  53  TRP TRP B ? n 
B 1 56  SER 56  54  54  SER SER B ? n 
B 1 57  LEU 57  55  55  LEU LEU B ? n 
B 1 58  PRO 58  56  56  PRO PRO B ? n 
B 1 59  LYS 59  57  57  LYS LYS B ? n 
B 1 60  GLN 60  58  58  GLN GLN B ? n 
B 1 61  THR 61  59  59  THR THR B ? n 
B 1 62  VAL 62  60  60  VAL VAL B ? n 
B 1 63  SER 63  61  61  SER SER B ? n 
B 1 64  GLY 64  62  62  GLY GLY B ? n 
B 1 65  VAL 65  63  63  VAL VAL B ? n 
B 1 66  CYS 66  64  64  CYS CYS B ? n 
B 1 67  LYS 67  65  65  LYS LYS B ? n 
B 1 68  THR 68  66  66  THR THR B ? n 
B 1 69  LEU 69  67  67  LEU LEU B ? n 
B 1 70  ALA 70  68  68  ALA ALA B ? n 
B 1 71  GLY 71  69  69  GLY GLY B ? n 
B 1 72  GLN 72  70  70  GLN GLN B ? n 
B 1 73  GLY 73  71  71  GLY GLY B ? n 
B 1 74  LEU 74  72  72  LEU LEU B ? n 
B 1 75  ILE 75  73  73  ILE ILE B ? n 
B 1 76  GLU 76  74  74  GLU GLU B ? n 
B 1 77  TRP 77  75  75  TRP TRP B ? n 
B 1 78  GLN 78  76  76  GLN GLN B ? n 
B 1 79  GLU 79  77  77  GLU GLU B ? n 
B 1 80  GLY 80  78  78  GLY GLY B ? n 
B 1 81  GLU 81  79  79  GLU GLU B ? n 
B 1 82  GLN 82  80  80  GLN GLN B ? n 
B 1 83  ASP 83  81  81  ASP ASP B ? n 
B 1 84  ARG 84  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 85  ARG 85  83  83  ARG ARG B ? n 
B 1 86  LYS 86  84  84  LYS LYS B ? n 
B 1 87  ARG 87  85  85  ARG ARG B ? n 
B 1 88  LEU 88  86  86  LEU LEU B ? n 
B 1 89  LEU 89  87  87  LEU LEU B ? n 
B 1 90  SER 90  88  88  SER SER B ? n 
B 1 91  LEU 91  89  89  LEU LEU B ? n 
B 1 92  THR 92  90  90  THR THR B ? n 
B 1 93  GLU 93  91  91  GLU GLU B ? n 
B 1 94  THR 94  92  92  THR THR B ? n 
B 1 95  GLY 95  93  93  GLY GLY B ? n 
B 1 96  LYS 96  94  94  LYS LYS B ? n 
B 1 97  ALA 97  95  95  ALA ALA B ? n 
B 1 98  TYR 98  96  96  TYR TYR B ? n 
B 1 99  ALA 99  97  97  ALA ALA B ? n 
B 1 100 ALA 100 98  98  ALA ALA B ? n 
B 1 101 PRO 101 99  99  PRO PRO B ? n 
B 1 102 LEU 102 100 100 LEU LEU B ? n 
B 1 103 THR 103 101 101 THR THR B ? n 
B 1 104 GLU 104 102 102 GLU GLU B ? n 
B 1 105 SER 105 103 103 SER SER B ? n 
B 1 106 ALA 106 104 104 ALA ALA B ? n 
B 1 107 GLN 107 105 105 GLN GLN B ? n 
B 1 108 GLU 108 106 106 GLU GLU B ? n 
B 1 109 PHE 109 107 107 PHE PHE B ? n 
B 1 110 SER 110 108 108 SER SER B ? n 
B 1 111 ASP 111 109 109 ASP ASP B ? n 
B 1 112 LYS 112 110 110 LYS LYS B ? n 
B 1 113 VAL 113 111 111 VAL VAL B ? n 
B 1 114 PHE 114 112 112 PHE PHE B ? n 
B 1 115 ALA 115 113 113 ALA ALA B ? n 
B 1 116 THR 116 114 114 THR THR B ? n 
B 1 117 PHE 117 115 115 PHE PHE B ? n 
B 1 118 GLY 118 116 116 GLY GLY B ? n 
B 1 119 ASP 119 117 117 ASP ASP B ? n 
B 1 120 LYS 120 118 118 LYS LYS B ? n 
B 1 121 ARG 121 119 119 ARG ARG B ? n 
B 1 122 THR 122 120 120 THR THR B ? n 
B 1 123 THR 123 121 121 THR THR B ? n 
B 1 124 ARG 124 122 122 ARG ARG B ? n 
B 1 125 LEU 125 123 123 LEU LEU B ? n 
B 1 126 PHE 126 124 124 PHE PHE B ? n 
B 1 127 ALA 127 125 125 ALA ALA B ? n 
B 1 128 ASP 128 126 126 ASP ASP B ? n 
B 1 129 LEU 129 127 127 LEU LEU B ? n 
B 1 130 ASP 130 128 128 ASP ASP B ? n 
B 1 131 ALA 131 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 132 LEU 132 130 130 LEU LEU B ? n 
B 1 133 ALA 133 131 131 ALA ALA B ? n 
B 1 134 GLU 134 132 132 GLU GLU B ? n 
B 1 135 VAL 135 133 133 VAL VAL B ? n 
B 1 136 MSE 136 134 134 MSE MSE B ? n 
B 1 137 GLU 137 135 135 GLU GLU B ? n 
B 1 138 LYS 138 136 136 LYS LYS B ? n 
B 1 139 THR 139 137 137 THR THR B ? n 
B 1 140 ILE 140 138 138 ILE ILE B ? n 
B 1 141 SER 141 139 139 SER SER B ? n 
B 1 142 GLU 142 140 140 GLU GLU B ? n 
B 1 143 ASN 143 141 141 ASN ASN B ? n 
B 1 144 LYS 144 142 142 LYS LYS B ? n 
B 1 145 LYS 145 143 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 HOH 1  145 2   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 2  146 27  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 3  147 5   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 4  148 6   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 5  149 7   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 6  150 33  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 7  151 9   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 8  152 10  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 9  153 11  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 10 154 12  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 11 155 13  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 12 156 40  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 13 157 15  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 14 158 16  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 15 159 43  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 16 160 31  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 17 161 32  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 18 162 46  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 19 163 47  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 20 164 48  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 21 165 34  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 22 166 25  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 23 167 35  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 24 168 36  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 25 169 53  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 26 170 54  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 27 171 56  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 28 172 57  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 29 173 58  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 30 174 38  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 31 175 42  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 32 176 61  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 33 177 62  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 34 178 63  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 35 180 65  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 36 181 66  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 37 183 68  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 38 185 70  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 39 187 72  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 40 189 74  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 41 209 94  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 42 210 95  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 43 211 96  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 44 212 97  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 45 214 99  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 46 217 102 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 47 218 103 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 48 219 104 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 49 220 105 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 50 221 106 HOH HOH A ? 
D 2 HOH 1  144 1   HOH HOH B ? 
D 2 HOH 2  145 26  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 3  146 4   HOH HOH B ? 
D 2 HOH 4  147 29  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 5  148 28  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 6  149 44  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 7  150 8   HOH HOH B ? 
D 2 HOH 8  151 45  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 9  152 49  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 10 155 39  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 11 156 14  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 12 157 41  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 13 159 17  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 14 160 18  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 15 161 19  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 16 162 20  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 17 163 21  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 18 164 22  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 19 165 23  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 20 166 50  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 21 167 51  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 22 168 52  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 23 174 59  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 24 175 60  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 25 179 64  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 26 182 67  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 27 184 69  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 28 186 71  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 29 188 73  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 30 190 75  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 31 191 76  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 32 192 77  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 33 193 78  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 34 194 79  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 35 195 80  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 36 196 81  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 37 197 82  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 38 198 83  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 39 199 84  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 40 200 85  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 41 201 86  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 42 202 87  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 43 203 88  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 44 204 89  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 45 205 90  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 46 206 91  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 47 207 92  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 48 208 93  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 49 213 98  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 50 215 100 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 51 216 101 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 52 222 107 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 53 223 108 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 54 224 109 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 55 225 110 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 56 226 111 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 57 227 112 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 58 228 113 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 59 229 114 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE          ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE         ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE       ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"  ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE         ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE        ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"  ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE          ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE        ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER            ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE           ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE    ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE          ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE           ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE        ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN       ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE         ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE           ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASN A 4   ? GLN A 26  ? ASN A 2   GLN A 24  1 ? 23 
HELX_P HELX_P2  AA2 ASN A 30  ? GLY A 44  ? ASN A 28  GLY A 42  1 ? 15 
HELX_P HELX_P3  AA3 THR A 47  ? SER A 56  ? THR A 45  SER A 54  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 PRO A 58  ? GLN A 72  ? PRO A 56  GLN A 70  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 83  ? ARG A 87  ? ASP A 81  ARG A 85  5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A 92  ? GLY A 118 ? THR A 90  GLY A 116 1 ? 27 
HELX_P HELX_P7  AA7 GLY A 118 ? ASN A 143 ? GLY A 116 ASN A 141 1 ? 26 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN B 4   ? GLN B 27  ? ASN B 2   GLN B 25  1 ? 24 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN B 30  ? GLY B 44  ? ASN B 28  GLY B 42  1 ? 15 
HELX_P HELX_P10 AB1 THR B 47  ? TRP B 55  ? THR B 45  TRP B 53  1 ? 9  
HELX_P HELX_P11 AB2 PRO B 58  ? GLN B 72  ? PRO B 56  GLN B 70  1 ? 15 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 83  ? ARG B 87  ? ASP B 81  ARG B 85  5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 THR B 92  ? ALA B 115 ? THR B 90  ALA B 113 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLY B 118 ? LYS B 144 ? GLY B 116 LYS B 142 1 ? 27 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 75 ? TRP A 77 ? ILE A 73 TRP A 75 
AA1 2 LEU A 89 ? LEU A 91 ? LEU A 87 LEU A 89 
AA2 1 ILE B 75 ? TRP B 77 ? ILE B 73 TRP B 75 
AA2 2 LEU B 89 ? LEU B 91 ? LEU B 87 LEU B 89 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.028571 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000561 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015536 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016379 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 76 ? N GLU A 74 O SER A 90 ? O SER A 88 
AA2 1 2 N GLU B 76 ? N GLU B 74 O SER B 90 ? O SER B 88 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
HETATM 1    N  N   . MSE A 1 3   ? -7.966  26.540  19.492 1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A N   1 
HETATM 2    C  CA  . MSE A 1 3   ? -8.757  27.355  18.520 1.00 56.67 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CA  1 
HETATM 3    C  C   . MSE A 1 3   ? -9.137  26.550  17.273 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A C   1 
HETATM 4    O  O   . MSE A 1 3   ? -10.233 25.989  17.205 1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A O   1 
HETATM 5    C  CB  . MSE A 1 3   ? -8.013  28.646  18.151 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CB  1 
HETATM 6    C  CG  . MSE A 1 3   ? -6.492  28.512  18.110 1.00 68.04 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CG  1 
HETATM 7    SE SE  . MSE A 1 3   ? -5.581  30.184  17.662 1.00 84.17 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A SE  1 
HETATM 8    C  CE  . MSE A 1 3   ? -6.383  31.370  19.004 1.00 78.83 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ASN A 1 4   ? -8.240  26.500  16.291 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ASN A 1 4   ? -8.474  25.728  15.080 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ASN A 1 4   ? -8.241  24.241  15.330 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A C   1 
ATOM   12   O  O   . ASN A 1 4   ? -7.336  23.861  16.072 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ASN A 1 4   ? -7.581  26.233  13.947 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ASN A 1 4   ? -7.856  25.544  12.629 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A CG  1 
ATOM   15   O  OD1 . ASN A 1 4   ? -6.945  25.017  12.001 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A OD1 1 
ATOM   16   N  ND2 . ASN A 1 4   ? -9.119  25.540  12.206 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A ND2 1 
ATOM   17   N  N   . GLN A 1 5   ? -9.069  23.413  14.709 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A N   1 
ATOM   18   C  CA  . GLN A 1 5   ? -9.035  21.970  14.907 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CA  1 
ATOM   19   C  C   . GLN A 1 5   ? -7.679  21.390  14.534 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A C   1 
ATOM   20   O  O   . GLN A 1 5   ? -7.108  20.589  15.269 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A O   1 
ATOM   21   C  CB  . GLN A 1 5   ? -10.074 21.322  14.015 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CB  1 
ATOM   22   C  CG  . GLN A 1 5   ? -10.972 20.380  14.730 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CG  1 
ATOM   23   C  CD  . GLN A 1 5   ? -12.355 20.932  14.841 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A CD  1 
ATOM   24   O  OE1 . GLN A 1 5   ? -13.144 20.852  13.895 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A OE1 1 
ATOM   25   N  NE2 . GLN A 1 5   ? -12.665 21.512  15.992 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 3   GLN A NE2 1 
ATOM   26   N  N   . LEU A 1 6   ? -7.192  21.807  13.369 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   27   C  CA  . LEU A 1 6   ? -5.932  21.351  12.810 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   28   C  C   . LEU A 1 6   ? -4.782  21.748  13.718 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   29   O  O   . LEU A 1 6   ? -3.847  20.974  13.926 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   30   C  CB  . LEU A 1 6   ? -5.748  21.968  11.421 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . LEU A 1 6   ? -4.956  21.301  10.286 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . LEU A 1 6   ? -3.793  22.181  9.801  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . LEU A 1 6   ? -4.524  19.863  10.599 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   34   N  N   . ASP A 1 7   ? -4.864  22.958  14.259 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A N   1 
ATOM   35   C  CA  . ASP A 1 7   ? -3.839  23.467  15.154 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CA  1 
ATOM   36   C  C   . ASP A 1 7   ? -3.834  22.623  16.425 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A C   1 
ATOM   37   O  O   . ASP A 1 7   ? -2.779  22.217  16.921 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A O   1 
ATOM   38   C  CB  . ASP A 1 7   ? -4.117  24.922  15.502 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CB  1 
ATOM   39   C  CG  . ASP A 1 7   ? -3.046  25.510  16.374 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CG  1 
ATOM   40   O  OD1 . ASP A 1 7   ? -2.038  25.993  15.826 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD1 1 
ATOM   41   O  OD2 . ASP A 1 7   ? -3.207  25.469  17.611 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD2 1 
ATOM   42   N  N   . GLN A 1 8   ? -5.033  22.348  16.923 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A N   1 
ATOM   43   C  CA  . GLN A 1 8   ? -5.216  21.584  18.133 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CA  1 
ATOM   44   C  C   . GLN A 1 8   ? -4.740  20.154  17.971 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A C   1 
ATOM   45   O  O   . GLN A 1 8   ? -4.164  19.586  18.895 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A O   1 
ATOM   46   C  CB  . GLN A 1 8   ? -6.676  21.626  18.560 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CB  1 
ATOM   47   C  CG  . GLN A 1 8   ? -7.004  22.821  19.420 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CG  1 
ATOM   48   C  CD  . GLN A 1 8   ? -8.364  22.706  20.073 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CD  1 
ATOM   49   O  OE1 . GLN A 1 8   ? -9.388  22.604  19.395 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A OE1 1 
ATOM   50   N  NE2 . GLN A 1 8   ? -8.382  22.723  21.401 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 6   GLN A NE2 1 
ATOM   51   N  N   . LEU A 1 9   ? -4.965  19.589  16.787 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   1 
ATOM   52   C  CA  . LEU A 1 9   ? -4.499  18.241  16.474 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  1 
ATOM   53   C  C   . LEU A 1 9   ? -2.980  18.208  16.317 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   1 
ATOM   54   O  O   . LEU A 1 9   ? -2.303  17.363  16.910 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   1 
ATOM   55   C  CB  . LEU A 1 9   ? -5.179  17.693  15.200 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  1 
ATOM   56   C  CG  . LEU A 1 9   ? -4.736  16.274  14.800 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  1 
ATOM   57   C  CD1 . LEU A 1 9   ? -5.342  15.242  15.749 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 1 
ATOM   58   C  CD2 . LEU A 1 9   ? -5.086  15.943  13.360 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 1 
ATOM   59   N  N   . GLY A 1 10  ? -2.455  19.127  15.514 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A N   1 
ATOM   60   C  CA  . GLY A 1 10  ? -1.025  19.157  15.187 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A CA  1 
ATOM   61   C  C   . GLY A 1 10  ? -0.133  19.281  16.410 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A C   1 
ATOM   62   O  O   . GLY A 1 10  ? 0.886   18.592  16.521 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A O   1 
ATOM   63   N  N   . THR A 1 11  ? -0.514  20.162  17.334 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   64   C  CA  . THR A 1 11  ? 0.277   20.348  18.547 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   65   C  C   . THR A 1 11  ? 0.242   19.080  19.407 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   66   O  O   . THR A 1 11  ? 1.237   18.725  20.028 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   67   C  CB  . THR A 1 11  ? -0.200  21.542  19.392 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   68   O  OG1 . THR A 1 11  ? -1.563  21.333  19.784 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   69   C  CG2 . THR A 1 11  ? -0.081  22.863  18.634 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   70   N  N   . ARG A 1 12  ? -0.902  18.400  19.437 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A N   1 
ATOM   71   C  CA  . ARG A 1 12  ? -1.094  17.265  20.358 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CA  1 
ATOM   72   C  C   . ARG A 1 12  ? -0.497  15.969  19.883 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A C   1 
ATOM   73   O  O   . ARG A 1 12  ? -0.064  15.167  20.701 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A O   1 
ATOM   74   C  CB  . ARG A 1 12  ? -2.577  17.055  20.691 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CB  1 
ATOM   75   C  CG  . ARG A 1 12  ? -3.061  17.934  21.799 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CG  1 
ATOM   76   C  CD  . ARG A 1 12  ? -4.582  18.017  21.831 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CD  1 
ATOM   77   N  NE  . ARG A 1 12  ? -5.016  18.937  22.876 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NE  1 
ATOM   78   C  CZ  . ARG A 1 12  ? -5.033  20.264  22.755 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CZ  1 
ATOM   79   N  NH1 . ARG A 1 12  ? -4.654  20.845  21.623 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH1 1 
ATOM   80   N  NH2 . ARG A 1 12  ? -5.437  21.014  23.768 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH2 1 
ATOM   81   N  N   . ILE A 1 13  ? -0.512  15.732  18.574 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A N   1 
ATOM   82   C  CA  . ILE A 1 13  ? 0.133   14.527  18.028 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CA  1 
ATOM   83   C  C   . ILE A 1 13  ? 1.646   14.659  18.110 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A C   1 
ATOM   84   O  O   . ILE A 1 13  ? 2.347   13.684  18.395 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A O   1 
ATOM   85   C  CB  . ILE A 1 13  ? -0.338  14.172  16.583 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CB  1 
ATOM   86   C  CG1 . ILE A 1 13  ? -0.012  15.299  15.582 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CG1 1 
ATOM   87   C  CG2 . ILE A 1 13  ? -1.839  13.802  16.599 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CG2 1 
ATOM   88   C  CD1 . ILE A 1 13  ? -0.227  14.948  14.109 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CD1 1 
ATOM   89   N  N   . ASN A 1 14  ? 2.148   15.875  17.883 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ASN A 1 14  ? 3.582   16.139  18.003 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ASN A 1 14  ? 4.077   16.053  19.441 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A C   1 
ATOM   92   O  O   . ASN A 1 14  ? 5.225   15.708  19.668 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ASN A 1 14  ? 3.953   17.473  17.364 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CB  1 
ATOM   94   C  CG  . ASN A 1 14  ? 4.251   17.337  15.879 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A CG  1 
ATOM   95   O  OD1 . ASN A 1 14  ? 5.377   17.016  15.482 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A OD1 1 
ATOM   96   N  ND2 . ASN A 1 14  ? 3.249   17.599  15.047 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 12  ASN A ND2 1 
ATOM   97   N  N   . LEU A 1 15  ? 3.200   16.333  20.409 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   1 
ATOM   98   C  CA  . LEU A 1 15  ? 3.544   16.165  21.825 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  1 
ATOM   99   C  C   . LEU A 1 15  ? 3.670   14.676  22.183 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   100  O  O   . LEU A 1 15  ? 4.655   14.264  22.794 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   101  C  CB  . LEU A 1 15  ? 2.519   16.871  22.731 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  1 
ATOM   102  C  CG  . LEU A 1 15  ? 2.601   16.709  24.258 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  1 
ATOM   103  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 3.942   17.187  24.820 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 1 
ATOM   104  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 1.450   17.456  24.934 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 1 
ATOM   105  N  N   . ILE A 1 16  ? 2.685   13.870  21.798 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A N   1 
ATOM   106  C  CA  . ILE A 1 16  ? 2.762   12.427  22.045 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CA  1 
ATOM   107  C  C   . ILE A 1 16  ? 4.033   11.864  21.395 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A C   1 
ATOM   108  O  O   . ILE A 1 16  ? 4.832   11.180  22.054 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A O   1 
ATOM   109  C  CB  . ILE A 1 16  ? 1.493   11.681  21.550 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CB  1 
ATOM   110  C  CG1 . ILE A 1 16  ? 0.217   12.301  22.133 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG1 1 
ATOM   111  C  CG2 . ILE A 1 16  ? 1.555   10.212  21.901 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG2 1 
ATOM   112  C  CD1 . ILE A 1 16  ? 0.039   12.157  23.637 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CD1 1 
ATOM   113  N  N   . CYS A 1 17  ? 4.233   12.180  20.117 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A N   1 
ATOM   114  C  CA  . CYS A 1 17  ? 5.434   11.764  19.380 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A CA  1 
ATOM   115  C  C   . CYS A 1 17  ? 6.722   12.149  20.123 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A C   1 
ATOM   116  O  O   . CYS A 1 17  ? 7.628   11.334  20.274 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A O   1 
ATOM   117  C  CB  . CYS A 1 17  ? 5.418   12.375  17.978 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A CB  1 
ATOM   118  S  SG  . CYS A 1 17  ? 6.712   11.766  16.882 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A SG  1 
ATOM   119  N  N   . ASN A 1 18  ? 6.786   13.389  20.599 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A N   1 
ATOM   120  C  CA  . ASN A 1 18  ? 7.907   13.869  21.412 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CA  1 
ATOM   121  C  C   . ASN A 1 18  ? 8.121   13.043  22.694 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A C   1 
ATOM   122  O  O   . ASN A 1 18  ? 9.253   12.659  23.030 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A O   1 
ATOM   123  C  CB  . ASN A 1 18  ? 7.645   15.330  21.788 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CB  1 
ATOM   124  C  CG  . ASN A 1 18  ? 8.859   16.016  22.343 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CG  1 
ATOM   125  O  OD1 . ASN A 1 18  ? 9.857   16.212  21.641 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A OD1 1 
ATOM   126  N  ND2 . ASN A 1 18  ? 8.782   16.410  23.606 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A ND2 1 
ATOM   127  N  N   . VAL A 1 19  ? 7.022   12.791  23.405 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A N   1 
ATOM   128  C  CA  . VAL A 1 19  ? 7.058   12.126  24.703 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CA  1 
ATOM   129  C  C   . VAL A 1 19  ? 7.437   10.658  24.538 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A C   1 
ATOM   130  O  O   . VAL A 1 19  ? 8.148   10.109  25.374 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A O   1 
ATOM   131  C  CB  . VAL A 1 19  ? 5.718   12.312  25.490 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CB  1 
ATOM   132  C  CG1 . VAL A 1 19  ? 5.708   11.501  26.767 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG1 1 
ATOM   133  C  CG2 . VAL A 1 19  ? 5.514   13.796  25.837 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG2 1 
ATOM   134  N  N   . PHE A 1 20  ? 6.955   10.041  23.458 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A N   1 
ATOM   135  C  CA  . PHE A 1 20  ? 7.373   8.709   23.070 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CA  1 
ATOM   136  C  C   . PHE A 1 20  ? 8.880   8.661   22.806 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A C   1 
ATOM   137  O  O   . PHE A 1 20  ? 9.563   7.736   23.259 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A O   1 
ATOM   138  C  CB  . PHE A 1 20  ? 6.590   8.240   21.831 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CB  1 
ATOM   139  C  CG  . PHE A 1 20  ? 6.808   6.795   21.488 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CG  1 
ATOM   140  C  CD1 . PHE A 1 20  ? 6.333   5.790   22.322 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD1 1 
ATOM   141  C  CD2 . PHE A 1 20  ? 7.482   6.436   20.325 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD2 1 
ATOM   142  C  CE1 . PHE A 1 20  ? 6.537   4.458   22.005 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE1 1 
ATOM   143  C  CE2 . PHE A 1 20  ? 7.682   5.099   19.996 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE2 1 
ATOM   144  C  CZ  . PHE A 1 20  ? 7.217   4.111   20.836 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CZ  1 
ATOM   145  N  N   . ASP A 1 21  ? 9.392   9.652   22.071 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A N   1 
ATOM   146  C  CA  . ASP A 1 21  ? 10.821  9.764   21.821 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CA  1 
ATOM   147  C  C   . ASP A 1 21  ? 11.624  9.992   23.097 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A C   1 
ATOM   148  O  O   . ASP A 1 21  ? 12.740  9.501   23.225 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A O   1 
ATOM   149  C  CB  . ASP A 1 21  ? 11.115  10.891  20.831 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CB  1 
ATOM   150  C  CG  . ASP A 1 21  ? 11.013  10.441  19.392 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CG  1 
ATOM   151  O  OD1 . ASP A 1 21  ? 11.122  11.301  18.492 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD1 1 
ATOM   152  O  OD2 . ASP A 1 21  ? 10.824  9.229   19.155 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD2 1 
ATOM   153  N  N   . LYS A 1 22  ? 11.051  10.737  24.035 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N   1 
ATOM   154  C  CA  . LYS A 1 22  ? 11.690  10.994  25.322 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA  1 
ATOM   155  C  C   . LYS A 1 22  ? 11.809  9.696   26.123 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C   1 
ATOM   156  O  O   . LYS A 1 22  ? 12.871  9.402   26.679 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O   1 
ATOM   157  C  CB  . LYS A 1 22  ? 10.898  12.038  26.099 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB  1 
ATOM   158  C  CG  . LYS A 1 22  ? 11.511  12.456  27.419 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG  1 
ATOM   159  C  CD  . LYS A 1 22  ? 10.569  13.401  28.158 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD  1 
ATOM   160  C  CE  . LYS A 1 22  ? 10.695  14.821  27.641 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE  1 
ATOM   161  N  NZ  . LYS A 1 22  ? 9.622   15.689  28.191 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ  1 
ATOM   162  N  N   . TRP A 1 23  ? 10.731  8.912   26.160 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A N   1 
ATOM   163  C  CA  . TRP A 1 23  ? 10.776  7.609   26.816 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CA  1 
ATOM   164  C  C   . TRP A 1 23  ? 11.867  6.719   26.204 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A C   1 
ATOM   165  O  O   . TRP A 1 23  ? 12.658  6.122   26.929 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A O   1 
ATOM   166  C  CB  . TRP A 1 23  ? 9.421   6.893   26.769 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CB  1 
ATOM   167  C  CG  . TRP A 1 23  ? 9.519   5.561   27.386 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CG  1 
ATOM   168  C  CD1 . TRP A 1 23  ? 9.450   5.267   28.719 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CD1 1 
ATOM   169  C  CD2 . TRP A 1 23  ? 9.777   4.321   26.715 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CD2 1 
ATOM   170  N  NE1 . TRP A 1 23  ? 9.618   3.919   28.914 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A NE1 1 
ATOM   171  C  CE2 . TRP A 1 23  ? 9.829   3.317   27.702 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CE2 1 
ATOM   172  C  CE3 . TRP A 1 23  ? 9.967   3.963   25.376 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CE3 1 
ATOM   173  C  CZ2 . TRP A 1 23  ? 10.059  1.976   27.389 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CZ2 1 
ATOM   174  C  CZ3 . TRP A 1 23  ? 10.192  2.636   25.068 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CZ3 1 
ATOM   175  C  CH2 . TRP A 1 23  ? 10.236  1.661   26.064 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CH2 1 
ATOM   176  N  N   . ILE A 1 24  ? 11.901  6.637   24.875 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N   1 
ATOM   177  C  CA  . ILE A 1 24  ? 12.924  5.871   24.168 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA  1 
ATOM   178  C  C   . ILE A 1 24  ? 14.318  6.328   24.604 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C   1 
ATOM   179  O  O   . ILE A 1 24  ? 15.206  5.498   24.836 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O   1 
ATOM   180  C  CB  . ILE A 1 24  ? 12.791  5.989   22.618 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB  1 
ATOM   181  C  CG1 . ILE A 1 24  ? 11.519  5.280   22.126 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1 1 
ATOM   182  C  CG2 . ILE A 1 24  ? 14.017  5.409   21.933 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2 1 
ATOM   183  C  CD1 . ILE A 1 24  ? 11.249  5.370   20.597 1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1 1 
ATOM   184  N  N   . GLY A 1 25  ? 14.492  7.646   24.730 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N   1 
ATOM   185  C  CA  . GLY A 1 25  ? 15.783  8.228   25.102 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA  1 
ATOM   186  C  C   . GLY A 1 25  ? 16.203  7.842   26.509 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C   1 
ATOM   187  O  O   . GLY A 1 25  ? 17.394  7.754   26.799 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O   1 
ATOM   188  N  N   . GLN A 1 26  ? 15.214  7.612   27.378 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   1 
ATOM   189  C  CA  . GLN A 1 26  ? 15.448  7.174   28.759 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  1 
ATOM   190  C  C   . GLN A 1 26  ? 15.894  5.719   28.855 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   1 
ATOM   191  O  O   . GLN A 1 26  ? 16.281  5.260   29.942 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   1 
ATOM   192  C  CB  . GLN A 1 26  ? 14.215  7.416   29.650 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  1 
ATOM   193  C  CG  . GLN A 1 26  ? 13.848  8.896   29.842 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  1 
ATOM   194  C  CD  . GLN A 1 26  ? 15.004  9.735   30.373 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  1 
ATOM   195  O  OE1 . GLN A 1 26  ? 15.379  9.640   31.544 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 1 
ATOM   196  N  NE2 . GLN A 1 26  ? 15.582  10.551  29.507 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 1 
ATOM   197  N  N   . GLN A 1 27  ? 15.824  4.998   27.733 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A N   1 
ATOM   198  C  CA  . GLN A 1 27  ? 16.408  3.656   27.629 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CA  1 
ATOM   199  C  C   . GLN A 1 27  ? 17.840  3.767   27.098 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A C   1 
ATOM   200  O  O   . GLN A 1 27  ? 18.502  2.760   26.862 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A O   1 
ATOM   201  C  CB  . GLN A 1 27  ? 15.570  2.719   26.734 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CB  1 
ATOM   202  C  CG  . GLN A 1 27  ? 14.040  2.826   26.907 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CG  1 
ATOM   203  C  CD  . GLN A 1 27  ? 13.577  2.809   28.361 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CD  1 
ATOM   204  O  OE1 . GLN A 1 27  ? 13.723  1.805   29.063 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A OE1 1 
ATOM   205  N  NE2 . GLN A 1 27  ? 12.984  3.915   28.806 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A NE2 1 
ATOM   206  N  N   . ASP A 1 28  ? 18.303  5.008   26.933 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A N   1 
ATOM   207  C  CA  . ASP A 1 28  ? 19.631  5.324   26.398 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CA  1 
ATOM   208  C  C   . ASP A 1 28  ? 19.743  4.977   24.910 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A C   1 
ATOM   209  O  O   . ASP A 1 28  ? 20.834  4.726   24.380 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A O   1 
ATOM   210  C  CB  . ASP A 1 28  ? 20.749  4.702   27.254 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CB  1 
ATOM   211  C  CG  . ASP A 1 28  ? 21.048  5.519   28.507 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CG  1 
ATOM   212  O  OD1 . ASP A 1 28  ? 20.426  6.585   28.693 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD1 1 
ATOM   213  O  OD2 . ASP A 1 28  ? 21.917  5.104   29.302 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD2 1 
ATOM   214  N  N   . LEU A 1 29  ? 18.593  5.014   24.234 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   1 
ATOM   215  C  CA  . LEU A 1 29  ? 18.530  4.721   22.808 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  1 
ATOM   216  C  C   . LEU A 1 29  ? 17.936  5.895   22.037 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   1 
ATOM   217  O  O   . LEU A 1 29  ? 17.774  6.999   22.567 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   1 
ATOM   218  C  CB  . LEU A 1 29  ? 17.739  3.412   22.562 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  1 
ATOM   219  C  CG  . LEU A 1 29  ? 18.397  2.131   23.094 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  1 
ATOM   220  C  CD1 . LEU A 1 29  ? 17.390  1.001   23.240 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 1 
ATOM   221  C  CD2 . LEU A 1 29  ? 19.567  1.689   22.212 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 1 
ATOM   222  N  N   . ASN A 1 30  ? 17.652  5.663   20.765 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A N   1 
ATOM   223  C  CA  . ASN A 1 30  ? 16.934  6.642   19.977 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CA  1 
ATOM   224  C  C   . ASN A 1 30  ? 15.893  5.924   19.125 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A C   1 
ATOM   225  O  O   . ASN A 1 30  ? 15.849  4.677   19.095 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A O   1 
ATOM   226  C  CB  . ASN A 1 30  ? 17.887  7.519   19.155 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CB  1 
ATOM   227  C  CG  . ASN A 1 30  ? 18.679  6.737   18.125 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CG  1 
ATOM   228  O  OD1 . ASN A 1 30  ? 18.298  5.638   17.723 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A OD1 1 
ATOM   229  N  ND2 . ASN A 1 30  ? 19.790  7.311   17.684 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A ND2 1 
ATOM   230  N  N   . TYR A 1 31  ? 15.052  6.713   18.463 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A N   1 
ATOM   231  C  CA  . TYR A 1 31  ? 13.921  6.195   17.705 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CA  1 
ATOM   232  C  C   . TYR A 1 31  ? 14.367  5.207   16.636 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A C   1 
ATOM   233  O  O   . TYR A 1 31  ? 13.809  4.126   16.521 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A O   1 
ATOM   234  C  CB  . TYR A 1 31  ? 13.138  7.359   17.085 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CB  1 
ATOM   235  C  CG  . TYR A 1 31  ? 11.882  6.941   16.369 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CG  1 
ATOM   236  C  CD1 . TYR A 1 31  ? 11.888  6.724   14.989 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CD1 1 
ATOM   237  C  CD2 . TYR A 1 31  ? 10.691  6.760   17.063 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CD2 1 
ATOM   238  C  CE1 . TYR A 1 31  ? 10.748  6.320   14.322 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CE1 1 
ATOM   239  C  CE2 . TYR A 1 31  ? 9.535   6.359   16.403 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CE2 1 
ATOM   240  C  CZ  . TYR A 1 31  ? 9.573   6.159   15.022 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CZ  1 
ATOM   241  O  OH  . TYR A 1 31  ? 8.444   5.775   14.348 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A OH  1 
ATOM   242  N  N   . ASN A 1 32  ? 15.385  5.583   15.869 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A N   1 
ATOM   243  C  CA  . ASN A 1 32  ? 15.889  4.736   14.791 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CA  1 
ATOM   244  C  C   . ASN A 1 32  ? 16.372  3.363   15.281 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A C   1 
ATOM   245  O  O   . ASN A 1 32  ? 16.060  2.352   14.675 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A O   1 
ATOM   246  C  CB  . ASN A 1 32  ? 17.002  5.464   14.016 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CB  1 
ATOM   247  C  CG  . ASN A 1 32  ? 16.541  6.790   13.428 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CG  1 
ATOM   248  O  OD1 . ASN A 1 32  ? 17.359  7.666   13.115 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A OD1 1 
ATOM   249  N  ND2 . ASN A 1 32  ? 15.234  6.942   13.259 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A ND2 1 
ATOM   250  N  N   . LEU A 1 33  ? 17.133  3.337   16.374 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   251  C  CA  . LEU A 1 33  ? 17.614  2.087   16.969 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   252  C  C   . LEU A 1 33  ? 16.478  1.259   17.546 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   253  O  O   . LEU A 1 33  ? 16.444  0.027   17.401 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   254  C  CB  . LEU A 1 33  ? 18.617  2.396   18.090 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   255  C  CG  . LEU A 1 33  ? 20.045  2.695   17.657 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   256  C  CD1 . LEU A 1 33  ? 20.759  3.500   18.740 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   257  C  CD2 . LEU A 1 33  ? 20.780  1.383   17.344 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   258  N  N   . PHE A 1 34  ? 15.569  1.944   18.234 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A N   1 
ATOM   259  C  CA  . PHE A 1 34  ? 14.377  1.326   18.804 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CA  1 
ATOM   260  C  C   . PHE A 1 34  ? 13.550  0.631   17.740 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A C   1 
ATOM   261  O  O   . PHE A 1 34  ? 13.124  -0.520  17.915 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A O   1 
ATOM   262  C  CB  . PHE A 1 34  ? 13.531  2.381   19.524 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CB  1 
ATOM   263  C  CG  . PHE A 1 34  ? 12.288  1.830   20.132 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CG  1 
ATOM   264  C  CD1 . PHE A 1 34  ? 12.340  1.128   21.337 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD1 1 
ATOM   265  C  CD2 . PHE A 1 34  ? 11.063  1.985   19.496 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD2 1 
ATOM   266  C  CE1 . PHE A 1 34  ? 11.185  0.596   21.905 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE1 1 
ATOM   267  C  CE2 . PHE A 1 34  ? 9.900   1.455   20.064 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE2 1 
ATOM   268  C  CZ  . PHE A 1 34  ? 9.968   0.764   21.265 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CZ  1 
ATOM   269  N  N   . ALA A 1 35  ? 13.345  1.330   16.624 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A N   1 
ATOM   270  C  CA  . ALA A 1 35  ? 12.572  0.802   15.514 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CA  1 
ATOM   271  C  C   . ALA A 1 35  ? 13.079  -0.589  15.093 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A C   1 
ATOM   272  O  O   . ALA A 1 35  ? 12.284  -1.515  14.970 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A O   1 
ATOM   273  C  CB  . ALA A 1 35  ? 12.604  1.786   14.327 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CB  1 
ATOM   274  N  N   . VAL A 1 36  ? 14.392  -0.737  14.906 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A N   1 
ATOM   275  C  CA  . VAL A 1 36  ? 15.003  -2.033  14.539 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CA  1 
ATOM   276  C  C   . VAL A 1 36  ? 14.936  -3.026  15.697 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A C   1 
ATOM   277  O  O   . VAL A 1 36  ? 14.339  -4.093  15.576 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A O   1 
ATOM   278  C  CB  . VAL A 1 36  ? 16.484  -1.867  14.046 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CB  1 
ATOM   279  C  CG1 . VAL A 1 36  ? 17.137  -3.235  13.712 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG1 1 
ATOM   280  C  CG2 . VAL A 1 36  ? 16.525  -0.988  12.833 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG2 1 
ATOM   281  N  N   . LEU A 1 37  ? 15.538  -2.660  16.824 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N   1 
ATOM   282  C  CA  . LEU A 1 37  ? 15.676  -3.556  17.976 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA  1 
ATOM   283  C  C   . LEU A 1 37  ? 14.336  -4.053  18.538 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C   1 
ATOM   284  O  O   . LEU A 1 37  ? 14.159  -5.251  18.796 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O   1 
ATOM   285  C  CB  . LEU A 1 37  ? 16.492  -2.865  19.082 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . LEU A 1 37  ? 17.941  -2.474  18.730 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG  1 
ATOM   287  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 18.497  -1.497  19.758 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1 1 
ATOM   288  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 18.828  -3.706  18.604 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2 1 
ATOM   289  N  N   . TYR A 1 38  ? 13.398  -3.131  18.720 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A N   1 
ATOM   290  C  CA  . TYR A 1 38  ? 12.109  -3.493  19.285 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CA  1 
ATOM   291  C  C   . TYR A 1 38  ? 11.228  -4.303  18.332 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A C   1 
ATOM   292  O  O   . TYR A 1 38  ? 10.558  -5.244  18.773 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A O   1 
ATOM   293  C  CB  . TYR A 1 38  ? 11.376  -2.268  19.804 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CB  1 
ATOM   294  C  CG  . TYR A 1 38  ? 10.157  -2.603  20.618 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CG  1 
ATOM   295  C  CD1 . TYR A 1 38  ? 10.273  -3.052  21.939 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CD1 1 
ATOM   296  C  CD2 . TYR A 1 38  ? 8.878   -2.479  20.069 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CD2 1 
ATOM   297  C  CE1 . TYR A 1 38  ? 9.140   -3.367  22.690 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CE1 1 
ATOM   298  C  CE2 . TYR A 1 38  ? 7.741   -2.789  20.813 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CE2 1 
ATOM   299  C  CZ  . TYR A 1 38  ? 7.877   -3.226  22.119 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CZ  1 
ATOM   300  O  OH  . TYR A 1 38  ? 6.750   -3.534  22.845 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A OH  1 
ATOM   301  N  N   . THR A 1 39  ? 11.238  -3.958  17.040 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 37  THR A N   1 
ATOM   302  C  CA  . THR A 1 39  ? 10.520  -4.759  16.032 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CA  1 
ATOM   303  C  C   . THR A 1 39  ? 11.049  -6.197  16.011 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 37  THR A C   1 
ATOM   304  O  O   . THR A 1 39  ? 10.276  -7.160  16.015 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 37  THR A O   1 
ATOM   305  C  CB  . THR A 1 39  ? 10.594  -4.138  14.599 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CB  1 
ATOM   306  O  OG1 . THR A 1 39  ? 10.186  -2.766  14.641 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 37  THR A OG1 1 
ATOM   307  C  CG2 . THR A 1 39  ? 9.685   -4.872  13.638 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CG2 1 
ATOM   308  N  N   . LEU A 1 40  ? 12.366  -6.338  16.018 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N   1 
ATOM   309  C  CA  . LEU A 1 40  ? 12.975  -7.659  15.909 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA  1 
ATOM   310  C  C   . LEU A 1 40  ? 12.761  -8.504  17.160 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C   1 
ATOM   311  O  O   . LEU A 1 40  ? 12.609  -9.720  17.070 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O   1 
ATOM   312  C  CB  . LEU A 1 40  ? 14.462  -7.550  15.558 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB  1 
ATOM   313  C  CG  . LEU A 1 40  ? 14.824  -7.029  14.160 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG  1 
ATOM   314  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 16.330  -7.062  13.952 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1 1 
ATOM   315  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 14.122  -7.816  13.056 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2 1 
ATOM   316  N  N   . ALA A 1 41  ? 12.740  -7.851  18.318 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A N   1 
ATOM   317  C  CA  . ALA A 1 41  ? 12.574  -8.545  19.594 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A CA  1 
ATOM   318  C  C   . ALA A 1 41  ? 11.144  -9.034  19.828 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A C   1 
ATOM   319  O  O   . ALA A 1 41  ? 10.934  -10.054 20.489 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A O   1 
ATOM   320  C  CB  . ALA A 1 41  ? 13.030  -7.657  20.746 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A CB  1 
ATOM   321  N  N   . THR A 1 42  ? 10.175  -8.318  19.264 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 40  THR A N   1 
ATOM   322  C  CA  . THR A 1 42  ? 8.760   -8.585  19.517 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA  1 
ATOM   323  C  C   . THR A 1 42  ? 8.032   -9.245  18.343 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 40  THR A C   1 
ATOM   324  O  O   . THR A 1 42  ? 6.972   -9.836  18.536 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 40  THR A O   1 
ATOM   325  C  CB  . THR A 1 42  ? 8.012   -7.284  19.883 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB  1 
ATOM   326  O  OG1 . THR A 1 42  ? 8.189   -6.332  18.829 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1 1 
ATOM   327  C  CG2 . THR A 1 42  ? 8.540   -6.692  21.199 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2 1 
ATOM   328  N  N   . GLU A 1 43  ? 8.576   -9.126  17.130 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   329  C  CA  . GLU A 1 43  ? 7.932   -9.722  15.952 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   330  C  C   . GLU A 1 43  ? 8.749   -10.857 15.368 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   331  O  O   . GLU A 1 43  ? 8.240   -11.649 14.572 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   332  C  CB  . GLU A 1 43  ? 7.657   -8.677  14.865 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   333  C  CG  . GLU A 1 43  ? 6.703   -7.583  15.300 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   334  C  CD  . GLU A 1 43  ? 6.190   -6.729  14.152 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   335  O  OE1 . GLU A 1 43  ? 5.200   -5.994  14.370 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   336  O  OE2 . GLU A 1 43  ? 6.761   -6.792  13.037 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   337  N  N   . GLY A 1 44  ? 10.016  -10.931 15.770 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A N   1 
ATOM   338  C  CA  . GLY A 1 44  ? 10.960  -11.866 15.177 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A CA  1 
ATOM   339  C  C   . GLY A 1 44  ? 11.532  -11.286 13.902 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A C   1 
ATOM   340  O  O   . GLY A 1 44  ? 11.645  -10.066 13.754 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A O   1 
ATOM   341  N  N   . SER A 1 45  ? 11.874  -12.167 12.971 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 43  SER A N   1 
ATOM   342  C  CA  . SER A 1 45  ? 12.541  -11.769 11.738 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 43  SER A CA  1 
ATOM   343  C  C   . SER A 1 45  ? 11.684  -10.854 10.880 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 43  SER A C   1 
ATOM   344  O  O   . SER A 1 45  ? 10.494  -11.092 10.697 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 43  SER A O   1 
ATOM   345  C  CB  . SER A 1 45  ? 12.956  -13.003 10.952 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 43  SER A CB  1 
ATOM   346  O  OG  . SER A 1 45  ? 13.888  -13.748 11.714 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 43  SER A OG  1 
ATOM   347  N  N   . ARG A 1 46  ? 12.294  -9.792  10.375 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A N   1 
ATOM   348  C  CA  . ARG A 1 46  ? 11.594  -8.845  9.516  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CA  1 
ATOM   349  C  C   . ARG A 1 46  ? 12.606  -8.233  8.571  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A C   1 
ATOM   350  O  O   . ARG A 1 46  ? 13.795  -8.182  8.872  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A O   1 
ATOM   351  C  CB  . ARG A 1 46  ? 10.931  -7.734  10.346 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CB  1 
ATOM   352  C  CG  . ARG A 1 46  ? 9.831   -8.175  11.299 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CG  1 
ATOM   353  C  CD  . ARG A 1 46  ? 8.574   -8.589  10.546 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CD  1 
ATOM   354  N  NE  . ARG A 1 46  ? 7.577   -9.170  11.441 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A NE  1 
ATOM   355  C  CZ  . ARG A 1 46  ? 6.390   -9.625  11.055 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CZ  1 
ATOM   356  N  NH1 . ARG A 1 46  ? 6.036   -9.574  9.773  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A NH1 1 
ATOM   357  N  NH2 . ARG A 1 46  ? 5.554   -10.140 11.953 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A NH2 1 
ATOM   358  N  N   . THR A 1 47  ? 12.140  -7.767  7.424  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 45  THR A N   1 
ATOM   359  C  CA  . THR A 1 47  ? 13.028  -7.120  6.473  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 45  THR A CA  1 
ATOM   360  C  C   . THR A 1 47  ? 13.187  -5.674  6.911  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 45  THR A C   1 
ATOM   361  O  O   . THR A 1 47  ? 12.350  -5.157  7.651  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 45  THR A O   1 
ATOM   362  C  CB  . THR A 1 47  ? 12.451  -7.142  5.050  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 45  THR A CB  1 
ATOM   363  O  OG1 . THR A 1 47  ? 11.231  -6.390  5.018  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 45  THR A OG1 1 
ATOM   364  C  CG2 . THR A 1 47  ? 12.187  -8.582  4.581  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 45  THR A CG2 1 
ATOM   365  N  N   . GLN A 1 48  ? 14.259  -5.030  6.454  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A N   1 
ATOM   366  C  CA  . GLN A 1 48  ? 14.458  -3.603  6.687  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CA  1 
ATOM   367  C  C   . GLN A 1 48  ? 13.252  -2.798  6.220  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A C   1 
ATOM   368  O  O   . GLN A 1 48  ? 12.860  -1.808  6.861  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A O   1 
ATOM   369  C  CB  . GLN A 1 48  ? 15.711  -3.125  5.959  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CB  1 
ATOM   370  C  CG  . GLN A 1 48  ? 17.004  -3.610  6.584  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CG  1 
ATOM   371  C  CD  . GLN A 1 48  ? 18.222  -3.295  5.737  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CD  1 
ATOM   372  O  OE1 . GLN A 1 48  ? 19.136  -4.105  5.637  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A OE1 1 
ATOM   373  N  NE2 . GLN A 1 48  ? 18.240  -2.117  5.125  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A NE2 1 
ATOM   374  N  N   . LYS A 1 49  ? 12.665  -3.232  5.103  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A N   1 
ATOM   375  C  CA  . LYS A 1 49  ? 11.482  -2.581  4.544  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CA  1 
ATOM   376  C  C   . LYS A 1 49  ? 10.287  -2.600  5.499  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A C   1 
ATOM   377  O  O   . LYS A 1 49  ? 9.610   -1.574  5.676  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A O   1 
ATOM   378  C  CB  . LYS A 1 49  ? 11.098  -3.202  3.200  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CB  1 
ATOM   379  C  CG  . LYS A 1 49  ? 9.873   -2.551  2.565  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CG  1 
ATOM   380  C  CD  . LYS A 1 49  ? 10.080  -2.358  1.078  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CD  1 
ATOM   381  C  CE  . LYS A 1 49  ? 9.158   -3.226  0.267  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CE  1 
ATOM   382  N  NZ  . LYS A 1 49  ? 7.859   -2.508  -0.005 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A NZ  1 
ATOM   383  N  N   . HIS A 1 50  ? 10.027  -3.755  6.112  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   384  C  CA  . HIS A 1 50  ? 8.921   -3.875  7.073  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   385  C  C   . HIS A 1 50  ? 9.086   -2.925  8.264  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   386  O  O   . HIS A 1 50  ? 8.136   -2.249  8.681  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   387  C  CB  . HIS A 1 50  ? 8.790   -5.317  7.571  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   388  C  CG  . HIS A 1 50  ? 7.796   -5.478  8.678  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   389  N  ND1 . HIS A 1 50  ? 6.466   -5.756  8.447  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   390  C  CD2 . HIS A 1 50  ? 7.931   -5.372  10.021 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   391  C  CE1 . HIS A 1 50  ? 5.827   -5.830  9.601  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   392  N  NE2 . HIS A 1 50  ? 6.692   -5.602  10.572 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   393  N  N   . ILE A 1 51  ? 10.299  -2.903  8.810  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   394  C  CA  . ILE A 1 51  ? 10.663  -2.021  9.909  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   395  C  C   . ILE A 1 51  ? 10.491  -0.553  9.505  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   396  O  O   . ILE A 1 51  ? 9.886   0.227   10.243 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   397  C  CB  . ILE A 1 51  ? 12.127  -2.300  10.347 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   398  C  CG1 . ILE A 1 51  ? 12.245  -3.723  10.903 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   399  C  CG2 . ILE A 1 51  ? 12.618  -1.263  11.357 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   400  C  CD1 . ILE A 1 51  ? 13.665  -4.251  10.923 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   401  N  N   . GLY A 1 52  ? 11.011  -0.198  8.328  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A N   1 
ATOM   402  C  CA  . GLY A 1 52  ? 10.934  1.166   7.796  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A CA  1 
ATOM   403  C  C   . GLY A 1 52  ? 9.503   1.645   7.648  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A C   1 
ATOM   404  O  O   . GLY A 1 52  ? 9.171   2.761   8.053  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 50  GLY A O   1 
ATOM   405  N  N   . GLU A 1 53  ? 8.654   0.785   7.083  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   406  C  CA  . GLU A 1 53  ? 7.229   1.082   6.913  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   407  C  C   . GLU A 1 53  ? 6.462   1.166   8.245  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   408  O  O   . GLU A 1 53  ? 5.727   2.129   8.481  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   409  C  CB  . GLU A 1 53  ? 6.578   0.127   5.896  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   410  C  CG  . GLU A 1 53  ? 6.492   0.767   4.498  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   411  C  CD  . GLU A 1 53  ? 6.646   -0.206  3.324  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   412  O  OE1 . GLU A 1 53  ? 6.104   -1.333  3.385  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   413  O  OE2 . GLU A 1 53  ? 7.295   0.180   2.317  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   414  N  N   . LYS A 1 54  ? 6.680   0.190   9.122  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A N   1 
ATOM   415  C  CA  . LYS A 1 54  ? 6.069   0.184   10.446 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CA  1 
ATOM   416  C  C   . LYS A 1 54  ? 6.341   1.469   11.248 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A C   1 
ATOM   417  O  O   . LYS A 1 54  ? 5.426   2.030   11.846 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A O   1 
ATOM   418  C  CB  . LYS A 1 54  ? 6.545   -1.035  11.239 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CB  1 
ATOM   419  C  CG  . LYS A 1 54  ? 5.855   -1.212  12.584 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CG  1 
ATOM   420  C  CD  . LYS A 1 54  ? 6.501   -2.346  13.368 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CD  1 
ATOM   421  C  CE  . LYS A 1 54  ? 6.042   -2.381  14.831 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CE  1 
ATOM   422  N  NZ  . LYS A 1 54  ? 4.727   -3.064  15.006 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A NZ  1 
ATOM   423  N  N   . TRP A 1 55  ? 7.591   1.932   11.258 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A N   1 
ATOM   424  C  CA  . TRP A 1 55  ? 7.955   3.068   12.102 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CA  1 
ATOM   425  C  C   . TRP A 1 55  ? 8.076   4.365   11.332 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A C   1 
ATOM   426  O  O   . TRP A 1 55  ? 8.460   5.389   11.897 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A O   1 
ATOM   427  C  CB  . TRP A 1 55  ? 9.199   2.765   12.942 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . TRP A 1 55  ? 8.921   1.652   13.908 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CG  1 
ATOM   429  C  CD1 . TRP A 1 55  ? 9.252   0.340   13.762 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CD1 1 
ATOM   430  C  CD2 . TRP A 1 55  ? 8.213   1.756   15.153 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CD2 1 
ATOM   431  N  NE1 . TRP A 1 55  ? 8.807   -0.387  14.848 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A NE1 1 
ATOM   432  C  CE2 . TRP A 1 55  ? 8.156   0.458   15.711 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CE2 1 
ATOM   433  C  CE3 . TRP A 1 55  ? 7.614   2.820   15.846 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CE3 1 
ATOM   434  C  CZ2 . TRP A 1 55  ? 7.525   0.191   16.945 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CZ2 1 
ATOM   435  C  CZ3 . TRP A 1 55  ? 6.986   2.557   17.070 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CZ3 1 
ATOM   436  C  CH2 . TRP A 1 55  ? 6.953   1.250   17.608 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CH2 1 
ATOM   437  N  N   . SER A 1 56  ? 7.701   4.321   10.055 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 54  SER A N   1 
ATOM   438  C  CA  . SER A 1 56  ? 7.640   5.513   9.198  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 54  SER A CA  1 
ATOM   439  C  C   . SER A 1 56  ? 9.033   6.136   9.031  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 54  SER A C   1 
ATOM   440  O  O   . SER A 1 56  ? 9.206   7.344   9.177  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 54  SER A O   1 
ATOM   441  C  CB  . SER A 1 56  ? 6.611   6.528   9.739  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 54  SER A CB  1 
ATOM   442  O  OG  . SER A 1 56  ? 5.287   6.000   9.659  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 54  SER A OG  1 
ATOM   443  N  N   . LEU A 1 57  ? 10.021  5.283   8.752  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   444  C  CA  . LEU A 1 57  ? 11.402  5.721   8.522  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   445  C  C   . LEU A 1 57  ? 11.870  5.484   7.083  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   446  O  O   . LEU A 1 57  ? 11.504  4.484   6.474  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   447  C  CB  . LEU A 1 57  ? 12.358  5.007   9.482  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   448  C  CG  . LEU A 1 57  ? 12.242  5.377   10.957 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   449  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 13.079  4.420   11.794 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   450  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 12.645  6.825   11.196 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   451  N  N   . PRO A 1 58  ? 12.694  6.395   6.542  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A N   1 
ATOM   452  C  CA  . PRO A 1 58  ? 13.229  6.181   5.200  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CA  1 
ATOM   453  C  C   . PRO A 1 58  ? 14.259  5.052   5.155  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A C   1 
ATOM   454  O  O   . PRO A 1 58  ? 14.916  4.764   6.161  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A O   1 
ATOM   455  C  CB  . PRO A 1 58  ? 13.883  7.517   4.863  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CB  1 
ATOM   456  C  CG  . PRO A 1 58  ? 14.143  8.158   6.154  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CG  1 
ATOM   457  C  CD  . PRO A 1 58  ? 13.100  7.699   7.101  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CD  1 
ATOM   458  N  N   . LYS A 1 59  ? 14.385  4.425   3.988  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   1 
ATOM   459  C  CA  . LYS A 1 59  ? 15.232  3.241   3.799  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  1 
ATOM   460  C  C   . LYS A 1 59  ? 16.703  3.454   4.193  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   1 
ATOM   461  O  O   . LYS A 1 59  ? 17.330  2.566   4.773  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   1 
ATOM   462  C  CB  . LYS A 1 59  ? 15.134  2.745   2.345  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  1 
ATOM   463  C  CG  . LYS A 1 59  ? 13.739  2.271   1.921  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  1 
ATOM   464  C  CD  . LYS A 1 59  ? 13.653  2.068   0.408  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  1 
ATOM   465  C  CE  . LYS A 1 59  ? 12.204  1.925   -0.049 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  1 
ATOM   466  N  NZ  . LYS A 1 59  ? 12.078  2.024   -1.539 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  1 
ATOM   467  N  N   . GLN A 1 60  ? 17.232  4.636   3.885  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   1 
ATOM   468  C  CA  . GLN A 1 60  ? 18.625  4.991   4.181  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  1 
ATOM   469  C  C   . GLN A 1 60  ? 18.881  4.946   5.677  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   1 
ATOM   470  O  O   . GLN A 1 60  ? 19.874  4.373   6.131  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   1 
ATOM   471  C  CB  . GLN A 1 60  ? 18.963  6.400   3.670  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  1 
ATOM   472  C  CG  . GLN A 1 60  ? 18.539  6.712   2.235  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  1 
ATOM   473  C  CD  . GLN A 1 60  ? 17.089  7.182   2.120  1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  1 
ATOM   474  O  OE1 . GLN A 1 60  ? 16.151  6.394   2.269  1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 1 
ATOM   475  N  NE2 . GLN A 1 60  ? 16.905  8.470   1.831  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 1 
ATOM   476  N  N   . THR A 1 61  ? 17.976  5.575   6.425  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 59  THR A N   1 
ATOM   477  C  CA  . THR A 1 61  ? 18.028  5.644   7.883  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CA  1 
ATOM   478  C  C   . THR A 1 61  ? 18.081  4.237   8.464  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 59  THR A C   1 
ATOM   479  O  O   . THR A 1 61  ? 18.900  3.959   9.331  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 59  THR A O   1 
ATOM   480  C  CB  . THR A 1 61  ? 16.805  6.413   8.417  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CB  1 
ATOM   481  O  OG1 . THR A 1 61  ? 16.863  7.758   7.933  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 59  THR A OG1 1 
ATOM   482  C  CG2 . THR A 1 61  ? 16.747  6.423   9.952  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CG2 1 
ATOM   483  N  N   . VAL A 1 62  ? 17.227  3.353   7.954  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A N   1 
ATOM   484  C  CA  . VAL A 1 62  ? 17.134  1.987   8.462  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CA  1 
ATOM   485  C  C   . VAL A 1 62  ? 18.404  1.185   8.179  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A C   1 
ATOM   486  O  O   . VAL A 1 62  ? 18.952  0.539   9.090  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A O   1 
ATOM   487  C  CB  . VAL A 1 62  ? 15.887  1.260   7.913  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CB  1 
ATOM   488  C  CG1 . VAL A 1 62  ? 15.878  -0.202  8.338  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG1 1 
ATOM   489  C  CG2 . VAL A 1 62  ? 14.622  1.953   8.396  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG2 1 
ATOM   490  N  N   . SER A 1 63  ? 18.881  1.241   6.934  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 61  SER A N   1 
ATOM   491  C  CA  . SER A 1 63  ? 20.114  0.546   6.551  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CA  1 
ATOM   492  C  C   . SER A 1 63  ? 21.290  0.975   7.403  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 61  SER A C   1 
ATOM   493  O  O   . SER A 1 63  ? 22.108  0.142   7.800  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 61  SER A O   1 
ATOM   494  C  CB  . SER A 1 63  ? 20.448  0.782   5.077  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CB  1 
ATOM   495  O  OG  . SER A 1 63  ? 19.415  0.278   4.256  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 61  SER A OG  1 
ATOM   496  N  N   . GLY A 1 64  ? 21.367  2.272   7.681  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A N   1 
ATOM   497  C  CA  . GLY A 1 64  ? 22.464  2.831   8.475  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A CA  1 
ATOM   498  C  C   . GLY A 1 64  ? 22.492  2.223   9.867  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A C   1 
ATOM   499  O  O   . GLY A 1 64  ? 23.523  1.743   10.335 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A O   1 
ATOM   500  N  N   . VAL A 1 65  ? 21.341  2.224   10.515 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A N   1 
ATOM   501  C  CA  . VAL A 1 65  ? 21.221  1.678   11.851 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CA  1 
ATOM   502  C  C   . VAL A 1 65  ? 21.533  0.177   11.843 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A C   1 
ATOM   503  O  O   . VAL A 1 65  ? 22.245  -0.324  12.719 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A O   1 
ATOM   504  C  CB  . VAL A 1 65  ? 19.830  1.992   12.439 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CB  1 
ATOM   505  C  CG1 . VAL A 1 65  ? 19.606  1.252   13.743 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG1 1 
ATOM   506  C  CG2 . VAL A 1 65  ? 19.706  3.495   12.652 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG2 1 
ATOM   507  N  N   . CYS A 1 66  ? 21.037  -0.528  10.832 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A N   1 
ATOM   508  C  CA  . CYS A 1 66  ? 21.325  -1.958  10.712 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A CA  1 
ATOM   509  C  C   . CYS A 1 66  ? 22.814  -2.262  10.567 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A C   1 
ATOM   510  O  O   . CYS A 1 66  ? 23.313  -3.216  11.177 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A O   1 
ATOM   511  C  CB  . CYS A 1 66  ? 20.521  -2.580  9.576  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A CB  1 
ATOM   512  S  SG  . CYS A 1 66  ? 18.768  -2.607  10.011 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A SG  1 
ATOM   513  N  N   . LYS A 1 67  ? 23.523  -1.442  9.788  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A N   1 
ATOM   514  C  CA  . LYS A 1 67  ? 24.974  -1.596  9.637  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CA  1 
ATOM   515  C  C   . LYS A 1 67  ? 25.675  -1.501  10.996 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A C   1 
ATOM   516  O  O   . LYS A 1 67  ? 26.544  -2.321  11.301 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A O   1 
ATOM   517  C  CB  . LYS A 1 67  ? 25.538  -0.563  8.647  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CB  1 
ATOM   518  C  CG  . LYS A 1 67  ? 27.017  -0.747  8.295  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CG  1 
ATOM   519  C  CD  . LYS A 1 67  ? 27.409  0.060   7.043  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CD  1 
ATOM   520  C  CE  . LYS A 1 67  ? 28.899  -0.076  6.739  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CE  1 
ATOM   521  N  NZ  . LYS A 1 67  ? 29.310  0.554   5.440  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A NZ  1 
ATOM   522  N  N   . THR A 1 68  ? 25.286  -0.519  11.812 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   1 
ATOM   523  C  CA  . THR A 1 68  ? 25.889  -0.329  13.142 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  1 
ATOM   524  C  C   . THR A 1 68  ? 25.617  -1.508  14.069 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   1 
ATOM   525  O  O   . THR A 1 68  ? 26.537  -2.010  14.729 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   1 
ATOM   526  C  CB  . THR A 1 68  ? 25.445  0.994   13.829 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  1 
ATOM   527  O  OG1 . THR A 1 68  ? 25.693  2.094   12.954 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 1 
ATOM   528  C  CG2 . THR A 1 68  ? 26.237  1.229   15.120 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 1 
ATOM   529  N  N   . LEU A 1 69  ? 24.366  -1.967  14.094 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   1 
ATOM   530  C  CA  . LEU A 1 69  ? 23.974  -3.074  14.965 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  1 
ATOM   531  C  C   . LEU A 1 69  ? 24.621  -4.418  14.588 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   1 
ATOM   532  O  O   . LEU A 1 69  ? 24.997  -5.205  15.473 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   1 
ATOM   533  C  CB  . LEU A 1 69  ? 22.445  -3.171  15.060 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  1 
ATOM   534  C  CG  . LEU A 1 69  ? 21.750  -2.007  15.800 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  1 
ATOM   535  C  CD1 . LEU A 1 69  ? 20.265  -2.012  15.535 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 1 
ATOM   536  C  CD2 . LEU A 1 69  ? 22.011  -2.022  17.314 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 1 
ATOM   537  N  N   . ALA A 1 70  ? 24.758  -4.674  13.284 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A N   1 
ATOM   538  C  CA  . ALA A 1 70  ? 25.432  -5.878  12.801 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CA  1 
ATOM   539  C  C   . ALA A 1 70  ? 26.908  -5.846  13.167 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A C   1 
ATOM   540  O  O   . ALA A 1 70  ? 27.460  -6.855  13.589 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A O   1 
ATOM   541  C  CB  . ALA A 1 70  ? 25.258  -6.044  11.292 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CB  1 
ATOM   542  N  N   . GLY A 1 71  ? 27.529  -4.675  13.012 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   543  C  CA  . GLY A 1 71  ? 28.927  -4.458  13.386 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   544  C  C   . GLY A 1 71  ? 29.147  -4.641  14.877 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   545  O  O   . GLY A 1 71  ? 30.257  -4.940  15.323 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   546  N  N   . GLN A 1 72  ? 28.083  -4.473  15.656 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A N   1 
ATOM   547  C  CA  . GLN A 1 72  ? 28.155  -4.732  17.089 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CA  1 
ATOM   548  C  C   . GLN A 1 72  ? 27.780  -6.165  17.419 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A C   1 
ATOM   549  O  O   . GLN A 1 72  ? 27.726  -6.544  18.593 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A O   1 
ATOM   550  C  CB  . GLN A 1 72  ? 27.291  -3.742  17.854 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CB  1 
ATOM   551  C  CG  . GLN A 1 72  ? 27.945  -2.376  17.977 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CG  1 
ATOM   552  C  CD  . GLN A 1 72  ? 27.471  -1.635  19.207 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CD  1 
ATOM   553  O  OE1 . GLN A 1 72  ? 28.237  -1.414  20.150 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A OE1 1 
ATOM   554  N  NE2 . GLN A 1 72  ? 26.199  -1.269  19.218 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A NE2 1 
ATOM   555  N  N   . GLY A 1 73  ? 27.535  -6.958  16.378 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   556  C  CA  . GLY A 1 73  ? 27.138  -8.358  16.521 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   557  C  C   . GLY A 1 73  ? 25.750  -8.577  17.115 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   558  O  O   . GLY A 1 73  ? 25.439  -9.670  17.580 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   559  N  N   . LEU A 1 74  ? 24.906  -7.548  17.087 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   560  C  CA  . LEU A 1 74  ? 23.597  -7.615  17.738 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   561  C  C   . LEU A 1 74  ? 22.475  -8.121  16.832 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   562  O  O   . LEU A 1 74  ? 21.456  -8.622  17.319 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   563  C  CB  . LEU A 1 74  ? 23.235  -6.254  18.342 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   564  C  CG  . LEU A 1 74  ? 24.212  -5.759  19.411 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   565  C  CD1 . LEU A 1 74  ? 23.937  -4.305  19.792 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   566  C  CD2 . LEU A 1 74  ? 24.192  -6.688  20.642 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   567  N  N   . ILE A 1 75  ? 22.668  -7.977  15.519 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A N   1 
ATOM   568  C  CA  . ILE A 1 75  ? 21.714  -8.449  14.513 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CA  1 
ATOM   569  C  C   . ILE A 1 75  ? 22.427  -9.220  13.395 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A C   1 
ATOM   570  O  O   . ILE A 1 75  ? 23.656  -9.253  13.350 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A O   1 
ATOM   571  C  CB  . ILE A 1 75  ? 20.886  -7.281  13.902 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CB  1 
ATOM   572  C  CG1 . ILE A 1 75  ? 21.798  -6.296  13.167 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG1 1 
ATOM   573  C  CG2 . ILE A 1 75  ? 20.029  -6.585  14.977 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG2 1 
ATOM   574  C  CD1 . ILE A 1 75  ? 21.067  -5.296  12.304 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CD1 1 
ATOM   575  N  N   . GLU A 1 76  ? 21.651  -9.822  12.492 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   1 
ATOM   576  C  CA  . GLU A 1 76  ? 22.204  -10.561 11.359 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  1 
ATOM   577  C  C   . GLU A 1 76  ? 21.198  -10.717 10.217 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   1 
ATOM   578  O  O   . GLU A 1 76  ? 19.999  -10.886 10.445 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   1 
ATOM   579  C  CB  . GLU A 1 76  ? 22.683  -11.942 11.814 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  1 
ATOM   580  C  CG  . GLU A 1 76  ? 21.556  -12.857 12.297 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  1 
ATOM   581  C  CD  . GLU A 1 76  ? 22.043  -14.001 13.157 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  1 
ATOM   582  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 23.257  -14.287 13.151 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 1 
ATOM   583  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 21.203  -14.614 13.847 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 1 
ATOM   584  N  N   . TRP A 1 77  ? 21.698  -10.651 8.987  1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   1 
ATOM   585  C  CA  . TRP A 1 77  ? 20.917  -11.023 7.815  1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  1 
ATOM   586  C  C   . TRP A 1 77  ? 21.052  -12.522 7.620  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   1 
ATOM   587  O  O   . TRP A 1 77  ? 22.125  -13.086 7.845  1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   1 
ATOM   588  C  CB  . TRP A 1 77  ? 21.444  -10.317 6.565  1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  1 
ATOM   589  C  CG  . TRP A 1 77  ? 21.342  -8.833  6.615  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  1 
ATOM   590  C  CD1 . TRP A 1 77  ? 20.281  -8.071  6.215  1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 1 
ATOM   591  C  CD2 . TRP A 1 77  ? 22.338  -7.918  7.089  1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 1 
ATOM   592  N  NE1 . TRP A 1 77  ? 20.554  -6.736  6.408  1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 1 
ATOM   593  C  CE2 . TRP A 1 77  ? 21.809  -6.613  6.945  1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 1 
ATOM   594  C  CE3 . TRP A 1 77  ? 23.626  -8.072  7.621  1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 1 
ATOM   595  C  CZ2 . TRP A 1 77  ? 22.524  -5.466  7.318  1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 1 
ATOM   596  C  CZ3 . TRP A 1 77  ? 24.337  -6.931  7.988  1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 1 
ATOM   597  C  CH2 . TRP A 1 77  ? 23.782  -5.646  7.836  1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 1 
ATOM   598  N  N   . GLN A 1 78  ? 19.972  -13.172 7.204  1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A N   1 
ATOM   599  C  CA  . GLN A 1 78  ? 20.063  -14.557 6.765  1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CA  1 
ATOM   600  C  C   . GLN A 1 78  ? 20.780  -14.577 5.414  1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A C   1 
ATOM   601  O  O   . GLN A 1 78  ? 20.897  -13.542 4.760  1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A O   1 
ATOM   602  C  CB  . GLN A 1 78  ? 18.678  -15.188 6.652  1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CB  1 
ATOM   603  C  CG  . GLN A 1 78  ? 17.800  -14.566 5.586  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CG  1 
ATOM   604  C  CD  . GLN A 1 78  ? 17.201  -15.601 4.656  1.00 56.69 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CD  1 
ATOM   605  O  OE1 . GLN A 1 78  ? 16.234  -16.282 5.003  1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A OE1 1 
ATOM   606  N  NE2 . GLN A 1 78  ? 17.775  -15.722 3.461  1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A NE2 1 
ATOM   607  N  N   . GLU A 1 79  ? 21.262  -15.744 4.998  1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   1 
ATOM   608  C  CA  . GLU A 1 79  ? 21.974  -15.854 3.722  1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  1 
ATOM   609  C  C   . GLU A 1 79  ? 21.041  -16.156 2.545  1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   1 
ATOM   610  O  O   . GLU A 1 79  ? 20.101  -16.947 2.669  1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   1 
ATOM   611  C  CB  . GLU A 1 79  ? 23.113  -16.880 3.808  1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . GLU A 1 79  ? 24.326  -16.413 4.626  1.00 59.27 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  1 
ATOM   613  C  CD  . GLU A 1 79  ? 25.057  -15.226 4.003  1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  1 
ATOM   614  O  OE1 . GLU A 1 79  ? 25.213  -15.196 2.763  1.00 58.48 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 1 
ATOM   615  O  OE2 . GLU A 1 79  ? 25.482  -14.324 4.756  1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 1 
ATOM   616  N  N   . GLY A 1 80  ? 21.311  -15.516 1.409  1.00 61.64 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A N   1 
ATOM   617  C  CA  . GLY A 1 80  ? 20.523  -15.713 0.194  1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A CA  1 
ATOM   618  C  C   . GLY A 1 80  ? 21.117  -15.022 -1.018 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A C   1 
ATOM   619  O  O   . GLY A 1 80  ? 22.046  -14.217 -0.897 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A O   1 
ATOM   620  N  N   . GLU A 1 81  ? 20.575  -15.339 -2.192 1.00 66.32 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A N   1 
ATOM   621  C  CA  . GLU A 1 81  ? 21.027  -14.736 -3.443 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CA  1 
ATOM   622  C  C   . GLU A 1 81  ? 20.218  -13.477 -3.808 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A C   1 
ATOM   623  O  O   . GLU A 1 81  ? 19.737  -13.322 -4.936 1.00 70.05 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A O   1 
ATOM   624  C  CB  . GLU A 1 81  ? 21.027  -15.774 -4.579 1.00 69.03 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CB  1 
ATOM   625  C  CG  . GLU A 1 81  ? 21.794  -15.351 -5.837 1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CG  1 
ATOM   626  C  CD  . GLU A 1 81  ? 23.215  -14.890 -5.543 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CD  1 
ATOM   627  O  OE1 . GLU A 1 81  ? 23.427  -13.662 -5.416 1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE1 1 
ATOM   628  O  OE2 . GLU A 1 81  ? 24.114  -15.755 -5.429 1.00 73.63 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE2 1 
ATOM   629  N  N   . GLN A 1 82  ? 20.064  -12.594 -2.824 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A N   1 
ATOM   630  C  CA  . GLN A 1 82  ? 19.484  -11.266 -3.016 1.00 69.21 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CA  1 
ATOM   631  C  C   . GLN A 1 82  ? 20.288  -10.294 -2.157 1.00 68.75 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A C   1 
ATOM   632  O  O   . GLN A 1 82  ? 21.093  -10.730 -1.327 1.00 69.52 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A O   1 
ATOM   633  C  CB  . GLN A 1 82  ? 18.011  -11.243 -2.598 1.00 69.46 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CB  1 
ATOM   634  C  CG  . GLN A 1 82  ? 17.073  -12.031 -3.503 1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CG  1 
ATOM   635  C  CD  . GLN A 1 82  ? 15.618  -11.646 -3.314 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CD  1 
ATOM   636  O  OE1 . GLN A 1 82  ? 14.855  -12.359 -2.662 1.00 72.85 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A OE1 1 
ATOM   637  N  NE2 . GLN A 1 82  ? 15.228  -10.507 -3.881 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A NE2 1 
ATOM   638  N  N   . ASP A 1 83  ? 20.085  -8.989  -2.348 1.00 67.87 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   639  C  CA  . ASP A 1 83  ? 20.725  -7.997  -1.480 1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   640  C  C   . ASP A 1 83  ? 20.275  -8.201  -0.039 1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   641  O  O   . ASP A 1 83  ? 19.198  -8.753  0.207  1.00 67.57 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   642  C  CB  . ASP A 1 83  ? 20.407  -6.571  -1.929 1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   643  C  CG  . ASP A 1 83  ? 21.041  -6.222  -3.257 1.00 67.79 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   644  O  OD1 . ASP A 1 83  ? 21.898  -5.311  -3.281 1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   645  O  OD2 . ASP A 1 83  ? 20.688  -6.857  -4.274 1.00 66.98 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   646  N  N   . ARG A 1 84  ? 21.101  -7.766  0.908  1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A N   1 
ATOM   647  C  CA  . ARG A 1 84  ? 20.759  -7.880  2.329  1.00 66.32 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CA  1 
ATOM   648  C  C   . ARG A 1 84  ? 19.547  -7.024  2.709  1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A C   1 
ATOM   649  O  O   . ARG A 1 84  ? 18.792  -7.378  3.619  1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A O   1 
ATOM   650  C  CB  . ARG A 1 84  ? 21.965  -7.567  3.227  1.00 66.81 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . ARG A 1 84  ? 22.617  -6.210  2.999  1.00 68.94 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CG  1 
ATOM   652  C  CD  . ARG A 1 84  ? 23.777  -6.008  3.948  1.00 72.18 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CD  1 
ATOM   653  N  NE  . ARG A 1 84  ? 24.698  -4.981  3.468  1.00 77.74 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NE  1 
ATOM   654  C  CZ  . ARG A 1 84  ? 25.832  -4.638  4.076  1.00 81.64 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CZ  1 
ATOM   655  N  NH1 . ARG A 1 84  ? 26.204  -5.240  5.203  1.00 83.73 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH1 1 
ATOM   656  N  NH2 . ARG A 1 84  ? 26.604  -3.693  3.554  1.00 82.12 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH2 1 
ATOM   657  N  N   . ARG A 1 85  ? 19.363  -5.915  1.988  1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N   1 
ATOM   658  C  CA  . ARG A 1 85  ? 18.273  -4.965  2.248  1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA  1 
ATOM   659  C  C   . ARG A 1 85  ? 16.877  -5.561  2.037  1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C   1 
ATOM   660  O  O   . ARG A 1 85  ? 15.930  -5.193  2.730  1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O   1 
ATOM   661  C  CB  . ARG A 1 85  ? 18.453  -3.693  1.412  1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB  1 
ATOM   662  C  CG  . ARG A 1 85  ? 18.628  -3.927  -0.081 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG  1 
ATOM   663  C  CD  . ARG A 1 85  ? 18.968  -2.630  -0.790 1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD  1 
ATOM   664  N  NE  . ARG A 1 85  ? 18.860  -2.747  -2.243 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE  1 
ATOM   665  C  CZ  . ARG A 1 85  ? 17.742  -2.541  -2.935 1.00 63.19 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ  1 
ATOM   666  N  NH1 . ARG A 1 85  ? 16.617  -2.209  -2.313 1.00 63.71 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1 1 
ATOM   667  N  NH2 . ARG A 1 85  ? 17.749  -2.668  -4.254 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2 1 
ATOM   668  N  N   . LYS A 1 86  ? 16.763  -6.482  1.082  1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N   1 
ATOM   669  C  CA  . LYS A 1 86  ? 15.526  -7.235  0.865  1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA  1 
ATOM   670  C  C   . LYS A 1 86  ? 15.552  -8.613  1.543  1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C   1 
ATOM   671  O  O   . LYS A 1 86  ? 14.725  -9.476  1.242  1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O   1 
ATOM   672  C  CB  . LYS A 1 86  ? 15.231  -7.382  -0.633 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB  1 
ATOM   673  C  CG  . LYS A 1 86  ? 16.419  -7.819  -1.480 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG  1 
ATOM   674  C  CD  . LYS A 1 86  ? 16.892  -6.710  -2.405 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD  1 
ATOM   675  C  CE  . LYS A 1 86  ? 16.039  -6.656  -3.670 1.00 59.56 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE  1 
ATOM   676  N  NZ  . LYS A 1 86  ? 16.740  -6.008  -4.811 1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ  1 
ATOM   677  N  N   . ARG A 1 87  ? 16.492  -8.806  2.466  1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A N   1 
ATOM   678  C  CA  . ARG A 1 87  ? 16.685  -10.095 3.129  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CA  1 
ATOM   679  C  C   . ARG A 1 87  ? 16.301  -10.019 4.615  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A C   1 
ATOM   680  O  O   . ARG A 1 87  ? 16.406  -8.960  5.237  1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A O   1 
ATOM   681  C  CB  . ARG A 1 87  ? 18.131  -10.563 2.929  1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CB  1 
ATOM   682  C  CG  . ARG A 1 87  ? 18.389  -12.028 3.231  1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CG  1 
ATOM   683  C  CD  . ARG A 1 87  ? 19.199  -12.749 2.132  1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CD  1 
ATOM   684  N  NE  . ARG A 1 87  ? 20.177  -11.909 1.429  1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NE  1 
ATOM   685  C  CZ  . ARG A 1 87  ? 21.394  -11.597 1.878  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CZ  1 
ATOM   686  N  NH1 . ARG A 1 87  ? 21.820  -12.034 3.058  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH1 1 
ATOM   687  N  NH2 . ARG A 1 87  ? 22.191  -10.831 1.142  1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH2 1 
ATOM   688  N  N   . LEU A 1 88  ? 15.844  -11.143 5.166  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   1 
ATOM   689  C  CA  . LEU A 1 88  ? 15.326  -11.194 6.535  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  1 
ATOM   690  C  C   . LEU A 1 88  ? 16.371  -10.860 7.586  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   1 
ATOM   691  O  O   . LEU A 1 88  ? 17.480  -11.401 7.587  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   1 
ATOM   692  C  CB  . LEU A 1 88  ? 14.714  -12.565 6.850  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  1 
ATOM   693  C  CG  . LEU A 1 88  ? 13.273  -12.848 6.431  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  1 
ATOM   694  C  CD1 . LEU A 1 88  ? 12.999  -14.354 6.467  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 1 
ATOM   695  C  CD2 . LEU A 1 88  ? 12.271  -12.085 7.303  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 1 
ATOM   696  N  N   . LEU A 1 89  ? 15.985  -9.968  8.487  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A N   1 
ATOM   697  C  CA  . LEU A 1 89  ? 16.842  -9.510  9.562  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CA  1 
ATOM   698  C  C   . LEU A 1 89  ? 16.448  -10.223 10.859 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A C   1 
ATOM   699  O  O   . LEU A 1 89  ? 15.267  -10.399 11.154 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A O   1 
ATOM   700  C  CB  . LEU A 1 89  ? 16.687  -7.999  9.704  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CB  1 
ATOM   701  C  CG  . LEU A 1 89  ? 17.807  -7.066  10.134 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CG  1 
ATOM   702  C  CD1 . LEU A 1 89  ? 19.120  -7.346  9.420  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD1 1 
ATOM   703  C  CD2 . LEU A 1 89  ? 17.342  -5.642  9.855  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD2 1 
ATOM   704  N  N   . SER A 1 90  ? 17.454  -10.620 11.627 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 88  SER A N   1 
ATOM   705  C  CA  . SER A 1 90  ? 17.263  -11.394 12.840 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 88  SER A CA  1 
ATOM   706  C  C   . SER A 1 90  ? 18.130  -10.827 13.970 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 88  SER A C   1 
ATOM   707  O  O   . SER A 1 90  ? 19.222  -10.318 13.727 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 88  SER A O   1 
ATOM   708  C  CB  . SER A 1 90  ? 17.632  -12.852 12.545 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 88  SER A CB  1 
ATOM   709  O  OG  . SER A 1 90  ? 17.704  -13.632 13.717 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 88  SER A OG  1 
ATOM   710  N  N   . LEU A 1 91  ? 17.632  -10.891 15.200 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A N   1 
ATOM   711  C  CA  . LEU A 1 91  ? 18.471  -10.667 16.379 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CA  1 
ATOM   712  C  C   . LEU A 1 91  ? 19.394  -11.865 16.584 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A C   1 
ATOM   713  O  O   . LEU A 1 91  ? 18.956  -13.019 16.515 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A O   1 
ATOM   714  C  CB  . LEU A 1 91  ? 17.611  -10.492 17.626 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CB  1 
ATOM   715  C  CG  . LEU A 1 91  ? 17.363  -9.154  18.342 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CG  1 
ATOM   716  C  CD1 . LEU A 1 91  ? 17.553  -7.889  17.499 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD1 1 
ATOM   717  C  CD2 . LEU A 1 91  ? 15.978  -9.191  18.961 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD2 1 
ATOM   718  N  N   . THR A 1 92  ? 20.669  -11.589 16.833 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 90  THR A N   1 
ATOM   719  C  CA  . THR A 1 92  ? 21.605  -12.630 17.225 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 90  THR A CA  1 
ATOM   720  C  C   . THR A 1 92  ? 21.318  -13.047 18.665 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 90  THR A C   1 
ATOM   721  O  O   . THR A 1 92  ? 20.467  -12.455 19.334 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 90  THR A O   1 
ATOM   722  C  CB  . THR A 1 92  ? 23.044  -12.129 17.145 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 90  THR A CB  1 
ATOM   723  O  OG1 . THR A 1 92  ? 23.200  -11.025 18.041 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 90  THR A OG1 1 
ATOM   724  C  CG2 . THR A 1 92  ? 23.385  -11.697 15.718 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 90  THR A CG2 1 
ATOM   725  N  N   . GLU A 1 93  ? 22.035  -14.053 19.151 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   1 
ATOM   726  C  CA  . GLU A 1 93  ? 21.922  -14.420 20.558 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  1 
ATOM   727  C  C   . GLU A 1 93  ? 22.296  -13.257 21.480 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   1 
ATOM   728  O  O   . GLU A 1 93  ? 21.564  -12.948 22.425 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   1 
ATOM   729  C  CB  . GLU A 1 93  ? 22.737  -15.681 20.881 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  1 
ATOM   730  C  CG  . GLU A 1 93  ? 22.018  -16.992 20.533 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CG  1 
ATOM   731  C  CD  . GLU A 1 93  ? 20.527  -16.993 20.916 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CD  1 
ATOM   732  O  OE1 . GLU A 1 93  ? 20.189  -16.720 22.094 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE1 1 
ATOM   733  O  OE2 . GLU A 1 93  ? 19.691  -17.271 20.026 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE2 1 
ATOM   734  N  N   . THR A 1 94  ? 23.417  -12.599 21.189 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 92  THR A N   1 
ATOM   735  C  CA  . THR A 1 94  ? 23.822  -11.421 21.964 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CA  1 
ATOM   736  C  C   . THR A 1 94  ? 22.799  -10.289 21.841 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 92  THR A C   1 
ATOM   737  O  O   . THR A 1 94  ? 22.587  -9.545  22.795 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 92  THR A O   1 
ATOM   738  C  CB  . THR A 1 94  ? 25.228  -10.919 21.571 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CB  1 
ATOM   739  O  OG1 . THR A 1 94  ? 25.212  -10.449 20.219 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 92  THR A OG1 1 
ATOM   740  C  CG2 . THR A 1 94  ? 26.264  -12.044 21.714 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CG2 1 
ATOM   741  N  N   . GLY A 1 95  ? 22.160  -10.179 20.674 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N   1 
ATOM   742  C  CA  . GLY A 1 95  ? 21.084  -9.205  20.446 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA  1 
ATOM   743  C  C   . GLY A 1 95  ? 19.839  -9.425  21.294 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C   1 
ATOM   744  O  O   . GLY A 1 95  ? 19.208  -8.465  21.747 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O   1 
ATOM   745  N  N   . LYS A 1 96  ? 19.488  -10.689 21.515 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A N   1 
ATOM   746  C  CA  . LYS A 1 96  ? 18.301  -11.040 22.292 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CA  1 
ATOM   747  C  C   . LYS A 1 96  ? 18.477  -10.702 23.768 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A C   1 
ATOM   748  O  O   . LYS A 1 96  ? 17.593  -10.103 24.370 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A O   1 
ATOM   749  C  CB  . LYS A 1 96  ? 17.953  -12.519 22.104 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CB  1 
ATOM   750  C  CG  . LYS A 1 96  ? 17.561  -12.847 20.682 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CG  1 
ATOM   751  C  CD  . LYS A 1 96  ? 17.462  -14.332 20.443 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CD  1 
ATOM   752  C  CE  . LYS A 1 96  ? 17.153  -14.572 18.986 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CE  1 
ATOM   753  N  NZ  . LYS A 1 96  ? 16.702  -15.961 18.746 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A NZ  1 
ATOM   754  N  N   . ALA A 1 97  ? 19.621  -11.086 24.340 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A N   1 
ATOM   755  C  CA  . ALA A 1 97  ? 19.992  -10.657 25.684 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A CA  1 
ATOM   756  C  C   . ALA A 1 97  ? 20.028  -9.115  25.768 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A C   1 
ATOM   757  O  O   . ALA A 1 97  ? 19.480  -8.523  26.698 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A O   1 
ATOM   758  C  CB  . ALA A 1 97  ? 21.342  -11.263 26.078 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A CB  1 
ATOM   759  N  N   . TYR A 1 98  ? 20.655  -8.478  24.781 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A N   1 
ATOM   760  C  CA  . TYR A 1 98  ? 20.684  -7.007  24.678 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CA  1 
ATOM   761  C  C   . TYR A 1 98  ? 19.273  -6.401  24.671 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A C   1 
ATOM   762  O  O   . TYR A 1 98  ? 19.001  -5.435  25.392 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A O   1 
ATOM   763  C  CB  . TYR A 1 98  ? 21.475  -6.605  23.430 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CB  1 
ATOM   764  C  CG  . TYR A 1 98  ? 21.733  -5.126  23.213 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CG  1 
ATOM   765  C  CD1 . TYR A 1 98  ? 20.817  -4.342  22.520 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CD1 1 
ATOM   766  C  CD2 . TYR A 1 98  ? 22.922  -4.527  23.644 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CD2 1 
ATOM   767  C  CE1 . TYR A 1 98  ? 21.060  -2.995  22.269 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CE1 1 
ATOM   768  C  CE2 . TYR A 1 98  ? 23.170  -3.173  23.409 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CE2 1 
ATOM   769  C  CZ  . TYR A 1 98  ? 22.225  -2.414  22.715 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A CZ  1 
ATOM   770  O  OH  . TYR A 1 98  ? 22.422  -1.071  22.471 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 96  TYR A OH  1 
ATOM   771  N  N   . ALA A 1 99  ? 18.369  -6.986  23.885 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   772  C  CA  . ALA A 1 99  ? 17.010  -6.441  23.730 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   773  C  C   . ALA A 1 99  ? 16.051  -6.745  24.885 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   774  O  O   . ALA A 1 99  ? 15.076  -6.018  25.076 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   775  C  CB  . ALA A 1 99  ? 16.394  -6.875  22.404 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   776  N  N   . ALA A 1 100 ? 16.335  -7.800  25.650 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A N   1 
ATOM   777  C  CA  . ALA A 1 100 ? 15.454  -8.235  26.738 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CA  1 
ATOM   778  C  C   . ALA A 1 100 ? 15.004  -7.114  27.686 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A C   1 
ATOM   779  O  O   . ALA A 1 100 ? 13.800  -6.930  27.864 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A O   1 
ATOM   780  C  CB  . ALA A 1 100 ? 16.068  -9.404  27.513 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CB  1 
ATOM   781  N  N   . PRO A 1 101 ? 15.956  -6.342  28.268 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N   1 
ATOM   782  C  CA  . PRO A 1 101 ? 15.584  -5.241  29.186 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA  1 
ATOM   783  C  C   . PRO A 1 101 ? 14.749  -4.162  28.517 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C   1 
ATOM   784  O  O   . PRO A 1 101 ? 13.940  -3.513  29.179 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O   1 
ATOM   785  C  CB  . PRO A 1 101 ? 16.933  -4.634  29.604 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB  1 
ATOM   786  C  CG  . PRO A 1 101 ? 17.978  -5.606  29.175 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG  1 
ATOM   787  C  CD  . PRO A 1 101 ? 17.415  -6.402  28.048 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD  1 
ATOM   788  N  N   . LEU A 1 102 ? 14.952  -3.970  27.212 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
ATOM   789  C  CA  . LEU A 1 102 ? 14.187  -2.986  26.456 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
ATOM   790  C  C   . LEU A 1 102 ? 12.737  -3.410  26.295 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
ATOM   791  O  O   . LEU A 1 102 ? 11.836  -2.608  26.508 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
ATOM   792  C  CB  . LEU A 1 102 ? 14.818  -2.704  25.085 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
ATOM   793  C  CG  . LEU A 1 102 ? 14.047  -1.709  24.218 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
ATOM   794  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 14.072  -0.308  24.891 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
ATOM   795  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 14.616  -1.652  22.804 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
ATOM   796  N  N   . THR A 1 103 ? 12.506  -4.667  25.920 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N   1 
ATOM   797  C  CA  . THR A 1 103 ? 11.130  -5.156  25.806 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA  1 
ATOM   798  C  C   . THR A 1 103 ? 10.437  -5.116  27.160 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C   1 
ATOM   799  O  O   . THR A 1 103 ? 9.248   -4.799  27.251 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O   1 
ATOM   800  C  CB  . THR A 1 103 ? 11.059  -6.575  25.240 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB  1 
ATOM   801  O  OG1 . THR A 1 103 ? 11.818  -7.459  26.075 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 
ATOM   802  C  CG2 . THR A 1 103 ? 11.618  -6.595  23.830 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 
ATOM   803  N  N   . GLU A 1 104 ? 11.187  -5.410  28.214 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A N   1 
ATOM   804  C  CA  . GLU A 1 104 ? 10.606  -5.410  29.552 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CA  1 
ATOM   805  C  C   . GLU A 1 104 ? 10.175  -4.018  30.004 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A C   1 
ATOM   806  O  O   . GLU A 1 104 ? 9.064   -3.846  30.498 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A O   1 
ATOM   807  C  CB  . GLU A 1 104 ? 11.551  -6.057  30.561 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CB  1 
ATOM   808  C  CG  . GLU A 1 104 ? 11.552  -7.560  30.475 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CG  1 
ATOM   809  C  CD  . GLU A 1 104 ? 12.691  -8.182  31.258 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CD  1 
ATOM   810  O  OE1 . GLU A 1 104 ? 12.748  -7.972  32.491 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE1 1 
ATOM   811  O  OE2 . GLU A 1 104 ? 13.524  -8.883  30.641 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE2 1 
ATOM   812  N  N   . SER A 1 105 ? 11.049  -3.028  29.830 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   1 
ATOM   813  C  CA  . SER A 1 105 ? 10.707  -1.648  30.182 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  1 
ATOM   814  C  C   . SER A 1 105 ? 9.583   -1.103  29.311 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   1 
ATOM   815  O  O   . SER A 1 105 ? 8.749   -0.337  29.795 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   1 
ATOM   816  C  CB  . SER A 1 105 ? 11.924  -0.722  30.130 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  1 
ATOM   817  O  OG  . SER A 1 105 ? 12.637  -0.896  28.932 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  1 
ATOM   818  N  N   . ALA A 1 106 ? 9.562   -1.508  28.039 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A N   1 
ATOM   819  C  CA  . ALA A 1 106 ? 8.477   -1.138  27.118 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CA  1 
ATOM   820  C  C   . ALA A 1 106 ? 7.145   -1.697  27.579 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A C   1 
ATOM   821  O  O   . ALA A 1 106 ? 6.135   -0.985  27.569 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A O   1 
ATOM   822  C  CB  . ALA A 1 106 ? 8.781   -1.606  25.712 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CB  1 
ATOM   823  N  N   . GLN A 1 107 ? 7.156   -2.965  27.993 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A N   1 
ATOM   824  C  CA  . GLN A 1 107 ? 5.962   -3.633  28.489 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CA  1 
ATOM   825  C  C   . GLN A 1 107 ? 5.526   -3.015  29.823 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A C   1 
ATOM   826  O  O   . GLN A 1 107 ? 4.339   -2.846  30.078 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A O   1 
ATOM   827  C  CB  . GLN A 1 107 ? 6.196   -5.145  28.610 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CB  1 
ATOM   828  C  CG  . GLN A 1 107 ? 4.952   -5.949  29.030 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CG  1 
ATOM   829  C  CD  . GLN A 1 107 ? 3.775   -5.778  28.083 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CD  1 
ATOM   830  O  OE1 . GLN A 1 107 ? 3.927   -5.834  26.862 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A OE1 1 
ATOM   831  N  NE2 . GLN A 1 107 ? 2.590   -5.591  28.646 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A NE2 1 
ATOM   832  N  N   . GLU A 1 108 ? 6.498   -2.636  30.648 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N   1 
ATOM   833  C  CA  . GLU A 1 108 ? 6.207   -1.933  31.888 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA  1 
ATOM   834  C  C   . GLU A 1 108 ? 5.591   -0.551  31.644 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C   1 
ATOM   835  O  O   . GLU A 1 108 ? 4.577   -0.208  32.256 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O   1 
ATOM   836  C  CB  . GLU A 1 108 ? 7.463   -1.819  32.734 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB  1 
ATOM   837  C  CG  . GLU A 1 108 ? 7.191   -1.341  34.130 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG  1 
ATOM   838  C  CD  . GLU A 1 108 ? 8.444   -0.886  34.835 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD  1 
ATOM   839  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 9.505   -1.528  34.648 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1 1 
ATOM   840  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 8.364   0.117   35.574 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2 1 
ATOM   841  N  N   . PHE A 1 109 ? 6.208   0.240   30.763 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A N   1 
ATOM   842  C  CA  . PHE A 1 109 ? 5.659   1.551   30.358 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CA  1 
ATOM   843  C  C   . PHE A 1 109 ? 4.247   1.417   29.803 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A C   1 
ATOM   844  O  O   . PHE A 1 109 ? 3.358   2.196   30.143 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A O   1 
ATOM   845  C  CB  . PHE A 1 109 ? 6.565   2.214   29.310 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CB  1 
ATOM   846  C  CG  . PHE A 1 109 ? 6.288   3.688   29.095 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CG  1 
ATOM   847  C  CD1 . PHE A 1 109 ? 6.398   4.595   30.145 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CD1 1 
ATOM   848  C  CD2 . PHE A 1 109 ? 5.963   4.167   27.843 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CD2 1 
ATOM   849  C  CE1 . PHE A 1 109 ? 6.163   5.943   29.961 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CE1 1 
ATOM   850  C  CE2 . PHE A 1 109 ? 5.735   5.535   27.627 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CE2 1 
ATOM   851  C  CZ  . PHE A 1 109 ? 5.830   6.425   28.693 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CZ  1 
ATOM   852  N  N   . SER A 1 110 ? 4.050   0.412   28.954 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 108 SER A N   1 
ATOM   853  C  CA  . SER A 1 110 ? 2.784   0.183   28.269 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CA  1 
ATOM   854  C  C   . SER A 1 110 ? 1.677   -0.143  29.275 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 108 SER A C   1 
ATOM   855  O  O   . SER A 1 110 ? 0.558   0.376   29.174 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 108 SER A O   1 
ATOM   856  C  CB  . SER A 1 110 ? 2.950   -0.947  27.244 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CB  1 
ATOM   857  O  OG  . SER A 1 110 ? 1.810   -1.100  26.419 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 108 SER A OG  1 
ATOM   858  N  N   . ASP A 1 111 ? 2.001   -0.980  30.258 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   859  C  CA  . ASP A 1 111 ? 1.044   -1.323  31.307 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   860  C  C   . ASP A 1 111 ? 0.707   -0.155  32.228 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   861  O  O   . ASP A 1 111 ? -0.422  -0.045  32.677 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   862  C  CB  . ASP A 1 111 ? 1.540   -2.503  32.125 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   863  C  CG  . ASP A 1 111 ? 1.714   -3.749  31.289 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   864  O  OD1 . ASP A 1 111 ? 1.136   -3.812  30.181 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   865  O  OD2 . ASP A 1 111 ? 2.432   -4.664  31.738 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   866  N  N   . LYS A 1 112 ? 1.677   0.712   32.496 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N   1 
ATOM   867  C  CA  . LYS A 1 112 ? 1.452   1.853   33.377 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA  1 
ATOM   868  C  C   . LYS A 1 112 ? 0.627   2.947   32.710 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C   1 
ATOM   869  O  O   . LYS A 1 112 ? -0.194  3.598   33.358 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O   1 
ATOM   870  C  CB  . LYS A 1 112 ? 2.774   2.433   33.871 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB  1 
ATOM   871  C  CG  . LYS A 1 112 ? 3.430   1.615   34.972 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG  1 
ATOM   872  C  CD  . LYS A 1 112 ? 4.129   2.532   35.965 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD  1 
ATOM   873  C  CE  . LYS A 1 112 ? 5.025   1.765   36.917 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE  1 
ATOM   874  N  NZ  . LYS A 1 112 ? 6.330   1.465   36.288 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ  1 
ATOM   875  N  N   . VAL A 1 113 ? 0.838   3.137   31.412 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N   1 
ATOM   876  C  CA  . VAL A 1 113 ? 0.177   4.213   30.683 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA  1 
ATOM   877  C  C   . VAL A 1 113 ? -1.274  3.840   30.400 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C   1 
ATOM   878  O  O   . VAL A 1 113 ? -2.198  4.611   30.683 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O   1 
ATOM   879  C  CB  . VAL A 1 113 ? 0.959   4.588   29.393 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB  1 
ATOM   880  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 0.134   5.467   28.478 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 1 
ATOM   881  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 2.270   5.285   29.759 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 1 
ATOM   882  N  N   . PHE A 1 114 ? -1.462  2.631   29.892 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A N   1 
ATOM   883  C  CA  . PHE A 1 114 ? -2.760  2.220   29.408 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CA  1 
ATOM   884  C  C   . PHE A 1 114 ? -3.651  1.705   30.526 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A C   1 
ATOM   885  O  O   . PHE A 1 114 ? -4.851  1.595   30.344 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A O   1 
ATOM   886  C  CB  . PHE A 1 114 ? -2.613  1.244   28.235 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CB  1 
ATOM   887  C  CG  . PHE A 1 114 ? -2.063  1.899   26.991 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CG  1 
ATOM   888  C  CD1 . PHE A 1 114 ? -2.881  2.692   26.190 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD1 1 
ATOM   889  C  CD2 . PHE A 1 114 ? -0.718  1.759   26.647 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD2 1 
ATOM   890  C  CE1 . PHE A 1 114 ? -2.368  3.324   25.041 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE1 1 
ATOM   891  C  CE2 . PHE A 1 114 ? -0.193  2.378   25.513 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE2 1 
ATOM   892  C  CZ  . PHE A 1 114 ? -1.022  3.165   24.705 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CZ  1 
ATOM   893  N  N   . ALA A 1 115 ? -3.054  1.426   31.683 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N   1 
ATOM   894  C  CA  . ALA A 1 115 ? -3.815  1.144   32.893 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA  1 
ATOM   895  C  C   . ALA A 1 115 ? -4.646  2.368   33.272 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C   1 
ATOM   896  O  O   . ALA A 1 115 ? -5.784  2.232   33.695 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O   1 
ATOM   897  C  CB  . ALA A 1 115 ? -2.894  0.756   34.035 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB  1 
ATOM   898  N  N   . THR A 1 116 ? -4.076  3.559   33.102 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 114 THR A N   1 
ATOM   899  C  CA  . THR A 1 116 ? -4.814  4.791   33.356 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 114 THR A CA  1 
ATOM   900  C  C   . THR A 1 116 ? -5.744  5.102   32.188 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 114 THR A C   1 
ATOM   901  O  O   . THR A 1 116 ? -6.892  5.498   32.391 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 114 THR A O   1 
ATOM   902  C  CB  . THR A 1 116 ? -3.870  5.991   33.616 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 114 THR A CB  1 
ATOM   903  O  OG1 . THR A 1 116 ? -3.180  5.798   34.855 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 114 THR A OG1 1 
ATOM   904  C  CG2 . THR A 1 116 ? -4.646  7.296   33.695 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 114 THR A CG2 1 
ATOM   905  N  N   . PHE A 1 117 ? -5.256  4.910   30.966 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A N   1 
ATOM   906  C  CA  . PHE A 1 117 ? -6.015  5.345   29.802 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CA  1 
ATOM   907  C  C   . PHE A 1 117 ? -7.272  4.518   29.558 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A C   1 
ATOM   908  O  O   . PHE A 1 117 ? -8.311  5.068   29.240 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A O   1 
ATOM   909  C  CB  . PHE A 1 117 ? -5.139  5.434   28.548 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . PHE A 1 117 ? -5.648  6.428   27.550 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CG  1 
ATOM   911  C  CD1 . PHE A 1 117 ? -5.657  7.789   27.856 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CD1 1 
ATOM   912  C  CD2 . PHE A 1 117 ? -6.160  6.008   26.334 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CD2 1 
ATOM   913  C  CE1 . PHE A 1 117 ? -6.143  8.720   26.964 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CE1 1 
ATOM   914  C  CE2 . PHE A 1 117 ? -6.656  6.934   25.418 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CE2 1 
ATOM   915  C  CZ  . PHE A 1 117 ? -6.646  8.297   25.734 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 115 PHE A CZ  1 
ATOM   916  N  N   . GLY A 1 118 ? -7.179  3.203   29.735 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N   1 
ATOM   917  C  CA  . GLY A 1 118 ? -8.335  2.325   29.546 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA  1 
ATOM   918  C  C   . GLY A 1 118 ? -8.408  1.850   28.111 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C   1 
ATOM   919  O  O   . GLY A 1 118 ? -8.115  2.614   27.182 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O   1 
ATOM   920  N  N   . ASP A 1 119 ? -8.803  0.594   27.924 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   921  C  CA  . ASP A 1 119 ? -8.713  -0.033  26.600 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   922  C  C   . ASP A 1 119 ? -9.831  0.345   25.604 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   923  O  O   . ASP A 1 119 ? -9.571  0.413   24.406 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   924  C  CB  . ASP A 1 119 ? -8.556  -1.555  26.717 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   925  C  CG  . ASP A 1 119 ? -9.724  -2.209  27.410 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   926  O  OD1 . ASP A 1 119 ? -10.492 -1.496  28.098 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   927  O  OD2 . ASP A 1 119 ? -9.873  -3.443  27.269 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   928  N  N   . LYS A 1 120 ? -11.059 0.585   26.083 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A N   1 
ATOM   929  C  CA  . LYS A 1 120 ? -12.118 1.061   25.185 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CA  1 
ATOM   930  C  C   . LYS A 1 120 ? -11.743 2.463   24.677 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A C   1 
ATOM   931  O  O   . LYS A 1 120 ? -11.846 2.758   23.489 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A O   1 
ATOM   932  C  CB  . LYS A 1 120 ? -13.501 1.068   25.856 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CB  1 
ATOM   933  C  CG  . LYS A 1 120 ? -13.874 -0.220  26.635 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CG  1 
ATOM   934  C  CD  . LYS A 1 120 ? -14.201 -1.381  25.715 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CD  1 
ATOM   935  C  CE  . LYS A 1 120 ? -15.047 -2.448  26.409 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CE  1 
ATOM   936  N  NZ  . LYS A 1 120 ? -14.224 -3.474  27.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A NZ  1 
ATOM   937  N  N   . ARG A 1 121 ? -11.270 3.303   25.588 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N   1 
ATOM   938  C  CA  . ARG A 1 121 ? -10.794 4.640   25.252 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA  1 
ATOM   939  C  C   . ARG A 1 121 ? -9.559  4.611   24.342 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C   1 
ATOM   940  O  O   . ARG A 1 121 ? -9.382  5.491   23.502 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O   1 
ATOM   941  C  CB  . ARG A 1 121 ? -10.475 5.364   26.542 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB  1 
ATOM   942  C  CG  . ARG A 1 121 ? -10.231 6.838   26.453 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG  1 
ATOM   943  C  CD  . ARG A 1 121 ? -9.747  7.212   27.827 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD  1 
ATOM   944  N  NE  . ARG A 1 121 ? -9.707  8.634   28.096 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE  1 
ATOM   945  C  CZ  . ARG A 1 121 ? -9.248  9.142   29.233 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ  1 
ATOM   946  N  NH1 . ARG A 1 121 ? -8.789  8.338   30.195 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1 1 
ATOM   947  N  NH2 . ARG A 1 121 ? -9.244  10.452  29.404 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2 1 
ATOM   948  N  N   . THR A 1 122 ? -8.712  3.597   24.520 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N   1 
ATOM   949  C  CA  . THR A 1 122 ? -7.537  3.392   23.666 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA  1 
ATOM   950  C  C   . THR A 1 122 ? -7.957  3.037   22.232 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C   1 
ATOM   951  O  O   . THR A 1 122 ? -7.408  3.568   21.264 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O   1 
ATOM   952  C  CB  . THR A 1 122 ? -6.613  2.290   24.234 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB  1 
ATOM   953  O  OG1 . THR A 1 122 ? -6.138  2.682   25.529 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 
ATOM   954  C  CG2 . THR A 1 122 ? -5.420  2.056   23.317 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 
ATOM   955  N  N   . THR A 1 123 ? -8.938  2.148   22.112 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 121 THR A N   1 
ATOM   956  C  CA  . THR A 1 123 ? -9.550  1.806   20.824 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CA  1 
ATOM   957  C  C   . THR A 1 123 ? -10.145 3.046   20.167 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 121 THR A C   1 
ATOM   958  O  O   . THR A 1 123 ? -10.047 3.226   18.952 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 121 THR A O   1 
ATOM   959  C  CB  . THR A 1 123 ? -10.684 0.804   21.024 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CB  1 
ATOM   960  O  OG1 . THR A 1 123 ? -10.180 -0.360  21.690 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 121 THR A OG1 1 
ATOM   961  C  CG2 . THR A 1 123 ? -11.324 0.413   19.695 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CG2 1 
ATOM   962  N  N   . ARG A 1 124 ? -10.779 3.891   20.973 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   1 
ATOM   963  C  CA  . ARG A 1 124 ? -11.412 5.094   20.442 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  1 
ATOM   964  C  C   . ARG A 1 124 ? -10.354 6.051   19.899 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   1 
ATOM   965  O  O   . ARG A 1 124 ? -10.513 6.632   18.807 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   1 
ATOM   966  C  CB  . ARG A 1 124 ? -12.280 5.770   21.496 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  1 
ATOM   967  C  CG  . ARG A 1 124 ? -12.928 7.032   21.013 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  1 
ATOM   968  C  CD  . ARG A 1 124 ? -13.898 7.543   22.020 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  1 
ATOM   969  N  NE  . ARG A 1 124 ? -13.233 8.177   23.152 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  1 
ATOM   970  C  CZ  . ARG A 1 124 ? -13.845 8.475   24.294 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  1 
ATOM   971  N  NH1 . ARG A 1 124 ? -15.124 8.180   24.469 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 
ATOM   972  N  NH2 . ARG A 1 124 ? -13.176 9.061   25.271 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 
ATOM   973  N  N   . LEU A 1 125 ? -9.268  6.203   20.652 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   974  C  CA  . LEU A 1 125 ? -8.174  7.056   20.210 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   975  C  C   . LEU A 1 125 ? -7.568  6.534   18.911 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   976  O  O   . LEU A 1 125 ? -7.318  7.306   17.991 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   977  C  CB  . LEU A 1 125 ? -7.106  7.197   21.298 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   978  C  CG  . LEU A 1 125 ? -5.919  8.105   20.936 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   979  C  CD1 . LEU A 1 125 ? -6.280  9.586   21.074 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   980  C  CD2 . LEU A 1 125 ? -4.731  7.768   21.793 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   981  N  N   . PHE A 1 126 ? -7.372  5.221   18.825 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A N   1 
ATOM   982  C  CA  . PHE A 1 126 ? -6.740  4.612   17.648 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CA  1 
ATOM   983  C  C   . PHE A 1 126 ? -7.587  4.788   16.391 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A C   1 
ATOM   984  O  O   . PHE A 1 126 ? -7.060  5.102   15.322 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A O   1 
ATOM   985  C  CB  . PHE A 1 126 ? -6.462  3.119   17.871 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CB  1 
ATOM   986  C  CG  . PHE A 1 126 ? -5.352  2.829   18.857 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CG  1 
ATOM   987  C  CD1 . PHE A 1 126 ? -4.527  3.842   19.335 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD1 1 
ATOM   988  C  CD2 . PHE A 1 126 ? -5.122  1.525   19.285 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD2 1 
ATOM   989  C  CE1 . PHE A 1 126 ? -3.501  3.567   20.235 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE1 1 
ATOM   990  C  CE2 . PHE A 1 126 ? -4.097  1.239   20.183 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE2 1 
ATOM   991  C  CZ  . PHE A 1 126 ? -3.285  2.260   20.661 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CZ  1 
ATOM   992  N  N   . ALA A 1 127 ? -8.897  4.582   16.535 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N   1 
ATOM   993  C  CA  . ALA A 1 127 ? -9.849  4.703   15.430 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA  1 
ATOM   994  C  C   . ALA A 1 127 ? -9.945  6.138   14.937 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C   1 
ATOM   995  O  O   . ALA A 1 127 ? -10.022 6.381   13.731 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O   1 
ATOM   996  C  CB  . ALA A 1 127 ? -11.228 4.180   15.848 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB  1 
ATOM   997  N  N   . ASP A 1 128 ? -9.935  7.086   15.871 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N   1 
ATOM   998  C  CA  . ASP A 1 128 ? -9.975  8.499   15.513 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA  1 
ATOM   999  C  C   . ASP A 1 128 ? -8.691  8.938   14.803 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C   1 
ATOM   1000 O  O   . ASP A 1 128 ? -8.743  9.703   13.840 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O   1 
ATOM   1001 C  CB  . ASP A 1 128 ? -10.240 9.360   16.740 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB  1 
ATOM   1002 C  CG  . ASP A 1 128 ? -11.687 9.296   17.201 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG  1 
ATOM   1003 O  OD1 . ASP A 1 128 ? -12.549 8.778   16.457 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 1 
ATOM   1004 O  OD2 . ASP A 1 128 ? -11.967 9.770   18.321 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 1 
ATOM   1005 N  N   . LEU A 1 129 ? -7.552  8.441   15.275 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A N   1 
ATOM   1006 C  CA  . LEU A 1 129 ? -6.266  8.737   14.647 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CA  1 
ATOM   1007 C  C   . LEU A 1 129 ? -6.188  8.080   13.277 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A C   1 
ATOM   1008 O  O   . LEU A 1 129 ? -5.710  8.690   12.321 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A O   1 
ATOM   1009 C  CB  . LEU A 1 129 ? -5.094  8.274   15.522 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CB  1 
ATOM   1010 C  CG  . LEU A 1 129 ? -4.825  9.001   16.848 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CG  1 
ATOM   1011 C  CD1 . LEU A 1 129 ? -3.801  8.221   17.688 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD1 1 
ATOM   1012 C  CD2 . LEU A 1 129 ? -4.355  10.452  16.621 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD2 1 
ATOM   1013 N  N   . ASP A 1 130 ? -6.667  6.840   13.185 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N   1 
ATOM   1014 C  CA  . ASP A 1 130 ? -6.724  6.143   11.906 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA  1 
ATOM   1015 C  C   . ASP A 1 130 ? -7.524  6.927   10.878 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C   1 
ATOM   1016 O  O   . ASP A 1 130 ? -7.087  7.088   9.732  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O   1 
ATOM   1017 C  CB  . ASP A 1 130 ? -7.313  4.740   12.075 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB  1 
ATOM   1018 C  CG  . ASP A 1 130 ? -6.349  3.783   12.747 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG  1 
ATOM   1019 O  OD1 . ASP A 1 130 ? -5.176  4.166   12.958 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 1 
ATOM   1020 O  OD2 . ASP A 1 130 ? -6.756  2.643   13.056 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 1 
ATOM   1021 N  N   . ALA A 1 131 ? -8.688  7.423   11.299 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N   1 
ATOM   1022 C  CA  . ALA A 1 131 ? -9.596  8.146   10.415 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA  1 
ATOM   1023 C  C   . ALA A 1 131 ? -9.003  9.472   9.983  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C   1 
ATOM   1024 O  O   . ALA A 1 131 ? -9.074  9.834   8.808  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O   1 
ATOM   1025 C  CB  . ALA A 1 131 ? -10.943 8.364   11.093 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB  1 
ATOM   1026 N  N   . LEU A 1 132 ? -8.423  10.196  10.935 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A N   1 
ATOM   1027 C  CA  . LEU A 1 132 ? -7.806  11.482  10.633 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CA  1 
ATOM   1028 C  C   . LEU A 1 132 ? -6.660  11.314  9.642  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A C   1 
ATOM   1029 O  O   . LEU A 1 132 ? -6.619  12.009  8.644  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A O   1 
ATOM   1030 C  CB  . LEU A 1 132 ? -7.335  12.179  11.907 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CB  1 
ATOM   1031 C  CG  . LEU A 1 132 ? -8.466  12.797  12.732 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CG  1 
ATOM   1032 C  CD1 . LEU A 1 132 ? -8.036  12.991  14.184 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD1 1 
ATOM   1033 C  CD2 . LEU A 1 132 ? -8.958  14.105  12.124 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD2 1 
ATOM   1034 N  N   . ALA A 1 133 ? -5.768  10.362  9.908  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N   1 
ATOM   1035 C  CA  . ALA A 1 133 ? -4.650  10.052  9.020  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA  1 
ATOM   1036 C  C   . ALA A 1 133 ? -5.109  9.697   7.600  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C   1 
ATOM   1037 O  O   . ALA A 1 133 ? -4.539  10.178  6.625  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O   1 
ATOM   1038 C  CB  . ALA A 1 133 ? -3.772  8.930   9.613  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB  1 
ATOM   1039 N  N   . GLU A 1 134 ? -6.143  8.861   7.513  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A N   1 
ATOM   1040 C  CA  . GLU A 1 134 ? -6.826  8.517   6.265  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CA  1 
ATOM   1041 C  C   . GLU A 1 134 ? -7.305  9.730   5.445  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A C   1 
ATOM   1042 O  O   . GLU A 1 134 ? -6.980  9.855   4.265  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A O   1 
ATOM   1043 C  CB  . GLU A 1 134 ? -7.994  7.574   6.583  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CB  1 
ATOM   1044 C  CG  . GLU A 1 134 ? -9.181  7.625   5.623  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CG  1 
ATOM   1045 C  CD  . GLU A 1 134 ? -8.944  6.855   4.333  1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CD  1 
ATOM   1046 O  OE1 . GLU A 1 134 ? -8.068  5.957   4.321  1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE1 1 
ATOM   1047 O  OE2 . GLU A 1 134 ? -9.644  7.141   3.330  1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE2 1 
ATOM   1048 N  N   . VAL A 1 135 ? -8.084  10.608  6.075  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A N   1 
ATOM   1049 C  CA  . VAL A 1 135 ? -8.638  11.802  5.414  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CA  1 
ATOM   1050 C  C   . VAL A 1 135 ? -7.525  12.758  5.005  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A C   1 
ATOM   1051 O  O   . VAL A 1 135 ? -7.529  13.297  3.891  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A O   1 
ATOM   1052 C  CB  . VAL A 1 135 ? -9.631  12.571  6.329  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CB  1 
ATOM   1053 C  CG1 . VAL A 1 135 ? -10.209 13.760  5.598  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG1 1 
ATOM   1054 C  CG2 . VAL A 1 135 ? -10.757 11.663  6.790  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG2 1 
HETATM 1055 N  N   . MSE A 1 136 ? -6.574  12.954  5.913  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A N   1 
HETATM 1056 C  CA  . MSE A 1 136 ? -5.435  13.818  5.649  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A CA  1 
HETATM 1057 C  C   . MSE A 1 136 ? -4.639  13.334  4.451  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A C   1 
HETATM 1058 O  O   . MSE A 1 136 ? -4.315  14.138  3.587  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A O   1 
HETATM 1059 C  CB  . MSE A 1 136 ? -4.520  13.915  6.864  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A CB  1 
HETATM 1060 C  CG  . MSE A 1 136 ? -5.134  14.606  8.041  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A CG  1 
HETATM 1061 SE SE  . MSE A 1 136 ? -4.048  14.387  9.649  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A SE  1 
HETATM 1062 C  CE  . MSE A 1 136 ? -3.335  12.616  9.350  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 134 MSE A CE  1 
ATOM   1063 N  N   . GLU A 1 137 ? -4.323  12.033  4.401  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A N   1 
ATOM   1064 C  CA  . GLU A 1 137 ? -3.579  11.463  3.265  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CA  1 
ATOM   1065 C  C   . GLU A 1 137 ? -4.325  11.699  1.959  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A C   1 
ATOM   1066 O  O   . GLU A 1 137 ? -3.744  12.135  0.971  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A O   1 
ATOM   1067 C  CB  . GLU A 1 137 ? -3.335  9.955   3.432  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . GLU A 1 137 ? -2.230  9.571   4.413  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CG  1 
ATOM   1069 C  CD  . GLU A 1 137 ? -0.814  9.745   3.852  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CD  1 
ATOM   1070 O  OE1 . GLU A 1 137 ? 0.126   9.162   4.440  1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE1 1 
ATOM   1071 O  OE2 . GLU A 1 137 ? -0.625  10.452  2.833  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE2 1 
ATOM   1072 N  N   . LYS A 1 138 ? -5.622  11.414  1.982  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . LYS A 1 138 ? -6.483  11.509  0.808  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . LYS A 1 138 ? -6.605  12.951  0.299  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A C   1 
ATOM   1075 O  O   . LYS A 1 138 ? -6.587  13.189  -0.914 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . LYS A 1 138 ? -7.856  10.911  1.144  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . LYS A 1 138 ? -8.959  11.096  0.115  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CG  1 
ATOM   1078 C  CD  . LYS A 1 138 ? -10.294 10.698  0.747  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CD  1 
ATOM   1079 C  CE  . LYS A 1 138 ? -11.471 10.989  -0.158 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CE  1 
ATOM   1080 N  NZ  . LYS A 1 138 ? -11.651 9.899   -1.153 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A NZ  1 
ATOM   1081 N  N   . THR A 1 139 ? -6.708  13.898  1.231  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 137 THR A N   1 
ATOM   1082 C  CA  . THR A 1 139 ? -6.860  15.322  0.904  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CA  1 
ATOM   1083 C  C   . THR A 1 139 ? -5.573  15.898  0.311  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 137 THR A C   1 
ATOM   1084 O  O   . THR A 1 139 ? -5.615  16.663  -0.659 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 137 THR A O   1 
ATOM   1085 C  CB  . THR A 1 139 ? -7.283  16.134  2.149  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CB  1 
ATOM   1086 O  OG1 . THR A 1 139 ? -8.492  15.580  2.680  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 137 THR A OG1 1 
ATOM   1087 C  CG2 . THR A 1 139 ? -7.527  17.604  1.804  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CG2 1 
ATOM   1088 N  N   . ILE A 1 140 ? -4.440  15.522  0.906  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A N   1 
ATOM   1089 C  CA  . ILE A 1 140 ? -3.113  15.891  0.410  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CA  1 
ATOM   1090 C  C   . ILE A 1 140 ? -2.895  15.320  -0.999 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A C   1 
ATOM   1091 O  O   . ILE A 1 140 ? -2.335  15.998  -1.871 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A O   1 
ATOM   1092 C  CB  . ILE A 1 140 ? -1.999  15.395  1.363  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CB  1 
ATOM   1093 C  CG1 . ILE A 1 140 ? -2.063  16.122  2.716  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG1 1 
ATOM   1094 C  CG2 . ILE A 1 140 ? -0.609  15.561  0.732  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG2 1 
ATOM   1095 C  CD1 . ILE A 1 140 ? -1.278  15.421  3.829  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CD1 1 
ATOM   1096 N  N   . SER A 1 141 ? -3.333  14.077  -1.212 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 139 SER A N   1 
ATOM   1097 C  CA  . SER A 1 141 ? -3.286  13.453  -2.539 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 139 SER A CA  1 
ATOM   1098 C  C   . SER A 1 141 ? -4.099  14.251  -3.549 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 139 SER A C   1 
ATOM   1099 O  O   . SER A 1 141 ? -3.611  14.565  -4.633 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 139 SER A O   1 
ATOM   1100 C  CB  . SER A 1 141 ? -3.795  12.012  -2.487 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 139 SER A CB  1 
ATOM   1101 O  OG  . SER A 1 141 ? -2.826  11.156  -1.912 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 139 SER A OG  1 
ATOM   1102 N  N   . GLU A 1 142 ? -5.330  14.595  -3.184 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A N   1 
ATOM   1103 C  CA  . GLU A 1 142 ? -6.179  15.415  -4.047 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CA  1 
ATOM   1104 C  C   . GLU A 1 142 ? -5.557  16.768  -4.364 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A C   1 
ATOM   1105 O  O   . GLU A 1 142 ? -5.572  17.204  -5.512 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A O   1 
ATOM   1106 C  CB  . GLU A 1 142 ? -7.562  15.606  -3.429 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CB  1 
ATOM   1107 C  CG  . GLU A 1 142 ? -8.423  14.356  -3.510 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CG  1 
ATOM   1108 C  CD  . GLU A 1 142 ? -9.528  14.336  -2.474 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CD  1 
ATOM   1109 O  OE1 . GLU A 1 142 ? -9.594  15.277  -1.649 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A OE1 1 
ATOM   1110 O  OE2 . GLU A 1 142 ? -10.327 13.373  -2.486 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A OE2 1 
ATOM   1111 N  N   . ASN A 1 143 ? -4.995  17.418  -3.351 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A N   1 
ATOM   1112 C  CA  . ASN A 1 143 ? -4.431  18.761  -3.510 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CA  1 
ATOM   1113 C  C   . ASN A 1 143 ? -3.220  18.829  -4.446 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A C   1 
ATOM   1114 O  O   . ASN A 1 143 ? -2.759  19.913  -4.794 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A O   1 
ATOM   1115 C  CB  . ASN A 1 143 ? -4.110  19.373  -2.143 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CB  1 
ATOM   1116 C  CG  . ASN A 1 143 ? -5.347  19.569  -1.298 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CG  1 
ATOM   1117 O  OD1 . ASN A 1 143 ? -6.459  19.267  -1.731 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A OD1 1 
ATOM   1118 N  ND2 . ASN A 1 143 ? -5.165  20.065  -0.083 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A ND2 1 
ATOM   1119 N  N   . LYS A 1 144 ? -2.714  17.664  -4.841 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A N   1 
ATOM   1120 C  CA  . LYS A 1 144 ? -1.702  17.574  -5.878 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CA  1 
ATOM   1121 C  C   . LYS A 1 144 ? -2.394  17.515  -7.229 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A C   1 
ATOM   1122 O  O   . LYS A 1 144 ? -2.304  18.450  -8.017 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A O   1 
ATOM   1123 C  CB  . LYS A 1 144 ? -0.852  16.322  -5.699 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . LYS A 1 144 ? -0.056  16.267  -4.417 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CG  1 
ATOM   1125 C  CD  . LYS A 1 144 ? 0.825   15.037  -4.413 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CD  1 
ATOM   1126 C  CE  . LYS A 1 144 ? 1.349   14.745  -3.017 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CE  1 
ATOM   1127 N  NZ  . LYS A 1 144 ? 2.045   13.430  -2.987 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A NZ  1 
HETATM 1128 N  N   . MSE B 1 3   ? -0.333  -6.814  18.654 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B N   1 
HETATM 1129 C  CA  . MSE B 1 3   ? 0.847   -6.370  19.461 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B CA  1 
HETATM 1130 C  C   . MSE B 1 3   ? 0.444   -5.538  20.679 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B C   1 
HETATM 1131 O  O   . MSE B 1 3   ? -0.735  -5.279  20.927 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B O   1 
HETATM 1132 C  CB  . MSE B 1 3   ? 1.842   -5.561  18.606 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B CB  1 
HETATM 1133 C  CG  . MSE B 1 3   ? 2.642   -6.360  17.573 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B CG  1 
HETATM 1134 SE SE  . MSE B 1 3   ? 4.121   -7.425  18.307 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B SE  1 
HETATM 1135 C  CE  . MSE B 1 3   ? 3.200   -9.141  18.584 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 1   MSE B CE  1 
ATOM   1136 N  N   . ASN B 1 4   ? 1.466   -5.128  21.416 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B N   1 
ATOM   1137 C  CA  . ASN B 1 4   ? 1.390   -4.296  22.605 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B CA  1 
ATOM   1138 C  C   . ASN B 1 4   ? 0.779   -2.897  22.316 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B C   1 
ATOM   1139 O  O   . ASN B 1 4   ? 0.900   -2.378  21.206 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B O   1 
ATOM   1140 C  CB  . ASN B 1 4   ? 2.828   -4.282  23.150 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B CB  1 
ATOM   1141 C  CG  . ASN B 1 4   ? 3.148   -3.114  24.029 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B CG  1 
ATOM   1142 O  OD1 . ASN B 1 4   ? 3.173   -1.967  23.582 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B OD1 1 
ATOM   1143 N  ND2 . ASN B 1 4   ? 3.484   -3.407  25.278 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 2   ASN B ND2 1 
ATOM   1144 N  N   . GLN B 1 5   ? 0.093   -2.316  23.303 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B N   1 
ATOM   1145 C  CA  . GLN B 1 5   ? -0.661  -1.058  23.119 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CA  1 
ATOM   1146 C  C   . GLN B 1 5   ? 0.251   0.129   22.804 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B C   1 
ATOM   1147 O  O   . GLN B 1 5   ? -0.074  0.984   21.966 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B O   1 
ATOM   1148 C  CB  . GLN B 1 5   ? -1.473  -0.721  24.376 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CB  1 
ATOM   1149 C  CG  . GLN B 1 5   ? -2.381  -1.829  24.897 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CG  1 
ATOM   1150 C  CD  . GLN B 1 5   ? -3.846  -1.502  24.750 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CD  1 
ATOM   1151 O  OE1 . GLN B 1 5   ? -4.445  -0.843  25.610 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B OE1 1 
ATOM   1152 N  NE2 . GLN B 1 5   ? -4.444  -1.974  23.665 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 3   GLN B NE2 1 
ATOM   1153 N  N   . LEU B 1 6   ? 1.377   0.179   23.513 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   1154 C  CA  . LEU B 1 6   ? 2.426   1.158   23.287 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   1155 C  C   . LEU B 1 6   ? 2.928   1.094   21.841 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   1156 O  O   . LEU B 1 6   ? 3.189   2.122   21.236 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   1157 C  CB  . LEU B 1 6   ? 3.601   0.894   24.238 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   1158 C  CG  . LEU B 1 6   ? 4.412   2.011   24.908 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   1159 C  CD1 . LEU B 1 6   ? 5.889   1.615   25.014 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   1160 C  CD2 . LEU B 1 6   ? 4.263   3.347   24.228 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   1161 N  N   . ASP B 1 7   ? 3.072   -0.120  21.307 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B N   1 
ATOM   1162 C  CA  . ASP B 1 7   ? 3.516   -0.322  19.932 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CA  1 
ATOM   1163 C  C   . ASP B 1 7   ? 2.460   0.189   18.959 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B C   1 
ATOM   1164 O  O   . ASP B 1 7   ? 2.766   0.914   17.989 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B O   1 
ATOM   1165 C  CB  . ASP B 1 7   ? 3.782   -1.808  19.680 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . ASP B 1 7   ? 4.388   -2.060  18.328 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CG  1 
ATOM   1167 O  OD1 . ASP B 1 7   ? 5.625   -2.118  18.251 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD1 1 
ATOM   1168 O  OD2 . ASP B 1 7   ? 3.635   -2.180  17.341 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD2 1 
ATOM   1169 N  N   . GLN B 1 8   ? 1.211   -0.173  19.251 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B N   1 
ATOM   1170 C  CA  . GLN B 1 8   ? 0.073   0.269   18.465 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CA  1 
ATOM   1171 C  C   . GLN B 1 8   ? -0.055  1.792   18.456 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B C   1 
ATOM   1172 O  O   . GLN B 1 8   ? -0.451  2.367   17.455 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B O   1 
ATOM   1173 C  CB  . GLN B 1 8   ? -1.209  -0.335  19.012 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . GLN B 1 8   ? -1.346  -1.836  18.862 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CG  1 
ATOM   1175 C  CD  . GLN B 1 8   ? -2.645  -2.308  19.482 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CD  1 
ATOM   1176 O  OE1 . GLN B 1 8   ? -3.707  -1.764  19.175 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B OE1 1 
ATOM   1177 N  NE2 . GLN B 1 8   ? -2.573  -3.292  20.368 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 6   GLN B NE2 1 
ATOM   1178 N  N   . LEU B 1 9   ? 0.284   2.431   19.574 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B N   1 
ATOM   1179 C  CA  . LEU B 1 9   ? 0.212   3.883   19.678 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CA  1 
ATOM   1180 C  C   . LEU B 1 9   ? 1.392   4.524   18.950 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B C   1 
ATOM   1181 O  O   . LEU B 1 9   ? 1.213   5.422   18.130 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B O   1 
ATOM   1182 C  CB  . LEU B 1 9   ? 0.181   4.322   21.144 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CB  1 
ATOM   1183 C  CG  . LEU B 1 9   ? 0.545   5.788   21.436 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CG  1 
ATOM   1184 C  CD1 . LEU B 1 9   ? -0.592  6.726   21.070 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD1 1 
ATOM   1185 C  CD2 . LEU B 1 9   ? 0.956   5.996   22.888 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD2 1 
ATOM   1186 N  N   . GLY B 1 10  ? 2.592   4.044   19.250 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B N   1 
ATOM   1187 C  CA  . GLY B 1 10  ? 3.829   4.609   18.701 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B CA  1 
ATOM   1188 C  C   . GLY B 1 10  ? 3.867   4.660   17.186 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B C   1 
ATOM   1189 O  O   . GLY B 1 10  ? 4.212   5.701   16.610 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 8   GLY B O   1 
ATOM   1190 N  N   . THR B 1 11  ? 3.518   3.538   16.546 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   1191 C  CA  . THR B 1 11  ? 3.495   3.450   15.086 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   1192 C  C   . THR B 1 11  ? 2.497   4.461   14.520 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   1193 O  O   . THR B 1 11  ? 2.827   5.229   13.602 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   1194 C  CB  . THR B 1 11  ? 3.166   2.008   14.569 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   1195 O  OG1 . THR B 1 11  ? 1.946   1.543   15.147 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   1196 C  CG2 . THR B 1 11  ? 4.266   1.028   14.914 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   1197 N  N   . ARG B 1 12  ? 1.297   4.473   15.110 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B N   1 
ATOM   1198 C  CA  . ARG B 1 12  ? 0.220   5.400   14.751 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CA  1 
ATOM   1199 C  C   . ARG B 1 12  ? 0.571   6.871   14.822 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B C   1 
ATOM   1200 O  O   . ARG B 1 12  ? 0.383   7.584   13.837 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B O   1 
ATOM   1201 C  CB  . ARG B 1 12  ? -0.987  5.198   15.650 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CB  1 
ATOM   1202 C  CG  . ARG B 1 12  ? -1.978  4.281   15.079 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CG  1 
ATOM   1203 C  CD  . ARG B 1 12  ? -3.240  4.245   15.937 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CD  1 
ATOM   1204 N  NE  . ARG B 1 12  ? -4.145  3.273   15.343 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NE  1 
ATOM   1205 C  CZ  . ARG B 1 12  ? -4.032  1.961   15.501 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CZ  1 
ATOM   1206 N  NH1 . ARG B 1 12  ? -3.075  1.462   16.276 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH1 1 
ATOM   1207 N  NH2 . ARG B 1 12  ? -4.891  1.151   14.895 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH2 1 
ATOM   1208 N  N   . ILE B 1 13  ? 1.011   7.338   15.994 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . ILE B 1 13  ? 1.345   8.760   16.155 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . ILE B 1 13  ? 2.482   9.190   15.229 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B C   1 
ATOM   1211 O  O   . ILE B 1 13  ? 2.481   10.314  14.715 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . ILE B 1 13  ? 1.659   9.161   17.620 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CB  1 
ATOM   1213 C  CG1 . ILE B 1 13  ? 2.533   8.103   18.280 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CG1 1 
ATOM   1214 C  CG2 . ILE B 1 13  ? 0.343   9.376   18.397 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CG2 1 
ATOM   1215 C  CD1 . ILE B 1 13  ? 3.648   8.634   19.122 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CD1 1 
ATOM   1216 N  N   . ASN B 1 14  ? 3.444   8.296   15.012 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B N   1 
ATOM   1217 C  CA  . ASN B 1 14  ? 4.536   8.574   14.080 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CA  1 
ATOM   1218 C  C   . ASN B 1 14  ? 4.072   8.679   12.627 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B C   1 
ATOM   1219 O  O   . ASN B 1 14  ? 4.525   9.555   11.886 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B O   1 
ATOM   1220 C  CB  . ASN B 1 14  ? 5.671   7.566   14.243 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . ASN B 1 14  ? 6.682   8.019   15.267 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B CG  1 
ATOM   1222 O  OD1 . ASN B 1 14  ? 7.574   8.814   14.946 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B OD1 1 
ATOM   1223 N  ND2 . ASN B 1 14  ? 6.550   7.530   16.518 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B ND2 1 
ATOM   1224 N  N   . LEU B 1 15  ? 3.152   7.794   12.250 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   1 
ATOM   1225 C  CA  . LEU B 1 15  ? 2.476   7.875   10.965 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  1 
ATOM   1226 C  C   . LEU B 1 15  ? 1.763   9.220   10.817 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   1 
ATOM   1227 O  O   . LEU B 1 15  ? 2.007   9.940   9.852  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   1 
ATOM   1228 C  CB  . LEU B 1 15  ? 1.490   6.716   10.793 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  1 
ATOM   1229 C  CG  . LEU B 1 15  ? 0.825   6.594   9.418  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  1 
ATOM   1230 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 1.831   6.150   8.380  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM   1231 C  CD2 . LEU B 1 15  ? -0.323  5.610   9.467  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM   1232 N  N   . ILE B 1 16  ? 0.915   9.563   11.786 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B N   1 
ATOM   1233 C  CA  . ILE B 1 16  ? 0.110   10.785  11.710 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CA  1 
ATOM   1234 C  C   . ILE B 1 16  ? 0.944   12.087  11.755 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B C   1 
ATOM   1235 O  O   . ILE B 1 16  ? 0.620   13.042  11.044 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B O   1 
ATOM   1236 C  CB  . ILE B 1 16  ? -1.107  10.785  12.719 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CB  1 
ATOM   1237 C  CG1 . ILE B 1 16  ? -2.175  11.806  12.311 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CG1 1 
ATOM   1238 C  CG2 . ILE B 1 16  ? -0.667  11.086  14.126 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CG2 1 
ATOM   1239 C  CD1 . ILE B 1 16  ? -3.601  11.471  12.796 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CD1 1 
ATOM   1240 N  N   . CYS B 1 17  ? 2.007   12.124  12.564 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 15  CYS B N   1 
ATOM   1241 C  CA  . CYS B 1 17  ? 2.945   13.270  12.547 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 15  CYS B CA  1 
ATOM   1242 C  C   . CYS B 1 17  ? 3.622   13.462  11.174 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 15  CYS B C   1 
ATOM   1243 O  O   . CYS B 1 17  ? 3.786   14.596  10.694 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 15  CYS B O   1 
ATOM   1244 C  CB  . CYS B 1 17  ? 4.006   13.149  13.656 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 15  CYS B CB  1 
ATOM   1245 S  SG  . CYS B 1 17  ? 3.294   13.293  15.337 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 15  CYS B SG  1 
ATOM   1246 N  N   . ASN B 1 18  ? 4.001   12.352  10.551 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B N   1 
ATOM   1247 C  CA  . ASN B 1 18  ? 4.585   12.368  9.206  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CA  1 
ATOM   1248 C  C   . ASN B 1 18  ? 3.617   12.878  8.164  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B C   1 
ATOM   1249 O  O   . ASN B 1 18  ? 3.997   13.611  7.252  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B O   1 
ATOM   1250 C  CB  . ASN B 1 18  ? 5.022   10.962  8.806  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . ASN B 1 18  ? 6.438   10.658  9.198  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CG  1 
ATOM   1252 O  OD1 . ASN B 1 18  ? 6.978   11.236  10.145 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B OD1 1 
ATOM   1253 N  ND2 . ASN B 1 18  ? 7.061   9.735   8.469  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B ND2 1 
ATOM   1254 N  N   . VAL B 1 19  ? 2.360   12.469  8.292  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B N   1 
ATOM   1255 C  CA  . VAL B 1 19  ? 1.309   12.964  7.415  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CA  1 
ATOM   1256 C  C   . VAL B 1 19  ? 1.137   14.477  7.594  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B C   1 
ATOM   1257 O  O   . VAL B 1 19  ? 1.083   15.215  6.611  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B O   1 
ATOM   1258 C  CB  . VAL B 1 19  ? -0.015  12.212  7.637  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CB  1 
ATOM   1259 C  CG1 . VAL B 1 19  ? -1.088  12.744  6.686  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CG1 1 
ATOM   1260 C  CG2 . VAL B 1 19  ? 0.192   10.691  7.440  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CG2 1 
ATOM   1261 N  N   . PHE B 1 20  ? 1.074   14.938  8.841  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N   1 
ATOM   1262 C  CA  . PHE B 1 20  ? 0.968   16.377  9.110  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA  1 
ATOM   1263 C  C   . PHE B 1 20  ? 2.151   17.162  8.529  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C   1 
ATOM   1264 O  O   . PHE B 1 20  ? 1.959   18.226  7.929  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O   1 
ATOM   1265 C  CB  . PHE B 1 20  ? 0.829   16.643  10.611 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB  1 
ATOM   1266 C  CG  . PHE B 1 20  ? 0.490   18.077  10.956 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG  1 
ATOM   1267 C  CD1 . PHE B 1 20  ? -0.743  18.621  10.611 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1 1 
ATOM   1268 C  CD2 . PHE B 1 20  ? 1.401   18.877  11.644 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2 1 
ATOM   1269 C  CE1 . PHE B 1 20  ? -1.060  19.960  10.940 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1 1 
ATOM   1270 C  CE2 . PHE B 1 20  ? 1.090   20.211  11.979 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2 1 
ATOM   1271 C  CZ  . PHE B 1 20  ? -0.139  20.745  11.629 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ  1 
ATOM   1272 N  N   . ASP B 1 21  ? 3.360   16.625  8.694  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B N   1 
ATOM   1273 C  CA  . ASP B 1 21  ? 4.569   17.202  8.090  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CA  1 
ATOM   1274 C  C   . ASP B 1 21  ? 4.496   17.242  6.564  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B C   1 
ATOM   1275 O  O   . ASP B 1 21  ? 5.009   18.170  5.936  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B O   1 
ATOM   1276 C  CB  . ASP B 1 21  ? 5.833   16.442  8.525  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . ASP B 1 21  ? 6.297   16.819  9.928  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CG  1 
ATOM   1278 O  OD1 . ASP B 1 21  ? 7.148   16.093  10.486 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD1 1 
ATOM   1279 O  OD2 . ASP B 1 21  ? 5.818   17.835  10.479 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD2 1 
ATOM   1280 N  N   . LYS B 1 22  ? 3.864   16.229  5.977  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N   1 
ATOM   1281 C  CA  . LYS B 1 22  ? 3.672   16.172  4.535  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA  1 
ATOM   1282 C  C   . LYS B 1 22  ? 2.743   17.292  4.050  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C   1 
ATOM   1283 O  O   . LYS B 1 22  ? 3.011   17.923  3.030  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O   1 
ATOM   1284 C  CB  . LYS B 1 22  ? 3.134   14.805  4.144  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB  1 
ATOM   1285 C  CG  . LYS B 1 22  ? 3.489   14.391  2.743  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG  1 
ATOM   1286 C  CD  . LYS B 1 22  ? 4.069   12.987  2.746  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD  1 
ATOM   1287 C  CE  . LYS B 1 22  ? 3.001   11.920  2.946  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE  1 
ATOM   1288 N  NZ  . LYS B 1 22  ? 3.620   10.584  3.163  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ  1 
ATOM   1289 N  N   . TRP B 1 23  ? 1.675   17.561  4.802  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . TRP B 1 23  ? 0.783   18.672  4.479  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . TRP B 1 23  ? 1.504   20.015  4.563  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B C   1 
ATOM   1292 O  O   . TRP B 1 23  ? 1.288   20.894  3.725  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B O   1 
ATOM   1293 C  CB  . TRP B 1 23  ? -0.453  18.701  5.380  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . TRP B 1 23  ? -1.275  19.918  5.088  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CG  1 
ATOM   1295 C  CD1 . TRP B 1 23  ? -2.163  20.070  4.066  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CD1 1 
ATOM   1296 C  CD2 . TRP B 1 23  ? -1.234  21.178  5.777  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CD2 1 
ATOM   1297 N  NE1 . TRP B 1 23  ? -2.700  21.328  4.089  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B NE1 1 
ATOM   1298 C  CE2 . TRP B 1 23  ? -2.146  22.034  5.124  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CE2 1 
ATOM   1299 C  CE3 . TRP B 1 23  ? -0.528  21.659  6.890  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CE3 1 
ATOM   1300 C  CZ2 . TRP B 1 23  ? -2.378  23.353  5.545  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CZ2 1 
ATOM   1301 C  CZ3 . TRP B 1 23  ? -0.749  22.975  7.305  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CZ3 1 
ATOM   1302 C  CH2 . TRP B 1 23  ? -1.671  23.805  6.634  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 21  TRP B CH2 1 
ATOM   1303 N  N   . ILE B 1 24  ? 2.345   20.169  5.584  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N   1 
ATOM   1304 C  CA  . ILE B 1 24  ? 3.152   21.373  5.770  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA  1 
ATOM   1305 C  C   . ILE B 1 24  ? 4.090   21.565  4.576  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C   1 
ATOM   1306 O  O   . ILE B 1 24  ? 4.272   22.686  4.102  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O   1 
ATOM   1307 C  CB  . ILE B 1 24  ? 3.976   21.316  7.080  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB  1 
ATOM   1308 C  CG1 . ILE B 1 24  ? 3.054   21.273  8.305  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1 1 
ATOM   1309 C  CG2 . ILE B 1 24  ? 4.914   22.513  7.174  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2 1 
ATOM   1310 C  CD1 . ILE B 1 24  ? 3.782   21.061  9.612  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1 1 
ATOM   1311 N  N   . GLY B 1 25  ? 4.670   20.458  4.104  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B N   1 
ATOM   1312 C  CA  . GLY B 1 25  ? 5.511   20.437  2.909  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B CA  1 
ATOM   1313 C  C   . GLY B 1 25  ? 4.787   20.935  1.666  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B C   1 
ATOM   1314 O  O   . GLY B 1 25  ? 5.369   21.662  0.860  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B O   1 
ATOM   1315 N  N   . GLN B 1 26  ? 3.513   20.556  1.522  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   1 
ATOM   1316 C  CA  . GLN B 1 26  ? 2.658   21.068  0.445  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  1 
ATOM   1317 C  C   . GLN B 1 26  ? 2.486   22.595  0.530  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   1 
ATOM   1318 O  O   . GLN B 1 26  ? 2.234   23.242  -0.480 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   1 
ATOM   1319 C  CB  . GLN B 1 26  ? 1.281   20.395  0.454  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  1 
ATOM   1320 C  CG  . GLN B 1 26  ? 1.295   18.889  0.212  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  1 
ATOM   1321 C  CD  . GLN B 1 26  ? 0.840   18.509  -1.185 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  1 
ATOM   1322 O  OE1 . GLN B 1 26  ? -0.364  18.371  -1.448 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 1 
ATOM   1323 N  NE2 . GLN B 1 26  ? 1.802   18.320  -2.088 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 1 
ATOM   1324 N  N   . GLN B 1 27  ? 2.624   23.164  1.727  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B N   1 
ATOM   1325 C  CA  . GLN B 1 27  ? 2.514   24.613  1.895  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CA  1 
ATOM   1326 C  C   . GLN B 1 27  ? 3.834   25.319  1.584  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B C   1 
ATOM   1327 O  O   . GLN B 1 27  ? 3.946   26.533  1.746  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B O   1 
ATOM   1328 C  CB  . GLN B 1 27  ? 2.028   24.977  3.300  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CB  1 
ATOM   1329 C  CG  . GLN B 1 27  ? 0.823   24.189  3.796  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CG  1 
ATOM   1330 C  CD  . GLN B 1 27  ? -0.244  24.006  2.738  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CD  1 
ATOM   1331 O  OE1 . GLN B 1 27  ? -0.742  24.977  2.160  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B OE1 1 
ATOM   1332 N  NE2 . GLN B 1 27  ? -0.599  22.751  2.470  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B NE2 1 
ATOM   1333 N  N   . ASP B 1 28  ? 4.812   24.546  1.108  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B N   1 
ATOM   1334 C  CA  . ASP B 1 28  ? 6.175   25.027  0.827  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CA  1 
ATOM   1335 C  C   . ASP B 1 28  ? 6.906   25.560  2.057  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B C   1 
ATOM   1336 O  O   . ASP B 1 28  ? 7.555   26.614  2.026  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B O   1 
ATOM   1337 C  CB  . ASP B 1 28  ? 6.209   26.016  -0.342 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CB  1 
ATOM   1338 C  CG  . ASP B 1 28  ? 6.853   25.420  -1.558 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CG  1 
ATOM   1339 O  OD1 . ASP B 1 28  ? 6.255   24.514  -2.191 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD1 1 
ATOM   1340 O  OD2 . ASP B 1 28  ? 7.984   25.845  -1.860 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD2 1 
ATOM   1341 N  N   . LEU B 1 29  ? 6.782   24.793  3.139  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N   1 
ATOM   1342 C  CA  . LEU B 1 29  ? 7.438   25.069  4.404  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA  1 
ATOM   1343 C  C   . LEU B 1 29  ? 7.905   23.743  4.976  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C   1 
ATOM   1344 O  O   . LEU B 1 29  ? 7.608   22.687  4.436  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O   1 
ATOM   1345 C  CB  . LEU B 1 29  ? 6.450   25.694  5.390  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . LEU B 1 29  ? 5.810   27.035  5.073  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG  1 
ATOM   1347 C  CD1 . LEU B 1 29  ? 4.659   27.282  6.035  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1 1 
ATOM   1348 C  CD2 . LEU B 1 29  ? 6.856   28.153  5.153  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2 1 
ATOM   1349 N  N   . ASN B 1 30  ? 8.637   23.823  6.081  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B N   1 
ATOM   1350 C  CA  . ASN B 1 30  ? 8.914   22.679  6.928  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B CA  1 
ATOM   1351 C  C   . ASN B 1 30  ? 8.237   22.923  8.272  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B C   1 
ATOM   1352 O  O   . ASN B 1 30  ? 7.698   24.007  8.510  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B O   1 
ATOM   1353 C  CB  . ASN B 1 30  ? 10.421  22.458  7.092  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B CB  1 
ATOM   1354 C  CG  . ASN B 1 30  ? 11.161  23.717  7.532  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B CG  1 
ATOM   1355 O  OD1 . ASN B 1 30  ? 10.909  24.268  8.608  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B OD1 1 
ATOM   1356 N  ND2 . ASN B 1 30  ? 12.088  24.171  6.697  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 28  ASN B ND2 1 
ATOM   1357 N  N   . TYR B 1 31  ? 8.259   21.910  9.137  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B N   1 
ATOM   1358 C  CA  . TYR B 1 31  ? 7.580   21.957  10.429 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CA  1 
ATOM   1359 C  C   . TYR B 1 31  ? 8.072   23.123  11.278 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B C   1 
ATOM   1360 O  O   . TYR B 1 31  ? 7.269   23.852  11.845 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B O   1 
ATOM   1361 C  CB  . TYR B 1 31  ? 7.763   20.629  11.164 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CB  1 
ATOM   1362 C  CG  . TYR B 1 31  ? 7.073   20.539  12.514 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CG  1 
ATOM   1363 C  CD1 . TYR B 1 31  ? 7.771   20.807  13.695 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CD1 1 
ATOM   1364 C  CD2 . TYR B 1 31  ? 5.730   20.167  12.610 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CD2 1 
ATOM   1365 C  CE1 . TYR B 1 31  ? 7.150   20.704  14.944 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CE1 1 
ATOM   1366 C  CE2 . TYR B 1 31  ? 5.096   20.063  13.852 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CE2 1 
ATOM   1367 C  CZ  . TYR B 1 31  ? 5.819   20.332  15.016 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B CZ  1 
ATOM   1368 O  OH  . TYR B 1 31  ? 5.210   20.244  16.249 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 29  TYR B OH  1 
ATOM   1369 N  N   . ASN B 1 32  ? 9.392   23.296  11.334 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B N   1 
ATOM   1370 C  CA  . ASN B 1 32  ? 10.042  24.368  12.102 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B CA  1 
ATOM   1371 C  C   . ASN B 1 32  ? 9.617   25.773  11.694 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B C   1 
ATOM   1372 O  O   . ASN B 1 32  ? 9.366   26.616  12.555 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B O   1 
ATOM   1373 C  CB  . ASN B 1 32  ? 11.573  24.231  12.026 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B CB  1 
ATOM   1374 C  CG  . ASN B 1 32  ? 12.081  22.948  12.687 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B CG  1 
ATOM   1375 O  OD1 . ASN B 1 32  ? 13.213  22.515  12.455 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B OD1 1 
ATOM   1376 N  ND2 . ASN B 1 32  ? 11.245  22.343  13.522 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 30  ASN B ND2 1 
ATOM   1377 N  N   . LEU B 1 33  ? 9.544   26.021  10.385 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1378 C  CA  . LEU B 1 33  ? 9.129   27.317  9.874  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1379 C  C   . LEU B 1 33  ? 7.655   27.549  10.180 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1380 O  O   . LEU B 1 33  ? 7.261   28.633  10.620 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1381 C  CB  . LEU B 1 33  ? 9.378   27.408  8.360  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1382 C  CG  . LEU B 1 33  ? 10.817  27.562  7.857  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1383 C  CD1 . LEU B 1 33  ? 10.851  27.357  6.362  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1384 C  CD2 . LEU B 1 33  ? 11.410  28.920  8.219  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1385 N  N   . PHE B 1 34  ? 6.853   26.516  9.924  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B N   1 
ATOM   1386 C  CA  . PHE B 1 34  ? 5.424   26.521  10.196 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CA  1 
ATOM   1387 C  C   . PHE B 1 34  ? 5.128   26.835  11.666 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B C   1 
ATOM   1388 O  O   . PHE B 1 34  ? 4.274   27.681  11.973 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B O   1 
ATOM   1389 C  CB  . PHE B 1 34  ? 4.834   25.155  9.823  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CB  1 
ATOM   1390 C  CG  . PHE B 1 34  ? 3.350   25.064  10.015 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CG  1 
ATOM   1391 C  CD1 . PHE B 1 34  ? 2.482   25.493  9.014  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD1 1 
ATOM   1392 C  CD2 . PHE B 1 34  ? 2.815   24.574  11.207 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD2 1 
ATOM   1393 C  CE1 . PHE B 1 34  ? 1.114   25.422  9.185  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE1 1 
ATOM   1394 C  CE2 . PHE B 1 34  ? 1.439   24.504  11.387 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE2 1 
ATOM   1395 C  CZ  . PHE B 1 34  ? 0.589   24.922  10.371 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CZ  1 
ATOM   1396 N  N   . ALA B 1 35  ? 5.837   26.153  12.566 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B N   1 
ATOM   1397 C  CA  . ALA B 1 35  ? 5.669   26.356  14.004 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CA  1 
ATOM   1398 C  C   . ALA B 1 35  ? 5.720   27.844  14.388 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B C   1 
ATOM   1399 O  O   . ALA B 1 35  ? 4.926   28.316  15.208 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B O   1 
ATOM   1400 C  CB  . ALA B 1 35  ? 6.707   25.562  14.779 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CB  1 
ATOM   1401 N  N   . VAL B 1 36  ? 6.645   28.577  13.781 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B N   1 
ATOM   1402 C  CA  . VAL B 1 36  ? 6.807   29.995  14.088 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CA  1 
ATOM   1403 C  C   . VAL B 1 36  ? 5.774   30.812  13.331 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B C   1 
ATOM   1404 O  O   . VAL B 1 36  ? 5.068   31.645  13.918 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B O   1 
ATOM   1405 C  CB  . VAL B 1 36  ? 8.253   30.486  13.791 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CB  1 
ATOM   1406 C  CG1 . VAL B 1 36  ? 8.386   32.006  14.010 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG1 1 
ATOM   1407 C  CG2 . VAL B 1 36  ? 9.252   29.718  14.666 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG2 1 
ATOM   1408 N  N   . LEU B 1 37  ? 5.662   30.549  12.034 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . LEU B 1 37  ? 4.824   31.382  11.178 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . LEU B 1 37  ? 3.351   31.222  11.537 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C   1 
ATOM   1411 O  O   . LEU B 1 37  ? 2.643   32.212  11.740 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . LEU B 1 37  ? 5.079   31.079  9.707  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . LEU B 1 37  ? 6.373   31.646  9.100  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG  1 
ATOM   1414 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 6.522   31.194  7.664  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1 1 
ATOM   1415 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 6.430   33.175  9.166  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2 1 
ATOM   1416 N  N   . TYR B 1 38  ? 2.909   29.971  11.652 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B N   1 
ATOM   1417 C  CA  . TYR B 1 38  ? 1.509   29.690  11.919 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CA  1 
ATOM   1418 C  C   . TYR B 1 38  ? 1.050   30.156  13.303 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B C   1 
ATOM   1419 O  O   . TYR B 1 38  ? -0.062  30.681  13.439 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B O   1 
ATOM   1420 C  CB  . TYR B 1 38  ? 1.192   28.202  11.719 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CB  1 
ATOM   1421 C  CG  . TYR B 1 38  ? -0.287  27.919  11.739 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CG  1 
ATOM   1422 C  CD1 . TYR B 1 38  ? -1.095  28.331  10.689 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD1 1 
ATOM   1423 C  CD2 . TYR B 1 38  ? -0.882  27.255  12.813 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD2 1 
ATOM   1424 C  CE1 . TYR B 1 38  ? -2.446  28.086  10.686 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE1 1 
ATOM   1425 C  CE2 . TYR B 1 38  ? -2.255  27.002  12.818 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE2 1 
ATOM   1426 C  CZ  . TYR B 1 38  ? -3.025  27.428  11.743 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CZ  1 
ATOM   1427 O  OH  . TYR B 1 38  ? -4.383  27.206  11.708 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B OH  1 
ATOM   1428 N  N   . THR B 1 39  ? 1.889   29.960  14.320 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   1 
ATOM   1429 C  CA  . THR B 1 39  ? 1.558   30.399  15.676 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  1 
ATOM   1430 C  C   . THR B 1 39  ? 1.343   31.927  15.715 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   1 
ATOM   1431 O  O   . THR B 1 39  ? 0.340   32.414  16.247 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   1 
ATOM   1432 C  CB  . THR B 1 39  ? 2.648   29.997  16.714 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  1 
ATOM   1433 O  OG1 . THR B 1 39  ? 2.839   28.570  16.717 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 1 
ATOM   1434 C  CG2 . THR B 1 39  ? 2.246   30.415  18.102 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 1 
ATOM   1435 N  N   . LEU B 1 40  ? 2.291   32.673  15.156 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B N   1 
ATOM   1436 C  CA  . LEU B 1 40  ? 2.219   34.131  15.194 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CA  1 
ATOM   1437 C  C   . LEU B 1 40  ? 1.049   34.647  14.371 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B C   1 
ATOM   1438 O  O   . LEU B 1 40  ? 0.426   35.635  14.735 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B O   1 
ATOM   1439 C  CB  . LEU B 1 40  ? 3.529   34.750  14.712 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CB  1 
ATOM   1440 C  CG  . LEU B 1 40  ? 4.738   34.528  15.625 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CG  1 
ATOM   1441 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 5.999   35.037  14.948 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD1 1 
ATOM   1442 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 4.553   35.171  17.027 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 38  LEU B CD2 1 
ATOM   1443 N  N   . ALA B 1 41  ? 0.741   33.955  13.276 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B N   1 
ATOM   1444 C  CA  . ALA B 1 41  ? -0.391  34.323  12.433 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B CA  1 
ATOM   1445 C  C   . ALA B 1 41  ? -1.737  34.085  13.119 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B C   1 
ATOM   1446 O  O   . ALA B 1 41  ? -2.665  34.879  12.961 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B O   1 
ATOM   1447 C  CB  . ALA B 1 41  ? -0.329  33.591  11.105 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B CB  1 
ATOM   1448 N  N   . THR B 1 42  ? -1.840  33.010  13.891 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 40  THR B N   1 
ATOM   1449 C  CA  . THR B 1 42  ? -3.118  32.636  14.489 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 40  THR B CA  1 
ATOM   1450 C  C   . THR B 1 42  ? -3.275  33.126  15.924 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 40  THR B C   1 
ATOM   1451 O  O   . THR B 1 42  ? -4.365  33.517  16.325 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 40  THR B O   1 
ATOM   1452 C  CB  . THR B 1 42  ? -3.341  31.118  14.448 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 40  THR B CB  1 
ATOM   1453 O  OG1 . THR B 1 42  ? -2.278  30.463  15.150 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 40  THR B OG1 1 
ATOM   1454 C  CG2 . THR B 1 42  ? -3.382  30.631  13.009 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 40  THR B CG2 1 
ATOM   1455 N  N   . GLU B 1 43  ? -2.195  33.108  16.696 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   1456 C  CA  . GLU B 1 43  ? -2.274  33.528  18.091 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   1457 C  C   . GLU B 1 43  ? -1.907  34.997  18.293 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   1458 O  O   . GLU B 1 43  ? -2.240  35.580  19.314 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   1459 C  CB  . GLU B 1 43  ? -1.412  32.626  18.975 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   1460 C  CG  . GLU B 1 43  ? -1.771  31.148  18.866 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   1461 C  CD  . GLU B 1 43  ? -1.160  30.311  19.972 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   1462 O  OE1 . GLU B 1 43  ? -1.665  29.196  20.226 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   1463 O  OE2 . GLU B 1 43  ? -0.178  30.765  20.594 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   1464 N  N   . GLY B 1 44  ? -1.239  35.595  17.312 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 42  GLY B N   1 
ATOM   1465 C  CA  . GLY B 1 44  ? -0.686  36.935  17.476 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 42  GLY B CA  1 
ATOM   1466 C  C   . GLY B 1 44  ? 0.676   36.804  18.120 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 42  GLY B C   1 
ATOM   1467 O  O   . GLY B 1 44  ? 1.306   35.736  18.040 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 42  GLY B O   1 
ATOM   1468 N  N   . SER B 1 45  ? 1.115   37.878  18.771 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 43  SER B N   1 
ATOM   1469 C  CA  . SER B 1 45  ? 2.440   37.976  19.381 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 43  SER B CA  1 
ATOM   1470 C  C   . SER B 1 45  ? 2.679   36.936  20.476 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 43  SER B C   1 
ATOM   1471 O  O   . SER B 1 45  ? 1.898   36.822  21.430 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 43  SER B O   1 
ATOM   1472 C  CB  . SER B 1 45  ? 2.655   39.380  19.963 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 43  SER B CB  1 
ATOM   1473 O  OG  . SER B 1 45  ? 2.668   40.366  18.944 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 43  SER B OG  1 
ATOM   1474 N  N   . ARG B 1 46  ? 3.775   36.198  20.329 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B N   1 
ATOM   1475 C  CA  . ARG B 1 46  ? 4.166   35.160  21.269 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B CA  1 
ATOM   1476 C  C   . ARG B 1 46  ? 5.684   35.125  21.392 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B C   1 
ATOM   1477 O  O   . ARG B 1 46  ? 6.400   35.573  20.489 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B O   1 
ATOM   1478 C  CB  . ARG B 1 46  ? 3.649   33.788  20.810 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B CB  1 
ATOM   1479 C  CG  . ARG B 1 46  ? 2.133   33.605  20.885 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B CG  1 
ATOM   1480 C  CD  . ARG B 1 46  ? 1.607   33.724  22.318 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B CD  1 
ATOM   1481 N  NE  . ARG B 1 46  ? 0.209   33.328  22.390 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B NE  1 
ATOM   1482 C  CZ  . ARG B 1 46  ? -0.820  34.163  22.292 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B CZ  1 
ATOM   1483 N  NH1 . ARG B 1 46  ? -0.621  35.468  22.130 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B NH1 1 
ATOM   1484 N  NH2 . ARG B 1 46  ? -2.059  33.690  22.360 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 44  ARG B NH2 1 
ATOM   1485 N  N   . THR B 1 47  ? 6.164   34.595  22.518 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 45  THR B N   1 
ATOM   1486 C  CA  . THR B 1 47  ? 7.595   34.417  22.778 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 45  THR B CA  1 
ATOM   1487 C  C   . THR B 1 47  ? 8.142   33.164  22.082 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 45  THR B C   1 
ATOM   1488 O  O   . THR B 1 47  ? 7.378   32.241  21.760 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 45  THR B O   1 
ATOM   1489 C  CB  . THR B 1 47  ? 7.866   34.301  24.288 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 45  THR B CB  1 
ATOM   1490 O  OG1 . THR B 1 47  ? 7.117   33.202  24.828 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 45  THR B OG1 1 
ATOM   1491 C  CG2 . THR B 1 47  ? 7.474   35.594  25.014 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 45  THR B CG2 1 
ATOM   1492 N  N   . GLN B 1 48  ? 9.457   33.133  21.851 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B N   1 
ATOM   1493 C  CA  . GLN B 1 48  ? 10.128  31.947  21.308 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CA  1 
ATOM   1494 C  C   . GLN B 1 48  ? 9.890   30.715  22.175 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B C   1 
ATOM   1495 O  O   . GLN B 1 48  ? 9.760   29.603  21.667 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B O   1 
ATOM   1496 C  CB  . GLN B 1 48  ? 11.632  32.183  21.194 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CB  1 
ATOM   1497 C  CG  . GLN B 1 48  ? 12.054  33.053  20.022 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CG  1 
ATOM   1498 C  CD  . GLN B 1 48  ? 13.517  33.471  20.111 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CD  1 
ATOM   1499 O  OE1 . GLN B 1 48  ? 13.849  34.645  19.949 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B OE1 1 
ATOM   1500 N  NE2 . GLN B 1 48  ? 14.396  32.507  20.379 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B NE2 1 
ATOM   1501 N  N   . LYS B 1 49  ? 9.848   30.930  23.487 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B N   1 
ATOM   1502 C  CA  . LYS B 1 49  ? 9.609   29.877  24.466 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CA  1 
ATOM   1503 C  C   . LYS B 1 49  ? 8.234   29.256  24.233 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B C   1 
ATOM   1504 O  O   . LYS B 1 49  ? 8.081   28.030  24.232 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B O   1 
ATOM   1505 C  CB  . LYS B 1 49  ? 9.699   30.459  25.887 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CB  1 
ATOM   1506 C  CG  . LYS B 1 49  ? 9.146   29.559  27.006 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CG  1 
ATOM   1507 C  CD  . LYS B 1 49  ? 10.233  29.039  27.934 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CD  1 
ATOM   1508 C  CE  . LYS B 1 49  ? 11.214  28.122  27.217 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CE  1 
ATOM   1509 N  NZ  . LYS B 1 49  ? 12.330  27.750  28.121 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B NZ  1 
ATOM   1510 N  N   . HIS B 1 50  ? 7.241   30.120  24.038 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   1511 C  CA  . HIS B 1 50  ? 5.863   29.694  23.823 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   1512 C  C   . HIS B 1 50  ? 5.723   28.873  22.539 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   1513 O  O   . HIS B 1 50  ? 5.097   27.809  22.531 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   1514 C  CB  . HIS B 1 50  ? 4.939   30.906  23.773 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   1515 C  CG  . HIS B 1 50  ? 3.521   30.566  23.447 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   1516 N  ND1 . HIS B 1 50  ? 2.589   30.262  24.416 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   1517 C  CD2 . HIS B 1 50  ? 2.878   30.469  22.261 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   1518 C  CE1 . HIS B 1 50  ? 1.431   29.995  23.840 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   1519 N  NE2 . HIS B 1 50  ? 1.580   30.113  22.532 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   1520 N  N   . ILE B 1 51  ? 6.302   29.390  21.463 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   1521 C  CA  . ILE B 1 51  ? 6.305   28.716  20.171 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   1522 C  C   . ILE B 1 51  ? 6.920   27.310  20.303 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   1523 O  O   . ILE B 1 51  ? 6.361   26.336  19.798 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   1524 C  CB  . ILE B 1 51  ? 7.047   29.575  19.102 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   1525 C  CG1 . ILE B 1 51  ? 6.306   30.908  18.885 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   1526 C  CG2 . ILE B 1 51  ? 7.198   28.806  17.778 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   1527 C  CD1 . ILE B 1 51  ? 7.125   31.989  18.164 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   1528 N  N   . GLY B 1 52  ? 8.049   27.227  21.008 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 50  GLY B N   1 
ATOM   1529 C  CA  . GLY B 1 52  ? 8.773   25.979  21.197 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 50  GLY B CA  1 
ATOM   1530 C  C   . GLY B 1 52  ? 8.024   24.965  22.037 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 50  GLY B C   1 
ATOM   1531 O  O   . GLY B 1 52  ? 8.042   23.775  21.738 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 50  GLY B O   1 
ATOM   1532 N  N   . GLU B 1 53  ? 7.361   25.439  23.086 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1533 C  CA  . GLU B 1 53  ? 6.548   24.566  23.939 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1534 C  C   . GLU B 1 53  ? 5.276   24.095  23.250 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1535 O  O   . GLU B 1 53  ? 4.892   22.922  23.365 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1536 C  CB  . GLU B 1 53  ? 6.222   25.253  25.267 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . GLU B 1 53  ? 7.409   25.256  26.223 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1538 C  CD  . GLU B 1 53  ? 7.181   26.109  27.460 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1539 O  OE1 . GLU B 1 53  ? 6.115   26.761  27.567 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1540 O  OE2 . GLU B 1 53  ? 8.082   26.130  28.329 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1541 N  N   . LYS B 1 54  ? 4.631   25.011  22.532 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B N   1 
ATOM   1542 C  CA  . LYS B 1 54  ? 3.443   24.692  21.747 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CA  1 
ATOM   1543 C  C   . LYS B 1 54  ? 3.716   23.568  20.723 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B C   1 
ATOM   1544 O  O   . LYS B 1 54  ? 2.976   22.573  20.667 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B O   1 
ATOM   1545 C  CB  . LYS B 1 54  ? 2.949   25.952  21.043 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CB  1 
ATOM   1546 C  CG  . LYS B 1 54  ? 1.670   25.797  20.265 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CG  1 
ATOM   1547 C  CD  . LYS B 1 54  ? 1.325   27.126  19.621 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CD  1 
ATOM   1548 C  CE  . LYS B 1 54  ? 0.264   26.968  18.563 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CE  1 
ATOM   1549 N  NZ  . LYS B 1 54  ? -1.080  26.689  19.138 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B NZ  1 
ATOM   1550 N  N   . TRP B 1 55  ? 4.786   23.718  19.941 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B N   1 
ATOM   1551 C  CA  . TRP B 1 55  ? 5.082   22.754  18.880 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CA  1 
ATOM   1552 C  C   . TRP B 1 55  ? 6.113   21.674  19.235 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B C   1 
ATOM   1553 O  O   . TRP B 1 55  ? 6.552   20.922  18.368 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B O   1 
ATOM   1554 C  CB  . TRP B 1 55  ? 5.398   23.477  17.570 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . TRP B 1 55  ? 4.173   24.198  17.062 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CG  1 
ATOM   1556 C  CD1 . TRP B 1 55  ? 3.862   25.520  17.245 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CD1 1 
ATOM   1557 C  CD2 . TRP B 1 55  ? 3.063   23.619  16.361 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CD2 1 
ATOM   1558 N  NE1 . TRP B 1 55  ? 2.649   25.803  16.669 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B NE1 1 
ATOM   1559 C  CE2 . TRP B 1 55  ? 2.133   24.658  16.122 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CE2 1 
ATOM   1560 C  CE3 . TRP B 1 55  ? 2.767   22.324  15.898 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CE3 1 
ATOM   1561 C  CZ2 . TRP B 1 55  ? 0.933   24.447  15.435 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CZ2 1 
ATOM   1562 C  CZ3 . TRP B 1 55  ? 1.568   22.114  15.219 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CZ3 1 
ATOM   1563 C  CH2 . TRP B 1 55  ? 0.667   23.172  14.992 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CH2 1 
ATOM   1564 N  N   . SER B 1 56  ? 6.442   21.576  20.524 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 54  SER B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . SER B 1 56  ? 7.378   20.571  21.031 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 54  SER B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . SER B 1 56  ? 8.728   20.654  20.322 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 54  SER B C   1 
ATOM   1567 O  O   . SER B 1 56  ? 9.260   19.641  19.870 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 54  SER B O   1 
ATOM   1568 C  CB  . SER B 1 56  ? 6.796   19.156  20.902 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 54  SER B CB  1 
ATOM   1569 O  OG  . SER B 1 56  ? 5.661   18.978  21.741 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 54  SER B OG  1 
ATOM   1570 N  N   . LEU B 1 57  ? 9.265   21.868  20.227 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1571 C  CA  . LEU B 1 57  ? 10.592  22.108  19.640 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1572 C  C   . LEU B 1 57  ? 11.564  22.688  20.675 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1573 O  O   . LEU B 1 57  ? 11.168  23.527  21.499 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1574 C  CB  . LEU B 1 57  ? 10.505  23.053  18.425 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1575 C  CG  . LEU B 1 57  ? 9.743   22.595  17.175 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1576 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 9.632   23.724  16.174 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1577 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 10.398  21.364  16.537 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1578 N  N   . PRO B 1 58  ? 12.843  22.256  20.630 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B N   1 
ATOM   1579 C  CA  . PRO B 1 58  ? 13.854  22.820  21.549 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CA  1 
ATOM   1580 C  C   . PRO B 1 58  ? 14.169  24.288  21.249 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B C   1 
ATOM   1581 O  O   . PRO B 1 58  ? 13.884  24.770  20.149 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B O   1 
ATOM   1582 C  CB  . PRO B 1 58  ? 15.085  21.925  21.337 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CB  1 
ATOM   1583 C  CG  . PRO B 1 58  ? 14.851  21.213  20.038 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CG  1 
ATOM   1584 C  CD  . PRO B 1 58  ? 13.374  21.153  19.807 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CD  1 
ATOM   1585 N  N   . LYS B 1 59  ? 14.734  24.996  22.227 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . LYS B 1 59  ? 14.970  26.439  22.086 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . LYS B 1 59  ? 15.819  26.769  20.863 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C   1 
ATOM   1588 O  O   . LYS B 1 59  ? 15.580  27.770  20.190 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . LYS B 1 59  ? 15.624  27.021  23.348 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . LYS B 1 59  ? 14.805  26.833  24.620 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG  1 
ATOM   1591 C  CD  . LYS B 1 59  ? 15.536  27.386  25.824 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD  1 
ATOM   1592 C  CE  . LYS B 1 59  ? 15.173  26.608  27.082 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE  1 
ATOM   1593 N  NZ  . LYS B 1 59  ? 15.469  27.381  28.320 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ  1 
ATOM   1594 N  N   . GLN B 1 60  ? 16.790  25.907  20.574 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   1 
ATOM   1595 C  CA  . GLN B 1 60  ? 17.771  26.154  19.517 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  1 
ATOM   1596 C  C   . GLN B 1 60  ? 17.140  26.090  18.138 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   1 
ATOM   1597 O  O   . GLN B 1 60  ? 17.506  26.858  17.246 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   1 
ATOM   1598 C  CB  . GLN B 1 60  ? 18.929  25.155  19.598 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . GLN B 1 60  ? 19.754  25.245  20.882 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  1 
ATOM   1600 C  CD  . GLN B 1 60  ? 19.232  24.335  21.993 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  1 
ATOM   1601 O  OE1 . GLN B 1 60  ? 18.064  23.926  21.994 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 1 
ATOM   1602 N  NE2 . GLN B 1 60  ? 20.103  24.014  22.944 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 1 
ATOM   1603 N  N   . THR B 1 61  ? 16.211  25.151  17.970 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 59  THR B N   1 
ATOM   1604 C  CA  . THR B 1 61  ? 15.419  25.047  16.754 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 59  THR B CA  1 
ATOM   1605 C  C   . THR B 1 61  ? 14.673  26.366  16.506 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 59  THR B C   1 
ATOM   1606 O  O   . THR B 1 61  ? 14.804  26.971  15.431 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 59  THR B O   1 
ATOM   1607 C  CB  . THR B 1 61  ? 14.422  23.875  16.847 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 59  THR B CB  1 
ATOM   1608 O  OG1 . THR B 1 61  ? 15.142  22.643  16.989 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 59  THR B OG1 1 
ATOM   1609 C  CG2 . THR B 1 61  ? 13.552  23.808  15.611 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 59  THR B CG2 1 
ATOM   1610 N  N   . VAL B 1 62  ? 13.914  26.806  17.513 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B N   1 
ATOM   1611 C  CA  . VAL B 1 62  ? 13.145  28.059  17.450 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CA  1 
ATOM   1612 C  C   . VAL B 1 62  ? 14.045  29.273  17.191 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B C   1 
ATOM   1613 O  O   . VAL B 1 62  ? 13.713  30.135  16.375 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B O   1 
ATOM   1614 C  CB  . VAL B 1 62  ? 12.296  28.282  18.732 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CB  1 
ATOM   1615 C  CG1 . VAL B 1 62  ? 11.445  29.547  18.614 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG1 1 
ATOM   1616 C  CG2 . VAL B 1 62  ? 11.401  27.073  18.998 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG2 1 
ATOM   1617 N  N   . SER B 1 63  ? 15.177  29.327  17.887 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 61  SER B N   1 
ATOM   1618 C  CA  . SER B 1 63  ? 16.148  30.402  17.712 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 61  SER B CA  1 
ATOM   1619 C  C   . SER B 1 63  ? 16.635  30.459  16.281 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 61  SER B C   1 
ATOM   1620 O  O   . SER B 1 63  ? 16.707  31.536  15.697 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 61  SER B O   1 
ATOM   1621 C  CB  . SER B 1 63  ? 17.339  30.216  18.647 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 61  SER B CB  1 
ATOM   1622 O  OG  . SER B 1 63  ? 16.983  30.532  19.976 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 61  SER B OG  1 
ATOM   1623 N  N   . GLY B 1 64  ? 16.955  29.289  15.725 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B N   1 
ATOM   1624 C  CA  . GLY B 1 64  ? 17.451  29.180  14.355 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B CA  1 
ATOM   1625 C  C   . GLY B 1 64  ? 16.457  29.708  13.338 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B C   1 
ATOM   1626 O  O   . GLY B 1 64  ? 16.789  30.568  12.515 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B O   1 
ATOM   1627 N  N   . VAL B 1 65  ? 15.231  29.193  13.404 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . VAL B 1 65  ? 14.157  29.629  12.517 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . VAL B 1 65  ? 13.868  31.121  12.680 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B C   1 
ATOM   1630 O  O   . VAL B 1 65  ? 13.595  31.812  11.704 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . VAL B 1 65  ? 12.870  28.793  12.724 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CB  1 
ATOM   1632 C  CG1 . VAL B 1 65  ? 11.720  29.347  11.906 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG1 1 
ATOM   1633 C  CG2 . VAL B 1 65  ? 13.119  27.339  12.340 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG2 1 
ATOM   1634 N  N   . CYS B 1 66  ? 13.942  31.625  13.907 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 64  CYS B N   1 
ATOM   1635 C  CA  . CYS B 1 66  ? 13.681  33.044  14.128 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 64  CYS B CA  1 
ATOM   1636 C  C   . CYS B 1 66  ? 14.766  33.942  13.543 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 64  CYS B C   1 
ATOM   1637 O  O   . CYS B 1 66  ? 14.468  35.048  13.099 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 64  CYS B O   1 
ATOM   1638 C  CB  . CYS B 1 66  ? 13.452  33.342  15.601 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 64  CYS B CB  1 
ATOM   1639 S  SG  . CYS B 1 66  ? 11.906  32.648  16.194 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 64  CYS B SG  1 
ATOM   1640 N  N   . LYS B 1 67  ? 16.007  33.454  13.526 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B N   1 
ATOM   1641 C  CA  . LYS B 1 67  ? 17.112  34.159  12.870 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CA  1 
ATOM   1642 C  C   . LYS B 1 67  ? 16.801  34.375  11.395 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B C   1 
ATOM   1643 O  O   . LYS B 1 67  ? 16.838  35.501  10.901 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B O   1 
ATOM   1644 C  CB  . LYS B 1 67  ? 18.424  33.381  13.018 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . LYS B 1 67  ? 19.667  34.261  12.979 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CG  1 
ATOM   1646 C  CD  . LYS B 1 67  ? 20.884  33.540  13.550 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CD  1 
ATOM   1647 C  CE  . LYS B 1 67  ? 21.669  34.445  14.502 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CE  1 
ATOM   1648 N  NZ  . LYS B 1 67  ? 22.064  35.753  13.912 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B NZ  1 
ATOM   1649 N  N   . THR B 1 68  ? 16.472  33.279  10.719 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   1650 C  CA  . THR B 1 68  ? 16.188  33.265  9.287  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   1651 C  C   . THR B 1 68  ? 14.986  34.140  8.925  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   1652 O  O   . THR B 1 68  ? 15.068  34.972  8.006  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   1653 C  CB  . THR B 1 68  ? 15.951  31.828  8.804  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   1654 O  OG1 . THR B 1 68  ? 17.029  30.999  9.250  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   1655 C  CG2 . THR B 1 68  ? 15.869  31.769  7.292  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   1656 N  N   . LEU B 1 69  ? 13.881  33.957  9.650  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N   1 
ATOM   1657 C  CA  . LEU B 1 69  ? 12.660  34.716  9.371  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  1 
ATOM   1658 C  C   . LEU B 1 69  ? 12.838  36.220  9.595  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C   1 
ATOM   1659 O  O   . LEU B 1 69  ? 12.325  37.034  8.821  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O   1 
ATOM   1660 C  CB  . LEU B 1 69  ? 11.468  34.159  10.162 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  1 
ATOM   1661 C  CG  . LEU B 1 69  ? 10.960  32.771  9.744  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  1 
ATOM   1662 C  CD1 . LEU B 1 69  ? 9.850   32.300  10.673 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 1 
ATOM   1663 C  CD2 . LEU B 1 69  ? 10.503  32.719  8.282  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 1 
ATOM   1664 N  N   . ALA B 1 70  ? 13.587  36.575  10.638 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B N   1 
ATOM   1665 C  CA  . ALA B 1 70  ? 13.901  37.976  10.943 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CA  1 
ATOM   1666 C  C   . ALA B 1 70  ? 14.812  38.624  9.901  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B C   1 
ATOM   1667 O  O   . ALA B 1 70  ? 14.670  39.813  9.594  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B O   1 
ATOM   1668 C  CB  . ALA B 1 70  ? 14.514  38.084  12.313 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CB  1 
ATOM   1669 N  N   . GLY B 1 71  ? 15.750  37.841  9.369  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B N   1 
ATOM   1670 C  CA  . GLY B 1 71  ? 16.622  38.295  8.293  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B CA  1 
ATOM   1671 C  C   . GLY B 1 71  ? 15.870  38.471  6.985  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B C   1 
ATOM   1672 O  O   . GLY B 1 71  ? 16.215  39.333  6.177  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B O   1 
ATOM   1673 N  N   . GLN B 1 72  ? 14.839  37.655  6.781  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . GLN B 1 72  ? 13.950  37.785  5.630  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . GLN B 1 72  ? 12.952  38.936  5.819  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B C   1 
ATOM   1676 O  O   . GLN B 1 72  ? 12.130  39.206  4.936  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . GLN B 1 72  ? 13.185  36.483  5.407  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B CB  1 
ATOM   1678 C  CG  . GLN B 1 72  ? 14.034  35.328  4.929  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B CG  1 
ATOM   1679 C  CD  . GLN B 1 72  ? 13.218  34.072  4.749  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B CD  1 
ATOM   1680 O  OE1 . GLN B 1 72  ? 12.539  33.902  3.737  1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B OE1 1 
ATOM   1681 N  NE2 . GLN B 1 72  ? 13.272  33.183  5.733  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 70  GLN B NE2 1 
ATOM   1682 N  N   . GLY B 1 73  ? 13.023  39.592  6.979  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   1 
ATOM   1683 C  CA  . GLY B 1 73  ? 12.160  40.726  7.302  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  1 
ATOM   1684 C  C   . GLY B 1 73  ? 10.727  40.336  7.600  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   1 
ATOM   1685 O  O   . GLY B 1 73  ? 9.829   41.172  7.554  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   1 
ATOM   1686 N  N   . LEU B 1 74  ? 10.509  39.068  7.925  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   1687 C  CA  . LEU B 1 74  ? 9.149   38.572  8.104  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   1688 C  C   . LEU B 1 74  ? 8.634   38.704  9.541  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   1689 O  O   . LEU B 1 74  ? 7.426   38.872  9.767  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   1690 C  CB  . LEU B 1 74  ? 9.037   37.139  7.595  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . LEU B 1 74  ? 9.219   36.948  6.082  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   1692 C  CD1 . LEU B 1 74  ? 9.219   35.470  5.724  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   1693 C  CD2 . LEU B 1 74  ? 8.155   37.700  5.277  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   1694 N  N   . ILE B 1 75  ? 9.557   38.631  10.501 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B N   1 
ATOM   1695 C  CA  . ILE B 1 75  ? 9.228   38.812  11.914 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CA  1 
ATOM   1696 C  C   . ILE B 1 75  ? 10.067  39.905  12.542 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B C   1 
ATOM   1697 O  O   . ILE B 1 75  ? 11.049  40.372  11.960 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B O   1 
ATOM   1698 C  CB  . ILE B 1 75  ? 9.392   37.504  12.752 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CB  1 
ATOM   1699 C  CG1 . ILE B 1 75  ? 10.829  36.964  12.656 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CG1 1 
ATOM   1700 C  CG2 . ILE B 1 75  ? 8.345   36.466  12.348 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CG2 1 
ATOM   1701 C  CD1 . ILE B 1 75  ? 11.138  35.833  13.613 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 73  ILE B CD1 1 
ATOM   1702 N  N   . GLU B 1 76  ? 9.659   40.314  13.737 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   1 
ATOM   1703 C  CA  . GLU B 1 76  ? 10.387  41.297  14.512 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  1 
ATOM   1704 C  C   . GLU B 1 76  ? 10.112  41.049  15.982 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   1 
ATOM   1705 O  O   . GLU B 1 76  ? 9.022   40.584  16.352 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   1 
ATOM   1706 C  CB  . GLU B 1 76  ? 9.973   42.719  14.111 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  1 
ATOM   1707 C  CG  . GLU B 1 76  ? 8.490   43.019  14.297 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  1 
ATOM   1708 C  CD  . GLU B 1 76  ? 8.024   44.231  13.517 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  1 
ATOM   1709 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 8.779   45.221  13.421 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 1 
ATOM   1710 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 6.889   44.195  13.000 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 1 
ATOM   1711 N  N   . TRP B 1 77  ? 11.112  41.332  16.812 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   1 
ATOM   1712 C  CA  . TRP B 1 77  ? 10.945  41.284  18.257 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  1 
ATOM   1713 C  C   . TRP B 1 77  ? 10.549  42.668  18.735 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   1 
ATOM   1714 O  O   . TRP B 1 77  ? 11.145  43.660  18.330 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   1 
ATOM   1715 C  CB  . TRP B 1 77  ? 12.239  40.870  18.959 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  1 
ATOM   1716 C  CG  . TRP B 1 77  ? 12.623  39.443  18.780 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  1 
ATOM   1717 C  CD1 . TRP B 1 77  ? 12.296  38.391  19.597 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 1 
ATOM   1718 C  CD2 . TRP B 1 77  ? 13.439  38.905  17.739 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 1 
ATOM   1719 N  NE1 . TRP B 1 77  ? 12.857  37.229  19.118 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 1 
ATOM   1720 C  CE2 . TRP B 1 77  ? 13.558  37.515  17.975 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 1 
ATOM   1721 C  CE3 . TRP B 1 77  ? 14.081  39.462  16.623 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 1 
ATOM   1722 C  CZ2 . TRP B 1 77  ? 14.294  36.672  17.133 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 1 
ATOM   1723 C  CZ3 . TRP B 1 77  ? 14.808  38.625  15.787 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 1 
ATOM   1724 C  CH2 . TRP B 1 77  ? 14.909  37.245  16.045 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 1 
ATOM   1725 N  N   . GLN B 1 78  ? 9.541   42.723  19.596 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B N   1 
ATOM   1726 C  CA  . GLN B 1 78  ? 9.176   43.948  20.281 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CA  1 
ATOM   1727 C  C   . GLN B 1 78  ? 10.381  44.474  21.078 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B C   1 
ATOM   1728 O  O   . GLN B 1 78  ? 11.132  43.689  21.678 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B O   1 
ATOM   1729 C  CB  . GLN B 1 78  ? 7.999   43.662  21.215 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . GLN B 1 78  ? 7.446   44.878  21.925 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CG  1 
ATOM   1731 C  CD  . GLN B 1 78  ? 6.204   44.577  22.744 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CD  1 
ATOM   1732 O  OE1 . GLN B 1 78  ? 5.761   45.411  23.538 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B OE1 1 
ATOM   1733 N  NE2 . GLN B 1 78  ? 5.632   43.392  22.554 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B NE2 1 
ATOM   1734 N  N   . GLU B 1 79  ? 10.574  45.791  21.067 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N   1 
ATOM   1735 C  CA  . GLU B 1 79  ? 11.627  46.424  21.869 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  1 
ATOM   1736 C  C   . GLU B 1 79  ? 11.370  46.261  23.369 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C   1 
ATOM   1737 O  O   . GLU B 1 79  ? 10.229  46.061  23.801 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O   1 
ATOM   1738 C  CB  . GLU B 1 79  ? 11.772  47.912  21.526 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  1 
ATOM   1739 C  CG  . GLU B 1 79  ? 11.989  48.212  20.044 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  1 
ATOM   1740 C  CD  . GLU B 1 79  ? 13.294  47.646  19.483 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  1 
ATOM   1741 O  OE1 . GLU B 1 79  ? 14.186  47.244  20.258 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 1 
ATOM   1742 O  OE2 . GLU B 1 79  ? 13.435  47.605  18.247 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 1 
ATOM   1743 N  N   . GLY B 1 80  ? 12.437  46.339  24.160 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B N   1 
ATOM   1744 C  CA  . GLY B 1 80  ? 12.328  46.157  25.605 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B CA  1 
ATOM   1745 C  C   . GLY B 1 80  ? 13.666  45.926  26.275 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B C   1 
ATOM   1746 O  O   . GLY B 1 80  ? 14.692  45.794  25.608 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B O   1 
ATOM   1747 N  N   . GLU B 1 81  ? 13.643  45.868  27.604 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B N   1 
ATOM   1748 C  CA  . GLU B 1 81  ? 14.854  45.705  28.411 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CA  1 
ATOM   1749 C  C   . GLU B 1 81  ? 15.280  44.241  28.556 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B C   1 
ATOM   1750 O  O   . GLU B 1 81  ? 16.462  43.954  28.752 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B O   1 
ATOM   1751 C  CB  . GLU B 1 81  ? 14.650  46.333  29.793 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CB  1 
ATOM   1752 C  CG  . GLU B 1 81  ? 15.935  46.767  30.487 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CG  1 
ATOM   1753 C  CD  . GLU B 1 81  ? 15.663  47.577  31.743 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CD  1 
ATOM   1754 O  OE1 . GLU B 1 81  ? 15.999  47.090  32.842 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B OE1 1 
ATOM   1755 O  OE2 . GLU B 1 81  ? 15.100  48.691  31.629 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B OE2 1 
ATOM   1756 N  N   . GLN B 1 82  ? 14.314  43.330  28.459 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B N   1 
ATOM   1757 C  CA  . GLN B 1 82  ? 14.574  41.889  28.532 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CA  1 
ATOM   1758 C  C   . GLN B 1 82  ? 15.477  41.434  27.388 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B C   1 
ATOM   1759 O  O   . GLN B 1 82  ? 15.585  42.125  26.366 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B O   1 
ATOM   1760 C  CB  . GLN B 1 82  ? 13.261  41.104  28.466 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CB  1 
ATOM   1761 C  CG  . GLN B 1 82  ? 12.272  41.390  29.577 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CG  1 
ATOM   1762 C  CD  . GLN B 1 82  ? 10.993  40.585  29.417 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CD  1 
ATOM   1763 O  OE1 . GLN B 1 82  ? 10.009  41.073  28.860 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B OE1 1 
ATOM   1764 N  NE2 . GLN B 1 82  ? 11.010  39.337  29.883 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B NE2 1 
ATOM   1765 N  N   . ASP B 1 83  ? 16.125  40.280  27.563 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   1766 C  CA  . ASP B 1 83  ? 16.902  39.660  26.489 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   1767 C  C   . ASP B 1 83  ? 15.998  39.433  25.283 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   1768 O  O   . ASP B 1 83  ? 14.824  39.085  25.444 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   1769 C  CB  . ASP B 1 83  ? 17.488  38.318  26.945 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   1770 C  CG  . ASP B 1 83  ? 18.805  38.467  27.702 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   1771 O  OD1 . ASP B 1 83  ? 19.257  39.607  27.944 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   1772 O  OD2 . ASP B 1 83  ? 19.395  37.427  28.053 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   1773 N  N   . ARG B 1 84  ? 16.542  39.634  24.083 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B N   1 
ATOM   1774 C  CA  . ARG B 1 84  ? 15.782  39.448  22.837 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CA  1 
ATOM   1775 C  C   . ARG B 1 84  ? 14.870  38.219  22.857 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B C   1 
ATOM   1776 O  O   . ARG B 1 84  ? 13.688  38.318  22.506 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B O   1 
ATOM   1777 C  CB  . ARG B 1 84  ? 16.715  39.373  21.624 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CB  1 
ATOM   1778 C  CG  . ARG B 1 84  ? 15.977  39.488  20.292 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CG  1 
ATOM   1779 C  CD  . ARG B 1 84  ? 16.661  38.704  19.190 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CD  1 
ATOM   1780 N  NE  . ARG B 1 84  ? 17.860  39.363  18.681 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NE  1 
ATOM   1781 C  CZ  . ARG B 1 84  ? 18.511  38.996  17.578 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CZ  1 
ATOM   1782 N  NH1 . ARG B 1 84  ? 18.078  37.971  16.850 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH1 1 
ATOM   1783 N  NH2 . ARG B 1 84  ? 19.599  39.659  17.197 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH2 1 
ATOM   1784 N  N   . ARG B 1 85  ? 15.421  37.080  23.283 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B N   1 
ATOM   1785 C  CA  . ARG B 1 85  ? 14.707  35.801  23.279 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CA  1 
ATOM   1786 C  C   . ARG B 1 85  ? 13.476  35.765  24.188 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B C   1 
ATOM   1787 O  O   . ARG B 1 85  ? 12.598  34.921  24.005 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B O   1 
ATOM   1788 C  CB  . ARG B 1 85  ? 15.650  34.645  23.644 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CB  1 
ATOM   1789 C  CG  . ARG B 1 85  ? 15.908  34.477  25.143 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CG  1 
ATOM   1790 C  CD  . ARG B 1 85  ? 17.020  33.481  25.415 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CD  1 
ATOM   1791 N  NE  . ARG B 1 85  ? 17.236  33.284  26.851 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NE  1 
ATOM   1792 C  CZ  . ARG B 1 85  ? 16.694  32.300  27.565 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CZ  1 
ATOM   1793 N  NH1 . ARG B 1 85  ? 15.897  31.408  26.985 1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH1 1 
ATOM   1794 N  NH2 . ARG B 1 85  ? 16.952  32.203  28.865 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH2 1 
ATOM   1795 N  N   . LYS B 1 86  ? 13.418  36.663  25.166 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B N   1 
ATOM   1796 C  CA  . LYS B 1 86  ? 12.254  36.745  26.045 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CA  1 
ATOM   1797 C  C   . LYS B 1 86  ? 11.218  37.776  25.575 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B C   1 
ATOM   1798 O  O   . LYS B 1 86  ? 10.081  37.782  26.057 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B O   1 
ATOM   1799 C  CB  . LYS B 1 86  ? 12.686  37.001  27.492 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CB  1 
ATOM   1800 C  CG  . LYS B 1 86  ? 13.465  35.833  28.093 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CG  1 
ATOM   1801 C  CD  . LYS B 1 86  ? 13.973  36.144  29.479 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CD  1 
ATOM   1802 C  CE  . LYS B 1 86  ? 14.824  35.012  30.028 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CE  1 
ATOM   1803 N  NZ  . LYS B 1 86  ? 14.069  33.730  30.105 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B NZ  1 
ATOM   1804 N  N   . ARG B 1 87  ? 11.603  38.631  24.628 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B N   1 
ATOM   1805 C  CA  . ARG B 1 87  ? 10.702  39.667  24.121 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CA  1 
ATOM   1806 C  C   . ARG B 1 87  ? 9.730   39.080  23.092 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B C   1 
ATOM   1807 O  O   . ARG B 1 87  ? 10.033  38.076  22.432 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B O   1 
ATOM   1808 C  CB  . ARG B 1 87  ? 11.487  40.855  23.546 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CB  1 
ATOM   1809 C  CG  . ARG B 1 87  ? 12.593  41.350  24.472 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CG  1 
ATOM   1810 C  CD  . ARG B 1 87  ? 12.969  42.795  24.235 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CD  1 
ATOM   1811 N  NE  . ARG B 1 87  ? 13.486  43.044  22.888 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NE  1 
ATOM   1812 C  CZ  . ARG B 1 87  ? 14.775  43.041  22.550 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CZ  1 
ATOM   1813 N  NH1 . ARG B 1 87  ? 15.712  42.784  23.456 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH1 1 
ATOM   1814 N  NH2 . ARG B 1 87  ? 15.130  43.297  21.296 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH2 1 
ATOM   1815 N  N   . LEU B 1 88  ? 8.559   39.706  22.984 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   1 
ATOM   1816 C  CA  . LEU B 1 88  ? 7.492   39.255  22.091 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  1 
ATOM   1817 C  C   . LEU B 1 88  ? 7.837   39.371  20.617 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   1 
ATOM   1818 O  O   . LEU B 1 88  ? 8.272   40.417  20.134 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   1 
ATOM   1819 C  CB  . LEU B 1 88  ? 6.192   40.008  22.367 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . LEU B 1 88  ? 5.457   39.624  23.647 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  1 
ATOM   1821 C  CD1 . LEU B 1 88  ? 4.451   40.711  23.990 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 1 
ATOM   1822 C  CD2 . LEU B 1 88  ? 4.791   38.246  23.507 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 1 
ATOM   1823 N  N   . LEU B 1 89  ? 7.619   38.266  19.923 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B N   1 
ATOM   1824 C  CA  . LEU B 1 89  ? 7.835   38.153  18.500 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CA  1 
ATOM   1825 C  C   . LEU B 1 89  ? 6.532   38.498  17.815 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B C   1 
ATOM   1826 O  O   . LEU B 1 89  ? 5.446   38.232  18.340 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B O   1 
ATOM   1827 C  CB  . LEU B 1 89  ? 8.187   36.713  18.191 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CB  1 
ATOM   1828 C  CG  . LEU B 1 89  ? 9.231   36.243  17.202 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CG  1 
ATOM   1829 C  CD1 . LEU B 1 89  ? 10.359  37.226  17.019 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD1 1 
ATOM   1830 C  CD2 . LEU B 1 89  ? 9.735   34.900  17.713 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD2 1 
ATOM   1831 N  N   . SER B 1 90  ? 6.640   39.107  16.642 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 88  SER B N   1 
ATOM   1832 C  CA  . SER B 1 90  ? 5.467   39.479  15.883 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 88  SER B CA  1 
ATOM   1833 C  C   . SER B 1 90  ? 5.756   39.379  14.389 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 88  SER B C   1 
ATOM   1834 O  O   . SER B 1 90  ? 6.871   39.643  13.944 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 88  SER B O   1 
ATOM   1835 C  CB  . SER B 1 90  ? 5.034   40.892  16.287 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 88  SER B CB  1 
ATOM   1836 O  OG  . SER B 1 90  ? 4.039   41.406  15.430 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 88  SER B OG  1 
ATOM   1837 N  N   . LEU B 1 91  ? 4.756   38.968  13.620 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . LEU B 1 91  ? 4.827   39.062  12.167 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . LEU B 1 91  ? 4.895   40.528  11.763 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B C   1 
ATOM   1840 O  O   . LEU B 1 91  ? 4.173   41.363  12.320 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . LEU B 1 91  ? 3.592   38.421  11.526 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CB  1 
ATOM   1842 C  CG  . LEU B 1 91  ? 3.614   37.012  10.913 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CG  1 
ATOM   1843 C  CD1 . LEU B 1 91  ? 4.739   36.106  11.400 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CD1 1 
ATOM   1844 C  CD2 . LEU B 1 91  ? 2.258   36.364  11.132 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CD2 1 
ATOM   1845 N  N   . THR B 1 92  ? 5.774   40.834  10.811 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 90  THR B N   1 
ATOM   1846 C  CA  . THR B 1 92  ? 5.810   42.152  10.181 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 90  THR B CA  1 
ATOM   1847 C  C   . THR B 1 92  ? 4.659   42.264  9.176  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 90  THR B C   1 
ATOM   1848 O  O   . THR B 1 92  ? 3.901   41.314  8.962  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 90  THR B O   1 
ATOM   1849 C  CB  . THR B 1 92  ? 7.147   42.393  9.442  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 90  THR B CB  1 
ATOM   1850 O  OG1 . THR B 1 92  ? 7.280   41.432  8.388  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 90  THR B OG1 1 
ATOM   1851 C  CG2 . THR B 1 92  ? 8.331   42.264  10.399 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 90  THR B CG2 1 
ATOM   1852 N  N   . GLU B 1 93  ? 4.528   43.417  8.543  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   1 
ATOM   1853 C  CA  . GLU B 1 93  ? 3.524   43.558  7.486  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  1 
ATOM   1854 C  C   . GLU B 1 93  ? 3.731   42.529  6.370  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   1 
ATOM   1855 O  O   . GLU B 1 93  ? 2.767   41.903  5.923  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   1 
ATOM   1856 C  CB  . GLU B 1 93  ? 3.499   44.978  6.922  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  1 
ATOM   1857 C  CG  . GLU B 1 93  ? 2.891   46.013  7.865  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CG  1 
ATOM   1858 C  CD  . GLU B 1 93  ? 1.402   45.799  8.135  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CD  1 
ATOM   1859 O  OE1 . GLU B 1 93  ? 0.701   45.188  7.297  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE1 1 
ATOM   1860 O  OE2 . GLU B 1 93  ? 0.930   46.262  9.196  1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE2 1 
ATOM   1861 N  N   . THR B 1 94  ? 4.975   42.344  5.933  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 92  THR B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . THR B 1 94  ? 5.262   41.342  4.888  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . THR B 1 94  ? 5.001   39.943  5.425  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 92  THR B C   1 
ATOM   1864 O  O   . THR B 1 94  ? 4.618   39.045  4.678  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 92  THR B O   1 
ATOM   1865 C  CB  . THR B 1 94  ? 6.718   41.413  4.360  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CB  1 
ATOM   1866 O  OG1 . THR B 1 94  ? 7.625   41.186  5.448  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 92  THR B OG1 1 
ATOM   1867 C  CG2 . THR B 1 94  ? 7.020   42.772  3.721  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CG2 1 
ATOM   1868 N  N   . GLY B 1 95  ? 5.205   39.766  6.729  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N   1 
ATOM   1869 C  CA  . GLY B 1 95  ? 4.969   38.480  7.376  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA  1 
ATOM   1870 C  C   . GLY B 1 95  ? 3.500   38.120  7.368  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C   1 
ATOM   1871 O  O   . GLY B 1 95  ? 3.129   36.981  7.063  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O   1 
ATOM   1872 N  N   . LYS B 1 96  ? 2.667   39.101  7.697  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . LYS B 1 96  ? 1.216   38.945  7.686  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . LYS B 1 96  ? 0.697   38.580  6.292  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B C   1 
ATOM   1875 O  O   . LYS B 1 96  ? -0.146  37.699  6.154  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . LYS B 1 96  ? 0.535   40.224  8.192  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CB  1 
ATOM   1877 C  CG  . LYS B 1 96  ? 0.844   40.570  9.642  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CG  1 
ATOM   1878 C  CD  . LYS B 1 96  ? 0.169   41.863  10.062 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CD  1 
ATOM   1879 C  CE  . LYS B 1 96  ? 0.540   42.219  11.492 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CE  1 
ATOM   1880 N  NZ  . LYS B 1 96  ? -0.062  43.513  11.936 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B NZ  1 
ATOM   1881 N  N   . ALA B 1 97  ? 1.209   39.260  5.266  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 95  ALA B N   1 
ATOM   1882 C  CA  . ALA B 1 97  ? 0.838   38.967  3.876  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 95  ALA B CA  1 
ATOM   1883 C  C   . ALA B 1 97  ? 1.282   37.567  3.487  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 95  ALA B C   1 
ATOM   1884 O  O   . ALA B 1 97  ? 0.525   36.812  2.870  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 95  ALA B O   1 
ATOM   1885 C  CB  . ALA B 1 97  ? 1.434   39.997  2.930  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 95  ALA B CB  1 
ATOM   1886 N  N   . TYR B 1 98  ? 2.508   37.226  3.874  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B N   1 
ATOM   1887 C  CA  . TYR B 1 98  ? 3.085   35.914  3.600  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CA  1 
ATOM   1888 C  C   . TYR B 1 98  ? 2.318   34.776  4.284  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B C   1 
ATOM   1889 O  O   . TYR B 1 98  ? 2.228   33.670  3.744  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B O   1 
ATOM   1890 C  CB  . TYR B 1 98  ? 4.561   35.887  4.016  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CB  1 
ATOM   1891 C  CG  . TYR B 1 98  ? 5.258   34.580  3.715  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CG  1 
ATOM   1892 C  CD1 . TYR B 1 98  ? 5.401   33.606  4.696  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CD1 1 
ATOM   1893 C  CD2 . TYR B 1 98  ? 5.768   34.317  2.446  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CD2 1 
ATOM   1894 C  CE1 . TYR B 1 98  ? 6.033   32.398  4.422  1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CE1 1 
ATOM   1895 C  CE2 . TYR B 1 98  ? 6.404   33.112  2.160  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CE2 1 
ATOM   1896 C  CZ  . TYR B 1 98  ? 6.535   32.159  3.154  1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B CZ  1 
ATOM   1897 O  OH  . TYR B 1 98  ? 7.163   30.964  2.883  1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 96  TYR B OH  1 
ATOM   1898 N  N   . ALA B 1 99  ? 1.760   35.053  5.460  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   1899 C  CA  . ALA B 1 99  ? 1.072   34.022  6.243  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   1900 C  C   . ALA B 1 99  ? -0.414  33.903  5.915  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   1901 O  O   . ALA B 1 99  ? -1.039  32.878  6.218  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   1902 C  CB  . ALA B 1 99  ? 1.264   34.261  7.726  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   1903 N  N   . ALA B 1 100 ? -0.979  34.945  5.309  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B N   1 
ATOM   1904 C  CA  . ALA B 1 100 ? -2.401  34.944  4.969  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B CA  1 
ATOM   1905 C  C   . ALA B 1 100 ? -2.823  33.685  4.191  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B C   1 
ATOM   1906 O  O   . ALA B 1 100 ? -3.786  33.027  4.589  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B O   1 
ATOM   1907 C  CB  . ALA B 1 100 ? -2.802  36.224  4.226  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B CB  1 
ATOM   1908 N  N   . PRO B 1 101 ? -2.094  33.334  3.101  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B N   1 
ATOM   1909 C  CA  . PRO B 1 101 ? -2.445  32.122  2.361  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CA  1 
ATOM   1910 C  C   . PRO B 1 101 ? -2.355  30.885  3.232  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B C   1 
ATOM   1911 O  O   . PRO B 1 101 ? -3.178  29.985  3.100  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B O   1 
ATOM   1912 C  CB  . PRO B 1 101 ? -1.369  32.045  1.273  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CB  1 
ATOM   1913 C  CG  . PRO B 1 101 ? -0.910  33.428  1.095  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CG  1 
ATOM   1914 C  CD  . PRO B 1 101 ? -0.966  34.038  2.461  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CD  1 
ATOM   1915 N  N   . LEU B 1 102 ? -1.362  30.857  4.116  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   1 
ATOM   1916 C  CA  . LEU B 1 102 ? -1.117  29.701  4.966  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  1 
ATOM   1917 C  C   . LEU B 1 102 ? -2.279  29.464  5.920  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   1 
ATOM   1918 O  O   . LEU B 1 102 ? -2.713  28.328  6.103  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   1 
ATOM   1919 C  CB  . LEU B 1 102 ? 0.186   29.864  5.751  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  1 
ATOM   1920 C  CG  . LEU B 1 102 ? 0.528   28.732  6.719  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  1 
ATOM   1921 C  CD1 . LEU B 1 102 ? 0.886   27.435  5.972  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 1 
ATOM   1922 C  CD2 . LEU B 1 102 ? 1.649   29.151  7.667  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 1 
ATOM   1923 N  N   . THR B 1 103 ? -2.782  30.541  6.512  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 101 THR B N   1 
ATOM   1924 C  CA  . THR B 1 103 ? -3.890  30.446  7.451  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CA  1 
ATOM   1925 C  C   . THR B 1 103 ? -5.157  29.966  6.735  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 101 THR B C   1 
ATOM   1926 O  O   . THR B 1 103 ? -5.902  29.141  7.272  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 101 THR B O   1 
ATOM   1927 C  CB  . THR B 1 103 ? -4.125  31.789  8.186  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CB  1 
ATOM   1928 O  OG1 . THR B 1 103 ? -2.946  32.126  8.925  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 101 THR B OG1 1 
ATOM   1929 C  CG2 . THR B 1 103 ? -5.292  31.684  9.160  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CG2 1 
ATOM   1930 N  N   . GLU B 1 104 ? -5.374  30.466  5.519  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . GLU B 1 104 ? -6.519  30.073  4.708  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . GLU B 1 104 ? -6.448  28.606  4.315  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B C   1 
ATOM   1933 O  O   . GLU B 1 104 ? -7.407  27.856  4.513  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . GLU B 1 104 ? -6.611  30.930  3.451  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . GLU B 1 104 ? -6.961  32.372  3.718  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CG  1 
ATOM   1936 C  CD  . GLU B 1 104 ? -7.154  33.151  2.441  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CD  1 
ATOM   1937 O  OE1 . GLU B 1 104 ? -8.164  32.910  1.744  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B OE1 1 
ATOM   1938 O  OE2 . GLU B 1 104 ? -6.292  34.004  2.134  1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 102 GLU B OE2 1 
ATOM   1939 N  N   . SER B 1 105 ? -5.308  28.190  3.774  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   1 
ATOM   1940 C  CA  . SER B 1 105 ? -5.174  26.815  3.342  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  1 
ATOM   1941 C  C   . SER B 1 105 ? -5.200  25.856  4.545  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   1 
ATOM   1942 O  O   . SER B 1 105 ? -5.580  24.694  4.400  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   1 
ATOM   1943 C  CB  . SER B 1 105 ? -3.938  26.628  2.457  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  1 
ATOM   1944 O  OG  . SER B 1 105 ? -2.972  25.823  3.092  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  1 
ATOM   1945 N  N   . ALA B 1 106 ? -4.835  26.359  5.728  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . ALA B 1 106 ? -4.922  25.577  6.973  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . ALA B 1 106 ? -6.370  25.351  7.402  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B C   1 
ATOM   1948 O  O   . ALA B 1 106 ? -6.725  24.256  7.838  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . ALA B 1 106 ? -4.146  26.256  8.093  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CB  1 
ATOM   1950 N  N   . GLN B 1 107 ? -7.192  26.395  7.284  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B N   1 
ATOM   1951 C  CA  . GLN B 1 107 ? -8.616  26.321  7.616  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B CA  1 
ATOM   1952 C  C   . GLN B 1 107 ? -9.342  25.390  6.660  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B C   1 
ATOM   1953 O  O   . GLN B 1 107 ? -10.204 24.604  7.073  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B O   1 
ATOM   1954 C  CB  . GLN B 1 107 ? -9.257  27.708  7.571  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B CB  1 
ATOM   1955 C  CG  . GLN B 1 107 ? -10.644 27.772  8.194  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B CG  1 
ATOM   1956 C  CD  . GLN B 1 107 ? -10.638 27.418  9.673  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B CD  1 
ATOM   1957 O  OE1 . GLN B 1 107 ? -10.000 28.093  10.485 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B OE1 1 
ATOM   1958 N  NE2 . GLN B 1 107 ? -11.359 26.362  10.030 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 105 GLN B NE2 1 
ATOM   1959 N  N   . GLU B 1 108 ? -8.974  25.483  5.385  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N   1 
ATOM   1960 C  CA  . GLU B 1 108 ? -9.506  24.625  4.342  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA  1 
ATOM   1961 C  C   . GLU B 1 108 ? -9.229  23.157  4.656  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C   1 
ATOM   1962 O  O   . GLU B 1 108 ? -10.157 22.341  4.714  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O   1 
ATOM   1963 C  CB  . GLU B 1 108 ? -8.887  25.011  3.004  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB  1 
ATOM   1964 C  CG  . GLU B 1 108 ? -9.602  24.450  1.788  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG  1 
ATOM   1965 C  CD  . GLU B 1 108 ? -9.437  25.339  0.568  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD  1 
ATOM   1966 O  OE1 . GLU B 1 108 ? -8.744  26.379  0.681  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1 1 
ATOM   1967 O  OE2 . GLU B 1 108 ? -10.005 25.006  -0.499 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2 1 
ATOM   1968 N  N   . PHE B 1 109 ? -7.952  22.840  4.870  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B N   1 
ATOM   1969 C  CA  . PHE B 1 109 ? -7.510  21.481  5.212  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CA  1 
ATOM   1970 C  C   . PHE B 1 109 ? -8.200  21.019  6.486  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B C   1 
ATOM   1971 O  O   . PHE B 1 109 ? -8.667  19.892  6.556  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B O   1 
ATOM   1972 C  CB  . PHE B 1 109 ? -5.982  21.446  5.379  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CB  1 
ATOM   1973 C  CG  . PHE B 1 109 ? -5.393  20.056  5.564  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CG  1 
ATOM   1974 C  CD1 . PHE B 1 109 ? -5.474  19.091  4.549  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CD1 1 
ATOM   1975 C  CD2 . PHE B 1 109 ? -4.704  19.732  6.736  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CD2 1 
ATOM   1976 C  CE1 . PHE B 1 109 ? -4.909  17.811  4.714  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CE1 1 
ATOM   1977 C  CE2 . PHE B 1 109 ? -4.132  18.452  6.911  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CE2 1 
ATOM   1978 C  CZ  . PHE B 1 109 ? -4.233  17.492  5.887  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CZ  1 
ATOM   1979 N  N   . SER B 1 110 ? -8.273  21.900  7.480  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 108 SER B N   1 
ATOM   1980 C  CA  . SER B 1 110 ? -8.946  21.600  8.749  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 108 SER B CA  1 
ATOM   1981 C  C   . SER B 1 110 ? -10.420 21.223  8.582  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 108 SER B C   1 
ATOM   1982 O  O   . SER B 1 110 ? -10.925 20.341  9.288  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 108 SER B O   1 
ATOM   1983 C  CB  . SER B 1 110 ? -8.823  22.784  9.710  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 108 SER B CB  1 
ATOM   1984 O  OG  . SER B 1 110 ? -9.316  22.452  10.992 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 108 SER B OG  1 
ATOM   1985 N  N   . ASP B 1 111 ? -11.103 21.895  7.657  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   1986 C  CA  . ASP B 1 111 ? -12.527 21.685  7.448  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   1987 C  C   . ASP B 1 111 ? -12.792 20.358  6.759  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   1988 O  O   . ASP B 1 111 ? -13.634 19.590  7.214  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   1989 C  CB  . ASP B 1 111 ? -13.147 22.846  6.675  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   1990 C  CG  . ASP B 1 111 ? -13.222 24.117  7.498  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   1991 O  OD1 . ASP B 1 111 ? -12.918 24.086  8.714  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   1992 O  OD2 . ASP B 1 111 ? -13.577 25.164  6.925  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   1993 N  N   . LYS B 1 112 ? -12.064 20.084  5.680  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B N   1 
ATOM   1994 C  CA  . LYS B 1 112 ? -12.178 18.795  4.997  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B CA  1 
ATOM   1995 C  C   . LYS B 1 112 ? -11.869 17.670  5.970  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B C   1 
ATOM   1996 O  O   . LYS B 1 112 ? -12.585 16.672  6.030  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B O   1 
ATOM   1997 C  CB  . LYS B 1 112 ? -11.216 18.695  3.813  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B CB  1 
ATOM   1998 C  CG  . LYS B 1 112 ? -11.277 19.843  2.840  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B CG  1 
ATOM   1999 C  CD  . LYS B 1 112 ? -10.519 19.503  1.573  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B CD  1 
ATOM   2000 C  CE  . LYS B 1 112 ? -9.796  20.716  0.994  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B CE  1 
ATOM   2001 N  NZ  . LYS B 1 112 ? -8.610  21.117  1.821  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 110 LYS B NZ  1 
ATOM   2002 N  N   . VAL B 1 113 ? -10.812 17.863  6.750  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N   1 
ATOM   2003 C  CA  . VAL B 1 113 ? -10.239 16.806  7.573  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA  1 
ATOM   2004 C  C   . VAL B 1 113 ? -11.155 16.371  8.726  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C   1 
ATOM   2005 O  O   . VAL B 1 113 ? -11.276 15.174  9.001  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O   1 
ATOM   2006 C  CB  . VAL B 1 113 ? -8.808  17.193  8.046  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB  1 
ATOM   2007 C  CG1 . VAL B 1 113 ? -8.394  16.451  9.311  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1 1 
ATOM   2008 C  CG2 . VAL B 1 113 ? -7.807  16.952  6.917  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2 1 
ATOM   2009 N  N   . PHE B 1 114 ? -11.811 17.340  9.365  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B N   1 
ATOM   2010 C  CA  . PHE B 1 114 ? -12.668 17.056  10.513 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CA  1 
ATOM   2011 C  C   . PHE B 1 114 ? -14.151 16.907  10.163 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B C   1 
ATOM   2012 O  O   . PHE B 1 114 ? -14.998 16.765  11.052 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B O   1 
ATOM   2013 C  CB  . PHE B 1 114 ? -12.439 18.098  11.615 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CB  1 
ATOM   2014 C  CG  . PHE B 1 114 ? -11.092 17.982  12.259 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CG  1 
ATOM   2015 C  CD1 . PHE B 1 114 ? -10.910 17.162  13.368 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD1 1 
ATOM   2016 C  CD2 . PHE B 1 114 ? -9.991  18.652  11.730 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD2 1 
ATOM   2017 C  CE1 . PHE B 1 114 ? -9.656  17.033  13.957 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE1 1 
ATOM   2018 C  CE2 . PHE B 1 114 ? -8.734  18.527  12.312 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE2 1 
ATOM   2019 C  CZ  . PHE B 1 114 ? -8.568  17.717  13.427 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CZ  1 
ATOM   2020 N  N   . ALA B 1 115 ? -14.447 16.893  8.866  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B N   1 
ATOM   2021 C  CA  . ALA B 1 115 ? -15.814 16.729  8.373  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CA  1 
ATOM   2022 C  C   . ALA B 1 115 ? -16.631 15.671  9.134  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B C   1 
ATOM   2023 O  O   . ALA B 1 115 ? -17.758 15.944  9.546  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B O   1 
ATOM   2024 C  CB  . ALA B 1 115 ? -15.811 16.441  6.868  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CB  1 
ATOM   2025 N  N   . THR B 1 116 ? -16.066 14.483  9.342  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 114 THR B N   1 
ATOM   2026 C  CA  . THR B 1 116 ? -16.820 13.396  9.990  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 114 THR B CA  1 
ATOM   2027 C  C   . THR B 1 116 ? -16.899 13.494  11.526 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 114 THR B C   1 
ATOM   2028 O  O   . THR B 1 116 ? -17.640 12.742  12.167 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 114 THR B O   1 
ATOM   2029 C  CB  . THR B 1 116 ? -16.321 11.985  9.564  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 114 THR B CB  1 
ATOM   2030 O  OG1 . THR B 1 116 ? -14.956 11.808  9.963  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 114 THR B OG1 1 
ATOM   2031 C  CG2 . THR B 1 116 ? -16.448 11.795  8.057  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 114 THR B CG2 1 
ATOM   2032 N  N   . PHE B 1 117 ? -16.147 14.430  12.101 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B N   1 
ATOM   2033 C  CA  . PHE B 1 117 ? -16.130 14.644  13.544 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CA  1 
ATOM   2034 C  C   . PHE B 1 117 ? -17.056 15.802  13.907 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B C   1 
ATOM   2035 O  O   . PHE B 1 117 ? -17.163 16.776  13.159 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B O   1 
ATOM   2036 C  CB  . PHE B 1 117 ? -14.714 15.001  14.013 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CB  1 
ATOM   2037 C  CG  . PHE B 1 117 ? -13.724 13.872  13.925 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CG  1 
ATOM   2038 C  CD1 . PHE B 1 117 ? -13.180 13.491  12.700 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CD1 1 
ATOM   2039 C  CD2 . PHE B 1 117 ? -13.307 13.208  15.079 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CD2 1 
ATOM   2040 C  CE1 . PHE B 1 117 ? -12.259 12.446  12.622 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CE1 1 
ATOM   2041 C  CE2 . PHE B 1 117 ? -12.383 12.166  15.011 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CE2 1 
ATOM   2042 C  CZ  . PHE B 1 117 ? -11.860 11.783  13.775 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 115 PHE B CZ  1 
ATOM   2043 N  N   . GLY B 1 118 ? -17.718 15.700  15.055 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B N   1 
ATOM   2044 C  CA  . GLY B 1 118 ? -18.373 16.863  15.646 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B CA  1 
ATOM   2045 C  C   . GLY B 1 118 ? -17.366 17.554  16.551 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B C   1 
ATOM   2046 O  O   . GLY B 1 118 ? -16.331 16.969  16.870 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B O   1 
ATOM   2047 N  N   . ASP B 1 119 ? -17.656 18.790  16.963 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   1 
ATOM   2048 C  CA  . ASP B 1 119 ? -16.795 19.502  17.918 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  1 
ATOM   2049 C  C   . ASP B 1 119 ? -16.769 18.829  19.298 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   1 
ATOM   2050 O  O   . ASP B 1 119 ? -15.748 18.887  19.996 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   1 
ATOM   2051 C  CB  . ASP B 1 119 ? -17.214 20.969  18.068 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  1 
ATOM   2052 C  CG  . ASP B 1 119 ? -16.521 21.884  17.081 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  1 
ATOM   2053 O  OD1 . ASP B 1 119 ? -15.281 21.820  16.968 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 1 
ATOM   2054 O  OD2 . ASP B 1 119 ? -17.214 22.692  16.432 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 1 
ATOM   2055 N  N   . LYS B 1 120 ? -17.895 18.216  19.686 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B N   1 
ATOM   2056 C  CA  . LYS B 1 120 ? -17.975 17.415  20.915 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CA  1 
ATOM   2057 C  C   . LYS B 1 120 ? -16.923 16.308  20.876 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B C   1 
ATOM   2058 O  O   . LYS B 1 120 ? -16.151 16.149  21.819 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B O   1 
ATOM   2059 C  CB  . LYS B 1 120 ? -19.362 16.775  21.094 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CB  1 
ATOM   2060 C  CG  . LYS B 1 120 ? -20.548 17.728  21.145 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CG  1 
ATOM   2061 C  CD  . LYS B 1 120 ? -21.832 16.991  20.723 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CD  1 
ATOM   2062 C  CE  . LYS B 1 120 ? -22.849 17.937  20.079 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CE  1 
ATOM   2063 N  NZ  . LYS B 1 120 ? -23.818 17.251  19.164 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B NZ  1 
ATOM   2064 N  N   . ARG B 1 121 ? -16.907 15.552  19.778 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B N   1 
ATOM   2065 C  CA  . ARG B 1 121 ? -15.961 14.454  19.591 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CA  1 
ATOM   2066 C  C   . ARG B 1 121 ? -14.524 14.927  19.572 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B C   1 
ATOM   2067 O  O   . ARG B 1 121 ? -13.653 14.295  20.169 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B O   1 
ATOM   2068 C  CB  . ARG B 1 121 ? -16.243 13.699  18.295 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CB  1 
ATOM   2069 C  CG  . ARG B 1 121 ? -17.072 12.451  18.478 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CG  1 
ATOM   2070 C  CD  . ARG B 1 121 ? -17.303 11.780  17.144 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CD  1 
ATOM   2071 N  NE  . ARG B 1 121 ? -16.145 11.014  16.689 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NE  1 
ATOM   2072 C  CZ  . ARG B 1 121 ? -15.962 10.605  15.435 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CZ  1 
ATOM   2073 N  NH1 . ARG B 1 121 ? -16.854 10.907  14.502 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH1 1 
ATOM   2074 N  NH2 . ARG B 1 121 ? -14.886 9.904   15.108 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH2 1 
ATOM   2075 N  N   . THR B 1 122 ? -14.272 16.031  18.880 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 120 THR B N   1 
ATOM   2076 C  CA  . THR B 1 122 ? -12.900 16.507  18.768 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CA  1 
ATOM   2077 C  C   . THR B 1 122 ? -12.377 17.058  20.098 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 120 THR B C   1 
ATOM   2078 O  O   . THR B 1 122 ? -11.271 16.718  20.493 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 120 THR B O   1 
ATOM   2079 C  CB  . THR B 1 122 ? -12.657 17.482  17.567 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CB  1 
ATOM   2080 O  OG1 . THR B 1 122 ? -13.369 18.717  17.772 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 120 THR B OG1 1 
ATOM   2081 C  CG2 . THR B 1 122 ? -13.102 16.844  16.260 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CG2 1 
ATOM   2082 N  N   . THR B 1 123 ? -13.179 17.870  20.796 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 121 THR B N   1 
ATOM   2083 C  CA  . THR B 1 123 ? -12.830 18.332  22.149 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 121 THR B CA  1 
ATOM   2084 C  C   . THR B 1 123 ? -12.400 17.148  23.025 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 121 THR B C   1 
ATOM   2085 O  O   . THR B 1 123 ? -11.397 17.226  23.731 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 121 THR B O   1 
ATOM   2086 C  CB  . THR B 1 123 ? -14.003 19.099  22.818 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 121 THR B CB  1 
ATOM   2087 O  OG1 . THR B 1 123 ? -14.226 20.324  22.113 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 121 THR B OG1 1 
ATOM   2088 C  CG2 . THR B 1 123 ? -13.713 19.421  24.295 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 121 THR B CG2 1 
ATOM   2089 N  N   . ARG B 1 124 ? -13.164 16.058  22.950 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N   1 
ATOM   2090 C  CA  . ARG B 1 124 ? -12.904 14.844  23.716 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA  1 
ATOM   2091 C  C   . ARG B 1 124 ? -11.623 14.134  23.259 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C   1 
ATOM   2092 O  O   . ARG B 1 124 ? -10.832 13.679  24.089 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O   1 
ATOM   2093 C  CB  . ARG B 1 124 ? -14.096 13.894  23.601 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB  1 
ATOM   2094 C  CG  . ARG B 1 124 ? -14.034 12.704  24.534 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG  1 
ATOM   2095 C  CD  . ARG B 1 124 ? -14.299 13.132  25.970 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD  1 
ATOM   2096 N  NE  . ARG B 1 124 ? -13.920 12.081  26.909 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE  1 
ATOM   2097 C  CZ  . ARG B 1 124 ? -12.712 11.957  27.454 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ  1 
ATOM   2098 N  NH1 . ARG B 1 124 ? -11.748 12.827  27.165 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 1 
ATOM   2099 N  NH2 . ARG B 1 124 ? -12.469 10.958  28.296 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 1 
ATOM   2100 N  N   . LEU B 1 125 ? -11.441 14.031  21.944 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   2101 C  CA  . LEU B 1 125 ? -10.205 13.525  21.362 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   2102 C  C   . LEU B 1 125 ? -8.985  14.344  21.825 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   2103 O  O   . LEU B 1 125 ? -7.945  13.788  22.183 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   2104 C  CB  . LEU B 1 125 ? -10.300 13.528  19.832 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   2105 C  CG  . LEU B 1 125 ? -8.992  13.255  19.073 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   2106 C  CD1 . LEU B 1 125 ? -8.617  11.789  19.133 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   2107 C  CD2 . LEU B 1 125 ? -9.097  13.733  17.626 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   2108 N  N   . PHE B 1 126 ? -9.123  15.666  21.816 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B N   1 
ATOM   2109 C  CA  . PHE B 1 126 ? -8.045  16.540  22.268 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CA  1 
ATOM   2110 C  C   . PHE B 1 126 ? -7.767  16.401  23.760 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B C   1 
ATOM   2111 O  O   . PHE B 1 126 ? -6.613  16.424  24.179 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B O   1 
ATOM   2112 C  CB  . PHE B 1 126 ? -8.321  17.997  21.881 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CB  1 
ATOM   2113 C  CG  . PHE B 1 126 ? -8.441  18.212  20.392 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CG  1 
ATOM   2114 C  CD1 . PHE B 1 126 ? -7.725  17.411  19.498 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CD1 1 
ATOM   2115 C  CD2 . PHE B 1 126 ? -9.263  19.214  19.882 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CD2 1 
ATOM   2116 C  CE1 . PHE B 1 126 ? -7.828  17.598  18.114 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CE1 1 
ATOM   2117 C  CE2 . PHE B 1 126 ? -9.375  19.414  18.493 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CE2 1 
ATOM   2118 C  CZ  . PHE B 1 126 ? -8.649  18.603  17.610 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 124 PHE B CZ  1 
ATOM   2119 N  N   . ALA B 1 127 ? -8.826  16.252  24.556 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B N   1 
ATOM   2120 C  CA  . ALA B 1 127 ? -8.673  15.964  25.978 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CA  1 
ATOM   2121 C  C   . ALA B 1 127 ? -8.056  14.583  26.218 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B C   1 
ATOM   2122 O  O   . ALA B 1 127 ? -7.291  14.410  27.164 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B O   1 
ATOM   2123 C  CB  . ALA B 1 127 ? -10.012 16.101  26.708 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CB  1 
ATOM   2124 N  N   . ASP B 1 128 ? -8.379  13.618  25.354 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B N   1 
ATOM   2125 C  CA  . ASP B 1 128 ? -7.799  12.270  25.411 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CA  1 
ATOM   2126 C  C   . ASP B 1 128 ? -6.294  12.293  25.147 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B C   1 
ATOM   2127 O  O   . ASP B 1 128 ? -5.510  11.690  25.891 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B O   1 
ATOM   2128 C  CB  . ASP B 1 128 ? -8.482  11.331  24.407 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CB  1 
ATOM   2129 C  CG  . ASP B 1 128 ? -9.780  10.725  24.945 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B CG  1 
ATOM   2130 O  OD1 . ASP B 1 128 ? -10.037 10.779  26.172 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD1 1 
ATOM   2131 O  OD2 . ASP B 1 128 ? -10.548 10.181  24.124 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 126 ASP B OD2 1 
ATOM   2132 N  N   . LEU B 1 129 ? -5.902  12.998  24.089 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B N   1 
ATOM   2133 C  CA  . LEU B 1 129 ? -4.494  13.178  23.769 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CA  1 
ATOM   2134 C  C   . LEU B 1 129 ? -3.747  13.856  24.920 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B C   1 
ATOM   2135 O  O   . LEU B 1 129 ? -2.673  13.405  25.312 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B O   1 
ATOM   2136 C  CB  . LEU B 1 129 ? -4.344  13.955  22.459 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . LEU B 1 129 ? -4.673  13.124  21.218 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CG  1 
ATOM   2138 C  CD1 . LEU B 1 129 ? -5.041  13.992  20.030 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CD1 1 
ATOM   2139 C  CD2 . LEU B 1 129 ? -3.512  12.179  20.872 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CD2 1 
ATOM   2140 N  N   . ASP B 1 130 ? -4.327  14.922  25.472 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B N   1 
ATOM   2141 C  CA  . ASP B 1 130 ? -3.782  15.578  26.664 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CA  1 
ATOM   2142 C  C   . ASP B 1 130 ? -3.619  14.615  27.847 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B C   1 
ATOM   2143 O  O   . ASP B 1 130 ? -2.553  14.544  28.459 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B O   1 
ATOM   2144 C  CB  . ASP B 1 130 ? -4.669  16.760  27.076 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CB  1 
ATOM   2145 C  CG  . ASP B 1 130 ? -4.682  17.860  26.043 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CG  1 
ATOM   2146 O  OD1 . ASP B 1 130 ? -3.903  17.761  25.081 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD1 1 
ATOM   2147 O  OD2 . ASP B 1 130 ? -5.470  18.821  26.185 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD2 1 
ATOM   2148 N  N   . ALA B 1 131 ? -4.681  13.879  28.165 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B N   1 
ATOM   2149 C  CA  . ALA B 1 131 ? -4.627  12.884  29.235 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CA  1 
ATOM   2150 C  C   . ALA B 1 131 ? -3.532  11.876  28.951 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B C   1 
ATOM   2151 O  O   . ALA B 1 131 ? -2.736  11.567  29.834 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B O   1 
ATOM   2152 C  CB  . ALA B 1 131 ? -5.984  12.189  29.412 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CB  1 
ATOM   2153 N  N   . LEU B 1 132 ? -3.463  11.402  27.704 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B N   1 
ATOM   2154 C  CA  . LEU B 1 132 ? -2.428  10.456  27.291 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CA  1 
ATOM   2155 C  C   . LEU B 1 132 ? -1.034  11.018  27.551 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B C   1 
ATOM   2156 O  O   . LEU B 1 132 ? -0.188  10.358  28.175 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B O   1 
ATOM   2157 C  CB  . LEU B 1 132 ? -2.568  10.112  25.809 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CB  1 
ATOM   2158 C  CG  . LEU B 1 132 ? -2.309  8.678   25.348 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CG  1 
ATOM   2159 C  CD1 . LEU B 1 132 ? -1.786  8.714   23.928 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD1 1 
ATOM   2160 C  CD2 . LEU B 1 132 ? -1.336  7.916   26.227 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD2 1 
ATOM   2161 N  N   . ALA B 1 133 ? -0.799  12.240  27.074 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N   1 
ATOM   2162 C  CA  . ALA B 1 133 ? 0.475   12.913  27.298 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA  1 
ATOM   2163 C  C   . ALA B 1 133 ? 0.813   12.984  28.792 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C   1 
ATOM   2164 O  O   . ALA B 1 133 ? 1.922   12.622  29.178 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O   1 
ATOM   2165 C  CB  . ALA B 1 133 ? 0.489   14.301  26.648 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB  1 
ATOM   2166 N  N   . GLU B 1 134 ? -0.148  13.419  29.614 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B N   1 
ATOM   2167 C  CA  . GLU B 1 134 ? 0.021   13.510  31.074 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CA  1 
ATOM   2168 C  C   . GLU B 1 134 ? 0.513   12.212  31.738 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B C   1 
ATOM   2169 O  O   . GLU B 1 134 ? 1.464   12.238  32.518 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B O   1 
ATOM   2170 C  CB  . GLU B 1 134 ? -1.286  13.930  31.752 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CB  1 
ATOM   2171 C  CG  . GLU B 1 134 ? -1.757  15.351  31.478 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CG  1 
ATOM   2172 C  CD  . GLU B 1 134 ? -3.065  15.682  32.211 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CD  1 
ATOM   2173 O  OE1 . GLU B 1 134 ? -3.873  16.469  31.662 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B OE1 1 
ATOM   2174 O  OE2 . GLU B 1 134 ? -3.293  15.152  33.328 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B OE2 1 
ATOM   2175 N  N   . VAL B 1 135 ? -0.150  11.094  31.441 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B N   1 
ATOM   2176 C  CA  . VAL B 1 135 ? 0.204   9.785   32.015 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CA  1 
ATOM   2177 C  C   . VAL B 1 135 ? 1.634   9.429   31.656 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B C   1 
ATOM   2178 O  O   . VAL B 1 135 ? 2.421   9.010   32.510 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B O   1 
ATOM   2179 C  CB  . VAL B 1 135 ? -0.699  8.628   31.487 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CB  1 
ATOM   2180 C  CG1 . VAL B 1 135 ? -0.674  7.454   32.464 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG1 1 
ATOM   2181 C  CG2 . VAL B 1 135 ? -2.138  9.093   31.278 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG2 1 
HETATM 2182 N  N   . MSE B 1 136 ? 1.952   9.614   30.379 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B N   1 
HETATM 2183 C  CA  . MSE B 1 136 ? 3.258   9.285   29.840 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B CA  1 
HETATM 2184 C  C   . MSE B 1 136 ? 4.359   10.124  30.485 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B C   1 
HETATM 2185 O  O   . MSE B 1 136 ? 5.386   9.578   30.889 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B O   1 
HETATM 2186 C  CB  . MSE B 1 136 ? 3.269   9.443   28.313 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B CB  1 
HETATM 2187 C  CG  . MSE B 1 136 ? 2.435   8.407   27.550 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B CG  1 
HETATM 2188 SE SE  . MSE B 1 136 ? 2.280   8.785   25.615 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B SE  1 
HETATM 2189 C  CE  . MSE B 1 136 ? 2.433   10.711  25.675 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 134 MSE B CE  1 
ATOM   2190 N  N   . GLU B 1 137 ? 4.142   11.440  30.587 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B N   1 
ATOM   2191 C  CA  . GLU B 1 137 ? 5.112   12.336  31.217 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CA  1 
ATOM   2192 C  C   . GLU B 1 137 ? 5.306   11.999  32.697 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B C   1 
ATOM   2193 O  O   . GLU B 1 137 ? 6.430   11.997  33.190 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B O   1 
ATOM   2194 C  CB  . GLU B 1 137 ? 4.700   13.806  31.067 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CB  1 
ATOM   2195 C  CG  . GLU B 1 137 ? 4.820   14.356  29.650 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CG  1 
ATOM   2196 C  CD  . GLU B 1 137 ? 6.241   14.747  29.266 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CD  1 
ATOM   2197 O  OE1 . GLU B 1 137 ? 6.399   15.787  28.594 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE1 1 
ATOM   2198 O  OE2 . GLU B 1 137 ? 7.204   14.032  29.627 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE2 1 
ATOM   2199 N  N   . LYS B 1 138 ? 4.207   11.699  33.383 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B N   1 
ATOM   2200 C  CA  . LYS B 1 138 ? 4.235   11.388  34.806 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CA  1 
ATOM   2201 C  C   . LYS B 1 138 ? 5.022   10.104  35.069 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B C   1 
ATOM   2202 O  O   . LYS B 1 138 ? 5.834   10.056  35.992 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B O   1 
ATOM   2203 C  CB  . LYS B 1 138 ? 2.802   11.263  35.340 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CB  1 
ATOM   2204 C  CG  . LYS B 1 138 ? 2.642   11.502  36.831 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CG  1 
ATOM   2205 C  CD  . LYS B 1 138 ? 2.930   10.257  37.649 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CD  1 
ATOM   2206 C  CE  . LYS B 1 138 ? 2.488   10.423  39.089 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CE  1 
ATOM   2207 N  NZ  . LYS B 1 138 ? 1.009   10.358  39.200 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 136 LYS B NZ  1 
ATOM   2208 N  N   . THR B 1 139 ? 4.767   9.081   34.251 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 137 THR B N   1 
ATOM   2209 C  CA  . THR B 1 139 ? 5.446   7.781   34.344 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CA  1 
ATOM   2210 C  C   . THR B 1 139 ? 6.938   7.934   34.052 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 137 THR B C   1 
ATOM   2211 O  O   . THR B 1 139 ? 7.778   7.296   34.698 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 137 THR B O   1 
ATOM   2212 C  CB  . THR B 1 139 ? 4.814   6.737   33.365 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CB  1 
ATOM   2213 O  OG1 . THR B 1 139 ? 3.390   6.729   33.515 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 137 THR B OG1 1 
ATOM   2214 C  CG2 . THR B 1 139 ? 5.347   5.327   33.610 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CG2 1 
ATOM   2215 N  N   . ILE B 1 140 ? 7.258   8.783   33.079 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B N   1 
ATOM   2216 C  CA  . ILE B 1 140 ? 8.642   9.117   32.759 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B CA  1 
ATOM   2217 C  C   . ILE B 1 140 ? 9.323   9.847   33.929 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B C   1 
ATOM   2218 O  O   . ILE B 1 140 ? 10.459  9.515   34.284 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B O   1 
ATOM   2219 C  CB  . ILE B 1 140 ? 8.742   9.936   31.440 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B CB  1 
ATOM   2220 C  CG1 . ILE B 1 140 ? 8.383   9.058   30.233 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B CG1 1 
ATOM   2221 C  CG2 . ILE B 1 140 ? 10.136  10.526  31.255 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B CG2 1 
ATOM   2222 C  CD1 . ILE B 1 140 ? 8.046   9.844   28.976 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 138 ILE B CD1 1 
ATOM   2223 N  N   . SER B 1 141 ? 8.631   10.819  34.526 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 139 SER B N   1 
ATOM   2224 C  CA  . SER B 1 141 ? 9.160   11.546  35.696 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 139 SER B CA  1 
ATOM   2225 C  C   . SER B 1 141 ? 9.517   10.596  36.825 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 139 SER B C   1 
ATOM   2226 O  O   . SER B 1 141 ? 10.588  10.714  37.427 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 139 SER B O   1 
ATOM   2227 C  CB  . SER B 1 141 ? 8.164   12.587  36.211 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 139 SER B CB  1 
ATOM   2228 O  OG  . SER B 1 141 ? 7.953   13.591  35.237 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 139 SER B OG  1 
ATOM   2229 N  N   . GLU B 1 142 ? 8.616   9.654   37.098 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B N   1 
ATOM   2230 C  CA  . GLU B 1 142 ? 8.823   8.643   38.139 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CA  1 
ATOM   2231 C  C   . GLU B 1 142 ? 10.144  7.900   37.927 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B C   1 
ATOM   2232 O  O   . GLU B 1 142 ? 10.939  7.769   38.856 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B O   1 
ATOM   2233 C  CB  . GLU B 1 142 ? 7.650   7.659   38.179 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CB  1 
ATOM   2234 C  CG  . GLU B 1 142 ? 6.317   8.291   38.572 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CG  1 
ATOM   2235 C  CD  . GLU B 1 142 ? 5.139   7.332   38.467 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CD  1 
ATOM   2236 O  OE1 . GLU B 1 142 ? 5.276   6.261   37.830 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B OE1 1 
ATOM   2237 O  OE2 . GLU B 1 142 ? 4.067   7.651   39.028 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B OE2 1 
ATOM   2238 N  N   . ASN B 1 143 ? 10.377  7.451   36.694 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B N   1 
ATOM   2239 C  CA  . ASN B 1 143 ? 11.578  6.695   36.337 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CA  1 
ATOM   2240 C  C   . ASN B 1 143 ? 12.880  7.494   36.425 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B C   1 
ATOM   2241 O  O   . ASN B 1 143 ? 13.956  6.907   36.573 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B O   1 
ATOM   2242 C  CB  . ASN B 1 143 ? 11.434  6.078   34.940 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CB  1 
ATOM   2243 C  CG  . ASN B 1 143 ? 10.281  5.092   34.848 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CG  1 
ATOM   2244 O  OD1 . ASN B 1 143 ? 9.979   4.377   35.804 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B OD1 1 
ATOM   2245 N  ND2 . ASN B 1 143 ? 9.632   5.048   33.690 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B ND2 1 
ATOM   2246 N  N   . LYS B 1 144 ? 12.789  8.819   36.328 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B N   1 
ATOM   2247 C  CA  . LYS B 1 144 ? 13.964  9.680   36.491 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CA  1 
ATOM   2248 C  C   . LYS B 1 144 ? 14.425  9.740   37.945 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B C   1 
ATOM   2249 O  O   . LYS B 1 144 ? 13.755  10.325  38.797 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B O   1 
ATOM   2250 C  CB  . LYS B 1 144 ? 13.692  11.091  35.974 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CB  1 
ATOM   2251 C  CG  . LYS B 1 144 ? 13.899  11.258  34.496 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CG  1 
ATOM   2252 C  CD  . LYS B 1 144 ? 14.314  12.679  34.196 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CD  1 
ATOM   2253 C  CE  . LYS B 1 144 ? 14.226  12.984  32.715 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CE  1 
ATOM   2254 N  NZ  . LYS B 1 144 ? 14.763  14.338  32.404 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B NZ  1 
HETATM 2255 O  O   . HOH C 2 .   ? 6.717   17.300  13.289 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.966 6.748   15.374 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.643 2.885   28.351 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH C 2 .   ? 4.930   4.650   11.971 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH C 2 .   ? 15.111  9.323   18.776 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH C 2 .   ? 29.182  -1.369  14.604 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH C 2 .   ? 14.046  9.287   13.196 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.447  -1.785  32.050 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH C 2 .   ? 8.099   9.373   18.495 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH C 2 .   ? 16.397  0.034   4.386  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH C 2 .   ? 16.572  8.408   16.232 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH C 2 .   ? 10.033  8.895   6.967  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.849  27.954  14.789 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.752 0.024   29.984 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH C 2 .   ? 2.636   1.800   10.958 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH C 2 .   ? 7.322   -5.008  25.026 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH C 2 .   ? 9.457   2.150   31.261 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH C 2 .   ? 4.728   -4.822  21.398 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH C 2 .   ? 16.345  10.003  11.960 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH C 2 .   ? 12.052  -1.761  33.204 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH C 2 .   ? 10.173  13.867  18.882 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH C 2 .   ? 13.001  -0.345  -2.631 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.805 9.711   20.808 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH C 2 .   ? 26.213  2.631   9.634  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH C 2 .   ? 16.277  -6.516  5.302  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH C 2 .   ? 20.292  -14.692 23.936 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH C 2 .   ? 13.634  0.130   5.099  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH C 2 .   ? 13.747  -4.608  2.479  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.253  9.290   -0.579 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH C 2 .   ? 25.452  -13.935 19.304 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH C 2 .   ? 14.948  10.889  26.887 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH C 2 .   ? 28.087  1.420   10.603 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH C 2 .   ? 22.559  5.220   4.700  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH C 2 .   ? 4.665   4.349   7.546  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH C 2 .   ? 15.422  9.480   9.216  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.086  5.656   11.801 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH C 2 .   ? 26.145  4.688   7.838  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH C 2 .   ? 27.404  -8.580  20.409 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.078 4.353   12.280 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH C 2 .   ? -14.394 9.943   19.301 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.287  29.663  13.703 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH C 2 .   ? 20.157  9.099   27.965 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH C 2 .   ? 11.454  -15.113 13.481 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.682  20.948  -8.447 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH C 2 .   ? 7.041   14.316  15.235 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.524  23.639  20.308 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.701  20.230  23.031 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH C 2 .   ? 18.186  8.901   6.021  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.655 5.318   9.895  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH C 2 .   ? 14.216  -13.688 22.183 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH D 2 .   ? 9.939   9.834   16.211 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 144 HOH B O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH D 2 .   ? 18.317  21.282  21.664 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 145 HOH B O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.542 20.377  12.893 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 146 HOH B O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH D 2 .   ? 13.329  42.511  15.722 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 147 HOH B O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH D 2 .   ? 9.273   44.153  25.535 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 148 HOH B O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH D 2 .   ? 17.215  33.985  16.885 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH D 2 .   ? 11.062  35.609  21.897 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH D 2 .   ? 11.017  33.017  24.899 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH D 2 .   ? 17.596  35.491  6.888  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH D 2 .   ? 13.911  30.183  25.192 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 155 HOH B O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH D 2 .   ? 11.029  43.476  27.432 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 156 HOH B O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH D 2 .   ? 9.913   40.808  4.482  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 157 HOH B O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH D 2 .   ? 3.862   16.913  12.155 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 159 HOH B O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH D 2 .   ? 8.001   41.804  24.712 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.050 22.218  10.853 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH D 2 .   ? -0.691  -4.190  25.886 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH D 2 .   ? 3.592   19.967  20.525 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH D 2 .   ? 2.251   14.307  33.818 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH D 2 .   ? 11.904  28.125  22.296 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH D 2 .   ? 16.274  35.614  19.939 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH D 2 .   ? 4.162   17.211  28.314 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.531 18.669  13.419 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH D 2 .   ? 11.454  45.429  13.003 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH D 2 .   ? 0.150   23.035  23.484 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH D 2 .   ? -1.940  -6.238  23.992 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 179 HOH B O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH D 2 .   ? 8.892   8.593   12.171 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 182 HOH B O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH D 2 .   ? -2.241  39.315  15.193 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 184 HOH B O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH D 2 .   ? 4.237   34.001  24.638 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH D 2 .   ? 11.545  25.721  23.390 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH D 2 .   ? 10.397  31.656  4.148  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH D 2 .   ? 2.352   26.293  -1.523 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH D 2 .   ? 8.193   47.681  20.043 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH D 2 .   ? 9.034   19.475  8.231  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH D 2 .   ? 13.615  44.225  19.267 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH D 2 .   ? 11.144  46.307  29.166 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH D 2 .   ? 15.341  39.097  30.133 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH D 2 .   ? 20.480  39.666  20.089 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.317 18.059  18.159 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH D 2 .   ? -1.500  38.285  1.399  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.155 20.007  16.346 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.219  30.641  9.639  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH D 2 .   ? 4.954   13.688  37.915 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH D 2 .   ? -19.467 15.374  18.074 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH D 2 .   ? 12.664  11.573  42.478 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.867 11.946  21.050 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH D 2 .   ? 10.632  8.114   41.481 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH D 2 .   ? 12.131  7.905   32.446 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH D 2 .   ? 7.401   2.871   32.936 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH D 2 .   ? -3.093  -6.779  18.684 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH D 2 .   ? 3.036   27.024  24.496 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH D 2 .   ? 18.273  36.636  23.861 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH D 2 .   ? 0.835   -4.669  15.975 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH D 2 .   ? 4.577   17.457  1.233  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH D 2 .   ? 12.183  19.548  23.243 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH D 2 .   ? 14.709  23.663  24.830 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH D 2 .   ? 6.952   44.391  6.589  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH D 2 .   ? -6.207  28.663  9.877  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.208 19.435  24.803 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH D 2 .   ? 8.179   13.709  32.575 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
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