data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Conlan, A.R."   1 
"Paddock, M.L."  2 
"Wiley, S."      3 
"Axelrod, H.L."  4 
"Cohen, A.E."    5 
"Abresch, E.C."  6 
"Roy, M."        7 
"Nechushtai, R." 8 
"Jennings, P.A." 9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "The novel 2Fe-2S outer mitochondrial protein mitoNEET displays conformational flexibility in its N-terminal cytoplasmic tethering domain" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.text            
"mitochondrial outer membrane, 2Fe-2S proteins, isotopic labeling, highyield expression, Iron, Iron-sulfur, Membrane, Metal-binding, Mitochondrion, Mitochondrion outer membrane, Signal-anchor, Transmembrane, METAL BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The novel 2Fe-2S outer mitochondrial protein mitoNEET displays conformational flexibility in its N-terminal cytoplasmic tethering domain." 
_citation.journal_abbrev            "Acta Crystallogr.,Sect.F" 
_citation.journal_volume            65 
_citation.page_first                654 
_citation.page_last                 659 
_citation.year                      2009 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           1744-3091 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   19574633 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S1744309109019605 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conlan, A.R."   1 ? 
primary "Paddock, M.L."  2 ? 
primary "Axelrod, H.L."  3 ? 
primary "Cohen, A.E."    4 ? 
primary "Abresch, E.C."  5 ? 
primary "Wiley, S."      6 ? 
primary "Roy, M."        7 ? 
primary "Nechushtai, R." 8 ? 
primary "Jennings, P.A." 9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       GSGMRFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKET 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   GSGMRFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKET 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  GLY n 
1 2  SER n 
1 3  GLY n 
1 4  MET n 
1 5  ARG n 
1 6  PHE n 
1 7  TYR n 
1 8  VAL n 
1 9  LYS n 
1 10 ASP n 
1 11 HIS n 
1 12 ARG n 
1 13 ASN n 
1 14 LYS n 
1 15 ALA n 
1 16 MET n 
1 17 ILE n 
1 18 ASN n 
1 19 LEU n 
1 20 HIS n 
1 21 ILE n 
1 22 GLN n 
1 23 LYS n 
1 24 ASP n 
1 25 ASN n 
1 26 PRO n 
1 27 LYS n 
1 28 ILE n 
1 29 VAL n 
1 30 HIS n 
1 31 ALA n 
1 32 PHE n 
1 33 ASP n 
1 34 MET n 
1 35 GLU n 
1 36 ASP n 
1 37 LEU n 
1 38 GLY n 
1 39 ASP n 
1 40 LYS n 
1 41 ALA n 
1 42 VAL n 
1 43 TYR n 
1 44 CYS n 
1 45 ARG n 
1 46 CYS n 
1 47 TRP n 
1 48 ARG n 
1 49 SER n 
1 50 LYS n 
1 51 LYS n 
1 52 PHE n 
1 53 PRO n 
1 54 PHE n 
1 55 CYS n 
1 56 ASP n 
1 57 GLY n 
1 58 ALA n 
1 59 HIS n 
1 60 THR n 
1 61 LYS n 
1 62 HIS n 
1 63 ASN n 
1 64 GLU n 
1 65 GLU n 
1 66 THR n 
1 67 GLY n 
1 68 ASP n 
1 69 ASN n 
1 70 VAL n 
1 71 GLY n 
1 72 PRO n 
1 73 LEU n 
1 74 ILE n 
1 75 ILE n 
1 76 LYS n 
1 77 LYS n 
1 78 LYS n 
1 79 GLU n 
1 80 THR n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "CDGSH iron sulfur domain-containing protein 1" 9280.703 2   ? ? "UNP residues 33-108, WATER-SOLULE DOMAIN" ? 
2 non-polymer syn "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER"                    175.820  2   ? ? ?                                          ? 
3 water       nat water                                           18.015   164 ? ? ?                                          ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  GLY 1  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2  SER 2  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3  GLY 3  -1  -1  GLY GLY A ? n 
A 1 4  MET 4  0   0   MET MET A ? n 
A 1 5  ARG 5  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 6  PHE 6  34  34  PHE PHE A ? n 
A 1 7  TYR 7  35  35  TYR TYR A ? n 
A 1 8  VAL 8  36  36  VAL VAL A ? n 
A 1 9  LYS 9  37  37  LYS LYS A ? n 
A 1 10 ASP 10 38  38  ASP ASP A ? n 
A 1 11 HIS 11 39  39  HIS HIS A ? n 
A 1 12 ARG 12 40  40  ARG ARG A ? n 
A 1 13 ASN 13 41  41  ASN ASN A ? n 
A 1 14 LYS 14 42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 15 ALA 15 43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 16 MET 16 44  44  MET MET A ? n 
A 1 17 ILE 17 45  45  ILE ILE A ? n 
A 1 18 ASN 18 46  46  ASN ASN A ? n 
A 1 19 LEU 19 47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 20 HIS 20 48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 21 ILE 21 49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 22 GLN 22 50  50  GLN GLN A ? n 
A 1 23 LYS 23 51  51  LYS LYS A ? n 
A 1 24 ASP 24 52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 25 ASN 25 53  53  ASN ASN A ? n 
A 1 26 PRO 26 54  54  PRO PRO A ? n 
A 1 27 LYS 27 55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 28 ILE 28 56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 29 VAL 29 57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 30 HIS 30 58  58  HIS HIS A ? n 
A 1 31 ALA 31 59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 32 PHE 32 60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 33 ASP 33 61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 34 MET 34 62  62  MET MET A ? n 
A 1 35 GLU 35 63  63  GLU GLU A ? n 
A 1 36 ASP 36 64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 37 LEU 37 65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 38 GLY 38 66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 39 ASP 39 67  67  ASP ASP A ? n 
A 1 40 LYS 40 68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 41 ALA 41 69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 42 VAL 42 70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 43 TYR 43 71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 44 CYS 44 72  72  CYS CYS A ? n 
A 1 45 ARG 45 73  73  ARG ARG A ? n 
A 1 46 CYS 46 74  74  CYS CYS A ? n 
A 1 47 TRP 47 75  75  TRP TRP A ? n 
A 1 48 ARG 48 76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 49 SER 49 77  77  SER SER A ? n 
A 1 50 LYS 50 78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 51 LYS 51 79  79  LYS LYS A ? n 
A 1 52 PHE 52 80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 53 PRO 53 81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 54 PHE 54 82  82  PHE PHE A ? n 
A 1 55 CYS 55 83  83  CYS CYS A ? n 
A 1 56 ASP 56 84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 57 GLY 57 85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 58 ALA 58 86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 59 HIS 59 87  87  HIS HIS A ? n 
A 1 60 THR 60 88  88  THR THR A ? n 
A 1 61 LYS 61 89  89  LYS LYS A ? n 
A 1 62 HIS 62 90  90  HIS HIS A ? n 
A 1 63 ASN 63 91  91  ASN ASN A ? n 
A 1 64 GLU 64 92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 65 GLU 65 93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 66 THR 66 94  94  THR THR A ? n 
A 1 67 GLY 67 95  95  GLY GLY A ? n 
A 1 68 ASP 68 96  96  ASP ASP A ? n 
A 1 69 ASN 69 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 70 VAL 70 98  98  VAL VAL A ? n 
A 1 71 GLY 71 99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 72 PRO 72 100 100 PRO PRO A ? n 
A 1 73 LEU 73 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 74 ILE 74 102 102 ILE ILE A ? n 
A 1 75 ILE 75 103 103 ILE ILE A ? n 
A 1 76 LYS 76 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 77 LYS 77 105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 78 LYS 78 106 106 LYS LYS A ? n 
A 1 79 GLU 79 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 80 THR 80 108 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1  GLY 1  -3  -3  GLY GLY B ? n 
B 1 2  SER 2  -2  -2  SER SER B ? n 
B 1 3  GLY 3  -1  -1  GLY GLY B ? n 
B 1 4  MET 4  0   0   MET MET B ? n 
B 1 5  ARG 5  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 6  PHE 6  34  34  PHE PHE B ? n 
B 1 7  TYR 7  35  35  TYR TYR B ? n 
B 1 8  VAL 8  36  36  VAL VAL B ? n 
B 1 9  LYS 9  37  37  LYS LYS B ? n 
B 1 10 ASP 10 38  38  ASP ASP B ? n 
B 1 11 HIS 11 39  39  HIS HIS B ? n 
B 1 12 ARG 12 40  40  ARG ARG B ? n 
B 1 13 ASN 13 41  41  ASN ASN B ? n 
B 1 14 LYS 14 42  42  LYS LYS B ? n 
B 1 15 ALA 15 43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 16 MET 16 44  44  MET MET B ? n 
B 1 17 ILE 17 45  45  ILE ILE B ? n 
B 1 18 ASN 18 46  46  ASN ASN B ? n 
B 1 19 LEU 19 47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 20 HIS 20 48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 21 ILE 21 49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 22 GLN 22 50  50  GLN GLN B ? n 
B 1 23 LYS 23 51  51  LYS LYS B ? n 
B 1 24 ASP 24 52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 25 ASN 25 53  53  ASN ASN B ? n 
B 1 26 PRO 26 54  54  PRO PRO B ? n 
B 1 27 LYS 27 55  55  LYS LYS B ? n 
B 1 28 ILE 28 56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 29 VAL 29 57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 30 HIS 30 58  58  HIS HIS B ? n 
B 1 31 ALA 31 59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 32 PHE 32 60  60  PHE PHE B ? n 
B 1 33 ASP 33 61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 34 MET 34 62  62  MET MET B ? n 
B 1 35 GLU 35 63  63  GLU GLU B ? n 
B 1 36 ASP 36 64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 37 LEU 37 65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 38 GLY 38 66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 39 ASP 39 67  67  ASP ASP B ? n 
B 1 40 LYS 40 68  68  LYS LYS B ? n 
B 1 41 ALA 41 69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 42 VAL 42 70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 43 TYR 43 71  71  TYR TYR B ? n 
B 1 44 CYS 44 72  72  CYS CYS B ? n 
B 1 45 ARG 45 73  73  ARG ARG B ? n 
B 1 46 CYS 46 74  74  CYS CYS B ? n 
B 1 47 TRP 47 75  75  TRP TRP B ? n 
B 1 48 ARG 48 76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 49 SER 49 77  77  SER SER B ? n 
B 1 50 LYS 50 78  78  LYS LYS B ? n 
B 1 51 LYS 51 79  79  LYS LYS B ? n 
B 1 52 PHE 52 80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 53 PRO 53 81  81  PRO PRO B ? n 
B 1 54 PHE 54 82  82  PHE PHE B ? n 
B 1 55 CYS 55 83  83  CYS CYS B ? n 
B 1 56 ASP 56 84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 57 GLY 57 85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 58 ALA 58 86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 59 HIS 59 87  87  HIS HIS B ? n 
B 1 60 THR 60 88  88  THR THR B ? n 
B 1 61 LYS 61 89  89  LYS LYS B ? n 
B 1 62 HIS 62 90  90  HIS HIS B ? n 
B 1 63 ASN 63 91  91  ASN ASN B ? n 
B 1 64 GLU 64 92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 65 GLU 65 93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 66 THR 66 94  94  THR THR B ? n 
B 1 67 GLY 67 95  95  GLY GLY B ? n 
B 1 68 ASP 68 96  96  ASP ASP B ? n 
B 1 69 ASN 69 97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 70 VAL 70 98  98  VAL VAL B ? n 
B 1 71 GLY 71 99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 72 PRO 72 100 100 PRO PRO B ? n 
B 1 73 LEU 73 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 74 ILE 74 102 102 ILE ILE B ? n 
B 1 75 ILE 75 103 103 ILE ILE B ? n 
B 1 76 LYS 76 104 104 LYS LYS B ? n 
B 1 77 LYS 77 105 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 78 LYS 78 106 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 79 GLU 79 107 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 80 THR 80 108 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 FES 1  500 500 FES FES A ? 
D 2 FES 1  500 500 FES FES B ? 
E 3 HOH 1  501 1   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  502 2   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  503 5   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  504 6   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  505 8   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  506 14  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  507 15  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  508 16  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  509 17  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 510 18  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 511 19  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 512 23  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 513 25  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 514 26  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 515 27  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 516 28  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 517 30  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 518 31  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 519 32  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 520 33  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 521 34  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 522 36  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 523 39  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 524 41  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 525 42  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 526 44  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 527 55  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 528 58  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 529 62  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 530 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 531 69  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 532 70  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 533 72  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 534 73  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 535 74  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 536 76  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 537 77  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 538 79  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 539 81  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 540 82  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 541 85  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 542 86  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 543 87  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44 544 89  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45 545 91  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46 546 92  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47 547 94  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48 548 95  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49 549 96  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50 550 98  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51 551 99  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52 552 101 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53 553 102 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54 554 103 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55 555 106 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56 556 108 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57 557 109 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58 558 115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59 559 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60 560 117 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61 561 120 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62 562 121 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63 563 123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64 564 125 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65 565 129 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66 566 130 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67 567 133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68 568 134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69 569 138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70 570 142 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71 571 146 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72 572 149 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73 573 151 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74 574 152 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75 575 153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76 576 154 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77 577 155 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78 578 157 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79 579 148 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  529 59  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  530 128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  531 3   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  532 4   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  533 7   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  534 9   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  535 10  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  536 11  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  537 12  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 538 13  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 539 20  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 540 21  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 541 22  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 542 24  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 543 29  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 544 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 545 37  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 546 38  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 547 40  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 548 43  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 549 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 550 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 551 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 552 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 553 49  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 554 50  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 555 51  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 556 52  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 557 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 558 54  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 559 56  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 560 57  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 561 60  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 562 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 563 63  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 564 64  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 565 65  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 566 66  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 567 68  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 568 71  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 569 75  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 570 78  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 571 80  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 572 83  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 573 84  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 574 88  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 575 90  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 576 93  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 577 97  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 578 100 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 579 104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52 580 105 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53 581 107 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54 582 110 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55 583 111 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56 584 112 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57 585 113 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58 586 114 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59 587 118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60 588 119 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61 589 122 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62 590 124 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63 591 126 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64 592 127 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65 593 131 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66 594 132 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67 595 135 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68 596 136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69 597 137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70 598 139 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71 599 140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72 600 141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73 601 143 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74 602 144 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75 603 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76 604 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77 605 150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78 606 156 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79 607 158 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80 608 159 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81 609 160 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82 610 161 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83 611 162 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84 612 163 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85 613 164 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                     ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FES non-polymer         . "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" ? "Fe2 S2"         175.820 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                   ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLU A 35 ? LEU A 37 ? GLU A 63 LEU A 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A 57 ? GLY A 67 ? GLY A 85 GLY A 95 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU B 35 ? LEU B 37 ? GLU B 63 LEU B 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P4 AA4 ALA B 58 ? GLY B 67 ? ALA B 86 GLY B 95 1 ? 10 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 28 ? ASP A 33 ? ILE A 56  ASP A 61  
AA1 2 VAL B 70 ? LYS B 76 ? VAL B 98  LYS B 104 
AA1 3 ALA B 41 ? TYR B 43 ? ALA B 69  TYR B 71  
AA2 1 LYS A 40 ? TYR A 43 ? LYS A 68  TYR A 71  
AA2 2 LEU A 73 ? LYS A 76 ? LEU A 101 LYS A 104 
AA2 3 HIS B 30 ? ASP B 33 ? HIS B 58  ASP B 61  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.019709 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.020629 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016879 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
FE 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" FES 
3 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N HIS A 30 ? N HIS A 58  O ILE B 74 ? O ILE B 102 
AA1 2 3 O LEU B 73 ? O LEU B 101 N TYR B 43 ? N TYR B 71  
AA2 1 2 N TYR A 43 ? N TYR A 71  O LEU A 73 ? O LEU A 101 
AA2 2 3 N ILE A 74 ? N ILE A 102 O HIS B 30 ? O HIS B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A 1 3  ? 40.846  15.561  23.401  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A 1 3  ? 39.952  14.425  23.756  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A 1 3  ? 39.111  13.909  22.602  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A 1 3  ? 38.860  12.708  22.505  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A O   1 
ATOM   5    N  N   . MET A 1 4  ? 38.673  14.808  21.720  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 0   MET A N   1 
ATOM   6    C  CA  . MET A 1 4  ? 37.824  14.420  20.598  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 0   MET A CA  1 
ATOM   7    C  C   . MET A 1 4  ? 38.639  13.668  19.548  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 0   MET A C   1 
ATOM   8    O  O   . MET A 1 4  ? 39.734  14.098  19.176  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 0   MET A O   1 
ATOM   9    C  CB  . MET A 1 4  ? 37.164  15.638  19.946  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 0   MET A CB  1 
ATOM   10   C  CG  . MET A 1 4  ? 36.341  16.510  20.887  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 0   MET A CG  1 
ATOM   11   S  SD  . MET A 1 4  ? 35.385  17.751  19.973  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 0   MET A SD  1 
ATOM   12   C  CE  . MET A 1 4  ? 34.248  16.729  19.050  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 0   MET A CE  1 
ATOM   13   N  N   . ARG A 1 5  ? 38.101  12.545  19.091  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   14   C  CA  . ARG A 1 5  ? 38.734  11.724  18.067  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   15   C  C   . ARG A 1 5  ? 37.780  11.561  16.895  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   16   O  O   . ARG A 1 5  ? 36.583  11.306  17.081  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   17   C  CB  . ARG A 1 5  ? 39.103  10.346  18.620  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   18   N  N   . PHE A 1 6  ? 38.314  11.708  15.688  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A N   1 
ATOM   19   C  CA  . PHE A 1 6  ? 37.521  11.653  14.468  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CA  1 
ATOM   20   C  C   . PHE A 1 6  ? 38.024  10.565  13.531  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A C   1 
ATOM   21   O  O   . PHE A 1 6  ? 39.232  10.394  13.340  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A O   1 
ATOM   22   C  CB  . PHE A 1 6  ? 37.590  13.002  13.738  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CB  1 
ATOM   23   C  CG  . PHE A 1 6  ? 37.080  14.147  14.548  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CG  1 
ATOM   24   C  CD1 . PHE A 1 6  ? 37.938  14.849  15.390  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD1 1 
ATOM   25   C  CD2 . PHE A 1 6  ? 35.749  14.536  14.475  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD2 1 
ATOM   26   C  CE1 . PHE A 1 6  ? 37.471  15.898  16.155  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE1 1 
ATOM   27   C  CE2 . PHE A 1 6  ? 35.286  15.602  15.232  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE2 1 
ATOM   28   C  CZ  . PHE A 1 6  ? 36.138  16.280  16.061  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CZ  1 
ATOM   29   N  N   . TYR A 1 7  ? 37.096  9.821   12.953  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A N   1 
ATOM   30   C  CA  . TYR A 1 7  ? 37.432  8.949   11.840  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CA  1 
ATOM   31   C  C   . TYR A 1 7  ? 36.223  8.796   10.944  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A C   1 
ATOM   32   O  O   . TYR A 1 7  ? 35.118  9.210   11.293  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A O   1 
ATOM   33   C  CB  . TYR A 1 7  ? 37.978  7.595   12.310  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CB  1 
ATOM   34   C  CG  . TYR A 1 7  ? 37.028  6.747   13.116  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CG  1 
ATOM   35   C  CD1 . TYR A 1 7  ? 36.847  6.976   14.477  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD1 1 
ATOM   36   C  CD2 . TYR A 1 7  ? 36.335  5.690   12.529  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD2 1 
ATOM   37   C  CE1 . TYR A 1 7  ? 35.981  6.183   15.232  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE1 1 
ATOM   38   C  CE2 . TYR A 1 7  ? 35.474  4.888   13.278  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE2 1 
ATOM   39   C  CZ  . TYR A 1 7  ? 35.298  5.145   14.625  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CZ  1 
ATOM   40   O  OH  . TYR A 1 7  ? 34.440  4.351   15.366  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A OH  1 
ATOM   41   N  N   . VAL A 1 8  ? 36.451  8.197   9.780   1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A N   1 
ATOM   42   C  CA  A VAL A 1 8  ? 35.407  8.043   8.785   0.50 11.01 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CA  1 
ATOM   43   C  CA  B VAL A 1 8  ? 35.422  8.046   8.763   0.50 11.03 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CA  1 
ATOM   44   C  C   . VAL A 1 8  ? 35.517  6.680   8.100   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A C   1 
ATOM   45   O  O   . VAL A 1 8  ? 36.609  6.112   7.991   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A O   1 
ATOM   46   C  CB  A VAL A 1 8  ? 35.471  9.192   7.739   0.50 11.00 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CB  1 
ATOM   47   C  CB  B VAL A 1 8  ? 35.563  9.136   7.676   0.50 11.05 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CB  1 
ATOM   48   C  CG1 A VAL A 1 8  ? 36.655  9.012   6.794   0.50 10.79 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG1 1 
ATOM   49   C  CG1 B VAL A 1 8  ? 34.922  8.703   6.366   0.50 11.00 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG1 1 
ATOM   50   C  CG2 A VAL A 1 8  ? 34.171  9.307   6.963   0.50 10.91 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG2 1 
ATOM   51   C  CG2 B VAL A 1 8  ? 34.965  10.440  8.161   0.50 10.88 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A CG2 1 
ATOM   52   N  N   . LYS A 1 9  ? 34.371  6.165   7.666   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N   1 
ATOM   53   C  CA  . LYS A 1 9  ? 34.300  4.965   6.849   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA  1 
ATOM   54   C  C   . LYS A 1 9  ? 33.714  5.408   5.512   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C   1 
ATOM   55   O  O   . LYS A 1 9  ? 32.668  6.063   5.469   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O   1 
ATOM   56   C  CB  . LYS A 1 9  ? 33.408  3.923   7.505   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB  1 
ATOM   57   N  N   . ASP A 1 10 ? 34.406  5.067   4.431   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A N   1 
ATOM   58   C  CA  . ASP A 1 10 ? 34.043  5.489   3.083   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CA  1 
ATOM   59   C  C   . ASP A 1 10 ? 33.366  4.328   2.351   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A C   1 
ATOM   60   O  O   . ASP A 1 10 ? 34.002  3.319   2.064   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A O   1 
ATOM   61   C  CB  . ASP A 1 10 ? 35.315  5.920   2.342   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CB  1 
ATOM   62   C  CG  . ASP A 1 10 ? 35.040  6.534   0.982   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CG  1 
ATOM   63   O  OD1 . ASP A 1 10 ? 33.869  6.590   0.535   1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD1 1 
ATOM   64   O  OD2 . ASP A 1 10 ? 36.014  6.963   0.349   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD2 1 
ATOM   65   N  N   . HIS A 1 11 ? 32.076  4.472   2.071   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A N   1 
ATOM   66   C  CA  . HIS A 1 11 ? 31.323  3.422   1.391   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CA  1 
ATOM   67   C  C   . HIS A 1 11 ? 31.074  3.784   -0.078  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A C   1 
ATOM   68   O  O   . HIS A 1 11 ? 30.402  3.049   -0.799  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A O   1 
ATOM   69   C  CB  . HIS A 1 11 ? 29.999  3.158   2.122   1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CB  1 
ATOM   70   C  CG  . HIS A 1 11 ? 30.167  2.685   3.538   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CG  1 
ATOM   71   N  ND1 . HIS A 1 11 ? 30.510  1.389   3.856   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A ND1 1 
ATOM   72   C  CD2 . HIS A 1 11 ? 30.031  3.334   4.720   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CD2 1 
ATOM   73   C  CE1 . HIS A 1 11 ? 30.575  1.257   5.169   1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CE1 1 
ATOM   74   N  NE2 . HIS A 1 11 ? 30.287  2.423   5.718   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A NE2 1 
ATOM   75   N  N   . ARG A 1 12 ? 31.624  4.904   -0.533  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A N   1 
ATOM   76   C  CA  . ARG A 1 12 ? 31.440  5.327   -1.917  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CA  1 
ATOM   77   C  C   . ARG A 1 12 ? 32.018  4.303   -2.894  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A C   1 
ATOM   78   O  O   . ARG A 1 12 ? 33.076  3.716   -2.657  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A O   1 
ATOM   79   C  CB  . ARG A 1 12 ? 32.082  6.695   -2.166  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CB  1 
ATOM   80   C  CG  . ARG A 1 12 ? 31.454  7.836   -1.370  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CG  1 
ATOM   81   C  CD  . ARG A 1 12 ? 32.242  9.128   -1.534  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CD  1 
ATOM   82   N  NE  . ARG A 1 12 ? 33.572  9.035   -0.939  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NE  1 
ATOM   83   C  CZ  . ARG A 1 12 ? 34.485  10.007  -0.959  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CZ  1 
ATOM   84   N  NH1 . ARG A 1 12 ? 34.218  11.171  -1.545  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH1 1 
ATOM   85   N  NH2 . ARG A 1 12 ? 35.674  9.822   -0.392  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH2 1 
ATOM   86   N  N   . ASN A 1 13 ? 31.306  4.092   -3.993  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   1 
ATOM   87   C  CA  . ASN A 1 13 ? 31.812  3.286   -5.099  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  1 
ATOM   88   C  C   . ASN A 1 13 ? 31.190  3.779   -6.390  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   1 
ATOM   89   O  O   . ASN A 1 13 ? 30.234  4.563   -6.356  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   1 
ATOM   90   C  CB  . ASN A 1 13 ? 31.540  1.788   -4.882  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  1 
ATOM   91   C  CG  . ASN A 1 13 ? 30.057  1.442   -4.891  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  1 
ATOM   92   O  OD1 . ASN A 1 13 ? 29.389  1.559   -5.918  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 1 
ATOM   93   N  ND2 . ASN A 1 13 ? 29.550  0.970   -3.755  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 1 
ATOM   94   N  N   . LYS A 1 14 ? 31.757  3.341   -7.509  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   1 
ATOM   95   C  CA  . LYS A 1 14 ? 31.231  3.638   -8.843  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  1 
ATOM   96   C  C   . LYS A 1 14 ? 30.834  2.365   -9.584  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   1 
ATOM   97   O  O   . LYS A 1 14 ? 30.878  2.310   -10.808 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   1 
ATOM   98   N  N   . ALA A 1 15 ? 30.429  1.340   -8.842  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   99   C  CA  . ALA A 1 15 ? 29.950  0.109   -9.463  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   100  C  C   . ALA A 1 15 ? 28.562  0.335   -10.041 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   101  O  O   . ALA A 1 15 ? 27.811  1.175   -9.545  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   102  C  CB  . ALA A 1 15 ? 29.887  -1.010  -8.432  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   103  N  N   . MET A 1 16 ? 28.228  -0.425  -11.079 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   1 
ATOM   104  C  CA  . MET A 1 16 ? 26.842  -0.489  -11.532 1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  1 
ATOM   105  C  C   . MET A 1 16 ? 26.005  -1.118  -10.441 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   1 
ATOM   106  O  O   . MET A 1 16 ? 26.457  -1.990  -9.705  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   1 
ATOM   107  C  CB  . MET A 1 16 ? 26.699  -1.285  -12.835 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  1 
ATOM   108  C  CG  . MET A 1 16 ? 27.506  -0.738  -13.991 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  1 
ATOM   109  S  SD  . MET A 1 16 ? 26.933  -1.382  -15.579 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  1 
ATOM   110  C  CE  . MET A 1 16 ? 27.058  -3.159  -15.393 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  1 
ATOM   111  N  N   . ILE A 1 17 ? 24.769  -0.652  -10.331 1.00 5.74  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   1 
ATOM   112  C  CA  . ILE A 1 17 ? 23.803  -1.243  -9.413  1.00 4.93  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  1 
ATOM   113  C  C   . ILE A 1 17 ? 23.180  -2.487  -10.040 1.00 4.33  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   1 
ATOM   114  O  O   . ILE A 1 17 ? 23.053  -3.536  -9.411  1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   1 
ATOM   115  C  CB  . ILE A 1 17 ? 22.705  -0.208  -9.041  1.00 5.01  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  1 
ATOM   116  C  CG1 . ILE A 1 17 ? 23.301  0.878   -8.137  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 1 
ATOM   117  C  CG2 . ILE A 1 17 ? 21.506  -0.877  -8.380  1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 1 
ATOM   118  C  CD1 . ILE A 1 17 ? 22.382  2.098   -7.936  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 1 
ATOM   119  N  N   . ASN A 1 18 ? 22.803  -2.357  -11.299 1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   1 
ATOM   120  C  CA  . ASN A 1 18 ? 22.284  -3.483  -12.068 1.00 3.60  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  1 
ATOM   121  C  C   . ASN A 1 18 ? 23.437  -4.145  -12.795 1.00 3.84  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   1 
ATOM   122  O  O   . ASN A 1 18 ? 24.020  -3.559  -13.665 1.00 3.99  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   1 
ATOM   123  C  CB  . ASN A 1 18 ? 21.246  -3.000  -13.070 1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  1 
ATOM   124  C  CG  . ASN A 1 18 ? 20.790  -4.086  -14.002 1.00 2.51  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  1 
ATOM   125  O  OD1 . ASN A 1 18 ? 20.797  -5.290  -13.662 1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 1 
ATOM   126  N  ND2 . ASN A 1 18 ? 20.323  -3.665  -15.172 1.00 2.69  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 1 
ATOM   127  N  N   . LEU A 1 19 ? 23.756  -5.380  -12.442 1.00 3.95  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   128  C  CA  . LEU A 1 19 ? 24.865  -6.059  -13.095 1.00 4.58  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   129  C  C   . LEU A 1 19 ? 24.435  -6.744  -14.380 1.00 4.45  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   130  O  O   . LEU A 1 19 ? 25.197  -6.752  -15.353 1.00 5.39  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   131  C  CB  . LEU A 1 19 ? 25.519  -7.070  -12.150 1.00 5.00  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   132  C  CG  . LEU A 1 19 ? 26.035  -6.453  -10.848 1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   133  C  CD1 . LEU A 1 19 ? 26.441  -7.540  -9.849  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   134  C  CD2 . LEU A 1 19 ? 27.202  -5.516  -11.142 1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   135  N  N   . HIS A 1 20 ? 23.212  -7.290  -14.406 1.00 4.17  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   136  C  CA  . HIS A 1 20 ? 22.852  -8.248  -15.451 1.00 4.27  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   137  C  C   . HIS A 1 20 ? 21.506  -8.099  -16.157 1.00 4.44  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   138  O  O   . HIS A 1 20 ? 21.297  -8.751  -17.179 1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   139  C  CB  . HIS A 1 20 ? 22.974  -9.678  -14.891 1.00 4.27  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   140  C  CG  . HIS A 1 20 ? 24.361  -10.030 -14.449 1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   141  N  ND1 . HIS A 1 20 ? 24.641  -10.541 -13.201 1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   142  C  CD2 . HIS A 1 20 ? 25.552  -9.900  -15.078 1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   143  C  CE1 . HIS A 1 20 ? 25.950  -10.730 -13.094 1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   144  N  NE2 . HIS A 1 20 ? 26.522  -10.349 -14.218 1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   145  N  N   . ILE A 1 21 ? 20.608  -7.253  -15.665 1.00 4.19  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   146  C  CA  . ILE A 1 21 ? 19.213  -7.280  -16.135 1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   147  C  C   . ILE A 1 21 ? 19.032  -6.432  -17.389 1.00 3.99  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   148  O  O   . ILE A 1 21 ? 19.406  -5.265  -17.411 1.00 3.78  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   149  C  CB  . ILE A 1 21 ? 18.260  -6.817  -15.056 1.00 4.16  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   150  C  CG1 . ILE A 1 21 ? 18.267  -7.804  -13.877 1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   151  C  CG2 . ILE A 1 21 ? 16.834  -6.729  -15.610 1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   152  C  CD1 . ILE A 1 21 ? 17.600  -7.249  -12.640 1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   153  N  N   . GLN A 1 22 ? 18.536  -7.078  -18.439 1.00 4.44  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   154  C  CA  . GLN A 1 22 ? 18.114  -6.440  -19.670 1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   155  C  C   . GLN A 1 22 ? 19.027  -5.311  -20.088 1.00 4.62  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   156  O  O   . GLN A 1 22 ? 18.606  -4.160  -20.254 1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   157  C  CB  . GLN A 1 22 ? 16.680  -5.961  -19.506 1.00 4.94  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   158  C  CG  . GLN A 1 22 ? 15.709  -7.085  -19.196 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   159  N  N   . LYS A 1 23 ? 20.286  -5.665  -20.312 1.00 4.36  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   1 
ATOM   160  C  CA  . LYS A 1 23 ? 21.304  -4.685  -20.650 1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  1 
ATOM   161  C  C   . LYS A 1 23 ? 21.191  -4.090  -22.062 1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   1 
ATOM   162  O  O   . LYS A 1 23 ? 21.830  -3.090  -22.351 1.00 4.93  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   1 
ATOM   163  C  CB  . LYS A 1 23 ? 22.696  -5.274  -20.401 1.00 3.91  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  1 
ATOM   164  C  CG  . LYS A 1 23 ? 23.010  -5.406  -18.922 1.00 3.84  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  1 
ATOM   165  C  CD  . LYS A 1 23 ? 22.896  -4.043  -18.213 1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  1 
ATOM   166  C  CE  . LYS A 1 23 ? 23.391  -4.082  -16.807 1.00 3.42  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  1 
ATOM   167  N  NZ  . LYS A 1 23 ? 23.574  -2.702  -16.252 1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  1 
ATOM   168  N  N   . ASP A 1 24 ? 20.337  -4.682  -22.896 1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   169  C  CA  . ASP A 1 24 ? 19.999  -4.134  -24.211 1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   170  C  C   . ASP A 1 24 ? 19.015  -2.967  -24.117 1.00 5.29  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   171  O  O   . ASP A 1 24 ? 18.742  -2.318  -25.117 1.00 4.89  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   172  C  CB  . ASP A 1 24 ? 19.428  -5.229  -25.136 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . ASP A 1 24 ? 18.183  -5.930  -24.559 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   174  O  OD1 . ASP A 1 24 ? 18.090  -6.152  -23.325 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   175  O  OD2 . ASP A 1 24 ? 17.304  -6.317  -25.358 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   176  N  N   . ASN A 1 25 ? 18.482  -2.719  -22.919 1.00 4.61  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   1 
ATOM   177  C  CA  . ASN A 1 25 ? 17.599  -1.572  -22.634 1.00 4.44  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  1 
ATOM   178  C  C   . ASN A 1 25 ? 18.425  -0.447  -22.017 1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   1 
ATOM   179  O  O   . ASN A 1 25 ? 19.001  -0.613  -20.940 1.00 4.26  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   1 
ATOM   180  C  CB  . ASN A 1 25 ? 16.465  -2.017  -21.696 1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  1 
ATOM   181  C  CG  . ASN A 1 25 ? 15.430  -0.927  -21.432 1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  1 
ATOM   182  O  OD1 . ASN A 1 25 ? 15.604  0.223   -21.798 1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 1 
ATOM   183  N  ND2 . ASN A 1 25 ? 14.337  -1.308  -20.777 1.00 3.99  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 1 
ATOM   184  N  N   . PRO A 1 26 ? 18.510  0.706   -22.703 1.00 4.15  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   1 
ATOM   185  C  CA  . PRO A 1 26 ? 19.392  1.756   -22.192 1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  1 
ATOM   186  C  C   . PRO A 1 26 ? 18.942  2.413   -20.884 1.00 4.00  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   1 
ATOM   187  O  O   . PRO A 1 26 ? 19.749  3.023   -20.205 1.00 3.78  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   1 
ATOM   188  C  CB  . PRO A 1 26 ? 19.442  2.784   -23.327 1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  1 
ATOM   189  C  CG  . PRO A 1 26 ? 18.478  2.381   -24.325 1.00 4.48  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  1 
ATOM   190  C  CD  . PRO A 1 26 ? 17.958  1.034   -24.030 1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  1 
ATOM   191  N  N   . LYS A 1 27 ? 17.664  2.319   -20.535 1.00 3.57  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   1 
ATOM   192  C  CA  . LYS A 1 27 ? 17.231  2.765   -19.224 1.00 3.72  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   193  C  C   . LYS A 1 27 ? 15.984  2.003   -18.860 1.00 3.30  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   1 
ATOM   194  O  O   . LYS A 1 27 ? 14.983  2.167   -19.519 1.00 3.73  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   1 
ATOM   195  C  CB  . LYS A 1 27 ? 16.941  4.267   -19.176 1.00 4.66  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . LYS A 1 27 ? 16.613  4.694   -17.750 1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   197  C  CD  . LYS A 1 27 ? 16.831  6.161   -17.463 1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   198  C  CE  . LYS A 1 27 ? 15.611  6.953   -17.785 1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   199  N  NZ  . LYS A 1 27 ? 15.742  8.383   -17.391 1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   200  N  N   . ILE A 1 28 ? 16.067  1.189   -17.818 1.00 2.60  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   1 
ATOM   201  C  CA  . ILE A 1 28 ? 14.984  0.285   -17.451 1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  1 
ATOM   202  C  C   . ILE A 1 28 ? 13.982  0.997   -16.537 1.00 2.59  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   1 
ATOM   203  O  O   . ILE A 1 28 ? 14.292  1.329   -15.402 1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   1 
ATOM   204  C  CB  . ILE A 1 28 ? 15.488  -0.988  -16.784 1.00 2.72  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  1 
ATOM   205  C  CG1 . ILE A 1 28 ? 16.389  -1.779  -17.758 1.00 2.78  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 1 
ATOM   206  C  CG2 . ILE A 1 28 ? 14.311  -1.826  -16.292 1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 1 
ATOM   207  C  CD1 . ILE A 1 28 ? 17.251  -2.857  -17.076 1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 1 
ATOM   208  N  N   . VAL A 1 29 ? 12.792  1.250   -17.086 1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   209  C  CA  . VAL A 1 29 ? 11.708  1.906   -16.385 1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   210  C  C   . VAL A 1 29 ? 10.503  0.974   -16.450 1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   211  O  O   . VAL A 1 29 ? 10.261  0.348   -17.490 1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   212  C  CB  . VAL A 1 29 ? 11.358  3.218   -17.111 1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   213  C  CG1 . VAL A 1 29 ? 10.266  3.993   -16.396 1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   214  C  CG2 . VAL A 1 29 ? 12.628  4.064   -17.239 1.00 2.62  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   215  N  N   . HIS A 1 30 ? 9.744   0.871   -15.358 1.00 2.28  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   1 
ATOM   216  C  CA  . HIS A 1 30 ? 8.476   0.167   -15.371 1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  1 
ATOM   217  C  C   . HIS A 1 30 ? 7.353   1.082   -14.966 1.00 2.57  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   1 
ATOM   218  O  O   . HIS A 1 30 ? 7.531   2.004   -14.162 1.00 3.56  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   1 
ATOM   219  C  CB  . HIS A 1 30 ? 8.544   -1.047  -14.432 1.00 2.45  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  1 
ATOM   220  C  CG  . HIS A 1 30 ? 9.391   -2.154  -14.961 1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  1 
ATOM   221  N  ND1 . HIS A 1 30 ? 10.753  -2.189  -14.774 1.00 2.56  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 1 
ATOM   222  C  CD2 . HIS A 1 30 ? 9.088   -3.239  -15.709 1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 1 
ATOM   223  C  CE1 . HIS A 1 30 ? 11.256  -3.251  -15.375 1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 1 
ATOM   224  N  NE2 . HIS A 1 30 ? 10.260  -3.926  -15.928 1.00 2.59  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 1 
ATOM   225  N  N   . ALA A 1 31 ? 6.178   0.790   -15.497 1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   226  C  CA  . ALA A 1 31 ? 4.987   1.585   -15.235 1.00 2.56  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   227  C  C   . ALA A 1 31 ? 3.773   0.684   -15.127 1.00 2.90  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   228  O  O   . ALA A 1 31 ? 3.470   -0.067  -16.065 1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   229  C  CB  . ALA A 1 31 ? 4.756   2.597   -16.360 1.00 2.90  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   230  N  N   . PHE A 1 32 ? 3.050   0.777   -14.007 1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   231  C  CA  . PHE A 1 32 ? 1.846   -0.036  -13.781 1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   232  C  C   . PHE A 1 32 ? 0.624   0.813   -13.433 1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   233  O  O   . PHE A 1 32 ? 0.757   1.882   -12.844 1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   234  C  CB  . PHE A 1 32 ? 2.103   -1.048  -12.658 1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   235  C  CG  . PHE A 1 32 ? 3.227   -2.029  -12.954 1.00 4.94  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   236  C  CD1 . PHE A 1 32 ? 2.978   -3.174  -13.697 1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   237  C  CD2 . PHE A 1 32 ? 4.503   -1.817  -12.488 1.00 4.92  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   238  C  CE1 . PHE A 1 32 ? 3.968   -4.091  -13.972 1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   239  C  CE2 . PHE A 1 32 ? 5.513   -2.738  -12.761 1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   240  C  CZ  . PHE A 1 32 ? 5.241   -3.872  -13.506 1.00 4.49  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   241  N  N   . ASP A 1 33 ? -0.567  0.314   -13.767 1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   242  C  CA  . ASP A 1 33 ? -1.814  0.962   -13.363 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   243  C  C   . ASP A 1 33 ? -2.289  0.364   -12.049 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   244  O  O   . ASP A 1 33 ? -2.298  -0.860  -11.893 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   245  C  CB  . ASP A 1 33 ? -2.895  0.785   -14.431 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   246  C  CG  . ASP A 1 33 ? -2.572  1.514   -15.728 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   247  O  OD1 . ASP A 1 33 ? -1.956  2.601   -15.685 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   248  O  OD2 . ASP A 1 33 ? -2.958  1.001   -16.806 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   249  N  N   . MET A 1 34 ? -2.667  1.229   -11.112 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 62  MET A N   1 
ATOM   250  C  CA  . MET A 1 34 ? -3.193  0.815   -9.813  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CA  1 
ATOM   251  C  C   . MET A 1 34 ? -4.396  -0.106  -9.971  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 62  MET A C   1 
ATOM   252  O  O   . MET A 1 34 ? -4.489  -1.144  -9.315  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 62  MET A O   1 
ATOM   253  C  CB  . MET A 1 34 ? -3.621  2.040   -8.994  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CB  1 
ATOM   254  N  N   . GLU A 1 35 ? -5.298  0.277   -10.871 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   1 
ATOM   255  C  CA  . GLU A 1 35 ? -6.564  -0.416  -11.075 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  1 
ATOM   256  C  C   . GLU A 1 35 ? -6.423  -1.888  -11.464 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   1 
ATOM   257  O  O   . GLU A 1 35 ? -7.393  -2.648  -11.373 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   1 
ATOM   258  C  CB  . GLU A 1 35 ? -7.380  0.301   -12.153 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  1 
ATOM   259  C  CG  . GLU A 1 35 ? -7.812  1.716   -11.777 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  1 
ATOM   260  C  CD  . GLU A 1 35 ? -6.783  2.793   -12.097 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  1 
ATOM   261  O  OE1 . GLU A 1 35 ? -5.634  2.464   -12.474 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 1 
ATOM   262  O  OE2 . GLU A 1 35 ? -7.140  3.982   -11.960 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 1 
ATOM   263  N  N   . ASP A 1 36 ? -5.234  -2.274  -11.915 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   264  C  CA  . ASP A 1 36 ? -4.954  -3.645  -12.316 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   265  C  C   . ASP A 1 36 ? -3.987  -4.369  -11.359 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   266  O  O   . ASP A 1 36 ? -3.502  -5.456  -11.679 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   267  C  CB  . ASP A 1 36 ? -4.429  -3.631  -13.756 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   268  C  CG  . ASP A 1 36 ? -5.395  -2.926  -14.715 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   269  O  OD1 . ASP A 1 36 ? -6.624  -3.052  -14.523 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   270  O  OD2 . ASP A 1 36 ? -4.929  -2.247  -15.656 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   271  N  N   . LEU A 1 37 ? -3.734  -3.789  -10.181 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   1 
ATOM   272  C  CA  . LEU A 1 37 ? -2.939  -4.452  -9.131  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  1 
ATOM   273  C  C   . LEU A 1 37 ? -3.788  -5.376  -8.255  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   1 
ATOM   274  O  O   . LEU A 1 37 ? -5.009  -5.220  -8.159  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   1 
ATOM   275  C  CB  . LEU A 1 37 ? -2.252  -3.416  -8.231  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  1 
ATOM   276  C  CG  . LEU A 1 37 ? -1.177  -2.551  -8.888  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  1 
ATOM   277  C  CD1 . LEU A 1 37 ? -0.583  -1.566  -7.868  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 1 
ATOM   278  C  CD2 . LEU A 1 37 ? -0.081  -3.409  -9.489  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 1 
ATOM   279  N  N   . GLY A 1 38 ? -3.127  -6.332  -7.608  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   280  C  CA  . GLY A 1 38 ? -3.795  -7.234  -6.673  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   281  C  C   . GLY A 1 38 ? -3.871  -6.643  -5.277  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   282  O  O   . GLY A 1 38 ? -4.049  -5.434  -5.121  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   283  N  N   . ASP A 1 39 ? -3.737  -7.488  -4.254  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A N   1 
ATOM   284  C  CA  . ASP A 1 39 ? -3.680  -7.000  -2.873  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CA  1 
ATOM   285  C  C   . ASP A 1 39 ? -2.353  -6.319  -2.542  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A C   1 
ATOM   286  O  O   . ASP A 1 39 ? -2.335  -5.367  -1.774  1.00 5.48  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A O   1 
ATOM   287  C  CB  . ASP A 1 39 ? -3.923  -8.137  -1.872  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CB  1 
ATOM   288  C  CG  . ASP A 1 39 ? -5.319  -8.716  -1.968  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CG  1 
ATOM   289  O  OD1 . ASP A 1 39 ? -6.314  -7.946  -1.932  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD1 1 
ATOM   290  O  OD2 . ASP A 1 39 ? -5.432  -9.958  -2.055  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD2 1 
ATOM   291  N  N   . LYS A 1 40 ? -1.259  -6.810  -3.116  1.00 5.83  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
ATOM   292  C  CA  . LYS A 1 40 ? 0.072   -6.338  -2.766  1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
ATOM   293  C  C   . LYS A 1 40 ? 0.979   -6.606  -3.948  1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
ATOM   294  O  O   . LYS A 1 40 ? 0.923   -7.685  -4.527  1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
ATOM   295  C  CB  . LYS A 1 40 ? 0.549   -7.110  -1.533  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
ATOM   296  C  CG  . LYS A 1 40 ? 1.910   -6.756  -0.964  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
ATOM   297  C  CD  . LYS A 1 40 ? 2.017   -7.321  0.459   1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
ATOM   298  C  CE  . LYS A 1 40 ? 3.425   -7.747  0.836   1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
ATOM   299  N  NZ  . LYS A 1 40 ? 3.425   -8.462  2.160   1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM   300  N  N   . ALA A 1 41 ? 1.768   -5.613  -4.341  1.00 5.01  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   301  C  CA  . ALA A 1 41 ? 2.823   -5.823  -5.306  1.00 4.96  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   302  C  C   . ALA A 1 41 ? 4.133   -5.466  -4.626  1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   303  O  O   . ALA A 1 41 ? 4.253   -4.407  -4.009  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   304  C  CB  . ALA A 1 41 ? 2.593   -4.966  -6.538  1.00 5.05  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   305  N  N   . VAL A 1 42 ? 5.112   -6.360  -4.707  1.00 3.78  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   306  C  CA  . VAL A 1 42 ? 6.405   -6.136  -4.060  1.00 3.63  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   307  C  C   . VAL A 1 42 ? 7.451   -6.002  -5.149  1.00 3.63  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   308  O  O   . VAL A 1 42 ? 7.791   -6.975  -5.825  1.00 3.38  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   309  C  CB  . VAL A 1 42 ? 6.735   -7.263  -3.052  1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   310  C  CG1 . VAL A 1 42 ? 7.892   -6.914  -2.174  1.00 4.28  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   311  C  CG2 . VAL A 1 42 ? 5.548   -7.540  -2.169  1.00 3.78  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   312  N  N   . TYR A 1 43 ? 7.927   -4.770  -5.305  1.00 3.40  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   313  C  CA  . TYR A 1 43 ? 8.809   -4.401  -6.392  1.00 3.65  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   314  C  C   . TYR A 1 43 ? 10.267  -4.365  -5.918  1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   315  O  O   . TYR A 1 43 ? 10.589  -3.858  -4.842  1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   316  C  CB  . TYR A 1 43 ? 8.411   -3.038  -6.917  1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   317  C  CG  . TYR A 1 43 ? 7.027   -2.993  -7.505  1.00 4.26  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   318  C  CD1 . TYR A 1 43 ? 6.748   -3.636  -8.702  1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   319  C  CD2 . TYR A 1 43 ? 5.994   -2.320  -6.866  1.00 4.69  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   320  C  CE1 . TYR A 1 43 ? 5.467   -3.613  -9.230  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   321  C  CE2 . TYR A 1 43 ? 4.723   -2.270  -7.396  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   322  C  CZ  . TYR A 1 43 ? 4.468   -2.914  -8.581  1.00 4.56  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   323  O  OH  . TYR A 1 43 ? 3.184   -2.863  -9.108  1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   324  N  N   . CYS A 1 44 ? 11.140  -4.910  -6.742  1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   1 
ATOM   325  C  CA  . CYS A 1 44 ? 12.558  -5.008  -6.440  1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  1 
ATOM   326  C  C   . CYS A 1 44 ? 13.272  -3.647  -6.606  1.00 2.72  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   1 
ATOM   327  O  O   . CYS A 1 44 ? 13.052  -2.932  -7.591  1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   1 
ATOM   328  C  CB  . CYS A 1 44 ? 13.169  -6.061  -7.350  1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  1 
ATOM   329  S  SG  . CYS A 1 44 ? 14.947  -6.231  -7.227  1.00 3.48  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  1 
ATOM   330  N  N   . ARG A 1 45 ? 14.116  -3.283  -5.632  1.00 3.29  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   331  C  CA  . ARG A 1 45 ? 14.934  -2.092  -5.673  1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   332  C  C   . ARG A 1 45 ? 16.421  -2.434  -5.576  1.00 3.29  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   333  O  O   . ARG A 1 45 ? 17.236  -1.552  -5.383  1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   334  C  CB  . ARG A 1 45 ? 14.513  -1.083  -4.578  1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . ARG A 1 45 ? 13.073  -0.538  -4.719  1.00 2.70  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   336  C  CD  . ARG A 1 45 ? 12.797  0.606   -3.766  1.00 3.09  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   337  N  NE  . ARG A 1 45 ? 12.841  0.222   -2.367  1.00 3.15  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   338  C  CZ  . ARG A 1 45 ? 12.432  0.998   -1.366  1.00 3.74  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   339  N  NH1 . ARG A 1 45 ? 11.838  2.174   -1.614  1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   340  N  NH2 . ARG A 1 45 ? 12.553  0.580   -0.107  1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   341  N  N   . CYS A 1 46 ? 16.761  -3.705  -5.729  1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   1 
ATOM   342  C  CA  . CYS A 1 46 ? 18.162  -4.153  -5.625  1.00 3.36  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  1 
ATOM   343  C  C   . CYS A 1 46 ? 18.730  -4.663  -6.971  1.00 3.79  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   1 
ATOM   344  O  O   . CYS A 1 46 ? 19.914  -4.905  -7.082  1.00 3.72  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   1 
ATOM   345  C  CB  . CYS A 1 46 ? 18.283  -5.260  -4.550  1.00 3.72  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  1 
ATOM   346  S  SG  . CYS A 1 46 ? 17.682  -6.887  -5.077  1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  1 
ATOM   347  N  N   . TRP A 1 47 ? 17.889  -4.863  -7.973  1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   1 
ATOM   348  C  CA  . TRP A 1 47 ? 18.337  -5.316  -9.310  1.00 3.74  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  1 
ATOM   349  C  C   . TRP A 1 47 ? 19.041  -6.680  -9.303  1.00 4.06  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   1 
ATOM   350  O  O   . TRP A 1 47 ? 19.940  -6.941  -10.116 1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   1 
ATOM   351  C  CB  . TRP A 1 47 ? 19.215  -4.246  -10.014 1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  1 
ATOM   352  C  CG  . TRP A 1 47 ? 18.470  -2.958  -10.131 1.00 3.08  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  1 
ATOM   353  C  CD1 . TRP A 1 47 ? 18.328  -2.016  -9.159  1.00 3.06  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 1 
ATOM   354  C  CD2 . TRP A 1 47 ? 17.724  -2.492  -11.266 1.00 3.39  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 1 
ATOM   355  N  NE1 . TRP A 1 47 ? 17.543  -0.991  -9.618  1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 1 
ATOM   356  C  CE2 . TRP A 1 47 ? 17.150  -1.259  -10.901 1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 1 
ATOM   357  C  CE3 . TRP A 1 47 ? 17.477  -3.005  -12.544 1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 1 
ATOM   358  C  CZ2 . TRP A 1 47 ? 16.341  -0.516  -11.764 1.00 3.78  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 1 
ATOM   359  C  CZ3 . TRP A 1 47 ? 16.667  -2.263  -13.420 1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 1 
ATOM   360  C  CH2 . TRP A 1 47 ? 16.116  -1.028  -13.023 1.00 3.38  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 1 
ATOM   361  N  N   . ARG A 1 48 ? 18.630  -7.535  -8.369  1.00 4.43  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   362  C  CA  . ARG A 1 48 ? 19.124  -8.918  -8.290  1.00 4.90  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   363  C  C   . ARG A 1 48 ? 18.032  -9.957  -8.459  1.00 4.61  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   364  O  O   . ARG A 1 48 ? 18.341  -11.132 -8.670  1.00 4.93  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   365  C  CB  . ARG A 1 48 ? 19.871  -9.219  -6.975  1.00 5.48  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   366  C  CG  . ARG A 1 48 ? 21.019  -8.277  -6.606  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   367  C  CD  . ARG A 1 48 ? 22.272  -8.530  -7.380  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   368  N  NE  . ARG A 1 48 ? 23.310  -7.551  -7.040  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   369  C  CZ  . ARG A 1 48 ? 23.442  -6.347  -7.603  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   370  N  NH1 . ARG A 1 48 ? 22.607  -5.948  -8.555  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   371  N  NH2 . ARG A 1 48 ? 24.409  -5.528  -7.208  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   372  N  N   . SER A 1 49 ? 16.766  -9.540  -8.350  1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   1 
ATOM   373  C  CA  . SER A 1 49 ? 15.677  -10.475 -8.451  1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  1 
ATOM   374  C  C   . SER A 1 49 ? 15.680  -11.193 -9.800  1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   1 
ATOM   375  O  O   . SER A 1 49 ? 15.871  -10.566 -10.848 1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   1 
ATOM   376  C  CB  . SER A 1 49 ? 14.349  -9.758  -8.302  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  1 
ATOM   377  O  OG  . SER A 1 49 ? 13.301  -10.697 -8.432  1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  1 
ATOM   378  N  N   . LYS A 1 50 ? 15.417  -12.498 -9.775  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   379  C  CA  . LYS A 1 50 ? 15.215  -13.268 -10.994 1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   380  C  C   . LYS A 1 50 ? 13.817  -13.013 -11.586 1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   381  O  O   . LYS A 1 50 ? 13.539  -13.443 -12.703 1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   382  C  CB  . LYS A 1 50 ? 15.421  -14.768 -10.727 1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   383  C  CG  . LYS A 1 50 ? 16.816  -15.158 -10.207 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   384  C  CD  . LYS A 1 50 ? 17.859  -15.247 -11.314 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   385  C  CE  . LYS A 1 50 ? 19.160  -15.935 -10.836 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   386  N  NZ  . LYS A 1 50 ? 19.996  -15.042 -9.969  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   387  N  N   . LYS A 1 51 ? 12.948  -12.335 -10.828 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   1 
ATOM   388  C  CA  . LYS A 1 51 ? 11.609  -11.970 -11.295 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  1 
ATOM   389  C  C   . LYS A 1 51 ? 11.473  -10.446 -11.464 1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   1 
ATOM   390  O  O   . LYS A 1 51 ? 10.371  -9.914  -11.460 1.00 5.21  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   1 
ATOM   391  C  CB  . LYS A 1 51 ? 10.551  -12.492 -10.312 1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . LYS A 1 51 ? 10.452  -14.005 -10.239 1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  1 
ATOM   393  N  N   . PHE A 1 52 ? 12.592  -9.745  -11.629 1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   394  C  CA  . PHE A 1 52 ? 12.558  -8.285  -11.832 1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   395  C  C   . PHE A 1 52 ? 11.485  -7.931  -12.852 1.00 5.00  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   396  O  O   . PHE A 1 52 ? 11.469  -8.515  -13.932 1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   397  C  CB  . PHE A 1 52 ? 13.909  -7.744  -12.311 1.00 5.00  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   398  C  CG  . PHE A 1 52 ? 14.061  -6.275  -12.081 1.00 5.00  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   399  C  CD1 . PHE A 1 52 ? 14.467  -5.814  -10.838 1.00 4.37  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   400  C  CD2 . PHE A 1 52 ? 13.727  -5.347  -13.070 1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   401  C  CE1 . PHE A 1 52 ? 14.570  -4.472  -10.574 1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   402  C  CE2 . PHE A 1 52 ? 13.838  -3.985  -12.809 1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   403  C  CZ  . PHE A 1 52 ? 14.263  -3.553  -11.559 1.00 4.59  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   404  N  N   . PRO A 1 53 ? 10.635  -6.929  -12.555 1.00 5.07  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   1 
ATOM   405  C  CA  . PRO A 1 53 ? 10.676  -5.903  -11.502 1.00 4.67  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  1 
ATOM   406  C  C   . PRO A 1 53 ? 10.138  -6.302  -10.125 1.00 4.44  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   1 
ATOM   407  O  O   . PRO A 1 53 ? 10.137  -5.464  -9.225  1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   1 
ATOM   408  C  CB  . PRO A 1 53 ? 9.769   -4.812  -12.078 1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  1 
ATOM   409  C  CG  . PRO A 1 53 ? 8.739   -5.548  -12.831 1.00 4.89  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  1 
ATOM   410  C  CD  . PRO A 1 53 ? 9.460   -6.732  -13.429 1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  1 
ATOM   411  N  N   . PHE A 1 54 ? 9.680   -7.544  -9.969  1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   1 
ATOM   412  C  CA  . PHE A 1 54 ? 9.191   -8.024  -8.687  1.00 4.87  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  1 
ATOM   413  C  C   . PHE A 1 54 ? 10.283  -8.579  -7.815  1.00 5.16  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   1 
ATOM   414  O  O   . PHE A 1 54 ? 11.235  -9.153  -8.313  1.00 4.63  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   1 
ATOM   415  C  CB  . PHE A 1 54 ? 8.086   -9.040  -8.916  1.00 5.02  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  1 
ATOM   416  C  CG  . PHE A 1 54 ? 6.948   -8.470  -9.715  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  1 
ATOM   417  C  CD1 . PHE A 1 54 ? 6.025   -7.638  -9.114  1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 1 
ATOM   418  C  CD2 . PHE A 1 54 ? 6.861   -8.692  -11.081 1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 1 
ATOM   419  C  CE1 . PHE A 1 54 ? 4.985   -7.076  -9.860  1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 1 
ATOM   420  C  CE2 . PHE A 1 54 ? 5.833   -8.123  -11.836 1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 1 
ATOM   421  C  CZ  . PHE A 1 54 ? 4.908   -7.320  -11.233 1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  1 
ATOM   422  N  N   . CYS A 1 55 ? 10.153  -8.353  -6.514  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   1 
ATOM   423  C  CA  . CYS A 1 55 ? 11.087  -8.850  -5.497  1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  1 
ATOM   424  C  C   . CYS A 1 55 ? 10.922  -10.365 -5.342  1.00 5.63  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   1 
ATOM   425  O  O   . CYS A 1 55 ? 9.793   -10.864 -5.270  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   1 
ATOM   426  C  CB  . CYS A 1 55 ? 10.753  -8.174  -4.158  1.00 4.91  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  1 
ATOM   427  S  SG  . CYS A 1 55 ? 11.767  -8.680  -2.741  1.00 4.84  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  1 
ATOM   428  N  N   . ASP A 1 56 ? 12.042  -11.076 -5.279  1.00 5.75  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   429  C  CA  . ASP A 1 56 ? 12.042  -12.512 -5.028  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   430  C  C   . ASP A 1 56 ? 12.929  -12.861 -3.826  1.00 5.88  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   431  O  O   . ASP A 1 56 ? 13.295  -14.016 -3.635  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   432  C  CB  . ASP A 1 56 ? 12.476  -13.290 -6.281  1.00 6.13  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   433  C  CG  . ASP A 1 56 ? 13.947  -13.152 -6.594  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   434  O  OD1 . ASP A 1 56 ? 14.647  -12.395 -5.900  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   435  O  OD2 . ASP A 1 56 ? 14.387  -13.806 -7.565  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   436  N  N   . GLY A 1 57 ? 13.265  -11.859 -3.012  1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   437  C  CA  . GLY A 1 57 ? 14.069  -12.088 -1.830  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   438  C  C   . GLY A 1 57 ? 15.569  -12.075 -2.076  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   439  O  O   . GLY A 1 57 ? 16.346  -12.232 -1.133  1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   440  N  N   . ALA A 1 58 ? 15.988  -11.849 -3.323  1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   441  C  CA  . ALA A 1 58 ? 17.408  -11.762 -3.657  1.00 5.53  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   442  C  C   . ALA A 1 58 ? 18.139  -10.672 -2.861  1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   443  O  O   . ALA A 1 58 ? 19.341  -10.794 -2.614  1.00 5.39  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   444  C  CB  . ALA A 1 58 ? 17.597  -11.510 -5.157  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   445  N  N   . HIS A 1 59 ? 17.440  -9.603  -2.481  1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A N   1 
ATOM   446  C  CA  . HIS A 1 59 ? 18.057  -8.533  -1.704  1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CA  1 
ATOM   447  C  C   . HIS A 1 59 ? 18.770  -9.045  -0.443  1.00 5.47  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A C   1 
ATOM   448  O  O   . HIS A 1 59 ? 19.814  -8.511  -0.062  1.00 5.44  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A O   1 
ATOM   449  C  CB  . HIS A 1 59 ? 17.020  -7.465  -1.347  1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CB  1 
ATOM   450  C  CG  . HIS A 1 59 ? 15.848  -7.988  -0.588  1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CG  1 
ATOM   451  N  ND1 . HIS A 1 59 ? 14.634  -8.297  -1.182  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A ND1 1 
ATOM   452  C  CD2 . HIS A 1 59 ? 15.707  -8.230  0.736   1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CD2 1 
ATOM   453  C  CE1 . HIS A 1 59 ? 13.811  -8.734  -0.242  1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CE1 1 
ATOM   454  N  NE2 . HIS A 1 59 ? 14.435  -8.703  0.925   1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A NE2 1 
ATOM   455  N  N   . THR A 1 60 ? 18.227  -10.083 0.194   1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   1 
ATOM   456  C  CA  . THR A 1 60 ? 18.814  -10.566 1.445   1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  1 
ATOM   457  C  C   . THR A 1 60 ? 20.237  -11.071 1.232   1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   1 
ATOM   458  O  O   . THR A 1 60 ? 21.091  -10.860 2.082   1.00 5.07  ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   1 
ATOM   459  C  CB  . THR A 1 60 ? 17.974  -11.679 2.125   1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  1 
ATOM   460  O  OG1 . THR A 1 60 ? 17.967  -12.856 1.317   1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 1 
ATOM   461  C  CG2 . THR A 1 60 ? 16.547  -11.227 2.351   1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 1 
ATOM   462  N  N   . LYS A 1 61 ? 20.477  -11.738 0.103   1.00 5.44  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   1 
ATOM   463  C  CA  . LYS A 1 61 ? 21.819  -12.259 -0.213  1.00 5.37  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   464  C  C   . LYS A 1 61 ? 22.811  -11.118 -0.418  1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   1 
ATOM   465  O  O   . LYS A 1 61 ? 23.926  -11.161 0.083   1.00 4.65  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   1 
ATOM   466  C  CB  . LYS A 1 61 ? 21.770  -13.149 -1.472  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   467  C  CG  . LYS A 1 61 ? 23.125  -13.685 -1.936  1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   468  C  CD  . LYS A 1 61 ? 22.948  -14.682 -3.093  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   469  N  N   . HIS A 1 62 ? 22.382  -10.106 -1.162  1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   1 
ATOM   470  C  CA  . HIS A 1 62 ? 23.167  -8.903  -1.370  1.00 4.93  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  1 
ATOM   471  C  C   . HIS A 1 62 ? 23.481  -8.177  -0.060  1.00 4.39  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   1 
ATOM   472  O  O   . HIS A 1 62 ? 24.617  -7.801  0.207   1.00 4.09  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   1 
ATOM   473  C  CB  . HIS A 1 62 ? 22.426  -7.952  -2.294  1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  1 
ATOM   474  C  CG  . HIS A 1 62 ? 22.978  -6.564  -2.271  1.00 5.37  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  1 
ATOM   475  N  ND1 . HIS A 1 62 ? 24.117  -6.201  -2.955  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 1 
ATOM   476  C  CD2 . HIS A 1 62 ? 22.578  -5.463  -1.596  1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 1 
ATOM   477  C  CE1 . HIS A 1 62 ? 24.382  -4.931  -2.715  1.00 5.40  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 1 
ATOM   478  N  NE2 . HIS A 1 62 ? 23.465  -4.458  -1.890  1.00 5.21  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 1 
ATOM   479  N  N   . ASN A 1 63 ? 22.457  -7.975  0.755   1.00 3.95  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   1 
ATOM   480  C  CA  . ASN A 1 63 ? 22.653  -7.292  2.040   1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  1 
ATOM   481  C  C   . ASN A 1 63 ? 23.634  -8.020  2.949   1.00 4.65  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   1 
ATOM   482  O  O   . ASN A 1 63 ? 24.503  -7.415  3.596   1.00 4.37  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   1 
ATOM   483  C  CB  . ASN A 1 63 ? 21.326  -7.125  2.779   1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  1 
ATOM   484  C  CG  . ASN A 1 63 ? 20.427  -6.068  2.169   1.00 4.00  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  1 
ATOM   485  O  OD1 . ASN A 1 63 ? 20.866  -5.209  1.400   1.00 3.86  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 1 
ATOM   486  N  ND2 . ASN A 1 63 ? 19.143  -6.138  2.497   1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 1 
ATOM   487  N  N   . GLU A 1 64 ? 23.514  -9.336  2.986   1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   488  C  CA  . GLU A 1 64 ? 24.353  -10.153 3.825   1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   489  C  C   . GLU A 1 64 ? 25.810  -10.057 3.354   1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   490  O  O   . GLU A 1 64 ? 26.716  -9.840  4.149   1.00 5.88  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   491  C  CB  . GLU A 1 64 ? 23.839  -11.585 3.771   1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   492  C  CG  . GLU A 1 64 ? 24.558  -12.576 4.628   1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   493  C  CD  . GLU A 1 64 ? 23.911  -13.938 4.518   1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   494  O  OE1 . GLU A 1 64 ? 24.070  -14.582 3.462   1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   495  O  OE2 . GLU A 1 64 ? 23.216  -14.338 5.474   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   496  N  N   . GLU A 1 65 ? 26.005  -10.183 2.049   1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   1 
ATOM   497  C  CA  . GLU A 1 65 ? 27.330  -10.099 1.443   1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  1 
ATOM   498  C  C   . GLU A 1 65 ? 28.040  -8.773  1.666   1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   1 
ATOM   499  O  O   . GLU A 1 65 ? 29.204  -8.753  2.059   1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   1 
ATOM   500  C  CB  . GLU A 1 65 ? 27.213  -10.288 -0.061  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . GLU A 1 65 ? 26.987  -11.705 -0.494  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  1 
ATOM   502  C  CD  . GLU A 1 65 ? 27.332  -11.898 -1.951  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  1 
ATOM   503  O  OE1 . GLU A 1 65 ? 28.538  -11.821 -2.281  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 1 
ATOM   504  O  OE2 . GLU A 1 65 ? 26.401  -12.120 -2.757  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 1 
ATOM   505  N  N   . THR A 1 66 ? 27.345  -7.674  1.376   1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   506  C  CA  . THR A 1 66 ? 27.976  -6.362  1.305   1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   507  C  C   . THR A 1 66 ? 27.766  -5.512  2.550   1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   508  O  O   . THR A 1 66 ? 28.369  -4.444  2.686   1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   509  C  CB  . THR A 1 66 ? 27.448  -5.569  0.116   1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   510  O  OG1 . THR A 1 66 ? 26.061  -5.295  0.327   1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   511  C  CG2 . THR A 1 66 ? 27.587  -6.336  -1.181  1.00 6.26  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   512  N  N   . GLY A 1 67 ? 26.922  -5.972  3.468   1.00 5.01  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   1 
ATOM   513  C  CA  . GLY A 1 67 ? 26.547  -5.162  4.627   1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  1 
ATOM   514  C  C   . GLY A 1 67 ? 25.515  -4.081  4.329   1.00 4.66  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   1 
ATOM   515  O  O   . GLY A 1 67 ? 25.312  -3.201  5.148   1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   1 
ATOM   516  N  N   . ASP A 1 68 ? 24.888  -4.145  3.160   1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   1 
ATOM   517  C  CA  . ASP A 1 68 ? 23.873  -3.172  2.725   1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  1 
ATOM   518  C  C   . ASP A 1 68 ? 22.539  -3.407  3.458   1.00 4.15  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   1 
ATOM   519  O  O   . ASP A 1 68 ? 22.400  -4.382  4.222   1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   1 
ATOM   520  C  CB  . ASP A 1 68 ? 23.702  -3.278  1.190   1.00 4.27  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  1 
ATOM   521  C  CG  . ASP A 1 68 ? 23.258  -1.974  0.529   1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  1 
ATOM   522  O  OD1 . ASP A 1 68 ? 22.913  -0.988  1.235   1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 1 
ATOM   523  O  OD2 . ASP A 1 68 ? 23.251  -1.948  -0.722  1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 1 
ATOM   524  N  N   . ASN A 1 69 ? 21.565  -2.516  3.218   1.00 3.78  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   525  C  CA  . ASN A 1 69 ? 20.288  -2.540  3.893   1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   526  C  C   . ASN A 1 69 ? 19.160  -2.213  2.953   1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   527  O  O   . ASN A 1 69 ? 18.205  -1.537  3.350   1.00 4.05  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   528  C  CB  . ASN A 1 69 ? 20.263  -1.526  5.058   1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   529  C  CG  . ASN A 1 69 ? 20.395  -0.075  4.583   1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   530  O  OD1 . ASN A 1 69 ? 20.898  0.200   3.484   1.00 3.79  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   531  N  ND2 . ASN A 1 69 ? 20.020  0.855   5.449   1.00 2.48  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   532  N  N   . VAL A 1 70 ? 19.254  -2.688  1.711   1.00 4.03  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   1 
ATOM   533  C  CA  . VAL A 1 70 ? 18.238  -2.390  0.721   1.00 4.92  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  1 
ATOM   534  C  C   . VAL A 1 70 ? 17.071  -3.367  0.842   1.00 5.04  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   1 
ATOM   535  O  O   . VAL A 1 70 ? 17.201  -4.499  1.296   1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   1 
ATOM   536  C  CB  . VAL A 1 70 ? 18.815  -2.361  -0.748  1.00 4.60  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  1 
ATOM   537  C  CG1 . VAL A 1 70 ? 19.787  -1.194  -0.930  1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 1 
ATOM   538  C  CG2 . VAL A 1 70 ? 19.444  -3.685  -1.140  1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 1 
ATOM   539  N  N   . GLY A 1 71 ? 15.906  -2.907  0.431   1.00 4.83  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   540  C  CA  . GLY A 1 71 ? 14.677  -3.701  0.496   1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   541  C  C   . GLY A 1 71 ? 13.728  -3.175  -0.566  1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   542  O  O   . GLY A 1 71 ? 14.001  -2.144  -1.207  1.00 4.57  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   543  N  N   . PRO A 1 72 ? 12.616  -3.880  -0.774  1.00 5.17  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   1 
ATOM   544  C  CA  . PRO A 1 72 ? 11.649  -3.598  -1.839  1.00 5.08  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  1 
ATOM   545  C  C   . PRO A 1 72 ? 10.681  -2.431  -1.558  1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   1 
ATOM   546  O  O   . PRO A 1 72 ? 10.655  -1.891  -0.452  1.00 4.49  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   1 
ATOM   547  C  CB  . PRO A 1 72 ? 10.892  -4.917  -1.970  1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  1 
ATOM   548  C  CG  . PRO A 1 72 ? 10.988  -5.537  -0.592  1.00 4.88  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  1 
ATOM   549  C  CD  . PRO A 1 72 ? 12.378  -5.188  -0.137  1.00 5.02  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  1 
ATOM   550  N  N   . LEU A 1 73 ? 9.902   -2.058  -2.574  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   551  C  CA  . LEU A 1 73 ? 8.836   -1.093  -2.471  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   552  C  C   . LEU A 1 73 ? 7.550   -1.904  -2.603  1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   553  O  O   . LEU A 1 73 ? 7.401   -2.720  -3.520  1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   554  C  CB  . LEU A 1 73 ? 8.939   -0.050  -3.590  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   555  C  CG  . LEU A 1 73 ? 7.670   0.794   -3.765  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   556  C  CD1 . LEU A 1 73 ? 7.627   1.915   -2.738  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   557  C  CD2 . LEU A 1 73 ? 7.568   1.324   -5.180  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   558  N  N   . ILE A 1 74 ? 6.616   -1.634  -1.692  1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   1 
ATOM   559  C  CA  . ILE A 1 74 ? 5.356   -2.329  -1.634  1.00 4.17  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  1 
ATOM   560  C  C   . ILE A 1 74 ? 4.220   -1.367  -1.933  1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   1 
ATOM   561  O  O   . ILE A 1 74 ? 4.118   -0.284  -1.341  1.00 4.29  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   1 
ATOM   562  C  CB  . ILE A 1 74 ? 5.166   -2.944  -0.247  1.00 3.67  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  1 
ATOM   563  C  CG1 . ILE A 1 74 ? 6.187   -4.061  0.001   1.00 3.74  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 1 
ATOM   564  C  CG2 . ILE A 1 74 ? 3.781   -3.522  -0.099  1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 1 
ATOM   565  C  CD1 . ILE A 1 74 ? 6.309   -4.527  1.437   1.00 3.87  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 1 
ATOM   566  N  N   . ILE A 1 75 ? 3.374   -1.766  -2.881  1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   1 
ATOM   567  C  CA  . ILE A 1 75 ? 2.153   -1.044  -3.157  1.00 4.01  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  1 
ATOM   568  C  C   . ILE A 1 75 ? 1.060   -2.031  -2.825  1.00 3.88  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   1 
ATOM   569  O  O   . ILE A 1 75 ? 1.037   -3.121  -3.392  1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   1 
ATOM   570  C  CB  . ILE A 1 75 ? 2.068   -0.591  -4.626  1.00 4.47  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  1 
ATOM   571  C  CG1 . ILE A 1 75 ? 3.240   0.337   -4.952  1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 
ATOM   572  C  CG2 . ILE A 1 75 ? 0.710   0.083   -4.894  1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 
ATOM   573  C  CD1 . ILE A 1 75 ? 3.303   1.596   -4.092  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 
ATOM   574  N  N   . LYS A 1 76 ? 0.202   -1.665  -1.882  1.00 3.94  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
ATOM   575  C  CA  . LYS A 1 76 ? -0.816  -2.575  -1.367  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
ATOM   576  C  C   . LYS A 1 76 ? -2.195  -1.933  -1.279  1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
ATOM   577  O  O   . LYS A 1 76 ? -2.332  -0.711  -1.353  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
ATOM   578  C  CB  . LYS A 1 76 ? -0.406  -3.124  0.007   1.00 4.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
ATOM   579  C  CG  . LYS A 1 76 ? -0.236  -2.066  1.102   1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
ATOM   580  C  CD  . LYS A 1 76 ? 0.525   -2.640  2.299   1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
ATOM   581  C  CE  . LYS A 1 76 ? 0.548   -1.675  3.481   1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
ATOM   582  N  NZ  . LYS A 1 76 ? -0.792  -1.254  3.919   1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
ATOM   583  N  N   . LYS A 1 77 ? -3.213  -2.774  -1.120  1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   1 
ATOM   584  C  CA  . LYS A 1 77 ? -4.560  -2.314  -0.803  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  1 
ATOM   585  C  C   . LYS A 1 77 ? -4.658  -1.998  0.685   1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   1 
ATOM   586  O  O   . LYS A 1 77 ? -4.246  -2.801  1.520   1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   1 
ATOM   587  C  CB  . LYS A 1 77 ? -5.566  -3.402  -1.144  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . LYS A 1 77 ? -5.672  -3.702  -2.624  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  1 
ATOM   589  C  CD  . LYS A 1 77 ? -6.464  -2.622  -3.347  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  1 
ATOM   590  C  CE  . LYS A 1 77 ? -7.244  -3.179  -4.546  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  1 
ATOM   591  N  NZ  . LYS A 1 77 ? -6.479  -4.143  -5.387  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  1 
ATOM   592  N  N   . LYS A 1 78 ? -5.175  -0.822  1.013   1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N   1 
ATOM   593  C  CA  . LYS A 1 78 ? -5.419  -0.434  2.407   1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA  1 
ATOM   594  C  C   . LYS A 1 78 ? -6.340  -1.416  3.148   1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C   1 
ATOM   595  O  O   . LYS A 1 78 ? -7.320  -1.912  2.583   1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O   1 
ATOM   596  C  CB  . LYS A 1 78 ? -6.007  0.983   2.456   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB  1 
ATOM   597  C  CG  . LYS A 1 78 ? -6.470  1.439   3.841   1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG  1 
ATOM   598  C  CD  . LYS A 1 78 ? -6.567  2.961   3.939   1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD  1 
ATOM   599  C  CE  . LYS A 1 78 ? -5.187  3.607   3.936   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE  1 
ATOM   600  N  N   . GLU A 1 79 ? -6.012  -1.677  4.416   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   1 
ATOM   601  C  CA  . GLU A 1 79 ? -6.789  -2.574  5.285   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  1 
ATOM   602  C  C   . GLU A 1 79 ? -8.280  -2.634  4.931   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   1 
ATOM   603  O  O   . GLU A 1 79 ? -9.144  -2.147  5.661   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   1 
ATOM   604  C  CB  . GLU A 1 79 ? -6.622  -2.153  6.752   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  1 
ATOM   605  N  N   . GLY B 1 1  ? 52.138  -12.767 -26.666 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? -3  GLY B N   1 
ATOM   606  C  CA  . GLY B 1 1  ? 52.145  -12.193 -28.041 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? -3  GLY B CA  1 
ATOM   607  C  C   . GLY B 1 1  ? 50.797  -12.297 -28.722 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? -3  GLY B C   1 
ATOM   608  O  O   . GLY B 1 1  ? 50.696  -12.842 -29.827 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? -3  GLY B O   1 
ATOM   609  N  N   . SER B 1 2  ? 49.770  -11.754 -28.065 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? -2  SER B N   1 
ATOM   610  C  CA  A SER B 1 2  ? 48.397  -11.795 -28.573 0.50 13.48 ? ? ? ? ? ? -2  SER B CA  1 
ATOM   611  C  CA  B SER B 1 2  ? 48.398  -11.795 -28.577 0.50 13.47 ? ? ? ? ? ? -2  SER B CA  1 
ATOM   612  C  C   . SER B 1 2  ? 47.854  -10.415 -28.973 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? -2  SER B C   1 
ATOM   613  O  O   . SER B 1 2  ? 47.023  -10.316 -29.872 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? -2  SER B O   1 
ATOM   614  C  CB  A SER B 1 2  ? 47.474  -12.437 -27.532 0.50 13.51 ? ? ? ? ? ? -2  SER B CB  1 
ATOM   615  C  CB  B SER B 1 2  ? 47.474  -12.432 -27.536 0.50 13.50 ? ? ? ? ? ? -2  SER B CB  1 
ATOM   616  O  OG  A SER B 1 2  ? 47.571  -11.785 -26.276 0.50 13.61 ? ? ? ? ? ? -2  SER B OG  1 
ATOM   617  O  OG  B SER B 1 2  ? 46.167  -12.613 -28.053 0.50 13.58 ? ? ? ? ? ? -2  SER B OG  1 
ATOM   618  N  N   . GLY B 1 3  ? 48.324  -9.356  -28.308 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B N   1 
ATOM   619  C  CA  . GLY B 1 3  ? 47.755  -8.005  -28.467 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B CA  1 
ATOM   620  C  C   . GLY B 1 3  ? 46.672  -7.745  -27.419 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B C   1 
ATOM   621  O  O   . GLY B 1 3  ? 46.059  -6.684  -27.378 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B O   1 
ATOM   622  N  N   . MET B 1 4  ? 46.451  -8.729  -26.558 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 0   MET B N   1 
ATOM   623  C  CA  . MET B 1 4  ? 45.456  -8.666  -25.501 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 0   MET B CA  1 
ATOM   624  C  C   . MET B 1 4  ? 46.178  -8.456  -24.178 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 0   MET B C   1 
ATOM   625  O  O   . MET B 1 4  ? 47.264  -9.003  -23.966 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 0   MET B O   1 
ATOM   626  C  CB  . MET B 1 4  ? 44.696  -9.994  -25.433 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 0   MET B CB  1 
ATOM   627  C  CG  . MET B 1 4  ? 43.990  -10.386 -26.726 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 0   MET B CG  1 
ATOM   628  S  SD  . MET B 1 4  ? 42.511  -9.404  -27.021 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 0   MET B SD  1 
ATOM   629  C  CE  . MET B 1 4  ? 41.369  -10.193 -25.896 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 0   MET B CE  1 
ATOM   630  N  N   . ARG B 1 5  ? 45.580  -7.666  -23.290 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   631  C  CA  . ARG B 1 5  ? 46.073  -7.548  -21.924 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   632  C  C   . ARG B 1 5  ? 45.063  -8.206  -21.008 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   633  O  O   . ARG B 1 5  ? 43.900  -7.830  -21.025 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   634  C  CB  . ARG B 1 5  ? 46.262  -6.088  -21.532 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   635  C  CG  . ARG B 1 5  ? 47.179  -5.902  -20.345 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   636  N  N   . PHE B 1 6  ? 45.518  -9.174  -20.214 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B N   1 
ATOM   637  C  CA  . PHE B 1 6  ? 44.657  -9.926  -19.308 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CA  1 
ATOM   638  C  C   . PHE B 1 6  ? 44.835  -9.449  -17.878 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B C   1 
ATOM   639  O  O   . PHE B 1 6  ? 45.957  -9.228  -17.415 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B O   1 
ATOM   640  C  CB  . PHE B 1 6  ? 44.973  -11.416 -19.398 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CB  1 
ATOM   641  C  CG  . PHE B 1 6  ? 44.889  -11.957 -20.787 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CG  1 
ATOM   642  C  CD1 . PHE B 1 6  ? 46.006  -11.948 -21.617 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CD1 1 
ATOM   643  C  CD2 . PHE B 1 6  ? 43.691  -12.459 -21.281 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CD2 1 
ATOM   644  C  CE1 . PHE B 1 6  ? 45.929  -12.429 -22.915 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CE1 1 
ATOM   645  C  CE2 . PHE B 1 6  ? 43.615  -12.935 -22.580 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CE2 1 
ATOM   646  C  CZ  . PHE B 1 6  ? 44.734  -12.921 -23.393 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 34  PHE B CZ  1 
ATOM   647  N  N   . TYR B 1 7  ? 43.714  -9.298  -17.185 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B N   1 
ATOM   648  C  CA  . TYR B 1 7  ? 43.712  -8.888  -15.797 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CA  1 
ATOM   649  C  C   . TYR B 1 7  ? 42.932  -9.916  -14.989 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B C   1 
ATOM   650  O  O   . TYR B 1 7  ? 41.757  -10.171 -15.271 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B O   1 
ATOM   651  C  CB  . TYR B 1 7  ? 43.093  -7.501  -15.681 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CB  1 
ATOM   652  C  CG  . TYR B 1 7  ? 43.858  -6.471  -16.483 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CG  1 
ATOM   653  C  CD1 . TYR B 1 7  ? 45.133  -6.077  -16.095 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD1 1 
ATOM   654  C  CD2 . TYR B 1 7  ? 43.323  -5.916  -17.647 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD2 1 
ATOM   655  C  CE1 . TYR B 1 7  ? 45.855  -5.137  -16.829 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE1 1 
ATOM   656  C  CE2 . TYR B 1 7  ? 44.034  -4.965  -18.385 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE2 1 
ATOM   657  C  CZ  . TYR B 1 7  ? 45.300  -4.585  -17.968 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CZ  1 
ATOM   658  O  OH  . TYR B 1 7  ? 46.012  -3.656  -18.689 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B OH  1 
ATOM   659  N  N   . VAL B 1 8  ? 43.603  -10.518 -14.009 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B N   1 
ATOM   660  C  CA  . VAL B 1 8  ? 42.979  -11.493 -13.115 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CA  1 
ATOM   661  C  C   . VAL B 1 8  ? 43.021  -10.930 -11.700 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B C   1 
ATOM   662  O  O   . VAL B 1 8  ? 44.099  -10.761 -11.121 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B O   1 
ATOM   663  C  CB  . VAL B 1 8  ? 43.700  -12.848 -13.157 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CB  1 
ATOM   664  C  CG1 . VAL B 1 8  ? 43.007  -13.842 -12.244 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CG1 1 
ATOM   665  C  CG2 . VAL B 1 8  ? 43.755  -13.378 -14.594 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 36  VAL B CG2 1 
ATOM   666  N  N   . LYS B 1 9  ? 41.840  -10.624 -11.168 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N   1 
ATOM   667  C  CA  . LYS B 1 9  ? 41.687  -9.999  -9.858  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA  1 
ATOM   668  C  C   . LYS B 1 9  ? 40.996  -10.977 -8.923  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C   1 
ATOM   669  O  O   . LYS B 1 9  ? 40.403  -11.964 -9.366  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O   1 
ATOM   670  C  CB  . LYS B 1 9  ? 40.851  -8.726  -9.967  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB  1 
ATOM   671  N  N   . ASP B 1 10 ? 41.057  -10.685 -7.629  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B N   1 
ATOM   672  C  CA  . ASP B 1 10 ? 40.502  -11.570 -6.620  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CA  1 
ATOM   673  C  C   . ASP B 1 10 ? 40.173  -10.790 -5.345  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B C   1 
ATOM   674  O  O   . ASP B 1 10 ? 41.071  -10.369 -4.617  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B O   1 
ATOM   675  C  CB  . ASP B 1 10 ? 41.507  -12.687 -6.339  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CB  1 
ATOM   676  C  CG  . ASP B 1 10 ? 40.966  -13.753 -5.420  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CG  1 
ATOM   677  O  OD1 . ASP B 1 10 ? 39.730  -13.908 -5.298  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD1 1 
ATOM   678  O  OD2 . ASP B 1 10 ? 41.802  -14.446 -4.816  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD2 1 
ATOM   679  N  N   . HIS B 1 11 ? 38.882  -10.609 -5.076  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N   1 
ATOM   680  C  CA  . HIS B 1 11 ? 38.444  -9.877  -3.890  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA  1 
ATOM   681  C  C   . HIS B 1 11 ? 36.979  -10.156 -3.578  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C   1 
ATOM   682  O  O   . HIS B 1 11 ? 36.220  -10.561 -4.458  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O   1 
ATOM   683  C  CB  . HIS B 1 11 ? 38.651  -8.374  -4.084  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB  1 
ATOM   684  C  CG  . HIS B 1 11 ? 37.916  -7.814  -5.260  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CG  1 
ATOM   685  N  ND1 . HIS B 1 11 ? 36.595  -7.421  -5.193  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B ND1 1 
ATOM   686  C  CD2 . HIS B 1 11 ? 38.315  -7.581  -6.533  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CD2 1 
ATOM   687  C  CE1 . HIS B 1 11 ? 36.214  -6.969  -6.375  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CE1 1 
ATOM   688  N  NE2 . HIS B 1 11 ? 37.238  -7.057  -7.205  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B NE2 1 
ATOM   689  N  N   . ARG B 1 12 ? 36.598  -9.938  -2.321  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B N   1 
ATOM   690  C  CA  . ARG B 1 12 ? 35.209  -10.100 -1.885  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CA  1 
ATOM   691  C  C   . ARG B 1 12 ? 34.332  -8.991  -2.463  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B C   1 
ATOM   692  O  O   . ARG B 1 12 ? 34.828  -7.925  -2.843  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B O   1 
ATOM   693  C  CB  . ARG B 1 12 ? 35.121  -10.093 -0.354  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CB  1 
ATOM   694  N  N   . ASN B 1 13 ? 33.031  -9.256  -2.539  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B N   1 
ATOM   695  C  CA  . ASN B 1 13 ? 32.064  -8.256  -2.988  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CA  1 
ATOM   696  C  C   . ASN B 1 13 ? 31.735  -7.278  -1.860  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B C   1 
ATOM   697  O  O   . ASN B 1 13 ? 31.090  -7.648  -0.874  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B O   1 
ATOM   698  C  CB  . ASN B 1 13 ? 30.781  -8.926  -3.492  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CB  1 
ATOM   699  C  CG  . ASN B 1 13 ? 29.741  -7.920  -3.972  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CG  1 
ATOM   700  O  OD1 . ASN B 1 13 ? 30.079  -6.871  -4.535  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B OD1 1 
ATOM   701  N  ND2 . ASN B 1 13 ? 28.467  -8.237  -3.755  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B ND2 1 
ATOM   702  N  N   . LYS B 1 14 ? 32.181  -6.033  -2.011  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   1 
ATOM   703  C  CA  . LYS B 1 14 ? 31.986  -5.001  -0.985  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  1 
ATOM   704  C  C   . LYS B 1 14 ? 31.094  -3.834  -1.436  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   1 
ATOM   705  O  O   . LYS B 1 14 ? 30.766  -2.974  -0.619  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   1 
ATOM   706  C  CB  . LYS B 1 14 ? 33.354  -4.468  -0.539  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  1 
ATOM   707  N  N   . ALA B 1 15 ? 30.699  -3.815  -2.714  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   708  C  CA  . ALA B 1 15 ? 29.954  -2.695  -3.284  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   709  C  C   . ALA B 1 15 ? 28.504  -2.668  -2.825  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   710  O  O   . ALA B 1 15 ? 27.671  -3.467  -3.281  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   711  C  CB  . ALA B 1 15 ? 30.009  -2.723  -4.819  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   712  N  N   . MET B 1 16 ? 28.189  -1.720  -1.950  1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   1 
ATOM   713  C  CA  . MET B 1 16 ? 26.803  -1.465  -1.580  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  1 
ATOM   714  C  C   . MET B 1 16 ? 26.040  -0.741  -2.705  1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   1 
ATOM   715  O  O   . MET B 1 16 ? 26.609  0.037   -3.480  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   1 
ATOM   716  C  CB  . MET B 1 16 ? 26.732  -0.655  -0.285  1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  1 
ATOM   717  C  CG  . MET B 1 16 ? 27.322  -1.390  0.910   1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  1 
ATOM   718  S  SD  . MET B 1 16 ? 26.838  -0.636  2.451   1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  1 
ATOM   719  C  CE  . MET B 1 16 ? 27.362  1.026   2.185   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  1 
ATOM   720  N  N   . ILE B 1 17 ? 24.742  -1.005  -2.776  1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   1 
ATOM   721  C  CA  . ILE B 1 17 ? 23.862  -0.300  -3.702  1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  1 
ATOM   722  C  C   . ILE B 1 17 ? 23.451  1.049   -3.099  1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   1 
ATOM   723  O  O   . ILE B 1 17 ? 23.557  2.095   -3.747  1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   1 
ATOM   724  C  CB  . ILE B 1 17 ? 22.609  -1.129  -3.987  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  1 
ATOM   725  C  CG1 . ILE B 1 17 ? 22.946  -2.300  -4.926  1.00 4.63  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 1 
ATOM   726  C  CG2 . ILE B 1 17 ? 21.557  -0.238  -4.577  1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 1 
ATOM   727  C  CD1 . ILE B 1 17 ? 21.850  -3.388  -4.954  1.00 4.94  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 1 
ATOM   728  N  N   . ASN B 1 18 ? 22.977  0.998   -1.857  1.00 4.88  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   1 
ATOM   729  C  CA  . ASN B 1 18 ? 22.690  2.180   -1.054  1.00 4.69  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  1 
ATOM   730  C  C   . ASN B 1 18 ? 23.903  2.637   -0.276  1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   1 
ATOM   731  O  O   . ASN B 1 18 ? 24.402  1.931   0.580   1.00 3.06  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   1 
ATOM   732  C  CB  . ASN B 1 18 ? 21.497  1.903   -0.113  1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  1 
ATOM   733  C  CG  . ASN B 1 18 ? 21.205  3.035   0.832   1.00 4.91  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  1 
ATOM   734  O  OD1 . ASN B 1 18 ? 21.427  4.194   0.512   1.00 4.83  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 1 
ATOM   735  N  ND2 . ASN B 1 18 ? 20.665  2.702   2.014   1.00 5.29  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 1 
ATOM   736  N  N   . LEU B 1 19 ? 24.364  3.838   -0.588  1.00 4.28  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   737  C  CA  . LEU B 1 19 ? 25.556  4.389   0.008   1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   738  C  C   . LEU B 1 19 ? 25.279  5.166   1.287   1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   739  O  O   . LEU B 1 19 ? 26.166  5.265   2.130   1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   740  C  CB  . LEU B 1 19 ? 26.280  5.294   -1.010  1.00 4.58  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   741  C  CG  . LEU B 1 19 ? 26.558  4.733   -2.404  1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   742  C  CD1 . LEU B 1 19 ? 27.292  5.768   -3.276  1.00 4.65  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   743  C  CD2 . LEU B 1 19 ? 27.356  3.442   -2.286  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   744  N  N   . HIS B 1 20 ? 24.063  5.702   1.458   1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   745  C  CA  . HIS B 1 20 ? 23.851  6.710   2.508   1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   746  C  C   . HIS B 1 20 ? 22.491  6.772   3.186   1.00 6.06  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   747  O  O   . HIS B 1 20 ? 22.352  7.479   4.173   1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   748  C  CB  . HIS B 1 20 ? 24.163  8.105   1.925   1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   749  C  CG  . HIS B 1 20 ? 23.085  8.622   1.025   1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   750  N  ND1 . HIS B 1 20 ? 22.954  8.223   -0.286  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   751  C  CD2 . HIS B 1 20 ? 22.051  9.463   1.268   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   752  C  CE1 . HIS B 1 20 ? 21.905  8.823   -0.824  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   753  N  NE2 . HIS B 1 20 ? 21.338  9.581   0.098   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   754  N  N   . ILE B 1 21 ? 21.486  6.093   2.642   1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   755  C  CA  . ILE B 1 21 ? 20.109  6.276   3.094   1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   756  C  C   . ILE B 1 21 ? 19.771  5.425   4.316   1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   757  O  O   . ILE B 1 21 ? 19.980  4.220   4.308   1.00 4.59  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   758  C  CB  . ILE B 1 21 ? 19.112  5.998   1.955   1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   759  C  CG1 . ILE B 1 21 ? 19.323  6.990   0.819   1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   760  C  CG2 . ILE B 1 21 ? 17.683  6.087   2.446   1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   761  C  CD1 . ILE B 1 21 ? 18.706  6.545   -0.461  1.00 6.24  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   762  N  N   . GLN B 1 22 ? 19.256  6.080   5.362   1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   1 
ATOM   763  C  CA  . GLN B 1 22 ? 18.711  5.402   6.559   1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   764  C  C   . GLN B 1 22 ? 19.580  4.227   7.027   1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   1 
ATOM   765  O  O   . GLN B 1 22 ? 19.090  3.107   7.181   1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   1 
ATOM   766  C  CB  . GLN B 1 22 ? 17.321  4.827   6.266   1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   767  C  CG  . GLN B 1 22 ? 16.146  5.730   6.257   1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   768  C  CD  . GLN B 1 22 ? 14.859  4.895   6.298   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   769  O  OE1 . GLN B 1 22 ? 14.541  4.233   7.310   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   770  N  NE2 . GLN B 1 22 ? 14.144  4.883   5.185   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   771  N  N   . LYS B 1 23 ? 20.859  4.476   7.256   1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   1 
ATOM   772  C  CA  . LYS B 1 23 ? 21.766  3.382   7.542   1.00 4.95  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  1 
ATOM   773  C  C   . LYS B 1 23 ? 21.583  2.735   8.932   1.00 4.95  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   1 
ATOM   774  O  O   . LYS B 1 23 ? 22.137  1.668   9.168   1.00 5.74  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   1 
ATOM   775  C  CB  . LYS B 1 23 ? 23.220  3.817   7.298   1.00 4.56  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  1 
ATOM   776  C  CG  . LYS B 1 23 ? 23.592  3.870   5.822   1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  1 
ATOM   777  C  CD  . LYS B 1 23 ? 23.622  2.446   5.209   1.00 4.61  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  1 
ATOM   778  C  CE  . LYS B 1 23 ? 23.781  2.435   3.698   1.00 4.96  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  1 
ATOM   779  N  NZ  . LYS B 1 23 ? 23.585  1.063   3.094   1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  1 
ATOM   780  N  N   . ASP B 1 24 ? 20.775  3.360   9.810   1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   781  C  CA  A ASP B 1 24 ? 20.432  2.752   11.095  0.50 4.48  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   782  C  CA  B ASP B 1 24 ? 20.401  2.800   11.099  0.50 4.83  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   783  C  C   . ASP B 1 24 ? 19.248  1.805   10.970  1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   784  O  O   . ASP B 1 24 ? 18.882  1.151   11.943  1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   785  C  CB  A ASP B 1 24 ? 20.116  3.808   12.150  0.50 4.26  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   786  C  CB  B ASP B 1 24 ? 20.032  3.923   12.085  0.50 5.14  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   787  C  CG  A ASP B 1 24 ? 21.275  4.733   12.412  0.50 4.17  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   788  C  CG  B ASP B 1 24 ? 18.935  4.870   11.553  0.50 5.46  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   789  O  OD1 A ASP B 1 24 ? 22.443  4.289   12.317  0.50 4.01  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   790  O  OD1 B ASP B 1 24 ? 18.797  5.067   10.314  0.50 6.01  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   791  O  OD2 A ASP B 1 24 ? 21.014  5.907   12.731  0.50 4.19  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   792  O  OD2 B ASP B 1 24 ? 18.209  5.433   12.398  0.50 6.13  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   793  N  N   . ASN B 1 25 ? 18.679  1.711   9.768   1.00 4.56  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   1 
ATOM   794  C  CA  . ASN B 1 25 ? 17.605  0.767   9.452   1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  1 
ATOM   795  C  C   . ASN B 1 25 ? 18.250  -0.428  8.723   1.00 4.62  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   1 
ATOM   796  O  O   . ASN B 1 25 ? 18.832  -0.249  7.659   1.00 4.97  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   1 
ATOM   797  C  CB  . ASN B 1 25 ? 16.593  1.461   8.544   1.00 4.59  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  1 
ATOM   798  C  CG  . ASN B 1 25 ? 15.428  0.568   8.139   1.00 4.50  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  1 
ATOM   799  O  OD1 . ASN B 1 25 ? 15.430  -0.652  8.331   1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 1 
ATOM   800  N  ND2 . ASN B 1 25 ? 14.418  1.192   7.581   1.00 4.84  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 1 
ATOM   801  N  N   . PRO B 1 26 ? 18.153  -1.635  9.300   1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   1 
ATOM   802  C  CA  . PRO B 1 26 ? 18.854  -2.783  8.732   1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  1 
ATOM   803  C  C   . PRO B 1 26 ? 18.271  -3.313  7.421   1.00 4.89  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   1 
ATOM   804  O  O   . PRO B 1 26 ? 18.938  -4.080  6.708   1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   1 
ATOM   805  C  CB  . PRO B 1 26 ? 18.738  -3.831  9.835   1.00 4.65  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  1 
ATOM   806  C  CG  . PRO B 1 26 ? 17.489  -3.481  10.529  1.00 4.61  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  1 
ATOM   807  C  CD  . PRO B 1 26 ? 17.445  -2.004  10.542  1.00 4.43  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  1 
ATOM   808  N  N   . LYS B 1 27 ? 17.038  -2.923  7.114   1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   1 
ATOM   809  C  CA  A LYS B 1 27 ? 16.457  -3.241  5.827   0.50 5.15  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   810  C  CA  B LYS B 1 27 ? 16.399  -3.309  5.864   0.50 5.16  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   811  C  C   . LYS B 1 27 ? 15.324  -2.289  5.497   1.00 4.89  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   1 
ATOM   812  O  O   . LYS B 1 27 ? 14.261  -2.296  6.118   1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   1 
ATOM   813  C  CB  A LYS B 1 27 ? 15.985  -4.681  5.720   0.50 5.42  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   814  C  CB  B LYS B 1 27 ? 15.789  -4.709  6.000   0.50 5.56  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   815  C  CG  A LYS B 1 27 ? 15.824  -5.086  4.267   0.50 5.50  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   816  C  CG  B LYS B 1 27 ? 15.044  -5.200  4.753   0.50 5.60  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   817  C  CD  A LYS B 1 27 ? 14.622  -5.953  4.037   0.50 5.52  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   818  C  CD  B LYS B 1 27 ? 14.640  -6.653  4.876   0.50 5.88  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   819  C  CE  A LYS B 1 27 ? 15.010  -7.385  4.162   0.50 5.55  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   820  C  CE  B LYS B 1 27 ? 13.697  -7.028  3.755   0.50 6.14  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   821  N  NZ  A LYS B 1 27 ? 13.934  -8.282  3.712   0.50 5.37  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   822  N  NZ  B LYS B 1 27 ? 13.153  -8.396  3.917   0.50 6.40  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   823  N  N   . ILE B 1 28 ? 15.593  -1.468  4.491   1.00 4.59  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   1 
ATOM   824  C  CA  . ILE B 1 28 ? 14.699  -0.392  4.097   1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  1 
ATOM   825  C  C   . ILE B 1 28 ? 13.613  -0.865  3.145   1.00 3.63  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   1 
ATOM   826  O  O   . ILE B 1 28 ? 13.887  -1.223  2.007   1.00 3.18  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   1 
ATOM   827  C  CB  . ILE B 1 28 ? 15.481  0.745   3.447   1.00 3.69  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  1 
ATOM   828  C  CG1 . ILE B 1 28 ? 16.476  1.350   4.432   1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 1 
ATOM   829  C  CG2 . ILE B 1 28 ? 14.519  1.839   2.954   1.00 3.65  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 1 
ATOM   830  C  CD1 . ILE B 1 28 ? 17.518  2.207   3.722   1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 1 
ATOM   831  N  N   . VAL B 1 29 ? 12.397  -0.857  3.664   1.00 3.09  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   832  C  CA  . VAL B 1 29 ? 11.183  -1.193  2.916   1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   833  C  C   . VAL B 1 29 ? 10.180  -0.049  3.028   1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   834  O  O   . VAL B 1 29 ? 9.997   0.525   4.087   1.00 2.45  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   835  C  CB  . VAL B 1 29 ? 10.487  -2.474  3.483   1.00 2.99  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   836  C  CG1 . VAL B 1 29 ? 9.183   -2.835  2.683   1.00 3.58  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   837  C  CG2 . VAL B 1 29 ? 11.440  -3.665  3.494   1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   838  N  N   . HIS B 1 30 ? 9.554   0.312   1.920   1.00 3.00  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   1 
ATOM   839  C  CA  . HIS B 1 30 ? 8.476   1.285   1.946   1.00 2.68  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  1 
ATOM   840  C  C   . HIS B 1 30 ? 7.227   0.607   1.469   1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   1 
ATOM   841  O  O   . HIS B 1 30 ? 7.257   -0.155  0.503   1.00 2.78  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   1 
ATOM   842  C  CB  . HIS B 1 30 ? 8.788   2.451   1.023   1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  1 
ATOM   843  C  CG  . HIS B 1 30 ? 9.876   3.334   1.522   1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  1 
ATOM   844  N  ND1 . HIS B 1 30 ? 11.205  3.058   1.297   1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 1 
ATOM   845  C  CD2 . HIS B 1 30 ? 9.840   4.473   2.253   1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 1 
ATOM   846  C  CE1 . HIS B 1 30 ? 11.943  3.995   1.861   1.00 2.85  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 1 
ATOM   847  N  NE2 . HIS B 1 30 ? 11.142  4.869   2.447   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 1 
ATOM   848  N  N   . ALA B 1 31 ? 6.114   0.962   2.074   1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   849  C  CA  . ALA B 1 31 ? 4.840   0.358   1.712   1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   850  C  C   . ALA B 1 31 ? 3.813   1.455   1.690   1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   851  O  O   . ALA B 1 31 ? 3.661   2.190   2.659   1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   852  C  CB  . ALA B 1 31 ? 4.461   -0.725  2.695   1.00 2.75  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   853  N  N   . PHE B 1 32 ? 3.105   1.574   0.571   1.00 3.66  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   854  C  CA  . PHE B 1 32 ? 2.101   2.604   0.418   1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   855  C  C   . PHE B 1 32 ? 0.808   1.945   0.022   1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   856  O  O   . PHE B 1 32 ? 0.798   0.936   -0.688  1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   857  C  CB  . PHE B 1 32 ? 2.550   3.605   -0.642  1.00 4.30  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   858  C  CG  . PHE B 1 32 ? 3.831   4.313   -0.298  1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   859  C  CD1 . PHE B 1 32 ? 3.852   5.324   0.642   1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   860  C  CD2 . PHE B 1 32 ? 5.017   3.965   -0.903  1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   861  C  CE1 . PHE B 1 32 ? 5.014   5.979   0.967   1.00 4.19  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   862  C  CE2 . PHE B 1 32 ? 6.196   4.630   -0.596  1.00 4.17  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   863  C  CZ  . PHE B 1 32 ? 6.185   5.631   0.351   1.00 3.84  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   864  N  N   . ASP B 1 33 ? -0.274  2.523   0.521   1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   865  C  CA  . ASP B 1 33 ? -1.629  2.134   0.159   1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   866  C  C   . ASP B 1 33 ? -1.951  2.782   -1.177  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   867  O  O   . ASP B 1 33 ? -1.796  3.997   -1.337  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   868  C  CB  . ASP B 1 33 ? -2.616  2.595   1.229   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   869  C  CG  . ASP B 1 33 ? -2.418  1.871   2.545   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   870  O  OD1 . ASP B 1 33 ? -2.200  0.645   2.519   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   871  O  OD2 . ASP B 1 33 ? -2.471  2.522   3.610   1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   872  N  N   . MET B 1 34 ? -2.391  1.970   -2.136  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 62  MET B N   1 
ATOM   873  C  CA  . MET B 1 34 ? -2.646  2.457   -3.493  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CA  1 
ATOM   874  C  C   . MET B 1 34 ? -3.768  3.494   -3.501  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 62  MET B C   1 
ATOM   875  O  O   . MET B 1 34 ? -3.706  4.459   -4.257  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 62  MET B O   1 
ATOM   876  C  CB  . MET B 1 34 ? -2.949  1.300   -4.470  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CB  1 
ATOM   877  C  CG  . MET B 1 34 ? -4.158  0.436   -4.150  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CG  1 
ATOM   878  S  SD  . MET B 1 34 ? -4.226  -1.013  -5.240  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 62  MET B SD  1 
ATOM   879  C  CE  . MET B 1 34 ? -2.844  -1.995  -4.660  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CE  1 
ATOM   880  N  N   . GLU B 1 35 ? -4.748  3.314   -2.622  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   1 
ATOM   881  C  CA  . GLU B 1 35 ? -5.894  4.220   -2.532  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  1 
ATOM   882  C  C   . GLU B 1 35 ? -5.476  5.653   -2.193  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   1 
ATOM   883  O  O   . GLU B 1 35 ? -6.133  6.602   -2.613  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   1 
ATOM   884  C  CB  . GLU B 1 35 ? -6.911  3.723   -1.493  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  1 
ATOM   885  C  CG  . GLU B 1 35 ? -7.625  2.422   -1.873  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  1 
ATOM   886  C  CD  . GLU B 1 35 ? -6.839  1.164   -1.525  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  1 
ATOM   887  O  OE1 . GLU B 1 35 ? -5.645  1.271   -1.168  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 1 
ATOM   888  O  OE2 . GLU B 1 35 ? -7.427  0.064   -1.610  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 1 
ATOM   889  N  N   . ASP B 1 36 ? -4.379  5.806   -1.452  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   890  C  CA  . ASP B 1 36 ? -3.916  7.126   -1.011  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   891  C  C   . ASP B 1 36 ? -2.786  7.715   -1.851  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   892  O  O   . ASP B 1 36 ? -2.176  8.714   -1.456  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   893  C  CB  . ASP B 1 36 ? -3.495  7.065   0.457   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   894  C  CG  . ASP B 1 36 ? -4.649  6.729   1.377   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   895  O  OD1 . ASP B 1 36 ? -5.815  7.069   1.046   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   896  O  OD2 . ASP B 1 36 ? -4.387  6.133   2.443   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   897  N  N   . LEU B 1 37 ? -2.503  7.114   -3.004  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   1 
ATOM   898  C  CA  . LEU B 1 37 ? -1.579  7.722   -3.957  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  1 
ATOM   899  C  C   . LEU B 1 37 ? -2.375  8.779   -4.714  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   1 
ATOM   900  O  O   . LEU B 1 37 ? -3.608  8.769   -4.690  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   1 
ATOM   901  C  CB  . LEU B 1 37 ? -1.000  6.683   -4.928  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  1 
ATOM   902  C  CG  . LEU B 1 37 ? -0.303  5.474   -4.305  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  1 
ATOM   903  C  CD1 . LEU B 1 37 ? 0.132   4.445   -5.360  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 1 
ATOM   904  C  CD2 . LEU B 1 37 ? 0.878   5.952   -3.495  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 1 
ATOM   905  N  N   . GLY B 1 38 ? -1.676  9.696   -5.371  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   906  C  CA  . GLY B 1 38 ? -2.338  10.670  -6.228  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   907  C  C   . GLY B 1 38 ? -2.622  10.029  -7.574  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   908  O  O   . GLY B 1 38 ? -2.881  8.824   -7.654  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   909  N  N   . ASP B 1 39 ? -2.560  10.823  -8.637  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B N   1 
ATOM   910  C  CA  . ASP B 1 39 ? -2.686  10.291  -9.990  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CA  1 
ATOM   911  C  C   . ASP B 1 39 ? -1.427  9.539   -10.410 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B C   1 
ATOM   912  O  O   . ASP B 1 39 ? -1.484  8.642   -11.244 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B O   1 
ATOM   913  C  CB  . ASP B 1 39 ? -2.997  11.419  -10.987 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CB  1 
ATOM   914  N  N   . LYS B 1 40 ? -0.293  9.902   -9.822  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   1 
ATOM   915  C  CA  . LYS B 1 40 ? 0.983   9.350   -10.232 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  1 
ATOM   916  C  C   . LYS B 1 40 ? 1.994   9.418   -9.105  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   1 
ATOM   917  O  O   . LYS B 1 40 ? 2.029   10.389  -8.345  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   1 
ATOM   918  C  CB  . LYS B 1 40 ? 1.521   10.124  -11.441 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  1 
ATOM   919  C  CG  . LYS B 1 40 ? 2.721   9.492   -12.110 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  1 
ATOM   920  C  CD  . LYS B 1 40 ? 3.183   10.311  -13.309 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  1 
ATOM   921  N  N   . ALA B 1 41 ? 2.804   8.372   -9.001  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   922  C  CA  . ALA B 1 41 ? 4.008   8.426   -8.180  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   923  C  C   . ALA B 1 41 ? 5.139   7.723   -8.912  1.00 5.73  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   924  O  O   . ALA B 1 41 ? 4.914   6.758   -9.641  1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   925  C  CB  . ALA B 1 41 ? 3.765   7.806   -6.818  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   926  N  N   . VAL B 1 42 ? 6.348   8.241   -8.723  1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   927  C  CA  . VAL B 1 42 ? 7.546   7.727   -9.374  1.00 4.66  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   928  C  C   . VAL B 1 42 ? 8.583   7.414   -8.303  1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   929  O  O   . VAL B 1 42 ? 8.974   8.297   -7.544  1.00 4.06  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   930  C  CB  . VAL B 1 42 ? 8.147   8.733   -10.386 1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   931  C  CG1 . VAL B 1 42 ? 9.303   8.081   -11.173 1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   932  C  CG2 . VAL B 1 42 ? 7.045   9.280   -11.329 1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   933  N  N   . TYR B 1 43 ? 8.944   6.147   -8.216  1.00 4.30  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   934  C  CA  . TYR B 1 43 ? 9.782   5.629   -7.124  1.00 3.72  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   935  C  C   . TYR B 1 43 ? 11.188  5.327   -7.592  1.00 3.90  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   936  O  O   . TYR B 1 43 ? 11.397  4.759   -8.651  1.00 3.64  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   937  C  CB  . TYR B 1 43 ? 9.139   4.370   -6.509  1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   938  C  CG  . TYR B 1 43 ? 7.787   4.618   -5.898  1.00 3.58  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   939  C  CD1 . TYR B 1 43 ? 7.659   5.189   -4.641  1.00 4.09  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   940  C  CD2 . TYR B 1 43 ? 6.626   4.339   -6.609  1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   941  C  CE1 . TYR B 1 43 ? 6.406   5.425   -4.096  1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   942  C  CE2 . TYR B 1 43 ? 5.341   4.581   -6.053  1.00 3.60  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   943  C  CZ  . TYR B 1 43 ? 5.262   5.130   -4.801  1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   944  O  OH  . TYR B 1 43 ? 4.028   5.391   -4.257  1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   945  N  N   . CYS B 1 44 ? 12.146  5.739   -6.791  1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   1 
ATOM   946  C  CA  . CYS B 1 44 ? 13.561  5.523   -7.062  1.00 3.16  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  1 
ATOM   947  C  C   . CYS B 1 44 ? 13.974  4.078   -6.855  1.00 2.94  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   1 
ATOM   948  O  O   . CYS B 1 44 ? 13.643  3.419   -5.858  1.00 4.15  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   1 
ATOM   949  C  CB  . CYS B 1 44 ? 14.382  6.414   -6.158  1.00 2.52  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  1 
ATOM   950  S  SG  . CYS B 1 44 ? 16.169  6.289   -6.304  1.00 3.79  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  1 
ATOM   951  N  N   . ARG B 1 45 ? 14.636  3.547   -7.870  1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   1 
ATOM   952  C  CA  . ARG B 1 45 ? 15.251  2.241   -7.737  1.00 2.60  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  1 
ATOM   953  C  C   . ARG B 1 45 ? 16.804  2.268   -7.800  1.00 3.02  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   1 
ATOM   954  O  O   . ARG B 1 45 ? 17.417  1.226   -7.958  1.00 3.56  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   1 
ATOM   955  C  CB  . ARG B 1 45 ? 14.706  1.336   -8.828  1.00 2.68  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  1 
ATOM   956  C  CG  . ARG B 1 45 ? 13.196  1.139   -8.766  1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  1 
ATOM   957  C  CD  . ARG B 1 45 ? 12.722  0.039   -9.666  1.00 2.94  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  1 
ATOM   958  N  NE  . ARG B 1 45 ? 12.856  0.367   -11.086 1.00 2.38  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  1 
ATOM   959  C  CZ  . ARG B 1 45 ? 12.270  -0.313  -12.080 1.00 2.64  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  1 
ATOM   960  N  NH1 . ARG B 1 45 ? 11.501  -1.363  -11.831 1.00 2.48  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 1 
ATOM   961  N  NH2 . ARG B 1 45 ? 12.451  0.058   -13.335 1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 1 
ATOM   962  N  N   . CYS B 1 46 ? 17.411  3.453   -7.680  1.00 3.08  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   1 
ATOM   963  C  CA  . CYS B 1 46 ? 18.882  3.633   -7.777  1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  1 
ATOM   964  C  C   . CYS B 1 46 ? 19.532  4.056   -6.452  1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   1 
ATOM   965  O  O   . CYS B 1 46 ? 20.764  4.015   -6.333  1.00 4.14  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   1 
ATOM   966  C  CB  . CYS B 1 46 ? 19.192  4.625   -8.904  1.00 4.18  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  1 
ATOM   967  S  SG  . CYS B 1 46 ? 18.982  6.377   -8.488  1.00 3.74  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  1 
ATOM   968  N  N   . TRP B 1 47 ? 18.703  4.420   -5.466  1.00 3.69  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   1 
ATOM   969  C  CA  . TRP B 1 47 ? 19.142  4.828   -4.116  1.00 3.95  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  1 
ATOM   970  C  C   . TRP B 1 47 ? 20.010  6.091   -4.149  1.00 4.37  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   1 
ATOM   971  O  O   . TRP B 1 47 ? 20.766  6.360   -3.208  1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   1 
ATOM   972  C  CB  . TRP B 1 47 ? 19.857  3.677   -3.378  1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  1 
ATOM   973  C  CG  . TRP B 1 47 ? 18.944  2.509   -3.266  1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  1 
ATOM   974  C  CD1 . TRP B 1 47 ? 18.662  1.609   -4.248  1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 1 
ATOM   975  C  CD2 . TRP B 1 47 ? 18.132  2.142   -2.136  1.00 2.58  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 1 
ATOM   976  N  NE1 . TRP B 1 47 ? 17.744  0.695   -3.795  1.00 2.68  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 1 
ATOM   977  C  CE2 . TRP B 1 47 ? 17.396  1.001   -2.509  1.00 2.99  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 1 
ATOM   978  C  CE3 . TRP B 1 47 ? 17.958  2.661   -0.849  1.00 3.25  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 1 
ATOM   979  C  CZ2 . TRP B 1 47 ? 16.495  0.366   -1.629  1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 1 
ATOM   980  C  CZ3 . TRP B 1 47 ? 17.078  2.027   0.007   1.00 2.88  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 1 
ATOM   981  C  CH2 . TRP B 1 47 ? 16.369  0.900   -0.384  1.00 3.09  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 1 
ATOM   982  N  N   . ARG B 1 48 ? 19.843  6.893   -5.205  1.00 4.69  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   983  C  CA  . ARG B 1 48 ? 20.675  8.099   -5.379  1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   984  C  C   . ARG B 1 48 ? 19.834  9.347   -5.210  1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   985  O  O   . ARG B 1 48 ? 20.348  10.444  -5.038  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   986  C  CB  . ARG B 1 48 ? 21.371  8.118   -6.744  1.00 6.06  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   987  C  CG  . ARG B 1 48 ? 22.333  6.962   -6.988  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   988  C  CD  . ARG B 1 48 ? 23.583  7.079   -6.158  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   989  N  NE  . ARG B 1 48 ? 24.481  5.930   -6.319  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   990  C  CZ  . ARG B 1 48 ? 24.350  4.749   -5.709  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   991  N  NH1 . ARG B 1 48 ? 23.336  4.510   -4.894  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   992  N  NH2 . ARG B 1 48 ? 25.252  3.789   -5.923  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   993  N  N   . SER B 1 49 ? 18.517  9.189   -5.249  1.00 4.45  ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   1 
ATOM   994  C  CA  . SER B 1 49 ? 17.628  10.323  -5.166  1.00 5.08  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  1 
ATOM   995  C  C   . SER B 1 49 ? 17.798  11.054  -3.862  1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   1 
ATOM   996  O  O   . SER B 1 49 ? 17.910  10.430  -2.811  1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   1 
ATOM   997  C  CB  . SER B 1 49 ? 16.185  9.857   -5.276  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  1 
ATOM   998  O  OG  . SER B 1 49 ? 15.323  10.951  -5.145  1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  1 
ATOM   999  N  N   . LYS B 1 50 ? 17.801  12.386  -3.947  1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   1000 C  CA  A LYS B 1 50 ? 17.803  13.257  -2.775  0.50 6.61  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   1001 C  CA  B LYS B 1 50 ? 17.818  13.202  -2.741  0.50 6.78  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   1002 C  C   . LYS B 1 50 ? 16.424  13.256  -2.105  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   1003 O  O   . LYS B 1 50 ? 16.257  13.806  -1.011  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   1004 C  CB  A LYS B 1 50 ? 18.166  14.692  -3.175  0.50 6.75  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   1005 C  CB  B LYS B 1 50 ? 18.351  14.597  -3.046  0.50 7.13  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   1006 C  CG  A LYS B 1 50 ? 19.499  14.859  -3.919  0.50 6.79  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   1007 C  CG  B LYS B 1 50 ? 19.840  14.599  -3.385  0.50 7.40  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   1008 C  CD  A LYS B 1 50 ? 20.649  14.190  -3.176  0.50 6.84  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   1009 C  CD  B LYS B 1 50 ? 20.653  13.915  -2.289  0.50 7.72  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   1010 C  CE  A LYS B 1 50 ? 22.004  14.811  -3.537  0.50 6.93  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   1011 C  CE  B LYS B 1 50 ? 22.124  13.799  -2.658  0.50 7.86  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   1012 N  NZ  A LYS B 1 50 ? 23.153  14.120  -2.866  0.50 6.94  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   1013 N  NZ  B LYS B 1 50 ? 22.938  13.120  -1.602  0.50 8.16  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   1014 N  N   . LYS B 1 51 ? 15.429  12.664  -2.779  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   1 
ATOM   1015 C  CA  . LYS B 1 51 ? 14.052  12.581  -2.292  1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   1016 C  C   . LYS B 1 51 ? 13.571  11.137  -2.108  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   1 
ATOM   1017 O  O   . LYS B 1 51 ? 12.374  10.862  -2.144  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   1 
ATOM   1018 C  CB  . LYS B 1 51 ? 13.135  13.291  -3.286  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   1019 C  CG  . LYS B 1 51 ? 13.461  14.751  -3.499  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   1020 C  CD  . LYS B 1 51 ? 12.990  15.572  -2.329  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   1021 C  CE  . LYS B 1 51 ? 13.397  17.004  -2.448  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   1022 N  NZ  . LYS B 1 51 ? 13.042  17.731  -1.199  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   1023 N  N   . PHE B 1 52 ? 14.505  10.214  -1.906  1.00 5.37  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   1024 C  CA  . PHE B 1 52 ? 14.185  8.803   -1.739  1.00 5.38  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   1025 C  C   . PHE B 1 52 ? 13.099  8.670   -0.682  1.00 5.16  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   1026 O  O   . PHE B 1 52 ? 13.180  9.325   0.353   1.00 5.80  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   1027 C  CB  . PHE B 1 52 ? 15.424  8.005   -1.316  1.00 5.09  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   1028 C  CG  . PHE B 1 52 ? 15.270  6.529   -1.500  1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   1029 C  CD1 . PHE B 1 52 ? 15.523  5.932   -2.745  1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   1030 C  CD2 . PHE B 1 52 ? 14.846  5.728   -0.450  1.00 5.44  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   1031 C  CE1 . PHE B 1 52 ? 15.375  4.566   -2.924  1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   1032 C  CE2 . PHE B 1 52 ? 14.685  4.367   -0.635  1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   1033 C  CZ  . PHE B 1 52 ? 14.939  3.788   -1.881  1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   1034 N  N   . PRO B 1 53 ? 12.082  7.823   -0.926  1.00 5.01  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   1 
ATOM   1035 C  CA  . PRO B 1 53 ? 11.966  6.822   -1.986  1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  1 
ATOM   1036 C  C   . PRO B 1 53 ? 11.479  7.294   -3.372  1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   1 
ATOM   1037 O  O   . PRO B 1 53 ? 11.201  6.435   -4.250  1.00 4.32  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   1 
ATOM   1038 C  CB  . PRO B 1 53 ? 10.926  5.863   -1.392  1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  1 
ATOM   1039 C  CG  . PRO B 1 53 ? 10.007  6.738   -0.648  1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  1 
ATOM   1040 C  CD  . PRO B 1 53 ? 10.902  7.787   -0.035  1.00 4.83  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  1 
ATOM   1041 N  N   . PHE B 1 54 ? 11.397  8.604   -3.578  1.00 5.21  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   1 
ATOM   1042 C  CA  . PHE B 1 54 ? 10.863  9.156   -4.819  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  1 
ATOM   1043 C  C   . PHE B 1 54 ? 12.019  9.485   -5.761  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   1 
ATOM   1044 O  O   . PHE B 1 54 ? 13.094  9.910   -5.317  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   1 
ATOM   1045 C  CB  . PHE B 1 54 ? 9.982   10.381  -4.506  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  1 
ATOM   1046 C  CG  . PHE B 1 54 ? 8.917   10.090  -3.493  1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  1 
ATOM   1047 C  CD1 . PHE B 1 54 ? 7.821   9.323   -3.849  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 1 
ATOM   1048 C  CD2 . PHE B 1 54 ? 9.014   10.555  -2.188  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 1 
ATOM   1049 C  CE1 . PHE B 1 54 ? 6.849   9.016   -2.935  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 1 
ATOM   1050 C  CE2 . PHE B 1 54 ? 8.049   10.250  -1.267  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 1 
ATOM   1051 C  CZ  . PHE B 1 54 ? 6.958   9.476   -1.633  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  1 
ATOM   1052 N  N   . CYS B 1 55 ? 11.777  9.263   -7.052  1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   1 
ATOM   1053 C  CA  . CYS B 1 55 ? 12.745  9.552   -8.115  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  1 
ATOM   1054 C  C   . CYS B 1 55 ? 12.833  11.049  -8.351  1.00 5.81  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   1 
ATOM   1055 O  O   . CYS B 1 55 ? 11.832  11.705  -8.579  1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   1 
ATOM   1056 C  CB  . CYS B 1 55 ? 12.336  8.847   -9.416  1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  1 
ATOM   1057 S  SG  . CYS B 1 55 ? 13.403  9.187   -10.826 1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  1 
ATOM   1058 N  N   . ASP B 1 56 ? 14.055  11.570  -8.312  1.00 5.40  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   1059 C  CA  . ASP B 1 56 ? 14.310  12.983  -8.577  1.00 5.71  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   1060 C  C   . ASP B 1 56 ? 15.205  13.193  -9.804  1.00 5.39  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   1061 O  O   . ASP B 1 56 ? 15.657  14.312  -10.064 1.00 5.74  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   1062 C  CB  . ASP B 1 56 ? 14.912  13.650  -7.329  1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   1063 C  CG  . ASP B 1 56 ? 16.367  13.270  -7.084  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   1064 O  OD1 . ASP B 1 56 ? 16.895  12.391  -7.794  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   1065 O  OD2 . ASP B 1 56 ? 17.002  13.859  -6.176  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   1066 N  N   . GLY B 1 57 ? 15.468  12.119  -10.548 1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   1 
ATOM   1067 C  CA  . GLY B 1 57 ? 16.277  12.199  -11.756 1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  1 
ATOM   1068 C  C   . GLY B 1 57 ? 17.751  11.919  -11.504 1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   1 
ATOM   1069 O  O   . GLY B 1 57 ? 18.539  12.000  -12.430 1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   1 
ATOM   1070 N  N   . ALA B 1 58 ? 18.115  11.566  -10.273 1.00 4.38  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   1071 C  CA  . ALA B 1 58 ? 19.522  11.303  -9.931  1.00 4.69  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   1072 C  C   . ALA B 1 58 ? 20.108  10.107  -10.671 1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   1073 O  O   . ALA B 1 58 ? 21.344  10.007  -10.850 1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   1074 C  CB  . ALA B 1 58 ? 19.689  11.111  -8.420  1.00 5.05  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   1075 N  N   . HIS B 1 59 ? 19.230  9.215   -11.106 1.00 4.67  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B N   1 
ATOM   1076 C  CA  . HIS B 1 59 ? 19.655  8.048   -11.845 1.00 4.40  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CA  1 
ATOM   1077 C  C   . HIS B 1 59 ? 20.451  8.379   -13.118 1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B C   1 
ATOM   1078 O  O   . HIS B 1 59 ? 21.306  7.591   -13.509 1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B O   1 
ATOM   1079 C  CB  . HIS B 1 59 ? 18.435  7.151   -12.155 1.00 4.64  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CB  1 
ATOM   1080 C  CG  . HIS B 1 59 ? 17.356  7.829   -12.931 1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CG  1 
ATOM   1081 N  ND1 . HIS B 1 59 ? 16.191  8.306   -12.352 1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B ND1 1 
ATOM   1082 C  CD2 . HIS B 1 59 ? 17.270  8.105   -14.253 1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CD2 1 
ATOM   1083 C  CE1 . HIS B 1 59 ? 15.443  8.851   -13.303 1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CE1 1 
ATOM   1084 N  NE2 . HIS B 1 59 ? 16.073  8.734   -14.463 1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B NE2 1 
ATOM   1085 N  N   . THR B 1 60 ? 20.157  9.506   -13.763 1.00 4.00  ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   1 
ATOM   1086 C  CA  . THR B 1 60 ? 20.864  9.905   -14.994 1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  1 
ATOM   1087 C  C   . THR B 1 60 ? 22.380  10.034  -14.755 1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   1 
ATOM   1088 O  O   . THR B 1 60 ? 23.193  9.468   -15.489 1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   1 
ATOM   1089 C  CB  . THR B 1 60 ? 20.280  11.216  -15.571 1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  1 
ATOM   1090 O  OG1 . THR B 1 60 ? 18.864  11.075  -15.799 1.00 4.61  ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 1 
ATOM   1091 C  CG2 . THR B 1 60 ? 20.981  11.618  -16.861 1.00 4.18  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 1 
ATOM   1092 N  N   . LYS B 1 61 ? 22.749  10.773  -13.713 1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   1 
ATOM   1093 C  CA  . LYS B 1 61 ? 24.141  10.891  -13.317 1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   1094 C  C   . LYS B 1 61 ? 24.775  9.544   -12.998 1.00 4.33  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   1 
ATOM   1095 O  O   . LYS B 1 61 ? 25.898  9.261   -13.411 1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   1 
ATOM   1096 C  CB  . LYS B 1 61 ? 24.258  11.810  -12.102 1.00 4.56  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . LYS B 1 61 ? 25.666  12.135  -11.690 1.00 5.07  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   1098 C  CD  . LYS B 1 61 ? 25.674  13.120  -10.529 1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  1 
ATOM   1099 C  CE  . LYS B 1 61 ? 27.013  13.826  -10.419 1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  1 
ATOM   1100 N  NZ  . LYS B 1 61 ? 27.039  14.958  -9.428  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  1 
ATOM   1101 N  N   . HIS B 1 62 ? 24.060  8.718   -12.242 1.00 4.57  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   1 
ATOM   1102 C  CA  . HIS B 1 62 ? 24.583  7.407   -11.895 1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  1 
ATOM   1103 C  C   . HIS B 1 62 ? 24.855  6.588   -13.152 1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   1 
ATOM   1104 O  O   . HIS B 1 62 ? 25.922  5.994   -13.313 1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   1 
ATOM   1105 C  CB  . HIS B 1 62 ? 23.648  6.663   -10.956 1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  1 
ATOM   1106 C  CG  . HIS B 1 62 ? 23.899  5.189   -10.923 1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  1 
ATOM   1107 N  ND1 . HIS B 1 62 ? 24.912  4.617   -10.184 1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 1 
ATOM   1108 C  CD2 . HIS B 1 62 ? 23.322  4.179   -11.617 1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 1 
ATOM   1109 C  CE1 . HIS B 1 62 ? 24.913  3.312   -10.383 1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 1 
ATOM   1110 N  NE2 . HIS B 1 62 ? 23.944  3.020   -11.234 1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 1 
ATOM   1111 N  N   . ASN B 1 63 ? 23.893  6.564   -14.055 1.00 3.88  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   1 
ATOM   1112 C  CA  . ASN B 1 63 ? 24.057  5.779   -15.275 1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  1 
ATOM   1113 C  C   . ASN B 1 63 ? 25.212  6.280   -16.137 1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   1 
ATOM   1114 O  O   . ASN B 1 63 ? 25.934  5.479   -16.730 1.00 4.58  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   1 
ATOM   1115 C  CB  . ASN B 1 63 ? 22.764  5.753   -16.103 1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  1 
ATOM   1116 C  CG  . ASN B 1 63 ? 21.680  4.949   -15.461 1.00 3.71  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  1 
ATOM   1117 O  OD1 . ASN B 1 63 ? 21.926  4.070   -14.631 1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 1 
ATOM   1118 N  ND2 . ASN B 1 63 ? 20.448  5.243   -15.848 1.00 3.69  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 1 
ATOM   1119 N  N   . GLU B 1 64 ? 25.394  7.598   -16.197 1.00 5.09  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1120 C  CA  . GLU B 1 64 ? 26.470  8.177   -16.996 1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1121 C  C   . GLU B 1 64 ? 27.825  7.844   -16.361 1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1122 O  O   . GLU B 1 64 ? 28.743  7.437   -17.067 1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1123 C  CB  . GLU B 1 64 ? 26.298  9.699   -17.160 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . GLU B 1 64 ? 27.300  10.382  -18.102 1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1125 C  CD  . GLU B 1 64 ? 27.269  9.826   -19.512 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1126 O  OE1 . GLU B 1 64 ? 26.173  9.523   -20.033 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1127 O  OE2 . GLU B 1 64 ? 28.350  9.669   -20.098 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1128 N  N   . GLU B 1 65 ? 27.924  7.967   -15.037 1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   1 
ATOM   1129 C  CA  . GLU B 1 65 ? 29.184  7.746   -14.318 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  1 
ATOM   1130 C  C   . GLU B 1 65 ? 29.603  6.279   -14.269 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   1 
ATOM   1131 O  O   . GLU B 1 65 ? 30.789  5.984   -14.251 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   1 
ATOM   1132 C  CB  . GLU B 1 65 ? 29.078  8.272   -12.876 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . GLU B 1 65 ? 29.101  9.795   -12.748 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  1 
ATOM   1134 C  CD  . GLU B 1 65 ? 29.015  10.266  -11.302 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  1 
ATOM   1135 O  OE1 . GLU B 1 65 ? 28.363  9.589   -10.470 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 1 
ATOM   1136 O  OE2 . GLU B 1 65 ? 29.584  11.332  -10.994 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 1 
ATOM   1137 N  N   . THR B 1 66 ? 28.632  5.365   -14.217 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   1 
ATOM   1138 C  CA  . THR B 1 66 ? 28.946  3.952   -14.009 1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  1 
ATOM   1139 C  C   . THR B 1 66 ? 28.724  3.077   -15.242 1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   1 
ATOM   1140 O  O   . THR B 1 66 ? 29.148  1.926   -15.250 1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   1 
ATOM   1141 C  CB  . THR B 1 66 ? 28.138  3.365   -12.851 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  1 
ATOM   1142 O  OG1 . THR B 1 66 ? 26.758  3.285   -13.216 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 1 
ATOM   1143 C  CG2 . THR B 1 66 ? 28.270  4.225   -11.606 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 1 
ATOM   1144 N  N   . GLY B 1 67 ? 28.056  3.613   -16.261 1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   1 
ATOM   1145 C  CA  . GLY B 1 67 ? 27.668  2.832   -17.439 1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  1 
ATOM   1146 C  C   . GLY B 1 67 ? 26.417  1.971   -17.255 1.00 4.98  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   1 
ATOM   1147 O  O   . GLY B 1 67 ? 26.136  1.132   -18.090 1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   1 
ATOM   1148 N  N   . ASP B 1 68 ? 25.644  2.226   -16.198 1.00 4.62  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   1 
ATOM   1149 C  CA  . ASP B 1 68 ? 24.478  1.426   -15.811 1.00 4.26  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  1 
ATOM   1150 C  C   . ASP B 1 68 ? 23.261  1.865   -16.623 1.00 3.73  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   1 
ATOM   1151 O  O   . ASP B 1 68 ? 23.324  2.804   -17.412 1.00 3.86  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   1 
ATOM   1152 C  CB  . ASP B 1 68 ? 24.222  1.616   -14.312 1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . ASP B 1 68 ? 23.540  0.436   -13.647 1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  1 
ATOM   1154 O  OD1 . ASP B 1 68 ? 23.147  -0.519  -14.335 1.00 4.18  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 1 
ATOM   1155 O  OD2 . ASP B 1 68 ? 23.386  0.482   -12.416 1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 1 
ATOM   1156 N  N   . ASN B 1 69 ? 22.135  1.182   -16.396 1.00 2.81  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   1157 C  CA  . ASN B 1 69 ? 20.916  1.422   -17.149 1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   1158 C  C   . ASN B 1 69 ? 19.696  1.357   -16.257 1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   1159 O  O   . ASN B 1 69 ? 18.636  0.880   -16.680 1.00 3.47  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   1160 C  CB  . ASN B 1 69 ? 20.803  0.410   -18.298 1.00 2.26  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . ASN B 1 69 ? 20.575  -1.028  -17.814 1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   1162 O  OD1 . ASN B 1 69 ? 20.954  -1.402  -16.692 1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   1163 N  ND2 . ASN B 1 69 ? 19.960  -1.860  -18.682 1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   1164 N  N   . VAL B 1 70 ? 19.825  1.839   -15.028 1.00 2.99  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   1 
ATOM   1165 C  CA  . VAL B 1 70 ? 18.691  1.784   -14.097 1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  1 
ATOM   1166 C  C   . VAL B 1 70 ? 17.746  2.979   -14.230 1.00 3.61  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   1 
ATOM   1167 O  O   . VAL B 1 70 ? 18.130  4.071   -14.659 1.00 4.28  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   1 
ATOM   1168 C  CB  . VAL B 1 70 ? 19.156  1.589   -12.627 1.00 3.98  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  1 
ATOM   1169 C  CG1 . VAL B 1 70 ? 19.837  0.198   -12.456 1.00 4.02  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 1 
ATOM   1170 C  CG2 . VAL B 1 70 ? 20.072  2.719   -12.162 1.00 4.43  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 1 
ATOM   1171 N  N   . GLY B 1 71 ? 16.488  2.735   -13.897 1.00 4.27  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   1 
ATOM   1172 C  CA  . GLY B 1 71 ? 15.489  3.765   -13.891 1.00 3.88  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  1 
ATOM   1173 C  C   . GLY B 1 71 ? 14.385  3.458   -12.900 1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   1 
ATOM   1174 O  O   . GLY B 1 71 ? 14.403  2.426   -12.216 1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   1 
ATOM   1175 N  N   . PRO B 1 72 ? 13.416  4.366   -12.815 1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   1 
ATOM   1176 C  CA  . PRO B 1 72 ? 12.381  4.308   -11.767 1.00 3.94  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  1 
ATOM   1177 C  C   . PRO B 1 72 ? 11.192  3.416   -12.062 1.00 3.99  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   1 
ATOM   1178 O  O   . PRO B 1 72 ? 11.046  2.850   -13.140 1.00 3.50  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   1 
ATOM   1179 C  CB  . PRO B 1 72 ? 11.909  5.756   -11.673 1.00 3.84  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  1 
ATOM   1180 C  CG  . PRO B 1 72 ? 12.153  6.312   -13.045 1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  1 
ATOM   1181 C  CD  . PRO B 1 72 ? 13.425  5.666   -13.514 1.00 3.70  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  1 
ATOM   1182 N  N   . LEU B 1 73 ? 10.338  3.319   -11.053 1.00 4.04  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   1183 C  CA  . LEU B 1 73 ? 9.065   2.622   -11.130 1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   1184 C  C   . LEU B 1 73 ? 7.970   3.668   -11.025 1.00 4.36  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   1185 O  O   . LEU B 1 73 ? 7.963   4.473   -10.089 1.00 4.06  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   1186 C  CB  . LEU B 1 73 ? 8.983   1.633   -9.967  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   1187 C  CG  . LEU B 1 73 ? 7.649   0.935   -9.738  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   1188 C  CD1 . LEU B 1 73 ? 7.516   -0.157  -10.741 1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   1189 C  CD2 . LEU B 1 73 ? 7.500   0.412   -8.307  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   1190 N  N   . ILE B 1 74 ? 7.048   3.645   -11.985 1.00 3.83  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   1 
ATOM   1191 C  CA  . ILE B 1 74 ? 5.907   4.559   -12.034 1.00 4.05  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  1 
ATOM   1192 C  C   . ILE B 1 74 ? 4.637   3.788   -11.678 1.00 3.98  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   1 
ATOM   1193 O  O   . ILE B 1 74 ? 4.362   2.744   -12.268 1.00 3.61  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   1 
ATOM   1194 C  CB  . ILE B 1 74 ? 5.765   5.167   -13.456 1.00 4.02  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  1 
ATOM   1195 C  CG1 . ILE B 1 74 ? 7.072   5.821   -13.933 1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 1 
ATOM   1196 C  CG2 . ILE B 1 74 ? 4.601   6.170   -13.523 1.00 3.60  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 1 
ATOM   1197 C  CD1 . ILE B 1 74 ? 7.063   6.238   -15.403 1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 1 
ATOM   1198 N  N   . ILE B 1 75 ? 3.874   4.297   -10.714 1.00 4.39  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   1 
ATOM   1199 C  CA  . ILE B 1 75 ? 2.537   3.779   -10.413 1.00 4.86  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  1 
ATOM   1200 C  C   . ILE B 1 75 ? 1.536   4.871   -10.751 1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   1 
ATOM   1201 O  O   . ILE B 1 75 ? 1.625   5.976   -10.213 1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   1 
ATOM   1202 C  CB  . ILE B 1 75 ? 2.368   3.391   -8.914  1.00 4.96  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  1 
ATOM   1203 C  CG1 . ILE B 1 75 ? 3.368   2.300   -8.500  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 1 
ATOM   1204 C  CG2 . ILE B 1 75 ? 0.907   2.966   -8.614  1.00 4.87  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 1 
ATOM   1205 C  CD1 . ILE B 1 75 ? 3.216   0.959   -9.225  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 1 
ATOM   1206 N  N   . LYS B 1 76 ? 0.572   4.553   -11.615 1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   1 
ATOM   1207 C  CA  . LYS B 1 76 ? -0.393  5.535   -12.126 1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  1 
ATOM   1208 C  C   . LYS B 1 76 ? -1.795  4.940   -12.235 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   1 
ATOM   1209 O  O   . LYS B 1 76 ? -2.031  3.823   -11.785 1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   1 
ATOM   1210 C  CB  . LYS B 1 76 ? 0.062   6.066   -13.493 1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  1 
ATOM   1211 C  CG  . LYS B 1 76 ? 0.455   4.976   -14.495 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  1 
ATOM   1212 C  CD  . LYS B 1 76 ? 1.056   5.562   -15.763 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  1 
ATOM   1213 C  CE  . LYS B 1 76 ? 1.162   4.506   -16.867 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  1 
ATOM   1214 N  NZ  . LYS B 1 76 ? -0.176  4.149   -17.398 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  1 
HETATM 1215 FE FE1 . FES C 2 .  ? 15.446  -6.942  -5.031  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 500 FES A FE1 1 
HETATM 1216 FE FE2 . FES C 2 .  ? 13.912  -7.914  -3.022  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 500 FES A FE2 1 
HETATM 1217 S  S1  . FES C 2 .  ? 14.833  -9.032  -4.682  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 500 FES A S1  1 
HETATM 1218 S  S2  . FES C 2 .  ? 14.464  -5.768  -3.407  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 500 FES A S2  1 
HETATM 1219 FE FE1 . FES D 2 .  ? 16.769  6.836   -8.505  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 500 FES B FE1 1 
HETATM 1220 FE FE2 . FES D 2 .  ? 15.402  8.039   -10.529 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 500 FES B FE2 1 
HETATM 1221 S  S1  . FES D 2 .  ? 16.545  9.033   -8.895  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 500 FES B S1  1 
HETATM 1222 S  S2  . FES D 2 .  ? 15.572  5.836   -10.100 1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 500 FES B S2  1 
HETATM 1223 O  O   . HOH E 3 .  ? 12.464  0.855   -19.932 1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O   1 
HETATM 1224 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.041  -2.805  -9.398  1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O   1 
HETATM 1225 O  O   . HOH E 3 .  ? 21.792  -7.717  -11.893 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O   1 
HETATM 1226 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.378  -1.836  -18.720 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O   1 
HETATM 1227 O  O   . HOH E 3 .  ? 30.063  0.304   -0.873  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O   1 
HETATM 1228 O  O   . HOH E 3 .  ? 24.524  -0.582  5.145   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O   1 
HETATM 1229 O  O   . HOH E 3 .  ? 23.173  -1.190  -20.606 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O   1 
HETATM 1230 O  O   . HOH E 3 .  ? 18.295  -8.324  4.316   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O   1 
HETATM 1231 O  O   . HOH E 3 .  ? 13.058  -16.079 -8.144  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O   1 
HETATM 1232 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.519  -2.090  -15.208 1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O   1 
HETATM 1233 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.735   -8.867  -6.057  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O   1 
HETATM 1234 O  O   . HOH E 3 .  ? 14.435  3.111   -22.245 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O   1 
HETATM 1235 O  O   . HOH E 3 .  ? 21.477  -11.137 -4.554  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O   1 
HETATM 1236 O  O   . HOH E 3 .  ? 21.070  -8.473  -19.888 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O   1 
HETATM 1237 O  O   . HOH E 3 .  ? 20.024  5.812   -20.161 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O   1 
HETATM 1238 O  O   . HOH E 3 .  ? 20.314  -10.132 4.623   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O   1 
HETATM 1239 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.153   -10.344 -5.547  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O   1 
HETATM 1240 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.776   -2.024  -16.954 1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O   1 
HETATM 1241 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.502   -4.885  -10.746 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O   1 
HETATM 1242 O  O   . HOH E 3 .  ? 18.879  -13.704 -7.812  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O   1 
HETATM 1243 O  O   . HOH E 3 .  ? 21.497  -0.921  -23.966 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O   1 
HETATM 1244 O  O   . HOH E 3 .  ? 17.419  -9.763  -18.159 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O   1 
HETATM 1245 O  O   . HOH E 3 .  ? 24.948  -13.565 1.012   1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O   1 
HETATM 1246 O  O   . HOH E 3 .  ? 27.967  -6.654  -15.039 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O   1 
HETATM 1247 O  O   . HOH E 3 .  ? 23.164  -6.252  6.143   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O   1 
HETATM 1248 O  O   . HOH E 3 .  ? 16.816  -15.009 -6.599  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O   1 
HETATM 1249 O  O   . HOH E 3 .  ? 22.324  3.075   -20.861 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O   1 
HETATM 1250 O  O   . HOH E 3 .  ? 22.983  -9.821  -10.431 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O   1 
HETATM 1251 O  O   . HOH E 3 .  ? 17.283  -8.005  -27.285 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O   1 
HETATM 1252 O  O   . HOH E 3 .  ? 18.667  -14.127 -1.259  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O   1 
HETATM 1253 O  O   . HOH E 3 .  ? 27.727  3.451   -7.791  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O   1 
HETATM 1254 O  O   . HOH E 3 .  ? 8.638   -10.786 -13.521 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O   1 
HETATM 1255 O  O   . HOH E 3 .  ? 26.164  -8.370  -17.618 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O   1 
HETATM 1256 O  O   . HOH E 3 .  ? 33.956  1.401   -7.779  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O   1 
HETATM 1257 O  O   . HOH E 3 .  ? 29.134  -9.356  -14.923 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O   1 
HETATM 1258 O  O   . HOH E 3 .  ? 15.402  5.629   -22.849 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O   1 
HETATM 1259 O  O   . HOH E 3 .  ? 30.248  -2.252  -11.894 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O   1 
HETATM 1260 O  O   . HOH E 3 .  ? 6.966   -9.484  -15.168 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O   1 
HETATM 1261 O  O   . HOH E 3 .  ? 22.937  0.911   -22.452 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O   1 
HETATM 1262 O  O   . HOH E 3 .  ? 22.137  -8.742  6.417   1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O   1 
HETATM 1263 O  O   . HOH E 3 .  ? 17.293  -8.797  -22.693 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O   1 
HETATM 1264 O  O   . HOH E 3 .  ? -6.794  -2.360  -8.069  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O   1 
HETATM 1265 O  O   . HOH E 3 .  ? 15.506  -14.002 1.185   1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O   1 
HETATM 1266 O  O   . HOH E 3 .  ? 19.129  -10.035 -20.968 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O   1 
HETATM 1267 O  O   . HOH E 3 .  ? 26.170  -1.174  -6.736  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O   1 
HETATM 1268 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.484   -10.782 0.428   1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O   1 
HETATM 1269 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.250   -7.031  -9.602  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O   1 
HETATM 1270 O  O   . HOH E 3 .  ? 13.135  -11.149 2.277   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O   1 
HETATM 1271 O  O   . HOH E 3 .  ? 18.407  -15.014 7.018   1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O   1 
HETATM 1272 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.658  -3.579  3.706   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O   1 
HETATM 1273 O  O   . HOH E 3 .  ? 20.926  -11.758 -9.783  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O   1 
HETATM 1274 O  O   . HOH E 3 .  ? 31.093  -0.586  1.842   1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O   1 
HETATM 1275 O  O   . HOH E 3 .  ? 27.429  2.783   6.434   1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O   1 
HETATM 1276 O  O   . HOH E 3 .  ? 34.087  2.301   -0.605  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O   1 
HETATM 1277 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.626  -12.568 -14.892 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O   1 
HETATM 1278 O  O   . HOH E 3 .  ? 20.686  -13.593 -5.855  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O   1 
HETATM 1279 O  O   . HOH E 3 .  ? 25.374  -7.920  -4.627  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O   1 
HETATM 1280 O  O   . HOH E 3 .  ? 29.284  -2.252  4.595   1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O   1 
HETATM 1281 O  O   . HOH E 3 .  ? 19.566  -15.147 -3.730  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O   1 
HETATM 1282 O  O   . HOH E 3 .  ? 23.940  -10.487 -4.462  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O   1 
HETATM 1283 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.330   -6.386  -13.039 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O   1 
HETATM 1284 O  O   . HOH E 3 .  ? 29.446  -4.902  -13.348 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O   1 
HETATM 1285 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.680  -6.365  1.053   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O   1 
HETATM 1286 O  O   . HOH E 3 .  ? 17.487  -11.439 -12.796 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O   1 
HETATM 1287 O  O   . HOH E 3 .  ? 19.889  -12.385 6.099   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O   1 
HETATM 1288 O  O   . HOH E 3 .  ? 25.531  -7.609  -20.228 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O   1 
HETATM 1289 O  O   . HOH E 3 .  ? 36.011  6.834   -2.242  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O   1 
HETATM 1290 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.784   -9.765  -5.756  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O   1 
HETATM 1291 O  O   . HOH E 3 .  ? 26.351  -3.441  7.606   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O   1 
HETATM 1292 O  O   . HOH E 3 .  ? -9.139  -1.713  -15.743 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O   1 
HETATM 1293 O  O   . HOH E 3 .  ? -11.430 -1.690  -15.001 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O   1 
HETATM 1294 O  O   . HOH E 3 .  ? 28.674  6.451   -7.580  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O   1 
HETATM 1295 O  O   . HOH E 3 .  ? 26.495  3.679   8.636   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O   1 
HETATM 1296 O  O   . HOH E 3 .  ? -9.461  -3.660  -8.762  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O   1 
HETATM 1297 O  O   . HOH E 3 .  ? 17.544  6.900   -21.532 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O   1 
HETATM 1298 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.316  -6.638  -7.293  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O   1 
HETATM 1299 O  O   . HOH E 3 .  ? 31.116  0.814   -13.305 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O   1 
HETATM 1300 O  O   . HOH E 3 .  ? 9.045   -12.929 -7.507  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O   1 
HETATM 1301 O  O   . HOH E 3 .  ? 16.733  9.595   -20.757 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O   1 
HETATM 1302 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.494  13.072  -19.154 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O   1 
HETATM 1303 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.401  14.600  -19.163 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O   1 
HETATM 1304 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.625  3.638   -4.041  1.00 3.57  ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O   1 
HETATM 1305 O  O   . HOH F 3 .  ? 12.230  -0.511  6.428   1.00 5.81  ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O   1 
HETATM 1306 O  O   . HOH F 3 .  ? 20.206  7.450   -18.054 1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O   1 
HETATM 1307 O  O   . HOH F 3 .  ? 18.224  9.443   -17.837 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O   1 
HETATM 1308 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.442  10.106  -9.061  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O   1 
HETATM 1309 O  O   . HOH F 3 .  ? 24.702  -1.127  -18.337 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O   1 
HETATM 1310 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.561  8.676   -18.119 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O   1 
HETATM 1311 O  O   . HOH F 3 .  ? 15.685  11.474  -15.681 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O   1 
HETATM 1312 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.133  13.022  -12.649 1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O   1 
HETATM 1313 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.227   4.938   2.014   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O   1 
HETATM 1314 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.438  -0.687  10.662  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O   1 
HETATM 1315 O  O   . HOH F 3 .  ? 18.391  8.810   5.313   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O   1 
HETATM 1316 O  O   . HOH F 3 .  ? 25.897  9.029   -9.301  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O   1 
HETATM 1317 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.946  7.059   -19.581 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O   1 
HETATM 1318 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.235  12.542  -7.668  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O   1 
HETATM 1319 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.042  6.086   -1.921  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O   1 
HETATM 1320 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.087  6.627   2.912   1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O   1 
HETATM 1321 O  O   . HOH F 3 .  ? 24.358  8.305   -3.010  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O   1 
HETATM 1322 O  O   . HOH F 3 .  ? 26.678  -3.017  -18.923 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O   1 
HETATM 1323 O  O   . HOH F 3 .  ? 28.736  5.838   -19.156 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O   1 
HETATM 1324 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.315  -0.226  7.570   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O   1 
HETATM 1325 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.955  7.138   6.911   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O   1 
HETATM 1326 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.977   7.238   -2.240  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O   1 
HETATM 1327 O  O   . HOH F 3 .  ? 26.143  6.406   -8.564  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O   1 
HETATM 1328 O  O   . HOH F 3 .  ? 19.006  -6.930  6.601   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O   1 
HETATM 1329 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.649  2.460   5.304   1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O   1 
HETATM 1330 O  O   . HOH F 3 .  ? 17.696  13.437  -14.893 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O   1 
HETATM 1331 O  O   . HOH F 3 .  ? 16.009  6.189   12.418  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O   1 
HETATM 1332 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.293  10.665  -19.801 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O   1 
HETATM 1333 O  O   . HOH F 3 .  ? 24.285  4.192   -19.432 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O   1 
HETATM 1334 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.483  -4.460  7.460   1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O   1 
HETATM 1335 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.484  10.684  -3.334  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O   1 
HETATM 1336 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.405  14.365  -10.678 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O   1 
HETATM 1337 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.831   11.772  -10.856 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O   1 
HETATM 1338 O  O   . HOH F 3 .  ? 15.982  9.012   3.431   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O   1 
HETATM 1339 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.914  17.382  -6.529  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O   1 
HETATM 1340 O  O   . HOH F 3 .  ? 16.319  16.575  -5.794  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O   1 
HETATM 1341 O  O   . HOH F 3 .  ? 19.220  14.664  -7.522  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O   1 
HETATM 1342 O  O   . HOH F 3 .  ? 18.856  6.764   14.409  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O   1 
HETATM 1343 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.042   4.200   3.841   1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O   1 
HETATM 1344 O  O   . HOH F 3 .  ? 30.823  12.987  -12.733 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O   1 
HETATM 1345 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.285  6.013   -0.410  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O   1 
HETATM 1346 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.924  16.481  -9.309  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O   1 
HETATM 1347 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.745  7.141   4.171   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O   1 
HETATM 1348 O  O   . HOH F 3 .  ? 26.948  4.918   4.675   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O   1 
HETATM 1349 O  O   . HOH F 3 .  ? 32.647  -0.402  -1.756  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O   1 
HETATM 1350 O  O   . HOH F 3 .  ? 15.727  15.526  -13.915 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O   1 
HETATM 1351 O  O   . HOH F 3 .  ? 26.854  1.044   -20.610 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O   1 
HETATM 1352 O  O   . HOH F 3 .  ? 17.781  10.534  0.001   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O   1 
HETATM 1353 O  O   . HOH F 3 .  ? 24.463  7.337   7.752   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O   1 
HETATM 1354 O  O   . HOH F 3 .  ? 26.773  3.925   -20.829 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 581 HOH B O   1 
HETATM 1355 O  O   . HOH F 3 .  ? 17.132  17.825  -3.597  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 582 HOH B O   1 
HETATM 1356 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.521  6.601   -21.850 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 583 HOH B O   1 
HETATM 1357 O  O   . HOH F 3 .  ? 30.019  -0.138  -17.107 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O   1 
HETATM 1358 O  O   . HOH F 3 .  ? 27.147  -9.305  -6.654  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 585 HOH B O   1 
HETATM 1359 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.463  11.015  -8.771  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 586 HOH B O   1 
HETATM 1360 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.671  -2.815  9.244   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 587 HOH B O   1 
HETATM 1361 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.279  10.174  5.143   1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 588 HOH B O   1 
HETATM 1362 O  O   . HOH F 3 .  ? 18.275  14.933  0.451   1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 589 HOH B O   1 
HETATM 1363 O  O   . HOH F 3 .  ? 27.036  10.271  -6.794  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 590 HOH B O   1 
HETATM 1364 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.785  13.657  -7.708  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 591 HOH B O   1 
HETATM 1365 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.008  6.609   -6.528  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 592 HOH B O   1 
HETATM 1366 O  O   . HOH F 3 .  ? 20.105  12.922  0.514   1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O   1 
HETATM 1367 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.256  12.744  -5.936  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 594 HOH B O   1 
HETATM 1368 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.613   10.219  2.316   1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 595 HOH B O   1 
HETATM 1369 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.410  6.278   -4.058  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 596 HOH B O   1 
HETATM 1370 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.813  6.149   -17.631 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 597 HOH B O   1 
HETATM 1371 O  O   . HOH F 3 .  ? 15.114  16.986  0.547   1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 598 HOH B O   1 
HETATM 1372 O  O   . HOH F 3 .  ? 33.609  -1.890  -3.839  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 599 HOH B O   1 
HETATM 1373 O  O   . HOH F 3 .  ? 20.325  17.412  -6.656  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 600 HOH B O   1 
HETATM 1374 O  O   . HOH F 3 .  ? 12.581  20.063  0.752   1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O   1 
HETATM 1375 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.576  11.828  0.702   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O   1 
HETATM 1376 O  O   . HOH F 3 .  ? 10.827  -7.428  2.568   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O   1 
HETATM 1377 O  O   . HOH F 3 .  ? 30.708  -3.501  1.903   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O   1 
HETATM 1378 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.028   -8.004  1.399   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O   1 
HETATM 1379 O  O   . HOH F 3 .  ? 32.407  -5.543  -5.098  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O   1 
HETATM 1380 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.704   -10.004 0.128   1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O   1 
HETATM 1381 O  O   . HOH F 3 .  ? 16.118  5.355   9.750   1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O   1 
HETATM 1382 O  O   . HOH F 3 .  ? 18.182  15.344  -9.943  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O   1 
HETATM 1383 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.173  5.644   3.099   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O   1 
HETATM 1384 O  O   . HOH F 3 .  ? 26.695  1.143   -5.919  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O   1 
HETATM 1385 O  O   . HOH F 3 .  ? 25.864  13.493  -7.096  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O   1 
HETATM 1386 O  O   . HOH F 3 .  ? 29.125  -2.016  -19.183 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O   1 
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