data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Brennan, R.G."   1 
"Kumaraswami, M." 2 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of MepR, a transcription regulator of the Staphylococcus aureus multidrug efflux pump MepA" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "mutlidrug efflux pump regulator winged helix-turn-helix motif, DNA-binding, Transcription, Transcription regulation" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   2 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural and biochemical characterization of MepR, a multidrug binding transcription regulator of the Staphylococcus aureus multidrug efflux pump MepA." 
_citation.journal_abbrev            "Nucleic Acids Res." 
_citation.journal_volume            37 
_citation.page_first                1211 
_citation.page_last                 1224 
_citation.year                      2009 
_citation.journal_id_ASTM           NARHAD 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0305-1048 
_citation.journal_id_CSD            0389 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   19129225 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1093/nar/gkn1046 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kumaraswami, M." 1 ? 
primary "Schuman, J.T."   2 ? 
primary "Seo, S.M."       3 ? 
primary "Kaatz, G.W."     4 ? 
primary "Brennan, R.G."   5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MEFTYSYLFRMISHEMKQKADQKLEQFDITNEQGHTLGYLYAHQQDGLTQNDIAKALQRTGPTVSNLLRNLERKKLIYRY
VDAQDTRRKNIGLTTSGIKLVEAFTSIFDEMEQTLVSQLSEEENEQMKANLTKMLSSLQ
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MEFTYSYLFRMISHEMKQKADQKLEQFDITNEQGHTLGYLYAHQQDGLTQNDIAKALQRTGPTVSNLLRNLERKKLIYRY
VDAQDTRRKNIGLTTSGIKLVEAFTSIFDEMEQTLVSQLSEEENEQMKANLTKMLSSLQ
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLU n 
1 3   PHE n 
1 4   THR n 
1 5   TYR n 
1 6   SER n 
1 7   TYR n 
1 8   LEU n 
1 9   PHE n 
1 10  ARG n 
1 11  MET n 
1 12  ILE n 
1 13  SER n 
1 14  HIS n 
1 15  GLU n 
1 16  MET n 
1 17  LYS n 
1 18  GLN n 
1 19  LYS n 
1 20  ALA n 
1 21  ASP n 
1 22  GLN n 
1 23  LYS n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLN n 
1 27  PHE n 
1 28  ASP n 
1 29  ILE n 
1 30  THR n 
1 31  ASN n 
1 32  GLU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLY n 
1 35  HIS n 
1 36  THR n 
1 37  LEU n 
1 38  GLY n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  TYR n 
1 42  ALA n 
1 43  HIS n 
1 44  GLN n 
1 45  GLN n 
1 46  ASP n 
1 47  GLY n 
1 48  LEU n 
1 49  THR n 
1 50  GLN n 
1 51  ASN n 
1 52  ASP n 
1 53  ILE n 
1 54  ALA n 
1 55  LYS n 
1 56  ALA n 
1 57  LEU n 
1 58  GLN n 
1 59  ARG n 
1 60  THR n 
1 61  GLY n 
1 62  PRO n 
1 63  THR n 
1 64  VAL n 
1 65  SER n 
1 66  ASN n 
1 67  LEU n 
1 68  LEU n 
1 69  ARG n 
1 70  ASN n 
1 71  LEU n 
1 72  GLU n 
1 73  ARG n 
1 74  LYS n 
1 75  LYS n 
1 76  LEU n 
1 77  ILE n 
1 78  TYR n 
1 79  ARG n 
1 80  TYR n 
1 81  VAL n 
1 82  ASP n 
1 83  ALA n 
1 84  GLN n 
1 85  ASP n 
1 86  THR n 
1 87  ARG n 
1 88  ARG n 
1 89  LYS n 
1 90  ASN n 
1 91  ILE n 
1 92  GLY n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  THR n 
1 96  SER n 
1 97  GLY n 
1 98  ILE n 
1 99  LYS n 
1 100 LEU n 
1 101 VAL n 
1 102 GLU n 
1 103 ALA n 
1 104 PHE n 
1 105 THR n 
1 106 SER n 
1 107 ILE n 
1 108 PHE n 
1 109 ASP n 
1 110 GLU n 
1 111 MET n 
1 112 GLU n 
1 113 GLN n 
1 114 THR n 
1 115 LEU n 
1 116 VAL n 
1 117 SER n 
1 118 GLN n 
1 119 LEU n 
1 120 SER n 
1 121 GLU n 
1 122 GLU n 
1 123 GLU n 
1 124 ASN n 
1 125 GLU n 
1 126 GLN n 
1 127 MET n 
1 128 LYS n 
1 129 ALA n 
1 130 ASN n 
1 131 LEU n 
1 132 THR n 
1 133 LYS n 
1 134 MET n 
1 135 LEU n 
1 136 SER n 
1 137 SER n 
1 138 LEU n 
1 139 GLN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man MepR          16192.303 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION" 96.063    1   ? ? ? ? 
3 water       nat water         18.015    196 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   PHE 3   3   3   PHE ALA A ? n 
A 1 4   THR 4   4   4   THR THR A ? n 
A 1 5   TYR 5   5   5   TYR TYR A ? n 
A 1 6   SER 6   6   6   SER SER A ? n 
A 1 7   TYR 7   7   7   TYR TYR A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A ? n 
A 1 10  ARG 10  10  10  ARG ARG A ? n 
A 1 11  MET 11  11  11  MET MET A ? n 
A 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE A ? n 
A 1 13  SER 13  13  13  SER SER A ? n 
A 1 14  HIS 14  14  14  HIS HIS A ? n 
A 1 15  GLU 15  15  15  GLU GLU A ? n 
A 1 16  MET 16  16  16  MET MET A ? n 
A 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS A ? n 
A 1 18  GLN 18  18  18  GLN GLN A ? n 
A 1 19  LYS 19  19  19  LYS LYS A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  ASP 21  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 22  GLN 22  22  22  GLN GLN A ? n 
A 1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A ? n 
A 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A ? n 
A 1 27  PHE 27  27  27  PHE PHE A ? n 
A 1 28  ASP 28  28  28  ASP ASP A ? n 
A 1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A ? n 
A 1 30  THR 30  30  30  THR THR A ? n 
A 1 31  ASN 31  31  31  ASN ASN A ? n 
A 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A ? n 
A 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLY 34  34  34  GLY GLY A ? n 
A 1 35  HIS 35  35  35  HIS HIS A ? n 
A 1 36  THR 36  36  36  THR THR A ? n 
A 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 38  GLY 38  38  38  GLY GLY A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  TYR 41  41  41  TYR TYR A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  HIS 43  43  43  HIS HIS A ? n 
A 1 44  GLN 44  44  44  GLN GLN A ? n 
A 1 45  GLN 45  45  45  GLN GLN A ? n 
A 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP A ? n 
A 1 47  GLY 47  47  47  GLY GLY A ? n 
A 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A ? n 
A 1 49  THR 49  49  49  THR THR A ? n 
A 1 50  GLN 50  50  50  GLN GLN A ? n 
A 1 51  ASN 51  51  51  ASN ASN A ? n 
A 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 53  ILE 53  53  53  ILE ILE A ? n 
A 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  GLN 58  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A ? n 
A 1 60  THR 60  60  60  THR THR A ? n 
A 1 61  GLY 61  61  61  GLY GLY A ? n 
A 1 62  PRO 62  62  62  PRO PRO A ? n 
A 1 63  THR 63  63  63  THR THR A ? n 
A 1 64  VAL 64  64  64  VAL VAL A ? n 
A 1 65  SER 65  65  65  SER SER A ? n 
A 1 66  ASN 66  66  66  ASN ASN A ? n 
A 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 70  ASN 70  70  70  ASN ASN A ? n 
A 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU A ? n 
A 1 72  GLU 72  72  72  GLU GLU A ? n 
A 1 73  ARG 73  73  73  ARG ARG A ? n 
A 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS A ? n 
A 1 75  LYS 75  75  75  LYS LYS A ? n 
A 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A ? n 
A 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE A ? n 
A 1 78  TYR 78  78  78  TYR TYR A ? n 
A 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A ? n 
A 1 80  TYR 80  80  80  TYR TYR A ? n 
A 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A ? n 
A 1 82  ASP 82  82  82  ASP ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  GLN 84  84  84  GLN GLN A ? n 
A 1 85  ASP 85  85  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 86  THR 86  86  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 87  ARG 87  87  87  ARG ALA A ? n 
A 1 88  ARG 88  88  88  ARG ALA A ? n 
A 1 89  LYS 89  89  89  LYS LYS A ? n 
A 1 90  ASN 90  90  90  ASN ASN A ? n 
A 1 91  ILE 91  91  91  ILE ILE A ? n 
A 1 92  GLY 92  92  92  GLY GLY A ? n 
A 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A ? n 
A 1 94  THR 94  94  94  THR THR A ? n 
A 1 95  THR 95  95  95  THR THR A ? n 
A 1 96  SER 96  96  96  SER SER A ? n 
A 1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY A ? n 
A 1 98  ILE 98  98  98  ILE ILE A ? n 
A 1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS A ? n 
A 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A ? n 
A 1 102 GLU 102 102 102 GLU GLU A ? n 
A 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A ? n 
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE A ? n 
A 1 105 THR 105 105 105 THR THR A ? n 
A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n 
A 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE A ? n 
A 1 108 PHE 108 108 108 PHE PHE A ? n 
A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 MET 111 111 111 MET MET A ? n 
A 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU A ? n 
A 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN A ? n 
A 1 114 THR 114 114 114 THR THR A ? n 
A 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A ? n 
A 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL A ? n 
A 1 117 SER 117 117 117 SER SER A ? n 
A 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 SER 120 120 120 SER SER A ? n 
A 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU A ? n 
A 1 124 ASN 124 124 124 ASN ASN A ? n 
A 1 125 GLU 125 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 126 GLN 126 126 126 GLN GLN A ? n 
A 1 127 MET 127 127 127 MET MET A ? n 
A 1 128 LYS 128 128 128 LYS LYS A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 130 ASN 130 130 130 ASN ASN A ? n 
A 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU A ? n 
A 1 132 THR 132 132 132 THR THR A ? n 
A 1 133 LYS 133 133 133 LYS LYS A ? n 
A 1 134 MET 134 134 134 MET MET A ? n 
A 1 135 LEU 135 135 135 LEU LEU A ? n 
A 1 136 SER 136 136 136 SER SER A ? n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A ? n 
A 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU A ? n 
A 1 139 GLN 139 139 139 GLN GLN A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   PHE 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   THR 4   4   4   THR THR B ? n 
B 1 5   TYR 5   5   5   TYR TYR B ? n 
B 1 6   SER 6   6   6   SER SER B ? n 
B 1 7   TYR 7   7   7   TYR TYR B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE B ? n 
B 1 10  ARG 10  10  10  ARG ARG B ? n 
B 1 11  MET 11  11  11  MET MET B ? n 
B 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE B ? n 
B 1 13  SER 13  13  13  SER SER B ? n 
B 1 14  HIS 14  14  14  HIS HIS B ? n 
B 1 15  GLU 15  15  15  GLU GLU B ? n 
B 1 16  MET 16  16  16  MET MET B ? n 
B 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS B ? n 
B 1 18  GLN 18  18  18  GLN GLN B ? n 
B 1 19  LYS 19  19  19  LYS LYS B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  ASP 21  21  21  ASP ASP B ? n 
B 1 22  GLN 22  22  22  GLN GLN B ? n 
B 1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU B ? n 
B 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN B ? n 
B 1 27  PHE 27  27  27  PHE PHE B ? n 
B 1 28  ASP 28  28  28  ASP ASP B ? n 
B 1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE B ? n 
B 1 30  THR 30  30  30  THR THR B ? n 
B 1 31  ASN 31  31  31  ASN ASN B ? n 
B 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU B ? n 
B 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN B ? n 
B 1 34  GLY 34  34  34  GLY GLY B ? n 
B 1 35  HIS 35  35  35  HIS HIS B ? n 
B 1 36  THR 36  36  36  THR THR B ? n 
B 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU B ? n 
B 1 38  GLY 38  38  38  GLY GLY B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  TYR 41  41  41  TYR TYR B ? n 
B 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA B ? n 
B 1 43  HIS 43  43  43  HIS HIS B ? n 
B 1 44  GLN 44  44  44  GLN GLN B ? n 
B 1 45  GLN 45  45  45  GLN GLN B ? n 
B 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP B ? n 
B 1 47  GLY 47  47  47  GLY GLY B ? n 
B 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU B ? n 
B 1 49  THR 49  49  49  THR THR B ? n 
B 1 50  GLN 50  50  50  GLN GLN B ? n 
B 1 51  ASN 51  51  51  ASN ASN B ? n 
B 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 53  ILE 53  53  53  ILE ILE B ? n 
B 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS B ? n 
B 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA B ? n 
B 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU B ? n 
B 1 58  GLN 58  58  58  GLN GLN B ? n 
B 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG B ? n 
B 1 60  THR 60  60  60  THR THR B ? n 
B 1 61  GLY 61  61  61  GLY GLY B ? n 
B 1 62  PRO 62  62  62  PRO PRO B ? n 
B 1 63  THR 63  63  63  THR THR B ? n 
B 1 64  VAL 64  64  64  VAL VAL B ? n 
B 1 65  SER 65  65  65  SER SER B ? n 
B 1 66  ASN 66  66  66  ASN ASN B ? n 
B 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU B ? n 
B 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU B ? n 
B 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 70  ASN 70  70  70  ASN ASN B ? n 
B 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU B ? n 
B 1 72  GLU 72  72  72  GLU GLU B ? n 
B 1 73  ARG 73  73  73  ARG ARG B ? n 
B 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS B ? n 
B 1 75  LYS 75  75  75  LYS LYS B ? n 
B 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU B ? n 
B 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE B ? n 
B 1 78  TYR 78  78  78  TYR TYR B ? n 
B 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG B ? n 
B 1 80  TYR 80  80  80  TYR TYR B ? n 
B 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL B ? n 
B 1 82  ASP 82  82  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 83  ALA 83  83  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 84  GLN 84  84  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 85  ASP 85  85  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 86  THR 86  86  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 87  ARG 87  87  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 88  ARG 88  88  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 89  LYS 89  89  89  LYS LYS B ? n 
B 1 90  ASN 90  90  90  ASN ASN B ? n 
B 1 91  ILE 91  91  91  ILE ILE B ? n 
B 1 92  GLY 92  92  92  GLY GLY B ? n 
B 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU B ? n 
B 1 94  THR 94  94  94  THR THR B ? n 
B 1 95  THR 95  95  95  THR THR B ? n 
B 1 96  SER 96  96  96  SER SER B ? n 
B 1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY B ? n 
B 1 98  ILE 98  98  98  ILE ILE B ? n 
B 1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS B ? n 
B 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU B ? n 
B 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL B ? n 
B 1 102 GLU 102 102 102 GLU GLU B ? n 
B 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA B ? n 
B 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE B ? n 
B 1 105 THR 105 105 105 THR THR B ? n 
B 1 106 SER 106 106 106 SER SER B ? n 
B 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE B ? n 
B 1 108 PHE 108 108 108 PHE PHE B ? n 
B 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP B ? n 
B 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 111 MET 111 111 111 MET MET B ? n 
B 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU B ? n 
B 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN B ? n 
B 1 114 THR 114 114 114 THR THR B ? n 
B 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU B ? n 
B 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL B ? n 
B 1 117 SER 117 117 117 SER SER B ? n 
B 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 SER 120 120 120 SER SER B ? n 
B 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU B ? n 
B 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU B ? n 
B 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU B ? n 
B 1 124 ASN 124 124 124 ASN ASN B ? n 
B 1 125 GLU 125 125 125 GLU GLU B ? n 
B 1 126 GLN 126 126 126 GLN GLN B ? n 
B 1 127 MET 127 127 127 MET MET B ? n 
B 1 128 LYS 128 128 128 LYS LYS B ? n 
B 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 130 ASN 130 130 130 ASN ASN B ? n 
B 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU B ? n 
B 1 132 THR 132 132 132 THR THR B ? n 
B 1 133 LYS 133 133 133 LYS LYS B ? n 
B 1 134 MET 134 134 134 MET MET B ? n 
B 1 135 LEU 135 135 135 LEU LEU B ? n 
B 1 136 SER 136 136 136 SER SER B ? n 
B 1 137 SER 137 137 137 SER SER B ? n 
B 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU B ? n 
B 1 139 GLN 139 139 139 GLN GLN B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 SO4 1  140 1   SO4 SO4 B ? 
D 3 HOH 1  140 3   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 2  141 4   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 3  142 6   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 4  143 7   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 5  144 9   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 6  145 11  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 7  146 12  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 8  147 13  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 9  148 18  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 10 149 19  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 11 150 21  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 12 151 22  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 13 152 30  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 14 153 31  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 15 154 33  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 16 155 34  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 17 156 35  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 18 157 36  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 19 158 37  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 20 159 38  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 21 160 40  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 22 161 42  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 23 162 43  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 24 163 44  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 25 164 45  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 26 165 46  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 27 166 47  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 28 167 48  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 29 168 49  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 30 169 50  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 31 170 51  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 32 171 52  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 33 172 53  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 34 173 54  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 35 174 55  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 36 175 56  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 37 176 57  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 38 177 59  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 39 178 61  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 40 179 62  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 41 180 65  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 42 181 66  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 43 182 67  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 44 183 68  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 45 184 69  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 46 185 70  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 47 186 76  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 48 187 78  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 49 188 85  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 50 189 89  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 51 190 95  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 52 191 98  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 53 192 101 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 54 193 103 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 55 194 104 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 56 195 105 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 57 196 106 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 58 197 107 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 59 198 108 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 60 199 109 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 61 200 111 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 62 201 117 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 63 202 119 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 64 203 120 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 65 204 122 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 66 205 125 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 67 206 127 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 68 207 128 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 69 208 129 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 70 209 131 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 71 210 132 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 72 211 134 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 73 212 136 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 74 213 137 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 75 214 142 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 76 215 144 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 77 216 158 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 78 217 160 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 79 218 162 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 80 219 164 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 81 220 166 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 82 221 168 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 83 222 169 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 84 223 170 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 85 224 174 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 86 225 175 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 87 226 176 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 88 227 177 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 89 228 181 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 90 229 182 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 91 230 185 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 92 231 189 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 93 232 192 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 94 233 195 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 95 234 2   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 96 235 130 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 97 236 133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 1  160 39  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 2  161 60  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 3  162 1   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 4  163 5   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 5  164 8   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 6  165 10  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 7  166 14  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 8  167 15  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 9  168 16  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 10 169 17  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 11 170 20  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 12 171 23  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 13 172 24  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 14 173 25  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 15 174 26  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 16 175 27  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 17 176 28  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 18 177 29  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 19 178 32  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 20 179 41  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 21 180 58  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 22 181 63  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 23 182 64  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 24 183 71  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 25 184 72  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 26 185 73  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 27 186 74  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 28 187 75  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 29 188 77  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 30 189 79  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 31 190 80  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 32 191 81  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 33 192 82  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 34 193 83  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 35 194 84  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 36 195 86  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 37 196 87  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 38 197 88  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 39 198 90  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 40 199 91  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 41 200 92  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 42 201 93  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 43 202 94  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 44 203 96  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 45 204 97  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 46 205 99  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 47 206 100 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 48 207 102 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 49 208 110 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 50 209 112 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 51 210 113 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 52 211 114 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 53 212 115 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 54 213 116 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 55 214 118 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 56 215 121 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 57 216 123 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 58 217 124 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 59 218 126 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 60 219 135 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 61 220 138 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 62 221 139 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 63 222 140 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 64 223 141 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 65 224 143 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 66 225 145 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 67 226 146 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 68 227 147 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 69 228 148 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 70 229 149 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 71 230 150 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 72 231 151 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 73 232 152 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 74 233 153 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 75 234 154 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 76 235 155 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 77 236 156 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 78 237 157 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 79 238 159 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 80 239 161 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 81 240 163 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 82 241 165 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 83 242 167 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 84 243 171 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 85 244 172 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 86 245 173 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 87 246 178 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 88 247 179 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 89 248 180 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 90 249 183 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 91 250 184 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 92 251 186 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 93 252 187 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 94 253 188 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 95 254 190 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 96 255 191 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 97 256 193 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 98 257 194 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 99 258 196 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 4   ? GLU A 25  ? THR A 4   GLU A 25  1 ? 22 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLN A 26  ? ASP A 28  ? GLN A 26  ASP A 28  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3  AA3 THR A 30  ? HIS A 43  ? THR A 30  HIS A 43  1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 GLN A 50  ? GLN A 58  ? GLN A 50  GLN A 58  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A 60  ? LYS A 74  ? THR A 60  LYS A 74  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A 94  ? SER A 117 ? THR A 94  SER A 117 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 SER A 120 ? LEU A 138 ? SER A 120 LEU A 138 1 ? 19 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR B 4   ? GLU B 25  ? THR B 4   GLU B 25  1 ? 22 
HELX_P HELX_P9  AA9 GLN B 26  ? ASP B 28  ? GLN B 26  ASP B 28  5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 AB1 THR B 30  ? HIS B 43  ? THR B 30  HIS B 43  1 ? 14 
HELX_P HELX_P11 AB2 THR B 49  ? GLN B 58  ? THR B 49  GLN B 58  1 ? 10 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR B 60  ? ARG B 73  ? THR B 60  ARG B 73  1 ? 14 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR B 94  ? PHE B 104 ? THR B 94  PHE B 104 1 ? 11 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE B 104 ? SER B 117 ? PHE B 104 SER B 117 1 ? 14 
HELX_P HELX_P15 AB6 SER B 120 ? LEU B 138 ? SER B 120 LEU B 138 1 ? 19 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 48 ? THR A 49 ? LEU A 48 THR A 49 
AA1 2 LYS A 89 ? LEU A 93 ? LYS A 89 LEU A 93 
AA1 3 ILE A 77 ? VAL A 81 ? ILE A 77 VAL A 81 
AA2 1 ILE B 77 ? TYR B 80 ? ILE B 77 TYR B 80 
AA2 2 ASN B 90 ? LEU B 93 ? ASN B 90 LEU B 93 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.031060 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.010355 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009068 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
3 D A D A 1 
3 E B E B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION" SO4 
3 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 48 ? N LEU A 48 O ILE A 91 ? O ILE A 91 
AA1 2 3 O GLY A 92 ? O GLY A 92 N TYR A 78 ? N TYR A 78 
AA2 1 2 N TYR B 80 ? N TYR B 80 O ASN B 90 ? O ASN B 90 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . PHE A 1 3   ? 23.388 22.708  16.097 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A N   1 
ATOM   2    C CA  . PHE A 1 3   ? 22.600 23.762  15.388 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CA  1 
ATOM   3    C C   . PHE A 1 3   ? 21.177 23.274  15.108 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A C   1 
ATOM   4    O O   . PHE A 1 3   ? 20.233 24.066  15.024 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A O   1 
ATOM   5    C CB  . PHE A 1 3   ? 23.300 24.140  14.067 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CB  1 
ATOM   6    N N   . THR A 1 4   ? 21.031 21.960  14.973 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 4   THR A N   1 
ATOM   7    C CA  . THR A 1 4   ? 19.733 21.361  14.687 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 4   THR A CA  1 
ATOM   8    C C   . THR A 1 4   ? 18.902 21.227  15.969 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 4   THR A C   1 
ATOM   9    O O   . THR A 1 4   ? 19.451 21.196  17.069 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 4   THR A O   1 
ATOM   10   C CB  . THR A 1 4   ? 19.913 19.962  14.023 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 4   THR A CB  1 
ATOM   11   O OG1 . THR A 1 4   ? 18.762 19.643  13.233 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 4   THR A OG1 1 
ATOM   12   C CG2 . THR A 1 4   ? 20.063 18.882  15.070 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 4   THR A CG2 1 
ATOM   13   N N   . TYR A 1 5   ? 17.580 21.172  15.830 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A N   1 
ATOM   14   C CA  . TYR A 1 5   ? 16.700 21.022  16.989 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CA  1 
ATOM   15   C C   . TYR A 1 5   ? 16.813 19.603  17.539 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A C   1 
ATOM   16   O O   . TYR A 1 5   ? 16.681 19.373  18.742 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A O   1 
ATOM   17   C CB  . TYR A 1 5   ? 15.239 21.300  16.611 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CB  1 
ATOM   18   C CG  . TYR A 1 5   ? 14.885 22.766  16.533 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CG  1 
ATOM   19   C CD1 . TYR A 1 5   ? 14.450 23.340  15.339 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CD1 1 
ATOM   20   C CD2 . TYR A 1 5   ? 14.986 23.582  17.659 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CD2 1 
ATOM   21   C CE1 . TYR A 1 5   ? 14.123 24.694  15.269 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CE1 1 
ATOM   22   C CE2 . TYR A 1 5   ? 14.666 24.929  17.603 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CE2 1 
ATOM   23   C CZ  . TYR A 1 5   ? 14.236 25.482  16.407 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A CZ  1 
ATOM   24   O OH  . TYR A 1 5   ? 13.925 26.822  16.352 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A OH  1 
ATOM   25   N N   . SER A 1 6   ? 17.062 18.652  16.645 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 6   SER A N   1 
ATOM   26   C CA  . SER A 1 6   ? 17.197 17.252  17.033 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CA  1 
ATOM   27   C C   . SER A 1 6   ? 18.398 17.057  17.951 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 6   SER A C   1 
ATOM   28   O O   . SER A 1 6   ? 18.325 16.313  18.929 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 6   SER A O   1 
ATOM   29   C CB  . SER A 1 6   ? 17.357 16.374  15.789 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CB  1 
ATOM   30   O OG  . SER A 1 6   ? 17.408 14.999  16.139 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 6   SER A OG  1 
ATOM   31   N N   . TYR A 1 7   ? 19.501 17.721  17.618 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A N   1 
ATOM   32   C CA  . TYR A 1 7   ? 20.732 17.645  18.399 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CA  1 
ATOM   33   C C   . TYR A 1 7   ? 20.564 18.379  19.729 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A C   1 
ATOM   34   O O   . TYR A 1 7   ? 21.037 17.918  20.767 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A O   1 
ATOM   35   C CB  . TYR A 1 7   ? 21.887 18.274  17.614 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CB  1 
ATOM   36   C CG  . TYR A 1 7   ? 23.135 18.515  18.430 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CG  1 
ATOM   37   C CD1 . TYR A 1 7   ? 24.099 17.518  18.586 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CD1 1 
ATOM   38   C CD2 . TYR A 1 7   ? 23.340 19.738  19.072 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CD2 1 
ATOM   39   C CE1 . TYR A 1 7   ? 25.241 17.732  19.363 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CE1 1 
ATOM   40   C CE2 . TYR A 1 7   ? 24.473 19.962  19.853 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CE2 1 
ATOM   41   C CZ  . TYR A 1 7   ? 25.418 18.958  19.994 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A CZ  1 
ATOM   42   O OH  . TYR A 1 7   ? 26.529 19.181  20.773 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 7   TYR A OH  1 
ATOM   43   N N   . LEU A 1 8   ? 19.894 19.526  19.689 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   44   C CA  . LEU A 1 8   ? 19.671 20.326  20.886 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   45   C C   . LEU A 1 8   ? 18.735 19.622  21.870 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   46   O O   . LEU A 1 8   ? 19.047 19.500  23.057 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   47   C CB  . LEU A 1 8   ? 19.086 21.689  20.498 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   48   C CG  . LEU A 1 8   ? 19.998 22.631  19.710 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   49   C CD1 . LEU A 1 8   ? 19.170 23.715  19.035 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   50   C CD2 . LEU A 1 8   ? 21.034 23.237  20.650 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   51   N N   . PHE A 1 9   ? 17.590 19.162  21.375 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A N   1 
ATOM   52   C CA  . PHE A 1 9   ? 16.621 18.484  22.224 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CA  1 
ATOM   53   C C   . PHE A 1 9   ? 17.167 17.226  22.876 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A C   1 
ATOM   54   O O   . PHE A 1 9   ? 16.886 16.967  24.049 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A O   1 
ATOM   55   C CB  . PHE A 1 9   ? 15.373 18.131  21.422 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CB  1 
ATOM   56   C CG  . PHE A 1 9   ? 14.526 19.311  21.083 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CG  1 
ATOM   57   C CD1 . PHE A 1 9   ? 13.830 19.358  19.885 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD1 1 
ATOM   58   C CD2 . PHE A 1 9   ? 14.445 20.392  21.951 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD2 1 
ATOM   59   C CE1 . PHE A 1 9   ? 13.069 20.469  19.550 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE1 1 
ATOM   60   C CE2 . PHE A 1 9   ? 13.688 21.505  21.626 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE2 1 
ATOM   61   C CZ  . PHE A 1 9   ? 13.001 21.546  20.424 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CZ  1 
ATOM   62   N N   . ARG A 1 10  ? 17.945 16.448  22.123 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A N   1 
ATOM   63   C CA  . ARG A 1 10  ? 18.502 15.208  22.654 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CA  1 
ATOM   64   C C   . ARG A 1 10  ? 19.666 15.428  23.604 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A C   1 
ATOM   65   O O   . ARG A 1 10  ? 19.811 14.690  24.568 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A O   1 
ATOM   66   C CB  . ARG A 1 10  ? 18.936 14.258  21.534 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CB  1 
ATOM   67   C CG  . ARG A 1 10  ? 20.363 14.421  21.042 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CG  1 
ATOM   68   C CD  . ARG A 1 10  ? 20.830 13.114  20.404 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CD  1 
ATOM   69   N NE  . ARG A 1 10  ? 20.887 12.023  21.383 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NE  1 
ATOM   70   C CZ  . ARG A 1 10  ? 20.744 10.728  21.097 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CZ  1 
ATOM   71   N NH1 . ARG A 1 10  ? 20.526 10.337  19.845 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH1 1 
ATOM   72   N NH2 . ARG A 1 10  ? 20.814 9.821   22.069 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH2 1 
ATOM   73   N N   . MET A 1 11  ? 20.501 16.428  23.326 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 11  MET A N   1 
ATOM   74   C CA  . MET A 1 11  ? 21.641 16.746  24.188 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 11  MET A CA  1 
ATOM   75   C C   . MET A 1 11  ? 21.154 17.284  25.537 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 11  MET A C   1 
ATOM   76   O O   . MET A 1 11  ? 21.734 17.001  26.585 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 11  MET A O   1 
ATOM   77   C CB  . MET A 1 11  ? 22.542 17.781  23.512 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 11  MET A CB  1 
ATOM   78   C CG  . MET A 1 11  ? 23.458 17.199  22.452 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 11  MET A CG  1 
ATOM   79   S SD  . MET A 1 11  ? 24.810 16.199  23.136 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 11  MET A SD  1 
ATOM   80   C CE  . MET A 1 11  ? 24.017 14.566  23.285 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 11  MET A CE  1 
ATOM   81   N N   . ILE A 1 12  ? 20.079 18.061  25.504 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A N   1 
ATOM   82   C CA  . ILE A 1 12  ? 19.507 18.610  26.726 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CA  1 
ATOM   83   C C   . ILE A 1 12  ? 18.911 17.481  27.564 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A C   1 
ATOM   84   O O   . ILE A 1 12  ? 19.212 17.359  28.747 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A O   1 
ATOM   85   C CB  . ILE A 1 12  ? 18.417 19.645  26.409 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CB  1 
ATOM   86   C CG1 . ILE A 1 12  ? 19.057 20.885  25.788 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CG1 1 
ATOM   87   C CG2 . ILE A 1 12  ? 17.661 20.001  27.666 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CG2 1 
ATOM   88   C CD1 . ILE A 1 12  ? 18.070 21.984  25.429 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 12  ILE A CD1 1 
ATOM   89   N N   . SER A 1 13  ? 18.066 16.658  26.948 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   1 
ATOM   90   C CA  . SER A 1 13  ? 17.451 15.535  27.651 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  1 
ATOM   91   C C   . SER A 1 13  ? 18.542 14.678  28.259 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   1 
ATOM   92   O O   . SER A 1 13  ? 18.461 14.283  29.418 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   1 
ATOM   93   C CB  . SER A 1 13  ? 16.619 14.673  26.694 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  1 
ATOM   94   O OG  . SER A 1 13  ? 15.463 15.364  26.260 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  1 
ATOM   95   N N   . HIS A 1 14  ? 19.568 14.388  27.468 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A N   1 
ATOM   96   C CA  . HIS A 1 14  ? 20.673 13.580  27.953 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A CA  1 
ATOM   97   C C   . HIS A 1 14  ? 21.309 14.232  29.175 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A C   1 
ATOM   98   O O   . HIS A 1 14  ? 21.458 13.600  30.220 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A O   1 
ATOM   99   C CB  . HIS A 1 14  ? 21.733 13.407  26.862 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A CB  1 
ATOM   100  C CG  . HIS A 1 14  ? 22.999 12.770  27.348 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A CG  1 
ATOM   101  N ND1 . HIS A 1 14  ? 23.065 11.452  27.748 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A ND1 1 
ATOM   102  C CD2 . HIS A 1 14  ? 24.244 13.277  27.514 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A CD2 1 
ATOM   103  C CE1 . HIS A 1 14  ? 24.297 11.173  28.137 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A CE1 1 
ATOM   104  N NE2 . HIS A 1 14  ? 25.032 12.262  28.006 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 14  HIS A NE2 1 
ATOM   105  N N   . GLU A 1 15  ? 21.667 15.502  29.031 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A N   1 
ATOM   106  C CA  . GLU A 1 15  ? 22.318 16.250  30.095 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CA  1 
ATOM   107  C C   . GLU A 1 15  ? 21.457 16.406  31.334 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A C   1 
ATOM   108  O O   . GLU A 1 15  ? 21.968 16.461  32.449 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A O   1 
ATOM   109  C CB  . GLU A 1 15  ? 22.736 17.634  29.588 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CB  1 
ATOM   110  C CG  . GLU A 1 15  ? 24.142 18.011  30.005 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CG  1 
ATOM   111  C CD  . GLU A 1 15  ? 25.159 16.977  29.544 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CD  1 
ATOM   112  O OE1 . GLU A 1 15  ? 26.272 16.924  30.114 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE1 1 
ATOM   113  O OE2 . GLU A 1 15  ? 24.840 16.214  28.606 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE2 1 
ATOM   114  N N   . MET A 1 16  ? 20.148 16.474  31.136 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 16  MET A N   1 
ATOM   115  C CA  . MET A 1 16  ? 19.235 16.628  32.252 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 16  MET A CA  1 
ATOM   116  C C   . MET A 1 16  ? 19.171 15.344  33.063 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 16  MET A C   1 
ATOM   117  O O   . MET A 1 16  ? 19.113 15.377  34.288 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 16  MET A O   1 
ATOM   118  C CB  . MET A 1 16  ? 17.854 17.022  31.740 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 16  MET A CB  1 
ATOM   119  C CG  . MET A 1 16  ? 17.349 18.277  32.402 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 16  MET A CG  1 
ATOM   120  S SD  . MET A 1 16  ? 16.417 19.327  31.308 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 16  MET A SD  1 
ATOM   121  C CE  . MET A 1 16  ? 14.795 19.145  31.991 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 16  MET A CE  1 
ATOM   122  N N   . LYS A 1 17  ? 19.200 14.212  32.371 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A N   1 
ATOM   123  C CA  . LYS A 1 17  ? 19.161 12.918  33.034 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CA  1 
ATOM   124  C C   . LYS A 1 17  ? 20.482 12.712  33.772 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A C   1 
ATOM   125  O O   . LYS A 1 17  ? 20.518 12.186  34.888 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A O   1 
ATOM   126  C CB  . LYS A 1 17  ? 18.952 11.811  31.997 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CB  1 
ATOM   127  C CG  . LYS A 1 17  ? 19.063 10.402  32.555 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CG  1 
ATOM   128  C CD  . LYS A 1 17  ? 19.254 9.384   31.437 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CD  1 
ATOM   129  C CE  . LYS A 1 17  ? 19.645 8.019   31.997 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CE  1 
ATOM   130  N NZ  . LYS A 1 17  ? 20.521 7.277   31.035 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 17  LYS A NZ  1 
ATOM   131  N N   . GLN A 1 18  ? 21.572 13.137  33.141 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A N   1 
ATOM   132  C CA  . GLN A 1 18  ? 22.893 13.006  33.744 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CA  1 
ATOM   133  C C   . GLN A 1 18  ? 22.970 13.814  35.044 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A C   1 
ATOM   134  O O   . GLN A 1 18  ? 23.547 13.361  36.037 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A O   1 
ATOM   135  C CB  . GLN A 1 18  ? 23.974 13.490  32.769 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CB  1 
ATOM   136  C CG  . GLN A 1 18  ? 25.408 13.300  33.274 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CG  1 
ATOM   137  C CD  . GLN A 1 18  ? 26.463 13.912  32.349 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CD  1 
ATOM   138  O OE1 . GLN A 1 18  ? 27.668 13.823  32.614 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A OE1 1 
ATOM   139  N NE2 . GLN A 1 18  ? 26.011 14.542  31.262 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A NE2 1 
ATOM   140  N N   . LYS A 1 19  ? 22.392 15.013  35.032 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A N   1 
ATOM   141  C CA  . LYS A 1 19  ? 22.397 15.866  36.217 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CA  1 
ATOM   142  C C   . LYS A 1 19  ? 21.473 15.300  37.294 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A C   1 
ATOM   143  O O   . LYS A 1 19  ? 21.833 15.242  38.467 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A O   1 
ATOM   144  C CB  . LYS A 1 19  ? 21.951 17.296  35.870 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CB  1 
ATOM   145  C CG  . LYS A 1 19  ? 21.951 18.243  37.067 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CG  1 
ATOM   146  C CD  . LYS A 1 19  ? 21.312 19.589  36.732 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CD  1 
ATOM   147  C CE  . LYS A 1 19  ? 21.399 20.559  37.916 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CE  1 
ATOM   148  N NZ  . LYS A 1 19  ? 20.809 21.902  37.618 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 19  LYS A NZ  1 
ATOM   149  N N   . ALA A 1 20  ? 20.279 14.884  36.895 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   150  C CA  . ALA A 1 20  ? 19.334 14.341  37.860 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   151  C C   . ALA A 1 20  ? 19.925 13.113  38.546 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   152  O O   . ALA A 1 20  ? 19.874 12.995  39.770 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   153  C CB  . ALA A 1 20  ? 18.007 13.991  37.177 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   154  N N   . ASP A 1 21  ? 20.491 12.199  37.766 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   155  C CA  . ASP A 1 21  ? 21.083 11.005  38.358 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   156  C C   . ASP A 1 21  ? 22.249 11.401  39.260 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   157  O O   . ASP A 1 21  ? 22.511 10.757  40.276 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   158  C CB  . ASP A 1 21  ? 21.549 10.036  37.267 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   159  C CG  . ASP A 1 21  ? 20.397 9.510   36.436 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   160  O OD1 . ASP A 1 21  ? 19.243 9.614   36.899 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   161  O OD2 . ASP A 1 21  ? 20.636 8.986   35.326 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   162  N N   . GLN A 1 22  ? 22.936 12.476  38.895 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A N   1 
ATOM   163  C CA  . GLN A 1 22  ? 24.056 12.952  39.693 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CA  1 
ATOM   164  C C   . GLN A 1 22  ? 23.500 13.331  41.068 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A C   1 
ATOM   165  O O   . GLN A 1 22  ? 24.106 13.049  42.104 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A O   1 
ATOM   166  C CB  . GLN A 1 22  ? 24.698 14.166  39.016 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CB  1 
ATOM   167  C CG  . GLN A 1 22  ? 26.070 14.544  39.543 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CG  1 
ATOM   168  C CD  . GLN A 1 22  ? 26.026 15.199  40.915 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A CD  1 
ATOM   169  O OE1 . GLN A 1 22  ? 25.494 16.301  41.077 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A OE1 1 
ATOM   170  N NE2 . GLN A 1 22  ? 26.594 14.525  41.911 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A NE2 1 
ATOM   171  N N   . LYS A 1 23  ? 22.325 13.950  41.062 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A N   1 
ATOM   172  C CA  . LYS A 1 23  ? 21.666 14.371  42.290 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A CA  1 
ATOM   173  C C   . LYS A 1 23  ? 21.177 13.191  43.130 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A C   1 
ATOM   174  O O   . LYS A 1 23  ? 21.361 13.169  44.344 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A O   1 
ATOM   175  C CB  . LYS A 1 23  ? 20.475 15.270  41.961 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A CB  1 
ATOM   176  C CG  . LYS A 1 23  ? 20.827 16.548  41.237 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A CG  1 
ATOM   177  C CD  . LYS A 1 23  ? 21.626 17.507  42.101 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A CD  1 
ATOM   178  C CE  . LYS A 1 23  ? 21.744 18.855  41.401 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A CE  1 
ATOM   179  N NZ  . LYS A 1 23  ? 22.511 19.860  42.184 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A NZ  1 
ATOM   180  N N   . LEU A 1 24  ? 20.546 12.219  42.480 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A N   1 
ATOM   181  C CA  . LEU A 1 24  ? 20.017 11.055  43.175 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CA  1 
ATOM   182  C C   . LEU A 1 24  ? 21.068 10.182  43.840 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A C   1 
ATOM   183  O O   . LEU A 1 24  ? 20.771 9.480   44.808 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A O   1 
ATOM   184  C CB  . LEU A 1 24  ? 19.198 10.202  42.217 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CB  1 
ATOM   185  C CG  . LEU A 1 24  ? 17.829 10.762  41.844 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CG  1 
ATOM   186  C CD1 . LEU A 1 24  ? 17.151 9.804   40.893 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD1 1 
ATOM   187  C CD2 . LEU A 1 24  ? 16.983 10.953  43.087 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD2 1 
ATOM   188  N N   . GLU A 1 25  ? 22.293 10.215  43.324 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A N   1 
ATOM   189  C CA  . GLU A 1 25  ? 23.358 9.399   43.897 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CA  1 
ATOM   190  C C   . GLU A 1 25  ? 23.852 9.923   45.243 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A C   1 
ATOM   191  O O   . GLU A 1 25  ? 24.608 9.251   45.935 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A O   1 
ATOM   192  C CB  . GLU A 1 25  ? 24.535 9.258   42.919 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CB  1 
ATOM   193  C CG  . GLU A 1 25  ? 24.373 8.138   41.877 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CG  1 
ATOM   194  C CD  . GLU A 1 25  ? 24.106 6.770   42.504 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CD  1 
ATOM   195  O OE1 . GLU A 1 25  ? 24.404 6.590   43.707 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE1 1 
ATOM   196  O OE2 . GLU A 1 25  ? 23.604 5.869   41.790 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE2 1 
ATOM   197  N N   . GLN A 1 26  ? 23.417 11.113  45.627 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A N   1 
ATOM   198  C CA  . GLN A 1 26  ? 23.823 11.672  46.912 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CA  1 
ATOM   199  C C   . GLN A 1 26  ? 22.901 11.146  48.009 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A C   1 
ATOM   200  O O   . GLN A 1 26  ? 23.018 11.474  49.194 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A O   1 
ATOM   201  C CB  . GLN A 1 26  ? 23.812 13.195  46.818 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CB  1 
ATOM   202  C CG  . GLN A 1 26  ? 25.038 13.691  46.058 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CG  1 
ATOM   203  C CD  . GLN A 1 26  ? 24.817 15.010  45.366 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CD  1 
ATOM   204  O OE1 . GLN A 1 26  ? 24.781 15.073  44.138 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A OE1 1 
ATOM   205  N NE2 . GLN A 1 26  ? 24.670 16.079  46.147 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A NE2 1 
ATOM   206  N N   . PHE A 1 27  ? 21.974 10.313  47.565 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A N   1 
ATOM   207  C CA  . PHE A 1 27  ? 21.023 9.661   48.430 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CA  1 
ATOM   208  C C   . PHE A 1 27  ? 21.256 8.182   48.147 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A C   1 
ATOM   209  O O   . PHE A 1 27  ? 20.518 7.328   48.618 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A O   1 
ATOM   210  C CB  . PHE A 1 27  ? 19.589 10.032  48.053 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CB  1 
ATOM   211  C CG  . PHE A 1 27  ? 19.260 11.495  48.203 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CG  1 
ATOM   212  C CD1 . PHE A 1 27  ? 19.274 12.337  47.097 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD1 1 
ATOM   213  C CD2 . PHE A 1 27  ? 18.869 12.017  49.432 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD2 1 
ATOM   214  C CE1 . PHE A 1 27  ? 18.898 13.668  47.207 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE1 1 
ATOM   215  C CE2 . PHE A 1 27  ? 18.490 13.356  49.550 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE2 1 
ATOM   216  C CZ  . PHE A 1 27  ? 18.502 14.179  48.437 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CZ  1 
ATOM   217  N N   . ASP A 1 28  ? 22.286 7.904   47.346 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A N   1 
ATOM   218  C CA  . ASP A 1 28  ? 22.665 6.537   46.964 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CA  1 
ATOM   219  C C   . ASP A 1 28  ? 21.505 5.795   46.311 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A C   1 
ATOM   220  O O   . ASP A 1 28  ? 21.179 4.659   46.666 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A O   1 
ATOM   221  C CB  . ASP A 1 28  ? 23.163 5.757   48.189 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CB  1 
ATOM   222  C CG  . ASP A 1 28  ? 23.666 4.373   47.833 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CG  1 
ATOM   223  O OD1 . ASP A 1 28  ? 24.393 4.253   46.824 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD1 1 
ATOM   224  O OD2 . ASP A 1 28  ? 23.342 3.407   48.559 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD2 1 
ATOM   225  N N   . ILE A 1 29  ? 20.887 6.460   45.344 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A N   1 
ATOM   226  C CA  . ILE A 1 29  ? 19.752 5.911   44.616 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CA  1 
ATOM   227  C C   . ILE A 1 29  ? 20.045 6.034   43.125 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A C   1 
ATOM   228  O O   . ILE A 1 29  ? 20.449 7.101   42.663 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A O   1 
ATOM   229  C CB  . ILE A 1 29  ? 18.458 6.711   44.941 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CB  1 
ATOM   230  C CG1 . ILE A 1 29  ? 18.017 6.443   46.385 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CG1 1 
ATOM   231  C CG2 . ILE A 1 29  ? 17.364 6.361   43.948 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CG2 1 
ATOM   232  C CD1 . ILE A 1 29  ? 17.666 4.981   46.680 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CD1 1 
ATOM   233  N N   . THR A 1 30  ? 19.857 4.948   42.378 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 30  THR A N   1 
ATOM   234  C CA  . THR A 1 30  ? 20.091 4.980   40.938 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 30  THR A CA  1 
ATOM   235  C C   . THR A 1 30  ? 18.880 5.570   40.224 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 30  THR A C   1 
ATOM   236  O O   . THR A 1 30  ? 17.841 5.838   40.836 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 30  THR A O   1 
ATOM   237  C CB  . THR A 1 30  ? 20.334 3.566   40.354 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 30  THR A CB  1 
ATOM   238  O OG1 . THR A 1 30  ? 19.185 2.740   40.602 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 30  THR A OG1 1 
ATOM   239  C CG2 . THR A 1 30  ? 21.586 2.927   40.976 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 30  THR A CG2 1 
ATOM   240  N N   . ASN A 1 31  ? 19.033 5.773   38.922 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A N   1 
ATOM   241  C CA  . ASN A 1 31  ? 17.984 6.320   38.071 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CA  1 
ATOM   242  C C   . ASN A 1 31  ? 16.735 5.440   38.119 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A C   1 
ATOM   243  O O   . ASN A 1 31  ? 15.627 5.933   38.311 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A O   1 
ATOM   244  C CB  . ASN A 1 31  ? 18.512 6.426   36.631 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CB  1 
ATOM   245  C CG  . ASN A 1 31  ? 17.419 6.730   35.619 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CG  1 
ATOM   246  O OD1 . ASN A 1 31  ? 16.706 5.831   35.162 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A OD1 1 
ATOM   247  N ND2 . ASN A 1 31  ? 17.276 8.002   35.271 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A ND2 1 
ATOM   248  N N   . GLU A 1 32  ? 16.917 4.133   37.962 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A N   1 
ATOM   249  C CA  . GLU A 1 32  ? 15.781 3.214   37.984 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CA  1 
ATOM   250  C C   . GLU A 1 32  ? 15.182 3.066   39.375 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A C   1 
ATOM   251  O O   . GLU A 1 32  ? 13.969 2.929   39.523 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A O   1 
ATOM   252  C CB  . GLU A 1 32  ? 16.184 1.841   37.443 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CB  1 
ATOM   253  C CG  . GLU A 1 32  ? 14.996 1.042   36.954 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CG  1 
ATOM   254  C CD  . GLU A 1 32  ? 14.255 1.746   35.824 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CD  1 
ATOM   255  O OE1 . GLU A 1 32  ? 13.133 1.310   35.482 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE1 1 
ATOM   256  O OE2 . GLU A 1 32  ? 14.794 2.733   35.271 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE2 1 
ATOM   257  N N   . GLN A 1 33  ? 16.032 3.073   40.393 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A N   1 
ATOM   258  C CA  . GLN A 1 33  ? 15.554 2.981   41.767 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CA  1 
ATOM   259  C C   . GLN A 1 33  ? 14.704 4.225   42.013 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A C   1 
ATOM   260  O O   . GLN A 1 33  ? 13.715 4.187   42.734 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A O   1 
ATOM   261  C CB  . GLN A 1 33  ? 16.736 2.928   42.747 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CB  1 
ATOM   262  C CG  . GLN A 1 33  ? 17.571 1.655   42.638 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CG  1 
ATOM   263  C CD  . GLN A 1 33  ? 18.818 1.663   43.521 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CD  1 
ATOM   264  O OE1 . GLN A 1 33  ? 19.217 2.700   44.043 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A OE1 1 
ATOM   265  N NE2 . GLN A 1 33  ? 19.448 0.497   43.672 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A NE2 1 
ATOM   266  N N   . GLY A 1 34  ? 15.086 5.321   41.365 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   1 
ATOM   267  C CA  . GLY A 1 34  ? 14.361 6.570   41.499 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  1 
ATOM   268  C C   . GLY A 1 34  ? 12.964 6.498   40.915 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   1 
ATOM   269  O O   . GLY A 1 34  ? 12.002 6.938   41.535 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   1 
ATOM   270  N N   . HIS A 1 35  ? 12.847 5.947   39.714 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A N   1 
ATOM   271  C CA  . HIS A 1 35  ? 11.545 5.820   39.064 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CA  1 
ATOM   272  C C   . HIS A 1 35  ? 10.661 4.857   39.835 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A C   1 
ATOM   273  O O   . HIS A 1 35  ? 9.464  5.075   39.960 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A O   1 
ATOM   274  C CB  . HIS A 1 35  ? 11.710 5.343   37.617 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CB  1 
ATOM   275  C CG  . HIS A 1 35  ? 12.313 6.372   36.715 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CG  1 
ATOM   276  N ND1 . HIS A 1 35  ? 11.774 7.634   36.563 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A ND1 1 
ATOM   277  C CD2 . HIS A 1 35  ? 13.407 6.334   35.918 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CD2 1 
ATOM   278  C CE1 . HIS A 1 35  ? 12.510 8.327   35.713 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CE1 1 
ATOM   279  N NE2 . HIS A 1 35  ? 13.506 7.561   35.306 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A NE2 1 
ATOM   280  N N   . THR A 1 36  ? 11.248 3.790   40.362 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 36  THR A N   1 
ATOM   281  C CA  . THR A 1 36  ? 10.467 2.832   41.127 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 36  THR A CA  1 
ATOM   282  C C   . THR A 1 36  ? 9.877  3.532   42.346 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 36  THR A C   1 
ATOM   283  O O   . THR A 1 36  ? 8.655  3.512   42.560 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 36  THR A O   1 
ATOM   284  C CB  . THR A 1 36  ? 11.325 1.640   41.597 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 36  THR A CB  1 
ATOM   285  O OG1 . THR A 1 36  ? 11.893 0.980   40.458 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 36  THR A OG1 1 
ATOM   286  C CG2 . THR A 1 36  ? 10.472 0.638   42.381 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 36  THR A CG2 1 
ATOM   287  N N   . LEU A 1 37  ? 10.742 4.162   43.138 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   288  C CA  . LEU A 1 37  ? 10.296 4.863   44.340 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   289  C C   . LEU A 1 37  ? 9.214  5.897   44.009 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   290  O O   . LEU A 1 37  ? 8.181  5.969   44.683 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   291  C CB  . LEU A 1 37  ? 11.480 5.555   45.033 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   292  C CG  . LEU A 1 37  ? 12.541 4.698   45.739 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   293  C CD1 . LEU A 1 37  ? 13.667 5.593   46.236 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   294  C CD2 . LEU A 1 37  ? 11.909 3.944   46.909 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   295  N N   . GLY A 1 38  ? 9.457  6.686   42.964 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   1 
ATOM   296  C CA  . GLY A 1 38  ? 8.502  7.705   42.565 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  1 
ATOM   297  C C   . GLY A 1 38  ? 7.184  7.100   42.140 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   1 
ATOM   298  O O   . GLY A 1 38  ? 6.118  7.648   42.431 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   1 
ATOM   299  N N   . TYR A 1 39  ? 7.259  5.957   41.462 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   300  C CA  . TYR A 1 39  ? 6.068  5.269   40.997 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   301  C C   . TYR A 1 39  ? 5.220  4.765   42.160 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   302  O O   . TYR A 1 39  ? 3.988  4.828   42.120 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   303  C CB  . TYR A 1 39  ? 6.449  4.091   40.105 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   304  C CG  . TYR A 1 39  ? 5.242  3.422   39.506 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   305  C CD1 . TYR A 1 39  ? 4.497  4.056   38.513 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   306  C CD2 . TYR A 1 39  ? 4.799  2.187   39.981 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   307  C CE1 . TYR A 1 39  ? 3.338  3.485   38.009 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   308  C CE2 . TYR A 1 39  ? 3.637  1.601   39.483 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   309  C CZ  . TYR A 1 39  ? 2.914  2.258   38.498 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   310  O OH  . TYR A 1 39  ? 1.774  1.682   37.989 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   311  N N   . LEU A 1 40  ? 5.881  4.244   43.187 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   1 
ATOM   312  C CA  . LEU A 1 40  ? 5.188  3.741   44.367 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  1 
ATOM   313  C C   . LEU A 1 40  ? 4.571  4.900   45.143 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   1 
ATOM   314  O O   . LEU A 1 40  ? 3.483  4.775   45.694 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   1 
ATOM   315  C CB  . LEU A 1 40  ? 6.155  2.973   45.275 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  1 
ATOM   316  C CG  . LEU A 1 40  ? 6.670  1.611   44.796 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  1 
ATOM   317  C CD1 . LEU A 1 40  ? 7.897  1.214   45.607 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 1 
ATOM   318  C CD2 . LEU A 1 40  ? 5.568  0.561   44.925 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 1 
ATOM   319  N N   . TYR A 1 41  ? 5.266  6.030   45.171 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A N   1 
ATOM   320  C CA  . TYR A 1 41  ? 4.785  7.206   45.890 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CA  1 
ATOM   321  C C   . TYR A 1 41  ? 3.512  7.776   45.255 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A C   1 
ATOM   322  O O   . TYR A 1 41  ? 2.698  8.410   45.927 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A O   1 
ATOM   323  C CB  . TYR A 1 41  ? 5.880  8.269   45.907 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CB  1 
ATOM   324  C CG  . TYR A 1 41  ? 5.494  9.565   46.570 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CG  1 
ATOM   325  C CD1 . TYR A 1 41  ? 5.563  9.714   47.953 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD1 1 
ATOM   326  C CD2 . TYR A 1 41  ? 5.079  10.657  45.808 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD2 1 
ATOM   327  C CE1 . TYR A 1 41  ? 5.233  10.921  48.558 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE1 1 
ATOM   328  C CE2 . TYR A 1 41  ? 4.746  11.866  46.401 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE2 1 
ATOM   329  C CZ  . TYR A 1 41  ? 4.825  11.994  47.772 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CZ  1 
ATOM   330  O OH  . TYR A 1 41  ? 4.506  13.200  48.348 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A OH  1 
ATOM   331  N N   . ALA A 1 42  ? 3.339  7.545   43.959 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N   1 
ATOM   332  C CA  . ALA A 1 42  ? 2.169  8.052   43.258 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA  1 
ATOM   333  C C   . ALA A 1 42  ? 1.014  7.051   43.179 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C   1 
ATOM   334  O O   . ALA A 1 42  ? -0.080 7.405   42.754 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O   1 
ATOM   335  C CB  . ALA A 1 42  ? 2.565  8.497   41.856 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB  1 
ATOM   336  N N   . HIS A 1 43  ? 1.246  5.808   43.586 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A N   1 
ATOM   337  C CA  . HIS A 1 43  ? 0.192  4.805   43.520 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CA  1 
ATOM   338  C C   . HIS A 1 43  ? 0.153  3.860   44.717 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A C   1 
ATOM   339  O O   . HIS A 1 43  ? -0.158 2.678   44.573 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A O   1 
ATOM   340  C CB  . HIS A 1 43  ? 0.323  3.993   42.226 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CB  1 
ATOM   341  C CG  . HIS A 1 43  ? 0.424  4.839   40.993 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CG  1 
ATOM   342  N ND1 . HIS A 1 43  ? 1.632  5.177   40.419 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A ND1 1 
ATOM   343  C CD2 . HIS A 1 43  ? -0.526 5.476   40.268 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CD2 1 
ATOM   344  C CE1 . HIS A 1 43  ? 1.422  5.988   39.398 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CE1 1 
ATOM   345  N NE2 . HIS A 1 43  ? 0.121  6.187   39.286 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 43  HIS A NE2 1 
ATOM   346  N N   . GLN A 1 44  ? 0.443  4.384   45.901 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A N   1 
ATOM   347  C CA  . GLN A 1 44  ? 0.441  3.572   47.117 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CA  1 
ATOM   348  C C   . GLN A 1 44  ? -0.960 3.472   47.734 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A C   1 
ATOM   349  O O   . GLN A 1 44  ? -1.162 2.826   48.762 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A O   1 
ATOM   350  C CB  . GLN A 1 44  ? 1.419  4.164   48.137 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CB  1 
ATOM   351  C CG  . GLN A 1 44  ? 1.060  5.558   48.625 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CG  1 
ATOM   352  C CD  . GLN A 1 44  ? 2.190  6.230   49.408 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CD  1 
ATOM   353  O OE1 . GLN A 1 44  ? 2.896  5.581   50.184 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A OE1 1 
ATOM   354  N NE2 . GLN A 1 44  ? 2.350  7.542   49.216 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A NE2 1 
ATOM   355  N N   . GLN A 1 45  ? -1.930 4.108   47.087 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A N   1 
ATOM   356  C CA  . GLN A 1 45  ? -3.307 4.103   47.574 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A CA  1 
ATOM   357  C C   . GLN A 1 45  ? -4.086 2.795   47.470 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A C   1 
ATOM   358  O O   . GLN A 1 45  ? -4.934 2.509   48.327 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A O   1 
ATOM   359  C CB  . GLN A 1 45  ? -4.117 5.196   46.880 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A CB  1 
ATOM   360  C CG  . GLN A 1 45  ? -4.202 6.488   47.649 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A CG  1 
ATOM   361  C CD  . GLN A 1 45  ? -5.427 7.286   47.242 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A CD  1 
ATOM   362  O OE1 . GLN A 1 45  ? -6.230 7.695   48.087 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A OE1 1 
ATOM   363  N NE2 . GLN A 1 45  ? -5.585 7.496   45.935 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A NE2 1 
ATOM   364  N N   . ASP A 1 46  ? -3.831 1.995   46.440 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A N   1 
ATOM   365  C CA  . ASP A 1 46  ? -4.594 0.761   46.335 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CA  1 
ATOM   366  C C   . ASP A 1 46  ? -3.849 -0.570  46.431 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A C   1 
ATOM   367  O O   . ASP A 1 46  ? -4.459 -1.593  46.745 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A O   1 
ATOM   368  C CB  . ASP A 1 46  ? -5.469 0.806   45.078 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CB  1 
ATOM   369  C CG  . ASP A 1 46  ? -6.538 1.900   45.152 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CG  1 
ATOM   370  O OD1 . ASP A 1 46  ? -7.357 1.890   46.104 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD1 1 
ATOM   371  O OD2 . ASP A 1 46  ? -6.557 2.772   44.253 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD2 1 
ATOM   372  N N   . GLY A 1 47  ? -2.544 -0.570  46.185 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 47  GLY A N   1 
ATOM   373  C CA  . GLY A 1 47  ? -1.805 -1.814  46.289 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 47  GLY A CA  1 
ATOM   374  C C   . GLY A 1 47  ? -1.102 -2.178  45.003 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 47  GLY A C   1 
ATOM   375  O O   . GLY A 1 47  ? -1.744 -2.537  44.018 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 47  GLY A O   1 
ATOM   376  N N   . LEU A 1 48  ? 0.224  -2.086  45.011 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A N   1 
ATOM   377  C CA  . LEU A 1 48  ? 1.018  -2.408  43.836 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CA  1 
ATOM   378  C C   . LEU A 1 48  ? 1.744  -3.733  44.020 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A C   1 
ATOM   379  O O   . LEU A 1 48  ? 2.239  -4.038  45.108 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A O   1 
ATOM   380  C CB  . LEU A 1 48  ? 2.038  -1.300  43.575 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CB  1 
ATOM   381  C CG  . LEU A 1 48  ? 1.481  0.081   43.227 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CG  1 
ATOM   382  C CD1 . LEU A 1 48  ? 2.629  1.080   43.144 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CD1 1 
ATOM   383  C CD2 . LEU A 1 48  ? 0.725  0.010   41.899 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CD2 1 
ATOM   384  N N   . THR A 1 49  ? 1.787  -4.520  42.953 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 49  THR A N   1 
ATOM   385  C CA  . THR A 1 49  ? 2.468  -5.802  42.974 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CA  1 
ATOM   386  C C   . THR A 1 49  ? 3.766  -5.620  42.200 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 49  THR A C   1 
ATOM   387  O O   . THR A 1 49  ? 3.929  -4.636  41.468 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 49  THR A O   1 
ATOM   388  C CB  . THR A 1 49  ? 1.636  -6.890  42.277 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CB  1 
ATOM   389  O OG1 . THR A 1 49  ? 1.469  -6.545  40.895 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 49  THR A OG1 1 
ATOM   390  C CG2 . THR A 1 49  ? 0.261  -7.017  42.935 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CG2 1 
ATOM   391  N N   . GLN A 1 50  ? 4.691  -6.558  42.366 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   392  C CA  . GLN A 1 50  ? 5.969  -6.489  41.665 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   393  C C   . GLN A 1 50  ? 5.735  -6.421  40.160 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   394  O O   . GLN A 1 50  ? 6.477  -5.766  39.433 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   395  C CB  . GLN A 1 50  ? 6.833  -7.709  41.999 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   396  C CG  . GLN A 1 50  ? 8.059  -7.845  41.107 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   397  C CD  . GLN A 1 50  ? 8.879  -9.094  41.396 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   398  O OE1 . GLN A 1 50  ? 9.715  -9.505  40.581 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   399  N NE2 . GLN A 1 50  ? 8.654  -9.701  42.562 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   400  N N   . ASN A 1 51  ? 4.686  -7.105  39.711 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A N   1 
ATOM   401  C CA  . ASN A 1 51  ? 4.310  -7.151  38.301 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CA  1 
ATOM   402  C C   . ASN A 1 51  ? 3.824  -5.802  37.783 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A C   1 
ATOM   403  O O   . ASN A 1 51  ? 4.137  -5.417  36.656 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A O   1 
ATOM   404  C CB  . ASN A 1 51  ? 3.223  -8.211  38.085 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CB  1 
ATOM   405  C CG  . ASN A 1 51  ? 3.751  -9.628  38.231 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CG  1 
ATOM   406  O OD1 . ASN A 1 51  ? 4.287  -10.203 37.280 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A OD1 1 
ATOM   407  N ND2 . ASN A 1 51  ? 3.609  -10.197 39.431 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 51  ASN A ND2 1 
ATOM   408  N N   . ASP A 1 52  ? 3.049  -5.089  38.599 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   409  C CA  . ASP A 1 52  ? 2.543  -3.775  38.200 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   410  C C   . ASP A 1 52  ? 3.723  -2.837  37.944 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   411  O O   . ASP A 1 52  ? 3.768  -2.111  36.946 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   412  C CB  . ASP A 1 52  ? 1.651  -3.166  39.296 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   413  C CG  . ASP A 1 52  ? 0.497  -4.072  39.697 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   414  O OD1 . ASP A 1 52  ? -0.038 -4.776  38.818 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   415  O OD2 . ASP A 1 52  ? 0.118  -4.062  40.893 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   416  N N   . ILE A 1 53  ? 4.680  -2.869  38.865 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A N   1 
ATOM   417  C CA  . ILE A 1 53  ? 5.870  -2.035  38.783 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CA  1 
ATOM   418  C C   . ILE A 1 53  ? 6.671  -2.346  37.521 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A C   1 
ATOM   419  O O   . ILE A 1 53  ? 7.063  -1.437  36.785 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A O   1 
ATOM   420  C CB  . ILE A 1 53  ? 6.740  -2.241  40.046 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CB  1 
ATOM   421  C CG1 . ILE A 1 53  ? 5.918  -1.867  41.286 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG1 1 
ATOM   422  C CG2 . ILE A 1 53  ? 7.999  -1.399  39.973 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG2 1 
ATOM   423  C CD1 . ILE A 1 53  ? 6.549  -2.266  42.612 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CD1 1 
ATOM   424  N N   . ALA A 1 54  ? 6.899  -3.634  37.272 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   1 
ATOM   425  C CA  . ALA A 1 54  ? 7.641  -4.084  36.098 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  1 
ATOM   426  C C   . ALA A 1 54  ? 6.985  -3.551  34.825 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   1 
ATOM   427  O O   . ALA A 1 54  ? 7.670  -3.132  33.885 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   1 
ATOM   428  C CB  . ALA A 1 54  ? 7.688  -5.615  36.062 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  1 
ATOM   429  N N   . LYS A 1 55  ? 5.656  -3.568  34.809 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   1 
ATOM   430  C CA  . LYS A 1 55  ? 4.887  -3.091  33.665 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   431  C C   . LYS A 1 55  ? 5.111  -1.595  33.458 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   1 
ATOM   432  O O   . LYS A 1 55  ? 5.726  -1.174  32.478 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   1 
ATOM   433  C CB  . LYS A 1 55  ? 3.393  -3.352  33.891 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   434  C CG  . LYS A 1 55  ? 2.722  -4.247  32.856 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   435  C CD  . LYS A 1 55  ? 3.240  -5.680  32.924 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   436  C CE  . LYS A 1 55  ? 2.454  -6.601  31.993 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   437  N NZ  . LYS A 1 55  ? 1.024  -6.718  32.403 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   438  N N   . ALA A 1 56  ? 4.599  -0.798  34.389 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A N   1 
ATOM   439  C CA  . ALA A 1 56  ? 4.726  0.646   34.315 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CA  1 
ATOM   440  C C   . ALA A 1 56  ? 6.172  1.055   34.066 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A C   1 
ATOM   441  O O   . ALA A 1 56  ? 6.432  2.054   33.392 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A O   1 
ATOM   442  C CB  . ALA A 1 56  ? 4.217  1.277   35.605 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CB  1 
ATOM   443  N N   . LEU A 1 57  ? 7.106  0.279   34.611 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   444  C CA  . LEU A 1 57  ? 8.535  0.553   34.464 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   445  C C   . LEU A 1 57  ? 9.117  -0.012  33.171 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   446  O O   . LEU A 1 57  ? 10.182 0.404   32.725 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   447  C CB  . LEU A 1 57  ? 9.298  -0.036  35.654 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   448  C CG  . LEU A 1 57  ? 9.945  0.941   36.634 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   449  C CD1 . LEU A 1 57  ? 8.927  1.952   37.105 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   450  C CD2 . LEU A 1 57  ? 10.520 0.169   37.803 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   451  N N   . GLN A 1 58  ? 8.413  -0.968  32.579 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   1 
ATOM   452  C CA  . GLN A 1 58  ? 8.862  -1.603  31.346 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  1 
ATOM   453  C C   . GLN A 1 58  ? 10.226 -2.275  31.520 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   1 
ATOM   454  O O   . GLN A 1 58  ? 11.180 -1.978  30.799 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   1 
ATOM   455  C CB  . GLN A 1 58  ? 8.923  -0.583  30.206 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  1 
ATOM   456  C CG  . GLN A 1 58  ? 7.572  0.008   29.829 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  1 
ATOM   457  C CD  . GLN A 1 58  ? 7.632  0.840   28.558 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  1 
ATOM   458  O OE1 . GLN A 1 58  ? 8.380  1.816   28.474 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 1 
ATOM   459  N NE2 . GLN A 1 58  ? 6.843  0.454   27.559 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 1 
ATOM   460  N N   . ARG A 1 59  ? 10.300 -3.178  32.494 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A N   1 
ATOM   461  C CA  . ARG A 1 59  ? 11.514 -3.935  32.799 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CA  1 
ATOM   462  C C   . ARG A 1 59  ? 11.072 -5.361  33.160 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A C   1 
ATOM   463  O O   . ARG A 1 59  ? 9.897  -5.591  33.447 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A O   1 
ATOM   464  C CB  . ARG A 1 59  ? 12.263 -3.279  33.967 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CB  1 
ATOM   465  C CG  . ARG A 1 59  ? 12.848 -1.893  33.666 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CG  1 
ATOM   466  C CD  . ARG A 1 59  ? 14.027 -1.959  32.704 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CD  1 
ATOM   467  N NE  . ARG A 1 59  ? 14.840 -0.742  32.754 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NE  1 
ATOM   468  C CZ  . ARG A 1 59  ? 14.456 0.452   32.309 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A CZ  1 
ATOM   469  N NH1 . ARG A 1 59  ? 13.255 0.609   31.766 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NH1 1 
ATOM   470  N NH2 . ARG A 1 59  ? 15.279 1.489   32.406 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A NH2 1 
ATOM   471  N N   . THR A 1 60  ? 11.999 -6.316  33.133 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 60  THR A N   1 
ATOM   472  C CA  . THR A 1 60  ? 11.665 -7.710  33.441 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CA  1 
ATOM   473  C C   . THR A 1 60  ? 11.422 -7.979  34.932 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 60  THR A C   1 
ATOM   474  O O   . THR A 1 60  ? 11.986 -7.305  35.803 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 60  THR A O   1 
ATOM   475  C CB  . THR A 1 60  ? 12.785 -8.682  32.974 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CB  1 
ATOM   476  O OG1 . THR A 1 60  ? 13.976 -8.427  33.725 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 60  THR A OG1 1 
ATOM   477  C CG2 . THR A 1 60  ? 13.108 -8.488  31.508 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CG2 1 
ATOM   478  N N   . GLY A 1 61  ? 10.595 -8.983  35.215 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A N   1 
ATOM   479  C CA  . GLY A 1 61  ? 10.298 -9.344  36.593 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A CA  1 
ATOM   480  C C   . GLY A 1 61  ? 11.560 -9.509  37.425 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A C   1 
ATOM   481  O O   . GLY A 1 61  ? 11.722 -8.845  38.444 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A O   1 
ATOM   482  N N   . PRO A 1 62  ? 12.481 -10.393 37.024 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A N   1 
ATOM   483  C CA  . PRO A 1 62  ? 13.729 -10.611 37.769 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CA  1 
ATOM   484  C C   . PRO A 1 62  ? 14.581 -9.347  37.965 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A C   1 
ATOM   485  O O   . PRO A 1 62  ? 15.297 -9.226  38.957 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A O   1 
ATOM   486  C CB  . PRO A 1 62  ? 14.436 -11.695 36.956 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CB  1 
ATOM   487  C CG  . PRO A 1 62  ? 13.844 -11.547 35.599 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CG  1 
ATOM   488  C CD  . PRO A 1 62  ? 12.403 -11.293 35.865 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CD  1 
ATOM   489  N N   . THR A 1 63  ? 14.503 -8.409  37.024 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 63  THR A N   1 
ATOM   490  C CA  . THR A 1 63  ? 15.232 -7.144  37.153 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 63  THR A CA  1 
ATOM   491  C C   . THR A 1 63  ? 14.559 -6.320  38.246 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 63  THR A C   1 
ATOM   492  O O   . THR A 1 63  ? 15.226 -5.741  39.104 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 63  THR A O   1 
ATOM   493  C CB  . THR A 1 63  ? 15.203 -6.336  35.839 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 63  THR A CB  1 
ATOM   494  O OG1 . THR A 1 63  ? 16.069 -6.960  34.883 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 63  THR A OG1 1 
ATOM   495  C CG2 . THR A 1 63  ? 15.655 -4.889  36.075 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 63  THR A CG2 1 
ATOM   496  N N   . VAL A 1 64  ? 13.230 -6.279  38.205 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A N   1 
ATOM   497  C CA  . VAL A 1 64  ? 12.444 -5.543  39.186 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CA  1 
ATOM   498  C C   . VAL A 1 64  ? 12.589 -6.192  40.556 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A C   1 
ATOM   499  O O   . VAL A 1 64  ? 12.726 -5.510  41.572 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A O   1 
ATOM   500  C CB  . VAL A 1 64  ? 10.946 -5.521  38.794 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CB  1 
ATOM   501  C CG1 . VAL A 1 64  ? 10.109 -5.062  39.964 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CG1 1 
ATOM   502  C CG2 . VAL A 1 64  ? 10.732 -4.587  37.590 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 64  VAL A CG2 1 
ATOM   503  N N   . SER A 1 65  ? 12.566 -7.519  40.575 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 65  SER A N   1 
ATOM   504  C CA  . SER A 1 65  ? 12.694 -8.257  41.819 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 65  SER A CA  1 
ATOM   505  C C   . SER A 1 65  ? 13.975 -7.861  42.538 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 65  SER A C   1 
ATOM   506  O O   . SER A 1 65  ? 13.962 -7.577  43.739 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 65  SER A O   1 
ATOM   507  C CB  . SER A 1 65  ? 12.706 -9.760  41.541 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 65  SER A CB  1 
ATOM   508  O OG  . SER A 1 65  ? 11.721 -10.426 42.302 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 65  SER A OG  1 
ATOM   509  N N   . ASN A 1 66  ? 15.082 -7.828  41.798 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A N   1 
ATOM   510  C CA  . ASN A 1 66  ? 16.367 -7.484  42.388 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A CA  1 
ATOM   511  C C   . ASN A 1 66  ? 16.422 -6.038  42.876 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A C   1 
ATOM   512  O O   . ASN A 1 66  ? 17.123 -5.727  43.840 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A O   1 
ATOM   513  C CB  . ASN A 1 66  ? 17.498 -7.735  41.392 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A CB  1 
ATOM   514  C CG  . ASN A 1 66  ? 18.868 -7.633  42.040 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A CG  1 
ATOM   515  O OD1 . ASN A 1 66  ? 19.270 -8.515  42.800 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A OD1 1 
ATOM   516  N ND2 . ASN A 1 66  ? 19.584 -6.549  41.756 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A ND2 1 
ATOM   517  N N   . LEU A 1 67  ? 15.682 -5.156  42.215 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   1 
ATOM   518  C CA  . LEU A 1 67  ? 15.654 -3.756  42.617 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  1 
ATOM   519  C C   . LEU A 1 67  ? 14.848 -3.576  43.911 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   1 
ATOM   520  O O   . LEU A 1 67  ? 15.238 -2.805  44.790 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   1 
ATOM   521  C CB  . LEU A 1 67  ? 15.070 -2.903  41.488 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  1 
ATOM   522  C CG  . LEU A 1 67  ? 15.008 -1.390  41.682 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  1 
ATOM   523  C CD1 . LEU A 1 67  ? 15.204 -0.692  40.333 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 1 
ATOM   524  C CD2 . LEU A 1 67  ? 13.669 -1.007  42.309 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 1 
ATOM   525  N N   . LEU A 1 68  ? 13.735 -4.296  44.032 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A N   1 
ATOM   526  C CA  . LEU A 1 68  ? 12.908 -4.198  45.230 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CA  1 
ATOM   527  C C   . LEU A 1 68  ? 13.666 -4.739  46.435 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A C   1 
ATOM   528  O O   . LEU A 1 68  ? 13.514 -4.243  47.559 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A O   1 
ATOM   529  C CB  . LEU A 1 68  ? 11.595 -4.969  45.049 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CB  1 
ATOM   530  C CG  . LEU A 1 68  ? 10.775 -4.529  43.831 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CG  1 
ATOM   531  C CD1 . LEU A 1 68  ? 9.467  -5.316  43.771 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD1 1 
ATOM   532  C CD2 . LEU A 1 68  ? 10.517 -3.028  43.903 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD2 1 
ATOM   533  N N   . ARG A 1 69  ? 14.502 -5.744  46.190 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   534  C CA  . ARG A 1 69  ? 15.288 -6.344  47.257 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   535  C C   . ARG A 1 69  ? 16.282 -5.327  47.796 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   536  O O   . ARG A 1 69  ? 16.446 -5.197  49.009 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   537  C CB  . ARG A 1 69  ? 16.028 -7.586  46.744 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   538  C CG  . ARG A 1 69  ? 15.672 -8.862  47.495 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   539  C CD  . ARG A 1 69  ? 15.267 -9.981  46.540 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   540  N NE  . ARG A 1 69  ? 16.330 -10.323 45.594 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   541  C CZ  . ARG A 1 69  ? 16.112 -10.878 44.405 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   542  N NH1 . ARG A 1 69  ? 14.872 -11.151 44.021 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   543  N NH2 . ARG A 1 69  ? 17.127 -11.158 43.599 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   544  N N   . ASN A 1 70  ? 16.928 -4.602  46.888 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A N   1 
ATOM   545  C CA  . ASN A 1 70  ? 17.911 -3.598  47.257 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CA  1 
ATOM   546  C C   . ASN A 1 70  ? 17.217 -2.500  48.066 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A C   1 
ATOM   547  O O   . ASN A 1 70  ? 17.703 -2.091  49.131 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A O   1 
ATOM   548  C CB  . ASN A 1 70  ? 18.556 -3.027  45.988 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CB  1 
ATOM   549  C CG  . ASN A 1 70  ? 19.486 -1.855  46.274 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CG  1 
ATOM   550  O OD1 . ASN A 1 70  ? 19.063 -0.832  46.816 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A OD1 1 
ATOM   551  N ND2 . ASN A 1 70  ? 20.759 -1.998  45.903 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A ND2 1 
ATOM   552  N N   . LEU A 1 71  ? 16.074 -2.030  47.567 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N   1 
ATOM   553  C CA  . LEU A 1 71  ? 15.318 -1.005  48.270 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA  1 
ATOM   554  C C   . LEU A 1 71  ? 14.855 -1.566  49.605 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C   1 
ATOM   555  O O   . LEU A 1 71  ? 14.793 -0.858  50.611 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O   1 
ATOM   556  C CB  . LEU A 1 71  ? 14.101 -0.568  47.447 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB  1 
ATOM   557  C CG  . LEU A 1 71  ? 14.396 0.248   46.188 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG  1 
ATOM   558  C CD1 . LEU A 1 71  ? 13.083 0.655   45.526 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1 1 
ATOM   559  C CD2 . LEU A 1 71  ? 15.219 1.490   46.563 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2 1 
ATOM   560  N N   . GLU A 1 72  ? 14.558 -2.860  49.602 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A N   1 
ATOM   561  C CA  . GLU A 1 72  ? 14.084 -3.566  50.782 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CA  1 
ATOM   562  C C   . GLU A 1 72  ? 15.101 -3.641  51.928 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A C   1 
ATOM   563  O O   . GLU A 1 72  ? 14.759 -3.426  53.094 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A O   1 
ATOM   564  C CB  . GLU A 1 72  ? 13.655 -4.964  50.364 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CB  1 
ATOM   565  C CG  . GLU A 1 72  ? 12.193 -5.247  50.536 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CG  1 
ATOM   566  C CD  . GLU A 1 72  ? 11.953 -6.078  51.761 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A CD  1 
ATOM   567  O OE1 . GLU A 1 72  ? 10.839 -6.630  51.907 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE1 1 
ATOM   568  O OE2 . GLU A 1 72  ? 12.897 -6.176  52.577 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 72  GLU A OE2 1 
ATOM   569  N N   . ARG A 1 73  ? 16.348 -3.947  51.601 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   570  C CA  . ARG A 1 73  ? 17.384 -4.033  52.617 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   571  C C   . ARG A 1 73  ? 17.560 -2.704  53.350 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   572  O O   . ARG A 1 73  ? 17.892 -2.683  54.541 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   573  C CB  . ARG A 1 73  ? 18.698 -4.484  51.983 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   574  C CG  . ARG A 1 73  ? 19.002 -5.943  52.226 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   575  C CD  . ARG A 1 73  ? 19.192 -6.705  50.932 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   576  N NE  . ARG A 1 73  ? 20.131 -6.025  50.049 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   577  C CZ  . ARG A 1 73  ? 20.399 -6.411  48.807 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   578  N NH1 . ARG A 1 73  ? 19.798 -7.482  48.306 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   579  N NH2 . ARG A 1 73  ? 21.251 -5.709  48.064 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   580  N N   . LYS A 1 74  ? 17.322 -1.598  52.645 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N   1 
ATOM   581  C CA  . LYS A 1 74  ? 17.422 -0.260  53.245 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA  1 
ATOM   582  C C   . LYS A 1 74  ? 16.139 0.092   54.009 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C   1 
ATOM   583  O O   . LYS A 1 74  ? 16.049 1.145   54.645 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O   1 
ATOM   584  C CB  . LYS A 1 74  ? 17.638 0.808   52.170 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB  1 
ATOM   585  C CG  . LYS A 1 74  ? 18.971 0.758   51.463 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG  1 
ATOM   586  C CD  . LYS A 1 74  ? 19.124 1.955   50.534 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD  1 
ATOM   587  C CE  . LYS A 1 74  ? 20.436 1.929   49.767 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE  1 
ATOM   588  N NZ  . LYS A 1 74  ? 20.521 3.115   48.851 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ  1 
ATOM   589  N N   . LYS A 1 75  ? 15.146 -0.783  53.923 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A N   1 
ATOM   590  C CA  . LYS A 1 75  ? 13.869 -0.569  54.586 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CA  1 
ATOM   591  C C   . LYS A 1 75  ? 13.131 0.667   54.075 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A C   1 
ATOM   592  O O   . LYS A 1 75  ? 12.512 1.399   54.856 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A O   1 
ATOM   593  C CB  . LYS A 1 75  ? 14.076 -0.463  56.099 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CB  1 
ATOM   594  C CG  . LYS A 1 75  ? 14.608 -1.735  56.736 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CG  1 
ATOM   595  C CD  . LYS A 1 75  ? 14.700 -1.590  58.236 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CD  1 
ATOM   596  C CE  . LYS A 1 75  ? 15.152 -2.884  58.888 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CE  1 
ATOM   597  N NZ  . LYS A 1 75  ? 15.135 -2.746  60.368 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A NZ  1 
ATOM   598  N N   . LEU A 1 76  ? 13.205 0.897   52.765 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A N   1 
ATOM   599  C CA  . LEU A 1 76  ? 12.531 2.030   52.135 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CA  1 
ATOM   600  C C   . LEU A 1 76  ? 11.180 1.572   51.621 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A C   1 
ATOM   601  O O   . LEU A 1 76  ? 10.360 2.383   51.193 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A O   1 
ATOM   602  C CB  . LEU A 1 76  ? 13.354 2.583   50.974 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CB  1 
ATOM   603  C CG  . LEU A 1 76  ? 14.662 3.268   51.383 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CG  1 
ATOM   604  C CD1 . LEU A 1 76  ? 15.501 3.577   50.140 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD1 1 
ATOM   605  C CD2 . LEU A 1 76  ? 14.352 4.532   52.159 1.00 5.95   ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD2 1 
ATOM   606  N N   . ILE A 1 77  ? 10.978 0.257   51.640 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A N   1 
ATOM   607  C CA  . ILE A 1 77  ? 9.730  -0.365  51.219 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CA  1 
ATOM   608  C C   . ILE A 1 77  ? 9.555  -1.614  52.064 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A C   1 
ATOM   609  O O   . ILE A 1 77  ? 10.493 -2.060  52.711 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A O   1 
ATOM   610  C CB  . ILE A 1 77  ? 9.750  -0.818  49.738 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CB  1 
ATOM   611  C CG1 . ILE A 1 77  ? 10.797 -1.926  49.555 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG1 1 
ATOM   612  C CG2 . ILE A 1 77  ? 10.010 0.367   48.817 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG2 1 
ATOM   613  C CD1 . ILE A 1 77  ? 10.689 -2.654  48.236 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CD1 1 
ATOM   614  N N   . TYR A 1 78  ? 8.351  -2.174  52.048 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N   1 
ATOM   615  C CA  . TYR A 1 78  ? 8.041  -3.389  52.787 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA  1 
ATOM   616  C C   . TYR A 1 78  ? 6.982  -4.105  51.959 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C   1 
ATOM   617  O O   . TYR A 1 78  ? 6.527  -3.569  50.949 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O   1 
ATOM   618  C CB  . TYR A 1 78  ? 7.502  -3.038  54.180 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB  1 
ATOM   619  C CG  . TYR A 1 78  ? 6.179  -2.309  54.162 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG  1 
ATOM   620  C CD1 . TYR A 1 78  ? 4.968  -3.002  54.288 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1 1 
ATOM   621  C CD2 . TYR A 1 78  ? 6.130  -0.925  53.979 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2 1 
ATOM   622  C CE1 . TYR A 1 78  ? 3.738  -2.332  54.227 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1 1 
ATOM   623  C CE2 . TYR A 1 78  ? 4.911  -0.249  53.917 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2 1 
ATOM   624  C CZ  . TYR A 1 78  ? 3.719  -0.961  54.041 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ  1 
ATOM   625  O OH  . TYR A 1 78  ? 2.516  -0.297  53.978 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH  1 
ATOM   626  N N   . ARG A 1 79  ? 6.583  -5.308  52.358 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A N   1 
ATOM   627  C CA  . ARG A 1 79  ? 5.565  -6.010  51.585 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CA  1 
ATOM   628  C C   . ARG A 1 79  ? 4.669  -6.956  52.372 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A C   1 
ATOM   629  O O   . ARG A 1 79  ? 5.092  -7.590  53.338 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A O   1 
ATOM   630  C CB  . ARG A 1 79  ? 6.208  -6.746  50.402 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CB  1 
ATOM   631  C CG  . ARG A 1 79  ? 7.183  -7.840  50.770 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CG  1 
ATOM   632  C CD  . ARG A 1 79  ? 7.906  -8.377  49.541 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CD  1 
ATOM   633  N NE  . ARG A 1 79  ? 8.984  -7.502  49.078 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NE  1 
ATOM   634  C CZ  . ARG A 1 79  ? 9.909  -7.878  48.200 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CZ  1 
ATOM   635  N NH1 . ARG A 1 79  ? 9.876  -9.106  47.698 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH1 1 
ATOM   636  N NH2 . ARG A 1 79  ? 10.877 -7.045  47.841 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH2 1 
ATOM   637  N N   . TYR A 1 80  ? 3.419  -7.044  51.924 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A N   1 
ATOM   638  C CA  . TYR A 1 80  ? 2.405  -7.872  52.566 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CA  1 
ATOM   639  C C   . TYR A 1 80  ? 1.547  -8.608  51.536 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A C   1 
ATOM   640  O O   . TYR A 1 80  ? 1.140  -8.023  50.531 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A O   1 
ATOM   641  C CB  . TYR A 1 80  ? 1.530  -6.978  53.438 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CB  1 
ATOM   642  C CG  . TYR A 1 80  ? 0.883  -5.824  52.695 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CG  1 
ATOM   643  C CD1 . TYR A 1 80  ? -0.422 -5.929  52.213 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD1 1 
ATOM   644  C CD2 . TYR A 1 80  ? 1.563  -4.617  52.502 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD2 1 
ATOM   645  C CE1 . TYR A 1 80  ? -1.044 -4.862  51.566 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE1 1 
ATOM   646  C CE2 . TYR A 1 80  ? 0.952  -3.540  51.851 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE2 1 
ATOM   647  C CZ  . TYR A 1 80  ? -0.356 -3.671  51.390 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CZ  1 
ATOM   648  O OH  . TYR A 1 80  ? -0.984 -2.608  50.779 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A OH  1 
ATOM   649  N N   . VAL A 1 81  ? 1.271  -9.887  51.788 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A N   1 
ATOM   650  C CA  . VAL A 1 81  ? 0.478  -10.686 50.856 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CA  1 
ATOM   651  C C   . VAL A 1 81  ? -0.979 -10.216 50.824 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A C   1 
ATOM   652  O O   . VAL A 1 81  ? -1.567 -9.912  51.866 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A O   1 
ATOM   653  C CB  . VAL A 1 81  ? 0.535  -12.190 51.224 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CB  1 
ATOM   654  C CG1 . VAL A 1 81  ? 1.923  -12.543 51.750 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CG1 1 
ATOM   655  C CG2 . VAL A 1 81  ? -0.529 -12.527 52.245 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CG2 1 
ATOM   656  N N   . ASP A 1 82  ? -1.549 -10.141 49.624 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N   1 
ATOM   657  C CA  . ASP A 1 82  ? -2.931 -9.708  49.456 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA  1 
ATOM   658  C C   . ASP A 1 82  ? -3.886 -10.802 49.927 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C   1 
ATOM   659  O O   . ASP A 1 82  ? -3.685 -11.982 49.639 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O   1 
ATOM   660  C CB  . ASP A 1 82  ? -3.205 -9.359  47.990 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB  1 
ATOM   661  N N   . ALA A 1 83  ? -4.921 -10.397 50.659 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   662  C CA  . ALA A 1 83  ? -5.911 -11.329 51.184 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   663  C C   . ALA A 1 83  ? -6.947 -11.704 50.128 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   664  O O   . ALA A 1 83  ? -7.700 -12.661 50.304 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   665  C CB  . ALA A 1 83  ? -6.599 -10.722 52.404 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   666  N N   . GLN A 1 84  ? -6.981 -10.945 49.035 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A N   1 
ATOM   667  C CA  . GLN A 1 84  ? -7.923 -11.195 47.948 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CA  1 
ATOM   668  C C   . GLN A 1 84  ? -7.238 -11.818 46.730 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A C   1 
ATOM   669  O O   . GLN A 1 84  ? -6.085 -12.252 46.800 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A O   1 
ATOM   670  C CB  . GLN A 1 84  ? -8.622 -9.889  47.537 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CB  1 
ATOM   671  C CG  . GLN A 1 84  ? -9.865 -9.524  48.359 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CG  1 
ATOM   672  C CD  . GLN A 1 84  ? -9.552 -8.981  49.746 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CD  1 
ATOM   673  O OE1 . GLN A 1 84  ? -8.965 -7.908  49.891 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A OE1 1 
ATOM   674  N NE2 . GLN A 1 84  ? -9.952 -9.720  50.771 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A NE2 1 
ATOM   675  N N   . ARG A 1 87  ? -2.905 -14.133 46.675 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 87  ARG A N   1 
ATOM   676  C CA  . ARG A 1 87  ? -1.753 -14.864 46.149 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CA  1 
ATOM   677  C C   . ARG A 1 87  ? -0.759 -13.943 45.437 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 87  ARG A C   1 
ATOM   678  O O   . ARG A 1 87  ? 0.019  -14.382 44.583 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 87  ARG A O   1 
ATOM   679  C CB  . ARG A 1 87  ? -2.222 -15.959 45.201 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CB  1 
ATOM   680  N N   . ARG A 1 88  ? -0.791 -12.664 45.799 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   681  C CA  . ARG A 1 88  ? 0.106  -11.666 45.226 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   682  C C   . ARG A 1 88  ? 0.676  -10.772 46.330 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   683  O O   . ARG A 1 88  ? -0.002 -10.487 47.314 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   684  C CB  . ARG A 1 88  ? -0.644 -10.824 44.215 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   685  N N   . LYS A 1 89  ? 1.917  -10.323 46.163 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   1 
ATOM   686  C CA  . LYS A 1 89  ? 2.561  -9.466  47.158 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   687  C C   . LYS A 1 89  ? 2.525  -7.989  46.802 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   1 
ATOM   688  O O   . LYS A 1 89  ? 3.034  -7.576  45.760 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   1 
ATOM   689  C CB  . LYS A 1 89  ? 4.020  -9.890  47.386 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   690  C CG  . LYS A 1 89  ? 4.191  -10.974 48.442 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   691  C CD  . LYS A 1 89  ? 5.658  -11.224 48.758 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   692  C CE  . LYS A 1 89  ? 5.801  -12.136 49.970 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  1 
ATOM   693  N NZ  . LYS A 1 89  ? 5.090  -13.440 49.789 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  1 
ATOM   694  N N   . ASN A 1 90  ? 1.917  -7.202  47.684 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A N   1 
ATOM   695  C CA  . ASN A 1 90  ? 1.814  -5.765  47.498 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A CA  1 
ATOM   696  C C   . ASN A 1 90  ? 3.054  -5.089  48.068 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A C   1 
ATOM   697  O O   . ASN A 1 90  ? 3.600  -5.523  49.080 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A O   1 
ATOM   698  C CB  . ASN A 1 90  ? 0.566  -5.224  48.201 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A CB  1 
ATOM   699  C CG  . ASN A 1 90  ? -0.724 -5.665  47.529 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A CG  1 
ATOM   700  O OD1 . ASN A 1 90  ? -1.816 -5.212  47.893 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A OD1 1 
ATOM   701  N ND2 . ASN A 1 90  ? -0.606 -6.552  46.543 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 90  ASN A ND2 1 
ATOM   702  N N   . ILE A 1 91  ? 3.502  -4.032  47.404 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A N   1 
ATOM   703  C CA  . ILE A 1 91  ? 4.670  -3.293  47.855 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A CA  1 
ATOM   704  C C   . ILE A 1 91  ? 4.219  -1.952  48.425 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A C   1 
ATOM   705  O O   . ILE A 1 91  ? 3.369  -1.271  47.843 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A O   1 
ATOM   706  C CB  . ILE A 1 91  ? 5.662  -3.022  46.706 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A CB  1 
ATOM   707  C CG1 . ILE A 1 91  ? 6.360  -4.315  46.286 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A CG1 1 
ATOM   708  C CG2 . ILE A 1 91  ? 6.688  -1.993  47.147 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A CG2 1 
ATOM   709  C CD1 . ILE A 1 91  ? 5.530  -5.211  45.423 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 91  ILE A CD1 1 
ATOM   710  N N   . GLY A 1 92  ? 4.793  -1.585  49.568 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A N   1 
ATOM   711  C CA  . GLY A 1 92  ? 4.442  -0.330  50.202 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A CA  1 
ATOM   712  C C   . GLY A 1 92  ? 5.669  0.461   50.623 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A C   1 
ATOM   713  O O   . GLY A 1 92  ? 6.706  -0.100  50.989 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A O   1 
ATOM   714  N N   . LEU A 1 93  ? 5.551  1.777   50.566 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A N   1 
ATOM   715  C CA  . LEU A 1 93  ? 6.643  2.651   50.952 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CA  1 
ATOM   716  C C   . LEU A 1 93  ? 6.642  2.830   52.476 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A C   1 
ATOM   717  O O   . LEU A 1 93  ? 5.583  2.937   53.107 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A O   1 
ATOM   718  C CB  . LEU A 1 93  ? 6.452  4.003   50.270 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CB  1 
ATOM   719  C CG  . LEU A 1 93  ? 7.594  4.754   49.584 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CG  1 
ATOM   720  C CD1 . LEU A 1 93  ? 8.382  3.857   48.646 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD1 1 
ATOM   721  C CD2 . LEU A 1 93  ? 6.968  5.912   48.816 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD2 1 
ATOM   722  N N   . THR A 1 94  ? 7.826  2.837   53.070 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   723  C CA  . THR A 1 94  ? 7.940  3.049   54.506 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   724  C C   . THR A 1 94  ? 7.976  4.562   54.733 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   725  O O   . THR A 1 94  ? 8.021  5.340   53.779 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   726  C CB  . THR A 1 94  ? 9.251  2.476   55.056 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   727  O OG1 . THR A 1 94  ? 10.350 3.093   54.376 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   728  C CG2 . THR A 1 94  ? 9.314  0.965   54.856 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   729  N N   . THR A 1 95  ? 7.964  4.979   55.994 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 95  THR A N   1 
ATOM   730  C CA  . THR A 1 95  ? 8.029  6.397   56.299 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA  1 
ATOM   731  C C   . THR A 1 95  ? 9.325  6.999   55.750 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 95  THR A C   1 
ATOM   732  O O   . THR A 1 95  ? 9.295  8.071   55.144 1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 95  THR A O   1 
ATOM   733  C CB  . THR A 1 95  ? 7.955  6.648   57.820 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB  1 
ATOM   734  O OG1 . THR A 1 95  ? 6.616  6.411   58.270 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1 1 
ATOM   735  C CG2 . THR A 1 95  ? 8.354  8.084   58.155 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2 1 
ATOM   736  N N   . SER A 1 96  ? 10.456 6.320   55.953 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 96  SER A N   1 
ATOM   737  C CA  . SER A 1 96  ? 11.724 6.852   55.453 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 96  SER A CA  1 
ATOM   738  C C   . SER A 1 96  ? 11.662 6.875   53.931 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 96  SER A C   1 
ATOM   739  O O   . SER A 1 96  ? 12.244 7.754   53.296 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 96  SER A O   1 
ATOM   740  C CB  . SER A 1 96  ? 12.929 6.016   55.938 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 96  SER A CB  1 
ATOM   741  O OG  . SER A 1 96  ? 12.926 4.708   55.383 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 96  SER A OG  1 
ATOM   742  N N   . GLY A 1 97  ? 10.947 5.908   53.353 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A N   1 
ATOM   743  C CA  . GLY A 1 97  ? 10.799 5.855   51.907 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 97  GLY A CA  1 
ATOM   744  C C   . GLY A 1 97  ? 10.047 7.085   51.403 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A C   1 
ATOM   745  O O   . GLY A 1 97  ? 10.404 7.688   50.372 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 97  GLY A O   1 
ATOM   746  N N   . ILE A 1 98  ? 8.996  7.468   52.130 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N   1 
ATOM   747  C CA  . ILE A 1 98  ? 8.227  8.640   51.745 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA  1 
ATOM   748  C C   . ILE A 1 98  ? 9.091  9.897   51.904 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C   1 
ATOM   749  O O   . ILE A 1 98  ? 9.073  10.797  51.051 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O   1 
ATOM   750  C CB  . ILE A 1 98  ? 6.946  8.768   52.593 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB  1 
ATOM   751  C CG1 . ILE A 1 98  ? 5.961  7.668   52.193 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1 1 
ATOM   752  C CG2 . ILE A 1 98  ? 6.317  10.143  52.399 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2 1 
ATOM   753  C CD1 . ILE A 1 98  ? 4.769  7.577   53.104 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1 1 
ATOM   754  N N   . LYS A 1 99  ? 9.856  9.960   52.988 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A N   1 
ATOM   755  C CA  . LYS A 1 99  ? 10.728 11.109  53.212 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CA  1 
ATOM   756  C C   . LYS A 1 99  ? 11.810 11.212  52.133 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A C   1 
ATOM   757  O O   . LYS A 1 99  ? 12.174 12.314  51.719 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A O   1 
ATOM   758  C CB  . LYS A 1 99  ? 11.375 11.028  54.600 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CB  1 
ATOM   759  C CG  . LYS A 1 99  ? 10.406 11.271  55.743 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CG  1 
ATOM   760  C CD  . LYS A 1 99  ? 11.061 10.983  57.080 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CD  1 
ATOM   761  C CE  . LYS A 1 99  ? 10.144 11.355  58.225 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CE  1 
ATOM   762  N NZ  . LYS A 1 99  ? 10.663 10.853  59.530 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A NZ  1 
ATOM   763  N N   . LEU A 1 100 ? 12.319 10.072  51.672 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
ATOM   764  C CA  . LEU A 1 100 ? 13.343 10.081  50.639 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
ATOM   765  C C   . LEU A 1 100 ? 12.755 10.588  49.306 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
ATOM   766  O O   . LEU A 1 100 ? 13.373 11.390  48.609 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
ATOM   767  C CB  . LEU A 1 100 ? 13.920 8.680   50.446 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
ATOM   768  C CG  . LEU A 1 100 ? 15.440 8.544   50.266 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
ATOM   769  C CD1 . LEU A 1 100 ? 15.777 7.149   49.732 1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
ATOM   770  C CD2 . LEU A 1 100 ? 15.953 9.602   49.321 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
ATOM   771  N N   . VAL A 1 101 ? 11.561 10.122  48.953 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A N   1 
ATOM   772  C CA  . VAL A 1 101 ? 10.930 10.562  47.717 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CA  1 
ATOM   773  C C   . VAL A 1 101 ? 10.620 12.052  47.786 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A C   1 
ATOM   774  O O   . VAL A 1 101 ? 10.654 12.751  46.774 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A O   1 
ATOM   775  C CB  . VAL A 1 101 ? 9.622  9.789   47.437 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CB  1 
ATOM   776  C CG1 . VAL A 1 101 ? 8.841  10.463  46.315 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG1 1 
ATOM   777  C CG2 . VAL A 1 101 ? 9.949  8.352   47.045 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG2 1 
ATOM   778  N N   . GLU A 1 102 ? 10.317 12.535  48.983 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A N   1 
ATOM   779  C CA  . GLU A 1 102 ? 10.007 13.944  49.161 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CA  1 
ATOM   780  C C   . GLU A 1 102 ? 11.275 14.773  49.080 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A C   1 
ATOM   781  O O   . GLU A 1 102 ? 11.288 15.856  48.505 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A O   1 
ATOM   782  C CB  . GLU A 1 102 ? 9.287  14.153  50.496 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CB  1 
ATOM   783  C CG  . GLU A 1 102 ? 7.807  13.800  50.412 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CG  1 
ATOM   784  C CD  . GLU A 1 102 ? 7.127  13.678  51.767 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CD  1 
ATOM   785  O OE1 . GLU A 1 102 ? 7.795  13.888  52.799 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE1 1 
ATOM   786  O OE2 . GLU A 1 102 ? 5.915  13.361  51.791 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE2 1 
ATOM   787  N N   . ALA A 1 103 ? 12.357 14.240  49.632 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N   1 
ATOM   788  C CA  . ALA A 1 103 ? 13.635 14.937  49.612 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA  1 
ATOM   789  C C   . ALA A 1 103 ? 14.152 15.151  48.187 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C   1 
ATOM   790  O O   . ALA A 1 103 ? 14.507 16.274  47.825 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O   1 
ATOM   791  C CB  . ALA A 1 103 ? 14.682 14.164  50.456 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB  1 
ATOM   792  N N   . PHE A 1 104 ? 14.192 14.097  47.368 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   1 
ATOM   793  C CA  . PHE A 1 104 ? 14.708 14.290  46.017 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  1 
ATOM   794  C C   . PHE A 1 104 ? 13.682 14.849  45.050 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   1 
ATOM   795  O O   . PHE A 1 104 ? 14.012 15.192  43.920 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   1 
ATOM   796  C CB  . PHE A 1 104 ? 15.407 13.023  45.452 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  1 
ATOM   797  C CG  . PHE A 1 104 ? 14.505 11.859  45.187 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  1 
ATOM   798  C CD1 . PHE A 1 104 ? 14.702 10.667  45.871 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 1 
ATOM   799  C CD2 . PHE A 1 104 ? 13.498 11.929  44.229 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 1 
ATOM   800  C CE1 . PHE A 1 104 ? 13.917 9.566   45.608 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 1 
ATOM   801  C CE2 . PHE A 1 104 ? 12.708 10.831  43.957 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 1 
ATOM   802  C CZ  . PHE A 1 104 ? 12.916 9.645   44.651 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  1 
ATOM   803  N N   . THR A 1 105 ? 12.439 14.969  45.499 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 105 THR A N   1 
ATOM   804  C CA  . THR A 1 105 ? 11.402 15.557  44.657 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 105 THR A CA  1 
ATOM   805  C C   . THR A 1 105 ? 11.629 17.062  44.690 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 105 THR A C   1 
ATOM   806  O O   . THR A 1 105 ? 11.300 17.779  43.749 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 105 THR A O   1 
ATOM   807  C CB  . THR A 1 105 ? 9.971  15.242  45.177 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 105 THR A CB  1 
ATOM   808  O OG1 . THR A 1 105 ? 9.521  14.003  44.614 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 105 THR A OG1 1 
ATOM   809  C CG2 . THR A 1 105 ? 8.993  16.345  44.785 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 105 THR A CG2 1 
ATOM   810  N N   . SER A 1 106 ? 12.207 17.527  45.791 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 106 SER A N   1 
ATOM   811  C CA  . SER A 1 106 ? 12.498 18.941  45.956 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA  1 
ATOM   812  C C   . SER A 1 106 ? 13.699 19.304  45.100 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 106 SER A C   1 
ATOM   813  O O   . SER A 1 106 ? 13.775 20.411  44.586 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 106 SER A O   1 
ATOM   814  C CB  . SER A 1 106 ? 12.791 19.277  47.424 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB  1 
ATOM   815  O OG  . SER A 1 106 ? 11.635 19.113  48.230 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG  1 
ATOM   816  N N   . ILE A 1 107 ? 14.631 18.368  44.948 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A N   1 
ATOM   817  C CA  . ILE A 1 107 ? 15.822 18.605  44.139 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CA  1 
ATOM   818  C C   . ILE A 1 107 ? 15.462 18.777  42.666 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A C   1 
ATOM   819  O O   . ILE A 1 107 ? 16.051 19.602  41.972 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A O   1 
ATOM   820  C CB  . ILE A 1 107 ? 16.848 17.441  44.276 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CB  1 
ATOM   821  C CG1 . ILE A 1 107 ? 17.717 17.639  45.523 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG1 1 
ATOM   822  C CG2 . ILE A 1 107 ? 17.733 17.364  43.039 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG2 1 
ATOM   823  C CD1 . ILE A 1 107 ? 17.041 17.306  46.817 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CD1 1 
ATOM   824  N N   . PHE A 1 108 ? 14.502 17.989  42.186 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N   1 
ATOM   825  C CA  . PHE A 1 108 ? 14.072 18.081  40.794 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA  1 
ATOM   826  C C   . PHE A 1 108 ? 13.394 19.431  40.565 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C   1 
ATOM   827  O O   . PHE A 1 108 ? 13.544 20.041  39.506 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O   1 
ATOM   828  C CB  . PHE A 1 108 ? 13.110 16.936  40.448 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB  1 
ATOM   829  C CG  . PHE A 1 108 ? 13.751 15.567  40.476 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG  1 
ATOM   830  C CD1 . PHE A 1 108 ? 12.966 14.418  40.521 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1 1 
ATOM   831  C CD2 . PHE A 1 108 ? 15.137 15.426  40.438 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2 1 
ATOM   832  C CE1 . PHE A 1 108 ? 13.551 13.148  40.527 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1 1 
ATOM   833  C CE2 . PHE A 1 108 ? 15.735 14.166  40.443 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2 1 
ATOM   834  C CZ  . PHE A 1 108 ? 14.942 13.024  40.487 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ  1 
ATOM   835  N N   . ASP A 1 109 ? 12.650 19.905  41.559 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   836  C CA  . ASP A 1 109 ? 11.988 21.198  41.427 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   837  C C   . ASP A 1 109 ? 13.076 22.262  41.357 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   838  O O   . ASP A 1 109 ? 12.952 23.252  40.632 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   839  C CB  . ASP A 1 109 ? 11.072 21.467  42.626 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   840  C CG  . ASP A 1 109 ? 9.899  20.501  42.703 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   841  O OD1 . ASP A 1 109 ? 9.802  19.585  41.852 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   842  O OD2 . ASP A 1 109 ? 9.066  20.660  43.624 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   843  N N   . GLU A 1 110 ? 14.151 22.039  42.108 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
ATOM   844  C CA  . GLU A 1 110 ? 15.270 22.970  42.138 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
ATOM   845  C C   . GLU A 1 110 ? 15.927 23.060  40.765 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
ATOM   846  O O   . GLU A 1 110 ? 16.343 24.137  40.340 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
ATOM   847  C CB  . GLU A 1 110 ? 16.298 22.537  43.184 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
ATOM   848  C CG  . GLU A 1 110 ? 17.381 23.586  43.442 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
ATOM   849  C CD  . GLU A 1 110 ? 18.377 23.172  44.528 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
ATOM   850  O OE1 . GLU A 1 110 ? 18.057 22.258  45.328 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM   851  O OE2 . GLU A 1 110 ? 19.477 23.774  44.591 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM   852  N N   . MET A 1 111 ? 16.019 21.927  40.073 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 111 MET A N   1 
ATOM   853  C CA  . MET A 1 111 ? 16.604 21.895  38.736 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 111 MET A CA  1 
ATOM   854  C C   . MET A 1 111 ? 15.728 22.677  37.765 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 111 MET A C   1 
ATOM   855  O O   . MET A 1 111 ? 16.231 23.374  36.890 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 111 MET A O   1 
ATOM   856  C CB  . MET A 1 111 ? 16.739 20.453  38.237 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 111 MET A CB  1 
ATOM   857  C CG  . MET A 1 111 ? 17.987 19.733  38.696 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 111 MET A CG  1 
ATOM   858  S SD  . MET A 1 111 ? 17.981 18.017  38.123 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 111 MET A SD  1 
ATOM   859  C CE  . MET A 1 111 ? 18.204 18.243  36.311 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 111 MET A CE  1 
ATOM   860  N N   . GLU A 1 112 ? 14.413 22.553  37.909 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N   1 
ATOM   861  C CA  . GLU A 1 112 ? 13.504 23.279  37.026 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA  1 
ATOM   862  C C   . GLU A 1 112 ? 13.665 24.780  37.227 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C   1 
ATOM   863  O O   . GLU A 1 112 ? 13.655 25.538  36.269 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O   1 
ATOM   864  C CB  . GLU A 1 112 ? 12.051 22.869  37.283 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB  1 
ATOM   865  C CG  . GLU A 1 112 ? 11.006 23.777  36.622 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG  1 
ATOM   866  C CD  . GLU A 1 112 ? 10.962 23.673  35.092 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD  1 
ATOM   867  O OE1 . GLU A 1 112 ? 10.178 24.431  34.472 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 1 
ATOM   868  O OE2 . GLU A 1 112 ? 11.698 22.843  34.509 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 1 
ATOM   869  N N   . GLN A 1 113 ? 13.830 25.207  38.475 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A N   1 
ATOM   870  C CA  . GLN A 1 113 ? 13.998 26.628  38.766 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CA  1 
ATOM   871  C C   . GLN A 1 113 ? 15.328 27.175  38.252 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A C   1 
ATOM   872  O O   . GLN A 1 113 ? 15.398 28.308  37.778 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A O   1 
ATOM   873  C CB  . GLN A 1 113 ? 13.874 26.879  40.266 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CB  1 
ATOM   874  C CG  . GLN A 1 113 ? 12.493 26.585  40.803 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CG  1 
ATOM   875  C CD  . GLN A 1 113 ? 11.419 27.397  40.095 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CD  1 
ATOM   876  O OE1 . GLN A 1 113 ? 11.478 28.629  40.061 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A OE1 1 
ATOM   877  N NE2 . GLN A 1 113 ? 10.430 26.710  39.526 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A NE2 1 
ATOM   878  N N   . THR A 1 114 ? 16.379 26.369  38.340 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 114 THR A N   1 
ATOM   879  C CA  . THR A 1 114 ? 17.689 26.796  37.860 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 114 THR A CA  1 
ATOM   880  C C   . THR A 1 114 ? 17.623 27.035  36.354 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 114 THR A C   1 
ATOM   881  O O   . THR A 1 114 ? 18.171 28.014  35.840 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 114 THR A O   1 
ATOM   882  C CB  . THR A 1 114 ? 18.749 25.733  38.169 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 114 THR A CB  1 
ATOM   883  O OG1 . THR A 1 114 ? 18.852 25.577  39.591 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 114 THR A OG1 1 
ATOM   884  C CG2 . THR A 1 114 ? 20.110 26.138  37.591 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 114 THR A CG2 1 
ATOM   885  N N   . LEU A 1 115 ? 16.937 26.140  35.653 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A N   1 
ATOM   886  C CA  . LEU A 1 115 ? 16.784 26.252  34.210 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CA  1 
ATOM   887  C C   . LEU A 1 115 ? 16.016 27.540  33.884 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A C   1 
ATOM   888  O O   . LEU A 1 115 ? 16.397 28.295  32.991 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A O   1 
ATOM   889  C CB  . LEU A 1 115 ? 16.029 25.031  33.681 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CB  1 
ATOM   890  C CG  . LEU A 1 115 ? 16.543 24.320  32.427 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CG  1 
ATOM   891  C CD1 . LEU A 1 115 ? 18.059 24.130  32.483 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD1 1 
ATOM   892  C CD2 . LEU A 1 115 ? 15.836 22.973  32.329 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD2 1 
ATOM   893  N N   . VAL A 1 116 ? 14.940 27.790  34.624 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N   1 
ATOM   894  C CA  . VAL A 1 116 ? 14.134 28.984  34.415 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA  1 
ATOM   895  C C   . VAL A 1 116 ? 14.938 30.266  34.654 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C   1 
ATOM   896  O O   . VAL A 1 116 ? 14.871 31.207  33.858 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O   1 
ATOM   897  C CB  . VAL A 1 116 ? 12.914 28.994  35.348 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB  1 
ATOM   898  C CG1 . VAL A 1 116 ? 12.186 30.316  35.228 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 1 
ATOM   899  C CG2 . VAL A 1 116 ? 11.983 27.840  34.996 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 1 
ATOM   900  N N   . SER A 1 117 ? 15.703 30.294  35.744 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 117 SER A N   1 
ATOM   901  C CA  . SER A 1 117 ? 16.500 31.467  36.092 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA  1 
ATOM   902  C C   . SER A 1 117 ? 17.591 31.720  35.061 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 117 SER A C   1 
ATOM   903  O O   . SER A 1 117 ? 18.426 32.612  35.231 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 117 SER A O   1 
ATOM   904  C CB  . SER A 1 117 ? 17.145 31.293  37.473 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB  1 
ATOM   905  O OG  . SER A 1 117 ? 18.212 30.360  37.437 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG  1 
ATOM   906  N N   . GLN A 1 118 ? 17.578 30.930  33.994 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A N   1 
ATOM   907  C CA  . GLN A 1 118 ? 18.564 31.058  32.930 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CA  1 
ATOM   908  C C   . GLN A 1 118 ? 18.057 32.015  31.846 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A C   1 
ATOM   909  O O   . GLN A 1 118 ? 18.821 32.530  31.035 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A O   1 
ATOM   910  C CB  . GLN A 1 118 ? 18.823 29.683  32.324 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CB  1 
ATOM   911  C CG  . GLN A 1 118 ? 20.280 29.370  32.075 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CG  1 
ATOM   912  C CD  . GLN A 1 118 ? 21.064 29.192  33.352 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CD  1 
ATOM   913  O OE1 . GLN A 1 118 ? 20.677 28.421  34.231 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A OE1 1 
ATOM   914  N NE2 . GLN A 1 118 ? 22.185 29.896  33.458 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 118 GLN A NE2 1 
ATOM   915  N N   . LEU A 1 119 ? 16.751 32.241  31.846 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N   1 
ATOM   916  C CA  . LEU A 1 119 ? 16.110 33.111  30.874 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA  1 
ATOM   917  C C   . LEU A 1 119 ? 15.325 34.202  31.589 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C   1 
ATOM   918  O O   . LEU A 1 119 ? 14.961 34.049  32.760 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O   1 
ATOM   919  C CB  . LEU A 1 119 ? 15.163 32.295  29.994 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB  1 
ATOM   920  C CG  . LEU A 1 119 ? 15.698 31.534  28.770 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG  1 
ATOM   921  C CD1 . LEU A 1 119 ? 16.895 30.707  29.131 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 
ATOM   922  C CD2 . LEU A 1 119 ? 14.585 30.648  28.208 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 
ATOM   923  N N   . SER A 1 120 ? 15.075 35.305  30.890 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   924  C CA  . SER A 1 120 ? 14.314 36.400  31.470 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   925  C C   . SER A 1 120 ? 12.856 35.957  31.519 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   926  O O   . SER A 1 120 ? 12.504 34.902  30.989 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   927  C CB  . SER A 1 120 ? 14.452 37.663  30.615 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   928  O OG  . SER A 1 120 ? 13.763 37.527  29.384 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   929  N N   . GLU A 1 121 ? 12.008 36.753  32.157 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A N   1 
ATOM   930  C CA  . GLU A 1 121 ? 10.600 36.398  32.268 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CA  1 
ATOM   931  C C   . GLU A 1 121 ? 9.981  36.239  30.883 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A C   1 
ATOM   932  O O   . GLU A 1 121 ? 9.285  35.260  30.610 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A O   1 
ATOM   933  C CB  . GLU A 1 121 ? 9.852  37.464  33.077 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CB  1 
ATOM   934  C CG  . GLU A 1 121 ? 8.339  37.268  33.174 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CG  1 
ATOM   935  C CD  . GLU A 1 121 ? 7.941  35.839  33.513 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CD  1 
ATOM   936  O OE1 . GLU A 1 121 ? 8.663  35.178  34.291 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE1 1 
ATOM   937  O OE2 . GLU A 1 121 ? 6.891  35.378  33.007 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE2 1 
ATOM   938  N N   . GLU A 1 122 ? 10.256 37.194  30.005 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   939  C CA  . GLU A 1 122 ? 9.716  37.157  28.655 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   940  C C   . GLU A 1 122 ? 10.280 35.981  27.846 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   941  O O   . GLU A 1 122 ? 9.545  35.307  27.116 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   942  C CB  . GLU A 1 122 ? 10.018 38.478  27.946 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   943  C CG  . GLU A 1 122 ? 9.009  38.856  26.875 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG  1 
ATOM   944  C CD  . GLU A 1 122 ? 9.152  40.301  26.431 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD  1 
ATOM   945  O OE1 . GLU A 1 122 ? 9.607  40.531  25.284 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1 1 
ATOM   946  O OE2 . GLU A 1 122 ? 8.816  41.206  27.236 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2 1 
ATOM   947  N N   . GLU A 1 123 ? 11.580 35.733  27.972 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N   1 
ATOM   948  C CA  . GLU A 1 123 ? 12.196 34.632  27.240 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA  1 
ATOM   949  C C   . GLU A 1 123 ? 11.605 33.287  27.675 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C   1 
ATOM   950  O O   . GLU A 1 123 ? 11.333 32.431  26.839 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O   1 
ATOM   951  C CB  . GLU A 1 123 ? 13.720 34.648  27.434 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB  1 
ATOM   952  C CG  . GLU A 1 123 ? 14.363 35.985  27.044 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG  1 
ATOM   953  C CD  . GLU A 1 123 ? 15.882 35.967  27.093 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD  1 
ATOM   954  O OE1 . GLU A 1 123 ? 16.443 35.411  28.064 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 1 
ATOM   955  O OE2 . GLU A 1 123 ? 16.512 36.524  26.166 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 1 
ATOM   956  N N   . ASN A 1 124 ? 11.390 33.104  28.975 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A N   1 
ATOM   957  C CA  . ASN A 1 124 ? 10.814 31.854  29.476 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CA  1 
ATOM   958  C C   . ASN A 1 124 ? 9.437  31.627  28.864 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A C   1 
ATOM   959  O O   . ASN A 1 124 ? 9.141  30.540  28.369 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A O   1 
ATOM   960  C CB  . ASN A 1 124 ? 10.686 31.873  31.009 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CB  1 
ATOM   961  C CG  . ASN A 1 124 ? 11.956 31.431  31.707 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CG  1 
ATOM   962  O OD1 . ASN A 1 124 ? 12.762 32.250  32.161 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A OD1 1 
ATOM   963  N ND2 . ASN A 1 124 ? 12.147 30.124  31.792 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A ND2 1 
ATOM   964  N N   . GLU A 1 125 ? 8.605  32.666  28.900 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N   1 
ATOM   965  C CA  . GLU A 1 125 ? 7.252  32.590  28.364 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA  1 
ATOM   966  C C   . GLU A 1 125 ? 7.231  32.176  26.899 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C   1 
ATOM   967  O O   . GLU A 1 125 ? 6.478  31.279  26.518 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O   1 
ATOM   968  C CB  . GLU A 1 125 ? 6.528  33.929  28.527 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB  1 
ATOM   969  C CG  . GLU A 1 125 ? 6.571  34.496  29.939 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG  1 
ATOM   970  C CD  . GLU A 1 125 ? 5.513  35.563  30.193 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD  1 
ATOM   971  O OE1 . GLU A 1 125 ? 5.383  36.505  29.373 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1 1 
ATOM   972  O OE2 . GLU A 1 125 ? 4.812  35.458  31.225 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2 1 
ATOM   973  N N   . GLN A 1 126 ? 8.051  32.830  26.082 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A N   1 
ATOM   974  C CA  . GLN A 1 126 ? 8.121  32.509  24.660 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CA  1 
ATOM   975  C C   . GLN A 1 126 ? 8.658  31.093  24.450 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A C   1 
ATOM   976  O O   . GLN A 1 126 ? 8.120  30.322  23.653 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A O   1 
ATOM   977  C CB  . GLN A 1 126 ? 9.006  33.528  23.939 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CB  1 
ATOM   978  C CG  . GLN A 1 126 ? 8.305  34.848  23.621 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CG  1 
ATOM   979  C CD  . GLN A 1 126 ? 9.266  35.909  23.112 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CD  1 
ATOM   980  O OE1 . GLN A 1 126 ? 10.219 35.601  22.386 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A OE1 1 
ATOM   981  N NE2 . GLN A 1 126 ? 9.016  37.170  23.480 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A NE2 1 
ATOM   982  N N   . MET A 1 127 ? 9.711  30.753  25.185 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 127 MET A N   1 
ATOM   983  C CA  . MET A 1 127 ? 10.316 29.430  25.086 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 127 MET A CA  1 
ATOM   984  C C   . MET A 1 127 ? 9.289  28.329  25.356 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 127 MET A C   1 
ATOM   985  O O   . MET A 1 127 ? 9.210  27.352  24.609 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 127 MET A O   1 
ATOM   986  C CB  . MET A 1 127 ? 11.478 29.308  26.074 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 127 MET A CB  1 
ATOM   987  C CG  . MET A 1 127 ? 12.110 27.926  26.124 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 127 MET A CG  1 
ATOM   988  S SD  . MET A 1 127 ? 12.788 27.399  24.538 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 127 MET A SD  1 
ATOM   989  C CE  . MET A 1 127 ? 14.500 27.843  24.761 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 127 MET A CE  1 
ATOM   990  N N   . LYS A 1 128 ? 8.499  28.493  26.415 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A N   1 
ATOM   991  C CA  . LYS A 1 128 ? 7.477  27.508  26.773 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CA  1 
ATOM   992  C C   . LYS A 1 128 ? 6.388  27.390  25.705 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A C   1 
ATOM   993  O O   . LYS A 1 128 ? 5.927  26.292  25.406 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A O   1 
ATOM   994  C CB  . LYS A 1 128 ? 6.845  27.860  28.121 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CB  1 
ATOM   995  C CG  . LYS A 1 128 ? 7.839  27.873  29.277 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CG  1 
ATOM   996  C CD  . LYS A 1 128 ? 7.635  26.717  30.246 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CD  1 
ATOM   997  C CE  . LYS A 1 128 ? 8.604  26.824  31.408 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CE  1 
ATOM   998  N NZ  . LYS A 1 128 ? 8.177  26.013  32.576 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 128 LYS A NZ  1 
ATOM   999  N N   . ALA A 1 129 ? 5.976  28.512  25.127 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N   1 
ATOM   1000 C CA  . ALA A 1 129 ? 4.949  28.462  24.092 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA  1 
ATOM   1001 C C   . ALA A 1 129 ? 5.490  27.763  22.840 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C   1 
ATOM   1002 O O   . ALA A 1 129 ? 4.827  26.888  22.277 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O   1 
ATOM   1003 C CB  . ALA A 1 129 ? 4.466  29.870  23.744 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB  1 
ATOM   1004 N N   . ASN A 1 130 ? 6.699  28.143  22.424 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A N   1 
ATOM   1005 C CA  . ASN A 1 130 ? 7.334  27.569  21.238 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CA  1 
ATOM   1006 C C   . ASN A 1 130 ? 7.657  26.088  21.379 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A C   1 
ATOM   1007 O O   . ASN A 1 130 ? 7.555  25.330  20.412 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A O   1 
ATOM   1008 C CB  . ASN A 1 130 ? 8.606  28.347  20.885 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CB  1 
ATOM   1009 C CG  . ASN A 1 130 ? 8.305  29.748  20.401 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A CG  1 
ATOM   1010 O OD1 . ASN A 1 130 ? 7.164  30.054  20.057 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A OD1 1 
ATOM   1011 N ND2 . ASN A 1 130 ? 9.324  30.603  20.354 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 130 ASN A ND2 1 
ATOM   1012 N N   . LEU A 1 131 ? 8.062  25.678  22.577 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N   1 
ATOM   1013 C CA  . LEU A 1 131 ? 8.362  24.277  22.825 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA  1 
ATOM   1014 C C   . LEU A 1 131 ? 7.061  23.504  22.699 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C   1 
ATOM   1015 O O   . LEU A 1 131 ? 7.045  22.369  22.228 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O   1 
ATOM   1016 C CB  . LEU A 1 131 ? 8.939  24.082  24.228 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB  1 
ATOM   1017 C CG  . LEU A 1 131 ? 10.413 24.436  24.434 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG  1 
ATOM   1018 C CD1 . LEU A 1 131 ? 10.789 24.245  25.895 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1 1 
ATOM   1019 C CD2 . LEU A 1 131 ? 11.282 23.553  23.544 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2 1 
ATOM   1020 N N   . THR A 1 132 ? 5.967  24.129  23.120 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 132 THR A N   1 
ATOM   1021 C CA  . THR A 1 132 ? 4.654  23.496  23.051 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CA  1 
ATOM   1022 C C   . THR A 1 132 ? 4.232  23.287  21.598 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 132 THR A C   1 
ATOM   1023 O O   . THR A 1 132 ? 3.863  22.177  21.210 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 132 THR A O   1 
ATOM   1024 C CB  . THR A 1 132 ? 3.587  24.337  23.798 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CB  1 
ATOM   1025 O OG1 . THR A 1 132 ? 3.932  24.405  25.185 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 132 THR A OG1 1 
ATOM   1026 C CG2 . THR A 1 132 ? 2.217  23.693  23.690 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 132 THR A CG2 1 
ATOM   1027 N N   . LYS A 1 133 ? 4.300  24.349  20.795 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A N   1 
ATOM   1028 C CA  . LYS A 1 133 ? 3.927  24.247  19.388 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CA  1 
ATOM   1029 C C   . LYS A 1 133 ? 4.700  23.123  18.714 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A C   1 
ATOM   1030 O O   . LYS A 1 133 ? 4.124  22.307  17.993 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A O   1 
ATOM   1031 C CB  . LYS A 1 133 ? 4.192  25.562  18.642 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CB  1 
ATOM   1032 C CG  . LYS A 1 133 ? 3.140  26.645  18.856 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CG  1 
ATOM   1033 C CD  . LYS A 1 133 ? 2.958  27.491  17.595 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CD  1 
ATOM   1034 C CE  . LYS A 1 133 ? 4.160  28.383  17.300 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CE  1 
ATOM   1035 N NZ  . LYS A 1 133 ? 4.181  29.603  18.163 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A NZ  1 
ATOM   1036 N N   . MET A 1 134 ? 6.007  23.084  18.953 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 134 MET A N   1 
ATOM   1037 C CA  . MET A 1 134 ? 6.854  22.054  18.372 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA  1 
ATOM   1038 C C   . MET A 1 134 ? 6.451  20.683  18.894 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 134 MET A C   1 
ATOM   1039 O O   . MET A 1 134 ? 6.478  19.703  18.156 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 134 MET A O   1 
ATOM   1040 C CB  . MET A 1 134 ? 8.326  22.319  18.696 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB  1 
ATOM   1041 C CG  . MET A 1 134 ? 8.832  23.652  18.179 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG  1 
ATOM   1042 S SD  . MET A 1 134 ? 10.594 23.891  18.447 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD  1 
ATOM   1043 C CE  . MET A 1 134 ? 11.135 24.235  16.781 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE  1 
ATOM   1044 N N   . LEU A 1 135 ? 6.068  20.605  20.163 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A N   1 
ATOM   1045 C CA  . LEU A 1 135 ? 5.666  19.321  20.721 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CA  1 
ATOM   1046 C C   . LEU A 1 135 ? 4.371  18.824  20.095 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A C   1 
ATOM   1047 O O   . LEU A 1 135 ? 4.095  17.625  20.089 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A O   1 
ATOM   1048 C CB  . LEU A 1 135 ? 5.484  19.405  22.234 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CB  1 
ATOM   1049 C CG  . LEU A 1 135 ? 5.030  18.070  22.834 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CG  1 
ATOM   1050 C CD1 . LEU A 1 135 ? 6.046  16.986  22.476 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD1 1 
ATOM   1051 C CD2 . LEU A 1 135 ? 4.867  18.196  24.341 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD2 1 
ATOM   1052 N N   . SER A 1 136 ? 3.572  19.749  19.576 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 136 SER A N   1 
ATOM   1053 C CA  . SER A 1 136 ? 2.313  19.382  18.947 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 136 SER A CA  1 
ATOM   1054 C C   . SER A 1 136 ? 2.559  18.950  17.514 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 136 SER A C   1 
ATOM   1055 O O   . SER A 1 136 ? 2.061  17.913  17.077 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 136 SER A O   1 
ATOM   1056 C CB  . SER A 1 136 ? 1.345  20.562  18.965 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 136 SER A CB  1 
ATOM   1057 O OG  . SER A 1 136 ? 0.986  20.891  20.292 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 136 SER A OG  1 
ATOM   1058 N N   . SER A 1 137 ? 3.333  19.751  16.789 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 137 SER A N   1 
ATOM   1059 C CA  . SER A 1 137 ? 3.647  19.462  15.399 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA  1 
ATOM   1060 C C   . SER A 1 137 ? 4.139  18.028  15.194 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 137 SER A C   1 
ATOM   1061 O O   . SER A 1 137 ? 3.974  17.458  14.114 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 137 SER A O   1 
ATOM   1062 C CB  . SER A 1 137 ? 4.693  20.453  14.891 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB  1 
ATOM   1063 O OG  . SER A 1 137 ? 5.840  20.440  15.720 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG  1 
ATOM   1064 N N   . LEU A 1 138 ? 4.741  17.450  16.231 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A N   1 
ATOM   1065 C CA  . LEU A 1 138 ? 5.250  16.081  16.162 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CA  1 
ATOM   1066 C C   . LEU A 1 138 ? 4.193  15.052  16.556 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A C   1 
ATOM   1067 O O   . LEU A 1 138 ? 4.316  13.868  16.231 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A O   1 
ATOM   1068 C CB  . LEU A 1 138 ? 6.480  15.916  17.069 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CB  1 
ATOM   1069 C CG  . LEU A 1 138 ? 7.844  16.420  16.574 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CG  1 
ATOM   1070 C CD1 . LEU A 1 138 ? 8.250  15.671  15.303 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD1 1 
ATOM   1071 C CD2 . LEU A 1 138 ? 7.771  17.908  16.309 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD2 1 
ATOM   1072 N N   . GLN A 1 139 ? 3.159  15.508  17.255 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A N   1 
ATOM   1073 C CA  . GLN A 1 139 ? 2.115  14.618  17.749 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CA  1 
ATOM   1074 C C   . GLN A 1 139 ? 0.981  14.484  16.739 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A C   1 
ATOM   1075 O O   . GLN A 1 139 ? 0.947  15.190  15.731 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A O   1 
ATOM   1076 C CB  . GLN A 1 139 ? 1.571  15.122  19.087 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CB  1 
ATOM   1077 C CG  . GLN A 1 139 ? 2.636  15.333  20.150 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CG  1 
ATOM   1078 C CD  . GLN A 1 139 ? 2.100  15.152  21.557 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CD  1 
ATOM   1079 O OE1 . GLN A 1 139 ? 1.272  15.934  22.024 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A OE1 1 
ATOM   1080 N NE2 . GLN A 1 139 ? 2.571  14.115  22.240 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN A NE2 1 
ATOM   1081 N N   . THR B 1 4   ? 6.445  22.454  32.815 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 4   THR B N   1 
ATOM   1082 C CA  . THR B 1 4   ? 7.891  22.400  33.188 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CA  1 
ATOM   1083 C C   . THR B 1 4   ? 8.757  22.064  31.997 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 4   THR B C   1 
ATOM   1084 O O   . THR B 1 4   ? 8.294  21.464  31.023 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 4   THR B O   1 
ATOM   1085 C CB  . THR B 1 4   ? 8.195  21.319  34.261 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CB  1 
ATOM   1086 O OG1 . THR B 1 4   ? 7.813  20.027  33.764 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 4   THR B OG1 1 
ATOM   1087 C CG2 . THR B 1 4   ? 7.461  21.617  35.563 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CG2 1 
ATOM   1088 N N   . TYR B 1 5   ? 10.029 22.437  32.095 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B N   1 
ATOM   1089 C CA  . TYR B 1 5   ? 10.997 22.166  31.047 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CA  1 
ATOM   1090 C C   . TYR B 1 5   ? 11.338 20.686  31.006 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B C   1 
ATOM   1091 O O   . TYR B 1 5   ? 11.534 20.122  29.929 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B O   1 
ATOM   1092 C CB  . TYR B 1 5   ? 12.272 22.984  31.277 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CB  1 
ATOM   1093 C CG  . TYR B 1 5   ? 12.152 24.415  30.811 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CG  1 
ATOM   1094 C CD1 . TYR B 1 5   ? 12.341 25.484  31.693 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CD1 1 
ATOM   1095 C CD2 . TYR B 1 5   ? 11.832 24.700  29.486 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CD2 1 
ATOM   1096 C CE1 . TYR B 1 5   ? 12.211 26.804  31.255 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CE1 1 
ATOM   1097 C CE2 . TYR B 1 5   ? 11.699 25.997  29.039 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CE2 1 
ATOM   1098 C CZ  . TYR B 1 5   ? 11.890 27.050  29.921 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B CZ  1 
ATOM   1099 O OH  . TYR B 1 5   ? 11.771 28.334  29.453 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 5   TYR B OH  1 
ATOM   1100 N N   . SER B 1 6   ? 11.413 20.058  32.177 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 6   SER B N   1 
ATOM   1101 C CA  . SER B 1 6   ? 11.731 18.632  32.249 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CA  1 
ATOM   1102 C C   . SER B 1 6   ? 10.732 17.808  31.443 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 6   SER B C   1 
ATOM   1103 O O   . SER B 1 6   ? 11.116 16.991  30.614 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 6   SER B O   1 
ATOM   1104 C CB  . SER B 1 6   ? 11.748 18.152  33.712 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CB  1 
ATOM   1105 O OG  . SER B 1 6   ? 10.492 18.351  34.333 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 6   SER B OG  1 
ATOM   1106 N N   . TYR B 1 7   ? 9.450  18.033  31.691 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B N   1 
ATOM   1107 C CA  . TYR B 1 7   ? 8.391  17.326  30.990 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CA  1 
ATOM   1108 C C   . TYR B 1 7   ? 8.471  17.581  29.479 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B C   1 
ATOM   1109 O O   . TYR B 1 7   ? 8.579  16.642  28.684 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B O   1 
ATOM   1110 C CB  . TYR B 1 7   ? 7.042  17.785  31.543 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CB  1 
ATOM   1111 C CG  . TYR B 1 7   ? 5.837  17.271  30.796 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CG  1 
ATOM   1112 C CD1 . TYR B 1 7   ? 5.510  15.916  30.798 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CD1 1 
ATOM   1113 C CD2 . TYR B 1 7   ? 5.017  18.147  30.088 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CD2 1 
ATOM   1114 C CE1 . TYR B 1 7   ? 4.386  15.446  30.107 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CE1 1 
ATOM   1115 C CE2 . TYR B 1 7   ? 3.901  17.692  29.397 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CE2 1 
ATOM   1116 C CZ  . TYR B 1 7   ? 3.591  16.345  29.411 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B CZ  1 
ATOM   1117 O OH  . TYR B 1 7   ? 2.484  15.912  28.725 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 7   TYR B OH  1 
ATOM   1118 N N   . LEU B 1 8   ? 8.423  18.855  29.092 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1119 C CA  . LEU B 1 8   ? 8.484  19.243  27.688 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1120 C C   . LEU B 1 8   ? 9.664  18.625  26.943 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1121 O O   . LEU B 1 8   ? 9.481  18.030  25.885 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1122 C CB  . LEU B 1 8   ? 8.543  20.771  27.563 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1123 C CG  . LEU B 1 8   ? 7.256  21.557  27.848 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1124 C CD1 . LEU B 1 8   ? 7.577  23.028  28.027 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1125 C CD2 . LEU B 1 8   ? 6.270  21.365  26.710 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1126 N N   . PHE B 1 9   ? 10.870 18.754  27.492 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B N   1 
ATOM   1127 C CA  . PHE B 1 9   ? 12.050 18.203  26.834 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CA  1 
ATOM   1128 C C   . PHE B 1 9   ? 12.062 16.687  26.728 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B C   1 
ATOM   1129 O O   . PHE B 1 9   ? 12.735 16.131  25.857 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B O   1 
ATOM   1130 C CB  . PHE B 1 9   ? 13.336 18.659  27.529 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CB  1 
ATOM   1131 C CG  . PHE B 1 9   ? 13.643 20.112  27.332 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CG  1 
ATOM   1132 C CD1 . PHE B 1 9   ? 13.558 20.689  26.067 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD1 1 
ATOM   1133 C CD2 . PHE B 1 9   ? 14.015 20.908  28.408 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD2 1 
ATOM   1134 C CE1 . PHE B 1 9   ? 13.838 22.037  25.877 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE1 1 
ATOM   1135 C CE2 . PHE B 1 9   ? 14.298 22.258  28.229 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE2 1 
ATOM   1136 C CZ  . PHE B 1 9   ? 14.209 22.826  26.960 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CZ  1 
ATOM   1137 N N   . ARG B 1 10  ? 11.337 16.010  27.611 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B N   1 
ATOM   1138 C CA  . ARG B 1 10  ? 11.317 14.562  27.544 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CA  1 
ATOM   1139 C C   . ARG B 1 10  ? 10.266 14.117  26.533 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B C   1 
ATOM   1140 O O   . ARG B 1 10  ? 10.505 13.198  25.753 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B O   1 
ATOM   1141 C CB  . ARG B 1 10  ? 11.059 13.945  28.930 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CB  1 
ATOM   1142 C CG  . ARG B 1 10  ? 9.605  13.742  29.328 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CG  1 
ATOM   1143 C CD  . ARG B 1 10  ? 9.435  12.366  29.988 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CD  1 
ATOM   1144 N NE  . ARG B 1 10  ? 8.077  12.112  30.459 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NE  1 
ATOM   1145 C CZ  . ARG B 1 10  ? 7.600  12.519  31.632 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CZ  1 
ATOM   1146 N NH1 . ARG B 1 10  ? 8.374  13.202  32.464 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH1 1 
ATOM   1147 N NH2 . ARG B 1 10  ? 6.345  12.245  31.973 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH2 1 
ATOM   1148 N N   . MET B 1 11  ? 9.114  14.782  26.531 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 11  MET B N   1 
ATOM   1149 C CA  . MET B 1 11  ? 8.052  14.442  25.592 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 11  MET B CA  1 
ATOM   1150 C C   . MET B 1 11  ? 8.518  14.674  24.161 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 11  MET B C   1 
ATOM   1151 O O   . MET B 1 11  ? 8.322  13.824  23.296 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 11  MET B O   1 
ATOM   1152 C CB  . MET B 1 11  ? 6.802  15.279  25.865 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 11  MET B CB  1 
ATOM   1153 C CG  . MET B 1 11  ? 6.136  14.975  27.198 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 11  MET B CG  1 
ATOM   1154 S SD  . MET B 1 11  ? 5.668  13.230  27.341 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 11  MET B SD  1 
ATOM   1155 C CE  . MET B 1 11  ? 4.205  13.189  26.274 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 11  MET B CE  1 
ATOM   1156 N N   . ILE B 1 12  ? 9.136  15.828  23.918 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B N   1 
ATOM   1157 C CA  . ILE B 1 12  ? 9.638  16.174  22.594 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CA  1 
ATOM   1158 C C   . ILE B 1 12  ? 10.661 15.157  22.099 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B C   1 
ATOM   1159 O O   . ILE B 1 12  ? 10.622 14.744  20.939 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B O   1 
ATOM   1160 C CB  . ILE B 1 12  ? 10.288 17.572  22.590 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CB  1 
ATOM   1161 C CG1 . ILE B 1 12  ? 9.208  18.648  22.728 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CG1 1 
ATOM   1162 C CG2 . ILE B 1 12  ? 11.102 17.765  21.316 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CG2 1 
ATOM   1163 C CD1 . ILE B 1 12  ? 9.751  20.059  22.809 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CD1 1 
ATOM   1164 N N   . SER B 1 13  ? 11.580 14.755  22.972 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   1 
ATOM   1165 C CA  . SER B 1 13  ? 12.587 13.778  22.582 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  1 
ATOM   1166 C C   . SER B 1 13  ? 11.945 12.439  22.253 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   1 
ATOM   1167 O O   . SER B 1 13  ? 12.453 11.685  21.430 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   1 
ATOM   1168 C CB  . SER B 1 13  ? 13.627 13.602  23.687 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  1 
ATOM   1169 O OG  . SER B 1 13  ? 14.595 14.634  23.618 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  1 
ATOM   1170 N N   . HIS B 1 14  ? 10.821 12.156  22.898 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B N   1 
ATOM   1171 C CA  . HIS B 1 14  ? 10.094 10.918  22.662 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B CA  1 
ATOM   1172 C C   . HIS B 1 14  ? 9.446  10.980  21.273 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B C   1 
ATOM   1173 O O   . HIS B 1 14  ? 9.607  10.065  20.463 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B O   1 
ATOM   1174 C CB  . HIS B 1 14  ? 9.034  10.727  23.756 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B CB  1 
ATOM   1175 C CG  . HIS B 1 14  ? 8.151  9.537   23.548 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B CG  1 
ATOM   1176 N ND1 . HIS B 1 14  ? 6.850  9.645   23.101 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B ND1 1 
ATOM   1177 C CD2 . HIS B 1 14  ? 8.383  8.214   23.712 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B CD2 1 
ATOM   1178 C CE1 . HIS B 1 14  ? 6.320  8.439   23.000 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B CE1 1 
ATOM   1179 N NE2 . HIS B 1 14  ? 7.229  7.553   23.364 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 14  HIS B NE2 1 
ATOM   1180 N N   . GLU B 1 15  ? 8.739  12.074  20.999 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B N   1 
ATOM   1181 C CA  . GLU B 1 15  ? 8.073  12.271  19.712 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CA  1 
ATOM   1182 C C   . GLU B 1 15  ? 9.065  12.393  18.543 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B C   1 
ATOM   1183 O O   . GLU B 1 15  ? 8.780  11.953  17.425 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B O   1 
ATOM   1184 C CB  . GLU B 1 15  ? 7.196  13.521  19.761 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CB  1 
ATOM   1185 C CG  . GLU B 1 15  ? 6.018  13.448  20.718 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CG  1 
ATOM   1186 C CD  . GLU B 1 15  ? 5.023  12.355  20.365 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CD  1 
ATOM   1187 O OE1 . GLU B 1 15  ? 4.567  12.307  19.202 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE1 1 
ATOM   1188 O OE2 . GLU B 1 15  ? 4.688  11.548  21.258 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE2 1 
ATOM   1189 N N   . MET B 1 16  ? 10.215 13.015  18.792 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 16  MET B N   1 
ATOM   1190 C CA  . MET B 1 16  ? 11.240 13.152  17.760 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 16  MET B CA  1 
ATOM   1191 C C   . MET B 1 16  ? 11.634 11.740  17.295 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 16  MET B C   1 
ATOM   1192 O O   . MET B 1 16  ? 11.683 11.446  16.099 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 16  MET B O   1 
ATOM   1193 C CB  . MET B 1 16  ? 12.480 13.860  18.329 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 16  MET B CB  1 
ATOM   1194 C CG  . MET B 1 16  ? 12.359 15.368  18.524 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 16  MET B CG  1 
ATOM   1195 S SD  . MET B 1 16  ? 12.303 16.308  16.982 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 16  MET B SD  1 
ATOM   1196 C CE  . MET B 1 16  ? 14.041 16.199  16.459 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 16  MET B CE  1 
ATOM   1197 N N   . LYS B 1 17  ? 11.929 10.886  18.270 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B N   1 
ATOM   1198 C CA  . LYS B 1 17  ? 12.314 9.500   18.039 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CA  1 
ATOM   1199 C C   . LYS B 1 17  ? 11.263 8.753   17.214 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B C   1 
ATOM   1200 O O   . LYS B 1 17  ? 11.607 8.047   16.267 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B O   1 
ATOM   1201 C CB  . LYS B 1 17  ? 12.523 8.813   19.394 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CB  1 
ATOM   1202 C CG  . LYS B 1 17  ? 12.873 7.335   19.336 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CG  1 
ATOM   1203 C CD  . LYS B 1 17  ? 11.631 6.463   19.292 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CD  1 
ATOM   1204 C CE  . LYS B 1 17  ? 11.986 4.986   19.398 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CE  1 
ATOM   1205 N NZ  . LYS B 1 17  ? 10.759 4.137   19.483 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 17  LYS B NZ  1 
ATOM   1206 N N   . GLN B 1 18  ? 9.989  8.903   17.575 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B N   1 
ATOM   1207 C CA  . GLN B 1 18  ? 8.919  8.236   16.842 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CA  1 
ATOM   1208 C C   . GLN B 1 18  ? 8.829  8.785   15.424 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B C   1 
ATOM   1209 O O   . GLN B 1 18  ? 8.743  8.024   14.456 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B O   1 
ATOM   1210 C CB  . GLN B 1 18  ? 7.568  8.438   17.521 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CB  1 
ATOM   1211 C CG  . GLN B 1 18  ? 7.402  7.757   18.854 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CG  1 
ATOM   1212 C CD  . GLN B 1 18  ? 5.945  7.689   19.259 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CD  1 
ATOM   1213 O OE1 . GLN B 1 18  ? 5.255  6.699   18.989 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B OE1 1 
ATOM   1214 N NE2 . GLN B 1 18  ? 5.456  8.755   19.890 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B NE2 1 
ATOM   1215 N N   . LYS B 1 19  ? 8.837  10.110  15.307 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B N   1 
ATOM   1216 C CA  . LYS B 1 19  ? 8.769  10.756  14.005 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B CA  1 
ATOM   1217 C C   . LYS B 1 19  ? 9.852  10.154  13.113 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B C   1 
ATOM   1218 O O   . LYS B 1 19  ? 9.592  9.792   11.962 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B O   1 
ATOM   1219 C CB  . LYS B 1 19  ? 8.976  12.268  14.156 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B CB  1 
ATOM   1220 C CG  . LYS B 1 19  ? 8.939  13.051  12.853 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B CG  1 
ATOM   1221 C CD  . LYS B 1 19  ? 7.622  12.870  12.125 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B CD  1 
ATOM   1222 C CE  . LYS B 1 19  ? 6.466  13.481  12.892 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B CE  1 
ATOM   1223 N NZ  . LYS B 1 19  ? 5.188  13.333  12.137 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 19  LYS B NZ  1 
ATOM   1224 N N   . ALA B 1 20  ? 11.064 10.042  13.651 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   1 
ATOM   1225 C CA  . ALA B 1 20  ? 12.175 9.461   12.906 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  1 
ATOM   1226 C C   . ALA B 1 20  ? 11.799 8.060   12.392 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   1 
ATOM   1227 O O   . ALA B 1 20  ? 11.978 7.764   11.218 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   1 
ATOM   1228 C CB  . ALA B 1 20  ? 13.414 9.385   13.793 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  1 
ATOM   1229 N N   . ASP B 1 21  ? 11.274 7.208   13.271 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N   1 
ATOM   1230 C CA  . ASP B 1 21  ? 10.873 5.858   12.883 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA  1 
ATOM   1231 C C   . ASP B 1 21  ? 9.736  5.865   11.857 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C   1 
ATOM   1232 O O   . ASP B 1 21  ? 9.709  5.047   10.931 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O   1 
ATOM   1233 C CB  . ASP B 1 21  ? 10.418 5.049   14.107 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB  1 
ATOM   1234 C CG  . ASP B 1 21  ? 11.548 4.760   15.075 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG  1 
ATOM   1235 O OD1 . ASP B 1 21  ? 12.668 4.464   14.607 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1 1 
ATOM   1236 O OD2 . ASP B 1 21  ? 11.311 4.811   16.304 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2 1 
ATOM   1237 N N   . GLN B 1 22  ? 8.792  6.783   12.034 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B N   1 
ATOM   1238 C CA  . GLN B 1 22  ? 7.653  6.882   11.130 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CA  1 
ATOM   1239 C C   . GLN B 1 22  ? 8.120  7.199   9.717  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B C   1 
ATOM   1240 O O   . GLN B 1 22  ? 7.618  6.622   8.757  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B O   1 
ATOM   1241 C CB  . GLN B 1 22  ? 6.670  7.957   11.604 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CB  1 
ATOM   1242 C CG  . GLN B 1 22  ? 5.457  8.128   10.690 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CG  1 
ATOM   1243 C CD  . GLN B 1 22  ? 4.537  9.252   11.134 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B CD  1 
ATOM   1244 O OE1 . GLN B 1 22  ? 4.856  10.435  10.985 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B OE1 1 
ATOM   1245 N NE2 . GLN B 1 22  ? 3.389  8.885   11.694 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 22  GLN B NE2 1 
ATOM   1246 N N   . LYS B 1 23  ? 9.071  8.120   9.587  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B N   1 
ATOM   1247 C CA  . LYS B 1 23  ? 9.587  8.463   8.270  1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B CA  1 
ATOM   1248 C C   . LYS B 1 23  ? 10.346 7.261   7.723  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B C   1 
ATOM   1249 O O   . LYS B 1 23  ? 10.186 6.887   6.563  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B O   1 
ATOM   1250 C CB  . LYS B 1 23  ? 10.530 9.663   8.341  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B CB  1 
ATOM   1251 C CG  . LYS B 1 23  ? 9.845  10.988  8.575  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B CG  1 
ATOM   1252 C CD  . LYS B 1 23  ? 10.711 12.113  8.025  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B CD  1 
ATOM   1253 C CE  . LYS B 1 23  ? 10.020 13.446  8.158  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B CE  1 
ATOM   1254 N NZ  . LYS B 1 23  ? 8.653  13.415  7.574  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 23  LYS B NZ  1 
ATOM   1255 N N   . LEU B 1 24  ? 11.166 6.655   8.574  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B N   1 
ATOM   1256 C CA  . LEU B 1 24  ? 11.945 5.497   8.172  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CA  1 
ATOM   1257 C C   . LEU B 1 24  ? 11.017 4.416   7.622  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B C   1 
ATOM   1258 O O   . LEU B 1 24  ? 11.363 3.732   6.652  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B O   1 
ATOM   1259 C CB  . LEU B 1 24  ? 12.733 4.956   9.365  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CB  1 
ATOM   1260 C CG  . LEU B 1 24  ? 14.149 4.419   9.136  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CG  1 
ATOM   1261 C CD1 . LEU B 1 24  ? 14.298 3.129   9.932  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD1 1 
ATOM   1262 C CD2 . LEU B 1 24  ? 14.427 4.163   7.665  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD2 1 
ATOM   1263 N N   . GLU B 1 25  ? 9.837  4.260   8.234  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B N   1 
ATOM   1264 C CA  . GLU B 1 25  ? 8.882  3.252   7.756  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CA  1 
ATOM   1265 C C   . GLU B 1 25  ? 8.276  3.642   6.415  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B C   1 
ATOM   1266 O O   . GLU B 1 25  ? 7.622  2.840   5.766  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B O   1 
ATOM   1267 C CB  . GLU B 1 25  ? 7.762  2.993   8.775  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CB  1 
ATOM   1268 C CG  . GLU B 1 25  ? 8.162  2.041   9.913  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CG  1 
ATOM   1269 C CD  . GLU B 1 25  ? 8.497  0.638   9.417  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CD  1 
ATOM   1270 O OE1 . GLU B 1 25  ? 9.145  -0.112  10.182 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE1 1 
ATOM   1271 O OE2 . GLU B 1 25  ? 8.109  0.283   8.271  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE2 1 
ATOM   1272 N N   . GLN B 1 26  ? 8.499  4.877   5.992  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B N   1 
ATOM   1273 C CA  . GLN B 1 26  ? 7.990  5.316   4.700  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CA  1 
ATOM   1274 C C   . GLN B 1 26  ? 8.849  4.715   3.576  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B C   1 
ATOM   1275 O O   . GLN B 1 26  ? 8.457  4.700   2.414  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B O   1 
ATOM   1276 C CB  . GLN B 1 26  ? 7.967  6.848   4.640  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CB  1 
ATOM   1277 C CG  . GLN B 1 26  ? 6.816  7.423   5.466  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CG  1 
ATOM   1278 C CD  . GLN B 1 26  ? 6.866  8.937   5.625  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CD  1 
ATOM   1279 O OE1 . GLN B 1 26  ? 5.849  9.567   5.925  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B OE1 1 
ATOM   1280 N NE2 . GLN B 1 26  ? 8.052  9.523   5.445  1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 26  GLN B NE2 1 
ATOM   1281 N N   . PHE B 1 27  ? 10.027 4.219   3.941  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B N   1 
ATOM   1282 C CA  . PHE B 1 27  ? 10.920 3.572   2.986  1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CA  1 
ATOM   1283 C C   . PHE B 1 27  ? 10.700 2.065   3.152  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B C   1 
ATOM   1284 O O   . PHE B 1 27  ? 11.343 1.265   2.486  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B O   1 
ATOM   1285 C CB  . PHE B 1 27  ? 12.393 3.877   3.301  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CB  1 
ATOM   1286 C CG  . PHE B 1 27  ? 12.803 5.296   3.053  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CG  1 
ATOM   1287 C CD1 . PHE B 1 27  ? 13.061 6.157   4.118  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CD1 1 
ATOM   1288 C CD2 . PHE B 1 27  ? 12.976 5.760   1.759  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CD2 1 
ATOM   1289 C CE1 . PHE B 1 27  ? 13.492 7.460   3.898  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CE1 1 
ATOM   1290 C CE2 . PHE B 1 27  ? 13.405 7.062   1.521  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CE2 1 
ATOM   1291 C CZ  . PHE B 1 27  ? 13.666 7.916   2.593  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 27  PHE B CZ  1 
ATOM   1292 N N   . ASP B 1 28  ? 9.796  1.689   4.055  1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B N   1 
ATOM   1293 C CA  . ASP B 1 28  ? 9.509  0.277   4.356  1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CA  1 
ATOM   1294 C C   . ASP B 1 28  ? 10.711 -0.352  5.059  1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B C   1 
ATOM   1295 O O   . ASP B 1 28  ? 11.124 -1.476  4.760  1.00 6.13   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B O   1 
ATOM   1296 C CB  . ASP B 1 28  ? 9.183  -0.529  3.089  1.00 5.33   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CB  1 
ATOM   1297 C CG  . ASP B 1 28  ? 8.743  -1.942  3.415  1.00 6.55   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B CG  1 
ATOM   1298 O OD1 . ASP B 1 28  ? 8.120  -2.103  4.491  1.00 5.60   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B OD1 1 
ATOM   1299 O OD2 . ASP B 1 28  ? 9.003  -2.880  2.615  1.00 2.95   ? ? ? ? ? ? 28  ASP B OD2 1 
ATOM   1300 N N   . ILE B 1 29  ? 11.264 0.398   6.005  1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 29  ILE B N   1 
ATOM   1301 C CA  . ILE B 1 29  ? 12.428 -0.041  6.751  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CA  1 
ATOM   1302 C C   . ILE B 1 29  ? 12.202 0.115   8.245  1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B C   1 
ATOM   1303 O O   . ILE B 1 29  ? 11.746 1.162   8.703  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 29  ILE B O   1 
ATOM   1304 C CB  . ILE B 1 29  ? 13.675 0.794   6.333  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CB  1 
ATOM   1305 C CG1 . ILE B 1 29  ? 13.984 0.564   4.840  1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CG1 1 
ATOM   1306 C CG2 . ILE B 1 29  ? 14.881 0.450   7.235  1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CG2 1 
ATOM   1307 C CD1 . ILE B 1 29  ? 14.390 -0.901  4.505  1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CD1 1 
ATOM   1308 N N   . THR B 1 30  ? 12.501 -0.940  8.995  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 30  THR B N   1 
ATOM   1309 C CA  . THR B 1 30  ? 12.365 -0.916  10.444 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 30  THR B CA  1 
ATOM   1310 C C   . THR B 1 30  ? 13.629 -0.297  11.028 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 30  THR B C   1 
ATOM   1311 O O   . THR B 1 30  ? 14.609 -0.096  10.321 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 30  THR B O   1 
ATOM   1312 C CB  . THR B 1 30  ? 12.255 -2.341  11.032 1.00 7.97   ? ? ? ? ? ? 30  THR B CB  1 
ATOM   1313 O OG1 . THR B 1 30  ? 13.422 -3.093  10.694 1.00 7.51   ? ? ? ? ? ? 30  THR B OG1 1 
ATOM   1314 C CG2 . THR B 1 30  ? 11.081 -3.053  10.482 1.00 6.62   ? ? ? ? ? ? 30  THR B CG2 1 
ATOM   1315 N N   . ASN B 1 31  ? 13.598 -0.002  12.321 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B N   1 
ATOM   1316 C CA  . ASN B 1 31  ? 14.757 0.555   13.015 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B CA  1 
ATOM   1317 C C   . ASN B 1 31  ? 15.942 -0.424  12.952 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B C   1 
ATOM   1318 O O   . ASN B 1 31  ? 17.064 -0.042  12.606 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B O   1 
ATOM   1319 C CB  . ASN B 1 31  ? 14.383 0.836   14.478 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B CB  1 
ATOM   1320 C CG  . ASN B 1 31  ? 15.597 0.916   15.397 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B CG  1 
ATOM   1321 O OD1 . ASN B 1 31  ? 16.125 -0.108  15.848 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B OD1 1 
ATOM   1322 N ND2 . ASN B 1 31  ? 16.047 2.134   15.675 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B ND2 1 
ATOM   1323 N N   . GLU B 1 32  ? 15.687 -1.684  13.295 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B N   1 
ATOM   1324 C CA  . GLU B 1 32  ? 16.727 -2.709  13.276 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CA  1 
ATOM   1325 C C   . GLU B 1 32  ? 17.279 -2.879  11.859 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B C   1 
ATOM   1326 O O   . GLU B 1 32  ? 18.485 -3.018  11.667 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B O   1 
ATOM   1327 C CB  . GLU B 1 32  ? 16.168 -4.041  13.801 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CB  1 
ATOM   1328 C CG  . GLU B 1 32  ? 16.868 -4.559  15.061 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CG  1 
ATOM   1329 C CD  . GLU B 1 32  ? 16.124 -5.719  15.744 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CD  1 
ATOM   1330 O OE1 . GLU B 1 32  ? 15.624 -6.622  15.040 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B OE1 1 
ATOM   1331 O OE2 . GLU B 1 32  ? 16.050 -5.738  16.991 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 32  GLU B OE2 1 
ATOM   1332 N N   . GLN B 1 33  ? 16.399 -2.869  10.864 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B N   1 
ATOM   1333 C CA  . GLN B 1 33  ? 16.847 -3.006  9.485  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CA  1 
ATOM   1334 C C   . GLN B 1 33  ? 17.691 -1.796  9.098  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B C   1 
ATOM   1335 O O   . GLN B 1 33  ? 18.692 -1.922  8.386  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B O   1 
ATOM   1336 C CB  . GLN B 1 33  ? 15.648 -3.151  8.548  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CB  1 
ATOM   1337 C CG  . GLN B 1 33  ? 14.995 -4.520  8.640  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CG  1 
ATOM   1338 C CD  . GLN B 1 33  ? 13.618 -4.560  8.009  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CD  1 
ATOM   1339 O OE1 . GLN B 1 33  ? 12.966 -5.603  7.995  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B OE1 1 
ATOM   1340 N NE2 . GLN B 1 33  ? 13.163 -3.426  7.493  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B NE2 1 
ATOM   1341 N N   . GLY B 1 34  ? 17.283 -0.628  9.579  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   1 
ATOM   1342 C CA  . GLY B 1 34  ? 18.020 0.592   9.301  1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  1 
ATOM   1343 C C   . GLY B 1 34  ? 19.429 0.540   9.862  1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   1 
ATOM   1344 O O   . GLY B 1 34  ? 20.372 0.956   9.200  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   1 
ATOM   1345 N N   . HIS B 1 35  ? 19.578 0.021   11.078 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B N   1 
ATOM   1346 C CA  . HIS B 1 35  ? 20.895 -0.079  11.708 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CA  1 
ATOM   1347 C C   . HIS B 1 35  ? 21.779 -1.081  10.988 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B C   1 
ATOM   1348 O O   . HIS B 1 35  ? 22.985 -0.879  10.857 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B O   1 
ATOM   1349 C CB  . HIS B 1 35  ? 20.768 -0.481  13.182 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CB  1 
ATOM   1350 C CG  . HIS B 1 35  ? 20.154 0.579   14.045 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CG  1 
ATOM   1351 N ND1 . HIS B 1 35  ? 20.648 1.868   14.104 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B ND1 1 
ATOM   1352 C CD2 . HIS B 1 35  ? 19.081 0.550   14.871 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CD2 1 
ATOM   1353 C CE1 . HIS B 1 35  ? 19.902 2.585   14.926 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CE1 1 
ATOM   1354 N NE2 . HIS B 1 35  ? 18.945 1.810   15.406 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B NE2 1 
ATOM   1355 N N   . THR B 1 36  ? 21.184 -2.167  10.519 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 36  THR B N   1 
ATOM   1356 C CA  . THR B 1 36  ? 21.950 -3.179  9.812  1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 36  THR B CA  1 
ATOM   1357 C C   . THR B 1 36  ? 22.527 -2.565  8.541  1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 36  THR B C   1 
ATOM   1358 O O   . THR B 1 36  ? 23.740 -2.642  8.287  1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 36  THR B O   1 
ATOM   1359 C CB  . THR B 1 36  ? 21.063 -4.376  9.452  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 36  THR B CB  1 
ATOM   1360 O OG1 . THR B 1 36  ? 20.485 -4.902  10.652 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 36  THR B OG1 1 
ATOM   1361 C CG2 . THR B 1 36  ? 21.874 -5.464  8.748  1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 36  THR B CG2 1 
ATOM   1362 N N   . LEU B 1 37  ? 21.659 -1.947  7.745  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   1363 C CA  . LEU B 1 37  ? 22.106 -1.313  6.504  1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   1364 C C   . LEU B 1 37  ? 23.210 -0.303  6.819  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   1365 O O   . LEU B 1 37  ? 24.270 -0.323  6.198  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   1366 C CB  . LEU B 1 37  ? 20.942 -0.611  5.804  1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   1367 C CG  . LEU B 1 37  ? 19.851 -1.510  5.209  1.00 5.87   ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   1368 C CD1 . LEU B 1 37  ? 18.662 -0.642  4.777  1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   1369 C CD2 . LEU B 1 37  ? 20.393 -2.295  4.031  1.00 5.14   ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   1370 N N   . GLY B 1 38  ? 22.952 0.562   7.800  1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B N   1 
ATOM   1371 C CA  . GLY B 1 38  ? 23.922 1.570   8.195  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B CA  1 
ATOM   1372 C C   . GLY B 1 38  ? 25.233 0.969   8.669  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B C   1 
ATOM   1373 O O   . GLY B 1 38  ? 26.311 1.497   8.388  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B O   1 
ATOM   1374 N N   . TYR B 1 39  ? 25.153 -0.141  9.394  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1375 C CA  . TYR B 1 39  ? 26.364 -0.783  9.869  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1376 C C   . TYR B 1 39  ? 27.173 -1.242  8.660  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1377 O O   . TYR B 1 39  ? 28.374 -0.994  8.577  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1378 C CB  . TYR B 1 39  ? 26.046 -1.988  10.759 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1379 C CG  . TYR B 1 39  ? 27.304 -2.678  11.225 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1380 C CD1 . TYR B 1 39  ? 28.122 -2.090  12.186 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1381 C CD2 . TYR B 1 39  ? 27.729 -3.867  10.636 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1382 C CE1 . TYR B 1 39  ? 29.334 -2.661  12.546 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1383 C CE2 . TYR B 1 39  ? 28.945 -4.451  10.990 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1384 C CZ  . TYR B 1 39  ? 29.739 -3.840  11.945 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1385 O OH  . TYR B 1 39  ? 30.933 -4.408  12.309 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1386 N N   . LEU B 1 40  ? 26.501 -1.908  7.723  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   1 
ATOM   1387 C CA  . LEU B 1 40  ? 27.147 -2.403  6.510  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  1 
ATOM   1388 C C   . LEU B 1 40  ? 27.751 -1.265  5.688  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   1 
ATOM   1389 O O   . LEU B 1 40  ? 28.858 -1.386  5.158  1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   1 
ATOM   1390 C CB  . LEU B 1 40  ? 26.135 -3.180  5.657  1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  1 
ATOM   1391 C CG  . LEU B 1 40  ? 25.699 -4.540  6.223  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  1 
ATOM   1392 C CD1 . LEU B 1 40  ? 24.599 -5.163  5.354  1.00 6.89   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 1 
ATOM   1393 C CD2 . LEU B 1 40  ? 26.919 -5.456  6.297  1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 1 
ATOM   1394 N N   . TYR B 1 41  ? 27.008 -0.166  5.585  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B N   1 
ATOM   1395 C CA  . TYR B 1 41  ? 27.449 1.007   4.834  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CA  1 
ATOM   1396 C C   . TYR B 1 41  ? 28.803 1.533   5.317  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B C   1 
ATOM   1397 O O   . TYR B 1 41  ? 29.650 1.928   4.518  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B O   1 
ATOM   1398 C CB  . TYR B 1 41  ? 26.418 2.132   4.968  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CB  1 
ATOM   1399 C CG  . TYR B 1 41  ? 26.730 3.354   4.132  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CG  1 
ATOM   1400 C CD1 . TYR B 1 41  ? 26.560 3.336   2.751  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD1 1 
ATOM   1401 C CD2 . TYR B 1 41  ? 27.204 4.524   4.721  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD2 1 
ATOM   1402 C CE1 . TYR B 1 41  ? 26.853 4.455   1.971  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE1 1 
ATOM   1403 C CE2 . TYR B 1 41  ? 27.501 5.655   3.955  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE2 1 
ATOM   1404 C CZ  . TYR B 1 41  ? 27.322 5.616   2.580  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CZ  1 
ATOM   1405 O OH  . TYR B 1 41  ? 27.592 6.734   1.820  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B OH  1 
ATOM   1406 N N   . ALA B 1 42  ? 28.998 1.542   6.628  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N   1 
ATOM   1407 C CA  . ALA B 1 42  ? 30.235 2.056   7.204  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA  1 
ATOM   1408 C C   . ALA B 1 42  ? 31.329 1.020   7.423  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C   1 
ATOM   1409 O O   . ALA B 1 42  ? 32.484 1.389   7.598  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O   1 
ATOM   1410 C CB  . ALA B 1 42  ? 29.933 2.777   8.530  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB  1 
ATOM   1411 N N   . HIS B 1 43  ? 30.978 -0.263  7.405  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B N   1 
ATOM   1412 C CA  . HIS B 1 43  ? 31.961 -1.320  7.628  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CA  1 
ATOM   1413 C C   . HIS B 1 43  ? 32.050 -2.378  6.535  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B C   1 
ATOM   1414 O O   . HIS B 1 43  ? 32.276 -3.551  6.824  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B O   1 
ATOM   1415 C CB  . HIS B 1 43  ? 31.678 -1.992  8.966  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CB  1 
ATOM   1416 C CG  . HIS B 1 43  ? 31.714 -1.044  10.119 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CG  1 
ATOM   1417 N ND1 . HIS B 1 43  ? 32.886 -0.686  10.746 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B ND1 1 
ATOM   1418 C CD2 . HIS B 1 43  ? 30.738 -0.305  10.694 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CD2 1 
ATOM   1419 C CE1 . HIS B 1 43  ? 32.632 0.235   11.659 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CE1 1 
ATOM   1420 N NE2 . HIS B 1 43  ? 31.337 0.486   11.646 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 43  HIS B NE2 1 
ATOM   1421 N N   . GLN B 1 44  ? 31.903 -1.966  5.281  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B N   1 
ATOM   1422 C CA  . GLN B 1 44  ? 31.966 -2.900  4.159  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CA  1 
ATOM   1423 C C   . GLN B 1 44  ? 33.380 -3.214  3.694  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B C   1 
ATOM   1424 O O   . GLN B 1 44  ? 33.694 -4.363  3.359  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B O   1 
ATOM   1425 C CB  . GLN B 1 44  ? 31.198 -2.336  2.963  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CB  1 
ATOM   1426 C CG  . GLN B 1 44  ? 29.830 -2.920  2.783  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CG  1 
ATOM   1427 C CD  . GLN B 1 44  ? 29.267 -2.572  1.442  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CD  1 
ATOM   1428 O OE1 . GLN B 1 44  ? 29.084 -1.391  1.112  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B OE1 1 
ATOM   1429 N NE2 . GLN B 1 44  ? 29.004 -3.591  0.640  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B NE2 1 
ATOM   1430 N N   . GLN B 1 45  ? 34.219 -2.179  3.689  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B N   1 
ATOM   1431 C CA  . GLN B 1 45  ? 35.596 -2.262  3.215  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B CA  1 
ATOM   1432 C C   . GLN B 1 45  ? 36.339 -3.590  3.331  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B C   1 
ATOM   1433 O O   . GLN B 1 45  ? 37.131 -3.919  2.449  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B O   1 
ATOM   1434 C CB  . GLN B 1 45  ? 36.448 -1.155  3.855  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B CB  1 
ATOM   1435 C CG  . GLN B 1 45  ? 36.651 -1.261  5.360  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B CG  1 
ATOM   1436 C CD  . GLN B 1 45  ? 35.588 -0.511  6.169  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B CD  1 
ATOM   1437 O OE1 . GLN B 1 45  ? 35.604 -0.531  7.404  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B OE1 1 
ATOM   1438 N NE2 . GLN B 1 45  ? 34.668 0.155   5.477  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 45  GLN B NE2 1 
ATOM   1439 N N   . ASP B 1 46  ? 36.091 -4.361  4.386  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B N   1 
ATOM   1440 C CA  . ASP B 1 46  ? 36.805 -5.623  4.548  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CA  1 
ATOM   1441 C C   . ASP B 1 46  ? 36.032 -6.938  4.406  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B C   1 
ATOM   1442 O O   . ASP B 1 46  ? 36.639 -8.001  4.293  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B O   1 
ATOM   1443 C CB  . ASP B 1 46  ? 37.545 -5.613  5.884  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CB  1 
ATOM   1444 C CG  . ASP B 1 46  ? 38.608 -4.532  5.945  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CG  1 
ATOM   1445 O OD1 . ASP B 1 46  ? 39.463 -4.498  5.031  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD1 1 
ATOM   1446 O OD2 . ASP B 1 46  ? 38.596 -3.721  6.898  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD2 1 
ATOM   1447 N N   . GLY B 1 47  ? 34.707 -6.892  4.406  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 47  GLY B N   1 
ATOM   1448 C CA  . GLY B 1 47  ? 33.976 -8.140  4.284  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 47  GLY B CA  1 
ATOM   1449 C C   . GLY B 1 47  ? 33.426 -8.563  5.631  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 47  GLY B C   1 
ATOM   1450 O O   . GLY B 1 47  ? 34.176 -8.858  6.557  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 47  GLY B O   1 
ATOM   1451 N N   . LEU B 1 48  ? 32.103 -8.597  5.738  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B N   1 
ATOM   1452 C CA  . LEU B 1 48  ? 31.443 -8.961  6.979  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CA  1 
ATOM   1453 C C   . LEU B 1 48  ? 30.652 -10.240 6.845  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B C   1 
ATOM   1454 O O   . LEU B 1 48  ? 30.056 -10.507 5.802  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B O   1 
ATOM   1455 C CB  . LEU B 1 48  ? 30.504 -7.835  7.401  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CB  1 
ATOM   1456 C CG  . LEU B 1 48  ? 31.212 -6.489  7.524  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CG  1 
ATOM   1457 C CD1 . LEU B 1 48  ? 30.200 -5.371  7.531  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CD1 1 
ATOM   1458 C CD2 . LEU B 1 48  ? 32.060 -6.499  8.796  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CD2 1 
ATOM   1459 N N   . THR B 1 49  ? 30.656 -11.027 7.915  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 49  THR B N   1 
ATOM   1460 C CA  . THR B 1 49  ? 29.915 -12.278 7.957  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 49  THR B CA  1 
ATOM   1461 C C   . THR B 1 49  ? 28.737 -12.007 8.879  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 49  THR B C   1 
ATOM   1462 O O   . THR B 1 49  ? 28.718 -10.976 9.559  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 49  THR B O   1 
ATOM   1463 C CB  . THR B 1 49  ? 30.759 -13.402 8.571  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 49  THR B CB  1 
ATOM   1464 O OG1 . THR B 1 49  ? 31.013 -13.109 9.952  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 49  THR B OG1 1 
ATOM   1465 C CG2 . THR B 1 49  ? 32.079 -13.531 7.840  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 49  THR B CG2 1 
ATOM   1466 N N   . GLN B 1 50  ? 27.765 -12.919 8.902  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   1 
ATOM   1467 C CA  . GLN B 1 50  ? 26.599 -12.769 9.769  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   1468 C C   . GLN B 1 50  ? 27.063 -12.609 11.195 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   1 
ATOM   1469 O O   . GLN B 1 50  ? 26.488 -11.852 11.975 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   1 
ATOM   1470 C CB  . GLN B 1 50  ? 25.686 -13.990 9.699  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   1471 C CG  . GLN B 1 50  ? 24.775 -13.998 8.502  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   1472 C CD  . GLN B 1 50  ? 23.530 -14.836 8.728  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   1473 O OE1 . GLN B 1 50  ? 22.755 -15.067 7.802  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   1474 N NE2 . GLN B 1 50  ? 23.327 -15.290 9.968  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   1475 N N   . ASN B 1 51  ? 28.107 -13.347 11.533 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B N   1 
ATOM   1476 C CA  . ASN B 1 51  ? 28.667 -13.284 12.864 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CA  1 
ATOM   1477 C C   . ASN B 1 51  ? 29.161 -11.883 13.183 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B C   1 
ATOM   1478 O O   . ASN B 1 51  ? 28.852 -11.351 14.246 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B O   1 
ATOM   1479 C CB  . ASN B 1 51  ? 29.817 -14.279 12.988 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CB  1 
ATOM   1480 C CG  . ASN B 1 51  ? 29.475 -15.437 13.881 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CG  1 
ATOM   1481 O OD1 . ASN B 1 51  ? 29.230 -15.255 15.078 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B OD1 1 
ATOM   1482 N ND2 . ASN B 1 51  ? 29.446 -16.640 13.313 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 51  ASN B ND2 1 
ATOM   1483 N N   . ASP B 1 52  ? 29.931 -11.288 12.269 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   1484 C CA  . ASP B 1 52  ? 30.454 -9.938  12.483 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   1485 C C   . ASP B 1 52  ? 29.312 -8.975  12.800 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   1486 O O   . ASP B 1 52  ? 29.381 -8.196  13.757 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   1487 C CB  . ASP B 1 52  ? 31.185 -9.412  11.242 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   1488 C CG  . ASP B 1 52  ? 32.398 -10.239 10.865 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   1489 O OD1 . ASP B 1 52  ? 33.150 -10.661 11.766 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   1490 O OD2 . ASP B 1 52  ? 32.612 -10.450 9.649  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   1491 N N   . ILE B 1 53  ? 28.261 -9.046  11.984 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N   1 
ATOM   1492 C CA  . ILE B 1 53  ? 27.093 -8.189  12.122 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA  1 
ATOM   1493 C C   . ILE B 1 53  ? 26.378 -8.398  13.461 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C   1 
ATOM   1494 O O   . ILE B 1 53  ? 25.989 -7.431  14.126 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O   1 
ATOM   1495 C CB  . ILE B 1 53  ? 26.118 -8.436  10.940 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB  1 
ATOM   1496 C CG1 . ILE B 1 53  ? 26.828 -8.120  9.626  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1 1 
ATOM   1497 C CG2 . ILE B 1 53  ? 24.873 -7.561  11.071 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2 1 
ATOM   1498 C CD1 . ILE B 1 53  ? 26.090 -8.575  8.385  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1 1 
ATOM   1499 N N   . ALA B 1 54  ? 26.217 -9.660  13.857 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   1 
ATOM   1500 C CA  . ALA B 1 54  ? 25.545 -10.006 15.112 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  1 
ATOM   1501 C C   . ALA B 1 54  ? 26.267 -9.440  16.333 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   1 
ATOM   1502 O O   . ALA B 1 54  ? 25.644 -8.856  17.215 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   1 
ATOM   1503 C CB  . ALA B 1 54  ? 25.417 -11.520 15.229 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  1 
ATOM   1504 N N   . LYS B 1 55  ? 27.583 -9.608  16.388 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   1 
ATOM   1505 C CA  . LYS B 1 55  ? 28.360 -9.078  17.511 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   1506 C C   . LYS B 1 55  ? 28.359 -7.535  17.562 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   1 
ATOM   1507 O O   . LYS B 1 55  ? 28.187 -6.947  18.628 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   1 
ATOM   1508 C CB  . LYS B 1 55  ? 29.798 -9.598  17.458 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   1509 C CG  . LYS B 1 55  ? 29.964 -11.064 17.862 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   1510 C CD  . LYS B 1 55  ? 31.444 -11.467 17.906 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   1511 C CE  . LYS B 1 55  ? 32.255 -10.575 18.846 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   1512 N NZ  . LYS B 1 55  ? 31.754 -10.672 20.247 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   1513 N N   . ALA B 1 56  ? 28.548 -6.877  16.422 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B N   1 
ATOM   1514 C CA  . ALA B 1 56  ? 28.539 -5.415  16.393 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CA  1 
ATOM   1515 C C   . ALA B 1 56  ? 27.157 -4.864  16.763 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B C   1 
ATOM   1516 O O   . ALA B 1 56  ? 27.031 -3.790  17.368 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B O   1 
ATOM   1517 C CB  . ALA B 1 56  ? 28.941 -4.925  15.014 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CB  1 
ATOM   1518 N N   . LEU B 1 57  ? 26.119 -5.610  16.401 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1519 C CA  . LEU B 1 57  ? 24.757 -5.182  16.693 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1520 C C   . LEU B 1 57  ? 24.217 -5.698  18.036 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1521 O O   . LEU B 1 57  ? 23.167 -5.251  18.503 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1522 C CB  . LEU B 1 57  ? 23.830 -5.605  15.549 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1523 C CG  . LEU B 1 57  ? 23.540 -4.629  14.395 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1524 C CD1 . LEU B 1 57  ? 24.675 -3.626  14.181 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1525 C CD2 . LEU B 1 57  ? 23.287 -5.452  13.141 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1526 N N   . GLN B 1 58  ? 24.938 -6.621  18.667 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   1 
ATOM   1527 C CA  . GLN B 1 58  ? 24.502 -7.169  19.951 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  1 
ATOM   1528 C C   . GLN B 1 58  ? 23.125 -7.812  19.800 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   1 
ATOM   1529 O O   . GLN B 1 58  ? 22.193 -7.531  20.553 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   1 
ATOM   1530 C CB  . GLN B 1 58  ? 24.489 -6.062  21.021 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  1 
ATOM   1531 C CG  . GLN B 1 58  ? 25.898 -5.627  21.464 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  1 
ATOM   1532 C CD  . GLN B 1 58  ? 25.934 -4.270  22.167 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  1 
ATOM   1533 O OE1 . GLN B 1 58  ? 25.784 -3.223  21.531 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 1 
ATOM   1534 N NE2 . GLN B 1 58  ? 26.136 -4.285  23.483 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 1 
ATOM   1535 N N   . ARG B 1 59  ? 23.015 -8.680  18.800 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B N   1 
ATOM   1536 C CA  . ARG B 1 59  ? 21.777 -9.396  18.513 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CA  1 
ATOM   1537 C C   . ARG B 1 59  ? 22.154 -10.857 18.296 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B C   1 
ATOM   1538 O O   . ARG B 1 59  ? 23.325 -11.171 18.078 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B O   1 
ATOM   1539 C CB  . ARG B 1 59  ? 21.120 -8.837  17.247 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CB  1 
ATOM   1540 C CG  . ARG B 1 59  ? 20.787 -7.346  17.296 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CG  1 
ATOM   1541 C CD  . ARG B 1 59  ? 19.531 -7.045  18.119 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CD  1 
ATOM   1542 N NE  . ARG B 1 59  ? 19.267 -5.605  18.155 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B NE  1 
ATOM   1543 C CZ  . ARG B 1 59  ? 18.353 -5.014  18.920 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CZ  1 
ATOM   1544 N NH1 . ARG B 1 59  ? 17.581 -5.727  19.738 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B NH1 1 
ATOM   1545 N NH2 . ARG B 1 59  ? 18.226 -3.695  18.882 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B NH2 1 
ATOM   1546 N N   . THR B 1 60  ? 21.165 -11.743 18.355 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 60  THR B N   1 
ATOM   1547 C CA  . THR B 1 60  ? 21.396 -13.175 18.176 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CA  1 
ATOM   1548 C C   . THR B 1 60  ? 21.552 -13.560 16.705 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 60  THR B C   1 
ATOM   1549 O O   . THR B 1 60  ? 21.249 -12.775 15.806 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 60  THR B O   1 
ATOM   1550 C CB  . THR B 1 60  ? 20.235 -13.989 18.729 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CB  1 
ATOM   1551 O OG1 . THR B 1 60  ? 19.096 -13.780 17.896 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 60  THR B OG1 1 
ATOM   1552 C CG2 . THR B 1 60  ? 19.897 -13.559 20.155 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CG2 1 
ATOM   1553 N N   . GLY B 1 61  ? 22.009 -14.785 16.467 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B N   1 
ATOM   1554 C CA  . GLY B 1 61  ? 22.191 -15.261 15.107 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B CA  1 
ATOM   1555 C C   . GLY B 1 61  ? 20.901 -15.313 14.314 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B C   1 
ATOM   1556 O O   . GLY B 1 61  ? 20.874 -14.907 13.147 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B O   1 
ATOM   1557 N N   . PRO B 1 62  ? 19.812 -15.832 14.907 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B N   1 
ATOM   1558 C CA  . PRO B 1 62  ? 18.548 -15.892 14.169 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CA  1 
ATOM   1559 C C   . PRO B 1 62  ? 17.969 -14.514 13.817 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B C   1 
ATOM   1560 O O   . PRO B 1 62  ? 17.437 -14.329 12.722 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B O   1 
ATOM   1561 C CB  . PRO B 1 62  ? 17.639 -16.728 15.082 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CB  1 
ATOM   1562 C CG  . PRO B 1 62  ? 18.288 -16.649 16.420 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CG  1 
ATOM   1563 C CD  . PRO B 1 62  ? 19.746 -16.641 16.136 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CD  1 
ATOM   1564 N N   . THR B 1 63  ? 18.082 -13.546 14.722 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 63  THR B N   1 
ATOM   1565 C CA  . THR B 1 63  ? 17.578 -12.200 14.438 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 63  THR B CA  1 
ATOM   1566 C C   . THR B 1 63  ? 18.270 -11.610 13.198 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 63  THR B C   1 
ATOM   1567 O O   . THR B 1 63  ? 17.611 -11.127 12.274 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 63  THR B O   1 
ATOM   1568 C CB  . THR B 1 63  ? 17.822 -11.245 15.621 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 63  THR B CB  1 
ATOM   1569 O OG1 . THR B 1 63  ? 17.021 -11.652 16.736 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 63  THR B OG1 1 
ATOM   1570 C CG2 . THR B 1 63  ? 17.461 -9.816  15.242 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 63  THR B CG2 1 
ATOM   1571 N N   . VAL B 1 64  ? 19.598 -11.660 13.183 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B N   1 
ATOM   1572 C CA  . VAL B 1 64  ? 20.367 -11.139 12.067 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CA  1 
ATOM   1573 C C   . VAL B 1 64  ? 20.048 -11.919 10.806 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B C   1 
ATOM   1574 O O   . VAL B 1 64  ? 19.832 -11.343 9.729  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B O   1 
ATOM   1575 C CB  . VAL B 1 64  ? 21.869 -11.217 12.362 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CB  1 
ATOM   1576 C CG1 . VAL B 1 64  ? 22.677 -10.645 11.189 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG1 1 
ATOM   1577 C CG2 . VAL B 1 64  ? 22.164 -10.434 13.631 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG2 1 
ATOM   1578 N N   . SER B 1 65  ? 20.001 -13.237 10.945 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 65  SER B N   1 
ATOM   1579 C CA  . SER B 1 65  ? 19.684 -14.094 9.812  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 65  SER B CA  1 
ATOM   1580 C C   . SER B 1 65  ? 18.357 -13.646 9.175  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 65  SER B C   1 
ATOM   1581 O O   . SER B 1 65  ? 18.236 -13.558 7.950  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 65  SER B O   1 
ATOM   1582 C CB  . SER B 1 65  ? 19.587 -15.542 10.287 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 65  SER B CB  1 
ATOM   1583 O OG  . SER B 1 65  ? 19.460 -16.420 9.196  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 65  SER B OG  1 
ATOM   1584 N N   . ASN B 1 66  ? 17.367 -13.357 10.015 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B N   1 
ATOM   1585 C CA  . ASN B 1 66  ? 16.064 -12.907 9.536  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B CA  1 
ATOM   1586 C C   . ASN B 1 66  ? 16.143 -11.530 8.873  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B C   1 
ATOM   1587 O O   . ASN B 1 66  ? 15.536 -11.302 7.833  1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B O   1 
ATOM   1588 C CB  . ASN B 1 66  ? 15.063 -12.853 10.688 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B CB  1 
ATOM   1589 C CG  . ASN B 1 66  ? 14.287 -14.141 10.845 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B CG  1 
ATOM   1590 O OD1 . ASN B 1 66  ? 14.864 -15.214 11.018 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B OD1 1 
ATOM   1591 N ND2 . ASN B 1 66  ? 12.963 -14.041 10.784 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 66  ASN B ND2 1 
ATOM   1592 N N   . LEU B 1 67  ? 16.885 -10.616 9.485  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N   1 
ATOM   1593 C CA  . LEU B 1 67  ? 17.043 -9.269  8.940  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  1 
ATOM   1594 C C   . LEU B 1 67  ? 17.664 -9.306  7.549  1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C   1 
ATOM   1595 O O   . LEU B 1 67  ? 17.155 -8.690  6.616  1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O   1 
ATOM   1596 C CB  . LEU B 1 67  ? 17.934 -8.431  9.856  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  1 
ATOM   1597 C CG  . LEU B 1 67  ? 17.340 -7.970  11.185 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  1 
ATOM   1598 C CD1 . LEU B 1 67  ? 18.463 -7.670  12.176 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 1 
ATOM   1599 C CD2 . LEU B 1 67  ? 16.463 -6.741  10.943 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 1 
ATOM   1600 N N   . LEU B 1 68  ? 18.769 -10.033 7.422  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B N   1 
ATOM   1601 C CA  . LEU B 1 68  ? 19.475 -10.140 6.157  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CA  1 
ATOM   1602 C C   . LEU B 1 68  ? 18.620 -10.741 5.053  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B C   1 
ATOM   1603 O O   . LEU B 1 68  ? 18.679 -10.302 3.896  1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B O   1 
ATOM   1604 C CB  . LEU B 1 68  ? 20.746 -10.970 6.334  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CB  1 
ATOM   1605 C CG  . LEU B 1 68  ? 21.773 -10.369 7.287  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CG  1 
ATOM   1606 C CD1 . LEU B 1 68  ? 23.028 -11.239 7.288  1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD1 1 
ATOM   1607 C CD2 . LEU B 1 68  ? 22.098 -8.944  6.845  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD2 1 
ATOM   1608 N N   . ARG B 1 69  ? 17.826 -11.744 5.415  1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   1 
ATOM   1609 C CA  . ARG B 1 69  ? 16.956 -12.406 4.456  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  1 
ATOM   1610 C C   . ARG B 1 69  ? 15.923 -11.429 3.904  1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   1 
ATOM   1611 O O   . ARG B 1 69  ? 15.645 -11.417 2.697  1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   1 
ATOM   1612 C CB  . ARG B 1 69  ? 16.249 -13.586 5.125  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  1 
ATOM   1613 C CG  . ARG B 1 69  ? 15.778 -14.654 4.167  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  1 
ATOM   1614 C CD  . ARG B 1 69  ? 15.299 -15.886 4.929  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  1 
ATOM   1615 N NE  . ARG B 1 69  ? 14.198 -15.555 5.831  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  1 
ATOM   1616 C CZ  . ARG B 1 69  ? 14.253 -15.674 7.153  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  1 
ATOM   1617 N NH1 . ARG B 1 69  ? 15.360 -16.120 7.734  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 1 
ATOM   1618 N NH2 . ARG B 1 69  ? 13.202 -15.341 7.895  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 1 
ATOM   1619 N N   . ASN B 1 70  ? 15.351 -10.619 4.790  1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B N   1 
ATOM   1620 C CA  . ASN B 1 70  ? 14.346 -9.644  4.401  1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CA  1 
ATOM   1621 C C   . ASN B 1 70  ? 14.988 -8.644  3.442  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B C   1 
ATOM   1622 O O   . ASN B 1 70  ? 14.440 -8.329  2.387  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B O   1 
ATOM   1623 C CB  . ASN B 1 70  ? 13.815 -8.927  5.649  1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CB  1 
ATOM   1624 C CG  . ASN B 1 70  ? 12.843 -7.798  5.318  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CG  1 
ATOM   1625 O OD1 . ASN B 1 70  ? 11.649 -7.865  5.648  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B OD1 1 
ATOM   1626 N ND2 . ASN B 1 70  ? 13.350 -6.754  4.672  1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B ND2 1 
ATOM   1627 N N   . LEU B 1 71  ? 16.168 -8.166  3.827  1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N   1 
ATOM   1628 C CA  . LEU B 1 71  ? 16.930 -7.212  3.044  1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA  1 
ATOM   1629 C C   . LEU B 1 71  ? 17.376 -7.774  1.685  1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C   1 
ATOM   1630 O O   . LEU B 1 71  ? 17.290 -7.089  0.669  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O   1 
ATOM   1631 C CB  . LEU B 1 71  ? 18.159 -6.772  3.845  1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB  1 
ATOM   1632 C CG  . LEU B 1 71  ? 18.145 -5.517  4.725  1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG  1 
ATOM   1633 C CD1 . LEU B 1 71  ? 16.749 -4.913  4.836  1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1 1 
ATOM   1634 C CD2 . LEU B 1 71  ? 18.716 -5.883  6.091  1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2 1 
ATOM   1635 N N   . GLU B 1 72  ? 17.852 -9.015  1.663  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 72  GLU B N   1 
ATOM   1636 C CA  . GLU B 1 72  ? 18.317 -9.607  0.411  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CA  1 
ATOM   1637 C C   . GLU B 1 72  ? 17.198 -9.812  -0.602 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B C   1 
ATOM   1638 O O   . GLU B 1 72  ? 17.395 -9.646  -1.806 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B O   1 
ATOM   1639 C CB  . GLU B 1 72  ? 19.024 -10.935 0.676  1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CB  1 
ATOM   1640 C CG  . GLU B 1 72  ? 19.668 -11.521 -0.568 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CG  1 
ATOM   1641 C CD  . GLU B 1 72  ? 20.567 -12.699 -0.257 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B CD  1 
ATOM   1642 O OE1 . GLU B 1 72  ? 21.146 -13.268 -1.204 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE1 1 
ATOM   1643 O OE2 . GLU B 1 72  ? 20.699 -13.053 0.939  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 72  GLU B OE2 1 
ATOM   1644 N N   . ARG B 1 73  ? 16.021 -10.179 -0.116 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   1 
ATOM   1645 C CA  . ARG B 1 73  ? 14.889 -10.377 -1.002 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  1 
ATOM   1646 C C   . ARG B 1 73  ? 14.508 -9.052  -1.688 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   1 
ATOM   1647 O O   . ARG B 1 73  ? 13.795 -9.040  -2.693 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   1 
ATOM   1648 C CB  . ARG B 1 73  ? 13.729 -10.998 -0.209 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  1 
ATOM   1649 C CG  . ARG B 1 73  ? 12.359 -10.492 -0.543 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  1 
ATOM   1650 C CD  . ARG B 1 73  ? 11.275 -11.445 -0.051 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  1 
ATOM   1651 N NE  . ARG B 1 73  ? 11.553 -12.046 1.250  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  1 
ATOM   1652 C CZ  . ARG B 1 73  ? 12.083 -13.255 1.416  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  1 
ATOM   1653 N NH1 . ARG B 1 73  ? 12.398 -13.995 0.357  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 1 
ATOM   1654 N NH2 . ARG B 1 73  ? 12.277 -13.738 2.642  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 1 
ATOM   1655 N N   . LYS B 1 74  ? 14.995 -7.936  -1.157 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B N   1 
ATOM   1656 C CA  . LYS B 1 74  ? 14.736 -6.636  -1.780 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CA  1 
ATOM   1657 C C   . LYS B 1 74  ? 15.950 -6.240  -2.624 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B C   1 
ATOM   1658 O O   . LYS B 1 74  ? 15.950 -5.207  -3.277 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B O   1 
ATOM   1659 C CB  . LYS B 1 74  ? 14.496 -5.556  -0.728 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CB  1 
ATOM   1660 C CG  . LYS B 1 74  ? 13.111 -5.539  -0.121 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CG  1 
ATOM   1661 C CD  . LYS B 1 74  ? 13.046 -4.502  0.987  1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CD  1 
ATOM   1662 C CE  . LYS B 1 74  ? 11.658 -4.378  1.581  1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CE  1 
ATOM   1663 N NZ  . LYS B 1 74  ? 11.665 -3.271  2.570  1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 74  LYS B NZ  1 
ATOM   1664 N N   . LYS B 1 75  ? 16.987 -7.072  -2.592 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B N   1 
ATOM   1665 C CA  . LYS B 1 75  ? 18.219 -6.832  -3.345 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CA  1 
ATOM   1666 C C   . LYS B 1 75  ? 18.956 -5.604  -2.819 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B C   1 
ATOM   1667 O O   . LYS B 1 75  ? 19.662 -4.908  -3.565 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B O   1 
ATOM   1668 C CB  . LYS B 1 75  ? 17.915 -6.676  -4.844 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CB  1 
ATOM   1669 C CG  . LYS B 1 75  ? 17.293 -7.927  -5.494 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CG  1 
ATOM   1670 C CD  . LYS B 1 75  ? 18.320 -9.052  -5.668 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CD  1 
ATOM   1671 C CE  . LYS B 1 75  ? 17.713 -10.326 -6.265 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CE  1 
ATOM   1672 N NZ  . LYS B 1 75  ? 16.977 -11.167 -5.253 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B NZ  1 
ATOM   1673 N N   . LEU B 1 76  ? 18.777 -5.335  -1.528 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B N   1 
ATOM   1674 C CA  . LEU B 1 76  ? 19.448 -4.207  -0.887 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CA  1 
ATOM   1675 C C   . LEU B 1 76  ? 20.835 -4.682  -0.452 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 76  LEU B C   1 
ATOM   1676 O O   . LEU B 1 76  ? 21.724 -3.879  -0.198 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 76  LEU B O   1 
ATOM   1677 C CB  . LEU B 1 76  ? 18.659 -3.704  0.326  1.00 7.10   ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CB  1 
ATOM   1678 C CG  . LEU B 1 76  ? 17.348 -2.959  0.030  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CG  1 
ATOM   1679 C CD1 . LEU B 1 76  ? 16.638 -2.637  1.341  1.00 6.96   ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD1 1 
ATOM   1680 C CD2 . LEU B 1 76  ? 17.625 -1.690  -0.757 1.00 3.73   ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD2 1 
ATOM   1681 N N   . ILE B 1 77  ? 20.999 -5.997  -0.361 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B N   1 
ATOM   1682 C CA  . ILE B 1 77  ? 22.279 -6.601  -0.003 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CA  1 
ATOM   1683 C C   . ILE B 1 77  ? 22.500 -7.838  -0.868 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B C   1 
ATOM   1684 O O   . ILE B 1 77  ? 21.601 -8.275  -1.576 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B O   1 
ATOM   1685 C CB  . ILE B 1 77  ? 22.337 -7.039  1.476  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CB  1 
ATOM   1686 C CG1 . ILE B 1 77  ? 21.255 -8.079  1.748  1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG1 1 
ATOM   1687 C CG2 . ILE B 1 77  ? 22.209 -5.831  2.380  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG2 1 
ATOM   1688 C CD1 . ILE B 1 77  ? 21.442 -8.818  3.034  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CD1 1 
ATOM   1689 N N   . TYR B 1 78  ? 23.702 -8.396  -0.809 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N   1 
ATOM   1690 C CA  . TYR B 1 78  ? 24.027 -9.584  -1.577 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA  1 
ATOM   1691 C C   . TYR B 1 78  ? 25.100 -10.296 -0.770 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C   1 
ATOM   1692 O O   . TYR B 1 78  ? 25.621 -9.724  0.182  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O   1 
ATOM   1693 C CB  . TYR B 1 78  ? 24.548 -9.186  -2.964 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB  1 
ATOM   1694 C CG  . TYR B 1 78  ? 25.911 -8.521  -2.972 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG  1 
ATOM   1695 C CD1 . TYR B 1 78  ? 27.081 -9.278  -3.057 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1 1 
ATOM   1696 C CD2 . TYR B 1 78  ? 26.033 -7.133  -2.906 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2 1 
ATOM   1697 C CE1 . TYR B 1 78  ? 28.343 -8.667  -3.079 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1 1 
ATOM   1698 C CE2 . TYR B 1 78  ? 27.286 -6.512  -2.927 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2 1 
ATOM   1699 C CZ  . TYR B 1 78  ? 28.433 -7.285  -3.015 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ  1 
ATOM   1700 O OH  . TYR B 1 78  ? 29.661 -6.669  -3.038 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH  1 
ATOM   1701 N N   . ARG B 1 79  ? 25.414 -11.540 -1.117 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B N   1 
ATOM   1702 C CA  . ARG B 1 79  ? 26.448 -12.260 -0.392 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CA  1 
ATOM   1703 C C   . ARG B 1 79  ? 27.326 -13.119 -1.296 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B C   1 
ATOM   1704 O O   . ARG B 1 79  ? 26.881 -13.598 -2.347 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B O   1 
ATOM   1705 C CB  . ARG B 1 79  ? 25.829 -13.103 0.732  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CB  1 
ATOM   1706 C CG  . ARG B 1 79  ? 24.650 -13.975 0.349  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CG  1 
ATOM   1707 C CD  . ARG B 1 79  ? 23.425 -13.670 1.242  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CD  1 
ATOM   1708 N NE  . ARG B 1 79  ? 23.529 -14.165 2.622  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NE  1 
ATOM   1709 C CZ  . ARG B 1 79  ? 22.588 -14.004 3.562  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CZ  1 
ATOM   1710 N NH1 . ARG B 1 79  ? 21.458 -13.359 3.287  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH1 1 
ATOM   1711 N NH2 . ARG B 1 79  ? 22.778 -14.474 4.791  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH2 1 
ATOM   1712 N N   . TYR B 1 80  ? 28.581 -13.293 -0.882 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B N   1 
ATOM   1713 C CA  . TYR B 1 80  ? 29.556 -14.076 -1.636 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CA  1 
ATOM   1714 C C   . TYR B 1 80  ? 30.451 -14.927 -0.738 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B C   1 
ATOM   1715 O O   . TYR B 1 80  ? 30.765 -14.545 0.391  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B O   1 
ATOM   1716 C CB  . TYR B 1 80  ? 30.435 -13.154 -2.476 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CB  1 
ATOM   1717 C CG  . TYR B 1 80  ? 31.200 -12.114 -1.687 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CG  1 
ATOM   1718 C CD1 . TYR B 1 80  ? 30.584 -10.942 -1.271 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD1 1 
ATOM   1719 C CD2 . TYR B 1 80  ? 32.557 -12.282 -1.408 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD2 1 
ATOM   1720 C CE1 . TYR B 1 80  ? 31.295 -9.953  -0.607 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE1 1 
ATOM   1721 C CE2 . TYR B 1 80  ? 33.284 -11.299 -0.739 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE2 1 
ATOM   1722 C CZ  . TYR B 1 80  ? 32.646 -10.132 -0.345 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CZ  1 
ATOM   1723 O OH  . TYR B 1 80  ? 33.358 -9.124  0.276  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 80  TYR B OH  1 
ATOM   1724 N N   . VAL B 1 81  ? 30.866 -16.077 -1.257 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B N   1 
ATOM   1725 C CA  . VAL B 1 81  ? 31.721 -17.003 -0.516 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CA  1 
ATOM   1726 C C   . VAL B 1 81  ? 33.164 -16.509 -0.501 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B C   1 
ATOM   1727 O O   . VAL B 1 81  ? 33.777 -16.384 0.560  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B O   1 
ATOM   1728 C CB  . VAL B 1 81  ? 31.682 -18.408 -1.152 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CB  1 
ATOM   1729 C CG1 . VAL B 1 81  ? 32.401 -19.416 -0.274 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CG1 1 
ATOM   1730 C CG2 . VAL B 1 81  ? 30.319 -18.820 -1.313 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CG2 1 
ATOM   1731 N N   . LYS B 1 89  ? 30.557 -16.839 4.287  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   1 
ATOM   1732 C CA  . LYS B 1 89  ? 29.809 -15.916 3.435  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   1733 C C   . LYS B 1 89  ? 29.858 -14.458 3.881  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   1 
ATOM   1734 O O   . LYS B 1 89  ? 29.444 -14.123 4.991  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   1 
ATOM   1735 C CB  . LYS B 1 89  ? 28.348 -16.356 3.340  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   1736 C CG  . LYS B 1 89  ? 28.091 -17.365 2.238  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   1737 C CD  . LYS B 1 89  ? 26.653 -17.851 2.266  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  1 
ATOM   1738 C CE  . LYS B 1 89  ? 26.377 -18.854 1.159  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  1 
ATOM   1739 N NZ  . LYS B 1 89  ? 25.536 -18.260 0.078  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  1 
ATOM   1740 N N   . ASN B 1 90  ? 30.360 -13.591 3.007  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B N   1 
ATOM   1741 C CA  . ASN B 1 90  ? 30.427 -12.168 3.315  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B CA  1 
ATOM   1742 C C   . ASN B 1 90  ? 29.162 -11.472 2.817  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B C   1 
ATOM   1743 O O   . ASN B 1 90  ? 28.630 -11.818 1.770  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B O   1 
ATOM   1744 C CB  . ASN B 1 90  ? 31.664 -11.527 2.667  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B CB  1 
ATOM   1745 C CG  . ASN B 1 90  ? 32.973 -12.108 3.196  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B CG  1 
ATOM   1746 O OD1 . ASN B 1 90  ? 33.157 -12.258 4.403  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B OD1 1 
ATOM   1747 N ND2 . ASN B 1 90  ? 33.891 -12.426 2.291  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 90  ASN B ND2 1 
ATOM   1748 N N   . ILE B 1 91  ? 28.685 -10.491 3.579  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B N   1 
ATOM   1749 C CA  . ILE B 1 91  ? 27.484 -9.736  3.223  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B CA  1 
ATOM   1750 C C   . ILE B 1 91  ? 27.890 -8.353  2.720  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B C   1 
ATOM   1751 O O   . ILE B 1 91  ? 28.653 -7.649  3.385  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B O   1 
ATOM   1752 C CB  . ILE B 1 91  ? 26.557 -9.528  4.443  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B CB  1 
ATOM   1753 C CG1 . ILE B 1 91  ? 26.403 -10.835 5.238  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B CG1 1 
ATOM   1754 C CG2 . ILE B 1 91  ? 25.216 -8.988  3.977  1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B CG2 1 
ATOM   1755 C CD1 . ILE B 1 91  ? 25.719 -11.968 4.495  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 91  ILE B CD1 1 
ATOM   1756 N N   . GLY B 1 92  ? 27.380 -7.972  1.551  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 92  GLY B N   1 
ATOM   1757 C CA  . GLY B 1 92  ? 27.694 -6.674  0.986  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 92  GLY B CA  1 
ATOM   1758 C C   . GLY B 1 92  ? 26.453 -5.859  0.639  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 92  GLY B C   1 
ATOM   1759 O O   . GLY B 1 92  ? 25.378 -6.404  0.380  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 92  GLY B O   1 
ATOM   1760 N N   . LEU B 1 93  ? 26.611 -4.541  0.621  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B N   1 
ATOM   1761 C CA  . LEU B 1 93  ? 25.522 -3.617  0.315  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CA  1 
ATOM   1762 C C   . LEU B 1 93  ? 25.512 -3.353  -1.188 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B C   1 
ATOM   1763 O O   . LEU B 1 93  ? 26.561 -3.060  -1.765 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B O   1 
ATOM   1764 C CB  . LEU B 1 93  ? 25.758 -2.315  1.090  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CB  1 
ATOM   1765 C CG  . LEU B 1 93  ? 24.649 -1.319  1.434  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CG  1 
ATOM   1766 C CD1 . LEU B 1 93  ? 23.497 -2.002  2.164  1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD1 1 
ATOM   1767 C CD2 . LEU B 1 93  ? 25.253 -0.226  2.303  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD2 1 
ATOM   1768 N N   . THR B 1 94  ? 24.348 -3.488  -1.831 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   1 
ATOM   1769 C CA  . THR B 1 94  ? 24.237 -3.227  -3.270 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  1 
ATOM   1770 C C   . THR B 1 94  ? 24.191 -1.721  -3.520 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   1 
ATOM   1771 O O   . THR B 1 94  ? 24.215 -0.928  -2.582 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   1 
ATOM   1772 C CB  . THR B 1 94  ? 22.951 -3.805  -3.870 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  1 
ATOM   1773 O OG1 . THR B 1 94  ? 21.827 -3.205  -3.222 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 1 
ATOM   1774 C CG2 . THR B 1 94  ? 22.898 -5.315  -3.703 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 1 
ATOM   1775 N N   . THR B 1 95  ? 24.111 -1.329  -4.785 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 95  THR B N   1 
ATOM   1776 C CA  . THR B 1 95  ? 24.056 0.085   -5.126 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA  1 
ATOM   1777 C C   . THR B 1 95  ? 22.750 0.684   -4.629 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 95  THR B C   1 
ATOM   1778 O O   . THR B 1 95  ? 22.738 1.764   -4.049 1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 95  THR B O   1 
ATOM   1779 C CB  . THR B 1 95  ? 24.185 0.310   -6.652 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB  1 
ATOM   1780 O OG1 . THR B 1 95  ? 25.519 -0.021  -7.069 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 95  THR B OG1 1 
ATOM   1781 C CG2 . THR B 1 95  ? 23.897 1.765   -7.008 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CG2 1 
ATOM   1782 N N   . SER B 1 96  ? 21.644 -0.015  -4.841 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 96  SER B N   1 
ATOM   1783 C CA  . SER B 1 96  ? 20.366 0.498   -4.369 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 96  SER B CA  1 
ATOM   1784 C C   . SER B 1 96  ? 20.409 0.575   -2.842 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 96  SER B C   1 
ATOM   1785 O O   . SER B 1 96  ? 19.769 1.429   -2.239 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 96  SER B O   1 
ATOM   1786 C CB  . SER B 1 96  ? 19.219 -0.409  -4.822 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 96  SER B CB  1 
ATOM   1787 O OG  . SER B 1 96  ? 19.382 -1.721  -4.312 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 96  SER B OG  1 
ATOM   1788 N N   . GLY B 1 97  ? 21.175 -0.323  -2.224 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 97  GLY B N   1 
ATOM   1789 C CA  . GLY B 1 97  ? 21.288 -0.330  -0.776 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 97  GLY B CA  1 
ATOM   1790 C C   . GLY B 1 97  ? 22.017 0.914   -0.302 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 97  GLY B C   1 
ATOM   1791 O O   . GLY B 1 97  ? 21.614 1.568   0.658  1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 97  GLY B O   1 
ATOM   1792 N N   . ILE B 1 98  ? 23.105 1.241   -0.988 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   1 
ATOM   1793 C CA  . ILE B 1 98  ? 23.889 2.420   -0.658 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  1 
ATOM   1794 C C   . ILE B 1 98  ? 23.051 3.681   -0.894 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   1 
ATOM   1795 O O   . ILE B 1 98  ? 23.057 4.613   -0.081 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   1 
ATOM   1796 C CB  . ILE B 1 98  ? 25.180 2.470   -1.511 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  1 
ATOM   1797 C CG1 . ILE B 1 98  ? 26.163 1.413   -0.991 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 1 
ATOM   1798 C CG2 . ILE B 1 98  ? 25.796 3.883   -1.469 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 1 
ATOM   1799 C CD1 . ILE B 1 98  ? 27.411 1.268   -1.803 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 1 
ATOM   1800 N N   . LYS B 1 99  ? 22.332 3.707   -2.007 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B N   1 
ATOM   1801 C CA  . LYS B 1 99  ? 21.480 4.850   -2.323 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CA  1 
ATOM   1802 C C   . LYS B 1 99  ? 20.370 5.036   -1.279 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B C   1 
ATOM   1803 O O   . LYS B 1 99  ? 20.040 6.175   -0.918 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B O   1 
ATOM   1804 C CB  . LYS B 1 99  ? 20.884 4.682   -3.716 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CB  1 
ATOM   1805 C CG  . LYS B 1 99  ? 21.879 4.964   -4.820 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CG  1 
ATOM   1806 C CD  . LYS B 1 99  ? 21.264 4.765   -6.190 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CD  1 
ATOM   1807 C CE  . LYS B 1 99  ? 22.206 5.267   -7.283 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CE  1 
ATOM   1808 N NZ  . LYS B 1 99  ? 21.550 5.226   -8.619 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B NZ  1 
ATOM   1809 N N   . LEU B 1 100 ? 19.823 3.919   -0.781 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   1 
ATOM   1810 C CA  . LEU B 1 100 ? 18.764 3.947   0.231  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  1 
ATOM   1811 C C   . LEU B 1 100 ? 19.306 4.498   1.555  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   1 
ATOM   1812 O O   . LEU B 1 100 ? 18.670 5.336   2.208  1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   1 
ATOM   1813 C CB  . LEU B 1 100 ? 18.205 2.537   0.484  1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  1 
ATOM   1814 C CG  . LEU B 1 100 ? 16.683 2.362   0.607  1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  1 
ATOM   1815 C CD1 . LEU B 1 100 ? 16.381 1.165   1.504  1.00 6.54   ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 1 
ATOM   1816 C CD2 . LEU B 1 100 ? 16.039 3.613   1.166  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 1 
ATOM   1817 N N   . VAL B 1 101 ? 20.471 4.002   1.959  1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B N   1 
ATOM   1818 C CA  . VAL B 1 101 ? 21.089 4.451   3.197  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CA  1 
ATOM   1819 C C   . VAL B 1 101 ? 21.382 5.950   3.118  1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B C   1 
ATOM   1820 O O   . VAL B 1 101 ? 21.158 6.680   4.070  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B O   1 
ATOM   1821 C CB  . VAL B 1 101 ? 22.388 3.664   3.485  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CB  1 
ATOM   1822 C CG1 . VAL B 1 101 ? 23.281 4.445   4.455  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG1 1 
ATOM   1823 C CG2 . VAL B 1 101 ? 22.035 2.315   4.096  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG2 1 
ATOM   1824 N N   . GLU B 1 102 ? 21.870 6.413   1.976  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B N   1 
ATOM   1825 C CA  . GLU B 1 102 ? 22.150 7.834   1.818  1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CA  1 
ATOM   1826 C C   . GLU B 1 102 ? 20.839 8.617   1.916  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B C   1 
ATOM   1827 O O   . GLU B 1 102 ? 20.786 9.673   2.535  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B O   1 
ATOM   1828 C CB  . GLU B 1 102 ? 22.844 8.090   0.478  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CB  1 
ATOM   1829 C CG  . GLU B 1 102 ? 24.204 7.416   0.365  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CG  1 
ATOM   1830 C CD  . GLU B 1 102 ? 24.913 7.718   -0.940 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B CD  1 
ATOM   1831 O OE1 . GLU B 1 102 ? 24.366 7.400   -2.011 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B OE1 1 
ATOM   1832 O OE2 . GLU B 1 102 ? 26.027 8.272   -0.899 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 102 GLU B OE2 1 
ATOM   1833 N N   . ALA B 1 103 ? 19.775 8.074   1.328  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B N   1 
ATOM   1834 C CA  . ALA B 1 103 ? 18.464 8.704   1.365  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CA  1 
ATOM   1835 C C   . ALA B 1 103 ? 17.932 8.913   2.789  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B C   1 
ATOM   1836 O O   . ALA B 1 103 ? 17.139 9.824   3.018  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B O   1 
ATOM   1837 C CB  . ALA B 1 103 ? 17.468 7.878   0.560  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CB  1 
ATOM   1838 N N   . PHE B 1 104 ? 18.357 8.073   3.735  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   1 
ATOM   1839 C CA  . PHE B 1 104 ? 17.906 8.189   5.127  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  1 
ATOM   1840 C C   . PHE B 1 104 ? 18.171 9.577   5.706  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   1 
ATOM   1841 O O   . PHE B 1 104 ? 17.447 10.041  6.590  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   1 
ATOM   1842 C CB  . PHE B 1 104 ? 18.598 7.146   6.020  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  1 
ATOM   1843 C CG  . PHE B 1 104 ? 18.173 5.720   5.755  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  1 
ATOM   1844 C CD1 . PHE B 1 104 ? 18.869 4.665   6.330  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 1 
ATOM   1845 C CD2 . PHE B 1 104 ? 17.107 5.431   4.903  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 1 
ATOM   1846 C CE1 . PHE B 1 104 ? 18.512 3.341   6.055  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 1 
ATOM   1847 C CE2 . PHE B 1 104 ? 16.746 4.117   4.624  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 1 
ATOM   1848 C CZ  . PHE B 1 104 ? 17.449 3.070   5.198  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  1 
ATOM   1849 N N   . THR B 1 105 ? 19.217 10.228  5.208  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 105 THR B N   1 
ATOM   1850 C CA  . THR B 1 105 ? 19.598 11.562  5.661  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 105 THR B CA  1 
ATOM   1851 C C   . THR B 1 105 ? 18.466 12.579  5.518  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 105 THR B C   1 
ATOM   1852 O O   . THR B 1 105 ? 18.340 13.495  6.337  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 105 THR B O   1 
ATOM   1853 C CB  . THR B 1 105 ? 20.813 12.079  4.874  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 105 THR B CB  1 
ATOM   1854 O OG1 . THR B 1 105 ? 21.934 11.217  5.111  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 105 THR B OG1 1 
ATOM   1855 C CG2 . THR B 1 105 ? 21.157 13.500  5.296  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 105 THR B CG2 1 
ATOM   1856 N N   . SER B 1 106 ? 17.647 12.416  4.482  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 106 SER B N   1 
ATOM   1857 C CA  . SER B 1 106 ? 16.533 13.329  4.242  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 106 SER B CA  1 
ATOM   1858 C C   . SER B 1 106 ? 15.566 13.335  5.418  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 106 SER B C   1 
ATOM   1859 O O   . SER B 1 106 ? 14.842 14.304  5.621  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 106 SER B O   1 
ATOM   1860 C CB  . SER B 1 106 ? 15.771 12.938  2.971  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 106 SER B CB  1 
ATOM   1861 O OG  . SER B 1 106 ? 14.908 11.835  3.205  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 106 SER B OG  1 
ATOM   1862 N N   . ILE B 1 107 ? 15.546 12.253  6.189  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B N   1 
ATOM   1863 C CA  . ILE B 1 107 ? 14.652 12.173  7.339  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CA  1 
ATOM   1864 C C   . ILE B 1 107 ? 15.011 13.236  8.371  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B C   1 
ATOM   1865 O O   . ILE B 1 107 ? 14.139 13.938  8.875  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B O   1 
ATOM   1866 C CB  . ILE B 1 107 ? 14.715 10.787  8.021  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CB  1 
ATOM   1867 C CG1 . ILE B 1 107 ? 14.244 9.700   7.052  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG1 1 
ATOM   1868 C CG2 . ILE B 1 107 ? 13.849 10.788  9.274  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG2 1 
ATOM   1869 C CD1 . ILE B 1 107 ? 14.363 8.290   7.606  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CD1 1 
ATOM   1870 N N   . PHE B 1 108 ? 16.297 13.348  8.685  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B N   1 
ATOM   1871 C CA  . PHE B 1 108 ? 16.762 14.335  9.655  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CA  1 
ATOM   1872 C C   . PHE B 1 108 ? 16.519 15.756  9.130  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B C   1 
ATOM   1873 O O   . PHE B 1 108 ? 16.027 16.624  9.860  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B O   1 
ATOM   1874 C CB  . PHE B 1 108 ? 18.256 14.133  9.927  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CB  1 
ATOM   1875 C CG  . PHE B 1 108 ? 18.588 12.792  10.526 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CG  1 
ATOM   1876 C CD1 . PHE B 1 108 ? 18.432 12.564  11.893 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CD1 1 
ATOM   1877 C CD2 . PHE B 1 108 ? 19.054 11.755  9.722  1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CD2 1 
ATOM   1878 C CE1 . PHE B 1 108 ? 18.734 11.312  12.452 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CE1 1 
ATOM   1879 C CE2 . PHE B 1 108 ? 19.356 10.504  10.265 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CE2 1 
ATOM   1880 C CZ  . PHE B 1 108 ? 19.198 10.284  11.636 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CZ  1 
ATOM   1881 N N   . ASP B 1 109 ? 16.866 15.979  7.862  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   1882 C CA  . ASP B 1 109 ? 16.694 17.282  7.223  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   1883 C C   . ASP B 1 109 ? 15.229 17.688  7.184  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   1884 O O   . ASP B 1 109 ? 14.876 18.806  7.553  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   1885 C CB  . ASP B 1 109 ? 17.234 17.261  5.791  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   1886 C CG  . ASP B 1 109 ? 18.692 16.855  5.719  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   1887 O OD1 . ASP B 1 109 ? 19.373 16.857  6.770  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   1888 O OD2 . ASP B 1 109 ? 19.159 16.541  4.603  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   1889 N N   . GLU B 1 110 ? 14.376 16.777  6.729  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
ATOM   1890 C CA  . GLU B 1 110 ? 12.951 17.056  6.644  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
ATOM   1891 C C   . GLU B 1 110 ? 12.342 17.408  7.993  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
ATOM   1892 O O   . GLU B 1 110 ? 11.476 18.283  8.086  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
ATOM   1893 C CB  . GLU B 1 110 ? 12.226 15.860  6.024  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
ATOM   1894 C CG  . GLU B 1 110 ? 11.983 16.026  4.529  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
ATOM   1895 C CD  . GLU B 1 110 ? 11.598 14.733  3.832  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
ATOM   1896 O OE1 . GLU B 1 110 ? 10.939 13.878  4.466  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
ATOM   1897 O OE2 . GLU B 1 110 ? 11.947 14.579  2.641  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
ATOM   1898 N N   . MET B 1 111 ? 12.798 16.730  9.041  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 111 MET B N   1 
ATOM   1899 C CA  . MET B 1 111 ? 12.281 16.988  10.378 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 111 MET B CA  1 
ATOM   1900 C C   . MET B 1 111 ? 12.757 18.329  10.917 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 111 MET B C   1 
ATOM   1901 O O   . MET B 1 111 ? 12.004 19.030  11.582 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 111 MET B O   1 
ATOM   1902 C CB  . MET B 1 111 ? 12.677 15.862  11.330 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 111 MET B CB  1 
ATOM   1903 C CG  . MET B 1 111 ? 11.816 14.618  11.173 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 111 MET B CG  1 
ATOM   1904 S SD  . MET B 1 111 ? 12.236 13.311  12.368 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 111 MET B SD  1 
ATOM   1905 C CE  . MET B 1 111 ? 11.827 14.093  13.928 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 111 MET B CE  1 
ATOM   1906 N N   . GLU B 1 112 ? 14.007 18.682  10.628 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B N   1 
ATOM   1907 C CA  . GLU B 1 112 ? 14.553 19.960  11.075 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CA  1 
ATOM   1908 C C   . GLU B 1 112 ? 13.781 21.112  10.435 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B C   1 
ATOM   1909 O O   . GLU B 1 112 ? 13.414 22.075  11.117 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B O   1 
ATOM   1910 C CB  . GLU B 1 112 ? 16.030 20.076  10.702 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CB  1 
ATOM   1911 C CG  . GLU B 1 112 ? 16.642 21.465  10.912 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CG  1 
ATOM   1912 C CD  . GLU B 1 112 ? 16.546 21.973  12.352 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CD  1 
ATOM   1913 O OE1 . GLU B 1 112 ? 16.604 21.166  13.303 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE1 1 
ATOM   1914 O OE2 . GLU B 1 112 ? 16.429 23.198  12.534 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE2 1 
ATOM   1915 N N   . GLN B 1 113 ? 13.537 21.014  9.127  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B N   1 
ATOM   1916 C CA  . GLN B 1 113 ? 12.809 22.061  8.421  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CA  1 
ATOM   1917 C C   . GLN B 1 113 ? 11.362 22.174  8.876  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B C   1 
ATOM   1918 O O   . GLN B 1 113 ? 10.848 23.276  9.079  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B O   1 
ATOM   1919 C CB  . GLN B 1 113 ? 12.869 21.840  6.904  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CB  1 
ATOM   1920 C CG  . GLN B 1 113 ? 14.230 22.173  6.305  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CG  1 
ATOM   1921 C CD  . GLN B 1 113 ? 14.750 23.541  6.759  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CD  1 
ATOM   1922 O OE1 . GLN B 1 113 ? 14.043 24.553  6.671  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B OE1 1 
ATOM   1923 N NE2 . GLN B 1 113 ? 15.991 23.573  7.244  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B NE2 1 
ATOM   1924 N N   . THR B 1 114 ? 10.703 21.036  9.044  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 114 THR B N   1 
ATOM   1925 C CA  . THR B 1 114 ? 9.315  21.034  9.489  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 114 THR B CA  1 
ATOM   1926 C C   . THR B 1 114 ? 9.176  21.804  10.812 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 114 THR B C   1 
ATOM   1927 O O   . THR B 1 114 ? 8.197  22.527  11.014 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 114 THR B O   1 
ATOM   1928 C CB  . THR B 1 114 ? 8.810  19.588  9.653  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 114 THR B CB  1 
ATOM   1929 O OG1 . THR B 1 114 ? 9.006  18.884  8.419  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 114 THR B OG1 1 
ATOM   1930 C CG2 . THR B 1 114 ? 7.324  19.561  10.011 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 114 THR B CG2 1 
ATOM   1931 N N   . LEU B 1 115 ? 10.155 21.653  11.706 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B N   1 
ATOM   1932 C CA  . LEU B 1 115 ? 10.143 22.361  12.994 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CA  1 
ATOM   1933 C C   . LEU B 1 115 ? 10.437 23.839  12.768 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B C   1 
ATOM   1934 O O   . LEU B 1 115 ? 9.706  24.714  13.237 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B O   1 
ATOM   1935 C CB  . LEU B 1 115 ? 11.201 21.790  13.942 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CB  1 
ATOM   1936 C CG  . LEU B 1 115 ? 10.885 20.465  14.632 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CG  1 
ATOM   1937 C CD1 . LEU B 1 115 ? 12.149 19.900  15.255 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD1 1 
ATOM   1938 C CD2 . LEU B 1 115 ? 9.806  20.682  15.684 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD2 1 
ATOM   1939 N N   . VAL B 1 116 ? 11.519 24.107  12.046 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N   1 
ATOM   1940 C CA  . VAL B 1 116 ? 11.912 25.471  11.744 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA  1 
ATOM   1941 C C   . VAL B 1 116 ? 10.735 26.271  11.189 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C   1 
ATOM   1942 O O   . VAL B 1 116 ? 10.463 27.385  11.644 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O   1 
ATOM   1943 C CB  . VAL B 1 116 ? 13.072 25.491  10.720 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB  1 
ATOM   1944 C CG1 . VAL B 1 116 ? 13.253 26.890  10.153 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1 1 
ATOM   1945 C CG2 . VAL B 1 116 ? 14.359 25.039  11.392 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2 1 
ATOM   1946 N N   . SER B 1 117 ? 10.031 25.685  10.222 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 117 SER B N   1 
ATOM   1947 C CA  . SER B 1 117 ? 8.901  26.339  9.576  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA  1 
ATOM   1948 C C   . SER B 1 117 ? 7.732  26.598  10.515 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 117 SER B C   1 
ATOM   1949 O O   . SER B 1 117 ? 6.721  27.174  10.112 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 117 SER B O   1 
ATOM   1950 C CB  . SER B 1 117 ? 8.417  25.502  8.389  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB  1 
ATOM   1951 O OG  . SER B 1 117 ? 7.752  24.337  8.835  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG  1 
ATOM   1952 N N   . GLN B 1 118 ? 7.872  26.171  11.763 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B N   1 
ATOM   1953 C CA  . GLN B 1 118 ? 6.822  26.369  12.752 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CA  1 
ATOM   1954 C C   . GLN B 1 118 ? 6.887  27.782  13.320 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B C   1 
ATOM   1955 O O   . GLN B 1 118 ? 5.874  28.351  13.731 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B O   1 
ATOM   1956 C CB  . GLN B 1 118 ? 6.988  25.371  13.898 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CB  1 
ATOM   1957 C CG  . GLN B 1 118 ? 5.726  24.616  14.217 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CG  1 
ATOM   1958 C CD  . GLN B 1 118 ? 5.257  23.793  13.041 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CD  1 
ATOM   1959 O OE1 . GLN B 1 118 ? 4.092  23.858  12.646 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B OE1 1 
ATOM   1960 N NE2 . GLN B 1 118 ? 6.168  23.008  12.470 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 118 GLN B NE2 1 
ATOM   1961 N N   . LEU B 1 119 ? 8.096  28.336  13.336 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N   1 
ATOM   1962 C CA  . LEU B 1 119 ? 8.335  29.666  13.877 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA  1 
ATOM   1963 C C   . LEU B 1 119 ? 8.885  30.636  12.837 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C   1 
ATOM   1964 O O   . LEU B 1 119 ? 9.373  30.229  11.781 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O   1 
ATOM   1965 C CB  . LEU B 1 119 ? 9.322  29.573  15.045 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB  1 
ATOM   1966 C CG  . LEU B 1 119 ? 8.961  28.661  16.221 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG  1 
ATOM   1967 C CD1 . LEU B 1 119 ? 10.059 28.738  17.280 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1 1 
ATOM   1968 C CD2 . LEU B 1 119 ? 7.622  29.080  16.813 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2 1 
ATOM   1969 N N   . SER B 1 120 ? 8.807  31.926  13.147 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   1970 C CA  . SER B 1 120 ? 9.317  32.953  12.250 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   1971 C C   . SER B 1 120 ? 10.834 32.790  12.244 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   1972 O O   . SER B 1 120 ? 11.386 32.030  13.040 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   1973 C CB  . SER B 1 120 ? 8.959  34.345  12.780 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   1974 O OG  . SER B 1 120 ? 9.622  34.597  14.011 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
ATOM   1975 N N   . GLU B 1 121 ? 11.510 33.510  11.362 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B N   1 
ATOM   1976 C CA  . GLU B 1 121 ? 12.960 33.419  11.298 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CA  1 
ATOM   1977 C C   . GLU B 1 121 ? 13.606 33.865  12.618 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B C   1 
ATOM   1978 O O   . GLU B 1 121 ? 14.516 33.210  13.120 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B O   1 
ATOM   1979 C CB  . GLU B 1 121 ? 13.493 34.273  10.150 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CB  1 
ATOM   1980 C CG  . GLU B 1 121 ? 14.944 33.974  9.806  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CG  1 
ATOM   1981 C CD  . GLU B 1 121 ? 15.434 34.765  8.601  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B CD  1 
ATOM   1982 O OE1 . GLU B 1 121 ? 14.581 35.248  7.823  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B OE1 1 
ATOM   1983 O OE2 . GLU B 1 121 ? 16.668 34.892  8.428  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 121 GLU B OE2 1 
ATOM   1984 N N   . GLU B 1 122 ? 13.139 34.981  13.176 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   1985 C CA  . GLU B 1 122 ? 13.683 35.481  14.436 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   1986 C C   . GLU B 1 122 ? 13.346 34.552  15.600 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   1987 O O   . GLU B 1 122 ? 14.193 34.287  16.451 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   1988 C CB  . GLU B 1 122 ? 13.153 36.889  14.733 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   1989 C CG  . GLU B 1 122 ? 13.457 37.373  16.149 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   1990 C CD  . GLU B 1 122 ? 13.041 38.813  16.370 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   1991 O OE1 . GLU B 1 122 ? 12.134 39.282  15.650 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   1992 O OE2 . GLU B 1 122 ? 13.612 39.471  17.268 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   1993 N N   . GLU B 1 123 ? 12.105 34.076  15.653 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B N   1 
ATOM   1994 C CA  . GLU B 1 123 ? 11.705 33.174  16.729 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CA  1 
ATOM   1995 C C   . GLU B 1 123 ? 12.642 31.969  16.753 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B C   1 
ATOM   1996 O O   . GLU B 1 123 ? 12.956 31.445  17.816 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B O   1 
ATOM   1997 C CB  . GLU B 1 123 ? 10.249 32.728  16.540 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CB  1 
ATOM   1998 C CG  . GLU B 1 123 ? 9.239  33.815  16.901 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CG  1 
ATOM   1999 C CD  . GLU B 1 123 ? 7.822  33.495  16.457 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CD  1 
ATOM   2000 O OE1 . GLU B 1 123 ? 6.916  34.310  16.735 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE1 1 
ATOM   2001 O OE2 . GLU B 1 123 ? 7.608  32.438  15.827 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE2 1 
ATOM   2002 N N   . ASN B 1 124 ? 13.098 31.546  15.576 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B N   1 
ATOM   2003 C CA  . ASN B 1 124 ? 14.020 30.421  15.466 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CA  1 
ATOM   2004 C C   . ASN B 1 124 ? 15.409 30.743  16.032 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B C   1 
ATOM   2005 O O   . ASN B 1 124 ? 16.015 29.918  16.719 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B O   1 
ATOM   2006 C CB  . ASN B 1 124 ? 14.155 29.979  14.000 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CB  1 
ATOM   2007 C CG  . ASN B 1 124 ? 13.078 28.998  13.588 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CG  1 
ATOM   2008 O OD1 . ASN B 1 124 ? 12.180 29.323  12.805 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B OD1 1 
ATOM   2009 N ND2 . ASN B 1 124 ? 13.157 27.785  14.120 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B ND2 1 
ATOM   2010 N N   . GLU B 1 125 ? 15.923 31.930  15.725 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B N   1 
ATOM   2011 C CA  . GLU B 1 125 ? 17.236 32.335  16.213 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CA  1 
ATOM   2012 C C   . GLU B 1 125 ? 17.192 32.448  17.730 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B C   1 
ATOM   2013 O O   . GLU B 1 125 ? 18.100 31.982  18.428 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B O   1 
ATOM   2014 C CB  . GLU B 1 125 ? 17.636 33.678  15.594 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CB  1 
ATOM   2015 C CG  . GLU B 1 125 ? 17.705 33.641  14.086 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CG  1 
ATOM   2016 C CD  . GLU B 1 125 ? 17.991 34.995  13.477 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CD  1 
ATOM   2017 O OE1 . GLU B 1 125 ? 17.286 35.965  13.849 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE1 1 
ATOM   2018 O OE2 . GLU B 1 125 ? 18.904 35.082  12.620 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE2 1 
ATOM   2019 N N   . GLN B 1 126 ? 16.122 33.060  18.232 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B N   1 
ATOM   2020 C CA  . GLN B 1 126 ? 15.935 33.233  19.671 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CA  1 
ATOM   2021 C C   . GLN B 1 126 ? 15.829 31.867  20.334 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B C   1 
ATOM   2022 O O   . GLN B 1 126 ? 16.524 31.572  21.301 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B O   1 
ATOM   2023 C CB  . GLN B 1 126 ? 14.652 34.024  19.954 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CB  1 
ATOM   2024 C CG  . GLN B 1 126 ? 14.651 35.442  19.429 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CG  1 
ATOM   2025 C CD  . GLN B 1 126 ? 13.374 36.189  19.774 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CD  1 
ATOM   2026 O OE1 . GLN B 1 126 ? 12.292 35.872  19.267 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B OE1 1 
ATOM   2027 N NE2 . GLN B 1 126 ? 13.495 37.187  20.645 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B NE2 1 
ATOM   2028 N N   . MET B 1 127 ? 14.939 31.045  19.791 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 127 MET B N   1 
ATOM   2029 C CA  . MET B 1 127 ? 14.705 29.699  20.285 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 127 MET B CA  1 
ATOM   2030 C C   . MET B 1 127 ? 15.987 28.878  20.336 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 127 MET B C   1 
ATOM   2031 O O   . MET B 1 127 ? 16.249 28.192  21.325 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 127 MET B O   1 
ATOM   2032 C CB  . MET B 1 127 ? 13.668 29.004  19.402 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 127 MET B CB  1 
ATOM   2033 C CG  . MET B 1 127 ? 13.585 27.509  19.619 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 127 MET B CG  1 
ATOM   2034 S SD  . MET B 1 127 ? 13.070 27.035  21.276 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 127 MET B SD  1 
ATOM   2035 C CE  . MET B 1 127 ? 11.406 26.468  20.929 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 127 MET B CE  1 
ATOM   2036 N N   . LYS B 1 128 ? 16.791 28.948  19.278 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B N   1 
ATOM   2037 C CA  . LYS B 1 128 ? 18.037 28.186  19.246 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CA  1 
ATOM   2038 C C   . LYS B 1 128 ? 19.124 28.751  20.157 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B C   1 
ATOM   2039 O O   . LYS B 1 128 ? 19.956 28.004  20.670 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B O   1 
ATOM   2040 C CB  . LYS B 1 128 ? 18.572 28.066  17.809 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CB  1 
ATOM   2041 C CG  . LYS B 1 128 ? 17.682 27.220  16.906 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CG  1 
ATOM   2042 C CD  . LYS B 1 128 ? 18.447 26.613  15.742 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CD  1 
ATOM   2043 C CE  . LYS B 1 128 ? 17.529 25.737  14.902 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CE  1 
ATOM   2044 N NZ  . LYS B 1 128 ? 18.252 25.100  13.774 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B NZ  1 
ATOM   2045 N N   . ALA B 1 129 ? 19.129 30.063  20.361 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 129 ALA B N   1 
ATOM   2046 C CA  . ALA B 1 129 ? 20.138 30.660  21.225 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CA  1 
ATOM   2047 C C   . ALA B 1 129 ? 19.826 30.331  22.689 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 129 ALA B C   1 
ATOM   2048 O O   . ALA B 1 129 ? 20.730 30.043  23.483 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 129 ALA B O   1 
ATOM   2049 C CB  . ALA B 1 129 ? 20.186 32.175  21.012 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CB  1 
ATOM   2050 N N   . ASN B 1 130 ? 18.539 30.367  23.038 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B N   1 
ATOM   2051 C CA  . ASN B 1 130 ? 18.106 30.076  24.407 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B CA  1 
ATOM   2052 C C   . ASN B 1 130 ? 18.354 28.617  24.771 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B C   1 
ATOM   2053 O O   . ASN B 1 130 ? 18.767 28.321  25.892 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B O   1 
ATOM   2054 C CB  . ASN B 1 130 ? 16.624 30.422  24.596 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B CB  1 
ATOM   2055 C CG  . ASN B 1 130 ? 16.361 31.932  24.595 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B CG  1 
ATOM   2056 O OD1 . ASN B 1 130 ? 17.291 32.747  24.650 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B OD1 1 
ATOM   2057 N ND2 . ASN B 1 130 ? 15.080 32.307  24.548 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 130 ASN B ND2 1 
ATOM   2058 N N   . LEU B 1 131 ? 18.109 27.712  23.823 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B N   1 
ATOM   2059 C CA  . LEU B 1 131 ? 18.341 26.282  24.051 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CA  1 
ATOM   2060 C C   . LEU B 1 131 ? 19.825 26.018  24.285 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B C   1 
ATOM   2061 O O   . LEU B 1 131 ? 20.196 25.169  25.098 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B O   1 
ATOM   2062 C CB  . LEU B 1 131 ? 17.862 25.447  22.854 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CB  1 
ATOM   2063 C CG  . LEU B 1 131 ? 16.355 25.289  22.600 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CG  1 
ATOM   2064 C CD1 . LEU B 1 131 ? 16.130 24.414  21.363 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD1 1 
ATOM   2065 C CD2 . LEU B 1 131 ? 15.705 24.640  23.825 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD2 1 
ATOM   2066 N N   . THR B 1 132 ? 20.669 26.751  23.563 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 132 THR B N   1 
ATOM   2067 C CA  . THR B 1 132 ? 22.116 26.612  23.691 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 132 THR B CA  1 
ATOM   2068 C C   . THR B 1 132 ? 22.536 27.078  25.071 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 132 THR B C   1 
ATOM   2069 O O   . THR B 1 132 ? 23.423 26.498  25.685 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 132 THR B O   1 
ATOM   2070 C CB  . THR B 1 132 ? 22.866 27.463  22.647 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 132 THR B CB  1 
ATOM   2071 O OG1 . THR B 1 132 ? 22.552 26.993  21.332 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 132 THR B OG1 1 
ATOM   2072 C CG2 . THR B 1 132 ? 24.365 27.351  22.858 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 132 THR B CG2 1 
ATOM   2073 N N   . LYS B 1 133 ? 21.895 28.138  25.547 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B N   1 
ATOM   2074 C CA  . LYS B 1 133 ? 22.199 28.675  26.864 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CA  1 
ATOM   2075 C C   . LYS B 1 133 ? 21.796 27.644  27.916 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B C   1 
ATOM   2076 O O   . LYS B 1 133 ? 22.590 27.280  28.786 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B O   1 
ATOM   2077 C CB  . LYS B 1 133 ? 21.434 29.986  27.100 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CB  1 
ATOM   2078 C CG  . LYS B 1 133 ? 21.619 30.571  28.494 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CG  1 
ATOM   2079 C CD  . LYS B 1 133 ? 20.787 31.835  28.703 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CD  1 
ATOM   2080 C CE  . LYS B 1 133 ? 21.309 33.008  27.881 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CE  1 
ATOM   2081 N NZ  . LYS B 1 133 ? 20.510 34.255  28.101 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B NZ  1 
ATOM   2082 N N   . MET B 1 134 ? 20.559 27.167  27.825 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 134 MET B N   1 
ATOM   2083 C CA  . MET B 1 134 ? 20.067 26.173  28.770 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA  1 
ATOM   2084 C C   . MET B 1 134 ? 20.968 24.944  28.765 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 134 MET B C   1 
ATOM   2085 O O   . MET B 1 134 ? 21.287 24.403  29.822 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 134 MET B O   1 
ATOM   2086 C CB  . MET B 1 134 ? 18.632 25.786  28.423 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB  1 
ATOM   2087 C CG  . MET B 1 134 ? 17.650 26.928  28.601 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG  1 
ATOM   2088 S SD  . MET B 1 134 ? 16.027 26.569  27.934 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD  1 
ATOM   2089 C CE  . MET B 1 134 ? 15.235 25.880  29.347 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE  1 
ATOM   2090 N N   . LEU B 1 135 ? 21.381 24.511  27.577 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B N   1 
ATOM   2091 C CA  . LEU B 1 135 ? 22.266 23.358  27.447 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CA  1 
ATOM   2092 C C   . LEU B 1 135 ? 23.603 23.596  28.150 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B C   1 
ATOM   2093 O O   . LEU B 1 135 ? 24.193 22.666  28.712 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B O   1 
ATOM   2094 C CB  . LEU B 1 135 ? 22.530 23.052  25.975 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CB  1 
ATOM   2095 C CG  . LEU B 1 135 ? 23.566 21.956  25.715 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CG  1 
ATOM   2096 C CD1 . LEU B 1 135 ? 23.136 20.657  26.396 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CD1 1 
ATOM   2097 C CD2 . LEU B 1 135 ? 23.713 21.749  24.216 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CD2 1 
ATOM   2098 N N   . SER B 1 136 ? 24.082 24.839  28.104 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 136 SER B N   1 
ATOM   2099 C CA  . SER B 1 136 ? 25.348 25.197  28.741 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 136 SER B CA  1 
ATOM   2100 C C   . SER B 1 136 ? 25.215 25.173  30.260 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 136 SER B C   1 
ATOM   2101 O O   . SER B 1 136 ? 26.078 24.638  30.950 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 136 SER B O   1 
ATOM   2102 C CB  . SER B 1 136 ? 25.810 26.586  28.287 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 136 SER B CB  1 
ATOM   2103 O OG  . SER B 1 136 ? 26.090 26.597  26.898 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 136 SER B OG  1 
ATOM   2104 N N   . SER B 1 137 ? 24.130 25.746  30.775 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 137 SER B N   1 
ATOM   2105 C CA  . SER B 1 137 ? 23.900 25.775  32.214 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 137 SER B CA  1 
ATOM   2106 C C   . SER B 1 137 ? 23.879 24.345  32.741 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 137 SER B C   1 
ATOM   2107 O O   . SER B 1 137 ? 24.128 24.098  33.922 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 137 SER B O   1 
ATOM   2108 C CB  . SER B 1 137 ? 22.572 26.466  32.529 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 137 SER B CB  1 
ATOM   2109 O OG  . SER B 1 137 ? 21.476 25.700  32.071 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 137 SER B OG  1 
ATOM   2110 N N   . LEU B 1 138 ? 23.580 23.411  31.843 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B N   1 
ATOM   2111 C CA  . LEU B 1 138 ? 23.525 21.990  32.158 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CA  1 
ATOM   2112 C C   . LEU B 1 138 ? 24.921 21.387  31.961 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B C   1 
ATOM   2113 O O   . LEU B 1 138 ? 25.181 20.253  32.363 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B O   1 
ATOM   2114 C CB  . LEU B 1 138 ? 22.516 21.308  31.231 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CB  1 
ATOM   2115 C CG  . LEU B 1 138 ? 21.264 20.644  31.812 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CG  1 
ATOM   2116 C CD1 . LEU B 1 138 ? 20.627 21.545  32.869 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD1 1 
ATOM   2117 C CD2 . LEU B 1 138 ? 20.288 20.359  30.668 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD2 1 
ATOM   2118 N N   . GLN B 1 139 ? 25.810 22.156  31.341 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B N   1 
ATOM   2119 C CA  . GLN B 1 139 ? 27.176 21.708  31.100 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CA  1 
ATOM   2120 C C   . GLN B 1 139 ? 27.206 20.524  30.139 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B C   1 
ATOM   2121 O O   . GLN B 1 139 ? 27.489 20.683  28.951 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B O   1 
ATOM   2122 C CB  . GLN B 1 139 ? 27.857 21.333  32.417 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CB  1 
ATOM   2123 C CG  . GLN B 1 139 ? 28.402 22.521  33.194 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CG  1 
ATOM   2124 C CD  . GLN B 1 139 ? 28.000 22.495  34.655 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CD  1 
ATOM   2125 O OE1 . GLN B 1 139 ? 27.957 21.435  35.281 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B OE1 1 
ATOM   2126 N NE2 . GLN B 1 139 ? 27.703 23.665  35.209 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 GLN B NE2 1 
HETATM 2127 S S   . SO4 C 2 .   ? 17.933 -9.965  20.015 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 140 SO4 B S   1 
HETATM 2128 O O1  . SO4 C 2 .   ? 18.345 -10.482 18.697 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 140 SO4 B O1  1 
HETATM 2129 O O2  . SO4 C 2 .   ? 17.227 -8.674  19.861 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 140 SO4 B O2  1 
HETATM 2130 O O3  . SO4 C 2 .   ? 17.010 -10.927 20.649 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 140 SO4 B O3  1 
HETATM 2131 O O4  . SO4 C 2 .   ? 19.126 -9.806  20.866 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 140 SO4 B O4  1 
HETATM 2132 O O   . HOH D 3 .   ? 19.354 5.257   49.474 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O   1 
HETATM 2133 O O   . HOH D 3 .   ? 18.872 -1.890  41.536 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O   1 
HETATM 2134 O O   . HOH D 3 .   ? 8.752  -6.346  54.448 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O   1 
HETATM 2135 O O   . HOH D 3 .   ? 2.726  2.300   52.914 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O   1 
HETATM 2136 O O   . HOH D 3 .   ? 3.106  3.153   49.985 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O   1 
HETATM 2137 O O   . HOH D 3 .   ? 14.811 -5.469  32.169 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O   1 
HETATM 2138 O O   . HOH D 3 .   ? 18.984 0.138   39.567 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O   1 
HETATM 2139 O O   . HOH D 3 .   ? 6.468  5.895   60.740 1.00 6.67   ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O   1 
HETATM 2140 O O   . HOH D 3 .   ? -3.915 -8.488  52.577 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O   1 
HETATM 2141 O O   . HOH D 3 .   ? 18.629 1.338   33.996 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O   1 
HETATM 2142 O O   . HOH D 3 .   ? 19.779 -6.374  45.411 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O   1 
HETATM 2143 O O   . HOH D 3 .   ? 12.670 -11.649 46.278 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O   1 
HETATM 2144 O O   . HOH D 3 .   ? 26.462 5.385   35.829 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O   1 
HETATM 2145 O O   . HOH D 3 .   ? 24.294 24.244  18.588 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O   1 
HETATM 2146 O O   . HOH D 3 .   ? 27.425 22.438  22.695 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O   1 
HETATM 2147 O O   . HOH D 3 .   ? 14.784 9.158   32.949 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O   1 
HETATM 2148 O O   . HOH D 3 .   ? 19.282 2.910   36.823 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O   1 
HETATM 2149 O O   . HOH D 3 .   ? 29.138 11.687  37.993 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O   1 
HETATM 2150 O O   . HOH D 3 .   ? 23.671 20.803  49.392 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O   1 
HETATM 2151 O O   . HOH D 3 .   ? 20.001 22.820  40.276 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O   1 
HETATM 2152 O O   . HOH D 3 .   ? 26.788 19.100  45.563 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O   1 
HETATM 2153 O O   . HOH D 3 .   ? 23.627 10.217  17.269 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O   1 
HETATM 2154 O O   . HOH D 3 .   ? -0.340 8.756   45.979 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O   1 
HETATM 2155 O O   . HOH D 3 .   ? -0.289 -8.814  39.634 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O   1 
HETATM 2156 O O   . HOH D 3 .   ? 1.169  -4.708  26.441 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O   1 
HETATM 2157 O O   . HOH D 3 .   ? 21.229 11.080  24.833 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O   1 
HETATM 2158 O O   . HOH D 3 .   ? 22.843 2.657   37.251 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O   1 
HETATM 2159 O O   . HOH D 3 .   ? 12.790 9.635   39.308 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O   1 
HETATM 2160 O O   . HOH D 3 .   ? 21.235 -3.199  42.063 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O   1 
HETATM 2161 O O   . HOH D 3 .   ? 15.357 -7.081  53.457 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O   1 
HETATM 2162 O O   . HOH D 3 .   ? 8.825  17.592  48.903 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O   1 
HETATM 2163 O O   . HOH D 3 .   ? 12.141 12.858  60.412 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O   1 
HETATM 2164 O O   . HOH D 3 .   ? 8.834  11.691  41.861 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O   1 
HETATM 2165 O O   . HOH D 3 .   ? 5.374  11.841  39.126 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O   1 
HETATM 2166 O O   . HOH D 3 .   ? 9.632  23.312  40.385 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O   1 
HETATM 2167 O O   . HOH D 3 .   ? 8.041  20.205  46.070 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O   1 
HETATM 2168 O O   . HOH D 3 .   ? 17.408 28.732  41.255 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O   1 
HETATM 2169 O O   . HOH D 3 .   ? 18.924 36.467  33.808 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O   1 
HETATM 2170 O O   . HOH D 3 .   ? 16.453 37.464  22.861 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O   1 
HETATM 2171 O O   . HOH D 3 .   ? 0.716  29.527  16.928 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O   1 
HETATM 2172 O O   . HOH D 3 .   ? -2.863 6.305   44.617 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O   1 
HETATM 2173 O O   . HOH D 3 .   ? -3.867 2.405   42.361 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O   1 
HETATM 2174 O O   . HOH D 3 .   ? 1.616  -10.127 33.180 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O   1 
HETATM 2175 O O   . HOH D 3 .   ? 11.325 -3.062  55.127 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O   1 
HETATM 2176 O O   . HOH D 3 .   ? 9.178  14.816  57.559 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O   1 
HETATM 2177 O O   . HOH D 3 .   ? 22.345 34.371  33.343 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O   1 
HETATM 2178 O O   . HOH D 3 .   ? 20.244 9.094   27.572 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O   1 
HETATM 2179 O O   . HOH D 3 .   ? 23.658 -3.345  33.491 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O   1 
HETATM 2180 O O   . HOH D 3 .   ? 7.567  -1.935  21.973 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O   1 
HETATM 2181 O O   . HOH D 3 .   ? 3.994  37.444  21.964 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O   1 
HETATM 2182 O O   . HOH D 3 .   ? 15.399 34.859  35.461 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O   1 
HETATM 2183 O O   . HOH D 3 .   ? 1.823  -10.372 54.744 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O   1 
HETATM 2184 O O   . HOH D 3 .   ? 1.499  13.824  47.934 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O   1 
HETATM 2185 O O   . HOH D 3 .   ? 22.055 33.101  30.996 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O   1 
HETATM 2186 O O   . HOH D 3 .   ? 7.110  19.031  13.533 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O   1 
HETATM 2187 O O   . HOH D 3 .   ? 17.023 -1.515  34.055 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O   1 
HETATM 2188 O O   . HOH D 3 .   ? 2.213  10.437  48.149 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O   1 
HETATM 2189 O O   . HOH D 3 .   ? 27.801 16.822  15.296 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O   1 
HETATM 2190 O O   . HOH D 3 .   ? 11.761 29.985  42.194 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O   1 
HETATM 2191 O O   . HOH D 3 .   ? 18.979 36.660  24.558 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O   1 
HETATM 2192 O O   . HOH D 3 .   ? 6.871  -9.075  37.251 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O   1 
HETATM 2193 O O   . HOH D 3 .   ? 7.975  -8.757  44.870 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2194 O O   . HOH D 3 .   ? 22.508 2.687   44.545 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2195 O O   . HOH D 3 .   ? -4.952 -17.776 44.722 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2196 O O   . HOH D 3 .   ? -6.130 -18.595 47.674 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2197 O O   . HOH D 3 .   ? 18.082 3.845   34.175 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2198 O O   . HOH D 3 .   ? 18.935 22.533  35.717 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2199 O O   . HOH D 3 .   ? 23.788 19.934  14.862 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2200 O O   . HOH D 3 .   ? 16.041 17.917  49.503 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2201 O O   . HOH D 3 .   ? 4.383  -8.896  43.993 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2202 O O   . HOH D 3 .   ? 20.548 -1.837  49.166 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2203 O O   . HOH D 3 .   ? 12.826 -5.151  60.533 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2204 O O   . HOH D 3 .   ? 22.627 -4.689  45.271 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2205 O O   . HOH D 3 .   ? 20.834 -11.360 43.520 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2206 O O   . HOH D 3 .   ? 2.845  12.072  43.221 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2207 O O   . HOH D 3 .   ? 24.886 20.659  39.552 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2208 O O   . HOH D 3 .   ? 3.351  33.923  28.730 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2209 O O   . HOH D 3 .   ? 12.175 14.473  53.463 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2210 O O   . HOH D 3 .   ? 7.896  16.787  40.520 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2211 O O   . HOH D 3 .   ? 18.114 -4.911  39.659 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2212 O O   . HOH D 3 .   ? 19.678 1.863   46.718 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2213 O O   . HOH D 3 .   ? 0.576  2.593   51.497 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2214 O O   . HOH D 3 .   ? 7.123  13.459  55.728 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2215 O O   . HOH D 3 .   ? 12.335 30.585  22.449 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2216 O O   . HOH D 3 .   ? 27.161 14.516  35.657 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2217 O O   . HOH D 3 .   ? 29.927 16.958  33.835 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2218 O O   . HOH D 3 .   ? 10.687 -18.098 51.784 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2219 O O   . HOH D 3 .   ? 25.164 18.135  42.808 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2220 O O   . HOH D 3 .   ? 7.937  -7.443  56.686 1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2221 O O   . HOH D 3 .   ? 11.242 -8.783  57.184 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2222 O O   . HOH D 3 .   ? 1.061  -11.183 40.002 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2223 O O   . HOH D 3 .   ? 5.120  11.325  16.106 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2224 O O   . HOH D 3 .   ? 0.263  17.634  14.513 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2225 O O   . HOH D 3 .   ? 0.463  26.006  20.886 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2226 O O   . HOH D 3 .   ? 17.001 -5.477  60.114 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2227 O O   . HOH D 3 .   ? 14.596 29.171  43.132 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2228 O O   . HOH D 3 .   ? 19.818 -9.665  46.197 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2229 O O   . HOH E 3 .   ? 21.658 -14.469 -5.836 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O   1 
HETATM 2230 O O   . HOH E 3 .   ? 15.580 -8.398  22.041 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O   1 
HETATM 2231 O O   . HOH E 3 .   ? 11.549 -8.386  2.490  1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O   1 
HETATM 2232 O O   . HOH E 3 .   ? 10.433 -3.355  6.439  1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O   1 
HETATM 2233 O O   . HOH E 3 .   ? 10.684 -10.668 3.558  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O   1 
HETATM 2234 O O   . HOH E 3 .   ? 12.706 -4.238  4.763  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O   1 
HETATM 2235 O O   . HOH E 3 .   ? 13.013 -0.937  1.904  1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O   1 
HETATM 2236 O O   . HOH E 3 .   ? 12.413 -14.730 15.735 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O   1 
HETATM 2237 O O   . HOH E 3 .   ? 16.781 -13.355 -1.641 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O   1 
HETATM 2238 O O   . HOH E 3 .   ? 15.174 -8.464  18.188 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 169 HOH B O   1 
HETATM 2239 O O   . HOH E 3 .   ? 6.095  1.365   4.209  1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 170 HOH B O   1 
HETATM 2240 O O   . HOH E 3 .   ? 23.964 -15.216 -2.708 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O   1 
HETATM 2241 O O   . HOH E 3 .   ? 13.143 -2.795  14.475 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 172 HOH B O   1 
HETATM 2242 O O   . HOH E 3 .   ? 12.871 -5.513  12.076 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 173 HOH B O   1 
HETATM 2243 O O   . HOH E 3 .   ? 13.675 -8.173  9.545  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O   1 
HETATM 2244 O O   . HOH E 3 .   ? 11.493 -6.597  17.166 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O   1 
HETATM 2245 O O   . HOH E 3 .   ? 9.170  -8.223  17.025 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 176 HOH B O   1 
HETATM 2246 O O   . HOH E 3 .   ? 38.524 -7.144  9.018  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 177 HOH B O   1 
HETATM 2247 O O   . HOH E 3 .   ? 16.710 2.809   18.523 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 178 HOH B O   1 
HETATM 2248 O O   . HOH E 3 .   ? 4.207  7.998   34.828 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 179 HOH B O   1 
HETATM 2249 O O   . HOH E 3 .   ? 28.567 32.536  26.504 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 180 HOH B O   1 
HETATM 2250 O O   . HOH E 3 .   ? 22.085 32.495  12.884 1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 181 HOH B O   1 
HETATM 2251 O O   . HOH E 3 .   ? 7.733  17.039  35.033 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 182 HOH B O   1 
HETATM 2252 O O   . HOH E 3 .   ? 0.844  7.451   22.224 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 183 HOH B O   1 
HETATM 2253 O O   . HOH E 3 .   ? 5.454  5.535   8.259  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 184 HOH B O   1 
HETATM 2254 O O   . HOH E 3 .   ? 29.092 6.173   7.941  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 185 HOH B O   1 
HETATM 2255 O O   . HOH E 3 .   ? 28.630 -16.129 9.844  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O   1 
HETATM 2256 O O   . HOH E 3 .   ? 32.693 -15.506 11.668 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 187 HOH B O   1 
HETATM 2257 O O   . HOH E 3 .   ? 25.484 -1.506  25.845 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O   1 
HETATM 2258 O O   . HOH E 3 .   ? 20.699 -17.841 6.322  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 189 HOH B O   1 
HETATM 2259 O O   . HOH E 3 .   ? 26.087 9.657   5.566  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O   1 
HETATM 2260 O O   . HOH E 3 .   ? 36.043 -3.820  8.622  1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O   1 
HETATM 2261 O O   . HOH E 3 .   ? 8.969  -10.749 5.947  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O   1 
HETATM 2262 O O   . HOH E 3 .   ? 21.290 16.811  1.843  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O   1 
HETATM 2263 O O   . HOH E 3 .   ? 15.804 18.751  13.842 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O   1 
HETATM 2264 O O   . HOH E 3 .   ? 6.650  3.698   13.012 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   1 
HETATM 2265 O O   . HOH E 3 .   ? 10.366 8.699   1.616  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O   1 
HETATM 2266 O O   . HOH E 3 .   ? 20.454 -3.569  16.274 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O   1 
HETATM 2267 O O   . HOH E 3 .   ? 18.407 5.627   10.364 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O   1 
HETATM 2268 O O   . HOH E 3 .   ? 23.354 11.111  2.235  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O   1 
HETATM 2269 O O   . HOH E 3 .   ? 4.869  25.571  5.408  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O   1 
HETATM 2270 O O   . HOH E 3 .   ? 15.158 29.249  10.782 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2271 O O   . HOH E 3 .   ? 29.661 0.924   1.802  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2272 O O   . HOH E 3 .   ? 16.319 -13.644 1.202  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2273 O O   . HOH E 3 .   ? 20.814 31.794  17.430 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2274 O O   . HOH E 3 .   ? 29.590 -3.783  -1.934 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2275 O O   . HOH E 3 .   ? 21.090 -9.323  -3.854 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2276 O O   . HOH E 3 .   ? 13.835 32.220  6.854  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2277 O O   . HOH E 3 .   ? 10.654 9.136   5.037  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2278 O O   . HOH E 3 .   ? 30.507 -16.733 -4.046 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2279 O O   . HOH E 3 .   ? 30.078 -3.019  18.140 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2280 O O   . HOH E 3 .   ? 22.644 16.084  7.195  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2281 O O   . HOH E 3 .   ? 14.149 -8.655  12.847 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2282 O O   . HOH E 3 .   ? 34.601 -9.262  19.667 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2283 O O   . HOH E 3 .   ? 5.171  15.589  9.157  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2284 O O   . HOH E 3 .   ? 13.233 -12.267 6.850  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2285 O O   . HOH E 3 .   ? 10.299 35.151  9.050  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2286 O O   . HOH E 3 .   ? 8.564  -2.555  8.009  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2287 O O   . HOH E 3 .   ? 27.633 -14.944 6.467  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2288 O O   . HOH E 3 .   ? 22.369 8.373   5.803  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2289 O O   . HOH E 3 .   ? 4.626  7.644   15.247 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2290 O O   . HOH E 3 .   ? 15.618 -17.722 1.185  1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2291 O O   . HOH E 3 .   ? 35.905 -13.141 14.915 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2292 O O   . HOH E 3 .   ? 25.166 -16.195 5.181  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2293 O O   . HOH E 3 .   ? 21.646 -11.993 -3.745 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2294 O O   . HOH E 3 .   ? 32.399 -13.737 16.463 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2295 O O   . HOH E 3 .   ? 22.738 -17.361 3.001  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2296 O O   . HOH E 3 .   ? 12.363 11.588  4.199  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2297 O O   . HOH E 3 .   ? 29.470 2.155   26.563 1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2298 O O   . HOH E 3 .   ? 35.758 -7.184  8.592  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2299 O O   . HOH E 3 .   ? 15.596 -3.764  21.601 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2300 O O   . HOH E 3 .   ? 24.095 1.128   13.145 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2301 O O   . HOH E 3 .   ? 31.647 -6.160  1.133  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2302 O O   . HOH E 3 .   ? 19.853 -7.583  22.426 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2303 O O   . HOH E 3 .   ? 3.499  25.336  15.806 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2304 O O   . HOH E 3 .   ? 12.114 39.599  20.797 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2305 O O   . HOH E 3 .   ? 8.782  16.038  8.541  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2306 O O   . HOH E 3 .   ? 2.232  10.433  19.188 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2307 O O   . HOH E 3 .   ? 9.264  17.502  12.614 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2308 O O   . HOH E 3 .   ? 32.998 4.937   8.116  1.00 102.99 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2309 O O   . HOH E 3 .   ? 17.779 34.712  22.595 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2310 O O   . HOH E 3 .   ? 10.779 -0.258  13.686 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2311 O O   . HOH E 3 .   ? 11.117 2.510   11.243 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2312 O O   . HOH E 3 .   ? 16.901 31.572  11.722 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2313 O O   . HOH E 3 .   ? 25.693 -18.325 7.967  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2314 O O   . HOH E 3 .   ? 25.349 0.211   29.276 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2315 O O   . HOH E 3 .   ? 18.337 20.782  7.637  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2316 O O   . HOH E 3 .   ? 26.060 11.476  -0.185 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2317 O O   . HOH E 3 .   ? 10.746 -13.238 11.614 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 2318 O O   . HOH E 3 .   ? 26.349 4.384   8.131  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2319 O O   . HOH E 3 .   ? 14.540 -10.728 17.019 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 2320 O O   . HOH E 3 .   ? 20.016 -14.813 5.988  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 2321 O O   . HOH E 3 .   ? 13.887 -0.406  18.860 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 2322 O O   . HOH E 3 .   ? 31.754 23.257  31.159 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 2323 O O   . HOH E 3 .   ? 36.054 -1.121  9.862  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 2324 O O   . HOH E 3 .   ? 2.224  34.291  18.202 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 2325 O O   . HOH E 3 .   ? 1.045  13.979  29.338 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 2326 O O   . HOH E 3 .   ? 33.967 -23.281 -1.169 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 2327 O O   . HOH E 3 .   ? 22.661 -20.075 -0.444 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
# 
