data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Saridakis, V."   1 
"Shahinas, D."    2 
"Xu, X."          3 
"Christendat, D." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of MarR" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "TRANSCRIPTION REGULATOR" 
_struct_keywords.text            "MarR, DNA binding, transcription factor, Winged Helix Motif, DNA-binding, Transcription regulation, TRANSCRIPTION REGULATOR" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural insight on the mechanism of regulation of the MarR family of proteins: high-resolution crystal structure of a transcriptional repressor from Methanobacterium thermoautotrophicum." 
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            377 
_citation.page_first                655 
_citation.page_last                 667 
_citation.year                      2008 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   18272181 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jmb.2008.01.001 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Saridakis, V."   1 ? 
primary "Shahinas, D."    2 ? 
primary "Xu, X."          3 ? 
primary "Christendat, D." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;IPLKGLLSIILRSHRVFIGRELGHLNLTDAQVACLLRIHREPGIKQDELATFFHVDKGTIARTLRRLEESGFIEREQDPE
NRRRYILEVTRRGEEIIPLILKVEERWEDLLFRDFTEDERKLFRKMCRRLAEEAVRMR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;IPLKGLLSIILRSHRVFIGRELGHLNLTDAQVACLLRIHREPGIKQDELATFFHVDKGTIARTLRRLEESGFIEREQDPE
NRRRYILEVTRRGEEIIPLILKVEERWEDLLFRDFTEDERKLFRKMCRRLAEEAVRMR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ILE n 
1 2   PRO n 
1 3   LEU n 
1 4   LYS n 
1 5   GLY n 
1 6   LEU n 
1 7   LEU n 
1 8   SER n 
1 9   ILE n 
1 10  ILE n 
1 11  LEU n 
1 12  ARG n 
1 13  SER n 
1 14  HIS n 
1 15  ARG n 
1 16  VAL n 
1 17  PHE n 
1 18  ILE n 
1 19  GLY n 
1 20  ARG n 
1 21  GLU n 
1 22  LEU n 
1 23  GLY n 
1 24  HIS n 
1 25  LEU n 
1 26  ASN n 
1 27  LEU n 
1 28  THR n 
1 29  ASP n 
1 30  ALA n 
1 31  GLN n 
1 32  VAL n 
1 33  ALA n 
1 34  CYS n 
1 35  LEU n 
1 36  LEU n 
1 37  ARG n 
1 38  ILE n 
1 39  HIS n 
1 40  ARG n 
1 41  GLU n 
1 42  PRO n 
1 43  GLY n 
1 44  ILE n 
1 45  LYS n 
1 46  GLN n 
1 47  ASP n 
1 48  GLU n 
1 49  LEU n 
1 50  ALA n 
1 51  THR n 
1 52  PHE n 
1 53  PHE n 
1 54  HIS n 
1 55  VAL n 
1 56  ASP n 
1 57  LYS n 
1 58  GLY n 
1 59  THR n 
1 60  ILE n 
1 61  ALA n 
1 62  ARG n 
1 63  THR n 
1 64  LEU n 
1 65  ARG n 
1 66  ARG n 
1 67  LEU n 
1 68  GLU n 
1 69  GLU n 
1 70  SER n 
1 71  GLY n 
1 72  PHE n 
1 73  ILE n 
1 74  GLU n 
1 75  ARG n 
1 76  GLU n 
1 77  GLN n 
1 78  ASP n 
1 79  PRO n 
1 80  GLU n 
1 81  ASN n 
1 82  ARG n 
1 83  ARG n 
1 84  ARG n 
1 85  TYR n 
1 86  ILE n 
1 87  LEU n 
1 88  GLU n 
1 89  VAL n 
1 90  THR n 
1 91  ARG n 
1 92  ARG n 
1 93  GLY n 
1 94  GLU n 
1 95  GLU n 
1 96  ILE n 
1 97  ILE n 
1 98  PRO n 
1 99  LEU n 
1 100 ILE n 
1 101 LEU n 
1 102 LYS n 
1 103 VAL n 
1 104 GLU n 
1 105 GLU n 
1 106 ARG n 
1 107 TRP n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 LEU n 
1 111 LEU n 
1 112 PHE n 
1 113 ARG n 
1 114 ASP n 
1 115 PHE n 
1 116 THR n 
1 117 GLU n 
1 118 ASP n 
1 119 GLU n 
1 120 ARG n 
1 121 LYS n 
1 122 LEU n 
1 123 PHE n 
1 124 ARG n 
1 125 LYS n 
1 126 MET n 
1 127 CYS n 
1 128 ARG n 
1 129 ARG n 
1 130 LEU n 
1 131 ALA n 
1 132 GLU n 
1 133 GLU n 
1 134 ALA n 
1 135 VAL n 
1 136 ARG n 
1 137 MET n 
1 138 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Transcriptional regulator" 16579.301 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water                       18.015    300 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   ILE 1   5   5   ILE ILE A   ? n 
A   1 2   PRO 2   6   6   PRO PRO A   ? n 
A   1 3   LEU 3   7   7   LEU LEU A   ? n 
A   1 4   LYS 4   8   8   LYS LYS A   ? n 
A   1 5   GLY 5   9   9   GLY GLY A   ? n 
A   1 6   LEU 6   10  10  LEU LEU A   ? n 
A   1 7   LEU 7   11  11  LEU LEU A   ? n 
A   1 8   SER 8   12  12  SER SER A   ? n 
A   1 9   ILE 9   13  13  ILE ILE A   ? n 
A   1 10  ILE 10  14  14  ILE ILE A   ? n 
A   1 11  LEU 11  15  15  LEU LEU A   ? n 
A   1 12  ARG 12  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 13  SER 13  17  17  SER SER A   ? n 
A   1 14  HIS 14  18  18  HIS HIS A   ? n 
A   1 15  ARG 15  19  19  ARG ARG A   ? n 
A   1 16  VAL 16  20  20  VAL VAL A   ? n 
A   1 17  PHE 17  21  21  PHE PHE A   ? n 
A   1 18  ILE 18  22  22  ILE ILE A   ? n 
A   1 19  GLY 19  23  23  GLY GLY A   ? n 
A   1 20  ARG 20  24  24  ARG ARG A   ? n 
A   1 21  GLU 21  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 22  LEU 22  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  GLY 23  27  27  GLY GLY A   ? n 
A   1 24  HIS 24  28  28  HIS HIS A   ? n 
A   1 25  LEU 25  29  29  LEU LEU A   ? n 
A   1 26  ASN 26  30  30  ASN ASN A   ? n 
A   1 27  LEU 27  31  31  LEU LEU A   ? n 
A   1 28  THR 28  32  32  THR THR A   ? n 
A   1 29  ASP 29  33  33  ASP ASP A   ? n 
A   1 30  ALA 30  34  34  ALA ALA A   ? n 
A   1 31  GLN 31  35  35  GLN GLN A   ? n 
A   1 32  VAL 32  36  36  VAL VAL A   ? n 
A   1 33  ALA 33  37  37  ALA ALA A   ? n 
A   1 34  CYS 34  38  38  CYS CYS A   ? n 
A   1 35  LEU 35  39  39  LEU LEU A   ? n 
A   1 36  LEU 36  40  40  LEU LEU A   ? n 
A   1 37  ARG 37  41  41  ARG ARG A   ? n 
A   1 38  ILE 38  42  42  ILE ILE A   ? n 
A   1 39  HIS 39  43  43  HIS HIS A   ? n 
A   1 40  ARG 40  44  44  ARG ARG A   ? n 
A   1 41  GLU 41  45  45  GLU GLU A   ? n 
A   1 42  PRO 42  46  46  PRO PRO A   ? n 
A   1 43  GLY 43  47  47  GLY GLY A   ? n 
A   1 44  ILE 44  48  48  ILE ILE A   ? n 
A   1 45  LYS 45  49  49  LYS LYS A   ? n 
A   1 46  GLN 46  50  50  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ASP 47  51  51  ASP ASP A   ? n 
A   1 48  GLU 48  52  52  GLU GLU A   ? n 
A   1 49  LEU 49  53  53  LEU LEU A   ? n 
A   1 50  ALA 50  54  54  ALA ALA A   ? n 
A   1 51  THR 51  55  55  THR THR A   ? n 
A   1 52  PHE 52  56  56  PHE PHE A   ? n 
A   1 53  PHE 53  57  57  PHE PHE A   ? n 
A   1 54  HIS 54  58  58  HIS HIS A   ? n 
A   1 55  VAL 55  59  59  VAL VAL A   ? n 
A   1 56  ASP 56  60  60  ASP ASP A   ? n 
A   1 57  LYS 57  61  61  LYS LYS A   ? n 
A   1 58  GLY 58  62  62  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  THR 59  63  63  THR THR A   ? n 
A   1 60  ILE 60  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 61  ALA 61  65  65  ALA ALA A   ? n 
A   1 62  ARG 62  66  66  ARG ARG A   ? n 
A   1 63  THR 63  67  67  THR THR A   ? n 
A   1 64  LEU 64  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 65  ARG 65  69  69  ARG ARG A   ? n 
A   1 66  ARG 66  70  70  ARG ARG A   ? n 
A   1 67  LEU 67  71  71  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  GLU 68  72  72  GLU GLU A   ? n 
A   1 69  GLU 69  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 70  SER 70  74  74  SER SER A   ? n 
A   1 71  GLY 71  75  75  GLY GLY A   ? n 
A   1 72  PHE 72  76  76  PHE PHE A   ? n 
A   1 73  ILE 73  77  77  ILE ILE A   ? n 
A   1 74  GLU 74  78  78  GLU GLU A   ? n 
A   1 75  ARG 75  79  79  ARG ARG A   ? n 
A   1 76  GLU 76  80  80  GLU GLU A   ? n 
A   1 77  GLN 77  81  81  GLN GLN A   ? n 
A   1 78  ASP 78  82  82  ASP ASP A   ? n 
A   1 79  PRO 79  83  83  PRO PRO A   ? n 
A   1 80  GLU 80  84  84  GLU GLU A   ? n 
A   1 81  ASN 81  85  85  ASN ASN A   ? n 
A   1 82  ARG 82  86  86  ARG ARG A   ? n 
A   1 83  ARG 83  87  87  ARG ARG A   ? n 
A   1 84  ARG 84  88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 85  TYR 85  89  89  TYR TYR A   ? n 
A   1 86  ILE 86  90  90  ILE ILE A   ? n 
A   1 87  LEU 87  91  91  LEU LEU A   ? n 
A   1 88  GLU 88  92  92  GLU GLU A   ? n 
A   1 89  VAL 89  93  93  VAL VAL A   ? n 
A   1 90  THR 90  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 91  ARG 91  95  95  ARG ARG A   ? n 
A   1 92  ARG 92  96  96  ARG ARG A   ? n 
A   1 93  GLY 93  97  97  GLY GLY A   ? n 
A   1 94  GLU 94  98  98  GLU GLU A   ? n 
A   1 95  GLU 95  99  99  GLU GLU A   ? n 
A   1 96  ILE 96  100 100 ILE ILE A   ? n 
A   1 97  ILE 97  101 101 ILE ILE A   ? n 
A   1 98  PRO 98  102 102 PRO PRO A   ? n 
A   1 99  LEU 99  103 103 LEU LEU A   ? n 
A   1 100 ILE 100 104 104 ILE ILE A   ? n 
A   1 101 LEU 101 105 105 LEU LEU A   ? n 
A   1 102 LYS 102 106 106 LYS LYS A   ? n 
A   1 103 VAL 103 107 107 VAL VAL A   ? n 
A   1 104 GLU 104 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 105 GLU 105 109 109 GLU GLU A   ? n 
A   1 106 ARG 106 110 110 ARG ARG A   ? n 
A   1 107 TRP 107 111 111 TRP TRP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 112 112 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 ASP 109 113 113 ASP ASP A   ? n 
A   1 110 LEU 110 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 111 LEU 111 115 115 LEU LEU A   ? n 
A   1 112 PHE 112 116 116 PHE PHE A   ? n 
A   1 113 ARG 113 117 117 ARG ARG A   ? n 
A   1 114 ASP 114 118 118 ASP ASP A   ? n 
A   1 115 PHE 115 119 119 PHE PHE A   ? n 
A   1 116 THR 116 120 120 THR THR A   ? n 
A   1 117 GLU 117 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 118 ASP 118 122 122 ASP ASP A   ? n 
A   1 119 GLU 119 123 123 GLU GLU A   ? n 
A   1 120 ARG 120 124 124 ARG ARG A   ? n 
A   1 121 LYS 121 125 125 LYS LYS A   ? n 
A   1 122 LEU 122 126 126 LEU LEU A   ? n 
A   1 123 PHE 123 127 127 PHE PHE A   ? n 
A   1 124 ARG 124 128 128 ARG ARG A   ? n 
A   1 125 LYS 125 129 129 LYS LYS A   ? n 
A   1 126 MET 126 130 130 MET MET A   ? n 
A   1 127 CYS 127 131 131 CYS CYS A   ? n 
A   1 128 ARG 128 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 ARG 129 133 133 ARG ARG A   ? n 
A   1 130 LEU 130 134 134 LEU LEU A   ? n 
A   1 131 ALA 131 135 135 ALA ALA A   ? n 
A   1 132 GLU 132 136 136 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 GLU 133 137 137 GLU GLU A   ? n 
A   1 134 ALA 134 138 138 ALA ALA A   ? n 
A   1 135 VAL 135 139 139 VAL VAL A   ? n 
A   1 136 ARG 136 140 140 ARG ARG A   ? n 
A   1 137 MET 137 141 141 MET MET A   ? n 
A   1 138 ARG 138 142 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   ILE 1   5   5   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 2   PRO 2   6   6   PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 3   LEU 3   7   7   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 4   LYS 4   8   8   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 5   GLY 5   9   9   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 6   LEU 6   10  10  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 7   LEU 7   11  11  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 8   SER 8   12  12  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 9   ILE 9   13  13  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 10  ILE 10  14  14  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 11  LEU 11  15  15  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 12  ARG 12  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 13  SER 13  17  17  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 14  HIS 14  18  18  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 15  ARG 15  19  19  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 16  VAL 16  20  20  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 17  PHE 17  21  21  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 18  ILE 18  22  22  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 19  GLY 19  23  23  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 20  ARG 20  24  24  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 21  GLU 21  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  GLY 23  27  27  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 24  HIS 24  28  28  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 25  LEU 25  29  29  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 26  ASN 26  30  30  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 27  LEU 27  31  31  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 28  THR 28  32  32  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 29  ASP 29  33  33  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 30  ALA 30  34  34  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 31  GLN 31  35  35  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 32  VAL 32  36  36  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 33  ALA 33  37  37  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 34  CYS 34  38  38  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 35  LEU 35  39  39  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 36  LEU 36  40  40  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 37  ARG 37  41  41  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 38  ILE 38  42  42  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 39  HIS 39  43  43  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 40  ARG 40  44  44  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 41  GLU 41  45  45  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 42  PRO 42  46  46  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 43  GLY 43  47  47  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 44  ILE 44  48  48  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 45  LYS 45  49  49  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  50  50  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ASP 47  51  51  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 48  GLU 48  52  52  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 49  LEU 49  53  53  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 50  ALA 50  54  54  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 51  THR 51  55  55  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 52  PHE 52  56  56  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 53  PHE 53  57  57  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 54  HIS 54  58  58  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 55  VAL 55  59  59  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 56  ASP 56  60  60  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 57  LYS 57  61  61  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  62  62  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  THR 59  63  63  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 60  ILE 60  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 61  ALA 61  65  65  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 62  ARG 62  66  66  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 63  THR 63  67  67  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 64  LEU 64  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 65  ARG 65  69  69  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 66  ARG 66  70  70  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 67  LEU 67  71  71  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  72  72  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 69  GLU 69  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 70  SER 70  74  74  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 71  GLY 71  75  75  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 72  PHE 72  76  76  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 73  ILE 73  77  77  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 74  GLU 74  78  78  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 75  ARG 75  79  79  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 76  GLU 76  80  80  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLN 77  81  81  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 78  ASP 78  82  82  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 79  PRO 79  83  83  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 80  GLU 80  84  84  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 81  ASN 81  85  85  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 82  ARG 82  86  86  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 83  ARG 83  87  87  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 84  ARG 84  88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 85  TYR 85  89  89  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 86  ILE 86  90  90  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 87  LEU 87  91  91  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 88  GLU 88  92  92  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 89  VAL 89  93  93  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  ARG 91  95  95  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 92  ARG 92  96  96  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 93  GLY 93  97  97  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 94  GLU 94  98  98  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 95  GLU 95  99  99  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 96  ILE 96  100 100 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 97  ILE 97  101 101 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 98  PRO 98  102 102 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 99  LEU 99  103 103 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 100 ILE 100 104 104 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 105 105 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 LYS 102 106 106 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 103 VAL 103 107 107 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 104 GLU 104 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 109 109 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 ARG 106 110 110 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 107 TRP 107 111 111 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 112 112 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 ASP 109 113 113 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 110 LEU 110 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 111 LEU 111 115 115 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 112 PHE 112 116 116 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 113 ARG 113 117 117 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 114 ASP 114 118 118 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 115 PHE 115 119 119 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 116 THR 116 120 120 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 117 GLU 117 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 118 ASP 118 122 122 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 119 GLU 119 123 123 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 120 ARG 120 124 124 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 121 LYS 121 125 125 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 122 LEU 122 126 126 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 123 PHE 123 127 127 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 124 ARG 124 128 128 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 125 LYS 125 129 129 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 126 MET 126 130 130 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 127 CYS 127 131 131 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 128 ARG 128 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 129 ARG 129 133 133 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 130 LEU 130 134 134 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 131 ALA 131 135 135 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 136 136 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 GLU 133 137 137 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 134 ALA 134 138 138 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 135 VAL 135 139 139 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 136 ARG 136 140 140 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 137 MET 137 141 141 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 138 ARG 138 142 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1   143 1   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 2   144 2   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 3   145 3   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 4   146 4   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 5   147 5   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 6   148 6   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 7   149 7   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 8   150 8   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 9   151 9   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 10  152 10  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 11  153 11  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 12  154 12  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 13  155 13  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 14  156 14  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 15  157 15  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 16  158 16  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 17  159 17  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 18  160 18  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 19  161 19  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 20  162 20  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 21  163 21  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 22  164 22  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 23  165 23  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 24  166 24  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 25  167 25  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 26  168 26  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 27  169 27  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 28  170 28  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 29  171 29  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 30  172 30  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 31  173 31  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 32  174 32  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 33  175 33  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 34  176 34  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 35  177 35  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 36  178 36  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 37  179 37  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 38  180 38  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 39  181 39  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 40  182 40  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 41  183 41  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 42  184 42  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 43  185 43  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 44  186 44  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 45  187 46  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 46  188 47  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 47  189 48  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 48  190 49  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 49  191 50  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 50  192 51  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 51  193 52  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 52  194 53  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 53  195 55  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 54  196 56  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 55  197 57  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 56  198 58  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 57  199 59  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 58  200 60  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 59  201 61  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 60  202 62  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 61  203 63  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 62  204 64  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 63  205 65  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 64  206 66  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 65  207 67  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 66  208 68  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 67  209 69  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 68  210 70  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 69  211 72  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 70  212 73  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 71  213 74  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 72  214 75  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 73  215 76  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 74  216 77  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 75  217 78  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 76  218 79  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 77  219 80  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 78  220 81  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 79  221 82  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 80  222 84  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 81  223 85  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 82  224 86  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 83  225 87  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 84  226 88  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 85  227 90  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 86  228 91  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 87  229 92  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 88  230 93  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 89  231 94  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 90  232 95  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 91  233 100 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 92  234 101 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 93  235 102 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 94  236 103 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 95  237 104 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 96  238 105 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 97  239 107 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 98  240 108 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 99  241 109 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 100 242 110 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 101 243 112 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 102 244 114 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 103 245 115 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 104 246 117 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 105 247 118 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 106 248 121 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 107 249 122 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 108 250 125 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 109 251 131 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 110 252 132 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 111 253 133 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 112 254 135 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 113 255 136 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 114 256 141 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 115 257 143 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 116 258 144 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 117 259 149 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 118 260 151 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 119 261 161 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 120 262 162 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 121 263 163 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 122 264 200 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 123 265 201 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 124 266 203 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 125 267 205 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 126 268 206 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 127 269 207 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 128 270 208 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 129 271 209 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 130 272 300 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 131 273 303 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 132 274 305 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 133 275 306 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 134 276 309 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 135 277 310 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 136 278 311 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 137 279 350 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 138 280 351 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 139 281 354 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 140 282 356 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 141 283 359 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 142 284 360 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 143 285 362 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 144 286 364 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 145 287 365 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 146 288 366 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 147 289 368 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 148 290 369 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 149 291 370 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 150 292 371 HOH TIP A   ? 
B-2 2 HOH 1   143 1   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 2   144 2   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 3   145 3   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 4   146 4   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 5   147 5   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 6   148 6   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 7   149 7   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 8   150 8   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 9   151 9   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 10  152 10  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 11  153 11  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 12  154 12  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 13  155 13  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 14  156 14  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 15  157 15  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 16  158 16  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 17  159 17  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 18  160 18  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 19  161 19  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 20  162 20  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 21  163 21  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 22  164 22  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 23  165 23  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 24  166 24  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 25  167 25  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 26  168 26  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 27  169 27  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 28  170 28  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 29  171 29  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 30  172 30  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 31  173 31  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 32  174 32  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 33  175 33  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 34  176 34  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 35  177 35  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 36  178 36  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 37  179 37  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 38  180 38  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 39  181 39  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 40  182 40  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 41  183 41  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 42  184 42  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 43  185 43  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 44  186 44  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 45  187 46  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 46  188 47  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 47  189 48  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 48  190 49  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 49  191 50  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 50  192 51  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 51  193 52  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 52  194 53  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 53  195 55  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 54  196 56  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 55  197 57  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 56  198 58  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 57  199 59  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 58  200 60  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 59  201 61  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 60  202 62  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 61  203 63  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 62  204 64  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 63  205 65  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 64  206 66  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 65  207 67  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 66  208 68  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 67  209 69  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 68  210 70  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 69  211 72  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 70  212 73  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 71  213 74  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 72  214 75  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 73  215 76  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 74  216 77  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 75  217 78  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 76  218 79  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 77  219 80  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 78  220 81  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 79  221 82  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 80  222 84  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 81  223 85  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 82  224 86  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 83  225 87  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 84  226 88  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 85  227 90  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 86  228 91  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 87  229 92  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 88  230 93  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 89  231 94  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 90  232 95  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 91  233 100 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 92  234 101 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 93  235 102 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 94  236 103 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 95  237 104 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 96  238 105 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 97  239 107 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 98  240 108 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 99  241 109 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 100 242 110 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 101 243 112 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 102 244 114 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 103 245 115 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 104 246 117 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 105 247 118 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 106 248 121 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 107 249 122 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 108 250 125 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 109 251 131 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 110 252 132 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 111 253 133 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 112 254 135 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 113 255 136 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 114 256 141 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 115 257 143 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 116 258 144 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 117 259 149 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 118 260 151 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 119 261 161 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 120 262 162 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 121 263 163 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 122 264 200 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 123 265 201 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 124 266 203 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 125 267 205 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 126 268 206 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 127 269 207 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 128 270 208 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 129 271 209 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 130 272 300 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 131 273 303 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 132 274 305 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 133 275 306 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 134 276 309 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 135 277 310 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 136 278 311 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 137 279 350 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 138 280 351 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 139 281 354 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 140 282 356 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 141 283 359 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 142 284 360 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 143 285 362 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 144 286 364 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 145 287 365 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 146 288 366 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 147 289 368 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 148 290 369 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 149 291 370 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 150 292 371 HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 PRO A   2   ? LEU A   22  ? PRO A   6   LEU A   26  1 ? 21 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A   23  ? ASN A   26  ? GLY A   27  ASN A   30  5 ? 4  
HELX_P HELX_P3  AA3 THR A   28  ? GLU A   41  ? THR A   32  GLU A   45  1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 LYS A   45  ? HIS A   54  ? LYS A   49  HIS A   58  1 ? 10 
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A   56  ? SER A   70  ? ASP A   60  SER A   74  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   90  ? ILE A   96  ? THR A   94  ILE A   100 1 ? 7  
HELX_P HELX_P7  AA7 ILE A   96  ? PHE A   112 ? ILE A   100 PHE A   116 1 ? 17 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A   116 ? MET A   137 ? THR A   120 MET A   141 1 ? 22 
HELX_P HELX_P9  AA9 PRO A-2 2   ? LEU A-2 22  ? PRO A-2 6   LEU A-2 26  1 ? 21 
HELX_P HELX_P10 AB1 GLY A-2 23  ? ASN A-2 26  ? GLY A-2 27  ASN A-2 30  5 ? 4  
HELX_P HELX_P11 AB2 THR A-2 28  ? GLU A-2 41  ? THR A-2 32  GLU A-2 45  1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A-2 45  ? HIS A-2 54  ? LYS A-2 49  HIS A-2 58  1 ? 10 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP A-2 56  ? SER A-2 70  ? ASP A-2 60  SER A-2 74  1 ? 15 
HELX_P HELX_P14 AB5 THR A-2 90  ? ILE A-2 96  ? THR A-2 94  ILE A-2 100 1 ? 7  
HELX_P HELX_P15 AB6 ILE A-2 96  ? PHE A-2 112 ? ILE A-2 100 PHE A-2 116 1 ? 17 
HELX_P HELX_P16 AB7 THR A-2 116 ? MET A-2 137 ? THR A-2 120 MET A-2 141 1 ? 22 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   73 ? ASP A   78 ? ILE A   77 ASP A   82 
AA1 2 ASN A   81 ? VAL A   89 ? ASN A   85 VAL A   93 
AA2 1 ILE A-2 73 ? ASP A-2 78 ? ILE A-2 77 ASP A-2 82 
AA2 2 ASN A-2 81 ? VAL A-2 89 ? ASN A-2 85 VAL A-2 93 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z         1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 3_655 -x+1,y,-z+1/2 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 43.4420000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 46.2775000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.023019 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014559 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010804 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A   76 ? N GLU A   80 O ILE A   86 ? O ILE A   90 
AA2 1 2 N GLU A-2 76 ? N GLU A-2 80 O ILE A-2 86 ? O ILE A-2 90 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ILE A   1 1   ? 20.540 2.296   37.547 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   1 
ATOM   2    C CA  . ILE A   1 1   ? 20.561 3.223   36.381 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  1 
ATOM   3    C C   . ILE A   1 1   ? 19.511 2.844   35.339 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   1 
ATOM   4    O O   . ILE A   1 1   ? 19.471 1.705   34.872 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   1 
ATOM   5    C CB  . ILE A   1 1   ? 21.944 3.215   35.692 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  1 
ATOM   6    C CG1 . ILE A   1 1   ? 23.033 3.612   36.693 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 1 
ATOM   7    C CG2 . ILE A   1 1   ? 21.945 4.172   34.509 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 1 
ATOM   8    C CD1 . ILE A   1 1   ? 24.438 3.512   36.139 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 1 
ATOM   9    N N   . PRO A   1 2   ? 18.641 3.797   34.965 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A   N   1 
ATOM   10   C CA  . PRO A   1 2   ? 17.600 3.533   33.965 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A   CA  1 
ATOM   11   C C   . PRO A   1 2   ? 18.279 3.204   32.637 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A   C   1 
ATOM   12   O O   . PRO A   1 2   ? 19.417 3.610   32.402 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A   O   1 
ATOM   13   C CB  . PRO A   1 2   ? 16.834 4.855   33.902 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A   CB  1 
ATOM   14   C CG  . PRO A   1 2   ? 17.059 5.449   35.273 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A   CG  1 
ATOM   15   C CD  . PRO A   1 2   ? 18.515 5.161   35.501 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A   CD  1 
ATOM   16   N N   . LEU A   1 3   ? 17.587 2.474   31.771 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   N   1 
ATOM   17   C CA  . LEU A   1 3   ? 18.158 2.115   30.478 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CA  1 
ATOM   18   C C   . LEU A   1 3   ? 18.694 3.344   29.762 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   C   1 
ATOM   19   O O   . LEU A   1 3   ? 19.793 3.324   29.202 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   O   1 
ATOM   20   C CB  . LEU A   1 3   ? 17.110 1.443   29.589 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CB  1 
ATOM   21   C CG  . LEU A   1 3   ? 17.605 1.114   28.171 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CG  1 
ATOM   22   C CD1 . LEU A   1 3   ? 18.666 0.020   28.240 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CD1 1 
ATOM   23   C CD2 . LEU A   1 3   ? 16.441 0.672   27.306 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CD2 1 
ATOM   24   N N   . LYS A   1 4   ? 17.921 4.421   29.775 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   N   1 
ATOM   25   C CA  . LYS A   1 4   ? 18.352 5.627   29.091 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CA  1 
ATOM   26   C C   . LYS A   1 4   ? 19.688 6.123   29.631 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   C   1 
ATOM   27   O O   . LYS A   1 4   ? 20.500 6.657   28.878 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   O   1 
ATOM   28   C CB  . LYS A   1 4   ? 17.271 6.710   29.197 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CB  1 
ATOM   29   C CG  . LYS A   1 4   ? 17.581 7.998   28.446 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CG  1 
ATOM   30   C CD  . LYS A   1 4   ? 18.277 8.994   29.340 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CD  1 
ATOM   31   C CE  . LYS A   1 4   ? 18.587 10.269  28.582 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   CE  1 
ATOM   32   N NZ  . LYS A   1 4   ? 19.206 11.289  29.470 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A   NZ  1 
ATOM   33   N N   . GLY A   1 5   ? 19.921 5.924   30.924 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A   N   1 
ATOM   34   C CA  . GLY A   1 5   ? 21.171 6.358   31.524 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A   CA  1 
ATOM   35   C C   . GLY A   1 5   ? 22.348 5.588   30.955 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A   C   1 
ATOM   36   O O   . GLY A   1 5   ? 23.413 6.156   30.713 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A   O   1 
ATOM   37   N N   . LEU A   1 6   ? 22.167 4.290   30.751 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   N   1 
ATOM   38   C CA  . LEU A   1 6   ? 23.230 3.472   30.180 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CA  1 
ATOM   39   C C   . LEU A   1 6   ? 23.507 3.912   28.749 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   C   1 
ATOM   40   O O   . LEU A   1 6   ? 24.669 4.049   28.351 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   O   1 
ATOM   41   C CB  . LEU A   1 6   ? 22.845 1.991   30.190 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CB  1 
ATOM   42   C CG  . LEU A   1 6   ? 22.750 1.347   31.568 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CG  1 
ATOM   43   C CD1 . LEU A   1 6   ? 22.262 -0.081  31.390 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CD1 1 
ATOM   44   C CD2 . LEU A   1 6   ? 24.108 1.385   32.275 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CD2 1 
ATOM   45   N N   . LEU A   1 7   ? 22.444 4.131   27.975 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   N   1 
ATOM   46   C CA  . LEU A   1 7   ? 22.590 4.553   26.586 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CA  1 
ATOM   47   C C   . LEU A   1 7   ? 23.285 5.906   26.520 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   C   1 
ATOM   48   O O   . LEU A   1 7   ? 24.084 6.167   25.613 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   O   1 
ATOM   49   C CB  . LEU A   1 7   ? 21.222 4.629   25.896 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CB  1 
ATOM   50   C CG  . LEU A   1 7   ? 20.443 3.309   25.798 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CG  1 
ATOM   51   C CD1 . LEU A   1 7   ? 19.167 3.539   24.991 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD1 1 
ATOM   52   C CD2 . LEU A   1 7   ? 21.302 2.231   25.153 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD2 1 
ATOM   53   N N   . SER A   1 8   ? 22.997 6.765   27.488 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 12  SER A   N   1 
ATOM   54   C CA  . SER A   1 8   ? 23.606 8.086   27.527 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 12  SER A   CA  1 
ATOM   55   C C   . SER A   1 8   ? 25.095 8.020   27.852 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 12  SER A   C   1 
ATOM   56   O O   . SER A   1 8   ? 25.881 8.827   27.353 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 12  SER A   O   1 
ATOM   57   C CB  . SER A   1 8   ? 22.869 8.963   28.536 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 12  SER A   CB  1 
ATOM   58   O OG  . SER A   1 8   ? 21.599 9.325   28.016 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 12  SER A   OG  1 
ATOM   59   N N   . ILE A   1 9   ? 25.492 7.069   28.689 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   N   1 
ATOM   60   C CA  . ILE A   1 9   ? 26.907 6.930   29.011 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CA  1 
ATOM   61   C C   . ILE A   1 9   ? 27.617 6.530   27.721 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   C   1 
ATOM   62   O O   . ILE A   1 9   ? 28.675 7.062   27.392 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   O   1 
ATOM   63   C CB  . ILE A   1 9   ? 27.133 5.853   30.090 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CB  1 
ATOM   64   C CG1 . ILE A   1 9   ? 26.588 6.354   31.431 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CG1 1 
ATOM   65   C CG2 . ILE A   1 9   ? 28.610 5.505   30.189 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CG2 1 
ATOM   66   C CD1 . ILE A   1 9   ? 26.523 5.287   32.503 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CD1 1 
ATOM   67   N N   . ILE A   1 10  ? 27.022 5.598   26.985 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   N   1 
ATOM   68   C CA  . ILE A   1 10  ? 27.595 5.149   25.724 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CA  1 
ATOM   69   C C   . ILE A   1 10  ? 27.687 6.320   24.741 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   C   1 
ATOM   70   O O   . ILE A   1 10  ? 28.729 6.544   24.127 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   O   1 
ATOM   71   C CB  . ILE A   1 10  ? 26.736 4.013   25.116 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CB  1 
ATOM   72   C CG1 . ILE A   1 10  ? 26.789 2.785   26.035 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CG1 1 
ATOM   73   C CG2 . ILE A   1 10  ? 27.221 3.674   23.702 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CG2 1 
ATOM   74   C CD1 . ILE A   1 10  ? 25.796 1.696   25.691 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CD1 1 
ATOM   75   N N   . LEU A   1 11  ? 26.603 7.082   24.607 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   1 
ATOM   76   C CA  . LEU A   1 11  ? 26.578 8.215   23.685 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  1 
ATOM   77   C C   . LEU A   1 11  ? 27.543 9.329   24.096 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   1 
ATOM   78   O O   . LEU A   1 11  ? 28.018 10.088  23.253 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   1 
ATOM   79   C CB  . LEU A   1 11  ? 25.145 8.759   23.555 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  1 
ATOM   80   C CG  . LEU A   1 11  ? 24.191 7.824   22.802 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  1 
ATOM   81   C CD1 . LEU A   1 11  ? 22.744 8.272   22.985 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 1 
ATOM   82   C CD2 . LEU A   1 11  ? 24.564 7.797   21.332 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 1 
ATOM   83   N N   . ARG A   1 12  ? 27.847 9.439   25.384 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   1 
ATOM   84   C CA  . ARG A   1 12  ? 28.780 10.474  25.813 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  1 
ATOM   85   C C   . ARG A   1 12  ? 30.185 10.142  25.318 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   1 
ATOM   86   O O   . ARG A   1 12  ? 30.975 11.042  25.006 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   1 
ATOM   87   C CB  . ARG A   1 12  ? 28.770 10.625  27.337 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  1 
ATOM   88   C CG  . ARG A   1 12  ? 27.619 11.468  27.856 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  1 
ATOM   89   C CD  . ARG A   1 12  ? 27.888 11.961  29.266 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  1 
ATOM   90   N NE  . ARG A   1 12  ? 27.775 10.908  30.267 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  1 
ATOM   91   C CZ  . ARG A   1 12  ? 26.622 10.441  30.735 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  1 
ATOM   92   N NH1 . ARG A   1 12  ? 25.476 10.934  30.293 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 1 
ATOM   93   N NH2 . ARG A   1 12  ? 26.618 9.484   31.653 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 1 
ATOM   94   N N   . SER A   1 13  ? 30.502 8.854   25.235 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 17  SER A   N   1 
ATOM   95   C CA  . SER A   1 13  ? 31.820 8.459   24.761 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 17  SER A   CA  1 
ATOM   96   C C   . SER A   1 13  ? 31.900 8.799   23.282 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 17  SER A   C   1 
ATOM   97   O O   . SER A   1 13  ? 32.950 9.207   22.784 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 17  SER A   O   1 
ATOM   98   C CB  . SER A   1 13  ? 32.056 6.960   24.978 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 17  SER A   CB  1 
ATOM   99   O OG  . SER A   1 13  ? 31.340 6.162   24.055 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 17  SER A   OG  1 
ATOM   100  N N   . HIS A   1 14  ? 30.778 8.656   22.585 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   N   1 
ATOM   101  C CA  . HIS A   1 14  ? 30.724 8.966   21.163 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   CA  1 
ATOM   102  C C   . HIS A   1 14  ? 30.951 10.457  20.966 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   C   1 
ATOM   103  O O   . HIS A   1 14  ? 31.689 10.871  20.072 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   O   1 
ATOM   104  C CB  . HIS A   1 14  ? 29.365 8.540   20.590 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   CB  1 
ATOM   105  C CG  . HIS A   1 14  ? 29.177 8.884   19.146 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   CG  1 
ATOM   106  N ND1 . HIS A   1 14  ? 28.719 10.114  18.729 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   ND1 1 
ATOM   107  C CD2 . HIS A   1 14  ? 29.383 8.159   18.021 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   CD2 1 
ATOM   108  C CE1 . HIS A   1 14  ? 28.649 10.132  17.410 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   CE1 1 
ATOM   109  N NE2 . HIS A   1 14  ? 29.047 8.958   16.956 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A   NE2 1 
ATOM   110  N N   . ARG A   1 15  ? 30.333 11.263  21.820 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   N   1 
ATOM   111  C CA  . ARG A   1 15  ? 30.477 12.706  21.749 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   CA  1 
ATOM   112  C C   . ARG A   1 15  ? 31.933 13.127  21.936 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   C   1 
ATOM   113  O O   . ARG A   1 15  ? 32.447 13.969  21.193 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   O   1 
ATOM   114  C CB  . ARG A   1 15  ? 29.590 13.358  22.810 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   CB  1 
ATOM   115  C CG  . ARG A   1 15  ? 29.587 14.874  22.795 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   CG  1 
ATOM   116  C CD  . ARG A   1 15  ? 28.224 15.394  23.233 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   CD  1 
ATOM   117  N NE  . ARG A   1 15  ? 27.759 14.718  24.436 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   NE  1 
ATOM   118  C CZ  . ARG A   1 15  ? 26.523 14.803  24.915 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   CZ  1 
ATOM   119  N NH1 . ARG A   1 15  ? 25.614 15.540  24.290 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   NH1 1 
ATOM   120  N NH2 . ARG A   1 15  ? 26.194 14.150  26.023 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A   NH2 1 
ATOM   121  N N   . VAL A   1 16  ? 32.592 12.543  22.930 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   N   1 
ATOM   122  C CA  . VAL A   1 16  ? 33.990 12.870  23.193 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CA  1 
ATOM   123  C C   . VAL A   1 16  ? 34.873 12.391  22.039 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   C   1 
ATOM   124  O O   . VAL A   1 16  ? 35.785 13.099  21.610 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   O   1 
ATOM   125  C CB  . VAL A   1 16  ? 34.475 12.229  24.516 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CB  1 
ATOM   126  C CG1 . VAL A   1 16  ? 35.980 12.420  24.674 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG1 1 
ATOM   127  C CG2 . VAL A   1 16  ? 33.752 12.864  25.696 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG2 1 
ATOM   128  N N   . PHE A   1 17  ? 34.602 11.196  21.529 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   N   1 
ATOM   129  C CA  . PHE A   1 17  ? 35.394 10.644  20.429 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CA  1 
ATOM   130  C C   . PHE A   1 17  ? 35.264 11.500  19.162 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   C   1 
ATOM   131  O O   . PHE A   1 17  ? 36.262 11.805  18.500 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   O   1 
ATOM   132  C CB  . PHE A   1 17  ? 34.938 9.213   20.131 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CB  1 
ATOM   133  C CG  . PHE A   1 17  ? 35.911 8.420   19.309 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CG  1 
ATOM   134  C CD1 . PHE A   1 17  ? 37.065 7.905   19.883 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD1 1 
ATOM   135  C CD2 . PHE A   1 17  ? 35.669 8.183   17.962 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD2 1 
ATOM   136  C CE1 . PHE A   1 17  ? 37.970 7.161   19.127 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE1 1 
ATOM   137  C CE2 . PHE A   1 17  ? 36.565 7.441   17.194 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE2 1 
ATOM   138  C CZ  . PHE A   1 17  ? 37.720 6.928   17.781 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CZ  1 
ATOM   139  N N   . ILE A   1 18  ? 34.035 11.871  18.812 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   N   1 
ATOM   140  C CA  . ILE A   1 18  ? 33.784 12.704  17.637 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CA  1 
ATOM   141  C C   . ILE A   1 18  ? 34.510 14.040  17.774 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   C   1 
ATOM   142  O O   . ILE A   1 18  ? 35.157 14.512  16.844 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   O   1 
ATOM   143  C CB  . ILE A   1 18  ? 32.265 12.992  17.472 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CB  1 
ATOM   144  C CG1 . ILE A   1 18  ? 31.554 11.746  16.957 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG1 1 
ATOM   145  C CG2 . ILE A   1 18  ? 32.041 14.176  16.532 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG2 1 
ATOM   146  C CD1 . ILE A   1 18  ? 31.975 11.333  15.577 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CD1 1 
ATOM   147  N N   . GLY A   1 19  ? 34.396 14.648  18.947 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A   N   1 
ATOM   148  C CA  . GLY A   1 19  ? 35.035 15.928  19.177 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A   CA  1 
ATOM   149  C C   . GLY A   1 19  ? 36.543 15.886  19.040 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A   C   1 
ATOM   150  O O   . GLY A   1 19  ? 37.151 16.840  18.554 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A   O   1 
ATOM   151  N N   . ARG A   1 20  ? 37.148 14.781  19.460 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   N   1 
ATOM   152  C CA  . ARG A   1 20  ? 38.597 14.627  19.392 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CA  1 
ATOM   153  C C   . ARG A   1 20  ? 39.079 14.283  17.990 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   C   1 
ATOM   154  O O   . ARG A   1 20  ? 40.024 14.890  17.482 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   O   1 
ATOM   155  C CB  . ARG A   1 20  ? 39.053 13.537  20.367 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CB  1 
ATOM   156  C CG  . ARG A   1 20  ? 38.619 13.765  21.803 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CG  1 
ATOM   157  C CD  . ARG A   1 20  ? 39.255 15.006  22.413 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CD  1 
ATOM   158  N NE  . ARG A   1 20  ? 40.669 14.810  22.715 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NE  1 
ATOM   159  C CZ  . ARG A   1 20  ? 41.419 15.689  23.372 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CZ  1 
ATOM   160  N NH1 . ARG A   1 20  ? 40.891 16.829  23.797 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NH1 1 
ATOM   161  N NH2 . ARG A   1 20  ? 42.696 15.427  23.612 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NH2 1 
ATOM   162  N N   . GLU A   1 21  ? 38.421 13.316  17.360 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N   1 
ATOM   163  C CA  . GLU A   1 21  ? 38.809 12.869  16.027 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA  1 
ATOM   164  C C   . GLU A   1 21  ? 38.454 13.847  14.915 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C   1 
ATOM   165  O O   . GLU A   1 21  ? 39.158 13.929  13.913 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O   1 
ATOM   166  C CB  . GLU A   1 21  ? 38.171 11.506  15.737 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB  1 
ATOM   167  C CG  . GLU A   1 21  ? 38.579 10.417  16.716 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG  1 
ATOM   168  C CD  . GLU A   1 21  ? 39.947 9.828   16.421 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD  1 
ATOM   169  O OE1 . GLU A   1 21  ? 40.906 10.597  16.200 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1 1 
ATOM   170  O OE2 . GLU A   1 21  ? 40.062 8.585   16.420 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2 1 
ATOM   171  N N   . LEU A   1 22  ? 37.369 14.592  15.084 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   1 
ATOM   172  C CA  . LEU A   1 22  ? 36.955 15.539  14.057 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  1 
ATOM   173  C C   . LEU A   1 22  ? 37.063 16.988  14.502 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   1 
ATOM   174  O O   . LEU A   1 22  ? 36.557 17.885  13.833 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   1 
ATOM   175  C CB  . LEU A   1 22  ? 35.514 15.245  13.614 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  1 
ATOM   176  C CG  . LEU A   1 22  ? 35.280 13.853  13.019 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  1 
ATOM   177  C CD1 . LEU A   1 22  ? 33.789 13.627  12.806 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 1 
ATOM   178  C CD2 . LEU A   1 22  ? 36.040 13.712  11.702 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 1 
ATOM   179  N N   . GLY A   1 23  ? 37.733 17.208  15.632 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   1 
ATOM   180  C CA  . GLY A   1 23  ? 37.912 18.553  16.147 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  1 
ATOM   181  C C   . GLY A   1 23  ? 38.645 19.469  15.186 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   1 
ATOM   182  O O   . GLY A   1 23  ? 38.416 20.676  15.193 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   1 
ATOM   183  N N   . HIS A   1 24  ? 39.525 18.915  14.355 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   N   1 
ATOM   184  C CA  . HIS A   1 24  ? 40.251 19.746  13.402 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   CA  1 
ATOM   185  C C   . HIS A   1 24  ? 39.299 20.358  12.378 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   C   1 
ATOM   186  O O   . HIS A   1 24  ? 39.639 21.328  11.701 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   O   1 
ATOM   187  C CB  . HIS A   1 24  ? 41.357 18.943  12.697 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   CB  1 
ATOM   188  C CG  . HIS A   1 24  ? 40.867 17.742  11.949 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   CG  1 
ATOM   189  N ND1 . HIS A   1 24  ? 40.334 16.638  12.577 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   ND1 1 
ATOM   190  C CD2 . HIS A   1 24  ? 40.852 17.465  10.623 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   CD2 1 
ATOM   191  C CE1 . HIS A   1 24  ? 40.010 15.732  11.672 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   CE1 1 
ATOM   192  N NE2 . HIS A   1 24  ? 40.314 16.209  10.478 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A   NE2 1 
ATOM   193  N N   . LEU A   1 25  ? 38.095 19.798  12.283 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   N   1 
ATOM   194  C CA  . LEU A   1 25  ? 37.084 20.300  11.353 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CA  1 
ATOM   195  C C   . LEU A   1 25  ? 36.035 21.089  12.128 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   C   1 
ATOM   196  O O   . LEU A   1 25  ? 34.999 21.478  11.583 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   O   1 
ATOM   197  C CB  . LEU A   1 25  ? 36.408 19.139  10.623 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CB  1 
ATOM   198  C CG  . LEU A   1 25  ? 37.310 18.261  9.755  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CG  1 
ATOM   199  C CD1 . LEU A   1 25  ? 36.496 17.112  9.188  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CD1 1 
ATOM   200  C CD2 . LEU A   1 25  ? 37.915 19.094  8.637  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CD2 1 
ATOM   201  N N   . ASN A   1 26  ? 36.317 21.313  13.407 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   N   1 
ATOM   202  C CA  . ASN A   1 26  ? 35.418 22.040  14.298 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   CA  1 
ATOM   203  C C   . ASN A   1 26  ? 34.064 21.357  14.379 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   C   1 
ATOM   204  O O   . ASN A   1 26  ? 33.031 22.008  14.561 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   O   1 
ATOM   205  C CB  . ASN A   1 26  ? 35.239 23.490  13.839 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   CB  1 
ATOM   206  C CG  . ASN A   1 26  ? 36.462 24.342  14.110 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   CG  1 
ATOM   207  O OD1 . ASN A   1 26  ? 37.194 24.104  15.072 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   OD1 1 
ATOM   208  N ND2 . ASN A   1 26  ? 36.682 25.348  13.275 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A   ND2 1 
ATOM   209  N N   . LEU A   1 27  ? 34.075 20.038  14.264 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   N   1 
ATOM   210  C CA  . LEU A   1 27  ? 32.837 19.278  14.318 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CA  1 
ATOM   211  C C   . LEU A   1 27  ? 32.571 18.691  15.692 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   C   1 
ATOM   212  O O   . LEU A   1 27  ? 33.492 18.362  16.441 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   O   1 
ATOM   213  C CB  . LEU A   1 27  ? 32.856 18.151  13.273 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CB  1 
ATOM   214  C CG  . LEU A   1 27  ? 32.656 18.551  11.809 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CG  1 
ATOM   215  C CD1 . LEU A   1 27  ? 32.955 17.355  10.917 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD1 1 
ATOM   216  C CD2 . LEU A   1 27  ? 31.226 19.038  11.596 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD2 1 
ATOM   217  N N   . THR A   1 28  ? 31.289 18.578  16.005 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 32  THR A   N   1 
ATOM   218  C CA  . THR A   1 28  ? 30.817 18.013  17.251 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 32  THR A   CA  1 
ATOM   219  C C   . THR A   1 28  ? 29.740 17.010  16.886 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 32  THR A   C   1 
ATOM   220  O O   . THR A   1 28  ? 29.235 17.006  15.757 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 32  THR A   O   1 
ATOM   221  C CB  . THR A   1 28  ? 30.170 19.068  18.140 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 32  THR A   CB  1 
ATOM   222  O OG1 . THR A   1 28  ? 29.130 19.722  17.400 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 32  THR A   OG1 1 
ATOM   223  C CG2 . THR A   1 28  ? 31.199 20.083  18.609 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 32  THR A   CG2 1 
ATOM   224  N N   . ASP A   1 29  ? 29.374 16.177  17.845 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   N   1 
ATOM   225  C CA  . ASP A   1 29  ? 28.350 15.167  17.647 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   CA  1 
ATOM   226  C C   . ASP A   1 29  ? 27.064 15.788  17.099 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   C   1 
ATOM   227  O O   . ASP A   1 29  ? 26.478 15.280  16.146 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   O   1 
ATOM   228  C CB  . ASP A   1 29  ? 28.075 14.480  18.986 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   CB  1 
ATOM   229  C CG  . ASP A   1 29  ? 27.165 13.292  18.862 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   CG  1 
ATOM   230  O OD1 . ASP A   1 29  ? 26.071 13.429  18.278 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   OD1 1 
ATOM   231  O OD2 . ASP A   1 29  ? 27.546 12.218  19.368 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   OD2 1 
ATOM   232  N N   . ALA A   1 30  ? 26.622 16.883  17.701 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A   N   1 
ATOM   233  C CA  . ALA A   1 30  ? 25.395 17.541  17.266 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A   CA  1 
ATOM   234  C C   . ALA A   1 30  ? 25.471 17.987  15.807 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A   C   1 
ATOM   235  O O   . ALA A   1 30  ? 24.501 17.850  15.055 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A   O   1 
ATOM   236  C CB  . ALA A   1 30  ? 25.094 18.733  18.169 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A   CB  1 
ATOM   237  N N   . GLN A   1 31  ? 26.611 18.532  15.395 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   N   1 
ATOM   238  C CA  . GLN A   1 31  ? 26.764 18.971  14.008 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   CA  1 
ATOM   239  C C   . GLN A   1 31  ? 26.784 17.784  13.054 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   C   1 
ATOM   240  O O   . GLN A   1 31  ? 26.198 17.845  11.974 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   O   1 
ATOM   241  C CB  . GLN A   1 31  ? 28.052 19.768  13.823 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   CB  1 
ATOM   242  C CG  . GLN A   1 31  ? 28.084 21.118  14.492 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   CG  1 
ATOM   243  C CD  . GLN A   1 31  ? 29.410 21.798  14.264 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   CD  1 
ATOM   244  O OE1 . GLN A   1 31  ? 29.691 22.271  13.169 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   OE1 1 
ATOM   245  N NE2 . GLN A   1 31  ? 30.245 21.826  15.294 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A   NE2 1 
ATOM   246  N N   . VAL A   1 32  ? 27.466 16.712  13.436 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A   N   1 
ATOM   247  C CA  . VAL A   1 32  ? 27.517 15.533  12.588 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A   CA  1 
ATOM   248  C C   . VAL A   1 32  ? 26.111 14.975  12.380 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A   C   1 
ATOM   249  O O   . VAL A   1 32  ? 25.745 14.603  11.266 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A   O   1 
ATOM   250  C CB  . VAL A   1 32  ? 28.420 14.439  13.204 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A   CB  1 
ATOM   251  C CG1 . VAL A   1 32  ? 28.217 13.110  12.478 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A   CG1 1 
ATOM   252  C CG2 . VAL A   1 32  ? 29.873 14.862  13.103 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A   CG2 1 
ATOM   253  N N   . ALA A   1 33  ? 25.318 14.919  13.441 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   N   1 
ATOM   254  C CA  . ALA A   1 33  ? 23.962 14.394  13.330 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   CA  1 
ATOM   255  C C   . ALA A   1 33  ? 23.161 15.214  12.331 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   C   1 
ATOM   256  O O   . ALA A   1 33  ? 22.477 14.651  11.475 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   O   1 
ATOM   257  C CB  . ALA A   1 33  ? 23.280 14.414  14.695 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   CB  1 
ATOM   258  N N   . CYS A   1 34  ? 23.244 16.538  12.436 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A   N   1 
ATOM   259  C CA  . CYS A   1 34  ? 22.521 17.410  11.515 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A   CA  1 
ATOM   260  C C   . CYS A   1 34  ? 23.029 17.227  10.086 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A   C   1 
ATOM   261  O O   . CYS A   1 34  ? 22.245 17.136  9.139  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A   O   1 
ATOM   262  C CB  . CYS A   1 34  ? 22.685 18.877  11.918 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A   CB  1 
ATOM   263  S SG  . CYS A   1 34  ? 21.692 19.359  13.343 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A   SG  1 
ATOM   264  N N   . LEU A   1 35  ? 24.343 17.174  9.925  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   N   1 
ATOM   265  C CA  . LEU A   1 35  ? 24.930 17.018  8.605  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CA  1 
ATOM   266  C C   . LEU A   1 35  ? 24.460 15.727  7.939  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   C   1 
ATOM   267  O O   . LEU A   1 35  ? 24.056 15.737  6.775  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   O   1 
ATOM   268  C CB  . LEU A   1 35  ? 26.456 17.026  8.706  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CB  1 
ATOM   269  C CG  . LEU A   1 35  ? 27.212 17.069  7.378  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CG  1 
ATOM   270  C CD1 . LEU A   1 35  ? 26.878 18.346  6.636  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CD1 1 
ATOM   271  C CD2 . LEU A   1 35  ? 28.707 17.005  7.648  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CD2 1 
ATOM   272  N N   . LEU A   1 36  ? 24.495 14.616  8.667  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   N   1 
ATOM   273  C CA  . LEU A   1 36  ? 24.073 13.345  8.086  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CA  1 
ATOM   274  C C   . LEU A   1 36  ? 22.591 13.346  7.756  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   C   1 
ATOM   275  O O   . LEU A   1 36  ? 22.175 12.763  6.751  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   O   1 
ATOM   276  C CB  . LEU A   1 36  ? 24.403 12.179  9.022  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CB  1 
ATOM   277  C CG  . LEU A   1 36  ? 25.900 11.935  9.255  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CG  1 
ATOM   278  C CD1 . LEU A   1 36  ? 26.088 10.769  10.214 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CD1 1 
ATOM   279  C CD2 . LEU A   1 36  ? 26.586 11.651  7.917  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CD2 1 
ATOM   280  N N   . ARG A   1 37  ? 21.788 13.999  8.589  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   N   1 
ATOM   281  C CA  . ARG A   1 37  ? 20.352 14.053  8.336  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CA  1 
ATOM   282  C C   . ARG A   1 37  ? 20.035 14.878  7.091  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   C   1 
ATOM   283  O O   . ARG A   1 37  ? 19.151 14.516  6.315  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   O   1 
ATOM   284  C CB  . ARG A   1 37  ? 19.621 14.637  9.545  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CB  1 
ATOM   285  C CG  . ARG A   1 37  ? 18.108 14.559  9.448  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CG  1 
ATOM   286  C CD  . ARG A   1 37  ? 17.604 13.138  9.628  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CD  1 
ATOM   287  N NE  . ARG A   1 37  ? 16.154 13.065  9.471  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NE  1 
ATOM   288  C CZ  . ARG A   1 37  ? 15.522 13.235  8.315  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CZ  1 
ATOM   289  N NH1 . ARG A   1 37  ? 16.211 13.484  7.210  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH1 1 
ATOM   290  N NH2 . ARG A   1 37  ? 14.201 13.158  8.263  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH2 1 
ATOM   291  N N   . ILE A   1 38  ? 20.744 15.985  6.897  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   N   1 
ATOM   292  C CA  . ILE A   1 38  ? 20.515 16.827  5.728  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CA  1 
ATOM   293  C C   . ILE A   1 38  ? 21.025 16.098  4.491  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   C   1 
ATOM   294  O O   . ILE A   1 38  ? 20.431 16.188  3.409  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   O   1 
ATOM   295  C CB  . ILE A   1 38  ? 21.249 18.175  5.863  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CB  1 
ATOM   296  C CG1 . ILE A   1 38  ? 20.718 18.928  7.084  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CG1 1 
ATOM   297  C CG2 . ILE A   1 38  ? 21.044 19.014  4.604  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CG2 1 
ATOM   298  C CD1 . ILE A   1 38  ? 21.572 20.103  7.489  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CD1 1 
ATOM   299  N N   . HIS A   1 39  ? 22.130 15.381  4.664  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   N   1 
ATOM   300  C CA  . HIS A   1 39  ? 22.756 14.609  3.598  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   CA  1 
ATOM   301  C C   . HIS A   1 39  ? 21.787 13.585  3.013  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   C   1 
ATOM   302  O O   . HIS A   1 39  ? 21.725 13.396  1.792  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   O   1 
ATOM   303  C CB  . HIS A   1 39  ? 24.004 13.903  4.154  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   CB  1 
ATOM   304  C CG  . HIS A   1 39  ? 24.592 12.875  3.235  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   CG  1 
ATOM   305  N ND1 . HIS A   1 39  ? 25.079 13.183  1.983  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   ND1 1 
ATOM   306  C CD2 . HIS A   1 39  ? 24.794 11.546  3.402  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   CD2 1 
ATOM   307  C CE1 . HIS A   1 39  ? 25.558 12.088  1.419  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   CE1 1 
ATOM   308  N NE2 . HIS A   1 39  ? 25.398 11.081  2.258  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A   NE2 1 
ATOM   309  N N   . ARG A   1 40  ? 21.023 12.928  3.878  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   N   1 
ATOM   310  C CA  . ARG A   1 40  ? 20.083 11.920  3.413  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   CA  1 
ATOM   311  C C   . ARG A   1 40  ? 18.756 12.518  2.959  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   C   1 
ATOM   312  O O   . ARG A   1 40  ? 17.937 11.823  2.352  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   O   1 
ATOM   313  C CB  . ARG A   1 40  ? 19.843 10.871  4.505  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   CB  1 
ATOM   314  C CG  . ARG A   1 40  ? 19.147 11.386  5.751  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   CG  1 
ATOM   315  C CD  . ARG A   1 40  ? 18.880 10.243  6.719  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   CD  1 
ATOM   316  N NE  . ARG A   1 40  ? 18.105 9.178   6.088  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   NE  1 
ATOM   317  C CZ  . ARG A   1 40  ? 16.864 9.323   5.634  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   CZ  1 
ATOM   318  N NH1 . ARG A   1 40  ? 16.248 10.493  5.742  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   NH1 1 
ATOM   319  N NH2 . ARG A   1 40  ? 16.243 8.299   5.063  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A   NH2 1 
ATOM   320  N N   . GLU A   1 41  ? 18.542 13.802  3.236  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   N   1 
ATOM   321  C CA  . GLU A   1 41  ? 17.300 14.453  2.833  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CA  1 
ATOM   322  C C   . GLU A   1 41  ? 17.559 15.881  2.347  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   C   1 
ATOM   323  O O   . GLU A   1 41  ? 17.179 16.861  2.997  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   O   1 
ATOM   324  C CB  . GLU A   1 41  ? 16.310 14.439  4.006  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CB  1 
ATOM   325  C CG  . GLU A   1 41  ? 14.910 14.925  3.674  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CG  1 
ATOM   326  C CD  . GLU A   1 41  ? 13.902 14.576  4.761  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CD  1 
ATOM   327  O OE1 . GLU A   1 41  ? 12.818 15.190  4.790  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   OE1 1 
ATOM   328  O OE2 . GLU A   1 41  ? 14.191 13.677  5.576  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   OE2 1 
ATOM   329  N N   . PRO A   1 42  ? 18.218 16.015  1.180  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A   N   1 
ATOM   330  C CA  . PRO A   1 42  ? 18.530 17.325  0.604  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A   CA  1 
ATOM   331  C C   . PRO A   1 42  ? 17.289 18.197  0.436  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A   C   1 
ATOM   332  O O   . PRO A   1 42  ? 16.273 17.753  -0.102 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A   O   1 
ATOM   333  C CB  . PRO A   1 42  ? 19.189 16.967  -0.735 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A   CB  1 
ATOM   334  C CG  . PRO A   1 42  ? 18.576 15.651  -1.080 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A   CG  1 
ATOM   335  C CD  . PRO A   1 42  ? 18.585 14.934  0.249  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A   CD  1 
ATOM   336  N N   . GLY A   1 43  ? 17.375 19.433  0.918  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   N   1 
ATOM   337  C CA  . GLY A   1 43  ? 16.256 20.351  0.812  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   CA  1 
ATOM   338  C C   . GLY A   1 43  ? 15.338 20.375  2.018  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   C   1 
ATOM   339  O O   . GLY A   1 43  ? 14.368 21.129  2.048  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A   O   1 
ATOM   340  N N   . ILE A   1 44  ? 15.632 19.547  3.015  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   N   1 
ATOM   341  C CA  . ILE A   1 44  ? 14.808 19.512  4.212  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CA  1 
ATOM   342  C C   . ILE A   1 44  ? 14.766 20.916  4.818  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   C   1 
ATOM   343  O O   . ILE A   1 44  ? 15.769 21.631  4.826  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   O   1 
ATOM   344  C CB  . ILE A   1 44  ? 15.375 18.501  5.250  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CB  1 
ATOM   345  C CG1 . ILE A   1 44  ? 14.405 18.357  6.425  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG1 1 
ATOM   346  C CG2 . ILE A   1 44  ? 16.746 18.958  5.739  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG2 1 
ATOM   347  C CD1 . ILE A   1 44  ? 14.794 17.271  7.419  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CD1 1 
ATOM   348  N N   . LYS A   1 45  ? 13.592 21.314  5.302  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   N   1 
ATOM   349  C CA  . LYS A   1 45  ? 13.430 22.627  5.922  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CA  1 
ATOM   350  C C   . LYS A   1 45  ? 14.069 22.594  7.305  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   C   1 
ATOM   351  O O   . LYS A   1 45  ? 14.058 21.559  7.975  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   O   1 
ATOM   352  C CB  . LYS A   1 45  ? 11.946 22.987  6.065  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CB  1 
ATOM   353  C CG  . LYS A   1 45  ? 11.303 23.646  4.847  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CG  1 
ATOM   354  C CD  . LYS A   1 45  ? 11.223 22.717  3.653  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CD  1 
ATOM   355  C CE  . LYS A   1 45  ? 10.435 23.374  2.530  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CE  1 
ATOM   356  N NZ  . LYS A   1 45  ? 10.408 22.529  1.310  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   NZ  1 
ATOM   357  N N   . GLN A   1 46  ? 14.619 23.726  7.730  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   N   1 
ATOM   358  C CA  . GLN A   1 46  ? 15.243 23.800  9.041  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CA  1 
ATOM   359  C C   . GLN A   1 46  ? 14.239 23.443  10.123 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   C   1 
ATOM   360  O O   . GLN A   1 46  ? 14.580 22.738  11.068 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   O   1 
ATOM   361  C CB  . GLN A   1 46  ? 15.797 25.201  9.306  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CB  1 
ATOM   362  C CG  . GLN A   1 46  ? 16.425 25.357  10.692 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CG  1 
ATOM   363  C CD  . GLN A   1 46  ? 17.154 26.676  10.857 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CD  1 
ATOM   364  O OE1 . GLN A   1 46  ? 17.717 27.207  9.900  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   OE1 1 
ATOM   365  N NE2 . GLN A   1 46  ? 17.167 27.201  12.079 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   NE2 1 
ATOM   366  N N   . ASP A   1 47  ? 13.003 23.920  9.995  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   N   1 
ATOM   367  C CA  . ASP A   1 47  ? 12.006 23.610  11.008 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   CA  1 
ATOM   368  C C   . ASP A   1 47  ? 11.658 22.127  11.004 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   C   1 
ATOM   369  O O   . ASP A   1 47  ? 11.274 21.582  12.036 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   O   1 
ATOM   370  C CB  . ASP A   1 47  ? 10.739 24.468  10.839 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   CB  1 
ATOM   371  C CG  . ASP A   1 47  ? 10.051 24.260  9.506  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   CG  1 
ATOM   372  O OD1 . ASP A   1 47  ? 10.383 24.984  8.547  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   OD1 1 
ATOM   373  O OD2 . ASP A   1 47  ? 9.177  23.377  9.425  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A   OD2 1 
ATOM   374  N N   . GLU A   1 48  ? 11.801 21.467  9.854  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   N   1 
ATOM   375  C CA  . GLU A   1 48  ? 11.513 20.036  9.761  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CA  1 
ATOM   376  C C   . GLU A   1 48  ? 12.645 19.254  10.425 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   C   1 
ATOM   377  O O   . GLU A   1 48  ? 12.414 18.218  11.056 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   O   1 
ATOM   378  C CB  . GLU A   1 48  ? 11.353 19.612  8.294  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CB  1 
ATOM   379  C CG  . GLU A   1 48  ? 10.208 20.324  7.586  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CG  1 
ATOM   380  C CD  . GLU A   1 48  ? 10.060 19.930  6.130  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CD  1 
ATOM   381  O OE1 . GLU A   1 48  ? 11.081 19.877  5.408  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE1 1 
ATOM   382  O OE2 . GLU A   1 48  ? 8.910  19.689  5.704  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE2 1 
ATOM   383  N N   . LEU A   1 49  ? 13.870 19.751  10.282 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   N   1 
ATOM   384  C CA  . LEU A   1 49  ? 15.011 19.103  10.913 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CA  1 
ATOM   385  C C   . LEU A   1 49  ? 14.857 19.268  12.430 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   C   1 
ATOM   386  O O   . LEU A   1 49  ? 15.109 18.329  13.183 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   O   1 
ATOM   387  C CB  . LEU A   1 49  ? 16.317 19.746  10.445 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CB  1 
ATOM   388  C CG  . LEU A   1 49  ? 17.602 19.050  10.900 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CG  1 
ATOM   389  C CD1 . LEU A   1 49  ? 17.708 17.700  10.207 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CD1 1 
ATOM   390  C CD2 . LEU A   1 49  ? 18.817 19.906  10.563 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CD2 1 
ATOM   391  N N   . ALA A   1 50  ? 14.438 20.455  12.864 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   N   1 
ATOM   392  C CA  . ALA A   1 50  ? 14.224 20.723  14.286 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   CA  1 
ATOM   393  C C   . ALA A   1 50  ? 13.168 19.782  14.844 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   C   1 
ATOM   394  O O   . ALA A   1 50  ? 13.329 19.217  15.923 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   O   1 
ATOM   395  C CB  . ALA A   1 50  ? 13.782 22.156  14.486 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   CB  1 
ATOM   396  N N   . THR A   1 51  ? 12.076 19.613  14.112 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   N   1 
ATOM   397  C CA  . THR A   1 51  ? 11.007 18.734  14.557 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CA  1 
ATOM   398  C C   . THR A   1 51  ? 11.499 17.296  14.629 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   C   1 
ATOM   399  O O   . THR A   1 51  ? 11.187 16.572  15.572 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   O   1 
ATOM   400  C CB  . THR A   1 51  ? 9.798  18.812  13.606 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CB  1 
ATOM   401  O OG1 . THR A   1 51  ? 9.294  20.152  13.595 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   OG1 1 
ATOM   402  C CG2 . THR A   1 51  ? 8.691  17.865  14.060 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CG2 1 
ATOM   403  N N   . PHE A   1 52  ? 12.289 16.889  13.642 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   N   1 
ATOM   404  C CA  . PHE A   1 52  ? 12.820 15.533  13.601 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CA  1 
ATOM   405  C C   . PHE A   1 52  ? 13.627 15.186  14.849 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   C   1 
ATOM   406  O O   . PHE A   1 52  ? 13.472 14.095  15.410 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   O   1 
ATOM   407  C CB  . PHE A   1 52  ? 13.698 15.352  12.364 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CB  1 
ATOM   408  C CG  . PHE A   1 52  ? 14.445 14.053  12.340 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CG  1 
ATOM   409  C CD1 . PHE A   1 52  ? 13.821 12.882  11.928 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CD1 1 
ATOM   410  C CD2 . PHE A   1 52  ? 15.775 13.998  12.745 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CD2 1 
ATOM   411  C CE1 . PHE A   1 52  ? 14.512 11.674  11.917 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CE1 1 
ATOM   412  C CE2 . PHE A   1 52  ? 16.475 12.798  12.739 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CE2 1 
ATOM   413  C CZ  . PHE A   1 52  ? 15.846 11.633  12.325 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CZ  1 
ATOM   414  N N   . PHE A   1 53  ? 14.489 16.104  15.280 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   N   1 
ATOM   415  C CA  . PHE A   1 53  ? 15.323 15.867  16.460 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CA  1 
ATOM   416  C C   . PHE A   1 53  ? 14.610 16.144  17.777 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   C   1 
ATOM   417  O O   . PHE A   1 53  ? 15.061 15.699  18.836 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   O   1 
ATOM   418  C CB  . PHE A   1 53  ? 16.597 16.711  16.387 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CB  1 
ATOM   419  C CG  . PHE A   1 53  ? 17.597 16.214  15.386 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CG  1 
ATOM   420  C CD1 . PHE A   1 53  ? 18.180 14.961  15.524 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CD1 1 
ATOM   421  C CD2 . PHE A   1 53  ? 17.962 17.009  14.305 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CD2 1 
ATOM   422  C CE1 . PHE A   1 53  ? 19.111 14.509  14.596 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CE1 1 
ATOM   423  C CE2 . PHE A   1 53  ? 18.890 16.564  13.379 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CE2 1 
ATOM   424  C CZ  . PHE A   1 53  ? 19.465 15.317  13.522 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A   CZ  1 
ATOM   425  N N   . HIS A   1 54  ? 13.506 16.877  17.717 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   N   1 
ATOM   426  C CA  . HIS A   1 54  ? 12.739 17.197  18.913 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   CA  1 
ATOM   427  C C   . HIS A   1 54  ? 13.554 17.924  19.979 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   C   1 
ATOM   428  O O   . HIS A   1 54  ? 13.341 17.727  21.174 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   O   1 
ATOM   429  C CB  . HIS A   1 54  ? 12.135 15.918  19.498 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   CB  1 
ATOM   430  C CG  . HIS A   1 54  ? 11.205 15.213  18.561 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   CG  1 
ATOM   431  N ND1 . HIS A   1 54  ? 9.921  15.651  18.317 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   ND1 1 
ATOM   432  C CD2 . HIS A   1 54  ? 11.387 14.128  17.772 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   CD2 1 
ATOM   433  C CE1 . HIS A   1 54  ? 9.354  14.868  17.417 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   CE1 1 
ATOM   434  N NE2 . HIS A   1 54  ? 10.222 13.936  17.069 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A   NE2 1 
ATOM   435  N N   . VAL A   1 55  ? 14.500 18.752  19.551 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A   N   1 
ATOM   436  C CA  . VAL A   1 55  ? 15.302 19.526  20.493 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A   CA  1 
ATOM   437  C C   . VAL A   1 55  ? 14.883 20.990  20.395 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A   C   1 
ATOM   438  O O   . VAL A   1 55  ? 14.179 21.381  19.465 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A   O   1 
ATOM   439  C CB  . VAL A   1 55  ? 16.810 19.414  20.197 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A   CB  1 
ATOM   440  C CG1 . VAL A   1 55  ? 17.293 17.998  20.471 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A   CG1 1 
ATOM   441  C CG2 . VAL A   1 55  ? 17.082 19.805  18.762 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A   CG2 1 
ATOM   442  N N   . ASP A   1 56  ? 15.313 21.799  21.351 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   N   1 
ATOM   443  C CA  . ASP A   1 56  ? 14.950 23.209  21.343 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CA  1 
ATOM   444  C C   . ASP A   1 56  ? 15.473 23.921  20.098 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   C   1 
ATOM   445  O O   . ASP A   1 56  ? 16.550 23.604  19.577 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   O   1 
ATOM   446  C CB  . ASP A   1 56  ? 15.475 23.885  22.608 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CB  1 
ATOM   447  C CG  . ASP A   1 56  ? 16.980 23.855  22.698 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CG  1 
ATOM   448  O OD1 . ASP A   1 56  ? 17.622 24.763  22.137 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   OD1 1 
ATOM   449  O OD2 . ASP A   1 56  ? 17.523 22.919  23.322 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   OD2 1 
ATOM   450  N N   . LYS A   1 57  ? 14.697 24.884  19.619 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   N   1 
ATOM   451  C CA  . LYS A   1 57  ? 15.049 25.649  18.430 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CA  1 
ATOM   452  C C   . LYS A   1 57  ? 16.388 26.364  18.548 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   C   1 
ATOM   453  O O   . LYS A   1 57  ? 17.158 26.416  17.588 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   O   1 
ATOM   454  C CB  . LYS A   1 57  ? 13.957 26.674  18.138 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CB  1 
ATOM   455  C CG  . LYS A   1 57  ? 12.642 26.051  17.708 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CG  1 
ATOM   456  C CD  . LYS A   1 57  ? 11.500 27.062  17.729 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CD  1 
ATOM   457  C CE  . LYS A   1 57  ? 11.844 28.316  16.946 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CE  1 
ATOM   458  N NZ  . LYS A   1 57  ? 12.225 28.004  15.541 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   NZ  1 
ATOM   459  N N   . GLY A   1 58  ? 16.657 26.925  19.720 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   N   1 
ATOM   460  C CA  . GLY A   1 58  ? 17.907 27.634  19.925 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   CA  1 
ATOM   461  C C   . GLY A   1 58  ? 19.123 26.757  19.693 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   C   1 
ATOM   462  O O   . GLY A   1 58  ? 20.087 27.183  19.053 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   O   1 
ATOM   463  N N   . THR A   1 59  ? 19.079 25.531  20.205 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 63  THR A   N   1 
ATOM   464  C CA  . THR A   1 59  ? 20.193 24.606  20.058 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 63  THR A   CA  1 
ATOM   465  C C   . THR A   1 59  ? 20.430 24.246  18.597 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 63  THR A   C   1 
ATOM   466  O O   . THR A   1 59  ? 21.566 24.293  18.124 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 63  THR A   O   1 
ATOM   467  C CB  . THR A   1 59  ? 19.962 23.321  20.872 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 63  THR A   CB  1 
ATOM   468  O OG1 . THR A   1 59  ? 19.843 23.653  22.261 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 63  THR A   OG1 1 
ATOM   469  C CG2 . THR A   1 59  ? 21.130 22.361  20.693 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 63  THR A   CG2 1 
ATOM   470  N N   . ILE A   1 60  ? 19.366 23.901  17.879 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N   1 
ATOM   471  C CA  . ILE A   1 60  ? 19.489 23.549  16.474 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA  1 
ATOM   472  C C   . ILE A   1 60  ? 20.007 24.743  15.683 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C   1 
ATOM   473  O O   . ILE A   1 60  ? 20.844 24.588  14.801 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O   1 
ATOM   474  C CB  . ILE A   1 60  ? 18.133 23.071  15.877 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB  1 
ATOM   475  C CG1 . ILE A   1 60  ? 18.249 22.950  14.355 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1 1 
ATOM   476  C CG2 . ILE A   1 60  ? 17.027 24.015  16.254 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2 1 
ATOM   477  C CD1 . ILE A   1 60  ? 17.036 22.352  13.691 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1 1 
ATOM   478  N N   . ALA A   1 61  ? 19.531 25.939  16.008 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A   N   1 
ATOM   479  C CA  . ALA A   1 61  ? 19.965 27.136  15.299 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A   CA  1 
ATOM   480  C C   . ALA A   1 61  ? 21.473 27.344  15.411 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A   C   1 
ATOM   481  O O   . ALA A   1 61  ? 22.138 27.639  14.419 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A   O   1 
ATOM   482  C CB  . ALA A   1 61  ? 19.225 28.360  15.835 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A   CB  1 
ATOM   483  N N   . ARG A   1 62  ? 22.005 27.200  16.621 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   N   1 
ATOM   484  C CA  . ARG A   1 62  ? 23.437 27.377  16.841 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   CA  1 
ATOM   485  C C   . ARG A   1 62  ? 24.231 26.265  16.166 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   C   1 
ATOM   486  O O   . ARG A   1 62  ? 25.297 26.512  15.615 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   O   1 
ATOM   487  C CB  . ARG A   1 62  ? 23.748 27.414  18.337 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   CB  1 
ATOM   488  C CG  . ARG A   1 62  ? 23.113 28.595  19.060 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   CG  1 
ATOM   489  C CD  . ARG A   1 62  ? 23.728 28.811  20.437 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   CD  1 
ATOM   490  N NE  . ARG A   1 62  ? 25.097 29.311  20.327 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   NE  1 
ATOM   491  C CZ  . ARG A   1 62  ? 25.422 30.595  20.220 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   CZ  1 
ATOM   492  N NH1 . ARG A   1 62  ? 24.484 31.534  20.218 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   NH1 1 
ATOM   493  N NH2 . ARG A   1 62  ? 26.695 30.941  20.096 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A   NH2 1 
ATOM   494  N N   . THR A   1 63  ? 23.718 25.042  16.210 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 67  THR A   N   1 
ATOM   495  C CA  . THR A   1 63  ? 24.399 23.920  15.577 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 67  THR A   CA  1 
ATOM   496  C C   . THR A   1 63  ? 24.493 24.116  14.061 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 67  THR A   C   1 
ATOM   497  O O   . THR A   1 63  ? 25.547 23.905  13.449 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 67  THR A   O   1 
ATOM   498  C CB  . THR A   1 63  ? 23.652 22.608  15.880 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 67  THR A   CB  1 
ATOM   499  O OG1 . THR A   1 63  ? 23.615 22.409  17.298 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 67  THR A   OG1 1 
ATOM   500  C CG2 . THR A   1 63  ? 24.332 21.424  15.223 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 67  THR A   CG2 1 
ATOM   501  N N   . LEU A   1 64  ? 23.386 24.527  13.453 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   1 
ATOM   502  C CA  . LEU A   1 64  ? 23.360 24.750  12.018 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  1 
ATOM   503  C C   . LEU A   1 64  ? 24.226 25.947  11.623 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   1 
ATOM   504  O O   . LEU A   1 64  ? 24.865 25.932  10.574 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   1 
ATOM   505  C CB  . LEU A   1 64  ? 21.917 24.950  11.552 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  1 
ATOM   506  C CG  . LEU A   1 64  ? 21.030 23.712  11.694 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  1 
ATOM   507  C CD1 . LEU A   1 64  ? 19.595 24.094  11.367 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 1 
ATOM   508  C CD2 . LEU A   1 64  ? 21.519 22.602  10.768 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 1 
ATOM   509  N N   . ARG A   1 65  ? 24.265 26.976  12.465 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   N   1 
ATOM   510  C CA  . ARG A   1 65  ? 25.084 28.143  12.161 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CA  1 
ATOM   511  C C   . ARG A   1 65  ? 26.553 27.728  12.086 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   C   1 
ATOM   512  O O   . ARG A   1 65  ? 27.290 28.174  11.207 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   O   1 
ATOM   513  C CB  . ARG A   1 65  ? 24.884 29.225  13.228 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CB  1 
ATOM   514  C CG  . ARG A   1 65  ? 25.532 30.558  12.885 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CG  1 
ATOM   515  C CD  . ARG A   1 65  ? 25.169 31.628  13.906 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CD  1 
ATOM   516  N NE  . ARG A   1 65  ? 23.726 31.845  13.974 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NE  1 
ATOM   517  C CZ  . ARG A   1 65  ? 23.144 32.778  14.721 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CZ  1 
ATOM   518  N NH1 . ARG A   1 65  ? 23.880 33.589  15.469 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NH1 1 
ATOM   519  N NH2 . ARG A   1 65  ? 21.824 32.902  14.718 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NH2 1 
ATOM   520  N N   . ARG A   1 66  ? 26.979 26.865  13.002 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   N   1 
ATOM   521  C CA  . ARG A   1 66  ? 28.360 26.395  13.001 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CA  1 
ATOM   522  C C   . ARG A   1 66  ? 28.663 25.601  11.731 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   C   1 
ATOM   523  O O   . ARG A   1 66  ? 29.741 25.740  11.148 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   O   1 
ATOM   524  C CB  . ARG A   1 66  ? 28.625 25.540  14.244 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CB  1 
ATOM   525  C CG  . ARG A   1 66  ? 28.539 26.333  15.542 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CG  1 
ATOM   526  C CD  . ARG A   1 66  ? 28.750 25.460  16.759 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CD  1 
ATOM   527  N NE  . ARG A   1 66  ? 30.098 24.904  16.821 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NE  1 
ATOM   528  C CZ  . ARG A   1 66  ? 30.543 24.142  17.817 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CZ  1 
ATOM   529  N NH1 . ARG A   1 66  ? 29.746 23.848  18.834 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NH1 1 
ATOM   530  N NH2 . ARG A   1 66  ? 31.784 23.681  17.797 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NH2 1 
ATOM   531  N N   . LEU A   1 67  ? 27.721 24.771  11.292 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   N   1 
ATOM   532  C CA  . LEU A   1 67  ? 27.940 23.987  10.080 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CA  1 
ATOM   533  C C   . LEU A   1 67  ? 28.035 24.907  8.876  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   C   1 
ATOM   534  O O   . LEU A   1 67  ? 28.836 24.676  7.971  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   O   1 
ATOM   535  C CB  . LEU A   1 67  ? 26.803 22.986  9.858  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CB  1 
ATOM   536  C CG  . LEU A   1 67  ? 26.842 21.704  10.690 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CG  1 
ATOM   537  C CD1 . LEU A   1 67  ? 25.533 20.955  10.517 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CD1 1 
ATOM   538  C CD2 . LEU A   1 67  ? 28.034 20.847  10.261 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CD2 1 
ATOM   539  N N   . GLU A   1 68  ? 27.218 25.951  8.876  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   N   1 
ATOM   540  C CA  . GLU A   1 68  ? 27.207 26.918  7.782  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   CA  1 
ATOM   541  C C   . GLU A   1 68  ? 28.501 27.734  7.770  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   C   1 
ATOM   542  O O   . GLU A   1 68  ? 29.081 27.975  6.712  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   O   1 
ATOM   543  C CB  . GLU A   1 68  ? 26.003 27.853  7.926  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   CB  1 
ATOM   544  C CG  . GLU A   1 68  ? 25.759 28.760  6.727  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   CG  1 
ATOM   545  C CD  . GLU A   1 68  ? 24.608 29.723  6.955  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   CD  1 
ATOM   546  O OE1 . GLU A   1 68  ? 23.501 29.260  7.304  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   OE1 1 
ATOM   547  O OE2 . GLU A   1 68  ? 24.807 30.944  6.782  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A   OE2 1 
ATOM   548  N N   . GLU A   1 69  ? 28.952 28.152  8.946  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N   1 
ATOM   549  C CA  . GLU A   1 69  ? 30.180 28.935  9.054  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA  1 
ATOM   550  C C   . GLU A   1 69  ? 31.368 28.135  8.537  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C   1 
ATOM   551  O O   . GLU A   1 69  ? 32.281 28.685  7.915  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O   1 
ATOM   552  C CB  . GLU A   1 69  ? 30.431 29.333  10.510 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB  1 
ATOM   553  C CG  . GLU A   1 69  ? 31.680 30.177  10.716 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG  1 
ATOM   554  C CD  . GLU A   1 69  ? 31.551 31.570  10.131 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD  1 
ATOM   555  O OE1 . GLU A   1 69  ? 31.287 31.687  8.915  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1 1 
ATOM   556  O OE2 . GLU A   1 69  ? 31.717 32.552  10.887 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2 1 
ATOM   557  N N   . SER A   1 70  ? 31.358 26.833  8.805  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   N   1 
ATOM   558  C CA  . SER A   1 70  ? 32.434 25.954  8.362  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CA  1 
ATOM   559  C C   . SER A   1 70  ? 32.309 25.604  6.879  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   C   1 
ATOM   560  O O   . SER A   1 70  ? 33.206 24.985  6.304  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   O   1 
ATOM   561  C CB  . SER A   1 70  ? 32.445 24.677  9.199  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CB  1 
ATOM   562  O OG  . SER A   1 70  ? 32.723 24.969  10.559 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   OG  1 
ATOM   563  N N   . GLY A   1 71  ? 31.192 25.997  6.271  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   N   1 
ATOM   564  C CA  . GLY A   1 71  ? 30.971 25.734  4.859  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   CA  1 
ATOM   565  C C   . GLY A   1 71  ? 30.522 24.325  4.510  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   C   1 
ATOM   566  O O   . GLY A   1 71  ? 30.695 23.882  3.372  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   O   1 
ATOM   567  N N   . PHE A   1 72  ? 29.937 23.613  5.468  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   1 
ATOM   568  C CA  . PHE A   1 72  ? 29.485 22.248  5.213  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  1 
ATOM   569  C C   . PHE A   1 72  ? 28.039 22.166  4.754  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   1 
ATOM   570  O O   . PHE A   1 72  ? 27.624 21.166  4.177  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   1 
ATOM   571  C CB  . PHE A   1 72  ? 29.681 21.373  6.453  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  1 
ATOM   572  C CG  . PHE A   1 72  ? 31.112 21.253  6.887  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  1 
ATOM   573  C CD1 . PHE A   1 72  ? 32.116 20.999  5.957  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 1 
ATOM   574  C CD2 . PHE A   1 72  ? 31.457 21.386  8.227  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 1 
ATOM   575  C CE1 . PHE A   1 72  ? 33.445 20.883  6.357  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 1 
ATOM   576  C CE2 . PHE A   1 72  ? 32.781 21.269  8.637  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 1 
ATOM   577  C CZ  . PHE A   1 72  ? 33.776 21.018  7.701  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  1 
ATOM   578  N N   . ILE A   1 73  ? 27.261 23.203  5.031  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   N   1 
ATOM   579  C CA  . ILE A   1 73  ? 25.875 23.221  4.583  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   CA  1 
ATOM   580  C C   . ILE A   1 73  ? 25.527 24.616  4.110  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   C   1 
ATOM   581  O O   . ILE A   1 73  ? 26.213 25.585  4.436  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   O   1 
ATOM   582  C CB  . ILE A   1 73  ? 24.855 22.833  5.696  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   CB  1 
ATOM   583  C CG1 . ILE A   1 73  ? 24.838 23.896  6.802  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   CG1 1 
ATOM   584  C CG2 . ILE A   1 73  ? 25.176 21.455  6.239  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   CG2 1 
ATOM   585  C CD1 . ILE A   1 73  ? 23.726 23.706  7.833  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A   CD1 1 
ATOM   586  N N   . GLU A   1 74  ? 24.454 24.706  3.337  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   N   1 
ATOM   587  C CA  . GLU A   1 74  ? 23.981 25.978  2.829  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   CA  1 
ATOM   588  C C   . GLU A   1 74  ? 22.528 26.114  3.253  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   C   1 
ATOM   589  O O   . GLU A   1 74  ? 21.800 25.123  3.340  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   O   1 
ATOM   590  C CB  . GLU A   1 74  ? 24.098 26.024  1.303  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   CB  1 
ATOM   591  C CG  . GLU A   1 74  ? 23.308 24.947  0.581  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   CG  1 
ATOM   592  C CD  . GLU A   1 74  ? 23.357 25.105  -0.924 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   CD  1 
ATOM   593  O OE1 . GLU A   1 74  ? 22.908 26.158  -1.424 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   OE1 1 
ATOM   594  O OE2 . GLU A   1 74  ? 23.846 24.181  -1.606 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A   OE2 1 
ATOM   595  N N   . ARG A   1 75  ? 22.115 27.347  3.517  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   N   1 
ATOM   596  C CA  . ARG A   1 75  ? 20.756 27.634  3.946  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CA  1 
ATOM   597  C C   . ARG A   1 75  ? 20.161 28.723  3.060  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   C   1 
ATOM   598  O O   . ARG A   1 75  ? 20.768 29.775  2.867  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   O   1 
ATOM   599  C CB  . ARG A   1 75  ? 20.773 28.096  5.403  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CB  1 
ATOM   600  C CG  . ARG A   1 75  ? 19.432 28.516  5.959  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CG  1 
ATOM   601  C CD  . ARG A   1 75  ? 19.630 29.276  7.255  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CD  1 
ATOM   602  N NE  . ARG A   1 75  ? 18.367 29.673  7.866  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NE  1 
ATOM   603  C CZ  . ARG A   1 75  ? 18.266 30.532  8.873  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CZ  1 
ATOM   604  N NH1 . ARG A   1 75  ? 19.356 31.089  9.383  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH1 1 
ATOM   605  N NH2 . ARG A   1 75  ? 17.076 30.832  9.373  1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH2 1 
ATOM   606  N N   . GLU A   1 76  ? 18.978 28.465  2.515  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   N   1 
ATOM   607  C CA  . GLU A   1 76  ? 18.312 29.436  1.651  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CA  1 
ATOM   608  C C   . GLU A   1 76  ? 16.851 29.601  2.053  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   C   1 
ATOM   609  O O   . GLU A   1 76  ? 16.250 28.688  2.608  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   O   1 
ATOM   610  C CB  . GLU A   1 76  ? 18.398 28.996  0.185  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CB  1 
ATOM   611  C CG  . GLU A   1 76  ? 19.818 28.913  -0.360 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CG  1 
ATOM   612  C CD  . GLU A   1 76  ? 19.854 28.677  -1.859 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CD  1 
ATOM   613  O OE1 . GLU A   1 76  ? 19.350 29.540  -2.609 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE1 1 
ATOM   614  O OE2 . GLU A   1 76  ? 20.385 27.631  -2.288 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE2 1 
ATOM   615  N N   . GLN A   1 77  ? 16.287 30.772  1.771  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   N   1 
ATOM   616  C CA  . GLN A   1 77  ? 14.897 31.055  2.110  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CA  1 
ATOM   617  C C   . GLN A   1 77  ? 13.920 30.217  1.292  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   C   1 
ATOM   618  O O   . GLN A   1 77  ? 14.073 30.066  0.079  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   O   1 
ATOM   619  C CB  . GLN A   1 77  ? 14.600 32.545  1.900  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CB  1 
ATOM   620  C CG  . GLN A   1 77  ? 13.152 32.943  2.147  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CG  1 
ATOM   621  C CD  . GLN A   1 77  ? 12.906 34.425  1.930  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CD  1 
ATOM   622  O OE1 . GLN A   1 77  ? 13.256 34.977  0.887  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   OE1 1 
ATOM   623  N NE2 . GLN A   1 77  ? 12.294 35.074  2.912  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   NE2 1 
ATOM   624  N N   . ASP A   1 78  ? 12.917 29.668  1.971  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   N   1 
ATOM   625  C CA  . ASP A   1 78  ? 11.898 28.855  1.320  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CA  1 
ATOM   626  C C   . ASP A   1 78  ? 11.075 29.798  0.441  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   C   1 
ATOM   627  O O   . ASP A   1 78  ? 10.465 30.742  0.938  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   O   1 
ATOM   628  C CB  . ASP A   1 78  ? 11.013 28.196  2.387  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CB  1 
ATOM   629  C CG  . ASP A   1 78  ? 9.895  27.358  1.799  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CG  1 
ATOM   630  O OD1 . ASP A   1 78  ? 9.804  27.243  0.561  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD1 1 
ATOM   631  O OD2 . ASP A   1 78  ? 9.102  26.807  2.589  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD2 1 
ATOM   632  N N   . PRO A   1 79  ? 11.055 29.559  -0.879 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   N   1 
ATOM   633  C CA  . PRO A   1 79  ? 10.287 30.436  -1.766 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CA  1 
ATOM   634  C C   . PRO A   1 79  ? 8.783  30.438  -1.505 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   C   1 
ATOM   635  O O   . PRO A   1 79  ? 8.080  31.362  -1.914 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   O   1 
ATOM   636  C CB  . PRO A   1 79  ? 10.642 29.909  -3.154 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CB  1 
ATOM   637  C CG  . PRO A   1 79  ? 10.819 28.443  -2.910 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CG  1 
ATOM   638  C CD  . PRO A   1 79  ? 11.641 28.435  -1.633 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CD  1 
ATOM   639  N N   . GLU A   1 80  ? 8.291  29.409  -0.820 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   N   1 
ATOM   640  C CA  . GLU A   1 80  ? 6.867  29.312  -0.523 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CA  1 
ATOM   641  C C   . GLU A   1 80  ? 6.495  29.861  0.851  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   C   1 
ATOM   642  O O   . GLU A   1 80  ? 5.317  30.061  1.139  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   O   1 
ATOM   643  C CB  . GLU A   1 80  ? 6.406  27.856  -0.602 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CB  1 
ATOM   644  C CG  . GLU A   1 80  ? 6.782  27.137  -1.882 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CG  1 
ATOM   645  C CD  . GLU A   1 80  ? 6.130  25.775  -1.975 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CD  1 
ATOM   646  O OE1 . GLU A   1 80  ? 4.908  25.722  -2.221 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE1 1 
ATOM   647  O OE2 . GLU A   1 80  ? 6.836  24.760  -1.787 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE2 1 
ATOM   648  N N   . ASN A   1 81  ? 7.492  30.106  1.697  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   N   1 
ATOM   649  C CA  . ASN A   1 81  ? 7.234  30.607  3.043  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CA  1 
ATOM   650  C C   . ASN A   1 81  ? 8.451  31.367  3.563  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   C   1 
ATOM   651  O O   . ASN A   1 81  ? 9.497  30.773  3.816  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   O   1 
ATOM   652  C CB  . ASN A   1 81  ? 6.932  29.426  3.963  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CB  1 
ATOM   653  C CG  . ASN A   1 81  ? 6.348  29.853  5.285  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   CG  1 
ATOM   654  O OD1 . ASN A   1 81  ? 6.833  30.790  5.914  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   OD1 1 
ATOM   655  N ND2 . ASN A   1 81  ? 5.303  29.158  5.721  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A   ND2 1 
ATOM   656  N N   . ARG A   1 82  ? 8.313  32.676  3.744  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   N   1 
ATOM   657  C CA  . ARG A   1 82  ? 9.431  33.491  4.210  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CA  1 
ATOM   658  C C   . ARG A   1 82  ? 9.873  33.185  5.638  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   C   1 
ATOM   659  O O   . ARG A   1 82  ? 10.880 33.713  6.110  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   O   1 
ATOM   660  C CB  . ARG A   1 82  ? 9.085  34.977  4.071  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CB  1 
ATOM   661  C CG  . ARG A   1 82  ? 7.933  35.450  4.933  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CG  1 
ATOM   662  C CD  . ARG A   1 82  ? 8.424  35.927  6.290  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CD  1 
ATOM   663  N NE  . ARG A   1 82  ? 7.356  36.546  7.069  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NE  1 
ATOM   664  C CZ  . ARG A   1 82  ? 7.522  37.089  8.271  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CZ  1 
ATOM   665  N NH1 . ARG A   1 82  ? 8.719  37.097  8.843  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH1 1 
ATOM   666  N NH2 . ARG A   1 82  ? 6.486  37.622  8.906  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH2 1 
ATOM   667  N N   . ARG A   1 83  ? 9.121  32.326  6.318  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   N   1 
ATOM   668  C CA  . ARG A   1 83  ? 9.435  31.951  7.692  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   CA  1 
ATOM   669  C C   . ARG A   1 83  ? 10.159 30.614  7.750  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   C   1 
ATOM   670  O O   . ARG A   1 83  ? 10.478 30.121  8.830  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   O   1 
ATOM   671  C CB  . ARG A   1 83  ? 8.149  31.869  8.511  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   CB  1 
ATOM   672  C CG  . ARG A   1 83  ? 7.360  33.159  8.515  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   CG  1 
ATOM   673  C CD  . ARG A   1 83  ? 5.918  32.927  8.907  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   CD  1 
ATOM   674  N NE  . ARG A   1 83  ? 5.104  34.094  8.595  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   NE  1 
ATOM   675  C CZ  . ARG A   1 83  ? 3.777  34.102  8.586  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   CZ  1 
ATOM   676  N NH1 . ARG A   1 83  ? 3.099  32.999  8.874  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   NH1 1 
ATOM   677  N NH2 . ARG A   1 83  ? 3.127  35.215  8.279  1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A   NH2 1 
ATOM   678  N N   . ARG A   1 84  ? 10.419 30.025  6.586  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N   1 
ATOM   679  C CA  . ARG A   1 84  ? 11.101 28.736  6.538  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA  1 
ATOM   680  C C   . ARG A   1 84  ? 12.409 28.803  5.754  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C   1 
ATOM   681  O O   . ARG A   1 84  ? 12.592 29.678  4.906  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O   1 
ATOM   682  C CB  . ARG A   1 84  ? 10.170 27.682  5.930  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB  1 
ATOM   683  C CG  . ARG A   1 84  ? 8.799  27.618  6.598  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG  1 
ATOM   684  C CD  . ARG A   1 84  ? 7.946  26.500  6.019  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD  1 
ATOM   685  N NE  . ARG A   1 84  ? 8.361  25.198  6.531  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE  1 
ATOM   686  C CZ  . ARG A   1 84  ? 7.899  24.031  6.094  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ  1 
ATOM   687  N NH1 . ARG A   1 84  ? 7.002  23.987  5.117  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1 1 
ATOM   688  N NH2 . ARG A   1 84  ? 8.321  22.904  6.653  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2 1 
ATOM   689  N N   . TYR A   1 85  ? 13.314 27.871  6.045  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   N   1 
ATOM   690  C CA  . TYR A   1 85  ? 14.614 27.811  5.386  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CA  1 
ATOM   691  C C   . TYR A   1 85  ? 14.955 26.412  4.889  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   C   1 
ATOM   692  O O   . TYR A   1 85  ? 14.688 25.417  5.566  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   O   1 
ATOM   693  C CB  . TYR A   1 85  ? 15.695 28.318  6.344  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CB  1 
ATOM   694  C CG  . TYR A   1 85  ? 15.549 29.794  6.608  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CG  1 
ATOM   695  C CD1 . TYR A   1 85  ? 16.145 30.732  5.767  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CD1 1 
ATOM   696  C CD2 . TYR A   1 85  ? 14.728 30.257  7.634  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CD2 1 
ATOM   697  C CE1 . TYR A   1 85  ? 15.920 32.091  5.934  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CE1 1 
ATOM   698  C CE2 . TYR A   1 85  ? 14.496 31.617  7.809  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CE2 1 
ATOM   699  C CZ  . TYR A   1 85  ? 15.093 32.527  6.953  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   CZ  1 
ATOM   700  O OH  . TYR A   1 85  ? 14.849 33.874  7.092  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A   OH  1 
ATOM   701  N N   . ILE A   1 86  ? 15.550 26.352  3.700  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   1 
ATOM   702  C CA  . ILE A   1 86  ? 15.930 25.096  3.068  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  1 
ATOM   703  C C   . ILE A   1 86  ? 17.394 24.785  3.335  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   1 
ATOM   704  O O   . ILE A   1 86  ? 18.257 25.648  3.184  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   1 
ATOM   705  C CB  . ILE A   1 86  ? 15.716 25.169  1.537  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  1 
ATOM   706  C CG1 . ILE A   1 86  ? 14.290 25.634  1.234  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 1 
ATOM   707  C CG2 . ILE A   1 86  ? 15.993 23.818  0.905  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 1 
ATOM   708  C CD1 . ILE A   1 86  ? 13.219 24.783  1.854  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 1 
ATOM   709  N N   . LEU A   1 87  ? 17.670 23.543  3.718  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   N   1 
ATOM   710  C CA  . LEU A   1 87  ? 19.039 23.131  4.010  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CA  1 
ATOM   711  C C   . LEU A   1 87  ? 19.558 22.113  3.012  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   C   1 
ATOM   712  O O   . LEU A   1 87  ? 18.823 21.249  2.552  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   O   1 
ATOM   713  C CB  . LEU A   1 87  ? 19.121 22.508  5.407  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CB  1 
ATOM   714  C CG  . LEU A   1 87  ? 18.504 23.322  6.543  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CG  1 
ATOM   715  C CD1 . LEU A   1 87  ? 18.484 22.498  7.817  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD1 1 
ATOM   716  C CD2 . LEU A   1 87  ? 19.294 24.605  6.731  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD2 1 
ATOM   717  N N   . GLU A   1 88  ? 20.839 22.223  2.690  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N   1 
ATOM   718  C CA  . GLU A   1 88  ? 21.475 21.281  1.788  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA  1 
ATOM   719  C C   . GLU A   1 88  ? 22.951 21.195  2.135  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C   1 
ATOM   720  O O   . GLU A   1 88  ? 23.552 22.167  2.592  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O   1 
ATOM   721  C CB  . GLU A   1 88  ? 21.316 21.724  0.332  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB  1 
ATOM   722  C CG  . GLU A   1 88  ? 21.869 20.716  -0.664 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CG  1 
ATOM   723  C CD  . GLU A   1 88  ? 21.685 21.157  -2.101 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CD  1 
ATOM   724  O OE1 . GLU A   1 88  ? 20.527 21.388  -2.507 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE1 1 
ATOM   725  O OE2 . GLU A   1 88  ? 22.698 21.273  -2.821 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE2 1 
ATOM   726  N N   . VAL A   1 89  ? 23.528 20.018  1.940  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   N   1 
ATOM   727  C CA  . VAL A   1 89  ? 24.941 19.837  2.220  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CA  1 
ATOM   728  C C   . VAL A   1 89  ? 25.727 20.344  1.018  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   C   1 
ATOM   729  O O   . VAL A   1 89  ? 25.351 20.101  -0.127 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   O   1 
ATOM   730  C CB  . VAL A   1 89  ? 25.281 18.359  2.454  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CB  1 
ATOM   731  C CG1 . VAL A   1 89  ? 26.754 18.217  2.787  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG1 1 
ATOM   732  C CG2 . VAL A   1 89  ? 24.428 17.809  3.579  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG2 1 
ATOM   733  N N   . THR A   1 90  ? 26.803 21.070  1.286  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N   1 
ATOM   734  C CA  . THR A   1 90  ? 27.641 21.604  0.223  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA  1 
ATOM   735  C C   . THR A   1 90  ? 28.539 20.484  -0.284 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C   1 
ATOM   736  O O   . THR A   1 90  ? 28.554 19.388  0.275  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O   1 
ATOM   737  C CB  . THR A   1 90  ? 28.544 22.721  0.738  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB  1 
ATOM   738  O OG1 . THR A   1 90  ? 29.398 22.187  1.757  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1 1 
ATOM   739  C CG2 . THR A   1 90  ? 27.717 23.871  1.303  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2 1 
ATOM   740  N N   . ARG A   1 91  ? 29.290 20.761  -1.344 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   N   1 
ATOM   741  C CA  . ARG A   1 91  ? 30.201 19.766  -1.893 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CA  1 
ATOM   742  C C   . ARG A   1 91  ? 31.230 19.433  -0.820 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   C   1 
ATOM   743  O O   . ARG A   1 91  ? 31.594 18.273  -0.627 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   O   1 
ATOM   744  C CB  . ARG A   1 91  ? 30.906 20.320  -3.130 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CB  1 
ATOM   745  C CG  . ARG A   1 91  ? 31.923 19.369  -3.731 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CG  1 
ATOM   746  C CD  . ARG A   1 91  ? 31.277 18.114  -4.307 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CD  1 
ATOM   747  N NE  . ARG A   1 91  ? 30.474 18.395  -5.497 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NE  1 
ATOM   748  C CZ  . ARG A   1 91  ? 29.220 18.837  -5.476 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CZ  1 
ATOM   749  N NH1 . ARG A   1 91  ? 28.602 19.051  -4.323 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH1 1 
ATOM   750  N NH2 . ARG A   1 91  ? 28.581 19.071  -6.615 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH2 1 
ATOM   751  N N   . ARG A   1 92  ? 31.685 20.469  -0.122 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   N   1 
ATOM   752  C CA  . ARG A   1 92  ? 32.665 20.326  0.947  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CA  1 
ATOM   753  C C   . ARG A   1 92  ? 32.109 19.397  2.024  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   C   1 
ATOM   754  O O   . ARG A   1 92  ? 32.816 18.532  2.539  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   O   1 
ATOM   755  C CB  . ARG A   1 92  ? 32.970 21.702  1.543  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CB  1 
ATOM   756  C CG  . ARG A   1 92  ? 34.023 21.726  2.642  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CG  1 
ATOM   757  C CD  . ARG A   1 92  ? 35.415 21.436  2.099  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CD  1 
ATOM   758  N NE  . ARG A   1 92  ? 36.466 21.811  3.045  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NE  1 
ATOM   759  C CZ  . ARG A   1 92  ? 36.667 21.231  4.224  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CZ  1 
ATOM   760  N NH1 . ARG A   1 92  ? 35.891 20.235  4.621  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH1 1 
ATOM   761  N NH2 . ARG A   1 92  ? 37.647 21.654  5.012  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH2 1 
ATOM   762  N N   . GLY A   1 93  ? 30.835 19.582  2.359  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   N   1 
ATOM   763  C CA  . GLY A   1 93  ? 30.205 18.746  3.366  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   CA  1 
ATOM   764  C C   . GLY A   1 93  ? 30.084 17.291  2.950  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   C   1 
ATOM   765  O O   . GLY A   1 93  ? 30.315 16.388  3.752  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   O   1 
ATOM   766  N N   . GLU A   1 94  ? 29.718 17.052  1.695  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   N   1 
ATOM   767  C CA  . GLU A   1 94  ? 29.575 15.687  1.202  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CA  1 
ATOM   768  C C   . GLU A   1 94  ? 30.921 14.971  1.161  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   C   1 
ATOM   769  O O   . GLU A   1 94  ? 30.994 13.754  1.318  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   O   1 
ATOM   770  C CB  . GLU A   1 94  ? 28.970 15.691  -0.205 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CB  1 
ATOM   771  C CG  . GLU A   1 94  ? 27.660 16.441  -0.322 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CG  1 
ATOM   772  C CD  . GLU A   1 94  ? 27.060 16.340  -1.708 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CD  1 
ATOM   773  O OE1 . GLU A   1 94  ? 27.734 16.739  -2.683 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   OE1 1 
ATOM   774  O OE2 . GLU A   1 94  ? 25.913 15.859  -1.825 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   OE2 1 
ATOM   775  N N   . GLU A   1 95  ? 31.991 15.731  0.970  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   N   1 
ATOM   776  C CA  . GLU A   1 95  ? 33.314 15.136  0.884  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CA  1 
ATOM   777  C C   . GLU A   1 95  ? 33.920 14.700  2.212  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   C   1 
ATOM   778  O O   . GLU A   1 95  ? 34.863 13.909  2.228  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   O   1 
ATOM   779  C CB  . GLU A   1 95  ? 34.240 16.091  0.133  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CB  1 
ATOM   780  C CG  . GLU A   1 95  ? 33.739 16.331  -1.288 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CG  1 
ATOM   781  C CD  . GLU A   1 95  ? 34.433 17.465  -1.997 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CD  1 
ATOM   782  O OE1 . GLU A   1 95  ? 34.663 18.516  -1.368 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   OE1 1 
ATOM   783  O OE2 . GLU A   1 95  ? 34.732 17.315  -3.201 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   OE2 1 
ATOM   784  N N   . ILE A   1 96  ? 33.376 15.193  3.322  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   N   1 
ATOM   785  C CA  . ILE A   1 96  ? 33.891 14.803  4.634  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CA  1 
ATOM   786  C C   . ILE A   1 96  ? 33.077 13.671  5.249  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   C   1 
ATOM   787  O O   . ILE A   1 96  ? 33.414 13.180  6.324  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   O   1 
ATOM   788  C CB  . ILE A   1 96  ? 33.910 15.981  5.643  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CB  1 
ATOM   789  C CG1 . ILE A   1 96  ? 32.490 16.498  5.885  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG1 1 
ATOM   790  C CG2 . ILE A   1 96  ? 34.829 17.082  5.144  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG2 1 
ATOM   791  C CD1 . ILE A   1 96  ? 32.391 17.515  7.012  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CD1 1 
ATOM   792  N N   . ILE A   1 97  ? 32.007 13.256  4.575  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   N   1 
ATOM   793  C CA  . ILE A   1 97  ? 31.164 12.174  5.084  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CA  1 
ATOM   794  C C   . ILE A   1 97  ? 31.950 10.872  5.266  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   C   1 
ATOM   795  O O   . ILE A   1 97  ? 31.766 10.162  6.257  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   O   1 
ATOM   796  C CB  . ILE A   1 97  ? 29.955 11.903  4.150  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CB  1 
ATOM   797  C CG1 . ILE A   1 97  ? 29.115 13.174  4.004  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CG1 1 
ATOM   798  C CG2 . ILE A   1 97  ? 29.101 10.768  4.712  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CG2 1 
ATOM   799  C CD1 . ILE A   1 97  ? 28.563 13.707  5.307  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CD1 1 
ATOM   800  N N   . PRO A   1 98  ? 32.817 10.520  4.300  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A   N   1 
ATOM   801  C CA  . PRO A   1 98  ? 33.581 9.281   4.466  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A   CA  1 
ATOM   802  C C   . PRO A   1 98  ? 34.426 9.320   5.733  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A   C   1 
ATOM   803  O O   . PRO A   1 98  ? 34.569 8.308   6.420  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A   O   1 
ATOM   804  C CB  . PRO A   1 98  ? 34.430 9.227   3.200  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A   CB  1 
ATOM   805  C CG  . PRO A   1 98  ? 33.518 9.838   2.186  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A   CG  1 
ATOM   806  C CD  . PRO A   1 98  ? 32.963 11.042  2.929  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A   CD  1 
ATOM   807  N N   . LEU A   1 99  ? 34.984 10.491  6.033  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   N   1 
ATOM   808  C CA  . LEU A   1 99  ? 35.801 10.668  7.227  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CA  1 
ATOM   809  C C   . LEU A   1 99  ? 34.937 10.434  8.458  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   C   1 
ATOM   810  O O   . LEU A   1 99  ? 35.359 9.786   9.417  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   O   1 
ATOM   811  C CB  . LEU A   1 99  ? 36.378 12.084  7.277  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CB  1 
ATOM   812  C CG  . LEU A   1 99  ? 37.402 12.497  6.219  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CG  1 
ATOM   813  C CD1 . LEU A   1 99  ? 37.606 14.000  6.273  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD1 1 
ATOM   814  C CD2 . LEU A   1 99  ? 38.714 11.769  6.457  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD2 1 
ATOM   815  N N   . ILE A   1 100 ? 33.726 10.976  8.425  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   N   1 
ATOM   816  C CA  . ILE A   1 100 ? 32.790 10.827  9.529  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CA  1 
ATOM   817  C C   . ILE A   1 100 ? 32.429 9.361   9.729  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   C   1 
ATOM   818  O O   . ILE A   1 100 ? 32.439 8.855   10.849 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   O   1 
ATOM   819  C CB  . ILE A   1 100 ? 31.507 11.639  9.268  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CB  1 
ATOM   820  C CG1 . ILE A   1 100 ? 31.818 13.133  9.372  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG1 1 
ATOM   821  C CG2 . ILE A   1 100 ? 30.420 11.244  10.256 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG2 1 
ATOM   822  C CD1 . ILE A   1 100 ? 30.642 14.032  9.028  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CD1 1 
ATOM   823  N N   . LEU A   1 101 ? 32.122 8.667   8.640  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   N   1 
ATOM   824  C CA  . LEU A   1 101 ? 31.763 7.259   8.741  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CA  1 
ATOM   825  C C   . LEU A   1 101 ? 32.937 6.411   9.220  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   C   1 
ATOM   826  O O   . LEU A   1 101 ? 32.740 5.418   9.912  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   O   1 
ATOM   827  C CB  . LEU A   1 101 ? 31.234 6.739   7.397  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CB  1 
ATOM   828  C CG  . LEU A   1 101 ? 29.893 7.343   6.960  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CG  1 
ATOM   829  C CD1 . LEU A   1 101 ? 29.475 6.763   5.619  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CD1 1 
ATOM   830  C CD2 . LEU A   1 101 ? 28.828 7.056   8.009  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CD2 1 
ATOM   831  N N   . LYS A   1 102 ? 34.157 6.796   8.857  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   N   1 
ATOM   832  C CA  . LYS A   1 102 ? 35.332 6.052   9.295  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CA  1 
ATOM   833  C C   . LYS A   1 102 ? 35.498 6.230   10.802 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   C   1 
ATOM   834  O O   . LYS A   1 102 ? 35.852 5.288   11.517 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   O   1 
ATOM   835  C CB  . LYS A   1 102 ? 36.590 6.541   8.573  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CB  1 
ATOM   836  C CG  . LYS A   1 102 ? 37.847 5.781   8.976  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CG  1 
ATOM   837  C CD  . LYS A   1 102 ? 39.099 6.381   8.360  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CD  1 
ATOM   838  C CE  . LYS A   1 102 ? 40.340 5.633   8.826  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CE  1 
ATOM   839  N NZ  . LYS A   1 102 ? 40.442 5.619   10.313 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   NZ  1 
ATOM   840  N N   . VAL A   1 103 ? 35.247 7.444   11.283 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   N   1 
ATOM   841  C CA  . VAL A   1 103 ? 35.350 7.716   12.712 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CA  1 
ATOM   842  C C   . VAL A   1 103 ? 34.271 6.921   13.456 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   C   1 
ATOM   843  O O   . VAL A   1 103 ? 34.530 6.387   14.536 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   O   1 
ATOM   844  C CB  . VAL A   1 103 ? 35.204 9.226   12.991 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CB  1 
ATOM   845  C CG1 . VAL A   1 103 ? 35.061 9.481   14.490 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG1 1 
ATOM   846  C CG2 . VAL A   1 103 ? 36.433 9.959   12.441 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG2 1 
ATOM   847  N N   . GLU A   1 104 ? 33.077 6.828   12.874 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N   1 
ATOM   848  C CA  . GLU A   1 104 ? 31.999 6.061   13.501 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA  1 
ATOM   849  C C   . GLU A   1 104 ? 32.422 4.605   13.645 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C   1 
ATOM   850  O O   . GLU A   1 104 ? 32.207 3.983   14.685 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O   1 
ATOM   851  C CB  . GLU A   1 104 ? 30.712 6.119   12.670 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB  1 
ATOM   852  C CG  . GLU A   1 104 ? 29.949 7.439   12.709 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG  1 
ATOM   853  C CD  . GLU A   1 104 ? 29.484 7.819   14.108 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD  1 
ATOM   854  O OE1 . GLU A   1 104 ? 29.341 6.921   14.965 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1 1 
ATOM   855  O OE2 . GLU A   1 104 ? 29.249 9.021   14.342 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2 1 
ATOM   856  N N   . GLU A   1 105 ? 33.024 4.061   12.589 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   N   1 
ATOM   857  C CA  . GLU A   1 105 ? 33.485 2.677   12.583 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CA  1 
ATOM   858  C C   . GLU A   1 105 ? 34.545 2.452   13.659 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   C   1 
ATOM   859  O O   . GLU A   1 105 ? 34.508 1.454   14.380 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   O   1 
ATOM   860  C CB  . GLU A   1 105 ? 34.064 2.327   11.208 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CB  1 
ATOM   861  C CG  . GLU A   1 105 ? 34.516 0.883   11.070 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CG  1 
ATOM   862  C CD  . GLU A   1 105 ? 35.108 0.591   9.702  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CD  1 
ATOM   863  O OE1 . GLU A   1 105 ? 34.415 0.822   8.687  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   OE1 1 
ATOM   864  O OE2 . GLU A   1 105 ? 36.265 0.129   9.644  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   OE2 1 
ATOM   865  N N   . ARG A   1 106 ? 35.498 3.376   13.756 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   N   1 
ATOM   866  C CA  . ARG A   1 106 ? 36.555 3.268   14.754 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CA  1 
ATOM   867  C C   . ARG A   1 106 ? 35.974 3.295   16.167 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   C   1 
ATOM   868  O O   . ARG A   1 106 ? 36.410 2.546   17.044 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   O   1 
ATOM   869  C CB  . ARG A   1 106 ? 37.569 4.409   14.587 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CB  1 
ATOM   870  C CG  . ARG A   1 106 ? 38.433 4.313   13.332 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CG  1 
ATOM   871  C CD  . ARG A   1 106 ? 39.344 5.530   13.213 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CD  1 
ATOM   872  N NE  . ARG A   1 106 ? 40.179 5.698   14.401 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NE  1 
ATOM   873  C CZ  . ARG A   1 106 ? 40.970 6.743   14.621 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CZ  1 
ATOM   874  N NH1 . ARG A   1 106 ? 41.042 7.725   13.732 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NH1 1 
ATOM   875  N NH2 . ARG A   1 106 ? 41.692 6.806   15.731 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NH2 1 
ATOM   876  N N   . TRP A   1 107 ? 34.998 4.170   16.397 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   N   1 
ATOM   877  C CA  . TRP A   1 107 ? 34.380 4.261   17.714 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CA  1 
ATOM   878  C C   . TRP A   1 107 ? 33.702 2.934   18.056 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   C   1 
ATOM   879  O O   . TRP A   1 107 ? 33.860 2.408   19.157 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   O   1 
ATOM   880  C CB  . TRP A   1 107 ? 33.352 5.396   17.744 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CB  1 
ATOM   881  C CG  . TRP A   1 107 ? 32.597 5.462   19.029 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CG  1 
ATOM   882  C CD1 . TRP A   1 107 ? 33.072 5.869   20.243 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CD1 1 
ATOM   883  C CD2 . TRP A   1 107 ? 31.242 5.049   19.242 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CD2 1 
ATOM   884  N NE1 . TRP A   1 107 ? 32.093 5.731   21.200 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   NE1 1 
ATOM   885  C CE2 . TRP A   1 107 ? 30.961 5.229   20.613 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CE2 1 
ATOM   886  C CE3 . TRP A   1 107 ? 30.239 4.538   18.407 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CE3 1 
ATOM   887  C CZ2 . TRP A   1 107 ? 29.717 4.918   21.170 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CZ2 1 
ATOM   888  C CZ3 . TRP A   1 107 ? 29.000 4.226   18.962 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CZ3 1 
ATOM   889  C CH2 . TRP A   1 107 ? 28.753 4.418   20.331 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A   CH2 1 
ATOM   890  N N   . GLU A   1 108 ? 32.958 2.391   17.102 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   N   1 
ATOM   891  C CA  . GLU A   1 108 ? 32.271 1.123   17.320 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CA  1 
ATOM   892  C C   . GLU A   1 108 ? 33.253 -0.005  17.609 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   C   1 
ATOM   893  O O   . GLU A   1 108 ? 33.027 -0.818  18.509 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   O   1 
ATOM   894  C CB  . GLU A   1 108 ? 31.407 0.767   16.104 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CB  1 
ATOM   895  C CG  . GLU A   1 108 ? 30.130 1.585   16.018 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CG  1 
ATOM   896  C CD  . GLU A   1 108 ? 29.243 1.194   14.851 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CD  1 
ATOM   897  O OE1 . GLU A   1 108 ? 29.018 -0.020  14.651 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE1 1 
ATOM   898  O OE2 . GLU A   1 108 ? 28.759 2.108   14.149 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE2 1 
ATOM   899  N N   . ASP A   1 109 ? 34.351 -0.057  16.859 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   N   1 
ATOM   900  C CA  . ASP A   1 109 ? 35.327 -1.116  17.081 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   CA  1 
ATOM   901  C C   . ASP A   1 109 ? 35.908 -1.041  18.489 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   C   1 
ATOM   902  O O   . ASP A   1 109 ? 36.096 -2.069  19.148 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   O   1 
ATOM   903  C CB  . ASP A   1 109 ? 36.458 -1.051  16.045 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   CB  1 
ATOM   904  C CG  . ASP A   1 109 ? 35.979 -1.377  14.641 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   CG  1 
ATOM   905  O OD1 . ASP A   1 109 ? 34.948 -2.063  14.513 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   OD1 1 
ATOM   906  O OD2 . ASP A   1 109 ? 36.641 -0.960  13.668 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A   OD2 1 
ATOM   907  N N   . LEU A   1 110 ? 36.192 0.172   18.947 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   1 
ATOM   908  C CA  . LEU A   1 110 ? 36.730 0.361   20.289 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  1 
ATOM   909  C C   . LEU A   1 110 ? 35.702 -0.046  21.345 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   1 
ATOM   910  O O   . LEU A   1 110 ? 36.026 -0.724  22.317 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   1 
ATOM   911  C CB  . LEU A   1 110 ? 37.130 1.824   20.499 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  1 
ATOM   912  C CG  . LEU A   1 110 ? 38.400 2.317   19.796 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  1 
ATOM   913  C CD1 . LEU A   1 110 ? 38.424 3.832   19.803 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 1 
ATOM   914  C CD2 . LEU A   1 110 ? 39.632 1.762   20.491 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 1 
ATOM   915  N N   . LEU A   1 111 ? 34.460 0.376   21.146 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   N   1 
ATOM   916  C CA  . LEU A   1 111 ? 33.391 0.066   22.085 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CA  1 
ATOM   917  C C   . LEU A   1 111 ? 33.151 -1.439  22.226 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   C   1 
ATOM   918  O O   . LEU A   1 111 ? 32.911 -1.940  23.323 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   O   1 
ATOM   919  C CB  . LEU A   1 111 ? 32.096 0.739   21.628 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CB  1 
ATOM   920  C CG  . LEU A   1 111 ? 31.004 0.855   22.697 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CG  1 
ATOM   921  C CD1 . LEU A   1 111 ? 31.358 1.986   23.646 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD1 1 
ATOM   922  C CD2 . LEU A   1 111 ? 29.657 1.114   22.057 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD2 1 
ATOM   923  N N   . PHE A   1 112 ? 33.220 -2.149  21.104 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   N   1 
ATOM   924  C CA  . PHE A   1 112 ? 32.977 -3.591  21.070 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CA  1 
ATOM   925  C C   . PHE A   1 112 ? 34.201 -4.489  21.233 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   C   1 
ATOM   926  O O   . PHE A   1 112 ? 34.108 -5.688  20.990 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   O   1 
ATOM   927  C CB  . PHE A   1 112 ? 32.308 -3.975  19.742 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CB  1 
ATOM   928  C CG  . PHE A   1 112 ? 30.850 -3.607  19.647 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CG  1 
ATOM   929  C CD1 . PHE A   1 112 ? 29.916 -4.171  20.507 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CD1 1 
ATOM   930  C CD2 . PHE A   1 112 ? 30.408 -2.729  18.654 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CD2 1 
ATOM   931  C CE1 . PHE A   1 112 ? 28.552 -3.868  20.377 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CE1 1 
ATOM   932  C CE2 . PHE A   1 112 ? 29.053 -2.421  18.514 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CE2 1 
ATOM   933  C CZ  . PHE A   1 112 ? 28.124 -2.994  19.379 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A   CZ  1 
ATOM   934  N N   . ARG A   1 113 ? 35.332 -3.934  21.646 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   N   1 
ATOM   935  C CA  . ARG A   1 113 ? 36.542 -4.746  21.792 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   CA  1 
ATOM   936  C C   . ARG A   1 113 ? 36.385 -6.033  22.598 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   C   1 
ATOM   937  O O   . ARG A   1 113 ? 36.936 -7.074  22.222 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   O   1 
ATOM   938  C CB  . ARG A   1 113 ? 37.677 -3.906  22.390 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   CB  1 
ATOM   939  C CG  . ARG A   1 113 ? 38.444 -3.104  21.353 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   CG  1 
ATOM   940  C CD  . ARG A   1 113 ? 39.480 -2.206  22.004 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   CD  1 
ATOM   941  N NE  . ARG A   1 113 ? 38.851 -1.132  22.764 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   NE  1 
ATOM   942  C CZ  . ARG A   1 113 ? 39.518 -0.166  23.382 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   CZ  1 
ATOM   943  N NH1 . ARG A   1 113 ? 40.843 -0.138  23.330 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   NH1 1 
ATOM   944  N NH2 . ARG A   1 113 ? 38.862 0.771   24.054 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A   NH2 1 
ATOM   945  N N   . ASP A   1 114 ? 35.638 -5.977  23.697 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   N   1 
ATOM   946  C CA  . ASP A   1 114 ? 35.459 -7.154  24.540 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   CA  1 
ATOM   947  C C   . ASP A   1 114 ? 34.202 -7.958  24.209 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   C   1 
ATOM   948  O O   . ASP A   1 114 ? 33.745 -8.772  25.009 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   O   1 
ATOM   949  C CB  . ASP A   1 114 ? 35.437 -6.736  26.009 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   CB  1 
ATOM   950  C CG  . ASP A   1 114 ? 36.776 -6.206  26.484 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   CG  1 
ATOM   951  O OD1 . ASP A   1 114 ? 36.822 -5.609  27.577 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   OD1 1 
ATOM   952  O OD2 . ASP A   1 114 ? 37.784 -6.393  25.767 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A   OD2 1 
ATOM   953  N N   . PHE A   1 115 ? 33.651 -7.726  23.027 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   N   1 
ATOM   954  C CA  . PHE A   1 115 ? 32.457 -8.440  22.582 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CA  1 
ATOM   955  C C   . PHE A   1 115 ? 32.831 -9.449  21.509 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   C   1 
ATOM   956  O O   . PHE A   1 115 ? 33.679 -9.162  20.660 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   O   1 
ATOM   957  C CB  . PHE A   1 115 ? 31.453 -7.470  21.953 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CB  1 
ATOM   958  C CG  . PHE A   1 115 ? 30.432 -6.923  22.908 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CG  1 
ATOM   959  C CD1 . PHE A   1 115 ? 30.819 -6.311  24.091 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CD1 1 
ATOM   960  C CD2 . PHE A   1 115 ? 29.076 -7.000  22.600 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CD2 1 
ATOM   961  C CE1 . PHE A   1 115 ? 29.869 -5.779  24.962 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CE1 1 
ATOM   962  C CE2 . PHE A   1 115 ? 28.115 -6.469  23.468 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CE2 1 
ATOM   963  C CZ  . PHE A   1 115 ? 28.513 -5.860  24.646 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CZ  1 
ATOM   964  N N   . THR A   1 116 ? 32.217 -10.626 21.534 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   N   1 
ATOM   965  C CA  . THR A   1 116 ? 32.492 -11.575 20.468 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CA  1 
ATOM   966  C C   . THR A   1 116 ? 31.678 -11.024 19.307 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   C   1 
ATOM   967  O O   . THR A   1 116 ? 30.774 -10.209 19.505 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   O   1 
ATOM   968  C CB  . THR A   1 116 ? 31.979 -12.981 20.779 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CB  1 
ATOM   969  O OG1 . THR A   1 116 ? 30.550 -12.950 20.884 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   OG1 1 
ATOM   970  C CG2 . THR A   1 116 ? 32.577 -13.491 22.071 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CG2 1 
ATOM   971  N N   . GLU A   1 117 ? 31.981 -11.460 18.094 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N   1 
ATOM   972  C CA  . GLU A   1 117 ? 31.249 -10.966 16.944 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA  1 
ATOM   973  C C   . GLU A   1 117 ? 29.763 -11.319 17.039 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C   1 
ATOM   974  O O   . GLU A   1 117 ? 28.906 -10.527 16.635 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O   1 
ATOM   975  C CB  . GLU A   1 117 ? 31.859 -11.527 15.658 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB  1 
ATOM   976  C CG  . GLU A   1 117 ? 31.462 -10.761 14.410 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG  1 
ATOM   977  C CD  . GLU A   1 117 ? 31.848 -9.291  14.485 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD  1 
ATOM   978  O OE1 . GLU A   1 117 ? 33.039 -8.989  14.721 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1 1 
ATOM   979  O OE2 . GLU A   1 117 ? 30.962 -8.432  14.305 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   980  N N   . ASP A   1 118 ? 29.449 -12.496 17.577 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   N   1 
ATOM   981  C CA  . ASP A   1 118 ? 28.049 -12.900 17.711 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   CA  1 
ATOM   982  C C   . ASP A   1 118 ? 27.298 -11.967 18.656 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   C   1 
ATOM   983  O O   . ASP A   1 118 ? 26.126 -11.664 18.429 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   O   1 
ATOM   984  C CB  . ASP A   1 118 ? 27.928 -14.340 18.223 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   CB  1 
ATOM   985  C CG  . ASP A   1 118 ? 28.354 -15.366 17.192 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   CG  1 
ATOM   986  O OD1 . ASP A   1 118 ? 27.888 -15.280 16.038 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   OD1 1 
ATOM   987  O OD2 . ASP A   1 118 ? 29.144 -16.267 17.539 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A   OD2 1 
ATOM   988  N N   . GLU A   1 119 ? 27.964 -11.522 19.719 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   N   1 
ATOM   989  C CA  . GLU A   1 119 ? 27.337 -10.611 20.671 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   CA  1 
ATOM   990  C C   . GLU A   1 119 ? 27.107 -9.258  20.007 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   C   1 
ATOM   991  O O   . GLU A   1 119 ? 26.066 -8.640  20.195 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   O   1 
ATOM   992  C CB  . GLU A   1 119 ? 28.214 -10.423 21.913 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   CB  1 
ATOM   993  C CG  . GLU A   1 119 ? 28.333 -11.646 22.814 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   CG  1 
ATOM   994  C CD  . GLU A   1 119 ? 29.213 -11.381 24.020 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   CD  1 
ATOM   995  O OE1 . GLU A   1 119 ? 30.332 -10.852 23.839 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   OE1 1 
ATOM   996  O OE2 . GLU A   1 119 ? 28.785 -11.702 25.149 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A   OE2 1 
ATOM   997  N N   . ARG A   1 120 ? 28.077 -8.795  19.228 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   1 
ATOM   998  C CA  . ARG A   1 120 ? 27.937 -7.511  18.550 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  1 
ATOM   999  C C   . ARG A   1 120 ? 26.770 -7.560  17.566 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   1 
ATOM   1000 O O   . ARG A   1 120 ? 25.996 -6.608  17.453 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   1 
ATOM   1001 C CB  . ARG A   1 120 ? 29.232 -7.154  17.805 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  1 
ATOM   1002 C CG  . ARG A   1 120 ? 29.125 -5.894  16.942 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CG  1 
ATOM   1003 C CD  . ARG A   1 120 ? 30.271 -5.821  15.946 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CD  1 
ATOM   1004 N NE  . ARG A   1 120 ? 30.116 -4.717  15.003 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NE  1 
ATOM   1005 C CZ  . ARG A   1 120 ? 30.872 -4.554  13.922 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CZ  1 
ATOM   1006 N NH1 . ARG A   1 120 ? 31.833 -5.425  13.650 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH1 1 
ATOM   1007 N NH2 . ARG A   1 120 ? 30.667 -3.524  13.112 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH2 1 
ATOM   1008 N N   . LYS A   1 121 ? 26.651 -8.673  16.850 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   N   1 
ATOM   1009 C CA  . LYS A   1 121 ? 25.573 -8.850  15.885 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CA  1 
ATOM   1010 C C   . LYS A   1 121 ? 24.214 -8.881  16.591 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   C   1 
ATOM   1011 O O   . LYS A   1 121 ? 23.238 -8.298  16.115 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   O   1 
ATOM   1012 C CB  . LYS A   1 121 ? 25.789 -10.151 15.110 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CB  1 
ATOM   1013 C CG  . LYS A   1 121 ? 24.807 -10.387 13.975 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CG  1 
ATOM   1014 C CD  . LYS A   1 121 ? 25.151 -11.661 13.212 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CD  1 
ATOM   1015 C CE  . LYS A   1 121 ? 24.176 -11.911 12.075 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CE  1 
ATOM   1016 N NZ  . LYS A   1 121 ? 24.541 -13.133 11.312 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   NZ  1 
ATOM   1017 N N   . LEU A   1 122 ? 24.144 -9.577  17.722 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   N   1 
ATOM   1018 C CA  . LEU A   1 122 ? 22.901 -9.661  18.475 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CA  1 
ATOM   1019 C C   . LEU A   1 122 ? 22.525 -8.294  19.029 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   C   1 
ATOM   1020 O O   . LEU A   1 122 ? 21.356 -7.912  19.004 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   O   1 
ATOM   1021 C CB  . LEU A   1 122 ? 23.040 -10.659 19.626 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CB  1 
ATOM   1022 C CG  . LEU A   1 122 ? 21.788 -10.827 20.489 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CG  1 
ATOM   1023 C CD1 . LEU A   1 122 ? 20.625 -11.313 19.639 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD1 1 
ATOM   1024 C CD2 . LEU A   1 122 ? 22.075 -11.819 21.605 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD2 1 
ATOM   1025 N N   . PHE A   1 123 ? 23.509 -7.559  19.535 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   N   1 
ATOM   1026 C CA  . PHE A   1 123 ? 23.247 -6.237  20.080 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CA  1 
ATOM   1027 C C   . PHE A   1 123 ? 22.682 -5.343  18.993 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   C   1 
ATOM   1028 O O   . PHE A   1 123 ? 21.690 -4.649  19.208 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   O   1 
ATOM   1029 C CB  . PHE A   1 123 ? 24.528 -5.611  20.647 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CB  1 
ATOM   1030 C CG  . PHE A   1 123 ? 24.284 -4.340  21.422 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CG  1 
ATOM   1031 C CD1 . PHE A   1 123 ? 23.699 -4.385  22.687 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CD1 1 
ATOM   1032 C CD2 . PHE A   1 123 ? 24.581 -3.100  20.872 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CD2 1 
ATOM   1033 C CE1 . PHE A   1 123 ? 23.410 -3.211  23.389 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CE1 1 
ATOM   1034 C CE2 . PHE A   1 123 ? 24.295 -1.923  21.567 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CE2 1 
ATOM   1035 C CZ  . PHE A   1 123 ? 23.704 -1.982  22.833 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A   CZ  1 
ATOM   1036 N N   . ARG A   1 124 ? 23.309 -5.362  17.820 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   N   1 
ATOM   1037 C CA  . ARG A   1 124 ? 22.848 -4.543  16.707 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CA  1 
ATOM   1038 C C   . ARG A   1 124 ? 21.419 -4.905  16.305 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   C   1 
ATOM   1039 O O   . ARG A   1 124 ? 20.594 -4.022  16.049 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   O   1 
ATOM   1040 C CB  . ARG A   1 124 ? 23.780 -4.710  15.503 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CB  1 
ATOM   1041 C CG  . ARG A   1 124 ? 23.363 -3.887  14.302 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CG  1 
ATOM   1042 C CD  . ARG A   1 124 ? 23.692 -2.416  14.484 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CD  1 
ATOM   1043 N NE  . ARG A   1 124 ? 24.841 -2.018  13.673 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   NE  1 
ATOM   1044 C CZ  . ARG A   1 124 ? 24.884 -2.105  12.347 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CZ  1 
ATOM   1045 N NH1 . ARG A   1 124 ? 23.841 -2.575  11.677 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   NH1 1 
ATOM   1046 N NH2 . ARG A   1 124 ? 25.972 -1.728  11.690 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   NH2 1 
ATOM   1047 N N   . LYS A   1 125 ? 21.125 -6.202  16.251 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   N   1 
ATOM   1048 C CA  . LYS A   1 125 ? 19.787 -6.638  15.877 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CA  1 
ATOM   1049 C C   . LYS A   1 125 ? 18.755 -6.170  16.888 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   C   1 
ATOM   1050 O O   . LYS A   1 125 ? 17.646 -5.773  16.514 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   O   1 
ATOM   1051 C CB  . LYS A   1 125 ? 19.721 -8.164  15.743 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CB  1 
ATOM   1052 C CG  . LYS A   1 125 ? 20.512 -8.730  14.568 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CG  1 
ATOM   1053 C CD  . LYS A   1 125 ? 20.272 -10.222 14.399 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CD  1 
ATOM   1054 C CE  . LYS A   1 125 ? 18.840 -10.517 13.974 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CE  1 
ATOM   1055 N NZ  . LYS A   1 125 ? 18.545 -9.988  12.613 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   NZ  1 
ATOM   1056 N N   . MET A   1 126 ? 19.112 -6.218  18.169 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   N   1 
ATOM   1057 C CA  . MET A   1 126 ? 18.190 -5.780  19.203 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   CA  1 
ATOM   1058 C C   . MET A   1 126 ? 17.983 -4.281  19.116 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   C   1 
ATOM   1059 O O   . MET A   1 126 ? 16.870 -3.797  19.289 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   O   1 
ATOM   1060 C CB  . MET A   1 126 ? 18.699 -6.175  20.590 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   CB  1 
ATOM   1061 C CG  . MET A   1 126 ? 18.604 -7.667  20.842 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   CG  1 
ATOM   1062 S SD  . MET A   1 126 ? 18.935 -8.090  22.557 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   SD  1 
ATOM   1063 C CE  . MET A   1 126 ? 20.694 -7.933  22.625 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 130 MET A   CE  1 
ATOM   1064 N N   . CYS A   1 127 ? 19.042 -3.535  18.827 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A   N   1 
ATOM   1065 C CA  . CYS A   1 127 ? 18.915 -2.085  18.719 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A   CA  1 
ATOM   1066 C C   . CYS A   1 127 ? 18.013 -1.714  17.560 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A   C   1 
ATOM   1067 O O   . CYS A   1 127 ? 17.239 -0.763  17.649 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A   O   1 
ATOM   1068 C CB  . CYS A   1 127 ? 20.276 -1.412  18.518 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A   CB  1 
ATOM   1069 S SG  . CYS A   1 127 ? 20.326 0.251   19.202 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A   SG  1 
ATOM   1070 N N   . ARG A   1 128 ? 18.131 -2.448  16.457 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   N   1 
ATOM   1071 C CA  . ARG A   1 128 ? 17.288 -2.178  15.302 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CA  1 
ATOM   1072 C C   . ARG A   1 128 ? 15.833 -2.404  15.693 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   C   1 
ATOM   1073 O O   . ARG A   1 128 ? 14.972 -1.596  15.361 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   O   1 
ATOM   1074 C CB  . ARG A   1 128 ? 17.656 -3.087  14.127 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CB  1 
ATOM   1075 C CG  . ARG A   1 128 ? 16.838 -2.801  12.878 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CG  1 
ATOM   1076 C CD  . ARG A   1 128 ? 17.136 -3.781  11.757 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CD  1 
ATOM   1077 N NE  . ARG A   1 128 ? 18.495 -3.659  11.240 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NE  1 
ATOM   1078 C CZ  . ARG A   1 128 ? 18.942 -4.311  10.170 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CZ  1 
ATOM   1079 N NH1 . ARG A   1 128 ? 18.136 -5.132  9.507  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH1 1 
ATOM   1080 N NH2 . ARG A   1 128 ? 20.192 -4.142  9.759  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH2 1 
ATOM   1081 N N   . ARG A   1 129 ? 15.558 -3.503  16.394 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   N   1 
ATOM   1082 C CA  . ARG A   1 129 ? 14.196 -3.789  16.838 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   CA  1 
ATOM   1083 C C   . ARG A   1 129 ? 13.671 -2.711  17.782 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   C   1 
ATOM   1084 O O   . ARG A   1 129 ? 12.510 -2.308  17.686 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   O   1 
ATOM   1085 C CB  . ARG A   1 129 ? 14.139 -5.146  17.529 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   CB  1 
ATOM   1086 C CG  . ARG A   1 129 ? 14.285 -6.307  16.576 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   CG  1 
ATOM   1087 C CD  . ARG A   1 129 ? 14.559 -7.589  17.328 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   CD  1 
ATOM   1088 N NE  . ARG A   1 129 ? 13.488 -7.928  18.258 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   NE  1 
ATOM   1089 C CZ  . ARG A   1 129 ? 13.621 -8.808  19.244 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   CZ  1 
ATOM   1090 N NH1 . ARG A   1 129 ? 14.782 -9.430  19.419 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   NH1 1 
ATOM   1091 N NH2 . ARG A   1 129 ? 12.606 -9.056  20.061 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A   NH2 1 
ATOM   1092 N N   . LEU A   1 130 ? 14.510 -2.245  18.700 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   N   1 
ATOM   1093 C CA  . LEU A   1 130 ? 14.085 -1.206  19.628 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CA  1 
ATOM   1094 C C   . LEU A   1 130 ? 13.884 0.118   18.886 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   C   1 
ATOM   1095 O O   . LEU A   1 130 ? 12.976 0.879   19.203 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   O   1 
ATOM   1096 C CB  . LEU A   1 130 ? 15.114 -1.047  20.745 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CB  1 
ATOM   1097 C CG  . LEU A   1 130 ? 15.253 -2.278  21.643 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CG  1 
ATOM   1098 C CD1 . LEU A   1 130 ? 16.483 -2.121  22.520 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CD1 1 
ATOM   1099 C CD2 . LEU A   1 130 ? 13.992 -2.443  22.498 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CD2 1 
ATOM   1100 N N   . ALA A   1 131 ? 14.728 0.393   17.894 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   N   1 
ATOM   1101 C CA  . ALA A   1 131 ? 14.596 1.625   17.122 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   CA  1 
ATOM   1102 C C   . ALA A   1 131 ? 13.275 1.598   16.361 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   C   1 
ATOM   1103 O O   . ALA A   1 131 ? 12.605 2.621   16.232 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   O   1 
ATOM   1104 C CB  . ALA A   1 131 ? 15.761 1.769   16.146 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   CB  1 
ATOM   1105 N N   . GLU A   1 132 ? 12.915 0.427   15.849 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   N   1 
ATOM   1106 C CA  . GLU A   1 132 ? 11.658 0.283   15.120 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CA  1 
ATOM   1107 C C   . GLU A   1 132 ? 10.483 0.574   16.054 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   C   1 
ATOM   1108 O O   . GLU A   1 132 ? 9.509  1.211   15.655 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   O   1 
ATOM   1109 C CB  . GLU A   1 132 ? 11.549 -1.125  14.530 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CB  1 
ATOM   1110 C CG  . GLU A   1 132 ? 12.667 -1.446  13.542 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CG  1 
ATOM   1111 C CD  . GLU A   1 132 ? 12.638 -2.884  13.068 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CD  1 
ATOM   1112 O OE1 . GLU A   1 132 ? 12.425 -3.783  13.908 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE1 1 
ATOM   1113 O OE2 . GLU A   1 132 ? 12.841 -3.118  11.856 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE2 1 
ATOM   1114 N N   . GLU A   1 133 ? 10.567 0.106   17.296 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N   1 
ATOM   1115 C CA  . GLU A   1 133 ? 9.513  0.365   18.272 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA  1 
ATOM   1116 C C   . GLU A   1 133 ? 9.508  1.855   18.617 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C   1 
ATOM   1117 O O   . GLU A   1 133 ? 8.454  2.471   18.763 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O   1 
ATOM   1118 C CB  . GLU A   1 133 ? 9.758  -0.444  19.546 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB  1 
ATOM   1119 C CG  . GLU A   1 133 ? 8.683  -0.261  20.611 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG  1 
ATOM   1120 C CD  . GLU A   1 133 ? 7.375  -0.937  20.248 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD  1 
ATOM   1121 O OE1 . GLU A   1 133 ? 7.368  -2.178  20.120 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1 1 
ATOM   1122 O OE2 . GLU A   1 133 ? 6.356  -0.230  20.095 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2 1 
ATOM   1123 N N   . ALA A   1 134 ? 10.697 2.434   18.737 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   N   1 
ATOM   1124 C CA  . ALA A   1 134 ? 10.828 3.846   19.066 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CA  1 
ATOM   1125 C C   . ALA A   1 134 ? 10.151 4.724   18.029 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   C   1 
ATOM   1126 O O   . ALA A   1 134 ? 9.548  5.740   18.374 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   O   1 
ATOM   1127 C CB  . ALA A   1 134 ? 12.308 4.222   19.191 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CB  1 
ATOM   1128 N N   . VAL A   1 135 ? 10.257 4.339   16.760 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   N   1 
ATOM   1129 C CA  . VAL A   1 135 ? 9.624  5.105   15.695 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CA  1 
ATOM   1130 C C   . VAL A   1 135 ? 8.104  4.997   15.826 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   C   1 
ATOM   1131 O O   . VAL A   1 135 ? 7.385  5.984   15.648 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   O   1 
ATOM   1132 C CB  . VAL A   1 135 ? 10.067 4.597   14.302 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CB  1 
ATOM   1133 C CG1 . VAL A   1 135 ? 9.212  5.234   13.221 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CG1 1 
ATOM   1134 C CG2 . VAL A   1 135 ? 11.535 4.942   14.066 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CG2 1 
ATOM   1135 N N   . ARG A   1 136 ? 7.619  3.804   16.156 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   N   1 
ATOM   1136 C CA  . ARG A   1 136 ? 6.183  3.591   16.312 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CA  1 
ATOM   1137 C C   . ARG A   1 136 ? 5.641  4.349   17.518 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   C   1 
ATOM   1138 O O   . ARG A   1 136 ? 4.515  4.846   17.493 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   O   1 
ATOM   1139 C CB  . ARG A   1 136 ? 5.870  2.099   16.469 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CB  1 
ATOM   1140 C CG  . ARG A   1 136 ? 6.078  1.269   15.212 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CG  1 
ATOM   1141 C CD  . ARG A   1 136 ? 5.477  -0.120  15.377 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CD  1 
ATOM   1142 N NE  . ARG A   1 136 ? 6.177  -0.922  16.377 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   NE  1 
ATOM   1143 C CZ  . ARG A   1 136 ? 7.344  -1.527  16.170 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CZ  1 
ATOM   1144 N NH1 . ARG A   1 136 ? 7.947  -1.425  14.994 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   NH1 1 
ATOM   1145 N NH2 . ARG A   1 136 ? 7.907  -2.235  17.139 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   NH2 1 
ATOM   1146 N N   . MET A   1 137 ? 6.442  4.426   18.576 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   N   1 
ATOM   1147 C CA  . MET A   1 137 ? 6.039  5.130   19.789 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   CA  1 
ATOM   1148 C C   . MET A   1 137 ? 5.931  6.633   19.552 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   C   1 
ATOM   1149 O O   . MET A   1 137 ? 5.088  7.304   20.149 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   O   1 
ATOM   1150 C CB  . MET A   1 137 ? 7.040  4.861   20.916 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   CB  1 
ATOM   1151 C CG  . MET A   1 137 ? 6.978  3.452   21.482 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   CG  1 
ATOM   1152 S SD  . MET A   1 137 ? 8.311  3.122   22.653 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   SD  1 
ATOM   1153 C CE  . MET A   1 137 ? 7.872  4.232   23.990 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 141 MET A   CE  1 
ATOM   1154 N N   . ILE A-2 1 1   ? 22.902 2.296   8.731  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   1 
ATOM   1155 C CA  . ILE A-2 1 1   ? 22.881 3.223   9.897  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1156 C C   . ILE A-2 1 1   ? 23.931 2.844   10.939 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   1 
ATOM   1157 O O   . ILE A-2 1 1   ? 23.971 1.705   11.406 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   1 
ATOM   1158 C CB  . ILE A-2 1 1   ? 21.498 3.215   10.586 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1159 C CG1 . ILE A-2 1 1   ? 20.409 3.612   9.585  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1160 C CG2 . ILE A-2 1 1   ? 21.497 4.172   11.769 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1161 C CD1 . ILE A-2 1 1   ? 19.004 3.512   10.139 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1162 N N   . PRO A-2 1 2   ? 24.801 3.797   11.312 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A-2 N   1 
ATOM   1163 C CA  . PRO A-2 1 2   ? 25.842 3.533   12.312 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A-2 CA  1 
ATOM   1164 C C   . PRO A-2 1 2   ? 25.163 3.204   13.641 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A-2 C   1 
ATOM   1165 O O   . PRO A-2 1 2   ? 24.025 3.610   13.876 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A-2 O   1 
ATOM   1166 C CB  . PRO A-2 1 2   ? 26.608 4.855   12.376 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A-2 CB  1 
ATOM   1167 C CG  . PRO A-2 1 2   ? 26.383 5.449   11.005 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A-2 CG  1 
ATOM   1168 C CD  . PRO A-2 1 2   ? 24.927 5.161   10.777 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A-2 CD  1 
ATOM   1169 N N   . LEU A-2 1 3   ? 25.855 2.474   14.507 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 N   1 
ATOM   1170 C CA  . LEU A-2 1 3   ? 25.284 2.115   15.800 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1171 C C   . LEU A-2 1 3   ? 24.748 3.344   16.516 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 C   1 
ATOM   1172 O O   . LEU A-2 1 3   ? 23.649 3.324   17.076 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 O   1 
ATOM   1173 C CB  . LEU A-2 1 3   ? 26.332 1.443   16.689 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1174 C CG  . LEU A-2 1 3   ? 25.837 1.114   18.107 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1175 C CD1 . LEU A-2 1 3   ? 24.776 0.020   18.038 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1176 C CD2 . LEU A-2 1 3   ? 27.001 0.672   18.972 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1177 N N   . LYS A-2 1 4   ? 25.521 4.421   16.503 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 N   1 
ATOM   1178 C CA  . LYS A-2 1 4   ? 25.090 5.627   17.187 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CA  1 
ATOM   1179 C C   . LYS A-2 1 4   ? 23.754 6.123   16.647 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 C   1 
ATOM   1180 O O   . LYS A-2 1 4   ? 22.942 6.657   17.400 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 O   1 
ATOM   1181 C CB  . LYS A-2 1 4   ? 26.171 6.710   17.081 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CB  1 
ATOM   1182 C CG  . LYS A-2 1 4   ? 25.861 7.998   17.832 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CG  1 
ATOM   1183 C CD  . LYS A-2 1 4   ? 25.165 8.994   16.938 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CD  1 
ATOM   1184 C CE  . LYS A-2 1 4   ? 24.855 10.269  17.696 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 CE  1 
ATOM   1185 N NZ  . LYS A-2 1 4   ? 24.236 11.289  16.808 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 8   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1186 N N   . GLY A-2 1 5   ? 23.521 5.924   15.354 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A-2 N   1 
ATOM   1187 C CA  . GLY A-2 1 5   ? 22.271 6.358   14.754 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A-2 CA  1 
ATOM   1188 C C   . GLY A-2 1 5   ? 21.094 5.588   15.323 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A-2 C   1 
ATOM   1189 O O   . GLY A-2 1 5   ? 20.029 6.156   15.565 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A-2 O   1 
ATOM   1190 N N   . LEU A-2 1 6   ? 21.275 4.290   15.527 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 N   1 
ATOM   1191 C CA  . LEU A-2 1 6   ? 20.212 3.472   16.098 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1192 C C   . LEU A-2 1 6   ? 19.935 3.912   17.529 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 C   1 
ATOM   1193 O O   . LEU A-2 1 6   ? 18.773 4.049   17.927 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 O   1 
ATOM   1194 C CB  . LEU A-2 1 6   ? 20.597 1.991   16.088 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1195 C CG  . LEU A-2 1 6   ? 20.692 1.347   14.710 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1196 C CD1 . LEU A-2 1 6   ? 21.180 -0.081  14.888 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1197 C CD2 . LEU A-2 1 6   ? 19.334 1.385   14.003 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1198 N N   . LEU A-2 1 7   ? 20.998 4.131   18.303 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 N   1 
ATOM   1199 C CA  . LEU A-2 1 7   ? 20.852 4.553   19.692 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1200 C C   . LEU A-2 1 7   ? 20.157 5.906   19.758 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 C   1 
ATOM   1201 O O   . LEU A-2 1 7   ? 19.358 6.167   20.665 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 O   1 
ATOM   1202 C CB  . LEU A-2 1 7   ? 22.220 4.629   20.382 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1203 C CG  . LEU A-2 1 7   ? 22.999 3.309   20.480 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1204 C CD1 . LEU A-2 1 7   ? 24.275 3.539   21.287 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1205 C CD2 . LEU A-2 1 7   ? 22.140 2.231   21.125 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1206 N N   . SER A-2 1 8   ? 20.445 6.765   18.790 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 N   1 
ATOM   1207 C CA  . SER A-2 1 8   ? 19.836 8.086   18.751 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 CA  1 
ATOM   1208 C C   . SER A-2 1 8   ? 18.347 8.020   18.426 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 C   1 
ATOM   1209 O O   . SER A-2 1 8   ? 17.561 8.827   18.925 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 O   1 
ATOM   1210 C CB  . SER A-2 1 8   ? 20.573 8.963   17.742 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 CB  1 
ATOM   1211 O OG  . SER A-2 1 8   ? 21.843 9.325   18.262 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 OG  1 
ATOM   1212 N N   . ILE A-2 1 9   ? 17.950 7.069   17.589 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 N   1 
ATOM   1213 C CA  . ILE A-2 1 9   ? 16.535 6.930   17.267 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1214 C C   . ILE A-2 1 9   ? 15.825 6.530   18.557 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 C   1 
ATOM   1215 O O   . ILE A-2 1 9   ? 14.767 7.062   18.886 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 O   1 
ATOM   1216 C CB  . ILE A-2 1 9   ? 16.309 5.853   16.188 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1217 C CG1 . ILE A-2 1 9   ? 16.854 6.354   14.847 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1218 C CG2 . ILE A-2 1 9   ? 14.832 5.505   16.089 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1219 C CD1 . ILE A-2 1 9   ? 16.919 5.287   13.775 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1220 N N   . ILE A-2 1 10  ? 16.420 5.598   19.293 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 N   1 
ATOM   1221 C CA  . ILE A-2 1 10  ? 15.847 5.149   20.554 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1222 C C   . ILE A-2 1 10  ? 15.755 6.320   21.537 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 C   1 
ATOM   1223 O O   . ILE A-2 1 10  ? 14.713 6.544   22.151 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 O   1 
ATOM   1224 C CB  . ILE A-2 1 10  ? 16.706 4.013   21.162 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1225 C CG1 . ILE A-2 1 10  ? 16.653 2.785   20.243 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1226 C CG2 . ILE A-2 1 10  ? 16.221 3.674   22.576 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1227 C CD1 . ILE A-2 1 10  ? 17.646 1.696   20.587 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1228 N N   . LEU A-2 1 11  ? 16.839 7.082   21.671 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   1 
ATOM   1229 C CA  . LEU A-2 1 11  ? 16.864 8.215   22.593 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1230 C C   . LEU A-2 1 11  ? 15.899 9.329   22.182 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   1 
ATOM   1231 O O   . LEU A-2 1 11  ? 15.424 10.088  23.025 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   1 
ATOM   1232 C CB  . LEU A-2 1 11  ? 18.297 8.759   22.723 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1233 C CG  . LEU A-2 1 11  ? 19.251 7.824   23.476 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1234 C CD1 . LEU A-2 1 11  ? 20.698 8.272   23.293 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1235 C CD2 . LEU A-2 1 11  ? 18.878 7.797   24.946 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1236 N N   . ARG A-2 1 12  ? 15.595 9.439   20.894 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   1 
ATOM   1237 C CA  . ARG A-2 1 12  ? 14.662 10.474  20.465 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1238 C C   . ARG A-2 1 12  ? 13.257 10.142  20.960 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   1 
ATOM   1239 O O   . ARG A-2 1 12  ? 12.467 11.042  21.272 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   1 
ATOM   1240 C CB  . ARG A-2 1 12  ? 14.672 10.625  18.941 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1241 C CG  . ARG A-2 1 12  ? 15.823 11.468  18.422 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1242 C CD  . ARG A-2 1 12  ? 15.554 11.961  17.012 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1243 N NE  . ARG A-2 1 12  ? 15.667 10.908  16.011 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1244 C CZ  . ARG A-2 1 12  ? 16.820 10.441  15.543 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1245 N NH1 . ARG A-2 1 12  ? 17.966 10.934  15.985 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1246 N NH2 . ARG A-2 1 12  ? 16.824 9.484   14.625 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1247 N N   . SER A-2 1 13  ? 12.940 8.854   21.043 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 17  SER A-2 N   1 
ATOM   1248 C CA  . SER A-2 1 13  ? 11.622 8.459   21.517 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 17  SER A-2 CA  1 
ATOM   1249 C C   . SER A-2 1 13  ? 11.542 8.799   22.996 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 17  SER A-2 C   1 
ATOM   1250 O O   . SER A-2 1 13  ? 10.492 9.207   23.494 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 17  SER A-2 O   1 
ATOM   1251 C CB  . SER A-2 1 13  ? 11.386 6.960   21.300 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 17  SER A-2 CB  1 
ATOM   1252 O OG  . SER A-2 1 13  ? 12.102 6.162   22.223 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 17  SER A-2 OG  1 
ATOM   1253 N N   . HIS A-2 1 14  ? 12.664 8.656   23.693 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 N   1 
ATOM   1254 C CA  . HIS A-2 1 14  ? 12.718 8.966   25.115 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1255 C C   . HIS A-2 1 14  ? 12.491 10.457  25.312 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 C   1 
ATOM   1256 O O   . HIS A-2 1 14  ? 11.753 10.871  26.206 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 O   1 
ATOM   1257 C CB  . HIS A-2 1 14  ? 14.077 8.540   25.688 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1258 C CG  . HIS A-2 1 14  ? 14.265 8.884   27.132 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1259 N ND1 . HIS A-2 1 14  ? 14.723 10.114  27.549 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1260 C CD2 . HIS A-2 1 14  ? 14.059 8.159   28.257 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1261 C CE1 . HIS A-2 1 14  ? 14.793 10.132  28.868 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1262 N NE2 . HIS A-2 1 14  ? 14.395 8.958   29.322 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1263 N N   . ARG A-2 1 15  ? 13.109 11.263  24.458 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 N   1 
ATOM   1264 C CA  . ARG A-2 1 15  ? 12.965 12.706  24.529 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1265 C C   . ARG A-2 1 15  ? 11.509 13.127  24.342 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 C   1 
ATOM   1266 O O   . ARG A-2 1 15  ? 10.995 13.969  25.085 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 O   1 
ATOM   1267 C CB  . ARG A-2 1 15  ? 13.852 13.358  23.468 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1268 C CG  . ARG A-2 1 15  ? 13.855 14.874  23.483 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1269 C CD  . ARG A-2 1 15  ? 15.218 15.394  23.045 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1270 N NE  . ARG A-2 1 15  ? 15.683 14.718  21.842 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1271 C CZ  . ARG A-2 1 15  ? 16.919 14.803  21.363 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1272 N NH1 . ARG A-2 1 15  ? 17.828 15.540  21.988 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1273 N NH2 . ARG A-2 1 15  ? 17.248 14.150  20.255 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1274 N N   . VAL A-2 1 16  ? 10.850 12.543  23.348 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 N   1 
ATOM   1275 C CA  . VAL A-2 1 16  ? 9.452  12.870  23.085 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1276 C C   . VAL A-2 1 16  ? 8.569  12.391  24.239 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 C   1 
ATOM   1277 O O   . VAL A-2 1 16  ? 7.657  13.099  24.668 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 O   1 
ATOM   1278 C CB  . VAL A-2 1 16  ? 8.967  12.229  21.762 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1279 C CG1 . VAL A-2 1 16  ? 7.462  12.420  21.604 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1280 C CG2 . VAL A-2 1 16  ? 9.690  12.864  20.582 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1281 N N   . PHE A-2 1 17  ? 8.840  11.196  24.749 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 N   1 
ATOM   1282 C CA  . PHE A-2 1 17  ? 8.048  10.644  25.849 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1283 C C   . PHE A-2 1 17  ? 8.178  11.500  27.116 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 C   1 
ATOM   1284 O O   . PHE A-2 1 17  ? 7.180  11.805  27.778 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 O   1 
ATOM   1285 C CB  . PHE A-2 1 17  ? 8.504  9.213   26.147 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1286 C CG  . PHE A-2 1 17  ? 7.531  8.420   26.969 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1287 C CD1 . PHE A-2 1 17  ? 6.377  7.905   26.395 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1288 C CD2 . PHE A-2 1 17  ? 7.773  8.183   28.316 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1289 C CE1 . PHE A-2 1 17  ? 5.472  7.161   27.151 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1290 C CE2 . PHE A-2 1 17  ? 6.877  7.441   29.084 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1291 C CZ  . PHE A-2 1 17  ? 5.722  6.928   28.497 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1292 N N   . ILE A-2 1 18  ? 9.407  11.871  27.466 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 N   1 
ATOM   1293 C CA  . ILE A-2 1 18  ? 9.658  12.704  28.641 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1294 C C   . ILE A-2 1 18  ? 8.932  14.040  28.504 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 C   1 
ATOM   1295 O O   . ILE A-2 1 18  ? 8.285  14.512  29.434 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 O   1 
ATOM   1296 C CB  . ILE A-2 1 18  ? 11.177 12.992  28.806 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1297 C CG1 . ILE A-2 1 18  ? 11.888 11.746  29.321 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1298 C CG2 . ILE A-2 1 18  ? 11.401 14.176  29.746 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1299 C CD1 . ILE A-2 1 18  ? 11.467 11.333  30.701 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1300 N N   . GLY A-2 1 19  ? 9.046  14.648  27.331 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A-2 N   1 
ATOM   1301 C CA  . GLY A-2 1 19  ? 8.407  15.928  27.101 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1302 C C   . GLY A-2 1 19  ? 6.899  15.886  27.238 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A-2 C   1 
ATOM   1303 O O   . GLY A-2 1 19  ? 6.291  16.840  27.724 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A-2 O   1 
ATOM   1304 N N   . ARG A-2 1 20  ? 6.294  14.781  26.818 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 N   1 
ATOM   1305 C CA  . ARG A-2 1 20  ? 4.845  14.627  26.886 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1306 C C   . ARG A-2 1 20  ? 4.363  14.283  28.288 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 C   1 
ATOM   1307 O O   . ARG A-2 1 20  ? 3.418  14.890  28.796 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 O   1 
ATOM   1308 C CB  . ARG A-2 1 20  ? 4.389  13.537  25.911 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1309 C CG  . ARG A-2 1 20  ? 4.823  13.765  24.475 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1310 C CD  . ARG A-2 1 20  ? 4.187  15.006  23.865 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1311 N NE  . ARG A-2 1 20  ? 2.773  14.810  23.563 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1312 C CZ  . ARG A-2 1 20  ? 2.023  15.689  22.906 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1313 N NH1 . ARG A-2 1 20  ? 2.551  16.829  22.481 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1314 N NH2 . ARG A-2 1 20  ? 0.746  15.427  22.666 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1315 N N   . GLU A-2 1 21  ? 5.021  13.316  28.918 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N   1 
ATOM   1316 C CA  . GLU A-2 1 21  ? 4.633  12.869  30.251 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1317 C C   . GLU A-2 1 21  ? 4.988  13.847  31.363 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C   1 
ATOM   1318 O O   . GLU A-2 1 21  ? 4.284  13.929  32.365 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O   1 
ATOM   1319 C CB  . GLU A-2 1 21  ? 5.271  11.506  30.541 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1320 C CG  . GLU A-2 1 21  ? 4.863  10.417  29.562 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1321 C CD  . GLU A-2 1 21  ? 3.495  9.828   29.857 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1322 O OE1 . GLU A-2 1 21  ? 2.536  10.597  30.078 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1323 O OE2 . GLU A-2 1 21  ? 3.380  8.585   29.858 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1324 N N   . LEU A-2 1 22  ? 6.073  14.592  31.194 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1325 C CA  . LEU A-2 1 22  ? 6.487  15.539  32.221 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1326 C C   . LEU A-2 1 22  ? 6.379  16.988  31.776 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1327 O O   . LEU A-2 1 22  ? 6.885  17.885  32.445 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1328 C CB  . LEU A-2 1 22  ? 7.928  15.245  32.663 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1329 C CG  . LEU A-2 1 22  ? 8.162  13.853  33.259 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1330 C CD1 . LEU A-2 1 22  ? 9.653  13.627  33.472 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1331 C CD2 . LEU A-2 1 22  ? 7.402  13.712  34.576 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1332 N N   . GLY A-2 1 23  ? 5.709  17.208  30.646 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   1 
ATOM   1333 C CA  . GLY A-2 1 23  ? 5.530  18.553  30.131 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1334 C C   . GLY A-2 1 23  ? 4.797  19.469  31.092 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   1 
ATOM   1335 O O   . GLY A-2 1 23  ? 5.026  20.676  31.085 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   1 
ATOM   1336 N N   . HIS A-2 1 24  ? 3.917  18.915  31.923 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 N   1 
ATOM   1337 C CA  . HIS A-2 1 24  ? 3.191  19.746  32.876 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1338 C C   . HIS A-2 1 24  ? 4.143  20.358  33.900 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 C   1 
ATOM   1339 O O   . HIS A-2 1 24  ? 3.803  21.328  34.577 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 O   1 
ATOM   1340 C CB  . HIS A-2 1 24  ? 2.085  18.943  33.581 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1341 C CG  . HIS A-2 1 24  ? 2.575  17.742  34.329 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1342 N ND1 . HIS A-2 1 24  ? 3.108  16.638  33.701 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1343 C CD2 . HIS A-2 1 24  ? 2.590  17.465  35.655 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1344 C CE1 . HIS A-2 1 24  ? 3.432  15.732  34.606 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1345 N NE2 . HIS A-2 1 24  ? 3.128  16.209  35.800 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 28  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1346 N N   . LEU A-2 1 25  ? 5.347  19.798  33.995 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 N   1 
ATOM   1347 C CA  . LEU A-2 1 25  ? 6.358  20.300  34.925 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1348 C C   . LEU A-2 1 25  ? 7.407  21.089  34.150 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 C   1 
ATOM   1349 O O   . LEU A-2 1 25  ? 8.443  21.478  34.695 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 O   1 
ATOM   1350 C CB  . LEU A-2 1 25  ? 7.034  19.139  35.655 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1351 C CG  . LEU A-2 1 25  ? 6.132  18.261  36.523 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1352 C CD1 . LEU A-2 1 25  ? 6.946  17.112  37.090 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1353 C CD2 . LEU A-2 1 25  ? 5.527  19.094  37.641 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1354 N N   . ASN A-2 1 26  ? 7.125  21.313  32.871 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 N   1 
ATOM   1355 C CA  . ASN A-2 1 26  ? 8.024  22.040  31.980 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1356 C C   . ASN A-2 1 26  ? 9.378  21.357  31.899 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 C   1 
ATOM   1357 O O   . ASN A-2 1 26  ? 10.411 22.008  31.717 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 O   1 
ATOM   1358 C CB  . ASN A-2 1 26  ? 8.203  23.490  32.439 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1359 C CG  . ASN A-2 1 26  ? 6.980  24.342  32.168 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1360 O OD1 . ASN A-2 1 26  ? 6.248  24.104  31.206 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1361 N ND2 . ASN A-2 1 26  ? 6.760  25.348  33.003 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1362 N N   . LEU A-2 1 27  ? 9.367  20.038  32.014 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 N   1 
ATOM   1363 C CA  . LEU A-2 1 27  ? 10.605 19.278  31.960 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1364 C C   . LEU A-2 1 27  ? 10.871 18.691  30.586 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 C   1 
ATOM   1365 O O   . LEU A-2 1 27  ? 9.950  18.362  29.837 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 O   1 
ATOM   1366 C CB  . LEU A-2 1 27  ? 10.586 18.151  33.005 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1367 C CG  . LEU A-2 1 27  ? 10.786 18.551  34.469 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1368 C CD1 . LEU A-2 1 27  ? 10.487 17.355  35.361 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1369 C CD2 . LEU A-2 1 27  ? 12.216 19.038  34.681 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1370 N N   . THR A-2 1 28  ? 12.153 18.578  30.273 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 32  THR A-2 N   1 
ATOM   1371 C CA  . THR A-2 1 28  ? 12.625 18.013  29.027 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 32  THR A-2 CA  1 
ATOM   1372 C C   . THR A-2 1 28  ? 13.702 17.010  29.392 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 32  THR A-2 C   1 
ATOM   1373 O O   . THR A-2 1 28  ? 14.207 17.006  30.521 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 32  THR A-2 O   1 
ATOM   1374 C CB  . THR A-2 1 28  ? 13.272 19.068  28.138 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 32  THR A-2 CB  1 
ATOM   1375 O OG1 . THR A-2 1 28  ? 14.312 19.722  28.878 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 32  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1376 C CG2 . THR A-2 1 28  ? 12.243 20.083  27.669 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 32  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1377 N N   . ASP A-2 1 29  ? 14.068 16.177  28.433 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 N   1 
ATOM   1378 C CA  . ASP A-2 1 29  ? 15.092 15.167  28.631 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1379 C C   . ASP A-2 1 29  ? 16.378 15.788  29.179 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 C   1 
ATOM   1380 O O   . ASP A-2 1 29  ? 16.964 15.280  30.132 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 O   1 
ATOM   1381 C CB  . ASP A-2 1 29  ? 15.367 14.480  27.292 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1382 C CG  . ASP A-2 1 29  ? 16.277 13.292  27.416 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1383 O OD1 . ASP A-2 1 29  ? 17.371 13.429  28.000 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1384 O OD2 . ASP A-2 1 29  ? 15.896 12.218  26.910 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1385 N N   . ALA A-2 1 30  ? 16.820 16.883  28.577 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A-2 N   1 
ATOM   1386 C CA  . ALA A-2 1 30  ? 18.047 17.541  29.012 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1387 C C   . ALA A-2 1 30  ? 17.971 17.987  30.471 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A-2 C   1 
ATOM   1388 O O   . ALA A-2 1 30  ? 18.941 17.850  31.223 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A-2 O   1 
ATOM   1389 C CB  . ALA A-2 1 30  ? 18.348 18.733  28.109 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 34  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1390 N N   . GLN A-2 1 31  ? 16.831 18.532  30.883 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 N   1 
ATOM   1391 C CA  . GLN A-2 1 31  ? 16.678 18.971  32.270 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1392 C C   . GLN A-2 1 31  ? 16.658 17.784  33.224 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 C   1 
ATOM   1393 O O   . GLN A-2 1 31  ? 17.244 17.845  34.303 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 O   1 
ATOM   1394 C CB  . GLN A-2 1 31  ? 15.390 19.768  32.455 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1395 C CG  . GLN A-2 1 31  ? 15.358 21.118  31.786 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1396 C CD  . GLN A-2 1 31  ? 14.032 21.798  32.014 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1397 O OE1 . GLN A-2 1 31  ? 13.751 22.271  33.109 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1398 N NE2 . GLN A-2 1 31  ? 13.197 21.826  30.984 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1399 N N   . VAL A-2 1 32  ? 15.976 16.712  32.842 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A-2 N   1 
ATOM   1400 C CA  . VAL A-2 1 32  ? 15.925 15.533  33.690 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1401 C C   . VAL A-2 1 32  ? 17.331 14.975  33.898 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A-2 C   1 
ATOM   1402 O O   . VAL A-2 1 32  ? 17.697 14.603  35.012 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A-2 O   1 
ATOM   1403 C CB  . VAL A-2 1 32  ? 15.022 14.439  33.074 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1404 C CG1 . VAL A-2 1 32  ? 15.225 13.110  33.800 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1405 C CG2 . VAL A-2 1 32  ? 13.569 14.862  33.175 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 36  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1406 N N   . ALA A-2 1 33  ? 18.124 14.919  32.837 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 N   1 
ATOM   1407 C CA  . ALA A-2 1 33  ? 19.480 14.394  32.948 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1408 C C   . ALA A-2 1 33  ? 20.281 15.214  33.947 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 C   1 
ATOM   1409 O O   . ALA A-2 1 33  ? 20.965 14.651  34.803 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 O   1 
ATOM   1410 C CB  . ALA A-2 1 33  ? 20.162 14.414  31.583 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1411 N N   . CYS A-2 1 34  ? 20.198 16.538  33.842 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A-2 N   1 
ATOM   1412 C CA  . CYS A-2 1 34  ? 20.921 17.410  34.763 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A-2 CA  1 
ATOM   1413 C C   . CYS A-2 1 34  ? 20.413 17.227  36.192 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A-2 C   1 
ATOM   1414 O O   . CYS A-2 1 34  ? 21.197 17.136  37.139 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A-2 O   1 
ATOM   1415 C CB  . CYS A-2 1 34  ? 20.757 18.877  34.360 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A-2 CB  1 
ATOM   1416 S SG  . CYS A-2 1 34  ? 21.750 19.359  32.934 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A-2 SG  1 
ATOM   1417 N N   . LEU A-2 1 35  ? 19.099 17.174  36.353 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 N   1 
ATOM   1418 C CA  . LEU A-2 1 35  ? 18.512 17.018  37.672 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1419 C C   . LEU A-2 1 35  ? 18.982 15.727  38.339 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 C   1 
ATOM   1420 O O   . LEU A-2 1 35  ? 19.386 15.737  39.503 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 O   1 
ATOM   1421 C CB  . LEU A-2 1 35  ? 16.986 17.026  37.572 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1422 C CG  . LEU A-2 1 35  ? 16.230 17.069  38.900 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1423 C CD1 . LEU A-2 1 35  ? 16.564 18.346  39.642 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1424 C CD2 . LEU A-2 1 35  ? 14.735 17.005  38.630 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1425 N N   . LEU A-2 1 36  ? 18.947 14.616  37.611 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 N   1 
ATOM   1426 C CA  . LEU A-2 1 36  ? 19.369 13.345  38.192 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1427 C C   . LEU A-2 1 36  ? 20.851 13.346  38.522 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 C   1 
ATOM   1428 O O   . LEU A-2 1 36  ? 21.267 12.763  39.527 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 O   1 
ATOM   1429 C CB  . LEU A-2 1 36  ? 19.039 12.179  37.256 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1430 C CG  . LEU A-2 1 36  ? 17.542 11.935  37.023 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1431 C CD1 . LEU A-2 1 36  ? 17.354 10.769  36.064 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1432 C CD2 . LEU A-2 1 36  ? 16.856 11.651  38.361 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1433 N N   . ARG A-2 1 37  ? 21.654 13.999  37.689 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 N   1 
ATOM   1434 C CA  . ARG A-2 1 37  ? 23.090 14.053  37.942 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1435 C C   . ARG A-2 1 37  ? 23.407 14.878  39.187 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 C   1 
ATOM   1436 O O   . ARG A-2 1 37  ? 24.291 14.516  39.963 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 O   1 
ATOM   1437 C CB  . ARG A-2 1 37  ? 23.821 14.637  36.733 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1438 C CG  . ARG A-2 1 37  ? 25.334 14.559  36.830 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1439 C CD  . ARG A-2 1 37  ? 25.838 13.138  36.650 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1440 N NE  . ARG A-2 1 37  ? 27.288 13.065  36.806 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1441 C CZ  . ARG A-2 1 37  ? 27.920 13.235  37.963 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1442 N NH1 . ARG A-2 1 37  ? 27.231 13.484  39.068 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1443 N NH2 . ARG A-2 1 37  ? 29.241 13.158  38.015 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1444 N N   . ILE A-2 1 38  ? 22.698 15.985  39.381 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 N   1 
ATOM   1445 C CA  . ILE A-2 1 38  ? 22.927 16.827  40.550 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1446 C C   . ILE A-2 1 38  ? 22.417 16.098  41.787 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 C   1 
ATOM   1447 O O   . ILE A-2 1 38  ? 23.011 16.188  42.869 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 O   1 
ATOM   1448 C CB  . ILE A-2 1 38  ? 22.193 18.175  40.415 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1449 C CG1 . ILE A-2 1 38  ? 22.724 18.928  39.194 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1450 C CG2 . ILE A-2 1 38  ? 22.398 19.014  41.674 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1451 C CD1 . ILE A-2 1 38  ? 21.870 20.103  38.789 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1452 N N   . HIS A-2 1 39  ? 21.312 15.381  41.614 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 N   1 
ATOM   1453 C CA  . HIS A-2 1 39  ? 20.686 14.609  42.680 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1454 C C   . HIS A-2 1 39  ? 21.655 13.585  43.265 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 C   1 
ATOM   1455 O O   . HIS A-2 1 39  ? 21.717 13.396  44.486 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 O   1 
ATOM   1456 C CB  . HIS A-2 1 39  ? 19.438 13.903  42.124 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1457 C CG  . HIS A-2 1 39  ? 18.850 12.875  43.043 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1458 N ND1 . HIS A-2 1 39  ? 18.363 13.183  44.295 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1459 C CD2 . HIS A-2 1 39  ? 18.648 11.546  42.876 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1460 C CE1 . HIS A-2 1 39  ? 17.884 12.088  44.859 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1461 N NE2 . HIS A-2 1 39  ? 18.044 11.081  44.020 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1462 N N   . ARG A-2 1 40  ? 22.419 12.928  42.400 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 N   1 
ATOM   1463 C CA  . ARG A-2 1 40  ? 23.359 11.920  42.865 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1464 C C   . ARG A-2 1 40  ? 24.686 12.518  43.319 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 C   1 
ATOM   1465 O O   . ARG A-2 1 40  ? 25.505 11.823  43.926 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 O   1 
ATOM   1466 C CB  . ARG A-2 1 40  ? 23.599 10.871  41.773 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1467 C CG  . ARG A-2 1 40  ? 24.295 11.386  40.527 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1468 C CD  . ARG A-2 1 40  ? 24.562 10.243  39.559 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1469 N NE  . ARG A-2 1 40  ? 25.337 9.178   40.190 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1470 C CZ  . ARG A-2 1 40  ? 26.578 9.323   40.644 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1471 N NH1 . ARG A-2 1 40  ? 27.194 10.493  40.536 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1472 N NH2 . ARG A-2 1 40  ? 27.199 8.299   41.215 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 44  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1473 N N   . GLU A-2 1 41  ? 24.900 13.802  43.042 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 N   1 
ATOM   1474 C CA  . GLU A-2 1 41  ? 26.142 14.453  43.445 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1475 C C   . GLU A-2 1 41  ? 25.883 15.881  43.931 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 C   1 
ATOM   1476 O O   . GLU A-2 1 41  ? 26.263 16.861  43.281 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 O   1 
ATOM   1477 C CB  . GLU A-2 1 41  ? 27.132 14.439  42.272 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1478 C CG  . GLU A-2 1 41  ? 28.532 14.925  42.604 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1479 C CD  . GLU A-2 1 41  ? 29.540 14.576  41.517 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1480 O OE1 . GLU A-2 1 41  ? 30.624 15.190  41.488 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1481 O OE2 . GLU A-2 1 41  ? 29.251 13.677  40.702 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1482 N N   . PRO A-2 1 42  ? 25.224 16.015  45.098 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A-2 N   1 
ATOM   1483 C CA  . PRO A-2 1 42  ? 24.912 17.325  45.674 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1484 C C   . PRO A-2 1 42  ? 26.153 18.197  45.842 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A-2 C   1 
ATOM   1485 O O   . PRO A-2 1 42  ? 27.169 17.753  46.380 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A-2 O   1 
ATOM   1486 C CB  . PRO A-2 1 42  ? 24.253 16.967  47.013 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1487 C CG  . PRO A-2 1 42  ? 24.866 15.651  47.358 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1488 C CD  . PRO A-2 1 42  ? 24.857 14.934  46.029 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1489 N N   . GLY A-2 1 43  ? 26.067 19.433  45.360 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A-2 N   1 
ATOM   1490 C CA  . GLY A-2 1 43  ? 27.186 20.351  45.466 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1491 C C   . GLY A-2 1 43  ? 28.104 20.375  44.260 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A-2 C   1 
ATOM   1492 O O   . GLY A-2 1 43  ? 29.074 21.129  44.230 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 47  GLY A-2 O   1 
ATOM   1493 N N   . ILE A-2 1 44  ? 27.810 19.547  43.263 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 N   1 
ATOM   1494 C CA  . ILE A-2 1 44  ? 28.634 19.512  42.066 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1495 C C   . ILE A-2 1 44  ? 28.676 20.916  41.460 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 C   1 
ATOM   1496 O O   . ILE A-2 1 44  ? 27.673 21.631  41.452 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 O   1 
ATOM   1497 C CB  . ILE A-2 1 44  ? 28.067 18.501  41.028 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1498 C CG1 . ILE A-2 1 44  ? 29.037 18.357  39.853 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1499 C CG2 . ILE A-2 1 44  ? 26.696 18.958  40.539 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1500 C CD1 . ILE A-2 1 44  ? 28.648 17.271  38.859 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1501 N N   . LYS A-2 1 45  ? 29.850 21.314  40.976 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 N   1 
ATOM   1502 C CA  . LYS A-2 1 45  ? 30.012 22.627  40.356 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1503 C C   . LYS A-2 1 45  ? 29.373 22.594  38.973 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 C   1 
ATOM   1504 O O   . LYS A-2 1 45  ? 29.384 21.559  38.303 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 O   1 
ATOM   1505 C CB  . LYS A-2 1 45  ? 31.496 22.987  40.213 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1506 C CG  . LYS A-2 1 45  ? 32.139 23.646  41.431 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1507 C CD  . LYS A-2 1 45  ? 32.219 22.717  42.625 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1508 C CE  . LYS A-2 1 45  ? 33.007 23.374  43.748 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1509 N NZ  . LYS A-2 1 45  ? 33.034 22.529  44.968 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1510 N N   . GLN A-2 1 46  ? 28.823 23.726  38.547 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 N   1 
ATOM   1511 C CA  . GLN A-2 1 46  ? 28.199 23.800  37.237 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1512 C C   . GLN A-2 1 46  ? 29.203 23.443  36.155 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 C   1 
ATOM   1513 O O   . GLN A-2 1 46  ? 28.862 22.738  35.210 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 O   1 
ATOM   1514 C CB  . GLN A-2 1 46  ? 27.645 25.201  36.972 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1515 C CG  . GLN A-2 1 46  ? 27.017 25.357  35.586 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1516 C CD  . GLN A-2 1 46  ? 26.288 26.676  35.421 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1517 O OE1 . GLN A-2 1 46  ? 25.725 27.207  36.378 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1518 N NE2 . GLN A-2 1 46  ? 26.275 27.201  34.199 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1519 N N   . ASP A-2 1 47  ? 30.439 23.920  36.283 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 N   1 
ATOM   1520 C CA  . ASP A-2 1 47  ? 31.436 23.610  35.270 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1521 C C   . ASP A-2 1 47  ? 31.784 22.127  35.274 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 C   1 
ATOM   1522 O O   . ASP A-2 1 47  ? 32.168 21.582  34.242 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 O   1 
ATOM   1523 C CB  . ASP A-2 1 47  ? 32.703 24.468  35.439 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1524 C CG  . ASP A-2 1 47  ? 33.391 24.260  36.772 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1525 O OD1 . ASP A-2 1 47  ? 33.059 24.984  37.731 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1526 O OD2 . ASP A-2 1 47  ? 34.265 23.377  36.853 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1527 N N   . GLU A-2 1 48  ? 31.641 21.467  36.424 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 N   1 
ATOM   1528 C CA  . GLU A-2 1 48  ? 31.929 20.036  36.517 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1529 C C   . GLU A-2 1 48  ? 30.797 19.254  35.853 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 C   1 
ATOM   1530 O O   . GLU A-2 1 48  ? 31.028 18.218  35.222 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 O   1 
ATOM   1531 C CB  . GLU A-2 1 48  ? 32.089 19.612  37.984 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1532 C CG  . GLU A-2 1 48  ? 33.234 20.324  38.692 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1533 C CD  . GLU A-2 1 48  ? 33.382 19.930  40.148 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1534 O OE1 . GLU A-2 1 48  ? 32.361 19.877  40.870 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1535 O OE2 . GLU A-2 1 48  ? 34.532 19.689  40.574 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1536 N N   . LEU A-2 1 49  ? 29.572 19.751  35.996 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 N   1 
ATOM   1537 C CA  . LEU A-2 1 49  ? 28.431 19.103  35.365 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1538 C C   . LEU A-2 1 49  ? 28.585 19.268  33.848 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 C   1 
ATOM   1539 O O   . LEU A-2 1 49  ? 28.333 18.329  33.095 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 O   1 
ATOM   1540 C CB  . LEU A-2 1 49  ? 27.125 19.746  35.833 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1541 C CG  . LEU A-2 1 49  ? 25.840 19.050  35.378 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1542 C CD1 . LEU A-2 1 49  ? 25.734 17.700  36.071 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1543 C CD2 . LEU A-2 1 49  ? 24.625 19.906  35.715 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1544 N N   . ALA A-2 1 50  ? 29.004 20.455  33.413 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 N   1 
ATOM   1545 C CA  . ALA A-2 1 50  ? 29.218 20.723  31.992 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1546 C C   . ALA A-2 1 50  ? 30.274 19.782  31.434 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 C   1 
ATOM   1547 O O   . ALA A-2 1 50  ? 30.113 19.217  30.355 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 O   1 
ATOM   1548 C CB  . ALA A-2 1 50  ? 29.660 22.156  31.792 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1549 N N   . THR A-2 1 51  ? 31.366 19.613  32.166 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 N   1 
ATOM   1550 C CA  . THR A-2 1 51  ? 32.435 18.734  31.721 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CA  1 
ATOM   1551 C C   . THR A-2 1 51  ? 31.943 17.296  31.649 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 C   1 
ATOM   1552 O O   . THR A-2 1 51  ? 32.255 16.572  30.706 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 O   1 
ATOM   1553 C CB  . THR A-2 1 51  ? 33.644 18.812  32.672 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CB  1 
ATOM   1554 O OG1 . THR A-2 1 51  ? 34.148 20.152  32.683 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1555 C CG2 . THR A-2 1 51  ? 34.751 17.865  32.218 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1556 N N   . PHE A-2 1 52  ? 31.153 16.889  32.636 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 N   1 
ATOM   1557 C CA  . PHE A-2 1 52  ? 30.622 15.533  32.677 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1558 C C   . PHE A-2 1 52  ? 29.815 15.186  31.429 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 C   1 
ATOM   1559 O O   . PHE A-2 1 52  ? 29.970 14.095  30.868 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 O   1 
ATOM   1560 C CB  . PHE A-2 1 52  ? 29.744 15.352  33.913 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1561 C CG  . PHE A-2 1 52  ? 28.997 14.053  33.938 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1562 C CD1 . PHE A-2 1 52  ? 29.621 12.882  34.350 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1563 C CD2 . PHE A-2 1 52  ? 27.667 13.998  33.533 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1564 C CE1 . PHE A-2 1 52  ? 28.930 11.674  34.361 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1565 C CE2 . PHE A-2 1 52  ? 26.967 12.798  33.538 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1566 C CZ  . PHE A-2 1 52  ? 27.596 11.633  33.953 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1567 N N   . PHE A-2 1 53  ? 28.953 16.104  30.998 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 N   1 
ATOM   1568 C CA  . PHE A-2 1 53  ? 28.119 15.867  29.818 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1569 C C   . PHE A-2 1 53  ? 28.832 16.144  28.501 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 C   1 
ATOM   1570 O O   . PHE A-2 1 53  ? 28.381 15.699  27.442 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 O   1 
ATOM   1571 C CB  . PHE A-2 1 53  ? 26.845 16.711  29.891 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1572 C CG  . PHE A-2 1 53  ? 25.845 16.214  30.892 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1573 C CD1 . PHE A-2 1 53  ? 25.262 14.961  30.754 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1574 C CD2 . PHE A-2 1 53  ? 25.480 17.009  31.973 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1575 C CE1 . PHE A-2 1 53  ? 24.331 14.509  31.682 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1576 C CE2 . PHE A-2 1 53  ? 24.552 16.564  32.899 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1577 C CZ  . PHE A-2 1 53  ? 23.977 15.317  32.756 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 57  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1578 N N   . HIS A-2 1 54  ? 29.936 16.877  28.561 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 N   1 
ATOM   1579 C CA  . HIS A-2 1 54  ? 30.703 17.197  27.365 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1580 C C   . HIS A-2 1 54  ? 29.888 17.924  26.299 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 C   1 
ATOM   1581 O O   . HIS A-2 1 54  ? 30.101 17.727  25.104 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 O   1 
ATOM   1582 C CB  . HIS A-2 1 54  ? 31.307 15.918  26.780 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1583 C CG  . HIS A-2 1 54  ? 32.237 15.213  27.717 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1584 N ND1 . HIS A-2 1 54  ? 33.521 15.651  27.961 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1585 C CD2 . HIS A-2 1 54  ? 32.055 14.128  28.506 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1586 C CE1 . HIS A-2 1 54  ? 34.088 14.868  28.861 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1587 N NE2 . HIS A-2 1 54  ? 33.220 13.936  29.209 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1588 N N   . VAL A-2 1 55  ? 28.942 18.752  26.727 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A-2 N   1 
ATOM   1589 C CA  . VAL A-2 1 55  ? 28.140 19.526  25.785 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1590 C C   . VAL A-2 1 55  ? 28.559 20.990  25.883 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A-2 C   1 
ATOM   1591 O O   . VAL A-2 1 55  ? 29.263 21.381  26.813 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A-2 O   1 
ATOM   1592 C CB  . VAL A-2 1 55  ? 26.632 19.414  26.081 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1593 C CG1 . VAL A-2 1 55  ? 26.149 17.998  25.807 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1594 C CG2 . VAL A-2 1 55  ? 26.360 19.805  27.516 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1595 N N   . ASP A-2 1 56  ? 28.129 21.799  24.927 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 N   1 
ATOM   1596 C CA  . ASP A-2 1 56  ? 28.492 23.209  24.935 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1597 C C   . ASP A-2 1 56  ? 27.969 23.921  26.180 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 C   1 
ATOM   1598 O O   . ASP A-2 1 56  ? 26.892 23.604  26.701 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 O   1 
ATOM   1599 C CB  . ASP A-2 1 56  ? 27.967 23.885  23.670 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1600 C CG  . ASP A-2 1 56  ? 26.462 23.855  23.580 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1601 O OD1 . ASP A-2 1 56  ? 25.820 24.763  24.141 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1602 O OD2 . ASP A-2 1 56  ? 25.919 22.919  22.956 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1603 N N   . LYS A-2 1 57  ? 28.745 24.884  26.659 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 N   1 
ATOM   1604 C CA  . LYS A-2 1 57  ? 28.393 25.649  27.848 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1605 C C   . LYS A-2 1 57  ? 27.054 26.364  27.730 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 C   1 
ATOM   1606 O O   . LYS A-2 1 57  ? 26.284 26.416  28.690 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 O   1 
ATOM   1607 C CB  . LYS A-2 1 57  ? 29.485 26.674  28.140 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1608 C CG  . LYS A-2 1 57  ? 30.800 26.051  28.570 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1609 C CD  . LYS A-2 1 57  ? 31.942 27.062  28.549 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1610 C CE  . LYS A-2 1 57  ? 31.598 28.316  29.332 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1611 N NZ  . LYS A-2 1 57  ? 31.217 28.004  30.737 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1612 N N   . GLY A-2 1 58  ? 26.785 26.925  26.558 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 N   1 
ATOM   1613 C CA  . GLY A-2 1 58  ? 25.535 27.634  26.353 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1614 C C   . GLY A-2 1 58  ? 24.319 26.757  26.585 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 C   1 
ATOM   1615 O O   . GLY A-2 1 58  ? 23.355 27.183  27.225 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 O   1 
ATOM   1616 N N   . THR A-2 1 59  ? 24.363 25.531  26.073 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 63  THR A-2 N   1 
ATOM   1617 C CA  . THR A-2 1 59  ? 23.249 24.606  26.220 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 63  THR A-2 CA  1 
ATOM   1618 C C   . THR A-2 1 59  ? 23.012 24.246  27.681 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 63  THR A-2 C   1 
ATOM   1619 O O   . THR A-2 1 59  ? 21.876 24.293  28.154 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 63  THR A-2 O   1 
ATOM   1620 C CB  . THR A-2 1 59  ? 23.480 23.321  25.406 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 63  THR A-2 CB  1 
ATOM   1621 O OG1 . THR A-2 1 59  ? 23.599 23.653  24.017 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 63  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1622 C CG2 . THR A-2 1 59  ? 22.312 22.361  25.585 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 63  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1623 N N   . ILE A-2 1 60  ? 24.076 23.901  28.399 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N   1 
ATOM   1624 C CA  . ILE A-2 1 60  ? 23.953 23.549  29.804 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1625 C C   . ILE A-2 1 60  ? 23.435 24.743  30.595 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C   1 
ATOM   1626 O O   . ILE A-2 1 60  ? 22.598 24.588  31.477 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O   1 
ATOM   1627 C CB  . ILE A-2 1 60  ? 25.309 23.071  30.401 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1628 C CG1 . ILE A-2 1 60  ? 25.193 22.950  31.923 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1629 C CG2 . ILE A-2 1 60  ? 26.415 24.015  30.024 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1630 C CD1 . ILE A-2 1 60  ? 26.406 22.352  32.587 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1631 N N   . ALA A-2 1 61  ? 23.911 25.939  30.270 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A-2 N   1 
ATOM   1632 C CA  . ALA A-2 1 61  ? 23.477 27.136  30.979 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1633 C C   . ALA A-2 1 61  ? 21.969 27.344  30.867 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A-2 C   1 
ATOM   1634 O O   . ALA A-2 1 61  ? 21.304 27.639  31.859 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A-2 O   1 
ATOM   1635 C CB  . ALA A-2 1 61  ? 24.217 28.360  30.443 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1636 N N   . ARG A-2 1 62  ? 21.437 27.200  29.657 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 N   1 
ATOM   1637 C CA  . ARG A-2 1 62  ? 20.005 27.377  29.437 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1638 C C   . ARG A-2 1 62  ? 19.211 26.265  30.112 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 C   1 
ATOM   1639 O O   . ARG A-2 1 62  ? 18.145 26.512  30.663 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 O   1 
ATOM   1640 C CB  . ARG A-2 1 62  ? 19.694 27.414  27.941 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1641 C CG  . ARG A-2 1 62  ? 20.329 28.595  27.218 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1642 C CD  . ARG A-2 1 62  ? 19.714 28.811  25.841 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1643 N NE  . ARG A-2 1 62  ? 18.345 29.311  25.951 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1644 C CZ  . ARG A-2 1 62  ? 18.020 30.595  26.058 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1645 N NH1 . ARG A-2 1 62  ? 18.958 31.534  26.060 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1646 N NH2 . ARG A-2 1 62  ? 16.747 30.941  26.182 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1647 N N   . THR A-2 1 63  ? 19.724 25.042  30.068 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 67  THR A-2 N   1 
ATOM   1648 C CA  . THR A-2 1 63  ? 19.043 23.920  30.701 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 67  THR A-2 CA  1 
ATOM   1649 C C   . THR A-2 1 63  ? 18.949 24.116  32.217 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 67  THR A-2 C   1 
ATOM   1650 O O   . THR A-2 1 63  ? 17.895 23.905  32.829 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 67  THR A-2 O   1 
ATOM   1651 C CB  . THR A-2 1 63  ? 19.790 22.608  30.398 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 67  THR A-2 CB  1 
ATOM   1652 O OG1 . THR A-2 1 63  ? 19.827 22.409  28.980 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 67  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1653 C CG2 . THR A-2 1 63  ? 19.110 21.424  31.055 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 67  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1654 N N   . LEU A-2 1 64  ? 20.056 24.527  32.825 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   1 
ATOM   1655 C CA  . LEU A-2 1 64  ? 20.082 24.750  34.260 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1656 C C   . LEU A-2 1 64  ? 19.216 25.947  34.655 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   1 
ATOM   1657 O O   . LEU A-2 1 64  ? 18.577 25.932  35.704 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   1 
ATOM   1658 C CB  . LEU A-2 1 64  ? 21.525 24.950  34.726 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1659 C CG  . LEU A-2 1 64  ? 22.412 23.712  34.584 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1660 C CD1 . LEU A-2 1 64  ? 23.847 24.094  34.910 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1661 C CD2 . LEU A-2 1 64  ? 21.923 22.602  35.510 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1662 N N   . ARG A-2 1 65  ? 19.177 26.976  33.812 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 N   1 
ATOM   1663 C CA  . ARG A-2 1 65  ? 18.358 28.143  34.117 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1664 C C   . ARG A-2 1 65  ? 16.889 27.728  34.192 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 C   1 
ATOM   1665 O O   . ARG A-2 1 65  ? 16.152 28.174  35.071 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 O   1 
ATOM   1666 C CB  . ARG A-2 1 65  ? 18.558 29.225  33.050 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1667 C CG  . ARG A-2 1 65  ? 17.910 30.558  33.393 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1668 C CD  . ARG A-2 1 65  ? 18.273 31.628  32.372 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1669 N NE  . ARG A-2 1 65  ? 19.716 31.845  32.303 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1670 C CZ  . ARG A-2 1 65  ? 20.298 32.778  31.557 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1671 N NH1 . ARG A-2 1 65  ? 19.562 33.589  30.809 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1672 N NH2 . ARG A-2 1 65  ? 21.618 32.902  31.560 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1673 N N   . ARG A-2 1 66  ? 16.463 26.865  33.276 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 N   1 
ATOM   1674 C CA  . ARG A-2 1 66  ? 15.082 26.395  33.277 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1675 C C   . ARG A-2 1 66  ? 14.779 25.601  34.547 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 C   1 
ATOM   1676 O O   . ARG A-2 1 66  ? 13.701 25.740  35.130 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 O   1 
ATOM   1677 C CB  . ARG A-2 1 66  ? 14.817 25.540  32.034 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1678 C CG  . ARG A-2 1 66  ? 14.903 26.333  30.736 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1679 C CD  . ARG A-2 1 66  ? 14.692 25.460  29.519 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1680 N NE  . ARG A-2 1 66  ? 13.344 24.904  29.457 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1681 C CZ  . ARG A-2 1 66  ? 12.899 24.142  28.461 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1682 N NH1 . ARG A-2 1 66  ? 13.696 23.848  27.444 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1683 N NH2 . ARG A-2 1 66  ? 11.658 23.681  28.481 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1684 N N   . LEU A-2 1 67  ? 15.721 24.771  34.986 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 N   1 
ATOM   1685 C CA  . LEU A-2 1 67  ? 15.502 23.987  36.198 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1686 C C   . LEU A-2 1 67  ? 15.407 24.907  37.402 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 C   1 
ATOM   1687 O O   . LEU A-2 1 67  ? 14.606 24.676  38.306 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 O   1 
ATOM   1688 C CB  . LEU A-2 1 67  ? 16.639 22.986  36.419 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1689 C CG  . LEU A-2 1 67  ? 16.600 21.704  35.588 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1690 C CD1 . LEU A-2 1 67  ? 17.909 20.955  35.761 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1691 C CD2 . LEU A-2 1 67  ? 15.408 20.847  36.017 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1692 N N   . GLU A-2 1 68  ? 16.224 25.951  37.402 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 N   1 
ATOM   1693 C CA  . GLU A-2 1 68  ? 16.235 26.918  38.496 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1694 C C   . GLU A-2 1 68  ? 14.941 27.734  38.508 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 C   1 
ATOM   1695 O O   . GLU A-2 1 68  ? 14.361 27.975  39.566 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 O   1 
ATOM   1696 C CB  . GLU A-2 1 68  ? 17.439 27.853  38.352 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1697 C CG  . GLU A-2 1 68  ? 17.683 28.760  39.550 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1698 C CD  . GLU A-2 1 68  ? 18.834 29.723  39.323 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1699 O OE1 . GLU A-2 1 68  ? 19.941 29.260  38.974 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1700 O OE2 . GLU A-2 1 68  ? 18.635 30.944  39.496 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 72  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1701 N N   . GLU A-2 1 69  ? 14.490 28.152  37.332 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N   1 
ATOM   1702 C CA  . GLU A-2 1 69  ? 13.262 28.935  37.224 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1703 C C   . GLU A-2 1 69  ? 12.074 28.135  37.741 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C   1 
ATOM   1704 O O   . GLU A-2 1 69  ? 11.161 28.685  38.363 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O   1 
ATOM   1705 C CB  . GLU A-2 1 69  ? 13.011 29.333  35.768 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1706 C CG  . GLU A-2 1 69  ? 11.762 30.177  35.562 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1707 C CD  . GLU A-2 1 69  ? 11.891 31.570  36.147 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1708 O OE1 . GLU A-2 1 69  ? 12.155 31.687  37.363 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1709 O OE2 . GLU A-2 1 69  ? 11.725 32.552  35.391 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1710 N N   . SER A-2 1 70  ? 12.084 26.833  37.473 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 N   1 
ATOM   1711 C CA  . SER A-2 1 70  ? 11.008 25.954  37.916 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CA  1 
ATOM   1712 C C   . SER A-2 1 70  ? 11.133 25.604  39.399 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 C   1 
ATOM   1713 O O   . SER A-2 1 70  ? 10.236 24.985  39.974 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 O   1 
ATOM   1714 C CB  . SER A-2 1 70  ? 10.997 24.677  37.079 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CB  1 
ATOM   1715 O OG  . SER A-2 1 70  ? 10.719 24.969  35.719 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 OG  1 
ATOM   1716 N N   . GLY A-2 1 71  ? 12.250 25.997  40.007 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 N   1 
ATOM   1717 C CA  . GLY A-2 1 71  ? 12.471 25.734  41.419 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1718 C C   . GLY A-2 1 71  ? 12.920 24.325  41.768 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 C   1 
ATOM   1719 O O   . GLY A-2 1 71  ? 12.747 23.882  42.906 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 O   1 
ATOM   1720 N N   . PHE A-2 1 72  ? 13.505 23.613  40.809 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   1 
ATOM   1721 C CA  . PHE A-2 1 72  ? 13.957 22.248  41.065 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1722 C C   . PHE A-2 1 72  ? 15.403 22.166  41.524 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   1 
ATOM   1723 O O   . PHE A-2 1 72  ? 15.818 21.166  42.101 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   1 
ATOM   1724 C CB  . PHE A-2 1 72  ? 13.761 21.373  39.825 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1725 C CG  . PHE A-2 1 72  ? 12.330 21.253  39.391 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1726 C CD1 . PHE A-2 1 72  ? 11.326 20.999  40.321 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1727 C CD2 . PHE A-2 1 72  ? 11.985 21.386  38.050 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1728 C CE1 . PHE A-2 1 72  ? 9.997  20.883  39.921 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1729 C CE2 . PHE A-2 1 72  ? 10.661 21.269  37.641 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1730 C CZ  . PHE A-2 1 72  ? 9.666  21.018  38.577 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1731 N N   . ILE A-2 1 73  ? 16.181 23.203  41.247 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 N   1 
ATOM   1732 C CA  . ILE A-2 1 73  ? 17.567 23.221  41.695 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1733 C C   . ILE A-2 1 73  ? 17.915 24.616  42.168 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 C   1 
ATOM   1734 O O   . ILE A-2 1 73  ? 17.229 25.585  41.842 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 O   1 
ATOM   1735 C CB  . ILE A-2 1 73  ? 18.587 22.833  40.582 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1736 C CG1 . ILE A-2 1 73  ? 18.604 23.896  39.476 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1737 C CG2 . ILE A-2 1 73  ? 18.266 21.455  40.039 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1738 C CD1 . ILE A-2 1 73  ? 19.716 23.706  38.445 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1739 N N   . GLU A-2 1 74  ? 18.988 24.706  42.941 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 N   1 
ATOM   1740 C CA  . GLU A-2 1 74  ? 19.461 25.978  43.449 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1741 C C   . GLU A-2 1 74  ? 20.914 26.114  43.025 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 C   1 
ATOM   1742 O O   . GLU A-2 1 74  ? 21.642 25.123  42.938 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 O   1 
ATOM   1743 C CB  . GLU A-2 1 74  ? 19.344 26.024  44.975 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1744 C CG  . GLU A-2 1 74  ? 20.134 24.947  45.697 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1745 C CD  . GLU A-2 1 74  ? 20.085 25.105  47.202 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1746 O OE1 . GLU A-2 1 74  ? 20.534 26.158  47.702 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1747 O OE2 . GLU A-2 1 74  ? 19.596 24.181  47.884 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1748 N N   . ARG A-2 1 75  ? 21.327 27.347  42.761 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 N   1 
ATOM   1749 C CA  . ARG A-2 1 75  ? 22.686 27.634  42.332 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1750 C C   . ARG A-2 1 75  ? 23.281 28.723  43.218 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 C   1 
ATOM   1751 O O   . ARG A-2 1 75  ? 22.674 29.775  43.411 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 O   1 
ATOM   1752 C CB  . ARG A-2 1 75  ? 22.669 28.096  40.875 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1753 C CG  . ARG A-2 1 75  ? 24.010 28.516  40.319 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1754 C CD  . ARG A-2 1 75  ? 23.812 29.276  39.023 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1755 N NE  . ARG A-2 1 75  ? 25.075 29.673  38.412 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1756 C CZ  . ARG A-2 1 75  ? 25.176 30.532  37.405 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1757 N NH1 . ARG A-2 1 75  ? 24.086 31.089  36.895 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1758 N NH2 . ARG A-2 1 75  ? 26.366 30.832  36.905 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1759 N N   . GLU A-2 1 76  ? 24.464 28.465  43.763 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 N   1 
ATOM   1760 C CA  . GLU A-2 1 76  ? 25.130 29.436  44.627 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1761 C C   . GLU A-2 1 76  ? 26.591 29.601  44.225 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 C   1 
ATOM   1762 O O   . GLU A-2 1 76  ? 27.192 28.688  43.670 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 O   1 
ATOM   1763 C CB  . GLU A-2 1 76  ? 25.044 28.996  46.093 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1764 C CG  . GLU A-2 1 76  ? 23.624 28.913  46.638 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1765 C CD  . GLU A-2 1 76  ? 23.588 28.677  48.137 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1766 O OE1 . GLU A-2 1 76  ? 24.092 29.540  48.887 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1767 O OE2 . GLU A-2 1 76  ? 23.057 27.631  48.566 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1768 N N   . GLN A-2 1 77  ? 27.155 30.772  44.507 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 N   1 
ATOM   1769 C CA  . GLN A-2 1 77  ? 28.545 31.055  44.168 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1770 C C   . GLN A-2 1 77  ? 29.522 30.217  44.986 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 C   1 
ATOM   1771 O O   . GLN A-2 1 77  ? 29.369 30.066  46.199 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 O   1 
ATOM   1772 C CB  . GLN A-2 1 77  ? 28.842 32.545  44.378 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1773 C CG  . GLN A-2 1 77  ? 30.290 32.943  44.131 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1774 C CD  . GLN A-2 1 77  ? 30.536 34.425  44.348 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1775 O OE1 . GLN A-2 1 77  ? 30.186 34.977  45.391 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1776 N NE2 . GLN A-2 1 77  ? 31.148 35.074  43.366 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1777 N N   . ASP A-2 1 78  ? 30.525 29.668  44.306 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 N   1 
ATOM   1778 C CA  . ASP A-2 1 78  ? 31.544 28.855  44.958 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1779 C C   . ASP A-2 1 78  ? 32.367 29.798  45.837 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 C   1 
ATOM   1780 O O   . ASP A-2 1 78  ? 32.977 30.742  45.340 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 O   1 
ATOM   1781 C CB  . ASP A-2 1 78  ? 32.429 28.196  43.891 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1782 C CG  . ASP A-2 1 78  ? 33.547 27.358  44.479 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1783 O OD1 . ASP A-2 1 78  ? 33.638 27.243  45.717 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1784 O OD2 . ASP A-2 1 78  ? 34.340 26.807  43.689 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1785 N N   . PRO A-2 1 79  ? 32.387 29.559  47.157 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 N   1 
ATOM   1786 C CA  . PRO A-2 1 79  ? 33.155 30.436  48.044 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1787 C C   . PRO A-2 1 79  ? 34.659 30.438  47.783 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 C   1 
ATOM   1788 O O   . PRO A-2 1 79  ? 35.362 31.362  48.192 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 O   1 
ATOM   1789 C CB  . PRO A-2 1 79  ? 32.800 29.909  49.431 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1790 C CG  . PRO A-2 1 79  ? 32.623 28.443  49.188 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1791 C CD  . PRO A-2 1 79  ? 31.801 28.435  47.911 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1792 N N   . GLU A-2 1 80  ? 35.151 29.409  47.098 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 N   1 
ATOM   1793 C CA  . GLU A-2 1 80  ? 36.575 29.312  46.801 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1794 C C   . GLU A-2 1 80  ? 36.947 29.861  45.427 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 C   1 
ATOM   1795 O O   . GLU A-2 1 80  ? 38.125 30.061  45.139 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 O   1 
ATOM   1796 C CB  . GLU A-2 1 80  ? 37.036 27.856  46.880 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1797 C CG  . GLU A-2 1 80  ? 36.660 27.137  48.160 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1798 C CD  . GLU A-2 1 80  ? 37.312 25.775  48.253 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1799 O OE1 . GLU A-2 1 80  ? 38.534 25.722  48.499 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1800 O OE2 . GLU A-2 1 80  ? 36.606 24.760  48.065 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1801 N N   . ASN A-2 1 81  ? 35.950 30.106  44.581 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 N   1 
ATOM   1802 C CA  . ASN A-2 1 81  ? 36.208 30.607  43.235 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1803 C C   . ASN A-2 1 81  ? 34.991 31.367  42.715 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 C   1 
ATOM   1804 O O   . ASN A-2 1 81  ? 33.945 30.773  42.462 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 O   1 
ATOM   1805 C CB  . ASN A-2 1 81  ? 36.510 29.426  42.315 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1806 C CG  . ASN A-2 1 81  ? 37.094 29.853  40.993 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1807 O OD1 . ASN A-2 1 81  ? 36.609 30.790  40.364 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1808 N ND2 . ASN A-2 1 81  ? 38.139 29.158  40.556 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1809 N N   . ARG A-2 1 82  ? 35.129 32.676  42.534 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 N   1 
ATOM   1810 C CA  . ARG A-2 1 82  ? 34.011 33.491  42.068 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1811 C C   . ARG A-2 1 82  ? 33.569 33.185  40.640 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 C   1 
ATOM   1812 O O   . ARG A-2 1 82  ? 32.562 33.713  40.168 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 O   1 
ATOM   1813 C CB  . ARG A-2 1 82  ? 34.357 34.977  42.207 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1814 C CG  . ARG A-2 1 82  ? 35.509 35.450  41.345 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1815 C CD  . ARG A-2 1 82  ? 35.018 35.927  39.988 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1816 N NE  . ARG A-2 1 82  ? 36.086 36.546  39.209 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1817 C CZ  . ARG A-2 1 82  ? 35.920 37.089  38.007 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1818 N NH1 . ARG A-2 1 82  ? 34.723 37.097  37.434 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1819 N NH2 . ARG A-2 1 82  ? 36.956 37.622  37.372 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1820 N N   . ARG A-2 1 83  ? 34.321 32.326  39.960 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 N   1 
ATOM   1821 C CA  . ARG A-2 1 83  ? 34.007 31.951  38.586 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1822 C C   . ARG A-2 1 83  ? 33.283 30.614  38.528 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 C   1 
ATOM   1823 O O   . ARG A-2 1 83  ? 32.964 30.121  37.448 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 O   1 
ATOM   1824 C CB  . ARG A-2 1 83  ? 35.293 31.869  37.767 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1825 C CG  . ARG A-2 1 83  ? 36.082 33.159  37.763 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1826 C CD  . ARG A-2 1 83  ? 37.524 32.927  37.371 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1827 N NE  . ARG A-2 1 83  ? 38.338 34.094  37.683 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1828 C CZ  . ARG A-2 1 83  ? 39.665 34.102  37.692 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1829 N NH1 . ARG A-2 1 83  ? 40.343 32.999  37.404 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1830 N NH2 . ARG A-2 1 83  ? 40.315 35.215  37.999 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1831 N N   . ARG A-2 1 84  ? 33.023 30.025  39.692 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N   1 
ATOM   1832 C CA  . ARG A-2 1 84  ? 32.341 28.736  39.740 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1833 C C   . ARG A-2 1 84  ? 31.033 28.803  40.524 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C   1 
ATOM   1834 O O   . ARG A-2 1 84  ? 30.850 29.678  41.372 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O   1 
ATOM   1835 C CB  . ARG A-2 1 84  ? 33.272 27.682  40.348 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1836 C CG  . ARG A-2 1 84  ? 34.643 27.618  39.680 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1837 C CD  . ARG A-2 1 84  ? 35.496 26.500  40.259 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1838 N NE  . ARG A-2 1 84  ? 35.081 25.198  39.747 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1839 C CZ  . ARG A-2 1 84  ? 35.543 24.031  40.184 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1840 N NH1 . ARG A-2 1 84  ? 36.440 23.987  41.161 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1841 N NH2 . ARG A-2 1 84  ? 35.121 22.904  39.625 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1842 N N   . TYR A-2 1 85  ? 30.128 27.871  40.233 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 N   1 
ATOM   1843 C CA  . TYR A-2 1 85  ? 28.828 27.811  40.892 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1844 C C   . TYR A-2 1 85  ? 28.487 26.412  41.389 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 C   1 
ATOM   1845 O O   . TYR A-2 1 85  ? 28.754 25.417  40.712 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 O   1 
ATOM   1846 C CB  . TYR A-2 1 85  ? 27.747 28.318  39.934 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1847 C CG  . TYR A-2 1 85  ? 27.893 29.794  39.670 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1848 C CD1 . TYR A-2 1 85  ? 27.297 30.732  40.511 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1849 C CD2 . TYR A-2 1 85  ? 28.714 30.257  38.644 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1850 C CE1 . TYR A-2 1 85  ? 27.522 32.091  40.344 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1851 C CE2 . TYR A-2 1 85  ? 28.946 31.617  38.469 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1852 C CZ  . TYR A-2 1 85  ? 28.349 32.527  39.325 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1853 O OH  . TYR A-2 1 85  ? 28.593 33.874  39.186 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 89  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1854 N N   . ILE A-2 1 86  ? 27.892 26.352  42.578 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   1 
ATOM   1855 C CA  . ILE A-2 1 86  ? 27.512 25.096  43.210 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1856 C C   . ILE A-2 1 86  ? 26.048 24.785  42.943 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   1 
ATOM   1857 O O   . ILE A-2 1 86  ? 25.185 25.648  43.094 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   1 
ATOM   1858 C CB  . ILE A-2 1 86  ? 27.726 25.169  44.741 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1859 C CG1 . ILE A-2 1 86  ? 29.152 25.634  45.044 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1860 C CG2 . ILE A-2 1 86  ? 27.449 23.818  45.373 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1861 C CD1 . ILE A-2 1 86  ? 30.223 24.783  44.424 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1862 N N   . LEU A-2 1 87  ? 25.772 23.543  42.559 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 N   1 
ATOM   1863 C CA  . LEU A-2 1 87  ? 24.403 23.131  42.268 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1864 C C   . LEU A-2 1 87  ? 23.884 22.113  43.266 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 C   1 
ATOM   1865 O O   . LEU A-2 1 87  ? 24.619 21.249  43.726 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 O   1 
ATOM   1866 C CB  . LEU A-2 1 87  ? 24.321 22.508  40.871 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1867 C CG  . LEU A-2 1 87  ? 24.938 23.322  39.735 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1868 C CD1 . LEU A-2 1 87  ? 24.958 22.498  38.461 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1869 C CD2 . LEU A-2 1 87  ? 24.148 24.605  39.547 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1870 N N   . GLU A-2 1 88  ? 22.603 22.223  43.588 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N   1 
ATOM   1871 C CA  . GLU A-2 1 88  ? 21.967 21.281  44.490 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1872 C C   . GLU A-2 1 88  ? 20.491 21.195  44.143 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C   1 
ATOM   1873 O O   . GLU A-2 1 88  ? 19.890 22.167  43.686 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O   1 
ATOM   1874 C CB  . GLU A-2 1 88  ? 22.126 21.724  45.946 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1875 C CG  . GLU A-2 1 88  ? 21.573 20.716  46.942 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1876 C CD  . GLU A-2 1 88  ? 21.757 21.157  48.379 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1877 O OE1 . GLU A-2 1 88  ? 22.915 21.388  48.785 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1878 O OE2 . GLU A-2 1 88  ? 20.744 21.273  49.099 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1879 N N   . VAL A-2 1 89  ? 19.914 20.018  44.338 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 N   1 
ATOM   1880 C CA  . VAL A-2 1 89  ? 18.501 19.837  44.058 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1881 C C   . VAL A-2 1 89  ? 17.715 20.344  45.260 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 C   1 
ATOM   1882 O O   . VAL A-2 1 89  ? 18.091 20.101  46.405 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 O   1 
ATOM   1883 C CB  . VAL A-2 1 89  ? 18.161 18.359  43.824 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1884 C CG1 . VAL A-2 1 89  ? 16.688 18.217  43.491 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1885 C CG2 . VAL A-2 1 89  ? 19.014 17.809  42.699 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1886 N N   . THR A-2 1 90  ? 16.639 21.070  44.992 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N   1 
ATOM   1887 C CA  . THR A-2 1 90  ? 15.801 21.604  46.055 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA  1 
ATOM   1888 C C   . THR A-2 1 90  ? 14.903 20.484  46.562 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C   1 
ATOM   1889 O O   . THR A-2 1 90  ? 14.888 19.388  46.003 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O   1 
ATOM   1890 C CB  . THR A-2 1 90  ? 14.898 22.721  45.540 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB  1 
ATOM   1891 O OG1 . THR A-2 1 90  ? 14.044 22.187  44.521 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1892 C CG2 . THR A-2 1 90  ? 15.725 23.871  44.975 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1893 N N   . ARG A-2 1 91  ? 14.152 20.761  47.622 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 N   1 
ATOM   1894 C CA  . ARG A-2 1 91  ? 13.241 19.766  48.171 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1895 C C   . ARG A-2 1 91  ? 12.212 19.433  47.098 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 C   1 
ATOM   1896 O O   . ARG A-2 1 91  ? 11.848 18.273  46.905 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 O   1 
ATOM   1897 C CB  . ARG A-2 1 91  ? 12.536 20.320  49.408 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1898 C CG  . ARG A-2 1 91  ? 11.519 19.369  50.009 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1899 C CD  . ARG A-2 1 91  ? 12.165 18.114  50.585 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1900 N NE  . ARG A-2 1 91  ? 12.968 18.395  51.775 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1901 C CZ  . ARG A-2 1 91  ? 14.222 18.837  51.754 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1902 N NH1 . ARG A-2 1 91  ? 14.840 19.051  50.601 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1903 N NH2 . ARG A-2 1 91  ? 14.861 19.071  52.893 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1904 N N   . ARG A-2 1 92  ? 11.757 20.469  46.400 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 N   1 
ATOM   1905 C CA  . ARG A-2 1 92  ? 10.777 20.326  45.331 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1906 C C   . ARG A-2 1 92  ? 11.333 19.397  44.254 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 C   1 
ATOM   1907 O O   . ARG A-2 1 92  ? 10.626 18.532  43.739 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 O   1 
ATOM   1908 C CB  . ARG A-2 1 92  ? 10.472 21.702  44.735 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1909 C CG  . ARG A-2 1 92  ? 9.419  21.726  43.636 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1910 C CD  . ARG A-2 1 92  ? 8.027  21.436  44.178 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1911 N NE  . ARG A-2 1 92  ? 6.976  21.811  43.233 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1912 C CZ  . ARG A-2 1 92  ? 6.775  21.231  42.053 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1913 N NH1 . ARG A-2 1 92  ? 7.551  20.235  41.657 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1914 N NH2 . ARG A-2 1 92  ? 5.795  21.654  41.266 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1915 N N   . GLY A-2 1 93  ? 12.607 19.582  43.919 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 N   1 
ATOM   1916 C CA  . GLY A-2 1 93  ? 13.237 18.746  42.912 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1917 C C   . GLY A-2 1 93  ? 13.358 17.291  43.328 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 C   1 
ATOM   1918 O O   . GLY A-2 1 93  ? 13.127 16.388  42.526 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 O   1 
ATOM   1919 N N   . GLU A-2 1 94  ? 13.724 17.052  44.583 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 N   1 
ATOM   1920 C CA  . GLU A-2 1 94  ? 13.867 15.687  45.076 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1921 C C   . GLU A-2 1 94  ? 12.521 14.971  45.117 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 C   1 
ATOM   1922 O O   . GLU A-2 1 94  ? 12.448 13.754  44.960 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 O   1 
ATOM   1923 C CB  . GLU A-2 1 94  ? 14.472 15.691  46.483 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1924 C CG  . GLU A-2 1 94  ? 15.782 16.441  46.600 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1925 C CD  . GLU A-2 1 94  ? 16.382 16.340  47.986 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1926 O OE1 . GLU A-2 1 94  ? 15.708 16.739  48.961 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1927 O OE2 . GLU A-2 1 94  ? 17.529 15.859  48.103 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1928 N N   . GLU A-2 1 95  ? 11.451 15.731  45.308 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 N   1 
ATOM   1929 C CA  . GLU A-2 1 95  ? 10.128 15.136  45.394 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1930 C C   . GLU A-2 1 95  ? 9.522  14.700  44.066 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 C   1 
ATOM   1931 O O   . GLU A-2 1 95  ? 8.579  13.909  44.050 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 O   1 
ATOM   1932 C CB  . GLU A-2 1 95  ? 9.202  16.091  46.145 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1933 C CG  . GLU A-2 1 95  ? 9.703  16.331  47.566 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1934 C CD  . GLU A-2 1 95  ? 9.009  17.465  48.275 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1935 O OE1 . GLU A-2 1 95  ? 8.779  18.516  47.646 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1936 O OE2 . GLU A-2 1 95  ? 8.710  17.315  49.479 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1937 N N   . ILE A-2 1 96  ? 10.066 15.193  42.956 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 N   1 
ATOM   1938 C CA  . ILE A-2 1 96  ? 9.551  14.803  41.644 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1939 C C   . ILE A-2 1 96  ? 10.365 13.671  41.029 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 C   1 
ATOM   1940 O O   . ILE A-2 1 96  ? 10.028 13.180  39.954 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 O   1 
ATOM   1941 C CB  . ILE A-2 1 96  ? 9.532  15.981  40.635 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1942 C CG1 . ILE A-2 1 96  ? 10.952 16.498  40.393 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1943 C CG2 . ILE A-2 1 96  ? 8.613  17.082  41.134 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1944 C CD1 . ILE A-2 1 96  ? 11.051 17.515  39.266 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1945 N N   . ILE A-2 1 97  ? 11.435 13.256  41.703 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 N   1 
ATOM   1946 C CA  . ILE A-2 1 97  ? 12.278 12.174  41.194 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1947 C C   . ILE A-2 1 97  ? 11.492 10.872  41.012 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 C   1 
ATOM   1948 O O   . ILE A-2 1 97  ? 11.676 10.162  40.021 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 O   1 
ATOM   1949 C CB  . ILE A-2 1 97  ? 13.487 11.903  42.128 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1950 C CG1 . ILE A-2 1 97  ? 14.327 13.174  42.274 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1951 C CG2 . ILE A-2 1 97  ? 14.341 10.768  41.566 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1952 C CD1 . ILE A-2 1 97  ? 14.879 13.707  40.971 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1953 N N   . PRO A-2 1 98  ? 10.625 10.520  41.978 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A-2 N   1 
ATOM   1954 C CA  . PRO A-2 1 98  ? 9.861  9.281   41.812 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A-2 CA  1 
ATOM   1955 C C   . PRO A-2 1 98  ? 9.016  9.320   40.545 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A-2 C   1 
ATOM   1956 O O   . PRO A-2 1 98  ? 8.873  8.308   39.858 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A-2 O   1 
ATOM   1957 C CB  . PRO A-2 1 98  ? 9.012  9.227   43.078 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A-2 CB  1 
ATOM   1958 C CG  . PRO A-2 1 98  ? 9.924  9.838   44.092 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A-2 CG  1 
ATOM   1959 C CD  . PRO A-2 1 98  ? 10.479 11.042  43.349 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A-2 CD  1 
ATOM   1960 N N   . LEU A-2 1 99  ? 8.458  10.491  40.245 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 N   1 
ATOM   1961 C CA  . LEU A-2 1 99  ? 7.641  10.668  39.050 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1962 C C   . LEU A-2 1 99  ? 8.505  10.434  37.820 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 C   1 
ATOM   1963 O O   . LEU A-2 1 99  ? 8.083  9.786   36.861 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 O   1 
ATOM   1964 C CB  . LEU A-2 1 99  ? 7.064  12.084  39.001 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1965 C CG  . LEU A-2 1 99  ? 6.040  12.497  40.059 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1966 C CD1 . LEU A-2 1 99  ? 5.836  14.000  40.005 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1967 C CD2 . LEU A-2 1 99  ? 4.728  11.769  39.821 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1968 N N   . ILE A-2 1 100 ? 9.716  10.976  37.853 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 N   1 
ATOM   1969 C CA  . ILE A-2 1 100 ? 10.652 10.827  36.749 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1970 C C   . ILE A-2 1 100 ? 11.013 9.361   36.549 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 C   1 
ATOM   1971 O O   . ILE A-2 1 100 ? 11.003 8.855   35.428 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 O   1 
ATOM   1972 C CB  . ILE A-2 1 100 ? 11.935 11.639  37.010 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1973 C CG1 . ILE A-2 1 100 ? 11.624 13.133  36.906 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1974 C CG2 . ILE A-2 1 100 ? 13.022 11.244  36.022 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1975 C CD1 . ILE A-2 1 100 ? 12.800 14.032  37.250 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1976 N N   . LEU A-2 1 101 ? 11.320 8.667   37.638 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 N   1 
ATOM   1977 C CA  . LEU A-2 1 101 ? 11.679 7.259   37.537 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1978 C C   . LEU A-2 1 101 ? 10.505 6.411   37.058 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 C   1 
ATOM   1979 O O   . LEU A-2 1 101 ? 10.702 5.418   36.366 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 O   1 
ATOM   1980 C CB  . LEU A-2 1 101 ? 12.208 6.739   38.881 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1981 C CG  . LEU A-2 1 101 ? 13.549 7.343   39.318 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1982 C CD1 . LEU A-2 1 101 ? 13.967 6.763   40.659 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1983 C CD2 . LEU A-2 1 101 ? 14.614 7.056   38.269 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1984 N N   . LYS A-2 1 102 ? 9.285  6.796   37.421 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 N   1 
ATOM   1985 C CA  . LYS A-2 1 102 ? 8.110  6.052   36.983 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1986 C C   . LYS A-2 1 102 ? 7.944  6.230   35.476 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 C   1 
ATOM   1987 O O   . LYS A-2 1 102 ? 7.590  5.288   34.761 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 O   1 
ATOM   1988 C CB  . LYS A-2 1 102 ? 6.852  6.541   37.705 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1989 C CG  . LYS A-2 1 102 ? 5.595  5.781   37.302 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1990 C CD  . LYS A-2 1 102 ? 4.343  6.381   37.918 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1991 C CE  . LYS A-2 1 102 ? 3.102  5.633   37.452 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1992 N NZ  . LYS A-2 1 102 ? 3.000  5.619   35.965 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1993 N N   . VAL A-2 1 103 ? 8.195  7.444   34.995 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 N   1 
ATOM   1994 C CA  . VAL A-2 1 103 ? 8.092  7.716   33.566 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1995 C C   . VAL A-2 1 103 ? 9.171  6.921   32.822 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 C   1 
ATOM   1996 O O   . VAL A-2 1 103 ? 8.912  6.387   31.742 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 O   1 
ATOM   1997 C CB  . VAL A-2 1 103 ? 8.238  9.226   33.287 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1998 C CG1 . VAL A-2 1 103 ? 8.381  9.481   31.788 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1999 C CG2 . VAL A-2 1 103 ? 7.009  9.959   33.837 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2000 N N   . GLU A-2 1 104 ? 10.365 6.828   33.404 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N   1 
ATOM   2001 C CA  . GLU A-2 1 104 ? 11.443 6.061   32.777 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2002 C C   . GLU A-2 1 104 ? 11.020 4.605   32.633 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C   1 
ATOM   2003 O O   . GLU A-2 1 104 ? 11.235 3.983   31.593 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O   1 
ATOM   2004 C CB  . GLU A-2 1 104 ? 12.730 6.119   33.608 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2005 C CG  . GLU A-2 1 104 ? 13.493 7.439   33.569 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2006 C CD  . GLU A-2 1 104 ? 13.958 7.819   32.169 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2007 O OE1 . GLU A-2 1 104 ? 14.101 6.921   31.313 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2008 O OE2 . GLU A-2 1 104 ? 14.193 9.021   31.936 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2009 N N   . GLU A-2 1 105 ? 10.418 4.061   33.689 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 N   1 
ATOM   2010 C CA  . GLU A-2 1 105 ? 9.957  2.677   33.695 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2011 C C   . GLU A-2 1 105 ? 8.897  2.452   32.619 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 C   1 
ATOM   2012 O O   . GLU A-2 1 105 ? 8.934  1.454   31.898 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 O   1 
ATOM   2013 C CB  . GLU A-2 1 105 ? 9.378  2.327   35.070 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2014 C CG  . GLU A-2 1 105 ? 8.926  0.883   35.208 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2015 C CD  . GLU A-2 1 105 ? 8.334  0.591   36.576 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2016 O OE1 . GLU A-2 1 105 ? 9.027  0.822   37.591 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2017 O OE2 . GLU A-2 1 105 ? 7.177  0.129   36.634 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2018 N N   . ARG A-2 1 106 ? 7.944  3.376   32.522 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 N   1 
ATOM   2019 C CA  . ARG A-2 1 106 ? 6.887  3.268   31.524 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2020 C C   . ARG A-2 1 106 ? 7.468  3.295   30.111 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 C   1 
ATOM   2021 O O   . ARG A-2 1 106 ? 7.032  2.546   29.234 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 O   1 
ATOM   2022 C CB  . ARG A-2 1 106 ? 5.873  4.409   31.691 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2023 C CG  . ARG A-2 1 106 ? 5.009  4.313   32.946 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2024 C CD  . ARG A-2 1 106 ? 4.098  5.530   33.065 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2025 N NE  . ARG A-2 1 106 ? 3.263  5.698   31.877 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2026 C CZ  . ARG A-2 1 106 ? 2.472  6.743   31.657 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2027 N NH1 . ARG A-2 1 106 ? 2.400  7.725   32.546 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2028 N NH2 . ARG A-2 1 106 ? 1.750  6.806   30.547 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2029 N N   . TRP A-2 1 107 ? 8.444  4.170   29.881 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 N   1 
ATOM   2030 C CA  . TRP A-2 1 107 ? 9.062  4.261   28.564 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2031 C C   . TRP A-2 1 107 ? 9.740  2.934   28.222 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 C   1 
ATOM   2032 O O   . TRP A-2 1 107 ? 9.582  2.408   27.121 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 O   1 
ATOM   2033 C CB  . TRP A-2 1 107 ? 10.090 5.396   28.534 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2034 C CG  . TRP A-2 1 107 ? 10.845 5.462   27.249 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2035 C CD1 . TRP A-2 1 107 ? 10.370 5.869   26.035 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2036 C CD2 . TRP A-2 1 107 ? 12.200 5.049   27.036 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2037 N NE1 . TRP A-2 1 107 ? 11.349 5.731   25.078 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2038 C CE2 . TRP A-2 1 107 ? 12.481 5.229   25.665 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2039 C CE3 . TRP A-2 1 107 ? 13.203 4.538   27.871 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2040 C CZ2 . TRP A-2 1 107 ? 13.725 4.918   25.108 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2041 C CZ3 . TRP A-2 1 107 ? 14.442 4.226   27.316 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2042 C CH2 . TRP A-2 1 107 ? 14.689 4.418   25.947 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2043 N N   . GLU A-2 1 108 ? 10.484 2.391   29.176 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 N   1 
ATOM   2044 C CA  . GLU A-2 1 108 ? 11.171 1.123   28.958 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2045 C C   . GLU A-2 1 108 ? 10.189 -0.005  28.669 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 C   1 
ATOM   2046 O O   . GLU A-2 1 108 ? 10.415 -0.818  27.769 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 O   1 
ATOM   2047 C CB  . GLU A-2 1 108 ? 12.035 0.767   30.174 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2048 C CG  . GLU A-2 1 108 ? 13.312 1.585   30.260 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2049 C CD  . GLU A-2 1 108 ? 14.199 1.194   31.427 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2050 O OE1 . GLU A-2 1 108 ? 14.424 -0.020  31.627 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2051 O OE2 . GLU A-2 1 108 ? 14.683 2.108   32.129 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2052 N N   . ASP A-2 1 109 ? 9.091  -0.057  29.419 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 N   1 
ATOM   2053 C CA  . ASP A-2 1 109 ? 8.115  -1.116  29.197 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2054 C C   . ASP A-2 1 109 ? 7.534  -1.041  27.789 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 C   1 
ATOM   2055 O O   . ASP A-2 1 109 ? 7.346  -2.069  27.130 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 O   1 
ATOM   2056 C CB  . ASP A-2 1 109 ? 6.984  -1.051  30.233 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2057 C CG  . ASP A-2 1 109 ? 7.463  -1.377  31.637 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2058 O OD1 . ASP A-2 1 109 ? 8.494  -2.063  31.765 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2059 O OD2 . ASP A-2 1 109 ? 6.801  -0.960  32.610 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2060 N N   . LEU A-2 1 110 ? 7.250  0.172   27.331 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   1 
ATOM   2061 C CA  . LEU A-2 1 110 ? 6.712  0.361   25.989 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2062 C C   . LEU A-2 1 110 ? 7.740  -0.046  24.933 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   1 
ATOM   2063 O O   . LEU A-2 1 110 ? 7.416  -0.724  23.961 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   1 
ATOM   2064 C CB  . LEU A-2 1 110 ? 6.312  1.824   25.779 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2065 C CG  . LEU A-2 1 110 ? 5.042  2.317   26.482 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2066 C CD1 . LEU A-2 1 110 ? 5.018  3.832   26.475 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2067 C CD2 . LEU A-2 1 110 ? 3.810  1.762   25.787 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2068 N N   . LEU A-2 1 111 ? 8.982  0.376   25.132 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 N   1 
ATOM   2069 C CA  . LEU A-2 1 111 ? 10.051 0.066   24.193 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2070 C C   . LEU A-2 1 111 ? 10.291 -1.439  24.052 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 C   1 
ATOM   2071 O O   . LEU A-2 1 111 ? 10.531 -1.940  22.955 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 O   1 
ATOM   2072 C CB  . LEU A-2 1 111 ? 11.346 0.739   24.650 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2073 C CG  . LEU A-2 1 111 ? 12.438 0.855   23.581 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2074 C CD1 . LEU A-2 1 111 ? 12.084 1.986   22.632 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2075 C CD2 . LEU A-2 1 111 ? 13.785 1.114   24.221 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2076 N N   . PHE A-2 1 112 ? 10.222 -2.149  25.174 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 N   1 
ATOM   2077 C CA  . PHE A-2 1 112 ? 10.465 -3.591  25.208 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2078 C C   . PHE A-2 1 112 ? 9.241  -4.489  25.045 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 C   1 
ATOM   2079 O O   . PHE A-2 1 112 ? 9.334  -5.688  25.288 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 O   1 
ATOM   2080 C CB  . PHE A-2 1 112 ? 11.134 -3.975  26.536 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2081 C CG  . PHE A-2 1 112 ? 12.592 -3.607  26.631 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2082 C CD1 . PHE A-2 1 112 ? 13.526 -4.171  25.771 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2083 C CD2 . PHE A-2 1 112 ? 13.034 -2.729  27.624 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2084 C CE1 . PHE A-2 1 112 ? 14.890 -3.868  25.901 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2085 C CE2 . PHE A-2 1 112 ? 14.389 -2.421  27.764 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2086 C CZ  . PHE A-2 1 112 ? 15.318 -2.994  26.899 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2087 N N   . ARG A-2 1 113 ? 8.110  -3.934  24.632 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 N   1 
ATOM   2088 C CA  . ARG A-2 1 113 ? 6.900  -4.746  24.486 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2089 C C   . ARG A-2 1 113 ? 7.057  -6.033  23.680 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 C   1 
ATOM   2090 O O   . ARG A-2 1 113 ? 6.506  -7.074  24.056 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 O   1 
ATOM   2091 C CB  . ARG A-2 1 113 ? 5.765  -3.906  23.888 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2092 C CG  . ARG A-2 1 113 ? 4.998  -3.104  24.925 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2093 C CD  . ARG A-2 1 113 ? 3.962  -2.206  24.274 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2094 N NE  . ARG A-2 1 113 ? 4.591  -1.132  23.514 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2095 C CZ  . ARG A-2 1 113 ? 3.924  -0.166  22.896 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2096 N NH1 . ARG A-2 1 113 ? 2.599  -0.138  22.948 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2097 N NH2 . ARG A-2 1 113 ? 4.580  0.771   22.224 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2098 N N   . ASP A-2 1 114 ? 7.804  -5.977  22.581 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 N   1 
ATOM   2099 C CA  . ASP A-2 1 114 ? 7.983  -7.154  21.738 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2100 C C   . ASP A-2 1 114 ? 9.240  -7.958  22.069 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 C   1 
ATOM   2101 O O   . ASP A-2 1 114 ? 9.697  -8.772  21.269 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 O   1 
ATOM   2102 C CB  . ASP A-2 1 114 ? 8.005  -6.736  20.269 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2103 C CG  . ASP A-2 1 114 ? 6.666  -6.206  19.794 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2104 O OD1 . ASP A-2 1 114 ? 6.620  -5.609  18.701 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2105 O OD2 . ASP A-2 1 114 ? 5.658  -6.393  20.511 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2106 N N   . PHE A-2 1 115 ? 9.791  -7.726  23.251 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 N   1 
ATOM   2107 C CA  . PHE A-2 1 115 ? 10.985 -8.440  23.696 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2108 C C   . PHE A-2 1 115 ? 10.611 -9.449  24.769 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 C   1 
ATOM   2109 O O   . PHE A-2 1 115 ? 9.763  -9.162  25.618 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 O   1 
ATOM   2110 C CB  . PHE A-2 1 115 ? 11.989 -7.470  24.325 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2111 C CG  . PHE A-2 1 115 ? 13.010 -6.923  23.370 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2112 C CD1 . PHE A-2 1 115 ? 12.623 -6.311  22.187 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2113 C CD2 . PHE A-2 1 115 ? 14.366 -7.000  23.678 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2114 C CE1 . PHE A-2 1 115 ? 13.573 -5.779  21.316 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2115 C CE2 . PHE A-2 1 115 ? 15.327 -6.469  22.810 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2116 C CZ  . PHE A-2 1 115 ? 14.929 -5.860  21.632 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2117 N N   . THR A-2 1 116 ? 11.225 -10.626 24.744 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 N   1 
ATOM   2118 C CA  . THR A-2 1 116 ? 10.950 -11.575 25.810 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CA  1 
ATOM   2119 C C   . THR A-2 1 116 ? 11.764 -11.024 26.971 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 C   1 
ATOM   2120 O O   . THR A-2 1 116 ? 12.668 -10.209 26.773 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 O   1 
ATOM   2121 C CB  . THR A-2 1 116 ? 11.463 -12.981 25.499 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CB  1 
ATOM   2122 O OG1 . THR A-2 1 116 ? 12.892 -12.950 25.394 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2123 C CG2 . THR A-2 1 116 ? 10.865 -13.491 24.207 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2124 N N   . GLU A-2 1 117 ? 11.461 -11.460 28.184 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2125 C CA  . GLU A-2 1 117 ? 12.193 -10.966 29.334 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2126 C C   . GLU A-2 1 117 ? 13.679 -11.319 29.239 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2127 O O   . GLU A-2 1 117 ? 14.536 -10.527 29.643 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2128 C CB  . GLU A-2 1 117 ? 11.583 -11.527 30.620 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2129 C CG  . GLU A-2 1 117 ? 11.980 -10.761 31.868 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2130 C CD  . GLU A-2 1 117 ? 11.594 -9.291  31.793 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2131 O OE1 . GLU A-2 1 117 ? 10.403 -8.989  31.557 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2132 O OE2 . GLU A-2 1 117 ? 12.480 -8.432  31.973 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2133 N N   . ASP A-2 1 118 ? 13.993 -12.496 28.701 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 N   1 
ATOM   2134 C CA  . ASP A-2 1 118 ? 15.393 -12.900 28.567 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2135 C C   . ASP A-2 1 118 ? 16.144 -11.967 27.622 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 C   1 
ATOM   2136 O O   . ASP A-2 1 118 ? 17.316 -11.664 27.849 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 O   1 
ATOM   2137 C CB  . ASP A-2 1 118 ? 15.514 -14.340 28.055 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2138 C CG  . ASP A-2 1 118 ? 15.088 -15.366 29.086 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2139 O OD1 . ASP A-2 1 118 ? 15.554 -15.280 30.240 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2140 O OD2 . ASP A-2 1 118 ? 14.298 -16.267 28.739 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2141 N N   . GLU A-2 1 119 ? 15.478 -11.522 26.559 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 N   1 
ATOM   2142 C CA  . GLU A-2 1 119 ? 16.105 -10.611 25.607 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2143 C C   . GLU A-2 1 119 ? 16.335 -9.258  26.271 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 C   1 
ATOM   2144 O O   . GLU A-2 1 119 ? 17.376 -8.640  26.083 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 O   1 
ATOM   2145 C CB  . GLU A-2 1 119 ? 15.228 -10.423 24.365 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2146 C CG  . GLU A-2 1 119 ? 15.109 -11.646 23.464 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2147 C CD  . GLU A-2 1 119 ? 14.229 -11.381 22.258 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2148 O OE1 . GLU A-2 1 119 ? 13.110 -10.852 22.439 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2149 O OE2 . GLU A-2 1 119 ? 14.657 -11.702 21.129 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2150 N N   . ARG A-2 1 120 ? 15.365 -8.795  27.050 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   1 
ATOM   2151 C CA  . ARG A-2 1 120 ? 15.505 -7.511  27.728 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2152 C C   . ARG A-2 1 120 ? 16.672 -7.560  28.712 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   1 
ATOM   2153 O O   . ARG A-2 1 120 ? 17.446 -6.608  28.825 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   1 
ATOM   2154 C CB  . ARG A-2 1 120 ? 14.210 -7.154  28.473 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2155 C CG  . ARG A-2 1 120 ? 14.317 -5.894  29.336 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2156 C CD  . ARG A-2 1 120 ? 13.171 -5.821  30.332 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2157 N NE  . ARG A-2 1 120 ? 13.326 -4.717  31.275 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2158 C CZ  . ARG A-2 1 120 ? 12.570 -4.554  32.356 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2159 N NH1 . ARG A-2 1 120 ? 11.609 -5.425  32.628 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2160 N NH2 . ARG A-2 1 120 ? 12.775 -3.524  33.166 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2161 N N   . LYS A-2 1 121 ? 16.791 -8.673  29.428 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 N   1 
ATOM   2162 C CA  . LYS A-2 1 121 ? 17.869 -8.850  30.393 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2163 C C   . LYS A-2 1 121 ? 19.228 -8.881  29.687 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 C   1 
ATOM   2164 O O   . LYS A-2 1 121 ? 20.204 -8.298  30.163 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 O   1 
ATOM   2165 C CB  . LYS A-2 1 121 ? 17.653 -10.151 31.168 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2166 C CG  . LYS A-2 1 121 ? 18.635 -10.387 32.303 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2167 C CD  . LYS A-2 1 121 ? 18.291 -11.661 33.066 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2168 C CE  . LYS A-2 1 121 ? 19.266 -11.911 34.203 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2169 N NZ  . LYS A-2 1 121 ? 18.901 -13.133 34.966 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2170 N N   . LEU A-2 1 122 ? 19.298 -9.577  28.556 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 N   1 
ATOM   2171 C CA  . LEU A-2 1 122 ? 20.541 -9.661  27.803 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2172 C C   . LEU A-2 1 122 ? 20.917 -8.294  27.249 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 C   1 
ATOM   2173 O O   . LEU A-2 1 122 ? 22.086 -7.912  27.274 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 O   1 
ATOM   2174 C CB  . LEU A-2 1 122 ? 20.402 -10.659 26.652 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2175 C CG  . LEU A-2 1 122 ? 21.654 -10.827 25.789 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2176 C CD1 . LEU A-2 1 122 ? 22.817 -11.313 26.639 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2177 C CD2 . LEU A-2 1 122 ? 21.367 -11.819 24.673 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2178 N N   . PHE A-2 1 123 ? 19.933 -7.559  26.743 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 N   1 
ATOM   2179 C CA  . PHE A-2 1 123 ? 20.195 -6.237  26.198 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2180 C C   . PHE A-2 1 123 ? 20.760 -5.343  27.285 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 C   1 
ATOM   2181 O O   . PHE A-2 1 123 ? 21.752 -4.649  27.070 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 O   1 
ATOM   2182 C CB  . PHE A-2 1 123 ? 18.914 -5.611  25.631 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2183 C CG  . PHE A-2 1 123 ? 19.158 -4.340  24.856 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2184 C CD1 . PHE A-2 1 123 ? 19.743 -4.385  23.591 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2185 C CD2 . PHE A-2 1 123 ? 18.861 -3.100  25.406 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2186 C CE1 . PHE A-2 1 123 ? 20.032 -3.211  22.889 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2187 C CE2 . PHE A-2 1 123 ? 19.147 -1.923  24.711 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2188 C CZ  . PHE A-2 1 123 ? 19.738 -1.982  23.445 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 127 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2189 N N   . ARG A-2 1 124 ? 20.133 -5.362  28.458 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 N   1 
ATOM   2190 C CA  . ARG A-2 1 124 ? 20.594 -4.543  29.571 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2191 C C   . ARG A-2 1 124 ? 22.023 -4.905  29.973 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 C   1 
ATOM   2192 O O   . ARG A-2 1 124 ? 22.848 -4.022  30.229 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 O   1 
ATOM   2193 C CB  . ARG A-2 1 124 ? 19.662 -4.710  30.775 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2194 C CG  . ARG A-2 1 124 ? 20.079 -3.887  31.976 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2195 C CD  . ARG A-2 1 124 ? 19.750 -2.416  31.794 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2196 N NE  . ARG A-2 1 124 ? 18.601 -2.018  32.605 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2197 C CZ  . ARG A-2 1 124 ? 18.558 -2.105  33.931 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2198 N NH1 . ARG A-2 1 124 ? 19.601 -2.575  34.601 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2199 N NH2 . ARG A-2 1 124 ? 17.470 -1.728  34.588 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2200 N N   . LYS A-2 1 125 ? 22.317 -6.202  30.027 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 N   1 
ATOM   2201 C CA  . LYS A-2 1 125 ? 23.655 -6.638  30.401 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2202 C C   . LYS A-2 1 125 ? 24.687 -6.170  29.390 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 C   1 
ATOM   2203 O O   . LYS A-2 1 125 ? 25.796 -5.773  29.764 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 O   1 
ATOM   2204 C CB  . LYS A-2 1 125 ? 23.721 -8.164  30.535 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2205 C CG  . LYS A-2 1 125 ? 22.930 -8.730  31.710 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2206 C CD  . LYS A-2 1 125 ? 23.170 -10.222 31.879 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2207 C CE  . LYS A-2 1 125 ? 24.602 -10.517 32.303 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2208 N NZ  . LYS A-2 1 125 ? 24.897 -9.988  33.665 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2209 N N   . MET A-2 1 126 ? 24.330 -6.218  28.109 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 N   1 
ATOM   2210 C CA  . MET A-2 1 126 ? 25.252 -5.780  27.075 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 CA  1 
ATOM   2211 C C   . MET A-2 1 126 ? 25.459 -4.281  27.162 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 C   1 
ATOM   2212 O O   . MET A-2 1 126 ? 26.572 -3.797  26.989 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 O   1 
ATOM   2213 C CB  . MET A-2 1 126 ? 24.743 -6.175  25.688 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 CB  1 
ATOM   2214 C CG  . MET A-2 1 126 ? 24.838 -7.667  25.436 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 CG  1 
ATOM   2215 S SD  . MET A-2 1 126 ? 24.507 -8.090  23.721 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 SD  1 
ATOM   2216 C CE  . MET A-2 1 126 ? 22.748 -7.933  23.653 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 130 MET A-2 CE  1 
ATOM   2217 N N   . CYS A-2 1 127 ? 24.400 -3.535  27.451 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A-2 N   1 
ATOM   2218 C CA  . CYS A-2 1 127 ? 24.527 -2.085  27.559 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A-2 CA  1 
ATOM   2219 C C   . CYS A-2 1 127 ? 25.429 -1.714  28.718 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A-2 C   1 
ATOM   2220 O O   . CYS A-2 1 127 ? 26.203 -0.763  28.629 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A-2 O   1 
ATOM   2221 C CB  . CYS A-2 1 127 ? 23.166 -1.412  27.760 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A-2 CB  1 
ATOM   2222 S SG  . CYS A-2 1 127 ? 23.116 0.251   27.076 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A-2 SG  1 
ATOM   2223 N N   . ARG A-2 1 128 ? 25.311 -2.448  29.821 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 N   1 
ATOM   2224 C CA  . ARG A-2 1 128 ? 26.154 -2.178  30.976 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2225 C C   . ARG A-2 1 128 ? 27.609 -2.404  30.585 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 C   1 
ATOM   2226 O O   . ARG A-2 1 128 ? 28.470 -1.596  30.917 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 O   1 
ATOM   2227 C CB  . ARG A-2 1 128 ? 25.786 -3.087  32.151 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2228 C CG  . ARG A-2 1 128 ? 26.604 -2.801  33.400 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2229 C CD  . ARG A-2 1 128 ? 26.306 -3.781  34.521 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2230 N NE  . ARG A-2 1 128 ? 24.947 -3.659  35.038 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2231 C CZ  . ARG A-2 1 128 ? 24.500 -4.311  36.108 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2232 N NH1 . ARG A-2 1 128 ? 25.306 -5.132  36.771 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2233 N NH2 . ARG A-2 1 128 ? 23.250 -4.142  36.519 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2234 N N   . ARG A-2 1 129 ? 27.884 -3.503  29.884 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 N   1 
ATOM   2235 C CA  . ARG A-2 1 129 ? 29.246 -3.789  29.440 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2236 C C   . ARG A-2 1 129 ? 29.771 -2.711  28.496 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 C   1 
ATOM   2237 O O   . ARG A-2 1 129 ? 30.932 -2.308  28.592 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 O   1 
ATOM   2238 C CB  . ARG A-2 1 129 ? 29.303 -5.146  28.749 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2239 C CG  . ARG A-2 1 129 ? 29.157 -6.307  29.702 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2240 C CD  . ARG A-2 1 129 ? 28.883 -7.589  28.950 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2241 N NE  . ARG A-2 1 129 ? 29.954 -7.928  28.020 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2242 C CZ  . ARG A-2 1 129 ? 29.821 -8.808  27.034 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2243 N NH1 . ARG A-2 1 129 ? 28.660 -9.430  26.859 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2244 N NH2 . ARG A-2 1 129 ? 30.836 -9.056  26.217 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2245 N N   . LEU A-2 1 130 ? 28.932 -2.245  27.578 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 N   1 
ATOM   2246 C CA  . LEU A-2 1 130 ? 29.357 -1.206  26.650 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2247 C C   . LEU A-2 1 130 ? 29.558 0.118   27.392 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 C   1 
ATOM   2248 O O   . LEU A-2 1 130 ? 30.466 0.879   27.075 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 O   1 
ATOM   2249 C CB  . LEU A-2 1 130 ? 28.328 -1.047  25.533 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2250 C CG  . LEU A-2 1 130 ? 28.189 -2.278  24.635 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2251 C CD1 . LEU A-2 1 130 ? 26.959 -2.121  23.758 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2252 C CD2 . LEU A-2 1 130 ? 29.450 -2.443  23.780 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2253 N N   . ALA A-2 1 131 ? 28.714 0.393   28.384 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 N   1 
ATOM   2254 C CA  . ALA A-2 1 131 ? 28.846 1.625   29.156 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2255 C C   . ALA A-2 1 131 ? 30.167 1.598   29.917 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 C   1 
ATOM   2256 O O   . ALA A-2 1 131 ? 30.837 2.621   30.046 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 O   1 
ATOM   2257 C CB  . ALA A-2 1 131 ? 27.681 1.769   30.132 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2258 N N   . GLU A-2 1 132 ? 30.527 0.427   30.429 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 N   1 
ATOM   2259 C CA  . GLU A-2 1 132 ? 31.784 0.283   31.158 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2260 C C   . GLU A-2 1 132 ? 32.959 0.574   30.224 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 C   1 
ATOM   2261 O O   . GLU A-2 1 132 ? 33.933 1.211   30.623 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 O   1 
ATOM   2262 C CB  . GLU A-2 1 132 ? 31.893 -1.125  31.748 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2263 C CG  . GLU A-2 1 132 ? 30.775 -1.446  32.736 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2264 C CD  . GLU A-2 1 132 ? 30.804 -2.884  33.210 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2265 O OE1 . GLU A-2 1 132 ? 31.017 -3.783  32.370 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2266 O OE2 . GLU A-2 1 132 ? 30.601 -3.118  34.422 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2267 N N   . GLU A-2 1 133 ? 32.875 0.106   28.982 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 N   1 
ATOM   2268 C CA  . GLU A-2 1 133 ? 33.929 0.365   28.006 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2269 C C   . GLU A-2 1 133 ? 33.934 1.855   27.661 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 C   1 
ATOM   2270 O O   . GLU A-2 1 133 ? 34.988 2.471   27.515 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 O   1 
ATOM   2271 C CB  . GLU A-2 1 133 ? 33.684 -0.444  26.732 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2272 C CG  . GLU A-2 1 133 ? 34.759 -0.261  25.667 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2273 C CD  . GLU A-2 1 133 ? 36.067 -0.937  26.030 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2274 O OE1 . GLU A-2 1 133 ? 36.074 -2.178  26.158 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2275 O OE2 . GLU A-2 1 133 ? 37.086 -0.230  26.183 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2276 N N   . ALA A-2 1 134 ? 32.745 2.434   27.541 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 N   1 
ATOM   2277 C CA  . ALA A-2 1 134 ? 32.614 3.846   27.212 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2278 C C   . ALA A-2 1 134 ? 33.291 4.724   28.249 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 C   1 
ATOM   2279 O O   . ALA A-2 1 134 ? 33.894 5.740   27.904 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 O   1 
ATOM   2280 C CB  . ALA A-2 1 134 ? 31.134 4.222   27.087 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2281 N N   . VAL A-2 1 135 ? 33.185 4.339   29.518 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 N   1 
ATOM   2282 C CA  . VAL A-2 1 135 ? 33.818 5.105   30.583 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2283 C C   . VAL A-2 1 135 ? 35.338 4.997   30.452 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 C   1 
ATOM   2284 O O   . VAL A-2 1 135 ? 36.057 5.984   30.630 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 O   1 
ATOM   2285 C CB  . VAL A-2 1 135 ? 33.375 4.597   31.976 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2286 C CG1 . VAL A-2 1 135 ? 34.230 5.234   33.056 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2287 C CG2 . VAL A-2 1 135 ? 31.907 4.942   32.212 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2288 N N   . ARG A-2 1 136 ? 35.823 3.804   30.122 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 N   1 
ATOM   2289 C CA  . ARG A-2 1 136 ? 37.259 3.591   29.966 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2290 C C   . ARG A-2 1 136 ? 37.801 4.349   28.760 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 C   1 
ATOM   2291 O O   . ARG A-2 1 136 ? 38.927 4.846   28.785 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 O   1 
ATOM   2292 C CB  . ARG A-2 1 136 ? 37.572 2.099   29.809 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2293 C CG  . ARG A-2 1 136 ? 37.364 1.269   31.066 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2294 C CD  . ARG A-2 1 136 ? 37.965 -0.120  30.901 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2295 N NE  . ARG A-2 1 136 ? 37.265 -0.922  29.901 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2296 C CZ  . ARG A-2 1 136 ? 36.098 -1.527  30.108 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2297 N NH1 . ARG A-2 1 136 ? 35.495 -1.425  31.284 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2298 N NH2 . ARG A-2 1 136 ? 35.535 -2.235  29.139 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2299 N N   . MET A-2 1 137 ? 37.000 4.426   27.702 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 N   1 
ATOM   2300 C CA  . MET A-2 1 137 ? 37.403 5.130   26.489 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 CA  1 
ATOM   2301 C C   . MET A-2 1 137 ? 37.511 6.633   26.726 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 C   1 
ATOM   2302 O O   . MET A-2 1 137 ? 38.354 7.304   26.129 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 O   1 
ATOM   2303 C CB  . MET A-2 1 137 ? 36.402 4.861   25.362 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 CB  1 
ATOM   2304 C CG  . MET A-2 1 137 ? 36.464 3.452   24.796 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 CG  1 
ATOM   2305 S SD  . MET A-2 1 137 ? 35.131 3.122   23.625 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 SD  1 
ATOM   2306 C CE  . MET A-2 1 137 ? 35.570 4.232   22.288 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 141 MET A-2 CE  1 
HETATM 2307 O O   . HOH B   2 .   ? 31.240 16.059  19.900 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A   O   1 
HETATM 2308 O O   . HOH B   2 .   ? 12.556 26.404  8.461  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A   O   1 
HETATM 2309 O O   . HOH B   2 .   ? 34.069 -3.828  24.941 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A   O   1 
HETATM 2310 O O   . HOH B   2 .   ? 12.203 20.765  17.901 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A   O   1 
HETATM 2311 O O   . HOH B   2 .   ? 16.618 -6.572  13.975 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A   O   1 
HETATM 2312 O O   . HOH B   2 .   ? 15.958 26.506  14.768 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A   O   1 
HETATM 2313 O O   . HOH B   2 .   ? 28.234 4.513   15.506 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A   O   1 
HETATM 2314 O O   . HOH B   2 .   ? 35.301 -8.484  13.178 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A   O   1 
HETATM 2315 O O   . HOH B   2 .   ? 26.460 12.352  15.818 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A   O   1 
HETATM 2316 O O   . HOH B   2 .   ? 12.848 22.156  0.162  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A   O   1 
HETATM 2317 O O   . HOH B   2 .   ? 37.275 -4.247  18.037 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A   O   1 
HETATM 2318 O O   . HOH B   2 .   ? 31.280 -14.822 17.721 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A   O   1 
HETATM 2319 O O   . HOH B   2 .   ? 27.584 17.819  20.557 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A   O   1 
HETATM 2320 O O   . HOH B   2 .   ? 15.247 15.396  -0.416 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A   O   1 
HETATM 2321 O O   . HOH B   2 .   ? 14.988 29.124  15.411 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A   O   1 
HETATM 2322 O O   . HOH B   2 .   ? 20.910 10.329  31.373 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A   O   1 
HETATM 2323 O O   . HOH B   2 .   ? 31.392 23.470  -0.943 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A   O   1 
HETATM 2324 O O   . HOH B   2 .   ? 8.973  24.759  -0.216 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A   O   1 
HETATM 2325 O O   . HOH B   2 .   ? 36.375 15.674  22.751 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A   O   1 
HETATM 2326 O O   . HOH B   2 .   ? 4.707  26.596  4.050  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A   O   1 
HETATM 2327 O O   . HOH B   2 .   ? 30.980 7.835   28.918 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A   O   1 
HETATM 2328 O O   . HOH B   2 .   ? 24.444 -13.365 17.152 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A   O   1 
HETATM 2329 O O   . HOH B   2 .   ? 31.774 22.931  20.935 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A   O   1 
HETATM 2330 O O   . HOH B   2 .   ? 31.870 22.887  11.847 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A   O   1 
HETATM 2331 O O   . HOH B   2 .   ? 27.729 20.972  19.412 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A   O   1 
HETATM 2332 O O   . HOH B   2 .   ? 21.922 17.823  1.319  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A   O   1 
HETATM 2333 O O   . HOH B   2 .   ? 10.980 -6.871  18.309 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A   O   1 
HETATM 2334 O O   . HOH B   2 .   ? 10.721 -4.069  19.034 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A   O   1 
HETATM 2335 O O   . HOH B   2 .   ? 6.771  25.687  2.738  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A   O   1 
HETATM 2336 O O   . HOH B   2 .   ? 8.374  21.372  11.168 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A   O   1 
HETATM 2337 O O   . HOH B   2 .   ? 26.359 -12.865 25.718 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A   O   1 
HETATM 2338 O O   . HOH B   2 .   ? 20.029 30.058  18.650 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A   O   1 
HETATM 2339 O O   . HOH B   2 .   ? 9.509  20.206  2.559  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A   O   1 
HETATM 2340 O O   . HOH B   2 .   ? 8.993  1.138   12.837 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A   O   1 
HETATM 2341 O O   . HOH B   2 .   ? 29.028 8.195   33.334 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A   O   1 
HETATM 2342 O O   . HOH B   2 .   ? 26.560 29.169  16.904 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A   O   1 
HETATM 2343 O O   . HOH B   2 .   ? 23.084 10.370  6.065  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A   O   1 
HETATM 2344 O O   . HOH B   2 .   ? 17.965 26.999  23.290 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A   O   1 
HETATM 2345 O O   . HOH B   2 .   ? 20.799 28.980  12.461 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A   O   1 
HETATM 2346 O O   . HOH B   2 .   ? 36.450 -2.036  11.089 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A   O   1 
HETATM 2347 O O   . HOH B   2 .   ? 23.827 11.132  35.454 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A   O   1 
HETATM 2348 O O   . HOH B   2 .   ? 35.372 8.190   24.037 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A   O   1 
HETATM 2349 O O   . HOH B   2 .   ? 25.490 22.170  18.988 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A   O   1 
HETATM 2350 O O   . HOH B   2 .   ? 39.317 21.869  17.740 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A   O   1 
HETATM 2351 O O   . HOH B   2 .   ? 24.439 12.782  28.057 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A   O   1 
HETATM 2352 O O   . HOH B   2 .   ? 14.615 -5.264  12.810 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A   O   1 
HETATM 2353 O O   . HOH B   2 .   ? 20.031 25.344  0.763  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A   O   1 
HETATM 2354 O O   . HOH B   2 .   ? 40.071 11.378  12.462 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A   O   1 
HETATM 2355 O O   . HOH B   2 .   ? 24.685 31.726  17.173 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A   O   1 
HETATM 2356 O O   . HOH B   2 .   ? 13.536 18.951  23.635 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A   O   1 
HETATM 2357 O O   . HOH B   2 .   ? 5.657  31.429  -3.577 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A   O   1 
HETATM 2358 O O   . HOH B   2 .   ? 29.586 -14.822 22.666 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A   O   1 
HETATM 2359 O O   . HOH B   2 .   ? 40.925 4.280   16.751 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A   O   1 
HETATM 2360 O O   . HOH B   2 .   ? 8.629  -4.758  13.740 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A   O   1 
HETATM 2361 O O   . HOH B   2 .   ? 28.838 12.137  0.734  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A   O   1 
HETATM 2362 O O   . HOH B   2 .   ? 31.466 25.370  1.070  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A   O   1 
HETATM 2363 O O   . HOH B   2 .   ? 29.629 9.438   31.187 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A   O   1 
HETATM 2364 O O   . HOH B   2 .   ? 35.485 24.596  7.230  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A   O   1 
HETATM 2365 O O   . HOH B   2 .   ? 22.067 11.848  26.525 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 2366 O O   . HOH B   2 .   ? 5.597  33.716  3.060  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 2367 O O   . HOH B   2 .   ? 18.239 29.798  12.546 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 2368 O O   . HOH B   2 .   ? 31.229 -12.582 26.238 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 2369 O O   . HOH B   2 .   ? 35.362 19.333  17.993 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 2370 O O   . HOH B   2 .   ? 27.914 29.291  14.731 1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 2371 O O   . HOH B   2 .   ? 22.959 -7.621  13.358 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 2372 O O   . HOH B   2 .   ? 30.899 -16.503 20.018 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 2373 O O   . HOH B   2 .   ? 35.627 18.607  2.791  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 2374 O O   . HOH B   2 .   ? 37.246 2.302   7.570  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 2375 O O   . HOH B   2 .   ? 12.276 11.623  14.202 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O   1 
HETATM 2376 O O   . HOH B   2 .   ? 18.917 21.687  24.928 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O   1 
HETATM 2377 O O   . HOH B   2 .   ? 28.136 -6.587  13.391 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O   1 
HETATM 2378 O O   . HOH B   2 .   ? 41.322 22.300  9.286  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O   1 
HETATM 2379 O O   . HOH B   2 .   ? 36.220 23.107  9.493  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O   1 
HETATM 2380 O O   . HOH B   2 .   ? 26.891 -2.087  15.304 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O   1 
HETATM 2381 O O   . HOH B   2 .   ? 20.265 -0.666  39.577 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A   O   1 
HETATM 2382 O O   . HOH B   2 .   ? 26.630 -17.008 14.468 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A   O   1 
HETATM 2383 O O   . HOH B   2 .   ? 12.943 29.605  13.578 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A   O   1 
HETATM 2384 O O   . HOH B   2 .   ? 15.936 18.684  -2.809 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A   O   1 
HETATM 2385 O O   . HOH B   2 .   ? 10.347 16.240  10.578 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A   O   1 
HETATM 2386 O O   . HOH B   2 .   ? 25.077 11.348  26.030 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A   O   1 
HETATM 2387 O O   . HOH B   2 .   ? 23.653 11.297  32.744 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A   O   1 
HETATM 2388 O O   . HOH B   2 .   ? 40.913 16.368  15.374 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A   O   1 
HETATM 2389 O O   . HOH B   2 .   ? 39.057 0.230   14.043 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A   O   1 
HETATM 2390 O O   . HOH B   2 .   ? 36.166 12.080  3.565  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A   O   1 
HETATM 2391 O O   . HOH B   2 .   ? 13.366 21.454  24.162 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A   O   1 
HETATM 2392 O O   . HOH B   2 .   ? 21.687 1.561   39.919 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A   O   1 
HETATM 2393 O O   . HOH B   2 .   ? 7.424  36.863  11.366 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A   O   1 
HETATM 2394 O O   . HOH B   2 .   ? 11.536 14.451  8.997  1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A   O   1 
HETATM 2395 O O   . HOH B   2 .   ? 26.437 -19.952 19.396 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A   O   1 
HETATM 2396 O O   . HOH B   2 .   ? 22.296 30.426  10.155 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A   O   1 
HETATM 2397 O O   . HOH B   2 .   ? 22.268 17.238  29.814 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A   O   1 
HETATM 2398 O O   . HOH B   2 .   ? 16.866 -10.207 9.989  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A   O   1 
HETATM 2399 O O   . HOH B   2 .   ? 23.451 13.999  18.592 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A   O   1 
HETATM 2400 O O   . HOH B   2 .   ? 21.227 11.591  -0.467 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A   O   1 
HETATM 2401 O O   . HOH B   2 .   ? 27.519 22.688  17.460 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A   O   1 
HETATM 2402 O O   . HOH B   2 .   ? 26.117 16.726  -4.840 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A   O   1 
HETATM 2403 O O   . HOH B   2 .   ? 13.512 30.894  -2.625 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A   O   1 
HETATM 2404 O O   . HOH B   2 .   ? 3.316  6.066   15.521 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A   O   1 
HETATM 2405 O O   . HOH B   2 .   ? 23.960 23.945  20.058 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A   O   1 
HETATM 2406 O O   . HOH B   2 .   ? 22.762 27.949  10.492 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A   O   1 
HETATM 2407 O O   . HOH B   2 .   ? 42.270 14.491  13.928 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A   O   1 
HETATM 2408 O O   . HOH B   2 .   ? 31.973 27.440  12.290 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A   O   1 
HETATM 2409 O O   . HOH B   2 .   ? 38.927 1.521   16.535 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A   O   1 
HETATM 2410 O O   . HOH B   2 .   ? 38.592 -9.351  25.937 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A   O   1 
HETATM 2411 O O   . HOH B   2 .   ? 8.731  8.095   19.668 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A   O   1 
HETATM 2412 O O   . HOH B   2 .   ? 26.851 10.204  14.017 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A   O   1 
HETATM 2413 O O   . HOH B   2 .   ? 28.128 -18.492 15.940 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A   O   1 
HETATM 2414 O O   . HOH B   2 .   ? 10.270 -3.581  16.618 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A   O   1 
HETATM 2415 O O   . HOH B   2 .   ? 34.856 26.552  11.290 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A   O   1 
HETATM 2416 O O   . HOH B   2 .   ? 22.053 12.908  28.898 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A   O   1 
HETATM 2417 O O   . HOH B   2 .   ? 28.618 22.909  -3.028 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A   O   1 
HETATM 2418 O O   . HOH B   2 .   ? 27.026 6.712   20.339 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A   O   1 
HETATM 2419 O O   . HOH B   2 .   ? 38.690 18.959  19.476 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A   O   1 
HETATM 2420 O O   . HOH B   2 .   ? 16.751 20.394  23.771 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A   O   1 
HETATM 2421 O O   . HOH B   2 .   ? 31.572 10.238  12.921 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A   O   1 
HETATM 2422 O O   . HOH B   2 .   ? 25.360 8.730   33.736 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A   O   1 
HETATM 2423 O O   . HOH B   2 .   ? 9.263  34.939  10.716 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A   O   1 
HETATM 2424 O O   . HOH B   2 .   ? 23.738 8.738   31.659 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A   O   1 
HETATM 2425 O O   . HOH B   2 .   ? 5.557  26.190  8.590  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A   O   1 
HETATM 2426 O O   . HOH B   2 .   ? 27.513 -17.338 19.551 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A   O   1 
HETATM 2427 O O   . HOH B   2 .   ? 24.155 36.490  17.315 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A   O   1 
HETATM 2428 O O   . HOH B   2 .   ? 32.072 17.936  21.612 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A   O   1 
HETATM 2429 O O   . HOH B   2 .   ? 13.387 27.452  11.008 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A   O   1 
HETATM 2430 O O   . HOH B   2 .   ? 18.441 -7.385  11.982 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A   O   1 
HETATM 2431 O O   . HOH B   2 .   ? 24.681 11.210  13.954 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A   O   1 
HETATM 2432 O O   . HOH B   2 .   ? 16.698 23.599  -3.280 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A   O   1 
HETATM 2433 O O   . HOH B   2 .   ? 39.457 -2.908  14.795 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A   O   1 
HETATM 2434 O O   . HOH B   2 .   ? 31.579 -17.674 22.317 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A   O   1 
HETATM 2435 O O   . HOH B   2 .   ? 28.494 23.168  20.991 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A   O   1 
HETATM 2436 O O   . HOH B   2 .   ? 24.826 15.333  0.430  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A   O   1 
HETATM 2437 O O   . HOH B   2 .   ? 20.172 28.237  10.133 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A   O   1 
HETATM 2438 O O   . HOH B   2 .   ? 37.794 9.065   23.494 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A   O   1 
HETATM 2439 O O   . HOH B   2 .   ? 41.469 20.575  16.821 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A   O   1 
HETATM 2440 O O   . HOH B   2 .   ? 41.369 6.251   19.918 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A   O   1 
HETATM 2441 O O   . HOH B   2 .   ? 44.160 7.487   20.409 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A   O   1 
HETATM 2442 O O   . HOH B   2 .   ? 10.728 -5.735  15.465 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A   O   1 
HETATM 2443 O O   . HOH B   2 .   ? 27.613 7.445   35.184 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A   O   1 
HETATM 2444 O O   . HOH B   2 .   ? 30.240 7.059   36.005 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A   O   1 
HETATM 2445 O O   . HOH B   2 .   ? 17.949 21.999  -1.265 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A   O   1 
HETATM 2446 O O   . HOH B   2 .   ? 28.999 27.619  0.521  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A   O   1 
HETATM 2447 O O   . HOH B   2 .   ? 3.385  32.662  5.406  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A   O   1 
HETATM 2448 O O   . HOH B   2 .   ? 17.820 32.309  11.205 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A   O   1 
HETATM 2449 O O   . HOH B   2 .   ? 12.075 11.667  16.542 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A   O   1 
HETATM 2450 O O   . HOH B   2 .   ? 20.245 19.517  25.304 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A   O   1 
HETATM 2451 O O   . HOH B   2 .   ? 9.454  14.463  12.279 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A   O   1 
HETATM 2452 O O   . HOH B   2 .   ? 10.884 14.104  6.637  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A   O   1 
HETATM 2453 O O   . HOH B   2 .   ? 21.601 17.203  27.377 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A   O   1 
HETATM 2454 O O   . HOH B   2 .   ? 43.617 1.595   25.042 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A   O   1 
HETATM 2455 O O   . HOH B   2 .   ? 20.138 33.280  0.638  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A   O   1 
HETATM 2456 O O   . HOH B   2 .   ? 10.831 37.548  7.354  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A   O   1 
HETATM 2457 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.202 16.059  26.378 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A-2 O   1 
HETATM 2458 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.886 26.404  37.817 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A-2 O   1 
HETATM 2459 O O   . HOH B-2 2 .   ? 9.373  -3.828  21.337 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A-2 O   1 
HETATM 2460 O O   . HOH B-2 2 .   ? 31.239 20.765  28.377 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A-2 O   1 
HETATM 2461 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.824 -6.572  32.303 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A-2 O   1 
HETATM 2462 O O   . HOH B-2 2 .   ? 27.484 26.506  31.510 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A-2 O   1 
HETATM 2463 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.208 4.513   30.772 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A-2 O   1 
HETATM 2464 O O   . HOH B-2 2 .   ? 8.141  -8.484  33.100 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A-2 O   1 
HETATM 2465 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.982 12.352  30.460 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A-2 O   1 
HETATM 2466 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.594 22.156  46.116 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A-2 O   1 
HETATM 2467 O O   . HOH B-2 2 .   ? 6.167  -4.247  28.241 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A-2 O   1 
HETATM 2468 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.162 -14.822 28.557 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A-2 O   1 
HETATM 2469 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.858 17.819  25.721 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A-2 O   1 
HETATM 2470 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.195 15.396  46.694 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A-2 O   1 
HETATM 2471 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.454 29.124  30.867 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A-2 O   1 
HETATM 2472 O O   . HOH B-2 2 .   ? 22.532 10.329  14.905 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A-2 O   1 
HETATM 2473 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.050 23.470  47.221 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A-2 O   1 
HETATM 2474 O O   . HOH B-2 2 .   ? 34.469 24.759  46.494 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A-2 O   1 
HETATM 2475 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.067  15.674  23.527 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A-2 O   1 
HETATM 2476 O O   . HOH B-2 2 .   ? 38.735 26.596  42.228 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A-2 O   1 
HETATM 2477 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.462 7.835   17.360 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A-2 O   1 
HETATM 2478 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.998 -13.365 29.126 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A-2 O   1 
HETATM 2479 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.668 22.931  25.343 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A-2 O   1 
HETATM 2480 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.572 22.887  34.431 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A-2 O   1 
HETATM 2481 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.713 20.972  26.866 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A-2 O   1 
HETATM 2482 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.520 17.823  44.959 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A-2 O   1 
HETATM 2483 O O   . HOH B-2 2 .   ? 32.462 -6.871  27.969 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A-2 O   1 
HETATM 2484 O O   . HOH B-2 2 .   ? 32.721 -4.069  27.244 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A-2 O   1 
HETATM 2485 O O   . HOH B-2 2 .   ? 36.671 25.687  43.540 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A-2 O   1 
HETATM 2486 O O   . HOH B-2 2 .   ? 35.068 21.372  35.110 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A-2 O   1 
HETATM 2487 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.083 -12.865 20.560 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A-2 O   1 
HETATM 2488 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.413 30.058  27.628 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A-2 O   1 
HETATM 2489 O O   . HOH B-2 2 .   ? 33.933 20.206  43.719 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A-2 O   1 
HETATM 2490 O O   . HOH B-2 2 .   ? 34.449 1.138   33.441 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A-2 O   1 
HETATM 2491 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.414 8.195   12.944 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A-2 O   1 
HETATM 2492 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.882 29.169  29.374 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A-2 O   1 
HETATM 2493 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.358 10.370  40.213 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A-2 O   1 
HETATM 2494 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.477 26.999  22.988 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A-2 O   1 
HETATM 2495 O O   . HOH B-2 2 .   ? 22.643 28.980  33.817 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A-2 O   1 
HETATM 2496 O O   . HOH B-2 2 .   ? 6.992  -2.036  35.189 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A-2 O   1 
HETATM 2497 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.615 11.132  10.824 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A-2 O   1 
HETATM 2498 O O   . HOH B-2 2 .   ? 8.070  8.190   22.241 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A-2 O   1 
HETATM 2499 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.952 22.170  27.290 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A-2 O   1 
HETATM 2500 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.125  21.869  28.538 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A-2 O   1 
HETATM 2501 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.003 12.782  18.221 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A-2 O   1 
HETATM 2502 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.827 -5.264  33.468 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A-2 O   1 
HETATM 2503 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.411 25.344  45.515 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A-2 O   1 
HETATM 2504 O O   . HOH B-2 2 .   ? 3.371  11.378  33.816 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A-2 O   1 
HETATM 2505 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.757 31.726  29.105 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A-2 O   1 
HETATM 2506 O O   . HOH B-2 2 .   ? 29.906 18.951  22.643 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A-2 O   1 
HETATM 2507 O O   . HOH B-2 2 .   ? 37.785 31.429  49.855 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A-2 O   1 
HETATM 2508 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.856 -14.822 23.612 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A-2 O   1 
HETATM 2509 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.517  4.280   29.527 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A-2 O   1 
HETATM 2510 O O   . HOH B-2 2 .   ? 34.813 -4.758  32.538 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A-2 O   1 
HETATM 2511 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.604 12.137  45.544 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A-2 O   1 
HETATM 2512 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.976 25.370  45.208 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A-2 O   1 
HETATM 2513 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.813 9.438   15.091 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A-2 O   1 
HETATM 2514 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.957  24.596  39.047 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A-2 O   1 
HETATM 2515 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.375 11.848  19.753 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 2516 O O   . HOH B-2 2 .   ? 37.845 33.716  43.218 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 2517 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.203 29.798  33.732 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 2518 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.213 -12.582 20.040 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 2519 O O   . HOH B-2 2 .   ? 8.080  19.333  28.285 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 2520 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.528 29.291  31.547 1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 2521 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.483 -7.621  32.919 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 2522 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.543 -16.503 26.260 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 2523 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.815  18.607  43.487 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 2524 O O   . HOH B-2 2 .   ? 6.196  2.302   38.708 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
HETATM 2525 O O   . HOH B-2 2 .   ? 31.166 11.623  32.076 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O   1 
HETATM 2526 O O   . HOH B-2 2 .   ? 24.525 21.687  21.350 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O   1 
HETATM 2527 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.306 -6.587  32.887 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O   1 
HETATM 2528 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.120  22.300  36.992 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O   1 
HETATM 2529 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.222  23.107  36.785 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O   1 
HETATM 2530 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.551 -2.087  30.974 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O   1 
HETATM 2531 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.177 -0.666  6.701  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O   1 
HETATM 2532 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.812 -17.008 31.810 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A-2 O   1 
HETATM 2533 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.499 29.605  32.700 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A-2 O   1 
HETATM 2534 O O   . HOH B-2 2 .   ? 27.506 18.684  49.087 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A-2 O   1 
HETATM 2535 O O   . HOH B-2 2 .   ? 33.095 16.240  35.700 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A-2 O   1 
HETATM 2536 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.365 11.348  20.248 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A-2 O   1 
HETATM 2537 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.789 11.297  13.534 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A-2 O   1 
HETATM 2538 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.529  16.368  30.904 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A-2 O   1 
HETATM 2539 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.385  0.230   32.235 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A-2 O   1 
HETATM 2540 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.276  12.080  42.713 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A-2 O   1 
HETATM 2541 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.076 21.454  22.116 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A-2 O   1 
HETATM 2542 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.755 1.561   6.359  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A-2 O   1 
HETATM 2543 O O   . HOH B-2 2 .   ? 36.018 36.863  34.912 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A-2 O   1 
HETATM 2544 O O   . HOH B-2 2 .   ? 31.906 14.451  37.281 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A-2 O   1 
HETATM 2545 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.005 -19.952 26.882 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A-2 O   1 
HETATM 2546 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.146 30.426  36.123 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A-2 O   1 
HETATM 2547 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.174 17.238  16.464 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A-2 O   1 
HETATM 2548 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.576 -10.207 36.288 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A-2 O   1 
HETATM 2549 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.991 13.999  27.686 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A-2 O   1 
HETATM 2550 O O   . HOH B-2 2 .   ? 22.215 11.591  46.745 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A-2 O   1 
HETATM 2551 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.923 22.688  28.818 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A-2 O   1 
HETATM 2552 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.325 16.726  51.118 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A-2 O   1 
HETATM 2553 O O   . HOH B-2 2 .   ? 29.930 30.894  48.903 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A-2 O   1 
HETATM 2554 O O   . HOH B-2 2 .   ? 40.126 6.066   30.757 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A-2 O   1 
HETATM 2555 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.482 23.945  26.220 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A-2 O   1 
HETATM 2556 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.680 27.949  35.785 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A-2 O   1 
HETATM 2557 O O   . HOH B-2 2 .   ? 1.172  14.491  32.350 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A-2 O   1 
HETATM 2558 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.469 27.440  33.988 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A-2 O   1 
HETATM 2559 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.515  1.521   29.743 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A-2 O   1 
HETATM 2560 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.850  -9.351  20.341 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A-2 O   1 
HETATM 2561 O O   . HOH B-2 2 .   ? 34.711 8.095   26.610 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A-2 O   1 
HETATM 2562 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.591 10.204  32.261 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A-2 O   1 
HETATM 2563 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.314 -18.492 30.338 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A-2 O   1 
HETATM 2564 O O   . HOH B-2 2 .   ? 33.172 -3.581  29.660 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A-2 O   1 
HETATM 2565 O O   . HOH B-2 2 .   ? 8.586  26.552  34.988 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A-2 O   1 
HETATM 2566 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.389 12.908  17.380 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A-2 O   1 
HETATM 2567 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.824 22.909  49.306 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A-2 O   1 
HETATM 2568 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.416 6.712   25.939 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A-2 O   1 
HETATM 2569 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.752  18.959  26.802 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A-2 O   1 
HETATM 2570 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.691 20.394  22.507 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A-2 O   1 
HETATM 2571 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.870 10.238  33.357 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A-2 O   1 
HETATM 2572 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.082 8.730   12.542 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A-2 O   1 
HETATM 2573 O O   . HOH B-2 2 .   ? 34.179 34.939  35.562 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A-2 O   1 
HETATM 2574 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.704 8.738   14.619 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A-2 O   1 
HETATM 2575 O O   . HOH B-2 2 .   ? 37.885 26.190  37.688 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A-2 O   1 
HETATM 2576 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.929 -17.338 26.727 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A-2 O   1 
HETATM 2577 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.287 36.490  28.963 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A-2 O   1 
HETATM 2578 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.370 17.936  24.666 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A-2 O   1 
HETATM 2579 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.055 27.452  35.270 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A-2 O   1 
HETATM 2580 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.001 -7.385  34.296 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A-2 O   1 
HETATM 2581 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.761 11.210  32.324 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A-2 O   1 
HETATM 2582 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.744 23.599  49.558 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A-2 O   1 
HETATM 2583 O O   . HOH B-2 2 .   ? 3.985  -2.908  31.483 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A-2 O   1 
HETATM 2584 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.863 -17.674 23.961 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A-2 O   1 
HETATM 2585 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.948 23.168  25.287 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A-2 O   1 
HETATM 2586 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.616 15.333  45.848 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A-2 O   1 
HETATM 2587 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.270 28.237  36.145 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A-2 O   1 
HETATM 2588 O O   . HOH B-2 2 .   ? 5.648  9.065   22.784 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A-2 O   1 
HETATM 2589 O O   . HOH B-2 2 .   ? 1.973  20.575  29.457 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A-2 O   1 
HETATM 2590 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.073  6.251   26.360 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A-2 O   1 
HETATM 2591 O O   . HOH B-2 2 .   ? -0.718 7.487   25.869 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A-2 O   1 
HETATM 2592 O O   . HOH B-2 2 .   ? 32.714 -5.735  30.813 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A-2 O   1 
HETATM 2593 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.829 7.445   11.094 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A-2 O   1 
HETATM 2594 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.202 7.059   10.273 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A-2 O   1 
HETATM 2595 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.493 21.999  47.543 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A-2 O   1 
HETATM 2596 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.443 27.619  45.757 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A-2 O   1 
HETATM 2597 O O   . HOH B-2 2 .   ? 40.057 32.662  40.872 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A-2 O   1 
HETATM 2598 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.622 32.309  35.073 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A-2 O   1 
HETATM 2599 O O   . HOH B-2 2 .   ? 31.367 11.667  29.736 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A-2 O   1 
HETATM 2600 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.197 19.517  20.974 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A-2 O   1 
HETATM 2601 O O   . HOH B-2 2 .   ? 33.988 14.463  33.999 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A-2 O   1 
HETATM 2602 O O   . HOH B-2 2 .   ? 32.558 14.104  39.641 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A-2 O   1 
HETATM 2603 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.841 17.203  18.901 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A-2 O   1 
HETATM 2604 O O   . HOH B-2 2 .   ? -0.175 1.595   21.236 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A-2 O   1 
HETATM 2605 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.304 33.280  45.640 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A-2 O   1 
HETATM 2606 O O   . HOH B-2 2 .   ? 32.611 37.548  38.924 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A-2 O   1 
# 
