data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Shimada, A."         1 
"Shirouzu, M."        2 
"Hanawa-Suetsugu, K." 3 
"Terada, T."          4 
"Umehara, T."         5 
"Suetsugu, S."        6 
"Yamamoto, M."        7 
"Yokoyama, S."        8 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of the EFC/F-BAR domain of human PACSIN2/Syndapin II (2.7 A)" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   ENDOCYTOSIS 
_struct_keywords.text            "HELIX BUNDLE, COILED-COIL, Endocytosis" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Mapping of the basic amino-acid residues responsible for tubulation and cellular protrusion by the EFC/F-BAR domain of pacsin2/Syndapin II" 
_citation.journal_abbrev            "Febs Lett." 
_citation.journal_volume            584 
_citation.page_first                1111 
_citation.page_last                 1118 
_citation.year                      2010 
_citation.journal_id_ASTM           FEBLAL 
_citation.country                   NE 
_citation.journal_id_ISSN           0014-5793 
_citation.journal_id_CSD            0165 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   20188097 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.febslet.2010.02.058 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Shimada, A."         1  ? 
primary "Takano, K."          2  ? 
primary "Shirouzu, M."        3  ? 
primary "Hanawa-Suetsugu, K." 4  ? 
primary "Terada, T."          5  ? 
primary "Toyooka, K."         6  ? 
primary "Umehara, T."         7  ? 
primary "Yamamoto, M."        8  ? 
primary "Yokoyama, S."        9  ? 
primary "Suetsugu, S."        10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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;GSSGSSG(MSE)SVTYDDSVGVEVSSDSFWEVGNYKRTVKRIDDGHRLCSDL(MSE)NCLHERARIEKAYAQQLTEWARR
WRQLVEKGPQYGTVEKAW(MSE)AF(MSE)SEAERVSELHLEVKASL(MSE)NDDFEKIKNWQKEAFHKQ(MSE)(MSE)
GGFKETKEAEDGFRKAQKPWAKKLKEVEAAKKAHHAACKEEKLAISREANSKADPSLNPEQLKKLQDKIEKCKQDVLKTK
EKYEKSLKELDQGTPQY(MSE)EN(MSE)EQVFEQCQQFEEKRLRFFREVLLEVQKHLDLSNVAGYKAIYHDLEQSIRAA
DAVEDLRWFRANHGPG(MSE)A(MSE)NWPQFEEWSADLNRTLSRREKKKATDGVTLTGINQTGDQSLPSKPSS
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSSGSSGMSVTYDDSVGVEVSSDSFWEVGNYKRTVKRIDDGHRLCSDLMNCLHERARIEKAYAQQLTEWARRWRQLVEKG
PQYGTVEKAWMAFMSEAERVSELHLEVKASLMNDDFEKIKNWQKEAFHKQMMGGFKETKEAEDGFRKAQKPWAKKLKEVE
AAKKAHHAACKEEKLAISREANSKADPSLNPEQLKKLQDKIEKCKQDVLKTKEKYEKSLKELDQGTPQYMENMEQVFEQC
QQFEEKRLRFFREVLLEVQKHLDLSNVAGYKAIYHDLEQSIRAADAVEDLRWFRANHGPGMAMNWPQFEEWSADLNRTLS
RREKKKATDGVTLTGINQTGDQSLPSKPSS
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   SER n 
1 4   GLY n 
1 5   SER n 
1 6   SER n 
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1 8   MSE n 
1 9   SER n 
1 10  VAL n 
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1 13  ASP n 
1 14  ASP n 
1 15  SER n 
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1 17  GLY n 
1 18  VAL n 
1 19  GLU n 
1 20  VAL n 
1 21  SER n 
1 22  SER n 
1 23  ASP n 
1 24  SER n 
1 25  PHE n 
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1 27  GLU n 
1 28  VAL n 
1 29  GLY n 
1 30  ASN n 
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1 33  ARG n 
1 34  THR n 
1 35  VAL n 
1 36  LYS n 
1 37  ARG n 
1 38  ILE n 
1 39  ASP n 
1 40  ASP n 
1 41  GLY n 
1 42  HIS n 
1 43  ARG n 
1 44  LEU n 
1 45  CYS n 
1 46  SER n 
1 47  ASP n 
1 48  LEU n 
1 49  MSE n 
1 50  ASN n 
1 51  CYS n 
1 52  LEU n 
1 53  HIS n 
1 54  GLU n 
1 55  ARG n 
1 56  ALA n 
1 57  ARG n 
1 58  ILE n 
1 59  GLU n 
1 60  LYS n 
1 61  ALA n 
1 62  TYR n 
1 63  ALA n 
1 64  GLN n 
1 65  GLN n 
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1 67  THR n 
1 68  GLU n 
1 69  TRP n 
1 70  ALA n 
1 71  ARG n 
1 72  ARG n 
1 73  TRP n 
1 74  ARG n 
1 75  GLN n 
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1 77  VAL n 
1 78  GLU n 
1 79  LYS n 
1 80  GLY n 
1 81  PRO n 
1 82  GLN n 
1 83  TYR n 
1 84  GLY n 
1 85  THR n 
1 86  VAL n 
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1 88  LYS n 
1 89  ALA n 
1 90  TRP n 
1 91  MSE n 
1 92  ALA n 
1 93  PHE n 
1 94  MSE n 
1 95  SER n 
1 96  GLU n 
1 97  ALA n 
1 98  GLU n 
1 99  ARG n 
1 100 VAL n 
1 101 SER n 
1 102 GLU n 
1 103 LEU n 
1 104 HIS n 
1 105 LEU n 
1 106 GLU n 
1 107 VAL n 
1 108 LYS n 
1 109 ALA n 
1 110 SER n 
1 111 LEU n 
1 112 MSE n 
1 113 ASN n 
1 114 ASP n 
1 115 ASP n 
1 116 PHE n 
1 117 GLU n 
1 118 LYS n 
1 119 ILE n 
1 120 LYS n 
1 121 ASN n 
1 122 TRP n 
1 123 GLN n 
1 124 LYS n 
1 125 GLU n 
1 126 ALA n 
1 127 PHE n 
1 128 HIS n 
1 129 LYS n 
1 130 GLN n 
1 131 MSE n 
1 132 MSE n 
1 133 GLY n 
1 134 GLY n 
1 135 PHE n 
1 136 LYS n 
1 137 GLU n 
1 138 THR n 
1 139 LYS n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 GLU n 
1 143 ASP n 
1 144 GLY n 
1 145 PHE n 
1 146 ARG n 
1 147 LYS n 
1 148 ALA n 
1 149 GLN n 
1 150 LYS n 
1 151 PRO n 
1 152 TRP n 
1 153 ALA n 
1 154 LYS n 
1 155 LYS n 
1 156 LEU n 
1 157 LYS n 
1 158 GLU n 
1 159 VAL n 
1 160 GLU n 
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1 162 ALA n 
1 163 LYS n 
1 164 LYS n 
1 165 ALA n 
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1 167 HIS n 
1 168 ALA n 
1 169 ALA n 
1 170 CYS n 
1 171 LYS n 
1 172 GLU n 
1 173 GLU n 
1 174 LYS n 
1 175 LEU n 
1 176 ALA n 
1 177 ILE n 
1 178 SER n 
1 179 ARG n 
1 180 GLU n 
1 181 ALA n 
1 182 ASN n 
1 183 SER n 
1 184 LYS n 
1 185 ALA n 
1 186 ASP n 
1 187 PRO n 
1 188 SER n 
1 189 LEU n 
1 190 ASN n 
1 191 PRO n 
1 192 GLU n 
1 193 GLN n 
1 194 LEU n 
1 195 LYS n 
1 196 LYS n 
1 197 LEU n 
1 198 GLN n 
1 199 ASP n 
1 200 LYS n 
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1 203 LYS n 
1 204 CYS n 
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1 230 MSE n 
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1 240 CYS n 
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1 243 PHE n 
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1 245 GLU n 
1 246 LYS n 
1 247 ARG n 
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1 249 ARG n 
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1 251 PHE n 
1 252 ARG n 
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1 256 LEU n 
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1 260 LYS n 
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1 274 TYR n 
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1 276 ASP n 
1 277 LEU n 
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1 279 GLN n 
1 280 SER n 
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1 284 ALA n 
1 285 ASP n 
1 286 ALA n 
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1 289 ASP n 
1 290 LEU n 
1 291 ARG n 
1 292 TRP n 
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1 294 ARG n 
1 295 ALA n 
1 296 ASN n 
1 297 HIS n 
1 298 GLY n 
1 299 PRO n 
1 300 GLY n 
1 301 MSE n 
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1 303 MSE n 
1 304 ASN n 
1 305 TRP n 
1 306 PRO n 
1 307 GLN n 
1 308 PHE n 
1 309 GLU n 
1 310 GLU n 
1 311 TRP n 
1 312 SER n 
1 313 ALA n 
1 314 ASP n 
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1 319 LEU n 
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1 323 GLU n 
1 324 LYS n 
1 325 LYS n 
1 326 LYS n 
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1 330 GLY n 
1 331 VAL n 
1 332 THR n 
1 333 LEU n 
1 334 THR n 
1 335 GLY n 
1 336 ILE n 
1 337 ASN n 
1 338 GLN n 
1 339 THR n 
1 340 GLY n 
1 341 ASP n 
1 342 GLN n 
1 343 SER n 
1 344 LEU n 
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1 350 SER n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 2" 41030.613 2   ? ? "EFC/F-BAR domain" ? 
2 non-polymer syn "CALCIUM ION"                                                       40.078    2   ? ? ?                  ? 
3 water       nat water                                                               18.015    273 ? ? ?                  ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   SER 3   -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   GLY 4   -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   SER 5   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   SER 6   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   GLY 7   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   MSE 8   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   SER 9   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  VAL 10  3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  THR 11  4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  TYR 12  5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ASP 13  6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  ASP 14  7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  SER 15  8   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  VAL 16  9   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 17  GLY 17  10  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 18  VAL 18  11  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 19  GLU 19  12  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 20  VAL 20  13  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 21  SER 21  14  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 22  SER 22  15  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 23  ASP 23  16  16  ASP ASP A ? n 
A 1 24  SER 24  17  17  SER SER A ? n 
A 1 25  PHE 25  18  18  PHE PHE A ? n 
A 1 26  TRP 26  19  19  TRP TRP A ? n 
A 1 27  GLU 27  20  20  GLU GLU A ? n 
A 1 28  VAL 28  21  21  VAL VAL A ? n 
A 1 29  GLY 29  22  22  GLY GLY A ? n 
A 1 30  ASN 30  23  23  ASN ASN A ? n 
A 1 31  TYR 31  24  24  TYR TYR A ? n 
A 1 32  LYS 32  25  25  LYS LYS A ? n 
A 1 33  ARG 33  26  26  ARG ARG A ? n 
A 1 34  THR 34  27  27  THR THR A ? n 
A 1 35  VAL 35  28  28  VAL VAL A ? n 
A 1 36  LYS 36  29  29  LYS LYS A ? n 
A 1 37  ARG 37  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 38  ILE 38  31  31  ILE ILE A ? n 
A 1 39  ASP 39  32  32  ASP ASP A ? n 
A 1 40  ASP 40  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 41  GLY 41  34  34  GLY GLY A ? n 
A 1 42  HIS 42  35  35  HIS HIS A ? n 
A 1 43  ARG 43  36  36  ARG ARG A ? n 
A 1 44  LEU 44  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 45  CYS 45  38  38  CYS CYS A ? n 
A 1 46  SER 46  39  39  SER SER A ? n 
A 1 47  ASP 47  40  40  ASP ASP A ? n 
A 1 48  LEU 48  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 49  MSE 49  42  42  MSE MSE A ? n 
A 1 50  ASN 50  43  43  ASN ASN A ? n 
A 1 51  CYS 51  44  44  CYS CYS A ? n 
A 1 52  LEU 52  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 53  HIS 53  46  46  HIS HIS A ? n 
A 1 54  GLU 54  47  47  GLU GLU A ? n 
A 1 55  ARG 55  48  48  ARG ARG A ? n 
A 1 56  ALA 56  49  49  ALA ALA A ? n 
A 1 57  ARG 57  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 58  ILE 58  51  51  ILE ILE A ? n 
A 1 59  GLU 59  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 60  LYS 60  53  53  LYS LYS A ? n 
A 1 61  ALA 61  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 62  TYR 62  55  55  TYR TYR A ? n 
A 1 63  ALA 63  56  56  ALA ALA A ? n 
A 1 64  GLN 64  57  57  GLN GLN A ? n 
A 1 65  GLN 65  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 66  LEU 66  59  59  LEU LEU A ? n 
A 1 67  THR 67  60  60  THR THR A ? n 
A 1 68  GLU 68  61  61  GLU GLU A ? n 
A 1 69  TRP 69  62  62  TRP TRP A ? n 
A 1 70  ALA 70  63  63  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ARG 71  64  64  ARG ARG A ? n 
A 1 72  ARG 72  65  65  ARG ARG A ? n 
A 1 73  TRP 73  66  66  TRP TRP A ? n 
A 1 74  ARG 74  67  67  ARG ARG A ? n 
A 1 75  GLN 75  68  68  GLN GLN A ? n 
A 1 76  LEU 76  69  69  LEU LEU A ? n 
A 1 77  VAL 77  70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 78  GLU 78  71  71  GLU GLU A ? n 
A 1 79  LYS 79  72  72  LYS LYS A ? n 
A 1 80  GLY 80  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 81  PRO 81  74  74  PRO PRO A ? n 
A 1 82  GLN 82  75  75  GLN GLN A ? n 
A 1 83  TYR 83  76  76  TYR TYR A ? n 
A 1 84  GLY 84  77  77  GLY GLY A ? n 
A 1 85  THR 85  78  78  THR THR A ? n 
A 1 86  VAL 86  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 87  GLU 87  80  80  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  81  81  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ALA 89  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 90  TRP 90  83  83  TRP TRP A ? n 
A 1 91  MSE 91  84  84  MSE MSE A ? n 
A 1 92  ALA 92  85  85  ALA ALA A ? n 
A 1 93  PHE 93  86  86  PHE PHE A ? n 
A 1 94  MSE 94  87  87  MSE MSE A ? n 
A 1 95  SER 95  88  88  SER SER A ? n 
A 1 96  GLU 96  89  89  GLU GLU A ? n 
A 1 97  ALA 97  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 98  GLU 98  91  91  GLU GLU A ? n 
A 1 99  ARG 99  92  92  ARG ARG A ? n 
A 1 100 VAL 100 93  93  VAL VAL A ? n 
A 1 101 SER 101 94  94  SER SER A ? n 
A 1 102 GLU 102 95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 103 LEU 103 96  96  LEU LEU A ? n 
A 1 104 HIS 104 97  97  HIS HIS A ? n 
A 1 105 LEU 105 98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 106 GLU 106 99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 107 VAL 107 100 100 VAL VAL A ? n 
A 1 108 LYS 108 101 101 LYS LYS A ? n 
A 1 109 ALA 109 102 102 ALA ALA A ? n 
A 1 110 SER 110 103 103 SER SER A ? n 
A 1 111 LEU 111 104 104 LEU LEU A ? n 
A 1 112 MSE 112 105 105 MSE MSE A ? n 
A 1 113 ASN 113 106 106 ASN ASN A ? n 
A 1 114 ASP 114 107 107 ASP ASP A ? n 
A 1 115 ASP 115 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PHE 116 109 109 PHE PHE A ? n 
A 1 117 GLU 117 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 118 LYS 118 111 111 LYS LYS A ? n 
A 1 119 ILE 119 112 112 ILE ILE A ? n 
A 1 120 LYS 120 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 121 ASN 121 114 114 ASN ASN A ? n 
A 1 122 TRP 122 115 115 TRP TRP A ? n 
A 1 123 GLN 123 116 116 GLN GLN A ? n 
A 1 124 LYS 124 117 117 LYS LYS A ? n 
A 1 125 GLU 125 118 118 GLU GLU A ? n 
A 1 126 ALA 126 119 119 ALA ALA A ? n 
A 1 127 PHE 127 120 120 PHE PHE A ? n 
A 1 128 HIS 128 121 121 HIS HIS A ? n 
A 1 129 LYS 129 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 130 GLN 130 123 123 GLN GLN A ? n 
A 1 131 MSE 131 124 124 MSE MSE A ? n 
A 1 132 MSE 132 125 125 MSE MSE A ? n 
A 1 133 GLY 133 126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 134 GLY 134 127 127 GLY GLY A ? n 
A 1 135 PHE 135 128 128 PHE PHE A ? n 
A 1 136 LYS 136 129 129 LYS LYS A ? n 
A 1 137 GLU 137 130 130 GLU GLU A ? n 
A 1 138 THR 138 131 131 THR THR A ? n 
A 1 139 LYS 139 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 140 GLU 140 133 133 GLU GLU A ? n 
A 1 141 ALA 141 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 142 GLU 142 135 135 GLU GLU A ? n 
A 1 143 ASP 143 136 136 ASP ASP A ? n 
A 1 144 GLY 144 137 137 GLY GLY A ? n 
A 1 145 PHE 145 138 138 PHE PHE A ? n 
A 1 146 ARG 146 139 139 ARG ARG A ? n 
A 1 147 LYS 147 140 140 LYS LYS A ? n 
A 1 148 ALA 148 141 141 ALA ALA A ? n 
A 1 149 GLN 149 142 142 GLN GLN A ? n 
A 1 150 LYS 150 143 143 LYS LYS A ? n 
A 1 151 PRO 151 144 144 PRO PRO A ? n 
A 1 152 TRP 152 145 145 TRP TRP A ? n 
A 1 153 ALA 153 146 146 ALA ALA A ? n 
A 1 154 LYS 154 147 147 LYS LYS A ? n 
A 1 155 LYS 155 148 148 LYS LYS A ? n 
A 1 156 LEU 156 149 149 LEU LEU A ? n 
A 1 157 LYS 157 150 150 LYS LYS A ? n 
A 1 158 GLU 158 151 151 GLU GLU A ? n 
A 1 159 VAL 159 152 152 VAL VAL A ? n 
A 1 160 GLU 160 153 153 GLU GLU A ? n 
A 1 161 ALA 161 154 154 ALA ALA A ? n 
A 1 162 ALA 162 155 155 ALA ALA A ? n 
A 1 163 LYS 163 156 156 LYS LYS A ? n 
A 1 164 LYS 164 157 157 LYS LYS A ? n 
A 1 165 ALA 165 158 158 ALA ALA A ? n 
A 1 166 HIS 166 159 159 HIS HIS A ? n 
A 1 167 HIS 167 160 160 HIS HIS A ? n 
A 1 168 ALA 168 161 161 ALA ALA A ? n 
A 1 169 ALA 169 162 162 ALA ALA A ? n 
A 1 170 CYS 170 163 163 CYS CYS A ? n 
A 1 171 LYS 171 164 164 LYS LYS A ? n 
A 1 172 GLU 172 165 165 GLU GLU A ? n 
A 1 173 GLU 173 166 166 GLU GLU A ? n 
A 1 174 LYS 174 167 167 LYS LYS A ? n 
A 1 175 LEU 175 168 168 LEU LEU A ? n 
A 1 176 ALA 176 169 169 ALA ALA A ? n 
A 1 177 ILE 177 170 170 ILE ILE A ? n 
A 1 178 SER 178 171 171 SER SER A ? n 
A 1 179 ARG 179 172 172 ARG ARG A ? n 
A 1 180 GLU 180 173 173 GLU GLU A ? n 
A 1 181 ALA 181 174 174 ALA ALA A ? n 
A 1 182 ASN 182 175 175 ASN ASN A ? n 
A 1 183 SER 183 176 176 SER SER A ? n 
A 1 184 LYS 184 177 177 LYS LYS A ? n 
A 1 185 ALA 185 178 178 ALA ALA A ? n 
A 1 186 ASP 186 179 179 ASP ASP A ? n 
A 1 187 PRO 187 180 180 PRO PRO A ? n 
A 1 188 SER 188 181 181 SER SER A ? n 
A 1 189 LEU 189 182 182 LEU LEU A ? n 
A 1 190 ASN 190 183 183 ASN ASN A ? n 
A 1 191 PRO 191 184 184 PRO PRO A ? n 
A 1 192 GLU 192 185 185 GLU GLU A ? n 
A 1 193 GLN 193 186 186 GLN GLN A ? n 
A 1 194 LEU 194 187 187 LEU LEU A ? n 
A 1 195 LYS 195 188 188 LYS LYS A ? n 
A 1 196 LYS 196 189 189 LYS LYS A ? n 
A 1 197 LEU 197 190 190 LEU LEU A ? n 
A 1 198 GLN 198 191 191 GLN GLN A ? n 
A 1 199 ASP 199 192 192 ASP ASP A ? n 
A 1 200 LYS 200 193 193 LYS LYS A ? n 
A 1 201 ILE 201 194 194 ILE ILE A ? n 
A 1 202 GLU 202 195 195 GLU GLU A ? n 
A 1 203 LYS 203 196 196 LYS LYS A ? n 
A 1 204 CYS 204 197 197 CYS CYS A ? n 
A 1 205 LYS 205 198 198 LYS LYS A ? n 
A 1 206 GLN 206 199 199 GLN GLN A ? n 
A 1 207 ASP 207 200 200 ASP ASP A ? n 
A 1 208 VAL 208 201 201 VAL VAL A ? n 
A 1 209 LEU 209 202 202 LEU LEU A ? n 
A 1 210 LYS 210 203 203 LYS LYS A ? n 
A 1 211 THR 211 204 204 THR THR A ? n 
A 1 212 LYS 212 205 205 LYS LYS A ? n 
A 1 213 GLU 213 206 206 GLU GLU A ? n 
A 1 214 LYS 214 207 207 LYS LYS A ? n 
A 1 215 TYR 215 208 208 TYR TYR A ? n 
A 1 216 GLU 216 209 209 GLU GLU A ? n 
A 1 217 LYS 217 210 210 LYS LYS A ? n 
A 1 218 SER 218 211 211 SER SER A ? n 
A 1 219 LEU 219 212 212 LEU LEU A ? n 
A 1 220 LYS 220 213 213 LYS LYS A ? n 
A 1 221 GLU 221 214 214 GLU GLU A ? n 
A 1 222 LEU 222 215 215 LEU LEU A ? n 
A 1 223 ASP 223 216 216 ASP ASP A ? n 
A 1 224 GLN 224 217 217 GLN GLN A ? n 
A 1 225 GLY 225 218 218 GLY GLY A ? n 
A 1 226 THR 226 219 219 THR THR A ? n 
A 1 227 PRO 227 220 220 PRO PRO A ? n 
A 1 228 GLN 228 221 221 GLN GLN A ? n 
A 1 229 TYR 229 222 222 TYR TYR A ? n 
A 1 230 MSE 230 223 223 MSE MSE A ? n 
A 1 231 GLU 231 224 224 GLU GLU A ? n 
A 1 232 ASN 232 225 225 ASN ASN A ? n 
A 1 233 MSE 233 226 226 MSE MSE A ? n 
A 1 234 GLU 234 227 227 GLU GLU A ? n 
A 1 235 GLN 235 228 228 GLN GLN A ? n 
A 1 236 VAL 236 229 229 VAL VAL A ? n 
A 1 237 PHE 237 230 230 PHE PHE A ? n 
A 1 238 GLU 238 231 231 GLU GLU A ? n 
A 1 239 GLN 239 232 232 GLN GLN A ? n 
A 1 240 CYS 240 233 233 CYS CYS A ? n 
A 1 241 GLN 241 234 234 GLN GLN A ? n 
A 1 242 GLN 242 235 235 GLN GLN A ? n 
A 1 243 PHE 243 236 236 PHE PHE A ? n 
A 1 244 GLU 244 237 237 GLU GLU A ? n 
A 1 245 GLU 245 238 238 GLU GLU A ? n 
A 1 246 LYS 246 239 239 LYS LYS A ? n 
A 1 247 ARG 247 240 240 ARG ARG A ? n 
A 1 248 LEU 248 241 241 LEU LEU A ? n 
A 1 249 ARG 249 242 242 ARG ARG A ? n 
A 1 250 PHE 250 243 243 PHE PHE A ? n 
A 1 251 PHE 251 244 244 PHE PHE A ? n 
A 1 252 ARG 252 245 245 ARG ARG A ? n 
A 1 253 GLU 253 246 246 GLU GLU A ? n 
A 1 254 VAL 254 247 247 VAL VAL A ? n 
A 1 255 LEU 255 248 248 LEU LEU A ? n 
A 1 256 LEU 256 249 249 LEU LEU A ? n 
A 1 257 GLU 257 250 250 GLU GLU A ? n 
A 1 258 VAL 258 251 251 VAL VAL A ? n 
A 1 259 GLN 259 252 252 GLN GLN A ? n 
A 1 260 LYS 260 253 253 LYS LYS A ? n 
A 1 261 HIS 261 254 254 HIS HIS A ? n 
A 1 262 LEU 262 255 255 LEU LEU A ? n 
A 1 263 ASP 263 256 256 ASP ASP A ? n 
A 1 264 LEU 264 257 257 LEU LEU A ? n 
A 1 265 SER 265 258 258 SER SER A ? n 
A 1 266 ASN 266 259 259 ASN ASN A ? n 
A 1 267 VAL 267 260 260 VAL VAL A ? n 
A 1 268 ALA 268 261 261 ALA ALA A ? n 
A 1 269 GLY 269 262 262 GLY GLY A ? n 
A 1 270 TYR 270 263 263 TYR TYR A ? n 
A 1 271 LYS 271 264 264 LYS LYS A ? n 
A 1 272 ALA 272 265 265 ALA ALA A ? n 
A 1 273 ILE 273 266 266 ILE ILE A ? n 
A 1 274 TYR 274 267 267 TYR TYR A ? n 
A 1 275 HIS 275 268 268 HIS HIS A ? n 
A 1 276 ASP 276 269 269 ASP ASP A ? n 
A 1 277 LEU 277 270 270 LEU LEU A ? n 
A 1 278 GLU 278 271 271 GLU GLU A ? n 
A 1 279 GLN 279 272 272 GLN GLN A ? n 
A 1 280 SER 280 273 273 SER SER A ? n 
A 1 281 ILE 281 274 274 ILE ILE A ? n 
A 1 282 ARG 282 275 275 ARG ARG A ? n 
A 1 283 ALA 283 276 276 ALA ALA A ? n 
A 1 284 ALA 284 277 277 ALA ALA A ? n 
A 1 285 ASP 285 278 278 ASP ASP A ? n 
A 1 286 ALA 286 279 279 ALA ALA A ? n 
A 1 287 VAL 287 280 280 VAL VAL A ? n 
A 1 288 GLU 288 281 281 GLU GLU A ? n 
A 1 289 ASP 289 282 282 ASP ASP A ? n 
A 1 290 LEU 290 283 283 LEU LEU A ? n 
A 1 291 ARG 291 284 284 ARG ARG A ? n 
A 1 292 TRP 292 285 285 TRP TRP A ? n 
A 1 293 PHE 293 286 286 PHE PHE A ? n 
A 1 294 ARG 294 287 287 ARG ARG A ? n 
A 1 295 ALA 295 288 288 ALA ALA A ? n 
A 1 296 ASN 296 289 289 ASN ASN A ? n 
A 1 297 HIS 297 290 290 HIS HIS A ? n 
A 1 298 GLY 298 291 291 GLY GLY A ? n 
A 1 299 PRO 299 292 292 PRO PRO A ? n 
A 1 300 GLY 300 293 293 GLY GLY A ? n 
A 1 301 MSE 301 294 294 MSE MSE A ? n 
A 1 302 ALA 302 295 295 ALA ALA A ? n 
A 1 303 MSE 303 296 296 MSE MSE A ? n 
A 1 304 ASN 304 297 297 ASN ASN A ? n 
A 1 305 TRP 305 298 298 TRP TRP A ? n 
A 1 306 PRO 306 299 299 PRO PRO A ? n 
A 1 307 GLN 307 300 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 308 PHE 308 301 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 309 GLU 309 302 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 310 GLU 310 303 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 311 TRP 311 304 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 312 SER 312 305 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 313 ALA 313 306 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 314 ASP 314 307 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 315 LEU 315 308 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 316 ASN 316 309 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 317 ARG 317 310 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 318 THR 318 311 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 319 LEU 319 312 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 320 SER 320 313 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 321 ARG 321 314 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 322 ARG 322 315 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 323 GLU 323 316 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 324 LYS 324 317 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 325 LYS 325 318 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 326 LYS 326 319 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 327 ALA 327 320 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 328 THR 328 321 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 329 ASP 329 322 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 330 GLY 330 323 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 331 VAL 331 324 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 332 THR 332 325 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 333 LEU 333 326 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 334 THR 334 327 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 335 GLY 335 328 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 336 ILE 336 329 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 337 ASN 337 330 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 338 GLN 338 331 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 339 THR 339 332 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 340 GLY 340 333 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 341 ASP 341 334 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 342 GLN 342 335 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 343 SER 343 336 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 344 LEU 344 337 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 345 PRO 345 338 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 346 SER 346 339 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 347 LYS 347 340 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 348 PRO 348 341 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 349 SER 349 342 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 350 SER 350 343 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   SER 3   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   GLY 4   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   SER 5   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   SER 6   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   GLY 7   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   MSE 8   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   SER 9   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  VAL 10  3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  THR 11  4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  TYR 12  5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  ASP 13  6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  ASP 14  7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  SER 15  8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  VAL 16  9   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 17  GLY 17  10  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 18  VAL 18  11  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 19  GLU 19  12  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 20  VAL 20  13  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 21  SER 21  14  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 22  SER 22  15  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 23  ASP 23  16  16  ASP ASP B ? n 
B 1 24  SER 24  17  17  SER SER B ? n 
B 1 25  PHE 25  18  18  PHE PHE B ? n 
B 1 26  TRP 26  19  19  TRP TRP B ? n 
B 1 27  GLU 27  20  20  GLU GLU B ? n 
B 1 28  VAL 28  21  21  VAL VAL B ? n 
B 1 29  GLY 29  22  22  GLY GLY B ? n 
B 1 30  ASN 30  23  23  ASN ASN B ? n 
B 1 31  TYR 31  24  24  TYR TYR B ? n 
B 1 32  LYS 32  25  25  LYS LYS B ? n 
B 1 33  ARG 33  26  26  ARG ARG B ? n 
B 1 34  THR 34  27  27  THR THR B ? n 
B 1 35  VAL 35  28  28  VAL VAL B ? n 
B 1 36  LYS 36  29  29  LYS LYS B ? n 
B 1 37  ARG 37  30  30  ARG ARG B ? n 
B 1 38  ILE 38  31  31  ILE ILE B ? n 
B 1 39  ASP 39  32  32  ASP ASP B ? n 
B 1 40  ASP 40  33  33  ASP ASP B ? n 
B 1 41  GLY 41  34  34  GLY GLY B ? n 
B 1 42  HIS 42  35  35  HIS HIS B ? n 
B 1 43  ARG 43  36  36  ARG ARG B ? n 
B 1 44  LEU 44  37  37  LEU LEU B ? n 
B 1 45  CYS 45  38  38  CYS CYS B ? n 
B 1 46  SER 46  39  39  SER SER B ? n 
B 1 47  ASP 47  40  40  ASP ASP B ? n 
B 1 48  LEU 48  41  41  LEU LEU B ? n 
B 1 49  MSE 49  42  42  MSE MSE B ? n 
B 1 50  ASN 50  43  43  ASN ASN B ? n 
B 1 51  CYS 51  44  44  CYS CYS B ? n 
B 1 52  LEU 52  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 53  HIS 53  46  46  HIS HIS B ? n 
B 1 54  GLU 54  47  47  GLU GLU B ? n 
B 1 55  ARG 55  48  48  ARG ARG B ? n 
B 1 56  ALA 56  49  49  ALA ALA B ? n 
B 1 57  ARG 57  50  50  ARG ARG B ? n 
B 1 58  ILE 58  51  51  ILE ILE B ? n 
B 1 59  GLU 59  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 60  LYS 60  53  53  LYS LYS B ? n 
B 1 61  ALA 61  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 62  TYR 62  55  55  TYR TYR B ? n 
B 1 63  ALA 63  56  56  ALA ALA B ? n 
B 1 64  GLN 64  57  57  GLN GLN B ? n 
B 1 65  GLN 65  58  58  GLN GLN B ? n 
B 1 66  LEU 66  59  59  LEU LEU B ? n 
B 1 67  THR 67  60  60  THR THR B ? n 
B 1 68  GLU 68  61  61  GLU GLU B ? n 
B 1 69  TRP 69  62  62  TRP TRP B ? n 
B 1 70  ALA 70  63  63  ALA ALA B ? n 
B 1 71  ARG 71  64  64  ARG ARG B ? n 
B 1 72  ARG 72  65  65  ARG ARG B ? n 
B 1 73  TRP 73  66  66  TRP TRP B ? n 
B 1 74  ARG 74  67  67  ARG ARG B ? n 
B 1 75  GLN 75  68  68  GLN GLN B ? n 
B 1 76  LEU 76  69  69  LEU LEU B ? n 
B 1 77  VAL 77  70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 78  GLU 78  71  71  GLU GLU B ? n 
B 1 79  LYS 79  72  72  LYS LYS B ? n 
B 1 80  GLY 80  73  73  GLY GLY B ? n 
B 1 81  PRO 81  74  74  PRO PRO B ? n 
B 1 82  GLN 82  75  75  GLN GLN B ? n 
B 1 83  TYR 83  76  76  TYR TYR B ? n 
B 1 84  GLY 84  77  77  GLY GLY B ? n 
B 1 85  THR 85  78  78  THR THR B ? n 
B 1 86  VAL 86  79  79  VAL VAL B ? n 
B 1 87  GLU 87  80  80  GLU GLU B ? n 
B 1 88  LYS 88  81  81  LYS LYS B ? n 
B 1 89  ALA 89  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 90  TRP 90  83  83  TRP TRP B ? n 
B 1 91  MSE 91  84  84  MSE MSE B ? n 
B 1 92  ALA 92  85  85  ALA ALA B ? n 
B 1 93  PHE 93  86  86  PHE PHE B ? n 
B 1 94  MSE 94  87  87  MSE MSE B ? n 
B 1 95  SER 95  88  88  SER SER B ? n 
B 1 96  GLU 96  89  89  GLU GLU B ? n 
B 1 97  ALA 97  90  90  ALA ALA B ? n 
B 1 98  GLU 98  91  91  GLU GLU B ? n 
B 1 99  ARG 99  92  92  ARG ARG B ? n 
B 1 100 VAL 100 93  93  VAL VAL B ? n 
B 1 101 SER 101 94  94  SER SER B ? n 
B 1 102 GLU 102 95  95  GLU GLU B ? n 
B 1 103 LEU 103 96  96  LEU LEU B ? n 
B 1 104 HIS 104 97  97  HIS HIS B ? n 
B 1 105 LEU 105 98  98  LEU LEU B ? n 
B 1 106 GLU 106 99  99  GLU GLU B ? n 
B 1 107 VAL 107 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 108 LYS 108 101 101 LYS LYS B ? n 
B 1 109 ALA 109 102 102 ALA ALA B ? n 
B 1 110 SER 110 103 103 SER SER B ? n 
B 1 111 LEU 111 104 104 LEU LEU B ? n 
B 1 112 MSE 112 105 105 MSE MSE B ? n 
B 1 113 ASN 113 106 106 ASN ASN B ? n 
B 1 114 ASP 114 107 107 ASP ASP B ? n 
B 1 115 ASP 115 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 116 PHE 116 109 109 PHE PHE B ? n 
B 1 117 GLU 117 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 118 LYS 118 111 111 LYS LYS B ? n 
B 1 119 ILE 119 112 112 ILE ILE B ? n 
B 1 120 LYS 120 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 121 ASN 121 114 114 ASN ASN B ? n 
B 1 122 TRP 122 115 115 TRP TRP B ? n 
B 1 123 GLN 123 116 116 GLN GLN B ? n 
B 1 124 LYS 124 117 117 LYS LYS B ? n 
B 1 125 GLU 125 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 126 ALA 126 119 119 ALA ALA B ? n 
B 1 127 PHE 127 120 120 PHE PHE B ? n 
B 1 128 HIS 128 121 121 HIS HIS B ? n 
B 1 129 LYS 129 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 130 GLN 130 123 123 GLN GLN B ? n 
B 1 131 MSE 131 124 124 MSE MSE B ? n 
B 1 132 MSE 132 125 125 MSE MSE B ? n 
B 1 133 GLY 133 126 126 GLY GLY B ? n 
B 1 134 GLY 134 127 127 GLY GLY B ? n 
B 1 135 PHE 135 128 128 PHE PHE B ? n 
B 1 136 LYS 136 129 129 LYS LYS B ? n 
B 1 137 GLU 137 130 130 GLU GLU B ? n 
B 1 138 THR 138 131 131 THR THR B ? n 
B 1 139 LYS 139 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 140 GLU 140 133 133 GLU GLU B ? n 
B 1 141 ALA 141 134 134 ALA ALA B ? n 
B 1 142 GLU 142 135 135 GLU GLU B ? n 
B 1 143 ASP 143 136 136 ASP ASP B ? n 
B 1 144 GLY 144 137 137 GLY GLY B ? n 
B 1 145 PHE 145 138 138 PHE PHE B ? n 
B 1 146 ARG 146 139 139 ARG ARG B ? n 
B 1 147 LYS 147 140 140 LYS LYS B ? n 
B 1 148 ALA 148 141 141 ALA ALA B ? n 
B 1 149 GLN 149 142 142 GLN GLN B ? n 
B 1 150 LYS 150 143 143 LYS LYS B ? n 
B 1 151 PRO 151 144 144 PRO PRO B ? n 
B 1 152 TRP 152 145 145 TRP TRP B ? n 
B 1 153 ALA 153 146 146 ALA ALA B ? n 
B 1 154 LYS 154 147 147 LYS LYS B ? n 
B 1 155 LYS 155 148 148 LYS LYS B ? n 
B 1 156 LEU 156 149 149 LEU LEU B ? n 
B 1 157 LYS 157 150 150 LYS LYS B ? n 
B 1 158 GLU 158 151 151 GLU GLU B ? n 
B 1 159 VAL 159 152 152 VAL VAL B ? n 
B 1 160 GLU 160 153 153 GLU GLU B ? n 
B 1 161 ALA 161 154 154 ALA ALA B ? n 
B 1 162 ALA 162 155 155 ALA ALA B ? n 
B 1 163 LYS 163 156 156 LYS LYS B ? n 
B 1 164 LYS 164 157 157 LYS LYS B ? n 
B 1 165 ALA 165 158 158 ALA ALA B ? n 
B 1 166 HIS 166 159 159 HIS HIS B ? n 
B 1 167 HIS 167 160 160 HIS HIS B ? n 
B 1 168 ALA 168 161 161 ALA ALA B ? n 
B 1 169 ALA 169 162 162 ALA ALA B ? n 
B 1 170 CYS 170 163 163 CYS CYS B ? n 
B 1 171 LYS 171 164 164 LYS LYS B ? n 
B 1 172 GLU 172 165 165 GLU GLU B ? n 
B 1 173 GLU 173 166 166 GLU GLU B ? n 
B 1 174 LYS 174 167 167 LYS LYS B ? n 
B 1 175 LEU 175 168 168 LEU LEU B ? n 
B 1 176 ALA 176 169 169 ALA ALA B ? n 
B 1 177 ILE 177 170 170 ILE ILE B ? n 
B 1 178 SER 178 171 171 SER SER B ? n 
B 1 179 ARG 179 172 172 ARG ARG B ? n 
B 1 180 GLU 180 173 173 GLU GLU B ? n 
B 1 181 ALA 181 174 174 ALA ALA B ? n 
B 1 182 ASN 182 175 175 ASN ASN B ? n 
B 1 183 SER 183 176 176 SER SER B ? n 
B 1 184 LYS 184 177 177 LYS LYS B ? n 
B 1 185 ALA 185 178 178 ALA ALA B ? n 
B 1 186 ASP 186 179 179 ASP ASP B ? n 
B 1 187 PRO 187 180 180 PRO PRO B ? n 
B 1 188 SER 188 181 181 SER SER B ? n 
B 1 189 LEU 189 182 182 LEU LEU B ? n 
B 1 190 ASN 190 183 183 ASN ASN B ? n 
B 1 191 PRO 191 184 184 PRO PRO B ? n 
B 1 192 GLU 192 185 185 GLU GLU B ? n 
B 1 193 GLN 193 186 186 GLN GLN B ? n 
B 1 194 LEU 194 187 187 LEU LEU B ? n 
B 1 195 LYS 195 188 188 LYS LYS B ? n 
B 1 196 LYS 196 189 189 LYS LYS B ? n 
B 1 197 LEU 197 190 190 LEU LEU B ? n 
B 1 198 GLN 198 191 191 GLN GLN B ? n 
B 1 199 ASP 199 192 192 ASP ASP B ? n 
B 1 200 LYS 200 193 193 LYS LYS B ? n 
B 1 201 ILE 201 194 194 ILE ILE B ? n 
B 1 202 GLU 202 195 195 GLU GLU B ? n 
B 1 203 LYS 203 196 196 LYS LYS B ? n 
B 1 204 CYS 204 197 197 CYS CYS B ? n 
B 1 205 LYS 205 198 198 LYS LYS B ? n 
B 1 206 GLN 206 199 199 GLN GLN B ? n 
B 1 207 ASP 207 200 200 ASP ASP B ? n 
B 1 208 VAL 208 201 201 VAL VAL B ? n 
B 1 209 LEU 209 202 202 LEU LEU B ? n 
B 1 210 LYS 210 203 203 LYS LYS B ? n 
B 1 211 THR 211 204 204 THR THR B ? n 
B 1 212 LYS 212 205 205 LYS LYS B ? n 
B 1 213 GLU 213 206 206 GLU GLU B ? n 
B 1 214 LYS 214 207 207 LYS LYS B ? n 
B 1 215 TYR 215 208 208 TYR TYR B ? n 
B 1 216 GLU 216 209 209 GLU GLU B ? n 
B 1 217 LYS 217 210 210 LYS LYS B ? n 
B 1 218 SER 218 211 211 SER SER B ? n 
B 1 219 LEU 219 212 212 LEU LEU B ? n 
B 1 220 LYS 220 213 213 LYS LYS B ? n 
B 1 221 GLU 221 214 214 GLU GLU B ? n 
B 1 222 LEU 222 215 215 LEU LEU B ? n 
B 1 223 ASP 223 216 216 ASP ASP B ? n 
B 1 224 GLN 224 217 217 GLN GLN B ? n 
B 1 225 GLY 225 218 218 GLY GLY B ? n 
B 1 226 THR 226 219 219 THR THR B ? n 
B 1 227 PRO 227 220 220 PRO PRO B ? n 
B 1 228 GLN 228 221 221 GLN GLN B ? n 
B 1 229 TYR 229 222 222 TYR TYR B ? n 
B 1 230 MSE 230 223 223 MSE MSE B ? n 
B 1 231 GLU 231 224 224 GLU GLU B ? n 
B 1 232 ASN 232 225 225 ASN ASN B ? n 
B 1 233 MSE 233 226 226 MSE MSE B ? n 
B 1 234 GLU 234 227 227 GLU GLU B ? n 
B 1 235 GLN 235 228 228 GLN GLN B ? n 
B 1 236 VAL 236 229 229 VAL VAL B ? n 
B 1 237 PHE 237 230 230 PHE PHE B ? n 
B 1 238 GLU 238 231 231 GLU GLU B ? n 
B 1 239 GLN 239 232 232 GLN GLN B ? n 
B 1 240 CYS 240 233 233 CYS CYS B ? n 
B 1 241 GLN 241 234 234 GLN GLN B ? n 
B 1 242 GLN 242 235 235 GLN GLN B ? n 
B 1 243 PHE 243 236 236 PHE PHE B ? n 
B 1 244 GLU 244 237 237 GLU GLU B ? n 
B 1 245 GLU 245 238 238 GLU GLU B ? n 
B 1 246 LYS 246 239 239 LYS LYS B ? n 
B 1 247 ARG 247 240 240 ARG ARG B ? n 
B 1 248 LEU 248 241 241 LEU LEU B ? n 
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B 1 250 PHE 250 243 243 PHE PHE B ? n 
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F 3 HOH 72  415 142 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 73  416 145 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 74  417 146 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 75  418 147 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 76  419 148 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 77  420 149 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 78  421 152 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 79  422 153 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 80  423 154 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 81  424 155 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 82  425 159 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 83  426 160 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 84  427 161 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 85  428 162 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 86  429 166 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 87  430 169 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 88  431 171 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 89  432 172 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 90  433 173 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 91  434 177 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 92  435 178 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 93  436 180 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 94  437 183 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 95  438 186 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 96  439 187 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 97  440 188 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 98  441 189 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 99  442 192 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 100 443 193 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 101 444 195 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 102 445 196 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 103 446 197 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 104 447 199 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 105 448 200 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 106 449 201 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 107 450 202 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 108 451 203 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 109 452 204 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 110 453 207 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 111 454 209 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 112 455 210 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 113 456 212 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 114 457 213 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 115 458 214 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 116 459 216 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 117 460 218 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 118 461 219 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 119 462 221 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 120 463 222 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 121 464 226 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 122 465 228 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 123 466 229 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 124 467 230 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 125 468 231 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 126 469 233 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 127 470 235 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 128 471 236 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 129 472 238 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 130 473 239 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 131 474 240 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 132 475 242 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 133 476 246 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 134 477 247 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 135 478 248 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 136 479 249 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 137 480 250 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 138 481 252 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 139 482 253 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 140 483 255 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 141 484 256 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 142 485 257 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 143 486 258 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 144 487 260 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 145 488 263 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 146 489 265 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 147 490 267 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 148 491 268 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 149 492 269 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 150 493 270 HOH TIP B ? 
F 3 HOH 151 494 273 HOH TIP B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE          ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE         ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE       ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"  ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CA  non-polymer         . "CALCIUM ION"    ? "Ca 2"           40.078  
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE         ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE        ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"  ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE          ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE        ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER            ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE           ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE    ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE          ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE           ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE        ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN       ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE         ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE           ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 TYR A 31  ? LYS A 79  ? TYR A 24  LYS A 72  1 ? 49 
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A 83  ? ASP A 114 ? TYR A 76  ASP A 107 1 ? 32 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 114 ? GLU A 125 ? ASP A 107 GLU A 118 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 PHE A 135 ? GLN A 149 ? PHE A 128 GLN A 142 1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A 150 ? ALA A 162 ? LYS A 143 ALA A 155 1 ? 13 
HELX_P HELX_P6  AA6 ALA A 165 ? ALA A 181 ? ALA A 158 ALA A 174 1 ? 17 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASN A 190 ? GLN A 224 ? ASN A 183 GLN A 217 1 ? 35 
HELX_P HELX_P8  AA8 GLY A 225 ? ASP A 263 ? GLY A 218 ASP A 256 1 ? 39 
HELX_P HELX_P9  AA9 VAL A 267 ? ALA A 283 ? VAL A 260 ALA A 276 1 ? 17 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A 285 ? HIS A 297 ? ASP A 278 HIS A 290 1 ? 13 
HELX_P HELX_P11 AB2 TYR B 31  ? GLY B 80  ? TYR B 24  GLY B 73  1 ? 50 
HELX_P HELX_P12 AB3 TYR B 83  ? ASP B 114 ? TYR B 76  ASP B 107 1 ? 32 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 114 ? PHE B 127 ? ASP B 107 PHE B 120 1 ? 14 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE B 135 ? ALA B 168 ? PHE B 128 ALA B 161 1 ? 34 
HELX_P HELX_P15 AB6 GLU B 172 ? ILE B 177 ? GLU B 165 ILE B 170 1 ? 6  
HELX_P HELX_P16 AB7 SER B 178 ? SER B 183 ? SER B 171 SER B 176 1 ? 6  
HELX_P HELX_P17 AB8 GLN B 198 ? GLU B 202 ? GLN B 191 GLU B 195 5 ? 5  
HELX_P HELX_P18 AB9 CYS B 204 ? GLU B 221 ? CYS B 197 GLU B 214 1 ? 18 
HELX_P HELX_P19 AC1 GLY B 225 ? ASP B 263 ? GLY B 218 ASP B 256 1 ? 39 
HELX_P HELX_P20 AC2 VAL B 267 ? ALA B 284 ? VAL B 260 ALA B 277 1 ? 18 
HELX_P HELX_P21 AC3 ASP B 285 ? GLY B 298 ? ASP B 278 GLY B 291 1 ? 14 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.031639 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011813 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.002798 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CA 
N  
O  
S  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CALCIUM ION" CA  
3 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ASP A 1 23  ? -6.832  22.131  43.466  1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ASP A 1 23  ? -7.570  21.335  42.444  1.00 72.23  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ASP A 1 23  ? -8.826  22.069  41.971  1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C   1 
ATOM   4    O  O   . ASP A 1 23  ? -9.189  22.010  40.795  1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ASP A 1 23  ? -7.965  19.976  43.024  1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ASP A 1 23  ? -8.601  19.065  41.992  1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG  1 
ATOM   7    O  OD1 . ASP A 1 23  ? -7.889  18.638  41.057  1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1 1 
ATOM   8    O  OD2 . ASP A 1 23  ? -9.812  18.779  42.114  1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2 1 
ATOM   9    N  N   . SER A 1 24  ? -9.486  22.754  42.900  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 17  SER A N   1 
ATOM   10   C  CA  . SER A 1 24  ? -10.702 23.508  42.608  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  1 
ATOM   11   C  C   . SER A 1 24  ? -10.473 24.612  41.568  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   1 
ATOM   12   O  O   . SER A 1 24  ? -9.380  25.173  41.473  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   1 
ATOM   13   C  CB  . SER A 1 24  ? -11.243 24.114  43.909  1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  1 
ATOM   14   O  OG  . SER A 1 24  ? -12.246 25.080  43.664  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  1 
ATOM   15   N  N   . PHE A 1 25  ? -11.510 24.916  40.791  1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A N   1 
ATOM   16   C  CA  . PHE A 1 25  ? -11.436 25.952  39.756  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CA  1 
ATOM   17   C  C   . PHE A 1 25  ? -11.064 27.321  40.316  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A C   1 
ATOM   18   O  O   . PHE A 1 25  ? -10.422 28.119  39.637  1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A O   1 
ATOM   19   C  CB  . PHE A 1 25  ? -12.779 26.081  39.024  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CB  1 
ATOM   20   C  CG  . PHE A 1 25  ? -12.875 27.303  38.142  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CG  1 
ATOM   21   C  CD1 . PHE A 1 25  ? -12.190 27.365  36.932  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD1 1 
ATOM   22   C  CD2 . PHE A 1 25  ? -13.621 28.406  38.542  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD2 1 
ATOM   23   C  CE1 . PHE A 1 25  ? -12.246 28.509  36.134  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE1 1 
ATOM   24   C  CE2 . PHE A 1 25  ? -13.683 29.555  37.752  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE2 1 
ATOM   25   C  CZ  . PHE A 1 25  ? -12.994 29.606  36.547  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CZ  1 
ATOM   26   N  N   . TRP A 1 26  ? -11.478 27.591  41.550  1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A N   1 
ATOM   27   C  CA  . TRP A 1 26  ? -11.204 28.877  42.174  1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CA  1 
ATOM   28   C  C   . TRP A 1 26  ? -9.781  29.031  42.680  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A C   1 
ATOM   29   O  O   . TRP A 1 26  ? -9.360  30.135  43.029  1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A O   1 
ATOM   30   C  CB  . TRP A 1 26  ? -12.186 29.122  43.305  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . TRP A 1 26  ? -13.601 29.044  42.855  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . TRP A 1 26  ? -14.449 27.980  42.982  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . TRP A 1 26  ? -14.352 30.084  42.229  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CD2 1 
ATOM   34   N  NE1 . TRP A 1 26  ? -15.689 28.299  42.483  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A NE1 1 
ATOM   35   C  CE2 . TRP A 1 26  ? -15.657 29.586  42.013  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CE2 1 
ATOM   36   C  CE3 . TRP A 1 26  ? -14.052 31.391  41.831  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CE3 1 
ATOM   37   C  CZ2 . TRP A 1 26  ? -16.663 30.355  41.415  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CZ2 1 
ATOM   38   C  CZ3 . TRP A 1 26  ? -15.052 32.155  41.235  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CZ3 1 
ATOM   39   C  CH2 . TRP A 1 26  ? -16.342 31.632  41.035  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CH2 1 
ATOM   40   N  N   . GLU A 1 27  ? -9.044  27.926  42.728  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A N   1 
ATOM   41   C  CA  . GLU A 1 27  ? -7.653  27.980  43.156  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CA  1 
ATOM   42   C  C   . GLU A 1 27  ? -6.957  28.835  42.107  1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A C   1 
ATOM   43   O  O   . GLU A 1 27  ? -7.145  28.630  40.910  1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A O   1 
ATOM   44   C  CB  . GLU A 1 27  ? -7.034  26.582  43.175  1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CB  1 
ATOM   45   C  CG  . GLU A 1 27  ? -7.612  25.636  44.220  1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CG  1 
ATOM   46   C  CD  . GLU A 1 27  ? -7.223  26.014  45.636  1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CD  1 
ATOM   47   O  OE1 . GLU A 1 27  ? -6.010  26.145  45.905  1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A OE1 1 
ATOM   48   O  OE2 . GLU A 1 27  ? -8.129  26.173  46.480  1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A OE2 1 
ATOM   49   N  N   . VAL A 1 28  ? -6.167  29.800  42.553  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A N   1 
ATOM   50   C  CA  . VAL A 1 28  ? -5.472  30.685  41.636  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CA  1 
ATOM   51   C  C   . VAL A 1 28  ? -4.829  29.944  40.469  1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A C   1 
ATOM   52   O  O   . VAL A 1 28  ? -4.143  28.938  40.656  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A O   1 
ATOM   53   C  CB  . VAL A 1 28  ? -4.382  31.488  42.365  1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CB  1 
ATOM   54   C  CG1 . VAL A 1 28  ? -3.673  32.403  41.390  1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG1 1 
ATOM   55   C  CG2 . VAL A 1 28  ? -5.005  32.294  43.491  1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG2 1 
ATOM   56   N  N   . GLY A 1 29  ? -5.071  30.441  39.260  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A N   1 
ATOM   57   C  CA  . GLY A 1 29  ? -4.486  29.837  38.078  1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A CA  1 
ATOM   58   C  C   . GLY A 1 29  ? -5.087  28.550  37.547  1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A C   1 
ATOM   59   O  O   . GLY A 1 29  ? -4.701  28.106  36.469  1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A O   1 
ATOM   60   N  N   . ASN A 1 30  ? -6.022  27.943  38.273  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A N   1 
ATOM   61   C  CA  . ASN A 1 30  ? -6.619  26.697  37.801  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CA  1 
ATOM   62   C  C   . ASN A 1 30  ? -7.549  26.870  36.613  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A C   1 
ATOM   63   O  O   . ASN A 1 30  ? -8.049  25.886  36.069  1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A O   1 
ATOM   64   C  CB  . ASN A 1 30  ? -7.363  25.978  38.930  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CB  1 
ATOM   65   C  CG  . ASN A 1 30  ? -6.443  25.104  39.763  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CG  1 
ATOM   66   O  OD1 . ASN A 1 30  ? -5.314  24.804  39.360  1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A OD1 1 
ATOM   67   N  ND2 . ASN A 1 30  ? -6.926  24.676  40.921  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A ND2 1 
ATOM   68   N  N   . TYR A 1 31  ? -7.770  28.118  36.208  1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A N   1 
ATOM   69   C  CA  . TYR A 1 31  ? -8.634  28.420  35.065  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CA  1 
ATOM   70   C  C   . TYR A 1 31  ? -8.012  27.857  33.779  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A C   1 
ATOM   71   O  O   . TYR A 1 31  ? -8.642  27.837  32.720  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A O   1 
ATOM   72   C  CB  . TYR A 1 31  ? -8.813  29.937  34.936  1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . TYR A 1 31  ? -7.527  30.663  34.625  1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CG  1 
ATOM   74   C  CD1 . TYR A 1 31  ? -6.963  30.604  33.350  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CD1 1 
ATOM   75   C  CD2 . TYR A 1 31  ? -6.849  31.374  35.614  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CD2 1 
ATOM   76   C  CE1 . TYR A 1 31  ? -5.760  31.225  33.068  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CE1 1 
ATOM   77   C  CE2 . TYR A 1 31  ? -5.640  32.003  35.343  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CE2 1 
ATOM   78   C  CZ  . TYR A 1 31  ? -5.099  31.923  34.067  1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CZ  1 
ATOM   79   O  OH  . TYR A 1 31  ? -3.892  32.527  33.790  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A OH  1 
ATOM   80   N  N   . LYS A 1 32  ? -6.766  27.408  33.895  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N   1 
ATOM   81   C  CA  . LYS A 1 32  ? -6.020  26.841  32.779  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA  1 
ATOM   82   C  C   . LYS A 1 32  ? -6.808  25.784  32.003  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C   1 
ATOM   83   O  O   . LYS A 1 32  ? -6.728  25.715  30.773  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O   1 
ATOM   84   C  CB  . LYS A 1 32  ? -4.713  26.236  33.295  1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB  1 
ATOM   85   C  CG  . LYS A 1 32  ? -4.905  25.323  34.501  1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG  1 
ATOM   86   C  CD  . LYS A 1 32  ? -3.578  24.870  35.095  1.00 82.10  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD  1 
ATOM   87   C  CE  . LYS A 1 32  ? -3.794  24.100  36.386  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE  1 
ATOM   88   N  NZ  . LYS A 1 32  ? -2.512  23.655  36.988  1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ  1 
ATOM   89   N  N   . ARG A 1 33  ? -7.571  24.964  32.718  1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ARG A 1 33  ? -8.346  23.921  32.066  1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ARG A 1 33  ? -9.384  24.534  31.134  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C   1 
ATOM   92   O  O   . ARG A 1 33  ? -9.453  24.173  29.961  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ARG A 1 33  ? -9.028  23.027  33.104  1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB  1 
ATOM   94   C  CG  . ARG A 1 33  ? -9.101  21.566  32.685  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG  1 
ATOM   95   C  CD  . ARG A 1 33  ? -9.788  21.426  31.342  1.00 95.35  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD  1 
ATOM   96   N  NE  . ARG A 1 33  ? -9.630  20.097  30.764  1.00 99.37  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE  1 
ATOM   97   C  CZ  . ARG A 1 33  ? -10.101 19.752  29.571  1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ  1 
ATOM   98   N  NH1 . ARG A 1 33  ? -10.757 20.640  28.837  1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1 1 
ATOM   99   N  NH2 . ARG A 1 33  ? -9.913  18.523  29.109  1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2 1 
ATOM   100  N  N   . THR A 1 34  ? -10.187 25.461  31.647  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 27  THR A N   1 
ATOM   101  C  CA  . THR A 1 34  ? -11.199 26.108  30.820  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CA  1 
ATOM   102  C  C   . THR A 1 34  ? -10.556 26.746  29.597  1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 27  THR A C   1 
ATOM   103  O  O   . THR A 1 34  ? -11.167 26.821  28.533  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 27  THR A O   1 
ATOM   104  C  CB  . THR A 1 34  ? -11.958 27.202  31.596  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CB  1 
ATOM   105  O  OG1 . THR A 1 34  ? -12.879 26.595  32.508  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 27  THR A OG1 1 
ATOM   106  C  CG2 . THR A 1 34  ? -12.728 28.096  30.641  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CG2 1 
ATOM   107  N  N   . VAL A 1 35  ? -9.321  27.206  29.751  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A N   1 
ATOM   108  C  CA  . VAL A 1 35  ? -8.617  27.836  28.648  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CA  1 
ATOM   109  C  C   . VAL A 1 35  ? -8.119  26.780  27.657  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A C   1 
ATOM   110  O  O   . VAL A 1 35  ? -8.214  26.970  26.442  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A O   1 
ATOM   111  C  CB  . VAL A 1 35  ? -7.430  28.699  29.171  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CB  1 
ATOM   112  C  CG1 . VAL A 1 35  ? -6.592  29.221  28.013  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG1 1 
ATOM   113  C  CG2 . VAL A 1 35  ? -7.965  29.860  29.980  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG2 1 
ATOM   114  N  N   . LYS A 1 36  ? -7.596  25.668  28.170  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   1 
ATOM   115  C  CA  . LYS A 1 36  ? -7.101  24.604  27.298  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  1 
ATOM   116  C  C   . LYS A 1 36  ? -8.214  24.075  26.408  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   1 
ATOM   117  O  O   . LYS A 1 36  ? -7.953  23.571  25.315  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   1 
ATOM   118  C  CB  . LYS A 1 36  ? -6.530  23.435  28.102  1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  1 
ATOM   119  C  CG  . LYS A 1 36  ? -6.158  22.246  27.225  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  1 
ATOM   120  C  CD  . LYS A 1 36  ? -5.509  21.127  28.013  1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  1 
ATOM   121  C  CE  . LYS A 1 36  ? -5.160  19.951  27.112  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  1 
ATOM   122  N  NZ  . LYS A 1 36  ? -6.377  19.305  26.542  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  1 
ATOM   123  N  N   . ARG A 1 37  ? -9.453  24.184  26.877  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A N   1 
ATOM   124  C  CA  . ARG A 1 37  ? -10.575 23.705  26.094  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CA  1 
ATOM   125  C  C   . ARG A 1 37  ? -10.644 24.455  24.778  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A C   1 
ATOM   126  O  O   . ARG A 1 37  ? -10.915 23.859  23.736  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A O   1 
ATOM   127  C  CB  . ARG A 1 37  ? -11.890 23.877  26.849  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . ARG A 1 37  ? -13.077 23.300  26.097  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CG  1 
ATOM   129  C  CD  . ARG A 1 37  ? -14.307 23.206  26.967  1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CD  1 
ATOM   130  N  NE  . ARG A 1 37  ? -14.783 24.520  27.371  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NE  1 
ATOM   131  C  CZ  . ARG A 1 37  ? -15.909 24.732  28.041  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CZ  1 
ATOM   132  N  NH1 . ARG A 1 37  ? -16.678 23.704  28.380  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH1 1 
ATOM   133  N  NH2 . ARG A 1 37  ? -16.258 25.970  28.378  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH2 1 
ATOM   134  N  N   . ILE A 1 38  ? -10.393 25.760  24.826  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N   1 
ATOM   135  C  CA  . ILE A 1 38  ? -10.432 26.578  23.624  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  1 
ATOM   136  C  C   . ILE A 1 38  ? -9.528  25.946  22.575  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C   1 
ATOM   137  O  O   . ILE A 1 38  ? -9.965  25.657  21.468  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O   1 
ATOM   138  C  CB  . ILE A 1 38  ? -9.946  28.022  23.894  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  1 
ATOM   139  C  CG1 . ILE A 1 38  ? -10.662 28.605  25.111  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 1 
ATOM   140  C  CG2 . ILE A 1 38  ? -10.208 28.895  22.669  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 1 
ATOM   141  C  CD1 . ILE A 1 38  ? -10.251 30.027  25.419  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 1 
ATOM   142  N  N   . ASP A 1 39  ? -8.267  25.729  22.924  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A N   1 
ATOM   143  C  CA  . ASP A 1 39  ? -7.332  25.119  21.987  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CA  1 
ATOM   144  C  C   . ASP A 1 39  ? -7.816  23.748  21.515  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A C   1 
ATOM   145  O  O   . ASP A 1 39  ? -7.691  23.415  20.336  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A O   1 
ATOM   146  C  CB  . ASP A 1 39  ? -5.948  24.999  22.628  1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CB  1 
ATOM   147  C  CG  . ASP A 1 39  ? -5.196  26.316  22.644  1.00 79.88  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CG  1 
ATOM   148  O  OD1 . ASP A 1 39  ? -5.855  27.377  22.602  1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD1 1 
ATOM   149  O  OD2 . ASP A 1 39  ? -3.948  26.289  22.709  1.00 83.05  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD2 1 
ATOM   150  N  N   . ASP A 1 40  ? -8.369  22.954  22.427  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   151  C  CA  . ASP A 1 40  ? -8.872  21.632  22.065  1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   152  C  C   . ASP A 1 40  ? -9.966  21.729  21.004  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   153  O  O   . ASP A 1 40  ? -10.048 20.893  20.101  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   154  C  CB  . ASP A 1 40  ? -9.420  20.900  23.297  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   155  C  CG  . ASP A 1 40  ? -8.323  20.276  24.137  1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   156  O  OD1 . ASP A 1 40  ? -7.270  19.929  23.560  1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   157  O  OD2 . ASP A 1 40  ? -8.516  20.113  25.363  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   158  N  N   . GLY A 1 41  ? -10.805 22.752  21.121  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   1 
ATOM   159  C  CA  . GLY A 1 41  ? -11.878 22.942  20.164  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  1 
ATOM   160  C  C   . GLY A 1 41  ? -11.372 22.988  18.736  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   1 
ATOM   161  O  O   . GLY A 1 41  ? -12.014 22.471  17.823  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   1 
ATOM   162  N  N   . HIS A 1 42  ? -10.219 23.618  18.541  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A N   1 
ATOM   163  C  CA  . HIS A 1 42  ? -9.630  23.712  17.218  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CA  1 
ATOM   164  C  C   . HIS A 1 42  ? -9.225  22.311  16.768  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A C   1 
ATOM   165  O  O   . HIS A 1 42  ? -9.569  21.882  15.665  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A O   1 
ATOM   166  C  CB  . HIS A 1 42  ? -8.394  24.613  17.242  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CB  1 
ATOM   167  C  CG  . HIS A 1 42  ? -7.751  24.795  15.899  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CG  1 
ATOM   168  N  ND1 . HIS A 1 42  ? -8.217  25.699  14.966  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A ND1 1 
ATOM   169  C  CD2 . HIS A 1 42  ? -6.695  24.170  15.323  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CD2 1 
ATOM   170  C  CE1 . HIS A 1 42  ? -7.474  25.623  13.874  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CE1 1 
ATOM   171  N  NE2 . HIS A 1 42  ? -6.545  24.703  14.065  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A NE2 1 
ATOM   172  N  N   . ARG A 1 43  ? -8.495  21.604  17.628  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A N   1 
ATOM   173  C  CA  . ARG A 1 43  ? -8.033  20.252  17.321  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CA  1 
ATOM   174  C  C   . ARG A 1 43  ? -9.186  19.269  17.015  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A C   1 
ATOM   175  O  O   . ARG A 1 43  ? -9.068  18.419  16.131  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A O   1 
ATOM   176  C  CB  . ARG A 1 43  ? -7.163  19.749  18.480  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CB  1 
ATOM   177  C  CG  . ARG A 1 43  ? -6.771  18.276  18.447  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CG  1 
ATOM   178  C  CD  . ARG A 1 43  ? -7.871  17.388  19.060  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CD  1 
ATOM   179  N  NE  . ARG A 1 43  ? -7.409  16.043  19.417  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NE  1 
ATOM   180  C  CZ  . ARG A 1 43  ? -6.520  15.779  20.375  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CZ  1 
ATOM   181  N  NH1 . ARG A 1 43  ? -5.974  16.761  21.084  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH1 1 
ATOM   182  N  NH2 . ARG A 1 43  ? -6.194  14.526  20.644  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH2 1 
ATOM   183  N  N   . LEU A 1 44  ? -10.297 19.377  17.734  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   184  C  CA  . LEU A 1 44  ? -11.409 18.487  17.461  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   185  C  C   . LEU A 1 44  ? -11.971 18.752  16.050  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   186  O  O   . LEU A 1 44  ? -12.389 17.820  15.360  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   187  C  CB  . LEU A 1 44  ? -12.497 18.648  18.534  1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . LEU A 1 44  ? -12.094 18.207  19.956  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   189  C  CD1 . LEU A 1 44  ? -13.244 18.415  20.940  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   190  C  CD2 . LEU A 1 44  ? -11.681 16.743  19.932  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   191  N  N   . CYS A 1 45  ? -11.972 20.010  15.611  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A N   1 
ATOM   192  C  CA  . CYS A 1 45  ? -12.470 20.335  14.271  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CA  1 
ATOM   193  C  C   . CYS A 1 45  ? -11.614 19.618  13.238  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A C   1 
ATOM   194  O  O   . CYS A 1 45  ? -12.128 19.102  12.249  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A O   1 
ATOM   195  C  CB  . CYS A 1 45  ? -12.404 21.843  13.985  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CB  1 
ATOM   196  S  SG  . CYS A 1 45  ? -13.504 22.906  14.956  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A SG  1 
ATOM   197  N  N   . SER A 1 46  ? -10.305 19.599  13.485  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 39  SER A N   1 
ATOM   198  C  CA  . SER A 1 46  ? -9.341  18.954  12.597  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 39  SER A CA  1 
ATOM   199  C  C   . SER A 1 46  ? -9.489  17.446  12.620  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 39  SER A C   1 
ATOM   200  O  O   . SER A 1 46  ? -9.420  16.795  11.585  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 39  SER A O   1 
ATOM   201  C  CB  . SER A 1 46  ? -7.914  19.304  13.011  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 39  SER A CB  1 
ATOM   202  O  OG  . SER A 1 46  ? -7.702  20.696  12.953  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 39  SER A OG  1 
ATOM   203  N  N   . ASP A 1 47  ? -9.675  16.897  13.814  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A N   1 
ATOM   204  C  CA  . ASP A 1 47  ? -9.823  15.465  13.972  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CA  1 
ATOM   205  C  C   . ASP A 1 47  ? -11.013 15.001  13.166  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A C   1 
ATOM   206  O  O   . ASP A 1 47  ? -10.905 14.044  12.395  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A O   1 
ATOM   207  C  CB  . ASP A 1 47  ? -10.017 15.106  15.447  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . ASP A 1 47  ? -8.717  15.143  16.231  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CG  1 
ATOM   209  O  OD1 . ASP A 1 47  ? -7.695  15.568  15.656  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD1 1 
ATOM   210  O  OD2 . ASP A 1 47  ? -8.713  14.747  17.417  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD2 1 
ATOM   211  N  N   . LEU A 1 48  ? -12.141 15.697  13.335  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   1 
ATOM   212  C  CA  . LEU A 1 48  ? -13.368 15.361  12.636  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  1 
ATOM   213  C  C   . LEU A 1 48  ? -13.196 15.465  11.117  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   1 
ATOM   214  O  O   . LEU A 1 48  ? -13.857 14.760  10.349  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   1 
ATOM   215  C  CB  . LEU A 1 48  ? -14.497 16.270  13.116  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  1 
ATOM   216  C  CG  . LEU A 1 48  ? -15.857 16.050  12.447  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  1 
ATOM   217  C  CD1 . LEU A 1 48  ? -16.284 14.591  12.596  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 1 
ATOM   218  C  CD2 . LEU A 1 48  ? -16.888 16.953  13.075  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 1 
HETATM 219  N  N   . MSE A 1 49  ? -12.297 16.340  10.685  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A N   1 
HETATM 220  C  CA  . MSE A 1 49  ? -12.038 16.515  9.265   1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CA  1 
HETATM 221  C  C   . MSE A 1 49  ? -11.344 15.267  8.740   1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A C   1 
HETATM 222  O  O   . MSE A 1 49  ? -11.818 14.615  7.811   1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A O   1 
HETATM 223  C  CB  . MSE A 1 49  ? -11.161 17.757  9.034   1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CB  1 
HETATM 224  C  CG  . MSE A 1 49  ? -11.912 19.086  9.234   1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CG  1 
HETATM 225  SE SE  . MSE A 1 49  ? -10.824 20.709  9.294   1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A SE  1 
HETATM 226  C  CE  . MSE A 1 49  ? -10.230 20.766  7.446   1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CE  1 
ATOM   227  N  N   . ASN A 1 50  ? -10.233 14.914  9.368   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A N   1 
ATOM   228  C  CA  . ASN A 1 50  ? -9.473  13.758  8.933   1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CA  1 
ATOM   229  C  C   . ASN A 1 50  ? -10.276 12.471  9.020   1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A C   1 
ATOM   230  O  O   . ASN A 1 50  ? -10.070 11.535  8.241   1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A O   1 
ATOM   231  C  CB  . ASN A 1 50  ? -8.186  13.664  9.748   1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . ASN A 1 50  ? -7.397  14.952  9.708   1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CG  1 
ATOM   233  O  OD1 . ASN A 1 50  ? -7.303  15.599  8.657   1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A OD1 1 
ATOM   234  N  ND2 . ASN A 1 50  ? -6.828  15.340  10.845  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A ND2 1 
ATOM   235  N  N   . CYS A 1 51  ? -11.196 12.447  9.975   1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A N   1 
ATOM   236  C  CA  . CYS A 1 51  ? -12.068 11.310  10.199  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A CA  1 
ATOM   237  C  C   . CYS A 1 51  ? -12.957 11.135  8.972   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A C   1 
ATOM   238  O  O   . CYS A 1 51  ? -13.089 10.044  8.431   1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A O   1 
ATOM   239  C  CB  . CYS A 1 51  ? -12.928 11.570  11.442  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A CB  1 
ATOM   240  S  SG  . CYS A 1 51  ? -14.047 10.222  11.879  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A SG  1 
ATOM   241  N  N   . LEU A 1 52  ? -13.561 12.228  8.535   1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   242  C  CA  . LEU A 1 52  ? -14.437 12.192  7.376   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   243  C  C   . LEU A 1 52  ? -13.611 11.905  6.129   1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   244  O  O   . LEU A 1 52  ? -14.036 11.176  5.225   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   245  C  CB  . LEU A 1 52  ? -15.179 13.535  7.236   1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   246  C  CG  . LEU A 1 52  ? -16.104 13.889  8.420   1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   247  C  CD1 . LEU A 1 52  ? -16.811 15.200  8.157   1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   248  C  CD2 . LEU A 1 52  ? -17.132 12.784  8.627   1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   249  N  N   . HIS A 1 53  ? -12.416 12.479  6.098   1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A N   1 
ATOM   250  C  CA  . HIS A 1 53  ? -11.511 12.300  4.982   1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CA  1 
ATOM   251  C  C   . HIS A 1 53  ? -11.192 10.809  4.832   1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A C   1 
ATOM   252  O  O   . HIS A 1 53  ? -11.380 10.227  3.765   1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A O   1 
ATOM   253  C  CB  . HIS A 1 53  ? -10.245 13.126  5.231   1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CB  1 
ATOM   254  C  CG  . HIS A 1 53  ? -9.194  12.960  4.180   1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CG  1 
ATOM   255  N  ND1 . HIS A 1 53  ? -9.400  13.292  2.860   1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A ND1 1 
ATOM   256  C  CD2 . HIS A 1 53  ? -7.922  12.504  4.258   1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CD2 1 
ATOM   257  C  CE1 . HIS A 1 53  ? -8.301  13.049  2.169   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CE1 1 
ATOM   258  N  NE2 . HIS A 1 53  ? -7.389  12.570  2.995   1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A NE2 1 
ATOM   259  N  N   . GLU A 1 54  ? -10.726 10.182  5.900   1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N   1 
ATOM   260  C  CA  . GLU A 1 54  ? -10.413 8.757   5.824   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA  1 
ATOM   261  C  C   . GLU A 1 54  ? -11.641 7.948   5.369   1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C   1 
ATOM   262  O  O   . GLU A 1 54  ? -11.534 7.063   4.515   1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O   1 
ATOM   263  C  CB  . GLU A 1 54  ? -9.905  8.250   7.181   1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . GLU A 1 54  ? -8.489  8.701   7.529   1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG  1 
ATOM   265  C  CD  . GLU A 1 54  ? -8.063  8.271   8.929   1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD  1 
ATOM   266  O  OE1 . GLU A 1 54  ? -8.323  7.106   9.301   1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1 1 
ATOM   267  O  OE2 . GLU A 1 54  ? -7.462  9.091   9.658   1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2 1 
ATOM   268  N  N   . ARG A 1 55  ? -12.807 8.250   5.934   1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A N   1 
ATOM   269  C  CA  . ARG A 1 55  ? -14.018 7.546   5.535   1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CA  1 
ATOM   270  C  C   . ARG A 1 55  ? -14.209 7.755   4.027   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A C   1 
ATOM   271  O  O   . ARG A 1 55  ? -14.567 6.830   3.300   1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A O   1 
ATOM   272  C  CB  . ARG A 1 55  ? -15.236 8.070   6.315   1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CB  1 
ATOM   273  C  CG  . ARG A 1 55  ? -16.567 7.400   5.951   1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CG  1 
ATOM   274  C  CD  . ARG A 1 55  ? -16.534 5.869   6.118   1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CD  1 
ATOM   275  N  NE  . ARG A 1 55  ? -17.763 5.201   5.648   1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NE  1 
ATOM   276  C  CZ  . ARG A 1 55  ? -18.856 4.982   6.383   1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CZ  1 
ATOM   277  N  NH1 . ARG A 1 55  ? -18.919 5.367   7.652   1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH1 1 
ATOM   278  N  NH2 . ARG A 1 55  ? -19.897 4.365   5.842   1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH2 1 
ATOM   279  N  N   . ALA A 1 56  ? -13.948 8.969   3.552   1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   1 
ATOM   280  C  CA  . ALA A 1 56  ? -14.094 9.240   2.127   1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  1 
ATOM   281  C  C   . ALA A 1 56  ? -13.177 8.337   1.305   1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   1 
ATOM   282  O  O   . ALA A 1 56  ? -13.593 7.765   0.293   1.00 6.41   ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   1 
ATOM   283  C  CB  . ALA A 1 56  ? -13.796 10.682  1.847   1.00 6.96   ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  1 
ATOM   284  N  N   . ARG A 1 57  ? -11.930 8.207   1.752   1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   285  C  CA  . ARG A 1 57  ? -10.948 7.371   1.069   1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   286  C  C   . ARG A 1 57  ? -11.482 5.950   0.924   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   287  O  O   . ARG A 1 57  ? -11.373 5.337   -0.141  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   288  C  CB  . ARG A 1 57  ? -9.639  7.341   1.854   1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   289  C  CG  . ARG A 1 57  ? -8.467  8.014   1.172   1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   290  C  CD  . ARG A 1 57  ? -7.185  7.797   1.967   1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   291  N  NE  . ARG A 1 57  ? -6.024  8.383   1.306   1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   292  C  CZ  . ARG A 1 57  ? -5.875  9.683   1.083   1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   293  N  NH1 . ARG A 1 57  ? -6.816  10.531  1.472   1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   294  N  NH2 . ARG A 1 57  ? -4.792  10.136  0.464   1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   295  N  N   . ILE A 1 58  ? -12.065 5.434   2.003   1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A N   1 
ATOM   296  C  CA  . ILE A 1 58  ? -12.621 4.087   2.011   1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CA  1 
ATOM   297  C  C   . ILE A 1 58  ? -13.758 3.937   0.991   1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A C   1 
ATOM   298  O  O   . ILE A 1 58  ? -13.791 2.976   0.225   1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A O   1 
ATOM   299  C  CB  . ILE A 1 58  ? -13.102 3.719   3.452   1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CB  1 
ATOM   300  C  CG1 . ILE A 1 58  ? -11.897 3.318   4.308   1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG1 1 
ATOM   301  C  CG2 . ILE A 1 58  ? -14.157 2.612   3.415   1.00 7.74   ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG2 1 
ATOM   302  C  CD1 . ILE A 1 58  ? -12.174 3.302   5.792   1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CD1 1 
ATOM   303  N  N   . GLU A 1 59  ? -14.676 4.893   0.963   1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   304  C  CA  . GLU A 1 59  ? -15.789 4.842   0.017   1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   305  C  C   . GLU A 1 59  ? -15.248 4.834   -1.420  1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   306  O  O   . GLU A 1 59  ? -15.765 4.124   -2.289  1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   307  C  CB  . GLU A 1 59  ? -16.704 6.061   0.196   1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   308  C  CG  . GLU A 1 59  ? -17.437 6.154   1.519   1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   309  C  CD  . GLU A 1 59  ? -18.393 4.993   1.757   1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   310  O  OE1 . GLU A 1 59  ? -18.042 4.083   2.536   1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   311  O  OE2 . GLU A 1 59  ? -19.496 4.991   1.166   1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   312  N  N   . LYS A 1 60  ? -14.209 5.635   -1.663  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A N   1 
ATOM   313  C  CA  . LYS A 1 60  ? -13.619 5.709   -2.991  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CA  1 
ATOM   314  C  C   . LYS A 1 60  ? -12.935 4.397   -3.370  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A C   1 
ATOM   315  O  O   . LYS A 1 60  ? -12.972 3.971   -4.535  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A O   1 
ATOM   316  C  CB  . LYS A 1 60  ? -12.604 6.854   -3.066  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CB  1 
ATOM   317  C  CG  . LYS A 1 60  ? -12.140 7.164   -4.489  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CG  1 
ATOM   318  C  CD  . LYS A 1 60  ? -11.047 8.209   -4.494  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CD  1 
ATOM   319  C  CE  . LYS A 1 60  ? -10.758 8.729   -5.895  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CE  1 
ATOM   320  N  NZ  . LYS A 1 60  ? -10.549 7.636   -6.901  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A NZ  1 
ATOM   321  N  N   . ALA A 1 61  ? -12.314 3.765   -2.378  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   1 
ATOM   322  C  CA  . ALA A 1 61  ? -11.618 2.507   -2.580  1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  1 
ATOM   323  C  C   . ALA A 1 61  ? -12.609 1.480   -3.087  1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   1 
ATOM   324  O  O   . ALA A 1 61  ? -12.377 0.820   -4.100  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   1 
ATOM   325  C  CB  . ALA A 1 61  ? -11.018 2.044   -1.278  1.00 5.83   ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  1 
ATOM   326  N  N   . TYR A 1 62  ? -13.723 1.358   -2.374  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A N   1 
ATOM   327  C  CA  . TYR A 1 62  ? -14.788 0.423   -2.732  1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CA  1 
ATOM   328  C  C   . TYR A 1 62  ? -15.289 0.648   -4.171  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A C   1 
ATOM   329  O  O   . TYR A 1 62  ? -15.383 -0.286  -4.965  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A O   1 
ATOM   330  C  CB  . TYR A 1 62  ? -15.937 0.577   -1.725  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CB  1 
ATOM   331  C  CG  . TYR A 1 62  ? -17.098 -0.363  -1.912  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CG  1 
ATOM   332  C  CD1 . TYR A 1 62  ? -16.900 -1.743  -2.003  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD1 1 
ATOM   333  C  CD2 . TYR A 1 62  ? -18.405 0.121   -1.946  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD2 1 
ATOM   334  C  CE1 . TYR A 1 62  ? -17.980 -2.621  -2.117  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE1 1 
ATOM   335  C  CE2 . TYR A 1 62  ? -19.496 -0.751  -2.062  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE2 1 
ATOM   336  C  CZ  . TYR A 1 62  ? -19.278 -2.118  -2.145  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CZ  1 
ATOM   337  O  OH  . TYR A 1 62  ? -20.351 -2.976  -2.235  1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A OH  1 
ATOM   338  N  N   . ALA A 1 63  ? -15.613 1.888   -4.505  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A N   1 
ATOM   339  C  CA  . ALA A 1 63  ? -16.086 2.198   -5.850  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CA  1 
ATOM   340  C  C   . ALA A 1 63  ? -14.991 1.858   -6.862  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A C   1 
ATOM   341  O  O   . ALA A 1 63  ? -15.257 1.290   -7.911  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A O   1 
ATOM   342  C  CB  . ALA A 1 63  ? -16.465 3.689   -5.946  1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CB  1 
ATOM   343  N  N   . GLN A 1 64  ? -13.757 2.217   -6.529  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A N   1 
ATOM   344  C  CA  . GLN A 1 64  ? -12.606 1.964   -7.386  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CA  1 
ATOM   345  C  C   . GLN A 1 64  ? -12.555 0.476   -7.702  1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 57  GLN A C   1 
ATOM   346  O  O   . GLN A 1 64  ? -12.419 0.065   -8.843  1.00 3.30   ? ? ? ? ? ? 57  GLN A O   1 
ATOM   347  C  CB  . GLN A 1 64  ? -11.337 2.367   -6.644  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CB  1 
ATOM   348  C  CG  . GLN A 1 64  ? -10.079 2.398   -7.477  1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CG  1 
ATOM   349  C  CD  . GLN A 1 64  ? -10.036 3.591   -8.395  1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CD  1 
ATOM   350  O  OE1 . GLN A 1 64  ? -10.552 3.550   -9.513  1.00 87.69  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A OE1 1 
ATOM   351  N  NE2 . GLN A 1 64  ? -9.434  4.679   -7.920  1.00 82.76  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A NE2 1 
ATOM   352  N  N   . GLN A 1 65  ? -12.692 -0.325  -6.663  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   1 
ATOM   353  C  CA  . GLN A 1 65  ? -12.639 -1.766  -6.794  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  1 
ATOM   354  C  C   . GLN A 1 65  ? -13.799 -2.346  -7.606  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   1 
ATOM   355  O  O   . GLN A 1 65  ? -13.611 -3.268  -8.411  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   1 
ATOM   356  C  CB  . GLN A 1 65  ? -12.612 -2.373  -5.401  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  1 
ATOM   357  C  CG  . GLN A 1 65  ? -11.832 -3.642  -5.319  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  1 
ATOM   358  C  CD  . GLN A 1 65  ? -10.831 -3.597  -4.204  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  1 
ATOM   359  O  OE1 . GLN A 1 65  ? -9.886  -2.816  -4.248  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 1 
ATOM   360  N  NE2 . GLN A 1 65  ? -11.035 -4.426  -3.182  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 1 
ATOM   361  N  N   . LEU A 1 66  ? -14.996 -1.810  -7.385  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A N   1 
ATOM   362  C  CA  . LEU A 1 66  ? -16.174 -2.266  -8.103  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CA  1 
ATOM   363  C  C   . LEU A 1 66  ? -16.051 -1.930  -9.589  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A C   1 
ATOM   364  O  O   . LEU A 1 66  ? -16.578 -2.643  -10.452 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A O   1 
ATOM   365  C  CB  . LEU A 1 66  ? -17.437 -1.612  -7.522  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CB  1 
ATOM   366  C  CG  . LEU A 1 66  ? -17.986 -2.188  -6.209  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CG  1 
ATOM   367  C  CD1 . LEU A 1 66  ? -19.134 -1.327  -5.718  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD1 1 
ATOM   368  C  CD2 . LEU A 1 66  ? -18.432 -3.621  -6.406  1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD2 1 
ATOM   369  N  N   . THR A 1 67  ? -15.342 -0.844  -9.878  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 60  THR A N   1 
ATOM   370  C  CA  . THR A 1 67  ? -15.150 -0.397  -11.250 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CA  1 
ATOM   371  C  C   . THR A 1 67  ? -14.158 -1.262  -12.029 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 60  THR A C   1 
ATOM   372  O  O   . THR A 1 67  ? -14.332 -1.501  -13.232 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 60  THR A O   1 
ATOM   373  C  CB  . THR A 1 67  ? -14.715 1.075   -11.269 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CB  1 
ATOM   374  O  OG1 . THR A 1 67  ? -15.795 1.874   -10.768 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 60  THR A OG1 1 
ATOM   375  C  CG2 . THR A 1 67  ? -14.375 1.533   -12.688 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CG2 1 
ATOM   376  N  N   . GLU A 1 68  ? -13.127 -1.745  -11.344 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   1 
ATOM   377  C  CA  . GLU A 1 68  ? -12.148 -2.597  -12.000 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  1 
ATOM   378  C  C   . GLU A 1 68  ? -12.807 -3.939  -12.275 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   1 
ATOM   379  O  O   . GLU A 1 68  ? -12.667 -4.507  -13.357 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   1 
ATOM   380  C  CB  . GLU A 1 68  ? -10.913 -2.766  -11.116 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  1 
ATOM   381  C  CG  . GLU A 1 68  ? -10.020 -1.534  -11.074 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  1 
ATOM   382  C  CD  . GLU A 1 68  ? -9.476  -1.249  -9.682  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  1 
ATOM   383  O  OE1 . GLU A 1 68  ? -9.257  -2.214  -8.913  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 1 
ATOM   384  O  OE2 . GLU A 1 68  ? -9.255  -0.058  -9.360  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 1 
ATOM   385  N  N   . TRP A 1 69  ? -13.548 -4.436  -11.296 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A N   1 
ATOM   386  C  CA  . TRP A 1 69  ? -14.239 -5.705  -11.446 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CA  1 
ATOM   387  C  C   . TRP A 1 69  ? -15.101 -5.661  -12.710 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A C   1 
ATOM   388  O  O   . TRP A 1 69  ? -14.987 -6.530  -13.576 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A O   1 
ATOM   389  C  CB  . TRP A 1 69  ? -15.113 -5.951  -10.222 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CB  1 
ATOM   390  C  CG  . TRP A 1 69  ? -15.838 -7.251  -10.224 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CG  1 
ATOM   391  C  CD1 . TRP A 1 69  ? -15.303 -8.487  -10.033 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CD1 1 
ATOM   392  C  CD2 . TRP A 1 69  ? -17.249 -7.442  -10.378 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CD2 1 
ATOM   393  N  NE1 . TRP A 1 69  ? -16.292 -9.441  -10.053 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A NE1 1 
ATOM   394  C  CE2 . TRP A 1 69  ? -17.498 -8.826  -10.261 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CE2 1 
ATOM   395  C  CE3 . TRP A 1 69  ? -18.332 -6.572  -10.599 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CE3 1 
ATOM   396  C  CZ2 . TRP A 1 69  ? -18.786 -9.370  -10.353 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CZ2 1 
ATOM   397  C  CZ3 . TRP A 1 69  ? -19.618 -7.111  -10.690 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CZ3 1 
ATOM   398  C  CH2 . TRP A 1 69  ? -19.830 -8.500  -10.566 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CH2 1 
ATOM   399  N  N   . ALA A 1 70  ? -15.949 -4.636  -12.815 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A N   1 
ATOM   400  C  CA  . ALA A 1 70  ? -16.834 -4.477  -13.964 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CA  1 
ATOM   401  C  C   . ALA A 1 70  ? -16.061 -4.379  -15.267 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A C   1 
ATOM   402  O  O   . ALA A 1 70  ? -16.388 -5.048  -16.242 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A O   1 
ATOM   403  C  CB  . ALA A 1 70  ? -17.703 -3.246  -13.793 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CB  1 
ATOM   404  N  N   . ARG A 1 71  ? -15.039 -3.536  -15.292 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A N   1 
ATOM   405  C  CA  . ARG A 1 71  ? -14.244 -3.388  -16.500 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CA  1 
ATOM   406  C  C   . ARG A 1 71  ? -13.672 -4.760  -16.888 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A C   1 
ATOM   407  O  O   . ARG A 1 71  ? -13.721 -5.171  -18.052 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A O   1 
ATOM   408  C  CB  . ARG A 1 71  ? -13.124 -2.374  -16.252 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CB  1 
ATOM   409  C  CG  . ARG A 1 71  ? -12.002 -2.383  -17.266 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CG  1 
ATOM   410  C  CD  . ARG A 1 71  ? -10.875 -1.488  -16.787 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CD  1 
ATOM   411  N  NE  . ARG A 1 71  ? -9.656  -1.622  -17.582 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NE  1 
ATOM   412  C  CZ  . ARG A 1 71  ? -8.480  -1.094  -17.244 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CZ  1 
ATOM   413  N  NH1 . ARG A 1 71  ? -8.359  -0.394  -16.122 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH1 1 
ATOM   414  N  NH2 . ARG A 1 71  ? -7.421  -1.264  -18.027 1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH2 1 
ATOM   415  N  N   . ARG A 1 72  ? -13.160 -5.475  -15.896 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N   1 
ATOM   416  C  CA  . ARG A 1 72  ? -12.564 -6.785  -16.118 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA  1 
ATOM   417  C  C   . ARG A 1 72  ? -13.537 -7.849  -16.617 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C   1 
ATOM   418  O  O   . ARG A 1 72  ? -13.230 -8.595  -17.558 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O   1 
ATOM   419  C  CB  . ARG A 1 72  ? -11.884 -7.268  -14.828 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . ARG A 1 72  ? -11.565 -8.742  -14.785 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG  1 
ATOM   421  C  CD  . ARG A 1 72  ? -10.718 -9.036  -13.577 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD  1 
ATOM   422  N  NE  . ARG A 1 72  ? -10.735 -10.450 -13.196 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE  1 
ATOM   423  C  CZ  . ARG A 1 72  ? -10.030 -11.408 -13.786 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ  1 
ATOM   424  N  NH1 . ARG A 1 72  ? -9.234  -11.124 -14.803 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1 1 
ATOM   425  N  NH2 . ARG A 1 72  ? -10.108 -12.652 -13.344 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2 1 
ATOM   426  N  N   . TRP A 1 73  ? -14.712 -7.921  -15.996 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A N   1 
ATOM   427  C  CA  . TRP A 1 73  ? -15.671 -8.932  -16.399 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CA  1 
ATOM   428  C  C   . TRP A 1 73  ? -16.530 -8.581  -17.601 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A C   1 
ATOM   429  O  O   . TRP A 1 73  ? -17.178 -9.451  -18.170 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A O   1 
ATOM   430  C  CB  . TRP A 1 73  ? -16.523 -9.368  -15.205 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CB  1 
ATOM   431  C  CG  . TRP A 1 73  ? -15.749 -10.250 -14.271 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CG  1 
ATOM   432  C  CD1 . TRP A 1 73  ? -15.138 -9.882  -13.098 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CD1 1 
ATOM   433  C  CD2 . TRP A 1 73  ? -15.396 -11.621 -14.490 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CD2 1 
ATOM   434  N  NE1 . TRP A 1 73  ? -14.421 -10.938 -12.585 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A NE1 1 
ATOM   435  C  CE2 . TRP A 1 73  ? -14.565 -12.017 -13.419 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CE2 1 
ATOM   436  C  CE3 . TRP A 1 73  ? -15.702 -12.553 -15.490 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CE3 1 
ATOM   437  C  CZ2 . TRP A 1 73  ? -14.037 -13.304 -13.319 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CZ2 1 
ATOM   438  C  CZ3 . TRP A 1 73  ? -15.175 -13.840 -15.390 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CZ3 1 
ATOM   439  C  CH2 . TRP A 1 73  ? -14.351 -14.201 -14.309 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CH2 1 
ATOM   440  N  N   . ARG A 1 74  ? -16.541 -7.321  -18.010 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A N   1 
ATOM   441  C  CA  . ARG A 1 74  ? -17.312 -7.003  -19.195 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CA  1 
ATOM   442  C  C   . ARG A 1 74  ? -16.479 -7.574  -20.336 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A C   1 
ATOM   443  O  O   . ARG A 1 74  ? -17.018 -8.118  -21.292 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A O   1 
ATOM   444  C  CB  . ARG A 1 74  ? -17.518 -5.493  -19.386 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CB  1 
ATOM   445  C  CG  . ARG A 1 74  ? -18.374 -5.220  -20.615 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CG  1 
ATOM   446  C  CD  . ARG A 1 74  ? -18.720 -3.760  -20.869 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CD  1 
ATOM   447  N  NE  . ARG A 1 74  ? -19.827 -3.274  -20.052 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A NE  1 
ATOM   448  C  CZ  . ARG A 1 74  ? -19.714 -2.956  -18.771 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CZ  1 
ATOM   449  N  NH1 . ARG A 1 74  ? -18.539 -3.076  -18.169 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A NH1 1 
ATOM   450  N  NH2 . ARG A 1 74  ? -20.771 -2.519  -18.095 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A NH2 1 
ATOM   451  N  N   . GLN A 1 75  ? -15.157 -7.476  -20.219 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A N   1 
ATOM   452  C  CA  . GLN A 1 75  ? -14.279 -8.023  -21.246 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CA  1 
ATOM   453  C  C   . GLN A 1 75  ? -14.275 -9.548  -21.231 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A C   1 
ATOM   454  O  O   . GLN A 1 75  ? -14.469 -10.181 -22.275 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A O   1 
ATOM   455  C  CB  . GLN A 1 75  ? -12.852 -7.502  -21.085 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CB  1 
ATOM   456  C  CG  . GLN A 1 75  ? -12.640 -6.167  -21.754 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CG  1 
ATOM   457  C  CD  . GLN A 1 75  ? -13.093 -6.184  -23.210 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CD  1 
ATOM   458  O  OE1 . GLN A 1 75  ? -12.470 -6.821  -24.066 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A OE1 1 
ATOM   459  N  NE2 . GLN A 1 75  ? -14.195 -5.492  -23.494 1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A NE2 1 
ATOM   460  N  N   . LEU A 1 76  ? -14.076 -10.143 -20.056 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A N   1 
ATOM   461  C  CA  . LEU A 1 76  ? -14.053 -11.595 -19.964 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CA  1 
ATOM   462  C  C   . LEU A 1 76  ? -15.324 -12.269 -20.491 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A C   1 
ATOM   463  O  O   . LEU A 1 76  ? -15.266 -13.379 -21.036 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A O   1 
ATOM   464  C  CB  . LEU A 1 76  ? -13.787 -12.031 -18.523 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CB  1 
ATOM   465  C  CG  . LEU A 1 76  ? -12.344 -11.842 -18.050 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CG  1 
ATOM   466  C  CD1 . LEU A 1 76  ? -12.191 -12.350 -16.625 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD1 1 
ATOM   467  C  CD2 . LEU A 1 76  ? -11.399 -12.580 -18.989 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD2 1 
ATOM   468  N  N   . VAL A 1 77  ? -16.469 -11.611 -20.332 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   469  C  CA  . VAL A 1 77  ? -17.723 -12.180 -20.814 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   470  C  C   . VAL A 1 77  ? -17.904 -11.947 -22.309 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   471  O  O   . VAL A 1 77  ? -18.426 -12.812 -23.021 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   472  C  CB  . VAL A 1 77  ? -18.940 -11.587 -20.075 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   473  C  CG1 . VAL A 1 77  ? -20.253 -12.058 -20.739 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   474  C  CG2 . VAL A 1 77  ? -18.898 -12.004 -18.606 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   475  N  N   . GLU A 1 78  ? -17.477 -10.783 -22.789 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N   1 
ATOM   476  C  CA  . GLU A 1 78  ? -17.608 -10.478 -24.206 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA  1 
ATOM   477  C  C   . GLU A 1 78  ? -16.781 -11.455 -25.027 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C   1 
ATOM   478  O  O   . GLU A 1 78  ? -17.288 -12.061 -25.971 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O   1 
ATOM   479  C  CB  . GLU A 1 78  ? -17.188 -9.032  -24.489 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . GLU A 1 78  ? -18.224 -7.999  -24.035 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . GLU A 1 78  ? -17.771 -6.555  -24.237 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD  1 
ATOM   482  O  OE1 . GLU A 1 78  ? -18.542 -5.631  -23.889 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1 1 
ATOM   483  O  OE2 . GLU A 1 78  ? -16.645 -6.339  -24.740 1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2 1 
ATOM   484  N  N   . LYS A 1 79  ? -15.517 -11.632 -24.648 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A N   1 
ATOM   485  C  CA  . LYS A 1 79  ? -14.621 -12.546 -25.350 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CA  1 
ATOM   486  C  C   . LYS A 1 79  ? -14.808 -13.995 -24.890 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A C   1 
ATOM   487  O  O   . LYS A 1 79  ? -14.065 -14.895 -25.288 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A O   1 
ATOM   488  C  CB  . LYS A 1 79  ? -13.171 -12.107 -25.148 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . LYS A 1 79  ? -12.875 -10.738 -25.742 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CG  1 
ATOM   490  C  CD  . LYS A 1 79  ? -11.383 -10.417 -25.731 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CD  1 
ATOM   491  C  CE  . LYS A 1 79  ? -11.087 -9.173  -26.561 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CE  1 
ATOM   492  N  NZ  . LYS A 1 79  ? -9.627  -8.950  -26.773 1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A NZ  1 
ATOM   493  N  N   . GLY A 1 80  ? -15.812 -14.212 -24.047 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N   1 
ATOM   494  C  CA  . GLY A 1 80  ? -16.093 -15.549 -23.561 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA  1 
ATOM   495  C  C   . GLY A 1 80  ? -17.176 -16.195 -24.400 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C   1 
ATOM   496  O  O   . GLY A 1 80  ? -17.895 -15.501 -25.112 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O   1 
ATOM   497  N  N   . PRO A 1 81  ? -17.324 -17.525 -24.331 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A N   1 
ATOM   498  C  CA  . PRO A 1 81  ? -18.324 -18.279 -25.089 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CA  1 
ATOM   499  C  C   . PRO A 1 81  ? -19.771 -18.168 -24.624 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A C   1 
ATOM   500  O  O   . PRO A 1 81  ? -20.621 -18.919 -25.089 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A O   1 
ATOM   501  C  CB  . PRO A 1 81  ? -17.808 -19.706 -24.998 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CB  1 
ATOM   502  C  CG  . PRO A 1 81  ? -17.227 -19.739 -23.630 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CG  1 
ATOM   503  C  CD  . PRO A 1 81  ? -16.452 -18.443 -23.576 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CD  1 
ATOM   504  N  N   . GLN A 1 82  ? -20.063 -17.256 -23.706 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A N   1 
ATOM   505  C  CA  . GLN A 1 82  ? -21.443 -17.106 -23.264 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CA  1 
ATOM   506  C  C   . GLN A 1 82  ? -22.141 -16.145 -24.219 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A C   1 
ATOM   507  O  O   . GLN A 1 82  ? -21.681 -15.023 -24.434 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A O   1 
ATOM   508  C  CB  . GLN A 1 82  ? -21.519 -16.572 -21.832 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CB  1 
ATOM   509  C  CG  . GLN A 1 82  ? -22.947 -16.492 -21.321 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CG  1 
ATOM   510  C  CD  . GLN A 1 82  ? -23.684 -17.820 -21.454 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CD  1 
ATOM   511  O  OE1 . GLN A 1 82  ? -23.428 -18.763 -20.704 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A OE1 1 
ATOM   512  N  NE2 . GLN A 1 82  ? -24.592 -17.901 -22.423 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A NE2 1 
ATOM   513  N  N   . TYR A 1 83  ? -23.257 -16.590 -24.784 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A N   1 
ATOM   514  C  CA  . TYR A 1 83  ? -24.004 -15.791 -25.750 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CA  1 
ATOM   515  C  C   . TYR A 1 83  ? -25.474 -15.621 -25.360 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A C   1 
ATOM   516  O  O   . TYR A 1 83  ? -25.937 -16.173 -24.359 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A O   1 
ATOM   517  C  CB  . TYR A 1 83  ? -23.929 -16.485 -27.116 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CB  1 
ATOM   518  C  CG  . TYR A 1 83  ? -24.457 -17.906 -27.062 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CG  1 
ATOM   519  C  CD1 . TYR A 1 83  ? -25.822 -18.174 -27.189 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD1 1 
ATOM   520  C  CD2 . TYR A 1 83  ? -23.607 -18.971 -26.760 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD2 1 
ATOM   521  C  CE1 . TYR A 1 83  ? -26.327 -19.462 -27.004 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE1 1 
ATOM   522  C  CE2 . TYR A 1 83  ? -24.100 -20.262 -26.573 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE2 1 
ATOM   523  C  CZ  . TYR A 1 83  ? -25.460 -20.499 -26.691 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CZ  1 
ATOM   524  O  OH  . TYR A 1 83  ? -25.950 -21.765 -26.462 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A OH  1 
ATOM   525  N  N   . GLY A 1 84  ? -26.189 -14.837 -26.161 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   1 
ATOM   526  C  CA  . GLY A 1 84  ? -27.610 -14.642 -25.961 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  1 
ATOM   527  C  C   . GLY A 1 84  ? -28.104 -13.763 -24.840 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   1 
ATOM   528  O  O   . GLY A 1 84  ? -27.405 -12.854 -24.376 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   1 
ATOM   529  N  N   . THR A 1 85  ? -29.343 -14.027 -24.427 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 78  THR A N   1 
ATOM   530  C  CA  . THR A 1 85  ? -29.968 -13.282 -23.351 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CA  1 
ATOM   531  C  C   . THR A 1 85  ? -29.212 -13.540 -22.044 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 78  THR A C   1 
ATOM   532  O  O   . THR A 1 85  ? -29.123 -12.657 -21.190 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 78  THR A O   1 
ATOM   533  C  CB  . THR A 1 85  ? -31.458 -13.682 -23.181 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CB  1 
ATOM   534  O  OG1 . THR A 1 85  ? -31.555 -15.085 -22.922 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 78  THR A OG1 1 
ATOM   535  C  CG2 . THR A 1 85  ? -32.246 -13.364 -24.437 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CG2 1 
ATOM   536  N  N   . VAL A 1 86  ? -28.663 -14.747 -21.898 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N   1 
ATOM   537  C  CA  . VAL A 1 86  ? -27.912 -15.120 -20.696 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA  1 
ATOM   538  C  C   . VAL A 1 86  ? -26.580 -14.374 -20.624 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C   1 
ATOM   539  O  O   . VAL A 1 86  ? -26.048 -14.150 -19.541 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O   1 
ATOM   540  C  CB  . VAL A 1 86  ? -27.663 -16.659 -20.633 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB  1 
ATOM   541  C  CG1 . VAL A 1 86  ? -26.696 -17.005 -19.516 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1 1 
ATOM   542  C  CG2 . VAL A 1 86  ? -28.975 -17.379 -20.383 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2 1 
ATOM   543  N  N   . GLU A 1 87  ? -26.037 -13.981 -21.769 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   1 
ATOM   544  C  CA  . GLU A 1 87  ? -24.783 -13.243 -21.737 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  1 
ATOM   545  C  C   . GLU A 1 87  ? -25.079 -11.826 -21.260 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   1 
ATOM   546  O  O   . GLU A 1 87  ? -24.205 -11.125 -20.763 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   1 
ATOM   547  C  CB  . GLU A 1 87  ? -24.135 -13.177 -23.116 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  1 
ATOM   548  C  CG  . GLU A 1 87  ? -22.891 -12.315 -23.129 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  1 
ATOM   549  C  CD  . GLU A 1 87  ? -22.515 -11.864 -24.515 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  1 
ATOM   550  O  OE1 . GLU A 1 87  ? -23.437 -11.446 -25.248 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 1 
ATOM   551  O  OE2 . GLU A 1 87  ? -21.313 -11.907 -24.870 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 1 
ATOM   552  N  N   . LYS A 1 88  ? -26.323 -11.399 -21.422 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A N   1 
ATOM   553  C  CA  . LYS A 1 88  ? -26.695 -10.064 -20.998 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CA  1 
ATOM   554  C  C   . LYS A 1 88  ? -27.118 -10.060 -19.539 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A C   1 
ATOM   555  O  O   . LYS A 1 88  ? -26.938 -9.066  -18.845 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A O   1 
ATOM   556  C  CB  . LYS A 1 88  ? -27.809 -9.512  -21.894 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CB  1 
ATOM   557  C  CG  . LYS A 1 88  ? -27.359 -9.309  -23.333 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CG  1 
ATOM   558  C  CD  . LYS A 1 88  ? -28.361 -8.510  -24.140 1.00 70.01  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CD  1 
ATOM   559  C  CE  . LYS A 1 88  ? -27.803 -8.172  -25.517 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CE  1 
ATOM   560  N  NZ  . LYS A 1 88  ? -28.738 -7.315  -26.300 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A NZ  1 
ATOM   561  N  N   . ALA A 1 89  ? -27.679 -11.169 -19.072 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   562  C  CA  . ALA A 1 89  ? -28.090 -11.256 -17.676 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   563  C  C   . ALA A 1 89  ? -26.805 -11.179 -16.861 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   564  O  O   . ALA A 1 89  ? -26.779 -10.667 -15.744 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   565  C  CB  . ALA A 1 89  ? -28.827 -12.583 -17.399 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   566  N  N   . TRP A 1 90  ? -25.731 -11.689 -17.445 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A N   1 
ATOM   567  C  CA  . TRP A 1 90  ? -24.434 -11.675 -16.800 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CA  1 
ATOM   568  C  C   . TRP A 1 90  ? -23.881 -10.245 -16.891 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A C   1 
ATOM   569  O  O   . TRP A 1 90  ? -23.428 -9.674  -15.905 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A O   1 
ATOM   570  C  CB  . TRP A 1 90  ? -23.495 -12.635 -17.524 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CB  1 
ATOM   571  C  CG  . TRP A 1 90  ? -22.340 -13.093 -16.715 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CG  1 
ATOM   572  C  CD1 . TRP A 1 90  ? -21.780 -12.463 -15.643 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CD1 1 
ATOM   573  C  CD2 . TRP A 1 90  ? -21.569 -14.272 -16.939 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CD2 1 
ATOM   574  N  NE1 . TRP A 1 90  ? -20.705 -13.179 -15.183 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A NE1 1 
ATOM   575  C  CE2 . TRP A 1 90  ? -20.552 -14.296 -15.964 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CE2 1 
ATOM   576  C  CE3 . TRP A 1 90  ? -21.638 -15.314 -17.871 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CE3 1 
ATOM   577  C  CZ2 . TRP A 1 90  ? -19.607 -15.325 -15.896 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CZ2 1 
ATOM   578  C  CZ3 . TRP A 1 90  ? -20.702 -16.334 -17.803 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CZ3 1 
ATOM   579  C  CH2 . TRP A 1 90  ? -19.700 -16.332 -16.822 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CH2 1 
HETATM 580  N  N   . MSE A 1 91  ? -23.935 -9.675  -18.087 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A N   1 
HETATM 581  C  CA  . MSE A 1 91  ? -23.444 -8.329  -18.319 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CA  1 
HETATM 582  C  C   . MSE A 1 91  ? -24.146 -7.332  -17.402 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A C   1 
HETATM 583  O  O   . MSE A 1 91  ? -23.605 -6.283  -17.063 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A O   1 
HETATM 584  C  CB  . MSE A 1 91  ? -23.682 -7.940  -19.779 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CB  1 
HETATM 585  C  CG  . MSE A 1 91  ? -22.556 -7.129  -20.403 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CG  1 
HETATM 586  SE SE  . MSE A 1 91  ? -20.925 -8.149  -20.664 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 84  MSE A SE  1 
HETATM 587  C  CE  . MSE A 1 91  ? -21.296 -8.862  -22.426 1.00 95.74  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CE  1 
ATOM   588  N  N   . ALA A 1 92  ? -25.360 -7.668  -16.989 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A N   1 
ATOM   589  C  CA  . ALA A 1 92  ? -26.127 -6.783  -16.137 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CA  1 
ATOM   590  C  C   . ALA A 1 92  ? -25.519 -6.557  -14.748 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A C   1 
ATOM   591  O  O   . ALA A 1 92  ? -25.840 -5.571  -14.087 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A O   1 
ATOM   592  C  CB  . ALA A 1 92  ? -27.547 -7.308  -16.014 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CB  1 
ATOM   593  N  N   . PHE A 1 93  ? -24.654 -7.455  -14.291 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A N   1 
ATOM   594  C  CA  . PHE A 1 93  ? -24.051 -7.260  -12.978 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CA  1 
ATOM   595  C  C   . PHE A 1 93  ? -22.903 -6.258  -13.036 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A C   1 
ATOM   596  O  O   . PHE A 1 93  ? -22.580 -5.620  -12.026 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A O   1 
ATOM   597  C  CB  . PHE A 1 93  ? -23.562 -8.585  -12.385 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CB  1 
ATOM   598  C  CG  . PHE A 1 93  ? -24.676 -9.514  -11.992 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CG  1 
ATOM   599  C  CD1 . PHE A 1 93  ? -25.361 -10.261 -12.962 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD1 1 
ATOM   600  C  CD2 . PHE A 1 93  ? -25.061 -9.627  -10.664 1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD2 1 
ATOM   601  C  CE1 . PHE A 1 93  ? -26.406 -11.098 -12.603 1.00 5.48   ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE1 1 
ATOM   602  C  CE2 . PHE A 1 93  ? -26.102 -10.457 -10.300 1.00 4.34   ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE2 1 
ATOM   603  C  CZ  . PHE A 1 93  ? -26.777 -11.194 -11.266 1.00 6.35   ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CZ  1 
HETATM 604  N  N   . MSE A 1 94  ? -22.296 -6.112  -14.213 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A N   1 
HETATM 605  C  CA  . MSE A 1 94  ? -21.198 -5.162  -14.374 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CA  1 
HETATM 606  C  C   . MSE A 1 94  ? -21.811 -3.769  -14.269 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A C   1 
HETATM 607  O  O   . MSE A 1 94  ? -21.181 -2.840  -13.771 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A O   1 
HETATM 608  C  CB  . MSE A 1 94  ? -20.512 -5.319  -15.734 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CB  1 
HETATM 609  C  CG  . MSE A 1 94  ? -20.822 -6.621  -16.458 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CG  1 
HETATM 610  SE SE  . MSE A 1 94  ? -19.941 -8.213  -15.808 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A SE  1 
HETATM 611  C  CE  . MSE A 1 94  ? -21.107 -8.744  -14.375 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CE  1 
ATOM   612  N  N   . SER A 1 95  ? -23.053 -3.638  -14.734 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 88  SER A N   1 
ATOM   613  C  CA  . SER A 1 95  ? -23.766 -2.368  -14.671 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CA  1 
ATOM   614  C  C   . SER A 1 95  ? -24.022 -2.039  -13.206 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 88  SER A C   1 
ATOM   615  O  O   . SER A 1 95  ? -23.715 -0.941  -12.744 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 88  SER A O   1 
ATOM   616  C  CB  . SER A 1 95  ? -25.092 -2.465  -15.423 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CB  1 
ATOM   617  O  OG  . SER A 1 95  ? -24.871 -2.824  -16.776 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 88  SER A OG  1 
ATOM   618  N  N   . GLU A 1 96  ? -24.583 -3.000  -12.480 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   1 
ATOM   619  C  CA  . GLU A 1 96  ? -24.856 -2.823  -11.058 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  1 
ATOM   620  C  C   . GLU A 1 96  ? -23.566 -2.358  -10.377 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   1 
ATOM   621  O  O   . GLU A 1 96  ? -23.562 -1.378  -9.618  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   1 
ATOM   622  C  CB  . GLU A 1 96  ? -25.345 -4.145  -10.448 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  1 
ATOM   623  C  CG  . GLU A 1 96  ? -25.488 -4.153  -8.921  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  1 
ATOM   624  C  CD  . GLU A 1 96  ? -24.286 -4.774  -8.225  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  1 
ATOM   625  O  OE1 . GLU A 1 96  ? -24.218 -4.727  -6.980  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 1 
ATOM   626  O  OE2 . GLU A 1 96  ? -23.411 -5.317  -8.929  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 1 
ATOM   627  N  N   . ALA A 1 97  ? -22.474 -3.056  -10.674 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   628  C  CA  . ALA A 1 97  ? -21.174 -2.718  -10.111 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   629  C  C   . ALA A 1 97  ? -20.784 -1.260  -10.395 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   630  O  O   . ALA A 1 97  ? -20.343 -0.538  -9.497  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   631  C  CB  . ALA A 1 97  ? -20.110 -3.657  -10.669 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   632  N  N   . GLU A 1 98  ? -20.954 -0.830  -11.642 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   1 
ATOM   633  C  CA  . GLU A 1 98  ? -20.595 0.528   -12.032 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  1 
ATOM   634  C  C   . GLU A 1 98  ? -21.497 1.558   -11.398 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   1 
ATOM   635  O  O   . GLU A 1 98  ? -21.068 2.671   -11.112 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   1 
ATOM   636  C  CB  . GLU A 1 98  ? -20.683 0.701   -13.542 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  1 
ATOM   637  C  CG  . GLU A 1 98  ? -19.783 -0.189  -14.356 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CG  1 
ATOM   638  C  CD  . GLU A 1 98  ? -20.128 -0.129  -15.833 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CD  1 
ATOM   639  O  OE1 . GLU A 1 98  ? -19.479 -0.836  -16.630 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE1 1 
ATOM   640  O  OE2 . GLU A 1 98  ? -21.052 0.630   -16.200 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE2 1 
ATOM   641  N  N   . ARG A 1 99  ? -22.753 1.198   -11.188 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N   1 
ATOM   642  C  CA  . ARG A 1 99  ? -23.688 2.142   -10.609 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA  1 
ATOM   643  C  C   . ARG A 1 99  ? -23.557 2.228   -9.091  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C   1 
ATOM   644  O  O   . ARG A 1 99  ? -23.672 3.313   -8.522  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O   1 
ATOM   645  C  CB  . ARG A 1 99  ? -25.120 1.784   -11.044 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB  1 
ATOM   646  C  CG  . ARG A 1 99  ? -25.303 1.845   -12.568 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG  1 
ATOM   647  C  CD  . ARG A 1 99  ? -26.630 1.263   -13.026 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD  1 
ATOM   648  N  NE  . ARG A 1 99  ? -27.762 2.030   -12.517 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE  1 
ATOM   649  C  CZ  . ARG A 1 99  ? -29.036 1.755   -12.777 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ  1 
ATOM   650  N  NH1 . ARG A 1 99  ? -29.354 0.721   -13.547 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1 1 
ATOM   651  N  NH2 . ARG A 1 99  ? -29.990 2.523   -12.270 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2 1 
ATOM   652  N  N   . VAL A 1 100 ? -23.311 1.108   -8.421  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N   1 
ATOM   653  C  CA  . VAL A 1 100 ? -23.149 1.156   -6.966  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA  1 
ATOM   654  C  C   . VAL A 1 100 ? -21.921 2.015   -6.709  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C   1 
ATOM   655  O  O   . VAL A 1 100 ? -21.861 2.805   -5.765  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O   1 
ATOM   656  C  CB  . VAL A 1 100 ? -22.903 -0.256  -6.362  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB  1 
ATOM   657  C  CG1 . VAL A 1 100 ? -22.315 -0.133  -4.957  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1 1 
ATOM   658  C  CG2 . VAL A 1 100 ? -24.215 -1.048  -6.330  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2 1 
ATOM   659  N  N   . SER A 1 101 ? -20.944 1.847   -7.588  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   660  C  CA  . SER A 1 101 ? -19.687 2.566   -7.510  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   661  C  C   . SER A 1 101 ? -19.899 4.075   -7.576  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   662  O  O   . SER A 1 101 ? -19.247 4.840   -6.862  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   663  C  CB  . SER A 1 101 ? -18.781 2.107   -8.650  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   664  O  OG  . SER A 1 101 ? -17.645 2.935   -8.755  1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   665  N  N   . GLU A 1 102 ? -20.819 4.509   -8.425  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   1 
ATOM   666  C  CA  . GLU A 1 102 ? -21.066 5.935   -8.556  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  1 
ATOM   667  C  C   . GLU A 1 102 ? -21.696 6.494   -7.284  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   1 
ATOM   668  O  O   . GLU A 1 102 ? -21.348 7.582   -6.827  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   1 
ATOM   669  C  CB  . GLU A 1 102 ? -21.977 6.205   -9.745  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . GLU A 1 102 ? -21.839 7.605   -10.290 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  1 
ATOM   671  C  CD  . GLU A 1 102 ? -23.057 8.019   -11.069 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  1 
ATOM   672  O  OE1 . GLU A 1 102 ? -22.933 8.870   -11.975 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 1 
ATOM   673  O  OE2 . GLU A 1 102 ? -24.146 7.491   -10.762 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 1 
ATOM   674  N  N   . LEU A 1 103 ? -22.626 5.743   -6.710  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N   1 
ATOM   675  C  CA  . LEU A 1 103 ? -23.269 6.190   -5.493  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA  1 
ATOM   676  C  C   . LEU A 1 103 ? -22.218 6.415   -4.415  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C   1 
ATOM   677  O  O   . LEU A 1 103 ? -22.354 7.312   -3.581  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O   1 
ATOM   678  C  CB  . LEU A 1 103 ? -24.275 5.149   -5.004  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB  1 
ATOM   679  C  CG  . LEU A 1 103 ? -25.639 4.992   -5.665  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG  1 
ATOM   680  C  CD1 . LEU A 1 103 ? -26.429 3.941   -4.896  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1 1 
ATOM   681  C  CD2 . LEU A 1 103 ? -26.370 6.310   -5.645  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2 1 
ATOM   682  N  N   . HIS A 1 104 ? -21.178 5.583   -4.432  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A N   1 
ATOM   683  C  CA  . HIS A 1 104 ? -20.110 5.683   -3.454  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CA  1 
ATOM   684  C  C   . HIS A 1 104 ? -19.157 6.842   -3.735  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A C   1 
ATOM   685  O  O   . HIS A 1 104 ? -18.643 7.457   -2.795  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A O   1 
ATOM   686  C  CB  . HIS A 1 104 ? -19.369 4.353   -3.362  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CB  1 
ATOM   687  C  CG  . HIS A 1 104 ? -20.053 3.361   -2.476  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CG  1 
ATOM   688  N  ND1 . HIS A 1 104 ? -20.003 3.438   -1.099  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A ND1 1 
ATOM   689  C  CD2 . HIS A 1 104 ? -20.885 2.331   -2.765  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CD2 1 
ATOM   690  C  CE1 . HIS A 1 104 ? -20.778 2.502   -0.579  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CE1 1 
ATOM   691  N  NE2 . HIS A 1 104 ? -21.326 1.818   -1.568  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A NE2 1 
ATOM   692  N  N   . LEU A 1 105 ? -18.914 7.150   -5.008  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A N   1 
ATOM   693  C  CA  . LEU A 1 105 ? -18.049 8.283   -5.312  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CA  1 
ATOM   694  C  C   . LEU A 1 105 ? -18.881 9.523   -4.985  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A C   1 
ATOM   695  O  O   . LEU A 1 105 ? -18.368 10.642  -4.896  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A O   1 
ATOM   696  C  CB  . LEU A 1 105 ? -17.645 8.317   -6.790  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CB  1 
ATOM   697  C  CG  . LEU A 1 105 ? -16.829 7.166   -7.377  1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CG  1 
ATOM   698  C  CD1 . LEU A 1 105 ? -16.658 7.381   -8.868  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD1 1 
ATOM   699  C  CD2 . LEU A 1 105 ? -15.488 7.060   -6.681  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD2 1 
ATOM   700  N  N   . GLU A 1 106 ? -20.178 9.308   -4.815  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A N   1 
ATOM   701  C  CA  . GLU A 1 106 ? -21.088 10.389  -4.489  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CA  1 
ATOM   702  C  C   . GLU A 1 106 ? -20.959 10.665  -2.989  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A C   1 
ATOM   703  O  O   . GLU A 1 106 ? -21.072 11.807  -2.547  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A O   1 
ATOM   704  C  CB  . GLU A 1 106 ? -22.523 9.984   -4.824  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CB  1 
ATOM   705  C  CG  . GLU A 1 106 ? -23.329 11.065  -5.506  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CG  1 
ATOM   706  C  CD  . GLU A 1 106 ? -23.389 10.885  -7.009  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CD  1 
ATOM   707  O  OE1 . GLU A 1 106 ? -24.166 10.017  -7.471  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE1 1 
ATOM   708  O  OE2 . GLU A 1 106 ? -22.658 11.605  -7.724  1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE2 1 
ATOM   709  N  N   . VAL A 1 107 ? -20.720 9.608   -2.215  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   1 
ATOM   710  C  CA  . VAL A 1 107 ? -20.563 9.721   -0.771  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  1 
ATOM   711  C  C   . VAL A 1 107 ? -19.279 10.479  -0.498  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   1 
ATOM   712  O  O   . VAL A 1 107 ? -19.258 11.413  0.302   1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   1 
ATOM   713  C  CB  . VAL A 1 107 ? -20.442 8.340   -0.113  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  1 
ATOM   714  C  CG1 . VAL A 1 107 ? -20.359 8.490   1.400   1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 1 
ATOM   715  C  CG2 . VAL A 1 107 ? -21.618 7.472   -0.519  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 1 
ATOM   716  N  N   . LYS A 1 108 ? -18.206 10.062  -1.165  1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A N   1 
ATOM   717  C  CA  . LYS A 1 108 ? -16.923 10.711  -1.005  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CA  1 
ATOM   718  C  C   . LYS A 1 108 ? -17.075 12.179  -1.368  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A C   1 
ATOM   719  O  O   . LYS A 1 108 ? -16.691 13.066  -0.595  1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A O   1 
ATOM   720  C  CB  . LYS A 1 108 ? -15.885 10.083  -1.920  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CB  1 
ATOM   721  C  CG  . LYS A 1 108 ? -14.589 10.858  -1.931  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CG  1 
ATOM   722  C  CD  . LYS A 1 108 ? -13.627 10.305  -2.943  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CD  1 
ATOM   723  C  CE  . LYS A 1 108 ? -12.449 11.249  -3.130  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CE  1 
ATOM   724  N  NZ  . LYS A 1 108 ? -12.887 12.610  -3.556  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A NZ  1 
ATOM   725  N  N   . ALA A 1 109 ? -17.650 12.432  -2.543  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N   1 
ATOM   726  C  CA  . ALA A 1 109 ? -17.855 13.799  -3.019  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA  1 
ATOM   727  C  C   . ALA A 1 109 ? -18.529 14.667  -1.977  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C   1 
ATOM   728  O  O   . ALA A 1 109 ? -18.147 15.821  -1.787  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O   1 
ATOM   729  C  CB  . ALA A 1 109 ? -18.674 13.798  -4.270  1.00 3.08   ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB  1 
ATOM   730  N  N   . SER A 1 110 ? -19.534 14.116  -1.303  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   1 
ATOM   731  C  CA  . SER A 1 110 ? -20.245 14.871  -0.272  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  1 
ATOM   732  C  C   . SER A 1 110 ? -19.359 15.051  0.942   1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   1 
ATOM   733  O  O   . SER A 1 110 ? -19.160 16.167  1.418   1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   1 
ATOM   734  C  CB  . SER A 1 110 ? -21.525 14.155  0.161   1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  1 
ATOM   735  O  OG  . SER A 1 110 ? -22.429 14.042  -0.916  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  1 
ATOM   736  N  N   . LEU A 1 111 ? -18.824 13.944  1.440   1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N   1 
ATOM   737  C  CA  . LEU A 1 111 ? -17.975 14.003  2.614   1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA  1 
ATOM   738  C  C   . LEU A 1 111 ? -16.879 15.051  2.459   1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C   1 
ATOM   739  O  O   . LEU A 1 111 ? -16.619 15.818  3.381   1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O   1 
ATOM   740  C  CB  . LEU A 1 111 ? -17.373 12.624  2.900   1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB  1 
ATOM   741  C  CG  . LEU A 1 111 ? -18.370 11.637  3.526   1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG  1 
ATOM   742  C  CD1 . LEU A 1 111 ? -17.760 10.228  3.655   1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 1 
ATOM   743  C  CD2 . LEU A 1 111 ? -18.781 12.188  4.889   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 1 
HETATM 744  N  N   . MSE A 1 112 ? -16.269 15.101  1.280   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A N   1 
HETATM 745  C  CA  . MSE A 1 112 ? -15.196 16.052  1.002   1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CA  1 
HETATM 746  C  C   . MSE A 1 112 ? -15.652 17.466  0.629   1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A C   1 
HETATM 747  O  O   . MSE A 1 112 ? -15.327 18.433  1.322   1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A O   1 
HETATM 748  C  CB  . MSE A 1 112 ? -14.294 15.486  -0.097  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CB  1 
HETATM 749  C  CG  . MSE A 1 112 ? -13.564 14.219  0.330   1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CG  1 
HETATM 750  SE SE  . MSE A 1 112 ? -12.520 14.504  1.960   1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A SE  1 
HETATM 751  C  CE  . MSE A 1 112 ? -13.859 14.184  3.301   1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CE  1 
ATOM   752  N  N   . ASN A 1 113 ? -16.410 17.582  -0.458  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A N   1 
ATOM   753  C  CA  . ASN A 1 113 ? -16.884 18.880  -0.915  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CA  1 
ATOM   754  C  C   . ASN A 1 113 ? -17.817 19.587  0.049   1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A C   1 
ATOM   755  O  O   . ASN A 1 113 ? -17.796 20.807  0.148   1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A O   1 
ATOM   756  C  CB  . ASN A 1 113 ? -17.600 18.751  -2.258  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CB  1 
ATOM   757  C  CG  . ASN A 1 113 ? -16.739 18.114  -3.316  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CG  1 
ATOM   758  O  OD1 . ASN A 1 113 ? -15.523 17.988  -3.154  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A OD1 1 
ATOM   759  N  ND2 . ASN A 1 113 ? -17.363 17.715  -4.418  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A ND2 1 
ATOM   760  N  N   . ASP A 1 114 ? -18.639 18.831  0.762   1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N   1 
ATOM   761  C  CA  . ASP A 1 114 ? -19.591 19.445  1.674   1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA  1 
ATOM   762  C  C   . ASP A 1 114 ? -19.257 19.427  3.167   1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C   1 
ATOM   763  O  O   . ASP A 1 114 ? -19.193 20.480  3.800   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O   1 
ATOM   764  C  CB  . ASP A 1 114 ? -20.978 18.818  1.467   1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . ASP A 1 114 ? -21.664 19.309  0.207   1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG  1 
ATOM   766  O  OD1 . ASP A 1 114 ? -21.022 19.323  -0.861  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 
ATOM   767  O  OD2 . ASP A 1 114 ? -22.856 19.674  0.286   1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 
ATOM   768  N  N   . ASP A 1 115 ? -19.051 18.240  3.727   1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   769  C  CA  . ASP A 1 115 ? -18.792 18.098  5.156   1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   770  C  C   . ASP A 1 115 ? -17.416 18.565  5.603   1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   771  O  O   . ASP A 1 115 ? -17.277 19.348  6.554   1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   772  C  CB  . ASP A 1 115 ? -19.001 16.638  5.560   1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   773  C  CG  . ASP A 1 115 ? -20.309 16.074  5.033   1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   774  O  OD1 . ASP A 1 115 ? -21.363 16.719  5.223   1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   775  O  OD2 . ASP A 1 115 ? -20.283 14.983  4.429   1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   776  N  N   . PHE A 1 116 ? -16.400 18.071  4.915   1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A N   1 
ATOM   777  C  CA  . PHE A 1 116 ? -15.031 18.424  5.218   1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CA  1 
ATOM   778  C  C   . PHE A 1 116 ? -14.849 19.931  5.051   1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A C   1 
ATOM   779  O  O   . PHE A 1 116 ? -14.389 20.609  5.962   1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A O   1 
ATOM   780  C  CB  . PHE A 1 116 ? -14.104 17.664  4.278   1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . PHE A 1 116 ? -12.651 17.953  4.480   1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CG  1 
ATOM   782  C  CD1 . PHE A 1 116 ? -11.846 17.065  5.178   1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD1 1 
ATOM   783  C  CD2 . PHE A 1 116 ? -12.063 19.087  3.909   1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD2 1 
ATOM   784  C  CE1 . PHE A 1 116 ? -10.475 17.295  5.296   1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE1 1 
ATOM   785  C  CE2 . PHE A 1 116 ? -10.699 19.323  4.025   1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE2 1 
ATOM   786  C  CZ  . PHE A 1 116 ? -9.904  18.423  4.717   1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CZ  1 
ATOM   787  N  N   . GLU A 1 117 ? -15.221 20.463  3.895   1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
ATOM   788  C  CA  . GLU A 1 117 ? -15.057 21.888  3.660   1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
ATOM   789  C  C   . GLU A 1 117 ? -15.864 22.752  4.608   1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
ATOM   790  O  O   . GLU A 1 117 ? -15.413 23.827  4.998   1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
ATOM   791  C  CB  . GLU A 1 117 ? -15.411 22.255  2.216   1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
ATOM   792  C  CG  . GLU A 1 117 ? -14.295 22.010  1.212   1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
ATOM   793  C  CD  . GLU A 1 117 ? -13.001 22.733  1.574   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
ATOM   794  O  OE1 . GLU A 1 117 ? -12.352 22.344  2.568   1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM   795  O  OE2 . GLU A 1 117 ? -12.630 23.695  0.866   1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM   796  N  N   . LYS A 1 118 ? -17.050 22.299  4.986   1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   1 
ATOM   797  C  CA  . LYS A 1 118 ? -17.869 23.098  5.882   1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  1 
ATOM   798  C  C   . LYS A 1 118 ? -17.154 23.253  7.209   1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   1 
ATOM   799  O  O   . LYS A 1 118 ? -17.107 24.342  7.784   1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   1 
ATOM   800  C  CB  . LYS A 1 118 ? -19.237 22.453  6.094   1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  1 
ATOM   801  C  CG  . LYS A 1 118 ? -20.100 23.177  7.110   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  1 
ATOM   802  C  CD  . LYS A 1 118 ? -21.535 22.735  7.010   1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  1 
ATOM   803  C  CE  . LYS A 1 118 ? -22.428 23.546  7.912   1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  1 
ATOM   804  N  NZ  . LYS A 1 118 ? -23.860 23.378  7.534   1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  1 
ATOM   805  N  N   . ILE A 1 119 ? -16.593 22.155  7.694   1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N   1 
ATOM   806  C  CA  . ILE A 1 119 ? -15.871 22.187  8.949   1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA  1 
ATOM   807  C  C   . ILE A 1 119 ? -14.601 23.017  8.769   1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C   1 
ATOM   808  O  O   . ILE A 1 119 ? -14.200 23.758  9.667   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O   1 
ATOM   809  C  CB  . ILE A 1 119 ? -15.486 20.762  9.385   1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB  1 
ATOM   810  C  CG1 . ILE A 1 119 ? -16.747 19.911  9.530   1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1 1 
ATOM   811  C  CG2 . ILE A 1 119 ? -14.712 20.797  10.690  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2 1 
ATOM   812  C  CD1 . ILE A 1 119 ? -16.457 18.429  9.659   1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1 1 
ATOM   813  N  N   . LYS A 1 120 ? -13.981 22.903  7.599   1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   814  C  CA  . LYS A 1 120 ? -12.741 23.622  7.327   1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   815  C  C   . LYS A 1 120 ? -12.901 25.125  7.294   1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   816  O  O   . LYS A 1 120 ? -11.925 25.854  7.448   1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   817  C  CB  . LYS A 1 120 ? -12.114 23.163  6.016   1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   818  C  CG  . LYS A 1 120 ? -10.816 23.881  5.707   1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   819  C  CD  . LYS A 1 120 ? -10.179 23.361  4.435   1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   820  C  CE  . LYS A 1 120 ? -9.023  24.238  4.000   1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   821  N  NZ  . LYS A 1 120 ? -8.342  23.653  2.813   1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   822  N  N   . ASN A 1 121 ? -14.127 25.589  7.080   1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N   1 
ATOM   823  C  CA  . ASN A 1 121 ? -14.383 27.020  7.053   1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA  1 
ATOM   824  C  C   . ASN A 1 121 ? -14.689 27.466  8.465   1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C   1 
ATOM   825  O  O   . ASN A 1 121 ? -14.085 28.408  8.974   1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O   1 
ATOM   826  C  CB  . ASN A 1 121 ? -15.560 27.352  6.133   1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB  1 
ATOM   827  C  CG  . ASN A 1 121 ? -15.221 27.153  4.669   1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG  1 
ATOM   828  O  OD1 . ASN A 1 121 ? -14.065 27.323  4.263   1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1 1 
ATOM   829  N  ND2 . ASN A 1 121 ? -16.222 26.799  3.866   1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2 1 
ATOM   830  N  N   . TRP A 1 122 ? -15.624 26.767  9.096   1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A N   1 
ATOM   831  C  CA  . TRP A 1 122 ? -16.025 27.066  10.464  1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CA  1 
ATOM   832  C  C   . TRP A 1 122 ? -14.795 27.111  11.370  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A C   1 
ATOM   833  O  O   . TRP A 1 122 ? -14.683 27.975  12.234  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A O   1 
ATOM   834  C  CB  . TRP A 1 122 ? -16.988 25.999  10.972  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CB  1 
ATOM   835  C  CG  . TRP A 1 122 ? -17.671 26.382  12.236  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CG  1 
ATOM   836  C  CD1 . TRP A 1 122 ? -18.934 26.884  12.366  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CD1 1 
ATOM   837  C  CD2 . TRP A 1 122 ? -17.108 26.365  13.557  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CD2 1 
ATOM   838  N  NE1 . TRP A 1 122 ? -19.194 27.186  13.685  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A NE1 1 
ATOM   839  C  CE2 . TRP A 1 122 ? -18.089 26.880  14.436  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CE2 1 
ATOM   840  C  CE3 . TRP A 1 122 ? -15.869 25.971  14.081  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CE3 1 
ATOM   841  C  CZ2 . TRP A 1 122 ? -17.868 27.011  15.813  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CZ2 1 
ATOM   842  C  CZ3 . TRP A 1 122 ? -15.648 26.101  15.448  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CZ3 1 
ATOM   843  C  CH2 . TRP A 1 122 ? -16.642 26.617  16.298  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CH2 1 
ATOM   844  N  N   . GLN A 1 123 ? -13.874 26.178  11.163  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A N   1 
ATOM   845  C  CA  . GLN A 1 123 ? -12.662 26.117  11.967  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CA  1 
ATOM   846  C  C   . GLN A 1 123 ? -11.847 27.381  11.821  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A C   1 
ATOM   847  O  O   . GLN A 1 123 ? -11.776 28.195  12.742  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A O   1 
ATOM   848  C  CB  . GLN A 1 123 ? -11.784 24.936  11.553  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CB  1 
ATOM   849  C  CG  . GLN A 1 123 ? -10.543 24.784  12.400  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CG  1 
ATOM   850  C  CD  . GLN A 1 123 ? -9.588  23.770  11.831  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CD  1 
ATOM   851  O  OE1 . GLN A 1 123 ? -9.034  22.943  12.558  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A OE1 1 
ATOM   852  N  NE2 . GLN A 1 123 ? -9.376  23.829  10.520  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A NE2 1 
ATOM   853  N  N   . LYS A 1 124 ? -11.216 27.539  10.664  1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A N   1 
ATOM   854  C  CA  . LYS A 1 124 ? -10.400 28.713  10.447  1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CA  1 
ATOM   855  C  C   . LYS A 1 124 ? -11.174 29.960  10.859  1.00 122.91 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A C   1 
ATOM   856  O  O   . LYS A 1 124 ? -10.821 30.610  11.839  1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A O   1 
ATOM   857  C  CB  . LYS A 1 124 ? -9.955  28.815  8.984   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CB  1 
ATOM   858  C  CG  . LYS A 1 124 ? -11.067 29.059  8.008   1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CG  1 
ATOM   859  C  CD  . LYS A 1 124 ? -10.539 29.428  6.622   1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CD  1 
ATOM   860  C  CE  . LYS A 1 124 ? -9.745  28.317  5.980   1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CE  1 
ATOM   861  N  NZ  . LYS A 1 124 ? -9.448  28.645  4.561   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A NZ  1 
ATOM   862  N  N   . GLU A 1 125 ? -12.249 30.275  10.145  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N   1 
ATOM   863  C  CA  . GLU A 1 125 ? -13.024 31.462  10.465  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA  1 
ATOM   864  C  C   . GLU A 1 125 ? -13.900 31.344  11.708  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C   1 
ATOM   865  O  O   . GLU A 1 125 ? -15.131 31.345  11.620  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O   1 
ATOM   866  C  CB  . GLU A 1 125 ? -13.864 31.879  9.251   1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB  1 
ATOM   867  C  CG  . GLU A 1 125 ? -13.032 32.487  8.109   1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG  1 
ATOM   868  C  CD  . GLU A 1 125 ? -12.117 33.613  8.586   1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD  1 
ATOM   869  O  OE1 . GLU A 1 125 ? -12.628 34.568  9.212   1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 1 
ATOM   870  O  OE2 . GLU A 1 125 ? -10.889 33.538  8.336   1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 1 
ATOM   871  N  N   . ALA A 1 126 ? -13.235 31.260  12.861  1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N   1 
ATOM   872  C  CA  . ALA A 1 126 ? -13.857 31.150  14.187  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA  1 
ATOM   873  C  C   . ALA A 1 126 ? -12.711 31.178  15.197  1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C   1 
ATOM   874  O  O   . ALA A 1 126 ? -12.873 31.588  16.345  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O   1 
ATOM   875  C  CB  . ALA A 1 126 ? -14.627 29.849  14.318  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB  1 
ATOM   876  N  N   . PHE A 1 127 ? -11.549 30.720  14.748  1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N   1 
ATOM   877  C  CA  . PHE A 1 127 ? -10.351 30.715  15.562  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA  1 
ATOM   878  C  C   . PHE A 1 127 ? -9.334  31.614  14.874  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C   1 
ATOM   879  O  O   . PHE A 1 127 ? -8.610  31.163  13.981  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O   1 
ATOM   880  C  CB  . PHE A 1 127 ? -9.763  29.303  15.684  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB  1 
ATOM   881  C  CG  . PHE A 1 127 ? -10.558 28.382  16.565  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG  1 
ATOM   882  C  CD1 . PHE A 1 127 ? -11.357 27.382  16.013  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1 1 
ATOM   883  C  CD2 . PHE A 1 127 ? -10.510 28.513  17.955  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2 1 
ATOM   884  C  CE1 . PHE A 1 127 ? -12.091 26.530  16.831  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1 1 
ATOM   885  C  CE2 . PHE A 1 127 ? -11.241 27.663  18.778  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2 1 
ATOM   886  C  CZ  . PHE A 1 127 ? -12.032 26.670  18.215  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ  1 
ATOM   887  N  N   . HIS A 1 128 ? -9.292  32.885  15.273  1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N   1 
ATOM   888  C  CA  . HIS A 1 128 ? -8.337  33.827  14.696  1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA  1 
ATOM   889  C  C   . HIS A 1 128 ? -6.949  33.376  15.118  1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C   1 
ATOM   890  O  O   . HIS A 1 128 ? -6.541  33.595  16.256  1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O   1 
ATOM   891  C  CB  . HIS A 1 128 ? -8.583  35.246  15.221  1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB  1 
ATOM   892  C  CG  . HIS A 1 128 ? -7.643  36.276  14.661  1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG  1 
ATOM   893  N  ND1 . HIS A 1 128 ? -7.687  36.693  13.347  1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 1 
ATOM   894  C  CD2 . HIS A 1 128 ? -6.635  36.973  15.240  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 1 
ATOM   895  C  CE1 . HIS A 1 128 ? -6.749  37.602  13.143  1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 1 
ATOM   896  N  NE2 . HIS A 1 128 ? -6.097  37.790  14.275  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 1 
ATOM   897  N  N   . LYS A 1 129 ? -6.229  32.726  14.213  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N   1 
ATOM   898  C  CA  . LYS A 1 129 ? -4.893  32.271  14.540  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA  1 
ATOM   899  C  C   . LYS A 1 129 ? -3.967  33.447  14.327  1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C   1 
ATOM   900  O  O   . LYS A 1 129 ? -3.858  33.977  13.217  1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O   1 
ATOM   901  C  CB  . LYS A 1 129 ? -4.467  31.106  13.643  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB  1 
ATOM   902  C  CG  . LYS A 1 129 ? -3.252  30.342  14.163  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG  1 
ATOM   903  C  CD  . LYS A 1 129 ? -2.020  31.232  14.259  1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD  1 
ATOM   904  C  CE  . LYS A 1 129 ? -0.918  30.602  15.097  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE  1 
ATOM   905  N  NZ  . LYS A 1 129 ? -0.405  29.338  14.506  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ  1 
ATOM   906  N  N   . GLN A 1 130 ? -3.308  33.862  15.401  1.00 118.02 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A N   1 
ATOM   907  C  CA  . GLN A 1 130 ? -2.383  34.977  15.331  1.00 119.62 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CA  1 
ATOM   908  C  C   . GLN A 1 130 ? -1.058  34.502  14.760  1.00 121.39 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A C   1 
ATOM   909  O  O   . GLN A 1 130 ? -0.418  33.598  15.296  1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A O   1 
ATOM   910  C  CB  . GLN A 1 130 ? -2.198  35.590  16.719  1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CB  1 
ATOM   911  C  CG  . GLN A 1 130 ? -3.489  36.181  17.268  1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CG  1 
ATOM   912  C  CD  . GLN A 1 130 ? -3.303  36.876  18.594  1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CD  1 
ATOM   913  O  OE1 . GLN A 1 130 ? -2.833  36.276  19.559  1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A OE1 1 
ATOM   914  N  NE2 . GLN A 1 130 ? -3.677  38.151  18.653  1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A NE2 1 
HETATM 915  N  N   . MSE A 1 131 ? -0.675  35.123  13.651  1.00 158.96 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A N   1 
HETATM 916  C  CA  . MSE A 1 131 ? 0.552   34.816  12.929  1.00 160.79 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CA  1 
HETATM 917  C  C   . MSE A 1 131 ? 1.687   34.262  13.790  1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A C   1 
HETATM 918  O  O   . MSE A 1 131 ? 2.256   33.216  13.477  1.00 162.44 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A O   1 
HETATM 919  C  CB  . MSE A 1 131 ? 1.023   36.069  12.199  1.00 157.36 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CB  1 
HETATM 920  C  CG  . MSE A 1 131 ? 1.954   35.798  11.043  1.00 157.42 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CG  1 
HETATM 921  SE SE  . MSE A 1 131 ? 2.376   37.429  10.132  1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A SE  1 
HETATM 922  C  CE  . MSE A 1 131 ? 0.672   37.771  9.300   1.00 156.15 ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CE  1 
HETATM 923  N  N   . MSE A 1 132 ? 2.019   34.967  14.868  1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A N   1 
HETATM 924  C  CA  . MSE A 1 132 ? 3.089   34.536  15.763  1.00 95.51  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CA  1 
HETATM 925  C  C   . MSE A 1 132 ? 2.899   33.086  16.209  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A C   1 
HETATM 926  O  O   . MSE A 1 132 ? 3.774   32.244  15.997  1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A O   1 
HETATM 927  C  CB  . MSE A 1 132 ? 3.152   35.458  16.986  1.00 199.50 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CB  1 
HETATM 928  C  CG  . MSE A 1 132 ? 1.846   35.569  17.759  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CG  1 
HETATM 929  SE SE  . MSE A 1 132 ? 1.936   36.832  19.216  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A SE  1 
HETATM 930  C  CE  . MSE A 1 132 ? 1.255   38.392  18.301  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CE  1 
ATOM   931  N  N   . GLY A 1 133 ? 1.753   32.801  16.820  1.00 139.68 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   1 
ATOM   932  C  CA  . GLY A 1 133 ? 1.471   31.454  17.282  1.00 132.76 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  1 
ATOM   933  C  C   . GLY A 1 133 ? 0.512   31.409  18.456  1.00 127.28 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   1 
ATOM   934  O  O   . GLY A 1 133 ? 0.926   31.558  19.606  1.00 127.26 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   1 
ATOM   935  N  N   . GLY A 1 134 ? -0.772  31.204  18.170  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   936  C  CA  . GLY A 1 134 ? -1.765  31.137  19.231  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   937  C  C   . GLY A 1 134 ? -3.062  31.859  18.906  1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   938  O  O   . GLY A 1 134 ? -3.057  33.024  18.511  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   939  N  N   . PHE A 1 135 ? -4.186  31.185  19.094  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A N   1 
ATOM   940  C  CA  . PHE A 1 135 ? -5.463  31.809  18.779  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CA  1 
ATOM   941  C  C   . PHE A 1 135 ? -5.834  33.007  19.664  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A C   1 
ATOM   942  O  O   . PHE A 1 135 ? -5.747  32.962  20.894  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A O   1 
ATOM   943  C  CB  . PHE A 1 135 ? -6.588  30.759  18.803  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . PHE A 1 135 ? -6.268  29.511  18.019  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CG  1 
ATOM   945  C  CD1 . PHE A 1 135 ? -5.903  28.339  18.672  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD1 1 
ATOM   946  C  CD2 . PHE A 1 135 ? -6.293  29.520  16.625  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD2 1 
ATOM   947  C  CE1 . PHE A 1 135 ? -5.562  27.192  17.948  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE1 1 
ATOM   948  C  CE2 . PHE A 1 135 ? -5.953  28.380  15.891  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE2 1 
ATOM   949  C  CZ  . PHE A 1 135 ? -5.585  27.214  16.553  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CZ  1 
ATOM   950  N  N   . LYS A 1 136 ? -6.254  34.080  19.004  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A N   1 
ATOM   951  C  CA  . LYS A 1 136 ? -6.664  35.312  19.660  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CA  1 
ATOM   952  C  C   . LYS A 1 136 ? -7.865  35.041  20.565  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A C   1 
ATOM   953  O  O   . LYS A 1 136 ? -8.261  35.887  21.367  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A O   1 
ATOM   954  C  CB  . LYS A 1 136 ? -7.013  36.360  18.589  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CB  1 
ATOM   955  C  CG  . LYS A 1 136 ? -7.438  37.735  19.102  1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CG  1 
ATOM   956  C  CD  . LYS A 1 136 ? -8.939  37.816  19.352  1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CD  1 
ATOM   957  C  CE  . LYS A 1 136 ? -9.362  39.227  19.756  1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CE  1 
ATOM   958  N  NZ  . LYS A 1 136 ? -9.109  40.240  18.684  1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A NZ  1 
ATOM   959  N  N   . GLU A 1 137 ? -8.439  33.851  20.439  1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N   1 
ATOM   960  C  CA  . GLU A 1 137 ? -9.594  33.488  21.247  1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA  1 
ATOM   961  C  C   . GLU A 1 137 ? -9.110  32.926  22.582  1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C   1 
ATOM   962  O  O   . GLU A 1 137 ? -9.810  33.013  23.598  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O   1 
ATOM   963  C  CB  . GLU A 1 137 ? -10.447 32.441  20.520  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB  1 
ATOM   964  C  CG  . GLU A 1 137 ? -10.217 32.338  19.006  1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG  1 
ATOM   965  C  CD  . GLU A 1 137 ? -10.609 33.586  18.244  1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD  1 
ATOM   966  O  OE1 . GLU A 1 137 ? -9.831  34.557  18.238  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 
ATOM   967  O  OE2 . GLU A 1 137 ? -11.703 33.598  17.648  1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 
ATOM   968  N  N   . THR A 1 138 ? -7.908  32.354  22.570  1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 131 THR A N   1 
ATOM   969  C  CA  . THR A 1 138 ? -7.321  31.772  23.771  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA  1 
ATOM   970  C  C   . THR A 1 138 ? -6.913  32.854  24.769  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 131 THR A C   1 
ATOM   971  O  O   . THR A 1 138 ? -7.296  32.804  25.943  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 131 THR A O   1 
ATOM   972  C  CB  . THR A 1 138 ? -6.081  30.927  23.436  1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB  1 
ATOM   973  O  OG1 . THR A 1 138 ? -6.443  29.884  22.526  1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 1 
ATOM   974  C  CG2 . THR A 1 138 ? -5.506  30.310  24.699  1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 1 
ATOM   975  N  N   . LYS A 1 139 ? -6.129  33.823  24.297  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   976  C  CA  . LYS A 1 139 ? -5.679  34.920  25.142  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   977  C  C   . LYS A 1 139 ? -6.898  35.660  25.668  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   978  O  O   . LYS A 1 139 ? -6.967  36.004  26.847  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   979  C  CB  . LYS A 1 139 ? -4.787  35.873  24.351  1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   980  C  CG  . LYS A 1 139 ? -3.468  35.263  23.936  1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   981  C  CD  . LYS A 1 139 ? -2.592  36.285  23.244  1.00 94.36  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   982  C  CE  . LYS A 1 139 ? -1.263  35.671  22.853  1.00 96.22  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   983  N  NZ  . LYS A 1 139 ? -1.459  34.473  21.991  1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   984  N  N   . GLU A 1 140 ? -7.866  35.899  24.788  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A N   1 
ATOM   985  C  CA  . GLU A 1 140 ? -9.098  36.575  25.180  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CA  1 
ATOM   986  C  C   . GLU A 1 140 ? -9.526  36.054  26.553  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A C   1 
ATOM   987  O  O   . GLU A 1 140 ? -9.976  36.815  27.410  1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A O   1 
ATOM   988  C  CB  . GLU A 1 140 ? -10.201 36.281  24.160  1.00 96.60  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CB  1 
ATOM   989  C  CG  . GLU A 1 140 ? -11.480 37.064  24.378  1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CG  1 
ATOM   990  C  CD  . GLU A 1 140 ? -11.284 38.542  24.138  1.00 99.37  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CD  1 
ATOM   991  O  OE1 . GLU A 1 140 ? -10.920 38.912  23.000  1.00 99.85  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE1 1 
ATOM   992  O  OE2 . GLU A 1 140 ? -11.489 39.332  25.086  1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE2 1 
ATOM   993  N  N   . ALA A 1 141 ? -9.369  34.746  26.747  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N   1 
ATOM   994  C  CA  . ALA A 1 141 ? -9.734  34.088  27.994  1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA  1 
ATOM   995  C  C   . ALA A 1 141 ? -8.550  34.036  28.950  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C   1 
ATOM   996  O  O   . ALA A 1 141 ? -8.708  34.221  30.152  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O   1 
ATOM   997  C  CB  . ALA A 1 141 ? -10.238 32.678  27.709  1.00 123.19 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB  1 
ATOM   998  N  N   . GLU A 1 142 ? -7.368  33.771  28.403  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A N   1 
ATOM   999  C  CA  . GLU A 1 142 ? -6.138  33.703  29.184  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CA  1 
ATOM   1000 C  C   . GLU A 1 142 ? -5.967  35.008  29.974  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A C   1 
ATOM   1001 O  O   . GLU A 1 142 ? -5.996  35.015  31.209  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A O   1 
ATOM   1002 C  CB  . GLU A 1 142 ? -4.957  33.496  28.233  1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CB  1 
ATOM   1003 C  CG  . GLU A 1 142 ? -3.609  33.316  28.891  1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CG  1 
ATOM   1004 C  CD  . GLU A 1 142 ? -3.521  32.042  29.702  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CD  1 
ATOM   1005 O  OE1 . GLU A 1 142 ? -4.164  31.971  30.771  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE1 1 
ATOM   1006 O  OE2 . GLU A 1 142 ? -2.812  31.109  29.268  1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE2 1 
ATOM   1007 N  N   . ASP A 1 143 ? -5.804  36.111  29.248  1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A N   1 
ATOM   1008 C  CA  . ASP A 1 143 ? -5.629  37.425  29.854  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CA  1 
ATOM   1009 C  C   . ASP A 1 143 ? -6.876  37.859  30.615  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A C   1 
ATOM   1010 O  O   . ASP A 1 143 ? -6.788  38.553  31.629  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A O   1 
ATOM   1011 C  CB  . ASP A 1 143 ? -5.303  38.462  28.779  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CB  1 
ATOM   1012 C  CG  . ASP A 1 143 ? -4.140  38.044  27.903  1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CG  1 
ATOM   1013 O  OD1 . ASP A 1 143 ? -3.298  37.251  28.372  1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD1 1 
ATOM   1014 O  OD2 . ASP A 1 143 ? -4.056  38.517  26.749  1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD2 1 
ATOM   1015 N  N   . GLY A 1 144 ? -8.039  37.462  30.112  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A N   1 
ATOM   1016 C  CA  . GLY A 1 144 ? -9.281  37.812  30.771  1.00 65.64  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A CA  1 
ATOM   1017 C  C   . GLY A 1 144 ? -9.319  37.175  32.143  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A C   1 
ATOM   1018 O  O   . GLY A 1 144 ? -9.835  37.763  33.092  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A O   1 
ATOM   1019 N  N   . PHE A 1 145 ? -8.773  35.966  32.248  1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . PHE A 1 145 ? -8.730  35.257  33.521  1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . PHE A 1 145 ? -7.694  35.923  34.421  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A C   1 
ATOM   1022 O  O   . PHE A 1 145 ? -7.999  36.278  35.561  1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . PHE A 1 145 ? -8.396  33.770  33.310  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CB  1 
ATOM   1024 C  CG  . PHE A 1 145 ? -9.607  32.907  33.020  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CG  1 
ATOM   1025 C  CD1 . PHE A 1 145 ? -9.649  32.085  31.891  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD1 1 
ATOM   1026 C  CD2 . PHE A 1 145 ? -10.715 32.936  33.862  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD2 1 
ATOM   1027 C  CE1 . PHE A 1 145 ? -10.780 31.311  31.606  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE1 1 
ATOM   1028 C  CE2 . PHE A 1 145 ? -11.849 32.165  33.585  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE2 1 
ATOM   1029 C  CZ  . PHE A 1 145 ? -11.880 31.352  32.451  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CZ  1 
ATOM   1030 N  N   . ARG A 1 146 ? -6.477  36.100  33.908  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . ARG A 1 146 ? -5.424  36.757  34.680  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . ARG A 1 146 ? -5.981  38.056  35.243  1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C   1 
ATOM   1033 O  O   . ARG A 1 146 ? -5.791  38.374  36.416  1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O   1 
ATOM   1034 C  CB  . ARG A 1 146 ? -4.221  37.095  33.801  1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . ARG A 1 146 ? -3.308  35.938  33.483  1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG  1 
ATOM   1036 C  CD  . ARG A 1 146 ? -1.960  36.463  33.015  1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD  1 
ATOM   1037 N  NE  . ARG A 1 146 ? -1.000  35.390  32.783  1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE  1 
ATOM   1038 C  CZ  . ARG A 1 146 ? -1.082  34.522  31.782  1.00 112.07 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ  1 
ATOM   1039 N  NH1 . ARG A 1 146 ? -2.082  34.604  30.917  1.00 113.12 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1 
ATOM   1040 N  NH2 . ARG A 1 146 ? -0.167  33.572  31.648  1.00 112.61 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1 
ATOM   1041 N  N   . LYS A 1 147 ? -6.669  38.800  34.382  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1042 C  CA  . LYS A 1 147 ? -7.271  40.073  34.744  1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1043 C  C   . LYS A 1 147 ? -8.181  39.918  35.948  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1044 O  O   . LYS A 1 147 ? -7.925  40.482  37.009  1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1045 C  CB  . LYS A 1 147 ? -8.073  40.621  33.562  1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1046 C  CG  . LYS A 1 147 ? -8.730  41.971  33.809  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1047 C  CD  . LYS A 1 147 ? -7.692  43.054  34.071  1.00 99.91  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1048 C  CE  . LYS A 1 147 ? -8.335  44.430  34.209  1.00 99.69  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1049 N  NZ  . LYS A 1 147 ? -9.001  44.879  32.952  1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1050 N  N   . ALA A 1 148 ? -9.246  39.144  35.784  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A N   1 
ATOM   1051 C  CA  . ALA A 1 148 ? -10.198 38.935  36.863  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CA  1 
ATOM   1052 C  C   . ALA A 1 148 ? -9.563  38.289  38.091  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A C   1 
ATOM   1053 O  O   . ALA A 1 148 ? -10.132 38.337  39.180  1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A O   1 
ATOM   1054 C  CB  . ALA A 1 148 ? -11.368 38.089  36.369  1.00 102.98 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CB  1 
ATOM   1055 N  N   . GLN A 1 149 ? -8.391  37.684  37.924  1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A N   1 
ATOM   1056 C  CA  . GLN A 1 149 ? -7.722  37.040  39.049  1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CA  1 
ATOM   1057 C  C   . GLN A 1 149 ? -6.431  37.745  39.434  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A C   1 
ATOM   1058 O  O   . GLN A 1 149 ? -5.368  37.128  39.497  1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A O   1 
ATOM   1059 C  CB  . GLN A 1 149 ? -7.414  35.577  38.732  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CB  1 
ATOM   1060 C  CG  . GLN A 1 149 ? -6.900  34.805  39.929  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CG  1 
ATOM   1061 C  CD  . GLN A 1 149 ? -6.526  33.382  39.594  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CD  1 
ATOM   1062 O  OE1 . GLN A 1 149 ? -5.562  33.134  38.872  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A OE1 1 
ATOM   1063 N  NE2 . GLN A 1 149 ? -7.292  32.433  40.118  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A NE2 1 
ATOM   1064 N  N   . LYS A 1 150 ? -6.526  39.044  39.682  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A N   1 
ATOM   1065 C  CA  . LYS A 1 150 ? -5.366  39.828  40.080  1.00 93.18  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CA  1 
ATOM   1066 C  C   . LYS A 1 150 ? -5.613  40.426  41.461  1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A C   1 
ATOM   1067 O  O   . LYS A 1 150 ? -4.795  40.272  42.368  1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A O   1 
ATOM   1068 C  CB  . LYS A 1 150 ? -5.092  40.942  39.064  1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . LYS A 1 150 ? -3.964  41.884  39.463  1.00 93.75  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CG  1 
ATOM   1070 C  CD  . LYS A 1 150 ? -2.678  41.128  39.787  1.00 93.85  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CD  1 
ATOM   1071 C  CE  . LYS A 1 150 ? -2.123  40.412  38.567  1.00 93.45  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CE  1 
ATOM   1072 N  NZ  . LYS A 1 150 ? -1.766  41.372  37.487  1.00 93.51  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A NZ  1 
ATOM   1073 N  N   . PRO A 1 151 ? -6.757  41.106  41.641  1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N   1 
ATOM   1074 C  CA  . PRO A 1 151 ? -7.055  41.704  42.942  1.00 104.74 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA  1 
ATOM   1075 C  C   . PRO A 1 151 ? -7.135  40.643  44.030  1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C   1 
ATOM   1076 O  O   . PRO A 1 151 ? -6.960  40.936  45.212  1.00 105.47 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O   1 
ATOM   1077 C  CB  . PRO A 1 151 ? -8.397  42.390  42.702  1.00 111.05 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB  1 
ATOM   1078 C  CG  . PRO A 1 151 ? -9.047  41.489  41.706  1.00 111.18 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG  1 
ATOM   1079 C  CD  . PRO A 1 151 ? -7.914  41.240  40.737  1.00 111.05 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD  1 
ATOM   1080 N  N   . TRP A 1 152 ? -7.392  39.406  43.621  1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A N   1 
ATOM   1081 C  CA  . TRP A 1 152 ? -7.503  38.310  44.570  1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CA  1 
ATOM   1082 C  C   . TRP A 1 152 ? -6.148  37.642  44.795  1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A C   1 
ATOM   1083 O  O   . TRP A 1 152 ? -5.745  37.403  45.931  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A O   1 
ATOM   1084 C  CB  . TRP A 1 152 ? -8.513  37.283  44.064  1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CB  1 
ATOM   1085 C  CG  . TRP A 1 152 ? -9.172  36.511  45.159  1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CG  1 
ATOM   1086 C  CD1 . TRP A 1 152 ? -10.199 36.930  45.956  1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD1 1 
ATOM   1087 C  CD2 . TRP A 1 152 ? -8.845  35.186  45.587  1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD2 1 
ATOM   1088 N  NE1 . TRP A 1 152 ? -10.535 35.944  46.855  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A NE1 1 
ATOM   1089 C  CE2 . TRP A 1 152 ? -9.719  34.863  46.650  1.00 75.25  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE2 1 
ATOM   1090 C  CE3 . TRP A 1 152 ? -7.898  34.238  45.176  1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE3 1 
ATOM   1091 C  CZ2 . TRP A 1 152 ? -9.675  33.631  47.308  1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ2 1 
ATOM   1092 C  CZ3 . TRP A 1 152 ? -7.853  33.013  45.829  1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ3 1 
ATOM   1093 C  CH2 . TRP A 1 152 ? -8.737  32.721  46.884  1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CH2 1 
ATOM   1094 N  N   . ALA A 1 153 ? -5.448  37.337  43.708  1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . ALA A 1 153 ? -4.138  36.708  43.812  1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . ALA A 1 153 ? -3.199  37.663  44.537  1.00 87.86  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   1 
ATOM   1097 O  O   . ALA A 1 153 ? -2.198  37.247  45.119  1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   1 
ATOM   1098 C  CB  . ALA A 1 153 ? -3.594  36.390  42.422  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  1 
ATOM   1099 N  N   . LYS A 1 154 ? -3.535  38.948  44.495  1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N   1 
ATOM   1100 C  CA  . LYS A 1 154 ? -2.738  39.981  45.146  1.00 113.28 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA  1 
ATOM   1101 C  C   . LYS A 1 154 ? -2.928  39.929  46.659  1.00 113.78 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C   1 
ATOM   1102 O  O   . LYS A 1 154 ? -1.965  39.772  47.411  1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O   1 
ATOM   1103 C  CB  . LYS A 1 154 ? -3.145  41.361  44.617  1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . LYS A 1 154 ? -2.457  42.536  45.296  1.00 100.28 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG  1 
ATOM   1105 C  CD  . LYS A 1 154 ? -0.948  42.490  45.113  1.00 99.79  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD  1 
ATOM   1106 C  CE  . LYS A 1 154 ? -0.286  43.717  45.721  1.00 99.47  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE  1 
ATOM   1107 N  NZ  . LYS A 1 154 ? -0.776  44.976  45.091  1.00 98.02  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ  1 
ATOM   1108 N  N   . LYS A 1 155 ? -4.178  40.057  47.095  1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   1109 C  CA  . LYS A 1 155 ? -4.514  40.033  48.515  1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   1110 C  C   . LYS A 1 155 ? -4.134  38.704  49.156  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   1111 O  O   . LYS A 1 155 ? -3.726  38.661  50.317  1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   1112 C  CB  . LYS A 1 155 ? -6.014  40.289  48.706  1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   1113 C  CG  . LYS A 1 155 ? -6.459  40.405  50.163  1.00 95.57  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   1114 C  CD  . LYS A 1 155 ? -5.756  41.555  50.877  1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   1115 C  CE  . LYS A 1 155 ? -6.050  42.891  50.213  1.00 94.81  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   1116 N  NZ  . LYS A 1 155 ? -5.257  43.992  50.820  1.00 94.47  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   1117 N  N   . LEU A 1 156 ? -4.272  37.620  48.401  1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N   1 
ATOM   1118 C  CA  . LEU A 1 156 ? -3.932  36.303  48.917  1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA  1 
ATOM   1119 C  C   . LEU A 1 156 ? -2.441  36.258  49.239  1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C   1 
ATOM   1120 O  O   . LEU A 1 156 ? -2.025  35.607  50.195  1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O   1 
ATOM   1121 C  CB  . LEU A 1 156 ? -4.275  35.220  47.893  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . LEU A 1 156 ? -4.059  33.781  48.365  1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG  1 
ATOM   1123 C  CD1 . LEU A 1 156 ? -5.000  33.482  49.516  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 
ATOM   1124 C  CD2 . LEU A 1 156 ? -4.299  32.819  47.219  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 
ATOM   1125 N  N   . LYS A 1 157 ? -1.642  36.954  48.434  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   1 
ATOM   1126 C  CA  . LYS A 1 157 ? -0.199  37.003  48.648  1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  1 
ATOM   1127 C  C   . LYS A 1 157 ? 0.081   37.744  49.952  1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   1 
ATOM   1128 O  O   . LYS A 1 157 ? 1.037   37.434  50.665  1.00 109.11 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   1 
ATOM   1129 C  CB  . LYS A 1 157 ? 0.491   37.717  47.482  1.00 135.08 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  1 
ATOM   1130 C  CG  . LYS A 1 157 ? 1.999   37.860  47.649  1.00 135.99 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  1 
ATOM   1131 C  CD  . LYS A 1 157 ? 2.640   38.537  46.444  1.00 135.68 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  1 
ATOM   1132 C  CE  . LYS A 1 157 ? 2.579   37.658  45.203  1.00 135.32 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  1 
ATOM   1133 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 3.359   36.400  45.373  1.00 134.17 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  1 
ATOM   1134 N  N   . GLU A 1 158 ? -0.760  38.729  50.253  1.00 134.62 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N   1 
ATOM   1135 C  CA  . GLU A 1 158 ? -0.622  39.505  51.478  1.00 136.35 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA  1 
ATOM   1136 C  C   . GLU A 1 158 ? -1.005  38.613  52.651  1.00 136.41 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C   1 
ATOM   1137 O  O   . GLU A 1 158 ? -0.241  38.459  53.604  1.00 137.10 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O   1 
ATOM   1138 C  CB  . GLU A 1 158 ? -1.537  40.733  51.440  1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB  1 
ATOM   1139 C  CG  . GLU A 1 158 ? -1.171  41.757  50.377  1.00 126.57 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG  1 
ATOM   1140 C  CD  . GLU A 1 158 ? -2.080  42.973  50.400  1.00 127.55 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD  1 
ATOM   1141 O  OE1 . GLU A 1 158 ? -2.192  43.611  51.468  1.00 128.08 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1 
ATOM   1142 O  OE2 . GLU A 1 158 ? -2.680  43.294  49.352  1.00 128.05 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1 
ATOM   1143 N  N   . VAL A 1 159 ? -2.195  38.026  52.572  1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N   1 
ATOM   1144 C  CA  . VAL A 1 159 ? -2.681  37.135  53.616  1.00 91.59  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA  1 
ATOM   1145 C  C   . VAL A 1 159 ? -1.661  36.024  53.837  1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C   1 
ATOM   1146 O  O   . VAL A 1 159 ? -1.309  35.704  54.972  1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O   1 
ATOM   1147 C  CB  . VAL A 1 159 ? -4.035  36.496  53.223  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB  1 
ATOM   1148 C  CG1 . VAL A 1 159 ? -4.451  35.468  54.262  1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 
ATOM   1149 C  CG2 . VAL A 1 159 ? -5.101  37.571  53.096  1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 
ATOM   1150 N  N   . GLU A 1 160 ? -1.187  35.445  52.740  1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N   1 
ATOM   1151 C  CA  . GLU A 1 160 ? -0.210  34.367  52.797  1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA  1 
ATOM   1152 C  C   . GLU A 1 160 ? 1.052   34.818  53.527  1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C   1 
ATOM   1153 O  O   . GLU A 1 160 ? 1.554   34.114  54.403  1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O   1 
ATOM   1154 C  CB  . GLU A 1 160 ? 0.142   33.913  51.379  1.00 151.45 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . GLU A 1 160 ? 1.046   32.695  51.310  1.00 150.76 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG  1 
ATOM   1156 C  CD  . GLU A 1 160 ? 1.380   32.306  49.882  1.00 150.51 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD  1 
ATOM   1157 O  OE1 . GLU A 1 160 ? 2.070   31.283  49.690  1.00 150.44 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 1 
ATOM   1158 O  OE2 . GLU A 1 160 ? 0.955   33.024  48.952  1.00 149.57 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 1 
ATOM   1159 N  N   . ALA A 1 161 ? 1.563   35.990  53.161  1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . ALA A 1 161 ? 2.764   36.527  53.792  1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . ALA A 1 161 ? 2.459   36.867  55.247  1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A C   1 
ATOM   1162 O  O   . ALA A 1 161 ? 3.341   36.830  56.107  1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A O   1 
ATOM   1163 C  CB  . ALA A 1 161 ? 3.242   37.772  53.045  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CB  1 
ATOM   1164 N  N   . ALA A 1 162 ? 1.199   37.196  55.512  1.00 92.23  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . ALA A 1 162 ? 0.760   37.537  56.857  1.00 91.95  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . ALA A 1 162 ? 0.387   36.270  57.619  1.00 91.92  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C   1 
ATOM   1167 O  O   . ALA A 1 162 ? -0.149  36.335  58.723  1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O   1 
ATOM   1168 C  CB  . ALA A 1 162 ? -0.432  38.478  56.791  1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB  1 
ATOM   1169 N  N   . LYS A 1 163 ? 0.669   35.119  57.017  1.00 127.35 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   1 
ATOM   1170 C  CA  . LYS A 1 163 ? 0.372   33.830  57.634  1.00 128.06 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  1 
ATOM   1171 C  C   . LYS A 1 163 ? 1.643   33.237  58.220  1.00 128.91 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   1 
ATOM   1172 O  O   . LYS A 1 163 ? 1.698   32.912  59.405  1.00 129.06 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   1 
ATOM   1173 C  CB  . LYS A 1 163 ? -0.216  32.867  56.598  1.00 110.92 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . LYS A 1 163 ? -0.519  31.477  57.135  1.00 110.05 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG  1 
ATOM   1175 C  CD  . LYS A 1 163 ? -1.052  30.570  56.036  1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD  1 
ATOM   1176 C  CE  . LYS A 1 163 ? -1.345  29.176  56.562  1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE  1 
ATOM   1177 N  NZ  . LYS A 1 163 ? -1.876  28.288  55.494  1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ  1 
ATOM   1178 N  N   . LYS A 1 164 ? 2.664   33.100  57.382  1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   1 
ATOM   1179 C  CA  . LYS A 1 164 ? 3.942   32.552  57.817  1.00 102.10 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  1 
ATOM   1180 C  C   . LYS A 1 164 ? 4.704   33.606  58.606  1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   1 
ATOM   1181 O  O   . LYS A 1 164 ? 5.880   33.432  58.930  1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   1 
ATOM   1182 C  CB  . LYS A 1 164 ? 4.765   32.100  56.609  1.00 153.60 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  1 
ATOM   1183 C  CG  . LYS A 1 164 ? 4.118   30.979  55.804  1.00 154.36 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG  1 
ATOM   1184 C  CD  . LYS A 1 164 ? 4.988   30.571  54.626  1.00 154.48 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD  1 
ATOM   1185 C  CE  . LYS A 1 164 ? 4.350   29.451  53.825  1.00 154.29 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE  1 
ATOM   1186 N  NZ  . LYS A 1 164 ? 5.193   29.069  52.660  1.00 154.56 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ  1 
ATOM   1187 N  N   . ALA A 1 165 ? 4.019   34.706  58.905  1.00 125.23 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N   1 
ATOM   1188 C  CA  . ALA A 1 165 ? 4.598   35.800  59.674  1.00 126.17 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA  1 
ATOM   1189 C  C   . ALA A 1 165 ? 4.114   35.663  61.113  1.00 127.00 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C   1 
ATOM   1190 O  O   . ALA A 1 165 ? 4.899   35.741  62.059  1.00 126.66 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O   1 
ATOM   1191 C  CB  . ALA A 1 165 ? 4.159   37.137  59.094  1.00 135.73 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB  1 
ATOM   1192 N  N   . HIS A 1 166 ? 2.810   35.458  61.268  1.00 129.03 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . HIS A 1 166 ? 2.214   35.290  62.585  1.00 129.38 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . HIS A 1 166 ? 2.537   33.888  63.081  1.00 129.62 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A C   1 
ATOM   1195 O  O   . HIS A 1 166 ? 2.889   33.698  64.244  1.00 130.08 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . HIS A 1 166 ? 0.700   35.470  62.511  1.00 105.40 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . HIS A 1 166 ? 0.014   35.334  63.833  1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CG  1 
ATOM   1198 N  ND1 . HIS A 1 166 ? -1.346  35.148  63.949  1.00 105.40 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A ND1 1 
ATOM   1199 C  CD2 . HIS A 1 166 ? 0.501   35.352  65.096  1.00 105.48 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CD2 1 
ATOM   1200 C  CE1 . HIS A 1 166 ? -1.667  35.053  65.227  1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CE1 1 
ATOM   1201 N  NE2 . HIS A 1 166 ? -0.565  35.174  65.944  1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A NE2 1 
ATOM   1202 N  N   . HIS A 1 167 ? 2.411   32.906  62.191  1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A N   1 
ATOM   1203 C  CA  . HIS A 1 167 ? 2.716   31.521  62.533  1.00 144.35 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CA  1 
ATOM   1204 C  C   . HIS A 1 167 ? 4.213   31.408  62.819  1.00 145.56 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A C   1 
ATOM   1205 O  O   . HIS A 1 167 ? 4.750   30.310  62.963  1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A O   1 
ATOM   1206 C  CB  . HIS A 1 167 ? 2.323   30.576  61.385  1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CB  1 
ATOM   1207 C  CG  . HIS A 1 167 ? 0.898   30.106  61.438  1.00 89.49  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CG  1 
ATOM   1208 N  ND1 . HIS A 1 167 ? -0.178  30.968  61.418  1.00 89.58  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A ND1 1 
ATOM   1209 C  CD2 . HIS A 1 167 ? 0.374   28.857  61.509  1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CD2 1 
ATOM   1210 C  CE1 . HIS A 1 167 ? -1.301  30.273  61.474  1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CE1 1 
ATOM   1211 N  NE2 . HIS A 1 167 ? -0.994  28.990  61.530  1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A NE2 1 
ATOM   1212 N  N   . ALA A 1 168 ? 4.876   32.560  62.893  1.00 95.80  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A N   1 
ATOM   1213 C  CA  . ALA A 1 168 ? 6.306   32.631  63.176  1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CA  1 
ATOM   1214 C  C   . ALA A 1 168 ? 6.517   33.415  64.469  1.00 99.86  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A C   1 
ATOM   1215 O  O   . ALA A 1 168 ? 7.532   33.255  65.150  1.00 100.24 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A O   1 
ATOM   1216 C  CB  . ALA A 1 168 ? 7.038   33.313  62.027  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CB  1 
ATOM   1217 N  N   . ALA A 1 169 ? 5.551   34.269  64.796  1.00 188.53 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . ALA A 1 169 ? 5.612   35.075  66.009  1.00 189.93 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . ALA A 1 169 ? 5.101   34.245  67.181  1.00 191.17 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   1 
ATOM   1220 O  O   . ALA A 1 169 ? 5.497   34.457  68.327  1.00 190.92 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . ALA A 1 169 ? 4.767   36.333  65.848  1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  1 
ATOM   1222 N  N   . CYS A 1 170 ? 4.217   33.298  66.879  1.00 130.87 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A N   1 
ATOM   1223 C  CA  . CYS A 1 170 ? 3.649   32.419  67.894  1.00 132.14 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CA  1 
ATOM   1224 C  C   . CYS A 1 170 ? 4.721   31.454  68.387  1.00 133.54 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A C   1 
ATOM   1225 O  O   . CYS A 1 170 ? 4.652   30.950  69.508  1.00 134.07 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A O   1 
ATOM   1226 C  CB  . CYS A 1 170 ? 2.480   31.622  67.310  1.00 106.03 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CB  1 
ATOM   1227 S  SG  . CYS A 1 170 ? 1.140   32.630  66.642  1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A SG  1 
ATOM   1228 N  N   . LYS A 1 171 ? 5.707   31.202  67.531  1.00 142.58 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   1 
ATOM   1229 C  CA  . LYS A 1 171 ? 6.810   30.305  67.855  1.00 145.17 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  1 
ATOM   1230 C  C   . LYS A 1 171 ? 8.018   31.133  68.281  1.00 147.06 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   1 
ATOM   1231 O  O   . LYS A 1 171 ? 8.987   30.609  68.830  1.00 146.92 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   1 
ATOM   1232 C  CB  . LYS A 1 171 ? 7.152   29.441  66.634  1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . LYS A 1 171 ? 8.252   28.405  66.852  1.00 125.82 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  1 
ATOM   1234 C  CD  . LYS A 1 171 ? 9.642   28.977  66.602  1.00 125.79 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  1 
ATOM   1235 C  CE  . LYS A 1 171 ? 10.725  27.945  66.889  1.00 125.70 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  1 
ATOM   1236 N  NZ  . LYS A 1 171 ? 10.559  26.709  66.074  1.00 125.69 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  1 
ATOM   1237 N  N   . GLU A 1 172 ? 7.946   32.437  68.033  1.00 158.57 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . GLU A 1 172 ? 9.031   33.338  68.392  1.00 160.28 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . GLU A 1 172 ? 9.088   33.551  69.900  1.00 160.97 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A C   1 
ATOM   1240 O  O   . GLU A 1 172 ? 10.170  33.603  70.484  1.00 161.37 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . GLU A 1 172 ? 8.860   34.685  67.687  1.00 132.57 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . GLU A 1 172 ? 10.031  35.622  67.897  1.00 133.99 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CG  1 
ATOM   1243 C  CD  . GLU A 1 172 ? 11.355  34.966  67.554  1.00 134.24 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CD  1 
ATOM   1244 O  OE1 . GLU A 1 172 ? 11.522  34.534  66.395  1.00 134.51 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE1 1 
ATOM   1245 O  OE2 . GLU A 1 172 ? 12.226  34.878  68.443  1.00 134.50 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE2 1 
ATOM   1246 N  N   . GLU A 1 173 ? 7.922   33.677  70.528  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N   1 
ATOM   1247 C  CA  . GLU A 1 173 ? 7.862   33.872  71.971  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA  1 
ATOM   1248 C  C   . GLU A 1 173 ? 8.102   32.548  72.687  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C   1 
ATOM   1249 O  O   . GLU A 1 173 ? 8.780   32.503  73.714  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O   1 
ATOM   1250 C  CB  . GLU A 1 173 ? 6.504   34.453  72.382  1.00 143.79 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . GLU A 1 173 ? 5.306   33.597  72.021  1.00 145.80 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG  1 
ATOM   1252 C  CD  . GLU A 1 173 ? 4.000   34.216  72.479  1.00 146.71 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD  1 
ATOM   1253 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 3.827   34.407  73.700  1.00 147.41 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1 
ATOM   1254 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 3.146   34.514  71.618  1.00 147.76 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1 
ATOM   1255 N  N   . LYS A 1 174 ? 7.546   31.471  72.139  1.00 136.04 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A N   1 
ATOM   1256 C  CA  . LYS A 1 174 ? 7.716   30.144  72.721  1.00 134.81 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CA  1 
ATOM   1257 C  C   . LYS A 1 174 ? 9.158   29.691  72.524  1.00 133.64 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A C   1 
ATOM   1258 O  O   . LYS A 1 174 ? 9.531   28.577  72.888  1.00 133.63 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A O   1 
ATOM   1259 C  CB  . LYS A 1 174 ? 6.760   29.142  72.065  1.00 117.40 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CB  1 
ATOM   1260 C  CG  . LYS A 1 174 ? 5.289   29.368  72.398  1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CG  1 
ATOM   1261 C  CD  . LYS A 1 174 ? 5.026   29.210  73.890  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CD  1 
ATOM   1262 C  CE  . LYS A 1 174 ? 3.554   29.394  74.215  1.00 116.04 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CE  1 
ATOM   1263 N  NZ  . LYS A 1 174 ? 2.709   28.382  73.525  1.00 115.45 ? ? ? ? ? ? 167 LYS A NZ  1 
ATOM   1264 N  N   . LEU A 1 175 ? 9.961   30.572  71.939  1.00 171.13 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A N   1 
ATOM   1265 C  CA  . LEU A 1 175 ? 11.367  30.296  71.694  1.00 170.58 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CA  1 
ATOM   1266 C  C   . LEU A 1 175 ? 12.164  31.023  72.772  1.00 170.67 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A C   1 
ATOM   1267 O  O   . LEU A 1 175 ? 13.252  30.596  73.155  1.00 170.17 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A O   1 
ATOM   1268 C  CB  . LEU A 1 175 ? 11.760  30.802  70.302  1.00 121.60 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CB  1 
ATOM   1269 C  CG  . LEU A 1 175 ? 13.127  30.435  69.716  1.00 122.21 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CG  1 
ATOM   1270 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 13.151  30.827  68.247  1.00 122.38 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD1 1 
ATOM   1271 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 14.247  31.131  70.473  1.00 122.19 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD2 1 
ATOM   1272 N  N   . ALA A 1 176 ? 11.600  32.123  73.263  1.00 179.38 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N   1 
ATOM   1273 C  CA  . ALA A 1 176 ? 12.240  32.921  74.301  1.00 179.26 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA  1 
ATOM   1274 C  C   . ALA A 1 176 ? 11.827  32.437  75.686  1.00 178.89 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C   1 
ATOM   1275 O  O   . ALA A 1 176 ? 12.611  32.505  76.632  1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O   1 
ATOM   1276 C  CB  . ALA A 1 176 ? 11.875  34.388  74.128  1.00 153.39 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB  1 
ATOM   1277 N  N   . ILE A 1 177 ? 10.592  31.957  75.805  1.00 160.67 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A N   1 
ATOM   1278 C  CA  . ILE A 1 177 ? 10.090  31.452  77.080  1.00 160.34 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CA  1 
ATOM   1279 C  C   . ILE A 1 177 ? 10.931  30.252  77.502  1.00 160.31 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A C   1 
ATOM   1280 O  O   . ILE A 1 177 ? 10.966  29.880  78.676  1.00 159.57 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A O   1 
ATOM   1281 C  CB  . ILE A 1 177 ? 8.605   31.026  76.973  1.00 108.06 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CB  1 
ATOM   1282 C  CG1 . ILE A 1 177 ? 7.732   32.254  76.707  1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG1 1 
ATOM   1283 C  CG2 . ILE A 1 177 ? 8.160   30.333  78.255  1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG2 1 
ATOM   1284 C  CD1 . ILE A 1 177 ? 6.251   31.944  76.598  1.00 106.95 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CD1 1 
ATOM   1285 N  N   . SER A 1 178 ? 11.609  29.651  76.531  1.00 134.33 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N   1 
ATOM   1286 C  CA  . SER A 1 178 ? 12.466  28.504  76.793  1.00 135.49 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA  1 
ATOM   1287 C  C   . SER A 1 178 ? 13.893  29.003  77.007  1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C   1 
ATOM   1288 O  O   . SER A 1 178 ? 14.842  28.220  77.035  1.00 136.17 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O   1 
ATOM   1289 C  CB  . SER A 1 178 ? 12.420  27.531  75.613  1.00 154.30 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB  1 
ATOM   1290 O  OG  . SER A 1 178 ? 13.179  26.365  75.881  1.00 153.75 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG  1 
ATOM   1291 N  N   . ARG A 1 179 ? 14.031  30.317  77.156  1.00 191.97 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A N   1 
ATOM   1292 C  CA  . ARG A 1 179 ? 15.330  30.944  77.374  1.00 193.97 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CA  1 
ATOM   1293 C  C   . ARG A 1 179 ? 15.414  31.563  78.766  1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A C   1 
ATOM   1294 O  O   . ARG A 1 179 ? 16.504  31.801  79.281  1.00 195.29 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A O   1 
ATOM   1295 C  CB  . ARG A 1 179 ? 15.583  32.034  76.326  1.00 144.33 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . ARG A 1 179 ? 15.764  31.522  74.908  1.00 144.81 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CG  1 
ATOM   1297 C  CD  . ARG A 1 179 ? 16.093  32.662  73.953  1.00 145.24 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CD  1 
ATOM   1298 N  NE  . ARG A 1 179 ? 16.453  32.176  72.623  1.00 145.18 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NE  1 
ATOM   1299 C  CZ  . ARG A 1 179 ? 16.827  32.958  71.614  1.00 145.26 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CZ  1 
ATOM   1300 N  NH1 . ARG A 1 179 ? 16.891  34.272  71.778  1.00 144.92 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH1 1 
ATOM   1301 N  NH2 . ARG A 1 179 ? 17.143  32.424  70.442  1.00 145.04 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH2 1 
ATOM   1302 N  N   . GLU A 1 180 ? 14.257  31.823  79.369  1.00 193.34 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N   1 
ATOM   1303 C  CA  . GLU A 1 180 ? 14.202  32.421  80.699  1.00 194.58 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA  1 
ATOM   1304 C  C   . GLU A 1 180 ? 13.995  31.347  81.764  1.00 195.03 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C   1 
ATOM   1305 O  O   . GLU A 1 180 ? 14.852  31.145  82.626  1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O   1 
ATOM   1306 C  CB  . GLU A 1 180 ? 13.071  33.456  80.754  1.00 161.80 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB  1 
ATOM   1307 C  CG  . GLU A 1 180 ? 13.120  34.400  81.952  1.00 162.61 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG  1 
ATOM   1308 C  CD  . GLU A 1 180 ? 12.542  33.797  83.219  1.00 163.00 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD  1 
ATOM   1309 O  OE1 . GLU A 1 180 ? 12.640  34.445  84.282  1.00 163.26 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 1 
ATOM   1310 O  OE2 . GLU A 1 180 ? 11.981  32.683  83.153  1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 1 
ATOM   1311 N  N   . ALA A 1 181 ? 12.860  30.658  81.700  1.00 139.22 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . ALA A 1 181 ? 12.548  29.602  82.658  1.00 139.48 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . ALA A 1 181 ? 13.523  28.443  82.489  1.00 139.47 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A C   1 
ATOM   1314 O  O   . ALA A 1 181 ? 13.632  27.577  83.356  1.00 139.35 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . ALA A 1 181 ? 11.116  29.116  82.458  1.00 109.55 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CB  1 
ATOM   1316 N  N   . ASN A 1 182 ? 14.227  28.436  81.361  1.00 149.54 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N   1 
ATOM   1317 C  CA  . ASN A 1 182 ? 15.200  27.394  81.063  1.00 150.11 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA  1 
ATOM   1318 C  C   . ASN A 1 182 ? 16.613  27.967  81.017  1.00 149.85 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C   1 
ATOM   1319 O  O   . ASN A 1 182 ? 17.405  27.624  80.140  1.00 149.55 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O   1 
ATOM   1320 C  CB  . ASN A 1 182 ? 14.870  26.725  79.724  1.00 187.14 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB  1 
ATOM   1321 C  CG  . ASN A 1 182 ? 13.581  25.924  79.772  1.00 188.37 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG  1 
ATOM   1322 O  OD1 . ASN A 1 182 ? 13.467  24.956  80.525  1.00 188.67 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1 
ATOM   1323 N  ND2 . ASN A 1 182 ? 12.603  26.325  78.967  1.00 189.10 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1 
ATOM   1324 N  N   . SER A 1 183 ? 16.917  28.847  81.966  1.00 187.26 ? ? ? ? ? ? 176 SER A N   1 
ATOM   1325 C  CA  . SER A 1 183 ? 18.235  29.467  82.053  1.00 187.31 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA  1 
ATOM   1326 C  C   . SER A 1 183 ? 18.557  29.747  83.515  1.00 187.25 ? ? ? ? ? ? 176 SER A C   1 
ATOM   1327 O  O   . SER A 1 183 ? 19.348  30.635  83.834  1.00 186.61 ? ? ? ? ? ? 176 SER A O   1 
ATOM   1328 C  CB  . SER A 1 183 ? 18.264  30.774  81.259  1.00 154.97 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB  1 
ATOM   1329 O  OG  . SER A 1 183 ? 19.557  31.355  81.280  1.00 155.90 ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG  1 
ATOM   1330 N  N   . LYS A 1 184 ? 17.934  28.975  84.399  1.00 172.62 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A N   1 
ATOM   1331 C  CA  . LYS A 1 184 ? 18.136  29.125  85.833  1.00 172.43 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CA  1 
ATOM   1332 C  C   . LYS A 1 184 ? 19.175  28.134  86.345  1.00 173.34 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A C   1 
ATOM   1333 O  O   . LYS A 1 184 ? 19.847  28.386  87.345  1.00 172.92 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A O   1 
ATOM   1334 C  CB  . LYS A 1 184 ? 16.811  28.913  86.569  1.00 111.99 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CB  1 
ATOM   1335 C  CG  . LYS A 1 184 ? 15.672  29.787  86.064  1.00 110.41 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CG  1 
ATOM   1336 C  CD  . LYS A 1 184 ? 16.001  31.265  86.189  1.00 108.51 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CD  1 
ATOM   1337 C  CE  . LYS A 1 184 ? 14.877  32.124  85.639  1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CE  1 
ATOM   1338 N  NZ  . LYS A 1 184 ? 13.591  31.871  86.345  1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A NZ  1 
ATOM   1339 N  N   . ALA A 1 185 ? 19.301  27.005  85.656  1.00 151.07 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A N   1 
ATOM   1340 C  CA  . ALA A 1 185 ? 20.261  25.977  86.041  1.00 152.58 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CA  1 
ATOM   1341 C  C   . ALA A 1 185 ? 21.624  26.246  85.411  1.00 153.35 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A C   1 
ATOM   1342 O  O   . ALA A 1 185 ? 22.404  25.321  85.176  1.00 153.50 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A O   1 
ATOM   1343 C  CB  . ALA A 1 185 ? 19.749  24.600  85.624  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CB  1 
ATOM   1344 N  N   . ASP A 1 186 ? 21.904  27.517  85.139  1.00 178.11 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A N   1 
ATOM   1345 C  CA  . ASP A 1 186 ? 23.173  27.912  84.541  1.00 179.20 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CA  1 
ATOM   1346 C  C   . ASP A 1 186 ? 24.110  28.443  85.620  1.00 179.47 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A C   1 
ATOM   1347 O  O   . ASP A 1 186 ? 23.680  29.148  86.534  1.00 179.72 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A O   1 
ATOM   1348 C  CB  . ASP A 1 186 ? 22.946  28.988  83.473  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CB  1 
ATOM   1349 C  CG  . ASP A 1 186 ? 24.232  29.410  82.780  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CG  1 
ATOM   1350 O  OD1 . ASP A 1 186 ? 25.122  29.968  83.457  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD1 1 
ATOM   1351 O  OD2 . ASP A 1 186 ? 24.354  29.182  81.558  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD2 1 
ATOM   1352 N  N   . PRO A 1 187 ? 25.406  28.107  85.527  1.00 193.09 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A N   1 
ATOM   1353 C  CA  . PRO A 1 187 ? 26.409  28.551  86.498  1.00 193.49 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CA  1 
ATOM   1354 C  C   . PRO A 1 187 ? 26.245  30.014  86.906  1.00 193.61 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A C   1 
ATOM   1355 O  O   . PRO A 1 187 ? 26.488  30.921  86.109  1.00 192.77 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A O   1 
ATOM   1356 C  CB  . PRO A 1 187 ? 27.718  28.289  85.766  1.00 136.14 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CB  1 
ATOM   1357 C  CG  . PRO A 1 187 ? 27.412  27.022  85.033  1.00 136.66 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CG  1 
ATOM   1358 C  CD  . PRO A 1 187 ? 26.033  27.297  84.465  1.00 136.18 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CD  1 
ATOM   1359 N  N   . SER A 1 188 ? 25.828  30.224  88.152  1.00 178.75 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N   1 
ATOM   1360 C  CA  . SER A 1 188 ? 25.620  31.561  88.702  1.00 178.44 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA  1 
ATOM   1361 C  C   . SER A 1 188 ? 24.911  32.484  87.717  1.00 178.52 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C   1 
ATOM   1362 O  O   . SER A 1 188 ? 25.547  33.134  86.886  1.00 178.40 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O   1 
ATOM   1363 C  CB  . SER A 1 188 ? 26.958  32.180  89.120  1.00 187.00 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB  1 
ATOM   1364 O  OG  . SER A 1 188 ? 27.829  32.321  88.012  1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG  1 
ATOM   1365 N  N   . LEU A 1 189 ? 23.588  32.537  87.819  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A N   1 
ATOM   1366 C  CA  . LEU A 1 189 ? 22.785  33.377  86.941  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CA  1 
ATOM   1367 C  C   . LEU A 1 189 ? 23.137  34.846  87.117  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A C   1 
ATOM   1368 O  O   . LEU A 1 189 ? 23.375  35.309  88.232  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A O   1 
ATOM   1369 C  CB  . LEU A 1 189 ? 21.296  33.180  87.231  1.00 170.89 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CB  1 
ATOM   1370 C  CG  . LEU A 1 189 ? 20.685  31.812  86.924  1.00 171.04 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CG  1 
ATOM   1371 C  CD1 . LEU A 1 189 ? 21.398  30.725  87.712  1.00 170.41 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD1 1 
ATOM   1372 C  CD2 . LEU A 1 189 ? 19.209  31.847  87.273  1.00 170.70 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD2 1 
ATOM   1373 N  N   . ASN A 1 190 ? 23.167  35.573  86.006  1.00 192.27 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A N   1 
ATOM   1374 C  CA  . ASN A 1 190 ? 23.482  36.994  86.030  1.00 191.30 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CA  1 
ATOM   1375 C  C   . ASN A 1 190 ? 22.185  37.788  85.919  1.00 190.51 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A C   1 
ATOM   1376 O  O   . ASN A 1 190 ? 21.623  37.922  84.834  1.00 190.77 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A O   1 
ATOM   1377 C  CB  . ASN A 1 190 ? 24.411  37.344  84.867  1.00 179.18 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CB  1 
ATOM   1378 C  CG  . ASN A 1 190 ? 25.641  36.458  84.819  1.00 178.60 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CG  1 
ATOM   1379 O  OD1 . ASN A 1 190 ? 26.425  36.416  85.766  1.00 178.12 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A OD1 1 
ATOM   1380 N  ND2 . ASN A 1 190 ? 25.812  35.742  83.714  1.00 178.28 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A ND2 1 
ATOM   1381 N  N   . PRO A 1 191 ? 21.690  38.317  87.049  1.00 188.17 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A N   1 
ATOM   1382 C  CA  . PRO A 1 191 ? 20.452  39.100  87.087  1.00 188.17 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CA  1 
ATOM   1383 C  C   . PRO A 1 191 ? 20.356  40.123  85.961  1.00 188.17 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A C   1 
ATOM   1384 O  O   . PRO A 1 191 ? 19.300  40.288  85.354  1.00 188.17 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A O   1 
ATOM   1385 C  CB  . PRO A 1 191 ? 20.507  39.746  88.463  1.00 178.23 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CB  1 
ATOM   1386 C  CG  . PRO A 1 191 ? 21.151  38.673  89.283  1.00 178.50 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CG  1 
ATOM   1387 C  CD  . PRO A 1 191 ? 22.291  38.232  88.392  1.00 178.91 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CD  1 
ATOM   1388 N  N   . GLU A 1 192 ? 21.462  40.803  85.681  1.00 158.54 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A N   1 
ATOM   1389 C  CA  . GLU A 1 192 ? 21.487  41.798  84.615  1.00 157.42 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CA  1 
ATOM   1390 C  C   . GLU A 1 192 ? 20.971  41.185  83.318  1.00 155.95 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A C   1 
ATOM   1391 O  O   . GLU A 1 192 ? 20.608  41.898  82.382  1.00 155.98 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A O   1 
ATOM   1392 C  CB  . GLU A 1 192 ? 22.913  42.315  84.407  1.00 181.33 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . GLU A 1 192 ? 23.470  43.104  85.581  1.00 182.53 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CG  1 
ATOM   1394 C  CD  . GLU A 1 192 ? 22.726  44.405  85.818  1.00 183.39 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CD  1 
ATOM   1395 O  OE1 . GLU A 1 192 ? 23.089  45.134  86.766  1.00 183.61 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE1 1 
ATOM   1396 O  OE2 . GLU A 1 192 ? 21.781  44.702  85.057  1.00 184.03 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE2 1 
ATOM   1397 N  N   . GLN A 1 193 ? 20.935  39.857  83.276  1.00 151.79 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A N   1 
ATOM   1398 C  CA  . GLN A 1 193 ? 20.475  39.129  82.102  1.00 150.19 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CA  1 
ATOM   1399 C  C   . GLN A 1 193 ? 19.008  38.730  82.208  1.00 149.28 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A C   1 
ATOM   1400 O  O   . GLN A 1 193 ? 18.226  38.981  81.295  1.00 149.38 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A O   1 
ATOM   1401 C  CB  . GLN A 1 193 ? 21.332  37.880  81.896  1.00 165.31 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . GLN A 1 193 ? 22.823  38.159  81.883  1.00 164.36 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CG  1 
ATOM   1403 C  CD  . GLN A 1 193 ? 23.646  36.909  81.659  1.00 164.00 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CD  1 
ATOM   1404 O  OE1 . GLN A 1 193 ? 23.512  35.925  82.387  1.00 163.68 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A OE1 1 
ATOM   1405 N  NE2 . GLN A 1 193 ? 24.507  36.941  80.649  1.00 163.44 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A NE2 1 
ATOM   1406 N  N   . LEU A 1 194 ? 18.638  38.106  83.323  1.00 150.92 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N   1 
ATOM   1407 C  CA  . LEU A 1 194 ? 17.259  37.673  83.530  1.00 149.74 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA  1 
ATOM   1408 C  C   . LEU A 1 194 ? 16.321  38.880  83.529  1.00 149.47 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C   1 
ATOM   1409 O  O   . LEU A 1 194 ? 15.177  38.788  83.083  1.00 148.75 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O   1 
ATOM   1410 C  CB  . LEU A 1 194 ? 17.139  36.911  84.857  1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB  1 
ATOM   1411 C  CG  . LEU A 1 194 ? 15.941  35.974  85.071  1.00 171.92 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG  1 
ATOM   1412 C  CD1 . LEU A 1 194 ? 16.124  35.218  86.377  1.00 171.47 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1 
ATOM   1413 C  CD2 . LEU A 1 194 ? 14.642  36.756  85.090  1.00 171.34 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1 
ATOM   1414 N  N   . LYS A 1 195 ? 16.815  40.010  84.026  1.00 173.28 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A N   1 
ATOM   1415 C  CA  . LYS A 1 195 ? 16.027  41.238  84.078  1.00 173.44 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CA  1 
ATOM   1416 C  C   . LYS A 1 195 ? 15.577  41.678  82.688  1.00 173.75 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A C   1 
ATOM   1417 O  O   . LYS A 1 195 ? 14.532  42.315  82.541  1.00 173.40 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A O   1 
ATOM   1418 C  CB  . LYS A 1 195 ? 16.834  42.360  84.739  1.00 162.44 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CB  1 
ATOM   1419 C  CG  . LYS A 1 195 ? 16.749  42.397  86.263  1.00 161.76 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CG  1 
ATOM   1420 C  CD  . LYS A 1 195 ? 17.113  41.064  86.895  1.00 160.86 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CD  1 
ATOM   1421 C  CE  . LYS A 1 195 ? 17.113  41.153  88.410  1.00 160.05 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CE  1 
ATOM   1422 N  NZ  . LYS A 1 195 ? 18.098  42.156  88.895  1.00 158.90 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A NZ  1 
ATOM   1423 N  N   . LYS A 1 196 ? 16.368  41.341  81.672  1.00 128.06 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A N   1 
ATOM   1424 C  CA  . LYS A 1 196 ? 16.036  41.700  80.297  1.00 128.12 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CA  1 
ATOM   1425 C  C   . LYS A 1 196 ? 15.785  40.462  79.437  1.00 128.30 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A C   1 
ATOM   1426 O  O   . LYS A 1 196 ? 15.357  40.567  78.288  1.00 128.36 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A O   1 
ATOM   1427 C  CB  . LYS A 1 196 ? 17.148  42.556  79.684  1.00 137.59 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CB  1 
ATOM   1428 C  CG  . LYS A 1 196 ? 16.814  43.104  78.301  1.00 137.25 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CG  1 
ATOM   1429 C  CD  . LYS A 1 196 ? 17.686  44.299  77.947  1.00 136.97 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CD  1 
ATOM   1430 C  CE  . LYS A 1 196 ? 17.401  45.480  78.867  1.00 136.73 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CE  1 
ATOM   1431 N  NZ  . LYS A 1 196 ? 18.239  46.668  78.541  1.00 136.28 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A NZ  1 
ATOM   1432 N  N   . LEU A 1 197 ? 16.058  39.290  80.001  1.00 153.21 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A N   1 
ATOM   1433 C  CA  . LEU A 1 197 ? 15.829  38.036  79.296  1.00 153.69 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CA  1 
ATOM   1434 C  C   . LEU A 1 197 ? 14.320  37.845  79.280  1.00 153.93 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A C   1 
ATOM   1435 O  O   . LEU A 1 197 ? 13.778  37.080  78.482  1.00 153.75 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A O   1 
ATOM   1436 C  CB  . LEU A 1 197 ? 16.494  36.875  80.038  1.00 131.43 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CB  1 
ATOM   1437 C  CG  . LEU A 1 197 ? 16.314  35.476  79.442  1.00 131.86 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CG  1 
ATOM   1438 C  CD1 . LEU A 1 197 ? 16.875  35.435  78.029  1.00 132.42 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD1 1 
ATOM   1439 C  CD2 . LEU A 1 197 ? 17.018  34.460  80.323  1.00 132.27 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD2 1 
ATOM   1440 N  N   . GLN A 1 198 ? 13.655  38.559  80.182  1.00 119.50 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A N   1 
ATOM   1441 C  CA  . GLN A 1 198 ? 12.205  38.520  80.303  1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CA  1 
ATOM   1442 C  C   . GLN A 1 198 ? 11.618  39.558  79.355  1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A C   1 
ATOM   1443 O  O   . GLN A 1 198 ? 10.404  39.634  79.172  1.00 120.36 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A O   1 
ATOM   1444 C  CB  . GLN A 1 198 ? 11.785  38.831  81.742  1.00 168.45 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CB  1 
ATOM   1445 C  CG  . GLN A 1 198 ? 12.298  37.835  82.768  1.00 169.48 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CG  1 
ATOM   1446 C  CD  . GLN A 1 198 ? 11.954  38.234  84.190  1.00 170.14 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CD  1 
ATOM   1447 O  OE1 . GLN A 1 198 ? 12.387  39.280  84.675  1.00 170.52 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A OE1 1 
ATOM   1448 N  NE2 . GLN A 1 198 ? 11.173  37.400  84.866  1.00 170.24 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A NE2 1 
ATOM   1449 N  N   . ASP A 1 199 ? 12.493  40.369  78.768  1.00 158.32 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N   1 
ATOM   1450 C  CA  . ASP A 1 199 ? 12.075  41.392  77.817  1.00 158.17 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA  1 
ATOM   1451 C  C   . ASP A 1 199 ? 11.857  40.698  76.481  1.00 158.23 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C   1 
ATOM   1452 O  O   . ASP A 1 199 ? 10.916  41.006  75.750  1.00 157.92 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O   1 
ATOM   1453 C  CB  . ASP A 1 199 ? 13.155  42.468  77.677  1.00 141.27 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . ASP A 1 199 ? 13.264  43.350  78.906  1.00 141.09 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG  1 
ATOM   1455 O  OD1 . ASP A 1 199 ? 13.375  42.806  80.025  1.00 140.93 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 1 
ATOM   1456 O  OD2 . ASP A 1 199 ? 13.240  44.590  78.752  1.00 140.75 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 1 
ATOM   1457 N  N   . LYS A 1 200 ? 12.739  39.753  76.176  1.00 168.93 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A N   1 
ATOM   1458 C  CA  . LYS A 1 200 ? 12.654  38.985  74.943  1.00 167.71 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CA  1 
ATOM   1459 C  C   . LYS A 1 200 ? 11.298  38.297  74.893  1.00 167.41 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A C   1 
ATOM   1460 O  O   . LYS A 1 200 ? 10.544  38.454  73.934  1.00 167.29 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A O   1 
ATOM   1461 C  CB  . LYS A 1 200 ? 13.755  37.925  74.907  1.00 119.58 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CB  1 
ATOM   1462 C  CG  . LYS A 1 200 ? 15.168  38.478  74.915  1.00 119.31 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CG  1 
ATOM   1463 C  CD  . LYS A 1 200 ? 16.191  37.364  75.105  1.00 118.59 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CD  1 
ATOM   1464 C  CE  . LYS A 1 200 ? 16.029  36.262  74.066  1.00 117.98 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CE  1 
ATOM   1465 N  NZ  . LYS A 1 200 ? 16.153  36.780  72.674  1.00 117.10 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A NZ  1 
ATOM   1466 N  N   . ILE A 1 201 ? 10.999  37.538  75.943  1.00 165.17 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A N   1 
ATOM   1467 C  CA  . ILE A 1 201 ? 9.740   36.808  76.039  1.00 165.08 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CA  1 
ATOM   1468 C  C   . ILE A 1 201 ? 8.537   37.747  76.097  1.00 164.81 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A C   1 
ATOM   1469 O  O   . ILE A 1 201 ? 7.400   37.321  75.894  1.00 164.59 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A O   1 
ATOM   1470 C  CB  . ILE A 1 201 ? 9.720   35.898  77.291  1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CB  1 
ATOM   1471 C  CG1 . ILE A 1 201 ? 9.750   36.749  78.563  1.00 133.39 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG1 1 
ATOM   1472 C  CG2 . ILE A 1 201 ? 10.922  34.969  77.276  1.00 132.40 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG2 1 
ATOM   1473 C  CD1 . ILE A 1 201 ? 9.695   35.942  79.847  1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CD1 1 
ATOM   1474 N  N   . GLU A 1 202 ? 8.790   39.022  76.371  1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A N   1 
ATOM   1475 C  CA  . GLU A 1 202 ? 7.718   40.008  76.456  1.00 167.96 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CA  1 
ATOM   1476 C  C   . GLU A 1 202 ? 7.498   40.684  75.108  1.00 167.59 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A C   1 
ATOM   1477 O  O   . GLU A 1 202 ? 6.382   40.699  74.586  1.00 167.41 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A O   1 
ATOM   1478 C  CB  . GLU A 1 202 ? 8.053   41.061  77.517  1.00 195.83 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CB  1 
ATOM   1479 C  CG  . GLU A 1 202 ? 6.901   41.997  77.868  1.00 196.74 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CG  1 
ATOM   1480 C  CD  . GLU A 1 202 ? 6.462   42.863  76.702  1.00 197.09 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CD  1 
ATOM   1481 O  OE1 . GLU A 1 202 ? 7.294   43.642  76.191  1.00 196.92 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A OE1 1 
ATOM   1482 O  OE2 . GLU A 1 202 ? 5.285   42.763  76.297  1.00 197.03 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A OE2 1 
ATOM   1483 N  N   . LYS A 1 203 ? 8.567   41.245  74.550  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A N   1 
ATOM   1484 C  CA  . LYS A 1 203 ? 8.497   41.927  73.262  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CA  1 
ATOM   1485 C  C   . LYS A 1 203 ? 7.817   41.047  72.218  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A C   1 
ATOM   1486 O  O   . LYS A 1 203 ? 7.135   41.546  71.324  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A O   1 
ATOM   1487 C  CB  . LYS A 1 203 ? 9.903   42.299  72.785  1.00 129.99 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CB  1 
ATOM   1488 C  CG  . LYS A 1 203 ? 10.679  43.180  73.754  1.00 131.51 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CG  1 
ATOM   1489 C  CD  . LYS A 1 203 ? 12.105  43.406  73.273  1.00 131.40 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CD  1 
ATOM   1490 C  CE  . LYS A 1 203 ? 12.917  44.212  74.278  1.00 131.26 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CE  1 
ATOM   1491 N  NZ  . LYS A 1 203 ? 14.323  44.413  73.823  1.00 129.94 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A NZ  1 
ATOM   1492 N  N   . CYS A 1 204 ? 8.008   39.736  72.336  1.00 178.78 ? ? ? ? ? ? 197 CYS A N   1 
ATOM   1493 C  CA  . CYS A 1 204 ? 7.409   38.792  71.401  1.00 177.29 ? ? ? ? ? ? 197 CYS A CA  1 
ATOM   1494 C  C   . CYS A 1 204 ? 5.895   38.916  71.378  1.00 175.83 ? ? ? ? ? ? 197 CYS A C   1 
ATOM   1495 O  O   . CYS A 1 204 ? 5.291   39.015  70.310  1.00 176.74 ? ? ? ? ? ? 197 CYS A O   1 
ATOM   1496 C  CB  . CYS A 1 204 ? 7.791   37.357  71.766  1.00 117.66 ? ? ? ? ? ? 197 CYS A CB  1 
ATOM   1497 S  SG  . CYS A 1 204 ? 9.438   36.848  71.230  1.00 118.41 ? ? ? ? ? ? 197 CYS A SG  1 
ATOM   1498 N  N   . LYS A 1 205 ? 5.280   38.907  72.557  1.00 120.79 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A N   1 
ATOM   1499 C  CA  . LYS A 1 205 ? 3.832   39.015  72.640  1.00 119.89 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CA  1 
ATOM   1500 C  C   . LYS A 1 205 ? 3.360   40.362  72.100  1.00 119.26 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A C   1 
ATOM   1501 O  O   . LYS A 1 205 ? 2.207   40.504  71.694  1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A O   1 
ATOM   1502 C  CB  . LYS A 1 205 ? 3.354   38.839  74.082  1.00 132.95 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CB  1 
ATOM   1503 C  CG  . LYS A 1 205 ? 1.846   38.672  74.194  1.00 132.25 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CG  1 
ATOM   1504 C  CD  . LYS A 1 205 ? 1.392   38.507  75.631  1.00 132.70 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CD  1 
ATOM   1505 C  CE  . LYS A 1 205 ? -0.100  38.217  75.699  1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CE  1 
ATOM   1506 N  NZ  . LYS A 1 205 ? -0.908  39.279  75.038  1.00 134.20 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A NZ  1 
ATOM   1507 N  N   . GLN A 1 206 ? 4.252   41.349  72.101  1.00 195.63 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A N   1 
ATOM   1508 C  CA  . GLN A 1 206 ? 3.911   42.672  71.587  1.00 194.56 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CA  1 
ATOM   1509 C  C   . GLN A 1 206 ? 3.764   42.562  70.074  1.00 193.99 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A C   1 
ATOM   1510 O  O   . GLN A 1 206 ? 3.085   43.371  69.440  1.00 193.56 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A O   1 
ATOM   1511 C  CB  . GLN A 1 206 ? 5.006   43.686  71.930  1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CB  1 
ATOM   1512 C  CG  . GLN A 1 206 ? 4.715   45.095  71.430  1.00 143.98 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CG  1 
ATOM   1513 C  CD  . GLN A 1 206 ? 5.831   46.073  71.741  1.00 143.93 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CD  1 
ATOM   1514 O  OE1 . GLN A 1 206 ? 6.173   46.295  72.903  1.00 143.76 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A OE1 1 
ATOM   1515 N  NE2 . GLN A 1 206 ? 6.406   46.666  70.701  1.00 143.31 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A NE2 1 
ATOM   1516 N  N   . ASP A 1 207 ? 4.415   41.551  69.507  1.00 142.83 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A N   1 
ATOM   1517 C  CA  . ASP A 1 207 ? 4.361   41.298  68.073  1.00 140.77 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CA  1 
ATOM   1518 C  C   . ASP A 1 207 ? 3.184   40.375  67.782  1.00 139.83 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A C   1 
ATOM   1519 O  O   . ASP A 1 207 ? 2.423   40.608  66.845  1.00 139.91 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A O   1 
ATOM   1520 C  CB  . ASP A 1 207 ? 5.669   40.660  67.601  1.00 132.44 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CB  1 
ATOM   1521 C  CG  . ASP A 1 207 ? 6.841   41.622  67.668  1.00 131.79 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CG  1 
ATOM   1522 O  OD1 . ASP A 1 207 ? 7.062   42.220  68.741  1.00 131.46 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A OD1 1 
ATOM   1523 O  OD2 . ASP A 1 207 ? 7.543   41.781  66.648  1.00 131.24 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A OD2 1 
ATOM   1524 N  N   . VAL A 1 208 ? 3.034   39.333  68.595  1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N   1 
ATOM   1525 C  CA  . VAL A 1 208 ? 1.932   38.388  68.442  1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA  1 
ATOM   1526 C  C   . VAL A 1 208 ? 0.639   39.143  68.754  1.00 93.95  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C   1 
ATOM   1527 O  O   . VAL A 1 208 ? -0.440  38.560  68.855  1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O   1 
ATOM   1528 C  CB  . VAL A 1 208 ? 2.092   37.180  69.404  1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB  1 
ATOM   1529 C  CG1 . VAL A 1 208 ? 0.936   36.201  69.235  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1 
ATOM   1530 C  CG2 . VAL A 1 208 ? 3.414   36.478  69.129  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1 
ATOM   1531 N  N   . LEU A 1 209 ? 0.774   40.455  68.910  1.00 166.25 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A N   1 
ATOM   1532 C  CA  . LEU A 1 209 ? -0.352  41.335  69.188  1.00 165.41 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CA  1 
ATOM   1533 C  C   . LEU A 1 209 ? -0.735  41.998  67.871  1.00 165.23 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A C   1 
ATOM   1534 O  O   . LEU A 1 209 ? -1.908  42.047  67.506  1.00 165.08 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A O   1 
ATOM   1535 C  CB  . LEU A 1 209 ? 0.051   42.398  70.218  1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CB  1 
ATOM   1536 C  CG  . LEU A 1 209 ? -0.962  43.456  70.679  1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CG  1 
ATOM   1537 C  CD1 . LEU A 1 209 ? -0.402  44.181  71.893  1.00 124.61 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD1 1 
ATOM   1538 C  CD2 . LEU A 1 209 ? -1.258  44.450  69.564  1.00 123.79 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD2 1 
ATOM   1539 N  N   . LYS A 1 210 ? 0.270   42.500  67.158  1.00 131.09 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N   1 
ATOM   1540 C  CA  . LYS A 1 210 ? 0.059   43.165  65.878  1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA  1 
ATOM   1541 C  C   . LYS A 1 210 ? -0.039  42.148  64.744  1.00 130.31 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C   1 
ATOM   1542 O  O   . LYS A 1 210 ? -0.931  42.232  63.898  1.00 129.99 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O   1 
ATOM   1543 C  CB  . LYS A 1 210 ? 1.208   44.139  65.599  1.00 121.14 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB  1 
ATOM   1544 C  CG  . LYS A 1 210 ? 1.384   45.211  66.664  1.00 120.91 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG  1 
ATOM   1545 C  CD  . LYS A 1 210 ? 2.594   46.088  66.375  1.00 120.33 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD  1 
ATOM   1546 C  CE  . LYS A 1 210 ? 2.792   47.142  67.456  1.00 119.39 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE  1 
ATOM   1547 N  NZ  . LYS A 1 210 ? 1.637   48.078  67.543  1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ  1 
ATOM   1548 N  N   . THR A 1 211 ? 0.880   41.187  64.733  1.00 116.93 ? ? ? ? ? ? 204 THR A N   1 
ATOM   1549 C  CA  . THR A 1 211 ? 0.893   40.157  63.702  1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 204 THR A CA  1 
ATOM   1550 C  C   . THR A 1 211 ? -0.465  39.471  63.627  1.00 116.65 ? ? ? ? ? ? 204 THR A C   1 
ATOM   1551 O  O   . THR A 1 211 ? -1.030  39.317  62.545  1.00 116.87 ? ? ? ? ? ? 204 THR A O   1 
ATOM   1552 C  CB  . THR A 1 211 ? 1.986   39.094  63.977  1.00 123.09 ? ? ? ? ? ? 204 THR A CB  1 
ATOM   1553 O  OG1 . THR A 1 211 ? 2.008   38.143  62.907  1.00 123.21 ? ? ? ? ? ? 204 THR A OG1 1 
ATOM   1554 C  CG2 . THR A 1 211 ? 1.713   38.360  65.271  1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 204 THR A CG2 1 
ATOM   1555 N  N   . LYS A 1 212 ? -0.992  39.073  64.780  1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A N   1 
ATOM   1556 C  CA  . LYS A 1 212 ? -2.288  38.409  64.837  1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CA  1 
ATOM   1557 C  C   . LYS A 1 212 ? -3.379  39.345  64.332  1.00 107.85 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A C   1 
ATOM   1558 O  O   . LYS A 1 212 ? -4.443  38.898  63.903  1.00 107.85 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A O   1 
ATOM   1559 C  CB  . LYS A 1 212 ? -2.605  37.980  66.273  1.00 115.18 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CB  1 
ATOM   1560 C  CG  . LYS A 1 212 ? -3.931  37.236  66.427  1.00 115.29 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CG  1 
ATOM   1561 C  CD  . LYS A 1 212 ? -4.218  36.879  67.883  1.00 115.84 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CD  1 
ATOM   1562 C  CE  . LYS A 1 212 ? -3.203  35.889  68.444  1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CE  1 
ATOM   1563 N  NZ  . LYS A 1 212 ? -3.274  34.562  67.771  1.00 116.39 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A NZ  1 
ATOM   1564 N  N   . GLU A 1 213 ? -3.108  40.646  64.383  1.00 133.35 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLU A 1 213 ? -4.070  41.646  63.937  1.00 133.27 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLU A 1 213 ? -4.017  41.886  62.432  1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLU A 1 213 ? -4.945  42.454  61.855  1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A O   1 
ATOM   1568 C  CB  . GLU A 1 213 ? -3.850  42.961  64.691  1.00 127.57 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CB  1 
ATOM   1569 C  CG  . GLU A 1 213 ? -4.284  42.907  66.153  1.00 128.24 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CG  1 
ATOM   1570 C  CD  . GLU A 1 213 ? -4.018  44.200  66.905  1.00 128.59 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CD  1 
ATOM   1571 O  OE1 . GLU A 1 213 ? -4.409  44.290  68.088  1.00 128.48 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A OE1 1 
ATOM   1572 O  OE2 . GLU A 1 213 ? -3.417  45.124  66.318  1.00 128.71 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A OE2 1 
ATOM   1573 N  N   . LYS A 1 214 ? -2.934  41.453  61.796  1.00 108.22 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A N   1 
ATOM   1574 C  CA  . LYS A 1 214 ? -2.795  41.616  60.354  1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CA  1 
ATOM   1575 C  C   . LYS A 1 214 ? -3.351  40.386  59.646  1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A C   1 
ATOM   1576 O  O   . LYS A 1 214 ? -4.174  40.503  58.740  1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A O   1 
ATOM   1577 C  CB  . LYS A 1 214 ? -1.328  41.823  59.976  1.00 104.63 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CB  1 
ATOM   1578 C  CG  . LYS A 1 214 ? -0.729  43.096  60.548  1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CG  1 
ATOM   1579 C  CD  . LYS A 1 214 ? 0.694   43.314  60.060  1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CD  1 
ATOM   1580 C  CE  . LYS A 1 214 ? 0.740   43.500  58.553  1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CE  1 
ATOM   1581 N  NZ  . LYS A 1 214 ? 2.121   43.770  58.071  1.00 101.04 ? ? ? ? ? ? 207 LYS A NZ  1 
ATOM   1582 N  N   . TYR A 1 215 ? -2.902  39.209  60.073  1.00 163.95 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A N   1 
ATOM   1583 C  CA  . TYR A 1 215 ? -3.365  37.952  59.492  1.00 164.08 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CA  1 
ATOM   1584 C  C   . TYR A 1 215 ? -4.887  37.887  59.569  1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A C   1 
ATOM   1585 O  O   . TYR A 1 215 ? -5.524  37.156  58.812  1.00 164.87 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A O   1 
ATOM   1586 C  CB  . TYR A 1 215 ? -2.737  36.766  60.241  1.00 130.56 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CB  1 
ATOM   1587 C  CG  . TYR A 1 215 ? -3.233  35.388  59.827  1.00 130.07 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CG  1 
ATOM   1588 C  CD1 . TYR A 1 215 ? -4.452  34.889  60.294  1.00 130.01 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CD1 1 
ATOM   1589 C  CD2 . TYR A 1 215 ? -2.474  34.577  58.984  1.00 129.65 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CD2 1 
ATOM   1590 C  CE1 . TYR A 1 215 ? -4.898  33.615  59.932  1.00 129.40 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CE1 1 
ATOM   1591 C  CE2 . TYR A 1 215 ? -2.912  33.303  58.617  1.00 129.19 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CE2 1 
ATOM   1592 C  CZ  . TYR A 1 215 ? -4.123  32.830  59.094  1.00 129.13 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CZ  1 
ATOM   1593 O  OH  . TYR A 1 215 ? -4.557  31.572  58.740  1.00 128.51 ? ? ? ? ? ? 208 TYR A OH  1 
ATOM   1594 N  N   . GLU A 1 216 ? -5.466  38.663  60.482  1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A N   1 
ATOM   1595 C  CA  . GLU A 1 216 ? -6.916  38.692  60.654  1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CA  1 
ATOM   1596 C  C   . GLU A 1 216 ? -7.565  39.841  59.886  1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A C   1 
ATOM   1597 O  O   . GLU A 1 216 ? -8.716  39.738  59.457  1.00 95.74  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A O   1 
ATOM   1598 C  CB  . GLU A 1 216 ? -7.275  38.800  62.140  1.00 186.15 ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . GLU A 1 216 ? -6.921  37.567  62.962  1.00 188.85 ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CG  1 
ATOM   1600 C  CD  . GLU A 1 216 ? -7.367  37.680  64.409  1.00 190.38 ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CD  1 
ATOM   1601 O  OE1 . GLU A 1 216 ? -6.908  38.610  65.105  1.00 191.10 ? ? ? ? ? ? 209 GLU A OE1 1 
ATOM   1602 O  OE2 . GLU A 1 216 ? -8.177  36.839  64.851  1.00 190.78 ? ? ? ? ? ? 209 GLU A OE2 1 
ATOM   1603 N  N   . LYS A 1 217 ? -6.831  40.936  59.717  1.00 136.92 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A N   1 
ATOM   1604 C  CA  . LYS A 1 217 ? -7.359  42.084  58.992  1.00 135.09 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CA  1 
ATOM   1605 C  C   . LYS A 1 217 ? -7.406  41.764  57.502  1.00 134.16 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A C   1 
ATOM   1606 O  O   . LYS A 1 217 ? -8.411  42.012  56.835  1.00 133.54 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A O   1 
ATOM   1607 C  CB  . LYS A 1 217 ? -6.487  43.322  59.226  1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CB  1 
ATOM   1608 C  CG  . LYS A 1 217 ? -7.039  44.585  58.574  1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CG  1 
ATOM   1609 C  CD  . LYS A 1 217 ? -6.067  45.752  58.665  1.00 82.90  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CD  1 
ATOM   1610 C  CE  . LYS A 1 217 ? -6.615  46.974  57.934  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CE  1 
ATOM   1611 N  NZ  . LYS A 1 217 ? -5.666  48.126  57.933  1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A NZ  1 
ATOM   1612 N  N   . SER A 1 218 ? -6.315  41.206  56.987  1.00 110.26 ? ? ? ? ? ? 211 SER A N   1 
ATOM   1613 C  CA  . SER A 1 218 ? -6.236  40.853  55.576  1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 211 SER A CA  1 
ATOM   1614 C  C   . SER A 1 218 ? -7.283  39.800  55.220  1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 211 SER A C   1 
ATOM   1615 O  O   . SER A 1 218 ? -7.949  39.907  54.192  1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 211 SER A O   1 
ATOM   1616 C  CB  . SER A 1 218 ? -4.836  40.333  55.233  1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 211 SER A CB  1 
ATOM   1617 O  OG  . SER A 1 218 ? -4.588  39.080  55.849  1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 211 SER A OG  1 
ATOM   1618 N  N   . LEU A 1 219 ? -7.427  38.786  56.070  1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A N   1 
ATOM   1619 C  CA  . LEU A 1 219 ? -8.401  37.728  55.824  1.00 88.90  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CA  1 
ATOM   1620 C  C   . LEU A 1 219 ? -9.788  38.293  55.580  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A C   1 
ATOM   1621 O  O   . LEU A 1 219 ? -10.616 37.651  54.938  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A O   1 
ATOM   1622 C  CB  . LEU A 1 219 ? -8.455  36.743  56.995  1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CB  1 
ATOM   1623 C  CG  . LEU A 1 219 ? -7.397  35.636  57.022  1.00 91.18  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CG  1 
ATOM   1624 C  CD1 . LEU A 1 219 ? -7.563  34.803  58.284  1.00 90.86  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD1 1 
ATOM   1625 C  CD2 . LEU A 1 219 ? -7.536  34.761  55.785  1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD2 1 
ATOM   1626 N  N   . LYS A 1 220 ? -10.048 39.490  56.097  1.00 132.76 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A N   1 
ATOM   1627 C  CA  . LYS A 1 220 ? -11.346 40.117  55.892  1.00 133.80 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CA  1 
ATOM   1628 C  C   . LYS A 1 220 ? -11.298 40.930  54.605  1.00 134.28 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A C   1 
ATOM   1629 O  O   . LYS A 1 220 ? -12.306 41.070  53.913  1.00 134.29 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A O   1 
ATOM   1630 C  CB  . LYS A 1 220 ? -11.715 41.015  57.077  1.00 120.28 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CB  1 
ATOM   1631 C  CG  . LYS A 1 220 ? -13.074 41.700  56.935  1.00 121.22 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CG  1 
ATOM   1632 C  CD  . LYS A 1 220 ? -14.191 40.711  56.589  1.00 122.01 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CD  1 
ATOM   1633 C  CE  . LYS A 1 220 ? -14.386 39.657  57.672  1.00 122.38 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CE  1 
ATOM   1634 N  NZ  . LYS A 1 220 ? -15.468 38.693  57.325  1.00 122.59 ? ? ? ? ? ? 213 LYS A NZ  1 
ATOM   1635 N  N   . GLU A 1 221 ? -10.118 41.458  54.288  1.00 139.34 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N   1 
ATOM   1636 C  CA  . GLU A 1 221 ? -9.925  42.234  53.066  1.00 139.63 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA  1 
ATOM   1637 C  C   . GLU A 1 221 ? -10.075 41.256  51.907  1.00 138.94 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C   1 
ATOM   1638 O  O   . GLU A 1 221 ? -10.265 41.648  50.754  1.00 138.98 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O   1 
ATOM   1639 C  CB  . GLU A 1 221 ? -8.520  42.841  53.035  1.00 148.18 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB  1 
ATOM   1640 C  CG  . GLU A 1 221 ? -8.164  43.677  54.251  1.00 150.39 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG  1 
ATOM   1641 C  CD  . GLU A 1 221 ? -6.732  44.179  54.209  1.00 151.93 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD  1 
ATOM   1642 O  OE1 . GLU A 1 221 ? -6.385  44.918  53.263  1.00 152.62 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1 1 
ATOM   1643 O  OE2 . GLU A 1 221 ? -5.951  43.833  55.120  1.00 152.65 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2 1 
ATOM   1644 N  N   . LEU A 1 222 ? -9.982  39.974  52.245  1.00 87.54  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A N   1 
ATOM   1645 C  CA  . LEU A 1 222 ? -10.094 38.885  51.288  1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CA  1 
ATOM   1646 C  C   . LEU A 1 222 ? -11.568 38.591  51.019  1.00 85.37  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A C   1 
ATOM   1647 O  O   . LEU A 1 222 ? -11.971 38.397  49.872  1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A O   1 
ATOM   1648 C  CB  . LEU A 1 222 ? -9.398  37.645  51.857  1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CB  1 
ATOM   1649 C  CG  . LEU A 1 222 ? -9.067  36.453  50.957  1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CG  1 
ATOM   1650 C  CD1 . LEU A 1 222 ? -10.344 35.803  50.451  1.00 82.26  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD1 1 
ATOM   1651 C  CD2 . LEU A 1 222 ? -8.191  36.918  49.807  1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD2 1 
ATOM   1652 N  N   . ASP A 1 223 ? -12.369 38.568  52.081  1.00 76.72  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A N   1 
ATOM   1653 C  CA  . ASP A 1 223 ? -13.802 38.298  51.966  1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CA  1 
ATOM   1654 C  C   . ASP A 1 223 ? -14.578 39.495  51.417  1.00 76.02  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A C   1 
ATOM   1655 O  O   . ASP A 1 223 ? -15.733 39.363  51.005  1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A O   1 
ATOM   1656 C  CB  . ASP A 1 223 ? -14.380 37.904  53.328  1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . ASP A 1 223 ? -13.718 36.670  53.909  1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CG  1 
ATOM   1658 O  OD1 . ASP A 1 223 ? -14.141 36.229  54.999  1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD1 1 
ATOM   1659 O  OD2 . ASP A 1 223 ? -12.775 36.142  53.282  1.00 107.87 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD2 1 
ATOM   1660 N  N   . GLN A 1 224 ? -13.942 40.663  51.420  1.00 106.00 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A N   1 
ATOM   1661 C  CA  . GLN A 1 224 ? -14.576 41.874  50.915  1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CA  1 
ATOM   1662 C  C   . GLN A 1 224 ? -14.349 41.969  49.413  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A C   1 
ATOM   1663 O  O   . GLN A 1 224 ? -14.629 42.994  48.791  1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A O   1 
ATOM   1664 C  CB  . GLN A 1 224 ? -13.994 43.113  51.603  1.00 159.08 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . GLN A 1 224 ? -14.120 43.111  53.123  1.00 160.86 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CG  1 
ATOM   1666 C  CD  . GLN A 1 224 ? -15.560 43.096  53.606  1.00 162.06 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CD  1 
ATOM   1667 O  OE1 . GLN A 1 224 ? -15.819 43.016  54.807  1.00 162.51 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A OE1 1 
ATOM   1668 N  NE2 . GLN A 1 224 ? -16.504 43.176  52.675  1.00 162.33 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A NE2 1 
ATOM   1669 N  N   . GLY A 1 225 ? -13.833 40.888  48.838  1.00 116.14 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A N   1 
ATOM   1670 C  CA  . GLY A 1 225 ? -13.576 40.858  47.411  1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A CA  1 
ATOM   1671 C  C   . GLY A 1 225 ? -14.005 39.541  46.798  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A C   1 
ATOM   1672 O  O   . GLY A 1 225 ? -14.170 39.439  45.584  1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A O   1 
ATOM   1673 N  N   . THR A 1 226 ? -14.188 38.529  47.641  1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N   1 
ATOM   1674 C  CA  . THR A 1 226 ? -14.599 37.208  47.181  1.00 103.40 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA  1 
ATOM   1675 C  C   . THR A 1 226 ? -15.823 37.269  46.271  1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C   1 
ATOM   1676 O  O   . THR A 1 226 ? -15.799 36.748  45.155  1.00 101.98 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O   1 
ATOM   1677 C  CB  . THR A 1 226 ? -14.899 36.272  48.374  1.00 106.68 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB  1 
ATOM   1678 O  OG1 . THR A 1 226 ? -13.685 36.005  49.087  1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1 
ATOM   1679 C  CG2 . THR A 1 226 ? -15.492 34.957  47.892  1.00 105.79 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1 
ATOM   1680 N  N   . PRO A 1 227 ? -16.911 37.909  46.732  1.00 93.83  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A N   1 
ATOM   1681 C  CA  . PRO A 1 227 ? -18.115 38.000  45.903  1.00 91.52  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CA  1 
ATOM   1682 C  C   . PRO A 1 227 ? -17.866 38.753  44.597  1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A C   1 
ATOM   1683 O  O   . PRO A 1 227 ? -18.529 38.500  43.591  1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A O   1 
ATOM   1684 C  CB  . PRO A 1 227 ? -19.106 38.716  46.817  1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CB  1 
ATOM   1685 C  CG  . PRO A 1 227 ? -18.219 39.604  47.627  1.00 97.58  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CG  1 
ATOM   1686 C  CD  . PRO A 1 227 ? -17.079 38.677  47.978  1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CD  1 
ATOM   1687 N  N   . GLN A 1 228 ? -16.907 39.677  44.620  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A N   1 
ATOM   1688 C  CA  . GLN A 1 228 ? -16.562 40.461  43.435  1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CA  1 
ATOM   1689 C  C   . GLN A 1 228 ? -15.621 39.628  42.566  1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A C   1 
ATOM   1690 O  O   . GLN A 1 228 ? -15.685 39.671  41.338  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A O   1 
ATOM   1691 C  CB  . GLN A 1 228 ? -15.874 41.767  43.850  1.00 103.17 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CB  1 
ATOM   1692 C  CG  . GLN A 1 228 ? -16.386 43.022  43.145  1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CG  1 
ATOM   1693 C  CD  . GLN A 1 228 ? -16.095 43.033  41.659  1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CD  1 
ATOM   1694 O  OE1 . GLN A 1 228 ? -16.601 42.200  40.910  1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A OE1 1 
ATOM   1695 N  NE2 . GLN A 1 228 ? -15.275 43.983  41.224  1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A NE2 1 
ATOM   1696 N  N   . TYR A 1 229 ? -14.744 38.874  43.219  1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A N   1 
ATOM   1697 C  CA  . TYR A 1 229 ? -13.799 38.008  42.527  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CA  1 
ATOM   1698 C  C   . TYR A 1 229 ? -14.610 37.033  41.690  1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A C   1 
ATOM   1699 O  O   . TYR A 1 229 ? -14.584 37.065  40.459  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A O   1 
ATOM   1700 C  CB  . TYR A 1 229 ? -12.955 37.244  43.554  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . TYR A 1 229 ? -12.131 36.089  43.006  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CG  1 
ATOM   1702 C  CD1 . TYR A 1 229 ? -11.212 36.282  41.972  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD1 1 
ATOM   1703 C  CD2 . TYR A 1 229 ? -12.235 34.811  43.565  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD2 1 
ATOM   1704 C  CE1 . TYR A 1 229 ? -10.412 35.230  41.514  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE1 1 
ATOM   1705 C  CE2 . TYR A 1 229 ? -11.445 33.757  43.116  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE2 1 
ATOM   1706 C  CZ  . TYR A 1 229 ? -10.533 33.970  42.091  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CZ  1 
ATOM   1707 O  OH  . TYR A 1 229 ? -9.742  32.925  41.652  1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A OH  1 
HETATM 1708 N  N   . MSE A 1 230 ? -15.347 36.175  42.380  1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A N   1 
HETATM 1709 C  CA  . MSE A 1 230 ? -16.175 35.184  41.726  1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CA  1 
HETATM 1710 C  C   . MSE A 1 230 ? -16.946 35.796  40.564  1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A C   1 
HETATM 1711 O  O   . MSE A 1 230 ? -17.036 35.198  39.493  1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A O   1 
HETATM 1712 C  CB  . MSE A 1 230 ? -17.122 34.566  42.751  1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CB  1 
HETATM 1713 C  CG  . MSE A 1 230 ? -16.376 33.934  43.916  1.00 100.08 ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CG  1 
HETATM 1714 SE SE  . MSE A 1 230 ? -17.517 33.090  45.211  1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 223 MSE A SE  1 
HETATM 1715 C  CE  . MSE A 1 230 ? -17.545 31.302  44.489  1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CE  1 
ATOM   1716 N  N   . GLU A 1 231 ? -17.483 36.995  40.772  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A N   1 
ATOM   1717 C  CA  . GLU A 1 231 ? -18.238 37.689  39.731  1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CA  1 
ATOM   1718 C  C   . GLU A 1 231 ? -17.409 37.795  38.451  1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A C   1 
ATOM   1719 O  O   . GLU A 1 231 ? -17.717 37.159  37.446  1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A O   1 
ATOM   1720 C  CB  . GLU A 1 231 ? -18.633 39.091  40.211  1.00 158.62 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CB  1 
ATOM   1721 C  CG  . GLU A 1 231 ? -19.451 39.898  39.208  1.00 161.63 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CG  1 
ATOM   1722 C  CD  . GLU A 1 231 ? -19.798 41.289  39.717  1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CD  1 
ATOM   1723 O  OE1 . GLU A 1 231 ? -20.469 41.392  40.766  1.00 164.30 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE1 1 
ATOM   1724 O  OE2 . GLU A 1 231 ? -19.402 42.280  39.067  1.00 163.97 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE2 1 
ATOM   1725 N  N   . ASN A 1 232 ? -16.353 38.597  38.496  1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A N   1 
ATOM   1726 C  CA  . ASN A 1 232 ? -15.489 38.785  37.339  1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CA  1 
ATOM   1727 C  C   . ASN A 1 232 ? -15.003 37.459  36.768  1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A C   1 
ATOM   1728 O  O   . ASN A 1 232 ? -14.758 37.343  35.568  1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A O   1 
ATOM   1729 C  CB  . ASN A 1 232 ? -14.287 39.646  37.723  1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . ASN A 1 232 ? -14.692 41.011  38.233  1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CG  1 
ATOM   1731 O  OD1 . ASN A 1 232 ? -13.852 41.797  38.665  1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A OD1 1 
ATOM   1732 N  ND2 . ASN A 1 232 ? -15.986 41.302  38.182  1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A ND2 1 
HETATM 1733 N  N   . MSE A 1 233 ? -14.873 36.459  37.633  1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A N   1 
HETATM 1734 C  CA  . MSE A 1 233 ? -14.398 35.144  37.217  1.00 90.84  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CA  1 
HETATM 1735 C  C   . MSE A 1 233 ? -15.452 34.380  36.416  1.00 90.90  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A C   1 
HETATM 1736 O  O   . MSE A 1 233 ? -15.148 33.802  35.374  1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A O   1 
HETATM 1737 C  CB  . MSE A 1 233 ? -13.982 34.328  38.443  1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CB  1 
HETATM 1738 C  CG  . MSE A 1 233 ? -12.818 33.395  38.190  1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CG  1 
HETATM 1739 SE SE  . MSE A 1 233 ? -11.213 34.363  37.709  1.00 71.56  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A SE  1 
HETATM 1740 C  CE  . MSE A 1 233 ? -9.930  32.915  37.819  1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CE  1 
ATOM   1741 N  N   . GLU A 1 234 ? -16.688 34.375  36.907  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A N   1 
ATOM   1742 C  CA  . GLU A 1 234 ? -17.775 33.686  36.220  1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CA  1 
ATOM   1743 C  C   . GLU A 1 234 ? -18.220 34.496  35.012  1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A C   1 
ATOM   1744 O  O   . GLU A 1 234 ? -19.031 34.039  34.210  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A O   1 
ATOM   1745 C  CB  . GLU A 1 234 ? -18.964 33.477  37.160  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . GLU A 1 234 ? -18.665 32.567  38.336  1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CG  1 
ATOM   1747 C  CD  . GLU A 1 234 ? -19.890 32.282  39.188  1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CD  1 
ATOM   1748 O  OE1 . GLU A 1 234 ? -20.875 31.724  38.654  1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE1 1 
ATOM   1749 O  OE2 . GLU A 1 234 ? -19.863 32.613  40.394  1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE2 1 
ATOM   1750 N  N   . GLN A 1 235 ? -17.686 35.706  34.894  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A N   1 
ATOM   1751 C  CA  . GLN A 1 235 ? -18.016 36.583  33.780  1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CA  1 
ATOM   1752 C  C   . GLN A 1 235 ? -17.252 36.100  32.553  1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A C   1 
ATOM   1753 O  O   . GLN A 1 235 ? -17.800 36.029  31.455  1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A O   1 
ATOM   1754 C  CB  . GLN A 1 235 ? -17.631 38.027  34.121  1.00 151.78 ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . GLN A 1 235 ? -17.952 39.048  33.037  1.00 155.47 ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CG  1 
ATOM   1756 C  CD  . GLN A 1 235 ? -16.880 39.136  31.965  1.00 157.91 ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CD  1 
ATOM   1757 O  OE1 . GLN A 1 235 ? -17.051 39.824  30.958  1.00 158.48 ? ? ? ? ? ? 228 GLN A OE1 1 
ATOM   1758 N  NE2 . GLN A 1 235 ? -15.765 38.448  32.181  1.00 159.43 ? ? ? ? ? ? 228 GLN A NE2 1 
ATOM   1759 N  N   . VAL A 1 236 ? -15.985 35.758  32.752  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N   1 
ATOM   1760 C  CA  . VAL A 1 236 ? -15.148 35.274  31.667  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA  1 
ATOM   1761 C  C   . VAL A 1 236 ? -15.530 33.847  31.300  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C   1 
ATOM   1762 O  O   . VAL A 1 236 ? -15.527 33.476  30.123  1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O   1 
ATOM   1763 C  CB  . VAL A 1 236 ? -13.670 35.270  32.062  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB  1 
ATOM   1764 C  CG1 . VAL A 1 236 ? -12.826 34.775  30.896  1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1 1 
ATOM   1765 C  CG2 . VAL A 1 236 ? -13.243 36.656  32.486  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2 1 
ATOM   1766 N  N   . PHE A 1 237 ? -15.846 33.043  32.312  1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A N   1 
ATOM   1767 C  CA  . PHE A 1 237 ? -16.222 31.656  32.081  1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CA  1 
ATOM   1768 C  C   . PHE A 1 237 ? -17.359 31.614  31.074  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A C   1 
ATOM   1769 O  O   . PHE A 1 237 ? -17.273 30.917  30.061  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A O   1 
ATOM   1770 C  CB  . PHE A 1 237 ? -16.669 30.988  33.383  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CB  1 
ATOM   1771 C  CG  . PHE A 1 237 ? -16.741 29.488  33.297  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CG  1 
ATOM   1772 C  CD1 . PHE A 1 237 ? -15.576 28.729  33.181  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD1 1 
ATOM   1773 C  CD2 . PHE A 1 237 ? -17.968 28.834  33.304  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD2 1 
ATOM   1774 C  CE1 . PHE A 1 237 ? -15.633 27.337  33.073  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE1 1 
ATOM   1775 C  CE2 . PHE A 1 237 ? -18.038 27.445  33.197  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE2 1 
ATOM   1776 C  CZ  . PHE A 1 237 ? -16.867 26.695  33.081  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CZ  1 
ATOM   1777 N  N   . GLU A 1 238 ? -18.420 32.369  31.358  1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A N   1 
ATOM   1778 C  CA  . GLU A 1 238 ? -19.585 32.434  30.480  1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CA  1 
ATOM   1779 C  C   . GLU A 1 238 ? -19.184 32.696  29.034  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A C   1 
ATOM   1780 O  O   . GLU A 1 238 ? -19.791 32.151  28.115  1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A O   1 
ATOM   1781 C  CB  . GLU A 1 238 ? -20.552 33.519  30.953  1.00 132.10 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CB  1 
ATOM   1782 C  CG  . GLU A 1 238 ? -21.308 33.144  32.211  1.00 136.22 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CG  1 
ATOM   1783 C  CD  . GLU A 1 238 ? -22.086 31.853  32.048  1.00 139.51 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CD  1 
ATOM   1784 O  OE1 . GLU A 1 238 ? -22.964 31.791  31.159  1.00 140.89 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE1 1 
ATOM   1785 O  OE2 . GLU A 1 238 ? -21.817 30.899  32.806  1.00 139.76 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE2 1 
ATOM   1786 N  N   . GLN A 1 239 ? -18.171 33.534  28.831  1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A N   1 
ATOM   1787 C  CA  . GLN A 1 239 ? -17.702 33.810  27.482  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CA  1 
ATOM   1788 C  C   . GLN A 1 239 ? -17.260 32.476  26.906  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A C   1 
ATOM   1789 O  O   . GLN A 1 239 ? -17.785 32.012  25.894  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A O   1 
ATOM   1790 C  CB  . GLN A 1 239 ? -16.507 34.769  27.487  1.00 115.02 ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . GLN A 1 239 ? -16.856 36.242  27.636  1.00 117.87 ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CG  1 
ATOM   1792 C  CD  . GLN A 1 239 ? -15.665 37.147  27.364  1.00 119.95 ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CD  1 
ATOM   1793 O  OE1 . GLN A 1 239 ? -15.765 38.370  27.461  1.00 120.40 ? ? ? ? ? ? 232 GLN A OE1 1 
ATOM   1794 N  NE2 . GLN A 1 239 ? -14.530 36.547  27.017  1.00 119.68 ? ? ? ? ? ? 232 GLN A NE2 1 
ATOM   1795 N  N   . CYS A 1 240 ? -16.292 31.865  27.576  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A N   1 
ATOM   1796 C  CA  . CYS A 1 240 ? -15.755 30.579  27.166  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A CA  1 
ATOM   1797 C  C   . CYS A 1 240 ? -16.863 29.557  26.932  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A C   1 
ATOM   1798 O  O   . CYS A 1 240 ? -16.832 28.824  25.946  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A O   1 
ATOM   1799 C  CB  . CYS A 1 240 ? -14.777 30.076  28.227  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A CB  1 
ATOM   1800 S  SG  . CYS A 1 240 ? -13.418 31.226  28.522  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A SG  1 
ATOM   1801 N  N   . GLN A 1 241 ? -17.839 29.509  27.832  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A N   1 
ATOM   1802 C  CA  . GLN A 1 241 ? -18.951 28.575  27.673  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CA  1 
ATOM   1803 C  C   . GLN A 1 241 ? -19.628 28.816  26.331  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A C   1 
ATOM   1804 O  O   . GLN A 1 241 ? -19.684 27.925  25.487  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A O   1 
ATOM   1805 C  CB  . GLN A 1 241 ? -19.994 28.752  28.783  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CB  1 
ATOM   1806 C  CG  . GLN A 1 241 ? -19.595 28.221  30.151  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CG  1 
ATOM   1807 C  CD  . GLN A 1 241 ? -19.370 26.726  30.159  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CD  1 
ATOM   1808 O  OE1 . GLN A 1 241 ? -18.443 26.223  29.526  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A OE1 1 
ATOM   1809 N  NE2 . GLN A 1 241 ? -20.222 26.003  30.879  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A NE2 1 
ATOM   1810 N  N   . GLN A 1 242 ? -20.131 30.032  26.140  1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N   1 
ATOM   1811 C  CA  . GLN A 1 242 ? -20.826 30.404  24.915  1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA  1 
ATOM   1812 C  C   . GLN A 1 242 ? -20.021 30.182  23.639  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C   1 
ATOM   1813 O  O   . GLN A 1 242 ? -20.592 30.059  22.553  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O   1 
ATOM   1814 C  CB  . GLN A 1 242 ? -21.282 31.858  25.010  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB  1 
ATOM   1815 C  CG  . GLN A 1 242 ? -22.363 32.064  26.057  1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG  1 
ATOM   1816 C  CD  . GLN A 1 242 ? -22.660 33.523  26.315  1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD  1 
ATOM   1817 O  OE1 . GLN A 1 242 ? -23.058 34.256  25.410  1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1 1 
ATOM   1818 N  NE2 . GLN A 1 242 ? -22.466 33.955  27.559  1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2 1 
ATOM   1819 N  N   . PHE A 1 243 ? -18.700 30.134  23.764  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A N   1 
ATOM   1820 C  CA  . PHE A 1 243 ? -17.852 29.896  22.603  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CA  1 
ATOM   1821 C  C   . PHE A 1 243 ? -17.927 28.401  22.327  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A C   1 
ATOM   1822 O  O   . PHE A 1 243 ? -18.226 27.973  21.212  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A O   1 
ATOM   1823 C  CB  . PHE A 1 243 ? -16.410 30.284  22.908  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CB  1 
ATOM   1824 C  CG  . PHE A 1 243 ? -15.490 30.171  21.731  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CG  1 
ATOM   1825 C  CD1 . PHE A 1 243 ? -15.581 31.067  20.669  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD1 1 
ATOM   1826 C  CD2 . PHE A 1 243 ? -14.524 29.170  21.680  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD2 1 
ATOM   1827 C  CE1 . PHE A 1 243 ? -14.718 30.966  19.565  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE1 1 
ATOM   1828 C  CE2 . PHE A 1 243 ? -13.659 29.060  20.584  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE2 1 
ATOM   1829 C  CZ  . PHE A 1 243 ? -13.757 29.960  19.525  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CZ  1 
ATOM   1830 N  N   . GLU A 1 244 ? -17.653 27.617  23.368  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A N   1 
ATOM   1831 C  CA  . GLU A 1 244 ? -17.692 26.163  23.296  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CA  1 
ATOM   1832 C  C   . GLU A 1 244 ? -19.061 25.747  22.756  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A C   1 
ATOM   1833 O  O   . GLU A 1 244 ? -19.170 24.815  21.955  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A O   1 
ATOM   1834 C  CB  . GLU A 1 244 ? -17.460 25.568  24.696  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . GLU A 1 244 ? -17.551 24.048  24.780  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CG  1 
ATOM   1836 C  CD  . GLU A 1 244 ? -16.343 23.334  24.192  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CD  1 
ATOM   1837 O  OE1 . GLU A 1 244 ? -15.673 23.917  23.315  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE1 1 
ATOM   1838 O  OE2 . GLU A 1 244 ? -16.073 22.182  24.599  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE2 1 
ATOM   1839 N  N   . GLU A 1 245 ? -20.102 26.457  23.184  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A N   1 
ATOM   1840 C  CA  . GLU A 1 245 ? -21.457 26.152  22.740  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CA  1 
ATOM   1841 C  C   . GLU A 1 245 ? -21.595 26.345  21.237  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A C   1 
ATOM   1842 O  O   . GLU A 1 245 ? -22.371 25.643  20.592  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A O   1 
ATOM   1843 C  CB  . GLU A 1 245 ? -22.485 27.015  23.473  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CB  1 
ATOM   1844 C  CG  . GLU A 1 245 ? -23.915 26.678  23.083  1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CG  1 
ATOM   1845 C  CD  . GLU A 1 245 ? -24.949 27.318  23.986  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CD  1 
ATOM   1846 O  OE1 . GLU A 1 245 ? -25.006 28.566  24.057  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE1 1 
ATOM   1847 O  OE2 . GLU A 1 245 ? -25.713 26.563  24.624  1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE2 1 
ATOM   1848 N  N   . LYS A 1 246 ? -20.852 27.295  20.674  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A N   1 
ATOM   1849 C  CA  . LYS A 1 246 ? -20.911 27.516  19.230  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CA  1 
ATOM   1850 C  C   . LYS A 1 246 ? -20.498 26.194  18.615  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A C   1 
ATOM   1851 O  O   . LYS A 1 246 ? -21.254 25.574  17.877  1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A O   1 
ATOM   1852 C  CB  . LYS A 1 246 ? -19.904 28.583  18.774  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . LYS A 1 246 ? -20.158 30.002  19.240  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CG  1 
ATOM   1854 C  CD  . LYS A 1 246 ? -21.332 30.636  18.528  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CD  1 
ATOM   1855 C  CE  . LYS A 1 246 ? -21.269 32.163  18.625  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CE  1 
ATOM   1856 N  NZ  . LYS A 1 246 ? -21.182 32.649  20.031  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A NZ  1 
ATOM   1857 N  N   . ARG A 1 247 ? -19.285 25.772  18.963  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A N   1 
ATOM   1858 C  CA  . ARG A 1 247 ? -18.683 24.541  18.468  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CA  1 
ATOM   1859 C  C   . ARG A 1 247 ? -19.542 23.294  18.655  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A C   1 
ATOM   1860 O  O   . ARG A 1 247 ? -19.740 22.526  17.707  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A O   1 
ATOM   1861 C  CB  . ARG A 1 247 ? -17.320 24.317  19.138  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CB  1 
ATOM   1862 C  CG  . ARG A 1 247 ? -16.506 23.189  18.508  1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CG  1 
ATOM   1863 C  CD  . ARG A 1 247 ? -15.228 22.930  19.256  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CD  1 
ATOM   1864 N  NE  . ARG A 1 247 ? -15.489 22.338  20.564  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NE  1 
ATOM   1865 C  CZ  . ARG A 1 247 ? -15.687 21.040  20.784  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CZ  1 
ATOM   1866 N  NH1 . ARG A 1 247 ? -15.656 20.169  19.781  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH1 1 
ATOM   1867 N  NH2 . ARG A 1 247 ? -15.911 20.614  22.017  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH2 1 
ATOM   1868 N  N   . LEU A 1 248 ? -20.041 23.085  19.870  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N   1 
ATOM   1869 C  CA  . LEU A 1 248 ? -20.850 21.908  20.140  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA  1 
ATOM   1870 C  C   . LEU A 1 248 ? -22.072 21.838  19.233  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C   1 
ATOM   1871 O  O   . LEU A 1 248 ? -22.287 20.839  18.546  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O   1 
ATOM   1872 C  CB  . LEU A 1 248 ? -21.271 21.864  21.611  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB  1 
ATOM   1873 C  CG  . LEU A 1 248 ? -20.135 21.711  22.636  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG  1 
ATOM   1874 C  CD1 . LEU A 1 248 ? -20.730 21.512  24.013  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1 
ATOM   1875 C  CD2 . LEU A 1 248 ? -19.245 20.536  22.275  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1 
ATOM   1876 N  N   . ARG A 1 249 ? -22.871 22.896  19.215  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N   1 
ATOM   1877 C  CA  . ARG A 1 249 ? -24.056 22.915  18.369  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA  1 
ATOM   1878 C  C   . ARG A 1 249 ? -23.686 22.692  16.905  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C   1 
ATOM   1879 O  O   . ARG A 1 249 ? -24.450 22.116  16.133  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O   1 
ATOM   1880 C  CB  . ARG A 1 249 ? -24.789 24.249  18.527  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . ARG A 1 249 ? -25.416 24.430  19.891  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG  1 
ATOM   1882 C  CD  . ARG A 1 249 ? -26.134 25.761  20.011  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD  1 
ATOM   1883 N  NE  . ARG A 1 249 ? -26.874 25.852  21.266  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE  1 
ATOM   1884 C  CZ  . ARG A 1 249 ? -27.954 25.132  21.551  1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ  1 
ATOM   1885 N  NH1 . ARG A 1 249 ? -28.432 24.268  20.666  1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 1 
ATOM   1886 N  NH2 . ARG A 1 249 ? -28.546 25.262  22.730  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 1 
ATOM   1887 N  N   . PHE A 1 250 ? -22.499 23.145  16.532  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A N   1 
ATOM   1888 C  CA  . PHE A 1 250 ? -22.038 23.010  15.163  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CA  1 
ATOM   1889 C  C   . PHE A 1 250 ? -21.719 21.564  14.822  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A C   1 
ATOM   1890 O  O   . PHE A 1 250 ? -21.904 21.135  13.690  1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A O   1 
ATOM   1891 C  CB  . PHE A 1 250 ? -20.800 23.872  14.946  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CB  1 
ATOM   1892 C  CG  . PHE A 1 250 ? -20.158 23.676  13.606  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CG  1 
ATOM   1893 C  CD1 . PHE A 1 250 ? -20.767 24.154  12.451  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD1 1 
ATOM   1894 C  CD2 . PHE A 1 250 ? -18.941 23.009  13.496  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD2 1 
ATOM   1895 C  CE1 . PHE A 1 250 ? -20.178 23.975  11.215  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE1 1 
ATOM   1896 C  CE2 . PHE A 1 250 ? -18.342 22.822  12.258  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE2 1 
ATOM   1897 C  CZ  . PHE A 1 250 ? -18.963 23.307  11.114  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CZ  1 
ATOM   1898 N  N   . PHE A 1 251 ? -21.220 20.813  15.794  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A N   1 
ATOM   1899 C  CA  . PHE A 1 251 ? -20.895 19.420  15.551  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CA  1 
ATOM   1900 C  C   . PHE A 1 251 ? -22.194 18.669  15.316  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A C   1 
ATOM   1901 O  O   . PHE A 1 251 ? -22.277 17.806  14.445  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A O   1 
ATOM   1902 C  CB  . PHE A 1 251 ? -20.114 18.843  16.741  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CB  1 
ATOM   1903 C  CG  . PHE A 1 251 ? -18.623 18.932  16.574  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CG  1 
ATOM   1904 C  CD1 . PHE A 1 251 ? -18.021 20.140  16.208  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD1 1 
ATOM   1905 C  CD2 . PHE A 1 251 ? -17.822 17.806  16.728  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD2 1 
ATOM   1906 C  CE1 . PHE A 1 251 ? -16.642 20.216  15.992  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE1 1 
ATOM   1907 C  CE2 . PHE A 1 251 ? -16.450 17.871  16.518  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE2 1 
ATOM   1908 C  CZ  . PHE A 1 251 ? -15.856 19.078  16.147  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CZ  1 
ATOM   1909 N  N   . ARG A 1 252 ? -23.212 19.025  16.091  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A N   1 
ATOM   1910 C  CA  . ARG A 1 252 ? -24.528 18.414  15.976  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CA  1 
ATOM   1911 C  C   . ARG A 1 252 ? -25.117 18.669  14.589  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A C   1 
ATOM   1912 O  O   . ARG A 1 252 ? -25.734 17.785  13.990  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A O   1 
ATOM   1913 C  CB  . ARG A 1 252 ? -25.456 18.994  17.043  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CB  1 
ATOM   1914 C  CG  . ARG A 1 252 ? -26.824 18.356  17.128  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CG  1 
ATOM   1915 C  CD  . ARG A 1 252 ? -27.510 18.807  18.404  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CD  1 
ATOM   1916 N  NE  . ARG A 1 252 ? -28.690 18.002  18.711  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NE  1 
ATOM   1917 C  CZ  . ARG A 1 252 ? -29.834 18.054  18.031  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CZ  1 
ATOM   1918 N  NH1 . ARG A 1 252 ? -29.971 18.878  16.999  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH1 1 
ATOM   1919 N  NH2 . ARG A 1 252 ? -30.845 17.271  18.379  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH2 1 
ATOM   1920 N  N   . GLU A 1 253 ? -24.922 19.879  14.080  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A N   1 
ATOM   1921 C  CA  . GLU A 1 253 ? -25.449 20.229  12.772  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CA  1 
ATOM   1922 C  C   . GLU A 1 253 ? -24.699 19.515  11.650  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A C   1 
ATOM   1923 O  O   . GLU A 1 253 ? -25.315 18.903  10.778  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A O   1 
ATOM   1924 C  CB  . GLU A 1 253 ? -25.367 21.739  12.557  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . GLU A 1 253 ? -26.192 22.248  11.385  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CG  1 
ATOM   1926 C  CD  . GLU A 1 253 ? -25.865 23.686  11.024  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CD  1 
ATOM   1927 O  OE1 . GLU A 1 253 ? -24.892 23.909  10.266  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE1 1 
ATOM   1928 O  OE2 . GLU A 1 253 ? -26.573 24.595  11.510  1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE2 1 
ATOM   1929 N  N   . VAL A 1 254 ? -23.372 19.590  11.676  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A N   1 
ATOM   1930 C  CA  . VAL A 1 254 ? -22.568 18.959  10.641  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CA  1 
ATOM   1931 C  C   . VAL A 1 254 ? -22.659 17.431  10.675  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A C   1 
ATOM   1932 O  O   . VAL A 1 254 ? -22.605 16.788  9.626   1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A O   1 
ATOM   1933 C  CB  . VAL A 1 254 ? -21.075 19.411  10.730  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CB  1 
ATOM   1934 C  CG1 . VAL A 1 254 ? -20.514 19.086  12.094  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG1 1 
ATOM   1935 C  CG2 . VAL A 1 254 ? -20.250 18.735  9.647   1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG2 1 
ATOM   1936 N  N   . LEU A 1 255 ? -22.800 16.846  11.863  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A N   1 
ATOM   1937 C  CA  . LEU A 1 255 ? -22.909 15.395  11.949  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CA  1 
ATOM   1938 C  C   . LEU A 1 255 ? -24.225 14.884  11.356  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A C   1 
ATOM   1939 O  O   . LEU A 1 255 ? -24.249 13.829  10.724  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A O   1 
ATOM   1940 C  CB  . LEU A 1 255 ? -22.752 14.904  13.396  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CB  1 
ATOM   1941 C  CG  . LEU A 1 255 ? -21.310 14.954  13.929  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CG  1 
ATOM   1942 C  CD1 . LEU A 1 255 ? -21.238 14.265  15.283  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD1 1 
ATOM   1943 C  CD2 . LEU A 1 255 ? -20.355 14.273  12.962  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD2 1 
ATOM   1944 N  N   . LEU A 1 256 ? -25.314 15.629  11.540  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A N   1 
ATOM   1945 C  CA  . LEU A 1 256 ? -26.605 15.215  10.983  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CA  1 
ATOM   1946 C  C   . LEU A 1 256 ? -26.520 15.193  9.461   1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A C   1 
ATOM   1947 O  O   . LEU A 1 256 ? -27.203 14.406  8.801   1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A O   1 
ATOM   1948 C  CB  . LEU A 1 256 ? -27.723 16.171  11.398  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CB  1 
ATOM   1949 C  CG  . LEU A 1 256 ? -28.225 16.152  12.839  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CG  1 
ATOM   1950 C  CD1 . LEU A 1 256 ? -29.281 17.230  13.012  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD1 1 
ATOM   1951 C  CD2 . LEU A 1 256 ? -28.796 14.792  13.172  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD2 1 
ATOM   1952 N  N   . GLU A 1 257 ? -25.681 16.067  8.915   1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A N   1 
ATOM   1953 C  CA  . GLU A 1 257 ? -25.499 16.160  7.476   1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CA  1 
ATOM   1954 C  C   . GLU A 1 257 ? -24.674 14.982  6.945   1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A C   1 
ATOM   1955 O  O   . GLU A 1 257 ? -24.999 14.407  5.894   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A O   1 
ATOM   1956 C  CB  . GLU A 1 257 ? -24.839 17.496  7.124   1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CB  1 
ATOM   1957 C  CG  . GLU A 1 257 ? -25.702 18.703  7.480   1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CG  1 
ATOM   1958 C  CD  . GLU A 1 257 ? -24.924 20.015  7.482   1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CD  1 
ATOM   1959 O  OE1 . GLU A 1 257 ? -24.523 20.483  6.395   1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE1 1 
ATOM   1960 O  OE2 . GLU A 1 257 ? -24.702 20.578  8.577   1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE2 1 
ATOM   1961 N  N   . VAL A 1 258 ? -23.621 14.614  7.675   1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A N   1 
ATOM   1962 C  CA  . VAL A 1 258 ? -22.776 13.498  7.260   1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CA  1 
ATOM   1963 C  C   . VAL A 1 258 ? -23.611 12.225  7.312   1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A C   1 
ATOM   1964 O  O   . VAL A 1 258 ? -23.574 11.407  6.397   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A O   1 
ATOM   1965 C  CB  . VAL A 1 258 ? -21.546 13.342  8.176   1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CB  1 
ATOM   1966 C  CG1 . VAL A 1 258 ? -20.650 12.236  7.651   1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG1 1 
ATOM   1967 C  CG2 . VAL A 1 258 ? -20.785 14.663  8.264   1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG2 1 
ATOM   1968 N  N   . GLN A 1 259 ? -24.377 12.070  8.385   1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A N   1 
ATOM   1969 C  CA  . GLN A 1 259 ? -25.238 10.909  8.524   1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CA  1 
ATOM   1970 C  C   . GLN A 1 259 ? -26.075 10.730  7.245   1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A C   1 
ATOM   1971 O  O   . GLN A 1 259 ? -26.139 9.641   6.678   1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A O   1 
ATOM   1972 C  CB  . GLN A 1 259 ? -26.127 11.083  9.748   1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CB  1 
ATOM   1973 C  CG  . GLN A 1 259 ? -27.177 10.013  9.912   1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CG  1 
ATOM   1974 C  CD  . GLN A 1 259 ? -28.535 10.492  9.455   1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CD  1 
ATOM   1975 O  OE1 . GLN A 1 259 ? -28.988 11.567  9.857   1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A OE1 1 
ATOM   1976 N  NE2 . GLN A 1 259 ? -29.195 9.700   8.620   1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A NE2 1 
ATOM   1977 N  N   . LYS A 1 260 ? -26.698 11.807  6.785   1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A N   1 
ATOM   1978 C  CA  . LYS A 1 260 ? -27.492 11.761  5.567   1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CA  1 
ATOM   1979 C  C   . LYS A 1 260 ? -26.672 11.271  4.371   1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A C   1 
ATOM   1980 O  O   . LYS A 1 260 ? -27.072 10.328  3.687   1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A O   1 
ATOM   1981 C  CB  . LYS A 1 260 ? -28.057 13.148  5.237   1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CB  1 
ATOM   1982 C  CG  . LYS A 1 260 ? -29.118 13.655  6.201   1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CG  1 
ATOM   1983 C  CD  . LYS A 1 260 ? -29.671 15.009  5.759   1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CD  1 
ATOM   1984 C  CE  . LYS A 1 260 ? -30.739 15.526  6.727   1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CE  1 
ATOM   1985 N  NZ  . LYS A 1 260 ? -31.341 16.830  6.303   1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A NZ  1 
ATOM   1986 N  N   . HIS A 1 261 ? -25.526 11.915  4.131   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A N   1 
ATOM   1987 C  CA  . HIS A 1 261 ? -24.650 11.597  3.002   1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CA  1 
ATOM   1988 C  C   . HIS A 1 261 ? -24.178 10.150  2.936   1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A C   1 
ATOM   1989 O  O   . HIS A 1 261 ? -23.952 9.607   1.846   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A O   1 
ATOM   1990 C  CB  . HIS A 1 261 ? -23.436 12.526  3.015   1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . HIS A 1 261 ? -23.787 13.974  2.860   1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CG  1 
ATOM   1992 N  ND1 . HIS A 1 261 ? -23.074 14.984  3.472   1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A ND1 1 
ATOM   1993 C  CD2 . HIS A 1 261 ? -24.788 14.580  2.176   1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CD2 1 
ATOM   1994 C  CE1 . HIS A 1 261 ? -23.625 16.147  3.176   1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CE1 1 
ATOM   1995 N  NE2 . HIS A 1 261 ? -24.665 15.930  2.392   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A NE2 1 
ATOM   1996 N  N   . LEU A 1 262 ? -24.017 9.533   4.100   1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A N   1 
ATOM   1997 C  CA  . LEU A 1 262 ? -23.575 8.155   4.173   1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CA  1 
ATOM   1998 C  C   . LEU A 1 262 ? -24.689 7.194   3.769   1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A C   1 
ATOM   1999 O  O   . LEU A 1 262 ? -24.435 6.178   3.130   1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A O   1 
ATOM   2000 C  CB  . LEU A 1 262 ? -23.134 7.814   5.599   1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CB  1 
ATOM   2001 C  CG  . LEU A 1 262 ? -21.888 8.420   6.233   1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CG  1 
ATOM   2002 C  CD1 . LEU A 1 262 ? -21.840 8.021   7.693   1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD1 1 
ATOM   2003 C  CD2 . LEU A 1 262 ? -20.648 7.942   5.508   1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD2 1 
ATOM   2004 N  N   . ASP A 1 263 ? -25.918 7.519   4.159   1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A N   1 
ATOM   2005 C  CA  . ASP A 1 263 ? -27.085 6.682   3.884   1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CA  1 
ATOM   2006 C  C   . ASP A 1 263 ? -27.365 6.498   2.383   1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A C   1 
ATOM   2007 O  O   . ASP A 1 263 ? -27.730 7.451   1.685   1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A O   1 
ATOM   2008 C  CB  . ASP A 1 263 ? -28.312 7.292   4.564   1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CB  1 
ATOM   2009 C  CG  . ASP A 1 263 ? -29.442 6.303   4.730   1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CG  1 
ATOM   2010 O  OD1 . ASP A 1 263 ? -29.594 5.410   3.875   1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD1 1 
ATOM   2011 O  OD2 . ASP A 1 263 ? -30.197 6.429   5.714   1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD2 1 
ATOM   2012 N  N   . LEU A 1 264 ? -27.202 5.272   1.886   1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A N   1 
ATOM   2013 C  CA  . LEU A 1 264 ? -27.462 5.025   0.480   1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CA  1 
ATOM   2014 C  C   . LEU A 1 264 ? -28.954 4.875   0.206   1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A C   1 
ATOM   2015 O  O   . LEU A 1 264 ? -29.410 5.036   -0.935  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A O   1 
ATOM   2016 C  CB  . LEU A 1 264 ? -26.697 3.793   -0.013  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CB  1 
ATOM   2017 C  CG  . LEU A 1 264 ? -25.192 3.973   -0.260  1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CG  1 
ATOM   2018 C  CD1 . LEU A 1 264 ? -24.782 3.131   -1.453  1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD1 1 
ATOM   2019 C  CD2 . LEU A 1 264 ? -24.871 5.430   -0.548  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD2 1 
ATOM   2020 N  N   . SER A 1 265 ? -29.712 4.587   1.262   1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 258 SER A N   1 
ATOM   2021 C  CA  . SER A 1 265 ? -31.160 4.435   1.161   1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 258 SER A CA  1 
ATOM   2022 C  C   . SER A 1 265 ? -31.798 5.756   0.723   1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 258 SER A C   1 
ATOM   2023 O  O   . SER A 1 265 ? -32.854 5.767   0.077   1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 258 SER A O   1 
ATOM   2024 C  CB  . SER A 1 265 ? -31.727 4.022   2.514   1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 258 SER A CB  1 
ATOM   2025 O  OG  . SER A 1 265 ? -30.989 2.942   3.053   1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 258 SER A OG  1 
ATOM   2026 N  N   . ASN A 1 266 ? -31.134 6.858   1.081   1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A N   1 
ATOM   2027 C  CA  . ASN A 1 266 ? -31.578 8.220   0.765   1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CA  1 
ATOM   2028 C  C   . ASN A 1 266 ? -31.554 8.558   -0.720  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A C   1 
ATOM   2029 O  O   . ASN A 1 266 ? -31.825 9.699   -1.107  1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A O   1 
ATOM   2030 C  CB  . ASN A 1 266 ? -30.721 9.244   1.510   1.00 78.71  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CB  1 
ATOM   2031 C  CG  . ASN A 1 266 ? -31.087 9.362   2.972   1.00 82.41  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CG  1 
ATOM   2032 O  OD1 . ASN A 1 266 ? -30.406 10.045  3.738   1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A OD1 1 
ATOM   2033 N  ND2 . ASN A 1 266 ? -32.174 8.703   3.369   1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A ND2 1 
ATOM   2034 N  N   . VAL A 1 267 ? -31.209 7.574   -1.543  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A N   1 
ATOM   2035 C  CA  . VAL A 1 267 ? -31.173 7.761   -2.985  1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CA  1 
ATOM   2036 C  C   . VAL A 1 267 ? -32.183 6.779   -3.578  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A C   1 
ATOM   2037 O  O   . VAL A 1 267 ? -32.220 5.600   -3.214  1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A O   1 
ATOM   2038 C  CB  . VAL A 1 267 ? -29.744 7.500   -3.563  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CB  1 
ATOM   2039 C  CG1 . VAL A 1 267 ? -29.695 7.858   -5.047  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CG1 1 
ATOM   2040 C  CG2 . VAL A 1 267 ? -28.704 8.325   -2.792  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CG2 1 
ATOM   2041 N  N   . ALA A 1 268 ? -33.029 7.282   -4.468  1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A N   1 
ATOM   2042 C  CA  . ALA A 1 268 ? -34.041 6.452   -5.096  1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CA  1 
ATOM   2043 C  C   . ALA A 1 268 ? -33.372 5.500   -6.059  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A C   1 
ATOM   2044 O  O   . ALA A 1 268 ? -33.649 4.305   -6.063  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A O   1 
ATOM   2045 C  CB  . ALA A 1 268 ? -35.032 7.316   -5.837  1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CB  1 
ATOM   2046 N  N   . GLY A 1 269 ? -32.481 6.048   -6.873  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A N   1 
ATOM   2047 C  CA  . GLY A 1 269 ? -31.774 5.247   -7.848  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A CA  1 
ATOM   2048 C  C   . GLY A 1 269 ? -31.163 3.992   -7.266  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A C   1 
ATOM   2049 O  O   . GLY A 1 269 ? -30.893 3.034   -7.993  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A O   1 
ATOM   2050 N  N   . TYR A 1 270 ? -30.938 3.987   -5.957  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A N   1 
ATOM   2051 C  CA  . TYR A 1 270 ? -30.357 2.821   -5.316  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CA  1 
ATOM   2052 C  C   . TYR A 1 270 ? -31.271 1.603   -5.531  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A C   1 
ATOM   2053 O  O   . TYR A 1 270 ? -30.820 0.535   -5.968  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A O   1 
ATOM   2054 C  CB  . TYR A 1 270 ? -30.160 3.088   -3.824  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CB  1 
ATOM   2055 C  CG  . TYR A 1 270 ? -29.285 2.057   -3.139  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CG  1 
ATOM   2056 C  CD1 . TYR A 1 270 ? -29.353 1.859   -1.757  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CD1 1 
ATOM   2057 C  CD2 . TYR A 1 270 ? -28.401 1.268   -3.875  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CD2 1 
ATOM   2058 C  CE1 . TYR A 1 270 ? -28.568 0.900   -1.134  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CE1 1 
ATOM   2059 C  CE2 . TYR A 1 270 ? -27.617 0.313   -3.259  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CE2 1 
ATOM   2060 C  CZ  . TYR A 1 270 ? -27.707 0.134   -1.893  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CZ  1 
ATOM   2061 O  OH  . TYR A 1 270 ? -26.939 -0.829  -1.292  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A OH  1 
ATOM   2062 N  N   . LYS A 1 271 ? -32.557 1.762   -5.231  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A N   1 
ATOM   2063 C  CA  . LYS A 1 271 ? -33.502 0.665   -5.432  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CA  1 
ATOM   2064 C  C   . LYS A 1 271 ? -33.647 0.349   -6.919  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A C   1 
ATOM   2065 O  O   . LYS A 1 271 ? -33.884 -0.785  -7.305  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A O   1 
ATOM   2066 C  CB  . LYS A 1 271 ? -34.867 1.010   -4.831  1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . LYS A 1 271 ? -35.073 0.459   -3.432  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CG  1 
ATOM   2068 C  CD  . LYS A 1 271 ? -36.400 0.889   -2.858  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CD  1 
ATOM   2069 C  CE  . LYS A 1 271 ? -36.467 2.401   -2.722  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CE  1 
ATOM   2070 N  NZ  . LYS A 1 271 ? -37.838 2.861   -2.353  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A NZ  1 
ATOM   2071 N  N   . ALA A 1 272 ? -33.485 1.363   -7.750  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A N   1 
ATOM   2072 C  CA  . ALA A 1 272 ? -33.591 1.189   -9.186  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CA  1 
ATOM   2073 C  C   . ALA A 1 272 ? -32.490 0.297   -9.758  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A C   1 
ATOM   2074 O  O   . ALA A 1 272 ? -32.671 -0.310  -10.808 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A O   1 
ATOM   2075 C  CB  . ALA A 1 272 ? -33.560 2.557   -9.874  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CB  1 
ATOM   2076 N  N   . ILE A 1 273 ? -31.343 0.230   -9.087  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A N   1 
ATOM   2077 C  CA  . ILE A 1 273 ? -30.239 -0.597  -9.578  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CA  1 
ATOM   2078 C  C   . ILE A 1 273 ? -30.618 -2.075  -9.539  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A C   1 
ATOM   2079 O  O   . ILE A 1 273 ? -30.415 -2.805  -10.502 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A O   1 
ATOM   2080 C  CB  . ILE A 1 273 ? -28.946 -0.408  -8.726  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CB  1 
ATOM   2081 C  CG1 . ILE A 1 273 ? -28.385 1.003   -8.915  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG1 1 
ATOM   2082 C  CG2 . ILE A 1 273 ? -27.897 -1.440  -9.127  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG2 1 
ATOM   2083 C  CD1 . ILE A 1 273 ? -27.169 1.318   -8.044  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CD1 1 
ATOM   2084 N  N   . TYR A 1 274 ? -31.178 -2.514  -8.421  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A N   1 
ATOM   2085 C  CA  . TYR A 1 274 ? -31.549 -3.907  -8.286  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CA  1 
ATOM   2086 C  C   . TYR A 1 274 ? -32.847 -4.295  -8.989  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A C   1 
ATOM   2087 O  O   . TYR A 1 274 ? -33.200 -5.472  -9.060  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A O   1 
ATOM   2088 C  CB  . TYR A 1 274 ? -31.543 -4.274  -6.806  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CB  1 
ATOM   2089 C  CG  . TYR A 1 274 ? -30.146 -4.094  -6.260  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CG  1 
ATOM   2090 C  CD1 . TYR A 1 274 ? -29.789 -2.948  -5.552  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD1 1 
ATOM   2091 C  CD2 . TYR A 1 274 ? -29.129 -4.998  -6.602  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD2 1 
ATOM   2092 C  CE1 . TYR A 1 274 ? -28.461 -2.696  -5.212  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE1 1 
ATOM   2093 C  CE2 . TYR A 1 274 ? -27.798 -4.755  -6.273  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE2 1 
ATOM   2094 C  CZ  . TYR A 1 274 ? -27.471 -3.602  -5.583  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CZ  1 
ATOM   2095 O  OH  . TYR A 1 274 ? -26.148 -3.338  -5.301  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A OH  1 
ATOM   2096 N  N   . HIS A 1 275 ? -33.539 -3.303  -9.533  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A N   1 
ATOM   2097 C  CA  . HIS A 1 275 ? -34.764 -3.546  -10.270 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CA  1 
ATOM   2098 C  C   . HIS A 1 275 ? -34.300 -3.847  -11.688 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A C   1 
ATOM   2099 O  O   . HIS A 1 275 ? -34.750 -4.801  -12.330 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A O   1 
ATOM   2100 C  CB  . HIS A 1 275 ? -35.649 -2.293  -10.275 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . HIS A 1 275 ? -36.785 -2.359  -11.254 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CG  1 
ATOM   2102 N  ND1 . HIS A 1 275 ? -37.918 -3.114  -11.034 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A ND1 1 
ATOM   2103 C  CD2 . HIS A 1 275 ? -36.933 -1.812  -12.484 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CD2 1 
ATOM   2104 C  CE1 . HIS A 1 275 ? -38.712 -3.031  -12.087 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CE1 1 
ATOM   2105 N  NE2 . HIS A 1 275 ? -38.137 -2.248  -12.981 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A NE2 1 
ATOM   2106 N  N   . ASP A 1 276 ? -33.387 -3.007  -12.162 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A N   1 
ATOM   2107 C  CA  . ASP A 1 276 ? -32.819 -3.122  -13.492 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CA  1 
ATOM   2108 C  C   . ASP A 1 276 ? -31.983 -4.401  -13.611 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A C   1 
ATOM   2109 O  O   . ASP A 1 276 ? -31.916 -5.014  -14.682 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A O   1 
ATOM   2110 C  CB  . ASP A 1 276 ? -31.953 -1.895  -13.776 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CB  1 
ATOM   2111 C  CG  . ASP A 1 276 ? -32.760 -0.608  -13.861 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CG  1 
ATOM   2112 O  OD1 . ASP A 1 276 ? -33.722 -0.444  -13.086 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A OD1 1 
ATOM   2113 O  OD2 . ASP A 1 276 ? -32.419 0.251   -14.700 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A OD2 1 
ATOM   2114 N  N   . LEU A 1 277 ? -31.340 -4.799  -12.516 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A N   1 
ATOM   2115 C  CA  . LEU A 1 277 ? -30.538 -6.015  -12.516 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CA  1 
ATOM   2116 C  C   . LEU A 1 277 ? -31.491 -7.202  -12.659 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A C   1 
ATOM   2117 O  O   . LEU A 1 277 ? -31.347 -8.053  -13.548 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A O   1 
ATOM   2118 C  CB  . LEU A 1 277 ? -29.771 -6.159  -11.200 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CB  1 
ATOM   2119 C  CG  . LEU A 1 277 ? -28.370 -6.777  -11.250 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CG  1 
ATOM   2120 C  CD1 . LEU A 1 277 ? -28.081 -7.391  -9.900  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD1 1 
ATOM   2121 C  CD2 . LEU A 1 277 ? -28.258 -7.833  -12.340 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD2 1 
ATOM   2122 N  N   . GLU A 1 278 ? -32.476 -7.240  -11.769 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A N   1 
ATOM   2123 C  CA  . GLU A 1 278 ? -33.467 -8.302  -11.767 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CA  1 
ATOM   2124 C  C   . GLU A 1 278 ? -34.138 -8.409  -13.132 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A C   1 
ATOM   2125 O  O   . GLU A 1 278 ? -34.314 -9.500  -13.671 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A O   1 
ATOM   2126 C  CB  . GLU A 1 278 ? -34.514 -8.017  -10.699 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . GLU A 1 278 ? -35.382 -9.202  -10.345 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CG  1 
ATOM   2128 C  CD  . GLU A 1 278 ? -36.390 -8.863  -9.279  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CD  1 
ATOM   2129 O  OE1 . GLU A 1 278 ? -37.339 -8.106  -9.584  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A OE1 1 
ATOM   2130 O  OE2 . GLU A 1 278 ? -36.227 -9.340  -8.133  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A OE2 1 
ATOM   2131 N  N   . GLN A 1 279 ? -34.502 -7.262  -13.686 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A N   1 
ATOM   2132 C  CA  . GLN A 1 279 ? -35.161 -7.215  -14.978 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CA  1 
ATOM   2133 C  C   . GLN A 1 279 ? -34.351 -7.969  -16.036 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A C   1 
ATOM   2134 O  O   . GLN A 1 279 ? -34.837 -8.932  -16.641 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A O   1 
ATOM   2135 C  CB  . GLN A 1 279 ? -35.356 -5.754  -15.374 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CB  1 
ATOM   2136 C  CG  . GLN A 1 279 ? -36.233 -5.519  -16.574 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CG  1 
ATOM   2137 C  CD  . GLN A 1 279 ? -36.915 -4.170  -16.500 1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CD  1 
ATOM   2138 O  OE1 . GLN A 1 279 ? -37.779 -3.948  -15.650 1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A OE1 1 
ATOM   2139 N  NE2 . GLN A 1 279 ? -36.522 -3.255  -17.379 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A NE2 1 
ATOM   2140 N  N   . SER A 1 280 ? -33.109 -7.540  -16.242 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 273 SER A N   1 
ATOM   2141 C  CA  . SER A 1 280 ? -32.225 -8.163  -17.221 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 273 SER A CA  1 
ATOM   2142 C  C   . SER A 1 280 ? -32.107 -9.677  -17.021 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 273 SER A C   1 
ATOM   2143 O  O   . SER A 1 280 ? -32.228 -10.461 -17.965 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 273 SER A O   1 
ATOM   2144 C  CB  . SER A 1 280 ? -30.846 -7.515  -17.138 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 273 SER A CB  1 
ATOM   2145 O  OG  . SER A 1 280 ? -30.957 -6.106  -17.246 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 273 SER A OG  1 
ATOM   2146 N  N   . ILE A 1 281 ? -31.865 -10.086 -15.783 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A N   1 
ATOM   2147 C  CA  . ILE A 1 281 ? -31.742 -11.497 -15.476 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CA  1 
ATOM   2148 C  C   . ILE A 1 281 ? -33.007 -12.207 -15.922 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A C   1 
ATOM   2149 O  O   . ILE A 1 281 ? -32.953 -13.137 -16.714 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A O   1 
ATOM   2150 C  CB  . ILE A 1 281 ? -31.514 -11.691 -13.977 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CB  1 
ATOM   2151 C  CG1 . ILE A 1 281 ? -30.270 -10.889 -13.572 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CG1 1 
ATOM   2152 C  CG2 . ILE A 1 281 ? -31.370 -13.184 -13.643 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CG2 1 
ATOM   2153 C  CD1 . ILE A 1 281 ? -29.929 -10.962 -12.101 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CD1 1 
ATOM   2154 N  N   . ARG A 1 282 ? -34.152 -11.755 -15.431 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A N   1 
ATOM   2155 C  CA  . ARG A 1 282 ? -35.416 -12.368 -15.812 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CA  1 
ATOM   2156 C  C   . ARG A 1 282 ? -35.527 -12.434 -17.331 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A C   1 
ATOM   2157 O  O   . ARG A 1 282 ? -36.068 -13.393 -17.883 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A O   1 
ATOM   2158 C  CB  . ARG A 1 282 ? -36.597 -11.573 -15.239 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CB  1 
ATOM   2159 C  CG  . ARG A 1 282 ? -36.720 -11.665 -13.735 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CG  1 
ATOM   2160 C  CD  . ARG A 1 282 ? -37.984 -11.004 -13.222 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CD  1 
ATOM   2161 N  NE  . ARG A 1 282 ? -38.046 -11.070 -11.766 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A NE  1 
ATOM   2162 C  CZ  . ARG A 1 282 ? -39.044 -10.596 -11.025 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CZ  1 
ATOM   2163 N  NH1 . ARG A 1 282 ? -40.084 -10.012 -11.606 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A NH1 1 
ATOM   2164 N  NH2 . ARG A 1 282 ? -39.001 -10.707 -9.697  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A NH2 1 
ATOM   2165 N  N   . ALA A 1 283 ? -34.997 -11.417 -18.000 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N   1 
ATOM   2166 C  CA  . ALA A 1 283 ? -35.047 -11.358 -19.455 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA  1 
ATOM   2167 C  C   . ALA A 1 283 ? -34.320 -12.526 -20.122 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C   1 
ATOM   2168 O  O   . ALA A 1 283 ? -34.437 -12.733 -21.328 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O   1 
ATOM   2169 C  CB  . ALA A 1 283 ? -34.467 -10.037 -19.937 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB  1 
ATOM   2170 N  N   . ALA A 1 284 ? -33.571 -13.287 -19.334 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A N   1 
ATOM   2171 C  CA  . ALA A 1 284 ? -32.831 -14.425 -19.857 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CA  1 
ATOM   2172 C  C   . ALA A 1 284 ? -33.784 -15.545 -20.233 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A C   1 
ATOM   2173 O  O   . ALA A 1 284 ? -34.586 -15.988 -19.412 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A O   1 
ATOM   2174 C  CB  . ALA A 1 284 ? -31.847 -14.922 -18.820 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CB  1 
ATOM   2175 N  N   . ASP A 1 285 ? -33.678 -16.017 -21.471 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A N   1 
ATOM   2176 C  CA  . ASP A 1 285 ? -34.542 -17.085 -21.949 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CA  1 
ATOM   2177 C  C   . ASP A 1 285 ? -33.762 -18.223 -22.608 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A C   1 
ATOM   2178 O  O   . ASP A 1 285 ? -33.152 -18.039 -23.660 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A O   1 
ATOM   2179 C  CB  . ASP A 1 285 ? -35.554 -16.518 -22.945 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . ASP A 1 285 ? -36.575 -17.541 -23.378 1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CG  1 
ATOM   2181 O  OD1 . ASP A 1 285 ? -36.171 -18.612 -23.875 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD1 1 
ATOM   2182 O  OD2 . ASP A 1 285 ? -37.785 -17.273 -23.218 1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD2 1 
ATOM   2183 N  N   . ALA A 1 286 ? -33.801 -19.400 -21.990 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A N   1 
ATOM   2184 C  CA  . ALA A 1 286 ? -33.110 -20.574 -22.514 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CA  1 
ATOM   2185 C  C   . ALA A 1 286 ? -33.550 -20.883 -23.945 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A C   1 
ATOM   2186 O  O   . ALA A 1 286 ? -32.772 -20.765 -24.898 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A O   1 
ATOM   2187 C  CB  . ALA A 1 286 ? -33.395 -21.766 -21.630 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CB  1 
ATOM   2188 N  N   . VAL A 1 287 ? -34.809 -21.291 -24.069 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A N   1 
ATOM   2189 C  CA  . VAL A 1 287 ? -35.425 -21.635 -25.344 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CA  1 
ATOM   2190 C  C   . VAL A 1 287 ? -35.019 -20.659 -26.443 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A C   1 
ATOM   2191 O  O   . VAL A 1 287 ? -34.570 -21.061 -27.518 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A O   1 
ATOM   2192 C  CB  . VAL A 1 287 ? -36.966 -21.623 -25.210 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CB  1 
ATOM   2193 C  CG1 . VAL A 1 287 ? -37.607 -22.110 -26.486 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CG1 1 
ATOM   2194 C  CG2 . VAL A 1 287 ? -37.392 -22.482 -24.030 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CG2 1 
ATOM   2195 N  N   . GLU A 1 288 ? -35.182 -19.371 -26.159 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A N   1 
ATOM   2196 C  CA  . GLU A 1 288 ? -34.838 -18.322 -27.107 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CA  1 
ATOM   2197 C  C   . GLU A 1 288 ? -33.381 -18.451 -27.517 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A C   1 
ATOM   2198 O  O   . GLU A 1 288 ? -33.082 -18.654 -28.688 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A O   1 
ATOM   2199 C  CB  . GLU A 1 288 ? -35.096 -16.948 -26.480 1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CB  1 
ATOM   2200 C  CG  . GLU A 1 288 ? -34.680 -15.761 -27.339 1.00 97.45  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CG  1 
ATOM   2201 C  CD  . GLU A 1 288 ? -35.122 -14.431 -26.750 1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CD  1 
ATOM   2202 O  OE1 . GLU A 1 288 ? -34.674 -13.377 -27.251 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 281 GLU A OE1 1 
ATOM   2203 O  OE2 . GLU A 1 288 ? -35.925 -14.439 -25.790 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 281 GLU A OE2 1 
ATOM   2204 N  N   . ASP A 1 289 ? -32.483 -18.350 -26.540 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A N   1 
ATOM   2205 C  CA  . ASP A 1 289 ? -31.047 -18.446 -26.782 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CA  1 
ATOM   2206 C  C   . ASP A 1 289 ? -30.672 -19.668 -27.603 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A C   1 
ATOM   2207 O  O   . ASP A 1 289 ? -29.770 -19.605 -28.437 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A O   1 
ATOM   2208 C  CB  . ASP A 1 289 ? -30.284 -18.476 -25.453 1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CB  1 
ATOM   2209 C  CG  . ASP A 1 289 ? -30.223 -17.114 -24.778 1.00 80.23  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CG  1 
ATOM   2210 O  OD1 . ASP A 1 289 ? -30.914 -16.178 -25.240 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A OD1 1 
ATOM   2211 O  OD2 . ASP A 1 289 ? -29.483 -16.987 -23.778 1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A OD2 1 
ATOM   2212 N  N   . LEU A 1 290 ? -31.353 -20.783 -27.370 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A N   1 
ATOM   2213 C  CA  . LEU A 1 290 ? -31.050 -21.991 -28.122 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CA  1 
ATOM   2214 C  C   . LEU A 1 290 ? -31.328 -21.813 -29.607 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A C   1 
ATOM   2215 O  O   . LEU A 1 290 ? -30.480 -22.146 -30.436 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A O   1 
ATOM   2216 C  CB  . LEU A 1 290 ? -31.842 -23.175 -27.582 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CB  1 
ATOM   2217 C  CG  . LEU A 1 290 ? -31.493 -23.559 -26.145 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CG  1 
ATOM   2218 C  CD1 . LEU A 1 290 ? -32.248 -24.832 -25.792 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD1 1 
ATOM   2219 C  CD2 . LEU A 1 290 ? -29.990 -23.769 -25.993 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD2 1 
ATOM   2220 N  N   . ARG A 1 291 ? -32.511 -21.292 -29.941 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A N   1 
ATOM   2221 C  CA  . ARG A 1 291 ? -32.884 -21.052 -31.340 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CA  1 
ATOM   2222 C  C   . ARG A 1 291 ? -31.738 -20.381 -32.072 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A C   1 
ATOM   2223 O  O   . ARG A 1 291 ? -31.320 -20.814 -33.145 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A O   1 
ATOM   2224 C  CB  . ARG A 1 291 ? -34.113 -20.143 -31.429 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CB  1 
ATOM   2225 C  CG  . ARG A 1 291 ? -35.443 -20.840 -31.226 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CG  1 
ATOM   2226 C  CD  . ARG A 1 291 ? -36.562 -19.835 -30.985 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CD  1 
ATOM   2227 N  NE  . ARG A 1 291 ? -37.856 -20.482 -30.773 1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NE  1 
ATOM   2228 C  CZ  . ARG A 1 291 ? -38.059 -21.510 -29.951 1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CZ  1 
ATOM   2229 N  NH1 . ARG A 1 291 ? -37.051 -22.020 -29.257 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH1 1 
ATOM   2230 N  NH2 . ARG A 1 291 ? -39.274 -22.027 -29.817 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH2 1 
ATOM   2231 N  N   . TRP A 1 292 ? -31.229 -19.314 -31.476 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A N   1 
ATOM   2232 C  CA  . TRP A 1 292 ? -30.134 -18.572 -32.064 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CA  1 
ATOM   2233 C  C   . TRP A 1 292 ? -28.921 -19.442 -32.383 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A C   1 
ATOM   2234 O  O   . TRP A 1 292 ? -28.292 -19.268 -33.425 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A O   1 
ATOM   2235 C  CB  . TRP A 1 292 ? -29.715 -17.449 -31.131 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CB  1 
ATOM   2236 C  CG  . TRP A 1 292 ? -28.650 -16.607 -31.708 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CG  1 
ATOM   2237 C  CD1 . TRP A 1 292 ? -28.810 -15.491 -32.469 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CD1 1 
ATOM   2238 C  CD2 . TRP A 1 292 ? -27.244 -16.834 -31.610 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CD2 1 
ATOM   2239 N  NE1 . TRP A 1 292 ? -27.583 -15.001 -32.856 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A NE1 1 
ATOM   2240 C  CE2 . TRP A 1 292 ? -26.604 -15.808 -32.342 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CE2 1 
ATOM   2241 C  CE3 . TRP A 1 292 ? -26.460 -17.807 -30.975 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CE3 1 
ATOM   2242 C  CZ2 . TRP A 1 292 ? -25.218 -15.726 -32.456 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CZ2 1 
ATOM   2243 C  CZ3 . TRP A 1 292 ? -25.082 -17.725 -31.089 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CZ3 1 
ATOM   2244 C  CH2 . TRP A 1 292 ? -24.475 -16.690 -31.826 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CH2 1 
ATOM   2245 N  N   . PHE A 1 293 ? -28.578 -20.370 -31.492 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A N   1 
ATOM   2246 C  CA  . PHE A 1 293 ? -27.425 -21.231 -31.736 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CA  1 
ATOM   2247 C  C   . PHE A 1 293 ? -27.688 -22.157 -32.916 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A C   1 
ATOM   2248 O  O   . PHE A 1 293 ? -26.836 -22.330 -33.784 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A O   1 
ATOM   2249 C  CB  . PHE A 1 293 ? -27.097 -22.074 -30.506 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CB  1 
ATOM   2250 C  CG  . PHE A 1 293 ? -25.746 -22.734 -30.573 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CG  1 
ATOM   2251 C  CD1 . PHE A 1 293 ? -24.589 -22.001 -30.325 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD1 1 
ATOM   2252 C  CD2 . PHE A 1 293 ? -25.626 -24.075 -30.919 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD2 1 
ATOM   2253 C  CE1 . PHE A 1 293 ? -23.336 -22.590 -30.419 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE1 1 
ATOM   2254 C  CE2 . PHE A 1 293 ? -24.374 -24.679 -31.017 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE2 1 
ATOM   2255 C  CZ  . PHE A 1 293 ? -23.229 -23.934 -30.767 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CZ  1 
ATOM   2256 N  N   . ARG A 1 294 ? -28.875 -22.751 -32.942 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A N   1 
ATOM   2257 C  CA  . ARG A 1 294 ? -29.252 -23.655 -34.018 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CA  1 
ATOM   2258 C  C   . ARG A 1 294 ? -29.201 -22.958 -35.375 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A C   1 
ATOM   2259 O  O   . ARG A 1 294 ? -28.834 -23.565 -36.384 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A O   1 
ATOM   2260 C  CB  . ARG A 1 294 ? -30.662 -24.191 -33.784 1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CB  1 
ATOM   2261 C  CG  . ARG A 1 294 ? -31.168 -25.070 -34.903 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CG  1 
ATOM   2262 C  CD  . ARG A 1 294 ? -32.617 -25.459 -34.695 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CD  1 
ATOM   2263 N  NE  . ARG A 1 294 ? -33.093 -26.314 -35.778 1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NE  1 
ATOM   2264 C  CZ  . ARG A 1 294 ? -32.643 -27.542 -36.015 1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CZ  1 
ATOM   2265 N  NH1 . ARG A 1 294 ? -31.707 -28.071 -35.239 1.00 80.76  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH1 1 
ATOM   2266 N  NH2 . ARG A 1 294 ? -33.120 -28.238 -37.037 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH2 1 
ATOM   2267 N  N   . ALA A 1 295 ? -29.569 -21.680 -35.394 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A N   1 
ATOM   2268 C  CA  . ALA A 1 295 ? -29.589 -20.908 -36.630 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CA  1 
ATOM   2269 C  C   . ALA A 1 295 ? -28.238 -20.331 -37.008 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A C   1 
ATOM   2270 O  O   . ALA A 1 295 ? -28.000 -20.028 -38.173 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A O   1 
ATOM   2271 C  CB  . ALA A 1 295 ? -30.604 -19.791 -36.520 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CB  1 
ATOM   2272 N  N   . ASN A 1 296 ? -27.351 -20.184 -36.030 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A N   1 
ATOM   2273 C  CA  . ASN A 1 296 ? -26.031 -19.620 -36.291 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CA  1 
ATOM   2274 C  C   . ASN A 1 296 ? -24.873 -20.607 -36.219 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A C   1 
ATOM   2275 O  O   . ASN A 1 296 ? -23.752 -20.260 -36.576 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A O   1 
ATOM   2276 C  CB  . ASN A 1 296 ? -25.756 -18.467 -35.325 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CB  1 
ATOM   2277 C  CG  . ASN A 1 296 ? -26.577 -17.238 -35.637 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CG  1 
ATOM   2278 O  OD1 . ASN A 1 296 ? -27.804 -17.299 -35.725 1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A OD1 1 
ATOM   2279 N  ND2 . ASN A 1 296 ? -25.902 -16.108 -35.801 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A ND2 1 
ATOM   2280 N  N   . HIS A 1 297 ? -25.131 -21.828 -35.760 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A N   1 
ATOM   2281 C  CA  . HIS A 1 297 ? -24.067 -22.827 -35.646 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CA  1 
ATOM   2282 C  C   . HIS A 1 297 ? -24.576 -24.260 -35.783 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A C   1 
ATOM   2283 O  O   . HIS A 1 297 ? -23.793 -25.185 -36.002 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A O   1 
ATOM   2284 C  CB  . HIS A 1 297 ? -23.354 -22.683 -34.298 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CB  1 
ATOM   2285 C  CG  . HIS A 1 297 ? -22.592 -21.403 -34.144 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CG  1 
ATOM   2286 N  ND1 . HIS A 1 297 ? -21.353 -21.201 -34.713 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A ND1 1 
ATOM   2287 C  CD2 . HIS A 1 297 ? -22.894 -20.260 -33.484 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CD2 1 
ATOM   2288 C  CE1 . HIS A 1 297 ? -20.923 -19.989 -34.408 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CE1 1 
ATOM   2289 N  NE2 . HIS A 1 297 ? -21.840 -19.397 -33.663 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A NE2 1 
ATOM   2290 N  N   . GLY A 1 298 ? -25.884 -24.441 -35.649 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A N   1 
ATOM   2291 C  CA  . GLY A 1 298 ? -26.451 -25.771 -35.745 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A CA  1 
ATOM   2292 C  C   . GLY A 1 298 ? -27.098 -26.116 -37.076 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A C   1 
ATOM   2293 O  O   . GLY A 1 298 ? -26.751 -25.548 -38.118 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A O   1 
ATOM   2294 N  N   . PRO A 1 299 ? -28.054 -27.061 -37.063 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A N   1 
ATOM   2295 C  CA  . PRO A 1 299 ? -28.808 -27.553 -38.222 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CA  1 
ATOM   2296 C  C   . PRO A 1 299 ? -29.533 -26.460 -39.008 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A C   1 
ATOM   2297 O  O   . PRO A 1 299 ? -29.680 -26.557 -40.226 1.00 71.08  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A O   1 
ATOM   2298 C  CB  . PRO A 1 299 ? -29.782 -28.548 -37.596 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CB  1 
ATOM   2299 C  CG  . PRO A 1 299 ? -29.026 -29.054 -36.412 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CG  1 
ATOM   2300 C  CD  . PRO A 1 299 ? -28.455 -27.789 -35.847 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CD  1 
ATOM   2301 N  N   . GLY A 1 300 ? -29.986 -25.430 -38.300 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N   1 
ATOM   2302 C  CA  . GLY A 1 300 ? -30.692 -24.337 -38.941 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA  1 
ATOM   2303 C  C   . GLY A 1 300 ? -29.898 -23.659 -40.043 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C   1 
ATOM   2304 O  O   . GLY A 1 300 ? -30.475 -23.070 -40.957 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O   1 
HETATM 2305 N  N   . MSE A 1 301 ? -28.573 -23.738 -39.965 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A N   1 
HETATM 2306 C  CA  . MSE A 1 301 ? -27.716 -23.121 -40.969 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CA  1 
HETATM 2307 C  C   . MSE A 1 301 ? -28.032 -23.556 -42.400 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A C   1 
HETATM 2308 O  O   . MSE A 1 301 ? -28.527 -24.659 -42.646 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A O   1 
HETATM 2309 C  CB  . MSE A 1 301 ? -26.249 -23.423 -40.664 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CB  1 
HETATM 2310 C  CG  . MSE A 1 301 ? -25.680 -22.641 -39.493 1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CG  1 
HETATM 2311 SE SE  . MSE A 1 301 ? -23.833 -23.084 -39.190 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A SE  1 
HETATM 2312 C  CE  . MSE A 1 301 ? -22.999 -21.957 -40.511 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CE  1 
ATOM   2313 N  N   . ALA A 1 302 ? -27.742 -22.672 -43.346 1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A N   1 
ATOM   2314 C  CA  . ALA A 1 302 ? -27.979 -22.960 -44.749 1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CA  1 
ATOM   2315 C  C   . ALA A 1 302 ? -26.794 -23.750 -45.287 1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A C   1 
ATOM   2316 O  O   . ALA A 1 302 ? -25.659 -23.547 -44.857 1.00 107.18 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A O   1 
ATOM   2317 C  CB  . ALA A 1 302 ? -28.142 -21.665 -45.522 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CB  1 
HETATM 2318 N  N   . MSE A 1 303 ? -27.062 -24.654 -46.222 1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A N   1 
HETATM 2319 C  CA  . MSE A 1 303 ? -26.009 -25.472 -46.815 1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CA  1 
HETATM 2320 C  C   . MSE A 1 303 ? -26.195 -25.671 -48.312 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A C   1 
HETATM 2321 O  O   . MSE A 1 303 ? -27.245 -26.138 -48.758 1.00 96.96  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A O   1 
HETATM 2322 C  CB  . MSE A 1 303 ? -25.960 -26.845 -46.144 1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CB  1 
HETATM 2323 C  CG  . MSE A 1 303 ? -25.141 -27.881 -46.914 1.00 86.13  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CG  1 
HETATM 2324 SE SE  . MSE A 1 303 ? -23.226 -27.765 -46.668 1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A SE  1 
HETATM 2325 C  CE  . MSE A 1 303 ? -22.881 -26.049 -47.477 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CE  1 
ATOM   2326 N  N   . ASN A 1 304 ? -25.172 -25.319 -49.085 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A N   1 
ATOM   2327 C  CA  . ASN A 1 304 ? -25.219 -25.496 -50.532 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CA  1 
ATOM   2328 C  C   . ASN A 1 304 ? -24.685 -26.890 -50.853 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A C   1 
ATOM   2329 O  O   . ASN A 1 304 ? -23.475 -27.106 -50.955 1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A O   1 
ATOM   2330 C  CB  . ASN A 1 304 ? -24.390 -24.414 -51.248 1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CB  1 
ATOM   2331 C  CG  . ASN A 1 304 ? -22.953 -24.344 -50.757 1.00 114.16 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CG  1 
ATOM   2332 O  OD1 . ASN A 1 304 ? -22.694 -24.023 -49.598 1.00 115.26 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A OD1 1 
ATOM   2333 N  ND2 . ASN A 1 304 ? -22.010 -24.640 -51.645 1.00 114.73 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A ND2 1 
ATOM   2334 N  N   . TRP A 1 305 ? -25.603 -27.839 -50.999 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A N   1 
ATOM   2335 C  CA  . TRP A 1 305 ? -25.235 -29.217 -51.286 1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CA  1 
ATOM   2336 C  C   . TRP A 1 305 ? -24.574 -29.386 -52.651 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A C   1 
ATOM   2337 O  O   . TRP A 1 305 ? -24.832 -28.621 -53.581 1.00 88.72  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A O   1 
ATOM   2338 C  CB  . TRP A 1 305 ? -26.469 -30.113 -51.197 1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CB  1 
ATOM   2339 C  CG  . TRP A 1 305 ? -27.239 -29.923 -49.934 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CG  1 
ATOM   2340 C  CD1 . TRP A 1 305 ? -28.204 -28.987 -49.694 1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CD1 1 
ATOM   2341 C  CD2 . TRP A 1 305 ? -27.091 -30.668 -48.722 1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CD2 1 
ATOM   2342 N  NE1 . TRP A 1 305 ? -28.669 -29.106 -48.406 1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A NE1 1 
ATOM   2343 C  CE2 . TRP A 1 305 ? -28.002 -30.130 -47.787 1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CE2 1 
ATOM   2344 C  CE3 . TRP A 1 305 ? -26.276 -31.740 -48.334 1.00 102.09 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CE3 1 
ATOM   2345 C  CZ2 . TRP A 1 305 ? -28.121 -30.628 -46.486 1.00 102.40 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CZ2 1 
ATOM   2346 C  CZ3 . TRP A 1 305 ? -26.394 -32.235 -47.040 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CZ3 1 
ATOM   2347 C  CH2 . TRP A 1 305 ? -27.312 -31.678 -46.132 1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CH2 1 
ATOM   2348 N  N   . PRO A 1 306 ? -23.706 -30.400 -52.783 1.00 114.72 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N   1 
ATOM   2349 C  CA  . PRO A 1 306 ? -22.993 -30.691 -54.031 1.00 115.08 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA  1 
ATOM   2350 C  C   . PRO A 1 306 ? -23.930 -30.936 -55.215 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C   1 
ATOM   2351 O  O   . PRO A 1 306 ? -23.690 -30.350 -56.296 1.00 115.28 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O   1 
ATOM   2352 C  CB  . PRO A 1 306 ? -22.155 -31.921 -53.669 1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB  1 
ATOM   2353 C  CG  . PRO A 1 306 ? -22.948 -32.569 -52.568 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG  1 
ATOM   2354 C  CD  . PRO A 1 306 ? -23.370 -31.391 -51.746 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD  1 
ATOM   2355 N  N   . ASP B 1 23  ? -18.021 -23.508 -44.816 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N   1 
ATOM   2356 C  CA  . ASP B 1 23  ? -18.011 -24.042 -43.423 1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA  1 
ATOM   2357 C  C   . ASP B 1 23  ? -19.371 -23.932 -42.729 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C   1 
ATOM   2358 O  O   . ASP B 1 23  ? -19.534 -23.182 -41.766 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O   1 
ATOM   2359 C  CB  . ASP B 1 23  ? -16.949 -23.323 -42.583 1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB  1 
ATOM   2360 C  CG  . ASP B 1 23  ? -17.080 -21.811 -42.641 1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG  1 
ATOM   2361 O  OD1 . ASP B 1 23  ? -18.205 -21.296 -42.467 1.00 112.22 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1 1 
ATOM   2362 O  OD2 . ASP B 1 23  ? -16.051 -21.135 -42.851 1.00 113.38 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2 1 
ATOM   2363 N  N   . SER B 1 24  ? -20.345 -24.684 -43.231 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   1 
ATOM   2364 C  CA  . SER B 1 24  ? -21.690 -24.707 -42.667 1.00 97.14  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  1 
ATOM   2365 C  C   . SER B 1 24  ? -21.771 -25.903 -41.721 1.00 95.01  ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   1 
ATOM   2366 O  O   . SER B 1 24  ? -20.961 -26.823 -41.807 1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   1 
ATOM   2367 C  CB  . SER B 1 24  ? -22.726 -24.855 -43.788 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  1 
ATOM   2368 O  OG  . SER B 1 24  ? -24.049 -24.915 -43.281 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  1 
ATOM   2369 N  N   . PHE B 1 25  ? -22.742 -25.886 -40.815 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N   1 
ATOM   2370 C  CA  . PHE B 1 25  ? -22.918 -26.977 -39.860 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA  1 
ATOM   2371 C  C   . PHE B 1 25  ? -22.878 -28.357 -40.518 1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C   1 
ATOM   2372 O  O   . PHE B 1 25  ? -22.431 -29.330 -39.912 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O   1 
ATOM   2373 C  CB  . PHE B 1 25  ? -24.253 -26.816 -39.130 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB  1 
ATOM   2374 C  CG  . PHE B 1 25  ? -24.672 -28.037 -38.357 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG  1 
ATOM   2375 C  CD1 . PHE B 1 25  ? -24.035 -28.381 -37.170 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1 1 
ATOM   2376 C  CD2 . PHE B 1 25  ? -25.697 -28.850 -38.827 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2 1 
ATOM   2377 C  CE1 . PHE B 1 25  ? -24.413 -29.518 -36.461 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1 1 
ATOM   2378 C  CE2 . PHE B 1 25  ? -26.081 -29.988 -38.127 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2 1 
ATOM   2379 C  CZ  . PHE B 1 25  ? -25.436 -30.323 -36.940 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ  1 
ATOM   2380 N  N   . TRP B 1 26  ? -23.339 -28.432 -41.762 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B N   1 
ATOM   2381 C  CA  . TRP B 1 26  ? -23.391 -29.693 -42.484 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CA  1 
ATOM   2382 C  C   . TRP B 1 26  ? -22.091 -30.166 -43.113 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B C   1 
ATOM   2383 O  O   . TRP B 1 26  ? -21.977 -31.327 -43.509 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B O   1 
ATOM   2384 C  CB  . TRP B 1 26  ? -24.478 -29.611 -43.540 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CB  1 
ATOM   2385 C  CG  . TRP B 1 26  ? -25.789 -29.263 -42.938 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CG  1 
ATOM   2386 C  CD1 . TRP B 1 26  ? -26.385 -28.035 -42.917 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CD1 1 
ATOM   2387 C  CD2 . TRP B 1 26  ? -26.647 -30.141 -42.203 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CD2 1 
ATOM   2388 N  NE1 . TRP B 1 26  ? -27.565 -28.095 -42.212 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B NE1 1 
ATOM   2389 C  CE2 . TRP B 1 26  ? -27.748 -29.377 -41.761 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CE2 1 
ATOM   2390 C  CE3 . TRP B 1 26  ? -26.589 -31.502 -41.870 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CE3 1 
ATOM   2391 C  CZ2 . TRP B 1 26  ? -28.786 -29.929 -41.002 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CZ2 1 
ATOM   2392 C  CZ3 . TRP B 1 26  ? -27.619 -32.052 -41.115 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CZ3 1 
ATOM   2393 C  CH2 . TRP B 1 26  ? -28.704 -31.265 -40.689 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CH2 1 
ATOM   2394 N  N   . GLU B 1 27  ? -21.111 -29.274 -43.202 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B N   1 
ATOM   2395 C  CA  . GLU B 1 27  ? -19.816 -29.621 -43.780 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CA  1 
ATOM   2396 C  C   . GLU B 1 27  ? -19.119 -30.672 -42.917 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B C   1 
ATOM   2397 O  O   . GLU B 1 27  ? -18.756 -30.397 -41.777 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B O   1 
ATOM   2398 C  CB  . GLU B 1 27  ? -18.916 -28.384 -43.860 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CB  1 
ATOM   2399 C  CG  . GLU B 1 27  ? -19.558 -27.150 -44.474 1.00 79.08  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CG  1 
ATOM   2400 C  CD  . GLU B 1 27  ? -19.629 -27.195 -45.984 1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CD  1 
ATOM   2401 O  OE1 . GLU B 1 27  ? -20.116 -26.209 -46.576 1.00 80.64  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE1 1 
ATOM   2402 O  OE2 . GLU B 1 27  ? -19.198 -28.206 -46.575 1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE2 1 
ATOM   2403 N  N   . VAL B 1 28  ? -18.934 -31.869 -43.466 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B N   1 
ATOM   2404 C  CA  . VAL B 1 28  ? -18.260 -32.954 -42.758 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CA  1 
ATOM   2405 C  C   . VAL B 1 28  ? -17.324 -32.447 -41.669 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B C   1 
ATOM   2406 O  O   . VAL B 1 28  ? -16.263 -31.892 -41.960 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B O   1 
ATOM   2407 C  CB  . VAL B 1 28  ? -17.425 -33.826 -43.732 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CB  1 
ATOM   2408 C  CG1 . VAL B 1 28  ? -16.432 -34.685 -42.959 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG1 1 
ATOM   2409 C  CG2 . VAL B 1 28  ? -18.348 -34.711 -44.553 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG2 1 
ATOM   2410 N  N   . GLY B 1 29  ? -17.724 -32.633 -40.417 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B N   1 
ATOM   2411 C  CA  . GLY B 1 29  ? -16.887 -32.210 -39.310 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B CA  1 
ATOM   2412 C  C   . GLY B 1 29  ? -17.105 -30.815 -38.757 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B C   1 
ATOM   2413 O  O   . GLY B 1 29  ? -16.343 -30.371 -37.906 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B O   1 
ATOM   2414 N  N   . ASN B 1 30  ? -18.126 -30.109 -39.221 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B N   1 
ATOM   2415 C  CA  . ASN B 1 30  ? -18.363 -28.770 -38.705 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CA  1 
ATOM   2416 C  C   . ASN B 1 30  ? -19.223 -28.781 -37.452 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B C   1 
ATOM   2417 O  O   . ASN B 1 30  ? -19.501 -27.735 -36.862 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B O   1 
ATOM   2418 C  CB  . ASN B 1 30  ? -18.988 -27.883 -39.779 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CB  1 
ATOM   2419 C  CG  . ASN B 1 30  ? -17.946 -27.278 -40.693 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CG  1 
ATOM   2420 O  OD1 . ASN B 1 30  ? -18.266 -26.512 -41.605 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B OD1 1 
ATOM   2421 N  ND2 . ASN B 1 30  ? -16.683 -27.614 -40.447 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B ND2 1 
ATOM   2422 N  N   . TYR B 1 31  ? -19.636 -29.974 -37.044 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B N   1 
ATOM   2423 C  CA  . TYR B 1 31  ? -20.439 -30.119 -35.842 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CA  1 
ATOM   2424 C  C   . TYR B 1 31  ? -19.514 -29.866 -34.659 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B C   1 
ATOM   2425 O  O   . TYR B 1 31  ? -19.961 -29.797 -33.515 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B O   1 
ATOM   2426 C  CB  . TYR B 1 31  ? -21.025 -31.533 -35.763 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CB  1 
ATOM   2427 C  CG  . TYR B 1 31  ? -19.979 -32.632 -35.779 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CG  1 
ATOM   2428 C  CD1 . TYR B 1 31  ? -19.154 -32.857 -34.674 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CD1 1 
ATOM   2429 C  CD2 . TYR B 1 31  ? -19.809 -33.441 -36.901 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CD2 1 
ATOM   2430 C  CE1 . TYR B 1 31  ? -18.189 -33.859 -34.686 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CE1 1 
ATOM   2431 C  CE2 . TYR B 1 31  ? -18.846 -34.445 -36.924 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CE2 1 
ATOM   2432 C  CZ  . TYR B 1 31  ? -18.041 -34.650 -35.814 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CZ  1 
ATOM   2433 O  OH  . TYR B 1 31  ? -17.095 -35.650 -35.827 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B OH  1 
ATOM   2434 N  N   . LYS B 1 32  ? -18.220 -29.726 -34.950 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N   1 
ATOM   2435 C  CA  . LYS B 1 32  ? -17.205 -29.490 -33.924 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA  1 
ATOM   2436 C  C   . LYS B 1 32  ? -17.587 -28.335 -33.012 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C   1 
ATOM   2437 O  O   . LYS B 1 32  ? -17.323 -28.368 -31.810 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O   1 
ATOM   2438 C  CB  . LYS B 1 32  ? -15.845 -29.196 -34.565 1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB  1 
ATOM   2439 C  CG  . LYS B 1 32  ? -15.283 -30.330 -35.414 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG  1 
ATOM   2440 C  CD  . LYS B 1 32  ? -15.120 -31.631 -34.633 1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD  1 
ATOM   2441 C  CE  . LYS B 1 32  ? -14.575 -32.739 -35.531 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE  1 
ATOM   2442 N  NZ  . LYS B 1 32  ? -14.450 -34.049 -34.828 1.00 102.09 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ  1 
ATOM   2443 N  N   . ARG B 1 33  ? -18.213 -27.317 -33.590 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N   1 
ATOM   2444 C  CA  . ARG B 1 33  ? -18.632 -26.154 -32.828 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA  1 
ATOM   2445 C  C   . ARG B 1 33  ? -19.658 -26.546 -31.756 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C   1 
ATOM   2446 O  O   . ARG B 1 33  ? -19.634 -26.028 -30.641 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O   1 
ATOM   2447 C  CB  . ARG B 1 33  ? -19.240 -25.110 -33.768 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB  1 
ATOM   2448 C  CG  . ARG B 1 33  ? -18.958 -23.665 -33.374 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG  1 
ATOM   2449 C  CD  . ARG B 1 33  ? -19.115 -23.464 -31.882 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD  1 
ATOM   2450 N  NE  . ARG B 1 33  ? -19.127 -22.061 -31.492 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE  1 
ATOM   2451 C  CZ  . ARG B 1 33  ? -19.205 -21.651 -30.232 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ  1 
ATOM   2452 N  NH1 . ARG B 1 33  ? -19.270 -22.547 -29.254 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1 1 
ATOM   2453 N  NH2 . ARG B 1 33  ? -19.239 -20.353 -29.954 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2 1 
ATOM   2454 N  N   . THR B 1 34  ? -20.566 -27.454 -32.092 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 27  THR B N   1 
ATOM   2455 C  CA  . THR B 1 34  ? -21.573 -27.880 -31.132 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CA  1 
ATOM   2456 C  C   . THR B 1 34  ? -20.896 -28.634 -29.993 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 27  THR B C   1 
ATOM   2457 O  O   . THR B 1 34  ? -21.236 -28.444 -28.825 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 27  THR B O   1 
ATOM   2458 C  CB  . THR B 1 34  ? -22.655 -28.768 -31.807 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CB  1 
ATOM   2459 O  OG1 . THR B 1 34  ? -23.387 -27.977 -32.753 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 27  THR B OG1 1 
ATOM   2460 C  CG2 . THR B 1 34  ? -23.633 -29.330 -30.771 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CG2 1 
ATOM   2461 N  N   . VAL B 1 35  ? -19.931 -29.480 -30.340 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B N   1 
ATOM   2462 C  CA  . VAL B 1 35  ? -19.181 -30.247 -29.355 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CA  1 
ATOM   2463 C  C   . VAL B 1 35  ? -18.320 -29.309 -28.498 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B C   1 
ATOM   2464 O  O   . VAL B 1 35  ? -18.167 -29.500 -27.291 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B O   1 
ATOM   2465 C  CB  . VAL B 1 35  ? -18.278 -31.275 -30.055 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CB  1 
ATOM   2466 C  CG1 . VAL B 1 35  ? -17.374 -31.980 -29.041 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG1 1 
ATOM   2467 C  CG2 . VAL B 1 35  ? -19.141 -32.271 -30.793 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG2 1 
ATOM   2468 N  N   . LYS B 1 36  ? -17.756 -28.290 -29.130 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   1 
ATOM   2469 C  CA  . LYS B 1 36  ? -16.934 -27.328 -28.419 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  1 
ATOM   2470 C  C   . LYS B 1 36  ? -17.766 -26.670 -27.315 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   1 
ATOM   2471 O  O   . LYS B 1 36  ? -17.251 -26.318 -26.249 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   1 
ATOM   2472 C  CB  . LYS B 1 36  ? -16.428 -26.268 -29.400 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  1 
ATOM   2473 C  CG  . LYS B 1 36  ? -15.547 -25.200 -28.794 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  1 
ATOM   2474 C  CD  . LYS B 1 36  ? -14.226 -25.765 -28.318 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  1 
ATOM   2475 C  CE  . LYS B 1 36  ? -13.312 -24.644 -27.856 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  1 
ATOM   2476 N  NZ  . LYS B 1 36  ? -13.050 -23.666 -28.958 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  1 
ATOM   2477 N  N   . ARG B 1 37  ? -19.060 -26.521 -27.568 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B N   1 
ATOM   2478 C  CA  . ARG B 1 37  ? -19.940 -25.885 -26.605 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CA  1 
ATOM   2479 C  C   . ARG B 1 37  ? -20.111 -26.654 -25.298 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B C   1 
ATOM   2480 O  O   . ARG B 1 37  ? -20.377 -26.038 -24.263 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B O   1 
ATOM   2481 C  CB  . ARG B 1 37  ? -21.308 -25.622 -27.231 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CB  1 
ATOM   2482 C  CG  . ARG B 1 37  ? -22.242 -24.855 -26.323 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CG  1 
ATOM   2483 C  CD  . ARG B 1 37  ? -23.533 -24.485 -27.017 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CD  1 
ATOM   2484 N  NE  . ARG B 1 37  ? -24.299 -25.657 -27.428 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NE  1 
ATOM   2485 C  CZ  . ARG B 1 37  ? -25.559 -25.608 -27.849 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CZ  1 
ATOM   2486 N  NH1 . ARG B 1 37  ? -26.185 -24.442 -27.905 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH1 1 
ATOM   2487 N  NH2 . ARG B 1 37  ? -26.185 -26.720 -28.226 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH2 1 
ATOM   2488 N  N   . ILE B 1 38  ? -19.978 -27.984 -25.324 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N   1 
ATOM   2489 C  CA  . ILE B 1 38  ? -20.117 -28.749 -24.083 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA  1 
ATOM   2490 C  C   . ILE B 1 38  ? -19.017 -28.334 -23.105 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C   1 
ATOM   2491 O  O   . ILE B 1 38  ? -19.267 -28.185 -21.915 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O   1 
ATOM   2492 C  CB  . ILE B 1 38  ? -20.025 -30.288 -24.289 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB  1 
ATOM   2493 C  CG1 . ILE B 1 38  ? -21.160 -30.789 -25.179 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1 1 
ATOM   2494 C  CG2 . ILE B 1 38  ? -20.158 -30.989 -22.950 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2 1 
ATOM   2495 C  CD1 . ILE B 1 38  ? -21.035 -30.384 -26.611 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1 1 
ATOM   2496 N  N   . ASP B 1 39  ? -17.803 -28.144 -23.609 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B N   1 
ATOM   2497 C  CA  . ASP B 1 39  ? -16.693 -27.728 -22.756 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CA  1 
ATOM   2498 C  C   . ASP B 1 39  ? -16.865 -26.274 -22.340 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B C   1 
ATOM   2499 O  O   . ASP B 1 39  ? -16.674 -25.932 -21.169 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B O   1 
ATOM   2500 C  CB  . ASP B 1 39  ? -15.362 -27.898 -23.484 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CB  1 
ATOM   2501 C  CG  . ASP B 1 39  ? -15.035 -29.344 -23.747 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CG  1 
ATOM   2502 O  OD1 . ASP B 1 39  ? -14.822 -30.085 -22.765 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD1 1 
ATOM   2503 O  OD2 . ASP B 1 39  ? -14.999 -29.746 -24.929 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD2 1 
ATOM   2504 N  N   . ASP B 1 40  ? -17.218 -25.419 -23.299 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   1 
ATOM   2505 C  CA  . ASP B 1 40  ? -17.424 -24.010 -22.998 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  1 
ATOM   2506 C  C   . ASP B 1 40  ? -18.341 -23.968 -21.790 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   1 
ATOM   2507 O  O   . ASP B 1 40  ? -18.206 -23.111 -20.924 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   1 
ATOM   2508 C  CB  . ASP B 1 40  ? -18.082 -23.274 -24.174 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  1 
ATOM   2509 C  CG  . ASP B 1 40  ? -17.172 -23.167 -25.398 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  1 
ATOM   2510 O  OD1 . ASP B 1 40  ? -15.946 -23.027 -25.225 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 1 
ATOM   2511 O  OD2 . ASP B 1 40  ? -17.685 -23.198 -26.537 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 1 
ATOM   2512 N  N   . GLY B 1 41  ? -19.264 -24.922 -21.737 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   1 
ATOM   2513 C  CA  . GLY B 1 41  ? -20.201 -25.000 -20.635 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  1 
ATOM   2514 C  C   . GLY B 1 41  ? -19.519 -25.122 -19.288 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   1 
ATOM   2515 O  O   . GLY B 1 41  ? -19.814 -24.364 -18.361 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   1 
ATOM   2516 N  N   . HIS B 1 42  ? -18.599 -26.075 -19.182 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B N   1 
ATOM   2517 C  CA  . HIS B 1 42  ? -17.868 -26.295 -17.945 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CA  1 
ATOM   2518 C  C   . HIS B 1 42  ? -17.009 -25.086 -17.586 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B C   1 
ATOM   2519 O  O   . HIS B 1 42  ? -16.929 -24.697 -16.423 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B O   1 
ATOM   2520 C  CB  . HIS B 1 42  ? -16.993 -27.555 -18.068 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CB  1 
ATOM   2521 C  CG  . HIS B 1 42  ? -16.089 -27.783 -16.893 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CG  1 
ATOM   2522 N  ND1 . HIS B 1 42  ? -14.868 -27.157 -16.760 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B ND1 1 
ATOM   2523 C  CD2 . HIS B 1 42  ? -16.240 -28.549 -15.786 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CD2 1 
ATOM   2524 C  CE1 . HIS B 1 42  ? -14.305 -27.526 -15.625 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CE1 1 
ATOM   2525 N  NE2 . HIS B 1 42  ? -15.116 -28.370 -15.014 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B NE2 1 
ATOM   2526 N  N   . ARG B 1 43  ? -16.371 -24.503 -18.597 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B N   1 
ATOM   2527 C  CA  . ARG B 1 43  ? -15.503 -23.343 -18.420 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CA  1 
ATOM   2528 C  C   . ARG B 1 43  ? -16.307 -22.110 -17.986 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B C   1 
ATOM   2529 O  O   . ARG B 1 43  ? -15.847 -21.316 -17.158 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B O   1 
ATOM   2530 C  CB  . ARG B 1 43  ? -14.738 -23.090 -19.724 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CB  1 
ATOM   2531 C  CG  . ARG B 1 43  ? -14.114 -21.721 -19.870 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CG  1 
ATOM   2532 C  CD  . ARG B 1 43  ? -15.131 -20.713 -20.380 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CD  1 
ATOM   2533 N  NE  . ARG B 1 43  ? -14.567 -19.376 -20.567 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NE  1 
ATOM   2534 C  CZ  . ARG B 1 43  ? -13.532 -19.092 -21.356 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CZ  1 
ATOM   2535 N  NH1 . ARG B 1 43  ? -12.925 -20.054 -22.045 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NH1 1 
ATOM   2536 N  NH2 . ARG B 1 43  ? -13.107 -17.837 -21.462 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NH2 1 
ATOM   2537 N  N   . LEU B 1 44  ? -17.506 -21.949 -18.543 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   2538 C  CA  . LEU B 1 44  ? -18.346 -20.824 -18.163 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   2539 C  C   . LEU B 1 44  ? -18.721 -20.991 -16.697 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   2540 O  O   . LEU B 1 44  ? -18.839 -20.011 -15.963 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   2541 C  CB  . LEU B 1 44  ? -19.604 -20.766 -19.025 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   2542 C  CG  . LEU B 1 44  ? -19.389 -20.387 -20.493 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   2543 C  CD1 . LEU B 1 44  ? -20.719 -20.431 -21.250 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   2544 C  CD2 . LEU B 1 44  ? -18.751 -18.997 -20.564 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   2545 N  N   . CYS B 1 45  ? -18.898 -22.235 -16.265 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B N   1 
ATOM   2546 C  CA  . CYS B 1 45  ? -19.227 -22.487 -14.868 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CA  1 
ATOM   2547 C  C   . CYS B 1 45  ? -18.095 -21.963 -13.984 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B C   1 
ATOM   2548 O  O   . CYS B 1 45  ? -18.342 -21.290 -12.985 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B O   1 
ATOM   2549 C  CB  . CYS B 1 45  ? -19.444 -23.990 -14.614 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CB  1 
ATOM   2550 S  SG  . CYS B 1 45  ? -21.154 -24.597 -14.893 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B SG  1 
ATOM   2551 N  N   . SER B 1 46  ? -16.854 -22.260 -14.365 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 39  SER B N   1 
ATOM   2552 C  CA  . SER B 1 46  ? -15.680 -21.813 -13.605 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 39  SER B CA  1 
ATOM   2553 C  C   . SER B 1 46  ? -15.515 -20.295 -13.660 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 39  SER B C   1 
ATOM   2554 O  O   . SER B 1 46  ? -15.199 -19.651 -12.656 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 39  SER B O   1 
ATOM   2555 C  CB  . SER B 1 46  ? -14.416 -22.499 -14.132 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 39  SER B CB  1 
ATOM   2556 O  OG  . SER B 1 46  ? -14.435 -23.886 -13.834 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 39  SER B OG  1 
ATOM   2557 N  N   . ASP B 1 47  ? -15.728 -19.720 -14.835 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B N   1 
ATOM   2558 C  CA  . ASP B 1 47  ? -15.633 -18.284 -14.955 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CA  1 
ATOM   2559 C  C   . ASP B 1 47  ? -16.597 -17.661 -13.957 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B C   1 
ATOM   2560 O  O   . ASP B 1 47  ? -16.188 -16.873 -13.101 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B O   1 
ATOM   2561 C  CB  . ASP B 1 47  ? -15.975 -17.831 -16.374 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CB  1 
ATOM   2562 C  CG  . ASP B 1 47  ? -14.856 -18.116 -17.356 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CG  1 
ATOM   2563 O  OD1 . ASP B 1 47  ? -13.706 -18.331 -16.898 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD1 1 
ATOM   2564 O  OD2 . ASP B 1 47  ? -15.117 -18.108 -18.583 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD2 1 
ATOM   2565 N  N   . LEU B 1 48  ? -17.871 -18.032 -14.039 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   1 
ATOM   2566 C  CA  . LEU B 1 48  ? -18.854 -17.469 -13.128 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  1 
ATOM   2567 C  C   . LEU B 1 48  ? -18.451 -17.634 -11.659 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   1 
ATOM   2568 O  O   . LEU B 1 48  ? -18.718 -16.770 -10.839 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   1 
ATOM   2569 C  CB  . LEU B 1 48  ? -20.238 -18.078 -13.382 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  1 
ATOM   2570 C  CG  . LEU B 1 48  ? -21.384 -17.493 -12.535 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  1 
ATOM   2571 C  CD1 . LEU B 1 48  ? -21.451 -15.963 -12.685 1.00 7.90   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 1 
ATOM   2572 C  CD2 . LEU B 1 48  ? -22.688 -18.113 -12.971 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 1 
HETATM 2573 N  N   . MSE B 1 49  ? -17.794 -18.731 -11.318 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B N   1 
HETATM 2574 C  CA  . MSE B 1 49  ? -17.377 -18.924 -9.932  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CA  1 
HETATM 2575 C  C   . MSE B 1 49  ? -16.300 -17.925 -9.572  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B C   1 
HETATM 2576 O  O   . MSE B 1 49  ? -16.343 -17.308 -8.513  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B O   1 
HETATM 2577 C  CB  . MSE B 1 49  ? -16.871 -20.345 -9.717  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CB  1 
HETATM 2578 C  CG  . MSE B 1 49  ? -17.986 -21.355 -9.566  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CG  1 
HETATM 2579 SE SE  . MSE B 1 49  ? -17.372 -23.140 -9.914  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B SE  1 
HETATM 2580 C  CE  . MSE B 1 49  ? -16.495 -23.534 -8.220  1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CE  1 
ATOM   2581 N  N   . ASN B 1 50  ? -15.338 -17.747 -10.465 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B N   1 
ATOM   2582 C  CA  . ASN B 1 50  ? -14.274 -16.793 -10.210 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CA  1 
ATOM   2583 C  C   . ASN B 1 50  ? -14.839 -15.385 -10.057 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B C   1 
ATOM   2584 O  O   . ASN B 1 50  ? -14.466 -14.660 -9.135  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B O   1 
ATOM   2585 C  CB  . ASN B 1 50  ? -13.240 -16.870 -11.326 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CB  1 
ATOM   2586 C  CG  . ASN B 1 50  ? -12.437 -18.165 -11.271 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CG  1 
ATOM   2587 O  OD1 . ASN B 1 50  ? -12.018 -18.598 -10.193 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B OD1 1 
ATOM   2588 N  ND2 . ASN B 1 50  ? -12.211 -18.782 -12.425 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B ND2 1 
ATOM   2589 N  N   . CYS B 1 51  ? -15.770 -15.035 -10.947 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B N   1 
ATOM   2590 C  CA  . CYS B 1 51  ? -16.462 -13.740 -10.970 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B CA  1 
ATOM   2591 C  C   . CYS B 1 51  ? -17.093 -13.444 -9.613  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B C   1 
ATOM   2592 O  O   . CYS B 1 51  ? -16.828 -12.415 -8.987  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B O   1 
ATOM   2593 C  CB  . CYS B 1 51  ? -17.556 -13.777 -12.042 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B CB  1 
ATOM   2594 S  SG  . CYS B 1 51  ? -18.481 -12.248 -12.306 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B SG  1 
ATOM   2595 N  N   . LEU B 1 52  ? -17.946 -14.355 -9.171  1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   2596 C  CA  . LEU B 1 52  ? -18.598 -14.203 -7.893  1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   2597 C  C   . LEU B 1 52  ? -17.570 -14.179 -6.773  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   2598 O  O   . LEU B 1 52  ? -17.762 -13.509 -5.761  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   2599 C  CB  . LEU B 1 52  ? -19.580 -15.358 -7.642  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   2600 C  CG  . LEU B 1 52  ? -20.799 -15.509 -8.556  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   2601 C  CD1 . LEU B 1 52  ? -21.802 -16.398 -7.854  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   2602 C  CD2 . LEU B 1 52  ? -21.425 -14.154 -8.862  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   2603 N  N   . HIS B 1 53  ? -16.487 -14.927 -6.940  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B N   1 
ATOM   2604 C  CA  . HIS B 1 53  ? -15.460 -14.979 -5.908  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CA  1 
ATOM   2605 C  C   . HIS B 1 53  ? -14.787 -13.617 -5.795  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B C   1 
ATOM   2606 O  O   . HIS B 1 53  ? -14.576 -13.094 -4.694  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B O   1 
ATOM   2607 C  CB  . HIS B 1 53  ? -14.424 -16.050 -6.249  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CB  1 
ATOM   2608 C  CG  . HIS B 1 53  ? -13.608 -16.500 -5.075  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CG  1 
ATOM   2609 N  ND1 . HIS B 1 53  ? -12.953 -15.622 -4.241  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B ND1 1 
ATOM   2610 C  CD2 . HIS B 1 53  ? -13.348 -17.737 -4.593  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CD2 1 
ATOM   2611 C  CE1 . HIS B 1 53  ? -12.327 -16.298 -3.295  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CE1 1 
ATOM   2612 N  NE2 . HIS B 1 53  ? -12.551 -17.583 -3.486  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B NE2 1 
ATOM   2613 N  N   . GLU B 1 54  ? -14.455 -13.043 -6.947  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N   1 
ATOM   2614 C  CA  . GLU B 1 54  ? -13.806 -11.743 -6.980  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA  1 
ATOM   2615 C  C   . GLU B 1 54  ? -14.692 -10.675 -6.346  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C   1 
ATOM   2616 O  O   . GLU B 1 54  ? -14.208 -9.833  -5.587  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O   1 
ATOM   2617 C  CB  . GLU B 1 54  ? -13.450 -11.382 -8.418  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB  1 
ATOM   2618 C  CG  . GLU B 1 54  ? -12.478 -12.384 -9.029  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG  1 
ATOM   2619 C  CD  . GLU B 1 54  ? -11.983 -11.997 -10.417 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD  1 
ATOM   2620 O  OE1 . GLU B 1 54  ? -11.232 -12.804 -11.007 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1 1 
ATOM   2621 O  OE2 . GLU B 1 54  ? -12.331 -10.898 -10.917 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2 1 
ATOM   2622 N  N   . ARG B 1 55  ? -15.990 -10.728 -6.643  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B N   1 
ATOM   2623 C  CA  . ARG B 1 55  ? -16.947 -9.775  -6.092  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CA  1 
ATOM   2624 C  C   . ARG B 1 55  ? -17.011 -9.937  -4.573  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B C   1 
ATOM   2625 O  O   . ARG B 1 55  ? -17.173 -8.971  -3.830  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B O   1 
ATOM   2626 C  CB  . ARG B 1 55  ? -18.325 -9.998  -6.720  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CB  1 
ATOM   2627 C  CG  . ARG B 1 55  ? -19.425 -9.071  -6.195  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CG  1 
ATOM   2628 C  CD  . ARG B 1 55  ? -19.019 -7.589  -6.225  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CD  1 
ATOM   2629 N  NE  . ARG B 1 55  ? -20.028 -6.734  -5.597  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NE  1 
ATOM   2630 C  CZ  . ARG B 1 55  ? -21.096 -6.233  -6.219  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CZ  1 
ATOM   2631 N  NH1 . ARG B 1 55  ? -21.314 -6.486  -7.502  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH1 1 
ATOM   2632 N  NH2 . ARG B 1 55  ? -21.962 -5.487  -5.548  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH2 1 
ATOM   2633 N  N   . ALA B 1 56  ? -16.855 -11.170 -4.119  1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B N   1 
ATOM   2634 C  CA  . ALA B 1 56  ? -16.874 -11.464 -2.702  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CA  1 
ATOM   2635 C  C   . ALA B 1 56  ? -15.659 -10.843 -2.000  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B C   1 
ATOM   2636 O  O   . ALA B 1 56  ? -15.802 -10.214 -0.943  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B O   1 
ATOM   2637 C  CB  . ALA B 1 56  ? -16.904 -12.976 -2.494  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CB  1 
ATOM   2638 N  N   . ARG B 1 57  ? -14.472 -11.008 -2.583  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   1 
ATOM   2639 C  CA  . ARG B 1 57  ? -13.252 -10.448 -1.991  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  1 
ATOM   2640 C  C   . ARG B 1 57  ? -13.358 -8.937  -1.852  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   1 
ATOM   2641 O  O   . ARG B 1 57  ? -12.854 -8.358  -0.881  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   1 
ATOM   2642 C  CB  . ARG B 1 57  ? -12.022 -10.763 -2.840  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  1 
ATOM   2643 C  CG  . ARG B 1 57  ? -11.598 -12.212 -2.878  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  1 
ATOM   2644 C  CD  . ARG B 1 57  ? -10.301 -12.351 -3.681  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  1 
ATOM   2645 N  NE  . ARG B 1 57  ? -9.973  -13.739 -4.003  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  1 
ATOM   2646 C  CZ  . ARG B 1 57  ? -9.678  -14.672 -3.101  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  1 
ATOM   2647 N  NH1 . ARG B 1 57  ? -9.665  -14.370 -1.808  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 1 
ATOM   2648 N  NH2 . ARG B 1 57  ? -9.405  -15.910 -3.492  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 1 
ATOM   2649 N  N   . ILE B 1 58  ? -14.006 -8.305  -2.830  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B N   1 
ATOM   2650 C  CA  . ILE B 1 58  ? -14.193 -6.857  -2.838  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CA  1 
ATOM   2651 C  C   . ILE B 1 58  ? -15.083 -6.390  -1.688  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B C   1 
ATOM   2652 O  O   . ILE B 1 58  ? -14.744 -5.429  -0.993  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B O   1 
ATOM   2653 C  CB  . ILE B 1 58  ? -14.804 -6.395  -4.175  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CB  1 
ATOM   2654 C  CG1 . ILE B 1 58  ? -13.759 -6.519  -5.277  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CG1 1 
ATOM   2655 C  CG2 . ILE B 1 58  ? -15.320 -4.961  -4.064  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CG2 1 
ATOM   2656 C  CD1 . ILE B 1 58  ? -14.347 -6.506  -6.637  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CD1 1 
ATOM   2657 N  N   . GLU B 1 59  ? -16.217 -7.068  -1.498  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   2658 C  CA  . GLU B 1 59  ? -17.147 -6.735  -0.419  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   2659 C  C   . GLU B 1 59  ? -16.419 -6.888  0.919   1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   2660 O  O   . GLU B 1 59  ? -16.490 -6.026  1.804   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   2661 C  CB  . GLU B 1 59  ? -18.350 -7.684  -0.444  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   2662 C  CG  . GLU B 1 59  ? -19.189 -7.644  -1.713  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   2663 C  CD  . GLU B 1 59  ? -19.978 -6.367  -1.839  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   2664 O  OE1 . GLU B 1 59  ? -19.735 -5.605  -2.798  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   2665 O  OE2 . GLU B 1 59  ? -20.844 -6.126  -0.974  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   2666 N  N   . LYS B 1 60  ? -15.723 -8.007  1.059   1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B N   1 
ATOM   2667 C  CA  . LYS B 1 60  ? -14.969 -8.291  2.268   1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CA  1 
ATOM   2668 C  C   . LYS B 1 60  ? -13.923 -7.188  2.504   1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B C   1 
ATOM   2669 O  O   . LYS B 1 60  ? -13.668 -6.779  3.646   1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B O   1 
ATOM   2670 C  CB  . LYS B 1 60  ? -14.301 -9.675  2.127   1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CB  1 
ATOM   2671 C  CG  . LYS B 1 60  ? -13.246 -9.998  3.160   1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CG  1 
ATOM   2672 C  CD  . LYS B 1 60  ? -13.784 -9.950  4.578   1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CD  1 
ATOM   2673 C  CE  . LYS B 1 60  ? -12.678 -10.307 5.583   1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CE  1 
ATOM   2674 N  NZ  . LYS B 1 60  ? -13.088 -10.099 7.001   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B NZ  1 
ATOM   2675 N  N   . ALA B 1 61  ? -13.331 -6.693  1.422   1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   1 
ATOM   2676 C  CA  . ALA B 1 61  ? -12.321 -5.665  1.565   1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  1 
ATOM   2677 C  C   . ALA B 1 61  ? -12.951 -4.372  2.087   1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   1 
ATOM   2678 O  O   . ALA B 1 61  ? -12.390 -3.694  2.958   1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   1 
ATOM   2679 C  CB  . ALA B 1 61  ? -11.615 -5.438  0.236   1.00 1.79   ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  1 
ATOM   2680 N  N   . TYR B 1 62  ? -14.123 -4.030  1.563   1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 55  TYR B N   1 
ATOM   2681 C  CA  . TYR B 1 62  ? -14.819 -2.838  2.008   1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CA  1 
ATOM   2682 C  C   . TYR B 1 62  ? -15.161 -2.990  3.495   1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 55  TYR B C   1 
ATOM   2683 O  O   . TYR B 1 62  ? -14.909 -2.088  4.298   1.00 7.11   ? ? ? ? ? ? 55  TYR B O   1 
ATOM   2684 C  CB  . TYR B 1 62  ? -16.080 -2.648  1.168   1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CB  1 
ATOM   2685 C  CG  . TYR B 1 62  ? -16.962 -1.475  1.558   1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CG  1 
ATOM   2686 C  CD1 . TYR B 1 62  ? -16.432 -0.192  1.741   1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD1 1 
ATOM   2687 C  CD2 . TYR B 1 62  ? -18.345 -1.640  1.696   1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD2 1 
ATOM   2688 C  CE1 . TYR B 1 62  ? -17.262 0.894   2.051   1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE1 1 
ATOM   2689 C  CE2 . TYR B 1 62  ? -19.177 -0.562  2.000   1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE2 1 
ATOM   2690 C  CZ  . TYR B 1 62  ? -18.631 0.696   2.179   1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CZ  1 
ATOM   2691 O  OH  . TYR B 1 62  ? -19.459 1.741   2.507   1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B OH  1 
ATOM   2692 N  N   . ALA B 1 63  ? -15.712 -4.140  3.870   1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 56  ALA B N   1 
ATOM   2693 C  CA  . ALA B 1 63  ? -16.082 -4.373  5.269   1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CA  1 
ATOM   2694 C  C   . ALA B 1 63  ? -14.885 -4.242  6.213   1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B C   1 
ATOM   2695 O  O   . ALA B 1 63  ? -14.968 -3.584  7.258   1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B O   1 
ATOM   2696 C  CB  . ALA B 1 63  ? -16.717 -5.758  5.427   1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CB  1 
ATOM   2697 N  N   . GLN B 1 64  ? -13.775 -4.875  5.839   1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B N   1 
ATOM   2698 C  CA  . GLN B 1 64  ? -12.569 -4.842  6.654   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CA  1 
ATOM   2699 C  C   . GLN B 1 64  ? -12.108 -3.404  6.840   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B C   1 
ATOM   2700 O  O   . GLN B 1 64  ? -11.760 -2.996  7.953   1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B O   1 
ATOM   2701 C  CB  . GLN B 1 64  ? -11.481 -5.712  6.011   1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CB  1 
ATOM   2702 C  CG  . GLN B 1 64  ? -10.208 -5.922  6.825   1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CG  1 
ATOM   2703 C  CD  . GLN B 1 64  ? -10.436 -6.313  8.287   1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CD  1 
ATOM   2704 O  OE1 . GLN B 1 64  ? -11.440 -6.949  8.638   1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B OE1 1 
ATOM   2705 N  NE2 . GLN B 1 64  ? -9.480  -5.949  9.146   1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B NE2 1 
ATOM   2706 N  N   . GLN B 1 65  ? -12.130 -2.620  5.768   1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   1 
ATOM   2707 C  CA  . GLN B 1 65  ? -11.726 -1.223  5.892   1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  1 
ATOM   2708 C  C   . GLN B 1 65  ? -12.642 -0.468  6.856   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   1 
ATOM   2709 O  O   . GLN B 1 65  ? -12.175 0.191   7.776   1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   1 
ATOM   2710 C  CB  . GLN B 1 65  ? -11.711 -0.549  4.528   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  1 
ATOM   2711 C  CG  . GLN B 1 65  ? -10.604 -1.083  3.647   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  1 
ATOM   2712 C  CD  . GLN B 1 65  ? -10.159 -0.091  2.593   1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  1 
ATOM   2713 O  OE1 . GLN B 1 65  ? -9.153  -0.302  1.919   1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 1 
ATOM   2714 N  NE2 . GLN B 1 65  ? -10.909 0.999   2.443   1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 1 
ATOM   2715 N  N   . LEU B 1 66  ? -13.949 -0.573  6.652   1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B N   1 
ATOM   2716 C  CA  . LEU B 1 66  ? -14.889 0.089   7.539   1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CA  1 
ATOM   2717 C  C   . LEU B 1 66  ? -14.608 -0.295  8.988   1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B C   1 
ATOM   2718 O  O   . LEU B 1 66  ? -14.775 0.520   9.891   1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B O   1 
ATOM   2719 C  CB  . LEU B 1 66  ? -16.319 -0.310  7.186   1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CB  1 
ATOM   2720 C  CG  . LEU B 1 66  ? -16.874 0.250   5.878   1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CG  1 
ATOM   2721 C  CD1 . LEU B 1 66  ? -18.295 -0.291  5.641   1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD1 1 
ATOM   2722 C  CD2 . LEU B 1 66  ? -16.863 1.795   5.944   1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD2 1 
ATOM   2723 N  N   . THR B 1 67  ? -14.187 -1.542  9.207   1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 60  THR B N   1 
ATOM   2724 C  CA  . THR B 1 67  ? -13.900 -2.033  10.558  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CA  1 
ATOM   2725 C  C   . THR B 1 67  ? -12.647 -1.409  11.150  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 60  THR B C   1 
ATOM   2726 O  O   . THR B 1 67  ? -12.628 -1.042  12.332  1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 60  THR B O   1 
ATOM   2727 C  CB  . THR B 1 67  ? -13.738 -3.559  10.581  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CB  1 
ATOM   2728 O  OG1 . THR B 1 67  ? -14.961 -4.167  10.158  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 60  THR B OG1 1 
ATOM   2729 C  CG2 . THR B 1 67  ? -13.394 -4.039  11.988  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CG2 1 
ATOM   2730 N  N   . GLU B 1 68  ? -11.606 -1.317  10.325  1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   1 
ATOM   2731 C  CA  . GLU B 1 68  ? -10.336 -0.715  10.725  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  1 
ATOM   2732 C  C   . GLU B 1 68  ? -10.581 0.757   11.095  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   1 
ATOM   2733 O  O   . GLU B 1 68  ? -10.108 1.251   12.125  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   1 
ATOM   2734 C  CB  . GLU B 1 68  ? -9.329  -0.803  9.571   1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  1 
ATOM   2735 C  CG  . GLU B 1 68  ? -8.636  -2.157  9.404   1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  1 
ATOM   2736 C  CD  . GLU B 1 68  ? -8.171  -2.421  7.961   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  1 
ATOM   2737 O  OE1 . GLU B 1 68  ? -8.052  -1.449  7.172   1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 1 
ATOM   2738 O  OE2 . GLU B 1 68  ? -7.919  -3.605  7.623   1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 1 
ATOM   2739 N  N   . TRP B 1 69  ? -11.334 1.444   10.243  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B N   1 
ATOM   2740 C  CA  . TRP B 1 69  ? -11.663 2.840   10.449  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CA  1 
ATOM   2741 C  C   . TRP B 1 69  ? -12.392 3.027   11.774  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B C   1 
ATOM   2742 O  O   . TRP B 1 69  ? -12.129 3.970   12.526  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B O   1 
ATOM   2743 C  CB  . TRP B 1 69  ? -12.550 3.320   9.312   1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CB  1 
ATOM   2744 C  CG  . TRP B 1 69  ? -12.979 4.740   9.452   1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CG  1 
ATOM   2745 C  CD1 . TRP B 1 69  ? -12.218 5.852   9.235   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CD1 1 
ATOM   2746 C  CD2 . TRP B 1 69  ? -14.272 5.208   9.853   1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CD2 1 
ATOM   2747 N  NE1 . TRP B 1 69  ? -12.958 6.988   9.476   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B NE1 1 
ATOM   2748 C  CE2 . TRP B 1 69  ? -14.223 6.622   9.857   1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CE2 1 
ATOM   2749 C  CE3 . TRP B 1 69  ? -15.470 4.570   10.209  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CE3 1 
ATOM   2750 C  CZ2 . TRP B 1 69  ? -15.331 7.413   10.204  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CZ2 1 
ATOM   2751 C  CZ3 . TRP B 1 69  ? -16.575 5.360   10.555  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CZ3 1 
ATOM   2752 C  CH2 . TRP B 1 69  ? -16.492 6.766   10.549  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CH2 1 
ATOM   2753 N  N   . ALA B 1 70  ? -13.311 2.112   12.048  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B N   1 
ATOM   2754 C  CA  . ALA B 1 70  ? -14.101 2.148   13.264  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CA  1 
ATOM   2755 C  C   . ALA B 1 70  ? -13.272 1.867   14.510  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B C   1 
ATOM   2756 O  O   . ALA B 1 70  ? -13.492 2.485   15.548  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B O   1 
ATOM   2757 C  CB  . ALA B 1 70  ? -15.231 1.153   13.157  1.00 1.79   ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CB  1 
ATOM   2758 N  N   . ARG B 1 71  ? -12.337 0.923   14.411  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B N   1 
ATOM   2759 C  CA  . ARG B 1 71  ? -11.476 0.576   15.542  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CA  1 
ATOM   2760 C  C   . ARG B 1 71  ? -10.518 1.738   15.790  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B C   1 
ATOM   2761 O  O   . ARG B 1 71  ? -10.241 2.096   16.929  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B O   1 
ATOM   2762 C  CB  . ARG B 1 71  ? -10.681 -0.715  15.256  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CB  1 
ATOM   2763 C  CG  . ARG B 1 71  ? -9.755  -1.138  16.399  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CG  1 
ATOM   2764 C  CD  . ARG B 1 71  ? -9.100  -2.517  16.204  1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CD  1 
ATOM   2765 N  NE  . ARG B 1 71  ? -8.049  -2.535  15.183  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NE  1 
ATOM   2766 C  CZ  . ARG B 1 71  ? -8.206  -2.948  13.922  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CZ  1 
ATOM   2767 N  NH1 . ARG B 1 71  ? -9.385  -3.396  13.494  1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH1 1 
ATOM   2768 N  NH2 . ARG B 1 71  ? -7.172  -2.909  13.085  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH2 1 
ATOM   2769 N  N   . ARG B 1 72  ? -10.035 2.335   14.707  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B N   1 
ATOM   2770 C  CA  . ARG B 1 72  ? -9.114  3.456   14.791  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CA  1 
ATOM   2771 C  C   . ARG B 1 72  ? -9.748  4.727   15.371  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B C   1 
ATOM   2772 O  O   . ARG B 1 72  ? -9.174  5.365   16.271  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B O   1 
ATOM   2773 C  CB  . ARG B 1 72  ? -8.530  3.753   13.403  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CB  1 
ATOM   2774 C  CG  . ARG B 1 72  ? -7.668  5.012   13.315  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CG  1 
ATOM   2775 C  CD  . ARG B 1 72  ? -6.999  5.119   11.955  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CD  1 
ATOM   2776 N  NE  . ARG B 1 72  ? -6.603  6.482   11.619  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NE  1 
ATOM   2777 C  CZ  . ARG B 1 72  ? -5.630  7.157   12.219  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CZ  1 
ATOM   2778 N  NH1 . ARG B 1 72  ? -4.929  6.609   13.205  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH1 1 
ATOM   2779 N  NH2 . ARG B 1 72  ? -5.358  8.391   11.834  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH2 1 
ATOM   2780 N  N   . TRP B 1 73  ? -10.928 5.099   14.883  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B N   1 
ATOM   2781 C  CA  . TRP B 1 73  ? -11.546 6.324   15.389  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CA  1 
ATOM   2782 C  C   . TRP B 1 73  ? -12.273 6.243   16.713  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B C   1 
ATOM   2783 O  O   . TRP B 1 73  ? -12.480 7.261   17.367  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B O   1 
ATOM   2784 C  CB  . TRP B 1 73  ? -12.425 6.964   14.323  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CB  1 
ATOM   2785 C  CG  . TRP B 1 73  ? -11.574 7.685   13.326  1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CG  1 
ATOM   2786 C  CD1 . TRP B 1 73  ? -11.218 7.257   12.077  1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CD1 1 
ATOM   2787 C  CD2 . TRP B 1 73  ? -10.970 8.965   13.499  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CD2 1 
ATOM   2788 N  NE1 . TRP B 1 73  ? -10.436 8.201   11.462  1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B NE1 1 
ATOM   2789 C  CE2 . TRP B 1 73  ? -10.272 9.261   12.316  1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CE2 1 
ATOM   2790 C  CE3 . TRP B 1 73  ? -10.958 9.899   14.543  1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CE3 1 
ATOM   2791 C  CZ2 . TRP B 1 73  ? -9.569  10.452  12.147  1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CZ2 1 
ATOM   2792 C  CZ3 . TRP B 1 73  ? -10.264 11.077  14.378  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CZ3 1 
ATOM   2793 C  CH2 . TRP B 1 73  ? -9.579  11.346  13.191  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CH2 1 
ATOM   2794 N  N   . ARG B 1 74  ? -12.658 5.044   17.122  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B N   1 
ATOM   2795 C  CA  . ARG B 1 74  ? -13.285 4.906   18.424  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CA  1 
ATOM   2796 C  C   . ARG B 1 74  ? -12.167 5.207   19.435  1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B C   1 
ATOM   2797 O  O   . ARG B 1 74  ? -12.392 5.869   20.450  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B O   1 
ATOM   2798 C  CB  . ARG B 1 74  ? -13.812 3.488   18.638  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CB  1 
ATOM   2799 C  CG  . ARG B 1 74  ? -14.266 3.267   20.062  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CG  1 
ATOM   2800 C  CD  . ARG B 1 74  ? -14.922 1.931   20.272  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CD  1 
ATOM   2801 N  NE  . ARG B 1 74  ? -16.158 1.800   19.515  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B NE  1 
ATOM   2802 C  CZ  . ARG B 1 74  ? -16.227 1.251   18.313  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CZ  1 
ATOM   2803 N  NH1 . ARG B 1 74  ? -15.128 0.789   17.741  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B NH1 1 
ATOM   2804 N  NH2 . ARG B 1 74  ? -17.394 1.150   17.692  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B NH2 1 
ATOM   2805 N  N   . GLN B 1 75  ? -10.958 4.725   19.130  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B N   1 
ATOM   2806 C  CA  . GLN B 1 75  ? -9.792  4.940   19.981  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CA  1 
ATOM   2807 C  C   . GLN B 1 75  ? -9.438  6.427   20.054  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B C   1 
ATOM   2808 O  O   . GLN B 1 75  ? -9.350  7.004   21.136  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B O   1 
ATOM   2809 C  CB  . GLN B 1 75  ? -8.601  4.156   19.437  1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CB  1 
ATOM   2810 C  CG  . GLN B 1 75  ? -7.288  4.425   20.153  1.00 89.52  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CG  1 
ATOM   2811 C  CD  . GLN B 1 75  ? -6.094  3.898   19.379  1.00 95.55  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CD  1 
ATOM   2812 O  OE1 . GLN B 1 75  ? -5.954  2.690   19.173  1.00 97.23  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B OE1 1 
ATOM   2813 N  NE2 . GLN B 1 75  ? -5.228  4.806   18.938  1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B NE2 1 
ATOM   2814 N  N   . LEU B 1 76  ? -9.239  7.046   18.897  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   1 
ATOM   2815 C  CA  . LEU B 1 76  ? -8.897  8.463   18.833  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  1 
ATOM   2816 C  C   . LEU B 1 76  ? -9.923  9.400   19.484  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   1 
ATOM   2817 O  O   . LEU B 1 76  ? -9.559  10.408  20.101  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   1 
ATOM   2818 C  CB  . LEU B 1 76  ? -8.687  8.878   17.377  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  1 
ATOM   2819 C  CG  . LEU B 1 76  ? -7.403  8.325   16.769  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  1 
ATOM   2820 C  CD1 . LEU B 1 76  ? -7.321  8.627   15.268  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 1 
ATOM   2821 C  CD2 . LEU B 1 76  ? -6.245  8.929   17.529  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 1 
ATOM   2822 N  N   . VAL B 1 77  ? -11.205 9.089   19.344  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   2823 C  CA  . VAL B 1 77  ? -12.202 9.944   19.953  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   2824 C  C   . VAL B 1 77  ? -12.186 9.773   21.471  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   2825 O  O   . VAL B 1 77  ? -12.275 10.750  22.217  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   2826 C  CB  . VAL B 1 77  ? -13.607 9.648   19.392  1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   2827 C  CG1 . VAL B 1 77  ? -14.681 10.423  20.186  1.00 3.48   ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   2828 C  CG2 . VAL B 1 77  ? -13.649 10.044  17.911  1.00 4.53   ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   2829 N  N   . GLU B 1 78  ? -12.045 8.536   21.934  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N   1 
ATOM   2830 C  CA  . GLU B 1 78  ? -12.024 8.280   23.368  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA  1 
ATOM   2831 C  C   . GLU B 1 78  ? -10.846 8.931   24.080  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C   1 
ATOM   2832 O  O   . GLU B 1 78  ? -10.983 9.393   25.211  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O   1 
ATOM   2833 C  CB  . GLU B 1 78  ? -12.020 6.780   23.642  1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB  1 
ATOM   2834 C  CG  . GLU B 1 78  ? -13.356 6.121   23.381  1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG  1 
ATOM   2835 C  CD  . GLU B 1 78  ? -13.353 4.640   23.692  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD  1 
ATOM   2836 O  OE1 . GLU B 1 78  ? -14.415 4.000   23.519  1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1 1 
ATOM   2837 O  OE2 . GLU B 1 78  ? -12.293 4.116   24.107  1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2 1 
ATOM   2838 N  N   . LYS B 1 79  ? -9.692  8.976   23.422  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B N   1 
ATOM   2839 C  CA  . LYS B 1 79  ? -8.510  9.571   24.031  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CA  1 
ATOM   2840 C  C   . LYS B 1 79  ? -8.466  11.085  23.897  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B C   1 
ATOM   2841 O  O   . LYS B 1 79  ? -7.838  11.766  24.701  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B O   1 
ATOM   2842 C  CB  . LYS B 1 79  ? -7.251  8.960   23.429  1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CB  1 
ATOM   2843 C  CG  . LYS B 1 79  ? -7.087  7.509   23.796  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CG  1 
ATOM   2844 C  CD  . LYS B 1 79  ? -5.786  6.935   23.281  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CD  1 
ATOM   2845 C  CE  . LYS B 1 79  ? -5.546  5.561   23.894  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CE  1 
ATOM   2846 N  NZ  . LYS B 1 79  ? -5.546  5.628   25.391  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B NZ  1 
ATOM   2847 N  N   . GLY B 1 80  ? -9.147  11.603  22.883  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B N   1 
ATOM   2848 C  CA  . GLY B 1 80  ? -9.164  13.032  22.646  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B CA  1 
ATOM   2849 C  C   . GLY B 1 80  ? -9.976  13.810  23.660  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B C   1 
ATOM   2850 O  O   . GLY B 1 80  ? -10.727 13.233  24.443  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B O   1 
ATOM   2851 N  N   . PRO B 1 81  ? -9.846  15.143  23.652  1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B N   1 
ATOM   2852 C  CA  . PRO B 1 81  ? -10.533 16.073  24.548  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CA  1 
ATOM   2853 C  C   . PRO B 1 81  ? -12.034 16.268  24.327  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B C   1 
ATOM   2854 O  O   . PRO B 1 81  ? -12.601 17.239  24.820  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B O   1 
ATOM   2855 C  CB  . PRO B 1 81  ? -9.757  17.363  24.347  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CB  1 
ATOM   2856 C  CG  . PRO B 1 81  ? -9.401  17.290  22.892  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CG  1 
ATOM   2857 C  CD  . PRO B 1 81  ? -8.955  15.865  22.723  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CD  1 
ATOM   2858 N  N   . GLN B 1 82  ? -12.679 15.363  23.595  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B N   1 
ATOM   2859 C  CA  . GLN B 1 82  ? -14.120 15.476  23.356  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CA  1 
ATOM   2860 C  C   . GLN B 1 82  ? -14.905 14.629  24.368  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B C   1 
ATOM   2861 O  O   . GLN B 1 82  ? -14.682 13.425  24.504  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B O   1 
ATOM   2862 C  CB  . GLN B 1 82  ? -14.466 15.053  21.920  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CB  1 
ATOM   2863 C  CG  . GLN B 1 82  ? -15.940 15.220  21.560  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CG  1 
ATOM   2864 C  CD  . GLN B 1 82  ? -16.459 16.636  21.793  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CD  1 
ATOM   2865 O  OE1 . GLN B 1 82  ? -16.133 17.569  21.055  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B OE1 1 
ATOM   2866 N  NE2 . GLN B 1 82  ? -17.266 16.800  22.835  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B NE2 1 
ATOM   2867 N  N   . TYR B 1 83  ? -15.834 15.271  25.067  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B N   1 
ATOM   2868 C  CA  . TYR B 1 83  ? -16.637 14.610  26.091  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CA  1 
ATOM   2869 C  C   . TYR B 1 83  ? -18.134 14.817  25.879  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B C   1 
ATOM   2870 O  O   . TYR B 1 83  ? -18.553 15.462  24.916  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B O   1 
ATOM   2871 C  CB  . TYR B 1 83  ? -16.251 15.164  27.466  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CB  1 
ATOM   2872 C  CG  . TYR B 1 83  ? -16.507 16.655  27.600  1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CG  1 
ATOM   2873 C  CD1 . TYR B 1 83  ? -17.794 17.144  27.830  1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD1 1 
ATOM   2874 C  CD2 . TYR B 1 83  ? -15.478 17.580  27.421  1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD2 1 
ATOM   2875 C  CE1 . TYR B 1 83  ? -18.052 18.518  27.869  1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE1 1 
ATOM   2876 C  CE2 . TYR B 1 83  ? -15.723 18.955  27.457  1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE2 1 
ATOM   2877 C  CZ  . TYR B 1 83  ? -17.014 19.417  27.676  1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CZ  1 
ATOM   2878 O  OH  . TYR B 1 83  ? -17.276 20.772  27.659  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B OH  1 
ATOM   2879 N  N   . GLY B 1 84  ? -18.922 14.258  26.798  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N   1 
ATOM   2880 C  CA  . GLY B 1 84  ? -20.371 14.391  26.780  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA  1 
ATOM   2881 C  C   . GLY B 1 84  ? -21.181 13.738  25.676  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C   1 
ATOM   2882 O  O   . GLY B 1 84  ? -20.773 12.748  25.069  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O   1 
ATOM   2883 N  N   . THR B 1 85  ? -22.351 14.309  25.419  1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 78  THR B N   1 
ATOM   2884 C  CA  . THR B 1 85  ? -23.236 13.785  24.395  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CA  1 
ATOM   2885 C  C   . THR B 1 85  ? -22.657 13.967  23.005  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 78  THR B C   1 
ATOM   2886 O  O   . THR B 1 85  ? -22.903 13.148  22.124  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 78  THR B O   1 
ATOM   2887 C  CB  . THR B 1 85  ? -24.638 14.444  24.458  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CB  1 
ATOM   2888 O  OG1 . THR B 1 85  ? -24.555 15.827  24.083  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 78  THR B OG1 1 
ATOM   2889 C  CG2 . THR B 1 85  ? -25.194 14.329  25.867  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CG2 1 
ATOM   2890 N  N   . VAL B 1 86  ? -21.885 15.029  22.798  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N   1 
ATOM   2891 C  CA  . VAL B 1 86  ? -21.300 15.245  21.481  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA  1 
ATOM   2892 C  C   . VAL B 1 86  ? -20.342 14.091  21.195  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C   1 
ATOM   2893 O  O   . VAL B 1 86  ? -20.226 13.636  20.054  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O   1 
ATOM   2894 C  CB  . VAL B 1 86  ? -20.546 16.583  21.395  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB  1 
ATOM   2895 C  CG1 . VAL B 1 86  ? -20.021 16.789  19.989  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1 1 
ATOM   2896 C  CG2 . VAL B 1 86  ? -21.473 17.725  21.775  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2 1 
ATOM   2897 N  N   . GLU B 1 87  ? -19.675 13.605  22.241  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B N   1 
ATOM   2898 C  CA  . GLU B 1 87  ? -18.764 12.488  22.078  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CA  1 
ATOM   2899 C  C   . GLU B 1 87  ? -19.547 11.261  21.590  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B C   1 
ATOM   2900 O  O   . GLU B 1 87  ? -19.233 10.687  20.542  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B O   1 
ATOM   2901 C  CB  . GLU B 1 87  ? -18.056 12.160  23.397  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CB  1 
ATOM   2902 C  CG  . GLU B 1 87  ? -17.076 10.982  23.266  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CG  1 
ATOM   2903 C  CD  . GLU B 1 87  ? -16.361 10.624  24.555  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CD  1 
ATOM   2904 O  OE1 . GLU B 1 87  ? -16.739 11.144  25.624  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE1 1 
ATOM   2905 O  OE2 . GLU B 1 87  ? -15.422 9.804   24.497  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE2 1 
ATOM   2906 N  N   . LYS B 1 88  ? -20.568 10.865  22.350  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B N   1 
ATOM   2907 C  CA  . LYS B 1 88  ? -21.382 9.715   21.979  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CA  1 
ATOM   2908 C  C   . LYS B 1 88  ? -21.856 9.887   20.554  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B C   1 
ATOM   2909 O  O   . LYS B 1 88  ? -21.761 8.970   19.751  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B O   1 
ATOM   2910 C  CB  . LYS B 1 88  ? -22.597 9.578   22.900  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CB  1 
ATOM   2911 C  CG  . LYS B 1 88  ? -22.248 9.291   24.336  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CG  1 
ATOM   2912 C  CD  . LYS B 1 88  ? -23.486 9.155   25.202  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CD  1 
ATOM   2913 C  CE  . LYS B 1 88  ? -23.102 8.963   26.668  1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CE  1 
ATOM   2914 N  NZ  . LYS B 1 88  ? -24.287 8.827   27.568  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B NZ  1 
ATOM   2915 N  N   . ALA B 1 89  ? -22.367 11.075  20.252  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   2916 C  CA  . ALA B 1 89  ? -22.864 11.390  18.918  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   2917 C  C   . ALA B 1 89  ? -21.825 11.040  17.856  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   2918 O  O   . ALA B 1 89  ? -22.114 10.336  16.887  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   2919 C  CB  . ALA B 1 89  ? -23.202 12.863  18.834  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   2920 N  N   . TRP B 1 90  ? -20.614 11.551  18.051  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B N   1 
ATOM   2921 C  CA  . TRP B 1 90  ? -19.523 11.309  17.131  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CA  1 
ATOM   2922 C  C   . TRP B 1 90  ? -19.335 9.799   17.083  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B C   1 
ATOM   2923 O  O   . TRP B 1 90  ? -19.348 9.185   16.014  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B O   1 
ATOM   2924 C  CB  . TRP B 1 90  ? -18.250 11.990  17.658  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CB  1 
ATOM   2925 C  CG  . TRP B 1 90  ? -17.084 11.994  16.707  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CG  1 
ATOM   2926 C  CD1 . TRP B 1 90  ? -16.928 11.218  15.593  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CD1 1 
ATOM   2927 C  CD2 . TRP B 1 90  ? -15.915 12.814  16.790  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CD2 1 
ATOM   2928 N  NE1 . TRP B 1 90  ? -15.737 11.505  14.975  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B NE1 1 
ATOM   2929 C  CE2 . TRP B 1 90  ? -15.092 12.482  15.688  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CE2 1 
ATOM   2930 C  CE3 . TRP B 1 90  ? -15.481 13.797  17.685  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CE3 1 
ATOM   2931 C  CZ2 . TRP B 1 90  ? -13.854 13.101  15.459  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CZ2 1 
ATOM   2932 C  CZ3 . TRP B 1 90  ? -14.250 14.413  17.460  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CZ3 1 
ATOM   2933 C  CH2 . TRP B 1 90  ? -13.452 14.061  16.354  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CH2 1 
HETATM 2934 N  N   . MSE B 1 91  ? -19.192 9.220   18.269  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B N   1 
HETATM 2935 C  CA  . MSE B 1 91  ? -18.972 7.795   18.468  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CA  1 
HETATM 2936 C  C   . MSE B 1 91  ? -19.995 6.869   17.812  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B C   1 
HETATM 2937 O  O   . MSE B 1 91  ? -19.740 5.689   17.616  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B O   1 
HETATM 2938 C  CB  . MSE B 1 91  ? -18.937 7.502   19.961  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CB  1 
HETATM 2939 C  CG  . MSE B 1 91  ? -18.158 6.259   20.308  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CG  1 
HETATM 2940 SE SE  . MSE B 1 91  ? -16.274 6.550   20.058  1.00 77.29  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B SE  1 
HETATM 2941 C  CE  . MSE B 1 91  ? -15.897 7.326   21.785  1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CE  1 
ATOM   2942 N  N   . ALA B 1 92  ? -21.160 7.392   17.478  1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B N   1 
ATOM   2943 C  CA  . ALA B 1 92  ? -22.170 6.556   16.875  1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CA  1 
ATOM   2944 C  C   . ALA B 1 92  ? -21.762 6.108   15.475  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B C   1 
ATOM   2945 O  O   . ALA B 1 92  ? -22.128 5.009   15.041  1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B O   1 
ATOM   2946 C  CB  . ALA B 1 92  ? -23.501 7.303   16.841  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CB  1 
ATOM   2947 N  N   . PHE B 1 93  ? -20.998 6.943   14.772  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B N   1 
ATOM   2948 C  CA  . PHE B 1 93  ? -20.558 6.600   13.423  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CA  1 
ATOM   2949 C  C   . PHE B 1 93  ? -19.660 5.359   13.382  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B C   1 
ATOM   2950 O  O   . PHE B 1 93  ? -19.631 4.642   12.376  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B O   1 
ATOM   2951 C  CB  . PHE B 1 93  ? -19.835 7.778   12.767  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CB  1 
ATOM   2952 C  CG  . PHE B 1 93  ? -20.723 8.949   12.488  1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CG  1 
ATOM   2953 C  CD1 . PHE B 1 93  ? -21.016 9.879   13.487  1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD1 1 
ATOM   2954 C  CD2 . PHE B 1 93  ? -21.329 9.096   11.242  1.00 5.47   ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD2 1 
ATOM   2955 C  CE1 . PHE B 1 93  ? -21.919 10.949  13.241  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE1 1 
ATOM   2956 C  CE2 . PHE B 1 93  ? -22.229 10.156  10.985  1.00 6.59   ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE2 1 
ATOM   2957 C  CZ  . PHE B 1 93  ? -22.523 11.076  11.979  1.00 6.33   ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CZ  1 
HETATM 2958 N  N   . MSE B 1 94  ? -18.939 5.088   14.469  1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B N   1 
HETATM 2959 C  CA  . MSE B 1 94  ? -18.069 3.918   14.485  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CA  1 
HETATM 2960 C  C   . MSE B 1 94  ? -18.978 2.710   14.474  1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B C   1 
HETATM 2961 O  O   . MSE B 1 94  ? -18.638 1.680   13.893  1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B O   1 
HETATM 2962 C  CB  . MSE B 1 94  ? -17.196 3.875   15.736  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CB  1 
HETATM 2963 C  CG  . MSE B 1 94  ? -16.921 5.226   16.384  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CG  1 
HETATM 2964 SE SE  . MSE B 1 94  ? -15.901 6.453   15.311  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B SE  1 
HETATM 2965 C  CE  . MSE B 1 94  ? -17.259 7.710   14.818  1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CE  1 
ATOM   2966 N  N   . SER B 1 95  ? -20.145 2.841   15.108  1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 88  SER B N   1 
ATOM   2967 C  CA  . SER B 1 95  ? -21.109 1.742   15.157  1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 88  SER B CA  1 
ATOM   2968 C  C   . SER B 1 95  ? -21.744 1.603   13.803  1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 88  SER B C   1 
ATOM   2969 O  O   . SER B 1 95  ? -21.961 0.487   13.330  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 88  SER B O   1 
ATOM   2970 C  CB  . SER B 1 95  ? -22.194 1.992   16.197  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 88  SER B CB  1 
ATOM   2971 O  OG  . SER B 1 95  ? -21.629 2.098   17.488  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 88  SER B OG  1 
ATOM   2972 N  N   . GLU B 1 96  ? -22.042 2.737   13.177  1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   1 
ATOM   2973 C  CA  . GLU B 1 96  ? -22.632 2.713   11.841  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  1 
ATOM   2974 C  C   . GLU B 1 96  ? -21.701 1.974   10.895  1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   1 
ATOM   2975 O  O   . GLU B 1 96  ? -22.140 1.098   10.155  1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   1 
ATOM   2976 C  CB  . GLU B 1 96  ? -22.869 4.126   11.311  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  1 
ATOM   2977 C  CG  . GLU B 1 96  ? -23.199 4.160   9.832   1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  1 
ATOM   2978 C  CD  . GLU B 1 96  ? -21.980 4.409   8.965   1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  1 
ATOM   2979 O  OE1 . GLU B 1 96  ? -22.128 4.434   7.719   1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 1 
ATOM   2980 O  OE2 . GLU B 1 96  ? -20.878 4.591   9.528   1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 1 
ATOM   2981 N  N   . ALA B 1 97  ? -20.417 2.327   10.945  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   2982 C  CA  . ALA B 1 97  ? -19.390 1.708   10.114  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   2983 C  C   . ALA B 1 97  ? -19.315 0.211   10.359  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   2984 O  O   . ALA B 1 97  ? -19.281 -0.583  9.419   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   2985 C  CB  . ALA B 1 97  ? -18.044 2.339   10.399  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   2986 N  N   . GLU B 1 98  ? -19.288 -0.180  11.624  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   1 
ATOM   2987 C  CA  . GLU B 1 98  ? -19.223 -1.597  11.960  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  1 
ATOM   2988 C  C   . GLU B 1 98  ? -20.470 -2.330  11.488  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   1 
ATOM   2989 O  O   . GLU B 1 98  ? -20.387 -3.448  10.999  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   1 
ATOM   2990 C  CB  . GLU B 1 98  ? -19.039 -1.771  13.467  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  1 
ATOM   2991 C  CG  . GLU B 1 98  ? -17.760 -1.137  13.971  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CG  1 
ATOM   2992 C  CD  . GLU B 1 98  ? -17.714 -1.005  15.479  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CD  1 
ATOM   2993 O  OE1 . GLU B 1 98  ? -18.742 -0.607  16.073  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE1 1 
ATOM   2994 O  OE2 . GLU B 1 98  ? -16.644 -1.279  16.064  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE2 1 
ATOM   2995 N  N   . ARG B 1 99  ? -21.630 -1.705  11.622  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N   1 
ATOM   2996 C  CA  . ARG B 1 99  ? -22.861 -2.350  11.174  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA  1 
ATOM   2997 C  C   . ARG B 1 99  ? -22.907 -2.552  9.649   1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C   1 
ATOM   2998 O  O   . ARG B 1 99  ? -23.317 -3.610  9.174   1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O   1 
ATOM   2999 C  CB  . ARG B 1 99  ? -24.063 -1.551  11.654  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB  1 
ATOM   3000 C  CG  . ARG B 1 99  ? -24.261 -1.649  13.153  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG  1 
ATOM   3001 C  CD  . ARG B 1 99  ? -25.694 -1.995  13.462  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD  1 
ATOM   3002 N  NE  . ARG B 1 99  ? -26.446 -0.846  13.946  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE  1 
ATOM   3003 C  CZ  . ARG B 1 99  ? -27.769 -0.825  14.051  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ  1 
ATOM   3004 N  NH1 . ARG B 1 99  ? -28.477 -1.890  13.697  1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1 1 
ATOM   3005 N  NH2 . ARG B 1 99  ? -28.380 0.251   14.523  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2 1 
ATOM   3006 N  N   . VAL B 1 100 ? -22.487 -1.542  8.889   1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B N   1 
ATOM   3007 C  CA  . VAL B 1 100 ? -22.458 -1.653  7.429   1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CA  1 
ATOM   3008 C  C   . VAL B 1 100 ? -21.545 -2.829  7.047   1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B C   1 
ATOM   3009 O  O   . VAL B 1 100 ? -21.842 -3.620  6.147   1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B O   1 
ATOM   3010 C  CB  . VAL B 1 100 ? -21.884 -0.368  6.765   1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CB  1 
ATOM   3011 C  CG1 . VAL B 1 100 ? -21.545 -0.655  5.295   1.00 5.18   ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG1 1 
ATOM   3012 C  CG2 . VAL B 1 100 ? -22.874 0.792   6.886   1.00 5.66   ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG2 1 
ATOM   3013 N  N   . SER B 1 101 ? -20.417 -2.912  7.743   1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   3014 C  CA  . SER B 1 101 ? -19.443 -3.965  7.528   1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   3015 C  C   . SER B 1 101 ? -20.157 -5.323  7.598   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   3016 O  O   . SER B 1 101 ? -20.103 -6.109  6.651   1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   3017 C  CB  . SER B 1 101 ? -18.364 -3.866  8.607   1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   3018 O  OG  . SER B 1 101 ? -17.245 -4.668  8.304   1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   3019 N  N   . GLU B 1 102 ? -20.834 -5.588  8.714   1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N   1 
ATOM   3020 C  CA  . GLU B 1 102 ? -21.561 -6.840  8.876   1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA  1 
ATOM   3021 C  C   . GLU B 1 102 ? -22.405 -7.157  7.637   1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C   1 
ATOM   3022 O  O   . GLU B 1 102 ? -22.314 -8.258  7.086   1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O   1 
ATOM   3023 C  CB  . GLU B 1 102 ? -22.470 -6.792  10.105  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB  1 
ATOM   3024 C  CG  . GLU B 1 102 ? -21.852 -7.292  11.398  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG  1 
ATOM   3025 C  CD  . GLU B 1 102 ? -22.896 -7.508  12.495  1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD  1 
ATOM   3026 O  OE1 . GLU B 1 102 ? -23.553 -6.520  12.912  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1 1 
ATOM   3027 O  OE2 . GLU B 1 102 ? -23.064 -8.669  12.940  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2 1 
ATOM   3028 N  N   . LEU B 1 103 ? -23.221 -6.197  7.201   1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N   1 
ATOM   3029 C  CA  . LEU B 1 103 ? -24.071 -6.396  6.033   1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA  1 
ATOM   3030 C  C   . LEU B 1 103 ? -23.278 -6.892  4.835   1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C   1 
ATOM   3031 O  O   . LEU B 1 103 ? -23.682 -7.841  4.167   1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O   1 
ATOM   3032 C  CB  . LEU B 1 103 ? -24.772 -5.093  5.653   1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB  1 
ATOM   3033 C  CG  . LEU B 1 103 ? -25.975 -4.610  6.456   1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG  1 
ATOM   3034 C  CD1 . LEU B 1 103 ? -26.195 -3.148  6.151   1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1 1 
ATOM   3035 C  CD2 . LEU B 1 103 ? -27.217 -5.421  6.119   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2 1 
ATOM   3036 N  N   . HIS B 1 104 ? -22.155 -6.235  4.562   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B N   1 
ATOM   3037 C  CA  . HIS B 1 104 ? -21.297 -6.596  3.439   1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CA  1 
ATOM   3038 C  C   . HIS B 1 104 ? -20.607 -7.945  3.623   1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B C   1 
ATOM   3039 O  O   . HIS B 1 104 ? -20.218 -8.594  2.646   1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B O   1 
ATOM   3040 C  CB  . HIS B 1 104 ? -20.278 -5.484  3.206   1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CB  1 
ATOM   3041 C  CG  . HIS B 1 104 ? -20.876 -4.262  2.585   1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CG  1 
ATOM   3042 N  ND1 . HIS B 1 104 ? -21.058 -4.135  1.226   1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B ND1 1 
ATOM   3043 C  CD2 . HIS B 1 104 ? -21.408 -3.149  3.139   1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CD2 1 
ATOM   3044 C  CE1 . HIS B 1 104 ? -21.677 -2.998  0.969   1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CE1 1 
ATOM   3045 N  NE2 . HIS B 1 104 ? -21.902 -2.380  2.114   1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B NE2 1 
ATOM   3046 N  N   . LEU B 1 105 ? -20.450 -8.365  4.874   1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N   1 
ATOM   3047 C  CA  . LEU B 1 105 ? -19.852 -9.657  5.146   1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA  1 
ATOM   3048 C  C   . LEU B 1 105 ? -20.936 -10.722 4.915   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C   1 
ATOM   3049 O  O   . LEU B 1 105 ? -20.640 -11.900 4.704   1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O   1 
ATOM   3050 C  CB  . LEU B 1 105 ? -19.318 -9.711  6.582   1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB  1 
ATOM   3051 C  CG  . LEU B 1 105 ? -18.048 -8.884  6.850   1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG  1 
ATOM   3052 C  CD1 . LEU B 1 105 ? -17.612 -9.060  8.300   1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1 1 
ATOM   3053 C  CD2 . LEU B 1 105 ? -16.927 -9.333  5.910   1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2 1 
ATOM   3054 N  N   . GLU B 1 106 ? -22.194 -10.293 4.951   1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B N   1 
ATOM   3055 C  CA  . GLU B 1 106 ? -23.320 -11.185 4.705   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CA  1 
ATOM   3056 C  C   . GLU B 1 106 ? -23.395 -11.411 3.192   1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B C   1 
ATOM   3057 O  O   . GLU B 1 106 ? -23.706 -12.509 2.736   1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B O   1 
ATOM   3058 C  CB  . GLU B 1 106 ? -24.625 -10.562 5.199   1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CB  1 
ATOM   3059 C  CG  . GLU B 1 106 ? -24.639 -10.224 6.677   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CG  1 
ATOM   3060 C  CD  . GLU B 1 106 ? -25.983 -9.678  7.142   1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CD  1 
ATOM   3061 O  OE1 . GLU B 1 106 ? -26.094 -9.317  8.340   1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE1 1 
ATOM   3062 O  OE2 . GLU B 1 106 ? -26.922 -9.612  6.309   1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE2 1 
ATOM   3063 N  N   . VAL B 1 107 ? -23.121 -10.369 2.413   1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   1 
ATOM   3064 C  CA  . VAL B 1 107 ? -23.126 -10.510 0.962   1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  1 
ATOM   3065 C  C   . VAL B 1 107 ? -22.008 -11.496 0.634   1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   1 
ATOM   3066 O  O   . VAL B 1 107 ? -22.207 -12.473 -0.100  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   1 
ATOM   3067 C  CB  . VAL B 1 107 ? -22.820 -9.174  0.264   1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  1 
ATOM   3068 C  CG1 . VAL B 1 107 ? -22.868 -9.344  -1.249  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 1 
ATOM   3069 C  CG2 . VAL B 1 107 ? -23.811 -8.120  0.718   1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 1 
ATOM   3070 N  N   . LYS B 1 108 ? -20.826 -11.235 1.186   1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B N   1 
ATOM   3071 C  CA  . LYS B 1 108 ? -19.692 -12.114 0.969   1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CA  1 
ATOM   3072 C  C   . LYS B 1 108 ? -20.101 -13.555 1.314   1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B C   1 
ATOM   3073 O  O   . LYS B 1 108 ? -19.929 -14.474 0.504   1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B O   1 
ATOM   3074 C  CB  . LYS B 1 108 ? -18.519 -11.660 1.846   1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CB  1 
ATOM   3075 C  CG  . LYS B 1 108 ? -17.190 -12.372 1.616   1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CG  1 
ATOM   3076 C  CD  . LYS B 1 108 ? -16.989 -13.518 2.590   1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CD  1 
ATOM   3077 C  CE  . LYS B 1 108 ? -15.496 -13.745 2.896   1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CE  1 
ATOM   3078 N  NZ  . LYS B 1 108 ? -14.656 -14.139 1.712   1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B NZ  1 
ATOM   3079 N  N   . ALA B 1 109 ? -20.658 -13.750 2.504   1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B N   1 
ATOM   3080 C  CA  . ALA B 1 109 ? -21.075 -15.081 2.923   1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CA  1 
ATOM   3081 C  C   . ALA B 1 109 ? -22.051 -15.704 1.928   1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B C   1 
ATOM   3082 O  O   . ALA B 1 109 ? -21.851 -16.838 1.496   1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B O   1 
ATOM   3083 C  CB  . ALA B 1 109 ? -21.706 -15.021 4.299   1.00 1.79   ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CB  1 
ATOM   3084 N  N   . SER B 1 110 ? -23.101 -14.965 1.569   1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   1 
ATOM   3085 C  CA  . SER B 1 110 ? -24.100 -15.454 0.624   1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  1 
ATOM   3086 C  C   . SER B 1 110 ? -23.459 -15.852 -0.700  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   1 
ATOM   3087 O  O   . SER B 1 110 ? -23.709 -16.936 -1.221  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   1 
ATOM   3088 C  CB  . SER B 1 110 ? -25.163 -14.382 0.338   1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  1 
ATOM   3089 O  OG  . SER B 1 110 ? -25.943 -14.060 1.475   1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  1 
ATOM   3090 N  N   . LEU B 1 111 ? -22.643 -14.958 -1.246  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B N   1 
ATOM   3091 C  CA  . LEU B 1 111 ? -21.985 -15.206 -2.515  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CA  1 
ATOM   3092 C  C   . LEU B 1 111 ? -21.099 -16.445 -2.440  1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B C   1 
ATOM   3093 O  O   . LEU B 1 111 ? -20.959 -17.199 -3.410  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B O   1 
ATOM   3094 C  CB  . LEU B 1 111 ? -21.139 -13.985 -2.914  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CB  1 
ATOM   3095 C  CG  . LEU B 1 111 ? -21.875 -12.704 -3.328  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CG  1 
ATOM   3096 C  CD1 . LEU B 1 111 ? -20.923 -11.534 -3.461  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD1 1 
ATOM   3097 C  CD2 . LEU B 1 111 ? -22.579 -12.962 -4.631  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD2 1 
HETATM 3098 N  N   . MSE B 1 112 ? -20.504 -16.673 -1.282  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B N   1 
HETATM 3099 C  CA  . MSE B 1 112 ? -19.623 -17.814 -1.166  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CA  1 
HETATM 3100 C  C   . MSE B 1 112 ? -20.257 -19.129 -0.749  1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B C   1 
HETATM 3101 O  O   . MSE B 1 112 ? -20.144 -20.116 -1.458  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B O   1 
HETATM 3102 C  CB  . MSE B 1 112 ? -18.459 -17.478 -0.230  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CB  1 
HETATM 3103 C  CG  . MSE B 1 112 ? -17.477 -16.479 -0.814  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CG  1 
HETATM 3104 SE SE  . MSE B 1 112 ? -16.665 -17.125 -2.458  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B SE  1 
HETATM 3105 C  CE  . MSE B 1 112 ? -17.653 -16.077 -3.725  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CE  1 
ATOM   3106 N  N   . ASN B 1 113 ? -20.922 -19.156 0.394   1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B N   1 
ATOM   3107 C  CA  . ASN B 1 113 ? -21.514 -20.394 0.867   1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CA  1 
ATOM   3108 C  C   . ASN B 1 113 ? -22.716 -20.861 0.065   1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B C   1 
ATOM   3109 O  O   . ASN B 1 113 ? -23.025 -22.053 0.037   1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B O   1 
ATOM   3110 C  CB  . ASN B 1 113 ? -21.919 -20.248 2.325   1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CB  1 
ATOM   3111 C  CG  . ASN B 1 113 ? -20.801 -19.722 3.183   1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CG  1 
ATOM   3112 O  OD1 . ASN B 1 113 ? -19.632 -20.079 2.988   1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B OD1 1 
ATOM   3113 N  ND2 . ASN B 1 113 ? -21.146 -18.879 4.150   1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B ND2 1 
ATOM   3114 N  N   . ASP B 1 114 ? -23.390 -19.930 -0.596  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N   1 
ATOM   3115 C  CA  . ASP B 1 114 ? -24.580 -20.266 -1.363  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA  1 
ATOM   3116 C  C   . ASP B 1 114 ? -24.367 -20.368 -2.863  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C   1 
ATOM   3117 O  O   . ASP B 1 114 ? -24.390 -21.463 -3.425  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O   1 
ATOM   3118 C  CB  . ASP B 1 114 ? -25.688 -19.242 -1.075  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB  1 
ATOM   3119 C  CG  . ASP B 1 114 ? -26.440 -19.531 0.220   1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG  1 
ATOM   3120 O  OD1 . ASP B 1 114 ? -25.825 -20.071 1.170   1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 1 
ATOM   3121 O  OD2 . ASP B 1 114 ? -27.647 -19.203 0.291   1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 1 
ATOM   3122 N  N   . ASP B 1 115 ? -24.160 -19.220 -3.501  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   3123 C  CA  . ASP B 1 115 ? -23.994 -19.155 -4.944  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   3124 C  C   . ASP B 1 115 ? -22.760 -19.879 -5.466  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   3125 O  O   . ASP B 1 115 ? -22.846 -20.689 -6.391  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   3126 C  CB  . ASP B 1 115 ? -23.997 -17.692 -5.383  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   3127 C  CG  . ASP B 1 115 ? -25.180 -16.915 -4.803  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   3128 O  OD1 . ASP B 1 115 ? -26.292 -17.485 -4.700  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   3129 O  OD2 . ASP B 1 115 ? -25.001 -15.727 -4.458  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   3130 N  N   . PHE B 1 116 ? -21.610 -19.593 -4.874  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B N   1 
ATOM   3131 C  CA  . PHE B 1 116 ? -20.378 -20.236 -5.290  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CA  1 
ATOM   3132 C  C   . PHE B 1 116 ? -20.514 -21.757 -5.169  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B C   1 
ATOM   3133 O  O   . PHE B 1 116 ? -20.320 -22.469 -6.146  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B O   1 
ATOM   3134 C  CB  . PHE B 1 116 ? -19.223 -19.745 -4.423  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CB  1 
ATOM   3135 C  CG  . PHE B 1 116 ? -17.874 -20.189 -4.900  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CG  1 
ATOM   3136 C  CD1 . PHE B 1 116 ? -17.269 -19.571 -5.995  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD1 1 
ATOM   3137 C  CD2 . PHE B 1 116 ? -17.204 -21.234 -4.262  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD2 1 
ATOM   3138 C  CE1 . PHE B 1 116 ? -16.006 -19.989 -6.454  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE1 1 
ATOM   3139 C  CE2 . PHE B 1 116 ? -15.950 -21.659 -4.711  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE2 1 
ATOM   3140 C  CZ  . PHE B 1 116 ? -15.349 -21.030 -5.814  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CZ  1 
ATOM   3141 N  N   . GLU B 1 117 ? -20.850 -22.252 -3.977  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
ATOM   3142 C  CA  . GLU B 1 117 ? -20.991 -23.694 -3.772  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
ATOM   3143 C  C   . GLU B 1 117 ? -22.063 -24.311 -4.669  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
ATOM   3144 O  O   . GLU B 1 117 ? -21.915 -25.437 -5.145  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
ATOM   3145 C  CB  . GLU B 1 117 ? -21.305 -24.019 -2.303  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
ATOM   3146 C  CG  . GLU B 1 117 ? -20.197 -23.641 -1.345  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
ATOM   3147 C  CD  . GLU B 1 117 ? -18.836 -24.229 -1.733  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
ATOM   3148 O  OE1 . GLU B 1 117 ? -17.840 -23.469 -1.743  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
ATOM   3149 O  OE2 . GLU B 1 117 ? -18.761 -25.445 -2.020  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
ATOM   3150 N  N   . LYS B 1 118 ? -23.145 -23.584 -4.905  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   1 
ATOM   3151 C  CA  . LYS B 1 118 ? -24.198 -24.112 -5.753  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  1 
ATOM   3152 C  C   . LYS B 1 118 ? -23.640 -24.424 -7.136  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   1 
ATOM   3153 O  O   . LYS B 1 118 ? -23.800 -25.530 -7.644  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   1 
ATOM   3154 C  CB  . LYS B 1 118 ? -25.333 -23.105 -5.870  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  1 
ATOM   3155 C  CG  . LYS B 1 118 ? -26.539 -23.622 -6.601  1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  1 
ATOM   3156 C  CD  . LYS B 1 118 ? -27.678 -22.652 -6.466  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  1 
ATOM   3157 C  CE  . LYS B 1 118 ? -28.775 -22.987 -7.438  1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  1 
ATOM   3158 N  NZ  . LYS B 1 118 ? -29.924 -22.050 -7.305  1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  1 
ATOM   3159 N  N   . ILE B 1 119 ? -22.969 -23.445 -7.729  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B N   1 
ATOM   3160 C  CA  . ILE B 1 119 ? -22.385 -23.594 -9.048  1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CA  1 
ATOM   3161 C  C   . ILE B 1 119 ? -21.321 -24.687 -9.073  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B C   1 
ATOM   3162 O  O   . ILE B 1 119 ? -21.269 -25.503 -10.007 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B O   1 
ATOM   3163 C  CB  . ILE B 1 119 ? -21.776 -22.254 -9.503  1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CB  1 
ATOM   3164 C  CG1 . ILE B 1 119 ? -22.890 -21.189 -9.569  1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG1 1 
ATOM   3165 C  CG2 . ILE B 1 119 ? -21.102 -22.419 -10.861 1.00 6.19   ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG2 1 
ATOM   3166 C  CD1 . ILE B 1 119 ? -22.406 -19.768 -9.716  1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CD1 1 
ATOM   3167 N  N   . LYS B 1 120 ? -20.480 -24.714 -8.039  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   3168 C  CA  . LYS B 1 120 ? -19.418 -25.699 -7.955  1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   3169 C  C   . LYS B 1 120 ? -19.982 -27.109 -7.962  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   3170 O  O   . LYS B 1 120 ? -19.385 -28.021 -8.547  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   3171 C  CB  . LYS B 1 120 ? -18.599 -25.499 -6.687  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   3172 C  CG  . LYS B 1 120 ? -17.325 -26.337 -6.642  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   3173 C  CD  . LYS B 1 120 ? -16.863 -26.539 -5.210  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   3174 C  CE  . LYS B 1 120 ? -15.451 -27.104 -5.126  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   3175 N  NZ  . LYS B 1 120 ? -14.426 -26.034 -5.256  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   3176 N  N   . ASN B 1 121 ? -21.131 -27.296 -7.311  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B N   1 
ATOM   3177 C  CA  . ASN B 1 121 ? -21.738 -28.620 -7.262  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CA  1 
ATOM   3178 C  C   . ASN B 1 121 ? -22.434 -28.966 -8.572  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B C   1 
ATOM   3179 O  O   . ASN B 1 121 ? -22.355 -30.100 -9.036  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B O   1 
ATOM   3180 C  CB  . ASN B 1 121 ? -22.716 -28.725 -6.088  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CB  1 
ATOM   3181 C  CG  . ASN B 1 121 ? -22.025 -28.577 -4.744  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CG  1 
ATOM   3182 O  OD1 . ASN B 1 121 ? -21.078 -29.294 -4.444  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B OD1 1 
ATOM   3183 N  ND2 . ASN B 1 121 ? -22.499 -27.643 -3.928  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B ND2 1 
ATOM   3184 N  N   . TRP B 1 122 ? -23.094 -27.985 -9.181  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B N   1 
ATOM   3185 C  CA  . TRP B 1 122 ? -23.782 -28.224 -10.435 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CA  1 
ATOM   3186 C  C   . TRP B 1 122 ? -22.765 -28.668 -11.480 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B C   1 
ATOM   3187 O  O   . TRP B 1 122 ? -23.020 -29.574 -12.289 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B O   1 
ATOM   3188 C  CB  . TRP B 1 122 ? -24.486 -26.959 -10.913 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CB  1 
ATOM   3189 C  CG  . TRP B 1 122 ? -25.339 -27.214 -12.118 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CG  1 
ATOM   3190 C  CD1 . TRP B 1 122 ? -26.649 -27.607 -12.129 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CD1 1 
ATOM   3191 C  CD2 . TRP B 1 122 ? -24.915 -27.191 -13.489 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CD2 1 
ATOM   3192 N  NE1 . TRP B 1 122 ? -27.063 -27.834 -13.420 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B NE1 1 
ATOM   3193 C  CE2 . TRP B 1 122 ? -26.022 -27.587 -14.274 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CE2 1 
ATOM   3194 C  CE3 . TRP B 1 122 ? -23.708 -26.879 -14.128 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CE3 1 
ATOM   3195 C  CZ2 . TRP B 1 122 ? -25.961 -27.677 -15.664 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CZ2 1 
ATOM   3196 C  CZ3 . TRP B 1 122 ? -23.645 -26.969 -15.511 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CZ3 1 
ATOM   3197 C  CH2 . TRP B 1 122 ? -24.765 -27.363 -16.263 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CH2 1 
ATOM   3198 N  N   . GLN B 1 123 ? -21.604 -28.024 -11.446 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B N   1 
ATOM   3199 C  CA  . GLN B 1 123 ? -20.525 -28.340 -12.367 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CA  1 
ATOM   3200 C  C   . GLN B 1 123 ? -20.092 -29.800 -12.229 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B C   1 
ATOM   3201 O  O   . GLN B 1 123 ? -20.053 -30.541 -13.213 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B O   1 
ATOM   3202 C  CB  . GLN B 1 123 ? -19.339 -27.425 -12.086 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CB  1 
ATOM   3203 C  CG  . GLN B 1 123 ? -18.230 -27.481 -13.113 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CG  1 
ATOM   3204 C  CD  . GLN B 1 123 ? -17.134 -26.476 -12.814 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CD  1 
ATOM   3205 O  OE1 . GLN B 1 123 ? -16.591 -25.843 -13.721 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B OE1 1 
ATOM   3206 N  NE2 . GLN B 1 123 ? -16.800 -26.326 -11.533 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B NE2 1 
ATOM   3207 N  N   . LYS B 1 124 ? -19.777 -30.214 -11.003 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B N   1 
ATOM   3208 C  CA  . LYS B 1 124 ? -19.327 -31.580 -10.763 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CA  1 
ATOM   3209 C  C   . LYS B 1 124 ? -20.421 -32.604 -11.046 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B C   1 
ATOM   3210 O  O   . LYS B 1 124 ? -20.126 -33.774 -11.277 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B O   1 
ATOM   3211 C  CB  . LYS B 1 124 ? -18.805 -31.738 -9.323  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CB  1 
ATOM   3212 C  CG  . LYS B 1 124 ? -19.878 -31.690 -8.262  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CG  1 
ATOM   3213 C  CD  . LYS B 1 124 ? -19.331 -31.843 -6.841  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CD  1 
ATOM   3214 C  CE  . LYS B 1 124 ? -20.493 -31.865 -5.820  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CE  1 
ATOM   3215 N  NZ  . LYS B 1 124 ? -20.080 -31.961 -4.379  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B NZ  1 
ATOM   3216 N  N   . GLU B 1 125 ? -21.679 -32.173 -11.037 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N   1 
ATOM   3217 C  CA  . GLU B 1 125 ? -22.779 -33.091 -11.308 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA  1 
ATOM   3218 C  C   . GLU B 1 125 ? -23.172 -33.122 -12.781 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C   1 
ATOM   3219 O  O   . GLU B 1 125 ? -23.954 -33.982 -13.195 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O   1 
ATOM   3220 C  CB  . GLU B 1 125 ? -24.011 -32.736 -10.474 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB  1 
ATOM   3221 C  CG  . GLU B 1 125 ? -23.970 -33.217 -9.038  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG  1 
ATOM   3222 C  CD  . GLU B 1 125 ? -25.068 -32.598 -8.196  1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD  1 
ATOM   3223 O  OE1 . GLU B 1 125 ? -25.143 -32.916 -6.987  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 1 
ATOM   3224 O  OE2 . GLU B 1 125 ? -25.855 -31.784 -8.742  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 1 
ATOM   3225 N  N   . ALA B 1 126 ? -22.637 -32.193 -13.571 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N   1 
ATOM   3226 C  CA  . ALA B 1 126 ? -22.956 -32.141 -14.992 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA  1 
ATOM   3227 C  C   . ALA B 1 126 ? -21.828 -32.643 -15.892 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C   1 
ATOM   3228 O  O   . ALA B 1 126 ? -22.070 -33.060 -17.023 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O   1 
ATOM   3229 C  CB  . ALA B 1 126 ? -23.351 -30.713 -15.392 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB  1 
ATOM   3230 N  N   . PHE B 1 127 ? -20.594 -32.603 -15.411 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B N   1 
ATOM   3231 C  CA  . PHE B 1 127 ? -19.491 -33.064 -16.239 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CA  1 
ATOM   3232 C  C   . PHE B 1 127 ? -18.707 -34.136 -15.522 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B C   1 
ATOM   3233 O  O   . PHE B 1 127 ? -18.308 -33.961 -14.376 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B O   1 
ATOM   3234 C  CB  . PHE B 1 127 ? -18.577 -31.895 -16.605 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CB  1 
ATOM   3235 C  CG  . PHE B 1 127 ? -19.308 -30.731 -17.212 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CG  1 
ATOM   3236 C  CD1 . PHE B 1 127 ? -19.991 -29.824 -16.408 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD1 1 
ATOM   3237 C  CD2 . PHE B 1 127 ? -19.350 -30.562 -18.596 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD2 1 
ATOM   3238 C  CE1 . PHE B 1 127 ? -20.703 -28.770 -16.970 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE1 1 
ATOM   3239 C  CE2 . PHE B 1 127 ? -20.064 -29.509 -19.165 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE2 1 
ATOM   3240 C  CZ  . PHE B 1 127 ? -20.740 -28.612 -18.352 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CZ  1 
ATOM   3241 N  N   . HIS B 1 128 ? -18.487 -35.253 -16.198 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B N   1 
ATOM   3242 C  CA  . HIS B 1 128 ? -17.754 -36.353 -15.601 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CA  1 
ATOM   3243 C  C   . HIS B 1 128 ? -16.496 -36.703 -16.391 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B C   1 
ATOM   3244 O  O   . HIS B 1 128 ? -16.525 -36.832 -17.616 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B O   1 
ATOM   3245 C  CB  . HIS B 1 128 ? -18.676 -37.556 -15.477 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CB  1 
ATOM   3246 C  CG  . HIS B 1 128 ? -20.023 -37.210 -14.929 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CG  1 
ATOM   3247 N  ND1 . HIS B 1 128 ? -21.018 -36.649 -15.702 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B ND1 1 
ATOM   3248 C  CD2 . HIS B 1 128 ? -20.525 -37.297 -13.675 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CD2 1 
ATOM   3249 C  CE1 . HIS B 1 128 ? -22.075 -36.408 -14.948 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CE1 1 
ATOM   3250 N  NE2 . HIS B 1 128 ? -21.803 -36.791 -13.713 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B NE2 1 
ATOM   3251 N  N   . LYS B 1 129 ? -15.394 -36.847 -15.660 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N   1 
ATOM   3252 C  CA  . LYS B 1 129 ? -14.095 -37.165 -16.239 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA  1 
ATOM   3253 C  C   . LYS B 1 129 ? -14.069 -38.481 -16.995 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C   1 
ATOM   3254 O  O   . LYS B 1 129 ? -14.624 -39.480 -16.544 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O   1 
ATOM   3255 C  CB  . LYS B 1 129 ? -13.027 -37.222 -15.142 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB  1 
ATOM   3256 C  CG  . LYS B 1 129 ? -13.005 -36.034 -14.199 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG  1 
ATOM   3257 C  CD  . LYS B 1 129 ? -12.438 -34.796 -14.857 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD  1 
ATOM   3258 C  CE  . LYS B 1 129 ? -12.399 -33.628 -13.871 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE  1 
ATOM   3259 N  NZ  . LYS B 1 129 ? -11.530 -33.888 -12.670 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ  1 
ATOM   3260 N  N   . GLN B 1 130 ? -13.427 -38.463 -18.158 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B N   1 
ATOM   3261 C  CA  . GLN B 1 130 ? -13.256 -39.666 -18.963 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CA  1 
ATOM   3262 C  C   . GLN B 1 130 ? -11.994 -40.284 -18.372 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B C   1 
ATOM   3263 O  O   . GLN B 1 130 ? -11.134 -39.570 -17.854 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B O   1 
ATOM   3264 C  CB  . GLN B 1 130 ? -12.999 -39.317 -20.427 1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CB  1 
ATOM   3265 C  CG  . GLN B 1 130 ? -14.090 -38.506 -21.082 1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CG  1 
ATOM   3266 C  CD  . GLN B 1 130 ? -13.708 -38.066 -22.478 1.00 105.58 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CD  1 
ATOM   3267 O  OE1 . GLN B 1 130 ? -13.464 -38.894 -23.353 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B OE1 1 
ATOM   3268 N  NE2 . GLN B 1 130 ? -13.647 -36.756 -22.692 1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B NE2 1 
HETATM 3269 N  N   . MSE B 1 131 ? -11.876 -41.602 -18.433 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B N   1 
HETATM 3270 C  CA  . MSE B 1 131 ? -10.697 -42.255 -17.882 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CA  1 
HETATM 3271 C  C   . MSE B 1 131 ? -9.434  -41.650 -18.504 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B C   1 
HETATM 3272 O  O   . MSE B 1 131 ? -8.500  -41.260 -17.802 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B O   1 
HETATM 3273 C  CB  . MSE B 1 131 ? -10.762 -43.749 -18.165 1.00 164.30 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CB  1 
HETATM 3274 C  CG  . MSE B 1 131 ? -9.723  -44.559 -17.444 1.00 167.61 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CG  1 
HETATM 3275 SE SE  . MSE B 1 131 ? -9.887  -46.382 -17.973 1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B SE  1 
HETATM 3276 C  CE  . MSE B 1 131 ? -8.675  -46.352 -19.476 1.00 168.16 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CE  1 
HETATM 3277 N  N   . MSE B 1 132 ? -9.431  -41.560 -19.829 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B N   1 
HETATM 3278 C  CA  . MSE B 1 132 ? -8.307  -41.009 -20.573 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CA  1 
HETATM 3279 C  C   . MSE B 1 132 ? -8.060  -39.534 -20.261 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B C   1 
HETATM 3280 O  O   . MSE B 1 132 ? -6.914  -39.086 -20.188 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B O   1 
HETATM 3281 C  CB  . MSE B 1 132 ? -8.561  -41.183 -22.071 1.00 179.33 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CB  1 
HETATM 3282 C  CG  . MSE B 1 132 ? -9.933  -40.694 -22.508 1.00 191.59 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CG  1 
HETATM 3283 SE SE  . MSE B 1 132 ? -10.271 -40.951 -24.388 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B SE  1 
HETATM 3284 C  CE  . MSE B 1 132 ? -9.797  -39.186 -25.013 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CE  1 
ATOM   3285 N  N   . GLY B 1 133 ? -9.141  -38.783 -20.074 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   1 
ATOM   3286 C  CA  . GLY B 1 133 ? -9.023  -37.364 -19.787 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  1 
ATOM   3287 C  C   . GLY B 1 133 ? -10.021 -36.584 -20.620 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   1 
ATOM   3288 O  O   . GLY B 1 133 ? -10.147 -36.800 -21.825 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   1 
ATOM   3289 N  N   . GLY B 1 134 ? -10.730 -35.665 -19.980 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
ATOM   3290 C  CA  . GLY B 1 134 ? -11.740 -34.900 -20.686 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
ATOM   3291 C  C   . GLY B 1 134 ? -13.094 -35.232 -20.088 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   1 
ATOM   3292 O  O   . GLY B 1 134 ? -13.183 -35.982 -19.108 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   1 
ATOM   3293 N  N   . PHE B 1 135 ? -14.150 -34.684 -20.670 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B N   1 
ATOM   3294 C  CA  . PHE B 1 135 ? -15.497 -34.925 -20.167 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CA  1 
ATOM   3295 C  C   . PHE B 1 135 ? -16.264 -35.978 -20.970 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B C   1 
ATOM   3296 O  O   . PHE B 1 135 ? -16.249 -35.978 -22.199 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B O   1 
ATOM   3297 C  CB  . PHE B 1 135 ? -16.287 -33.609 -20.144 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CB  1 
ATOM   3298 C  CG  . PHE B 1 135 ? -15.657 -32.541 -19.295 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CG  1 
ATOM   3299 C  CD1 . PHE B 1 135 ? -15.331 -31.304 -19.839 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD1 1 
ATOM   3300 C  CD2 . PHE B 1 135 ? -15.384 -32.773 -17.952 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD2 1 
ATOM   3301 C  CE1 . PHE B 1 135 ? -14.744 -30.315 -19.066 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE1 1 
ATOM   3302 C  CE2 . PHE B 1 135 ? -14.797 -31.788 -17.167 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE2 1 
ATOM   3303 C  CZ  . PHE B 1 135 ? -14.478 -30.557 -17.727 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CZ  1 
ATOM   3304 N  N   . LYS B 1 136 ? -16.939 -36.875 -20.265 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B N   1 
ATOM   3305 C  CA  . LYS B 1 136 ? -17.706 -37.916 -20.925 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CA  1 
ATOM   3306 C  C   . LYS B 1 136 ? -18.764 -37.336 -21.853 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B C   1 
ATOM   3307 O  O   . LYS B 1 136 ? -18.860 -37.751 -23.005 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B O   1 
ATOM   3308 C  CB  . LYS B 1 136 ? -18.371 -38.842 -19.895 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CB  1 
ATOM   3309 C  CG  . LYS B 1 136 ? -17.406 -39.792 -19.192 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CG  1 
ATOM   3310 C  CD  . LYS B 1 136 ? -18.119 -40.774 -18.261 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CD  1 
ATOM   3311 C  CE  . LYS B 1 136 ? -17.097 -41.620 -17.482 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CE  1 
ATOM   3312 N  NZ  . LYS B 1 136 ? -17.685 -42.402 -16.346 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B NZ  1 
ATOM   3313 N  N   . GLU B 1 137 ? -19.546 -36.370 -21.372 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N   1 
ATOM   3314 C  CA  . GLU B 1 137 ? -20.601 -35.794 -22.204 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA  1 
ATOM   3315 C  C   . GLU B 1 137 ? -20.103 -35.152 -23.494 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C   1 
ATOM   3316 O  O   . GLU B 1 137 ? -20.864 -35.008 -24.452 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O   1 
ATOM   3317 C  CB  . GLU B 1 137 ? -21.476 -34.805 -21.414 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB  1 
ATOM   3318 C  CG  . GLU B 1 137 ? -20.862 -34.192 -20.187 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG  1 
ATOM   3319 C  CD  . GLU B 1 137 ? -20.603 -35.197 -19.071 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD  1 
ATOM   3320 O  OE1 . GLU B 1 137 ? -21.541 -35.905 -18.650 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 1 
ATOM   3321 O  OE2 . GLU B 1 137 ? -19.442 -35.263 -18.609 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 1 
ATOM   3322 N  N   . THR B 1 138 ? -18.827 -34.781 -23.531 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 131 THR B N   1 
ATOM   3323 C  CA  . THR B 1 138 ? -18.253 -34.199 -24.744 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 131 THR B CA  1 
ATOM   3324 C  C   . THR B 1 138 ? -17.956 -35.347 -25.716 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 131 THR B C   1 
ATOM   3325 O  O   . THR B 1 138 ? -18.269 -35.272 -26.904 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 131 THR B O   1 
ATOM   3326 C  CB  . THR B 1 138 ? -16.937 -33.452 -24.458 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 131 THR B CB  1 
ATOM   3327 O  OG1 . THR B 1 138 ? -17.164 -32.426 -23.485 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 131 THR B OG1 1 
ATOM   3328 C  CG2 . THR B 1 138 ? -16.403 -32.822 -25.741 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 131 THR B CG2 1 
ATOM   3329 N  N   . LYS B 1 139 ? -17.349 -36.409 -25.190 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   3330 C  CA  . LYS B 1 139 ? -17.015 -37.581 -25.984 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   3331 C  C   . LYS B 1 139 ? -18.307 -38.159 -26.542 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   3332 O  O   . LYS B 1 139 ? -18.393 -38.497 -27.725 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   3333 C  CB  . LYS B 1 139 ? -16.306 -38.617 -25.113 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   3334 C  CG  . LYS B 1 139 ? -16.161 -39.996 -25.745 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   3335 C  CD  . LYS B 1 139 ? -15.394 -40.946 -24.822 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   3336 C  CE  . LYS B 1 139 ? -15.494 -42.411 -25.271 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   3337 N  NZ  . LYS B 1 139 ? -15.093 -42.638 -26.693 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   3338 N  N   . GLU B 1 140 ? -19.314 -38.248 -25.676 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B N   1 
ATOM   3339 C  CA  . GLU B 1 140 ? -20.622 -38.782 -26.039 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CA  1 
ATOM   3340 C  C   . GLU B 1 140 ? -21.208 -38.056 -27.260 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B C   1 
ATOM   3341 O  O   . GLU B 1 140 ? -21.802 -38.682 -28.141 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B O   1 
ATOM   3342 C  CB  . GLU B 1 140 ? -21.561 -38.662 -24.836 1.00 86.31  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CB  1 
ATOM   3343 C  CG  . GLU B 1 140 ? -22.738 -39.621 -24.833 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CG  1 
ATOM   3344 C  CD  . GLU B 1 140 ? -23.977 -39.047 -25.490 1.00 100.34 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CD  1 
ATOM   3345 O  OE1 . GLU B 1 140 ? -23.944 -38.775 -26.709 1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE1 1 
ATOM   3346 O  OE2 . GLU B 1 140 ? -24.989 -38.867 -24.779 1.00 102.93 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE2 1 
ATOM   3347 N  N   . ALA B 1 141 ? -21.027 -36.739 -27.318 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B N   1 
ATOM   3348 C  CA  . ALA B 1 141 ? -21.542 -35.948 -28.428 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CA  1 
ATOM   3349 C  C   . ALA B 1 141 ? -20.657 -36.089 -29.660 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B C   1 
ATOM   3350 O  O   . ALA B 1 141 ? -21.145 -36.070 -30.789 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B O   1 
ATOM   3351 C  CB  . ALA B 1 141 ? -21.638 -34.496 -28.024 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CB  1 
ATOM   3352 N  N   . GLU B 1 142 ? -19.352 -36.224 -29.433 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B N   1 
ATOM   3353 C  CA  . GLU B 1 142 ? -18.392 -36.380 -30.517 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CA  1 
ATOM   3354 C  C   . GLU B 1 142 ? -18.680 -37.671 -31.277 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B C   1 
ATOM   3355 O  O   . GLU B 1 142 ? -18.765 -37.668 -32.503 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B O   1 
ATOM   3356 C  CB  . GLU B 1 142 ? -16.964 -36.412 -29.960 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CB  1 
ATOM   3357 C  CG  . GLU B 1 142 ? -15.890 -36.725 -30.997 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CG  1 
ATOM   3358 C  CD  . GLU B 1 142 ? -15.721 -35.621 -32.020 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CD  1 
ATOM   3359 O  OE1 . GLU B 1 142 ? -15.117 -35.872 -33.085 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE1 1 
ATOM   3360 O  OE2 . GLU B 1 142 ? -16.188 -34.495 -31.755 1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE2 1 
ATOM   3361 N  N   . ASP B 1 143 ? -18.835 -38.774 -30.548 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B N   1 
ATOM   3362 C  CA  . ASP B 1 143 ? -19.118 -40.070 -31.162 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CA  1 
ATOM   3363 C  C   . ASP B 1 143 ? -20.507 -40.111 -31.805 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B C   1 
ATOM   3364 O  O   . ASP B 1 143 ? -20.722 -40.801 -32.805 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B O   1 
ATOM   3365 C  CB  . ASP B 1 143 ? -18.994 -41.188 -30.124 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CB  1 
ATOM   3366 C  CG  . ASP B 1 143 ? -17.608 -41.252 -29.502 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CG  1 
ATOM   3367 O  OD1 . ASP B 1 143 ? -16.631 -40.919 -30.217 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD1 1 
ATOM   3368 O  OD2 . ASP B 1 143 ? -17.490 -41.645 -28.314 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD2 1 
ATOM   3369 N  N   . GLY B 1 144 ? -21.446 -39.366 -31.234 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B N   1 
ATOM   3370 C  CA  . GLY B 1 144 ? -22.787 -39.336 -31.782 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B CA  1 
ATOM   3371 C  C   . GLY B 1 144 ? -22.781 -38.707 -33.160 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B C   1 
ATOM   3372 O  O   . GLY B 1 144 ? -23.427 -39.209 -34.081 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B O   1 
ATOM   3373 N  N   . PHE B 1 145 ? -22.050 -37.605 -33.300 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B N   1 
ATOM   3374 C  CA  . PHE B 1 145 ? -21.954 -36.906 -34.576 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CA  1 
ATOM   3375 C  C   . PHE B 1 145 ? -21.172 -37.727 -35.599 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B C   1 
ATOM   3376 O  O   . PHE B 1 145 ? -21.456 -37.658 -36.796 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B O   1 
ATOM   3377 C  CB  . PHE B 1 145 ? -21.293 -35.534 -34.384 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CB  1 
ATOM   3378 C  CG  . PHE B 1 145 ? -22.241 -34.462 -33.910 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CG  1 
ATOM   3379 C  CD1 . PHE B 1 145 ? -21.944 -33.702 -32.780 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD1 1 
ATOM   3380 C  CD2 . PHE B 1 145 ? -23.431 -34.217 -34.595 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD2 1 
ATOM   3381 C  CE1 . PHE B 1 145 ? -22.819 -32.714 -32.336 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE1 1 
ATOM   3382 C  CE2 . PHE B 1 145 ? -24.311 -33.237 -34.165 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE2 1 
ATOM   3383 C  CZ  . PHE B 1 145 ? -24.006 -32.480 -33.029 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CZ  1 
ATOM   3384 N  N   . ARG B 1 146 ? -20.183 -38.490 -35.131 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N   1 
ATOM   3385 C  CA  . ARG B 1 146 ? -19.400 -39.333 -36.023 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA  1 
ATOM   3386 C  C   . ARG B 1 146 ? -20.328 -40.388 -36.587 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C   1 
ATOM   3387 O  O   . ARG B 1 146 ? -20.589 -40.430 -37.785 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O   1 
ATOM   3388 C  CB  . ARG B 1 146 ? -18.275 -40.053 -35.285 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB  1 
ATOM   3389 C  CG  . ARG B 1 146 ? -17.084 -39.214 -34.907 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG  1 
ATOM   3390 C  CD  . ARG B 1 146 ? -15.923 -40.127 -34.505 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD  1 
ATOM   3391 N  NE  . ARG B 1 146 ? -14.910 -39.445 -33.701 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE  1 
ATOM   3392 C  CZ  . ARG B 1 146 ? -14.245 -38.362 -34.088 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ  1 
ATOM   3393 N  NH1 . ARG B 1 146 ? -14.481 -37.826 -35.278 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1 1 
ATOM   3394 N  NH2 . ARG B 1 146 ? -13.347 -37.812 -33.283 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2 1 
ATOM   3395 N  N   . LYS B 1 147 ? -20.830 -41.241 -35.703 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   3396 C  CA  . LYS B 1 147 ? -21.718 -42.320 -36.105 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   3397 C  C   . LYS B 1 147 ? -22.796 -41.837 -37.068 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   3398 O  O   . LYS B 1 147 ? -23.075 -42.487 -38.075 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   3399 C  CB  . LYS B 1 147 ? -22.366 -42.953 -34.870 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   3400 C  CG  . LYS B 1 147 ? -22.959 -44.328 -35.110 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   3401 C  CD  . LYS B 1 147 ? -23.508 -44.916 -33.818 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   3402 C  CE  . LYS B 1 147 ? -23.764 -46.414 -33.940 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   3403 N  NZ  . LYS B 1 147 ? -24.701 -46.751 -35.047 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   3404 N  N   . ALA B 1 148 ? -23.383 -40.684 -36.766 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B N   1 
ATOM   3405 C  CA  . ALA B 1 148 ? -24.444 -40.128 -37.593 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CA  1 
ATOM   3406 C  C   . ALA B 1 148 ? -23.971 -39.570 -38.931 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B C   1 
ATOM   3407 O  O   . ALA B 1 148 ? -24.754 -39.469 -39.875 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B O   1 
ATOM   3408 C  CB  . ALA B 1 148 ? -25.178 -39.049 -36.823 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CB  1 
ATOM   3409 N  N   . GLN B 1 149 ? -22.697 -39.211 -39.020 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B N   1 
ATOM   3410 C  CA  . GLN B 1 149 ? -22.167 -38.643 -40.252 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CA  1 
ATOM   3411 C  C   . GLN B 1 149 ? -21.321 -39.636 -41.042 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B C   1 
ATOM   3412 O  O   . GLN B 1 149 ? -21.182 -39.512 -42.262 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B O   1 
ATOM   3413 C  CB  . GLN B 1 149 ? -21.335 -37.396 -39.929 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CB  1 
ATOM   3414 C  CG  . GLN B 1 149 ? -20.852 -36.627 -41.151 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CG  1 
ATOM   3415 C  CD  . GLN B 1 149 ? -20.098 -35.362 -40.786 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CD  1 
ATOM   3416 O  OE1 . GLN B 1 149 ? -19.028 -35.412 -40.180 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B OE1 1 
ATOM   3417 N  NE2 . GLN B 1 149 ? -20.657 -34.217 -41.155 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B NE2 1 
ATOM   3418 N  N   . LYS B 1 150 ? -20.764 -40.619 -40.340 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B N   1 
ATOM   3419 C  CA  . LYS B 1 150 ? -19.910 -41.639 -40.950 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CA  1 
ATOM   3420 C  C   . LYS B 1 150 ? -20.337 -42.038 -42.363 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B C   1 
ATOM   3421 O  O   . LYS B 1 150 ? -19.555 -41.916 -43.307 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B O   1 
ATOM   3422 C  CB  . LYS B 1 150 ? -19.866 -42.885 -40.061 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CB  1 
ATOM   3423 C  CG  . LYS B 1 150 ? -18.959 -43.996 -40.567 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CG  1 
ATOM   3424 C  CD  . LYS B 1 150 ? -19.057 -45.225 -39.671 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CD  1 
ATOM   3425 C  CE  . LYS B 1 150 ? -17.995 -46.255 -40.018 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CE  1 
ATOM   3426 N  NZ  . LYS B 1 150 ? -16.614 -45.690 -39.897 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B NZ  1 
ATOM   3427 N  N   . PRO B 1 151 ? -21.589 -42.506 -42.526 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B N   1 
ATOM   3428 C  CA  . PRO B 1 151 ? -22.085 -42.918 -43.838 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CA  1 
ATOM   3429 C  C   . PRO B 1 151 ? -22.046 -41.821 -44.899 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B C   1 
ATOM   3430 O  O   . PRO B 1 151 ? -21.286 -41.913 -45.864 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B O   1 
ATOM   3431 C  CB  . PRO B 1 151 ? -23.502 -43.393 -43.530 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CB  1 
ATOM   3432 C  CG  . PRO B 1 151 ? -23.903 -42.508 -42.413 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CG  1 
ATOM   3433 C  CD  . PRO B 1 151 ? -22.681 -42.539 -41.536 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CD  1 
ATOM   3434 N  N   . TRP B 1 152 ? -22.857 -40.784 -44.714 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B N   1 
ATOM   3435 C  CA  . TRP B 1 152 ? -22.921 -39.679 -45.669 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CA  1 
ATOM   3436 C  C   . TRP B 1 152 ? -21.550 -39.151 -46.073 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B C   1 
ATOM   3437 O  O   . TRP B 1 152 ? -21.381 -38.662 -47.186 1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B O   1 
ATOM   3438 C  CB  . TRP B 1 152 ? -23.737 -38.533 -45.087 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CB  1 
ATOM   3439 C  CG  . TRP B 1 152 ? -24.078 -37.456 -46.069 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CG  1 
ATOM   3440 C  CD1 . TRP B 1 152 ? -25.161 -37.418 -46.900 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD1 1 
ATOM   3441 C  CD2 . TRP B 1 152 ? -23.361 -36.234 -46.291 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD2 1 
ATOM   3442 N  NE1 . TRP B 1 152 ? -25.170 -36.244 -47.620 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B NE1 1 
ATOM   3443 C  CE2 . TRP B 1 152 ? -24.076 -35.500 -47.266 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE2 1 
ATOM   3444 C  CE3 . TRP B 1 152 ? -22.187 -35.688 -45.759 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE3 1 
ATOM   3445 C  CZ2 . TRP B 1 152 ? -23.655 -34.249 -47.719 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ2 1 
ATOM   3446 C  CZ3 . TRP B 1 152 ? -21.769 -34.443 -46.208 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ3 1 
ATOM   3447 C  CH2 . TRP B 1 152 ? -22.503 -33.737 -47.180 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CH2 1 
ATOM   3448 N  N   . ALA B 1 153 ? -20.574 -39.243 -45.172 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   1 
ATOM   3449 C  CA  . ALA B 1 153 ? -19.224 -38.758 -45.462 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  1 
ATOM   3450 C  C   . ALA B 1 153 ? -18.502 -39.703 -46.403 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   1 
ATOM   3451 O  O   . ALA B 1 153 ? -17.830 -39.266 -47.335 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   1 
ATOM   3452 C  CB  . ALA B 1 153 ? -18.422 -38.596 -44.175 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  1 
ATOM   3453 N  N   . LYS B 1 154 ? -18.633 -41.000 -46.153 1.00 79.69  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B N   1 
ATOM   3454 C  CA  . LYS B 1 154 ? -17.998 -41.995 -47.004 1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CA  1 
ATOM   3455 C  C   . LYS B 1 154 ? -18.519 -41.787 -48.421 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B C   1 
ATOM   3456 O  O   . LYS B 1 154 ? -17.741 -41.683 -49.372 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B O   1 
ATOM   3457 C  CB  . LYS B 1 154 ? -18.350 -43.401 -46.522 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CB  1 
ATOM   3458 C  CG  . LYS B 1 154 ? -17.657 -44.526 -47.272 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CG  1 
ATOM   3459 C  CD  . LYS B 1 154 ? -18.096 -45.868 -46.718 1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CD  1 
ATOM   3460 C  CE  . LYS B 1 154 ? -17.298 -47.012 -47.306 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CE  1 
ATOM   3461 N  NZ  . LYS B 1 154 ? -17.651 -48.301 -46.642 1.00 77.66  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B NZ  1 
ATOM   3462 N  N   . LYS B 1 155 ? -19.843 -41.714 -48.544 1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   1 
ATOM   3463 C  CA  . LYS B 1 155 ? -20.496 -41.511 -49.832 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  1 
ATOM   3464 C  C   . LYS B 1 155 ? -20.298 -40.071 -50.304 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   1 
ATOM   3465 O  O   . LYS B 1 155 ? -21.156 -39.500 -50.982 1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   1 
ATOM   3466 C  CB  . LYS B 1 155 ? -21.995 -41.814 -49.716 1.00 77.66  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  1 
ATOM   3467 C  CG  . LYS B 1 155 ? -22.720 -41.890 -51.053 1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  1 
ATOM   3468 C  CD  . LYS B 1 155 ? -22.162 -43.026 -51.897 1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  1 
ATOM   3469 C  CE  . LYS B 1 155 ? -22.794 -43.072 -53.271 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  1 
ATOM   3470 N  NZ  . LYS B 1 155 ? -22.263 -44.186 -54.103 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  1 
ATOM   3471 N  N   . LEU B 1 156 ? -19.162 -39.488 -49.934 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N   1 
ATOM   3472 C  CA  . LEU B 1 156 ? -18.833 -38.120 -50.310 1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA  1 
ATOM   3473 C  C   . LEU B 1 156 ? -17.348 -38.062 -50.641 1.00 86.71  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C   1 
ATOM   3474 O  O   . LEU B 1 156 ? -16.924 -37.317 -51.521 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O   1 
ATOM   3475 C  CB  . LEU B 1 156 ? -19.140 -37.164 -49.154 1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB  1 
ATOM   3476 C  CG  . LEU B 1 156 ? -19.105 -35.660 -49.443 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG  1 
ATOM   3477 C  CD1 . LEU B 1 156 ? -20.325 -35.268 -50.258 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 1 
ATOM   3478 C  CD2 . LEU B 1 156 ? -19.091 -34.889 -48.136 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 1 
ATOM   3479 N  N   . LYS B 1 157 ? -16.563 -38.858 -49.922 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   1 
ATOM   3480 C  CA  . LYS B 1 157 ? -15.124 -38.912 -50.135 1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  1 
ATOM   3481 C  C   . LYS B 1 157 ? -14.882 -39.453 -51.537 1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   1 
ATOM   3482 O  O   . LYS B 1 157 ? -13.896 -39.108 -52.195 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   1 
ATOM   3483 C  CB  . LYS B 1 157 ? -14.470 -39.830 -49.098 1.00 108.49 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  1 
ATOM   3484 C  CG  . LYS B 1 157 ? -12.947 -39.864 -49.152 1.00 109.80 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  1 
ATOM   3485 C  CD  . LYS B 1 157 ? -12.338 -38.503 -48.830 1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  1 
ATOM   3486 C  CE  . LYS B 1 157 ? -10.814 -38.554 -48.856 1.00 112.54 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  1 
ATOM   3487 N  NZ  . LYS B 1 157 ? -10.201 -37.229 -48.552 1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  1 
ATOM   3488 N  N   . GLU B 1 158 ? -15.796 -40.306 -51.986 1.00 111.86 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B N   1 
ATOM   3489 C  CA  . GLU B 1 158 ? -15.701 -40.892 -53.311 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CA  1 
ATOM   3490 C  C   . GLU B 1 158 ? -16.389 -39.970 -54.311 1.00 114.02 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B C   1 
ATOM   3491 O  O   . GLU B 1 158 ? -15.889 -39.758 -55.415 1.00 114.01 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B O   1 
ATOM   3492 C  CB  . GLU B 1 158 ? -16.341 -42.284 -53.324 1.00 110.37 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CB  1 
ATOM   3493 C  CG  . GLU B 1 158 ? -17.806 -42.321 -52.930 1.00 111.91 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CG  1 
ATOM   3494 C  CD  . GLU B 1 158 ? -18.330 -43.739 -52.793 1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CD  1 
ATOM   3495 O  OE1 . GLU B 1 158 ? -19.543 -43.910 -52.552 1.00 113.52 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE1 1 
ATOM   3496 O  OE2 . GLU B 1 158 ? -17.526 -44.687 -52.922 1.00 113.71 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE2 1 
ATOM   3497 N  N   . VAL B 1 159 ? -17.532 -39.415 -53.918 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B N   1 
ATOM   3498 C  CA  . VAL B 1 159 ? -18.262 -38.495 -54.785 1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CA  1 
ATOM   3499 C  C   . VAL B 1 159 ? -17.358 -37.290 -55.027 1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B C   1 
ATOM   3500 O  O   . VAL B 1 159 ? -17.640 -36.436 -55.867 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B O   1 
ATOM   3501 C  CB  . VAL B 1 159 ? -19.576 -38.022 -54.127 1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CB  1 
ATOM   3502 C  CG1 . VAL B 1 159 ? -20.306 -37.052 -55.042 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG1 1 
ATOM   3503 C  CG2 . VAL B 1 159 ? -20.457 -39.215 -53.824 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG2 1 
ATOM   3504 N  N   . GLU B 1 160 ? -16.269 -37.235 -54.268 1.00 94.62  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B N   1 
ATOM   3505 C  CA  . GLU B 1 160 ? -15.292 -36.164 -54.383 1.00 95.52  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CA  1 
ATOM   3506 C  C   . GLU B 1 160 ? -14.147 -36.692 -55.236 1.00 95.64  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B C   1 
ATOM   3507 O  O   . GLU B 1 160 ? -13.502 -35.941 -55.966 1.00 95.79  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B O   1 
ATOM   3508 C  CB  . GLU B 1 160 ? -14.773 -35.774 -52.998 1.00 128.05 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CB  1 
ATOM   3509 C  CG  . GLU B 1 160 ? -13.703 -34.694 -53.003 1.00 129.00 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CG  1 
ATOM   3510 C  CD  . GLU B 1 160 ? -13.144 -34.426 -51.617 1.00 130.10 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CD  1 
ATOM   3511 O  OE1 . GLU B 1 160 ? -13.925 -34.039 -50.722 1.00 130.27 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE1 1 
ATOM   3512 O  OE2 . GLU B 1 160 ? -11.923 -34.604 -51.421 1.00 130.02 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE2 1 
ATOM   3513 N  N   . ALA B 1 161 ? -13.910 -37.996 -55.134 1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B N   1 
ATOM   3514 C  CA  . ALA B 1 161 ? -12.853 -38.658 -55.888 1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CA  1 
ATOM   3515 C  C   . ALA B 1 161 ? -13.295 -38.892 -57.329 1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B C   1 
ATOM   3516 O  O   . ALA B 1 161 ? -12.466 -38.998 -58.234 1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B O   1 
ATOM   3517 C  CB  . ALA B 1 161 ? -12.501 -39.981 -55.231 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CB  1 
ATOM   3518 N  N   . ALA B 1 162 ? -14.606 -38.983 -57.530 1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B N   1 
ATOM   3519 C  CA  . ALA B 1 162 ? -15.168 -39.194 -58.859 1.00 116.56 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CA  1 
ATOM   3520 C  C   . ALA B 1 162 ? -15.284 -37.843 -59.550 1.00 116.69 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B C   1 
ATOM   3521 O  O   . ALA B 1 162 ? -15.632 -37.757 -60.729 1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B O   1 
ATOM   3522 C  CB  . ALA B 1 162 ? -16.538 -39.848 -58.753 1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CB  1 
ATOM   3523 N  N   . LYS B 1 163 ? -14.992 -36.790 -58.796 1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B N   1 
ATOM   3524 C  CA  . LYS B 1 163 ? -15.049 -35.434 -59.316 1.00 103.38 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CA  1 
ATOM   3525 C  C   . LYS B 1 163 ? -13.692 -35.092 -59.914 1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B C   1 
ATOM   3526 O  O   . LYS B 1 163 ? -13.596 -34.276 -60.830 1.00 104.72 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B O   1 
ATOM   3527 C  CB  . LYS B 1 163 ? -15.396 -34.455 -58.193 1.00 102.81 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CB  1 
ATOM   3528 C  CG  . LYS B 1 163 ? -15.694 -33.037 -58.659 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CG  1 
ATOM   3529 C  CD  . LYS B 1 163 ? -16.087 -32.156 -57.484 1.00 101.48 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CD  1 
ATOM   3530 C  CE  . LYS B 1 163 ? -16.434 -30.746 -57.927 1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CE  1 
ATOM   3531 N  NZ  . LYS B 1 163 ? -16.788 -29.881 -56.764 1.00 99.14  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B NZ  1 
ATOM   3532 N  N   . LYS B 1 164 ? -12.642 -35.724 -59.395 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N   1 
ATOM   3533 C  CA  . LYS B 1 164 ? -11.294 -35.488 -59.897 1.00 110.77 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA  1 
ATOM   3534 C  C   . LYS B 1 164 ? -11.068 -36.339 -61.143 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C   1 
ATOM   3535 O  O   . LYS B 1 164 ? -10.491 -35.875 -62.124 1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O   1 
ATOM   3536 C  CB  . LYS B 1 164 ? -10.245 -35.833 -58.832 1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB  1 
ATOM   3537 C  CG  . LYS B 1 164 ? -10.094 -37.322 -58.538 1.00 114.66 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG  1 
ATOM   3538 C  CD  . LYS B 1 164 ? -9.026  -37.591 -57.475 1.00 114.97 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD  1 
ATOM   3539 C  CE  . LYS B 1 164 ? -7.633  -37.166 -57.933 1.00 115.21 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CE  1 
ATOM   3540 N  NZ  . LYS B 1 164 ? -6.589  -37.420 -56.895 1.00 114.40 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B NZ  1 
ATOM   3541 N  N   . ALA B 1 165 ? -11.537 -37.584 -61.099 1.00 139.60 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N   1 
ATOM   3542 C  CA  . ALA B 1 165 ? -11.394 -38.504 -62.222 1.00 139.89 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA  1 
ATOM   3543 C  C   . ALA B 1 165 ? -12.031 -37.910 -63.473 1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C   1 
ATOM   3544 O  O   . ALA B 1 165 ? -11.625 -38.214 -64.595 1.00 139.79 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O   1 
ATOM   3545 C  CB  . ALA B 1 165 ? -12.046 -39.839 -61.889 1.00 125.71 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB  1 
ATOM   3546 N  N   . HIS B 1 166 ? -13.035 -37.064 -63.267 1.00 125.29 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B N   1 
ATOM   3547 C  CA  . HIS B 1 166 ? -13.727 -36.416 -64.371 1.00 125.44 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CA  1 
ATOM   3548 C  C   . HIS B 1 166 ? -13.017 -35.124 -64.743 1.00 125.80 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B C   1 
ATOM   3549 O  O   . HIS B 1 166 ? -12.660 -34.918 -65.901 1.00 127.10 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B O   1 
ATOM   3550 C  CB  . HIS B 1 166 ? -15.173 -36.105 -63.989 1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CB  1 
ATOM   3551 C  CG  . HIS B 1 166 ? -15.972 -35.497 -65.100 1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CG  1 
ATOM   3552 N  ND1 . HIS B 1 166 ? -16.286 -36.184 -66.254 1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B ND1 1 
ATOM   3553 C  CD2 . HIS B 1 166 ? -16.518 -34.265 -65.236 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CD2 1 
ATOM   3554 C  CE1 . HIS B 1 166 ? -16.991 -35.402 -67.052 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CE1 1 
ATOM   3555 N  NE2 . HIS B 1 166 ? -17.145 -34.232 -66.458 1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 159 HIS B NE2 1 
ATOM   3556 N  N   . HIS B 1 167 ? -12.812 -34.252 -63.760 1.00 124.09 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B N   1 
ATOM   3557 C  CA  . HIS B 1 167 ? -12.141 -32.982 -64.009 1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CA  1 
ATOM   3558 C  C   . HIS B 1 167 ? -10.689 -33.173 -64.425 1.00 125.29 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B C   1 
ATOM   3559 O  O   . HIS B 1 167 ? -9.978  -32.203 -64.686 1.00 124.81 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B O   1 
ATOM   3560 C  CB  . HIS B 1 167 ? -12.222 -32.076 -62.776 1.00 97.20  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CB  1 
ATOM   3561 C  CG  . HIS B 1 167 ? -13.560 -31.428 -62.593 1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CG  1 
ATOM   3562 N  ND1 . HIS B 1 167 ? -13.786 -30.435 -61.664 1.00 95.67  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B ND1 1 
ATOM   3563 C  CD2 . HIS B 1 167 ? -14.742 -31.625 -63.226 1.00 95.94  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CD2 1 
ATOM   3564 C  CE1 . HIS B 1 167 ? -15.048 -30.048 -61.733 1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CE1 1 
ATOM   3565 N  NE2 . HIS B 1 167 ? -15.650 -30.755 -62.673 1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B NE2 1 
ATOM   3566 N  N   . ALA B 1 168 ? -10.255 -34.428 -64.482 1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B N   1 
ATOM   3567 C  CA  . ALA B 1 168 ? -8.895  -34.751 -64.896 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CA  1 
ATOM   3568 C  C   . ALA B 1 168 ? -8.962  -35.184 -66.356 1.00 100.12 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B C   1 
ATOM   3569 O  O   . ALA B 1 168 ? -7.943  -35.284 -67.040 1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B O   1 
ATOM   3570 C  CB  . ALA B 1 168 ? -8.328  -35.874 -64.036 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CB  1 
ATOM   3571 N  N   . ALA B 1 169 ? -10.181 -35.441 -66.820 1.00 168.36 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   1 
ATOM   3572 C  CA  . ALA B 1 169 ? -10.423 -35.854 -68.195 1.00 170.55 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  1 
ATOM   3573 C  C   . ALA B 1 169 ? -10.835 -34.635 -69.012 1.00 172.32 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   1 
ATOM   3574 O  O   . ALA B 1 169 ? -10.439 -34.489 -70.168 1.00 172.49 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   1 
ATOM   3575 C  CB  . ALA B 1 169 ? -11.517 -36.914 -68.237 1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  1 
ATOM   3576 N  N   . CYS B 1 170 ? -11.631 -33.759 -68.402 1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B N   1 
ATOM   3577 C  CA  . CYS B 1 170 ? -12.088 -32.542 -69.066 1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B CA  1 
ATOM   3578 C  C   . CYS B 1 170 ? -10.934 -31.555 -69.191 1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B C   1 
ATOM   3579 O  O   . CYS B 1 170 ? -11.128 -30.382 -69.515 1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B O   1 
ATOM   3580 C  CB  . CYS B 1 170 ? -13.238 -31.906 -68.285 1.00 121.15 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B CB  1 
ATOM   3581 S  SG  . CYS B 1 170 ? -14.767 -32.866 -68.322 1.00 119.81 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B SG  1 
ATOM   3582 N  N   . LYS B 1 171 ? -9.732  -32.049 -68.917 1.00 149.37 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   1 
ATOM   3583 C  CA  . LYS B 1 171 ? -8.514  -31.259 -69.011 1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  1 
ATOM   3584 C  C   . LYS B 1 171 ? -7.495  -32.128 -69.735 1.00 153.07 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   1 
ATOM   3585 O  O   . LYS B 1 171 ? -6.460  -31.648 -70.195 1.00 152.99 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   1 
ATOM   3586 C  CB  . LYS B 1 171 ? -7.997  -30.890 -67.617 1.00 152.58 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  1 
ATOM   3587 C  CG  . LYS B 1 171 ? -6.757  -30.004 -67.636 1.00 153.78 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  1 
ATOM   3588 C  CD  . LYS B 1 171 ? -6.308  -29.622 -66.232 1.00 153.92 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  1 
ATOM   3589 C  CE  . LYS B 1 171 ? -5.082  -28.719 -66.274 1.00 153.67 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  1 
ATOM   3590 N  NZ  . LYS B 1 171 ? -4.633  -28.308 -64.915 1.00 153.25 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  1 
ATOM   3591 N  N   . GLU B 1 172 ? -7.808  -33.417 -69.831 1.00 121.20 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B N   1 
ATOM   3592 C  CA  . GLU B 1 172 ? -6.946  -34.379 -70.505 1.00 122.63 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CA  1 
ATOM   3593 C  C   . GLU B 1 172 ? -7.414  -34.520 -71.950 1.00 123.56 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B C   1 
ATOM   3594 O  O   . GLU B 1 172 ? -6.701  -35.052 -72.803 1.00 123.58 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B O   1 
ATOM   3595 C  CB  . GLU B 1 172 ? -7.013  -35.735 -69.801 1.00 122.49 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CB  1 
ATOM   3596 C  CG  . GLU B 1 172 ? -5.978  -36.732 -70.284 1.00 122.46 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CG  1 
ATOM   3597 C  CD  . GLU B 1 172 ? -4.568  -36.193 -70.168 1.00 122.52 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CD  1 
ATOM   3598 O  OE1 . GLU B 1 172 ? -4.170  -35.799 -69.052 1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE1 1 
ATOM   3599 O  OE2 . GLU B 1 172 ? -3.856  -36.162 -71.193 1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE2 1 
ATOM   3600 N  N   . GLU B 1 173 ? -8.626  -34.040 -72.210 1.00 144.68 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B N   1 
ATOM   3601 C  CA  . GLU B 1 173 ? -9.207  -34.082 -73.544 1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CA  1 
ATOM   3602 C  C   . GLU B 1 173 ? -8.673  -32.903 -74.347 1.00 147.12 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B C   1 
ATOM   3603 O  O   . GLU B 1 173 ? -8.493  -32.993 -75.561 1.00 147.10 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B O   1 
ATOM   3604 C  CB  . GLU B 1 173 ? -10.733 -33.993 -73.463 1.00 130.99 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CB  1 
ATOM   3605 C  CG  . GLU B 1 173 ? -11.415 -33.814 -74.813 1.00 132.57 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CG  1 
ATOM   3606 C  CD  . GLU B 1 173 ? -12.917 -33.620 -74.698 1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CD  1 
ATOM   3607 O  OE1 . GLU B 1 173 ? -13.614 -34.564 -74.268 1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE1 1 
ATOM   3608 O  OE2 . GLU B 1 173 ? -13.402 -32.520 -75.037 1.00 134.34 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE2 1 
ATOM   3609 N  N   . LYS B 1 174 ? -8.416  -31.798 -73.655 1.00 190.95 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B N   1 
ATOM   3610 C  CA  . LYS B 1 174 ? -7.906  -30.596 -74.300 1.00 192.04 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CA  1 
ATOM   3611 C  C   . LYS B 1 174 ? -6.461  -30.794 -74.743 1.00 192.62 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B C   1 
ATOM   3612 O  O   . LYS B 1 174 ? -5.822  -29.864 -75.232 1.00 192.38 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B O   1 
ATOM   3613 C  CB  . LYS B 1 174 ? -7.998  -29.404 -73.343 1.00 121.78 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CB  1 
ATOM   3614 C  CG  . LYS B 1 174 ? -9.340  -29.279 -72.629 1.00 122.57 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CG  1 
ATOM   3615 C  CD  . LYS B 1 174 ? -10.519 -29.331 -73.597 1.00 122.68 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CD  1 
ATOM   3616 C  CE  . LYS B 1 174 ? -10.496 -28.174 -74.582 1.00 123.08 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CE  1 
ATOM   3617 N  NZ  . LYS B 1 174 ? -10.598 -26.857 -73.898 1.00 122.47 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B NZ  1 
ATOM   3618 N  N   . LEU B 1 175 ? -5.953  -32.010 -74.567 1.00 195.58 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B N   1 
ATOM   3619 C  CA  . LEU B 1 175 ? -4.586  -32.336 -74.958 1.00 196.41 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CA  1 
ATOM   3620 C  C   . LEU B 1 175 ? -4.576  -33.118 -76.266 1.00 197.15 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B C   1 
ATOM   3621 O  O   . LEU B 1 175 ? -3.785  -32.831 -77.162 1.00 196.71 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B O   1 
ATOM   3622 C  CB  . LEU B 1 175 ? -3.895  -33.154 -73.864 1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CB  1 
ATOM   3623 C  CG  . LEU B 1 175 ? -3.719  -32.470 -72.507 1.00 117.00 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CG  1 
ATOM   3624 C  CD1 . LEU B 1 175 ? -2.963  -33.397 -71.569 1.00 117.01 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CD1 1 
ATOM   3625 C  CD2 . LEU B 1 175 ? -2.966  -31.161 -72.681 1.00 116.90 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CD2 1 
ATOM   3626 N  N   . ALA B 1 176 ? -5.456  -34.109 -76.370 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B N   1 
ATOM   3627 C  CA  . ALA B 1 176 ? -5.546  -34.917 -77.580 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CA  1 
ATOM   3628 C  C   . ALA B 1 176 ? -5.963  -34.016 -78.735 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B C   1 
ATOM   3629 O  O   . ALA B 1 176 ? -5.773  -34.354 -79.904 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B O   1 
ATOM   3630 C  CB  . ALA B 1 176 ? -6.562  -36.036 -77.390 1.00 177.94 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CB  1 
ATOM   3631 N  N   . ILE B 1 177 ? -6.535  -32.866 -78.393 1.00 181.51 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B N   1 
ATOM   3632 C  CA  . ILE B 1 177 ? -6.975  -31.892 -79.382 1.00 181.58 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CA  1 
ATOM   3633 C  C   . ILE B 1 177 ? -5.907  -30.812 -79.530 1.00 181.63 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B C   1 
ATOM   3634 O  O   . ILE B 1 177 ? -5.857  -30.104 -80.536 1.00 181.38 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B O   1 
ATOM   3635 C  CB  . ILE B 1 177 ? -8.315  -31.236 -78.966 1.00 119.92 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CB  1 
ATOM   3636 C  CG1 . ILE B 1 177 ? -9.434  -32.281 -78.996 1.00 120.18 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG1 1 
ATOM   3637 C  CG2 . ILE B 1 177 ? -8.649  -30.074 -79.896 1.00 120.37 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG2 1 
ATOM   3638 C  CD1 . ILE B 1 177 ? -10.806 -31.730 -78.657 1.00 120.27 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CD1 1 
ATOM   3639 N  N   . SER B 1 178 ? -5.049  -30.697 -78.521 1.00 140.51 ? ? ? ? ? ? 171 SER B N   1 
ATOM   3640 C  CA  . SER B 1 178 ? -3.979  -29.709 -78.538 1.00 142.10 ? ? ? ? ? ? 171 SER B CA  1 
ATOM   3641 C  C   . SER B 1 178 ? -2.703  -30.307 -79.116 1.00 143.26 ? ? ? ? ? ? 171 SER B C   1 
ATOM   3642 O  O   . SER B 1 178 ? -1.932  -29.617 -79.781 1.00 144.10 ? ? ? ? ? ? 171 SER B O   1 
ATOM   3643 C  CB  . SER B 1 178 ? -3.708  -29.194 -77.124 1.00 164.44 ? ? ? ? ? ? 171 SER B CB  1 
ATOM   3644 O  OG  . SER B 1 178 ? -2.682  -28.217 -77.127 1.00 164.09 ? ? ? ? ? ? 171 SER B OG  1 
ATOM   3645 N  N   . ARG B 1 179 ? -2.486  -31.593 -78.860 1.00 176.28 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B N   1 
ATOM   3646 C  CA  . ARG B 1 179 ? -1.303  -32.283 -79.356 1.00 177.27 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CA  1 
ATOM   3647 C  C   . ARG B 1 179 ? -1.449  -32.653 -80.829 1.00 176.15 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B C   1 
ATOM   3648 O  O   . ARG B 1 179 ? -0.478  -33.048 -81.476 1.00 176.11 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B O   1 
ATOM   3649 C  CB  . ARG B 1 179 ? -1.038  -33.544 -78.528 1.00 172.90 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CB  1 
ATOM   3650 C  CG  . ARG B 1 179 ? -0.685  -33.266 -77.076 1.00 176.35 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CG  1 
ATOM   3651 C  CD  . ARG B 1 179 ? -0.388  -34.551 -76.320 1.00 179.25 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CD  1 
ATOM   3652 N  NE  . ARG B 1 179 ? -1.542  -35.444 -76.282 1.00 182.01 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NE  1 
ATOM   3653 C  CZ  . ARG B 1 179 ? -1.554  -36.625 -75.672 1.00 183.50 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CZ  1 
ATOM   3654 N  NH1 . ARG B 1 179 ? -0.469  -37.061 -75.045 1.00 184.55 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH1 1 
ATOM   3655 N  NH2 . ARG B 1 179 ? -2.650  -37.369 -75.687 1.00 184.63 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH2 1 
ATOM   3656 N  N   . GLU B 1 180 ? -2.664  -32.527 -81.355 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
ATOM   3657 C  CA  . GLU B 1 180 ? -2.921  -32.841 -82.755 1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
ATOM   3658 C  C   . GLU B 1 180 ? -2.879  -31.558 -83.578 1.00 198.59 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
ATOM   3659 O  O   . GLU B 1 180 ? -2.899  -31.596 -84.807 1.00 198.29 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
ATOM   3660 C  CB  . GLU B 1 180 ? -4.286  -33.525 -82.913 1.00 130.07 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
ATOM   3661 C  CG  . GLU B 1 180 ? -5.489  -32.628 -82.646 1.00 129.99 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
ATOM   3662 C  CD  . GLU B 1 180 ? -5.715  -31.604 -83.746 1.00 129.87 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
ATOM   3663 O  OE1 . GLU B 1 180 ? -5.989  -32.013 -84.894 1.00 130.05 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
ATOM   3664 O  OE2 . GLU B 1 180 ? -5.615  -30.391 -83.462 1.00 130.35 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
ATOM   3665 N  N   . ALA B 1 181 ? -2.830  -30.422 -82.888 1.00 162.21 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B N   1 
ATOM   3666 C  CA  . ALA B 1 181 ? -2.778  -29.121 -83.545 1.00 160.72 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CA  1 
ATOM   3667 C  C   . ALA B 1 181 ? -1.337  -28.627 -83.612 1.00 159.50 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B C   1 
ATOM   3668 O  O   . ALA B 1 181 ? -0.962  -27.906 -84.536 1.00 159.65 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B O   1 
ATOM   3669 C  CB  . ALA B 1 181 ? -3.644  -28.119 -82.793 1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CB  1 
ATOM   3670 N  N   . ASN B 1 182 ? -0.534  -29.016 -82.624 1.00 188.19 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N   1 
ATOM   3671 C  CA  . ASN B 1 182 ? 0.872   -28.626 -82.577 1.00 187.37 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA  1 
ATOM   3672 C  C   . ASN B 1 182 ? 1.692   -29.565 -83.455 1.00 186.26 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C   1 
ATOM   3673 O  O   . ASN B 1 182 ? 2.716   -29.176 -84.017 1.00 185.48 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O   1 
ATOM   3674 C  CB  . ASN B 1 182 ? 1.401   -28.678 -81.139 1.00 117.80 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB  1 
ATOM   3675 C  CG  . ASN B 1 182 ? 0.764   -27.635 -80.241 1.00 118.57 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG  1 
ATOM   3676 O  OD1 . ASN B 1 182 ? 0.812   -26.439 -80.528 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 1 
ATOM   3677 N  ND2 . ASN B 1 182 ? 0.167   -28.085 -79.144 1.00 119.05 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 1 
ATOM   3678 N  N   . SER B 1 183 ? 1.232   -30.808 -83.563 1.00 164.85 ? ? ? ? ? ? 176 SER B N   1 
ATOM   3679 C  CA  . SER B 1 183 ? 1.907   -31.811 -84.375 1.00 163.89 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CA  1 
ATOM   3680 C  C   . SER B 1 183 ? 1.417   -31.701 -85.816 1.00 163.22 ? ? ? ? ? ? 176 SER B C   1 
ATOM   3681 O  O   . SER B 1 183 ? 2.098   -32.125 -86.750 1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 176 SER B O   1 
ATOM   3682 C  CB  . SER B 1 183 ? 1.616   -33.212 -83.828 1.00 148.94 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CB  1 
ATOM   3683 O  OG  . SER B 1 183 ? 2.291   -34.210 -84.574 1.00 148.47 ? ? ? ? ? ? 176 SER B OG  1 
ATOM   3684 N  N   . LYS B 1 184 ? 0.232   -31.121 -85.984 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B N   1 
ATOM   3685 C  CA  . LYS B 1 184 ? -0.367  -30.942 -87.303 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CA  1 
ATOM   3686 C  C   . LYS B 1 184 ? 0.477   -29.998 -88.157 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B C   1 
ATOM   3687 O  O   . LYS B 1 184 ? 0.258   -29.870 -89.361 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B O   1 
ATOM   3688 C  CB  . LYS B 1 184 ? -1.789  -30.387 -87.159 1.00 113.42 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CB  1 
ATOM   3689 C  CG  . LYS B 1 184 ? -2.521  -30.176 -88.474 1.00 113.24 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CG  1 
ATOM   3690 C  CD  . LYS B 1 184 ? -3.949  -29.678 -88.261 1.00 112.27 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CD  1 
ATOM   3691 C  CE  . LYS B 1 184 ? -4.828  -30.736 -87.604 1.00 111.68 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CE  1 
ATOM   3692 N  NZ  . LYS B 1 184 ? -6.247  -30.291 -87.491 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B NZ  1 
ATOM   3693 N  N   . ALA B 1 185 ? 1.445   -29.342 -87.525 1.00 128.51 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B N   1 
ATOM   3694 C  CA  . ALA B 1 185 ? 2.324   -28.414 -88.222 1.00 128.87 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CA  1 
ATOM   3695 C  C   . ALA B 1 185 ? 3.786   -28.733 -87.918 1.00 128.88 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B C   1 
ATOM   3696 O  O   . ALA B 1 185 ? 4.421   -28.060 -87.104 1.00 128.87 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B O   1 
ATOM   3697 C  CB  . ALA B 1 185 ? 1.999   -26.982 -87.811 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CB  1 
ATOM   3698 N  N   . ASP B 1 186 ? 4.312   -29.763 -88.574 1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B N   1 
ATOM   3699 C  CA  . ASP B 1 186 ? 5.698   -30.173 -88.376 1.00 154.98 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CA  1 
ATOM   3700 C  C   . ASP B 1 186 ? 6.164   -31.048 -89.541 1.00 155.62 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B C   1 
ATOM   3701 O  O   . ASP B 1 186 ? 5.402   -31.865 -90.055 1.00 155.84 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B O   1 
ATOM   3702 C  CB  . ASP B 1 186 ? 5.831   -30.939 -87.056 1.00 151.82 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CB  1 
ATOM   3703 C  CG  . ASP B 1 186 ? 7.275   -31.152 -86.647 1.00 151.89 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CG  1 
ATOM   3704 O  OD1 . ASP B 1 186 ? 8.013   -31.836 -87.386 1.00 151.91 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD1 1 
ATOM   3705 O  OD2 . ASP B 1 186 ? 7.673   -30.632 -85.584 1.00 152.00 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD2 1 
ATOM   3706 N  N   . PRO B 1 187 ? 7.425   -30.881 -89.975 1.00 178.70 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B N   1 
ATOM   3707 C  CA  . PRO B 1 187 ? 7.998   -31.652 -91.085 1.00 179.50 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CA  1 
ATOM   3708 C  C   . PRO B 1 187 ? 8.435   -33.081 -90.748 1.00 180.11 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B C   1 
ATOM   3709 O  O   . PRO B 1 187 ? 8.679   -33.885 -91.650 1.00 179.86 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B O   1 
ATOM   3710 C  CB  . PRO B 1 187 ? 9.170   -30.784 -91.529 1.00 128.40 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CB  1 
ATOM   3711 C  CG  . PRO B 1 187 ? 9.643   -30.209 -90.233 1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CG  1 
ATOM   3712 C  CD  . PRO B 1 187 ? 8.346   -29.804 -89.563 1.00 128.09 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CD  1 
ATOM   3713 N  N   . SER B 1 188 ? 8.540   -33.397 -89.461 1.00 163.42 ? ? ? ? ? ? 181 SER B N   1 
ATOM   3714 C  CA  . SER B 1 188 ? 8.955   -34.734 -89.044 1.00 164.46 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA  1 
ATOM   3715 C  C   . SER B 1 188 ? 7.758   -35.620 -88.712 1.00 165.09 ? ? ? ? ? ? 181 SER B C   1 
ATOM   3716 O  O   . SER B 1 188 ? 7.786   -36.379 -87.743 1.00 165.39 ? ? ? ? ? ? 181 SER B O   1 
ATOM   3717 C  CB  . SER B 1 188 ? 9.887   -34.651 -87.830 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB  1 
ATOM   3718 O  OG  . SER B 1 188 ? 9.218   -34.130 -86.696 1.00 119.54 ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG  1 
ATOM   3719 N  N   . LEU B 1 189 ? 6.709   -35.519 -89.522 1.00 177.67 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B N   1 
ATOM   3720 C  CA  . LEU B 1 189 ? 5.504   -36.316 -89.318 1.00 179.37 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CA  1 
ATOM   3721 C  C   . LEU B 1 189 ? 5.595   -37.627 -90.086 1.00 179.95 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B C   1 
ATOM   3722 O  O   . LEU B 1 189 ? 6.337   -37.735 -91.063 1.00 180.27 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B O   1 
ATOM   3723 C  CB  . LEU B 1 189 ? 4.268   -35.540 -89.779 1.00 151.62 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CB  1 
ATOM   3724 C  CG  . LEU B 1 189 ? 3.969   -34.230 -89.048 1.00 151.91 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CG  1 
ATOM   3725 C  CD1 . LEU B 1 189 ? 2.754   -33.564 -89.672 1.00 152.21 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD1 1 
ATOM   3726 C  CD2 . LEU B 1 189 ? 3.736   -34.507 -87.571 1.00 152.07 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD2 1 
ATOM   3727 N  N   . ASN B 1 190 ? 4.833   -38.621 -89.640 1.00 149.87 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B N   1 
ATOM   3728 C  CA  . ASN B 1 190 ? 4.821   -39.933 -90.277 1.00 149.69 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CA  1 
ATOM   3729 C  C   . ASN B 1 190 ? 3.483   -40.617 -90.011 1.00 149.43 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B C   1 
ATOM   3730 O  O   . ASN B 1 190 ? 2.699   -40.158 -89.183 1.00 149.95 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B O   1 
ATOM   3731 C  CB  . ASN B 1 190 ? 5.957   -40.800 -89.721 1.00 180.79 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CB  1 
ATOM   3732 C  CG  . ASN B 1 190 ? 7.331   -40.215 -89.995 1.00 181.17 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CG  1 
ATOM   3733 O  OD1 . ASN B 1 190 ? 7.738   -40.068 -91.148 1.00 181.29 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B OD1 1 
ATOM   3734 N  ND2 . ASN B 1 190 ? 8.053   -39.878 -88.933 1.00 180.96 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B ND2 1 
ATOM   3735 N  N   . PRO B 1 191 ? 3.198   -41.722 -90.719 1.00 166.63 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B N   1 
ATOM   3736 C  CA  . PRO B 1 191 ? 1.932   -42.427 -90.505 1.00 166.61 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CA  1 
ATOM   3737 C  C   . PRO B 1 191 ? 1.764   -42.838 -89.042 1.00 166.29 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B C   1 
ATOM   3738 O  O   . PRO B 1 191 ? 0.645   -42.989 -88.552 1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B O   1 
ATOM   3739 C  CB  . PRO B 1 191 ? 2.053   -43.629 -91.435 1.00 129.56 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CB  1 
ATOM   3740 C  CG  . PRO B 1 191 ? 2.848   -43.076 -92.575 1.00 129.55 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CG  1 
ATOM   3741 C  CD  . PRO B 1 191 ? 3.931   -42.301 -91.858 1.00 129.53 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CD  1 
ATOM   3742 N  N   . GLU B 1 192 ? 2.890   -43.010 -88.354 1.00 132.44 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B N   1 
ATOM   3743 C  CA  . GLU B 1 192 ? 2.894   -43.401 -86.947 1.00 130.91 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CA  1 
ATOM   3744 C  C   . GLU B 1 192 ? 2.663   -42.215 -86.014 1.00 129.51 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B C   1 
ATOM   3745 O  O   . GLU B 1 192 ? 1.646   -42.146 -85.327 1.00 129.86 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B O   1 
ATOM   3746 C  CB  . GLU B 1 192 ? 4.224   -44.071 -86.591 1.00 167.08 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CB  1 
ATOM   3747 C  CG  . GLU B 1 192 ? 4.408   -45.456 -87.186 1.00 167.13 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CG  1 
ATOM   3748 C  CD  . GLU B 1 192 ? 3.456   -46.474 -86.589 1.00 166.93 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CD  1 
ATOM   3749 O  OE1 . GLU B 1 192 ? 2.228   -46.295 -86.725 1.00 166.74 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B OE1 1 
ATOM   3750 O  OE2 . GLU B 1 192 ? 3.937   -47.453 -85.981 1.00 166.66 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B OE2 1 
ATOM   3751 N  N   . GLN B 1 193 ? 3.619   -41.290 -85.992 1.00 150.84 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B N   1 
ATOM   3752 C  CA  . GLN B 1 193 ? 3.536   -40.104 -85.143 1.00 149.03 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CA  1 
ATOM   3753 C  C   . GLN B 1 193 ? 2.198   -39.383 -85.288 1.00 148.20 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B C   1 
ATOM   3754 O  O   . GLN B 1 193 ? 1.669   -38.834 -84.321 1.00 147.44 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B O   1 
ATOM   3755 C  CB  . GLN B 1 193 ? 4.683   -39.144 -85.477 1.00 115.79 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CB  1 
ATOM   3756 C  CG  . GLN B 1 193 ? 6.066   -39.705 -85.174 1.00 114.92 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CG  1 
ATOM   3757 C  CD  . GLN B 1 193 ? 7.183   -38.729 -85.497 1.00 114.56 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CD  1 
ATOM   3758 O  OE1 . GLN B 1 193 ? 7.190   -37.593 -85.020 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B OE1 1 
ATOM   3759 N  NE2 . GLN B 1 193 ? 8.137   -39.170 -86.307 1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B NE2 1 
ATOM   3760 N  N   . LEU B 1 194 ? 1.657   -39.392 -86.502 1.00 112.50 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B N   1 
ATOM   3761 C  CA  . LEU B 1 194 ? 0.381   -38.747 -86.787 1.00 111.70 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CA  1 
ATOM   3762 C  C   . LEU B 1 194 ? -0.772  -39.591 -86.254 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B C   1 
ATOM   3763 O  O   . LEU B 1 194 ? -1.894  -39.106 -86.109 1.00 110.34 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B O   1 
ATOM   3764 C  CB  . LEU B 1 194 ? 0.219   -38.559 -88.298 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CB  1 
ATOM   3765 C  CG  . LEU B 1 194 ? 1.256   -37.677 -88.997 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CG  1 
ATOM   3766 C  CD1 . LEU B 1 194 ? 1.144   -37.846 -90.501 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD1 1 
ATOM   3767 C  CD2 . LEU B 1 194 ? 1.049   -36.230 -88.595 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD2 1 
ATOM   3768 N  N   . LYS B 1 195 ? -0.482  -40.856 -85.966 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B N   1 
ATOM   3769 C  CA  . LYS B 1 195 ? -1.481  -41.788 -85.455 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CA  1 
ATOM   3770 C  C   . LYS B 1 195 ? -1.482  -41.822 -83.928 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B C   1 
ATOM   3771 O  O   . LYS B 1 195 ? -2.515  -42.073 -83.306 1.00 199.83 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B O   1 
ATOM   3772 C  CB  . LYS B 1 195 ? -1.207  -43.192 -86.003 1.00 105.28 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CB  1 
ATOM   3773 C  CG  . LYS B 1 195 ? -2.268  -44.229 -85.662 1.00 105.20 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CG  1 
ATOM   3774 C  CD  . LYS B 1 195 ? -3.604  -43.892 -86.303 1.00 104.58 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CD  1 
ATOM   3775 C  CE  . LYS B 1 195 ? -4.625  -44.989 -86.055 1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CE  1 
ATOM   3776 N  NZ  . LYS B 1 195 ? -5.951  -44.652 -86.643 1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B NZ  1 
ATOM   3777 N  N   . LYS B 1 196 ? -0.322  -41.567 -83.331 1.00 180.02 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B N   1 
ATOM   3778 C  CA  . LYS B 1 196 ? -0.190  -41.567 -81.877 1.00 179.23 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CA  1 
ATOM   3779 C  C   . LYS B 1 196 ? -0.830  -40.316 -81.288 1.00 178.52 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B C   1 
ATOM   3780 O  O   . LYS B 1 196 ? -0.410  -39.831 -80.238 1.00 178.56 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B O   1 
ATOM   3781 C  CB  . LYS B 1 196 ? 1.288   -41.614 -81.478 1.00 144.82 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CB  1 
ATOM   3782 C  CG  . LYS B 1 196 ? 2.059   -42.793 -82.051 1.00 145.47 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CG  1 
ATOM   3783 C  CD  . LYS B 1 196 ? 1.511   -44.120 -81.555 1.00 144.91 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CD  1 
ATOM   3784 C  CE  . LYS B 1 196 ? 2.308   -45.286 -82.117 1.00 144.47 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CE  1 
ATOM   3785 N  NZ  . LYS B 1 196 ? 1.795   -46.595 -81.627 1.00 141.99 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B NZ  1 
ATOM   3786 N  N   . LEU B 1 197 ? -1.845  -39.799 -81.973 1.00 128.88 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B N   1 
ATOM   3787 C  CA  . LEU B 1 197 ? -2.551  -38.601 -81.532 1.00 128.08 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CA  1 
ATOM   3788 C  C   . LEU B 1 197 ? -3.987  -38.627 -82.051 1.00 127.37 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B C   1 
ATOM   3789 O  O   . LEU B 1 197 ? -4.810  -37.786 -81.684 1.00 127.59 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B O   1 
ATOM   3790 C  CB  . LEU B 1 197 ? -1.844  -37.348 -82.063 1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CB  1 
ATOM   3791 C  CG  . LEU B 1 197 ? -0.375  -37.133 -81.686 1.00 123.52 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CG  1 
ATOM   3792 C  CD1 . LEU B 1 197 ? 0.196   -35.981 -82.496 1.00 123.47 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD1 1 
ATOM   3793 C  CD2 . LEU B 1 197 ? -0.257  -36.855 -80.196 1.00 123.60 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD2 1 
ATOM   3794 N  N   . GLN B 1 198 ? -4.277  -39.603 -82.905 1.00 102.75 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B N   1 
ATOM   3795 C  CA  . GLN B 1 198 ? -5.600  -39.747 -83.502 1.00 102.11 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CA  1 
ATOM   3796 C  C   . GLN B 1 198 ? -6.592  -40.454 -82.595 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B C   1 
ATOM   3797 O  O   . GLN B 1 198 ? -7.666  -39.927 -82.308 1.00 101.05 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B O   1 
ATOM   3798 C  CB  . GLN B 1 198 ? -5.500  -40.519 -84.818 1.00 196.95 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CB  1 
ATOM   3799 C  CG  . GLN B 1 198 ? -4.737  -39.807 -85.915 1.00 196.65 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CG  1 
ATOM   3800 C  CD  . GLN B 1 198 ? -4.563  -40.672 -87.145 1.00 196.26 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CD  1 
ATOM   3801 O  OE1 . GLN B 1 198 ? -5.532  -41.206 -87.683 1.00 195.83 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B OE1 1 
ATOM   3802 N  NE2 . GLN B 1 198 ? -3.324  -40.811 -87.602 1.00 196.17 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B NE2 1 
ATOM   3803 N  N   . ASP B 1 199 ? -6.230  -41.655 -82.160 1.00 173.74 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B N   1 
ATOM   3804 C  CA  . ASP B 1 199 ? -7.092  -42.452 -81.300 1.00 173.85 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CA  1 
ATOM   3805 C  C   . ASP B 1 199 ? -7.097  -41.958 -79.856 1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B C   1 
ATOM   3806 O  O   . ASP B 1 199 ? -7.921  -42.388 -79.049 1.00 173.43 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B O   1 
ATOM   3807 C  CB  . ASP B 1 199 ? -6.661  -43.921 -81.352 1.00 145.94 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CB  1 
ATOM   3808 C  CG  . ASP B 1 199 ? -6.687  -44.487 -82.762 1.00 146.28 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CG  1 
ATOM   3809 O  OD1 . ASP B 1 199 ? -7.768  -44.485 -83.390 1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD1 1 
ATOM   3810 O  OD2 . ASP B 1 199 ? -5.625  -44.935 -83.243 1.00 146.49 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD2 1 
ATOM   3811 N  N   . LYS B 1 200 ? -6.177  -41.054 -79.533 1.00 125.72 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B N   1 
ATOM   3812 C  CA  . LYS B 1 200 ? -6.103  -40.509 -78.184 1.00 126.02 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CA  1 
ATOM   3813 C  C   . LYS B 1 200 ? -7.301  -39.613 -77.902 1.00 127.24 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B C   1 
ATOM   3814 O  O   . LYS B 1 200 ? -7.695  -39.433 -76.751 1.00 127.39 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B O   1 
ATOM   3815 C  CB  . LYS B 1 200 ? -4.809  -39.713 -77.993 1.00 146.87 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CB  1 
ATOM   3816 C  CG  . LYS B 1 200 ? -3.558  -40.570 -77.894 1.00 145.41 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CG  1 
ATOM   3817 C  CD  . LYS B 1 200 ? -2.333  -39.714 -77.616 1.00 144.38 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CD  1 
ATOM   3818 C  CE  . LYS B 1 200 ? -1.087  -40.563 -77.426 1.00 143.54 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CE  1 
ATOM   3819 N  NZ  . LYS B 1 200 ? 0.119   -39.722 -77.183 1.00 142.06 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B NZ  1 
ATOM   3820 N  N   . ILE B 1 201 ? -7.882  -39.054 -78.959 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B N   1 
ATOM   3821 C  CA  . ILE B 1 201 ? -9.041  -38.182 -78.817 1.00 107.51 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CA  1 
ATOM   3822 C  C   . ILE B 1 201 ? -10.291 -39.025 -78.558 1.00 108.50 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B C   1 
ATOM   3823 O  O   . ILE B 1 201 ? -11.417 -38.531 -78.625 1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B O   1 
ATOM   3824 C  CB  . ILE B 1 201 ? -9.250  -37.323 -80.086 1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CB  1 
ATOM   3825 C  CG1 . ILE B 1 201 ? -7.931  -36.652 -80.479 1.00 142.23 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG1 1 
ATOM   3826 C  CG2 . ILE B 1 201 ? -10.301 -36.249 -79.827 1.00 141.08 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG2 1 
ATOM   3827 C  CD1 . ILE B 1 201 ? -8.015  -35.818 -81.743 1.00 143.58 ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CD1 1 
ATOM   3828 N  N   . GLU B 1 202 ? -10.078 -40.306 -78.265 1.00 150.65 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B N   1 
ATOM   3829 C  CA  . GLU B 1 202 ? -11.168 -41.234 -77.973 1.00 151.36 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CA  1 
ATOM   3830 C  C   . GLU B 1 202 ? -11.079 -41.680 -76.520 1.00 150.56 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B C   1 
ATOM   3831 O  O   . GLU B 1 202 ? -12.076 -41.683 -75.798 1.00 150.17 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B O   1 
ATOM   3832 C  CB  . GLU B 1 202 ? -11.099 -42.455 -78.892 1.00 197.39 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CB  1 
ATOM   3833 C  CG  . GLU B 1 202 ? -11.612 -42.201 -80.297 1.00 200.22 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CG  1 
ATOM   3834 C  CD  . GLU B 1 202 ? -10.941 -41.014 -80.953 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CD  1 
ATOM   3835 O  OE1 . GLU B 1 202 ? -9.705  -41.046 -81.117 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE1 1 
ATOM   3836 O  OE2 . GLU B 1 202 ? -11.651 -40.047 -81.301 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE2 1 
ATOM   3837 N  N   . LYS B 1 203 ? -9.877  -42.056 -76.096 1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B N   1 
ATOM   3838 C  CA  . LYS B 1 203 ? -9.661  -42.484 -74.722 1.00 200.01 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CA  1 
ATOM   3839 C  C   . LYS B 1 203 ? -9.875  -41.284 -73.810 1.00 199.07 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B C   1 
ATOM   3840 O  O   . LYS B 1 203 ? -9.603  -41.340 -72.611 1.00 199.33 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B O   1 
ATOM   3841 C  CB  . LYS B 1 203 ? -8.241  -43.029 -74.548 1.00 129.39 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CB  1 
ATOM   3842 C  CG  . LYS B 1 203 ? -7.971  -44.303 -75.331 1.00 129.94 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CG  1 
ATOM   3843 C  CD  . LYS B 1 203 ? -8.909  -45.422 -74.901 1.00 129.52 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CD  1 
ATOM   3844 C  CE  . LYS B 1 203 ? -8.670  -46.689 -75.707 1.00 129.04 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CE  1 
ATOM   3845 N  NZ  . LYS B 1 203 ? -9.593  -47.787 -75.306 1.00 127.27 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B NZ  1 
ATOM   3846 N  N   . CYS B 1 204 ? -10.360 -40.197 -74.401 1.00 175.51 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B N   1 
ATOM   3847 C  CA  . CYS B 1 204 ? -10.638 -38.965 -73.676 1.00 173.47 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B CA  1 
ATOM   3848 C  C   . CYS B 1 204 ? -12.094 -38.572 -73.880 1.00 171.90 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B C   1 
ATOM   3849 O  O   . CYS B 1 204 ? -12.835 -38.383 -72.918 1.00 172.13 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B O   1 
ATOM   3850 C  CB  . CYS B 1 204 ? -9.736  -37.832 -74.171 1.00 122.77 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B CB  1 
ATOM   3851 S  SG  . CYS B 1 204 ? -7.983  -38.034 -73.790 1.00 122.92 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B SG  1 
ATOM   3852 N  N   . LYS B 1 205 ? -12.498 -38.458 -75.141 1.00 117.59 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B N   1 
ATOM   3853 C  CA  . LYS B 1 205 ? -13.865 -38.075 -75.476 1.00 115.81 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CA  1 
ATOM   3854 C  C   . LYS B 1 205 ? -14.872 -39.116 -74.990 1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B C   1 
ATOM   3855 O  O   . LYS B 1 205 ? -15.919 -38.770 -74.443 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B O   1 
ATOM   3856 C  CB  . LYS B 1 205 ? -14.003 -37.882 -76.990 1.00 124.69 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CB  1 
ATOM   3857 C  CG  . LYS B 1 205 ? -15.191 -37.024 -77.406 1.00 124.69 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CG  1 
ATOM   3858 C  CD  . LYS B 1 205 ? -15.105 -35.635 -76.781 1.00 125.16 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CD  1 
ATOM   3859 C  CE  . LYS B 1 205 ? -16.219 -34.722 -77.268 1.00 125.56 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CE  1 
ATOM   3860 N  NZ  . LYS B 1 205 ? -16.115 -34.453 -78.728 1.00 126.49 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B NZ  1 
ATOM   3861 N  N   . GLN B 1 206 ? -14.551 -40.390 -75.190 1.00 147.01 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B N   1 
ATOM   3862 C  CA  . GLN B 1 206 ? -15.432 -41.470 -74.763 1.00 145.06 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CA  1 
ATOM   3863 C  C   . GLN B 1 206 ? -15.138 -41.836 -73.313 1.00 143.74 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B C   1 
ATOM   3864 O  O   . GLN B 1 206 ? -15.864 -42.616 -72.693 1.00 143.47 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B O   1 
ATOM   3865 C  CB  . GLN B 1 206 ? -15.242 -42.691 -75.667 1.00 149.09 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CB  1 
ATOM   3866 C  CG  . GLN B 1 206 ? -15.541 -42.413 -77.134 1.00 149.65 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CG  1 
ATOM   3867 C  CD  . GLN B 1 206 ? -15.365 -43.635 -78.015 1.00 149.72 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CD  1 
ATOM   3868 O  OE1 . GLN B 1 206 ? -16.031 -44.653 -77.825 1.00 149.52 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B OE1 1 
ATOM   3869 N  NE2 . GLN B 1 206 ? -14.466 -43.538 -78.989 1.00 149.49 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B NE2 1 
ATOM   3870 N  N   . ASP B 1 207 ? -14.067 -41.261 -72.778 1.00 117.86 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B N   1 
ATOM   3871 C  CA  . ASP B 1 207 ? -13.666 -41.507 -71.400 1.00 115.26 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CA  1 
ATOM   3872 C  C   . ASP B 1 207 ? -14.287 -40.442 -70.507 1.00 113.84 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B C   1 
ATOM   3873 O  O   . ASP B 1 207 ? -14.698 -40.723 -69.383 1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B O   1 
ATOM   3874 C  CB  . ASP B 1 207 ? -12.144 -41.463 -71.283 1.00 114.58 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CB  1 
ATOM   3875 C  CG  . ASP B 1 207 ? -11.656 -41.836 -69.903 1.00 114.09 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CG  1 
ATOM   3876 O  OD1 . ASP B 1 207 ? -10.425 -41.871 -69.703 1.00 113.68 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B OD1 1 
ATOM   3877 O  OD2 . ASP B 1 207 ? -12.500 -42.093 -69.018 1.00 114.60 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B OD2 1 
ATOM   3878 N  N   . VAL B 1 208 ? -14.346 -39.215 -71.015 1.00 76.98  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B N   1 
ATOM   3879 C  CA  . VAL B 1 208 ? -14.933 -38.106 -70.278 1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CA  1 
ATOM   3880 C  C   . VAL B 1 208 ? -16.384 -38.440 -69.974 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B C   1 
ATOM   3881 O  O   . VAL B 1 208 ? -16.881 -38.156 -68.884 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B O   1 
ATOM   3882 C  CB  . VAL B 1 208 ? -14.866 -36.791 -71.094 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CB  1 
ATOM   3883 C  CG1 . VAL B 1 208 ? -15.859 -35.772 -70.548 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CG1 1 
ATOM   3884 C  CG2 . VAL B 1 208 ? -13.457 -36.220 -71.031 1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CG2 1 
ATOM   3885 N  N   . LEU B 1 209 ? -17.061 -39.048 -70.941 1.00 99.87  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B N   1 
ATOM   3886 C  CA  . LEU B 1 209 ? -18.452 -39.429 -70.757 1.00 99.91  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CA  1 
ATOM   3887 C  C   . LEU B 1 209 ? -18.473 -40.653 -69.844 1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B C   1 
ATOM   3888 O  O   . LEU B 1 209 ? -19.458 -40.910 -69.151 1.00 100.23 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B O   1 
ATOM   3889 C  CB  . LEU B 1 209 ? -19.097 -39.757 -72.108 1.00 130.72 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CB  1 
ATOM   3890 C  CG  . LEU B 1 209 ? -20.627 -39.699 -72.201 1.00 129.74 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CG  1 
ATOM   3891 C  CD1 . LEU B 1 209 ? -21.044 -39.830 -73.656 1.00 129.07 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD1 1 
ATOM   3892 C  CD2 . LEU B 1 209 ? -21.261 -40.795 -71.363 1.00 128.76 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD2 1 
ATOM   3893 N  N   . LYS B 1 210 ? -17.372 -41.399 -69.844 1.00 120.70 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B N   1 
ATOM   3894 C  CA  . LYS B 1 210 ? -17.254 -42.589 -69.009 1.00 121.37 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CA  1 
ATOM   3895 C  C   . LYS B 1 210 ? -17.205 -42.185 -67.539 1.00 121.55 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B C   1 
ATOM   3896 O  O   . LYS B 1 210 ? -17.693 -42.907 -66.670 1.00 121.82 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B O   1 
ATOM   3897 C  CB  . LYS B 1 210 ? -15.991 -43.372 -69.377 1.00 129.19 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CB  1 
ATOM   3898 C  CG  . LYS B 1 210 ? -15.766 -44.619 -68.535 1.00 129.83 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CG  1 
ATOM   3899 C  CD  . LYS B 1 210 ? -16.940 -45.581 -68.648 1.00 129.29 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CD  1 
ATOM   3900 C  CE  . LYS B 1 210 ? -16.738 -46.810 -67.777 1.00 128.47 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CE  1 
ATOM   3901 N  NZ  . LYS B 1 210 ? -17.893 -47.744 -67.870 1.00 127.51 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B NZ  1 
ATOM   3902 N  N   . THR B 1 211 ? -16.612 -41.025 -67.269 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 204 THR B N   1 
ATOM   3903 C  CA  . THR B 1 211 ? -16.507 -40.510 -65.908 1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA  1 
ATOM   3904 C  C   . THR B 1 211 ? -17.668 -39.560 -65.634 1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 204 THR B C   1 
ATOM   3905 O  O   . THR B 1 211 ? -18.073 -39.376 -64.487 1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 204 THR B O   1 
ATOM   3906 C  CB  . THR B 1 211 ? -15.189 -39.740 -65.692 1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB  1 
ATOM   3907 O  OG1 . THR B 1 211 ? -15.155 -38.602 -66.560 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1 1 
ATOM   3908 C  CG2 . THR B 1 211 ? -13.990 -40.636 -65.980 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2 1 
ATOM   3909 N  N   . LYS B 1 212 ? -18.193 -38.952 -66.695 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B N   1 
ATOM   3910 C  CA  . LYS B 1 212 ? -19.320 -38.032 -66.578 1.00 91.58  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CA  1 
ATOM   3911 C  C   . LYS B 1 212 ? -20.495 -38.781 -65.960 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B C   1 
ATOM   3912 O  O   . LYS B 1 212 ? -21.454 -38.177 -65.478 1.00 92.52  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B O   1 
ATOM   3913 C  CB  . LYS B 1 212 ? -19.719 -37.498 -67.960 1.00 159.52 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CB  1 
ATOM   3914 C  CG  . LYS B 1 212 ? -20.938 -36.581 -67.949 1.00 159.65 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CG  1 
ATOM   3915 C  CD  . LYS B 1 212 ? -21.386 -36.211 -69.359 1.00 159.81 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CD  1 
ATOM   3916 C  CE  . LYS B 1 212 ? -20.386 -35.302 -70.056 1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CE  1 
ATOM   3917 N  NZ  . LYS B 1 212 ? -20.288 -33.973 -69.392 1.00 159.67 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B NZ  1 
ATOM   3918 N  N   . GLU B 1 213 ? -20.411 -40.107 -65.986 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B N   1 
ATOM   3919 C  CA  . GLU B 1 213 ? -21.451 -40.958 -65.425 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CA  1 
ATOM   3920 C  C   . GLU B 1 213 ? -21.056 -41.373 -64.012 1.00 107.65 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B C   1 
ATOM   3921 O  O   . GLU B 1 213 ? -21.913 -41.570 -63.151 1.00 107.79 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B O   1 
ATOM   3922 C  CB  . GLU B 1 213 ? -21.658 -42.191 -66.310 1.00 136.93 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CB  1 
ATOM   3923 C  CG  . GLU B 1 213 ? -22.123 -41.855 -67.724 1.00 137.58 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CG  1 
ATOM   3924 C  CD  . GLU B 1 213 ? -22.378 -43.086 -68.572 1.00 137.77 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CD  1 
ATOM   3925 O  OE1 . GLU B 1 213 ? -23.232 -43.912 -68.187 1.00 137.78 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B OE1 1 
ATOM   3926 O  OE2 . GLU B 1 213 ? -21.725 -43.225 -69.627 1.00 137.59 ? ? ? ? ? ? 206 GLU B OE2 1 
ATOM   3927 N  N   . LYS B 1 214 ? -19.753 -41.504 -63.782 1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B N   1 
ATOM   3928 C  CA  . LYS B 1 214 ? -19.239 -41.870 -62.467 1.00 126.77 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CA  1 
ATOM   3929 C  C   . LYS B 1 214 ? -19.616 -40.754 -61.498 1.00 125.40 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B C   1 
ATOM   3930 O  O   . LYS B 1 214 ? -20.158 -40.998 -60.420 1.00 125.71 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B O   1 
ATOM   3931 C  CB  . LYS B 1 214 ? -17.714 -42.013 -62.514 1.00 120.66 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CB  1 
ATOM   3932 C  CG  . LYS B 1 214 ? -17.204 -43.143 -63.400 1.00 122.13 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CG  1 
ATOM   3933 C  CD  . LYS B 1 214 ? -17.527 -44.509 -62.811 1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CD  1 
ATOM   3934 C  CE  . LYS B 1 214 ? -16.887 -45.629 -63.621 1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CE  1 
ATOM   3935 N  NZ  . LYS B 1 214 ? -17.138 -46.972 -63.024 1.00 124.73 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B NZ  1 
ATOM   3936 N  N   . TYR B 1 215 ? -19.323 -39.524 -61.906 1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B N   1 
ATOM   3937 C  CA  . TYR B 1 215 ? -19.620 -38.338 -61.116 1.00 92.04  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CA  1 
ATOM   3938 C  C   . TYR B 1 215 ? -21.132 -38.199 -60.920 1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B C   1 
ATOM   3939 O  O   . TYR B 1 215 ? -21.627 -38.287 -59.798 1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B O   1 
ATOM   3940 C  CB  . TYR B 1 215 ? -19.056 -37.103 -61.830 1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CB  1 
ATOM   3941 C  CG  . TYR B 1 215 ? -19.195 -35.792 -61.083 1.00 129.91 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CG  1 
ATOM   3942 C  CD1 . TYR B 1 215 ? -18.616 -35.614 -59.826 1.00 130.33 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD1 1 
ATOM   3943 C  CD2 . TYR B 1 215 ? -19.873 -34.713 -61.654 1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD2 1 
ATOM   3944 C  CE1 . TYR B 1 215 ? -18.708 -34.390 -59.157 1.00 130.98 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE1 1 
ATOM   3945 C  CE2 . TYR B 1 215 ? -19.969 -33.486 -60.994 1.00 130.96 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE2 1 
ATOM   3946 C  CZ  . TYR B 1 215 ? -19.384 -33.332 -59.748 1.00 131.23 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CZ  1 
ATOM   3947 O  OH  . TYR B 1 215 ? -19.470 -32.120 -59.099 1.00 130.73 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B OH  1 
ATOM   3948 N  N   . GLU B 1 216 ? -21.862 -38.001 -62.016 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B N   1 
ATOM   3949 C  CA  . GLU B 1 216 ? -23.317 -37.834 -61.968 1.00 77.45  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CA  1 
ATOM   3950 C  C   . GLU B 1 216 ? -24.083 -38.914 -61.198 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B C   1 
ATOM   3951 O  O   . GLU B 1 216 ? -25.188 -38.668 -60.708 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B O   1 
ATOM   3952 C  CB  . GLU B 1 216 ? -23.885 -37.738 -63.390 1.00 122.89 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CB  1 
ATOM   3953 C  CG  . GLU B 1 216 ? -23.504 -36.467 -64.135 1.00 123.05 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CG  1 
ATOM   3954 C  CD  . GLU B 1 216 ? -24.212 -36.340 -65.473 1.00 123.53 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CD  1 
ATOM   3955 O  OE1 . GLU B 1 216 ? -25.461 -36.349 -65.489 1.00 123.22 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B OE1 1 
ATOM   3956 O  OE2 . GLU B 1 216 ? -23.521 -36.226 -66.508 1.00 123.70 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B OE2 1 
ATOM   3957 N  N   . LYS B 1 217 ? -23.501 -40.104 -61.094 1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B N   1 
ATOM   3958 C  CA  . LYS B 1 217 ? -24.150 -41.202 -60.388 1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CA  1 
ATOM   3959 C  C   . LYS B 1 217 ? -24.091 -41.009 -58.877 1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B C   1 
ATOM   3960 O  O   . LYS B 1 217 ? -25.115 -40.793 -58.226 1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B O   1 
ATOM   3961 C  CB  . LYS B 1 217 ? -23.490 -42.533 -60.753 1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CB  1 
ATOM   3962 C  CG  . LYS B 1 217 ? -24.150 -43.742 -60.109 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CG  1 
ATOM   3963 C  CD  . LYS B 1 217 ? -23.424 -45.031 -60.461 1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CD  1 
ATOM   3964 C  CE  . LYS B 1 217 ? -24.113 -46.239 -59.842 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CE  1 
ATOM   3965 N  NZ  . LYS B 1 217 ? -25.519 -46.388 -60.314 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B NZ  1 
ATOM   3966 N  N   . SER B 1 218 ? -22.883 -41.089 -58.327 1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 211 SER B N   1 
ATOM   3967 C  CA  . SER B 1 218 ? -22.679 -40.933 -56.893 1.00 94.83  ? ? ? ? ? ? 211 SER B CA  1 
ATOM   3968 C  C   . SER B 1 218 ? -23.294 -39.649 -56.343 1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 211 SER B C   1 
ATOM   3969 O  O   . SER B 1 218 ? -23.634 -39.585 -55.164 1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 211 SER B O   1 
ATOM   3970 C  CB  . SER B 1 218 ? -21.185 -40.982 -56.566 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 211 SER B CB  1 
ATOM   3971 O  OG  . SER B 1 218 ? -20.478 -39.971 -57.257 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 211 SER B OG  1 
ATOM   3972 N  N   . LEU B 1 219 ? -23.435 -38.627 -57.185 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N   1 
ATOM   3973 C  CA  . LEU B 1 219 ? -24.038 -37.375 -56.740 1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA  1 
ATOM   3974 C  C   . LEU B 1 219 ? -25.497 -37.631 -56.408 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C   1 
ATOM   3975 O  O   . LEU B 1 219 ? -26.029 -37.079 -55.443 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O   1 
ATOM   3976 C  CB  . LEU B 1 219 ? -23.933 -36.287 -57.814 1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB  1 
ATOM   3977 C  CG  . LEU B 1 219 ? -22.614 -35.506 -57.872 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG  1 
ATOM   3978 C  CD1 . LEU B 1 219 ? -22.694 -34.435 -58.952 1.00 98.69  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1 1 
ATOM   3979 C  CD2 . LEU B 1 219 ? -22.335 -34.866 -56.518 1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2 1 
ATOM   3980 N  N   . LYS B 1 220 ? -26.146 -38.469 -57.211 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B N   1 
ATOM   3981 C  CA  . LYS B 1 220 ? -27.540 -38.810 -56.964 1.00 80.54  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CA  1 
ATOM   3982 C  C   . LYS B 1 220 ? -27.541 -39.967 -55.974 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B C   1 
ATOM   3983 O  O   . LYS B 1 220 ? -28.542 -40.232 -55.312 1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B O   1 
ATOM   3984 C  CB  . LYS B 1 220 ? -28.245 -39.225 -58.260 1.00 95.70  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CB  1 
ATOM   3985 C  CG  . LYS B 1 220 ? -29.719 -39.582 -58.066 1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CG  1 
ATOM   3986 C  CD  . LYS B 1 220 ? -30.400 -39.974 -59.373 1.00 95.61  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CD  1 
ATOM   3987 C  CE  . LYS B 1 220 ? -30.511 -38.793 -60.328 1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CE  1 
ATOM   3988 N  NZ  . LYS B 1 220 ? -31.160 -39.176 -61.613 1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B NZ  1 
ATOM   3989 N  N   . GLU B 1 221 ? -26.404 -40.653 -55.885 1.00 102.43 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B N   1 
ATOM   3990 C  CA  . GLU B 1 221 ? -26.242 -41.770 -54.960 1.00 103.21 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CA  1 
ATOM   3991 C  C   . GLU B 1 221 ? -25.991 -41.190 -53.571 1.00 103.36 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B C   1 
ATOM   3992 O  O   . GLU B 1 221 ? -25.807 -41.920 -52.598 1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B O   1 
ATOM   3993 C  CB  . GLU B 1 221 ? -25.053 -42.640 -55.377 1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CB  1 
ATOM   3994 C  CG  . GLU B 1 221 ? -25.254 -43.441 -56.654 1.00 129.71 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CG  1 
ATOM   3995 C  CD  . GLU B 1 221 ? -26.219 -44.601 -56.476 1.00 131.03 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CD  1 
ATOM   3996 O  OE1 . GLU B 1 221 ? -26.459 -45.333 -57.460 1.00 131.53 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE1 1 
ATOM   3997 O  OE2 . GLU B 1 221 ? -26.735 -44.783 -55.353 1.00 131.42 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE2 1 
ATOM   3998 N  N   . LEU B 1 222 ? -25.985 -39.863 -53.500 1.00 72.87  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N   1 
ATOM   3999 C  CA  . LEU B 1 222 ? -25.763 -39.138 -52.257 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA  1 
ATOM   4000 C  C   . LEU B 1 222 ? -27.064 -38.472 -51.813 1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C   1 
ATOM   4001 O  O   . LEU B 1 222 ? -27.432 -38.525 -50.641 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O   1 
ATOM   4002 C  CB  . LEU B 1 222 ? -24.676 -38.077 -52.466 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB  1 
ATOM   4003 C  CG  . LEU B 1 222 ? -24.250 -37.196 -51.285 1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG  1 
ATOM   4004 C  CD1 . LEU B 1 222 ? -23.614 -38.050 -50.206 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1 
ATOM   4005 C  CD2 . LEU B 1 222 ? -23.264 -36.139 -51.763 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1 
ATOM   4006 N  N   . ASP B 1 223 ? -27.766 -37.858 -52.759 1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B N   1 
ATOM   4007 C  CA  . ASP B 1 223 ? -29.019 -37.171 -52.461 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CA  1 
ATOM   4008 C  C   . ASP B 1 223 ? -30.150 -38.125 -52.061 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B C   1 
ATOM   4009 O  O   . ASP B 1 223 ? -31.286 -37.702 -51.841 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B O   1 
ATOM   4010 C  CB  . ASP B 1 223 ? -29.449 -36.327 -53.664 1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CB  1 
ATOM   4011 C  CG  . ASP B 1 223 ? -30.631 -35.426 -53.353 1.00 110.97 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CG  1 
ATOM   4012 O  OD1 . ASP B 1 223 ? -30.510 -34.568 -52.452 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD1 1 
ATOM   4013 O  OD2 . ASP B 1 223 ? -31.683 -35.578 -54.009 1.00 111.83 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD2 1 
ATOM   4014 N  N   . GLN B 1 224 ? -29.842 -39.414 -51.970 1.00 94.86  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B N   1 
ATOM   4015 C  CA  . GLN B 1 224 ? -30.844 -40.399 -51.581 1.00 95.35  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CA  1 
ATOM   4016 C  C   . GLN B 1 224 ? -30.596 -40.794 -50.135 1.00 94.29  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B C   1 
ATOM   4017 O  O   . GLN B 1 224 ? -31.410 -41.469 -49.507 1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B O   1 
ATOM   4018 C  CB  . GLN B 1 224 ? -30.766 -41.632 -52.483 1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CB  1 
ATOM   4019 C  CG  . GLN B 1 224 ? -31.185 -41.361 -53.918 1.00 127.88 ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CG  1 
ATOM   4020 C  CD  . GLN B 1 224 ? -31.059 -42.581 -54.807 1.00 128.69 ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CD  1 
ATOM   4021 O  OE1 . GLN B 1 224 ? -31.376 -42.531 -55.995 1.00 128.47 ? ? ? ? ? ? 217 GLN B OE1 1 
ATOM   4022 N  NE2 . GLN B 1 224 ? -30.592 -43.686 -54.236 1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 217 GLN B NE2 1 
ATOM   4023 N  N   . GLY B 1 225 ? -29.452 -40.362 -49.619 1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B N   1 
ATOM   4024 C  CA  . GLY B 1 225 ? -29.097 -40.652 -48.245 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B CA  1 
ATOM   4025 C  C   . GLY B 1 225 ? -29.007 -39.355 -47.465 1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B C   1 
ATOM   4026 O  O   . GLY B 1 225 ? -28.877 -39.359 -46.240 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B O   1 
ATOM   4027 N  N   . THR B 1 226 ? -29.086 -38.239 -48.186 1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 219 THR B N   1 
ATOM   4028 C  CA  . THR B 1 226 ? -29.012 -36.921 -47.571 1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA  1 
ATOM   4029 C  C   . THR B 1 226 ? -30.092 -36.681 -46.512 1.00 92.38  ? ? ? ? ? ? 219 THR B C   1 
ATOM   4030 O  O   . THR B 1 226 ? -29.810 -36.121 -45.453 1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 219 THR B O   1 
ATOM   4031 C  CB  . THR B 1 226 ? -29.078 -35.797 -48.637 1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB  1 
ATOM   4032 O  OG1 . THR B 1 226 ? -29.180 -34.526 -47.984 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1 1 
ATOM   4033 C  CG2 . THR B 1 226 ? -30.271 -35.986 -49.558 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2 1 
ATOM   4034 N  N   . PRO B 1 227 ? -31.341 -37.105 -46.773 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B N   1 
ATOM   4035 C  CA  . PRO B 1 227 ? -32.351 -36.862 -45.740 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CA  1 
ATOM   4036 C  C   . PRO B 1 227 ? -32.047 -37.677 -44.485 1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B C   1 
ATOM   4037 O  O   . PRO B 1 227 ? -32.267 -37.220 -43.365 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B O   1 
ATOM   4038 C  CB  . PRO B 1 227 ? -33.644 -37.294 -46.423 1.00 82.90  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CB  1 
ATOM   4039 C  CG  . PRO B 1 227 ? -33.186 -38.433 -47.273 1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CG  1 
ATOM   4040 C  CD  . PRO B 1 227 ? -31.910 -37.895 -47.881 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CD  1 
ATOM   4041 N  N   . GLN B 1 228 ? -31.532 -38.884 -44.684 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B N   1 
ATOM   4042 C  CA  . GLN B 1 228 ? -31.191 -39.760 -43.572 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CA  1 
ATOM   4043 C  C   . GLN B 1 228 ? -30.084 -39.116 -42.743 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B C   1 
ATOM   4044 O  O   . GLN B 1 228 ? -30.118 -39.152 -41.512 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B O   1 
ATOM   4045 C  CB  . GLN B 1 228 ? -30.718 -41.118 -44.095 1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CB  1 
ATOM   4046 C  CG  . GLN B 1 228 ? -30.517 -42.159 -43.010 1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CG  1 
ATOM   4047 C  CD  . GLN B 1 228 ? -31.820 -42.571 -42.353 1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CD  1 
ATOM   4048 O  OE1 . GLN B 1 228 ? -32.576 -41.732 -41.867 1.00 94.71  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B OE1 1 
ATOM   4049 N  NE2 . GLN B 1 228 ? -32.086 -43.872 -42.331 1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B NE2 1 
ATOM   4050 N  N   . TYR B 1 229 ? -29.110 -38.530 -43.436 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B N   1 
ATOM   4051 C  CA  . TYR B 1 229 ? -27.976 -37.853 -42.807 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CA  1 
ATOM   4052 C  C   . TYR B 1 229 ? -28.451 -36.678 -41.964 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B C   1 
ATOM   4053 O  O   . TYR B 1 229 ? -28.023 -36.509 -40.826 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B O   1 
ATOM   4054 C  CB  . TYR B 1 229 ? -27.006 -37.363 -43.888 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CB  1 
ATOM   4055 C  CG  . TYR B 1 229 ? -25.990 -36.328 -43.447 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CG  1 
ATOM   4056 C  CD1 . TYR B 1 229 ? -25.078 -36.594 -42.422 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CD1 1 
ATOM   4057 C  CD2 . TYR B 1 229 ? -25.913 -35.091 -44.090 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CD2 1 
ATOM   4058 C  CE1 . TYR B 1 229 ? -24.109 -35.651 -42.053 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CE1 1 
ATOM   4059 C  CE2 . TYR B 1 229 ? -24.954 -34.146 -43.731 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CE2 1 
ATOM   4060 C  CZ  . TYR B 1 229 ? -24.057 -34.431 -42.715 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CZ  1 
ATOM   4061 O  OH  . TYR B 1 229 ? -23.113 -33.492 -42.372 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B OH  1 
HETATM 4062 N  N   . MSE B 1 230 ? -29.339 -35.868 -42.525 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B N   1 
HETATM 4063 C  CA  . MSE B 1 230 ? -29.856 -34.723 -41.803 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CA  1 
HETATM 4064 C  C   . MSE B 1 230 ? -30.628 -35.174 -40.567 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B C   1 
HETATM 4065 O  O   . MSE B 1 230 ? -30.507 -34.570 -39.499 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B O   1 
HETATM 4066 C  CB  . MSE B 1 230 ? -30.755 -33.888 -42.711 1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CB  1 
HETATM 4067 C  CG  . MSE B 1 230 ? -30.023 -33.311 -43.908 1.00 88.84  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CG  1 
HETATM 4068 SE SE  . MSE B 1 230 ? -31.065 -32.025 -44.901 1.00 97.94  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B SE  1 
HETATM 4069 C  CE  . MSE B 1 230 ? -32.079 -33.247 -46.002 1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CE  1 
ATOM   4070 N  N   . GLU B 1 231 ? -31.406 -36.245 -40.714 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B N   1 
ATOM   4071 C  CA  . GLU B 1 231 ? -32.208 -36.779 -39.613 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CA  1 
ATOM   4072 C  C   . GLU B 1 231 ? -31.343 -37.260 -38.450 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B C   1 
ATOM   4073 O  O   . GLU B 1 231 ? -31.701 -37.082 -37.285 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B O   1 
ATOM   4074 C  CB  . GLU B 1 231 ? -33.092 -37.927 -40.113 1.00 87.87  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CB  1 
ATOM   4075 C  CG  . GLU B 1 231 ? -34.092 -38.442 -39.086 1.00 90.24  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CG  1 
ATOM   4076 C  CD  . GLU B 1 231 ? -35.138 -39.359 -39.695 1.00 91.81  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CD  1 
ATOM   4077 O  OE1 . GLU B 1 231 ? -36.029 -39.827 -38.957 1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B OE1 1 
ATOM   4078 O  OE2 . GLU B 1 231 ? -35.072 -39.613 -40.915 1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B OE2 1 
ATOM   4079 N  N   . ASN B 1 232 ? -30.204 -37.869 -38.764 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B N   1 
ATOM   4080 C  CA  . ASN B 1 232 ? -29.318 -38.349 -37.718 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CA  1 
ATOM   4081 C  C   . ASN B 1 232 ? -28.632 -37.184 -37.021 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B C   1 
ATOM   4082 O  O   . ASN B 1 232 ? -28.452 -37.205 -35.802 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B O   1 
ATOM   4083 C  CB  . ASN B 1 232 ? -28.273 -39.310 -38.288 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CB  1 
ATOM   4084 C  CG  . ASN B 1 232 ? -28.895 -40.560 -38.866 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CG  1 
ATOM   4085 O  OD1 . ASN B 1 232 ? -29.920 -41.041 -38.374 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B OD1 1 
ATOM   4086 N  ND2 . ASN B 1 232 ? -28.273 -41.103 -39.907 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B ND2 1 
HETATM 4087 N  N   . MSE B 1 233 ? -28.250 -36.169 -37.791 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B N   1 
HETATM 4088 C  CA  . MSE B 1 233 ? -27.599 -34.998 -37.216 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CA  1 
HETATM 4089 C  C   . MSE B 1 233 ? -28.563 -34.251 -36.278 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B C   1 
HETATM 4090 O  O   . MSE B 1 233 ? -28.155 -33.734 -35.238 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B O   1 
HETATM 4091 C  CB  . MSE B 1 233 ? -27.100 -34.068 -38.325 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CB  1 
HETATM 4092 C  CG  . MSE B 1 233 ? -26.009 -34.676 -39.198 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CG  1 
HETATM 4093 SE SE  . MSE B 1 233 ? -24.420 -35.217 -38.224 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B SE  1 
HETATM 4094 C  CE  . MSE B 1 233 ? -23.306 -33.663 -38.537 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CE  1 
ATOM   4095 N  N   . GLU B 1 234 ? -29.841 -34.199 -36.644 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B N   1 
ATOM   4096 C  CA  . GLU B 1 234 ? -30.834 -33.544 -35.803 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CA  1 
ATOM   4097 C  C   . GLU B 1 234 ? -30.871 -34.323 -34.496 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B C   1 
ATOM   4098 O  O   . GLU B 1 234 ? -30.971 -33.745 -33.417 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B O   1 
ATOM   4099 C  CB  . GLU B 1 234 ? -32.217 -33.587 -36.457 1.00 123.08 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CB  1 
ATOM   4100 C  CG  . GLU B 1 234 ? -32.283 -32.985 -37.851 1.00 128.87 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CG  1 
ATOM   4101 C  CD  . GLU B 1 234 ? -31.927 -31.514 -37.876 1.00 132.06 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CD  1 
ATOM   4102 O  OE1 . GLU B 1 234 ? -30.820 -31.168 -37.419 1.00 133.68 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE1 1 
ATOM   4103 O  OE2 . GLU B 1 234 ? -32.750 -30.707 -38.357 1.00 133.77 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE2 1 
ATOM   4104 N  N   . GLN B 1 235 ? -30.789 -35.646 -34.610 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B N   1 
ATOM   4105 C  CA  . GLN B 1 235 ? -30.805 -36.531 -33.453 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CA  1 
ATOM   4106 C  C   . GLN B 1 235 ? -29.782 -36.054 -32.429 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B C   1 
ATOM   4107 O  O   . GLN B 1 235 ? -30.140 -35.515 -31.383 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B O   1 
ATOM   4108 C  CB  . GLN B 1 235 ? -30.469 -37.956 -33.891 1.00 109.93 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CB  1 
ATOM   4109 C  CG  . GLN B 1 235 ? -30.244 -38.931 -32.753 1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CG  1 
ATOM   4110 C  CD  . GLN B 1 235 ? -31.503 -39.206 -31.964 1.00 118.91 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CD  1 
ATOM   4111 O  OE1 . GLN B 1 235 ? -31.490 -39.980 -31.007 1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B OE1 1 
ATOM   4112 N  NE2 . GLN B 1 235 ? -32.602 -38.575 -32.363 1.00 119.38 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B NE2 1 
ATOM   4113 N  N   . VAL B 1 236 ? -28.509 -36.252 -32.749 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N   1 
ATOM   4114 C  CA  . VAL B 1 236 ? -27.407 -35.854 -31.882 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA  1 
ATOM   4115 C  C   . VAL B 1 236 ? -27.518 -34.402 -31.423 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C   1 
ATOM   4116 O  O   . VAL B 1 236 ? -27.365 -34.111 -30.236 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O   1 
ATOM   4117 C  CB  . VAL B 1 236 ? -26.048 -36.060 -32.602 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB  1 
ATOM   4118 C  CG1 . VAL B 1 236 ? -24.892 -35.557 -31.747 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1 1 
ATOM   4119 C  CG2 . VAL B 1 236 ? -25.865 -37.537 -32.913 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2 1 
ATOM   4120 N  N   . PHE B 1 237 ? -27.796 -33.492 -32.352 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B N   1 
ATOM   4121 C  CA  . PHE B 1 237 ? -27.899 -32.078 -32.004 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CA  1 
ATOM   4122 C  C   . PHE B 1 237 ? -28.935 -31.779 -30.925 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B C   1 
ATOM   4123 O  O   . PHE B 1 237 ? -28.625 -31.130 -29.931 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B O   1 
ATOM   4124 C  CB  . PHE B 1 237 ? -28.221 -31.231 -33.229 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CB  1 
ATOM   4125 C  CG  . PHE B 1 237 ? -28.090 -29.755 -32.979 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CG  1 
ATOM   4126 C  CD1 . PHE B 1 237 ? -26.829 -29.156 -32.916 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD1 1 
ATOM   4127 C  CD2 . PHE B 1 237 ? -29.217 -28.966 -32.764 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD2 1 
ATOM   4128 C  CE1 . PHE B 1 237 ? -26.688 -27.800 -32.644 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE1 1 
ATOM   4129 C  CE2 . PHE B 1 237 ? -29.087 -27.604 -32.491 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE2 1 
ATOM   4130 C  CZ  . PHE B 1 237 ? -27.814 -27.023 -32.432 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CZ  1 
ATOM   4131 N  N   . GLU B 1 238 ? -30.166 -32.231 -31.130 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B N   1 
ATOM   4132 C  CA  . GLU B 1 238 ? -31.225 -31.996 -30.160 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CA  1 
ATOM   4133 C  C   . GLU B 1 238 ? -30.738 -32.454 -28.795 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B C   1 
ATOM   4134 O  O   . GLU B 1 238 ? -30.997 -31.813 -27.770 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B O   1 
ATOM   4135 C  CB  . GLU B 1 238 ? -32.484 -32.767 -30.556 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CB  1 
ATOM   4136 C  CG  . GLU B 1 238 ? -33.590 -32.757 -29.511 1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CG  1 
ATOM   4137 C  CD  . GLU B 1 238 ? -34.119 -31.369 -29.218 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CD  1 
ATOM   4138 O  OE1 . GLU B 1 238 ? -35.023 -31.254 -28.363 1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE1 1 
ATOM   4139 O  OE2 . GLU B 1 238 ? -33.633 -30.396 -29.839 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE2 1 
ATOM   4140 N  N   . GLN B 1 239 ? -30.016 -33.568 -28.798 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B N   1 
ATOM   4141 C  CA  . GLN B 1 239 ? -29.468 -34.140 -27.576 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CA  1 
ATOM   4142 C  C   . GLN B 1 239 ? -28.557 -33.105 -26.889 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B C   1 
ATOM   4143 O  O   . GLN B 1 239 ? -28.561 -32.976 -25.668 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B O   1 
ATOM   4144 C  CB  . GLN B 1 239 ? -28.692 -35.413 -27.927 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CB  1 
ATOM   4145 C  CG  . GLN B 1 239 ? -28.282 -36.281 -26.757 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CG  1 
ATOM   4146 C  CD  . GLN B 1 239 ? -27.596 -37.559 -27.214 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CD  1 
ATOM   4147 O  OE1 . GLN B 1 239 ? -28.216 -38.425 -27.834 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B OE1 1 
ATOM   4148 N  NE2 . GLN B 1 239 ? -26.308 -37.677 -26.919 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B NE2 1 
ATOM   4149 N  N   . CYS B 1 240 ? -27.792 -32.364 -27.683 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B N   1 
ATOM   4150 C  CA  . CYS B 1 240 ? -26.900 -31.342 -27.154 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B CA  1 
ATOM   4151 C  C   . CYS B 1 240 ? -27.674 -30.112 -26.664 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B C   1 
ATOM   4152 O  O   . CYS B 1 240 ? -27.316 -29.514 -25.652 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B O   1 
ATOM   4153 C  CB  . CYS B 1 240 ? -25.879 -30.935 -28.217 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B CB  1 
ATOM   4154 S  SG  . CYS B 1 240 ? -24.738 -32.265 -28.701 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B SG  1 
ATOM   4155 N  N   . GLN B 1 241 ? -28.728 -29.730 -27.379 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B N   1 
ATOM   4156 C  CA  . GLN B 1 241 ? -29.547 -28.589 -26.972 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CA  1 
ATOM   4157 C  C   . GLN B 1 241 ? -30.192 -28.890 -25.605 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B C   1 
ATOM   4158 O  O   . GLN B 1 241 ? -30.346 -28.008 -24.764 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B O   1 
ATOM   4159 C  CB  . GLN B 1 241 ? -30.660 -28.321 -27.998 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CB  1 
ATOM   4160 C  CG  . GLN B 1 241 ? -30.201 -27.932 -29.393 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CG  1 
ATOM   4161 C  CD  . GLN B 1 241 ? -29.688 -26.510 -29.477 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CD  1 
ATOM   4162 O  OE1 . GLN B 1 241 ? -28.628 -26.190 -28.947 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B OE1 1 
ATOM   4163 N  NE2 . GLN B 1 241 ? -30.441 -25.647 -30.146 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B NE2 1 
ATOM   4164 N  N   . GLN B 1 242 ? -30.582 -30.139 -25.392 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N   1 
ATOM   4165 C  CA  . GLN B 1 242 ? -31.187 -30.498 -24.121 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA  1 
ATOM   4166 C  C   . GLN B 1 242 ? -30.168 -30.257 -23.008 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C   1 
ATOM   4167 O  O   . GLN B 1 242 ? -30.499 -29.705 -21.956 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O   1 
ATOM   4168 C  CB  . GLN B 1 242 ? -31.630 -31.963 -24.130 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB  1 
ATOM   4169 C  CG  . GLN B 1 242 ? -32.839 -32.237 -25.012 1.00 91.01  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG  1 
ATOM   4170 C  CD  . GLN B 1 242 ? -33.209 -33.710 -25.065 1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD  1 
ATOM   4171 O  OE1 . GLN B 1 242 ? -33.465 -34.340 -24.036 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1 1 
ATOM   4172 N  NE2 . GLN B 1 242 ? -33.241 -34.266 -26.272 1.00 98.20  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2 1 
ATOM   4173 N  N   . PHE B 1 243 ? -28.923 -30.656 -23.251 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B N   1 
ATOM   4174 C  CA  . PHE B 1 243 ? -27.870 -30.478 -22.265 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CA  1 
ATOM   4175 C  C   . PHE B 1 243 ? -27.589 -28.991 -22.016 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B C   1 
ATOM   4176 O  O   . PHE B 1 243 ? -27.505 -28.553 -20.866 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B O   1 
ATOM   4177 C  CB  . PHE B 1 243 ? -26.591 -31.178 -22.727 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CB  1 
ATOM   4178 C  CG  . PHE B 1 243 ? -25.496 -31.200 -21.688 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CG  1 
ATOM   4179 C  CD1 . PHE B 1 243 ? -25.589 -32.028 -20.580 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD1 1 
ATOM   4180 C  CD2 . PHE B 1 243 ? -24.364 -30.408 -21.835 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD2 1 
ATOM   4181 C  CE1 . PHE B 1 243 ? -24.574 -32.074 -19.635 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE1 1 
ATOM   4182 C  CE2 . PHE B 1 243 ? -23.338 -30.443 -20.895 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE2 1 
ATOM   4183 C  CZ  . PHE B 1 243 ? -23.442 -31.280 -19.790 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CZ  1 
ATOM   4184 N  N   . GLU B 1 244 ? -27.446 -28.226 -23.097 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B N   1 
ATOM   4185 C  CA  . GLU B 1 244 ? -27.176 -26.804 -23.000 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CA  1 
ATOM   4186 C  C   . GLU B 1 244 ? -28.314 -26.109 -22.283 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B C   1 
ATOM   4187 O  O   . GLU B 1 244 ? -28.088 -25.220 -21.460 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B O   1 
ATOM   4188 C  CB  . GLU B 1 244 ? -27.004 -26.189 -24.390 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CB  1 
ATOM   4189 C  CG  . GLU B 1 244 ? -26.832 -24.671 -24.379 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CG  1 
ATOM   4190 C  CD  . GLU B 1 244 ? -25.480 -24.200 -23.839 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CD  1 
ATOM   4191 O  OE1 . GLU B 1 244 ? -24.848 -24.944 -23.059 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE1 1 
ATOM   4192 O  OE2 . GLU B 1 244 ? -25.056 -23.070 -24.185 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE2 1 
ATOM   4193 N  N   . GLU B 1 245 ? -29.540 -26.520 -22.590 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B N   1 
ATOM   4194 C  CA  . GLU B 1 245 ? -30.715 -25.921 -21.971 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CA  1 
ATOM   4195 C  C   . GLU B 1 245 ? -30.634 -25.972 -20.444 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B C   1 
ATOM   4196 O  O   . GLU B 1 245 ? -30.895 -24.979 -19.757 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B O   1 
ATOM   4197 C  CB  . GLU B 1 245 ? -31.980 -26.639 -22.432 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CB  1 
ATOM   4198 C  CG  . GLU B 1 245 ? -33.253 -25.856 -22.168 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CG  1 
ATOM   4199 C  CD  . GLU B 1 245 ? -34.502 -26.661 -22.446 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CD  1 
ATOM   4200 O  OE1 . GLU B 1 245 ? -34.513 -27.423 -23.438 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE1 1 
ATOM   4201 O  OE2 . GLU B 1 245 ? -35.478 -26.520 -21.680 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE2 1 
ATOM   4202 N  N   . LYS B 1 246 ? -30.265 -27.126 -19.906 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B N   1 
ATOM   4203 C  CA  . LYS B 1 246 ? -30.174 -27.248 -18.463 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CA  1 
ATOM   4204 C  C   . LYS B 1 246 ? -29.240 -26.195 -17.852 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B C   1 
ATOM   4205 O  O   . LYS B 1 246 ? -29.557 -25.619 -16.801 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B O   1 
ATOM   4206 C  CB  . LYS B 1 246 ? -29.736 -28.664 -18.079 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CB  1 
ATOM   4207 C  CG  . LYS B 1 246 ? -30.756 -29.728 -18.447 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CG  1 
ATOM   4208 C  CD  . LYS B 1 246 ? -30.421 -31.076 -17.823 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CD  1 
ATOM   4209 C  CE  . LYS B 1 246 ? -31.336 -32.194 -18.324 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CE  1 
ATOM   4210 N  NZ  . LYS B 1 246 ? -31.003 -32.624 -19.719 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B NZ  1 
ATOM   4211 N  N   . ARG B 1 247 ? -28.109 -25.931 -18.515 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B N   1 
ATOM   4212 C  CA  . ARG B 1 247 ? -27.145 -24.944 -18.025 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CA  1 
ATOM   4213 C  C   . ARG B 1 247 ? -27.684 -23.522 -18.145 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B C   1 
ATOM   4214 O  O   . ARG B 1 247 ? -27.671 -22.758 -17.174 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B O   1 
ATOM   4215 C  CB  . ARG B 1 247 ? -25.831 -25.038 -18.793 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CB  1 
ATOM   4216 C  CG  . ARG B 1 247 ? -24.701 -24.217 -18.177 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CG  1 
ATOM   4217 C  CD  . ARG B 1 247 ? -23.460 -24.257 -19.047 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CD  1 
ATOM   4218 N  NE  . ARG B 1 247 ? -23.656 -23.565 -20.318 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NE  1 
ATOM   4219 C  CZ  . ARG B 1 247 ? -23.716 -22.242 -20.441 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CZ  1 
ATOM   4220 N  NH1 . ARG B 1 247 ? -23.593 -21.469 -19.369 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH1 1 
ATOM   4221 N  NH2 . ARG B 1 247 ? -23.902 -21.688 -21.633 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH2 1 
ATOM   4222 N  N   . LEU B 1 248 ? -28.150 -23.164 -19.336 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B N   1 
ATOM   4223 C  CA  . LEU B 1 248 ? -28.705 -21.840 -19.544 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CA  1 
ATOM   4224 C  C   . LEU B 1 248 ? -29.750 -21.538 -18.468 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B C   1 
ATOM   4225 O  O   . LEU B 1 248 ? -29.765 -20.442 -17.894 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B O   1 
ATOM   4226 C  CB  . LEU B 1 248 ? -29.321 -21.731 -20.939 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CB  1 
ATOM   4227 C  CG  . LEU B 1 248 ? -28.292 -21.700 -22.087 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CG  1 
ATOM   4228 C  CD1 . LEU B 1 248 ? -29.009 -21.605 -23.433 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD1 1 
ATOM   4229 C  CD2 . LEU B 1 248 ? -27.351 -20.504 -21.910 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD2 1 
ATOM   4230 N  N   . ARG B 1 249 ? -30.603 -22.517 -18.173 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B N   1 
ATOM   4231 C  CA  . ARG B 1 249 ? -31.638 -22.329 -17.159 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CA  1 
ATOM   4232 C  C   . ARG B 1 249 ? -31.061 -22.263 -15.754 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B C   1 
ATOM   4233 O  O   . ARG B 1 249 ? -31.541 -21.493 -14.924 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B O   1 
ATOM   4234 C  CB  . ARG B 1 249 ? -32.684 -23.444 -17.228 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CB  1 
ATOM   4235 C  CG  . ARG B 1 249 ? -33.662 -23.313 -18.382 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CG  1 
ATOM   4236 C  CD  . ARG B 1 249 ? -34.752 -24.360 -18.270 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CD  1 
ATOM   4237 N  NE  . ARG B 1 249 ? -35.598 -24.396 -19.457 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NE  1 
ATOM   4238 C  CZ  . ARG B 1 249 ? -36.459 -23.443 -19.794 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CZ  1 
ATOM   4239 N  NH1 . ARG B 1 249 ? -36.595 -22.371 -19.031 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH1 1 
ATOM   4240 N  NH2 . ARG B 1 249 ? -37.181 -23.562 -20.899 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH2 1 
ATOM   4241 N  N   . PHE B 1 250 ? -30.045 -23.078 -15.487 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B N   1 
ATOM   4242 C  CA  . PHE B 1 250 ? -29.400 -23.083 -14.181 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CA  1 
ATOM   4243 C  C   . PHE B 1 250 ? -28.717 -21.728 -13.953 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B C   1 
ATOM   4244 O  O   . PHE B 1 250 ? -28.670 -21.236 -12.828 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B O   1 
ATOM   4245 C  CB  . PHE B 1 250 ? -28.351 -24.208 -14.094 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CB  1 
ATOM   4246 C  CG  . PHE B 1 250 ? -27.499 -24.148 -12.847 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CG  1 
ATOM   4247 C  CD1 . PHE B 1 250 ? -27.995 -24.576 -11.623 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD1 1 
ATOM   4248 C  CD2 . PHE B 1 250 ? -26.218 -23.596 -12.888 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD2 1 
ATOM   4249 C  CE1 . PHE B 1 250 ? -27.227 -24.449 -10.449 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE1 1 
ATOM   4250 C  CE2 . PHE B 1 250 ? -25.446 -23.467 -11.720 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE2 1 
ATOM   4251 C  CZ  . PHE B 1 250 ? -25.955 -23.894 -10.502 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CZ  1 
ATOM   4252 N  N   . PHE B 1 251 ? -28.191 -21.133 -15.026 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B N   1 
ATOM   4253 C  CA  . PHE B 1 251 ? -27.515 -19.835 -14.935 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CA  1 
ATOM   4254 C  C   . PHE B 1 251 ? -28.474 -18.721 -14.517 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B C   1 
ATOM   4255 O  O   . PHE B 1 251 ? -28.145 -17.874 -13.682 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B O   1 
ATOM   4256 C  CB  . PHE B 1 251 ? -26.846 -19.496 -16.274 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CB  1 
ATOM   4257 C  CG  . PHE B 1 251 ? -25.382 -19.856 -16.330 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CG  1 
ATOM   4258 C  CD1 . PHE B 1 251 ? -24.934 -21.101 -15.894 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD1 1 
ATOM   4259 C  CD2 . PHE B 1 251 ? -24.443 -18.948 -16.826 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD2 1 
ATOM   4260 C  CE1 . PHE B 1 251 ? -23.568 -21.439 -15.951 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE1 1 
ATOM   4261 C  CE2 . PHE B 1 251 ? -23.073 -19.278 -16.888 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE2 1 
ATOM   4262 C  CZ  . PHE B 1 251 ? -22.640 -20.523 -16.450 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CZ  1 
ATOM   4263 N  N   . ARG B 1 252 ? -29.667 -18.743 -15.100 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B N   1 
ATOM   4264 C  CA  . ARG B 1 252 ? -30.714 -17.778 -14.805 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CA  1 
ATOM   4265 C  C   . ARG B 1 252 ? -31.142 -17.888 -13.336 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B C   1 
ATOM   4266 O  O   . ARG B 1 252 ? -31.302 -16.885 -12.637 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B O   1 
ATOM   4267 C  CB  . ARG B 1 252 ? -31.895 -18.058 -15.718 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CB  1 
ATOM   4268 C  CG  . ARG B 1 252 ? -33.027 -17.058 -15.659 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CG  1 
ATOM   4269 C  CD  . ARG B 1 252 ? -33.931 -17.260 -16.874 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CD  1 
ATOM   4270 N  NE  . ARG B 1 252 ? -35.069 -16.354 -16.897 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NE  1 
ATOM   4271 C  CZ  . ARG B 1 252 ? -36.003 -16.327 -15.956 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CZ  1 
ATOM   4272 N  NH1 . ARG B 1 252 ? -35.923 -17.157 -14.920 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH1 1 
ATOM   4273 N  NH2 . ARG B 1 252 ? -37.015 -15.476 -16.056 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH2 1 
ATOM   4274 N  N   . GLU B 1 253 ? -31.324 -19.110 -12.862 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B N   1 
ATOM   4275 C  CA  . GLU B 1 253 ? -31.726 -19.305 -11.479 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CA  1 
ATOM   4276 C  C   . GLU B 1 253 ? -30.650 -18.776 -10.531 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B C   1 
ATOM   4277 O  O   . GLU B 1 253 ? -30.950 -18.091 -9.549  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B O   1 
ATOM   4278 C  CB  . GLU B 1 253 ? -31.981 -20.789 -11.191 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CB  1 
ATOM   4279 C  CG  . GLU B 1 253 ? -32.477 -21.043 -9.779  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CG  1 
ATOM   4280 C  CD  . GLU B 1 253 ? -32.612 -22.517 -9.440  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CD  1 
ATOM   4281 O  OE1 . GLU B 1 253 ? -31.584 -23.227 -9.410  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE1 1 
ATOM   4282 O  OE2 . GLU B 1 253 ? -33.755 -22.966 -9.199  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE2 1 
ATOM   4283 N  N   . VAL B 1 254 ? -29.396 -19.087 -10.838 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B N   1 
ATOM   4284 C  CA  . VAL B 1 254 ? -28.284 -18.661 -9.998  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CA  1 
ATOM   4285 C  C   . VAL B 1 254 ? -28.123 -17.145 -9.950  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B C   1 
ATOM   4286 O  O   . VAL B 1 254 ? -28.001 -16.559 -8.869  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B O   1 
ATOM   4287 C  CB  . VAL B 1 254 ? -26.962 -19.289 -10.471 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CB  1 
ATOM   4288 C  CG1 . VAL B 1 254 ? -25.852 -18.916 -9.525  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG1 1 
ATOM   4289 C  CG2 . VAL B 1 254 ? -27.099 -20.789 -10.528 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG2 1 
ATOM   4290 N  N   . LEU B 1 255 ? -28.128 -16.513 -11.121 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B N   1 
ATOM   4291 C  CA  . LEU B 1 255 ? -27.977 -15.068 -11.193 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CA  1 
ATOM   4292 C  C   . LEU B 1 255 ? -29.108 -14.341 -10.458 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B C   1 
ATOM   4293 O  O   . LEU B 1 255 ? -28.882 -13.288 -9.870  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B O   1 
ATOM   4294 C  CB  . LEU B 1 255 ? -27.882 -14.619 -12.662 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CB  1 
ATOM   4295 C  CG  . LEU B 1 255 ? -26.653 -15.189 -13.403 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CG  1 
ATOM   4296 C  CD1 . LEU B 1 255 ? -26.649 -14.716 -14.850 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD1 1 
ATOM   4297 C  CD2 . LEU B 1 255 ? -25.367 -14.759 -12.703 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD2 1 
ATOM   4298 N  N   . LEU B 1 256 ? -30.317 -14.894 -10.478 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B N   1 
ATOM   4299 C  CA  . LEU B 1 256 ? -31.425 -14.268 -9.755  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CA  1 
ATOM   4300 C  C   . LEU B 1 256 ? -31.182 -14.301 -8.231  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B C   1 
ATOM   4301 O  O   . LEU B 1 256 ? -31.635 -13.424 -7.498  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B O   1 
ATOM   4302 C  CB  . LEU B 1 256 ? -32.756 -14.967 -10.083 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CB  1 
ATOM   4303 C  CG  . LEU B 1 256 ? -33.468 -14.560 -11.376 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CG  1 
ATOM   4304 C  CD1 . LEU B 1 256 ? -34.648 -15.484 -11.663 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD1 1 
ATOM   4305 C  CD2 . LEU B 1 256 ? -33.935 -13.121 -11.236 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD2 1 
ATOM   4306 N  N   . GLU B 1 257 ? -30.468 -15.318 -7.763  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B N   1 
ATOM   4307 C  CA  . GLU B 1 257 ? -30.174 -15.448 -6.339  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CA  1 
ATOM   4308 C  C   . GLU B 1 257 ? -29.004 -14.536 -5.965  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B C   1 
ATOM   4309 O  O   . GLU B 1 257 ? -28.955 -13.997 -4.855  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B O   1 
ATOM   4310 C  CB  . GLU B 1 257 ? -29.837 -16.907 -5.995  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CB  1 
ATOM   4311 C  CG  . GLU B 1 257 ? -30.856 -17.900 -6.534  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CG  1 
ATOM   4312 C  CD  . GLU B 1 257 ? -30.540 -19.348 -6.195  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CD  1 
ATOM   4313 O  OE1 . GLU B 1 257 ? -29.396 -19.787 -6.434  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B OE1 1 
ATOM   4314 O  OE2 . GLU B 1 257 ? -31.446 -20.056 -5.698  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B OE2 1 
ATOM   4315 N  N   . VAL B 1 258 ? -28.064 -14.367 -6.894  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B N   1 
ATOM   4316 C  CA  . VAL B 1 258 ? -26.909 -13.514 -6.646  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CA  1 
ATOM   4317 C  C   . VAL B 1 258 ? -27.392 -12.079 -6.599  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B C   1 
ATOM   4318 O  O   . VAL B 1 258 ? -26.894 -11.261 -5.827  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B O   1 
ATOM   4319 C  CB  . VAL B 1 258 ? -25.852 -13.643 -7.759  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CB  1 
ATOM   4320 C  CG1 . VAL B 1 258 ? -24.844 -12.508 -7.644  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CG1 1 
ATOM   4321 C  CG2 . VAL B 1 258 ? -25.148 -14.989 -7.656  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CG2 1 
ATOM   4322 N  N   . GLN B 1 259 ? -28.376 -11.788 -7.441  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B N   1 
ATOM   4323 C  CA  . GLN B 1 259 ? -28.969 -10.465 -7.519  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CA  1 
ATOM   4324 C  C   . GLN B 1 259 ? -29.561 -10.095 -6.159  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B C   1 
ATOM   4325 O  O   . GLN B 1 259 ? -29.241 -9.046  -5.602  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B O   1 
ATOM   4326 C  CB  . GLN B 1 259 ? -30.041 -10.469 -8.611  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CB  1 
ATOM   4327 C  CG  . GLN B 1 259 ? -30.764 -9.158  -8.828  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CG  1 
ATOM   4328 C  CD  . GLN B 1 259 ? -31.882 -8.963  -7.841  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CD  1 
ATOM   4329 O  OE1 . GLN B 1 259 ? -32.676 -9.878  -7.612  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B OE1 1 
ATOM   4330 N  NE2 . GLN B 1 259 ? -31.960 -7.772  -7.251  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B NE2 1 
ATOM   4331 N  N   . LYS B 1 260 ? -30.409 -10.968 -5.622  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B N   1 
ATOM   4332 C  CA  . LYS B 1 260 ? -31.038 -10.735 -4.330  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CA  1 
ATOM   4333 C  C   . LYS B 1 260 ? -30.019 -10.691 -3.193  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B C   1 
ATOM   4334 O  O   . LYS B 1 260 ? -30.268 -10.090 -2.135  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B O   1 
ATOM   4335 C  CB  . LYS B 1 260 ? -32.081 -11.822 -4.047  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CB  1 
ATOM   4336 C  CG  . LYS B 1 260 ? -33.524 -11.291 -3.959  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CG  1 
ATOM   4337 C  CD  . LYS B 1 260 ? -34.561 -12.413 -3.861  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CD  1 
ATOM   4338 C  CE  . LYS B 1 260 ? -34.602 -13.263 -5.131  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CE  1 
ATOM   4339 N  NZ  . LYS B 1 260 ? -34.807 -12.431 -6.359  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B NZ  1 
ATOM   4340 N  N   . HIS B 1 261 ? -28.871 -11.327 -3.396  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B N   1 
ATOM   4341 C  CA  . HIS B 1 261 ? -27.843 -11.333 -2.366  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CA  1 
ATOM   4342 C  C   . HIS B 1 261 ? -27.116 -9.985  -2.273  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B C   1 
ATOM   4343 O  O   . HIS B 1 261 ? -26.810 -9.504  -1.173  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B O   1 
ATOM   4344 C  CB  . HIS B 1 261 ? -26.852 -12.463 -2.644  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CB  1 
ATOM   4345 C  CG  . HIS B 1 261 ? -27.392 -13.825 -2.329  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CG  1 
ATOM   4346 N  ND1 . HIS B 1 261 ? -26.947 -14.969 -2.958  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B ND1 1 
ATOM   4347 C  CD2 . HIS B 1 261 ? -28.335 -14.226 -1.445  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CD2 1 
ATOM   4348 C  CE1 . HIS B 1 261 ? -27.594 -16.014 -2.476  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CE1 1 
ATOM   4349 N  NE2 . HIS B 1 261 ? -28.442 -15.590 -1.557  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B NE2 1 
ATOM   4350 N  N   . LEU B 1 262 ? -26.864 -9.381  -3.434  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B N   1 
ATOM   4351 C  CA  . LEU B 1 262 ? -26.173 -8.101  -3.530  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CA  1 
ATOM   4352 C  C   . LEU B 1 262 ? -27.056 -6.910  -3.181  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B C   1 
ATOM   4353 O  O   . LEU B 1 262 ? -26.551 -5.841  -2.807  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B O   1 
ATOM   4354 C  CB  . LEU B 1 262 ? -25.655 -7.896  -4.953  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CB  1 
ATOM   4355 C  CG  . LEU B 1 262 ? -24.554 -8.815  -5.476  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CG  1 
ATOM   4356 C  CD1 . LEU B 1 262 ? -24.347 -8.551  -6.968  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD1 1 
ATOM   4357 C  CD2 . LEU B 1 262 ? -23.265 -8.580  -4.693  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD2 1 
ATOM   4358 N  N   . ASP B 1 263 ? -28.370 -7.099  -3.308  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N   1 
ATOM   4359 C  CA  . ASP B 1 263 ? -29.346 -6.036  -3.071  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA  1 
ATOM   4360 C  C   . ASP B 1 263 ? -29.538 -5.566  -1.629  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C   1 
ATOM   4361 O  O   . ASP B 1 263 ? -30.380 -6.088  -0.912  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O   1 
ATOM   4362 C  CB  . ASP B 1 263 ? -30.695 -6.455  -3.677  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB  1 
ATOM   4363 C  CG  . ASP B 1 263 ? -31.783 -5.408  -3.483  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG  1 
ATOM   4364 O  OD1 . ASP B 1 263 ? -31.444 -4.227  -3.263  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1 
ATOM   4365 O  OD2 . ASP B 1 263 ? -32.982 -5.764  -3.568  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 1 
ATOM   4366 N  N   . LEU B 1 264 ? -28.766 -4.564  -1.213  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B N   1 
ATOM   4367 C  CA  . LEU B 1 264 ? -28.893 -4.028  0.141   1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CA  1 
ATOM   4368 C  C   . LEU B 1 264 ? -29.868 -2.848  0.132   1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B C   1 
ATOM   4369 O  O   . LEU B 1 264 ? -30.197 -2.293  1.183   1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B O   1 
ATOM   4370 C  CB  . LEU B 1 264 ? -27.530 -3.561  0.665   1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CB  1 
ATOM   4371 C  CG  . LEU B 1 264 ? -26.435 -4.619  0.774   1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CG  1 
ATOM   4372 C  CD1 . LEU B 1 264 ? -25.111 -3.930  1.022   1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CD1 1 
ATOM   4373 C  CD2 . LEU B 1 264 ? -26.749 -5.603  1.883   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CD2 1 
ATOM   4374 N  N   . SER B 1 265 ? -30.342 -2.484  -1.057  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 258 SER B N   1 
ATOM   4375 C  CA  . SER B 1 265 ? -31.262 -1.355  -1.213  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 258 SER B CA  1 
ATOM   4376 C  C   . SER B 1 265 ? -32.657 -1.543  -0.621  1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 258 SER B C   1 
ATOM   4377 O  O   . SER B 1 265 ? -33.392 -0.571  -0.470  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 258 SER B O   1 
ATOM   4378 C  CB  . SER B 1 265 ? -31.409 -0.980  -2.694  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 258 SER B CB  1 
ATOM   4379 O  OG  . SER B 1 265 ? -32.310 -1.851  -3.348  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 258 SER B OG  1 
ATOM   4380 N  N   . ASN B 1 266 ? -33.021 -2.776  -0.288  1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B N   1 
ATOM   4381 C  CA  . ASN B 1 266 ? -34.340 -3.043  0.275   1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CA  1 
ATOM   4382 C  C   . ASN B 1 266 ? -34.279 -3.633  1.686   1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B C   1 
ATOM   4383 O  O   . ASN B 1 266 ? -35.316 -3.855  2.313   1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B O   1 
ATOM   4384 C  CB  . ASN B 1 266 ? -35.106 -4.001  -0.636  1.00 195.40 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CB  1 
ATOM   4385 C  CG  . ASN B 1 266 ? -34.462 -5.370  -0.706  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CG  1 
ATOM   4386 O  OD1 . ASN B 1 266 ? -33.289 -5.498  -1.057  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B OD1 1 
ATOM   4387 N  ND2 . ASN B 1 266 ? -35.225 -6.404  -0.368  1.00 200.79 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B ND2 1 
ATOM   4388 N  N   . VAL B 1 267 ? -33.072 -3.888  2.185   1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B N   1 
ATOM   4389 C  CA  . VAL B 1 267 ? -32.895 -4.456  3.523   1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CA  1 
ATOM   4390 C  C   . VAL B 1 267 ? -33.268 -3.453  4.625   1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B C   1 
ATOM   4391 O  O   . VAL B 1 267 ? -32.599 -2.427  4.808   1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B O   1 
ATOM   4392 C  CB  . VAL B 1 267 ? -31.423 -4.928  3.731   1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CB  1 
ATOM   4393 C  CG1 . VAL B 1 267 ? -31.243 -5.547  5.135   1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CG1 1 
ATOM   4394 C  CG2 . VAL B 1 267 ? -31.041 -5.927  2.644   1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CG2 1 
ATOM   4395 N  N   . ALA B 1 268 ? -34.342 -3.746  5.352   1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N   1 
ATOM   4396 C  CA  . ALA B 1 268 ? -34.782 -2.866  6.432   1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA  1 
ATOM   4397 C  C   . ALA B 1 268 ? -33.653 -2.654  7.439   1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C   1 
ATOM   4398 O  O   . ALA B 1 268 ? -33.479 -1.553  7.952   1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O   1 
ATOM   4399 C  CB  . ALA B 1 268 ? -36.018 -3.457  7.147   1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB  1 
ATOM   4400 N  N   . GLY B 1 269 ? -32.894 -3.715  7.713   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B N   1 
ATOM   4401 C  CA  . GLY B 1 269 ? -31.792 -3.632  8.655   1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B CA  1 
ATOM   4402 C  C   . GLY B 1 269 ? -30.774 -2.565  8.295   1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B C   1 
ATOM   4403 O  O   . GLY B 1 269 ? -30.151 -1.958  9.168   1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B O   1 
ATOM   4404 N  N   . TYR B 1 270 ? -30.594 -2.329  7.004   1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B N   1 
ATOM   4405 C  CA  . TYR B 1 270 ? -29.649 -1.321  6.568   1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CA  1 
ATOM   4406 C  C   . TYR B 1 270 ? -30.137 0.051   7.043   1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B C   1 
ATOM   4407 O  O   . TYR B 1 270 ? -29.356 0.834   7.603   1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B O   1 
ATOM   4408 C  CB  . TYR B 1 270 ? -29.527 -1.351  5.043   1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CB  1 
ATOM   4409 C  CG  . TYR B 1 270 ? -28.452 -0.447  4.495   1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CG  1 
ATOM   4410 C  CD1 . TYR B 1 270 ? -28.637 0.239   3.298   1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CD1 1 
ATOM   4411 C  CD2 . TYR B 1 270 ? -27.262 -0.252  5.182   1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CD2 1 
ATOM   4412 C  CE1 . TYR B 1 270 ? -27.676 1.102   2.804   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CE1 1 
ATOM   4413 C  CE2 . TYR B 1 270 ? -26.290 0.607   4.693   1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CE2 1 
ATOM   4414 C  CZ  . TYR B 1 270 ? -26.510 1.286   3.505   1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CZ  1 
ATOM   4415 O  OH  . TYR B 1 270 ? -25.575 2.185   3.048   1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B OH  1 
ATOM   4416 N  N   . LYS B 1 271 ? -31.431 0.324   6.830   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B N   1 
ATOM   4417 C  CA  . LYS B 1 271 ? -32.051 1.593   7.218   1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CA  1 
ATOM   4418 C  C   . LYS B 1 271 ? -31.992 1.784   8.731   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B C   1 
ATOM   4419 O  O   . LYS B 1 271 ? -31.828 2.899   9.229   1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B O   1 
ATOM   4420 C  CB  . LYS B 1 271 ? -33.532 1.636   6.812   1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CB  1 
ATOM   4421 C  CG  . LYS B 1 271 ? -33.874 1.218   5.385   1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CG  1 
ATOM   4422 C  CD  . LYS B 1 271 ? -35.396 1.008   5.251   1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CD  1 
ATOM   4423 C  CE  . LYS B 1 271 ? -35.799 0.202   4.010   1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CE  1 
ATOM   4424 N  NZ  . LYS B 1 271 ? -35.829 0.985   2.740   1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B NZ  1 
ATOM   4425 N  N   . ALA B 1 272 ? -32.166 0.694   9.464   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B N   1 
ATOM   4426 C  CA  . ALA B 1 272 ? -32.158 0.759   10.914  1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CA  1 
ATOM   4427 C  C   . ALA B 1 272 ? -30.872 1.433   11.405  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B C   1 
ATOM   4428 O  O   . ALA B 1 272 ? -30.903 2.266   12.314  1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 265 ALA B O   1 
ATOM   4429 C  CB  . ALA B 1 272 ? -32.292 -0.657  11.494  1.00 3.71   ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CB  1 
ATOM   4430 N  N   . ILE B 1 273 ? -29.749 1.059   10.792  1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N   1 
ATOM   4431 C  CA  . ILE B 1 273 ? -28.450 1.608   11.119  1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA  1 
ATOM   4432 C  C   . ILE B 1 273 ? -28.543 3.127   11.159  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C   1 
ATOM   4433 O  O   . ILE B 1 273 ? -28.232 3.741   12.171  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O   1 
ATOM   4434 C  CB  . ILE B 1 273 ? -27.398 1.184   10.056  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB  1 
ATOM   4435 C  CG1 . ILE B 1 273 ? -27.120 -0.320  10.170  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 1 
ATOM   4436 C  CG2 . ILE B 1 273 ? -26.110 2.033   10.196  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 1 
ATOM   4437 C  CD1 . ILE B 1 273 ? -26.456 -0.898  8.946   1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 1 
ATOM   4438 N  N   . TYR B 1 274 ? -28.994 3.733   10.068  1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B N   1 
ATOM   4439 C  CA  . TYR B 1 274 ? -29.109 5.187   10.013  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CA  1 
ATOM   4440 C  C   . TYR B 1 274 ? -30.193 5.824   10.886  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B C   1 
ATOM   4441 O  O   . TYR B 1 274 ? -30.005 6.934   11.392  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B O   1 
ATOM   4442 C  CB  . TYR B 1 274 ? -29.238 5.626   8.555   1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CB  1 
ATOM   4443 C  CG  . TYR B 1 274 ? -27.998 5.229   7.801   1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CG  1 
ATOM   4444 C  CD1 . TYR B 1 274 ? -27.928 4.005   7.132   1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD1 1 
ATOM   4445 C  CD2 . TYR B 1 274 ? -26.834 6.008   7.882   1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD2 1 
ATOM   4446 C  CE1 . TYR B 1 274 ? -26.735 3.562   6.574   1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE1 1 
ATOM   4447 C  CE2 . TYR B 1 274 ? -25.628 5.570   7.329   1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE2 1 
ATOM   4448 C  CZ  . TYR B 1 274 ? -25.588 4.345   6.680   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CZ  1 
ATOM   4449 O  OH  . TYR B 1 274 ? -24.404 3.889   6.154   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B OH  1 
ATOM   4450 N  N   . HIS B 1 275 ? -31.325 5.144   11.070  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B N   1 
ATOM   4451 C  CA  . HIS B 1 275 ? -32.364 5.679   11.942  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CA  1 
ATOM   4452 C  C   . HIS B 1 275 ? -31.715 5.780   13.322  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B C   1 
ATOM   4453 O  O   . HIS B 1 275 ? -31.855 6.787   14.007  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B O   1 
ATOM   4454 C  CB  . HIS B 1 275 ? -33.559 4.734   12.025  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CB  1 
ATOM   4455 C  CG  . HIS B 1 275 ? -34.468 4.787   10.838  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CG  1 
ATOM   4456 N  ND1 . HIS B 1 275 ? -35.308 3.743   10.500  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B ND1 1 
ATOM   4457 C  CD2 . HIS B 1 275 ? -34.698 5.765   9.927   1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CD2 1 
ATOM   4458 C  CE1 . HIS B 1 275 ? -36.012 4.076   9.432   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CE1 1 
ATOM   4459 N  NE2 . HIS B 1 275 ? -35.660 5.297   9.065   1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B NE2 1 
ATOM   4460 N  N   . ASP B 1 276 ? -30.993 4.731   13.715  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B N   1 
ATOM   4461 C  CA  . ASP B 1 276 ? -30.324 4.709   15.008  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B CA  1 
ATOM   4462 C  C   . ASP B 1 276 ? -29.260 5.792   15.058  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B C   1 
ATOM   4463 O  O   . ASP B 1 276 ? -29.171 6.543   16.032  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B O   1 
ATOM   4464 C  CB  . ASP B 1 276 ? -29.682 3.341   15.265  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B CB  1 
ATOM   4465 C  CG  . ASP B 1 276 ? -30.714 2.245   15.489  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B CG  1 
ATOM   4466 O  OD1 . ASP B 1 276 ? -31.929 2.541   15.422  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B OD1 1 
ATOM   4467 O  OD2 . ASP B 1 276 ? -30.314 1.083   15.733  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B OD2 1 
ATOM   4468 N  N   . LEU B 1 277 ? -28.460 5.871   14.001  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B N   1 
ATOM   4469 C  CA  . LEU B 1 277 ? -27.398 6.865   13.902  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CA  1 
ATOM   4470 C  C   . LEU B 1 277 ? -27.970 8.237   14.225  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B C   1 
ATOM   4471 O  O   . LEU B 1 277 ? -27.521 8.916   15.154  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B O   1 
ATOM   4472 C  CB  . LEU B 1 277 ? -26.831 6.891   12.485  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CB  1 
ATOM   4473 C  CG  . LEU B 1 277 ? -25.345 7.210   12.342  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CG  1 
ATOM   4474 C  CD1 . LEU B 1 277 ? -25.024 7.493   10.878  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD1 1 
ATOM   4475 C  CD2 . LEU B 1 277 ? -24.980 8.397   13.209  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD2 1 
ATOM   4476 N  N   . GLU B 1 278 ? -28.970 8.644   13.452  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B N   1 
ATOM   4477 C  CA  . GLU B 1 278 ? -29.579 9.937   13.668  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CA  1 
ATOM   4478 C  C   . GLU B 1 278 ? -29.909 10.194  15.133  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B C   1 
ATOM   4479 O  O   . GLU B 1 278 ? -29.403 11.153  15.716  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B O   1 
ATOM   4480 C  CB  . GLU B 1 278 ? -30.838 10.081  12.818  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CB  1 
ATOM   4481 C  CG  . GLU B 1 278 ? -31.739 11.228  13.242  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CG  1 
ATOM   4482 C  CD  . GLU B 1 278 ? -32.460 11.836  12.073  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CD  1 
ATOM   4483 O  OE1 . GLU B 1 278 ? -32.734 11.095  11.107  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B OE1 1 
ATOM   4484 O  OE2 . GLU B 1 278 ? -32.758 13.049  12.117  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B OE2 1 
ATOM   4485 N  N   . GLN B 1 279 ? -30.753 9.345   15.717  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B N   1 
ATOM   4486 C  CA  . GLN B 1 279 ? -31.157 9.485   17.113  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CA  1 
ATOM   4487 C  C   . GLN B 1 279 ? -29.958 9.784   17.986  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B C   1 
ATOM   4488 O  O   . GLN B 1 279 ? -29.992 10.686  18.812  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B O   1 
ATOM   4489 C  CB  . GLN B 1 279 ? -31.843 8.216   17.615  1.00 95.22  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CB  1 
ATOM   4490 C  CG  . GLN B 1 279 ? -33.258 8.017   17.114  1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CG  1 
ATOM   4491 C  CD  . GLN B 1 279 ? -33.931 6.825   17.773  1.00 109.65 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CD  1 
ATOM   4492 O  OE1 . GLN B 1 279 ? -34.088 6.786   18.995  1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B OE1 1 
ATOM   4493 N  NE2 . GLN B 1 279 ? -34.327 5.843   16.967  1.00 110.03 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B NE2 1 
ATOM   4494 N  N   . SER B 1 280 ? -28.881 9.035   17.807  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 273 SER B N   1 
ATOM   4495 C  CA  . SER B 1 280 ? -27.703 9.286   18.609  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 273 SER B CA  1 
ATOM   4496 C  C   . SER B 1 280 ? -27.239 10.716  18.380  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 273 SER B C   1 
ATOM   4497 O  O   . SER B 1 280 ? -27.051 11.482  19.323  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 273 SER B O   1 
ATOM   4498 C  CB  . SER B 1 280 ? -26.611 8.297   18.245  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 273 SER B CB  1 
ATOM   4499 O  OG  . SER B 1 280 ? -27.061 6.978   18.494  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 273 SER B OG  1 
ATOM   4500 N  N   . ILE B 1 281 ? -27.075 11.088  17.121  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B N   1 
ATOM   4501 C  CA  . ILE B 1 281 ? -26.634 12.437  16.803  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CA  1 
ATOM   4502 C  C   . ILE B 1 281 ? -27.535 13.492  17.425  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B C   1 
ATOM   4503 O  O   . ILE B 1 281 ? -27.066 14.558  17.804  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B O   1 
ATOM   4504 C  CB  . ILE B 1 281 ? -26.613 12.664  15.296  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CB  1 
ATOM   4505 C  CG1 . ILE B 1 281 ? -25.677 11.648  14.642  1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CG1 1 
ATOM   4506 C  CG2 . ILE B 1 281 ? -26.206 14.097  14.996  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CG2 1 
ATOM   4507 C  CD1 . ILE B 1 281 ? -25.772 11.633  13.129  1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CD1 1 
ATOM   4508 N  N   . ARG B 1 282 ? -28.827 13.201  17.526  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B N   1 
ATOM   4509 C  CA  . ARG B 1 282 ? -29.765 14.168  18.090  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CA  1 
ATOM   4510 C  C   . ARG B 1 282 ? -29.677 14.271  19.601  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B C   1 
ATOM   4511 O  O   . ARG B 1 282 ? -29.909 15.337  20.179  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B O   1 
ATOM   4512 C  CB  . ARG B 1 282 ? -31.203 13.832  17.681  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CB  1 
ATOM   4513 C  CG  . ARG B 1 282 ? -31.442 14.030  16.205  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CG  1 
ATOM   4514 C  CD  . ARG B 1 282 ? -32.898 14.170  15.840  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CD  1 
ATOM   4515 N  NE  . ARG B 1 282 ? -33.021 14.402  14.401  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B NE  1 
ATOM   4516 C  CZ  . ARG B 1 282 ? -32.768 15.557  13.792  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CZ  1 
ATOM   4517 N  NH1 . ARG B 1 282 ? -32.388 16.618  14.488  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B NH1 1 
ATOM   4518 N  NH2 . ARG B 1 282 ? -32.861 15.638  12.473  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B NH2 1 
ATOM   4519 N  N   . ALA B 1 283 ? -29.338 13.161  20.240  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N   1 
ATOM   4520 C  CA  . ALA B 1 283 ? -29.214 13.133  21.681  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA  1 
ATOM   4521 C  C   . ALA B 1 283 ? -28.190 14.179  22.083  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C   1 
ATOM   4522 O  O   . ALA B 1 283 ? -28.107 14.580  23.248  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O   1 
ATOM   4523 C  CB  . ALA B 1 283 ? -28.772 11.757  22.131  1.00 1.79   ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB  1 
ATOM   4524 N  N   . ALA B 1 284 ? -27.408 14.622  21.107  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B N   1 
ATOM   4525 C  CA  . ALA B 1 284 ? -26.389 15.618  21.360  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CA  1 
ATOM   4526 C  C   . ALA B 1 284 ? -27.034 16.860  21.955  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B C   1 
ATOM   4527 O  O   . ALA B 1 284 ? -27.752 17.590  21.266  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B O   1 
ATOM   4528 C  CB  . ALA B 1 284 ? -25.672 15.963  20.071  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CB  1 
ATOM   4529 N  N   . ASP B 1 285 ? -26.780 17.079  23.243  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B N   1 
ATOM   4530 C  CA  . ASP B 1 285 ? -27.307 18.225  23.975  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CA  1 
ATOM   4531 C  C   . ASP B 1 285 ? -26.108 19.067  24.424  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B C   1 
ATOM   4532 O  O   . ASP B 1 285 ? -25.401 18.688  25.361  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B O   1 
ATOM   4533 C  CB  . ASP B 1 285 ? -28.085 17.734  25.204  1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CB  1 
ATOM   4534 C  CG  . ASP B 1 285 ? -28.910 18.831  25.867  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CG  1 
ATOM   4535 O  OD1 . ASP B 1 285 ? -28.406 19.967  26.021  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B OD1 1 
ATOM   4536 O  OD2 . ASP B 1 285 ? -30.064 18.544  26.258  1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B OD2 1 
ATOM   4537 N  N   . ALA B 1 286 ? -25.876 20.200  23.765  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B N   1 
ATOM   4538 C  CA  . ALA B 1 286 ? -24.741 21.062  24.112  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B CA  1 
ATOM   4539 C  C   . ALA B 1 286 ? -24.814 21.577  25.538  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B C   1 
ATOM   4540 O  O   . ALA B 1 286 ? -23.910 21.343  26.343  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B O   1 
ATOM   4541 C  CB  . ALA B 1 286 ? -24.660 22.231  23.160  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B CB  1 
ATOM   4542 N  N   . VAL B 1 287 ? -25.890 22.293  25.842  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B N   1 
ATOM   4543 C  CA  . VAL B 1 287 ? -26.078 22.837  27.172  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CA  1 
ATOM   4544 C  C   . VAL B 1 287 ? -25.693 21.819  28.242  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B C   1 
ATOM   4545 O  O   . VAL B 1 287 ? -24.783 22.067  29.031  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B O   1 
ATOM   4546 C  CB  . VAL B 1 287 ? -27.536 23.296  27.375  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CB  1 
ATOM   4547 C  CG1 . VAL B 1 287 ? -27.837 23.451  28.854  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CG1 1 
ATOM   4548 C  CG2 . VAL B 1 287 ? -27.758 24.628  26.654  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CG2 1 
ATOM   4549 N  N   . GLU B 1 288 ? -26.368 20.674  28.263  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B N   1 
ATOM   4550 C  CA  . GLU B 1 288 ? -26.062 19.645  29.253  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CA  1 
ATOM   4551 C  C   . GLU B 1 288 ? -24.558 19.384  29.343  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B C   1 
ATOM   4552 O  O   . GLU B 1 288 ? -24.020 19.224  30.434  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B O   1 
ATOM   4553 C  CB  . GLU B 1 288 ? -26.792 18.340  28.918  1.00 175.14 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CB  1 
ATOM   4554 C  CG  . GLU B 1 288 ? -28.297 18.488  28.740  1.00 181.61 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CG  1 
ATOM   4555 C  CD  . GLU B 1 288 ? -28.998 19.055  29.959  1.00 186.01 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CD  1 
ATOM   4556 O  OE1 . GLU B 1 288 ? -30.218 19.309  29.872  1.00 184.71 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B OE1 1 
ATOM   4557 O  OE2 . GLU B 1 288 ? -28.338 19.244  31.002  1.00 188.06 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B OE2 1 
ATOM   4558 N  N   . ASP B 1 289 ? -23.883 19.343  28.198  1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B N   1 
ATOM   4559 C  CA  . ASP B 1 289 ? -22.442 19.105  28.176  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CA  1 
ATOM   4560 C  C   . ASP B 1 289 ? -21.723 20.274  28.819  1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B C   1 
ATOM   4561 O  O   . ASP B 1 289 ? -20.668 20.105  29.431  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B O   1 
ATOM   4562 C  CB  . ASP B 1 289 ? -21.930 18.918  26.740  1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CB  1 
ATOM   4563 C  CG  . ASP B 1 289 ? -22.151 17.501  26.211  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CG  1 
ATOM   4564 O  OD1 . ASP B 1 289 ? -22.622 16.638  26.985  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B OD1 1 
ATOM   4565 O  OD2 . ASP B 1 289 ? -21.843 17.254  25.023  1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B OD2 1 
ATOM   4566 N  N   . LEU B 1 290 ? -22.299 21.463  28.672  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B N   1 
ATOM   4567 C  CA  . LEU B 1 290 ? -21.724 22.671  29.251  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CA  1 
ATOM   4568 C  C   . LEU B 1 290 ? -22.004 22.709  30.751  1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B C   1 
ATOM   4569 O  O   . LEU B 1 290 ? -21.164 23.147  31.535  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B O   1 
ATOM   4570 C  CB  . LEU B 1 290 ? -22.301 23.914  28.567  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CB  1 
ATOM   4571 C  CG  . LEU B 1 290 ? -21.972 24.003  27.071  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CG  1 
ATOM   4572 C  CD1 . LEU B 1 290 ? -22.566 25.266  26.469  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD1 1 
ATOM   4573 C  CD2 . LEU B 1 290 ? -20.460 23.984  26.887  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD2 1 
ATOM   4574 N  N   . ARG B 1 291 ? -23.188 22.248  31.147  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B N   1 
ATOM   4575 C  CA  . ARG B 1 291 ? -23.545 22.218  32.556  1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CA  1 
ATOM   4576 C  C   . ARG B 1 291 ? -22.576 21.278  33.243  1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B C   1 
ATOM   4577 O  O   . ARG B 1 291 ? -22.142 21.529  34.371  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B O   1 
ATOM   4578 C  CB  . ARG B 1 291 ? -24.973 21.707  32.762  1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CB  1 
ATOM   4579 C  CG  . ARG B 1 291 ? -26.055 22.604  32.194  1.00 85.30  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CG  1 
ATOM   4580 C  CD  . ARG B 1 291 ? -27.431 22.197  32.705  1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CD  1 
ATOM   4581 N  NE  . ARG B 1 291 ? -28.505 22.959  32.071  1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NE  1 
ATOM   4582 C  CZ  . ARG B 1 291 ? -28.609 24.284  32.106  1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CZ  1 
ATOM   4583 N  NH1 . ARG B 1 291 ? -27.703 25.009  32.749  1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NH1 1 
ATOM   4584 N  NH2 . ARG B 1 291 ? -29.621 24.888  31.493  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NH2 1 
ATOM   4585 N  N   . TRP B 1 292 ? -22.235 20.190  32.559  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B N   1 
ATOM   4586 C  CA  . TRP B 1 292 ? -21.308 19.231  33.130  1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CA  1 
ATOM   4587 C  C   . TRP B 1 292 ? -19.972 19.906  33.388  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B C   1 
ATOM   4588 O  O   . TRP B 1 292 ? -19.444 19.835  34.495  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B O   1 
ATOM   4589 C  CB  . TRP B 1 292 ? -21.083 18.035  32.197  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CB  1 
ATOM   4590 C  CG  . TRP B 1 292 ? -20.126 17.020  32.798  1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CG  1 
ATOM   4591 C  CD1 . TRP B 1 292 ? -20.411 16.101  33.769  1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CD1 1 
ATOM   4592 C  CD2 . TRP B 1 292 ? -18.719 16.885  32.524  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CD2 1 
ATOM   4593 N  NE1 . TRP B 1 292 ? -19.274 15.408  34.118  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B NE1 1 
ATOM   4594 C  CE2 . TRP B 1 292 ? -18.223 15.867  33.370  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CE2 1 
ATOM   4595 C  CE3 . TRP B 1 292 ? -17.832 17.525  31.647  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CE3 1 
ATOM   4596 C  CZ2 . TRP B 1 292 ? -16.879 15.473  33.365  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CZ2 1 
ATOM   4597 C  CZ3 . TRP B 1 292 ? -16.490 17.131  31.643  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CZ3 1 
ATOM   4598 C  CH2 . TRP B 1 292 ? -16.030 16.114  32.498  1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CH2 1 
ATOM   4599 N  N   . PHE B 1 293 ? -19.435 20.572  32.365  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B N   1 
ATOM   4600 C  CA  . PHE B 1 293 ? -18.139 21.230  32.485  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CA  1 
ATOM   4601 C  C   . PHE B 1 293 ? -18.092 22.279  33.591  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B C   1 
ATOM   4602 O  O   . PHE B 1 293 ? -17.061 22.454  34.242  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B O   1 
ATOM   4603 C  CB  . PHE B 1 293 ? -17.734 21.880  31.157  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CB  1 
ATOM   4604 C  CG  . PHE B 1 293 ? -16.278 22.271  31.098  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CG  1 
ATOM   4605 C  CD1 . PHE B 1 293 ? -15.308 21.337  30.757  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD1 1 
ATOM   4606 C  CD2 . PHE B 1 293 ? -15.874 23.562  31.424  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD2 1 
ATOM   4607 C  CE1 . PHE B 1 293 ? -13.956 21.683  30.741  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE1 1 
ATOM   4608 C  CE2 . PHE B 1 293 ? -14.525 23.916  31.411  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE2 1 
ATOM   4609 C  CZ  . PHE B 1 293 ? -13.565 22.974  31.069  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CZ  1 
ATOM   4610 N  N   . ARG B 1 294 ? -19.200 22.981  33.799  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B N   1 
ATOM   4611 C  CA  . ARG B 1 294 ? -19.254 24.007  34.835  1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CA  1 
ATOM   4612 C  C   . ARG B 1 294 ? -19.138 23.366  36.216  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B C   1 
ATOM   4613 O  O   . ARG B 1 294 ? -18.448 23.880  37.099  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B O   1 
ATOM   4614 C  CB  . ARG B 1 294 ? -20.570 24.784  34.737  1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CB  1 
ATOM   4615 C  CG  . ARG B 1 294 ? -20.694 25.958  35.697  1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CG  1 
ATOM   4616 C  CD  . ARG B 1 294 ? -22.075 26.604  35.593  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CD  1 
ATOM   4617 N  NE  . ARG B 1 294 ? -22.395 27.026  34.227  1.00 84.54  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NE  1 
ATOM   4618 C  CZ  . ARG B 1 294 ? -21.870 28.088  33.617  1.00 84.96  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CZ  1 
ATOM   4619 N  NH1 . ARG B 1 294 ? -20.992 28.856  34.248  1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NH1 1 
ATOM   4620 N  NH2 . ARG B 1 294 ? -22.222 28.379  32.371  1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NH2 1 
ATOM   4621 N  N   . ALA B 1 295 ? -19.805 22.228  36.381  1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B N   1 
ATOM   4622 C  CA  . ALA B 1 295 ? -19.825 21.509  37.649  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CA  1 
ATOM   4623 C  C   . ALA B 1 295 ? -18.572 20.703  37.988  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B C   1 
ATOM   4624 O  O   . ALA B 1 295 ? -18.301 20.455  39.164  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B O   1 
ATOM   4625 C  CB  . ALA B 1 295 ? -21.048 20.602  37.692  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CB  1 
ATOM   4626 N  N   . ASN B 1 296 ? -17.809 20.300  36.974  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B N   1 
ATOM   4627 C  CA  . ASN B 1 296 ? -16.601 19.504  37.197  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CA  1 
ATOM   4628 C  C   . ASN B 1 296 ? -15.276 20.201  36.885  1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B C   1 
ATOM   4629 O  O   . ASN B 1 296 ? -14.214 19.713  37.278  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B O   1 
ATOM   4630 C  CB  . ASN B 1 296 ? -16.667 18.207  36.381  1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CB  1 
ATOM   4631 C  CG  . ASN B 1 296 ? -17.803 17.297  36.809  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CG  1 
ATOM   4632 O  OD1 . ASN B 1 296 ? -18.976 17.667  36.733  1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B OD1 1 
ATOM   4633 N  ND2 . ASN B 1 296 ? -17.458 16.094  37.258  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B ND2 1 
ATOM   4634 N  N   . HIS B 1 297 ? -15.326 21.331  36.182  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B N   1 
ATOM   4635 C  CA  . HIS B 1 297 ? -14.108 22.056  35.813  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CA  1 
ATOM   4636 C  C   . HIS B 1 297 ? -14.272 23.573  35.875  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B C   1 
ATOM   4637 O  O   . HIS B 1 297 ? -13.339 24.319  35.555  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B O   1 
ATOM   4638 C  CB  . HIS B 1 297 ? -13.685 21.670  34.395  1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CB  1 
ATOM   4639 C  CG  . HIS B 1 297 ? -13.278 20.239  34.250  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CG  1 
ATOM   4640 N  ND1 . HIS B 1 297 ? -12.061 19.762  34.688  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B ND1 1 
ATOM   4641 C  CD2 . HIS B 1 297 ? -13.925 19.179  33.708  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CD2 1 
ATOM   4642 C  CE1 . HIS B 1 297 ? -11.974 18.472  34.420  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CE1 1 
ATOM   4643 N  NE2 . HIS B 1 297 ? -13.092 18.093  33.826  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B NE2 1 
ATOM   4644 N  N   . GLY B 1 298 ? -15.452 24.032  36.278  1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B N   1 
ATOM   4645 C  CA  . GLY B 1 298 ? -15.675 25.464  36.338  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B CA  1 
ATOM   4646 C  C   . GLY B 1 298 ? -15.997 26.022  37.710  1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B C   1 
ATOM   4647 O  O   . GLY B 1 298 ? -15.713 25.395  38.727  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B O   1 
ATOM   4648 N  N   . PRO B 1 299 ? -16.590 27.223  37.761  1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B N   1 
ATOM   4649 C  CA  . PRO B 1 299 ? -16.970 27.901  39.003  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CA  1 
ATOM   4650 C  C   . PRO B 1 299 ? -17.842 27.026  39.900  1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B C   1 
ATOM   4651 O  O   . PRO B 1 299 ? -17.933 27.252  41.108  1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B O   1 
ATOM   4652 C  CB  . PRO B 1 299 ? -17.720 29.127  38.501  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CB  1 
ATOM   4653 C  CG  . PRO B 1 299 ? -17.015 29.436  37.212  1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CG  1 
ATOM   4654 C  CD  . PRO B 1 299 ? -16.869 28.076  36.590  1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CD  1 
ATOM   4655 N  N   . GLY B 1 300 ? -18.479 26.026  39.299  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B N   1 
ATOM   4656 C  CA  . GLY B 1 300 ? -19.350 25.139  40.047  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B CA  1 
ATOM   4657 C  C   . GLY B 1 300 ? -18.639 24.219  41.020  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B C   1 
ATOM   4658 O  O   . GLY B 1 300 ? -19.271 23.621  41.891  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B O   1 
HETATM 4659 N  N   . MSE B 1 301 ? -17.325 24.094  40.877  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B N   1 
HETATM 4660 C  CA  . MSE B 1 301 ? -16.554 23.235  41.766  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CA  1 
HETATM 4661 C  C   . MSE B 1 301 ? -16.552 23.774  43.194  1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B C   1 
HETATM 4662 O  O   . MSE B 1 301 ? -16.739 24.970  43.425  1.00 71.79  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B O   1 
HETATM 4663 C  CB  . MSE B 1 301 ? -15.111 23.109  41.271  1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CB  1 
HETATM 4664 C  CG  . MSE B 1 301 ? -14.949 22.364  39.956  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CG  1 
HETATM 4665 SE SE  . MSE B 1 301 ? -13.085 22.190  39.460  1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B SE  1 
HETATM 4666 C  CE  . MSE B 1 301 ? -12.675 20.525  40.349  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CE  1 
ATOM   4667 N  N   . ALA B 1 302 ? -16.342 22.878  44.151  1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B N   1 
ATOM   4668 C  CA  . ALA B 1 302 ? -16.303 23.256  45.555  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B CA  1 
ATOM   4669 C  C   . ALA B 1 302 ? -14.994 23.984  45.825  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B C   1 
ATOM   4670 O  O   . ALA B 1 302 ? -13.997 23.750  45.144  1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B O   1 
ATOM   4671 C  CB  . ALA B 1 302 ? -16.405 22.014  46.430  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B CB  1 
HETATM 4672 N  N   . MSE B 1 303 ? -14.995 24.862  46.822  1.00 132.55 ? ? ? ? ? ? 296 MSE B N   1 
HETATM 4673 C  CA  . MSE B 1 303 ? -13.794 25.611  47.162  1.00 135.56 ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CA  1 
HETATM 4674 C  C   . MSE B 1 303 ? -13.694 25.958  48.642  1.00 138.22 ? ? ? ? ? ? 296 MSE B C   1 
HETATM 4675 O  O   . MSE B 1 303 ? -14.497 26.734  49.160  1.00 138.79 ? ? ? ? ? ? 296 MSE B O   1 
HETATM 4676 C  CB  . MSE B 1 303 ? -13.728 26.902  46.341  1.00 94.35  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CB  1 
HETATM 4677 C  CG  . MSE B 1 303 ? -12.618 27.845  46.774  1.00 93.67  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CG  1 
HETATM 4678 SE SE  . MSE B 1 303 ? -10.855 27.083  46.563  1.00 93.24  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B SE  1 
HETATM 4679 C  CE  . MSE B 1 303 ? -9.953  28.649  45.895  1.00 93.86  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CE  1 
ATOM   4680 N  N   . ASN B 1 304 ? -12.707 25.375  49.319  1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B N   1 
ATOM   4681 C  CA  . ASN B 1 304 ? -12.481 25.657  50.734  1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CA  1 
ATOM   4682 C  C   . ASN B 1 304 ? -11.640 26.929  50.812  1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B C   1 
ATOM   4683 O  O   . ASN B 1 304 ? -10.409 26.883  50.760  1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B O   1 
ATOM   4684 C  CB  . ASN B 1 304 ? -11.743 24.495  51.411  1.00 113.88 ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CB  1 
ATOM   4685 C  CG  . ASN B 1 304 ? -12.649 23.307  51.692  1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CG  1 
ATOM   4686 O  OD1 . ASN B 1 304 ? -12.205 22.284  52.212  1.00 114.96 ? ? ? ? ? ? 297 ASN B OD1 1 
ATOM   4687 N  ND2 . ASN B 1 304 ? -13.926 23.442  51.354  1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 297 ASN B ND2 1 
ATOM   4688 N  N   . TRP B 1 305 ? -12.321 28.064  50.926  1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B N   1 
ATOM   4689 C  CA  . TRP B 1 305 ? -11.667 29.361  50.989  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CA  1 
ATOM   4690 C  C   . TRP B 1 305 ? -10.772 29.510  52.213  1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B C   1 
ATOM   4691 O  O   . TRP B 1 305 ? -10.873 28.738  53.167  1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B O   1 
ATOM   4692 C  CB  . TRP B 1 305 ? -12.721 30.468  50.976  1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CB  1 
ATOM   4693 C  CG  . TRP B 1 305 ? -13.702 30.313  49.861  1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CG  1 
ATOM   4694 C  CD1 . TRP B 1 305 ? -14.869 29.605  49.886  1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CD1 1 
ATOM   4695 C  CD2 . TRP B 1 305 ? -13.575 30.829  48.532  1.00 107.90 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CD2 1 
ATOM   4696 N  NE1 . TRP B 1 305 ? -15.477 29.646  48.655  1.00 107.39 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B NE1 1 
ATOM   4697 C  CE2 . TRP B 1 305 ? -14.703 30.392  47.804  1.00 108.16 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CE2 1 
ATOM   4698 C  CE3 . TRP B 1 305 ? -12.615 31.619  47.884  1.00 108.42 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CE3 1 
ATOM   4699 C  CZ2 . TRP B 1 305 ? -14.899 30.717  46.459  1.00 108.62 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CZ2 1 
ATOM   4700 C  CZ3 . TRP B 1 305 ? -12.810 31.943  46.545  1.00 108.91 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CZ3 1 
ATOM   4701 C  CH2 . TRP B 1 305 ? -13.945 31.492  45.848  1.00 108.92 ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CH2 1 
ATOM   4702 N  N   . PRO B 1 306 ? -9.875  30.509  52.197  1.00 130.06 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B N   1 
ATOM   4703 C  CA  . PRO B 1 306 ? -8.955  30.762  53.308  1.00 130.48 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CA  1 
ATOM   4704 C  C   . PRO B 1 306 ? -9.667  31.329  54.534  1.00 131.19 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B C   1 
ATOM   4705 O  O   . PRO B 1 306 ? -9.531  30.734  55.626  1.00 131.34 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B O   1 
ATOM   4706 C  CB  . PRO B 1 306 ? -7.958  31.743  52.702  1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CB  1 
ATOM   4707 C  CG  . PRO B 1 306 ? -8.822  32.543  51.785  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CG  1 
ATOM   4708 C  CD  . PRO B 1 306 ? -9.651  31.478  51.108  1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CD  1 
HETATM 4709 CA CA  . CA  C 2 .   ? -10.508 33.428  11.962  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 400 CA  A CA  1 
HETATM 4710 CA CA  . CA  D 2 .   ? -8.311  31.259  10.717  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 401 CA  A CA  1 
HETATM 4711 O  O   . HOH E 3 .   ? -18.426 -15.505 -21.494 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 4712 O  O   . HOH E 3 .   ? -19.495 -13.476 -25.785 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 4713 O  O   . HOH E 3 .   ? -28.061 -4.061  -14.160 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 4714 O  O   . HOH E 3 .   ? -26.783 -3.919  -18.433 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 4715 O  O   . HOH E 3 .   ? -27.390 21.954  19.673  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 4716 O  O   . HOH E 3 .   ? -24.629 8.947   -2.749  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 4717 O  O   . HOH E 3 .   ? -23.389 -3.080  -2.618  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 4718 O  O   . HOH E 3 .   ? -32.147 2.562   -15.510 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 4719 O  O   . HOH E 3 .   ? -25.557 5.169   -9.783  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 4720 O  O   . HOH E 3 .   ? -19.915 17.416  -4.906  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 4721 O  O   . HOH E 3 .   ? -26.950 22.736  16.064  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 4722 O  O   . HOH E 3 .   ? -18.124 -14.309 -27.940 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 4723 O  O   . HOH E 3 .   ? -15.529 33.937  7.805   1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 4724 O  O   . HOH E 3 .   ? -16.196 -15.642 -19.740 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 4725 O  O   . HOH E 3 .   ? -33.016 1.793   1.452   1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 4726 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.566  30.469  60.338  1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 4727 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.513  4.538   8.118   1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 4728 O  O   . HOH E 3 .   ? -40.168 3.608   -4.326  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 4729 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.391  18.769  9.032   1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 4730 O  O   . HOH E 3 .   ? -14.335 28.255  25.228  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 4731 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.504   32.751  17.988  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 4732 O  O   . HOH E 3 .   ? -27.886 30.401  24.944  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 4733 O  O   . HOH E 3 .   ? -30.077 17.857  8.567   1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 4734 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.127  -13.271 -16.590 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 4735 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.787  27.997  3.704   1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 4736 O  O   . HOH E 3 .   ? -38.398 -7.253  -13.048 1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 4737 O  O   . HOH E 3 .   ? -27.639 19.677  10.246  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 4738 O  O   . HOH E 3 .   ? -23.656 1.185   -16.075 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 4739 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.117 -15.020 -21.539 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 4740 O  O   . HOH E 3 .   ? -21.791 -21.765 -24.919 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 4741 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.599  12.471  3.507   1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 4742 O  O   . HOH E 3 .   ? -23.054 -20.973 -51.175 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 4743 O  O   . HOH E 3 .   ? -23.582 -0.217  -1.497  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 4744 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.986  22.271  45.941  1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 4745 O  O   . HOH E 3 .   ? -17.019 19.842  24.827  1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 4746 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.687  21.882  10.084  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 4747 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.598  28.848  12.732  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 4748 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.569 27.086  27.407  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 4749 O  O   . HOH E 3 .   ? -16.546 -0.123  -15.447 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 4750 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.259  -4.122  -8.549  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 4751 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.052  -1.761  -2.936  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 4752 O  O   . HOH E 3 .   ? -40.426 -16.362 -22.338 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 4753 O  O   . HOH E 3 .   ? -28.549 -2.198  -12.341 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 4754 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.518  -4.241  -13.968 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 4755 O  O   . HOH E 3 .   ? -14.945 32.991  17.340  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 4756 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.203 13.377  19.026  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 4757 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.582  36.043  27.138  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 4758 O  O   . HOH E 3 .   ? -28.319 20.273  15.267  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 4759 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.955 15.229  -3.822  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 4760 O  O   . HOH E 3 .   ? -31.391 -10.616 -20.857 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 4761 O  O   . HOH E 3 .   ? -33.107 -3.986  -16.988 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 4762 O  O   . HOH E 3 .   ? -33.584 6.589   4.808   1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 4763 O  O   . HOH E 3 .   ? -22.802 -3.850  -19.208 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 4764 O  O   . HOH E 3 .   ? -21.400 5.166   2.969   1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 4765 O  O   . HOH E 3 .   ? -25.921 -2.543  -2.696  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 4766 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.282  -4.190  -1.967  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 4767 O  O   . HOH E 3 .   ? -22.564 22.185  2.081   1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 4768 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.208  17.872  24.554  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 4769 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.031  27.185  24.682  1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 4770 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.489 22.169  23.026  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 4771 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.265 16.943  27.527  1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 4772 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.927  21.200  13.077  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 4773 O  O   . HOH E 3 .   ? -26.943 11.245  -3.960  1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 4774 O  O   . HOH E 3 .   ? -35.522 3.949   -7.732  1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 4775 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.593  40.686  18.479  1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 4776 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.047 11.824  -4.837  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 4777 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.751 20.210  26.350  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 4778 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.820 25.556  34.527  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 4779 O  O   . HOH E 3 .   ? -30.818 -26.035 -43.569 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 4780 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.137  24.524  47.321  1.00 80.34  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 4781 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.331  19.369  15.521  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 4782 O  O   . HOH E 3 .   ? -30.275 8.872   6.378   1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 4783 O  O   . HOH E 3 .   ? -21.928 14.215  -6.343  1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 4784 O  O   . HOH E 3 .   ? -24.729 3.613   -15.667 1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 4785 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.147  5.534   5.292   1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 4786 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.261 -6.905  -3.306  1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 4787 O  O   . HOH E 3 .   ? -19.087 -11.557 -27.819 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 4788 O  O   . HOH E 3 .   ? -20.133 -22.981 -36.690 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 4789 O  O   . HOH E 3 .   ? -29.593 20.412  12.362  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 4790 O  O   . HOH E 3 .   ? -9.785  -0.896  -14.165 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 4791 O  O   . HOH E 3 .   ? -37.056 -5.746  -10.856 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 4792 O  O   . HOH E 3 .   ? -10.602 -4.774  -8.318  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 4793 O  O   . HOH E 3 .   ? -21.808 17.319  -3.131  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 4794 O  O   . HOH E 3 .   ? -12.158 35.088  15.228  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 4795 O  O   . HOH E 3 .   ? -37.182 -6.199  -7.716  1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 4796 O  O   . HOH E 3 .   ? -35.153 -19.286 -19.166 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 4797 O  O   . HOH E 3 .   ? -21.399 -12.978 -27.887 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 4798 O  O   . HOH E 3 .   ? -33.019 -4.929  -19.543 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 4799 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.226  26.681  10.544  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 4800 O  O   . HOH E 3 .   ? -14.016 19.580  -1.911  1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 4801 O  O   . HOH E 3 .   ? -41.833 -15.979 -24.593 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 4802 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.669  22.640  45.879  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 4803 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.176  39.899  70.993  1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 4804 O  O   . HOH E 3 .   ? -28.665 4.516   -10.891 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 4805 O  O   . HOH E 3 .   ? -3.963  35.292  38.142  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 4806 O  O   . HOH E 3 .   ? -39.524 4.166   -0.983  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 4807 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.731  23.338  39.787  1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 4808 O  O   . HOH E 3 .   ? -33.003 -28.178 -32.648 1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 4809 O  O   . HOH E 3 .   ? -37.515 -20.381 -21.549 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 4810 O  O   . HOH E 3 .   ? -24.406 21.772  -0.878  1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 4811 O  O   . HOH E 3 .   ? -18.481 4.902   -10.395 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 4812 O  O   . HOH E 3 .   ? -35.023 -11.351 -23.412 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 4813 O  O   . HOH E 3 .   ? -5.336  19.207  21.690  1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 4814 O  O   . HOH E 3 .   ? -37.529 3.111   -6.190  1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 4815 O  O   . HOH E 3 .   ? -7.968  -11.223 -27.067 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 4816 O  O   . HOH E 3 .   ? -23.805 16.376  -6.765  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 4817 O  O   . HOH E 3 .   ? -38.197 -14.227 -11.623 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 4818 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.467 1.302   -15.188 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 4819 O  O   . HOH E 3 .   ? -39.835 -7.084  -10.875 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 4820 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.316 21.977  -3.184  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 4821 O  O   . HOH E 3 .   ? -8.887  -6.950  -7.324  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 4822 O  O   . HOH E 3 .   ? -29.992 -5.775  -19.621 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 4823 O  O   . HOH E 3 .   ? -31.431 -1.673  -17.577 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 4824 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.043  34.002  19.825  1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 4825 O  O   . HOH E 3 .   ? -17.516 -22.841 -36.216 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 4826 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.544  27.549  64.011  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 4827 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.582 36.850  13.203  1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 4828 O  O   . HOH E 3 .   ? -12.828 17.623  -4.250  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 4829 O  O   . HOH E 3 .   ? -13.185 33.592  24.810  1.00 80.93  ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 4830 O  O   . HOH E 3 .   ? -32.244 -30.627 -34.330 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O   1 
HETATM 4831 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.533  12.323  16.534  1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O   1 
HETATM 4832 O  O   . HOH E 3 .   ? -30.750 4.563   -15.985 1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 4833 O  O   . HOH F 3 .   ? -36.227 12.243  13.558  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 4834 O  O   . HOH F 3 .   ? -27.294 -4.240  11.954  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 4835 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.810 0.196   0.885   1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 4836 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.071 13.381  21.211  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 4837 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.947 11.475  24.675  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 4838 O  O   . HOH F 3 .   ? -23.900 -28.545 -27.591 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 4839 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.526 -6.528  7.432   1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 4840 O  O   . HOH F 3 .   ? -22.026 -23.905 1.801   1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 4841 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.881 -18.853 -13.160 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 4842 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.783  1.674   7.149   1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 4843 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.321 -8.997  0.401   1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 4844 O  O   . HOH F 3 .   ? -27.460 -8.982  3.349   1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 4845 O  O   . HOH F 3 .   ? -23.769 -18.415 5.374   1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 4846 O  O   . HOH F 3 .   ? -35.781 -6.269  5.293   1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 4847 O  O   . HOH F 3 .   ? -22.444 6.480   20.602  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 4848 O  O   . HOH F 3 .   ? -20.017 -29.642 -60.980 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 4849 O  O   . HOH F 3 .   ? -27.160 -31.133 -10.632 1.00 71.08  ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 4850 O  O   . HOH F 3 .   ? -35.655 -21.246 -16.854 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 4851 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.217  11.783  19.784  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 4852 O  O   . HOH F 3 .   ? -29.835 0.907   18.383  1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 4853 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.966 -2.138  14.383  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 4854 O  O   . HOH F 3 .   ? -23.705 -0.274  2.235   1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 4855 O  O   . HOH F 3 .   ? -27.634 20.744  21.713  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 4856 O  O   . HOH F 3 .   ? -17.697 -27.861 -2.662  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 4857 O  O   . HOH F 3 .   ? -30.369 17.574  21.814  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 4858 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.656 -23.219 -11.349 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 4859 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.957 -36.730 -39.486 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 4860 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.949 -33.573 -21.109 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 4861 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.195 -17.161 -14.618 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 4862 O  O   . HOH F 3 .   ? -32.911 -26.082 -31.008 1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 4863 O  O   . HOH F 3 .   ? -35.716 -0.039  9.383   1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 4864 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.452 -34.373 -29.509 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 4865 O  O   . HOH F 3 .   ? -25.720 11.705  21.947  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 4866 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.730 -16.200 -0.005  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 4867 O  O   . HOH F 3 .   ? -21.633 -27.022 -35.005 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 4868 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.126 -15.164 0.058   1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 4869 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.343 -6.828  8.035   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 4870 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.676 -27.968 -9.608  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 4871 O  O   . HOH F 3 .   ? -31.265 -25.925 -9.659  1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 4872 O  O   . HOH F 3 .   ? -23.533 3.337   3.525   1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 4873 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.373 -20.329 -3.939  1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 4874 O  O   . HOH F 3 .   ? -28.109 21.769  24.291  1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 4875 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.813 0.028   18.988  1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 4876 O  O   . HOH F 3 .   ? -21.977 -23.736 -23.342 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 4877 O  O   . HOH F 3 .   ? -28.939 13.631  25.375  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 4878 O  O   . HOH F 3 .   ? -25.112 17.305  32.182  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 4879 O  O   . HOH F 3 .   ? -24.947 -41.274 -34.223 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 4880 O  O   . HOH F 3 .   ? -17.222 2.839   21.828  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 4881 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.319 -2.861  -1.817  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 4882 O  O   . HOH F 3 .   ? -32.622 8.949   9.154   1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 4883 O  O   . HOH F 3 .   ? -36.043 -21.298 -9.693  1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 4884 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.599 -7.438  1.869   1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 4885 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.350 -24.862 -15.662 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 4886 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.260  4.697   15.250  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 4887 O  O   . HOH F 3 .   ? -18.311 2.938   19.383  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 4888 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.051 -8.556  -0.845  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 4889 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.590 -19.282 -19.827 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 4890 O  O   . HOH F 3 .   ? -28.953 -33.230 -21.765 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 4891 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.242 -25.776 -29.555 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 4892 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.328 -20.972 -9.875  1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 4893 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.683 -13.111 0.924   1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 4894 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.257 15.086  34.693  1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 4895 O  O   . HOH F 3 .   ? -25.109 -26.527 -3.378  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 4896 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.756 -18.272 -8.794  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 4897 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.531 -22.892 -23.071 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 4898 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.985 8.364   13.658  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 4899 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.372  -34.174 -18.005 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 4900 O  O   . HOH F 3 .   ? -35.174 -15.707 -6.952  1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 4901 O  O   . HOH F 3 .   ? -21.884 -45.907 -51.810 1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 4902 O  O   . HOH F 3 .   ? -25.104 -36.333 -12.073 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 4903 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.788 -26.003 -18.331 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 4904 O  O   . HOH F 3 .   ? -29.222 -9.039  1.434   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 4905 O  O   . HOH F 3 .   ? -32.151 -0.517  2.780   1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 4906 O  O   . HOH F 3 .   ? -19.937 -22.003 -26.841 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 4907 O  O   . HOH F 3 .   ? -15.763 -36.917 -12.621 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 4908 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.475 -15.755 -16.141 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 4909 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.064 11.734  27.108  1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 4910 O  O   . HOH F 3 .   ? -22.232 -30.869 -60.300 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 4911 O  O   . HOH F 3 .   ? -15.899 -21.166 -0.619  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 4912 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.340  -3.212  10.778  1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 4913 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.915  -17.857 1.349   1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 4914 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.834 -7.702  -10.142 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 4915 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.783  -8.087  -1.335  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 4916 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.019 -7.864  2.902   1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 4917 O  O   . HOH F 3 .   ? -37.631 -1.752  0.848   1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 4918 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.219 -20.165 -7.464  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 4919 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.446 4.582   6.711   1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 4920 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.883 19.906  24.825  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 4921 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.733 -5.934  9.576   1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 4922 O  O   . HOH F 3 .   ? -19.711 -18.822 -27.727 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 4923 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.285 -25.895 -11.230 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 4924 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.235 -20.250 -6.746  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 4925 O  O   . HOH F 3 .   ? -32.336 -22.746 -3.440  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 4926 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.196 -14.733 -6.070  1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 4927 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.629  4.796   16.517  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 4928 O  O   . HOH F 3 .   ? -25.834 6.568   20.937  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 4929 O  O   . HOH F 3 .   ? -35.498 -31.710 -18.995 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 4930 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.043 -11.519 1.208   1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 4931 O  O   . HOH F 3 .   ? -18.746 -22.022 1.166   1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 4932 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.466 9.036   11.085  1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 4933 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.091  -20.342 -19.316 1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 4934 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.680 -24.528 -46.969 1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 4935 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.889 1.738   12.087  1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 4936 O  O   . HOH F 3 .   ? -22.762 28.089  29.849  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 4937 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.217 -17.285 -1.029  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 4938 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.029 18.688  26.634  1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 4939 O  O   . HOH F 3 .   ? -37.323 4.382   6.841   1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
HETATM 4940 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.922  2.503   14.100  1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
HETATM 4941 O  O   . HOH F 3 .   ? -18.504 -41.112 -14.241 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
HETATM 4942 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.342 -33.583 -33.357 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
HETATM 4943 O  O   . HOH F 3 .   ? -27.791 -25.567 -4.154  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O   1 
HETATM 4944 O  O   . HOH F 3 .   ? -38.148 -20.727 -16.025 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O   1 
HETATM 4945 O  O   . HOH F 3 .   ? -24.503 -29.236 -25.089 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O   1 
HETATM 4946 O  O   . HOH F 3 .   ? -17.910 -29.404 -62.411 1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O   1 
HETATM 4947 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.261 -20.741 -14.939 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O   1 
HETATM 4948 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.825 17.886  38.503  1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O   1 
HETATM 4949 O  O   . HOH F 3 .   ? -26.316 -42.281 -32.123 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   1 
HETATM 4950 O  O   . HOH F 3 .   ? -28.386 -33.899 -19.260 1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   1 
HETATM 4951 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.899  -32.855 -16.016 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   1 
HETATM 4952 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.110 21.023  43.542  1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   1 
HETATM 4953 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.272  -18.932 -17.958 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   1 
HETATM 4954 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.386  -6.040  10.214  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   1 
HETATM 4955 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.571 -31.540 -13.642 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   1 
HETATM 4956 O  O   . HOH F 3 .   ? -27.735 -39.939 -31.542 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O   1 
HETATM 4957 O  O   . HOH F 3 .   ? -20.711 -9.881  10.684  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O   1 
HETATM 4958 O  O   . HOH F 3 .   ? -22.698 -5.362  -2.627  1.00 75.79  ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O   1 
HETATM 4959 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.429 -3.416  11.360  1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O   1 
HETATM 4960 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.095 9.320   27.573  1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O   1 
HETATM 4961 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.749 -27.616 -12.385 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O   1 
HETATM 4962 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.356 -28.308 -17.931 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O   1 
HETATM 4963 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.373 -32.670 -22.985 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O   1 
HETATM 4964 O  O   . HOH F 3 .   ? -38.384 -19.939 -13.603 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O   1 
HETATM 4965 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.361 -39.578 -13.509 1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O   1 
HETATM 4966 O  O   . HOH F 3 .   ? -36.398 -19.329 -5.579  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O   1 
HETATM 4967 O  O   . HOH F 3 .   ? -24.586 -30.055 -61.147 1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O   1 
HETATM 4968 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.839 -11.205 -0.171  1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O   1 
HETATM 4969 O  O   . HOH F 3 .   ? -37.544 6.671   4.977   1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   1 
HETATM 4970 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.930 -19.777 2.082   1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O   1 
HETATM 4971 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.786  -9.766  3.179   1.00 84.38  ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O   1 
HETATM 4972 O  O   . HOH F 3 .   ? -34.791 -3.180  -3.892  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   1 
HETATM 4973 O  O   . HOH F 3 .   ? -18.593 -19.090 -32.388 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   1 
HETATM 4974 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.862 -19.495 -0.655  1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O   1 
HETATM 4975 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.907 -34.713 -11.323 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O   1 
HETATM 4976 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.063 -34.617 -31.263 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O   1 
HETATM 4977 O  O   . HOH F 3 .   ? -33.185 -30.209 -20.837 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O   1 
HETATM 4978 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.526 -27.390 -46.643 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O   1 
HETATM 4979 O  O   . HOH F 3 .   ? -13.856 24.898  54.280  1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O   1 
HETATM 4980 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.422 -16.479 -18.814 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O   1 
HETATM 4981 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.062  -31.777 -18.558 1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O   1 
HETATM 4982 O  O   . HOH F 3 .   ? -23.610 -27.323 -23.368 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O   1 
HETATM 4983 O  O   . HOH F 3 .   ? -25.970 2.413   14.016  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O   1 
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