data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Shimada, A."         1 
"Shirouzu, M."        2 
"Hanawa-Suetsugu, K." 3 
"Terada, T."          4 
"Umehara, T."         5 
"Suetsugu, S."        6 
"Yamamoto, M."        7 
"Yokoyama, S."        8 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of the EFC/F-BAR domain of human PACSIN2/Syndapin II (2.0 A)" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   ENDOCYTOSIS 
_struct_keywords.text            "helix bundle, coiled-coil, Endocytosis" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Mapping of the basic amino-acid residues responsible for tubulation and cellular protrusion by the EFC/F-BAR domain of pacsin2/Syndapin II" 
_citation.journal_abbrev            "Febs Lett." 
_citation.journal_volume            584 
_citation.page_first                1111 
_citation.page_last                 1118 
_citation.year                      2010 
_citation.journal_id_ASTM           FEBLAL 
_citation.country                   NE 
_citation.journal_id_ISSN           0014-5793 
_citation.journal_id_CSD            0165 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   20188097 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.febslet.2010.02.058 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Shimada, A."         1  ? 
primary "Takano, K."          2  ? 
primary "Shirouzu, M."        3  ? 
primary "Hanawa-Suetsugu, K." 4  ? 
primary "Terada, T."          5  ? 
primary "Toyooka, K."         6  ? 
primary "Umehara, T."         7  ? 
primary "Yamamoto, M."        8  ? 
primary "Yokoyama, S."        9  ? 
primary "Suetsugu, S."        10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSSGSSG(MSE)SVTYDDSVGVEVSSDSFWEVGNYKRTVKRIDDGHRLCSDL(MSE)NCLHERARIEKAYAQQLTEWARR
WRQLVEKGPQYGTVEKAW(MSE)AF(MSE)SEAERVSELHLEVKASL(MSE)NDDFEKIKNWQKEAFHKQ(MSE)(MSE)
GGFKETKEAEDGFRKAQKPWAKKLKEVEAAKKAHHAACKEEKLAISREANSKADPSLNPEQLKKLQDKIEKCKQDVLKTK
EKYEKSLKELDQGTPQY(MSE)EN(MSE)EQVFEQCQQFEEKRLRFFREVLLEVQKHLDLSNVAGYKAIYHDLEQSIRAA
DAVEDLRWFRANHGPG(MSE)A(MSE)NWPQFEEWS
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSSGSSGMSVTYDDSVGVEVSSDSFWEVGNYKRTVKRIDDGHRLCSDLMNCLHERARIEKAYAQQLTEWARRWRQLVEKG
PQYGTVEKAWMAFMSEAERVSELHLEVKASLMNDDFEKIKNWQKEAFHKQMMGGFKETKEAEDGFRKAQKPWAKKLKEVE
AAKKAHHAACKEEKLAISREANSKADPSLNPEQLKKLQDKIEKCKQDVLKTKEKYEKSLKELDQGTPQYMENMEQVFEQC
QQFEEKRLRFFREVLLEVQKHLDLSNVAGYKAIYHDLEQSIRAADAVEDLRWFRANHGPGMAMNWPQFEEWS
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   SER n 
1 4   GLY n 
1 5   SER n 
1 6   SER n 
1 7   GLY n 
1 8   MSE n 
1 9   SER n 
1 10  VAL n 
1 11  THR n 
1 12  TYR n 
1 13  ASP n 
1 14  ASP n 
1 15  SER n 
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1 18  VAL n 
1 19  GLU n 
1 20  VAL n 
1 21  SER n 
1 22  SER n 
1 23  ASP n 
1 24  SER n 
1 25  PHE n 
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1 28  VAL n 
1 29  GLY n 
1 30  ASN n 
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1 33  ARG n 
1 34  THR n 
1 35  VAL n 
1 36  LYS n 
1 37  ARG n 
1 38  ILE n 
1 39  ASP n 
1 40  ASP n 
1 41  GLY n 
1 42  HIS n 
1 43  ARG n 
1 44  LEU n 
1 45  CYS n 
1 46  SER n 
1 47  ASP n 
1 48  LEU n 
1 49  MSE n 
1 50  ASN n 
1 51  CYS n 
1 52  LEU n 
1 53  HIS n 
1 54  GLU n 
1 55  ARG n 
1 56  ALA n 
1 57  ARG n 
1 58  ILE n 
1 59  GLU n 
1 60  LYS n 
1 61  ALA n 
1 62  TYR n 
1 63  ALA n 
1 64  GLN n 
1 65  GLN n 
1 66  LEU n 
1 67  THR n 
1 68  GLU n 
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1 71  ARG n 
1 72  ARG n 
1 73  TRP n 
1 74  ARG n 
1 75  GLN n 
1 76  LEU n 
1 77  VAL n 
1 78  GLU n 
1 79  LYS n 
1 80  GLY n 
1 81  PRO n 
1 82  GLN n 
1 83  TYR n 
1 84  GLY n 
1 85  THR n 
1 86  VAL n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ALA n 
1 90  TRP n 
1 91  MSE n 
1 92  ALA n 
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1 94  MSE n 
1 95  SER n 
1 96  GLU n 
1 97  ALA n 
1 98  GLU n 
1 99  ARG n 
1 100 VAL n 
1 101 SER n 
1 102 GLU n 
1 103 LEU n 
1 104 HIS n 
1 105 LEU n 
1 106 GLU n 
1 107 VAL n 
1 108 LYS n 
1 109 ALA n 
1 110 SER n 
1 111 LEU n 
1 112 MSE n 
1 113 ASN n 
1 114 ASP n 
1 115 ASP n 
1 116 PHE n 
1 117 GLU n 
1 118 LYS n 
1 119 ILE n 
1 120 LYS n 
1 121 ASN n 
1 122 TRP n 
1 123 GLN n 
1 124 LYS n 
1 125 GLU n 
1 126 ALA n 
1 127 PHE n 
1 128 HIS n 
1 129 LYS n 
1 130 GLN n 
1 131 MSE n 
1 132 MSE n 
1 133 GLY n 
1 134 GLY n 
1 135 PHE n 
1 136 LYS n 
1 137 GLU n 
1 138 THR n 
1 139 LYS n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 GLU n 
1 143 ASP n 
1 144 GLY n 
1 145 PHE n 
1 146 ARG n 
1 147 LYS n 
1 148 ALA n 
1 149 GLN n 
1 150 LYS n 
1 151 PRO n 
1 152 TRP n 
1 153 ALA n 
1 154 LYS n 
1 155 LYS n 
1 156 LEU n 
1 157 LYS n 
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1 159 VAL n 
1 160 GLU n 
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1 162 ALA n 
1 163 LYS n 
1 164 LYS n 
1 165 ALA n 
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1 167 HIS n 
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1 169 ALA n 
1 170 CYS n 
1 171 LYS n 
1 172 GLU n 
1 173 GLU n 
1 174 LYS n 
1 175 LEU n 
1 176 ALA n 
1 177 ILE n 
1 178 SER n 
1 179 ARG n 
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1 181 ALA n 
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1 183 SER n 
1 184 LYS n 
1 185 ALA n 
1 186 ASP n 
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1 188 SER n 
1 189 LEU n 
1 190 ASN n 
1 191 PRO n 
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1 193 GLN n 
1 194 LEU n 
1 195 LYS n 
1 196 LYS n 
1 197 LEU n 
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1 199 ASP n 
1 200 LYS n 
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1 203 LYS n 
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1 217 LYS n 
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1 220 LYS n 
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1 230 MSE n 
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1 250 PHE n 
1 251 PHE n 
1 252 ARG n 
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1 260 LYS n 
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1 264 LEU n 
1 265 SER n 
1 266 ASN n 
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1 269 GLY n 
1 270 TYR n 
1 271 LYS n 
1 272 ALA n 
1 273 ILE n 
1 274 TYR n 
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1 276 ASP n 
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1 279 GLN n 
1 280 SER n 
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1 282 ARG n 
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1 284 ALA n 
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1 286 ALA n 
1 287 VAL n 
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1 289 ASP n 
1 290 LEU n 
1 291 ARG n 
1 292 TRP n 
1 293 PHE n 
1 294 ARG n 
1 295 ALA n 
1 296 ASN n 
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1 298 GLY n 
1 299 PRO n 
1 300 GLY n 
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1 303 MSE n 
1 304 ASN n 
1 305 TRP n 
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1 309 GLU n 
1 310 GLU n 
1 311 TRP n 
1 312 SER n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 2" 36970.117 2   ? ? "EFC/F-BAR domain" ? 
2 water   nat water                                                               18.015    551 ? ? ?                  ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   SER 3   -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   GLY 4   -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   SER 5   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   SER 6   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   GLY 7   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   MSE 8   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   SER 9   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  VAL 10  3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  THR 11  4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  TYR 12  5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ASP 13  6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  ASP 14  7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  SER 15  8   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  VAL 16  9   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 17  GLY 17  10  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 18  VAL 18  11  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 19  GLU 19  12  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 20  VAL 20  13  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 21  SER 21  14  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 22  SER 22  15  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 23  ASP 23  16  16  ASP ASP A ? n 
A 1 24  SER 24  17  17  SER SER A ? n 
A 1 25  PHE 25  18  18  PHE PHE A ? n 
A 1 26  TRP 26  19  19  TRP TRP A ? n 
A 1 27  GLU 27  20  20  GLU GLU A ? n 
A 1 28  VAL 28  21  21  VAL VAL A ? n 
A 1 29  GLY 29  22  22  GLY GLY A ? n 
A 1 30  ASN 30  23  23  ASN ASN A ? n 
A 1 31  TYR 31  24  24  TYR TYR A ? n 
A 1 32  LYS 32  25  25  LYS LYS A ? n 
A 1 33  ARG 33  26  26  ARG ARG A ? n 
A 1 34  THR 34  27  27  THR THR A ? n 
A 1 35  VAL 35  28  28  VAL VAL A ? n 
A 1 36  LYS 36  29  29  LYS LYS A ? n 
A 1 37  ARG 37  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 38  ILE 38  31  31  ILE ILE A ? n 
A 1 39  ASP 39  32  32  ASP ASP A ? n 
A 1 40  ASP 40  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 41  GLY 41  34  34  GLY GLY A ? n 
A 1 42  HIS 42  35  35  HIS HIS A ? n 
A 1 43  ARG 43  36  36  ARG ARG A ? n 
A 1 44  LEU 44  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 45  CYS 45  38  38  CYS CYS A ? n 
A 1 46  SER 46  39  39  SER SER A ? n 
A 1 47  ASP 47  40  40  ASP ASP A ? n 
A 1 48  LEU 48  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 49  MSE 49  42  42  MSE MSE A ? n 
A 1 50  ASN 50  43  43  ASN ASN A ? n 
A 1 51  CYS 51  44  44  CYS CYS A ? n 
A 1 52  LEU 52  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 53  HIS 53  46  46  HIS HIS A ? n 
A 1 54  GLU 54  47  47  GLU GLU A ? n 
A 1 55  ARG 55  48  48  ARG ARG A ? n 
A 1 56  ALA 56  49  49  ALA ALA A ? n 
A 1 57  ARG 57  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 58  ILE 58  51  51  ILE ILE A ? n 
A 1 59  GLU 59  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 60  LYS 60  53  53  LYS LYS A ? n 
A 1 61  ALA 61  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 62  TYR 62  55  55  TYR TYR A ? n 
A 1 63  ALA 63  56  56  ALA ALA A ? n 
A 1 64  GLN 64  57  57  GLN GLN A ? n 
A 1 65  GLN 65  58  58  GLN GLN A ? n 
A 1 66  LEU 66  59  59  LEU LEU A ? n 
A 1 67  THR 67  60  60  THR THR A ? n 
A 1 68  GLU 68  61  61  GLU GLU A ? n 
A 1 69  TRP 69  62  62  TRP TRP A ? n 
A 1 70  ALA 70  63  63  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ARG 71  64  64  ARG ARG A ? n 
A 1 72  ARG 72  65  65  ARG ARG A ? n 
A 1 73  TRP 73  66  66  TRP TRP A ? n 
A 1 74  ARG 74  67  67  ARG ARG A ? n 
A 1 75  GLN 75  68  68  GLN GLN A ? n 
A 1 76  LEU 76  69  69  LEU LEU A ? n 
A 1 77  VAL 77  70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 78  GLU 78  71  71  GLU GLU A ? n 
A 1 79  LYS 79  72  72  LYS LYS A ? n 
A 1 80  GLY 80  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 81  PRO 81  74  74  PRO PRO A ? n 
A 1 82  GLN 82  75  75  GLN GLN A ? n 
A 1 83  TYR 83  76  76  TYR TYR A ? n 
A 1 84  GLY 84  77  77  GLY GLY A ? n 
A 1 85  THR 85  78  78  THR THR A ? n 
A 1 86  VAL 86  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 87  GLU 87  80  80  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  81  81  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ALA 89  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 90  TRP 90  83  83  TRP TRP A ? n 
A 1 91  MSE 91  84  84  MSE MSE A ? n 
A 1 92  ALA 92  85  85  ALA ALA A ? n 
A 1 93  PHE 93  86  86  PHE PHE A ? n 
A 1 94  MSE 94  87  87  MSE MSE A ? n 
A 1 95  SER 95  88  88  SER SER A ? n 
A 1 96  GLU 96  89  89  GLU GLU A ? n 
A 1 97  ALA 97  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 98  GLU 98  91  91  GLU GLU A ? n 
A 1 99  ARG 99  92  92  ARG ARG A ? n 
A 1 100 VAL 100 93  93  VAL VAL A ? n 
A 1 101 SER 101 94  94  SER SER A ? n 
A 1 102 GLU 102 95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 103 LEU 103 96  96  LEU LEU A ? n 
A 1 104 HIS 104 97  97  HIS HIS A ? n 
A 1 105 LEU 105 98  98  LEU LEU A ? n 
A 1 106 GLU 106 99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 107 VAL 107 100 100 VAL VAL A ? n 
A 1 108 LYS 108 101 101 LYS LYS A ? n 
A 1 109 ALA 109 102 102 ALA ALA A ? n 
A 1 110 SER 110 103 103 SER SER A ? n 
A 1 111 LEU 111 104 104 LEU LEU A ? n 
A 1 112 MSE 112 105 105 MSE MSE A ? n 
A 1 113 ASN 113 106 106 ASN ASN A ? n 
A 1 114 ASP 114 107 107 ASP ASP A ? n 
A 1 115 ASP 115 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PHE 116 109 109 PHE PHE A ? n 
A 1 117 GLU 117 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 118 LYS 118 111 111 LYS LYS A ? n 
A 1 119 ILE 119 112 112 ILE ILE A ? n 
A 1 120 LYS 120 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 121 ASN 121 114 114 ASN ASN A ? n 
A 1 122 TRP 122 115 115 TRP TRP A ? n 
A 1 123 GLN 123 116 116 GLN GLN A ? n 
A 1 124 LYS 124 117 117 LYS LYS A ? n 
A 1 125 GLU 125 118 118 GLU GLU A ? n 
A 1 126 ALA 126 119 119 ALA ALA A ? n 
A 1 127 PHE 127 120 120 PHE PHE A ? n 
A 1 128 HIS 128 121 121 HIS HIS A ? n 
A 1 129 LYS 129 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 130 GLN 130 123 123 GLN GLN A ? n 
A 1 131 MSE 131 124 124 MSE MSE A ? n 
A 1 132 MSE 132 125 125 MSE MSE A ? n 
A 1 133 GLY 133 126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 134 GLY 134 127 127 GLY GLY A ? n 
A 1 135 PHE 135 128 128 PHE PHE A ? n 
A 1 136 LYS 136 129 129 LYS LYS A ? n 
A 1 137 GLU 137 130 130 GLU GLU A ? n 
A 1 138 THR 138 131 131 THR THR A ? n 
A 1 139 LYS 139 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 140 GLU 140 133 133 GLU GLU A ? n 
A 1 141 ALA 141 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 142 GLU 142 135 135 GLU GLU A ? n 
A 1 143 ASP 143 136 136 ASP ASP A ? n 
A 1 144 GLY 144 137 137 GLY GLY A ? n 
A 1 145 PHE 145 138 138 PHE PHE A ? n 
A 1 146 ARG 146 139 139 ARG ARG A ? n 
A 1 147 LYS 147 140 140 LYS LYS A ? n 
A 1 148 ALA 148 141 141 ALA ALA A ? n 
A 1 149 GLN 149 142 142 GLN GLN A ? n 
A 1 150 LYS 150 143 143 LYS LYS A ? n 
A 1 151 PRO 151 144 144 PRO PRO A ? n 
A 1 152 TRP 152 145 145 TRP TRP A ? n 
A 1 153 ALA 153 146 146 ALA ALA A ? n 
A 1 154 LYS 154 147 147 LYS LYS A ? n 
A 1 155 LYS 155 148 148 LYS LYS A ? n 
A 1 156 LEU 156 149 149 LEU LEU A ? n 
A 1 157 LYS 157 150 150 LYS LYS A ? n 
A 1 158 GLU 158 151 151 GLU GLU A ? n 
A 1 159 VAL 159 152 152 VAL VAL A ? n 
A 1 160 GLU 160 153 153 GLU GLU A ? n 
A 1 161 ALA 161 154 154 ALA ALA A ? n 
A 1 162 ALA 162 155 155 ALA ALA A ? n 
A 1 163 LYS 163 156 156 LYS LYS A ? n 
A 1 164 LYS 164 157 157 LYS LYS A ? n 
A 1 165 ALA 165 158 158 ALA ALA A ? n 
A 1 166 HIS 166 159 159 HIS HIS A ? n 
A 1 167 HIS 167 160 160 HIS HIS A ? n 
A 1 168 ALA 168 161 161 ALA ALA A ? n 
A 1 169 ALA 169 162 162 ALA ALA A ? n 
A 1 170 CYS 170 163 163 CYS CYS A ? n 
A 1 171 LYS 171 164 164 LYS LYS A ? n 
A 1 172 GLU 172 165 165 GLU GLU A ? n 
A 1 173 GLU 173 166 166 GLU GLU A ? n 
A 1 174 LYS 174 167 167 LYS LYS A ? n 
A 1 175 LEU 175 168 168 LEU LEU A ? n 
A 1 176 ALA 176 169 169 ALA ALA A ? n 
A 1 177 ILE 177 170 170 ILE ILE A ? n 
A 1 178 SER 178 171 171 SER SER A ? n 
A 1 179 ARG 179 172 172 ARG ARG A ? n 
A 1 180 GLU 180 173 173 GLU GLU A ? n 
A 1 181 ALA 181 174 174 ALA ALA A ? n 
A 1 182 ASN 182 175 175 ASN ASN A ? n 
A 1 183 SER 183 176 176 SER SER A ? n 
A 1 184 LYS 184 177 177 LYS LYS A ? n 
A 1 185 ALA 185 178 178 ALA ALA A ? n 
A 1 186 ASP 186 179 179 ASP ASP A ? n 
A 1 187 PRO 187 180 180 PRO PRO A ? n 
A 1 188 SER 188 181 181 SER SER A ? n 
A 1 189 LEU 189 182 182 LEU LEU A ? n 
A 1 190 ASN 190 183 183 ASN ASN A ? n 
A 1 191 PRO 191 184 184 PRO PRO A ? n 
A 1 192 GLU 192 185 185 GLU GLU A ? n 
A 1 193 GLN 193 186 186 GLN GLN A ? n 
A 1 194 LEU 194 187 187 LEU LEU A ? n 
A 1 195 LYS 195 188 188 LYS LYS A ? n 
A 1 196 LYS 196 189 189 LYS LYS A ? n 
A 1 197 LEU 197 190 190 LEU LEU A ? n 
A 1 198 GLN 198 191 191 GLN GLN A ? n 
A 1 199 ASP 199 192 192 ASP ASP A ? n 
A 1 200 LYS 200 193 193 LYS LYS A ? n 
A 1 201 ILE 201 194 194 ILE ILE A ? n 
A 1 202 GLU 202 195 195 GLU GLU A ? n 
A 1 203 LYS 203 196 196 LYS LYS A ? n 
A 1 204 CYS 204 197 197 CYS CYS A ? n 
A 1 205 LYS 205 198 198 LYS LYS A ? n 
A 1 206 GLN 206 199 199 GLN GLN A ? n 
A 1 207 ASP 207 200 200 ASP ASP A ? n 
A 1 208 VAL 208 201 201 VAL VAL A ? n 
A 1 209 LEU 209 202 202 LEU LEU A ? n 
A 1 210 LYS 210 203 203 LYS LYS A ? n 
A 1 211 THR 211 204 204 THR THR A ? n 
A 1 212 LYS 212 205 205 LYS LYS A ? n 
A 1 213 GLU 213 206 206 GLU GLU A ? n 
A 1 214 LYS 214 207 207 LYS LYS A ? n 
A 1 215 TYR 215 208 208 TYR TYR A ? n 
A 1 216 GLU 216 209 209 GLU GLU A ? n 
A 1 217 LYS 217 210 210 LYS LYS A ? n 
A 1 218 SER 218 211 211 SER SER A ? n 
A 1 219 LEU 219 212 212 LEU LEU A ? n 
A 1 220 LYS 220 213 213 LYS LYS A ? n 
A 1 221 GLU 221 214 214 GLU GLU A ? n 
A 1 222 LEU 222 215 215 LEU LEU A ? n 
A 1 223 ASP 223 216 216 ASP ASP A ? n 
A 1 224 GLN 224 217 217 GLN GLN A ? n 
A 1 225 GLY 225 218 218 GLY GLY A ? n 
A 1 226 THR 226 219 219 THR THR A ? n 
A 1 227 PRO 227 220 220 PRO PRO A ? n 
A 1 228 GLN 228 221 221 GLN GLN A ? n 
A 1 229 TYR 229 222 222 TYR TYR A ? n 
A 1 230 MSE 230 223 223 MSE MSE A ? n 
A 1 231 GLU 231 224 224 GLU GLU A ? n 
A 1 232 ASN 232 225 225 ASN ASN A ? n 
A 1 233 MSE 233 226 226 MSE MSE A ? n 
A 1 234 GLU 234 227 227 GLU GLU A ? n 
A 1 235 GLN 235 228 228 GLN GLN A ? n 
A 1 236 VAL 236 229 229 VAL VAL A ? n 
A 1 237 PHE 237 230 230 PHE PHE A ? n 
A 1 238 GLU 238 231 231 GLU GLU A ? n 
A 1 239 GLN 239 232 232 GLN GLN A ? n 
A 1 240 CYS 240 233 233 CYS CYS A ? n 
A 1 241 GLN 241 234 234 GLN GLN A ? n 
A 1 242 GLN 242 235 235 GLN GLN A ? n 
A 1 243 PHE 243 236 236 PHE PHE A ? n 
A 1 244 GLU 244 237 237 GLU GLU A ? n 
A 1 245 GLU 245 238 238 GLU GLU A ? n 
A 1 246 LYS 246 239 239 LYS LYS A ? n 
A 1 247 ARG 247 240 240 ARG ARG A ? n 
A 1 248 LEU 248 241 241 LEU LEU A ? n 
A 1 249 ARG 249 242 242 ARG ARG A ? n 
A 1 250 PHE 250 243 243 PHE PHE A ? n 
A 1 251 PHE 251 244 244 PHE PHE A ? n 
A 1 252 ARG 252 245 245 ARG ARG A ? n 
A 1 253 GLU 253 246 246 GLU GLU A ? n 
A 1 254 VAL 254 247 247 VAL VAL A ? n 
A 1 255 LEU 255 248 248 LEU LEU A ? n 
A 1 256 LEU 256 249 249 LEU LEU A ? n 
A 1 257 GLU 257 250 250 GLU GLU A ? n 
A 1 258 VAL 258 251 251 VAL VAL A ? n 
A 1 259 GLN 259 252 252 GLN GLN A ? n 
A 1 260 LYS 260 253 253 LYS LYS A ? n 
A 1 261 HIS 261 254 254 HIS HIS A ? n 
A 1 262 LEU 262 255 255 LEU LEU A ? n 
A 1 263 ASP 263 256 256 ASP ASP A ? n 
A 1 264 LEU 264 257 257 LEU LEU A ? n 
A 1 265 SER 265 258 258 SER SER A ? n 
A 1 266 ASN 266 259 259 ASN ASN A ? n 
A 1 267 VAL 267 260 260 VAL VAL A ? n 
A 1 268 ALA 268 261 261 ALA ALA A ? n 
A 1 269 GLY 269 262 262 GLY GLY A ? n 
A 1 270 TYR 270 263 263 TYR TYR A ? n 
A 1 271 LYS 271 264 264 LYS LYS A ? n 
A 1 272 ALA 272 265 265 ALA ALA A ? n 
A 1 273 ILE 273 266 266 ILE ILE A ? n 
A 1 274 TYR 274 267 267 TYR TYR A ? n 
A 1 275 HIS 275 268 268 HIS HIS A ? n 
A 1 276 ASP 276 269 269 ASP ASP A ? n 
A 1 277 LEU 277 270 270 LEU LEU A ? n 
A 1 278 GLU 278 271 271 GLU GLU A ? n 
A 1 279 GLN 279 272 272 GLN GLN A ? n 
A 1 280 SER 280 273 273 SER SER A ? n 
A 1 281 ILE 281 274 274 ILE ILE A ? n 
A 1 282 ARG 282 275 275 ARG ARG A ? n 
A 1 283 ALA 283 276 276 ALA ALA A ? n 
A 1 284 ALA 284 277 277 ALA ALA A ? n 
A 1 285 ASP 285 278 278 ASP ASP A ? n 
A 1 286 ALA 286 279 279 ALA ALA A ? n 
A 1 287 VAL 287 280 280 VAL VAL A ? n 
A 1 288 GLU 288 281 281 GLU GLU A ? n 
A 1 289 ASP 289 282 282 ASP ASP A ? n 
A 1 290 LEU 290 283 283 LEU LEU A ? n 
A 1 291 ARG 291 284 284 ARG ARG A ? n 
A 1 292 TRP 292 285 285 TRP TRP A ? n 
A 1 293 PHE 293 286 286 PHE PHE A ? n 
A 1 294 ARG 294 287 287 ARG ARG A ? n 
A 1 295 ALA 295 288 288 ALA ALA A ? n 
A 1 296 ASN 296 289 289 ASN ASN A ? n 
A 1 297 HIS 297 290 290 HIS HIS A ? n 
A 1 298 GLY 298 291 291 GLY GLY A ? n 
A 1 299 PRO 299 292 292 PRO PRO A ? n 
A 1 300 GLY 300 293 293 GLY GLY A ? n 
A 1 301 MSE 301 294 294 MSE MSE A ? n 
A 1 302 ALA 302 295 295 ALA ALA A ? n 
A 1 303 MSE 303 296 296 MSE MSE A ? n 
A 1 304 ASN 304 297 297 ASN ASN A ? n 
A 1 305 TRP 305 298 298 TRP TRP A ? n 
A 1 306 PRO 306 299 299 PRO PRO A ? n 
A 1 307 GLN 307 300 300 GLN GLN A ? n 
A 1 308 PHE 308 301 301 PHE PHE A ? n 
A 1 309 GLU 309 302 302 GLU GLU A ? n 
A 1 310 GLU 310 303 303 GLU GLU A ? n 
A 1 311 TRP 311 304 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 312 SER 312 305 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   SER 3   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   GLY 4   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   SER 5   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   SER 6   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   GLY 7   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   MSE 8   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   SER 9   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  VAL 10  3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  THR 11  4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  TYR 12  5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  ASP 13  6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  ASP 14  7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  SER 15  8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  VAL 16  9   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 17  GLY 17  10  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 18  VAL 18  11  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 19  GLU 19  12  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 20  VAL 20  13  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 21  SER 21  14  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 22  SER 22  15  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 23  ASP 23  16  16  ASP ASP B ? n 
B 1 24  SER 24  17  17  SER SER B ? n 
B 1 25  PHE 25  18  18  PHE PHE B ? n 
B 1 26  TRP 26  19  19  TRP TRP B ? n 
B 1 27  GLU 27  20  20  GLU GLU B ? n 
B 1 28  VAL 28  21  21  VAL VAL B ? n 
B 1 29  GLY 29  22  22  GLY GLY B ? n 
B 1 30  ASN 30  23  23  ASN ASN B ? n 
B 1 31  TYR 31  24  24  TYR TYR B ? n 
B 1 32  LYS 32  25  25  LYS LYS B ? n 
B 1 33  ARG 33  26  26  ARG ARG B ? n 
B 1 34  THR 34  27  27  THR THR B ? n 
B 1 35  VAL 35  28  28  VAL VAL B ? n 
B 1 36  LYS 36  29  29  LYS LYS B ? n 
B 1 37  ARG 37  30  30  ARG ARG B ? n 
B 1 38  ILE 38  31  31  ILE ILE B ? n 
B 1 39  ASP 39  32  32  ASP ASP B ? n 
B 1 40  ASP 40  33  33  ASP ASP B ? n 
B 1 41  GLY 41  34  34  GLY GLY B ? n 
B 1 42  HIS 42  35  35  HIS HIS B ? n 
B 1 43  ARG 43  36  36  ARG ARG B ? n 
B 1 44  LEU 44  37  37  LEU LEU B ? n 
B 1 45  CYS 45  38  38  CYS CYS B ? n 
B 1 46  SER 46  39  39  SER SER B ? n 
B 1 47  ASP 47  40  40  ASP ASP B ? n 
B 1 48  LEU 48  41  41  LEU LEU B ? n 
B 1 49  MSE 49  42  42  MSE MSE B ? n 
B 1 50  ASN 50  43  43  ASN ASN B ? n 
B 1 51  CYS 51  44  44  CYS CYS B ? n 
B 1 52  LEU 52  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 53  HIS 53  46  46  HIS HIS B ? n 
B 1 54  GLU 54  47  47  GLU GLU B ? n 
B 1 55  ARG 55  48  48  ARG ARG B ? n 
B 1 56  ALA 56  49  49  ALA ALA B ? n 
B 1 57  ARG 57  50  50  ARG ARG B ? n 
B 1 58  ILE 58  51  51  ILE ILE B ? n 
B 1 59  GLU 59  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 60  LYS 60  53  53  LYS LYS B ? n 
B 1 61  ALA 61  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 62  TYR 62  55  55  TYR TYR B ? n 
B 1 63  ALA 63  56  56  ALA ALA B ? n 
B 1 64  GLN 64  57  57  GLN GLN B ? n 
B 1 65  GLN 65  58  58  GLN GLN B ? n 
B 1 66  LEU 66  59  59  LEU LEU B ? n 
B 1 67  THR 67  60  60  THR THR B ? n 
B 1 68  GLU 68  61  61  GLU GLU B ? n 
B 1 69  TRP 69  62  62  TRP TRP B ? n 
B 1 70  ALA 70  63  63  ALA ALA B ? n 
B 1 71  ARG 71  64  64  ARG ARG B ? n 
B 1 72  ARG 72  65  65  ARG ARG B ? n 
B 1 73  TRP 73  66  66  TRP TRP B ? n 
B 1 74  ARG 74  67  67  ARG ARG B ? n 
B 1 75  GLN 75  68  68  GLN GLN B ? n 
B 1 76  LEU 76  69  69  LEU LEU B ? n 
B 1 77  VAL 77  70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 78  GLU 78  71  71  GLU GLU B ? n 
B 1 79  LYS 79  72  72  LYS LYS B ? n 
B 1 80  GLY 80  73  73  GLY GLY B ? n 
B 1 81  PRO 81  74  74  PRO PRO B ? n 
B 1 82  GLN 82  75  75  GLN GLN B ? n 
B 1 83  TYR 83  76  76  TYR TYR B ? n 
B 1 84  GLY 84  77  77  GLY GLY B ? n 
B 1 85  THR 85  78  78  THR THR B ? n 
B 1 86  VAL 86  79  79  VAL VAL B ? n 
B 1 87  GLU 87  80  80  GLU GLU B ? n 
B 1 88  LYS 88  81  81  LYS LYS B ? n 
B 1 89  ALA 89  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 90  TRP 90  83  83  TRP TRP B ? n 
B 1 91  MSE 91  84  84  MSE MSE B ? n 
B 1 92  ALA 92  85  85  ALA ALA B ? n 
B 1 93  PHE 93  86  86  PHE PHE B ? n 
B 1 94  MSE 94  87  87  MSE MSE B ? n 
B 1 95  SER 95  88  88  SER SER B ? n 
B 1 96  GLU 96  89  89  GLU GLU B ? n 
B 1 97  ALA 97  90  90  ALA ALA B ? n 
B 1 98  GLU 98  91  91  GLU GLU B ? n 
B 1 99  ARG 99  92  92  ARG ARG B ? n 
B 1 100 VAL 100 93  93  VAL VAL B ? n 
B 1 101 SER 101 94  94  SER SER B ? n 
B 1 102 GLU 102 95  95  GLU GLU B ? n 
B 1 103 LEU 103 96  96  LEU LEU B ? n 
B 1 104 HIS 104 97  97  HIS HIS B ? n 
B 1 105 LEU 105 98  98  LEU LEU B ? n 
B 1 106 GLU 106 99  99  GLU GLU B ? n 
B 1 107 VAL 107 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 108 LYS 108 101 101 LYS LYS B ? n 
B 1 109 ALA 109 102 102 ALA ALA B ? n 
B 1 110 SER 110 103 103 SER SER B ? n 
B 1 111 LEU 111 104 104 LEU LEU B ? n 
B 1 112 MSE 112 105 105 MSE MSE B ? n 
B 1 113 ASN 113 106 106 ASN ASN B ? n 
B 1 114 ASP 114 107 107 ASP ASP B ? n 
B 1 115 ASP 115 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 116 PHE 116 109 109 PHE PHE B ? n 
B 1 117 GLU 117 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 118 LYS 118 111 111 LYS LYS B ? n 
B 1 119 ILE 119 112 112 ILE ILE B ? n 
B 1 120 LYS 120 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 121 ASN 121 114 114 ASN ASN B ? n 
B 1 122 TRP 122 115 115 TRP TRP B ? n 
B 1 123 GLN 123 116 116 GLN GLN B ? n 
B 1 124 LYS 124 117 117 LYS LYS B ? n 
B 1 125 GLU 125 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 126 ALA 126 119 119 ALA ALA B ? n 
B 1 127 PHE 127 120 120 PHE PHE B ? n 
B 1 128 HIS 128 121 121 HIS HIS B ? n 
B 1 129 LYS 129 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 130 GLN 130 123 123 GLN GLN B ? n 
B 1 131 MSE 131 124 124 MSE MSE B ? n 
B 1 132 MSE 132 125 125 MSE MSE B ? n 
B 1 133 GLY 133 126 126 GLY GLY B ? n 
B 1 134 GLY 134 127 127 GLY GLY B ? n 
B 1 135 PHE 135 128 128 PHE PHE B ? n 
B 1 136 LYS 136 129 129 LYS LYS B ? n 
B 1 137 GLU 137 130 130 GLU GLU B ? n 
B 1 138 THR 138 131 131 THR THR B ? n 
B 1 139 LYS 139 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 140 GLU 140 133 133 GLU GLU B ? n 
B 1 141 ALA 141 134 134 ALA ALA B ? n 
B 1 142 GLU 142 135 135 GLU GLU B ? n 
B 1 143 ASP 143 136 136 ASP ASP B ? n 
B 1 144 GLY 144 137 137 GLY GLY B ? n 
B 1 145 PHE 145 138 138 PHE PHE B ? n 
B 1 146 ARG 146 139 139 ARG ARG B ? n 
B 1 147 LYS 147 140 140 LYS LYS B ? n 
B 1 148 ALA 148 141 141 ALA ALA B ? n 
B 1 149 GLN 149 142 142 GLN GLN B ? n 
B 1 150 LYS 150 143 143 LYS LYS B ? n 
B 1 151 PRO 151 144 144 PRO PRO B ? n 
B 1 152 TRP 152 145 145 TRP TRP B ? n 
B 1 153 ALA 153 146 146 ALA ALA B ? n 
B 1 154 LYS 154 147 147 LYS LYS B ? n 
B 1 155 LYS 155 148 148 LYS LYS B ? n 
B 1 156 LEU 156 149 149 LEU LEU B ? n 
B 1 157 LYS 157 150 150 LYS LYS B ? n 
B 1 158 GLU 158 151 151 GLU GLU B ? n 
B 1 159 VAL 159 152 152 VAL VAL B ? n 
B 1 160 GLU 160 153 153 GLU GLU B ? n 
B 1 161 ALA 161 154 154 ALA ALA B ? n 
B 1 162 ALA 162 155 155 ALA ALA B ? n 
B 1 163 LYS 163 156 156 LYS LYS B ? n 
B 1 164 LYS 164 157 157 LYS LYS B ? n 
B 1 165 ALA 165 158 158 ALA ALA B ? n 
B 1 166 HIS 166 159 159 HIS HIS B ? n 
B 1 167 HIS 167 160 160 HIS HIS B ? n 
B 1 168 ALA 168 161 161 ALA ALA B ? n 
B 1 169 ALA 169 162 162 ALA ALA B ? n 
B 1 170 CYS 170 163 163 CYS CYS B ? n 
B 1 171 LYS 171 164 164 LYS LYS B ? n 
B 1 172 GLU 172 165 165 GLU GLU B ? n 
B 1 173 GLU 173 166 166 GLU GLU B ? n 
B 1 174 LYS 174 167 167 LYS LYS B ? n 
B 1 175 LEU 175 168 168 LEU LEU B ? n 
B 1 176 ALA 176 169 169 ALA ALA B ? n 
B 1 177 ILE 177 170 170 ILE ILE B ? n 
B 1 178 SER 178 171 171 SER SER B ? n 
B 1 179 ARG 179 172 172 ARG ARG B ? n 
B 1 180 GLU 180 173 173 GLU GLU B ? n 
B 1 181 ALA 181 174 174 ALA ALA B ? n 
B 1 182 ASN 182 175 175 ASN ASN B ? n 
B 1 183 SER 183 176 176 SER SER B ? n 
B 1 184 LYS 184 177 177 LYS LYS B ? n 
B 1 185 ALA 185 178 178 ALA ALA B ? n 
B 1 186 ASP 186 179 179 ASP ASP B ? n 
B 1 187 PRO 187 180 180 PRO PRO B ? n 
B 1 188 SER 188 181 181 SER SER B ? n 
B 1 189 LEU 189 182 182 LEU LEU B ? n 
B 1 190 ASN 190 183 183 ASN ASN B ? n 
B 1 191 PRO 191 184 184 PRO PRO B ? n 
B 1 192 GLU 192 185 185 GLU GLU B ? n 
B 1 193 GLN 193 186 186 GLN GLN B ? n 
B 1 194 LEU 194 187 187 LEU LEU B ? n 
B 1 195 LYS 195 188 188 LYS LYS B ? n 
B 1 196 LYS 196 189 189 LYS LYS B ? n 
B 1 197 LEU 197 190 190 LEU LEU B ? n 
B 1 198 GLN 198 191 191 GLN GLN B ? n 
B 1 199 ASP 199 192 192 ASP ASP B ? n 
B 1 200 LYS 200 193 193 LYS LYS B ? n 
B 1 201 ILE 201 194 194 ILE ILE B ? n 
B 1 202 GLU 202 195 195 GLU GLU B ? n 
B 1 203 LYS 203 196 196 LYS LYS B ? n 
B 1 204 CYS 204 197 197 CYS CYS B ? n 
B 1 205 LYS 205 198 198 LYS LYS B ? n 
B 1 206 GLN 206 199 199 GLN GLN B ? n 
B 1 207 ASP 207 200 200 ASP ASP B ? n 
B 1 208 VAL 208 201 201 VAL VAL B ? n 
B 1 209 LEU 209 202 202 LEU LEU B ? n 
B 1 210 LYS 210 203 203 LYS LYS B ? n 
B 1 211 THR 211 204 204 THR THR B ? n 
B 1 212 LYS 212 205 205 LYS LYS B ? n 
B 1 213 GLU 213 206 206 GLU GLU B ? n 
B 1 214 LYS 214 207 207 LYS LYS B ? n 
B 1 215 TYR 215 208 208 TYR TYR B ? n 
B 1 216 GLU 216 209 209 GLU GLU B ? n 
B 1 217 LYS 217 210 210 LYS LYS B ? n 
B 1 218 SER 218 211 211 SER SER B ? n 
B 1 219 LEU 219 212 212 LEU LEU B ? n 
B 1 220 LYS 220 213 213 LYS LYS B ? n 
B 1 221 GLU 221 214 214 GLU GLU B ? n 
B 1 222 LEU 222 215 215 LEU LEU B ? n 
B 1 223 ASP 223 216 216 ASP ASP B ? n 
B 1 224 GLN 224 217 217 GLN GLN B ? n 
B 1 225 GLY 225 218 218 GLY GLY B ? n 
B 1 226 THR 226 219 219 THR THR B ? n 
B 1 227 PRO 227 220 220 PRO PRO B ? n 
B 1 228 GLN 228 221 221 GLN GLN B ? n 
B 1 229 TYR 229 222 222 TYR TYR B ? n 
B 1 230 MSE 230 223 223 MSE MSE B ? n 
B 1 231 GLU 231 224 224 GLU GLU B ? n 
B 1 232 ASN 232 225 225 ASN ASN B ? n 
B 1 233 MSE 233 226 226 MSE MSE B ? n 
B 1 234 GLU 234 227 227 GLU GLU B ? n 
B 1 235 GLN 235 228 228 GLN GLN B ? n 
B 1 236 VAL 236 229 229 VAL VAL B ? n 
B 1 237 PHE 237 230 230 PHE PHE B ? n 
B 1 238 GLU 238 231 231 GLU GLU B ? n 
B 1 239 GLN 239 232 232 GLN GLN B ? n 
B 1 240 CYS 240 233 233 CYS CYS B ? n 
B 1 241 GLN 241 234 234 GLN GLN B ? n 
B 1 242 GLN 242 235 235 GLN GLN B ? n 
B 1 243 PHE 243 236 236 PHE PHE B ? n 
B 1 244 GLU 244 237 237 GLU GLU B ? n 
B 1 245 GLU 245 238 238 GLU GLU B ? n 
B 1 246 LYS 246 239 239 LYS LYS B ? n 
B 1 247 ARG 247 240 240 ARG ARG B ? n 
B 1 248 LEU 248 241 241 LEU LEU B ? n 
B 1 249 ARG 249 242 242 ARG ARG B ? n 
B 1 250 PHE 250 243 243 PHE PHE B ? n 
B 1 251 PHE 251 244 244 PHE PHE B ? n 
B 1 252 ARG 252 245 245 ARG ARG B ? n 
B 1 253 GLU 253 246 246 GLU GLU B ? n 
B 1 254 VAL 254 247 247 VAL VAL B ? n 
B 1 255 LEU 255 248 248 LEU LEU B ? n 
B 1 256 LEU 256 249 249 LEU LEU B ? n 
B 1 257 GLU 257 250 250 GLU GLU B ? n 
B 1 258 VAL 258 251 251 VAL VAL B ? n 
B 1 259 GLN 259 252 252 GLN GLN B ? n 
B 1 260 LYS 260 253 253 LYS LYS B ? n 
B 1 261 HIS 261 254 254 HIS HIS B ? n 
B 1 262 LEU 262 255 255 LEU LEU B ? n 
B 1 263 ASP 263 256 256 ASP ASP B ? n 
B 1 264 LEU 264 257 257 LEU LEU B ? n 
B 1 265 SER 265 258 258 SER SER B ? n 
B 1 266 ASN 266 259 259 ASN ASN B ? n 
B 1 267 VAL 267 260 260 VAL VAL B ? n 
B 1 268 ALA 268 261 261 ALA ALA B ? n 
B 1 269 GLY 269 262 262 GLY GLY B ? n 
B 1 270 TYR 270 263 263 TYR TYR B ? n 
B 1 271 LYS 271 264 264 LYS LYS B ? n 
B 1 272 ALA 272 265 265 ALA ALA B ? n 
B 1 273 ILE 273 266 266 ILE ILE B ? n 
B 1 274 TYR 274 267 267 TYR TYR B ? n 
B 1 275 HIS 275 268 268 HIS HIS B ? n 
B 1 276 ASP 276 269 269 ASP ASP B ? n 
B 1 277 LEU 277 270 270 LEU LEU B ? n 
B 1 278 GLU 278 271 271 GLU GLU B ? n 
B 1 279 GLN 279 272 272 GLN GLN B ? n 
B 1 280 SER 280 273 273 SER SER B ? n 
B 1 281 ILE 281 274 274 ILE ILE B ? n 
B 1 282 ARG 282 275 275 ARG ARG B ? n 
B 1 283 ALA 283 276 276 ALA ALA B ? n 
B 1 284 ALA 284 277 277 ALA ALA B ? n 
B 1 285 ASP 285 278 278 ASP ASP B ? n 
B 1 286 ALA 286 279 279 ALA ALA B ? n 
B 1 287 VAL 287 280 280 VAL VAL B ? n 
B 1 288 GLU 288 281 281 GLU GLU B ? n 
B 1 289 ASP 289 282 282 ASP ASP B ? n 
B 1 290 LEU 290 283 283 LEU LEU B ? n 
B 1 291 ARG 291 284 284 ARG ARG B ? n 
B 1 292 TRP 292 285 285 TRP TRP B ? n 
B 1 293 PHE 293 286 286 PHE PHE B ? n 
B 1 294 ARG 294 287 287 ARG ARG B ? n 
B 1 295 ALA 295 288 288 ALA ALA B ? n 
B 1 296 ASN 296 289 289 ASN ASN B ? n 
B 1 297 HIS 297 290 290 HIS HIS B ? n 
B 1 298 GLY 298 291 291 GLY GLY B ? n 
B 1 299 PRO 299 292 292 PRO PRO B ? n 
B 1 300 GLY 300 293 293 GLY GLY B ? n 
B 1 301 MSE 301 294 294 MSE MSE B ? n 
B 1 302 ALA 302 295 295 ALA ALA B ? n 
B 1 303 MSE 303 296 296 MSE MSE B ? n 
B 1 304 ASN 304 297 297 ASN ASN B ? n 
B 1 305 TRP 305 298 298 TRP TRP B ? n 
B 1 306 PRO 306 299 299 PRO PRO B ? n 
B 1 307 GLN 307 300 300 GLN GLN B ? n 
B 1 308 PHE 308 301 301 PHE PHE B ? n 
B 1 309 GLU 309 302 302 GLU GLU B ? n 
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B 1 311 TRP 311 304 ?   ?   ?   B ? n 
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D 2 HOH 40  345 345 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 41  346 37  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 42  347 347 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 43  348 348 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 44  349 349 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 45  350 350 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 46  351 351 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 47  352 352 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 48  353 39  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 49  354 354 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 50  355 355 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 51  356 356 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 52  357 40  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 53  358 358 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 54  359 42  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 55  360 46  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 56  361 48  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 57  362 51  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 58  363 53  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 59  364 364 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 60  365 60  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 61  366 366 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 62  367 367 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 63  368 368 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 64  369 63  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 65  370 66  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 66  371 371 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 67  372 372 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 68  373 67  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 69  374 69  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 70  375 375 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 71  376 71  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 72  377 72  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 73  378 378 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 74  379 379 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 75  380 75  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 76  381 76  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 77  382 382 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 78  383 383 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 79  384 78  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 80  385 385 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 81  386 386 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 82  387 82  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 83  388 84  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 84  389 389 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 85  390 85  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 86  391 391 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 87  392 392 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 88  393 393 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 89  394 394 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 90  395 87  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 91  396 92  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 92  397 397 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 93  398 398 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 94  399 399 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 95  400 93  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 96  401 401 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 97  402 95  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 98  403 403 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 99  404 96  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 100 405 97  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 101 406 406 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 102 407 98  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 103 408 99  HOH TIP B ? 
D 2 HOH 104 409 409 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 105 410 101 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 106 411 411 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 107 412 102 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 108 413 413 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 109 414 414 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 110 415 106 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 111 416 110 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 112 417 417 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 113 418 418 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 114 419 419 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 115 420 420 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 116 421 113 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 117 422 115 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 118 423 117 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 119 424 424 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 120 425 425 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 121 426 426 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 122 427 427 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 123 428 119 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 124 429 123 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 125 430 124 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 126 431 431 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 127 432 432 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 128 433 125 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 129 434 434 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 130 435 126 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 131 436 127 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 132 437 437 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 133 438 129 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 134 439 439 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 135 440 440 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 136 441 441 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 137 442 442 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 138 443 130 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 139 444 444 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 140 445 445 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 141 446 446 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 142 447 447 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 143 448 448 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 144 449 449 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 145 450 131 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 146 451 132 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 147 452 133 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 148 453 453 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 149 454 454 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 150 455 455 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 151 456 136 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 152 457 457 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 160 465 465 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 166 471 149 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 167 472 150 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 168 473 473 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 170 475 151 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 171 476 476 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 172 477 155 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 174 479 160 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 175 480 161 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 176 481 167 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 180 485 485 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 181 486 486 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 182 487 171 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 185 490 490 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 186 491 491 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 200 505 188 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 201 506 506 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 202 507 507 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 203 508 508 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 208 513 190 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 209 514 193 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 212 517 194 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 213 518 196 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 214 519 519 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 215 520 197 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 216 521 521 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 217 522 201 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 218 523 523 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 219 524 524 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 220 525 203 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 221 526 205 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 222 527 527 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 223 528 206 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 224 529 211 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 225 530 213 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 226 531 531 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 227 532 532 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 228 533 214 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 229 534 215 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 230 535 535 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 231 536 216 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 232 537 219 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 233 538 220 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 234 539 222 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 235 540 540 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 236 541 541 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 237 542 542 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 238 543 224 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 239 544 227 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 240 545 545 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 241 546 546 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 242 547 547 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 243 548 234 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 244 549 549 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 245 550 235 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 246 551 551 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 247 552 237 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 248 553 238 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 249 554 239 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 250 555 243 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 251 556 245 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 252 557 246 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 253 558 247 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 254 559 249 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 255 560 251 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 257 562 256 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 258 563 258 HOH TIP B ? 
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D 2 HOH 260 565 265 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 261 566 266 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 262 567 268 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 263 568 271 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 264 569 274 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 265 570 276 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 266 571 279 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 267 572 285 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 268 573 286 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 269 574 289 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 270 575 290 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 271 576 294 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 272 577 299 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 273 578 301 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 274 579 303 HOH TIP B ? 
D 2 HOH 275 580 304 HOH TIP B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE          ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE         ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE       ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"  ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE         ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE        ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"  ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE          ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE        ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER            ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE           ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE    ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE          ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE           ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE        ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN       ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE         ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE           ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
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_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 TYR A 31  ? GLY A 80  ? TYR A 24  GLY A 73  1 ? 50 
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A 83  ? ASP A 114 ? TYR A 76  ASP A 107 1 ? 32 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 114 ? PHE A 127 ? ASP A 107 PHE A 120 1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 PHE A 135 ? ILE A 177 ? PHE A 128 ILE A 170 1 ? 43 
HELX_P HELX_P5  AA5 SER A 178 ? ALA A 185 ? SER A 171 ALA A 178 1 ? 8  
HELX_P HELX_P6  AA6 PRO A 191 ? LYS A 196 ? PRO A 184 LYS A 189 1 ? 6  
HELX_P HELX_P7  AA7 LEU A 197 ? ASP A 199 ? LEU A 190 ASP A 192 5 ? 3  
HELX_P HELX_P8  AA8 LYS A 203 ? ASP A 263 ? LYS A 196 ASP A 256 1 ? 61 
HELX_P HELX_P9  AA9 LEU A 264 ? VAL A 267 ? LEU A 257 VAL A 260 5 ? 4  
HELX_P HELX_P10 AB1 GLY A 269 ? ALA A 283 ? GLY A 262 ALA A 276 1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP A 285 ? GLY A 298 ? ASP A 278 GLY A 291 1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 AB3 TYR B 31  ? GLY B 80  ? TYR B 24  GLY B 73  1 ? 50 
HELX_P HELX_P13 AB4 TYR B 83  ? ASP B 114 ? TYR B 76  ASP B 107 1 ? 32 
HELX_P HELX_P14 AB5 ASP B 114 ? PHE B 127 ? ASP B 107 PHE B 120 1 ? 14 
HELX_P HELX_P15 AB6 PHE B 135 ? SER B 178 ? PHE B 128 SER B 171 1 ? 44 
HELX_P HELX_P16 AB7 PRO B 191 ? LYS B 196 ? PRO B 184 LYS B 189 1 ? 6  
HELX_P HELX_P17 AB8 LYS B 196 ? GLN B 224 ? LYS B 189 GLN B 217 1 ? 29 
HELX_P HELX_P18 AB9 GLY B 225 ? ASP B 263 ? GLY B 218 ASP B 256 1 ? 39 
HELX_P HELX_P19 AC1 VAL B 267 ? ALA B 283 ? VAL B 260 ALA B 276 1 ? 17 
HELX_P HELX_P20 AC2 ASP B 285 ? GLY B 298 ? ASP B 278 GLY B 291 1 ? 14 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.031724 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011608 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.002832 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ASP A 1 23  ? -5.365  23.640  41.934  1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ASP A 1 23  ? -6.240  22.587  41.339  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ASP A 1 23  ? -7.561  23.162  40.839  1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C   1 
ATOM   4    O  O   . ASP A 1 23  ? -8.074  22.759  39.794  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ASP A 1 23  ? -6.522  21.496  42.371  1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ASP A 1 23  ? -7.587  20.522  41.909  1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG  1 
ATOM   7    O  OD1 . ASP A 1 23  ? -7.416  19.926  40.824  1.00 87.03  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1 1 
ATOM   8    O  OD2 . ASP A 1 23  ? -8.595  20.354  42.629  1.00 86.98  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2 1 
ATOM   9    N  N   . SER A 1 24  ? -8.111  24.106  41.594  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 17  SER A N   1 
ATOM   10   C  CA  . SER A 1 24  ? -9.374  24.732  41.234  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  1 
ATOM   11   C  C   . SER A 1 24  ? -9.216  25.773  40.129  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   1 
ATOM   12   O  O   . SER A 1 24  ? -8.143  26.355  39.956  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   1 
ATOM   13   C  CB  . SER A 1 24  ? -10.000 25.389  42.464  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  1 
ATOM   14   O  OG  . SER A 1 24  ? -11.183 26.090  42.120  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  1 
ATOM   15   N  N   . PHE A 1 25  ? -10.299 25.994  39.390  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A N   1 
ATOM   16   C  CA  . PHE A 1 25  ? -10.335 26.968  38.302  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CA  1 
ATOM   17   C  C   . PHE A 1 25  ? -9.969  28.354  38.817  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A C   1 
ATOM   18   O  O   . PHE A 1 25  ? -9.425  29.174  38.079  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A O   1 
ATOM   19   C  CB  . PHE A 1 25  ? -11.745 27.020  37.694  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CB  1 
ATOM   20   C  CG  . PHE A 1 25  ? -11.990 28.220  36.811  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CG  1 
ATOM   21   C  CD1 . PHE A 1 25  ? -11.477 28.272  35.515  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD1 1 
ATOM   22   C  CD2 . PHE A 1 25  ? -12.741 29.299  37.276  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD2 1 
ATOM   23   C  CE1 . PHE A 1 25  ? -11.711 29.377  34.697  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE1 1 
ATOM   24   C  CE2 . PHE A 1 25  ? -12.981 30.412  36.465  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE2 1 
ATOM   25   C  CZ  . PHE A 1 25  ? -12.466 30.450  35.172  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CZ  1 
ATOM   26   N  N   . TRP A 1 26  ? -10.272 28.606  40.088  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A N   1 
ATOM   27   C  CA  . TRP A 1 26  ? -10.007 29.906  40.691  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CA  1 
ATOM   28   C  C   . TRP A 1 26  ? -8.579  30.146  41.157  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A C   1 
ATOM   29   O  O   . TRP A 1 26  ? -8.219  31.272  41.492  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A O   1 
ATOM   30   C  CB  . TRP A 1 26  ? -10.969 30.144  41.847  1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . TRP A 1 26  ? -12.388 30.021  41.434  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . TRP A 1 26  ? -13.190 28.925  41.565  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . TRP A 1 26  ? -13.172 31.019  40.778  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CD2 1 
ATOM   34   N  NE1 . TRP A 1 26  ? -14.428 29.180  41.032  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A NE1 1 
ATOM   35   C  CE2 . TRP A 1 26  ? -14.445 30.459  40.541  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CE2 1 
ATOM   36   C  CE3 . TRP A 1 26  ? -12.923 32.334  40.364  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CE3 1 
ATOM   37   C  CZ2 . TRP A 1 26  ? -15.469 31.168  39.909  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CZ2 1 
ATOM   38   C  CZ3 . TRP A 1 26  ? -13.942 33.039  39.734  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CZ3 1 
ATOM   39   C  CH2 . TRP A 1 26  ? -15.199 32.452  39.513  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 19  TRP A CH2 1 
ATOM   40   N  N   . GLU A 1 27  ? -7.770  29.094  41.193  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A N   1 
ATOM   41   C  CA  . GLU A 1 27  ? -6.378  29.241  41.591  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CA  1 
ATOM   42   C  C   . GLU A 1 27  ? -5.713  30.101  40.520  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A C   1 
ATOM   43   O  O   . GLU A 1 27  ? -6.101  30.051  39.355  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A O   1 
ATOM   44   C  CB  . GLU A 1 27  ? -5.696  27.874  41.661  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CB  1 
ATOM   45   C  CG  . GLU A 1 27  ? -6.143  27.010  42.828  1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CG  1 
ATOM   46   C  CD  . GLU A 1 27  ? -5.685  27.561  44.164  1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A CD  1 
ATOM   47   O  OE1 . GLU A 1 27  ? -4.460  27.708  44.358  1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A OE1 1 
ATOM   48   O  OE2 . GLU A 1 27  ? -6.546  27.849  45.020  1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A OE2 1 
ATOM   49   N  N   . VAL A 1 28  ? -4.716  30.887  40.912  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A N   1 
ATOM   50   C  CA  . VAL A 1 28  ? -4.021  31.755  39.969  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CA  1 
ATOM   51   C  C   . VAL A 1 28  ? -3.434  31.010  38.770  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A C   1 
ATOM   52   O  O   . VAL A 1 28  ? -2.569  30.145  38.918  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A O   1 
ATOM   53   C  CB  . VAL A 1 28  ? -2.890  32.536  40.670  1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CB  1 
ATOM   54   C  CG1 . VAL A 1 28  ? -2.112  33.359  39.653  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG1 1 
ATOM   55   C  CG2 . VAL A 1 28  ? -3.480  33.446  41.734  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG2 1 
ATOM   56   N  N   . GLY A 1 29  ? -3.919  31.353  37.580  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A N   1 
ATOM   57   C  CA  . GLY A 1 29  ? -3.421  30.733  36.365  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A CA  1 
ATOM   58   C  C   . GLY A 1 29  ? -4.041  29.417  35.930  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A C   1 
ATOM   59   O  O   . GLY A 1 29  ? -3.707  28.915  34.860  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A O   1 
ATOM   60   N  N   . ASN A 1 30  ? -4.937  28.849  36.729  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A N   1 
ATOM   61   C  CA  . ASN A 1 30  ? -5.554  27.581  36.354  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CA  1 
ATOM   62   C  C   . ASN A 1 30  ? -6.663  27.718  35.318  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A C   1 
ATOM   63   O  O   . ASN A 1 30  ? -7.356  26.752  35.004  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A O   1 
ATOM   64   C  CB  . ASN A 1 30  ? -6.083  26.851  37.590  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CB  1 
ATOM   65   C  CG  . ASN A 1 30  ? -5.005  26.053  38.293  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CG  1 
ATOM   66   O  OD1 . ASN A 1 30  ? -3.927  25.816  37.737  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A OD1 1 
ATOM   67   N  ND2 . ASN A 1 30  ? -5.290  25.619  39.515  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A ND2 1 
ATOM   68   N  N   . TYR A 1 31  ? -6.831  28.923  34.791  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A N   1 
ATOM   69   C  CA  . TYR A 1 31  ? -7.842  29.173  33.772  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CA  1 
ATOM   70   C  C   . TYR A 1 31  ? -7.283  28.655  32.447  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A C   1 
ATOM   71   O  O   . TYR A 1 31  ? -7.986  28.586  31.440  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A O   1 
ATOM   72   C  CB  . TYR A 1 31  ? -8.103  30.675  33.674  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . TYR A 1 31  ? -6.855  31.473  33.370  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CG  1 
ATOM   74   C  CD1 . TYR A 1 31  ? -6.267  31.427  32.108  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CD1 1 
ATOM   75   C  CD2 . TYR A 1 31  ? -6.244  32.252  34.354  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CD2 1 
ATOM   76   C  CE1 . TYR A 1 31  ? -5.105  32.130  31.827  1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CE1 1 
ATOM   77   C  CE2 . TYR A 1 31  ? -5.078  32.964  34.084  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CE2 1 
ATOM   78   C  CZ  . TYR A 1 31  ? -4.513  32.897  32.817  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CZ  1 
ATOM   79   O  OH  . TYR A 1 31  ? -3.357  33.590  32.534  1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A OH  1 
ATOM   80   N  N   . LYS A 1 32  ? -6.003  28.297  32.472  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N   1 
ATOM   81   C  CA  . LYS A 1 32  ? -5.295  27.805  31.298  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA  1 
ATOM   82   C  C   . LYS A 1 32  ? -5.959  26.631  30.586  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C   1 
ATOM   83   O  O   . LYS A 1 32  ? -5.871  26.514  29.364  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O   1 
ATOM   84   C  CB  . LYS A 1 32  ? -3.862  27.427  31.681  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB  1 
ATOM   85   C  CG  . LYS A 1 32  ? -3.767  26.472  32.859  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG  1 
ATOM   86   C  CD  . LYS A 1 32  ? -2.318  26.202  33.236  1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD  1 
ATOM   87   C  CE  . LYS A 1 32  ? -2.225  25.310  34.461  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE  1 
ATOM   88   N  NZ  . LYS A 1 32  ? -0.814  25.024  34.824  1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ  1 
ATOM   89   N  N   . ARG A 1 33  ? -6.621  25.762  31.340  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ARG A 1 33  ? -7.272  24.608  30.737  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ARG A 1 33  ? -8.376  25.077  29.795  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C   1 
ATOM   92   O  O   . ARG A 1 33  ? -8.635  24.449  28.765  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ARG A 1 33  ? -7.848  23.693  31.823  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB  1 
ATOM   94   C  CG  . ARG A 1 33  ? -8.042  22.255  31.371  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG  1 
ATOM   95   C  CD  . ARG A 1 33  ? -9.433  22.005  30.825  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD  1 
ATOM   96   N  NE  . ARG A 1 33  ? -9.506  20.746  30.087  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE  1 
ATOM   97   C  CZ  . ARG A 1 33  ? -9.064  20.587  28.842  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ  1 
ATOM   98   N  NH1 . ARG A 1 33  ? -8.519  21.608  28.190  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1 1 
ATOM   99   N  NH2 . ARG A 1 33  ? -9.166  19.404  28.248  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2 1 
ATOM   100  N  N   . THR A 1 34  ? -9.021  26.185  30.152  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 27  THR A N   1 
ATOM   101  C  CA  . THR A 1 34  ? -10.083 26.741  29.327  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CA  1 
ATOM   102  C  C   . THR A 1 34  ? -9.467  27.351  28.077  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 27  THR A C   1 
ATOM   103  O  O   . THR A 1 34  ? -10.037 27.273  26.991  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 27  THR A O   1 
ATOM   104  C  CB  . THR A 1 34  ? -10.875 27.830  30.087  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CB  1 
ATOM   105  O  OG1 . THR A 1 34  ? -11.629 27.223  31.145  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 27  THR A OG1 1 
ATOM   106  C  CG2 . THR A 1 34  ? -11.825 28.553  29.147  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CG2 1 
ATOM   107  N  N   . VAL A 1 35  ? -8.296  27.956  28.235  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A N   1 
ATOM   108  C  CA  . VAL A 1 35  ? -7.614  28.562  27.104  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CA  1 
ATOM   109  C  C   . VAL A 1 35  ? -7.144  27.474  26.149  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A C   1 
ATOM   110  O  O   . VAL A 1 35  ? -7.220  27.640  24.932  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A O   1 
ATOM   111  C  CB  . VAL A 1 35  ? -6.398  29.408  27.563  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CB  1 
ATOM   112  C  CG1 . VAL A 1 35  ? -5.557  29.826  26.358  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG1 1 
ATOM   113  C  CG2 . VAL A 1 35  ? -6.880  30.645  28.299  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG2 1 
ATOM   114  N  N   . LYS A 1 36  ? -6.671  26.359  26.703  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   1 
ATOM   115  C  CA  . LYS A 1 36  ? -6.178  25.243  25.896  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  1 
ATOM   116  C  C   . LYS A 1 36  ? -7.262  24.622  25.019  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   1 
ATOM   117  O  O   . LYS A 1 36  ? -6.989  24.167  23.911  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   1 
ATOM   118  C  CB  . LYS A 1 36  ? -5.568  24.157  26.797  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  1 
ATOM   119  C  CG  . LYS A 1 36  ? -5.228  22.858  26.063  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  1 
ATOM   120  C  CD  . LYS A 1 36  ? -4.510  21.861  26.967  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  1 
ATOM   121  C  CE  . LYS A 1 36  ? -4.295  20.516  26.274  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  1 
ATOM   122  N  NZ  . LYS A 1 36  ? -5.565  19.732  26.112  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  1 
ATOM   123  N  N   . ARG A 1 37  ? -8.491  24.601  25.521  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A N   1 
ATOM   124  C  CA  . ARG A 1 37  ? -9.596  24.031  24.771  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CA  1 
ATOM   125  C  C   . ARG A 1 37  ? -9.712  24.721  23.419  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A C   1 
ATOM   126  O  O   . ARG A 1 37  ? -10.231 24.152  22.457  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A O   1 
ATOM   127  C  CB  . ARG A 1 37  ? -10.896 24.189  25.555  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . ARG A 1 37  ? -12.065 23.449  24.951  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CG  1 
ATOM   129  C  CD  . ARG A 1 37  ? -13.263 23.481  25.877  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CD  1 
ATOM   130  N  NE  . ARG A 1 37  ? -13.612 24.841  26.272  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NE  1 
ATOM   131  C  CZ  . ARG A 1 37  ? -14.711 25.154  26.952  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CZ  1 
ATOM   132  N  NH1 . ARG A 1 37  ? -15.562 24.197  27.307  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH1 1 
ATOM   133  N  NH2 . ARG A 1 37  ? -14.959 26.418  27.272  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH2 1 
ATOM   134  N  N   . ILE A 1 38  ? -9.225  25.957  23.360  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N   1 
ATOM   135  C  CA  . ILE A 1 38  ? -9.254  26.730  22.140  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  1 
ATOM   136  C  C   . ILE A 1 38  ? -8.266  26.144  21.140  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C   1 
ATOM   137  O  O   . ILE A 1 38  ? -8.638  25.863  19.998  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O   1 
ATOM   138  C  CB  . ILE A 1 38  ? -8.949  28.218  22.429  1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  1 
ATOM   139  C  CG1 . ILE A 1 38  ? -10.051 28.784  23.339  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 1 
ATOM   140  C  CG2 . ILE A 1 38  ? -8.871  28.997  21.132  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 1 
ATOM   141  C  CD1 . ILE A 1 38  ? -9.849  30.220  23.768  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 1 
ATOM   142  N  N   . ASP A 1 39  ? -7.012  25.949  21.545  1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A N   1 
ATOM   143  C  CA  . ASP A 1 39  ? -6.056  25.342  20.617  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CA  1 
ATOM   144  C  C   . ASP A 1 39  ? -6.567  23.954  20.222  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A C   1 
ATOM   145  O  O   . ASP A 1 39  ? -6.443  23.546  19.068  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A O   1 
ATOM   146  C  CB  . ASP A 1 39  ? -4.658  25.216  21.240  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CB  1 
ATOM   147  C  CG  . ASP A 1 39  ? -3.979  26.561  21.424  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CG  1 
ATOM   148  O  OD1 . ASP A 1 39  ? -4.281  27.491  20.645  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD1 1 
ATOM   149  O  OD2 . ASP A 1 39  ? -3.135  26.683  22.338  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD2 1 
ATOM   150  N  N   . ASP A 1 40  ? -7.161  23.243  21.179  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   151  C  CA  . ASP A 1 40  ? -7.693  21.898  20.922  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   152  C  C   . ASP A 1 40  ? -8.866  21.879  19.955  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   153  O  O   . ASP A 1 40  ? -9.056  20.907  19.219  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   154  C  CB  . ASP A 1 40  ? -8.145  21.229  22.219  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   155  C  CG  . ASP A 1 40  ? -6.992  20.819  23.092  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   156  O  OD1 . ASP A 1 40  ? -5.873  20.654  22.560  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   157  O  OD2 . ASP A 1 40  ? -7.214  20.645  24.307  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   158  N  N   . GLY A 1 41  ? -9.662  22.942  19.982  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   1 
ATOM   159  C  CA  . GLY A 1 41  ? -10.808 23.030  19.101  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  1 
ATOM   160  C  C   . GLY A 1 41  ? -10.352 23.013  17.659  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   1 
ATOM   161  O  O   . GLY A 1 41  ? -10.929 22.318  16.813  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   1 
ATOM   162  N  N   . HIS A 1 42  ? -9.307  23.782  17.378  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A N   1 
ATOM   163  C  CA  . HIS A 1 42  ? -8.768  23.865  16.028  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CA  1 
ATOM   164  C  C   . HIS A 1 42  ? -8.214  22.508  15.610  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A C   1 
ATOM   165  O  O   . HIS A 1 42  ? -8.447  22.058  14.487  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A O   1 
ATOM   166  C  CB  . HIS A 1 42  ? -7.679  24.943  15.965  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CB  1 
ATOM   167  C  CG  . HIS A 1 42  ? -6.958  24.996  14.655  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CG  1 
ATOM   168  N  ND1 . HIS A 1 42  ? -6.013  24.064  14.291  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A ND1 1 
ATOM   169  C  CD2 . HIS A 1 42  ? -7.059  25.857  13.615  1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CD2 1 
ATOM   170  C  CE1 . HIS A 1 42  ? -5.562  24.347  13.083  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CE1 1 
ATOM   171  N  NE2 . HIS A 1 42  ? -6.179  25.431  12.650  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A NE2 1 
ATOM   172  N  N   . ARG A 1 43  ? -7.492  21.862  16.527  1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 36  ARG A N   1 
ATOM   173  C  CA  . ARG A 1 43  ? -6.904  20.542  16.294  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CA  1 
ATOM   174  C  C   . ARG A 1 43  ? -7.981  19.493  16.020  1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 36  ARG A C   1 
ATOM   175  O  O   . ARG A 1 43  ? -7.781  18.593  15.204  1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 36  ARG A O   1 
ATOM   176  C  CB  . ARG A 1 43  ? -6.050  20.130  17.511  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CB  1 
ATOM   177  C  CG  . ARG A 1 43  ? -5.596  18.665  17.566  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CG  1 
ATOM   178  C  CD  . ARG A 1 43  ? -6.662  17.764  18.198  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CD  1 
ATOM   179  N  NE  . ARG A 1 43  ? -6.210  16.391  18.433  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NE  1 
ATOM   180  C  CZ  . ARG A 1 43  ? -5.426  16.010  19.439  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CZ  1 
ATOM   181  N  NH1 . ARG A 1 43  ? -4.986  16.898  20.321  1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH1 1 
ATOM   182  N  NH2 . ARG A 1 43  ? -5.108  14.728  19.587  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH2 1 
ATOM   183  N  N   . LEU A 1 44  ? -9.116  19.604  16.701  1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   184  C  CA  . LEU A 1 44  ? -10.206 18.654  16.504  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   185  C  C   . LEU A 1 44  ? -10.819 18.833  15.115  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   186  O  O   . LEU A 1 44  ? -11.294 17.879  14.516  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   187  C  CB  . LEU A 1 44  ? -11.270 18.821  17.597  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . LEU A 1 44  ? -10.799 18.295  18.953  1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   189  C  CD1 . LEU A 1 44  ? -11.803 18.675  20.048  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   190  C  CD2 . LEU A 1 44  ? -10.620 16.771  18.868  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   191  N  N   . CYS A 1 45  ? -10.816 20.057  14.608  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A N   1 
ATOM   192  C  CA  . CYS A 1 45  ? -11.337 20.299  13.272  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CA  1 
ATOM   193  C  C   . CYS A 1 45  ? -10.463 19.546  12.280  1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A C   1 
ATOM   194  O  O   . CYS A 1 45  ? -10.958 18.927  11.336  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A O   1 
ATOM   195  C  CB  . CYS A 1 45  ? -11.322 21.794  12.944  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CB  1 
ATOM   196  S  SG  . CYS A 1 45  ? -12.665 22.734  13.746  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A SG  1 
ATOM   197  N  N   . SER A 1 46  ? -9.156  19.582  12.513  1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 39  SER A N   1 
ATOM   198  C  CA  . SER A 1 46  ? -8.218  18.898  11.627  1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 39  SER A CA  1 
ATOM   199  C  C   . SER A 1 46  ? -8.335  17.383  11.768  1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 39  SER A C   1 
ATOM   200  O  O   . SER A 1 46  ? -8.196  16.655  10.791  1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 39  SER A O   1 
ATOM   201  C  CB  . SER A 1 46  ? -6.802  19.374  11.928  1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 39  SER A CB  1 
ATOM   202  O  OG  . SER A 1 46  ? -6.740  20.766  11.712  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 39  SER A OG  1 
ATOM   203  N  N   . ASP A 1 47  ? -8.590  16.910  12.985  1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A N   1 
ATOM   204  C  CA  . ASP A 1 47  ? -8.769  15.477  13.200  1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CA  1 
ATOM   205  C  C   . ASP A 1 47  ? -9.972  15.004  12.384  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A C   1 
ATOM   206  O  O   . ASP A 1 47  ? -9.894  14.002  11.675  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A O   1 
ATOM   207  C  CB  . ASP A 1 47  ? -9.022  15.165  14.685  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . ASP A 1 47  ? -7.734  15.121  15.511  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CG  1 
ATOM   209  O  OD1 . ASP A 1 47  ? -6.636  15.068  14.910  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD1 1 
ATOM   210  O  OD2 . ASP A 1 47  ? -7.830  15.131  16.765  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD2 1 
ATOM   211  N  N   . LEU A 1 48  ? -11.088 15.729  12.493  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   1 
ATOM   212  C  CA  . LEU A 1 48  ? -12.294 15.357  11.771  1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  1 
ATOM   213  C  C   . LEU A 1 48  ? -12.041 15.311  10.266  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   1 
ATOM   214  O  O   . LEU A 1 48  ? -12.474 14.382  9.584   1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   1 
ATOM   215  C  CB  . LEU A 1 48  ? -13.427 16.335  12.075  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  1 
ATOM   216  C  CG  . LEU A 1 48  ? -14.774 15.913  11.475  1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  1 
ATOM   217  C  CD1 . LEU A 1 48  ? -15.077 14.466  11.867  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 1 
ATOM   218  C  CD2 . LEU A 1 48  ? -15.867 16.849  11.962  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 1 
HETATM 219  N  N   . MSE A 1 49  ? -11.338 16.316  9.755   1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A N   1 
HETATM 220  C  CA  . MSE A 1 49  ? -11.013 16.384  8.332   1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CA  1 
HETATM 221  C  C   . MSE A 1 49  ? -10.227 15.153  7.853   1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A C   1 
HETATM 222  O  O   . MSE A 1 49  ? -10.544 14.559  6.817   1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A O   1 
HETATM 223  C  CB  . MSE A 1 49  ? -10.209 17.668  8.056   1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CB  1 
HETATM 224  C  CG  . MSE A 1 49  ? -11.047 18.934  8.056   1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CG  1 
HETATM 225  SE SE  . MSE A 1 49  ? -10.031 20.596  8.286   1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A SE  1 
HETATM 226  C  CE  . MSE A 1 49  ? -8.764  20.451  6.828   1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 42  MSE A CE  1 
ATOM   227  N  N   . ASN A 1 50  ? -9.200  14.779  8.615   1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A N   1 
ATOM   228  C  CA  . ASN A 1 50  ? -8.358  13.642  8.270   1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CA  1 
ATOM   229  C  C   . ASN A 1 50  ? -9.160  12.359  8.334   1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A C   1 
ATOM   230  O  O   . ASN A 1 50  ? -8.986  11.470  7.511   1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A O   1 
ATOM   231  C  CB  . ASN A 1 50  ? -7.148  13.554  9.216   1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . ASN A 1 50  ? -6.220  14.747  9.087   1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CG  1 
ATOM   233  O  OD1 . ASN A 1 50  ? -6.055  15.300  7.996   1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A OD1 1 
ATOM   234  N  ND2 . ASN A 1 50  ? -5.591  15.137  10.195  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A ND2 1 
ATOM   235  N  N   . CYS A 1 51  ? -10.044 12.286  9.323   1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A N   1 
ATOM   236  C  CA  . CYS A 1 51  ? -10.916 11.133  9.519   1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A CA  1 
ATOM   237  C  C   . CYS A 1 51  ? -11.784 10.933  8.271   1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A C   1 
ATOM   238  O  O   . CYS A 1 51  ? -11.870 9.827   7.729   1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A O   1 
ATOM   239  C  CB  . CYS A 1 51  ? -11.807 11.367  10.742  1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A CB  1 
ATOM   240  S  SG  . CYS A 1 51  ? -12.942 10.018  11.084  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A SG  1 
ATOM   241  N  N   . LEU A 1 52  ? -12.419 12.012  7.819   1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   242  C  CA  . LEU A 1 52  ? -13.264 11.961  6.622   1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   243  C  C   . LEU A 1 52  ? -12.424 11.685  5.382   1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   244  O  O   . LEU A 1 52  ? -12.804 10.890  4.511   1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   245  C  CB  . LEU A 1 52  ? -14.020 13.281  6.458   1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   246  C  CG  . LEU A 1 52  ? -14.927 13.634  7.647   1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   247  C  CD1 . LEU A 1 52  ? -15.670 14.921  7.352   1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   248  C  CD2 . LEU A 1 52  ? -15.900 12.487  7.923   1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   249  N  N   . HIS A 1 53  ? -11.275 12.343  5.307   1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A N   1 
ATOM   250  C  CA  . HIS A 1 53  ? -10.370 12.160  4.182   1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CA  1 
ATOM   251  C  C   . HIS A 1 53  ? -9.994  10.675  4.085   1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A C   1 
ATOM   252  O  O   . HIS A 1 53  ? -10.019 10.085  3.003   1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A O   1 
ATOM   253  C  CB  . HIS A 1 53  ? -9.107  12.996  4.393   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CB  1 
ATOM   254  C  CG  . HIS A 1 53  ? -8.273  13.155  3.160   1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CG  1 
ATOM   255  N  ND1 . HIS A 1 53  ? -8.381  12.314  2.074   1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A ND1 1 
ATOM   256  C  CD2 . HIS A 1 53  ? -7.315  14.057  2.844   1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CD2 1 
ATOM   257  C  CE1 . HIS A 1 53  ? -7.527  12.691  1.140   1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CE1 1 
ATOM   258  N  NE2 . HIS A 1 53  ? -6.867  13.747  1.582   1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A NE2 1 
ATOM   259  N  N   . GLU A 1 54  ? -9.641  10.077  5.220   1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N   1 
ATOM   260  C  CA  . GLU A 1 54  ? -9.258  8.670   5.242   1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA  1 
ATOM   261  C  C   . GLU A 1 54  ? -10.393 7.752   4.810   1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C   1 
ATOM   262  O  O   . GLU A 1 54  ? -10.171 6.767   4.098   1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O   1 
ATOM   263  C  CB  . GLU A 1 54  ? -8.727  8.289   6.631   1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . GLU A 1 54  ? -7.265  8.702   6.814   1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG  1 
ATOM   265  C  CD  . GLU A 1 54  ? -6.725  8.438   8.206   1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD  1 
ATOM   266  O  OE1 . GLU A 1 54  ? -7.081  7.398   8.799   1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1 1 
ATOM   267  O  OE2 . GLU A 1 54  ? -5.926  9.265   8.692   1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2 1 
ATOM   268  N  N   . ARG A 1 55  ? -11.618 8.075   5.221   1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A N   1 
ATOM   269  C  CA  . ARG A 1 55  ? -12.761 7.271   4.817   1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CA  1 
ATOM   270  C  C   . ARG A 1 55  ? -12.985 7.449   3.303   1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A C   1 
ATOM   271  O  O   . ARG A 1 55  ? -13.328 6.502   2.595   1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A O   1 
ATOM   272  C  CB  . ARG A 1 55  ? -14.012 7.700   5.604   1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CB  1 
ATOM   273  C  CG  . ARG A 1 55  ? -15.314 7.037   5.149   1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CG  1 
ATOM   274  C  CD  . ARG A 1 55  ? -15.236 5.507   5.166   1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CD  1 
ATOM   275  N  NE  . ARG A 1 55  ? -16.506 4.905   4.773   1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NE  1 
ATOM   276  C  CZ  . ARG A 1 55  ? -17.536 4.693   5.590   1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CZ  1 
ATOM   277  N  NH1 . ARG A 1 55  ? -17.460 5.018   6.874   1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH1 1 
ATOM   278  N  NH2 . ARG A 1 55  ? -18.664 4.180   5.109   1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH2 1 
ATOM   279  N  N   . ALA A 1 56  ? -12.776 8.668   2.815   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   1 
ATOM   280  C  CA  . ALA A 1 56  ? -12.951 8.971   1.396   1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  1 
ATOM   281  C  C   . ALA A 1 56  ? -12.020 8.143   0.507   1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   1 
ATOM   282  O  O   . ALA A 1 56  ? -12.421 7.693   -0.562  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   1 
ATOM   283  C  CB  . ALA A 1 56  ? -12.727 10.472  1.149   1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  1 
ATOM   284  N  N   . ARG A 1 57  ? -10.772 7.959   0.939   1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   285  C  CA  . ARG A 1 57  ? -9.816  7.164   0.170   1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   286  C  C   . ARG A 1 57  ? -10.302 5.713   0.107   1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   287  O  O   . ARG A 1 57  ? -10.181 5.037   -0.924  1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   288  C  CB  . ARG A 1 57  ? -8.432  7.190   0.825   1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   289  C  CG  . ARG A 1 57  ? -7.701  8.521   0.754   1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   290  C  CD  . ARG A 1 57  ? -6.220  8.338   1.085   1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   291  N  NE  . ARG A 1 57  ? -5.484  9.602   1.055   1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   292  C  CZ  . ARG A 1 57  ? -5.464  10.485  2.049   1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   293  N  NH1 . ARG A 1 57  ? -6.135  10.248  3.169   1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   294  N  NH2 . ARG A 1 57  ? -4.781  11.616  1.920   1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   295  N  N   . ILE A 1 58  ? -10.844 5.242   1.222   1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 51  ILE A N   1 
ATOM   296  C  CA  . ILE A 1 58  ? -11.353 3.876   1.327   1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CA  1 
ATOM   297  C  C   . ILE A 1 58  ? -12.540 3.639   0.385   1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A C   1 
ATOM   298  O  O   . ILE A 1 58  ? -12.646 2.588   -0.241  1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A O   1 
ATOM   299  C  CB  . ILE A 1 58  ? -11.754 3.564   2.802   1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CB  1 
ATOM   300  C  CG1 . ILE A 1 58  ? -10.477 3.336   3.621   1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG1 1 
ATOM   301  C  CG2 . ILE A 1 58  ? -12.698 2.337   2.874   1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG2 1 
ATOM   302  C  CD1 . ILE A 1 58  ? -10.678 3.319   5.137   1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CD1 1 
ATOM   303  N  N   . GLU A 1 59  ? -13.423 4.627   0.290   1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   304  C  CA  . GLU A 1 59  ? -14.585 4.530   -0.577  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   305  C  C   . GLU A 1 59  ? -14.130 4.521   -2.034  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   306  O  O   . GLU A 1 59  ? -14.681 3.798   -2.860  1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   307  C  CB  . GLU A 1 59  ? -15.517 5.719   -0.324  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   308  C  CG  . GLU A 1 59  ? -16.119 5.710   1.069   1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   309  C  CD  . GLU A 1 59  ? -17.152 4.610   1.239   1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   310  O  OE1 . GLU A 1 59  ? -17.133 3.919   2.279   1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   311  O  OE2 . GLU A 1 59  ? -17.997 4.448   0.334   1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   312  N  N   . LYS A 1 60  ? -13.127 5.334   -2.346  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A N   1 
ATOM   313  C  CA  . LYS A 1 60  ? -12.612 5.390   -3.709  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CA  1 
ATOM   314  C  C   . LYS A 1 60  ? -11.894 4.088   -4.075  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A C   1 
ATOM   315  O  O   . LYS A 1 60  ? -11.964 3.644   -5.224  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 53  LYS A O   1 
ATOM   316  C  CB  . LYS A 1 60  ? -11.637 6.562   -3.874  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CB  1 
ATOM   317  C  CG  . LYS A 1 60  ? -11.117 6.734   -5.306  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CG  1 
ATOM   318  C  CD  . LYS A 1 60  ? -10.191 7.938   -5.418  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CD  1 
ATOM   319  C  CE  . LYS A 1 60  ? -9.739  8.171   -6.855  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CE  1 
ATOM   320  N  NZ  . LYS A 1 60  ? -10.900 8.512   -7.729  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A NZ  1 
ATOM   321  N  N   . ALA A 1 61  ? -11.196 3.497   -3.100  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   1 
ATOM   322  C  CA  . ALA A 1 61  ? -10.464 2.249   -3.314  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  1 
ATOM   323  C  C   . ALA A 1 61  ? -11.400 1.109   -3.706  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   1 
ATOM   324  O  O   . ALA A 1 61  ? -11.097 0.320   -4.606  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   1 
ATOM   325  C  CB  . ALA A 1 61  ? -9.677  1.869   -2.053  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  1 
ATOM   326  N  N   . TYR A 1 62  ? -12.535 1.022   -3.026  1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A N   1 
ATOM   327  C  CA  . TYR A 1 62  ? -13.527 -0.012  -3.316  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CA  1 
ATOM   328  C  C   . TYR A 1 62  ? -14.051 0.233   -4.733  1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A C   1 
ATOM   329  O  O   . TYR A 1 62  ? -14.264 -0.707  -5.500  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A O   1 
ATOM   330  C  CB  . TYR A 1 62  ? -14.665 0.067   -2.283  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CB  1 
ATOM   331  C  CG  . TYR A 1 62  ? -15.819 -0.899  -2.471  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CG  1 
ATOM   332  C  CD1 . TYR A 1 62  ? -15.601 -2.249  -2.769  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD1 1 
ATOM   333  C  CD2 . TYR A 1 62  ? -17.138 -0.478  -2.271  1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD2 1 
ATOM   334  C  CE1 . TYR A 1 62  ? -16.664 -3.153  -2.855  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE1 1 
ATOM   335  C  CE2 . TYR A 1 62  ? -18.206 -1.374  -2.353  1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE2 1 
ATOM   336  C  CZ  . TYR A 1 62  ? -17.961 -2.706  -2.642  1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CZ  1 
ATOM   337  O  OH  . TYR A 1 62  ? -19.018 -3.585  -2.707  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A OH  1 
ATOM   338  N  N   . ALA A 1 63  ? -14.246 1.505   -5.075  1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 56  ALA A N   1 
ATOM   339  C  CA  . ALA A 1 63  ? -14.737 1.874   -6.395  1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CA  1 
ATOM   340  C  C   . ALA A 1 63  ? -13.725 1.505   -7.470  1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 56  ALA A C   1 
ATOM   341  O  O   . ALA A 1 63  ? -14.083 1.011   -8.535  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A O   1 
ATOM   342  C  CB  . ALA A 1 63  ? -15.018 3.368   -6.447  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CB  1 
ATOM   343  N  N   . GLN A 1 64  ? -12.457 1.770   -7.192  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A N   1 
ATOM   344  C  CA  . GLN A 1 64  ? -11.397 1.458   -8.133  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CA  1 
ATOM   345  C  C   . GLN A 1 64  ? -11.380 -0.047  -8.398  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A C   1 
ATOM   346  O  O   . GLN A 1 64  ? -11.256 -0.484  -9.546  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A O   1 
ATOM   347  C  CB  . GLN A 1 64  ? -10.046 1.906   -7.568  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CB  1 
ATOM   348  C  CG  . GLN A 1 64  ? -8.855  1.512   -8.428  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CG  1 
ATOM   349  C  CD  . GLN A 1 64  ? -8.880  2.161   -9.798  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CD  1 
ATOM   350  O  OE1 . GLN A 1 64  ? -8.175  1.730   -10.714 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A OE1 1 
ATOM   351  N  NE2 . GLN A 1 64  ? -9.683  3.210   -9.944  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A NE2 1 
ATOM   352  N  N   . GLN A 1 65  ? -11.490 -0.839  -7.337  1.00 7.64   ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   1 
ATOM   353  C  CA  . GLN A 1 65  ? -11.473 -2.285  -7.505  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  1 
ATOM   354  C  C   . GLN A 1 65  ? -12.671 -2.794  -8.295  1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   1 
ATOM   355  O  O   . GLN A 1 65  ? -12.525 -3.689  -9.124  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   1 
ATOM   356  C  CB  . GLN A 1 65  ? -11.368 -2.996  -6.144  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  1 
ATOM   357  C  CG  . GLN A 1 65  ? -9.972  -2.881  -5.522  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  1 
ATOM   358  C  CD  . GLN A 1 65  ? -9.686  -3.935  -4.452  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  1 
ATOM   359  O  OE1 . GLN A 1 65  ? -8.550  -4.079  -4.006  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 1 
ATOM   360  N  NE2 . GLN A 1 65  ? -10.710 -4.664  -4.038  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 1 
ATOM   361  N  N   . LEU A 1 66  ? -13.850 -2.227  -8.047  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A N   1 
ATOM   362  C  CA  . LEU A 1 66  ? -15.048 -2.634  -8.781  1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CA  1 
ATOM   363  C  C   . LEU A 1 66  ? -14.885 -2.324  -10.266 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A C   1 
ATOM   364  O  O   . LEU A 1 66  ? -15.225 -3.144  -11.114 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A O   1 
ATOM   365  C  CB  . LEU A 1 66  ? -16.276 -1.907  -8.236  1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CB  1 
ATOM   366  C  CG  . LEU A 1 66  ? -16.718 -2.432  -6.868  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CG  1 
ATOM   367  C  CD1 . LEU A 1 66  ? -17.790 -1.522  -6.280  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD1 1 
ATOM   368  C  CD2 . LEU A 1 66  ? -17.226 -3.862  -7.035  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD2 1 
ATOM   369  N  N   . THR A 1 67  ? -14.368 -1.137  -10.564 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 60  THR A N   1 
ATOM   370  C  CA  . THR A 1 67  ? -14.130 -0.698  -11.943 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CA  1 
ATOM   371  C  C   . THR A 1 67  ? -13.242 -1.700  -12.675 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 60  THR A C   1 
ATOM   372  O  O   . THR A 1 67  ? -13.547 -2.128  -13.781 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 60  THR A O   1 
ATOM   373  C  CB  . THR A 1 67  ? -13.409 0.669   -11.967 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CB  1 
ATOM   374  O  OG1 . THR A 1 67  ? -14.328 1.699   -11.609 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 60  THR A OG1 1 
ATOM   375  C  CG2 . THR A 1 67  ? -12.816 0.958   -13.339 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CG2 1 
ATOM   376  N  N   . GLU A 1 68  ? -12.125 -2.043  -12.047 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   1 
ATOM   377  C  CA  . GLU A 1 68  ? -11.168 -2.981  -12.611 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  1 
ATOM   378  C  C   . GLU A 1 68  ? -11.756 -4.376  -12.794 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   1 
ATOM   379  O  O   . GLU A 1 68  ? -11.555 -5.015  -13.827 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   1 
ATOM   380  C  CB  . GLU A 1 68  ? -9.931  -3.035  -11.716 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  1 
ATOM   381  C  CG  . GLU A 1 68  ? -9.266  -1.682  -11.578 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  1 
ATOM   382  C  CD  . GLU A 1 68  ? -8.147  -1.651  -10.556 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  1 
ATOM   383  O  OE1 . GLU A 1 68  ? -8.155  -2.471  -9.611  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 1 
ATOM   384  O  OE2 . GLU A 1 68  ? -7.272  -0.778  -10.688 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 1 
ATOM   385  N  N   . TRP A 1 69  ? -12.491 -4.847  -11.796 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A N   1 
ATOM   386  C  CA  . TRP A 1 69  ? -13.100 -6.165  -11.869 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CA  1 
ATOM   387  C  C   . TRP A 1 69  ? -14.043 -6.191  -13.072 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A C   1 
ATOM   388  O  O   . TRP A 1 69  ? -14.060 -7.153  -13.840 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A O   1 
ATOM   389  C  CB  . TRP A 1 69  ? -13.870 -6.445  -10.579 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CB  1 
ATOM   390  C  CG  . TRP A 1 69  ? -14.575 -7.770  -10.539 1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CG  1 
ATOM   391  C  CD1 . TRP A 1 69  ? -14.019 -8.993  -10.292 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CD1 1 
ATOM   392  C  CD2 . TRP A 1 69  ? -15.981 -7.996  -10.719 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CD2 1 
ATOM   393  N  NE1 . TRP A 1 69  ? -14.992 -9.966  -10.300 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A NE1 1 
ATOM   394  C  CE2 . TRP A 1 69  ? -16.205 -9.381  -10.560 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CE2 1 
ATOM   395  C  CE3 . TRP A 1 69  ? -17.074 -7.159  -11.000 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CE3 1 
ATOM   396  C  CZ2 . TRP A 1 69  ? -17.476 -9.952  -10.672 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CZ2 1 
ATOM   397  C  CZ3 . TRP A 1 69  ? -18.334 -7.725  -11.114 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CZ3 1 
ATOM   398  C  CH2 . TRP A 1 69  ? -18.525 -9.109  -10.950 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CH2 1 
ATOM   399  N  N   . ALA A 1 70  ? -14.812 -5.118  -13.236 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A N   1 
ATOM   400  C  CA  . ALA A 1 70  ? -15.760 -4.999  -14.339 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CA  1 
ATOM   401  C  C   . ALA A 1 70  ? -15.052 -5.009  -15.691 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A C   1 
ATOM   402  O  O   . ALA A 1 70  ? -15.452 -5.718  -16.608 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A O   1 
ATOM   403  C  CB  . ALA A 1 70  ? -16.560 -3.710  -14.196 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CB  1 
ATOM   404  N  N   . ARG A 1 71  ? -14.006 -4.201  -15.815 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A N   1 
ATOM   405  C  CA  . ARG A 1 71  ? -13.261 -4.126  -17.071 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CA  1 
ATOM   406  C  C   . ARG A 1 71  ? -12.656 -5.479  -17.444 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A C   1 
ATOM   407  O  O   . ARG A 1 71  ? -12.677 -5.881  -18.608 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A O   1 
ATOM   408  C  CB  . ARG A 1 71  ? -12.142 -3.089  -16.949 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CB  1 
ATOM   409  C  CG  . ARG A 1 71  ? -11.258 -2.940  -18.191 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CG  1 
ATOM   410  C  CD  . ARG A 1 71  ? -10.097 -1.999  -17.893 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CD  1 
ATOM   411  N  NE  . ARG A 1 71  ? -10.568 -0.772  -17.253 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NE  1 
ATOM   412  C  CZ  . ARG A 1 71  ? -9.781  0.176   -16.752 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CZ  1 
ATOM   413  N  NH1 . ARG A 1 71  ? -8.460  0.054   -16.808 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH1 1 
ATOM   414  N  NH2 . ARG A 1 71  ? -10.320 1.254   -16.193 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH2 1 
ATOM   415  N  N   . ARG A 1 72  ? -12.112 -6.169  -16.447 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N   1 
ATOM   416  C  CA  . ARG A 1 72  ? -11.467 -7.464  -16.654 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA  1 
ATOM   417  C  C   . ARG A 1 72  ? -12.442 -8.532  -17.116 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C   1 
ATOM   418  O  O   . ARG A 1 72  ? -12.189 -9.257  -18.090 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O   1 
ATOM   419  C  CB  . ARG A 1 72  ? -10.776 -7.912  -15.355 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . ARG A 1 72  ? -10.318 -9.381  -15.297 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG  1 
ATOM   421  C  CD  . ARG A 1 72  ? -9.384  -9.608  -14.088 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD  1 
ATOM   422  N  NE  . ARG A 1 72  ? -9.249  -11.020 -13.712 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE  1 
ATOM   423  C  CZ  . ARG A 1 72  ? -8.700  -11.957 -14.476 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ  1 
ATOM   424  N  NH1 . ARG A 1 72  ? -8.218  -11.644 -15.670 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1 1 
ATOM   425  N  NH2 . ARG A 1 72  ? -8.653  -13.213 -14.051 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2 1 
ATOM   426  N  N   . TRP A 1 73  ? -13.568 -8.615  -16.424 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A N   1 
ATOM   427  C  CA  . TRP A 1 73  ? -14.560 -9.612  -16.758 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CA  1 
ATOM   428  C  C   . TRP A 1 73  ? -15.336 -9.326  -18.018 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A C   1 
ATOM   429  O  O   . TRP A 1 73  ? -15.794 -10.253 -18.691 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A O   1 
ATOM   430  C  CB  . TRP A 1 73  ? -15.471 -9.854  -15.550 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CB  1 
ATOM   431  C  CG  . TRP A 1 73  ? -14.721 -10.710 -14.640 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CG  1 
ATOM   432  C  CD1 . TRP A 1 73  ? -13.977 -10.320 -13.554 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CD1 1 
ATOM   433  C  CD2 . TRP A 1 73  ? -14.417 -12.092 -14.857 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CD2 1 
ATOM   434  N  NE1 . TRP A 1 73  ? -13.220 -11.380 -13.093 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A NE1 1 
ATOM   435  C  CE2 . TRP A 1 73  ? -13.475 -12.477 -13.876 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CE2 1 
ATOM   436  C  CE3 . TRP A 1 73  ? -14.844 -13.041 -15.794 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CE3 1 
ATOM   437  C  CZ2 . TRP A 1 73  ? -12.957 -13.772 -13.805 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CZ2 1 
ATOM   438  C  CZ3 . TRP A 1 73  ? -14.321 -14.333 -15.724 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CZ3 1 
ATOM   439  C  CH2 . TRP A 1 73  ? -13.388 -14.680 -14.734 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CH2 1 
ATOM   440  N  N   . ARG A 1 74  ? -15.472 -8.052  -18.360 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A N   1 
ATOM   441  C  CA  . ARG A 1 74  ? -16.166 -7.728  -19.594 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CA  1 
ATOM   442  C  C   . ARG A 1 74  ? -15.322 -8.346  -20.712 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A C   1 
ATOM   443  O  O   . ARG A 1 74  ? -15.838 -9.012  -21.606 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A O   1 
ATOM   444  C  CB  . ARG A 1 74  ? -16.266 -6.212  -19.790 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CB  1 
ATOM   445  C  CG  . ARG A 1 74  ? -16.832 -5.833  -21.156 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CG  1 
ATOM   446  C  CD  . ARG A 1 74  ? -17.203 -4.351  -21.267 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CD  1 
ATOM   447  N  NE  . ARG A 1 74  ? -18.407 -4.020  -20.509 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A NE  1 
ATOM   448  C  CZ  . ARG A 1 74  ? -18.408 -3.465  -19.301 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A CZ  1 
ATOM   449  N  NH1 . ARG A 1 74  ? -17.264 -3.169  -18.704 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A NH1 1 
ATOM   450  N  NH2 . ARG A 1 74  ? -19.555 -3.215  -18.683 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 67  ARG A NH2 1 
ATOM   451  N  N   . GLN A 1 75  ? -14.013 -8.135  -20.643 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A N   1 
ATOM   452  C  CA  . GLN A 1 75  ? -13.118 -8.681  -21.656 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CA  1 
ATOM   453  C  C   . GLN A 1 75  ? -13.095 -10.207 -21.658 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A C   1 
ATOM   454  O  O   . GLN A 1 75  ? -13.154 -10.823 -22.719 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A O   1 
ATOM   455  C  CB  . GLN A 1 75  ? -11.705 -8.136  -21.462 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CB  1 
ATOM   456  C  CG  . GLN A 1 75  ? -11.595 -6.650  -21.748 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CG  1 
ATOM   457  C  CD  . GLN A 1 75  ? -12.177 -6.279  -23.103 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CD  1 
ATOM   458  O  OE1 . GLN A 1 75  ? -11.771 -6.821  -24.132 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A OE1 1 
ATOM   459  N  NE2 . GLN A 1 75  ? -13.135 -5.354  -23.108 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A NE2 1 
ATOM   460  N  N   . LEU A 1 76  ? -13.009 -10.818 -20.482 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A N   1 
ATOM   461  C  CA  . LEU A 1 76  ? -12.994 -12.275 -20.402 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CA  1 
ATOM   462  C  C   . LEU A 1 76  ? -14.301 -12.899 -20.874 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A C   1 
ATOM   463  O  O   . LEU A 1 76  ? -14.302 -13.953 -21.515 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A O   1 
ATOM   464  C  CB  . LEU A 1 76  ? -12.713 -12.742 -18.973 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CB  1 
ATOM   465  C  CG  . LEU A 1 76  ? -11.310 -12.518 -18.426 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CG  1 
ATOM   466  C  CD1 . LEU A 1 76  ? -11.245 -13.009 -16.985 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD1 1 
ATOM   467  C  CD2 . LEU A 1 76  ? -10.285 -13.264 -19.302 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD2 1 
ATOM   468  N  N   . VAL A 1 77  ? -15.420 -12.259 -20.553 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   469  C  CA  . VAL A 1 77  ? -16.713 -12.793 -20.970 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   470  C  C   . VAL A 1 77  ? -16.918 -12.628 -22.473 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   471  O  O   . VAL A 1 77  ? -17.362 -13.556 -23.147 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   472  C  CB  . VAL A 1 77  ? -17.866 -12.130 -20.178 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   473  C  CG1 . VAL A 1 77  ? -19.240 -12.621 -20.690 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   474  C  CG2 . VAL A 1 77  ? -17.714 -12.488 -18.696 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   475  N  N   . GLU A 1 78  ? -16.578 -11.462 -23.007 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N   1 
ATOM   476  C  CA  . GLU A 1 78  ? -16.736 -11.224 -24.440 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA  1 
ATOM   477  C  C   . GLU A 1 78  ? -15.848 -12.137 -25.286 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C   1 
ATOM   478  O  O   . GLU A 1 78  ? -16.262 -12.602 -26.342 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O   1 
ATOM   479  C  CB  . GLU A 1 78  ? -16.424 -9.758  -24.777 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . GLU A 1 78  ? -17.493 -8.784  -24.321 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . GLU A 1 78  ? -17.090 -7.324  -24.482 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD  1 
ATOM   482  O  OE1 . GLU A 1 78  ? -17.978 -6.456  -24.328 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1 1 
ATOM   483  O  OE2 . GLU A 1 78  ? -15.897 -7.040  -24.748 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2 1 
ATOM   484  N  N   . LYS A 1 79  ? -14.624 -12.383 -24.830 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A N   1 
ATOM   485  C  CA  . LYS A 1 79  ? -13.706 -13.236 -25.572 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CA  1 
ATOM   486  C  C   . LYS A 1 79  ? -13.959 -14.723 -25.334 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A C   1 
ATOM   487  O  O   . LYS A 1 79  ? -13.523 -15.566 -26.121 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A O   1 
ATOM   488  C  CB  . LYS A 1 79  ? -12.252 -12.884 -25.220 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . LYS A 1 79  ? -11.850 -11.467 -25.636 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CG  1 
ATOM   490  C  CD  . LYS A 1 79  ? -10.356 -11.214 -25.473 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CD  1 
ATOM   491  C  CE  . LYS A 1 79  ? -9.967  -9.839  -26.014 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CE  1 
ATOM   492  N  NZ  . LYS A 1 79  ? -8.487  -9.624  -26.039 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A NZ  1 
ATOM   493  N  N   . GLY A 1 80  ? -14.671 -15.040 -24.255 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N   1 
ATOM   494  C  CA  . GLY A 1 80  ? -14.961 -16.428 -23.932 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA  1 
ATOM   495  C  C   . GLY A 1 80  ? -16.033 -17.055 -24.808 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C   1 
ATOM   496  O  O   . GLY A 1 80  ? -16.570 -16.393 -25.684 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O   1 
ATOM   497  N  N   . PRO A 1 81  ? -16.364 -18.342 -24.590 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A N   1 
ATOM   498  C  CA  . PRO A 1 81  ? -17.376 -19.064 -25.371 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CA  1 
ATOM   499  C  C   . PRO A 1 81  ? -18.849 -18.946 -24.957 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A C   1 
ATOM   500  O  O   . PRO A 1 81  ? -19.699 -19.650 -25.505 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A O   1 
ATOM   501  C  CB  . PRO A 1 81  ? -16.876 -20.505 -25.321 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CB  1 
ATOM   502  C  CG  . PRO A 1 81  ? -16.301 -20.594 -23.932 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CG  1 
ATOM   503  C  CD  . PRO A 1 81  ? -15.548 -19.276 -23.789 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CD  1 
ATOM   504  N  N   . GLN A 1 82  ? -19.158 -18.078 -23.997 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A N   1 
ATOM   505  C  CA  . GLN A 1 82  ? -20.549 -17.898 -23.585 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CA  1 
ATOM   506  C  C   . GLN A 1 82  ? -21.192 -16.756 -24.374 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A C   1 
ATOM   507  O  O   . GLN A 1 82  ? -20.720 -15.610 -24.335 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A O   1 
ATOM   508  C  CB  . GLN A 1 82  ? -20.651 -17.588 -22.090 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CB  1 
ATOM   509  C  CG  . GLN A 1 82  ? -22.083 -17.363 -21.630 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CG  1 
ATOM   510  C  CD  . GLN A 1 82  ? -22.933 -18.616 -21.763 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CD  1 
ATOM   511  O  OE1 . GLN A 1 82  ? -22.742 -19.574 -21.029 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A OE1 1 
ATOM   512  N  NE2 . GLN A 1 82  ? -23.861 -18.616 -22.717 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A NE2 1 
ATOM   513  N  N   . TYR A 1 83  ? -22.273 -17.071 -25.083 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A N   1 
ATOM   514  C  CA  . TYR A 1 83  ? -22.982 -16.080 -25.877 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CA  1 
ATOM   515  C  C   . TYR A 1 83  ? -24.476 -16.078 -25.546 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A C   1 
ATOM   516  O  O   . TYR A 1 83  ? -24.895 -16.611 -24.519 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A O   1 
ATOM   517  C  CB  . TYR A 1 83  ? -22.791 -16.361 -27.376 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CB  1 
ATOM   518  C  CG  . TYR A 1 83  ? -21.350 -16.333 -27.842 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CG  1 
ATOM   519  C  CD1 . TYR A 1 83  ? -20.604 -17.505 -27.944 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD1 1 
ATOM   520  C  CD2 . TYR A 1 83  ? -20.731 -15.129 -28.177 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD2 1 
ATOM   521  C  CE1 . TYR A 1 83  ? -19.274 -17.482 -28.373 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE1 1 
ATOM   522  C  CE2 . TYR A 1 83  ? -19.404 -15.094 -28.602 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE2 1 
ATOM   523  C  CZ  . TYR A 1 83  ? -18.682 -16.272 -28.698 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CZ  1 
ATOM   524  O  OH  . TYR A 1 83  ? -17.370 -16.236 -29.119 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A OH  1 
ATOM   525  N  N   . GLY A 1 84  ? -25.268 -15.457 -26.413 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   1 
ATOM   526  C  CA  . GLY A 1 84  ? -26.708 -15.405 -26.201 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  1 
ATOM   527  C  C   . GLY A 1 84  ? -27.159 -14.618 -24.986 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   1 
ATOM   528  O  O   . GLY A 1 84  ? -26.405 -13.814 -24.430 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   1 
ATOM   529  N  N   . THR A 1 85  ? -28.404 -14.856 -24.573 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 78  THR A N   1 
ATOM   530  C  CA  . THR A 1 85  ? -28.990 -14.167 -23.429 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CA  1 
ATOM   531  C  C   . THR A 1 85  ? -28.332 -14.545 -22.111 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 78  THR A C   1 
ATOM   532  O  O   . THR A 1 85  ? -28.433 -13.804 -21.134 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 78  THR A O   1 
ATOM   533  C  CB  . THR A 1 85  ? -30.505 -14.454 -23.319 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CB  1 
ATOM   534  O  OG1 . THR A 1 85  ? -30.718 -15.867 -23.178 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 78  THR A OG1 1 
ATOM   535  C  CG2 . THR A 1 85  ? -31.226 -13.956 -24.564 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CG2 1 
ATOM   536  N  N   . VAL A 1 86  ? -27.671 -15.700 -22.063 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N   1 
ATOM   537  C  CA  . VAL A 1 86  ? -27.010 -16.084 -20.822 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA  1 
ATOM   538  C  C   . VAL A 1 86  ? -25.781 -15.203 -20.667 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C   1 
ATOM   539  O  O   . VAL A 1 86  ? -25.431 -14.809 -19.553 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O   1 
ATOM   540  C  CB  . VAL A 1 86  ? -26.607 -17.565 -20.807 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB  1 
ATOM   541  C  CG1 . VAL A 1 86  ? -25.603 -17.821 -19.675 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1 1 
ATOM   542  C  CG2 . VAL A 1 86  ? -27.841 -18.422 -20.599 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2 1 
ATOM   543  N  N   . GLU A 1 87  ? -25.131 -14.886 -21.786 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   1 
ATOM   544  C  CA  . GLU A 1 87  ? -23.971 -14.000 -21.738 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  1 
ATOM   545  C  C   . GLU A 1 87  ? -24.434 -12.626 -21.243 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   1 
ATOM   546  O  O   . GLU A 1 87  ? -23.769 -11.991 -20.425 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   1 
ATOM   547  C  CB  . GLU A 1 87  ? -23.322 -13.854 -23.122 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  1 
ATOM   548  C  CG  . GLU A 1 87  ? -22.346 -12.680 -23.220 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  1 
ATOM   549  C  CD  . GLU A 1 87  ? -21.690 -12.550 -24.593 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  1 
ATOM   550  O  OE1 . GLU A 1 87  ? -22.386 -12.743 -25.613 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 1 
ATOM   551  O  OE2 . GLU A 1 87  ? -20.477 -12.238 -24.652 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 1 
ATOM   552  N  N   . LYS A 1 88  ? -25.575 -12.158 -21.732 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A N   1 
ATOM   553  C  CA  . LYS A 1 88  ? -26.059 -10.851 -21.288 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CA  1 
ATOM   554  C  C   . LYS A 1 88  ? -26.349 -10.829 -19.791 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A C   1 
ATOM   555  O  O   . LYS A 1 88  ? -26.109 -9.825  -19.120 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A O   1 
ATOM   556  C  CB  . LYS A 1 88  ? -27.310 -10.441 -22.060 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CB  1 
ATOM   557  C  CG  . LYS A 1 88  ? -27.041 -10.130 -23.521 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CG  1 
ATOM   558  C  CD  . LYS A 1 88  ? -28.235 -9.450  -24.170 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CD  1 
ATOM   559  C  CE  . LYS A 1 88  ? -27.976 -9.178  -25.643 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CE  1 
ATOM   560  N  NZ  . LYS A 1 88  ? -29.117 -8.457  -26.275 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A NZ  1 
ATOM   561  N  N   . ALA A 1 89  ? -26.858 -11.939 -19.273 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   562  C  CA  . ALA A 1 89  ? -27.174 -12.048 -17.851 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   563  C  C   . ALA A 1 89  ? -25.901 -11.931 -17.025 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   564  O  O   . ALA A 1 89  ? -25.885 -11.286 -15.973 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   565  C  CB  . ALA A 1 89  ? -27.860 -13.385 -17.568 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   566  N  N   . TRP A 1 90  ? -24.837 -12.572 -17.500 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A N   1 
ATOM   567  C  CA  . TRP A 1 90  ? -23.548 -12.542 -16.818 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CA  1 
ATOM   568  C  C   . TRP A 1 90  ? -22.971 -11.136 -16.891 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A C   1 
ATOM   569  O  O   . TRP A 1 90  ? -22.439 -10.611 -15.907 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A O   1 
ATOM   570  C  CB  . TRP A 1 90  ? -22.575 -13.522 -17.491 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CB  1 
ATOM   571  C  CG  . TRP A 1 90  ? -21.271 -13.765 -16.747 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CG  1 
ATOM   572  C  CD1 . TRP A 1 90  ? -20.739 -13.023 -15.724 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CD1 1 
ATOM   573  C  CD2 . TRP A 1 90  ? -20.330 -14.818 -17.006 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CD2 1 
ATOM   574  N  NE1 . TRP A 1 90  ? -19.519 -13.555 -15.332 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A NE1 1 
ATOM   575  C  CE2 . TRP A 1 90  ? -19.250 -14.655 -16.103 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CE2 1 
ATOM   576  C  CE3 . TRP A 1 90  ? -20.296 -15.884 -17.914 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CE3 1 
ATOM   577  C  CZ2 . TRP A 1 90  ? -18.151 -15.523 -16.084 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CZ2 1 
ATOM   578  C  CZ3 . TRP A 1 90  ? -19.208 -16.746 -17.893 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CZ3 1 
ATOM   579  C  CH2 . TRP A 1 90  ? -18.148 -16.559 -16.982 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CH2 1 
HETATM 580  N  N   . MSE A 1 91  ? -23.076 -10.527 -18.067 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A N   1 
HETATM 581  C  CA  . MSE A 1 91  ? -22.541 -9.185  -18.277 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CA  1 
HETATM 582  C  C   . MSE A 1 91  ? -23.258 -8.153  -17.403 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A C   1 
HETATM 583  O  O   . MSE A 1 91  ? -22.730 -7.074  -17.142 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A O   1 
HETATM 584  C  CB  . MSE A 1 91  ? -22.675 -8.790  -19.746 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CB  1 
HETATM 585  C  CG  . MSE A 1 91  ? -21.696 -7.723  -20.181 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CG  1 
HETATM 586  SE SE  . MSE A 1 91  ? -19.886 -8.430  -20.158 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A SE  1 
HETATM 587  C  CE  . MSE A 1 91  ? -19.885 -9.327  -21.854 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 84  MSE A CE  1 
ATOM   588  N  N   . ALA A 1 92  ? -24.459 -8.486  -16.956 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A N   1 
ATOM   589  C  CA  . ALA A 1 92  ? -25.218 -7.576  -16.106 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CA  1 
ATOM   590  C  C   . ALA A 1 92  ? -24.454 -7.323  -14.809 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A C   1 
ATOM   591  O  O   . ALA A 1 92  ? -24.599 -6.266  -14.187 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A O   1 
ATOM   592  C  CB  . ALA A 1 92  ? -26.586 -8.154  -15.806 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CB  1 
ATOM   593  N  N   . PHE A 1 93  ? -23.631 -8.287  -14.401 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A N   1 
ATOM   594  C  CA  . PHE A 1 93  ? -22.861 -8.119  -13.177 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CA  1 
ATOM   595  C  C   . PHE A 1 93  ? -21.735 -7.106  -13.372 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A C   1 
ATOM   596  O  O   . PHE A 1 93  ? -21.371 -6.401  -12.430 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A O   1 
ATOM   597  C  CB  . PHE A 1 93  ? -22.314 -9.463  -12.679 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CB  1 
ATOM   598  C  CG  . PHE A 1 93  ? -23.377 -10.359 -12.100 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CG  1 
ATOM   599  C  CD1 . PHE A 1 93  ? -24.162 -11.154 -12.927 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD1 1 
ATOM   600  C  CD2 . PHE A 1 93  ? -23.643 -10.345 -10.734 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD2 1 
ATOM   601  C  CE1 . PHE A 1 93  ? -25.211 -11.926 -12.397 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE1 1 
ATOM   602  C  CE2 . PHE A 1 93  ? -24.679 -11.106 -10.196 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE2 1 
ATOM   603  C  CZ  . PHE A 1 93  ? -25.468 -11.899 -11.032 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CZ  1 
HETATM 604  N  N   . MSE A 1 94  ? -21.182 -7.023  -14.582 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A N   1 
HETATM 605  C  CA  . MSE A 1 94  ? -20.138 -6.034  -14.824 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CA  1 
HETATM 606  C  C   . MSE A 1 94  ? -20.787 -4.640  -14.744 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A C   1 
HETATM 607  O  O   . MSE A 1 94  ? -20.188 -3.700  -14.226 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A O   1 
HETATM 608  C  CB  . MSE A 1 94  ? -19.479 -6.234  -16.196 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CB  1 
HETATM 609  C  CG  . MSE A 1 94  ? -18.396 -7.323  -16.245 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CG  1 
HETATM 610  SE SE  . MSE A 1 94  ? -19.078 -9.144  -16.274 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A SE  1 
HETATM 611  C  CE  . MSE A 1 94  ? -19.019 -9.503  -14.362 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 87  MSE A CE  1 
ATOM   612  N  N   . SER A 1 95  ? -22.014 -4.502  -15.243 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 88  SER A N   1 
ATOM   613  C  CA  . SER A 1 95  ? -22.692 -3.205  -15.177 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CA  1 
ATOM   614  C  C   . SER A 1 95  ? -22.982 -2.805  -13.723 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 88  SER A C   1 
ATOM   615  O  O   . SER A 1 95  ? -22.878 -1.628  -13.362 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 88  SER A O   1 
ATOM   616  C  CB  . SER A 1 95  ? -23.995 -3.231  -15.966 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CB  1 
ATOM   617  O  OG  . SER A 1 95  ? -23.746 -3.425  -17.341 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 88  SER A OG  1 
ATOM   618  N  N   . GLU A 1 96  ? -23.342 -3.783  -12.896 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   1 
ATOM   619  C  CA  . GLU A 1 96  ? -23.620 -3.530  -11.478 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  1 
ATOM   620  C  C   . GLU A 1 96  ? -22.369 -2.984  -10.783 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   1 
ATOM   621  O  O   . GLU A 1 96  ? -22.414 -1.970  -10.085 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   1 
ATOM   622  C  CB  . GLU A 1 96  ? -24.065 -4.827  -10.792 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  1 
ATOM   623  C  CG  . GLU A 1 96  ? -24.360 -4.710  -9.288  1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  1 
ATOM   624  C  CD  . GLU A 1 96  ? -23.211 -5.190  -8.419  1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  1 
ATOM   625  O  OE1 . GLU A 1 96  ? -23.333 -5.126  -7.172  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 1 
ATOM   626  O  OE2 . GLU A 1 96  ? -22.187 -5.637  -8.981  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 1 
ATOM   627  N  N   . ALA A 1 97  ? -21.246 -3.662  -10.979 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   628  C  CA  . ALA A 1 97  ? -19.998 -3.221  -10.356 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   629  C  C   . ALA A 1 97  ? -19.700 -1.779  -10.768 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   630  O  O   . ALA A 1 97  ? -19.178 -0.984  -9.978  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   631  C  CB  . ALA A 1 97  ? -18.854 -4.142  -10.776 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   632  N  N   . GLU A 1 98  ? -20.035 -1.441  -12.009 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   1 
ATOM   633  C  CA  . GLU A 1 98  ? -19.794 -0.095  -12.517 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  1 
ATOM   634  C  C   . GLU A 1 98  ? -20.693 0.941   -11.854 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   1 
ATOM   635  O  O   . GLU A 1 98  ? -20.231 2.024   -11.485 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   1 
ATOM   636  C  CB  . GLU A 1 98  ? -19.980 -0.069  -14.042 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  1 
ATOM   637  C  CG  . GLU A 1 98  ? -18.841 -0.740  -14.779 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CG  1 
ATOM   638  C  CD  . GLU A 1 98  ? -19.166 -1.056  -16.230 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CD  1 
ATOM   639  O  OE1 . GLU A 1 98  ? -18.242 -1.486  -16.944 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE1 1 
ATOM   640  O  OE2 . GLU A 1 98  ? -20.333 -0.888  -16.654 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE2 1 
ATOM   641  N  N   . ARG A 1 99  ? -21.970 0.601   -11.701 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N   1 
ATOM   642  C  CA  . ARG A 1 99  ? -22.931 1.500   -11.073 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA  1 
ATOM   643  C  C   . ARG A 1 99  ? -22.536 1.715   -9.608  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C   1 
ATOM   644  O  O   . ARG A 1 99  ? -22.550 2.842   -9.115  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O   1 
ATOM   645  C  CB  . ARG A 1 99  ? -24.351 0.914   -11.164 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB  1 
ATOM   646  C  CG  . ARG A 1 99  ? -24.886 0.713   -12.608 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG  1 
ATOM   647  C  CD  . ARG A 1 99  ? -25.018 2.023   -13.396 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD  1 
ATOM   648  N  NE  . ARG A 1 99  ? -23.754 2.470   -13.969 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE  1 
ATOM   649  C  CZ  . ARG A 1 99  ? -23.190 1.945   -15.057 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ  1 
ATOM   650  N  NH1 . ARG A 1 99  ? -23.782 0.951   -15.711 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1 1 
ATOM   651  N  NH2 . ARG A 1 99  ? -22.018 2.400   -15.481 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2 1 
ATOM   652  N  N   . VAL A 1 100 ? -22.155 0.635   -8.932  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N   1 
ATOM   653  C  CA  . VAL A 1 100 ? -21.752 0.698   -7.524  1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA  1 
ATOM   654  C  C   . VAL A 1 100 ? -20.441 1.479   -7.383  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C   1 
ATOM   655  O  O   . VAL A 1 100 ? -20.216 2.173   -6.393  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O   1 
ATOM   656  C  CB  . VAL A 1 100 ? -21.575 -0.723  -6.940  1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB  1 
ATOM   657  C  CG1 . VAL A 1 100 ? -21.036 -0.652  -5.508  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1 1 
ATOM   658  C  CG2 . VAL A 1 100 ? -22.924 -1.450  -6.959  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2 1 
ATOM   659  N  N   . SER A 1 101 ? -19.581 1.366   -8.386  1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   660  C  CA  . SER A 1 101 ? -18.322 2.086   -8.361  1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   661  C  C   . SER A 1 101 ? -18.615 3.587   -8.417  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   662  O  O   . SER A 1 101 ? -18.047 4.372   -7.653  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   663  C  CB  . SER A 1 101 ? -17.460 1.702   -9.555  1.00 6.53   ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   664  O  OG  . SER A 1 101 ? -16.333 2.568   -9.631  1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   665  N  N   . GLU A 1 102 ? -19.499 3.976   -9.334  1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   1 
ATOM   666  C  CA  . GLU A 1 102 ? -19.865 5.376   -9.483  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  1 
ATOM   667  C  C   . GLU A 1 102 ? -20.461 5.888   -8.180  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   1 
ATOM   668  O  O   . GLU A 1 102 ? -20.223 7.030   -7.779  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   1 
ATOM   669  C  CB  . GLU A 1 102 ? -20.868 5.531   -10.626 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . GLU A 1 102 ? -20.246 5.352   -12.000 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  1 
ATOM   671  C  CD  . GLU A 1 102 ? -21.215 4.785   -13.017 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  1 
ATOM   672  O  OE1 . GLU A 1 102 ? -22.432 4.792   -12.750 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 1 
ATOM   673  O  OE2 . GLU A 1 102 ? -20.752 4.336   -14.090 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 1 
ATOM   674  N  N   . LEU A 1 103 ? -21.241 5.034   -7.527  1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N   1 
ATOM   675  C  CA  . LEU A 1 103 ? -21.859 5.383   -6.254  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA  1 
ATOM   676  C  C   . LEU A 1 103 ? -20.796 5.744   -5.222  1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C   1 
ATOM   677  O  O   . LEU A 1 103 ? -20.836 6.817   -4.617  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O   1 
ATOM   678  C  CB  . LEU A 1 103 ? -22.679 4.207   -5.711  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB  1 
ATOM   679  C  CG  . LEU A 1 103 ? -24.078 3.890   -6.243  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG  1 
ATOM   680  C  CD1 . LEU A 1 103 ? -24.569 2.591   -5.597  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1 1 
ATOM   681  C  CD2 . LEU A 1 103 ? -25.039 5.028   -5.922  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2 1 
ATOM   682  N  N   . HIS A 1 104 ? -19.838 4.844   -5.020  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A N   1 
ATOM   683  C  CA  . HIS A 1 104 ? -18.802 5.083   -4.024  1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CA  1 
ATOM   684  C  C   . HIS A 1 104 ? -17.844 6.195   -4.372  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A C   1 
ATOM   685  O  O   . HIS A 1 104 ? -17.285 6.844   -3.481  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A O   1 
ATOM   686  C  CB  . HIS A 1 104 ? -18.060 3.780   -3.733  1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CB  1 
ATOM   687  C  CG  . HIS A 1 104 ? -18.868 2.827   -2.913  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CG  1 
ATOM   688  N  ND1 . HIS A 1 104 ? -18.942 2.910   -1.538  1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A ND1 1 
ATOM   689  C  CD2 . HIS A 1 104 ? -19.726 1.847   -3.278  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CD2 1 
ATOM   690  C  CE1 . HIS A 1 104 ? -19.815 2.024   -1.093  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CE1 1 
ATOM   691  N  NE2 . HIS A 1 104 ? -20.306 1.368   -2.129  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A NE2 1 
ATOM   692  N  N   . LEU A 1 105 ? -17.656 6.422   -5.667  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A N   1 
ATOM   693  C  CA  . LEU A 1 105 ? -16.775 7.483   -6.117  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CA  1 
ATOM   694  C  C   . LEU A 1 105 ? -17.471 8.767   -5.675  1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A C   1 
ATOM   695  O  O   . LEU A 1 105 ? -16.829 9.722   -5.246  1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A O   1 
ATOM   696  C  CB  . LEU A 1 105 ? -16.649 7.453   -7.649  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CB  1 
ATOM   697  C  CG  . LEU A 1 105 ? -15.409 8.062   -8.303  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CG  1 
ATOM   698  C  CD1 . LEU A 1 105 ? -15.655 8.215   -9.801  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD1 1 
ATOM   699  C  CD2 . LEU A 1 105 ? -15.099 9.411   -7.692  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD2 1 
ATOM   700  N  N   . GLU A 1 106 ? -18.798 8.772   -5.777  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A N   1 
ATOM   701  C  CA  . GLU A 1 106 ? -19.594 9.932   -5.378  1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CA  1 
ATOM   702  C  C   . GLU A 1 106 ? -19.564 10.162  -3.859  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A C   1 
ATOM   703  O  O   . GLU A 1 106 ? -19.655 11.305  -3.395  1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A O   1 
ATOM   704  C  CB  . GLU A 1 106 ? -21.040 9.761   -5.847  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CB  1 
ATOM   705  C  CG  . GLU A 1 106 ? -22.025 10.765  -5.257  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CG  1 
ATOM   706  C  CD  . GLU A 1 106 ? -23.386 10.681  -5.923  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CD  1 
ATOM   707  O  OE1 . GLU A 1 106 ? -23.724 11.600  -6.693  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE1 1 
ATOM   708  O  OE2 . GLU A 1 106 ? -24.109 9.688   -5.688  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE2 1 
ATOM   709  N  N   . VAL A 1 107 ? -19.442 9.085   -3.088  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   1 
ATOM   710  C  CA  . VAL A 1 107 ? -19.392 9.234   -1.634  1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  1 
ATOM   711  C  C   . VAL A 1 107 ? -18.111 10.003  -1.342  1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   1 
ATOM   712  O  O   . VAL A 1 107 ? -18.105 10.961  -0.575  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   1 
ATOM   713  C  CB  . VAL A 1 107 ? -19.381 7.860   -0.910  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  1 
ATOM   714  C  CG1 . VAL A 1 107 ? -19.167 8.052   0.599   1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 1 
ATOM   715  C  CG2 . VAL A 1 107 ? -20.706 7.151   -1.140  1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 1 
ATOM   716  N  N   . LYS A 1 108 ? -17.029 9.584   -1.988  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A N   1 
ATOM   717  C  CA  . LYS A 1 108 ? -15.739 10.229  -1.828  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CA  1 
ATOM   718  C  C   . LYS A 1 108 ? -15.856 11.705  -2.219  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A C   1 
ATOM   719  O  O   . LYS A 1 108 ? -15.372 12.583  -1.501  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A O   1 
ATOM   720  C  CB  . LYS A 1 108 ? -14.702 9.512   -2.706  1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CB  1 
ATOM   721  C  CG  . LYS A 1 108 ? -13.285 10.022  -2.601  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CG  1 
ATOM   722  C  CD  . LYS A 1 108 ? -12.944 11.076  -3.646  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CD  1 
ATOM   723  C  CE  . LYS A 1 108 ? -11.455 11.412  -3.563  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CE  1 
ATOM   724  N  NZ  . LYS A 1 108 ? -11.028 12.472  -4.517  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A NZ  1 
ATOM   725  N  N   . ALA A 1 109 ? -16.508 11.969  -3.351  1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N   1 
ATOM   726  C  CA  . ALA A 1 109 ? -16.693 13.332  -3.840  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA  1 
ATOM   727  C  C   . ALA A 1 109 ? -17.471 14.220  -2.866  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C   1 
ATOM   728  O  O   . ALA A 1 109 ? -17.151 15.402  -2.702  1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O   1 
ATOM   729  C  CB  . ALA A 1 109 ? -17.396 13.310  -5.204  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB  1 
ATOM   730  N  N   . SER A 1 110 ? -18.493 13.654  -2.229  1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   1 
ATOM   731  C  CA  . SER A 1 110 ? -19.303 14.399  -1.277  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  1 
ATOM   732  C  C   . SER A 1 110 ? -18.547 14.620  0.022   1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   1 
ATOM   733  O  O   . SER A 1 110 ? -18.641 15.692  0.617   1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   1 
ATOM   734  C  CB  . SER A 1 110 ? -20.614 13.665  -0.975  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  1 
ATOM   735  O  OG  . SER A 1 110 ? -21.496 13.689  -2.083  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  1 
ATOM   736  N  N   . LEU A 1 111 ? -17.808 13.606  0.465   1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N   1 
ATOM   737  C  CA  . LEU A 1 111 ? -17.038 13.726  1.703   1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA  1 
ATOM   738  C  C   . LEU A 1 111 ? -15.944 14.781  1.569   1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C   1 
ATOM   739  O  O   . LEU A 1 111 ? -15.643 15.509  2.523   1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O   1 
ATOM   740  C  CB  . LEU A 1 111 ? -16.387 12.387  2.072   1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB  1 
ATOM   741  C  CG  . LEU A 1 111 ? -17.259 11.217  2.536   1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG  1 
ATOM   742  C  CD1 . LEU A 1 111 ? -16.392 9.948   2.728   1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 1 
ATOM   743  C  CD2 . LEU A 1 111 ? -17.951 11.598  3.834   1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 1 
HETATM 744  N  N   . MSE A 1 112 ? -15.342 14.855  0.383   1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A N   1 
HETATM 745  C  CA  . MSE A 1 112 ? -14.265 15.805  0.141   1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CA  1 
HETATM 746  C  C   . MSE A 1 112 ? -14.735 17.179  -0.332  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A C   1 
HETATM 747  O  O   . MSE A 1 112 ? -14.340 18.198  0.233   1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A O   1 
HETATM 748  C  CB  . MSE A 1 112 ? -13.261 15.238  -0.879  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CB  1 
HETATM 749  C  CG  . MSE A 1 112 ? -12.537 13.968  -0.430  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CG  1 
HETATM 750  SE SE  . MSE A 1 112 ? -11.629 14.196  1.275   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A SE  1 
HETATM 751  C  CE  . MSE A 1 112 ? -13.121 13.808  2.442   1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 105 MSE A CE  1 
ATOM   752  N  N   . ASN A 1 113 ? -15.568 17.212  -1.369  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A N   1 
ATOM   753  C  CA  . ASN A 1 113 ? -16.038 18.484  -1.899  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CA  1 
ATOM   754  C  C   . ASN A 1 113 ? -17.029 19.202  -1.009  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A C   1 
ATOM   755  O  O   . ASN A 1 113 ? -17.129 20.430  -1.054  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A O   1 
ATOM   756  C  CB  . ASN A 1 113 ? -16.651 18.309  -3.294  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CB  1 
ATOM   757  C  CG  . ASN A 1 113 ? -15.641 17.847  -4.315  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CG  1 
ATOM   758  O  OD1 . ASN A 1 113 ? -14.438 18.063  -4.152  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A OD1 1 
ATOM   759  N  ND2 . ASN A 1 113 ? -16.120 17.221  -5.384  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A ND2 1 
ATOM   760  N  N   . ASP A 1 114 ? -17.765 18.459  -0.194  1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N   1 
ATOM   761  C  CA  . ASP A 1 114 ? -18.733 19.112  0.668   1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA  1 
ATOM   762  C  C   . ASP A 1 114 ? -18.353 19.146  2.141   1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C   1 
ATOM   763  O  O   . ASP A 1 114 ? -18.092 20.211  2.685   1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O   1 
ATOM   764  C  CB  . ASP A 1 114 ? -20.120 18.471  0.523   1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . ASP A 1 114 ? -20.677 18.593  -0.888  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG  1 
ATOM   766  O  OD1 . ASP A 1 114 ? -20.394 19.601  -1.564  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 
ATOM   767  O  OD2 . ASP A 1 114 ? -21.411 17.684  -1.315  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 
ATOM   768  N  N   . ASP A 1 115 ? -18.324 17.980  2.774   1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   769  C  CA  . ASP A 1 115 ? -18.030 17.872  4.198   1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   770  C  C   . ASP A 1 115 ? -16.649 18.367  4.620   1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   771  O  O   . ASP A 1 115 ? -16.533 19.235  5.481   1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   772  C  CB  . ASP A 1 115 ? -18.235 16.422  4.639   1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   773  C  CG  . ASP A 1 115 ? -19.611 15.898  4.259   1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   774  O  OD1 . ASP A 1 115 ? -20.577 16.688  4.347   1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   775  O  OD2 . ASP A 1 115 ? -19.730 14.711  3.878   1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   776  N  N   . PHE A 1 116 ? -15.611 17.807  4.010   1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A N   1 
ATOM   777  C  CA  . PHE A 1 116 ? -14.216 18.181  4.291   1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CA  1 
ATOM   778  C  C   . PHE A 1 116 ? -14.051 19.698  4.128   1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A C   1 
ATOM   779  O  O   . PHE A 1 116 ? -13.528 20.398  5.002   1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A O   1 
ATOM   780  C  CB  . PHE A 1 116 ? -13.300 17.452  3.294   1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . PHE A 1 116 ? -11.818 17.663  3.527   1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CG  1 
ATOM   782  C  CD1 . PHE A 1 116 ? -11.103 16.811  4.359   1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD1 1 
ATOM   783  C  CD2 . PHE A 1 116 ? -11.138 18.696  2.883   1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD2 1 
ATOM   784  C  CE1 . PHE A 1 116 ? -9.736  16.978  4.547   1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE1 1 
ATOM   785  C  CE2 . PHE A 1 116 ? -9.765  18.874  3.067   1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE2 1 
ATOM   786  C  CZ  . PHE A 1 116 ? -9.064  18.014  3.899   1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CZ  1 
ATOM   787  N  N   . GLU A 1 117 ? -14.496 20.198  2.988   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
ATOM   788  C  CA  . GLU A 1 117 ? -14.392 21.617  2.685   1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
ATOM   789  C  C   . GLU A 1 117 ? -15.151 22.495  3.667   1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
ATOM   790  O  O   . GLU A 1 117 ? -14.659 23.557  4.071   1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
ATOM   791  C  CB  . GLU A 1 117 ? -14.889 21.878  1.263   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
ATOM   792  C  CG  . GLU A 1 117 ? -13.900 21.445  0.208   1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
ATOM   793  C  CD  . GLU A 1 117 ? -12.643 22.305  0.217   1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
ATOM   794  O  OE1 . GLU A 1 117 ? -11.535 21.741  0.095   1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM   795  O  OE2 . GLU A 1 117 ? -12.768 23.542  0.343   1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM   796  N  N   . LYS A 1 118 ? -16.350 22.059  4.035   1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   1 
ATOM   797  C  CA  . LYS A 1 118 ? -17.179 22.802  4.975   1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  1 
ATOM   798  C  C   . LYS A 1 118 ? -16.457 22.975  6.307   1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   1 
ATOM   799  O  O   . LYS A 1 118 ? -16.468 24.062  6.890   1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   1 
ATOM   800  C  CB  . LYS A 1 118 ? -18.509 22.082  5.208   1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  1 
ATOM   801  C  CG  . LYS A 1 118 ? -19.469 22.869  6.108   1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  1 
ATOM   802  C  CD  . LYS A 1 118 ? -20.845 22.242  6.136   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  1 
ATOM   803  C  CE  . LYS A 1 118 ? -21.849 23.128  6.868   1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  1 
ATOM   804  N  NZ  . LYS A 1 118 ? -23.235 22.624  6.716   1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  1 
ATOM   805  N  N   . ILE A 1 119 ? -15.827 21.900  6.778   1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N   1 
ATOM   806  C  CA  . ILE A 1 119 ? -15.085 21.932  8.040   1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA  1 
ATOM   807  C  C   . ILE A 1 119 ? -13.858 22.822  7.888   1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C   1 
ATOM   808  O  O   . ILE A 1 119 ? -13.546 23.624  8.763   1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O   1 
ATOM   809  C  CB  . ILE A 1 119 ? -14.607 20.522  8.444   1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB  1 
ATOM   810  C  CG1 . ILE A 1 119 ? -15.811 19.600  8.626   1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1 1 
ATOM   811  C  CG2 . ILE A 1 119 ? -13.791 20.591  9.761   1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2 1 
ATOM   812  C  CD1 . ILE A 1 119 ? -15.443 18.125  8.635   1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1 1 
ATOM   813  N  N   . LYS A 1 120 ? -13.158 22.655  6.772   1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   814  C  CA  . LYS A 1 120 ? -11.966 23.434  6.469   1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   815  C  C   . LYS A 1 120 ? -12.289 24.935  6.451   1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   816  O  O   . LYS A 1 120 ? -11.539 25.748  6.998   1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   817  C  CB  . LYS A 1 120 ? -11.399 23.001  5.113   1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   818  C  CG  . LYS A 1 120 ? -10.027 23.583  4.795   1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   819  C  CD  . LYS A 1 120 ? -9.435  22.961  3.535   1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   820  C  CE  . LYS A 1 120 ? -8.102  23.599  3.177   1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   821  N  NZ  . LYS A 1 120 ? -7.455  22.880  2.047   1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   822  N  N   . ASN A 1 121 ? -13.404 25.301  5.824   1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N   1 
ATOM   823  C  CA  . ASN A 1 121 ? -13.798 26.708  5.763   1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA  1 
ATOM   824  C  C   . ASN A 1 121 ? -14.240 27.223  7.136   1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C   1 
ATOM   825  O  O   . ASN A 1 121 ? -14.027 28.394  7.473   1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O   1 
ATOM   826  C  CB  . ASN A 1 121 ? -14.929 26.914  4.751   1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB  1 
ATOM   827  C  CG  . ASN A 1 121 ? -14.460 26.770  3.317   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG  1 
ATOM   828  O  OD1 . ASN A 1 121 ? -13.327 27.115  2.990   1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1 1 
ATOM   829  N  ND2 . ASN A 1 121 ? -15.338 26.276  2.448   1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2 1 
ATOM   830  N  N   . TRP A 1 122 ? -14.853 26.356  7.934   1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A N   1 
ATOM   831  C  CA  . TRP A 1 122 ? -15.287 26.773  9.264   1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CA  1 
ATOM   832  C  C   . TRP A 1 122 ? -14.057 27.049  10.119  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A C   1 
ATOM   833  O  O   . TRP A 1 122 ? -14.013 28.025  10.873  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A O   1 
ATOM   834  C  CB  . TRP A 1 122 ? -16.119 25.686  9.937   1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CB  1 
ATOM   835  C  CG  . TRP A 1 122 ? -16.758 26.147  11.213  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CG  1 
ATOM   836  C  CD1 . TRP A 1 122 ? -17.989 26.724  11.348  1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CD1 1 
ATOM   837  C  CD2 . TRP A 1 122 ? -16.177 26.132  12.522  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CD2 1 
ATOM   838  N  NE1 . TRP A 1 122 ? -18.211 27.067  12.656  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A NE1 1 
ATOM   839  C  CE2 . TRP A 1 122 ? -17.116 26.718  13.401  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CE2 1 
ATOM   840  C  CE3 . TRP A 1 122 ? -14.954 25.684  13.039  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CE3 1 
ATOM   841  C  CZ2 . TRP A 1 122 ? -16.870 26.870  14.775  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CZ2 1 
ATOM   842  C  CZ3 . TRP A 1 122 ? -14.710 25.837  14.414  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CZ3 1 
ATOM   843  C  CH2 . TRP A 1 122 ? -15.664 26.423  15.259  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CH2 1 
ATOM   844  N  N   . GLN A 1 123 ? -13.062 26.175  9.991   1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A N   1 
ATOM   845  C  CA  . GLN A 1 123 ? -11.821 26.295  10.744  1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CA  1 
ATOM   846  C  C   . GLN A 1 123 ? -11.080 27.587  10.401  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A C   1 
ATOM   847  O  O   . GLN A 1 123 ? -10.483 28.210  11.275  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A O   1 
ATOM   848  C  CB  . GLN A 1 123 ? -10.919 25.093  10.459  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CB  1 
ATOM   849  C  CG  . GLN A 1 123 ? -9.699  24.996  11.361  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CG  1 
ATOM   850  C  CD  . GLN A 1 123 ? -8.761  23.868  10.966  1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CD  1 
ATOM   851  O  OE1 . GLN A 1 123 ? -8.250  23.139  11.818  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A OE1 1 
ATOM   852  N  NE2 . GLN A 1 123 ? -8.522  23.727  9.673   1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A NE2 1 
ATOM   853  N  N   . LYS A 1 124 ? -11.121 27.997  9.135   1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A N   1 
ATOM   854  C  CA  . LYS A 1 124 ? -10.424 29.216  8.745   1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CA  1 
ATOM   855  C  C   . LYS A 1 124 ? -11.169 30.469  9.184   1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A C   1 
ATOM   856  O  O   . LYS A 1 124 ? -10.553 31.510  9.395   1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A O   1 
ATOM   857  C  CB  . LYS A 1 124 ? -10.186 29.258  7.233   1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CB  1 
ATOM   858  C  CG  . LYS A 1 124 ? -11.427 29.465  6.397   1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CG  1 
ATOM   859  C  CD  . LYS A 1 124 ? -11.087 29.619  4.912   1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CD  1 
ATOM   860  C  CE  . LYS A 1 124 ? -10.352 28.410  4.360   1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CE  1 
ATOM   861  N  NZ  . LYS A 1 124 ? -8.937  28.345  4.824   1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A NZ  1 
ATOM   862  N  N   . GLU A 1 125 ? -12.488 30.367  9.323   1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N   1 
ATOM   863  C  CA  . GLU A 1 125 ? -13.302 31.501  9.754   1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA  1 
ATOM   864  C  C   . GLU A 1 125 ? -13.339 31.627  11.276  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C   1 
ATOM   865  O  O   . GLU A 1 125 ? -13.494 32.721  11.808  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O   1 
ATOM   866  C  CB  . GLU A 1 125 ? -14.742 31.361  9.244   1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB  1 
ATOM   867  C  CG  . GLU A 1 125 ? -14.891 31.390  7.734   1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG  1 
ATOM   868  C  CD  . GLU A 1 125 ? -14.649 32.766  7.132   1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD  1 
ATOM   869  O  OE1 . GLU A 1 125 ? -14.558 32.844  5.889   1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 1 
ATOM   870  O  OE2 . GLU A 1 125 ? -14.563 33.764  7.889   1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 1 
ATOM   871  N  N   . ALA A 1 126 ? -13.214 30.506  11.973  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N   1 
ATOM   872  C  CA  . ALA A 1 126 ? -13.256 30.511  13.434  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA  1 
ATOM   873  C  C   . ALA A 1 126 ? -11.895 30.743  14.113  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C   1 
ATOM   874  O  O   . ALA A 1 126 ? -11.828 31.312  15.206  1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O   1 
ATOM   875  C  CB  . ALA A 1 126 ? -13.871 29.195  13.937  1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB  1 
ATOM   876  N  N   . PHE A 1 127 ? -10.815 30.297  13.483  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N   1 
ATOM   877  C  CA  . PHE A 1 127 ? -9.487  30.450  14.071  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA  1 
ATOM   878  C  C   . PHE A 1 127 ? -8.558  31.205  13.132  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C   1 
ATOM   879  O  O   . PHE A 1 127 ? -8.424  30.841  11.965  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O   1 
ATOM   880  C  CB  . PHE A 1 127 ? -8.873  29.082  14.375  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB  1 
ATOM   881  C  CG  . PHE A 1 127 ? -9.693  28.227  15.300  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG  1 
ATOM   882  C  CD1 . PHE A 1 127 ? -10.618 27.319  14.795  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1 1 
ATOM   883  C  CD2 . PHE A 1 127 ? -9.518  28.304  16.679  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2 1 
ATOM   884  C  CE1 . PHE A 1 127 ? -11.353 26.496  15.649  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1 1 
ATOM   885  C  CE2 . PHE A 1 127 ? -10.249 27.485  17.537  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2 1 
ATOM   886  C  CZ  . PHE A 1 127 ? -11.168 26.578  17.018  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ  1 
ATOM   887  N  N   . HIS A 1 128 ? -7.901  32.243  13.646  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N   1 
ATOM   888  C  CA  . HIS A 1 128 ? -6.999  33.042  12.824  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA  1 
ATOM   889  C  C   . HIS A 1 128 ? -5.552  33.054  13.332  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C   1 
ATOM   890  O  O   . HIS A 1 128 ? -5.249  33.616  14.386  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O   1 
ATOM   891  C  CB  . HIS A 1 128 ? -7.535  34.476  12.717  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB  1 
ATOM   892  C  CG  . HIS A 1 128 ? -8.969  34.548  12.294  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG  1 
ATOM   893  N  ND1 . HIS A 1 128 ? -10.011 34.278  13.154  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 1 
ATOM   894  C  CD2 . HIS A 1 128 ? -9.533  34.795  11.088  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 1 
ATOM   895  C  CE1 . HIS A 1 128 ? -11.155 34.351  12.497  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 1 
ATOM   896  N  NE2 . HIS A 1 128 ? -10.893 34.662  11.241  1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 1 
ATOM   897  N  N   . LYS A 1 129 ? -4.670  32.415  12.571  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N   1 
ATOM   898  C  CA  . LYS A 1 129 ? -3.250  32.354  12.911  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA  1 
ATOM   899  C  C   . LYS A 1 129 ? -2.677  33.763  12.805  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C   1 
ATOM   900  O  O   . LYS A 1 129 ? -3.001  34.499  11.872  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O   1 
ATOM   901  C  CB  . LYS A 1 129 ? -2.514  31.442  11.933  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB  1 
ATOM   902  C  CG  . LYS A 1 129 ? -2.522  29.970  12.289  1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG  1 
ATOM   903  C  CD  . LYS A 1 129 ? -1.424  29.652  13.295  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD  1 
ATOM   904  C  CE  . LYS A 1 129 ? -1.169  28.150  13.375  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE  1 
ATOM   905  N  NZ  . LYS A 1 129 ? -0.061  27.816  14.311  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ  1 
ATOM   906  N  N   . GLN A 1 130 ? -1.823  34.131  13.753  1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 123 GLN A N   1 
ATOM   907  C  CA  . GLN A 1 130 ? -1.224  35.457  13.740  1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CA  1 
ATOM   908  C  C   . GLN A 1 130 ? 0.256   35.411  13.363  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A C   1 
ATOM   909  O  O   . GLN A 1 130 ? 0.917   34.384  13.512  1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A O   1 
ATOM   910  C  CB  . GLN A 1 130 ? -1.401  36.122  15.104  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CB  1 
ATOM   911  C  CG  . GLN A 1 130 ? -2.859  36.260  15.512  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CG  1 
ATOM   912  C  CD  . GLN A 1 130 ? -3.050  37.140  16.726  1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CD  1 
ATOM   913  O  OE1 . GLN A 1 130 ? -2.510  36.865  17.797  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A OE1 1 
ATOM   914  N  NE2 . GLN A 1 130 ? -3.827  38.205  16.568  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A NE2 1 
HETATM 915  N  N   . MSE A 1 131 ? 0.767   36.535  12.875  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A N   1 
HETATM 916  C  CA  . MSE A 1 131 ? 2.160   36.623  12.467  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CA  1 
HETATM 917  C  C   . MSE A 1 131 ? 3.097   36.160  13.574  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A C   1 
HETATM 918  O  O   . MSE A 1 131 ? 3.998   35.357  13.334  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A O   1 
HETATM 919  C  CB  . MSE A 1 131 ? 2.513   38.058  12.083  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CB  1 
HETATM 920  C  CG  . MSE A 1 131 ? 3.921   38.200  11.525  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CG  1 
HETATM 921  SE SE  . MSE A 1 131 ? 4.095   37.303  9.815   1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A SE  1 
HETATM 922  C  CE  . MSE A 1 131 ? 4.586   35.569  10.411  1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 124 MSE A CE  1 
HETATM 923  N  N   . MSE A 1 132 ? 2.870   36.665  14.786  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A N   1 
HETATM 924  C  CA  . MSE A 1 132 ? 3.704   36.324  15.938  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CA  1 
HETATM 925  C  C   . MSE A 1 132 ? 3.508   34.898  16.452  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A C   1 
HETATM 926  O  O   . MSE A 1 132 ? 4.137   34.501  17.434  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 125 MSE A O   1 
HETATM 927  C  CB  . MSE A 1 132 ? 3.448   37.298  17.093  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CB  1 
HETATM 928  C  CG  . MSE A 1 132 ? 2.065   37.173  17.719  1.00 132.62 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CG  1 
HETATM 929  SE SE  . MSE A 1 132 ? 1.937   38.016  19.456  1.00 148.59 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A SE  1 
HETATM 930  C  CE  . MSE A 1 132 ? 1.519   39.813  18.890  1.00 170.26 ? ? ? ? ? ? 125 MSE A CE  1 
ATOM   931  N  N   . GLY A 1 133 ? 2.637   34.135  15.800  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   1 
ATOM   932  C  CA  . GLY A 1 133 ? 2.398   32.766  16.229  1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  1 
ATOM   933  C  C   . GLY A 1 133 ? 1.201   32.650  17.154  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   1 
ATOM   934  O  O   . GLY A 1 133 ? 0.886   33.585  17.895  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   1 
ATOM   935  N  N   . GLY A 1 134 ? 0.527   31.505  17.100  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   936  C  CA  . GLY A 1 134 ? -0.635  31.285  17.939  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   937  C  C   . GLY A 1 134 ? -1.919  31.790  17.312  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   938  O  O   . GLY A 1 134 ? -1.894  32.522  16.319  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   939  N  N   . PHE A 1 135 ? -3.051  31.393  17.885  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A N   1 
ATOM   940  C  CA  . PHE A 1 135 ? -4.343  31.836  17.376  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CA  1 
ATOM   941  C  C   . PHE A 1 135 ? -4.809  33.109  18.057  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A C   1 
ATOM   942  O  O   . PHE A 1 135 ? -4.659  33.280  19.273  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A O   1 
ATOM   943  C  CB  . PHE A 1 135 ? -5.412  30.757  17.565  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . PHE A 1 135 ? -5.184  29.540  16.738  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CG  1 
ATOM   945  C  CD1 . PHE A 1 135 ? -4.829  28.338  17.334  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD1 1 
ATOM   946  C  CD2 . PHE A 1 135 ? -5.286  29.605  15.351  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD2 1 
ATOM   947  C  CE1 . PHE A 1 135 ? -4.572  27.205  16.561  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE1 1 
ATOM   948  C  CE2 . PHE A 1 135 ? -5.032  28.484  14.567  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE2 1 
ATOM   949  C  CZ  . PHE A 1 135 ? -4.672  27.279  15.174  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CZ  1 
ATOM   950  N  N   . LYS A 1 136 ? -5.383  33.995  17.258  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A N   1 
ATOM   951  C  CA  . LYS A 1 136 ? -5.907  35.259  17.752  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CA  1 
ATOM   952  C  C   . LYS A 1 136 ? -6.893  35.008  18.895  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A C   1 
ATOM   953  O  O   . LYS A 1 136 ? -6.809  35.635  19.955  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A O   1 
ATOM   954  C  CB  . LYS A 1 136 ? -6.621  35.991  16.616  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CB  1 
ATOM   955  C  CG  . LYS A 1 136 ? -7.184  37.357  16.974  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CG  1 
ATOM   956  C  CD  . LYS A 1 136 ? -8.699  37.381  16.842  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CD  1 
ATOM   957  C  CE  . LYS A 1 136 ? -9.243  38.805  16.872  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CE  1 
ATOM   958  N  NZ  . LYS A 1 136 ? -10.734 38.798  16.957  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A NZ  1 
ATOM   959  N  N   . GLU A 1 137 ? -7.823  34.079  18.694  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N   1 
ATOM   960  C  CA  . GLU A 1 137 ? -8.807  33.829  19.732  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA  1 
ATOM   961  C  C   . GLU A 1 137 ? -8.257  33.171  21.002  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C   1 
ATOM   962  O  O   . GLU A 1 137 ? -8.868  33.271  22.062  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O   1 
ATOM   963  C  CB  . GLU A 1 137 ? -10.028 33.065  19.173  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB  1 
ATOM   964  C  CG  . GLU A 1 137 ? -9.864  32.282  17.872  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG  1 
ATOM   965  C  CD  . GLU A 1 137 ? -9.439  33.107  16.657  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD  1 
ATOM   966  O  OE1 . GLU A 1 137 ? -8.322  32.865  16.180  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 
ATOM   967  O  OE2 . GLU A 1 137 ? -10.200 33.974  16.161  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 
ATOM   968  N  N   . THR A 1 138 ? -7.100  32.524  20.904  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 131 THR A N   1 
ATOM   969  C  CA  . THR A 1 138 ? -6.467  31.902  22.068  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA  1 
ATOM   970  C  C   . THR A 1 138 ? -5.759  32.999  22.865  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 131 THR A C   1 
ATOM   971  O  O   . THR A 1 138 ? -5.810  33.035  24.102  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 131 THR A O   1 
ATOM   972  C  CB  . THR A 1 138 ? -5.391  30.880  21.668  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB  1 
ATOM   973  O  OG1 . THR A 1 138 ? -5.978  29.829  20.894  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 1 
ATOM   974  C  CG2 . THR A 1 138 ? -4.745  30.294  22.908  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 1 
ATOM   975  N  N   . LYS A 1 139 ? -5.078  33.879  22.139  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   976  C  CA  . LYS A 1 139 ? -4.360  34.984  22.757  1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   977  C  C   . LYS A 1 139 ? -5.339  35.941  23.426  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   978  O  O   . LYS A 1 139 ? -5.029  36.533  24.459  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   979  C  CB  . LYS A 1 139 ? -3.531  35.724  21.706  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   980  C  CG  . LYS A 1 139 ? -2.494  34.842  21.036  1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   981  C  CD  . LYS A 1 139 ? -1.489  34.311  22.051  1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   982  C  CE  . LYS A 1 139 ? -0.632  33.202  21.463  1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   983  N  NZ  . LYS A 1 139 ? -1.440  31.990  21.144  1.00 88.80  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   984  N  N   . GLU A 1 140 ? -6.522  36.088  22.838  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A N   1 
ATOM   985  C  CA  . GLU A 1 140 ? -7.535  36.969  23.406  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CA  1 
ATOM   986  C  C   . GLU A 1 140 ? -8.019  36.413  24.729  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A C   1 
ATOM   987  O  O   . GLU A 1 140 ? -8.202  37.156  25.691  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A O   1 
ATOM   988  C  CB  . GLU A 1 140 ? -8.733  37.109  22.473  1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CB  1 
ATOM   989  C  CG  . GLU A 1 140 ? -8.448  37.805  21.167  1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CG  1 
ATOM   990  C  CD  . GLU A 1 140 ? -9.721  38.147  20.426  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CD  1 
ATOM   991  O  OE1 . GLU A 1 140 ? -10.566 37.242  20.242  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE1 1 
ATOM   992  O  OE2 . GLU A 1 140 ? -9.876  39.319  20.031  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE2 1 
ATOM   993  N  N   . ALA A 1 141 ? -8.248  35.101  24.759  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N   1 
ATOM   994  C  CA  . ALA A 1 141 ? -8.714  34.425  25.963  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA  1 
ATOM   995  C  C   . ALA A 1 141 ? -7.686  34.602  27.071  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C   1 
ATOM   996  O  O   . ALA A 1 141 ? -8.020  34.963  28.198  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O   1 
ATOM   997  C  CB  . ALA A 1 141 ? -8.919  32.935  25.679  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB  1 
ATOM   998  N  N   . GLU A 1 142 ? -6.433  34.332  26.735  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A N   1 
ATOM   999  C  CA  . GLU A 1 142 ? -5.341  34.456  27.683  1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CA  1 
ATOM   1000 C  C   . GLU A 1 142 ? -5.299  35.875  28.250  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A C   1 
ATOM   1001 O  O   . GLU A 1 142 ? -5.318  36.067  29.469  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A O   1 
ATOM   1002 C  CB  . GLU A 1 142 ? -4.016  34.120  26.995  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CB  1 
ATOM   1003 C  CG  . GLU A 1 142 ? -2.808  34.239  27.901  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CG  1 
ATOM   1004 C  CD  . GLU A 1 142 ? -2.802  33.214  29.016  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CD  1 
ATOM   1005 O  OE1 . GLU A 1 142 ? -2.069  33.424  30.008  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE1 1 
ATOM   1006 O  OE2 . GLU A 1 142 ? -3.519  32.195  28.896  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE2 1 
ATOM   1007 N  N   . ASP A 1 143 ? -5.252  36.867  27.366  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A N   1 
ATOM   1008 C  CA  . ASP A 1 143 ? -5.215  38.257  27.808  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CA  1 
ATOM   1009 C  C   . ASP A 1 143 ? -6.438  38.565  28.677  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A C   1 
ATOM   1010 O  O   . ASP A 1 143 ? -6.322  39.187  29.732  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A O   1 
ATOM   1011 C  CB  . ASP A 1 143 ? -5.186  39.216  26.608  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CB  1 
ATOM   1012 C  CG  . ASP A 1 143 ? -3.926  39.075  25.762  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CG  1 
ATOM   1013 O  OD1 . ASP A 1 143 ? -2.880  38.647  26.296  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD1 1 
ATOM   1014 O  OD2 . ASP A 1 143 ? -3.979  39.414  24.558  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD2 1 
ATOM   1015 N  N   . GLY A 1 144 ? -7.607  38.119  28.230  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A N   1 
ATOM   1016 C  CA  . GLY A 1 144 ? -8.828  38.364  28.976  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A CA  1 
ATOM   1017 C  C   . GLY A 1 144 ? -8.806  37.834  30.400  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A C   1 
ATOM   1018 O  O   . GLY A 1 144 ? -9.214  38.526  31.334  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A O   1 
ATOM   1019 N  N   . PHE A 1 145 ? -8.341  36.602  30.571  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . PHE A 1 145 ? -8.272  35.986  31.893  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . PHE A 1 145 ? -7.255  36.697  32.776  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A C   1 
ATOM   1022 O  O   . PHE A 1 145 ? -7.523  36.973  33.948  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . PHE A 1 145 ? -7.902  34.507  31.769  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CB  1 
ATOM   1024 C  CG  . PHE A 1 145 ? -9.081  33.600  31.536  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CG  1 
ATOM   1025 C  CD1 . PHE A 1 145 ? -9.061  32.661  30.505  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD1 1 
ATOM   1026 C  CD2 . PHE A 1 145 ? -10.198 33.660  32.365  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD2 1 
ATOM   1027 C  CE1 . PHE A 1 145 ? -10.141 31.790  30.308  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE1 1 
ATOM   1028 C  CE2 . PHE A 1 145 ? -11.284 32.792  32.176  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE2 1 
ATOM   1029 C  CZ  . PHE A 1 145 ? -11.253 31.856  31.144  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CZ  1 
ATOM   1030 N  N   . ARG A 1 146 ? -6.086  36.984  32.209  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . ARG A 1 146 ? -5.033  37.673  32.941  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . ARG A 1 146 ? -5.555  38.988  33.499  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C   1 
ATOM   1033 O  O   . ARG A 1 146 ? -5.388  39.281  34.680  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O   1 
ATOM   1034 C  CB  . ARG A 1 146 ? -3.842  37.959  32.026  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . ARG A 1 146 ? -3.100  36.731  31.558  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG  1 
ATOM   1036 C  CD  . ARG A 1 146 ? -1.920  37.122  30.689  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD  1 
ATOM   1037 N  NE  . ARG A 1 146 ? -1.117  35.965  30.309  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE  1 
ATOM   1038 C  CZ  . ARG A 1 146 ? -0.010  36.033  29.578  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ  1 
ATOM   1039 N  NH1 . ARG A 1 146 ? 0.428   37.209  29.144  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1 
ATOM   1040 N  NH2 . ARG A 1 146 ? 0.659   34.927  29.279  1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1 
ATOM   1041 N  N   . LYS A 1 147 ? -6.197  39.773  32.642  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1042 C  CA  . LYS A 1 147 ? -6.730  41.067  33.045  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1043 C  C   . LYS A 1 147 ? -7.818  40.959  34.109  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1044 O  O   . LYS A 1 147 ? -7.975  41.851  34.936  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1045 C  CB  . LYS A 1 147 ? -7.267  41.812  31.820  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1046 C  CG  . LYS A 1 147 ? -7.860  43.180  32.127  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1047 C  CD  . LYS A 1 147 ? -8.095  43.988  30.857  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1048 C  CE  . LYS A 1 147 ? -6.780  44.345  30.174  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1049 N  NZ  . LYS A 1 147 ? -6.985  45.149  28.935  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1050 N  N   . ALA A 1 148 ? -8.569  39.865  34.092  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A N   1 
ATOM   1051 C  CA  . ALA A 1 148 ? -9.632  39.682  35.068  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CA  1 
ATOM   1052 C  C   . ALA A 1 148 ? -9.063  39.168  36.382  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A C   1 
ATOM   1053 O  O   . ALA A 1 148 ? -9.692  39.293  37.435  1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A O   1 
ATOM   1054 C  CB  . ALA A 1 148 ? -10.670 38.706  34.533  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CB  1 
ATOM   1055 N  N   . GLN A 1 149 ? -7.859  38.612  36.316  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A N   1 
ATOM   1056 C  CA  . GLN A 1 149 ? -7.208  38.046  37.488  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CA  1 
ATOM   1057 C  C   . GLN A 1 149 ? -6.067  38.900  38.039  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A C   1 
ATOM   1058 O  O   . GLN A 1 149 ? -5.611  38.682  39.160  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A O   1 
ATOM   1059 C  CB  . GLN A 1 149 ? -6.689  36.649  37.138  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CB  1 
ATOM   1060 C  CG  . GLN A 1 149 ? -6.224  35.816  38.315  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CG  1 
ATOM   1061 C  CD  . GLN A 1 149 ? -5.855  34.397  37.910  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CD  1 
ATOM   1062 O  OE1 . GLN A 1 149 ? -4.836  34.164  37.255  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A OE1 1 
ATOM   1063 N  NE2 . GLN A 1 149 ? -6.693  33.439  38.293  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A NE2 1 
ATOM   1064 N  N   . LYS A 1 150 ? -5.615  39.878  37.260  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A N   1 
ATOM   1065 C  CA  . LYS A 1 150 ? -4.503  40.734  37.676  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CA  1 
ATOM   1066 C  C   . LYS A 1 150 ? -4.605  41.336  39.079  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A C   1 
ATOM   1067 O  O   . LYS A 1 150 ? -3.721  41.126  39.911  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A O   1 
ATOM   1068 C  CB  . LYS A 1 150 ? -4.284  41.858  36.656  1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . LYS A 1 150 ? -3.242  42.890  37.080  1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CG  1 
ATOM   1070 C  CD  . LYS A 1 150 ? -1.931  42.238  37.516  1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CD  1 
ATOM   1071 C  CE  . LYS A 1 150 ? -1.266  41.482  36.376  1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CE  1 
ATOM   1072 N  NZ  . LYS A 1 150 ? -0.878  42.388  35.260  1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A NZ  1 
ATOM   1073 N  N   . PRO A 1 151 ? -5.677  42.094  39.360  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N   1 
ATOM   1074 C  CA  . PRO A 1 151 ? -5.823  42.698  40.689  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA  1 
ATOM   1075 C  C   . PRO A 1 151 ? -5.855  41.675  41.818  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C   1 
ATOM   1076 O  O   . PRO A 1 151 ? -5.041  41.736  42.741  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O   1 
ATOM   1077 C  CB  . PRO A 1 151 ? -7.127  43.485  40.568  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB  1 
ATOM   1078 C  CG  . PRO A 1 151 ? -7.908  42.691  39.568  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG  1 
ATOM   1079 C  CD  . PRO A 1 151 ? -6.864  42.366  38.531  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD  1 
ATOM   1080 N  N   . TRP A 1 152 ? -6.793  40.737  41.739  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A N   1 
ATOM   1081 C  CA  . TRP A 1 152 ? -6.927  39.700  42.756  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CA  1 
ATOM   1082 C  C   . TRP A 1 152 ? -5.579  39.017  42.965  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A C   1 
ATOM   1083 O  O   . TRP A 1 152 ? -5.158  38.789  44.099  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A O   1 
ATOM   1084 C  CB  . TRP A 1 152 ? -7.967  38.662  42.321  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CB  1 
ATOM   1085 C  CG  . TRP A 1 152 ? -8.419  37.757  43.427  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CG  1 
ATOM   1086 C  CD1 . TRP A 1 152 ? -9.316  38.051  44.414  1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD1 1 
ATOM   1087 C  CD2 . TRP A 1 152 ? -7.980  36.415  43.671  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD2 1 
ATOM   1088 N  NE1 . TRP A 1 152 ? -9.463  36.977  45.259  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A NE1 1 
ATOM   1089 C  CE2 . TRP A 1 152 ? -8.655  35.959  44.826  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE2 1 
ATOM   1090 C  CE3 . TRP A 1 152 ? -7.083  35.554  43.027  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE3 1 
ATOM   1091 C  CZ2 . TRP A 1 152 ? -8.459  34.678  45.351  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ2 1 
ATOM   1092 C  CZ3 . TRP A 1 152 ? -6.889  34.281  43.549  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ3 1 
ATOM   1093 C  CH2 . TRP A 1 152 ? -7.575  33.856  44.700  1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CH2 1 
ATOM   1094 N  N   . ALA A 1 153 ? -4.903  38.700  41.865  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . ALA A 1 153 ? -3.600  38.046  41.931  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . ALA A 1 153 ? -2.596  38.920  42.678  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   1 
ATOM   1097 O  O   . ALA A 1 153 ? -1.754  38.419  43.426  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   1 
ATOM   1098 C  CB  . ALA A 1 153 ? -3.092  37.751  40.527  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  1 
ATOM   1099 N  N   . LYS A 1 154 ? -2.686  40.228  42.462  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N   1 
ATOM   1100 C  CA  . LYS A 1 154 ? -1.790  41.170  43.120  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA  1 
ATOM   1101 C  C   . LYS A 1 154 ? -2.104  41.203  44.610  1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C   1 
ATOM   1102 O  O   . LYS A 1 154 ? -1.200  41.205  45.443  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O   1 
ATOM   1103 C  CB  . LYS A 1 154 ? -1.957  42.571  42.526  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . LYS A 1 154 ? -1.029  43.616  43.134  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG  1 
ATOM   1105 C  CD  . LYS A 1 154 ? -1.195  44.968  42.458  1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD  1 
ATOM   1106 C  CE  . LYS A 1 154 ? -0.238  46.002  43.031  1.00 71.84  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE  1 
ATOM   1107 N  NZ  . LYS A 1 154 ? -0.493  46.251  44.474  1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ  1 
ATOM   1108 N  N   . LYS A 1 155 ? -3.393  41.224  44.936  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   1109 C  CA  . LYS A 1 155 ? -3.823  41.251  46.325  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   1110 C  C   . LYS A 1 155 ? -3.416  39.957  47.017  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   1111 O  O   . LYS A 1 155 ? -3.085  39.957  48.202  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   1112 C  CB  . LYS A 1 155 ? -5.340  41.441  46.413  1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   1113 C  CG  . LYS A 1 155 ? -5.872  41.579  47.837  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   1114 C  CD  . LYS A 1 155 ? -5.219  42.741  48.585  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   1115 C  CE  . LYS A 1 155 ? -5.500  44.081  47.914  1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   1116 N  NZ  . LYS A 1 155 ? -4.866  45.217  48.644  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   1117 N  N   . LEU A 1 156 ? -3.440  38.853  46.275  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N   1 
ATOM   1118 C  CA  . LEU A 1 156 ? -3.051  37.567  46.838  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA  1 
ATOM   1119 C  C   . LEU A 1 156 ? -1.583  37.628  47.252  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C   1 
ATOM   1120 O  O   . LEU A 1 156 ? -1.228  37.229  48.361  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O   1 
ATOM   1121 C  CB  . LEU A 1 156 ? -3.259  36.442  45.822  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . LEU A 1 156 ? -2.831  35.048  46.295  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG  1 
ATOM   1123 C  CD1 . LEU A 1 156 ? -3.584  34.682  47.566  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 
ATOM   1124 C  CD2 . LEU A 1 156 ? -3.100  34.023  45.205  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 
ATOM   1125 N  N   . LYS A 1 157 ? -0.733  38.129  46.361  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   1 
ATOM   1126 C  CA  . LYS A 1 157 ? 0.690   38.251  46.664  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  1 
ATOM   1127 C  C   . LYS A 1 157 ? 0.878   39.078  47.928  1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   1 
ATOM   1128 O  O   . LYS A 1 157 ? 1.719   38.758  48.767  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   1 
ATOM   1129 C  CB  . LYS A 1 157 ? 1.440   38.913  45.506  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  1 
ATOM   1130 C  CG  . LYS A 1 157 ? 1.822   37.962  44.386  1.00 70.56  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  1 
ATOM   1131 C  CD  . LYS A 1 157 ? 2.693   38.660  43.355  1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  1 
ATOM   1132 C  CE  . LYS A 1 157 ? 3.267   37.666  42.360  1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  1 
ATOM   1133 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 4.127   36.654  43.035  1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  1 
ATOM   1134 N  N   . GLU A 1 158 ? 0.096   40.148  48.052  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N   1 
ATOM   1135 C  CA  . GLU A 1 158 ? 0.165   41.006  49.228  1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA  1 
ATOM   1136 C  C   . GLU A 1 158 ? -0.107  40.151  50.455  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C   1 
ATOM   1137 O  O   . GLU A 1 158 ? 0.677   40.141  51.402  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O   1 
ATOM   1138 C  CB  . GLU A 1 158 ? -0.876  42.126  49.143  1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB  1 
ATOM   1139 C  CG  . GLU A 1 158 ? -0.540  43.225  48.150  1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG  1 
ATOM   1140 C  CD  . GLU A 1 158 ? -1.589  44.321  48.123  1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD  1 
ATOM   1141 O  OE1 . GLU A 1 158 ? -1.957  44.817  49.208  1.00 78.71  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1 
ATOM   1142 O  OE2 . GLU A 1 158 ? -2.041  44.690  47.018  1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1 
ATOM   1143 N  N   . VAL A 1 159 ? -1.223  39.430  50.426  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N   1 
ATOM   1144 C  CA  . VAL A 1 159 ? -1.603  38.560  51.528  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA  1 
ATOM   1145 C  C   . VAL A 1 159 ? -0.512  37.525  51.780  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C   1 
ATOM   1146 O  O   . VAL A 1 159 ? -0.282  37.116  52.919  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O   1 
ATOM   1147 C  CB  . VAL A 1 159 ? -2.929  37.829  51.229  1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB  1 
ATOM   1148 C  CG1 . VAL A 1 159 ? -3.240  36.842  52.340  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 
ATOM   1149 C  CG2 . VAL A 1 159 ? -4.059  38.838  51.092  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 
ATOM   1150 N  N   . GLU A 1 160 ? 0.163   37.110  50.712  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N   1 
ATOM   1151 C  CA  . GLU A 1 160 ? 1.233   36.125  50.815  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA  1 
ATOM   1152 C  C   . GLU A 1 160 ? 2.440   36.712  51.536  1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C   1 
ATOM   1153 O  O   . GLU A 1 160 ? 3.088   36.035  52.334  1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O   1 
ATOM   1154 C  CB  . GLU A 1 160 ? 1.651   35.648  49.422  1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . GLU A 1 160 ? 0.558   34.921  48.653  1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG  1 
ATOM   1156 C  CD  . GLU A 1 160 ? 0.170   33.600  49.288  1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD  1 
ATOM   1157 O  OE1 . GLU A 1 160 ? -0.769  32.950  48.781  1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 1 
ATOM   1158 O  OE2 . GLU A 1 160 ? 0.806   33.208  50.290  1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 1 
ATOM   1159 N  N   . ALA A 1 161 ? 2.739   37.974  51.245  1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . ALA A 1 161 ? 3.868   38.655  51.867  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . ALA A 1 161 ? 3.577   38.893  53.342  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A C   1 
ATOM   1162 O  O   . ALA A 1 161 ? 4.443   38.704  54.195  1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A O   1 
ATOM   1163 C  CB  . ALA A 1 161 ? 4.130   39.980  51.166  1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CB  1 
ATOM   1164 N  N   . ALA A 1 162 ? 2.350   39.311  53.634  1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . ALA A 1 162 ? 1.937   39.569  55.005  1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . ALA A 1 162 ? 1.940   38.263  55.788  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C   1 
ATOM   1167 O  O   . ALA A 1 162 ? 2.097   38.257  57.009  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O   1 
ATOM   1168 C  CB  . ALA A 1 162 ? 0.547   40.189  55.024  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB  1 
ATOM   1169 N  N   . LYS A 1 163 ? 1.769   37.156  55.073  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   1 
ATOM   1170 C  CA  . LYS A 1 163 ? 1.747   35.836  55.689  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  1 
ATOM   1171 C  C   . LYS A 1 163 ? 3.149   35.415  56.122  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   1 
ATOM   1172 O  O   . LYS A 1 163 ? 3.370   35.057  57.278  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   1 
ATOM   1173 C  CB  . LYS A 1 163 ? 1.177   34.810  54.707  1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . LYS A 1 163 ? 0.959   33.426  55.300  1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG  1 
ATOM   1175 C  CD  . LYS A 1 163 ? 0.382   32.472  54.267  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD  1 
ATOM   1176 C  CE  . LYS A 1 163 ? 0.149   31.090  54.855  1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE  1 
ATOM   1177 N  NZ  . LYS A 1 163 ? -0.403  30.145  53.844  1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ  1 
ATOM   1178 N  N   . LYS A 1 164 ? 4.094   35.464  55.189  1.00 78.02  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   1 
ATOM   1179 C  CA  . LYS A 1 164 ? 5.472   35.085  55.475  1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  1 
ATOM   1180 C  C   . LYS A 1 164 ? 6.141   36.084  56.413  1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   1 
ATOM   1181 O  O   . LYS A 1 164 ? 7.027   35.723  57.189  1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   1 
ATOM   1182 C  CB  . LYS A 1 164 ? 6.273   34.985  54.174  1.00 95.47  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  1 
ATOM   1183 C  CG  . LYS A 1 164 ? 5.762   33.925  53.208  1.00 95.94  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG  1 
ATOM   1184 C  CD  . LYS A 1 164 ? 6.631   33.844  51.964  1.00 97.92  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD  1 
ATOM   1185 C  CE  . LYS A 1 164 ? 6.135   32.771  51.009  1.00 99.12  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE  1 
ATOM   1186 N  NZ  . LYS A 1 164 ? 7.000   32.666  49.803  1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ  1 
ATOM   1187 N  N   . ALA A 1 165 ? 5.714   37.340  56.335  1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N   1 
ATOM   1188 C  CA  . ALA A 1 165 ? 6.271   38.392  57.178  1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA  1 
ATOM   1189 C  C   . ALA A 1 165 ? 5.742   38.276  58.603  1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C   1 
ATOM   1190 O  O   . ALA A 1 165 ? 6.329   38.817  59.539  1.00 106.03 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O   1 
ATOM   1191 C  CB  . ALA A 1 165 ? 5.925   39.759  56.603  1.00 93.76  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB  1 
ATOM   1192 N  N   . HIS A 1 166 ? 4.630   37.567  58.759  1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . HIS A 1 166 ? 4.024   37.379  60.070  1.00 95.02  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . HIS A 1 166 ? 4.764   36.287  60.836  1.00 96.71  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A C   1 
ATOM   1195 O  O   . HIS A 1 166 ? 5.013   36.416  62.034  1.00 96.09  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . HIS A 1 166 ? 2.551   36.999  59.920  1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . HIS A 1 166 ? 1.810   36.931  61.218  1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CG  1 
ATOM   1198 N  ND1 . HIS A 1 166 ? 2.195   36.107  62.253  1.00 92.85  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A ND1 1 
ATOM   1199 C  CD2 . HIS A 1 166 ? 0.706   37.585  61.649  1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CD2 1 
ATOM   1200 C  CE1 . HIS A 1 166 ? 1.360   36.256  63.266  1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CE1 1 
ATOM   1201 N  NE2 . HIS A 1 166 ? 0.447   37.147  62.925  1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 159 HIS A NE2 1 
ATOM   1202 N  N   . HIS A 1 167 ? 5.111   35.211  60.135  1.00 97.94  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A N   1 
ATOM   1203 C  CA  . HIS A 1 167 ? 5.827   34.097  60.746  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CA  1 
ATOM   1204 C  C   . HIS A 1 167 ? 7.269   34.483  61.058  1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A C   1 
ATOM   1205 O  O   . HIS A 1 167 ? 7.881   33.939  61.976  1.00 97.39  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A O   1 
ATOM   1206 C  CB  . HIS A 1 167 ? 5.813   32.879  59.817  1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CB  1 
ATOM   1207 C  CG  . HIS A 1 167 ? 4.465   32.243  59.671  1.00 109.95 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CG  1 
ATOM   1208 N  ND1 . HIS A 1 167 ? 3.371   32.921  59.179  1.00 111.66 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A ND1 1 
ATOM   1209 C  CD2 . HIS A 1 167 ? 4.037   30.989  59.949  1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CD2 1 
ATOM   1210 C  CE1 . HIS A 1 167 ? 2.326   32.111  59.159  1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CE1 1 
ATOM   1211 N  NE2 . HIS A 1 167 ? 2.704   30.933  59.622  1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 160 HIS A NE2 1 
ATOM   1212 N  N   . ALA A 1 168 ? 7.807   35.423  60.287  1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A N   1 
ATOM   1213 C  CA  . ALA A 1 168 ? 9.177   35.881  60.485  1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CA  1 
ATOM   1214 C  C   . ALA A 1 168 ? 9.348   36.471  61.882  1.00 86.93  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A C   1 
ATOM   1215 O  O   . ALA A 1 168 ? 10.339  36.203  62.562  1.00 85.43  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A O   1 
ATOM   1216 C  CB  . ALA A 1 168 ? 9.537   36.920  59.431  1.00 97.69  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CB  1 
ATOM   1217 N  N   . ALA A 1 169 ? 8.375   37.274  62.301  1.00 97.02  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . ALA A 1 169 ? 8.404   37.905  63.616  1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . ALA A 1 169 ? 7.828   36.962  64.665  1.00 95.92  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   1 
ATOM   1220 O  O   . ALA A 1 169 ? 8.261   36.958  65.817  1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . ALA A 1 169 ? 7.611   39.206  63.590  1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  1 
ATOM   1222 N  N   . CYS A 1 170 ? 6.844   36.167  64.257  1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A N   1 
ATOM   1223 C  CA  . CYS A 1 170 ? 6.210   35.213  65.156  1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CA  1 
ATOM   1224 C  C   . CYS A 1 170 ? 7.242   34.180  65.598  1.00 98.53  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A C   1 
ATOM   1225 O  O   . CYS A 1 170 ? 7.100   33.549  66.646  1.00 97.83  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A O   1 
ATOM   1226 C  CB  . CYS A 1 170 ? 5.043   34.520  64.446  1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CB  1 
ATOM   1227 S  SG  . CYS A 1 170 ? 4.088   33.382  65.478  1.00 99.38  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A SG  1 
ATOM   1228 N  N   . LYS A 1 171 ? 8.284   34.017  64.789  1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   1 
ATOM   1229 C  CA  . LYS A 1 171 ? 9.353   33.071  65.085  1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  1 
ATOM   1230 C  C   . LYS A 1 171 ? 10.564  33.818  65.633  1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   1 
ATOM   1231 O  O   . LYS A 1 171 ? 11.387  33.250  66.351  1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   1 
ATOM   1232 C  CB  . LYS A 1 171 ? 9.746   32.307  63.816  1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . LYS A 1 171 ? 10.864  31.295  64.014  1.00 97.11  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  1 
ATOM   1234 C  CD  . LYS A 1 171 ? 11.195  30.579  62.714  1.00 95.34  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  1 
ATOM   1235 C  CE  . LYS A 1 171 ? 12.309  29.563  62.910  1.00 93.76  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  1 
ATOM   1236 N  NZ  . LYS A 1 171 ? 12.631  28.840  61.648  1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  1 
ATOM   1237 N  N   . GLU A 1 172 ? 10.662  35.097  65.286  1.00 92.48  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . GLU A 1 172 ? 11.765  35.936  65.736  1.00 94.81  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . GLU A 1 172 ? 11.670  36.181  67.237  1.00 95.71  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A C   1 
ATOM   1240 O  O   . GLU A 1 172 ? 12.682  36.393  67.907  1.00 96.09  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . GLU A 1 172 ? 11.744  37.274  64.993  1.00 114.04 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . GLU A 1 172 ? 12.922  38.183  65.303  1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CG  1 
ATOM   1243 C  CD  . GLU A 1 172 ? 14.251  37.579  64.892  1.00 116.38 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CD  1 
ATOM   1244 O  OE1 . GLU A 1 172 ? 14.628  36.528  65.452  1.00 117.38 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE1 1 
ATOM   1245 O  OE2 . GLU A 1 172 ? 14.918  38.153  64.006  1.00 116.73 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE2 1 
ATOM   1246 N  N   . GLU A 1 173 ? 10.448  36.154  67.761  1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N   1 
ATOM   1247 C  CA  . GLU A 1 173 ? 10.224  36.371  69.184  1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA  1 
ATOM   1248 C  C   . GLU A 1 173 ? 10.700  35.171  69.994  1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C   1 
ATOM   1249 O  O   . GLU A 1 173 ? 11.462  35.321  70.949  1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O   1 
ATOM   1250 C  CB  . GLU A 1 173 ? 8.738   36.618  69.457  1.00 103.17 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . GLU A 1 173 ? 7.824   35.516  68.953  1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG  1 
ATOM   1252 C  CD  . GLU A 1 173 ? 6.401   35.672  69.444  1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD  1 
ATOM   1253 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 6.186   35.595  70.672  1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1 
ATOM   1254 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 5.497   35.870  68.606  1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1 
ATOM   1255 N  N   . LYS A 1 174 ? 10.251  33.981  69.607  1.00 94.59  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A N   1 
ATOM   1256 C  CA  . LYS A 1 174 ? 10.635  32.759  70.302  1.00 92.68  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CA  1 
ATOM   1257 C  C   . LYS A 1 174 ? 12.120  32.454  70.148  1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A C   1 
ATOM   1258 O  O   . LYS A 1 174 ? 12.591  31.398  70.569  1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A O   1 
ATOM   1259 C  CB  . LYS A 1 174 ? 9.803   31.577  69.802  1.00 98.76  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CB  1 
ATOM   1260 C  CG  . LYS A 1 174 ? 8.361   31.602  70.283  1.00 96.75  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CG  1 
ATOM   1261 C  CD  . LYS A 1 174 ? 7.595   30.373  69.823  1.00 93.51  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CD  1 
ATOM   1262 C  CE  . LYS A 1 174 ? 6.202   30.337  70.433  1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CE  1 
ATOM   1263 N  NZ  . LYS A 1 174 ? 5.423   31.565  70.117  1.00 86.28  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A NZ  1 
ATOM   1264 N  N   . LEU A 1 175 ? 12.852  33.380  69.539  1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A N   1 
ATOM   1265 C  CA  . LEU A 1 175 ? 14.288  33.218  69.355  1.00 108.31 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CA  1 
ATOM   1266 C  C   . LEU A 1 175 ? 14.957  33.927  70.526  1.00 108.97 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A C   1 
ATOM   1267 O  O   . LEU A 1 175 ? 15.986  33.483  71.035  1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A O   1 
ATOM   1268 C  CB  . LEU A 1 175 ? 14.732  33.844  68.028  1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CB  1 
ATOM   1269 C  CG  . LEU A 1 175 ? 16.168  33.591  67.552  1.00 104.43 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CG  1 
ATOM   1270 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 16.310  34.059  66.112  1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD1 1 
ATOM   1271 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 17.163  34.310  68.447  1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD2 1 
ATOM   1272 N  N   . ALA A 1 176 ? 14.352  35.033  70.949  1.00 116.21 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N   1 
ATOM   1273 C  CA  . ALA A 1 176 ? 14.863  35.814  72.068  1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA  1 
ATOM   1274 C  C   . ALA A 1 176 ? 14.240  35.297  73.360  1.00 115.99 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C   1 
ATOM   1275 O  O   . ALA A 1 176 ? 14.886  35.278  74.408  1.00 114.19 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O   1 
ATOM   1276 C  CB  . ALA A 1 176 ? 14.528  37.286  71.876  1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB  1 
ATOM   1277 N  N   . ILE A 1 177 ? 12.980  34.880  73.277  1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A N   1 
ATOM   1278 C  CA  . ILE A 1 177 ? 12.272  34.351  74.437  1.00 98.55  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CA  1 
ATOM   1279 C  C   . ILE A 1 177 ? 13.016  33.132  74.967  1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A C   1 
ATOM   1280 O  O   . ILE A 1 177 ? 13.147  32.948  76.177  1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A O   1 
ATOM   1281 C  CB  . ILE A 1 177 ? 10.831  33.934  74.075  1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CB  1 
ATOM   1282 C  CG1 . ILE A 1 177 ? 10.037  35.158  73.612  1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG1 1 
ATOM   1283 C  CG2 . ILE A 1 177 ? 10.156  33.288  75.278  1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG2 1 
ATOM   1284 C  CD1 . ILE A 1 177 ? 8.615   34.849  73.191  1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CD1 1 
ATOM   1285 N  N   . SER A 1 178 ? 13.502  32.300  74.052  1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N   1 
ATOM   1286 C  CA  . SER A 1 178 ? 14.240  31.103  74.428  1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA  1 
ATOM   1287 C  C   . SER A 1 178 ? 15.571  31.496  75.056  1.00 106.71 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C   1 
ATOM   1288 O  O   . SER A 1 178 ? 16.081  30.804  75.938  1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O   1 
ATOM   1289 C  CB  . SER A 1 178 ? 14.482  30.222  73.201  1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB  1 
ATOM   1290 O  OG  . SER A 1 178 ? 13.258  29.769  72.651  1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG  1 
ATOM   1291 N  N   . ARG A 1 179 ? 16.130  32.611  74.596  1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A N   1 
ATOM   1292 C  CA  . ARG A 1 179 ? 17.398  33.099  75.121  1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CA  1 
ATOM   1293 C  C   . ARG A 1 179 ? 17.258  33.417  76.604  1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A C   1 
ATOM   1294 O  O   . ARG A 1 179 ? 18.242  33.419  77.344  1.00 111.01 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A O   1 
ATOM   1295 C  CB  . ARG A 1 179 ? 17.841  34.353  74.364  1.00 116.91 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . ARG A 1 179 ? 18.203  34.107  72.912  1.00 117.43 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CG  1 
ATOM   1297 C  CD  . ARG A 1 179 ? 18.596  35.401  72.223  1.00 119.10 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CD  1 
ATOM   1298 N  NE  . ARG A 1 179 ? 19.052  35.176  70.855  1.00 121.25 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NE  1 
ATOM   1299 C  CZ  . ARG A 1 179 ? 19.431  36.143  70.026  1.00 122.37 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CZ  1 
ATOM   1300 N  NH1 . ARG A 1 179 ? 19.409  37.408  70.424  1.00 123.14 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH1 1 
ATOM   1301 N  NH2 . ARG A 1 179 ? 19.836  35.845  68.799  1.00 122.92 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH2 1 
ATOM   1302 N  N   . GLU A 1 180 ? 16.029  33.691  77.030  1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N   1 
ATOM   1303 C  CA  . GLU A 1 180 ? 15.752  34.000  78.427  1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA  1 
ATOM   1304 C  C   . GLU A 1 180 ? 16.157  32.815  79.296  1.00 109.50 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C   1 
ATOM   1305 O  O   . GLU A 1 180 ? 16.610  32.987  80.429  1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O   1 
ATOM   1306 C  CB  . GLU A 1 180 ? 14.263  34.294  78.618  1.00 110.99 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB  1 
ATOM   1307 C  CG  . GLU A 1 180 ? 13.855  34.525  80.062  1.00 112.76 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG  1 
ATOM   1308 C  CD  . GLU A 1 180 ? 12.367  34.764  80.212  1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD  1 
ATOM   1309 O  OE1 . GLU A 1 180 ? 11.578  33.891  79.792  1.00 113.52 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 1 
ATOM   1310 O  OE2 . GLU A 1 180 ? 11.985  35.823  80.752  1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 1 
ATOM   1311 N  N   . ALA A 1 181 ? 15.988  31.613  78.755  1.00 116.15 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . ALA A 1 181 ? 16.344  30.393  79.467  1.00 116.52 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . ALA A 1 181 ? 17.859  30.239  79.465  1.00 116.61 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A C   1 
ATOM   1314 O  O   . ALA A 1 181 ? 18.452  29.812  80.455  1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . ALA A 1 181 ? 15.692  29.188  78.801  1.00 109.48 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CB  1 
ATOM   1316 N  N   . ASN A 1 182 ? 18.480  30.593  78.342  1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N   1 
ATOM   1317 C  CA  . ASN A 1 182 ? 19.929  30.509  78.204  1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA  1 
ATOM   1318 C  C   . ASN A 1 182 ? 20.590  31.549  79.100  1.00 117.28 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C   1 
ATOM   1319 O  O   . ASN A 1 182 ? 21.811  31.564  79.259  1.00 118.65 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O   1 
ATOM   1320 C  CB  . ASN A 1 182 ? 20.340  30.752  76.749  1.00 122.13 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB  1 
ATOM   1321 C  CG  . ASN A 1 182 ? 19.755  29.727  75.797  1.00 124.70 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG  1 
ATOM   1322 O  OD1 . ASN A 1 182 ? 18.537  29.599  75.676  1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1 
ATOM   1323 N  ND2 . ASN A 1 182 ? 20.624  28.990  75.115  1.00 124.97 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1 
ATOM   1324 N  N   . SER A 1 183 ? 19.770  32.420  79.680  1.00 119.69 ? ? ? ? ? ? 176 SER A N   1 
ATOM   1325 C  CA  . SER A 1 183 ? 20.256  33.470  80.565  1.00 118.77 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA  1 
ATOM   1326 C  C   . SER A 1 183 ? 20.305  32.969  82.004  1.00 117.00 ? ? ? ? ? ? 176 SER A C   1 
ATOM   1327 O  O   . SER A 1 183 ? 21.311  33.131  82.695  1.00 115.11 ? ? ? ? ? ? 176 SER A O   1 
ATOM   1328 C  CB  . SER A 1 183 ? 19.344  34.695  80.478  1.00 114.62 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB  1 
ATOM   1329 O  OG  . SER A 1 183 ? 19.292  35.197  79.154  1.00 114.47 ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG  1 
ATOM   1330 N  N   . LYS A 1 184 ? 19.210  32.360  82.448  1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A N   1 
ATOM   1331 C  CA  . LYS A 1 184 ? 19.127  31.828  83.802  1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CA  1 
ATOM   1332 C  C   . LYS A 1 184 ? 20.221  30.785  84.001  1.00 102.74 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A C   1 
ATOM   1333 O  O   . LYS A 1 184 ? 20.760  30.633  85.097  1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A O   1 
ATOM   1334 C  CB  . LYS A 1 184 ? 17.757  31.184  84.033  1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CB  1 
ATOM   1335 C  CG  . LYS A 1 184 ? 16.579  32.063  83.644  1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CG  1 
ATOM   1336 C  CD  . LYS A 1 184 ? 16.558  33.358  84.437  1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CD  1 
ATOM   1337 C  CE  . LYS A 1 184 ? 15.419  34.257  83.984  1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CE  1 
ATOM   1338 N  NZ  . LYS A 1 184 ? 14.091  33.600  84.142  1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A NZ  1 
ATOM   1339 N  N   . ALA A 1 185 ? 20.544  30.073  82.927  1.00 105.36 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A N   1 
ATOM   1340 C  CA  . ALA A 1 185 ? 21.569  29.039  82.966  1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CA  1 
ATOM   1341 C  C   . ALA A 1 185 ? 22.968  29.643  83.023  1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A C   1 
ATOM   1342 O  O   . ALA A 1 185 ? 23.955  28.923  83.170  1.00 108.71 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A O   1 
ATOM   1343 C  CB  . ALA A 1 185 ? 21.441  28.135  81.746  1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CB  1 
ATOM   1344 N  N   . ASP A 1 186 ? 23.049  30.964  82.904  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A N   1 
ATOM   1345 C  CA  . ASP A 1 186 ? 24.334  31.651  82.947  1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CA  1 
ATOM   1346 C  C   . ASP A 1 186 ? 24.683  32.050  84.378  1.00 107.31 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A C   1 
ATOM   1347 O  O   . ASP A 1 186 ? 24.110  32.991  84.927  1.00 107.41 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A O   1 
ATOM   1348 C  CB  . ASP A 1 186 ? 24.303  32.897  82.058  1.00 122.87 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CB  1 
ATOM   1349 C  CG  . ASP A 1 186 ? 25.628  33.637  82.045  1.00 123.37 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CG  1 
ATOM   1350 O  OD1 . ASP A 1 186 ? 26.646  33.031  81.650  1.00 122.99 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD1 1 
ATOM   1351 O  OD2 . ASP A 1 186 ? 25.651  34.825  82.431  1.00 123.43 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD2 1 
ATOM   1352 N  N   . PRO A 1 187 ? 25.630  31.329  85.001  1.00 116.14 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A N   1 
ATOM   1353 C  CA  . PRO A 1 187 ? 26.057  31.608  86.375  1.00 115.25 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CA  1 
ATOM   1354 C  C   . PRO A 1 187 ? 26.478  33.063  86.555  1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A C   1 
ATOM   1355 O  O   . PRO A 1 187 ? 26.201  33.678  87.585  1.00 113.17 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A O   1 
ATOM   1356 C  CB  . PRO A 1 187 ? 27.221  30.641  86.573  1.00 113.78 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CB  1 
ATOM   1357 C  CG  . PRO A 1 187 ? 26.828  29.476  85.723  1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CG  1 
ATOM   1358 C  CD  . PRO A 1 187 ? 26.343  30.156  84.464  1.00 114.71 ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CD  1 
ATOM   1359 N  N   . SER A 1 188 ? 27.147  33.604  85.542  1.00 124.32 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N   1 
ATOM   1360 C  CA  . SER A 1 188 ? 27.612  34.984  85.575  1.00 124.96 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA  1 
ATOM   1361 C  C   . SER A 1 188 ? 26.458  35.951  85.810  1.00 122.99 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C   1 
ATOM   1362 O  O   . SER A 1 188 ? 26.608  36.946  86.520  1.00 121.50 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O   1 
ATOM   1363 C  CB  . SER A 1 188 ? 28.315  35.334  84.261  1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB  1 
ATOM   1364 O  OG  . SER A 1 188 ? 28.749  36.683  84.259  1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG  1 
ATOM   1365 N  N   . LEU A 1 189 ? 25.308  35.650  85.213  1.00 117.35 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A N   1 
ATOM   1366 C  CA  . LEU A 1 189 ? 24.121  36.490  85.343  1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CA  1 
ATOM   1367 C  C   . LEU A 1 189 ? 24.522  37.950  85.151  1.00 116.79 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A C   1 
ATOM   1368 O  O   . LEU A 1 189 ? 24.524  38.736  86.099  1.00 118.67 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A O   1 
ATOM   1369 C  CB  . LEU A 1 189 ? 23.483  36.299  86.725  1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CB  1 
ATOM   1370 C  CG  . LEU A 1 189 ? 22.007  36.681  86.909  1.00 115.11 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CG  1 
ATOM   1371 C  CD1 . LEU A 1 189 ? 21.605  36.412  88.349  1.00 115.77 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD1 1 
ATOM   1372 C  CD2 . LEU A 1 189 ? 21.773  38.144  86.563  1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD2 1 
ATOM   1373 N  N   . ASN A 1 190 ? 24.873  38.302  83.918  1.00 118.46 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A N   1 
ATOM   1374 C  CA  . ASN A 1 190 ? 25.282  39.662  83.598  1.00 119.76 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CA  1 
ATOM   1375 C  C   . ASN A 1 190 ? 24.219  40.670  84.028  1.00 120.38 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A C   1 
ATOM   1376 O  O   . ASN A 1 190 ? 23.020  40.408  83.921  1.00 120.77 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A O   1 
ATOM   1377 C  CB  . ASN A 1 190 ? 25.548  39.788  82.098  1.00 127.43 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CB  1 
ATOM   1378 C  CG  . ASN A 1 190 ? 26.653  38.862  81.623  1.00 128.56 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CG  1 
ATOM   1379 O  OD1 . ASN A 1 190 ? 27.786  38.932  82.099  1.00 128.46 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A OD1 1 
ATOM   1380 N  ND2 . ASN A 1 190 ? 26.326  37.986  80.680  1.00 128.43 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A ND2 1 
ATOM   1381 N  N   . PRO A 1 191 ? 24.652  41.840  84.525  1.00 113.42 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A N   1 
ATOM   1382 C  CA  . PRO A 1 191 ? 23.764  42.913  84.985  1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CA  1 
ATOM   1383 C  C   . PRO A 1 191 ? 22.688  43.315  83.980  1.00 113.85 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A C   1 
ATOM   1384 O  O   . PRO A 1 191 ? 21.707  42.599  83.782  1.00 114.44 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A O   1 
ATOM   1385 C  CB  . PRO A 1 191 ? 24.735  44.053  85.281  1.00 130.44 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CB  1 
ATOM   1386 C  CG  . PRO A 1 191 ? 25.956  43.328  85.744  1.00 130.05 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CG  1 
ATOM   1387 C  CD  . PRO A 1 191 ? 26.063  42.212  84.730  1.00 130.39 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CD  1 
ATOM   1388 N  N   . GLU A 1 192 ? 22.882  44.471  83.353  1.00 126.25 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A N   1 
ATOM   1389 C  CA  . GLU A 1 192 ? 21.934  44.988  82.374  1.00 127.48 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CA  1 
ATOM   1390 C  C   . GLU A 1 192 ? 21.908  44.148  81.103  1.00 127.12 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A C   1 
ATOM   1391 O  O   . GLU A 1 192 ? 20.985  44.261  80.296  1.00 127.27 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A O   1 
ATOM   1392 C  CB  . GLU A 1 192 ? 22.280  46.437  82.030  1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . GLU A 1 192 ? 22.250  47.373  83.228  1.00 130.67 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CG  1 
ATOM   1394 C  CD  . GLU A 1 192 ? 22.656  48.788  82.874  1.00 131.51 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CD  1 
ATOM   1395 O  OE1 . GLU A 1 192 ? 22.668  49.646  83.781  1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE1 1 
ATOM   1396 O  OE2 . GLU A 1 192 ? 22.964  49.044  81.691  1.00 132.28 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE2 1 
ATOM   1397 N  N   . GLN A 1 193 ? 22.921  43.306  80.925  1.00 118.64 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A N   1 
ATOM   1398 C  CA  . GLN A 1 193 ? 22.992  42.451  79.748  1.00 118.11 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CA  1 
ATOM   1399 C  C   . GLN A 1 193 ? 21.873  41.417  79.787  1.00 116.65 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A C   1 
ATOM   1400 O  O   . GLN A 1 193 ? 21.648  40.690  78.819  1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A O   1 
ATOM   1401 C  CB  . GLN A 1 193 ? 24.355  41.760  79.676  1.00 124.79 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . GLN A 1 193 ? 25.517  42.726  79.503  1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CG  1 
ATOM   1403 C  CD  . GLN A 1 193 ? 26.853  42.024  79.361  1.00 126.89 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CD  1 
ATOM   1404 O  OE1 . GLN A 1 193 ? 27.303  41.329  80.272  1.00 127.58 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A OE1 1 
ATOM   1405 N  NE2 . GLN A 1 193 ? 27.497  42.204  78.213  1.00 127.53 ? ? ? ? ? ? 186 GLN A NE2 1 
ATOM   1406 N  N   . LEU A 1 194 ? 21.174  41.362  80.918  1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N   1 
ATOM   1407 C  CA  . LEU A 1 194 ? 20.059  40.440  81.099  1.00 114.44 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA  1 
ATOM   1408 C  C   . LEU A 1 194 ? 18.787  41.149  80.654  1.00 112.95 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C   1 
ATOM   1409 O  O   . LEU A 1 194 ? 17.906  40.549  80.039  1.00 113.85 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O   1 
ATOM   1410 C  CB  . LEU A 1 194 ? 19.944  40.030  82.572  1.00 111.10 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB  1 
ATOM   1411 C  CG  . LEU A 1 194 ? 18.801  39.097  82.992  1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG  1 
ATOM   1412 C  CD1 . LEU A 1 194 ? 19.104  38.523  84.366  1.00 111.66 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1 
ATOM   1413 C  CD2 . LEU A 1 194 ? 17.474  39.846  83.004  1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1 
ATOM   1414 N  N   . LYS A 1 195 ? 18.704  42.435  80.977  1.00 112.46 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A N   1 
ATOM   1415 C  CA  . LYS A 1 195 ? 17.554  43.251  80.615  1.00 110.81 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CA  1 
ATOM   1416 C  C   . LYS A 1 195 ? 17.560  43.459  79.105  1.00 109.69 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A C   1 
ATOM   1417 O  O   . LYS A 1 195 ? 16.508  43.505  78.471  1.00 110.44 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A O   1 
ATOM   1418 C  CB  . LYS A 1 195 ? 17.618  44.610  81.320  1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CB  1 
ATOM   1419 C  CG  . LYS A 1 195 ? 17.666  44.546  82.844  1.00 117.06 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CG  1 
ATOM   1420 C  CD  . LYS A 1 195 ? 18.942  43.887  83.347  1.00 116.02 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CD  1 
ATOM   1421 C  CE  . LYS A 1 195 ? 19.073  44.001  84.855  1.00 115.03 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CE  1 
ATOM   1422 N  NZ  . LYS A 1 195 ? 19.194  45.420  85.289  1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A NZ  1 
ATOM   1423 N  N   . LYS A 1 196 ? 18.759  43.586  78.542  1.00 110.53 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A N   1 
ATOM   1424 C  CA  . LYS A 1 196 ? 18.928  43.785  77.106  1.00 108.61 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CA  1 
ATOM   1425 C  C   . LYS A 1 196 ? 18.189  42.706  76.326  1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A C   1 
ATOM   1426 O  O   . LYS A 1 196 ? 17.657  42.961  75.246  1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A O   1 
ATOM   1427 C  CB  . LYS A 1 196 ? 20.415  43.758  76.743  1.00 110.48 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CB  1 
ATOM   1428 C  CG  . LYS A 1 196 ? 20.702  43.771  75.247  1.00 110.65 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CG  1 
ATOM   1429 C  CD  . LYS A 1 196 ? 20.121  45.003  74.571  1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CD  1 
ATOM   1430 C  CE  . LYS A 1 196 ? 20.399  44.988  73.075  1.00 112.09 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CE  1 
ATOM   1431 N  NZ  . LYS A 1 196 ? 19.806  46.164  72.380  1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A NZ  1 
ATOM   1432 N  N   . LEU A 1 197 ? 18.161  41.500  76.881  1.00 93.44  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A N   1 
ATOM   1433 C  CA  . LEU A 1 197 ? 17.480  40.386  76.240  1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CA  1 
ATOM   1434 C  C   . LEU A 1 197 ? 15.975  40.542  76.425  1.00 91.54  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A C   1 
ATOM   1435 O  O   . LEU A 1 197 ? 15.181  39.970  75.677  1.00 93.15  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A O   1 
ATOM   1436 C  CB  . LEU A 1 197 ? 17.948  39.063  76.847  1.00 104.57 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CB  1 
ATOM   1437 C  CG  . LEU A 1 197 ? 17.410  37.792  76.185  1.00 103.54 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CG  1 
ATOM   1438 C  CD1 . LEU A 1 197 ? 17.823  37.759  74.720  1.00 102.65 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD1 1 
ATOM   1439 C  CD2 . LEU A 1 197 ? 17.942  36.576  76.920  1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD2 1 
ATOM   1440 N  N   . GLN A 1 198 ? 15.592  41.324  77.430  1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A N   1 
ATOM   1441 C  CA  . GLN A 1 198 ? 14.185  41.574  77.720  1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CA  1 
ATOM   1442 C  C   . GLN A 1 198 ? 13.631  42.630  76.771  1.00 95.21  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A C   1 
ATOM   1443 O  O   . GLN A 1 198 ? 12.461  43.006  76.855  1.00 94.79  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A O   1 
ATOM   1444 C  CB  . GLN A 1 198 ? 14.017  42.035  79.170  1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CB  1 
ATOM   1445 C  CG  . GLN A 1 198 ? 14.393  40.980  80.198  1.00 104.76 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CG  1 
ATOM   1446 C  CD  . GLN A 1 198 ? 14.266  41.481  81.623  1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CD  1 
ATOM   1447 O  OE1 . GLN A 1 198 ? 14.974  42.399  82.036  1.00 102.65 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A OE1 1 
ATOM   1448 N  NE2 . GLN A 1 198 ? 13.358  40.880  82.383  1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 191 GLN A NE2 1 
ATOM   1449 N  N   . ASP A 1 199 ? 14.483  43.109  75.871  1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N   1 
ATOM   1450 C  CA  . ASP A 1 199 ? 14.082  44.107  74.888  1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA  1 
ATOM   1451 C  C   . ASP A 1 199 ? 13.644  43.376  73.628  1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C   1 
ATOM   1452 O  O   . ASP A 1 199 ? 12.636  43.721  73.010  1.00 102.74 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O   1 
ATOM   1453 C  CB  . ASP A 1 199 ? 15.251  45.038  74.558  1.00 120.42 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . ASP A 1 199 ? 15.723  45.831  75.759  1.00 121.84 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG  1 
ATOM   1455 O  OD1 . ASP A 1 199 ? 16.150  45.209  76.752  1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 1 
ATOM   1456 O  OD2 . ASP A 1 199 ? 15.667  47.078  75.710  1.00 124.01 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 1 
ATOM   1457 N  N   . LYS A 1 200 ? 14.415  42.360  73.258  1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A N   1 
ATOM   1458 C  CA  . LYS A 1 200 ? 14.122  41.562  72.077  1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CA  1 
ATOM   1459 C  C   . LYS A 1 200 ? 12.997  40.576  72.363  1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A C   1 
ATOM   1460 O  O   . LYS A 1 200 ? 12.729  39.681  71.564  1.00 102.93 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A O   1 
ATOM   1461 C  CB  . LYS A 1 200 ? 15.372  40.802  71.629  1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CB  1 
ATOM   1462 C  CG  . LYS A 1 200 ? 16.519  41.696  71.193  1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CG  1 
ATOM   1463 C  CD  . LYS A 1 200 ? 17.716  40.876  70.742  1.00 103.48 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CD  1 
ATOM   1464 C  CE  . LYS A 1 200 ? 18.839  41.771  70.244  1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CE  1 
ATOM   1465 N  NZ  . LYS A 1 200 ? 19.286  42.730  71.290  1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A NZ  1 
ATOM   1466 N  N   . ILE A 1 201 ? 12.345  40.737  73.510  1.00 96.71  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A N   1 
ATOM   1467 C  CA  . ILE A 1 201 ? 11.244  39.857  73.881  1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CA  1 
ATOM   1468 C  C   . ILE A 1 201 ? 9.938   40.642  73.873  1.00 96.61  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A C   1 
ATOM   1469 O  O   . ILE A 1 201 ? 8.859   40.073  73.713  1.00 98.44  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A O   1 
ATOM   1470 C  CB  . ILE A 1 201 ? 11.455  39.244  75.281  1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CB  1 
ATOM   1471 C  CG1 . ILE A 1 201 ? 10.371  38.200  75.560  1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG1 1 
ATOM   1472 C  CG2 . ILE A 1 201 ? 11.414  40.332  76.338  1.00 94.62  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG2 1 
ATOM   1473 C  CD1 . ILE A 1 201 ? 10.527  37.485  76.886  1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CD1 1 
ATOM   1474 N  N   . GLU A 1 202 ? 10.044  41.956  74.047  1.00 91.49  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A N   1 
ATOM   1475 C  CA  . GLU A 1 202 ? 8.871   42.818  74.048  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CA  1 
ATOM   1476 C  C   . GLU A 1 202 ? 8.659   43.400  72.656  1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A C   1 
ATOM   1477 O  O   . GLU A 1 202 ? 7.535   43.457  72.159  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A O   1 
ATOM   1478 C  CB  . GLU A 1 202 ? 9.041   43.954  75.058  1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CB  1 
ATOM   1479 C  CG  . GLU A 1 202 ? 7.847   44.894  75.129  1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CG  1 
ATOM   1480 C  CD  . GLU A 1 202 ? 8.048   46.023  76.120  1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CD  1 
ATOM   1481 O  OE1 . GLU A 1 202 ? 9.005   46.808  75.944  1.00 112.98 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A OE1 1 
ATOM   1482 O  OE2 . GLU A 1 202 ? 7.249   46.127  77.075  1.00 112.98 ? ? ? ? ? ? 195 GLU A OE2 1 
ATOM   1483 N  N   . LYS A 1 203 ? 9.750   43.832  72.030  1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A N   1 
ATOM   1484 C  CA  . LYS A 1 203 ? 9.684   44.408  70.694  1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CA  1 
ATOM   1485 C  C   . LYS A 1 203 ? 9.366   43.338  69.655  1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A C   1 
ATOM   1486 O  O   . LYS A 1 203 ? 8.632   43.589  68.701  1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A O   1 
ATOM   1487 C  CB  . LYS A 1 203 ? 11.007  45.095  70.347  1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CB  1 
ATOM   1488 C  CG  . LYS A 1 203 ? 11.338  46.272  71.248  1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CG  1 
ATOM   1489 C  CD  . LYS A 1 203 ? 12.599  46.985  70.793  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CD  1 
ATOM   1490 C  CE  . LYS A 1 203 ? 12.888  48.195  71.668  1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CE  1 
ATOM   1491 N  NZ  . LYS A 1 203 ? 14.087  48.945  71.206  1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A NZ  1 
ATOM   1492 N  N   . CYS A 1 204 ? 9.921   42.146  69.842  1.00 92.30  ? ? ? ? ? ? 197 CYS A N   1 
ATOM   1493 C  CA  . CYS A 1 204 ? 9.672   41.052  68.913  1.00 91.95  ? ? ? ? ? ? 197 CYS A CA  1 
ATOM   1494 C  C   . CYS A 1 204 ? 8.216   40.621  68.999  1.00 92.09  ? ? ? ? ? ? 197 CYS A C   1 
ATOM   1495 O  O   . CYS A 1 204 ? 7.603   40.273  67.990  1.00 91.30  ? ? ? ? ? ? 197 CYS A O   1 
ATOM   1496 C  CB  . CYS A 1 204 ? 10.588  39.866  69.222  1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 197 CYS A CB  1 
ATOM   1497 S  SG  . CYS A 1 204 ? 12.322  40.160  68.815  1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 197 CYS A SG  1 
ATOM   1498 N  N   . LYS A 1 205 ? 7.664   40.648  70.207  1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A N   1 
ATOM   1499 C  CA  . LYS A 1 205 ? 6.272   40.271  70.409  1.00 94.34  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CA  1 
ATOM   1500 C  C   . LYS A 1 205 ? 5.401   41.473  70.060  1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A C   1 
ATOM   1501 O  O   . LYS A 1 205 ? 4.172   41.397  70.078  1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A O   1 
ATOM   1502 C  CB  . LYS A 1 205 ? 6.035   39.850  71.863  1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CB  1 
ATOM   1503 C  CG  . LYS A 1 205 ? 4.694   39.165  72.101  1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CG  1 
ATOM   1504 C  CD  . LYS A 1 205 ? 4.547   37.927  71.222  1.00 88.96  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CD  1 
ATOM   1505 C  CE  . LYS A 1 205 ? 3.226   37.208  71.457  1.00 87.27  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CE  1 
ATOM   1506 N  NZ  . LYS A 1 205 ? 3.116   36.661  72.837  1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A NZ  1 
ATOM   1507 N  N   . GLN A 1 206 ? 6.060   42.583  69.740  1.00 99.86  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A N   1 
ATOM   1508 C  CA  . GLN A 1 206 ? 5.379   43.817  69.371  1.00 102.65 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CA  1 
ATOM   1509 C  C   . GLN A 1 206 ? 4.985   43.759  67.899  1.00 102.72 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A C   1 
ATOM   1510 O  O   . GLN A 1 206 ? 3.838   44.027  67.540  1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A O   1 
ATOM   1511 C  CB  . GLN A 1 206 ? 6.304   45.014  69.609  1.00 110.48 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CB  1 
ATOM   1512 C  CG  . GLN A 1 206 ? 5.748   46.348  69.141  1.00 113.48 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CG  1 
ATOM   1513 C  CD  . GLN A 1 206 ? 6.772   47.465  69.231  1.00 114.59 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CD  1 
ATOM   1514 O  OE1 . GLN A 1 206 ? 7.297   47.756  70.305  1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A OE1 1 
ATOM   1515 N  NE2 . GLN A 1 206 ? 7.061   48.095  68.098  1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A NE2 1 
ATOM   1516 N  N   . ASP A 1 207 ? 5.947   43.405  67.053  1.00 107.70 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A N   1 
ATOM   1517 C  CA  . ASP A 1 207 ? 5.712   43.306  65.619  1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CA  1 
ATOM   1518 C  C   . ASP A 1 207 ? 4.730   42.184  65.304  1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A C   1 
ATOM   1519 O  O   . ASP A 1 207 ? 4.079   42.194  64.260  1.00 102.30 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A O   1 
ATOM   1520 C  CB  . ASP A 1 207 ? 7.033   43.060  64.887  1.00 111.26 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CB  1 
ATOM   1521 C  CG  . ASP A 1 207 ? 8.027   44.186  65.086  1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CG  1 
ATOM   1522 O  OD1 . ASP A 1 207 ? 8.384   44.466  66.249  1.00 115.80 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A OD1 1 
ATOM   1523 O  OD2 . ASP A 1 207 ? 8.452   44.793  64.081  1.00 116.00 ? ? ? ? ? ? 200 ASP A OD2 1 
ATOM   1524 N  N   . VAL A 1 208 ? 4.629   41.218  66.211  1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N   1 
ATOM   1525 C  CA  . VAL A 1 208 ? 3.719   40.095  66.026  1.00 86.03  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA  1 
ATOM   1526 C  C   . VAL A 1 208 ? 2.290   40.609  65.907  1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C   1 
ATOM   1527 O  O   . VAL A 1 208 ? 1.474   40.043  65.179  1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O   1 
ATOM   1528 C  CB  . VAL A 1 208 ? 3.800   39.108  67.212  1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB  1 
ATOM   1529 C  CG1 . VAL A 1 208 ? 2.832   37.953  67.000  1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1 
ATOM   1530 C  CG2 . VAL A 1 208 ? 5.218   38.586  67.353  1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1 
ATOM   1531 N  N   . LEU A 1 209 ? 1.994   41.688  66.624  1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A N   1 
ATOM   1532 C  CA  . LEU A 1 209 ? 0.664   42.281  66.593  1.00 81.77  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CA  1 
ATOM   1533 C  C   . LEU A 1 209 ? 0.533   43.178  65.366  1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A C   1 
ATOM   1534 O  O   . LEU A 1 209 ? -0.554  43.323  64.806  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A O   1 
ATOM   1535 C  CB  . LEU A 1 209 ? 0.418   43.089  67.873  1.00 98.03  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CB  1 
ATOM   1536 C  CG  . LEU A 1 209 ? -0.974  43.690  68.102  1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CG  1 
ATOM   1537 C  CD1 . LEU A 1 209 ? -1.127  44.059  69.567  1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD1 1 
ATOM   1538 C  CD2 . LEU A 1 209 ? -1.178  44.911  67.219  1.00 97.08  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD2 1 
ATOM   1539 N  N   . LYS A 1 210 ? 1.648   43.774  64.952  1.00 84.62  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N   1 
ATOM   1540 C  CA  . LYS A 1 210 ? 1.663   44.651  63.786  1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA  1 
ATOM   1541 C  C   . LYS A 1 210 ? 1.410   43.834  62.525  1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C   1 
ATOM   1542 O  O   . LYS A 1 210 ? 0.443   44.073  61.799  1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O   1 
ATOM   1543 C  CB  . LYS A 1 210 ? 3.013   45.361  63.669  1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB  1 
ATOM   1544 C  CG  . LYS A 1 210 ? 3.357   46.252  64.850  1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG  1 
ATOM   1545 C  CD  . LYS A 1 210 ? 4.697   46.942  64.644  1.00 105.71 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD  1 
ATOM   1546 C  CE  . LYS A 1 210 ? 5.042   47.844  65.816  1.00 108.90 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE  1 
ATOM   1547 N  NZ  . LYS A 1 210 ? 4.017   48.904  66.024  1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ  1 
ATOM   1548 N  N   . THR A 1 211 ? 2.288   42.870  62.271  1.00 96.34  ? ? ? ? ? ? 204 THR A N   1 
ATOM   1549 C  CA  . THR A 1 211 ? 2.164   42.009  61.104  1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CA  1 
ATOM   1550 C  C   . THR A 1 211 ? 0.794   41.344  61.088  1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 204 THR A C   1 
ATOM   1551 O  O   . THR A 1 211 ? 0.180   41.195  60.033  1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 204 THR A O   1 
ATOM   1552 C  CB  . THR A 1 211 ? 3.246   40.910  61.101  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CB  1 
ATOM   1553 O  OG1 . THR A 1 211 ? 3.134   40.123  62.293  1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 204 THR A OG1 1 
ATOM   1554 C  CG2 . THR A 1 211 ? 4.633   41.528  61.034  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CG2 1 
ATOM   1555 N  N   . LYS A 1 212 ? 0.318   40.949  62.266  1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A N   1 
ATOM   1556 C  CA  . LYS A 1 212 ? -0.980  40.299  62.385  1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CA  1 
ATOM   1557 C  C   . LYS A 1 212 ? -2.080  41.181  61.811  1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A C   1 
ATOM   1558 O  O   . LYS A 1 212 ? -2.828  40.759  60.930  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A O   1 
ATOM   1559 C  CB  . LYS A 1 212 ? -1.284  39.983  63.852  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CB  1 
ATOM   1560 C  CG  . LYS A 1 212 ? -2.610  39.268  64.070  1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CG  1 
ATOM   1561 C  CD  . LYS A 1 212 ? -2.837  38.932  65.537  1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CD  1 
ATOM   1562 C  CE  . LYS A 1 212 ? -1.802  37.943  66.057  1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CE  1 
ATOM   1563 N  NZ  . LYS A 1 212 ? -1.862  36.638  65.341  1.00 79.34  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A NZ  1 
ATOM   1564 N  N   . GLU A 1 213 ? -2.172  42.408  62.314  1.00 95.00  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLU A 1 213 ? -3.181  43.350  61.847  1.00 95.57  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLU A 1 213 ? -3.059  43.566  60.344  1.00 92.88  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLU A 1 213 ? -4.064  43.659  59.638  1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A O   1 
ATOM   1568 C  CB  . GLU A 1 213 ? -3.039  44.686  62.580  1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CB  1 
ATOM   1569 C  CG  . GLU A 1 213 ? -3.351  44.605  64.065  1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CG  1 
ATOM   1570 C  CD  . GLU A 1 213 ? -3.263  45.952  64.755  1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A CD  1 
ATOM   1571 O  OE1 . GLU A 1 213 ? -3.598  46.026  65.956  1.00 98.23  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A OE1 1 
ATOM   1572 O  OE2 . GLU A 1 213 ? -2.859  46.934  64.099  1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A OE2 1 
ATOM   1573 N  N   . LYS A 1 214 ? -1.823  43.646  59.861  1.00 74.32  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A N   1 
ATOM   1574 C  CA  . LYS A 1 214 ? -1.568  43.835  58.439  1.00 71.08  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CA  1 
ATOM   1575 C  C   . LYS A 1 214 ? -2.082  42.616  57.680  1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A C   1 
ATOM   1576 O  O   . LYS A 1 214 ? -2.881  42.735  56.752  1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A O   1 
ATOM   1577 C  CB  . LYS A 1 214 ? -0.068  43.993  58.188  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CB  1 
ATOM   1578 C  CG  . LYS A 1 214 ? 0.561   45.205  58.853  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CG  1 
ATOM   1579 C  CD  . LYS A 1 214 ? 2.070   45.221  58.650  1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CD  1 
ATOM   1580 C  CE  . LYS A 1 214 ? 2.437   45.230  57.172  1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CE  1 
ATOM   1581 N  NZ  . LYS A 1 214 ? 3.911   45.195  56.965  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A NZ  1 
ATOM   1582 N  N   . TYR A 1 215 ? -1.610  41.446  58.095  1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A N   1 
ATOM   1583 C  CA  . TYR A 1 215 ? -1.991  40.177  57.488  1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CA  1 
ATOM   1584 C  C   . TYR A 1 215 ? -3.508  40.043  57.410  1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A C   1 
ATOM   1585 O  O   . TYR A 1 215 ? -4.052  39.642  56.380  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A O   1 
ATOM   1586 C  CB  . TYR A 1 215 ? -1.395  39.027  58.308  1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CB  1 
ATOM   1587 C  CG  . TYR A 1 215 ? -1.669  37.637  57.777  1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CG  1 
ATOM   1588 C  CD1 . TYR A 1 215 ? -1.439  37.318  56.440  1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CD1 1 
ATOM   1589 C  CD2 . TYR A 1 215 ? -2.114  36.626  58.626  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CD2 1 
ATOM   1590 C  CE1 . TYR A 1 215 ? -1.645  36.024  55.964  1.00 80.68  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CE1 1 
ATOM   1591 C  CE2 . TYR A 1 215 ? -2.322  35.330  58.162  1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CE2 1 
ATOM   1592 C  CZ  . TYR A 1 215 ? -2.084  35.036  56.831  1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CZ  1 
ATOM   1593 O  OH  . TYR A 1 215 ? -2.278  33.754  56.374  1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A OH  1 
ATOM   1594 N  N   . GLU A 1 216 ? -4.184  40.387  58.501  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A N   1 
ATOM   1595 C  CA  . GLU A 1 216 ? -5.639  40.307  58.560  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CA  1 
ATOM   1596 C  C   . GLU A 1 216 ? -6.265  41.401  57.700  1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A C   1 
ATOM   1597 O  O   . GLU A 1 216 ? -7.364  41.237  57.165  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A O   1 
ATOM   1598 C  CB  . GLU A 1 216 ? -6.114  40.450  60.008  1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . GLU A 1 216 ? -5.575  39.378  60.940  1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CG  1 
ATOM   1600 C  CD  . GLU A 1 216 ? -5.989  39.594  62.382  1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CD  1 
ATOM   1601 O  OE1 . GLU A 1 216 ? -5.621  40.642  62.957  1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A OE1 1 
ATOM   1602 O  OE2 . GLU A 1 216 ? -6.683  38.717  62.939  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A OE2 1 
ATOM   1603 N  N   . LYS A 1 217 ? -5.555  42.516  57.572  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A N   1 
ATOM   1604 C  CA  . LYS A 1 217 ? -6.037  43.634  56.776  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CA  1 
ATOM   1605 C  C   . LYS A 1 217 ? -6.025  43.281  55.289  1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A C   1 
ATOM   1606 O  O   . LYS A 1 217 ? -7.018  43.481  54.591  1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A O   1 
ATOM   1607 C  CB  . LYS A 1 217 ? -5.170  44.872  57.023  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CB  1 
ATOM   1608 C  CG  . LYS A 1 217 ? -5.619  46.102  56.253  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CG  1 
ATOM   1609 C  CD  . LYS A 1 217 ? -4.737  47.300  56.558  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CD  1 
ATOM   1610 C  CE  . LYS A 1 217 ? -5.220  48.536  55.818  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CE  1 
ATOM   1611 N  NZ  . LYS A 1 217 ? -4.400  49.736  56.138  1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A NZ  1 
ATOM   1612 N  N   . SER A 1 218 ? -4.901  42.754  54.810  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 211 SER A N   1 
ATOM   1613 C  CA  . SER A 1 218 ? -4.780  42.378  53.405  1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 211 SER A CA  1 
ATOM   1614 C  C   . SER A 1 218 ? -5.750  41.244  53.092  1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 211 SER A C   1 
ATOM   1615 O  O   . SER A 1 218 ? -6.286  41.159  51.987  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 211 SER A O   1 
ATOM   1616 C  CB  . SER A 1 218 ? -3.346  41.942  53.090  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 211 SER A CB  1 
ATOM   1617 O  OG  . SER A 1 218 ? -3.017  40.738  53.757  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 211 SER A OG  1 
ATOM   1618 N  N   . LEU A 1 219 ? -5.968  40.373  54.072  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A N   1 
ATOM   1619 C  CA  . LEU A 1 219 ? -6.887  39.253  53.913  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CA  1 
ATOM   1620 C  C   . LEU A 1 219 ? -8.300  39.788  53.738  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A C   1 
ATOM   1621 O  O   . LEU A 1 219 ? -9.017  39.388  52.823  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A O   1 
ATOM   1622 C  CB  . LEU A 1 219 ? -6.835  38.341  55.141  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CB  1 
ATOM   1623 C  CG  . LEU A 1 219 ? -5.663  37.360  55.238  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CG  1 
ATOM   1624 C  CD1 . LEU A 1 219 ? -5.602  36.759  56.636  1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD1 1 
ATOM   1625 C  CD2 . LEU A 1 219 ? -5.832  36.268  54.193  1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD2 1 
ATOM   1626 N  N   . LYS A 1 220 ? -8.690  40.697  54.625  1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A N   1 
ATOM   1627 C  CA  . LYS A 1 220 ? -10.015 41.303  54.577  1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CA  1 
ATOM   1628 C  C   . LYS A 1 220 ? -10.206 42.012  53.241  1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A C   1 
ATOM   1629 O  O   . LYS A 1 220 ? -11.302 42.023  52.679  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A O   1 
ATOM   1630 C  CB  . LYS A 1 220 ? -10.176 42.305  55.725  1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CB  1 
ATOM   1631 C  CG  . LYS A 1 220 ? -11.510 43.044  55.736  1.00 84.79  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CG  1 
ATOM   1632 C  CD  . LYS A 1 220 ? -12.687 42.095  55.921  1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CD  1 
ATOM   1633 C  CE  . LYS A 1 220 ? -12.641 41.396  57.272  1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CE  1 
ATOM   1634 N  NZ  . LYS A 1 220 ? -13.803 40.484  57.466  1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A NZ  1 
ATOM   1635 N  N   . GLU A 1 221 ? -9.126  42.605  52.742  1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N   1 
ATOM   1636 C  CA  . GLU A 1 221 ? -9.154  43.317  51.472  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA  1 
ATOM   1637 C  C   . GLU A 1 221 ? -9.399  42.337  50.331  1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C   1 
ATOM   1638 O  O   . GLU A 1 221 ? -10.245 42.572  49.468  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O   1 
ATOM   1639 C  CB  . GLU A 1 221 ? -7.831  44.058  51.260  1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB  1 
ATOM   1640 C  CG  . GLU A 1 221 ? -7.661  45.282  52.151  1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG  1 
ATOM   1641 C  CD  . GLU A 1 221 ? -6.268  45.880  52.073  1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD  1 
ATOM   1642 O  OE1 . GLU A 1 221 ? -6.081  47.016  52.560  1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1 1 
ATOM   1643 O  OE2 . GLU A 1 221 ? -5.360  45.211  51.533  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2 1 
ATOM   1644 N  N   . LEU A 1 222 ? -8.655  41.236  50.338  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A N   1 
ATOM   1645 C  CA  . LEU A 1 222 ? -8.801  40.214  49.312  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CA  1 
ATOM   1646 C  C   . LEU A 1 222 ? -10.225 39.672  49.335  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A C   1 
ATOM   1647 O  O   . LEU A 1 222 ? -10.887 39.599  48.303  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A O   1 
ATOM   1648 C  CB  . LEU A 1 222 ? -7.819  39.069  49.561  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CB  1 
ATOM   1649 C  CG  . LEU A 1 222 ? -7.881  37.922  48.550  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CG  1 
ATOM   1650 C  CD1 . LEU A 1 222 ? -7.474  38.429  47.177  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD1 1 
ATOM   1651 C  CD2 . LEU A 1 222 ? -6.963  36.799  48.994  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD2 1 
ATOM   1652 N  N   . ASP A 1 223 ? -10.685 39.296  50.524  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A N   1 
ATOM   1653 C  CA  . ASP A 1 223 ? -12.027 38.757  50.703  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CA  1 
ATOM   1654 C  C   . ASP A 1 223 ? -13.072 39.763  50.228  1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A C   1 
ATOM   1655 O  O   . ASP A 1 223 ? -14.200 39.395  49.899  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A O   1 
ATOM   1656 C  CB  . ASP A 1 223 ? -12.260 38.422  52.180  1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . ASP A 1 223 ? -13.593 37.735  52.425  1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CG  1 
ATOM   1658 O  OD1 . ASP A 1 223 ? -13.919 37.473  53.603  1.00 104.20 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD1 1 
ATOM   1659 O  OD2 . ASP A 1 223 ? -14.315 37.453  51.446  1.00 104.31 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD2 1 
ATOM   1660 N  N   . GLN A 1 224 ? -12.685 41.033  50.187  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A N   1 
ATOM   1661 C  CA  . GLN A 1 224 ? -13.584 42.099  49.759  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CA  1 
ATOM   1662 C  C   . GLN A 1 224 ? -13.657 42.229  48.237  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A C   1 
ATOM   1663 O  O   . GLN A 1 224 ? -14.723 42.492  47.679  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A O   1 
ATOM   1664 C  CB  . GLN A 1 224 ? -13.134 43.428  50.371  1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . GLN A 1 224 ? -14.014 44.613  50.017  1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CG  1 
ATOM   1666 C  CD  . GLN A 1 224 ? -13.525 45.903  50.645  1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CD  1 
ATOM   1667 O  OE1 . GLN A 1 224 ? -12.399 46.337  50.402  1.00 93.18  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A OE1 1 
ATOM   1668 N  NE2 . GLN A 1 224 ? -14.372 46.522  51.459  1.00 93.57  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A NE2 1 
ATOM   1669 N  N   . GLY A 1 225 ? -12.521 42.044  47.570  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 218 GLY A N   1 
ATOM   1670 C  CA  . GLY A 1 225 ? -12.486 42.153  46.122  1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 218 GLY A CA  1 
ATOM   1671 C  C   . GLY A 1 225 ? -12.810 40.858  45.399  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 218 GLY A C   1 
ATOM   1672 O  O   . GLY A 1 225 ? -12.960 40.846  44.177  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 218 GLY A O   1 
ATOM   1673 N  N   . THR A 1 226 ? -12.922 39.768  46.151  1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 219 THR A N   1 
ATOM   1674 C  CA  . THR A 1 226 ? -13.226 38.460  45.578  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA  1 
ATOM   1675 C  C   . THR A 1 226 ? -14.477 38.448  44.697  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 219 THR A C   1 
ATOM   1676 O  O   . THR A 1 226 ? -14.485 37.821  43.636  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 219 THR A O   1 
ATOM   1677 C  CB  . THR A 1 226 ? -13.385 37.395  46.680  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB  1 
ATOM   1678 O  OG1 . THR A 1 226 ? -12.136 37.230  47.361  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1 
ATOM   1679 C  CG2 . THR A 1 226 ? -13.806 36.058  46.083  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1 
ATOM   1680 N  N   . PRO A 1 227 ? -15.552 39.135  45.123  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A N   1 
ATOM   1681 C  CA  . PRO A 1 227 ? -16.767 39.148  44.305  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CA  1 
ATOM   1682 C  C   . PRO A 1 227 ? -16.525 39.655  42.885  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A C   1 
ATOM   1683 O  O   . PRO A 1 227 ? -16.885 38.989  41.915  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A O   1 
ATOM   1684 C  CB  . PRO A 1 227 ? -17.714 40.045  45.104  1.00 74.79  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CB  1 
ATOM   1685 C  CG  . PRO A 1 227 ? -16.783 40.932  45.876  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CG  1 
ATOM   1686 C  CD  . PRO A 1 227 ? -15.731 39.960  46.328  1.00 75.36  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CD  1 
ATOM   1687 N  N   . GLN A 1 228 ? -15.912 40.829  42.763  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A N   1 
ATOM   1688 C  CA  . GLN A 1 228 ? -15.625 41.394  41.451  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CA  1 
ATOM   1689 C  C   . GLN A 1 228 ? -14.691 40.478  40.669  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A C   1 
ATOM   1690 O  O   . GLN A 1 228 ? -14.786 40.376  39.445  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A O   1 
ATOM   1691 C  CB  . GLN A 1 228 ? -14.995 42.782  41.586  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CB  1 
ATOM   1692 C  CG  . GLN A 1 228 ? -15.942 43.924  41.246  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CG  1 
ATOM   1693 C  CD  . GLN A 1 228 ? -16.394 43.903  39.792  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CD  1 
ATOM   1694 O  OE1 . GLN A 1 228 ? -17.182 44.747  39.363  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A OE1 1 
ATOM   1695 N  NE2 . GLN A 1 228 ? -15.894 42.939  39.028  1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A NE2 1 
ATOM   1696 N  N   . TYR A 1 229 ? -13.785 39.820  41.386  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A N   1 
ATOM   1697 C  CA  . TYR A 1 229 ? -12.845 38.896  40.766  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CA  1 
ATOM   1698 C  C   . TYR A 1 229 ? -13.613 37.788  40.053  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A C   1 
ATOM   1699 O  O   . TYR A 1 229 ? -13.373 37.507  38.881  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A O   1 
ATOM   1700 C  CB  . TYR A 1 229 ? -11.930 38.287  41.830  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . TYR A 1 229 ? -11.154 37.073  41.369  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CG  1 
ATOM   1702 C  CD1 . TYR A 1 229 ? -10.357 37.120  40.222  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD1 1 
ATOM   1703 C  CD2 . TYR A 1 229 ? -11.208 35.877  42.084  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD2 1 
ATOM   1704 C  CE1 . TYR A 1 229 ? -9.631  36.006  39.800  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE1 1 
ATOM   1705 C  CE2 . TYR A 1 229 ? -10.488 34.758  41.670  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE2 1 
ATOM   1706 C  CZ  . TYR A 1 229 ? -9.701  34.832  40.528  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CZ  1 
ATOM   1707 O  OH  . TYR A 1 229 ? -8.981  33.734  40.121  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A OH  1 
HETATM 1708 N  N   . MSE A 1 230 ? -14.539 37.165  40.774  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A N   1 
HETATM 1709 C  CA  . MSE A 1 230 ? -15.349 36.086  40.224  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CA  1 
HETATM 1710 C  C   . MSE A 1 230 ? -16.184 36.552  39.036  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A C   1 
HETATM 1711 O  O   . MSE A 1 230 ? -16.347 35.819  38.059  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A O   1 
HETATM 1712 C  CB  . MSE A 1 230 ? -16.257 35.506  41.312  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CB  1 
HETATM 1713 C  CG  . MSE A 1 230 ? -15.492 34.811  42.431  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CG  1 
HETATM 1714 SE SE  . MSE A 1 230 ? -16.629 34.144  43.842  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A SE  1 
HETATM 1715 C  CE  . MSE A 1 230 ? -16.862 32.327  43.234  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 223 MSE A CE  1 
ATOM   1716 N  N   . GLU A 1 231 ? -16.710 37.770  39.120  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A N   1 
ATOM   1717 C  CA  . GLU A 1 231 ? -17.515 38.322  38.038  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CA  1 
ATOM   1718 C  C   . GLU A 1 231 ? -16.673 38.473  36.770  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A C   1 
ATOM   1719 O  O   . GLU A 1 231 ? -17.110 38.122  35.674  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A O   1 
ATOM   1720 C  CB  . GLU A 1 231 ? -18.086 39.683  38.444  1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CB  1 
ATOM   1721 C  CG  . GLU A 1 231 ? -18.919 40.352  37.362  1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CG  1 
ATOM   1722 C  CD  . GLU A 1 231 ? -19.524 41.667  37.816  1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CD  1 
ATOM   1723 O  OE1 . GLU A 1 231 ? -20.309 41.656  38.788  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE1 1 
ATOM   1724 O  OE2 . GLU A 1 231 ? -19.214 42.711  37.202  1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE2 1 
ATOM   1725 N  N   . ASN A 1 232 ? -15.461 38.993  36.929  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A N   1 
ATOM   1726 C  CA  . ASN A 1 232 ? -14.559 39.198  35.800  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CA  1 
ATOM   1727 C  C   . ASN A 1 232 ? -14.159 37.881  35.129  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A C   1 
ATOM   1728 O  O   . ASN A 1 232 ? -14.108 37.790  33.898  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A O   1 
ATOM   1729 C  CB  . ASN A 1 232 ? -13.302 39.933  36.269  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . ASN A 1 232 ? -13.609 41.293  36.862  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CG  1 
ATOM   1731 O  OD1 . ASN A 1 232 ? -12.757 41.903  37.510  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A OD1 1 
ATOM   1732 N  ND2 . ASN A 1 232 ? -14.826 41.780  36.639  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A ND2 1 
HETATM 1733 N  N   . MSE A 1 233 ? -13.860 36.873  35.942  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A N   1 
HETATM 1734 C  CA  . MSE A 1 233 ? -13.464 35.568  35.431  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CA  1 
HETATM 1735 C  C   . MSE A 1 233 ? -14.619 34.877  34.712  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A C   1 
HETATM 1736 O  O   . MSE A 1 233 ? -14.450 34.342  33.612  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A O   1 
HETATM 1737 C  CB  . MSE A 1 233 ? -12.977 34.677  36.574  1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CB  1 
HETATM 1738 C  CG  . MSE A 1 233 ? -11.699 35.150  37.239  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CG  1 
HETATM 1739 SE SE  . MSE A 1 233 ? -10.203 35.225  36.023  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A SE  1 
HETATM 1740 C  CE  . MSE A 1 233 ? -9.659  33.376  36.136  1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 226 MSE A CE  1 
ATOM   1741 N  N   . GLU A 1 234 ? -15.790 34.887  35.340  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A N   1 
ATOM   1742 C  CA  . GLU A 1 234 ? -16.963 34.250  34.759  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CA  1 
ATOM   1743 C  C   . GLU A 1 234 ? -17.391 34.933  33.465  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A C   1 
ATOM   1744 O  O   . GLU A 1 234 ? -18.044 34.321  32.622  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A O   1 
ATOM   1745 C  CB  . GLU A 1 234 ? -18.119 34.252  35.762  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . GLU A 1 234 ? -17.820 33.484  37.042  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CG  1 
ATOM   1747 C  CD  . GLU A 1 234 ? -19.059 33.238  37.885  1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CD  1 
ATOM   1748 O  OE1 . GLU A 1 234 ? -19.969 32.527  37.408  1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE1 1 
ATOM   1749 O  OE2 . GLU A 1 234 ? -19.123 33.754  39.022  1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE2 1 
ATOM   1750 N  N   . GLN A 1 235 ? -17.023 36.200  33.312  1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A N   1 
ATOM   1751 C  CA  . GLN A 1 235 ? -17.367 36.942  32.109  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CA  1 
ATOM   1752 C  C   . GLN A 1 235 ? -16.543 36.398  30.949  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A C   1 
ATOM   1753 O  O   . GLN A 1 235 ? -17.067 36.137  29.864  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A O   1 
ATOM   1754 C  CB  . GLN A 1 235 ? -17.080 38.435  32.308  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . GLN A 1 235 ? -17.374 39.314  31.096  1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CG  1 
ATOM   1756 C  CD  . GLN A 1 235 ? -16.174 39.491  30.177  1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CD  1 
ATOM   1757 O  OE1 . GLN A 1 235 ? -15.621 38.521  29.660  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A OE1 1 
ATOM   1758 N  NE2 . GLN A 1 235 ? -15.767 40.740  29.970  1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A NE2 1 
ATOM   1759 N  N   . VAL A 1 236 ? -15.249 36.223  31.192  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N   1 
ATOM   1760 C  CA  . VAL A 1 236 ? -14.338 35.709  30.179  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA  1 
ATOM   1761 C  C   . VAL A 1 236 ? -14.641 34.241  29.897  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C   1 
ATOM   1762 O  O   . VAL A 1 236 ? -14.574 33.794  28.750  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O   1 
ATOM   1763 C  CB  . VAL A 1 236 ? -12.873 35.847  30.636  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB  1 
ATOM   1764 C  CG1 . VAL A 1 236 ? -11.937 35.253  29.590  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1 1 
ATOM   1765 C  CG2 . VAL A 1 236 ? -12.548 37.320  30.874  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2 1 
ATOM   1766 N  N   . PHE A 1 237 ? -14.980 33.500  30.949  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A N   1 
ATOM   1767 C  CA  . PHE A 1 237 ? -15.303 32.084  30.805  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CA  1 
ATOM   1768 C  C   . PHE A 1 237 ? -16.544 31.875  29.932  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A C   1 
ATOM   1769 O  O   . PHE A 1 237 ? -16.575 30.987  29.078  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A O   1 
ATOM   1770 C  CB  . PHE A 1 237 ? -15.552 31.441  32.170  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CB  1 
ATOM   1771 C  CG  . PHE A 1 237 ? -15.697 29.952  32.104  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CG  1 
ATOM   1772 C  CD1 . PHE A 1 237 ? -14.574 29.140  31.938  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD1 1 
ATOM   1773 C  CD2 . PHE A 1 237 ? -16.951 29.359  32.157  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD2 1 
ATOM   1774 C  CE1 . PHE A 1 237 ? -14.707 27.759  31.821  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE1 1 
ATOM   1775 C  CE2 . PHE A 1 237 ? -17.093 27.976  32.041  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE2 1 
ATOM   1776 C  CZ  . PHE A 1 237 ? -15.972 27.177  31.873  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CZ  1 
ATOM   1777 N  N   . GLU A 1 238 ? -17.570 32.687  30.158  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A N   1 
ATOM   1778 C  CA  . GLU A 1 238 ? -18.798 32.567  29.380  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CA  1 
ATOM   1779 C  C   . GLU A 1 238 ? -18.500 32.813  27.906  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A C   1 
ATOM   1780 O  O   . GLU A 1 238 ? -19.137 32.229  27.029  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A O   1 
ATOM   1781 C  CB  . GLU A 1 238 ? -19.851 33.562  29.877  1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CB  1 
ATOM   1782 C  CG  . GLU A 1 238 ? -21.162 33.547  29.088  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CG  1 
ATOM   1783 C  CD  . GLU A 1 238 ? -21.764 32.157  28.958  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CD  1 
ATOM   1784 O  OE1 . GLU A 1 238 ? -21.207 31.328  28.209  1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE1 1 
ATOM   1785 O  OE2 . GLU A 1 238 ? -22.795 31.887  29.609  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE2 1 
ATOM   1786 N  N   . GLN A 1 239 ? -17.524 33.677  27.641  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A N   1 
ATOM   1787 C  CA  . GLN A 1 239 ? -17.144 33.987  26.269  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CA  1 
ATOM   1788 C  C   . GLN A 1 239 ? -16.475 32.776  25.626  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A C   1 
ATOM   1789 O  O   . GLN A 1 239 ? -16.644 32.520  24.433  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A O   1 
ATOM   1790 C  CB  . GLN A 1 239 ? -16.190 35.184  26.241  1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . GLN A 1 239 ? -16.773 36.452  26.846  1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CG  1 
ATOM   1792 C  CD  . GLN A 1 239 ? -18.008 36.946  26.111  1.00 91.59  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CD  1 
ATOM   1793 O  OE1 . GLN A 1 239 ? -18.680 37.872  26.564  1.00 97.35  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A OE1 1 
ATOM   1794 N  NE2 . GLN A 1 239 ? -18.309 36.334  24.971  1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A NE2 1 
ATOM   1795 N  N   . CYS A 1 240 ? -15.711 32.038  26.424  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A N   1 
ATOM   1796 C  CA  . CYS A 1 240 ? -15.023 30.857  25.928  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A CA  1 
ATOM   1797 C  C   . CYS A 1 240 ? -16.025 29.733  25.717  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A C   1 
ATOM   1798 O  O   . CYS A 1 240 ? -15.843 28.892  24.839  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A O   1 
ATOM   1799 C  CB  . CYS A 1 240 ? -13.933 30.415  26.907  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A CB  1 
ATOM   1800 S  SG  . CYS A 1 240 ? -12.530 31.586  27.057  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A SG  1 
ATOM   1801 N  N   . GLN A 1 241 ? -17.084 29.730  26.521  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A N   1 
ATOM   1802 C  CA  . GLN A 1 241 ? -18.126 28.715  26.420  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CA  1 
ATOM   1803 C  C   . GLN A 1 241 ? -18.909 28.907  25.126  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A C   1 
ATOM   1804 O  O   . GLN A 1 241 ? -19.195 27.943  24.412  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A O   1 
ATOM   1805 C  CB  . GLN A 1 241 ? -19.079 28.811  27.616  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CB  1 
ATOM   1806 C  CG  . GLN A 1 241 ? -18.481 28.388  28.950  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CG  1 
ATOM   1807 C  CD  . GLN A 1 241 ? -18.267 26.879  29.062  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CD  1 
ATOM   1808 O  OE1 . GLN A 1 241 ? -17.290 26.325  28.541  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A OE1 1 
ATOM   1809 N  NE2 . GLN A 1 241 ? -19.187 26.210  29.739  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A NE2 1 
ATOM   1810 N  N   . GLN A 1 242 ? -19.245 30.157  24.820  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N   1 
ATOM   1811 C  CA  . GLN A 1 242 ? -19.991 30.466  23.610  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA  1 
ATOM   1812 C  C   . GLN A 1 242 ? -19.194 30.162  22.351  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C   1 
ATOM   1813 O  O   . GLN A 1 242 ? -19.762 29.765  21.333  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O   1 
ATOM   1814 C  CB  . GLN A 1 242 ? -20.414 31.936  23.609  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB  1 
ATOM   1815 C  CG  . GLN A 1 242 ? -21.662 32.217  24.425  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG  1 
ATOM   1816 C  CD  . GLN A 1 242 ? -21.889 33.697  24.636  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD  1 
ATOM   1817 O  OE1 . GLN A 1 242 ? -21.927 34.476  23.681  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1 1 
ATOM   1818 N  NE2 . GLN A 1 242 ? -22.041 34.096  25.894  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2 1 
ATOM   1819 N  N   . PHE A 1 243 ? -17.880 30.357  22.412  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A N   1 
ATOM   1820 C  CA  . PHE A 1 243 ? -17.039 30.079  21.256  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CA  1 
ATOM   1821 C  C   . PHE A 1 243 ? -17.006 28.569  21.057  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A C   1 
ATOM   1822 O  O   . PHE A 1 243 ? -17.179 28.074  19.940  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A O   1 
ATOM   1823 C  CB  . PHE A 1 243 ? -15.618 30.607  21.475  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CB  1 
ATOM   1824 C  CG  . PHE A 1 243 ? -14.697 30.361  20.314  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CG  1 
ATOM   1825 C  CD1 . PHE A 1 243 ? -15.034 30.793  19.035  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD1 1 
ATOM   1826 C  CD2 . PHE A 1 243 ? -13.493 29.690  20.494  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD2 1 
ATOM   1827 C  CE1 . PHE A 1 243 ? -14.180 30.555  17.952  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE1 1 
ATOM   1828 C  CE2 . PHE A 1 243 ? -12.638 29.450  19.419  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE2 1 
ATOM   1829 C  CZ  . PHE A 1 243 ? -12.985 29.884  18.149  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CZ  1 
ATOM   1830 N  N   . GLU A 1 244 ? -16.792 27.848  22.155  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A N   1 
ATOM   1831 C  CA  . GLU A 1 244 ? -16.745 26.392  22.127  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CA  1 
ATOM   1832 C  C   . GLU A 1 244 ? -18.090 25.860  21.627  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A C   1 
ATOM   1833 O  O   . GLU A 1 244 ? -18.140 24.891  20.863  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A O   1 
ATOM   1834 C  CB  . GLU A 1 244 ? -16.450 25.859  23.531  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . GLU A 1 244 ? -16.211 24.353  23.624  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CG  1 
ATOM   1836 C  CD  . GLU A 1 244 ? -15.010 23.891  22.821  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CD  1 
ATOM   1837 O  OE1 . GLU A 1 244 ? -14.138 24.730  22.510  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE1 1 
ATOM   1838 O  OE2 . GLU A 1 244 ? -14.926 22.683  22.519  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE2 1 
ATOM   1839 N  N   . GLU A 1 245 ? -19.177 26.504  22.049  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A N   1 
ATOM   1840 C  CA  . GLU A 1 245 ? -20.512 26.088  21.627  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CA  1 
ATOM   1841 C  C   . GLU A 1 245 ? -20.619 26.133  20.108  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A C   1 
ATOM   1842 O  O   . GLU A 1 245 ? -21.250 25.271  19.502  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A O   1 
ATOM   1843 C  CB  . GLU A 1 245 ? -21.595 26.980  22.252  1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CB  1 
ATOM   1844 C  CG  . GLU A 1 245 ? -23.002 26.706  21.717  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CG  1 
ATOM   1845 C  CD  . GLU A 1 245 ? -24.086 27.521  22.417  1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CD  1 
ATOM   1846 O  OE1 . GLU A 1 245 ? -23.847 28.707  22.726  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE1 1 
ATOM   1847 O  OE2 . GLU A 1 245 ? -25.186 26.979  22.643  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE2 1 
ATOM   1848 N  N   . LYS A 1 246 ? -19.996 27.134  19.492  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A N   1 
ATOM   1849 C  CA  . LYS A 1 246 ? -20.037 27.254  18.037  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CA  1 
ATOM   1850 C  C   . LYS A 1 246 ? -19.480 26.017  17.347  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A C   1 
ATOM   1851 O  O   . LYS A 1 246 ? -20.065 25.521  16.379  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A O   1 
ATOM   1852 C  CB  . LYS A 1 246 ? -19.260 28.485  17.571  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . LYS A 1 246 ? -20.018 29.778  17.757  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CG  1 
ATOM   1854 C  CD  . LYS A 1 246 ? -19.230 30.967  17.246  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CD  1 
ATOM   1855 C  CE  . LYS A 1 246 ? -20.085 32.220  17.290  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CE  1 
ATOM   1856 N  NZ  . LYS A 1 246 ? -20.703 32.390  18.633  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A NZ  1 
ATOM   1857 N  N   . ARG A 1 247 ? -18.354 25.517  17.845  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A N   1 
ATOM   1858 C  CA  . ARG A 1 247 ? -17.727 24.337  17.261  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CA  1 
ATOM   1859 C  C   . ARG A 1 247 ? -18.512 23.071  17.541  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A C   1 
ATOM   1860 O  O   . ARG A 1 247 ? -18.582 22.187  16.691  1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A O   1 
ATOM   1861 C  CB  . ARG A 1 247 ? -16.305 24.145  17.790  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CB  1 
ATOM   1862 C  CG  . ARG A 1 247 ? -15.567 22.998  17.101  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CG  1 
ATOM   1863 C  CD  . ARG A 1 247 ? -14.187 22.759  17.704  1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CD  1 
ATOM   1864 N  NE  . ARG A 1 247 ? -14.258 22.219  19.063  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NE  1 
ATOM   1865 C  CZ  . ARG A 1 247 ? -14.580 20.963  19.360  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CZ  1 
ATOM   1866 N  NH1 . ARG A 1 247 ? -14.865 20.102  18.392  1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH1 1 
ATOM   1867 N  NH2 . ARG A 1 247 ? -14.597 20.564  20.626  1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH2 1 
ATOM   1868 N  N   . LEU A 1 248 ? -19.076 22.969  18.742  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N   1 
ATOM   1869 C  CA  . LEU A 1 248 ? -19.847 21.788  19.095  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA  1 
ATOM   1870 C  C   . LEU A 1 248 ? -21.112 21.704  18.241  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C   1 
ATOM   1871 O  O   . LEU A 1 248 ? -21.461 20.629  17.763  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O   1 
ATOM   1872 C  CB  . LEU A 1 248 ? -20.199 21.784  20.593  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB  1 
ATOM   1873 C  CG  . LEU A 1 248 ? -19.008 21.712  21.558  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG  1 
ATOM   1874 C  CD1 . LEU A 1 248 ? -19.512 21.682  23.008  1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1 
ATOM   1875 C  CD2 . LEU A 1 248 ? -18.162 20.461  21.257  1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1 
ATOM   1876 N  N   . ARG A 1 249 ? -21.799 22.828  18.037  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N   1 
ATOM   1877 C  CA  . ARG A 1 249 ? -23.009 22.809  17.215  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA  1 
ATOM   1878 C  C   . ARG A 1 249 ? -22.658 22.543  15.751  1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C   1 
ATOM   1879 O  O   . ARG A 1 249 ? -23.410 21.874  15.039  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O   1 
ATOM   1880 C  CB  . ARG A 1 249 ? -23.780 24.134  17.322  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . ARG A 1 249 ? -24.589 24.283  18.603  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG  1 
ATOM   1882 C  CD  . ARG A 1 249 ? -25.333 25.616  18.660  1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD  1 
ATOM   1883 N  NE  . ARG A 1 249 ? -25.945 25.841  19.968  1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE  1 
ATOM   1884 C  CZ  . ARG A 1 249 ? -26.959 25.135  20.460  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ  1 
ATOM   1885 N  NH1 . ARG A 1 249 ? -27.493 24.149  19.755  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 1 
ATOM   1886 N  NH2 . ARG A 1 249 ? -27.440 25.416  21.664  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 1 
ATOM   1887 N  N   . PHE A 1 250 ? -21.525 23.082  15.306  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A N   1 
ATOM   1888 C  CA  . PHE A 1 250 ? -21.073 22.896  13.929  1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CA  1 
ATOM   1889 C  C   . PHE A 1 250 ? -20.797 21.406  13.691  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A C   1 
ATOM   1890 O  O   . PHE A 1 250 ? -21.215 20.847  12.678  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A O   1 
ATOM   1891 C  CB  . PHE A 1 250 ? -19.799 23.726  13.676  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CB  1 
ATOM   1892 C  CG  . PHE A 1 250 ? -19.147 23.475  12.332  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CG  1 
ATOM   1893 C  CD1 . PHE A 1 250 ? -19.782 23.843  11.147  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD1 1 
ATOM   1894 C  CD2 . PHE A 1 250 ? -17.902 22.861  12.257  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD2 1 
ATOM   1895 C  CE1 . PHE A 1 250 ? -19.188 23.601  9.906   1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE1 1 
ATOM   1896 C  CE2 . PHE A 1 250 ? -17.290 22.611  11.016  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE2 1 
ATOM   1897 C  CZ  . PHE A 1 250 ? -17.935 22.981  9.843   1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CZ  1 
ATOM   1898 N  N   . PHE A 1 251 ? -20.101 20.769  14.630  1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A N   1 
ATOM   1899 C  CA  . PHE A 1 251 ? -19.781 19.344  14.517  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CA  1 
ATOM   1900 C  C   . PHE A 1 251 ? -21.050 18.497  14.371  1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A C   1 
ATOM   1901 O  O   . PHE A 1 251 ? -21.098 17.551  13.587  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A O   1 
ATOM   1902 C  CB  . PHE A 1 251 ? -18.984 18.875  15.750  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CB  1 
ATOM   1903 C  CG  . PHE A 1 251 ? -17.484 18.874  15.555  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CG  1 
ATOM   1904 C  CD1 . PHE A 1 251 ? -16.831 19.986  15.029  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD1 1 
ATOM   1905 C  CD2 . PHE A 1 251 ? -16.728 17.761  15.905  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD2 1 
ATOM   1906 C  CE1 . PHE A 1 251 ? -15.448 19.989  14.847  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE1 1 
ATOM   1907 C  CE2 . PHE A 1 251 ? -15.342 17.749  15.730  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE2 1 
ATOM   1908 C  CZ  . PHE A 1 251 ? -14.702 18.867  15.197  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CZ  1 
ATOM   1909 N  N   . ARG A 1 252 ? -22.081 18.833  15.131  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A N   1 
ATOM   1910 C  CA  . ARG A 1 252 ? -23.323 18.080  15.063  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CA  1 
ATOM   1911 C  C   . ARG A 1 252 ? -23.967 18.263  13.695  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A C   1 
ATOM   1912 O  O   . ARG A 1 252 ? -24.408 17.297  13.072  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A O   1 
ATOM   1913 C  CB  . ARG A 1 252 ? -24.274 18.543  16.166  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CB  1 
ATOM   1914 C  CG  . ARG A 1 252 ? -25.612 17.827  16.196  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CG  1 
ATOM   1915 C  CD  . ARG A 1 252 ? -26.374 18.264  17.436  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CD  1 
ATOM   1916 N  NE  . ARG A 1 252 ? -27.677 17.626  17.597  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NE  1 
ATOM   1917 C  CZ  . ARG A 1 252 ? -28.748 17.884  16.853  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CZ  1 
ATOM   1918 N  NH1 . ARG A 1 252 ? -28.689 18.769  15.870  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH1 1 
ATOM   1919 N  NH2 . ARG A 1 252 ? -29.897 17.275  17.119  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH2 1 
ATOM   1920 N  N   . GLU A 1 253 ? -24.011 19.510  13.237  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A N   1 
ATOM   1921 C  CA  . GLU A 1 253 ? -24.587 19.849  11.944  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CA  1 
ATOM   1922 C  C   . GLU A 1 253 ? -23.861 19.156  10.792  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A C   1 
ATOM   1923 O  O   . GLU A 1 253 ? -24.497 18.579  9.908   1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A O   1 
ATOM   1924 C  CB  . GLU A 1 253 ? -24.530 21.366  11.724  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . GLU A 1 253 ? -24.882 21.786  10.306  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CG  1 
ATOM   1926 C  CD  . GLU A 1 253 ? -24.639 23.263  10.036  1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CD  1 
ATOM   1927 O  OE1 . GLU A 1 253 ? -24.741 23.675  8.861   1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE1 1 
ATOM   1928 O  OE2 . GLU A 1 253 ? -24.349 24.012  10.990  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE2 1 
ATOM   1929 N  N   . VAL A 1 254 ? -22.531 19.213  10.786  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A N   1 
ATOM   1930 C  CA  . VAL A 1 254 ? -21.802 18.583  9.692   1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CA  1 
ATOM   1931 C  C   . VAL A 1 254 ? -21.797 17.052  9.732   1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A C   1 
ATOM   1932 O  O   . VAL A 1 254 ? -21.758 16.402  8.686   1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A O   1 
ATOM   1933 C  CB  . VAL A 1 254 ? -20.345 19.093  9.604   1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CB  1 
ATOM   1934 C  CG1 . VAL A 1 254 ? -19.527 18.573  10.772  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG1 1 
ATOM   1935 C  CG2 . VAL A 1 254 ? -19.743 18.668  8.279   1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG2 1 
ATOM   1936 N  N   . LEU A 1 255 ? -21.845 16.465  10.922  1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A N   1 
ATOM   1937 C  CA  . LEU A 1 255 ? -21.851 15.008  11.010  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CA  1 
ATOM   1938 C  C   . LEU A 1 255 ? -23.144 14.439  10.439  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A C   1 
ATOM   1939 O  O   . LEU A 1 255 ? -23.156 13.330  9.894   1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A O   1 
ATOM   1940 C  CB  . LEU A 1 255 ? -21.668 14.551  12.457  1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CB  1 
ATOM   1941 C  CG  . LEU A 1 255 ? -20.298 14.847  13.085  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CG  1 
ATOM   1942 C  CD1 . LEU A 1 255 ? -20.262 14.322  14.524  1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD1 1 
ATOM   1943 C  CD2 . LEU A 1 255 ? -19.199 14.195  12.251  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD2 1 
ATOM   1944 N  N   . LEU A 1 256 ? -24.234 15.195  10.556  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A N   1 
ATOM   1945 C  CA  . LEU A 1 256 ? -25.508 14.735  10.025  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CA  1 
ATOM   1946 C  C   . LEU A 1 256 ? -25.416 14.704  8.501   1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A C   1 
ATOM   1947 O  O   . LEU A 1 256 ? -26.003 13.837  7.849   1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A O   1 
ATOM   1948 C  CB  . LEU A 1 256 ? -26.647 15.658  10.478  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CB  1 
ATOM   1949 C  CG  . LEU A 1 256 ? -27.095 15.485  11.938  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CG  1 
ATOM   1950 C  CD1 . LEU A 1 256 ? -28.107 16.572  12.278  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD1 1 
ATOM   1951 C  CD2 . LEU A 1 256 ? -27.694 14.082  12.159  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD2 1 
ATOM   1952 N  N   . GLU A 1 257 ? -24.667 15.647  7.939   1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A N   1 
ATOM   1953 C  CA  . GLU A 1 257 ? -24.488 15.716  6.491   1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CA  1 
ATOM   1954 C  C   . GLU A 1 257 ? -23.589 14.573  6.020   1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A C   1 
ATOM   1955 O  O   . GLU A 1 257 ? -23.829 13.976  4.970   1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A O   1 
ATOM   1956 C  CB  . GLU A 1 257 ? -23.905 17.086  6.104   1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CB  1 
ATOM   1957 C  CG  . GLU A 1 257 ? -24.897 18.212  6.380   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CG  1 
ATOM   1958 C  CD  . GLU A 1 257 ? -24.315 19.609  6.303   1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CD  1 
ATOM   1959 O  OE1 . GLU A 1 257 ? -25.108 20.565  6.396   1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE1 1 
ATOM   1960 O  OE2 . GLU A 1 257 ? -23.086 19.764  6.160   1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE2 1 
ATOM   1961 N  N   . VAL A 1 258 ? -22.565 14.259  6.808   1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A N   1 
ATOM   1962 C  CA  . VAL A 1 258 ? -21.651 13.167  6.476   1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CA  1 
ATOM   1963 C  C   . VAL A 1 258 ? -22.473 11.873  6.481   1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A C   1 
ATOM   1964 O  O   . VAL A 1 258 ? -22.381 11.049  5.574   1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A O   1 
ATOM   1965 C  CB  . VAL A 1 258 ? -20.508 13.056  7.520   1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CB  1 
ATOM   1966 C  CG1 . VAL A 1 258 ? -19.654 11.813  7.237   1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG1 1 
ATOM   1967 C  CG2 . VAL A 1 258 ? -19.650 14.311  7.482   1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG2 1 
ATOM   1968 N  N   . GLN A 1 259 ? -23.293 11.721  7.511   1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A N   1 
ATOM   1969 C  CA  . GLN A 1 259 ? -24.165 10.560  7.668   1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CA  1 
ATOM   1970 C  C   . GLN A 1 259 ? -24.971 10.313  6.388   1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A C   1 
ATOM   1971 O  O   . GLN A 1 259 ? -25.007 9.202   5.855   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A O   1 
ATOM   1972 C  CB  . GLN A 1 259 ? -25.107 10.814  8.851   1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CB  1 
ATOM   1973 C  CG  . GLN A 1 259 ? -26.075 9.688   9.193   1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CG  1 
ATOM   1974 C  CD  . GLN A 1 259 ? -27.360 9.730   8.383   1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CD  1 
ATOM   1975 O  OE1 . GLN A 1 259 ? -27.883 10.798  8.077   1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A OE1 1 
ATOM   1976 N  NE2 . GLN A 1 259 ? -27.886 8.563   8.056   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A NE2 1 
ATOM   1977 N  N   . LYS A 1 260 ? -25.619 11.359  5.900   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A N   1 
ATOM   1978 C  CA  . LYS A 1 260 ? -26.425 11.263  4.693   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CA  1 
ATOM   1979 C  C   . LYS A 1 260 ? -25.591 10.942  3.446   1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A C   1 
ATOM   1980 O  O   . LYS A 1 260 ? -26.070 10.264  2.535   1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A O   1 
ATOM   1981 C  CB  . LYS A 1 260 ? -27.212 12.564  4.496   1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CB  1 
ATOM   1982 C  CG  . LYS A 1 260 ? -28.270 12.791  5.579   1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CG  1 
ATOM   1983 C  CD  . LYS A 1 260 ? -29.059 14.080  5.383   1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CD  1 
ATOM   1984 C  CE  . LYS A 1 260 ? -28.197 15.311  5.599   1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CE  1 
ATOM   1985 N  NZ  . LYS A 1 260 ? -28.994 16.569  5.492   1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A NZ  1 
ATOM   1986 N  N   . HIS A 1 261 ? -24.346 11.414  3.407   1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A N   1 
ATOM   1987 C  CA  . HIS A 1 261 ? -23.480 11.153  2.256   1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CA  1 
ATOM   1988 C  C   . HIS A 1 261 ? -22.962 9.716   2.222   1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A C   1 
ATOM   1989 O  O   . HIS A 1 261 ? -22.608 9.198   1.159   1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A O   1 
ATOM   1990 C  CB  . HIS A 1 261 ? -22.293 12.119  2.260   1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . HIS A 1 261 ? -22.675 13.547  2.016   1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CG  1 
ATOM   1992 N  ND1 . HIS A 1 261 ? -21.930 14.608  2.486   1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A ND1 1 
ATOM   1993 C  CD2 . HIS A 1 261 ? -23.725 14.091  1.354   1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CD2 1 
ATOM   1994 C  CE1 . HIS A 1 261 ? -22.506 15.744  2.131   1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CE1 1 
ATOM   1995 N  NE2 . HIS A 1 261 ? -23.597 15.458  1.442   1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A NE2 1 
ATOM   1996 N  N   . LEU A 1 262 ? -22.921 9.071   3.383   1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A N   1 
ATOM   1997 C  CA  . LEU A 1 262 ? -22.417 7.706   3.457   1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CA  1 
ATOM   1998 C  C   . LEU A 1 262 ? -23.500 6.680   3.164   1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A C   1 
ATOM   1999 O  O   . LEU A 1 262 ? -23.224 5.597   2.656   1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A O   1 
ATOM   2000 C  CB  . LEU A 1 262 ? -21.835 7.440   4.847   1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CB  1 
ATOM   2001 C  CG  . LEU A 1 262 ? -20.547 8.178   5.243   1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CG  1 
ATOM   2002 C  CD1 . LEU A 1 262 ? -20.223 7.887   6.703   1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD1 1 
ATOM   2003 C  CD2 . LEU A 1 262 ? -19.398 7.735   4.349   1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD2 1 
ATOM   2004 N  N   . ASP A 1 263 ? -24.730 7.036   3.500   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A N   1 
ATOM   2005 C  CA  . ASP A 1 263 ? -25.885 6.164   3.324   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CA  1 
ATOM   2006 C  C   . ASP A 1 263 ? -26.318 6.093   1.855   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A C   1 
ATOM   2007 O  O   . ASP A 1 263 ? -26.958 7.009   1.342   1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A O   1 
ATOM   2008 C  CB  . ASP A 1 263 ? -27.015 6.688   4.213   1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CB  1 
ATOM   2009 C  CG  . ASP A 1 263 ? -28.281 5.864   4.114   1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CG  1 
ATOM   2010 O  OD1 . ASP A 1 263 ? -28.250 4.772   3.514   1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD1 1 
ATOM   2011 O  OD2 . ASP A 1 263 ? -29.309 6.318   4.646   1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD2 1 
ATOM   2012 N  N   . LEU A 1 264 ? -25.962 5.004   1.179   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A N   1 
ATOM   2013 C  CA  . LEU A 1 264 ? -26.328 4.856   -0.225  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CA  1 
ATOM   2014 C  C   . LEU A 1 264 ? -27.839 4.722   -0.420  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A C   1 
ATOM   2015 O  O   . LEU A 1 264 ? -28.342 4.850   -1.543  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A O   1 
ATOM   2016 C  CB  . LEU A 1 264 ? -25.601 3.663   -0.857  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CB  1 
ATOM   2017 C  CG  . LEU A 1 264 ? -24.078 3.807   -1.025  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CG  1 
ATOM   2018 C  CD1 . LEU A 1 264 ? -23.559 2.721   -1.958  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD1 1 
ATOM   2019 C  CD2 . LEU A 1 264 ? -23.745 5.174   -1.609  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD2 1 
ATOM   2020 N  N   . SER A 1 265 ? -28.564 4.467   0.667   1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 258 SER A N   1 
ATOM   2021 C  CA  . SER A 1 265 ? -30.020 4.346   0.581   1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 258 SER A CA  1 
ATOM   2022 C  C   . SER A 1 265 ? -30.619 5.699   0.192   1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 258 SER A C   1 
ATOM   2023 O  O   . SER A 1 265 ? -31.754 5.779   -0.283  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 258 SER A O   1 
ATOM   2024 C  CB  . SER A 1 265 ? -30.602 3.897   1.922   1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 258 SER A CB  1 
ATOM   2025 O  OG  . SER A 1 265 ? -30.101 2.626   2.274   1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 258 SER A OG  1 
ATOM   2026 N  N   . ASN A 1 266 ? -29.838 6.757   0.395   1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A N   1 
ATOM   2027 C  CA  . ASN A 1 266 ? -30.269 8.107   0.070   1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CA  1 
ATOM   2028 C  C   . ASN A 1 266 ? -30.175 8.376   -1.432  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A C   1 
ATOM   2029 O  O   . ASN A 1 266 ? -30.633 9.418   -1.912  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A O   1 
ATOM   2030 C  CB  . ASN A 1 266 ? -29.423 9.131   0.833   1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CB  1 
ATOM   2031 C  CG  . ASN A 1 266 ? -29.729 9.148   2.325   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CG  1 
ATOM   2032 O  OD1 . ASN A 1 266 ? -28.992 9.735   3.117   1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A OD1 1 
ATOM   2033 N  ND2 . ASN A 1 266 ? -30.820 8.506   2.712   1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A ND2 1 
ATOM   2034 N  N   . VAL A 1 267 ? -29.571 7.444   -2.168  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A N   1 
ATOM   2035 C  CA  . VAL A 1 267 ? -29.446 7.602   -3.614  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CA  1 
ATOM   2036 C  C   . VAL A 1 267 ? -30.658 6.978   -4.308  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A C   1 
ATOM   2037 O  O   . VAL A 1 267 ? -30.912 5.770   -4.208  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A O   1 
ATOM   2038 C  CB  . VAL A 1 267 ? -28.139 6.961   -4.139  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CB  1 
ATOM   2039 C  CG1 . VAL A 1 267 ? -28.002 7.196   -5.635  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CG1 1 
ATOM   2040 C  CG2 . VAL A 1 267 ? -26.948 7.563   -3.411  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CG2 1 
ATOM   2041 N  N   . ALA A 1 268 ? -31.404 7.824   -5.007  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A N   1 
ATOM   2042 C  CA  . ALA A 1 268 ? -32.613 7.418   -5.706  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CA  1 
ATOM   2043 C  C   . ALA A 1 268 ? -32.473 6.165   -6.549  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A C   1 
ATOM   2044 O  O   . ALA A 1 268 ? -33.346 5.304   -6.531  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A O   1 
ATOM   2045 C  CB  . ALA A 1 268 ? -33.118 8.571   -6.576  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CB  1 
ATOM   2046 N  N   . GLY A 1 269 ? -31.380 6.058   -7.292  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A N   1 
ATOM   2047 C  CA  . GLY A 1 269 ? -31.211 4.901   -8.145  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A CA  1 
ATOM   2048 C  C   . GLY A 1 269 ? -30.516 3.695   -7.556  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A C   1 
ATOM   2049 O  O   . GLY A 1 269 ? -30.275 2.730   -8.275  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 262 GLY A O   1 
ATOM   2050 N  N   . TYR A 1 270 ? -30.210 3.723   -6.262  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A N   1 
ATOM   2051 C  CA  . TYR A 1 270 ? -29.511 2.597   -5.646  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CA  1 
ATOM   2052 C  C   . TYR A 1 270 ? -30.245 1.282   -5.870  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A C   1 
ATOM   2053 O  O   . TYR A 1 270 ? -29.650 0.293   -6.293  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A O   1 
ATOM   2054 C  CB  . TYR A 1 270 ? -29.329 2.820   -4.138  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CB  1 
ATOM   2055 C  CG  . TYR A 1 270 ? -28.438 1.779   -3.489  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CG  1 
ATOM   2056 C  CD1 . TYR A 1 270 ? -28.631 1.386   -2.163  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CD1 1 
ATOM   2057 C  CD2 . TYR A 1 270 ? -27.394 1.187   -4.204  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CD2 1 
ATOM   2058 C  CE1 . TYR A 1 270 ? -27.806 0.426   -1.566  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CE1 1 
ATOM   2059 C  CE2 . TYR A 1 270 ? -26.565 0.229   -3.618  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CE2 1 
ATOM   2060 C  CZ  . TYR A 1 270 ? -26.774 -0.147  -2.301  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CZ  1 
ATOM   2061 O  OH  . TYR A 1 270 ? -25.947 -1.096  -1.729  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A OH  1 
ATOM   2062 N  N   . LYS A 1 271 ? -31.541 1.268   -5.581  1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A N   1 
ATOM   2063 C  CA  . LYS A 1 271 ? -32.328 0.058   -5.764  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CA  1 
ATOM   2064 C  C   . LYS A 1 271 ? -32.458 -0.328  -7.240  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A C   1 
ATOM   2065 O  O   . LYS A 1 271 ? -32.543 -1.505  -7.557  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A O   1 
ATOM   2066 C  CB  . LYS A 1 271 ? -33.714 0.230   -5.132  1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . LYS A 1 271 ? -33.668 0.511   -3.633  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CG  1 
ATOM   2068 C  CD  . LYS A 1 271 ? -35.029 0.337   -2.962  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CD  1 
ATOM   2069 C  CE  . LYS A 1 271 ? -36.065 1.313   -3.495  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CE  1 
ATOM   2070 N  NZ  . LYS A 1 271 ? -37.380 1.176   -2.792  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A NZ  1 
ATOM   2071 N  N   . ALA A 1 272 ? -32.460 0.654   -8.138  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A N   1 
ATOM   2072 C  CA  . ALA A 1 272 ? -32.575 0.383   -9.576  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CA  1 
ATOM   2073 C  C   . ALA A 1 272 ? -31.409 -0.449  -10.111 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A C   1 
ATOM   2074 O  O   . ALA A 1 272 ? -31.552 -1.179  -11.094 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A O   1 
ATOM   2075 C  CB  . ALA A 1 272 ? -32.668 1.688   -10.350 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CB  1 
ATOM   2076 N  N   . ILE A 1 273 ? -30.251 -0.324  -9.475  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A N   1 
ATOM   2077 C  CA  . ILE A 1 273 ? -29.084 -1.091  -9.892  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CA  1 
ATOM   2078 C  C   . ILE A 1 273 ? -29.430 -2.569  -9.777  1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A C   1 
ATOM   2079 O  O   . ILE A 1 273 ? -29.181 -3.359  -10.689 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A O   1 
ATOM   2080 C  CB  . ILE A 1 273 ? -27.872 -0.792  -8.987  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CB  1 
ATOM   2081 C  CG1 . ILE A 1 273 ? -27.467 0.672   -9.150  1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG1 1 
ATOM   2082 C  CG2 . ILE A 1 273 ? -26.715 -1.732  -9.311  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG2 1 
ATOM   2083 C  CD1 . ILE A 1 273 ? -26.294 1.090   -8.277  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CD1 1 
ATOM   2084 N  N   . TYR A 1 274 ? -30.031 -2.940  -8.656  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A N   1 
ATOM   2085 C  CA  . TYR A 1 274 ? -30.369 -4.333  -8.458  1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CA  1 
ATOM   2086 C  C   . TYR A 1 274 ? -31.621 -4.776  -9.184  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A C   1 
ATOM   2087 O  O   . TYR A 1 274 ? -31.723 -5.932  -9.574  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A O   1 
ATOM   2088 C  CB  . TYR A 1 274 ? -30.386 -4.642  -6.964  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CB  1 
ATOM   2089 C  CG  . TYR A 1 274 ? -28.987 -4.450  -6.441  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CG  1 
ATOM   2090 C  CD1 . TYR A 1 274 ? -28.564 -3.204  -5.975  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD1 1 
ATOM   2091 C  CD2 . TYR A 1 274 ? -28.026 -5.453  -6.604  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD2 1 
ATOM   2092 C  CE1 . TYR A 1 274 ? -27.223 -2.958  -5.699  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE1 1 
ATOM   2093 C  CE2 . TYR A 1 274 ? -26.689 -5.219  -6.335  1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE2 1 
ATOM   2094 C  CZ  . TYR A 1 274 ? -26.293 -3.970  -5.886  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CZ  1 
ATOM   2095 O  OH  . TYR A 1 274 ? -24.968 -3.725  -5.646  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A OH  1 
ATOM   2096 N  N   . HIS A 1 275 ? -32.560 -3.860  -9.395  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A N   1 
ATOM   2097 C  CA  . HIS A 1 275 ? -33.754 -4.205  -10.144 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CA  1 
ATOM   2098 C  C   . HIS A 1 275 ? -33.312 -4.520  -11.578 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A C   1 
ATOM   2099 O  O   . HIS A 1 275 ? -33.741 -5.514  -12.162 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A O   1 
ATOM   2100 C  CB  . HIS A 1 275 ? -34.751 -3.048  -10.171 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . HIS A 1 275 ? -35.879 -3.263  -11.130 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CG  1 
ATOM   2102 N  ND1 . HIS A 1 275 ? -36.911 -4.141  -10.879 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A ND1 1 
ATOM   2103 C  CD2 . HIS A 1 275 ? -36.090 -2.782  -12.377 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CD2 1 
ATOM   2104 C  CE1 . HIS A 1 275 ? -37.707 -4.195  -11.932 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CE1 1 
ATOM   2105 N  NE2 . HIS A 1 275 ? -37.229 -3.381  -12.856 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 268 HIS A NE2 1 
ATOM   2106 N  N   . ASP A 1 276 ? -32.454 -3.668  -12.135 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A N   1 
ATOM   2107 C  CA  . ASP A 1 276 ? -31.946 -3.865  -13.496 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CA  1 
ATOM   2108 C  C   . ASP A 1 276 ? -31.142 -5.163  -13.622 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A C   1 
ATOM   2109 O  O   . ASP A 1 276 ? -31.267 -5.874  -14.608 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A O   1 
ATOM   2110 C  CB  . ASP A 1 276 ? -31.051 -2.701  -13.928 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CB  1 
ATOM   2111 C  CG  . ASP A 1 276 ? -31.797 -1.389  -14.050 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CG  1 
ATOM   2112 O  OD1 . ASP A 1 276 ? -33.046 -1.393  -14.094 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A OD1 1 
ATOM   2113 O  OD2 . ASP A 1 276 ? -31.118 -0.344  -14.116 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A OD2 1 
ATOM   2114 N  N   . LEU A 1 277 ? -30.303 -5.452  -12.629 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A N   1 
ATOM   2115 C  CA  . LEU A 1 277 ? -29.477 -6.668  -12.630 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CA  1 
ATOM   2116 C  C   . LEU A 1 277 ? -30.376 -7.902  -12.699 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A C   1 
ATOM   2117 O  O   . LEU A 1 277 ? -30.152 -8.811  -13.500 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A O   1 
ATOM   2118 C  CB  . LEU A 1 277 ? -28.647 -6.740  -11.346 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CB  1 
ATOM   2119 C  CG  . LEU A 1 277 ? -27.336 -7.532  -11.277 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CG  1 
ATOM   2120 C  CD1 . LEU A 1 277 ? -27.010 -7.806  -9.817  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD1 1 
ATOM   2121 C  CD2 . LEU A 1 277 ? -27.419 -8.813  -12.041 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD2 1 
ATOM   2122 N  N   . GLU A 1 278 ? -31.382 -7.924  -11.830 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A N   1 
ATOM   2123 C  CA  . GLU A 1 278 ? -32.335 -9.021  -11.757 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CA  1 
ATOM   2124 C  C   . GLU A 1 278 ? -33.116 -9.181  -13.055 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A C   1 
ATOM   2125 O  O   . GLU A 1 278 ? -33.366 -10.302 -13.515 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A O   1 
ATOM   2126 C  CB  . GLU A 1 278 ? -33.325 -8.772  -10.618 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . GLU A 1 278 ? -34.388 -9.847  -10.487 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CG  1 
ATOM   2128 C  CD  . GLU A 1 278 ? -35.340 -9.577  -9.343  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CD  1 
ATOM   2129 O  OE1 . GLU A 1 278 ? -36.029 -8.540  -9.367  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A OE1 1 
ATOM   2130 O  OE2 . GLU A 1 278 ? -35.393 -10.402 -8.416  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A OE2 1 
ATOM   2131 N  N   . GLN A 1 279 ? -33.527 -8.056  -13.624 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A N   1 
ATOM   2132 C  CA  . GLN A 1 279 ? -34.274 -8.077  -14.868 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CA  1 
ATOM   2133 C  C   . GLN A 1 279 ? -33.414 -8.657  -15.982 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A C   1 
ATOM   2134 O  O   . GLN A 1 279 ? -33.885 -9.458  -16.790 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A O   1 
ATOM   2135 C  CB  . GLN A 1 279 ? -34.722 -6.665  -15.243 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CB  1 
ATOM   2136 C  CG  . GLN A 1 279 ? -35.312 -6.570  -16.640 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CG  1 
ATOM   2137 C  CD  . GLN A 1 279 ? -36.013 -5.245  -16.888 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CD  1 
ATOM   2138 O  OE1 . GLN A 1 279 ? -37.110 -5.007  -16.381 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A OE1 1 
ATOM   2139 N  NE2 . GLN A 1 279 ? -35.375 -4.370  -17.662 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A NE2 1 
ATOM   2140 N  N   . SER A 1 280 ? -32.153 -8.249  -16.036 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 273 SER A N   1 
ATOM   2141 C  CA  . SER A 1 280 ? -31.269 -8.766  -17.076 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 273 SER A CA  1 
ATOM   2142 C  C   . SER A 1 280 ? -31.045 -10.269 -16.919 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 273 SER A C   1 
ATOM   2143 O  O   . SER A 1 280 ? -30.992 -10.999 -17.908 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 273 SER A O   1 
ATOM   2144 C  CB  . SER A 1 280 ? -29.933 -8.021  -17.059 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 273 SER A CB  1 
ATOM   2145 O  OG  . SER A 1 280 ? -30.130 -6.672  -17.440 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 273 SER A OG  1 
ATOM   2146 N  N   . ILE A 1 281 ? -30.918 -10.733 -15.681 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A N   1 
ATOM   2147 C  CA  . ILE A 1 281 ? -30.715 -12.159 -15.432 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CA  1 
ATOM   2148 C  C   . ILE A 1 281 ? -31.972 -12.943 -15.824 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A C   1 
ATOM   2149 O  O   . ILE A 1 281 ? -31.887 -13.979 -16.487 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A O   1 
ATOM   2150 C  CB  . ILE A 1 281 ? -30.391 -12.422 -13.941 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CB  1 
ATOM   2151 C  CG1 . ILE A 1 281 ? -29.054 -11.763 -13.584 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CG1 1 
ATOM   2152 C  CG2 . ILE A 1 281 ? -30.338 -13.927 -13.666 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CG2 1 
ATOM   2153 C  CD1 . ILE A 1 281 ? -28.738 -11.813 -12.091 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CD1 1 
ATOM   2154 N  N   . ARG A 1 282 ? -33.136 -12.450 -15.410 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A N   1 
ATOM   2155 C  CA  . ARG A 1 282 ? -34.399 -13.111 -15.735 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CA  1 
ATOM   2156 C  C   . ARG A 1 282 ? -34.563 -13.268 -17.249 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A C   1 
ATOM   2157 O  O   . ARG A 1 282 ? -35.266 -14.165 -17.721 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A O   1 
ATOM   2158 C  CB  . ARG A 1 282 ? -35.576 -12.315 -15.154 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CB  1 
ATOM   2159 C  CG  . ARG A 1 282 ? -35.772 -12.522 -13.656 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CG  1 
ATOM   2160 C  CD  . ARG A 1 282 ? -36.849 -11.593 -13.087 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CD  1 
ATOM   2161 N  NE  . ARG A 1 282 ? -37.239 -11.979 -11.730 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A NE  1 
ATOM   2162 C  CZ  . ARG A 1 282 ? -38.106 -11.305 -10.980 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A CZ  1 
ATOM   2163 N  NH1 . ARG A 1 282 ? -38.676 -10.204 -11.447 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A NH1 1 
ATOM   2164 N  NH2 . ARG A 1 282 ? -38.416 -11.738 -9.766  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 275 ARG A NH2 1 
ATOM   2165 N  N   . ALA A 1 283 ? -33.912 -12.391 -18.000 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A N   1 
ATOM   2166 C  CA  . ALA A 1 283 ? -33.963 -12.423 -19.458 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CA  1 
ATOM   2167 C  C   . ALA A 1 283 ? -33.175 -13.604 -20.035 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A C   1 
ATOM   2168 O  O   . ALA A 1 283 ? -33.240 -13.876 -21.231 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A O   1 
ATOM   2169 C  CB  . ALA A 1 283 ? -33.434 -11.125 -20.015 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 276 ALA A CB  1 
ATOM   2170 N  N   . ALA A 1 284 ? -32.417 -14.296 -19.192 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A N   1 
ATOM   2171 C  CA  . ALA A 1 284 ? -31.661 -15.453 -19.655 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CA  1 
ATOM   2172 C  C   . ALA A 1 284 ? -32.693 -16.491 -20.100 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A C   1 
ATOM   2173 O  O   . ALA A 1 284 ? -33.584 -16.867 -19.324 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A O   1 
ATOM   2174 C  CB  . ALA A 1 284 ? -30.790 -16.006 -18.526 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CB  1 
ATOM   2175 N  N   . ASP A 1 285 ? -32.564 -16.945 -21.346 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A N   1 
ATOM   2176 C  CA  . ASP A 1 285 ? -33.498 -17.902 -21.933 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CA  1 
ATOM   2177 C  C   . ASP A 1 285 ? -32.760 -19.078 -22.562 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A C   1 
ATOM   2178 O  O   . ASP A 1 285 ? -32.308 -18.992 -23.703 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A O   1 
ATOM   2179 C  CB  . ASP A 1 285 ? -34.322 -17.186 -23.009 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . ASP A 1 285 ? -35.526 -17.987 -23.464 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CG  1 
ATOM   2181 O  OD1 . ASP A 1 285 ? -35.458 -19.232 -23.494 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD1 1 
ATOM   2182 O  OD2 . ASP A 1 285 ? -36.545 -17.355 -23.806 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD2 1 
ATOM   2183 N  N   . ALA A 1 286 ? -32.647 -20.178 -21.827 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A N   1 
ATOM   2184 C  CA  . ALA A 1 286 ? -31.944 -21.359 -22.321 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CA  1 
ATOM   2185 C  C   . ALA A 1 286 ? -32.437 -21.799 -23.698 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A C   1 
ATOM   2186 O  O   . ALA A 1 286 ? -31.639 -22.006 -24.613 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A O   1 
ATOM   2187 C  CB  . ALA A 1 286 ? -32.089 -22.501 -21.328 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CB  1 
ATOM   2188 N  N   . VAL A 1 287 ? -33.751 -21.922 -23.846 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A N   1 
ATOM   2189 C  CA  . VAL A 1 287 ? -34.345 -22.354 -25.109 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CA  1 
ATOM   2190 C  C   . VAL A 1 287 ? -33.987 -21.431 -26.267 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A C   1 
ATOM   2191 O  O   . VAL A 1 287 ? -33.534 -21.892 -27.316 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A O   1 
ATOM   2192 C  CB  . VAL A 1 287 ? -35.889 -22.454 -25.002 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CB  1 
ATOM   2193 C  CG1 . VAL A 1 287 ? -36.484 -22.867 -26.343 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CG1 1 
ATOM   2194 C  CG2 . VAL A 1 287 ? -36.271 -23.467 -23.934 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CG2 1 
ATOM   2195 N  N   . GLU A 1 288 ? -34.191 -20.129 -26.084 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A N   1 
ATOM   2196 C  CA  . GLU A 1 288 ? -33.877 -19.177 -27.139 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CA  1 
ATOM   2197 C  C   . GLU A 1 288 ? -32.423 -19.347 -27.564 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A C   1 
ATOM   2198 O  O   . GLU A 1 288 ? -32.122 -19.449 -28.754 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A O   1 
ATOM   2199 C  CB  . GLU A 1 288 ? -34.119 -17.743 -26.659 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CB  1 
ATOM   2200 C  CG  . GLU A 1 288 ? -33.671 -16.681 -27.652 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CG  1 
ATOM   2201 C  CD  . GLU A 1 288 ? -33.949 -15.264 -27.175 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CD  1 
ATOM   2202 O  OE1 . GLU A 1 288 ? -33.452 -14.316 -27.820 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A OE1 1 
ATOM   2203 O  OE2 . GLU A 1 288 ? -34.665 -15.096 -26.163 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A OE2 1 
ATOM   2204 N  N   . ASP A 1 289 ? -31.527 -19.382 -26.584 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A N   1 
ATOM   2205 C  CA  . ASP A 1 289 ? -30.107 -19.546 -26.852 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CA  1 
ATOM   2206 C  C   . ASP A 1 289 ? -29.829 -20.832 -27.626 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A C   1 
ATOM   2207 O  O   . ASP A 1 289 ? -29.000 -20.849 -28.544 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A O   1 
ATOM   2208 C  CB  . ASP A 1 289 ? -29.320 -19.552 -25.536 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CB  1 
ATOM   2209 C  CG  . ASP A 1 289 ? -29.136 -18.155 -24.955 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CG  1 
ATOM   2210 O  OD1 . ASP A 1 289 ? -29.805 -17.210 -25.431 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A OD1 1 
ATOM   2211 O  OD2 . ASP A 1 289 ? -28.320 -18.004 -24.021 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A OD2 1 
ATOM   2212 N  N   . LEU A 1 290 ? -30.522 -21.907 -27.263 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A N   1 
ATOM   2213 C  CA  . LEU A 1 290 ? -30.316 -23.182 -27.936 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CA  1 
ATOM   2214 C  C   . LEU A 1 290 ? -30.807 -23.166 -29.380 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A C   1 
ATOM   2215 O  O   . LEU A 1 290 ? -30.186 -23.760 -30.260 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A O   1 
ATOM   2216 C  CB  . LEU A 1 290 ? -30.985 -24.314 -27.150 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CB  1 
ATOM   2217 C  CG  . LEU A 1 290 ? -30.340 -24.585 -25.784 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CG  1 
ATOM   2218 C  CD1 . LEU A 1 290 ? -31.077 -25.706 -25.087 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD1 1 
ATOM   2219 C  CD2 . LEU A 1 290 ? -28.873 -24.947 -25.962 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD2 1 
ATOM   2220 N  N   . ARG A 1 291 ? -31.915 -22.479 -29.630 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A N   1 
ATOM   2221 C  CA  . ARG A 1 291 ? -32.448 -22.390 -30.991 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CA  1 
ATOM   2222 C  C   . ARG A 1 291 ? -31.427 -21.707 -31.900 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A C   1 
ATOM   2223 O  O   . ARG A 1 291 ? -31.188 -22.140 -33.028 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A O   1 
ATOM   2224 C  CB  . ARG A 1 291 ? -33.744 -21.580 -31.008 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CB  1 
ATOM   2225 C  CG  . ARG A 1 291 ? -34.881 -22.191 -30.220 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CG  1 
ATOM   2226 C  CD  . ARG A 1 291 ? -36.010 -21.189 -30.076 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CD  1 
ATOM   2227 N  NE  . ARG A 1 291 ? -37.130 -21.720 -29.307 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NE  1 
ATOM   2228 C  CZ  . ARG A 1 291 ? -38.097 -20.968 -28.791 1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CZ  1 
ATOM   2229 N  NH1 . ARG A 1 291 ? -38.075 -19.653 -28.962 1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH1 1 
ATOM   2230 N  NH2 . ARG A 1 291 ? -39.085 -21.530 -28.108 1.00 83.25  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH2 1 
ATOM   2231 N  N   . TRP A 1 292 ? -30.834 -20.628 -31.400 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A N   1 
ATOM   2232 C  CA  . TRP A 1 292 ? -29.844 -19.882 -32.163 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CA  1 
ATOM   2233 C  C   . TRP A 1 292 ? -28.692 -20.790 -32.557 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A C   1 
ATOM   2234 O  O   . TRP A 1 292 ? -28.298 -20.840 -33.720 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A O   1 
ATOM   2235 C  CB  . TRP A 1 292 ? -29.294 -18.715 -31.341 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CB  1 
ATOM   2236 C  CG  . TRP A 1 292 ? -28.300 -17.878 -32.098 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CG  1 
ATOM   2237 C  CD1 . TRP A 1 292 ? -28.577 -16.851 -32.956 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CD1 1 
ATOM   2238 C  CD2 . TRP A 1 292 ? -26.872 -18.027 -32.099 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CD2 1 
ATOM   2239 N  NE1 . TRP A 1 292 ? -27.412 -16.352 -33.491 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A NE1 1 
ATOM   2240 C  CE2 . TRP A 1 292 ? -26.351 -17.055 -32.983 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CE2 1 
ATOM   2241 C  CE3 . TRP A 1 292 ? -25.982 -18.889 -31.440 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CE3 1 
ATOM   2242 C  CZ2 . TRP A 1 292 ? -24.978 -16.920 -33.227 1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CZ2 1 
ATOM   2243 C  CZ3 . TRP A 1 292 ? -24.616 -18.753 -31.682 1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CZ3 1 
ATOM   2244 C  CH2 . TRP A 1 292 ? -24.130 -17.775 -32.569 1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CH2 1 
ATOM   2245 N  N   . PHE A 1 293 ? -28.153 -21.508 -31.578 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A N   1 
ATOM   2246 C  CA  . PHE A 1 293 ? -27.031 -22.400 -31.832 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CA  1 
ATOM   2247 C  C   . PHE A 1 293 ? -27.324 -23.426 -32.920 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A C   1 
ATOM   2248 O  O   . PHE A 1 293 ? -26.462 -23.727 -33.750 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A O   1 
ATOM   2249 C  CB  . PHE A 1 293 ? -26.625 -23.139 -30.557 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CB  1 
ATOM   2250 C  CG  . PHE A 1 293 ? -25.311 -23.853 -30.675 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CG  1 
ATOM   2251 C  CD1 . PHE A 1 293 ? -24.116 -23.149 -30.583 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD1 1 
ATOM   2252 C  CD2 . PHE A 1 293 ? -25.268 -25.221 -30.926 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD2 1 
ATOM   2253 C  CE1 . PHE A 1 293 ? -22.893 -23.791 -30.739 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE1 1 
ATOM   2254 C  CE2 . PHE A 1 293 ? -24.053 -25.873 -31.085 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE2 1 
ATOM   2255 C  CZ  . PHE A 1 293 ? -22.860 -25.155 -30.991 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CZ  1 
ATOM   2256 N  N   . ARG A 1 294 ? -28.535 -23.975 -32.901 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A N   1 
ATOM   2257 C  CA  . ARG A 1 294 ? -28.927 -24.975 -33.883 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CA  1 
ATOM   2258 C  C   . ARG A 1 294 ? -28.991 -24.398 -35.293 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A C   1 
ATOM   2259 O  O   . ARG A 1 294 ? -28.427 -24.963 -36.233 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A O   1 
ATOM   2260 C  CB  . ARG A 1 294 ? -30.290 -25.567 -33.528 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CB  1 
ATOM   2261 C  CG  . ARG A 1 294 ? -30.811 -26.536 -34.573 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CG  1 
ATOM   2262 C  CD  . ARG A 1 294 ? -32.287 -26.821 -34.385 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CD  1 
ATOM   2263 N  NE  . ARG A 1 294 ? -32.815 -27.634 -35.476 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NE  1 
ATOM   2264 C  CZ  . ARG A 1 294 ? -32.595 -28.937 -35.619 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CZ  1 
ATOM   2265 N  NH1 . ARG A 1 294 ? -31.856 -29.591 -34.733 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH1 1 
ATOM   2266 N  NH2 . ARG A 1 294 ? -33.111 -29.584 -36.657 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH2 1 
ATOM   2267 N  N   . ALA A 1 295 ? -29.686 -23.273 -35.435 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A N   1 
ATOM   2268 C  CA  . ALA A 1 295 ? -29.839 -22.630 -36.737 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CA  1 
ATOM   2269 C  C   . ALA A 1 295 ? -28.534 -22.060 -37.288 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A C   1 
ATOM   2270 O  O   . ALA A 1 295 ? -28.329 -22.021 -38.501 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A O   1 
ATOM   2271 C  CB  . ALA A 1 295 ? -30.891 -21.528 -36.648 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CB  1 
ATOM   2272 N  N   . ASN A 1 296 ? -27.644 -21.633 -36.399 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A N   1 
ATOM   2273 C  CA  . ASN A 1 296 ? -26.382 -21.048 -36.833 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CA  1 
ATOM   2274 C  C   . ASN A 1 296 ? -25.137 -21.919 -36.681 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A C   1 
ATOM   2275 O  O   . ASN A 1 296 ? -24.080 -21.578 -37.214 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A O   1 
ATOM   2276 C  CB  . ASN A 1 296 ? -26.174 -19.719 -36.106 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CB  1 
ATOM   2277 C  CG  . ASN A 1 296 ? -27.254 -18.706 -36.434 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CG  1 
ATOM   2278 O  OD1 . ASN A 1 296 ? -27.411 -17.701 -35.744 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A OD1 1 
ATOM   2279 N  ND2 . ASN A 1 296 ? -28.002 -18.964 -37.500 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A ND2 1 
ATOM   2280 N  N   . HIS A 1 297 ? -25.253 -23.041 -35.973 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A N   1 
ATOM   2281 C  CA  . HIS A 1 297 ? -24.101 -23.920 -35.764 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CA  1 
ATOM   2282 C  C   . HIS A 1 297 ? -24.445 -25.404 -35.762 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A C   1 
ATOM   2283 O  O   . HIS A 1 297 ? -23.563 -26.247 -35.593 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A O   1 
ATOM   2284 C  CB  . HIS A 1 297 ? -23.414 -23.577 -34.439 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CB  1 
ATOM   2285 C  CG  . HIS A 1 297 ? -22.812 -22.209 -34.407 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CG  1 
ATOM   2286 N  ND1 . HIS A 1 297 ? -21.706 -21.865 -35.153 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A ND1 1 
ATOM   2287 C  CD2 . HIS A 1 297 ? -23.166 -21.094 -33.723 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CD2 1 
ATOM   2288 C  CE1 . HIS A 1 297 ? -21.402 -20.599 -34.929 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A CE1 1 
ATOM   2289 N  NE2 . HIS A 1 297 ? -22.274 -20.108 -34.065 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 290 HIS A NE2 1 
ATOM   2290 N  N   . GLY A 1 298 ? -25.721 -25.723 -35.944 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A N   1 
ATOM   2291 C  CA  . GLY A 1 298 ? -26.133 -27.114 -35.940 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A CA  1 
ATOM   2292 C  C   . GLY A 1 298 ? -26.895 -27.536 -37.181 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A C   1 
ATOM   2293 O  O   . GLY A 1 298 ? -26.703 -26.965 -38.256 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A O   1 
ATOM   2294 N  N   . PRO A 1 299 ? -27.776 -28.540 -37.056 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A N   1 
ATOM   2295 C  CA  . PRO A 1 299 ? -28.592 -29.073 -38.150 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CA  1 
ATOM   2296 C  C   . PRO A 1 299 ? -29.346 -28.010 -38.948 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A C   1 
ATOM   2297 O  O   . PRO A 1 299 ? -29.661 -28.214 -40.121 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A O   1 
ATOM   2298 C  CB  . PRO A 1 299 ? -29.546 -30.026 -37.432 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CB  1 
ATOM   2299 C  CG  . PRO A 1 299 ? -28.731 -30.514 -36.288 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CG  1 
ATOM   2300 C  CD  . PRO A 1 299 ? -28.079 -29.242 -35.796 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CD  1 
ATOM   2301 N  N   . GLY A 1 300 ? -29.640 -26.883 -38.305 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N   1 
ATOM   2302 C  CA  . GLY A 1 300 ? -30.369 -25.818 -38.973 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA  1 
ATOM   2303 C  C   . GLY A 1 300 ? -29.586 -25.079 -40.044 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C   1 
ATOM   2304 O  O   . GLY A 1 300 ? -30.148 -24.277 -40.789 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O   1 
HETATM 2305 N  N   . MSE A 1 301 ? -28.288 -25.343 -40.128 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A N   1 
HETATM 2306 C  CA  . MSE A 1 301 ? -27.446 -24.681 -41.117 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CA  1 
HETATM 2307 C  C   . MSE A 1 301 ? -27.684 -25.190 -42.530 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A C   1 
HETATM 2308 O  O   . MSE A 1 301 ? -28.023 -26.356 -42.737 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A O   1 
HETATM 2309 C  CB  . MSE A 1 301 ? -25.973 -24.877 -40.779 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CB  1 
HETATM 2310 C  CG  . MSE A 1 301 ? -25.553 -24.291 -39.459 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CG  1 
HETATM 2311 SE SE  . MSE A 1 301 ? -23.658 -24.441 -39.286 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A SE  1 
HETATM 2312 C  CE  . MSE A 1 301 ? -23.143 -22.885 -40.320 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 294 MSE A CE  1 
ATOM   2313 N  N   . ALA A 1 302 ? -27.497 -24.304 -43.503 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 295 ALA A N   1 
ATOM   2314 C  CA  . ALA A 1 302 ? -27.667 -24.666 -44.901 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CA  1 
ATOM   2315 C  C   . ALA A 1 302 ? -26.541 -25.624 -45.273 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 295 ALA A C   1 
ATOM   2316 O  O   . ALA A 1 302 ? -25.458 -25.574 -44.688 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 295 ALA A O   1 
ATOM   2317 C  CB  . ALA A 1 302 ? -27.611 -23.420 -45.775 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CB  1 
HETATM 2318 N  N   . MSE A 1 303 ? -26.801 -26.497 -46.238 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A N   1 
HETATM 2319 C  CA  . MSE A 1 303 ? -25.807 -27.464 -46.683 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CA  1 
HETATM 2320 C  C   . MSE A 1 303 ? -25.908 -27.709 -48.181 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A C   1 
HETATM 2321 O  O   . MSE A 1 303 ? -26.969 -28.066 -48.691 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A O   1 
HETATM 2322 C  CB  . MSE A 1 303 ? -25.987 -28.786 -45.934 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CB  1 
HETATM 2323 C  CG  . MSE A 1 303 ? -25.125 -29.930 -46.448 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CG  1 
HETATM 2324 SE SE  . MSE A 1 303 ? -23.240 -29.523 -46.520 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A SE  1 
HETATM 2325 C  CE  . MSE A 1 303 ? -22.780 -30.563 -48.080 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 296 MSE A CE  1 
ATOM   2326 N  N   . ASN A 1 304 ? -24.798 -27.506 -48.880 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A N   1 
ATOM   2327 C  CA  . ASN A 1 304 ? -24.748 -27.718 -50.319 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CA  1 
ATOM   2328 C  C   . ASN A 1 304 ? -24.447 -29.189 -50.580 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A C   1 
ATOM   2329 O  O   . ASN A 1 304 ? -23.303 -29.558 -50.836 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A O   1 
ATOM   2330 C  CB  . ASN A 1 304 ? -23.657 -26.844 -50.941 1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CB  1 
ATOM   2331 C  CG  . ASN A 1 304 ? -23.907 -25.363 -50.728 1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CG  1 
ATOM   2332 O  OD1 . ASN A 1 304 ? -23.081 -24.525 -51.089 1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A OD1 1 
ATOM   2333 N  ND2 . ASN A 1 304 ? -25.052 -25.033 -50.143 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 297 ASN A ND2 1 
ATOM   2334 N  N   . TRP A 1 305 ? -25.479 -30.026 -50.509 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A N   1 
ATOM   2335 C  CA  . TRP A 1 305 ? -25.313 -31.459 -50.724 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CA  1 
ATOM   2336 C  C   . TRP A 1 305 ? -24.701 -31.757 -52.089 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A C   1 
ATOM   2337 O  O   . TRP A 1 305 ? -25.045 -31.126 -53.089 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A O   1 
ATOM   2338 C  CB  . TRP A 1 305 ? -26.657 -32.178 -50.577 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CB  1 
ATOM   2339 C  CG  . TRP A 1 305 ? -27.325 -31.907 -49.262 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CG  1 
ATOM   2340 C  CD1 . TRP A 1 305 ? -28.276 -30.961 -49.004 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CD1 1 
ATOM   2341 C  CD2 . TRP A 1 305 ? -27.055 -32.555 -48.011 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CD2 1 
ATOM   2342 N  NE1 . TRP A 1 305 ? -28.615 -30.979 -47.671 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A NE1 1 
ATOM   2343 C  CE2 . TRP A 1 305 ? -27.880 -31.948 -47.039 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CE2 1 
ATOM   2344 C  CE3 . TRP A 1 305 ? -26.194 -33.589 -47.618 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CE3 1 
ATOM   2345 C  CZ2 . TRP A 1 305 ? -27.870 -32.341 -45.695 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CZ2 1 
ATOM   2346 C  CZ3 . TRP A 1 305 ? -26.184 -33.980 -46.282 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CZ3 1 
ATOM   2347 C  CH2 . TRP A 1 305 ? -27.018 -33.355 -45.338 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CH2 1 
ATOM   2348 N  N   . PRO A 1 306 ? -23.778 -32.731 -52.142 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N   1 
ATOM   2349 C  CA  . PRO A 1 306 ? -23.082 -33.147 -53.364 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA  1 
ATOM   2350 C  C   . PRO A 1 306 ? -23.973 -33.362 -54.587 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C   1 
ATOM   2351 O  O   . PRO A 1 306 ? -25.098 -33.851 -54.479 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O   1 
ATOM   2352 C  CB  . PRO A 1 306 ? -22.374 -34.428 -52.932 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB  1 
ATOM   2353 C  CG  . PRO A 1 306 ? -22.051 -34.151 -51.498 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG  1 
ATOM   2354 C  CD  . PRO A 1 306 ? -23.347 -33.555 -50.997 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD  1 
ATOM   2355 N  N   . GLN A 1 307 ? -23.448 -32.983 -55.748 1.00 71.49  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N   1 
ATOM   2356 C  CA  . GLN A 1 307 ? -24.151 -33.133 -57.017 1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA  1 
ATOM   2357 C  C   . GLN A 1 307 ? -23.146 -33.403 -58.129 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C   1 
ATOM   2358 O  O   . GLN A 1 307 ? -21.936 -33.403 -57.899 1.00 79.44  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O   1 
ATOM   2359 C  CB  . GLN A 1 307 ? -24.943 -31.869 -57.355 1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB  1 
ATOM   2360 C  CG  . GLN A 1 307 ? -26.134 -31.608 -56.455 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG  1 
ATOM   2361 C  CD  . GLN A 1 307 ? -26.979 -30.451 -56.948 1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD  1 
ATOM   2362 O  OE1 . GLN A 1 307 ? -26.493 -29.329 -57.092 1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1 1 
ATOM   2363 N  NE2 . GLN A 1 307 ? -28.253 -30.719 -57.215 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2 1 
ATOM   2364 N  N   . PHE A 1 308 ? -23.654 -33.629 -59.335 1.00 84.54  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A N   1 
ATOM   2365 C  CA  . PHE A 1 308 ? -22.801 -33.899 -60.484 1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CA  1 
ATOM   2366 C  C   . PHE A 1 308 ? -22.052 -32.640 -60.909 1.00 90.85  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A C   1 
ATOM   2367 O  O   . PHE A 1 308 ? -22.659 -31.663 -61.344 1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A O   1 
ATOM   2368 C  CB  . PHE A 1 308 ? -23.644 -34.416 -61.654 1.00 90.95  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CB  1 
ATOM   2369 C  CG  . PHE A 1 308 ? -22.842 -34.749 -62.879 1.00 91.97  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CG  1 
ATOM   2370 C  CD1 . PHE A 1 308 ? -21.862 -35.735 -62.838 1.00 91.85  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CD1 1 
ATOM   2371 C  CD2 . PHE A 1 308 ? -23.060 -34.072 -64.074 1.00 92.13  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CD2 1 
ATOM   2372 C  CE1 . PHE A 1 308 ? -21.109 -36.045 -63.968 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CE1 1 
ATOM   2373 C  CE2 . PHE A 1 308 ? -22.314 -34.374 -65.211 1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CE2 1 
ATOM   2374 C  CZ  . PHE A 1 308 ? -21.336 -35.363 -65.157 1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CZ  1 
ATOM   2375 N  N   . GLU A 1 309 ? -20.730 -32.668 -60.775 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 302 GLU A N   1 
ATOM   2376 C  CA  . GLU A 1 309 ? -19.904 -31.530 -61.154 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CA  1 
ATOM   2377 C  C   . GLU A 1 309 ? -18.962 -31.906 -62.290 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 302 GLU A C   1 
ATOM   2378 O  O   . GLU A 1 309 ? -18.537 -33.057 -62.399 1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 302 GLU A O   1 
ATOM   2379 C  CB  . GLU A 1 309 ? -19.101 -31.039 -59.951 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CB  1 
ATOM   2380 C  CG  . GLU A 1 309 ? -19.961 -30.520 -58.816 1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CG  1 
ATOM   2381 C  CD  . GLU A 1 309 ? -19.139 -30.017 -57.650 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CD  1 
ATOM   2382 O  OE1 . GLU A 1 309 ? -18.389 -30.823 -57.061 1.00 105.01 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A OE1 1 
ATOM   2383 O  OE2 . GLU A 1 309 ? -19.240 -28.816 -57.324 1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A OE2 1 
ATOM   2384 N  N   . GLU A 1 310 ? -18.639 -30.931 -63.133 1.00 93.14  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A N   1 
ATOM   2385 C  CA  . GLU A 1 310 ? -17.752 -31.162 -64.267 1.00 98.16  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CA  1 
ATOM   2386 C  C   . GLU A 1 310 ? -16.695 -30.069 -64.380 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A C   1 
ATOM   2387 O  O   . GLU A 1 310 ? -16.661 -29.388 -65.427 1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A O   1 
ATOM   2388 C  CB  . GLU A 1 310 ? -18.569 -31.228 -65.558 1.00 132.58 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CB  1 
ATOM   2389 C  CG  . GLU A 1 310 ? -19.636 -32.306 -65.551 1.00 136.82 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CG  1 
ATOM   2390 C  CD  . GLU A 1 310 ? -20.493 -32.285 -66.798 1.00 133.67 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CD  1 
ATOM   2391 O  OE1 . GLU A 1 310 ? -21.158 -31.257 -67.046 1.00 139.04 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE1 1 
ATOM   2392 O  OE2 . GLU A 1 310 ? -20.505 -33.297 -67.530 1.00 139.20 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE2 1 
ATOM   2393 N  N   . ASP B 1 23  ? -18.062 -25.090 -44.098 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N   1 
ATOM   2394 C  CA  . ASP B 1 23  ? -18.206 -24.716 -42.662 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA  1 
ATOM   2395 C  C   . ASP B 1 23  ? -19.589 -25.091 -42.138 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C   1 
ATOM   2396 O  O   . ASP B 1 23  ? -19.942 -24.771 -41.004 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O   1 
ATOM   2397 C  CB  . ASP B 1 23  ? -17.979 -23.213 -42.483 1.00 83.05  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB  1 
ATOM   2398 C  CG  . ASP B 1 23  ? -19.008 -22.378 -43.217 1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG  1 
ATOM   2399 O  OD1 . ASP B 1 23  ? -19.122 -22.523 -44.453 1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1 1 
ATOM   2400 O  OD2 . ASP B 1 23  ? -19.703 -21.577 -42.557 1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2 1 
ATOM   2401 N  N   . SER B 1 24  ? -20.368 -25.771 -42.972 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   1 
ATOM   2402 C  CA  . SER B 1 24  ? -21.708 -26.198 -42.591 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  1 
ATOM   2403 C  C   . SER B 1 24  ? -21.666 -27.400 -41.648 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   1 
ATOM   2404 O  O   . SER B 1 24  ? -20.828 -28.289 -41.796 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   1 
ATOM   2405 C  CB  . SER B 1 24  ? -22.517 -26.562 -43.837 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  1 
ATOM   2406 O  OG  . SER B 1 24  ? -23.760 -27.147 -43.485 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  1 
ATOM   2407 N  N   . PHE B 1 25  ? -22.574 -27.415 -40.677 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N   1 
ATOM   2408 C  CA  . PHE B 1 25  ? -22.666 -28.508 -39.710 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA  1 
ATOM   2409 C  C   . PHE B 1 25  ? -22.618 -29.873 -40.406 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C   1 
ATOM   2410 O  O   . PHE B 1 25  ? -21.927 -30.796 -39.963 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O   1 
ATOM   2411 C  CB  . PHE B 1 25  ? -23.982 -28.383 -38.927 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB  1 
ATOM   2412 C  CG  . PHE B 1 25  ? -24.310 -29.583 -38.078 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG  1 
ATOM   2413 C  CD1 . PHE B 1 25  ? -23.618 -29.831 -36.897 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1 1 
ATOM   2414 C  CD2 . PHE B 1 25  ? -25.312 -30.469 -38.468 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2 1 
ATOM   2415 C  CE1 . PHE B 1 25  ? -23.921 -30.947 -36.112 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1 1 
ATOM   2416 C  CE2 . PHE B 1 25  ? -25.622 -31.586 -37.693 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2 1 
ATOM   2417 C  CZ  . PHE B 1 25  ? -24.927 -31.827 -36.512 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ  1 
ATOM   2418 N  N   . TRP B 1 26  ? -23.355 -29.984 -41.506 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B N   1 
ATOM   2419 C  CA  . TRP B 1 26  ? -23.449 -31.229 -42.256 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CA  1 
ATOM   2420 C  C   . TRP B 1 26  ? -22.181 -31.698 -42.958 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B C   1 
ATOM   2421 O  O   . TRP B 1 26  ? -22.121 -32.831 -43.437 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B O   1 
ATOM   2422 C  CB  . TRP B 1 26  ? -24.600 -31.129 -43.249 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CB  1 
ATOM   2423 C  CG  . TRP B 1 26  ? -25.880 -30.798 -42.565 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CG  1 
ATOM   2424 C  CD1 . TRP B 1 26  ? -26.469 -29.571 -42.469 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CD1 1 
ATOM   2425 C  CD2 . TRP B 1 26  ? -26.713 -31.702 -41.832 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CD2 1 
ATOM   2426 N  NE1 . TRP B 1 26  ? -27.619 -29.655 -41.723 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B NE1 1 
ATOM   2427 C  CE2 . TRP B 1 26  ? -27.792 -30.952 -41.318 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CE2 1 
ATOM   2428 C  CE3 . TRP B 1 26  ? -26.651 -33.075 -41.558 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CE3 1 
ATOM   2429 C  CZ2 . TRP B 1 26  ? -28.803 -31.529 -40.546 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CZ2 1 
ATOM   2430 C  CZ3 . TRP B 1 26  ? -27.654 -33.647 -40.791 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CZ3 1 
ATOM   2431 C  CH2 . TRP B 1 26  ? -28.718 -32.874 -40.294 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CH2 1 
ATOM   2432 N  N   . GLU B 1 27  ? -21.174 -30.833 -43.026 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B N   1 
ATOM   2433 C  CA  . GLU B 1 27  ? -19.910 -31.209 -43.642 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CA  1 
ATOM   2434 C  C   . GLU B 1 27  ? -19.274 -32.252 -42.726 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B C   1 
ATOM   2435 O  O   . GLU B 1 27  ? -19.481 -32.233 -41.510 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B O   1 
ATOM   2436 C  CB  . GLU B 1 27  ? -18.987 -29.994 -43.764 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CB  1 
ATOM   2437 C  CG  . GLU B 1 27  ? -19.500 -28.890 -44.679 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CG  1 
ATOM   2438 C  CD  . GLU B 1 27  ? -19.423 -29.250 -46.158 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CD  1 
ATOM   2439 O  OE1 . GLU B 1 27  ? -19.793 -28.396 -46.992 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE1 1 
ATOM   2440 O  OE2 . GLU B 1 27  ? -18.992 -30.377 -46.486 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE2 1 
ATOM   2441 N  N   . VAL B 1 28  ? -18.504 -33.166 -43.304 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B N   1 
ATOM   2442 C  CA  . VAL B 1 28  ? -17.858 -34.207 -42.518 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CA  1 
ATOM   2443 C  C   . VAL B 1 28  ? -16.947 -33.639 -41.431 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B C   1 
ATOM   2444 O  O   . VAL B 1 28  ? -16.015 -32.884 -41.713 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B O   1 
ATOM   2445 C  CB  . VAL B 1 28  ? -17.035 -35.152 -43.421 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CB  1 
ATOM   2446 C  CG1 . VAL B 1 28  ? -16.268 -36.164 -42.571 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG1 1 
ATOM   2447 C  CG2 . VAL B 1 28  ? -17.966 -35.874 -44.384 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG2 1 
ATOM   2448 N  N   . GLY B 1 29  ? -17.233 -34.006 -40.185 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B N   1 
ATOM   2449 C  CA  . GLY B 1 29  ? -16.425 -33.548 -39.070 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B CA  1 
ATOM   2450 C  C   . GLY B 1 29  ? -16.769 -32.189 -38.487 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B C   1 
ATOM   2451 O  O   . GLY B 1 29  ? -16.254 -31.829 -37.429 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B O   1 
ATOM   2452 N  N   . ASN B 1 30  ? -17.633 -31.428 -39.152 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B N   1 
ATOM   2453 C  CA  . ASN B 1 30  ? -17.993 -30.107 -38.645 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CA  1 
ATOM   2454 C  C   . ASN B 1 30  ? -18.786 -30.135 -37.351 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B C   1 
ATOM   2455 O  O   . ASN B 1 30  ? -19.060 -29.090 -36.762 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B O   1 
ATOM   2456 C  CB  . ASN B 1 30  ? -18.759 -29.319 -39.700 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CB  1 
ATOM   2457 C  CG  . ASN B 1 30  ? -17.841 -28.545 -40.615 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CG  1 
ATOM   2458 O  OD1 . ASN B 1 30  ? -18.292 -27.866 -41.540 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B OD1 1 
ATOM   2459 N  ND2 . ASN B 1 30  ? -16.540 -28.635 -40.359 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B ND2 1 
ATOM   2460 N  N   . TYR B 1 31  ? -19.141 -31.333 -36.905 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B N   1 
ATOM   2461 C  CA  . TYR B 1 31  ? -19.895 -31.498 -35.668 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CA  1 
ATOM   2462 C  C   . TYR B 1 31  ? -19.003 -31.175 -34.467 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B C   1 
ATOM   2463 O  O   . TYR B 1 31  ? -19.484 -30.990 -33.341 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B O   1 
ATOM   2464 C  CB  . TYR B 1 31  ? -20.395 -32.941 -35.564 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CB  1 
ATOM   2465 C  CG  . TYR B 1 31  ? -19.279 -33.966 -35.486 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CG  1 
ATOM   2466 C  CD1 . TYR B 1 31  ? -18.520 -34.110 -34.326 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CD1 1 
ATOM   2467 C  CD2 . TYR B 1 31  ? -18.974 -34.781 -36.577 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CD2 1 
ATOM   2468 C  CE1 . TYR B 1 31  ? -17.488 -35.034 -34.249 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CE1 1 
ATOM   2469 C  CE2 . TYR B 1 31  ? -17.938 -35.713 -36.511 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CE2 1 
ATOM   2470 C  CZ  . TYR B 1 31  ? -17.200 -35.832 -35.343 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CZ  1 
ATOM   2471 O  OH  . TYR B 1 31  ? -16.167 -36.741 -35.259 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 24  TYR B OH  1 
ATOM   2472 N  N   . LYS B 1 32  ? -17.699 -31.114 -34.714 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N   1 
ATOM   2473 C  CA  . LYS B 1 32  ? -16.739 -30.848 -33.656 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA  1 
ATOM   2474 C  C   . LYS B 1 32  ? -17.006 -29.569 -32.880 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C   1 
ATOM   2475 O  O   . LYS B 1 32  ? -16.642 -29.466 -31.710 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O   1 
ATOM   2476 C  CB  . LYS B 1 32  ? -15.320 -30.839 -34.229 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB  1 
ATOM   2477 C  CG  . LYS B 1 32  ? -14.902 -32.196 -34.779 1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG  1 
ATOM   2478 C  CD  . LYS B 1 32  ? -13.429 -32.245 -35.140 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD  1 
ATOM   2479 C  CE  . LYS B 1 32  ? -13.048 -33.622 -35.662 1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE  1 
ATOM   2480 N  NZ  . LYS B 1 32  ? -11.584 -33.749 -35.905 1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ  1 
ATOM   2481 N  N   . ARG B 1 33  ? -17.654 -28.602 -33.519 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N   1 
ATOM   2482 C  CA  . ARG B 1 33  ? -17.957 -27.342 -32.857 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA  1 
ATOM   2483 C  C   . ARG B 1 33  ? -18.942 -27.604 -31.723 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C   1 
ATOM   2484 O  O   . ARG B 1 33  ? -18.807 -27.046 -30.632 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O   1 
ATOM   2485 C  CB  . ARG B 1 33  ? -18.537 -26.345 -33.865 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB  1 
ATOM   2486 C  CG  . ARG B 1 33  ? -18.393 -24.891 -33.454 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG  1 
ATOM   2487 C  CD  . ARG B 1 33  ? -19.510 -24.449 -32.530 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD  1 
ATOM   2488 N  NE  . ARG B 1 33  ? -19.178 -23.205 -31.840 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE  1 
ATOM   2489 C  CZ  . ARG B 1 33  ? -18.392 -23.134 -30.770 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ  1 
ATOM   2490 N  NH1 . ARG B 1 33  ? -17.858 -24.237 -30.262 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1 1 
ATOM   2491 N  NH2 . ARG B 1 33  ? -18.139 -21.959 -30.208 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2 1 
ATOM   2492 N  N   . THR B 1 34  ? -19.919 -28.473 -31.978 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 27  THR B N   1 
ATOM   2493 C  CA  . THR B 1 34  ? -20.915 -28.820 -30.970 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CA  1 
ATOM   2494 C  C   . THR B 1 34  ? -20.255 -29.578 -29.828 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 27  THR B C   1 
ATOM   2495 O  O   . THR B 1 34  ? -20.589 -29.373 -28.659 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 27  THR B O   1 
ATOM   2496 C  CB  . THR B 1 34  ? -22.034 -29.703 -31.559 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CB  1 
ATOM   2497 O  OG1 . THR B 1 34  ? -22.727 -28.981 -32.583 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 27  THR B OG1 1 
ATOM   2498 C  CG2 . THR B 1 34  ? -23.028 -30.106 -30.475 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CG2 1 
ATOM   2499 N  N   . VAL B 1 35  ? -19.315 -30.454 -30.173 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B N   1 
ATOM   2500 C  CA  . VAL B 1 35  ? -18.603 -31.246 -29.178 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CA  1 
ATOM   2501 C  C   . VAL B 1 35  ? -17.714 -30.339 -28.332 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B C   1 
ATOM   2502 O  O   . VAL B 1 35  ? -17.553 -30.551 -27.126 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B O   1 
ATOM   2503 C  CB  . VAL B 1 35  ? -17.734 -32.334 -29.856 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CB  1 
ATOM   2504 C  CG1 . VAL B 1 35  ? -16.914 -33.074 -28.820 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG1 1 
ATOM   2505 C  CG2 . VAL B 1 35  ? -18.631 -33.320 -30.614 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG2 1 
ATOM   2506 N  N   . LYS B 1 36  ? -17.146 -29.324 -28.975 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   1 
ATOM   2507 C  CA  . LYS B 1 36  ? -16.276 -28.368 -28.302 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  1 
ATOM   2508 C  C   . LYS B 1 36  ? -17.036 -27.606 -27.208 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   1 
ATOM   2509 O  O   . LYS B 1 36  ? -16.481 -27.288 -26.151 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   1 
ATOM   2510 C  CB  . LYS B 1 36  ? -15.705 -27.389 -29.332 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  1 
ATOM   2511 C  CG  . LYS B 1 36  ? -14.864 -26.256 -28.760 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  1 
ATOM   2512 C  CD  . LYS B 1 36  ? -14.360 -25.352 -29.883 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  1 
ATOM   2513 C  CE  . LYS B 1 36  ? -13.707 -24.083 -29.350 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  1 
ATOM   2514 N  NZ  . LYS B 1 36  ? -14.697 -23.163 -28.718 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  1 
ATOM   2515 N  N   . ARG B 1 37  ? -18.308 -27.324 -27.466 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B N   1 
ATOM   2516 C  CA  . ARG B 1 37  ? -19.140 -26.603 -26.511 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CA  1 
ATOM   2517 C  C   . ARG B 1 37  ? -19.181 -27.317 -25.153 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B C   1 
ATOM   2518 O  O   . ARG B 1 37  ? -19.436 -26.693 -24.124 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B O   1 
ATOM   2519 C  CB  . ARG B 1 37  ? -20.557 -26.449 -27.078 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CB  1 
ATOM   2520 C  CG  . ARG B 1 37  ? -21.477 -25.571 -26.252 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CG  1 
ATOM   2521 C  CD  . ARG B 1 37  ? -22.819 -25.325 -26.946 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CD  1 
ATOM   2522 N  NE  . ARG B 1 37  ? -23.517 -26.564 -27.278 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NE  1 
ATOM   2523 C  CZ  . ARG B 1 37  ? -24.779 -26.618 -27.697 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CZ  1 
ATOM   2524 N  NH1 . ARG B 1 37  ? -25.485 -25.502 -27.832 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH1 1 
ATOM   2525 N  NH2 . ARG B 1 37  ? -25.339 -27.784 -27.986 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH2 1 
ATOM   2526 N  N   . ILE B 1 38  ? -18.934 -28.626 -25.157 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N   1 
ATOM   2527 C  CA  . ILE B 1 38  ? -18.937 -29.421 -23.929 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA  1 
ATOM   2528 C  C   . ILE B 1 38  ? -17.720 -29.075 -23.071 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C   1 
ATOM   2529 O  O   . ILE B 1 38  ? -17.849 -28.801 -21.882 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O   1 
ATOM   2530 C  CB  . ILE B 1 38  ? -18.918 -30.943 -24.242 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB  1 
ATOM   2531 C  CG1 . ILE B 1 38  ? -20.135 -31.318 -25.092 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1 1 
ATOM   2532 C  CG2 . ILE B 1 38  ? -18.929 -31.742 -22.953 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2 1 
ATOM   2533 C  CD1 . ILE B 1 38  ? -20.116 -32.758 -25.600 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1 1 
ATOM   2534 N  N   . ASP B 1 39  ? -16.532 -29.095 -23.664 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B N   1 
ATOM   2535 C  CA  . ASP B 1 39  ? -15.340 -28.739 -22.901 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CA  1 
ATOM   2536 C  C   . ASP B 1 39  ? -15.468 -27.267 -22.504 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B C   1 
ATOM   2537 O  O   . ASP B 1 39  ? -15.019 -26.867 -21.437 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B O   1 
ATOM   2538 C  CB  . ASP B 1 39  ? -14.066 -28.927 -23.727 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CB  1 
ATOM   2539 C  CG  . ASP B 1 39  ? -13.787 -30.380 -24.056 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CG  1 
ATOM   2540 O  OD1 . ASP B 1 39  ? -14.163 -31.261 -23.252 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD1 1 
ATOM   2541 O  OD2 . ASP B 1 39  ? -13.172 -30.638 -25.116 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD2 1 
ATOM   2542 N  N   . ASP B 1 40  ? -16.086 -26.469 -23.370 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   1 
ATOM   2543 C  CA  . ASP B 1 40  ? -16.265 -25.040 -23.089 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  1 
ATOM   2544 C  C   . ASP B 1 40  ? -17.186 -24.828 -21.889 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   1 
ATOM   2545 O  O   . ASP B 1 40  ? -16.975 -23.916 -21.090 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   1 
ATOM   2546 C  CB  . ASP B 1 40  ? -16.849 -24.302 -24.302 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  1 
ATOM   2547 C  CG  . ASP B 1 40  ? -15.832 -24.092 -25.421 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  1 
ATOM   2548 O  OD1 . ASP B 1 40  ? -14.619 -24.175 -25.156 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 1 
ATOM   2549 O  OD2 . ASP B 1 40  ? -16.247 -23.824 -26.570 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 1 
ATOM   2550 N  N   . GLY B 1 41  ? -18.206 -25.670 -21.771 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   1 
ATOM   2551 C  CA  . GLY B 1 41  ? -19.147 -25.559 -20.671 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  1 
ATOM   2552 C  C   . GLY B 1 41  ? -18.451 -25.746 -19.339 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   1 
ATOM   2553 O  O   . GLY B 1 41  ? -18.788 -25.095 -18.348 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   1 
ATOM   2554 N  N   . HIS B 1 42  ? -17.480 -26.650 -19.309 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B N   1 
ATOM   2555 C  CA  . HIS B 1 42  ? -16.731 -26.891 -18.088 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CA  1 
ATOM   2556 C  C   . HIS B 1 42  ? -15.848 -25.673 -17.826 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B C   1 
ATOM   2557 O  O   . HIS B 1 42  ? -15.700 -25.240 -16.689 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B O   1 
ATOM   2558 C  CB  . HIS B 1 42  ? -15.870 -28.155 -18.224 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CB  1 
ATOM   2559 C  CG  . HIS B 1 42  ? -14.983 -28.407 -17.046 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CG  1 
ATOM   2560 N  ND1 . HIS B 1 42  ? -13.782 -27.754 -16.866 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B ND1 1 
ATOM   2561 C  CD2 . HIS B 1 42  ? -15.130 -29.224 -15.976 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CD2 1 
ATOM   2562 C  CE1 . HIS B 1 42  ? -13.226 -28.160 -15.738 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CE1 1 
ATOM   2563 N  NE2 . HIS B 1 42  ? -14.023 -29.052 -15.179 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 35  HIS B NE2 1 
ATOM   2564 N  N   . ARG B 1 43  ? -15.273 -25.124 -18.890 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B N   1 
ATOM   2565 C  CA  . ARG B 1 43  ? -14.414 -23.952 -18.777 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CA  1 
ATOM   2566 C  C   . ARG B 1 43  ? -15.205 -22.747 -18.247 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B C   1 
ATOM   2567 O  O   . ARG B 1 43  ? -14.714 -22.005 -17.396 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B O   1 
ATOM   2568 C  CB  . ARG B 1 43  ? -13.800 -23.634 -20.145 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CB  1 
ATOM   2569 C  CG  . ARG B 1 43  ? -13.045 -22.308 -20.243 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CG  1 
ATOM   2570 C  CD  . ARG B 1 43  ? -13.968 -21.169 -20.635 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CD  1 
ATOM   2571 N  NE  . ARG B 1 43  ? -13.255 -19.934 -20.985 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NE  1 
ATOM   2572 C  CZ  . ARG B 1 43  ? -12.600 -19.739 -22.128 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CZ  1 
ATOM   2573 N  NH1 . ARG B 1 43  ? -12.555 -20.699 -23.049 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NH1 1 
ATOM   2574 N  NH2 . ARG B 1 43  ? -12.006 -18.575 -22.364 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NH2 1 
ATOM   2575 N  N   . LEU B 1 44  ? -16.425 -22.562 -18.751 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   2576 C  CA  . LEU B 1 44  ? -17.269 -21.442 -18.323 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   2577 C  C   . LEU B 1 44  ? -17.667 -21.520 -16.840 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   2578 O  O   . LEU B 1 44  ? -17.819 -20.486 -16.182 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   2579 C  CB  . LEU B 1 44  ? -18.511 -21.351 -19.224 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   2580 C  CG  . LEU B 1 44  ? -18.202 -20.906 -20.666 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   2581 C  CD1 . LEU B 1 44  ? -19.421 -21.109 -21.565 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   2582 C  CD2 . LEU B 1 44  ? -17.771 -19.429 -20.670 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   2583 N  N   . CYS B 1 45  ? -17.849 -22.731 -16.316 1.00 8.17   ? ? ? ? ? ? 38  CYS B N   1 
ATOM   2584 C  CA  . CYS B 1 45  ? -18.183 -22.892 -14.895 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CA  1 
ATOM   2585 C  C   . CYS B 1 45  ? -16.975 -22.414 -14.093 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 38  CYS B C   1 
ATOM   2586 O  O   . CYS B 1 45  ? -17.110 -21.732 -13.071 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 38  CYS B O   1 
ATOM   2587 C  CB  . CYS B 1 45  ? -18.452 -24.360 -14.543 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CB  1 
ATOM   2588 S  SG  . CYS B 1 45  ? -20.063 -24.988 -15.070 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B SG  1 
ATOM   2589 N  N   . SER B 1 46  ? -15.786 -22.771 -14.560 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 39  SER B N   1 
ATOM   2590 C  CA  . SER B 1 46  ? -14.576 -22.344 -13.862 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 39  SER B CA  1 
ATOM   2591 C  C   . SER B 1 46  ? -14.414 -20.830 -13.968 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 39  SER B C   1 
ATOM   2592 O  O   . SER B 1 46  ? -13.986 -20.173 -13.024 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 39  SER B O   1 
ATOM   2593 C  CB  . SER B 1 46  ? -13.355 -23.047 -14.442 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 39  SER B CB  1 
ATOM   2594 O  OG  . SER B 1 46  ? -13.372 -24.420 -14.104 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 39  SER B OG  1 
ATOM   2595 N  N   . ASP B 1 47  ? -14.751 -20.272 -15.121 1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 40  ASP B N   1 
ATOM   2596 C  CA  . ASP B 1 47  ? -14.636 -18.827 -15.290 1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CA  1 
ATOM   2597 C  C   . ASP B 1 47  ? -15.576 -18.089 -14.333 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 40  ASP B C   1 
ATOM   2598 O  O   . ASP B 1 47  ? -15.191 -17.085 -13.712 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B O   1 
ATOM   2599 C  CB  . ASP B 1 47  ? -14.982 -18.417 -16.721 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CB  1 
ATOM   2600 C  CG  . ASP B 1 47  ? -13.865 -18.707 -17.704 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CG  1 
ATOM   2601 O  OD1 . ASP B 1 47  ? -12.712 -18.916 -17.267 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD1 1 
ATOM   2602 O  OD2 . ASP B 1 47  ? -14.145 -18.706 -18.919 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD2 1 
ATOM   2603 N  N   . LEU B 1 48  ? -16.814 -18.568 -14.235 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   1 
ATOM   2604 C  CA  . LEU B 1 48  ? -17.788 -17.938 -13.361 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  1 
ATOM   2605 C  C   . LEU B 1 48  ? -17.287 -18.008 -11.925 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   1 
ATOM   2606 O  O   . LEU B 1 48  ? -17.381 -17.038 -11.182 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   1 
ATOM   2607 C  CB  . LEU B 1 48  ? -19.159 -18.626 -13.480 1.00 6.82   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  1 
ATOM   2608 C  CG  . LEU B 1 48  ? -20.247 -18.014 -12.585 1.00 4.33   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  1 
ATOM   2609 C  CD1 . LEU B 1 48  ? -20.431 -16.539 -12.934 1.00 7.47   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 1 
ATOM   2610 C  CD2 . LEU B 1 48  ? -21.561 -18.784 -12.762 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 1 
HETATM 2611 N  N   . MSE B 1 49  ? -16.757 -19.167 -11.542 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 42  MSE B N   1 
HETATM 2612 C  CA  . MSE B 1 49  ? -16.224 -19.362 -10.203 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CA  1 
HETATM 2613 C  C   . MSE B 1 49  ? -15.115 -18.342 -9.897  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B C   1 
HETATM 2614 O  O   . MSE B 1 49  ? -15.082 -17.754 -8.815  1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B O   1 
HETATM 2615 C  CB  . MSE B 1 49  ? -15.669 -20.791 -10.066 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CB  1 
HETATM 2616 C  CG  . MSE B 1 49  ? -16.735 -21.855 -9.993  1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CG  1 
HETATM 2617 SE SE  . MSE B 1 49  ? -16.063 -23.675 -10.203 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B SE  1 
HETATM 2618 C  CE  . MSE B 1 49  ? -14.752 -23.729 -8.760  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 42  MSE B CE  1 
ATOM   2619 N  N   . ASN B 1 50  ? -14.214 -18.133 -10.853 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B N   1 
ATOM   2620 C  CA  . ASN B 1 50  ? -13.121 -17.184 -10.646 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CA  1 
ATOM   2621 C  C   . ASN B 1 50  ? -13.650 -15.769 -10.564 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B C   1 
ATOM   2622 O  O   . ASN B 1 50  ? -13.165 -14.962 -9.775  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B O   1 
ATOM   2623 C  CB  . ASN B 1 50  ? -12.092 -17.269 -11.779 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CB  1 
ATOM   2624 C  CG  . ASN B 1 50  ? -11.344 -18.577 -11.779 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CG  1 
ATOM   2625 O  OD1 . ASN B 1 50  ? -11.028 -19.114 -10.723 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B OD1 1 
ATOM   2626 N  ND2 . ASN B 1 50  ? -11.042 -19.090 -12.962 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 43  ASN B ND2 1 
ATOM   2627 N  N   . CYS B 1 51  ? -14.649 -15.480 -11.392 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B N   1 
ATOM   2628 C  CA  . CYS B 1 51  ? -15.266 -14.167 -11.434 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B CA  1 
ATOM   2629 C  C   . CYS B 1 51  ? -15.840 -13.820 -10.057 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B C   1 
ATOM   2630 O  O   . CYS B 1 51  ? -15.620 -12.724 -9.530  1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B O   1 
ATOM   2631 C  CB  . CYS B 1 51  ? -16.378 -14.164 -12.502 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B CB  1 
ATOM   2632 S  SG  . CYS B 1 51  ? -17.334 -12.646 -12.643 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 44  CYS B SG  1 
ATOM   2633 N  N   . LEU B 1 52  ? -16.569 -14.772 -9.482  1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   2634 C  CA  . LEU B 1 52  ? -17.190 -14.595 -8.175  1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   2635 C  C   . LEU B 1 52  ? -16.159 -14.574 -7.048  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   2636 O  O   . LEU B 1 52  ? -16.309 -13.841 -6.072  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   2637 C  CB  . LEU B 1 52  ? -18.209 -15.718 -7.921  1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   2638 C  CG  . LEU B 1 52  ? -19.419 -15.815 -8.859  1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   2639 C  CD1 . LEU B 1 52  ? -20.360 -16.913 -8.344  1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   2640 C  CD2 . LEU B 1 52  ? -20.154 -14.473 -8.922  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   2641 N  N   . HIS B 1 53  ? -15.127 -15.402 -7.174  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B N   1 
ATOM   2642 C  CA  . HIS B 1 53  ? -14.066 -15.464 -6.165  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CA  1 
ATOM   2643 C  C   . HIS B 1 53  ? -13.407 -14.072 -6.105  1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B C   1 
ATOM   2644 O  O   . HIS B 1 53  ? -13.137 -13.525 -5.023  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 46  HIS B O   1 
ATOM   2645 C  CB  . HIS B 1 53  ? -13.030 -16.514 -6.587  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CB  1 
ATOM   2646 C  CG  . HIS B 1 53  ? -12.080 -16.918 -5.500  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CG  1 
ATOM   2647 N  ND1 . HIS B 1 53  ? -11.648 -16.050 -4.519  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B ND1 1 
ATOM   2648 C  CD2 . HIS B 1 53  ? -11.462 -18.098 -5.254  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CD2 1 
ATOM   2649 C  CE1 . HIS B 1 53  ? -10.808 -16.679 -3.714  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CE1 1 
ATOM   2650 N  NE2 . HIS B 1 53  ? -10.678 -17.922 -4.139  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B NE2 1 
ATOM   2651 N  N   . GLU B 1 54  ? -13.163 -13.510 -7.284  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N   1 
ATOM   2652 C  CA  . GLU B 1 54  ? -12.535 -12.201 -7.407  1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA  1 
ATOM   2653 C  C   . GLU B 1 54  ? -13.382 -11.080 -6.827  1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C   1 
ATOM   2654 O  O   . GLU B 1 54  ? -12.847 -10.152 -6.219  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O   1 
ATOM   2655 C  CB  . GLU B 1 54  ? -12.200 -11.927 -8.876  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB  1 
ATOM   2656 C  CG  . GLU B 1 54  ? -11.148 -12.905 -9.403  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG  1 
ATOM   2657 C  CD  . GLU B 1 54  ? -10.738 -12.633 -10.833 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD  1 
ATOM   2658 O  OE1 . GLU B 1 54  ? -10.170 -13.560 -11.451 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1 1 
ATOM   2659 O  OE2 . GLU B 1 54  ? -10.972 -11.507 -11.333 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2 1 
ATOM   2660 N  N   . ARG B 1 55  ? -14.699 -11.170 -6.995  1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B N   1 
ATOM   2661 C  CA  . ARG B 1 55  ? -15.587 -10.148 -6.449  1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CA  1 
ATOM   2662 C  C   . ARG B 1 55  ? -15.650 -10.295 -4.935  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B C   1 
ATOM   2663 O  O   . ARG B 1 55  ? -15.784 -9.314  -4.210  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B O   1 
ATOM   2664 C  CB  . ARG B 1 55  ? -16.989 -10.277 -7.056  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CB  1 
ATOM   2665 C  CG  . ARG B 1 55  ? -18.037 -9.352  -6.450  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CG  1 
ATOM   2666 C  CD  . ARG B 1 55  ? -17.588 -7.889  -6.420  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CD  1 
ATOM   2667 N  NE  . ARG B 1 55  ? -18.647 -7.022  -5.915  1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NE  1 
ATOM   2668 C  CZ  . ARG B 1 55  ? -19.698 -6.629  -6.631  1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CZ  1 
ATOM   2669 N  NH1 . ARG B 1 55  ? -19.835 -7.014  -7.896  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH1 1 
ATOM   2670 N  NH2 . ARG B 1 55  ? -20.634 -5.875  -6.076  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH2 1 
ATOM   2671 N  N   . ALA B 1 56  ? -15.550 -11.530 -4.467  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B N   1 
ATOM   2672 C  CA  . ALA B 1 56  ? -15.587 -11.812 -3.038  1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CA  1 
ATOM   2673 C  C   . ALA B 1 56  ? -14.360 -11.224 -2.346  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B C   1 
ATOM   2674 O  O   . ALA B 1 56  ? -14.449 -10.759 -1.222  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B O   1 
ATOM   2675 C  CB  . ALA B 1 56  ? -15.658 -13.321 -2.797  1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CB  1 
ATOM   2676 N  N   . ARG B 1 57  ? -13.213 -11.250 -3.017  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   1 
ATOM   2677 C  CA  . ARG B 1 57  ? -11.995 -10.694 -2.436  1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  1 
ATOM   2678 C  C   . ARG B 1 57  ? -12.131 -9.180  -2.351  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   1 
ATOM   2679 O  O   . ARG B 1 57  ? -11.638 -8.560  -1.423  1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   1 
ATOM   2680 C  CB  . ARG B 1 57  ? -10.768 -11.038 -3.292  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  1 
ATOM   2681 C  CG  . ARG B 1 57  ? -10.267 -12.476 -3.184  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  1 
ATOM   2682 C  CD  . ARG B 1 57  ? -9.051  -12.662 -4.085  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  1 
ATOM   2683 N  NE  . ARG B 1 57  ? -8.459  -13.995 -4.002  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  1 
ATOM   2684 C  CZ  . ARG B 1 57  ? -7.751  -14.446 -2.969  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  1 
ATOM   2685 N  NH1 . ARG B 1 57  ? -7.540  -13.672 -1.910  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 1 
ATOM   2686 N  NH2 . ARG B 1 57  ? -7.233  -15.669 -3.003  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 1 
ATOM   2687 N  N   . ILE B 1 58  ? -12.810 -8.596  -3.331  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B N   1 
ATOM   2688 C  CA  . ILE B 1 58  ? -13.025 -7.154  -3.376  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CA  1 
ATOM   2689 C  C   . ILE B 1 58  ? -13.950 -6.716  -2.230  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B C   1 
ATOM   2690 O  O   . ILE B 1 58  ? -13.777 -5.649  -1.632  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B O   1 
ATOM   2691 C  CB  . ILE B 1 58  ? -13.624 -6.763  -4.744  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CB  1 
ATOM   2692 C  CG1 . ILE B 1 58  ? -12.573 -7.011  -5.833  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CG1 1 
ATOM   2693 C  CG2 . ILE B 1 58  ? -14.118 -5.301  -4.728  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CG2 1 
ATOM   2694 C  CD1 . ILE B 1 58  ? -13.078 -6.808  -7.265  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CD1 1 
ATOM   2695 N  N   . GLU B 1 59  ? -14.936 -7.547  -1.927  1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   2696 C  CA  . GLU B 1 59  ? -15.860 -7.242  -0.843  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   2697 C  C   . GLU B 1 59  ? -15.096 -7.313  0.475   1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   2698 O  O   . GLU B 1 59  ? -15.187 -6.412  1.305   1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   2699 C  CB  . GLU B 1 59  ? -17.018 -8.245  -0.855  1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   2700 C  CG  . GLU B 1 59  ? -17.925 -8.098  -2.089  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   2701 C  CD  . GLU B 1 59  ? -18.591 -6.719  -2.164  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   2702 O  OE1 . GLU B 1 59  ? -18.538 -6.082  -3.238  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   2703 O  OE2 . GLU B 1 59  ? -19.174 -6.279  -1.149  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   2704 N  N   . LYS B 1 60  ? -14.332 -8.387  0.660   1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B N   1 
ATOM   2705 C  CA  . LYS B 1 60  ? -13.538 -8.556  1.875   1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CA  1 
ATOM   2706 C  C   . LYS B 1 60  ? -12.574 -7.380  2.075   1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B C   1 
ATOM   2707 O  O   . LYS B 1 60  ? -12.365 -6.913  3.194   1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 53  LYS B O   1 
ATOM   2708 C  CB  . LYS B 1 60  ? -12.729 -9.860  1.800   1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CB  1 
ATOM   2709 C  CG  . LYS B 1 60  ? -11.599 -9.972  2.830   1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CG  1 
ATOM   2710 C  CD  . LYS B 1 60  ? -12.120 -10.020 4.263   1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CD  1 
ATOM   2711 C  CE  . LYS B 1 60  ? -10.980 -10.063 5.276   1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CE  1 
ATOM   2712 N  NZ  . LYS B 1 60  ? -10.125 -11.278 5.126   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 53  LYS B NZ  1 
ATOM   2713 N  N   . ALA B 1 61  ? -11.978 -6.915  0.986   1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   1 
ATOM   2714 C  CA  . ALA B 1 61  ? -11.026 -5.810  1.051   1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  1 
ATOM   2715 C  C   . ALA B 1 61  ? -11.666 -4.520  1.552   1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   1 
ATOM   2716 O  O   . ALA B 1 61  ? -11.101 -3.800  2.389   1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   1 
ATOM   2717 C  CB  . ALA B 1 61  ? -10.400 -5.579  -0.331  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  1 
ATOM   2718 N  N   . TYR B 1 62  ? -12.838 -4.211  1.025   1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B N   1 
ATOM   2719 C  CA  . TYR B 1 62  ? -13.526 -3.001  1.443   1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CA  1 
ATOM   2720 C  C   . TYR B 1 62  ? -13.892 -3.165  2.916   1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B C   1 
ATOM   2721 O  O   . TYR B 1 62  ? -13.682 -2.260  3.714   1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B O   1 
ATOM   2722 C  CB  . TYR B 1 62  ? -14.765 -2.784  0.558   1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CB  1 
ATOM   2723 C  CG  . TYR B 1 62  ? -15.644 -1.610  0.936   1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CG  1 
ATOM   2724 C  CD1 . TYR B 1 62  ? -15.108 -0.328  1.131   1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD1 1 
ATOM   2725 C  CD2 . TYR B 1 62  ? -17.017 -1.783  1.099   1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD2 1 
ATOM   2726 C  CE1 . TYR B 1 62  ? -15.936 0.753   1.488   1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE1 1 
ATOM   2727 C  CE2 . TYR B 1 62  ? -17.846 -0.716  1.449   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE2 1 
ATOM   2728 C  CZ  . TYR B 1 62  ? -17.304 0.544   1.646   1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CZ  1 
ATOM   2729 O  OH  . TYR B 1 62  ? -18.140 1.580   2.025   1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B OH  1 
ATOM   2730 N  N   . ALA B 1 63  ? -14.393 -4.341  3.282   1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B N   1 
ATOM   2731 C  CA  . ALA B 1 63  ? -14.793 -4.609  4.671   1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CA  1 
ATOM   2732 C  C   . ALA B 1 63  ? -13.600 -4.500  5.635   1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B C   1 
ATOM   2733 O  O   . ALA B 1 63  ? -13.722 -3.968  6.738   1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B O   1 
ATOM   2734 C  CB  . ALA B 1 63  ? -15.430 -6.016  4.775   1.00 5.78   ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CB  1 
ATOM   2735 N  N   . GLN B 1 64  ? -12.449 -5.013  5.218   1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B N   1 
ATOM   2736 C  CA  . GLN B 1 64  ? -11.248 -4.976  6.058   1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CA  1 
ATOM   2737 C  C   . GLN B 1 64  ? -10.697 -3.560  6.216   1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B C   1 
ATOM   2738 O  O   . GLN B 1 64  ? -10.195 -3.196  7.282   1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B O   1 
ATOM   2739 C  CB  . GLN B 1 64  ? -10.171 -5.907  5.479   1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CB  1 
ATOM   2740 C  CG  . GLN B 1 64  ? -8.879  -6.014  6.311   1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CG  1 
ATOM   2741 C  CD  . GLN B 1 64  ? -9.115  -6.470  7.750   1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CD  1 
ATOM   2742 O  OE1 . GLN B 1 64  ? -10.034 -7.242  8.034   1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B OE1 1 
ATOM   2743 N  NE2 . GLN B 1 64  ? -8.263  -6.004  8.663   1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B NE2 1 
ATOM   2744 N  N   . GLN B 1 65  ? -10.777 -2.757  5.164   1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   1 
ATOM   2745 C  CA  . GLN B 1 65  ? -10.276 -1.384  5.272   1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  1 
ATOM   2746 C  C   . GLN B 1 65  ? -11.183 -0.579  6.190   1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   1 
ATOM   2747 O  O   . GLN B 1 65  ? -10.722 0.286   6.922   1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   1 
ATOM   2748 C  CB  . GLN B 1 65  ? -10.173 -0.726  3.895   1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  1 
ATOM   2749 C  CG  . GLN B 1 65  ? -9.109  -1.363  3.031   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  1 
ATOM   2750 C  CD  . GLN B 1 65  ? -8.424  -0.385  2.093   1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  1 
ATOM   2751 O  OE1 . GLN B 1 65  ? -7.207  -0.454  1.896   1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 1 
ATOM   2752 N  NE2 . GLN B 1 65  ? -9.193  0.516   1.502   1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 1 
ATOM   2753 N  N   . LEU B 1 66  ? -12.480 -0.882  6.168   1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B N   1 
ATOM   2754 C  CA  . LEU B 1 66  ? -13.416 -0.184  7.038   1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CA  1 
ATOM   2755 C  C   . LEU B 1 66  ? -13.137 -0.529  8.498   1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B C   1 
ATOM   2756 O  O   . LEU B 1 66  ? -13.197 0.342   9.365   1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B O   1 
ATOM   2757 C  CB  . LEU B 1 66  ? -14.858 -0.553  6.680   1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CB  1 
ATOM   2758 C  CG  . LEU B 1 66  ? -15.349 0.125   5.401   1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CG  1 
ATOM   2759 C  CD1 . LEU B 1 66  ? -16.724 -0.430  5.001   1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD1 1 
ATOM   2760 C  CD2 . LEU B 1 66  ? -15.406 1.647   5.631   1.00 7.26   ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD2 1 
ATOM   2761 N  N   . THR B 1 67  ? -12.831 -1.799  8.766   1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 60  THR B N   1 
ATOM   2762 C  CA  . THR B 1 67  ? -12.544 -2.260  10.118  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CA  1 
ATOM   2763 C  C   . THR B 1 67  ? -11.278 -1.592  10.639  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 60  THR B C   1 
ATOM   2764 O  O   . THR B 1 67  ? -11.206 -1.196  11.800  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 60  THR B O   1 
ATOM   2765 C  CB  . THR B 1 67  ? -12.359 -3.801  10.159  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CB  1 
ATOM   2766 O  OG1 . THR B 1 67  ? -13.599 -4.439  9.838   1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 60  THR B OG1 1 
ATOM   2767 C  CG2 . THR B 1 67  ? -11.908 -4.251  11.543  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CG2 1 
ATOM   2768 N  N   . GLU B 1 68  ? -10.277 -1.491  9.772   1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   1 
ATOM   2769 C  CA  . GLU B 1 68  ? -9.016  -0.857  10.114  1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  1 
ATOM   2770 C  C   . GLU B 1 68  ? -9.234  0.613   10.412  1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   1 
ATOM   2771 O  O   . GLU B 1 68  ? -8.716  1.126   11.394  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   1 
ATOM   2772 C  CB  . GLU B 1 68  ? -8.010  -1.028  8.966   1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  1 
ATOM   2773 C  CG  . GLU B 1 68  ? -7.401  -2.423  8.923   1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  1 
ATOM   2774 C  CD  . GLU B 1 68  ? -6.825  -2.789  7.565   1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  1 
ATOM   2775 O  OE1 . GLU B 1 68  ? -6.558  -1.877  6.751   1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 1 
ATOM   2776 O  OE2 . GLU B 1 68  ? -6.628  -4.000  7.324   1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 1 
ATOM   2777 N  N   . TRP B 1 69  ? -10.017 1.280   9.566   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B N   1 
ATOM   2778 C  CA  . TRP B 1 69  ? -10.336 2.695   9.743   1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CA  1 
ATOM   2779 C  C   . TRP B 1 69  ? -11.060 2.913   11.084  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B C   1 
ATOM   2780 O  O   . TRP B 1 69  ? -10.759 3.858   11.822  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B O   1 
ATOM   2781 C  CB  . TRP B 1 69  ? -11.229 3.167   8.582   1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CB  1 
ATOM   2782 C  CG  . TRP B 1 69  ? -11.674 4.601   8.651   1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CG  1 
ATOM   2783 C  CD1 . TRP B 1 69  ? -10.957 5.705   8.293   1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CD1 1 
ATOM   2784 C  CD2 . TRP B 1 69  ? -12.948 5.080   9.100   1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CD2 1 
ATOM   2785 N  NE1 . TRP B 1 69  ? -11.705 6.843   8.494   1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B NE1 1 
ATOM   2786 C  CE2 . TRP B 1 69  ? -12.930 6.486   8.988   1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CE2 1 
ATOM   2787 C  CE3 . TRP B 1 69  ? -14.107 4.451   9.588   1.00 6.94   ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CE3 1 
ATOM   2788 C  CZ2 . TRP B 1 69  ? -14.030 7.286   9.348   1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CZ2 1 
ATOM   2789 C  CZ3 . TRP B 1 69  ? -15.202 5.247   9.949   1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CZ3 1 
ATOM   2790 C  CH2 . TRP B 1 69  ? -15.152 6.651   9.827   1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CH2 1 
ATOM   2791 N  N   . ALA B 1 70  ? -12.002 2.028   11.402  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B N   1 
ATOM   2792 C  CA  . ALA B 1 70  ? -12.774 2.146   12.642  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CA  1 
ATOM   2793 C  C   . ALA B 1 70  ? -11.897 1.991   13.879  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B C   1 
ATOM   2794 O  O   . ALA B 1 70  ? -12.020 2.753   14.833  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B O   1 
ATOM   2795 C  CB  . ALA B 1 70  ? -13.904 1.100   12.663  1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CB  1 
ATOM   2796 N  N   . ARG B 1 71  ? -11.024 0.989   13.860  1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B N   1 
ATOM   2797 C  CA  . ARG B 1 71  ? -10.116 0.734   14.976  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CA  1 
ATOM   2798 C  C   . ARG B 1 71  ? -9.115  1.885   15.133  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B C   1 
ATOM   2799 O  O   . ARG B 1 71  ? -8.795  2.292   16.241  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B O   1 
ATOM   2800 C  CB  . ARG B 1 71  ? -9.380  -0.585  14.743  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CB  1 
ATOM   2801 C  CG  . ARG B 1 71  ? -8.504  -1.056  15.895  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CG  1 
ATOM   2802 C  CD  . ARG B 1 71  ? -7.732  -2.301  15.468  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CD  1 
ATOM   2803 N  NE  . ARG B 1 71  ? -6.784  -1.987  14.399  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NE  1 
ATOM   2804 C  CZ  . ARG B 1 71  ? -6.470  -2.798  13.390  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CZ  1 
ATOM   2805 N  NH1 . ARG B 1 71  ? -7.032  -3.998  13.292  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH1 1 
ATOM   2806 N  NH2 . ARG B 1 71  ? -5.591  -2.401  12.473  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH2 1 
ATOM   2807 N  N   . ARG B 1 72  ? -8.617  2.411   14.022  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B N   1 
ATOM   2808 C  CA  . ARG B 1 72  ? -7.678  3.527   14.095  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CA  1 
ATOM   2809 C  C   . ARG B 1 72  ? -8.334  4.792   14.659  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B C   1 
ATOM   2810 O  O   . ARG B 1 72  ? -7.780  5.458   15.527  1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B O   1 
ATOM   2811 C  CB  . ARG B 1 72  ? -7.104  3.829   12.709  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CB  1 
ATOM   2812 C  CG  . ARG B 1 72  ? -6.407  5.189   12.575  1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CG  1 
ATOM   2813 C  CD  . ARG B 1 72  ? -5.803  5.327   11.173  1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CD  1 
ATOM   2814 N  NE  . ARG B 1 72  ? -5.449  6.697   10.802  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NE  1 
ATOM   2815 C  CZ  . ARG B 1 72  ? -4.407  7.371   11.286  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CZ  1 
ATOM   2816 N  NH1 . ARG B 1 72  ? -3.604  6.810   12.171  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH1 1 
ATOM   2817 N  NH2 . ARG B 1 72  ? -4.160  8.607   10.866  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH2 1 
ATOM   2818 N  N   . TRP B 1 73  ? -9.523  5.122   14.175  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B N   1 
ATOM   2819 C  CA  . TRP B 1 73  ? -10.181 6.331   14.643  1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CA  1 
ATOM   2820 C  C   . TRP B 1 73  ? -10.833 6.220   16.008  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B C   1 
ATOM   2821 O  O   . TRP B 1 73  ? -11.052 7.232   16.677  1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B O   1 
ATOM   2822 C  CB  . TRP B 1 73  ? -11.164 6.833   13.576  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CB  1 
ATOM   2823 C  CG  . TRP B 1 73  ? -10.402 7.549   12.514  1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CG  1 
ATOM   2824 C  CD1 . TRP B 1 73  ? -9.980  7.043   11.316  1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CD1 1 
ATOM   2825 C  CD2 . TRP B 1 73  ? -9.794  8.841   12.638  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CD2 1 
ATOM   2826 N  NE1 . TRP B 1 73  ? -9.136  7.933   10.695  1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B NE1 1 
ATOM   2827 C  CE2 . TRP B 1 73  ? -9.004  9.046   11.484  1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CE2 1 
ATOM   2828 C  CE3 . TRP B 1 73  ? -9.836  9.842   13.619  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CE3 1 
ATOM   2829 C  CZ2 . TRP B 1 73  ? -8.259  10.215  11.281  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CZ2 1 
ATOM   2830 C  CZ3 . TRP B 1 73  ? -9.100  11.000  13.423  1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CZ3 1 
ATOM   2831 C  CH2 . TRP B 1 73  ? -8.316  11.175  12.255  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CH2 1 
ATOM   2832 N  N   . ARG B 1 74  ? -11.132 4.999   16.436  1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B N   1 
ATOM   2833 C  CA  . ARG B 1 74  ? -11.709 4.822   17.761  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CA  1 
ATOM   2834 C  C   . ARG B 1 74  ? -10.629 5.247   18.753  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B C   1 
ATOM   2835 O  O   . ARG B 1 74  ? -10.895 5.933   19.745  1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B O   1 
ATOM   2836 C  CB  . ARG B 1 74  ? -12.081 3.356   18.013  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CB  1 
ATOM   2837 C  CG  . ARG B 1 74  ? -12.426 3.076   19.475  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CG  1 
ATOM   2838 C  CD  . ARG B 1 74  ? -13.127 1.733   19.672  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CD  1 
ATOM   2839 N  NE  . ARG B 1 74  ? -14.455 1.708   19.060  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B NE  1 
ATOM   2840 C  CZ  . ARG B 1 74  ? -14.736 1.134   17.895  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B CZ  1 
ATOM   2841 N  NH1 . ARG B 1 74  ? -13.781 0.527   17.207  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B NH1 1 
ATOM   2842 N  NH2 . ARG B 1 74  ? -15.972 1.172   17.415  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 67  ARG B NH2 1 
ATOM   2843 N  N   . GLN B 1 75  ? -9.402  4.837   18.469  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B N   1 
ATOM   2844 C  CA  . GLN B 1 75  ? -8.284  5.162   19.338  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CA  1 
ATOM   2845 C  C   . GLN B 1 75  ? -7.926  6.637   19.295  1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B C   1 
ATOM   2846 O  O   . GLN B 1 75  ? -7.655  7.236   20.332  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B O   1 
ATOM   2847 C  CB  . GLN B 1 75  ? -7.060  4.339   18.953  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CB  1 
ATOM   2848 C  CG  . GLN B 1 75  ? -5.834  4.665   19.780  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CG  1 
ATOM   2849 C  CD  . GLN B 1 75  ? -4.605  3.954   19.273  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CD  1 
ATOM   2850 O  OE1 . GLN B 1 75  ? -4.489  2.733   19.388  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B OE1 1 
ATOM   2851 N  NE2 . GLN B 1 75  ? -3.682  4.710   18.693  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B NE2 1 
ATOM   2852 N  N   . LEU B 1 76  ? -7.919  7.228   18.102  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   1 
ATOM   2853 C  CA  . LEU B 1 76  ? -7.559  8.644   17.987  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  1 
ATOM   2854 C  C   . LEU B 1 76  ? -8.587  9.561   18.642  1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   1 
ATOM   2855 O  O   . LEU B 1 76  ? -8.232  10.587  19.213  1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   1 
ATOM   2856 C  CB  . LEU B 1 76  ? -7.366  9.029   16.519  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  1 
ATOM   2857 C  CG  . LEU B 1 76  ? -6.151  8.345   15.894  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  1 
ATOM   2858 C  CD1 . LEU B 1 76  ? -6.130  8.609   14.412  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 1 
ATOM   2859 C  CD2 . LEU B 1 76  ? -4.866  8.869   16.558  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 1 
ATOM   2860 N  N   . VAL B 1 77  ? -9.860  9.203   18.555  1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   2861 C  CA  . VAL B 1 77  ? -10.885 10.025  19.174  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   2862 C  C   . VAL B 1 77  ? -10.799 9.862   20.695  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   2863 O  O   . VAL B 1 77  ? -10.872 10.842  21.433  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   2864 C  CB  . VAL B 1 77  ? -12.312 9.645   18.670  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   2865 C  CG1 . VAL B 1 77  ? -13.360 10.303  19.532  1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   2866 C  CG2 . VAL B 1 77  ? -12.495 10.104  17.222  1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   2867 N  N   . GLU B 1 78  ? -10.612 8.630   21.161  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N   1 
ATOM   2868 C  CA  . GLU B 1 78  ? -10.527 8.378   22.600  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA  1 
ATOM   2869 C  C   . GLU B 1 78  ? -9.337  9.075   23.266  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C   1 
ATOM   2870 O  O   . GLU B 1 78  ? -9.445  9.559   24.394  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O   1 
ATOM   2871 C  CB  . GLU B 1 78  ? -10.457 6.871   22.877  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB  1 
ATOM   2872 C  CG  . GLU B 1 78  ? -11.674 6.105   22.399  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG  1 
ATOM   2873 C  CD  . GLU B 1 78  ? -11.672 4.643   22.822  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD  1 
ATOM   2874 O  OE1 . GLU B 1 78  ? -10.603 3.999   22.750  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1 1 
ATOM   2875 O  OE2 . GLU B 1 78  ? -12.749 4.140   23.213  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2 1 
ATOM   2876 N  N   . LYS B 1 79  ? -8.198  9.107   22.584  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B N   1 
ATOM   2877 C  CA  . LYS B 1 79  ? -7.018  9.754   23.140  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CA  1 
ATOM   2878 C  C   . LYS B 1 79  ? -7.012  11.263  22.904  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B C   1 
ATOM   2879 O  O   . LYS B 1 79  ? -6.218  11.995  23.507  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B O   1 
ATOM   2880 C  CB  . LYS B 1 79  ? -5.749  9.135   22.558  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CB  1 
ATOM   2881 C  CG  . LYS B 1 79  ? -5.497  7.718   23.032  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CG  1 
ATOM   2882 C  CD  . LYS B 1 79  ? -4.148  7.204   22.552  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CD  1 
ATOM   2883 C  CE  . LYS B 1 79  ? -3.875  5.803   23.080  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CE  1 
ATOM   2884 N  NZ  . LYS B 1 79  ? -3.930  5.752   24.572  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B NZ  1 
ATOM   2885 N  N   . GLY B 1 80  ? -7.899  11.721  22.027  1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B N   1 
ATOM   2886 C  CA  . GLY B 1 80  ? -7.978  13.140  21.718  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B CA  1 
ATOM   2887 C  C   . GLY B 1 80  ? -8.748  13.974  22.729  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B C   1 
ATOM   2888 O  O   . GLY B 1 80  ? -9.279  13.437  23.701  1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B O   1 
ATOM   2889 N  N   . PRO B 1 81  ? -8.825  15.303  22.518  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B N   1 
ATOM   2890 C  CA  . PRO B 1 81  ? -9.522  16.252  23.395  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CA  1 
ATOM   2891 C  C   . PRO B 1 81  ? -11.031 16.422  23.221  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B C   1 
ATOM   2892 O  O   . PRO B 1 81  ? -11.613 17.345  23.787  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B O   1 
ATOM   2893 C  CB  . PRO B 1 81  ? -8.769  17.557  23.159  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CB  1 
ATOM   2894 C  CG  . PRO B 1 81  ? -8.393  17.463  21.701  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CG  1 
ATOM   2895 C  CD  . PRO B 1 81  ? -7.968  16.007  21.543  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CD  1 
ATOM   2896 N  N   . GLN B 1 82  ? -11.669 15.559  22.438  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B N   1 
ATOM   2897 C  CA  . GLN B 1 82  ? -13.117 15.669  22.280  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CA  1 
ATOM   2898 C  C   . GLN B 1 82  ? -13.802 14.659  23.198  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B C   1 
ATOM   2899 O  O   . GLN B 1 82  ? -13.553 13.457  23.101  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B O   1 
ATOM   2900 C  CB  . GLN B 1 82  ? -13.531 15.418  20.823  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CB  1 
ATOM   2901 C  CG  . GLN B 1 82  ? -15.040 15.518  20.573  1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CG  1 
ATOM   2902 C  CD  . GLN B 1 82  ? -15.604 16.894  20.893  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CD  1 
ATOM   2903 O  OE1 . GLN B 1 82  ? -15.344 17.868  20.187  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B OE1 1 
ATOM   2904 N  NE2 . GLN B 1 82  ? -16.379 16.978  21.972  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B NE2 1 
ATOM   2905 N  N   . TYR B 1 83  ? -14.654 15.154  24.091  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B N   1 
ATOM   2906 C  CA  . TYR B 1 83  ? -15.388 14.307  25.024  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CA  1 
ATOM   2907 C  C   . TYR B 1 83  ? -16.885 14.643  24.980  1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B C   1 
ATOM   2908 O  O   . TYR B 1 83  ? -17.339 15.337  24.081  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B O   1 
ATOM   2909 C  CB  . TYR B 1 83  ? -14.873 14.515  26.453  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CB  1 
ATOM   2910 C  CG  . TYR B 1 83  ? -13.396 14.230  26.631  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CG  1 
ATOM   2911 C  CD1 . TYR B 1 83  ? -12.455 15.259  26.589  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD1 1 
ATOM   2912 C  CD2 . TYR B 1 83  ? -12.941 12.929  26.836  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD2 1 
ATOM   2913 C  CE1 . TYR B 1 83  ? -11.096 14.996  26.751  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE1 1 
ATOM   2914 C  CE2 . TYR B 1 83  ? -11.584 12.654  26.995  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE2 1 
ATOM   2915 C  CZ  . TYR B 1 83  ? -10.670 13.690  26.955  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CZ  1 
ATOM   2916 O  OH  . TYR B 1 83  ? -9.329  13.416  27.135  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B OH  1 
ATOM   2917 N  N   . GLY B 1 84  ? -17.640 14.137  25.948  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N   1 
ATOM   2918 C  CA  . GLY B 1 84  ? -19.069 14.423  26.014  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA  1 
ATOM   2919 C  C   . GLY B 1 84  ? -19.955 13.761  24.974  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C   1 
ATOM   2920 O  O   . GLY B 1 84  ? -19.596 12.730  24.412  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O   1 
ATOM   2921 N  N   . THR B 1 85  ? -21.120 14.354  24.713  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 78  THR B N   1 
ATOM   2922 C  CA  . THR B 1 85  ? -22.060 13.789  23.737  1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CA  1 
ATOM   2923 C  C   . THR B 1 85  ? -21.583 13.958  22.297  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 78  THR B C   1 
ATOM   2924 O  O   . THR B 1 85  ? -21.972 13.198  21.417  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 78  THR B O   1 
ATOM   2925 C  CB  . THR B 1 85  ? -23.475 14.420  23.863  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CB  1 
ATOM   2926 O  OG1 . THR B 1 85  ? -23.392 15.837  23.664  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 78  THR B OG1 1 
ATOM   2927 C  CG2 . THR B 1 85  ? -24.084 14.123  25.245  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CG2 1 
ATOM   2928 N  N   . VAL B 1 86  ? -20.756 14.967  22.051  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N   1 
ATOM   2929 C  CA  . VAL B 1 86  ? -20.242 15.197  20.702  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA  1 
ATOM   2930 C  C   . VAL B 1 86  ? -19.230 14.101  20.367  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C   1 
ATOM   2931 O  O   . VAL B 1 86  ? -19.137 13.652  19.218  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O   1 
ATOM   2932 C  CB  . VAL B 1 86  ? -19.603 16.602  20.596  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB  1 
ATOM   2933 C  CG1 . VAL B 1 86  ? -18.914 16.780  19.259  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1 1 
ATOM   2934 C  CG2 . VAL B 1 86  ? -20.693 17.665  20.759  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2 1 
ATOM   2935 N  N   . GLU B 1 87  ? -18.472 13.668  21.371  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B N   1 
ATOM   2936 C  CA  . GLU B 1 87  ? -17.516 12.583  21.159  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CA  1 
ATOM   2937 C  C   . GLU B 1 87  ? -18.307 11.324  20.797  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B C   1 
ATOM   2938 O  O   . GLU B 1 87  ? -17.931 10.589  19.886  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B O   1 
ATOM   2939 C  CB  . GLU B 1 87  ? -16.685 12.304  22.422  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CB  1 
ATOM   2940 C  CG  . GLU B 1 87  ? -15.820 11.045  22.301  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CG  1 
ATOM   2941 C  CD  . GLU B 1 87  ? -15.125 10.649  23.596  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CD  1 
ATOM   2942 O  OE1 . GLU B 1 87  ? -15.675 10.923  24.686  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE1 1 
ATOM   2943 O  OE2 . GLU B 1 87  ? -14.035 10.035  23.522  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE2 1 
ATOM   2944 N  N   . LYS B 1 88  ? -19.406 11.079  21.509  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B N   1 
ATOM   2945 C  CA  . LYS B 1 88  ? -20.227 9.901   21.232  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CA  1 
ATOM   2946 C  C   . LYS B 1 88  ? -20.799 9.978   19.827  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B C   1 
ATOM   2947 O  O   . LYS B 1 88  ? -20.973 8.956   19.171  1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B O   1 
ATOM   2948 C  CB  . LYS B 1 88  ? -21.390 9.775   22.226  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CB  1 
ATOM   2949 C  CG  . LYS B 1 88  ? -21.017 9.410   23.652  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CG  1 
ATOM   2950 C  CD  . LYS B 1 88  ? -22.281 9.286   24.518  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CD  1 
ATOM   2951 C  CE  . LYS B 1 88  ? -21.982 8.775   25.932  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CE  1 
ATOM   2952 N  NZ  . LYS B 1 88  ? -21.181 9.738   26.744  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B NZ  1 
ATOM   2953 N  N   . ALA B 1 89  ? -21.112 11.190  19.378  1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   2954 C  CA  . ALA B 1 89  ? -21.670 11.381  18.041  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   2955 C  C   . ALA B 1 89  ? -20.620 11.009  17.001  1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   2956 O  O   . ALA B 1 89  ? -20.913 10.375  15.991  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   2957 C  CB  . ALA B 1 89  ? -22.107 12.833  17.850  1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   2958 N  N   . TRP B 1 90  ? -19.385 11.413  17.259  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B N   1 
ATOM   2959 C  CA  . TRP B 1 90  ? -18.284 11.117  16.357  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CA  1 
ATOM   2960 C  C   . TRP B 1 90  ? -17.951 9.621   16.407  1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B C   1 
ATOM   2961 O  O   . TRP B 1 90  ? -17.745 8.975   15.375  1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B O   1 
ATOM   2962 C  CB  . TRP B 1 90  ? -17.067 11.931  16.776  1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CB  1 
ATOM   2963 C  CG  . TRP B 1 90  ? -15.915 11.860  15.826  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CG  1 
ATOM   2964 C  CD1 . TRP B 1 90  ? -15.804 11.079  14.711  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CD1 1 
ATOM   2965 C  CD2 . TRP B 1 90  ? -14.701 12.610  15.912  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CD2 1 
ATOM   2966 N  NE1 . TRP B 1 90  ? -14.592 11.297  14.097  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B NE1 1 
ATOM   2967 C  CE2 . TRP B 1 90  ? -13.896 12.234  14.814  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CE2 1 
ATOM   2968 C  CE3 . TRP B 1 90  ? -14.214 13.565  16.814  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CE3 1 
ATOM   2969 C  CZ2 . TRP B 1 90  ? -12.630 12.781  14.591  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CZ2 1 
ATOM   2970 C  CZ3 . TRP B 1 90  ? -12.955 14.109  16.592  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CZ3 1 
ATOM   2971 C  CH2 . TRP B 1 90  ? -12.179 13.712  15.485  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CH2 1 
HETATM 2972 N  N   . MSE B 1 91  ? -17.891 9.083   17.617  1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B N   1 
HETATM 2973 C  CA  . MSE B 1 91  ? -17.588 7.675   17.820  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CA  1 
HETATM 2974 C  C   . MSE B 1 91  ? -18.592 6.749   17.116  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B C   1 
HETATM 2975 O  O   . MSE B 1 91  ? -18.274 5.600   16.797  1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B O   1 
HETATM 2976 C  CB  . MSE B 1 91  ? -17.583 7.372   19.315  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CB  1 
HETATM 2977 C  CG  . MSE B 1 91  ? -16.855 6.107   19.653  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CG  1 
HETATM 2978 SE SE  . MSE B 1 91  ? -14.982 6.357   19.265  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B SE  1 
HETATM 2979 C  CE  . MSE B 1 91  ? -14.446 6.945   21.006  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 84  MSE B CE  1 
ATOM   2980 N  N   . ALA B 1 92  ? -19.799 7.249   16.879  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B N   1 
ATOM   2981 C  CA  . ALA B 1 92  ? -20.841 6.460   16.215  1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CA  1 
ATOM   2982 C  C   . ALA B 1 92  ? -20.424 6.073   14.797  1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B C   1 
ATOM   2983 O  O   . ALA B 1 92  ? -20.845 5.036   14.265  1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B O   1 
ATOM   2984 C  CB  . ALA B 1 92  ? -22.147 7.246   16.175  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CB  1 
ATOM   2985 N  N   . PHE B 1 93  ? -19.598 6.907   14.179  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B N   1 
ATOM   2986 C  CA  . PHE B 1 93  ? -19.139 6.612   12.827  1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CA  1 
ATOM   2987 C  C   . PHE B 1 93  ? -18.234 5.387   12.771  1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B C   1 
ATOM   2988 O  O   . PHE B 1 93  ? -18.196 4.696   11.759  1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B O   1 
ATOM   2989 C  CB  . PHE B 1 93  ? -18.440 7.833   12.221  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CB  1 
ATOM   2990 C  CG  . PHE B 1 93  ? -19.400 8.903   11.775  1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CG  1 
ATOM   2991 C  CD1 . PHE B 1 93  ? -19.858 9.867   12.669  1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD1 1 
ATOM   2992 C  CD2 . PHE B 1 93  ? -19.895 8.909   10.467  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD2 1 
ATOM   2993 C  CE1 . PHE B 1 93  ? -20.794 10.822  12.275  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE1 1 
ATOM   2994 C  CE2 . PHE B 1 93  ? -20.838 9.863   10.061  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE2 1 
ATOM   2995 C  CZ  . PHE B 1 93  ? -21.287 10.821  10.971  1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CZ  1 
HETATM 2996 N  N   . MSE B 1 94  ? -17.504 5.113   13.847  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B N   1 
HETATM 2997 C  CA  . MSE B 1 94  ? -16.637 3.937   13.858  1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CA  1 
HETATM 2998 C  C   . MSE B 1 94  ? -17.569 2.712   13.854  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B C   1 
HETATM 2999 O  O   . MSE B 1 94  ? -17.311 1.721   13.174  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B O   1 
HETATM 3000 C  CB  . MSE B 1 94  ? -15.732 3.929   15.106  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CB  1 
HETATM 3001 C  CG  . MSE B 1 94  ? -15.654 5.257   15.878  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CG  1 
HETATM 3002 SE SE  . MSE B 1 94  ? -14.810 6.817   15.061  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B SE  1 
HETATM 3003 C  CE  . MSE B 1 94  ? -13.846 7.435   16.584  1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 87  MSE B CE  1 
ATOM   3004 N  N   . SER B 1 95  ? -18.667 2.792   14.603  1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 88  SER B N   1 
ATOM   3005 C  CA  . SER B 1 95  ? -19.635 1.696   14.638  1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 88  SER B CA  1 
ATOM   3006 C  C   . SER B 1 95  ? -20.245 1.474   13.238  1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 88  SER B C   1 
ATOM   3007 O  O   . SER B 1 95  ? -20.416 0.333   12.790  1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 88  SER B O   1 
ATOM   3008 C  CB  . SER B 1 95  ? -20.761 2.008   15.634  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 88  SER B CB  1 
ATOM   3009 O  OG  . SER B 1 95  ? -20.328 1.904   16.979  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 88  SER B OG  1 
ATOM   3010 N  N   . GLU B 1 96  ? -20.587 2.565   12.566  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   1 
ATOM   3011 C  CA  . GLU B 1 96  ? -21.166 2.478   11.230  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  1 
ATOM   3012 C  C   . GLU B 1 96  ? -20.231 1.691   10.316  1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   1 
ATOM   3013 O  O   . GLU B 1 96  ? -20.649 0.744   9.668   1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   1 
ATOM   3014 C  CB  . GLU B 1 96  ? -21.412 3.888   10.664  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  1 
ATOM   3015 C  CG  . GLU B 1 96  ? -21.838 3.930   9.177   1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  1 
ATOM   3016 C  CD  . GLU B 1 96  ? -20.671 4.184   8.226   1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  1 
ATOM   3017 O  OE1 . GLU B 1 96  ? -20.881 4.138   6.988   1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 1 
ATOM   3018 O  OE2 . GLU B 1 96  ? -19.547 4.443   8.713   1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 1 
ATOM   3019 N  N   . ALA B 1 97  ? -18.960 2.089   10.275  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   3020 C  CA  . ALA B 1 97  ? -17.967 1.415   9.442   1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   3021 C  C   . ALA B 1 97  ? -17.874 -0.076  9.779   1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   3022 O  O   . ALA B 1 97  ? -17.755 -0.921  8.887   1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   3023 C  CB  . ALA B 1 97  ? -16.587 2.080   9.630   1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   3024 N  N   . GLU B 1 98  ? -17.902 -0.392  11.073  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   1 
ATOM   3025 C  CA  . GLU B 1 98  ? -17.823 -1.779  11.528  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  1 
ATOM   3026 C  C   . GLU B 1 98  ? -19.066 -2.574  11.112  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   1 
ATOM   3027 O  O   . GLU B 1 98  ? -18.976 -3.758  10.806  1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   1 
ATOM   3028 C  CB  . GLU B 1 98  ? -17.625 -1.821  13.061  1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  1 
ATOM   3029 C  CG  . GLU B 1 98  ? -16.198 -1.433  13.478  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CG  1 
ATOM   3030 C  CD  . GLU B 1 98  ? -16.019 -1.159  14.970  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CD  1 
ATOM   3031 O  OE1 . GLU B 1 98  ? -14.855 -0.961  15.392  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE1 1 
ATOM   3032 O  OE2 . GLU B 1 98  ? -17.021 -1.127  15.718  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE2 1 
ATOM   3033 N  N   . ARG B 1 99  ? -20.223 -1.928  11.078  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N   1 
ATOM   3034 C  CA  . ARG B 1 99  ? -21.438 -2.630  10.671  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA  1 
ATOM   3035 C  C   . ARG B 1 99  ? -21.528 -2.774  9.153   1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C   1 
ATOM   3036 O  O   . ARG B 1 99  ? -22.077 -3.750  8.639   1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O   1 
ATOM   3037 C  CB  . ARG B 1 99  ? -22.681 -1.919  11.213  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB  1 
ATOM   3038 C  CG  . ARG B 1 99  ? -22.922 -2.201  12.684  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG  1 
ATOM   3039 C  CD  . ARG B 1 99  ? -24.414 -2.299  12.998  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD  1 
ATOM   3040 N  NE  . ARG B 1 99  ? -24.985 -1.029  13.420  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE  1 
ATOM   3041 C  CZ  . ARG B 1 99  ? -26.286 -0.802  13.568  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ  1 
ATOM   3042 N  NH1 . ARG B 1 99  ? -27.170 -1.763  13.320  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1 1 
ATOM   3043 N  NH2 . ARG B 1 99  ? -26.702 0.387   13.976  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2 1 
ATOM   3044 N  N   . VAL B 1 100 ? -20.999 -1.798  8.430   1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B N   1 
ATOM   3045 C  CA  . VAL B 1 100 ? -21.011 -1.887  6.967   1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CA  1 
ATOM   3046 C  C   . VAL B 1 100 ? -20.025 -3.003  6.576   1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B C   1 
ATOM   3047 O  O   . VAL B 1 100 ? -20.257 -3.752  5.624   1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B O   1 
ATOM   3048 C  CB  . VAL B 1 100 ? -20.564 -0.561  6.333   1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CB  1 
ATOM   3049 C  CG1 . VAL B 1 100 ? -20.316 -0.744  4.826   1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG1 1 
ATOM   3050 C  CG2 . VAL B 1 100 ? -21.627 0.520   6.586   1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG2 1 
ATOM   3051 N  N   . SER B 1 101 ? -18.927 -3.102  7.323   1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   3052 C  CA  . SER B 1 101 ? -17.910 -4.134  7.090   1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   3053 C  C   . SER B 1 101 ? -18.521 -5.531  7.286   1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   3054 O  O   . SER B 1 101 ? -18.345 -6.421  6.457   1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   3055 C  CB  . SER B 1 101 ? -16.734 -3.940  8.061   1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   3056 O  OG  . SER B 1 101 ? -15.853 -5.057  8.069   1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   3057 N  N   . GLU B 1 102 ? -19.231 -5.721  8.391   1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N   1 
ATOM   3058 C  CA  . GLU B 1 102 ? -19.874 -7.007  8.663   1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA  1 
ATOM   3059 C  C   . GLU B 1 102 ? -20.748 -7.408  7.478   1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C   1 
ATOM   3060 O  O   . GLU B 1 102 ? -20.749 -8.566  7.061   1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O   1 
ATOM   3061 C  CB  . GLU B 1 102 ? -20.731 -6.919  9.931   1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB  1 
ATOM   3062 C  CG  . GLU B 1 102 ? -19.947 -6.534  11.172  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG  1 
ATOM   3063 C  CD  . GLU B 1 102 ? -20.836 -6.205  12.368  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD  1 
ATOM   3064 O  OE1 . GLU B 1 102 ? -20.296 -5.717  13.383  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1 1 
ATOM   3065 O  OE2 . GLU B 1 102 ? -22.067 -6.432  12.294  1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2 1 
ATOM   3066 N  N   . LEU B 1 103 ? -21.482 -6.444  6.929   1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N   1 
ATOM   3067 C  CA  . LEU B 1 103 ? -22.364 -6.714  5.793   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA  1 
ATOM   3068 C  C   . LEU B 1 103 ? -21.616 -7.169  4.551   1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C   1 
ATOM   3069 O  O   . LEU B 1 103 ? -22.071 -8.074  3.844   1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O   1 
ATOM   3070 C  CB  . LEU B 1 103 ? -23.186 -5.476  5.436   1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB  1 
ATOM   3071 C  CG  . LEU B 1 103 ? -24.331 -5.059  6.356   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG  1 
ATOM   3072 C  CD1 . LEU B 1 103 ? -24.991 -3.815  5.786   1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1 1 
ATOM   3073 C  CD2 . LEU B 1 103 ? -25.357 -6.185  6.472   1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2 1 
ATOM   3074 N  N   . HIS B 1 104 ? -20.475 -6.541  4.271   1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B N   1 
ATOM   3075 C  CA  . HIS B 1 104 ? -19.711 -6.931  3.091   1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CA  1 
ATOM   3076 C  C   . HIS B 1 104 ? -19.022 -8.277  3.300   1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B C   1 
ATOM   3077 O  O   . HIS B 1 104 ? -18.759 -9.000  2.338   1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B O   1 
ATOM   3078 C  CB  . HIS B 1 104 ? -18.745 -5.810  2.710   1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CB  1 
ATOM   3079 C  CG  . HIS B 1 104 ? -19.431 -4.656  2.046   1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CG  1 
ATOM   3080 N  ND1 . HIS B 1 104 ? -19.633 -4.596  0.683   1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B ND1 1 
ATOM   3081 C  CD2 . HIS B 1 104 ? -20.072 -3.582  2.566   1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CD2 1 
ATOM   3082 C  CE1 . HIS B 1 104 ? -20.367 -3.536  0.392   1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CE1 1 
ATOM   3083 N  NE2 . HIS B 1 104 ? -20.650 -2.906  1.519   1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 97  HIS B NE2 1 
ATOM   3084 N  N   . LEU B 1 105 ? -18.752 -8.621  4.561   1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N   1 
ATOM   3085 C  CA  . LEU B 1 105 ? -18.158 -9.914  4.870   1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA  1 
ATOM   3086 C  C   . LEU B 1 105 ? -19.232 -10.980 4.684   1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C   1 
ATOM   3087 O  O   . LEU B 1 105 ? -18.926 -12.131 4.385   1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O   1 
ATOM   3088 C  CB  . LEU B 1 105 ? -17.624 -9.958  6.312   1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB  1 
ATOM   3089 C  CG  . LEU B 1 105 ? -16.452 -9.019  6.604   1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG  1 
ATOM   3090 C  CD1 . LEU B 1 105 ? -16.022 -9.126  8.073   1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1 1 
ATOM   3091 C  CD2 . LEU B 1 105 ? -15.300 -9.381  5.685   1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2 1 
ATOM   3092 N  N   . GLU B 1 106 ? -20.496 -10.601 4.871   1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B N   1 
ATOM   3093 C  CA  . GLU B 1 106 ? -21.596 -11.541 4.676   1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CA  1 
ATOM   3094 C  C   . GLU B 1 106 ? -21.751 -11.753 3.173   1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B C   1 
ATOM   3095 O  O   . GLU B 1 106 ? -21.956 -12.876 2.711   1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B O   1 
ATOM   3096 C  CB  . GLU B 1 106 ? -22.898 -10.987 5.259   1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CB  1 
ATOM   3097 C  CG  . GLU B 1 106 ? -22.855 -10.763 6.756   1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CG  1 
ATOM   3098 C  CD  . GLU B 1 106 ? -24.131 -10.140 7.298   1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CD  1 
ATOM   3099 O  OE1 . GLU B 1 106 ? -24.124 -9.719  8.474   1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE1 1 
ATOM   3100 O  OE2 . GLU B 1 106 ? -25.138 -10.077 6.553   1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE2 1 
ATOM   3101 N  N   . VAL B 1 107 ? -21.670 -10.663 2.412   1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   1 
ATOM   3102 C  CA  . VAL B 1 107 ? -21.749 -10.765 0.958   1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  1 
ATOM   3103 C  C   . VAL B 1 107 ? -20.660 -11.769 0.544   1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   1 
ATOM   3104 O  O   . VAL B 1 107 ? -20.933 -12.757 -0.136  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   1 
ATOM   3105 C  CB  . VAL B 1 107 ? -21.477 -9.407  0.278   1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  1 
ATOM   3106 C  CG1 . VAL B 1 107 ? -21.497 -9.565  -1.255  1.00 7.42   ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 1 
ATOM   3107 C  CG2 . VAL B 1 107 ? -22.521 -8.394  0.717   1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 1 
ATOM   3108 N  N   . LYS B 1 108 ? -19.428 -11.525 0.965   1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B N   1 
ATOM   3109 C  CA  . LYS B 1 108 ? -18.349 -12.452 0.630   1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CA  1 
ATOM   3110 C  C   . LYS B 1 108 ? -18.703 -13.886 1.030   1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B C   1 
ATOM   3111 O  O   . LYS B 1 108 ? -18.577 -14.798 0.222   1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B O   1 
ATOM   3112 C  CB  . LYS B 1 108 ? -17.045 -12.066 1.326   1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CB  1 
ATOM   3113 C  CG  . LYS B 1 108 ? -15.939 -13.110 1.124   1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CG  1 
ATOM   3114 C  CD  . LYS B 1 108 ? -14.726 -12.827 1.997   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CD  1 
ATOM   3115 C  CE  . LYS B 1 108 ? -13.593 -13.797 1.720   1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CE  1 
ATOM   3116 N  NZ  . LYS B 1 108 ? -13.928 -15.190 2.112   1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 101 LYS B NZ  1 
ATOM   3117 N  N   . ALA B 1 109 ? -19.134 -14.078 2.281   1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B N   1 
ATOM   3118 C  CA  . ALA B 1 109 ? -19.494 -15.414 2.767   1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CA  1 
ATOM   3119 C  C   . ALA B 1 109 ? -20.559 -16.094 1.905   1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B C   1 
ATOM   3120 O  O   . ALA B 1 109 ? -20.475 -17.299 1.625   1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B O   1 
ATOM   3121 C  CB  . ALA B 1 109 ? -19.985 -15.335 4.220   1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CB  1 
ATOM   3122 N  N   . SER B 1 110 ? -21.574 -15.332 1.513   1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   1 
ATOM   3123 C  CA  . SER B 1 110 ? -22.638 -15.873 0.678   1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  1 
ATOM   3124 C  C   . SER B 1 110 ? -22.122 -16.199 -0.717  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   1 
ATOM   3125 O  O   . SER B 1 110 ? -22.495 -17.219 -1.298  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   1 
ATOM   3126 C  CB  . SER B 1 110 ? -23.798 -14.883 0.604   1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  1 
ATOM   3127 O  OG  . SER B 1 110 ? -24.358 -14.724 1.893   1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  1 
ATOM   3128 N  N   . LEU B 1 111 ? -21.240 -15.354 -1.243  1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B N   1 
ATOM   3129 C  CA  . LEU B 1 111 ? -20.671 -15.587 -2.565  1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CA  1 
ATOM   3130 C  C   . LEU B 1 111 ? -19.808 -16.850 -2.615  1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B C   1 
ATOM   3131 O  O   . LEU B 1 111 ? -19.858 -17.607 -3.587  1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B O   1 
ATOM   3132 C  CB  . LEU B 1 111 ? -19.820 -14.398 -2.993  1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CB  1 
ATOM   3133 C  CG  . LEU B 1 111 ? -20.527 -13.088 -3.342  1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CG  1 
ATOM   3134 C  CD1 . LEU B 1 111 ? -19.483 -11.986 -3.505  1.00 5.11   ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD1 1 
ATOM   3135 C  CD2 . LEU B 1 111 ? -21.361 -13.273 -4.625  1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD2 1 
HETATM 3136 N  N   . MSE B 1 112 ? -19.015 -17.068 -1.571  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B N   1 
HETATM 3137 C  CA  . MSE B 1 112 ? -18.131 -18.230 -1.525  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CA  1 
HETATM 3138 C  C   . MSE B 1 112 ? -18.754 -19.502 -0.964  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B C   1 
HETATM 3139 O  O   . MSE B 1 112 ? -18.632 -20.562 -1.575  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B O   1 
HETATM 3140 C  CB  . MSE B 1 112 ? -16.869 -17.897 -0.728  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CB  1 
HETATM 3141 C  CG  . MSE B 1 112 ? -16.095 -16.751 -1.323  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CG  1 
HETATM 3142 SE SE  . MSE B 1 112 ? -15.468 -17.117 -3.123  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B SE  1 
HETATM 3143 C  CE  . MSE B 1 112 ? -13.762 -16.304 -2.885  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 105 MSE B CE  1 
ATOM   3144 N  N   . ASN B 1 113 ? -19.406 -19.409 0.196   1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B N   1 
ATOM   3145 C  CA  . ASN B 1 113 ? -20.009 -20.590 0.810   1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CA  1 
ATOM   3146 C  C   . ASN B 1 113 ? -21.207 -21.131 0.031   1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B C   1 
ATOM   3147 O  O   . ASN B 1 113 ? -21.414 -22.344 -0.037  1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B O   1 
ATOM   3148 C  CB  . ASN B 1 113 ? -20.444 -20.304 2.254   1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CB  1 
ATOM   3149 C  CG  . ASN B 1 113 ? -19.278 -19.946 3.166   1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CG  1 
ATOM   3150 O  OD1 . ASN B 1 113 ? -18.142 -20.366 2.947   1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B OD1 1 
ATOM   3151 N  ND2 . ASN B 1 113 ? -19.569 -19.183 4.212   1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B ND2 1 
ATOM   3152 N  N   . ASP B 1 114 ? -22.016 -20.241 -0.533  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N   1 
ATOM   3153 C  CA  . ASP B 1 114 ? -23.172 -20.702 -1.291  1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA  1 
ATOM   3154 C  C   . ASP B 1 114 ? -22.921 -20.764 -2.797  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C   1 
ATOM   3155 O  O   . ASP B 1 114 ? -22.805 -21.851 -3.358  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O   1 
ATOM   3156 C  CB  . ASP B 1 114 ? -24.402 -19.823 -1.013  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB  1 
ATOM   3157 C  CG  . ASP B 1 114 ? -24.804 -19.825 0.459   1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG  1 
ATOM   3158 O  OD1 . ASP B 1 114 ? -24.704 -20.884 1.115   1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 1 
ATOM   3159 O  OD2 . ASP B 1 114 ? -25.233 -18.769 0.954   1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 1 
ATOM   3160 N  N   . ASP B 1 115 ? -22.811 -19.601 -3.432  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   3161 C  CA  . ASP B 1 115 ? -22.624 -19.509 -4.890  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   3162 C  C   . ASP B 1 115 ? -21.421 -20.235 -5.484  1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   3163 O  O   . ASP B 1 115 ? -21.568 -21.039 -6.403  1.00 7.98   ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   3164 C  CB  . ASP B 1 115 ? -22.583 -18.042 -5.314  1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   3165 C  CG  . ASP B 1 115 ? -23.771 -17.257 -4.784  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   3166 O  OD1 . ASP B 1 115 ? -24.873 -17.837 -4.741  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   3167 O  OD2 . ASP B 1 115 ? -23.610 -16.069 -4.420  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   3168 N  N   . PHE B 1 116 ? -20.233 -19.930 -4.981  1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B N   1 
ATOM   3169 C  CA  . PHE B 1 116 ? -19.014 -20.555 -5.479  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CA  1 
ATOM   3170 C  C   . PHE B 1 116 ? -19.097 -22.071 -5.304  1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 109 PHE B C   1 
ATOM   3171 O  O   . PHE B 1 116 ? -18.843 -22.829 -6.237  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B O   1 
ATOM   3172 C  CB  . PHE B 1 116 ? -17.810 -20.005 -4.708  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CB  1 
ATOM   3173 C  CG  . PHE B 1 116 ? -16.492 -20.494 -5.215  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CG  1 
ATOM   3174 C  CD1 . PHE B 1 116 ? -15.823 -19.808 -6.216  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD1 1 
ATOM   3175 C  CD2 . PHE B 1 116 ? -15.910 -21.638 -4.678  1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD2 1 
ATOM   3176 C  CE1 . PHE B 1 116 ? -14.585 -20.250 -6.678  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE1 1 
ATOM   3177 C  CE2 . PHE B 1 116 ? -14.676 -22.092 -5.129  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE2 1 
ATOM   3178 C  CZ  . PHE B 1 116 ? -14.008 -21.396 -6.134  1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CZ  1 
ATOM   3179 N  N   . GLU B 1 117 ? -19.477 -22.511 -4.112  1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
ATOM   3180 C  CA  . GLU B 1 117 ? -19.587 -23.941 -3.842  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
ATOM   3181 C  C   . GLU B 1 117 ? -20.628 -24.659 -4.678  1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
ATOM   3182 O  O   . GLU B 1 117 ? -20.430 -25.825 -5.058  1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
ATOM   3183 C  CB  . GLU B 1 117 ? -19.877 -24.188 -2.362  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
ATOM   3184 C  CG  . GLU B 1 117 ? -18.678 -23.942 -1.490  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
ATOM   3185 C  CD  . GLU B 1 117 ? -17.496 -24.805 -1.902  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
ATOM   3186 O  OE1 . GLU B 1 117 ? -16.390 -24.246 -2.106  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
ATOM   3187 O  OE2 . GLU B 1 117 ? -17.677 -26.039 -2.014  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
ATOM   3188 N  N   . LYS B 1 118 ? -21.736 -23.977 -4.955  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   1 
ATOM   3189 C  CA  . LYS B 1 118 ? -22.812 -24.565 -5.749  1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  1 
ATOM   3190 C  C   . LYS B 1 118 ? -22.329 -24.841 -7.171  1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   1 
ATOM   3191 O  O   . LYS B 1 118 ? -22.625 -25.893 -7.750  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   1 
ATOM   3192 C  CB  . LYS B 1 118 ? -24.020 -23.615 -5.775  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  1 
ATOM   3193 C  CG  . LYS B 1 118 ? -25.228 -24.146 -6.532  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  1 
ATOM   3194 C  CD  . LYS B 1 118 ? -26.488 -23.345 -6.199  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  1 
ATOM   3195 C  CE  . LYS B 1 118 ? -27.699 -23.861 -6.972  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  1 
ATOM   3196 N  NZ  . LYS B 1 118 ? -28.938 -23.071 -6.663  1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  1 
ATOM   3197 N  N   . ILE B 1 119 ? -21.573 -23.905 -7.737  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B N   1 
ATOM   3198 C  CA  . ILE B 1 119 ? -21.069 -24.094 -9.093  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CA  1 
ATOM   3199 C  C   . ILE B 1 119 ? -19.961 -25.145 -9.115  1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B C   1 
ATOM   3200 O  O   . ILE B 1 119 ? -19.907 -25.966 -10.024 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B O   1 
ATOM   3201 C  CB  . ILE B 1 119 ? -20.573 -22.761 -9.701  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CB  1 
ATOM   3202 C  CG1 . ILE B 1 119 ? -19.870 -23.027 -11.037 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG1 1 
ATOM   3203 C  CG2 . ILE B 1 119 ? -19.670 -22.054 -8.724  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG2 1 
ATOM   3204 C  CD1 . ILE B 1 119 ? -19.702 -21.796 -11.886 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CD1 1 
ATOM   3205 N  N   . LYS B 1 120 ? -19.097 -25.132 -8.101  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   3206 C  CA  . LYS B 1 120 ? -18.015 -26.105 -7.996  1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   3207 C  C   . LYS B 1 120 ? -18.599 -27.524 -7.943  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   3208 O  O   . LYS B 1 120 ? -18.084 -28.446 -8.583  1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   3209 C  CB  . LYS B 1 120 ? -17.182 -25.844 -6.730  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   3210 C  CG  . LYS B 1 120 ? -15.911 -26.677 -6.637  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   3211 C  CD  . LYS B 1 120 ? -15.105 -26.357 -5.371  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   3212 C  CE  . LYS B 1 120 ? -13.822 -27.180 -5.324  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   3213 N  NZ  . LYS B 1 120 ? -13.115 -27.114 -4.006  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   3214 N  N   . ASN B 1 121 ? -19.671 -27.702 -7.177  1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B N   1 
ATOM   3215 C  CA  . ASN B 1 121 ? -20.299 -29.012 -7.079  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CA  1 
ATOM   3216 C  C   . ASN B 1 121 ? -21.032 -29.411 -8.354  1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B C   1 
ATOM   3217 O  O   . ASN B 1 121 ? -20.970 -30.571 -8.759  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B O   1 
ATOM   3218 C  CB  . ASN B 1 121 ? -21.245 -29.075 -5.887  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CB  1 
ATOM   3219 C  CG  . ASN B 1 121 ? -20.504 -29.143 -4.569  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CG  1 
ATOM   3220 O  OD1 . ASN B 1 121 ? -19.502 -29.860 -4.440  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B OD1 1 
ATOM   3221 N  ND2 . ASN B 1 121 ? -20.994 -28.410 -3.575  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B ND2 1 
ATOM   3222 N  N   . TRP B 1 122 ? -21.736 -28.465 -8.977  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B N   1 
ATOM   3223 C  CA  . TRP B 1 122 ? -22.444 -28.758 -10.224 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CA  1 
ATOM   3224 C  C   . TRP B 1 122 ? -21.421 -29.162 -11.302 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B C   1 
ATOM   3225 O  O   . TRP B 1 122 ? -21.630 -30.112 -12.051 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B O   1 
ATOM   3226 C  CB  . TRP B 1 122 ? -23.204 -27.533 -10.716 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CB  1 
ATOM   3227 C  CG  . TRP B 1 122 ? -24.127 -27.828 -11.852 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CG  1 
ATOM   3228 C  CD1 . TRP B 1 122 ? -25.441 -28.180 -11.764 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CD1 1 
ATOM   3229 C  CD2 . TRP B 1 122 ? -23.807 -27.813 -13.251 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CD2 1 
ATOM   3230 N  NE1 . TRP B 1 122 ? -25.963 -28.379 -13.017 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B NE1 1 
ATOM   3231 C  CE2 . TRP B 1 122 ? -24.985 -28.163 -13.950 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CE2 1 
ATOM   3232 C  CE3 . TRP B 1 122 ? -22.641 -27.543 -13.981 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CE3 1 
ATOM   3233 C  CZ2 . TRP B 1 122 ? -25.035 -28.249 -15.350 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CZ2 1 
ATOM   3234 C  CZ3 . TRP B 1 122 ? -22.684 -27.628 -15.372 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CZ3 1 
ATOM   3235 C  CH2 . TRP B 1 122 ? -23.878 -27.980 -16.044 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CH2 1 
ATOM   3236 N  N   . GLN B 1 123 ? -20.317 -28.427 -11.383 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B N   1 
ATOM   3237 C  CA  . GLN B 1 123 ? -19.288 -28.735 -12.368 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CA  1 
ATOM   3238 C  C   . GLN B 1 123 ? -18.859 -30.198 -12.220 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B C   1 
ATOM   3239 O  O   . GLN B 1 123 ? -18.735 -30.927 -13.209 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B O   1 
ATOM   3240 C  CB  . GLN B 1 123 ? -18.067 -27.823 -12.166 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CB  1 
ATOM   3241 C  CG  . GLN B 1 123 ? -17.065 -27.811 -13.319 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CG  1 
ATOM   3242 C  CD  . GLN B 1 123 ? -15.890 -26.874 -13.053 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CD  1 
ATOM   3243 O  OE1 . GLN B 1 123 ? -15.361 -26.227 -13.969 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B OE1 1 
ATOM   3244 N  NE2 . GLN B 1 123 ? -15.471 -26.807 -11.804 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 116 GLN B NE2 1 
ATOM   3245 N  N   . LYS B 1 124 ? -18.641 -30.618 -10.977 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B N   1 
ATOM   3246 C  CA  . LYS B 1 124 ? -18.193 -31.977 -10.689 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CA  1 
ATOM   3247 C  C   . LYS B 1 124 ? -19.220 -33.055 -10.991 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B C   1 
ATOM   3248 O  O   . LYS B 1 124 ? -18.875 -34.170 -11.379 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B O   1 
ATOM   3249 C  CB  . LYS B 1 124 ? -17.774 -32.101 -9.220  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CB  1 
ATOM   3250 C  CG  . LYS B 1 124 ? -16.539 -31.306 -8.844  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CG  1 
ATOM   3251 C  CD  . LYS B 1 124 ? -15.952 -31.803 -7.530  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CD  1 
ATOM   3252 C  CE  . LYS B 1 124 ? -16.974 -31.752 -6.402  1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CE  1 
ATOM   3253 N  NZ  . LYS B 1 124 ? -16.423 -32.305 -5.132  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 117 LYS B NZ  1 
ATOM   3254 N  N   . GLU B 1 125 ? -20.485 -32.735 -10.799 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N   1 
ATOM   3255 C  CA  . GLU B 1 125 ? -21.528 -33.713 -11.046 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA  1 
ATOM   3256 C  C   . GLU B 1 125 ? -21.884 -33.824 -12.526 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C   1 
ATOM   3257 O  O   . GLU B 1 125 ? -22.449 -34.826 -12.953 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O   1 
ATOM   3258 C  CB  . GLU B 1 125 ? -22.770 -33.354 -10.219 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB  1 
ATOM   3259 C  CG  . GLU B 1 125 ? -22.533 -33.492 -8.728  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG  1 
ATOM   3260 C  CD  . GLU B 1 125 ? -23.669 -32.948 -7.886  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD  1 
ATOM   3261 O  OE1 . GLU B 1 125 ? -23.541 -32.986 -6.648  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 1 
ATOM   3262 O  OE2 . GLU B 1 125 ? -24.679 -32.482 -8.452  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 1 
ATOM   3263 N  N   . ALA B 1 126 ? -21.547 -32.802 -13.305 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N   1 
ATOM   3264 C  CA  . ALA B 1 126 ? -21.869 -32.803 -14.733 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA  1 
ATOM   3265 C  C   . ALA B 1 126 ? -20.727 -33.242 -15.652 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C   1 
ATOM   3266 O  O   . ALA B 1 126 ? -20.965 -33.763 -16.758 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O   1 
ATOM   3267 C  CB  . ALA B 1 126 ? -22.359 -31.414 -15.149 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB  1 
ATOM   3268 N  N   . PHE B 1 127 ? -19.490 -33.022 -15.213 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B N   1 
ATOM   3269 C  CA  . PHE B 1 127 ? -18.331 -33.388 -16.019 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CA  1 
ATOM   3270 C  C   . PHE B 1 127 ? -17.462 -34.429 -15.338 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B C   1 
ATOM   3271 O  O   . PHE B 1 127 ? -16.932 -34.202 -14.246 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B O   1 
ATOM   3272 C  CB  . PHE B 1 127 ? -17.478 -32.154 -16.336 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CB  1 
ATOM   3273 C  CG  . PHE B 1 127 ? -18.214 -31.082 -17.084 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CG  1 
ATOM   3274 C  CD1 . PHE B 1 127 ? -18.837 -30.047 -16.402 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD1 1 
ATOM   3275 C  CD2 . PHE B 1 127 ? -18.306 -31.123 -18.473 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD2 1 
ATOM   3276 C  CE1 . PHE B 1 127 ? -19.546 -29.067 -17.088 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE1 1 
ATOM   3277 C  CE2 . PHE B 1 127 ? -19.010 -30.153 -19.168 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE2 1 
ATOM   3278 C  CZ  . PHE B 1 127 ? -19.635 -29.118 -18.474 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CZ  1 
ATOM   3279 N  N   . HIS B 1 128 ? -17.292 -35.569 -15.997 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B N   1 
ATOM   3280 C  CA  . HIS B 1 128 ? -16.482 -36.640 -15.431 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CA  1 
ATOM   3281 C  C   . HIS B 1 128 ? -15.248 -36.929 -16.267 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B C   1 
ATOM   3282 O  O   . HIS B 1 128 ? -15.327 -37.106 -17.480 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B O   1 
ATOM   3283 C  CB  . HIS B 1 128 ? -17.334 -37.903 -15.270 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CB  1 
ATOM   3284 C  CG  . HIS B 1 128 ? -18.558 -37.692 -14.436 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CG  1 
ATOM   3285 N  ND1 . HIS B 1 128 ? -19.673 -37.028 -14.905 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B ND1 1 
ATOM   3286 C  CD2 . HIS B 1 128 ? -18.829 -38.021 -13.151 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CD2 1 
ATOM   3287 C  CE1 . HIS B 1 128 ? -20.578 -36.958 -13.944 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CE1 1 
ATOM   3288 N  NE2 . HIS B 1 128 ? -20.090 -37.553 -12.870 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 121 HIS B NE2 1 
ATOM   3289 N  N   . LYS B 1 129 ? -14.098 -36.968 -15.606 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N   1 
ATOM   3290 C  CA  . LYS B 1 129 ? -12.853 -37.226 -16.303 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA  1 
ATOM   3291 C  C   . LYS B 1 129 ? -12.764 -38.684 -16.711 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C   1 
ATOM   3292 O  O   . LYS B 1 129 ? -13.055 -39.585 -15.927 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O   1 
ATOM   3293 C  CB  . LYS B 1 129 ? -11.654 -36.859 -15.421 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB  1 
ATOM   3294 C  CG  . LYS B 1 129 ? -11.372 -35.358 -15.350 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG  1 
ATOM   3295 C  CD  . LYS B 1 129 ? -10.040 -35.075 -14.671 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD  1 
ATOM   3296 C  CE  . LYS B 1 129 ? -10.093 -35.318 -13.166 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE  1 
ATOM   3297 N  NZ  . LYS B 1 129 ? -10.480 -34.091 -12.410 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ  1 
ATOM   3298 N  N   . GLN B 1 130 ? -12.397 -38.909 -17.962 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B N   1 
ATOM   3299 C  CA  . GLN B 1 130 ? -12.231 -40.263 -18.457 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CA  1 
ATOM   3300 C  C   . GLN B 1 130 ? -10.764 -40.540 -18.204 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B C   1 
ATOM   3301 O  O   . GLN B 1 130 ? -9.908  -39.738 -18.579 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B O   1 
ATOM   3302 C  CB  . GLN B 1 130 ? -12.544 -40.338 -19.952 1.00 81.12  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CB  1 
ATOM   3303 C  CG  . GLN B 1 130 ? -11.838 -39.290 -20.788 1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CG  1 
ATOM   3304 C  CD  . GLN B 1 130 ? -12.152 -39.420 -22.262 1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CD  1 
ATOM   3305 O  OE1 . GLN B 1 130 ? -13.316 -39.498 -22.655 1.00 92.23  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B OE1 1 
ATOM   3306 N  NE2 . GLN B 1 130 ? -11.114 -39.439 -23.090 1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B NE2 1 
HETATM 3307 N  N   . MSE B 1 131 ? -10.468 -41.651 -17.543 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B N   1 
HETATM 3308 C  CA  . MSE B 1 131 ? -9.084  -41.974 -17.247 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CA  1 
HETATM 3309 C  C   . MSE B 1 131 ? -8.285  -42.166 -18.526 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B C   1 
HETATM 3310 O  O   . MSE B 1 131 ? -8.160  -43.277 -19.039 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 124 MSE B O   1 
HETATM 3311 C  CB  . MSE B 1 131 ? -8.998  -43.223 -16.378 1.00 200.43 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CB  1 
HETATM 3312 C  CG  . MSE B 1 131 ? -7.579  -43.568 -15.998 1.00 200.43 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CG  1 
HETATM 3313 SE SE  . MSE B 1 131 ? -6.481  -41.995 -15.689 1.00 167.45 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B SE  1 
HETATM 3314 C  CE  . MSE B 1 131 ? -5.414  -42.040 -17.299 1.00 200.43 ? ? ? ? ? ? 124 MSE B CE  1 
HETATM 3315 N  N   . MSE B 1 132 ? -7.737  -41.059 -19.015 1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B N   1 
HETATM 3316 C  CA  . MSE B 1 132 ? -6.952  -41.020 -20.241 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CA  1 
HETATM 3317 C  C   . MSE B 1 132 ? -6.854  -39.548 -20.620 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B C   1 
HETATM 3318 O  O   . MSE B 1 132 ? -6.079  -39.164 -21.496 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 125 MSE B O   1 
HETATM 3319 C  CB  . MSE B 1 132 ? -7.674  -41.788 -21.348 1.00 134.91 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CB  1 
HETATM 3320 C  CG  . MSE B 1 132 ? -9.073  -41.260 -21.627 1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CG  1 
HETATM 3321 SE SE  . MSE B 1 132 ? -10.169 -42.476 -22.642 1.00 158.84 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B SE  1 
HETATM 3322 C  CE  . MSE B 1 132 ? -11.084 -43.342 -21.178 1.00 176.29 ? ? ? ? ? ? 125 MSE B CE  1 
ATOM   3323 N  N   . GLY B 1 133 ? -7.654  -38.731 -19.940 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   1 
ATOM   3324 C  CA  . GLY B 1 133 ? -7.675  -37.305 -20.205 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  1 
ATOM   3325 C  C   . GLY B 1 133 ? -8.971  -36.913 -20.884 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   1 
ATOM   3326 O  O   . GLY B 1 133 ? -9.523  -37.682 -21.669 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   1 
ATOM   3327 N  N   . GLY B 1 134 ? -9.462  -35.717 -20.581 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
ATOM   3328 C  CA  . GLY B 1 134 ? -10.697 -35.259 -21.188 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
ATOM   3329 C  C   . GLY B 1 134 ? -11.909 -35.715 -20.408 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   1 
ATOM   3330 O  O   . GLY B 1 134 ? -11.787 -36.478 -19.450 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   1 
ATOM   3331 N  N   . PHE B 1 135 ? -13.085 -35.254 -20.824 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B N   1 
ATOM   3332 C  CA  . PHE B 1 135 ? -14.327 -35.601 -20.149 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CA  1 
ATOM   3333 C  C   . PHE B 1 135 ? -15.085 -36.708 -20.876 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B C   1 
ATOM   3334 O  O   . PHE B 1 135 ? -15.076 -36.780 -22.108 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B O   1 
ATOM   3335 C  CB  . PHE B 1 135 ? -15.223 -34.358 -20.026 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CB  1 
ATOM   3336 C  CG  . PHE B 1 135 ? -14.558 -33.201 -19.336 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CG  1 
ATOM   3337 C  CD1 . PHE B 1 135 ? -14.129 -32.094 -20.057 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD1 1 
ATOM   3338 C  CD2 . PHE B 1 135 ? -14.329 -33.234 -17.963 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD2 1 
ATOM   3339 C  CE1 . PHE B 1 135 ? -13.481 -31.034 -19.424 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE1 1 
ATOM   3340 C  CE2 . PHE B 1 135 ? -13.682 -32.181 -17.318 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE2 1 
ATOM   3341 C  CZ  . PHE B 1 135 ? -13.257 -31.079 -18.051 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CZ  1 
ATOM   3342 N  N   . LYS B 1 136 ? -15.746 -37.563 -20.103 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B N   1 
ATOM   3343 C  CA  . LYS B 1 136 ? -16.515 -38.665 -20.668 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CA  1 
ATOM   3344 C  C   . LYS B 1 136 ? -17.681 -38.142 -21.507 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B C   1 
ATOM   3345 O  O   . LYS B 1 136 ? -18.056 -38.755 -22.511 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B O   1 
ATOM   3346 C  CB  . LYS B 1 136 ? -17.047 -39.570 -19.548 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CB  1 
ATOM   3347 C  CG  . LYS B 1 136 ? -15.966 -40.311 -18.765 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CG  1 
ATOM   3348 C  CD  . LYS B 1 136 ? -16.571 -41.226 -17.701 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CD  1 
ATOM   3349 C  CE  . LYS B 1 136 ? -15.494 -42.055 -17.005 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CE  1 
ATOM   3350 N  NZ  . LYS B 1 136 ? -16.051 -42.984 -15.979 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B NZ  1 
ATOM   3351 N  N   . GLU B 1 137 ? -18.257 -37.008 -21.107 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N   1 
ATOM   3352 C  CA  . GLU B 1 137 ? -19.378 -36.468 -21.858 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA  1 
ATOM   3353 C  C   . GLU B 1 137 ? -18.952 -35.949 -23.224 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C   1 
ATOM   3354 O  O   . GLU B 1 137 ? -19.751 -35.936 -24.154 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O   1 
ATOM   3355 C  CB  . GLU B 1 137 ? -20.121 -35.373 -21.068 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB  1 
ATOM   3356 C  CG  . GLU B 1 137 ? -19.399 -34.791 -19.874 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG  1 
ATOM   3357 C  CD  . GLU B 1 137 ? -19.141 -35.797 -18.773 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD  1 
ATOM   3358 O  OE1 . GLU B 1 137 ? -20.098 -36.425 -18.266 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 1 
ATOM   3359 O  OE2 . GLU B 1 137 ? -17.964 -35.950 -18.412 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 1 
ATOM   3360 N  N   . THR B 1 138 ? -17.693 -35.530 -23.349 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 131 THR B N   1 
ATOM   3361 C  CA  . THR B 1 138 ? -17.192 -35.050 -24.633 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 131 THR B CA  1 
ATOM   3362 C  C   . THR B 1 138 ? -16.942 -36.270 -25.522 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 131 THR B C   1 
ATOM   3363 O  O   . THR B 1 138 ? -17.365 -36.304 -26.672 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 131 THR B O   1 
ATOM   3364 C  CB  . THR B 1 138 ? -15.872 -34.262 -24.476 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 131 THR B CB  1 
ATOM   3365 O  OG1 . THR B 1 138 ? -16.087 -33.124 -23.633 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 131 THR B OG1 1 
ATOM   3366 C  CG2 . THR B 1 138 ? -15.375 -33.783 -25.832 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 131 THR B CG2 1 
ATOM   3367 N  N   . LYS B 1 139 ? -16.250 -37.269 -24.983 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   3368 C  CA  . LYS B 1 139 ? -15.980 -38.495 -25.731 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   3369 C  C   . LYS B 1 139 ? -17.290 -39.112 -26.213 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   3370 O  O   . LYS B 1 139 ? -17.389 -39.572 -27.350 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   3371 C  CB  . LYS B 1 139 ? -15.230 -39.503 -24.858 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   3372 C  CG  . LYS B 1 139 ? -15.172 -40.913 -25.443 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   3373 C  CD  . LYS B 1 139 ? -14.380 -41.854 -24.543 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   3374 C  CE  . LYS B 1 139 ? -14.539 -43.307 -24.975 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   3375 N  NZ  . LYS B 1 139 ? -14.212 -43.512 -26.416 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   3376 N  N   . GLU B 1 140 ? -18.293 -39.123 -25.340 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B N   1 
ATOM   3377 C  CA  . GLU B 1 140 ? -19.602 -39.677 -25.682 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CA  1 
ATOM   3378 C  C   . GLU B 1 140 ? -20.172 -38.995 -26.926 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B C   1 
ATOM   3379 O  O   . GLU B 1 140 ? -20.504 -39.650 -27.918 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B O   1 
ATOM   3380 C  CB  . GLU B 1 140 ? -20.580 -39.492 -24.517 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CB  1 
ATOM   3381 C  CG  . GLU B 1 140 ? -22.025 -39.823 -24.874 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CG  1 
ATOM   3382 C  CD  . GLU B 1 140 ? -23.001 -39.533 -23.745 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CD  1 
ATOM   3383 O  OE1 . GLU B 1 140 ? -23.006 -38.391 -23.236 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE1 1 
ATOM   3384 O  OE2 . GLU B 1 140 ? -23.768 -40.446 -23.373 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE2 1 
ATOM   3385 N  N   . ALA B 1 141 ? -20.284 -37.672 -26.857 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B N   1 
ATOM   3386 C  CA  . ALA B 1 141 ? -20.809 -36.874 -27.954 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CA  1 
ATOM   3387 C  C   . ALA B 1 141 ? -20.033 -37.130 -29.241 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B C   1 
ATOM   3388 O  O   . ALA B 1 141 ? -20.624 -37.299 -30.306 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B O   1 
ATOM   3389 C  CB  . ALA B 1 141 ? -20.739 -35.395 -27.594 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CB  1 
ATOM   3390 N  N   . GLU B 1 142 ? -18.708 -37.150 -29.129 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B N   1 
ATOM   3391 C  CA  . GLU B 1 142 ? -17.838 -37.380 -30.272 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CA  1 
ATOM   3392 C  C   . GLU B 1 142 ? -18.104 -38.744 -30.909 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B C   1 
ATOM   3393 O  O   . GLU B 1 142 ? -18.207 -38.862 -32.132 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B O   1 
ATOM   3394 C  CB  . GLU B 1 142 ? -16.374 -37.292 -29.835 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CB  1 
ATOM   3395 C  CG  . GLU B 1 142 ? -15.381 -37.691 -30.914 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CG  1 
ATOM   3396 C  CD  . GLU B 1 142 ? -15.286 -36.678 -32.037 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CD  1 
ATOM   3397 O  OE1 . GLU B 1 142 ? -14.842 -37.061 -33.136 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE1 1 
ATOM   3398 O  OE2 . GLU B 1 142 ? -15.639 -35.499 -31.818 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE2 1 
ATOM   3399 N  N   . ASP B 1 143 ? -18.220 -39.772 -30.076 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B N   1 
ATOM   3400 C  CA  . ASP B 1 143 ? -18.467 -41.118 -30.577 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CA  1 
ATOM   3401 C  C   . ASP B 1 143 ? -19.849 -41.263 -31.204 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B C   1 
ATOM   3402 O  O   . ASP B 1 143 ? -20.023 -42.002 -32.170 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B O   1 
ATOM   3403 C  CB  . ASP B 1 143 ? -18.286 -42.144 -29.456 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CB  1 
ATOM   3404 C  CG  . ASP B 1 143 ? -16.848 -42.248 -28.997 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CG  1 
ATOM   3405 O  OD1 . ASP B 1 143 ? -15.953 -41.886 -29.785 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD1 1 
ATOM   3406 O  OD2 . ASP B 1 143 ? -16.604 -42.699 -27.860 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD2 1 
ATOM   3407 N  N   . GLY B 1 144 ? -20.829 -40.553 -30.656 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B N   1 
ATOM   3408 C  CA  . GLY B 1 144 ? -22.172 -40.622 -31.199 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B CA  1 
ATOM   3409 C  C   . GLY B 1 144 ? -22.233 -39.980 -32.571 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B C   1 
ATOM   3410 O  O   . GLY B 1 144 ? -22.884 -40.495 -33.486 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 137 GLY B O   1 
ATOM   3411 N  N   . PHE B 1 145 ? -21.557 -38.844 -32.715 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B N   1 
ATOM   3412 C  CA  . PHE B 1 145 ? -21.519 -38.137 -33.991 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CA  1 
ATOM   3413 C  C   . PHE B 1 145 ? -20.773 -38.961 -35.041 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B C   1 
ATOM   3414 O  O   . PHE B 1 145 ? -21.164 -38.989 -36.210 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B O   1 
ATOM   3415 C  CB  . PHE B 1 145 ? -20.838 -36.774 -33.824 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CB  1 
ATOM   3416 C  CG  . PHE B 1 145 ? -21.766 -35.678 -33.361 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CG  1 
ATOM   3417 C  CD1 . PHE B 1 145 ? -21.347 -34.753 -32.406 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD1 1 
ATOM   3418 C  CD2 . PHE B 1 145 ? -23.044 -35.555 -33.899 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD2 1 
ATOM   3419 C  CE1 . PHE B 1 145 ? -22.190 -33.720 -31.995 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE1 1 
ATOM   3420 C  CE2 . PHE B 1 145 ? -23.897 -34.524 -33.495 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE2 1 
ATOM   3421 C  CZ  . PHE B 1 145 ? -23.469 -33.606 -32.541 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CZ  1 
ATOM   3422 N  N   . ARG B 1 146 ? -19.693 -39.618 -34.629 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N   1 
ATOM   3423 C  CA  . ARG B 1 146 ? -18.923 -40.444 -35.552 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA  1 
ATOM   3424 C  C   . ARG B 1 146 ? -19.807 -41.575 -36.058 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C   1 
ATOM   3425 O  O   . ARG B 1 146 ? -20.001 -41.740 -37.262 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O   1 
ATOM   3426 C  CB  . ARG B 1 146 ? -17.694 -41.037 -34.858 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB  1 
ATOM   3427 C  CG  . ARG B 1 146 ? -16.601 -40.034 -34.559 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG  1 
ATOM   3428 C  CD  . ARG B 1 146 ? -15.378 -40.715 -33.965 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD  1 
ATOM   3429 N  NE  . ARG B 1 146 ? -14.273 -39.780 -33.773 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE  1 
ATOM   3430 C  CZ  . ARG B 1 146 ? -13.670 -39.122 -34.758 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ  1 
ATOM   3431 N  NH1 . ARG B 1 146 ? -14.061 -39.295 -36.015 1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1 1 
ATOM   3432 N  NH2 . ARG B 1 146 ? -12.677 -38.286 -34.487 1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2 1 
ATOM   3433 N  N   . LYS B 1 147 ? -20.343 -42.351 -35.123 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   3434 C  CA  . LYS B 1 147 ? -21.208 -43.470 -35.465 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   3435 C  C   . LYS B 1 147 ? -22.250 -43.021 -36.485 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   3436 O  O   . LYS B 1 147 ? -22.382 -43.612 -37.559 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   3437 C  CB  . LYS B 1 147 ? -21.903 -43.992 -34.205 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   3438 C  CG  . LYS B 1 147 ? -22.697 -45.277 -34.397 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   3439 C  CD  . LYS B 1 147 ? -23.258 -45.773 -33.068 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   3440 C  CE  . LYS B 1 147 ? -23.821 -47.187 -33.176 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   3441 N  NZ  . LYS B 1 147 ? -24.955 -47.278 -34.139 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   3442 N  N   . ALA B 1 148 ? -22.970 -41.958 -36.144 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B N   1 
ATOM   3443 C  CA  . ALA B 1 148 ? -24.018 -41.414 -36.998 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CA  1 
ATOM   3444 C  C   . ALA B 1 148 ? -23.525 -40.894 -38.348 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B C   1 
ATOM   3445 O  O   . ALA B 1 148 ? -24.301 -40.806 -39.298 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B O   1 
ATOM   3446 C  CB  . ALA B 1 148 ? -24.751 -40.303 -36.259 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CB  1 
ATOM   3447 N  N   . GLN B 1 149 ? -22.243 -40.554 -38.439 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B N   1 
ATOM   3448 C  CA  . GLN B 1 149 ? -21.698 -40.023 -39.685 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CA  1 
ATOM   3449 C  C   . GLN B 1 149 ? -20.920 -41.063 -40.496 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B C   1 
ATOM   3450 O  O   . GLN B 1 149 ? -20.794 -40.949 -41.717 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B O   1 
ATOM   3451 C  CB  . GLN B 1 149 ? -20.798 -38.818 -39.377 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CB  1 
ATOM   3452 C  CG  . GLN B 1 149 ? -20.431 -37.981 -40.596 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CG  1 
ATOM   3453 C  CD  . GLN B 1 149 ? -19.871 -36.616 -40.234 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CD  1 
ATOM   3454 O  OE1 . GLN B 1 149 ? -18.720 -36.486 -39.799 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B OE1 1 
ATOM   3455 N  NE2 . GLN B 1 149 ? -20.691 -35.588 -40.403 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 142 GLN B NE2 1 
ATOM   3456 N  N   . LYS B 1 150 ? -20.415 -42.077 -39.804 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B N   1 
ATOM   3457 C  CA  . LYS B 1 150 ? -19.625 -43.142 -40.410 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CA  1 
ATOM   3458 C  C   . LYS B 1 150 ? -20.077 -43.607 -41.799 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B C   1 
ATOM   3459 O  O   . LYS B 1 150 ? -19.361 -43.416 -42.782 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B O   1 
ATOM   3460 C  CB  . LYS B 1 150 ? -19.561 -44.336 -39.450 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CB  1 
ATOM   3461 C  CG  . LYS B 1 150 ? -18.615 -45.440 -39.875 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CG  1 
ATOM   3462 C  CD  . LYS B 1 150 ? -18.474 -46.475 -38.771 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CD  1 
ATOM   3463 C  CE  . LYS B 1 150 ? -17.536 -47.597 -39.174 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CE  1 
ATOM   3464 N  NZ  . LYS B 1 150 ? -17.356 -48.587 -38.074 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 143 LYS B NZ  1 
ATOM   3465 N  N   . PRO B 1 151 ? -21.269 -44.214 -41.905 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B N   1 
ATOM   3466 C  CA  . PRO B 1 151 ? -21.721 -44.673 -43.222 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CA  1 
ATOM   3467 C  C   . PRO B 1 151 ? -21.739 -43.596 -44.305 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B C   1 
ATOM   3468 O  O   . PRO B 1 151 ? -21.260 -43.817 -45.417 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B O   1 
ATOM   3469 C  CB  . PRO B 1 151 ? -23.113 -45.236 -42.931 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CB  1 
ATOM   3470 C  CG  . PRO B 1 151 ? -23.572 -44.417 -41.762 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CG  1 
ATOM   3471 C  CD  . PRO B 1 151 ? -22.336 -44.374 -40.901 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CD  1 
ATOM   3472 N  N   . TRP B 1 152 ? -22.286 -42.432 -43.975 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B N   1 
ATOM   3473 C  CA  . TRP B 1 152 ? -22.366 -41.337 -44.933 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CA  1 
ATOM   3474 C  C   . TRP B 1 152 ? -20.974 -40.879 -45.358 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B C   1 
ATOM   3475 O  O   . TRP B 1 152 ? -20.730 -40.618 -46.538 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B O   1 
ATOM   3476 C  CB  . TRP B 1 152 ? -23.130 -40.159 -44.324 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CB  1 
ATOM   3477 C  CG  . TRP B 1 152 ? -23.577 -39.152 -45.334 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CG  1 
ATOM   3478 C  CD1 . TRP B 1 152 ? -24.662 -39.243 -46.160 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD1 1 
ATOM   3479 C  CD2 . TRP B 1 152 ? -22.941 -37.907 -45.643 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD2 1 
ATOM   3480 N  NE1 . TRP B 1 152 ? -24.741 -38.131 -46.964 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B NE1 1 
ATOM   3481 C  CE2 . TRP B 1 152 ? -23.698 -37.294 -46.668 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE2 1 
ATOM   3482 C  CE3 . TRP B 1 152 ? -21.804 -37.249 -45.155 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE3 1 
ATOM   3483 C  CZ2 . TRP B 1 152 ? -23.354 -36.053 -47.214 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ2 1 
ATOM   3484 C  CZ3 . TRP B 1 152 ? -21.462 -36.014 -45.697 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ3 1 
ATOM   3485 C  CH2 . TRP B 1 152 ? -22.236 -35.430 -46.718 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CH2 1 
ATOM   3486 N  N   . ALA B 1 153 ? -20.065 -40.784 -44.392 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   1 
ATOM   3487 C  CA  . ALA B 1 153 ? -18.696 -40.352 -44.663 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  1 
ATOM   3488 C  C   . ALA B 1 153 ? -17.996 -41.323 -45.604 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   1 
ATOM   3489 O  O   . ALA B 1 153 ? -17.265 -40.912 -46.508 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   1 
ATOM   3490 C  CB  . ALA B 1 153 ? -17.912 -40.241 -43.361 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  1 
ATOM   3491 N  N   . LYS B 1 154 ? -18.216 -42.612 -45.375 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B N   1 
ATOM   3492 C  CA  . LYS B 1 154 ? -17.609 -43.649 -46.195 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CA  1 
ATOM   3493 C  C   . LYS B 1 154 ? -18.102 -43.510 -47.630 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B C   1 
ATOM   3494 O  O   . LYS B 1 154 ? -17.317 -43.560 -48.575 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B O   1 
ATOM   3495 C  CB  . LYS B 1 154 ? -17.973 -45.029 -45.643 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CB  1 
ATOM   3496 C  CG  . LYS B 1 154 ? -17.218 -46.182 -46.285 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CG  1 
ATOM   3497 C  CD  . LYS B 1 154 ? -17.598 -47.506 -45.637 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CD  1 
ATOM   3498 C  CE  . LYS B 1 154 ? -16.802 -48.666 -46.219 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CE  1 
ATOM   3499 N  NZ  . LYS B 1 154 ? -17.202 -49.969 -45.616 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 147 LYS B NZ  1 
ATOM   3500 N  N   . LYS B 1 155 ? -19.408 -43.324 -47.785 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   1 
ATOM   3501 C  CA  . LYS B 1 155 ? -20.000 -43.176 -49.105 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  1 
ATOM   3502 C  C   . LYS B 1 155 ? -19.521 -41.896 -49.781 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   1 
ATOM   3503 O  O   . LYS B 1 155 ? -19.189 -41.900 -50.967 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   1 
ATOM   3504 C  CB  . LYS B 1 155 ? -21.525 -43.178 -49.001 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  1 
ATOM   3505 C  CG  . LYS B 1 155 ? -22.234 -43.080 -50.338 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  1 
ATOM   3506 C  CD  . LYS B 1 155 ? -23.699 -43.465 -50.214 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  1 
ATOM   3507 C  CE  . LYS B 1 155 ? -23.851 -44.929 -49.831 1.00 89.93  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  1 
ATOM   3508 N  NZ  . LYS B 1 155 ? -23.190 -45.823 -50.824 1.00 95.75  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  1 
ATOM   3509 N  N   . LEU B 1 156 ? -19.485 -40.800 -49.030 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N   1 
ATOM   3510 C  CA  . LEU B 1 156 ? -19.028 -39.530 -49.582 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA  1 
ATOM   3511 C  C   . LEU B 1 156 ? -17.601 -39.701 -50.083 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C   1 
ATOM   3512 O  O   . LEU B 1 156 ? -17.202 -39.101 -51.081 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O   1 
ATOM   3513 C  CB  . LEU B 1 156 ? -19.063 -38.431 -48.513 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB  1 
ATOM   3514 C  CG  . LEU B 1 156 ? -18.481 -37.065 -48.904 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG  1 
ATOM   3515 C  CD1 . LEU B 1 156 ? -19.278 -36.465 -50.055 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 1 
ATOM   3516 C  CD2 . LEU B 1 156 ? -18.511 -36.133 -47.704 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 1 
ATOM   3517 N  N   . LYS B 1 157 ? -16.842 -40.535 -49.382 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   1 
ATOM   3518 C  CA  . LYS B 1 157 ? -15.452 -40.788 -49.729 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  1 
ATOM   3519 C  C   . LYS B 1 157 ? -15.328 -41.372 -51.133 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   1 
ATOM   3520 O  O   . LYS B 1 157 ? -14.587 -40.849 -51.968 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   1 
ATOM   3521 C  CB  . LYS B 1 157 ? -14.829 -41.744 -48.709 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  1 
ATOM   3522 C  CG  . LYS B 1 157 ? -13.347 -41.515 -48.476 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  1 
ATOM   3523 C  CD  . LYS B 1 157 ? -13.102 -40.125 -47.903 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  1 
ATOM   3524 C  CE  . LYS B 1 157 ? -11.625 -39.871 -47.654 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  1 
ATOM   3525 N  NZ  . LYS B 1 157 ? -11.387 -38.505 -47.109 1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  1 
ATOM   3526 N  N   . GLU B 1 158 ? -16.053 -42.456 -51.390 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B N   1 
ATOM   3527 C  CA  . GLU B 1 158 ? -16.008 -43.096 -52.698 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CA  1 
ATOM   3528 C  C   . GLU B 1 158 ? -16.540 -42.154 -53.775 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B C   1 
ATOM   3529 O  O   . GLU B 1 158 ? -16.099 -42.200 -54.924 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B O   1 
ATOM   3530 C  CB  . GLU B 1 158 ? -16.812 -44.402 -52.682 1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CB  1 
ATOM   3531 C  CG  . GLU B 1 158 ? -18.287 -44.247 -52.358 1.00 85.75  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CG  1 
ATOM   3532 C  CD  . GLU B 1 158 ? -18.999 -45.584 -52.240 1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CD  1 
ATOM   3533 O  OE1 . GLU B 1 158 ? -20.232 -45.591 -52.035 1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE1 1 
ATOM   3534 O  OE2 . GLU B 1 158 ? -18.324 -46.630 -52.349 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE2 1 
ATOM   3535 N  N   . VAL B 1 159 ? -17.483 -41.297 -53.398 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B N   1 
ATOM   3536 C  CA  . VAL B 1 159 ? -18.048 -40.337 -54.338 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CA  1 
ATOM   3537 C  C   . VAL B 1 159 ? -16.952 -39.395 -54.825 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B C   1 
ATOM   3538 O  O   . VAL B 1 159 ? -16.868 -39.085 -56.014 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B O   1 
ATOM   3539 C  CB  . VAL B 1 159 ? -19.166 -39.500 -53.686 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CB  1 
ATOM   3540 C  CG1 . VAL B 1 159 ? -19.603 -38.394 -54.628 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG1 1 
ATOM   3541 C  CG2 . VAL B 1 159 ? -20.347 -40.391 -53.342 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG2 1 
ATOM   3542 N  N   . GLU B 1 160 ? -16.112 -38.941 -53.899 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B N   1 
ATOM   3543 C  CA  . GLU B 1 160 ? -15.019 -38.039 -54.244 1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CA  1 
ATOM   3544 C  C   . GLU B 1 160 ? -14.049 -38.732 -55.189 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B C   1 
ATOM   3545 O  O   . GLU B 1 160 ? -13.554 -38.126 -56.137 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B O   1 
ATOM   3546 C  CB  . GLU B 1 160 ? -14.278 -37.585 -52.984 1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CB  1 
ATOM   3547 C  CG  . GLU B 1 160 ? -15.116 -36.733 -52.044 1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CG  1 
ATOM   3548 C  CD  . GLU B 1 160 ? -14.307 -36.160 -50.895 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CD  1 
ATOM   3549 O  OE1 . GLU B 1 160 ? -13.751 -36.950 -50.102 1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE1 1 
ATOM   3550 O  OE2 . GLU B 1 160 ? -14.228 -34.918 -50.785 1.00 106.00 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE2 1 
ATOM   3551 N  N   . ALA B 1 161 ? -13.778 -40.006 -54.922 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B N   1 
ATOM   3552 C  CA  . ALA B 1 161 ? -12.873 -40.779 -55.759 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CA  1 
ATOM   3553 C  C   . ALA B 1 161 ? -13.443 -40.833 -57.171 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B C   1 
ATOM   3554 O  O   . ALA B 1 161 ? -12.719 -40.670 -58.152 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B O   1 
ATOM   3555 C  CB  . ALA B 1 161 ? -12.716 -42.185 -55.200 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CB  1 
ATOM   3556 N  N   . ALA B 1 162 ? -14.749 -41.058 -57.263 1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 155 ALA B N   1 
ATOM   3557 C  CA  . ALA B 1 162 ? -15.424 -41.126 -58.552 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CA  1 
ATOM   3558 C  C   . ALA B 1 162 ? -15.446 -39.742 -59.188 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 155 ALA B C   1 
ATOM   3559 O  O   . ALA B 1 162 ? -15.663 -39.602 -60.391 1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 155 ALA B O   1 
ATOM   3560 C  CB  . ALA B 1 162 ? -16.841 -41.642 -58.373 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CB  1 
ATOM   3561 N  N   . LYS B 1 163 ? -15.219 -38.722 -58.368 1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B N   1 
ATOM   3562 C  CA  . LYS B 1 163 ? -15.206 -37.345 -58.841 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CA  1 
ATOM   3563 C  C   . LYS B 1 163 ? -13.868 -37.033 -59.505 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B C   1 
ATOM   3564 O  O   . LYS B 1 163 ? -13.824 -36.536 -60.631 1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B O   1 
ATOM   3565 C  CB  . LYS B 1 163 ? -15.440 -36.384 -57.673 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CB  1 
ATOM   3566 C  CG  . LYS B 1 163 ? -15.566 -34.924 -58.079 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CG  1 
ATOM   3567 C  CD  . LYS B 1 163 ? -15.758 -34.030 -56.863 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CD  1 
ATOM   3568 C  CE  . LYS B 1 163 ? -15.921 -32.575 -57.266 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CE  1 
ATOM   3569 N  NZ  . LYS B 1 163 ? -16.055 -31.684 -56.081 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 156 LYS B NZ  1 
ATOM   3570 N  N   . LYS B 1 164 ? -12.780 -37.332 -58.801 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N   1 
ATOM   3571 C  CA  . LYS B 1 164 ? -11.443 -37.084 -59.324 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA  1 
ATOM   3572 C  C   . LYS B 1 164 ? -11.151 -38.040 -60.474 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C   1 
ATOM   3573 O  O   . LYS B 1 164 ? -10.161 -37.884 -61.189 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O   1 
ATOM   3574 C  CB  . LYS B 1 164 ? -10.397 -37.264 -58.219 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB  1 
ATOM   3575 C  CG  . LYS B 1 164 ? -10.225 -38.698 -57.738 1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG  1 
ATOM   3576 C  CD  . LYS B 1 164 ? -9.294  -38.777 -56.534 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD  1 
ATOM   3577 C  CE  . LYS B 1 164 ? -7.913  -38.205 -56.836 1.00 82.49  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CE  1 
ATOM   3578 N  NZ  . LYS B 1 164 ? -7.208  -38.954 -57.911 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 157 LYS B NZ  1 
ATOM   3579 N  N   . ALA B 1 165 ? -12.023 -39.031 -60.643 1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N   1 
ATOM   3580 C  CA  . ALA B 1 165 ? -11.877 -40.016 -61.707 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA  1 
ATOM   3581 C  C   . ALA B 1 165 ? -12.453 -39.451 -62.998 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C   1 
ATOM   3582 O  O   . ALA B 1 165 ? -11.769 -39.389 -64.019 1.00 75.36  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O   1 
ATOM   3583 C  CB  . ALA B 1 165 ? -12.598 -41.302 -61.332 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB  1 
ATOM   3584 N  N   . HIS B 1 166 ? -13.715 -39.040 -62.945 1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B N   1 
ATOM   3585 C  CA  . HIS B 1 166 ? -14.379 -38.475 -64.110 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CA  1 
ATOM   3586 C  C   . HIS B 1 166 ? -13.584 -37.282 -64.624 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B C   1 
ATOM   3587 O  O   . HIS B 1 166 ? -13.395 -37.125 -65.829 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B O   1 
ATOM   3588 C  CB  . HIS B 1 166 ? -15.799 -38.032 -63.752 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CB  1 
ATOM   3589 C  CG  . HIS B 1 166 ? -16.562 -37.464 -64.907 1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CG  1 
ATOM   3590 N  ND1 . HIS B 1 166 ? -16.841 -38.191 -66.045 1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B ND1 1 
ATOM   3591 C  CD2 . HIS B 1 166 ? -17.103 -36.238 -65.102 1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CD2 1 
ATOM   3592 C  CE1 . HIS B 1 166 ? -17.521 -37.437 -66.890 1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B CE1 1 
ATOM   3593 N  NE2 . HIS B 1 166 ? -17.693 -36.247 -66.343 1.00 84.74  ? ? ? ? ? ? 159 HIS B NE2 1 
ATOM   3594 N  N   . HIS B 1 167 ? -13.123 -36.443 -63.701 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B N   1 
ATOM   3595 C  CA  . HIS B 1 167 ? -12.340 -35.268 -64.061 1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CA  1 
ATOM   3596 C  C   . HIS B 1 167 ? -10.991 -35.677 -64.639 1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B C   1 
ATOM   3597 O  O   . HIS B 1 167 ? -10.416 -34.963 -65.459 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B O   1 
ATOM   3598 C  CB  . HIS B 1 167 ? -12.128 -34.370 -62.839 1.00 91.59  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CB  1 
ATOM   3599 C  CG  . HIS B 1 167 ? -13.341 -33.586 -62.446 1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CG  1 
ATOM   3600 N  ND1 . HIS B 1 167 ? -14.536 -34.181 -62.105 1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B ND1 1 
ATOM   3601 C  CD2 . HIS B 1 167 ? -13.544 -32.251 -62.345 1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CD2 1 
ATOM   3602 C  CE1 . HIS B 1 167 ? -15.423 -33.247 -61.809 1.00 93.87  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CE1 1 
ATOM   3603 N  NE2 . HIS B 1 167 ? -14.846 -32.067 -61.947 1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 160 HIS B NE2 1 
ATOM   3604 N  N   . ALA B 1 168 ? -10.490 -36.829 -64.205 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B N   1 
ATOM   3605 C  CA  . ALA B 1 168 ? -9.213  -37.332 -64.692 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CA  1 
ATOM   3606 C  C   . ALA B 1 168 ? -9.391  -37.812 -66.126 1.00 80.93  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B C   1 
ATOM   3607 O  O   . ALA B 1 168 ? -8.479  -37.708 -66.946 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B O   1 
ATOM   3608 C  CB  . ALA B 1 168 ? -8.726  -38.475 -63.812 1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CB  1 
ATOM   3609 N  N   . ALA B 1 169 ? -10.578 -38.337 -66.416 1.00 90.87  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   1 
ATOM   3610 C  CA  . ALA B 1 169 ? -10.899 -38.834 -67.748 1.00 91.02  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  1 
ATOM   3611 C  C   . ALA B 1 169 ? -11.078 -37.665 -68.709 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   1 
ATOM   3612 O  O   . ALA B 1 169 ? -10.441 -37.612 -69.763 1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   1 
ATOM   3613 C  CB  . ALA B 1 169 ? -12.170 -39.669 -67.698 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  1 
ATOM   3614 N  N   . CYS B 1 170 ? -11.950 -36.732 -68.341 1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B N   1 
ATOM   3615 C  CA  . CYS B 1 170 ? -12.210 -35.557 -69.164 1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B CA  1 
ATOM   3616 C  C   . CYS B 1 170 ? -10.898 -34.837 -69.460 1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B C   1 
ATOM   3617 O  O   . CYS B 1 170 ? -10.627 -34.459 -70.600 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B O   1 
ATOM   3618 C  CB  . CYS B 1 170 ? -13.167 -34.603 -68.443 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B CB  1 
ATOM   3619 S  SG  . CYS B 1 170 ? -14.803 -35.292 -68.090 1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 163 CYS B SG  1 
ATOM   3620 N  N   . LYS B 1 171 ? -10.089 -34.654 -68.422 1.00 95.29  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   1 
ATOM   3621 C  CA  . LYS B 1 171 ? -8.801  -33.987 -68.558 1.00 95.29  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  1 
ATOM   3622 C  C   . LYS B 1 171 ? -7.913  -34.733 -69.544 1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   1 
ATOM   3623 O  O   . LYS B 1 171 ? -7.280  -34.128 -70.408 1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   1 
ATOM   3624 C  CB  . LYS B 1 171 ? -8.101  -33.912 -67.199 1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  1 
ATOM   3625 C  CG  . LYS B 1 171 ? -6.694  -33.340 -67.252 1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  1 
ATOM   3626 C  CD  . LYS B 1 171 ? -6.045  -33.349 -65.879 1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  1 
ATOM   3627 C  CE  . LYS B 1 171 ? -4.615  -32.837 -65.944 1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  1 
ATOM   3628 N  NZ  . LYS B 1 171 ? -4.547  -31.452 -66.487 1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  1 
ATOM   3629 N  N   . GLU B 1 172 ? -7.875  -36.054 -69.410 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B N   1 
ATOM   3630 C  CA  . GLU B 1 172 ? -7.059  -36.887 -70.280 1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CA  1 
ATOM   3631 C  C   . GLU B 1 172 ? -7.676  -37.035 -71.667 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B C   1 
ATOM   3632 O  O   . GLU B 1 172 ? -7.103  -37.683 -72.543 1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B O   1 
ATOM   3633 C  CB  . GLU B 1 172 ? -6.862  -38.268 -69.649 1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CB  1 
ATOM   3634 C  CG  . GLU B 1 172 ? -5.866  -39.142 -70.386 1.00 108.27 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CG  1 
ATOM   3635 C  CD  . GLU B 1 172 ? -4.529  -38.454 -70.569 1.00 109.87 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CD  1 
ATOM   3636 O  OE1 . GLU B 1 172 ? -3.905  -38.087 -69.550 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE1 1 
ATOM   3637 O  OE2 . GLU B 1 172 ? -4.103  -38.276 -71.730 1.00 111.10 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE2 1 
ATOM   3638 N  N   . GLU B 1 173 ? -8.842  -36.431 -71.867 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B N   1 
ATOM   3639 C  CA  . GLU B 1 173 ? -9.515  -36.507 -73.157 1.00 93.43  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CA  1 
ATOM   3640 C  C   . GLU B 1 173 ? -9.022  -35.417 -74.103 1.00 95.55  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B C   1 
ATOM   3641 O  O   . GLU B 1 173 ? -8.450  -35.710 -75.153 1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B O   1 
ATOM   3642 C  CB  . GLU B 1 173 ? -11.030 -36.391 -72.980 1.00 95.59  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CB  1 
ATOM   3643 C  CG  . GLU B 1 173 ? -11.803 -36.467 -74.287 1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CG  1 
ATOM   3644 C  CD  . GLU B 1 173 ? -13.304 -36.471 -74.081 1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CD  1 
ATOM   3645 O  OE1 . GLU B 1 173 ? -13.813 -37.414 -73.440 1.00 93.25  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE1 1 
ATOM   3646 O  OE2 . GLU B 1 173 ? -13.974 -35.533 -74.561 1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE2 1 
ATOM   3647 N  N   . LYS B 1 174 ? -9.243  -34.160 -73.730 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B N   1 
ATOM   3648 C  CA  . LYS B 1 174 ? -8.814  -33.038 -74.557 1.00 105.07 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CA  1 
ATOM   3649 C  C   . LYS B 1 174 ? -7.331  -33.131 -74.892 1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B C   1 
ATOM   3650 O  O   . LYS B 1 174 ? -6.902  -32.703 -75.963 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B O   1 
ATOM   3651 C  CB  . LYS B 1 174 ? -9.097  -31.710 -73.849 1.00 108.97 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CB  1 
ATOM   3652 C  CG  . LYS B 1 174 ? -10.573 -31.383 -73.701 1.00 108.84 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CG  1 
ATOM   3653 C  CD  . LYS B 1 174 ? -10.768 -29.999 -73.105 1.00 110.37 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CD  1 
ATOM   3654 C  CE  . LYS B 1 174 ? -12.240 -29.637 -73.010 1.00 112.04 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CE  1 
ATOM   3655 N  NZ  . LYS B 1 174 ? -12.436 -28.268 -72.458 1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B NZ  1 
ATOM   3656 N  N   . LEU B 1 175 ? -6.551  -33.690 -73.972 1.00 98.63  ? ? ? ? ? ? 168 LEU B N   1 
ATOM   3657 C  CA  . LEU B 1 175 ? -5.117  -33.841 -74.181 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CA  1 
ATOM   3658 C  C   . LEU B 1 175 ? -4.856  -34.731 -75.392 1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B C   1 
ATOM   3659 O  O   . LEU B 1 175 ? -3.912  -34.506 -76.149 1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 168 LEU B O   1 
ATOM   3660 C  CB  . LEU B 1 175 ? -4.462  -34.450 -72.940 1.00 109.78 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CB  1 
ATOM   3661 C  CG  . LEU B 1 175 ? -4.583  -33.639 -71.648 1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CG  1 
ATOM   3662 C  CD1 . LEU B 1 175 ? -3.949  -34.409 -70.499 1.00 112.78 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CD1 1 
ATOM   3663 C  CD2 . LEU B 1 175 ? -3.911  -32.285 -71.824 1.00 112.67 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CD2 1 
ATOM   3664 N  N   . ALA B 1 176 ? -5.701  -35.741 -75.567 1.00 119.28 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B N   1 
ATOM   3665 C  CA  . ALA B 1 176 ? -5.572  -36.664 -76.688 1.00 116.69 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CA  1 
ATOM   3666 C  C   . ALA B 1 176 ? -6.210  -36.064 -77.936 1.00 113.28 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B C   1 
ATOM   3667 O  O   . ALA B 1 176 ? -5.751  -36.299 -79.054 1.00 114.04 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B O   1 
ATOM   3668 C  CB  . ALA B 1 176 ? -6.232  -37.994 -76.348 1.00 99.23  ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CB  1 
ATOM   3669 N  N   . ILE B 1 177 ? -7.272  -35.288 -77.737 1.00 98.69  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B N   1 
ATOM   3670 C  CA  . ILE B 1 177 ? -7.971  -34.647 -78.845 1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CA  1 
ATOM   3671 C  C   . ILE B 1 177 ? -7.042  -33.659 -79.540 1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B C   1 
ATOM   3672 O  O   . ILE B 1 177 ? -7.094  -33.494 -80.759 1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B O   1 
ATOM   3673 C  CB  . ILE B 1 177 ? -9.227  -33.893 -78.354 1.00 91.93  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CB  1 
ATOM   3674 C  CG1 . ILE B 1 177 ? -10.222 -34.884 -77.745 1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG1 1 
ATOM   3675 C  CG2 . ILE B 1 177 ? -9.870  -33.137 -79.511 1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG2 1 
ATOM   3676 C  CD1 . ILE B 1 177 ? -11.495 -34.245 -77.229 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CD1 1 
ATOM   3677 N  N   . SER B 1 178 ? -6.191  -33.007 -78.756 1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 171 SER B N   1 
ATOM   3678 C  CA  . SER B 1 178 ? -5.244  -32.037 -79.293 1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 171 SER B CA  1 
ATOM   3679 C  C   . SER B 1 178 ? -3.959  -32.734 -79.722 1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 171 SER B C   1 
ATOM   3680 O  O   . SER B 1 178 ? -3.138  -32.157 -80.433 1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 171 SER B O   1 
ATOM   3681 C  CB  . SER B 1 178 ? -4.926  -30.971 -78.242 1.00 102.90 ? ? ? ? ? ? 171 SER B CB  1 
ATOM   3682 O  OG  . SER B 1 178 ? -4.329  -31.550 -77.094 1.00 99.51  ? ? ? ? ? ? 171 SER B OG  1 
ATOM   3683 N  N   . ARG B 1 179 ? -3.790  -33.978 -79.285 1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B N   1 
ATOM   3684 C  CA  . ARG B 1 179 ? -2.605  -34.754 -79.627 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CA  1 
ATOM   3685 C  C   . ARG B 1 179 ? -2.510  -34.957 -81.135 1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B C   1 
ATOM   3686 O  O   . ARG B 1 179 ? -1.537  -34.539 -81.764 1.00 101.52 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B O   1 
ATOM   3687 C  CB  . ARG B 1 179 ? -2.642  -36.116 -78.931 1.00 120.19 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CB  1 
ATOM   3688 C  CG  . ARG B 1 179 ? -1.413  -36.974 -79.189 1.00 123.97 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CG  1 
ATOM   3689 C  CD  . ARG B 1 179 ? -1.548  -38.341 -78.542 1.00 127.41 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CD  1 
ATOM   3690 N  NE  . ARG B 1 179 ? -1.793  -38.245 -77.106 1.00 131.07 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NE  1 
ATOM   3691 C  CZ  . ARG B 1 179 ? -1.922  -39.293 -76.299 1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CZ  1 
ATOM   3692 N  NH1 . ARG B 1 179 ? -1.829  -40.523 -76.787 1.00 134.80 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH1 1 
ATOM   3693 N  NH2 . ARG B 1 179 ? -2.148  -39.113 -75.005 1.00 135.02 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH2 1 
ATOM   3694 N  N   . GLU B 1 180 ? -3.522  -35.601 -81.709 1.00 112.93 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
ATOM   3695 C  CA  . GLU B 1 180 ? -3.547  -35.853 -83.145 1.00 112.94 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
ATOM   3696 C  C   . GLU B 1 180 ? -3.722  -34.544 -83.908 1.00 113.77 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
ATOM   3697 O  O   . GLU B 1 180 ? -3.411  -34.460 -85.097 1.00 112.51 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
ATOM   3698 C  CB  . GLU B 1 180 ? -4.676  -36.829 -83.493 1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
ATOM   3699 C  CG  . GLU B 1 180 ? -6.079  -36.326 -83.186 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
ATOM   3700 C  CD  . GLU B 1 180 ? -6.577  -35.307 -84.193 1.00 107.44 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
ATOM   3701 O  OE1 . GLU B 1 180 ? -6.689  -35.657 -85.387 1.00 107.75 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
ATOM   3702 O  OE2 . GLU B 1 180 ? -6.859  -34.159 -83.792 1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
ATOM   3703 N  N   . ALA B 1 181 ? -4.223  -33.526 -83.215 1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B N   1 
ATOM   3704 C  CA  . ALA B 1 181 ? -4.428  -32.215 -83.819 1.00 105.79 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CA  1 
ATOM   3705 C  C   . ALA B 1 181 ? -3.068  -31.566 -84.039 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B C   1 
ATOM   3706 O  O   . ALA B 1 181 ? -2.761  -31.099 -85.135 1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B O   1 
ATOM   3707 C  CB  . ALA B 1 181 ? -5.284  -31.346 -82.908 1.00 109.56 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CB  1 
ATOM   3708 N  N   . ASN B 1 182 ? -2.257  -31.545 -82.986 1.00 108.78 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N   1 
ATOM   3709 C  CA  . ASN B 1 182 ? -0.920  -30.968 -83.059 1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA  1 
ATOM   3710 C  C   . ASN B 1 182 ? 0.010   -31.949 -83.763 1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C   1 
ATOM   3711 O  O   . ASN B 1 182 ? 1.224   -31.749 -83.811 1.00 107.48 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O   1 
ATOM   3712 C  CB  . ASN B 1 182 ? -0.390  -30.671 -81.653 1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB  1 
ATOM   3713 C  CG  . ASN B 1 182 ? -1.229  -29.643 -80.917 1.00 120.91 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG  1 
ATOM   3714 O  OD1 . ASN B 1 182 ? -1.407  -28.519 -81.386 1.00 121.94 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 1 
ATOM   3715 N  ND2 . ASN B 1 182 ? -1.746  -30.024 -79.755 1.00 121.79 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 1 
ATOM   3716 N  N   . SER B 1 183 ? -0.573  -33.013 -84.305 1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 176 SER B N   1 
ATOM   3717 C  CA  . SER B 1 183 ? 0.189   -34.031 -85.012 1.00 113.75 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CA  1 
ATOM   3718 C  C   . SER B 1 183 ? 0.047   -33.841 -86.518 1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 176 SER B C   1 
ATOM   3719 O  O   . SER B 1 183 ? 0.009   -34.809 -87.277 1.00 110.51 ? ? ? ? ? ? 176 SER B O   1 
ATOM   3720 C  CB  . SER B 1 183 ? -0.301  -35.426 -84.618 1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CB  1 
ATOM   3721 O  OG  . SER B 1 183 ? 0.452   -36.434 -85.268 1.00 116.46 ? ? ? ? ? ? 176 SER B OG  1 
ATOM   3722 N  N   . LYS B 1 184 ? -0.040  -32.585 -86.940 1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B N   1 
ATOM   3723 C  CA  . LYS B 1 184 ? -0.169  -32.258 -88.354 1.00 110.48 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CA  1 
ATOM   3724 C  C   . LYS B 1 184 ? 0.884   -31.234 -88.757 1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B C   1 
ATOM   3725 O  O   . LYS B 1 184 ? 1.389   -31.256 -89.879 1.00 111.67 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B O   1 
ATOM   3726 C  CB  . LYS B 1 184 ? -1.570  -31.716 -88.653 1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CB  1 
ATOM   3727 C  CG  . LYS B 1 184 ? -2.678  -32.745 -88.484 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CG  1 
ATOM   3728 C  CD  . LYS B 1 184 ? -4.005  -32.218 -89.003 1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CD  1 
ATOM   3729 C  CE  . LYS B 1 184 ? -5.075  -33.297 -88.977 1.00 85.41  ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CE  1 
ATOM   3730 N  NZ  . LYS B 1 184 ? -6.358  -32.836 -89.580 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 177 LYS B NZ  1 
ATOM   3731 N  N   . ALA B 1 185 ? 1.212   -30.337 -87.832 1.00 109.59 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B N   1 
ATOM   3732 C  CA  . ALA B 1 185 ? 2.215   -29.310 -88.082 1.00 109.73 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CA  1 
ATOM   3733 C  C   . ALA B 1 185 ? 3.600   -29.895 -87.823 1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B C   1 
ATOM   3734 O  O   . ALA B 1 185 ? 4.587   -29.167 -87.710 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B O   1 
ATOM   3735 C  CB  . ALA B 1 185 ? 1.973   -28.108 -87.176 1.00 108.96 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CB  1 
ATOM   3736 N  N   . ASP B 1 186 ? 3.655   -31.220 -87.726 1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B N   1 
ATOM   3737 C  CA  . ASP B 1 186 ? 4.903   -31.936 -87.487 1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CA  1 
ATOM   3738 C  C   . ASP B 1 186 ? 5.342   -32.627 -88.776 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B C   1 
ATOM   3739 O  O   . ASP B 1 186 ? 4.510   -33.100 -89.550 1.00 109.65 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B O   1 
ATOM   3740 C  CB  . ASP B 1 186 ? 4.702   -32.972 -86.374 1.00 101.25 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CB  1 
ATOM   3741 C  CG  . ASP B 1 186 ? 5.960   -33.769 -86.078 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CG  1 
ATOM   3742 O  OD1 . ASP B 1 186 ? 6.412   -34.527 -86.961 1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD1 1 
ATOM   3743 O  OD2 . ASP B 1 186 ? 6.497   -33.637 -84.958 1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD2 1 
ATOM   3744 N  N   . PRO B 1 187 ? 6.659   -32.684 -89.029 1.00 109.95 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B N   1 
ATOM   3745 C  CA  . PRO B 1 187 ? 7.179   -33.326 -90.240 1.00 110.22 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CA  1 
ATOM   3746 C  C   . PRO B 1 187 ? 6.999   -34.843 -90.248 1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B C   1 
ATOM   3747 O  O   . PRO B 1 187 ? 6.245   -35.383 -91.058 1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B O   1 
ATOM   3748 C  CB  . PRO B 1 187 ? 8.648   -32.911 -90.240 1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CB  1 
ATOM   3749 C  CG  . PRO B 1 187 ? 8.964   -32.827 -88.778 1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CG  1 
ATOM   3750 C  CD  . PRO B 1 187 ? 7.754   -32.104 -88.231 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CD  1 
ATOM   3751 N  N   . SER B 1 188 ? 7.692   -35.524 -89.341 1.00 115.42 ? ? ? ? ? ? 181 SER B N   1 
ATOM   3752 C  CA  . SER B 1 188 ? 7.616   -36.977 -89.246 1.00 114.20 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA  1 
ATOM   3753 C  C   . SER B 1 188 ? 6.267   -37.442 -88.706 1.00 112.67 ? ? ? ? ? ? 181 SER B C   1 
ATOM   3754 O  O   . SER B 1 188 ? 6.133   -37.742 -87.519 1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 181 SER B O   1 
ATOM   3755 C  CB  . SER B 1 188 ? 8.738   -37.504 -88.349 1.00 99.81  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB  1 
ATOM   3756 O  OG  . SER B 1 188 ? 8.656   -36.944 -87.050 1.00 103.48 ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG  1 
ATOM   3757 N  N   . LEU B 1 189 ? 5.270   -37.502 -89.584 1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B N   1 
ATOM   3758 C  CA  . LEU B 1 189 ? 3.934   -37.936 -89.194 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CA  1 
ATOM   3759 C  C   . LEU B 1 189 ? 3.615   -39.298 -89.795 1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B C   1 
ATOM   3760 O  O   . LEU B 1 189 ? 2.793   -39.414 -90.704 1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B O   1 
ATOM   3761 C  CB  . LEU B 1 189 ? 2.891   -36.912 -89.647 1.00 97.02  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CB  1 
ATOM   3762 C  CG  . LEU B 1 189 ? 3.025   -35.522 -89.024 1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CG  1 
ATOM   3763 C  CD1 . LEU B 1 189 ? 1.942   -34.615 -89.573 1.00 93.36  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD1 1 
ATOM   3764 C  CD2 . LEU B 1 189 ? 2.923   -35.622 -87.510 1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD2 1 
ATOM   3765 N  N   . ASN B 1 190 ? 4.276   -40.325 -89.273 1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B N   1 
ATOM   3766 C  CA  . ASN B 1 190 ? 4.089   -41.692 -89.740 1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CA  1 
ATOM   3767 C  C   . ASN B 1 190 ? 2.611   -42.062 -89.832 1.00 108.26 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B C   1 
ATOM   3768 O  O   . ASN B 1 190 ? 1.763   -41.434 -89.197 1.00 107.85 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B O   1 
ATOM   3769 C  CB  . ASN B 1 190 ? 4.810   -42.659 -88.801 1.00 118.58 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CB  1 
ATOM   3770 C  CG  . ASN B 1 190 ? 6.288   -42.346 -88.670 1.00 120.65 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CG  1 
ATOM   3771 O  OD1 . ASN B 1 190 ? 6.669   -41.256 -88.241 1.00 121.65 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B OD1 1 
ATOM   3772 N  ND2 . ASN B 1 190 ? 7.131   -43.304 -89.041 1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B ND2 1 
ATOM   3773 N  N   . PRO B 1 191 ? 2.284   -43.093 -90.629 1.00 106.57 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B N   1 
ATOM   3774 C  CA  . PRO B 1 191 ? 0.898   -43.538 -90.796 1.00 106.03 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CA  1 
ATOM   3775 C  C   . PRO B 1 191 ? 0.306   -44.081 -89.501 1.00 107.11 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B C   1 
ATOM   3776 O  O   . PRO B 1 191 ? -0.802  -43.714 -89.113 1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B O   1 
ATOM   3777 C  CB  . PRO B 1 191 ? 1.013   -44.609 -91.875 1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CB  1 
ATOM   3778 C  CG  . PRO B 1 191 ? 2.356   -45.204 -91.597 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CG  1 
ATOM   3779 C  CD  . PRO B 1 191 ? 3.204   -43.972 -91.373 1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CD  1 
ATOM   3780 N  N   . GLU B 1 192 ? 1.055   -44.955 -88.836 1.00 117.99 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B N   1 
ATOM   3781 C  CA  . GLU B 1 192 ? 0.608   -45.554 -87.586 1.00 119.26 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CA  1 
ATOM   3782 C  C   . GLU B 1 192 ? 0.762   -44.580 -86.422 1.00 118.06 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B C   1 
ATOM   3783 O  O   . GLU B 1 192 ? -0.167  -44.382 -85.641 1.00 117.84 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B O   1 
ATOM   3784 C  CB  . GLU B 1 192 ? 1.403   -46.831 -87.303 1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CB  1 
ATOM   3785 C  CG  . GLU B 1 192 ? 1.269   -47.891 -88.384 1.00 126.79 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CG  1 
ATOM   3786 C  CD  . GLU B 1 192 ? 2.083   -49.134 -88.088 1.00 129.28 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CD  1 
ATOM   3787 O  OE1 . GLU B 1 192 ? 1.836   -49.774 -87.044 1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B OE1 1 
ATOM   3788 O  OE2 . GLU B 1 192 ? 2.972   -49.471 -88.899 1.00 131.12 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B OE2 1 
ATOM   3789 N  N   . GLN B 1 193 ? 1.938   -43.969 -86.316 1.00 117.03 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B N   1 
ATOM   3790 C  CA  . GLN B 1 193 ? 2.214   -43.017 -85.246 1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CA  1 
ATOM   3791 C  C   . GLN B 1 193 ? 1.211   -41.869 -85.206 1.00 114.09 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B C   1 
ATOM   3792 O  O   . GLN B 1 193 ? 1.237   -41.046 -84.292 1.00 115.50 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B O   1 
ATOM   3793 C  CB  . GLN B 1 193 ? 3.629   -42.455 -85.394 1.00 114.73 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CB  1 
ATOM   3794 C  CG  . GLN B 1 193 ? 4.727   -43.478 -85.162 1.00 116.13 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CG  1 
ATOM   3795 C  CD  . GLN B 1 193 ? 6.112   -42.877 -85.271 1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CD  1 
ATOM   3796 O  OE1 . GLN B 1 193 ? 6.430   -41.896 -84.598 1.00 117.09 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B OE1 1 
ATOM   3797 N  NE2 . GLN B 1 193 ? 6.948   -43.466 -86.117 1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B NE2 1 
ATOM   3798 N  N   . LEU B 1 194 ? 0.329   -41.817 -86.199 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B N   1 
ATOM   3799 C  CA  . LEU B 1 194 ? -0.680  -40.768 -86.268 1.00 98.69  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CA  1 
ATOM   3800 C  C   . LEU B 1 194 ? -2.073  -41.389 -86.241 1.00 99.50  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B C   1 
ATOM   3801 O  O   . LEU B 1 194 ? -3.002  -40.829 -85.660 1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B O   1 
ATOM   3802 C  CB  . LEU B 1 194 ? -0.490  -39.942 -87.547 1.00 98.85  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CB  1 
ATOM   3803 C  CG  . LEU B 1 194 ? -1.332  -38.676 -87.750 1.00 97.66  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CG  1 
ATOM   3804 C  CD1 . LEU B 1 194 ? -0.722  -37.843 -88.866 1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD1 1 
ATOM   3805 C  CD2 . LEU B 1 194 ? -2.772  -39.038 -88.076 1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD2 1 
ATOM   3806 N  N   . LYS B 1 195 ? -2.208  -42.552 -86.869 1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B N   1 
ATOM   3807 C  CA  . LYS B 1 195 ? -3.487  -43.248 -86.918 1.00 113.30 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CA  1 
ATOM   3808 C  C   . LYS B 1 195 ? -3.748  -43.969 -85.599 1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B C   1 
ATOM   3809 O  O   . LYS B 1 195 ? -4.853  -44.449 -85.350 1.00 113.92 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B O   1 
ATOM   3810 C  CB  . LYS B 1 195 ? -3.496  -44.255 -88.073 1.00 111.28 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CB  1 
ATOM   3811 C  CG  . LYS B 1 195 ? -4.867  -44.833 -88.421 1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CG  1 
ATOM   3812 C  CD  . LYS B 1 195 ? -5.744  -43.835 -89.178 1.00 110.83 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CD  1 
ATOM   3813 C  CE  . LYS B 1 195 ? -6.228  -42.699 -88.289 1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CE  1 
ATOM   3814 N  NZ  . LYS B 1 195 ? -7.006  -41.678 -89.043 1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B NZ  1 
ATOM   3815 N  N   . LYS B 1 196 ? -2.723  -44.041 -84.755 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B N   1 
ATOM   3816 C  CA  . LYS B 1 196 ? -2.847  -44.701 -83.461 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CA  1 
ATOM   3817 C  C   . LYS B 1 196 ? -3.135  -43.688 -82.359 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B C   1 
ATOM   3818 O  O   . LYS B 1 196 ? -3.856  -43.986 -81.408 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B O   1 
ATOM   3819 C  CB  . LYS B 1 196 ? -1.567  -45.473 -83.130 1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CB  1 
ATOM   3820 C  CG  . LYS B 1 196 ? -1.220  -46.569 -84.128 1.00 111.32 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CG  1 
ATOM   3821 C  CD  . LYS B 1 196 ? -2.319  -47.615 -84.228 1.00 110.05 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CD  1 
ATOM   3822 C  CE  . LYS B 1 196 ? -1.960  -48.691 -85.240 1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CE  1 
ATOM   3823 N  NZ  . LYS B 1 196 ? -3.022  -49.727 -85.351 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B NZ  1 
ATOM   3824 N  N   . LEU B 1 197 ? -2.570  -42.491 -82.491 1.00 113.63 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B N   1 
ATOM   3825 C  CA  . LEU B 1 197 ? -2.780  -41.439 -81.503 1.00 112.54 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CA  1 
ATOM   3826 C  C   . LEU B 1 197 ? -4.240  -41.005 -81.503 1.00 111.15 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B C   1 
ATOM   3827 O  O   . LEU B 1 197 ? -4.720  -40.405 -80.540 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B O   1 
ATOM   3828 C  CB  . LEU B 1 197 ? -1.881  -40.236 -81.802 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CB  1 
ATOM   3829 C  CG  . LEU B 1 197 ? -0.369  -40.464 -81.714 1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CG  1 
ATOM   3830 C  CD1 . LEU B 1 197 ? 0.358   -39.166 -82.034 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD1 1 
ATOM   3831 C  CD2 . LEU B 1 197 ? 0.004   -40.953 -80.322 1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD2 1 
ATOM   3832 N  N   . GLN B 1 198 ? -4.939  -41.309 -82.591 1.00 98.28  ? ? ? ? ? ? 191 GLN B N   1 
ATOM   3833 C  CA  . GLN B 1 198 ? -6.348  -40.966 -82.716 1.00 99.11  ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CA  1 
ATOM   3834 C  C   . GLN B 1 198 ? -7.189  -41.982 -81.953 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B C   1 
ATOM   3835 O  O   . GLN B 1 198 ? -8.369  -41.752 -81.685 1.00 102.94 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B O   1 
ATOM   3836 C  CB  . GLN B 1 198 ? -6.764  -40.948 -84.188 1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CB  1 
ATOM   3837 C  CG  . GLN B 1 198 ? -6.124  -39.834 -85.000 1.00 106.89 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CG  1 
ATOM   3838 C  CD  . GLN B 1 198 ? -6.550  -39.855 -86.455 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CD  1 
ATOM   3839 O  OE1 . GLN B 1 198 ? -7.741  -39.830 -86.767 1.00 103.40 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B OE1 1 
ATOM   3840 N  NE2 . GLN B 1 198 ? -5.575  -39.898 -87.355 1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B NE2 1 
ATOM   3841 N  N   . ASP B 1 199 ? -6.571  -43.108 -81.608 1.00 110.13 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B N   1 
ATOM   3842 C  CA  . ASP B 1 199 ? -7.253  -44.160 -80.863 1.00 111.44 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CA  1 
ATOM   3843 C  C   . ASP B 1 199 ? -7.381  -43.748 -79.402 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B C   1 
ATOM   3844 O  O   . ASP B 1 199 ? -8.423  -43.950 -78.781 1.00 108.25 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B O   1 
ATOM   3845 C  CB  . ASP B 1 199 ? -6.477  -45.477 -80.959 1.00 119.90 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CB  1 
ATOM   3846 C  CG  . ASP B 1 199 ? -6.408  -46.013 -82.376 1.00 119.69 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CG  1 
ATOM   3847 O  OD1 . ASP B 1 199 ? -7.477  -46.238 -82.981 1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD1 1 
ATOM   3848 O  OD2 . ASP B 1 199 ? -5.285  -46.215 -82.883 1.00 119.73 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD2 1 
ATOM   3849 N  N   . LYS B 1 200 ? -6.312  -43.169 -78.860 1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B N   1 
ATOM   3850 C  CA  . LYS B 1 200 ? -6.305  -42.718 -77.473 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CA  1 
ATOM   3851 C  C   . LYS B 1 200 ? -7.512  -41.827 -77.222 1.00 103.23 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B C   1 
ATOM   3852 O  O   . LYS B 1 200 ? -8.103  -41.855 -76.143 1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B O   1 
ATOM   3853 C  CB  . LYS B 1 200 ? -5.020  -41.945 -77.162 1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CB  1 
ATOM   3854 C  CG  . LYS B 1 200 ? -3.756  -42.797 -77.127 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CG  1 
ATOM   3855 C  CD  . LYS B 1 200 ? -3.420  -43.380 -78.490 1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CD  1 
ATOM   3856 C  CE  . LYS B 1 200 ? -2.144  -44.205 -78.439 1.00 115.13 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CE  1 
ATOM   3857 N  NZ  . LYS B 1 200 ? -0.972  -43.387 -78.018 1.00 116.33 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B NZ  1 
ATOM   3858 N  N   . ILE B 1 201 ? -7.873  -41.036 -78.227 1.00 92.81  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B N   1 
ATOM   3859 C  CA  . ILE B 1 201 ? -9.019  -40.144 -78.121 1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CA  1 
ATOM   3860 C  C   . ILE B 1 201 ? -10.275 -40.978 -77.907 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B C   1 
ATOM   3861 O  O   . ILE B 1 201 ? -11.134 -40.630 -77.097 1.00 92.12  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B O   1 
ATOM   3862 C  CB  . ILE B 1 201 ? -9.189  -39.298 -79.401 1.00 93.72  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CB  1 
ATOM   3863 C  CG1 . ILE B 1 201 ? -7.930  -38.464 -79.641 1.00 93.27  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG1 1 
ATOM   3864 C  CG2 . ILE B 1 201 ? -10.409 -38.394 -79.272 1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG2 1 
ATOM   3865 C  CD1 . ILE B 1 201 ? -8.002  -37.591 -80.871 1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CD1 1 
ATOM   3866 N  N   . GLU B 1 202 ? -10.372 -42.083 -78.640 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B N   1 
ATOM   3867 C  CA  . GLU B 1 202 ? -11.516 -42.979 -78.527 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CA  1 
ATOM   3868 C  C   . GLU B 1 202 ? -11.445 -43.712 -77.193 1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B C   1 
ATOM   3869 O  O   . GLU B 1 202 ? -12.471 -44.020 -76.585 1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B O   1 
ATOM   3870 C  CB  . GLU B 1 202 ? -11.516 -43.987 -79.680 1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CB  1 
ATOM   3871 C  CG  . GLU B 1 202 ? -12.682 -44.964 -79.654 1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CG  1 
ATOM   3872 C  CD  . GLU B 1 202 ? -14.028 -44.267 -79.633 1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CD  1 
ATOM   3873 O  OE1 . GLU B 1 202 ? -14.295 -43.454 -80.543 1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE1 1 
ATOM   3874 O  OE2 . GLU B 1 202 ? -14.822 -44.534 -78.707 1.00 103.70 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE2 1 
ATOM   3875 N  N   . LYS B 1 203 ? -10.224 -43.990 -76.746 1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B N   1 
ATOM   3876 C  CA  . LYS B 1 203 ? -10.012 -44.672 -75.476 1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CA  1 
ATOM   3877 C  C   . LYS B 1 203 ? -10.594 -43.785 -74.384 1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B C   1 
ATOM   3878 O  O   . LYS B 1 203 ? -11.390 -44.232 -73.559 1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B O   1 
ATOM   3879 C  CB  . LYS B 1 203 ? -8.515  -44.879 -75.221 1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CB  1 
ATOM   3880 C  CG  . LYS B 1 203 ? -7.770  -45.600 -76.336 1.00 102.53 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CG  1 
ATOM   3881 C  CD  . LYS B 1 203 ? -8.273  -47.021 -76.532 1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CD  1 
ATOM   3882 C  CE  . LYS B 1 203 ? -7.508  -47.726 -77.643 1.00 106.31 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B CE  1 
ATOM   3883 N  NZ  . LYS B 1 203 ? -7.969  -49.128 -77.839 1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 196 LYS B NZ  1 
ATOM   3884 N  N   . CYS B 1 204 ? -10.192 -42.518 -74.400 1.00 101.67 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B N   1 
ATOM   3885 C  CA  . CYS B 1 204 ? -10.659 -41.539 -73.428 1.00 102.71 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B CA  1 
ATOM   3886 C  C   . CYS B 1 204 ? -12.114 -41.178 -73.702 1.00 103.84 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B C   1 
ATOM   3887 O  O   . CYS B 1 204 ? -12.847 -40.786 -72.795 1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 197 CYS B O   1 
ATOM   3888 C  CB  . CYS B 1 204 ? -9.796  -40.275 -73.496 1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 197 CYS B CB  1 
ATOM   3889 S  SG  . CYS B 1 204 ? -8.024  -40.546 -73.226 1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 197 CYS B SG  1 
ATOM   3890 N  N   . LYS B 1 205 ? -12.523 -41.311 -74.960 1.00 100.32 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B N   1 
ATOM   3891 C  CA  . LYS B 1 205 ? -13.889 -41.000 -75.366 1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CA  1 
ATOM   3892 C  C   . LYS B 1 205 ? -14.901 -41.672 -74.446 1.00 104.66 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B C   1 
ATOM   3893 O  O   . LYS B 1 205 ? -15.653 -41.001 -73.740 1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B O   1 
ATOM   3894 C  CB  . LYS B 1 205 ? -14.123 -41.456 -76.809 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CB  1 
ATOM   3895 C  CG  . LYS B 1 205 ? -15.546 -41.257 -77.315 1.00 106.22 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CG  1 
ATOM   3896 C  CD  . LYS B 1 205 ? -15.926 -39.786 -77.377 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CD  1 
ATOM   3897 C  CE  . LYS B 1 205 ? -17.340 -39.607 -77.910 1.00 100.87 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CE  1 
ATOM   3898 N  NZ  . LYS B 1 205 ? -17.499 -40.174 -79.279 1.00 99.02  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B NZ  1 
ATOM   3899 N  N   . GLN B 1 206 ? -14.913 -43.001 -74.458 1.00 107.76 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B N   1 
ATOM   3900 C  CA  . GLN B 1 206 ? -15.836 -43.762 -73.626 1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CA  1 
ATOM   3901 C  C   . GLN B 1 206 ? -15.353 -43.833 -72.182 1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B C   1 
ATOM   3902 O  O   . GLN B 1 206 ? -16.155 -43.953 -71.257 1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B O   1 
ATOM   3903 C  CB  . GLN B 1 206 ? -16.006 -45.175 -74.186 1.00 124.99 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CB  1 
ATOM   3904 C  CG  . GLN B 1 206 ? -16.562 -45.212 -75.601 1.00 131.98 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CG  1 
ATOM   3905 C  CD  . GLN B 1 206 ? -16.778 -46.623 -76.106 1.00 136.84 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CD  1 
ATOM   3906 O  OE1 . GLN B 1 206 ? -17.553 -47.389 -75.532 1.00 140.95 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B OE1 1 
ATOM   3907 N  NE2 . GLN B 1 206 ? -16.093 -46.976 -77.188 1.00 140.81 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B NE2 1 
ATOM   3908 N  N   . ASP B 1 207 ? -14.038 -43.757 -71.998 1.00 100.89 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B N   1 
ATOM   3909 C  CA  . ASP B 1 207 ? -13.444 -43.808 -70.666 1.00 96.83  ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CA  1 
ATOM   3910 C  C   . ASP B 1 207 ? -14.074 -42.742 -69.775 1.00 94.90  ? ? ? ? ? ? 200 ASP B C   1 
ATOM   3911 O  O   . ASP B 1 207 ? -14.300 -42.965 -68.586 1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 200 ASP B O   1 
ATOM   3912 C  CB  . ASP B 1 207 ? -11.934 -43.584 -70.756 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CB  1 
ATOM   3913 C  CG  . ASP B 1 207 ? -11.235 -43.768 -69.424 1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CG  1 
ATOM   3914 O  OD1 . ASP B 1 207 ? -10.000 -43.595 -69.374 1.00 106.35 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B OD1 1 
ATOM   3915 O  OD2 . ASP B 1 207 ? -11.919 -44.088 -68.428 1.00 106.91 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B OD2 1 
ATOM   3916 N  N   . VAL B 1 208 ? -14.353 -41.583 -70.362 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B N   1 
ATOM   3917 C  CA  . VAL B 1 208 ? -14.968 -40.482 -69.632 1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CA  1 
ATOM   3918 C  C   . VAL B 1 208 ? -16.414 -40.833 -69.300 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B C   1 
ATOM   3919 O  O   . VAL B 1 208 ? -16.854 -40.684 -68.160 1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B O   1 
ATOM   3920 C  CB  . VAL B 1 208 ? -14.949 -39.181 -70.462 1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CB  1 
ATOM   3921 C  CG1 . VAL B 1 208 ? -15.702 -38.084 -69.729 1.00 93.26  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CG1 1 
ATOM   3922 C  CG2 . VAL B 1 208 ? -13.514 -38.753 -70.718 1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CG2 1 
ATOM   3923 N  N   . LEU B 1 209 ? -17.147 -41.299 -70.306 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B N   1 
ATOM   3924 C  CA  . LEU B 1 209 ? -18.540 -41.682 -70.120 1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CA  1 
ATOM   3925 C  C   . LEU B 1 209 ? -18.610 -42.794 -69.077 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B C   1 
ATOM   3926 O  O   . LEU B 1 209 ? -19.601 -42.929 -68.360 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B O   1 
ATOM   3927 C  CB  . LEU B 1 209 ? -19.131 -42.157 -71.453 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CB  1 
ATOM   3928 C  CG  . LEU B 1 209 ? -20.602 -42.584 -71.509 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CG  1 
ATOM   3929 C  CD1 . LEU B 1 209 ? -21.076 -42.571 -72.952 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD1 1 
ATOM   3930 C  CD2 . LEU B 1 209 ? -20.775 -43.968 -70.903 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD2 1 
ATOM   3931 N  N   . LYS B 1 210 ? -17.543 -43.583 -69.000 1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B N   1 
ATOM   3932 C  CA  . LYS B 1 210 ? -17.457 -44.686 -68.050 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CA  1 
ATOM   3933 C  C   . LYS B 1 210 ? -17.455 -44.158 -66.619 1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B C   1 
ATOM   3934 O  O   . LYS B 1 210 ? -18.383 -44.413 -65.850 1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B O   1 
ATOM   3935 C  CB  . LYS B 1 210 ? -16.182 -45.494 -68.307 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CB  1 
ATOM   3936 C  CG  . LYS B 1 210 ? -15.915 -46.600 -67.297 1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CG  1 
ATOM   3937 C  CD  . LYS B 1 210 ? -17.003 -47.660 -67.315 1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CD  1 
ATOM   3938 C  CE  . LYS B 1 210 ? -16.685 -48.779 -66.336 1.00 94.19  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CE  1 
ATOM   3939 N  NZ  . LYS B 1 210 ? -17.733 -49.836 -66.326 1.00 95.59  ? ? ? ? ? ? 203 LYS B NZ  1 
ATOM   3940 N  N   . THR B 1 211 ? -16.405 -43.422 -66.268 1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 204 THR B N   1 
ATOM   3941 C  CA  . THR B 1 211 ? -16.285 -42.855 -64.932 1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA  1 
ATOM   3942 C  C   . THR B 1 211 ? -17.489 -41.971 -64.638 1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 204 THR B C   1 
ATOM   3943 O  O   . THR B 1 211 ? -17.885 -41.807 -63.485 1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 204 THR B O   1 
ATOM   3944 C  CB  . THR B 1 211 ? -15.004 -42.010 -64.795 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB  1 
ATOM   3945 O  OG1 . THR B 1 211 ? -15.016 -40.959 -65.769 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1 1 
ATOM   3946 C  CG2 . THR B 1 211 ? -13.773 -42.878 -65.003 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2 1 
ATOM   3947 N  N   . LYS B 1 212 ? -18.066 -41.404 -65.692 1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B N   1 
ATOM   3948 C  CA  . LYS B 1 212 ? -19.232 -40.541 -65.560 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CA  1 
ATOM   3949 C  C   . LYS B 1 212 ? -20.332 -41.281 -64.806 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B C   1 
ATOM   3950 O  O   . LYS B 1 212 ? -20.797 -40.828 -63.761 1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B O   1 
ATOM   3951 C  CB  . LYS B 1 212 ? -19.735 -40.133 -66.946 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CB  1 
ATOM   3952 C  CG  . LYS B 1 212 ? -20.941 -39.211 -66.932 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CG  1 
ATOM   3953 C  CD  . LYS B 1 212 ? -21.399 -38.897 -68.347 1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CD  1 
ATOM   3954 C  CE  . LYS B 1 212 ? -22.590 -37.956 -68.346 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CE  1 
ATOM   3955 N  NZ  . LYS B 1 212 ? -22.261 -36.658 -67.697 1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B NZ  1 
ATOM   3956 N  N   . GLU B 1 213 ? -20.740 -42.426 -65.343 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B N   1 
ATOM   3957 C  CA  . GLU B 1 213 ? -21.780 -43.237 -64.724 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CA  1 
ATOM   3958 C  C   . GLU B 1 213 ? -21.373 -43.633 -63.309 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B C   1 
ATOM   3959 O  O   . GLU B 1 213 ? -22.200 -43.644 -62.399 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B O   1 
ATOM   3960 C  CB  . GLU B 1 213 ? -22.035 -44.492 -65.562 1.00 84.99  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CB  1 
ATOM   3961 C  CG  . GLU B 1 213 ? -22.490 -44.201 -66.983 1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CG  1 
ATOM   3962 C  CD  . GLU B 1 213 ? -22.684 -45.461 -67.800 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B CD  1 
ATOM   3963 O  OE1 . GLU B 1 213 ? -23.492 -46.320 -67.389 1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B OE1 1 
ATOM   3964 O  OE2 . GLU B 1 213 ? -22.029 -45.593 -68.854 1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 206 GLU B OE2 1 
ATOM   3965 N  N   . LYS B 1 214 ? -20.097 -43.965 -63.135 1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B N   1 
ATOM   3966 C  CA  . LYS B 1 214 ? -19.573 -44.348 -61.828 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CA  1 
ATOM   3967 C  C   . LYS B 1 214 ? -19.833 -43.208 -60.849 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B C   1 
ATOM   3968 O  O   . LYS B 1 214 ? -20.428 -43.398 -59.788 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B O   1 
ATOM   3969 C  CB  . LYS B 1 214 ? -18.065 -44.598 -61.912 1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CB  1 
ATOM   3970 C  CG  . LYS B 1 214 ? -17.651 -45.743 -62.820 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CG  1 
ATOM   3971 C  CD  . LYS B 1 214 ? -18.007 -47.091 -62.217 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CD  1 
ATOM   3972 C  CE  . LYS B 1 214 ? -17.455 -48.228 -63.060 1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CE  1 
ATOM   3973 N  NZ  . LYS B 1 214 ? -17.756 -49.562 -62.471 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 207 LYS B NZ  1 
ATOM   3974 N  N   . TYR B 1 215 ? -19.376 -42.021 -61.233 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B N   1 
ATOM   3975 C  CA  . TYR B 1 215 ? -19.526 -40.812 -60.433 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CA  1 
ATOM   3976 C  C   . TYR B 1 215 ? -20.997 -40.488 -60.190 1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B C   1 
ATOM   3977 O  O   . TYR B 1 215 ? -21.348 -39.877 -59.180 1.00 84.54  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B O   1 
ATOM   3978 C  CB  . TYR B 1 215 ? -18.830 -39.651 -61.150 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CB  1 
ATOM   3979 C  CG  . TYR B 1 215 ? -18.938 -38.303 -60.472 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CG  1 
ATOM   3980 C  CD1 . TYR B 1 215 ? -18.561 -38.132 -59.140 1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD1 1 
ATOM   3981 C  CD2 . TYR B 1 215 ? -19.380 -37.186 -61.179 1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD2 1 
ATOM   3982 C  CE1 . TYR B 1 215 ? -18.621 -36.878 -58.531 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE1 1 
ATOM   3983 C  CE2 . TYR B 1 215 ? -19.441 -35.930 -60.581 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE2 1 
ATOM   3984 C  CZ  . TYR B 1 215 ? -19.061 -35.782 -59.260 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CZ  1 
ATOM   3985 O  OH  . TYR B 1 215 ? -19.114 -34.538 -58.675 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 208 TYR B OH  1 
ATOM   3986 N  N   . GLU B 1 216 ? -21.855 -40.906 -61.117 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B N   1 
ATOM   3987 C  CA  . GLU B 1 216 ? -23.287 -40.659 -60.998 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CA  1 
ATOM   3988 C  C   . GLU B 1 216 ? -23.944 -41.667 -60.060 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B C   1 
ATOM   3989 O  O   . GLU B 1 216 ? -24.852 -41.322 -59.302 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B O   1 
ATOM   3990 C  CB  . GLU B 1 216 ? -23.953 -40.731 -62.374 1.00 98.89  ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CB  1 
ATOM   3991 C  CG  . GLU B 1 216 ? -23.489 -39.660 -63.347 1.00 105.56 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CG  1 
ATOM   3992 C  CD  . GLU B 1 216 ? -24.151 -39.780 -64.706 1.00 108.99 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CD  1 
ATOM   3993 O  OE1 . GLU B 1 216 ? -23.852 -38.949 -65.588 1.00 111.86 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B OE1 1 
ATOM   3994 O  OE2 . GLU B 1 216 ? -24.969 -40.705 -64.893 1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B OE2 1 
ATOM   3995 N  N   . LYS B 1 217 ? -23.482 -42.912 -60.117 1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B N   1 
ATOM   3996 C  CA  . LYS B 1 217 ? -24.024 -43.968 -59.271 1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CA  1 
ATOM   3997 C  C   . LYS B 1 217 ? -23.861 -43.607 -57.797 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B C   1 
ATOM   3998 O  O   . LYS B 1 217 ? -24.845 -43.448 -57.075 1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B O   1 
ATOM   3999 C  CB  . LYS B 1 217 ? -23.317 -45.297 -59.561 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CB  1 
ATOM   4000 C  CG  . LYS B 1 217 ? -23.760 -46.446 -58.664 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CG  1 
ATOM   4001 C  CD  . LYS B 1 217 ? -22.985 -47.727 -58.948 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CD  1 
ATOM   4002 C  CE  . LYS B 1 217 ? -23.320 -48.296 -60.317 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CE  1 
ATOM   4003 N  NZ  . LYS B 1 217 ? -24.760 -48.667 -60.416 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B NZ  1 
ATOM   4004 N  N   . SER B 1 218 ? -22.612 -43.478 -57.361 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 211 SER B N   1 
ATOM   4005 C  CA  . SER B 1 218 ? -22.309 -43.139 -55.976 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 211 SER B CA  1 
ATOM   4006 C  C   . SER B 1 218 ? -23.053 -41.881 -55.538 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 211 SER B C   1 
ATOM   4007 O  O   . SER B 1 218 ? -23.476 -41.766 -54.388 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 211 SER B O   1 
ATOM   4008 C  CB  . SER B 1 218 ? -20.802 -42.930 -55.808 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 211 SER B CB  1 
ATOM   4009 O  OG  . SER B 1 218 ? -20.341 -41.881 -56.640 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 211 SER B OG  1 
ATOM   4010 N  N   . LEU B 1 219 ? -23.210 -40.941 -56.463 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N   1 
ATOM   4011 C  CA  . LEU B 1 219 ? -23.899 -39.692 -56.172 1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA  1 
ATOM   4012 C  C   . LEU B 1 219 ? -25.317 -39.958 -55.678 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C   1 
ATOM   4013 O  O   . LEU B 1 219 ? -25.684 -39.549 -54.576 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O   1 
ATOM   4014 C  CB  . LEU B 1 219 ? -23.935 -38.808 -57.423 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB  1 
ATOM   4015 C  CG  . LEU B 1 219 ? -24.520 -37.395 -57.305 1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG  1 
ATOM   4016 C  CD1 . LEU B 1 219 ? -24.124 -36.587 -58.529 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1 1 
ATOM   4017 C  CD2 . LEU B 1 219 ? -26.035 -37.452 -57.165 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2 1 
ATOM   4018 N  N   . LYS B 1 220 ? -26.111 -40.645 -56.493 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B N   1 
ATOM   4019 C  CA  . LYS B 1 220 ? -27.486 -40.951 -56.123 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CA  1 
ATOM   4020 C  C   . LYS B 1 220 ? -27.565 -41.924 -54.952 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B C   1 
ATOM   4021 O  O   . LYS B 1 220 ? -28.579 -41.984 -54.258 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B O   1 
ATOM   4022 C  CB  . LYS B 1 220 ? -28.253 -41.500 -57.329 1.00 93.90  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CB  1 
ATOM   4023 C  CG  . LYS B 1 220 ? -28.470 -40.462 -58.421 1.00 98.55  ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CG  1 
ATOM   4024 C  CD  . LYS B 1 220 ? -29.362 -40.980 -59.534 1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CD  1 
ATOM   4025 C  CE  . LYS B 1 220 ? -29.601 -39.905 -60.584 1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CE  1 
ATOM   4026 N  NZ  . LYS B 1 220 ? -30.503 -40.373 -61.672 1.00 117.43 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B NZ  1 
ATOM   4027 N  N   . GLU B 1 221 ? -26.499 -42.688 -54.737 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B N   1 
ATOM   4028 C  CA  . GLU B 1 221 ? -26.463 -43.626 -53.622 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CA  1 
ATOM   4029 C  C   . GLU B 1 221 ? -26.326 -42.798 -52.351 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B C   1 
ATOM   4030 O  O   . GLU B 1 221 ? -26.938 -43.099 -51.326 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B O   1 
ATOM   4031 C  CB  . GLU B 1 221 ? -25.270 -44.577 -53.747 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CB  1 
ATOM   4032 C  CG  . GLU B 1 221 ? -25.398 -45.606 -54.859 1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CG  1 
ATOM   4033 C  CD  . GLU B 1 221 ? -24.223 -46.568 -54.900 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CD  1 
ATOM   4034 O  OE1 . GLU B 1 221 ? -24.260 -47.521 -55.707 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE1 1 
ATOM   4035 O  OE2 . GLU B 1 221 ? -23.262 -46.371 -54.126 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE2 1 
ATOM   4036 N  N   . LEU B 1 222 ? -25.515 -41.748 -52.436 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N   1 
ATOM   4037 C  CA  . LEU B 1 222 ? -25.287 -40.846 -51.316 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA  1 
ATOM   4038 C  C   . LEU B 1 222 ? -26.597 -40.143 -50.995 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C   1 
ATOM   4039 O  O   . LEU B 1 222 ? -27.012 -40.064 -49.839 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O   1 
ATOM   4040 C  CB  . LEU B 1 222 ? -24.224 -39.810 -51.687 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB  1 
ATOM   4041 C  CG  . LEU B 1 222 ? -23.797 -38.815 -50.604 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG  1 
ATOM   4042 C  CD1 . LEU B 1 222 ? -23.095 -39.557 -49.476 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1 
ATOM   4043 C  CD2 . LEU B 1 222 ? -22.865 -37.771 -51.208 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1 
ATOM   4044 N  N   . ASP B 1 223 ? -27.243 -39.638 -52.041 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B N   1 
ATOM   4045 C  CA  . ASP B 1 223 ? -28.511 -38.935 -51.909 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CA  1 
ATOM   4046 C  C   . ASP B 1 223 ? -29.541 -39.759 -51.146 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B C   1 
ATOM   4047 O  O   . ASP B 1 223 ? -30.225 -39.249 -50.258 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B O   1 
ATOM   4048 C  CB  . ASP B 1 223 ? -29.058 -38.587 -53.295 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CB  1 
ATOM   4049 C  CG  . ASP B 1 223 ? -30.423 -37.936 -53.234 1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CG  1 
ATOM   4050 O  OD1 . ASP B 1 223 ? -30.546 -36.873 -52.590 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD1 1 
ATOM   4051 O  OD2 . ASP B 1 223 ? -31.373 -38.485 -53.829 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD2 1 
ATOM   4052 N  N   . GLN B 1 224 ? -29.648 -41.035 -51.497 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B N   1 
ATOM   4053 C  CA  . GLN B 1 224 ? -30.604 -41.923 -50.848 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CA  1 
ATOM   4054 C  C   . GLN B 1 224 ? -30.148 -42.327 -49.449 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B C   1 
ATOM   4055 O  O   . GLN B 1 224 ? -30.874 -43.005 -48.724 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B O   1 
ATOM   4056 C  CB  . GLN B 1 224 ? -30.823 -43.171 -51.707 1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CB  1 
ATOM   4057 C  CG  . GLN B 1 224 ? -31.353 -42.867 -53.102 1.00 92.57  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CG  1 
ATOM   4058 C  CD  . GLN B 1 224 ? -31.555 -44.115 -53.940 1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CD  1 
ATOM   4059 O  OE1 . GLN B 1 224 ? -32.338 -44.995 -53.584 1.00 101.27 ? ? ? ? ? ? 217 GLN B OE1 1 
ATOM   4060 N  NE2 . GLN B 1 224 ? -30.848 -44.196 -55.061 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 217 GLN B NE2 1 
ATOM   4061 N  N   . GLY B 1 225 ? -28.946 -41.903 -49.071 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B N   1 
ATOM   4062 C  CA  . GLY B 1 225 ? -28.430 -42.240 -47.756 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B CA  1 
ATOM   4063 C  C   . GLY B 1 225 ? -28.393 -41.061 -46.801 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B C   1 
ATOM   4064 O  O   . GLY B 1 225 ? -28.113 -41.225 -45.613 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B O   1 
ATOM   4065 N  N   . THR B 1 226 ? -28.677 -39.870 -47.319 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 219 THR B N   1 
ATOM   4066 C  CA  . THR B 1 226 ? -28.669 -38.658 -46.509 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA  1 
ATOM   4067 C  C   . THR B 1 226 ? -29.802 -38.604 -45.483 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 219 THR B C   1 
ATOM   4068 O  O   . THR B 1 226 ? -29.586 -38.215 -44.336 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 219 THR B O   1 
ATOM   4069 C  CB  . THR B 1 226 ? -28.754 -37.400 -47.389 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB  1 
ATOM   4070 O  OG1 . THR B 1 226 ? -29.996 -37.394 -48.101 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1 1 
ATOM   4071 C  CG2 . THR B 1 226 ? -27.604 -37.372 -48.382 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2 1 
ATOM   4072 N  N   . PRO B 1 227 ? -31.026 -38.996 -45.877 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B N   1 
ATOM   4073 C  CA  . PRO B 1 227 ? -32.131 -38.953 -44.915 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CA  1 
ATOM   4074 C  C   . PRO B 1 227 ? -31.777 -39.628 -43.595 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B C   1 
ATOM   4075 O  O   . PRO B 1 227 ? -31.913 -39.032 -42.527 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B O   1 
ATOM   4076 C  CB  . PRO B 1 227 ? -33.260 -39.669 -45.653 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CB  1 
ATOM   4077 C  CG  . PRO B 1 227 ? -32.526 -40.610 -46.564 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CG  1 
ATOM   4078 C  CD  . PRO B 1 227 ? -31.427 -39.728 -47.090 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CD  1 
ATOM   4079 N  N   . GLN B 1 228 ? -31.319 -40.872 -43.672 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B N   1 
ATOM   4080 C  CA  . GLN B 1 228 ? -30.939 -41.612 -42.475 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CA  1 
ATOM   4081 C  C   . GLN B 1 228 ? -29.823 -40.851 -41.767 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B C   1 
ATOM   4082 O  O   . GLN B 1 228 ? -29.842 -40.680 -40.546 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B O   1 
ATOM   4083 C  CB  . GLN B 1 228 ? -30.455 -43.013 -42.851 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CB  1 
ATOM   4084 C  CG  . GLN B 1 228 ? -30.109 -43.890 -41.662 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CG  1 
ATOM   4085 C  CD  . GLN B 1 228 ? -31.304 -44.150 -40.767 1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CD  1 
ATOM   4086 O  OE1 . GLN B 1 228 ? -31.893 -43.222 -40.212 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B OE1 1 
ATOM   4087 N  NE2 . GLN B 1 228 ? -31.669 -45.419 -40.624 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 221 GLN B NE2 1 
ATOM   4088 N  N   . TYR B 1 229 ? -28.857 -40.395 -42.555 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B N   1 
ATOM   4089 C  CA  . TYR B 1 229 ? -27.715 -39.642 -42.051 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CA  1 
ATOM   4090 C  C   . TYR B 1 229 ? -28.142 -38.443 -41.210 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B C   1 
ATOM   4091 O  O   . TYR B 1 229 ? -27.646 -38.244 -40.099 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B O   1 
ATOM   4092 C  CB  . TYR B 1 229 ? -26.851 -39.170 -43.228 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CB  1 
ATOM   4093 C  CG  . TYR B 1 229 ? -25.882 -38.058 -42.889 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CG  1 
ATOM   4094 C  CD1 . TYR B 1 229 ? -24.916 -38.223 -41.895 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CD1 1 
ATOM   4095 C  CD2 . TYR B 1 229 ? -25.936 -36.836 -43.559 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CD2 1 
ATOM   4096 C  CE1 . TYR B 1 229 ? -24.028 -37.196 -41.577 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CE1 1 
ATOM   4097 C  CE2 . TYR B 1 229 ? -25.052 -35.803 -43.249 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CE2 1 
ATOM   4098 C  CZ  . TYR B 1 229 ? -24.101 -35.992 -42.256 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CZ  1 
ATOM   4099 O  OH  . TYR B 1 229 ? -23.223 -34.979 -41.946 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 222 TYR B OH  1 
HETATM 4100 N  N   . MSE B 1 230 ? -29.066 -37.648 -41.742 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B N   1 
HETATM 4101 C  CA  . MSE B 1 230 ? -29.537 -36.464 -41.037 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CA  1 
HETATM 4102 C  C   . MSE B 1 230 ? -30.285 -36.827 -39.760 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B C   1 
HETATM 4103 O  O   . MSE B 1 230 ? -30.144 -36.157 -38.737 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B O   1 
HETATM 4104 C  CB  . MSE B 1 230 ? -30.430 -35.625 -41.957 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CB  1 
HETATM 4105 C  CG  . MSE B 1 230 ? -29.784 -35.308 -43.298 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CG  1 
HETATM 4106 SE SE  . MSE B 1 230 ? -30.747 -34.014 -44.357 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B SE  1 
HETATM 4107 C  CE  . MSE B 1 230 ? -32.345 -35.042 -44.688 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 223 MSE B CE  1 
ATOM   4108 N  N   . GLU B 1 231 ? -31.075 -37.893 -39.818 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B N   1 
ATOM   4109 C  CA  . GLU B 1 231 ? -31.832 -38.330 -38.653 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CA  1 
ATOM   4110 C  C   . GLU B 1 231 ? -30.894 -38.680 -37.501 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B C   1 
ATOM   4111 O  O   . GLU B 1 231 ? -31.125 -38.287 -36.357 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B O   1 
ATOM   4112 C  CB  . GLU B 1 231 ? -32.692 -39.546 -39.000 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CB  1 
ATOM   4113 C  CG  . GLU B 1 231 ? -33.491 -40.090 -37.823 1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CG  1 
ATOM   4114 C  CD  . GLU B 1 231 ? -34.297 -41.327 -38.177 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CD  1 
ATOM   4115 O  OE1 . GLU B 1 231 ? -34.963 -41.880 -37.276 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B OE1 1 
ATOM   4116 O  OE2 . GLU B 1 231 ? -34.268 -41.747 -39.353 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 224 GLU B OE2 1 
ATOM   4117 N  N   . ASN B 1 232 ? -29.831 -39.416 -37.810 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B N   1 
ATOM   4118 C  CA  . ASN B 1 232 ? -28.875 -39.821 -36.793 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CA  1 
ATOM   4119 C  C   . ASN B 1 232 ? -28.091 -38.647 -36.221 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B C   1 
ATOM   4120 O  O   . ASN B 1 232 ? -27.813 -38.609 -35.021 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B O   1 
ATOM   4121 C  CB  . ASN B 1 232 ? -27.908 -40.862 -37.360 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CB  1 
ATOM   4122 C  CG  . ASN B 1 232 ? -28.622 -42.083 -37.905 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CG  1 
ATOM   4123 O  OD1 . ASN B 1 232 ? -29.495 -42.650 -37.248 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B OD1 1 
ATOM   4124 N  ND2 . ASN B 1 232 ? -28.250 -42.498 -39.108 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 225 ASN B ND2 1 
HETATM 4125 N  N   . MSE B 1 233 ? -27.731 -37.693 -37.074 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B N   1 
HETATM 4126 C  CA  . MSE B 1 233 ? -26.978 -36.529 -36.620 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CA  1 
HETATM 4127 C  C   . MSE B 1 233 ? -27.839 -35.661 -35.706 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B C   1 
HETATM 4128 O  O   . MSE B 1 233 ? -27.396 -35.237 -34.639 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B O   1 
HETATM 4129 C  CB  . MSE B 1 233 ? -26.489 -35.703 -37.813 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CB  1 
HETATM 4130 C  CG  . MSE B 1 233 ? -25.396 -36.369 -38.645 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CG  1 
HETATM 4131 SE SE  . MSE B 1 233 ? -23.707 -36.640 -37.725 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B SE  1 
HETATM 4132 C  CE  . MSE B 1 233 ? -23.026 -34.842 -37.827 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 226 MSE B CE  1 
ATOM   4133 N  N   . GLU B 1 234 ? -29.074 -35.403 -36.123 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B N   1 
ATOM   4134 C  CA  . GLU B 1 234 ? -29.980 -34.588 -35.325 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CA  1 
ATOM   4135 C  C   . GLU B 1 234 ? -30.262 -35.261 -33.989 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B C   1 
ATOM   4136 O  O   . GLU B 1 234 ? -30.536 -34.595 -32.993 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B O   1 
ATOM   4137 C  CB  . GLU B 1 234 ? -31.283 -34.345 -36.088 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CB  1 
ATOM   4138 C  CG  . GLU B 1 234 ? -31.084 -33.522 -37.352 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CG  1 
ATOM   4139 C  CD  . GLU B 1 234 ? -32.383 -33.184 -38.049 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CD  1 
ATOM   4140 O  OE1 . GLU B 1 234 ? -33.243 -32.530 -37.422 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE1 1 
ATOM   4141 O  OE2 . GLU B 1 234 ? -32.544 -33.568 -39.226 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE2 1 
ATOM   4142 N  N   . GLN B 1 235 ? -30.171 -36.587 -33.974 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B N   1 
ATOM   4143 C  CA  . GLN B 1 235 ? -30.413 -37.354 -32.761 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CA  1 
ATOM   4144 C  C   . GLN B 1 235 ? -29.340 -37.019 -31.730 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B C   1 
ATOM   4145 O  O   . GLN B 1 235 ? -29.637 -36.666 -30.590 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B O   1 
ATOM   4146 C  CB  . GLN B 1 235 ? -30.369 -38.852 -33.071 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CB  1 
ATOM   4147 C  CG  . GLN B 1 235 ? -30.866 -39.734 -31.941 1.00 72.74  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CG  1 
ATOM   4148 C  CD  . GLN B 1 235 ? -32.373 -39.667 -31.774 1.00 77.50  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CD  1 
ATOM   4149 O  OE1 . GLN B 1 235 ? -32.932 -40.228 -30.830 1.00 80.91  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B OE1 1 
ATOM   4150 N  NE2 . GLN B 1 235 ? -33.041 -38.983 -32.698 1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 228 GLN B NE2 1 
ATOM   4151 N  N   . VAL B 1 236 ? -28.088 -37.133 -32.153 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N   1 
ATOM   4152 C  CA  . VAL B 1 236 ? -26.948 -36.859 -31.297 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA  1 
ATOM   4153 C  C   . VAL B 1 236 ? -26.882 -35.382 -30.905 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C   1 
ATOM   4154 O  O   . VAL B 1 236 ? -26.591 -35.049 -29.755 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O   1 
ATOM   4155 C  CB  . VAL B 1 236 ? -25.645 -37.266 -32.009 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB  1 
ATOM   4156 C  CG1 . VAL B 1 236 ? -24.449 -37.001 -31.114 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1 1 
ATOM   4157 C  CG2 . VAL B 1 236 ? -25.720 -38.743 -32.397 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2 1 
ATOM   4158 N  N   . PHE B 1 237 ? -27.156 -34.503 -31.864 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B N   1 
ATOM   4159 C  CA  . PHE B 1 237 ? -27.134 -33.071 -31.606 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CA  1 
ATOM   4160 C  C   . PHE B 1 237 ? -28.153 -32.724 -30.524 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B C   1 
ATOM   4161 O  O   . PHE B 1 237 ? -27.879 -31.918 -29.638 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B O   1 
ATOM   4162 C  CB  . PHE B 1 237 ? -27.469 -32.288 -32.876 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CB  1 
ATOM   4163 C  CG  . PHE B 1 237 ? -27.389 -30.795 -32.705 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CG  1 
ATOM   4164 C  CD1 . PHE B 1 237 ? -26.159 -30.146 -32.719 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD1 1 
ATOM   4165 C  CD2 . PHE B 1 237 ? -28.543 -30.041 -32.512 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD2 1 
ATOM   4166 C  CE1 . PHE B 1 237 ? -26.077 -28.764 -32.542 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE1 1 
ATOM   4167 C  CE2 . PHE B 1 237 ? -28.472 -28.660 -32.332 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE2 1 
ATOM   4168 C  CZ  . PHE B 1 237 ? -27.235 -28.021 -32.347 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CZ  1 
ATOM   4169 N  N   . GLU B 1 238 ? -29.330 -33.335 -30.603 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B N   1 
ATOM   4170 C  CA  . GLU B 1 238 ? -30.374 -33.075 -29.621 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CA  1 
ATOM   4171 C  C   . GLU B 1 238 ? -29.914 -33.422 -28.209 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B C   1 
ATOM   4172 O  O   . GLU B 1 238 ? -30.189 -32.682 -27.268 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B O   1 
ATOM   4173 C  CB  . GLU B 1 238 ? -31.641 -33.859 -29.952 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CB  1 
ATOM   4174 C  CG  . GLU B 1 238 ? -32.741 -33.698 -28.906 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CG  1 
ATOM   4175 C  CD  . GLU B 1 238 ? -33.182 -32.249 -28.714 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CD  1 
ATOM   4176 O  OE1 . GLU B 1 238 ? -33.974 -31.995 -27.780 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE1 1 
ATOM   4177 O  OE2 . GLU B 1 238 ? -32.746 -31.368 -29.493 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE2 1 
ATOM   4178 N  N   . GLN B 1 239 ? -29.229 -34.553 -28.059 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B N   1 
ATOM   4179 C  CA  . GLN B 1 239 ? -28.729 -34.953 -26.747 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CA  1 
ATOM   4180 C  C   . GLN B 1 239 ? -27.793 -33.864 -26.231 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B C   1 
ATOM   4181 O  O   . GLN B 1 239 ? -27.843 -33.486 -25.057 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B O   1 
ATOM   4182 C  CB  . GLN B 1 239 ? -27.974 -36.283 -26.833 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CB  1 
ATOM   4183 C  CG  . GLN B 1 239 ? -28.849 -37.471 -27.199 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CG  1 
ATOM   4184 C  CD  . GLN B 1 239 ? -28.109 -38.796 -27.115 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CD  1 
ATOM   4185 O  OE1 . GLN B 1 239 ? -27.114 -39.016 -27.810 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B OE1 1 
ATOM   4186 N  NE2 . GLN B 1 239 ? -28.596 -39.689 -26.261 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 232 GLN B NE2 1 
ATOM   4187 N  N   . CYS B 1 240 ? -26.939 -33.363 -27.117 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B N   1 
ATOM   4188 C  CA  . CYS B 1 240 ? -26.003 -32.302 -26.753 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B CA  1 
ATOM   4189 C  C   . CYS B 1 240 ? -26.771 -31.050 -26.312 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B C   1 
ATOM   4190 O  O   . CYS B 1 240 ? -26.438 -30.439 -25.295 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B O   1 
ATOM   4191 C  CB  . CYS B 1 240 ? -25.094 -31.981 -27.939 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B CB  1 
ATOM   4192 S  SG  . CYS B 1 240 ? -24.003 -33.354 -28.395 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 233 CYS B SG  1 
ATOM   4193 N  N   . GLN B 1 241 ? -27.802 -30.682 -27.071 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B N   1 
ATOM   4194 C  CA  . GLN B 1 241 ? -28.627 -29.516 -26.740 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CA  1 
ATOM   4195 C  C   . GLN B 1 241 ? -29.196 -29.677 -25.328 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B C   1 
ATOM   4196 O  O   . GLN B 1 241 ? -29.307 -28.712 -24.574 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B O   1 
ATOM   4197 C  CB  . GLN B 1 241 ? -29.798 -29.374 -27.724 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CB  1 
ATOM   4198 C  CG  . GLN B 1 241 ? -29.436 -28.969 -29.156 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CG  1 
ATOM   4199 C  CD  . GLN B 1 241 ? -28.962 -27.525 -29.276 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CD  1 
ATOM   4200 O  OE1 . GLN B 1 241 ? -27.900 -27.168 -28.776 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B OE1 1 
ATOM   4201 N  NE2 . GLN B 1 241 ? -29.749 -26.693 -29.949 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 234 GLN B NE2 1 
ATOM   4202 N  N   . GLN B 1 242 ? -29.565 -30.906 -24.982 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N   1 
ATOM   4203 C  CA  . GLN B 1 242 ? -30.121 -31.196 -23.668 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA  1 
ATOM   4204 C  C   . GLN B 1 242 ? -29.100 -31.043 -22.540 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C   1 
ATOM   4205 O  O   . GLN B 1 242 ? -29.440 -30.576 -21.452 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O   1 
ATOM   4206 C  CB  . GLN B 1 242 ? -30.702 -32.608 -23.646 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB  1 
ATOM   4207 C  CG  . GLN B 1 242 ? -32.045 -32.733 -24.338 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG  1 
ATOM   4208 C  CD  . GLN B 1 242 ? -32.520 -34.167 -24.410 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD  1 
ATOM   4209 O  OE1 . GLN B 1 242 ? -32.512 -34.884 -23.410 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1 1 
ATOM   4210 N  NE2 . GLN B 1 242 ? -32.939 -34.594 -25.594 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2 1 
ATOM   4211 N  N   . PHE B 1 243 ? -27.861 -31.455 -22.788 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B N   1 
ATOM   4212 C  CA  . PHE B 1 243 ? -26.821 -31.330 -21.775 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CA  1 
ATOM   4213 C  C   . PHE B 1 243 ? -26.489 -29.850 -21.598 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B C   1 
ATOM   4214 O  O   . PHE B 1 243 ? -26.258 -29.377 -20.477 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B O   1 
ATOM   4215 C  CB  . PHE B 1 243 ? -25.559 -32.093 -22.185 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CB  1 
ATOM   4216 C  CG  . PHE B 1 243 ? -24.491 -32.109 -21.124 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CG  1 
ATOM   4217 C  CD1 . PHE B 1 243 ? -24.749 -32.655 -19.869 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD1 1 
ATOM   4218 C  CD2 . PHE B 1 243 ? -23.227 -31.580 -21.378 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD2 1 
ATOM   4219 C  CE1 . PHE B 1 243 ? -23.763 -32.679 -18.880 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE1 1 
ATOM   4220 C  CE2 . PHE B 1 243 ? -22.227 -31.597 -20.398 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE2 1 
ATOM   4221 C  CZ  . PHE B 1 243 ? -22.498 -32.149 -19.146 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CZ  1 
ATOM   4222 N  N   . GLU B 1 244 ? -26.472 -29.128 -22.714 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B N   1 
ATOM   4223 C  CA  . GLU B 1 244 ? -26.185 -27.698 -22.704 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CA  1 
ATOM   4224 C  C   . GLU B 1 244 ? -27.307 -26.924 -22.006 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B C   1 
ATOM   4225 O  O   . GLU B 1 244 ? -27.057 -25.958 -21.282 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B O   1 
ATOM   4226 C  CB  . GLU B 1 244 ? -26.024 -27.191 -24.137 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CB  1 
ATOM   4227 C  CG  . GLU B 1 244 ? -25.606 -25.734 -24.247 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CG  1 
ATOM   4228 C  CD  . GLU B 1 244 ? -24.224 -25.464 -23.679 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CD  1 
ATOM   4229 O  OE1 . GLU B 1 244 ? -23.408 -26.407 -23.601 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE1 1 
ATOM   4230 O  OE2 . GLU B 1 244 ? -23.949 -24.301 -23.330 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE2 1 
ATOM   4231 N  N   . GLU B 1 245 ? -28.545 -27.362 -22.216 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B N   1 
ATOM   4232 C  CA  . GLU B 1 245 ? -29.693 -26.698 -21.608 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CA  1 
ATOM   4233 C  C   . GLU B 1 245 ? -29.563 -26.741 -20.096 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B C   1 
ATOM   4234 O  O   . GLU B 1 245 ? -29.978 -25.814 -19.394 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B O   1 
ATOM   4235 C  CB  . GLU B 1 245 ? -31.002 -27.393 -22.006 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CB  1 
ATOM   4236 C  CG  . GLU B 1 245 ? -32.243 -26.563 -21.704 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CG  1 
ATOM   4237 C  CD  . GLU B 1 245 ? -33.543 -27.278 -22.042 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CD  1 
ATOM   4238 O  OE1 . GLU B 1 245 ? -33.549 -28.123 -22.967 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE1 1 
ATOM   4239 O  OE2 . GLU B 1 245 ? -34.563 -26.978 -21.391 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE2 1 
ATOM   4240 N  N   . LYS B 1 246 ? -28.999 -27.833 -19.594 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B N   1 
ATOM   4241 C  CA  . LYS B 1 246 ? -28.839 -27.982 -18.158 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CA  1 
ATOM   4242 C  C   . LYS B 1 246 ? -27.920 -26.901 -17.608 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B C   1 
ATOM   4243 O  O   . LYS B 1 246 ? -28.270 -26.219 -16.658 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B O   1 
ATOM   4244 C  CB  . LYS B 1 246 ? -28.310 -29.379 -17.822 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CB  1 
ATOM   4245 C  CG  . LYS B 1 246 ? -29.356 -30.478 -18.007 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CG  1 
ATOM   4246 C  CD  . LYS B 1 246 ? -28.821 -31.834 -17.575 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CD  1 
ATOM   4247 C  CE  . LYS B 1 246 ? -29.939 -32.848 -17.379 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CE  1 
ATOM   4248 N  NZ  . LYS B 1 246 ? -30.645 -33.164 -18.650 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 239 LYS B NZ  1 
ATOM   4249 N  N   . ARG B 1 247 ? -26.748 -26.733 -18.208 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B N   1 
ATOM   4250 C  CA  . ARG B 1 247 ? -25.825 -25.701 -17.739 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CA  1 
ATOM   4251 C  C   . ARG B 1 247 ? -26.429 -24.297 -17.859 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B C   1 
ATOM   4252 O  O   . ARG B 1 247 ? -26.258 -23.456 -16.975 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B O   1 
ATOM   4253 C  CB  . ARG B 1 247 ? -24.515 -25.743 -18.534 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CB  1 
ATOM   4254 C  CG  . ARG B 1 247 ? -23.481 -24.737 -18.035 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CG  1 
ATOM   4255 C  CD  . ARG B 1 247 ? -22.237 -24.740 -18.920 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CD  1 
ATOM   4256 N  NE  . ARG B 1 247 ? -22.491 -24.164 -20.240 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NE  1 
ATOM   4257 C  CZ  . ARG B 1 247 ? -22.597 -22.859 -20.474 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CZ  1 
ATOM   4258 N  NH1 . ARG B 1 247 ? -22.478 -21.996 -19.470 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH1 1 
ATOM   4259 N  NH2 . ARG B 1 247 ? -22.795 -22.412 -21.711 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH2 1 
ATOM   4260 N  N   . LEU B 1 248 ? -27.119 -24.041 -18.962 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B N   1 
ATOM   4261 C  CA  . LEU B 1 248 ? -27.730 -22.731 -19.182 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CA  1 
ATOM   4262 C  C   . LEU B 1 248 ? -28.772 -22.393 -18.122 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B C   1 
ATOM   4263 O  O   . LEU B 1 248 ? -28.812 -21.266 -17.614 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B O   1 
ATOM   4264 C  CB  . LEU B 1 248 ? -28.378 -22.669 -20.567 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CB  1 
ATOM   4265 C  CG  . LEU B 1 248 ? -27.426 -22.872 -21.748 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CG  1 
ATOM   4266 C  CD1 . LEU B 1 248 ? -28.171 -22.639 -23.050 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD1 1 
ATOM   4267 C  CD2 . LEU B 1 248 ? -26.245 -21.920 -21.629 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD2 1 
ATOM   4268 N  N   . ARG B 1 249 ? -29.629 -23.355 -17.801 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B N   1 
ATOM   4269 C  CA  . ARG B 1 249 ? -30.649 -23.118 -16.785 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CA  1 
ATOM   4270 C  C   . ARG B 1 249 ? -29.969 -22.981 -15.432 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B C   1 
ATOM   4271 O  O   . ARG B 1 249 ? -30.337 -22.134 -14.627 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B O   1 
ATOM   4272 C  CB  . ARG B 1 249 ? -31.670 -24.262 -16.758 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CB  1 
ATOM   4273 C  CG  . ARG B 1 249 ? -32.660 -24.214 -17.933 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CG  1 
ATOM   4274 C  CD  . ARG B 1 249 ? -33.656 -25.360 -17.899 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CD  1 
ATOM   4275 N  NE  . ARG B 1 249 ? -34.510 -25.369 -19.087 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NE  1 
ATOM   4276 C  CZ  . ARG B 1 249 ? -35.455 -24.468 -19.348 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CZ  1 
ATOM   4277 N  NH1 . ARG B 1 249 ? -35.682 -23.472 -18.502 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH1 1 
ATOM   4278 N  NH2 . ARG B 1 249 ? -36.171 -24.559 -20.461 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH2 1 
ATOM   4279 N  N   . PHE B 1 250 ? -28.980 -23.828 -15.177 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B N   1 
ATOM   4280 C  CA  . PHE B 1 250 ? -28.247 -23.756 -13.915 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CA  1 
ATOM   4281 C  C   . PHE B 1 250 ? -27.604 -22.374 -13.727 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B C   1 
ATOM   4282 O  O   . PHE B 1 250 ? -27.631 -21.816 -12.628 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B O   1 
ATOM   4283 C  CB  . PHE B 1 250 ? -27.161 -24.831 -13.865 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CB  1 
ATOM   4284 C  CG  . PHE B 1 250 ? -26.258 -24.713 -12.671 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CG  1 
ATOM   4285 C  CD1 . PHE B 1 250 ? -26.724 -25.024 -11.393 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD1 1 
ATOM   4286 C  CD2 . PHE B 1 250 ? -24.954 -24.253 -12.817 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD2 1 
ATOM   4287 C  CE1 . PHE B 1 250 ? -25.900 -24.876 -10.282 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE1 1 
ATOM   4288 C  CE2 . PHE B 1 250 ? -24.122 -24.102 -11.704 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE2 1 
ATOM   4289 C  CZ  . PHE B 1 250 ? -24.592 -24.412 -10.440 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CZ  1 
ATOM   4290 N  N   . PHE B 1 251 ? -27.033 -21.827 -14.798 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B N   1 
ATOM   4291 C  CA  . PHE B 1 251 ? -26.388 -20.511 -14.739 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CA  1 
ATOM   4292 C  C   . PHE B 1 251 ? -27.385 -19.415 -14.361 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B C   1 
ATOM   4293 O  O   . PHE B 1 251 ? -27.085 -18.550 -13.543 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B O   1 
ATOM   4294 C  CB  . PHE B 1 251 ? -25.734 -20.162 -16.084 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CB  1 
ATOM   4295 C  CG  . PHE B 1 251 ? -24.246 -20.466 -16.149 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CG  1 
ATOM   4296 C  CD1 . PHE B 1 251 ? -23.766 -21.743 -15.874 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD1 1 
ATOM   4297 C  CD2 . PHE B 1 251 ? -23.333 -19.472 -16.488 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD2 1 
ATOM   4298 C  CE1 . PHE B 1 251 ? -22.395 -22.028 -15.932 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE1 1 
ATOM   4299 C  CE2 . PHE B 1 251 ? -21.965 -19.742 -16.551 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE2 1 
ATOM   4300 C  CZ  . PHE B 1 251 ? -21.493 -21.027 -16.271 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CZ  1 
ATOM   4301 N  N   . ARG B 1 252 ? -28.569 -19.450 -14.963 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B N   1 
ATOM   4302 C  CA  . ARG B 1 252 ? -29.590 -18.455 -14.671 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CA  1 
ATOM   4303 C  C   . ARG B 1 252 ? -30.011 -18.554 -13.207 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B C   1 
ATOM   4304 O  O   . ARG B 1 252 ? -30.235 -17.544 -12.549 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B O   1 
ATOM   4305 C  CB  . ARG B 1 252 ? -30.812 -18.677 -15.572 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CB  1 
ATOM   4306 C  CG  . ARG B 1 252 ? -31.992 -17.732 -15.305 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CG  1 
ATOM   4307 C  CD  . ARG B 1 252 ? -33.152 -18.078 -16.238 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CD  1 
ATOM   4308 N  NE  . ARG B 1 252 ? -34.215 -17.071 -16.272 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NE  1 
ATOM   4309 C  CZ  . ARG B 1 252 ? -35.154 -16.923 -15.340 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CZ  1 
ATOM   4310 N  NH1 . ARG B 1 252 ? -35.176 -17.712 -14.272 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH1 1 
ATOM   4311 N  NH2 . ARG B 1 252 ? -36.096 -15.998 -15.494 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH2 1 
ATOM   4312 N  N   . GLU B 1 253 ? -30.111 -19.780 -12.707 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B N   1 
ATOM   4313 C  CA  . GLU B 1 253 ? -30.518 -20.019 -11.330 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CA  1 
ATOM   4314 C  C   . GLU B 1 253 ? -29.518 -19.513 -10.315 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B C   1 
ATOM   4315 O  O   . GLU B 1 253 ? -29.891 -18.906 -9.319  1.00 6.75   ? ? ? ? ? ? 246 GLU B O   1 
ATOM   4316 C  CB  . GLU B 1 253 ? -30.741 -21.512 -11.074 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CB  1 
ATOM   4317 C  CG  . GLU B 1 253 ? -31.236 -21.807 -9.660  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CG  1 
ATOM   4318 C  CD  . GLU B 1 253 ? -31.563 -23.278 -9.437  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CD  1 
ATOM   4319 O  OE1 . GLU B 1 253 ? -30.671 -24.033 -8.991  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE1 1 
ATOM   4320 O  OE2 . GLU B 1 253 ? -32.720 -23.676 -9.716  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE2 1 
ATOM   4321 N  N   . VAL B 1 254 ? -28.240 -19.774 -10.564 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B N   1 
ATOM   4322 C  CA  . VAL B 1 254 ? -27.213 -19.348 -9.631  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CA  1 
ATOM   4323 C  C   . VAL B 1 254 ? -27.061 -17.837 -9.708  1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B C   1 
ATOM   4324 O  O   . VAL B 1 254 ? -26.900 -17.175 -8.685  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B O   1 
ATOM   4325 C  CB  . VAL B 1 254 ? -25.862 -20.027 -9.941  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CB  1 
ATOM   4326 C  CG1 . VAL B 1 254 ? -24.822 -19.631 -8.900  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG1 1 
ATOM   4327 C  CG2 . VAL B 1 254 ? -26.042 -21.529 -9.951  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG2 1 
ATOM   4328 N  N   . LEU B 1 255 ? -27.122 -17.298 -10.922 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B N   1 
ATOM   4329 C  CA  . LEU B 1 255 ? -26.993 -15.856 -11.109 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CA  1 
ATOM   4330 C  C   . LEU B 1 255 ? -28.081 -15.089 -10.371 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B C   1 
ATOM   4331 O  O   . LEU B 1 255 ? -27.833 -14.008 -9.844  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B O   1 
ATOM   4332 C  CB  . LEU B 1 255 ? -27.014 -15.501 -12.596 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CB  1 
ATOM   4333 C  CG  . LEU B 1 255 ? -25.746 -15.939 -13.345 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CG  1 
ATOM   4334 C  CD1 . LEU B 1 255 ? -25.763 -15.366 -14.764 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD1 1 
ATOM   4335 C  CD2 . LEU B 1 255 ? -24.505 -15.463 -12.584 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD2 1 
ATOM   4336 N  N   . LEU B 1 256 ? -29.291 -15.634 -10.332 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B N   1 
ATOM   4337 C  CA  . LEU B 1 256 ? -30.371 -14.959 -9.617  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CA  1 
ATOM   4338 C  C   . LEU B 1 256 ? -29.998 -14.941 -8.142  1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B C   1 
ATOM   4339 O  O   . LEU B 1 256 ? -30.288 -13.982 -7.418  1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B O   1 
ATOM   4340 C  CB  . LEU B 1 256 ? -31.693 -15.699 -9.822  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CB  1 
ATOM   4341 C  CG  . LEU B 1 256 ? -32.322 -15.497 -11.206 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CG  1 
ATOM   4342 C  CD1 . LEU B 1 256 ? -33.522 -16.401 -11.377 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD1 1 
ATOM   4343 C  CD2 . LEU B 1 256 ? -32.729 -14.029 -11.367 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD2 1 
ATOM   4344 N  N   . GLU B 1 257 ? -29.328 -16.003 -7.700  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 250 GLU B N   1 
ATOM   4345 C  CA  . GLU B 1 257 ? -28.915 -16.091 -6.309  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CA  1 
ATOM   4346 C  C   . GLU B 1 257 ? -27.747 -15.151 -6.026  1.00 8.40   ? ? ? ? ? ? 250 GLU B C   1 
ATOM   4347 O  O   . GLU B 1 257 ? -27.678 -14.568 -4.951  1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B O   1 
ATOM   4348 C  CB  . GLU B 1 257 ? -28.585 -17.543 -5.947  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CB  1 
ATOM   4349 C  CG  . GLU B 1 257 ? -29.784 -18.453 -6.168  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CG  1 
ATOM   4350 C  CD  . GLU B 1 257 ? -29.516 -19.907 -5.852  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CD  1 
ATOM   4351 O  OE1 . GLU B 1 257 ? -28.496 -20.445 -6.323  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B OE1 1 
ATOM   4352 O  OE2 . GLU B 1 257 ? -30.343 -20.512 -5.141  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 250 GLU B OE2 1 
ATOM   4353 N  N   . VAL B 1 258 ? -26.846 -14.973 -6.990  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B N   1 
ATOM   4354 C  CA  . VAL B 1 258 ? -25.730 -14.056 -6.777  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CA  1 
ATOM   4355 C  C   . VAL B 1 258 ? -26.262 -12.616 -6.660  1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B C   1 
ATOM   4356 O  O   . VAL B 1 258 ? -25.766 -11.828 -5.861  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B O   1 
ATOM   4357 C  CB  . VAL B 1 258 ? -24.697 -14.130 -7.940  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CB  1 
ATOM   4358 C  CG1 . VAL B 1 258 ? -23.594 -13.115 -7.720  1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CG1 1 
ATOM   4359 C  CG2 . VAL B 1 258 ? -24.102 -15.539 -8.023  1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CG2 1 
ATOM   4360 N  N   . GLN B 1 259 ? -27.276 -12.280 -7.455  1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B N   1 
ATOM   4361 C  CA  . GLN B 1 259 ? -27.869 -10.942 -7.434  1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CA  1 
ATOM   4362 C  C   . GLN B 1 259 ? -28.431 -10.640 -6.054  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B C   1 
ATOM   4363 O  O   . GLN B 1 259 ? -28.288 -9.527  -5.543  1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B O   1 
ATOM   4364 C  CB  . GLN B 1 259 ? -28.988 -10.831 -8.479  1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CB  1 
ATOM   4365 C  CG  . GLN B 1 259 ? -29.706 -9.461  -8.542  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CG  1 
ATOM   4366 C  CD  . GLN B 1 259 ? -30.916 -9.365  -7.621  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CD  1 
ATOM   4367 O  OE1 . GLN B 1 259 ? -31.435 -10.377 -7.160  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B OE1 1 
ATOM   4368 N  NE2 . GLN B 1 259 ? -31.384 -8.141  -7.372  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 252 GLN B NE2 1 
ATOM   4369 N  N   . LYS B 1 260 ? -29.072 -11.636 -5.456  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B N   1 
ATOM   4370 C  CA  . LYS B 1 260 ? -29.649 -11.475 -4.128  1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CA  1 
ATOM   4371 C  C   . LYS B 1 260 ? -28.547 -11.212 -3.099  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B C   1 
ATOM   4372 O  O   . LYS B 1 260 ? -28.663 -10.313 -2.268  1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B O   1 
ATOM   4373 C  CB  . LYS B 1 260 ? -30.418 -12.732 -3.728  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CB  1 
ATOM   4374 C  CG  . LYS B 1 260 ? -31.119 -12.630 -2.380  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CG  1 
ATOM   4375 C  CD  . LYS B 1 260 ? -31.599 -13.997 -1.898  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CD  1 
ATOM   4376 C  CE  . LYS B 1 260 ? -32.496 -14.678 -2.928  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CE  1 
ATOM   4377 N  NZ  . LYS B 1 260 ? -33.706 -13.864 -3.230  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 253 LYS B NZ  1 
ATOM   4378 N  N   . HIS B 1 261 ? -27.478 -11.993 -3.158  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B N   1 
ATOM   4379 C  CA  . HIS B 1 261 ? -26.384 -11.825 -2.211  1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CA  1 
ATOM   4380 C  C   . HIS B 1 261 ? -25.699 -10.465 -2.311  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B C   1 
ATOM   4381 O  O   . HIS B 1 261 ? -25.249 -9.922  -1.304  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B O   1 
ATOM   4382 C  CB  . HIS B 1 261 ? -25.377 -12.960 -2.389  1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CB  1 
ATOM   4383 C  CG  . HIS B 1 261 ? -25.969 -14.316 -2.154  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CG  1 
ATOM   4384 N  ND1 . HIS B 1 261 ? -25.486 -15.457 -2.755  1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B ND1 1 
ATOM   4385 C  CD2 . HIS B 1 261 ? -27.019 -14.709 -1.391  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CD2 1 
ATOM   4386 C  CE1 . HIS B 1 261 ? -26.213 -16.495 -2.377  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CE1 1 
ATOM   4387 N  NE2 . HIS B 1 261 ? -27.149 -16.068 -1.548  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 254 HIS B NE2 1 
ATOM   4388 N  N   . LEU B 1 262 ? -25.632 -9.903  -3.514  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B N   1 
ATOM   4389 C  CA  . LEU B 1 262 ? -24.987 -8.602  -3.695  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CA  1 
ATOM   4390 C  C   . LEU B 1 262 ? -25.886 -7.408  -3.351  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B C   1 
ATOM   4391 O  O   . LEU B 1 262 ? -25.391 -6.339  -2.998  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B O   1 
ATOM   4392 C  CB  . LEU B 1 262 ? -24.507 -8.456  -5.140  1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CB  1 
ATOM   4393 C  CG  . LEU B 1 262 ? -23.467 -9.460  -5.644  1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CG  1 
ATOM   4394 C  CD1 . LEU B 1 262 ? -23.294 -9.290  -7.155  1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD1 1 
ATOM   4395 C  CD2 . LEU B 1 262 ? -22.150 -9.250  -4.915  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD2 1 
ATOM   4396 N  N   . ASP B 1 263 ? -27.199 -7.608  -3.453  1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N   1 
ATOM   4397 C  CA  . ASP B 1 263 ? -28.192 -6.560  -3.210  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA  1 
ATOM   4398 C  C   . ASP B 1 263 ? -28.296 -6.084  -1.759  1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C   1 
ATOM   4399 O  O   . ASP B 1 263 ? -28.983 -6.696  -0.938  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O   1 
ATOM   4400 C  CB  . ASP B 1 263 ? -29.571 -7.050  -3.687  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB  1 
ATOM   4401 C  CG  . ASP B 1 263 ? -30.634 -5.952  -3.679  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG  1 
ATOM   4402 O  OD1 . ASP B 1 263 ? -30.333 -4.806  -3.283  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1 
ATOM   4403 O  OD2 . ASP B 1 263 ? -31.787 -6.239  -4.078  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 1 
ATOM   4404 N  N   . LEU B 1 264 ? -27.622 -4.988  -1.441  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B N   1 
ATOM   4405 C  CA  . LEU B 1 264 ? -27.710 -4.462  -0.093  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CA  1 
ATOM   4406 C  C   . LEU B 1 264 ? -28.768 -3.359  -0.043  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B C   1 
ATOM   4407 O  O   . LEU B 1 264 ? -29.064 -2.838  1.026   1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B O   1 
ATOM   4408 C  CB  . LEU B 1 264 ? -26.361 -3.897  0.365   1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CB  1 
ATOM   4409 C  CG  . LEU B 1 264 ? -25.221 -4.890  0.608   1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CG  1 
ATOM   4410 C  CD1 . LEU B 1 264 ? -24.158 -4.176  1.413   1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CD1 1 
ATOM   4411 C  CD2 . LEU B 1 264 ? -25.700 -6.123  1.373   1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CD2 1 
ATOM   4412 N  N   . SER B 1 265 ? -29.343 -3.020  -1.196  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 258 SER B N   1 
ATOM   4413 C  CA  . SER B 1 265 ? -30.342 -1.950  -1.270  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 258 SER B CA  1 
ATOM   4414 C  C   . SER B 1 265 ? -31.715 -2.335  -0.720  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 258 SER B C   1 
ATOM   4415 O  O   . SER B 1 265 ? -32.554 -1.472  -0.501  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 258 SER B O   1 
ATOM   4416 C  CB  . SER B 1 265 ? -30.505 -1.472  -2.720  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 258 SER B CB  1 
ATOM   4417 O  OG  . SER B 1 265 ? -31.267 -2.394  -3.487  1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 258 SER B OG  1 
ATOM   4418 N  N   . ASN B 1 266 ? -31.940 -3.624  -0.502  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B N   1 
ATOM   4419 C  CA  . ASN B 1 266 ? -33.221 -4.093  0.014   1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CA  1 
ATOM   4420 C  C   . ASN B 1 266 ? -33.039 -4.826  1.338   1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B C   1 
ATOM   4421 O  O   . ASN B 1 266 ? -33.867 -5.658  1.721   1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B O   1 
ATOM   4422 C  CB  . ASN B 1 266 ? -33.881 -5.025  -1.000  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CB  1 
ATOM   4423 C  CG  . ASN B 1 266 ? -33.132 -6.329  -1.161  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CG  1 
ATOM   4424 O  OD1 . ASN B 1 266 ? -31.908 -6.341  -1.289  1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B OD1 1 
ATOM   4425 N  ND2 . ASN B 1 266 ? -33.865 -7.438  -1.161  1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 259 ASN B ND2 1 
ATOM   4426 N  N   . VAL B 1 267 ? -31.942 -4.522  2.021   1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B N   1 
ATOM   4427 C  CA  . VAL B 1 267 ? -31.627 -5.131  3.307   1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CA  1 
ATOM   4428 C  C   . VAL B 1 267 ? -31.902 -4.107  4.401   1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B C   1 
ATOM   4429 O  O   . VAL B 1 267 ? -31.215 -3.089  4.496   1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B O   1 
ATOM   4430 C  CB  . VAL B 1 267 ? -30.141 -5.537  3.386   1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CB  1 
ATOM   4431 C  CG1 . VAL B 1 267 ? -29.816 -6.056  4.780   1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CG1 1 
ATOM   4432 C  CG2 . VAL B 1 267 ? -29.833 -6.593  2.336   1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CG2 1 
ATOM   4433 N  N   . ALA B 1 268 ? -32.910 -4.373  5.222   1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N   1 
ATOM   4434 C  CA  . ALA B 1 268 ? -33.258 -3.460  6.303   1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA  1 
ATOM   4435 C  C   . ALA B 1 268 ? -32.053 -3.216  7.219   1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C   1 
ATOM   4436 O  O   . ALA B 1 268 ? -31.815 -2.094  7.653   1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O   1 
ATOM   4437 C  CB  . ALA B 1 268 ? -34.433 -4.023  7.108   1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB  1 
ATOM   4438 N  N   . GLY B 1 269 ? -31.298 -4.271  7.505   1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B N   1 
ATOM   4439 C  CA  . GLY B 1 269 ? -30.136 -4.127  8.365   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B CA  1 
ATOM   4440 C  C   . GLY B 1 269 ? -29.221 -3.007  7.906   1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B C   1 
ATOM   4441 O  O   . GLY B 1 269 ? -28.563 -2.365  8.715   1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B O   1 
ATOM   4442 N  N   . TYR B 1 270 ? -29.181 -2.753  6.601   1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B N   1 
ATOM   4443 C  CA  . TYR B 1 270 ? -28.323 -1.701  6.079   1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CA  1 
ATOM   4444 C  C   . TYR B 1 270 ? -28.858 -0.302  6.387   1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B C   1 
ATOM   4445 O  O   . TYR B 1 270 ? -28.096 0.608   6.757   1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B O   1 
ATOM   4446 C  CB  . TYR B 1 270 ? -28.134 -1.884  4.563   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CB  1 
ATOM   4447 C  CG  . TYR B 1 270 ? -27.290 -0.814  3.898   1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CG  1 
ATOM   4448 C  CD1 . TYR B 1 270 ? -27.878 0.139   3.068   1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CD1 1 
ATOM   4449 C  CD2 . TYR B 1 270 ? -25.913 -0.728  4.125   1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CD2 1 
ATOM   4450 C  CE1 . TYR B 1 270 ? -27.130 1.152   2.484   1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CE1 1 
ATOM   4451 C  CE2 . TYR B 1 270 ? -25.147 0.292   3.538   1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CE2 1 
ATOM   4452 C  CZ  . TYR B 1 270 ? -25.770 1.227   2.721   1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CZ  1 
ATOM   4453 O  OH  . TYR B 1 270 ? -25.060 2.257   2.149   1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 263 TYR B OH  1 
ATOM   4454 N  N   . LYS B 1 271 ? -30.168 -0.134  6.245   1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B N   1 
ATOM   4455 C  CA  . LYS B 1 271 ? -30.805 1.157   6.511   1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CA  1 
ATOM   4456 C  C   . LYS B 1 271 ? -30.797 1.427   8.014   1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B C   1 
ATOM   4457 O  O   . LYS B 1 271 ? -30.776 2.580   8.449   1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B O   1 
ATOM   4458 C  CB  . LYS B 1 271 ? -32.252 1.144   6.002   1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CB  1 
ATOM   4459 C  CG  . LYS B 1 271 ? -32.388 0.793   4.530   1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CG  1 
ATOM   4460 C  CD  . LYS B 1 271 ? -33.846 0.656   4.104   1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CD  1 
ATOM   4461 C  CE  . LYS B 1 271 ? -34.525 -0.524  4.781   1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CE  1 
ATOM   4462 N  NZ  . LYS B 1 271 ? -35.915 -0.738  4.284   1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B NZ  1 
ATOM   4463 N  N   . ALA B 1 272 ? -30.837 0.352   8.797   1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B N   1 
ATOM   4464 C  CA  . ALA B 1 272 ? -30.827 0.451   10.260  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CA  1 
ATOM   4465 C  C   . ALA B 1 272 ? -29.541 1.101   10.740  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B C   1 
ATOM   4466 O  O   . ALA B 1 272 ? -29.538 1.853   11.710  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B O   1 
ATOM   4467 C  CB  . ALA B 1 272 ? -30.959 -0.941  10.882  1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CB  1 
ATOM   4468 N  N   . ILE B 1 273 ? -28.446 0.799   10.049  1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N   1 
ATOM   4469 C  CA  . ILE B 1 273 ? -27.148 1.345   10.407  1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA  1 
ATOM   4470 C  C   . ILE B 1 273 ? -27.222 2.863   10.466  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C   1 
ATOM   4471 O  O   . ILE B 1 273 ? -26.818 3.473   11.452  1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O   1 
ATOM   4472 C  CB  . ILE B 1 273 ? -26.073 0.939   9.376   1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB  1 
ATOM   4473 C  CG1 . ILE B 1 273 ? -25.814 -0.571  9.449   1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 1 
ATOM   4474 C  CG2 . ILE B 1 273 ? -24.796 1.742   9.613   1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 1 
ATOM   4475 C  CD1 . ILE B 1 273 ? -24.865 -1.077  8.361   1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 1 
ATOM   4476 N  N   . TYR B 1 274 ? -27.765 3.460   9.412   1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 267 TYR B N   1 
ATOM   4477 C  CA  . TYR B 1 274 ? -27.876 4.913   9.324   1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CA  1 
ATOM   4478 C  C   . TYR B 1 274 ? -28.964 5.576   10.158  1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B C   1 
ATOM   4479 O  O   . TYR B 1 274 ? -28.831 6.744   10.528  1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B O   1 
ATOM   4480 C  CB  . TYR B 1 274 ? -27.990 5.319   7.849   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CB  1 
ATOM   4481 C  CG  . TYR B 1 274 ? -26.744 4.863   7.120   1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CG  1 
ATOM   4482 C  CD1 . TYR B 1 274 ? -26.674 3.585   6.557   1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD1 1 
ATOM   4483 C  CD2 . TYR B 1 274 ? -25.579 5.631   7.167   1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD2 1 
ATOM   4484 C  CE1 . TYR B 1 274 ? -25.469 3.073   6.076   1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE1 1 
ATOM   4485 C  CE2 . TYR B 1 274 ? -24.359 5.127   6.687   1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE2 1 
ATOM   4486 C  CZ  . TYR B 1 274 ? -24.318 3.844   6.155   1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CZ  1 
ATOM   4487 O  OH  . TYR B 1 274 ? -23.117 3.305   5.780   1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 267 TYR B OH  1 
ATOM   4488 N  N   . HIS B 1 275 ? -30.037 4.854   10.452  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B N   1 
ATOM   4489 C  CA  . HIS B 1 275 ? -31.086 5.414   11.295  1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CA  1 
ATOM   4490 C  C   . HIS B 1 275 ? -30.503 5.523   12.698  1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B C   1 
ATOM   4491 O  O   . HIS B 1 275 ? -30.820 6.456   13.435  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B O   1 
ATOM   4492 C  CB  . HIS B 1 275 ? -32.313 4.498   11.310  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CB  1 
ATOM   4493 C  CG  . HIS B 1 275 ? -33.256 4.743   10.172  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CG  1 
ATOM   4494 N  ND1 . HIS B 1 275 ? -34.132 3.787   9.710   1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B ND1 1 
ATOM   4495 C  CD2 . HIS B 1 275 ? -33.457 5.840   9.405   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CD2 1 
ATOM   4496 C  CE1 . HIS B 1 275 ? -34.828 4.282   8.702   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B CE1 1 
ATOM   4497 N  NE2 . HIS B 1 275 ? -34.438 5.526   8.497   1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 268 HIS B NE2 1 
ATOM   4498 N  N   . ASP B 1 276 ? -29.647 4.560   13.047  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B N   1 
ATOM   4499 C  CA  . ASP B 1 276 ? -28.997 4.513   14.358  1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B CA  1 
ATOM   4500 C  C   . ASP B 1 276 ? -27.897 5.565   14.456  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B C   1 
ATOM   4501 O  O   . ASP B 1 276 ? -27.735 6.213   15.493  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B O   1 
ATOM   4502 C  CB  . ASP B 1 276 ? -28.384 3.124   14.620  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B CB  1 
ATOM   4503 C  CG  . ASP B 1 276 ? -29.429 2.065   14.932  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B CG  1 
ATOM   4504 O  OD1 . ASP B 1 276 ? -30.622 2.416   15.038  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B OD1 1 
ATOM   4505 O  OD2 . ASP B 1 276 ? -29.057 0.879   15.073  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 269 ASP B OD2 1 
ATOM   4506 N  N   . LEU B 1 277 ? -27.137 5.718   13.375  1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B N   1 
ATOM   4507 C  CA  . LEU B 1 277 ? -26.056 6.694   13.324  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CA  1 
ATOM   4508 C  C   . LEU B 1 277 ? -26.652 8.083   13.518  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B C   1 
ATOM   4509 O  O   . LEU B 1 277 ? -26.134 8.892   14.292  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B O   1 
ATOM   4510 C  CB  . LEU B 1 277 ? -25.348 6.632   11.960  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CB  1 
ATOM   4511 C  CG  . LEU B 1 277 ? -23.862 7.002   11.864  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CG  1 
ATOM   4512 C  CD1 . LEU B 1 277 ? -23.555 7.438   10.425  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD1 1 
ATOM   4513 C  CD2 . LEU B 1 277 ? -23.510 8.100   12.841  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD2 1 
ATOM   4514 N  N   . GLU B 1 278 ? -27.755 8.348   12.819  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B N   1 
ATOM   4515 C  CA  . GLU B 1 278 ? -28.424 9.643   12.904  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CA  1 
ATOM   4516 C  C   . GLU B 1 278 ? -28.862 9.933   14.331  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B C   1 
ATOM   4517 O  O   . GLU B 1 278 ? -28.683 11.047  14.821  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B O   1 
ATOM   4518 C  CB  . GLU B 1 278 ? -29.648 9.690   11.981  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CB  1 
ATOM   4519 C  CG  . GLU B 1 278 ? -30.201 11.098  11.786  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CG  1 
ATOM   4520 C  CD  . GLU B 1 278 ? -31.491 11.139  10.971  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CD  1 
ATOM   4521 O  OE1 . GLU B 1 278 ? -31.628 10.360  10.003  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B OE1 1 
ATOM   4522 O  OE2 . GLU B 1 278 ? -32.364 11.970  11.286  1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 271 GLU B OE2 1 
ATOM   4523 N  N   . GLN B 1 279 ? -29.446 8.940   14.996  1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B N   1 
ATOM   4524 C  CA  . GLN B 1 279 ? -29.881 9.133   16.374  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CA  1 
ATOM   4525 C  C   . GLN B 1 279 ? -28.704 9.458   17.300  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B C   1 
ATOM   4526 O  O   . GLN B 1 279 ? -28.803 10.331  18.169  1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B O   1 
ATOM   4527 C  CB  . GLN B 1 279 ? -30.604 7.891   16.903  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CB  1 
ATOM   4528 C  CG  . GLN B 1 279 ? -31.998 7.664   16.325  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CG  1 
ATOM   4529 C  CD  . GLN B 1 279 ? -32.899 6.886   17.276  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CD  1 
ATOM   4530 O  OE1 . GLN B 1 279 ? -33.327 7.408   18.310  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B OE1 1 
ATOM   4531 N  NE2 . GLN B 1 279 ? -33.181 5.631   16.937  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 272 GLN B NE2 1 
ATOM   4532 N  N   . SER B 1 280 ? -27.590 8.755   17.127  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 273 SER B N   1 
ATOM   4533 C  CA  . SER B 1 280 ? -26.428 9.005   17.973  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 273 SER B CA  1 
ATOM   4534 C  C   . SER B 1 280 ? -25.919 10.427  17.769  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 273 SER B C   1 
ATOM   4535 O  O   . SER B 1 280 ? -25.579 11.119  18.734  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 273 SER B O   1 
ATOM   4536 C  CB  . SER B 1 280 ? -25.318 8.002   17.672  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 273 SER B CB  1 
ATOM   4537 O  OG  . SER B 1 280 ? -25.718 6.676   17.995  1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 273 SER B OG  1 
ATOM   4538 N  N   . ILE B 1 281 ? -25.879 10.864  16.513  1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B N   1 
ATOM   4539 C  CA  . ILE B 1 281 ? -25.407 12.202  16.183  1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CA  1 
ATOM   4540 C  C   . ILE B 1 281 ? -26.343 13.246  16.784  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B C   1 
ATOM   4541 O  O   . ILE B 1 281 ? -25.903 14.225  17.389  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B O   1 
ATOM   4542 C  CB  . ILE B 1 281 ? -25.375 12.437  14.662  1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CB  1 
ATOM   4543 C  CG1 . ILE B 1 281 ? -24.407 11.466  13.997  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CG1 1 
ATOM   4544 C  CG2 . ILE B 1 281 ? -25.022 13.884  14.376  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CG2 1 
ATOM   4545 C  CD1 . ILE B 1 281 ? -24.482 11.480  12.474  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CD1 1 
ATOM   4546 N  N   . ARG B 1 282 ? -27.640 13.036  16.598  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B N   1 
ATOM   4547 C  CA  . ARG B 1 282 ? -28.624 13.964  17.118  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CA  1 
ATOM   4548 C  C   . ARG B 1 282 ? -28.572 14.054  18.640  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B C   1 
ATOM   4549 O  O   . ARG B 1 282 ? -29.017 15.044  19.225  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B O   1 
ATOM   4550 C  CB  . ARG B 1 282 ? -30.019 13.578  16.622  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CB  1 
ATOM   4551 C  CG  . ARG B 1 282 ? -30.200 13.843  15.123  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CG  1 
ATOM   4552 C  CD  . ARG B 1 282 ? -31.663 13.833  14.703  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CD  1 
ATOM   4553 N  NE  . ARG B 1 282 ? -31.802 14.097  13.273  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B NE  1 
ATOM   4554 C  CZ  . ARG B 1 282 ? -31.618 15.283  12.703  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B CZ  1 
ATOM   4555 N  NH1 . ARG B 1 282 ? -31.292 16.338  13.436  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B NH1 1 
ATOM   4556 N  NH2 . ARG B 1 282 ? -31.754 15.412  11.389  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 275 ARG B NH2 1 
ATOM   4557 N  N   . ALA B 1 283 ? -28.007 13.036  19.281  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N   1 
ATOM   4558 C  CA  . ALA B 1 283 ? -27.884 13.047  20.733  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA  1 
ATOM   4559 C  C   . ALA B 1 283 ? -26.805 14.039  21.183  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C   1 
ATOM   4560 O  O   . ALA B 1 283 ? -26.677 14.320  22.371  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O   1 
ATOM   4561 C  CB  . ALA B 1 283 ? -27.563 11.645  21.253  1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB  1 
ATOM   4562 N  N   . ALA B 1 284 ? -26.025 14.565  20.240  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B N   1 
ATOM   4563 C  CA  . ALA B 1 284 ? -24.996 15.539  20.591  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CA  1 
ATOM   4564 C  C   . ALA B 1 284 ? -25.714 16.766  21.162  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B C   1 
ATOM   4565 O  O   . ALA B 1 284 ? -26.606 17.321  20.524  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B O   1 
ATOM   4566 C  CB  . ALA B 1 284 ? -24.178 15.922  19.358  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CB  1 
ATOM   4567 N  N   . ASP B 1 285 ? -25.307 17.182  22.361  1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B N   1 
ATOM   4568 C  CA  . ASP B 1 285 ? -25.922 18.306  23.071  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CA  1 
ATOM   4569 C  C   . ASP B 1 285 ? -24.842 19.298  23.499  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B C   1 
ATOM   4570 O  O   . ASP B 1 285 ? -24.194 19.111  24.529  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B O   1 
ATOM   4571 C  CB  . ASP B 1 285 ? -26.639 17.768  24.315  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CB  1 
ATOM   4572 C  CG  . ASP B 1 285 ? -27.624 18.759  24.914  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CG  1 
ATOM   4573 O  OD1 . ASP B 1 285 ? -27.385 19.982  24.842  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B OD1 1 
ATOM   4574 O  OD2 . ASP B 1 285 ? -28.638 18.299  25.480  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 278 ASP B OD2 1 
ATOM   4575 N  N   . ALA B 1 286 ? -24.667 20.360  22.723  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B N   1 
ATOM   4576 C  CA  . ALA B 1 286 ? -23.639 21.356  23.017  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B CA  1 
ATOM   4577 C  C   . ALA B 1 286 ? -23.736 21.929  24.425  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B C   1 
ATOM   4578 O  O   . ALA B 1 286 ? -22.731 22.010  25.138  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B O   1 
ATOM   4579 C  CB  . ALA B 1 286 ? -23.696 22.474  22.001  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 279 ALA B CB  1 
ATOM   4580 N  N   . VAL B 1 287 ? -24.944 22.322  24.822  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B N   1 
ATOM   4581 C  CA  . VAL B 1 287 ? -25.164 22.901  26.144  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CA  1 
ATOM   4582 C  C   . VAL B 1 287 ? -24.749 21.962  27.272  1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B C   1 
ATOM   4583 O  O   . VAL B 1 287 ? -23.953 22.329  28.139  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B O   1 
ATOM   4584 C  CB  . VAL B 1 287 ? -26.649 23.291  26.346  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CB  1 
ATOM   4585 C  CG1 . VAL B 1 287 ? -26.860 23.815  27.756  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CG1 1 
ATOM   4586 C  CG2 . VAL B 1 287 ? -27.054 24.343  25.328  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CG2 1 
ATOM   4587 N  N   . GLU B 1 288 ? -25.292 20.750  27.260  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B N   1 
ATOM   4588 C  CA  . GLU B 1 288 ? -24.975 19.769  28.290  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CA  1 
ATOM   4589 C  C   . GLU B 1 288 ? -23.482 19.524  28.405  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B C   1 
ATOM   4590 O  O   . GLU B 1 288 ? -22.953 19.403  29.510  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B O   1 
ATOM   4591 C  CB  . GLU B 1 288 ? -25.693 18.448  28.006  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CB  1 
ATOM   4592 C  CG  . GLU B 1 288 ? -27.205 18.572  28.024  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CG  1 
ATOM   4593 C  CD  . GLU B 1 288 ? -27.743 19.048  29.364  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CD  1 
ATOM   4594 O  OE1 . GLU B 1 288 ? -28.930 19.436  29.417  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B OE1 1 
ATOM   4595 O  OE2 . GLU B 1 288 ? -26.989 19.028  30.363  1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 281 GLU B OE2 1 
ATOM   4596 N  N   . ASP B 1 289 ? -22.803 19.430  27.266  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B N   1 
ATOM   4597 C  CA  . ASP B 1 289 ? -21.365 19.207  27.270  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CA  1 
ATOM   4598 C  C   . ASP B 1 289 ? -20.650 20.349  27.991  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B C   1 
ATOM   4599 O  O   . ASP B 1 289 ? -19.786 20.117  28.833  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B O   1 
ATOM   4600 C  CB  . ASP B 1 289 ? -20.842 19.109  25.834  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CB  1 
ATOM   4601 C  CG  . ASP B 1 289 ? -21.040 17.734  25.228  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CG  1 
ATOM   4602 O  OD1 . ASP B 1 289 ? -21.821 16.934  25.797  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B OD1 1 
ATOM   4603 O  OD2 . ASP B 1 289 ? -20.414 17.463  24.173  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 282 ASP B OD2 1 
ATOM   4604 N  N   . LEU B 1 290 ? -21.019 21.579  27.657  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B N   1 
ATOM   4605 C  CA  . LEU B 1 290 ? -20.394 22.757  28.252  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CA  1 
ATOM   4606 C  C   . LEU B 1 290 ? -20.786 22.925  29.714  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B C   1 
ATOM   4607 O  O   . LEU B 1 290 ? -20.011 23.439  30.521  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B O   1 
ATOM   4608 C  CB  . LEU B 1 290 ? -20.771 24.001  27.450  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CB  1 
ATOM   4609 C  CG  . LEU B 1 290 ? -20.359 23.957  25.972  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CG  1 
ATOM   4610 C  CD1 . LEU B 1 290 ? -20.992 25.108  25.228  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD1 1 
ATOM   4611 C  CD2 . LEU B 1 290 ? -18.839 24.008  25.852  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD2 1 
ATOM   4612 N  N   . ARG B 1 291 ? -21.995 22.493  30.053  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B N   1 
ATOM   4613 C  CA  . ARG B 1 291 ? -22.450 22.580  31.430  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CA  1 
ATOM   4614 C  C   . ARG B 1 291 ? -21.455 21.784  32.273  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B C   1 
ATOM   4615 O  O   . ARG B 1 291 ? -21.014 22.237  33.331  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B O   1 
ATOM   4616 C  CB  . ARG B 1 291 ? -23.850 21.980  31.562  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CB  1 
ATOM   4617 C  CG  . ARG B 1 291 ? -24.468 22.125  32.940  1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CG  1 
ATOM   4618 C  CD  . ARG B 1 291 ? -25.827 21.437  32.996  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CD  1 
ATOM   4619 N  NE  . ARG B 1 291 ? -26.749 21.948  31.983  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NE  1 
ATOM   4620 C  CZ  . ARG B 1 291 ? -27.244 23.182  31.968  1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CZ  1 
ATOM   4621 N  NH1 . ARG B 1 291 ? -26.912 24.049  32.915  1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NH1 1 
ATOM   4622 N  NH2 . ARG B 1 291 ? -28.074 23.551  31.004  1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NH2 1 
ATOM   4623 N  N   . TRP B 1 292 ? -21.091 20.602  31.783  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B N   1 
ATOM   4624 C  CA  . TRP B 1 292 ? -20.148 19.746  32.489  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CA  1 
ATOM   4625 C  C   . TRP B 1 292 ? -18.781 20.398  32.611  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B C   1 
ATOM   4626 O  O   . TRP B 1 292 ? -18.152 20.332  33.666  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B O   1 
ATOM   4627 C  CB  . TRP B 1 292 ? -19.983 18.402  31.774  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CB  1 
ATOM   4628 C  CG  . TRP B 1 292 ? -19.083 17.454  32.520  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CG  1 
ATOM   4629 C  CD1 . TRP B 1 292 ? -19.449 16.578  33.504  1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CD1 1 
ATOM   4630 C  CD2 . TRP B 1 292 ? -17.659 17.333  32.386  1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CD2 1 
ATOM   4631 N  NE1 . TRP B 1 292 ? -18.341 15.922  33.992  1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B NE1 1 
ATOM   4632 C  CE2 . TRP B 1 292 ? -17.230 16.366  33.324  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CE2 1 
ATOM   4633 C  CE3 . TRP B 1 292 ? -16.703 17.949  31.566  1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CE3 1 
ATOM   4634 C  CZ2 . TRP B 1 292 ? -15.885 16.001  33.466  1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CZ2 1 
ATOM   4635 C  CZ3 . TRP B 1 292 ? -15.363 17.585  31.708  1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CZ3 1 
ATOM   4636 C  CH2 . TRP B 1 292 ? -14.970 16.619  32.652  1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CH2 1 
ATOM   4637 N  N   . PHE B 1 293 ? -18.314 21.017  31.529  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B N   1 
ATOM   4638 C  CA  . PHE B 1 293 ? -17.004 21.653  31.550  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CA  1 
ATOM   4639 C  C   . PHE B 1 293 ? -16.945 22.743  32.612  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B C   1 
ATOM   4640 O  O   . PHE B 1 293 ? -15.943 22.888  33.311  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B O   1 
ATOM   4641 C  CB  . PHE B 1 293 ? -16.670 22.259  30.186  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CB  1 
ATOM   4642 C  CG  . PHE B 1 293 ? -15.224 22.618  30.032  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CG  1 
ATOM   4643 C  CD1 . PHE B 1 293 ? -14.279 21.635  29.749  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD1 1 
ATOM   4644 C  CD2 . PHE B 1 293 ? -14.795 23.931  30.195  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD2 1 
ATOM   4645 C  CE1 . PHE B 1 293 ? -12.933 21.952  29.629  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE1 1 
ATOM   4646 C  CE2 . PHE B 1 293 ? -13.442 24.260  30.077  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE2 1 
ATOM   4647 C  CZ  . PHE B 1 293 ? -12.510 23.267  29.792  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CZ  1 
ATOM   4648 N  N   . ARG B 1 294 ? -18.024 23.512  32.717  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B N   1 
ATOM   4649 C  CA  . ARG B 1 294 ? -18.118 24.592  33.692  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CA  1 
ATOM   4650 C  C   . ARG B 1 294 ? -18.016 24.028  35.106  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B C   1 
ATOM   4651 O  O   . ARG B 1 294 ? -17.281 24.542  35.947  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B O   1 
ATOM   4652 C  CB  . ARG B 1 294 ? -19.461 25.316  33.541  1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CB  1 
ATOM   4653 C  CG  . ARG B 1 294 ? -19.612 26.559  34.406  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CG  1 
ATOM   4654 C  CD  . ARG B 1 294 ? -21.037 27.094  34.368  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CD  1 
ATOM   4655 N  NE  . ARG B 1 294 ? -21.591 27.128  33.013  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NE  1 
ATOM   4656 C  CZ  . ARG B 1 294 ? -21.119 27.875  32.018  1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CZ  1 
ATOM   4657 N  NH1 . ARG B 1 294 ? -20.073 28.668  32.214  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NH1 1 
ATOM   4658 N  NH2 . ARG B 1 294 ? -21.693 27.827  30.821  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NH2 1 
ATOM   4659 N  N   . ALA B 1 295 ? -18.758 22.956  35.353  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B N   1 
ATOM   4660 C  CA  . ALA B 1 295 ? -18.786 22.331  36.666  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CA  1 
ATOM   4661 C  C   . ALA B 1 295 ? -17.555 21.500  37.015  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B C   1 
ATOM   4662 O  O   . ALA B 1 295 ? -17.263 21.298  38.193  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B O   1 
ATOM   4663 C  CB  . ALA B 1 295 ? -20.041 21.477  36.792  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CB  1 
ATOM   4664 N  N   . ASN B 1 296 ? -16.828 21.029  36.006  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B N   1 
ATOM   4665 C  CA  . ASN B 1 296 ? -15.652 20.201  36.260  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CA  1 
ATOM   4666 C  C   . ASN B 1 296 ? -14.301 20.822  35.926  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B C   1 
ATOM   4667 O  O   . ASN B 1 296 ? -13.263 20.299  36.328  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B O   1 
ATOM   4668 C  CB  . ASN B 1 296 ? -15.789 18.870  35.520  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CB  1 
ATOM   4669 C  CG  . ASN B 1 296 ? -16.934 18.028  36.045  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CG  1 
ATOM   4670 O  OD1 . ASN B 1 296 ? -18.080 18.472  36.078  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B OD1 1 
ATOM   4671 N  ND2 . ASN B 1 296 ? -16.630 16.804  36.455  1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B ND2 1 
ATOM   4672 N  N   . HIS B 1 297 ? -14.302 21.932  35.200  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B N   1 
ATOM   4673 C  CA  . HIS B 1 297 ? -13.049 22.578  34.831  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CA  1 
ATOM   4674 C  C   . HIS B 1 297 ? -13.130 24.093  34.888  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B C   1 
ATOM   4675 O  O   . HIS B 1 297 ? -12.122 24.773  34.719  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B O   1 
ATOM   4676 C  CB  . HIS B 1 297 ? -12.644 22.165  33.414  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CB  1 
ATOM   4677 C  CG  . HIS B 1 297 ? -12.314 20.713  33.277  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CG  1 
ATOM   4678 N  ND1 . HIS B 1 297 ? -11.206 20.143  33.865  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B ND1 1 
ATOM   4679 C  CD2 . HIS B 1 297 ? -12.949 19.714  32.621  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CD2 1 
ATOM   4680 C  CE1 . HIS B 1 297 ? -11.171 18.855  33.576  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B CE1 1 
ATOM   4681 N  NE2 . HIS B 1 297 ? -12.218 18.569  32.823  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 290 HIS B NE2 1 
ATOM   4682 N  N   . GLY B 1 298 ? -14.325 24.623  35.124  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B N   1 
ATOM   4683 C  CA  . GLY B 1 298 ? -14.475 26.065  35.156  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B CA  1 
ATOM   4684 C  C   . GLY B 1 298 ? -14.917 26.650  36.482  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B C   1 
ATOM   4685 O  O   . GLY B 1 298 ? -14.657 26.069  37.539  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B O   1 
ATOM   4686 N  N   . PRO B 1 299 ? -15.598 27.809  36.448  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B N   1 
ATOM   4687 C  CA  . PRO B 1 299 ? -16.115 28.546  37.605  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CA  1 
ATOM   4688 C  C   . PRO B 1 299 ? -16.908 27.689  38.584  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B C   1 
ATOM   4689 O  O   . PRO B 1 299 ? -16.935 27.970  39.781  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B O   1 
ATOM   4690 C  CB  . PRO B 1 299 ? -16.988 29.622  36.965  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CB  1 
ATOM   4691 C  CG  . PRO B 1 299 ? -16.274 29.901  35.686  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CG  1 
ATOM   4692 C  CD  . PRO B 1 299 ? -15.922 28.518  35.197  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CD  1 
ATOM   4693 N  N   . GLY B 1 300 ? -17.552 26.648  38.066  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B N   1 
ATOM   4694 C  CA  . GLY B 1 300 ? -18.356 25.773  38.901  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B CA  1 
ATOM   4695 C  C   . GLY B 1 300 ? -17.583 24.958  39.920  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B C   1 
ATOM   4696 O  O   . GLY B 1 300 ? -18.176 24.288  40.766  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B O   1 
HETATM 4697 N  N   . MSE B 1 301 ? -16.259 25.012  39.843  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B N   1 
HETATM 4698 C  CA  . MSE B 1 301 ? -15.418 24.264  40.762  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CA  1 
HETATM 4699 C  C   . MSE B 1 301 ? -15.365 24.937  42.128  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B C   1 
HETATM 4700 O  O   . MSE B 1 301 ? -15.334 26.165  42.227  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B O   1 
HETATM 4701 C  CB  . MSE B 1 301 ? -14.001 24.140  40.200  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CB  1 
HETATM 4702 C  CG  . MSE B 1 301 ? -13.901 23.336  38.912  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CG  1 
HETATM 4703 SE SE  . MSE B 1 301 ? -12.078 23.120  38.320  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B SE  1 
HETATM 4704 C  CE  . MSE B 1 301 ? -11.597 21.554  39.343  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 294 MSE B CE  1 
ATOM   4705 N  N   . ALA B 1 302 ? -15.367 24.129  43.181  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B N   1 
ATOM   4706 C  CA  . ALA B 1 302 ? -15.299 24.659  44.535  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B CA  1 
ATOM   4707 C  C   . ALA B 1 302 ? -13.913 25.265  44.710  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B C   1 
ATOM   4708 O  O   . ALA B 1 302 ? -13.005 24.984  43.925  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B O   1 
ATOM   4709 C  CB  . ALA B 1 302 ? -15.524 23.545  45.552  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 295 ALA B CB  1 
HETATM 4710 N  N   . MSE B 1 303 ? -13.749 26.093  45.735  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B N   1 
HETATM 4711 C  CA  . MSE B 1 303 ? -12.465 26.734  45.984  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CA  1 
HETATM 4712 C  C   . MSE B 1 303 ? -12.221 26.999  47.461  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B C   1 
HETATM 4713 O  O   . MSE B 1 303 ? -13.120 27.434  48.180  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B O   1 
HETATM 4714 C  CB  . MSE B 1 303 ? -12.392 28.060  45.225  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CB  1 
HETATM 4715 C  CG  . MSE B 1 303 ? -11.222 28.171  44.271  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CG  1 
HETATM 4716 SE SE  . MSE B 1 303 ? -9.511  28.395  45.115  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B SE  1 
HETATM 4717 C  CE  . MSE B 1 303 ? -9.094  26.541  45.453  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 296 MSE B CE  1 
ATOM   4718 N  N   . ASN B 1 304 ? -11.000 26.728  47.909  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B N   1 
ATOM   4719 C  CA  . ASN B 1 304 ? -10.626 26.976  49.293  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CA  1 
ATOM   4720 C  C   . ASN B 1 304 ? -9.936  28.331  49.314  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B C   1 
ATOM   4721 O  O   . ASN B 1 304 ? -8.715  28.418  49.194  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B O   1 
ATOM   4722 C  CB  . ASN B 1 304 ? -9.659  25.901  49.803  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CB  1 
ATOM   4723 C  CG  . ASN B 1 304 ? -10.287 24.522  49.846  1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CG  1 
ATOM   4724 O  OD1 . ASN B 1 304 ? -11.345 24.326  50.446  1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B OD1 1 
ATOM   4725 N  ND2 . ASN B 1 304 ? -9.631  23.554  49.216  1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B ND2 1 
ATOM   4726 N  N   . TRP B 1 305 ? -10.724 29.392  49.447  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B N   1 
ATOM   4727 C  CA  . TRP B 1 305 ? -10.168 30.735  49.471  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CA  1 
ATOM   4728 C  C   . TRP B 1 305 ? -9.283  30.927  50.701  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B C   1 
ATOM   4729 O  O   . TRP B 1 305 ? -9.523  30.333  51.755  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B O   1 
ATOM   4730 C  CB  . TRP B 1 305 ? -11.294 31.767  49.451  1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CB  1 
ATOM   4731 C  CG  . TRP B 1 305 ? -12.286 31.507  48.361  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CG  1 
ATOM   4732 C  CD1 . TRP B 1 305 ? -13.388 30.702  48.430  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CD1 1 
ATOM   4733 C  CD2 . TRP B 1 305 ? -12.238 32.006  47.018  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CD2 1 
ATOM   4734 N  NE1 . TRP B 1 305 ? -14.029 30.668  47.214  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B NE1 1 
ATOM   4735 C  CE2 . TRP B 1 305 ? -13.344 31.459  46.329  1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CE2 1 
ATOM   4736 C  CE3 . TRP B 1 305 ? -11.367 32.859  46.329  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CE3 1 
ATOM   4737 C  CZ2 . TRP B 1 305 ? -13.603 31.740  44.983  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CZ2 1 
ATOM   4738 C  CZ3 . TRP B 1 305 ? -11.625 33.138  44.988  1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CZ3 1 
ATOM   4739 C  CH2 . TRP B 1 305 ? -12.736 32.578  44.332  1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CH2 1 
ATOM   4740 N  N   . PRO B 1 306 ? -8.240  31.761  50.579  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B N   1 
ATOM   4741 C  CA  . PRO B 1 306 ? -7.317  32.022  51.687  1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CA  1 
ATOM   4742 C  C   . PRO B 1 306 ? -7.975  32.607  52.932  1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B C   1 
ATOM   4743 O  O   . PRO B 1 306 ? -9.038  33.222  52.861  1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B O   1 
ATOM   4744 C  CB  . PRO B 1 306 ? -6.296  32.971  51.066  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CB  1 
ATOM   4745 C  CG  . PRO B 1 306 ? -7.111  33.716  50.061  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CG  1 
ATOM   4746 C  CD  . PRO B 1 306 ? -7.920  32.617  49.423  1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CD  1 
ATOM   4747 N  N   . GLN B 1 307 ? -7.327  32.398  54.074  1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N   1 
ATOM   4748 C  CA  . GLN B 1 307 ? -7.814  32.897  55.353  1.00 83.11  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA  1 
ATOM   4749 C  C   . GLN B 1 307 ? -6.659  32.919  56.346  1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C   1 
ATOM   4750 O  O   . GLN B 1 307 ? -5.584  32.390  56.066  1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O   1 
ATOM   4751 C  CB  . GLN B 1 307 ? -8.940  32.005  55.878  1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB  1 
ATOM   4752 C  CG  . GLN B 1 307 ? -8.556  30.546  56.036  1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG  1 
ATOM   4753 C  CD  . GLN B 1 307 ? -9.705  29.700  56.543  1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD  1 
ATOM   4754 O  OE1 . GLN B 1 307 ? -10.772 29.652  55.932  1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1 1 
ATOM   4755 N  NE2 . GLN B 1 307 ? -9.493  29.025  57.666  1.00 97.12  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2 1 
ATOM   4756 N  N   . PHE B 1 308 ? -6.882  33.533  57.504  1.00 76.79  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B N   1 
ATOM   4757 C  CA  . PHE B 1 308 ? -5.851  33.630  58.532  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CA  1 
ATOM   4758 C  C   . PHE B 1 308 ? -5.213  32.267  58.787  1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B C   1 
ATOM   4759 O  O   . PHE B 1 308 ? -5.895  31.314  59.164  1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B O   1 
ATOM   4760 C  CB  . PHE B 1 308 ? -6.453  34.166  59.834  1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CB  1 
ATOM   4761 C  CG  . PHE B 1 308 ? -5.429  34.650  60.823  1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CG  1 
ATOM   4762 C  CD1 . PHE B 1 308 ? -4.713  35.818  60.584  1.00 102.72 ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CD1 1 
ATOM   4763 C  CD2 . PHE B 1 308 ? -5.179  33.938  61.991  1.00 102.49 ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CD2 1 
ATOM   4764 C  CE1 . PHE B 1 308 ? -3.761  36.271  61.496  1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CE1 1 
ATOM   4765 C  CE2 . PHE B 1 308 ? -4.230  34.383  62.908  1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CE2 1 
ATOM   4766 C  CZ  . PHE B 1 308 ? -3.520  35.552  62.659  1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CZ  1 
ATOM   4767 N  N   . GLU B 1 309 ? -3.904  32.181  58.576  1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N   1 
ATOM   4768 C  CA  . GLU B 1 309 ? -3.171  30.937  58.783  1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA  1 
ATOM   4769 C  C   . GLU B 1 309 ? -1.882  31.190  59.554  1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C   1 
ATOM   4770 O  O   . GLU B 1 309 ? -0.969  31.849  59.057  1.00 89.39  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O   1 
ATOM   4771 C  CB  . GLU B 1 309 ? -2.844  30.285  57.438  1.00 109.54 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB  1 
ATOM   4772 C  CG  . GLU B 1 309 ? -4.065  29.874  56.634  1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG  1 
ATOM   4773 C  CD  . GLU B 1 309 ? -3.700  29.258  55.298  1.00 108.64 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD  1 
ATOM   4774 O  OE1 . GLU B 1 309 ? -2.993  28.228  55.290  1.00 108.28 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 1 
ATOM   4775 O  OE2 . GLU B 1 309 ? -4.120  29.803  54.256  1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 1 
ATOM   4776 N  N   . GLU B 1 310 ? -1.813  30.658  60.770  1.00 97.47  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B N   1 
ATOM   4777 C  CA  . GLU B 1 310 ? -0.639  30.828  61.616  1.00 101.65 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CA  1 
ATOM   4778 C  C   . GLU B 1 310 ? 0.157   29.534  61.736  1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B C   1 
ATOM   4779 O  O   . GLU B 1 310 ? -0.272  28.523  61.141  1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B O   1 
ATOM   4780 C  CB  . GLU B 1 310 ? -1.067  31.306  63.005  1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CB  1 
ATOM   4781 C  CG  . GLU B 1 310 ? -2.081  30.402  63.687  1.00 132.77 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CG  1 
ATOM   4782 C  CD  . GLU B 1 310 ? -2.573  30.968  65.005  1.00 129.50 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CD  1 
ATOM   4783 O  OE1 . GLU B 1 310 ? -3.162  32.070  64.998  1.00 135.43 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE1 1 
ATOM   4784 O  OE2 . GLU B 1 310 ? -2.372  30.311  66.048  1.00 135.84 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE2 1 
HETATM 4785 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.805  -0.336  -7.910  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 4786 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.069 37.877  19.049  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 4787 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.588 -16.158 -22.409 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 4788 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.301  -13.796 -16.894 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 4789 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.159 -5.030  -18.357 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 4790 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.395 -14.256 -25.701 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 4791 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.224 9.667   -7.330  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 4792 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.942  39.267  17.163  1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 4793 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.766  25.441  7.720   1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 4794 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.191 22.240  21.948  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 4795 O  O   . HOH C 2 .   ? -35.683 -21.336 -21.246 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 4796 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.980 -0.661  -1.878  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 4797 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.150 4.055   -14.894 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 4798 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.944 33.020  19.901  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 4799 O  O   . HOH C 2 .   ? -19.215 37.838  42.319  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 4800 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.000  30.949  43.508  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 4801 O  O   . HOH C 2 .   ? -28.176 -4.854  -16.568 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 4802 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.932  31.895  9.194   1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 4803 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.425  28.184  11.183  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 4804 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.835  38.572  11.864  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 4805 O  O   . HOH C 2 .   ? -15.735 21.563  26.843  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 4806 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.307 -3.496  -2.473  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 4807 O  O   . HOH C 2 .   ? -35.409 3.314   -0.240  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 4808 O  O   . HOH C 2 .   ? -30.213 -11.776 -20.435 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 4809 O  O   . HOH C 2 .   ? -36.660 0.988   0.329   1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 4810 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.131 22.219  15.304  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 4811 O  O   . HOH C 2 .   ? -36.286 -7.980  -19.890 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 4812 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.281 20.032  14.061  1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 4813 O  O   . HOH C 2 .   ? -38.959 -15.993 -21.552 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 4814 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.685  5.621   4.508   1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 4815 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.147  8.202   -2.521  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 4816 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.934  13.430  18.496  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 4817 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.185 15.881  -1.801  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 4818 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.261 -2.839  -12.521 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 4819 O  O   . HOH C 2 .   ? -16.134 32.200  15.454  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 4820 O  O   . HOH C 2 .   ? -33.797 -20.442 -19.203 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 4821 O  O   . HOH C 2 .   ? -30.772 -10.927 -25.991 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 4822 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.778 12.401  0.085   1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 4823 O  O   . HOH C 2 .   ? -36.437 -9.648  -17.914 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 4824 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.156  -1.319  -7.319  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 4825 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.301  -1.163  -2.955  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 4826 O  O   . HOH C 2 .   ? -16.152 20.800  24.176  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 4827 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.508  30.656  10.623  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 4828 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.272 3.399   -13.860 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 4829 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.337 -7.207  -19.796 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 4830 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.558  19.656  20.587  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 4831 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.336  20.825  25.591  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 4832 O  O   . HOH C 2 .   ? -14.702 19.794  -7.781  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 4833 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.039 34.336  22.721  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 4834 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.303  23.330  18.006  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 4835 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.147  5.242   7.240   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 4836 O  O   . HOH C 2 .   ? -37.523 -18.984 -17.307 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 4837 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.891 -0.206  -0.129  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 4838 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.636  9.869   0.453   1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 4839 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.287 11.669  -8.110  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 4840 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.807  40.368  39.893  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 4841 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.361 -28.146 -51.400 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 4842 O  O   . HOH C 2 .   ? -35.174 -13.441 -8.453  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 4843 O  O   . HOH C 2 .   ? -24.604 4.705   -9.922  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 4844 O  O   . HOH C 2 .   ? -16.482 -13.533 -28.783 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 4845 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.578  29.465  19.918  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 4846 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.411 27.502  26.053  1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 4847 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.925 35.054  8.759   1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 4848 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.833 2.676   -12.811 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 4849 O  O   . HOH C 2 .   ? -15.946 -1.038  -21.946 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 4850 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.453 19.168  4.416   1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 4851 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.555 -3.092  -2.824  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 4852 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.536 34.113  20.451  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 4853 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.774  -15.432 -22.424 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 4854 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.824 9.198   -1.343  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 4855 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.876 30.652  14.046  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 4856 O  O   . HOH C 2 .   ? -32.310 11.710  -0.854  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 4857 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.970 26.128  6.629   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 4858 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.805 19.288  -0.404  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 4859 O  O   . HOH C 2 .   ? -25.583 15.696  -0.793  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 4860 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.631  4.664   -7.881  1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 4861 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.552  11.453  7.800   1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 4862 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.828 13.763  -6.756  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 4863 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.246 -20.516 -40.666 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 4864 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.679 7.963   -3.733  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 4865 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.291  0.186   -5.202  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 4866 O  O   . HOH C 2 .   ? -19.310 21.974  -2.207  1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 4867 O  O   . HOH C 2 .   ? -30.667 -10.267 -22.474 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 4868 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.686 26.867  14.989  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 4869 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.320 10.813  -7.248  1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 4870 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.836 33.227  15.649  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 4871 O  O   . HOH C 2 .   ? -29.668 3.442   -11.030 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 4872 O  O   . HOH C 2 .   ? -40.082 -11.540 -7.202  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 4873 O  O   . HOH C 2 .   ? -25.994 -19.606 -24.399 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 4874 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.080  30.917  8.613   1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 4875 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.484  38.389  35.857  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 4876 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.249 21.909  18.180  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 4877 O  O   . HOH C 2 .   ? -14.696 -2.138  -19.959 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 4878 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.017 -4.927  -14.274 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 4879 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.099  23.666  11.254  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 4880 O  O   . HOH C 2 .   ? -14.698 27.127  18.854  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 4881 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.904  13.169  21.726  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 4882 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.240 -15.556 -21.946 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 4883 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.325  -7.628  -4.368  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 4884 O  O   . HOH C 2 .   ? -28.257 10.943  -4.520  1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 4885 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.102  13.497  12.916  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 4886 O  O   . HOH C 2 .   ? -35.694 4.331   -4.859  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 4887 O  O   . HOH C 2 .   ? -15.680 -2.151  -17.145 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 4888 O  O   . HOH C 2 .   ? -19.929 4.627   2.408   1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 4889 O  O   . HOH C 2 .   ? -31.270 19.371  11.673  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 4890 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.196 9.475   -0.344  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 4891 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.920  -8.108  -22.369 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 4892 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.045  33.934  9.522   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 4893 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.591 -0.165  -15.438 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 4894 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.174  9.716   -2.455  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 4895 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.987 15.315  1.461   1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 4896 O  O   . HOH C 2 .   ? -25.307 -11.915 -25.911 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 4897 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.811 16.912  -5.868  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 4898 O  O   . HOH C 2 .   ? -6.749  22.391  8.521   1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 4899 O  O   . HOH C 2 .   ? -28.575 13.068  8.834   1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 4900 O  O   . HOH C 2 .   ? -25.804 -15.017 -29.541 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 4901 O  O   . HOH C 2 .   ? -34.946 2.574   2.167   1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 4902 O  O   . HOH C 2 .   ? -28.773 -12.271 -27.031 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 4903 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.279  21.834  22.581  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 4904 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.428 -4.777  -19.486 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 4905 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.427  -9.109  -19.028 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 4906 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.093 -4.377  -20.524 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 4907 O  O   . HOH C 2 .   ? -20.337 24.540  2.207   1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 4908 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.756 21.462  -5.184  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 4909 O  O   . HOH C 2 .   ? -20.648 26.447  8.318   1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 4910 O  O   . HOH C 2 .   ? -14.168 -18.104 -27.030 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 4911 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.803 22.691  1.459   1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 4912 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.690  17.640  14.128  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 4913 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.496  0.421   -10.474 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 4914 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.898  7.178   -1.890  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 4915 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.304 16.580  -10.706 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 4916 O  O   . HOH C 2 .   ? -35.102 -13.194 -22.971 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 4917 O  O   . HOH C 2 .   ? -34.162 3.049   -7.459  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 4918 O  O   . HOH C 2 .   ? -6.405  15.400  5.327   1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 4919 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.911 36.404  16.008  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 4920 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.238  30.829  37.143  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 4921 O  O   . HOH C 2 .   ? -31.877 5.847   5.939   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 4922 O  O   . HOH C 2 .   ? -30.377 13.002  -2.433  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 4923 O  O   . HOH C 2 .   ? -24.044 7.378   -7.703  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 4924 O  O   . HOH C 2 .   ? -15.897 22.068  -2.823  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 4925 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.533 34.164  22.277  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 4926 O  O   . HOH C 2 .   ? -34.254 -3.321  -6.174  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 4927 O  O   . HOH C 2 .   ? -37.072 -10.628 -6.455  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 4928 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.066 40.857  17.254  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 4929 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.593 29.325  19.082  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 4930 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.920 22.870  11.323  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 4931 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.987 26.877  21.627  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 4932 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.656 24.891  19.743  1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 4933 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.741  17.692  9.607   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 4934 O  O   . HOH C 2 .   ? -20.074 -22.435 -25.051 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 4935 O  O   . HOH C 2 .   ? -28.586 0.087   -13.170 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 4936 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.934  13.108  16.094  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 4937 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.094  29.040  16.160  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 4938 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.202  5.448   -2.763  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 4939 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.231  24.490  23.426  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 4940 O  O   . HOH C 2 .   ? -21.745 10.840  -1.203  1.00 77.66  ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 4941 O  O   . HOH C 2 .   ? -36.484 -14.402 -10.532 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 4942 O  O   . HOH C 2 .   ? -22.518 -26.284 -47.718 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 4943 O  O   . HOH C 2 .   ? -31.556 5.066   -12.510 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 4944 O  O   . HOH C 2 .   ? -29.014 -6.912  -19.969 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O   1 
HETATM 4945 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.066 29.540  22.679  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O   1 
HETATM 4946 O  O   . HOH C 2 .   ? -31.663 2.143   -13.964 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 4947 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.108  17.742  26.608  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   1 
HETATM 4948 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.660 -7.581  -28.300 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   1 
HETATM 4949 O  O   . HOH C 2 .   ? -16.901 -10.023 -28.301 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   1 
HETATM 4950 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.368  7.382   4.298   1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   1 
HETATM 4951 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.517 25.356  2.132   1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   1 
HETATM 4952 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.199 -6.860  -10.820 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   1 
HETATM 4953 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.210 21.456  7.867   1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   1 
HETATM 4954 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.626  18.336  5.323   1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O   1 
HETATM 4955 O  O   . HOH C 2 .   ? -32.151 -4.588  -17.001 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O   1 
HETATM 4956 O  O   . HOH C 2 .   ? -31.046 -7.917  -21.610 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O   1 
HETATM 4957 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.403 26.380  4.111   1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O   1 
HETATM 4958 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.556 16.420  -4.548  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 4959 O  O   . HOH C 2 .   ? -25.399 26.892  8.399   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O   1 
HETATM 4960 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.391 20.561  -3.333  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 4961 O  O   . HOH C 2 .   ? -16.728 29.580  11.620  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O   1 
HETATM 4962 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.919 -13.775 -28.442 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O   1 
HETATM 4963 O  O   . HOH C 2 .   ? -24.274 -17.912 -37.418 1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O   1 
HETATM 4964 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.827  28.219  23.179  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O   1 
HETATM 4965 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.465  26.331  33.111  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O   1 
HETATM 4966 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.025  17.346  12.097  1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O   1 
HETATM 4967 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.078  2.066   -6.725  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O   1 
HETATM 4968 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.096  42.343  28.073  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O   1 
HETATM 4969 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.749 40.620  31.344  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O   1 
HETATM 4970 O  O   . HOH C 2 .   ? -22.587 30.315  20.820  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O   1 
HETATM 4971 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.423  4.250   -5.277  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O   1 
HETATM 4972 O  O   . HOH C 2 .   ? -20.245 18.490  -4.296  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O   1 
HETATM 4973 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.953 -20.529 -27.905 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O   1 
HETATM 4974 O  O   . HOH C 2 .   ? 1.026   38.898  15.338  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O   1 
HETATM 4975 O  O   . HOH C 2 .   ? -33.520 -7.905  -20.367 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O   1 
HETATM 4976 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.609 37.661  22.566  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O   1 
HETATM 4977 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.803 -16.551 -29.508 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O   1 
HETATM 4978 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.377  8.586   -9.838  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O   1 
HETATM 4979 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.295 -19.284 -25.952 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O   1 
HETATM 4980 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.437  19.922  14.626  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O   1 
HETATM 4981 O  O   . HOH C 2 .   ? -36.472 -15.603 -20.027 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O   1 
HETATM 4982 O  O   . HOH C 2 .   ? -35.244 0.485   -13.371 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O   1 
HETATM 4983 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.790 38.300  11.311  1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O   1 
HETATM 4984 O  O   . HOH C 2 .   ? -12.176 17.530  -7.463  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O   1 
HETATM 4985 O  O   . HOH C 2 .   ? -24.263 -3.225  -3.128  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O   1 
HETATM 4986 O  O   . HOH C 2 .   ? -32.731 6.438   2.854   1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O   1 
HETATM 4987 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.040  -4.821  -15.092 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O   1 
HETATM 4988 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.146  4.919   -2.468  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O   1 
HETATM 4989 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.887 11.878  -1.896  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O   1 
HETATM 4990 O  O   . HOH C 2 .   ? -27.194 19.073  9.361   1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O   1 
HETATM 4991 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.616 25.041  13.291  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O   1 
HETATM 4992 O  O   . HOH C 2 .   ? -32.171 1.202   1.689   1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O   1 
HETATM 4993 O  O   . HOH C 2 .   ? -26.460 -12.210 -28.364 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O   1 
HETATM 4994 O  O   . HOH C 2 .   ? -1.532  34.540  34.212  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O   1 
HETATM 4995 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.270  -5.496  -2.097  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O   1 
HETATM 4996 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.988 -10.137 -27.661 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O   1 
HETATM 4997 O  O   . HOH C 2 .   ? -15.007 18.692  -10.899 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O   1 
HETATM 4998 O  O   . HOH C 2 .   ? 1.448   31.823  12.857  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O   1 
HETATM 4999 O  O   . HOH C 2 .   ? -22.349 26.667  10.477  1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O   1 
HETATM 5000 O  O   . HOH C 2 .   ? -36.108 -17.998 -19.193 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O   1 
HETATM 5001 O  O   . HOH C 2 .   ? -22.051 -11.910 -28.736 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O   1 
HETATM 5002 O  O   . HOH C 2 .   ? -32.927 3.624   -1.242  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O   1 
HETATM 5003 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.876  35.203  18.682  1.00 79.40  ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O   1 
HETATM 5004 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.836  11.179  -5.174  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O   1 
HETATM 5005 O  O   . HOH C 2 .   ? -6.598  18.395  7.978   1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O   1 
HETATM 5006 O  O   . HOH C 2 .   ? -33.233 -5.891  -18.973 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O   1 
HETATM 5007 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.962 41.930  33.426  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O   1 
HETATM 5008 O  O   . HOH C 2 .   ? -6.611  20.514  2.850   1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O   1 
HETATM 5009 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.462 40.809  22.913  1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O   1 
HETATM 5010 O  O   . HOH C 2 .   ? -6.722  34.082  9.699   1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O   1 
HETATM 5011 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.469  31.919  8.260   1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O   1 
HETATM 5012 O  O   . HOH C 2 .   ? -20.760 -23.192 -37.885 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O   1 
HETATM 5013 O  O   . HOH C 2 .   ? -40.035 -23.960 -27.939 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O   1 
HETATM 5014 O  O   . HOH C 2 .   ? -28.457 20.308  11.743  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O   1 
HETATM 5015 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.430  41.265  13.906  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O   1 
HETATM 5016 O  O   . HOH C 2 .   ? -28.319 11.456  -1.969  1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O   1 
HETATM 5017 O  O   . HOH C 2 .   ? -22.680 28.771  25.932  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O   1 
HETATM 5018 O  O   . HOH C 2 .   ? -25.158 -31.786 -61.014 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O   1 
HETATM 5019 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.822 -1.809  -1.288  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O   1 
HETATM 5020 O  O   . HOH C 2 .   ? -3.096  21.480  19.416  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O   1 
HETATM 5021 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.827 30.104  9.250   1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O   1 
HETATM 5022 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.221  5.607   -11.664 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O   1 
HETATM 5023 O  O   . HOH C 2 .   ? -1.493  24.901  18.614  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O   1 
HETATM 5024 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.923 37.850  13.624  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O   1 
HETATM 5025 O  O   . HOH C 2 .   ? -5.215  26.036  9.999   1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O   1 
HETATM 5026 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.108  -6.082  -13.093 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O   1 
HETATM 5027 O  O   . HOH C 2 .   ? -22.477 17.610  -5.678  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O   1 
HETATM 5028 O  O   . HOH C 2 .   ? -11.252 37.760  9.015   1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O   1 
HETATM 5029 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.208  22.537  15.312  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O   1 
HETATM 5030 O  O   . HOH C 2 .   ? -17.855 28.563  7.401   1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O   1 
HETATM 5031 O  O   . HOH C 2 .   ? -22.743 15.572  -8.509  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O   1 
HETATM 5032 O  O   . HOH C 2 .   ? -19.753 13.550  -8.532  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O   1 
HETATM 5033 O  O   . HOH C 2 .   ? -4.421  23.477  9.123   1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O   1 
HETATM 5034 O  O   . HOH C 2 .   ? -14.568 35.526  14.119  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O   1 
HETATM 5035 O  O   . HOH C 2 .   ? 1.757   31.673  10.382  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O   1 
HETATM 5036 O  O   . HOH C 2 .   ? -32.933 3.483   -3.951  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O   1 
HETATM 5037 O  O   . HOH C 2 .   ? -15.412 -0.470  -15.360 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O   1 
HETATM 5038 O  O   . HOH C 2 .   ? -14.014 34.437  18.218  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O   1 
HETATM 5039 O  O   . HOH C 2 .   ? -20.504 28.645  13.595  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O   1 
HETATM 5040 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.290 15.529  -8.158  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O   1 
HETATM 5041 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.563  40.295  29.004  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O   1 
HETATM 5042 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.541 14.003  -4.678  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O   1 
HETATM 5043 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.687  -6.882  -20.082 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O   1 
HETATM 5044 O  O   . HOH C 2 .   ? -13.595 28.092  23.689  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O   1 
HETATM 5045 O  O   . HOH C 2 .   ? -18.553 19.347  -6.540  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O   1 
HETATM 5046 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.785 28.147  16.565  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O   1 
HETATM 5047 O  O   . HOH C 2 .   ? -1.490  27.584  18.337  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O   1 
HETATM 5048 O  O   . HOH C 2 .   ? -10.163 -5.172  -8.872  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O   1 
HETATM 5049 O  O   . HOH C 2 .   ? -38.915 -9.048  -16.783 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O   1 
HETATM 5050 O  O   . HOH C 2 .   ? -37.895 3.430   -1.441  1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O   1 
HETATM 5051 O  O   . HOH C 2 .   ? -37.502 -8.176  -13.376 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O   1 
HETATM 5052 O  O   . HOH C 2 .   ? -0.589  24.615  21.285  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O   1 
HETATM 5053 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.175 -4.743  -21.284 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O   1 
HETATM 5054 O  O   . HOH C 2 .   ? -30.017 -15.872 -27.950 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O   1 
HETATM 5055 O  O   . HOH C 2 .   ? -7.963  16.407  6.854   1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O   1 
HETATM 5056 O  O   . HOH C 2 .   ? -9.110  -7.091  -6.980  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O   1 
HETATM 5057 O  O   . HOH C 2 .   ? -2.928  35.521  36.535  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O   1 
HETATM 5058 O  O   . HOH C 2 .   ? -8.857  -4.768  -17.619 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O   1 
HETATM 5059 O  O   . HOH C 2 .   ? -23.917 28.414  19.322  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O   1 
HETATM 5060 O  O   . HOH C 2 .   ? -19.484 -12.035 -26.982 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O   1 
HETATM 5061 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.927 3.071   3.268   1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 5062 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.910 1.604   1.901   1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 5063 O  O   . HOH D 2 .   ? -19.091 -2.537  15.948  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 5064 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.983 13.459  20.553  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 5065 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.691 21.255  40.674  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 5066 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.934 -40.209 -14.015 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 5067 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.135 -31.116 -12.537 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 5068 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.958 11.235  19.437  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 5069 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.203 -36.341 -19.171 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 5070 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.452 -25.931 -46.654 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 5071 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.763 -28.494 -9.781  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 5072 O  O   . HOH D 2 .   ? -3.605  10.980  19.747  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 5073 O  O   . HOH D 2 .   ? -8.537  -15.616 -10.194 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 5074 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.095  -9.204  -0.157  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 5075 O  O   . HOH D 2 .   ? -3.574  4.209   13.717  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 5076 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.354 -19.028 -8.403  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 5077 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.627 28.084  42.693  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 5078 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.524 -18.740 0.594   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 5079 O  O   . HOH D 2 .   ? -27.558 14.992  26.878  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 5080 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.422 -0.789  18.666  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 5081 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.917 -35.104 -18.393 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 5082 O  O   . HOH D 2 .   ? -5.724  -6.601  6.266   1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 5083 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.019 -20.276 -5.023  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 5084 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.687 -35.296 -11.073 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 5085 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.704 11.658  23.838  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 5086 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.988 -38.190 -26.419 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 5087 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.656 0.065   0.412   1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 5088 O  O   . HOH D 2 .   ? -35.004 -22.279 -9.601  1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 5089 O  O   . HOH D 2 .   ? -6.263  0.344   12.237  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 5090 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.186 -33.477 -4.127  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 5091 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.905 -24.522 -23.403 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 5092 O  O   . HOH D 2 .   ? -19.628 -26.235 -38.717 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 5093 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.506 -29.052 -13.611 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 5094 O  O   . HOH D 2 .   ? -6.383  -3.831  2.127   1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 5095 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.061 -6.833  7.410   1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 5096 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.697 -19.426 3.591   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 5097 O  O   . HOH D 2 .   ? -4.162  -2.097  14.960  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 5098 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.507 -9.556  -7.063  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 5099 O  O   . HOH D 2 .   ? -27.927 -3.601  11.085  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 5100 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.673 -29.905 -8.131  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 5101 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.218 -0.821  1.658   1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 5102 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.970 -9.012  3.342   1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 5103 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.863 -8.152  9.299   1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 5104 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.759 12.167  27.400  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 5105 O  O   . HOH D 2 .   ? -37.550 -18.094 -13.461 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 5106 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.857 -42.079 -27.707 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 5107 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.703 -35.098 -21.225 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 5108 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.032 -33.451 -22.991 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 5109 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.082 -23.502 2.402   1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 5110 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.356 -21.729 -0.745  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 5111 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.262 -12.664 1.835   1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 5112 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.368 -27.753 -6.859  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 5113 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.160 -27.361 -20.827 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 5114 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.425 -16.550 -20.491 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 5115 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.811 8.261   8.872   1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 5116 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.936 -21.911 -14.355 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 5117 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.528 -18.397 4.598   1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 5118 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.884 -29.325 -27.369 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 5119 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.028 1.013   -0.710  1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 5120 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.598 -23.363 -27.311 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 5121 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.818  -22.434 -4.566  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 5122 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.695 -10.960 8.791   1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 5123 O  O   . HOH D 2 .   ? -6.021  -12.019 -4.282  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 5124 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.142 -25.983 -10.953 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 5125 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.789 18.395  24.051  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 5126 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.132 7.126   26.338  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 5127 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.112 -36.730 -30.922 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 5128 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.687 9.641   25.572  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 5129 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.325 -17.853 -15.339 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 5130 O  O   . HOH D 2 .   ? -4.991  11.072  25.835  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 5131 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.118 -34.109 -20.507 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 5132 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.592 -19.564 -13.055 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 5133 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.885 -47.153 -38.009 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 5134 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.821 -8.493  9.812   1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 5135 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.055 -35.130 -22.955 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 5136 O  O   . HOH D 2 .   ? -6.022  -4.692  4.566   1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 5137 O  O   . HOH D 2 .   ? -38.090 -22.653 -21.779 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 5138 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.822 -14.848 4.563   1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 5139 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.766 1.923   13.567  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 5140 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.907 -29.172 -8.202  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 5141 O  O   . HOH D 2 .   ? -35.227 -3.050  2.444   1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 5142 O  O   . HOH D 2 .   ? -16.200 -21.943 -1.060  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 5143 O  O   . HOH D 2 .   ? -39.146 -16.287 -14.400 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 5144 O  O   . HOH D 2 .   ? -31.809 8.639   6.430   1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 5145 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.689 -2.289  14.043  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 5146 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.626 -38.729 -46.126 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 5147 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.451 -40.267 -24.539 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 5148 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.190 -26.892 -4.424  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 5149 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.791 -4.591  12.198  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 5150 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.121 -28.391 -34.926 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 5151 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.860 -18.187 2.842   1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 5152 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.258 -14.868 6.770   1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 5153 O  O   . HOH D 2 .   ? -36.307 -2.257  0.148   1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 5154 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.735 -12.486 0.532   1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 5155 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.132 20.547  20.253  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 5156 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.130 -23.041 -2.664  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 5157 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.390 -0.779  9.194   1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 5158 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.717 10.849  17.332  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 5159 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.556  0.960   18.690  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 5160 O  O   . HOH D 2 .   ? -5.830  11.853  18.837  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 5161 O  O   . HOH D 2 .   ? -8.284  -2.108  -0.827  1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 5162 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.603  -9.323  -10.363 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 5163 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.622 -42.389 -33.020 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 5164 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.716 -24.227 -17.491 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 5165 O  O   . HOH D 2 .   ? -29.985 -27.232 -14.719 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 5166 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.744 -23.482 1.281   1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 5167 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.662 8.056   12.738  1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 5168 O  O   . HOH D 2 .   ? -5.643  -11.647 -1.283  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 5169 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.169 -26.353 -14.945 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 5170 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.692 -30.367 -24.716 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 5171 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.583 -22.491 -24.834 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 5172 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.947 -12.654 -7.557  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 5173 O  O   . HOH D 2 .   ? -7.309  1.497   5.954   1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 5174 O  O   . HOH D 2 .   ? -19.373 -13.216 7.481   1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 5175 O  O   . HOH D 2 .   ? -36.383 -18.226 -10.524 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 5176 O  O   . HOH D 2 .   ? -16.726 3.048   18.856  1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 5177 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.597 -21.782 -16.545 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 5178 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.122 -37.640 -10.545 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 5179 O  O   . HOH D 2 .   ? -8.937  -21.247 -12.506 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 5180 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.168 -10.427 10.366  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 5181 O  O   . HOH D 2 .   ? -1.841  -46.684 -88.899 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 5182 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.332 -10.840 4.428   1.00 76.17  ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 5183 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.438 -4.291  11.813  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 5184 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.163 -23.476 -23.314 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 5185 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.413 6.539   19.999  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 5186 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.933 -34.181 -16.177 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 5187 O  O   . HOH D 2 .   ? -19.613 -24.138 2.014   1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 5188 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.695 -27.678 -1.779  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 5189 O  O   . HOH D 2 .   ? -8.344  -18.865 -19.332 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 5190 O  O   . HOH D 2 .   ? -7.603  2.734   0.862   1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 5191 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.754 -32.955 -46.034 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 5192 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.803 -36.162 -27.950 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 5193 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.227 -30.677 -30.374 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 5194 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.289  -11.841 0.188   1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 5195 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.479 -29.683 -7.283  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 5196 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.201 -27.710 -30.381 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 5197 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.159  -24.759 -24.264 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 5198 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.255 11.880  21.373  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 5199 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.504 -23.493 1.222   1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 5200 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.193 -31.184 -14.999 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 5201 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.238 -4.566  16.326  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 5202 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.238 -16.786 -7.020  1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 5203 O  O   . HOH D 2 .   ? -7.176  -20.552 -4.482  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 5204 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.379 -46.235 -37.553 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 5205 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.112 -16.819 2.101   1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
HETATM 5206 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.028 -35.454 -16.848 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
HETATM 5207 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.178 -36.189 -11.647 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
HETATM 5208 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.999 -26.694 -2.849  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
HETATM 5209 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.974 -21.831 -26.635 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O   1 
HETATM 5210 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.288 -29.494 -21.512 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O   1 
HETATM 5211 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.828 -24.140 -1.891  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O   1 
HETATM 5212 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.973 27.868  28.459  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O   1 
HETATM 5213 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.859 11.696  12.034  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O   1 
HETATM 5214 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.222 -36.195 -21.539 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O   1 
HETATM 5215 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.684 -41.691 -22.152 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   1 
HETATM 5216 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.788 9.963   27.799  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   1 
HETATM 5217 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.787 -25.553 3.576   1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   1 
HETATM 5218 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.707 -11.110 10.318  1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   1 
HETATM 5219 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.577 -36.401 -9.567  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   1 
HETATM 5220 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.259 -44.074 -32.733 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   1 
HETATM 5221 O  O   . HOH D 2 .   ? -4.776  4.881   16.077  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   1 
HETATM 5222 O  O   . HOH D 2 .   ? -6.012  14.698  24.068  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O   1 
HETATM 5223 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.825 -22.827 -27.538 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O   1 
HETATM 5224 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.547 4.084   14.934  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O   1 
HETATM 5225 O  O   . HOH D 2 .   ? -29.171 17.714  21.410  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O   1 
HETATM 5226 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.993 -10.130 1.132   1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O   1 
HETATM 5227 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.187 13.991  24.313  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O   1 
HETATM 5228 O  O   . HOH D 2 .   ? -7.267  15.136  26.371  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O   1 
HETATM 5229 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.595 -6.410  13.780  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O   1 
HETATM 5230 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.476 -1.150  2.192   1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O   1 
HETATM 5231 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.073 6.986   20.522  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O   1 
HETATM 5232 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.405 -16.511 0.390   1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O   1 
HETATM 5233 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.240 -27.522 -4.135  1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O   1 
HETATM 5234 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.909 7.530   6.734   1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O   1 
HETATM 5235 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.770 -32.531 -6.297  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   1 
HETATM 5236 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.403 -28.802 -19.698 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O   1 
HETATM 5237 O  O   . HOH D 2 .   ? -26.794 -31.519 -14.822 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O   1 
HETATM 5238 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.291 -9.512  6.401   1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   1 
HETATM 5239 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.254 10.797  25.519  1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   1 
HETATM 5240 O  O   . HOH D 2 .   ? -16.553 -27.048 -48.207 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O   1 
HETATM 5241 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.717 -34.026 -53.299 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O   1 
HETATM 5242 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.624 -4.160  -3.883  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O   1 
HETATM 5243 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.081 -17.253 -8.392  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O   1 
HETATM 5244 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.285 -41.499 -13.736 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O   1 
HETATM 5245 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.810 -12.148 -5.199  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O   1 
HETATM 5246 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.118 -28.549 -18.732 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O   1 
HETATM 5247 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.668 15.783  21.871  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O   1 
HETATM 5248 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.730 4.071   14.533  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O   1 
HETATM 5249 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.284 -37.474 -37.617 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O   1 
HETATM 5250 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.250 -31.584 -13.558 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O   1 
HETATM 5251 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.749 17.852  24.648  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 496 HOH B O   1 
HETATM 5252 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.725  -23.766 -12.276 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 497 HOH B O   1 
HETATM 5253 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.443 -6.868  4.833   1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 498 HOH B O   1 
HETATM 5254 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.116 -19.904 -9.889  1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 499 HOH B O   1 
HETATM 5255 O  O   . HOH D 2 .   ? -18.192 -44.694 -35.593 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 500 HOH B O   1 
HETATM 5256 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.375 -30.617 -20.313 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O   1 
HETATM 5257 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.067 -25.972 -30.888 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O   1 
HETATM 5258 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.154 -35.554 -22.931 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O   1 
HETATM 5259 O  O   . HOH D 2 .   ? -8.369  11.139  26.601  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O   1 
HETATM 5260 O  O   . HOH D 2 .   ? -22.086 -26.776 -21.058 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O   1 
HETATM 5261 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.356 17.064  15.740  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O   1 
HETATM 5262 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.490 -27.723 -28.019 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O   1 
HETATM 5263 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.834 -31.611 -10.476 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O   1 
HETATM 5264 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.227 -6.723  10.968  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O   1 
HETATM 5265 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.710 -27.850 -0.472  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O   1 
HETATM 5266 O  O   . HOH D 2 .   ? -4.270  -0.341  17.016  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O   1 
HETATM 5267 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.548  -28.822 -23.108 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O   1 
HETATM 5268 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.449 0.462   17.729  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O   1 
HETATM 5269 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.020 20.424  26.742  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O   1 
HETATM 5270 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.574 -25.434 1.074   1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O   1 
HETATM 5271 O  O   . HOH D 2 .   ? -15.702 -43.411 -32.290 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O   1 
HETATM 5272 O  O   . HOH D 2 .   ? -19.057 -0.372  19.445  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O   1 
HETATM 5273 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.743 20.068  23.775  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O   1 
HETATM 5274 O  O   . HOH D 2 .   ? -39.975 -17.072 -12.234 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O   1 
HETATM 5275 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.694 -20.781 -17.224 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O   1 
HETATM 5276 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.776 -10.906 12.684  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O   1 
HETATM 5277 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.243 -5.793  14.425  1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O   1 
HETATM 5278 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.164 -31.755 -8.725  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O   1 
HETATM 5279 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.308 4.009   5.513   1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O   1 
HETATM 5280 O  O   . HOH D 2 .   ? -27.392 15.725  15.081  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O   1 
HETATM 5281 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.717 -35.607 -33.571 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O   1 
HETATM 5282 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.939 10.610  23.765  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O   1 
HETATM 5283 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.864 -40.819 -39.062 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O   1 
HETATM 5284 O  O   . HOH D 2 .   ? -16.286 -2.516  17.986  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O   1 
HETATM 5285 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.604 5.396   18.297  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O   1 
HETATM 5286 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.148 29.382  45.308  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O   1 
HETATM 5287 O  O   . HOH D 2 .   ? -3.979  8.029   19.777  1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O   1 
HETATM 5288 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.062 -34.793 -41.056 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O   1 
HETATM 5289 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.614 -29.579 -4.120  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O   1 
HETATM 5290 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.976 -30.436 -23.189 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O   1 
HETATM 5291 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.201 22.614  43.148  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O   1 
HETATM 5292 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.515 -17.430 -19.271 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O   1 
HETATM 5293 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.362 3.521   17.625  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O   1 
HETATM 5294 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.407 -7.931  7.598   1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O   1 
HETATM 5295 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.252  -21.317 -15.102 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O   1 
HETATM 5296 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.472 16.153  27.927  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O   1 
HETATM 5297 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.752 -31.964 -21.589 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O   1 
HETATM 5298 O  O   . HOH D 2 .   ? -24.059 -39.658 -28.360 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O   1 
HETATM 5299 O  O   . HOH D 2 .   ? -31.815 -37.321 -28.883 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O   1 
HETATM 5300 O  O   . HOH D 2 .   ? -25.708 4.732   16.185  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O   1 
HETATM 5301 O  O   . HOH D 2 .   ? -23.476 -20.744 -28.308 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O   1 
HETATM 5302 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.451 -41.389 -22.702 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O   1 
HETATM 5303 O  O   . HOH D 2 .   ? -20.669 -33.032 -39.139 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O   1 
HETATM 5304 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.658 -6.088  -6.829  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O   1 
HETATM 5305 O  O   . HOH D 2 .   ? -21.907 -5.746  -2.986  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O   1 
HETATM 5306 O  O   . HOH D 2 .   ? -11.933 -26.494 -18.176 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O   1 
HETATM 5307 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.758  -15.968 -1.006  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O   1 
HETATM 5308 O  O   . HOH D 2 .   ? -34.335 -19.800 -10.301 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O   1 
HETATM 5309 O  O   . HOH D 2 .   ? -5.298  1.666   9.963   1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O   1 
HETATM 5310 O  O   . HOH D 2 .   ? -35.582 -3.068  -2.333  1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O   1 
HETATM 5311 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.696 -38.848 -10.397 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O   1 
HETATM 5312 O  O   . HOH D 2 .   ? -19.565 5.595   22.189  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O   1 
HETATM 5313 O  O   . HOH D 2 .   ? -8.753  -16.703 -16.605 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O   1 
HETATM 5314 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.996 10.294  14.845  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O   1 
HETATM 5315 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.977 -28.653 -18.570 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O   1 
HETATM 5316 O  O   . HOH D 2 .   ? -28.464 -9.978  1.825   1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O   1 
HETATM 5317 O  O   . HOH D 2 .   ? -4.702  1.648   13.800  1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O   1 
HETATM 5318 O  O   . HOH D 2 .   ? -27.192 -21.557 -2.963  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O   1 
HETATM 5319 O  O   . HOH D 2 .   ? -36.063 -0.127  7.327   1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O   1 
HETATM 5320 O  O   . HOH D 2 .   ? -17.711 -44.171 -13.301 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O   1 
HETATM 5321 O  O   . HOH D 2 .   ? -10.888 -25.072 -22.095 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O   1 
HETATM 5322 O  O   . HOH D 2 .   ? -32.387 -28.421 -15.871 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O   1 
HETATM 5323 O  O   . HOH D 2 .   ? -9.212  -14.400 -6.446  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O   1 
HETATM 5324 O  O   . HOH D 2 .   ? -7.209  2.657   8.239   1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O   1 
HETATM 5325 O  O   . HOH D 2 .   ? -27.222 21.943  22.907  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O   1 
HETATM 5326 O  O   . HOH D 2 .   ? -12.519 -26.993 -8.545  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O   1 
HETATM 5327 O  O   . HOH D 2 .   ? -16.479 -35.148 -11.630 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O   1 
HETATM 5328 O  O   . HOH D 2 .   ? -16.378 -6.536  10.241  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O   1 
HETATM 5329 O  O   . HOH D 2 .   ? -13.575 -25.327 -2.213  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O   1 
HETATM 5330 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.791 -25.341 -12.981 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O   1 
HETATM 5331 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.501 19.009  26.892  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O   1 
HETATM 5332 O  O   . HOH D 2 .   ? -14.448 -37.829 -12.129 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O   1 
HETATM 5333 O  O   . HOH D 2 .   ? -5.993  0.241   18.830  1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O   1 
HETATM 5334 O  O   . HOH D 2 .   ? -33.784 1.368   10.777  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O   1 
HETATM 5335 O  O   . HOH D 2 .   ? -30.420 -8.944  -0.676  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O   1 
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