data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Okumura, H."  1 
"Kawatani, M." 2 
"Osada, H."    3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of mouse glyoxalase I complexed with methyl-gerfelin" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "LYASE, LACTOYLGLUTATHIONE LYASE, GLYOXALASE I, METHYL-GERFELIN" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The identification of an osteoclastogenesis inhibitor through the inhibition of glyoxalase I" 
_citation.journal_abbrev            Proc.Natl.Acad.Sci.Usa 
_citation.journal_volume            105 
_citation.page_first                11691 
_citation.page_last                 11696 
_citation.year                      2008 
_citation.journal_id_ASTM           PNASA6 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0027-8424 
_citation.journal_id_CSD            0040 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   18695250 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1073/pnas.0712239105 
# 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kawatani, M." 1  ? 
primary "Okumura, H."  2  ? 
primary "Honda, K."    3  ? 
primary "Kanoh, N."    4  ? 
primary "Muroi, M."    5  ? 
primary "Dohmae, N."   6  ? 
primary "Takami, M."   7  ? 
primary "Kitagawa, M." 8  ? 
primary "Futamura, Y." 9  ? 
primary "Imoto, M."    10 ? 
primary "Osada, H."    11 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   ALA n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  THR n 
1 16  ALA n 
1 17  PHE n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  PRO n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  ILE n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  LEU n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  LEU n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  LEU n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ALA n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  ASP n 
1 85  LYS n 
1 86  SER n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  THR n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  THR n 
1 93  PHE n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 ILE n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
1 183 ILE n 
1 184 ILE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Glyoxalase I"                                                        20835.584 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                                                            65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "methyl 4-(2,3-dihydroxy-5-methylphenoxy)-2-hydroxy-6-methylbenzoate" 304.295   2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                                                                 18.015    392 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO A ? n 
A 1 5   GLN 5   5   5   GLN GLN A ? n 
A 1 6   PRO 6   6   6   PRO PRO A ? n 
A 1 7   ALA 7   7   7   ALA ALA A ? n 
A 1 8   SER 8   8   8   SER SER A ? n 
A 1 9   SER 9   9   9   SER SER A ? n 
A 1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY A ? n 
A 1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A ? n 
A 1 12  THR 12  12  12  THR THR A ? n 
A 1 13  ASP 13  13  13  ASP ASP A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  THR 15  15  15  THR THR A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  PHE 17  17  17  PHE PHE A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  20  20  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  21  21  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  22  22  ASP ASP A ? n 
A 1 23  PRO 23  23  23  PRO PRO A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  25  25  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  26  26  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  27  27  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  28  28  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  30  30  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  34  34  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  35  35  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  36  36  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  ILE 39  39  39  ILE ILE A ? n 
A 1 40  LYS 40  40  40  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  41  41  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  44  44  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  45  45  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  48  48  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  49  49  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  54  54  GLY GLY A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  THR 56  56  56  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  LEU 58  58  58  LEU LEU A ? n 
A 1 59  GLN 59  59  59  GLN GLN A ? n 
A 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A ? n 
A 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  63  63  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ALA 65  65  65  ALA ALA A ? n 
A 1 66  MET 66  66  66  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  69  69  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  75  75  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  82  82  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A ? n 
A 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS A ? n 
A 1 86  SER 86  86  86  SER SER A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A ? n 
A 1 89  THR 89  89  89  THR THR A ? n 
A 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A ? n 
A 1 92  THR 92  92  92  THR THR A ? n 
A 1 93  PHE 93  93  93  PHE PHE A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  98  98  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 103 103 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU A ? n 
A 1 112 THR 112 112 112 THR THR A ? n 
A 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN A ? n 
A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n 
A 1 115 TYR 115 115 115 TYR TYR A ? n 
A 1 116 HIS 116 116 116 HIS HIS A ? n 
A 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A ? n 
A 1 120 SER 120 120 120 SER SER A ? n 
A 1 121 ASP 121 121 121 ASP ASP A ? n 
A 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A ? n 
A 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A ? n 
A 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY A ? n 
A 1 125 PHE 125 125 125 PHE PHE A ? n 
A 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A ? n 
A 1 128 ILE 128 128 128 ILE ILE A ? n 
A 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A ? n 
A 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE A ? n 
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A 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A ? n 
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A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n 
A 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A ? n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A ? n 
A 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A ? n 
A 1 139 CYS 139 139 139 CYS CYS A ? n 
A 1 140 LYS 140 140 140 LYS LYS A ? n 
A 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG A ? n 
A 1 142 PHE 142 142 142 PHE PHE A ? n 
A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A ? n 
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A 1 178 ASN 178 178 178 ASN ASN A ? n 
A 1 179 LYS 179 179 179 LYS LYS A ? n 
A 1 180 ILE 180 180 180 ILE ILE A ? n 
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A 1 184 ILE 184 184 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 8   SER 8   8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   SER 9   9   9   SER SER B ? n 
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B 1 175 LEU 175 175 175 LEU LEU B ? n 
B 1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN B ? n 
B 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO B ? n 
B 1 178 ASN 178 178 178 ASN ASN B ? n 
B 1 179 LYS 179 179 179 LYS LYS B ? n 
B 1 180 ILE 180 180 180 ILE ILE B ? n 
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# 
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C 2 ZN  1   301 301 ZN  ZN  A ? 
D 2 ZN  1   401 401 ZN  ZN  A ? 
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G 4 HOH 13  414 525 HOH HOH A ? 
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G 4 HOH 29  430 548 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 30  431 549 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 31  432 551 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 32  433 553 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 33  434 556 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 34  435 558 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 35  436 559 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 36  437 560 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 37  438 561 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 38  439 563 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 39  440 564 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 40  441 566 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 41  442 567 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 42  443 570 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 43  444 572 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 44  445 574 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 45  446 579 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 46  447 581 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 47  448 584 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 48  449 587 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 49  450 590 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 50  451 591 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 51  452 592 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 52  453 593 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 53  454 594 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 54  455 596 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 55  456 597 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 56  457 601 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 57  458 606 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 58  459 608 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 59  460 609 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 60  461 610 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 61  462 611 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 62  463 612 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 63  464 613 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 64  465 616 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 65  466 624 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 66  467 625 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 67  468 626 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 68  469 627 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 69  470 631 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 70  471 632 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 71  472 634 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 72  473 635 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 73  474 637 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 74  475 638 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 75  476 640 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 76  477 642 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 77  478 643 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 78  479 648 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 79  480 650 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 80  481 652 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 81  482 655 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 82  483 656 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 83  484 657 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 84  485 660 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 85  486 663 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 86  487 665 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 87  488 668 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 88  489 672 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 89  490 674 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 90  491 675 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 91  492 678 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 92  493 679 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 93  494 680 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 94  495 682 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 95  496 686 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 96  497 688 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 97  498 689 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 98  499 690 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 99  500 691 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 100 501 692 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 101 502 693 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 102 503 699 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 103 504 701 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 104 505 704 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 105 506 705 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 106 507 708 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 107 508 710 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 108 509 711 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 109 510 714 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 110 511 716 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 111 512 717 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 112 513 718 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 113 514 721 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 114 515 724 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 115 516 729 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 116 517 730 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 117 518 733 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 118 519 734 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 119 520 735 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 120 521 736 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 121 522 737 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 122 523 738 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 123 524 743 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 124 525 746 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 125 526 747 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 126 527 748 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 127 528 750 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 128 529 754 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 129 530 757 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 130 531 758 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 131 532 759 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 132 533 765 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 133 534 766 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 134 535 767 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 135 536 771 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 136 537 773 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 137 538 776 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 138 539 777 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 139 540 778 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 140 541 779 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 141 542 781 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 142 543 782 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 143 544 783 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 144 545 784 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 145 546 785 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 146 547 787 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 147 548 789 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 148 549 790 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 149 550 792 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 150 551 794 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 151 552 797 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 152 553 798 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 153 554 802 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 154 555 805 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 155 556 807 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 156 557 808 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 157 558 810 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 158 559 811 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 159 560 814 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 160 561 815 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 161 562 816 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 162 563 817 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 163 564 818 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 164 565 819 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 165 566 826 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 166 567 827 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 167 568 829 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 168 569 831 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 169 570 836 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 170 571 838 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 171 572 840 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 172 573 841 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 173 574 843 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 174 575 846 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 175 576 849 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 176 577 854 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 177 578 862 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 178 579 863 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 179 580 864 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 180 581 865 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 181 582 866 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 182 583 867 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 183 584 871 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 184 585 872 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 185 586 873 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 186 587 874 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 187 588 875 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 188 589 876 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 189 590 877 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 190 591 878 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 191 592 879 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 192 593 881 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 193 594 882 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 194 595 885 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 195 596 888 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 196 597 891 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 1   185 502 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 2   186 503 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 3   187 504 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 4   188 505 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 5   189 506 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 6   190 509 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 7   191 510 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 8   192 516 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 9   193 517 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 10  194 518 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 11  195 520 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 12  196 523 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 13  197 526 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 14  198 529 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 15  199 537 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 16  200 540 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 17  201 543 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 18  202 544 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 19  203 546 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 20  204 550 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 21  205 552 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 22  206 554 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 23  207 555 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 24  208 557 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 25  209 562 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 26  210 565 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 27  211 568 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 28  212 569 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 29  213 571 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 30  214 573 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 31  215 575 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 32  216 576 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 33  217 577 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 34  218 578 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 35  219 580 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 36  220 582 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 37  221 583 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 38  222 585 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 39  223 586 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 40  224 588 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 41  225 589 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 42  226 595 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 43  227 598 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 44  228 599 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 45  229 600 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 46  230 602 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 47  231 603 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 48  232 604 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 49  233 605 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 50  234 607 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 51  235 614 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 52  236 615 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 53  237 617 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 54  238 618 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 55  239 619 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 56  240 620 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 57  241 621 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 58  242 622 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 59  243 623 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 60  244 628 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 61  245 629 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 62  246 630 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 63  247 633 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 64  248 636 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 65  249 639 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 66  250 641 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 67  251 644 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 68  252 645 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 69  253 646 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 70  254 647 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 71  255 649 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 72  256 651 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 73  257 653 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 74  258 654 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 75  259 658 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 76  260 659 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 77  261 661 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 78  262 662 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 79  263 664 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 80  264 666 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 81  265 667 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 82  266 669 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 83  267 670 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 84  268 671 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 85  269 673 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 86  270 676 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 87  271 677 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 88  272 681 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 89  273 683 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 90  274 684 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 91  275 685 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 92  276 687 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 93  277 694 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 94  278 695 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 95  279 696 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 96  280 697 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 97  281 698 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 98  282 700 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 99  283 702 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 100 284 703 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 101 285 706 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 102 286 707 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 103 287 709 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 104 288 712 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 105 289 713 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 106 290 715 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 107 291 719 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 108 292 720 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 109 293 722 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 110 294 723 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 111 295 725 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 112 296 726 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 113 297 727 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 114 298 728 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 115 299 731 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 116 300 732 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 117 301 739 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 118 302 740 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 119 303 741 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 120 304 742 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 121 305 744 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 122 306 745 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 123 307 749 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 124 308 751 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 125 309 752 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 126 310 753 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 127 311 755 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 128 312 756 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 129 313 760 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 130 314 761 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 131 315 762 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 132 316 763 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 133 317 764 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 134 318 768 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 135 319 769 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 136 320 770 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 137 321 772 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 138 322 774 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 139 323 775 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 140 324 780 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 141 325 786 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 142 326 788 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 143 327 791 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 144 328 793 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 145 329 795 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 146 330 796 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 147 331 799 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 148 332 800 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 149 333 801 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 150 334 803 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 151 335 804 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 152 336 806 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 153 337 809 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 154 338 812 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 155 339 813 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 156 340 820 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 157 341 821 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 158 342 822 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 159 343 823 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 160 344 824 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 161 345 825 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 162 346 828 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 163 347 830 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 164 348 832 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 165 349 833 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 166 350 834 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 167 351 835 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 168 352 837 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 169 353 839 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 170 354 842 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 171 355 844 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 172 356 845 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 173 357 847 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 174 358 848 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 175 359 850 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 176 360 851 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 177 361 852 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 178 362 853 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 179 363 855 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 180 364 856 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 181 365 857 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 182 366 858 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 183 367 859 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 184 368 860 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 185 369 861 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 186 370 868 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 187 371 869 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 188 372 870 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 189 373 880 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 190 374 883 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 191 375 884 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 192 376 886 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 193 377 887 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 194 378 889 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 195 379 890 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 196 380 892 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                               ?               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                              ?               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                            ?               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                       ?               "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                              ?               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                             ?               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                       ?               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                               ?               "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                             ?               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                 ?               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                            ?               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                               ?               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                ?               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                            ?               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MGI non-polymer         . "methyl 4-(2,3-dihydroxy-5-methylphenoxy)-2-hydroxy-6-methylbenzoate" methyl-gerfelin "C16 H16 O6"     304.295 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                         ?               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                               ?               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                ?               "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                             ?               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                            ?               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                              ?               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                ?               "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                                                            ?               "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 12  ? CYS A 19  ? THR A 12  CYS A 19  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 24  LYS A 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 41  VAL A 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 PRO A 64  ? MET A 66  ? PRO A 64  MET A 66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 77  ILE A 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 84  ? PHE A 93  ? ASP A 84  PHE A 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P7  AA7 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 106 ASP A 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P8  AA8 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 134 LEU A 145 1 ? 12 
HELX_P HELX_P9  AA9 LYS A 179 ? ILE A 183 ? LYS A 179 ILE A 183 5 ? 5  
HELX_P HELX_P10 AB1 THR B 12  ? CYS B 19  ? THR B 12  CYS B 19  1 ? 8  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 24  LYS B 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 41  VAL B 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P13 AB4 PRO B 64  ? MET B 66  ? PRO B 64  MET B 66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P14 AB5 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 77  ILE B 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASP B 84  ? PHE B 93  ? ASP B 84  PHE B 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P16 AB7 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 106 ASP B 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P17 AB8 ASP B 134 ? LEU B 145 ? ASP B 134 LEU B 145 1 ? 12 
HELX_P HELX_P18 AB9 LYS B 179 ? ILE B 184 ? LYS B 179 ILE B 184 5 ? 6  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 56  PHE A 63  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 68  ALA A 74  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 98  ASN A 104 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 31  ARG A 38  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 125 ALA B 131 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 171 LEU B 175 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 162 GLN B 165 
AA1 8 PHE B 149 ? LYS B 151 ? PHE B 149 LYS B 151 
AA2 1 PHE A 149 ? LYS A 151 ? PHE A 149 LYS A 151 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 162 GLN A 165 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 171 LEU A 175 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 125 ALA A 131 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 31  ARG B 38  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 98  ASN B 104 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 68  ALA B 74  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 56  PHE B 63  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.023820 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004710 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015311 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015408 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F A F A 1 
4 G A G A 1 
4 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"                                                            ZN  
3 "methyl 4-(2,3-dihydroxy-5-methylphenoxy)-2-hydroxy-6-methylbenzoate" MGI 
4 water                                                                 HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 58  ? N LEU A 58  O PHE A 72  ? O PHE A 72  
AA1 2 3 N SER A 69  ? N SER A 69  O HIS A 103 ? O HIS A 103 
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 100 N THR A 35  ? N THR A 35  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 36  O HIS B 127 ? O HIS B 127 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 130 O GLU B 173 ? O GLU B 173 
AA1 6 7 O ILE B 174 ? O ILE B 174 N ALA B 162 ? N ALA B 162 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 163 N VAL B 150 ? N VAL B 150 
AA2 1 2 N VAL A 150 ? N VAL A 150 O PHE A 163 ? O PHE A 163 
AA2 2 3 N ILE A 164 ? N ILE A 164 O ILE A 172 ? O ILE A 172 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 173 N ILE A 128 ? N ILE A 128 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 127 O MET B 36  ? O MET B 36  
AA2 5 6 N THR B 35  ? N THR B 35  O GLU B 100 ? O GLU B 100 
AA2 6 7 O LEU B 101 ? O LEU B 101 N TYR B 71  ? N TYR B 71  
AA2 7 8 O PHE B 72  ? O PHE B 72  N LEU B 58  ? N LEU B 58  
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ATOM   51   C  CD1 . LEU A 1 11  ? 33.474 44.785 64.827 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
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ATOM   57   C  CB  . THR A 1 12  ? 34.340 43.233 72.069 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CB  1 
ATOM   58   O  OG1 . THR A 1 12  ? 33.330 44.207 71.772 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 12  THR A OG1 1 
ATOM   59   C  CG2 . THR A 1 12  ? 35.558 43.952 72.674 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CG2 1 
ATOM   60   N  N   . ASP A 1 13  ? 33.037 40.724 70.694 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A N   1 
ATOM   61   C  CA  . ASP A 1 13  ? 31.825 40.089 70.167 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A CA  1 
ATOM   62   C  C   . ASP A 1 13  ? 30.641 41.060 70.302 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A C   1 
ATOM   63   O  O   . ASP A 1 13  ? 29.794 41.165 69.419 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A O   1 
ATOM   64   C  CB  . ASP A 1 13  ? 31.481 38.830 70.958 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A CB  1 
ATOM   65   C  CG  . ASP A 1 13  ? 32.450 37.711 70.725 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A CG  1 
ATOM   66   O  OD1 . ASP A 1 13  ? 33.408 37.892 69.936 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A OD1 1 
ATOM   67   O  OD2 . ASP A 1 13  ? 32.238 36.643 71.343 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A OD2 1 
ATOM   68   N  N   . GLU A 1 14  ? 30.581 41.756 71.435 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   69   C  CA  . GLU A 1 14  ? 29.499 42.702 71.687 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   70   C  C   . GLU A 1 14  ? 29.437 43.784 70.636 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   71   O  O   . GLU A 1 14  ? 28.374 44.080 70.099 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   72   C  CB  . GLU A 1 14  ? 29.672 43.356 73.068 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . GLU A 1 14  ? 29.358 42.439 74.234 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   74   C  CD  . GLU A 1 14  ? 30.456 41.434 74.512 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   75   O  OE1 . GLU A 1 14  ? 30.171 40.449 75.238 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   76   O  OE2 . GLU A 1 14  ? 31.595 41.626 74.021 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   77   N  N   . THR A 1 15  ? 30.582 44.379 70.336 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 15  THR A N   1 
ATOM   78   C  CA  . THR A 1 15  ? 30.601 45.437 69.353 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CA  1 
ATOM   79   C  C   . THR A 1 15  ? 30.217 44.906 67.989 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 15  THR A C   1 
ATOM   80   O  O   . THR A 1 15  ? 29.457 45.549 67.267 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 15  THR A O   1 
ATOM   81   C  CB  . THR A 1 15  ? 31.974 46.100 69.271 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CB  1 
ATOM   82   O  OG1 . THR A 1 15  ? 32.256 46.743 70.524 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 15  THR A OG1 1 
ATOM   83   C  CG2 . THR A 1 15  ? 32.010 47.130 68.161 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CG2 1 
ATOM   84   N  N   . ALA A 1 16  ? 30.725 43.730 67.635 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   85   C  CA  . ALA A 1 16  ? 30.402 43.150 66.317 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   86   C  C   . ALA A 1 16  ? 28.901 42.932 66.142 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   87   O  O   . ALA A 1 16  ? 28.314 43.345 65.127 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   88   C  CB  . ALA A 1 16  ? 31.143 41.827 66.131 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   89   N  N   . PHE A 1 17  ? 28.265 42.291 67.124 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A N   1 
ATOM   90   C  CA  . PHE A 1 17  ? 26.829 42.039 67.004 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CA  1 
ATOM   91   C  C   . PHE A 1 17  ? 26.049 43.349 67.119 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A C   1 
ATOM   92   O  O   . PHE A 1 17  ? 24.962 43.470 66.583 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A O   1 
ATOM   93   C  CB  . PHE A 1 17  ? 26.364 40.999 68.050 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CB  1 
ATOM   94   C  CG  . PHE A 1 17  ? 26.654 39.594 67.637 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CG  1 
ATOM   95   C  CD1 . PHE A 1 17  ? 25.766 38.910 66.804 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CD1 1 
ATOM   96   C  CD2 . PHE A 1 17  ? 27.863 38.994 67.968 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CD2 1 
ATOM   97   C  CE1 . PHE A 1 17  ? 26.083 37.652 66.302 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CE1 1 
ATOM   98   C  CE2 . PHE A 1 17  ? 28.180 37.737 67.461 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CE2 1 
ATOM   99   C  CZ  . PHE A 1 17  ? 27.272 37.073 66.622 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CZ  1 
ATOM   100  N  N   . SER A 1 18  ? 26.633 44.321 67.788 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   101  C  CA  . SER A 1 18  ? 25.984 45.627 67.946 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   102  C  C   . SER A 1 18  ? 25.864 46.307 66.580 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   103  O  O   . SER A 1 18  ? 25.031 47.172 66.377 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   104  C  CB  . SER A 1 18  ? 26.814 46.518 68.880 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   105  O  OG  . SER A 1 18  ? 26.065 47.645 69.252 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   106  N  N   . CYS A 1 19  ? 26.721 45.921 65.636 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A N   1 
ATOM   107  C  CA  . CYS A 1 19  ? 26.686 46.496 64.291 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CA  1 
ATOM   108  C  C   . CYS A 1 19  ? 25.760 45.748 63.352 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A C   1 
ATOM   109  O  O   . CYS A 1 19  ? 25.653 46.110 62.197 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A O   1 
ATOM   110  C  CB  . CYS A 1 19  ? 28.070 46.484 63.651 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CB  1 
ATOM   111  S  SG  . CYS A 1 19  ? 29.261 47.565 64.454 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A SG  1 
ATOM   112  N  N   . CYS A 1 20  ? 25.104 44.712 63.841 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A N   1 
ATOM   113  C  CA  . CYS A 1 20  ? 24.228 43.928 62.981 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A CA  1 
ATOM   114  C  C   . CYS A 1 20  ? 22.769 44.301 63.100 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A C   1 
ATOM   115  O  O   . CYS A 1 20  ? 22.240 44.385 64.200 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A O   1 
ATOM   116  C  CB  . CYS A 1 20  ? 24.378 42.432 63.278 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A CB  1 
ATOM   117  S  SG  . CYS A 1 20  ? 26.061 41.812 63.005 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A SG  1 
ATOM   118  N  N   . SER A 1 21  ? 22.131 44.516 61.955 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 21  SER A N   1 
ATOM   119  C  CA  . SER A 1 21  ? 20.707 44.827 61.924 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CA  1 
ATOM   120  C  C   . SER A 1 21  ? 19.910 43.601 61.500 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 21  SER A C   1 
ATOM   121  O  O   . SER A 1 21  ? 20.400 42.784 60.736 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 21  SER A O   1 
ATOM   122  C  CB  . SER A 1 21  ? 20.422 45.975 60.942 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CB  1 
ATOM   123  O  OG  . SER A 1 21  ? 21.005 47.187 61.389 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 21  SER A OG  1 
ATOM   124  N  N   . ASP A 1 22  ? 18.690 43.441 62.014 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N   1 
ATOM   125  C  CA  . ASP A 1 22  ? 17.875 42.321 61.562 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA  1 
ATOM   126  C  C   . ASP A 1 22  ? 17.520 42.622 60.110 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C   1 
ATOM   127  O  O   . ASP A 1 22  ? 17.464 43.781 59.701 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O   1 
ATOM   128  C  CB  . ASP A 1 22  ? 16.602 42.171 62.383 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB  1 
ATOM   129  C  CG  . ASP A 1 22  ? 16.883 41.653 63.777 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG  1 
ATOM   130  O  OD1 . ASP A 1 22  ? 17.662 40.673 63.902 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1 1 
ATOM   131  O  OD2 . ASP A 1 22  ? 16.323 42.223 64.733 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2 1 
ATOM   132  N  N   . PRO A 1 23  ? 17.286 41.583 59.316 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A N   1 
ATOM   133  C  CA  . PRO A 1 23  ? 16.954 41.757 57.897 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CA  1 
ATOM   134  C  C   . PRO A 1 23  ? 15.678 42.528 57.604 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A C   1 
ATOM   135  O  O   . PRO A 1 23  ? 14.664 42.351 58.282 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A O   1 
ATOM   136  C  CB  . PRO A 1 23  ? 16.871 40.318 57.375 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CB  1 
ATOM   137  C  CG  . PRO A 1 23  ? 17.755 39.572 58.290 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CG  1 
ATOM   138  C  CD  . PRO A 1 23  ? 17.416 40.163 59.652 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CD  1 
ATOM   139  N  N   . ASP A 1 24  ? 15.741 43.392 56.605 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   140  C  CA  . ASP A 1 24  ? 14.551 44.118 56.181 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   141  C  C   . ASP A 1 24  ? 13.630 43.080 55.528 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   142  O  O   . ASP A 1 24  ? 14.080 42.204 54.791 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   143  C  CB  . ASP A 1 24  ? 14.909 45.184 55.134 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   144  C  CG  . ASP A 1 24  ? 13.721 46.046 54.760 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   145  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 13.460 47.028 55.485 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   146  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 13.045 45.729 53.763 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   147  N  N   . PRO A 1 25  ? 12.318 43.151 55.806 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A N   1 
ATOM   148  C  CA  . PRO A 1 25  ? 11.351 42.203 55.220 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CA  1 
ATOM   149  C  C   . PRO A 1 25  ? 11.504 42.055 53.697 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A C   1 
ATOM   150  O  O   . PRO A 1 25  ? 11.223 40.993 53.138 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A O   1 
ATOM   151  C  CB  . PRO A 1 25  ? 9.996  42.840 55.575 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CB  1 
ATOM   152  C  CG  . PRO A 1 25  ? 10.255 43.480 56.899 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CG  1 
ATOM   153  C  CD  . PRO A 1 25  ? 11.663 44.099 56.728 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CD  1 
ATOM   154  N  N   . SER A 1 26  ? 11.923 43.118 53.019 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 26  SER A N   1 
ATOM   155  C  CA  . SER A 1 26  ? 12.062 43.032 51.565 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CA  1 
ATOM   156  C  C   . SER A 1 26  ? 13.158 42.064 51.106 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 26  SER A C   1 
ATOM   157  O  O   . SER A 1 26  ? 13.181 41.702 49.937 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 26  SER A O   1 
ATOM   158  C  CB  . SER A 1 26  ? 12.307 44.411 50.929 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CB  1 
ATOM   159  O  OG  . SER A 1 26  ? 13.599 44.896 51.214 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 26  SER A OG  1 
ATOM   160  N  N   . THR A 1 27  ? 14.037 41.637 52.017 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 27  THR A N   1 
ATOM   161  C  CA  . THR A 1 27  ? 15.127 40.729 51.624 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CA  1 
ATOM   162  C  C   . THR A 1 27  ? 14.869 39.298 52.064 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 27  THR A C   1 
ATOM   163  O  O   . THR A 1 27  ? 15.733 38.427 51.940 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 27  THR A O   1 
ATOM   164  C  CB  . THR A 1 27  ? 16.495 41.171 52.227 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CB  1 
ATOM   165  O  OG1 . THR A 1 27  ? 16.497 40.998 53.663 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 27  THR A OG1 1 
ATOM   166  C  CG2 . THR A 1 27  ? 16.784 42.621 51.876 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CG2 1 
ATOM   167  N  N   . LYS A 1 28  ? 13.661 39.035 52.535 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A N   1 
ATOM   168  C  CA  . LYS A 1 28  ? 13.360 37.726 53.072 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CA  1 
ATOM   169  C  C   . LYS A 1 28  ? 13.580 36.548 52.141 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A C   1 
ATOM   170  O  O   . LYS A 1 28  ? 13.813 35.425 52.597 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A O   1 
ATOM   171  C  CB  . LYS A 1 28  ? 11.912 37.717 53.602 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CB  1 
ATOM   172  C  CG  . LYS A 1 28  ? 10.859 37.661 52.523 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CG  1 
ATOM   173  C  CD  . LYS A 1 28  ? 9.434  37.650 53.124 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CD  1 
ATOM   174  C  CE  . LYS A 1 28  ? 8.454  36.964 52.176 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CE  1 
ATOM   175  N  NZ  . LYS A 1 28  ? 8.778  35.513 52.099 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A NZ  1 
ATOM   176  N  N   . ASP A 1 29  ? 13.510 36.781 50.845 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A N   1 
ATOM   177  C  CA  . ASP A 1 29  ? 13.665 35.675 49.912 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CA  1 
ATOM   178  C  C   . ASP A 1 29  ? 14.999 35.666 49.193 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A C   1 
ATOM   179  O  O   . ASP A 1 29  ? 15.222 34.834 48.304 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A O   1 
ATOM   180  C  CB  . ASP A 1 29  ? 12.508 35.700 48.913 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CB  1 
ATOM   181  C  CG  . ASP A 1 29  ? 11.193 35.389 49.583 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CG  1 
ATOM   182  O  OD1 . ASP A 1 29  ? 11.124 34.313 50.203 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD1 1 
ATOM   183  O  OD2 . ASP A 1 29  ? 10.248 36.215 49.531 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD2 1 
ATOM   184  N  N   . PHE A 1 30  ? 15.888 36.566 49.600 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A N   1 
ATOM   185  C  CA  . PHE A 1 30  ? 17.202 36.634 48.965 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CA  1 
ATOM   186  C  C   . PHE A 1 30  ? 18.023 35.393 49.297 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A C   1 
ATOM   187  O  O   . PHE A 1 30  ? 17.918 34.841 50.398 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A O   1 
ATOM   188  C  CB  . PHE A 1 30  ? 17.987 37.833 49.481 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CB  1 
ATOM   189  C  CG  . PHE A 1 30  ? 17.511 39.172 48.989 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CG  1 
ATOM   190  C  CD1 . PHE A 1 30  ? 16.263 39.348 48.373 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD1 1 
ATOM   191  C  CD2 . PHE A 1 30  ? 18.319 40.293 49.201 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD2 1 
ATOM   192  C  CE1 . PHE A 1 30  ? 15.840 40.624 47.982 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE1 1 
ATOM   193  C  CE2 . PHE A 1 30  ? 17.900 41.582 48.816 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE2 1 
ATOM   194  C  CZ  . PHE A 1 30  ? 16.669 41.754 48.209 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CZ  1 
ATOM   195  N  N   . LEU A 1 31  ? 18.828 34.926 48.339 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   196  C  CA  . LEU A 1 31  ? 19.687 33.782 48.614 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   197  C  C   . LEU A 1 31  ? 21.040 33.982 47.928 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   198  O  O   . LEU A 1 31  ? 21.121 34.620 46.864 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   199  C  CB  . LEU A 1 31  ? 18.995 32.471 48.184 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . LEU A 1 31  ? 18.725 32.186 46.712 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   201  C  CD1 . LEU A 1 31  ? 19.968 31.533 46.149 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   202  C  CD2 . LEU A 1 31  ? 17.542 31.220 46.516 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   203  N  N   . LEU A 1 32  ? 22.087 33.483 48.579 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   204  C  CA  . LEU A 1 32  ? 23.479 33.577 48.108 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   205  C  C   . LEU A 1 32  ? 23.612 32.473 47.100 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   206  O  O   . LEU A 1 32  ? 23.804 31.312 47.443 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   207  C  CB  . LEU A 1 32  ? 24.430 33.394 49.298 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . LEU A 1 32  ? 25.924 33.589 48.989 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   209  C  CD1 . LEU A 1 32  ? 26.132 34.846 48.185 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   210  C  CD2 . LEU A 1 32  ? 26.698 33.661 50.311 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   211  N  N   . GLN A 1 33  ? 23.528 32.864 45.838 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A N   1 
ATOM   212  C  CA  . GLN A 1 33  ? 23.467 31.944 44.713 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CA  1 
ATOM   213  C  C   . GLN A 1 33  ? 24.766 31.490 44.054 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A C   1 
ATOM   214  O  O   . GLN A 1 33  ? 24.869 30.331 43.605 1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A O   1 
ATOM   215  C  CB  . GLN A 1 33  ? 22.554 32.606 43.661 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CB  1 
ATOM   216  C  CG  . GLN A 1 33  ? 21.979 31.738 42.544 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CG  1 
ATOM   217  C  CD  . GLN A 1 33  ? 22.970 31.409 41.453 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CD  1 
ATOM   218  O  OE1 . GLN A 1 33  ? 23.707 32.266 40.980 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A OE1 1 
ATOM   219  N  NE2 . GLN A 1 33  ? 22.980 30.159 41.040 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A NE2 1 
ATOM   220  N  N   . GLN A 1 34  ? 25.747 32.376 43.997 1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A N   1 
ATOM   221  C  CA  . GLN A 1 34  ? 26.960 32.023 43.295 1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CA  1 
ATOM   222  C  C   . GLN A 1 34  ? 28.218 32.725 43.755 1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A C   1 
ATOM   223  O  O   . GLN A 1 34  ? 28.169 33.801 44.343 1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A O   1 
ATOM   224  C  CB  . GLN A 1 34  ? 26.771 32.375 41.821 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CB  1 
ATOM   225  C  CG  . GLN A 1 34  ? 26.357 33.879 41.667 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CG  1 
ATOM   226  C  CD  . GLN A 1 34  ? 26.339 34.366 40.233 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CD  1 
ATOM   227  O  OE1 . GLN A 1 34  ? 27.065 35.298 39.883 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A OE1 1 
ATOM   228  N  NE2 . GLN A 1 34  ? 25.518 33.754 39.404 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A NE2 1 
ATOM   229  N  N   . THR A 1 35  ? 29.354 32.094 43.480 1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 35  THR A N   1 
ATOM   230  C  CA  . THR A 1 35  ? 30.665 32.711 43.727 1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 35  THR A CA  1 
ATOM   231  C  C   . THR A 1 35  ? 31.313 32.533 42.335 1.00 5.63  ? ? ? ? ? ? 35  THR A C   1 
ATOM   232  O  O   . THR A 1 35  ? 31.309 31.427 41.791 1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 35  THR A O   1 
ATOM   233  C  CB  . THR A 1 35  ? 31.481 31.933 44.758 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 35  THR A CB  1 
ATOM   234  O  OG1 . THR A 1 35  ? 30.896 32.145 46.052 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 35  THR A OG1 1 
ATOM   235  C  CG2 . THR A 1 35  ? 32.979 32.389 44.720 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 35  THR A CG2 1 
ATOM   236  N  N   . MET A 1 36  ? 31.801 33.605 41.742 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 36  MET A N   1 
ATOM   237  C  CA  . MET A 1 36  ? 32.401 33.509 40.408 1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CA  1 
ATOM   238  C  C   . MET A 1 36  ? 33.908 33.577 40.414 1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 36  MET A C   1 
ATOM   239  O  O   . MET A 1 36  ? 34.481 34.446 41.068 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 36  MET A O   1 
ATOM   240  C  CB  . MET A 1 36  ? 31.867 34.642 39.502 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CB  1 
ATOM   241  C  CG  . MET A 1 36  ? 32.273 34.515 38.018 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CG  1 
ATOM   242  S  SD  . MET A 1 36  ? 33.994 35.079 37.672 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 36  MET A SD  1 
ATOM   243  C  CE  . MET A 1 36  ? 33.684 36.699 36.852 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CE  1 
ATOM   244  N  N   . LEU A 1 37  ? 34.543 32.643 39.695 1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   245  C  CA  . LEU A 1 37  ? 35.999 32.591 39.555 1.00 4.85  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   246  C  C   . LEU A 1 37  ? 36.322 32.467 38.080 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   247  O  O   . LEU A 1 37  ? 35.658 31.729 37.343 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   248  C  CB  . LEU A 1 37  ? 36.608 31.356 40.249 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   249  C  CG  . LEU A 1 37  ? 36.264 31.169 41.732 1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   250  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 36.674 29.786 42.152 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   251  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 36.954 32.219 42.564 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   252  N  N   . ARG A 1 38  ? 37.355 33.175 37.642 1.00 5.86  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   1 
ATOM   253  C  CA  . ARG A 1 38  ? 37.745 33.055 36.230 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  1 
ATOM   254  C  C   . ARG A 1 38  ? 38.690 31.856 36.126 1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   1 
ATOM   255  O  O   . ARG A 1 38  ? 39.561 31.700 36.956 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   1 
ATOM   256  C  CB  . ARG A 1 38  ? 38.476 34.308 35.731 1.00 5.39  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  1 
ATOM   257  C  CG  . ARG A 1 38  ? 37.610 35.574 35.803 1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  1 
ATOM   258  C  CD  . ARG A 1 38  ? 38.399 36.808 35.346 1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  1 
ATOM   259  N  NE  . ARG A 1 38  ? 37.627 38.053 35.327 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  1 
ATOM   260  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 37.303 38.757 36.413 1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  1 
ATOM   261  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 37.660 38.322 37.639 1.00 5.29  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 1 
ATOM   262  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 36.665 39.920 36.276 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 1 
ATOM   263  N  N   . ILE A 1 39  ? 38.485 31.015 35.107 1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 39  ILE A N   1 
ATOM   264  C  CA  . ILE A 1 39  ? 39.315 29.831 34.909 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CA  1 
ATOM   265  C  C   . ILE A 1 39  ? 39.970 29.830 33.532 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 39  ILE A C   1 
ATOM   266  O  O   . ILE A 1 39  ? 39.341 30.152 32.525 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 39  ILE A O   1 
ATOM   267  C  CB  . ILE A 1 39  ? 38.511 28.510 35.110 1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CB  1 
ATOM   268  C  CG1 . ILE A 1 39  ? 37.301 28.443 34.182 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CG1 1 
ATOM   269  C  CG2 . ILE A 1 39  ? 37.951 28.470 36.525 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CG2 1 
ATOM   270  C  CD1 . ILE A 1 39  ? 36.746 27.031 34.033 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CD1 1 
ATOM   271  N  N   . LYS A 1 40  ? 41.241 29.460 33.520 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A N   1 
ATOM   272  C  CA  . LYS A 1 40  ? 42.036 29.423 32.300 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CA  1 
ATOM   273  C  C   . LYS A 1 40  ? 41.659 28.309 31.334 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A C   1 
ATOM   274  O  O   . LYS A 1 40  ? 41.614 28.527 30.108 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A O   1 
ATOM   275  C  CB  . LYS A 1 40  ? 43.518 29.273 32.688 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CB  1 
ATOM   276  C  CG  . LYS A 1 40  ? 44.456 29.133 31.486 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CG  1 
ATOM   277  C  CD  . LYS A 1 40  ? 45.890 28.995 31.960 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CD  1 
ATOM   278  C  CE  . LYS A 1 40  ? 46.883 28.845 30.795 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CE  1 
ATOM   279  N  NZ  . LYS A 1 40  ? 46.962 30.119 30.033 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A NZ  1 
ATOM   280  N  N   . ASP A 1 41  ? 41.345 27.130 31.872 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A N   1 
ATOM   281  C  CA  . ASP A 1 41  ? 41.071 25.966 31.031 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CA  1 
ATOM   282  C  C   . ASP A 1 41  ? 39.936 25.117 31.577 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A C   1 
ATOM   283  O  O   . ASP A 1 41  ? 40.130 24.347 32.532 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A O   1 
ATOM   284  C  CB  . ASP A 1 41  ? 42.345 25.115 30.963 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CB  1 
ATOM   285  C  CG  . ASP A 1 41  ? 42.234 23.965 29.971 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CG  1 
ATOM   286  O  OD1 . ASP A 1 41  ? 41.108 23.633 29.567 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD1 1 
ATOM   287  O  OD2 . ASP A 1 41  ? 43.292 23.400 29.603 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD2 1 
ATOM   288  N  N   . PRO A 1 42  ? 38.743 25.223 30.975 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   1 
ATOM   289  C  CA  . PRO A 1 42  ? 37.587 24.449 31.434 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  1 
ATOM   290  C  C   . PRO A 1 42  ? 37.800 22.958 31.426 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   1 
ATOM   291  O  O   . PRO A 1 42  ? 37.197 22.258 32.230 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   1 
ATOM   292  C  CB  . PRO A 1 42  ? 36.474 24.861 30.475 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . PRO A 1 42  ? 36.885 26.211 30.034 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  1 
ATOM   294  C  CD  . PRO A 1 42  ? 38.370 26.100 29.858 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  1 
ATOM   295  N  N   . LYS A 1 43  ? 38.631 22.447 30.521 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   296  C  CA  . LYS A 1 43  ? 38.848 20.998 30.504 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   297  C  C   . LYS A 1 43  ? 39.442 20.536 31.844 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   298  O  O   . LYS A 1 43  ? 38.996 19.536 32.425 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   299  C  CB  . LYS A 1 43  ? 39.772 20.597 29.338 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   300  C  CG  . LYS A 1 43  ? 39.175 20.884 27.962 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   301  C  CD  . LYS A 1 43  ? 40.075 20.443 26.776 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   302  C  CE  . LYS A 1 43  ? 41.465 21.105 26.751 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   303  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 41.512 22.591 26.904 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   304  N  N   . LYS A 1 44  ? 40.434 21.272 32.338 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A N   1 
ATOM   305  C  CA  . LYS A 1 44  ? 41.059 20.939 33.621 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CA  1 
ATOM   306  C  C   . LYS A 1 44  ? 40.122 21.247 34.789 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A C   1 
ATOM   307  O  O   . LYS A 1 44  ? 40.023 20.462 35.746 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A O   1 
ATOM   308  C  CB  . LYS A 1 44  ? 42.339 21.752 33.817 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CB  1 
ATOM   309  C  CG  . LYS A 1 44  ? 43.406 21.508 32.746 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CG  1 
ATOM   310  C  CD  . LYS A 1 44  ? 44.681 22.241 33.103 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CD  1 
ATOM   311  C  CE  . LYS A 1 44  ? 45.647 22.243 31.928 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CE  1 
ATOM   312  N  NZ  . LYS A 1 44  ? 46.970 22.805 32.350 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A NZ  1 
ATOM   313  N  N   . SER A 1 45  ? 39.444 22.394 34.726 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N   1 
ATOM   314  C  CA  . SER A 1 45  ? 38.575 22.763 35.838 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA  1 
ATOM   315  C  C   . SER A 1 45  ? 37.376 21.834 35.991 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 45  SER A C   1 
ATOM   316  O  O   . SER A 1 45  ? 37.028 21.457 37.111 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 45  SER A O   1 
ATOM   317  C  CB  . SER A 1 45  ? 38.096 24.219 35.685 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB  1 
ATOM   318  O  OG  . SER A 1 45  ? 39.219 25.109 35.703 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG  1 
ATOM   319  N  N   . LEU A 1 46  ? 36.750 21.466 34.882 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   320  C  CA  . LEU A 1 46  ? 35.587 20.579 34.940 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   321  C  C   . LEU A 1 46  ? 35.988 19.210 35.484 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   322  O  O   . LEU A 1 46  ? 35.271 18.622 36.301 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   323  C  CB  . LEU A 1 46  ? 34.946 20.432 33.561 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . LEU A 1 46  ? 34.193 21.692 33.116 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   325  C  CD1 . LEU A 1 46  ? 33.767 21.569 31.656 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   326  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 33.013 21.924 34.040 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   327  N  N   . ASP A 1 47  ? 37.139 18.722 35.050 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A N   1 
ATOM   328  C  CA  . ASP A 1 47  ? 37.610 17.438 35.537 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CA  1 
ATOM   329  C  C   . ASP A 1 47  ? 37.862 17.540 37.040 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A C   1 
ATOM   330  O  O   . ASP A 1 47  ? 37.465 16.689 37.797 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A O   1 
ATOM   331  C  CB  . ASP A 1 47  ? 38.907 17.045 34.849 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CB  1 
ATOM   332  C  CG  . ASP A 1 47  ? 39.522 15.794 35.434 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CG  1 
ATOM   333  O  OD1 . ASP A 1 47  ? 38.916 14.709 35.297 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD1 1 
ATOM   334  O  OD2 . ASP A 1 47  ? 40.614 15.907 36.028 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD2 1 
ATOM   335  N  N   . PHE A 1 48  ? 38.518 18.603 37.480 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A N   1 
ATOM   336  C  CA  . PHE A 1 48  ? 38.800 18.749 38.907 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CA  1 
ATOM   337  C  C   . PHE A 1 48  ? 37.534 18.862 39.785 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A C   1 
ATOM   338  O  O   . PHE A 1 48  ? 37.348 18.116 40.759 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A O   1 
ATOM   339  C  CB  . PHE A 1 48  ? 39.689 19.990 39.120 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CB  1 
ATOM   340  C  CG  . PHE A 1 48  ? 39.987 20.283 40.565 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CG  1 
ATOM   341  C  CD1 . PHE A 1 48  ? 41.046 19.641 41.223 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD1 1 
ATOM   342  C  CD2 . PHE A 1 48  ? 39.212 21.201 41.276 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD2 1 
ATOM   343  C  CE1 . PHE A 1 48  ? 41.329 19.928 42.571 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE1 1 
ATOM   344  C  CE2 . PHE A 1 48  ? 39.502 21.477 42.633 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE2 1 
ATOM   345  C  CZ  . PHE A 1 48  ? 40.556 20.838 43.261 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CZ  1 
ATOM   346  N  N   . TYR A 1 49  ? 36.654 19.793 39.446 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A N   1 
ATOM   347  C  CA  . TYR A 1 49  ? 35.475 19.964 40.283 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CA  1 
ATOM   348  C  C   . TYR A 1 49  ? 34.512 18.795 40.261 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A C   1 
ATOM   349  O  O   . TYR A 1 49  ? 33.869 18.521 41.259 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A O   1 
ATOM   350  C  CB  . TYR A 1 49  ? 34.775 21.266 39.920 1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CB  1 
ATOM   351  C  CG  . TYR A 1 49  ? 35.519 22.477 40.490 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CG  1 
ATOM   352  C  CD1 . TYR A 1 49  ? 35.458 22.758 41.852 1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CD1 1 
ATOM   353  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 36.350 23.275 39.680 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CD2 1 
ATOM   354  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 36.213 23.795 42.413 1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CE1 1 
ATOM   355  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 37.108 24.319 40.246 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CE2 1 
ATOM   356  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 37.016 24.556 41.610 1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CZ  1 
ATOM   357  O  OH  . TYR A 1 49  ? 37.707 25.591 42.180 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 49  TYR A OH  1 
ATOM   358  N  N   . THR A 1 50  ? 34.424 18.085 39.144 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 50  THR A N   1 
ATOM   359  C  CA  . THR A 1 50  ? 33.488 16.956 39.098 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CA  1 
ATOM   360  C  C   . THR A 1 50  ? 34.123 15.662 39.579 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 50  THR A C   1 
ATOM   361  O  O   . THR A 1 50  ? 33.547 14.986 40.437 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 50  THR A O   1 
ATOM   362  C  CB  . THR A 1 50  ? 32.875 16.743 37.682 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CB  1 
ATOM   363  O  OG1 . THR A 1 50  ? 33.901 16.474 36.712 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 50  THR A OG1 1 
ATOM   364  C  CG2 . THR A 1 50  ? 32.129 17.965 37.241 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CG2 1 
ATOM   365  N  N   . ARG A 1 51  ? 35.293 15.320 39.051 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
ATOM   366  C  CA  . ARG A 1 51  ? 35.947 14.068 39.428 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
ATOM   367  C  C   . ARG A 1 51  ? 36.593 14.088 40.798 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
ATOM   368  O  O   . ARG A 1 51  ? 36.451 13.133 41.560 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
ATOM   369  C  CB  . ARG A 1 51  ? 37.006 13.667 38.383 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
ATOM   370  C  CG  . ARG A 1 51  ? 37.644 12.270 38.645 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
ATOM   371  C  CD  . ARG A 1 51  ? 38.541 11.873 37.484 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
ATOM   372  N  NE  . ARG A 1 51  ? 39.567 12.884 37.252 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
ATOM   373  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 40.692 12.975 37.951 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
ATOM   374  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 40.930 12.105 38.915 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
ATOM   375  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 41.575 13.937 37.693 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
ATOM   376  N  N   . VAL A 1 52  ? 37.317 15.153 41.118 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N   1 
ATOM   377  C  CA  . VAL A 1 52  ? 37.982 15.198 42.414 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA  1 
ATOM   378  C  C   . VAL A 1 52  ? 37.026 15.646 43.523 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C   1 
ATOM   379  O  O   . VAL A 1 52  ? 36.916 14.988 44.569 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O   1 
ATOM   380  C  CB  . VAL A 1 52  ? 39.233 16.149 42.380 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB  1 
ATOM   381  C  CG1 . VAL A 1 52  ? 39.860 16.276 43.807 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1 1 
ATOM   382  C  CG2 . VAL A 1 52  ? 40.272 15.626 41.362 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2 1 
ATOM   383  N  N   . LEU A 1 53  ? 36.309 16.743 43.304 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   384  C  CA  . LEU A 1 53  ? 35.430 17.249 44.360 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   385  C  C   . LEU A 1 53  ? 33.997 16.755 44.363 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   386  O  O   . LEU A 1 53  ? 33.285 16.944 45.333 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   387  C  CB  . LEU A 1 53  ? 35.481 18.800 44.399 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   388  C  CG  . LEU A 1 53  ? 36.861 19.322 44.846 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   389  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 36.860 20.873 44.872 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   390  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 37.215 18.749 46.238 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   391  N  N   . GLY A 1 54  ? 33.557 16.138 43.281 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
ATOM   392  C  CA  . GLY A 1 54  ? 32.206 15.601 43.268 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
ATOM   393  C  C   . GLY A 1 54  ? 31.069 16.574 42.978 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
ATOM   394  O  O   . GLY A 1 54  ? 29.902 16.291 43.292 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
ATOM   395  N  N   . LEU A 1 55  ? 31.375 17.738 42.410 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   396  C  CA  . LEU A 1 55  ? 30.290 18.649 42.069 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   397  C  C   . LEU A 1 55  ? 29.719 18.175 40.737 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   398  O  O   . LEU A 1 55  ? 30.274 17.282 40.090 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   399  C  CB  . LEU A 1 55  ? 30.770 20.110 41.939 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . LEU A 1 55  ? 31.051 20.878 43.224 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   401  C  CD1 . LEU A 1 55  ? 32.421 20.474 43.797 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   402  C  CD2 . LEU A 1 55  ? 31.073 22.407 42.908 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   403  N  N   . THR A 1 56  ? 28.599 18.774 40.357 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 56  THR A N   1 
ATOM   404  C  CA  . THR A 1 56  ? 27.910 18.469 39.114 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CA  1 
ATOM   405  C  C   . THR A 1 56  ? 27.810 19.710 38.250 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 56  THR A C   1 
ATOM   406  O  O   . THR A 1 56  ? 27.558 20.819 38.752 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 56  THR A O   1 
ATOM   407  C  CB  . THR A 1 56  ? 26.508 17.961 39.423 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CB  1 
ATOM   408  O  OG1 . THR A 1 56  ? 26.621 16.709 40.107 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 56  THR A OG1 1 
ATOM   409  C  CG2 . THR A 1 56  ? 25.671 17.813 38.156 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CG2 1 
ATOM   410  N  N   . LEU A 1 57  ? 28.051 19.546 36.961 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   411  C  CA  . LEU A 1 57  ? 27.919 20.681 36.054 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   412  C  C   . LEU A 1 57  ? 26.421 20.848 35.836 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   413  O  O   . LEU A 1 57  ? 25.755 19.939 35.291 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   414  C  CB  . LEU A 1 57  ? 28.616 20.372 34.718 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . LEU A 1 57  ? 28.354 21.422 33.638 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   416  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 28.949 22.794 34.058 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   417  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 28.997 20.933 32.349 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   418  N  N   . LEU A 1 58  ? 25.880 21.990 36.250 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A N   1 
ATOM   419  C  CA  . LEU A 1 58  ? 24.453 22.243 36.099 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CA  1 
ATOM   420  C  C   . LEU A 1 58  ? 24.150 22.745 34.702 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A C   1 
ATOM   421  O  O   . LEU A 1 58  ? 23.201 22.286 34.067 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A O   1 
ATOM   422  C  CB  . LEU A 1 58  ? 23.965 23.306 37.085 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CB  1 
ATOM   423  C  CG  . LEU A 1 58  ? 24.304 23.103 38.566 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CG  1 
ATOM   424  C  CD1 . LEU A 1 58  ? 23.600 24.193 39.405 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD1 1 
ATOM   425  C  CD2 . LEU A 1 58  ? 23.848 21.705 39.006 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD2 1 
ATOM   426  N  N   . GLN A 1 59  ? 24.985 23.661 34.215 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A N   1 
ATOM   427  C  CA  . GLN A 1 59  ? 24.713 24.275 32.931 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CA  1 
ATOM   428  C  C   . GLN A 1 59  ? 25.912 24.987 32.353 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A C   1 
ATOM   429  O  O   . GLN A 1 59  ? 26.728 25.565 33.097 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A O   1 
ATOM   430  C  CB  . GLN A 1 59  ? 23.550 25.261 33.123 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CB  1 
ATOM   431  C  CG  . GLN A 1 59  ? 23.085 25.910 31.836 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CG  1 
ATOM   432  C  CD  . GLN A 1 59  ? 21.820 26.712 32.020 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CD  1 
ATOM   433  O  OE1 . GLN A 1 59  ? 21.254 26.784 33.112 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A OE1 1 
ATOM   434  N  NE2 . GLN A 1 59  ? 21.361 27.329 30.934 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A NE2 1 
ATOM   435  N  N   . LYS A 1 60  ? 26.034 24.908 31.030 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A N   1 
ATOM   436  C  CA  . LYS A 1 60  ? 27.104 25.576 30.295 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CA  1 
ATOM   437  C  C   . LYS A 1 60  ? 26.396 26.635 29.461 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A C   1 
ATOM   438  O  O   . LYS A 1 60  ? 25.495 26.310 28.683 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A O   1 
ATOM   439  C  CB  . LYS A 1 60  ? 27.842 24.566 29.386 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CB  1 
ATOM   440  C  CG  . LYS A 1 60  ? 28.736 25.184 28.307 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CG  1 
ATOM   441  C  CD  . LYS A 1 60  ? 29.445 24.073 27.516 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CD  1 
ATOM   442  C  CE  . LYS A 1 60  ? 30.340 24.571 26.363 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CE  1 
ATOM   443  N  NZ  . LYS A 1 60  ? 29.542 24.851 25.131 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A NZ  1 
ATOM   444  N  N   . LEU A 1 61  ? 26.786 27.894 29.639 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   1 
ATOM   445  C  CA  . LEU A 1 61  ? 26.180 29.008 28.904 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  1 
ATOM   446  C  C   . LEU A 1 61  ? 27.237 29.674 28.061 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   1 
ATOM   447  O  O   . LEU A 1 61  ? 28.258 30.096 28.587 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   1 
ATOM   448  C  CB  . LEU A 1 61  ? 25.610 30.055 29.854 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  1 
ATOM   449  C  CG  . LEU A 1 61  ? 24.430 29.631 30.702 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  1 
ATOM   450  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 24.966 29.023 32.004 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 1 
ATOM   451  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 23.595 30.864 31.014 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 1 
ATOM   452  N  N   . ASP A 1 62  ? 26.991 29.766 26.754 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   453  C  CA  . ASP A 1 62  ? 27.959 30.381 25.846 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   454  C  C   . ASP A 1 62  ? 27.490 31.752 25.378 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   455  O  O   . ASP A 1 62  ? 26.328 31.929 25.029 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   456  C  CB  . ASP A 1 62  ? 28.174 29.472 24.636 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   457  C  CG  . ASP A 1 62  ? 28.717 28.108 25.024 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   458  O  OD1 . ASP A 1 62  ? 29.769 28.069 25.666 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   459  O  OD2 . ASP A 1 62  ? 28.100 27.070 24.684 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   460  N  N   . PHE A 1 63  ? 28.401 32.725 25.372 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A N   1 
ATOM   461  C  CA  . PHE A 1 63  ? 28.065 34.094 24.938 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CA  1 
ATOM   462  C  C   . PHE A 1 63  ? 28.996 34.450 23.791 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A C   1 
ATOM   463  O  O   . PHE A 1 63  ? 30.009 35.142 23.964 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A O   1 
ATOM   464  C  CB  . PHE A 1 63  ? 28.242 35.064 26.101 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CB  1 
ATOM   465  C  CG  . PHE A 1 63  ? 27.301 34.804 27.235 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CG  1 
ATOM   466  C  CD1 . PHE A 1 63  ? 27.589 33.821 28.176 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD1 1 
ATOM   467  C  CD2 . PHE A 1 63  ? 26.116 35.525 27.354 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD2 1 
ATOM   468  C  CE1 . PHE A 1 63  ? 26.715 33.558 29.223 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE1 1 
ATOM   469  C  CE2 . PHE A 1 63  ? 25.229 35.273 28.402 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE2 1 
ATOM   470  C  CZ  . PHE A 1 63  ? 25.530 34.281 29.349 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CZ  1 
ATOM   471  N  N   . PRO A 1 64  ? 28.661 33.973 22.590 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   472  C  CA  . PRO A 1 64  ? 29.509 34.243 21.428 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   473  C  C   . PRO A 1 64  ? 29.843 35.691 21.116 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   474  O  O   . PRO A 1 64  ? 30.968 35.983 20.751 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   475  C  CB  . PRO A 1 64  ? 28.802 33.480 20.285 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   476  C  CG  . PRO A 1 64  ? 27.405 33.366 20.721 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   477  C  CD  . PRO A 1 64  ? 27.478 33.166 22.225 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   478  N  N   . ALA A 1 65  ? 28.900 36.606 21.306 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A N   1 
ATOM   479  C  CA  . ALA A 1 65  ? 29.148 38.026 21.031 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CA  1 
ATOM   480  C  C   . ALA A 1 65  ? 30.219 38.598 21.949 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A C   1 
ATOM   481  O  O   . ALA A 1 65  ? 30.953 39.513 21.566 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A O   1 
ATOM   482  C  CB  . ALA A 1 65  ? 27.838 38.833 21.179 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CB  1 
ATOM   483  N  N   . MET A 1 66  ? 30.337 38.032 23.153 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 66  MET A N   1 
ATOM   484  C  CA  . MET A 1 66  ? 31.307 38.502 24.135 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CA  1 
ATOM   485  C  C   . MET A 1 66  ? 32.500 37.590 24.345 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 66  MET A C   1 
ATOM   486  O  O   . MET A 1 66  ? 33.378 37.887 25.149 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 66  MET A O   1 
ATOM   487  C  CB  . MET A 1 66  ? 30.606 38.757 25.463 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CB  1 
ATOM   488  C  CG  . MET A 1 66  ? 29.591 39.876 25.351 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CG  1 
ATOM   489  S  SD  . MET A 1 66  ? 28.728 40.196 26.847 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 66  MET A SD  1 
ATOM   490  C  CE  . MET A 1 66  ? 27.620 38.810 26.890 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CE  1 
ATOM   491  N  N   . LYS A 1 67  ? 32.508 36.491 23.603 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
ATOM   492  C  CA  . LYS A 1 67  ? 33.593 35.518 23.624 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
ATOM   493  C  C   . LYS A 1 67  ? 33.908 34.901 24.982 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
ATOM   494  O  O   . LYS A 1 67  ? 35.081 34.824 25.372 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
ATOM   495  C  CB  . LYS A 1 67  ? 34.883 36.132 23.079 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
ATOM   496  C  CG  . LYS A 1 67  ? 34.761 36.849 21.714 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
ATOM   497  C  CD  . LYS A 1 67  ? 34.596 35.917 20.557 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
ATOM   498  C  CE  . LYS A 1 67  ? 35.241 36.521 19.289 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
ATOM   499  N  NZ  . LYS A 1 67  ? 34.902 37.959 19.072 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
ATOM   500  N  N   . PHE A 1 68  ? 32.884 34.502 25.718 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A N   1 
ATOM   501  C  CA  . PHE A 1 68  ? 33.131 33.815 26.991 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CA  1 
ATOM   502  C  C   . PHE A 1 68  ? 32.045 32.790 27.225 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A C   1 
ATOM   503  O  O   . PHE A 1 68  ? 31.015 32.793 26.530 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A O   1 
ATOM   504  C  CB  . PHE A 1 68  ? 33.234 34.790 28.198 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CB  1 
ATOM   505  C  CG  . PHE A 1 68  ? 31.929 35.411 28.635 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CG  1 
ATOM   506  C  CD1 . PHE A 1 68  ? 31.529 36.645 28.136 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD1 1 
ATOM   507  C  CD2 . PHE A 1 68  ? 31.109 34.782 29.565 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD2 1 
ATOM   508  C  CE1 . PHE A 1 68  ? 30.349 37.235 28.557 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE1 1 
ATOM   509  C  CE2 . PHE A 1 68  ? 29.924 35.350 29.994 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE2 1 
ATOM   510  C  CZ  . PHE A 1 68  ? 29.525 36.586 29.497 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CZ  1 
ATOM   511  N  N   . SER A 1 69  ? 32.294 31.870 28.161 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   1 
ATOM   512  C  CA  . SER A 1 69  ? 31.310 30.869 28.543 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  1 
ATOM   513  C  C   . SER A 1 69  ? 31.273 30.856 30.063 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   1 
ATOM   514  O  O   . SER A 1 69  ? 32.263 31.175 30.702 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   1 
ATOM   515  C  CB  . SER A 1 69  ? 31.710 29.445 28.136 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  1 
ATOM   516  O  OG  . SER A 1 69  ? 31.822 29.272 26.732 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  1 
ATOM   517  N  N   . LEU A 1 70  ? 30.139 30.472 30.609 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   1 
ATOM   518  C  CA  . LEU A 1 70  ? 29.990 30.307 32.056 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  1 
ATOM   519  C  C   . LEU A 1 70  ? 29.679 28.847 32.312 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   1 
ATOM   520  O  O   . LEU A 1 70  ? 28.858 28.236 31.610 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   1 
ATOM   521  C  CB  . LEU A 1 70  ? 28.842 31.128 32.603 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  1 
ATOM   522  C  CG  . LEU A 1 70  ? 28.961 32.618 32.338 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  1 
ATOM   523  C  CD1 . LEU A 1 70  ? 27.688 33.319 32.825 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 1 
ATOM   524  C  CD2 . LEU A 1 70  ? 30.193 33.171 33.022 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 1 
ATOM   525  N  N   . TYR A 1 71  ? 30.313 28.292 33.340 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   526  C  CA  . TYR A 1 71  ? 30.073 26.903 33.733 1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   527  C  C   . TYR A 1 71  ? 29.611 26.928 35.175 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   528  O  O   . TYR A 1 71  ? 30.370 27.340 36.047 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   529  C  CB  . TYR A 1 71  ? 31.345 26.078 33.645 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   530  C  CG  . TYR A 1 71  ? 31.857 25.894 32.242 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   531  C  CD1 . TYR A 1 71  ? 32.727 26.821 31.675 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   532  C  CD2 . TYR A 1 71  ? 31.438 24.822 31.464 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   533  C  CE1 . TYR A 1 71  ? 33.175 26.690 30.356 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   534  C  CE2 . TYR A 1 71  ? 31.868 24.681 30.145 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   535  C  CZ  . TYR A 1 71  ? 32.724 25.611 29.594 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   536  O  OH  . TYR A 1 71  ? 33.081 25.511 28.257 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   537  N  N   . PHE A 1 72  ? 28.371 26.508 35.418 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 72  PHE A N   1 
ATOM   538  C  CA  . PHE A 1 72  ? 27.833 26.501 36.770 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CA  1 
ATOM   539  C  C   . PHE A 1 72  ? 27.933 25.116 37.380 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A C   1 
ATOM   540  O  O   . PHE A 1 72  ? 27.377 24.155 36.845 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A O   1 
ATOM   541  C  CB  . PHE A 1 72  ? 26.369 26.983 36.770 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CB  1 
ATOM   542  C  CG  . PHE A 1 72  ? 26.224 28.464 36.688 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CG  1 
ATOM   543  C  CD1 . PHE A 1 72  ? 26.224 29.112 35.461 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD1 1 
ATOM   544  C  CD2 . PHE A 1 72  ? 26.149 29.230 37.842 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD2 1 
ATOM   545  C  CE1 . PHE A 1 72  ? 26.162 30.505 35.384 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE1 1 
ATOM   546  C  CE2 . PHE A 1 72  ? 26.085 30.620 37.777 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE2 1 
ATOM   547  C  CZ  . PHE A 1 72  ? 26.092 31.259 36.553 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CZ  1 
ATOM   548  N  N   . LEU A 1 73  ? 28.679 25.018 38.480 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   549  C  CA  . LEU A 1 73  ? 28.876 23.755 39.205 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   550  C  C   . LEU A 1 73  ? 28.280 23.841 40.589 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   551  O  O   . LEU A 1 73  ? 28.307 24.900 41.217 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   552  C  CB  . LEU A 1 73  ? 30.364 23.459 39.297 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   553  C  CG  . LEU A 1 73  ? 30.702 22.991 37.883 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   554  C  CD1 . LEU A 1 73  ? 31.642 23.970 37.224 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   555  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 31.213 21.548 37.909 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   556  N  N   . ALA A 1 74  ? 27.739 22.727 41.091 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N   1 
ATOM   557  C  CA  . ALA A 1 74  ? 27.142 22.766 42.419 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA  1 
ATOM   558  C  C   . ALA A 1 74  ? 26.969 21.336 42.899 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C   1 
ATOM   559  O  O   . ALA A 1 74  ? 27.059 20.389 42.109 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O   1 
ATOM   560  C  CB  . ALA A 1 74  ? 25.755 23.474 42.366 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB  1 
ATOM   561  N  N   . TYR A 1 75  ? 26.738 21.173 44.196 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A N   1 
ATOM   562  C  CA  . TYR A 1 75  ? 26.499 19.839 44.748 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CA  1 
ATOM   563  C  C   . TYR A 1 75  ? 24.990 19.613 44.609 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A C   1 
ATOM   564  O  O   . TYR A 1 75  ? 24.195 19.979 45.485 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A O   1 
ATOM   565  C  CB  . TYR A 1 75  ? 26.955 19.793 46.193 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CB  1 
ATOM   566  C  CG  . TYR A 1 75  ? 28.462 19.631 46.315 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CG  1 
ATOM   567  C  CD1 . TYR A 1 75  ? 29.075 18.441 45.925 1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CD1 1 
ATOM   568  C  CD2 . TYR A 1 75  ? 29.252 20.651 46.850 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CD2 1 
ATOM   569  C  CE1 . TYR A 1 75  ? 30.414 18.245 46.069 1.00 4.97  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CE1 1 
ATOM   570  C  CE2 . TYR A 1 75  ? 30.627 20.469 47.014 1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CE2 1 
ATOM   571  C  CZ  . TYR A 1 75  ? 31.198 19.272 46.631 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CZ  1 
ATOM   572  O  OH  . TYR A 1 75  ? 32.526 19.029 46.856 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 75  TYR A OH  1 
ATOM   573  N  N   . GLU A 1 76  ? 24.622 19.017 43.481 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N   1 
ATOM   574  C  CA  . GLU A 1 76  ? 23.233 18.738 43.148 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA  1 
ATOM   575  C  C   . GLU A 1 76  ? 23.212 17.409 42.431 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C   1 
ATOM   576  O  O   . GLU A 1 76  ? 24.220 16.966 41.890 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O   1 
ATOM   577  C  CB  . GLU A 1 76  ? 22.656 19.811 42.203 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB  1 
ATOM   578  C  CG  . GLU A 1 76  ? 22.554 21.244 42.743 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG  1 
ATOM   579  C  CD  . GLU A 1 76  ? 21.431 21.456 43.756 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD  1 
ATOM   580  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 20.479 20.644 43.759 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1 1 
ATOM   581  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 21.489 22.434 44.528 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2 1 
ATOM   582  N  N   . ASP A 1 77  ? 22.047 16.781 42.443 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N   1 
ATOM   583  C  CA  . ASP A 1 77  ? 21.827 15.506 41.772 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA  1 
ATOM   584  C  C   . ASP A 1 77  ? 21.520 15.863 40.326 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C   1 
ATOM   585  O  O   . ASP A 1 77  ? 20.604 16.622 40.054 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O   1 
ATOM   586  C  CB  . ASP A 1 77  ? 20.610 14.814 42.366 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB  1 
ATOM   587  C  CG  . ASP A 1 77  ? 20.337 13.435 41.759 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG  1 
ATOM   588  O  OD1 . ASP A 1 77  ? 20.766 13.134 40.624 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1 1 
ATOM   589  O  OD2 . ASP A 1 77  ? 19.665 12.650 42.454 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2 1 
ATOM   590  N  N   . LYS A 1 78  ? 22.329 15.317 39.439 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   591  C  CA  . LYS A 1 78  ? 22.232 15.481 38.002 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   592  C  C   . LYS A 1 78  ? 20.817 15.175 37.517 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   593  O  O   . LYS A 1 78  ? 20.360 15.731 36.521 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   594  C  CB  . LYS A 1 78  ? 23.242 14.516 37.412 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   595  C  CG  . LYS A 1 78  ? 23.215 14.235 35.968 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   596  C  CD  . LYS A 1 78  ? 23.760 12.811 35.803 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   597  C  CE  . LYS A 1 78  ? 24.155 12.479 34.376 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   598  N  NZ  . LYS A 1 78  ? 25.561 12.904 34.071 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   599  N  N   . ASN A 1 79  ? 20.117 14.288 38.221 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A N   1 
ATOM   600  C  CA  . ASN A 1 79  ? 18.754 13.961 37.806 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CA  1 
ATOM   601  C  C   . ASN A 1 79  ? 17.733 15.051 38.105 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A C   1 
ATOM   602  O  O   . ASN A 1 79  ? 16.608 15.000 37.604 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A O   1 
ATOM   603  C  CB  . ASN A 1 79  ? 18.311 12.634 38.420 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CB  1 
ATOM   604  C  CG  . ASN A 1 79  ? 19.095 11.474 37.869 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CG  1 
ATOM   605  O  OD1 . ASN A 1 79  ? 19.351 11.406 36.660 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A OD1 1 
ATOM   606  N  ND2 . ASN A 1 79  ? 19.499 10.553 38.745 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A ND2 1 
ATOM   607  N  N   . ASP A 1 80  ? 18.114 16.041 38.905 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N   1 
ATOM   608  C  CA  . ASP A 1 80  ? 17.206 17.138 39.212 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA  1 
ATOM   609  C  C   . ASP A 1 80  ? 17.317 18.266 38.187 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C   1 
ATOM   610  O  O   . ASP A 1 80  ? 16.534 19.206 38.227 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O   1 
ATOM   611  C  CB  . ASP A 1 80  ? 17.488 17.734 40.591 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . ASP A 1 80  ? 17.028 16.855 41.721 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG  1 
ATOM   613  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 16.193 15.951 41.466 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1 1 
ATOM   614  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 17.487 17.093 42.868 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2 1 
ATOM   615  N  N   . ILE A 1 81  ? 18.290 18.183 37.280 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A N   1 
ATOM   616  C  CA  . ILE A 1 81  ? 18.471 19.244 36.296 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CA  1 
ATOM   617  C  C   . ILE A 1 81  ? 17.424 19.158 35.179 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A C   1 
ATOM   618  O  O   . ILE A 1 81  ? 17.368 18.162 34.467 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A O   1 
ATOM   619  C  CB  . ILE A 1 81  ? 19.853 19.154 35.610 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CB  1 
ATOM   620  C  CG1 . ILE A 1 81  ? 20.987 19.092 36.641 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG1 1 
ATOM   621  C  CG2 . ILE A 1 81  ? 20.028 20.353 34.673 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG2 1 
ATOM   622  C  CD1 . ILE A 1 81  ? 22.371 18.815 36.026 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CD1 1 
ATOM   623  N  N   . PRO A 1 82  ? 16.600 20.208 34.998 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A N   1 
ATOM   624  C  CA  . PRO A 1 82  ? 15.593 20.164 33.927 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CA  1 
ATOM   625  C  C   . PRO A 1 82  ? 16.298 20.067 32.579 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A C   1 
ATOM   626  O  O   . PRO A 1 82  ? 17.392 20.592 32.401 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A O   1 
ATOM   627  C  CB  . PRO A 1 82  ? 14.846 21.484 34.094 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CB  1 
ATOM   628  C  CG  . PRO A 1 82  ? 15.010 21.793 35.561 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CG  1 
ATOM   629  C  CD  . PRO A 1 82  ? 16.462 21.435 35.798 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CD  1 
ATOM   630  N  N   . LYS A 1 83  ? 15.666 19.400 31.624 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A N   1 
ATOM   631  C  CA  . LYS A 1 83  ? 16.255 19.205 30.311 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CA  1 
ATOM   632  C  C   . LYS A 1 83  ? 16.158 20.412 29.379 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A C   1 
ATOM   633  O  O   . LYS A 1 83  ? 17.108 20.735 28.650 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A O   1 
ATOM   634  C  CB  . LYS A 1 83  ? 15.582 18.018 29.634 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CB  1 
ATOM   635  C  CG  . LYS A 1 83  ? 16.541 17.037 29.047 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CG  1 
ATOM   636  C  CD  . LYS A 1 83  ? 17.344 16.351 30.132 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CD  1 
ATOM   637  C  CE  . LYS A 1 83  ? 16.444 15.819 31.220 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CE  1 
ATOM   638  N  NZ  . LYS A 1 83  ? 17.164 14.781 31.989 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A NZ  1 
ATOM   639  N  N   . ASP A 1 84  ? 14.997 21.055 29.391 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   640  C  CA  . ASP A 1 84  ? 14.754 22.200 28.536 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   641  C  C   . ASP A 1 84  ? 15.649 23.366 28.915 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   642  O  O   . ASP A 1 84  ? 15.724 23.740 30.088 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   643  C  CB  . ASP A 1 84  ? 13.313 22.654 28.647 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   644  C  CG  . ASP A 1 84  ? 13.054 23.879 27.810 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   645  O  OD1 . ASP A 1 84  ? 13.025 23.730 26.562 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   646  O  OD2 . ASP A 1 84  ? 12.917 24.984 28.392 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   647  N  N   . LYS A 1 85  ? 16.298 23.962 27.924 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   648  C  CA  . LYS A 1 85  ? 17.206 25.072 28.196 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   649  C  C   . LYS A 1 85  ? 16.605 26.174 29.061 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   650  O  O   . LYS A 1 85  ? 17.268 26.686 29.972 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   651  C  CB  . LYS A 1 85  ? 17.720 25.677 26.890 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   652  C  CG  . LYS A 1 85  ? 18.741 26.796 27.084 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   653  C  CD  . LYS A 1 85  ? 19.310 27.255 25.735 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   654  C  CE  . LYS A 1 85  ? 20.344 28.354 25.916 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   655  N  NZ  . LYS A 1 85  ? 21.069 28.633 24.646 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   656  N  N   . SER A 1 86  ? 15.359 26.551 28.791 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 86  SER A N   1 
ATOM   657  C  CA  . SER A 1 86  ? 14.734 27.622 29.571 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CA  1 
ATOM   658  C  C   . SER A 1 86  ? 14.460 27.184 30.994 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 86  SER A C   1 
ATOM   659  O  O   . SER A 1 86  ? 14.637 27.950 31.944 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 86  SER A O   1 
ATOM   660  C  CB  . SER A 1 86  ? 13.424 28.071 28.922 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CB  1 
ATOM   661  O  OG  . SER A 1 86  ? 12.925 29.240 29.551 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 86  SER A OG  1 
ATOM   662  N  N   . GLU A 1 87  ? 14.010 25.942 31.132 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   663  C  CA  . GLU A 1 87  ? 13.705 25.377 32.440 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   664  C  C   . GLU A 1 87  ? 15.014 25.193 33.198 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   665  O  O   . GLU A 1 87  ? 15.092 25.450 34.388 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   666  C  CB  . GLU A 1 87  ? 13.032 24.016 32.274 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   667  C  CG  . GLU A 1 87  ? 11.834 23.782 33.183 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   668  C  CD  . GLU A 1 87  ? 11.144 22.435 32.913 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   669  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 11.066 22.018 31.720 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   670  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 10.678 21.807 33.899 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   671  N  N   . LYS A 1 88  ? 16.034 24.719 32.487 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A N   1 
ATOM   672  C  CA  . LYS A 1 88  ? 17.334 24.489 33.099 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CA  1 
ATOM   673  C  C   . LYS A 1 88  ? 17.874 25.815 33.650 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A C   1 
ATOM   674  O  O   . LYS A 1 88  ? 18.346 25.872 34.786 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A O   1 
ATOM   675  C  CB  . LYS A 1 88  ? 18.304 23.914 32.068 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CB  1 
ATOM   676  C  CG  . LYS A 1 88  ? 19.661 23.618 32.627 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CG  1 
ATOM   677  C  CD  . LYS A 1 88  ? 20.622 23.241 31.537 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CD  1 
ATOM   678  C  CE  . LYS A 1 88  ? 20.236 21.934 30.852 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CE  1 
ATOM   679  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 21.042 21.889 29.617 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A NZ  1 
ATOM   680  N  N   . THR A 1 89  ? 17.757 26.886 32.863 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   1 
ATOM   681  C  CA  . THR A 1 89  ? 18.269 28.188 33.281 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  1 
ATOM   682  C  C   . THR A 1 89  ? 17.655 28.718 34.584 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   1 
ATOM   683  O  O   . THR A 1 89  ? 18.385 29.160 35.478 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   1 
ATOM   684  C  CB  . THR A 1 89  ? 18.105 29.262 32.168 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  1 
ATOM   685  O  OG1 . THR A 1 89  ? 18.732 28.813 30.952 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 1 
ATOM   686  C  CG2 . THR A 1 89  ? 18.768 30.589 32.614 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 1 
ATOM   687  N  N   . ALA A 1 90  ? 16.335 28.672 34.722 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   688  C  CA  . ALA A 1 90  ? 15.690 29.177 35.926 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   689  C  C   . ALA A 1 90  ? 16.000 28.350 37.173 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   690  O  O   . ALA A 1 90  ? 15.938 28.854 38.299 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   691  C  CB  . ALA A 1 90  ? 14.190 29.234 35.733 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   692  N  N   . TRP A 1 91  ? 16.280 27.070 36.965 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A N   1 
ATOM   693  C  CA  . TRP A 1 91  ? 16.590 26.179 38.067 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CA  1 
ATOM   694  C  C   . TRP A 1 91  ? 18.046 26.439 38.508 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A C   1 
ATOM   695  O  O   . TRP A 1 91  ? 18.324 26.656 39.693 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A O   1 
ATOM   696  C  CB  . TRP A 1 91  ? 16.428 24.728 37.609 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CB  1 
ATOM   697  C  CG  . TRP A 1 91  ? 16.747 23.699 38.665 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CG  1 
ATOM   698  C  CD1 . TRP A 1 91  ? 15.923 23.253 39.659 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CD1 1 
ATOM   699  C  CD2 . TRP A 1 91  ? 17.979 22.975 38.808 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CD2 1 
ATOM   700  N  NE1 . TRP A 1 91  ? 16.563 22.288 40.409 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A NE1 1 
ATOM   701  C  CE2 . TRP A 1 91  ? 17.824 22.098 39.909 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CE2 1 
ATOM   702  C  CE3 . TRP A 1 91  ? 19.195 22.981 38.109 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CE3 1 
ATOM   703  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? 18.848 21.226 40.327 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CZ2 1 
ATOM   704  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? 20.204 22.126 38.518 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CZ3 1 
ATOM   705  C  CH2 . TRP A 1 91  ? 20.023 21.256 39.620 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CH2 1 
ATOM   706  N  N   . THR A 1 92  ? 18.952 26.435 37.539 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 92  THR A N   1 
ATOM   707  C  CA  . THR A 1 92  ? 20.370 26.664 37.816 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CA  1 
ATOM   708  C  C   . THR A 1 92  ? 20.559 27.918 38.652 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 92  THR A C   1 
ATOM   709  O  O   . THR A 1 92  ? 21.241 27.885 39.694 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 92  THR A O   1 
ATOM   710  C  CB  . THR A 1 92  ? 21.175 26.833 36.520 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CB  1 
ATOM   711  O  OG1 . THR A 1 92  ? 21.218 25.590 35.813 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 92  THR A OG1 1 
ATOM   712  C  CG2 . THR A 1 92  ? 22.603 27.276 36.830 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CG2 1 
ATOM   713  N  N   . PHE A 1 93  ? 19.948 29.026 38.220 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A N   1 
ATOM   714  C  CA  . PHE A 1 93  ? 20.097 30.306 38.937 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CA  1 
ATOM   715  C  C   . PHE A 1 93  ? 19.318 30.503 40.240 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A C   1 
ATOM   716  O  O   . PHE A 1 93  ? 19.402 31.577 40.872 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A O   1 
ATOM   717  C  CB  . PHE A 1 93  ? 19.823 31.474 37.970 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CB  1 
ATOM   718  C  CG  . PHE A 1 93  ? 20.938 31.705 36.987 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CG  1 
ATOM   719  C  CD1 . PHE A 1 93  ? 21.994 32.565 37.291 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CD1 1 
ATOM   720  C  CD2 . PHE A 1 93  ? 20.969 31.027 35.782 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CD2 1 
ATOM   721  C  CE1 . PHE A 1 93  ? 23.045 32.736 36.408 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CE1 1 
ATOM   722  C  CE2 . PHE A 1 93  ? 22.027 31.194 34.889 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CE2 1 
ATOM   723  C  CZ  . PHE A 1 93  ? 23.060 32.049 35.203 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CZ  1 
ATOM   724  N  N   . SER A 1 94  ? 18.536 29.490 40.648 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   725  C  CA  . SER A 1 94  ? 17.818 29.566 41.923 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   726  C  C   . SER A 1 94  ? 18.397 28.512 42.888 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   727  O  O   . SER A 1 94  ? 17.866 28.279 43.961 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   728  C  CB  . SER A 1 94  ? 16.281 29.392 41.760 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   729  O  OG  . SER A 1 94  ? 15.944 28.294 40.924 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   730  N  N   . ARG A 1 95  ? 19.483 27.856 42.483 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   731  C  CA  . ARG A 1 95  ? 20.155 26.911 43.380 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   732  C  C   . ARG A 1 95  ? 21.066 27.732 44.302 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   733  O  O   . ARG A 1 95  ? 21.686 28.716 43.857 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   734  C  CB  . ARG A 1 95  ? 21.073 25.931 42.626 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   735  C  CG  . ARG A 1 95  ? 20.410 24.850 41.771 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   736  C  CD  . ARG A 1 95  ? 19.171 24.288 42.452 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   737  N  NE  . ARG A 1 95  ? 17.985 25.101 42.160 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   738  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 16.794 24.930 42.740 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   739  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 16.622 23.974 43.650 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   740  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 15.767 25.718 42.413 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   741  N  N   . LYS A 1 96  ? 21.141 27.340 45.573 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A N   1 
ATOM   742  C  CA  . LYS A 1 96  ? 22.036 27.990 46.526 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CA  1 
ATOM   743  C  C   . LYS A 1 96  ? 23.424 27.407 46.338 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A C   1 
ATOM   744  O  O   . LYS A 1 96  ? 23.574 26.300 45.851 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A O   1 
ATOM   745  C  CB  . LYS A 1 96  ? 21.641 27.671 47.979 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CB  1 
ATOM   746  C  CG  . LYS A 1 96  ? 20.621 28.614 48.592 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CG  1 
ATOM   747  C  CD  . LYS A 1 96  ? 20.191 28.120 49.993 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CD  1 
ATOM   748  C  CE  . LYS A 1 96  ? 21.262 28.259 51.083 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CE  1 
ATOM   749  N  NZ  . LYS A 1 96  ? 20.625 28.111 52.469 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A NZ  1 
ATOM   750  N  N   . ALA A 1 97  ? 24.433 28.181 46.710 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   751  C  CA  . ALA A 1 97  ? 25.795 27.669 46.713 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   752  C  C   . ALA A 1 97  ? 26.369 27.136 45.411 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   753  O  O   . ALA A 1 97  ? 26.939 26.024 45.395 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   754  C  CB  . ALA A 1 97  ? 25.901 26.584 47.769 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   755  N  N   . THR A 1 98  ? 26.216 27.875 44.317 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   756  C  CA  . THR A 1 98  ? 26.850 27.397 43.080 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   757  C  C   . THR A 1 98  ? 28.180 28.121 42.870 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   758  O  O   . THR A 1 98  ? 28.483 29.134 43.510 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   759  C  CB  . THR A 1 98  ? 25.988 27.630 41.814 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   760  O  OG1 . THR A 1 98  ? 25.982 29.018 41.461 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   761  C  CG2 . THR A 1 98  ? 24.558 27.123 42.039 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   762  N  N   . LEU A 1 99  ? 28.963 27.576 41.950 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   763  C  CA  . LEU A 1 99  ? 30.248 28.138 41.577 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   764  C  C   . LEU A 1 99  ? 30.084 28.470 40.109 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   765  O  O   . LEU A 1 99  ? 29.708 27.603 39.309 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   766  C  CB  . LEU A 1 99  ? 31.317 27.060 41.751 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   767  C  CG  . LEU A 1 99  ? 32.710 27.374 42.228 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   768  C  CD1 . LEU A 1 99  ? 32.627 28.062 43.610 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   769  C  CD2 . LEU A 1 99  ? 33.489 26.023 42.297 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   770  N  N   . GLU A 1 100 ? 30.352 29.725 39.768 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N   1 
ATOM   771  C  CA  . GLU A 1 100 ? 30.249 30.192 38.391 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA  1 
ATOM   772  C  C   . GLU A 1 100 ? 31.672 30.301 37.887 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C   1 
ATOM   773  O  O   . GLU A 1 100 ? 32.442 31.152 38.333 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O   1 
ATOM   774  C  CB  . GLU A 1 100 ? 29.556 31.544 38.338 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB  1 
ATOM   775  C  CG  . GLU A 1 100 ? 29.579 32.149 36.931 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG  1 
ATOM   776  C  CD  . GLU A 1 100 ? 29.214 33.621 36.874 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD  1 
ATOM   777  O  OE1 . GLU A 1 100 ? 28.592 34.128 37.815 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 1 
ATOM   778  O  OE2 . GLU A 1 100 ? 29.546 34.270 35.866 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 1 
ATOM   779  N  N   . LEU A 1 101 ? 32.037 29.423 36.961 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   780  C  CA  . LEU A 1 101 ? 33.389 29.444 36.434 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   781  C  C   . LEU A 1 101 ? 33.320 30.135 35.099 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   782  O  O   . LEU A 1 101 ? 32.650 29.677 34.201 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   783  C  CB  . LEU A 1 101 ? 33.923 28.025 36.281 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   784  C  CG  . LEU A 1 101 ? 33.880 27.213 37.581 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   785  C  CD1 . LEU A 1 101 ? 34.577 25.872 37.363 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   786  C  CD2 . LEU A 1 101 ? 34.547 27.974 38.701 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   787  N  N   . THR A 1 102 ? 34.025 31.255 34.986 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 102 THR A N   1 
ATOM   788  C  CA  . THR A 1 102 ? 33.997 32.061 33.765 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA  1 
ATOM   789  C  C   . THR A 1 102 ? 35.185 31.739 32.882 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 102 THR A C   1 
ATOM   790  O  O   . THR A 1 102 ? 36.333 31.817 33.314 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O   1 
ATOM   791  C  CB  . THR A 1 102 ? 34.043 33.541 34.104 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB  1 
ATOM   792  O  OG1 . THR A 1 102 ? 32.851 33.909 34.802 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 
ATOM   793  C  CG2 . THR A 1 102 ? 34.106 34.367 32.841 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 
ATOM   794  N  N   . HIS A 1 103 ? 34.899 31.382 31.630 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A N   1 
ATOM   795  C  CA  . HIS A 1 103 ? 35.950 31.051 30.694 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CA  1 
ATOM   796  C  C   . HIS A 1 103 ? 35.983 32.092 29.572 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A C   1 
ATOM   797  O  O   . HIS A 1 103 ? 35.057 32.181 28.771 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A O   1 
ATOM   798  C  CB  . HIS A 1 103 ? 35.709 29.667 30.082 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CB  1 
ATOM   799  C  CG  . HIS A 1 103 ? 36.674 29.309 28.991 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CG  1 
ATOM   800  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 36.289 28.650 27.836 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A ND1 1 
ATOM   801  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 38.013 29.495 28.891 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CD2 1 
ATOM   802  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 37.348 28.454 27.071 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CE1 1 
ATOM   803  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 38.408 28.957 27.688 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A NE2 1 
ATOM   804  N  N   . ASN A 1 104 ? 37.034 32.902 29.554 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 104 ASN A N   1 
ATOM   805  C  CA  . ASN A 1 104 ? 37.210 33.882 28.485 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CA  1 
ATOM   806  C  C   . ASN A 1 104 ? 37.921 33.076 27.389 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A C   1 
ATOM   807  O  O   . ASN A 1 104 ? 39.025 32.587 27.594 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A O   1 
ATOM   808  C  CB  . ASN A 1 104 ? 38.065 35.041 28.988 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CB  1 
ATOM   809  C  CG  . ASN A 1 104 ? 37.316 35.922 29.968 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CG  1 
ATOM   810  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 36.210 36.385 29.676 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A OD1 1 
ATOM   811  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 37.910 36.162 31.135 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A ND2 1 
ATOM   812  N  N   . TRP A 1 105 ? 37.268 32.918 26.235 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A N   1 
ATOM   813  C  CA  . TRP A 1 105 ? 37.821 32.086 25.160 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CA  1 
ATOM   814  C  C   . TRP A 1 105 ? 39.257 32.378 24.810 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A C   1 
ATOM   815  O  O   . TRP A 1 105 ? 39.664 33.529 24.778 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A O   1 
ATOM   816  C  CB  . TRP A 1 105 ? 36.965 32.195 23.893 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CB  1 
ATOM   817  C  CG  . TRP A 1 105 ? 35.532 31.813 24.111 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CG  1 
ATOM   818  C  CD1 . TRP A 1 105 ? 34.993 31.193 25.219 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD1 1 
ATOM   819  C  CD2 . TRP A 1 105 ? 34.479 31.890 23.147 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD2 1 
ATOM   820  N  NE1 . TRP A 1 105 ? 33.677 30.879 24.989 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A NE1 1 
ATOM   821  C  CE2 . TRP A 1 105 ? 33.336 31.291 23.726 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE2 1 
ATOM   822  C  CE3 . TRP A 1 105 ? 34.394 32.401 21.838 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE3 1 
ATOM   823  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? 32.114 31.186 23.044 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ2 1 
ATOM   824  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? 33.186 32.293 21.165 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ3 1 
ATOM   825  C  CH2 . TRP A 1 105 ? 32.062 31.693 21.764 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CH2 1 
ATOM   826  N  N   . GLY A 1 106 ? 40.030 31.322 24.591 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N   1 
ATOM   827  C  CA  . GLY A 1 106 ? 41.420 31.510 24.219 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA  1 
ATOM   828  C  C   . GLY A 1 106 ? 42.482 31.455 25.310 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C   1 
ATOM   829  O  O   . GLY A 1 106 ? 43.640 31.156 25.005 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O   1 
ATOM   830  N  N   . THR A 1 107 ? 42.122 31.717 26.572 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   831  C  CA  . THR A 1 107 ? 43.121 31.666 27.625 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   832  C  C   . THR A 1 107 ? 43.824 30.299 27.734 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   833  O  O   . THR A 1 107 ? 45.004 30.250 28.054 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   834  C  CB  . THR A 1 107 ? 42.498 32.000 29.018 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   835  O  OG1 . THR A 1 107 ? 41.357 31.155 29.241 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   836  C  CG2 . THR A 1 107 ? 42.016 33.438 29.067 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   837  N  N   . GLU A 1 108 ? 43.137 29.186 27.461 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N   1 
ATOM   838  C  CA  . GLU A 1 108 ? 43.797 27.894 27.619 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA  1 
ATOM   839  C  C   . GLU A 1 108 ? 44.957 27.703 26.629 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C   1 
ATOM   840  O  O   . GLU A 1 108 ? 45.828 26.861 26.839 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O   1 
ATOM   841  C  CB  . GLU A 1 108 ? 42.791 26.728 27.504 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB  1 
ATOM   842  C  CG  . GLU A 1 108 ? 42.197 26.533 26.110 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG  1 
ATOM   843  C  CD  . GLU A 1 108 ? 40.944 27.365 25.851 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD  1 
ATOM   844  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 40.851 28.526 26.305 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 
ATOM   845  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 40.040 26.857 25.152 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 
ATOM   846  N  N   . ASP A 1 109 ? 44.988 28.499 25.569 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   847  C  CA  . ASP A 1 109 ? 46.061 28.367 24.579 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   848  C  C   . ASP A 1 109 ? 47.064 29.507 24.637 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   849  O  O   . ASP A 1 109 ? 47.966 29.592 23.810 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   850  C  CB  . ASP A 1 109 ? 45.469 28.278 23.184 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   851  C  CG  . ASP A 1 109 ? 44.477 27.149 23.059 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   852  O  OD1 . ASP A 1 109 ? 44.737 26.044 23.600 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   853  O  OD2 . ASP A 1 109 ? 43.433 27.375 22.420 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   854  N  N   . ASP A 1 110 ? 46.920 30.382 25.620 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   855  C  CA  . ASP A 1 110 ? 47.842 31.505 25.766 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   856  C  C   . ASP A 1 110 ? 48.794 31.170 26.901 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   857  O  O   . ASP A 1 110 ? 48.469 31.308 28.083 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   858  C  CB  . ASP A 1 110 ? 47.069 32.790 26.056 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   859  C  CG  . ASP A 1 110 ? 47.969 33.991 26.284 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   860  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 49.220 33.869 26.261 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   861  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 47.412 35.083 26.492 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   862  N  N   . GLU A 1 111 ? 49.985 30.719 26.528 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A N   1 
ATOM   863  C  CA  . GLU A 1 111 ? 50.968 30.326 27.515 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CA  1 
ATOM   864  C  C   . GLU A 1 111 ? 51.424 31.420 28.481 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A C   1 
ATOM   865  O  O   . GLU A 1 111 ? 52.029 31.110 29.510 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A O   1 
ATOM   866  C  CB  . GLU A 1 111 ? 52.190 29.730 26.820 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CB  1 
ATOM   867  C  CG  . GLU A 1 111 ? 51.865 28.520 25.993 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CG  1 
ATOM   868  C  CD  . GLU A 1 111 ? 53.065 27.633 25.812 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CD  1 
ATOM   869  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 54.123 28.156 25.388 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE1 1 
ATOM   870  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 52.950 26.418 26.105 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE2 1 
ATOM   871  N  N   . THR A 1 112 ? 51.152 32.681 28.168 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N   1 
ATOM   872  C  CA  . THR A 1 112 ? 51.581 33.772 29.057 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA  1 
ATOM   873  C  C   . THR A 1 112 ? 50.476 34.213 30.007 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 112 THR A C   1 
ATOM   874  O  O   . THR A 1 112 ? 50.679 35.099 30.846 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 112 THR A O   1 
ATOM   875  C  CB  . THR A 1 112 ? 51.992 35.018 28.261 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB  1 
ATOM   876  O  OG1 . THR A 1 112 ? 50.824 35.747 27.854 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 1 
ATOM   877  C  CG2 . THR A 1 112 ? 52.779 34.616 27.029 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 1 
ATOM   878  N  N   . GLN A 1 113 ? 49.311 33.598 29.875 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A N   1 
ATOM   879  C  CA  . GLN A 1 113 ? 48.171 33.989 30.693 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CA  1 
ATOM   880  C  C   . GLN A 1 113 ? 47.918 33.093 31.887 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A C   1 
ATOM   881  O  O   . GLN A 1 113 ? 48.117 31.887 31.818 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A O   1 
ATOM   882  C  CB  . GLN A 1 113 ? 46.914 34.033 29.820 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CB  1 
ATOM   883  C  CG  . GLN A 1 113 ? 45.652 34.544 30.518 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CG  1 
ATOM   884  C  CD  . GLN A 1 113 ? 45.020 33.511 31.454 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CD  1 
ATOM   885  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 45.139 32.295 31.246 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A OE1 1 
ATOM   886  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 44.342 34.002 32.494 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A NE2 1 
ATOM   887  N  N   . SER A 1 114 ? 47.509 33.721 32.988 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N   1 
ATOM   888  C  CA  . SER A 1 114 ? 47.148 33.006 34.207 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA  1 
ATOM   889  C  C   . SER A 1 114 ? 46.385 33.967 35.098 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C   1 
ATOM   890  O  O   . SER A 1 114 ? 46.614 35.171 35.055 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O   1 
ATOM   891  C  CB  . SER A 1 114 ? 48.367 32.509 34.969 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB  1 
ATOM   892  O  OG  . SER A 1 114 ? 49.140 33.585 35.470 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG  1 
ATOM   893  N  N   . TYR A 1 115 ? 45.457 33.426 35.883 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A N   1 
ATOM   894  C  CA  . TYR A 1 115 ? 44.678 34.233 36.809 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CA  1 
ATOM   895  C  C   . TYR A 1 115 ? 45.380 34.257 38.169 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A C   1 
ATOM   896  O  O   . TYR A 1 115 ? 46.277 33.426 38.445 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A O   1 
ATOM   897  C  CB  . TYR A 1 115 ? 43.271 33.652 36.924 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CB  1 
ATOM   898  C  CG  . TYR A 1 115 ? 42.487 33.846 35.670 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CG  1 
ATOM   899  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 42.195 35.129 35.202 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD1 1 
ATOM   900  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 42.027 32.751 34.926 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD2 1 
ATOM   901  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 41.466 35.327 34.025 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE1 1 
ATOM   902  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 41.293 32.944 33.753 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE2 1 
ATOM   903  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 41.017 34.227 33.303 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CZ  1 
ATOM   904  O  OH  . TYR A 1 115 ? 40.345 34.417 32.112 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A OH  1 
ATOM   905  N  N   . HIS A 1 116 ? 44.961 35.203 39.004 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 116 HIS A N   1 
ATOM   906  C  CA  . HIS A 1 116 ? 45.548 35.448 40.318 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CA  1 
ATOM   907  C  C   . HIS A 1 116 ? 44.567 34.948 41.371 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 116 HIS A C   1 
ATOM   908  O  O   . HIS A 1 116 ? 43.368 35.242 41.301 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A O   1 
ATOM   909  C  CB  . HIS A 1 116 ? 45.789 36.953 40.456 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . HIS A 1 116 ? 46.444 37.347 41.743 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CG  1 
ATOM   911  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 45.778 38.036 42.739 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A ND1 1 
ATOM   912  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 47.707 37.163 42.190 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CD2 1 
ATOM   913  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 46.606 38.259 43.746 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CE1 1 
ATOM   914  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 47.780 37.738 43.442 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A NE2 1 
ATOM   915  N  N   . ASN A 1 117 ? 45.083 34.220 42.355 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   916  C  CA  . ASN A 1 117 ? 44.209 33.596 43.347 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   917  C  C   . ASN A 1 117 ? 43.838 34.452 44.557 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   918  O  O   . ASN A 1 117 ? 43.128 33.979 45.442 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   919  C  CB  . ASN A 1 117 ? 44.823 32.255 43.799 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   920  C  CG  . ASN A 1 117 ? 46.027 32.428 44.713 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   921  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 46.406 33.547 45.086 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   922  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 46.633 31.299 45.106 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   923  N  N   . GLY A 1 118 ? 44.297 35.707 44.588 1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N   1 
ATOM   924  C  CA  . GLY A 1 118 ? 43.958 36.598 45.696 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA  1 
ATOM   925  C  C   . GLY A 1 118 ? 44.757 36.422 46.993 1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C   1 
ATOM   926  O  O   . GLY A 1 118 ? 44.533 37.179 47.930 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O   1 
ATOM   927  N  N   . ASN A 1 119 ? 45.674 35.450 47.063 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N   1 
ATOM   928  C  CA  . ASN A 1 119 ? 46.418 35.229 48.305 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA  1 
ATOM   929  C  C   . ASN A 1 119 ? 47.838 35.753 48.355 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C   1 
ATOM   930  O  O   . ASN A 1 119 ? 48.538 35.540 49.333 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O   1 
ATOM   931  C  CB  . ASN A 1 119 ? 46.393 33.754 48.645 1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB  1 
ATOM   932  C  CG  . ASN A 1 119 ? 45.000 33.308 48.979 1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG  1 
ATOM   933  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 44.417 33.768 49.972 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1 1 
ATOM   934  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 44.442 32.439 48.156 1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2 1 
ATOM   935  N  N   . SER A 1 120 ? 48.248 36.416 47.282 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   936  C  CA  . SER A 1 120 ? 49.548 37.059 47.230 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   937  C  C   . SER A 1 120 ? 49.254 38.464 46.726 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   938  O  O   . SER A 1 120 ? 48.177 38.734 46.174 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   939  C  CB  . SER A 1 120 ? 50.499 36.308 46.282 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   940  O  OG  . SER A 1 120 ? 50.034 36.335 44.956 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   941  N  N   . ASP A 1 121 ? 50.191 39.380 46.949 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A N   1 
ATOM   942  C  CA  . ASP A 1 121 ? 50.040 40.780 46.519 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CA  1 
ATOM   943  C  C   . ASP A 1 121 ? 49.579 40.855 45.052 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A C   1 
ATOM   944  O  O   . ASP A 1 121 ? 50.263 40.345 44.159 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A O   1 
ATOM   945  C  CB  . ASP A 1 121 ? 51.416 41.460 46.699 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CB  1 
ATOM   946  C  CG  . ASP A 1 121 ? 51.403 42.961 46.373 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CG  1 
ATOM   947  O  OD1 . ASP A 1 121 ? 50.357 43.520 45.972 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD1 1 
ATOM   948  O  OD2 . ASP A 1 121 ? 52.480 43.596 46.517 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD2 1 
ATOM   949  N  N   . PRO A 1 122 ? 48.432 41.502 44.760 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 122 PRO A N   1 
ATOM   950  C  CA  . PRO A 1 122 ? 47.488 42.195 45.650 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CA  1 
ATOM   951  C  C   . PRO A 1 122 ? 46.425 41.246 46.186 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 122 PRO A C   1 
ATOM   952  O  O   . PRO A 1 122 ? 45.725 40.588 45.421 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 122 PRO A O   1 
ATOM   953  C  CB  . PRO A 1 122 ? 46.913 43.285 44.757 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CB  1 
ATOM   954  C  CG  . PRO A 1 122 ? 46.851 42.645 43.405 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CG  1 
ATOM   955  C  CD  . PRO A 1 122 ? 48.086 41.716 43.341 1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CD  1 
ATOM   956  N  N   . ARG A 1 123 ? 46.297 41.181 47.509 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N   1 
ATOM   957  C  CA  . ARG A 1 123 ? 45.346 40.246 48.109 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA  1 
ATOM   958  C  C   . ARG A 1 123 ? 43.915 40.711 48.145 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C   1 
ATOM   959  O  O   . ARG A 1 123 ? 43.650 41.879 48.107 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O   1 
ATOM   960  C  CB  . ARG A 1 123 ? 45.780 39.910 49.528 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB  1 
ATOM   961  C  CG  . ARG A 1 123 ? 47.128 39.236 49.558 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG  1 
ATOM   962  C  CD  . ARG A 1 123 ? 47.332 38.472 50.834 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD  1 
ATOM   963  N  NE  . ARG A 1 123 ? 47.091 39.293 52.011 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE  1 
ATOM   964  C  CZ  . ARG A 1 123 ? 47.115 38.823 53.261 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ  1 
ATOM   965  N  NH1 . ARG A 1 123 ? 47.378 37.532 53.501 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1 1 
ATOM   966  N  NH2 . ARG A 1 123 ? 46.837 39.638 54.265 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2 1 
ATOM   967  N  N   . GLY A 1 124 ? 42.980 39.776 48.251 1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A N   1 
ATOM   968  C  CA  . GLY A 1 124 ? 41.576 40.172 48.320 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A CA  1 
ATOM   969  C  C   . GLY A 1 124 ? 40.798 38.915 48.684 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A C   1 
ATOM   970  O  O   . GLY A 1 124 ? 40.673 38.543 49.864 1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 124 GLY A O   1 
ATOM   971  N  N   . PHE A 1 125 ? 40.227 38.297 47.662 1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A N   1 
ATOM   972  C  CA  . PHE A 1 125 ? 39.544 37.018 47.830 1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CA  1 
ATOM   973  C  C   . PHE A 1 125 ? 40.527 36.029 48.433 1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A C   1 
ATOM   974  O  O   . PHE A 1 125 ? 41.729 36.056 48.141 1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A O   1 
ATOM   975  C  CB  . PHE A 1 125 ? 39.106 36.497 46.453 1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CB  1 
ATOM   976  C  CG  . PHE A 1 125 ? 38.694 35.047 46.431 1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CG  1 
ATOM   977  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 37.466 34.661 46.903 1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD1 1 
ATOM   978  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 39.551 34.076 45.887 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD2 1 
ATOM   979  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 37.068 33.323 46.850 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE1 1 
ATOM   980  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 39.181 32.724 45.812 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE2 1 
ATOM   981  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 37.928 32.339 46.299 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CZ  1 
ATOM   982  N  N   . GLY A 1 126 ? 40.004 35.102 49.225 1.00 4.64  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   1 
ATOM   983  C  CA  . GLY A 1 126 ? 40.883 34.116 49.840 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  1 
ATOM   984  C  C   . GLY A 1 126 ? 40.683 32.673 49.408 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   1 
ATOM   985  O  O   . GLY A 1 126 ? 41.622 32.000 48.955 1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   1 
ATOM   986  N  N   . HIS A 1 127 ? 39.462 32.179 49.530 1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N   1 
ATOM   987  C  CA  . HIS A 1 127 ? 39.245 30.779 49.189 1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA  1 
ATOM   988  C  C   . HIS A 1 127 ? 37.771 30.427 49.214 1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C   1 
ATOM   989  O  O   . HIS A 1 127 ? 36.948 31.229 49.639 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O   1 
ATOM   990  C  CB  . HIS A 1 127 ? 39.990 29.877 50.233 1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB  1 
ATOM   991  C  CG  . HIS A 1 127 ? 39.579 30.102 51.671 1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG  1 
ATOM   992  N  ND1 . HIS A 1 127 ? 40.323 30.863 52.550 1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1 1 
ATOM   993  C  CD2 . HIS A 1 127 ? 38.509 29.662 52.375 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2 1 
ATOM   994  C  CE1 . HIS A 1 127 ? 39.732 30.878 53.735 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1 1 
ATOM   995  N  NE2 . HIS A 1 127 ? 38.633 30.154 53.656 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2 1 
ATOM   996  N  N   . ILE A 1 128 ? 37.443 29.272 48.656 1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   1 
ATOM   997  C  CA  . ILE A 1 128 ? 36.093 28.736 48.832 1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  1 
ATOM   998  C  C   . ILE A 1 128 ? 36.361 27.569 49.796 1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   1 
ATOM   999  O  O   . ILE A 1 128 ? 37.518 27.178 50.009 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   1 
ATOM   1000 C  CB  . ILE A 1 128 ? 35.438 28.244 47.540 1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  1 
ATOM   1001 C  CG1 . ILE A 1 128 ? 36.351 27.293 46.793 1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 1 
ATOM   1002 C  CG2 . ILE A 1 128 ? 35.066 29.421 46.670 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 1 
ATOM   1003 C  CD1 . ILE A 1 128 ? 35.604 26.620 45.621 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 1 
ATOM   1004 N  N   . GLY A 1 129 ? 35.309 27.030 50.400 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N   1 
ATOM   1005 C  CA  . GLY A 1 129 ? 35.519 25.954 51.357 1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA  1 
ATOM   1006 C  C   . GLY A 1 129 ? 34.426 24.919 51.250 1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C   1 
ATOM   1007 O  O   . GLY A 1 129 ? 33.283 25.241 51.052 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O   1 
ATOM   1008 N  N   . ILE A 1 130 ? 34.805 23.667 51.434 1.00 5.39  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A N   1 
ATOM   1009 C  CA  . ILE A 1 130 ? 33.887 22.536 51.335 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CA  1 
ATOM   1010 C  C   . ILE A 1 130 ? 33.870 21.799 52.651 1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A C   1 
ATOM   1011 O  O   . ILE A 1 130 ? 34.923 21.494 53.215 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A O   1 
ATOM   1012 C  CB  . ILE A 1 130 ? 34.375 21.637 50.208 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CB  1 
ATOM   1013 C  CG1 . ILE A 1 130 ? 34.215 22.442 48.910 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG1 1 
ATOM   1014 C  CG2 . ILE A 1 130 ? 33.537 20.315 50.134 1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG2 1 
ATOM   1015 C  CD1 . ILE A 1 130 ? 34.644 21.721 47.678 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CD1 1 
ATOM   1016 N  N   . ALA A 1 131 ? 32.673 21.561 53.161 1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N   1 
ATOM   1017 C  CA  . ALA A 1 131 ? 32.517 20.826 54.402 1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA  1 
ATOM   1018 C  C   . ALA A 1 131 ? 32.425 19.340 54.027 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C   1 
ATOM   1019 O  O   . ALA A 1 131 ? 31.656 18.948 53.128 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O   1 
ATOM   1020 C  CB  . ALA A 1 131 ? 31.260 21.277 55.143 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB  1 
ATOM   1021 N  N   . VAL A 1 132 ? 33.214 18.525 54.728 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N   1 
ATOM   1022 C  CA  . VAL A 1 132 ? 33.247 17.091 54.488 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA  1 
ATOM   1023 C  C   . VAL A 1 132 ? 33.080 16.363 55.816 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C   1 
ATOM   1024 O  O   . VAL A 1 132 ? 33.302 16.920 56.882 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O   1 
ATOM   1025 C  CB  . VAL A 1 132 ? 34.597 16.641 53.883 1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB  1 
ATOM   1026 C  CG1 . VAL A 1 132 ? 34.856 17.416 52.572 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 
ATOM   1027 C  CG2 . VAL A 1 132 ? 35.749 16.899 54.859 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 
ATOM   1028 N  N   . PRO A 1 133 ? 32.688 15.088 55.755 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   1029 C  CA  . PRO A 1 133 ? 32.544 14.403 57.034 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   1030 C  C   . PRO A 1 133 ? 33.885 14.021 57.677 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   1031 O  O   . PRO A 1 133 ? 33.983 13.930 58.891 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   1032 C  CB  . PRO A 1 133 ? 31.687 13.182 56.689 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   1033 C  CG  . PRO A 1 133 ? 31.928 12.942 55.250 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   1034 C  CD  . PRO A 1 133 ? 32.050 14.347 54.656 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   1035 N  N   . ASP A 1 134 ? 34.922 13.841 56.876 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 134 ASP A N   1 
ATOM   1036 C  CA  . ASP A 1 134 ? 36.198 13.421 57.435 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CA  1 
ATOM   1037 C  C   . ASP A 1 134 ? 37.308 14.043 56.602 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 134 ASP A C   1 
ATOM   1038 O  O   . ASP A 1 134 ? 37.542 13.650 55.473 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 134 ASP A O   1 
ATOM   1039 C  CB  . ASP A 1 134 ? 36.252 11.894 57.375 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . ASP A 1 134 ? 37.478 11.317 58.021 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CG  1 
ATOM   1041 O  OD1 . ASP A 1 134 ? 38.522 11.974 58.061 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD1 1 
ATOM   1042 O  OD2 . ASP A 1 134 ? 37.397 10.164 58.489 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD2 1 
ATOM   1043 N  N   . VAL A 1 135 ? 37.980 15.053 57.151 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N   1 
ATOM   1044 C  CA  . VAL A 1 135 ? 39.047 15.723 56.409 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA  1 
ATOM   1045 C  C   . VAL A 1 135 ? 40.182 14.775 56.092 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C   1 
ATOM   1046 O  O   . VAL A 1 135 ? 40.779 14.845 55.011 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O   1 
ATOM   1047 C  CB  . VAL A 1 135 ? 39.594 16.911 57.227 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB  1 
ATOM   1048 C  CG1 . VAL A 1 135 ? 40.767 17.618 56.510 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 
ATOM   1049 C  CG2 . VAL A 1 135 ? 38.449 17.894 57.483 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 
ATOM   1050 N  N   . TYR A 1 136 ? 40.460 13.864 57.024 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A N   1 
ATOM   1051 C  CA  . TYR A 1 136 ? 41.568 12.937 56.819 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CA  1 
ATOM   1052 C  C   . TYR A 1 136 ? 41.344 11.944 55.694 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A C   1 
ATOM   1053 O  O   . TYR A 1 136 ? 42.225 11.772 54.839 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A O   1 
ATOM   1054 C  CB  . TYR A 1 136 ? 41.886 12.232 58.142 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CB  1 
ATOM   1055 C  CG  . TYR A 1 136 ? 42.431 13.211 59.181 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CG  1 
ATOM   1056 C  CD1 . TYR A 1 136 ? 43.775 13.630 59.148 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD1 1 
ATOM   1057 C  CD2 . TYR A 1 136 ? 41.579 13.800 60.122 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD2 1 
ATOM   1058 C  CE1 . TYR A 1 136 ? 44.244 14.609 60.015 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE1 1 
ATOM   1059 C  CE2 . TYR A 1 136 ? 42.036 14.784 60.992 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE2 1 
ATOM   1060 C  CZ  . TYR A 1 136 ? 43.373 15.182 60.925 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CZ  1 
ATOM   1061 O  OH  . TYR A 1 136 ? 43.845 16.162 61.743 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A OH  1 
ATOM   1062 N  N   . SER A 1 137 ? 40.183 11.294 55.655 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N   1 
ATOM   1063 C  CA  . SER A 1 137 ? 39.955 10.359 54.577 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA  1 
ATOM   1064 C  C   . SER A 1 137 ? 39.796 11.133 53.273 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C   1 
ATOM   1065 O  O   . SER A 1 137 ? 40.225 10.660 52.237 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O   1 
ATOM   1066 C  CB  . SER A 1 137 ? 38.730 9.473  54.832 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB  1 
ATOM   1067 O  OG  . SER A 1 137 ? 37.527 10.226 54.928 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG  1 
ATOM   1068 N  N   . ALA A 1 138 ? 39.185 12.315 53.312 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   1 
ATOM   1069 C  CA  . ALA A 1 138 ? 39.052 13.092 52.083 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  1 
ATOM   1070 C  C   . ALA A 1 138 ? 40.420 13.451 51.507 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   1 
ATOM   1071 O  O   . ALA A 1 138 ? 40.636 13.341 50.297 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   1 
ATOM   1072 C  CB  . ALA A 1 138 ? 38.214 14.392 52.318 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  1 
ATOM   1073 N  N   . CYS A 1 139 ? 41.342 13.893 52.360 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 139 CYS A N   1 
ATOM   1074 C  CA  . CYS A 1 139 ? 42.678 14.282 51.911 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A CA  1 
ATOM   1075 C  C   . CYS A 1 139 ? 43.546 13.096 51.504 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A C   1 
ATOM   1076 O  O   . CYS A 1 139 ? 44.437 13.245 50.674 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A O   1 
ATOM   1077 C  CB  . CYS A 1 139 ? 43.406 15.102 52.982 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A CB  1 
ATOM   1078 S  SG  . CYS A 1 139 ? 42.661 16.791 53.208 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A SG  1 
ATOM   1079 N  N   . LYS A 1 140 ? 43.310 11.940 52.119 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1080 C  CA  . LYS A 1 140 ? 44.055 10.752 51.728 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1081 C  C   . LYS A 1 140 ? 43.700 10.466 50.266 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1082 O  O   . LYS A 1 140 ? 44.577 10.140 49.468 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1083 C  CB  . LYS A 1 140 ? 43.666 9.551  52.597 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1084 C  CG  . LYS A 1 140 ? 44.537 8.329  52.324 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1085 C  CD  . LYS A 1 140 ? 44.329 7.280  53.380 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1086 C  CE  . LYS A 1 140 ? 44.985 5.964  52.972 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1087 N  NZ  . LYS A 1 140 ? 44.320 5.362  51.774 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1088 N  N   . ARG A 1 141 ? 42.416 10.584 49.929 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A N   1 
ATOM   1089 C  CA  . ARG A 1 141 ? 41.967 10.371 48.544 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CA  1 
ATOM   1090 C  C   . ARG A 1 141 ? 42.503 11.464 47.614 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A C   1 
ATOM   1091 O  O   . ARG A 1 141 ? 42.865 11.191 46.468 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A O   1 
ATOM   1092 C  CB  . ARG A 1 141 ? 40.424 10.332 48.451 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CB  1 
ATOM   1093 C  CG  . ARG A 1 141 ? 39.885 10.347 47.013 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CG  1 
ATOM   1094 C  CD  . ARG A 1 141 ? 38.366 10.059 46.955 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CD  1 
ATOM   1095 N  NE  . ARG A 1 141 ? 37.846 10.201 45.601 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NE  1 
ATOM   1096 C  CZ  . ARG A 1 141 ? 37.532 11.378 45.057 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CZ  1 
ATOM   1097 N  NH1 . ARG A 1 141 ? 37.677 12.497 45.764 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH1 1 
ATOM   1098 N  NH2 . ARG A 1 141 ? 37.116 11.445 43.801 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH2 1 
ATOM   1099 N  N   . PHE A 1 142 ? 42.520 12.712 48.064 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A N   1 
ATOM   1100 C  CA  . PHE A 1 142 ? 43.076 13.769 47.202 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CA  1 
ATOM   1101 C  C   . PHE A 1 142 ? 44.553 13.505 46.902 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A C   1 
ATOM   1102 O  O   . PHE A 1 142 ? 45.014 13.749 45.788 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A O   1 
ATOM   1103 C  CB  . PHE A 1 142 ? 42.933 15.169 47.843 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . PHE A 1 142 ? 41.507 15.599 48.093 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CG  1 
ATOM   1105 C  CD1 . PHE A 1 142 ? 40.472 15.226 47.237 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD1 1 
ATOM   1106 C  CD2 . PHE A 1 142 ? 41.206 16.414 49.182 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD2 1 
ATOM   1107 C  CE1 . PHE A 1 142 ? 39.148 15.653 47.454 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE1 1 
ATOM   1108 C  CE2 . PHE A 1 142 ? 39.893 16.852 49.415 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE2 1 
ATOM   1109 C  CZ  . PHE A 1 142 ? 38.855 16.477 48.561 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CZ  1 
ATOM   1110 N  N   . GLU A 1 143 ? 45.286 12.999 47.892 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   1 
ATOM   1111 C  CA  . GLU A 1 143 ? 46.716 12.679 47.729 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  1 
ATOM   1112 C  C   . GLU A 1 143 ? 46.858 11.594 46.664 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   1 
ATOM   1113 O  O   . GLU A 1 143 ? 47.686 11.691 45.737 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   1 
ATOM   1114 C  CB  . GLU A 1 143 ? 47.312 12.175 49.052 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  1 
ATOM   1115 C  CG  . GLU A 1 143 ? 47.553 13.257 50.105 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG  1 
ATOM   1116 C  CD  . GLU A 1 143 ? 47.760 12.703 51.536 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD  1 
ATOM   1117 O  OE1 . GLU A 1 143 ? 48.154 13.505 52.412 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 
ATOM   1118 O  OE2 . GLU A 1 143 ? 47.527 11.492 51.795 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 
ATOM   1119 N  N   . GLU A 1 144 ? 46.039 10.559 46.783 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   1 
ATOM   1120 C  CA  . GLU A 1 144 ? 46.114 9.462  45.828 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  1 
ATOM   1121 C  C   . GLU A 1 144 ? 45.775 9.906  44.408 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   1 
ATOM   1122 O  O   . GLU A 1 144 ? 46.209 9.271  43.433 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   1 
ATOM   1123 C  CB  . GLU A 1 144 ? 45.202 8.315  46.292 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . GLU A 1 144 ? 45.596 7.800  47.676 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  1 
ATOM   1125 C  CD  . GLU A 1 144 ? 44.626 6.758  48.233 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  1 
ATOM   1126 O  OE1 . GLU A 1 144 ? 43.513 6.600  47.662 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1 
ATOM   1127 O  OE2 . GLU A 1 144 ? 44.977 6.111  49.253 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1 
ATOM   1128 N  N   . LEU A 1 145 ? 45.000 10.989 44.279 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   1 
ATOM   1129 C  CA  . LEU A 1 145 ? 44.617 11.524 42.974 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  1 
ATOM   1130 C  C   . LEU A 1 145 ? 45.531 12.633 42.445 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   1 
ATOM   1131 O  O   . LEU A 1 145 ? 45.257 13.210 41.397 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   1 
ATOM   1132 C  CB  . LEU A 1 145 ? 43.164 12.014 42.998 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . LEU A 1 145 ? 42.092 10.978 43.332 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  1 
ATOM   1134 C  CD1 . LEU A 1 145 ? 40.717 11.674 43.396 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 
ATOM   1135 C  CD2 . LEU A 1 145 ? 42.091 9.903  42.258 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 
ATOM   1136 N  N   . GLY A 1 146 ? 46.610 12.913 43.174 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N   1 
ATOM   1137 C  CA  . GLY A 1 146 ? 47.595 13.902 42.763 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA  1 
ATOM   1138 C  C   . GLY A 1 146 ? 47.240 15.357 43.002 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C   1 
ATOM   1139 O  O   . GLY A 1 146 ? 47.829 16.241 42.394 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O   1 
ATOM   1140 N  N   . VAL A 1 147 ? 46.266 15.609 43.864 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N   1 
ATOM   1141 C  CA  . VAL A 1 147 ? 45.855 16.979 44.146 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA  1 
ATOM   1142 C  C   . VAL A 1 147 ? 46.992 17.774 44.801 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C   1 
ATOM   1143 O  O   . VAL A 1 147 ? 47.741 17.248 45.644 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O   1 
ATOM   1144 C  CB  . VAL A 1 147 ? 44.624 16.976 45.065 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB  1 
ATOM   1145 C  CG1 . VAL A 1 147 ? 44.274 18.407 45.490 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1 1 
ATOM   1146 C  CG2 . VAL A 1 147 ? 43.463 16.332 44.311 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2 1 
ATOM   1147 N  N   . LYS A 1 148 ? 47.134 19.031 44.394 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   1148 C  CA  . LYS A 1 148 ? 48.158 19.895 44.964 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   1149 C  C   . LYS A 1 148 ? 47.659 20.480 46.289 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   1150 O  O   . LYS A 1 148 ? 46.559 21.055 46.334 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   1151 C  CB  . LYS A 1 148 ? 48.462 21.017 43.972 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   1152 C  CG  . LYS A 1 148 ? 49.569 21.972 44.446 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   1153 C  CD  . LYS A 1 148 ? 50.892 21.229 44.592 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   1154 C  CE  . LYS A 1 148 ? 51.966 22.100 45.244 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   1155 N  NZ  . LYS A 1 148 ? 53.287 21.372 45.304 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   1156 N  N   . PHE A 1 149 ? 48.448 20.330 47.358 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N   1 
ATOM   1157 C  CA  . PHE A 1 149 ? 48.061 20.853 48.666 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA  1 
ATOM   1158 C  C   . PHE A 1 149 ? 48.728 22.165 49.024 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C   1 
ATOM   1159 O  O   . PHE A 1 149 ? 49.899 22.383 48.681 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O   1 
ATOM   1160 C  CB  . PHE A 1 149 ? 48.393 19.858 49.774 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . PHE A 1 149 ? 47.394 18.762 49.917 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG  1 
ATOM   1162 C  CD1 . PHE A 1 149 ? 46.449 18.794 50.941 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1 
ATOM   1163 C  CD2 . PHE A 1 149 ? 47.417 17.677 49.055 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1 
ATOM   1164 C  CE1 . PHE A 1 149 ? 45.542 17.741 51.106 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1 
ATOM   1165 C  CE2 . PHE A 1 149 ? 46.521 16.628 49.200 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1 
ATOM   1166 C  CZ  . PHE A 1 149 ? 45.578 16.658 50.236 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ  1 
ATOM   1167 N  N   . VAL A 1 150 ? 47.960 23.048 49.678 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N   1 
ATOM   1168 C  CA  . VAL A 1 150 ? 48.475 24.315 50.188 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA  1 
ATOM   1169 C  C   . VAL A 1 150 ? 48.830 24.025 51.652 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C   1 
ATOM   1170 O  O   . VAL A 1 150 ? 49.855 24.466 52.166 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O   1 
ATOM   1171 C  CB  . VAL A 1 150 ? 47.396 25.436 50.107 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB  1 
ATOM   1172 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 47.868 26.692 50.817 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1 1 
ATOM   1173 C  CG2 . VAL A 1 150 ? 47.114 25.746 48.645 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2 1 
ATOM   1174 N  N   . LYS A 1 151 ? 47.970 23.268 52.331 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
ATOM   1175 C  CA  . LYS A 1 151 ? 48.210 22.887 53.724 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
ATOM   1176 C  C   . LYS A 1 151 ? 47.608 21.518 53.981 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
ATOM   1177 O  O   . LYS A 1 151 ? 46.386 21.354 53.876 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
ATOM   1178 C  CB  . LYS A 1 151 ? 47.574 23.883 54.719 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
ATOM   1179 C  CG  . LYS A 1 151 ? 48.149 23.711 56.138 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
ATOM   1180 C  CD  . LYS A 1 151 ? 47.359 24.455 57.208 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
ATOM   1181 C  CE  . LYS A 1 151 ? 46.188 23.620 57.729 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
ATOM   1182 N  NZ  . LYS A 1 151 ? 46.582 22.485 58.678 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
ATOM   1183 N  N   . LYS A 1 152 ? 48.450 20.533 54.315 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A N   1 
ATOM   1184 C  CA  . LYS A 1 152 ? 47.928 19.213 54.631 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CA  1 
ATOM   1185 C  C   . LYS A 1 152 ? 47.255 19.332 55.987 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A C   1 
ATOM   1186 O  O   . LYS A 1 152 ? 47.626 20.183 56.788 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A O   1 
ATOM   1187 C  CB  . LYS A 1 152 ? 49.041 18.173 54.652 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CB  1 
ATOM   1188 C  CG  . LYS A 1 152 ? 49.347 17.656 53.238 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CG  1 
ATOM   1189 C  CD  . LYS A 1 152 ? 50.267 16.438 53.243 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CD  1 
ATOM   1190 C  CE  . LYS A 1 152 ? 51.687 16.847 53.573 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CE  1 
ATOM   1191 N  NZ  . LYS A 1 152 ? 52.614 15.645 53.624 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A NZ  1 
ATOM   1192 N  N   . PRO A 1 153 ? 46.274 18.461 56.271 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . PRO A 1 153 ? 45.577 18.565 57.559 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . PRO A 1 153 ? 46.390 18.600 58.838 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A C   1 
ATOM   1195 O  O   . PRO A 1 153 ? 46.041 19.334 59.752 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . PRO A 1 153 ? 44.562 17.419 57.520 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . PRO A 1 153 ? 45.093 16.485 56.462 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CG  1 
ATOM   1198 C  CD  . PRO A 1 153 ? 45.715 17.385 55.433 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CD  1 
ATOM   1199 N  N   . ASP A 1 154 ? 47.467 17.834 58.900 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N   1 
ATOM   1200 C  CA  . ASP A 1 154 ? 48.281 17.809 60.111 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA  1 
ATOM   1201 C  C   . ASP A 1 154 ? 49.516 18.663 60.071 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C   1 
ATOM   1202 O  O   . ASP A 1 154 ? 50.303 18.654 61.006 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O   1 
ATOM   1203 C  CB  . ASP A 1 154 ? 48.640 16.367 60.475 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB  1 
ATOM   1204 C  CG  . ASP A 1 154 ? 47.478 15.642 61.110 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG  1 
ATOM   1205 O  OD1 . ASP A 1 154 ? 47.453 14.400 61.074 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 
ATOM   1206 O  OD2 . ASP A 1 154 ? 46.588 16.334 61.654 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 
ATOM   1207 N  N   . ASP A 1 155 ? 49.671 19.420 58.996 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N   1 
ATOM   1208 C  CA  . ASP A 1 155 ? 50.813 20.300 58.850 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA  1 
ATOM   1209 C  C   . ASP A 1 155 ? 50.453 21.718 59.274 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C   1 
ATOM   1210 O  O   . ASP A 1 155 ? 49.300 22.161 59.136 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O   1 
ATOM   1211 C  CB  . ASP A 1 155 ? 51.304 20.302 57.397 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB  1 
ATOM   1212 C  CG  . ASP A 1 155 ? 51.947 18.988 56.998 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG  1 
ATOM   1213 O  OD1 . ASP A 1 155 ? 51.909 18.028 57.802 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 
ATOM   1214 O  OD2 . ASP A 1 155 ? 52.484 18.914 55.875 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 
ATOM   1215 N  N   . GLY A 1 156 ? 51.439 22.403 59.844 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N   1 
ATOM   1216 C  CA  . GLY A 1 156 ? 51.265 23.778 60.250 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA  1 
ATOM   1217 C  C   . GLY A 1 156 ? 50.262 24.092 61.331 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C   1 
ATOM   1218 O  O   . GLY A 1 156 ? 50.077 23.342 62.302 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O   1 
ATOM   1219 N  N   . LYS A 1 157 ? 49.605 25.229 61.146 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   1 
ATOM   1220 C  CA  . LYS A 1 157 ? 48.617 25.693 62.082 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  1 
ATOM   1221 C  C   . LYS A 1 157 ? 47.272 25.045 61.791 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   1 
ATOM   1222 O  O   . LYS A 1 157 ? 47.078 24.445 60.730 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   1 
ATOM   1223 C  CB  . LYS A 1 157 ? 48.502 27.217 61.994 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  1 
ATOM   1224 C  CG  . LYS A 1 157 ? 49.812 27.968 62.316 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG  1 
ATOM   1225 C  CD  . LYS A 1 157 ? 50.330 27.596 63.715 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD  1 
ATOM   1226 C  CE  . LYS A 1 157 ? 51.516 28.452 64.172 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE  1 
ATOM   1227 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 52.727 28.331 63.293 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ  1 
ATOM   1228 N  N   . MET A 1 158 ? 46.367 25.140 62.756 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 158 MET A N   1 
ATOM   1229 C  CA  . MET A 1 158 ? 45.017 24.614 62.600 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CA  1 
ATOM   1230 C  C   . MET A 1 158 ? 44.997 23.154 62.154 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 158 MET A C   1 
ATOM   1231 O  O   . MET A 1 158 ? 44.467 22.847 61.095 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 158 MET A O   1 
ATOM   1232 C  CB  . MET A 1 158 ? 44.272 25.468 61.570 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . MET A 1 158 ? 43.159 26.324 62.118 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CG  1 
ATOM   1234 S  SD  . MET A 1 158 ? 43.735 27.404 63.410 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 158 MET A SD  1 
ATOM   1235 C  CE  . MET A 1 158 ? 44.871 28.431 62.437 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CE  1 
ATOM   1236 N  N   . LYS A 1 159 ? 45.574 22.253 62.941 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N   1 
ATOM   1237 C  CA  . LYS A 1 159 ? 45.568 20.851 62.551 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA  1 
ATOM   1238 C  C   . LYS A 1 159 ? 44.130 20.332 62.489 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C   1 
ATOM   1239 O  O   . LYS A 1 159 ? 43.300 20.669 63.337 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O   1 
ATOM   1240 C  CB  . LYS A 1 159 ? 46.419 20.026 63.523 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB  1 
ATOM   1241 C  CG  . LYS A 1 159 ? 47.911 20.419 63.447 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG  1 
ATOM   1242 C  CD  . LYS A 1 159 ? 48.838 19.372 64.061 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD  1 
ATOM   1243 C  CE  . LYS A 1 159 ? 50.238 19.939 64.297 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE  1 
ATOM   1244 N  NZ  . LYS A 1 159 ? 50.882 20.655 63.139 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ  1 
ATOM   1245 N  N   . GLY A 1 160 ? 43.838 19.520 61.475 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N   1 
ATOM   1246 C  CA  . GLY A 1 160 ? 42.488 19.004 61.305 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA  1 
ATOM   1247 C  C   . GLY A 1 160 ? 41.767 19.742 60.177 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C   1 
ATOM   1248 O  O   . GLY A 1 160 ? 40.690 19.341 59.727 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O   1 
ATOM   1249 N  N   . LEU A 1 161 ? 42.370 20.842 59.737 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A N   1 
ATOM   1250 C  CA  . LEU A 1 161 ? 41.845 21.660 58.651 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CA  1 
ATOM   1251 C  C   . LEU A 1 161 ? 42.843 21.599 57.477 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A C   1 
ATOM   1252 O  O   . LEU A 1 161 ? 44.049 21.637 57.692 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A O   1 
ATOM   1253 C  CB  . LEU A 1 161 ? 41.709 23.092 59.154 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CB  1 
ATOM   1254 C  CG  . LEU A 1 161 ? 41.058 24.133 58.250 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CG  1 
ATOM   1255 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 39.624 23.706 58.007 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD1 1 
ATOM   1256 C  CD2 . LEU A 1 161 ? 41.096 25.525 58.920 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD2 1 
ATOM   1257 N  N   . ALA A 1 162 ? 42.363 21.484 56.243 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   1 
ATOM   1258 C  CA  . ALA A 1 162 ? 43.298 21.446 55.123 1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  1 
ATOM   1259 C  C   . ALA A 1 162 ? 42.921 22.455 54.043 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   1 
ATOM   1260 O  O   . ALA A 1 162 ? 41.799 22.968 54.026 1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   1 
ATOM   1261 C  CB  . ALA A 1 162 ? 43.339 20.056 54.512 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  1 
ATOM   1262 N  N   . PHE A 1 163 ? 43.866 22.714 53.136 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A N   1 
ATOM   1263 C  CA  . PHE A 1 163 ? 43.663 23.602 51.999 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CA  1 
ATOM   1264 C  C   . PHE A 1 163 ? 44.301 22.948 50.797 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A C   1 
ATOM   1265 O  O   . PHE A 1 163 ? 45.456 22.493 50.867 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A O   1 
ATOM   1266 C  CB  . PHE A 1 163 ? 44.338 24.971 52.195 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CB  1 
ATOM   1267 C  CG  . PHE A 1 163 ? 43.643 25.869 53.206 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CG  1 
ATOM   1268 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 42.664 26.769 52.809 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD1 1 
ATOM   1269 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 43.937 25.758 54.552 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD2 1 
ATOM   1270 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 42.000 27.540 53.756 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE1 1 
ATOM   1271 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 43.272 26.521 55.504 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE2 1 
ATOM   1272 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 42.312 27.407 55.112 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CZ  1 
ATOM   1273 N  N   . ILE A 1 164 ? 43.546 22.852 49.708 1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N   1 
ATOM   1274 C  CA  . ILE A 1 164 ? 44.093 22.329 48.441 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA  1 
ATOM   1275 C  C   . ILE A 1 164 ? 43.920 23.420 47.408 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C   1 
ATOM   1276 O  O   . ILE A 1 164 ? 43.391 24.502 47.707 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O   1 
ATOM   1277 C  CB  . ILE A 1 164 ? 43.333 21.057 47.954 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB  1 
ATOM   1278 C  CG1 . ILE A 1 164 ? 41.845 21.330 47.760 1.00 5.00  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1 
ATOM   1279 C  CG2 . ILE A 1 164 ? 43.492 19.984 48.989 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1 
ATOM   1280 C  CD1 . ILE A 1 164 ? 41.033 20.103 47.204 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1 
ATOM   1281 N  N   . GLN A 1 165 ? 44.373 23.167 46.185 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 165 GLN A N   1 
ATOM   1282 C  CA  . GLN A 1 165 ? 44.170 24.165 45.142 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CA  1 
ATOM   1283 C  C   . GLN A 1 165 ? 43.634 23.556 43.865 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 165 GLN A C   1 
ATOM   1284 O  O   . GLN A 1 165 ? 43.871 22.380 43.578 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 165 GLN A O   1 
ATOM   1285 C  CB  . GLN A 1 165 ? 45.447 24.970 44.864 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CB  1 
ATOM   1286 C  CG  . GLN A 1 165 ? 46.618 24.179 44.379 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CG  1 
ATOM   1287 C  CD  . GLN A 1 165 ? 47.841 25.043 44.288 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CD  1 
ATOM   1288 O  OE1 . GLN A 1 165 ? 48.309 25.572 45.305 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A OE1 1 
ATOM   1289 N  NE2 . GLN A 1 165 ? 48.380 25.198 43.071 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A NE2 1 
ATOM   1290 N  N   . ASP A 1 166 ? 42.855 24.347 43.129 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A N   1 
ATOM   1291 C  CA  . ASP A 1 166 ? 42.296 23.874 41.861 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CA  1 
ATOM   1292 C  C   . ASP A 1 166 ? 43.299 24.157 40.735 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A C   1 
ATOM   1293 O  O   . ASP A 1 166 ? 44.382 24.695 40.977 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A O   1 
ATOM   1294 C  CB  . ASP A 1 166 ? 40.903 24.494 41.607 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CB  1 
ATOM   1295 C  CG  . ASP A 1 166 ? 40.937 25.936 41.117 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CG  1 
ATOM   1296 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 42.022 26.547 40.995 1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD1 1 
ATOM   1297 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 39.833 26.432 40.804 1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD2 1 
ATOM   1298 N  N   . PRO A 1 167 ? 42.969 23.787 39.496 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 167 PRO A N   1 
ATOM   1299 C  CA  . PRO A 1 167 ? 43.899 24.012 38.382 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CA  1 
ATOM   1300 C  C   . PRO A 1 167 ? 44.420 25.423 38.179 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A C   1 
ATOM   1301 O  O   . PRO A 1 167 ? 45.520 25.591 37.615 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A O   1 
ATOM   1302 C  CB  . PRO A 1 167 ? 43.126 23.492 37.166 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CB  1 
ATOM   1303 C  CG  . PRO A 1 167 ? 42.281 22.374 37.786 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CG  1 
ATOM   1304 C  CD  . PRO A 1 167 ? 41.788 23.013 39.064 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CD  1 
ATOM   1305 N  N   . ASP A 1 168 ? 43.635 26.429 38.585 1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N   1 
ATOM   1306 C  CA  . ASP A 1 168 ? 44.069 27.817 38.461 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA  1 
ATOM   1307 C  C   . ASP A 1 168 ? 44.802 28.289 39.696 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C   1 
ATOM   1308 O  O   . ASP A 1 168 ? 45.306 29.413 39.733 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O   1 
ATOM   1309 C  CB  . ASP A 1 168 ? 42.869 28.740 38.224 1.00 6.24  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB  1 
ATOM   1310 C  CG  . ASP A 1 168 ? 42.287 28.590 36.823 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG  1 
ATOM   1311 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 42.769 29.292 35.891 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1 1 
ATOM   1312 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 41.360 27.762 36.655 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2 1 
ATOM   1313 N  N   . GLY A 1 169 ? 44.880 27.441 40.715 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N   1 
ATOM   1314 C  CA  . GLY A 1 169 ? 45.562 27.844 41.928 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA  1 
ATOM   1315 C  C   . GLY A 1 169 ? 44.659 28.450 42.990 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C   1 
ATOM   1316 O  O   . GLY A 1 169 ? 45.158 28.901 44.035 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O   1 
ATOM   1317 N  N   . TYR A 1 170 ? 43.347 28.496 42.745 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A N   1 
ATOM   1318 C  CA  . TYR A 1 170 ? 42.451 29.033 43.773 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CA  1 
ATOM   1319 C  C   . TYR A 1 170 ? 42.488 28.057 44.934 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A C   1 
ATOM   1320 O  O   . TYR A 1 170 ? 42.506 26.837 44.736 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A O   1 
ATOM   1321 C  CB  . TYR A 1 170 ? 41.010 29.155 43.264 1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CB  1 
ATOM   1322 C  CG  . TYR A 1 170 ? 40.838 30.160 42.168 1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CG  1 
ATOM   1323 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 41.003 31.512 42.424 1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD1 1 
ATOM   1324 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 40.490 29.753 40.869 1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD2 1 
ATOM   1325 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 40.831 32.440 41.431 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE1 1 
ATOM   1326 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 40.295 30.687 39.849 1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE2 1 
ATOM   1327 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 40.473 32.031 40.143 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CZ  1 
ATOM   1328 O  OH  . TYR A 1 170 ? 40.292 32.971 39.146 1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A OH  1 
ATOM   1329 N  N   . TRP A 1 171 ? 42.523 28.611 46.136 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A N   1 
ATOM   1330 C  CA  . TRP A 1 171 ? 42.572 27.809 47.354 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CA  1 
ATOM   1331 C  C   . TRP A 1 171 ? 41.196 27.321 47.750 1.00 5.75  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A C   1 
ATOM   1332 O  O   . TRP A 1 171 ? 40.235 28.075 47.681 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A O   1 
ATOM   1333 C  CB  . TRP A 1 171 ? 43.094 28.648 48.498 1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CB  1 
ATOM   1334 C  CG  . TRP A 1 171 ? 44.568 28.976 48.398 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CG  1 
ATOM   1335 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 45.406 28.715 47.357 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CD1 1 
ATOM   1336 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 45.361 29.630 49.397 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CD2 1 
ATOM   1337 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 46.686 29.158 47.649 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A NE1 1 
ATOM   1338 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 46.681 29.722 48.893 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CE2 1 
ATOM   1339 C  CE3 . TRP A 1 171 ? 45.084 30.149 50.663 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CE3 1 
ATOM   1340 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 47.731 30.319 49.623 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CZ2 1 
ATOM   1341 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? 46.127 30.748 51.386 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CZ3 1 
ATOM   1342 C  CH2 . TRP A 1 171 ? 47.429 30.825 50.857 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CH2 1 
ATOM   1343 N  N   . ILE A 1 172 ? 41.135 26.077 48.218 1.00 5.66  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N   1 
ATOM   1344 C  CA  . ILE A 1 172 ? 39.875 25.474 48.645 1.00 5.71  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA  1 
ATOM   1345 C  C   . ILE A 1 172 ? 40.081 24.855 50.021 1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C   1 
ATOM   1346 O  O   . ILE A 1 172 ? 40.924 23.975 50.212 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O   1 
ATOM   1347 C  CB  . ILE A 1 172 ? 39.426 24.378 47.636 1.00 5.18  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB  1 
ATOM   1348 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 39.290 25.012 46.244 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 1 
ATOM   1349 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 38.132 23.702 48.123 1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 1 
ATOM   1350 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 38.957 24.037 45.130 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 1 
ATOM   1351 N  N   . GLU A 1 173 ? 39.325 25.348 50.989 1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N   1 
ATOM   1352 C  CA  . GLU A 1 173 ? 39.430 24.829 52.345 1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA  1 
ATOM   1353 C  C   . GLU A 1 173 ? 38.628 23.522 52.440 1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C   1 
ATOM   1354 O  O   . GLU A 1 173 ? 37.599 23.405 51.793 1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O   1 
ATOM   1355 C  CB  . GLU A 1 173 ? 38.859 25.857 53.282 1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB  1 
ATOM   1356 C  CG  . GLU A 1 173 ? 39.078 25.532 54.719 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG  1 
ATOM   1357 C  CD  . GLU A 1 173 ? 38.605 26.665 55.614 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD  1 
ATOM   1358 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 38.989 27.820 55.332 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 1 
ATOM   1359 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 37.866 26.406 56.570 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 1 
ATOM   1360 N  N   . ILE A 1 174 ? 39.144 22.535 53.188 1.00 5.63  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N   1 
ATOM   1361 C  CA  . ILE A 1 174 ? 38.457 21.253 53.383 1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA  1 
ATOM   1362 C  C   . ILE A 1 174 ? 38.287 21.171 54.897 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C   1 
ATOM   1363 O  O   . ILE A 1 174 ? 39.270 21.086 55.624 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O   1 
ATOM   1364 C  CB  . ILE A 1 174 ? 39.346 20.077 52.896 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB  1 
ATOM   1365 C  CG1 . ILE A 1 174 ? 39.705 20.282 51.416 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1 
ATOM   1366 C  CG2 . ILE A 1 174 ? 38.601 18.763 53.120 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1 
ATOM   1367 C  CD1 . ILE A 1 174 ? 38.513 20.214 50.439 1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1 
ATOM   1368 N  N   . LEU A 1 175 ? 37.037 21.188 55.378 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A N   1 
ATOM   1369 C  CA  . LEU A 1 175 ? 36.818 21.218 56.813 1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CA  1 
ATOM   1370 C  C   . LEU A 1 175 ? 35.725 20.264 57.250 1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A C   1 
ATOM   1371 O  O   . LEU A 1 175 ? 34.901 19.875 56.448 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A O   1 
ATOM   1372 C  CB  . LEU A 1 175 ? 36.473 22.670 57.246 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CB  1 
ATOM   1373 C  CG  . LEU A 1 175 ? 35.218 23.569 57.073 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CG  1 
ATOM   1374 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 35.142 24.230 55.696 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD1 1 
ATOM   1375 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 33.960 22.838 57.494 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD2 1 
ATOM   1376 N  N   . ASN A 1 176 ? 35.793 19.842 58.517 1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N   1 
ATOM   1377 C  CA  . ASN A 1 176 ? 34.786 18.958 59.116 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA  1 
ATOM   1378 C  C   . ASN A 1 176 ? 34.108 19.880 60.143 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C   1 
ATOM   1379 O  O   . ASN A 1 176 ? 34.701 20.241 61.178 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O   1 
ATOM   1380 C  CB  . ASN A 1 176 ? 35.495 17.765 59.791 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB  1 
ATOM   1381 C  CG  . ASN A 1 176 ? 34.586 16.962 60.729 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG  1 
ATOM   1382 O  OD1 . ASN A 1 176 ? 35.005 15.897 61.238 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1 1 
ATOM   1383 N  ND2 . ASN A 1 176 ? 33.375 17.434 60.963 1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2 1 
ATOM   1384 N  N   . PRO A 1 177 ? 32.861 20.276 59.876 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N   1 
ATOM   1385 C  CA  . PRO A 1 177 ? 32.123 21.169 60.773 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA  1 
ATOM   1386 C  C   . PRO A 1 177 ? 32.090 20.796 62.236 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C   1 
ATOM   1387 O  O   . PRO A 1 177 ? 32.109 21.667 63.095 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O   1 
ATOM   1388 C  CB  . PRO A 1 177 ? 30.700 21.202 60.191 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB  1 
ATOM   1389 C  CG  . PRO A 1 177 ? 30.829 20.708 58.814 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG  1 
ATOM   1390 C  CD  . PRO A 1 177 ? 31.990 19.730 58.817 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD  1 
ATOM   1391 N  N   . ASN A 1 178 ? 32.073 19.498 62.513 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A N   1 
ATOM   1392 C  CA  . ASN A 1 178 ? 31.960 19.040 63.896 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CA  1 
ATOM   1393 C  C   . ASN A 1 178 ? 33.269 19.015 64.660 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A C   1 
ATOM   1394 O  O   . ASN A 1 178 ? 33.294 18.664 65.845 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A O   1 
ATOM   1395 C  CB  . ASN A 1 178 ? 31.331 17.658 63.896 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CB  1 
ATOM   1396 C  CG  . ASN A 1 178 ? 30.011 17.645 63.172 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CG  1 
ATOM   1397 O  OD1 . ASN A 1 178 ? 29.851 16.957 62.156 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A OD1 1 
ATOM   1398 N  ND2 . ASN A 1 178 ? 29.055 18.401 63.679 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A ND2 1 
ATOM   1399 N  N   . LYS A 1 179 ? 34.359 19.380 64.001 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A N   1 
ATOM   1400 C  CA  . LYS A 1 179 ? 35.638 19.409 64.696 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CA  1 
ATOM   1401 C  C   . LYS A 1 179 ? 36.274 20.768 64.727 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A C   1 
ATOM   1402 O  O   . LYS A 1 179 ? 37.307 20.962 65.356 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A O   1 
ATOM   1403 C  CB  . LYS A 1 179 ? 36.575 18.374 64.095 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CB  1 
ATOM   1404 C  CG  . LYS A 1 179 ? 36.112 16.959 64.452 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CG  1 
ATOM   1405 C  CD  . LYS A 1 179 ? 37.178 15.919 64.173 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CD  1 
ATOM   1406 C  CE  . LYS A 1 179 ? 36.688 14.518 64.539 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CE  1 
ATOM   1407 N  NZ  . LYS A 1 179 ? 37.726 13.474 64.239 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A NZ  1 
ATOM   1408 N  N   . ILE A 1 180 ? 35.637 21.743 64.097 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A N   1 
ATOM   1409 C  CA  . ILE A 1 180 ? 36.201 23.088 64.114 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CA  1 
ATOM   1410 C  C   . ILE A 1 180 ? 36.279 23.683 65.518 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A C   1 
ATOM   1411 O  O   . ILE A 1 180 ? 37.236 24.399 65.838 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A O   1 
ATOM   1412 C  CB  . ILE A 1 180 ? 35.378 24.057 63.239 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CB  1 
ATOM   1413 C  CG1 . ILE A 1 180 ? 35.464 23.621 61.788 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CG1 1 
ATOM   1414 C  CG2 . ILE A 1 180 ? 35.893 25.494 63.423 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CG2 1 
ATOM   1415 C  CD1 . ILE A 1 180 ? 36.831 23.869 61.151 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CD1 1 
ATOM   1416 N  N   . ALA A 1 181 ? 35.281 23.395 66.348 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N   1 
ATOM   1417 C  CA  . ALA A 1 181 ? 35.240 23.954 67.705 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA  1 
ATOM   1418 C  C   . ALA A 1 181 ? 36.442 23.578 68.568 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C   1 
ATOM   1419 O  O   . ALA A 1 181 ? 36.799 24.302 69.487 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O   1 
ATOM   1420 C  CB  . ALA A 1 181 ? 33.951 23.529 68.403 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB  1 
ATOM   1421 N  N   . THR A 1 182 ? 37.053 22.437 68.285 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 182 THR A N   1 
ATOM   1422 C  CA  . THR A 1 182 ? 38.195 22.021 69.076 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CA  1 
ATOM   1423 C  C   . THR A 1 182 ? 39.461 22.332 68.303 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 182 THR A C   1 
ATOM   1424 O  O   . THR A 1 182 ? 40.473 21.643 68.433 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 182 THR A O   1 
ATOM   1425 C  CB  . THR A 1 182 ? 38.094 20.517 69.449 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CB  1 
ATOM   1426 O  OG1 . THR A 1 182 ? 37.708 19.741 68.305 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 182 THR A OG1 1 
ATOM   1427 C  CG2 . THR A 1 182 ? 37.050 20.330 70.538 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CG2 1 
ATOM   1428 N  N   . ILE A 1 183 ? 39.367 23.413 67.526 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A N   1 
ATOM   1429 C  CA  . ILE A 1 183 ? 40.426 23.950 66.677 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CA  1 
ATOM   1430 C  C   . ILE A 1 183 ? 40.957 22.953 65.679 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A C   1 
ATOM   1431 O  O   . ILE A 1 183 ? 40.769 23.210 64.471 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A O   1 
ATOM   1432 C  CB  . ILE A 1 183 ? 41.585 24.518 67.511 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CB  1 
ATOM   1433 C  CG1 . ILE A 1 183 ? 41.303 25.990 67.821 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG1 1 
ATOM   1434 C  CG2 . ILE A 1 183 ? 42.913 24.351 66.778 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG2 1 
ATOM   1435 C  CD1 . ILE A 1 183 ? 42.420 26.683 68.587 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CD1 1 
ATOM   1436 N  N   . SER B 1 9   ? 37.594 30.503 19.807 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 9   SER B N   1 
ATOM   1437 C  CA  . SER B 1 9   ? 36.308 29.765 20.023 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CA  1 
ATOM   1438 C  C   . SER B 1 9   ? 36.297 29.054 21.386 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 9   SER B C   1 
ATOM   1439 O  O   . SER B 1 9   ? 37.341 28.762 21.941 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 9   SER B O   1 
ATOM   1440 C  CB  . SER B 1 9   ? 36.091 28.728 18.909 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CB  1 
ATOM   1441 O  OG  . SER B 1 9   ? 37.170 27.803 18.852 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 9   SER B OG  1 
ATOM   1442 N  N   . GLY B 1 10  ? 35.118 28.767 21.914 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B N   1 
ATOM   1443 C  CA  . GLY B 1 10  ? 35.053 28.097 23.204 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B CA  1 
ATOM   1444 C  C   . GLY B 1 10  ? 34.982 26.587 23.085 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B C   1 
ATOM   1445 O  O   . GLY B 1 10  ? 35.236 26.035 22.017 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B O   1 
ATOM   1446 N  N   . LEU B 1 11  ? 34.656 25.902 24.174 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   1447 C  CA  . LEU B 1 11  ? 34.531 24.451 24.113 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   1448 C  C   . LEU B 1 11  ? 33.188 24.100 23.539 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   1449 O  O   . LEU B 1 11  ? 32.207 24.838 23.706 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   1450 C  CB  . LEU B 1 11  ? 34.605 23.810 25.513 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   1451 C  CG  . LEU B 1 11  ? 35.971 23.541 26.137 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   1452 C  CD1 . LEU B 1 11  ? 36.771 24.834 26.231 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   1453 C  CD2 . LEU B 1 11  ? 35.767 22.925 27.526 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   1454 N  N   . THR B 1 12  ? 33.132 22.977 22.827 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 12  THR B N   1 
ATOM   1455 C  CA  . THR B 1 12  ? 31.857 22.505 22.338 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CA  1 
ATOM   1456 C  C   . THR B 1 12  ? 31.224 21.855 23.576 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 12  THR B C   1 
ATOM   1457 O  O   . THR B 1 12  ? 31.912 21.557 24.558 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 12  THR B O   1 
ATOM   1458 C  CB  . THR B 1 12  ? 32.033 21.396 21.294 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CB  1 
ATOM   1459 O  OG1 . THR B 1 12  ? 32.871 20.364 21.843 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 12  THR B OG1 1 
ATOM   1460 C  CG2 . THR B 1 12  ? 32.708 21.939 20.049 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CG2 1 
ATOM   1461 N  N   . ASP B 1 13  ? 29.918 21.674 23.541 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B N   1 
ATOM   1462 C  CA  . ASP B 1 13  ? 29.232 21.000 24.632 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CA  1 
ATOM   1463 C  C   . ASP B 1 13  ? 29.849 19.608 24.767 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B C   1 
ATOM   1464 O  O   . ASP B 1 13  ? 30.113 19.128 25.875 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B O   1 
ATOM   1465 C  CB  . ASP B 1 13  ? 27.751 20.823 24.308 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CB  1 
ATOM   1466 C  CG  . ASP B 1 13  ? 26.949 22.082 24.490 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CG  1 
ATOM   1467 O  OD1 . ASP B 1 13  ? 25.721 22.017 24.266 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B OD1 1 
ATOM   1468 O  OD2 . ASP B 1 13  ? 27.527 23.125 24.843 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B OD2 1 
ATOM   1469 N  N   . GLU B 1 14  ? 30.105 18.948 23.641 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1470 C  CA  . GLU B 1 14  ? 30.645 17.604 23.785 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1471 C  C   . GLU B 1 14  ? 31.939 17.571 24.558 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1472 O  O   . GLU B 1 14  ? 32.113 16.721 25.436 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1473 C  CB  . GLU B 1 14  ? 30.878 16.922 22.442 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1474 C  CG  . GLU B 1 14  ? 31.483 15.552 22.661 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1475 C  CD  . GLU B 1 14  ? 31.592 14.753 21.396 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1476 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 32.388 15.136 20.500 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1477 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 30.877 13.745 21.318 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1478 N  N   . THR B 1 15  ? 32.833 18.503 24.238 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 15  THR B N   1 
ATOM   1479 C  CA  . THR B 1 15  ? 34.138 18.552 24.871 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CA  1 
ATOM   1480 C  C   . THR B 1 15  ? 33.976 18.808 26.359 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 15  THR B C   1 
ATOM   1481 O  O   . THR B 1 15  ? 34.604 18.133 27.168 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 15  THR B O   1 
ATOM   1482 C  CB  . THR B 1 15  ? 35.041 19.660 24.267 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CB  1 
ATOM   1483 O  OG1 . THR B 1 15  ? 35.489 19.257 22.970 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 15  THR B OG1 1 
ATOM   1484 C  CG2 . THR B 1 15  ? 36.259 19.871 25.129 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CG2 1 
ATOM   1485 N  N   . ALA B 1 16  ? 33.131 19.780 26.719 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1486 C  CA  . ALA B 1 16  ? 32.915 20.096 28.129 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1487 C  C   . ALA B 1 16  ? 32.268 18.939 28.899 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1488 O  O   . ALA B 1 16  ? 32.724 18.557 29.984 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1489 C  CB  . ALA B 1 16  ? 32.055 21.353 28.261 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1490 N  N   . PHE B 1 17  ? 31.199 18.383 28.354 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B N   1 
ATOM   1491 C  CA  . PHE B 1 17  ? 30.517 17.278 29.022 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CA  1 
ATOM   1492 C  C   . PHE B 1 17  ? 31.445 16.064 29.194 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B C   1 
ATOM   1493 O  O   . PHE B 1 17  ? 31.343 15.347 30.188 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B O   1 
ATOM   1494 C  CB  . PHE B 1 17  ? 29.279 16.866 28.229 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CB  1 
ATOM   1495 C  CG  . PHE B 1 17  ? 28.239 17.958 28.113 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CG  1 
ATOM   1496 C  CD1 . PHE B 1 17  ? 27.261 17.904 27.126 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD1 1 
ATOM   1497 C  CD2 . PHE B 1 17  ? 28.250 19.043 28.972 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD2 1 
ATOM   1498 C  CE1 . PHE B 1 17  ? 26.320 18.928 27.014 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE1 1 
ATOM   1499 C  CE2 . PHE B 1 17  ? 27.302 20.076 28.865 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE2 1 
ATOM   1500 C  CZ  . PHE B 1 17  ? 26.348 20.022 27.898 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CZ  1 
ATOM   1501 N  N   . SER B 1 18  ? 32.320 15.824 28.220 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1502 C  CA  . SER B 1 18  ? 33.253 14.698 28.280 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1503 C  C   . SER B 1 18  ? 34.289 14.857 29.383 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1504 O  O   . SER B 1 18  ? 34.959 13.889 29.796 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1505 C  CB  . SER B 1 18  ? 33.963 14.487 26.912 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1506 O  OG  . SER B 1 18  ? 34.934 15.492 26.609 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1507 N  N   . CYS B 1 19  ? 34.422 16.074 29.895 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . CYS B 1 19  ? 35.388 16.299 30.961 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . CYS B 1 19  ? 34.731 16.222 32.320 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B C   1 
ATOM   1510 O  O   . CYS B 1 19  ? 35.379 16.460 33.340 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B O   1 
ATOM   1511 C  CB  . CYS B 1 19  ? 36.044 17.661 30.788 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CB  1 
ATOM   1512 S  SG  . CYS B 1 19  ? 37.203 17.754 29.385 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B SG  1 
ATOM   1513 N  N   . CYS B 1 20  ? 33.455 15.863 32.334 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B N   1 
ATOM   1514 C  CA  . CYS B 1 20  ? 32.707 15.776 33.590 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B CA  1 
ATOM   1515 C  C   . CYS B 1 20  ? 32.515 14.351 34.051 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B C   1 
ATOM   1516 O  O   . CYS B 1 20  ? 31.821 13.574 33.382 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B O   1 
ATOM   1517 C  CB  . CYS B 1 20  ? 31.337 16.412 33.448 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B CB  1 
ATOM   1518 S  SG  . CYS B 1 20  ? 31.373 18.182 33.146 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B SG  1 
ATOM   1519 N  N   . SER B 1 21  ? 33.119 14.009 35.188 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 21  SER B N   1 
ATOM   1520 C  CA  . SER B 1 21  ? 32.983 12.662 35.732 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CA  1 
ATOM   1521 C  C   . SER B 1 21  ? 31.826 12.617 36.714 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 21  SER B C   1 
ATOM   1522 O  O   . SER B 1 21  ? 31.494 13.620 37.341 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 21  SER B O   1 
ATOM   1523 C  CB  . SER B 1 21  ? 34.255 12.232 36.468 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CB  1 
ATOM   1524 O  OG  . SER B 1 21  ? 35.347 12.058 35.580 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 21  SER B OG  1 
ATOM   1525 N  N   . ASP B 1 22  ? 31.186 11.463 36.857 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N   1 
ATOM   1526 C  CA  . ASP B 1 22  ? 30.099 11.392 37.826 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA  1 
ATOM   1527 C  C   . ASP B 1 22  ? 30.750 11.440 39.200 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C   1 
ATOM   1528 O  O   . ASP B 1 22  ? 31.876 10.991 39.356 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O   1 
ATOM   1529 C  CB  . ASP B 1 22  ? 29.273 10.104 37.660 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB  1 
ATOM   1530 C  CG  . ASP B 1 22  ? 28.254 10.200 36.528 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG  1 
ATOM   1531 O  OD1 . ASP B 1 22  ? 27.686 11.306 36.303 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1 1 
ATOM   1532 O  OD2 . ASP B 1 22  ? 28.000 9.158  35.873 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2 1 
ATOM   1533 N  N   . PRO B 1 23  ? 30.040 11.951 40.224 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B N   1 
ATOM   1534 C  CA  . PRO B 1 23  ? 30.636 12.039 41.563 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CA  1 
ATOM   1535 C  C   . PRO B 1 23  ? 31.009 10.732 42.206 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B C   1 
ATOM   1536 O  O   . PRO B 1 23  ? 30.231 9.778  42.177 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B O   1 
ATOM   1537 C  CB  . PRO B 1 23  ? 29.563 12.754 42.388 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CB  1 
ATOM   1538 C  CG  . PRO B 1 23  ? 28.694 13.406 41.382 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CG  1 
ATOM   1539 C  CD  . PRO B 1 23  ? 28.649 12.434 40.255 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CD  1 
ATOM   1540 N  N   . ASP B 1 24  ? 32.196 10.696 42.790 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1541 C  CA  . ASP B 1 24  ? 32.645 9.531  43.503 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1542 C  C   . ASP B 1 24  ? 31.782 9.446  44.765 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1543 O  O   . ASP B 1 24  ? 31.523 10.439 45.431 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1544 C  CB  . ASP B 1 24  ? 34.104 9.689  43.880 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1545 C  CG  . ASP B 1 24  ? 34.630 8.489  44.609 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1546 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 34.393 8.358  45.822 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1547 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 35.275 7.665  43.952 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1548 N  N   . PRO B 1 25  ? 31.317 8.244  45.109 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B N   1 
ATOM   1549 C  CA  . PRO B 1 25  ? 30.472 8.072  46.295 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CA  1 
ATOM   1550 C  C   . PRO B 1 25  ? 31.001 8.633  47.606 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B C   1 
ATOM   1551 O  O   . PRO B 1 25  ? 30.211 9.009  48.499 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B O   1 
ATOM   1552 C  CB  . PRO B 1 25  ? 30.267 6.552  46.338 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CB  1 
ATOM   1553 C  CG  . PRO B 1 25  ? 30.207 6.221  44.880 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CG  1 
ATOM   1554 C  CD  . PRO B 1 25  ? 31.368 7.007  44.305 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CD  1 
ATOM   1555 N  N   . SER B 1 26  ? 32.316 8.687  47.742 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 26  SER B N   1 
ATOM   1556 C  CA  . SER B 1 26  ? 32.893 9.198  48.978 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CA  1 
ATOM   1557 C  C   . SER B 1 26  ? 32.675 10.712 49.115 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 26  SER B C   1 
ATOM   1558 O  O   . SER B 1 26  ? 32.879 11.273 50.206 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 26  SER B O   1 
ATOM   1559 C  CB  . SER B 1 26  ? 34.389 8.911  49.039 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CB  1 
ATOM   1560 O  OG  . SER B 1 26  ? 35.071 9.733  48.105 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 26  SER B OG  1 
ATOM   1561 N  N   . THR B 1 27  ? 32.294 11.378 48.021 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 27  THR B N   1 
ATOM   1562 C  CA  . THR B 1 27  ? 32.052 12.830 48.098 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CA  1 
ATOM   1563 C  C   . THR B 1 27  ? 30.558 13.128 48.264 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 27  THR B C   1 
ATOM   1564 O  O   . THR B 1 27  ? 30.166 14.289 48.246 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 27  THR B O   1 
ATOM   1565 C  CB  . THR B 1 27  ? 32.486 13.585 46.793 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CB  1 
ATOM   1566 O  OG1 . THR B 1 27  ? 31.627 13.176 45.714 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 27  THR B OG1 1 
ATOM   1567 C  CG2 . THR B 1 27  ? 33.926 13.301 46.419 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CG2 1 
ATOM   1568 N  N   . LYS B 1 28  ? 29.713 12.104 48.446 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . LYS B 1 28  ? 28.251 12.327 48.462 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . LYS B 1 28  ? 27.584 13.337 49.383 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B C   1 
ATOM   1571 O  O   . LYS B 1 28  ? 26.504 13.871 49.055 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . LYS B 1 28  ? 27.521 10.987 48.611 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CB  1 
ATOM   1573 C  CG  . LYS B 1 28  ? 27.558 10.412 50.020 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CG  1 
ATOM   1574 C  CD  . LYS B 1 28  ? 26.954 8.997  50.028 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CD  1 
ATOM   1575 C  CE  . LYS B 1 28  ? 26.785 8.500  51.463 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CE  1 
ATOM   1576 N  NZ  . LYS B 1 28  ? 25.739 9.272  52.201 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B NZ  1 
ATOM   1577 N  N   . ASP B 1 29  ? 28.201 13.602 50.528 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B N   1 
ATOM   1578 C  CA  . ASP B 1 29  ? 27.657 14.542 51.473 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CA  1 
ATOM   1579 C  C   . ASP B 1 29  ? 28.479 15.829 51.559 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B C   1 
ATOM   1580 O  O   . ASP B 1 29  ? 28.258 16.640 52.448 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B O   1 
ATOM   1581 C  CB  . ASP B 1 29  ? 27.582 13.872 52.838 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CB  1 
ATOM   1582 C  CG  . ASP B 1 29  ? 26.647 12.677 52.820 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CG  1 
ATOM   1583 O  OD1 . ASP B 1 29  ? 27.093 11.565 53.163 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD1 1 
ATOM   1584 O  OD2 . ASP B 1 29  ? 25.470 12.874 52.444 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD2 1 
ATOM   1585 N  N   . PHE B 1 30  ? 29.421 16.006 50.636 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . PHE B 1 30  ? 30.225 17.234 50.610 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . PHE B 1 30  ? 29.291 18.419 50.295 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B C   1 
ATOM   1588 O  O   . PHE B 1 30  ? 28.318 18.265 49.552 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . PHE B 1 30  ? 31.247 17.155 49.477 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . PHE B 1 30  ? 32.456 16.304 49.785 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CG  1 
ATOM   1591 C  CD1 . PHE B 1 30  ? 32.435 15.350 50.794 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD1 1 
ATOM   1592 C  CD2 . PHE B 1 30  ? 33.604 16.437 49.019 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD2 1 
ATOM   1593 C  CE1 . PHE B 1 30  ? 33.528 14.550 51.022 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE1 1 
ATOM   1594 C  CE2 . PHE B 1 30  ? 34.699 15.641 49.245 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE2 1 
ATOM   1595 C  CZ  . PHE B 1 30  ? 34.668 14.690 50.250 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CZ  1 
ATOM   1596 N  N   . LEU B 1 31  ? 29.612 19.609 50.807 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . LEU B 1 31  ? 28.762 20.762 50.502 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . LEU B 1 31  ? 29.656 21.974 50.372 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1599 O  O   . LEU B 1 31  ? 30.726 22.007 50.974 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . LEU B 1 31  ? 27.662 20.955 51.569 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . LEU B 1 31  ? 27.999 21.258 53.027 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1602 C  CD1 . LEU B 1 31  ? 28.222 22.756 53.205 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1603 C  CD2 . LEU B 1 31  ? 26.853 20.814 53.915 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1604 N  N   . LEU B 1 32  ? 29.242 22.940 49.541 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1605 C  CA  . LEU B 1 32  ? 30.034 24.168 49.317 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1606 C  C   . LEU B 1 32  ? 29.607 25.106 50.435 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1607 O  O   . LEU B 1 32  ? 28.579 25.767 50.379 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1608 C  CB  . LEU B 1 32  ? 29.732 24.728 47.921 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1609 C  CG  . LEU B 1 32  ? 30.609 25.928 47.523 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1610 C  CD1 . LEU B 1 32  ? 32.076 25.547 47.529 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1611 C  CD2 . LEU B 1 32  ? 30.221 26.370 46.104 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1612 N  N   . GLN B 1 33  ? 30.430 25.155 51.467 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B N   1 
ATOM   1613 C  CA  . GLN B 1 33  ? 30.111 25.872 52.692 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CA  1 
ATOM   1614 C  C   . GLN B 1 33  ? 30.427 27.366 52.811 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B C   1 
ATOM   1615 O  O   . GLN B 1 33  ? 29.719 28.123 53.493 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B O   1 
ATOM   1616 C  CB  . GLN B 1 33  ? 30.798 25.112 53.834 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CB  1 
ATOM   1617 C  CG  . GLN B 1 33  ? 30.292 25.430 55.237 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CG  1 
ATOM   1618 C  CD  . GLN B 1 33  ? 30.903 26.668 55.846 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CD  1 
ATOM   1619 O  OE1 . GLN B 1 33  ? 32.071 26.981 55.624 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B OE1 1 
ATOM   1620 N  NE2 . GLN B 1 33  ? 30.123 27.365 56.670 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B NE2 1 
ATOM   1621 N  N   . GLN B 1 34  ? 31.486 27.801 52.154 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 34  GLN B N   1 
ATOM   1622 C  CA  . GLN B 1 34  ? 31.890 29.190 52.320 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CA  1 
ATOM   1623 C  C   . GLN B 1 34  ? 32.676 29.789 51.199 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 34  GLN B C   1 
ATOM   1624 O  O   . GLN B 1 34  ? 33.324 29.078 50.425 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 34  GLN B O   1 
ATOM   1625 C  CB  . GLN B 1 34  ? 32.771 29.321 53.582 1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CB  1 
ATOM   1626 C  CG  . GLN B 1 34  ? 33.964 28.343 53.541 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CG  1 
ATOM   1627 C  CD  . GLN B 1 34  ? 34.983 28.475 54.663 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CD  1 
ATOM   1628 O  OE1 . GLN B 1 34  ? 36.141 28.796 54.410 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B OE1 1 
ATOM   1629 N  NE2 . GLN B 1 34  ? 34.573 28.199 55.898 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B NE2 1 
ATOM   1630 N  N   . THR B 1 35  ? 32.621 31.124 51.134 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 35  THR B N   1 
ATOM   1631 C  CA  . THR B 1 35  ? 33.434 31.900 50.216 1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 35  THR B CA  1 
ATOM   1632 C  C   . THR B 1 35  ? 34.097 32.899 51.167 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 35  THR B C   1 
ATOM   1633 O  O   . THR B 1 35  ? 33.409 33.559 51.986 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 35  THR B O   1 
ATOM   1634 C  CB  . THR B 1 35  ? 32.577 32.648 49.176 1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 35  THR B CB  1 
ATOM   1635 O  OG1 . THR B 1 35  ? 31.967 31.675 48.343 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 35  THR B OG1 1 
ATOM   1636 C  CG2 . THR B 1 35  ? 33.435 33.623 48.326 1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 35  THR B CG2 1 
ATOM   1637 N  N   . MET B 1 36  ? 35.413 33.036 51.069 1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 36  MET B N   1 
ATOM   1638 C  CA  . MET B 1 36  ? 36.124 33.959 51.962 1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 36  MET B CA  1 
ATOM   1639 C  C   . MET B 1 36  ? 36.663 35.201 51.282 1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 36  MET B C   1 
ATOM   1640 O  O   . MET B 1 36  ? 37.319 35.117 50.254 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 36  MET B O   1 
ATOM   1641 C  CB  . MET B 1 36  ? 37.282 33.235 52.672 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 36  MET B CB  1 
ATOM   1642 C  CG  . MET B 1 36  ? 37.958 34.053 53.801 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 36  MET B CG  1 
ATOM   1643 S  SD  . MET B 1 36  ? 39.132 35.331 53.264 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 36  MET B SD  1 
ATOM   1644 C  CE  . MET B 1 36  ? 40.739 34.442 53.550 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CE  1 
ATOM   1645 N  N   . LEU B 1 37  ? 36.368 36.352 51.879 1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   1646 C  CA  . LEU B 1 37  ? 36.860 37.639 51.397 1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   1647 C  C   . LEU B 1 37  ? 37.544 38.361 52.563 1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   1648 O  O   . LEU B 1 37  ? 37.084 38.310 53.701 1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   1649 C  CB  . LEU B 1 37  ? 35.687 38.521 50.923 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   1650 C  CG  . LEU B 1 37  ? 34.787 37.921 49.853 1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   1651 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 33.593 38.866 49.607 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   1652 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 35.601 37.723 48.528 1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   1653 N  N   . ARG B 1 38  ? 38.666 39.014 52.282 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   1 
ATOM   1654 C  CA  . ARG B 1 38  ? 39.308 39.805 53.337 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  1 
ATOM   1655 C  C   . ARG B 1 38  ? 38.623 41.179 53.389 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   1 
ATOM   1656 O  O   . ARG B 1 38  ? 38.345 41.792 52.336 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   1 
ATOM   1657 C  CB  . ARG B 1 38  ? 40.788 39.970 53.032 1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  1 
ATOM   1658 C  CG  . ARG B 1 38  ? 41.555 38.638 53.048 1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  1 
ATOM   1659 C  CD  . ARG B 1 38  ? 42.996 38.898 52.653 1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  1 
ATOM   1660 N  NE  . ARG B 1 38  ? 43.798 37.666 52.683 1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  1 
ATOM   1661 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 43.858 36.777 51.686 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  1 
ATOM   1662 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 43.134 36.960 50.569 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 1 
ATOM   1663 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 44.740 35.760 51.742 1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 1 
ATOM   1664 N  N   . ILE B 1 39  ? 38.347 41.658 54.599 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B N   1 
ATOM   1665 C  CA  . ILE B 1 39  ? 37.662 42.943 54.750 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CA  1 
ATOM   1666 C  C   . ILE B 1 39  ? 38.461 43.940 55.573 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B C   1 
ATOM   1667 O  O   . ILE B 1 39  ? 39.060 43.591 56.594 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B O   1 
ATOM   1668 C  CB  . ILE B 1 39  ? 36.265 42.786 55.410 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CB  1 
ATOM   1669 C  CG1 . ILE B 1 39  ? 36.402 42.087 56.776 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CG1 1 
ATOM   1670 C  CG2 . ILE B 1 39  ? 35.313 42.008 54.440 1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CG2 1 
ATOM   1671 C  CD1 . ILE B 1 39  ? 35.184 42.254 57.610 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CD1 1 
ATOM   1672 N  N   . LYS B 1 40  ? 38.455 45.187 55.112 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 40  LYS B N   1 
ATOM   1673 C  CA  . LYS B 1 40  ? 39.197 46.237 55.794 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CA  1 
ATOM   1674 C  C   . LYS B 1 40  ? 38.639 46.658 57.151 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B C   1 
ATOM   1675 O  O   . LYS B 1 40  ? 39.400 46.786 58.133 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B O   1 
ATOM   1676 C  CB  . LYS B 1 40  ? 39.290 47.453 54.878 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CB  1 
ATOM   1677 C  CG  . LYS B 1 40  ? 39.974 48.688 55.476 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CG  1 
ATOM   1678 C  CD  . LYS B 1 40  ? 40.115 49.754 54.396 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CD  1 
ATOM   1679 C  CE  . LYS B 1 40  ? 40.825 51.045 54.850 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CE  1 
ATOM   1680 N  NZ  . LYS B 1 40  ? 42.272 50.842 55.112 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B NZ  1 
ATOM   1681 N  N   . ASP B 1 41  ? 37.316 46.842 57.218 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B N   1 
ATOM   1682 C  CA  . ASP B 1 41  ? 36.646 47.322 58.435 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CA  1 
ATOM   1683 C  C   . ASP B 1 41  ? 35.378 46.495 58.746 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B C   1 
ATOM   1684 O  O   . ASP B 1 41  ? 34.368 46.628 58.073 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B O   1 
ATOM   1685 C  CB  . ASP B 1 41  ? 36.252 48.767 58.208 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CB  1 
ATOM   1686 C  CG  . ASP B 1 41  ? 35.796 49.430 59.465 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CG  1 
ATOM   1687 O  OD1 . ASP B 1 41  ? 35.188 48.722 60.298 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD1 1 
ATOM   1688 O  OD2 . ASP B 1 41  ? 36.055 50.646 59.606 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD2 1 
ATOM   1689 N  N   . PRO B 1 42  ? 35.415 45.659 59.789 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . PRO B 1 42  ? 34.240 44.842 60.098 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . PRO B 1 42  ? 32.998 45.655 60.464 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   1 
ATOM   1692 O  O   . PRO B 1 42  ? 31.879 45.207 60.203 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   1 
ATOM   1693 C  CB  . PRO B 1 42  ? 34.756 43.909 61.205 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . PRO B 1 42  ? 35.767 44.768 61.905 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  1 
ATOM   1695 C  CD  . PRO B 1 42  ? 36.490 45.446 60.777 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  1 
ATOM   1696 N  N   . LYS B 1 43  ? 33.170 46.845 61.054 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1697 C  CA  . LYS B 1 43  ? 31.970 47.634 61.400 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1698 C  C   . LYS B 1 43  ? 31.169 47.995 60.151 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1699 O  O   . LYS B 1 43  ? 29.930 47.905 60.137 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1700 C  CB  . LYS B 1 43  ? 32.330 48.910 62.180 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . LYS B 1 43  ? 32.754 48.615 63.601 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1702 C  CD  . LYS B 1 43  ? 32.949 49.926 64.417 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1703 C  CE  . LYS B 1 43  ? 33.640 49.606 65.752 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1704 N  NZ  . LYS B 1 43  ? 34.062 50.839 66.492 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1705 N  N   . LYS B 1 44  ? 31.872 48.423 59.115 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B N   1 
ATOM   1706 C  CA  . LYS B 1 44  ? 31.219 48.780 57.867 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CA  1 
ATOM   1707 C  C   . LYS B 1 44  ? 30.682 47.557 57.152 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B C   1 
ATOM   1708 O  O   . LYS B 1 44  ? 29.582 47.578 56.625 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B O   1 
ATOM   1709 C  CB  . LYS B 1 44  ? 32.182 49.497 56.950 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CB  1 
ATOM   1710 C  CG  . LYS B 1 44  ? 32.650 50.848 57.457 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CG  1 
ATOM   1711 C  CD  . LYS B 1 44  ? 33.635 51.444 56.490 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CD  1 
ATOM   1712 C  CE  . LYS B 1 44  ? 34.139 52.799 56.979 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CE  1 
ATOM   1713 N  NZ  . LYS B 1 44  ? 34.976 53.467 55.930 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B NZ  1 
ATOM   1714 N  N   . SER B 1 45  ? 31.490 46.504 57.083 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 45  SER B N   1 
ATOM   1715 C  CA  . SER B 1 45  ? 31.062 45.285 56.412 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 45  SER B CA  1 
ATOM   1716 C  C   . SER B 1 45  ? 29.852 44.618 57.050 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 45  SER B C   1 
ATOM   1717 O  O   . SER B 1 45  ? 28.951 44.155 56.328 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 45  SER B O   1 
ATOM   1718 C  CB  . SER B 1 45  ? 32.219 44.275 56.371 1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 45  SER B CB  1 
ATOM   1719 O  OG  . SER B 1 45  ? 33.239 44.762 55.499 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 45  SER B OG  1 
ATOM   1720 N  N   . LEU B 1 46  ? 29.830 44.527 58.383 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   1 
ATOM   1721 C  CA  . LEU B 1 46  ? 28.716 43.897 59.073 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  1 
ATOM   1722 C  C   . LEU B 1 46  ? 27.450 44.718 58.858 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   1 
ATOM   1723 O  O   . LEU B 1 46  ? 26.383 44.158 58.670 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   1 
ATOM   1724 C  CB  . LEU B 1 46  ? 29.003 43.766 60.574 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  1 
ATOM   1725 C  CG  . LEU B 1 46  ? 30.084 42.755 60.964 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  1 
ATOM   1726 C  CD1 . LEU B 1 46  ? 30.403 42.876 62.466 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 1 
ATOM   1727 C  CD2 . LEU B 1 46  ? 29.622 41.351 60.619 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 1 
ATOM   1728 N  N   . ASP B 1 47  ? 27.566 46.042 58.920 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B N   1 
ATOM   1729 C  CA  . ASP B 1 47  ? 26.390 46.881 58.692 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CA  1 
ATOM   1730 C  C   . ASP B 1 47  ? 25.871 46.651 57.268 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B C   1 
ATOM   1731 O  O   . ASP B 1 47  ? 24.671 46.490 57.061 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B O   1 
ATOM   1732 C  CB  . ASP B 1 47  ? 26.738 48.351 58.908 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CB  1 
ATOM   1733 C  CG  . ASP B 1 47  ? 25.618 49.282 58.468 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CG  1 
ATOM   1734 O  OD1 . ASP B 1 47  ? 24.557 49.287 59.135 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD1 1 
ATOM   1735 O  OD2 . ASP B 1 47  ? 25.800 49.974 57.448 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD2 1 
ATOM   1736 N  N   . PHE B 1 48  ? 26.781 46.594 56.297 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 48  PHE B N   1 
ATOM   1737 C  CA  . PHE B 1 48  ? 26.384 46.382 54.908 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CA  1 
ATOM   1738 C  C   . PHE B 1 48  ? 25.660 45.043 54.676 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 48  PHE B C   1 
ATOM   1739 O  O   . PHE B 1 48  ? 24.509 44.984 54.185 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 48  PHE B O   1 
ATOM   1740 C  CB  . PHE B 1 48  ? 27.616 46.418 53.988 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CB  1 
ATOM   1741 C  CG  . PHE B 1 48  ? 27.288 46.134 52.540 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CG  1 
ATOM   1742 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 26.687 47.106 51.750 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CD1 1 
ATOM   1743 C  CD2 . PHE B 1 48  ? 27.564 44.897 51.982 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CD2 1 
ATOM   1744 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 26.364 46.847 50.417 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CE1 1 
ATOM   1745 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 27.246 44.628 50.652 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CE2 1 
ATOM   1746 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 26.643 45.609 49.863 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CZ  1 
ATOM   1747 N  N   . TYR B 1 49  ? 26.354 43.954 54.995 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B N   1 
ATOM   1748 C  CA  . TYR B 1 49  ? 25.805 42.638 54.761 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CA  1 
ATOM   1749 C  C   . TYR B 1 49  ? 24.539 42.326 55.541 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B C   1 
ATOM   1750 O  O   . TYR B 1 49  ? 23.714 41.560 55.044 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B O   1 
ATOM   1751 C  CB  . TYR B 1 49  ? 26.877 41.557 55.016 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CB  1 
ATOM   1752 C  CG  . TYR B 1 49  ? 27.870 41.459 53.864 1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CG  1 
ATOM   1753 C  CD1 . TYR B 1 49  ? 27.479 40.916 52.652 1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CD1 1 
ATOM   1754 C  CD2 . TYR B 1 49  ? 29.157 42.017 53.964 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CD2 1 
ATOM   1755 C  CE1 . TYR B 1 49  ? 28.330 40.914 51.553 1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CE1 1 
ATOM   1756 C  CE2 . TYR B 1 49  ? 30.021 42.036 52.866 1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CE2 1 
ATOM   1757 C  CZ  . TYR B 1 49  ? 29.592 41.474 51.665 1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CZ  1 
ATOM   1758 O  OH  . TYR B 1 49  ? 30.417 41.461 50.565 1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 49  TYR B OH  1 
ATOM   1759 N  N   . THR B 1 50  ? 24.359 42.907 56.737 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 50  THR B N   1 
ATOM   1760 C  CA  . THR B 1 50  ? 23.131 42.621 57.491 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 50  THR B CA  1 
ATOM   1761 C  C   . THR B 1 50  ? 21.996 43.622 57.183 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 50  THR B C   1 
ATOM   1762 O  O   . THR B 1 50  ? 20.935 43.236 56.731 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 50  THR B O   1 
ATOM   1763 C  CB  . THR B 1 50  ? 23.378 42.583 59.025 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CB  1 
ATOM   1764 O  OG1 . THR B 1 50  ? 23.812 43.857 59.514 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 50  THR B OG1 1 
ATOM   1765 C  CG2 . THR B 1 50  ? 24.460 41.513 59.333 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CG2 1 
ATOM   1766 N  N   . ARG B 1 51  ? 22.243 44.903 57.391 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   1 
ATOM   1767 C  CA  . ARG B 1 51  ? 21.202 45.911 57.150 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  1 
ATOM   1768 C  C   . ARG B 1 51  ? 20.851 46.124 55.673 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   1 
ATOM   1769 O  O   . ARG B 1 51  ? 19.672 46.296 55.320 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   1 
ATOM   1770 C  CB  . ARG B 1 51  ? 21.624 47.240 57.778 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  1 
ATOM   1771 C  CG  . ARG B 1 51  ? 20.587 48.378 57.623 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  1 
ATOM   1772 C  CD  . ARG B 1 51  ? 21.105 49.689 58.260 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  1 
ATOM   1773 N  NE  . ARG B 1 51  ? 22.340 50.142 57.624 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  1 
ATOM   1774 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 22.405 50.895 56.529 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  1 
ATOM   1775 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 21.285 51.313 55.934 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 1 
ATOM   1776 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 23.585 51.212 56.002 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 1 
ATOM   1777 N  N   . VAL B 1 52  ? 21.842 46.102 54.795 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N   1 
ATOM   1778 C  CA  . VAL B 1 52  ? 21.539 46.320 53.389 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA  1 
ATOM   1779 C  C   . VAL B 1 52  ? 21.135 45.054 52.663 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C   1 
ATOM   1780 O  O   . VAL B 1 52  ? 20.082 44.996 52.043 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O   1 
ATOM   1781 C  CB  . VAL B 1 52  ? 22.732 46.934 52.625 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB  1 
ATOM   1782 C  CG1 . VAL B 1 52  ? 22.373 47.089 51.144 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1 1 
ATOM   1783 C  CG2 . VAL B 1 52  ? 23.114 48.278 53.249 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2 1 
ATOM   1784 N  N   . LEU B 1 53  ? 21.970 44.027 52.756 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   1 
ATOM   1785 C  CA  . LEU B 1 53  ? 21.669 42.795 52.039 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  1 
ATOM   1786 C  C   . LEU B 1 53  ? 20.819 41.772 52.786 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   1 
ATOM   1787 O  O   . LEU B 1 53  ? 20.345 40.801 52.193 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   1 
ATOM   1788 C  CB  . LEU B 1 53  ? 22.974 42.138 51.591 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  1 
ATOM   1789 C  CG  . LEU B 1 53  ? 23.658 42.864 50.441 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  1 
ATOM   1790 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 24.915 42.096 50.071 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 1 
ATOM   1791 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 22.693 42.961 49.243 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 1 
ATOM   1792 N  N   . GLY B 1 54  ? 20.666 41.940 54.091 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B N   1 
ATOM   1793 C  CA  . GLY B 1 54  ? 19.817 41.015 54.817 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B CA  1 
ATOM   1794 C  C   . GLY B 1 54  ? 20.405 39.690 55.264 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B C   1 
ATOM   1795 O  O   . GLY B 1 54  ? 19.648 38.775 55.572 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B O   1 
ATOM   1796 N  N   . LEU B 1 55  ? 21.737 39.560 55.283 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1797 C  CA  . LEU B 1 55  ? 22.313 38.320 55.787 1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1798 C  C   . LEU B 1 55  ? 22.308 38.430 57.323 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1799 O  O   . LEU B 1 55  ? 22.052 39.515 57.861 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1800 C  CB  . LEU B 1 55  ? 23.751 38.138 55.292 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1801 C  CG  . LEU B 1 55  ? 23.858 37.574 53.854 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1802 C  CD1 . LEU B 1 55  ? 23.762 38.730 52.841 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1803 C  CD2 . LEU B 1 55  ? 25.203 36.807 53.711 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1804 N  N   . THR B 1 56  ? 22.599 37.319 58.000 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 56  THR B N   1 
ATOM   1805 C  CA  . THR B 1 56  ? 22.666 37.249 59.470 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 56  THR B CA  1 
ATOM   1806 C  C   . THR B 1 56  ? 24.073 36.814 59.888 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 56  THR B C   1 
ATOM   1807 O  O   . THR B 1 56  ? 24.639 35.889 59.291 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 56  THR B O   1 
ATOM   1808 C  CB  . THR B 1 56  ? 21.616 36.234 60.004 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 56  THR B CB  1 
ATOM   1809 O  OG1 . THR B 1 56  ? 20.322 36.699 59.625 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 56  THR B OG1 1 
ATOM   1810 C  CG2 . THR B 1 56  ? 21.689 36.079 61.505 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 56  THR B CG2 1 
ATOM   1811 N  N   . LEU B 1 57  ? 24.630 37.465 60.907 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1812 C  CA  . LEU B 1 57  ? 25.965 37.084 61.401 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1813 C  C   . LEU B 1 57  ? 25.744 35.827 62.242 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1814 O  O   . LEU B 1 57  ? 25.068 35.876 63.296 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1815 C  CB  . LEU B 1 57  ? 26.563 38.199 62.269 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1816 C  CG  . LEU B 1 57  ? 27.933 37.869 62.900 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1817 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 29.016 37.665 61.809 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1818 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 28.332 39.019 63.840 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1819 N  N   . LEU B 1 58  ? 26.268 34.691 61.783 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B N   1 
ATOM   1820 C  CA  . LEU B 1 58  ? 26.082 33.456 62.520 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CA  1 
ATOM   1821 C  C   . LEU B 1 58  ? 27.025 33.284 63.675 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B C   1 
ATOM   1822 O  O   . LEU B 1 58  ? 26.619 32.835 64.756 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B O   1 
ATOM   1823 C  CB  . LEU B 1 58  ? 26.274 32.233 61.611 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CB  1 
ATOM   1824 C  CG  . LEU B 1 58  ? 25.560 32.299 60.276 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CG  1 
ATOM   1825 C  CD1 . LEU B 1 58  ? 25.806 30.971 59.507 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD1 1 
ATOM   1826 C  CD2 . LEU B 1 58  ? 24.047 32.524 60.481 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD2 1 
ATOM   1827 N  N   . GLN B 1 59  ? 28.285 33.654 63.447 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B N   1 
ATOM   1828 C  CA  . GLN B 1 59  ? 29.309 33.433 64.443 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CA  1 
ATOM   1829 C  C   . GLN B 1 59  ? 30.551 34.224 64.112 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B C   1 
ATOM   1830 O  O   . GLN B 1 59  ? 30.826 34.518 62.945 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 59  GLN B O   1 
ATOM   1831 C  CB  . GLN B 1 59  ? 29.620 31.944 64.458 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CB  1 
ATOM   1832 C  CG  . GLN B 1 59  ? 30.708 31.543 65.412 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CG  1 
ATOM   1833 C  CD  . GLN B 1 59  ? 30.786 30.051 65.628 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CD  1 
ATOM   1834 O  OE1 . GLN B 1 59  ? 30.174 29.267 64.902 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B OE1 1 
ATOM   1835 N  NE2 . GLN B 1 59  ? 31.554 29.645 66.645 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B NE2 1 
ATOM   1836 N  N   . LYS B 1 60  ? 31.279 34.587 65.165 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 60  LYS B N   1 
ATOM   1837 C  CA  . LYS B 1 60  ? 32.527 35.349 65.070 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CA  1 
ATOM   1838 C  C   . LYS B 1 60  ? 33.617 34.542 65.769 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B C   1 
ATOM   1839 O  O   . LYS B 1 60  ? 33.414 34.088 66.883 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B O   1 
ATOM   1840 C  CB  . LYS B 1 60  ? 32.349 36.697 65.776 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CB  1 
ATOM   1841 C  CG  . LYS B 1 60  ? 33.616 37.565 65.949 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CG  1 
ATOM   1842 C  CD  . LYS B 1 60  ? 33.183 38.902 66.536 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CD  1 
ATOM   1843 C  CE  . LYS B 1 60  ? 34.342 39.833 66.791 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CE  1 
ATOM   1844 N  NZ  . LYS B 1 60  ? 35.069 39.373 68.000 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B NZ  1 
ATOM   1845 N  N   . LEU B 1 61  ? 34.764 34.362 65.127 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B N   1 
ATOM   1846 C  CA  . LEU B 1 61  ? 35.853 33.612 65.743 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CA  1 
ATOM   1847 C  C   . LEU B 1 61  ? 37.068 34.518 65.794 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B C   1 
ATOM   1848 O  O   . LEU B 1 61  ? 37.395 35.183 64.814 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B O   1 
ATOM   1849 C  CB  . LEU B 1 61  ? 36.198 32.347 64.938 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CB  1 
ATOM   1850 C  CG  . LEU B 1 61  ? 35.132 31.258 64.806 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CG  1 
ATOM   1851 C  CD1 . LEU B 1 61  ? 33.952 31.804 63.995 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD1 1 
ATOM   1852 C  CD2 . LEU B 1 61  ? 35.721 30.040 64.080 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD2 1 
ATOM   1853 N  N   . ASP B 1 62  ? 37.722 34.588 66.953 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   1 
ATOM   1854 C  CA  . ASP B 1 62  ? 38.920 35.426 67.040 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  1 
ATOM   1855 C  C   . ASP B 1 62  ? 40.176 34.561 67.230 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   1 
ATOM   1856 O  O   . ASP B 1 62  ? 40.119 33.511 67.862 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   1 
ATOM   1857 C  CB  . ASP B 1 62  ? 38.821 36.420 68.196 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  1 
ATOM   1858 C  CG  . ASP B 1 62  ? 37.688 37.425 68.022 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  1 
ATOM   1859 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 37.489 37.974 66.906 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 1 
ATOM   1860 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 37.011 37.679 69.038 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 1 
ATOM   1861 N  N   . PHE B 1 63  ? 41.289 35.015 66.663 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . PHE B 1 63  ? 42.588 34.323 66.757 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . PHE B 1 63  ? 43.595 35.398 67.143 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B C   1 
ATOM   1864 O  O   . PHE B 1 63  ? 44.314 35.948 66.304 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B O   1 
ATOM   1865 C  CB  . PHE B 1 63  ? 42.936 33.699 65.408 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CB  1 
ATOM   1866 C  CG  . PHE B 1 63  ? 41.929 32.705 64.945 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CG  1 
ATOM   1867 C  CD1 . PHE B 1 63  ? 40.737 33.123 64.366 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD1 1 
ATOM   1868 C  CD2 . PHE B 1 63  ? 42.130 31.351 65.159 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD2 1 
ATOM   1869 C  CE1 . PHE B 1 63  ? 39.752 32.201 64.012 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE1 1 
ATOM   1870 C  CE2 . PHE B 1 63  ? 41.143 30.414 64.806 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE2 1 
ATOM   1871 C  CZ  . PHE B 1 63  ? 39.952 30.843 64.233 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CZ  1 
ATOM   1872 N  N   . PRO B 1 64  ? 43.656 35.716 68.444 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . PRO B 1 64  ? 44.580 36.752 68.905 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . PRO B 1 64  ? 46.049 36.545 68.573 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C   1 
ATOM   1875 O  O   . PRO B 1 64  ? 46.751 37.518 68.279 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . PRO B 1 64  ? 44.306 36.838 70.413 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB  1 
ATOM   1877 C  CG  . PRO B 1 64  ? 43.679 35.502 70.764 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG  1 
ATOM   1878 C  CD  . PRO B 1 64  ? 42.830 35.187 69.546 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD  1 
ATOM   1879 N  N   . ALA B 1 65  ? 46.498 35.295 68.596 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B N   1 
ATOM   1880 C  CA  . ALA B 1 65  ? 47.895 34.976 68.295 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CA  1 
ATOM   1881 C  C   . ALA B 1 65  ? 48.242 35.369 66.863 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B C   1 
ATOM   1882 O  O   . ALA B 1 65  ? 49.396 35.654 66.540 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B O   1 
ATOM   1883 C  CB  . ALA B 1 65  ? 48.151 33.478 68.497 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CB  1 
ATOM   1884 N  N   . MET B 1 66  ? 47.246 35.366 65.988 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 66  MET B N   1 
ATOM   1885 C  CA  . MET B 1 66  ? 47.517 35.737 64.612 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CA  1 
ATOM   1886 C  C   . MET B 1 66  ? 46.893 37.073 64.252 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 66  MET B C   1 
ATOM   1887 O  O   . MET B 1 66  ? 46.953 37.514 63.110 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 66  MET B O   1 
ATOM   1888 C  CB  . MET B 1 66  ? 47.063 34.615 63.676 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CB  1 
ATOM   1889 C  CG  . MET B 1 66  ? 47.958 33.372 63.777 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CG  1 
ATOM   1890 S  SD  . MET B 1 66  ? 47.225 31.900 63.041 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 66  MET B SD  1 
ATOM   1891 C  CE  . MET B 1 66  ? 47.835 32.043 61.398 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CE  1 
ATOM   1892 N  N   . LYS B 1 67  ? 46.317 37.737 65.251 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
ATOM   1893 C  CA  . LYS B 1 67  ? 45.728 39.044 65.037 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
ATOM   1894 C  C   . LYS B 1 67  ? 44.704 39.149 63.916 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
ATOM   1895 O  O   . LYS B 1 67  ? 44.819 39.985 63.021 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
ATOM   1896 C  CB  . LYS B 1 67  ? 46.824 40.080 64.800 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
ATOM   1897 C  CG  . LYS B 1 67  ? 47.559 40.462 66.078 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
ATOM   1898 C  CD  . LYS B 1 67  ? 48.669 41.448 65.802 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
ATOM   1899 C  CE  . LYS B 1 67  ? 49.457 41.754 67.061 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
ATOM   1900 N  NZ  . LYS B 1 67  ? 50.778 42.413 66.746 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
ATOM   1901 N  N   . PHE B 1 68  ? 43.702 38.287 63.953 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B N   1 
ATOM   1902 C  CA  . PHE B 1 68  ? 42.656 38.391 62.962 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CA  1 
ATOM   1903 C  C   . PHE B 1 68  ? 41.370 37.816 63.500 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B C   1 
ATOM   1904 O  O   . PHE B 1 68  ? 41.360 37.021 64.449 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B O   1 
ATOM   1905 C  CB  . PHE B 1 68  ? 43.044 37.707 61.636 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CB  1 
ATOM   1906 C  CG  . PHE B 1 68  ? 43.016 36.204 61.665 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CG  1 
ATOM   1907 C  CD1 . PHE B 1 68  ? 41.865 35.506 61.338 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD1 1 
ATOM   1908 C  CD2 . PHE B 1 68  ? 44.192 35.482 61.906 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD2 1 
ATOM   1909 C  CE1 . PHE B 1 68  ? 41.875 34.111 61.233 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE1 1 
ATOM   1910 C  CE2 . PHE B 1 68  ? 44.212 34.102 61.803 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE2 1 
ATOM   1911 C  CZ  . PHE B 1 68  ? 43.063 33.409 61.467 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CZ  1 
ATOM   1912 N  N   . SER B 1 69  ? 40.264 38.241 62.900 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . SER B 1 69  ? 38.949 37.729 63.294 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . SER B 1 69  ? 38.231 37.177 62.059 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   1 
ATOM   1915 O  O   . SER B 1 69  ? 38.481 37.634 60.946 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   1 
ATOM   1916 C  CB  . SER B 1 69  ? 38.066 38.842 63.885 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  1 
ATOM   1917 O  OG  . SER B 1 69  ? 38.665 39.412 65.046 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  1 
ATOM   1918 N  N   . LEU B 1 70  ? 37.340 36.214 62.262 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . LEU B 1 70  ? 36.558 35.655 61.147 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . LEU B 1 70  ? 35.087 35.939 61.421 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   1 
ATOM   1921 O  O   . LEU B 1 70  ? 34.645 35.787 62.558 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . LEU B 1 70  ? 36.745 34.152 61.062 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . LEU B 1 70  ? 38.177 33.761 60.708 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  1 
ATOM   1924 C  CD1 . LEU B 1 70  ? 38.204 32.238 60.624 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 1 
ATOM   1925 C  CD2 . LEU B 1 70  ? 38.614 34.399 59.372 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 1 
ATOM   1926 N  N   . TYR B 1 71  ? 34.344 36.384 60.407 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   1927 C  CA  . TYR B 1 71  ? 32.905 36.654 60.587 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   1928 C  C   . TYR B 1 71  ? 32.151 35.793 59.602 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   1929 O  O   . TYR B 1 71  ? 32.408 35.868 58.413 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   1930 C  CB  . TYR B 1 71  ? 32.591 38.114 60.309 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   1931 C  CG  . TYR B 1 71  ? 33.242 39.066 61.289 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   1932 C  CD1 . TYR B 1 71  ? 34.534 39.556 61.072 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   1933 C  CD2 . TYR B 1 71  ? 32.565 39.472 62.441 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   1934 C  CE1 . TYR B 1 71  ? 35.140 40.434 61.978 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   1935 C  CE2 . TYR B 1 71  ? 33.160 40.347 63.352 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   1936 C  CZ  . TYR B 1 71  ? 34.446 40.820 63.114 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   1937 O  OH  . TYR B 1 71  ? 35.039 41.644 64.039 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   1938 N  N   . PHE B 1 72  ? 31.239 34.965 60.097 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 72  PHE B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . PHE B 1 72  ? 30.486 34.095 59.196 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . PHE B 1 72  ? 29.074 34.587 59.074 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 72  PHE B C   1 
ATOM   1941 O  O   . PHE B 1 72  ? 28.344 34.615 60.062 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . PHE B 1 72  ? 30.499 32.660 59.716 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . PHE B 1 72  ? 31.818 31.985 59.532 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CG  1 
ATOM   1944 C  CD1 . PHE B 1 72  ? 32.122 31.335 58.323 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD1 1 
ATOM   1945 C  CD2 . PHE B 1 72  ? 32.801 32.092 60.501 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD2 1 
ATOM   1946 C  CE1 . PHE B 1 72  ? 33.410 30.807 58.090 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE1 1 
ATOM   1947 C  CE2 . PHE B 1 72  ? 34.091 31.566 60.270 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE2 1 
ATOM   1948 C  CZ  . PHE B 1 72  ? 34.387 30.934 59.068 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CZ  1 
ATOM   1949 N  N   . LEU B 1 73  ? 28.683 34.946 57.857 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   1950 C  CA  . LEU B 1 73  ? 27.336 35.457 57.578 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   1951 C  C   . LEU B 1 73  ? 26.590 34.547 56.601 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   1952 O  O   . LEU B 1 73  ? 27.195 33.938 55.709 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   1953 C  CB  . LEU B 1 73  ? 27.438 36.847 56.964 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   1954 C  CG  . LEU B 1 73  ? 28.013 37.803 58.015 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   1955 C  CD1 . LEU B 1 73  ? 29.352 38.335 57.559 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   1956 C  CD2 . LEU B 1 73  ? 27.035 38.920 58.311 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   1957 N  N   . ALA B 1 74  ? 25.269 34.486 56.734 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N   1 
ATOM   1958 C  CA  . ALA B 1 74  ? 24.496 33.658 55.811 1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA  1 
ATOM   1959 C  C   . ALA B 1 74  ? 23.044 34.103 55.859 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C   1 
ATOM   1960 O  O   . ALA B 1 74  ? 22.662 34.850 56.755 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O   1 
ATOM   1961 C  CB  . ALA B 1 74  ? 24.561 32.175 56.199 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB  1 
ATOM   1962 N  N   . TYR B 1 75  ? 22.249 33.642 54.904 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B N   1 
ATOM   1963 C  CA  . TYR B 1 75  ? 20.808 33.925 54.909 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CA  1 
ATOM   1964 C  C   . TYR B 1 75  ? 20.190 32.798 55.764 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B C   1 
ATOM   1965 O  O   . TYR B 1 75  ? 19.868 31.705 55.262 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B O   1 
ATOM   1966 C  CB  . TYR B 1 75  ? 20.269 33.901 53.486 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CB  1 
ATOM   1967 C  CG  . TYR B 1 75  ? 20.554 35.179 52.750 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CG  1 
ATOM   1968 C  CD1 . TYR B 1 75  ? 19.953 36.376 53.157 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CD1 1 
ATOM   1969 C  CD2 . TYR B 1 75  ? 21.397 35.208 51.632 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CD2 1 
ATOM   1970 C  CE1 . TYR B 1 75  ? 20.171 37.557 52.458 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CE1 1 
ATOM   1971 C  CE2 . TYR B 1 75  ? 21.638 36.390 50.940 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CE2 1 
ATOM   1972 C  CZ  . TYR B 1 75  ? 21.021 37.554 51.350 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CZ  1 
ATOM   1973 O  OH  . TYR B 1 75  ? 21.203 38.720 50.648 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 75  TYR B OH  1 
ATOM   1974 N  N   . GLU B 1 76  ? 20.110 33.053 57.067 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 76  GLU B N   1 
ATOM   1975 C  CA  . GLU B 1 76  ? 19.565 32.117 58.037 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CA  1 
ATOM   1976 C  C   . GLU B 1 76  ? 18.794 32.926 59.068 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B C   1 
ATOM   1977 O  O   . GLU B 1 76  ? 19.052 34.112 59.271 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B O   1 
ATOM   1978 C  CB  . GLU B 1 76  ? 20.672 31.380 58.800 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CB  1 
ATOM   1979 C  CG  . GLU B 1 76  ? 21.593 30.481 57.976 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CG  1 
ATOM   1980 C  CD  . GLU B 1 76  ? 20.943 29.197 57.502 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CD  1 
ATOM   1981 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 19.879 28.827 58.046 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE1 1 
ATOM   1982 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 21.502 28.534 56.591 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE2 1 
ATOM   1983 N  N   . ASP B 1 77  ? 17.884 32.252 59.750 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N   1 
ATOM   1984 C  CA  . ASP B 1 77  ? 17.098 32.892 60.790 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA  1 
ATOM   1985 C  C   . ASP B 1 77  ? 17.963 32.903 62.052 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C   1 
ATOM   1986 O  O   . ASP B 1 77  ? 18.456 31.859 62.468 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O   1 
ATOM   1987 C  CB  . ASP B 1 77  ? 15.835 32.065 61.038 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB  1 
ATOM   1988 C  CG  . ASP B 1 77  ? 14.854 32.756 61.988 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG  1 
ATOM   1989 O  OD1 . ASP B 1 77  ? 15.301 33.496 62.896 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1 1 
ATOM   1990 O  OD2 . ASP B 1 77  ? 13.625 32.554 61.813 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2 1 
ATOM   1991 N  N   . LYS B 1 78  ? 18.167 34.061 62.662 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   1992 C  CA  . LYS B 1 78  ? 19.000 34.093 63.863 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   1993 C  C   . LYS B 1 78  ? 18.457 33.234 64.997 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   1994 O  O   . LYS B 1 78  ? 19.225 32.789 65.860 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   1995 C  CB  . LYS B 1 78  ? 19.202 35.524 64.368 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   1996 C  CG  . LYS B 1 78  ? 18.018 36.147 65.080 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   1997 C  CD  . LYS B 1 78  ? 18.476 37.471 65.735 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   1998 C  CE  . LYS B 1 78  ? 17.302 38.324 66.175 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   1999 N  NZ  . LYS B 1 78  ? 17.797 39.640 66.662 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   2000 N  N   . ASN B 1 79  ? 17.154 32.977 64.994 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B N   1 
ATOM   2001 C  CA  . ASN B 1 79  ? 16.575 32.175 66.062 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CA  1 
ATOM   2002 C  C   . ASN B 1 79  ? 16.957 30.711 65.956 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B C   1 
ATOM   2003 O  O   . ASN B 1 79  ? 16.767 29.976 66.913 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B O   1 
ATOM   2004 C  CB  . ASN B 1 79  ? 15.042 32.315 66.116 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CB  1 
ATOM   2005 C  CG  . ASN B 1 79  ? 14.591 33.742 66.438 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CG  1 
ATOM   2006 O  OD1 . ASN B 1 79  ? 15.155 34.409 67.313 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B OD1 1 
ATOM   2007 N  ND2 . ASN B 1 79  ? 13.563 34.213 65.736 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B ND2 1 
ATOM   2008 N  N   . ASP B 1 80  ? 17.512 30.301 64.810 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N   1 
ATOM   2009 C  CA  . ASP B 1 80  ? 17.947 28.916 64.559 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA  1 
ATOM   2010 C  C   . ASP B 1 80  ? 19.381 28.643 64.994 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C   1 
ATOM   2011 O  O   . ASP B 1 80  ? 19.826 27.479 65.025 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O   1 
ATOM   2012 C  CB  . ASP B 1 80  ? 17.885 28.567 63.065 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB  1 
ATOM   2013 C  CG  . ASP B 1 80  ? 16.492 28.336 62.581 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG  1 
ATOM   2014 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 15.584 28.217 63.438 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1 1 
ATOM   2015 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 16.314 28.259 61.341 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2 1 
ATOM   2016 N  N   . ILE B 1 81  ? 20.110 29.709 65.294 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B N   1 
ATOM   2017 C  CA  . ILE B 1 81  ? 21.497 29.579 65.712 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CA  1 
ATOM   2018 C  C   . ILE B 1 81  ? 21.589 29.023 67.120 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B C   1 
ATOM   2019 O  O   . ILE B 1 81  ? 21.021 29.589 68.059 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B O   1 
ATOM   2020 C  CB  . ILE B 1 81  ? 22.230 30.942 65.706 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CB  1 
ATOM   2021 C  CG1 . ILE B 1 81  ? 22.067 31.645 64.352 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG1 1 
ATOM   2022 C  CG2 . ILE B 1 81  ? 23.713 30.725 65.991 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG2 1 
ATOM   2023 C  CD1 . ILE B 1 81  ? 22.665 33.043 64.335 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CD1 1 
ATOM   2024 N  N   . PRO B 1 82  ? 22.293 27.898 67.293 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B N   1 
ATOM   2025 C  CA  . PRO B 1 82  ? 22.428 27.311 68.633 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CA  1 
ATOM   2026 C  C   . PRO B 1 82  ? 23.123 28.256 69.600 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B C   1 
ATOM   2027 O  O   . PRO B 1 82  ? 24.026 29.019 69.235 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B O   1 
ATOM   2028 C  CB  . PRO B 1 82  ? 23.246 26.043 68.388 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CB  1 
ATOM   2029 C  CG  . PRO B 1 82  ? 22.871 25.665 67.008 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CG  1 
ATOM   2030 C  CD  . PRO B 1 82  ? 22.846 26.999 66.269 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CD  1 
ATOM   2031 N  N   . LYS B 1 83  ? 22.717 28.197 70.861 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B N   1 
ATOM   2032 C  CA  . LYS B 1 83  ? 23.307 29.071 71.872 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CA  1 
ATOM   2033 C  C   . LYS B 1 83  ? 24.698 28.682 72.376 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B C   1 
ATOM   2034 O  O   . LYS B 1 83  ? 25.549 29.554 72.568 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B O   1 
ATOM   2035 C  CB  . LYS B 1 83  ? 22.341 29.189 73.060 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CB  1 
ATOM   2036 C  CG  . LYS B 1 83  ? 21.064 29.941 72.695 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CG  1 
ATOM   2037 C  CD  . LYS B 1 83  ? 21.276 31.461 72.651 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CD  1 
ATOM   2038 C  CE  . LYS B 1 83  ? 20.296 32.146 71.685 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CE  1 
ATOM   2039 N  NZ  . LYS B 1 83  ? 18.907 31.594 71.723 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B NZ  1 
ATOM   2040 N  N   . ASP B 1 84  ? 24.931 27.392 72.597 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   2041 C  CA  . ASP B 1 84  ? 26.218 26.937 73.102 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   2042 C  C   . ASP B 1 84  ? 27.306 26.981 72.038 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   2043 O  O   . ASP B 1 84  ? 27.110 26.548 70.904 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   2044 C  CB  . ASP B 1 84  ? 26.089 25.530 73.683 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   2045 C  CG  . ASP B 1 84  ? 25.258 25.507 74.963 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   2046 O  OD1 . ASP B 1 84  ? 25.578 26.285 75.892 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   2047 O  OD2 . ASP B 1 84  ? 24.287 24.720 75.044 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   2048 N  N   . LYS B 1 85  ? 28.451 27.527 72.422 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   1 
ATOM   2049 C  CA  . LYS B 1 85  ? 29.578 27.694 71.515 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  1 
ATOM   2050 C  C   . LYS B 1 85  ? 29.936 26.517 70.605 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   1 
ATOM   2051 O  O   . LYS B 1 85  ? 30.076 26.683 69.392 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   1 
ATOM   2052 C  CB  . LYS B 1 85  ? 30.814 28.115 72.305 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  1 
ATOM   2053 C  CG  . LYS B 1 85  ? 31.895 28.702 71.426 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  1 
ATOM   2054 C  CD  . LYS B 1 85  ? 32.995 29.361 72.249 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  1 
ATOM   2055 C  CE  . LYS B 1 85  ? 33.784 30.354 71.406 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  1 
ATOM   2056 N  NZ  . LYS B 1 85  ? 34.363 29.764 70.161 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  1 
ATOM   2057 N  N   . SER B 1 86  ? 30.106 25.325 71.163 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 86  SER B N   1 
ATOM   2058 C  CA  . SER B 1 86  ? 30.474 24.222 70.303 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CA  1 
ATOM   2059 C  C   . SER B 1 86  ? 29.369 23.781 69.361 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 86  SER B C   1 
ATOM   2060 O  O   . SER B 1 86  ? 29.651 23.360 68.243 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 86  SER B O   1 
ATOM   2061 C  CB  . SER B 1 86  ? 30.982 23.056 71.129 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CB  1 
ATOM   2062 O  OG  . SER B 1 86  ? 32.154 23.478 71.797 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 86  SER B OG  1 
ATOM   2063 N  N   . GLU B 1 87  ? 28.118 23.869 69.807 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   2064 C  CA  . GLU B 1 87  ? 27.001 23.476 68.961 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   2065 C  C   . GLU B 1 87  ? 26.812 24.549 67.899 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   2066 O  O   . GLU B 1 87  ? 26.467 24.240 66.757 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   2067 C  CB  . GLU B 1 87  ? 25.724 23.339 69.796 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   2068 C  CG  . GLU B 1 87  ? 24.501 22.903 69.007 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   2069 C  CD  . GLU B 1 87  ? 23.268 22.742 69.897 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   2070 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 22.189 22.392 69.359 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   2071 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 23.388 22.971 71.124 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   2072 N  N   . LYS B 1 88  ? 27.052 25.802 68.285 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B N   1 
ATOM   2073 C  CA  . LYS B 1 88  ? 26.911 26.927 67.372 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CA  1 
ATOM   2074 C  C   . LYS B 1 88  ? 27.920 26.769 66.239 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B C   1 
ATOM   2075 O  O   . LYS B 1 88  ? 27.591 26.960 65.061 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B O   1 
ATOM   2076 C  CB  . LYS B 1 88  ? 27.198 28.233 68.093 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CB  1 
ATOM   2077 C  CG  . LYS B 1 88  ? 27.025 29.478 67.224 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CG  1 
ATOM   2078 C  CD  . LYS B 1 88  ? 27.569 30.724 67.901 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CD  1 
ATOM   2079 C  CE  . LYS B 1 88  ? 26.803 31.058 69.181 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CE  1 
ATOM   2080 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 25.338 31.272 68.901 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B NZ  1 
ATOM   2081 N  N   . THR B 1 89  ? 29.144 26.408 66.615 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 89  THR B N   1 
ATOM   2082 C  CA  . THR B 1 89  ? 30.215 26.263 65.644 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CA  1 
ATOM   2083 C  C   . THR B 1 89  ? 29.907 25.181 64.620 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 89  THR B C   1 
ATOM   2084 O  O   . THR B 1 89  ? 30.042 25.409 63.410 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 89  THR B O   1 
ATOM   2085 C  CB  . THR B 1 89  ? 31.550 25.935 66.336 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CB  1 
ATOM   2086 O  OG1 . THR B 1 89  ? 31.832 26.929 67.326 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 89  THR B OG1 1 
ATOM   2087 C  CG2 . THR B 1 89  ? 32.679 25.933 65.305 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CG2 1 
ATOM   2088 N  N   . ALA B 1 90  ? 29.489 24.006 65.087 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   2089 C  CA  . ALA B 1 90  ? 29.189 22.912 64.175 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   2090 C  C   . ALA B 1 90  ? 28.052 23.291 63.240 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   2091 O  O   . ALA B 1 90  ? 28.051 22.922 62.068 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   2092 C  CB  . ALA B 1 90  ? 28.821 21.637 64.957 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   2093 N  N   . TRP B 1 91  ? 27.090 24.043 63.764 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B N   1 
ATOM   2094 C  CA  . TRP B 1 91  ? 25.967 24.489 62.954 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CA  1 
ATOM   2095 C  C   . TRP B 1 91  ? 26.411 25.501 61.883 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B C   1 
ATOM   2096 O  O   . TRP B 1 91  ? 26.075 25.377 60.713 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B O   1 
ATOM   2097 C  CB  . TRP B 1 91  ? 24.912 25.090 63.877 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CB  1 
ATOM   2098 C  CG  . TRP B 1 91  ? 23.636 25.489 63.224 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CG  1 
ATOM   2099 C  CD1 . TRP B 1 91  ? 22.524 24.703 62.991 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CD1 1 
ATOM   2100 C  CD2 . TRP B 1 91  ? 23.329 26.781 62.694 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CD2 1 
ATOM   2101 N  NE1 . TRP B 1 91  ? 21.563 25.443 62.349 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B NE1 1 
ATOM   2102 C  CE2 . TRP B 1 91  ? 22.028 26.715 62.155 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CE2 1 
ATOM   2103 C  CE3 . TRP B 1 91  ? 24.035 27.995 62.621 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CE3 1 
ATOM   2104 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? 21.412 27.826 61.540 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CZ2 1 
ATOM   2105 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? 23.417 29.095 62.011 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CZ3 1 
ATOM   2106 C  CH2 . TRP B 1 91  ? 22.121 28.992 61.483 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CH2 1 
ATOM   2107 N  N   . THR B 1 92  ? 27.180 26.501 62.284 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 92  THR B N   1 
ATOM   2108 C  CA  . THR B 1 92  ? 27.644 27.504 61.336 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 92  THR B CA  1 
ATOM   2109 C  C   . THR B 1 92  ? 28.417 26.853 60.188 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 92  THR B C   1 
ATOM   2110 O  O   . THR B 1 92  ? 28.181 27.118 59.010 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 92  THR B O   1 
ATOM   2111 C  CB  . THR B 1 92  ? 28.582 28.465 62.055 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CB  1 
ATOM   2112 O  OG1 . THR B 1 92  ? 27.834 29.180 63.032 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 92  THR B OG1 1 
ATOM   2113 C  CG2 . THR B 1 92  ? 29.256 29.469 61.065 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CG2 1 
ATOM   2114 N  N   . PHE B 1 93  ? 29.338 25.977 60.548 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 93  PHE B N   1 
ATOM   2115 C  CA  . PHE B 1 93  ? 30.173 25.330 59.548 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CA  1 
ATOM   2116 C  C   . PHE B 1 93  ? 29.508 24.244 58.720 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 93  PHE B C   1 
ATOM   2117 O  O   . PHE B 1 93  ? 30.147 23.667 57.835 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B O   1 
ATOM   2118 C  CB  . PHE B 1 93  ? 31.471 24.855 60.216 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CB  1 
ATOM   2119 C  CG  . PHE B 1 93  ? 32.464 25.971 60.444 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CG  1 
ATOM   2120 C  CD1 . PHE B 1 93  ? 33.370 26.323 59.453 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CD1 1 
ATOM   2121 C  CD2 . PHE B 1 93  ? 32.438 26.721 61.616 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CD2 1 
ATOM   2122 C  CE1 . PHE B 1 93  ? 34.242 27.414 59.628 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CE1 1 
ATOM   2123 C  CE2 . PHE B 1 93  ? 33.295 27.811 61.789 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CE2 1 
ATOM   2124 C  CZ  . PHE B 1 93  ? 34.192 28.155 60.798 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CZ  1 
ATOM   2125 N  N   . SER B 1 94  ? 28.236 23.956 59.002 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   2126 C  CA  . SER B 1 94  ? 27.499 22.995 58.209 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   2127 C  C   . SER B 1 94  ? 26.395 23.671 57.384 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   2128 O  O   . SER B 1 94  ? 25.572 22.998 56.738 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   2129 C  CB  . SER B 1 94  ? 26.925 21.846 59.063 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   2130 O  OG  . SER B 1 94  ? 26.220 22.282 60.204 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   2131 N  N   . ARG B 1 95  ? 26.364 25.000 57.406 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N   1 
ATOM   2132 C  CA  . ARG B 1 95  ? 25.381 25.707 56.595 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA  1 
ATOM   2133 C  C   . ARG B 1 95  ? 25.971 25.829 55.183 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C   1 
ATOM   2134 O  O   . ARG B 1 95  ? 27.178 26.014 55.047 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O   1 
ATOM   2135 C  CB  . ARG B 1 95  ? 25.133 27.133 57.133 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB  1 
ATOM   2136 C  CG  . ARG B 1 95  ? 24.507 27.268 58.538 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG  1 
ATOM   2137 C  CD  . ARG B 1 95  ? 23.267 26.357 58.690 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD  1 
ATOM   2138 N  NE  . ARG B 1 95  ? 23.658 25.027 59.120 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE  1 
ATOM   2139 C  CZ  . ARG B 1 95  ? 22.812 24.014 59.275 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ  1 
ATOM   2140 N  NH1 . ARG B 1 95  ? 21.512 24.189 59.031 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1 1 
ATOM   2141 N  NH2 . ARG B 1 95  ? 23.262 22.831 59.672 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2 1 
ATOM   2142 N  N   . LYS B 1 96  ? 25.140 25.724 54.149 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B N   1 
ATOM   2143 C  CA  . LYS B 1 96  ? 25.614 25.946 52.775 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CA  1 
ATOM   2144 C  C   . LYS B 1 96  ? 25.622 27.453 52.566 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 96  LYS B C   1 
ATOM   2145 O  O   . LYS B 1 96  ? 24.911 28.198 53.247 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B O   1 
ATOM   2146 C  CB  . LYS B 1 96  ? 24.634 25.399 51.740 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CB  1 
ATOM   2147 C  CG  . LYS B 1 96  ? 24.675 23.894 51.561 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CG  1 
ATOM   2148 C  CD  . LYS B 1 96  ? 23.474 23.376 50.753 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CD  1 
ATOM   2149 C  CE  . LYS B 1 96  ? 23.495 23.870 49.325 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CE  1 
ATOM   2150 N  NZ  . LYS B 1 96  ? 22.487 23.081 48.529 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B NZ  1 
ATOM   2151 N  N   . ALA B 1 97  ? 26.422 27.887 51.604 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   2152 C  CA  . ALA B 1 97  ? 26.436 29.275 51.202 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   2153 C  C   . ALA B 1 97  ? 26.643 30.332 52.250 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   2154 O  O   . ALA B 1 97  ? 25.808 31.239 52.355 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   2155 C  CB  . ALA B 1 97  ? 25.128 29.593 50.436 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   2156 N  N   . THR B 1 98  ? 27.738 30.240 53.005 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
ATOM   2157 C  CA  . THR B 1 98  ? 28.035 31.280 53.970 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
ATOM   2158 C  C   . THR B 1 98  ? 29.159 32.127 53.383 1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
ATOM   2159 O  O   . THR B 1 98  ? 29.861 31.726 52.442 1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
ATOM   2160 C  CB  . THR B 1 98  ? 28.501 30.727 55.343 1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
ATOM   2161 O  OG1 . THR B 1 98  ? 29.854 30.246 55.255 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
ATOM   2162 C  CG2 . THR B 1 98  ? 27.581 29.587 55.811 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
ATOM   2163 N  N   . LEU B 1 99  ? 29.294 33.319 53.924 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   1 
ATOM   2164 C  CA  . LEU B 1 99  ? 30.338 34.231 53.522 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  1 
ATOM   2165 C  C   . LEU B 1 99  ? 31.237 34.372 54.744 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   1 
ATOM   2166 O  O   . LEU B 1 99  ? 30.764 34.675 55.841 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   1 
ATOM   2167 C  CB  . LEU B 1 99  ? 29.675 35.563 53.143 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  1 
ATOM   2168 C  CG  . LEU B 1 99  ? 30.485 36.735 52.648 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  1 
ATOM   2169 C  CD1 . LEU B 1 99  ? 31.318 36.365 51.435 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 1 
ATOM   2170 C  CD2 . LEU B 1 99  ? 29.473 37.829 52.263 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 1 
ATOM   2171 N  N   . GLU B 1 100 ? 32.531 34.095 54.565 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N   1 
ATOM   2172 C  CA  . GLU B 1 100 ? 33.515 34.230 55.626 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA  1 
ATOM   2173 C  C   . GLU B 1 100 ? 34.270 35.535 55.367 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C   1 
ATOM   2174 O  O   . GLU B 1 100 ? 34.924 35.688 54.318 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O   1 
ATOM   2175 C  CB  . GLU B 1 100 ? 34.507 33.066 55.593 1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB  1 
ATOM   2176 C  CG  . GLU B 1 100 ? 35.595 33.195 56.652 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG  1 
ATOM   2177 C  CD  . GLU B 1 100 ? 36.670 32.166 56.473 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD  1 
ATOM   2178 O  OE1 . GLU B 1 100 ? 36.410 31.164 55.794 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 1 
ATOM   2179 O  OE2 . GLU B 1 100 ? 37.782 32.357 57.004 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 1 
ATOM   2180 N  N   . LEU B 1 101 ? 34.171 36.492 56.294 1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   2181 C  CA  . LEU B 1 101 ? 34.878 37.762 56.126 1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   2182 C  C   . LEU B 1 101 ? 36.022 37.756 57.112 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   2183 O  O   . LEU B 1 101 ? 35.806 37.594 58.331 1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   2184 C  CB  . LEU B 1 101 ? 33.961 38.954 56.402 1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   2185 C  CG  . LEU B 1 101 ? 32.650 38.985 55.613 1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   2186 C  CD1 . LEU B 1 101 ? 31.885 40.271 55.901 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   2187 C  CD2 . LEU B 1 101 ? 32.972 38.866 54.147 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   2188 N  N   . THR B 1 102 ? 37.240 37.899 56.589 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 102 THR B N   1 
ATOM   2189 C  CA  . THR B 1 102 ? 38.438 37.862 57.405 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 102 THR B CA  1 
ATOM   2190 C  C   . THR B 1 102 ? 38.932 39.269 57.660 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 102 THR B C   1 
ATOM   2191 O  O   . THR B 1 102 ? 39.204 40.012 56.719 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 102 THR B O   1 
ATOM   2192 C  CB  . THR B 1 102 ? 39.560 37.054 56.682 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 102 THR B CB  1 
ATOM   2193 O  OG1 . THR B 1 102 ? 39.115 35.725 56.432 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 102 THR B OG1 1 
ATOM   2194 C  CG2 . THR B 1 102 ? 40.830 37.009 57.536 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 102 THR B CG2 1 
ATOM   2195 N  N   . HIS B 1 103 ? 39.038 39.631 58.940 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B N   1 
ATOM   2196 C  CA  . HIS B 1 103 ? 39.518 40.945 59.316 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CA  1 
ATOM   2197 C  C   . HIS B 1 103 ? 40.910 40.829 59.954 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B C   1 
ATOM   2198 O  O   . HIS B 1 103 ? 41.054 40.296 61.051 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B O   1 
ATOM   2199 C  CB  . HIS B 1 103 ? 38.574 41.606 60.327 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CB  1 
ATOM   2200 C  CG  . HIS B 1 103 ? 39.089 42.913 60.846 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CG  1 
ATOM   2201 N  ND1 . HIS B 1 103 ? 38.978 43.293 62.166 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B ND1 1 
ATOM   2202 C  CD2 . HIS B 1 103 ? 39.753 43.909 60.221 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CD2 1 
ATOM   2203 C  CE1 . HIS B 1 103 ? 39.568 44.463 62.335 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CE1 1 
ATOM   2204 N  NE2 . HIS B 1 103 ? 40.048 44.860 61.170 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 103 HIS B NE2 1 
ATOM   2205 N  N   . ASN B 1 104 ? 41.927 41.318 59.253 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B N   1 
ATOM   2206 C  CA  . ASN B 1 104 ? 43.274 41.304 59.800 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CA  1 
ATOM   2207 C  C   . ASN B 1 104 ? 43.369 42.608 60.557 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B C   1 
ATOM   2208 O  O   . ASN B 1 104 ? 43.349 43.678 59.958 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B O   1 
ATOM   2209 C  CB  . ASN B 1 104 ? 44.318 41.201 58.669 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CB  1 
ATOM   2210 C  CG  . ASN B 1 104 ? 44.270 39.846 58.000 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CG  1 
ATOM   2211 O  OD1 . ASN B 1 104 ? 44.251 38.827 58.683 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B OD1 1 
ATOM   2212 N  ND2 . ASN B 1 104 ? 44.212 39.818 56.672 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B ND2 1 
ATOM   2213 N  N   . TRP B 1 105 ? 43.456 42.516 61.886 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B N   1 
ATOM   2214 C  CA  . TRP B 1 105 ? 43.484 43.702 62.728 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CA  1 
ATOM   2215 C  C   . TRP B 1 105 ? 44.442 44.799 62.317 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B C   1 
ATOM   2216 O  O   . TRP B 1 105 ? 45.616 44.542 62.004 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B O   1 
ATOM   2217 C  CB  . TRP B 1 105 ? 43.789 43.343 64.194 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CB  1 
ATOM   2218 C  CG  . TRP B 1 105 ? 42.955 42.245 64.764 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CG  1 
ATOM   2219 C  CD1 . TRP B 1 105 ? 41.780 41.717 64.249 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD1 1 
ATOM   2220 C  CD2 . TRP B 1 105 ? 43.171 41.588 66.015 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD2 1 
ATOM   2221 N  NE1 . TRP B 1 105 ? 41.267 40.782 65.121 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B NE1 1 
ATOM   2222 C  CE2 . TRP B 1 105 ? 42.103 40.685 66.210 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE2 1 
ATOM   2223 C  CE3 . TRP B 1 105 ? 44.172 41.681 67.000 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE3 1 
ATOM   2224 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? 42.004 39.877 67.355 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ2 1 
ATOM   2225 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? 44.075 40.877 68.139 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ3 1 
ATOM   2226 C  CH2 . TRP B 1 105 ? 42.995 39.986 68.305 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CH2 1 
ATOM   2227 N  N   . GLY B 1 106 ? 43.933 46.023 62.339 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   2228 C  CA  . GLY B 1 106 ? 44.755 47.161 61.995 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   2229 C  C   . GLY B 1 106 ? 44.451 47.776 60.653 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   2230 O  O   . GLY B 1 106 ? 44.660 48.966 60.487 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   2231 N  N   . THR B 1 107 ? 43.948 46.997 59.693 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   2232 C  CA  . THR B 1 107 ? 43.654 47.556 58.382 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   2233 C  C   . THR B 1 107 ? 42.636 48.701 58.431 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   2234 O  O   . THR B 1 107 ? 42.673 49.591 57.584 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   2235 C  CB  . THR B 1 107 ? 43.145 46.467 57.399 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   2236 O  OG1 . THR B 1 107 ? 42.020 45.782 57.973 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   2237 C  CG2 . THR B 1 107 ? 44.265 45.458 57.116 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   2238 N  N   . GLU B 1 108 ? 41.736 48.684 59.415 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B N   1 
ATOM   2239 C  CA  . GLU B 1 108 ? 40.732 49.740 59.514 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CA  1 
ATOM   2240 C  C   . GLU B 1 108 ? 41.367 51.105 59.851 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B C   1 
ATOM   2241 O  O   . GLU B 1 108 ? 40.727 52.147 59.673 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B O   1 
ATOM   2242 C  CB  . GLU B 1 108 ? 39.681 49.377 60.559 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CB  1 
ATOM   2243 C  CG  . GLU B 1 108 ? 40.209 49.386 62.006 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CG  1 
ATOM   2244 C  CD  . GLU B 1 108 ? 40.809 48.066 62.484 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CD  1 
ATOM   2245 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 41.323 47.270 61.665 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE1 1 
ATOM   2246 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 40.788 47.825 63.710 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE2 1 
ATOM   2247 N  N   . ASP B 1 109 ? 42.608 51.101 60.335 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   2248 C  CA  . ASP B 1 109 ? 43.306 52.361 60.659 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   2249 C  C   . ASP B 1 109 ? 44.374 52.748 59.639 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   2250 O  O   . ASP B 1 109 ? 45.102 53.733 59.844 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   2251 C  CB  . ASP B 1 109 ? 44.006 52.276 62.009 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   2252 C  CG  . ASP B 1 109 ? 43.082 51.876 63.119 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   2253 O  OD1 . ASP B 1 109 ? 41.957 52.414 63.169 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   2254 O  OD2 . ASP B 1 109 ? 43.489 51.027 63.942 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   2255 N  N   . ASP B 1 110 ? 44.492 52.000 58.551 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   2256 C  CA  . ASP B 1 110 ? 45.520 52.302 57.554 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   2257 C  C   . ASP B 1 110 ? 44.920 52.947 56.322 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   2258 O  O   . ASP B 1 110 ? 44.325 52.281 55.481 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   2259 C  CB  . ASP B 1 110 ? 46.267 51.026 57.169 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   2260 C  CG  . ASP B 1 110 ? 47.383 51.276 56.168 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   2261 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 47.577 52.433 55.766 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   2262 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 48.073 50.307 55.786 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   2263 N  N   . GLU B 1 111 ? 45.085 54.260 56.202 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B N   1 
ATOM   2264 C  CA  . GLU B 1 111 ? 44.509 54.967 55.076 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CA  1 
ATOM   2265 C  C   . GLU B 1 111 ? 45.125 54.589 53.734 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B C   1 
ATOM   2266 O  O   . GLU B 1 111 ? 44.603 54.923 52.677 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B O   1 
ATOM   2267 C  CB  . GLU B 1 111 ? 44.618 56.471 55.311 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CB  1 
ATOM   2268 C  CG  . GLU B 1 111 ? 44.068 56.887 56.666 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CG  1 
ATOM   2269 C  CD  . GLU B 1 111 ? 45.117 56.825 57.781 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CD  1 
ATOM   2270 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 46.040 55.968 57.722 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE1 1 
ATOM   2271 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 45.006 57.640 58.732 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE2 1 
ATOM   2272 N  N   . THR B 1 112 ? 46.233 53.876 53.755 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 112 THR B N   1 
ATOM   2273 C  CA  . THR B 1 112 ? 46.844 53.531 52.483 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CA  1 
ATOM   2274 C  C   . THR B 1 112 ? 46.530 52.098 52.066 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 112 THR B C   1 
ATOM   2275 O  O   . THR B 1 112 ? 47.076 51.589 51.087 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 112 THR B O   1 
ATOM   2276 C  CB  . THR B 1 112 ? 48.359 53.695 52.563 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CB  1 
ATOM   2277 O  OG1 . THR B 1 112 ? 48.916 53.522 51.259 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 112 THR B OG1 1 
ATOM   2278 C  CG2 . THR B 1 112 ? 48.960 52.659 53.491 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CG2 1 
ATOM   2279 N  N   . GLN B 1 113 ? 45.640 51.451 52.801 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B N   1 
ATOM   2280 C  CA  . GLN B 1 113 ? 45.327 50.055 52.511 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CA  1 
ATOM   2281 C  C   . GLN B 1 113 ? 43.913 49.831 51.970 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B C   1 
ATOM   2282 O  O   . GLN B 1 113 ? 42.974 50.488 52.374 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B O   1 
ATOM   2283 C  CB  . GLN B 1 113 ? 45.558 49.224 53.798 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CB  1 
ATOM   2284 C  CG  . GLN B 1 113 ? 45.388 47.688 53.694 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CG  1 
ATOM   2285 C  CD  . GLN B 1 113 ? 43.933 47.261 53.574 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CD  1 
ATOM   2286 O  OE1 . GLN B 1 113 ? 43.040 47.928 54.089 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B OE1 1 
ATOM   2287 N  NE2 . GLN B 1 113 ? 43.694 46.138 52.897 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B NE2 1 
ATOM   2288 N  N   . SER B 1 114 ? 43.805 48.900 51.031 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 114 SER B N   1 
ATOM   2289 C  CA  . SER B 1 114 ? 42.523 48.501 50.450 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 114 SER B CA  1 
ATOM   2290 C  C   . SER B 1 114 ? 42.775 47.136 49.834 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 114 SER B C   1 
ATOM   2291 O  O   . SER B 1 114 ? 43.891 46.833 49.434 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 114 SER B O   1 
ATOM   2292 C  CB  . SER B 1 114 ? 42.034 49.475 49.374 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 114 SER B CB  1 
ATOM   2293 O  OG  . SER B 1 114 ? 42.875 49.476 48.233 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 114 SER B OG  1 
ATOM   2294 N  N   . TYR B 1 115 ? 41.747 46.298 49.794 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B N   1 
ATOM   2295 C  CA  . TYR B 1 115 ? 41.896 44.974 49.209 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CA  1 
ATOM   2296 C  C   . TYR B 1 115 ? 41.593 45.063 47.724 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B C   1 
ATOM   2297 O  O   . TYR B 1 115 ? 40.970 46.033 47.261 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B O   1 
ATOM   2298 C  CB  . TYR B 1 115 ? 40.961 44.001 49.930 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CB  1 
ATOM   2299 C  CG  . TYR B 1 115 ? 41.498 43.629 51.278 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CG  1 
ATOM   2300 C  CD1 . TYR B 1 115 ? 42.714 42.941 51.395 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CD1 1 
ATOM   2301 C  CD2 . TYR B 1 115 ? 40.827 43.990 52.451 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CD2 1 
ATOM   2302 C  CE1 . TYR B 1 115 ? 43.259 42.627 52.644 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CE1 1 
ATOM   2303 C  CE2 . TYR B 1 115 ? 41.342 43.665 53.704 1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CE2 1 
ATOM   2304 C  CZ  . TYR B 1 115 ? 42.581 42.972 53.796 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CZ  1 
ATOM   2305 O  OH  . TYR B 1 115 ? 43.127 42.587 55.018 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 115 TYR B OH  1 
ATOM   2306 N  N   . HIS B 1 116 ? 42.048 44.069 46.971 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B N   1 
ATOM   2307 C  CA  . HIS B 1 116 ? 41.876 44.043 45.532 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CA  1 
ATOM   2308 C  C   . HIS B 1 116 ? 40.687 43.160 45.244 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B C   1 
ATOM   2309 O  O   . HIS B 1 116 ? 40.645 42.023 45.732 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B O   1 
ATOM   2310 C  CB  . HIS B 1 116 ? 43.143 43.463 44.902 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CB  1 
ATOM   2311 C  CG  . HIS B 1 116 ? 43.126 43.453 43.411 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CG  1 
ATOM   2312 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 43.003 42.296 42.670 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B ND1 1 
ATOM   2313 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 43.261 44.460 42.518 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CD2 1 
ATOM   2314 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 43.072 42.588 41.381 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CE1 1 
ATOM   2315 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 43.226 43.895 41.262 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B NE2 1 
ATOM   2316 N  N   . ASN B 1 117 ? 39.726 43.670 44.470 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   2317 C  CA  . ASN B 1 117 ? 38.500 42.918 44.215 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   2318 C  C   . ASN B 1 117 ? 38.524 41.865 43.120 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   2319 O  O   . ASN B 1 117 ? 37.538 41.150 42.930 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   2320 C  CB  . ASN B 1 117 ? 37.311 43.878 44.017 1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   2321 C  CG  . ASN B 1 117 ? 37.371 44.656 42.715 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   2322 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 38.016 44.251 41.746 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   2323 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 36.673 45.802 42.687 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   2324 N  N   . GLY B 1 118 ? 39.645 41.734 42.423 1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N   1 
ATOM   2325 C  CA  . GLY B 1 118 ? 39.767 40.725 41.392 1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA  1 
ATOM   2326 C  C   . GLY B 1 118 ? 39.296 41.065 40.000 1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C   1 
ATOM   2327 O  O   . GLY B 1 118 ? 39.477 40.253 39.086 1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O   1 
ATOM   2328 N  N   . ASN B 1 119 ? 38.683 42.244 39.846 1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B N   1 
ATOM   2329 C  CA  . ASN B 1 119 ? 38.180 42.676 38.564 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CA  1 
ATOM   2330 C  C   . ASN B 1 119 ? 39.050 43.656 37.769 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B C   1 
ATOM   2331 O  O   . ASN B 1 119 ? 38.643 44.099 36.702 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B O   1 
ATOM   2332 C  CB  . ASN B 1 119 ? 36.766 43.201 38.760 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CB  1 
ATOM   2333 C  CG  . ASN B 1 119 ? 35.817 42.087 39.240 1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CG  1 
ATOM   2334 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 35.666 41.056 38.579 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B OD1 1 
ATOM   2335 N  ND2 . ASN B 1 119 ? 35.209 42.284 40.389 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B ND2 1 
ATOM   2336 N  N   . SER B 1 120 ? 40.219 44.003 38.301 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   2337 C  CA  . SER B 1 120 ? 41.214 44.819 37.582 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   2338 C  C   . SER B 1 120 ? 42.466 43.931 37.592 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   2339 O  O   . SER B 1 120 ? 42.606 43.069 38.466 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   2340 C  CB  . SER B 1 120 ? 41.536 46.158 38.277 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   2341 O  OG  . SER B 1 120 ? 41.972 46.014 39.616 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
ATOM   2342 N  N   . ASP B 1 121 ? 43.387 44.145 36.644 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B N   1 
ATOM   2343 C  CA  . ASP B 1 121 ? 44.595 43.330 36.604 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CA  1 
ATOM   2344 C  C   . ASP B 1 121 ? 45.323 43.385 37.934 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B C   1 
ATOM   2345 O  O   . ASP B 1 121 ? 45.566 44.465 38.477 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B O   1 
ATOM   2346 C  CB  . ASP B 1 121 ? 45.578 43.824 35.527 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CB  1 
ATOM   2347 C  CG  . ASP B 1 121 ? 45.039 43.686 34.114 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CG  1 
ATOM   2348 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 44.121 42.868 33.865 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD1 1 
ATOM   2349 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 45.560 44.403 33.232 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD2 1 
ATOM   2350 N  N   . PRO B 1 122 ? 45.724 42.223 38.474 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B N   1 
ATOM   2351 C  CA  . PRO B 1 122 ? 45.562 40.862 37.964 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CA  1 
ATOM   2352 C  C   . PRO B 1 122 ? 44.196 40.318 38.381 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 122 PRO B C   1 
ATOM   2353 O  O   . PRO B 1 122 ? 43.829 40.334 39.565 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 122 PRO B O   1 
ATOM   2354 C  CB  . PRO B 1 122 ? 46.704 40.113 38.635 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CB  1 
ATOM   2355 C  CG  . PRO B 1 122 ? 46.736 40.738 39.996 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CG  1 
ATOM   2356 C  CD  . PRO B 1 122 ? 46.579 42.238 39.672 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CD  1 
ATOM   2357 N  N   . ARG B 1 123 ? 43.457 39.848 37.387 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N   1 
ATOM   2358 C  CA  . ARG B 1 123 ? 42.120 39.321 37.629 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA  1 
ATOM   2359 C  C   . ARG B 1 123 ? 42.106 37.882 38.119 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C   1 
ATOM   2360 O  O   . ARG B 1 123 ? 43.010 37.102 37.844 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O   1 
ATOM   2361 C  CB  . ARG B 1 123 ? 41.297 39.411 36.334 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB  1 
ATOM   2362 C  CG  . ARG B 1 123 ? 40.963 40.828 35.918 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG  1 
ATOM   2363 C  CD  . ARG B 1 123 ? 40.208 40.852 34.573 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD  1 
ATOM   2364 N  NE  . ARG B 1 123 ? 39.630 42.181 34.396 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE  1 
ATOM   2365 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 40.032 43.085 33.509 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ  1 
ATOM   2366 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 41.020 42.811 32.666 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1 1 
ATOM   2367 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 39.478 44.297 33.512 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2 1 
ATOM   2368 N  N   . GLY B 1 124 ? 41.027 37.513 38.804 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B N   1 
ATOM   2369 C  CA  . GLY B 1 124 ? 40.892 36.145 39.296 1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B CA  1 
ATOM   2370 C  C   . GLY B 1 124 ? 39.441 36.013 39.723 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B C   1 
ATOM   2371 O  O   . GLY B 1 124 ? 38.547 35.807 38.916 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B O   1 
ATOM   2372 N  N   . PHE B 1 125 ? 39.221 36.133 41.023 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B N   1 
ATOM   2373 C  CA  . PHE B 1 125 ? 37.864 36.134 41.563 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CA  1 
ATOM   2374 C  C   . PHE B 1 125 ? 37.113 37.283 40.903 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B C   1 
ATOM   2375 O  O   . PHE B 1 125 ? 37.685 38.332 40.571 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B O   1 
ATOM   2376 C  CB  . PHE B 1 125 ? 37.943 36.371 43.076 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CB  1 
ATOM   2377 C  CG  . PHE B 1 125 ? 36.620 36.697 43.732 1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CG  1 
ATOM   2378 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 35.691 35.694 44.004 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CD1 1 
ATOM   2379 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 36.319 38.025 44.098 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CD2 1 
ATOM   2380 C  CE1 . PHE B 1 125 ? 34.472 36.003 44.636 1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CE1 1 
ATOM   2381 C  CE2 . PHE B 1 125 ? 35.126 38.340 44.714 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CE2 1 
ATOM   2382 C  CZ  . PHE B 1 125 ? 34.196 37.335 44.988 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CZ  1 
ATOM   2383 N  N   . GLY B 1 126 ? 35.813 37.082 40.723 1.00 5.51  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   1 
ATOM   2384 C  CA  . GLY B 1 126 ? 34.993 38.096 40.117 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  1 
ATOM   2385 C  C   . GLY B 1 126 ? 33.927 38.671 41.043 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   1 
ATOM   2386 O  O   . GLY B 1 126 ? 33.874 39.867 41.231 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   1 
ATOM   2387 N  N   . HIS B 1 127 ? 33.090 37.826 41.654 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B N   1 
ATOM   2388 C  CA  . HIS B 1 127 ? 32.000 38.394 42.470 1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CA  1 
ATOM   2389 C  C   . HIS B 1 127 ? 31.222 37.305 43.162 1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B C   1 
ATOM   2390 O  O   . HIS B 1 127 ? 31.435 36.149 42.872 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B O   1 
ATOM   2391 C  CB  . HIS B 1 127 ? 30.984 39.141 41.538 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CB  1 
ATOM   2392 C  CG  . HIS B 1 127 ? 30.445 38.314 40.391 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CG  1 
ATOM   2393 N  ND1 . HIS B 1 127 ? 30.966 38.364 39.110 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B ND1 1 
ATOM   2394 C  CD2 . HIS B 1 127 ? 29.421 37.424 40.338 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CD2 1 
ATOM   2395 C  CE1 . HIS B 1 127 ? 30.286 37.544 38.322 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CE1 1 
ATOM   2396 N  NE2 . HIS B 1 127 ? 29.344 36.960 39.047 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B NE2 1 
ATOM   2397 N  N   . ILE B 1 128 ? 30.355 37.684 44.099 1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N   1 
ATOM   2398 C  CA  . ILE B 1 128 ? 29.416 36.714 44.666 1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA  1 
ATOM   2399 C  C   . ILE B 1 128 ? 28.101 37.231 44.061 1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C   1 
ATOM   2400 O  O   . ILE B 1 128 ? 28.082 38.311 43.483 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O   1 
ATOM   2401 C  CB  . ILE B 1 128 ? 29.356 36.702 46.226 1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB  1 
ATOM   2402 C  CG1 . ILE B 1 128 ? 29.256 38.114 46.784 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1 1 
ATOM   2403 C  CG2 . ILE B 1 128 ? 30.589 35.934 46.776 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2 1 
ATOM   2404 C  CD1 . ILE B 1 128 ? 28.937 38.125 48.303 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1 1 
ATOM   2405 N  N   . GLY B 1 129 ? 27.034 36.453 44.105 1.00 6.26  ? ? ? ? ? ? 129 GLY B N   1 
ATOM   2406 C  CA  . GLY B 1 129 ? 25.793 36.936 43.523 1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 129 GLY B CA  1 
ATOM   2407 C  C   . GLY B 1 129 ? 24.637 36.464 44.370 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 129 GLY B C   1 
ATOM   2408 O  O   . GLY B 1 129 ? 24.652 35.343 44.881 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 129 GLY B O   1 
ATOM   2409 N  N   . ILE B 1 130 ? 23.622 37.321 44.457 1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B N   1 
ATOM   2410 C  CA  . ILE B 1 130 ? 22.437 37.104 45.272 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CA  1 
ATOM   2411 C  C   . ILE B 1 130 ? 21.250 36.987 44.342 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B C   1 
ATOM   2412 O  O   . ILE B 1 130 ? 21.080 37.834 43.472 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B O   1 
ATOM   2413 C  CB  . ILE B 1 130 ? 22.197 38.350 46.159 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CB  1 
ATOM   2414 C  CG1 . ILE B 1 130 ? 23.413 38.636 47.032 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG1 1 
ATOM   2415 C  CG2 . ILE B 1 130 ? 20.957 38.174 47.051 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG2 1 
ATOM   2416 C  CD1 . ILE B 1 130 ? 23.665 37.611 48.040 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CD1 1 
ATOM   2417 N  N   . ALA B 1 131 ? 20.443 35.948 44.519 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N   1 
ATOM   2418 C  CA  . ALA B 1 131 ? 19.219 35.764 43.716 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA  1 
ATOM   2419 C  C   . ALA B 1 131 ? 18.084 36.475 44.466 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C   1 
ATOM   2420 O  O   . ALA B 1 131 ? 17.898 36.270 45.672 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O   1 
ATOM   2421 C  CB  . ALA B 1 131 ? 18.924 34.286 43.576 1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB  1 
ATOM   2422 N  N   . VAL B 1 132 ? 17.331 37.309 43.763 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 132 VAL B N   1 
ATOM   2423 C  CA  . VAL B 1 132 ? 16.240 38.075 44.388 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CA  1 
ATOM   2424 C  C   . VAL B 1 132 ? 14.985 37.997 43.550 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B C   1 
ATOM   2425 O  O   . VAL B 1 132 ? 15.044 37.707 42.359 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 132 VAL B O   1 
ATOM   2426 C  CB  . VAL B 1 132 ? 16.608 39.578 44.521 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CB  1 
ATOM   2427 C  CG1 . VAL B 1 132 ? 17.912 39.735 45.327 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG1 1 
ATOM   2428 C  CG2 . VAL B 1 132 ? 16.728 40.205 43.120 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG2 1 
ATOM   2429 N  N   . PRO B 1 133 ? 13.820 38.278 44.164 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B N   1 
ATOM   2430 C  CA  . PRO B 1 133 ? 12.565 38.221 43.405 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CA  1 
ATOM   2431 C  C   . PRO B 1 133 ? 12.306 39.383 42.447 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B C   1 
ATOM   2432 O  O   . PRO B 1 133 ? 11.540 39.231 41.490 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B O   1 
ATOM   2433 C  CB  . PRO B 1 133 ? 11.479 38.130 44.502 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CB  1 
ATOM   2434 C  CG  . PRO B 1 133 ? 12.102 38.857 45.686 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CG  1 
ATOM   2435 C  CD  . PRO B 1 133 ? 13.582 38.420 45.616 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CD  1 
ATOM   2436 N  N   . ASP B 1 134 ? 12.942 40.527 42.681 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 134 ASP B N   1 
ATOM   2437 C  CA  . ASP B 1 134 ? 12.712 41.677 41.813 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CA  1 
ATOM   2438 C  C   . ASP B 1 134 ? 13.977 42.524 41.853 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 134 ASP B C   1 
ATOM   2439 O  O   . ASP B 1 134 ? 14.254 43.219 42.828 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 134 ASP B O   1 
ATOM   2440 C  CB  . ASP B 1 134 ? 11.515 42.471 42.337 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CB  1 
ATOM   2441 C  CG  . ASP B 1 134 ? 11.190 43.675 41.490 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CG  1 
ATOM   2442 O  OD1 . ASP B 1 134 ? 12.066 44.136 40.734 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B OD1 1 
ATOM   2443 O  OD2 . ASP B 1 134 ? 10.032 44.169 41.600 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B OD2 1 
ATOM   2444 N  N   . VAL B 1 135 ? 14.764 42.435 40.793 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   1 
ATOM   2445 C  CA  . VAL B 1 135 ? 16.028 43.152 40.765 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  1 
ATOM   2446 C  C   . VAL B 1 135 ? 15.843 44.654 40.837 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   1 
ATOM   2447 O  O   . VAL B 1 135 ? 16.609 45.359 41.476 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   1 
ATOM   2448 C  CB  . VAL B 1 135 ? 16.804 42.775 39.513 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  1 
ATOM   2449 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 18.064 43.650 39.385 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 1 
ATOM   2450 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 17.188 41.284 39.604 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 1 
ATOM   2451 N  N   . TYR B 1 136 ? 14.779 45.136 40.221 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B N   1 
ATOM   2452 C  CA  . TYR B 1 136 ? 14.523 46.569 40.218 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CA  1 
ATOM   2453 C  C   . TYR B 1 136 ? 14.079 47.130 41.563 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B C   1 
ATOM   2454 O  O   . TYR B 1 136 ? 14.543 48.191 41.959 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B O   1 
ATOM   2455 C  CB  . TYR B 1 136 ? 13.539 46.887 39.095 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CB  1 
ATOM   2456 C  CG  . TYR B 1 136 ? 14.106 46.574 37.725 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CG  1 
ATOM   2457 C  CD1 . TYR B 1 136 ? 14.956 47.479 37.083 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CD1 1 
ATOM   2458 C  CD2 . TYR B 1 136 ? 13.786 45.385 37.064 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CD2 1 
ATOM   2459 C  CE1 . TYR B 1 136 ? 15.474 47.202 35.816 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CE1 1 
ATOM   2460 C  CE2 . TYR B 1 136 ? 14.299 45.097 35.789 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CE2 1 
ATOM   2461 C  CZ  . TYR B 1 136 ? 15.140 46.024 35.181 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CZ  1 
ATOM   2462 O  OH  . TYR B 1 136 ? 15.619 45.795 33.912 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B OH  1 
ATOM   2463 N  N   . SER B 1 137 ? 13.220 46.428 42.300 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 137 SER B N   1 
ATOM   2464 C  CA  . SER B 1 137 ? 12.851 46.947 43.605 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CA  1 
ATOM   2465 C  C   . SER B 1 137 ? 14.061 46.845 44.545 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 137 SER B C   1 
ATOM   2466 O  O   . SER B 1 137 ? 14.342 47.759 45.330 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 137 SER B O   1 
ATOM   2467 C  CB  . SER B 1 137 ? 11.652 46.178 44.165 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CB  1 
ATOM   2468 O  OG  . SER B 1 137 ? 11.924 44.809 44.232 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 137 SER B OG  1 
ATOM   2469 N  N   . ALA B 1 138 ? 14.807 45.737 44.440 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N   1 
ATOM   2470 C  CA  . ALA B 1 138 ? 15.976 45.554 45.293 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA  1 
ATOM   2471 C  C   . ALA B 1 138 ? 16.971 46.679 45.068 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C   1 
ATOM   2472 O  O   . ALA B 1 138 ? 17.466 47.268 46.011 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O   1 
ATOM   2473 C  CB  . ALA B 1 138 ? 16.665 44.192 45.002 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB  1 
ATOM   2474 N  N   . CYS B 1 139 ? 17.266 46.961 43.810 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B N   1 
ATOM   2475 C  CA  . CYS B 1 139 ? 18.222 48.020 43.506 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B CA  1 
ATOM   2476 C  C   . CYS B 1 139 ? 17.693 49.417 43.817 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B C   1 
ATOM   2477 O  O   . CYS B 1 139 ? 18.484 50.299 44.108 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B O   1 
ATOM   2478 C  CB  . CYS B 1 139 ? 18.661 47.932 42.052 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B CB  1 
ATOM   2479 S  SG  . CYS B 1 139 ? 19.684 46.466 41.730 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B SG  1 
ATOM   2480 N  N   . LYS B 1 140 ? 16.373 49.615 43.774 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   2481 C  CA  . LYS B 1 140 ? 15.848 50.939 44.116 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   2482 C  C   . LYS B 1 140 ? 16.106 51.187 45.596 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   2483 O  O   . LYS B 1 140 ? 16.487 52.287 46.004 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   2484 C  CB  . LYS B 1 140 ? 14.362 51.030 43.795 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   2485 C  CG  . LYS B 1 140 ? 13.716 52.358 44.168 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   2486 C  CD  . LYS B 1 140 ? 12.399 52.488 43.426 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   2487 C  CE  . LYS B 1 140 ? 11.537 53.610 43.992 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   2488 N  NZ  . LYS B 1 140 ? 11.039 53.252 45.354 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   2489 N  N   . ARG B 1 141 ? 15.910 50.153 46.406 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B N   1 
ATOM   2490 C  CA  . ARG B 1 141 ? 16.180 50.243 47.829 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CA  1 
ATOM   2491 C  C   . ARG B 1 141 ? 17.707 50.433 48.005 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B C   1 
ATOM   2492 O  O   . ARG B 1 141 ? 18.146 51.265 48.802 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B O   1 
ATOM   2493 C  CB  . ARG B 1 141 ? 15.734 48.967 48.532 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CB  1 
ATOM   2494 C  CG  . ARG B 1 141 ? 16.155 48.881 49.981 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CG  1 
ATOM   2495 C  CD  . ARG B 1 141 ? 15.438 47.817 50.769 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CD  1 
ATOM   2496 N  NE  . ARG B 1 141 ? 15.995 47.745 52.121 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NE  1 
ATOM   2497 C  CZ  . ARG B 1 141 ? 17.051 47.013 52.450 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CZ  1 
ATOM   2498 N  NH1 . ARG B 1 141 ? 17.660 46.266 51.522 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH1 1 
ATOM   2499 N  NH2 . ARG B 1 141 ? 17.526 47.068 53.702 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH2 1 
ATOM   2500 N  N   . PHE B 1 142 ? 18.519 49.651 47.292 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B N   1 
ATOM   2501 C  CA  . PHE B 1 142 ? 19.964 49.843 47.454 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CA  1 
ATOM   2502 C  C   . PHE B 1 142 ? 20.366 51.274 47.140 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B C   1 
ATOM   2503 O  O   . PHE B 1 142 ? 21.164 51.874 47.858 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B O   1 
ATOM   2504 C  CB  . PHE B 1 142 ? 20.794 48.914 46.559 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CB  1 
ATOM   2505 C  CG  . PHE B 1 142 ? 20.582 47.471 46.811 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CG  1 
ATOM   2506 C  CD1 . PHE B 1 142 ? 20.277 46.994 48.079 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD1 1 
ATOM   2507 C  CD2 . PHE B 1 142 ? 20.724 46.558 45.761 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD2 1 
ATOM   2508 C  CE1 . PHE B 1 142 ? 20.115 45.639 48.299 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE1 1 
ATOM   2509 C  CE2 . PHE B 1 142 ? 20.558 45.186 45.982 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE2 1 
ATOM   2510 C  CZ  . PHE B 1 142 ? 20.256 44.738 47.248 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CZ  1 
ATOM   2511 N  N   . GLU B 1 143 ? 19.848 51.811 46.046 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N   1 
ATOM   2512 C  CA  . GLU B 1 143 ? 20.175 53.184 45.685 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  1 
ATOM   2513 C  C   . GLU B 1 143 ? 19.805 54.163 46.781 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C   1 
ATOM   2514 O  O   . GLU B 1 143 ? 20.597 55.057 47.116 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O   1 
ATOM   2515 C  CB  . GLU B 1 143 ? 19.465 53.581 44.405 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  1 
ATOM   2516 C  CG  . GLU B 1 143 ? 20.175 53.145 43.159 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  1 
ATOM   2517 C  CD  . GLU B 1 143 ? 19.574 53.783 41.940 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  1 
ATOM   2518 O  OE1 . GLU B 1 143 ? 18.493 53.334 41.491 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 1 
ATOM   2519 O  OE2 . GLU B 1 143 ? 20.179 54.759 41.451 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 1 
ATOM   2520 N  N   . GLU B 1 144 ? 18.603 53.996 47.330 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   1 
ATOM   2521 C  CA  . GLU B 1 144 ? 18.125 54.877 48.391 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  1 
ATOM   2522 C  C   . GLU B 1 144 ? 18.960 54.769 49.675 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   1 
ATOM   2523 O  O   . GLU B 1 144 ? 19.018 55.714 50.463 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   1 
ATOM   2524 C  CB  . GLU B 1 144 ? 16.656 54.585 48.681 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  1 
ATOM   2525 C  CG  . GLU B 1 144 ? 15.758 54.927 47.505 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  1 
ATOM   2526 C  CD  . GLU B 1 144 ? 14.410 54.242 47.567 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  1 
ATOM   2527 O  OE1 . GLU B 1 144 ? 14.220 53.338 48.412 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 1 
ATOM   2528 O  OE2 . GLU B 1 144 ? 13.539 54.596 46.749 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 1 
ATOM   2529 N  N   . LEU B 1 145 ? 19.613 53.622 49.866 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   1 
ATOM   2530 C  CA  . LEU B 1 145 ? 20.454 53.400 51.029 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  1 
ATOM   2531 C  C   . LEU B 1 145 ? 21.906 53.808 50.779 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   1 
ATOM   2532 O  O   . LEU B 1 145 ? 22.755 53.578 51.617 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   1 
ATOM   2533 C  CB  . LEU B 1 145 ? 20.379 51.937 51.471 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  1 
ATOM   2534 C  CG  . LEU B 1 145 ? 19.017 51.472 51.982 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  1 
ATOM   2535 C  CD1 . LEU B 1 145 ? 19.081 49.975 52.308 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 
ATOM   2536 C  CD2 . LEU B 1 145 ? 18.623 52.285 53.212 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 
ATOM   2537 N  N   . GLY B 1 146 ? 22.177 54.415 49.628 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B N   1 
ATOM   2538 C  CA  . GLY B 1 146 ? 23.517 54.892 49.321 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B CA  1 
ATOM   2539 C  C   . GLY B 1 146 ? 24.525 53.883 48.799 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B C   1 
ATOM   2540 O  O   . GLY B 1 146 ? 25.717 54.181 48.742 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B O   1 
ATOM   2541 N  N   . VAL B 1 147 ? 24.052 52.716 48.379 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B N   1 
ATOM   2542 C  CA  . VAL B 1 147 ? 24.952 51.660 47.872 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CA  1 
ATOM   2543 C  C   . VAL B 1 147 ? 25.613 52.054 46.564 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B C   1 
ATOM   2544 O  O   . VAL B 1 147 ? 24.966 52.660 45.700 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B O   1 
ATOM   2545 C  CB  . VAL B 1 147 ? 24.155 50.339 47.671 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CB  1 
ATOM   2546 C  CG1 . VAL B 1 147 ? 25.039 49.266 47.006 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG1 1 
ATOM   2547 C  CG2 . VAL B 1 147 ? 23.678 49.831 49.044 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG2 1 
ATOM   2548 N  N   . LYS B 1 148 ? 26.900 51.723 46.398 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   1 
ATOM   2549 C  CA  . LYS B 1 148 ? 27.586 52.031 45.152 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  1 
ATOM   2550 C  C   . LYS B 1 148 ? 27.358 50.946 44.104 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   1 
ATOM   2551 O  O   . LYS B 1 148 ? 27.373 49.743 44.409 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   1 
ATOM   2552 C  CB  . LYS B 1 148 ? 29.095 52.164 45.358 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  1 
ATOM   2553 C  CG  . LYS B 1 148 ? 29.516 53.186 46.389 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  1 
ATOM   2554 C  CD  . LYS B 1 148 ? 28.998 54.563 46.040 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  1 
ATOM   2555 C  CE  . LYS B 1 148 ? 29.464 55.011 44.634 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  1 
ATOM   2556 N  NZ  . LYS B 1 148 ? 30.956 55.173 44.527 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  1 
ATOM   2557 N  N   . PHE B 1 149 ? 27.178 51.379 42.861 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B N   1 
ATOM   2558 C  CA  . PHE B 1 149 ? 26.946 50.459 41.762 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CA  1 
ATOM   2559 C  C   . PHE B 1 149 ? 28.081 50.416 40.763 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B C   1 
ATOM   2560 O  O   . PHE B 1 149 ? 28.768 51.425 40.525 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B O   1 
ATOM   2561 C  CB  . PHE B 1 149 ? 25.679 50.839 40.962 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CB  1 
ATOM   2562 C  CG  . PHE B 1 149 ? 24.372 50.505 41.645 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CG  1 
ATOM   2563 C  CD1 . PHE B 1 149 ? 23.932 51.230 42.759 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD1 1 
ATOM   2564 C  CD2 . PHE B 1 149 ? 23.557 49.499 41.129 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD2 1 
ATOM   2565 C  CE1 . PHE B 1 149 ? 22.682 50.956 43.352 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE1 1 
ATOM   2566 C  CE2 . PHE B 1 149 ? 22.312 49.205 41.696 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE2 1 
ATOM   2567 C  CZ  . PHE B 1 149 ? 21.864 49.926 42.808 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CZ  1 
ATOM   2568 N  N   . VAL B 1 150 ? 28.266 49.226 40.190 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N   1 
ATOM   2569 C  CA  . VAL B 1 150 ? 29.215 48.997 39.132 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA  1 
ATOM   2570 C  C   . VAL B 1 150 ? 28.335 49.023 37.863 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C   1 
ATOM   2571 O  O   . VAL B 1 150 ? 28.683 49.643 36.858 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O   1 
ATOM   2572 C  CB  . VAL B 1 150 ? 29.874 47.611 39.253 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB  1 
ATOM   2573 C  CG1 . VAL B 1 150 ? 30.637 47.291 37.974 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 1 
ATOM   2574 C  CG2 . VAL B 1 150 ? 30.830 47.606 40.449 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 1 
ATOM   2575 N  N   . LYS B 1 151 ? 27.183 48.352 37.929 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N   1 
ATOM   2576 C  CA  . LYS B 1 151 ? 26.261 48.291 36.790 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA  1 
ATOM   2577 C  C   . LYS B 1 151 ? 24.822 48.358 37.297 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C   1 
ATOM   2578 O  O   . LYS B 1 151 ? 24.402 47.494 38.080 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O   1 
ATOM   2579 C  CB  . LYS B 1 151 ? 26.448 46.980 36.020 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB  1 
ATOM   2580 C  CG  . LYS B 1 151 ? 25.579 46.856 34.749 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG  1 
ATOM   2581 C  CD  . LYS B 1 151 ? 25.376 45.388 34.377 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD  1 
ATOM   2582 C  CE  . LYS B 1 151 ? 24.399 45.211 33.239 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE  1 
ATOM   2583 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 23.035 45.631 33.668 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ  1 
ATOM   2584 N  N   . LYS B 1 152 ? 24.075 49.390 36.889 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B N   1 
ATOM   2585 C  CA  . LYS B 1 152 ? 22.673 49.452 37.290 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CA  1 
ATOM   2586 C  C   . LYS B 1 152 ? 21.955 48.416 36.428 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B C   1 
ATOM   2587 O  O   . LYS B 1 152 ? 22.404 48.105 35.339 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B O   1 
ATOM   2588 C  CB  . LYS B 1 152 ? 22.136 50.875 37.094 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CB  1 
ATOM   2589 C  CG  . LYS B 1 152 ? 22.772 51.805 38.117 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CG  1 
ATOM   2590 C  CD  . LYS B 1 152 ? 22.032 53.097 38.339 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CD  1 
ATOM   2591 C  CE  . LYS B 1 152 ? 22.641 53.793 39.572 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CE  1 
ATOM   2592 N  NZ  . LYS B 1 152 ? 22.098 55.156 39.790 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B NZ  1 
ATOM   2593 N  N   . PRO B 1 153 ? 20.816 47.893 36.893 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B N   1 
ATOM   2594 C  CA  . PRO B 1 153 ? 20.070 46.870 36.146 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CA  1 
ATOM   2595 C  C   . PRO B 1 153 ? 19.601 47.174 34.727 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B C   1 
ATOM   2596 O  O   . PRO B 1 153 ? 19.531 46.272 33.897 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B O   1 
ATOM   2597 C  CB  . PRO B 1 153 ? 18.920 46.511 37.087 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CB  1 
ATOM   2598 C  CG  . PRO B 1 153 ? 18.685 47.792 37.869 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CG  1 
ATOM   2599 C  CD  . PRO B 1 153 ? 20.110 48.300 38.118 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CD  1 
ATOM   2600 N  N   . ASP B 1 154 ? 19.274 48.429 34.460 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B N   1 
ATOM   2601 C  CA  . ASP B 1 154 ? 18.824 48.845 33.135 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CA  1 
ATOM   2602 C  C   . ASP B 1 154 ? 19.963 49.284 32.226 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B C   1 
ATOM   2603 O  O   . ASP B 1 154 ? 19.734 49.620 31.069 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B O   1 
ATOM   2604 C  CB  . ASP B 1 154 ? 17.835 49.996 33.282 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CB  1 
ATOM   2605 C  CG  . ASP B 1 154 ? 16.538 49.738 32.577 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CG  1 
ATOM   2606 O  OD1 . ASP B 1 154 ? 16.216 48.555 32.327 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD1 1 
ATOM   2607 O  OD2 . ASP B 1 154 ? 15.831 50.725 32.298 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD2 1 
ATOM   2608 N  N   . ASP B 1 155 ? 21.188 49.285 32.733 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B N   1 
ATOM   2609 C  CA  . ASP B 1 155 ? 22.331 49.709 31.921 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CA  1 
ATOM   2610 C  C   . ASP B 1 155 ? 22.933 48.602 31.085 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B C   1 
ATOM   2611 O  O   . ASP B 1 155 ? 23.093 47.478 31.552 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B O   1 
ATOM   2612 C  CB  . ASP B 1 155 ? 23.440 50.303 32.796 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CB  1 
ATOM   2613 C  CG  . ASP B 1 155 ? 23.134 51.704 33.236 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CG  1 
ATOM   2614 O  OD1 . ASP B 1 155 ? 22.584 52.462 32.407 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD1 1 
ATOM   2615 O  OD2 . ASP B 1 155 ? 23.451 52.046 34.388 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD2 1 
ATOM   2616 N  N   . GLY B 1 156 ? 23.270 48.923 29.841 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N   1 
ATOM   2617 C  CA  . GLY B 1 156 ? 23.894 47.934 28.990 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA  1 
ATOM   2618 C  C   . GLY B 1 156 ? 22.912 46.977 28.362 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C   1 
ATOM   2619 O  O   . GLY B 1 156 ? 21.704 47.117 28.535 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O   1 
ATOM   2620 N  N   . LYS B 1 157 ? 23.434 45.993 27.641 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N   1 
ATOM   2621 C  CA  . LYS B 1 157 ? 22.591 45.032 26.968 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA  1 
ATOM   2622 C  C   . LYS B 1 157 ? 22.039 43.949 27.881 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C   1 
ATOM   2623 O  O   . LYS B 1 157 ? 20.990 43.367 27.584 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O   1 
ATOM   2624 C  CB  . LYS B 1 157 ? 23.346 44.384 25.802 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB  1 
ATOM   2625 C  CG  . LYS B 1 157 ? 22.400 43.682 24.838 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG  1 
ATOM   2626 C  CD  . LYS B 1 157 ? 23.114 42.809 23.846 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD  1 
ATOM   2627 C  CE  . LYS B 1 157 ? 22.182 41.707 23.397 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CE  1 
ATOM   2628 N  NZ  . LYS B 1 157 ? 20.925 42.309 22.939 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B NZ  1 
ATOM   2629 N  N   . MET B 1 158 ? 22.732 43.685 28.990 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 158 MET B N   1 
ATOM   2630 C  CA  . MET B 1 158 ? 22.300 42.661 29.943 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CA  1 
ATOM   2631 C  C   . MET B 1 158 ? 21.316 43.332 30.899 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 158 MET B C   1 
ATOM   2632 O  O   . MET B 1 158 ? 21.677 43.635 32.021 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 158 MET B O   1 
ATOM   2633 C  CB  . MET B 1 158 ? 23.494 42.158 30.750 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CB  1 
ATOM   2634 C  CG  . MET B 1 158 ? 24.682 41.683 29.939 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CG  1 
ATOM   2635 S  SD  . MET B 1 158 ? 24.472 40.011 29.338 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 158 MET B SD  1 
ATOM   2636 C  CE  . MET B 1 158 ? 23.682 40.297 27.784 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CE  1 
ATOM   2637 N  N   . LYS B 1 159 ? 20.085 43.569 30.460 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B N   1 
ATOM   2638 C  CA  . LYS B 1 159 ? 19.104 44.238 31.305 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CA  1 
ATOM   2639 C  C   . LYS B 1 159 ? 18.474 43.359 32.368 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B C   1 
ATOM   2640 O  O   . LYS B 1 159 ? 18.228 42.169 32.154 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B O   1 
ATOM   2641 C  CB  . LYS B 1 159 ? 18.040 44.898 30.430 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CB  1 
ATOM   2642 C  CG  . LYS B 1 159 ? 18.495 46.276 29.961 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CG  1 
ATOM   2643 C  CD  . LYS B 1 159 ? 17.705 46.813 28.794 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CD  1 
ATOM   2644 C  CE  . LYS B 1 159 ? 17.975 48.290 28.626 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CE  1 
ATOM   2645 N  NZ  . LYS B 1 159 ? 19.425 48.627 28.582 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B NZ  1 
ATOM   2646 N  N   . GLY B 1 160 ? 18.237 43.956 33.532 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B N   1 
ATOM   2647 C  CA  . GLY B 1 160 ? 17.657 43.221 34.641 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B CA  1 
ATOM   2648 C  C   . GLY B 1 160 ? 18.678 42.497 35.499 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B C   1 
ATOM   2649 O  O   . GLY B 1 160 ? 18.309 41.691 36.355 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B O   1 
ATOM   2650 N  N   . LEU B 1 161 ? 19.962 42.772 35.264 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B N   1 
ATOM   2651 C  CA  . LEU B 1 161 ? 21.043 42.176 36.024 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CA  1 
ATOM   2652 C  C   . LEU B 1 161 ? 21.909 43.353 36.538 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B C   1 
ATOM   2653 O  O   . LEU B 1 161 ? 22.282 44.228 35.767 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B O   1 
ATOM   2654 C  CB  . LEU B 1 161 ? 21.852 41.252 35.109 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CB  1 
ATOM   2655 C  CG  . LEU B 1 161 ? 22.970 40.426 35.718 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CG  1 
ATOM   2656 C  CD1 . LEU B 1 161 ? 22.377 39.358 36.638 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CD1 1 
ATOM   2657 C  CD2 . LEU B 1 161 ? 23.734 39.760 34.607 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CD2 1 
ATOM   2658 N  N   . ALA B 1 162 ? 22.189 43.406 37.840 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   1 
ATOM   2659 C  CA  . ALA B 1 162 ? 22.969 44.505 38.399 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  1 
ATOM   2660 C  C   . ALA B 1 162 ? 24.186 44.025 39.161 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   1 
ATOM   2661 O  O   . ALA B 1 162 ? 24.240 42.870 39.581 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   1 
ATOM   2662 C  CB  . ALA B 1 162 ? 22.126 45.315 39.350 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  1 
ATOM   2663 N  N   . PHE B 1 163 ? 25.141 44.937 39.355 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B N   1 
ATOM   2664 C  CA  . PHE B 1 163 ? 26.332 44.637 40.143 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CA  1 
ATOM   2665 C  C   . PHE B 1 163 ? 26.553 45.817 41.063 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B C   1 
ATOM   2666 O  O   . PHE B 1 163 ? 26.682 46.956 40.592 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B O   1 
ATOM   2667 C  CB  . PHE B 1 163 ? 27.547 44.468 39.242 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CB  1 
ATOM   2668 C  CG  . PHE B 1 163 ? 27.576 43.157 38.502 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CG  1 
ATOM   2669 C  CD1 . PHE B 1 163 ? 28.254 42.055 39.034 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD1 1 
ATOM   2670 C  CD2 . PHE B 1 163 ? 26.913 43.015 37.285 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD2 1 
ATOM   2671 C  CE1 . PHE B 1 163 ? 28.274 40.849 38.376 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE1 1 
ATOM   2672 C  CE2 . PHE B 1 163 ? 26.927 41.783 36.605 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE2 1 
ATOM   2673 C  CZ  . PHE B 1 163 ? 27.608 40.707 37.156 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CZ  1 
ATOM   2674 N  N   . ILE B 1 164 ? 26.563 45.561 42.364 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B N   1 
ATOM   2675 C  CA  . ILE B 1 164 ? 26.821 46.596 43.353 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CA  1 
ATOM   2676 C  C   . ILE B 1 164 ? 28.140 46.258 44.027 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B C   1 
ATOM   2677 O  O   . ILE B 1 164 ? 28.756 45.245 43.717 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B O   1 
ATOM   2678 C  CB  . ILE B 1 164 ? 25.733 46.655 44.445 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CB  1 
ATOM   2679 C  CG1 . ILE B 1 164 ? 25.607 45.281 45.120 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CG1 1 
ATOM   2680 C  CG2 . ILE B 1 164 ? 24.371 47.102 43.804 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CG2 1 
ATOM   2681 C  CD1 . ILE B 1 164 ? 24.619 45.276 46.286 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CD1 1 
ATOM   2682 N  N   . GLN B 1 165 ? 28.576 47.104 44.955 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B N   1 
ATOM   2683 C  CA  . GLN B 1 165 ? 29.851 46.840 45.628 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CA  1 
ATOM   2684 C  C   . GLN B 1 165 ? 29.642 46.877 47.130 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B C   1 
ATOM   2685 O  O   . GLN B 1 165 ? 28.768 47.599 47.600 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B O   1 
ATOM   2686 C  CB  . GLN B 1 165 ? 30.872 47.906 45.273 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CB  1 
ATOM   2687 C  CG  . GLN B 1 165 ? 31.342 47.837 43.853 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CG  1 
ATOM   2688 C  CD  . GLN B 1 165 ? 32.366 48.898 43.530 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CD  1 
ATOM   2689 O  OE1 . GLN B 1 165 ? 32.038 50.078 43.411 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B OE1 1 
ATOM   2690 N  NE2 . GLN B 1 165 ? 33.634 48.475 43.383 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B NE2 1 
ATOM   2691 N  N   . ASP B 1 166 ? 30.421 46.091 47.870 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B N   1 
ATOM   2692 C  CA  . ASP B 1 166 ? 30.330 46.110 49.334 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CA  1 
ATOM   2693 C  C   . ASP B 1 166 ? 31.336 47.183 49.798 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B C   1 
ATOM   2694 O  O   . ASP B 1 166 ? 31.936 47.846 48.970 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B O   1 
ATOM   2695 C  CB  . ASP B 1 166 ? 30.600 44.713 49.965 1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CB  1 
ATOM   2696 C  CG  . ASP B 1 166 ? 32.076 44.311 49.962 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CG  1 
ATOM   2697 O  OD1 . ASP B 1 166 ? 32.939 45.003 49.397 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B OD1 1 
ATOM   2698 O  OD2 . ASP B 1 166 ? 32.350 43.257 50.544 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 166 ASP B OD2 1 
ATOM   2699 N  N   . PRO B 1 167 ? 31.474 47.405 51.110 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 167 PRO B N   1 
ATOM   2700 C  CA  . PRO B 1 167 ? 32.400 48.430 51.613 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CA  1 
ATOM   2701 C  C   . PRO B 1 167 ? 33.853 48.298 51.161 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 167 PRO B C   1 
ATOM   2702 O  O   . PRO B 1 167 ? 34.593 49.284 51.129 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B O   1 
ATOM   2703 C  CB  . PRO B 1 167 ? 32.227 48.345 53.125 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CB  1 
ATOM   2704 C  CG  . PRO B 1 167 ? 30.760 47.878 53.278 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CG  1 
ATOM   2705 C  CD  . PRO B 1 167 ? 30.666 46.831 52.199 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CD  1 
ATOM   2706 N  N   . ASP B 1 168 ? 34.287 47.086 50.824 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 168 ASP B N   1 
ATOM   2707 C  CA  . ASP B 1 168 ? 35.639 46.912 50.348 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CA  1 
ATOM   2708 C  C   . ASP B 1 168 ? 35.776 47.043 48.828 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 168 ASP B C   1 
ATOM   2709 O  O   . ASP B 1 168 ? 36.905 47.038 48.307 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B O   1 
ATOM   2710 C  CB  . ASP B 1 168 ? 36.162 45.540 50.752 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CB  1 
ATOM   2711 C  CG  . ASP B 1 168 ? 36.553 45.488 52.190 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CG  1 
ATOM   2712 O  OD1 . ASP B 1 168 ? 37.724 45.842 52.525 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD1 1 
ATOM   2713 O  OD2 . ASP B 1 168 ? 35.694 45.105 52.987 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD2 1 
ATOM   2714 N  N   . GLY B 1 169 ? 34.654 47.134 48.113 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N   1 
ATOM   2715 C  CA  . GLY B 1 169 ? 34.738 47.219 46.668 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA  1 
ATOM   2716 C  C   . GLY B 1 169 ? 34.451 45.887 45.988 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C   1 
ATOM   2717 O  O   . GLY B 1 169 ? 34.414 45.808 44.762 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O   1 
ATOM   2718 N  N   . TYR B 1 170 ? 34.249 44.823 46.756 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B N   1 
ATOM   2719 C  CA  . TYR B 1 170 ? 33.927 43.566 46.097 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CA  1 
ATOM   2720 C  C   . TYR B 1 170 ? 32.600 43.693 45.355 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B C   1 
ATOM   2721 O  O   . TYR B 1 170 ? 31.641 44.335 45.832 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B O   1 
ATOM   2722 C  CB  . TYR B 1 170 ? 33.830 42.404 47.106 1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CB  1 
ATOM   2723 C  CG  . TYR B 1 170 ? 35.149 42.068 47.788 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CG  1 
ATOM   2724 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 36.229 41.482 47.079 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD1 1 
ATOM   2725 C  CD2 . TYR B 1 170 ? 35.316 42.337 49.147 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD2 1 
ATOM   2726 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 37.450 41.183 47.739 1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE1 1 
ATOM   2727 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 36.524 42.031 49.810 1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE2 1 
ATOM   2728 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 37.578 41.468 49.108 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CZ  1 
ATOM   2729 O  OH  . TYR B 1 170 ? 38.763 41.254 49.802 1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B OH  1 
ATOM   2730 N  N   . TRP B 1 171 ? 32.553 43.069 44.183 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B N   1 
ATOM   2731 C  CA  . TRP B 1 171 ? 31.357 43.099 43.343 1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CA  1 
ATOM   2732 C  C   . TRP B 1 171 ? 30.347 42.058 43.759 1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B C   1 
ATOM   2733 O  O   . TRP B 1 171 ? 30.709 40.934 44.036 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B O   1 
ATOM   2734 C  CB  . TRP B 1 171 ? 31.699 42.819 41.899 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CB  1 
ATOM   2735 C  CG  . TRP B 1 171 ? 32.456 43.898 41.199 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CG  1 
ATOM   2736 C  CD1 . TRP B 1 171 ? 33.166 44.910 41.768 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CD1 1 
ATOM   2737 C  CD2 . TRP B 1 171 ? 32.660 44.005 39.787 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CD2 1 
ATOM   2738 N  NE1 . TRP B 1 171 ? 33.809 45.635 40.797 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B NE1 1 
ATOM   2739 C  CE2 . TRP B 1 171 ? 33.516 45.103 39.573 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CE2 1 
ATOM   2740 C  CE3 . TRP B 1 171 ? 32.198 43.277 38.686 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CE3 1 
ATOM   2741 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? 33.927 45.501 38.302 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CZ2 1 
ATOM   2742 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? 32.605 43.666 37.402 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CZ3 1 
ATOM   2743 C  CH2 . TRP B 1 171 ? 33.465 44.776 37.227 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CH2 1 
ATOM   2744 N  N   . ILE B 1 172 ? 29.078 42.456 43.760 1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B N   1 
ATOM   2745 C  CA  . ILE B 1 172 ? 27.990 41.550 44.114 1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CA  1 
ATOM   2746 C  C   . ILE B 1 172 ? 26.935 41.640 43.053 1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B C   1 
ATOM   2747 O  O   . ILE B 1 172 ? 26.377 42.718 42.781 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B O   1 
ATOM   2748 C  CB  . ILE B 1 172 ? 27.371 41.927 45.469 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CB  1 
ATOM   2749 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 28.453 41.880 46.532 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG1 1 
ATOM   2750 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 26.180 41.006 45.796 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG2 1 
ATOM   2751 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 27.985 42.338 47.863 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CD1 1 
ATOM   2752 N  N   . GLU B 1 173 ? 26.677 40.518 42.418 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
ATOM   2753 C  CA  . GLU B 1 173 ? 25.651 40.440 41.378 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
ATOM   2754 C  C   . GLU B 1 173 ? 24.264 40.338 42.016 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
ATOM   2755 O  O   . GLU B 1 173 ? 24.097 39.705 43.060 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
ATOM   2756 C  CB  . GLU B 1 173 ? 25.903 39.204 40.525 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
ATOM   2757 C  CG  . GLU B 1 173 ? 25.031 39.107 39.304 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
ATOM   2758 C  CD  . GLU B 1 173 ? 25.414 37.936 38.451 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
ATOM   2759 O  OE1 . GLU B 1 173 ? 26.613 37.710 38.294 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
ATOM   2760 O  OE2 . GLU B 1 173 ? 24.540 37.229 37.925 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
ATOM   2761 N  N   . ILE B 1 174 ? 23.278 40.984 41.398 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B N   1 
ATOM   2762 C  CA  . ILE B 1 174 ? 21.887 40.941 41.897 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CA  1 
ATOM   2763 C  C   . ILE B 1 174 ? 21.135 40.457 40.660 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B C   1 
ATOM   2764 O  O   . ILE B 1 174 ? 21.092 41.146 39.620 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B O   1 
ATOM   2765 C  CB  . ILE B 1 174 ? 21.388 42.350 42.307 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CB  1 
ATOM   2766 C  CG1 . ILE B 1 174 ? 22.377 43.005 43.278 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG1 1 
ATOM   2767 C  CG2 . ILE B 1 174 ? 20.003 42.257 42.983 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG2 1 
ATOM   2768 C  CD1 . ILE B 1 174 ? 22.511 42.240 44.614 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CD1 1 
ATOM   2769 N  N   . LEU B 1 175 ? 20.531 39.282 40.781 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 175 LEU B N   1 
ATOM   2770 C  CA  . LEU B 1 175 ? 19.883 38.637 39.649 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CA  1 
ATOM   2771 C  C   . LEU B 1 175 ? 18.539 38.041 40.022 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B C   1 
ATOM   2772 O  O   . LEU B 1 175 ? 18.287 37.712 41.190 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 175 LEU B O   1 
ATOM   2773 C  CB  . LEU B 1 175 ? 20.826 37.532 39.129 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CB  1 
ATOM   2774 C  CG  . LEU B 1 175 ? 21.016 36.351 40.111 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CG  1 
ATOM   2775 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 19.995 35.220 39.773 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CD1 1 
ATOM   2776 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 22.444 35.827 40.025 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CD2 1 
ATOM   2777 N  N   . ASN B 1 176 ? 17.672 37.937 39.012 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B N   1 
ATOM   2778 C  CA  . ASN B 1 176 ? 16.354 37.325 39.182 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CA  1 
ATOM   2779 C  C   . ASN B 1 176 ? 16.406 36.038 38.355 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B C   1 
ATOM   2780 O  O   . ASN B 1 176 ? 16.426 36.076 37.134 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B O   1 
ATOM   2781 C  CB  . ASN B 1 176 ? 15.273 38.252 38.634 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CB  1 
ATOM   2782 C  CG  . ASN B 1 176 ? 13.876 37.657 38.790 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CG  1 
ATOM   2783 O  OD1 . ASN B 1 176 ? 13.720 36.444 38.988 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B OD1 1 
ATOM   2784 N  ND2 . ASN B 1 176 ? 12.864 38.509 38.704 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B ND2 1 
ATOM   2785 N  N   . PRO B 1 177 ? 16.424 34.874 39.015 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B N   1 
ATOM   2786 C  CA  . PRO B 1 177 ? 16.490 33.590 38.315 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CA  1 
ATOM   2787 C  C   . PRO B 1 177 ? 15.435 33.365 37.243 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B C   1 
ATOM   2788 O  O   . PRO B 1 177 ? 15.673 32.674 36.244 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B O   1 
ATOM   2789 C  CB  . PRO B 1 177 ? 16.376 32.568 39.449 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CB  1 
ATOM   2790 C  CG  . PRO B 1 177 ? 16.832 33.310 40.643 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CG  1 
ATOM   2791 C  CD  . PRO B 1 177 ? 16.241 34.674 40.462 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CD  1 
ATOM   2792 N  N   . ASN B 1 178 ? 14.279 33.973 37.440 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B N   1 
ATOM   2793 C  CA  . ASN B 1 178 ? 13.178 33.784 36.499 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CA  1 
ATOM   2794 C  C   . ASN B 1 178 ? 13.262 34.654 35.275 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B C   1 
ATOM   2795 O  O   . ASN B 1 178 ? 12.573 34.404 34.288 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B O   1 
ATOM   2796 C  CB  . ASN B 1 178 ? 11.849 34.014 37.203 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CB  1 
ATOM   2797 C  CG  . ASN B 1 178 ? 11.571 32.955 38.245 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CG  1 
ATOM   2798 O  OD1 . ASN B 1 178 ? 11.769 31.764 37.998 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B OD1 1 
ATOM   2799 N  ND2 . ASN B 1 178 ? 11.130 33.376 39.414 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B ND2 1 
ATOM   2800 N  N   . LYS B 1 179 ? 14.111 35.672 35.335 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B N   1 
ATOM   2801 C  CA  . LYS B 1 179 ? 14.266 36.583 34.211 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CA  1 
ATOM   2802 C  C   . LYS B 1 179 ? 15.609 36.474 33.527 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B C   1 
ATOM   2803 O  O   . LYS B 1 179 ? 15.845 37.160 32.545 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B O   1 
ATOM   2804 C  CB  . LYS B 1 179 ? 14.026 38.027 34.677 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CB  1 
ATOM   2805 C  CG  . LYS B 1 179 ? 12.550 38.287 35.010 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CG  1 
ATOM   2806 C  CD  . LYS B 1 179 ? 11.730 38.004 33.765 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CD  1 
ATOM   2807 C  CE  . LYS B 1 179 ? 10.221 38.147 33.938 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CE  1 
ATOM   2808 N  NZ  . LYS B 1 179 ? 9.533  37.852 32.619 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B NZ  1 
ATOM   2809 N  N   . ILE B 1 180 ? 16.478 35.601 34.036 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B N   1 
ATOM   2810 C  CA  . ILE B 1 180 ? 17.816 35.412 33.481 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CA  1 
ATOM   2811 C  C   . ILE B 1 180 ? 17.843 34.901 32.043 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B C   1 
ATOM   2812 O  O   . ILE B 1 180 ? 18.672 35.318 31.233 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B O   1 
ATOM   2813 C  CB  . ILE B 1 180 ? 18.656 34.414 34.360 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CB  1 
ATOM   2814 C  CG1 . ILE B 1 180 ? 19.337 35.154 35.503 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG1 1 
ATOM   2815 C  CG2 . ILE B 1 180 ? 19.733 33.761 33.516 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG2 1 
ATOM   2816 C  CD1 . ILE B 1 180 ? 20.520 35.997 35.067 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CD1 1 
ATOM   2817 N  N   . ALA B 1 181 ? 16.946 33.981 31.734 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N   1 
ATOM   2818 C  CA  . ALA B 1 181 ? 16.899 33.390 30.407 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA  1 
ATOM   2819 C  C   . ALA B 1 181 ? 16.774 34.434 29.286 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C   1 
ATOM   2820 O  O   . ALA B 1 181 ? 17.291 34.224 28.185 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O   1 
ATOM   2821 C  CB  . ALA B 1 181 ? 15.740 32.373 30.332 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB  1 
ATOM   2822 N  N   . THR B 1 182 ? 16.106 35.555 29.556 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 182 THR B N   1 
ATOM   2823 C  CA  . THR B 1 182 ? 15.945 36.572 28.516 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CA  1 
ATOM   2824 C  C   . THR B 1 182 ? 17.236 37.262 28.078 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 182 THR B C   1 
ATOM   2825 O  O   . THR B 1 182 ? 17.262 37.921 27.042 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 182 THR B O   1 
ATOM   2826 C  CB  . THR B 1 182 ? 14.919 37.677 28.914 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CB  1 
ATOM   2827 O  OG1 . THR B 1 182 ? 15.362 38.353 30.091 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 182 THR B OG1 1 
ATOM   2828 C  CG2 . THR B 1 182 ? 13.551 37.079 29.173 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CG2 1 
ATOM   2829 N  N   . ILE B 1 183 ? 18.313 37.124 28.842 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B N   1 
ATOM   2830 C  CA  . ILE B 1 183 ? 19.557 37.773 28.450 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CA  1 
ATOM   2831 C  C   . ILE B 1 183 ? 20.702 36.782 28.266 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B C   1 
ATOM   2832 O  O   . ILE B 1 183 ? 21.879 37.169 28.287 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B O   1 
ATOM   2833 C  CB  . ILE B 1 183 ? 19.977 38.830 29.487 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CB  1 
ATOM   2834 C  CG1 . ILE B 1 183 ? 20.167 38.164 30.854 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CG1 1 
ATOM   2835 C  CG2 . ILE B 1 183 ? 18.929 39.927 29.560 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CG2 1 
ATOM   2836 C  CD1 . ILE B 1 183 ? 20.555 39.114 31.942 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CD1 1 
ATOM   2837 N  N   . ILE B 1 184 ? 20.385 35.498 28.106 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B N   1 
ATOM   2838 C  CA  . ILE B 1 184 ? 21.472 34.545 27.910 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CA  1 
ATOM   2839 C  C   . ILE B 1 184 ? 21.645 34.228 26.438 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B C   1 
ATOM   2840 O  O   . ILE B 1 184 ? 20.888 34.807 25.627 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B O   1 
ATOM   2841 C  CB  . ILE B 1 184 ? 21.279 33.233 28.708 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CB  1 
ATOM   2842 C  CG1 . ILE B 1 184 ? 20.018 32.493 28.250 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG1 1 
ATOM   2843 C  CG2 . ILE B 1 184 ? 21.249 33.561 30.190 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG2 1 
ATOM   2844 C  CD1 . ILE B 1 184 ? 19.968 31.028 28.709 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CD1 1 
ATOM   2845 O  OXT . ILE B 1 184 ? 22.545 33.430 26.119 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B OXT 1 
HETATM 2846 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 37.723 29.600 55.580 0.32 15.49 ? ? ? ? ? ? 301 ZN  A ZN  1 
HETATM 2847 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? 27.661 35.870 37.981 0.37 14.48 ? ? ? ? ? ? 401 ZN  A ZN  1 
HETATM 2848 O  O2  . MGI E 3 .   ? 47.177 28.268 58.500 0.88 17.32 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A O2  1 
HETATM 2849 C  C1  . MGI E 3 .   ? 46.842 29.444 58.545 0.88 17.08 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C1  1 
HETATM 2850 O  O1  . MGI E 3 .   ? 47.888 30.453 58.582 0.88 20.21 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A O1  1 
HETATM 2851 C  C9  . MGI E 3 .   ? 49.284 30.142 58.754 0.88 21.21 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C9  1 
HETATM 2852 C  C2  . MGI E 3 .   ? 45.372 29.812 58.592 0.88 15.68 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C2  1 
HETATM 2853 C  C7  . MGI E 3 .   ? 44.419 28.761 58.701 0.88 12.54 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C7  1 
HETATM 2854 O  O3  . MGI E 3 .   ? 44.810 27.461 58.759 0.88 16.09 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A O3  1 
HETATM 2855 C  C6  . MGI E 3 .   ? 43.068 29.046 58.755 0.88 13.21 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C6  1 
HETATM 2856 C  C3  . MGI E 3 .   ? 44.887 31.185 58.532 0.88 14.64 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C3  1 
HETATM 2857 C  C8  . MGI E 3 .   ? 45.766 32.414 58.404 0.88 15.60 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C8  1 
HETATM 2858 C  C4  . MGI E 3 .   ? 43.517 31.434 58.592 0.88 14.11 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C4  1 
HETATM 2859 C  C5  . MGI E 3 .   ? 42.598 30.393 58.704 0.88 13.88 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C5  1 
HETATM 2860 O  O4  . MGI E 3 .   ? 41.282 30.738 58.763 0.88 15.54 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A O4  1 
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HETATM 2867 C  C13 . MGI E 3 .   ? 38.115 28.150 59.760 0.88 14.21 ? ? ? ? ? ? 300 MGI A C13 1 
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HETATM 2870 O  O2  . MGI F 3 .   ? 27.823 43.454 31.718 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A O2  1 
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HETATM 2879 C  C8  . MGI F 3 .   ? 30.770 40.458 30.639 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C8  1 
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HETATM 2882 O  O4  . MGI F 3 .   ? 28.306 37.272 33.347 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A O4  1 
HETATM 2883 C  C10 . MGI F 3 .   ? 27.125 36.685 33.756 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C10 1 
HETATM 2884 C  C15 . MGI F 3 .   ? 25.982 36.522 32.888 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C15 1 
HETATM 2885 C  C11 . MGI F 3 .   ? 27.068 36.258 35.077 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C11 1 
HETATM 2886 O  O5  . MGI F 3 .   ? 28.171 36.430 35.851 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A O5  1 
HETATM 2887 C  C12 . MGI F 3 .   ? 25.901 35.668 35.597 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C12 1 
HETATM 2888 O  O6  . MGI F 3 .   ? 25.877 35.276 36.886 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A O6  1 
HETATM 2889 C  C13 . MGI F 3 .   ? 24.761 35.496 34.765 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C13 1 
HETATM 2890 C  C14 . MGI F 3 .   ? 24.808 35.927 33.399 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C14 1 
HETATM 2891 C  C16 . MGI F 3 .   ? 23.608 35.745 32.519 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 400 MGI A C16 1 
HETATM 2892 O  O   . HOH G 4 .   ? 39.475 32.247 30.947 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.253 23.431 45.961 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH G 4 .   ? 21.432 31.648 50.785 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH G 4 .   ? 42.271 31.533 46.308 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH G 4 .   ? 32.900 22.137 65.650 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.111 25.897 38.184 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2898 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.627 26.216 34.488 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2899 O  O   . HOH G 4 .   ? 27.330 16.875 42.807 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2900 O  O   . HOH G 4 .   ? 37.772 15.304 60.076 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2901 O  O   . HOH G 4 .   ? 54.777 42.906 47.438 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.109 13.054 53.948 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH G 4 .   ? 28.935 16.948 35.984 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.099 12.942 48.657 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.950 38.982 49.091 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.925 40.050 60.519 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.479 23.673 45.824 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.127 14.674 45.452 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.643 39.176 45.088 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.565 36.783 42.684 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.425 15.401 38.189 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH G 4 .   ? 24.287 23.074 29.548 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH G 4 .   ? 28.805 29.969 46.107 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.203 38.687 48.765 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.531 47.503 60.913 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.984 27.413 26.750 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH G 4 .   ? 45.177 20.186 42.499 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH G 4 .   ? 51.171 20.951 53.980 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH G 4 .   ? 24.358 20.757 48.174 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH G 4 .   ? 16.863 35.755 53.044 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH G 4 .   ? 39.065 17.711 61.101 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.926 21.425 44.380 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.465 14.271 34.668 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.260 45.091 48.335 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH G 4 .   ? 45.251 30.466 35.939 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH G 4 .   ? 48.146 42.725 49.340 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.175 20.718 60.145 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.404 38.159 32.821 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH G 4 .   ? 32.418 16.802 67.503 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH G 4 .   ? 39.272 9.635  39.879 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH G 4 .   ? 45.395 44.195 48.488 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH G 4 .   ? 31.900 27.524 24.130 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.806 17.997 43.472 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.430 41.474 33.649 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.892 12.849 42.324 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.177 42.205 51.846 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.939 6.628  49.989 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH G 4 .   ? 25.874 42.902 70.870 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.867 33.478 42.137 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 2940 O  O   . HOH G 4 .   ? 43.793 12.211 39.324 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 2941 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.313 13.050 61.583 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 2942 O  O   . HOH G 4 .   ? 50.918 18.752 47.340 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 2943 O  O   . HOH G 4 .   ? 43.409 39.839 44.331 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 2944 O  O   . HOH G 4 .   ? 39.408 10.994 60.789 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 2945 O  O   . HOH G 4 .   ? 24.891 14.258 40.054 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 2946 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.643 12.627 60.789 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 2947 O  O   . HOH G 4 .   ? 28.915 18.845 66.545 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 2948 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.884 18.419 36.496 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 2949 O  O   . HOH G 4 .   ? 34.755 39.621 72.471 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.125  40.233 50.830 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH G 4 .   ? 25.556 17.414 33.987 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.119 7.899  51.605 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.845 36.737 32.798 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH G 4 .   ? 39.077 44.486 70.950 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.449 46.287 53.621 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O   1 
HETATM 2956 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.116 48.828 61.745 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O   1 
HETATM 2957 O  O   . HOH G 4 .   ? 32.143 34.266 18.327 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 2958 O  O   . HOH G 4 .   ? 52.041 46.171 47.626 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   1 
HETATM 2959 O  O   . HOH G 4 .   ? 39.859 24.143 24.972 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   1 
HETATM 2960 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.716 45.942 57.851 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   1 
HETATM 2961 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.849 15.729 34.120 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   1 
HETATM 2962 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.252  34.994 51.867 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   1 
HETATM 2963 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.036 24.009 40.831 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   1 
HETATM 2964 O  O   . HOH G 4 .   ? 46.897 30.758 38.187 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.927 26.801 28.339 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.474 30.921 32.338 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.309 19.799 70.267 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O   1 
HETATM 2968 O  O   . HOH G 4 .   ? 27.286 19.748 62.399 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.229 47.190 68.260 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.036 9.933  60.304 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.527 25.115 52.506 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.782 32.367 22.917 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.489 35.157 26.989 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.341 25.868 34.312 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.246 38.595 62.309 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.502 34.959 55.557 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.816 12.656 55.443 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.172 17.025 63.497 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.857  33.581 53.844 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH G 4 .   ? 16.283 48.047 57.971 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.688 28.869 24.249 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.780 9.671  38.872 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.649 15.228 34.953 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH G 4 .   ? 49.138 42.529 53.435 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.061 18.084 41.119 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH G 4 .   ? 49.292 33.768 44.813 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.019 19.713 38.948 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.429 24.432 45.812 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.144 28.791 35.807 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH G 4 .   ? 46.161 25.518 32.011 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.020 20.126 30.865 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.683 37.123 33.073 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.903 41.556 66.787 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.909 40.503 68.197 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.271 6.373  53.687 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O   1 
HETATM 2996 O  O   . HOH G 4 .   ? 51.995 25.754 50.997 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O   1 
HETATM 2997 O  O   . HOH G 4 .   ? 42.806 34.789 25.327 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O   1 
HETATM 2998 O  O   . HOH G 4 .   ? 25.528 25.330 26.045 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O   1 
HETATM 2999 O  O   . HOH G 4 .   ? 37.787 8.018  38.084 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O   1 
HETATM 3000 O  O   . HOH G 4 .   ? 25.307 41.679 73.221 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O   1 
HETATM 3001 O  O   . HOH G 4 .   ? 25.555 13.907 42.811 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O   1 
HETATM 3002 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.286 46.634 72.777 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O   1 
HETATM 3003 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.144 26.481 70.675 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O   1 
HETATM 3004 O  O   . HOH G 4 .   ? 48.286 9.133  50.987 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O   1 
HETATM 3005 O  O   . HOH G 4 .   ? 34.773 19.802 67.826 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O   1 
HETATM 3006 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.623 41.953 71.657 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O   1 
HETATM 3007 O  O   . HOH G 4 .   ? 48.850 15.659 39.987 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O   1 
HETATM 3008 O  O   . HOH G 4 .   ? 48.229 15.801 57.115 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O   1 
HETATM 3009 O  O   . HOH G 4 .   ? 43.514 18.461 38.457 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O   1 
HETATM 3010 O  O   . HOH G 4 .   ? 16.121 22.616 25.135 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O   1 
HETATM 3011 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.009 21.100 40.554 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O   1 
HETATM 3012 O  O   . HOH G 4 .   ? 18.646 10.211 41.151 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O   1 
HETATM 3013 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.299 28.294 40.659 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O   1 
HETATM 3014 O  O   . HOH G 4 .   ? 51.983 21.271 51.101 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O   1 
HETATM 3015 O  O   . HOH G 4 .   ? 45.342 46.983 72.448 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O   1 
HETATM 3016 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.035 17.391 46.387 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O   1 
HETATM 3017 O  O   . HOH G 4 .   ? 50.620 24.628 46.768 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O   1 
HETATM 3018 O  O   . HOH G 4 .   ? 43.956 21.210 66.107 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O   1 
HETATM 3019 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.071  46.803 56.022 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O   1 
HETATM 3020 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.821 43.331 65.386 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O   1 
HETATM 3021 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.071 37.343 26.759 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O   1 
HETATM 3022 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.097 9.402  62.519 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O   1 
HETATM 3023 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.568 31.211 41.280 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O   1 
HETATM 3024 O  O   . HOH G 4 .   ? 39.150 25.025 71.155 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O   1 
HETATM 3025 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.808 22.684 44.554 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O   1 
HETATM 3026 O  O   . HOH G 4 .   ? 42.785 32.378 51.947 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O   1 
HETATM 3027 O  O   . HOH G 4 .   ? 31.371 36.276 34.369 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O   1 
HETATM 3028 O  O   . HOH G 4 .   ? 45.534 20.809 38.164 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O   1 
HETATM 3029 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.893 25.615 36.353 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O   1 
HETATM 3030 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.153 26.496 65.139 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O   1 
HETATM 3031 O  O   . HOH G 4 .   ? 34.248 38.032 30.638 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O   1 
HETATM 3032 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.564  44.493 52.303 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O   1 
HETATM 3033 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.458  31.684 54.734 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O   1 
HETATM 3034 O  O   . HOH G 4 .   ? 27.060 13.167 45.264 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O   1 
HETATM 3035 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.946 13.368 37.231 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O   1 
HETATM 3036 O  O   . HOH G 4 .   ? 49.718 26.596 58.695 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O   1 
HETATM 3037 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.178 46.144 70.061 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O   1 
HETATM 3038 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.879 38.924 56.771 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O   1 
HETATM 3039 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.244 17.866 32.919 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O   1 
HETATM 3040 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.136 38.129 33.564 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O   1 
HETATM 3041 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.394  33.254 54.225 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O   1 
HETATM 3042 O  O   . HOH G 4 .   ? 46.603 44.103 69.296 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O   1 
HETATM 3043 O  O   . HOH G 4 .   ? 45.402 25.526 29.185 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O   1 
HETATM 3044 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.504 25.929 39.642 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O   1 
HETATM 3045 O  O   . HOH G 4 .   ? 49.180 29.639 43.146 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O   1 
HETATM 3046 O  O   . HOH G 4 .   ? 31.313 31.943 17.434 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O   1 
HETATM 3047 O  O   . HOH G 4 .   ? 16.152 19.463 43.843 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O   1 
HETATM 3048 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.244 22.817 65.188 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O   1 
HETATM 3049 O  O   . HOH G 4 .   ? 47.099 35.738 55.721 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O   1 
HETATM 3050 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.686 36.660 30.495 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O   1 
HETATM 3051 O  O   . HOH G 4 .   ? 21.894 18.674 47.533 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O   1 
HETATM 3052 O  O   . HOH G 4 .   ? 50.842 27.179 42.509 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O   1 
HETATM 3053 O  O   . HOH G 4 .   ? 51.832 33.399 43.767 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O   1 
HETATM 3054 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.746 18.653 48.097 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O   1 
HETATM 3055 O  O   . HOH G 4 .   ? 37.217 27.852 71.769 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O   1 
HETATM 3056 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.902 24.564 23.852 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O   1 
HETATM 3057 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.335 22.008 38.722 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O   1 
HETATM 3058 O  O   . HOH G 4 .   ? 46.641 19.550 36.210 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O   1 
HETATM 3059 O  O   . HOH G 4 .   ? 49.006 44.974 47.953 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O   1 
HETATM 3060 O  O   . HOH G 4 .   ? 49.717 29.739 32.820 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O   1 
HETATM 3061 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.390 26.531 22.385 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O   1 
HETATM 3062 O  O   . HOH G 4 .   ? 54.172 23.126 51.802 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O   1 
HETATM 3063 O  O   . HOH G 4 .   ? 48.187 37.759 30.254 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O   1 
HETATM 3064 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.998 32.821 52.545 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O   1 
HETATM 3065 O  O   . HOH G 4 .   ? 42.054 20.449 70.262 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O   1 
HETATM 3066 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.376 14.726 46.901 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O   1 
HETATM 3067 O  O   . HOH G 4 .   ? 28.978 30.387 18.222 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O   1 
HETATM 3068 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.870 26.888 20.079 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O   1 
HETATM 3069 O  O   . HOH G 4 .   ? 51.114 28.654 49.817 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O   1 
HETATM 3070 O  O   . HOH G 4 .   ? 50.929 15.682 48.358 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O   1 
HETATM 3071 O  O   . HOH G 4 .   ? 46.478 24.557 35.247 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O   1 
HETATM 3072 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.584 20.582 41.989 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O   1 
HETATM 3073 O  O   . HOH G 4 .   ? 50.704 15.096 57.364 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O   1 
HETATM 3074 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.616 8.270  56.639 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O   1 
HETATM 3075 O  O   . HOH G 4 .   ? 45.938 12.510 62.580 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O   1 
HETATM 3076 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.017 46.804 58.568 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O   1 
HETATM 3077 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.301 32.032 50.017 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O   1 
HETATM 3078 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.294 16.301 58.882 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O   1 
HETATM 3079 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.405 32.297 43.843 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O   1 
HETATM 3080 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.910 8.612  56.637 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O   1 
HETATM 3081 O  O   . HOH G 4 .   ? 37.882 8.096  65.353 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O   1 
HETATM 3082 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.646 18.007 26.935 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O   1 
HETATM 3083 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.292 18.491 29.731 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O   1 
HETATM 3084 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.762 18.039 28.869 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O   1 
HETATM 3085 O  O   . HOH G 4 .   ? 27.658 10.232 44.617 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O   1 
HETATM 3086 O  O   . HOH G 4 .   ? 46.541 14.334 53.975 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O   1 
HETATM 3087 O  O   . HOH G 4 .   ? 37.561 7.915  50.710 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O   1 
HETATM 3088 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.627 22.617 48.466 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 185 HOH B O   1 
HETATM 3089 O  O   . HOH H 4 .   ? 33.194 44.494 52.890 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O   1 
HETATM 3090 O  O   . HOH H 4 .   ? 34.829 41.366 43.443 1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 187 HOH B O   1 
HETATM 3091 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.449 36.346 57.092 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O   1 
HETATM 3092 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.254 31.652 52.989 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 189 HOH B O   1 
HETATM 3093 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.819 41.802 45.068 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O   1 
HETATM 3094 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.008 45.666 48.666 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O   1 
HETATM 3095 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.089 38.259 54.513 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O   1 
HETATM 3096 O  O   . HOH H 4 .   ? 41.638 43.155 57.198 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O   1 
HETATM 3097 O  O   . HOH H 4 .   ? 29.655 30.945 49.838 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O   1 
HETATM 3098 O  O   . HOH H 4 .   ? 37.628 42.022 64.450 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O   1 
HETATM 3099 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.057 39.629 62.001 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O   1 
HETATM 3100 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.477 46.619 55.232 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O   1 
HETATM 3101 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.312 15.215 23.827 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O   1 
HETATM 3102 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.629 29.241 54.259 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O   1 
HETATM 3103 O  O   . HOH H 4 .   ? 39.366 47.180 50.839 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O   1 
HETATM 3104 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.902 36.543 61.091 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 3105 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.682 26.204 58.385 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 3106 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.645 29.454 59.198 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 3107 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.346 50.187 48.398 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 3108 O  O   . HOH H 4 .   ? 43.020 38.959 41.715 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 3109 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.321 49.816 61.483 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 3110 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.611 41.073 36.303 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 3111 O  O   . HOH H 4 .   ? 34.905 16.882 22.022 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 3112 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.381 51.098 56.888 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 3113 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.614 41.252 38.444 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 3114 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.883 36.704 64.834 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 3115 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.351 39.030 36.377 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 3116 O  O   . HOH H 4 .   ? 47.048 47.667 56.946 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 3117 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.201 49.044 46.510 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 3118 O  O   . HOH H 4 .   ? 9.872  46.759 40.554 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 3119 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.985 21.899 21.779 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 3120 O  O   . HOH H 4 .   ? 44.832 46.902 37.930 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 3121 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.335 44.039 55.593 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 3122 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.123 53.367 54.340 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 3123 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.736 16.329 48.721 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 3124 O  O   . HOH H 4 .   ? 29.876 34.461 67.653 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 3125 O  O   . HOH H 4 .   ? 27.538 16.108 47.485 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 3126 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.833 33.981 67.823 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 3127 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.469 33.964 69.472 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 3128 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.075 32.723 33.710 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 3129 O  O   . HOH H 4 .   ? 44.425 39.932 34.815 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 3130 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.683 11.182 50.104 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 3131 O  O   . HOH H 4 .   ? 31.557 50.497 48.168 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 3132 O  O   . HOH H 4 .   ? 31.158 21.172 67.923 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 3133 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.296 21.919 65.916 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 3134 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.556 49.733 53.735 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 3135 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.748 49.281 55.519 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 3136 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.454 18.662 49.612 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 3137 O  O   . HOH H 4 .   ? 46.684 48.115 49.876 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 3138 O  O   . HOH H 4 .   ? 34.585 10.792 40.374 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 3139 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.109 49.857 55.767 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 3140 O  O   . HOH H 4 .   ? 29.059 19.389 20.951 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 3141 O  O   . HOH H 4 .   ? 33.286 25.793 19.916 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 3142 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.332  44.925 43.741 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 3143 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.473 30.860 52.691 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 3144 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.062  42.759 40.276 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 3145 O  O   . HOH H 4 .   ? 33.561 18.661 19.890 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 3146 O  O   . HOH H 4 .   ? 31.730 7.845  39.961 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 3147 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.798 32.080 69.241 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 3148 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.179 49.723 39.979 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 3149 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.699 39.410 33.780 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 3150 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.872 28.536 75.140 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 3151 O  O   . HOH H 4 .   ? 42.485 46.173 34.781 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 3152 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.074 52.221 53.213 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 3153 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.365 25.330 72.382 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 3154 O  O   . HOH H 4 .   ? 46.899 50.279 60.766 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 3155 O  O   . HOH H 4 .   ? 34.086 27.539 68.672 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 3156 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.087 31.758 26.922 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 3157 O  O   . HOH H 4 .   ? 34.279 52.256 60.578 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 3158 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.748 21.419 47.183 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 3159 O  O   . HOH H 4 .   ? 33.320 53.772 66.445 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 3160 O  O   . HOH H 4 .   ? 9.968  37.595 38.223 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 3161 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.307 32.832 64.289 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
HETATM 3162 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.312 47.153 48.442 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
HETATM 3163 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.119 37.239 56.266 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
HETATM 3164 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.859 14.188 37.784 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
HETATM 3165 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.601 28.567 48.688 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
HETATM 3166 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.754 50.722 36.302 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O   1 
HETATM 3167 O  O   . HOH H 4 .   ? 29.540 17.450 54.608 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
HETATM 3168 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.059 16.371 45.278 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O   1 
HETATM 3169 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.984 26.217 60.101 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
HETATM 3170 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.024 35.432 67.251 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O   1 
HETATM 3171 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.307 42.282 37.457 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
HETATM 3172 O  O   . HOH H 4 .   ? 45.851 42.193 55.156 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O   1 
HETATM 3173 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.494 28.195 21.413 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
HETATM 3174 O  O   . HOH H 4 .   ? 7.895  38.900 39.357 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O   1 
HETATM 3175 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.741 49.289 54.417 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
HETATM 3176 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.933 20.171 67.615 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
HETATM 3177 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.557 50.744 50.845 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O   1 
HETATM 3178 O  O   . HOH H 4 .   ? 41.590 53.272 56.995 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
HETATM 3179 O  O   . HOH H 4 .   ? 40.599 44.410 41.183 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O   1 
HETATM 3180 O  O   . HOH H 4 .   ? 41.728 50.333 65.275 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O   1 
HETATM 3181 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.649 16.897 53.755 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O   1 
HETATM 3182 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.163 49.417 45.243 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   1 
HETATM 3183 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.924 48.965 41.553 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O   1 
HETATM 3184 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.078 35.741 63.166 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O   1 
HETATM 3185 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.723 50.319 53.159 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O   1 
HETATM 3186 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.013 52.558 51.313 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O   1 
HETATM 3187 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.987 54.184 42.310 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   1 
HETATM 3188 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.235 39.562 64.735 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O   1 
HETATM 3189 O  O   . HOH H 4 .   ? 45.253 37.818 36.057 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O   1 
HETATM 3190 O  O   . HOH H 4 .   ? 32.866 51.188 45.751 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O   1 
HETATM 3191 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.086 10.685 52.931 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O   1 
HETATM 3192 O  O   . HOH H 4 .   ? 32.899 28.452 20.120 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O   1 
HETATM 3193 O  O   . HOH H 4 .   ? 42.291 48.461 46.231 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O   1 
HETATM 3194 O  O   . HOH H 4 .   ? 31.854 52.461 50.037 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O   1 
HETATM 3195 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.010 23.863 49.878 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O   1 
HETATM 3196 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.775 20.332 56.658 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O   1 
HETATM 3197 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.177 30.239 60.756 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O   1 
HETATM 3198 O  O   . HOH H 4 .   ? 38.344 31.322 67.418 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O   1 
HETATM 3199 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.118 24.097 73.883 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   1 
HETATM 3200 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.586 22.168 71.829 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O   1 
HETATM 3201 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.196 50.515 48.886 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O   1 
HETATM 3202 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.000 22.169 21.281 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   1 
HETATM 3203 O  O   . HOH H 4 .   ? 42.111 54.955 52.814 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O   1 
HETATM 3204 O  O   . HOH H 4 .   ? 48.921 48.356 52.205 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 3205 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.398 27.065 71.877 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 3206 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.544 50.997 40.187 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 3207 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.679 19.812 69.620 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 3208 O  O   . HOH H 4 .   ? 39.419 27.885 20.525 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 3209 O  O   . HOH H 4 .   ? 21.354 26.496 55.257 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 3210 O  O   . HOH H 4 .   ? 29.102 12.681 34.050 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 3211 O  O   . HOH H 4 .   ? 26.727 57.032 48.807 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 3212 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.324 25.506 20.124 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 3213 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.357 43.612 34.918 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 3214 O  O   . HOH H 4 .   ? 47.677 45.000 64.260 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 3215 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.858 29.792 57.236 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 3216 O  O   . HOH H 4 .   ? 51.425 42.461 69.411 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 3217 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.210  47.450 44.417 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 3218 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.089 39.968 22.238 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 3219 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.656 50.597 59.276 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 3220 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.180 35.630 69.329 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 3221 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.465 40.012 39.358 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 3222 O  O   . HOH H 4 .   ? 32.883 55.350 42.137 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 3223 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.248 53.604 50.170 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 3224 O  O   . HOH H 4 .   ? 33.045 39.864 37.991 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 3225 O  O   . HOH H 4 .   ? 44.565 36.899 55.527 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 3226 O  O   . HOH H 4 .   ? 40.879 33.440 56.707 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 3227 O  O   . HOH H 4 .   ? 25.279 44.493 29.726 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 3228 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.644 13.544 46.811 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 3229 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.016 28.070 58.665 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 3230 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.210 19.540 23.404 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 3231 O  O   . HOH H 4 .   ? 43.376 34.489 56.213 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 3232 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.592 48.478 50.692 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 3233 O  O   . HOH H 4 .   ? 31.195 52.220 41.908 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 3234 O  O   . HOH H 4 .   ? 46.623 41.553 61.469 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 3235 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.783 24.873 56.182 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 3236 O  O   . HOH H 4 .   ? 48.117 43.363 55.848 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 3237 O  O   . HOH H 4 .   ? 46.021 45.591 41.232 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 3238 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.108 35.962 59.004 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 3239 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.654 26.496 74.388 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 3240 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.176 50.528 39.443 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 3241 O  O   . HOH H 4 .   ? 32.961 31.824 68.249 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 3242 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.313 44.872 37.705 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 3243 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.332 20.862 69.670 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 3244 O  O   . HOH H 4 .   ? 38.560 47.111 64.874 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 3245 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.303 51.209 36.512 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 3246 O  O   . HOH H 4 .   ? 9.519  32.034 40.819 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 3247 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.469 29.853 61.083 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 3248 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.743 37.347 69.398 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 3249 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.850 51.656 38.675 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 3250 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.358  45.944 42.270 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 3251 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.057 6.568  37.529 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 3252 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.629 55.657 48.283 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 3253 O  O   . HOH H 4 .   ? 7.314  47.218 39.983 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 3254 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.851 54.518 38.721 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 3255 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.583 32.124 34.058 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 3256 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.768 24.677 69.940 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 3257 O  O   . HOH H 4 .   ? 48.565 45.998 55.447 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 3258 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.788 27.165 57.697 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 3259 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.354 21.816 61.506 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 3260 O  O   . HOH H 4 .   ? 48.906 41.415 57.414 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 3261 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.647 28.940 68.748 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 3262 O  O   . HOH H 4 .   ? 31.304 21.477 74.017 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 3263 O  O   . HOH H 4 .   ? 36.681 9.629  35.108 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 3264 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.659 51.510 52.333 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 3265 O  O   . HOH H 4 .   ? 27.705 51.541 35.214 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 3266 O  O   . HOH H 4 .   ? 49.272 41.899 62.122 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 3267 O  O   . HOH H 4 .   ? 9.409  35.904 36.528 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 3268 O  O   . HOH H 4 .   ? 30.386 12.648 51.655 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 3269 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.568  39.689 41.538 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 3270 O  O   . HOH H 4 .   ? 23.668 54.870 42.551 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 3271 O  O   . HOH H 4 .   ? 20.142 47.188 23.971 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 3272 O  O   . HOH H 4 .   ? 19.148 45.122 26.278 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 3273 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.839 33.487 59.506 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 3274 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.135 26.825 65.982 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 3275 O  O   . HOH H 4 .   ? 27.797 30.937 72.302 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 3276 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.827 26.580 62.371 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 3277 O  O   . HOH H 4 .   ? 35.963 22.085 19.448 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 3278 O  O   . HOH H 4 .   ? 9.824  51.951 49.285 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 3279 O  O   . HOH H 4 .   ? 32.909 13.781 18.870 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 3280 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.713 20.515 54.011 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 3281 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.229 56.683 44.491 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 3282 O  O   . HOH H 4 .   ? 39.716 34.008 70.451 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 3283 O  O   . HOH H 4 .   ? 28.926 29.932 21.047 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
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