data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Wakamatsu, T."                                          1 
"Nakagawa, N."                                           2 
"Kuramitsu, S."                                          3 
"Yokoyama, S."                                           4 
"Masui, R."                                              5 
"RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)" 6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of NDX2 in complex with MG2+ and ampcpr from thermus thermophilus HB8" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "NUDIX PROTEIN, ADP-RIBOSE, FAD, THERMUS THERMOPHILUS, HYDROLASE, Structural Genomics, NPPSFA, National Project on Protein Structural and Functional Analyses, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural basis for different substrate specificities of two ADP-ribose pyrophosphatases from Thermus thermophilus HB8" 
_citation.journal_abbrev            J.Bacteriol. 
_citation.journal_volume            190 
_citation.page_first                1108 
_citation.page_last                 1117 
_citation.year                      2008 
_citation.journal_id_ASTM           JOBAAY 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0021-9193 
_citation.journal_id_CSD            0767 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   18039767 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1128/JB.01522-07 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wakamatsu, T." 1 ? 
primary "Nakagawa, N."  2 ? 
primary "Kuramitsu, S." 3 ? 
primary "Masui, R."     4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MSPWERILLEEILSEPVRLVKERVRTHTGRELTYVYRPGPVAASFVLPVTERGTALLVRQYRHPTGKFLLEVPAGKVDEG
ETPEAAARRELREEVGAEAETLIPLPSFHPQPSFTAVVFHPFLALKARVVTPPTLEEGELLESLELPLTEVYALLAKGEI
QDASTALTLFYAEPHLKRLGLL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSPWERILLEEILSEPVRLVKERVRTHTGRELTYVYRPGPVAASFVLPVTERGTALLVRQYRHPTGKFLLEVPAGKVDEG
ETPEAAARRELREEVGAEAETLIPLPSFHPQPSFTAVVFHPFLALKARVVTPPTLEEGELLESLELPLTEVYALLAKGEI
QDASTALTLFYAEPHLKRLGLL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ttk003001256.4 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   SER n 
1 3   PRO n 
1 4   TRP n 
1 5   GLU n 
1 6   ARG n 
1 7   ILE n 
1 8   LEU n 
1 9   LEU n 
1 10  GLU n 
1 11  GLU n 
1 12  ILE n 
1 13  LEU n 
1 14  SER n 
1 15  GLU n 
1 16  PRO n 
1 17  VAL n 
1 18  ARG n 
1 19  LEU n 
1 20  VAL n 
1 21  LYS n 
1 22  GLU n 
1 23  ARG n 
1 24  VAL n 
1 25  ARG n 
1 26  THR n 
1 27  HIS n 
1 28  THR n 
1 29  GLY n 
1 30  ARG n 
1 31  GLU n 
1 32  LEU n 
1 33  THR n 
1 34  TYR n 
1 35  VAL n 
1 36  TYR n 
1 37  ARG n 
1 38  PRO n 
1 39  GLY n 
1 40  PRO n 
1 41  VAL n 
1 42  ALA n 
1 43  ALA n 
1 44  SER n 
1 45  PHE n 
1 46  VAL n 
1 47  LEU n 
1 48  PRO n 
1 49  VAL n 
1 50  THR n 
1 51  GLU n 
1 52  ARG n 
1 53  GLY n 
1 54  THR n 
1 55  ALA n 
1 56  LEU n 
1 57  LEU n 
1 58  VAL n 
1 59  ARG n 
1 60  GLN n 
1 61  TYR n 
1 62  ARG n 
1 63  HIS n 
1 64  PRO n 
1 65  THR n 
1 66  GLY n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  LEU n 
1 70  LEU n 
1 71  GLU n 
1 72  VAL n 
1 73  PRO n 
1 74  ALA n 
1 75  GLY n 
1 76  LYS n 
1 77  VAL n 
1 78  ASP n 
1 79  GLU n 
1 80  GLY n 
1 81  GLU n 
1 82  THR n 
1 83  PRO n 
1 84  GLU n 
1 85  ALA n 
1 86  ALA n 
1 87  ALA n 
1 88  ARG n 
1 89  ARG n 
1 90  GLU n 
1 91  LEU n 
1 92  ARG n 
1 93  GLU n 
1 94  GLU n 
1 95  VAL n 
1 96  GLY n 
1 97  ALA n 
1 98  GLU n 
1 99  ALA n 
1 100 GLU n 
1 101 THR n 
1 102 LEU n 
1 103 ILE n 
1 104 PRO n 
1 105 LEU n 
1 106 PRO n 
1 107 SER n 
1 108 PHE n 
1 109 HIS n 
1 110 PRO n 
1 111 GLN n 
1 112 PRO n 
1 113 SER n 
1 114 PHE n 
1 115 THR n 
1 116 ALA n 
1 117 VAL n 
1 118 VAL n 
1 119 PHE n 
1 120 HIS n 
1 121 PRO n 
1 122 PHE n 
1 123 LEU n 
1 124 ALA n 
1 125 LEU n 
1 126 LYS n 
1 127 ALA n 
1 128 ARG n 
1 129 VAL n 
1 130 VAL n 
1 131 THR n 
1 132 PRO n 
1 133 PRO n 
1 134 THR n 
1 135 LEU n 
1 136 GLU n 
1 137 GLU n 
1 138 GLY n 
1 139 GLU n 
1 140 LEU n 
1 141 LEU n 
1 142 GLU n 
1 143 SER n 
1 144 LEU n 
1 145 GLU n 
1 146 LEU n 
1 147 PRO n 
1 148 LEU n 
1 149 THR n 
1 150 GLU n 
1 151 VAL n 
1 152 TYR n 
1 153 ALA n 
1 154 LEU n 
1 155 LEU n 
1 156 ALA n 
1 157 LYS n 
1 158 GLY n 
1 159 GLU n 
1 160 ILE n 
1 161 GLN n 
1 162 ASP n 
1 163 ALA n 
1 164 SER n 
1 165 THR n 
1 166 ALA n 
1 167 LEU n 
1 168 THR n 
1 169 LEU n 
1 170 PHE n 
1 171 TYR n 
1 172 ALA n 
1 173 GLU n 
1 174 PRO n 
1 175 HIS n 
1 176 LEU n 
1 177 LYS n 
1 178 ARG n 
1 179 LEU n 
1 180 GLY n 
1 181 LEU n 
1 182 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "MutT/nudix family protein" 20336.439 2   3.6.1.- ? ? ? 
2 non-polymer syn "MAGNESIUM ION"             24.305    6   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "METHYLENE ADP-BETA-XYLOSE" 557.343   2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                       18.015    266 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   1   MET MET A   ? n 
A   1 2   SER 2   2   2   SER SER A   ? n 
A   1 3   PRO 3   3   3   PRO PRO A   ? n 
A   1 4   TRP 4   4   4   TRP TRP A   ? n 
A   1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A   ? n 
A   1 6   ARG 6   6   6   ARG ARG A   ? n 
A   1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A   ? n 
A   1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A   ? n 
A   1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU GLU A   ? n 
A   1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A   ? n 
A   1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE A   ? n 
A   1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A   ? n 
A   1 14  SER 14  14  14  SER SER A   ? n 
A   1 15  GLU 15  15  15  GLU GLU A   ? n 
A   1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A   ? n 
A   1 17  VAL 17  17  17  VAL VAL A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 20  VAL 20  20  20  VAL VAL A   ? n 
A   1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A   ? n 
A   1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A   ? n 
A   1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 24  VAL 24  24  24  VAL VAL A   ? n 
A   1 25  ARG 25  25  25  ARG ARG A   ? n 
A   1 26  THR 26  26  26  THR THR A   ? n 
A   1 27  HIS 27  27  27  HIS HIS A   ? n 
A   1 28  THR 28  28  28  THR THR A   ? n 
A   1 29  GLY 29  29  29  GLY GLY A   ? n 
A   1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A   ? n 
A   1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A   ? n 
A   1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  THR 33  33  33  THR THR A   ? n 
A   1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A   ? n 
A   1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A   ? n 
A   1 36  TYR 36  36  36  TYR TYR A   ? n 
A   1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A   ? n 
A   1 38  PRO 38  38  38  PRO PRO A   ? n 
A   1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 40  PRO 40  40  40  PRO PRO A   ? n 
A   1 41  VAL 41  41  41  VAL VAL A   ? n 
A   1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  ALA 43  43  43  ALA ALA A   ? n 
A   1 44  SER 44  44  44  SER SER A   ? n 
A   1 45  PHE 45  45  45  PHE PHE A   ? n 
A   1 46  VAL 46  46  46  VAL VAL A   ? n 
A   1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A   ? n 
A   1 48  PRO 48  48  48  PRO PRO A   ? n 
A   1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A   ? n 
A   1 50  THR 50  50  50  THR THR A   ? n 
A   1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU A   ? n 
A   1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A   ? n 
A   1 53  GLY 53  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 54  THR 54  54  54  THR THR A   ? n 
A   1 55  ALA 55  55  55  ALA ALA A   ? n 
A   1 56  LEU 56  56  56  LEU LEU A   ? n 
A   1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A   ? n 
A   1 60  GLN 60  60  60  GLN GLN A   ? n 
A   1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A   ? n 
A   1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A   ? n 
A   1 63  HIS 63  63  63  HIS HIS A   ? n 
A   1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A   ? n 
A   1 65  THR 65  65  65  THR THR A   ? n 
A   1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY A   ? n 
A   1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A   ? n 
A   1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A   ? n 
A   1 69  LEU 69  69  69  LEU LEU A   ? n 
A   1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A   ? n 
A   1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU A   ? n 
A   1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL A   ? n 
A   1 73  PRO 73  73  73  PRO PRO A   ? n 
A   1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A   ? n 
A   1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY A   ? n 
A   1 76  LYS 76  76  76  LYS LYS A   ? n 
A   1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL A   ? n 
A   1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 79  GLU 79  79  79  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A   ? n 
A   1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  THR 82  82  82  THR THR A   ? n 
A   1 83  PRO 83  83  83  PRO PRO A   ? n 
A   1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A   ? n 
A   1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A   ? n 
A   1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A   ? n 
A   1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 89  ARG 89  89  89  ARG ARG A   ? n 
A   1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A   ? n 
A   1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG A   ? n 
A   1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A   ? n 
A   1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU A   ? n 
A   1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL A   ? n 
A   1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A   ? n 
A   1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A   ? n 
A   1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A   ? n 
A   1 99  ALA 99  99  99  ALA ALA A   ? n 
A   1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A   ? n 
A   1 101 THR 101 101 101 THR THR A   ? n 
A   1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A   ? n 
A   1 103 ILE 103 103 103 ILE ILE A   ? n 
A   1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A   ? n 
A   1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A   ? n 
A   1 106 PRO 106 106 106 PRO PRO A   ? n 
A   1 107 SER 107 107 107 SER SER A   ? n 
A   1 108 PHE 108 108 108 PHE PHE A   ? n 
A   1 109 HIS 109 109 109 HIS HIS A   ? n 
A   1 110 PRO 110 110 110 PRO PRO A   ? n 
A   1 111 GLN 111 111 111 GLN GLN A   ? n 
A   1 112 PRO 112 112 112 PRO PRO A   ? n 
A   1 113 SER 113 113 113 SER SER A   ? n 
A   1 114 PHE 114 114 114 PHE PHE A   ? n 
A   1 115 THR 115 115 115 THR THR A   ? n 
A   1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 VAL 117 117 117 VAL VAL A   ? n 
A   1 118 VAL 118 118 118 VAL VAL A   ? n 
A   1 119 PHE 119 119 119 PHE PHE A   ? n 
A   1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 121 PRO 121 121 121 PRO PRO A   ? n 
A   1 122 PHE 122 122 122 PHE PHE A   ? n 
A   1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A   ? n 
A   1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A   ? n 
A   1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS A   ? n 
A   1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 ARG 128 128 128 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 VAL 129 129 129 VAL VAL A   ? n 
A   1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A   ? n 
A   1 131 THR 131 131 131 THR THR A   ? n 
A   1 132 PRO 132 132 132 PRO PRO A   ? n 
A   1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A   ? n 
A   1 134 THR 134 134 134 THR THR A   ? n 
A   1 135 LEU 135 135 135 LEU LEU A   ? n 
A   1 136 GLU 136 136 136 GLU GLU A   ? n 
A   1 137 GLU 137 137 137 GLU GLU A   ? n 
A   1 138 GLY 138 138 138 GLY GLY A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A   ? n 
A   1 142 GLU 142 142 142 GLU GLU A   ? n 
A   1 143 SER 143 143 143 SER SER A   ? n 
A   1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU A   ? n 
A   1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 147 PRO 147 147 147 PRO PRO A   ? n 
A   1 148 LEU 148 148 148 LEU LEU A   ? n 
A   1 149 THR 149 149 149 THR THR A   ? n 
A   1 150 GLU 150 150 150 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 VAL 151 151 151 VAL VAL A   ? n 
A   1 152 TYR 152 152 152 TYR TYR A   ? n 
A   1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A   ? n 
A   1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU A   ? n 
A   1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A   ? n 
A   1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS A   ? n 
A   1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY A   ? n 
A   1 159 GLU 159 159 159 GLU GLU A   ? n 
A   1 160 ILE 160 160 160 ILE ILE A   ? n 
A   1 161 GLN 161 161 161 GLN GLN A   ? n 
A   1 162 ASP 162 162 162 ASP ASP A   ? n 
A   1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A   ? n 
A   1 164 SER 164 164 164 SER SER A   ? n 
A   1 165 THR 165 165 165 THR THR A   ? n 
A   1 166 ALA 166 166 166 ALA ALA A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 THR 168 168 168 THR THR A   ? n 
A   1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU A   ? n 
A   1 170 PHE 170 170 170 PHE PHE A   ? n 
A   1 171 TYR 171 171 171 TYR TYR A   ? n 
A   1 172 ALA 172 172 172 ALA ALA A   ? n 
A   1 173 GLU 173 173 173 GLU GLU A   ? n 
A   1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO A   ? n 
A   1 175 HIS 175 175 175 HIS HIS A   ? n 
A   1 176 LEU 176 176 176 LEU LEU A   ? n 
A   1 177 LYS 177 177 177 LYS LYS A   ? n 
A   1 178 ARG 178 178 178 ARG ARG A   ? n 
A   1 179 LEU 179 179 179 LEU LEU A   ? n 
A   1 180 GLY 180 180 180 GLY GLY A   ? n 
A   1 181 LEU 181 181 181 LEU LEU A   ? n 
A   1 182 LEU 182 182 182 LEU LEU A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   1   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   2   2   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 3   PRO 3   3   3   PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 4   TRP 4   4   4   TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 6   ARG 6   6   6   ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 14  SER 14  14  14  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 15  GLU 15  15  15  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 17  VAL 17  17  17  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 20  VAL 20  20  20  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 24  VAL 24  24  24  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 25  ARG 25  25  25  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 26  THR 26  26  26  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 27  HIS 27  27  27  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 28  THR 28  28  28  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLY 29  29  29  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  THR 33  33  33  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 36  TYR 36  36  36  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 38  PRO 38  38  38  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 40  PRO 40  40  40  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 41  VAL 41  41  41  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 43  ALA 43  43  43  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 44  SER 44  44  44  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 45  PHE 45  45  45  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 46  VAL 46  46  46  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 48  PRO 48  48  48  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 50  THR 50  50  50  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 53  GLY 53  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 54  THR 54  54  54  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 55  ALA 55  55  55  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 56  LEU 56  56  56  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 60  GLN 60  60  60  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 63  HIS 63  63  63  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 65  THR 65  65  65  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 69  LEU 69  69  69  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 73  PRO 73  73  73  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 76  LYS 76  76  76  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  79  79  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 82  THR 82  82  82  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 83  PRO 83  83  83  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 89  ARG 89  89  89  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 99  ALA 99  99  99  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 101 THR 101 101 101 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 103 ILE 103 103 103 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 106 PRO 106 106 106 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 107 SER 107 107 107 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 108 PHE 108 108 108 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 109 HIS 109 109 109 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 110 PRO 110 110 110 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 111 GLN 111 111 111 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 112 PRO 112 112 112 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 114 PHE 114 114 114 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 115 THR 115 115 115 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 VAL 117 117 117 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 118 VAL 118 118 118 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 119 PHE 119 119 119 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 121 PRO 121 121 121 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 122 PHE 122 122 122 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 ARG 128 128 128 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 129 VAL 129 129 129 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 131 THR 131 131 131 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 132 PRO 132 132 132 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 134 THR 134 134 134 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 135 LEU 135 135 135 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 136 GLU 136 136 136 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 137 GLU 137 137 137 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 138 GLY 138 138 138 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 142 GLU 142 142 142 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 143 SER 143 143 143 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 147 PRO 147 147 147 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 148 LEU 148 148 148 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 149 THR 149 149 149 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 150 150 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 VAL 151 151 151 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 152 TYR 152 152 152 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 159 GLU 159 159 159 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 160 ILE 160 160 160 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 161 GLN 161 161 161 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 162 ASP 162 162 162 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 164 SER 164 164 164 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 165 THR 165 165 165 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 166 ALA 166 166 166 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 THR 168 168 168 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 170 PHE 170 170 170 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 171 TYR 171 171 171 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 172 ALA 172 172 172 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 173 GLU 173 173 173 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 175 HIS 175 175 175 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 176 LEU 176 176 176 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 177 LYS 177 177 177 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 178 ARG 178 178 178 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 179 LEU 179 179 179 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 180 GLY 180 180 180 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 181 LEU 181 181 181 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 182 LEU 182 182 182 LEU LEU A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 MG  1   183 1   MG  MG2 A   ? 
C   2 MG  1   184 2   MG  MG2 A   ? 
D   2 MG  1   185 3   MG  MG2 A   ? 
E   3 RBY 1   186 1   RBY APR A   ? 
B-2 2 MG  1   183 1   MG  MG2 A-2 ? 
C-2 2 MG  1   184 2   MG  MG2 A-2 ? 
D-2 2 MG  1   185 3   MG  MG2 A-2 ? 
E-2 3 RBY 1   186 1   RBY APR A-2 ? 
F   4 HOH 1   187 1   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 2   188 2   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 3   189 3   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 4   190 4   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 5   191 5   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 6   192 6   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 7   193 7   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 8   194 8   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 9   195 9   HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 10  196 10  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 11  197 11  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 12  198 12  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 13  199 13  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 14  200 14  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 15  201 15  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 16  202 16  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 17  203 17  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 18  204 18  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 19  205 19  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 20  206 20  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 21  207 21  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 22  208 22  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 23  209 23  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 24  210 24  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 25  211 25  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 26  212 26  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 27  213 27  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 28  214 28  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 29  215 29  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 30  216 30  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 31  217 31  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 32  218 32  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 33  219 33  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 34  220 34  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 35  221 35  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 36  222 36  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 37  223 37  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 38  224 38  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 39  225 39  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 40  226 40  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 41  227 41  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 42  228 42  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 43  229 43  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 44  230 44  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 45  231 45  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 46  232 46  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 47  233 47  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 48  234 48  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 49  235 49  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 50  236 50  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 51  237 51  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 52  238 52  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 53  239 53  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 54  240 54  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 55  241 55  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 56  242 56  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 57  243 57  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 58  244 58  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 59  245 59  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 60  246 60  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 61  247 61  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 62  248 62  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 63  249 63  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 64  250 64  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 65  251 65  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 66  252 66  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 67  253 67  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 68  254 68  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 69  255 69  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 70  256 70  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 71  257 71  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 72  258 72  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 73  259 73  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 74  260 74  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 75  261 75  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 76  262 76  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 77  263 77  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 78  264 78  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 79  265 79  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 80  266 80  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 81  267 81  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 82  268 82  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 83  269 83  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 84  270 84  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 85  271 85  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 86  272 86  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 87  273 87  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 88  274 88  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 89  275 89  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 90  276 90  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 91  277 91  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 92  278 92  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 93  279 93  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 94  280 94  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 95  281 95  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 96  282 96  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 97  283 97  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 98  284 98  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 99  285 99  HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 100 286 100 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 101 287 101 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 102 288 102 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 103 289 103 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 104 290 104 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 105 291 105 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 106 292 106 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 107 293 107 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 108 294 108 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 109 295 109 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 110 296 110 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 111 297 111 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 112 298 112 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 113 299 113 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 114 300 114 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 115 301 115 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 116 302 116 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 117 303 117 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 118 304 118 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 119 305 119 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 120 306 120 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 121 307 121 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 122 308 122 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 123 309 123 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 124 310 124 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 125 311 125 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 126 312 126 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 127 313 127 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 128 314 128 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 129 315 129 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 130 316 130 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 131 317 131 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 132 318 132 HOH TIP A   ? 
F   4 HOH 133 319 133 HOH TIP A   ? 
F-2 4 HOH 1   187 1   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 2   188 2   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 3   189 3   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 4   190 4   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 5   191 5   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 6   192 6   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 7   193 7   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 8   194 8   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 9   195 9   HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 10  196 10  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 11  197 11  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 12  198 12  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 13  199 13  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 14  200 14  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 15  201 15  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 16  202 16  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 17  203 17  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 18  204 18  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 19  205 19  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 20  206 20  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 21  207 21  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 22  208 22  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 23  209 23  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 24  210 24  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 25  211 25  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 26  212 26  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 27  213 27  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 28  214 28  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 29  215 29  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 30  216 30  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 31  217 31  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 32  218 32  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 33  219 33  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 34  220 34  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 35  221 35  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 36  222 36  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 37  223 37  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 38  224 38  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 39  225 39  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 40  226 40  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 41  227 41  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 42  228 42  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 43  229 43  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 44  230 44  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 45  231 45  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 46  232 46  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 47  233 47  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 48  234 48  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 49  235 49  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 50  236 50  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 51  237 51  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 52  238 52  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 53  239 53  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 54  240 54  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 55  241 55  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 56  242 56  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 57  243 57  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 58  244 58  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 59  245 59  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 60  246 60  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 61  247 61  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 62  248 62  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 63  249 63  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 64  250 64  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 65  251 65  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 66  252 66  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 67  253 67  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 68  254 68  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 69  255 69  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 70  256 70  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 71  257 71  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 72  258 72  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 73  259 73  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 74  260 74  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 75  261 75  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 76  262 76  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 77  263 77  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 78  264 78  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 79  265 79  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 80  266 80  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 81  267 81  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 82  268 82  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 83  269 83  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 84  270 84  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 85  271 85  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 86  272 86  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 87  273 87  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 88  274 88  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 89  275 89  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 90  276 90  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 91  277 91  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 92  278 92  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 93  279 93  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 94  280 94  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 95  281 95  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 96  282 96  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 97  283 97  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 98  284 98  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 99  285 99  HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 100 286 100 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 101 287 101 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 102 288 102 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 103 289 103 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 104 290 104 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 105 291 105 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 106 292 106 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 107 293 107 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 108 294 108 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 109 295 109 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 110 296 110 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 111 297 111 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 112 298 112 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 113 299 113 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 114 300 114 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 115 301 115 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 116 302 116 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 117 303 117 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 118 304 118 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 119 305 119 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 120 306 120 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 121 307 121 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 122 308 122 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 123 309 123 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 124 310 124 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 125 311 125 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 126 312 126 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 127 313 127 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 128 314 128 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 129 315 129 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 130 316 130 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 131 317 131 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 132 318 132 HOH TIP A-2 ? 
F-2 4 HOH 133 319 133 HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                     ? "C3 H7 N O2"        89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                    ? "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"             ? "C4 H7 N O4"        133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                   ? "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"             ? "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                     ? "C2 H5 N O2"        75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                   ? "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH non-polymer         . WATER                       ? "H2 O"              18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                  ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                     ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                      ? "C6 H15 N2 O2 1"    147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                  ? "C5 H11 N O2 S"     149.211 
MG  non-polymer         . "MAGNESIUM ION"             ? "Mg 2"              24.305  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE               ? "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                     ? "C5 H9 N O2"        115.130 
RBY non-polymer         . "METHYLENE ADP-BETA-XYLOSE" ? "C16 H25 N5 O13 P2" 557.343 
SER "L-peptide linking" y SERINE                      ? "C3 H7 N O3"        105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                   ? "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                  ? "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                    ? "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                      ? "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 2 ? 
E   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 2 ? 
E-2 N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
F-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 HIS A   63  ? GLY A   66  ? HIS A   63  GLY A   66  5 ? 4  
HELX_P HELX_P2 AA2 THR A   82  ? GLY A   96  ? THR A   82  GLY A   96  1 ? 15 
HELX_P HELX_P3 AA3 LEU A   148 ? LYS A   157 ? LEU A   148 LYS A   157 1 ? 10 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A   162 ? LEU A   179 ? ASP A   162 LEU A   179 1 ? 18 
HELX_P HELX_P5 AA5 HIS A-2 63  ? GLY A-2 66  ? HIS A-2 63  GLY A-2 66  5 ? 4  
HELX_P HELX_P6 AA6 THR A-2 82  ? GLY A-2 96  ? THR A-2 82  GLY A-2 96  1 ? 15 
HELX_P HELX_P7 AA7 LEU A-2 148 ? LYS A-2 157 ? LEU A-2 148 LYS A-2 157 1 ? 10 
HELX_P HELX_P8 AA8 ASP A-2 162 ? LEU A-2 179 ? ASP A-2 162 LEU A-2 179 1 ? 18 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 2 ? 
AA5 ? 3 ? 
AA6 ? 4 ? 
AA7 ? 3 ? 
AA8 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? parallel      
AA6 3 4 ? anti-parallel 
AA7 1 2 ? anti-parallel 
AA7 2 3 ? anti-parallel 
AA8 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A   5   ? LEU A   13  ? GLU A   5   LEU A   13  
AA1 2 LEU A   19  ? ARG A   25  ? LEU A   19  ARG A   25  
AA1 3 GLU A   31  ? TYR A   36  ? GLU A   31  TYR A   36  
AA2 1 ALA A   74  ? LYS A   76  ? ALA A   74  LYS A   76  
AA2 2 ALA A   42  ? PRO A   48  ? ALA A   42  PRO A   48  
AA2 3 VAL A   118 ? ALA A   124 ? VAL A   118 ALA A   124 
AA2 4 LEU A   102 ? PRO A   104 ? LEU A   102 PRO A   104 
AA3 1 PHE A   68  ? GLU A   71  ? PHE A   68  GLU A   71  
AA3 2 THR A   54  ? TYR A   61  ? THR A   54  TYR A   61  
AA3 3 LEU A   141 ? PRO A   147 ? LEU A   141 PRO A   147 
AA4 1 ALA A   97  ? GLU A   98  ? ALA A   97  GLU A   98  
AA4 2 ARG A   128 ? VAL A   129 ? ARG A   128 VAL A   129 
AA5 1 GLU A-2 5   ? LEU A-2 13  ? GLU A-2 5   LEU A-2 13  
AA5 2 LEU A-2 19  ? ARG A-2 25  ? LEU A-2 19  ARG A-2 25  
AA5 3 GLU A-2 31  ? TYR A-2 36  ? GLU A-2 31  TYR A-2 36  
AA6 1 ALA A-2 74  ? LYS A-2 76  ? ALA A-2 74  LYS A-2 76  
AA6 2 ALA A-2 42  ? PRO A-2 48  ? ALA A-2 42  PRO A-2 48  
AA6 3 VAL A-2 118 ? ALA A-2 124 ? VAL A-2 118 ALA A-2 124 
AA6 4 LEU A-2 102 ? PRO A-2 104 ? LEU A-2 102 PRO A-2 104 
AA7 1 PHE A-2 68  ? GLU A-2 71  ? PHE A-2 68  GLU A-2 71  
AA7 2 THR A-2 54  ? TYR A-2 61  ? THR A-2 54  TYR A-2 61  
AA7 3 LEU A-2 141 ? PRO A-2 147 ? LEU A-2 141 PRO A-2 147 
AA8 1 ALA A-2 97  ? GLU A-2 98  ? ALA A-2 97  GLU A-2 98  
AA8 2 ARG A-2 128 ? VAL A-2 129 ? ARG A-2 128 VAL A-2 129 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z         1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000   
2 "crystal symmetry operation" 3_656 -x+1,y,-z+3/2 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 40.6790000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 146.0535000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024583 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009926 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010270 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MG 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
2 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
2 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F   A   F A 1 
4 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "MAGNESIUM ION"             MG  
3 "METHYLENE ADP-BETA-XYLOSE" RBY 
4 water                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A   8   ? N LEU A   8   O ARG A   23  ? O ARG A   23  
AA1 2 3 N GLU A   22  ? N GLU A   22  O TYR A   34  ? O TYR A   34  
AA2 1 2 O GLY A   75  ? O GLY A   75  N SER A   44  ? N SER A   44  
AA2 2 3 N LEU A   47  ? N LEU A   47  O PHE A   122 ? O PHE A   122 
AA2 3 4 O LEU A   123 ? O LEU A   123 N ILE A   103 ? N ILE A   103 
AA3 1 2 O GLU A   71  ? O GLU A   71  N VAL A   58  ? N VAL A   58  
AA3 2 3 N ALA A   55  ? N ALA A   55  O LEU A   146 ? O LEU A   146 
AA4 1 2 N GLU A   98  ? N GLU A   98  O ARG A   128 ? O ARG A   128 
AA5 1 2 N LEU A-2 8   ? N LEU A-2 8   O ARG A-2 23  ? O ARG A-2 23  
AA5 2 3 N GLU A-2 22  ? N GLU A-2 22  O TYR A-2 34  ? O TYR A-2 34  
AA6 1 2 O GLY A-2 75  ? O GLY A-2 75  N SER A-2 44  ? N SER A-2 44  
AA6 2 3 N LEU A-2 47  ? N LEU A-2 47  O PHE A-2 122 ? O PHE A-2 122 
AA6 3 4 O LEU A-2 123 ? O LEU A-2 123 N ILE A-2 103 ? N ILE A-2 103 
AA7 1 2 O GLU A-2 71  ? O GLU A-2 71  N VAL A-2 58  ? N VAL A-2 58  
AA7 2 3 N ALA A-2 55  ? N ALA A-2 55  O LEU A-2 146 ? O LEU A-2 146 
AA8 1 2 N GLU A-2 98  ? N GLU A-2 98  O ARG A-2 128 ? O ARG A-2 128 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . MET A   1 1   ? 7.809  34.122 94.041  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . MET A   1 1   ? 8.882  33.917 95.054  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . MET A   1 1   ? 10.250 33.908 94.380  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   C     1 
ATOM   4    O  O     . MET A   1 1   ? 11.014 32.945 94.528  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . MET A   1 1   ? 8.668  32.587 95.788  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CB    1 
ATOM   6    C  CG    . MET A   1 1   ? 7.479  32.570 96.748  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CG    1 
ATOM   7    S  SD    . MET A   1 1   ? 7.846  33.301 98.362  1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   SD    1 
ATOM   8    C  CE    . MET A   1 1   ? 8.064  31.858 99.361  1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CE    1 
ATOM   9    N  N     . SER A   1 2   ? 10.553 34.967 93.630  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   N     1 
ATOM   10   C  CA    . SER A   1 2   ? 11.843 35.055 92.955  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CA    1 
ATOM   11   C  C     . SER A   1 2   ? 12.925 35.477 93.928  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   C     1 
ATOM   12   O  O     . SER A   1 2   ? 12.716 36.304 94.813  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   O     1 
ATOM   13   C  CB    . SER A   1 2   ? 11.824 36.068 91.798  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CB    1 
ATOM   14   O  OG    . SER A   1 2   ? 13.133 36.220 91.220  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   OG    1 
ATOM   15   N  N     . PRO A   1 3   ? 14.104 34.892 93.786  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A   N     1 
ATOM   16   C  CA    . PRO A   1 3   ? 15.221 35.235 94.661  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A   CA    1 
ATOM   17   C  C     . PRO A   1 3   ? 15.804 36.619 94.337  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A   C     1 
ATOM   18   O  O     . PRO A   1 3   ? 16.536 37.184 95.142  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A   O     1 
ATOM   19   C  CB    . PRO A   1 3   ? 16.219 34.107 94.403  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A   CB    1 
ATOM   20   C  CG    . PRO A   1 3   ? 15.918 33.690 93.022  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A   CG    1 
ATOM   21   C  CD    . PRO A   1 3   ? 14.412 33.701 92.974  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A   CD    1 
ATOM   22   N  N     . TRP A   1 4   ? 15.484 37.159 93.162  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   N     1 
ATOM   23   C  CA    . TRP A   1 4   ? 15.992 38.477 92.771  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CA    1 
ATOM   24   C  C     . TRP A   1 4   ? 14.864 39.483 92.633  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   C     1 
ATOM   25   O  O     . TRP A   1 4   ? 13.822 39.181 92.041  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   O     1 
ATOM   26   C  CB    . TRP A   1 4   ? 16.754 38.397 91.443  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CB    1 
ATOM   27   C  CG    . TRP A   1 4   ? 18.043 37.602 91.497  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CG    1 
ATOM   28   C  CD1   . TRP A   1 4   ? 18.606 37.008 92.596  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CD1   1 
ATOM   29   C  CD2   . TRP A   1 4   ? 18.940 37.366 90.411  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CD2   1 
ATOM   30   N  NE1   . TRP A   1 4   ? 19.804 36.422 92.259  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   NE1   1 
ATOM   31   C  CE2   . TRP A   1 4   ? 20.033 36.624 90.922  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CE2   1 
ATOM   32   C  CE3   . TRP A   1 4   ? 18.929 37.708 89.052  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CE3   1 
ATOM   33   C  CZ2   . TRP A   1 4   ? 21.103 36.223 90.120  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CZ2   1 
ATOM   34   C  CZ3   . TRP A   1 4   ? 19.993 37.310 88.260  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CZ3   1 
ATOM   35   C  CH2   . TRP A   1 4   ? 21.065 36.577 88.795  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A   CH2   1 
ATOM   36   N  N     . GLU A   1 5   ? 15.082 40.681 93.161  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   N     1 
ATOM   37   C  CA    . GLU A   1 5   ? 14.082 41.736 93.121  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   CA    1 
ATOM   38   C  C     . GLU A   1 5   ? 14.351 42.762 92.015  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   C     1 
ATOM   39   O  O     . GLU A   1 5   ? 15.478 43.224 91.845  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   O     1 
ATOM   40   C  CB    . GLU A   1 5   ? 14.034 42.445 94.477  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   CB    1 
ATOM   41   C  CG    . GLU A   1 5   ? 13.254 43.743 94.458  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   CG    1 
ATOM   42   C  CD    . GLU A   1 5   ? 13.111 44.380 95.830  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   CD    1 
ATOM   43   O  OE1   . GLU A   1 5   ? 14.111 44.427 96.591  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   OE1   1 
ATOM   44   O  OE2   . GLU A   1 5   ? 11.985 44.844 96.133  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A   OE2   1 
ATOM   45   N  N     . ARG A   1 6   ? 13.304 43.109 91.275  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   N     1 
ATOM   46   C  CA    . ARG A   1 6   ? 13.418 44.094 90.207  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   CA    1 
ATOM   47   C  C     . ARG A   1 6   ? 13.568 45.490 90.784  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   C     1 
ATOM   48   O  O     . ARG A   1 6   ? 12.816 45.880 91.675  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   O     1 
ATOM   49   C  CB    . ARG A   1 6   ? 12.173 44.093 89.311  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   CB    1 
ATOM   50   C  CG    . ARG A   1 6   ? 12.187 45.198 88.239  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   CG    1 
ATOM   51   C  CD    . ARG A   1 6   ? 11.061 45.038 87.231  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   CD    1 
ATOM   52   N  NE    . ARG A   1 6   ? 11.107 43.716 86.616  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   NE    1 
ATOM   53   C  CZ    . ARG A   1 6   ? 10.219 43.232 85.754  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   CZ    1 
ATOM   54   N  NH1   . ARG A   1 6   ? 9.179  43.960 85.359  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   NH1   1 
ATOM   55   N  NH2   . ARG A   1 6   ? 10.352 41.986 85.303  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A   NH2   1 
ATOM   56   N  N     . ILE A   1 7   ? 14.559 46.221 90.290  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   N     1 
ATOM   57   C  CA    . ILE A   1 7   ? 14.768 47.605 90.681  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CA    1 
ATOM   58   C  C     . ILE A   1 7   ? 14.200 48.369 89.486  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   C     1 
ATOM   59   O  O     . ILE A   1 7   ? 13.239 49.139 89.623  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   O     1 
ATOM   60   C  CB    . ILE A   1 7   ? 16.260 47.919 90.880  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CB    1 
ATOM   61   C  CG1   . ILE A   1 7   ? 16.768 47.166 92.119  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CG1   1 
ATOM   62   C  CG2   . ILE A   1 7   ? 16.483 49.439 91.034  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CG2   1 
ATOM   63   C  CD1   . ILE A   1 7   ? 18.237 47.402 92.421  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CD1   1 
ATOM   64   N  N     . LEU A   1 8   ? 14.743 48.105 88.298  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   N     1 
ATOM   65   C  CA    . LEU A   1 8   ? 14.253 48.772 87.095  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CA    1 
ATOM   66   C  C     . LEU A   1 8   ? 14.463 47.874 85.879  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   C     1 
ATOM   67   O  O     . LEU A   1 8   ? 15.514 47.248 85.759  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   O     1 
ATOM   68   C  CB    . LEU A   1 8   ? 15.018 50.083 86.911  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CB    1 
ATOM   69   C  CG    . LEU A   1 8   ? 14.271 51.363 86.523  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CG    1 
ATOM   70   C  CD1   . LEU A   1 8   ? 12.954 51.501 87.281  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD1   1 
ATOM   71   C  CD2   . LEU A   1 8   ? 15.188 52.539 86.824  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD2   1 
ATOM   72   N  N     . LEU A   1 9   ? 13.466 47.806 85.000  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   N     1 
ATOM   73   C  CA    . LEU A   1 9   ? 13.562 46.992 83.790  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CA    1 
ATOM   74   C  C     . LEU A   1 9   ? 13.578 47.929 82.588  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   C     1 
ATOM   75   O  O     . LEU A   1 9   ? 12.601 48.636 82.349  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   O     1 
ATOM   76   C  CB    . LEU A   1 9   ? 12.361 46.052 83.691  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CB    1 
ATOM   77   C  CG    . LEU A   1 9   ? 12.246 45.163 82.451  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CG    1 
ATOM   78   C  CD1   . LEU A   1 9   ? 13.305 44.073 82.558  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD1   1 
ATOM   79   C  CD2   . LEU A   1 9   ? 10.848 44.547 82.367  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD2   1 
ATOM   80   N  N     . GLU A   1 10  ? 14.687 47.952 81.848  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     1 
ATOM   81   C  CA    . GLU A   1 10  ? 14.793 48.817 80.686  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    1 
ATOM   82   C  C     . GLU A   1 10  ? 14.738 48.020 79.383  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     1 
ATOM   83   O  O     . GLU A   1 10  ? 15.422 47.000 79.232  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     1 
ATOM   84   C  CB    . GLU A   1 10  ? 16.098 49.625 80.739  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    1 
ATOM   85   C  CG    . GLU A   1 10  ? 16.311 50.498 79.498  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CG    1 
ATOM   86   C  CD    . GLU A   1 10  ? 17.540 51.377 79.598  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CD    1 
ATOM   87   O  OE1   . GLU A   1 10  ? 17.958 51.691 80.741  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   OE1   1 
ATOM   88   O  OE2   . GLU A   1 10  ? 18.062 51.777 78.540  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   OE2   1 
ATOM   89   N  N     . GLU A   1 11  ? 13.929 48.482 78.433  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   N     1 
ATOM   90   C  CA    . GLU A   1 11  ? 13.856 47.804 77.148  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CA    1 
ATOM   91   C  C     . GLU A   1 11  ? 14.972 48.374 76.270  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   C     1 
ATOM   92   O  O     . GLU A   1 11  ? 14.992 49.579 76.001  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   O     1 
ATOM   93   C  CB    . GLU A   1 11  ? 12.505 48.056 76.480  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CB    1 
ATOM   94   C  CG    . GLU A   1 11  ? 12.410 47.433 75.093  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CG    1 
ATOM   95   C  CD    . GLU A   1 11  ? 11.003 47.450 74.553  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CD    1 
ATOM   96   O  OE1   . GLU A   1 11  ? 10.332 46.396 74.656  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   OE1   1 
ATOM   97   O  OE2   . GLU A   1 11  ? 10.581 48.516 74.041  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   OE2   1 
ATOM   98   N  N     . ILE A   1 12  ? 15.894 47.512 75.834  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   N     1 
ATOM   99   C  CA    . ILE A   1 12  ? 17.036 47.869 74.998  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   CA    1 
ATOM   100  C  C     . ILE A   1 12  ? 16.675 47.875 73.521  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   C     1 
ATOM   101  O  O     . ILE A   1 12  ? 17.259 48.625 72.733  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   O     1 
ATOM   102  C  CB    . ILE A   1 12  ? 18.186 46.833 75.159  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   CB    1 
ATOM   103  C  CG1   . ILE A   1 12  ? 18.722 46.881 76.584  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   CG1   1 
ATOM   104  C  CG2   . ILE A   1 12  ? 19.274 47.066 74.098  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   CG2   1 
ATOM   105  C  CD1   . ILE A   1 12  ? 18.866 48.284 77.141  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A   CD1   1 
ATOM   106  N  N     . LEU A   1 13  ? 15.733 47.013 73.160  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   N     1 
ATOM   107  C  CA    . LEU A   1 13  ? 15.290 46.882 71.778  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CA    1 
ATOM   108  C  C     . LEU A   1 13  ? 13.912 46.238 71.797  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   C     1 
ATOM   109  O  O     . LEU A   1 13  ? 13.622 45.389 72.639  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   O     1 
ATOM   110  C  CB    . LEU A   1 13  ? 16.268 45.988 70.991  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CB    1 
ATOM   111  C  CG    . LEU A   1 13  ? 16.154 46.065 69.468  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CG    1 
ATOM   112  C  CD1   . LEU A   1 13  ? 16.678 47.414 69.000  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CD1   1 
ATOM   113  C  CD2   . LEU A   1 13  ? 16.954 44.934 68.820  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A   CD2   1 
ATOM   114  N  N     . SER A   1 14  ? 13.040 46.657 70.885  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 14  SER A   N     1 
ATOM   115  C  CA    . SER A   1 14  ? 11.713 46.072 70.846  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 14  SER A   CA    1 
ATOM   116  C  C     . SER A   1 14  ? 11.551 45.187 69.616  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 14  SER A   C     1 
ATOM   117  O  O     . SER A   1 14  ? 10.890 44.152 69.676  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 14  SER A   O     1 
ATOM   118  C  CB    . SER A   1 14  ? 10.640 47.172 70.871  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 14  SER A   CB    1 
ATOM   119  O  OG    . SER A   1 14  ? 10.827 48.087 69.810  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 14  SER A   OG    1 
ATOM   120  N  N     . GLU A   1 15  ? 12.168 45.582 68.506  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   N     1 
ATOM   121  C  CA    . GLU A   1 15  ? 12.086 44.790 67.276  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CA    1 
ATOM   122  C  C     . GLU A   1 15  ? 13.439 44.831 66.571  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   C     1 
ATOM   123  O  O     . GLU A   1 15  ? 14.169 45.805 66.684  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   O     1 
ATOM   124  C  CB    . GLU A   1 15  ? 10.998 45.344 66.343  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CB    1 
ATOM   125  C  CG    . GLU A   1 15  ? 11.335 46.664 65.644  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CG    1 
ATOM   126  C  CD    . GLU A   1 15  ? 11.159 47.890 66.531  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CD    1 
ATOM   127  O  OE1   . GLU A   1 15  ? 10.069 48.046 67.131  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE1   1 
ATOM   128  O  OE2   . GLU A   1 15  ? 12.102 48.712 66.618  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE2   1 
ATOM   129  N  N     . PRO A   1 16  ? 13.787 43.779 65.815  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A   N     1 
ATOM   130  C  CA    . PRO A   1 16  ? 13.072 42.536 65.520  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A   CA    1 
ATOM   131  C  C     . PRO A   1 16  ? 13.065 41.517 66.657  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A   C     1 
ATOM   132  O  O     . PRO A   1 16  ? 12.397 40.492 66.570  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A   O     1 
ATOM   133  C  CB    . PRO A   1 16  ? 13.791 42.018 64.276  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A   CB    1 
ATOM   134  C  CG    . PRO A   1 16  ? 15.209 42.451 64.525  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A   CG    1 
ATOM   135  C  CD    . PRO A   1 16  ? 15.039 43.864 65.035  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A   CD    1 
ATOM   136  N  N     . VAL A   1 17  ? 13.813 41.801 67.717  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N     1 
ATOM   137  C  CA    . VAL A   1 17  ? 13.868 40.925 68.881  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA    1 
ATOM   138  C  C     . VAL A   1 17  ? 13.735 41.823 70.108  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C     1 
ATOM   139  O  O     . VAL A   1 17  ? 14.335 42.898 70.146  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O     1 
ATOM   140  C  CB    . VAL A   1 17  ? 15.229 40.202 68.974  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB    1 
ATOM   141  C  CG1   . VAL A   1 17  ? 15.288 39.336 70.233  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1   1 
ATOM   142  C  CG2   . VAL A   1 17  ? 15.448 39.365 67.723  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2   1 
ATOM   143  N  N     . ARG A   1 18  ? 12.953 41.413 71.099  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     1 
ATOM   144  C  CA    . ARG A   1 18  ? 12.842 42.243 72.294  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   145  C  C     . ARG A   1 18  ? 13.954 41.867 73.257  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     1 
ATOM   146  O  O     . ARG A   1 18  ? 14.131 40.697 73.563  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     1 
ATOM   147  C  CB    . ARG A   1 18  ? 11.505 42.040 72.992  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   148  C  CG    . ARG A   1 18  ? 11.319 43.001 74.163  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    1 
ATOM   149  C  CD    . ARG A   1 18  ? 10.105 42.657 75.015  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CD    1 
ATOM   150  N  NE    . ARG A   1 18  ? 9.979  43.567 76.158  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NE    1 
ATOM   151  C  CZ    . ARG A   1 18  ? 9.365  43.263 77.296  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CZ    1 
ATOM   152  N  NH1   . ARG A   1 18  ? 8.814  42.072 77.461  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH1   1 
ATOM   153  N  NH2   . ARG A   1 18  ? 9.301  44.157 78.272  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH2   1 
ATOM   154  N  N     . LEU A   1 19  ? 14.697 42.867 73.731  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N     1 
ATOM   155  C  CA    . LEU A   1 19  ? 15.806 42.642 74.658  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA    1 
ATOM   156  C  C     . LEU A   1 19  ? 15.700 43.632 75.793  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C     1 
ATOM   157  O  O     . LEU A   1 19  ? 15.405 44.806 75.564  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O     1 
ATOM   158  C  CB    . LEU A   1 19  ? 17.138 42.858 73.944  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB    1 
ATOM   159  C  CG    . LEU A   1 19  ? 17.433 41.862 72.818  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG    1 
ATOM   160  C  CD1   . LEU A   1 19  ? 18.654 42.343 72.042  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1   1 
ATOM   161  C  CD2   . LEU A   1 19  ? 17.671 40.476 73.415  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2   1 
ATOM   162  N  N     . VAL A   1 20  ? 15.935 43.164 77.011  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   N     1 
ATOM   163  C  CA    . VAL A   1 20  ? 15.878 44.026 78.187  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CA    1 
ATOM   164  C  C     . VAL A   1 20  ? 17.151 43.985 79.017  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   C     1 
ATOM   165  O  O     . VAL A   1 20  ? 17.946 43.039 78.952  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   O     1 
ATOM   166  C  CB    . VAL A   1 20  ? 14.681 43.663 79.117  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CB    1 
ATOM   167  C  CG1   . VAL A   1 20  ? 13.406 43.777 78.338  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG1   1 
ATOM   168  C  CG2   . VAL A   1 20  ? 14.821 42.233 79.690  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG2   1 
ATOM   169  N  N     . LYS A   1 21  ? 17.343 45.052 79.777  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   N     1 
ATOM   170  C  CA    . LYS A   1 21  ? 18.473 45.190 80.671  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   CA    1 
ATOM   171  C  C     . LYS A   1 21  ? 17.794 45.471 82.002  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   C     1 
ATOM   172  O  O     . LYS A   1 21  ? 17.199 46.530 82.179  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   O     1 
ATOM   173  C  CB    . LYS A   1 21  ? 19.326 46.374 80.222  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   CB    1 
ATOM   174  C  CG    . LYS A   1 21  ? 20.550 46.651 81.060  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   CG    1 
ATOM   175  C  CD    . LYS A   1 21  ? 21.321 47.839 80.480  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   CD    1 
ATOM   176  C  CE    . LYS A   1 21  ? 20.534 49.132 80.589  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   CE    1 
ATOM   177  N  NZ    . LYS A   1 21  ? 21.380 50.310 80.237  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A   NZ    1 
ATOM   178  N  N     . GLU A   1 22  ? 17.877 44.536 82.944  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   N     1 
ATOM   179  C  CA    . GLU A   1 22  ? 17.191 44.721 84.208  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CA    1 
ATOM   180  C  C     . GLU A   1 22  ? 18.152 44.898 85.366  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   C     1 
ATOM   181  O  O     . GLU A   1 22  ? 19.095 44.120 85.529  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   O     1 
ATOM   182  C  CB    . GLU A   1 22  ? 16.291 43.505 84.486  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CB    1 
ATOM   183  C  CG    . GLU A   1 22  ? 15.368 43.663 85.710  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CG    1 
ATOM   184  C  CD    . GLU A   1 22  ? 14.509 42.435 86.002  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CD    1 
ATOM   185  O  OE1   . GLU A   1 22  ? 13.698 42.501 86.947  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   OE1   1 
ATOM   186  O  OE2   . GLU A   1 22  ? 14.631 41.396 85.317  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   OE2   1 
ATOM   187  N  N     . ARG A   1 23  ? 17.918 45.937 86.168  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N     1 
ATOM   188  C  CA    . ARG A   1 23  ? 18.736 46.150 87.355  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA    1 
ATOM   189  C  C     . ARG A   1 23  ? 17.952 45.408 88.440  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C     1 
ATOM   190  O  O     . ARG A   1 23  ? 16.760 45.666 88.629  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O     1 
ATOM   191  C  CB    . ARG A   1 23  ? 18.816 47.641 87.689  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB    1 
ATOM   192  C  CG    . ARG A   1 23  ? 19.854 47.999 88.745  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG    1 
ATOM   193  C  CD    . ARG A   1 23  ? 21.285 47.772 88.261  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD    1 
ATOM   194  N  NE    . ARG A   1 23  ? 22.254 48.296 89.227  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE    1 
ATOM   195  C  CZ    . ARG A   1 23  ? 23.571 48.121 89.151  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ    1 
ATOM   196  N  NH1   . ARG A   1 23  ? 24.113 47.427 88.152  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1   1 
ATOM   197  N  NH2   . ARG A   1 23  ? 24.352 48.643 90.089  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2   1 
ATOM   198  N  N     . VAL A   1 24  ? 18.603 44.464 89.115  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A   N     1 
ATOM   199  C  CA    . VAL A   1 24  ? 17.947 43.692 90.172  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A   CA    1 
ATOM   200  C  C     . VAL A   1 24  ? 18.766 43.727 91.451  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A   C     1 
ATOM   201  O  O     . VAL A   1 24  ? 19.950 44.057 91.428  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A   O     1 
ATOM   202  C  CB    . VAL A   1 24  ? 17.807 42.172 89.814  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A   CB    1 
ATOM   203  C  CG1   . VAL A   1 24  ? 17.007 41.982 88.538  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A   CG1   1 
ATOM   204  C  CG2   . VAL A   1 24  ? 19.180 41.538 89.688  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A   CG2   1 
ATOM   205  N  N     . ARG A   1 25  ? 18.124 43.390 92.567  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   N     1 
ATOM   206  C  CA    . ARG A   1 25  ? 18.848 43.273 93.824  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CA    1 
ATOM   207  C  C     . ARG A   1 25  ? 18.916 41.750 94.006  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   C     1 
ATOM   208  O  O     . ARG A   1 25  ? 17.887 41.075 94.048  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   O     1 
ATOM   209  C  CB    . ARG A   1 25  ? 18.104 43.931 94.985  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CB    1 
ATOM   210  C  CG    . ARG A   1 25  ? 18.936 43.944 96.267  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CG    1 
ATOM   211  C  CD    . ARG A   1 25  ? 18.367 44.906 97.315  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CD    1 
ATOM   212  N  NE    . ARG A   1 25  ? 18.398 46.290 96.838  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   NE    1 
ATOM   213  C  CZ    . ARG A   1 25  ? 19.505 47.025 96.727  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CZ    1 
ATOM   214  N  NH1   . ARG A   1 25  ? 20.689 46.516 97.065  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   NH1   1 
ATOM   215  N  NH2   . ARG A   1 25  ? 19.433 48.273 96.271  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   NH2   1 
ATOM   216  N  N     . THR A   1 26  ? 20.132 41.221 94.084  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 26  THR A   N     1 
ATOM   217  C  CA    . THR A   1 26  ? 20.325 39.780 94.186  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 26  THR A   CA    1 
ATOM   218  C  C     . THR A   1 26  ? 20.198 39.168 95.573  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 26  THR A   C     1 
ATOM   219  O  O     . THR A   1 26  ? 19.867 39.837 96.552  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 26  THR A   O     1 
ATOM   220  C  CB    . THR A   1 26  ? 21.705 39.363 93.654  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 26  THR A   CB    1 
ATOM   221  O  OG1   . THR A   1 26  ? 22.717 39.808 94.579  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 26  THR A   OG1   1 
ATOM   222  C  CG2   . THR A   1 26  ? 21.963 39.970 92.286  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 26  THR A   CG2   1 
ATOM   223  N  N     . HIS A   1 27  ? 20.494 37.875 95.631  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   N     1 
ATOM   224  C  CA    . HIS A   1 27  ? 20.444 37.113 96.870  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   CA    1 
ATOM   225  C  C     . HIS A   1 27  ? 21.499 37.624 97.858  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   C     1 
ATOM   226  O  O     . HIS A   1 27  ? 21.447 37.296 99.052  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   O     1 
ATOM   227  C  CB    . HIS A   1 27  ? 20.684 35.636 96.552  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   CB    1 
ATOM   228  C  CG    . HIS A   1 27  ? 21.841 35.412 95.631  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   CG    1 
ATOM   229  N  ND1   . HIS A   1 27  ? 23.066 34.943 96.063  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   ND1   1 
ATOM   230  C  CD2   . HIS A   1 27  ? 21.975 35.650 94.305  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   CD2   1 
ATOM   231  C  CE1   . HIS A   1 27  ? 23.901 34.902 95.037  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   CE1   1 
ATOM   232  N  NE2   . HIS A   1 27  ? 23.262 35.324 93.962  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A   NE2   1 
ATOM   233  N  N     . THR A   1 28  ? 22.456 38.416 97.376  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 28  THR A   N     1 
ATOM   234  C  CA    . THR A   1 28  ? 23.501 38.948 98.249  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 28  THR A   CA    1 
ATOM   235  C  C     . THR A   1 28  ? 23.140 40.351 98.715  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 28  THR A   C     1 
ATOM   236  O  O     . THR A   1 28  ? 23.866 40.973 99.504  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 28  THR A   O     1 
ATOM   237  C  CB    . THR A   1 28  ? 24.865 39.020 97.537  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 28  THR A   CB    1 
ATOM   238  O  OG1   . THR A   1 28  ? 24.847 40.082 96.582  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 28  THR A   OG1   1 
ATOM   239  C  CG2   . THR A   1 28  ? 25.181 37.698 96.838  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 28  THR A   CG2   1 
ATOM   240  N  N     . GLY A   1 29  ? 22.011 40.848 98.226  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   N     1 
ATOM   241  C  CA    . GLY A   1 29  ? 21.566 42.176 98.602  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   CA    1 
ATOM   242  C  C     . GLY A   1 29  ? 22.228 43.258 97.772  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   C     1 
ATOM   243  O  O     . GLY A   1 29  ? 21.906 44.430 97.935  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   O     1 
ATOM   244  N  N     . ARG A   1 30  ? 23.159 42.874 96.904  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   N     1 
ATOM   245  C  CA    . ARG A   1 30  ? 23.853 43.832 96.047  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CA    1 
ATOM   246  C  C     . ARG A   1 30  ? 23.101 43.962 94.732  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   C     1 
ATOM   247  O  O     . ARG A   1 30  ? 22.211 43.156 94.433  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   O     1 
ATOM   248  C  CB    . ARG A   1 30  ? 25.282 43.363 95.773  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CB    1 
ATOM   249  C  CG    . ARG A   1 30  ? 26.135 43.225 97.028  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CG    1 
ATOM   250  C  CD    . ARG A   1 30  ? 27.381 42.394 96.755  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CD    1 
ATOM   251  N  NE    . ARG A   1 30  ? 27.597 41.433 97.834  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   NE    1 
ATOM   252  C  CZ    . ARG A   1 30  ? 28.228 40.270 97.696  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   CZ    1 
ATOM   253  N  NH1   . ARG A   1 30  ? 28.371 39.464 98.744  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   NH1   1 
ATOM   254  N  NH2   . ARG A   1 30  ? 28.709 39.907 96.514  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A   NH2   1 
ATOM   255  N  N     . GLU A   1 31  ? 23.461 44.965 93.942  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   N     1 
ATOM   256  C  CA    . GLU A   1 31  ? 22.791 45.175 92.660  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CA    1 
ATOM   257  C  C     . GLU A   1 31  ? 23.575 44.516 91.539  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   C     1 
ATOM   258  O  O     . GLU A   1 31  ? 24.792 44.369 91.616  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   O     1 
ATOM   259  C  CB    . GLU A   1 31  ? 22.626 46.677 92.365  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CB    1 
ATOM   260  C  CG    . GLU A   1 31  ? 21.797 47.414 93.422  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CG    1 
ATOM   261  C  CD    . GLU A   1 31  ? 21.399 48.840 93.025  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CD    1 
ATOM   262  O  OE1   . GLU A   1 31  ? 20.898 49.571 93.910  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   OE1   1 
ATOM   263  O  OE2   . GLU A   1 31  ? 21.570 49.226 91.845  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   OE2   1 
ATOM   264  N  N     . LEU A   1 32  ? 22.856 44.120 90.497  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N     1 
ATOM   265  C  CA    . LEU A   1 32  ? 23.445 43.480 89.342  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA    1 
ATOM   266  C  C     . LEU A   1 32  ? 22.595 43.857 88.132  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C     1 
ATOM   267  O  O     . LEU A   1 32  ? 21.390 44.045 88.252  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O     1 
ATOM   268  C  CB    . LEU A   1 32  ? 23.420 41.945 89.543  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB    1 
ATOM   269  C  CG    . LEU A   1 32  ? 23.769 40.999 88.389  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG    1 
ATOM   270  C  CD1   . LEU A   1 32  ? 24.019 39.599 88.926  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1   1 
ATOM   271  C  CD2   . LEU A   1 32  ? 22.630 40.951 87.402  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2   1 
ATOM   272  N  N     . THR A   1 33  ? 23.226 43.987 86.972  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   N     1 
ATOM   273  C  CA    . THR A   1 33  ? 22.465 44.261 85.750  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CA    1 
ATOM   274  C  C     . THR A   1 33  ? 22.412 42.950 84.964  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   C     1 
ATOM   275  O  O     . THR A   1 33  ? 23.449 42.335 84.682  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   O     1 
ATOM   276  C  CB    . THR A   1 33  ? 23.130 45.349 84.894  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CB    1 
ATOM   277  O  OG1   . THR A   1 33  ? 23.023 46.612 85.566  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   OG1   1 
ATOM   278  C  CG2   . THR A   1 33  ? 22.437 45.436 83.541  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CG2   1 
ATOM   279  N  N     . TYR A   1 34  ? 21.198 42.503 84.641  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   N     1 
ATOM   280  C  CA    . TYR A   1 34  ? 21.042 41.264 83.898  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CA    1 
ATOM   281  C  C     . TYR A   1 34  ? 20.394 41.569 82.547  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   C     1 
ATOM   282  O  O     . TYR A   1 34  ? 19.344 42.206 82.478  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   O     1 
ATOM   283  C  CB    . TYR A   1 34  ? 20.178 40.266 84.682  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CB    1 
ATOM   284  C  CG    . TYR A   1 34  ? 20.532 38.827 84.372  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CG    1 
ATOM   285  C  CD1   . TYR A   1 34  ? 21.503 38.158 85.109  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CD1   1 
ATOM   286  C  CD2   . TYR A   1 34  ? 19.962 38.173 83.290  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CD2   1 
ATOM   287  C  CE1   . TYR A   1 34  ? 21.910 36.858 84.765  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CE1   1 
ATOM   288  C  CE2   . TYR A   1 34  ? 20.352 36.879 82.928  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CE2   1 
ATOM   289  C  CZ    . TYR A   1 34  ? 21.329 36.230 83.669  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   CZ    1 
ATOM   290  O  OH    . TYR A   1 34  ? 21.754 34.985 83.292  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A   OH    1 
ATOM   291  N  N     . VAL A   1 35  ? 21.015 41.099 81.471  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   N     1 
ATOM   292  C  CA    . VAL A   1 35  ? 20.505 41.342 80.122  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CA    1 
ATOM   293  C  C     . VAL A   1 35  ? 19.918 40.059 79.548  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   C     1 
ATOM   294  O  O     . VAL A   1 35  ? 20.549 39.000 79.564  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   O     1 
ATOM   295  C  CB    . VAL A   1 35  ? 21.632 41.835 79.206  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CB    1 
ATOM   296  C  CG1   . VAL A   1 35  ? 21.095 42.167 77.807  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CG1   1 
ATOM   297  C  CG2   . VAL A   1 35  ? 22.310 43.025 79.851  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CG2   1 
ATOM   298  N  N     . TYR A   1 36  ? 18.707 40.142 79.024  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   N     1 
ATOM   299  C  CA    . TYR A   1 36  ? 18.093 38.944 78.503  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CA    1 
ATOM   300  C  C     . TYR A   1 36  ? 16.949 39.206 77.544  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   C     1 
ATOM   301  O  O     . TYR A   1 36  ? 16.521 40.350 77.368  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   O     1 
ATOM   302  C  CB    . TYR A   1 36  ? 17.598 38.060 79.668  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CB    1 
ATOM   303  C  CG    . TYR A   1 36  ? 16.553 38.684 80.588  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CG    1 
ATOM   304  C  CD1   . TYR A   1 36  ? 16.908 39.646 81.557  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CD1   1 
ATOM   305  C  CD2   . TYR A   1 36  ? 15.229 38.268 80.528  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CD2   1 
ATOM   306  C  CE1   . TYR A   1 36  ? 15.951 40.157 82.434  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CE1   1 
ATOM   307  C  CE2   . TYR A   1 36  ? 14.265 38.779 81.402  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CE2   1 
ATOM   308  C  CZ    . TYR A   1 36  ? 14.636 39.715 82.343  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   CZ    1 
ATOM   309  O  OH    . TYR A   1 36  ? 13.669 40.206 83.198  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A   OH    1 
ATOM   310  N  N     . ARG A   1 37  ? 16.507 38.129 76.890  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   N     1 
ATOM   311  C  CA    . ARG A   1 37  ? 15.368 38.172 75.979  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CA    1 
ATOM   312  C  C     . ARG A   1 37  ? 14.245 37.672 76.898  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   C     1 
ATOM   313  O  O     . ARG A   1 37  ? 14.222 36.505 77.326  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   O     1 
ATOM   314  C  CB    . ARG A   1 37  ? 15.616 37.213 74.804  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CB    1 
ATOM   315  C  CG    . ARG A   1 37  ? 14.717 37.440 73.631  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CG    1 
ATOM   316  C  CD    . ARG A   1 37  ? 13.392 36.749 73.788  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CD    1 
ATOM   317  N  NE    . ARG A   1 37  ? 12.548 37.040 72.627  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NE    1 
ATOM   318  C  CZ    . ARG A   1 37  ? 11.531 37.901 72.633  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CZ    1 
ATOM   319  N  NH1   . ARG A   1 37  ? 11.202 38.565 73.746  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NH1   1 
ATOM   320  N  NH2   . ARG A   1 37  ? 10.859 38.125 71.511  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NH2   1 
ATOM   321  N  N     . PRO A   1 38  ? 13.296 38.553 77.237  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A   N     1 
ATOM   322  C  CA    . PRO A   1 38  ? 12.184 38.210 78.117  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A   CA    1 
ATOM   323  C  C     . PRO A   1 38  ? 11.107 37.305 77.539  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A   C     1 
ATOM   324  O  O     . PRO A   1 38  ? 10.938 37.207 76.333  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A   O     1 
ATOM   325  C  CB    . PRO A   1 38  ? 11.625 39.581 78.499  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A   CB    1 
ATOM   326  C  CG    . PRO A   1 38  ? 11.783 40.337 77.252  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A   CG    1 
ATOM   327  C  CD    . PRO A   1 38  ? 13.176 39.944 76.760  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A   CD    1 
ATOM   328  N  N     . GLY A   1 39  ? 10.381 36.660 78.437  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   N     1 
ATOM   329  C  CA    . GLY A   1 39  ? 9.306  35.777 78.039  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   CA    1 
ATOM   330  C  C     . GLY A   1 39  ? 7.992  36.498 78.257  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   C     1 
ATOM   331  O  O     . GLY A   1 39  ? 7.976  37.650 78.688  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   O     1 
ATOM   332  N  N     . PRO A   1 40  ? 6.871  35.833 77.964  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   N     1 
ATOM   333  C  CA    . PRO A   1 40  ? 6.856  34.459 77.449  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CA    1 
ATOM   334  C  C     . PRO A   1 40  ? 7.080  34.445 75.946  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   C     1 
ATOM   335  O  O     . PRO A   1 40  ? 6.504  35.256 75.223  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   O     1 
ATOM   336  C  CB    . PRO A   1 40  ? 5.445  33.956 77.797  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CB    1 
ATOM   337  C  CG    . PRO A   1 40  ? 4.742  35.145 78.475  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CG    1 
ATOM   338  C  CD    . PRO A   1 40  ? 5.506  36.368 78.063  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A   CD    1 
ATOM   339  N  N     . VAL A   1 41  ? 7.926  33.531 75.469  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   N     1 
ATOM   340  C  CA    . VAL A   1 41  ? 8.180  33.399 74.040  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CA    1 
ATOM   341  C  C     . VAL A   1 41  ? 8.554  31.934 73.796  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   C     1 
ATOM   342  O  O     . VAL A   1 41  ? 9.127  31.267 74.665  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   O     1 
ATOM   343  C  CB    . VAL A   1 41  ? 9.286  34.384 73.555  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CB    1 
ATOM   344  C  CG1   . VAL A   1 41  ? 10.571 34.193 74.375  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG1   1 
ATOM   345  C  CG2   . VAL A   1 41  ? 9.524  34.218 72.065  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG2   1 
ATOM   346  N  N     . ALA A   1 42  ? 8.199  31.421 72.619  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   N     1 
ATOM   347  C  CA    . ALA A   1 42  ? 8.452  30.011 72.319  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   CA    1 
ATOM   348  C  C     . ALA A   1 42  ? 8.648  29.787 70.839  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   C     1 
ATOM   349  O  O     . ALA A   1 42  ? 8.300  30.642 70.028  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   O     1 
ATOM   350  C  CB    . ALA A   1 42  ? 7.265  29.154 72.798  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   CB    1 
ATOM   351  N  N     . ALA A   1 43  ? 9.209  28.631 70.504  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   N     1 
ATOM   352  C  CA    . ALA A   1 43  ? 9.419  28.217 69.116  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CA    1 
ATOM   353  C  C     . ALA A   1 43  ? 9.166  26.709 69.078  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   C     1 
ATOM   354  O  O     . ALA A   1 43  ? 9.311  26.038 70.094  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   O     1 
ATOM   355  C  CB    . ALA A   1 43  ? 10.862 28.513 68.669  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CB    1 
ATOM   356  N  N     . SER A   1 44  ? 8.772  26.190 67.911  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   N     1 
ATOM   357  C  CA    . SER A   1 44  ? 8.539  24.756 67.736  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CA    1 
ATOM   358  C  C     . SER A   1 44  ? 9.544  24.221 66.724  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   C     1 
ATOM   359  O  O     . SER A   1 44  ? 9.883  24.913 65.755  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   O     1 
ATOM   360  C  CB    . SER A   1 44  ? 7.120  24.491 67.221  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CB    1 
ATOM   361  O  OG    . SER A   1 44  ? 6.208  24.842 68.238  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 44  SER A   OG    1 
ATOM   362  N  N     . PHE A   1 45  ? 10.027 23.007 66.970  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   N     1 
ATOM   363  C  CA    . PHE A   1 45  ? 11.013 22.327 66.130  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CA    1 
ATOM   364  C  C     . PHE A   1 45  ? 10.354 21.009 65.746  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   C     1 
ATOM   365  O  O     . PHE A   1 45  ? 9.818  20.318 66.609  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   O     1 
ATOM   366  C  CB    . PHE A   1 45  ? 12.289 22.070 66.954  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CB    1 
ATOM   367  C  CG    . PHE A   1 45  ? 13.174 23.274 67.045  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CG    1 
ATOM   368  C  CD1   . PHE A   1 45  ? 12.806 24.385 67.811  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CD1   1 
ATOM   369  C  CD2   . PHE A   1 45  ? 14.341 23.335 66.290  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CD2   1 
ATOM   370  C  CE1   . PHE A   1 45  ? 13.600 25.549 67.801  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CE1   1 
ATOM   371  C  CE2   . PHE A   1 45  ? 15.130 24.486 66.279  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CE2   1 
ATOM   372  C  CZ    . PHE A   1 45  ? 14.749 25.592 67.037  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A   CZ    1 
ATOM   373  N  N     . VAL A   1 46  ? 10.387 20.653 64.472  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   N     1 
ATOM   374  C  CA    . VAL A   1 46  ? 9.719  19.418 64.072  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CA    1 
ATOM   375  C  C     . VAL A   1 46  ? 10.528 18.526 63.152  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   C     1 
ATOM   376  O  O     . VAL A   1 46  ? 10.993 18.962 62.096  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   O     1 
ATOM   377  C  CB    . VAL A   1 46  ? 8.324  19.767 63.433  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CB    1 
ATOM   378  C  CG1   . VAL A   1 46  ? 8.469  20.779 62.276  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CG1   1 
ATOM   379  C  CG2   . VAL A   1 46  ? 7.625  18.488 62.953  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CG2   1 
ATOM   380  N  N     . LEU A   1 47  ? 10.735 17.281 63.577  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   N     1 
ATOM   381  C  CA    . LEU A   1 47  ? 11.473 16.304 62.770  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CA    1 
ATOM   382  C  C     . LEU A   1 47  ? 10.402 15.638 61.898  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   C     1 
ATOM   383  O  O     . LEU A   1 47  ? 9.580  14.887 62.415  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   O     1 
ATOM   384  C  CB    . LEU A   1 47  ? 12.128 15.245 63.670  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CB    1 
ATOM   385  C  CG    . LEU A   1 47  ? 12.727 14.046 62.913  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CG    1 
ATOM   386  C  CD1   . LEU A   1 47  ? 13.854 14.508 61.956  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD1   1 
ATOM   387  C  CD2   . LEU A   1 47  ? 13.262 13.025 63.924  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD2   1 
ATOM   388  N  N     . PRO A   1 48  ? 10.391 15.916 60.586  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A   N     1 
ATOM   389  C  CA    . PRO A   1 48  ? 9.382  15.327 59.689  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A   CA    1 
ATOM   390  C  C     . PRO A   1 48  ? 9.894  14.041 59.059  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A   C     1 
ATOM   391  O  O     . PRO A   1 48  ? 10.820 14.077 58.259  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A   O     1 
ATOM   392  C  CB    . PRO A   1 48  ? 9.167  16.431 58.628  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 48  PRO A   CB    1 
ATOM   393  C  CG    . PRO A   1 48  ? 10.206 17.577 59.014  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 48  PRO A   CG    1 
ATOM   394  C  CD    . PRO A   1 48  ? 11.227 16.867 59.847  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 48  PRO A   CD    1 
ATOM   395  N  N     . VAL A   1 49  ? 9.271  12.913 59.395  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   N     1 
ATOM   396  C  CA    . VAL A   1 49  ? 9.701  11.637 58.857  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CA    1 
ATOM   397  C  C     . VAL A   1 49  ? 8.661  11.102 57.882  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   C     1 
ATOM   398  O  O     . VAL A   1 49  ? 7.466  11.175 58.140  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   O     1 
ATOM   399  C  CB    . VAL A   1 49  ? 9.943  10.621 59.996  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CB    1 
ATOM   400  C  CG1   . VAL A   1 49  ? 10.340 9.253  59.424  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CG1   1 
ATOM   401  C  CG2   . VAL A   1 49  ? 11.060 11.157 60.931  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CG2   1 
ATOM   402  N  N     . THR A   1 50  ? 9.140  10.580 56.754  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 50  THR A   N     1 
ATOM   403  C  CA    . THR A   1 50  ? 8.257  10.054 55.713  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 50  THR A   CA    1 
ATOM   404  C  C     . THR A   1 50  ? 7.965  8.592  55.983  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 50  THR A   C     1 
ATOM   405  O  O     . THR A   1 50  ? 8.527  7.986  56.885  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 50  THR A   O     1 
ATOM   406  C  CB    . THR A   1 50  ? 8.905  10.172 54.320  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 50  THR A   CB    1 
ATOM   407  O  OG1   . THR A   1 50  ? 10.007 9.254  54.230  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 50  THR A   OG1   1 
ATOM   408  C  CG2   . THR A   1 50  ? 9.402  11.594 54.093  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 50  THR A   CG2   1 
ATOM   409  N  N     . GLU A   1 51  ? 7.063  8.024  55.191  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   N     1 
ATOM   410  C  CA    . GLU A   1 51  ? 6.715  6.634  55.380  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CA    1 
ATOM   411  C  C     . GLU A   1 51  ? 7.832  5.733  54.891  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   C     1 
ATOM   412  O  O     . GLU A   1 51  ? 7.836  4.531  55.161  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   O     1 
ATOM   413  C  CB    . GLU A   1 51  ? 5.383  6.333  54.671  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CB    1 
ATOM   414  C  CG    . GLU A   1 51  ? 4.203  6.822  55.502  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CG    1 
ATOM   415  C  CD    . GLU A   1 51  ? 2.855  6.415  54.939  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CD    1 
ATOM   416  O  OE1   . GLU A   1 51  ? 2.389  7.047  53.963  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE1   1 
ATOM   417  O  OE2   . GLU A   1 51  ? 2.267  5.461  55.487  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE2   1 
ATOM   418  N  N     . ARG A   1 52  ? 8.794  6.329  54.193  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   N     1 
ATOM   419  C  CA    . ARG A   1 52  ? 9.937  5.607  53.674  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   CA    1 
ATOM   420  C  C     . ARG A   1 52  ? 11.123 5.672  54.629  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   C     1 
ATOM   421  O  O     . ARG A   1 52  ? 12.239 5.314  54.256  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   O     1 
ATOM   422  C  CB    . ARG A   1 52  ? 10.345 6.178  52.327  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   CB    1 
ATOM   423  C  CG    . ARG A   1 52  ? 9.394  5.821  51.204  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   CG    1 
ATOM   424  C  CD    . ARG A   1 52  ? 9.155  7.007  50.298  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   CD    1 
ATOM   425  N  NE    . ARG A   1 52  ? 10.408 7.618  49.888  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   NE    1 
ATOM   426  C  CZ    . ARG A   1 52  ? 10.669 8.913  49.990  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   CZ    1 
ATOM   427  N  NH1   . ARG A   1 52  ? 9.756  9.741  50.490  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   NH1   1 
ATOM   428  N  NH2   . ARG A   1 52  ? 11.845 9.376  49.598  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A   NH2   1 
ATOM   429  N  N     . GLY A   1 53  ? 10.886 6.118  55.857  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   N     1 
ATOM   430  C  CA    . GLY A   1 53  ? 11.981 6.187  56.806  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   CA    1 
ATOM   431  C  C     . GLY A   1 53  ? 13.047 7.210  56.435  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   C     1 
ATOM   432  O  O     . GLY A   1 53  ? 14.233 6.970  56.661  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   O     1 
ATOM   433  N  N     . THR A   1 54  ? 12.647 8.313  55.808  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 54  THR A   N     1 
ATOM   434  C  CA    . THR A   1 54  ? 13.603 9.386  55.493  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 54  THR A   CA    1 
ATOM   435  C  C     . THR A   1 54  ? 13.134 10.605 56.284  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 54  THR A   C     1 
ATOM   436  O  O     . THR A   1 54  ? 12.016 10.628 56.786  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 54  THR A   O     1 
ATOM   437  C  CB    . THR A   1 54  ? 13.615 9.807  54.002  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 54  THR A   CB    1 
ATOM   438  O  OG1   . THR A   1 54  ? 12.323 10.305 53.631  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 54  THR A   OG1   1 
ATOM   439  C  CG2   . THR A   1 54  ? 14.026 8.636  53.106  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 54  THR A   CG2   1 
ATOM   440  N  N     . ALA A   1 55  ? 13.995 11.610 56.404  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   N     1 
ATOM   441  C  CA    . ALA A   1 55  ? 13.619 12.830 57.105  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   CA    1 
ATOM   442  C  C     . ALA A   1 55  ? 13.733 14.007 56.170  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   C     1 
ATOM   443  O  O     . ALA A   1 55  ? 14.658 14.062 55.345  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   O     1 
ATOM   444  C  CB    . ALA A   1 55  ? 14.533 13.053 58.314  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   CB    1 
ATOM   445  N  N     . LEU A   1 56  ? 12.815 14.955 56.310  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   N     1 
ATOM   446  C  CA    . LEU A   1 56  ? 12.828 16.176 55.510  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CA    1 
ATOM   447  C  C     . LEU A   1 56  ? 13.480 17.257 56.378  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   C     1 
ATOM   448  O  O     . LEU A   1 56  ? 12.883 17.742 57.347  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   O     1 
ATOM   449  C  CB    . LEU A   1 56  ? 11.405 16.602 55.149  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CB    1 
ATOM   450  C  CG    . LEU A   1 56  ? 10.562 15.512 54.473  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CG    1 
ATOM   451  C  CD1   . LEU A   1 56  ? 9.228  16.127 54.058  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CD1   1 
ATOM   452  C  CD2   . LEU A   1 56  ? 11.294 14.921 53.276  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A   CD2   1 
ATOM   453  N  N     . LEU A   1 57  ? 14.704 17.619 56.024  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   N     1 
ATOM   454  C  CA    . LEU A   1 57  ? 15.445 18.596 56.799  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CA    1 
ATOM   455  C  C     . LEU A   1 57  ? 15.715 19.856 55.994  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   C     1 
ATOM   456  O  O     . LEU A   1 57  ? 15.340 19.956 54.818  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   O     1 
ATOM   457  C  CB    . LEU A   1 57  ? 16.774 17.981 57.256  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CB    1 
ATOM   458  C  CG    . LEU A   1 57  ? 16.663 16.679 58.061  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CG    1 
ATOM   459  C  CD1   . LEU A   1 57  ? 18.057 16.164 58.389  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD1   1 
ATOM   460  C  CD2   . LEU A   1 57  ? 15.863 16.928 59.337  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD2   1 
ATOM   461  N  N     . VAL A   1 58  ? 16.356 20.829 56.638  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   N     1 
ATOM   462  C  CA    . VAL A   1 58  ? 16.711 22.052 55.938  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CA    1 
ATOM   463  C  C     . VAL A   1 58  ? 18.191 22.341 56.153  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   C     1 
ATOM   464  O  O     . VAL A   1 58  ? 18.778 21.938 57.160  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   O     1 
ATOM   465  C  CB    . VAL A   1 58  ? 15.873 23.291 56.420  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CB    1 
ATOM   466  C  CG1   . VAL A   1 58  ? 14.393 23.093 56.080  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG1   1 
ATOM   467  C  CG2   . VAL A   1 58  ? 16.077 23.526 57.888  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG2   1 
ATOM   468  N  N     . ARG A   1 59  ? 18.805 22.985 55.167  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   N     1 
ATOM   469  C  CA    . ARG A   1 59  ? 20.207 23.412 55.269  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CA    1 
ATOM   470  C  C     . ARG A   1 59  ? 19.970 24.914 55.257  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   C     1 
ATOM   471  O  O     . ARG A   1 59  ? 19.604 25.500 54.224  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   O     1 
ATOM   472  C  CB    . ARG A   1 59  ? 20.996 22.932 54.051  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CB    1 
ATOM   473  C  CG    . ARG A   1 59  ? 22.397 23.521 53.926  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CG    1 
ATOM   474  C  CD    . ARG A   1 59  ? 23.312 23.080 55.044  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CD    1 
ATOM   475  N  NE    . ARG A   1 59  ? 23.642 21.663 54.962  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NE    1 
ATOM   476  C  CZ    . ARG A   1 59  ? 24.524 21.065 55.759  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CZ    1 
ATOM   477  N  NH1   . ARG A   1 59  ? 24.762 19.772 55.615  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NH1   1 
ATOM   478  N  NH2   . ARG A   1 59  ? 25.175 21.767 56.692  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NH2   1 
ATOM   479  N  N     . GLN A   1 60  ? 20.181 25.540 56.408  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   N     1 
ATOM   480  C  CA    . GLN A   1 60  ? 19.824 26.939 56.567  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   CA    1 
ATOM   481  C  C     . GLN A   1 60  ? 20.950 27.860 56.994  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   C     1 
ATOM   482  O  O     . GLN A   1 60  ? 21.725 27.523 57.903  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   O     1 
ATOM   483  C  CB    . GLN A   1 60  ? 18.696 27.012 57.604  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   CB    1 
ATOM   484  C  CG    . GLN A   1 60  ? 18.272 28.417 57.896  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   CG    1 
ATOM   485  C  CD    . GLN A   1 60  ? 16.980 28.493 58.684  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   CD    1 
ATOM   486  O  OE1   . GLN A   1 60  ? 16.609 27.552 59.410  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   OE1   1 
ATOM   487  N  NE2   . GLN A   1 60  ? 16.309 29.609 58.572  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A   NE2   1 
ATOM   488  N  N     . TYR A   1 61  ? 21.040 29.022 56.353  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   N     1 
ATOM   489  C  CA    . TYR A   1 61  ? 22.068 29.992 56.726  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CA    1 
ATOM   490  C  C     . TYR A   1 61  ? 21.702 30.593 58.097  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   C     1 
ATOM   491  O  O     . TYR A   1 61  ? 20.580 31.098 58.287  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   O     1 
ATOM   492  C  CB    . TYR A   1 61  ? 22.137 31.120 55.682  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CB    1 
ATOM   493  C  CG    . TYR A   1 61  ? 23.188 32.158 56.006  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CG    1 
ATOM   494  C  CD1   . TYR A   1 61  ? 24.539 31.802 56.097  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD1   1 
ATOM   495  C  CD2   . TYR A   1 61  ? 22.822 33.476 56.283  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD2   1 
ATOM   496  C  CE1   . TYR A   1 61  ? 25.498 32.753 56.466  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE1   1 
ATOM   497  C  CE2   . TYR A   1 61  ? 23.773 34.430 56.655  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE2   1 
ATOM   498  C  CZ    . TYR A   1 61  ? 25.100 34.057 56.743  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CZ    1 
ATOM   499  O  OH    . TYR A   1 61  ? 26.030 35.001 57.123  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   OH    1 
ATOM   500  N  N     . ARG A   1 62  ? 22.644 30.541 59.040  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   N     1 
ATOM   501  C  CA    . ARG A   1 62  ? 22.421 31.117 60.380  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   CA    1 
ATOM   502  C  C     . ARG A   1 62  ? 23.484 32.199 60.544  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   C     1 
ATOM   503  O  O     . ARG A   1 62  ? 24.626 31.941 60.908  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   O     1 
ATOM   504  C  CB    . ARG A   1 62  ? 22.543 30.027 61.436  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   CB    1 
ATOM   505  C  CG    . ARG A   1 62  ? 21.394 29.019 61.363  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   CG    1 
ATOM   506  C  CD    . ARG A   1 62  ? 20.071 29.704 61.558  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   CD    1 
ATOM   507  N  NE    . ARG A   1 62  ? 19.018 28.749 61.857  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   NE    1 
ATOM   508  C  CZ    . ARG A   1 62  ? 17.783 29.111 62.162  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   CZ    1 
ATOM   509  N  NH1   . ARG A   1 62  ? 17.461 30.423 62.178  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   NH1   1 
ATOM   510  N  NH2   . ARG A   1 62  ? 16.899 28.174 62.499  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A   NH2   1 
ATOM   511  N  N     . HIS A   1 63  ? 23.079 33.423 60.243  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   N     1 
ATOM   512  C  CA    . HIS A   1 63  ? 24.017 34.538 60.215  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CA    1 
ATOM   513  C  C     . HIS A   1 63  ? 24.984 34.734 61.380  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   C     1 
ATOM   514  O  O     . HIS A   1 63  ? 26.174 34.992 61.155  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   O     1 
ATOM   515  C  CB    . HIS A   1 63  ? 23.254 35.823 59.930  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CB    1 
ATOM   516  C  CG    . HIS A   1 63  ? 24.147 36.971 59.586  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CG    1 
ATOM   517  N  ND1   . HIS A   1 63  ? 24.229 38.114 60.356  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   ND1   1 
ATOM   518  C  CD2   . HIS A   1 63  ? 25.042 37.117 58.586  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CD2   1 
ATOM   519  C  CE1   . HIS A   1 63  ? 25.149 38.914 59.837  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CE1   1 
ATOM   520  N  NE2   . HIS A   1 63  ? 25.657 38.330 58.767  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   NE2   1 
ATOM   521  N  N     . PRO A   1 64  ? 24.507 34.611 62.634  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   N     1 
ATOM   522  C  CA    . PRO A   1 64  ? 25.428 34.797 63.771  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CA    1 
ATOM   523  C  C     . PRO A   1 64  ? 26.626 33.848 63.734  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   C     1 
ATOM   524  O  O     . PRO A   1 64  ? 27.707 34.183 64.250  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   O     1 
ATOM   525  C  CB    . PRO A   1 64  ? 24.551 34.546 64.993  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CB    1 
ATOM   526  C  CG    . PRO A   1 64  ? 23.167 34.917 64.530  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CG    1 
ATOM   527  C  CD    . PRO A   1 64  ? 23.121 34.390 63.088  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CD    1 
ATOM   528  N  N     . THR A   1 65  ? 26.447 32.673 63.128  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N     1 
ATOM   529  C  CA    . THR A   1 65  ? 27.519 31.671 63.028  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA    1 
ATOM   530  C  C     . THR A   1 65  ? 28.279 31.732 61.708  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C     1 
ATOM   531  O  O     . THR A   1 65  ? 29.373 31.149 61.577  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O     1 
ATOM   532  C  CB    . THR A   1 65  ? 26.964 30.224 63.145  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB    1 
ATOM   533  O  OG1   . THR A   1 65  ? 26.290 29.877 61.925  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1   1 
ATOM   534  C  CG2   . THR A   1 65  ? 25.995 30.099 64.314  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2   1 
ATOM   535  N  N     . GLY A   1 66  ? 27.692 32.418 60.726  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   N     1 
ATOM   536  C  CA    . GLY A   1 66  ? 28.295 32.513 59.402  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   CA    1 
ATOM   537  C  C     . GLY A   1 66  ? 28.224 31.215 58.601  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   C     1 
ATOM   538  O  O     . GLY A   1 66  ? 28.756 31.144 57.483  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A   O     1 
ATOM   539  N  N     . LYS A   1 67  ? 27.550 30.200 59.152  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   N     1 
ATOM   540  C  CA    . LYS A   1 67  ? 27.444 28.869 58.532  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CA    1 
ATOM   541  C  C     . LYS A   1 67  ? 26.049 28.472 58.075  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   C     1 
ATOM   542  O  O     . LYS A   1 67  ? 25.061 29.035 58.530  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   O     1 
ATOM   543  C  CB    . LYS A   1 67  ? 27.820 27.785 59.550  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CB    1 
ATOM   544  C  CG    . LYS A   1 67  ? 29.115 27.954 60.305  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CG    1 
ATOM   545  C  CD    . LYS A   1 67  ? 29.120 26.947 61.504  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CD    1 
ATOM   546  C  CE    . LYS A   1 67  ? 30.292 27.150 62.453  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CE    1 
ATOM   547  N  NZ    . LYS A   1 67  ? 30.277 26.240 63.636  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   NZ    1 
ATOM   548  N  N     . PHE A   1 68  ? 25.989 27.476 57.189  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   N     1 
ATOM   549  C  CA    . PHE A   1 68  ? 24.707 26.880 56.789  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CA    1 
ATOM   550  C  C     . PHE A   1 68  ? 24.652 25.638 57.677  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   C     1 
ATOM   551  O  O     . PHE A   1 68  ? 25.583 24.824 57.675  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   O     1 
ATOM   552  C  CB    . PHE A   1 68  ? 24.713 26.429 55.328  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CB    1 
ATOM   553  C  CG    . PHE A   1 68  ? 24.469 27.539 54.358  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CG    1 
ATOM   554  C  CD1   . PHE A   1 68  ? 25.501 28.383 53.971  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CD1   1 
ATOM   555  C  CD2   . PHE A   1 68  ? 23.200 27.752 53.850  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CD2   1 
ATOM   556  C  CE1   . PHE A   1 68  ? 25.266 29.450 53.062  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CE1   1 
ATOM   557  C  CE2   . PHE A   1 68  ? 22.954 28.803 52.953  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CE2   1 
ATOM   558  C  CZ    . PHE A   1 68  ? 23.984 29.647 52.562  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A   CZ    1 
ATOM   559  N  N     . LEU A   1 69  ? 23.580 25.488 58.443  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   N     1 
ATOM   560  C  CA    . LEU A   1 69  ? 23.451 24.334 59.329  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   CA    1 
ATOM   561  C  C     . LEU A   1 69  ? 22.367 23.369 58.898  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   C     1 
ATOM   562  O  O     . LEU A   1 69  ? 21.360 23.784 58.322  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   O     1 
ATOM   563  C  CB    . LEU A   1 69  ? 23.135 24.804 60.753  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   CB    1 
ATOM   564  C  CG    . LEU A   1 69  ? 24.132 25.745 61.443  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   CG    1 
ATOM   565  C  CD1   . LEU A   1 69  ? 23.675 26.032 62.875  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   CD1   1 
ATOM   566  C  CD2   . LEU A   1 69  ? 25.489 25.065 61.470  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A   CD2   1 
ATOM   567  N  N     . LEU A   1 70  ? 22.582 22.082 59.172  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   N     1 
ATOM   568  C  CA    . LEU A   1 70  ? 21.565 21.050 58.882  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   CA    1 
ATOM   569  C  C     . LEU A   1 70  ? 20.642 21.065 60.098  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   C     1 
ATOM   570  O  O     . LEU A   1 70  ? 21.080 20.821 61.231  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   O     1 
ATOM   571  C  CB    . LEU A   1 70  ? 22.218 19.663 58.730  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   CB    1 
ATOM   572  C  CG    . LEU A   1 70  ? 21.302 18.492 58.339  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   CG    1 
ATOM   573  C  CD1   . LEU A   1 70  ? 20.708 18.724 56.944  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   CD1   1 
ATOM   574  C  CD2   . LEU A   1 70  ? 22.135 17.184 58.357  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A   CD2   1 
ATOM   575  N  N     . GLU A   1 71  ? 19.362 21.358 59.861  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   N     1 
ATOM   576  C  CA    . GLU A   1 71  ? 18.394 21.481 60.955  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   CA    1 
ATOM   577  C  C     . GLU A   1 71  ? 17.040 20.862 60.635  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   C     1 
ATOM   578  O  O     . GLU A   1 71  ? 16.732 20.580 59.489  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   O     1 
ATOM   579  C  CB    . GLU A   1 71  ? 18.107 22.968 61.224  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   CB    1 
ATOM   580  C  CG    . GLU A   1 71  ? 19.326 23.811 61.559  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   CG    1 
ATOM   581  C  CD    . GLU A   1 71  ? 19.007 25.294 61.644  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   CD    1 
ATOM   582  O  OE1   . GLU A   1 71  ? 19.841 26.043 62.187  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   OE1   1 
ATOM   583  O  OE2   . GLU A   1 71  ? 17.948 25.721 61.148  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A   OE2   1 
ATOM   584  N  N     . VAL A   1 72  ? 16.247 20.615 61.669  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   N     1 
ATOM   585  C  CA    . VAL A   1 72  ? 14.863 20.223 61.413  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CA    1 
ATOM   586  C  C     . VAL A   1 72  ? 14.145 21.581 61.209  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   C     1 
ATOM   587  O  O     . VAL A   1 72  ? 14.606 22.616 61.685  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   O     1 
ATOM   588  C  CB    . VAL A   1 72  ? 14.199 19.488 62.632  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CB    1 
ATOM   589  C  CG1   . VAL A   1 72  ? 14.842 18.114 62.823  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CG1   1 
ATOM   590  C  CG2   . VAL A   1 72  ? 14.338 20.314 63.922  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A   CG2   1 
ATOM   591  N  N     . PRO A   1 73  ? 13.039 21.603 60.456  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 73  PRO A   N     1 
ATOM   592  C  CA    . PRO A   1 73  ? 12.281 22.841 60.233  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A   CA    1 
ATOM   593  C  C     . PRO A   1 73  ? 11.831 23.346 61.607  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A   C     1 
ATOM   594  O  O     . PRO A   1 73  ? 11.533 22.544 62.506  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A   O     1 
ATOM   595  C  CB    . PRO A   1 73  ? 11.082 22.399 59.390  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A   CB    1 
ATOM   596  C  CG    . PRO A   1 73  ? 11.515 21.162 58.739  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A   CG    1 
ATOM   597  C  CD    . PRO A   1 73  ? 12.475 20.466 59.704  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 73  PRO A   CD    1 
ATOM   598  N  N     . ALA A   1 74  ? 11.747 24.664 61.756  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   N     1 
ATOM   599  C  CA    . ALA A   1 74  ? 11.396 25.251 63.054  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   CA    1 
ATOM   600  C  C     . ALA A   1 74  ? 11.070 26.725 62.932  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   C     1 
ATOM   601  O  O     . ALA A   1 74  ? 11.503 27.413 62.001  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   O     1 
ATOM   602  C  CB    . ALA A   1 74  ? 12.603 25.089 64.030  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   CB    1 
ATOM   603  N  N     . GLY A   1 75  ? 10.326 27.220 63.906  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   N     1 
ATOM   604  C  CA    . GLY A   1 75  ? 10.018 28.634 63.889  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   CA    1 
ATOM   605  C  C     . GLY A   1 75  ? 9.312  29.087 65.131  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   C     1 
ATOM   606  O  O     . GLY A   1 75  ? 8.871  28.282 65.950  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   O     1 
ATOM   607  N  N     . LYS A   1 76  ? 9.192  30.399 65.241  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   N     1 
ATOM   608  C  CA    . LYS A   1 76  ? 8.578  31.016 66.401  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   CA    1 
ATOM   609  C  C     . LYS A   1 76  ? 7.097  30.704 66.487  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   C     1 
ATOM   610  O  O     . LYS A   1 76  ? 6.431  30.641 65.474  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   O     1 
ATOM   611  C  CB    . LYS A   1 76  ? 8.774  32.538 66.326  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   CB    1 
ATOM   612  C  CG    . LYS A   1 76  ? 8.386  33.265 67.613  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   CG    1 
ATOM   613  C  CD    . LYS A   1 76  ? 8.598  34.777 67.536  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   CD    1 
ATOM   614  C  CE    . LYS A   1 76  ? 7.913  35.465 68.734  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   CE    1 
ATOM   615  N  NZ    . LYS A   1 76  ? 6.413  35.265 68.731  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A   NZ    1 
ATOM   616  N  N     . VAL A   1 77  ? 6.598  30.515 67.702  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A   N     1 
ATOM   617  C  CA    . VAL A   1 77  ? 5.179  30.294 67.921  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A   CA    1 
ATOM   618  C  C     . VAL A   1 77  ? 4.566  31.706 67.934  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A   C     1 
ATOM   619  O  O     . VAL A   1 77  ? 4.957  32.552 68.738  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A   O     1 
ATOM   620  C  CB    . VAL A   1 77  ? 4.920  29.603 69.283  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A   CB    1 
ATOM   621  C  CG1   . VAL A   1 77  ? 3.405  29.460 69.499  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A   CG1   1 
ATOM   622  C  CG2   . VAL A   1 77  ? 5.563  28.218 69.313  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A   CG2   1 
ATOM   623  N  N     . ASP A   1 78  ? 3.625  31.989 67.033  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   N     1 
ATOM   624  C  CA    . ASP A   1 78  ? 3.033  33.329 67.002  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CA    1 
ATOM   625  C  C     . ASP A   1 78  ? 2.070  33.562 68.153  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   C     1 
ATOM   626  O  O     . ASP A   1 78  ? 1.646  32.622 68.819  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   O     1 
ATOM   627  C  CB    . ASP A   1 78  ? 2.284  33.567 65.689  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CB    1 
ATOM   628  C  CG    . ASP A   1 78  ? 3.211  33.677 64.494  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CG    1 
ATOM   629  O  OD1   . ASP A   1 78  ? 4.299  34.275 64.630  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD1   1 
ATOM   630  O  OD2   . ASP A   1 78  ? 2.838  33.189 63.407  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD2   1 
ATOM   631  N  N     . GLU A   1 79  ? 1.702  34.825 68.371  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N     1 
ATOM   632  C  CA    . GLU A   1 79  ? 0.771  35.147 69.454  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA    1 
ATOM   633  C  C     . GLU A   1 79  ? -0.520 34.342 69.300  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C     1 
ATOM   634  O  O     . GLU A   1 79  ? -1.100 34.296 68.224  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O     1 
ATOM   635  C  CB    . GLU A   1 79  ? 0.419  36.644 69.461  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB    1 
ATOM   636  C  CG    . GLU A   1 79  ? 1.590  37.588 69.702  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG    1 
ATOM   637  C  CD    . GLU A   1 79  ? 1.187  38.840 70.487  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD    1 
ATOM   638  O  OE1   . GLU A   1 79  ? 0.172  39.487 70.127  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1   1 
ATOM   639  O  OE2   . GLU A   1 79  ? 1.896  39.172 71.464  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2   1 
ATOM   640  N  N     . GLY A   1 80  ? -0.954 33.705 70.380  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   N     1 
ATOM   641  C  CA    . GLY A   1 80  ? -2.183 32.929 70.349  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   CA    1 
ATOM   642  C  C     . GLY A   1 80  ? -2.167 31.630 69.568  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   C     1 
ATOM   643  O  O     . GLY A   1 80  ? -3.207 31.005 69.382  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   O     1 
ATOM   644  N  N     . GLU A   1 81  ? -0.996 31.215 69.095  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N     1 
ATOM   645  C  CA    . GLU A   1 81  ? -0.869 29.966 68.346  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA    1 
ATOM   646  C  C     . GLU A   1 81  ? -0.354 28.860 69.293  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C     1 
ATOM   647  O  O     . GLU A   1 81  ? 0.419  29.140 70.215  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O     1 
ATOM   648  C  CB    . GLU A   1 81  ? 0.125  30.186 67.203  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB    1 
ATOM   649  C  CG    . GLU A   1 81  ? 0.353  29.019 66.283  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG    1 
ATOM   650  C  CD    . GLU A   1 81  ? 1.289  29.401 65.147  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD    1 
ATOM   651  O  OE1   . GLU A   1 81  ? 2.378  29.951 65.440  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1   1 
ATOM   652  O  OE2   . GLU A   1 81  ? 0.931  29.169 63.966  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2   1 
ATOM   653  N  N     . THR A   1 82  ? -0.799 27.624 69.107  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 82  THR A   N     1 
ATOM   654  C  CA    . THR A   1 82  ? -0.296 26.540 69.958  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 82  THR A   CA    1 
ATOM   655  C  C     . THR A   1 82  ? 1.030  26.052 69.371  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 82  THR A   C     1 
ATOM   656  O  O     . THR A   1 82  ? 1.309  26.275 68.187  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 82  THR A   O     1 
ATOM   657  C  CB    . THR A   1 82  ? -1.231 25.317 69.986  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 82  THR A   CB    1 
ATOM   658  O  OG1   . THR A   1 82  ? -1.275 24.712 68.686  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 82  THR A   OG1   1 
ATOM   659  C  CG2   . THR A   1 82  ? -2.638 25.722 70.409  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 82  THR A   CG2   1 
ATOM   660  N  N     . PRO A   1 83  ? 1.870  25.391 70.190  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   N     1 
ATOM   661  C  CA    . PRO A   1 83  ? 3.139  24.901 69.651  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CA    1 
ATOM   662  C  C     . PRO A   1 83  ? 2.949  23.918 68.498  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   C     1 
ATOM   663  O  O     . PRO A   1 83  ? 3.710  23.937 67.532  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   O     1 
ATOM   664  C  CB    . PRO A   1 83  ? 3.795  24.244 70.858  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CB    1 
ATOM   665  C  CG    . PRO A   1 83  ? 3.369  25.161 71.983  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CG    1 
ATOM   666  C  CD    . PRO A   1 83  ? 1.884  25.359 71.669  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A   CD    1 
ATOM   667  N  N     . GLU A   1 84  ? 1.940  23.057 68.582  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   N     1 
ATOM   668  C  CA    . GLU A   1 84  ? 1.737  22.101 67.500  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CA    1 
ATOM   669  C  C     . GLU A   1 84  ? 1.362  22.831 66.218  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   C     1 
ATOM   670  O  O     . GLU A   1 84  ? 1.843  22.468 65.140  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   O     1 
ATOM   671  C  CB    . GLU A   1 84  ? 0.653  21.059 67.842  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CB    1 
ATOM   672  C  CG    . GLU A   1 84  ? 0.439  20.102 66.670  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CG    1 
ATOM   673  C  CD    . GLU A   1 84  ? -0.632 19.029 66.878  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CD    1 
ATOM   674  O  OE1   . GLU A   1 84  ? -1.132 18.522 65.853  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE1   1 
ATOM   675  O  OE2   . GLU A   1 84  ? -0.964 18.678 68.029  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE2   1 
ATOM   676  N  N     . ALA A   1 85  ? 0.525  23.863 66.323  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   N     1 
ATOM   677  C  CA    . ALA A   1 85  ? 0.126  24.599 65.119  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CA    1 
ATOM   678  C  C     . ALA A   1 85  ? 1.310  25.324 64.489  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   C     1 
ATOM   679  O  O     . ALA A   1 85  ? 1.392  25.426 63.271  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   O     1 
ATOM   680  C  CB    . ALA A   1 85  ? -0.983 25.587 65.425  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CB    1 
ATOM   681  N  N     . ALA A   1 86  ? 2.193  25.861 65.322  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   N     1 
ATOM   682  C  CA    . ALA A   1 86  ? 3.394  26.535 64.813  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   CA    1 
ATOM   683  C  C     . ALA A   1 86  ? 4.283  25.508 64.112  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   C     1 
ATOM   684  O  O     . ALA A   1 86  ? 4.878  25.800 63.090  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   O     1 
ATOM   685  C  CB    . ALA A   1 86  ? 4.159  27.174 65.950  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   CB    1 
ATOM   686  N  N     . ALA A   1 87  ? 4.363  24.308 64.673  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   N     1 
ATOM   687  C  CA    . ALA A   1 87  ? 5.178  23.252 64.080  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   CA    1 
ATOM   688  C  C     . ALA A   1 87  ? 4.645  22.926 62.685  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   C     1 
ATOM   689  O  O     . ALA A   1 87  ? 5.402  22.856 61.718  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   O     1 
ATOM   690  C  CB    . ALA A   1 87  ? 5.141  22.014 64.957  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   CB    1 
ATOM   691  N  N     . ARG A   1 88  ? 3.336  22.727 62.580  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N     1 
ATOM   692  C  CA    . ARG A   1 88  ? 2.762  22.409 61.269  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA    1 
ATOM   693  C  C     . ARG A   1 88  ? 2.931  23.566 60.290  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C     1 
ATOM   694  O  O     . ARG A   1 88  ? 3.256  23.348 59.105  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O     1 
ATOM   695  C  CB    . ARG A   1 88  ? 1.274  22.049 61.424  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB    1 
ATOM   696  C  CG    . ARG A   1 88  ? 1.063  20.714 62.157  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG    1 
ATOM   697  C  CD    . ARG A   1 88  ? -0.413 20.359 62.229  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD    1 
ATOM   698  N  NE    . ARG A   1 88  ? -0.676 19.145 63.010  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE    1 
ATOM   699  C  CZ    . ARG A   1 88  ? -0.594 17.894 62.556  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ    1 
ATOM   700  N  NH1   . ARG A   1 88  ? -0.240 17.627 61.300  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1   1 
ATOM   701  N  NH2   . ARG A   1 88  ? -0.916 16.894 63.363  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2   1 
ATOM   702  N  N     . ARG A   1 89  ? 2.732  24.791 60.777  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   N     1 
ATOM   703  C  CA    . ARG A   1 89  ? 2.856  25.961 59.910  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   CA    1 
ATOM   704  C  C     . ARG A   1 89  ? 4.277  26.147 59.404  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   C     1 
ATOM   705  O  O     . ARG A   1 89  ? 4.493  26.383 58.222  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   O     1 
ATOM   706  C  CB    . ARG A   1 89  ? 2.409  27.228 60.632  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   CB    1 
ATOM   707  C  CG    . ARG A   1 89  ? 2.536  28.482 59.778  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   CG    1 
ATOM   708  C  CD    . ARG A   1 89  ? 2.041  29.740 60.523  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   CD    1 
ATOM   709  N  NE    . ARG A   1 89  ? 2.638  29.853 61.855  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   NE    1 
ATOM   710  C  CZ    . ARG A   1 89  ? 3.935  30.055 62.088  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   CZ    1 
ATOM   711  N  NH1   . ARG A   1 89  ? 4.793  30.186 61.077  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   NH1   1 
ATOM   712  N  NH2   . ARG A   1 89  ? 4.377  30.086 63.342  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A   NH2   1 
ATOM   713  N  N     . GLU A   1 90  ? 5.256  26.034 60.299  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   N     1 
ATOM   714  C  CA    . GLU A   1 90  ? 6.639  26.204 59.871  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CA    1 
ATOM   715  C  C     . GLU A   1 90  ? 7.088  25.063 58.945  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   C     1 
ATOM   716  O  O     . GLU A   1 90  ? 7.890  25.262 58.041  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   O     1 
ATOM   717  C  CB    . GLU A   1 90  ? 7.554  26.326 61.099  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CB    1 
ATOM   718  C  CG    . GLU A   1 90  ? 7.319  27.644 61.860  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CG    1 
ATOM   719  C  CD    . GLU A   1 90  ? 8.000  28.848 61.207  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CD    1 
ATOM   720  O  OE1   . GLU A   1 90  ? 7.600  29.991 61.499  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE1   1 
ATOM   721  O  OE2   . GLU A   1 90  ? 8.927  28.643 60.398  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE2   1 
ATOM   722  N  N     . LEU A   1 91  ? 6.565  23.866 59.174  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   N     1 
ATOM   723  C  CA    . LEU A   1 91  ? 6.893  22.734 58.315  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CA    1 
ATOM   724  C  C     . LEU A   1 91  ? 6.366  23.056 56.903  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   C     1 
ATOM   725  O  O     . LEU A   1 91  ? 7.047  22.818 55.904  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   O     1 
ATOM   726  C  CB    . LEU A   1 91  ? 6.214  21.468 58.840  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CB    1 
ATOM   727  C  CG    . LEU A   1 91  ? 6.397  20.223 57.954  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CG    1 
ATOM   728  C  CD1   . LEU A   1 91  ? 7.887  19.900 57.818  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD1   1 
ATOM   729  C  CD2   . LEU A   1 91  ? 5.574  19.041 58.537  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD2   1 
ATOM   730  N  N     . ARG A   1 92  ? 5.167  23.614 56.815  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   N     1 
ATOM   731  C  CA    . ARG A   1 92  ? 4.610  23.940 55.499  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CA    1 
ATOM   732  C  C     . ARG A   1 92  ? 5.368  25.102 54.858  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   C     1 
ATOM   733  O  O     . ARG A   1 92  ? 5.630  25.106 53.654  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   O     1 
ATOM   734  C  CB    . ARG A   1 92  ? 3.129  24.295 55.628  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CB    1 
ATOM   735  C  CG    . ARG A   1 92  ? 2.334  24.246 54.317  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CG    1 
ATOM   736  C  CD    . ARG A   1 92  ? 0.838  24.380 54.644  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CD    1 
ATOM   737  N  NE    . ARG A   1 92  ? 0.012  23.529 53.792  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NE    1 
ATOM   738  C  CZ    . ARG A   1 92  ? -0.279 23.815 52.533  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CZ    1 
ATOM   739  N  NH1   . ARG A   1 92  ? -1.033 22.990 51.817  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH1   1 
ATOM   740  N  NH2   . ARG A   1 92  ? 0.175  24.942 51.996  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH2   1 
ATOM   741  N  N     . GLU A   1 93  ? 5.721  26.108 55.652  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   N     1 
ATOM   742  C  CA    . GLU A   1 93  ? 6.454  27.251 55.104  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CA    1 
ATOM   743  C  C     . GLU A   1 93  ? 7.874  26.921 54.653  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   C     1 
ATOM   744  O  O     . GLU A   1 93  ? 8.303  27.303 53.566  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   O     1 
ATOM   745  C  CB    . GLU A   1 93  ? 6.575  28.366 56.158  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CB    1 
ATOM   746  C  CG    . GLU A   1 93  ? 5.265  29.015 56.545  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CG    1 
ATOM   747  C  CD    . GLU A   1 93  ? 5.434  30.109 57.603  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CD    1 
ATOM   748  O  OE1   . GLU A   1 93  ? 4.402  30.661 58.058  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   OE1   1 
ATOM   749  O  OE2   . GLU A   1 93  ? 6.583  30.428 57.993  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   OE2   1 
ATOM   750  N  N     . GLU A   1 94  ? 8.619  26.225 55.502  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   N     1 
ATOM   751  C  CA    . GLU A   1 94  ? 10.014 25.969 55.185  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CA    1 
ATOM   752  C  C     . GLU A   1 94  ? 10.321 24.812 54.254  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   C     1 
ATOM   753  O  O     . GLU A   1 94  ? 11.300 24.877 53.499  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   O     1 
ATOM   754  C  CB    . GLU A   1 94  ? 10.810 25.828 56.495  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CB    1 
ATOM   755  C  CG    . GLU A   1 94  ? 10.608 27.026 57.402  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CG    1 
ATOM   756  C  CD    . GLU A   1 94  ? 11.504 27.073 58.637  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CD    1 
ATOM   757  O  OE1   . GLU A   1 94  ? 12.148 26.052 58.971  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   OE1   1 
ATOM   758  O  OE2   . GLU A   1 94  ? 11.539 28.151 59.285  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   OE2   1 
ATOM   759  N  N     . VAL A   1 95  ? 9.488  23.775 54.301  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A   N     1 
ATOM   760  C  CA    . VAL A   1 95  ? 9.690  22.571 53.479  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A   CA    1 
ATOM   761  C  C     . VAL A   1 95  ? 8.540  22.308 52.507  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A   C     1 
ATOM   762  O  O     . VAL A   1 95  ? 8.667  21.460 51.622  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A   O     1 
ATOM   763  C  CB    . VAL A   1 95  ? 9.861  21.326 54.387  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A   CB    1 
ATOM   764  C  CG1   . VAL A   1 95  ? 10.203 20.100 53.569  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A   CG1   1 
ATOM   765  C  CG2   . VAL A   1 95  ? 10.976 21.579 55.408  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A   CG2   1 
ATOM   766  N  N     . GLY A   1 96  ? 7.437  23.041 52.652  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A   N     1 
ATOM   767  C  CA    . GLY A   1 96  ? 6.282  22.831 51.791  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A   CA    1 
ATOM   768  C  C     . GLY A   1 96  ? 5.621  21.496 52.125  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A   C     1 
ATOM   769  O  O     . GLY A   1 96  ? 4.941  20.899 51.290  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A   O     1 
ATOM   770  N  N     . ALA A   1 97  ? 5.791  21.038 53.359  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   N     1 
ATOM   771  C  CA    . ALA A   1 97  ? 5.253  19.741 53.760  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CA    1 
ATOM   772  C  C     . ALA A   1 97  ? 4.126  19.734 54.787  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   C     1 
ATOM   773  O  O     . ALA A   1 97  ? 3.911  20.703 55.509  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   O     1 
ATOM   774  C  CB    . ALA A   1 97  ? 6.399  18.859 54.274  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CB    1 
ATOM   775  N  N     . GLU A   1 98  ? 3.385  18.625 54.797  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   N     1 
ATOM   776  C  CA    . GLU A   1 98  ? 2.318  18.400 55.770  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CA    1 
ATOM   777  C  C     . GLU A   1 98  ? 2.610  17.028 56.368  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   C     1 
ATOM   778  O  O     . GLU A   1 98  ? 3.401  16.257 55.832  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   O     1 
ATOM   779  C  CB    . GLU A   1 98  ? 0.939  18.402 55.102  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CB    1 
ATOM   780  C  CG    . GLU A   1 98  ? 0.480  19.782 54.683  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CG    1 
ATOM   781  C  CD    . GLU A   1 98  ? -0.892 19.762 54.048  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   CD    1 
ATOM   782  O  OE1   . GLU A   1 98  ? -1.449 20.853 53.812  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   OE1   1 
ATOM   783  O  OE2   . GLU A   1 98  ? -1.398 18.655 53.790  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A   OE2   1 
ATOM   784  N  N     . ALA A   1 99  ? 1.985  16.717 57.490  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   N     1 
ATOM   785  C  CA    . ALA A   1 99  ? 2.213  15.434 58.131  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CA    1 
ATOM   786  C  C     . ALA A   1 99  ? 0.922  15.038 58.812  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   C     1 
ATOM   787  O  O     . ALA A   1 99  ? -0.022 15.836 58.876  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   O     1 
ATOM   788  C  CB    . ALA A   1 99  ? 3.328  15.559 59.171  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CB    1 
ATOM   789  N  N     . GLU A   1 100 ? 0.892  13.813 59.316  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   N     1 
ATOM   790  C  CA    . GLU A   1 100 ? -0.285 13.316 60.003  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   CA    1 
ATOM   791  C  C     . GLU A   1 100 ? -0.049 13.519 61.497  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   C     1 
ATOM   792  O  O     . GLU A   1 100 ? -0.081 14.643 61.985  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   O     1 
ATOM   793  C  CB    . GLU A   1 100 ? -0.515 11.840 59.671  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   CB    1 
ATOM   794  C  CG    . GLU A   1 100 ? -1.917 11.359 60.028  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   CG    1 
ATOM   795  C  CD    . GLU A   1 100 ? -2.217 9.981  59.479  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   CD    1 
ATOM   796  O  OE1   . GLU A   1 100 ? -1.960 8.982  60.193  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   OE1   1 
ATOM   797  O  OE2   . GLU A   1 100 ? -2.705 9.904  58.327  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A   OE2   1 
ATOM   798  N  N     . THR A   1 101 ? 0.220  12.450 62.223  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 101 THR A   N     1 
ATOM   799  C  CA    . THR A   1 101 ? 0.422  12.604 63.656  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 101 THR A   CA    1 
ATOM   800  C  C     . THR A   1 101 ? 1.683  13.369 64.038  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 101 THR A   C     1 
ATOM   801  O  O     . THR A   1 101 ? 2.728  13.190 63.422  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 101 THR A   O     1 
ATOM   802  C  CB    . THR A   1 101 ? 0.507  11.253 64.355  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 101 THR A   CB    1 
ATOM   803  O  OG1   . THR A   1 101 ? -0.731 10.548 64.180  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 101 THR A   OG1   1 
ATOM   804  C  CG2   . THR A   1 101 ? 0.764  11.448 65.845  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 101 THR A   CG2   1 
ATOM   805  N  N     . LEU A   1 102 ? 1.566  14.224 65.045  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   N     1 
ATOM   806  C  CA    . LEU A   1 102 ? 2.747  14.922 65.582  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CA    1 
ATOM   807  C  C     . LEU A   1 102 ? 2.852  14.444 67.027  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   C     1 
ATOM   808  O  O     . LEU A   1 102 ? 1.915  14.625 67.822  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   O     1 
ATOM   809  C  CB    . LEU A   1 102 ? 2.597  16.447 65.553  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CB    1 
ATOM   810  C  CG    . LEU A   1 102 ? 3.449  17.103 64.458  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CG    1 
ATOM   811  C  CD1   . LEU A   1 102 ? 2.874  16.734 63.078  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD1   1 
ATOM   812  C  CD2   . LEU A   1 102 ? 3.488  18.607 64.632  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD2   1 
ATOM   813  N  N     . ILE A   1 103 ? 3.968  13.806 67.361  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   N     1 
ATOM   814  C  CA    . ILE A   1 103 ? 4.187  13.324 68.717  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CA    1 
ATOM   815  C  C     . ILE A   1 103 ? 4.994  14.387 69.448  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   C     1 
ATOM   816  O  O     . ILE A   1 103 ? 6.097  14.727 69.028  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   O     1 
ATOM   817  C  CB    . ILE A   1 103 ? 5.003  12.029 68.726  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CB    1 
ATOM   818  C  CG1   . ILE A   1 103 ? 4.244  10.938 67.954  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CG1   1 
ATOM   819  C  CG2   . ILE A   1 103 ? 5.334  11.628 70.186  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CG2   1 
ATOM   820  C  CD1   . ILE A   1 103 ? 5.064  9.691  67.634  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CD1   1 
ATOM   821  N  N     . PRO A   1 104 ? 4.452  14.952 70.537  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A   N     1 
ATOM   822  C  CA    . PRO A   1 104 ? 5.227  15.968 71.250  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A   CA    1 
ATOM   823  C  C     . PRO A   1 104 ? 6.374  15.310 72.023  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A   C     1 
ATOM   824  O  O     . PRO A   1 104 ? 6.197  14.246 72.643  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A   O     1 
ATOM   825  C  CB    . PRO A   1 104 ? 4.184  16.600 72.185  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A   CB    1 
ATOM   826  C  CG    . PRO A   1 104 ? 3.311  15.428 72.510  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A   CG    1 
ATOM   827  C  CD    . PRO A   1 104 ? 3.138  14.736 71.176  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A   CD    1 
ATOM   828  N  N     . LEU A   1 105 ? 7.535  15.959 72.000  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   N     1 
ATOM   829  C  CA    . LEU A   1 105 ? 8.730  15.488 72.696  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CA    1 
ATOM   830  C  C     . LEU A   1 105 ? 9.017  16.509 73.820  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   C     1 
ATOM   831  O  O     . LEU A   1 105 ? 8.429  17.587 73.851  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   O     1 
ATOM   832  C  CB    . LEU A   1 105 ? 9.881  15.371 71.690  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CB    1 
ATOM   833  C  CG    . LEU A   1 105 ? 9.564  14.428 70.508  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CG    1 
ATOM   834  C  CD1   . LEU A   1 105 ? 10.679 14.516 69.471  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CD1   1 
ATOM   835  C  CD2   . LEU A   1 105 ? 9.406  12.990 70.993  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A   CD2   1 
ATOM   836  N  N     . PRO A   1 106 ? 9.935  16.190 74.746  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A   N     1 
ATOM   837  C  CA    . PRO A   1 106 ? 10.238 17.094 75.856  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A   CA    1 
ATOM   838  C  C     . PRO A   1 106 ? 10.677 18.496 75.487  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A   C     1 
ATOM   839  O  O     . PRO A   1 106 ? 11.610 18.673 74.701  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A   O     1 
ATOM   840  C  CB    . PRO A   1 106 ? 11.308 16.337 76.634  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A   CB    1 
ATOM   841  C  CG    . PRO A   1 106 ? 10.989 14.908 76.368  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A   CG    1 
ATOM   842  C  CD    . PRO A   1 106 ? 10.660 14.916 74.898  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A   CD    1 
ATOM   843  N  N     . SER A   1 107 ? 10.013 19.483 76.058  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   N     1 
ATOM   844  C  CA    . SER A   1 107 ? 10.377 20.863 75.763  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CA    1 
ATOM   845  C  C     . SER A   1 107 ? 11.664 21.195 76.491  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   C     1 
ATOM   846  O  O     . SER A   1 107 ? 12.039 20.511 77.449  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   O     1 
ATOM   847  C  CB    . SER A   1 107 ? 9.263  21.809 76.178  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CB    1 
ATOM   848  O  OG    . SER A   1 107 ? 8.088  21.513 75.431  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   OG    1 
ATOM   849  N  N     . PHE A   1 108 ? 12.343 22.245 76.033  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   N     1 
ATOM   850  C  CA    . PHE A   1 108 ? 13.607 22.629 76.634  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CA    1 
ATOM   851  C  C     . PHE A   1 108 ? 13.930 24.088 76.423  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   C     1 
ATOM   852  O  O     . PHE A   1 108 ? 13.413 24.721 75.502  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   O     1 
ATOM   853  C  CB    . PHE A   1 108 ? 14.775 21.781 76.063  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CB    1 
ATOM   854  C  CG    . PHE A   1 108 ? 14.859 21.754 74.541  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CG    1 
ATOM   855  C  CD1   . PHE A   1 108 ? 14.254 20.718 73.817  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CD1   1 
ATOM   856  C  CD2   . PHE A   1 108 ? 15.598 22.709 73.828  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CD2   1 
ATOM   857  C  CE1   . PHE A   1 108 ? 14.388 20.626 72.425  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CE1   1 
ATOM   858  C  CE2   . PHE A   1 108 ? 15.733 22.619 72.440  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CE2   1 
ATOM   859  C  CZ    . PHE A   1 108 ? 15.134 21.580 71.732  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CZ    1 
ATOM   860  N  N     . HIS A   1 109 ? 14.762 24.624 77.312  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   N     1 
ATOM   861  C  CA    . HIS A   1 109 ? 15.247 26.004 77.187  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CA    1 
ATOM   862  C  C     . HIS A   1 109 ? 16.616 25.914 76.500  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   C     1 
ATOM   863  O  O     . HIS A   1 109 ? 17.537 25.320 77.064  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   O     1 
ATOM   864  C  CB    . HIS A   1 109 ? 15.461 26.620 78.570  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CB    1 
ATOM   865  C  CG    . HIS A   1 109 ? 14.201 26.937 79.314  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CG    1 
ATOM   866  N  ND1   . HIS A   1 109 ? 13.338 27.947 78.924  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   ND1   1 
ATOM   867  C  CD2   . HIS A   1 109 ? 13.688 26.421 80.457  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CD2   1 
ATOM   868  C  CE1   . HIS A   1 109 ? 12.352 28.037 79.804  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CE1   1 
ATOM   869  N  NE2   . HIS A   1 109 ? 12.539 27.123 80.740  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   NE2   1 
ATOM   870  N  N     . PRO A   1 110 ? 16.767 26.459 75.269  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   N     1 
ATOM   871  C  CA    . PRO A   1 110 ? 18.073 26.387 74.601  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CA    1 
ATOM   872  C  C     . PRO A   1 110 ? 19.194 27.142 75.313  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   C     1 
ATOM   873  O  O     . PRO A   1 110 ? 20.343 26.700 75.293  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   O     1 
ATOM   874  C  CB    . PRO A   1 110 ? 17.796 26.962 73.210  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CB    1 
ATOM   875  C  CG    . PRO A   1 110 ? 16.662 27.967 73.466  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CG    1 
ATOM   876  C  CD    . PRO A   1 110 ? 15.780 27.184 74.441  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CD    1 
ATOM   877  N  N     . GLN A   1 111 ? 18.886 28.281 75.919  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   N     1 
ATOM   878  C  CA    . GLN A   1 111 ? 19.934 29.040 76.603  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CA    1 
ATOM   879  C  C     . GLN A   1 111 ? 19.317 29.841 77.730  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   C     1 
ATOM   880  O  O     . GLN A   1 111 ? 19.175 31.067 77.651  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   O     1 
ATOM   881  C  CB    . GLN A   1 111 ? 20.652 29.964 75.628  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CB    1 
ATOM   882  C  CG    . GLN A   1 111 ? 21.935 30.530 76.214  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CG    1 
ATOM   883  C  CD    . GLN A   1 111 ? 22.674 31.414 75.241  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CD    1 
ATOM   884  O  OE1   . GLN A   1 111 ? 22.103 31.895 74.262  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   OE1   1 
ATOM   885  N  NE2   . GLN A   1 111 ? 23.936 31.657 75.521  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   NE2   1 
ATOM   886  N  N     . PRO A   1 112 ? 18.969 29.153 78.815  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   N     1 
ATOM   887  C  CA    . PRO A   1 112 ? 18.344 29.824 79.961  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CA    1 
ATOM   888  C  C     . PRO A   1 112 ? 19.135 30.941 80.621  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   C     1 
ATOM   889  O  O     . PRO A   1 112 ? 18.551 31.748 81.343  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   O     1 
ATOM   890  C  CB    . PRO A   1 112 ? 18.006 28.661 80.910  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CB    1 
ATOM   891  C  CG    . PRO A   1 112 ? 19.083 27.646 80.584  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CG    1 
ATOM   892  C  CD    . PRO A   1 112 ? 19.155 27.709 79.076  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A   CD    1 
ATOM   893  N  N     . SER A   1 113 ? 20.448 31.012 80.388  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 113 SER A   N     1 
ATOM   894  C  CA    . SER A   1 113 ? 21.215 32.136 80.951  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 113 SER A   CA    1 
ATOM   895  C  C     . SER A   1 113 ? 20.879 33.448 80.243  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 113 SER A   C     1 
ATOM   896  O  O     . SER A   1 113 ? 21.083 34.538 80.803  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 113 SER A   O     1 
ATOM   897  C  CB    . SER A   1 113 ? 22.716 31.916 80.785  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 113 SER A   CB    1 
ATOM   898  O  OG    . SER A   1 113 ? 23.117 31.996 79.422  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 113 SER A   OG    1 
ATOM   899  N  N     . PHE A   1 114 ? 20.337 33.366 79.027  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   N     1 
ATOM   900  C  CA    . PHE A   1 114 ? 20.088 34.584 78.284  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CA    1 
ATOM   901  C  C     . PHE A   1 114 ? 18.665 34.792 77.797  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   C     1 
ATOM   902  O  O     . PHE A   1 114 ? 18.235 35.927 77.612  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   O     1 
ATOM   903  C  CB    . PHE A   1 114 ? 21.029 34.637 77.073  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CB    1 
ATOM   904  C  CG    . PHE A   1 114 ? 20.958 35.935 76.315  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CG    1 
ATOM   905  C  CD1   . PHE A   1 114 ? 21.674 37.047 76.771  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CD1   1 
ATOM   906  C  CD2   . PHE A   1 114 ? 20.100 36.076 75.224  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CD2   1 
ATOM   907  C  CE1   . PHE A   1 114 ? 21.543 38.290 76.161  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CE1   1 
ATOM   908  C  CE2   . PHE A   1 114 ? 19.955 37.326 74.597  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CE2   1 
ATOM   909  C  CZ    . PHE A   1 114 ? 20.678 38.439 75.065  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A   CZ    1 
ATOM   910  N  N     . THR A   1 115 ? 17.938 33.706 77.579  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   N     1 
ATOM   911  C  CA    . THR A   1 115 ? 16.605 33.860 77.053  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   CA    1 
ATOM   912  C  C     . THR A   1 115 ? 15.564 32.996 77.725  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   C     1 
ATOM   913  O  O     . THR A   1 115 ? 15.825 31.877 78.150  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   O     1 
ATOM   914  C  CB    . THR A   1 115 ? 16.584 33.607 75.523  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   CB    1 
ATOM   915  O  OG1   . THR A   1 115 ? 15.229 33.560 75.065  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 115 THR A   OG1   1 
ATOM   916  C  CG2   . THR A   1 115 ? 17.256 32.280 75.165  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 115 THR A   CG2   1 
ATOM   917  N  N     . ALA A   1 116 ? 14.382 33.565 77.861  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   N     1 
ATOM   918  C  CA    . ALA A   1 116 ? 13.266 32.853 78.450  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   CA    1 
ATOM   919  C  C     . ALA A   1 116 ? 12.639 31.839 77.498  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   C     1 
ATOM   920  O  O     . ALA A   1 116 ? 11.827 31.022 77.926  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   O     1 
ATOM   921  C  CB    . ALA A   1 116 ? 12.183 33.854 78.858  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   CB    1 
ATOM   922  N  N     . VAL A   1 117 ? 13.008 31.903 76.223  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A   N     1 
ATOM   923  C  CA    . VAL A   1 117 ? 12.369 31.045 75.230  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A   CA    1 
ATOM   924  C  C     . VAL A   1 117 ? 12.334 29.561 75.556  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A   C     1 
ATOM   925  O  O     . VAL A   1 117 ? 13.302 29.002 76.110  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A   O     1 
ATOM   926  C  CB    . VAL A   1 117 ? 12.997 31.264 73.823  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A   CB    1 
ATOM   927  C  CG1   . VAL A   1 117 ? 14.305 30.476 73.672  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A   CG1   1 
ATOM   928  C  CG2   . VAL A   1 117 ? 11.984 30.860 72.727  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A   CG2   1 
ATOM   929  N  N     . VAL A   1 118 ? 11.197 28.931 75.243  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   N     1 
ATOM   930  C  CA    . VAL A   1 118 ? 11.022 27.485 75.437  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CA    1 
ATOM   931  C  C     . VAL A   1 118 ? 10.903 26.918 74.022  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   C     1 
ATOM   932  O  O     . VAL A   1 118 ? 10.183 27.455 73.192  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   O     1 
ATOM   933  C  CB    . VAL A   1 118 ? 9.716  27.140 76.214  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CB    1 
ATOM   934  C  CG1   . VAL A   1 118 ? 9.498  25.635 76.277  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG1   1 
ATOM   935  C  CG2   . VAL A   1 118 ? 9.812  27.712 77.635  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG2   1 
ATOM   936  N  N     . PHE A   1 119 ? 11.662 25.871 73.735  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   N     1 
ATOM   937  C  CA    . PHE A   1 119 ? 11.564 25.243 72.424  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CA    1 
ATOM   938  C  C     . PHE A   1 119 ? 10.727 23.982 72.574  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   C     1 
ATOM   939  O  O     . PHE A   1 119 ? 10.919 23.203 73.515  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   O     1 
ATOM   940  C  CB    . PHE A   1 119 ? 12.944 24.879 71.892  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CB    1 
ATOM   941  C  CG    . PHE A   1 119 ? 13.697 26.036 71.312  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CG    1 
ATOM   942  C  CD1   . PHE A   1 119 ? 13.143 27.316 71.238  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CD1   1 
ATOM   943  C  CD2   . PHE A   1 119 ? 14.965 25.830 70.789  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CD2   1 
ATOM   944  C  CE1   . PHE A   1 119 ? 13.867 28.369 70.633  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CE1   1 
ATOM   945  C  CE2   . PHE A   1 119 ? 15.681 26.869 70.192  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CE2   1 
ATOM   946  C  CZ    . PHE A   1 119 ? 15.134 28.133 70.110  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A   CZ    1 
ATOM   947  N  N     . HIS A   1 120 ? 9.789  23.780 71.650  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   N     1 
ATOM   948  C  CA    . HIS A   1 120 ? 8.909  22.623 71.697  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CA    1 
ATOM   949  C  C     . HIS A   1 120 ? 9.187  21.693 70.532  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   C     1 
ATOM   950  O  O     . HIS A   1 120 ? 8.821  22.001 69.391  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   O     1 
ATOM   951  C  CB    . HIS A   1 120 ? 7.450  23.066 71.615  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CB    1 
ATOM   952  C  CG    . HIS A   1 120 ? 7.014  23.885 72.780  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CG    1 
ATOM   953  N  ND1   . HIS A   1 120 ? 7.091  25.262 72.804  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   ND1   1 
ATOM   954  C  CD2   . HIS A   1 120 ? 6.511  23.514 73.976  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CD2   1 
ATOM   955  C  CE1   . HIS A   1 120 ? 6.648  25.704 73.971  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CE1   1 
ATOM   956  N  NE2   . HIS A   1 120 ? 6.298  24.662 74.699  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   NE2   1 
ATOM   957  N  N     . PRO A   1 121 ? 9.828  20.549 70.800  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   N     1 
ATOM   958  C  CA    . PRO A   1 121 ? 10.138 19.586 69.730  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CA    1 
ATOM   959  C  C     . PRO A   1 121 ? 8.994  18.614 69.466  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   C     1 
ATOM   960  O  O     . PRO A   1 121 ? 8.248  18.247 70.385  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   O     1 
ATOM   961  C  CB    . PRO A   1 121 ? 11.386 18.874 70.255  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CB    1 
ATOM   962  C  CG    . PRO A   1 121 ? 11.134 18.819 71.725  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CG    1 
ATOM   963  C  CD    . PRO A   1 121 ? 10.445 20.144 72.082  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CD    1 
ATOM   964  N  N     . PHE A   1 122 ? 8.878  18.198 68.208  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   N     1 
ATOM   965  C  CA    . PHE A   1 122 ? 7.853  17.252 67.781  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CA    1 
ATOM   966  C  C     . PHE A   1 122 ? 8.431  16.290 66.762  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   C     1 
ATOM   967  O  O     . PHE A   1 122 ? 9.370  16.629 66.036  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   O     1 
ATOM   968  C  CB    . PHE A   1 122 ? 6.699  17.981 67.071  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CB    1 
ATOM   969  C  CG    . PHE A   1 122 ? 5.919  18.899 67.942  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CG    1 
ATOM   970  C  CD1   . PHE A   1 122 ? 4.770  18.449 68.583  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD1   1 
ATOM   971  C  CD2   . PHE A   1 122 ? 6.326  20.222 68.126  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD2   1 
ATOM   972  C  CE1   . PHE A   1 122 ? 4.039  19.306 69.398  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE1   1 
ATOM   973  C  CE2   . PHE A   1 122 ? 5.595  21.098 68.938  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE2   1 
ATOM   974  C  CZ    . PHE A   1 122 ? 4.449  20.634 69.577  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CZ    1 
ATOM   975  N  N     . LEU A   1 123 ? 7.859  15.086 66.708  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   N     1 
ATOM   976  C  CA    . LEU A   1 123 ? 8.227  14.099 65.697  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CA    1 
ATOM   977  C  C     . LEU A   1 123 ? 6.955  14.016 64.859  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   C     1 
ATOM   978  O  O     . LEU A   1 123 ? 5.908  13.618 65.375  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   O     1 
ATOM   979  C  CB    . LEU A   1 123 ? 8.521  12.727 66.326  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CB    1 
ATOM   980  C  CG    . LEU A   1 123 ? 8.520  11.555 65.324  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CG    1 
ATOM   981  C  CD1   . LEU A   1 123 ? 9.611  11.739 64.261  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CD1   1 
ATOM   982  C  CD2   . LEU A   1 123 ? 8.773  10.252 66.087  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CD2   1 
ATOM   983  N  N     . ALA A   1 124 ? 7.040  14.413 63.585  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   N     1 
ATOM   984  C  CA    . ALA A   1 124 ? 5.876  14.397 62.663  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   CA    1 
ATOM   985  C  C     . ALA A   1 124 ? 5.946  13.152 61.795  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   C     1 
ATOM   986  O  O     . ALA A   1 124 ? 6.965  12.905 61.160  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   O     1 
ATOM   987  C  CB    . ALA A   1 124 ? 5.892  15.629 61.770  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   CB    1 
ATOM   988  N  N     . LEU A   1 125 ? 4.854  12.381 61.748  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N     1 
ATOM   989  C  CA    . LEU A   1 125 ? 4.829  11.144 60.966  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA    1 
ATOM   990  C  C     . LEU A   1 125 ? 4.079  11.315 59.650  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C     1 
ATOM   991  O  O     . LEU A   1 125 ? 3.226  12.184 59.535  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O     1 
ATOM   992  C  CB    . LEU A   1 125 ? 4.166  10.034 61.781  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB    1 
ATOM   993  C  CG    . LEU A   1 125 ? 4.736  9.796  63.184  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG    1 
ATOM   994  C  CD1   . LEU A   1 125 ? 3.952  8.639  63.824  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1   1 
ATOM   995  C  CD2   . LEU A   1 125 ? 6.226  9.488  63.124  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2   1 
ATOM   996  N  N     . LYS A   1 126 ? 4.410  10.459 58.692  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   N     1 
ATOM   997  C  CA    . LYS A   1 126 ? 3.830  10.472 57.349  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   CA    1 
ATOM   998  C  C     . LYS A   1 126 ? 3.989  11.838 56.710  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   C     1 
ATOM   999  O  O     . LYS A   1 126 ? 3.062  12.369 56.091  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   O     1 
ATOM   1000 C  CB    . LYS A   1 126 ? 2.353  10.075 57.394  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   CB    1 
ATOM   1001 C  CG    . LYS A   1 126 ? 2.130  8.715  58.046  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   CG    1 
ATOM   1002 C  CD    . LYS A   1 126 ? 0.691  8.244  57.819  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   CD    1 
ATOM   1003 C  CE    . LYS A   1 126 ? 0.388  6.952  58.567  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   CE    1 
ATOM   1004 N  NZ    . LYS A   1 126 ? -0.994 6.468  58.220  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A   NZ    1 
ATOM   1005 N  N     . ALA A   1 127 ? 5.181  12.411 56.861  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   N     1 
ATOM   1006 C  CA    . ALA A   1 127 ? 5.451  13.718 56.288  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CA    1 
ATOM   1007 C  C     . ALA A   1 127 ? 5.542  13.592 54.778  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   C     1 
ATOM   1008 O  O     . ALA A   1 127 ? 6.039  12.599 54.258  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   O     1 
ATOM   1009 C  CB    . ALA A   1 127 ? 6.768  14.273 56.830  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CB    1 
ATOM   1010 N  N     . ARG A   1 128 ? 5.078  14.618 54.085  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   N     1 
ATOM   1011 C  CA    . ARG A   1 128 ? 5.110  14.596 52.633  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CA    1 
ATOM   1012 C  C     . ARG A   1 128 ? 5.062  16.009 52.091  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   C     1 
ATOM   1013 O  O     . ARG A   1 128 ? 4.385  16.876 52.641  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   O     1 
ATOM   1014 C  CB    . ARG A   1 128 ? 3.907  13.810 52.100  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CB    1 
ATOM   1015 C  CG    . ARG A   1 128 ? 2.610  14.342 52.650  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CG    1 
ATOM   1016 C  CD    . ARG A   1 128 ? 1.370  13.764 51.976  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CD    1 
ATOM   1017 N  NE    . ARG A   1 128 ? 1.242  12.315 52.125  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   NE    1 
ATOM   1018 C  CZ    . ARG A   1 128 ? 1.716  11.431 51.253  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   CZ    1 
ATOM   1019 N  NH1   . ARG A   1 128 ? 2.361  11.838 50.167  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   NH1   1 
ATOM   1020 N  NH2   . ARG A   1 128 ? 1.514  10.133 51.452  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A   NH2   1 
ATOM   1021 N  N     . VAL A   1 129 ? 5.798  16.237 51.012  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A   N     1 
ATOM   1022 C  CA    . VAL A   1 129 ? 5.813  17.550 50.376  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A   CA    1 
ATOM   1023 C  C     . VAL A   1 129 ? 4.562  17.659 49.532  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A   C     1 
ATOM   1024 O  O     . VAL A   1 129 ? 4.243  16.741 48.765  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A   O     1 
ATOM   1025 C  CB    . VAL A   1 129 ? 7.044  17.694 49.487  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A   CB    1 
ATOM   1026 C  CG1   . VAL A   1 129 ? 6.964  18.977 48.679  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A   CG1   1 
ATOM   1027 C  CG2   . VAL A   1 129 ? 8.294  17.669 50.372  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A   CG2   1 
ATOM   1028 N  N     . VAL A   1 130 ? 3.862  18.780 49.676  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A   N     1 
ATOM   1029 C  CA    . VAL A   1 130 ? 2.615  19.013 48.966  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A   CA    1 
ATOM   1030 C  C     . VAL A   1 130 ? 2.506  20.382 48.285  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A   C     1 
ATOM   1031 O  O     . VAL A   1 130 ? 1.580  20.615 47.500  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A   O     1 
ATOM   1032 C  CB    . VAL A   1 130 ? 1.421  18.864 49.941  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A   CB    1 
ATOM   1033 C  CG1   . VAL A   1 130 ? 1.365  17.440 50.482  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A   CG1   1 
ATOM   1034 C  CG2   . VAL A   1 130 ? 1.550  19.866 51.107  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A   CG2   1 
ATOM   1035 N  N     . THR A   1 131 ? 3.454  21.280 48.555  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 131 THR A   N     1 
ATOM   1036 C  CA    . THR A   1 131 ? 3.388  22.625 47.995  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 131 THR A   CA    1 
ATOM   1037 C  C     . THR A   1 131 ? 4.789  23.266 47.994  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 131 THR A   C     1 
ATOM   1038 O  O     . THR A   1 131 ? 5.713  22.715 48.596  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 131 THR A   O     1 
ATOM   1039 C  CB    . THR A   1 131 ? 2.445  23.478 48.864  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 131 THR A   CB    1 
ATOM   1040 O  OG1   . THR A   1 131 ? 2.036  24.648 48.135  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 131 THR A   OG1   1 
ATOM   1041 C  CG2   . THR A   1 131 ? 3.153  23.874 50.188  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 131 THR A   CG2   1 
ATOM   1042 N  N     . PRO A   1 132 ? 4.978  24.390 47.274  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   N     1 
ATOM   1043 C  CA    . PRO A   1 132 ? 6.313  25.000 47.299  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CA    1 
ATOM   1044 C  C     . PRO A   1 132 ? 6.528  25.687 48.646  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   C     1 
ATOM   1045 O  O     . PRO A   1 132 ? 5.573  26.094 49.298  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   O     1 
ATOM   1046 C  CB    . PRO A   1 132 ? 6.245  26.070 46.211  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CB    1 
ATOM   1047 C  CG    . PRO A   1 132 ? 5.224  25.493 45.231  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CG    1 
ATOM   1048 C  CD    . PRO A   1 132 ? 4.168  24.946 46.167  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CD    1 
ATOM   1049 N  N     . PRO A   1 133 ? 7.784  25.820 49.079  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   N     1 
ATOM   1050 C  CA    . PRO A   1 133 ? 8.001  26.497 50.356  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CA    1 
ATOM   1051 C  C     . PRO A   1 133 ? 7.606  27.973 50.210  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   C     1 
ATOM   1052 O  O     . PRO A   1 133 ? 7.534  28.502 49.086  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   O     1 
ATOM   1053 C  CB    . PRO A   1 133 ? 9.513  26.365 50.575  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CB    1 
ATOM   1054 C  CG    . PRO A   1 133 ? 9.865  25.085 49.864  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CG    1 
ATOM   1055 C  CD    . PRO A   1 133 ? 9.006  25.151 48.598  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CD    1 
ATOM   1056 N  N     . THR A   1 134 ? 7.353  28.630 51.337  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 134 THR A   N     1 
ATOM   1057 C  CA    . THR A   1 134 ? 7.006  30.051 51.384  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 134 THR A   CA    1 
ATOM   1058 C  C     . THR A   1 134 ? 7.893  30.650 52.462  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 134 THR A   C     1 
ATOM   1059 O  O     . THR A   1 134 ? 7.491  30.756 53.617  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 134 THR A   O     1 
ATOM   1060 C  CB    . THR A   1 134 ? 5.539  30.256 51.776  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 134 THR A   CB    1 
ATOM   1061 O  OG1   . THR A   1 134 ? 4.703  29.639 50.790  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 134 THR A   OG1   1 
ATOM   1062 C  CG2   . THR A   1 134 ? 5.212  31.739 51.840  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 134 THR A   CG2   1 
ATOM   1063 N  N     . LEU A   1 135 ? 9.102  31.032 52.069  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   N     1 
ATOM   1064 C  CA    . LEU A   1 135 ? 10.075 31.553 53.018  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   CA    1 
ATOM   1065 C  C     . LEU A   1 135 ? 9.950  33.038 53.291  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   C     1 
ATOM   1066 O  O     . LEU A   1 135 ? 9.563  33.816 52.420  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   O     1 
ATOM   1067 C  CB    . LEU A   1 135 ? 11.482 31.257 52.514  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   CB    1 
ATOM   1068 C  CG    . LEU A   1 135 ? 11.832 29.783 52.301  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   CG    1 
ATOM   1069 C  CD1   . LEU A   1 135 ? 13.249 29.685 51.735  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   CD1   1 
ATOM   1070 C  CD2   . LEU A   1 135 ? 11.747 29.024 53.617  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A   CD2   1 
ATOM   1071 N  N     . GLU A   1 136 ? 10.277 33.423 54.514  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   N     1 
ATOM   1072 C  CA    . GLU A   1 136 ? 10.239 34.821 54.892  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CA    1 
ATOM   1073 C  C     . GLU A   1 136 ? 11.462 35.529 54.344  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   C     1 
ATOM   1074 O  O     . GLU A   1 136 ? 12.452 34.886 53.959  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   O     1 
ATOM   1075 C  CB    . GLU A   1 136 ? 10.249 34.962 56.412  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CB    1 
ATOM   1076 C  CG    . GLU A   1 136 ? 8.888  34.829 57.064  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CG    1 
ATOM   1077 C  CD    . GLU A   1 136 ? 8.925  35.220 58.528  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CD    1 
ATOM   1078 O  OE1   . GLU A   1 136 ? 9.314  34.375 59.366  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE1   1 
ATOM   1079 O  OE2   . GLU A   1 136 ? 8.579  36.383 58.839  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE2   1 
ATOM   1080 N  N     . GLU A   1 137 ? 11.384 36.856 54.278  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N     1 
ATOM   1081 C  CA    . GLU A   1 137 ? 12.536 37.625 53.858  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA    1 
ATOM   1082 C  C     . GLU A   1 137 ? 13.353 37.421 55.120  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C     1 
ATOM   1083 O  O     . GLU A   1 137 ? 12.861 37.630 56.234  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O     1 
ATOM   1084 C  CB    . GLU A   1 137 ? 12.184 39.109 53.683  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB    1 
ATOM   1085 C  CG    . GLU A   1 137 ? 11.696 39.463 52.284  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG    1 
ATOM   1086 C  CD    . GLU A   1 137 ? 10.579 38.550 51.795  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD    1 
ATOM   1087 O  OE1   . GLU A   1 137 ? 10.552 38.230 50.583  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1   1 
ATOM   1088 O  OE2   . GLU A   1 137 ? 9.719  38.157 52.618  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2   1 
ATOM   1089 N  N     . GLY A   1 138 ? 14.580 36.981 54.966  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   N     1 
ATOM   1090 C  CA    . GLY A   1 138 ? 15.391 36.736 56.142  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   CA    1 
ATOM   1091 C  C     . GLY A   1 138 ? 15.648 35.254 56.314  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   C     1 
ATOM   1092 O  O     . GLY A   1 138 ? 16.493 34.855 57.112  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   O     1 
ATOM   1093 N  N     . GLU A   1 139 ? 14.893 34.425 55.598  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     1 
ATOM   1094 C  CA    . GLU A   1 139 ? 15.098 32.979 55.669  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    1 
ATOM   1095 C  C     . GLU A   1 139 ? 15.817 32.499 54.418  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     1 
ATOM   1096 O  O     . GLU A   1 139 ? 15.284 32.575 53.300  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     1 
ATOM   1097 C  CB    . GLU A   1 139 ? 13.769 32.213 55.804  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    1 
ATOM   1098 C  CG    . GLU A   1 139 ? 13.107 32.362 57.142  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    1 
ATOM   1099 C  CD    . GLU A   1 139 ? 11.891 31.467 57.304  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    1 
ATOM   1100 O  OE1   . GLU A   1 139 ? 11.010 31.493 56.418  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   1 
ATOM   1101 O  OE2   . GLU A   1 139 ? 11.812 30.748 58.323  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   1 
ATOM   1102 N  N     . LEU A   1 140 ? 17.034 32.001 54.600  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N     1 
ATOM   1103 C  CA    . LEU A   1 140 ? 17.806 31.504 53.472  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA    1 
ATOM   1104 C  C     . LEU A   1 140 ? 18.069 30.041 53.758  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C     1 
ATOM   1105 O  O     . LEU A   1 140 ? 18.923 29.681 54.599  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O     1 
ATOM   1106 C  CB    . LEU A   1 140 ? 19.124 32.272 53.340  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB    1 
ATOM   1107 C  CG    . LEU A   1 140 ? 20.055 31.761 52.246  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG    1 
ATOM   1108 C  CD1   . LEU A   1 140 ? 19.348 31.816 50.883  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1   1 
ATOM   1109 C  CD2   . LEU A   1 140 ? 21.333 32.603 52.245  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2   1 
ATOM   1110 N  N     . LEU A   1 141 ? 17.319 29.181 53.083  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   N     1 
ATOM   1111 C  CA    . LEU A   1 141 ? 17.485 27.760 53.326  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CA    1 
ATOM   1112 C  C     . LEU A   1 141 ? 16.980 26.961 52.149  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   C     1 
ATOM   1113 O  O     . LEU A   1 141 ? 16.269 27.483 51.281  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   O     1 
ATOM   1114 C  CB    . LEU A   1 141 ? 16.698 27.363 54.576  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CB    1 
ATOM   1115 C  CG    . LEU A   1 141 ? 15.174 27.519 54.518  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CG    1 
ATOM   1116 C  CD1   . LEU A   1 141 ? 14.511 26.263 53.872  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD1   1 
ATOM   1117 C  CD2   . LEU A   1 141 ? 14.662 27.689 55.949  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD2   1 
ATOM   1118 N  N     . GLU A   1 142 ? 17.346 25.690 52.145  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   N     1 
ATOM   1119 C  CA    . GLU A   1 142 ? 16.921 24.758 51.120  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CA    1 
ATOM   1120 C  C     . GLU A   1 142 ? 16.530 23.498 51.863  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   C     1 
ATOM   1121 O  O     . GLU A   1 142 ? 17.146 23.147 52.869  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   O     1 
ATOM   1122 C  CB    . GLU A   1 142 ? 18.074 24.404 50.188  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CB    1 
ATOM   1123 C  CG    . GLU A   1 142 ? 18.438 25.495 49.227  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CG    1 
ATOM   1124 C  CD    . GLU A   1 142 ? 18.663 24.944 47.844  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CD    1 
ATOM   1125 O  OE1   . GLU A   1 142 ? 19.484 24.007 47.701  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE1   1 
ATOM   1126 O  OE2   . GLU A   1 142 ? 18.004 25.434 46.903  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE2   1 
ATOM   1127 N  N     . SER A   1 143 ? 15.522 22.798 51.373  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   N     1 
ATOM   1128 C  CA    . SER A   1 143 ? 15.149 21.584 52.062  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   CA    1 
ATOM   1129 C  C     . SER A   1 143 ? 15.845 20.414 51.390  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   C     1 
ATOM   1130 O  O     . SER A   1 143 ? 16.283 20.505 50.237  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   O     1 
ATOM   1131 C  CB    . SER A   1 143 ? 13.623 21.405 52.058  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   CB    1 
ATOM   1132 O  OG    . SER A   1 143 ? 13.095 21.496 50.757  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   OG    1 
ATOM   1133 N  N     . LEU A   1 144 ? 16.006 19.329 52.129  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   N     1 
ATOM   1134 C  CA    . LEU A   1 144 ? 16.606 18.144 51.556  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CA    1 
ATOM   1135 C  C     . LEU A   1 144 ? 15.986 16.923 52.199  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   C     1 
ATOM   1136 O  O     . LEU A   1 144 ? 15.212 17.036 53.161  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   O     1 
ATOM   1137 C  CB    . LEU A   1 144 ? 18.119 18.133 51.757  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CB    1 
ATOM   1138 C  CG    . LEU A   1 144 ? 18.754 18.090 53.137  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CG    1 
ATOM   1139 C  CD1   . LEU A   1 144 ? 20.143 17.513 53.029  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD1   1 
ATOM   1140 C  CD2   . LEU A   1 144 ? 18.793 19.476 53.720  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD2   1 
ATOM   1141 N  N     . GLU A   1 145 ? 16.314 15.757 51.661  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   N     1 
ATOM   1142 C  CA    . GLU A   1 145 ? 15.776 14.514 52.196  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CA    1 
ATOM   1143 C  C     . GLU A   1 145 ? 16.926 13.545 52.441  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   C     1 
ATOM   1144 O  O     . GLU A   1 145 ? 17.760 13.313 51.555  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   O     1 
ATOM   1145 C  CB    . GLU A   1 145 ? 14.779 13.901 51.211  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CB    1 
ATOM   1146 C  CG    . GLU A   1 145 ? 14.154 12.603 51.696  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CG    1 
ATOM   1147 C  CD    . GLU A   1 145 ? 13.042 12.132 50.786  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CD    1 
ATOM   1148 O  OE1   . GLU A   1 145 ? 12.345 11.170 51.151  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   OE1   1 
ATOM   1149 O  OE2   . GLU A   1 145 ? 12.875 12.734 49.701  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   OE2   1 
ATOM   1150 N  N     . LEU A   1 146 ? 16.982 12.987 53.644  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   N     1 
ATOM   1151 C  CA    . LEU A   1 146 ? 18.048 12.048 53.972  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CA    1 
ATOM   1152 C  C     . LEU A   1 146 ? 17.495 10.822 54.657  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   C     1 
ATOM   1153 O  O     . LEU A   1 146 ? 16.560 10.910 55.445  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   O     1 
ATOM   1154 C  CB    . LEU A   1 146 ? 19.062 12.678 54.942  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CB    1 
ATOM   1155 C  CG    . LEU A   1 146 ? 19.969 13.837 54.537  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CG    1 
ATOM   1156 C  CD1   . LEU A   1 146 ? 20.841 14.227 55.737  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD1   1 
ATOM   1157 C  CD2   . LEU A   1 146 ? 20.842 13.422 53.373  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD2   1 
ATOM   1158 N  N     . PRO A   1 147 ? 18.078 9.654  54.376  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A   N     1 
ATOM   1159 C  CA    . PRO A   1 147 ? 17.574 8.460  55.051  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A   CA    1 
ATOM   1160 C  C     . PRO A   1 147 ? 17.812 8.645  56.557  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A   C     1 
ATOM   1161 O  O     . PRO A   1 147 ? 18.832 9.207  56.972  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A   O     1 
ATOM   1162 C  CB    . PRO A   1 147 ? 18.467 7.348  54.508  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A   CB    1 
ATOM   1163 C  CG    . PRO A   1 147 ? 18.841 7.824  53.170  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A   CG    1 
ATOM   1164 C  CD    . PRO A   1 147 ? 19.099 9.310  53.370  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A   CD    1 
ATOM   1165 N  N     . LEU A   1 148 ? 16.891 8.162  57.382  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   N     1 
ATOM   1166 C  CA    . LEU A   1 148 ? 17.089 8.287  58.819  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CA    1 
ATOM   1167 C  C     . LEU A   1 148 ? 18.404 7.654  59.271  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   C     1 
ATOM   1168 O  O     . LEU A   1 148 ? 19.052 8.151  60.186  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   O     1 
ATOM   1169 C  CB    . LEU A   1 148 ? 15.929 7.644  59.577  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CB    1 
ATOM   1170 C  CG    . LEU A   1 148 ? 14.633 8.456  59.596  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CG    1 
ATOM   1171 C  CD1   . LEU A   1 148 ? 13.532 7.630  60.280  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD1   1 
ATOM   1172 C  CD2   . LEU A   1 148 ? 14.845 9.780  60.355  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A   CD2   1 
ATOM   1173 N  N     . THR A   1 149 ? 18.803 6.549  58.646  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 149 THR A   N     1 
ATOM   1174 C  CA    . THR A   1 149 ? 20.054 5.926  59.060  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 149 THR A   CA    1 
ATOM   1175 C  C     . THR A   1 149 ? 21.218 6.904  58.905  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 149 THR A   C     1 
ATOM   1176 O  O     . THR A   1 149 ? 22.098 6.958  59.764  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 149 THR A   O     1 
ATOM   1177 C  CB    . THR A   1 149 ? 20.342 4.630  58.256  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 149 THR A   CB    1 
ATOM   1178 O  OG1   . THR A   1 149 ? 20.250 4.905  56.860  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 149 THR A   OG1   1 
ATOM   1179 C  CG2   . THR A   1 149 ? 19.344 3.532  58.645  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 149 THR A   CG2   1 
ATOM   1180 N  N     . GLU A   1 150 ? 21.209 7.694  57.834  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   N     1 
ATOM   1181 C  CA    . GLU A   1 150 ? 22.278 8.662  57.602  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CA    1 
ATOM   1182 C  C     . GLU A   1 150 ? 22.201 9.802  58.605  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   C     1 
ATOM   1183 O  O     . GLU A   1 150 ? 23.232 10.255 59.115  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   O     1 
ATOM   1184 C  CB    . GLU A   1 150 ? 22.209 9.212  56.172  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CB    1 
ATOM   1185 C  CG    . GLU A   1 150 ? 22.777 8.213  55.165  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CG    1 
ATOM   1186 C  CD    . GLU A   1 150 ? 22.709 8.687  53.724  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CD    1 
ATOM   1187 O  OE1   . GLU A   1 150 ? 22.781 9.918  53.496  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   OE1   1 
ATOM   1188 O  OE2   . GLU A   1 150 ? 22.593 7.815  52.819  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   OE2   1 
ATOM   1189 N  N     . VAL A   1 151 ? 20.984 10.258 58.890  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   N     1 
ATOM   1190 C  CA    . VAL A   1 151 ? 20.830 11.359 59.852  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CA    1 
ATOM   1191 C  C     . VAL A   1 151 ? 21.336 10.923 61.217  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   C     1 
ATOM   1192 O  O     . VAL A   1 151 ? 22.035 11.676 61.904  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   O     1 
ATOM   1193 C  CB    . VAL A   1 151 ? 19.353 11.817 59.987  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CB    1 
ATOM   1194 C  CG1   . VAL A   1 151 ? 19.225 12.884 61.087  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG1   1 
ATOM   1195 C  CG2   . VAL A   1 151 ? 18.850 12.361 58.655  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG2   1 
ATOM   1196 N  N     . TYR A   1 152 ? 21.004 9.703  61.631  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   N     1 
ATOM   1197 C  CA    . TYR A   1 152 ? 21.466 9.287  62.941  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CA    1 
ATOM   1198 C  C     . TYR A   1 152 ? 22.949 8.951  62.962  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   C     1 
ATOM   1199 O  O     . TYR A   1 152 ? 23.560 8.964  64.032  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   O     1 
ATOM   1200 C  CB    . TYR A   1 152 ? 20.603 8.145  63.484  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CB    1 
ATOM   1201 C  CG    . TYR A   1 152 ? 19.340 8.677  64.127  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CG    1 
ATOM   1202 C  CD1   . TYR A   1 152 ? 18.189 8.918  63.371  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CD1   1 
ATOM   1203 C  CD2   . TYR A   1 152 ? 19.327 9.027  65.478  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CD2   1 
ATOM   1204 C  CE1   . TYR A   1 152 ? 17.068 9.502  63.940  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CE1   1 
ATOM   1205 C  CE2   . TYR A   1 152 ? 18.195 9.610  66.068  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CE2   1 
ATOM   1206 C  CZ    . TYR A   1 152 ? 17.070 9.847  65.285  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   CZ    1 
ATOM   1207 O  OH    . TYR A   1 152 ? 15.958 10.437 65.841  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A   OH    1 
ATOM   1208 N  N     . ALA A   1 153 ? 23.530 8.648  61.797  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   N     1 
ATOM   1209 C  CA    . ALA A   1 153 ? 24.969 8.385  61.736  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   CA    1 
ATOM   1210 C  C     . ALA A   1 153 ? 25.653 9.736  61.930  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   C     1 
ATOM   1211 O  O     . ALA A   1 153 ? 26.670 9.827  62.631  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   O     1 
ATOM   1212 C  CB    . ALA A   1 153 ? 25.368 7.774  60.376  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   CB    1 
ATOM   1213 N  N     . LEU A   1 154 ? 25.093 10.783 61.329  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   N     1 
ATOM   1214 C  CA    . LEU A   1 154 ? 25.655 12.129 61.488  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CA    1 
ATOM   1215 C  C     . LEU A   1 154 ? 25.594 12.536 62.969  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   C     1 
ATOM   1216 O  O     . LEU A   1 154 ? 26.523 13.134 63.507  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   O     1 
ATOM   1217 C  CB    . LEU A   1 154 ? 24.873 13.154 60.654  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CB    1 
ATOM   1218 C  CG    . LEU A   1 154 ? 25.060 13.048 59.132  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CG    1 
ATOM   1219 C  CD1   . LEU A   1 154 ? 24.075 13.958 58.400  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD1   1 
ATOM   1220 C  CD2   . LEU A   1 154 ? 26.513 13.414 58.777  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD2   1 
ATOM   1221 N  N     . LEU A   1 155 ? 24.496 12.192 63.619  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   N     1 
ATOM   1222 C  CA    . LEU A   1 155 ? 24.309 12.531 65.039  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CA    1 
ATOM   1223 C  C     . LEU A   1 155 ? 25.372 11.832 65.877  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   C     1 
ATOM   1224 O  O     . LEU A   1 155 ? 26.042 12.460 66.686  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   O     1 
ATOM   1225 C  CB    . LEU A   1 155 ? 22.912 12.101 65.521  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CB    1 
ATOM   1226 C  CG    . LEU A   1 155 ? 22.595 12.458 66.992  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CG    1 
ATOM   1227 C  CD1   . LEU A   1 155 ? 22.448 13.976 67.131  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD1   1 
ATOM   1228 C  CD2   . LEU A   1 155 ? 21.314 11.760 67.415  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD2   1 
ATOM   1229 N  N     . ALA A   1 156 ? 25.539 10.533 65.646  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   N     1 
ATOM   1230 C  CA    . ALA A   1 156 ? 26.514 9.750  66.403  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CA    1 
ATOM   1231 C  C     . ALA A   1 156 ? 27.936 10.243 66.176  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   C     1 
ATOM   1232 O  O     . ALA A   1 156 ? 28.752 10.195 67.095  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   O     1 
ATOM   1233 C  CB    . ALA A   1 156 ? 26.409 8.274  66.027  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CB    1 
ATOM   1234 N  N     . LYS A   1 157 ? 28.230 10.706 64.961  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   N     1 
ATOM   1235 C  CA    . LYS A   1 157 ? 29.561 11.207 64.631  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CA    1 
ATOM   1236 C  C     . LYS A   1 157 ? 29.818 12.607 65.179  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   C     1 
ATOM   1237 O  O     . LYS A   1 157 ? 30.920 13.133 65.020  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   O     1 
ATOM   1238 C  CB    . LYS A   1 157 ? 29.775 11.252 63.116  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CB    1 
ATOM   1239 C  CG    . LYS A   1 157 ? 29.972 9.909  62.436  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CG    1 
ATOM   1240 C  CD    . LYS A   1 157 ? 30.232 10.136 60.938  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CD    1 
ATOM   1241 C  CE    . LYS A   1 157 ? 30.635 8.859  60.207  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CE    1 
ATOM   1242 N  NZ    . LYS A   1 157 ? 29.570 7.815  60.254  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   NZ    1 
ATOM   1243 N  N     . GLY A   1 158 ? 28.797 13.215 65.786  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A   N     1 
ATOM   1244 C  CA    . GLY A   1 158 ? 28.943 14.548 66.344  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A   CA    1 
ATOM   1245 C  C     . GLY A   1 158 ? 28.902 15.653 65.303  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A   C     1 
ATOM   1246 O  O     . GLY A   1 158 ? 29.384 16.758 65.550  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A   O     1 
ATOM   1247 N  N     . GLU A   1 159 ? 28.300 15.366 64.146  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   N     1 
ATOM   1248 C  CA    . GLU A   1 159 ? 28.231 16.325 63.051  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CA    1 
ATOM   1249 C  C     . GLU A   1 159 ? 26.993 17.235 63.001  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   C     1 
ATOM   1250 O  O     . GLU A   1 159 ? 26.913 18.115 62.155  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   O     1 
ATOM   1251 C  CB    . GLU A   1 159 ? 28.402 15.583 61.708  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CB    1 
ATOM   1252 C  CG    . GLU A   1 159 ? 29.826 15.056 61.504  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CG    1 
ATOM   1253 C  CD    . GLU A   1 159 ? 30.011 14.365 60.168  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CD    1 
ATOM   1254 O  OE1   . GLU A   1 159 ? 29.510 14.887 59.149  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   OE1   1 
ATOM   1255 O  OE2   . GLU A   1 159 ? 30.662 13.300 60.137  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   OE2   1 
ATOM   1256 N  N     . ILE A   1 160 ? 26.044 17.038 63.912  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   N     1 
ATOM   1257 C  CA    . ILE A   1 160 ? 24.843 17.880 63.949  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CA    1 
ATOM   1258 C  C     . ILE A   1 160 ? 25.188 19.024 64.900  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   C     1 
ATOM   1259 O  O     . ILE A   1 160 ? 25.196 18.833 66.115  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   O     1 
ATOM   1260 C  CB    . ILE A   1 160 ? 23.626 17.090 64.504  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CB    1 
ATOM   1261 C  CG1   . ILE A   1 160 ? 23.312 15.892 63.608  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CG1   1 
ATOM   1262 C  CG2   . ILE A   1 160 ? 22.409 18.019 64.606  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CG2   1 
ATOM   1263 C  CD1   . ILE A   1 160 ? 22.923 16.242 62.212  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A   CD1   1 
ATOM   1264 N  N     . GLN A   1 161 ? 25.446 20.210 64.364  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   N     1 
ATOM   1265 C  CA    . GLN A   1 161 ? 25.880 21.321 65.202  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CA    1 
ATOM   1266 C  C     . GLN A   1 161 ? 24.777 22.104 65.875  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   C     1 
ATOM   1267 O  O     . GLN A   1 161 ? 25.009 22.732 66.899  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   O     1 
ATOM   1268 C  CB    . GLN A   1 161 ? 26.744 22.273 64.373  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CB    1 
ATOM   1269 C  CG    . GLN A   1 161 ? 27.985 21.580 63.813  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CG    1 
ATOM   1270 C  CD    . GLN A   1 161 ? 28.943 22.545 63.137  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CD    1 
ATOM   1271 O  OE1   . GLN A   1 161 ? 29.753 22.146 62.307  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   OE1   1 
ATOM   1272 N  NE2   . GLN A   1 161 ? 28.867 23.808 63.504  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   NE2   1 
ATOM   1273 N  N     . ASP A   1 162 ? 23.585 22.097 65.292  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   N     1 
ATOM   1274 C  CA    . ASP A   1 162 ? 22.469 22.823 65.907  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   CA    1 
ATOM   1275 C  C     . ASP A   1 162 ? 21.973 22.021 67.108  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   C     1 
ATOM   1276 O  O     . ASP A   1 162 ? 21.501 20.888 66.949  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   O     1 
ATOM   1277 C  CB    . ASP A   1 162 ? 21.317 23.006 64.920  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   CB    1 
ATOM   1278 C  CG    . ASP A   1 162 ? 20.118 23.673 65.575  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   CG    1 
ATOM   1279 O  OD1   . ASP A   1 162 ? 18.990 23.111 65.545  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   OD1   1 
ATOM   1280 O  OD2   . ASP A   1 162 ? 20.313 24.765 66.147  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A   OD2   1 
ATOM   1281 N  N     . ALA A   1 163 ? 22.063 22.607 68.306  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   N     1 
ATOM   1282 C  CA    . ALA A   1 163 ? 21.656 21.901 69.512  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   CA    1 
ATOM   1283 C  C     . ALA A   1 163 ? 20.223 21.394 69.484  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   C     1 
ATOM   1284 O  O     . ALA A   1 163 ? 19.968 20.258 69.849  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   O     1 
ATOM   1285 C  CB    . ALA A   1 163 ? 21.831 22.795 70.734  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   CB    1 
ATOM   1286 N  N     . SER A   1 164 ? 19.299 22.249 69.057  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 164 SER A   N     1 
ATOM   1287 C  CA    . SER A   1 164 ? 17.883 21.874 69.070  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 164 SER A   CA    1 
ATOM   1288 C  C     . SER A   1 164 ? 17.576 20.719 68.155  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 164 SER A   C     1 
ATOM   1289 O  O     . SER A   1 164 ? 16.762 19.853 68.493  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 164 SER A   O     1 
ATOM   1290 C  CB    . SER A   1 164 ? 17.031 23.080 68.734  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 164 SER A   CB    1 
ATOM   1291 O  OG    . SER A   1 164 ? 17.272 24.105 69.679  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 164 SER A   OG    1 
ATOM   1292 N  N     . THR A   1 165 ? 18.231 20.705 67.002  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   N     1 
ATOM   1293 C  CA    . THR A   1 165 ? 18.071 19.610 66.061  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CA    1 
ATOM   1294 C  C     . THR A   1 165 ? 18.643 18.331 66.668  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   C     1 
ATOM   1295 O  O     . THR A   1 165 ? 18.010 17.276 66.623  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   O     1 
ATOM   1296 C  CB    . THR A   1 165 ? 18.766 19.951 64.736  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CB    1 
ATOM   1297 O  OG1   . THR A   1 165 ? 18.047 21.025 64.108  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   OG1   1 
ATOM   1298 C  CG2   . THR A   1 165 ? 18.779 18.724 63.782  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CG2   1 
ATOM   1299 N  N     . ALA A   1 166 ? 19.831 18.433 67.258  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A   N     1 
ATOM   1300 C  CA    . ALA A   1 166 ? 20.439 17.262 67.883  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A   CA    1 
ATOM   1301 C  C     . ALA A   1 166 ? 19.557 16.698 68.981  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A   C     1 
ATOM   1302 O  O     . ALA A   1 166 ? 19.328 15.489 69.012  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A   O     1 
ATOM   1303 C  CB    . ALA A   1 166 ? 21.825 17.621 68.435  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A   CB    1 
ATOM   1304 N  N     . LEU A   1 167 ? 19.041 17.561 69.857  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     1 
ATOM   1305 C  CA    . LEU A   1 167 ? 18.203 17.102 70.957  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    1 
ATOM   1306 C  C     . LEU A   1 167 ? 16.893 16.520 70.461  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     1 
ATOM   1307 O  O     . LEU A   1 167 ? 16.417 15.521 71.003  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     1 
ATOM   1308 C  CB    . LEU A   1 167 ? 17.964 18.258 71.937  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    1 
ATOM   1309 C  CG    . LEU A   1 167 ? 17.328 17.944 73.295  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    1 
ATOM   1310 C  CD1   . LEU A   1 167 ? 18.035 16.773 73.990  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   1 
ATOM   1311 C  CD2   . LEU A   1 167 ? 17.421 19.207 74.145  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   1 
ATOM   1312 N  N     . THR A   1 168 ? 16.291 17.153 69.457  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 168 THR A   N     1 
ATOM   1313 C  CA    . THR A   1 168 ? 15.054 16.611 68.891  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 168 THR A   CA    1 
ATOM   1314 C  C     . THR A   1 168 ? 15.353 15.199 68.373  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 168 THR A   C     1 
ATOM   1315 O  O     . THR A   1 168 ? 14.560 14.281 68.600  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 168 THR A   O     1 
ATOM   1316 C  CB    . THR A   1 168 ? 14.543 17.500 67.747  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 168 THR A   CB    1 
ATOM   1317 O  OG1   . THR A   1 168 ? 14.222 18.793 68.282  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 168 THR A   OG1   1 
ATOM   1318 C  CG2   . THR A   1 168 ? 13.284 16.904 67.097  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 168 THR A   CG2   1 
ATOM   1319 N  N     . LEU A   1 169 ? 16.484 15.007 67.685  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   N     1 
ATOM   1320 C  CA    . LEU A   1 169 ? 16.813 13.670 67.177  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CA    1 
ATOM   1321 C  C     . LEU A   1 169 ? 16.978 12.674 68.328  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   C     1 
ATOM   1322 O  O     . LEU A   1 169 ? 16.489 11.549 68.248  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   O     1 
ATOM   1323 C  CB    . LEU A   1 169 ? 18.099 13.700 66.329  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CB    1 
ATOM   1324 C  CG    . LEU A   1 169 ? 17.945 14.429 64.968  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CG    1 
ATOM   1325 C  CD1   . LEU A   1 169 ? 19.322 14.705 64.382  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CD1   1 
ATOM   1326 C  CD2   . LEU A   1 169 ? 17.117 13.611 63.983  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A   CD2   1 
ATOM   1327 N  N     . PHE A   1 170 ? 17.669 13.065 69.399  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   N     1 
ATOM   1328 C  CA    . PHE A   1 170 ? 17.822 12.133 70.510  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CA    1 
ATOM   1329 C  C     . PHE A   1 170 ? 16.476 11.753 71.141  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   C     1 
ATOM   1330 O  O     . PHE A   1 170 ? 16.224 10.572 71.452  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   O     1 
ATOM   1331 C  CB    . PHE A   1 170 ? 18.764 12.728 71.574  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CB    1 
ATOM   1332 C  CG    . PHE A   1 170 ? 20.227 12.504 71.275  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CG    1 
ATOM   1333 C  CD1   . PHE A   1 170 ? 20.752 11.213 71.233  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CD1   1 
ATOM   1334 C  CD2   . PHE A   1 170 ? 21.081 13.582 71.061  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CD2   1 
ATOM   1335 C  CE1   . PHE A   1 170 ? 22.111 11.019 70.984  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CE1   1 
ATOM   1336 C  CE2   . PHE A   1 170 ? 22.434 13.391 70.814  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CE2   1 
ATOM   1337 C  CZ    . PHE A   1 170 ? 22.950 12.113 70.775  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A   CZ    1 
ATOM   1338 N  N     . TYR A   1 171 ? 15.609 12.733 71.348  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   N     1 
ATOM   1339 C  CA    . TYR A   1 171 ? 14.295 12.430 71.922  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CA    1 
ATOM   1340 C  C     . TYR A   1 171 ? 13.411 11.625 70.956  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   C     1 
ATOM   1341 O  O     . TYR A   1 171 ? 12.587 10.809 71.388  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   O     1 
ATOM   1342 C  CB    . TYR A   1 171 ? 13.552 13.709 72.304  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CB    1 
ATOM   1343 C  CG    . TYR A   1 171 ? 14.072 14.382 73.554  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CG    1 
ATOM   1344 C  CD1   . TYR A   1 171 ? 14.355 13.648 74.703  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CD1   1 
ATOM   1345 C  CD2   . TYR A   1 171 ? 14.182 15.763 73.613  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CD2   1 
ATOM   1346 C  CE1   . TYR A   1 171 ? 14.733 14.279 75.898  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CE1   1 
ATOM   1347 C  CE2   . TYR A   1 171 ? 14.540 16.407 74.806  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CE2   1 
ATOM   1348 C  CZ    . TYR A   1 171 ? 14.814 15.657 75.938  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   CZ    1 
ATOM   1349 O  OH    . TYR A   1 171 ? 15.125 16.310 77.114  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A   OH    1 
ATOM   1350 N  N     . ALA A   1 172 ? 13.568 11.851 69.659  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   N     1 
ATOM   1351 C  CA    . ALA A   1 172 ? 12.752 11.132 68.683  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   CA    1 
ATOM   1352 C  C     . ALA A   1 172 ? 13.143 9.677  68.492  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   C     1 
ATOM   1353 O  O     . ALA A   1 172 ? 12.290 8.831  68.170  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   O     1 
ATOM   1354 C  CB    . ALA A   1 172 ? 12.820 11.845 67.313  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   CB    1 
ATOM   1355 N  N     . GLU A   1 173 ? 14.421 9.386  68.701  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   N     1 
ATOM   1356 C  CA    . GLU A   1 173 ? 14.949 8.059  68.439  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CA    1 
ATOM   1357 C  C     . GLU A   1 173 ? 14.145 6.877  68.992  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   C     1 
ATOM   1358 O  O     . GLU A   1 173 ? 13.805 5.966  68.239  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   O     1 
ATOM   1359 C  CB    . GLU A   1 173 ? 16.418 7.969  68.879  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CB    1 
ATOM   1360 C  CG    . GLU A   1 173 ? 17.133 6.768  68.253  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CG    1 
ATOM   1361 C  CD    . GLU A   1 173 ? 18.597 6.676  68.636  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CD    1 
ATOM   1362 O  OE1   . GLU A   1 173 ? 19.116 7.604  69.291  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE1   1 
ATOM   1363 O  OE2   . GLU A   1 173 ? 19.233 5.671  68.268  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE2   1 
ATOM   1364 N  N     . PRO A   1 174 ? 13.819 6.876  70.297  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A   N     1 
ATOM   1365 C  CA    . PRO A   1 174 ? 13.052 5.707  70.763  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A   CA    1 
ATOM   1366 C  C     . PRO A   1 174 ? 11.713 5.518  70.068  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A   C     1 
ATOM   1367 O  O     . PRO A   1 174 ? 11.303 4.378  69.828  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A   O     1 
ATOM   1368 C  CB    . PRO A   1 174 ? 12.907 5.943  72.271  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A   CB    1 
ATOM   1369 C  CG    . PRO A   1 174 ? 13.091 7.443  72.421  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A   CG    1 
ATOM   1370 C  CD    . PRO A   1 174 ? 14.173 7.764  71.417  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A   CD    1 
ATOM   1371 N  N     . HIS A   1 175 ? 11.034 6.620  69.761  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   N     1 
ATOM   1372 C  CA    . HIS A   1 175 ? 9.748  6.568  69.063  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   CA    1 
ATOM   1373 C  C     . HIS A   1 175 ? 9.938  6.001  67.657  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   C     1 
ATOM   1374 O  O     . HIS A   1 175 ? 9.130  5.196  67.177  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   O     1 
ATOM   1375 C  CB    . HIS A   1 175 ? 9.156  7.966  68.939  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   CB    1 
ATOM   1376 C  CG    . HIS A   1 175 ? 8.686  8.542  70.235  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   CG    1 
ATOM   1377 N  ND1   . HIS A   1 175 ? 7.513  8.149  70.846  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   ND1   1 
ATOM   1378 C  CD2   . HIS A   1 175 ? 9.216  9.504  71.026  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   CD2   1 
ATOM   1379 C  CE1   . HIS A   1 175 ? 7.342  8.844  71.957  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   CE1   1 
ATOM   1380 N  NE2   . HIS A   1 175 ? 8.364  9.673  72.092  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A   NE2   1 
ATOM   1381 N  N     . LEU A   1 176 ? 10.987 6.443  66.971  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   N     1 
ATOM   1382 C  CA    . LEU A   1 176 ? 11.228 5.938  65.627  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CA    1 
ATOM   1383 C  C     . LEU A   1 176 ? 11.503 4.440  65.635  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   C     1 
ATOM   1384 O  O     . LEU A   1 176 ? 11.048 3.719  64.742  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   O     1 
ATOM   1385 C  CB    . LEU A   1 176 ? 12.402 6.667  64.973  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CB    1 
ATOM   1386 C  CG    . LEU A   1 176 ? 12.091 8.145  64.714  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CG    1 
ATOM   1387 C  CD1   . LEU A   1 176 ? 13.372 8.852  64.307  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CD1   1 
ATOM   1388 C  CD2   . LEU A   1 176 ? 11.050 8.300  63.620  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CD2   1 
ATOM   1389 N  N     . LYS A   1 177 ? 12.249 3.974  66.627  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   N     1 
ATOM   1390 C  CA    . LYS A   1 177 ? 12.535 2.543  66.704  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   CA    1 
ATOM   1391 C  C     . LYS A   1 177 ? 11.251 1.779  67.031  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   C     1 
ATOM   1392 O  O     . LYS A   1 177 ? 10.986 0.719  66.443  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   O     1 
ATOM   1393 C  CB    . LYS A   1 177 ? 13.621 2.274  67.750  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   CB    1 
ATOM   1394 C  CG    . LYS A   1 177 ? 15.005 2.818  67.331  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   CG    1 
ATOM   1395 C  CD    . LYS A   1 177 ? 16.071 2.561  68.385  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   CD    1 
ATOM   1396 C  CE    . LYS A   1 177 ? 17.463 2.879  67.830  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   CE    1 
ATOM   1397 N  NZ    . LYS A   1 177 ? 18.554 2.590  68.808  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A   NZ    1 
ATOM   1398 N  N     . ARG A   1 178 ? 10.431 2.338  67.922  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   N     1 
ATOM   1399 C  CA    . ARG A   1 178 ? 9.170  1.704  68.324  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CA    1 
ATOM   1400 C  C     . ARG A   1 178 ? 8.225  1.572  67.137  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   C     1 
ATOM   1401 O  O     . ARG A   1 178 ? 7.572  0.538  66.950  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   O     1 
ATOM   1402 C  CB    . ARG A   1 178 ? 8.510  2.536  69.434  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CB    1 
ATOM   1403 C  CG    . ARG A   1 178 ? 7.074  2.186  69.753  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CG    1 
ATOM   1404 C  CD    . ARG A   1 178 ? 6.594  3.006  70.952  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CD    1 
ATOM   1405 N  NE    . ARG A   1 178 ? 6.465  4.434  70.640  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NE    1 
ATOM   1406 C  CZ    . ARG A   1 178 ? 5.474  4.953  69.927  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CZ    1 
ATOM   1407 N  NH1   . ARG A   1 178 ? 4.512  4.167  69.447  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH1   1 
ATOM   1408 N  NH2   . ARG A   1 178 ? 5.426  6.266  69.699  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH2   1 
ATOM   1409 N  N     . LEU A   1 179 ? 8.168  2.622  66.328  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   N     1 
ATOM   1410 C  CA    . LEU A   1 179 ? 7.283  2.647  65.182  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CA    1 
ATOM   1411 C  C     . LEU A   1 179 ? 7.817  1.850  63.992  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   C     1 
ATOM   1412 O  O     . LEU A   1 179 ? 7.097  1.663  63.023  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   O     1 
ATOM   1413 C  CB    . LEU A   1 179 ? 7.003  4.098  64.772  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CB    1 
ATOM   1414 C  CG    . LEU A   1 179 ? 6.255  4.903  65.838  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CG    1 
ATOM   1415 C  CD1   . LEU A   1 179 ? 6.265  6.384  65.489  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CD1   1 
ATOM   1416 C  CD2   . LEU A   1 179 ? 4.834  4.409  65.950  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CD2   1 
ATOM   1417 N  N     . GLY A   1 180 ? 9.074  1.415  64.065  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   N     1 
ATOM   1418 C  CA    . GLY A   1 180 ? 9.666  0.619  62.994  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   CA    1 
ATOM   1419 C  C     . GLY A   1 180 ? 10.250 1.434  61.850  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   C     1 
ATOM   1420 O  O     . GLY A   1 180 ? 10.521 0.902  60.767  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A   O     1 
ATOM   1421 N  N     . LEU A   1 181 ? 10.456 2.726  62.093  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   N     1 
ATOM   1422 C  CA    . LEU A   1 181 ? 11.011 3.616  61.079  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   CA    1 
ATOM   1423 C  C     . LEU A   1 181 ? 12.535 3.714  61.162  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   C     1 
ATOM   1424 O  O     . LEU A   1 181 ? 13.172 4.259  60.261  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   O     1 
ATOM   1425 C  CB    . LEU A   1 181 ? 10.377 5.007  61.214  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   CB    1 
ATOM   1426 C  CG    . LEU A   1 181 ? 8.862  5.031  60.963  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   CG    1 
ATOM   1427 C  CD1   . LEU A   1 181 ? 8.243  6.287  61.548  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   CD1   1 
ATOM   1428 C  CD2   . LEU A   1 181 ? 8.589  4.951  59.473  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A   CD2   1 
ATOM   1429 N  N     . LEU A   1 182 ? 13.107 3.149  62.221  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   N     1 
ATOM   1430 C  CA    . LEU A   1 182 ? 14.548 3.159  62.460  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   CA    1 
ATOM   1431 C  C     . LEU A   1 182 ? 14.963 1.871  63.160  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   C     1 
ATOM   1432 O  O     . LEU A   1 182 ? 14.126 1.303  63.884  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   O     1 
ATOM   1433 C  CB    . LEU A   1 182 ? 14.922 4.363  63.354  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   CB    1 
ATOM   1434 C  CG    . LEU A   1 182 ? 16.408 4.581  63.659  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   CG    1 
ATOM   1435 C  CD1   . LEU A   1 182 ? 17.103 4.943  62.360  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   CD1   1 
ATOM   1436 C  CD2   . LEU A   1 182 ? 16.606 5.699  64.681  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   CD2   1 
ATOM   1437 O  OXT   . LEU A   1 182 ? 16.132 1.466  63.024  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A   OXT   1 
ATOM   1438 N  N     . MET A-2 1 1   ? 32.870 34.122 52.012  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 N     1 
ATOM   1439 C  CA    . MET A-2 1 1   ? 31.797 33.917 50.999  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CA    1 
ATOM   1440 C  C     . MET A-2 1 1   ? 30.429 33.908 51.673  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 C     1 
ATOM   1441 O  O     . MET A-2 1 1   ? 29.665 32.945 51.525  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 O     1 
ATOM   1442 C  CB    . MET A-2 1 1   ? 32.011 32.587 50.265  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CB    1 
ATOM   1443 C  CG    . MET A-2 1 1   ? 33.200 32.570 49.305  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CG    1 
ATOM   1444 S  SD    . MET A-2 1 1   ? 32.833 33.301 47.691  1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 SD    1 
ATOM   1445 C  CE    . MET A-2 1 1   ? 32.615 31.858 46.692  1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CE    1 
ATOM   1446 N  N     . SER A-2 1 2   ? 30.126 34.967 52.423  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 N     1 
ATOM   1447 C  CA    . SER A-2 1 2   ? 28.836 35.055 53.098  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CA    1 
ATOM   1448 C  C     . SER A-2 1 2   ? 27.754 35.477 52.125  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 C     1 
ATOM   1449 O  O     . SER A-2 1 2   ? 27.963 36.304 51.240  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 O     1 
ATOM   1450 C  CB    . SER A-2 1 2   ? 28.855 36.068 54.255  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CB    1 
ATOM   1451 O  OG    . SER A-2 1 2   ? 27.546 36.220 54.833  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 OG    1 
ATOM   1452 N  N     . PRO A-2 1 3   ? 26.575 34.892 52.267  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A-2 N     1 
ATOM   1453 C  CA    . PRO A-2 1 3   ? 25.458 35.235 51.392  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A-2 CA    1 
ATOM   1454 C  C     . PRO A-2 1 3   ? 24.875 36.619 51.716  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A-2 C     1 
ATOM   1455 O  O     . PRO A-2 1 3   ? 24.143 37.184 50.911  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A-2 O     1 
ATOM   1456 C  CB    . PRO A-2 1 3   ? 24.460 34.107 51.650  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A-2 CB    1 
ATOM   1457 C  CG    . PRO A-2 1 3   ? 24.761 33.690 53.031  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A-2 CG    1 
ATOM   1458 C  CD    . PRO A-2 1 3   ? 26.267 33.701 53.079  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 3   PRO A-2 CD    1 
ATOM   1459 N  N     . TRP A-2 1 4   ? 25.195 37.159 52.891  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 N     1 
ATOM   1460 C  CA    . TRP A-2 1 4   ? 24.687 38.477 53.282  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CA    1 
ATOM   1461 C  C     . TRP A-2 1 4   ? 25.815 39.483 53.420  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 C     1 
ATOM   1462 O  O     . TRP A-2 1 4   ? 26.857 39.181 54.012  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 O     1 
ATOM   1463 C  CB    . TRP A-2 1 4   ? 23.925 38.397 54.610  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CB    1 
ATOM   1464 C  CG    . TRP A-2 1 4   ? 22.636 37.602 54.556  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CG    1 
ATOM   1465 C  CD1   . TRP A-2 1 4   ? 22.073 37.008 53.457  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CD1   1 
ATOM   1466 C  CD2   . TRP A-2 1 4   ? 21.739 37.366 55.642  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CD2   1 
ATOM   1467 N  NE1   . TRP A-2 1 4   ? 20.875 36.422 53.794  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 NE1   1 
ATOM   1468 C  CE2   . TRP A-2 1 4   ? 20.646 36.624 55.131  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CE2   1 
ATOM   1469 C  CE3   . TRP A-2 1 4   ? 21.750 37.708 57.001  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CE3   1 
ATOM   1470 C  CZ2   . TRP A-2 1 4   ? 19.576 36.223 55.933  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   1471 C  CZ3   . TRP A-2 1 4   ? 20.686 37.310 57.793  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   1472 C  CH2   . TRP A-2 1 4   ? 19.614 36.577 57.258  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 4   TRP A-2 CH2   1 
ATOM   1473 N  N     . GLU A-2 1 5   ? 25.597 40.681 52.892  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 N     1 
ATOM   1474 C  CA    . GLU A-2 1 5   ? 26.597 41.736 52.932  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1475 C  C     . GLU A-2 1 5   ? 26.328 42.762 54.038  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 C     1 
ATOM   1476 O  O     . GLU A-2 1 5   ? 25.201 43.224 54.208  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 O     1 
ATOM   1477 C  CB    . GLU A-2 1 5   ? 26.645 42.445 51.576  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1478 C  CG    . GLU A-2 1 5   ? 27.425 43.743 51.595  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1479 C  CD    . GLU A-2 1 5   ? 27.568 44.380 50.223  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1480 O  OE1   . GLU A-2 1 5   ? 26.568 44.427 49.462  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1481 O  OE2   . GLU A-2 1 5   ? 28.694 44.844 49.920  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1482 N  N     . ARG A-2 1 6   ? 27.375 43.109 54.778  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 N     1 
ATOM   1483 C  CA    . ARG A-2 1 6   ? 27.261 44.094 55.846  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1484 C  C     . ARG A-2 1 6   ? 27.111 45.490 55.269  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 C     1 
ATOM   1485 O  O     . ARG A-2 1 6   ? 27.863 45.880 54.378  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 O     1 
ATOM   1486 C  CB    . ARG A-2 1 6   ? 28.506 44.093 56.742  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1487 C  CG    . ARG A-2 1 6   ? 28.492 45.198 57.814  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1488 C  CD    . ARG A-2 1 6   ? 29.618 45.038 58.822  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1489 N  NE    . ARG A-2 1 6   ? 29.572 43.716 59.437  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1490 C  CZ    . ARG A-2 1 6   ? 30.460 43.232 60.299  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1491 N  NH1   . ARG A-2 1 6   ? 31.500 43.960 60.694  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1492 N  NH2   . ARG A-2 1 6   ? 30.327 41.986 60.750  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1493 N  N     . ILE A-2 1 7   ? 26.120 46.221 55.763  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 N     1 
ATOM   1494 C  CA    . ILE A-2 1 7   ? 25.911 47.605 55.372  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CA    1 
ATOM   1495 C  C     . ILE A-2 1 7   ? 26.479 48.369 56.567  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 C     1 
ATOM   1496 O  O     . ILE A-2 1 7   ? 27.440 49.139 56.430  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 O     1 
ATOM   1497 C  CB    . ILE A-2 1 7   ? 24.419 47.919 55.173  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CB    1 
ATOM   1498 C  CG1   . ILE A-2 1 7   ? 23.911 47.166 53.934  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1499 C  CG2   . ILE A-2 1 7   ? 24.196 49.439 55.019  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1500 C  CD1   . ILE A-2 1 7   ? 22.442 47.402 53.632  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1501 N  N     . LEU A-2 1 8   ? 25.936 48.105 57.755  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 N     1 
ATOM   1502 C  CA    . LEU A-2 1 8   ? 26.426 48.772 58.958  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1503 C  C     . LEU A-2 1 8   ? 26.216 47.874 60.174  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 C     1 
ATOM   1504 O  O     . LEU A-2 1 8   ? 25.165 47.248 60.294  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 O     1 
ATOM   1505 C  CB    . LEU A-2 1 8   ? 25.661 50.083 59.142  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1506 C  CG    . LEU A-2 1 8   ? 26.408 51.363 59.530  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1507 C  CD1   . LEU A-2 1 8   ? 27.725 51.501 58.772  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1508 C  CD2   . LEU A-2 1 8   ? 25.491 52.539 59.229  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1509 N  N     . LEU A-2 1 9   ? 27.213 47.806 61.053  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 N     1 
ATOM   1510 C  CA    . LEU A-2 1 9   ? 27.117 46.992 62.263  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1511 C  C     . LEU A-2 1 9   ? 27.101 47.929 63.465  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 C     1 
ATOM   1512 O  O     . LEU A-2 1 9   ? 28.078 48.636 63.704  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 O     1 
ATOM   1513 C  CB    . LEU A-2 1 9   ? 28.318 46.052 62.362  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1514 C  CG    . LEU A-2 1 9   ? 28.433 45.163 63.602  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1515 C  CD1   . LEU A-2 1 9   ? 27.374 44.073 63.495  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1516 C  CD2   . LEU A-2 1 9   ? 29.831 44.547 63.686  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1517 N  N     . GLU A-2 1 10  ? 25.992 47.952 64.205  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     1 
ATOM   1518 C  CA    . GLU A-2 1 10  ? 25.886 48.817 65.367  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1519 C  C     . GLU A-2 1 10  ? 25.941 48.020 66.670  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     1 
ATOM   1520 O  O     . GLU A-2 1 10  ? 25.257 47.000 66.821  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     1 
ATOM   1521 C  CB    . GLU A-2 1 10  ? 24.581 49.625 65.314  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1522 C  CG    . GLU A-2 1 10  ? 24.368 50.498 66.555  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1523 C  CD    . GLU A-2 1 10  ? 23.139 51.377 66.455  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1524 O  OE1   . GLU A-2 1 10  ? 22.721 51.691 65.312  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1525 O  OE2   . GLU A-2 1 10  ? 22.617 51.777 67.513  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1526 N  N     . GLU A-2 1 11  ? 26.750 48.482 67.620  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 N     1 
ATOM   1527 C  CA    . GLU A-2 1 11  ? 26.823 47.804 68.905  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1528 C  C     . GLU A-2 1 11  ? 25.707 48.374 69.783  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 C     1 
ATOM   1529 O  O     . GLU A-2 1 11  ? 25.687 49.579 70.052  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 O     1 
ATOM   1530 C  CB    . GLU A-2 1 11  ? 28.174 48.056 69.573  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1531 C  CG    . GLU A-2 1 11  ? 28.269 47.433 70.960  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1532 C  CD    . GLU A-2 1 11  ? 29.676 47.450 71.500  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1533 O  OE1   . GLU A-2 1 11  ? 30.347 46.396 71.397  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1534 O  OE2   . GLU A-2 1 11  ? 30.098 48.516 72.012  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1535 N  N     . ILE A-2 1 12  ? 24.785 47.512 70.219  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 N     1 
ATOM   1536 C  CA    . ILE A-2 1 12  ? 23.643 47.869 71.055  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1537 C  C     . ILE A-2 1 12  ? 24.004 47.875 72.532  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 C     1 
ATOM   1538 O  O     . ILE A-2 1 12  ? 23.420 48.625 73.320  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 O     1 
ATOM   1539 C  CB    . ILE A-2 1 12  ? 22.493 46.833 70.894  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1540 C  CG1   . ILE A-2 1 12  ? 21.957 46.881 69.469  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1541 C  CG2   . ILE A-2 1 12  ? 21.405 47.066 71.955  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1542 C  CD1   . ILE A-2 1 12  ? 21.813 48.284 68.912  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 12  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1543 N  N     . LEU A-2 1 13  ? 24.946 47.013 72.893  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 N     1 
ATOM   1544 C  CA    . LEU A-2 1 13  ? 25.389 46.882 74.275  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1545 C  C     . LEU A-2 1 13  ? 26.767 46.238 74.256  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 C     1 
ATOM   1546 O  O     . LEU A-2 1 13  ? 27.057 45.389 73.414  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 O     1 
ATOM   1547 C  CB    . LEU A-2 1 13  ? 24.411 45.988 75.062  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1548 C  CG    . LEU A-2 1 13  ? 24.525 46.065 76.585  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1549 C  CD1   . LEU A-2 1 13  ? 24.001 47.414 77.053  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1550 C  CD2   . LEU A-2 1 13  ? 23.725 44.934 77.233  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1551 N  N     . SER A-2 1 14  ? 27.639 46.657 75.168  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 14  SER A-2 N     1 
ATOM   1552 C  CA    . SER A-2 1 14  ? 28.966 46.072 75.207  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 14  SER A-2 CA    1 
ATOM   1553 C  C     . SER A-2 1 14  ? 29.128 45.187 76.437  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 14  SER A-2 C     1 
ATOM   1554 O  O     . SER A-2 1 14  ? 29.789 44.152 76.377  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 14  SER A-2 O     1 
ATOM   1555 C  CB    . SER A-2 1 14  ? 30.039 47.172 75.182  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 14  SER A-2 CB    1 
ATOM   1556 O  OG    . SER A-2 1 14  ? 29.852 48.087 76.243  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 14  SER A-2 OG    1 
ATOM   1557 N  N     . GLU A-2 1 15  ? 28.511 45.582 77.547  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 N     1 
ATOM   1558 C  CA    . GLU A-2 1 15  ? 28.593 44.790 78.777  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1559 C  C     . GLU A-2 1 15  ? 27.240 44.831 79.482  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 C     1 
ATOM   1560 O  O     . GLU A-2 1 15  ? 26.510 45.805 79.369  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 O     1 
ATOM   1561 C  CB    . GLU A-2 1 15  ? 29.681 45.344 79.710  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1562 C  CG    . GLU A-2 1 15  ? 29.344 46.664 80.409  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1563 C  CD    . GLU A-2 1 15  ? 29.520 47.890 79.522  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1564 O  OE1   . GLU A-2 1 15  ? 30.610 48.046 78.922  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1565 O  OE2   . GLU A-2 1 15  ? 28.577 48.712 79.435  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1566 N  N     . PRO A-2 1 16  ? 26.892 43.779 80.238  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A-2 N     1 
ATOM   1567 C  CA    . PRO A-2 1 16  ? 27.607 42.536 80.533  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1568 C  C     . PRO A-2 1 16  ? 27.614 41.517 79.396  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A-2 C     1 
ATOM   1569 O  O     . PRO A-2 1 16  ? 28.282 40.492 79.483  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A-2 O     1 
ATOM   1570 C  CB    . PRO A-2 1 16  ? 26.888 42.018 81.777  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1571 C  CG    . PRO A-2 1 16  ? 25.470 42.451 81.528  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1572 C  CD    . PRO A-2 1 16  ? 25.640 43.864 81.018  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1573 N  N     . VAL A-2 1 17  ? 26.866 41.801 78.336  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N     1 
ATOM   1574 C  CA    . VAL A-2 1 17  ? 26.811 40.925 77.172  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1575 C  C     . VAL A-2 1 17  ? 26.944 41.823 75.945  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C     1 
ATOM   1576 O  O     . VAL A-2 1 17  ? 26.344 42.898 75.907  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O     1 
ATOM   1577 C  CB    . VAL A-2 1 17  ? 25.450 40.202 77.079  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1578 C  CG1   . VAL A-2 1 17  ? 25.391 39.336 75.820  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1579 C  CG2   . VAL A-2 1 17  ? 25.231 39.365 78.330  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1580 N  N     . ARG A-2 1 18  ? 27.726 41.413 74.954  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     1 
ATOM   1581 C  CA    . ARG A-2 1 18  ? 27.837 42.243 73.759  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1582 C  C     . ARG A-2 1 18  ? 26.725 41.867 72.796  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     1 
ATOM   1583 O  O     . ARG A-2 1 18  ? 26.548 40.697 72.490  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     1 
ATOM   1584 C  CB    . ARG A-2 1 18  ? 29.174 42.040 73.061  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1585 C  CG    . ARG A-2 1 18  ? 29.360 43.001 71.890  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1586 C  CD    . ARG A-2 1 18  ? 30.574 42.657 71.038  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1587 N  NE    . ARG A-2 1 18  ? 30.700 43.567 69.895  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1588 C  CZ    . ARG A-2 1 18  ? 31.314 43.263 68.757  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1589 N  NH1   . ARG A-2 1 18  ? 31.865 42.072 68.592  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1590 N  NH2   . ARG A-2 1 18  ? 31.378 44.157 67.781  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1591 N  N     . LEU A-2 1 19  ? 25.982 42.867 72.322  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N     1 
ATOM   1592 C  CA    . LEU A-2 1 19  ? 24.873 42.642 71.395  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1593 C  C     . LEU A-2 1 19  ? 24.979 43.632 70.260  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C     1 
ATOM   1594 O  O     . LEU A-2 1 19  ? 25.274 44.806 70.489  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O     1 
ATOM   1595 C  CB    . LEU A-2 1 19  ? 23.541 42.858 72.109  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1596 C  CG    . LEU A-2 1 19  ? 23.246 41.862 73.235  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1597 C  CD1   . LEU A-2 1 19  ? 22.025 42.343 74.011  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1598 C  CD2   . LEU A-2 1 19  ? 23.008 40.476 72.638  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1599 N  N     . VAL A-2 1 20  ? 24.744 43.164 69.042  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 N     1 
ATOM   1600 C  CA    . VAL A-2 1 20  ? 24.801 44.026 67.866  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1601 C  C     . VAL A-2 1 20  ? 23.528 43.985 67.036  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 C     1 
ATOM   1602 O  O     . VAL A-2 1 20  ? 22.733 43.039 67.101  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 O     1 
ATOM   1603 C  CB    . VAL A-2 1 20  ? 25.998 43.663 66.936  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1604 C  CG1   . VAL A-2 1 20  ? 27.273 43.777 67.715  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1605 C  CG2   . VAL A-2 1 20  ? 25.858 42.233 66.363  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1606 N  N     . LYS A-2 1 21  ? 23.336 45.052 66.276  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 N     1 
ATOM   1607 C  CA    . LYS A-2 1 21  ? 22.206 45.190 65.382  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1608 C  C     . LYS A-2 1 21  ? 22.885 45.471 64.051  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 C     1 
ATOM   1609 O  O     . LYS A-2 1 21  ? 23.480 46.530 63.874  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 O     1 
ATOM   1610 C  CB    . LYS A-2 1 21  ? 21.353 46.374 65.831  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1611 C  CG    . LYS A-2 1 21  ? 20.129 46.651 64.993  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1612 C  CD    . LYS A-2 1 21  ? 19.358 47.839 65.573  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1613 C  CE    . LYS A-2 1 21  ? 20.145 49.132 65.464  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1614 N  NZ    . LYS A-2 1 21  ? 19.299 50.310 65.816  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1615 N  N     . GLU A-2 1 22  ? 22.802 44.536 63.109  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 N     1 
ATOM   1616 C  CA    . GLU A-2 1 22  ? 23.488 44.721 61.845  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1617 C  C     . GLU A-2 1 22  ? 22.527 44.898 60.687  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 C     1 
ATOM   1618 O  O     . GLU A-2 1 22  ? 21.584 44.120 60.524  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 O     1 
ATOM   1619 C  CB    . GLU A-2 1 22  ? 24.388 43.505 61.567  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1620 C  CG    . GLU A-2 1 22  ? 25.311 43.663 60.343  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1621 C  CD    . GLU A-2 1 22  ? 26.170 42.435 60.051  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1622 O  OE1   . GLU A-2 1 22  ? 26.981 42.501 59.106  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1623 O  OE2   . GLU A-2 1 22  ? 26.048 41.396 60.736  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1624 N  N     . ARG A-2 1 23  ? 22.761 45.937 59.885  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N     1 
ATOM   1625 C  CA    . ARG A-2 1 23  ? 21.943 46.150 58.698  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1626 C  C     . ARG A-2 1 23  ? 22.727 45.408 57.613  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C     1 
ATOM   1627 O  O     . ARG A-2 1 23  ? 23.919 45.666 57.424  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O     1 
ATOM   1628 C  CB    . ARG A-2 1 23  ? 21.863 47.641 58.364  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1629 C  CG    . ARG A-2 1 23  ? 20.825 47.999 57.308  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1630 C  CD    . ARG A-2 1 23  ? 19.394 47.772 57.792  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1631 N  NE    . ARG A-2 1 23  ? 18.425 48.296 56.826  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1632 C  CZ    . ARG A-2 1 23  ? 17.108 48.121 56.902  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1633 N  NH1   . ARG A-2 1 23  ? 16.566 47.427 57.901  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1634 N  NH2   . ARG A-2 1 23  ? 16.327 48.643 55.964  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1635 N  N     . VAL A-2 1 24  ? 22.076 44.464 56.938  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A-2 N     1 
ATOM   1636 C  CA    . VAL A-2 1 24  ? 22.732 43.692 55.881  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1637 C  C     . VAL A-2 1 24  ? 21.913 43.727 54.602  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A-2 C     1 
ATOM   1638 O  O     . VAL A-2 1 24  ? 20.729 44.057 54.625  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A-2 O     1 
ATOM   1639 C  CB    . VAL A-2 1 24  ? 22.872 42.172 56.239  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1640 C  CG1   . VAL A-2 1 24  ? 23.672 41.982 57.515  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1641 C  CG2   . VAL A-2 1 24  ? 21.499 41.538 56.365  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1642 N  N     . ARG A-2 1 25  ? 22.555 43.390 53.486  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 N     1 
ATOM   1643 C  CA    . ARG A-2 1 25  ? 21.831 43.273 52.229  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1644 C  C     . ARG A-2 1 25  ? 21.763 41.750 52.047  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 C     1 
ATOM   1645 O  O     . ARG A-2 1 25  ? 22.792 41.075 52.005  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 O     1 
ATOM   1646 C  CB    . ARG A-2 1 25  ? 22.575 43.931 51.068  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1647 C  CG    . ARG A-2 1 25  ? 21.743 43.944 49.786  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1648 C  CD    . ARG A-2 1 25  ? 22.312 44.906 48.738  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1649 N  NE    . ARG A-2 1 25  ? 22.281 46.290 49.215  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1650 C  CZ    . ARG A-2 1 25  ? 21.174 47.025 49.326  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1651 N  NH1   . ARG A-2 1 25  ? 19.990 46.516 48.988  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1652 N  NH2   . ARG A-2 1 25  ? 21.246 48.273 49.782  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1653 N  N     . THR A-2 1 26  ? 20.547 41.221 51.969  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 26  THR A-2 N     1 
ATOM   1654 C  CA    . THR A-2 1 26  ? 20.354 39.780 51.867  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 26  THR A-2 CA    1 
ATOM   1655 C  C     . THR A-2 1 26  ? 20.481 39.168 50.480  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 26  THR A-2 C     1 
ATOM   1656 O  O     . THR A-2 1 26  ? 20.812 39.837 49.501  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 26  THR A-2 O     1 
ATOM   1657 C  CB    . THR A-2 1 26  ? 18.974 39.363 52.399  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 26  THR A-2 CB    1 
ATOM   1658 O  OG1   . THR A-2 1 26  ? 17.962 39.808 51.474  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 26  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1659 C  CG2   . THR A-2 1 26  ? 18.716 39.970 53.767  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 26  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1660 N  N     . HIS A-2 1 27  ? 20.185 37.875 50.422  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 N     1 
ATOM   1661 C  CA    . HIS A-2 1 27  ? 20.235 37.113 49.183  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1662 C  C     . HIS A-2 1 27  ? 19.180 37.624 48.195  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 C     1 
ATOM   1663 O  O     . HIS A-2 1 27  ? 19.232 37.296 47.001  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 O     1 
ATOM   1664 C  CB    . HIS A-2 1 27  ? 19.995 35.636 49.501  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1665 C  CG    . HIS A-2 1 27  ? 18.838 35.412 50.422  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1666 N  ND1   . HIS A-2 1 27  ? 17.613 34.943 49.990  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1667 C  CD2   . HIS A-2 1 27  ? 18.704 35.650 51.748  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1668 C  CE1   . HIS A-2 1 27  ? 16.778 34.902 51.016  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1669 N  NE2   . HIS A-2 1 27  ? 17.417 35.324 52.091  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 27  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1670 N  N     . THR A-2 1 28  ? 18.223 38.416 48.677  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 28  THR A-2 N     1 
ATOM   1671 C  CA    . THR A-2 1 28  ? 17.178 38.948 47.804  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 28  THR A-2 CA    1 
ATOM   1672 C  C     . THR A-2 1 28  ? 17.539 40.351 47.338  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 28  THR A-2 C     1 
ATOM   1673 O  O     . THR A-2 1 28  ? 16.813 40.973 46.549  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 28  THR A-2 O     1 
ATOM   1674 C  CB    . THR A-2 1 28  ? 15.814 39.020 48.516  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 28  THR A-2 CB    1 
ATOM   1675 O  OG1   . THR A-2 1 28  ? 15.832 40.082 49.471  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 28  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1676 C  CG2   . THR A-2 1 28  ? 15.498 37.698 49.215  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 28  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1677 N  N     . GLY A-2 1 29  ? 18.668 40.848 47.827  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 N     1 
ATOM   1678 C  CA    . GLY A-2 1 29  ? 19.113 42.176 47.451  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1679 C  C     . GLY A-2 1 29  ? 18.451 43.258 48.281  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 C     1 
ATOM   1680 O  O     . GLY A-2 1 29  ? 18.773 44.430 48.118  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 O     1 
ATOM   1681 N  N     . ARG A-2 1 30  ? 17.520 42.874 49.149  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 N     1 
ATOM   1682 C  CA    . ARG A-2 1 30  ? 16.826 43.832 50.006  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1683 C  C     . ARG A-2 1 30  ? 17.578 43.962 51.321  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 C     1 
ATOM   1684 O  O     . ARG A-2 1 30  ? 18.468 43.156 51.620  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 O     1 
ATOM   1685 C  CB    . ARG A-2 1 30  ? 15.397 43.363 50.280  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1686 C  CG    . ARG A-2 1 30  ? 14.544 43.225 49.025  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1687 C  CD    . ARG A-2 1 30  ? 13.298 42.394 49.298  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1688 N  NE    . ARG A-2 1 30  ? 13.082 41.433 48.219  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1689 C  CZ    . ARG A-2 1 30  ? 12.451 40.270 48.357  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1690 N  NH1   . ARG A-2 1 30  ? 12.308 39.464 47.309  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1691 N  NH2   . ARG A-2 1 30  ? 11.970 39.907 49.539  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 30  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1692 N  N     . GLU A-2 1 31  ? 17.218 44.965 52.111  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 N     1 
ATOM   1693 C  CA    . GLU A-2 1 31  ? 17.888 45.175 53.393  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1694 C  C     . GLU A-2 1 31  ? 17.104 44.516 54.514  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 C     1 
ATOM   1695 O  O     . GLU A-2 1 31  ? 15.887 44.369 54.437  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 O     1 
ATOM   1696 C  CB    . GLU A-2 1 31  ? 18.053 46.677 53.688  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1697 C  CG    . GLU A-2 1 31  ? 18.882 47.414 52.631  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1698 C  CD    . GLU A-2 1 31  ? 19.280 48.840 53.028  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1699 O  OE1   . GLU A-2 1 31  ? 19.781 49.571 52.143  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1700 O  OE2   . GLU A-2 1 31  ? 19.109 49.226 54.208  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1701 N  N     . LEU A-2 1 32  ? 17.823 44.120 55.556  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N     1 
ATOM   1702 C  CA    . LEU A-2 1 32  ? 17.234 43.480 56.711  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1703 C  C     . LEU A-2 1 32  ? 18.084 43.857 57.921  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C     1 
ATOM   1704 O  O     . LEU A-2 1 32  ? 19.289 44.045 57.801  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O     1 
ATOM   1705 C  CB    . LEU A-2 1 32  ? 17.259 41.945 56.510  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1706 C  CG    . LEU A-2 1 32  ? 16.910 40.999 57.664  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1707 C  CD1   . LEU A-2 1 32  ? 16.660 39.599 57.127  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1708 C  CD2   . LEU A-2 1 32  ? 18.049 40.951 58.651  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1709 N  N     . THR A-2 1 33  ? 17.453 43.987 59.081  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 N     1 
ATOM   1710 C  CA    . THR A-2 1 33  ? 18.214 44.261 60.303  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CA    1 
ATOM   1711 C  C     . THR A-2 1 33  ? 18.267 42.950 61.089  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 C     1 
ATOM   1712 O  O     . THR A-2 1 33  ? 17.230 42.335 61.371  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 O     1 
ATOM   1713 C  CB    . THR A-2 1 33  ? 17.549 45.349 61.159  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CB    1 
ATOM   1714 O  OG1   . THR A-2 1 33  ? 17.656 46.612 60.487  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1715 C  CG2   . THR A-2 1 33  ? 18.242 45.436 62.512  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1716 N  N     . TYR A-2 1 34  ? 19.481 42.503 61.412  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 N     1 
ATOM   1717 C  CA    . TYR A-2 1 34  ? 19.637 41.264 62.155  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1718 C  C     . TYR A-2 1 34  ? 20.285 41.569 63.506  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 C     1 
ATOM   1719 O  O     . TYR A-2 1 34  ? 21.335 42.206 63.575  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 O     1 
ATOM   1720 C  CB    . TYR A-2 1 34  ? 20.501 40.266 61.371  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1721 C  CG    . TYR A-2 1 34  ? 20.147 38.827 61.681  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1722 C  CD1   . TYR A-2 1 34  ? 19.176 38.158 60.944  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1723 C  CD2   . TYR A-2 1 34  ? 20.717 38.173 62.763  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1724 C  CE1   . TYR A-2 1 34  ? 18.769 36.858 61.288  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1725 C  CE2   . TYR A-2 1 34  ? 20.327 36.879 63.125  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1726 C  CZ    . TYR A-2 1 34  ? 19.350 36.230 62.384  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1727 O  OH    . TYR A-2 1 34  ? 18.925 34.985 62.761  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1728 N  N     . VAL A-2 1 35  ? 19.664 41.099 64.582  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 N     1 
ATOM   1729 C  CA    . VAL A-2 1 35  ? 20.174 41.342 65.931  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1730 C  C     . VAL A-2 1 35  ? 20.761 40.059 66.505  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 C     1 
ATOM   1731 O  O     . VAL A-2 1 35  ? 20.130 39.000 66.489  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 O     1 
ATOM   1732 C  CB    . VAL A-2 1 35  ? 19.047 41.835 66.847  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1733 C  CG1   . VAL A-2 1 35  ? 19.584 42.167 68.246  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1734 C  CG2   . VAL A-2 1 35  ? 18.369 43.025 66.202  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1735 N  N     . TYR A-2 1 36  ? 21.972 40.142 67.029  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 N     1 
ATOM   1736 C  CA    . TYR A-2 1 36  ? 22.586 38.944 67.550  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1737 C  C     . TYR A-2 1 36  ? 23.730 39.206 68.509  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 C     1 
ATOM   1738 O  O     . TYR A-2 1 36  ? 24.158 40.350 68.685  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 O     1 
ATOM   1739 C  CB    . TYR A-2 1 36  ? 23.081 38.060 66.385  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1740 C  CG    . TYR A-2 1 36  ? 24.126 38.684 65.465  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1741 C  CD1   . TYR A-2 1 36  ? 23.771 39.646 64.496  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1742 C  CD2   . TYR A-2 1 36  ? 25.450 38.268 65.525  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1743 C  CE1   . TYR A-2 1 36  ? 24.728 40.157 63.619  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1744 C  CE2   . TYR A-2 1 36  ? 26.414 38.779 64.651  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1745 C  CZ    . TYR A-2 1 36  ? 26.043 39.715 63.710  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1746 O  OH    . TYR A-2 1 36  ? 27.010 40.206 62.855  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1747 N  N     . ARG A-2 1 37  ? 24.172 38.129 69.163  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 N     1 
ATOM   1748 C  CA    . ARG A-2 1 37  ? 25.311 38.172 70.074  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1749 C  C     . ARG A-2 1 37  ? 26.434 37.672 69.155  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 C     1 
ATOM   1750 O  O     . ARG A-2 1 37  ? 26.457 36.505 68.727  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 O     1 
ATOM   1751 C  CB    . ARG A-2 1 37  ? 25.063 37.213 71.249  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1752 C  CG    . ARG A-2 1 37  ? 25.962 37.440 72.422  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1753 C  CD    . ARG A-2 1 37  ? 27.287 36.749 72.265  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1754 N  NE    . ARG A-2 1 37  ? 28.131 37.040 73.426  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1755 C  CZ    . ARG A-2 1 37  ? 29.148 37.901 73.420  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1756 N  NH1   . ARG A-2 1 37  ? 29.477 38.565 72.307  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1757 N  NH2   . ARG A-2 1 37  ? 29.820 38.125 74.542  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1758 N  N     . PRO A-2 1 38  ? 27.383 38.553 68.816  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A-2 N     1 
ATOM   1759 C  CA    . PRO A-2 1 38  ? 28.495 38.210 67.936  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1760 C  C     . PRO A-2 1 38  ? 29.572 37.305 68.514  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A-2 C     1 
ATOM   1761 O  O     . PRO A-2 1 38  ? 29.741 37.207 69.720  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A-2 O     1 
ATOM   1762 C  CB    . PRO A-2 1 38  ? 29.054 39.581 67.554  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1763 C  CG    . PRO A-2 1 38  ? 28.896 40.337 68.801  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1764 C  CD    . PRO A-2 1 38  ? 27.503 39.944 69.293  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1765 N  N     . GLY A-2 1 39  ? 30.298 36.660 67.616  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 N     1 
ATOM   1766 C  CA    . GLY A-2 1 39  ? 31.373 35.777 68.014  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1767 C  C     . GLY A-2 1 39  ? 32.687 36.498 67.796  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 C     1 
ATOM   1768 O  O     . GLY A-2 1 39  ? 32.703 37.650 67.365  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 O     1 
ATOM   1769 N  N     . PRO A-2 1 40  ? 33.808 35.833 68.089  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 N     1 
ATOM   1770 C  CA    . PRO A-2 1 40  ? 33.823 34.459 68.604  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1771 C  C     . PRO A-2 1 40  ? 33.599 34.445 70.107  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 C     1 
ATOM   1772 O  O     . PRO A-2 1 40  ? 34.175 35.256 70.830  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 O     1 
ATOM   1773 C  CB    . PRO A-2 1 40  ? 35.234 33.956 68.256  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1774 C  CG    . PRO A-2 1 40  ? 35.937 35.145 67.578  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1775 C  CD    . PRO A-2 1 40  ? 35.173 36.368 67.990  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1776 N  N     . VAL A-2 1 41  ? 32.753 33.531 70.584  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 N     1 
ATOM   1777 C  CA    . VAL A-2 1 41  ? 32.499 33.399 72.013  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1778 C  C     . VAL A-2 1 41  ? 32.125 31.934 72.257  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 C     1 
ATOM   1779 O  O     . VAL A-2 1 41  ? 31.552 31.267 71.388  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 O     1 
ATOM   1780 C  CB    . VAL A-2 1 41  ? 31.393 34.384 72.498  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1781 C  CG1   . VAL A-2 1 41  ? 30.108 34.193 71.678  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1782 C  CG2   . VAL A-2 1 41  ? 31.155 34.218 73.988  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1783 N  N     . ALA A-2 1 42  ? 32.480 31.421 73.434  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 N     1 
ATOM   1784 C  CA    . ALA A-2 1 42  ? 32.227 30.011 73.734  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1785 C  C     . ALA A-2 1 42  ? 32.031 29.787 75.214  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 C     1 
ATOM   1786 O  O     . ALA A-2 1 42  ? 32.379 30.642 76.025  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 O     1 
ATOM   1787 C  CB    . ALA A-2 1 42  ? 33.414 29.154 73.255  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1788 N  N     . ALA A-2 1 43  ? 31.470 28.631 75.549  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 N     1 
ATOM   1789 C  CA    . ALA A-2 1 43  ? 31.260 28.217 76.937  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1790 C  C     . ALA A-2 1 43  ? 31.513 26.709 76.975  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 C     1 
ATOM   1791 O  O     . ALA A-2 1 43  ? 31.368 26.038 75.959  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 O     1 
ATOM   1792 C  CB    . ALA A-2 1 43  ? 29.817 28.513 77.384  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1793 N  N     . SER A-2 1 44  ? 31.907 26.190 78.142  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 N     1 
ATOM   1794 C  CA    . SER A-2 1 44  ? 32.140 24.756 78.317  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 CA    1 
ATOM   1795 C  C     . SER A-2 1 44  ? 31.135 24.221 79.329  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 C     1 
ATOM   1796 O  O     . SER A-2 1 44  ? 30.796 24.913 80.298  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 O     1 
ATOM   1797 C  CB    . SER A-2 1 44  ? 33.559 24.491 78.832  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 CB    1 
ATOM   1798 O  OG    . SER A-2 1 44  ? 34.471 24.842 77.815  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 OG    1 
ATOM   1799 N  N     . PHE A-2 1 45  ? 30.652 23.007 79.083  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 N     1 
ATOM   1800 C  CA    . PHE A-2 1 45  ? 29.666 22.327 79.923  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1801 C  C     . PHE A-2 1 45  ? 30.325 21.009 80.307  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 C     1 
ATOM   1802 O  O     . PHE A-2 1 45  ? 30.861 20.318 79.444  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 O     1 
ATOM   1803 C  CB    . PHE A-2 1 45  ? 28.390 22.070 79.099  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1804 C  CG    . PHE A-2 1 45  ? 27.505 23.274 79.008  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1805 C  CD1   . PHE A-2 1 45  ? 27.873 24.385 78.242  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1806 C  CD2   . PHE A-2 1 45  ? 26.338 23.335 79.763  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1807 C  CE1   . PHE A-2 1 45  ? 27.079 25.549 78.252  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1808 C  CE2   . PHE A-2 1 45  ? 25.549 24.486 79.774  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1809 C  CZ    . PHE A-2 1 45  ? 25.930 25.592 79.016  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1810 N  N     . VAL A-2 1 46  ? 30.292 20.653 81.581  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 N     1 
ATOM   1811 C  CA    . VAL A-2 1 46  ? 30.960 19.418 81.981  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1812 C  C     . VAL A-2 1 46  ? 30.151 18.526 82.901  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 C     1 
ATOM   1813 O  O     . VAL A-2 1 46  ? 29.686 18.962 83.957  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 O     1 
ATOM   1814 C  CB    . VAL A-2 1 46  ? 32.355 19.767 82.620  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1815 C  CG1   . VAL A-2 1 46  ? 32.210 20.779 83.777  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1816 C  CG2   . VAL A-2 1 46  ? 33.054 18.488 83.100  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1817 N  N     . LEU A-2 1 47  ? 29.944 17.281 82.476  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 N     1 
ATOM   1818 C  CA    . LEU A-2 1 47  ? 29.206 16.304 83.283  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1819 C  C     . LEU A-2 1 47  ? 30.277 15.638 84.155  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 C     1 
ATOM   1820 O  O     . LEU A-2 1 47  ? 31.099 14.887 83.638  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 O     1 
ATOM   1821 C  CB    . LEU A-2 1 47  ? 28.551 15.245 82.383  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1822 C  CG    . LEU A-2 1 47  ? 27.952 14.046 83.140  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1823 C  CD1   . LEU A-2 1 47  ? 26.825 14.508 84.097  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1824 C  CD2   . LEU A-2 1 47  ? 27.417 13.025 82.129  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1825 N  N     . PRO A-2 1 48  ? 30.288 15.916 85.467  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A-2 N     1 
ATOM   1826 C  CA    . PRO A-2 1 48  ? 31.297 15.327 86.364  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1827 C  C     . PRO A-2 1 48  ? 30.785 14.041 86.994  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A-2 C     1 
ATOM   1828 O  O     . PRO A-2 1 48  ? 29.859 14.077 87.794  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A-2 O     1 
ATOM   1829 C  CB    . PRO A-2 1 48  ? 31.512 16.431 87.425  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 48  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1830 C  CG    . PRO A-2 1 48  ? 30.473 17.577 87.039  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 48  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1831 C  CD    . PRO A-2 1 48  ? 29.452 16.867 86.206  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 48  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1832 N  N     . VAL A-2 1 49  ? 31.408 12.913 86.658  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 N     1 
ATOM   1833 C  CA    . VAL A-2 1 49  ? 30.978 11.637 87.196  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1834 C  C     . VAL A-2 1 49  ? 32.018 11.102 88.171  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 C     1 
ATOM   1835 O  O     . VAL A-2 1 49  ? 33.213 11.175 87.913  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 O     1 
ATOM   1836 C  CB    . VAL A-2 1 49  ? 30.736 10.621 86.057  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1837 C  CG1   . VAL A-2 1 49  ? 30.339 9.253  86.629  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1838 C  CG2   . VAL A-2 1 49  ? 29.619 11.157 85.122  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1839 N  N     . THR A-2 1 50  ? 31.539 10.580 89.299  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 50  THR A-2 N     1 
ATOM   1840 C  CA    . THR A-2 1 50  ? 32.422 10.054 90.340  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 50  THR A-2 CA    1 
ATOM   1841 C  C     . THR A-2 1 50  ? 32.714 8.592  90.070  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 50  THR A-2 C     1 
ATOM   1842 O  O     . THR A-2 1 50  ? 32.152 7.986  89.168  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 50  THR A-2 O     1 
ATOM   1843 C  CB    . THR A-2 1 50  ? 31.774 10.172 91.733  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 50  THR A-2 CB    1 
ATOM   1844 O  OG1   . THR A-2 1 50  ? 30.672 9.254  91.823  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 50  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1845 C  CG2   . THR A-2 1 50  ? 31.277 11.594 91.960  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 50  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1846 N  N     . GLU A-2 1 51  ? 33.616 8.024  90.862  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 N     1 
ATOM   1847 C  CA    . GLU A-2 1 51  ? 33.964 6.634  90.673  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1848 C  C     . GLU A-2 1 51  ? 32.847 5.733  91.162  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 C     1 
ATOM   1849 O  O     . GLU A-2 1 51  ? 32.843 4.531  90.892  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 O     1 
ATOM   1850 C  CB    . GLU A-2 1 51  ? 35.296 6.333  91.382  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1851 C  CG    . GLU A-2 1 51  ? 36.476 6.822  90.551  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1852 C  CD    . GLU A-2 1 51  ? 37.824 6.415  91.114  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1853 O  OE1   . GLU A-2 1 51  ? 38.290 7.047  92.090  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1854 O  OE2   . GLU A-2 1 51  ? 38.412 5.461  90.566  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1855 N  N     . ARG A-2 1 52  ? 31.885 6.329  91.860  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 N     1 
ATOM   1856 C  CA    . ARG A-2 1 52  ? 30.742 5.607  92.379  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1857 C  C     . ARG A-2 1 52  ? 29.556 5.672  91.424  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 C     1 
ATOM   1858 O  O     . ARG A-2 1 52  ? 28.440 5.314  91.797  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 O     1 
ATOM   1859 C  CB    . ARG A-2 1 52  ? 30.334 6.178  93.726  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1860 C  CG    . ARG A-2 1 52  ? 31.285 5.821  94.849  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1861 C  CD    . ARG A-2 1 52  ? 31.524 7.007  95.755  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1862 N  NE    . ARG A-2 1 52  ? 30.271 7.618  96.165  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1863 C  CZ    . ARG A-2 1 52  ? 30.010 8.913  96.063  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1864 N  NH1   . ARG A-2 1 52  ? 30.923 9.741  95.563  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1865 N  NH2   . ARG A-2 1 52  ? 28.834 9.376  96.455  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1866 N  N     . GLY A-2 1 53  ? 29.793 6.118  90.196  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 N     1 
ATOM   1867 C  CA    . GLY A-2 1 53  ? 28.698 6.187  89.247  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1868 C  C     . GLY A-2 1 53  ? 27.632 7.210  89.618  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 C     1 
ATOM   1869 O  O     . GLY A-2 1 53  ? 26.446 6.970  89.392  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 O     1 
ATOM   1870 N  N     . THR A-2 1 54  ? 28.032 8.313  90.245  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 N     1 
ATOM   1871 C  CA    . THR A-2 1 54  ? 27.076 9.386  90.560  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 CA    1 
ATOM   1872 C  C     . THR A-2 1 54  ? 27.545 10.605 89.769  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 C     1 
ATOM   1873 O  O     . THR A-2 1 54  ? 28.663 10.628 89.267  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 O     1 
ATOM   1874 C  CB    . THR A-2 1 54  ? 27.064 9.807  92.051  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 CB    1 
ATOM   1875 O  OG1   . THR A-2 1 54  ? 28.356 10.305 92.422  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1876 C  CG2   . THR A-2 1 54  ? 26.653 8.636  92.947  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1877 N  N     . ALA A-2 1 55  ? 26.684 11.610 89.649  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 N     1 
ATOM   1878 C  CA    . ALA A-2 1 55  ? 27.060 12.830 88.948  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1879 C  C     . ALA A-2 1 55  ? 26.946 14.007 89.883  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 C     1 
ATOM   1880 O  O     . ALA A-2 1 55  ? 26.021 14.062 90.708  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 O     1 
ATOM   1881 C  CB    . ALA A-2 1 55  ? 26.146 13.053 87.739  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1882 N  N     . LEU A-2 1 56  ? 27.864 14.955 89.743  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 N     1 
ATOM   1883 C  CA    . LEU A-2 1 56  ? 27.851 16.176 90.543  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1884 C  C     . LEU A-2 1 56  ? 27.199 17.257 89.675  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 C     1 
ATOM   1885 O  O     . LEU A-2 1 56  ? 27.796 17.742 88.706  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 O     1 
ATOM   1886 C  CB    . LEU A-2 1 56  ? 29.274 16.602 90.904  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1887 C  CG    . LEU A-2 1 56  ? 30.117 15.512 91.580  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1888 C  CD1   . LEU A-2 1 56  ? 31.451 16.127 91.995  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1889 C  CD2   . LEU A-2 1 56  ? 29.385 14.921 92.777  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1890 N  N     . LEU A-2 1 57  ? 25.975 17.619 90.029  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 N     1 
ATOM   1891 C  CA    . LEU A-2 1 57  ? 25.234 18.596 89.254  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1892 C  C     . LEU A-2 1 57  ? 24.964 19.856 90.059  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 C     1 
ATOM   1893 O  O     . LEU A-2 1 57  ? 25.339 19.956 91.235  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 O     1 
ATOM   1894 C  CB    . LEU A-2 1 57  ? 23.905 17.981 88.797  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1895 C  CG    . LEU A-2 1 57  ? 24.016 16.679 87.992  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1896 C  CD1   . LEU A-2 1 57  ? 22.622 16.164 87.664  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1897 C  CD2   . LEU A-2 1 57  ? 24.816 16.928 86.716  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1898 N  N     . VAL A-2 1 58  ? 24.323 20.829 89.415  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 N     1 
ATOM   1899 C  CA    . VAL A-2 1 58  ? 23.968 22.052 90.115  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1900 C  C     . VAL A-2 1 58  ? 22.488 22.341 89.900  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 C     1 
ATOM   1901 O  O     . VAL A-2 1 58  ? 21.901 21.938 88.893  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 O     1 
ATOM   1902 C  CB    . VAL A-2 1 58  ? 24.806 23.291 89.633  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1903 C  CG1   . VAL A-2 1 58  ? 26.286 23.093 89.973  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1904 C  CG2   . VAL A-2 1 58  ? 24.602 23.526 88.165  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1905 N  N     . ARG A-2 1 59  ? 21.874 22.985 90.886  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 N     1 
ATOM   1906 C  CA    . ARG A-2 1 59  ? 20.472 23.412 90.784  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1907 C  C     . ARG A-2 1 59  ? 20.709 24.914 90.796  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 C     1 
ATOM   1908 O  O     . ARG A-2 1 59  ? 21.075 25.500 91.829  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 O     1 
ATOM   1909 C  CB    . ARG A-2 1 59  ? 19.683 22.932 92.002  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1910 C  CG    . ARG A-2 1 59  ? 18.282 23.521 92.127  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1911 C  CD    . ARG A-2 1 59  ? 17.367 23.080 91.009  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1912 N  NE    . ARG A-2 1 59  ? 17.037 21.663 91.091  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1913 C  CZ    . ARG A-2 1 59  ? 16.155 21.065 90.294  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1914 N  NH1   . ARG A-2 1 59  ? 15.917 19.772 90.438  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1915 N  NH2   . ARG A-2 1 59  ? 15.504 21.767 89.361  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1916 N  N     . GLN A-2 1 60  ? 20.498 25.540 89.645  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 N     1 
ATOM   1917 C  CA    . GLN A-2 1 60  ? 20.855 26.939 89.486  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1918 C  C     . GLN A-2 1 60  ? 19.729 27.860 89.059  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 C     1 
ATOM   1919 O  O     . GLN A-2 1 60  ? 18.954 27.523 88.150  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 O     1 
ATOM   1920 C  CB    . GLN A-2 1 60  ? 21.983 27.012 88.449  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1921 C  CG    . GLN A-2 1 60  ? 22.407 28.417 88.157  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1922 C  CD    . GLN A-2 1 60  ? 23.699 28.493 87.369  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1923 O  OE1   . GLN A-2 1 60  ? 24.070 27.552 86.643  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1924 N  NE2   . GLN A-2 1 60  ? 24.370 29.609 87.481  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1925 N  N     . TYR A-2 1 61  ? 19.639 29.022 89.700  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 N     1 
ATOM   1926 C  CA    . TYR A-2 1 61  ? 18.611 29.992 89.327  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1927 C  C     . TYR A-2 1 61  ? 18.977 30.593 87.956  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 C     1 
ATOM   1928 O  O     . TYR A-2 1 61  ? 20.099 31.098 87.766  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 O     1 
ATOM   1929 C  CB    . TYR A-2 1 61  ? 18.542 31.120 90.371  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1930 C  CG    . TYR A-2 1 61  ? 17.491 32.158 90.047  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1931 C  CD1   . TYR A-2 1 61  ? 16.140 31.802 89.956  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1932 C  CD2   . TYR A-2 1 61  ? 17.857 33.476 89.770  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1933 C  CE1   . TYR A-2 1 61  ? 15.181 32.753 89.587  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1934 C  CE2   . TYR A-2 1 61  ? 16.906 34.430 89.398  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1935 C  CZ    . TYR A-2 1 61  ? 15.579 34.057 89.310  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1936 O  OH    . TYR A-2 1 61  ? 14.649 35.001 88.930  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1937 N  N     . ARG A-2 1 62  ? 18.035 30.541 87.013  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 N     1 
ATOM   1938 C  CA    . ARG A-2 1 62  ? 18.258 31.117 85.673  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1939 C  C     . ARG A-2 1 62  ? 17.195 32.199 85.509  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 C     1 
ATOM   1940 O  O     . ARG A-2 1 62  ? 16.053 31.941 85.145  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 O     1 
ATOM   1941 C  CB    . ARG A-2 1 62  ? 18.136 30.027 84.617  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1942 C  CG    . ARG A-2 1 62  ? 19.285 29.019 84.690  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1943 C  CD    . ARG A-2 1 62  ? 20.608 29.704 84.495  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1944 N  NE    . ARG A-2 1 62  ? 21.661 28.749 84.196  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1945 C  CZ    . ARG A-2 1 62  ? 22.896 29.111 83.891  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1946 N  NH1   . ARG A-2 1 62  ? 23.218 30.423 83.875  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1947 N  NH2   . ARG A-2 1 62  ? 23.780 28.174 83.554  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1948 N  N     . HIS A-2 1 63  ? 17.600 33.423 85.810  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 N     1 
ATOM   1949 C  CA    . HIS A-2 1 63  ? 16.662 34.538 85.838  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1950 C  C     . HIS A-2 1 63  ? 15.695 34.734 84.673  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 C     1 
ATOM   1951 O  O     . HIS A-2 1 63  ? 14.505 34.992 84.898  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 O     1 
ATOM   1952 C  CB    . HIS A-2 1 63  ? 17.425 35.823 86.123  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1953 C  CG    . HIS A-2 1 63  ? 16.532 36.971 86.467  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1954 N  ND1   . HIS A-2 1 63  ? 16.450 38.114 85.697  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1955 C  CD2   . HIS A-2 1 63  ? 15.637 37.117 87.467  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1956 C  CE1   . HIS A-2 1 63  ? 15.530 38.914 86.216  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1957 N  NE2   . HIS A-2 1 63  ? 15.022 38.330 87.286  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1958 N  N     . PRO A-2 1 64  ? 16.172 34.611 83.419  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 N     1 
ATOM   1959 C  CA    . PRO A-2 1 64  ? 15.251 34.797 82.282  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1960 C  C     . PRO A-2 1 64  ? 14.053 33.848 82.319  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 C     1 
ATOM   1961 O  O     . PRO A-2 1 64  ? 12.972 34.183 81.803  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 O     1 
ATOM   1962 C  CB    . PRO A-2 1 64  ? 16.128 34.546 81.060  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1963 C  CG    . PRO A-2 1 64  ? 17.512 34.917 81.523  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1964 C  CD    . PRO A-2 1 64  ? 17.558 34.390 82.965  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1965 N  N     . THR A-2 1 65  ? 14.232 32.673 82.925  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N     1 
ATOM   1966 C  CA    . THR A-2 1 65  ? 13.160 31.671 83.025  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA    1 
ATOM   1967 C  C     . THR A-2 1 65  ? 12.400 31.732 84.345  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C     1 
ATOM   1968 O  O     . THR A-2 1 65  ? 11.306 31.149 84.476  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O     1 
ATOM   1969 C  CB    . THR A-2 1 65  ? 13.715 30.224 82.908  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB    1 
ATOM   1970 O  OG1   . THR A-2 1 65  ? 14.389 29.877 84.128  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1971 C  CG2   . THR A-2 1 65  ? 14.684 30.099 81.739  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1972 N  N     . GLY A-2 1 66  ? 12.987 32.418 85.327  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 N     1 
ATOM   1973 C  CA    . GLY A-2 1 66  ? 12.384 32.513 86.651  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1974 C  C     . GLY A-2 1 66  ? 12.455 31.215 87.452  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 C     1 
ATOM   1975 O  O     . GLY A-2 1 66  ? 11.923 31.144 88.570  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A-2 O     1 
ATOM   1976 N  N     . LYS A-2 1 67  ? 13.129 30.200 86.901  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 N     1 
ATOM   1977 C  CA    . LYS A-2 1 67  ? 13.235 28.869 87.521  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1978 C  C     . LYS A-2 1 67  ? 14.630 28.472 87.978  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 C     1 
ATOM   1979 O  O     . LYS A-2 1 67  ? 15.618 29.035 87.523  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 O     1 
ATOM   1980 C  CB    . LYS A-2 1 67  ? 12.859 27.785 86.503  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1981 C  CG    . LYS A-2 1 67  ? 11.564 27.954 85.748  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1982 C  CD    . LYS A-2 1 67  ? 11.559 26.947 84.549  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1983 C  CE    . LYS A-2 1 67  ? 10.387 27.150 83.600  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1984 N  NZ    . LYS A-2 1 67  ? 10.402 26.240 82.417  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1985 N  N     . PHE A-2 1 68  ? 14.690 27.476 88.864  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 N     1 
ATOM   1986 C  CA    . PHE A-2 1 68  ? 15.972 26.880 89.264  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1987 C  C     . PHE A-2 1 68  ? 16.027 25.638 88.376  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 C     1 
ATOM   1988 O  O     . PHE A-2 1 68  ? 15.096 24.824 88.378  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 O     1 
ATOM   1989 C  CB    . PHE A-2 1 68  ? 15.966 26.429 90.725  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1990 C  CG    . PHE A-2 1 68  ? 16.210 27.539 91.695  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1991 C  CD1   . PHE A-2 1 68  ? 15.178 28.383 92.082  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1992 C  CD2   . PHE A-2 1 68  ? 17.479 27.752 92.203  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1993 C  CE1   . PHE A-2 1 68  ? 15.413 29.450 92.991  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1994 C  CE2   . PHE A-2 1 68  ? 17.725 28.803 93.100  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1995 C  CZ    . PHE A-2 1 68  ? 16.695 29.647 93.491  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1996 N  N     . LEU A-2 1 69  ? 17.099 25.488 87.610  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 N     1 
ATOM   1997 C  CA    . LEU A-2 1 69  ? 17.228 24.334 86.724  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1998 C  C     . LEU A-2 1 69  ? 18.312 23.369 87.155  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 C     1 
ATOM   1999 O  O     . LEU A-2 1 69  ? 19.319 23.784 87.731  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 O     1 
ATOM   2000 C  CB    . LEU A-2 1 69  ? 17.544 24.804 85.300  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2001 C  CG    . LEU A-2 1 69  ? 16.547 25.745 84.610  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2002 C  CD1   . LEU A-2 1 69  ? 17.004 26.032 83.178  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2003 C  CD2   . LEU A-2 1 69  ? 15.190 25.065 84.583  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2004 N  N     . LEU A-2 1 70  ? 18.097 22.082 86.881  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 N     1 
ATOM   2005 C  CA    . LEU A-2 1 70  ? 19.114 21.050 87.171  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2006 C  C     . LEU A-2 1 70  ? 20.037 21.065 85.955  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 C     1 
ATOM   2007 O  O     . LEU A-2 1 70  ? 19.599 20.821 84.822  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 O     1 
ATOM   2008 C  CB    . LEU A-2 1 70  ? 18.461 19.663 87.323  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2009 C  CG    . LEU A-2 1 70  ? 19.377 18.492 87.714  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2010 C  CD1   . LEU A-2 1 70  ? 19.971 18.724 89.109  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2011 C  CD2   . LEU A-2 1 70  ? 18.544 17.184 87.696  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2012 N  N     . GLU A-2 1 71  ? 21.317 21.358 86.192  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 N     1 
ATOM   2013 C  CA    . GLU A-2 1 71  ? 22.285 21.481 85.098  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2014 C  C     . GLU A-2 1 71  ? 23.639 20.862 85.418  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 C     1 
ATOM   2015 O  O     . GLU A-2 1 71  ? 23.947 20.580 86.564  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 O     1 
ATOM   2016 C  CB    . GLU A-2 1 71  ? 22.572 22.968 84.829  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2017 C  CG    . GLU A-2 1 71  ? 21.353 23.811 84.494  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2018 C  CD    . GLU A-2 1 71  ? 21.672 25.294 84.409  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2019 O  OE1   . GLU A-2 1 71  ? 20.838 26.043 83.866  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2020 O  OE2   . GLU A-2 1 71  ? 22.731 25.721 84.905  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2021 N  N     . VAL A-2 1 72  ? 24.432 20.615 84.384  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A-2 N     1 
ATOM   2022 C  CA    . VAL A-2 1 72  ? 25.816 20.223 84.640  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2023 C  C     . VAL A-2 1 72  ? 26.534 21.581 84.844  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A-2 C     1 
ATOM   2024 O  O     . VAL A-2 1 72  ? 26.073 22.616 84.368  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A-2 O     1 
ATOM   2025 C  CB    . VAL A-2 1 72  ? 26.480 19.488 83.421  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2026 C  CG1   . VAL A-2 1 72  ? 25.837 18.114 83.230  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2027 C  CG2   . VAL A-2 1 72  ? 26.341 20.314 82.131  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2028 N  N     . PRO A-2 1 73  ? 27.640 21.603 85.597  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 73  PRO A-2 N     1 
ATOM   2029 C  CA    . PRO A-2 1 73  ? 28.398 22.841 85.820  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2030 C  C     . PRO A-2 1 73  ? 28.848 23.346 84.446  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A-2 C     1 
ATOM   2031 O  O     . PRO A-2 1 73  ? 29.146 22.544 83.547  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A-2 O     1 
ATOM   2032 C  CB    . PRO A-2 1 73  ? 29.597 22.399 86.663  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2033 C  CG    . PRO A-2 1 73  ? 29.164 21.162 87.314  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2034 C  CD    . PRO A-2 1 73  ? 28.204 20.466 86.349  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 73  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2035 N  N     . ALA A-2 1 74  ? 28.932 24.664 84.297  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 N     1 
ATOM   2036 C  CA    . ALA A-2 1 74  ? 29.283 25.251 82.999  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2037 C  C     . ALA A-2 1 74  ? 29.609 26.725 83.121  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 C     1 
ATOM   2038 O  O     . ALA A-2 1 74  ? 29.176 27.413 84.052  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 O     1 
ATOM   2039 C  CB    . ALA A-2 1 74  ? 28.076 25.089 82.023  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2040 N  N     . GLY A-2 1 75  ? 30.353 27.220 82.147  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 N     1 
ATOM   2041 C  CA    . GLY A-2 1 75  ? 30.661 28.634 82.164  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2042 C  C     . GLY A-2 1 75  ? 31.367 29.087 80.922  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 C     1 
ATOM   2043 O  O     . GLY A-2 1 75  ? 31.808 28.282 80.103  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 O     1 
ATOM   2044 N  N     . LYS A-2 1 76  ? 31.487 30.399 80.812  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 N     1 
ATOM   2045 C  CA    . LYS A-2 1 76  ? 32.101 31.016 79.652  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 CA    1 
ATOM   2046 C  C     . LYS A-2 1 76  ? 33.582 30.704 79.566  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 C     1 
ATOM   2047 O  O     . LYS A-2 1 76  ? 34.248 30.641 80.579  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 O     1 
ATOM   2048 C  CB    . LYS A-2 1 76  ? 31.905 32.538 79.727  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 CB    1 
ATOM   2049 C  CG    . LYS A-2 1 76  ? 32.293 33.265 78.440  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 CG    1 
ATOM   2050 C  CD    . LYS A-2 1 76  ? 32.081 34.777 78.517  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 CD    1 
ATOM   2051 C  CE    . LYS A-2 1 76  ? 32.766 35.465 77.319  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 CE    1 
ATOM   2052 N  NZ    . LYS A-2 1 76  ? 34.266 35.265 77.322  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2053 N  N     . VAL A-2 1 77  ? 34.081 30.515 78.351  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A-2 N     1 
ATOM   2054 C  CA    . VAL A-2 1 77  ? 35.500 30.294 78.132  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2055 C  C     . VAL A-2 1 77  ? 36.113 31.706 78.119  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A-2 C     1 
ATOM   2056 O  O     . VAL A-2 1 77  ? 35.722 32.552 77.315  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A-2 O     1 
ATOM   2057 C  CB    . VAL A-2 1 77  ? 35.759 29.603 76.770  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2058 C  CG1   . VAL A-2 1 77  ? 37.274 29.460 76.554  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2059 C  CG2   . VAL A-2 1 77  ? 35.116 28.218 76.740  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2060 N  N     . ASP A-2 1 78  ? 37.054 31.989 79.020  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 N     1 
ATOM   2061 C  CA    . ASP A-2 1 78  ? 37.646 33.329 79.051  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2062 C  C     . ASP A-2 1 78  ? 38.609 33.562 77.900  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 C     1 
ATOM   2063 O  O     . ASP A-2 1 78  ? 39.033 32.622 77.234  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 O     1 
ATOM   2064 C  CB    . ASP A-2 1 78  ? 38.395 33.567 80.364  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2065 C  CG    . ASP A-2 1 78  ? 37.468 33.677 81.559  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2066 O  OD1   . ASP A-2 1 78  ? 36.380 34.275 81.423  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2067 O  OD2   . ASP A-2 1 78  ? 37.841 33.189 82.646  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2068 N  N     . GLU A-2 1 79  ? 38.977 34.825 77.682  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N     1 
ATOM   2069 C  CA    . GLU A-2 1 79  ? 39.908 35.147 76.599  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2070 C  C     . GLU A-2 1 79  ? 41.199 34.342 76.753  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C     1 
ATOM   2071 O  O     . GLU A-2 1 79  ? 41.779 34.296 77.829  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O     1 
ATOM   2072 C  CB    . GLU A-2 1 79  ? 40.260 36.644 76.592  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2073 C  CG    . GLU A-2 1 79  ? 39.089 37.588 76.351  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2074 C  CD    . GLU A-2 1 79  ? 39.492 38.840 75.566  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2075 O  OE1   . GLU A-2 1 79  ? 40.507 39.487 75.926  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2076 O  OE2   . GLU A-2 1 79  ? 38.783 39.172 74.589  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2077 N  N     . GLY A-2 1 80  ? 41.633 33.705 75.673  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 N     1 
ATOM   2078 C  CA    . GLY A-2 1 80  ? 42.862 32.929 75.704  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2079 C  C     . GLY A-2 1 80  ? 42.846 31.630 76.485  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 C     1 
ATOM   2080 O  O     . GLY A-2 1 80  ? 43.886 31.005 76.671  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 O     1 
ATOM   2081 N  N     . GLU A-2 1 81  ? 41.675 31.215 76.958  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N     1 
ATOM   2082 C  CA    . GLU A-2 1 81  ? 41.548 29.966 77.707  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2083 C  C     . GLU A-2 1 81  ? 41.033 28.860 76.760  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C     1 
ATOM   2084 O  O     . GLU A-2 1 81  ? 40.260 29.140 75.838  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O     1 
ATOM   2085 C  CB    . GLU A-2 1 81  ? 40.554 30.186 78.850  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2086 C  CG    . GLU A-2 1 81  ? 40.326 29.019 79.770  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2087 C  CD    . GLU A-2 1 81  ? 39.390 29.401 80.906  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2088 O  OE1   . GLU A-2 1 81  ? 38.301 29.951 80.613  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2089 O  OE2   . GLU A-2 1 81  ? 39.748 29.169 82.087  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2090 N  N     . THR A-2 1 82  ? 41.478 27.624 76.946  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 82  THR A-2 N     1 
ATOM   2091 C  CA    . THR A-2 1 82  ? 40.975 26.540 76.095  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 82  THR A-2 CA    1 
ATOM   2092 C  C     . THR A-2 1 82  ? 39.649 26.052 76.682  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 82  THR A-2 C     1 
ATOM   2093 O  O     . THR A-2 1 82  ? 39.370 26.275 77.866  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 82  THR A-2 O     1 
ATOM   2094 C  CB    . THR A-2 1 82  ? 41.910 25.317 76.067  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 82  THR A-2 CB    1 
ATOM   2095 O  OG1   . THR A-2 1 82  ? 41.954 24.712 77.367  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 82  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2096 C  CG2   . THR A-2 1 82  ? 43.317 25.722 75.644  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 82  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2097 N  N     . PRO A-2 1 83  ? 38.809 25.391 75.863  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 N     1 
ATOM   2098 C  CA    . PRO A-2 1 83  ? 37.540 24.901 76.402  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2099 C  C     . PRO A-2 1 83  ? 37.730 23.918 77.555  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 C     1 
ATOM   2100 O  O     . PRO A-2 1 83  ? 36.969 23.937 78.521  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 O     1 
ATOM   2101 C  CB    . PRO A-2 1 83  ? 36.884 24.244 75.195  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2102 C  CG    . PRO A-2 1 83  ? 37.310 25.161 74.070  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2103 C  CD    . PRO A-2 1 83  ? 38.795 25.359 74.384  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2104 N  N     . GLU A-2 1 84  ? 38.739 23.057 77.471  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 N     1 
ATOM   2105 C  CA    . GLU A-2 1 84  ? 38.942 22.101 78.553  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2106 C  C     . GLU A-2 1 84  ? 39.317 22.831 79.835  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 C     1 
ATOM   2107 O  O     . GLU A-2 1 84  ? 38.836 22.468 80.913  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 O     1 
ATOM   2108 C  CB    . GLU A-2 1 84  ? 40.026 21.059 78.211  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2109 C  CG    . GLU A-2 1 84  ? 40.240 20.102 79.383  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2110 C  CD    . GLU A-2 1 84  ? 41.311 19.029 79.175  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2111 O  OE1   . GLU A-2 1 84  ? 41.811 18.522 80.200  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2112 O  OE2   . GLU A-2 1 84  ? 41.643 18.678 78.024  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2113 N  N     . ALA A-2 1 85  ? 40.154 23.863 79.730  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 N     1 
ATOM   2114 C  CA    . ALA A-2 1 85  ? 40.553 24.599 80.934  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2115 C  C     . ALA A-2 1 85  ? 39.369 25.324 81.564  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 C     1 
ATOM   2116 O  O     . ALA A-2 1 85  ? 39.287 25.426 82.782  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 O     1 
ATOM   2117 C  CB    . ALA A-2 1 85  ? 41.662 25.587 80.628  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2118 N  N     . ALA A-2 1 86  ? 38.486 25.861 80.731  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 N     1 
ATOM   2119 C  CA    . ALA A-2 1 86  ? 37.285 26.535 81.240  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2120 C  C     . ALA A-2 1 86  ? 36.396 25.508 81.941  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 C     1 
ATOM   2121 O  O     . ALA A-2 1 86  ? 35.801 25.800 82.963  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 O     1 
ATOM   2122 C  CB    . ALA A-2 1 86  ? 36.520 27.174 80.103  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2123 N  N     . ALA A-2 1 87  ? 36.316 24.308 81.380  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 N     1 
ATOM   2124 C  CA    . ALA A-2 1 87  ? 35.501 23.252 81.973  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2125 C  C     . ALA A-2 1 87  ? 36.034 22.926 83.368  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 C     1 
ATOM   2126 O  O     . ALA A-2 1 87  ? 35.277 22.856 84.335  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 O     1 
ATOM   2127 C  CB    . ALA A-2 1 87  ? 35.538 22.014 81.096  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2128 N  N     . ARG A-2 1 88  ? 37.343 22.727 83.473  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N     1 
ATOM   2129 C  CA    . ARG A-2 1 88  ? 37.917 22.409 84.784  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2130 C  C     . ARG A-2 1 88  ? 37.748 23.566 85.763  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C     1 
ATOM   2131 O  O     . ARG A-2 1 88  ? 37.423 23.348 86.948  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O     1 
ATOM   2132 C  CB    . ARG A-2 1 88  ? 39.405 22.049 84.629  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2133 C  CG    . ARG A-2 1 88  ? 39.616 20.714 83.896  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2134 C  CD    . ARG A-2 1 88  ? 41.092 20.359 83.824  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2135 N  NE    . ARG A-2 1 88  ? 41.355 19.145 83.043  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2136 C  CZ    . ARG A-2 1 88  ? 41.273 17.894 83.497  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2137 N  NH1   . ARG A-2 1 88  ? 40.919 17.627 84.753  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2138 N  NH2   . ARG A-2 1 88  ? 41.595 16.894 82.690  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2139 N  N     . ARG A-2 1 89  ? 37.947 24.791 85.276  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 N     1 
ATOM   2140 C  CA    . ARG A-2 1 89  ? 37.823 25.961 86.143  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2141 C  C     . ARG A-2 1 89  ? 36.402 26.147 86.649  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 C     1 
ATOM   2142 O  O     . ARG A-2 1 89  ? 36.186 26.383 87.831  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 O     1 
ATOM   2143 C  CB    . ARG A-2 1 89  ? 38.270 27.228 85.421  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2144 C  CG    . ARG A-2 1 89  ? 38.143 28.482 86.275  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2145 C  CD    . ARG A-2 1 89  ? 38.638 29.740 85.530  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2146 N  NE    . ARG A-2 1 89  ? 38.041 29.853 84.198  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2147 C  CZ    . ARG A-2 1 89  ? 36.744 30.055 83.965  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2148 N  NH1   . ARG A-2 1 89  ? 35.886 30.186 84.976  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2149 N  NH2   . ARG A-2 1 89  ? 36.302 30.086 82.711  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 89  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2150 N  N     . GLU A-2 1 90  ? 35.423 26.034 85.754  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 N     1 
ATOM   2151 C  CA    . GLU A-2 1 90  ? 34.040 26.204 86.182  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2152 C  C     . GLU A-2 1 90  ? 33.591 25.063 87.108  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 C     1 
ATOM   2153 O  O     . GLU A-2 1 90  ? 32.789 25.262 88.012  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 O     1 
ATOM   2154 C  CB    . GLU A-2 1 90  ? 33.125 26.326 84.954  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2155 C  CG    . GLU A-2 1 90  ? 33.360 27.644 84.193  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2156 C  CD    . GLU A-2 1 90  ? 32.679 28.848 84.846  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2157 O  OE1   . GLU A-2 1 90  ? 33.079 29.991 84.554  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2158 O  OE2   . GLU A-2 1 90  ? 31.752 28.643 85.655  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2159 N  N     . LEU A-2 1 91  ? 34.114 23.866 86.879  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 N     1 
ATOM   2160 C  CA    . LEU A-2 1 91  ? 33.786 22.734 87.738  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2161 C  C     . LEU A-2 1 91  ? 34.313 23.056 89.150  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 C     1 
ATOM   2162 O  O     . LEU A-2 1 91  ? 33.632 22.818 90.149  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 O     1 
ATOM   2163 C  CB    . LEU A-2 1 91  ? 34.465 21.468 87.213  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2164 C  CG    . LEU A-2 1 91  ? 34.282 20.223 88.099  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2165 C  CD1   . LEU A-2 1 91  ? 32.792 19.900 88.235  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2166 C  CD2   . LEU A-2 1 91  ? 35.105 19.041 87.516  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2167 N  N     . ARG A-2 1 92  ? 35.512 23.614 89.238  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 N     1 
ATOM   2168 C  CA    . ARG A-2 1 92  ? 36.069 23.940 90.554  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2169 C  C     . ARG A-2 1 92  ? 35.311 25.102 91.195  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 C     1 
ATOM   2170 O  O     . ARG A-2 1 92  ? 35.049 25.106 92.399  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 O     1 
ATOM   2171 C  CB    . ARG A-2 1 92  ? 37.550 24.295 90.425  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2172 C  CG    . ARG A-2 1 92  ? 38.345 24.246 91.736  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2173 C  CD    . ARG A-2 1 92  ? 39.841 24.380 91.409  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2174 N  NE    . ARG A-2 1 92  ? 40.667 23.529 92.261  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2175 C  CZ    . ARG A-2 1 92  ? 40.958 23.815 93.520  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2176 N  NH1   . ARG A-2 1 92  ? 41.712 22.990 94.236  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2177 N  NH2   . ARG A-2 1 92  ? 40.504 24.942 94.057  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2178 N  N     . GLU A-2 1 93  ? 34.958 26.108 90.401  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 N     1 
ATOM   2179 C  CA    . GLU A-2 1 93  ? 34.225 27.251 90.949  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2180 C  C     . GLU A-2 1 93  ? 32.805 26.921 91.400  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 C     1 
ATOM   2181 O  O     . GLU A-2 1 93  ? 32.376 27.303 92.487  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 O     1 
ATOM   2182 C  CB    . GLU A-2 1 93  ? 34.104 28.366 89.895  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2183 C  CG    . GLU A-2 1 93  ? 35.414 29.015 89.508  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2184 C  CD    . GLU A-2 1 93  ? 35.245 30.109 88.450  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2185 O  OE1   . GLU A-2 1 93  ? 36.277 30.661 87.995  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2186 O  OE2   . GLU A-2 1 93  ? 34.096 30.428 88.060  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2187 N  N     . GLU A-2 1 94  ? 32.060 26.225 90.551  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 N     1 
ATOM   2188 C  CA    . GLU A-2 1 94  ? 30.665 25.969 90.868  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2189 C  C     . GLU A-2 1 94  ? 30.358 24.812 91.799  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 C     1 
ATOM   2190 O  O     . GLU A-2 1 94  ? 29.379 24.877 92.554  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 O     1 
ATOM   2191 C  CB    . GLU A-2 1 94  ? 29.869 25.828 89.558  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2192 C  CG    . GLU A-2 1 94  ? 30.071 27.026 88.651  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2193 C  CD    . GLU A-2 1 94  ? 29.175 27.073 87.416  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2194 O  OE1   . GLU A-2 1 94  ? 28.531 26.052 87.082  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2195 O  OE2   . GLU A-2 1 94  ? 29.140 28.151 86.768  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2196 N  N     . VAL A-2 1 95  ? 31.191 23.775 91.752  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A-2 N     1 
ATOM   2197 C  CA    . VAL A-2 1 95  ? 30.989 22.571 92.574  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2198 C  C     . VAL A-2 1 95  ? 32.139 22.308 93.546  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A-2 C     1 
ATOM   2199 O  O     . VAL A-2 1 95  ? 32.012 21.460 94.431  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A-2 O     1 
ATOM   2200 C  CB    . VAL A-2 1 95  ? 30.818 21.326 91.666  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2201 C  CG1   . VAL A-2 1 95  ? 30.476 20.100 92.484  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2202 C  CG2   . VAL A-2 1 95  ? 29.703 21.579 90.645  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2203 N  N     . GLY A-2 1 96  ? 33.242 23.041 93.401  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A-2 N     1 
ATOM   2204 C  CA    . GLY A-2 1 96  ? 34.397 22.831 94.262  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2205 C  C     . GLY A-2 1 96  ? 35.058 21.496 93.928  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A-2 C     1 
ATOM   2206 O  O     . GLY A-2 1 96  ? 35.738 20.899 94.763  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A-2 O     1 
ATOM   2207 N  N     . ALA A-2 1 97  ? 34.888 21.038 92.694  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 N     1 
ATOM   2208 C  CA    . ALA A-2 1 97  ? 35.426 19.741 92.293  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2209 C  C     . ALA A-2 1 97  ? 36.553 19.734 91.266  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 C     1 
ATOM   2210 O  O     . ALA A-2 1 97  ? 36.768 20.703 90.544  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 O     1 
ATOM   2211 C  CB    . ALA A-2 1 97  ? 34.280 18.859 91.779  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2212 N  N     . GLU A-2 1 98  ? 37.294 18.625 91.256  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 N     1 
ATOM   2213 C  CA    . GLU A-2 1 98  ? 38.361 18.400 90.283  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2214 C  C     . GLU A-2 1 98  ? 38.069 17.028 89.685  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 C     1 
ATOM   2215 O  O     . GLU A-2 1 98  ? 37.278 16.257 90.221  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 O     1 
ATOM   2216 C  CB    . GLU A-2 1 98  ? 39.740 18.402 90.951  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2217 C  CG    . GLU A-2 1 98  ? 40.199 19.782 91.370  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2218 C  CD    . GLU A-2 1 98  ? 41.571 19.762 92.005  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2219 O  OE1   . GLU A-2 1 98  ? 42.128 20.853 92.241  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2220 O  OE2   . GLU A-2 1 98  ? 42.077 18.655 92.263  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2221 N  N     . ALA A-2 1 99  ? 38.694 16.717 88.563  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 N     1 
ATOM   2222 C  CA    . ALA A-2 1 99  ? 38.466 15.434 87.922  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2223 C  C     . ALA A-2 1 99  ? 39.757 15.038 87.241  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 C     1 
ATOM   2224 O  O     . ALA A-2 1 99  ? 40.701 15.836 87.177  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 O     1 
ATOM   2225 C  CB    . ALA A-2 1 99  ? 37.351 15.559 86.882  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2226 N  N     . GLU A-2 1 100 ? 39.787 13.813 86.737  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 N     1 
ATOM   2227 C  CA    . GLU A-2 1 100 ? 40.964 13.316 86.050  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2228 C  C     . GLU A-2 1 100 ? 40.728 13.519 84.556  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 C     1 
ATOM   2229 O  O     . GLU A-2 1 100 ? 40.760 14.643 84.068  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 O     1 
ATOM   2230 C  CB    . GLU A-2 1 100 ? 41.194 11.840 86.382  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2231 C  CG    . GLU A-2 1 100 ? 42.596 11.359 86.025  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2232 C  CD    . GLU A-2 1 100 ? 42.896 9.981  86.574  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2233 O  OE1   . GLU A-2 1 100 ? 42.639 8.982  85.860  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2234 O  OE2   . GLU A-2 1 100 ? 43.384 9.904  87.726  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2235 N  N     . THR A-2 1 101 ? 40.459 12.450 83.830  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 N     1 
ATOM   2236 C  CA    . THR A-2 1 101 ? 40.257 12.604 82.397  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 CA    1 
ATOM   2237 C  C     . THR A-2 1 101 ? 38.996 13.369 82.015  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 C     1 
ATOM   2238 O  O     . THR A-2 1 101 ? 37.951 13.190 82.631  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 O     1 
ATOM   2239 C  CB    . THR A-2 1 101 ? 40.172 11.253 81.698  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 CB    1 
ATOM   2240 O  OG1   . THR A-2 1 101 ? 41.410 10.548 81.873  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2241 C  CG2   . THR A-2 1 101 ? 39.915 11.448 80.208  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 101 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2242 N  N     . LEU A-2 1 102 ? 39.113 14.224 81.008  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 N     1 
ATOM   2243 C  CA    . LEU A-2 1 102 ? 37.932 14.922 80.471  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2244 C  C     . LEU A-2 1 102 ? 37.827 14.444 79.026  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 C     1 
ATOM   2245 O  O     . LEU A-2 1 102 ? 38.764 14.625 78.231  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 O     1 
ATOM   2246 C  CB    . LEU A-2 1 102 ? 38.082 16.447 80.500  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2247 C  CG    . LEU A-2 1 102 ? 37.230 17.103 81.595  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2248 C  CD1   . LEU A-2 1 102 ? 37.805 16.734 82.975  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2249 C  CD2   . LEU A-2 1 102 ? 37.191 18.607 81.421  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2250 N  N     . ILE A-2 1 103 ? 36.711 13.806 78.692  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 N     1 
ATOM   2251 C  CA    . ILE A-2 1 103 ? 36.492 13.324 77.336  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2252 C  C     . ILE A-2 1 103 ? 35.685 14.387 76.605  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 C     1 
ATOM   2253 O  O     . ILE A-2 1 103 ? 34.582 14.727 77.025  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 O     1 
ATOM   2254 C  CB    . ILE A-2 1 103 ? 35.676 12.029 77.327  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2255 C  CG1   . ILE A-2 1 103 ? 36.435 10.938 78.099  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2256 C  CG2   . ILE A-2 1 103 ? 35.345 11.628 75.867  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2257 C  CD1   . ILE A-2 1 103 ? 35.615 9.691  78.419  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2258 N  N     . PRO A-2 1 104 ? 36.227 14.952 75.516  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A-2 N     1 
ATOM   2259 C  CA    . PRO A-2 1 104 ? 35.452 15.968 74.803  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2260 C  C     . PRO A-2 1 104 ? 34.305 15.310 74.030  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A-2 C     1 
ATOM   2261 O  O     . PRO A-2 1 104 ? 34.482 14.246 73.410  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A-2 O     1 
ATOM   2262 C  CB    . PRO A-2 1 104 ? 36.495 16.600 73.868  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2263 C  CG    . PRO A-2 1 104 ? 37.368 15.428 73.543  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2264 C  CD    . PRO A-2 1 104 ? 37.541 14.736 74.877  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2265 N  N     . LEU A-2 1 105 ? 33.144 15.959 74.053  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 N     1 
ATOM   2266 C  CA    . LEU A-2 1 105 ? 31.949 15.488 73.357  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2267 C  C     . LEU A-2 1 105 ? 31.662 16.509 72.233  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 C     1 
ATOM   2268 O  O     . LEU A-2 1 105 ? 32.250 17.587 72.202  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 O     1 
ATOM   2269 C  CB    . LEU A-2 1 105 ? 30.798 15.371 74.363  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2270 C  CG    . LEU A-2 1 105 ? 31.115 14.428 75.545  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2271 C  CD1   . LEU A-2 1 105 ? 30.000 14.516 76.582  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2272 C  CD2   . LEU A-2 1 105 ? 31.273 12.990 75.060  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2273 N  N     . PRO A-2 1 106 ? 30.744 16.190 71.307  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A-2 N     1 
ATOM   2274 C  CA    . PRO A-2 1 106 ? 30.441 17.094 70.197  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2275 C  C     . PRO A-2 1 106 ? 30.002 18.496 70.566  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A-2 C     1 
ATOM   2276 O  O     . PRO A-2 1 106 ? 29.069 18.673 71.352  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A-2 O     1 
ATOM   2277 C  CB    . PRO A-2 1 106 ? 29.371 16.337 69.419  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2278 C  CG    . PRO A-2 1 106 ? 29.690 14.908 69.685  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2279 C  CD    . PRO A-2 1 106 ? 30.019 14.916 71.155  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2280 N  N     . SER A-2 1 107 ? 30.666 19.483 69.995  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 N     1 
ATOM   2281 C  CA    . SER A-2 1 107 ? 30.302 20.863 70.290  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CA    1 
ATOM   2282 C  C     . SER A-2 1 107 ? 29.015 21.195 69.562  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 C     1 
ATOM   2283 O  O     . SER A-2 1 107 ? 28.640 20.511 68.604  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 O     1 
ATOM   2284 C  CB    . SER A-2 1 107 ? 31.416 21.809 69.875  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CB    1 
ATOM   2285 O  OG    . SER A-2 1 107 ? 32.591 21.513 70.622  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 OG    1 
ATOM   2286 N  N     . PHE A-2 1 108 ? 28.336 22.245 70.020  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 N     1 
ATOM   2287 C  CA    . PHE A-2 1 108 ? 27.072 22.629 69.419  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2288 C  C     . PHE A-2 1 108 ? 26.749 24.088 69.630  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 C     1 
ATOM   2289 O  O     . PHE A-2 1 108 ? 27.266 24.721 70.551  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 O     1 
ATOM   2290 C  CB    . PHE A-2 1 108 ? 25.904 21.781 69.990  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2291 C  CG    . PHE A-2 1 108 ? 25.820 21.754 71.512  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2292 C  CD1   . PHE A-2 1 108 ? 26.425 20.718 72.236  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2293 C  CD2   . PHE A-2 1 108 ? 25.081 22.709 72.225  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2294 C  CE1   . PHE A-2 1 108 ? 26.291 20.626 73.628  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2295 C  CE2   . PHE A-2 1 108 ? 24.946 22.619 73.613  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2296 C  CZ    . PHE A-2 1 108 ? 25.545 21.580 74.321  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2297 N  N     . HIS A-2 1 109 ? 25.917 24.624 68.741  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 N     1 
ATOM   2298 C  CA    . HIS A-2 1 109 ? 25.432 26.004 68.866  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2299 C  C     . HIS A-2 1 109 ? 24.063 25.914 69.553  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 C     1 
ATOM   2300 O  O     . HIS A-2 1 109 ? 23.142 25.320 68.989  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 O     1 
ATOM   2301 C  CB    . HIS A-2 1 109 ? 25.218 26.620 67.483  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2302 C  CG    . HIS A-2 1 109 ? 26.478 26.937 66.739  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2303 N  ND1   . HIS A-2 1 109 ? 27.341 27.947 67.129  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2304 C  CD2   . HIS A-2 1 109 ? 26.991 26.421 65.596  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2305 C  CE1   . HIS A-2 1 109 ? 28.327 28.037 66.249  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2306 N  NE2   . HIS A-2 1 109 ? 28.140 27.123 65.313  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2307 N  N     . PRO A-2 1 110 ? 23.912 26.459 70.784  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 N     1 
ATOM   2308 C  CA    . PRO A-2 1 110 ? 22.606 26.387 71.452  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2309 C  C     . PRO A-2 1 110 ? 21.485 27.142 70.740  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 C     1 
ATOM   2310 O  O     . PRO A-2 1 110 ? 20.336 26.700 70.760  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 O     1 
ATOM   2311 C  CB    . PRO A-2 1 110 ? 22.883 26.962 72.843  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2312 C  CG    . PRO A-2 1 110 ? 24.017 27.967 72.587  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2313 C  CD    . PRO A-2 1 110 ? 24.899 27.184 71.612  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2314 N  N     . GLN A-2 1 111 ? 21.793 28.281 70.134  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 N     1 
ATOM   2315 C  CA    . GLN A-2 1 111 ? 20.745 29.040 69.450  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2316 C  C     . GLN A-2 1 111 ? 21.362 29.841 68.323  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 C     1 
ATOM   2317 O  O     . GLN A-2 1 111 ? 21.504 31.067 68.402  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 O     1 
ATOM   2318 C  CB    . GLN A-2 1 111 ? 20.027 29.964 70.425  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2319 C  CG    . GLN A-2 1 111 ? 18.744 30.530 69.839  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2320 C  CD    . GLN A-2 1 111 ? 18.005 31.414 70.812  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2321 O  OE1   . GLN A-2 1 111 ? 18.576 31.895 71.791  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2322 N  NE2   . GLN A-2 1 111 ? 16.743 31.657 70.532  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2323 N  N     . PRO A-2 1 112 ? 21.710 29.153 67.238  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A-2 N     1 
ATOM   2324 C  CA    . PRO A-2 1 112 ? 22.335 29.824 66.092  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2325 C  C     . PRO A-2 1 112 ? 21.544 30.941 65.432  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A-2 C     1 
ATOM   2326 O  O     . PRO A-2 1 112 ? 22.128 31.748 64.710  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A-2 O     1 
ATOM   2327 C  CB    . PRO A-2 1 112 ? 22.673 28.661 65.143  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2328 C  CG    . PRO A-2 1 112 ? 21.596 27.646 65.469  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2329 C  CD    . PRO A-2 1 112 ? 21.524 27.709 66.977  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2330 N  N     . SER A-2 1 113 ? 20.231 31.012 65.665  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 N     1 
ATOM   2331 C  CA    . SER A-2 1 113 ? 19.464 32.136 65.102  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 CA    1 
ATOM   2332 C  C     . SER A-2 1 113 ? 19.800 33.448 65.810  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 C     1 
ATOM   2333 O  O     . SER A-2 1 113 ? 19.596 34.538 65.250  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 O     1 
ATOM   2334 C  CB    . SER A-2 1 113 ? 17.963 31.916 65.268  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 CB    1 
ATOM   2335 O  OG    . SER A-2 1 113 ? 17.562 31.996 66.631  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 OG    1 
ATOM   2336 N  N     . PHE A-2 1 114 ? 20.342 33.366 67.026  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 N     1 
ATOM   2337 C  CA    . PHE A-2 1 114 ? 20.591 34.584 67.769  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2338 C  C     . PHE A-2 1 114 ? 22.014 34.792 68.256  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 C     1 
ATOM   2339 O  O     . PHE A-2 1 114 ? 22.444 35.927 68.441  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 O     1 
ATOM   2340 C  CB    . PHE A-2 1 114 ? 19.650 34.637 68.980  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2341 C  CG    . PHE A-2 1 114 ? 19.721 35.935 69.738  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2342 C  CD1   . PHE A-2 1 114 ? 19.005 37.047 69.282  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2343 C  CD2   . PHE A-2 1 114 ? 20.579 36.076 70.829  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2344 C  CE1   . PHE A-2 1 114 ? 19.136 38.290 69.892  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2345 C  CE2   . PHE A-2 1 114 ? 20.724 37.326 71.456  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2346 C  CZ    . PHE A-2 1 114 ? 20.001 38.439 70.988  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2347 N  N     . THR A-2 1 115 ? 22.741 33.706 68.474  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 N     1 
ATOM   2348 C  CA    . THR A-2 1 115 ? 24.074 33.860 69.000  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 CA    1 
ATOM   2349 C  C     . THR A-2 1 115 ? 25.115 32.996 68.328  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 C     1 
ATOM   2350 O  O     . THR A-2 1 115 ? 24.854 31.877 67.903  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 O     1 
ATOM   2351 C  CB    . THR A-2 1 115 ? 24.095 33.607 70.530  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 CB    1 
ATOM   2352 O  OG1   . THR A-2 1 115 ? 25.450 33.560 70.988  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2353 C  CG2   . THR A-2 1 115 ? 23.423 32.280 70.888  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2354 N  N     . ALA A-2 1 116 ? 26.297 33.565 68.192  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 N     1 
ATOM   2355 C  CA    . ALA A-2 1 116 ? 27.413 32.853 67.603  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2356 C  C     . ALA A-2 1 116 ? 28.040 31.839 68.555  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 C     1 
ATOM   2357 O  O     . ALA A-2 1 116 ? 28.852 31.022 68.127  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 O     1 
ATOM   2358 C  CB    . ALA A-2 1 116 ? 28.496 33.854 67.195  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2359 N  N     . VAL A-2 1 117 ? 27.671 31.903 69.830  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A-2 N     1 
ATOM   2360 C  CA    . VAL A-2 1 117 ? 28.310 31.045 70.823  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2361 C  C     . VAL A-2 1 117 ? 28.345 29.561 70.497  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A-2 C     1 
ATOM   2362 O  O     . VAL A-2 1 117 ? 27.377 29.002 69.943  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A-2 O     1 
ATOM   2363 C  CB    . VAL A-2 1 117 ? 27.682 31.264 72.230  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2364 C  CG1   . VAL A-2 1 117 ? 26.374 30.476 72.381  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2365 C  CG2   . VAL A-2 1 117 ? 28.695 30.860 73.326  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 117 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2366 N  N     . VAL A-2 1 118 ? 29.482 28.931 70.810  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 N     1 
ATOM   2367 C  CA    . VAL A-2 1 118 ? 29.657 27.485 70.616  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2368 C  C     . VAL A-2 1 118 ? 29.776 26.918 72.031  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 C     1 
ATOM   2369 O  O     . VAL A-2 1 118 ? 30.496 27.455 72.861  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 O     1 
ATOM   2370 C  CB    . VAL A-2 1 118 ? 30.963 27.140 69.839  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2371 C  CG1   . VAL A-2 1 118 ? 31.181 25.635 69.776  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2372 C  CG2   . VAL A-2 1 118 ? 30.867 27.712 68.418  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2373 N  N     . PHE A-2 1 119 ? 29.017 25.871 72.318  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 N     1 
ATOM   2374 C  CA    . PHE A-2 1 119 ? 29.115 25.243 73.629  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2375 C  C     . PHE A-2 1 119 ? 29.952 23.982 73.479  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 C     1 
ATOM   2376 O  O     . PHE A-2 1 119 ? 29.760 23.203 72.538  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 O     1 
ATOM   2377 C  CB    . PHE A-2 1 119 ? 27.735 24.879 74.161  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2378 C  CG    . PHE A-2 1 119 ? 26.982 26.036 74.741  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2379 C  CD1   . PHE A-2 1 119 ? 27.536 27.316 74.815  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2380 C  CD2   . PHE A-2 1 119 ? 25.714 25.830 75.264  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2381 C  CE1   . PHE A-2 1 119 ? 26.812 28.369 75.420  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2382 C  CE2   . PHE A-2 1 119 ? 24.998 26.869 75.861  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2383 C  CZ    . PHE A-2 1 119 ? 25.545 28.133 75.943  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 119 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2384 N  N     . HIS A-2 1 120 ? 30.890 23.780 74.403  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 N     1 
ATOM   2385 C  CA    . HIS A-2 1 120 ? 31.770 22.623 74.356  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2386 C  C     . HIS A-2 1 120 ? 31.492 21.693 75.521  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 C     1 
ATOM   2387 O  O     . HIS A-2 1 120 ? 31.858 22.001 76.662  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 O     1 
ATOM   2388 C  CB    . HIS A-2 1 120 ? 33.229 23.066 74.438  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2389 C  CG    . HIS A-2 1 120 ? 33.665 23.885 73.273  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2390 N  ND1   . HIS A-2 1 120 ? 33.588 25.262 73.249  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2391 C  CD2   . HIS A-2 1 120 ? 34.168 23.514 72.077  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2392 C  CE1   . HIS A-2 1 120 ? 34.031 25.704 72.082  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2393 N  NE2   . HIS A-2 1 120 ? 34.381 24.662 71.354  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2394 N  N     . PRO A-2 1 121 ? 30.851 20.549 75.253  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 N     1 
ATOM   2395 C  CA    . PRO A-2 1 121 ? 30.541 19.586 76.323  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2396 C  C     . PRO A-2 1 121 ? 31.685 18.614 76.587  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 C     1 
ATOM   2397 O  O     . PRO A-2 1 121 ? 32.431 18.247 75.668  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 O     1 
ATOM   2398 C  CB    . PRO A-2 1 121 ? 29.293 18.874 75.798  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2399 C  CG    . PRO A-2 1 121 ? 29.545 18.819 74.328  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2400 C  CD    . PRO A-2 1 121 ? 30.234 20.144 73.971  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2401 N  N     . PHE A-2 1 122 ? 31.801 18.198 77.845  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 N     1 
ATOM   2402 C  CA    . PHE A-2 1 122 ? 32.826 17.252 78.272  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2403 C  C     . PHE A-2 1 122 ? 32.248 16.290 79.291  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 C     1 
ATOM   2404 O  O     . PHE A-2 1 122 ? 31.309 16.629 80.017  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 O     1 
ATOM   2405 C  CB    . PHE A-2 1 122 ? 33.980 17.981 78.982  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2406 C  CG    . PHE A-2 1 122 ? 34.760 18.899 78.111  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2407 C  CD1   . PHE A-2 1 122 ? 35.909 18.449 77.470  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2408 C  CD2   . PHE A-2 1 122 ? 34.353 20.222 77.927  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2409 C  CE1   . PHE A-2 1 122 ? 36.640 19.306 76.655  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2410 C  CE2   . PHE A-2 1 122 ? 35.084 21.098 77.115  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2411 C  CZ    . PHE A-2 1 122 ? 36.230 20.634 76.476  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2412 N  N     . LEU A-2 1 123 ? 32.820 15.086 79.345  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 N     1 
ATOM   2413 C  CA    . LEU A-2 1 123 ? 32.452 14.099 80.356  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2414 C  C     . LEU A-2 1 123 ? 33.724 14.016 81.194  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 C     1 
ATOM   2415 O  O     . LEU A-2 1 123 ? 34.771 13.618 80.678  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 O     1 
ATOM   2416 C  CB    . LEU A-2 1 123 ? 32.158 12.727 79.727  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2417 C  CG    . LEU A-2 1 123 ? 32.159 11.555 80.729  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2418 C  CD1   . LEU A-2 1 123 ? 31.068 11.739 81.792  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2419 C  CD2   . LEU A-2 1 123 ? 31.906 10.252 79.966  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2420 N  N     . ALA A-2 1 124 ? 33.639 14.413 82.468  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 N     1 
ATOM   2421 C  CA    . ALA A-2 1 124 ? 34.803 14.397 83.390  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2422 C  C     . ALA A-2 1 124 ? 34.733 13.152 84.258  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 C     1 
ATOM   2423 O  O     . ALA A-2 1 124 ? 33.714 12.905 84.893  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 O     1 
ATOM   2424 C  CB    . ALA A-2 1 124 ? 34.787 15.629 84.283  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2425 N  N     . LEU A-2 1 125 ? 35.825 12.381 84.305  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N     1 
ATOM   2426 C  CA    . LEU A-2 1 125 ? 35.850 11.144 85.087  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2427 C  C     . LEU A-2 1 125 ? 36.600 11.315 86.403  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C     1 
ATOM   2428 O  O     . LEU A-2 1 125 ? 37.453 12.184 86.518  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O     1 
ATOM   2429 C  CB    . LEU A-2 1 125 ? 36.513 10.034 84.272  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2430 C  CG    . LEU A-2 1 125 ? 35.943 9.796  82.869  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2431 C  CD1   . LEU A-2 1 125 ? 36.727 8.639  82.229  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2432 C  CD2   . LEU A-2 1 125 ? 34.453 9.488  82.929  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2433 N  N     . LYS A-2 1 126 ? 36.269 10.459 87.361  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 N     1 
ATOM   2434 C  CA    . LYS A-2 1 126 ? 36.849 10.472 88.704  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2435 C  C     . LYS A-2 1 126 ? 36.690 11.838 89.343  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 C     1 
ATOM   2436 O  O     . LYS A-2 1 126 ? 37.617 12.369 89.962  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 O     1 
ATOM   2437 C  CB    . LYS A-2 1 126 ? 38.326 10.075 88.659  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2438 C  CG    . LYS A-2 1 126 ? 38.549 8.715  88.007  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2439 C  CD    . LYS A-2 1 126 ? 39.988 8.244  88.234  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2440 C  CE    . LYS A-2 1 126 ? 40.291 6.952  87.486  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2441 N  NZ    . LYS A-2 1 126 ? 41.673 6.468  87.833  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2442 N  N     . ALA A-2 1 127 ? 35.498 12.411 89.192  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 N     1 
ATOM   2443 C  CA    . ALA A-2 1 127 ? 35.228 13.718 89.765  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2444 C  C     . ALA A-2 1 127 ? 35.137 13.592 91.275  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 C     1 
ATOM   2445 O  O     . ALA A-2 1 127 ? 34.640 12.599 91.795  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 O     1 
ATOM   2446 C  CB    . ALA A-2 1 127 ? 33.911 14.273 89.223  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2447 N  N     . ARG A-2 1 128 ? 35.601 14.618 91.968  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 N     1 
ATOM   2448 C  CA    . ARG A-2 1 128 ? 35.569 14.596 93.420  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2449 C  C     . ARG A-2 1 128 ? 35.617 16.009 93.962  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 C     1 
ATOM   2450 O  O     . ARG A-2 1 128 ? 36.294 16.876 93.412  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 O     1 
ATOM   2451 C  CB    . ARG A-2 1 128 ? 36.772 13.810 93.953  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2452 C  CG    . ARG A-2 1 128 ? 38.069 14.342 93.403  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2453 C  CD    . ARG A-2 1 128 ? 39.309 13.764 94.077  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2454 N  NE    . ARG A-2 1 128 ? 39.437 12.315 93.928  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2455 C  CZ    . ARG A-2 1 128 ? 38.963 11.431 94.800  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2456 N  NH1   . ARG A-2 1 128 ? 38.318 11.838 95.886  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2457 N  NH2   . ARG A-2 1 128 ? 39.165 10.133 94.601  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2458 N  N     . VAL A-2 1 129 ? 34.881 16.237 95.041  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A-2 N     1 
ATOM   2459 C  CA    . VAL A-2 1 129 ? 34.866 17.550 95.677  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2460 C  C     . VAL A-2 1 129 ? 36.117 17.659 96.521  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A-2 C     1 
ATOM   2461 O  O     . VAL A-2 1 129 ? 36.436 16.741 97.288  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A-2 O     1 
ATOM   2462 C  CB    . VAL A-2 1 129 ? 33.635 17.694 96.566  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2463 C  CG1   . VAL A-2 1 129 ? 33.715 18.977 97.374  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2464 C  CG2   . VAL A-2 1 129 ? 32.385 17.669 95.681  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2465 N  N     . VAL A-2 1 130 ? 36.817 18.780 96.377  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A-2 N     1 
ATOM   2466 C  CA    . VAL A-2 1 130 ? 38.064 19.013 97.087  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2467 C  C     . VAL A-2 1 130 ? 38.173 20.382 97.768  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A-2 C     1 
ATOM   2468 O  O     . VAL A-2 1 130 ? 39.099 20.615 98.553  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A-2 O     1 
ATOM   2469 C  CB    . VAL A-2 1 130 ? 39.258 18.864 96.112  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2470 C  CG1   . VAL A-2 1 130 ? 39.314 17.440 95.571  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2471 C  CG2   . VAL A-2 1 130 ? 39.129 19.866 94.946  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2472 N  N     . THR A-2 1 131 ? 37.225 21.280 97.498  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 131 THR A-2 N     1 
ATOM   2473 C  CA    . THR A-2 1 131 ? 37.291 22.625 98.058  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 131 THR A-2 CA    1 
ATOM   2474 C  C     . THR A-2 1 131 ? 35.890 23.266 98.059  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 131 THR A-2 C     1 
ATOM   2475 O  O     . THR A-2 1 131 ? 34.966 22.715 97.457  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 131 THR A-2 O     1 
ATOM   2476 C  CB    . THR A-2 1 131 ? 38.234 23.478 97.189  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 131 THR A-2 CB    1 
ATOM   2477 O  OG1   . THR A-2 1 131 ? 38.643 24.648 97.918  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 131 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2478 C  CG2   . THR A-2 1 131 ? 37.526 23.874 95.865  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 131 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2479 N  N     . PRO A-2 1 132 ? 35.701 24.390 98.779  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 N     1 
ATOM   2480 C  CA    . PRO A-2 1 132 ? 34.366 25.000 98.754  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2481 C  C     . PRO A-2 1 132 ? 34.151 25.687 97.407  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 C     1 
ATOM   2482 O  O     . PRO A-2 1 132 ? 35.106 26.094 96.755  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 O     1 
ATOM   2483 C  CB    . PRO A-2 1 132 ? 34.434 26.070 99.842  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2484 C  CG    . PRO A-2 1 132 ? 35.455 25.493 100.822 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2485 C  CD    . PRO A-2 1 132 ? 36.511 24.946 99.886  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2486 N  N     . PRO A-2 1 133 ? 32.895 25.820 96.974  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 N     1 
ATOM   2487 C  CA    . PRO A-2 1 133 ? 32.678 26.497 95.697  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2488 C  C     . PRO A-2 1 133 ? 33.073 27.973 95.843  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 C     1 
ATOM   2489 O  O     . PRO A-2 1 133 ? 33.145 28.502 96.967  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 O     1 
ATOM   2490 C  CB    . PRO A-2 1 133 ? 31.166 26.365 95.478  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2491 C  CG    . PRO A-2 1 133 ? 30.814 25.085 96.189  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2492 C  CD    . PRO A-2 1 133 ? 31.673 25.151 97.455  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2493 N  N     . THR A-2 1 134 ? 33.326 28.630 94.716  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 134 THR A-2 N     1 
ATOM   2494 C  CA    . THR A-2 1 134 ? 33.673 30.051 94.669  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 134 THR A-2 CA    1 
ATOM   2495 C  C     . THR A-2 1 134 ? 32.786 30.650 93.591  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 134 THR A-2 C     1 
ATOM   2496 O  O     . THR A-2 1 134 ? 33.188 30.756 92.436  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 134 THR A-2 O     1 
ATOM   2497 C  CB    . THR A-2 1 134 ? 35.140 30.256 94.277  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 134 THR A-2 CB    1 
ATOM   2498 O  OG1   . THR A-2 1 134 ? 35.976 29.639 95.263  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 134 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2499 C  CG2   . THR A-2 1 134 ? 35.467 31.739 94.213  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 134 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2500 N  N     . LEU A-2 1 135 ? 31.577 31.032 93.984  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 N     1 
ATOM   2501 C  CA    . LEU A-2 1 135 ? 30.604 31.553 93.035  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2502 C  C     . LEU A-2 1 135 ? 30.729 33.038 92.762  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 C     1 
ATOM   2503 O  O     . LEU A-2 1 135 ? 31.116 33.816 93.633  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 O     1 
ATOM   2504 C  CB    . LEU A-2 1 135 ? 29.197 31.257 93.539  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2505 C  CG    . LEU A-2 1 135 ? 28.847 29.783 93.752  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2506 C  CD1   . LEU A-2 1 135 ? 27.430 29.685 94.318  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2507 C  CD2   . LEU A-2 1 135 ? 28.932 29.024 92.436  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2508 N  N     . GLU A-2 1 136 ? 30.402 33.423 91.539  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 N     1 
ATOM   2509 C  CA    . GLU A-2 1 136 ? 30.440 34.821 91.161  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2510 C  C     . GLU A-2 1 136 ? 29.217 35.529 91.709  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 C     1 
ATOM   2511 O  O     . GLU A-2 1 136 ? 28.227 34.886 92.094  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 O     1 
ATOM   2512 C  CB    . GLU A-2 1 136 ? 30.430 34.962 89.641  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2513 C  CG    . GLU A-2 1 136 ? 31.791 34.829 88.989  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2514 C  CD    . GLU A-2 1 136 ? 31.754 35.220 87.525  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2515 O  OE1   . GLU A-2 1 136 ? 31.365 34.375 86.687  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2516 O  OE2   . GLU A-2 1 136 ? 32.100 36.383 87.214  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2517 N  N     . GLU A-2 1 137 ? 29.295 36.856 91.775  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 N     1 
ATOM   2518 C  CA    . GLU A-2 1 137 ? 28.143 37.625 92.195  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2519 C  C     . GLU A-2 1 137 ? 27.326 37.421 90.933  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 C     1 
ATOM   2520 O  O     . GLU A-2 1 137 ? 27.818 37.630 89.819  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 O     1 
ATOM   2521 C  CB    . GLU A-2 1 137 ? 28.495 39.109 92.370  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2522 C  CG    . GLU A-2 1 137 ? 28.983 39.463 93.769  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2523 C  CD    . GLU A-2 1 137 ? 30.100 38.550 94.258  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2524 O  OE1   . GLU A-2 1 137 ? 30.127 38.230 95.470  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2525 O  OE2   . GLU A-2 1 137 ? 30.960 38.157 93.435  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2526 N  N     . GLY A-2 1 138 ? 26.099 36.981 91.087  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 N     1 
ATOM   2527 C  CA    . GLY A-2 1 138 ? 25.288 36.736 89.911  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2528 C  C     . GLY A-2 1 138 ? 25.031 35.254 89.739  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 C     1 
ATOM   2529 O  O     . GLY A-2 1 138 ? 24.186 34.855 88.941  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 O     1 
ATOM   2530 N  N     . GLU A-2 1 139 ? 25.786 34.425 90.455  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     1 
ATOM   2531 C  CA    . GLU A-2 1 139 ? 25.581 32.979 90.384  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2532 C  C     . GLU A-2 1 139 ? 24.862 32.499 91.635  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     1 
ATOM   2533 O  O     . GLU A-2 1 139 ? 25.395 32.575 92.753  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     1 
ATOM   2534 C  CB    . GLU A-2 1 139 ? 26.910 32.213 90.249  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2535 C  CG    . GLU A-2 1 139 ? 27.572 32.362 88.911  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2536 C  CD    . GLU A-2 1 139 ? 28.788 31.467 88.749  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2537 O  OE1   . GLU A-2 1 139 ? 29.669 31.493 89.635  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2538 O  OE2   . GLU A-2 1 139 ? 28.867 30.748 87.730  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2539 N  N     . LEU A-2 1 140 ? 23.645 32.001 91.453  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N     1 
ATOM   2540 C  CA    . LEU A-2 1 140 ? 22.873 31.504 92.581  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2541 C  C     . LEU A-2 1 140 ? 22.610 30.041 92.295  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C     1 
ATOM   2542 O  O     . LEU A-2 1 140 ? 21.756 29.681 91.454  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O     1 
ATOM   2543 C  CB    . LEU A-2 1 140 ? 21.555 32.272 92.713  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2544 C  CG    . LEU A-2 1 140 ? 20.624 31.761 93.807  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2545 C  CD1   . LEU A-2 1 140 ? 21.331 31.816 95.170  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2546 C  CD2   . LEU A-2 1 140 ? 19.346 32.603 93.808  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2547 N  N     . LEU A-2 1 141 ? 23.360 29.181 92.970  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 N     1 
ATOM   2548 C  CA    . LEU A-2 1 141 ? 23.194 27.760 92.727  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2549 C  C     . LEU A-2 1 141 ? 23.699 26.961 93.904  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 C     1 
ATOM   2550 O  O     . LEU A-2 1 141 ? 24.410 27.483 94.772  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 O     1 
ATOM   2551 C  CB    . LEU A-2 1 141 ? 23.981 27.363 91.477  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2552 C  CG    . LEU A-2 1 141 ? 25.505 27.519 91.535  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2553 C  CD1   . LEU A-2 1 141 ? 26.168 26.263 92.181  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2554 C  CD2   . LEU A-2 1 141 ? 26.017 27.689 90.104  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2555 N  N     . GLU A-2 1 142 ? 23.333 25.690 93.908  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 N     1 
ATOM   2556 C  CA    . GLU A-2 1 142 ? 23.758 24.758 94.933  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2557 C  C     . GLU A-2 1 142 ? 24.149 23.498 94.190  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 C     1 
ATOM   2558 O  O     . GLU A-2 1 142 ? 23.533 23.147 93.184  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 O     1 
ATOM   2559 C  CB    . GLU A-2 1 142 ? 22.605 24.404 95.865  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2560 C  CG    . GLU A-2 1 142 ? 22.241 25.495 96.826  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2561 C  CD    . GLU A-2 1 142 ? 22.016 24.944 98.209  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2562 O  OE1   . GLU A-2 1 142 ? 21.195 24.007 98.352  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2563 O  OE2   . GLU A-2 1 142 ? 22.675 25.434 99.150  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2564 N  N     . SER A-2 1 143 ? 25.157 22.798 94.680  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 N     1 
ATOM   2565 C  CA    . SER A-2 1 143 ? 25.530 21.584 93.991  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 CA    1 
ATOM   2566 C  C     . SER A-2 1 143 ? 24.834 20.414 94.663  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 C     1 
ATOM   2567 O  O     . SER A-2 1 143 ? 24.396 20.505 95.816  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 O     1 
ATOM   2568 C  CB    . SER A-2 1 143 ? 27.056 21.405 93.995  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 CB    1 
ATOM   2569 O  OG    . SER A-2 1 143 ? 27.584 21.496 95.296  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 OG    1 
ATOM   2570 N  N     . LEU A-2 1 144 ? 24.673 19.329 93.924  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 N     1 
ATOM   2571 C  CA    . LEU A-2 1 144 ? 24.073 18.144 94.497  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2572 C  C     . LEU A-2 1 144 ? 24.693 16.923 93.854  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 C     1 
ATOM   2573 O  O     . LEU A-2 1 144 ? 25.467 17.036 92.892  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 O     1 
ATOM   2574 C  CB    . LEU A-2 1 144 ? 22.560 18.133 94.296  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2575 C  CG    . LEU A-2 1 144 ? 21.925 18.090 92.916  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2576 C  CD1   . LEU A-2 1 144 ? 20.536 17.513 93.024  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2577 C  CD2   . LEU A-2 1 144 ? 21.886 19.476 92.333  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2578 N  N     . GLU A-2 1 145 ? 24.365 15.757 94.392  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 N     1 
ATOM   2579 C  CA    . GLU A-2 1 145 ? 24.903 14.514 93.857  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2580 C  C     . GLU A-2 1 145 ? 23.753 13.545 93.612  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 C     1 
ATOM   2581 O  O     . GLU A-2 1 145 ? 22.919 13.313 94.498  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 O     1 
ATOM   2582 C  CB    . GLU A-2 1 145 ? 25.900 13.901 94.842  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2583 C  CG    . GLU A-2 1 145 ? 26.525 12.603 94.357  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2584 C  CD    . GLU A-2 1 145 ? 27.637 12.132 95.267  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2585 O  OE1   . GLU A-2 1 145 ? 28.334 11.170 94.902  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2586 O  OE2   . GLU A-2 1 145 ? 27.804 12.734 96.352  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2587 N  N     . LEU A-2 1 146 ? 23.697 12.987 92.409  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N     1 
ATOM   2588 C  CA    . LEU A-2 1 146 ? 22.631 12.048 92.081  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2589 C  C     . LEU A-2 1 146 ? 23.184 10.822 91.396  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C     1 
ATOM   2590 O  O     . LEU A-2 1 146 ? 24.119 10.910 90.608  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O     1 
ATOM   2591 C  CB    . LEU A-2 1 146 ? 21.617 12.678 91.111  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2592 C  CG    . LEU A-2 1 146 ? 20.710 13.837 91.516  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2593 C  CD1   . LEU A-2 1 146 ? 19.838 14.227 90.316  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2594 C  CD2   . LEU A-2 1 146 ? 19.837 13.422 92.680  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2595 N  N     . PRO A-2 1 147 ? 22.601 9.654  91.677  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A-2 N     1 
ATOM   2596 C  CA    . PRO A-2 1 147 ? 23.105 8.460  91.002  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2597 C  C     . PRO A-2 1 147 ? 22.867 8.645  89.496  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A-2 C     1 
ATOM   2598 O  O     . PRO A-2 1 147 ? 21.847 9.207  89.081  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A-2 O     1 
ATOM   2599 C  CB    . PRO A-2 1 147 ? 22.212 7.348  91.545  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2600 C  CG    . PRO A-2 1 147 ? 21.838 7.824  92.883  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2601 C  CD    . PRO A-2 1 147 ? 21.580 9.310  92.683  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2602 N  N     . LEU A-2 1 148 ? 23.788 8.162  88.671  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 N     1 
ATOM   2603 C  CA    . LEU A-2 1 148 ? 23.590 8.287  87.234  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2604 C  C     . LEU A-2 1 148 ? 22.275 7.654  86.782  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 C     1 
ATOM   2605 O  O     . LEU A-2 1 148 ? 21.627 8.151  85.867  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 O     1 
ATOM   2606 C  CB    . LEU A-2 1 148 ? 24.750 7.644  86.476  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2607 C  CG    . LEU A-2 1 148 ? 26.046 8.456  86.457  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2608 C  CD1   . LEU A-2 1 148 ? 27.147 7.630  85.773  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2609 C  CD2   . LEU A-2 1 148 ? 25.834 9.780  85.698  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2610 N  N     . THR A-2 1 149 ? 21.876 6.549  87.407  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 149 THR A-2 N     1 
ATOM   2611 C  CA    . THR A-2 1 149 ? 20.625 5.926  86.993  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 149 THR A-2 CA    1 
ATOM   2612 C  C     . THR A-2 1 149 ? 19.461 6.904  87.148  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 149 THR A-2 C     1 
ATOM   2613 O  O     . THR A-2 1 149 ? 18.581 6.958  86.289  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 149 THR A-2 O     1 
ATOM   2614 C  CB    . THR A-2 1 149 ? 20.337 4.630  87.797  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 149 THR A-2 CB    1 
ATOM   2615 O  OG1   . THR A-2 1 149 ? 20.429 4.905  89.193  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 149 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2616 C  CG2   . THR A-2 1 149 ? 21.335 3.532  87.408  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 149 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2617 N  N     . GLU A-2 1 150 ? 19.470 7.694  88.219  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 N     1 
ATOM   2618 C  CA    . GLU A-2 1 150 ? 18.401 8.662  88.451  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2619 C  C     . GLU A-2 1 150 ? 18.478 9.802  87.448  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 C     1 
ATOM   2620 O  O     . GLU A-2 1 150 ? 17.447 10.255 86.938  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 O     1 
ATOM   2621 C  CB    . GLU A-2 1 150 ? 18.470 9.212  89.881  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2622 C  CG    . GLU A-2 1 150 ? 17.902 8.213  90.888  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2623 C  CD    . GLU A-2 1 150 ? 17.970 8.687  92.329  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2624 O  OE1   . GLU A-2 1 150 ? 17.898 9.918  92.557  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2625 O  OE2   . GLU A-2 1 150 ? 18.086 7.815  93.234  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2626 N  N     . VAL A-2 1 151 ? 19.695 10.258 87.163  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 N     1 
ATOM   2627 C  CA    . VAL A-2 1 151 ? 19.849 11.359 86.201  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2628 C  C     . VAL A-2 1 151 ? 19.343 10.923 84.836  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 C     1 
ATOM   2629 O  O     . VAL A-2 1 151 ? 18.644 11.676 84.149  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 O     1 
ATOM   2630 C  CB    . VAL A-2 1 151 ? 21.326 11.817 86.066  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2631 C  CG1   . VAL A-2 1 151 ? 21.454 12.884 84.966  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2632 C  CG2   . VAL A-2 1 151 ? 21.829 12.361 87.398  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2633 N  N     . TYR A-2 1 152 ? 19.675 9.703  84.422  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 N     1 
ATOM   2634 C  CA    . TYR A-2 1 152 ? 19.213 9.287  83.112  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2635 C  C     . TYR A-2 1 152 ? 17.730 8.951  83.091  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 C     1 
ATOM   2636 O  O     . TYR A-2 1 152 ? 17.119 8.964  82.021  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 O     1 
ATOM   2637 C  CB    . TYR A-2 1 152 ? 20.076 8.145  82.569  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2638 C  CG    . TYR A-2 1 152 ? 21.339 8.677  81.926  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2639 C  CD1   . TYR A-2 1 152 ? 22.490 8.918  82.682  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2640 C  CD2   . TYR A-2 1 152 ? 21.352 9.027  80.575  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2641 C  CE1   . TYR A-2 1 152 ? 23.611 9.502  82.113  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2642 C  CE2   . TYR A-2 1 152 ? 22.484 9.610  79.985  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2643 C  CZ    . TYR A-2 1 152 ? 23.609 9.847  80.768  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2644 O  OH    . TYR A-2 1 152 ? 24.721 10.437 80.212  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 152 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2645 N  N     . ALA A-2 1 153 ? 17.149 8.648  84.256  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 N     1 
ATOM   2646 C  CA    . ALA A-2 1 153 ? 15.710 8.385  84.317  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2647 C  C     . ALA A-2 1 153 ? 15.026 9.736  84.123  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 C     1 
ATOM   2648 O  O     . ALA A-2 1 153 ? 14.009 9.827  83.422  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 O     1 
ATOM   2649 C  CB    . ALA A-2 1 153 ? 15.311 7.774  85.677  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2650 N  N     . LEU A-2 1 154 ? 15.586 10.783 84.724  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 N     1 
ATOM   2651 C  CA    . LEU A-2 1 154 ? 15.024 12.129 84.565  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2652 C  C     . LEU A-2 1 154 ? 15.085 12.536 83.084  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 C     1 
ATOM   2653 O  O     . LEU A-2 1 154 ? 14.156 13.134 82.546  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 O     1 
ATOM   2654 C  CB    . LEU A-2 1 154 ? 15.806 13.154 85.399  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2655 C  CG    . LEU A-2 1 154 ? 15.619 13.048 86.921  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2656 C  CD1   . LEU A-2 1 154 ? 16.604 13.958 87.653  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2657 C  CD2   . LEU A-2 1 154 ? 14.166 13.414 87.276  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2658 N  N     . LEU A-2 1 155 ? 16.183 12.192 82.434  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 N     1 
ATOM   2659 C  CA    . LEU A-2 1 155 ? 16.370 12.531 81.014  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2660 C  C     . LEU A-2 1 155 ? 15.307 11.832 80.176  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 C     1 
ATOM   2661 O  O     . LEU A-2 1 155 ? 14.637 12.460 79.367  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 O     1 
ATOM   2662 C  CB    . LEU A-2 1 155 ? 17.767 12.101 80.532  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2663 C  CG    . LEU A-2 1 155 ? 18.084 12.458 79.061  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2664 C  CD1   . LEU A-2 1 155 ? 18.231 13.976 78.922  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2665 C  CD2   . LEU A-2 1 155 ? 19.365 11.760 78.638  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2666 N  N     . ALA A-2 1 156 ? 15.140 10.533 80.407  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 N     1 
ATOM   2667 C  CA    . ALA A-2 1 156 ? 14.165 9.750  79.650  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2668 C  C     . ALA A-2 1 156 ? 12.743 10.243 79.877  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 C     1 
ATOM   2669 O  O     . ALA A-2 1 156 ? 11.927 10.195 78.958  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 O     1 
ATOM   2670 C  CB    . ALA A-2 1 156 ? 14.270 8.274  80.026  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2671 N  N     . LYS A-2 1 157 ? 12.449 10.706 81.092  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 N     1 
ATOM   2672 C  CA    . LYS A-2 1 157 ? 11.118 11.207 81.422  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2673 C  C     . LYS A-2 1 157 ? 10.861 12.607 80.874  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 C     1 
ATOM   2674 O  O     . LYS A-2 1 157 ? 9.759  13.133 81.033  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 O     1 
ATOM   2675 C  CB    . LYS A-2 1 157 ? 10.904 11.252 82.937  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2676 C  CG    . LYS A-2 1 157 ? 10.707 9.909  83.617  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2677 C  CD    . LYS A-2 1 157 ? 10.447 10.136 85.115  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2678 C  CE    . LYS A-2 1 157 ? 10.044 8.859  85.846  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2679 N  NZ    . LYS A-2 1 157 ? 11.109 7.815  85.799  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2680 N  N     . GLY A-2 1 158 ? 11.882 13.215 80.267  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 N     1 
ATOM   2681 C  CA    . GLY A-2 1 158 ? 11.736 14.548 79.709  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2682 C  C     . GLY A-2 1 158 ? 11.777 15.653 80.750  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 C     1 
ATOM   2683 O  O     . GLY A-2 1 158 ? 11.295 16.758 80.503  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 O     1 
ATOM   2684 N  N     . GLU A-2 1 159 ? 12.379 15.366 81.907  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 N     1 
ATOM   2685 C  CA    . GLU A-2 1 159 ? 12.448 16.325 83.002  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2686 C  C     . GLU A-2 1 159 ? 13.686 17.235 83.052  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 C     1 
ATOM   2687 O  O     . GLU A-2 1 159 ? 13.766 18.115 83.898  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 O     1 
ATOM   2688 C  CB    . GLU A-2 1 159 ? 12.277 15.583 84.345  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2689 C  CG    . GLU A-2 1 159 ? 10.853 15.056 84.549  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2690 C  CD    . GLU A-2 1 159 ? 10.668 14.365 85.885  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2691 O  OE1   . GLU A-2 1 159 ? 11.169 14.887 86.904  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2692 O  OE2   . GLU A-2 1 159 ? 10.017 13.300 85.916  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2693 N  N     . ILE A-2 1 160 ? 14.635 17.038 82.141  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 N     1 
ATOM   2694 C  CA    . ILE A-2 1 160 ? 15.836 17.880 82.104  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2695 C  C     . ILE A-2 1 160 ? 15.491 19.024 81.153  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 C     1 
ATOM   2696 O  O     . ILE A-2 1 160 ? 15.483 18.833 79.938  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 O     1 
ATOM   2697 C  CB    . ILE A-2 1 160 ? 17.053 17.090 81.549  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2698 C  CG1   . ILE A-2 1 160 ? 17.367 15.892 82.445  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2699 C  CG2   . ILE A-2 1 160 ? 18.270 18.019 81.447  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2700 C  CD1   . ILE A-2 1 160 ? 17.756 16.242 83.841  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2701 N  N     . GLN A-2 1 161 ? 15.233 20.210 81.689  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 N     1 
ATOM   2702 C  CA    . GLN A-2 1 161 ? 14.799 21.321 80.851  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2703 C  C     . GLN A-2 1 161 ? 15.902 22.104 80.178  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 C     1 
ATOM   2704 O  O     . GLN A-2 1 161 ? 15.670 22.732 79.154  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 O     1 
ATOM   2705 C  CB    . GLN A-2 1 161 ? 13.935 22.273 81.680  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2706 C  CG    . GLN A-2 1 161 ? 12.694 21.580 82.240  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2707 C  CD    . GLN A-2 1 161 ? 11.736 22.545 82.916  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2708 O  OE1   . GLN A-2 1 161 ? 10.926 22.146 83.746  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2709 N  NE2   . GLN A-2 1 161 ? 11.812 23.808 82.549  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2710 N  N     . ASP A-2 1 162 ? 17.094 22.097 80.761  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 N     1 
ATOM   2711 C  CA    . ASP A-2 1 162 ? 18.210 22.823 80.146  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2712 C  C     . ASP A-2 1 162 ? 18.706 22.021 78.945  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 C     1 
ATOM   2713 O  O     . ASP A-2 1 162 ? 19.178 20.888 79.104  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 O     1 
ATOM   2714 C  CB    . ASP A-2 1 162 ? 19.362 23.006 81.133  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2715 C  CG    . ASP A-2 1 162 ? 20.561 23.673 80.478  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2716 O  OD1   . ASP A-2 1 162 ? 21.689 23.111 80.508  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2717 O  OD2   . ASP A-2 1 162 ? 20.366 24.765 79.906  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2718 N  N     . ALA A-2 1 163 ? 18.616 22.607 77.747  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 N     1 
ATOM   2719 C  CA    . ALA A-2 1 163 ? 19.023 21.901 76.541  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2720 C  C     . ALA A-2 1 163 ? 20.456 21.394 76.569  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 C     1 
ATOM   2721 O  O     . ALA A-2 1 163 ? 20.711 20.258 76.204  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 O     1 
ATOM   2722 C  CB    . ALA A-2 1 163 ? 18.848 22.795 75.319  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2723 N  N     . SER A-2 1 164 ? 21.380 22.249 76.996  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 164 SER A-2 N     1 
ATOM   2724 C  CA    . SER A-2 1 164 ? 22.796 21.874 76.983  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 164 SER A-2 CA    1 
ATOM   2725 C  C     . SER A-2 1 164 ? 23.103 20.719 77.898  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 164 SER A-2 C     1 
ATOM   2726 O  O     . SER A-2 1 164 ? 23.917 19.853 77.560  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 164 SER A-2 O     1 
ATOM   2727 C  CB    . SER A-2 1 164 ? 23.648 23.080 77.319  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 164 SER A-2 CB    1 
ATOM   2728 O  OG    . SER A-2 1 164 ? 23.407 24.105 76.374  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 164 SER A-2 OG    1 
ATOM   2729 N  N     . THR A-2 1 165 ? 22.448 20.705 79.051  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 N     1 
ATOM   2730 C  CA    . THR A-2 1 165 ? 22.608 19.610 79.992  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CA    1 
ATOM   2731 C  C     . THR A-2 1 165 ? 22.036 18.331 79.385  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 C     1 
ATOM   2732 O  O     . THR A-2 1 165 ? 22.669 17.276 79.430  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 O     1 
ATOM   2733 C  CB    . THR A-2 1 165 ? 21.913 19.951 81.317  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CB    1 
ATOM   2734 O  OG1   . THR A-2 1 165 ? 22.632 21.025 81.945  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2735 C  CG2   . THR A-2 1 165 ? 21.900 18.724 82.271  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2736 N  N     . ALA A-2 1 166 ? 20.848 18.433 78.795  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A-2 N     1 
ATOM   2737 C  CA    . ALA A-2 1 166 ? 20.240 17.262 78.170  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2738 C  C     . ALA A-2 1 166 ? 21.122 16.698 77.072  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A-2 C     1 
ATOM   2739 O  O     . ALA A-2 1 166 ? 21.351 15.489 77.041  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A-2 O     1 
ATOM   2740 C  CB    . ALA A-2 1 166 ? 18.854 17.621 77.618  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2741 N  N     . LEU A-2 1 167 ? 21.638 17.561 76.196  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     1 
ATOM   2742 C  CA    . LEU A-2 1 167 ? 22.476 17.102 75.096  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2743 C  C     . LEU A-2 1 167 ? 23.786 16.520 75.592  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     1 
ATOM   2744 O  O     . LEU A-2 1 167 ? 24.262 15.521 75.050  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     1 
ATOM   2745 C  CB    . LEU A-2 1 167 ? 22.715 18.258 74.116  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2746 C  CG    . LEU A-2 1 167 ? 23.351 17.944 72.758  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2747 C  CD1   . LEU A-2 1 167 ? 22.644 16.773 72.063  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2748 C  CD2   . LEU A-2 1 167 ? 23.258 19.207 71.908  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2749 N  N     . THR A-2 1 168 ? 24.388 17.153 76.596  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 168 THR A-2 N     1 
ATOM   2750 C  CA    . THR A-2 1 168 ? 25.625 16.611 77.162  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 168 THR A-2 CA    1 
ATOM   2751 C  C     . THR A-2 1 168 ? 25.326 15.199 77.680  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 168 THR A-2 C     1 
ATOM   2752 O  O     . THR A-2 1 168 ? 26.119 14.281 77.453  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 168 THR A-2 O     1 
ATOM   2753 C  CB    . THR A-2 1 168 ? 26.136 17.500 78.306  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 168 THR A-2 CB    1 
ATOM   2754 O  OG1   . THR A-2 1 168 ? 26.457 18.793 77.771  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 168 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2755 C  CG2   . THR A-2 1 168 ? 27.395 16.904 78.956  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 168 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2756 N  N     . LEU A-2 1 169 ? 24.195 15.007 78.368  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 N     1 
ATOM   2757 C  CA    . LEU A-2 1 169 ? 23.866 13.670 78.876  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2758 C  C     . LEU A-2 1 169 ? 23.701 12.674 77.725  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 C     1 
ATOM   2759 O  O     . LEU A-2 1 169 ? 24.190 11.549 77.805  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 O     1 
ATOM   2760 C  CB    . LEU A-2 1 169 ? 22.580 13.700 79.724  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2761 C  CG    . LEU A-2 1 169 ? 22.734 14.429 81.085  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2762 C  CD1   . LEU A-2 1 169 ? 21.357 14.705 81.671  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2763 C  CD2   . LEU A-2 1 169 ? 23.562 13.611 82.070  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2764 N  N     . PHE A-2 1 170 ? 23.010 13.065 76.654  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 N     1 
ATOM   2765 C  CA    . PHE A-2 1 170 ? 22.857 12.133 75.543  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2766 C  C     . PHE A-2 1 170 ? 24.203 11.753 74.912  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 C     1 
ATOM   2767 O  O     . PHE A-2 1 170 ? 24.455 10.572 74.601  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 O     1 
ATOM   2768 C  CB    . PHE A-2 1 170 ? 21.915 12.728 74.479  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2769 C  CG    . PHE A-2 1 170 ? 20.452 12.504 74.778  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2770 C  CD1   . PHE A-2 1 170 ? 19.927 11.213 74.820  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2771 C  CD2   . PHE A-2 1 170 ? 19.598 13.582 74.992  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2772 C  CE1   . PHE A-2 1 170 ? 18.568 11.019 75.069  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2773 C  CE2   . PHE A-2 1 170 ? 18.245 13.391 75.239  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2774 C  CZ    . PHE A-2 1 170 ? 17.729 12.113 75.278  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2775 N  N     . TYR A-2 1 171 ? 25.070 12.733 74.705  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 N     1 
ATOM   2776 C  CA    . TYR A-2 1 171 ? 26.384 12.430 74.131  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2777 C  C     . TYR A-2 1 171 ? 27.268 11.625 75.097  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 C     1 
ATOM   2778 O  O     . TYR A-2 1 171 ? 28.092 10.809 74.665  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 O     1 
ATOM   2779 C  CB    . TYR A-2 1 171 ? 27.127 13.709 73.749  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2780 C  CG    . TYR A-2 1 171 ? 26.607 14.382 72.499  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2781 C  CD1   . TYR A-2 1 171 ? 26.324 13.648 71.350  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2782 C  CD2   . TYR A-2 1 171 ? 26.497 15.763 72.440  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2783 C  CE1   . TYR A-2 1 171 ? 25.946 14.279 70.155  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2784 C  CE2   . TYR A-2 1 171 ? 26.139 16.407 71.247  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2785 C  CZ    . TYR A-2 1 171 ? 25.865 15.657 70.115  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2786 O  OH    . TYR A-2 1 171 ? 25.554 16.310 68.939  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 171 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2787 N  N     . ALA A-2 1 172 ? 27.111 11.851 76.394  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 N     1 
ATOM   2788 C  CA    . ALA A-2 1 172 ? 27.927 11.132 77.370  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2789 C  C     . ALA A-2 1 172 ? 27.536 9.677  77.561  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 C     1 
ATOM   2790 O  O     . ALA A-2 1 172 ? 28.389 8.831  77.883  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 O     1 
ATOM   2791 C  CB    . ALA A-2 1 172 ? 27.859 11.845 78.740  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2792 N  N     . GLU A-2 1 173 ? 26.258 9.386  77.352  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 N     1 
ATOM   2793 C  CA    . GLU A-2 1 173 ? 25.730 8.059  77.614  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2794 C  C     . GLU A-2 1 173 ? 26.534 6.877  77.061  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 C     1 
ATOM   2795 O  O     . GLU A-2 1 173 ? 26.874 5.966  77.814  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 O     1 
ATOM   2796 C  CB    . GLU A-2 1 173 ? 24.261 7.969  77.174  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2797 C  CG    . GLU A-2 1 173 ? 23.546 6.768  77.800  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2798 C  CD    . GLU A-2 1 173 ? 22.082 6.676  77.417  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2799 O  OE1   . GLU A-2 1 173 ? 21.563 7.604  76.762  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2800 O  OE2   . GLU A-2 1 173 ? 21.446 5.671  77.785  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2801 N  N     . PRO A-2 1 174 ? 26.860 6.876  75.756  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A-2 N     1 
ATOM   2802 C  CA    . PRO A-2 1 174 ? 27.627 5.707  75.290  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2803 C  C     . PRO A-2 1 174 ? 28.966 5.518  75.985  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A-2 C     1 
ATOM   2804 O  O     . PRO A-2 1 174 ? 29.376 4.378  76.225  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A-2 O     1 
ATOM   2805 C  CB    . PRO A-2 1 174 ? 27.772 5.943  73.782  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2806 C  CG    . PRO A-2 1 174 ? 27.588 7.443  73.632  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2807 C  CD    . PRO A-2 1 174 ? 26.506 7.764  74.636  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2808 N  N     . HIS A-2 1 175 ? 29.645 6.620  76.292  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 N     1 
ATOM   2809 C  CA    . HIS A-2 1 175 ? 30.931 6.568  76.990  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2810 C  C     . HIS A-2 1 175 ? 30.741 6.001  78.396  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 C     1 
ATOM   2811 O  O     . HIS A-2 1 175 ? 31.549 5.196  78.876  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 O     1 
ATOM   2812 C  CB    . HIS A-2 1 175 ? 31.523 7.966  77.114  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2813 C  CG    . HIS A-2 1 175 ? 31.993 8.542  75.818  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2814 N  ND1   . HIS A-2 1 175 ? 33.166 8.149  75.207  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2815 C  CD2   . HIS A-2 1 175 ? 31.463 9.504  75.027  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2816 C  CE1   . HIS A-2 1 175 ? 33.337 8.844  74.096  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2817 N  NE2   . HIS A-2 1 175 ? 32.315 9.673  73.961  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 175 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2818 N  N     . LEU A-2 1 176 ? 29.692 6.443  79.082  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 N     1 
ATOM   2819 C  CA    . LEU A-2 1 176 ? 29.451 5.938  80.426  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2820 C  C     . LEU A-2 1 176 ? 29.176 4.440  80.418  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 C     1 
ATOM   2821 O  O     . LEU A-2 1 176 ? 29.631 3.719  81.311  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 O     1 
ATOM   2822 C  CB    . LEU A-2 1 176 ? 28.277 6.667  81.080  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2823 C  CG    . LEU A-2 1 176 ? 28.588 8.145  81.339  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2824 C  CD1   . LEU A-2 1 176 ? 27.307 8.852  81.746  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2825 C  CD2   . LEU A-2 1 176 ? 29.629 8.300  82.433  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2826 N  N     . LYS A-2 1 177 ? 28.430 3.974  79.426  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 N     1 
ATOM   2827 C  CA    . LYS A-2 1 177 ? 28.144 2.543  79.349  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2828 C  C     . LYS A-2 1 177 ? 29.428 1.779  79.022  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 C     1 
ATOM   2829 O  O     . LYS A-2 1 177 ? 29.693 0.719  79.610  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 O     1 
ATOM   2830 C  CB    . LYS A-2 1 177 ? 27.058 2.274  78.303  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2831 C  CG    . LYS A-2 1 177 ? 25.674 2.818  78.722  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2832 C  CD    . LYS A-2 1 177 ? 24.608 2.561  77.668  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2833 C  CE    . LYS A-2 1 177 ? 23.216 2.879  78.223  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2834 N  NZ    . LYS A-2 1 177 ? 22.125 2.590  77.245  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2835 N  N     . ARG A-2 1 178 ? 30.248 2.338  78.131  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 N     1 
ATOM   2836 C  CA    . ARG A-2 1 178 ? 31.509 1.704  77.729  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2837 C  C     . ARG A-2 1 178 ? 32.454 1.572  78.916  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 C     1 
ATOM   2838 O  O     . ARG A-2 1 178 ? 33.107 0.538  79.103  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 O     1 
ATOM   2839 C  CB    . ARG A-2 1 178 ? 32.169 2.536  76.619  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2840 C  CG    . ARG A-2 1 178 ? 33.605 2.186  76.300  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2841 C  CD    . ARG A-2 1 178 ? 34.085 3.006  75.101  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2842 N  NE    . ARG A-2 1 178 ? 34.214 4.434  75.413  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2843 C  CZ    . ARG A-2 1 178 ? 35.205 4.953  76.126  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2844 N  NH1   . ARG A-2 1 178 ? 36.167 4.167  76.606  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2845 N  NH2   . ARG A-2 1 178 ? 35.253 6.266  76.354  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2846 N  N     . LEU A-2 1 179 ? 32.511 2.622  79.725  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 N     1 
ATOM   2847 C  CA    . LEU A-2 1 179 ? 33.396 2.647  80.871  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2848 C  C     . LEU A-2 1 179 ? 32.862 1.850  82.061  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 C     1 
ATOM   2849 O  O     . LEU A-2 1 179 ? 33.582 1.663  83.030  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 O     1 
ATOM   2850 C  CB    . LEU A-2 1 179 ? 33.676 4.098  81.281  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2851 C  CG    . LEU A-2 1 179 ? 34.424 4.903  80.215  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2852 C  CD1   . LEU A-2 1 179 ? 34.414 6.384  80.564  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2853 C  CD2   . LEU A-2 1 179 ? 35.845 4.409  80.103  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2854 N  N     . GLY A-2 1 180 ? 31.605 1.415  81.988  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 N     1 
ATOM   2855 C  CA    . GLY A-2 1 180 ? 31.013 0.619  83.059  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2856 C  C     . GLY A-2 1 180 ? 30.429 1.434  84.203  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 C     1 
ATOM   2857 O  O     . GLY A-2 1 180 ? 30.158 0.902  85.286  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A-2 O     1 
ATOM   2858 N  N     . LEU A-2 1 181 ? 30.223 2.726  83.960  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 N     1 
ATOM   2859 C  CA    . LEU A-2 1 181 ? 29.668 3.616  84.974  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2860 C  C     . LEU A-2 1 181 ? 28.144 3.714  84.891  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 C     1 
ATOM   2861 O  O     . LEU A-2 1 181 ? 27.507 4.259  85.792  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 O     1 
ATOM   2862 C  CB    . LEU A-2 1 181 ? 30.302 5.007  84.839  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2863 C  CG    . LEU A-2 1 181 ? 31.817 5.031  85.090  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2864 C  CD1   . LEU A-2 1 181 ? 32.436 6.287  84.505  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2865 C  CD2   . LEU A-2 1 181 ? 32.090 4.951  86.580  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2866 N  N     . LEU A-2 1 182 ? 27.572 3.149  83.832  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 N     1 
ATOM   2867 C  CA    . LEU A-2 1 182 ? 26.131 3.159  83.593  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2868 C  C     . LEU A-2 1 182 ? 25.716 1.871  82.893  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 C     1 
ATOM   2869 O  O     . LEU A-2 1 182 ? 26.553 1.303  82.169  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 O     1 
ATOM   2870 C  CB    . LEU A-2 1 182 ? 25.757 4.363  82.699  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2871 C  CG    . LEU A-2 1 182 ? 24.271 4.581  82.394  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2872 C  CD1   . LEU A-2 1 182 ? 23.576 4.943  83.693  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2873 C  CD2   . LEU A-2 1 182 ? 24.073 5.699  81.372  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2874 O  OXT   . LEU A-2 1 182 ? 24.547 1.466  83.029  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 182 LEU A-2 OXT   1 
HETATM 2875 MG MG    . MG  B   2 .   ? 10.329 29.851 59.345  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 183 MG  A   MG    1 
HETATM 2876 MG MG    . MG  C   2 .   ? 12.781 28.519 60.957  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 184 MG  A   MG    1 
HETATM 2877 MG MG    . MG  D   2 .   ? 8.181  32.046 61.624  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 185 MG  A   MG    1 
HETATM 2878 P  PA    . RBY E   3 .   ? 11.435 31.554 62.078  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   PA    1 
HETATM 2879 O  "O5'" . RBY E   3 .   ? 11.647 32.901 61.141  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "O5'" 1 
HETATM 2880 C  "C5'" . RBY E   3 .   ? 11.164 33.698 60.109  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "C5'" 1 
HETATM 2881 C  "C4'" . RBY E   3 .   ? 12.503 34.587 60.232  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "C4'" 1 
HETATM 2882 O  "O4'" . RBY E   3 .   ? 13.164 34.942 61.546  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "O4'" 1 
HETATM 2883 C  "C3'" . RBY E   3 .   ? 13.751 35.012 59.314  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "C3'" 1 
HETATM 2884 O  "O3'" . RBY E   3 .   ? 13.475 35.493 58.132  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "O3'" 1 
HETATM 2885 C  "C2'" . RBY E   3 .   ? 14.843 35.893 60.173  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "C2'" 1 
HETATM 2886 O  "O2'" . RBY E   3 .   ? 15.463 36.982 59.572  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "O2'" 1 
HETATM 2887 C  "C1'" . RBY E   3 .   ? 14.070 36.257 61.437  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   "C1'" 1 
HETATM 2888 N  N9    . RBY E   3 .   ? 14.925 36.294 62.515  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   N9    1 
HETATM 2889 C  C8    . RBY E   3 .   ? 15.121 35.150 63.288  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   C8    1 
HETATM 2890 N  N7    . RBY E   3 .   ? 15.985 35.414 64.217  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   N7    1 
HETATM 2891 C  C5    . RBY E   3 .   ? 16.370 36.719 64.097  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   C5    1 
HETATM 2892 C  C6    . RBY E   3 .   ? 17.278 37.567 64.807  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   C6    1 
HETATM 2893 N  N6    . RBY E   3 .   ? 18.008 37.122 65.847  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   N6    1 
HETATM 2894 N  N1    . RBY E   3 .   ? 17.431 38.825 64.443  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   N1    1 
HETATM 2895 C  C2    . RBY E   3 .   ? 16.773 39.379 63.419  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   C2    1 
HETATM 2896 N  N3    . RBY E   3 .   ? 15.909 38.665 62.683  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   N3    1 
HETATM 2897 C  C4    . RBY E   3 .   ? 15.686 37.320 63.000  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   C4    1 
HETATM 2898 C  CX    . RBY E   3 .   ? 12.674 31.563 63.009  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   CX    1 
HETATM 2899 P  PB    . RBY E   3 .   ? 13.867 30.267 63.536  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   PB    1 
HETATM 2900 O  O1B   . RBY E   3 .   ? 14.750 31.498 62.754  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   O1B   1 
HETATM 2901 O  OR5   . RBY E   3 .   ? 14.204 30.292 64.921  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   OR5   1 
HETATM 2902 C  CR5   . RBY E   3 .   ? 13.801 29.618 66.081  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   CR5   1 
HETATM 2903 C  CR4   . RBY E   3 .   ? 14.589 30.221 67.090  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   CR4   1 
HETATM 2904 O  OR4   . RBY E   3 .   ? 15.761 30.538 67.703  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   OR4   1 
HETATM 2905 C  CR3   . RBY E   3 .   ? 13.517 31.120 67.399  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   CR3   1 
HETATM 2906 O  OR3   . RBY E   3 .   ? 12.292 31.380 66.927  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   OR3   1 
HETATM 2907 C  CR2   . RBY E   3 .   ? 13.948 32.030 68.412  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   CR2   1 
HETATM 2908 O  OR2   . RBY E   3 .   ? 13.046 32.231 69.547  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   OR2   1 
HETATM 2909 C  CR1   . RBY E   3 .   ? 15.406 31.569 68.683  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   CR1   1 
HETATM 2910 O  OR1   . RBY E   3 .   ? 16.269 32.693 68.471  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   OR1   1 
HETATM 2911 O  O2A   . RBY E   3 .   ? 10.227 31.710 63.094  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   O2A   1 
HETATM 2912 O  O2B   . RBY E   3 .   ? 14.005 28.815 62.759  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   O2B   1 
HETATM 2913 O  O1A   . RBY E   3 .   ? 11.336 30.234 61.145  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A   O1A   1 
HETATM 2914 MG MG    . MG  B-2 2 .   ? 30.350 29.851 86.708  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 183 MG  A-2 MG    1 
HETATM 2915 MG MG    . MG  C-2 2 .   ? 27.898 28.519 85.096  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 184 MG  A-2 MG    1 
HETATM 2916 MG MG    . MG  D-2 2 .   ? 32.498 32.046 84.429  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 185 MG  A-2 MG    1 
HETATM 2917 P  PA    . RBY E-2 3 .   ? 29.244 31.554 83.975  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 PA    1 
HETATM 2918 O  "O5'" . RBY E-2 3 .   ? 29.032 32.901 84.912  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "O5'" 1 
HETATM 2919 C  "C5'" . RBY E-2 3 .   ? 29.515 33.698 85.944  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "C5'" 1 
HETATM 2920 C  "C4'" . RBY E-2 3 .   ? 28.176 34.587 85.821  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "C4'" 1 
HETATM 2921 O  "O4'" . RBY E-2 3 .   ? 27.515 34.942 84.507  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "O4'" 1 
HETATM 2922 C  "C3'" . RBY E-2 3 .   ? 26.928 35.012 86.739  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "C3'" 1 
HETATM 2923 O  "O3'" . RBY E-2 3 .   ? 27.204 35.493 87.921  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "O3'" 1 
HETATM 2924 C  "C2'" . RBY E-2 3 .   ? 25.836 35.893 85.880  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "C2'" 1 
HETATM 2925 O  "O2'" . RBY E-2 3 .   ? 25.216 36.982 86.481  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "O2'" 1 
HETATM 2926 C  "C1'" . RBY E-2 3 .   ? 26.609 36.257 84.616  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 "C1'" 1 
HETATM 2927 N  N9    . RBY E-2 3 .   ? 25.754 36.294 83.538  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 N9    1 
HETATM 2928 C  C8    . RBY E-2 3 .   ? 25.558 35.150 82.765  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 C8    1 
HETATM 2929 N  N7    . RBY E-2 3 .   ? 24.694 35.414 81.836  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 N7    1 
HETATM 2930 C  C5    . RBY E-2 3 .   ? 24.309 36.719 81.956  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 C5    1 
HETATM 2931 C  C6    . RBY E-2 3 .   ? 23.401 37.567 81.246  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 C6    1 
HETATM 2932 N  N6    . RBY E-2 3 .   ? 22.671 37.122 80.206  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 N6    1 
HETATM 2933 N  N1    . RBY E-2 3 .   ? 23.248 38.825 81.610  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 N1    1 
HETATM 2934 C  C2    . RBY E-2 3 .   ? 23.906 39.379 82.634  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 C2    1 
HETATM 2935 N  N3    . RBY E-2 3 .   ? 24.770 38.665 83.370  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 N3    1 
HETATM 2936 C  C4    . RBY E-2 3 .   ? 24.993 37.320 83.053  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 C4    1 
HETATM 2937 C  CX    . RBY E-2 3 .   ? 28.005 31.563 83.044  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 CX    1 
HETATM 2938 P  PB    . RBY E-2 3 .   ? 26.812 30.267 82.517  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 PB    1 
HETATM 2939 O  O1B   . RBY E-2 3 .   ? 25.929 31.498 83.299  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 O1B   1 
HETATM 2940 O  OR5   . RBY E-2 3 .   ? 26.475 30.292 81.132  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 OR5   1 
HETATM 2941 C  CR5   . RBY E-2 3 .   ? 26.878 29.618 79.972  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 CR5   1 
HETATM 2942 C  CR4   . RBY E-2 3 .   ? 26.090 30.221 78.963  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 CR4   1 
HETATM 2943 O  OR4   . RBY E-2 3 .   ? 24.918 30.538 78.350  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 OR4   1 
HETATM 2944 C  CR3   . RBY E-2 3 .   ? 27.162 31.120 78.654  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 CR3   1 
HETATM 2945 O  OR3   . RBY E-2 3 .   ? 28.387 31.380 79.126  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 OR3   1 
HETATM 2946 C  CR2   . RBY E-2 3 .   ? 26.731 32.030 77.641  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 CR2   1 
HETATM 2947 O  OR2   . RBY E-2 3 .   ? 27.633 32.231 76.506  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 OR2   1 
HETATM 2948 C  CR1   . RBY E-2 3 .   ? 25.273 31.569 77.370  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 CR1   1 
HETATM 2949 O  OR1   . RBY E-2 3 .   ? 24.410 32.693 77.582  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 OR1   1 
HETATM 2950 O  O2A   . RBY E-2 3 .   ? 30.452 31.710 82.959  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 O2A   1 
HETATM 2951 O  O2B   . RBY E-2 3 .   ? 26.674 28.815 83.294  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 O2B   1 
HETATM 2952 O  O1A   . RBY E-2 3 .   ? 29.343 30.234 84.908  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 186 RBY A-2 O1A   1 
HETATM 2953 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.787 15.341 79.744  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A   O     1 
HETATM 2954 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.087 29.419 76.822  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A   O     1 
HETATM 2955 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.241  29.813 57.645  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A   O     1 
HETATM 2956 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.002 27.065 60.633  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A   O     1 
HETATM 2957 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.433 25.234 61.986  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A   O     1 
HETATM 2958 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.493  26.897 51.831  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A   O     1 
HETATM 2959 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.864 29.737 59.767  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A   O     1 
HETATM 2960 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.277 21.421 60.386  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A   O     1 
HETATM 2961 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.715 24.598 51.278  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A   O     1 
HETATM 2962 O  O     . HOH F   4 .   ? 2.435  21.138 57.814  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A   O     1 
HETATM 2963 O  O     . HOH F   4 .   ? 23.396 21.167 62.483  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A   O     1 
HETATM 2964 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.326 28.907 79.333  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A   O     1 
HETATM 2965 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.168 32.941 84.926  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A   O     1 
HETATM 2966 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.342 33.822 72.252  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A   O     1 
HETATM 2967 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.697 5.057  56.927  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O     1 
HETATM 2968 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.797  19.482 72.417  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O     1 
HETATM 2969 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.378  31.671 60.002  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O     1 
HETATM 2970 O  O     . HOH F   4 .   ? -0.800 25.356 61.717  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O     1 
HETATM 2971 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.511 18.701 77.399  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O     1 
HETATM 2972 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.843  19.117 58.901  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O     1 
HETATM 2973 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.188  8.130  58.781  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O     1 
HETATM 2974 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.275 26.471 65.266  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O     1 
HETATM 2975 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.276  33.056 71.110  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O     1 
HETATM 2976 O  O     . HOH F   4 .   ? 19.473 25.067 68.617  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O     1 
HETATM 2977 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.613  -1.664 60.193  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O     1 
HETATM 2978 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.081  31.962 77.676  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O     1 
HETATM 2979 O  O     . HOH F   4 .   ? 20.359 33.806 59.346  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O     1 
HETATM 2980 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.518 51.883 76.301  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O     1 
HETATM 2981 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.735 48.708 80.271  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O     1 
HETATM 2982 O  O     . HOH F   4 .   ? -3.205 27.642 67.094  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O     1 
HETATM 2983 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.865  5.379  72.384  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A   O     1 
HETATM 2984 O  O     . HOH F   4 .   ? 29.685 19.242 66.300  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A   O     1 
HETATM 2985 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.516  22.184 70.926  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A   O     1 
HETATM 2986 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.280  9.187  61.667  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A   O     1 
HETATM 2987 O  O     . HOH F   4 .   ? 24.007 34.563 79.151  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A   O     1 
HETATM 2988 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.458 18.512 60.016  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A   O     1 
HETATM 2989 O  O     . HOH F   4 .   ? 17.923 31.662 57.383  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A   O     1 
HETATM 2990 O  O     . HOH F   4 .   ? -0.467 22.168 46.755  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A   O     1 
HETATM 2991 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.153 8.672  71.834  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A   O     1 
HETATM 2992 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.140 38.653 89.617  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A   O     1 
HETATM 2993 O  O     . HOH F   4 .   ? 28.524 26.621 55.985  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A   O     1 
HETATM 2994 O  O     . HOH F   4 .   ? 5.191  10.024 54.019  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A   O     1 
HETATM 2995 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.917  30.814 49.157  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A   O     1 
HETATM 2996 O  O     . HOH F   4 .   ? 28.380 36.139 59.956  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A   O     1 
HETATM 2997 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.727  24.503 45.646  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A   O     1 
HETATM 2998 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.214  11.290 74.471  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A   O     1 
HETATM 2999 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.904 15.983 48.832  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A   O     1 
HETATM 3000 O  O     . HOH F   4 .   ? 2.141  30.449 56.642  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A   O     1 
HETATM 3001 O  O     . HOH F   4 .   ? 7.024  32.202 63.237  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A   O     1 
HETATM 3002 O  O     . HOH F   4 .   ? 29.323 36.677 64.773  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A   O     1 
HETATM 3003 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.917  13.772 49.816  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A   O     1 
HETATM 3004 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.971 34.278 51.393  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A   O     1 
HETATM 3005 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.413 3.515  58.846  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A   O     1 
HETATM 3006 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.556  32.521 59.722  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A   O     1 
HETATM 3007 O  O     . HOH F   4 .   ? 21.659 24.331 74.240  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A   O     1 
HETATM 3008 O  O     . HOH F   4 .   ? 26.105 42.291 85.268  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A   O     1 
HETATM 3009 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.228 40.412 87.418  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A   O     1 
HETATM 3010 O  O     . HOH F   4 .   ? 17.411 36.085 97.432  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A   O     1 
HETATM 3011 O  O     . HOH F   4 .   ? 7.896  18.828 78.193  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A   O     1 
HETATM 3012 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.625  34.081 61.567  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A   O     1 
HETATM 3013 O  O     . HOH F   4 .   ? 2.944  27.238 48.641  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A   O     1 
HETATM 3014 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.726 23.580 48.703  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A   O     1 
HETATM 3015 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.615 20.753 49.913  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A   O     1 
HETATM 3016 O  O     . HOH F   4 .   ? 26.058 44.299 86.957  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A   O     1 
HETATM 3017 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.236 16.332 53.533  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A   O     1 
HETATM 3018 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.294 28.470 62.864  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A   O     1 
HETATM 3019 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.329  1.962  62.779  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A   O     1 
HETATM 3020 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.538 42.467 97.311  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A   O     1 
HETATM 3021 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.914 30.958 80.532  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A   O     1 
HETATM 3022 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.910 26.697 49.821  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A   O     1 
HETATM 3023 O  O     . HOH F   4 .   ? 29.117 19.404 61.241  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A   O     1 
HETATM 3024 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.540 10.289 73.790  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A   O     1 
HETATM 3025 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.888  46.986 84.930  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A   O     1 
HETATM 3026 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.673 5.017  61.822  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A   O     1 
HETATM 3027 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.967 2.258  71.358  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A   O     1 
HETATM 3028 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.560  12.288 73.788  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A   O     1 
HETATM 3029 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.867 38.495 85.161  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A   O     1 
HETATM 3030 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.260 3.564  55.233  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A   O     1 
HETATM 3031 O  O     . HOH F   4 .   ? 28.291 23.999 58.880  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A   O     1 
HETATM 3032 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.943 41.895 92.348  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A   O     1 
HETATM 3033 O  O     . HOH F   4 .   ? 27.010 39.798 85.195  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A   O     1 
HETATM 3034 O  O     . HOH F   4 .   ? 5.940  27.860 75.751  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A   O     1 
HETATM 3035 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.965  20.815 73.538  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A   O     1 
HETATM 3036 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.370 10.127 75.822  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A   O     1 
HETATM 3037 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.825 40.261 96.687  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A   O     1 
HETATM 3038 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.356 46.902 94.872  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A   O     1 
HETATM 3039 O  O     . HOH F   4 .   ? 7.075  30.072 76.734  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A   O     1 
HETATM 3040 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.826 5.064  54.404  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A   O     1 
HETATM 3041 O  O     . HOH F   4 .   ? 3.667  33.075 58.627  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A   O     1 
HETATM 3042 O  O     . HOH F   4 .   ? -3.447 28.153 64.423  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A   O     1 
HETATM 3043 O  O     . HOH F   4 .   ? -3.120 22.694 67.913  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A   O     1 
HETATM 3044 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.094 14.961 65.935  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A   O     1 
HETATM 3045 O  O     . HOH F   4 .   ? -0.377 24.685 58.795  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A   O     1 
HETATM 3046 O  O     . HOH F   4 .   ? -2.685 23.566 62.713  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A   O     1 
HETATM 3047 O  O     . HOH F   4 .   ? -2.360 21.799 64.817  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A   O     1 
HETATM 3048 O  O     . HOH F   4 .   ? -0.142 22.432 56.934  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A   O     1 
HETATM 3049 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.917  2.609  73.158  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A   O     1 
HETATM 3050 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.709 2.545  72.003  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A   O     1 
HETATM 3051 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.143 7.574  74.304  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A   O     1 
HETATM 3052 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.706  12.266 55.055  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A   O     1 
HETATM 3053 O  O     . HOH F   4 .   ? 17.987 35.121 72.658  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A   O     1 
HETATM 3054 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.145 39.753 93.718  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A   O     1 
HETATM 3055 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.815  5.879  59.293  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A   O     1 
HETATM 3056 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.638 41.706 91.588  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A   O     1 
HETATM 3057 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.858 -0.218 70.420  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A   O     1 
HETATM 3058 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.855  46.616 78.680  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A   O     1 
HETATM 3059 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.806 40.560 81.980  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A   O     1 
HETATM 3060 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.811  32.563 80.490  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A   O     1 
HETATM 3061 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.840  23.547 45.047  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A   O     1 
HETATM 3062 O  O     . HOH F   4 .   ? 29.057 29.651 54.992  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A   O     1 
HETATM 3063 O  O     . HOH F   4 .   ? 1.105  16.949 69.318  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A   O     1 
HETATM 3064 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.537 19.350 57.927  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A   O     1 
HETATM 3065 O  O     . HOH F   4 .   ? -0.213 9.661  53.659  1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A   O     1 
HETATM 3066 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.041  21.675 46.968  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A   O     1 
HETATM 3067 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.061  28.348 46.778  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 3068 O  O     . HOH F   4 .   ? 5.937  32.489 55.165  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 3069 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.112 30.601 50.299  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 3070 O  O     . HOH F   4 .   ? 24.147 11.567 54.564  1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 3071 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.689 1.448  59.657  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 3072 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.270 32.522 59.615  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 3073 O  O     . HOH F   4 .   ? 5.264  31.530 75.086  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 3074 O  O     . HOH F   4 .   ? 27.887 38.040 87.196  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 3075 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.504 48.545 83.923  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 3076 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.214  47.446 81.995  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 3077 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.768  44.314 71.165  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 3078 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.009 47.385 65.238  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 3079 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.263  39.919 76.001  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 3080 O  O     . HOH F   4 .   ? 20.344 7.752  73.030  0.50 30.69 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 3081 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.314 48.866 68.908  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 3082 O  O     . HOH F   4 .   ? 20.351 33.431 73.045  0.50 32.60 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 3083 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.156 34.024 65.480  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 3084 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.514 35.667 88.674  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 3085 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.129  31.340 72.663  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 3086 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.892 15.341 66.309  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A-2 O     1 
HETATM 3087 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.592 29.419 69.231  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A-2 O     1 
HETATM 3088 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.438 29.813 88.408  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A-2 O     1 
HETATM 3089 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.677 27.065 85.420  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A-2 O     1 
HETATM 3090 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.246 25.234 84.067  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A-2 O     1 
HETATM 3091 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.186 26.897 94.222  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A-2 O     1 
HETATM 3092 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.815 29.737 86.286  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A-2 O     1 
HETATM 3093 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.402 21.421 85.667  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A-2 O     1 
HETATM 3094 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 27.964 24.598 94.775  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A-2 O     1 
HETATM 3095 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 38.244 21.138 88.239  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A-2 O     1 
HETATM 3096 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 17.283 21.167 83.570  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A-2 O     1 
HETATM 3097 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 18.353 28.907 66.720  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A-2 O     1 
HETATM 3098 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 18.511 32.941 61.127  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A-2 O     1 
HETATM 3099 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.337 33.822 73.801  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A-2 O     1 
HETATM 3100 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.982 5.057  89.126  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O     1 
HETATM 3101 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.882 19.482 73.636  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O     1 
HETATM 3102 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.301 31.671 86.051  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O     1 
HETATM 3103 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.479 25.356 84.336  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O     1 
HETATM 3104 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.168 18.701 68.654  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O     1 
HETATM 3105 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.836 19.117 87.152  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O     1 
HETATM 3106 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.491 8.130  87.272  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O     1 
HETATM 3107 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.404 26.471 80.787  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O     1 
HETATM 3108 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.403 33.056 74.943  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O     1 
HETATM 3109 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 21.206 25.067 77.436  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O     1 
HETATM 3110 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.066 -1.664 85.860  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O     1 
HETATM 3111 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.598 31.962 68.377  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O     1 
HETATM 3112 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 20.320 33.806 86.707  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O     1 
HETATM 3113 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.161 51.883 69.752  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O     1 
HETATM 3114 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.944 48.708 65.782  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O     1 
HETATM 3115 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 43.884 27.642 78.959  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O     1 
HETATM 3116 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.814 5.379  73.669  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O     1 
HETATM 3117 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 10.994 19.242 79.753  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A-2 O     1 
HETATM 3118 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.163 22.184 75.127  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A-2 O     1 
HETATM 3119 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.399 9.187  84.386  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A-2 O     1 
HETATM 3120 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 16.672 34.563 66.902  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A-2 O     1 
HETATM 3121 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.221 18.512 86.037  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A-2 O     1 
HETATM 3122 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.756 31.662 88.670  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A-2 O     1 
HETATM 3123 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.146 22.168 99.298  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A-2 O     1 
HETATM 3124 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.526 8.672  74.219  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A-2 O     1 
HETATM 3125 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.539 38.653 56.436  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A-2 O     1 
HETATM 3126 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 12.155 26.621 90.068  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A-2 O     1 
HETATM 3127 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.488 10.024 92.034  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A-2 O     1 
HETATM 3128 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.762 30.814 96.896  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A-2 O     1 
HETATM 3129 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 12.299 36.139 86.097  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A-2 O     1 
HETATM 3130 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.952 24.503 100.407 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A-2 O     1 
HETATM 3131 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.465 11.290 71.582  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A-2 O     1 
HETATM 3132 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.775 15.983 97.221  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A-2 O     1 
HETATM 3133 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 38.538 30.449 89.411  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A-2 O     1 
HETATM 3134 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.655 32.202 82.816  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A-2 O     1 
HETATM 3135 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 11.356 36.677 81.280  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A-2 O     1 
HETATM 3136 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.762 13.772 96.237  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A-2 O     1 
HETATM 3137 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.708 34.278 94.660  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A-2 O     1 
HETATM 3138 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.266 3.515  87.207  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A-2 O     1 
HETATM 3139 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.123 32.521 86.331  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A-2 O     1 
HETATM 3140 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 19.020 24.331 71.813  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A-2 O     1 
HETATM 3141 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 14.574 42.291 60.785  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A-2 O     1 
HETATM 3142 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.451 40.412 58.635  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A-2 O     1 
HETATM 3143 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.268 36.085 48.621  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A-2 O     1 
HETATM 3144 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.783 18.828 67.860  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A-2 O     1 
HETATM 3145 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.054 34.081 84.486  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A-2 O     1 
HETATM 3146 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 37.735 27.238 97.412  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A-2 O     1 
HETATM 3147 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.953 23.580 97.350  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A-2 O     1 
HETATM 3148 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.064 20.753 96.140  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A-2 O     1 
HETATM 3149 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 14.621 44.299 59.096  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A-2 O     1 
HETATM 3150 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.915 16.332 92.520  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A-2 O     1 
HETATM 3151 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.973 28.470 83.189  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A-2 O     1 
HETATM 3152 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.350 1.962  83.274  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A-2 O     1 
HETATM 3153 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.141 42.467 48.742  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A-2 O     1 
HETATM 3154 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.765 30.958 65.521  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A-2 O     1 
HETATM 3155 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.769 26.697 96.232  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A-2 O     1 
HETATM 3156 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 11.562 19.404 84.812  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A-2 O     1 
HETATM 3157 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.139 10.289 72.263  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A-2 O     1 
HETATM 3158 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.791 46.986 61.123  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A-2 O     1 
HETATM 3159 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 18.006 5.017  84.231  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A-2 O     1 
HETATM 3160 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.712 2.258  74.695  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A-2 O     1 
HETATM 3161 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.119 12.288 72.265  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A-2 O     1 
HETATM 3162 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.812 38.495 60.892  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A-2 O     1 
HETATM 3163 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.419 3.564  90.820  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A-2 O     1 
HETATM 3164 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 12.388 23.999 87.173  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A-2 O     1 
HETATM 3165 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 14.736 41.895 53.705  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A-2 O     1 
HETATM 3166 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 13.669 39.798 60.858  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A-2 O     1 
HETATM 3167 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.739 27.860 70.302  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A-2 O     1 
HETATM 3168 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.714 20.815 72.515  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A-2 O     1 
HETATM 3169 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 27.309 10.127 70.231  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A-2 O     1 
HETATM 3170 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.854 40.261 49.366  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A-2 O     1 
HETATM 3171 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.323 46.902 51.181  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A-2 O     1 
HETATM 3172 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.604 30.072 69.319  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A-2 O     1 
HETATM 3173 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.853 5.064  91.649  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A-2 O     1 
HETATM 3174 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 37.012 33.075 87.426  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A-2 O     1 
HETATM 3175 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 44.126 28.153 81.630  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A-2 O     1 
HETATM 3176 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 43.799 22.694 78.140  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A-2 O     1 
HETATM 3177 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.773 14.961 80.118  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A-2 O     1 
HETATM 3178 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.056 24.685 87.258  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A-2 O     1 
HETATM 3179 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 43.364 23.566 83.340  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A-2 O     1 
HETATM 3180 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 43.039 21.799 81.236  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A-2 O     1 
HETATM 3181 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.821 22.432 89.119  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A-2 O     1 
HETATM 3182 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.762 2.609  72.895  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A-2 O     1 
HETATM 3183 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.970 2.545  74.050  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A-2 O     1 
HETATM 3184 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.536 7.574  71.749  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A-2 O     1 
HETATM 3185 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.973 12.266 90.998  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A-2 O     1 
HETATM 3186 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.692 35.121 73.395  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A-2 O     1 
HETATM 3187 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.534 39.753 52.335  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A-2 O     1 
HETATM 3188 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.864 5.879  86.760  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A-2 O     1 
HETATM 3189 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.041 41.706 54.465  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A-2 O     1 
HETATM 3190 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.821 -0.218 75.633  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A-2 O     1 
HETATM 3191 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.824 46.616 67.373  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A-2 O     1 
HETATM 3192 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.873 40.560 64.073  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A-2 O     1 
HETATM 3193 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.868 32.563 65.563  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A-2 O     1 
HETATM 3194 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.839 23.547 101.006 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A-2 O     1 
HETATM 3195 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 11.622 29.651 91.061  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A-2 O     1 
HETATM 3196 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.574 16.949 76.735  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A-2 O     1 
HETATM 3197 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 42.216 19.350 88.126  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A-2 O     1 
HETATM 3198 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.892 9.661  92.394  1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A-2 O     1 
HETATM 3199 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.638 21.675 99.085  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A-2 O     1 
HETATM 3200 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.618 28.348 99.275  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 3201 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.742 32.489 90.888  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 3202 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.567 30.601 95.754  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 3203 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 16.532 11.567 91.489  1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 3204 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.990 1.448  86.396  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 3205 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.409 32.522 86.438  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 3206 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.415 31.530 70.967  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 3207 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 12.792 38.040 58.857  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 3208 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.175 48.545 62.130  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 3209 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.465 47.446 64.058  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 3210 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.911 44.314 74.888  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 3211 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.670 47.385 80.815  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 3212 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.416 39.919 70.052  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 3213 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 20.335 7.752  73.023  0.50 30.69 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 3214 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 27.365 48.866 77.145  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 3215 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 20.328 33.431 73.008  0.50 32.60 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 3216 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.523 34.024 80.573  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 3217 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.165 35.667 57.379  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 3218 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.550 31.340 73.390  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
# 
