data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Wakamatsu, T."                                          1 
"Nakagawa, N."                                           2 
"Kuramitsu, S."                                          3 
"Yokoyama, S."                                           4 
"Masui, R."                                              5 
"RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)" 6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of NDX2 in complex with MG2+ and AMP from thermus thermophilus HB8" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "NUDIX PROTEIN, ADP-RIBOSE, FAD, THERMUS THERMOPHILUS, HYDROLASE, Structural Genomics, NPPSFA, National Project on Protein Structural and Functional Analyses, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural basis for different substrate specificities of two ADP-ribose pyrophosphatases from Thermus thermophilus HB8" 
_citation.journal_abbrev            J.Bacteriol. 
_citation.journal_volume            190 
_citation.page_first                1108 
_citation.page_last                 1117 
_citation.year                      2008 
_citation.journal_id_ASTM           JOBAAY 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0021-9193 
_citation.journal_id_CSD            0767 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   18039767 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1128/JB.01522-07 
# 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wakamatsu, T." 1 ? 
primary "Nakagawa, N."  2 ? 
primary "Kuramitsu, S." 3 ? 
primary "Masui, R."     4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MSPWERILLEEILSEPVRLVKERVRTHTGRELTYVYRPGPVAASFVLPVTERGTALLVRQYRHPTGKFLLEVPAGKVDEG
ETPEAAARRELREEVGAEAETLIPLPSFHPQPSFTAVVFHPFLALKARVVTPPTLEEGELLESLELPLTEVYALLAKGEI
QDASTALTLFYAEPHLKRLGLL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSPWERILLEEILSEPVRLVKERVRTHTGRELTYVYRPGPVAASFVLPVTERGTALLVRQYRHPTGKFLLEVPAGKVDEG
ETPEAAARRELREEVGAEAETLIPLPSFHPQPSFTAVVFHPFLALKARVVTPPTLEEGELLESLELPLTEVYALLAKGEI
QDASTALTLFYAEPHLKRLGLL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ttk003001256.2 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   SER n 
1 3   PRO n 
1 4   TRP n 
1 5   GLU n 
1 6   ARG n 
1 7   ILE n 
1 8   LEU n 
1 9   LEU n 
1 10  GLU n 
1 11  GLU n 
1 12  ILE n 
1 13  LEU n 
1 14  SER n 
1 15  GLU n 
1 16  PRO n 
1 17  VAL n 
1 18  ARG n 
1 19  LEU n 
1 20  VAL n 
1 21  LYS n 
1 22  GLU n 
1 23  ARG n 
1 24  VAL n 
1 25  ARG n 
1 26  THR n 
1 27  HIS n 
1 28  THR n 
1 29  GLY n 
1 30  ARG n 
1 31  GLU n 
1 32  LEU n 
1 33  THR n 
1 34  TYR n 
1 35  VAL n 
1 36  TYR n 
1 37  ARG n 
1 38  PRO n 
1 39  GLY n 
1 40  PRO n 
1 41  VAL n 
1 42  ALA n 
1 43  ALA n 
1 44  SER n 
1 45  PHE n 
1 46  VAL n 
1 47  LEU n 
1 48  PRO n 
1 49  VAL n 
1 50  THR n 
1 51  GLU n 
1 52  ARG n 
1 53  GLY n 
1 54  THR n 
1 55  ALA n 
1 56  LEU n 
1 57  LEU n 
1 58  VAL n 
1 59  ARG n 
1 60  GLN n 
1 61  TYR n 
1 62  ARG n 
1 63  HIS n 
1 64  PRO n 
1 65  THR n 
1 66  GLY n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  LEU n 
1 70  LEU n 
1 71  GLU n 
1 72  VAL n 
1 73  PRO n 
1 74  ALA n 
1 75  GLY n 
1 76  LYS n 
1 77  VAL n 
1 78  ASP n 
1 79  GLU n 
1 80  GLY n 
1 81  GLU n 
1 82  THR n 
1 83  PRO n 
1 84  GLU n 
1 85  ALA n 
1 86  ALA n 
1 87  ALA n 
1 88  ARG n 
1 89  ARG n 
1 90  GLU n 
1 91  LEU n 
1 92  ARG n 
1 93  GLU n 
1 94  GLU n 
1 95  VAL n 
1 96  GLY n 
1 97  ALA n 
1 98  GLU n 
1 99  ALA n 
1 100 GLU n 
1 101 THR n 
1 102 LEU n 
1 103 ILE n 
1 104 PRO n 
1 105 LEU n 
1 106 PRO n 
1 107 SER n 
1 108 PHE n 
1 109 HIS n 
1 110 PRO n 
1 111 GLN n 
1 112 PRO n 
1 113 SER n 
1 114 PHE n 
1 115 THR n 
1 116 ALA n 
1 117 VAL n 
1 118 VAL n 
1 119 PHE n 
1 120 HIS n 
1 121 PRO n 
1 122 PHE n 
1 123 LEU n 
1 124 ALA n 
1 125 LEU n 
1 126 LYS n 
1 127 ALA n 
1 128 ARG n 
1 129 VAL n 
1 130 VAL n 
1 131 THR n 
1 132 PRO n 
1 133 PRO n 
1 134 THR n 
1 135 LEU n 
1 136 GLU n 
1 137 GLU n 
1 138 GLY n 
1 139 GLU n 
1 140 LEU n 
1 141 LEU n 
1 142 GLU n 
1 143 SER n 
1 144 LEU n 
1 145 GLU n 
1 146 LEU n 
1 147 PRO n 
1 148 LEU n 
1 149 THR n 
1 150 GLU n 
1 151 VAL n 
1 152 TYR n 
1 153 ALA n 
1 154 LEU n 
1 155 LEU n 
1 156 ALA n 
1 157 LYS n 
1 158 GLY n 
1 159 GLU n 
1 160 ILE n 
1 161 GLN n 
1 162 ASP n 
1 163 ALA n 
1 164 SER n 
1 165 THR n 
1 166 ALA n 
1 167 LEU n 
1 168 THR n 
1 169 LEU n 
1 170 PHE n 
1 171 TYR n 
1 172 ALA n 
1 173 GLU n 
1 174 PRO n 
1 175 HIS n 
1 176 LEU n 
1 177 LYS n 
1 178 ARG n 
1 179 LEU n 
1 180 GLY n 
1 181 LEU n 
1 182 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "MutT/nudix family protein" 20336.439 2   3.6.1.- ? ? ? 
2 non-polymer syn "MAGNESIUM ION"             24.305    6   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "ADENOSINE MONOPHOSPHATE"   347.221   2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                       18.015    276 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   1   MET MET A   ? n 
A   1 2   SER 2   2   2   SER SER A   ? n 
A   1 3   PRO 3   3   3   PRO PRO A   ? n 
A   1 4   TRP 4   4   4   TRP TRP A   ? n 
A   1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A   ? n 
A   1 6   ARG 6   6   6   ARG ARG A   ? n 
A   1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A   ? n 
A   1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A   ? n 
A   1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU GLU A   ? n 
A   1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A   ? n 
A   1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE A   ? n 
A   1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A   ? n 
A   1 14  SER 14  14  14  SER SER A   ? n 
A   1 15  GLU 15  15  15  GLU GLU A   ? n 
A   1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A   ? n 
A   1 17  VAL 17  17  17  VAL VAL A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 20  VAL 20  20  20  VAL VAL A   ? n 
A   1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A   ? n 
A   1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A   ? n 
A   1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 24  VAL 24  24  24  VAL VAL A   ? n 
A   1 25  ARG 25  25  25  ARG ARG A   ? n 
A   1 26  THR 26  26  26  THR THR A   ? n 
A   1 27  HIS 27  27  27  HIS HIS A   ? n 
A   1 28  THR 28  28  28  THR THR A   ? n 
A   1 29  GLY 29  29  29  GLY GLY A   ? n 
A   1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A   ? n 
A   1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A   ? n 
A   1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  THR 33  33  33  THR THR A   ? n 
A   1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A   ? n 
A   1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A   ? n 
A   1 36  TYR 36  36  36  TYR TYR A   ? n 
A   1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A   ? n 
A   1 38  PRO 38  38  38  PRO PRO A   ? n 
A   1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 40  PRO 40  40  40  PRO PRO A   ? n 
A   1 41  VAL 41  41  41  VAL VAL A   ? n 
A   1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  ALA 43  43  43  ALA ALA A   ? n 
A   1 44  SER 44  44  44  SER SER A   ? n 
A   1 45  PHE 45  45  45  PHE PHE A   ? n 
A   1 46  VAL 46  46  46  VAL VAL A   ? n 
A   1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A   ? n 
A   1 48  PRO 48  48  48  PRO PRO A   ? n 
A   1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A   ? n 
A   1 50  THR 50  50  50  THR THR A   ? n 
A   1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU A   ? n 
A   1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A   ? n 
A   1 53  GLY 53  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 54  THR 54  54  54  THR THR A   ? n 
A   1 55  ALA 55  55  55  ALA ALA A   ? n 
A   1 56  LEU 56  56  56  LEU LEU A   ? n 
A   1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A   ? n 
A   1 60  GLN 60  60  60  GLN GLN A   ? n 
A   1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A   ? n 
A   1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A   ? n 
A   1 63  HIS 63  63  63  HIS HIS A   ? n 
A   1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A   ? n 
A   1 65  THR 65  65  65  THR THR A   ? n 
A   1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY A   ? n 
A   1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A   ? n 
A   1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A   ? n 
A   1 69  LEU 69  69  69  LEU LEU A   ? n 
A   1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A   ? n 
A   1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU A   ? n 
A   1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL A   ? n 
A   1 73  PRO 73  73  73  PRO PRO A   ? n 
A   1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A   ? n 
A   1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY A   ? n 
A   1 76  LYS 76  76  76  LYS LYS A   ? n 
A   1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL A   ? n 
A   1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 79  GLU 79  79  79  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A   ? n 
A   1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  THR 82  82  82  THR THR A   ? n 
A   1 83  PRO 83  83  83  PRO PRO A   ? n 
A   1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A   ? n 
A   1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A   ? n 
A   1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A   ? n 
A   1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 89  ARG 89  89  89  ARG ARG A   ? n 
A   1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A   ? n 
A   1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG A   ? n 
A   1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A   ? n 
A   1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU A   ? n 
A   1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL A   ? n 
A   1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A   ? n 
A   1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A   ? n 
A   1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A   ? n 
A   1 99  ALA 99  99  99  ALA ALA A   ? n 
A   1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A   ? n 
A   1 101 THR 101 101 101 THR THR A   ? n 
A   1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A   ? n 
A   1 103 ILE 103 103 103 ILE ILE A   ? n 
A   1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A   ? n 
A   1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A   ? n 
A   1 106 PRO 106 106 106 PRO PRO A   ? n 
A   1 107 SER 107 107 107 SER SER A   ? n 
A   1 108 PHE 108 108 108 PHE PHE A   ? n 
A   1 109 HIS 109 109 109 HIS HIS A   ? n 
A   1 110 PRO 110 110 110 PRO PRO A   ? n 
A   1 111 GLN 111 111 111 GLN GLN A   ? n 
A   1 112 PRO 112 112 112 PRO PRO A   ? n 
A   1 113 SER 113 113 113 SER SER A   ? n 
A   1 114 PHE 114 114 114 PHE PHE A   ? n 
A   1 115 THR 115 115 115 THR THR A   ? n 
A   1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 VAL 117 117 117 VAL VAL A   ? n 
A   1 118 VAL 118 118 118 VAL VAL A   ? n 
A   1 119 PHE 119 119 119 PHE PHE A   ? n 
A   1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 121 PRO 121 121 121 PRO PRO A   ? n 
A   1 122 PHE 122 122 122 PHE PHE A   ? n 
A   1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A   ? n 
A   1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A   ? n 
A   1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS A   ? n 
A   1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 ARG 128 128 128 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 VAL 129 129 129 VAL VAL A   ? n 
A   1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A   ? n 
A   1 131 THR 131 131 131 THR THR A   ? n 
A   1 132 PRO 132 132 132 PRO PRO A   ? n 
A   1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A   ? n 
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A   1 143 SER 143 143 143 SER SER A   ? n 
A   1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU A   ? n 
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A   1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS A   ? n 
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A   1 161 GLN 161 161 161 GLN GLN A   ? n 
A   1 162 ASP 162 162 162 ASP ASP A   ? n 
A   1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A   ? n 
A   1 164 SER 164 164 164 SER SER A   ? n 
A   1 165 THR 165 165 165 THR THR A   ? n 
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A   1 170 PHE 170 170 170 PHE PHE A   ? n 
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A   1 177 LYS 177 177 177 LYS LYS A   ? n 
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A   1 180 GLY 180 180 180 GLY GLY A   ? n 
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A   1 182 LEU 182 182 182 LEU LEU A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   1   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   2   2   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 3   PRO 3   3   3   PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 4   TRP 4   4   4   TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 6   ARG 6   6   6   ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU GLU A-2 ? n 
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A-2 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A-2 ? n 
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F-2 4 HOH 98  2099 98   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 99  2100 99   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 100 2101 100  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 101 2102 101  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 102 2103 102  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 103 2104 103  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 104 2105 104  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 105 2106 105  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 106 2107 106  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 107 2108 107  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 108 2109 108  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 109 2110 109  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 110 2111 110  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 111 2112 111  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 112 2113 112  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 113 2114 113  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 114 2115 114  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 115 2116 115  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 116 2117 116  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 117 2118 117  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 118 2119 118  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 119 2120 119  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 120 2121 120  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 121 2122 121  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 122 2123 122  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 123 2124 123  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 124 2125 124  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 125 2126 125  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 126 2127 126  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 127 2128 127  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 128 2129 128  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 129 2130 129  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 130 2131 130  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 131 2132 131  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 132 2133 132  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 133 2134 133  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 134 2135 134  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 135 2136 135  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 136 2137 136  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 137 2138 137  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 138 2139 138  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                   ? "C3 H7 N O2"      89.093  
AMP non-polymer         . "ADENOSINE MONOPHOSPHATE" ? "C10 H14 N5 O7 P" 347.221 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                  ? "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"           ? "C4 H7 N O4"      133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                 ? "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"           ? "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                   ? "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                 ? "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                     ? "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                    ? "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                ? "C5 H11 N O2 S"   149.211 
MG  non-polymer         . "MAGNESIUM ION"           ? "Mg 2"            24.305  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE             ? "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                   ? "C5 H9 N O2"      115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                    ? "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                 ? "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                ? "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                  ? "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                    ? "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 2 ? 
E   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 2 ? 
E-2 N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
F-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 THR A   82  ? GLY A   96  ? THR A   82  GLY A   96  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 LEU A   148 ? LYS A   157 ? LEU A   148 LYS A   157 1 ? 10 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A   162 ? LEU A   179 ? ASP A   162 LEU A   179 1 ? 18 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A-2 82  ? GLY A-2 96  ? THR A-2 82  GLY A-2 96  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 LEU A-2 148 ? LYS A-2 157 ? LEU A-2 148 LYS A-2 157 1 ? 10 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP A-2 162 ? LEU A-2 179 ? ASP A-2 162 LEU A-2 179 1 ? 18 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 2 ? 
AA5 ? 3 ? 
AA6 ? 4 ? 
AA7 ? 3 ? 
AA8 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? parallel      
AA6 3 4 ? anti-parallel 
AA7 1 2 ? anti-parallel 
AA7 2 3 ? anti-parallel 
AA8 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A   5   ? LEU A   13  ? GLU A   5   LEU A   13  
AA1 2 LEU A   19  ? ARG A   25  ? LEU A   19  ARG A   25  
AA1 3 GLU A   31  ? TYR A   36  ? GLU A   31  TYR A   36  
AA2 1 ALA A   74  ? LYS A   76  ? ALA A   74  LYS A   76  
AA2 2 ALA A   42  ? PRO A   48  ? ALA A   42  PRO A   48  
AA2 3 VAL A   118 ? ALA A   124 ? VAL A   118 ALA A   124 
AA2 4 LEU A   102 ? PRO A   104 ? LEU A   102 PRO A   104 
AA3 1 PHE A   68  ? GLU A   71  ? PHE A   68  GLU A   71  
AA3 2 THR A   54  ? TYR A   61  ? THR A   54  TYR A   61  
AA3 3 LEU A   141 ? PRO A   147 ? LEU A   141 PRO A   147 
AA4 1 ALA A   97  ? GLU A   98  ? ALA A   97  GLU A   98  
AA4 2 ARG A   128 ? VAL A   129 ? ARG A   128 VAL A   129 
AA5 1 GLU A-2 5   ? LEU A-2 13  ? GLU A-2 5   LEU A-2 13  
AA5 2 LEU A-2 19  ? ARG A-2 25  ? LEU A-2 19  ARG A-2 25  
AA5 3 GLU A-2 31  ? TYR A-2 36  ? GLU A-2 31  TYR A-2 36  
AA6 1 ALA A-2 74  ? LYS A-2 76  ? ALA A-2 74  LYS A-2 76  
AA6 2 ALA A-2 42  ? PRO A-2 48  ? ALA A-2 42  PRO A-2 48  
AA6 3 VAL A-2 118 ? ALA A-2 124 ? VAL A-2 118 ALA A-2 124 
AA6 4 LEU A-2 102 ? PRO A-2 104 ? LEU A-2 102 PRO A-2 104 
AA7 1 PHE A-2 68  ? GLU A-2 71  ? PHE A-2 68  GLU A-2 71  
AA7 2 THR A-2 54  ? TYR A-2 61  ? THR A-2 54  TYR A-2 61  
AA7 3 LEU A-2 141 ? PRO A-2 147 ? LEU A-2 141 PRO A-2 147 
AA8 1 ALA A-2 97  ? GLU A-2 98  ? ALA A-2 97  GLU A-2 98  
AA8 2 ARG A-2 128 ? VAL A-2 129 ? ARG A-2 128 VAL A-2 129 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z         1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000   
2 "crystal symmetry operation" 3_656 -x+1,y,-z+3/2 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 40.6990000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 145.7580000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024571 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009911 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010291 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MG 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
2 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
2 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F   A   F A 1 
4 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "MAGNESIUM ION"           MG  
3 "ADENOSINE MONOPHOSPHATE" AMP 
4 water                     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   7   ? N ILE A   7   O ARG A   23  ? O ARG A   23  
AA1 2 3 N GLU A   22  ? N GLU A   22  O TYR A   34  ? O TYR A   34  
AA2 1 2 O GLY A   75  ? O GLY A   75  N SER A   44  ? N SER A   44  
AA2 2 3 N LEU A   47  ? N LEU A   47  O ALA A   124 ? O ALA A   124 
AA2 3 4 O LEU A   123 ? O LEU A   123 N ILE A   103 ? N ILE A   103 
AA3 1 2 O LEU A   69  ? O LEU A   69  N GLN A   60  ? N GLN A   60  
AA3 2 3 N ARG A   59  ? N ARG A   59  O GLU A   142 ? O GLU A   142 
AA4 1 2 N GLU A   98  ? N GLU A   98  O ARG A   128 ? O ARG A   128 
AA5 1 2 N ILE A-2 7   ? N ILE A-2 7   O ARG A-2 23  ? O ARG A-2 23  
AA5 2 3 N GLU A-2 22  ? N GLU A-2 22  O TYR A-2 34  ? O TYR A-2 34  
AA6 1 2 O GLY A-2 75  ? O GLY A-2 75  N SER A-2 44  ? N SER A-2 44  
AA6 2 3 N LEU A-2 47  ? N LEU A-2 47  O ALA A-2 124 ? O ALA A-2 124 
AA6 3 4 O LEU A-2 123 ? O LEU A-2 123 N ILE A-2 103 ? N ILE A-2 103 
AA7 1 2 O LEU A-2 69  ? O LEU A-2 69  N GLN A-2 60  ? N GLN A-2 60  
AA7 2 3 N ARG A-2 59  ? N ARG A-2 59  O GLU A-2 142 ? O GLU A-2 142 
AA8 1 2 N GLU A-2 98  ? N GLU A-2 98  O ARG A-2 128 ? O ARG A-2 128 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
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ATOM   3    C  C     . MET A   1 1   ? 10.345 34.259 94.441  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 1    MET A   C     1 
ATOM   4    O  O     . MET A   1 1   ? 11.279 33.523 94.775  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 1    MET A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . MET A   1 1   ? 8.787  32.692 95.588  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 1    MET A   CB    1 
ATOM   6    C  CG    . MET A   1 1   ? 7.580  32.466 96.490  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 1    MET A   CG    1 
ATOM   7    S  SD    . MET A   1 1   ? 7.750  33.243 98.111  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 1    MET A   SD    1 
ATOM   8    C  CE    . MET A   1 1   ? 8.371  31.892 99.084  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 1    MET A   CE    1 
ATOM   9    N  N     . SER A   1 2   ? 10.463 35.181 93.489  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 2    SER A   N     1 
ATOM   10   C  CA    . SER A   1 2   ? 11.726 35.353 92.779  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 2    SER A   CA    1 
ATOM   11   C  C     . SER A   1 2   ? 12.852 35.705 93.730  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 2    SER A   C     1 
ATOM   12   O  O     . SER A   1 2   ? 12.693 36.529 94.633  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 2    SER A   O     1 
ATOM   13   C  CB    . SER A   1 2   ? 11.633 36.448 91.710  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 2    SER A   CB    1 
ATOM   14   O  OG    . SER A   1 2   ? 12.884 36.578 91.034  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 2    SER A   OG    1 
ATOM   15   N  N     . PRO A   1 3   ? 14.015 35.075 93.544  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A   N     1 
ATOM   16   C  CA    . PRO A   1 3   ? 15.145 35.371 94.420  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A   CA    1 
ATOM   17   C  C     . PRO A   1 3   ? 15.748 36.745 94.125  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A   C     1 
ATOM   18   O  O     . PRO A   1 3   ? 16.487 37.290 94.938  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A   O     1 
ATOM   19   C  CB    . PRO A   1 3   ? 16.117 34.225 94.135  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A   CB    1 
ATOM   20   C  CG    . PRO A   1 3   ? 15.820 33.864 92.728  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A   CG    1 
ATOM   21   C  CD    . PRO A   1 3   ? 14.312 33.932 92.663  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A   CD    1 
ATOM   22   N  N     . TRP A   1 4   ? 15.429 37.300 92.960  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   N     1 
ATOM   23   C  CA    . TRP A   1 4   ? 15.955 38.610 92.589  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CA    1 
ATOM   24   C  C     . TRP A   1 4   ? 14.824 39.614 92.457  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   C     1 
ATOM   25   O  O     . TRP A   1 4   ? 13.780 39.310 91.886  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   O     1 
ATOM   26   C  CB    . TRP A   1 4   ? 16.720 38.538 91.267  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CB    1 
ATOM   27   C  CG    . TRP A   1 4   ? 18.011 37.779 91.337  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CG    1 
ATOM   28   C  CD1   . TRP A   1 4   ? 18.553 37.165 92.435  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CD1   1 
ATOM   29   C  CD2   . TRP A   1 4   ? 18.921 37.547 90.255  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CD2   1 
ATOM   30   N  NE1   . TRP A   1 4   ? 19.743 36.566 92.099  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   NE1   1 
ATOM   31   C  CE2   . TRP A   1 4   ? 19.995 36.783 90.768  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CE2   1 
ATOM   32   C  CE3   . TRP A   1 4   ? 18.932 37.907 88.899  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CE3   1 
ATOM   33   C  CZ2   . TRP A   1 4   ? 21.069 36.376 89.974  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CZ2   1 
ATOM   34   C  CZ3   . TRP A   1 4   ? 20.001 37.498 88.108  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CZ3   1 
ATOM   35   C  CH2   . TRP A   1 4   ? 21.052 36.743 88.647  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A   CH2   1 
ATOM   36   N  N     . GLU A   1 5   ? 15.047 40.814 92.975  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   N     1 
ATOM   37   C  CA    . GLU A   1 5   ? 14.036 41.854 92.935  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   CA    1 
ATOM   38   C  C     . GLU A   1 5   ? 14.319 42.878 91.845  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   C     1 
ATOM   39   O  O     . GLU A   1 5   ? 15.445 43.345 91.697  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   O     1 
ATOM   40   C  CB    . GLU A   1 5   ? 13.974 42.563 94.284  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   CB    1 
ATOM   41   C  CG    . GLU A   1 5   ? 12.778 43.482 94.421  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   CG    1 
ATOM   42   C  CD    . GLU A   1 5   ? 12.779 44.267 95.719  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   CD    1 
ATOM   43   O  OE1   . GLU A   1 5   ? 11.758 44.932 96.001  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   OE1   1 
ATOM   44   O  OE2   . GLU A   1 5   ? 13.794 44.227 96.453  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A   OE2   1 
ATOM   45   N  N     . ARG A   1 6   ? 13.283 43.231 91.092  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   N     1 
ATOM   46   C  CA    . ARG A   1 6   ? 13.433 44.213 90.029  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   CA    1 
ATOM   47   C  C     . ARG A   1 6   ? 13.592 45.614 90.599  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   C     1 
ATOM   48   O  O     . ARG A   1 6   ? 12.852 46.016 91.496  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   O     1 
ATOM   49   C  CB    . ARG A   1 6   ? 12.211 44.199 89.109  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   CB    1 
ATOM   50   C  CG    . ARG A   1 6   ? 12.181 45.353 88.094  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   CG    1 
ATOM   51   C  CD    . ARG A   1 6   ? 11.056 45.168 87.091  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   CD    1 
ATOM   52   N  NE    . ARG A   1 6   ? 11.146 43.863 86.446  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   NE    1 
ATOM   53   C  CZ    . ARG A   1 6   ? 10.252 43.380 85.590  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   CZ    1 
ATOM   54   N  NH1   . ARG A   1 6   ? 9.187  44.098 85.257  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   NH1   1 
ATOM   55   N  NH2   . ARG A   1 6   ? 10.413 42.166 85.081  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A   NH2   1 
ATOM   56   N  N     . ILE A   1 7   ? 14.571 46.343 90.085  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   N     1 
ATOM   57   C  CA    . ILE A   1 7   ? 14.774 47.721 90.489  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   CA    1 
ATOM   58   C  C     . ILE A   1 7   ? 14.235 48.534 89.312  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   C     1 
ATOM   59   O  O     . ILE A   1 7   ? 13.388 49.416 89.481  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   O     1 
ATOM   60   C  CB    . ILE A   1 7   ? 16.255 48.039 90.723  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   CB    1 
ATOM   61   C  CG1   . ILE A   1 7   ? 16.761 47.268 91.949  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   CG1   1 
ATOM   62   C  CG2   . ILE A   1 7   ? 16.433 49.543 90.934  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   CG2   1 
ATOM   63   C  CD1   . ILE A   1 7   ? 18.205 47.600 92.335  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A   CD1   1 
ATOM   64   N  N     . LEU A   1 8   ? 14.701 48.206 88.112  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   N     1 
ATOM   65   C  CA    . LEU A   1 8   ? 14.234 48.896 86.919  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   CA    1 
ATOM   66   C  C     . LEU A   1 8   ? 14.449 48.004 85.697  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   C     1 
ATOM   67   O  O     . LEU A   1 8   ? 15.496 47.375 85.564  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   O     1 
ATOM   68   C  CB    . LEU A   1 8   ? 14.986 50.219 86.754  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   CB    1 
ATOM   69   C  CG    . LEU A   1 8   ? 14.217 51.382 86.113  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   CG    1 
ATOM   70   C  CD1   . LEU A   1 8   ? 12.915 51.623 86.867  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   CD1   1 
ATOM   71   C  CD2   . LEU A   1 8   ? 15.082 52.636 86.131  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A   CD2   1 
ATOM   72   N  N     . LEU A   1 9   ? 13.443 47.940 84.830  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   N     1 
ATOM   73   C  CA    . LEU A   1 9   ? 13.512 47.133 83.613  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   CA    1 
ATOM   74   C  C     . LEU A   1 9   ? 13.515 48.073 82.410  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   C     1 
ATOM   75   O  O     . LEU A   1 9   ? 12.529 48.763 82.160  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   O     1 
ATOM   76   C  CB    . LEU A   1 9   ? 12.300 46.201 83.532  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   CB    1 
ATOM   77   C  CG    . LEU A   1 9   ? 12.210 45.256 82.334  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   CG    1 
ATOM   78   C  CD1   . LEU A   1 9   ? 13.252 44.165 82.494  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   CD1   1 
ATOM   79   C  CD2   . LEU A   1 9   ? 10.816 44.635 82.252  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A   CD2   1 
ATOM   80   N  N     . GLU A   1 10  ? 14.625 48.106 81.677  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   N     1 
ATOM   81   C  CA    . GLU A   1 10  ? 14.733 48.972 80.512  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CA    1 
ATOM   82   C  C     . GLU A   1 10  ? 14.695 48.181 79.210  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   C     1 
ATOM   83   O  O     . GLU A   1 10  ? 15.381 47.171 79.061  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   O     1 
ATOM   84   C  CB    . GLU A   1 10  ? 16.032 49.784 80.567  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CB    1 
ATOM   85   C  CG    . GLU A   1 10  ? 16.230 50.702 79.360  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CG    1 
ATOM   86   C  CD    . GLU A   1 10  ? 17.502 51.529 79.434  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CD    1 
ATOM   87   O  OE1   . GLU A   1 10  ? 17.970 51.820 80.556  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   OE1   1 
ATOM   88   O  OE2   . GLU A   1 10  ? 18.023 51.912 78.366  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   OE2   1 
ATOM   89   N  N     . GLU A   1 11  ? 13.885 48.633 78.262  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   N     1 
ATOM   90   C  CA    . GLU A   1 11  ? 13.844 47.955 76.976  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   CA    1 
ATOM   91   C  C     . GLU A   1 11  ? 14.963 48.532 76.114  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   C     1 
ATOM   92   O  O     . GLU A   1 11  ? 14.987 49.736 75.857  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   O     1 
ATOM   93   C  CB    . GLU A   1 11  ? 12.501 48.179 76.288  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   CB    1 
ATOM   94   C  CG    . GLU A   1 11  ? 12.410 47.493 74.930  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   CG    1 
ATOM   95   C  CD    . GLU A   1 11  ? 11.028 47.574 74.336  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   CD    1 
ATOM   96   O  OE1   . GLU A   1 11  ? 10.247 46.619 74.522  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   OE1   1 
ATOM   97   O  OE2   . GLU A   1 11  ? 10.722 48.601 73.695  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A   OE2   1 
ATOM   98   N  N     . ILE A   1 12  ? 15.889 47.679 75.676  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   N     1 
ATOM   99   C  CA    . ILE A   1 12  ? 17.009 48.114 74.847  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   CA    1 
ATOM   100  C  C     . ILE A   1 12  ? 16.674 48.063 73.362  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   C     1 
ATOM   101  O  O     . ILE A   1 12  ? 17.256 48.809 72.561  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   O     1 
ATOM   102  C  CB    . ILE A   1 12  ? 18.256 47.240 75.091  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   CB    1 
ATOM   103  C  CG1   . ILE A   1 12  ? 18.607 47.248 76.579  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   CG1   1 
ATOM   104  C  CG2   . ILE A   1 12  ? 19.420 47.744 74.242  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   CG2   1 
ATOM   105  C  CD1   . ILE A   1 12  ? 18.675 48.622 77.179  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A   CD1   1 
ATOM   106  N  N     . LEU A   1 13  ? 15.750 47.181 73.000  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   N     1 
ATOM   107  C  CA    . LEU A   1 13  ? 15.321 47.037 71.611  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CA    1 
ATOM   108  C  C     . LEU A   1 13  ? 13.924 46.420 71.608  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   C     1 
ATOM   109  O  O     . LEU A   1 13  ? 13.616 45.575 72.441  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   O     1 
ATOM   110  C  CB    . LEU A   1 13  ? 16.304 46.138 70.837  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CB    1 
ATOM   111  C  CG    . LEU A   1 13  ? 16.201 46.212 69.309  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CG    1 
ATOM   112  C  CD1   . LEU A   1 13  ? 16.721 47.570 68.845  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD1   1 
ATOM   113  C  CD2   . LEU A   1 13  ? 16.999 45.085 68.657  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD2   1 
ATOM   114  N  N     . SER A   1 14  ? 13.062 46.863 70.695  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 14   SER A   N     1 
ATOM   115  C  CA    . SER A   1 14  ? 11.715 46.311 70.607  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 14   SER A   CA    1 
ATOM   116  C  C     . SER A   1 14  ? 11.558 45.418 69.380  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 14   SER A   C     1 
ATOM   117  O  O     . SER A   1 14  ? 10.828 44.436 69.417  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 14   SER A   O     1 
ATOM   118  C  CB    . SER A   1 14  ? 10.666 47.437 70.583  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 14   SER A   CB    1 
ATOM   119  O  OG    . SER A   1 14  ? 11.062 48.479 69.715  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 14   SER A   OG    1 
ATOM   120  N  N     . GLU A   1 15  ? 12.252 45.757 68.296  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   N     1 
ATOM   121  C  CA    . GLU A   1 15  ? 12.188 44.961 67.071  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   CA    1 
ATOM   122  C  C     . GLU A   1 15  ? 13.548 45.039 66.388  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   C     1 
ATOM   123  O  O     . GLU A   1 15  ? 14.264 46.026 66.534  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   O     1 
ATOM   124  C  CB    . GLU A   1 15  ? 11.106 45.500 66.125  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   CB    1 
ATOM   125  C  CG    . GLU A   1 15  ? 11.401 46.885 65.563  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   CG    1 
ATOM   126  C  CD    . GLU A   1 15  ? 11.070 48.005 66.532  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   CD    1 
ATOM   127  O  OE1   . GLU A   1 15  ? 11.506 49.154 66.295  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   OE1   1 
ATOM   128  O  OE2   . GLU A   1 15  ? 10.362 47.740 67.528  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A   OE2   1 
ATOM   129  N  N     . PRO A   1 16  ? 13.916 44.008 65.611  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A   N     1 
ATOM   130  C  CA    . PRO A   1 16  ? 13.172 42.777 65.310  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A   CA    1 
ATOM   131  C  C     . PRO A   1 16  ? 13.091 41.746 66.440  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A   C     1 
ATOM   132  O  O     . PRO A   1 16  ? 12.369 40.753 66.332  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A   O     1 
ATOM   133  C  CB    . PRO A   1 16  ? 13.901 42.234 64.084  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A   CB    1 
ATOM   134  C  CG    . PRO A   1 16  ? 15.322 42.615 64.373  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A   CG    1 
ATOM   135  C  CD    . PRO A   1 16  ? 15.190 44.044 64.870  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A   CD    1 
ATOM   136  N  N     . VAL A   1 17  ? 13.838 41.987 67.513  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A   N     1 
ATOM   137  C  CA    . VAL A   1 17  ? 13.857 41.103 68.677  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A   CA    1 
ATOM   138  C  C     . VAL A   1 17  ? 13.775 42.001 69.910  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A   C     1 
ATOM   139  O  O     . VAL A   1 17  ? 14.464 43.017 69.976  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A   O     1 
ATOM   140  C  CB    . VAL A   1 17  ? 15.176 40.296 68.744  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A   CB    1 
ATOM   141  C  CG1   . VAL A   1 17  ? 15.221 39.453 70.021  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A   CG1   1 
ATOM   142  C  CG2   . VAL A   1 17  ? 15.291 39.402 67.512  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A   CG2   1 
ATOM   143  N  N     . ARG A   1 18  ? 12.929 41.649 70.873  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   N     1 
ATOM   144  C  CA    . ARG A   1 18  ? 12.825 42.466 72.073  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   CA    1 
ATOM   145  C  C     . ARG A   1 18  ? 13.927 42.048 73.026  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   C     1 
ATOM   146  O  O     . ARG A   1 18  ? 14.110 40.859 73.302  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   O     1 
ATOM   147  C  CB    . ARG A   1 18  ? 11.469 42.298 72.760  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   CB    1 
ATOM   148  C  CG    . ARG A   1 18  ? 11.295 43.235 73.956  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   CG    1 
ATOM   149  C  CD    . ARG A   1 18  ? 9.954  43.032 74.669  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   CD    1 
ATOM   150  N  NE    . ARG A   1 18  ? 9.854  43.872 75.863  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   NE    1 
ATOM   151  C  CZ    . ARG A   1 18  ? 9.336  43.472 77.019  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   CZ    1 
ATOM   152  N  NH1   . ARG A   1 18  ? 8.865  42.241 77.146  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   NH1   1 
ATOM   153  N  NH2   . ARG A   1 18  ? 9.300  44.299 78.056  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A   NH2   1 
ATOM   154  N  N     . LEU A   1 19  ? 14.655 43.038 73.528  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   N     1 
ATOM   155  C  CA    . LEU A   1 19  ? 15.753 42.794 74.454  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   CA    1 
ATOM   156  C  C     . LEU A   1 19  ? 15.637 43.782 75.595  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   C     1 
ATOM   157  O  O     . LEU A   1 19  ? 15.325 44.954 75.379  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   O     1 
ATOM   158  C  CB    . LEU A   1 19  ? 17.101 42.997 73.748  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   CB    1 
ATOM   159  C  CG    . LEU A   1 19  ? 17.369 41.987 72.629  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   CG    1 
ATOM   160  C  CD1   . LEU A   1 19  ? 18.601 42.417 71.835  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   CD1   1 
ATOM   161  C  CD2   . LEU A   1 19  ? 17.552 40.607 73.233  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A   CD2   1 
ATOM   162  N  N     . VAL A   1 20  ? 15.893 43.313 76.810  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A   N     1 
ATOM   163  C  CA    . VAL A   1 20  ? 15.812 44.187 77.975  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A   CA    1 
ATOM   164  C  C     . VAL A   1 20  ? 17.079 44.140 78.812  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A   C     1 
ATOM   165  O  O     . VAL A   1 20  ? 17.863 43.189 78.735  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A   O     1 
ATOM   166  C  CB    . VAL A   1 20  ? 14.590 43.825 78.882  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A   CB    1 
ATOM   167  C  CG1   . VAL A   1 20  ? 13.310 43.945 78.082  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 20   VAL A   CG1   1 
ATOM   168  C  CG2   . VAL A   1 20  ? 14.733 42.406 79.463  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A   CG2   1 
ATOM   169  N  N     . LYS A   1 21  ? 17.286 45.201 79.584  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   N     1 
ATOM   170  C  CA    . LYS A   1 21  ? 18.430 45.324 80.478  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   CA    1 
ATOM   171  C  C     . LYS A   1 21  ? 17.758 45.617 81.821  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   C     1 
ATOM   172  O  O     . LYS A   1 21  ? 17.129 46.662 81.988  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   O     1 
ATOM   173  C  CB    . LYS A   1 21  ? 19.308 46.495 80.013  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   CB    1 
ATOM   174  C  CG    . LYS A   1 21  ? 20.577 46.739 80.811  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   CG    1 
ATOM   175  C  CD    . LYS A   1 21  ? 21.316 47.984 80.290  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   CD    1 
ATOM   176  C  CE    . LYS A   1 21  ? 20.470 49.241 80.452  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   CE    1 
ATOM   177  N  NZ    . LYS A   1 21  ? 21.199 50.487 80.076  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A   NZ    1 
ATOM   178  N  N     . GLU A   1 22  ? 17.870 44.695 82.773  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   N     1 
ATOM   179  C  CA    . GLU A   1 22  ? 17.203 44.870 84.054  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   CA    1 
ATOM   180  C  C     . GLU A   1 22  ? 18.166 45.030 85.214  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   C     1 
ATOM   181  O  O     . GLU A   1 22  ? 19.059 44.207 85.401  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   O     1 
ATOM   182  C  CB    . GLU A   1 22  ? 16.295 43.657 84.330  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   CB    1 
ATOM   183  C  CG    . GLU A   1 22  ? 15.349 43.822 85.529  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   CG    1 
ATOM   184  C  CD    . GLU A   1 22  ? 14.506 42.585 85.821  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   CD    1 
ATOM   185  O  OE1   . GLU A   1 22  ? 13.689 42.628 86.765  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   OE1   1 
ATOM   186  O  OE2   . GLU A   1 22  ? 14.640 41.559 85.127  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A   OE2   1 
ATOM   187  N  N     . ARG A   1 23  ? 17.985 46.093 85.991  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   N     1 
ATOM   188  C  CA    . ARG A   1 23  ? 18.804 46.296 87.175  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CA    1 
ATOM   189  C  C     . ARG A   1 23  ? 18.011 45.546 88.254  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   C     1 
ATOM   190  O  O     . ARG A   1 23  ? 16.812 45.783 88.424  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   O     1 
ATOM   191  C  CB    . ARG A   1 23  ? 18.887 47.790 87.514  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CB    1 
ATOM   192  C  CG    . ARG A   1 23  ? 19.896 48.145 88.592  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CG    1 
ATOM   193  C  CD    . ARG A   1 23  ? 21.323 47.893 88.120  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CD    1 
ATOM   194  N  NE    . ARG A   1 23  ? 22.300 48.371 89.093  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NE    1 
ATOM   195  C  CZ    . ARG A   1 23  ? 23.608 48.145 89.020  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CZ    1 
ATOM   196  N  NH1   . ARG A   1 23  ? 24.115 47.445 88.014  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NH1   1 
ATOM   197  N  NH2   . ARG A   1 23  ? 24.412 48.615 89.965  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NH2   1 
ATOM   198  N  N     . VAL A   1 24  ? 18.662 44.615 88.946  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   N     1 
ATOM   199  C  CA    . VAL A   1 24  ? 18.007 43.837 89.997  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CA    1 
ATOM   200  C  C     . VAL A   1 24  ? 18.830 43.836 91.275  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   C     1 
ATOM   201  O  O     . VAL A   1 24  ? 20.027 44.129 91.254  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   O     1 
ATOM   202  C  CB    . VAL A   1 24  ? 17.829 42.340 89.603  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CB    1 
ATOM   203  C  CG1   . VAL A   1 24  ? 17.032 42.227 88.315  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG1   1 
ATOM   204  C  CG2   . VAL A   1 24  ? 19.204 41.671 89.450  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG2   1 
ATOM   205  N  N     . ARG A   1 25  ? 18.168 43.517 92.384  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   N     1 
ATOM   206  C  CA    . ARG A   1 25  ? 18.850 43.396 93.665  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   CA    1 
ATOM   207  C  C     . ARG A   1 25  ? 18.896 41.883 93.848  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   C     1 
ATOM   208  O  O     . ARG A   1 25  ? 17.861 41.218 93.863  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   O     1 
ATOM   209  C  CB    . ARG A   1 25  ? 18.061 44.057 94.799  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   CB    1 
ATOM   210  C  CG    . ARG A   1 25  ? 18.821 44.045 96.123  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   CG    1 
ATOM   211  C  CD    . ARG A   1 25  ? 18.207 45.003 97.143  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   CD    1 
ATOM   212  N  NE    . ARG A   1 25  ? 18.277 46.388 96.681  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   NE    1 
ATOM   213  C  CZ    . ARG A   1 25  ? 19.397 47.108 96.623  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   CZ    1 
ATOM   214  N  NH1   . ARG A   1 25  ? 20.556 46.583 97.006  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   NH1   1 
ATOM   215  N  NH2   . ARG A   1 25  ? 19.364 48.356 96.165  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A   NH2   1 
ATOM   216  N  N     . THR A   1 26  ? 20.104 41.342 93.953  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 26   THR A   N     1 
ATOM   217  C  CA    . THR A   1 26  ? 20.286 39.897 94.065  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 26   THR A   CA    1 
ATOM   218  C  C     . THR A   1 26  ? 20.183 39.310 95.463  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 26   THR A   C     1 
ATOM   219  O  O     . THR A   1 26  ? 19.891 40.008 96.438  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 26   THR A   O     1 
ATOM   220  C  CB    . THR A   1 26  ? 21.653 39.481 93.506  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 26   THR A   CB    1 
ATOM   221  O  OG1   . THR A   1 26  ? 22.682 39.919 94.408  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 26   THR A   OG1   1 
ATOM   222  C  CG2   . THR A   1 26  ? 21.889 40.116 92.141  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 26   THR A   CG2   1 
ATOM   223  N  N     . HIS A   1 27  ? 20.437 38.006 95.535  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   N     1 
ATOM   224  C  CA    . HIS A   1 27  ? 20.412 37.260 96.784  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   CA    1 
ATOM   225  C  C     . HIS A   1 27  ? 21.479 37.765 97.759  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   C     1 
ATOM   226  O  O     . HIS A   1 27  ? 21.442 37.432 98.944  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   O     1 
ATOM   227  C  CB    . HIS A   1 27  ? 20.638 35.775 96.484  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   CB    1 
ATOM   228  C  CG    . HIS A   1 27  ? 21.784 35.527 95.554  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   CG    1 
ATOM   229  N  ND1   . HIS A   1 27  ? 23.006 35.052 95.981  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   ND1   1 
ATOM   230  C  CD2   . HIS A   1 27  ? 21.915 35.764 94.225  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   CD2   1 
ATOM   231  C  CE1   . HIS A   1 27  ? 23.841 35.009 94.956  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   CE1   1 
ATOM   232  N  NE2   . HIS A   1 27  ? 23.203 35.437 93.880  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A   NE2   1 
ATOM   233  N  N     . THR A   1 28  ? 22.434 38.554 97.272  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 28   THR A   N     1 
ATOM   234  C  CA    . THR A   1 28  ? 23.487 39.079 98.143  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 28   THR A   CA    1 
ATOM   235  C  C     . THR A   1 28  ? 23.123 40.474 98.637  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 28   THR A   C     1 
ATOM   236  O  O     . THR A   1 28  ? 23.849 41.075 99.434  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 28   THR A   O     1 
ATOM   237  C  CB    . THR A   1 28  ? 24.839 39.186 97.418  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 28   THR A   CB    1 
ATOM   238  O  OG1   . THR A   1 28  ? 24.764 40.218 96.432  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 28   THR A   OG1   1 
ATOM   239  C  CG2   . THR A   1 28  ? 25.199 37.871 96.745  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 28   THR A   CG2   1 
ATOM   240  N  N     . GLY A   1 29  ? 21.997 40.983 98.150  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A   N     1 
ATOM   241  C  CA    . GLY A   1 29  ? 21.556 42.309 98.538  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A   CA    1 
ATOM   242  C  C     . GLY A   1 29  ? 22.207 43.376 97.680  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A   C     1 
ATOM   243  O  O     . GLY A   1 29  ? 21.908 44.562 97.827  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A   O     1 
ATOM   244  N  N     . ARG A   1 30  ? 23.102 42.959 96.787  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   N     1 
ATOM   245  C  CA    . ARG A   1 30  ? 23.792 43.885 95.898  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   CA    1 
ATOM   246  C  C     . ARG A   1 30  ? 23.043 44.027 94.577  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   C     1 
ATOM   247  O  O     . ARG A   1 30  ? 22.150 43.232 94.268  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   O     1 
ATOM   248  C  CB    . ARG A   1 30  ? 25.216 43.399 95.634  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   CB    1 
ATOM   249  C  CG    . ARG A   1 30  ? 26.148 43.576 96.826  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   CG    1 
ATOM   250  C  CD    . ARG A   1 30  ? 27.450 42.824 96.621  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   CD    1 
ATOM   251  N  NE    . ARG A   1 30  ? 27.454 41.564 97.358  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   NE    1 
ATOM   252  C  CZ    . ARG A   1 30  ? 28.335 40.587 97.166  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   CZ    1 
ATOM   253  N  NH1   . ARG A   1 30  ? 29.287 40.721 96.252  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   NH1   1 
ATOM   254  N  NH2   . ARG A   1 30  ? 28.265 39.476 97.891  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A   NH2   1 
ATOM   255  N  N     . GLU A   1 31  ? 23.410 45.039 93.800  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   N     1 
ATOM   256  C  CA    . GLU A   1 31  ? 22.753 45.269 92.521  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   CA    1 
ATOM   257  C  C     . GLU A   1 31  ? 23.537 44.647 91.383  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   C     1 
ATOM   258  O  O     . GLU A   1 31  ? 24.755 44.512 91.448  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   O     1 
ATOM   259  C  CB    . GLU A   1 31  ? 22.568 46.771 92.268  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   CB    1 
ATOM   260  C  CG    . GLU A   1 31  ? 21.659 47.435 93.291  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   CG    1 
ATOM   261  C  CD    . GLU A   1 31  ? 21.315 48.876 92.951  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   CD    1 
ATOM   262  O  OE1   . GLU A   1 31  ? 20.615 49.515 93.766  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   OE1   1 
ATOM   263  O  OE2   . GLU A   1 31  ? 21.737 49.367 91.880  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A   OE2   1 
ATOM   264  N  N     . LEU A   1 32  ? 22.817 44.267 90.339  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   N     1 
ATOM   265  C  CA    . LEU A   1 32  ? 23.410 43.650 89.171  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   CA    1 
ATOM   266  C  C     . LEU A   1 32  ? 22.539 44.002 87.968  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   C     1 
ATOM   267  O  O     . LEU A   1 32  ? 21.330 44.161 88.107  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   O     1 
ATOM   268  C  CB    . LEU A   1 32  ? 23.445 42.126 89.377  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   CB    1 
ATOM   269  C  CG    . LEU A   1 32  ? 23.797 41.193 88.228  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   CG    1 
ATOM   270  C  CD1   . LEU A   1 32  ? 24.368 39.894 88.788  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   CD1   1 
ATOM   271  C  CD2   . LEU A   1 32  ? 22.560 40.919 87.391  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A   CD2   1 
ATOM   272  N  N     . THR A   1 33  ? 23.160 44.150 86.802  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 33   THR A   N     1 
ATOM   273  C  CA    . THR A   1 33  ? 22.413 44.442 85.579  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 33   THR A   CA    1 
ATOM   274  C  C     . THR A   1 33  ? 22.359 43.146 84.775  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 33   THR A   C     1 
ATOM   275  O  O     . THR A   1 33  ? 23.398 42.581 84.446  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 33   THR A   O     1 
ATOM   276  C  CB    . THR A   1 33  ? 23.107 45.531 84.739  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 33   THR A   CB    1 
ATOM   277  O  OG1   . THR A   1 33  ? 23.011 46.787 85.427  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 33   THR A   OG1   1 
ATOM   278  C  CG2   . THR A   1 33  ? 22.458 45.647 83.364  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 33   THR A   CG2   1 
ATOM   279  N  N     . TYR A   1 34  ? 21.149 42.672 84.479  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   N     1 
ATOM   280  C  CA    . TYR A   1 34  ? 20.998 41.435 83.722  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CA    1 
ATOM   281  C  C     . TYR A   1 34  ? 20.356 41.742 82.368  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   C     1 
ATOM   282  O  O     . TYR A   1 34  ? 19.319 42.392 82.296  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   O     1 
ATOM   283  C  CB    . TYR A   1 34  ? 20.137 40.430 84.504  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CB    1 
ATOM   284  C  CG    . TYR A   1 34  ? 20.510 39.000 84.185  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CG    1 
ATOM   285  C  CD1   . TYR A   1 34  ? 21.525 38.358 84.890  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CD1   1 
ATOM   286  C  CD2   . TYR A   1 34  ? 19.904 38.322 83.132  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CD2   1 
ATOM   287  C  CE1   . TYR A   1 34  ? 21.939 37.068 84.545  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CE1   1 
ATOM   288  C  CE2   . TYR A   1 34  ? 20.300 37.031 82.777  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CE2   1 
ATOM   289  C  CZ    . TYR A   1 34  ? 21.321 36.412 83.485  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   CZ    1 
ATOM   290  O  OH    . TYR A   1 34  ? 21.743 35.151 83.129  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A   OH    1 
ATOM   291  N  N     . VAL A   1 35  ? 20.979 41.260 81.299  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A   N     1 
ATOM   292  C  CA    . VAL A   1 35  ? 20.486 41.514 79.945  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A   CA    1 
ATOM   293  C  C     . VAL A   1 35  ? 19.871 40.248 79.366  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A   C     1 
ATOM   294  O  O     . VAL A   1 35  ? 20.475 39.176 79.421  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A   O     1 
ATOM   295  C  CB    . VAL A   1 35  ? 21.639 41.965 79.038  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 35   VAL A   CB    1 
ATOM   296  C  CG1   . VAL A   1 35  ? 21.114 42.272 77.637  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 35   VAL A   CG1   1 
ATOM   297  C  CG2   . VAL A   1 35  ? 22.340 43.164 79.657  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 35   VAL A   CG2   1 
ATOM   298  N  N     . TYR A   1 36  ? 18.670 40.351 78.805  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   N     1 
ATOM   299  C  CA    . TYR A   1 36  ? 18.053 39.147 78.283  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CA    1 
ATOM   300  C  C     . TYR A   1 36  ? 16.917 39.388 77.308  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   C     1 
ATOM   301  O  O     . TYR A   1 36  ? 16.453 40.514 77.145  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   O     1 
ATOM   302  C  CB    . TYR A   1 36  ? 17.545 38.269 79.445  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CB    1 
ATOM   303  C  CG    . TYR A   1 36  ? 16.491 38.894 80.355  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CG    1 
ATOM   304  C  CD1   . TYR A   1 36  ? 16.836 39.839 81.338  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CD1   1 
ATOM   305  C  CD2   . TYR A   1 36  ? 15.160 38.495 80.265  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CD2   1 
ATOM   306  C  CE1   . TYR A   1 36  ? 15.864 40.361 82.210  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CE1   1 
ATOM   307  C  CE2   . TYR A   1 36  ? 14.186 39.006 81.124  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CE2   1 
ATOM   308  C  CZ    . TYR A   1 36  ? 14.542 39.930 82.091  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   CZ    1 
ATOM   309  O  OH    . TYR A   1 36  ? 13.568 40.386 82.955  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 36   TYR A   OH    1 
ATOM   310  N  N     . ARG A   1 37  ? 16.501 38.302 76.651  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   N     1 
ATOM   311  C  CA    . ARG A   1 37  ? 15.377 38.318 75.722  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   CA    1 
ATOM   312  C  C     . ARG A   1 37  ? 14.238 37.823 76.623  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   C     1 
ATOM   313  O  O     . ARG A   1 37  ? 14.221 36.659 77.043  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   O     1 
ATOM   314  C  CB    . ARG A   1 37  ? 15.655 37.339 74.579  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   CB    1 
ATOM   315  C  CG    . ARG A   1 37  ? 14.753 37.499 73.388  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   CG    1 
ATOM   316  C  CD    . ARG A   1 37  ? 13.404 36.832 73.563  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   CD    1 
ATOM   317  N  NE    . ARG A   1 37  ? 12.610 37.054 72.354  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   NE    1 
ATOM   318  C  CZ    . ARG A   1 37  ? 11.552 37.859 72.285  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   CZ    1 
ATOM   319  N  NH1   . ARG A   1 37  ? 11.127 38.518 73.362  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   NH1   1 
ATOM   320  N  NH2   . ARG A   1 37  ? 10.949 38.050 71.121  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A   NH2   1 
ATOM   321  N  N     . PRO A   1 38  ? 13.283 38.707 76.950  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A   N     1 
ATOM   322  C  CA    . PRO A   1 38  ? 12.151 38.368 77.818  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A   CA    1 
ATOM   323  C  C     . PRO A   1 38  ? 11.064 37.472 77.233  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A   C     1 
ATOM   324  O  O     . PRO A   1 38  ? 10.887 37.381 76.017  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A   O     1 
ATOM   325  C  CB    . PRO A   1 38  ? 11.606 39.740 78.204  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A   CB    1 
ATOM   326  C  CG    . PRO A   1 38  ? 11.770 40.501 76.930  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A   CG    1 
ATOM   327  C  CD    . PRO A   1 38  ? 13.165 40.094 76.454  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A   CD    1 
ATOM   328  N  N     . GLY A   1 39  ? 10.340 36.813 78.128  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A   N     1 
ATOM   329  C  CA    . GLY A   1 39  ? 9.251  35.957 77.710  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A   CA    1 
ATOM   330  C  C     . GLY A   1 39  ? 7.946  36.693 77.959  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A   C     1 
ATOM   331  O  O     . GLY A   1 39  ? 7.952  37.840 78.409  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A   O     1 
ATOM   332  N  N     . PRO A   1 40  ? 6.804  36.054 77.686  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A   N     1 
ATOM   333  C  CA    . PRO A   1 40  ? 6.721  34.684 77.161  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A   CA    1 
ATOM   334  C  C     . PRO A   1 40  ? 6.996  34.649 75.662  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A   C     1 
ATOM   335  O  O     . PRO A   1 40  ? 6.499  35.486 74.904  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A   O     1 
ATOM   336  C  CB    . PRO A   1 40  ? 5.280  34.265 77.489  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A   CB    1 
ATOM   337  C  CG    . PRO A   1 40  ? 4.808  35.290 78.516  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A   CG    1 
ATOM   338  C  CD    . PRO A   1 40  ? 5.476  36.552 78.069  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A   CD    1 
ATOM   339  N  N     . VAL A   1 41  ? 7.812  33.689 75.234  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A   N     1 
ATOM   340  C  CA    . VAL A   1 41  ? 8.137  33.551 73.824  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A   CA    1 
ATOM   341  C  C     . VAL A   1 41  ? 8.533  32.093 73.564  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 41   VAL A   C     1 
ATOM   342  O  O     . VAL A   1 41  ? 9.124  31.425 74.419  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 41   VAL A   O     1 
ATOM   343  C  CB    . VAL A   1 41  ? 9.262  34.544 73.417  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A   CB    1 
ATOM   344  C  CG1   . VAL A   1 41  ? 10.528 34.264 74.216  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 41   VAL A   CG1   1 
ATOM   345  C  CG2   . VAL A   1 41  ? 9.515  34.474 71.925  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A   CG2   1 
ATOM   346  N  N     . ALA A   1 42  ? 8.193  31.594 72.380  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   N     1 
ATOM   347  C  CA    . ALA A   1 42  ? 8.469  30.201 72.063  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CA    1 
ATOM   348  C  C     . ALA A   1 42  ? 8.661  29.945 70.583  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   C     1 
ATOM   349  O  O     . ALA A   1 42  ? 8.360  30.795 69.748  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   O     1 
ATOM   350  C  CB    . ALA A   1 42  ? 7.326  29.333 72.567  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CB    1 
ATOM   351  N  N     . ALA A   1 43  ? 9.185  28.763 70.285  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A   N     1 
ATOM   352  C  CA    . ALA A   1 43  ? 9.381  28.314 68.917  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A   CA    1 
ATOM   353  C  C     . ALA A   1 43  ? 9.094  26.817 68.910  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A   C     1 
ATOM   354  O  O     . ALA A   1 43  ? 9.232  26.147 69.938  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A   O     1 
ATOM   355  C  CB    . ALA A   1 43  ? 10.814 28.563 68.464  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A   CB    1 
ATOM   356  N  N     . SER A   1 44  ? 8.687  26.303 67.752  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 44   SER A   N     1 
ATOM   357  C  CA    . SER A   1 44  ? 8.420  24.876 67.600  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 44   SER A   CA    1 
ATOM   358  C  C     . SER A   1 44  ? 9.411  24.307 66.593  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 44   SER A   C     1 
ATOM   359  O  O     . SER A   1 44  ? 9.748  24.966 65.599  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 44   SER A   O     1 
ATOM   360  C  CB    . SER A   1 44  ? 6.998  24.632 67.085  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 44   SER A   CB    1 
ATOM   361  O  OG    . SER A   1 44  ? 6.054  24.988 68.070  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 44   SER A   OG    1 
ATOM   362  N  N     . PHE A   1 45  ? 9.868  23.089 66.873  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   N     1 
ATOM   363  C  CA    . PHE A   1 45  ? 10.817 22.356 66.046  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CA    1 
ATOM   364  C  C     . PHE A   1 45  ? 10.135 21.057 65.643  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   C     1 
ATOM   365  O  O     . PHE A   1 45  ? 9.471  20.417 66.463  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   O     1 
ATOM   366  C  CB    . PHE A   1 45  ? 12.090 22.048 66.849  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CB    1 
ATOM   367  C  CG    . PHE A   1 45  ? 13.014 23.220 66.969  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CG    1 
ATOM   368  C  CD1   . PHE A   1 45  ? 12.670 24.330 67.743  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CD1   1 
ATOM   369  C  CD2   . PHE A   1 45  ? 14.209 23.242 66.255  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CD2   1 
ATOM   370  C  CE1   . PHE A   1 45  ? 13.507 25.450 67.791  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CE1   1 
ATOM   371  C  CE2   . PHE A   1 45  ? 15.049 24.355 66.299  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CE2   1 
ATOM   372  C  CZ    . PHE A   1 45  ? 14.690 25.463 67.073  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A   CZ    1 
ATOM   373  N  N     . VAL A   1 46  ? 10.281 20.658 64.387  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A   N     1 
ATOM   374  C  CA    . VAL A   1 46  ? 9.620  19.433 63.971  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A   CA    1 
ATOM   375  C  C     . VAL A   1 46  ? 10.470 18.551 63.070  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A   C     1 
ATOM   376  O  O     . VAL A   1 46  ? 10.974 19.005 62.040  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A   O     1 
ATOM   377  C  CB    . VAL A   1 46  ? 8.255  19.763 63.281  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A   CB    1 
ATOM   378  C  CG1   . VAL A   1 46  ? 8.458  20.728 62.116  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A   CG1   1 
ATOM   379  C  CG2   . VAL A   1 46  ? 7.581  18.484 62.809  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A   CG2   1 
ATOM   380  N  N     . LEU A   1 47  ? 10.679 17.305 63.495  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   N     1 
ATOM   381  C  CA    . LEU A   1 47  ? 11.433 16.339 62.692  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   CA    1 
ATOM   382  C  C     . LEU A   1 47  ? 10.368 15.692 61.813  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   C     1 
ATOM   383  O  O     . LEU A   1 47  ? 9.545  14.937 62.316  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   O     1 
ATOM   384  C  CB    . LEU A   1 47  ? 12.079 15.267 63.580  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   CB    1 
ATOM   385  C  CG    . LEU A   1 47  ? 12.702 14.102 62.793  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   CG    1 
ATOM   386  C  CD1   . LEU A   1 47  ? 13.823 14.610 61.891  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   CD1   1 
ATOM   387  C  CD2   . LEU A   1 47  ? 13.235 13.045 63.768  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A   CD2   1 
ATOM   388  N  N     . PRO A   1 48  ? 10.358 15.995 60.502  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A   N     1 
ATOM   389  C  CA    . PRO A   1 48  ? 9.358  15.430 59.585  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A   CA    1 
ATOM   390  C  C     . PRO A   1 48  ? 9.849  14.145 58.935  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A   C     1 
ATOM   391  O  O     . PRO A   1 48  ? 10.748 14.182 58.100  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A   O     1 
ATOM   392  C  CB    . PRO A   1 48  ? 9.159  16.553 58.544  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A   CB    1 
ATOM   393  C  CG    . PRO A   1 48  ? 10.212 17.663 58.935  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A   CG    1 
ATOM   394  C  CD    . PRO A   1 48  ? 11.229 16.920 59.767  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A   CD    1 
ATOM   395  N  N     . VAL A   1 49  ? 9.250  13.012 59.306  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A   N     1 
ATOM   396  C  CA    . VAL A   1 49  ? 9.664  11.732 58.758  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A   CA    1 
ATOM   397  C  C     . VAL A   1 49  ? 8.630  11.211 57.765  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A   C     1 
ATOM   398  O  O     . VAL A   1 49  ? 7.427  11.250 58.019  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A   O     1 
ATOM   399  C  CB    . VAL A   1 49  ? 9.887  10.698 59.886  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A   CB    1 
ATOM   400  C  CG1   . VAL A   1 49  ? 10.282 9.337  59.294  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A   CG1   1 
ATOM   401  C  CG2   . VAL A   1 49  ? 10.988 11.203 60.821  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A   CG2   1 
ATOM   402  N  N     . THR A   1 50  ? 9.120  10.733 56.626  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 50   THR A   N     1 
ATOM   403  C  CA    . THR A   1 50  ? 8.253  10.216 55.571  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 50   THR A   CA    1 
ATOM   404  C  C     . THR A   1 50  ? 7.940  8.749  55.821  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 50   THR A   C     1 
ATOM   405  O  O     . THR A   1 50  ? 8.489  8.127  56.720  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 50   THR A   O     1 
ATOM   406  C  CB    . THR A   1 50  ? 8.935  10.334 54.198  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 50   THR A   CB    1 
ATOM   407  O  OG1   . THR A   1 50  ? 10.035 9.416  54.137  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 50   THR A   OG1   1 
ATOM   408  C  CG2   . THR A   1 50  ? 9.455  11.753 53.980  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 50   THR A   CG2   1 
ATOM   409  N  N     . GLU A   1 51  ? 7.045  8.191  55.017  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   N     1 
ATOM   410  C  CA    . GLU A   1 51  ? 6.702  6.792  55.184  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   CA    1 
ATOM   411  C  C     . GLU A   1 51  ? 7.823  5.900  54.663  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   C     1 
ATOM   412  O  O     . GLU A   1 51  ? 7.829  4.691  54.911  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   O     1 
ATOM   413  C  CB    . GLU A   1 51  ? 5.374  6.492  54.481  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   CB    1 
ATOM   414  C  CG    . GLU A   1 51  ? 4.187  7.014  55.286  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   CG    1 
ATOM   415  C  CD    . GLU A   1 51  ? 2.840  6.609  54.718  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   CD    1 
ATOM   416  O  OE1   . GLU A   1 51  ? 2.344  7.303  53.806  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   OE1   1 
ATOM   417  O  OE2   . GLU A   1 51  ? 2.283  5.592  55.190  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A   OE2   1 
ATOM   418  N  N     . ARG A   1 52  ? 8.777  6.508  53.960  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   N     1 
ATOM   419  C  CA    . ARG A   1 52  ? 9.917  5.781  53.412  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   CA    1 
ATOM   420  C  C     . ARG A   1 52  ? 11.117 5.818  54.355  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   C     1 
ATOM   421  O  O     . ARG A   1 52  ? 12.235 5.497  53.958  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   O     1 
ATOM   422  C  CB    . ARG A   1 52  ? 10.325 6.371  52.066  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   CB    1 
ATOM   423  C  CG    . ARG A   1 52  ? 9.247  6.307  51.001  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   CG    1 
ATOM   424  C  CD    . ARG A   1 52  ? 8.963  7.692  50.450  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   CD    1 
ATOM   425  N  NE    . ARG A   1 52  ? 10.109 8.238  49.731  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   NE    1 
ATOM   426  C  CZ    . ARG A   1 52  ? 10.341 9.536  49.577  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   CZ    1 
ATOM   427  N  NH1   . ARG A   1 52  ? 9.507  10.427 50.099  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   NH1   1 
ATOM   428  N  NH2   . ARG A   1 52  ? 11.404 9.945  48.895  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A   NH2   1 
ATOM   429  N  N     . GLY A   1 53  ? 10.892 6.218  55.600  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A   N     1 
ATOM   430  C  CA    . GLY A   1 53  ? 11.991 6.261  56.548  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A   CA    1 
ATOM   431  C  C     . GLY A   1 53  ? 13.054 7.314  56.266  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A   C     1 
ATOM   432  O  O     . GLY A   1 53  ? 14.227 7.106  56.585  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A   O     1 
ATOM   433  N  N     . THR A   1 54  ? 12.668 8.419  55.634  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 54   THR A   N     1 
ATOM   434  C  CA    . THR A   1 54  ? 13.609 9.512  55.370  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 54   THR A   CA    1 
ATOM   435  C  C     . THR A   1 54  ? 13.102 10.702 56.166  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 54   THR A   C     1 
ATOM   436  O  O     . THR A   1 54  ? 11.973 10.692 56.652  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 54   THR A   O     1 
ATOM   437  C  CB    . THR A   1 54  ? 13.663 9.941  53.876  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 54   THR A   CB    1 
ATOM   438  O  OG1   . THR A   1 54  ? 12.383 10.438 53.465  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 54   THR A   OG1   1 
ATOM   439  C  CG2   . THR A   1 54  ? 14.073 8.764  52.991  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 54   THR A   CG2   1 
ATOM   440  N  N     . ALA A   1 55  ? 13.945 11.720 56.307  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A   N     1 
ATOM   441  C  CA    . ALA A   1 55  ? 13.566 12.928 57.027  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A   CA    1 
ATOM   442  C  C     . ALA A   1 55  ? 13.685 14.125 56.101  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A   C     1 
ATOM   443  O  O     . ALA A   1 55  ? 14.585 14.172 55.254  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A   O     1 
ATOM   444  C  CB    . ALA A   1 55  ? 14.477 13.127 58.248  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A   CB    1 
ATOM   445  N  N     . LEU A   1 56  ? 12.774 15.083 56.257  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   N     1 
ATOM   446  C  CA    . LEU A   1 56  ? 12.803 16.303 55.457  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   CA    1 
ATOM   447  C  C     . LEU A   1 56  ? 13.473 17.364 56.325  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   C     1 
ATOM   448  O  O     . LEU A   1 56  ? 12.933 17.789 57.346  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   O     1 
ATOM   449  C  CB    . LEU A   1 56  ? 11.391 16.747 55.082  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   CB    1 
ATOM   450  C  CG    . LEU A   1 56  ? 10.559 15.683 54.351  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   CG    1 
ATOM   451  C  CD1   . LEU A   1 56  ? 9.188  16.270 54.026  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   CD1   1 
ATOM   452  C  CD2   . LEU A   1 56  ? 11.279 15.234 53.091  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A   CD2   1 
ATOM   453  N  N     . LEU A   1 57  ? 14.661 17.780 55.913  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   N     1 
ATOM   454  C  CA    . LEU A   1 57  ? 15.415 18.763 56.682  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CA    1 
ATOM   455  C  C     . LEU A   1 57  ? 15.696 20.010 55.875  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   C     1 
ATOM   456  O  O     . LEU A   1 57  ? 15.317 20.108 54.710  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   O     1 
ATOM   457  C  CB    . LEU A   1 57  ? 16.741 18.151 57.129  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CB    1 
ATOM   458  C  CG    . LEU A   1 57  ? 16.635 16.828 57.897  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CG    1 
ATOM   459  C  CD1   . LEU A   1 57  ? 18.039 16.228 58.092  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD1   1 
ATOM   460  C  CD2   . LEU A   1 57  ? 15.928 17.062 59.233  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD2   1 
ATOM   461  N  N     . VAL A   1 58  ? 16.344 20.979 56.515  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A   N     1 
ATOM   462  C  CA    . VAL A   1 58  ? 16.716 22.195 55.812  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A   CA    1 
ATOM   463  C  C     . VAL A   1 58  ? 18.202 22.488 56.026  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A   C     1 
ATOM   464  O  O     . VAL A   1 58  ? 18.786 22.105 57.033  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A   O     1 
ATOM   465  C  CB    . VAL A   1 58  ? 15.877 23.428 56.281  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A   CB    1 
ATOM   466  C  CG1   . VAL A   1 58  ? 14.393 23.191 56.000  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A   CG1   1 
ATOM   467  C  CG2   . VAL A   1 58  ? 16.100 23.697 57.756  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A   CG2   1 
ATOM   468  N  N     . ARG A   1 59  ? 18.821 23.116 55.035  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   N     1 
ATOM   469  C  CA    . ARG A   1 59  ? 20.223 23.526 55.131  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   CA    1 
ATOM   470  C  C     . ARG A   1 59  ? 20.006 25.038 55.121  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   C     1 
ATOM   471  O  O     . ARG A   1 59  ? 19.682 25.624 54.085  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   O     1 
ATOM   472  C  CB    . ARG A   1 59  ? 21.015 23.060 53.902  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   CB    1 
ATOM   473  C  CG    . ARG A   1 59  ? 22.424 23.638 53.818  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   CG    1 
ATOM   474  C  CD    . ARG A   1 59  ? 23.322 23.160 54.942  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   CD    1 
ATOM   475  N  NE    . ARG A   1 59  ? 23.651 21.741 54.846  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   NE    1 
ATOM   476  C  CZ    . ARG A   1 59  ? 24.520 21.127 55.644  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   CZ    1 
ATOM   477  N  NH1   . ARG A   1 59  ? 24.761 19.833 55.488  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   NH1   1 
ATOM   478  N  NH2   . ARG A   1 59  ? 25.159 21.814 56.592  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A   NH2   1 
ATOM   479  N  N     . GLN A   1 60  ? 20.198 25.663 56.280  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   N     1 
ATOM   480  C  CA    . GLN A   1 60  ? 19.872 27.072 56.451  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   CA    1 
ATOM   481  C  C     . GLN A   1 60  ? 20.993 27.993 56.909  1.00 6.13  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   C     1 
ATOM   482  O  O     . GLN A   1 60  ? 21.738 27.681 57.841  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   O     1 
ATOM   483  C  CB    . GLN A   1 60  ? 18.695 27.156 57.442  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   CB    1 
ATOM   484  C  CG    . GLN A   1 60  ? 18.259 28.560 57.794  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   CG    1 
ATOM   485  C  CD    . GLN A   1 60  ? 16.911 28.572 58.500  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   CD    1 
ATOM   486  O  OE1   . GLN A   1 60  ? 16.503 27.566 59.113  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   OE1   1 
ATOM   487  N  NE2   . GLN A   1 60  ? 16.218 29.693 58.420  1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A   NE2   1 
ATOM   488  N  N     . TYR A   1 61  ? 21.103 29.146 56.262  1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   N     1 
ATOM   489  C  CA    . TYR A   1 61  ? 22.121 30.111 56.661  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CA    1 
ATOM   490  C  C     . TYR A   1 61  ? 21.743 30.710 58.030  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   C     1 
ATOM   491  O  O     . TYR A   1 61  ? 20.610 31.176 58.210  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   O     1 
ATOM   492  C  CB    . TYR A   1 61  ? 22.195 31.243 55.632  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CB    1 
ATOM   493  C  CG    . TYR A   1 61  ? 23.224 32.292 55.972  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CG    1 
ATOM   494  C  CD1   . TYR A   1 61  ? 24.573 31.961 56.087  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CD1   1 
ATOM   495  C  CD2   . TYR A   1 61  ? 22.844 33.611 56.206  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CD2   1 
ATOM   496  C  CE1   . TYR A   1 61  ? 25.518 32.926 56.433  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CE1   1 
ATOM   497  C  CE2   . TYR A   1 61  ? 23.784 34.587 56.555  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CE2   1 
ATOM   498  C  CZ    . TYR A   1 61  ? 25.113 34.233 56.668  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   CZ    1 
ATOM   499  O  OH    . TYR A   1 61  ? 26.044 35.187 57.039  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 61   TYR A   OH    1 
ATOM   500  N  N     . ARG A   1 62  ? 22.675 30.692 58.982  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   N     1 
ATOM   501  C  CA    . ARG A   1 62  ? 22.439 31.287 60.311  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   CA    1 
ATOM   502  C  C     . ARG A   1 62  ? 23.507 32.374 60.459  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   C     1 
ATOM   503  O  O     . ARG A   1 62  ? 24.655 32.119 60.824  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   O     1 
ATOM   504  C  CB    . ARG A   1 62  ? 22.546 30.215 61.407  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   CB    1 
ATOM   505  C  CG    . ARG A   1 62  ? 21.389 29.205 61.368  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   CG    1 
ATOM   506  C  CD    . ARG A   1 62  ? 20.046 29.921 61.358  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   CD    1 
ATOM   507  N  NE    . ARG A   1 62  ? 18.922 29.006 61.569  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   NE    1 
ATOM   508  C  CZ    . ARG A   1 62  ? 17.681 29.412 61.828  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   CZ    1 
ATOM   509  N  NH1   . ARG A   1 62  ? 17.399 30.712 61.890  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   NH1   1 
ATOM   510  N  NH2   . ARG A   1 62  ? 16.733 28.516 62.077  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 62   ARG A   NH2   1 
ATOM   511  N  N     . HIS A   1 63  ? 23.102 33.601 60.157  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   N     1 
ATOM   512  C  CA    . HIS A   1 63  ? 24.031 34.717 60.133  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   CA    1 
ATOM   513  C  C     . HIS A   1 63  ? 25.017 34.898 61.289  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   C     1 
ATOM   514  O  O     . HIS A   1 63  ? 26.202 35.143 61.060  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   O     1 
ATOM   515  C  CB    . HIS A   1 63  ? 23.261 36.015 59.898  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   CB    1 
ATOM   516  C  CG    . HIS A   1 63  ? 24.148 37.153 59.516  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   CG    1 
ATOM   517  N  ND1   . HIS A   1 63  ? 24.249 38.310 60.257  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   ND1   1 
ATOM   518  C  CD2   . HIS A   1 63  ? 25.032 37.274 58.498  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   CD2   1 
ATOM   519  C  CE1   . HIS A   1 63  ? 25.164 39.094 59.710  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   CE1   1 
ATOM   520  N  NE2   . HIS A   1 63  ? 25.652 38.487 58.645  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A   NE2   1 
ATOM   521  N  N     . PRO A   1 64  ? 24.553 34.779 62.539  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A   N     1 
ATOM   522  C  CA    . PRO A   1 64  ? 25.475 34.949 63.670  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A   CA    1 
ATOM   523  C  C     . PRO A   1 64  ? 26.680 34.004 63.634  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A   C     1 
ATOM   524  O  O     . PRO A   1 64  ? 27.763 34.341 64.138  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A   O     1 
ATOM   525  C  CB    . PRO A   1 64  ? 24.585 34.701 64.885  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A   CB    1 
ATOM   526  C  CG    . PRO A   1 64  ? 23.226 35.164 64.414  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A   CG    1 
ATOM   527  C  CD    . PRO A   1 64  ? 23.166 34.597 63.003  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A   CD    1 
ATOM   528  N  N     . THR A   1 65  ? 26.491 32.828 63.037  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 65   THR A   N     1 
ATOM   529  C  CA    . THR A   1 65  ? 27.555 31.831 62.947  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 65   THR A   CA    1 
ATOM   530  C  C     . THR A   1 65  ? 28.301 31.885 61.618  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 65   THR A   C     1 
ATOM   531  O  O     . THR A   1 65  ? 29.403 31.333 61.497  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 65   THR A   O     1 
ATOM   532  C  CB    . THR A   1 65  ? 27.003 30.403 63.078  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 65   THR A   CB    1 
ATOM   533  O  OG1   . THR A   1 65  ? 26.256 30.080 61.901  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 65   THR A   OG1   1 
ATOM   534  C  CG2   . THR A   1 65  ? 26.091 30.288 64.279  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 65   THR A   CG2   1 
ATOM   535  N  N     . GLY A   1 66  ? 27.697 32.543 60.631  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 66   GLY A   N     1 
ATOM   536  C  CA    . GLY A   1 66  ? 28.290 32.628 59.306  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A   CA    1 
ATOM   537  C  C     . GLY A   1 66  ? 28.269 31.295 58.565  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A   C     1 
ATOM   538  O  O     . GLY A   1 66  ? 28.915 31.144 57.518  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A   O     1 
ATOM   539  N  N     . LYS A   1 67  ? 27.526 30.328 59.099  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   N     1 
ATOM   540  C  CA    . LYS A   1 67  ? 27.447 28.976 58.525  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CA    1 
ATOM   541  C  C     . LYS A   1 67  ? 26.067 28.600 58.017  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   C     1 
ATOM   542  O  O     . LYS A   1 67  ? 25.082 29.209 58.406  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   O     1 
ATOM   543  C  CB    . LYS A   1 67  ? 27.770 27.931 59.594  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CB    1 
ATOM   544  C  CG    . LYS A   1 67  ? 29.093 28.078 60.306  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CG    1 
ATOM   545  C  CD    . LYS A   1 67  ? 29.082 27.142 61.527  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CD    1 
ATOM   546  C  CE    . LYS A   1 67  ? 30.318 27.277 62.392  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CE    1 
ATOM   547  N  NZ    . LYS A   1 67  ? 30.244 26.357 63.561  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   NZ    1 
ATOM   548  N  N     . PHE A   1 68  ? 26.015 27.590 57.146  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   N     1 
ATOM   549  C  CA    . PHE A   1 68  ? 24.738 27.025 56.700  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CA    1 
ATOM   550  C  C     . PHE A   1 68  ? 24.667 25.769 57.569  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   C     1 
ATOM   551  O  O     . PHE A   1 68  ? 25.571 24.933 57.528  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   O     1 
ATOM   552  C  CB    . PHE A   1 68  ? 24.770 26.607 55.231  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CB    1 
ATOM   553  C  CG    . PHE A   1 68  ? 24.543 27.731 54.280  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CG    1 
ATOM   554  C  CD1   . PHE A   1 68  ? 25.578 28.588 53.935  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CD1   1 
ATOM   555  C  CD2   . PHE A   1 68  ? 23.289 27.925 53.720  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CD2   1 
ATOM   556  C  CE1   . PHE A   1 68  ? 25.366 29.638 53.027  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CE1   1 
ATOM   557  C  CE2   . PHE A   1 68  ? 23.068 28.968 52.815  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CE2   1 
ATOM   558  C  CZ    . PHE A   1 68  ? 24.108 29.820 52.471  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A   CZ    1 
ATOM   559  N  N     . LEU A   1 69  ? 23.613 25.634 58.363  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   N     1 
ATOM   560  C  CA    . LEU A   1 69  ? 23.494 24.484 59.256  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   CA    1 
ATOM   561  C  C     . LEU A   1 69  ? 22.400 23.518 58.842  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   C     1 
ATOM   562  O  O     . LEU A   1 69  ? 21.393 23.934 58.271  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   O     1 
ATOM   563  C  CB    . LEU A   1 69  ? 23.204 24.971 60.678  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   CB    1 
ATOM   564  C  CG    . LEU A   1 69  ? 24.230 25.901 61.337  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   CG    1 
ATOM   565  C  CD1   . LEU A   1 69  ? 23.709 26.302 62.715  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   CD1   1 
ATOM   566  C  CD2   . LEU A   1 69  ? 25.575 25.189 61.476  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A   CD2   1 
ATOM   567  N  N     . LEU A   1 70  ? 22.602 22.229 59.123  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   N     1 
ATOM   568  C  CA    . LEU A   1 70  ? 21.577 21.224 58.823  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   CA    1 
ATOM   569  C  C     . LEU A   1 70  ? 20.635 21.238 60.027  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   C     1 
ATOM   570  O  O     . LEU A   1 70  ? 21.059 20.960 61.158  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   O     1 
ATOM   571  C  CB    . LEU A   1 70  ? 22.211 19.832 58.673  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   CB    1 
ATOM   572  C  CG    . LEU A   1 70  ? 21.249 18.705 58.277  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   CG    1 
ATOM   573  C  CD1   . LEU A   1 70  ? 20.652 18.974 56.896  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   CD1   1 
ATOM   574  C  CD2   . LEU A   1 70  ? 22.005 17.373 58.269  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A   CD2   1 
ATOM   575  N  N     . GLU A   1 71  ? 19.363 21.552 59.789  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   N     1 
ATOM   576  C  CA    . GLU A   1 71  ? 18.391 21.641 60.880  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   CA    1 
ATOM   577  C  C     . GLU A   1 71  ? 17.045 21.015 60.536  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   C     1 
ATOM   578  O  O     . GLU A   1 71  ? 16.750 20.739 59.375  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   O     1 
ATOM   579  C  CB    . GLU A   1 71  ? 18.106 23.124 61.216  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   CB    1 
ATOM   580  C  CG    . GLU A   1 71  ? 19.332 24.035 61.389  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   CG    1 
ATOM   581  C  CD    . GLU A   1 71  ? 18.954 25.510 61.577  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   CD    1 
ATOM   582  O  OE1   . GLU A   1 71  ? 17.859 25.917 61.137  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   OE1   1 
ATOM   583  O  OE2   . GLU A   1 71  ? 19.761 26.278 62.146  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A   OE2   1 
ATOM   584  N  N     . VAL A   1 72  ? 16.233 20.769 61.558  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A   N     1 
ATOM   585  C  CA    . VAL A   1 72  ? 14.873 20.330 61.281  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A   CA    1 
ATOM   586  C  C     . VAL A   1 72  ? 14.107 21.649 61.077  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A   C     1 
ATOM   587  O  O     . VAL A   1 72  ? 14.517 22.712 61.576  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A   O     1 
ATOM   588  C  CB    . VAL A   1 72  ? 14.201 19.564 62.475  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A   CB    1 
ATOM   589  C  CG1   . VAL A   1 72  ? 14.850 18.201 62.654  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A   CG1   1 
ATOM   590  C  CG2   . VAL A   1 72  ? 14.293 20.384 63.779  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A   CG2   1 
ATOM   591  N  N     . PRO A   1 73  ? 13.004 21.612 60.322  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A   N     1 
ATOM   592  C  CA    . PRO A   1 73  ? 12.197 22.818 60.090  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A   CA    1 
ATOM   593  C  C     . PRO A   1 73  ? 11.741 23.317 61.466  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A   C     1 
ATOM   594  O  O     . PRO A   1 73  ? 11.427 22.517 62.357  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A   O     1 
ATOM   595  C  CB    . PRO A   1 73  ? 11.020 22.299 59.261  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A   CB    1 
ATOM   596  C  CG    . PRO A   1 73  ? 11.601 21.137 58.525  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A   CG    1 
ATOM   597  C  CD    . PRO A   1 73  ? 12.475 20.460 59.568  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A   CD    1 
ATOM   598  N  N     . ALA A   1 74  ? 11.688 24.630 61.632  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   N     1 
ATOM   599  C  CA    . ALA A   1 74  ? 11.313 25.202 62.918  1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   CA    1 
ATOM   600  C  C     . ALA A   1 74  ? 11.041 26.680 62.789  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   C     1 
ATOM   601  O  O     . ALA A   1 74  ? 11.481 27.321 61.833  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   O     1 
ATOM   602  C  CB    . ALA A   1 74  ? 12.456 24.994 63.917  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   CB    1 
ATOM   603  N  N     . GLY A   1 75  ? 10.340 27.231 63.775  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A   N     1 
ATOM   604  C  CA    . GLY A   1 75  ? 10.071 28.655 63.726  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A   CA    1 
ATOM   605  C  C     . GLY A   1 75  ? 9.367  29.167 64.954  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A   C     1 
ATOM   606  O  O     . GLY A   1 75  ? 8.890  28.400 65.795  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A   O     1 
ATOM   607  N  N     . LYS A   1 76  ? 9.278  30.484 65.038  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   N     1 
ATOM   608  C  CA    . LYS A   1 76  ? 8.640  31.135 66.176  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   CA    1 
ATOM   609  C  C     . LYS A   1 76  ? 7.145  30.856 66.242  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   C     1 
ATOM   610  O  O     . LYS A   1 76  ? 6.479  30.797 65.223  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   O     1 
ATOM   611  C  CB    . LYS A   1 76  ? 8.849  32.649 66.084  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   CB    1 
ATOM   612  C  CG    . LYS A   1 76  ? 8.354  33.415 67.305  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   CG    1 
ATOM   613  C  CD    . LYS A   1 76  ? 8.641  34.912 67.195  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   CD    1 
ATOM   614  C  CE    . LYS A   1 76  ? 7.983  35.668 68.350  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   CE    1 
ATOM   615  N  NZ    . LYS A   1 76  ? 6.494  35.487 68.362  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A   NZ    1 
ATOM   616  N  N     . VAL A   1 77  ? 6.630  30.677 67.449  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A   N     1 
ATOM   617  C  CA    . VAL A   1 77  ? 5.199  30.487 67.642  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A   CA    1 
ATOM   618  C  C     . VAL A   1 77  ? 4.594  31.894 67.622  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 77   VAL A   C     1 
ATOM   619  O  O     . VAL A   1 77  ? 4.999  32.764 68.391  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 77   VAL A   O     1 
ATOM   620  C  CB    . VAL A   1 77  ? 4.907  29.820 69.008  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 77   VAL A   CB    1 
ATOM   621  C  CG1   . VAL A   1 77  ? 3.386  29.707 69.227  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A   CG1   1 
ATOM   622  C  CG2   . VAL A   1 77  ? 5.542  28.441 69.047  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A   CG2   1 
ATOM   623  N  N     . ASP A   1 78  ? 3.628  32.135 66.741  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   N     1 
ATOM   624  C  CA    . ASP A   1 78  ? 3.028  33.465 66.682  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   CA    1 
ATOM   625  C  C     . ASP A   1 78  ? 2.077  33.690 67.850  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   C     1 
ATOM   626  O  O     . ASP A   1 78  ? 1.664  32.744 68.521  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   O     1 
ATOM   627  C  CB    . ASP A   1 78  ? 2.283  33.673 65.357  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   CB    1 
ATOM   628  C  CG    . ASP A   1 78  ? 3.212  33.671 64.152  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   CG    1 
ATOM   629  O  OD1   . ASP A   1 78  ? 4.353  34.175 64.262  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   OD1   1 
ATOM   630  O  OD2   . ASP A   1 78  ? 2.796  33.174 63.082  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A   OD2   1 
ATOM   631  N  N     . GLU A   1 79  ? 1.732  34.949 68.100  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   N     1 
ATOM   632  C  CA    . GLU A   1 79  ? 0.832  35.261 69.203  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   CA    1 
ATOM   633  C  C     . GLU A   1 79  ? -0.478 34.485 69.100  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   C     1 
ATOM   634  O  O     . GLU A   1 79  ? -1.097 34.433 68.042  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   O     1 
ATOM   635  C  CB    . GLU A   1 79  ? 0.531  36.766 69.255  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   CB    1 
ATOM   636  C  CG    . GLU A   1 79  ? 1.674  37.615 69.796  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   CG    1 
ATOM   637  C  CD    . GLU A   1 79  ? 1.217  38.986 70.283  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   CD    1 
ATOM   638  O  OE1   . GLU A   1 79  ? 2.048  39.706 70.883  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   OE1   1 
ATOM   639  O  OE2   . GLU A   1 79  ? 0.034  39.346 70.071  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A   OE2   1 
ATOM   640  N  N     . GLY A   1 80  ? -0.880 33.865 70.203  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A   N     1 
ATOM   641  C  CA    . GLY A   1 80  ? -2.128 33.119 70.222  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A   CA    1 
ATOM   642  C  C     . GLY A   1 80  ? -2.159 31.821 69.440  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A   C     1 
ATOM   643  O  O     . GLY A   1 80  ? -3.211 31.210 69.298  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A   O     1 
ATOM   644  N  N     . GLU A   1 81  ? -1.009 31.393 68.930  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   N     1 
ATOM   645  C  CA    . GLU A   1 81  ? -0.920 30.153 68.165  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   CA    1 
ATOM   646  C  C     . GLU A   1 81  ? -0.409 29.049 69.098  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   C     1 
ATOM   647  O  O     . GLU A   1 81  ? 0.383  29.333 69.998  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   O     1 
ATOM   648  C  CB    . GLU A   1 81  ? 0.062  30.362 67.008  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   CB    1 
ATOM   649  C  CG    . GLU A   1 81  ? 0.250  29.198 66.080  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   CG    1 
ATOM   650  C  CD    . GLU A   1 81  ? 1.225  29.530 64.958  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   CD    1 
ATOM   651  O  OE1   . GLU A   1 81  ? 2.302  30.097 65.247  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   OE1   1 
ATOM   652  O  OE2   . GLU A   1 81  ? 0.909  29.224 63.790  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A   OE2   1 
ATOM   653  N  N     . THR A   1 82  ? -0.871 27.812 68.915  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   N     1 
ATOM   654  C  CA    . THR A   1 82  ? -0.379 26.709 69.752  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CA    1 
ATOM   655  C  C     . THR A   1 82  ? 0.957  26.210 69.182  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   C     1 
ATOM   656  O  O     . THR A   1 82  ? 1.275  26.444 68.012  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   O     1 
ATOM   657  C  CB    . THR A   1 82  ? -1.326 25.487 69.776  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CB    1 
ATOM   658  O  OG1   . THR A   1 82  ? -1.343 24.863 68.487  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   OG1   1 
ATOM   659  C  CG2   . THR A   1 82  ? -2.745 25.903 70.161  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CG2   1 
ATOM   660  N  N     . PRO A   1 83  ? 1.760  25.517 70.005  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A   N     1 
ATOM   661  C  CA    . PRO A   1 83  ? 3.035  25.028 69.474  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A   CA    1 
ATOM   662  C  C     . PRO A   1 83  ? 2.833  24.047 68.321  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A   C     1 
ATOM   663  O  O     . PRO A   1 83  ? 3.610  24.044 67.366  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 83   PRO A   O     1 
ATOM   664  C  CB    . PRO A   1 83  ? 3.690  24.364 70.686  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A   CB    1 
ATOM   665  C  CG    . PRO A   1 83  ? 3.174  25.200 71.841  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A   CG    1 
ATOM   666  C  CD    . PRO A   1 83  ? 1.700  25.368 71.471  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A   CD    1 
ATOM   667  N  N     . GLU A   1 84  ? 1.796  23.214 68.399  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   N     1 
ATOM   668  C  CA    . GLU A   1 84  ? 1.581  22.266 67.321  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   CA    1 
ATOM   669  C  C     . GLU A   1 84  ? 1.230  22.995 66.033  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   C     1 
ATOM   670  O  O     . GLU A   1 84  ? 1.712  22.611 64.959  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   O     1 
ATOM   671  C  CB    . GLU A   1 84  ? 0.477  21.256 67.650  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   CB    1 
ATOM   672  C  CG    . GLU A   1 84  ? 0.219  20.322 66.465  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   CG    1 
ATOM   673  C  CD    . GLU A   1 84  ? -0.828 19.256 66.714  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   CD    1 
ATOM   674  O  OE1   . GLU A   1 84  ? -1.379 18.742 65.711  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   OE1   1 
ATOM   675  O  OE2   . GLU A   1 84  ? -1.096 18.920 67.888  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A   OE2   1 
ATOM   676  N  N     . ALA A   1 85  ? 0.409  24.043 66.129  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   N     1 
ATOM   677  C  CA    . ALA A   1 85  ? 0.030  24.789 64.928  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CA    1 
ATOM   678  C  C     . ALA A   1 85  ? 1.248  25.463 64.317  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   C     1 
ATOM   679  O  O     . ALA A   1 85  ? 1.381  25.509 63.097  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   O     1 
ATOM   680  C  CB    . ALA A   1 85  ? -1.045 25.828 65.240  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CB    1 
ATOM   681  N  N     . ALA A   1 86  ? 2.124  26.008 65.160  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A   N     1 
ATOM   682  C  CA    . ALA A   1 86  ? 3.340  26.640 64.653  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A   CA    1 
ATOM   683  C  C     . ALA A   1 86  ? 4.226  25.597 63.976  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A   C     1 
ATOM   684  O  O     . ALA A   1 86  ? 4.857  25.877 62.956  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A   O     1 
ATOM   685  C  CB    . ALA A   1 86  ? 4.100  27.309 65.794  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A   CB    1 
ATOM   686  N  N     . ALA A   1 87  ? 4.278  24.392 64.542  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A   N     1 
ATOM   687  C  CA    . ALA A   1 87  ? 5.101  23.335 63.962  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A   CA    1 
ATOM   688  C  C     . ALA A   1 87  ? 4.597  23.010 62.557  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A   C     1 
ATOM   689  O  O     . ALA A   1 87  ? 5.376  22.942 61.602  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A   O     1 
ATOM   690  C  CB    . ALA A   1 87  ? 5.060  22.073 64.842  1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A   CB    1 
ATOM   691  N  N     . ARG A   1 88  ? 3.290  22.808 62.430  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   N     1 
ATOM   692  C  CA    . ARG A   1 88  ? 2.737  22.495 61.117  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   CA    1 
ATOM   693  C  C     . ARG A   1 88  ? 2.919  23.658 60.150  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   C     1 
ATOM   694  O  O     . ARG A   1 88  ? 3.270  23.442 58.983  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   O     1 
ATOM   695  C  CB    . ARG A   1 88  ? 1.250  22.124 61.233  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   CB    1 
ATOM   696  C  CG    . ARG A   1 88  ? 1.018  20.798 61.973  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   CG    1 
ATOM   697  C  CD    . ARG A   1 88  ? -0.468 20.450 62.030  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   CD    1 
ATOM   698  N  NE    . ARG A   1 88  ? -0.754 19.252 62.828  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   NE    1 
ATOM   699  C  CZ    . ARG A   1 88  ? -0.632 17.995 62.396  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   CZ    1 
ATOM   700  N  NH1   . ARG A   1 88  ? -0.216 17.732 61.161  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   NH1   1 
ATOM   701  N  NH2   . ARG A   1 88  ? -0.953 16.986 63.205  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A   NH2   1 
ATOM   702  N  N     . ARG A   1 89  ? 2.725  24.886 60.635  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   N     1 
ATOM   703  C  CA    . ARG A   1 89  ? 2.860  26.056 59.761  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   CA    1 
ATOM   704  C  C     . ARG A   1 89  ? 4.287  26.232 59.262  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   C     1 
ATOM   705  O  O     . ARG A   1 89  ? 4.515  26.460 58.078  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   O     1 
ATOM   706  C  CB    . ARG A   1 89  ? 2.410  27.332 60.477  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   CB    1 
ATOM   707  C  CG    . ARG A   1 89  ? 2.545  28.607 59.630  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   CG    1 
ATOM   708  C  CD    . ARG A   1 89  ? 2.049  29.851 60.387  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   CD    1 
ATOM   709  N  NE    . ARG A   1 89  ? 2.652  29.930 61.719  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   NE    1 
ATOM   710  C  CZ    . ARG A   1 89  ? 3.950  30.114 61.947  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   CZ    1 
ATOM   711  N  NH1   . ARG A   1 89  ? 4.796  30.262 60.934  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   NH1   1 
ATOM   712  N  NH2   . ARG A   1 89  ? 4.405  30.085 63.197  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 89   ARG A   NH2   1 
ATOM   713  N  N     . GLU A   1 90  ? 5.261  26.130 60.162  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   N     1 
ATOM   714  C  CA    . GLU A   1 90  ? 6.642  26.285 59.727  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   CA    1 
ATOM   715  C  C     . GLU A   1 90  ? 7.075  25.134 58.813  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   C     1 
ATOM   716  O  O     . GLU A   1 90  ? 7.913  25.316 57.928  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   O     1 
ATOM   717  C  CB    . GLU A   1 90  ? 7.575  26.402 60.948  1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   CB    1 
ATOM   718  C  CG    . GLU A   1 90  ? 7.382  27.719 61.727  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   CG    1 
ATOM   719  C  CD    . GLU A   1 90  ? 8.033  28.926 61.054  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   CD    1 
ATOM   720  O  OE1   . GLU A   1 90  ? 7.716  30.073 61.448  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   OE1   1 
ATOM   721  O  OE2   . GLU A   1 90  ? 8.876  28.739 60.149  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A   OE2   1 
ATOM   722  N  N     . LEU A   1 91  ? 6.515  23.945 59.020  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   N     1 
ATOM   723  C  CA    . LEU A   1 91  ? 6.864  22.811 58.166  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   CA    1 
ATOM   724  C  C     . LEU A   1 91  ? 6.385  23.122 56.743  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   C     1 
ATOM   725  O  O     . LEU A   1 91  ? 7.085  22.866 55.758  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   O     1 
ATOM   726  C  CB    . LEU A   1 91  ? 6.184  21.541 58.680  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   CB    1 
ATOM   727  C  CG    . LEU A   1 91  ? 6.340  20.296 57.796  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   CG    1 
ATOM   728  C  CD1   . LEU A   1 91  ? 7.820  19.915 57.654  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   CD1   1 
ATOM   729  C  CD2   . LEU A   1 91  ? 5.534  19.154 58.434  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A   CD2   1 
ATOM   730  N  N     . ARG A   1 92  ? 5.192  23.691 56.647  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   N     1 
ATOM   731  C  CA    . ARG A   1 92  ? 4.627  24.036 55.349  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   CA    1 
ATOM   732  C  C     . ARG A   1 92  ? 5.402  25.190 54.707  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   C     1 
ATOM   733  O  O     . ARG A   1 92  ? 5.691  25.158 53.511  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   O     1 
ATOM   734  C  CB    . ARG A   1 92  ? 3.151  24.417 55.499  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   CB    1 
ATOM   735  C  CG    . ARG A   1 92  ? 2.357  24.347 54.187  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   CG    1 
ATOM   736  C  CD    . ARG A   1 92  ? 0.862  24.413 54.489  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   CD    1 
ATOM   737  N  NE    . ARG A   1 92  ? 0.054  23.756 53.463  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   NE    1 
ATOM   738  C  CZ    . ARG A   1 92  ? -0.197 24.272 52.269  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   CZ    1 
ATOM   739  N  NH1   . ARG A   1 92  ? -0.940 23.601 51.398  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   NH1   1 
ATOM   740  N  NH2   . ARG A   1 92  ? 0.285  25.465 51.949  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A   NH2   1 
ATOM   741  N  N     . GLU A   1 93  ? 5.759  26.200 55.500  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   N     1 
ATOM   742  C  CA    . GLU A   1 93  ? 6.493  27.349 54.963  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CA    1 
ATOM   743  C  C     . GLU A   1 93  ? 7.895  27.005 54.497  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   C     1 
ATOM   744  O  O     . GLU A   1 93  ? 8.314  27.382 53.406  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   O     1 
ATOM   745  C  CB    . GLU A   1 93  ? 6.629  28.470 56.020  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CB    1 
ATOM   746  C  CG    . GLU A   1 93  ? 5.316  29.146 56.411  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CG    1 
ATOM   747  C  CD    . GLU A   1 93  ? 5.472  30.192 57.520  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CD    1 
ATOM   748  O  OE1   . GLU A   1 93  ? 4.437  30.747 57.956  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE1   1 
ATOM   749  O  OE2   . GLU A   1 93  ? 6.612  30.468 57.961  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE2   1 
ATOM   750  N  N     . GLU A   1 94  ? 8.629  26.288 55.336  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   N     1 
ATOM   751  C  CA    . GLU A   1 94  ? 10.020 26.003 55.026  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   CA    1 
ATOM   752  C  C     . GLU A   1 94  ? 10.329 24.848 54.086  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   C     1 
ATOM   753  O  O     . GLU A   1 94  ? 11.290 24.924 53.328  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   O     1 
ATOM   754  C  CB    . GLU A   1 94  ? 10.800 25.853 56.346  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   CB    1 
ATOM   755  C  CG    . GLU A   1 94  ? 10.647 27.092 57.231  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   CG    1 
ATOM   756  C  CD    . GLU A   1 94  ? 11.512 27.082 58.492  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   CD    1 
ATOM   757  O  OE1   . GLU A   1 94  ? 11.571 28.143 59.164  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   OE1   1 
ATOM   758  O  OE2   . GLU A   1 94  ? 12.122 26.039 58.810  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A   OE2   1 
ATOM   759  N  N     . VAL A   1 95  ? 9.500  23.805 54.113  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A   N     1 
ATOM   760  C  CA    . VAL A   1 95  ? 9.710  22.623 53.282  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A   CA    1 
ATOM   761  C  C     . VAL A   1 95  ? 8.545  22.348 52.329  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A   C     1 
ATOM   762  O  O     . VAL A   1 95  ? 8.660  21.494 51.446  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A   O     1 
ATOM   763  C  CB    . VAL A   1 95  ? 9.942  21.376 54.180  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A   CB    1 
ATOM   764  C  CG1   . VAL A   1 95  ? 10.196 20.132 53.335  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A   CG1   1 
ATOM   765  C  CG2   . VAL A   1 95  ? 11.137 21.628 55.102  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A   CG2   1 
ATOM   766  N  N     . GLY A   1 96  ? 7.441  23.077 52.494  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   N     1 
ATOM   767  C  CA    . GLY A   1 96  ? 6.268  22.871 51.650  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   CA    1 
ATOM   768  C  C     . GLY A   1 96  ? 5.600  21.537 51.957  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   C     1 
ATOM   769  O  O     . GLY A   1 96  ? 4.922  20.949 51.104  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   O     1 
ATOM   770  N  N     . ALA A   1 97  ? 5.763  21.064 53.188  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A   N     1 
ATOM   771  C  CA    . ALA A   1 97  ? 5.220  19.769 53.586  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A   CA    1 
ATOM   772  C  C     . ALA A   1 97  ? 4.105  19.795 54.623  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A   C     1 
ATOM   773  O  O     . ALA A   1 97  ? 3.927  20.771 55.345  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A   O     1 
ATOM   774  C  CB    . ALA A   1 97  ? 6.356  18.875 54.110  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 97   ALA A   CB    1 
ATOM   775  N  N     . GLU A   1 98  ? 3.356  18.694 54.663  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   N     1 
ATOM   776  C  CA    . GLU A   1 98  ? 2.288  18.484 55.630  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CA    1 
ATOM   777  C  C     . GLU A   1 98  ? 2.559  17.113 56.227  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   C     1 
ATOM   778  O  O     . GLU A   1 98  ? 3.309  16.319 55.665  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   O     1 
ATOM   779  C  CB    . GLU A   1 98  ? 0.903  18.517 54.961  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CB    1 
ATOM   780  C  CG    . GLU A   1 98  ? 0.469  19.933 54.611  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CG    1 
ATOM   781  C  CD    . GLU A   1 98  ? -0.899 20.009 53.955  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CD    1 
ATOM   782  O  OE1   . GLU A   1 98  ? -1.409 21.139 53.801  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE1   1 
ATOM   783  O  OE2   . GLU A   1 98  ? -1.456 18.954 53.591  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE2   1 
ATOM   784  N  N     . ALA A   1 99  ? 1.964  16.832 57.370  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A   N     1 
ATOM   785  C  CA    . ALA A   1 99  ? 2.186  15.545 58.009  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A   CA    1 
ATOM   786  C  C     . ALA A   1 99  ? 0.903  15.139 58.690  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A   C     1 
ATOM   787  O  O     . ALA A   1 99  ? -0.035 15.935 58.773  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A   O     1 
ATOM   788  C  CB    . ALA A   1 99  ? 3.310  15.664 59.036  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A   CB    1 
ATOM   789  N  N     . GLU A   1 100 ? 0.868  13.906 59.179  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   N     1 
ATOM   790  C  CA    . GLU A   1 100 ? -0.307 13.409 59.876  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   CA    1 
ATOM   791  C  C     . GLU A   1 100 ? -0.102 13.604 61.383  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   C     1 
ATOM   792  O  O     . GLU A   1 100 ? -0.203 14.720 61.891  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   O     1 
ATOM   793  C  CB    . GLU A   1 100 ? -0.530 11.933 59.524  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   CB    1 
ATOM   794  C  CG    . GLU A   1 100 ? -1.813 11.331 60.074  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   CG    1 
ATOM   795  C  CD    . GLU A   1 100 ? -2.175 10.018 59.393  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   CD    1 
ATOM   796  O  OE1   . GLU A   1 100 ? -2.670 10.060 58.245  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   OE1   1 
ATOM   797  O  OE2   . GLU A   1 100 ? -1.956 8.945  60.000  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A   OE2   1 
ATOM   798  N  N     . THR A   1 101 ? 0.210  12.539 62.100  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 101  THR A   N     1 
ATOM   799  C  CA    . THR A   1 101 ? 0.392  12.656 63.542  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 101  THR A   CA    1 
ATOM   800  C  C     . THR A   1 101 ? 1.639  13.440 63.935  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 101  THR A   C     1 
ATOM   801  O  O     . THR A   1 101 ? 2.682  13.291 63.321  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 101  THR A   O     1 
ATOM   802  C  CB    . THR A   1 101 ? 0.499  11.273 64.202  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 101  THR A   CB    1 
ATOM   803  O  OG1   . THR A   1 101 ? -0.720 10.550 63.990  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 101  THR A   OG1   1 
ATOM   804  C  CG2   . THR A   1 101 ? 0.748  11.407 65.699  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 101  THR A   CG2   1 
ATOM   805  N  N     . LEU A   1 102 ? 1.510  14.285 64.953  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   N     1 
ATOM   806  C  CA    . LEU A   1 102 ? 2.669  15.005 65.479  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   CA    1 
ATOM   807  C  C     . LEU A   1 102 ? 2.787  14.507 66.920  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   C     1 
ATOM   808  O  O     . LEU A   1 102 ? 1.855  14.650 67.716  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   O     1 
ATOM   809  C  CB    . LEU A   1 102 ? 2.465  16.531 65.446  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   CB    1 
ATOM   810  C  CG    . LEU A   1 102 ? 3.338  17.251 64.401  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   CG    1 
ATOM   811  C  CD1   . LEU A   1 102 ? 2.885  16.863 62.995  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   CD1   1 
ATOM   812  C  CD2   . LEU A   1 102 ? 3.246  18.756 64.584  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A   CD2   1 
ATOM   813  N  N     . ILE A   1 103 ? 3.911  13.873 67.234  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   N     1 
ATOM   814  C  CA    . ILE A   1 103 ? 4.159  13.360 68.578  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   CA    1 
ATOM   815  C  C     . ILE A   1 103 ? 4.971  14.408 69.325  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   C     1 
ATOM   816  O  O     . ILE A   1 103 ? 6.069  14.760 68.904  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   O     1 
ATOM   817  C  CB    . ILE A   1 103 ? 4.970  12.055 68.531  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   CB    1 
ATOM   818  C  CG1   . ILE A   1 103 ? 4.164  10.969 67.794  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   CG1   1 
ATOM   819  C  CG2   . ILE A   1 103 ? 5.323  11.608 69.955  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   CG2   1 
ATOM   820  C  CD1   . ILE A   1 103 ? 4.963  9.720  67.476  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A   CD1   1 
ATOM   821  N  N     . PRO A   1 104 ? 4.446  14.927 70.438  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A   N     1 
ATOM   822  C  CA    . PRO A   1 104 ? 5.204  15.939 71.182  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A   CA    1 
ATOM   823  C  C     . PRO A   1 104 ? 6.394  15.337 71.928  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A   C     1 
ATOM   824  O  O     . PRO A   1 104 ? 6.286  14.269 72.533  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A   O     1 
ATOM   825  C  CB    . PRO A   1 104 ? 4.153  16.526 72.133  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A   CB    1 
ATOM   826  C  CG    . PRO A   1 104 ? 3.270  15.349 72.407  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A   CG    1 
ATOM   827  C  CD    . PRO A   1 104 ? 3.120  14.698 71.043  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A   CD    1 
ATOM   828  N  N     . LEU A   1 105 ? 7.527  16.030 71.875  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   N     1 
ATOM   829  C  CA    . LEU A   1 105 ? 8.736  15.599 72.559  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   CA    1 
ATOM   830  C  C     . LEU A   1 105 ? 9.005  16.614 73.674  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   C     1 
ATOM   831  O  O     . LEU A   1 105 ? 8.415  17.691 73.694  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   O     1 
ATOM   832  C  CB    . LEU A   1 105 ? 9.899  15.511 71.561  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   CB    1 
ATOM   833  C  CG    . LEU A   1 105 ? 9.606  14.559 70.387  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   CG    1 
ATOM   834  C  CD1   . LEU A   1 105 ? 10.722 14.619 69.362  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   CD1   1 
ATOM   835  C  CD2   . LEU A   1 105 ? 9.408  13.134 70.898  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A   CD2   1 
ATOM   836  N  N     . PRO A   1 106 ? 9.899  16.288 74.623  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   N     1 
ATOM   837  C  CA    . PRO A   1 106 ? 10.184 17.212 75.725  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CA    1 
ATOM   838  C  C     . PRO A   1 106 ? 10.639 18.611 75.327  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   C     1 
ATOM   839  O  O     . PRO A   1 106 ? 11.593 18.771 74.565  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   O     1 
ATOM   840  C  CB    . PRO A   1 106 ? 11.253 16.475 76.532  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CB    1 
ATOM   841  C  CG    . PRO A   1 106 ? 10.968 15.024 76.254  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CG    1 
ATOM   842  C  CD    . PRO A   1 106 ? 10.678 15.044 74.763  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CD    1 
ATOM   843  N  N     . SER A   1 107 ? 9.966  19.617 75.867  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 107  SER A   N     1 
ATOM   844  C  CA    . SER A   1 107 ? 10.319 21.003 75.566  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 107  SER A   CA    1 
ATOM   845  C  C     . SER A   1 107 ? 11.591 21.358 76.314  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 107  SER A   C     1 
ATOM   846  O  O     . SER A   1 107 ? 11.934 20.711 77.309  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 107  SER A   O     1 
ATOM   847  C  CB    . SER A   1 107 ? 9.184  21.939 75.967  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 107  SER A   CB    1 
ATOM   848  O  OG    . SER A   1 107 ? 8.009  21.596 75.258  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 107  SER A   OG    1 
ATOM   849  N  N     . PHE A   1 108 ? 12.303 22.365 75.823  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   N     1 
ATOM   850  C  CA    . PHE A   1 108 ? 13.555 22.762 76.449  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CA    1 
ATOM   851  C  C     . PHE A   1 108 ? 13.885 24.225 76.225  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   C     1 
ATOM   852  O  O     . PHE A   1 108 ? 13.342 24.853 75.333  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   O     1 
ATOM   853  C  CB    . PHE A   1 108 ? 14.715 21.900 75.914  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CB    1 
ATOM   854  C  CG    . PHE A   1 108 ? 14.815 21.839 74.403  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CG    1 
ATOM   855  C  CD1   . PHE A   1 108 ? 14.240 20.778 73.698  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CD1   1 
ATOM   856  C  CD2   . PHE A   1 108 ? 15.564 22.787 73.693  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CD2   1 
ATOM   857  C  CE1   . PHE A   1 108 ? 14.416 20.649 72.304  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CE1   1 
ATOM   858  C  CE2   . PHE A   1 108 ? 15.746 22.673 72.312  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CE2   1 
ATOM   859  C  CZ    . PHE A   1 108 ? 15.176 21.605 71.614  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A   CZ    1 
ATOM   860  N  N     . HIS A   1 109 ? 14.756 24.766 77.069  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   N     1 
ATOM   861  C  CA    . HIS A   1 109 ? 15.226 26.152 76.932  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   CA    1 
ATOM   862  C  C     . HIS A   1 109 ? 16.604 26.065 76.259  1.00 5.83  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   C     1 
ATOM   863  O  O     . HIS A   1 109 ? 17.518 25.447 76.816  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   O     1 
ATOM   864  C  CB    . HIS A   1 109 ? 15.435 26.798 78.307  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   CB    1 
ATOM   865  C  CG    . HIS A   1 109 ? 14.171 27.108 79.047  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   CG    1 
ATOM   866  N  ND1   . HIS A   1 109 ? 13.321 28.131 78.676  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   ND1   1 
ATOM   867  C  CD2   . HIS A   1 109 ? 13.646 26.569 80.176  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   CD2   1 
ATOM   868  C  CE1   . HIS A   1 109 ? 12.331 28.213 79.551  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   CE1   1 
ATOM   869  N  NE2   . HIS A   1 109 ? 12.503 27.277 80.469  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A   NE2   1 
ATOM   870  N  N     . PRO A   1 110 ? 16.779 26.666 75.065  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A   N     1 
ATOM   871  C  CA    . PRO A   1 110 ? 18.081 26.613 74.388  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A   CA    1 
ATOM   872  C  C     . PRO A   1 110 ? 19.218 27.327 75.126  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A   C     1 
ATOM   873  O  O     . PRO A   1 110 ? 20.358 26.852 75.121  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A   O     1 
ATOM   874  C  CB    . PRO A   1 110 ? 17.796 27.240 73.017  1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A   CB    1 
ATOM   875  C  CG    . PRO A   1 110 ? 16.658 28.216 73.318  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A   CG    1 
ATOM   876  C  CD    . PRO A   1 110 ? 15.780 27.374 74.244  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A   CD    1 
ATOM   877  N  N     . GLN A   1 111 ? 18.927 28.454 75.768  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   N     1 
ATOM   878  C  CA    . GLN A   1 111 ? 19.984 29.179 76.483  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   CA    1 
ATOM   879  C  C     . GLN A   1 111 ? 19.321 29.991 77.575  1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   C     1 
ATOM   880  O  O     . GLN A   1 111 ? 19.161 31.206 77.468  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   O     1 
ATOM   881  C  CB    . GLN A   1 111 ? 20.754 30.097 75.531  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   CB    1 
ATOM   882  C  CG    . GLN A   1 111 ? 21.998 30.689 76.181  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   CG    1 
ATOM   883  C  CD    . GLN A   1 111 ? 22.825 31.550 75.241  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   CD    1 
ATOM   884  O  OE1   . GLN A   1 111 ? 22.338 32.025 74.218  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   OE1   1 
ATOM   885  N  NE2   . GLN A   1 111 ? 24.073 31.773 75.606  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A   NE2   1 
ATOM   886  N  N     . PRO A   1 112 ? 18.952 29.317 78.667  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A   N     1 
ATOM   887  C  CA    . PRO A   1 112 ? 18.278 30.004 79.778  1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A   CA    1 
ATOM   888  C  C     . PRO A   1 112 ? 19.017 31.139 80.455  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A   C     1 
ATOM   889  O  O     . PRO A   1 112 ? 18.393 31.944 81.147  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A   O     1 
ATOM   890  C  CB    . PRO A   1 112 ? 17.910 28.863 80.736  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A   CB    1 
ATOM   891  C  CG    . PRO A   1 112 ? 18.908 27.800 80.423  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A   CG    1 
ATOM   892  C  CD    . PRO A   1 112 ? 19.125 27.879 78.936  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A   CD    1 
ATOM   893  N  N     . SER A   1 113 ? 20.329 31.222 80.253  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   N     1 
ATOM   894  C  CA    . SER A   1 113 ? 21.100 32.320 80.832  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CA    1 
ATOM   895  C  C     . SER A   1 113 ? 20.808 33.627 80.095  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   C     1 
ATOM   896  O  O     . SER A   1 113 ? 21.044 34.717 80.632  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   O     1 
ATOM   897  C  CB    . SER A   1 113 ? 22.601 32.048 80.719  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CB    1 
ATOM   898  O  OG    . SER A   1 113 ? 23.030 32.144 79.370  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   OG    1 
ATOM   899  N  N     . PHE A   1 114 ? 20.293 33.527 78.869  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   N     1 
ATOM   900  C  CA    . PHE A   1 114 ? 20.051 34.730 78.098  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CA    1 
ATOM   901  C  C     . PHE A   1 114 ? 18.641 34.951 77.598  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   C     1 
ATOM   902  O  O     . PHE A   1 114 ? 18.209 36.094 77.452  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   O     1 
ATOM   903  C  CB    . PHE A   1 114 ? 20.986 34.787 76.882  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CB    1 
ATOM   904  C  CG    . PHE A   1 114 ? 20.909 36.093 76.142  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CG    1 
ATOM   905  C  CD1   . PHE A   1 114 ? 21.639 37.193 76.585  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CD1   1 
ATOM   906  C  CD2   . PHE A   1 114 ? 20.039 36.252 75.059  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CD2   1 
ATOM   907  C  CE1   . PHE A   1 114 ? 21.507 38.444 75.963  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CE1   1 
ATOM   908  C  CE2   . PHE A   1 114 ? 19.898 37.495 74.433  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CE2   1 
ATOM   909  C  CZ    . PHE A   1 114 ? 20.636 38.598 74.889  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A   CZ    1 
ATOM   910  N  N     . THR A   1 115 ? 17.923 33.873 77.328  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 115  THR A   N     1 
ATOM   911  C  CA    . THR A   1 115 ? 16.584 34.033 76.787  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 115  THR A   CA    1 
ATOM   912  C  C     . THR A   1 115 ? 15.551 33.169 77.468  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 115  THR A   C     1 
ATOM   913  O  O     . THR A   1 115 ? 15.828 32.046 77.908  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 115  THR A   O     1 
ATOM   914  C  CB    . THR A   1 115 ? 16.586 33.757 75.252  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 115  THR A   CB    1 
ATOM   915  O  OG1   . THR A   1 115 ? 15.242 33.692 74.767  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 115  THR A   OG1   1 
ATOM   916  C  CG2   . THR A   1 115 ? 17.298 32.447 74.931  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 115  THR A   CG2   1 
ATOM   917  N  N     . ALA A   1 116 ? 14.357 33.735 77.585  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A   N     1 
ATOM   918  C  CA    . ALA A   1 116 ? 13.230 33.052 78.189  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A   CA    1 
ATOM   919  C  C     . ALA A   1 116 ? 12.587 32.056 77.229  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A   C     1 
ATOM   920  O  O     . ALA A   1 116 ? 11.745 31.256 77.647  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A   O     1 
ATOM   921  C  CB    . ALA A   1 116 ? 12.178 34.084 78.611  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A   CB    1 
ATOM   922  N  N     . VAL A   1 117 ? 12.995 32.081 75.963  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A   N     1 
ATOM   923  C  CA    . VAL A   1 117 ? 12.349 31.218 74.978  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A   CA    1 
ATOM   924  C  C     . VAL A   1 117 ? 12.321 29.740 75.329  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A   C     1 
ATOM   925  O  O     . VAL A   1 117 ? 13.282 29.183 75.893  1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A   O     1 
ATOM   926  C  CB    . VAL A   1 117 ? 12.974 31.398 73.557  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A   CB    1 
ATOM   927  C  CG1   . VAL A   1 117 ? 14.292 30.655 73.440  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A   CG1   1 
ATOM   928  C  CG2   . VAL A   1 117 ? 11.984 30.927 72.489  1.00 5.81  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A   CG2   1 
ATOM   929  N  N     . VAL A   1 118 ? 11.192 29.114 75.005  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A   N     1 
ATOM   930  C  CA    . VAL A   1 118 ? 11.019 27.680 75.216  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A   CA    1 
ATOM   931  C  C     . VAL A   1 118 ? 10.865 27.102 73.811  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A   C     1 
ATOM   932  O  O     . VAL A   1 118 ? 10.122 27.653 72.987  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A   O     1 
ATOM   933  C  CB    . VAL A   1 118 ? 9.733  27.352 76.019  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A   CB    1 
ATOM   934  C  CG1   . VAL A   1 118 ? 9.490  25.853 76.042  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A   CG1   1 
ATOM   935  C  CG2   . VAL A   1 118 ? 9.859  27.876 77.439  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A   CG2   1 
ATOM   936  N  N     . PHE A   1 119 ? 11.593 26.025 73.533  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   N     1 
ATOM   937  C  CA    . PHE A   1 119 ? 11.502 25.352 72.242  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CA    1 
ATOM   938  C  C     . PHE A   1 119 ? 10.667 24.087 72.427  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   C     1 
ATOM   939  O  O     . PHE A   1 119 ? 10.900 23.310 73.361  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   O     1 
ATOM   940  C  CB    . PHE A   1 119 ? 12.894 24.978 71.723  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CB    1 
ATOM   941  C  CG    . PHE A   1 119 ? 13.670 26.134 71.154  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CG    1 
ATOM   942  C  CD1   . PHE A   1 119 ? 13.118 27.408 71.064  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CD1   1 
ATOM   943  C  CD2   . PHE A   1 119 ? 14.962 25.928 70.664  1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CD2   1 
ATOM   944  C  CE1   . PHE A   1 119 ? 13.835 28.466 70.490  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CE1   1 
ATOM   945  C  CE2   . PHE A   1 119 ? 15.681 26.985 70.085  1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CE2   1 
ATOM   946  C  CZ    . PHE A   1 119 ? 15.115 28.248 69.999  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A   CZ    1 
ATOM   947  N  N     . HIS A   1 120 ? 9.695  23.884 71.535  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   N     1 
ATOM   948  C  CA    . HIS A   1 120 ? 8.801  22.730 71.596  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   CA    1 
ATOM   949  C  C     . HIS A   1 120 ? 9.072  21.802 70.427  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   C     1 
ATOM   950  O  O     . HIS A   1 120 ? 8.708  22.104 69.287  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   O     1 
ATOM   951  C  CB    . HIS A   1 120 ? 7.338  23.181 71.537  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   CB    1 
ATOM   952  C  CG    . HIS A   1 120 ? 6.925  24.020 72.702  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   CG    1 
ATOM   953  N  ND1   . HIS A   1 120 ? 6.802  25.393 72.642  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   ND1   1 
ATOM   954  C  CD2   . HIS A   1 120 ? 6.634  23.672 73.974  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   CD2   1 
ATOM   955  C  CE1   . HIS A   1 120 ? 6.449  25.851 73.831  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   CE1   1 
ATOM   956  N  NE2   . HIS A   1 120 ? 6.344  24.828 74.656  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A   NE2   1 
ATOM   957  N  N     . PRO A   1 121 ? 9.714  20.658 70.696  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A   N     1 
ATOM   958  C  CA    . PRO A   1 121 ? 10.016 19.705 69.625  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A   CA    1 
ATOM   959  C  C     . PRO A   1 121 ? 8.900  18.705 69.373  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A   C     1 
ATOM   960  O  O     . PRO A   1 121 ? 8.176  18.312 70.297  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A   O     1 
ATOM   961  C  CB    . PRO A   1 121 ? 11.289 19.027 70.115  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A   CB    1 
ATOM   962  C  CG    . PRO A   1 121 ? 11.069 18.956 71.600  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A   CG    1 
ATOM   963  C  CD    . PRO A   1 121 ? 10.407 20.292 71.951  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A   CD    1 
ATOM   964  N  N     . PHE A   1 122 ? 8.789  18.292 68.113  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   N     1 
ATOM   965  C  CA    . PHE A   1 122 ? 7.786  17.325 67.679  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CA    1 
ATOM   966  C  C     . PHE A   1 122 ? 8.362  16.364 66.655  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   C     1 
ATOM   967  O  O     . PHE A   1 122 ? 9.284  16.704 65.907  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   O     1 
ATOM   968  C  CB    . PHE A   1 122 ? 6.613  18.029 66.976  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CB    1 
ATOM   969  C  CG    . PHE A   1 122 ? 5.830  18.955 67.851  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CG    1 
ATOM   970  C  CD1   . PHE A   1 122 ? 4.722  18.493 68.552  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CD1   1 
ATOM   971  C  CD2   . PHE A   1 122 ? 6.196  20.298 67.965  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CD2   1 
ATOM   972  C  CE1   . PHE A   1 122 ? 3.982  19.357 69.360  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CE1   1 
ATOM   973  C  CE2   . PHE A   1 122 ? 5.463  21.174 68.766  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CE2   1 
ATOM   974  C  CZ    . PHE A   1 122 ? 4.354  20.702 69.466  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A   CZ    1 
ATOM   975  N  N     . LEU A   1 123 ? 7.804  15.159 66.625  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   N     1 
ATOM   976  C  CA    . LEU A   1 123 ? 8.168  14.168 65.615  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   CA    1 
ATOM   977  C  C     . LEU A   1 123 ? 6.903  14.091 64.758  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   C     1 
ATOM   978  O  O     . LEU A   1 123 ? 5.831  13.761 65.265  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   O     1 
ATOM   979  C  CB    . LEU A   1 123 ? 8.456  12.797 66.239  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   CB    1 
ATOM   980  C  CG    . LEU A   1 123 ? 8.446  11.617 65.251  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   CG    1 
ATOM   981  C  CD1   . LEU A   1 123 ? 9.500  11.825 64.163  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   CD1   1 
ATOM   982  C  CD2   . LEU A   1 123 ? 8.728  10.312 66.017  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A   CD2   1 
ATOM   983  N  N     . ALA A   1 124 ? 7.020  14.427 63.473  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A   N     1 
ATOM   984  C  CA    . ALA A   1 124 ? 5.864  14.401 62.562  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A   CA    1 
ATOM   985  C  C     . ALA A   1 124 ? 5.926  13.162 61.682  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A   C     1 
ATOM   986  O  O     . ALA A   1 124 ? 6.939  12.904 61.046  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 124  ALA A   O     1 
ATOM   987  C  CB    . ALA A   1 124 ? 5.850  15.649 61.688  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A   CB    1 
ATOM   988  N  N     . LEU A   1 125 ? 4.830  12.406 61.637  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   N     1 
ATOM   989  C  CA    . LEU A   1 125 ? 4.794  11.187 60.836  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CA    1 
ATOM   990  C  C     . LEU A   1 125 ? 4.040  11.383 59.529  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   C     1 
ATOM   991  O  O     . LEU A   1 125 ? 3.173  12.249 59.426  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   O     1 
ATOM   992  C  CB    . LEU A   1 125 ? 4.137  10.064 61.633  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CB    1 
ATOM   993  C  CG    . LEU A   1 125 ? 4.709  9.835  63.034  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CG    1 
ATOM   994  C  CD1   . LEU A   1 125 ? 3.988  8.652  63.662  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CD1   1 
ATOM   995  C  CD2   . LEU A   1 125 ? 6.208  9.583  62.972  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CD2   1 
ATOM   996  N  N     . LYS A   1 126 ? 4.378  10.550 58.550  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   N     1 
ATOM   997  C  CA    . LYS A   1 126 ? 3.783  10.594 57.217  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   CA    1 
ATOM   998  C  C     . LYS A   1 126 ? 3.940  11.973 56.590  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   C     1 
ATOM   999  O  O     . LYS A   1 126 ? 3.006  12.504 55.982  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   O     1 
ATOM   1000 C  CB    . LYS A   1 126 ? 2.299  10.217 57.268  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   CB    1 
ATOM   1001 C  CG    . LYS A   1 126 ? 2.025  8.856  57.877  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   CG    1 
ATOM   1002 C  CD    . LYS A   1 126 ? 0.581  8.436  57.597  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   CD    1 
ATOM   1003 C  CE    . LYS A   1 126 ? 0.257  7.068  58.177  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   CE    1 
ATOM   1004 N  NZ    . LYS A   1 126 ? -1.176 6.718  57.916  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A   NZ    1 
ATOM   1005 N  N     . ALA A   1 127 ? 5.126  12.553 56.752  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   N     1 
ATOM   1006 C  CA    . ALA A   1 127 ? 5.411  13.862 56.192  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   CA    1 
ATOM   1007 C  C     . ALA A   1 127 ? 5.534  13.731 54.686  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   C     1 
ATOM   1008 O  O     . ALA A   1 127 ? 6.094  12.751 54.174  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   O     1 
ATOM   1009 C  CB    . ALA A   1 127 ? 6.709  14.420 56.775  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   CB    1 
ATOM   1010 N  N     . ARG A   1 128 ? 4.997  14.713 53.976  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   N     1 
ATOM   1011 C  CA    . ARG A   1 128 ? 5.055  14.690 52.525  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   CA    1 
ATOM   1012 C  C     . ARG A   1 128 ? 5.016  16.099 51.974  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   C     1 
ATOM   1013 O  O     . ARG A   1 128 ? 4.322  16.960 52.508  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   O     1 
ATOM   1014 C  CB    . ARG A   1 128 ? 3.874  13.893 51.966  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   CB    1 
ATOM   1015 C  CG    . ARG A   1 128 ? 2.547  14.312 52.554  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   CG    1 
ATOM   1016 C  CD    . ARG A   1 128 ? 1.348  13.688 51.847  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   CD    1 
ATOM   1017 N  NE    . ARG A   1 128 ? 1.325  12.225 51.873  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   NE    1 
ATOM   1018 C  CZ    . ARG A   1 128 ? 1.885  11.450 50.946  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   CZ    1 
ATOM   1019 N  NH1   . ARG A   1 128 ? 2.520  11.993 49.920  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   NH1   1 
ATOM   1020 N  NH2   . ARG A   1 128 ? 1.787  10.127 51.030  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A   NH2   1 
ATOM   1021 N  N     . VAL A   1 129 ? 5.782  16.324 50.913  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A   N     1 
ATOM   1022 C  CA    . VAL A   1 129 ? 5.814  17.625 50.256  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A   CA    1 
ATOM   1023 C  C     . VAL A   1 129 ? 4.560  17.736 49.416  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A   C     1 
ATOM   1024 O  O     . VAL A   1 129 ? 4.244  16.831 48.628  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A   O     1 
ATOM   1025 C  CB    . VAL A   1 129 ? 7.048  17.764 49.356  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A   CB    1 
ATOM   1026 C  CG1   . VAL A   1 129 ? 6.963  19.060 48.551  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A   CG1   1 
ATOM   1027 C  CG2   . VAL A   1 129 ? 8.310  17.739 50.215  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A   CG2   1 
ATOM   1028 N  N     . VAL A   1 130 ? 3.854  18.849 49.578  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A   N     1 
ATOM   1029 C  CA    . VAL A   1 130 ? 2.606  19.080 48.863  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A   CA    1 
ATOM   1030 C  C     . VAL A   1 130 ? 2.526  20.430 48.154  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A   C     1 
ATOM   1031 O  O     . VAL A   1 130 ? 1.601  20.669 47.380  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A   O     1 
ATOM   1032 C  CB    . VAL A   1 130 ? 1.409  18.972 49.834  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A   CB    1 
ATOM   1033 C  CG1   . VAL A   1 130 ? 1.353  17.580 50.401  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A   CG1   1 
ATOM   1034 C  CG2   . VAL A   1 130 ? 1.544  20.009 50.977  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A   CG2   1 
ATOM   1035 N  N     . THR A   1 131 ? 3.494  21.308 48.405  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 131  THR A   N     1 
ATOM   1036 C  CA    . THR A   1 131 ? 3.459  22.633 47.805  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 131  THR A   CA    1 
ATOM   1037 C  C     . THR A   1 131 ? 4.861  23.262 47.842  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 131  THR A   C     1 
ATOM   1038 O  O     . THR A   1 131 ? 5.760  22.750 48.515  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 131  THR A   O     1 
ATOM   1039 C  CB    . THR A   1 131 ? 2.457  23.505 48.610  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 131  THR A   CB    1 
ATOM   1040 O  OG1   . THR A   1 131 ? 2.110  24.685 47.870  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 131  THR A   OG1   1 
ATOM   1041 C  CG2   . THR A   1 131 ? 3.070  23.879 49.965  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 131  THR A   CG2   1 
ATOM   1042 N  N     . PRO A   1 132 ? 5.076  24.354 47.090  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A   N     1 
ATOM   1043 C  CA    . PRO A   1 132 ? 6.404  24.974 47.125  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A   CA    1 
ATOM   1044 C  C     . PRO A   1 132 ? 6.574  25.695 48.456  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A   C     1 
ATOM   1045 O  O     . PRO A   1 132 ? 5.590  26.119 49.061  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A   O     1 
ATOM   1046 C  CB    . PRO A   1 132 ? 6.356  25.977 45.974  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A   CB    1 
ATOM   1047 C  CG    . PRO A   1 132 ? 5.355  25.359 45.020  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A   CG    1 
ATOM   1048 C  CD    . PRO A   1 132 ? 4.277  24.891 45.971  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A   CD    1 
ATOM   1049 N  N     . PRO A   1 133 ? 7.817  25.830 48.937  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A   N     1 
ATOM   1050 C  CA    . PRO A   1 133 ? 8.029  26.530 50.207  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A   CA    1 
ATOM   1051 C  C     . PRO A   1 133 ? 7.634  28.007 50.063  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A   C     1 
ATOM   1052 O  O     . PRO A   1 133 ? 7.581  28.544 48.948  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A   O     1 
ATOM   1053 C  CB    . PRO A   1 133 ? 9.537  26.395 50.441  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A   CB    1 
ATOM   1054 C  CG    . PRO A   1 133 ? 9.921  25.157 49.654  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A   CG    1 
ATOM   1055 C  CD    . PRO A   1 133 ? 9.079  25.287 48.406  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A   CD    1 
ATOM   1056 N  N     . THR A   1 134 ? 7.370  28.652 51.194  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 134  THR A   N     1 
ATOM   1057 C  CA    . THR A   1 134 ? 7.022  30.070 51.250  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 134  THR A   CA    1 
ATOM   1058 C  C     . THR A   1 134 ? 7.908  30.654 52.350  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 134  THR A   C     1 
ATOM   1059 O  O     . THR A   1 134 ? 7.537  30.665 53.522  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 134  THR A   O     1 
ATOM   1060 C  CB    . THR A   1 134 ? 5.538  30.275 51.613  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 134  THR A   CB    1 
ATOM   1061 O  OG1   . THR A   1 134 ? 4.719  29.701 50.587  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 134  THR A   OG1   1 
ATOM   1062 C  CG2   . THR A   1 134 ? 5.214  31.762 51.725  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 134  THR A   CG2   1 
ATOM   1063 N  N     . LEU A   1 135 ? 9.085  31.124 51.956  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   N     1 
ATOM   1064 C  CA    . LEU A   1 135 ? 10.062 31.672 52.897  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   CA    1 
ATOM   1065 C  C     . LEU A   1 135 ? 9.976  33.176 53.077  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   C     1 
ATOM   1066 O  O     . LEU A   1 135 ? 9.650  33.907 52.145  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   O     1 
ATOM   1067 C  CB    . LEU A   1 135 ? 11.476 31.342 52.434  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   CB    1 
ATOM   1068 C  CG    . LEU A   1 135 ? 11.821 29.881 52.157  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   CG    1 
ATOM   1069 C  CD1   . LEU A   1 135 ? 13.244 29.794 51.608  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   CD1   1 
ATOM   1070 C  CD2   . LEU A   1 135 ? 11.681 29.073 53.438  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A   CD2   1 
ATOM   1071 N  N     . GLU A   1 136 ? 10.305 33.643 54.275  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   N     1 
ATOM   1072 C  CA    . GLU A   1 136 ? 10.287 35.073 54.536  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   CA    1 
ATOM   1073 C  C     . GLU A   1 136 ? 11.585 35.710 54.107  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   C     1 
ATOM   1074 O  O     . GLU A   1 136 ? 12.587 35.024 53.870  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   O     1 
ATOM   1075 C  CB    . GLU A   1 136 ? 10.100 35.356 56.020  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   CB    1 
ATOM   1076 C  CG    . GLU A   1 136 ? 8.727  35.019 56.531  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   CG    1 
ATOM   1077 C  CD    . GLU A   1 136 ? 8.779  34.191 57.788  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   CD    1 
ATOM   1078 O  OE1   . GLU A   1 136 ? 9.278  34.696 58.822  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   OE1   1 
ATOM   1079 O  OE2   . GLU A   1 136 ? 8.319  33.034 57.734  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A   OE2   1 
ATOM   1080 N  N     . GLU A   1 137 ? 11.554 37.033 53.981  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   N     1 
ATOM   1081 C  CA    . GLU A   1 137 ? 12.763 37.752 53.663  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   CA    1 
ATOM   1082 C  C     . GLU A   1 137 ? 13.470 37.454 54.965  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   C     1 
ATOM   1083 O  O     . GLU A   1 137 ? 12.858 37.506 56.038  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   O     1 
ATOM   1084 C  CB    . GLU A   1 137 ? 12.490 39.254 53.538  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   CB    1 
ATOM   1085 C  CG    . GLU A   1 137 ? 11.963 39.674 52.177  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   CG    1 
ATOM   1086 C  CD    . GLU A   1 137 ? 11.040 38.637 51.557  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   CD    1 
ATOM   1087 O  OE1   . GLU A   1 137 ? 9.983  38.333 52.156  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   OE1   1 
ATOM   1088 O  OE2   . GLU A   1 137 ? 11.378 38.124 50.468  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A   OE2   1 
ATOM   1089 N  N     . GLY A   1 138 ? 14.736 37.110 54.884  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A   N     1 
ATOM   1090 C  CA    . GLY A   1 138 ? 15.453 36.794 56.092  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A   CA    1 
ATOM   1091 C  C     . GLY A   1 138 ? 15.737 35.313 56.146  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A   C     1 
ATOM   1092 O  O     . GLY A   1 138 ? 16.678 34.894 56.812  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A   O     1 
ATOM   1093 N  N     . GLU A   1 139 ? 14.914 34.507 55.472  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   N     1 
ATOM   1094 C  CA    . GLU A   1 139 ? 15.149 33.068 55.476  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   CA    1 
ATOM   1095 C  C     . GLU A   1 139 ? 15.880 32.618 54.228  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   C     1 
ATOM   1096 O  O     . GLU A   1 139 ? 15.365 32.746 53.115  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   O     1 
ATOM   1097 C  CB    . GLU A   1 139 ? 13.837 32.283 55.588  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   CB    1 
ATOM   1098 C  CG    . GLU A   1 139 ? 13.177 32.422 56.936  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   CG    1 
ATOM   1099 C  CD    . GLU A   1 139 ? 12.003 31.473 57.131  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   CD    1 
ATOM   1100 O  OE1   . GLU A   1 139 ? 11.149 31.395 56.226  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   OE1   1 
ATOM   1101 O  OE2   . GLU A   1 139 ? 11.923 30.821 58.193  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 139  GLU A   OE2   1 
ATOM   1102 N  N     . LEU A   1 140 ? 17.093 32.116 54.421  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   N     1 
ATOM   1103 C  CA    . LEU A   1 140 ? 17.886 31.607 53.314  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   CA    1 
ATOM   1104 C  C     . LEU A   1 140 ? 18.139 30.138 53.637  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   C     1 
ATOM   1105 O  O     . LEU A   1 140 ? 18.970 29.788 54.493  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   O     1 
ATOM   1106 C  CB    . LEU A   1 140 ? 19.204 32.384 53.199  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   CB    1 
ATOM   1107 C  CG    . LEU A   1 140 ? 20.162 31.882 52.121  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   CG    1 
ATOM   1108 C  CD1   . LEU A   1 140 ? 19.490 31.936 50.745  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   CD1   1 
ATOM   1109 C  CD2   . LEU A   1 140 ? 21.415 32.735 52.142  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A   CD2   1 
ATOM   1110 N  N     . LEU A   1 141 ? 17.390 29.274 52.968  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   N     1 
ATOM   1111 C  CA    . LEU A   1 141 ? 17.532 27.853 53.201  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   CA    1 
ATOM   1112 C  C     . LEU A   1 141 ? 17.056 27.060 52.006  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   C     1 
ATOM   1113 O  O     . LEU A   1 141 ? 16.343 27.575 51.134  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   O     1 
ATOM   1114 C  CB    . LEU A   1 141 ? 16.717 27.454 54.432  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   CB    1 
ATOM   1115 C  CG    . LEU A   1 141 ? 15.194 27.603 54.328  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   CG    1 
ATOM   1116 C  CD1   . LEU A   1 141 ? 14.562 26.379 53.637  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   CD1   1 
ATOM   1117 C  CD2   . LEU A   1 141 ? 14.639 27.742 55.739  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A   CD2   1 
ATOM   1118 N  N     . GLU A   1 142 ? 17.469 25.801 51.989  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   N     1 
ATOM   1119 C  CA    . GLU A   1 142 ? 17.098 24.848 50.962  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   CA    1 
ATOM   1120 C  C     . GLU A   1 142 ? 16.636 23.612 51.709  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   C     1 
ATOM   1121 O  O     . GLU A   1 142 ? 17.227 23.245 52.724  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   O     1 
ATOM   1122 C  CB    . GLU A   1 142 ? 18.317 24.477 50.127  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   CB    1 
ATOM   1123 C  CG    . GLU A   1 142 ? 18.548 25.356 48.941  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   CG    1 
ATOM   1124 C  CD    . GLU A   1 142 ? 18.648 24.526 47.692  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   CD    1 
ATOM   1125 O  OE1   . GLU A   1 142 ? 19.623 23.747 47.581  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   OE1   1 
ATOM   1126 O  OE2   . GLU A   1 142 ? 17.740 24.629 46.839  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A   OE2   1 
ATOM   1127 N  N     . SER A   1 143 ? 15.595 22.952 51.223  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 143  SER A   N     1 
ATOM   1128 C  CA    . SER A   1 143 ? 15.161 21.753 51.912  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 143  SER A   CA    1 
ATOM   1129 C  C     . SER A   1 143 ? 15.840 20.553 51.265  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 143  SER A   C     1 
ATOM   1130 O  O     . SER A   1 143 ? 16.303 20.625 50.121  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 143  SER A   O     1 
ATOM   1131 C  CB    . SER A   1 143 ? 13.632 21.624 51.855  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 143  SER A   CB    1 
ATOM   1132 O  OG    . SER A   1 143 ? 13.165 21.714 50.527  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 143  SER A   OG    1 
ATOM   1133 N  N     . LEU A   1 144 ? 15.946 19.464 52.014  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   N     1 
ATOM   1134 C  CA    . LEU A   1 144 ? 16.556 18.261 51.484  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   CA    1 
ATOM   1135 C  C     . LEU A   1 144 ? 15.934 17.034 52.119  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   C     1 
ATOM   1136 O  O     . LEU A   1 144 ? 15.164 17.140 53.075  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   O     1 
ATOM   1137 C  CB    . LEU A   1 144 ? 18.067 18.260 51.719  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   CB    1 
ATOM   1138 C  CG    . LEU A   1 144 ? 18.625 18.277 53.138  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   CG    1 
ATOM   1139 C  CD1   . LEU A   1 144 ? 19.975 17.582 53.144  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   CD1   1 
ATOM   1140 C  CD2   . LEU A   1 144 ? 18.734 19.701 53.644  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A   CD2   1 
ATOM   1141 N  N     . GLU A   1 145 ? 16.251 15.871 51.567  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   N     1 
ATOM   1142 C  CA    . GLU A   1 145 ? 15.715 14.625 52.094  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   CA    1 
ATOM   1143 C  C     . GLU A   1 145 ? 16.874 13.665 52.326  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   C     1 
ATOM   1144 O  O     . GLU A   1 145 ? 17.689 13.427 51.431  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   O     1 
ATOM   1145 C  CB    . GLU A   1 145 ? 14.709 14.020 51.112  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   CB    1 
ATOM   1146 C  CG    . GLU A   1 145 ? 14.084 12.732 51.602  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   CG    1 
ATOM   1147 C  CD    . GLU A   1 145 ? 13.009 12.213 50.670  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   CD    1 
ATOM   1148 O  OE1   . GLU A   1 145 ? 12.329 11.241 51.046  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   OE1   1 
ATOM   1149 O  OE2   . GLU A   1 145 ? 12.849 12.775 49.563  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A   OE2   1 
ATOM   1150 N  N     . LEU A   1 146 ? 16.942 13.119 53.531  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   N     1 
ATOM   1151 C  CA    . LEU A   1 146 ? 18.005 12.199 53.893  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   CA    1 
ATOM   1152 C  C     . LEU A   1 146 ? 17.464 10.972 54.580  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   C     1 
ATOM   1153 O  O     . LEU A   1 146 ? 16.544 11.068 55.385  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   O     1 
ATOM   1154 C  CB    . LEU A   1 146 ? 18.988 12.862 54.865  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   CB    1 
ATOM   1155 C  CG    . LEU A   1 146 ? 19.956 13.935 54.379  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   CG    1 
ATOM   1156 C  CD1   . LEU A   1 146 ? 20.837 14.363 55.555  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   CD1   1 
ATOM   1157 C  CD2   . LEU A   1 146 ? 20.809 13.386 53.243  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A   CD2   1 
ATOM   1158 N  N     . PRO A   1 147 ? 18.040 9.797  54.285  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A   N     1 
ATOM   1159 C  CA    . PRO A   1 147 ? 17.564 8.579  54.938  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A   CA    1 
ATOM   1160 C  C     . PRO A   1 147 ? 17.822 8.745  56.438  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A   C     1 
ATOM   1161 O  O     . PRO A   1 147 ? 18.848 9.303  56.842  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A   O     1 
ATOM   1162 C  CB    . PRO A   1 147 ? 18.449 7.487  54.333  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A   CB    1 
ATOM   1163 C  CG    . PRO A   1 147 ? 18.805 8.031  52.997  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A   CG    1 
ATOM   1164 C  CD    . PRO A   1 147 ? 19.072 9.495  53.279  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A   CD    1 
ATOM   1165 N  N     . LEU A   1 148 ? 16.905 8.260  57.265  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   N     1 
ATOM   1166 C  CA    . LEU A   1 148 ? 17.083 8.374  58.709  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   CA    1 
ATOM   1167 C  C     . LEU A   1 148 ? 18.398 7.765  59.174  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   C     1 
ATOM   1168 O  O     . LEU A   1 148 ? 19.024 8.273  60.098  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   O     1 
ATOM   1169 C  CB    . LEU A   1 148 ? 15.922 7.705  59.452  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   CB    1 
ATOM   1170 C  CG    . LEU A   1 148 ? 14.601 8.477  59.484  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   CG    1 
ATOM   1171 C  CD1   . LEU A   1 148 ? 13.532 7.622  60.176  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   CD1   1 
ATOM   1172 C  CD2   . LEU A   1 148 ? 14.798 9.812  60.226  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A   CD2   1 
ATOM   1173 N  N     . THR A   1 149 ? 18.822 6.672  58.545  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   N     1 
ATOM   1174 C  CA    . THR A   1 149 ? 20.077 6.050  58.952  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CA    1 
ATOM   1175 C  C     . THR A   1 149 ? 21.243 7.028  58.788  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   C     1 
ATOM   1176 O  O     . THR A   1 149 ? 22.145 7.075  59.628  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   O     1 
ATOM   1177 C  CB    . THR A   1 149 ? 20.357 4.761  58.148  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CB    1 
ATOM   1178 O  OG1   . THR A   1 149 ? 20.266 5.042  56.749  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   OG1   1 
ATOM   1179 C  CG2   . THR A   1 149 ? 19.349 3.673  58.527  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CG2   1 
ATOM   1180 N  N     . GLU A   1 150 ? 21.217 7.813  57.717  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   N     1 
ATOM   1181 C  CA    . GLU A   1 150 ? 22.267 8.793  57.474  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   CA    1 
ATOM   1182 C  C     . GLU A   1 150 ? 22.173 9.936  58.477  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   C     1 
ATOM   1183 O  O     . GLU A   1 150 ? 23.197 10.402 58.991  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   O     1 
ATOM   1184 C  CB    . GLU A   1 150 ? 22.166 9.332  56.045  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   CB    1 
ATOM   1185 C  CG    . GLU A   1 150 ? 22.617 8.309  55.013  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   CG    1 
ATOM   1186 C  CD    . GLU A   1 150 ? 22.524 8.819  53.590  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   CD    1 
ATOM   1187 O  OE1   . GLU A   1 150 ? 22.606 10.055 53.391  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   OE1   1 
ATOM   1188 O  OE2   . GLU A   1 150 ? 22.377 7.978  52.671  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A   OE2   1 
ATOM   1189 N  N     . VAL A   1 151 ? 20.952 10.388 58.757  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A   N     1 
ATOM   1190 C  CA    . VAL A   1 151 ? 20.784 11.481 59.724  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A   CA    1 
ATOM   1191 C  C     . VAL A   1 151 ? 21.324 11.060 61.086  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A   C     1 
ATOM   1192 O  O     . VAL A   1 151 ? 22.034 11.827 61.746  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A   O     1 
ATOM   1193 C  CB    . VAL A   1 151 ? 19.300 11.896 59.888  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A   CB    1 
ATOM   1194 C  CG1   . VAL A   1 151 ? 19.178 12.976 60.984  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A   CG1   1 
ATOM   1195 C  CG2   . VAL A   1 151 ? 18.768 12.449 58.572  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A   CG2   1 
ATOM   1196 N  N     . TYR A   1 152 ? 21.014 9.838  61.509  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   N     1 
ATOM   1197 C  CA    . TYR A   1 152 ? 21.497 9.407  62.811  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CA    1 
ATOM   1198 C  C     . TYR A   1 152 ? 22.983 9.088  62.819  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   C     1 
ATOM   1199 O  O     . TYR A   1 152 ? 23.620 9.134  63.875  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   O     1 
ATOM   1200 C  CB    . TYR A   1 152 ? 20.641 8.254  63.361  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CB    1 
ATOM   1201 C  CG    . TYR A   1 152 ? 19.363 8.777  63.999  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CG    1 
ATOM   1202 C  CD1   . TYR A   1 152 ? 18.208 8.985  63.239  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CD1   1 
ATOM   1203 C  CD2   . TYR A   1 152 ? 19.349 9.179  65.334  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CD2   1 
ATOM   1204 C  CE1   . TYR A   1 152 ? 17.080 9.591  63.790  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CE1   1 
ATOM   1205 C  CE2   . TYR A   1 152 ? 18.217 9.781  65.900  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CE2   1 
ATOM   1206 C  CZ    . TYR A   1 152 ? 17.089 9.986  65.118  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   CZ    1 
ATOM   1207 O  OH    . TYR A   1 152 ? 15.971 10.580 65.658  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A   OH    1 
ATOM   1208 N  N     . ALA A   1 153 ? 23.548 8.783  61.648  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A   N     1 
ATOM   1209 C  CA    . ALA A   1 153 ? 24.985 8.538  61.560  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A   CA    1 
ATOM   1210 C  C     . ALA A   1 153 ? 25.662 9.888  61.791  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A   C     1 
ATOM   1211 O  O     . ALA A   1 153 ? 26.647 9.986  62.532  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A   O     1 
ATOM   1212 C  CB    . ALA A   1 153 ? 25.352 7.993  60.180  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A   CB    1 
ATOM   1213 N  N     . LEU A   1 154 ? 25.124 10.927 61.157  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   N     1 
ATOM   1214 C  CA    . LEU A   1 154 ? 25.666 12.273 61.321  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   CA    1 
ATOM   1215 C  C     . LEU A   1 154 ? 25.594 12.680 62.795  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   C     1 
ATOM   1216 O  O     . LEU A   1 154 ? 26.531 13.270 63.330  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   O     1 
ATOM   1217 C  CB    . LEU A   1 154 ? 24.885 13.281 60.461  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   CB    1 
ATOM   1218 C  CG    . LEU A   1 154 ? 25.086 13.160 58.943  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   CG    1 
ATOM   1219 C  CD1   . LEU A   1 154 ? 24.086 14.065 58.209  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   CD1   1 
ATOM   1220 C  CD2   . LEU A   1 154 ? 26.532 13.546 58.576  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A   CD2   1 
ATOM   1221 N  N     . LEU A   1 155 ? 24.489 12.350 63.451  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   N     1 
ATOM   1222 C  CA    . LEU A   1 155 ? 24.329 12.689 64.868  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   CA    1 
ATOM   1223 C  C     . LEU A   1 155 ? 25.414 11.998 65.695  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   C     1 
ATOM   1224 O  O     . LEU A   1 155 ? 26.099 12.627 66.503  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   O     1 
ATOM   1225 C  CB    . LEU A   1 155 ? 22.949 12.249 65.384  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   CB    1 
ATOM   1226 C  CG    . LEU A   1 155 ? 22.664 12.643 66.845  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   CG    1 
ATOM   1227 C  CD1   . LEU A   1 155 ? 22.483 14.167 66.934  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   CD1   1 
ATOM   1228 C  CD2   . LEU A   1 155 ? 21.417 11.934 67.345  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A   CD2   1 
ATOM   1229 N  N     . ALA A   1 156 ? 25.567 10.697 65.477  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A   N     1 
ATOM   1230 C  CA    . ALA A   1 156 ? 26.559 9.911  66.209  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A   CA    1 
ATOM   1231 C  C     . ALA A   1 156 ? 27.982 10.407 65.970  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A   C     1 
ATOM   1232 O  O     . ALA A   1 156 ? 28.825 10.320 66.859  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A   O     1 
ATOM   1233 C  CB    . ALA A   1 156 ? 26.449 8.442  65.817  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A   CB    1 
ATOM   1234 N  N     . LYS A   1 157 ? 28.244 10.907 64.766  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   N     1 
ATOM   1235 C  CA    . LYS A   1 157 ? 29.563 11.419 64.398  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   CA    1 
ATOM   1236 C  C     . LYS A   1 157 ? 29.809 12.830 64.917  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   C     1 
ATOM   1237 O  O     . LYS A   1 157 ? 30.874 13.402 64.680  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   O     1 
ATOM   1238 C  CB    . LYS A   1 157 ? 29.728 11.424 62.880  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   CB    1 
ATOM   1239 C  CG    . LYS A   1 157 ? 29.851 10.050 62.235  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   CG    1 
ATOM   1240 C  CD    . LYS A   1 157 ? 30.099 10.217 60.735  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   CD    1 
ATOM   1241 C  CE    . LYS A   1 157 ? 30.494 8.909  60.065  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   CE    1 
ATOM   1242 N  NZ    . LYS A   1 157 ? 29.413 7.889  60.131  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A   NZ    1 
ATOM   1243 N  N     . GLY A   1 158 ? 28.813 13.391 65.602  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A   N     1 
ATOM   1244 C  CA    . GLY A   1 158 ? 28.933 14.731 66.147  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A   CA    1 
ATOM   1245 C  C     . GLY A   1 158 ? 28.921 15.843 65.114  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A   C     1 
ATOM   1246 O  O     . GLY A   1 158 ? 29.447 16.930 65.360  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A   O     1 
ATOM   1247 N  N     . GLU A   1 159 ? 28.304 15.582 63.963  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   N     1 
ATOM   1248 C  CA    . GLU A   1 159 ? 28.242 16.556 62.888  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   CA    1 
ATOM   1249 C  C     . GLU A   1 159 ? 27.015 17.465 62.874  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   C     1 
ATOM   1250 O  O     . GLU A   1 159 ? 26.946 18.383 62.063  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   O     1 
ATOM   1251 C  CB    . GLU A   1 159 ? 28.385 15.838 61.537  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   CB    1 
ATOM   1252 C  CG    . GLU A   1 159 ? 29.749 15.192 61.378  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   CG    1 
ATOM   1253 C  CD    . GLU A   1 159 ? 29.985 14.640 59.990  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   CD    1 
ATOM   1254 O  OE1   . GLU A   1 159 ? 29.611 15.315 59.008  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   OE1   1 
ATOM   1255 O  OE2   . GLU A   1 159 ? 30.555 13.538 59.879  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A   OE2   1 
ATOM   1256 N  N     . ILE A   1 160 ? 26.053 17.219 63.761  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   N     1 
ATOM   1257 C  CA    . ILE A   1 160 ? 24.847 18.057 63.828  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   CA    1 
ATOM   1258 C  C     . ILE A   1 160 ? 25.163 19.186 64.810  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   C     1 
ATOM   1259 O  O     . ILE A   1 160 ? 25.063 18.998 66.014  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   O     1 
ATOM   1260 C  CB    . ILE A   1 160 ? 23.623 17.252 64.361  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   CB    1 
ATOM   1261 C  CG1   . ILE A   1 160 ? 23.364 16.044 63.460  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   CG1   1 
ATOM   1262 C  CG2   . ILE A   1 160 ? 22.366 18.144 64.398  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   CG2   1 
ATOM   1263 C  CD1   . ILE A   1 160 ? 23.072 16.412 62.022  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A   CD1   1 
ATOM   1264 N  N     . GLN A   1 161 ? 25.521 20.355 64.292  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   N     1 
ATOM   1265 C  CA    . GLN A   1 161 ? 25.914 21.484 65.133  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   CA    1 
ATOM   1266 C  C     . GLN A   1 161 ? 24.779 22.262 65.782  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   C     1 
ATOM   1267 O  O     . GLN A   1 161 ? 24.978 22.907 66.814  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   O     1 
ATOM   1268 C  CB    . GLN A   1 161 ? 26.806 22.430 64.326  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   CB    1 
ATOM   1269 C  CG    . GLN A   1 161 ? 28.168 21.808 64.000  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   CG    1 
ATOM   1270 C  CD    . GLN A   1 161 ? 28.999 22.685 63.073  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   CD    1 
ATOM   1271 O  OE1   . GLN A   1 161 ? 28.938 23.903 63.148  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   OE1   1 
ATOM   1272 N  NE2   . GLN A   1 161 ? 29.780 22.060 62.197  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A   NE2   1 
ATOM   1273 N  N     . ASP A   1 162 ? 23.600 22.237 65.178  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   N     1 
ATOM   1274 C  CA    . ASP A   1 162 ? 22.478 22.952 65.784  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   CA    1 
ATOM   1275 C  C     . ASP A   1 162 ? 21.991 22.139 66.982  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   C     1 
ATOM   1276 O  O     . ASP A   1 162 ? 21.520 21.007 66.824  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   O     1 
ATOM   1277 C  CB    . ASP A   1 162 ? 21.325 23.123 64.804  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   CB    1 
ATOM   1278 C  CG    . ASP A   1 162 ? 20.150 23.831 65.441  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   CG    1 
ATOM   1279 O  OD1   . ASP A   1 162 ? 19.045 23.248 65.478  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   OD1   1 
ATOM   1280 O  OD2   . ASP A   1 162 ? 20.339 24.975 65.924  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A   OD2   1 
ATOM   1281 N  N     . ALA A   1 163 ? 22.087 22.715 68.180  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A   N     1 
ATOM   1282 C  CA    . ALA A   1 163 ? 21.694 21.980 69.376  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A   CA    1 
ATOM   1283 C  C     . ALA A   1 163 ? 20.262 21.496 69.386  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A   C     1 
ATOM   1284 O  O     . ALA A   1 163 ? 19.998 20.369 69.771  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A   O     1 
ATOM   1285 C  CB    . ALA A   1 163 ? 21.939 22.826 70.627  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A   CB    1 
ATOM   1286 N  N     . SER A   1 164 ? 19.335 22.352 68.969  1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 164  SER A   N     1 
ATOM   1287 C  CA    . SER A   1 164 ? 17.928 21.982 69.006  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 164  SER A   CA    1 
ATOM   1288 C  C     . SER A   1 164 ? 17.611 20.827 68.078  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 164  SER A   C     1 
ATOM   1289 O  O     . SER A   1 164 ? 16.821 19.945 68.422  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 164  SER A   O     1 
ATOM   1290 C  CB    . SER A   1 164 ? 17.066 23.194 68.679  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 164  SER A   CB    1 
ATOM   1291 O  OG    . SER A   1 164 ? 17.281 24.208 69.650  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 164  SER A   OG    1 
ATOM   1292 N  N     . THR A   1 165 ? 18.247 20.824 66.916  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 165  THR A   N     1 
ATOM   1293 C  CA    . THR A   1 165 ? 18.065 19.747 65.952  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 165  THR A   CA    1 
ATOM   1294 C  C     . THR A   1 165 ? 18.648 18.462 66.534  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 165  THR A   C     1 
ATOM   1295 O  O     . THR A   1 165 ? 18.028 17.406 66.471  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 165  THR A   O     1 
ATOM   1296 C  CB    . THR A   1 165 ? 18.762 20.102 64.632  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 165  THR A   CB    1 
ATOM   1297 O  OG1   . THR A   1 165 ? 18.063 21.204 64.037  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 165  THR A   OG1   1 
ATOM   1298 C  CG2   . THR A   1 165 ? 18.759 18.906 63.666  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 165  THR A   CG2   1 
ATOM   1299 N  N     . ALA A   1 166 ? 19.837 18.559 67.123  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A   N     1 
ATOM   1300 C  CA    . ALA A   1 166 ? 20.450 17.377 67.715  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A   CA    1 
ATOM   1301 C  C     . ALA A   1 166 ? 19.586 16.813 68.841  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A   C     1 
ATOM   1302 O  O     . ALA A   1 166 ? 19.360 15.610 68.903  1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A   O     1 
ATOM   1303 C  CB    . ALA A   1 166 ? 21.855 17.709 68.246  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A   CB    1 
ATOM   1304 N  N     . LEU A   1 167 ? 19.093 17.685 69.721  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   N     1 
ATOM   1305 C  CA    . LEU A   1 167 ? 18.282 17.229 70.841  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   CA    1 
ATOM   1306 C  C     . LEU A   1 167 ? 16.957 16.635 70.375  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   C     1 
ATOM   1307 O  O     . LEU A   1 167 ? 16.490 15.622 70.921  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   O     1 
ATOM   1308 C  CB    . LEU A   1 167 ? 18.058 18.384 71.825  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   CB    1 
ATOM   1309 C  CG    . LEU A   1 167 ? 17.374 18.074 73.153  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   CG    1 
ATOM   1310 C  CD1   . LEU A   1 167 ? 18.059 16.894 73.851  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   CD1   1 
ATOM   1311 C  CD2   . LEU A   1 167 ? 17.427 19.330 74.023  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A   CD2   1 
ATOM   1312 N  N     . THR A   1 168 ? 16.363 17.241 69.351  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 168  THR A   N     1 
ATOM   1313 C  CA    . THR A   1 168 ? 15.110 16.727 68.805  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 168  THR A   CA    1 
ATOM   1314 C  C     . THR A   1 168 ? 15.376 15.317 68.277  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 168  THR A   C     1 
ATOM   1315 O  O     . THR A   1 168 ? 14.585 14.403 68.503  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 168  THR A   O     1 
ATOM   1316 C  CB    . THR A   1 168 ? 14.588 17.650 67.687  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 168  THR A   CB    1 
ATOM   1317 O  OG1   . THR A   1 168 ? 14.234 18.915 68.266  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 168  THR A   OG1   1 
ATOM   1318 C  CG2   . THR A   1 168 ? 13.346 17.052 67.002  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 168  THR A   CG2   1 
ATOM   1319 N  N     . LEU A   1 169 ? 16.497 15.128 67.588  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   N     1 
ATOM   1320 C  CA    . LEU A   1 169 ? 16.815 13.794 67.077  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   CA    1 
ATOM   1321 C  C     . LEU A   1 169 ? 16.991 12.777 68.204  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   C     1 
ATOM   1322 O  O     . LEU A   1 169 ? 16.524 11.642 68.105  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   O     1 
ATOM   1323 C  CB    . LEU A   1 169 ? 18.080 13.827 66.208  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   CB    1 
ATOM   1324 C  CG    . LEU A   1 169 ? 17.930 14.537 64.857  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   CG    1 
ATOM   1325 C  CD1   . LEU A   1 169 ? 19.315 14.833 64.296  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   CD1   1 
ATOM   1326 C  CD2   . LEU A   1 169 ? 17.143 13.666 63.878  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A   CD2   1 
ATOM   1327 N  N     . PHE A   1 170 ? 17.658 13.168 69.284  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   N     1 
ATOM   1328 C  CA    . PHE A   1 170 ? 17.842 12.228 70.382  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CA    1 
ATOM   1329 C  C     . PHE A   1 170 ? 16.499 11.857 71.022  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   C     1 
ATOM   1330 O  O     . PHE A   1 170 ? 16.252 10.680 71.329  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   O     1 
ATOM   1331 C  CB    . PHE A   1 170 ? 18.796 12.810 71.439  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CB    1 
ATOM   1332 C  CG    . PHE A   1 170 ? 20.263 12.579 71.135  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CG    1 
ATOM   1333 C  CD1   . PHE A   1 170 ? 20.783 11.286 71.069  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CD1   1 
ATOM   1334 C  CD2   . PHE A   1 170 ? 21.122 13.662 70.938  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CD2   1 
ATOM   1335 C  CE1   . PHE A   1 170 ? 22.144 11.072 70.811  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CE1   1 
ATOM   1336 C  CE2   . PHE A   1 170 ? 22.476 13.465 70.679  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CE2   1 
ATOM   1337 C  CZ    . PHE A   1 170 ? 22.991 12.166 70.615  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A   CZ    1 
ATOM   1338 N  N     . TYR A   1 171 ? 15.627 12.840 71.215  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   N     1 
ATOM   1339 C  CA    . TYR A   1 171 ? 14.324 12.547 71.813  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CA    1 
ATOM   1340 C  C     . TYR A   1 171 ? 13.444 11.718 70.873  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   C     1 
ATOM   1341 O  O     . TYR A   1 171 ? 12.633 10.904 71.325  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   O     1 
ATOM   1342 C  CB    . TYR A   1 171 ? 13.576 13.836 72.177  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CB    1 
ATOM   1343 C  CG    . TYR A   1 171 ? 14.082 14.513 73.429  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CG    1 
ATOM   1344 C  CD1   . TYR A   1 171 ? 14.377 13.777 74.570  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CD1   1 
ATOM   1345 C  CD2   . TYR A   1 171 ? 14.185 15.902 73.490  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CD2   1 
ATOM   1346 C  CE1   . TYR A   1 171 ? 14.762 14.407 75.756  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CE1   1 
ATOM   1347 C  CE2   . TYR A   1 171 ? 14.558 16.545 74.674  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CE2   1 
ATOM   1348 C  CZ    . TYR A   1 171 ? 14.844 15.786 75.799  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   CZ    1 
ATOM   1349 O  OH    . TYR A   1 171 ? 15.184 16.428 76.971  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A   OH    1 
ATOM   1350 N  N     . ALA A   1 172 ? 13.608 11.917 69.570  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A   N     1 
ATOM   1351 C  CA    . ALA A   1 172 ? 12.794 11.190 68.595  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A   CA    1 
ATOM   1352 C  C     . ALA A   1 172 ? 13.194 9.739  68.378  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A   C     1 
ATOM   1353 O  O     . ALA A   1 172 ? 12.358 8.900  68.021  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A   O     1 
ATOM   1354 C  CB    . ALA A   1 172 ? 12.825 11.914 67.239  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A   CB    1 
ATOM   1355 N  N     . GLU A   1 173 ? 14.475 9.453  68.585  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   N     1 
ATOM   1356 C  CA    . GLU A   1 173 ? 15.018 8.129  68.327  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   CA    1 
ATOM   1357 C  C     . GLU A   1 173 ? 14.211 6.936  68.859  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   C     1 
ATOM   1358 O  O     . GLU A   1 173 ? 13.853 6.050  68.088  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   O     1 
ATOM   1359 C  CB    . GLU A   1 173 ? 16.472 8.060  68.804  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   CB    1 
ATOM   1360 C  CG    . GLU A   1 173 ? 17.203 6.821  68.305  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   CG    1 
ATOM   1361 C  CD    . GLU A   1 173 ? 18.679 6.818  68.635  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   CD    1 
ATOM   1362 O  OE1   . GLU A   1 173 ? 19.166 7.780  69.263  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   OE1   1 
ATOM   1363 O  OE2   . GLU A   1 173 ? 19.356 5.842  68.253  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A   OE2   1 
ATOM   1364 N  N     . PRO A   1 174 ? 13.905 6.903  70.165  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A   N     1 
ATOM   1365 C  CA    . PRO A   1 174 ? 13.133 5.756  70.680  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A   CA    1 
ATOM   1366 C  C     . PRO A   1 174 ? 11.773 5.574  70.001  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A   C     1 
ATOM   1367 O  O     . PRO A   1 174 ? 11.327 4.440  69.781  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A   O     1 
ATOM   1368 C  CB    . PRO A   1 174 ? 13.011 6.055  72.177  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A   CB    1 
ATOM   1369 C  CG    . PRO A   1 174 ? 13.144 7.570  72.248  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A   CG    1 
ATOM   1370 C  CD    . PRO A   1 174 ? 14.247 7.838  71.250  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A   CD    1 
ATOM   1371 N  N     . HIS A   1 175 ? 11.122 6.685  69.673  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   N     1 
ATOM   1372 C  CA    . HIS A   1 175 ? 9.825  6.640  69.002  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   CA    1 
ATOM   1373 C  C     . HIS A   1 175 ? 9.994  6.058  67.606  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   C     1 
ATOM   1374 O  O     . HIS A   1 175 ? 9.193  5.237  67.160  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   O     1 
ATOM   1375 C  CB    . HIS A   1 175 ? 9.233  8.043  68.883  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   CB    1 
ATOM   1376 C  CG    . HIS A   1 175 ? 8.799  8.623  70.188  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   CG    1 
ATOM   1377 N  ND1   . HIS A   1 175 ? 7.607  8.284  70.791  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   ND1   1 
ATOM   1378 C  CD2   . HIS A   1 175 ? 9.404  9.509  71.015  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   CD2   1 
ATOM   1379 C  CE1   . HIS A   1 175 ? 7.496  8.937  71.936  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   CE1   1 
ATOM   1380 N  NE2   . HIS A   1 175 ? 8.573  9.686  72.096  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A   NE2   1 
ATOM   1381 N  N     . LEU A   1 176 ? 11.026 6.506  66.901  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   N     1 
ATOM   1382 C  CA    . LEU A   1 176 ? 11.275 6.004  65.554  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   CA    1 
ATOM   1383 C  C     . LEU A   1 176 ? 11.557 4.501  65.561  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   C     1 
ATOM   1384 O  O     . LEU A   1 176 ? 11.094 3.775  64.679  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   O     1 
ATOM   1385 C  CB    . LEU A   1 176 ? 12.438 6.762  64.911  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   CB    1 
ATOM   1386 C  CG    . LEU A   1 176 ? 12.105 8.231  64.614  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   CG    1 
ATOM   1387 C  CD1   . LEU A   1 176 ? 13.345 8.961  64.110  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   CD1   1 
ATOM   1388 C  CD2   . LEU A   1 176 ? 10.994 8.303  63.559  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A   CD2   1 
ATOM   1389 N  N     . LYS A   1 177 ? 12.301 4.031  66.555  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   N     1 
ATOM   1390 C  CA    . LYS A   1 177 ? 12.590 2.602  66.630  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   CA    1 
ATOM   1391 C  C     . LYS A   1 177 ? 11.309 1.832  66.946  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   C     1 
ATOM   1392 O  O     . LYS A   1 177 ? 11.048 0.774  66.366  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   O     1 
ATOM   1393 C  CB    . LYS A   1 177 ? 13.672 2.341  67.677  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   CB    1 
ATOM   1394 C  CG    . LYS A   1 177 ? 15.039 2.853  67.217  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   CG    1 
ATOM   1395 C  CD    . LYS A   1 177 ? 16.147 2.601  68.222  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   CD    1 
ATOM   1396 C  CE    . LYS A   1 177 ? 17.478 3.096  67.668  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   CE    1 
ATOM   1397 N  NZ    . LYS A   1 177 ? 18.633 2.782  68.554  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A   NZ    1 
ATOM   1398 N  N     . ARG A   1 178 ? 10.493 2.392  67.833  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   N     1 
ATOM   1399 C  CA    . ARG A   1 178 ? 9.227  1.775  68.236  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   CA    1 
ATOM   1400 C  C     . ARG A   1 178 ? 8.273  1.658  67.056  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   C     1 
ATOM   1401 O  O     . ARG A   1 178 ? 7.592  0.643  66.884  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   O     1 
ATOM   1402 C  CB    . ARG A   1 178 ? 8.582  2.613  69.352  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   CB    1 
ATOM   1403 C  CG    . ARG A   1 178 ? 7.149  2.262  69.701  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   CG    1 
ATOM   1404 C  CD    . ARG A   1 178 ? 6.663  3.102  70.892  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   CD    1 
ATOM   1405 N  NE    . ARG A   1 178 ? 6.551  4.535  70.592  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   NE    1 
ATOM   1406 C  CZ    . ARG A   1 178 ? 5.561  5.080  69.889  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   CZ    1 
ATOM   1407 N  NH1   . ARG A   1 178 ? 4.591  4.316  69.406  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   NH1   1 
ATOM   1408 N  NH2   . ARG A   1 178 ? 5.523  6.399  69.690  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A   NH2   1 
ATOM   1409 N  N     . LEU A   1 179 ? 8.239  2.701  66.238  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   N     1 
ATOM   1410 C  CA    . LEU A   1 179 ? 7.362  2.739  65.077  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   CA    1 
ATOM   1411 C  C     . LEU A   1 179 ? 7.893  1.940  63.887  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   C     1 
ATOM   1412 O  O     . LEU A   1 179 ? 7.181  1.749  62.906  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   O     1 
ATOM   1413 C  CB    . LEU A   1 179 ? 7.132  4.197  64.667  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   CB    1 
ATOM   1414 C  CG    . LEU A   1 179 ? 6.401  5.029  65.726  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   CG    1 
ATOM   1415 C  CD1   . LEU A   1 179 ? 6.510  6.516  65.373  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   CD1   1 
ATOM   1416 C  CD2   . LEU A   1 179 ? 4.938  4.596  65.798  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A   CD2   1 
ATOM   1417 N  N     . GLY A   1 180 ? 9.143  1.492  63.970  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A   N     1 
ATOM   1418 C  CA    . GLY A   1 180 ? 9.723  0.703  62.893  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A   CA    1 
ATOM   1419 C  C     . GLY A   1 180 ? 10.283 1.516  61.738  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A   C     1 
ATOM   1420 O  O     . GLY A   1 180 ? 10.495 0.995  60.643  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A   O     1 
ATOM   1421 N  N     . LEU A   1 181 ? 10.530 2.798  61.983  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   N     1 
ATOM   1422 C  CA    . LEU A   1 181 ? 11.065 3.680  60.955  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   CA    1 
ATOM   1423 C  C     . LEU A   1 181 ? 12.585 3.791  61.043  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   C     1 
ATOM   1424 O  O     . LEU A   1 181 ? 13.224 4.346  60.147  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   O     1 
ATOM   1425 C  CB    . LEU A   1 181 ? 10.432 5.067  61.091  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   CB    1 
ATOM   1426 C  CG    . LEU A   1 181 ? 8.920  5.101  60.838  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   CG    1 
ATOM   1427 C  CD1   . LEU A   1 181 ? 8.294  6.362  61.433  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   CD1   1 
ATOM   1428 C  CD2   . LEU A   1 181 ? 8.670  5.024  59.347  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A   CD2   1 
ATOM   1429 N  N     . LEU A   1 182 ? 13.153 3.249  62.116  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   N     1 
ATOM   1430 C  CA    . LEU A   1 182 ? 14.592 3.285  62.350  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   CA    1 
ATOM   1431 C  C     . LEU A   1 182 ? 15.038 2.002  63.042  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   C     1 
ATOM   1432 O  O     . LEU A   1 182 ? 14.192 1.374  63.712  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   O     1 
ATOM   1433 C  CB    . LEU A   1 182 ? 14.936 4.493  63.236  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   CB    1 
ATOM   1434 C  CG    . LEU A   1 182 ? 16.419 4.753  63.523  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   CG    1 
ATOM   1435 C  CD1   . LEU A   1 182 ? 17.109 5.080  62.202  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   CD1   1 
ATOM   1436 C  CD2   . LEU A   1 182 ? 16.580 5.900  64.517  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   CD2   1 
ATOM   1437 O  OXT   . LEU A   1 182 ? 16.231 1.651  62.941  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A   OXT   1 
ATOM   1438 N  N     . MET A-2 1 1   ? 32.825 34.553 51.529  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 N     1 
ATOM   1439 C  CA    . MET A-2 1 1   ? 31.711 34.139 50.628  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 CA    1 
ATOM   1440 C  C     . MET A-2 1 1   ? 30.354 34.259 51.317  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 C     1 
ATOM   1441 O  O     . MET A-2 1 1   ? 29.420 33.523 50.983  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 O     1 
ATOM   1442 C  CB    . MET A-2 1 1   ? 31.912 32.692 50.170  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 CB    1 
ATOM   1443 C  CG    . MET A-2 1 1   ? 33.119 32.466 49.268  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 CG    1 
ATOM   1444 S  SD    . MET A-2 1 1   ? 32.949 33.243 47.647  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 SD    1 
ATOM   1445 C  CE    . MET A-2 1 1   ? 32.328 31.892 46.674  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 1    MET A-2 CE    1 
ATOM   1446 N  N     . SER A-2 1 2   ? 30.236 35.181 52.269  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 2    SER A-2 N     1 
ATOM   1447 C  CA    . SER A-2 1 2   ? 28.973 35.353 52.979  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 2    SER A-2 CA    1 
ATOM   1448 C  C     . SER A-2 1 2   ? 27.847 35.705 52.028  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 2    SER A-2 C     1 
ATOM   1449 O  O     . SER A-2 1 2   ? 28.006 36.529 51.125  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 2    SER A-2 O     1 
ATOM   1450 C  CB    . SER A-2 1 2   ? 29.066 36.448 54.048  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 2    SER A-2 CB    1 
ATOM   1451 O  OG    . SER A-2 1 2   ? 27.815 36.578 54.724  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 2    SER A-2 OG    1 
ATOM   1452 N  N     . PRO A-2 1 3   ? 26.684 35.075 52.214  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A-2 N     1 
ATOM   1453 C  CA    . PRO A-2 1 3   ? 25.554 35.371 51.338  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A-2 CA    1 
ATOM   1454 C  C     . PRO A-2 1 3   ? 24.951 36.745 51.633  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A-2 C     1 
ATOM   1455 O  O     . PRO A-2 1 3   ? 24.212 37.290 50.820  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A-2 O     1 
ATOM   1456 C  CB    . PRO A-2 1 3   ? 24.582 34.225 51.623  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A-2 CB    1 
ATOM   1457 C  CG    . PRO A-2 1 3   ? 24.879 33.864 53.030  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A-2 CG    1 
ATOM   1458 C  CD    . PRO A-2 1 3   ? 26.387 33.932 53.095  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 3    PRO A-2 CD    1 
ATOM   1459 N  N     . TRP A-2 1 4   ? 25.270 37.300 52.798  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 N     1 
ATOM   1460 C  CA    . TRP A-2 1 4   ? 24.744 38.610 53.169  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CA    1 
ATOM   1461 C  C     . TRP A-2 1 4   ? 25.875 39.614 53.301  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 C     1 
ATOM   1462 O  O     . TRP A-2 1 4   ? 26.919 39.310 53.872  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 O     1 
ATOM   1463 C  CB    . TRP A-2 1 4   ? 23.979 38.538 54.491  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CB    1 
ATOM   1464 C  CG    . TRP A-2 1 4   ? 22.688 37.779 54.421  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CG    1 
ATOM   1465 C  CD1   . TRP A-2 1 4   ? 22.146 37.165 53.323  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CD1   1 
ATOM   1466 C  CD2   . TRP A-2 1 4   ? 21.778 37.547 55.503  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CD2   1 
ATOM   1467 N  NE1   . TRP A-2 1 4   ? 20.956 36.566 53.659  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 NE1   1 
ATOM   1468 C  CE2   . TRP A-2 1 4   ? 20.704 36.783 54.990  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CE2   1 
ATOM   1469 C  CE3   . TRP A-2 1 4   ? 21.767 37.907 56.859  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CE3   1 
ATOM   1470 C  CZ2   . TRP A-2 1 4   ? 19.630 36.376 55.784  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   1471 C  CZ3   . TRP A-2 1 4   ? 20.698 37.498 57.650  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   1472 C  CH2   . TRP A-2 1 4   ? 19.647 36.743 57.111  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 4    TRP A-2 CH2   1 
ATOM   1473 N  N     . GLU A-2 1 5   ? 25.652 40.814 52.783  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 N     1 
ATOM   1474 C  CA    . GLU A-2 1 5   ? 26.663 41.854 52.823  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 CA    1 
ATOM   1475 C  C     . GLU A-2 1 5   ? 26.380 42.878 53.913  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 C     1 
ATOM   1476 O  O     . GLU A-2 1 5   ? 25.254 43.345 54.061  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 O     1 
ATOM   1477 C  CB    . GLU A-2 1 5   ? 26.725 42.563 51.474  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 CB    1 
ATOM   1478 C  CG    . GLU A-2 1 5   ? 27.921 43.482 51.337  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 CG    1 
ATOM   1479 C  CD    . GLU A-2 1 5   ? 27.920 44.267 50.039  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 CD    1 
ATOM   1480 O  OE1   . GLU A-2 1 5   ? 28.941 44.932 49.757  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1481 O  OE2   . GLU A-2 1 5   ? 26.905 44.227 49.305  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1482 N  N     . ARG A-2 1 6   ? 27.416 43.231 54.666  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 N     1 
ATOM   1483 C  CA    . ARG A-2 1 6   ? 27.266 44.213 55.729  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 CA    1 
ATOM   1484 C  C     . ARG A-2 1 6   ? 27.107 45.614 55.159  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 C     1 
ATOM   1485 O  O     . ARG A-2 1 6   ? 27.847 46.016 54.262  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 O     1 
ATOM   1486 C  CB    . ARG A-2 1 6   ? 28.488 44.199 56.649  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 CB    1 
ATOM   1487 C  CG    . ARG A-2 1 6   ? 28.518 45.353 57.664  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 CG    1 
ATOM   1488 C  CD    . ARG A-2 1 6   ? 29.643 45.168 58.667  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 CD    1 
ATOM   1489 N  NE    . ARG A-2 1 6   ? 29.553 43.863 59.312  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 NE    1 
ATOM   1490 C  CZ    . ARG A-2 1 6   ? 30.447 43.380 60.168  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1491 N  NH1   . ARG A-2 1 6   ? 31.512 44.098 60.501  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1492 N  NH2   . ARG A-2 1 6   ? 30.286 42.166 60.677  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 6    ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1493 N  N     . ILE A-2 1 7   ? 26.128 46.343 55.673  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 N     1 
ATOM   1494 C  CA    . ILE A-2 1 7   ? 25.925 47.721 55.269  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 CA    1 
ATOM   1495 C  C     . ILE A-2 1 7   ? 26.464 48.534 56.446  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 C     1 
ATOM   1496 O  O     . ILE A-2 1 7   ? 27.311 49.416 56.277  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 O     1 
ATOM   1497 C  CB    . ILE A-2 1 7   ? 24.444 48.039 55.035  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 CB    1 
ATOM   1498 C  CG1   . ILE A-2 1 7   ? 23.938 47.268 53.809  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1499 C  CG2   . ILE A-2 1 7   ? 24.266 49.543 54.824  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1500 C  CD1   . ILE A-2 1 7   ? 22.494 47.600 53.423  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1501 N  N     . LEU A-2 1 8   ? 25.998 48.206 57.646  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 N     1 
ATOM   1502 C  CA    . LEU A-2 1 8   ? 26.465 48.896 58.839  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 CA    1 
ATOM   1503 C  C     . LEU A-2 1 8   ? 26.250 48.004 60.061  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 C     1 
ATOM   1504 O  O     . LEU A-2 1 8   ? 25.203 47.375 60.194  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 O     1 
ATOM   1505 C  CB    . LEU A-2 1 8   ? 25.713 50.219 59.004  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 CB    1 
ATOM   1506 C  CG    . LEU A-2 1 8   ? 26.482 51.382 59.645  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 CG    1 
ATOM   1507 C  CD1   . LEU A-2 1 8   ? 27.784 51.623 58.891  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1508 C  CD2   . LEU A-2 1 8   ? 25.617 52.636 59.627  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1509 N  N     . LEU A-2 1 9   ? 27.256 47.940 60.928  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 N     1 
ATOM   1510 C  CA    . LEU A-2 1 9   ? 27.187 47.133 62.145  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 CA    1 
ATOM   1511 C  C     . LEU A-2 1 9   ? 27.184 48.073 63.348  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 C     1 
ATOM   1512 O  O     . LEU A-2 1 9   ? 28.170 48.763 63.598  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 O     1 
ATOM   1513 C  CB    . LEU A-2 1 9   ? 28.399 46.201 62.226  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 CB    1 
ATOM   1514 C  CG    . LEU A-2 1 9   ? 28.489 45.256 63.424  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 CG    1 
ATOM   1515 C  CD1   . LEU A-2 1 9   ? 27.447 44.165 63.264  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1516 C  CD2   . LEU A-2 1 9   ? 29.883 44.635 63.506  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1517 N  N     . GLU A-2 1 10  ? 26.074 48.106 64.081  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 N     1 
ATOM   1518 C  CA    . GLU A-2 1 10  ? 25.966 48.972 65.246  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1519 C  C     . GLU A-2 1 10  ? 26.004 48.181 66.548  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 C     1 
ATOM   1520 O  O     . GLU A-2 1 10  ? 25.318 47.171 66.697  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 O     1 
ATOM   1521 C  CB    . GLU A-2 1 10  ? 24.667 49.784 65.191  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1522 C  CG    . GLU A-2 1 10  ? 24.469 50.702 66.398  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1523 C  CD    . GLU A-2 1 10  ? 23.197 51.529 66.324  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1524 O  OE1   . GLU A-2 1 10  ? 22.729 51.820 65.202  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1525 O  OE2   . GLU A-2 1 10  ? 22.676 51.912 67.392  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1526 N  N     . GLU A-2 1 11  ? 26.814 48.633 67.496  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 N     1 
ATOM   1527 C  CA    . GLU A-2 1 11  ? 26.855 47.955 68.782  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1528 C  C     . GLU A-2 1 11  ? 25.736 48.532 69.644  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 C     1 
ATOM   1529 O  O     . GLU A-2 1 11  ? 25.712 49.736 69.901  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 O     1 
ATOM   1530 C  CB    . GLU A-2 1 11  ? 28.198 48.179 69.470  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1531 C  CG    . GLU A-2 1 11  ? 28.289 47.493 70.828  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1532 C  CD    . GLU A-2 1 11  ? 29.671 47.574 71.422  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1533 O  OE1   . GLU A-2 1 11  ? 30.452 46.619 71.236  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1534 O  OE2   . GLU A-2 1 11  ? 29.977 48.601 72.063  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 11   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1535 N  N     . ILE A-2 1 12  ? 24.810 47.679 70.082  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 N     1 
ATOM   1536 C  CA    . ILE A-2 1 12  ? 23.690 48.114 70.911  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 CA    1 
ATOM   1537 C  C     . ILE A-2 1 12  ? 24.025 48.063 72.396  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 C     1 
ATOM   1538 O  O     . ILE A-2 1 12  ? 23.443 48.809 73.197  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 O     1 
ATOM   1539 C  CB    . ILE A-2 1 12  ? 22.443 47.240 70.667  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 CB    1 
ATOM   1540 C  CG1   . ILE A-2 1 12  ? 22.092 47.248 69.179  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1541 C  CG2   . ILE A-2 1 12  ? 21.279 47.744 71.516  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1542 C  CD1   . ILE A-2 1 12  ? 22.024 48.622 68.579  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1543 N  N     . LEU A-2 1 13  ? 24.949 47.181 72.758  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 N     1 
ATOM   1544 C  CA    . LEU A-2 1 13  ? 25.378 47.037 74.147  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1545 C  C     . LEU A-2 1 13  ? 26.775 46.420 74.150  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 C     1 
ATOM   1546 O  O     . LEU A-2 1 13  ? 27.083 45.575 73.317  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 O     1 
ATOM   1547 C  CB    . LEU A-2 1 13  ? 24.395 46.138 74.921  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1548 C  CG    . LEU A-2 1 13  ? 24.498 46.212 76.449  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1549 C  CD1   . LEU A-2 1 13  ? 23.978 47.570 76.913  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1550 C  CD2   . LEU A-2 1 13  ? 23.700 45.085 77.101  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1551 N  N     . SER A-2 1 14  ? 27.637 46.863 75.063  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 14   SER A-2 N     1 
ATOM   1552 C  CA    . SER A-2 1 14  ? 28.984 46.311 75.151  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 14   SER A-2 CA    1 
ATOM   1553 C  C     . SER A-2 1 14  ? 29.141 45.418 76.378  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 14   SER A-2 C     1 
ATOM   1554 O  O     . SER A-2 1 14  ? 29.871 44.436 76.341  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 14   SER A-2 O     1 
ATOM   1555 C  CB    . SER A-2 1 14  ? 30.033 47.437 75.175  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 14   SER A-2 CB    1 
ATOM   1556 O  OG    . SER A-2 1 14  ? 29.637 48.479 76.043  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 14   SER A-2 OG    1 
ATOM   1557 N  N     . GLU A-2 1 15  ? 28.447 45.757 77.462  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 N     1 
ATOM   1558 C  CA    . GLU A-2 1 15  ? 28.511 44.961 78.687  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1559 C  C     . GLU A-2 1 15  ? 27.151 45.039 79.370  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 C     1 
ATOM   1560 O  O     . GLU A-2 1 15  ? 26.435 46.026 79.224  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 O     1 
ATOM   1561 C  CB    . GLU A-2 1 15  ? 29.593 45.500 79.633  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1562 C  CG    . GLU A-2 1 15  ? 29.298 46.885 80.195  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1563 C  CD    . GLU A-2 1 15  ? 29.629 48.005 79.226  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1564 O  OE1   . GLU A-2 1 15  ? 29.193 49.154 79.463  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1565 O  OE2   . GLU A-2 1 15  ? 30.337 47.740 78.230  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1566 N  N     . PRO A-2 1 16  ? 26.783 44.008 80.147  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A-2 N     1 
ATOM   1567 C  CA    . PRO A-2 1 16  ? 27.527 42.777 80.448  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A-2 CA    1 
ATOM   1568 C  C     . PRO A-2 1 16  ? 27.608 41.746 79.318  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A-2 C     1 
ATOM   1569 O  O     . PRO A-2 1 16  ? 28.330 40.753 79.426  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A-2 O     1 
ATOM   1570 C  CB    . PRO A-2 1 16  ? 26.798 42.234 81.674  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A-2 CB    1 
ATOM   1571 C  CG    . PRO A-2 1 16  ? 25.377 42.615 81.385  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A-2 CG    1 
ATOM   1572 C  CD    . PRO A-2 1 16  ? 25.509 44.044 80.888  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A-2 CD    1 
ATOM   1573 N  N     . VAL A-2 1 17  ? 26.861 41.987 78.245  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A-2 N     1 
ATOM   1574 C  CA    . VAL A-2 1 17  ? 26.842 41.103 77.081  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1575 C  C     . VAL A-2 1 17  ? 26.924 42.001 75.848  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A-2 C     1 
ATOM   1576 O  O     . VAL A-2 1 17  ? 26.235 43.017 75.782  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A-2 O     1 
ATOM   1577 C  CB    . VAL A-2 1 17  ? 25.523 40.296 77.014  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1578 C  CG1   . VAL A-2 1 17  ? 25.478 39.453 75.737  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1579 C  CG2   . VAL A-2 1 17  ? 25.408 39.402 78.246  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 17   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1580 N  N     . ARG A-2 1 18  ? 27.770 41.649 74.885  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 N     1 
ATOM   1581 C  CA    . ARG A-2 1 18  ? 27.874 42.466 73.685  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1582 C  C     . ARG A-2 1 18  ? 26.772 42.048 72.732  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 C     1 
ATOM   1583 O  O     . ARG A-2 1 18  ? 26.589 40.859 72.456  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 O     1 
ATOM   1584 C  CB    . ARG A-2 1 18  ? 29.230 42.298 72.998  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1585 C  CG    . ARG A-2 1 18  ? 29.404 43.235 71.802  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1586 C  CD    . ARG A-2 1 18  ? 30.745 43.032 71.089  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1587 N  NE    . ARG A-2 1 18  ? 30.845 43.872 69.895  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1588 C  CZ    . ARG A-2 1 18  ? 31.363 43.472 68.739  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1589 N  NH1   . ARG A-2 1 18  ? 31.834 42.241 68.612  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1590 N  NH2   . ARG A-2 1 18  ? 31.399 44.299 67.702  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1591 N  N     . LEU A-2 1 19  ? 26.044 43.038 72.230  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 N     1 
ATOM   1592 C  CA    . LEU A-2 1 19  ? 24.946 42.794 71.304  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1593 C  C     . LEU A-2 1 19  ? 25.062 43.782 70.163  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 C     1 
ATOM   1594 O  O     . LEU A-2 1 19  ? 25.374 44.954 70.379  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 O     1 
ATOM   1595 C  CB    . LEU A-2 1 19  ? 23.598 42.997 72.010  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1596 C  CG    . LEU A-2 1 19  ? 23.330 41.987 73.129  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1597 C  CD1   . LEU A-2 1 19  ? 22.098 42.417 73.923  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1598 C  CD2   . LEU A-2 1 19  ? 23.147 40.607 72.525  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 19   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1599 N  N     . VAL A-2 1 20  ? 24.806 43.313 68.948  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A-2 N     1 
ATOM   1600 C  CA    . VAL A-2 1 20  ? 24.887 44.187 67.783  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1601 C  C     . VAL A-2 1 20  ? 23.620 44.140 66.946  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A-2 C     1 
ATOM   1602 O  O     . VAL A-2 1 20  ? 22.836 43.189 67.023  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A-2 O     1 
ATOM   1603 C  CB    . VAL A-2 1 20  ? 26.109 43.825 66.876  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1604 C  CG1   . VAL A-2 1 20  ? 27.389 43.945 67.676  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 20   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1605 C  CG2   . VAL A-2 1 20  ? 25.966 42.406 66.295  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1606 N  N     . LYS A-2 1 21  ? 23.413 45.201 66.174  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 N     1 
ATOM   1607 C  CA    . LYS A-2 1 21  ? 22.269 45.324 65.280  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 CA    1 
ATOM   1608 C  C     . LYS A-2 1 21  ? 22.941 45.617 63.937  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 C     1 
ATOM   1609 O  O     . LYS A-2 1 21  ? 23.570 46.662 63.770  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 O     1 
ATOM   1610 C  CB    . LYS A-2 1 21  ? 21.391 46.495 65.745  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 CB    1 
ATOM   1611 C  CG    . LYS A-2 1 21  ? 20.122 46.739 64.947  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 CG    1 
ATOM   1612 C  CD    . LYS A-2 1 21  ? 19.383 47.984 65.468  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 CD    1 
ATOM   1613 C  CE    . LYS A-2 1 21  ? 20.229 49.241 65.306  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 CE    1 
ATOM   1614 N  NZ    . LYS A-2 1 21  ? 19.500 50.487 65.682  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 21   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1615 N  N     . GLU A-2 1 22  ? 22.829 44.695 62.985  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 N     1 
ATOM   1616 C  CA    . GLU A-2 1 22  ? 23.496 44.870 61.704  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1617 C  C     . GLU A-2 1 22  ? 22.533 45.030 60.544  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 C     1 
ATOM   1618 O  O     . GLU A-2 1 22  ? 21.640 44.207 60.357  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 O     1 
ATOM   1619 C  CB    . GLU A-2 1 22  ? 24.404 43.657 61.428  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1620 C  CG    . GLU A-2 1 22  ? 25.350 43.822 60.229  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1621 C  CD    . GLU A-2 1 22  ? 26.193 42.585 59.937  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1622 O  OE1   . GLU A-2 1 22  ? 27.010 42.628 58.993  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1623 O  OE2   . GLU A-2 1 22  ? 26.059 41.559 60.631  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 22   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1624 N  N     . ARG A-2 1 23  ? 22.714 46.093 59.767  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 N     1 
ATOM   1625 C  CA    . ARG A-2 1 23  ? 21.895 46.296 58.583  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1626 C  C     . ARG A-2 1 23  ? 22.688 45.546 57.504  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 C     1 
ATOM   1627 O  O     . ARG A-2 1 23  ? 23.887 45.783 57.334  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 O     1 
ATOM   1628 C  CB    . ARG A-2 1 23  ? 21.812 47.790 58.244  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1629 C  CG    . ARG A-2 1 23  ? 20.803 48.145 57.166  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1630 C  CD    . ARG A-2 1 23  ? 19.376 47.893 57.638  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1631 N  NE    . ARG A-2 1 23  ? 18.399 48.371 56.665  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1632 C  CZ    . ARG A-2 1 23  ? 17.091 48.145 56.738  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1633 N  NH1   . ARG A-2 1 23  ? 16.584 47.445 57.744  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1634 N  NH2   . ARG A-2 1 23  ? 16.287 48.615 55.793  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1635 N  N     . VAL A-2 1 24  ? 22.037 44.615 56.812  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 N     1 
ATOM   1636 C  CA    . VAL A-2 1 24  ? 22.692 43.837 55.761  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1637 C  C     . VAL A-2 1 24  ? 21.869 43.836 54.483  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 C     1 
ATOM   1638 O  O     . VAL A-2 1 24  ? 20.672 44.129 54.504  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 O     1 
ATOM   1639 C  CB    . VAL A-2 1 24  ? 22.870 42.340 56.155  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1640 C  CG1   . VAL A-2 1 24  ? 23.667 42.227 57.443  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1641 C  CG2   . VAL A-2 1 24  ? 21.495 41.671 56.308  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1642 N  N     . ARG A-2 1 25  ? 22.531 43.517 53.374  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 N     1 
ATOM   1643 C  CA    . ARG A-2 1 25  ? 21.849 43.396 52.093  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1644 C  C     . ARG A-2 1 25  ? 21.803 41.883 51.910  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 C     1 
ATOM   1645 O  O     . ARG A-2 1 25  ? 22.838 41.218 51.895  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 O     1 
ATOM   1646 C  CB    . ARG A-2 1 25  ? 22.638 44.057 50.959  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1647 C  CG    . ARG A-2 1 25  ? 21.878 44.045 49.635  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1648 C  CD    . ARG A-2 1 25  ? 22.492 45.003 48.615  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1649 N  NE    . ARG A-2 1 25  ? 22.422 46.388 49.077  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1650 C  CZ    . ARG A-2 1 25  ? 21.302 47.108 49.135  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1651 N  NH1   . ARG A-2 1 25  ? 20.143 46.583 48.752  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1652 N  NH2   . ARG A-2 1 25  ? 21.335 48.356 49.593  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 25   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1653 N  N     . THR A-2 1 26  ? 20.595 41.342 51.805  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 26   THR A-2 N     1 
ATOM   1654 C  CA    . THR A-2 1 26  ? 20.413 39.897 51.693  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 26   THR A-2 CA    1 
ATOM   1655 C  C     . THR A-2 1 26  ? 20.516 39.310 50.295  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 26   THR A-2 C     1 
ATOM   1656 O  O     . THR A-2 1 26  ? 20.808 40.008 49.320  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 26   THR A-2 O     1 
ATOM   1657 C  CB    . THR A-2 1 26  ? 19.046 39.481 52.252  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 26   THR A-2 CB    1 
ATOM   1658 O  OG1   . THR A-2 1 26  ? 18.017 39.919 51.350  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 26   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1659 C  CG2   . THR A-2 1 26  ? 18.810 40.116 53.617  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 26   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1660 N  N     . HIS A-2 1 27  ? 20.262 38.006 50.223  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 N     1 
ATOM   1661 C  CA    . HIS A-2 1 27  ? 20.287 37.260 48.974  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 CA    1 
ATOM   1662 C  C     . HIS A-2 1 27  ? 19.220 37.765 47.999  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 C     1 
ATOM   1663 O  O     . HIS A-2 1 27  ? 19.257 37.432 46.814  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 O     1 
ATOM   1664 C  CB    . HIS A-2 1 27  ? 20.061 35.775 49.274  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 CB    1 
ATOM   1665 C  CG    . HIS A-2 1 27  ? 18.915 35.527 50.204  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 CG    1 
ATOM   1666 N  ND1   . HIS A-2 1 27  ? 17.693 35.052 49.777  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1667 C  CD2   . HIS A-2 1 27  ? 18.784 35.764 51.533  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1668 C  CE1   . HIS A-2 1 27  ? 16.858 35.009 50.802  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1669 N  NE2   . HIS A-2 1 27  ? 17.496 35.437 51.878  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 27   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1670 N  N     . THR A-2 1 28  ? 18.265 38.554 48.486  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 28   THR A-2 N     1 
ATOM   1671 C  CA    . THR A-2 1 28  ? 17.212 39.079 47.615  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 28   THR A-2 CA    1 
ATOM   1672 C  C     . THR A-2 1 28  ? 17.576 40.474 47.121  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 28   THR A-2 C     1 
ATOM   1673 O  O     . THR A-2 1 28  ? 16.850 41.075 46.324  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 28   THR A-2 O     1 
ATOM   1674 C  CB    . THR A-2 1 28  ? 15.860 39.186 48.340  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 28   THR A-2 CB    1 
ATOM   1675 O  OG1   . THR A-2 1 28  ? 15.935 40.218 49.326  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 28   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1676 C  CG2   . THR A-2 1 28  ? 15.500 37.871 49.013  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 28   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1677 N  N     . GLY A-2 1 29  ? 18.702 40.983 47.608  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A-2 N     1 
ATOM   1678 C  CA    . GLY A-2 1 29  ? 19.143 42.309 47.220  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A-2 CA    1 
ATOM   1679 C  C     . GLY A-2 1 29  ? 18.492 43.376 48.078  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A-2 C     1 
ATOM   1680 O  O     . GLY A-2 1 29  ? 18.791 44.562 47.931  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 29   GLY A-2 O     1 
ATOM   1681 N  N     . ARG A-2 1 30  ? 17.597 42.959 48.971  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 N     1 
ATOM   1682 C  CA    . ARG A-2 1 30  ? 16.907 43.885 49.860  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1683 C  C     . ARG A-2 1 30  ? 17.656 44.027 51.181  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 C     1 
ATOM   1684 O  O     . ARG A-2 1 30  ? 18.549 43.232 51.490  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 O     1 
ATOM   1685 C  CB    . ARG A-2 1 30  ? 15.483 43.399 50.124  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1686 C  CG    . ARG A-2 1 30  ? 14.551 43.576 48.932  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1687 C  CD    . ARG A-2 1 30  ? 13.249 42.824 49.137  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1688 N  NE    . ARG A-2 1 30  ? 13.245 41.564 48.400  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1689 C  CZ    . ARG A-2 1 30  ? 12.364 40.587 48.592  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1690 N  NH1   . ARG A-2 1 30  ? 11.412 40.721 49.506  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1691 N  NH2   . ARG A-2 1 30  ? 12.434 39.476 47.867  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1692 N  N     . GLU A-2 1 31  ? 17.289 45.039 51.958  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 N     1 
ATOM   1693 C  CA    . GLU A-2 1 31  ? 17.946 45.269 53.237  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1694 C  C     . GLU A-2 1 31  ? 17.162 44.647 54.375  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 C     1 
ATOM   1695 O  O     . GLU A-2 1 31  ? 15.944 44.512 54.310  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 O     1 
ATOM   1696 C  CB    . GLU A-2 1 31  ? 18.131 46.771 53.490  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1697 C  CG    . GLU A-2 1 31  ? 19.040 47.435 52.467  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1698 C  CD    . GLU A-2 1 31  ? 19.384 48.876 52.807  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1699 O  OE1   . GLU A-2 1 31  ? 20.084 49.515 51.992  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1700 O  OE2   . GLU A-2 1 31  ? 18.962 49.367 53.878  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1701 N  N     . LEU A-2 1 32  ? 17.882 44.267 55.419  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 N     1 
ATOM   1702 C  CA    . LEU A-2 1 32  ? 17.289 43.650 56.587  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1703 C  C     . LEU A-2 1 32  ? 18.160 44.002 57.790  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 C     1 
ATOM   1704 O  O     . LEU A-2 1 32  ? 19.369 44.161 57.651  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 O     1 
ATOM   1705 C  CB    . LEU A-2 1 32  ? 17.254 42.126 56.381  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1706 C  CG    . LEU A-2 1 32  ? 16.902 41.193 57.530  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1707 C  CD1   . LEU A-2 1 32  ? 16.331 39.894 56.970  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1708 C  CD2   . LEU A-2 1 32  ? 18.139 40.919 58.367  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 32   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1709 N  N     . THR A-2 1 33  ? 17.539 44.150 58.956  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 33   THR A-2 N     1 
ATOM   1710 C  CA    . THR A-2 1 33  ? 18.286 44.442 60.179  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 33   THR A-2 CA    1 
ATOM   1711 C  C     . THR A-2 1 33  ? 18.340 43.146 60.983  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 33   THR A-2 C     1 
ATOM   1712 O  O     . THR A-2 1 33  ? 17.301 42.581 61.312  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 33   THR A-2 O     1 
ATOM   1713 C  CB    . THR A-2 1 33  ? 17.592 45.531 61.019  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 33   THR A-2 CB    1 
ATOM   1714 O  OG1   . THR A-2 1 33  ? 17.688 46.787 60.331  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 33   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1715 C  CG2   . THR A-2 1 33  ? 18.241 45.647 62.394  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 33   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1716 N  N     . TYR A-2 1 34  ? 19.550 42.672 61.279  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 N     1 
ATOM   1717 C  CA    . TYR A-2 1 34  ? 19.701 41.435 62.036  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CA    1 
ATOM   1718 C  C     . TYR A-2 1 34  ? 20.343 41.742 63.390  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 C     1 
ATOM   1719 O  O     . TYR A-2 1 34  ? 21.380 42.392 63.462  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 O     1 
ATOM   1720 C  CB    . TYR A-2 1 34  ? 20.562 40.430 61.254  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CB    1 
ATOM   1721 C  CG    . TYR A-2 1 34  ? 20.189 39.000 61.573  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CG    1 
ATOM   1722 C  CD1   . TYR A-2 1 34  ? 19.174 38.358 60.868  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1723 C  CD2   . TYR A-2 1 34  ? 20.795 38.322 62.626  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1724 C  CE1   . TYR A-2 1 34  ? 18.760 37.068 61.213  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1725 C  CE2   . TYR A-2 1 34  ? 20.399 37.031 62.981  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1726 C  CZ    . TYR A-2 1 34  ? 19.378 36.412 62.273  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1727 O  OH    . TYR A-2 1 34  ? 18.956 35.151 62.629  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A-2 OH    1 
ATOM   1728 N  N     . VAL A-2 1 35  ? 19.720 41.260 64.459  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A-2 N     1 
ATOM   1729 C  CA    . VAL A-2 1 35  ? 20.213 41.514 65.813  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1730 C  C     . VAL A-2 1 35  ? 20.828 40.248 66.392  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A-2 C     1 
ATOM   1731 O  O     . VAL A-2 1 35  ? 20.224 39.176 66.337  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 35   VAL A-2 O     1 
ATOM   1732 C  CB    . VAL A-2 1 35  ? 19.060 41.965 66.720  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 35   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1733 C  CG1   . VAL A-2 1 35  ? 19.585 42.272 68.121  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 35   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1734 C  CG2   . VAL A-2 1 35  ? 18.359 43.164 66.101  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 35   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1735 N  N     . TYR A-2 1 36  ? 22.029 40.351 66.953  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 N     1 
ATOM   1736 C  CA    . TYR A-2 1 36  ? 22.646 39.147 67.475  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CA    1 
ATOM   1737 C  C     . TYR A-2 1 36  ? 23.782 39.388 68.450  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 C     1 
ATOM   1738 O  O     . TYR A-2 1 36  ? 24.246 40.514 68.613  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 O     1 
ATOM   1739 C  CB    . TYR A-2 1 36  ? 23.154 38.269 66.313  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CB    1 
ATOM   1740 C  CG    . TYR A-2 1 36  ? 24.208 38.894 65.403  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CG    1 
ATOM   1741 C  CD1   . TYR A-2 1 36  ? 23.863 39.839 64.420  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1742 C  CD2   . TYR A-2 1 36  ? 25.539 38.495 65.493  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1743 C  CE1   . TYR A-2 1 36  ? 24.835 40.361 63.548  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1744 C  CE2   . TYR A-2 1 36  ? 26.513 39.006 64.634  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1745 C  CZ    . TYR A-2 1 36  ? 26.157 39.930 63.667  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1746 O  OH    . TYR A-2 1 36  ? 27.131 40.386 62.803  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 36   TYR A-2 OH    1 
ATOM   1747 N  N     . ARG A-2 1 37  ? 24.198 38.302 69.107  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 N     1 
ATOM   1748 C  CA    . ARG A-2 1 37  ? 25.322 38.318 70.036  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1749 C  C     . ARG A-2 1 37  ? 26.461 37.823 69.135  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 C     1 
ATOM   1750 O  O     . ARG A-2 1 37  ? 26.478 36.659 68.715  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 O     1 
ATOM   1751 C  CB    . ARG A-2 1 37  ? 25.044 37.339 71.179  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1752 C  CG    . ARG A-2 1 37  ? 25.946 37.499 72.370  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1753 C  CD    . ARG A-2 1 37  ? 27.295 36.832 72.195  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1754 N  NE    . ARG A-2 1 37  ? 28.089 37.054 73.404  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1755 C  CZ    . ARG A-2 1 37  ? 29.147 37.859 73.473  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1756 N  NH1   . ARG A-2 1 37  ? 29.572 38.518 72.396  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1757 N  NH2   . ARG A-2 1 37  ? 29.750 38.050 74.637  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1758 N  N     . PRO A-2 1 38  ? 27.416 38.707 68.808  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A-2 N     1 
ATOM   1759 C  CA    . PRO A-2 1 38  ? 28.548 38.368 67.940  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A-2 CA    1 
ATOM   1760 C  C     . PRO A-2 1 38  ? 29.635 37.472 68.525  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A-2 C     1 
ATOM   1761 O  O     . PRO A-2 1 38  ? 29.812 37.381 69.741  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A-2 O     1 
ATOM   1762 C  CB    . PRO A-2 1 38  ? 29.093 39.740 67.554  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A-2 CB    1 
ATOM   1763 C  CG    . PRO A-2 1 38  ? 28.929 40.501 68.828  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A-2 CG    1 
ATOM   1764 C  CD    . PRO A-2 1 38  ? 27.534 40.094 69.304  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 38   PRO A-2 CD    1 
ATOM   1765 N  N     . GLY A-2 1 39  ? 30.359 36.813 67.630  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A-2 N     1 
ATOM   1766 C  CA    . GLY A-2 1 39  ? 31.448 35.957 68.048  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A-2 CA    1 
ATOM   1767 C  C     . GLY A-2 1 39  ? 32.753 36.693 67.799  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A-2 C     1 
ATOM   1768 O  O     . GLY A-2 1 39  ? 32.747 37.840 67.349  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A-2 O     1 
ATOM   1769 N  N     . PRO A-2 1 40  ? 33.895 36.054 68.072  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A-2 N     1 
ATOM   1770 C  CA    . PRO A-2 1 40  ? 33.978 34.684 68.597  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A-2 CA    1 
ATOM   1771 C  C     . PRO A-2 1 40  ? 33.703 34.649 70.096  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A-2 C     1 
ATOM   1772 O  O     . PRO A-2 1 40  ? 34.200 35.486 70.854  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A-2 O     1 
ATOM   1773 C  CB    . PRO A-2 1 40  ? 35.419 34.265 68.269  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A-2 CB    1 
ATOM   1774 C  CG    . PRO A-2 1 40  ? 35.891 35.290 67.242  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A-2 CG    1 
ATOM   1775 C  CD    . PRO A-2 1 40  ? 35.223 36.552 67.689  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 40   PRO A-2 CD    1 
ATOM   1776 N  N     . VAL A-2 1 41  ? 32.887 33.689 70.524  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A-2 N     1 
ATOM   1777 C  CA    . VAL A-2 1 41  ? 32.562 33.551 71.934  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1778 C  C     . VAL A-2 1 41  ? 32.166 32.093 72.194  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 41   VAL A-2 C     1 
ATOM   1779 O  O     . VAL A-2 1 41  ? 31.575 31.425 71.339  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 41   VAL A-2 O     1 
ATOM   1780 C  CB    . VAL A-2 1 41  ? 31.437 34.544 72.341  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1781 C  CG1   . VAL A-2 1 41  ? 30.171 34.264 71.542  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 41   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1782 C  CG2   . VAL A-2 1 41  ? 31.184 34.474 73.833  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 41   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1783 N  N     . ALA A-2 1 42  ? 32.506 31.594 73.378  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 N     1 
ATOM   1784 C  CA    . ALA A-2 1 42  ? 32.230 30.201 73.695  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CA    1 
ATOM   1785 C  C     . ALA A-2 1 42  ? 32.038 29.945 75.175  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 C     1 
ATOM   1786 O  O     . ALA A-2 1 42  ? 32.339 30.795 76.010  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 O     1 
ATOM   1787 C  CB    . ALA A-2 1 42  ? 33.373 29.333 73.191  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CB    1 
ATOM   1788 N  N     . ALA A-2 1 43  ? 31.514 28.763 75.473  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A-2 N     1 
ATOM   1789 C  CA    . ALA A-2 1 43  ? 31.318 28.314 76.841  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A-2 CA    1 
ATOM   1790 C  C     . ALA A-2 1 43  ? 31.605 26.817 76.848  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A-2 C     1 
ATOM   1791 O  O     . ALA A-2 1 43  ? 31.467 26.147 75.820  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A-2 O     1 
ATOM   1792 C  CB    . ALA A-2 1 43  ? 29.885 28.563 77.294  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 43   ALA A-2 CB    1 
ATOM   1793 N  N     . SER A-2 1 44  ? 32.012 26.303 78.006  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 44   SER A-2 N     1 
ATOM   1794 C  CA    . SER A-2 1 44  ? 32.279 24.876 78.158  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 44   SER A-2 CA    1 
ATOM   1795 C  C     . SER A-2 1 44  ? 31.288 24.307 79.165  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 44   SER A-2 C     1 
ATOM   1796 O  O     . SER A-2 1 44  ? 30.951 24.966 80.159  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 44   SER A-2 O     1 
ATOM   1797 C  CB    . SER A-2 1 44  ? 33.701 24.632 78.673  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 44   SER A-2 CB    1 
ATOM   1798 O  OG    . SER A-2 1 44  ? 34.645 24.988 77.688  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 44   SER A-2 OG    1 
ATOM   1799 N  N     . PHE A-2 1 45  ? 30.831 23.089 78.885  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 N     1 
ATOM   1800 C  CA    . PHE A-2 1 45  ? 29.882 22.356 79.712  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CA    1 
ATOM   1801 C  C     . PHE A-2 1 45  ? 30.564 21.057 80.115  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 C     1 
ATOM   1802 O  O     . PHE A-2 1 45  ? 31.228 20.417 79.295  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 O     1 
ATOM   1803 C  CB    . PHE A-2 1 45  ? 28.609 22.048 78.909  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CB    1 
ATOM   1804 C  CG    . PHE A-2 1 45  ? 27.685 23.220 78.789  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CG    1 
ATOM   1805 C  CD1   . PHE A-2 1 45  ? 28.029 24.330 78.015  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1806 C  CD2   . PHE A-2 1 45  ? 26.490 23.242 79.503  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1807 C  CE1   . PHE A-2 1 45  ? 27.192 25.450 77.967  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1808 C  CE2   . PHE A-2 1 45  ? 25.650 24.355 79.459  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1809 C  CZ    . PHE A-2 1 45  ? 26.009 25.463 78.685  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1810 N  N     . VAL A-2 1 46  ? 30.418 20.658 81.371  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A-2 N     1 
ATOM   1811 C  CA    . VAL A-2 1 46  ? 31.079 19.433 81.787  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1812 C  C     . VAL A-2 1 46  ? 30.229 18.551 82.688  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A-2 C     1 
ATOM   1813 O  O     . VAL A-2 1 46  ? 29.725 19.005 83.718  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A-2 O     1 
ATOM   1814 C  CB    . VAL A-2 1 46  ? 32.444 19.763 82.477  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1815 C  CG1   . VAL A-2 1 46  ? 32.241 20.728 83.642  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1816 C  CG2   . VAL A-2 1 46  ? 33.118 18.484 82.949  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1817 N  N     . LEU A-2 1 47  ? 30.020 17.305 82.263  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 N     1 
ATOM   1818 C  CA    . LEU A-2 1 47  ? 29.266 16.339 83.066  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1819 C  C     . LEU A-2 1 47  ? 30.331 15.692 83.945  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 C     1 
ATOM   1820 O  O     . LEU A-2 1 47  ? 31.154 14.937 83.442  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 O     1 
ATOM   1821 C  CB    . LEU A-2 1 47  ? 28.620 15.267 82.178  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1822 C  CG    . LEU A-2 1 47  ? 27.997 14.102 82.965  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1823 C  CD1   . LEU A-2 1 47  ? 26.876 14.610 83.867  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1824 C  CD2   . LEU A-2 1 47  ? 27.464 13.045 81.990  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1825 N  N     . PRO A-2 1 48  ? 30.341 15.995 85.256  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A-2 N     1 
ATOM   1826 C  CA    . PRO A-2 1 48  ? 31.341 15.430 86.173  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A-2 CA    1 
ATOM   1827 C  C     . PRO A-2 1 48  ? 30.850 14.145 86.823  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A-2 C     1 
ATOM   1828 O  O     . PRO A-2 1 48  ? 29.951 14.182 87.658  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A-2 O     1 
ATOM   1829 C  CB    . PRO A-2 1 48  ? 31.540 16.553 87.214  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A-2 CB    1 
ATOM   1830 C  CG    . PRO A-2 1 48  ? 30.487 17.663 86.823  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A-2 CG    1 
ATOM   1831 C  CD    . PRO A-2 1 48  ? 29.470 16.920 85.991  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A-2 CD    1 
ATOM   1832 N  N     . VAL A-2 1 49  ? 31.449 13.012 86.452  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A-2 N     1 
ATOM   1833 C  CA    . VAL A-2 1 49  ? 31.035 11.732 87.000  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1834 C  C     . VAL A-2 1 49  ? 32.069 11.211 87.993  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A-2 C     1 
ATOM   1835 O  O     . VAL A-2 1 49  ? 33.272 11.250 87.739  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A-2 O     1 
ATOM   1836 C  CB    . VAL A-2 1 49  ? 30.812 10.698 85.872  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1837 C  CG1   . VAL A-2 1 49  ? 30.417 9.337  86.464  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1838 C  CG2   . VAL A-2 1 49  ? 29.711 11.203 84.937  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1839 N  N     . THR A-2 1 50  ? 31.579 10.733 89.132  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 50   THR A-2 N     1 
ATOM   1840 C  CA    . THR A-2 1 50  ? 32.446 10.216 90.187  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 50   THR A-2 CA    1 
ATOM   1841 C  C     . THR A-2 1 50  ? 32.759 8.749  89.937  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 50   THR A-2 C     1 
ATOM   1842 O  O     . THR A-2 1 50  ? 32.210 8.127  89.038  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 50   THR A-2 O     1 
ATOM   1843 C  CB    . THR A-2 1 50  ? 31.764 10.334 91.560  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 50   THR A-2 CB    1 
ATOM   1844 O  OG1   . THR A-2 1 50  ? 30.664 9.416  91.621  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 50   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1845 C  CG2   . THR A-2 1 50  ? 31.244 11.753 91.778  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 50   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1846 N  N     . GLU A-2 1 51  ? 33.654 8.191  90.741  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 N     1 
ATOM   1847 C  CA    . GLU A-2 1 51  ? 33.997 6.792  90.574  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1848 C  C     . GLU A-2 1 51  ? 32.876 5.900  91.095  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 C     1 
ATOM   1849 O  O     . GLU A-2 1 51  ? 32.870 4.691  90.847  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 O     1 
ATOM   1850 C  CB    . GLU A-2 1 51  ? 35.325 6.492  91.277  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1851 C  CG    . GLU A-2 1 51  ? 36.512 7.014  90.472  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1852 C  CD    . GLU A-2 1 51  ? 37.859 6.609  91.040  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1853 O  OE1   . GLU A-2 1 51  ? 38.355 7.303  91.952  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1854 O  OE2   . GLU A-2 1 51  ? 38.416 5.592  90.568  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1855 N  N     . ARG A-2 1 52  ? 31.922 6.508  91.798  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 N     1 
ATOM   1856 C  CA    . ARG A-2 1 52  ? 30.782 5.781  92.346  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1857 C  C     . ARG A-2 1 52  ? 29.582 5.818  91.403  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 C     1 
ATOM   1858 O  O     . ARG A-2 1 52  ? 28.464 5.497  91.800  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 O     1 
ATOM   1859 C  CB    . ARG A-2 1 52  ? 30.374 6.371  93.692  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1860 C  CG    . ARG A-2 1 52  ? 31.452 6.307  94.757  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1861 C  CD    . ARG A-2 1 52  ? 31.736 7.692  95.308  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1862 N  NE    . ARG A-2 1 52  ? 30.590 8.238  96.027  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1863 C  CZ    . ARG A-2 1 52  ? 30.358 9.536  96.181  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1864 N  NH1   . ARG A-2 1 52  ? 31.192 10.427 95.659  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1865 N  NH2   . ARG A-2 1 52  ? 29.295 9.945  96.863  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 52   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1866 N  N     . GLY A-2 1 53  ? 29.807 6.218  90.158  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A-2 N     1 
ATOM   1867 C  CA    . GLY A-2 1 53  ? 28.708 6.261  89.210  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A-2 CA    1 
ATOM   1868 C  C     . GLY A-2 1 53  ? 27.645 7.314  89.492  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A-2 C     1 
ATOM   1869 O  O     . GLY A-2 1 53  ? 26.472 7.106  89.173  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 53   GLY A-2 O     1 
ATOM   1870 N  N     . THR A-2 1 54  ? 28.031 8.419  90.124  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 54   THR A-2 N     1 
ATOM   1871 C  CA    . THR A-2 1 54  ? 27.090 9.512  90.388  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 54   THR A-2 CA    1 
ATOM   1872 C  C     . THR A-2 1 54  ? 27.597 10.702 89.592  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 54   THR A-2 C     1 
ATOM   1873 O  O     . THR A-2 1 54  ? 28.726 10.692 89.106  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 54   THR A-2 O     1 
ATOM   1874 C  CB    . THR A-2 1 54  ? 27.036 9.941  91.882  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 54   THR A-2 CB    1 
ATOM   1875 O  OG1   . THR A-2 1 54  ? 28.316 10.438 92.293  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 54   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1876 C  CG2   . THR A-2 1 54  ? 26.626 8.764  92.767  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 54   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1877 N  N     . ALA A-2 1 55  ? 26.754 11.720 89.451  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A-2 N     1 
ATOM   1878 C  CA    . ALA A-2 1 55  ? 27.133 12.928 88.731  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A-2 CA    1 
ATOM   1879 C  C     . ALA A-2 1 55  ? 27.014 14.125 89.657  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A-2 C     1 
ATOM   1880 O  O     . ALA A-2 1 55  ? 26.114 14.172 90.504  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A-2 O     1 
ATOM   1881 C  CB    . ALA A-2 1 55  ? 26.222 13.127 87.510  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A-2 CB    1 
ATOM   1882 N  N     . LEU A-2 1 56  ? 27.925 15.083 89.501  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 N     1 
ATOM   1883 C  CA    . LEU A-2 1 56  ? 27.896 16.303 90.301  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1884 C  C     . LEU A-2 1 56  ? 27.226 17.364 89.433  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 C     1 
ATOM   1885 O  O     . LEU A-2 1 56  ? 27.766 17.789 88.412  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 O     1 
ATOM   1886 C  CB    . LEU A-2 1 56  ? 29.308 16.747 90.676  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1887 C  CG    . LEU A-2 1 56  ? 30.140 15.683 91.407  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1888 C  CD1   . LEU A-2 1 56  ? 31.511 16.270 91.732  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1889 C  CD2   . LEU A-2 1 56  ? 29.420 15.234 92.667  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 56   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1890 N  N     . LEU A-2 1 57  ? 26.038 17.780 89.845  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 N     1 
ATOM   1891 C  CA    . LEU A-2 1 57  ? 25.284 18.763 89.076  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1892 C  C     . LEU A-2 1 57  ? 25.003 20.010 89.883  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 C     1 
ATOM   1893 O  O     . LEU A-2 1 57  ? 25.382 20.108 91.048  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 O     1 
ATOM   1894 C  CB    . LEU A-2 1 57  ? 23.958 18.151 88.629  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CB    1 
ATOM   1895 C  CG    . LEU A-2 1 57  ? 24.064 16.828 87.861  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CG    1 
ATOM   1896 C  CD1   . LEU A-2 1 57  ? 22.660 16.228 87.666  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1897 C  CD2   . LEU A-2 1 57  ? 24.771 17.062 86.525  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1898 N  N     . VAL A-2 1 58  ? 24.355 20.979 89.243  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A-2 N     1 
ATOM   1899 C  CA    . VAL A-2 1 58  ? 23.983 22.195 89.946  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A-2 CA    1 
ATOM   1900 C  C     . VAL A-2 1 58  ? 22.497 22.488 89.732  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A-2 C     1 
ATOM   1901 O  O     . VAL A-2 1 58  ? 21.913 22.105 88.725  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A-2 O     1 
ATOM   1902 C  CB    . VAL A-2 1 58  ? 24.822 23.428 89.477  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A-2 CB    1 
ATOM   1903 C  CG1   . VAL A-2 1 58  ? 26.306 23.191 89.758  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 58   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1904 C  CG2   . VAL A-2 1 58  ? 24.599 23.697 88.002  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 58   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1905 N  N     . ARG A-2 1 59  ? 21.878 23.116 90.723  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 N     1 
ATOM   1906 C  CA    . ARG A-2 1 59  ? 20.476 23.526 90.627  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1907 C  C     . ARG A-2 1 59  ? 20.693 25.038 90.637  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 C     1 
ATOM   1908 O  O     . ARG A-2 1 59  ? 21.017 25.624 91.673  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 O     1 
ATOM   1909 C  CB    . ARG A-2 1 59  ? 19.684 23.060 91.856  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1910 C  CG    . ARG A-2 1 59  ? 18.275 23.638 91.940  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1911 C  CD    . ARG A-2 1 59  ? 17.377 23.160 90.816  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1912 N  NE    . ARG A-2 1 59  ? 17.048 21.741 90.912  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1913 C  CZ    . ARG A-2 1 59  ? 16.179 21.127 90.114  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1914 N  NH1   . ARG A-2 1 59  ? 15.938 19.833 90.270  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1915 N  NH2   . ARG A-2 1 59  ? 15.540 21.814 89.166  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1916 N  N     . GLN A-2 1 60  ? 20.501 25.663 89.478  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 N     1 
ATOM   1917 C  CA    . GLN A-2 1 60  ? 20.827 27.072 89.307  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 CA    1 
ATOM   1918 C  C     . GLN A-2 1 60  ? 19.706 27.993 88.849  1.00 6.13  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 C     1 
ATOM   1919 O  O     . GLN A-2 1 60  ? 18.961 27.681 87.917  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 O     1 
ATOM   1920 C  CB    . GLN A-2 1 60  ? 22.004 27.156 88.316  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 CB    1 
ATOM   1921 C  CG    . GLN A-2 1 60  ? 22.440 28.560 87.964  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 CG    1 
ATOM   1922 C  CD    . GLN A-2 1 60  ? 23.788 28.572 87.258  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 CD    1 
ATOM   1923 O  OE1   . GLN A-2 1 60  ? 24.196 27.566 86.645  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1924 N  NE2   . GLN A-2 1 60  ? 24.481 29.693 87.338  1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1925 N  N     . TYR A-2 1 61  ? 19.596 29.146 89.496  1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 N     1 
ATOM   1926 C  CA    . TYR A-2 1 61  ? 18.578 30.111 89.097  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CA    1 
ATOM   1927 C  C     . TYR A-2 1 61  ? 18.956 30.710 87.728  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 C     1 
ATOM   1928 O  O     . TYR A-2 1 61  ? 20.089 31.176 87.548  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 O     1 
ATOM   1929 C  CB    . TYR A-2 1 61  ? 18.504 31.243 90.126  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CB    1 
ATOM   1930 C  CG    . TYR A-2 1 61  ? 17.475 32.292 89.786  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CG    1 
ATOM   1931 C  CD1   . TYR A-2 1 61  ? 16.126 31.961 89.671  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1932 C  CD2   . TYR A-2 1 61  ? 17.855 33.611 89.552  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1933 C  CE1   . TYR A-2 1 61  ? 15.181 32.926 89.325  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1934 C  CE2   . TYR A-2 1 61  ? 16.915 34.587 89.203  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1935 C  CZ    . TYR A-2 1 61  ? 15.586 34.233 89.090  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1936 O  OH    . TYR A-2 1 61  ? 14.655 35.187 88.719  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 61   TYR A-2 OH    1 
ATOM   1937 N  N     . ARG A-2 1 62  ? 18.024 30.692 86.776  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 N     1 
ATOM   1938 C  CA    . ARG A-2 1 62  ? 18.260 31.287 85.447  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 CA    1 
ATOM   1939 C  C     . ARG A-2 1 62  ? 17.192 32.374 85.299  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 C     1 
ATOM   1940 O  O     . ARG A-2 1 62  ? 16.044 32.119 84.934  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 O     1 
ATOM   1941 C  CB    . ARG A-2 1 62  ? 18.153 30.215 84.351  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 CB    1 
ATOM   1942 C  CG    . ARG A-2 1 62  ? 19.310 29.205 84.390  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 CG    1 
ATOM   1943 C  CD    . ARG A-2 1 62  ? 20.653 29.921 84.400  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 CD    1 
ATOM   1944 N  NE    . ARG A-2 1 62  ? 21.777 29.006 84.189  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 NE    1 
ATOM   1945 C  CZ    . ARG A-2 1 62  ? 23.018 29.412 83.930  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1946 N  NH1   . ARG A-2 1 62  ? 23.300 30.712 83.868  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1947 N  NH2   . ARG A-2 1 62  ? 23.966 28.516 83.681  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 62   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1948 N  N     . HIS A-2 1 63  ? 17.597 33.601 85.601  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 N     1 
ATOM   1949 C  CA    . HIS A-2 1 63  ? 16.668 34.717 85.625  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 CA    1 
ATOM   1950 C  C     . HIS A-2 1 63  ? 15.682 34.898 84.469  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 C     1 
ATOM   1951 O  O     . HIS A-2 1 63  ? 14.497 35.143 84.698  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 O     1 
ATOM   1952 C  CB    . HIS A-2 1 63  ? 17.438 36.015 85.860  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 CB    1 
ATOM   1953 C  CG    . HIS A-2 1 63  ? 16.551 37.153 86.242  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 CG    1 
ATOM   1954 N  ND1   . HIS A-2 1 63  ? 16.450 38.310 85.501  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1955 C  CD2   . HIS A-2 1 63  ? 15.667 37.274 87.260  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1956 C  CE1   . HIS A-2 1 63  ? 15.535 39.094 86.048  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1957 N  NE2   . HIS A-2 1 63  ? 15.047 38.487 87.113  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1958 N  N     . PRO A-2 1 64  ? 16.146 34.779 83.219  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A-2 N     1 
ATOM   1959 C  CA    . PRO A-2 1 64  ? 15.224 34.949 82.088  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A-2 CA    1 
ATOM   1960 C  C     . PRO A-2 1 64  ? 14.019 34.004 82.124  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A-2 C     1 
ATOM   1961 O  O     . PRO A-2 1 64  ? 12.936 34.341 81.620  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A-2 O     1 
ATOM   1962 C  CB    . PRO A-2 1 64  ? 16.114 34.701 80.873  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A-2 CB    1 
ATOM   1963 C  CG    . PRO A-2 1 64  ? 17.473 35.164 81.344  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A-2 CG    1 
ATOM   1964 C  CD    . PRO A-2 1 64  ? 17.533 34.597 82.755  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 64   PRO A-2 CD    1 
ATOM   1965 N  N     . THR A-2 1 65  ? 14.208 32.828 82.721  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 65   THR A-2 N     1 
ATOM   1966 C  CA    . THR A-2 1 65  ? 13.144 31.831 82.811  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 65   THR A-2 CA    1 
ATOM   1967 C  C     . THR A-2 1 65  ? 12.398 31.885 84.140  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 65   THR A-2 C     1 
ATOM   1968 O  O     . THR A-2 1 65  ? 11.296 31.333 84.261  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 65   THR A-2 O     1 
ATOM   1969 C  CB    . THR A-2 1 65  ? 13.696 30.403 82.680  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 65   THR A-2 CB    1 
ATOM   1970 O  OG1   . THR A-2 1 65  ? 14.443 30.080 83.857  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 65   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1971 C  CG2   . THR A-2 1 65  ? 14.608 30.288 81.479  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 65   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1972 N  N     . GLY A-2 1 66  ? 13.002 32.543 85.127  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 66   GLY A-2 N     1 
ATOM   1973 C  CA    . GLY A-2 1 66  ? 12.409 32.628 86.452  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A-2 CA    1 
ATOM   1974 C  C     . GLY A-2 1 66  ? 12.430 31.295 87.193  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A-2 C     1 
ATOM   1975 O  O     . GLY A-2 1 66  ? 11.784 31.144 88.240  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A-2 O     1 
ATOM   1976 N  N     . LYS A-2 1 67  ? 13.173 30.328 86.659  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 N     1 
ATOM   1977 C  CA    . LYS A-2 1 67  ? 13.252 28.976 87.233  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CA    1 
ATOM   1978 C  C     . LYS A-2 1 67  ? 14.632 28.600 87.741  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 C     1 
ATOM   1979 O  O     . LYS A-2 1 67  ? 15.617 29.209 87.352  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 O     1 
ATOM   1980 C  CB    . LYS A-2 1 67  ? 12.929 27.931 86.164  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CB    1 
ATOM   1981 C  CG    . LYS A-2 1 67  ? 11.606 28.078 85.452  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CG    1 
ATOM   1982 C  CD    . LYS A-2 1 67  ? 11.617 27.142 84.231  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CD    1 
ATOM   1983 C  CE    . LYS A-2 1 67  ? 10.381 27.277 83.366  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CE    1 
ATOM   1984 N  NZ    . LYS A-2 1 67  ? 10.455 26.357 82.197  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1985 N  N     . PHE A-2 1 68  ? 14.684 27.590 88.612  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 N     1 
ATOM   1986 C  CA    . PHE A-2 1 68  ? 15.961 27.025 89.058  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CA    1 
ATOM   1987 C  C     . PHE A-2 1 68  ? 16.032 25.769 88.189  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 C     1 
ATOM   1988 O  O     . PHE A-2 1 68  ? 15.128 24.933 88.230  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 O     1 
ATOM   1989 C  CB    . PHE A-2 1 68  ? 15.929 26.607 90.527  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CB    1 
ATOM   1990 C  CG    . PHE A-2 1 68  ? 16.156 27.731 91.478  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CG    1 
ATOM   1991 C  CD1   . PHE A-2 1 68  ? 15.121 28.588 91.823  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1992 C  CD2   . PHE A-2 1 68  ? 17.410 27.925 92.038  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1993 C  CE1   . PHE A-2 1 68  ? 15.333 29.638 92.731  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1994 C  CE2   . PHE A-2 1 68  ? 17.631 28.968 92.943  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1995 C  CZ    . PHE A-2 1 68  ? 16.591 29.820 93.287  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1996 N  N     . LEU A-2 1 69  ? 17.086 25.634 87.395  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 N     1 
ATOM   1997 C  CA    . LEU A-2 1 69  ? 17.205 24.484 86.502  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 CA    1 
ATOM   1998 C  C     . LEU A-2 1 69  ? 18.299 23.518 86.916  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 C     1 
ATOM   1999 O  O     . LEU A-2 1 69  ? 19.306 23.934 87.487  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 O     1 
ATOM   2000 C  CB    . LEU A-2 1 69  ? 17.495 24.971 85.080  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2001 C  CG    . LEU A-2 1 69  ? 16.469 25.901 84.421  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2002 C  CD1   . LEU A-2 1 69  ? 16.990 26.302 83.043  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2003 C  CD2   . LEU A-2 1 69  ? 15.124 25.189 84.282  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 69   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2004 N  N     . LEU A-2 1 70  ? 18.097 22.229 86.635  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 N     1 
ATOM   2005 C  CA    . LEU A-2 1 70  ? 19.122 21.224 86.935  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2006 C  C     . LEU A-2 1 70  ? 20.064 21.238 85.731  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 C     1 
ATOM   2007 O  O     . LEU A-2 1 70  ? 19.640 20.960 84.600  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 O     1 
ATOM   2008 C  CB    . LEU A-2 1 70  ? 18.488 19.832 87.085  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2009 C  CG    . LEU A-2 1 70  ? 19.450 18.705 87.481  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2010 C  CD1   . LEU A-2 1 70  ? 20.047 18.974 88.862  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2011 C  CD2   . LEU A-2 1 70  ? 18.694 17.373 87.489  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2012 N  N     . GLU A-2 1 71  ? 21.336 21.552 85.969  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 N     1 
ATOM   2013 C  CA    . GLU A-2 1 71  ? 22.308 21.641 84.878  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2014 C  C     . GLU A-2 1 71  ? 23.654 21.015 85.222  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 C     1 
ATOM   2015 O  O     . GLU A-2 1 71  ? 23.949 20.739 86.383  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 O     1 
ATOM   2016 C  CB    . GLU A-2 1 71  ? 22.593 23.124 84.542  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2017 C  CG    . GLU A-2 1 71  ? 21.367 24.035 84.369  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2018 C  CD    . GLU A-2 1 71  ? 21.745 25.510 84.181  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2019 O  OE1   . GLU A-2 1 71  ? 22.840 25.917 84.621  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2020 O  OE2   . GLU A-2 1 71  ? 20.938 26.278 83.612  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2021 N  N     . VAL A-2 1 72  ? 24.466 20.769 84.200  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A-2 N     1 
ATOM   2022 C  CA    . VAL A-2 1 72  ? 25.826 20.330 84.477  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A-2 CA    1 
ATOM   2023 C  C     . VAL A-2 1 72  ? 26.592 21.649 84.681  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A-2 C     1 
ATOM   2024 O  O     . VAL A-2 1 72  ? 26.182 22.712 84.182  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A-2 O     1 
ATOM   2025 C  CB    . VAL A-2 1 72  ? 26.498 19.564 83.283  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A-2 CB    1 
ATOM   2026 C  CG1   . VAL A-2 1 72  ? 25.849 18.201 83.104  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2027 C  CG2   . VAL A-2 1 72  ? 26.406 20.384 81.979  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 72   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2028 N  N     . PRO A-2 1 73  ? 27.695 21.612 85.436  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A-2 N     1 
ATOM   2029 C  CA    . PRO A-2 1 73  ? 28.502 22.818 85.668  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A-2 CA    1 
ATOM   2030 C  C     . PRO A-2 1 73  ? 28.958 23.317 84.292  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A-2 C     1 
ATOM   2031 O  O     . PRO A-2 1 73  ? 29.272 22.517 83.401  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A-2 O     1 
ATOM   2032 C  CB    . PRO A-2 1 73  ? 29.679 22.299 86.497  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A-2 CB    1 
ATOM   2033 C  CG    . PRO A-2 1 73  ? 29.098 21.137 87.233  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A-2 CG    1 
ATOM   2034 C  CD    . PRO A-2 1 73  ? 28.224 20.460 86.190  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 73   PRO A-2 CD    1 
ATOM   2035 N  N     . ALA A-2 1 74  ? 29.011 24.630 84.126  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 N     1 
ATOM   2036 C  CA    . ALA A-2 1 74  ? 29.386 25.202 82.840  1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2037 C  C     . ALA A-2 1 74  ? 29.658 26.680 82.969  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 C     1 
ATOM   2038 O  O     . ALA A-2 1 74  ? 29.218 27.321 83.925  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 O     1 
ATOM   2039 C  CB    . ALA A-2 1 74  ? 28.243 24.994 81.841  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2040 N  N     . GLY A-2 1 75  ? 30.359 27.231 81.983  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A-2 N     1 
ATOM   2041 C  CA    . GLY A-2 1 75  ? 30.628 28.655 82.032  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A-2 CA    1 
ATOM   2042 C  C     . GLY A-2 1 75  ? 31.332 29.167 80.804  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A-2 C     1 
ATOM   2043 O  O     . GLY A-2 1 75  ? 31.809 28.400 79.963  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A-2 O     1 
ATOM   2044 N  N     . LYS A-2 1 76  ? 31.421 30.484 80.720  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 N     1 
ATOM   2045 C  CA    . LYS A-2 1 76  ? 32.059 31.135 79.582  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 CA    1 
ATOM   2046 C  C     . LYS A-2 1 76  ? 33.554 30.856 79.516  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 C     1 
ATOM   2047 O  O     . LYS A-2 1 76  ? 34.220 30.797 80.535  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 O     1 
ATOM   2048 C  CB    . LYS A-2 1 76  ? 31.850 32.649 79.674  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 CB    1 
ATOM   2049 C  CG    . LYS A-2 1 76  ? 32.345 33.415 78.453  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 CG    1 
ATOM   2050 C  CD    . LYS A-2 1 76  ? 32.058 34.912 78.563  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 CD    1 
ATOM   2051 C  CE    . LYS A-2 1 76  ? 32.716 35.668 77.408  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 CE    1 
ATOM   2052 N  NZ    . LYS A-2 1 76  ? 34.205 35.487 77.396  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 76   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2053 N  N     . VAL A-2 1 77  ? 34.069 30.677 78.309  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A-2 N     1 
ATOM   2054 C  CA    . VAL A-2 1 77  ? 35.500 30.487 78.116  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A-2 CA    1 
ATOM   2055 C  C     . VAL A-2 1 77  ? 36.105 31.894 78.136  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 77   VAL A-2 C     1 
ATOM   2056 O  O     . VAL A-2 1 77  ? 35.700 32.764 77.367  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 77   VAL A-2 O     1 
ATOM   2057 C  CB    . VAL A-2 1 77  ? 35.792 29.820 76.750  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 77   VAL A-2 CB    1 
ATOM   2058 C  CG1   . VAL A-2 1 77  ? 37.313 29.707 76.531  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2059 C  CG2   . VAL A-2 1 77  ? 35.157 28.441 76.711  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2060 N  N     . ASP A-2 1 78  ? 37.071 32.135 79.017  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 N     1 
ATOM   2061 C  CA    . ASP A-2 1 78  ? 37.671 33.465 79.076  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 CA    1 
ATOM   2062 C  C     . ASP A-2 1 78  ? 38.622 33.690 77.908  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 C     1 
ATOM   2063 O  O     . ASP A-2 1 78  ? 39.035 32.744 77.237  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 O     1 
ATOM   2064 C  CB    . ASP A-2 1 78  ? 38.416 33.673 80.401  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 CB    1 
ATOM   2065 C  CG    . ASP A-2 1 78  ? 37.487 33.671 81.606  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 CG    1 
ATOM   2066 O  OD1   . ASP A-2 1 78  ? 36.346 34.175 81.496  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2067 O  OD2   . ASP A-2 1 78  ? 37.903 33.174 82.676  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2068 N  N     . GLU A-2 1 79  ? 38.967 34.949 77.658  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 N     1 
ATOM   2069 C  CA    . GLU A-2 1 79  ? 39.867 35.261 76.555  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2070 C  C     . GLU A-2 1 79  ? 41.177 34.485 76.658  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 C     1 
ATOM   2071 O  O     . GLU A-2 1 79  ? 41.796 34.433 77.716  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 O     1 
ATOM   2072 C  CB    . GLU A-2 1 79  ? 40.168 36.766 76.503  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2073 C  CG    . GLU A-2 1 79  ? 39.025 37.615 75.962  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2074 C  CD    . GLU A-2 1 79  ? 39.482 38.986 75.475  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2075 O  OE1   . GLU A-2 1 79  ? 38.651 39.706 74.875  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2076 O  OE2   . GLU A-2 1 79  ? 40.665 39.346 75.687  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 79   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2077 N  N     . GLY A-2 1 80  ? 41.579 33.865 75.555  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A-2 N     1 
ATOM   2078 C  CA    . GLY A-2 1 80  ? 42.827 33.119 75.536  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A-2 CA    1 
ATOM   2079 C  C     . GLY A-2 1 80  ? 42.858 31.821 76.318  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A-2 C     1 
ATOM   2080 O  O     . GLY A-2 1 80  ? 43.910 31.210 76.460  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A-2 O     1 
ATOM   2081 N  N     . GLU A-2 1 81  ? 41.708 31.393 76.828  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 N     1 
ATOM   2082 C  CA    . GLU A-2 1 81  ? 41.619 30.153 77.593  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2083 C  C     . GLU A-2 1 81  ? 41.108 29.049 76.660  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 C     1 
ATOM   2084 O  O     . GLU A-2 1 81  ? 40.316 29.333 75.760  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 O     1 
ATOM   2085 C  CB    . GLU A-2 1 81  ? 40.637 30.362 78.750  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2086 C  CG    . GLU A-2 1 81  ? 40.449 29.198 79.678  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2087 C  CD    . GLU A-2 1 81  ? 39.474 29.530 80.800  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2088 O  OE1   . GLU A-2 1 81  ? 38.397 30.097 80.511  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2089 O  OE2   . GLU A-2 1 81  ? 39.790 29.224 81.968  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2090 N  N     . THR A-2 1 82  ? 41.570 27.812 76.843  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 N     1 
ATOM   2091 C  CA    . THR A-2 1 82  ? 41.078 26.709 76.006  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CA    1 
ATOM   2092 C  C     . THR A-2 1 82  ? 39.742 26.210 76.576  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 C     1 
ATOM   2093 O  O     . THR A-2 1 82  ? 39.424 26.444 77.746  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 O     1 
ATOM   2094 C  CB    . THR A-2 1 82  ? 42.025 25.487 75.982  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CB    1 
ATOM   2095 O  OG1   . THR A-2 1 82  ? 42.042 24.863 77.271  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 OG1   1 
ATOM   2096 C  CG2   . THR A-2 1 82  ? 43.444 25.903 75.597  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CG2   1 
ATOM   2097 N  N     . PRO A-2 1 83  ? 38.939 25.517 75.753  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A-2 N     1 
ATOM   2098 C  CA    . PRO A-2 1 83  ? 37.664 25.028 76.284  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A-2 CA    1 
ATOM   2099 C  C     . PRO A-2 1 83  ? 37.866 24.047 77.437  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A-2 C     1 
ATOM   2100 O  O     . PRO A-2 1 83  ? 37.089 24.044 78.392  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 83   PRO A-2 O     1 
ATOM   2101 C  CB    . PRO A-2 1 83  ? 37.009 24.364 75.072  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A-2 CB    1 
ATOM   2102 C  CG    . PRO A-2 1 83  ? 37.525 25.200 73.917  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A-2 CG    1 
ATOM   2103 C  CD    . PRO A-2 1 83  ? 38.999 25.368 74.287  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 83   PRO A-2 CD    1 
ATOM   2104 N  N     . GLU A-2 1 84  ? 38.903 23.214 77.359  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 N     1 
ATOM   2105 C  CA    . GLU A-2 1 84  ? 39.118 22.266 78.437  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2106 C  C     . GLU A-2 1 84  ? 39.469 22.995 79.725  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 C     1 
ATOM   2107 O  O     . GLU A-2 1 84  ? 38.987 22.611 80.799  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 O     1 
ATOM   2108 C  CB    . GLU A-2 1 84  ? 40.222 21.256 78.108  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2109 C  CG    . GLU A-2 1 84  ? 40.480 20.322 79.293  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2110 C  CD    . GLU A-2 1 84  ? 41.527 19.256 79.044  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2111 O  OE1   . GLU A-2 1 84  ? 42.078 18.742 80.047  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2112 O  OE2   . GLU A-2 1 84  ? 41.795 18.920 77.870  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2113 N  N     . ALA A-2 1 85  ? 40.290 24.043 79.629  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 N     1 
ATOM   2114 C  CA    . ALA A-2 1 85  ? 40.669 24.789 80.830  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2115 C  C     . ALA A-2 1 85  ? 39.451 25.463 81.441  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 C     1 
ATOM   2116 O  O     . ALA A-2 1 85  ? 39.318 25.509 82.661  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 O     1 
ATOM   2117 C  CB    . ALA A-2 1 85  ? 41.744 25.828 80.518  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2118 N  N     . ALA A-2 1 86  ? 38.575 26.008 80.598  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A-2 N     1 
ATOM   2119 C  CA    . ALA A-2 1 86  ? 37.359 26.640 81.105  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2120 C  C     . ALA A-2 1 86  ? 36.473 25.597 81.782  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A-2 C     1 
ATOM   2121 O  O     . ALA A-2 1 86  ? 35.842 25.877 82.802  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A-2 O     1 
ATOM   2122 C  CB    . ALA A-2 1 86  ? 36.599 27.309 79.964  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 86   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2123 N  N     . ALA A-2 1 87  ? 36.421 24.392 81.216  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A-2 N     1 
ATOM   2124 C  CA    . ALA A-2 1 87  ? 35.598 23.335 81.796  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2125 C  C     . ALA A-2 1 87  ? 36.102 23.010 83.201  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A-2 C     1 
ATOM   2126 O  O     . ALA A-2 1 87  ? 35.323 22.942 84.156  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A-2 O     1 
ATOM   2127 C  CB    . ALA A-2 1 87  ? 35.639 22.073 80.916  1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2128 N  N     . ARG A-2 1 88  ? 37.409 22.808 83.328  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 N     1 
ATOM   2129 C  CA    . ARG A-2 1 88  ? 37.962 22.495 84.641  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 CA    1 
ATOM   2130 C  C     . ARG A-2 1 88  ? 37.780 23.658 85.608  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 C     1 
ATOM   2131 O  O     . ARG A-2 1 88  ? 37.429 23.442 86.775  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 O     1 
ATOM   2132 C  CB    . ARG A-2 1 88  ? 39.449 22.124 84.525  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 CB    1 
ATOM   2133 C  CG    . ARG A-2 1 88  ? 39.681 20.798 83.785  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 CG    1 
ATOM   2134 C  CD    . ARG A-2 1 88  ? 41.167 20.450 83.728  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 CD    1 
ATOM   2135 N  NE    . ARG A-2 1 88  ? 41.453 19.252 82.930  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 NE    1 
ATOM   2136 C  CZ    . ARG A-2 1 88  ? 41.331 17.995 83.362  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2137 N  NH1   . ARG A-2 1 88  ? 40.915 17.732 84.597  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2138 N  NH2   . ARG A-2 1 88  ? 41.652 16.986 82.553  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 88   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2139 N  N     . ARG A-2 1 89  ? 37.974 24.886 85.123  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 N     1 
ATOM   2140 C  CA    . ARG A-2 1 89  ? 37.839 26.056 85.997  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 CA    1 
ATOM   2141 C  C     . ARG A-2 1 89  ? 36.412 26.232 86.496  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 C     1 
ATOM   2142 O  O     . ARG A-2 1 89  ? 36.184 26.460 87.680  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 O     1 
ATOM   2143 C  CB    . ARG A-2 1 89  ? 38.289 27.332 85.281  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 CB    1 
ATOM   2144 C  CG    . ARG A-2 1 89  ? 38.154 28.607 86.128  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 CG    1 
ATOM   2145 C  CD    . ARG A-2 1 89  ? 38.650 29.851 85.371  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 CD    1 
ATOM   2146 N  NE    . ARG A-2 1 89  ? 38.047 29.930 84.039  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 NE    1 
ATOM   2147 C  CZ    . ARG A-2 1 89  ? 36.749 30.114 83.811  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2148 N  NH1   . ARG A-2 1 89  ? 35.903 30.262 84.824  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2149 N  NH2   . ARG A-2 1 89  ? 36.294 30.085 82.561  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 89   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2150 N  N     . GLU A-2 1 90  ? 35.438 26.130 85.596  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 N     1 
ATOM   2151 C  CA    . GLU A-2 1 90  ? 34.057 26.285 86.031  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2152 C  C     . GLU A-2 1 90  ? 33.624 25.134 86.945  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 C     1 
ATOM   2153 O  O     . GLU A-2 1 90  ? 32.786 25.316 87.830  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 O     1 
ATOM   2154 C  CB    . GLU A-2 1 90  ? 33.124 26.402 84.810  1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2155 C  CG    . GLU A-2 1 90  ? 33.317 27.719 84.031  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2156 C  CD    . GLU A-2 1 90  ? 32.666 28.926 84.704  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2157 O  OE1   . GLU A-2 1 90  ? 32.983 30.073 84.310  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2158 O  OE2   . GLU A-2 1 90  ? 31.823 28.739 85.609  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 90   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2159 N  N     . LEU A-2 1 91  ? 34.184 23.945 86.738  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 N     1 
ATOM   2160 C  CA    . LEU A-2 1 91  ? 33.835 22.811 87.592  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2161 C  C     . LEU A-2 1 91  ? 34.314 23.122 89.015  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 C     1 
ATOM   2162 O  O     . LEU A-2 1 91  ? 33.614 22.866 90.000  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 O     1 
ATOM   2163 C  CB    . LEU A-2 1 91  ? 34.515 21.541 87.078  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2164 C  CG    . LEU A-2 1 91  ? 34.359 20.296 87.962  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2165 C  CD1   . LEU A-2 1 91  ? 32.879 19.915 88.104  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2166 C  CD2   . LEU A-2 1 91  ? 35.165 19.154 87.324  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 91   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2167 N  N     . ARG A-2 1 92  ? 35.507 23.691 89.111  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 N     1 
ATOM   2168 C  CA    . ARG A-2 1 92  ? 36.072 24.036 90.409  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 CA    1 
ATOM   2169 C  C     . ARG A-2 1 92  ? 35.297 25.190 91.051  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 C     1 
ATOM   2170 O  O     . ARG A-2 1 92  ? 35.008 25.158 92.247  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 O     1 
ATOM   2171 C  CB    . ARG A-2 1 92  ? 37.548 24.417 90.259  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 CB    1 
ATOM   2172 C  CG    . ARG A-2 1 92  ? 38.342 24.347 91.571  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 CG    1 
ATOM   2173 C  CD    . ARG A-2 1 92  ? 39.837 24.413 91.269  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 CD    1 
ATOM   2174 N  NE    . ARG A-2 1 92  ? 40.645 23.756 92.295  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 NE    1 
ATOM   2175 C  CZ    . ARG A-2 1 92  ? 40.896 24.272 93.489  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2176 N  NH1   . ARG A-2 1 92  ? 41.639 23.601 94.360  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2177 N  NH2   . ARG A-2 1 92  ? 40.414 25.465 93.809  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 92   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2178 N  N     . GLU A-2 1 93  ? 34.940 26.200 90.258  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 N     1 
ATOM   2179 C  CA    . GLU A-2 1 93  ? 34.206 27.349 90.795  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2180 C  C     . GLU A-2 1 93  ? 32.804 27.005 91.261  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 C     1 
ATOM   2181 O  O     . GLU A-2 1 93  ? 32.385 27.382 92.352  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 O     1 
ATOM   2182 C  CB    . GLU A-2 1 93  ? 34.070 28.470 89.738  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2183 C  CG    . GLU A-2 1 93  ? 35.383 29.146 89.347  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2184 C  CD    . GLU A-2 1 93  ? 35.227 30.192 88.238  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2185 O  OE1   . GLU A-2 1 93  ? 36.262 30.747 87.802  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2186 O  OE2   . GLU A-2 1 93  ? 34.087 30.468 87.797  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2187 N  N     . GLU A-2 1 94  ? 32.070 26.288 90.422  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 N     1 
ATOM   2188 C  CA    . GLU A-2 1 94  ? 30.679 26.003 90.732  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2189 C  C     . GLU A-2 1 94  ? 30.370 24.848 91.672  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 C     1 
ATOM   2190 O  O     . GLU A-2 1 94  ? 29.409 24.924 92.430  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 O     1 
ATOM   2191 C  CB    . GLU A-2 1 94  ? 29.899 25.853 89.412  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2192 C  CG    . GLU A-2 1 94  ? 30.052 27.092 88.527  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2193 C  CD    . GLU A-2 1 94  ? 29.187 27.082 87.266  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2194 O  OE1   . GLU A-2 1 94  ? 29.128 28.143 86.594  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2195 O  OE2   . GLU A-2 1 94  ? 28.577 26.039 86.948  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2196 N  N     . VAL A-2 1 95  ? 31.199 23.805 91.645  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A-2 N     1 
ATOM   2197 C  CA    . VAL A-2 1 95  ? 30.989 22.623 92.476  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A-2 CA    1 
ATOM   2198 C  C     . VAL A-2 1 95  ? 32.154 22.348 93.429  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A-2 C     1 
ATOM   2199 O  O     . VAL A-2 1 95  ? 32.039 21.494 94.312  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A-2 O     1 
ATOM   2200 C  CB    . VAL A-2 1 95  ? 30.757 21.376 91.578  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A-2 CB    1 
ATOM   2201 C  CG1   . VAL A-2 1 95  ? 30.503 20.132 92.423  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2202 C  CG2   . VAL A-2 1 95  ? 29.562 21.628 90.656  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2203 N  N     . GLY A-2 1 96  ? 33.258 23.077 93.264  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 N     1 
ATOM   2204 C  CA    . GLY A-2 1 96  ? 34.431 22.871 94.108  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 CA    1 
ATOM   2205 C  C     . GLY A-2 1 96  ? 35.099 21.537 93.801  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 C     1 
ATOM   2206 O  O     . GLY A-2 1 96  ? 35.777 20.949 94.654  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 O     1 
ATOM   2207 N  N     . ALA A-2 1 97  ? 34.936 21.064 92.570  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A-2 N     1 
ATOM   2208 C  CA    . ALA A-2 1 97  ? 35.479 19.769 92.172  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2209 C  C     . ALA A-2 1 97  ? 36.594 19.795 91.135  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A-2 C     1 
ATOM   2210 O  O     . ALA A-2 1 97  ? 36.772 20.771 90.413  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A-2 O     1 
ATOM   2211 C  CB    . ALA A-2 1 97  ? 34.343 18.875 91.648  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 97   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2212 N  N     . GLU A-2 1 98  ? 37.343 18.694 91.095  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 N     1 
ATOM   2213 C  CA    . GLU A-2 1 98  ? 38.411 18.484 90.128  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2214 C  C     . GLU A-2 1 98  ? 38.140 17.113 89.531  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 C     1 
ATOM   2215 O  O     . GLU A-2 1 98  ? 37.390 16.319 90.093  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 O     1 
ATOM   2216 C  CB    . GLU A-2 1 98  ? 39.796 18.517 90.797  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2217 C  CG    . GLU A-2 1 98  ? 40.230 19.933 91.147  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2218 C  CD    . GLU A-2 1 98  ? 41.598 20.009 91.803  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2219 O  OE1   . GLU A-2 1 98  ? 42.108 21.139 91.957  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2220 O  OE2   . GLU A-2 1 98  ? 42.155 18.954 92.167  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2221 N  N     . ALA A-2 1 99  ? 38.735 16.832 88.388  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A-2 N     1 
ATOM   2222 C  CA    . ALA A-2 1 99  ? 38.513 15.545 87.749  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2223 C  C     . ALA A-2 1 99  ? 39.796 15.139 87.068  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A-2 C     1 
ATOM   2224 O  O     . ALA A-2 1 99  ? 40.734 15.935 86.985  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A-2 O     1 
ATOM   2225 C  CB    . ALA A-2 1 99  ? 37.389 15.664 86.722  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 99   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2226 N  N     . GLU A-2 1 100 ? 39.831 13.906 86.579  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 N     1 
ATOM   2227 C  CA    . GLU A-2 1 100 ? 41.006 13.409 85.882  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2228 C  C     . GLU A-2 1 100 ? 40.801 13.604 84.375  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 C     1 
ATOM   2229 O  O     . GLU A-2 1 100 ? 40.902 14.720 83.867  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 O     1 
ATOM   2230 C  CB    . GLU A-2 1 100 ? 41.229 11.933 86.234  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2231 C  CG    . GLU A-2 1 100 ? 42.512 11.331 85.684  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2232 C  CD    . GLU A-2 1 100 ? 42.874 10.018 86.365  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2233 O  OE1   . GLU A-2 1 100 ? 43.369 10.060 87.513  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2234 O  OE2   . GLU A-2 1 100 ? 42.655 8.945  85.758  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2235 N  N     . THR A-2 1 101 ? 40.489 12.539 83.658  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 101  THR A-2 N     1 
ATOM   2236 C  CA    . THR A-2 1 101 ? 40.307 12.656 82.216  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 101  THR A-2 CA    1 
ATOM   2237 C  C     . THR A-2 1 101 ? 39.060 13.440 81.823  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 101  THR A-2 C     1 
ATOM   2238 O  O     . THR A-2 1 101 ? 38.017 13.291 82.437  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 101  THR A-2 O     1 
ATOM   2239 C  CB    . THR A-2 1 101 ? 40.200 11.273 81.556  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 101  THR A-2 CB    1 
ATOM   2240 O  OG1   . THR A-2 1 101 ? 41.419 10.550 81.768  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 101  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2241 C  CG2   . THR A-2 1 101 ? 39.951 11.407 80.059  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 101  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2242 N  N     . LEU A-2 1 102 ? 39.189 14.285 80.805  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 N     1 
ATOM   2243 C  CA    . LEU A-2 1 102 ? 38.030 15.005 80.279  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2244 C  C     . LEU A-2 1 102 ? 37.912 14.507 78.838  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 C     1 
ATOM   2245 O  O     . LEU A-2 1 102 ? 38.844 14.650 78.042  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 O     1 
ATOM   2246 C  CB    . LEU A-2 1 102 ? 38.234 16.531 80.312  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2247 C  CG    . LEU A-2 1 102 ? 37.361 17.251 81.357  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2248 C  CD1   . LEU A-2 1 102 ? 37.814 16.863 82.763  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2249 C  CD2   . LEU A-2 1 102 ? 37.453 18.756 81.174  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2250 N  N     . ILE A-2 1 103 ? 36.788 13.873 78.524  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 N     1 
ATOM   2251 C  CA    . ILE A-2 1 103 ? 36.540 13.360 77.180  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 CA    1 
ATOM   2252 C  C     . ILE A-2 1 103 ? 35.728 14.408 76.433  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 C     1 
ATOM   2253 O  O     . ILE A-2 1 103 ? 34.630 14.760 76.854  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 O     1 
ATOM   2254 C  CB    . ILE A-2 1 103 ? 35.729 12.055 77.227  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 CB    1 
ATOM   2255 C  CG1   . ILE A-2 1 103 ? 36.535 10.969 77.964  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2256 C  CG2   . ILE A-2 1 103 ? 35.376 11.608 75.803  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2257 C  CD1   . ILE A-2 1 103 ? 35.736 9.720  78.282  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2258 N  N     . PRO A-2 1 104 ? 36.253 14.927 75.320  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A-2 N     1 
ATOM   2259 C  CA    . PRO A-2 1 104 ? 35.495 15.939 74.576  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2260 C  C     . PRO A-2 1 104 ? 34.305 15.337 73.830  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A-2 C     1 
ATOM   2261 O  O     . PRO A-2 1 104 ? 34.413 14.269 73.225  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A-2 O     1 
ATOM   2262 C  CB    . PRO A-2 1 104 ? 36.546 16.526 73.625  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2263 C  CG    . PRO A-2 1 104 ? 37.429 15.349 73.351  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2264 C  CD    . PRO A-2 1 104 ? 37.579 14.698 74.715  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2265 N  N     . LEU A-2 1 105 ? 33.172 16.030 73.883  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 N     1 
ATOM   2266 C  CA    . LEU A-2 1 105 ? 31.963 15.599 73.199  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2267 C  C     . LEU A-2 1 105 ? 31.694 16.614 72.084  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 C     1 
ATOM   2268 O  O     . LEU A-2 1 105 ? 32.284 17.691 72.064  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 O     1 
ATOM   2269 C  CB    . LEU A-2 1 105 ? 30.800 15.511 74.197  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2270 C  CG    . LEU A-2 1 105 ? 31.093 14.559 75.371  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2271 C  CD1   . LEU A-2 1 105 ? 29.977 14.619 76.396  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2272 C  CD2   . LEU A-2 1 105 ? 31.291 13.134 74.860  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2273 N  N     . PRO A-2 1 106 ? 30.800 16.288 71.135  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 N     1 
ATOM   2274 C  CA    . PRO A-2 1 106 ? 30.515 17.212 70.033  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2275 C  C     . PRO A-2 1 106 ? 30.060 18.611 70.431  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 C     1 
ATOM   2276 O  O     . PRO A-2 1 106 ? 29.106 18.771 71.193  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 O     1 
ATOM   2277 C  CB    . PRO A-2 1 106 ? 29.446 16.475 69.226  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2278 C  CG    . PRO A-2 1 106 ? 29.731 15.024 69.504  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2279 C  CD    . PRO A-2 1 106 ? 30.021 15.044 70.995  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2280 N  N     . SER A-2 1 107 ? 30.733 19.617 69.891  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 107  SER A-2 N     1 
ATOM   2281 C  CA    . SER A-2 1 107 ? 30.380 21.003 70.192  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 107  SER A-2 CA    1 
ATOM   2282 C  C     . SER A-2 1 107 ? 29.108 21.358 69.444  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 107  SER A-2 C     1 
ATOM   2283 O  O     . SER A-2 1 107 ? 28.765 20.711 68.449  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 107  SER A-2 O     1 
ATOM   2284 C  CB    . SER A-2 1 107 ? 31.515 21.939 69.791  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 107  SER A-2 CB    1 
ATOM   2285 O  OG    . SER A-2 1 107 ? 32.690 21.596 70.500  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 107  SER A-2 OG    1 
ATOM   2286 N  N     . PHE A-2 1 108 ? 28.396 22.365 69.935  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 N     1 
ATOM   2287 C  CA    . PHE A-2 1 108 ? 27.144 22.762 69.309  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2288 C  C     . PHE A-2 1 108 ? 26.814 24.225 69.533  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 C     1 
ATOM   2289 O  O     . PHE A-2 1 108 ? 27.357 24.853 70.425  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 O     1 
ATOM   2290 C  CB    . PHE A-2 1 108 ? 25.984 21.900 69.844  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2291 C  CG    . PHE A-2 1 108 ? 25.884 21.839 71.355  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2292 C  CD1   . PHE A-2 1 108 ? 26.459 20.778 72.060  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2293 C  CD2   . PHE A-2 1 108 ? 25.135 22.787 72.065  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2294 C  CE1   . PHE A-2 1 108 ? 26.283 20.649 73.454  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2295 C  CE2   . PHE A-2 1 108 ? 24.953 22.673 73.446  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2296 C  CZ    . PHE A-2 1 108 ? 25.523 21.605 74.144  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 108  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2297 N  N     . HIS A-2 1 109 ? 25.943 24.766 68.689  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 N     1 
ATOM   2298 C  CA    . HIS A-2 1 109 ? 25.473 26.152 68.826  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 CA    1 
ATOM   2299 C  C     . HIS A-2 1 109 ? 24.095 26.065 69.499  1.00 5.83  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 C     1 
ATOM   2300 O  O     . HIS A-2 1 109 ? 23.181 25.447 68.942  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 O     1 
ATOM   2301 C  CB    . HIS A-2 1 109 ? 25.264 26.798 67.451  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 CB    1 
ATOM   2302 C  CG    . HIS A-2 1 109 ? 26.528 27.108 66.711  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 CG    1 
ATOM   2303 N  ND1   . HIS A-2 1 109 ? 27.378 28.131 67.082  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2304 C  CD2   . HIS A-2 1 109 ? 27.053 26.569 65.582  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2305 C  CE1   . HIS A-2 1 109 ? 28.368 28.213 66.207  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2306 N  NE2   . HIS A-2 1 109 ? 28.196 27.277 65.289  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 109  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2307 N  N     . PRO A-2 1 110 ? 23.920 26.666 70.693  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A-2 N     1 
ATOM   2308 C  CA    . PRO A-2 1 110 ? 22.618 26.613 71.370  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2309 C  C     . PRO A-2 1 110 ? 21.481 27.327 70.632  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A-2 C     1 
ATOM   2310 O  O     . PRO A-2 1 110 ? 20.341 26.852 70.637  1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A-2 O     1 
ATOM   2311 C  CB    . PRO A-2 1 110 ? 22.903 27.240 72.741  1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2312 C  CG    . PRO A-2 1 110 ? 24.041 28.216 72.440  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2313 C  CD    . PRO A-2 1 110 ? 24.919 27.374 71.514  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 110  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2314 N  N     . GLN A-2 1 111 ? 21.772 28.454 69.990  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 N     1 
ATOM   2315 C  CA    . GLN A-2 1 111 ? 20.715 29.179 69.275  1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 CA    1 
ATOM   2316 C  C     . GLN A-2 1 111 ? 21.378 29.991 68.183  1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 C     1 
ATOM   2317 O  O     . GLN A-2 1 111 ? 21.538 31.206 68.290  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 O     1 
ATOM   2318 C  CB    . GLN A-2 1 111 ? 19.945 30.097 70.227  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 CB    1 
ATOM   2319 C  CG    . GLN A-2 1 111 ? 18.701 30.689 69.577  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 CG    1 
ATOM   2320 C  CD    . GLN A-2 1 111 ? 17.874 31.550 70.517  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 CD    1 
ATOM   2321 O  OE1   . GLN A-2 1 111 ? 18.361 32.025 71.540  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2322 N  NE2   . GLN A-2 1 111 ? 16.626 31.773 70.152  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2323 N  N     . PRO A-2 1 112 ? 21.747 29.317 67.091  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A-2 N     1 
ATOM   2324 C  CA    . PRO A-2 1 112 ? 22.421 30.004 65.980  1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2325 C  C     . PRO A-2 1 112 ? 21.682 31.139 65.303  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A-2 C     1 
ATOM   2326 O  O     . PRO A-2 1 112 ? 22.306 31.944 64.611  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A-2 O     1 
ATOM   2327 C  CB    . PRO A-2 1 112 ? 22.789 28.863 65.022  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2328 C  CG    . PRO A-2 1 112 ? 21.791 27.800 65.335  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2329 C  CD    . PRO A-2 1 112 ? 21.574 27.879 66.822  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 112  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2330 N  N     . SER A-2 1 113 ? 20.370 31.222 65.505  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 N     1 
ATOM   2331 C  CA    . SER A-2 1 113 ? 19.599 32.320 64.926  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CA    1 
ATOM   2332 C  C     . SER A-2 1 113 ? 19.891 33.627 65.663  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 C     1 
ATOM   2333 O  O     . SER A-2 1 113 ? 19.655 34.717 65.126  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 O     1 
ATOM   2334 C  CB    . SER A-2 1 113 ? 18.098 32.048 65.039  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CB    1 
ATOM   2335 O  OG    . SER A-2 1 113 ? 17.669 32.144 66.388  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 OG    1 
ATOM   2336 N  N     . PHE A-2 1 114 ? 20.406 33.527 66.889  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 N     1 
ATOM   2337 C  CA    . PHE A-2 1 114 ? 20.648 34.730 67.660  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2338 C  C     . PHE A-2 1 114 ? 22.058 34.951 68.160  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 C     1 
ATOM   2339 O  O     . PHE A-2 1 114 ? 22.490 36.094 68.306  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 O     1 
ATOM   2340 C  CB    . PHE A-2 1 114 ? 19.713 34.787 68.876  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2341 C  CG    . PHE A-2 1 114 ? 19.790 36.093 69.616  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2342 C  CD1   . PHE A-2 1 114 ? 19.060 37.193 69.173  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2343 C  CD2   . PHE A-2 1 114 ? 20.660 36.252 70.699  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2344 C  CE1   . PHE A-2 1 114 ? 19.192 38.444 69.795  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2345 C  CE2   . PHE A-2 1 114 ? 20.801 37.495 71.325  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2346 C  CZ    . PHE A-2 1 114 ? 20.063 38.598 70.869  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 114  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2347 N  N     . THR A-2 1 115 ? 22.776 33.873 68.430  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 115  THR A-2 N     1 
ATOM   2348 C  CA    . THR A-2 1 115 ? 24.115 34.033 68.971  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 115  THR A-2 CA    1 
ATOM   2349 C  C     . THR A-2 1 115 ? 25.148 33.169 68.290  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 115  THR A-2 C     1 
ATOM   2350 O  O     . THR A-2 1 115 ? 24.871 32.046 67.850  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 115  THR A-2 O     1 
ATOM   2351 C  CB    . THR A-2 1 115 ? 24.113 33.757 70.506  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 115  THR A-2 CB    1 
ATOM   2352 O  OG1   . THR A-2 1 115 ? 25.457 33.692 70.991  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 115  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2353 C  CG2   . THR A-2 1 115 ? 23.401 32.447 70.827  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 115  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2354 N  N     . ALA A-2 1 116 ? 26.342 33.735 68.173  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A-2 N     1 
ATOM   2355 C  CA    . ALA A-2 1 116 ? 27.469 33.052 67.569  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2356 C  C     . ALA A-2 1 116 ? 28.112 32.056 68.529  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A-2 C     1 
ATOM   2357 O  O     . ALA A-2 1 116 ? 28.954 31.256 68.111  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A-2 O     1 
ATOM   2358 C  CB    . ALA A-2 1 116 ? 28.521 34.084 67.147  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 116  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2359 N  N     . VAL A-2 1 117 ? 27.704 32.081 69.795  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A-2 N     1 
ATOM   2360 C  CA    . VAL A-2 1 117 ? 28.350 31.218 70.780  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2361 C  C     . VAL A-2 1 117 ? 28.378 29.740 70.429  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A-2 C     1 
ATOM   2362 O  O     . VAL A-2 1 117 ? 27.417 29.183 69.865  1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A-2 O     1 
ATOM   2363 C  CB    . VAL A-2 1 117 ? 27.725 31.398 72.201  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2364 C  CG1   . VAL A-2 1 117 ? 26.407 30.655 72.318  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2365 C  CG2   . VAL A-2 1 117 ? 28.715 30.927 73.269  1.00 5.81  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2366 N  N     . VAL A-2 1 118 ? 29.507 29.114 70.753  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A-2 N     1 
ATOM   2367 C  CA    . VAL A-2 1 118 ? 29.680 27.680 70.542  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2368 C  C     . VAL A-2 1 118 ? 29.834 27.102 71.947  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A-2 C     1 
ATOM   2369 O  O     . VAL A-2 1 118 ? 30.577 27.653 72.771  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A-2 O     1 
ATOM   2370 C  CB    . VAL A-2 1 118 ? 30.966 27.352 69.739  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2371 C  CG1   . VAL A-2 1 118 ? 31.209 25.853 69.716  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 118  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2372 C  CG2   . VAL A-2 1 118 ? 30.840 27.876 68.319  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2373 N  N     . PHE A-2 1 119 ? 29.106 26.025 72.225  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 N     1 
ATOM   2374 C  CA    . PHE A-2 1 119 ? 29.197 25.352 73.516  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2375 C  C     . PHE A-2 1 119 ? 30.032 24.087 73.331  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 C     1 
ATOM   2376 O  O     . PHE A-2 1 119 ? 29.799 23.310 72.397  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 O     1 
ATOM   2377 C  CB    . PHE A-2 1 119 ? 27.805 24.978 74.035  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2378 C  CG    . PHE A-2 1 119 ? 27.029 26.134 74.604  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2379 C  CD1   . PHE A-2 1 119 ? 27.581 27.408 74.694  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2380 C  CD2   . PHE A-2 1 119 ? 25.737 25.928 75.094  1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2381 C  CE1   . PHE A-2 1 119 ? 26.864 28.466 75.268  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2382 C  CE2   . PHE A-2 1 119 ? 25.018 26.985 75.673  1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2383 C  CZ    . PHE A-2 1 119 ? 25.584 28.248 75.759  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 119  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2384 N  N     . HIS A-2 1 120 ? 31.004 23.884 74.223  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 N     1 
ATOM   2385 C  CA    . HIS A-2 1 120 ? 31.898 22.730 74.162  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 CA    1 
ATOM   2386 C  C     . HIS A-2 1 120 ? 31.627 21.802 75.331  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 C     1 
ATOM   2387 O  O     . HIS A-2 1 120 ? 31.991 22.104 76.471  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 O     1 
ATOM   2388 C  CB    . HIS A-2 1 120 ? 33.361 23.181 74.221  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 CB    1 
ATOM   2389 C  CG    . HIS A-2 1 120 ? 33.774 24.020 73.056  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 CG    1 
ATOM   2390 N  ND1   . HIS A-2 1 120 ? 33.897 25.393 73.116  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2391 C  CD2   . HIS A-2 1 120 ? 34.065 23.672 71.784  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2392 C  CE1   . HIS A-2 1 120 ? 34.250 25.851 71.927  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2393 N  NE2   . HIS A-2 1 120 ? 34.355 24.828 71.102  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2394 N  N     . PRO A-2 1 121 ? 30.985 20.658 75.062  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A-2 N     1 
ATOM   2395 C  CA    . PRO A-2 1 121 ? 30.683 19.705 76.133  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2396 C  C     . PRO A-2 1 121 ? 31.799 18.705 76.385  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A-2 C     1 
ATOM   2397 O  O     . PRO A-2 1 121 ? 32.523 18.312 75.461  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A-2 O     1 
ATOM   2398 C  CB    . PRO A-2 1 121 ? 29.410 19.027 75.643  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2399 C  CG    . PRO A-2 1 121 ? 29.630 18.956 74.158  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2400 C  CD    . PRO A-2 1 121 ? 30.292 20.292 73.807  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 121  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2401 N  N     . PHE A-2 1 122 ? 31.910 18.292 77.645  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 N     1 
ATOM   2402 C  CA    . PHE A-2 1 122 ? 32.913 17.325 78.079  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2403 C  C     . PHE A-2 1 122 ? 32.337 16.364 79.103  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 C     1 
ATOM   2404 O  O     . PHE A-2 1 122 ? 31.415 16.704 79.851  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 O     1 
ATOM   2405 C  CB    . PHE A-2 1 122 ? 34.086 18.029 78.782  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2406 C  CG    . PHE A-2 1 122 ? 34.869 18.955 77.907  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2407 C  CD1   . PHE A-2 1 122 ? 35.977 18.493 77.206  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2408 C  CD2   . PHE A-2 1 122 ? 34.503 20.298 77.793  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2409 C  CE1   . PHE A-2 1 122 ? 36.717 19.357 76.398  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2410 C  CE2   . PHE A-2 1 122 ? 35.236 21.174 76.992  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2411 C  CZ    . PHE A-2 1 122 ? 36.345 20.702 76.292  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 122  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2412 N  N     . LEU A-2 1 123 ? 32.895 15.159 79.133  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 N     1 
ATOM   2413 C  CA    . LEU A-2 1 123 ? 32.531 14.168 80.143  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2414 C  C     . LEU A-2 1 123 ? 33.796 14.091 81.000  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 C     1 
ATOM   2415 O  O     . LEU A-2 1 123 ? 34.868 13.761 80.493  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 O     1 
ATOM   2416 C  CB    . LEU A-2 1 123 ? 32.243 12.797 79.519  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2417 C  CG    . LEU A-2 1 123 ? 32.253 11.617 80.507  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2418 C  CD1   . LEU A-2 1 123 ? 31.199 11.825 81.595  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2419 C  CD2   . LEU A-2 1 123 ? 31.971 10.312 79.741  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2420 N  N     . ALA A-2 1 124 ? 33.679 14.427 82.285  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A-2 N     1 
ATOM   2421 C  CA    . ALA A-2 1 124 ? 34.835 14.401 83.196  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2422 C  C     . ALA A-2 1 124 ? 34.773 13.162 84.076  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A-2 C     1 
ATOM   2423 O  O     . ALA A-2 1 124 ? 33.760 12.904 84.712  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 124  ALA A-2 O     1 
ATOM   2424 C  CB    . ALA A-2 1 124 ? 34.849 15.649 84.070  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2425 N  N     . LEU A-2 1 125 ? 35.869 12.406 84.121  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 N     1 
ATOM   2426 C  CA    . LEU A-2 1 125 ? 35.905 11.187 84.922  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2427 C  C     . LEU A-2 1 125 ? 36.659 11.383 86.229  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 C     1 
ATOM   2428 O  O     . LEU A-2 1 125 ? 37.526 12.249 86.332  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 O     1 
ATOM   2429 C  CB    . LEU A-2 1 125 ? 36.562 10.064 84.125  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2430 C  CG    . LEU A-2 1 125 ? 35.990 9.835  82.724  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2431 C  CD1   . LEU A-2 1 125 ? 36.711 8.652  82.096  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2432 C  CD2   . LEU A-2 1 125 ? 34.491 9.583  82.786  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2433 N  N     . LYS A-2 1 126 ? 36.321 10.550 87.208  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 N     1 
ATOM   2434 C  CA    . LYS A-2 1 126 ? 36.916 10.594 88.541  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 CA    1 
ATOM   2435 C  C     . LYS A-2 1 126 ? 36.759 11.973 89.168  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 C     1 
ATOM   2436 O  O     . LYS A-2 1 126 ? 37.693 12.504 89.776  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 O     1 
ATOM   2437 C  CB    . LYS A-2 1 126 ? 38.400 10.217 88.490  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 CB    1 
ATOM   2438 C  CG    . LYS A-2 1 126 ? 38.674 8.856  87.881  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 CG    1 
ATOM   2439 C  CD    . LYS A-2 1 126 ? 40.118 8.436  88.161  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 CD    1 
ATOM   2440 C  CE    . LYS A-2 1 126 ? 40.442 7.068  87.581  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 CE    1 
ATOM   2441 N  NZ    . LYS A-2 1 126 ? 41.875 6.718  87.842  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 126  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2442 N  N     . ALA A-2 1 127 ? 35.573 12.553 89.006  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 N     1 
ATOM   2443 C  CA    . ALA A-2 1 127 ? 35.288 13.862 89.566  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2444 C  C     . ALA A-2 1 127 ? 35.165 13.731 91.072  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 C     1 
ATOM   2445 O  O     . ALA A-2 1 127 ? 34.605 12.751 91.584  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 O     1 
ATOM   2446 C  CB    . ALA A-2 1 127 ? 33.990 14.420 88.983  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2447 N  N     . ARG A-2 1 128 ? 35.702 14.713 91.782  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 N     1 
ATOM   2448 C  CA    . ARG A-2 1 128 ? 35.644 14.690 93.233  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2449 C  C     . ARG A-2 1 128 ? 35.683 16.099 93.784  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 C     1 
ATOM   2450 O  O     . ARG A-2 1 128 ? 36.377 16.960 93.250  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 O     1 
ATOM   2451 C  CB    . ARG A-2 1 128 ? 36.825 13.893 93.792  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2452 C  CG    . ARG A-2 1 128 ? 38.152 14.312 93.204  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2453 C  CD    . ARG A-2 1 128 ? 39.351 13.688 93.911  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2454 N  NE    . ARG A-2 1 128 ? 39.374 12.225 93.885  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2455 C  CZ    . ARG A-2 1 128 ? 38.814 11.450 94.812  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2456 N  NH1   . ARG A-2 1 128 ? 38.179 11.993 95.838  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2457 N  NH2   . ARG A-2 1 128 ? 38.912 10.127 94.728  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 128  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2458 N  N     . VAL A-2 1 129 ? 34.917 16.324 94.845  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A-2 N     1 
ATOM   2459 C  CA    . VAL A-2 1 129 ? 34.885 17.625 95.502  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2460 C  C     . VAL A-2 1 129 ? 36.139 17.736 96.342  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A-2 C     1 
ATOM   2461 O  O     . VAL A-2 1 129 ? 36.455 16.831 97.130  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A-2 O     1 
ATOM   2462 C  CB    . VAL A-2 1 129 ? 33.651 17.764 96.402  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2463 C  CG1   . VAL A-2 1 129 ? 33.736 19.060 97.207  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2464 C  CG2   . VAL A-2 1 129 ? 32.389 17.739 95.543  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2465 N  N     . VAL A-2 1 130 ? 36.845 18.849 96.180  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A-2 N     1 
ATOM   2466 C  CA    . VAL A-2 1 130 ? 38.093 19.080 96.895  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2467 C  C     . VAL A-2 1 130 ? 38.173 20.430 97.604  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A-2 C     1 
ATOM   2468 O  O     . VAL A-2 1 130 ? 39.098 20.669 98.378  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A-2 O     1 
ATOM   2469 C  CB    . VAL A-2 1 130 ? 39.290 18.972 95.924  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2470 C  CG1   . VAL A-2 1 130 ? 39.346 17.580 95.357  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2471 C  CG2   . VAL A-2 1 130 ? 39.155 20.009 94.781  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 130  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2472 N  N     . THR A-2 1 131 ? 37.205 21.308 97.353  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 131  THR A-2 N     1 
ATOM   2473 C  CA    . THR A-2 1 131 ? 37.240 22.633 97.953  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 131  THR A-2 CA    1 
ATOM   2474 C  C     . THR A-2 1 131 ? 35.838 23.262 97.916  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 131  THR A-2 C     1 
ATOM   2475 O  O     . THR A-2 1 131 ? 34.939 22.750 97.243  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 131  THR A-2 O     1 
ATOM   2476 C  CB    . THR A-2 1 131 ? 38.242 23.505 97.148  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 131  THR A-2 CB    1 
ATOM   2477 O  OG1   . THR A-2 1 131 ? 38.589 24.685 97.888  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 131  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2478 C  CG2   . THR A-2 1 131 ? 37.629 23.879 95.793  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 131  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2479 N  N     . PRO A-2 1 132 ? 35.623 24.354 98.668  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A-2 N     1 
ATOM   2480 C  CA    . PRO A-2 1 132 ? 34.295 24.974 98.633  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2481 C  C     . PRO A-2 1 132 ? 34.125 25.695 97.302  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A-2 C     1 
ATOM   2482 O  O     . PRO A-2 1 132 ? 35.109 26.119 96.697  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A-2 O     1 
ATOM   2483 C  CB    . PRO A-2 1 132 ? 34.343 25.977 99.784  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2484 C  CG    . PRO A-2 1 132 ? 35.344 25.359 100.738 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2485 C  CD    . PRO A-2 1 132 ? 36.422 24.891 99.787  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 132  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2486 N  N     . PRO A-2 1 133 ? 32.882 25.830 96.821  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A-2 N     1 
ATOM   2487 C  CA    . PRO A-2 1 133 ? 32.670 26.530 95.551  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2488 C  C     . PRO A-2 1 133 ? 33.065 28.007 95.695  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A-2 C     1 
ATOM   2489 O  O     . PRO A-2 1 133 ? 33.118 28.544 96.810  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A-2 O     1 
ATOM   2490 C  CB    . PRO A-2 1 133 ? 31.162 26.395 95.317  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2491 C  CG    . PRO A-2 1 133 ? 30.778 25.157 96.104  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2492 C  CD    . PRO A-2 1 133 ? 31.620 25.287 97.352  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 133  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2493 N  N     . THR A-2 1 134 ? 33.329 28.652 94.564  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 134  THR A-2 N     1 
ATOM   2494 C  CA    . THR A-2 1 134 ? 33.677 30.070 94.508  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 134  THR A-2 CA    1 
ATOM   2495 C  C     . THR A-2 1 134 ? 32.791 30.654 93.408  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 134  THR A-2 C     1 
ATOM   2496 O  O     . THR A-2 1 134 ? 33.162 30.665 92.236  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 134  THR A-2 O     1 
ATOM   2497 C  CB    . THR A-2 1 134 ? 35.161 30.275 94.145  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 134  THR A-2 CB    1 
ATOM   2498 O  OG1   . THR A-2 1 134 ? 35.980 29.701 95.171  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 134  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2499 C  CG2   . THR A-2 1 134 ? 35.485 31.762 94.033  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 134  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2500 N  N     . LEU A-2 1 135 ? 31.614 31.124 93.802  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 N     1 
ATOM   2501 C  CA    . LEU A-2 1 135 ? 30.637 31.672 92.861  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2502 C  C     . LEU A-2 1 135 ? 30.723 33.176 92.681  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 C     1 
ATOM   2503 O  O     . LEU A-2 1 135 ? 31.049 33.907 93.613  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 O     1 
ATOM   2504 C  CB    . LEU A-2 1 135 ? 29.223 31.342 93.324  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2505 C  CG    . LEU A-2 1 135 ? 28.878 29.881 93.601  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2506 C  CD1   . LEU A-2 1 135 ? 27.455 29.794 94.150  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2507 C  CD2   . LEU A-2 1 135 ? 29.018 29.073 92.320  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 135  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2508 N  N     . GLU A-2 1 136 ? 30.394 33.643 91.483  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 N     1 
ATOM   2509 C  CA    . GLU A-2 1 136 ? 30.412 35.073 91.222  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2510 C  C     . GLU A-2 1 136 ? 29.114 35.710 91.651  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 C     1 
ATOM   2511 O  O     . GLU A-2 1 136 ? 28.112 35.024 91.888  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 O     1 
ATOM   2512 C  CB    . GLU A-2 1 136 ? 30.599 35.356 89.738  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2513 C  CG    . GLU A-2 1 136 ? 31.972 35.019 89.227  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2514 C  CD    . GLU A-2 1 136 ? 31.920 34.191 87.970  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2515 O  OE1   . GLU A-2 1 136 ? 31.421 34.696 86.936  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2516 O  OE2   . GLU A-2 1 136 ? 32.380 33.034 88.024  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2517 N  N     . GLU A-2 1 137 ? 29.145 37.033 91.777  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 N     1 
ATOM   2518 C  CA    . GLU A-2 1 137 ? 27.936 37.752 92.095  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2519 C  C     . GLU A-2 1 137 ? 27.229 37.454 90.793  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 C     1 
ATOM   2520 O  O     . GLU A-2 1 137 ? 27.841 37.506 89.720  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 O     1 
ATOM   2521 C  CB    . GLU A-2 1 137 ? 28.209 39.254 92.220  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2522 C  CG    . GLU A-2 1 137 ? 28.736 39.674 93.581  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2523 C  CD    . GLU A-2 1 137 ? 29.659 38.637 94.201  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2524 O  OE1   . GLU A-2 1 137 ? 30.716 38.333 93.602  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2525 O  OE2   . GLU A-2 1 137 ? 29.321 38.124 95.290  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 137  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2526 N  N     . GLY A-2 1 138 ? 25.963 37.110 90.874  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A-2 N     1 
ATOM   2527 C  CA    . GLY A-2 1 138 ? 25.246 36.794 89.666  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2528 C  C     . GLY A-2 1 138 ? 24.962 35.313 89.612  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A-2 C     1 
ATOM   2529 O  O     . GLY A-2 1 138 ? 24.021 34.894 88.946  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 138  GLY A-2 O     1 
ATOM   2530 N  N     . GLU A-2 1 139 ? 25.785 34.507 90.286  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 N     1 
ATOM   2531 C  CA    . GLU A-2 1 139 ? 25.550 33.068 90.282  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2532 C  C     . GLU A-2 1 139 ? 24.819 32.618 91.530  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 C     1 
ATOM   2533 O  O     . GLU A-2 1 139 ? 25.334 32.746 92.643  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 O     1 
ATOM   2534 C  CB    . GLU A-2 1 139 ? 26.862 32.283 90.170  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2535 C  CG    . GLU A-2 1 139 ? 27.522 32.422 88.822  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2536 C  CD    . GLU A-2 1 139 ? 28.696 31.473 88.627  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2537 O  OE1   . GLU A-2 1 139 ? 29.550 31.395 89.532  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2538 O  OE2   . GLU A-2 1 139 ? 28.776 30.821 87.565  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 139  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2539 N  N     . LEU A-2 1 140 ? 23.606 32.116 91.337  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 N     1 
ATOM   2540 C  CA    . LEU A-2 1 140 ? 22.813 31.607 92.444  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2541 C  C     . LEU A-2 1 140 ? 22.560 30.138 92.121  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 C     1 
ATOM   2542 O  O     . LEU A-2 1 140 ? 21.729 29.788 91.265  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 O     1 
ATOM   2543 C  CB    . LEU A-2 1 140 ? 21.495 32.384 92.559  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2544 C  CG    . LEU A-2 1 140 ? 20.537 31.882 93.637  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2545 C  CD1   . LEU A-2 1 140 ? 21.209 31.936 95.013  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2546 C  CD2   . LEU A-2 1 140 ? 19.284 32.735 93.616  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 140  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2547 N  N     . LEU A-2 1 141 ? 23.309 29.274 92.790  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 N     1 
ATOM   2548 C  CA    . LEU A-2 1 141 ? 23.167 27.853 92.557  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2549 C  C     . LEU A-2 1 141 ? 23.643 27.060 93.752  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 C     1 
ATOM   2550 O  O     . LEU A-2 1 141 ? 24.356 27.575 94.624  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 O     1 
ATOM   2551 C  CB    . LEU A-2 1 141 ? 23.982 27.454 91.326  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2552 C  CG    . LEU A-2 1 141 ? 25.505 27.603 91.430  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2553 C  CD1   . LEU A-2 1 141 ? 26.137 26.379 92.121  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2554 C  CD2   . LEU A-2 1 141 ? 26.060 27.742 90.019  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2555 N  N     . GLU A-2 1 142 ? 23.230 25.801 93.769  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 N     1 
ATOM   2556 C  CA    . GLU A-2 1 142 ? 23.601 24.848 94.796  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2557 C  C     . GLU A-2 1 142 ? 24.063 23.612 94.049  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 C     1 
ATOM   2558 O  O     . GLU A-2 1 142 ? 23.472 23.245 93.034  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 O     1 
ATOM   2559 C  CB    . GLU A-2 1 142 ? 22.382 24.477 95.631  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2560 C  CG    . GLU A-2 1 142 ? 22.151 25.356 96.817  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2561 C  CD    . GLU A-2 1 142 ? 22.051 24.526 98.066  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2562 O  OE1   . GLU A-2 1 142 ? 21.076 23.747 98.177  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2563 O  OE2   . GLU A-2 1 142 ? 22.959 24.629 98.919  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2564 N  N     . SER A-2 1 143 ? 25.104 22.952 94.535  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 143  SER A-2 N     1 
ATOM   2565 C  CA    . SER A-2 1 143 ? 25.538 21.753 93.846  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 143  SER A-2 CA    1 
ATOM   2566 C  C     . SER A-2 1 143 ? 24.859 20.553 94.493  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 143  SER A-2 C     1 
ATOM   2567 O  O     . SER A-2 1 143 ? 24.396 20.625 95.637  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 143  SER A-2 O     1 
ATOM   2568 C  CB    . SER A-2 1 143 ? 27.067 21.624 93.903  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 143  SER A-2 CB    1 
ATOM   2569 O  OG    . SER A-2 1 143 ? 27.534 21.714 95.231  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 143  SER A-2 OG    1 
ATOM   2570 N  N     . LEU A-2 1 144 ? 24.753 19.464 93.744  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 N     1 
ATOM   2571 C  CA    . LEU A-2 1 144 ? 24.143 18.261 94.274  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2572 C  C     . LEU A-2 1 144 ? 24.765 17.034 93.639  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 C     1 
ATOM   2573 O  O     . LEU A-2 1 144 ? 25.535 17.140 92.683  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 O     1 
ATOM   2574 C  CB    . LEU A-2 1 144 ? 22.632 18.260 94.039  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2575 C  CG    . LEU A-2 1 144 ? 22.074 18.277 92.620  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2576 C  CD1   . LEU A-2 1 144 ? 20.724 17.582 92.614  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2577 C  CD2   . LEU A-2 1 144 ? 21.965 19.701 92.114  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 144  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2578 N  N     . GLU A-2 1 145 ? 24.448 15.871 94.191  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 N     1 
ATOM   2579 C  CA    . GLU A-2 1 145 ? 24.984 14.625 93.664  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2580 C  C     . GLU A-2 1 145 ? 23.825 13.665 93.432  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 C     1 
ATOM   2581 O  O     . GLU A-2 1 145 ? 23.010 13.427 94.327  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 O     1 
ATOM   2582 C  CB    . GLU A-2 1 145 ? 25.990 14.020 94.646  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2583 C  CG    . GLU A-2 1 145 ? 26.615 12.732 94.156  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2584 C  CD    . GLU A-2 1 145 ? 27.690 12.213 95.088  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2585 O  OE1   . GLU A-2 1 145 ? 28.370 11.241 94.712  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2586 O  OE2   . GLU A-2 1 145 ? 27.850 12.775 96.195  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2587 N  N     . LEU A-2 1 146 ? 23.757 13.119 92.227  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 N     1 
ATOM   2588 C  CA    . LEU A-2 1 146 ? 22.694 12.199 91.865  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2589 C  C     . LEU A-2 1 146 ? 23.235 10.972 91.178  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 C     1 
ATOM   2590 O  O     . LEU A-2 1 146 ? 24.155 11.068 90.373  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 O     1 
ATOM   2591 C  CB    . LEU A-2 1 146 ? 21.711 12.862 90.893  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2592 C  CG    . LEU A-2 1 146 ? 20.743 13.935 91.379  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2593 C  CD1   . LEU A-2 1 146 ? 19.862 14.363 90.203  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2594 C  CD2   . LEU A-2 1 146 ? 19.890 13.386 92.515  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 146  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2595 N  N     . PRO A-2 1 147 ? 22.659 9.797  91.473  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A-2 N     1 
ATOM   2596 C  CA    . PRO A-2 1 147 ? 23.135 8.579  90.820  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2597 C  C     . PRO A-2 1 147 ? 22.877 8.745  89.320  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A-2 C     1 
ATOM   2598 O  O     . PRO A-2 1 147 ? 21.851 9.303  88.916  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A-2 O     1 
ATOM   2599 C  CB    . PRO A-2 1 147 ? 22.250 7.487  91.425  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2600 C  CG    . PRO A-2 1 147 ? 21.894 8.031  92.761  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2601 C  CD    . PRO A-2 1 147 ? 21.627 9.495  92.479  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 147  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2602 N  N     . LEU A-2 1 148 ? 23.794 8.260  88.493  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 N     1 
ATOM   2603 C  CA    . LEU A-2 1 148 ? 23.616 8.374  87.049  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2604 C  C     . LEU A-2 1 148 ? 22.301 7.765  86.584  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 C     1 
ATOM   2605 O  O     . LEU A-2 1 148 ? 21.675 8.273  85.660  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 O     1 
ATOM   2606 C  CB    . LEU A-2 1 148 ? 24.777 7.705  86.306  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2607 C  CG    . LEU A-2 1 148 ? 26.098 8.477  86.274  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2608 C  CD1   . LEU A-2 1 148 ? 27.167 7.622  85.582  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2609 C  CD2   . LEU A-2 1 148 ? 25.901 9.812  85.532  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 148  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2610 N  N     . THR A-2 1 149 ? 21.877 6.672  87.213  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 N     1 
ATOM   2611 C  CA    . THR A-2 1 149 ? 20.622 6.050  86.806  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CA    1 
ATOM   2612 C  C     . THR A-2 1 149 ? 19.456 7.028  86.970  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 C     1 
ATOM   2613 O  O     . THR A-2 1 149 ? 18.554 7.075  86.130  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 O     1 
ATOM   2614 C  CB    . THR A-2 1 149 ? 20.342 4.761  87.610  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CB    1 
ATOM   2615 O  OG1   . THR A-2 1 149 ? 20.433 5.042  89.009  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2616 C  CG2   . THR A-2 1 149 ? 21.350 3.673  87.231  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2617 N  N     . GLU A-2 1 150 ? 19.482 7.813  88.041  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 N     1 
ATOM   2618 C  CA    . GLU A-2 1 150 ? 18.432 8.793  88.284  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2619 C  C     . GLU A-2 1 150 ? 18.526 9.936  87.281  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 C     1 
ATOM   2620 O  O     . GLU A-2 1 150 ? 17.502 10.402 86.767  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 O     1 
ATOM   2621 C  CB    . GLU A-2 1 150 ? 18.533 9.332  89.713  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2622 C  CG    . GLU A-2 1 150 ? 18.082 8.309  90.745  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2623 C  CD    . GLU A-2 1 150 ? 18.175 8.819  92.168  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2624 O  OE1   . GLU A-2 1 150 ? 18.093 10.055 92.367  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2625 O  OE2   . GLU A-2 1 150 ? 18.322 7.978  93.087  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 150  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2626 N  N     . VAL A-2 1 151 ? 19.747 10.388 87.001  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A-2 N     1 
ATOM   2627 C  CA    . VAL A-2 1 151 ? 19.915 11.481 86.034  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2628 C  C     . VAL A-2 1 151 ? 19.375 11.060 84.672  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A-2 C     1 
ATOM   2629 O  O     . VAL A-2 1 151 ? 18.665 11.827 84.012  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A-2 O     1 
ATOM   2630 C  CB    . VAL A-2 1 151 ? 21.399 11.896 85.870  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2631 C  CG1   . VAL A-2 1 151 ? 21.521 12.976 84.774  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2632 C  CG2   . VAL A-2 1 151 ? 21.931 12.449 87.186  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 151  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2633 N  N     . TYR A-2 1 152 ? 19.685 9.838  84.249  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 N     1 
ATOM   2634 C  CA    . TYR A-2 1 152 ? 19.202 9.407  82.947  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2635 C  C     . TYR A-2 1 152 ? 17.716 9.088  82.939  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 C     1 
ATOM   2636 O  O     . TYR A-2 1 152 ? 17.079 9.134  81.883  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 O     1 
ATOM   2637 C  CB    . TYR A-2 1 152 ? 20.058 8.254  82.397  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2638 C  CG    . TYR A-2 1 152 ? 21.336 8.777  81.759  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2639 C  CD1   . TYR A-2 1 152 ? 22.491 8.985  82.519  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2640 C  CD2   . TYR A-2 1 152 ? 21.350 9.179  80.424  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2641 C  CE1   . TYR A-2 1 152 ? 23.619 9.591  81.968  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2642 C  CE2   . TYR A-2 1 152 ? 22.482 9.781  79.858  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2643 C  CZ    . TYR A-2 1 152 ? 23.610 9.986  80.640  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2644 O  OH    . TYR A-2 1 152 ? 24.728 10.580 80.100  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 152  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2645 N  N     . ALA A-2 1 153 ? 17.151 8.783  84.110  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A-2 N     1 
ATOM   2646 C  CA    . ALA A-2 1 153 ? 15.714 8.538  84.198  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2647 C  C     . ALA A-2 1 153 ? 15.037 9.888  83.967  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A-2 C     1 
ATOM   2648 O  O     . ALA A-2 1 153 ? 14.052 9.986  83.226  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A-2 O     1 
ATOM   2649 C  CB    . ALA A-2 1 153 ? 15.347 7.993  85.578  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2650 N  N     . LEU A-2 1 154 ? 15.575 10.927 84.601  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 N     1 
ATOM   2651 C  CA    . LEU A-2 1 154 ? 15.033 12.273 84.437  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2652 C  C     . LEU A-2 1 154 ? 15.105 12.680 82.963  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 C     1 
ATOM   2653 O  O     . LEU A-2 1 154 ? 14.168 13.270 82.428  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 O     1 
ATOM   2654 C  CB    . LEU A-2 1 154 ? 15.814 13.281 85.297  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2655 C  CG    . LEU A-2 1 154 ? 15.613 13.160 86.815  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2656 C  CD1   . LEU A-2 1 154 ? 16.613 14.065 87.549  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2657 C  CD2   . LEU A-2 1 154 ? 14.167 13.546 87.182  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 154  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2658 N  N     . LEU A-2 1 155 ? 16.210 12.350 82.307  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 N     1 
ATOM   2659 C  CA    . LEU A-2 1 155 ? 16.370 12.689 80.890  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2660 C  C     . LEU A-2 1 155 ? 15.285 11.998 80.063  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 C     1 
ATOM   2661 O  O     . LEU A-2 1 155 ? 14.600 12.627 79.255  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 O     1 
ATOM   2662 C  CB    . LEU A-2 1 155 ? 17.750 12.249 80.374  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2663 C  CG    . LEU A-2 1 155 ? 18.035 12.643 78.913  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2664 C  CD1   . LEU A-2 1 155 ? 18.216 14.167 78.824  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2665 C  CD2   . LEU A-2 1 155 ? 19.282 11.934 78.413  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 155  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2666 N  N     . ALA A-2 1 156 ? 15.132 10.697 80.281  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A-2 N     1 
ATOM   2667 C  CA    . ALA A-2 1 156 ? 14.140 9.911  79.549  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2668 C  C     . ALA A-2 1 156 ? 12.717 10.407 79.788  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A-2 C     1 
ATOM   2669 O  O     . ALA A-2 1 156 ? 11.874 10.320 78.899  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A-2 O     1 
ATOM   2670 C  CB    . ALA A-2 1 156 ? 14.250 8.442  79.941  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 156  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2671 N  N     . LYS A-2 1 157 ? 12.455 10.907 80.992  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 N     1 
ATOM   2672 C  CA    . LYS A-2 1 157 ? 11.136 11.419 81.360  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 CA    1 
ATOM   2673 C  C     . LYS A-2 1 157 ? 10.890 12.830 80.841  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 C     1 
ATOM   2674 O  O     . LYS A-2 1 157 ? 9.825  13.402 81.078  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 O     1 
ATOM   2675 C  CB    . LYS A-2 1 157 ? 10.971 11.424 82.878  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 CB    1 
ATOM   2676 C  CG    . LYS A-2 1 157 ? 10.848 10.050 83.523  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 CG    1 
ATOM   2677 C  CD    . LYS A-2 1 157 ? 10.600 10.217 85.023  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 CD    1 
ATOM   2678 C  CE    . LYS A-2 1 157 ? 10.205 8.909  85.693  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 CE    1 
ATOM   2679 N  NZ    . LYS A-2 1 157 ? 11.286 7.889  85.627  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2680 N  N     . GLY A-2 1 158 ? 11.886 13.391 80.156  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A-2 N     1 
ATOM   2681 C  CA    . GLY A-2 1 158 ? 11.766 14.731 79.611  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2682 C  C     . GLY A-2 1 158 ? 11.778 15.843 80.644  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A-2 C     1 
ATOM   2683 O  O     . GLY A-2 1 158 ? 11.252 16.930 80.398  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A-2 O     1 
ATOM   2684 N  N     . GLU A-2 1 159 ? 12.395 15.582 81.795  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 N     1 
ATOM   2685 C  CA    . GLU A-2 1 159 ? 12.457 16.556 82.870  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2686 C  C     . GLU A-2 1 159 ? 13.684 17.465 82.884  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 C     1 
ATOM   2687 O  O     . GLU A-2 1 159 ? 13.753 18.383 83.695  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 O     1 
ATOM   2688 C  CB    . GLU A-2 1 159 ? 12.314 15.838 84.221  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2689 C  CG    . GLU A-2 1 159 ? 10.950 15.192 84.380  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2690 C  CD    . GLU A-2 1 159 ? 10.714 14.640 85.768  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2691 O  OE1   . GLU A-2 1 159 ? 11.088 15.315 86.750  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2692 O  OE2   . GLU A-2 1 159 ? 10.144 13.538 85.879  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 159  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2693 N  N     . ILE A-2 1 160 ? 14.646 17.219 81.997  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 N     1 
ATOM   2694 C  CA    . ILE A-2 1 160 ? 15.852 18.057 81.930  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 CA    1 
ATOM   2695 C  C     . ILE A-2 1 160 ? 15.536 19.186 80.948  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 C     1 
ATOM   2696 O  O     . ILE A-2 1 160 ? 15.636 18.998 79.744  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 O     1 
ATOM   2697 C  CB    . ILE A-2 1 160 ? 17.076 17.252 81.397  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 CB    1 
ATOM   2698 C  CG1   . ILE A-2 1 160 ? 17.335 16.044 82.298  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2699 C  CG2   . ILE A-2 1 160 ? 18.333 18.144 81.360  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2700 C  CD1   . ILE A-2 1 160 ? 17.627 16.412 83.736  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 160  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2701 N  N     . GLN A-2 1 161 ? 15.178 20.355 81.466  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 N     1 
ATOM   2702 C  CA    . GLN A-2 1 161 ? 14.785 21.484 80.625  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 CA    1 
ATOM   2703 C  C     . GLN A-2 1 161 ? 15.920 22.262 79.976  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 C     1 
ATOM   2704 O  O     . GLN A-2 1 161 ? 15.721 22.907 78.944  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 O     1 
ATOM   2705 C  CB    . GLN A-2 1 161 ? 13.893 22.430 81.432  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 CB    1 
ATOM   2706 C  CG    . GLN A-2 1 161 ? 12.531 21.808 81.758  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 CG    1 
ATOM   2707 C  CD    . GLN A-2 1 161 ? 11.700 22.685 82.685  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 CD    1 
ATOM   2708 O  OE1   . GLN A-2 1 161 ? 11.761 23.903 82.610  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2709 N  NE2   . GLN A-2 1 161 ? 10.919 22.060 83.561  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 161  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2710 N  N     . ASP A-2 1 162 ? 17.099 22.237 80.580  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 N     1 
ATOM   2711 C  CA    . ASP A-2 1 162 ? 18.221 22.952 79.974  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2712 C  C     . ASP A-2 1 162 ? 18.708 22.139 78.776  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 C     1 
ATOM   2713 O  O     . ASP A-2 1 162 ? 19.179 21.007 78.934  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 O     1 
ATOM   2714 C  CB    . ASP A-2 1 162 ? 19.374 23.123 80.954  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2715 C  CG    . ASP A-2 1 162 ? 20.549 23.831 80.317  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2716 O  OD1   . ASP A-2 1 162 ? 21.654 23.248 80.280  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2717 O  OD2   . ASP A-2 1 162 ? 20.360 24.975 79.834  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 162  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2718 N  N     . ALA A-2 1 163 ? 18.612 22.715 77.578  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A-2 N     1 
ATOM   2719 C  CA    . ALA A-2 1 163 ? 19.005 21.980 76.382  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2720 C  C     . ALA A-2 1 163 ? 20.437 21.496 76.372  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A-2 C     1 
ATOM   2721 O  O     . ALA A-2 1 163 ? 20.701 20.369 75.987  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A-2 O     1 
ATOM   2722 C  CB    . ALA A-2 1 163 ? 18.760 22.826 75.131  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2723 N  N     . SER A-2 1 164 ? 21.364 22.352 76.789  1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 164  SER A-2 N     1 
ATOM   2724 C  CA    . SER A-2 1 164 ? 22.771 21.982 76.752  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 164  SER A-2 CA    1 
ATOM   2725 C  C     . SER A-2 1 164 ? 23.088 20.827 77.680  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 164  SER A-2 C     1 
ATOM   2726 O  O     . SER A-2 1 164 ? 23.878 19.945 77.336  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 164  SER A-2 O     1 
ATOM   2727 C  CB    . SER A-2 1 164 ? 23.633 23.194 77.079  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 164  SER A-2 CB    1 
ATOM   2728 O  OG    . SER A-2 1 164 ? 23.418 24.208 76.108  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 164  SER A-2 OG    1 
ATOM   2729 N  N     . THR A-2 1 165 ? 22.452 20.824 78.842  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 165  THR A-2 N     1 
ATOM   2730 C  CA    . THR A-2 1 165 ? 22.634 19.747 79.806  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 165  THR A-2 CA    1 
ATOM   2731 C  C     . THR A-2 1 165 ? 22.051 18.462 79.224  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 165  THR A-2 C     1 
ATOM   2732 O  O     . THR A-2 1 165 ? 22.671 17.406 79.287  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 165  THR A-2 O     1 
ATOM   2733 C  CB    . THR A-2 1 165 ? 21.937 20.102 81.126  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 165  THR A-2 CB    1 
ATOM   2734 O  OG1   . THR A-2 1 165 ? 22.636 21.204 81.721  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 165  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2735 C  CG2   . THR A-2 1 165 ? 21.940 18.906 82.092  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 165  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2736 N  N     . ALA A-2 1 166 ? 20.862 18.559 78.635  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A-2 N     1 
ATOM   2737 C  CA    . ALA A-2 1 166 ? 20.249 17.377 78.043  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2738 C  C     . ALA A-2 1 166 ? 21.113 16.813 76.917  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A-2 C     1 
ATOM   2739 O  O     . ALA A-2 1 166 ? 21.339 15.610 76.855  1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A-2 O     1 
ATOM   2740 C  CB    . ALA A-2 1 166 ? 18.844 17.709 77.512  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2741 N  N     . LEU A-2 1 167 ? 21.606 17.685 76.037  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 N     1 
ATOM   2742 C  CA    . LEU A-2 1 167 ? 22.417 17.229 74.917  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2743 C  C     . LEU A-2 1 167 ? 23.742 16.635 75.383  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 C     1 
ATOM   2744 O  O     . LEU A-2 1 167 ? 24.209 15.622 74.837  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 O     1 
ATOM   2745 C  CB    . LEU A-2 1 167 ? 22.641 18.384 73.933  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2746 C  CG    . LEU A-2 1 167 ? 23.325 18.074 72.605  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2747 C  CD1   . LEU A-2 1 167 ? 22.640 16.894 71.907  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2748 C  CD2   . LEU A-2 1 167 ? 23.272 19.330 71.735  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 167  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2749 N  N     . THR A-2 1 168 ? 24.336 17.241 76.407  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 168  THR A-2 N     1 
ATOM   2750 C  CA    . THR A-2 1 168 ? 25.589 16.727 76.953  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 168  THR A-2 CA    1 
ATOM   2751 C  C     . THR A-2 1 168 ? 25.323 15.317 77.481  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 168  THR A-2 C     1 
ATOM   2752 O  O     . THR A-2 1 168 ? 26.114 14.403 77.255  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 168  THR A-2 O     1 
ATOM   2753 C  CB    . THR A-2 1 168 ? 26.111 17.650 78.071  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 168  THR A-2 CB    1 
ATOM   2754 O  OG1   . THR A-2 1 168 ? 26.465 18.915 77.492  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 168  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2755 C  CG2   . THR A-2 1 168 ? 27.353 17.052 78.756  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 168  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2756 N  N     . LEU A-2 1 169 ? 24.202 15.128 78.170  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 N     1 
ATOM   2757 C  CA    . LEU A-2 1 169 ? 23.884 13.794 78.681  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2758 C  C     . LEU A-2 1 169 ? 23.708 12.777 77.554  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 C     1 
ATOM   2759 O  O     . LEU A-2 1 169 ? 24.175 11.642 77.653  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 O     1 
ATOM   2760 C  CB    . LEU A-2 1 169 ? 22.619 13.827 79.550  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2761 C  CG    . LEU A-2 1 169 ? 22.769 14.537 80.901  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2762 C  CD1   . LEU A-2 1 169 ? 21.384 14.833 81.462  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2763 C  CD2   . LEU A-2 1 169 ? 23.556 13.666 81.880  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 169  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2764 N  N     . PHE A-2 1 170 ? 23.041 13.168 76.474  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 N     1 
ATOM   2765 C  CA    . PHE A-2 1 170 ? 22.857 12.228 75.376  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2766 C  C     . PHE A-2 1 170 ? 24.200 11.857 74.736  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 C     1 
ATOM   2767 O  O     . PHE A-2 1 170 ? 24.447 10.680 74.429  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 O     1 
ATOM   2768 C  CB    . PHE A-2 1 170 ? 21.903 12.810 74.319  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2769 C  CG    . PHE A-2 1 170 ? 20.436 12.579 74.623  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2770 C  CD1   . PHE A-2 1 170 ? 19.916 11.286 74.689  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2771 C  CD2   . PHE A-2 1 170 ? 19.577 13.662 74.820  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2772 C  CE1   . PHE A-2 1 170 ? 18.555 11.072 74.947  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2773 C  CE2   . PHE A-2 1 170 ? 18.223 13.465 75.079  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2774 C  CZ    . PHE A-2 1 170 ? 17.708 12.166 75.143  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 170  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2775 N  N     . TYR A-2 1 171 ? 25.072 12.840 74.543  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 N     1 
ATOM   2776 C  CA    . TYR A-2 1 171 ? 26.375 12.547 73.945  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2777 C  C     . TYR A-2 1 171 ? 27.255 11.718 74.885  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 C     1 
ATOM   2778 O  O     . TYR A-2 1 171 ? 28.066 10.904 74.433  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 O     1 
ATOM   2779 C  CB    . TYR A-2 1 171 ? 27.123 13.836 73.581  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2780 C  CG    . TYR A-2 1 171 ? 26.617 14.513 72.329  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2781 C  CD1   . TYR A-2 1 171 ? 26.322 13.777 71.188  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2782 C  CD2   . TYR A-2 1 171 ? 26.514 15.902 72.268  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2783 C  CE1   . TYR A-2 1 171 ? 25.937 14.407 70.002  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2784 C  CE2   . TYR A-2 1 171 ? 26.141 16.545 71.084  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2785 C  CZ    . TYR A-2 1 171 ? 25.855 15.786 69.959  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2786 O  OH    . TYR A-2 1 171 ? 25.515 16.428 68.787  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 171  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2787 N  N     . ALA A-2 1 172 ? 27.091 11.917 76.188  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A-2 N     1 
ATOM   2788 C  CA    . ALA A-2 1 172 ? 27.905 11.190 77.163  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2789 C  C     . ALA A-2 1 172 ? 27.505 9.739  77.380  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A-2 C     1 
ATOM   2790 O  O     . ALA A-2 1 172 ? 28.341 8.900  77.737  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A-2 O     1 
ATOM   2791 C  CB    . ALA A-2 1 172 ? 27.874 11.914 78.519  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 172  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2792 N  N     . GLU A-2 1 173 ? 26.224 9.453  77.173  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 N     1 
ATOM   2793 C  CA    . GLU A-2 1 173 ? 25.681 8.129  77.431  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2794 C  C     . GLU A-2 1 173 ? 26.488 6.936  76.899  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 C     1 
ATOM   2795 O  O     . GLU A-2 1 173 ? 26.846 6.050  77.670  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 O     1 
ATOM   2796 C  CB    . GLU A-2 1 173 ? 24.227 8.060  76.954  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2797 C  CG    . GLU A-2 1 173 ? 23.496 6.821  77.453  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2798 C  CD    . GLU A-2 1 173 ? 22.020 6.818  77.123  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2799 O  OE1   . GLU A-2 1 173 ? 21.533 7.780  76.495  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2800 O  OE2   . GLU A-2 1 173 ? 21.343 5.842  77.505  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2801 N  N     . PRO A-2 1 174 ? 26.794 6.903  75.593  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A-2 N     1 
ATOM   2802 C  CA    . PRO A-2 1 174 ? 27.566 5.756  75.078  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2803 C  C     . PRO A-2 1 174 ? 28.926 5.574  75.757  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A-2 C     1 
ATOM   2804 O  O     . PRO A-2 1 174 ? 29.372 4.440  75.977  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A-2 O     1 
ATOM   2805 C  CB    . PRO A-2 1 174 ? 27.688 6.055  73.581  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2806 C  CG    . PRO A-2 1 174 ? 27.555 7.570  73.510  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2807 C  CD    . PRO A-2 1 174 ? 26.452 7.838  74.508  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 174  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2808 N  N     . HIS A-2 1 175 ? 29.577 6.685  76.085  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 N     1 
ATOM   2809 C  CA    . HIS A-2 1 175 ? 30.874 6.640  76.756  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 CA    1 
ATOM   2810 C  C     . HIS A-2 1 175 ? 30.705 6.058  78.152  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 C     1 
ATOM   2811 O  O     . HIS A-2 1 175 ? 31.506 5.237  78.598  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 O     1 
ATOM   2812 C  CB    . HIS A-2 1 175 ? 31.466 8.043  76.875  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 CB    1 
ATOM   2813 C  CG    . HIS A-2 1 175 ? 31.900 8.623  75.570  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 CG    1 
ATOM   2814 N  ND1   . HIS A-2 1 175 ? 33.092 8.284  74.967  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2815 C  CD2   . HIS A-2 1 175 ? 31.295 9.509  74.743  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2816 C  CE1   . HIS A-2 1 175 ? 33.203 8.937  73.822  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2817 N  NE2   . HIS A-2 1 175 ? 32.126 9.686  73.662  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 175  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2818 N  N     . LEU A-2 1 176 ? 29.673 6.506  78.857  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 N     1 
ATOM   2819 C  CA    . LEU A-2 1 176 ? 29.424 6.004  80.204  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2820 C  C     . LEU A-2 1 176 ? 29.142 4.501  80.197  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 C     1 
ATOM   2821 O  O     . LEU A-2 1 176 ? 29.605 3.775  81.079  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 O     1 
ATOM   2822 C  CB    . LEU A-2 1 176 ? 28.261 6.762  80.847  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2823 C  CG    . LEU A-2 1 176 ? 28.594 8.231  81.144  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2824 C  CD1   . LEU A-2 1 176 ? 27.354 8.961  81.648  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2825 C  CD2   . LEU A-2 1 176 ? 29.705 8.303  82.199  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 176  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2826 N  N     . LYS A-2 1 177 ? 28.398 4.031  79.203  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 N     1 
ATOM   2827 C  CA    . LYS A-2 1 177 ? 28.109 2.602  79.128  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 CA    1 
ATOM   2828 C  C     . LYS A-2 1 177 ? 29.390 1.832  78.812  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 C     1 
ATOM   2829 O  O     . LYS A-2 1 177 ? 29.651 0.774  79.392  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 O     1 
ATOM   2830 C  CB    . LYS A-2 1 177 ? 27.027 2.341  78.081  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 CB    1 
ATOM   2831 C  CG    . LYS A-2 1 177 ? 25.660 2.853  78.541  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 CG    1 
ATOM   2832 C  CD    . LYS A-2 1 177 ? 24.552 2.601  77.536  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 CD    1 
ATOM   2833 C  CE    . LYS A-2 1 177 ? 23.221 3.096  78.090  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 CE    1 
ATOM   2834 N  NZ    . LYS A-2 1 177 ? 22.066 2.782  77.204  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2835 N  N     . ARG A-2 1 178 ? 30.206 2.392  77.925  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 N     1 
ATOM   2836 C  CA    . ARG A-2 1 178 ? 31.472 1.775  77.522  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2837 C  C     . ARG A-2 1 178 ? 32.426 1.658  78.702  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 C     1 
ATOM   2838 O  O     . ARG A-2 1 178 ? 33.107 0.643  78.874  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 O     1 
ATOM   2839 C  CB    . ARG A-2 1 178 ? 32.117 2.613  76.406  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2840 C  CG    . ARG A-2 1 178 ? 33.550 2.262  76.057  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2841 C  CD    . ARG A-2 1 178 ? 34.036 3.102  74.866  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2842 N  NE    . ARG A-2 1 178 ? 34.148 4.535  75.166  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2843 C  CZ    . ARG A-2 1 178 ? 35.138 5.080  75.869  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2844 N  NH1   . ARG A-2 1 178 ? 36.108 4.316  76.352  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2845 N  NH2   . ARG A-2 1 178 ? 35.176 6.399  76.068  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 178  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2846 N  N     . LEU A-2 1 179 ? 32.460 2.701  79.520  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 N     1 
ATOM   2847 C  CA    . LEU A-2 1 179 ? 33.337 2.739  80.681  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2848 C  C     . LEU A-2 1 179 ? 32.806 1.940  81.871  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 C     1 
ATOM   2849 O  O     . LEU A-2 1 179 ? 33.518 1.749  82.852  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 O     1 
ATOM   2850 C  CB    . LEU A-2 1 179 ? 33.567 4.197  81.091  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2851 C  CG    . LEU A-2 1 179 ? 34.298 5.029  80.032  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2852 C  CD1   . LEU A-2 1 179 ? 34.189 6.516  80.385  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2853 C  CD2   . LEU A-2 1 179 ? 35.761 4.596  79.960  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 179  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2854 N  N     . GLY A-2 1 180 ? 31.556 1.492  81.788  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A-2 N     1 
ATOM   2855 C  CA    . GLY A-2 1 180 ? 30.976 0.703  82.865  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2856 C  C     . GLY A-2 1 180 ? 30.416 1.516  84.020  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A-2 C     1 
ATOM   2857 O  O     . GLY A-2 1 180 ? 30.204 0.995  85.115  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 180  GLY A-2 O     1 
ATOM   2858 N  N     . LEU A-2 1 181 ? 30.169 2.798  83.775  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 N     1 
ATOM   2859 C  CA    . LEU A-2 1 181 ? 29.634 3.680  84.803  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2860 C  C     . LEU A-2 1 181 ? 28.114 3.791  84.715  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 C     1 
ATOM   2861 O  O     . LEU A-2 1 181 ? 27.475 4.346  85.611  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 O     1 
ATOM   2862 C  CB    . LEU A-2 1 181 ? 30.267 5.067  84.667  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2863 C  CG    . LEU A-2 1 181 ? 31.779 5.101  84.920  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2864 C  CD1   . LEU A-2 1 181 ? 32.405 6.362  84.325  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2865 C  CD2   . LEU A-2 1 181 ? 32.029 5.024  86.411  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 181  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2866 N  N     . LEU A-2 1 182 ? 27.546 3.249  83.642  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 N     1 
ATOM   2867 C  CA    . LEU A-2 1 182 ? 26.107 3.285  83.408  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2868 C  C     . LEU A-2 1 182 ? 25.661 2.002  82.716  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 C     1 
ATOM   2869 O  O     . LEU A-2 1 182 ? 26.507 1.374  82.046  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 O     1 
ATOM   2870 C  CB    . LEU A-2 1 182 ? 25.763 4.493  82.522  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2871 C  CG    . LEU A-2 1 182 ? 24.280 4.753  82.235  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2872 C  CD1   . LEU A-2 1 182 ? 23.590 5.080  83.556  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2873 C  CD2   . LEU A-2 1 182 ? 24.119 5.900  81.241  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2874 O  OXT   . LEU A-2 1 182 ? 24.468 1.651  82.817  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A-2 OXT   1 
HETATM 2875 MG MG    . MG  B   2 .   ? 10.352 29.913 59.241  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 1001 MG  A   MG    1 
HETATM 2876 MG MG    . MG  C   2 .   ? 12.762 28.547 60.833  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 1002 MG  A   MG    1 
HETATM 2877 MG MG    . MG  D   2 .   ? 8.287  31.982 61.418  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 1003 MG  A   MG    1 
HETATM 2878 P  P     . AMP E   3 .   ? 11.432 31.405 61.963  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   P     1 
HETATM 2879 O  O1P   . AMP E   3 .   ? 11.458 30.238 60.964  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   O1P   1 
HETATM 2880 O  O2P   . AMP E   3 .   ? 12.364 31.119 63.087  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   O2P   1 
HETATM 2881 O  O3P   . AMP E   3 .   ? 10.012 31.658 62.517  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   O3P   1 
HETATM 2882 O  "O5'" . AMP E   3 .   ? 12.043 32.768 61.365  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "O5'" 1 
HETATM 2883 C  "C5'" . AMP E   3 .   ? 11.590 33.513 60.342  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "C5'" 1 
HETATM 2884 C  "C4'" . AMP E   3 .   ? 12.347 34.868 60.256  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "C4'" 1 
HETATM 2885 O  "O4'" . AMP E   3 .   ? 12.678 35.632 61.478  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "O4'" 1 
HETATM 2886 C  "C3'" . AMP E   3 .   ? 13.618 34.798 59.415  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "C3'" 1 
HETATM 2887 O  "O3'" . AMP E   3 .   ? 13.441 35.404 58.167  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "O3'" 1 
HETATM 2888 C  "C2'" . AMP E   3 .   ? 14.693 35.467 60.235  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "C2'" 1 
HETATM 2889 O  "O2'" . AMP E   3 .   ? 15.554 36.304 59.485  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "O2'" 1 
HETATM 2890 C  "C1'" . AMP E   3 .   ? 13.977 36.221 61.339  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   "C1'" 1 
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HETATM 2892 C  C8    . AMP E   3 .   ? 15.113 35.295 63.483  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   C8    1 
HETATM 2893 N  N7    . AMP E   3 .   ? 16.018 35.772 64.401  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   N7    1 
HETATM 2894 C  C5    . AMP E   3 .   ? 16.323 37.046 64.053  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   C5    1 
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HETATM 2896 N  N6    . AMP E   3 .   ? 17.917 37.632 65.702  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   N6    1 
HETATM 2897 N  N1    . AMP E   3 .   ? 17.309 39.240 64.028  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   N1    1 
HETATM 2898 C  C2    . AMP E   3 .   ? 16.571 39.588 62.898  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   C2    1 
HETATM 2899 N  N3    . AMP E   3 .   ? 15.703 38.656 62.321  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A   N3    1 
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HETATM 2922 N  N6    . AMP E-2 3 .   ? 22.782 37.632 80.056  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A-2 N6    1 
HETATM 2923 N  N1    . AMP E-2 3 .   ? 23.390 39.240 81.730  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A-2 N1    1 
HETATM 2924 C  C2    . AMP E-2 3 .   ? 24.128 39.588 82.860  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A-2 C2    1 
HETATM 2925 N  N3    . AMP E-2 3 .   ? 24.996 38.656 83.437  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A-2 N3    1 
HETATM 2926 C  C4    . AMP E-2 3 .   ? 25.106 37.396 82.850  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 2001 AMP A-2 C4    1 
HETATM 2927 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.932 27.020 60.391  1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A   O     1 
HETATM 2928 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.255  29.891 57.469  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A   O     1 
HETATM 2929 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.439  31.845 59.602  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A   O     1 
HETATM 2930 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.081 29.570 76.620  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A   O     1 
HETATM 2931 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.789 29.071 62.602  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A   O     1 
HETATM 2932 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.727  32.341 59.962  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A   O     1 
HETATM 2933 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.406 25.266 61.966  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A   O     1 
HETATM 2934 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.933 29.807 59.697  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A   O     1 
HETATM 2935 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.803 15.501 79.602  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A   O     1 
HETATM 2936 O  O     . HOH F   4 .   ? 7.059  32.383 63.012  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A   O     1 
HETATM 2937 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.231 29.052 79.410  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A   O     1 
HETATM 2938 O  O     . HOH F   4 .   ? 19.547 25.181 68.508  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A   O     1 
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HETATM 2940 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.823 34.735 66.814  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A   O     1 
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HETATM 2943 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.747  19.293 58.756  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A   O     1 
HETATM 2944 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.546  26.855 51.633  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A   O     1 
HETATM 2945 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.968  32.093 77.497  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A   O     1 
HETATM 2946 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.667  19.568 72.298  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A   O     1 
HETATM 2947 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.417 33.885 72.049  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A   O     1 
HETATM 2948 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.705 24.674 51.098  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A   O     1 
HETATM 2949 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.080 33.183 84.823  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A   O     1 
HETATM 2950 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.623 48.748 80.094  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A   O     1 
HETATM 2951 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.269  33.141 70.778  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A   O     1 
HETATM 2952 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.653  34.107 61.364  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A   O     1 
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HETATM 2954 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.366  22.217 70.656  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A   O     1 
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HETATM 2963 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.134  8.283  58.703  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A   O     1 
HETATM 2964 O  O     . HOH F   4 .   ? 20.441 33.964 59.182  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A   O     1 
HETATM 2965 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.257 28.583 62.601  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A   O     1 
HETATM 2966 O  O     . HOH F   4 .   ? 2.180  30.502 56.566  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A   O     1 
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HETATM 2976 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.115 14.980 65.849  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A   O     1 
HETATM 2977 O  O     . HOH F   4 .   ? 5.201  10.164 53.609  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A   O     1 
HETATM 2978 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.478 18.709 59.913  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A   O     1 
HETATM 2979 O  O     . HOH F   4 .   ? 17.272 36.197 97.185  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A   O     1 
HETATM 2980 O  O     . HOH F   4 .   ? 14.733 23.885 48.706  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A   O     1 
HETATM 2981 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.704 19.364 79.306  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A   O     1 
HETATM 2982 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.761  24.313 45.478  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A   O     1 
HETATM 2983 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.684 40.021 60.665  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A   O     1 
HETATM 2984 O  O     . HOH F   4 .   ? 26.139 44.489 86.865  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A   O     1 
HETATM 2985 O  O     . HOH F   4 .   ? 28.354 36.348 59.800  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A   O     1 
HETATM 2986 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.465 33.120 65.168  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A   O     1 
HETATM 2987 O  O     . HOH F   4 .   ? 7.824  19.009 77.933  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A   O     1 
HETATM 2988 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.594  11.371 74.504  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A   O     1 
HETATM 2989 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.250 40.430 87.124  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A   O     1 
HETATM 2990 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.569 20.938 49.738  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A   O     1 
HETATM 2991 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.286  33.302 58.260  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A   O     1 
HETATM 2992 O  O     . HOH F   4 .   ? -3.477 23.138 67.696  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A   O     1 
HETATM 2993 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.166  32.822 62.203  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A   O     1 
HETATM 2994 O  O     . HOH F   4 .   ? 26.201 42.642 85.155  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A   O     1 
HETATM 2995 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.507 3.553  55.174  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A   O     1 
HETATM 2996 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.281 37.358 58.984  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A   O     1 
HETATM 2997 O  O     . HOH F   4 .   ? 7.205  13.829 49.960  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A   O     1 
HETATM 2998 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.824  31.513 71.790  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A   O     1 
HETATM 2999 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.914 47.624 64.943  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A   O     1 
HETATM 3000 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.148 16.481 53.235  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A   O     1 
HETATM 3001 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.923  47.208 84.904  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A   O     1 
HETATM 3002 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.474 3.665  58.775  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A   O     1 
HETATM 3003 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.957 16.119 48.779  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A   O     1 
HETATM 3004 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.540  12.348 73.536  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A   O     1 
HETATM 3005 O  O     . HOH F   4 .   ? 29.080 19.626 61.064  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A   O     1 
HETATM 3006 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.990 26.763 49.665  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A   O     1 
HETATM 3007 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.856  32.501 55.501  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A   O     1 
HETATM 3008 O  O     . HOH F   4 .   ? 21.493 24.448 73.948  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A   O     1 
HETATM 3009 O  O     . HOH F   4 .   ? 2.898  7.185  69.033  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A   O     1 
HETATM 3010 O  O     . HOH F   4 .   ? 13.430 49.004 68.680  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A   O     1 
HETATM 3011 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.605 5.112  61.764  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A   O     1 
HETATM 3012 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.131  40.119 75.616  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A   O     1 
HETATM 3013 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.665  34.033 60.686  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A   O     1 
HETATM 3014 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.677 35.403 88.811  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A   O     1 
HETATM 3015 O  O     . HOH F   4 .   ? 9.485  47.213 78.249  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A   O     1 
HETATM 3016 O  O     . HOH F   4 .   ? 20.997 48.841 84.300  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A   O     1 
HETATM 3017 O  O     . HOH F   4 .   ? 3.101  27.204 48.415  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A   O     1 
HETATM 3018 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.073 31.148 80.240  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A   O     1 
HETATM 3019 O  O     . HOH F   4 .   ? 1.092  28.550 72.676  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A   O     1 
HETATM 3020 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.571 42.624 97.135  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A   O     1 
HETATM 3021 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.444 51.133 82.782  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A   O     1 
HETATM 3022 O  O     . HOH F   4 .   ? -2.585 22.062 65.017  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A   O     1 
HETATM 3023 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.398 48.655 83.780  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A   O     1 
HETATM 3024 O  O     . HOH F   4 .   ? 17.749 52.418 73.736  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A   O     1 
HETATM 3025 O  O     . HOH F   4 .   ? -2.723 23.534 62.531  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A   O     1 
HETATM 3026 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.960 35.277 73.490  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A   O     1 
HETATM 3027 O  O     . HOH F   4 .   ? 24.084 11.741 54.178  1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A   O     1 
HETATM 3028 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.272  9.272  61.382  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A   O     1 
HETATM 3029 O  O     . HOH F   4 .   ? 5.484  28.105 75.281  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A   O     1 
HETATM 3030 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.923  21.137 73.656  1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A   O     1 
HETATM 3031 O  O     . HOH F   4 .   ? 16.925 40.436 96.837  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A   O     1 
HETATM 3032 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.607 41.685 91.165  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A   O     1 
HETATM 3033 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.978 39.007 89.454  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A   O     1 
HETATM 3034 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.433  47.695 81.791  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A   O     1 
HETATM 3035 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.254 46.938 94.716  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A   O     1 
HETATM 3036 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.948 41.924 92.211  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A   O     1 
HETATM 3037 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.855 38.668 84.861  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A   O     1 
HETATM 3038 O  O     . HOH F   4 .   ? 8.506  39.715 72.869  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A   O     1 
HETATM 3039 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.091  31.892 72.351  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A   O     1 
HETATM 3040 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.711  5.929  59.156  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A   O     1 
HETATM 3041 O  O     . HOH F   4 .   ? 28.393 24.290 58.444  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A   O     1 
HETATM 3042 O  O     . HOH F   4 .   ? 22.906 20.496 52.687  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A   O     1 
HETATM 3043 O  O     . HOH F   4 .   ? -3.380 28.470 64.338  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A   O     1 
HETATM 3044 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.927  19.899 71.245  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A   O     1 
HETATM 3045 O  O     . HOH F   4 .   ? 1.006  16.875 69.344  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A   O     1 
HETATM 3046 O  O     . HOH F   4 .   ? -0.343 24.837 58.599  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A   O     1 
HETATM 3047 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.748 19.364 57.857  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A   O     1 
HETATM 3048 O  O     . HOH F   4 .   ? 27.069 27.993 80.768  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A   O     1 
HETATM 3049 O  O     . HOH F   4 .   ? 24.969 29.516 80.395  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A   O     1 
HETATM 3050 O  O     . HOH F   4 .   ? 20.349 33.298 72.873  0.50 24.60 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A   O     1 
HETATM 3051 O  O     . HOH F   4 .   ? 6.798  30.333 76.232  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A   O     1 
HETATM 3052 O  O     . HOH F   4 .   ? 5.182  31.677 74.884  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A   O     1 
HETATM 3053 O  O     . HOH F   4 .   ? -0.242 9.338  53.602  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A   O     1 
HETATM 3054 O  O     . HOH F   4 .   ? 0.451  12.497 55.130  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A   O     1 
HETATM 3055 O  O     . HOH F   4 .   ? 25.310 39.635 93.774  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A   O     1 
HETATM 3056 O  O     . HOH F   4 .   ? 18.081 28.593 48.499  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A   O     1 
HETATM 3057 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.005 10.407 73.911  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A   O     1 
HETATM 3058 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.000 2.314  71.293  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A   O     1 
HETATM 3059 O  O     . HOH F   4 .   ? 10.005 2.634  72.980  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A   O     1 
HETATM 3060 O  O     . HOH F   4 .   ? 11.850 -0.355 70.201  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A   O     1 
HETATM 3061 O  O     . HOH F   4 .   ? 15.796 35.411 69.316  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A   O     1 
HETATM 3062 O  O     . HOH F   4 .   ? 12.773 37.869 58.569  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A   O     1 
HETATM 3063 O  O     . HOH F   4 .   ? 4.204  2.271  62.710  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A   O     1 
HETATM 3064 O  O     . HOH F   4 .   ? -1.452 14.366 54.844  1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A   O     1 
HETATM 3065 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.767 27.020 85.367  1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A-2 O     1 
HETATM 3066 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.444 29.891 88.289  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A-2 O     1 
HETATM 3067 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.260 31.845 86.156  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A-2 O     1 
HETATM 3068 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.618 29.570 69.138  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A-2 O     1 
HETATM 3069 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.910 29.071 83.156  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A-2 O     1 
HETATM 3070 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.972 32.341 85.796  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A-2 O     1 
HETATM 3071 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.293 25.266 83.792  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A-2 O     1 
HETATM 3072 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.766 29.807 86.061  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A-2 O     1 
HETATM 3073 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.896 15.501 66.156  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A-2 O     1 
HETATM 3074 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.640 32.383 82.746  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A-2 O     1 
HETATM 3075 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 18.468 29.052 66.348  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A-2 O     1 
HETATM 3076 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 21.152 25.181 77.250  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A-2 O     1 
HETATM 3077 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 17.307 21.379 83.390  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A-2 O     1 
HETATM 3078 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.876 34.735 78.944  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A-2 O     1 
HETATM 3079 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.073 26.726 80.978  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A-2 O     1 
HETATM 3080 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 38.319 21.210 88.067  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A-2 O     1 
HETATM 3081 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.952 19.293 87.002  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A-2 O     1 
HETATM 3082 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.153 26.855 94.125  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A-2 O     1 
HETATM 3083 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.731 32.093 68.261  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A-2 O     1 
HETATM 3084 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.032 19.568 73.460  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A-2 O     1 
HETATM 3085 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.282 33.885 73.709  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A-2 O     1 
HETATM 3086 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 27.994 24.674 94.660  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A-2 O     1 
HETATM 3087 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 18.619 33.183 60.935  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A-2 O     1 
HETATM 3088 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.076 48.748 65.664  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A-2 O     1 
HETATM 3089 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.430 33.141 74.980  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A-2 O     1 
HETATM 3090 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.046 34.107 84.394  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A-2 O     1 
HETATM 3091 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.948 5.134  88.956  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A-2 O     1 
HETATM 3092 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.333 22.217 75.102  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A-2 O     1 
HETATM 3093 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.347 21.541 85.558  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A-2 O     1 
HETATM 3094 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.255 18.860 68.445  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A-2 O     1 
HETATM 3095 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.534 25.480 84.237  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A-2 O     1 
HETATM 3096 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 43.926 27.896 78.847  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A-2 O     1 
HETATM 3097 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.623 31.862 82.309  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A-2 O     1 
HETATM 3098 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 12.188 26.748 89.732  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A-2 O     1 
HETATM 3099 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.154 51.975 69.651  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A-2 O     1 
HETATM 3100 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.120 -1.547 85.689  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A-2 O     1 
HETATM 3101 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 34.565 8.283  87.055  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A-2 O     1 
HETATM 3102 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 20.258 33.964 86.576  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A-2 O     1 
HETATM 3103 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.956 28.583 83.157  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A-2 O     1 
HETATM 3104 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 38.519 30.502 89.192  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A-2 O     1 
HETATM 3105 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.542 8.797  74.018  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A-2 O     1 
HETATM 3106 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.916 30.494 67.466  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A-2 O     1 
HETATM 3107 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.772 31.718 88.465  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A-2 O     1 
HETATM 3108 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.007 31.188 96.639  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A-2 O     1 
HETATM 3109 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.728 5.392  73.393  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A-2 O     1 
HETATM 3110 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.610 26.737 81.457  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A-2 O     1 
HETATM 3111 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.614 34.435 94.316  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A-2 O     1 
HETATM 3112 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 11.407 36.739 80.934  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A-2 O     1 
HETATM 3113 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.244 22.044 99.090  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A-2 O     1 
HETATM 3114 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.814 14.980 79.909  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A-2 O     1 
HETATM 3115 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.498 10.164 92.149  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A-2 O     1 
HETATM 3116 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.221 18.709 85.845  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A-2 O     1 
HETATM 3117 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.427 36.197 48.573  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A-2 O     1 
HETATM 3118 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.966 23.885 97.052  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A-2 O     1 
HETATM 3119 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.995 19.364 66.452  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A-2 O     1 
HETATM 3120 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.938 24.313 100.280 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A-2 O     1 
HETATM 3121 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 27.015 40.021 85.093  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A-2 O     1 
HETATM 3122 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 14.560 44.489 58.893  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A-2 O     1 
HETATM 3123 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 12.345 36.348 85.958  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A-2 O     1 
HETATM 3124 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.234 33.120 80.590  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A-2 O     1 
HETATM 3125 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.875 19.009 67.825  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A-2 O     1 
HETATM 3126 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.105 11.371 71.254  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A-2 O     1 
HETATM 3127 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.449 40.430 58.634  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A-2 O     1 
HETATM 3128 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.130 20.938 96.020  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A-2 O     1 
HETATM 3129 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.413 33.302 87.498  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A-2 O     1 
HETATM 3130 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 44.176 23.138 78.062  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A-2 O     1 
HETATM 3131 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.533 32.822 83.555  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A-2 O     1 
HETATM 3132 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 14.498 42.642 60.603  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A-2 O     1 
HETATM 3133 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.192 3.553  90.584  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A-2 O     1 
HETATM 3134 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.418 37.358 86.774  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A-2 O     1 
HETATM 3135 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.494 13.829 95.798  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A-2 O     1 
HETATM 3136 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.875 31.513 73.968  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A-2 O     1 
HETATM 3137 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.785 47.624 80.815  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A-2 O     1 
HETATM 3138 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.847 16.481 92.523  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A-2 O     1 
HETATM 3139 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.776 47.208 60.854  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A-2 O     1 
HETATM 3140 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.225 3.665  86.983  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A-2 O     1 
HETATM 3141 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.742 16.119 96.979  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A-2 O     1 
HETATM 3142 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.159 12.348 72.222  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A-2 O     1 
HETATM 3143 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 11.619 19.626 84.694  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A-2 O     1 
HETATM 3144 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 26.709 26.763 96.093  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A-2 O     1 
HETATM 3145 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.843 32.501 90.257  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A-2 O     1 
HETATM 3146 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 19.206 24.448 71.810  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A-2 O     1 
HETATM 3147 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 37.801 7.185  76.725  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A-2 O     1 
HETATM 3148 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 27.269 49.004 77.078  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A-2 O     1 
HETATM 3149 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 18.094 5.112  83.994  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A-2 O     1 
HETATM 3150 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.568 40.119 70.142  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A-2 O     1 
HETATM 3151 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.034 34.033 85.072  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A-2 O     1 
HETATM 3152 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.022 35.403 56.947  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A-2 O     1 
HETATM 3153 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 31.214 47.213 67.509  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A-2 O     1 
HETATM 3154 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 19.702 48.841 61.458  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A-2 O     1 
HETATM 3155 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 37.598 27.204 97.343  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A-2 O     1 
HETATM 3156 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 29.626 31.148 65.518  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A-2 O     1 
HETATM 3157 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.607 28.550 73.082  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A-2 O     1 
HETATM 3158 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 25.128 42.624 48.623  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A-2 O     1 
HETATM 3159 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.255 51.133 62.976  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A-2 O     1 
HETATM 3160 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 43.284 22.062 80.741  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A-2 O     1 
HETATM 3161 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.301 48.655 61.978  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A-2 O     1 
HETATM 3162 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.950 52.418 72.022  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A-2 O     1 
HETATM 3163 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 43.422 23.534 83.227  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A-2 O     1 
HETATM 3164 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 17.739 35.277 72.268  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A-2 O     1 
HETATM 3165 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 16.615 11.741 91.580  1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A-2 O     1 
HETATM 3166 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.427 9.272  84.376  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A-2 O     1 
HETATM 3167 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.215 28.105 70.477  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A-2 O     1 
HETATM 3168 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.776 21.137 72.102  1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A-2 O     1 
HETATM 3169 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 23.774 40.436 48.921  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A-2 O     1 
HETATM 3170 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.092 41.685 54.593  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A-2 O     1 
HETATM 3171 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.721 39.007 56.304  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A-2 O     1 
HETATM 3172 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.266 47.695 63.967  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A-2 O     1 
HETATM 3173 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.445 46.938 51.042  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A-2 O     1 
HETATM 3174 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 14.751 41.924 53.547  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A-2 O     1 
HETATM 3175 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.844 38.668 60.897  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A-2 O     1 
HETATM 3176 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 32.193 39.715 72.889  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A-2 O     1 
HETATM 3177 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.608 31.892 73.407  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A-2 O     1 
HETATM 3178 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.988 5.929  86.602  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A-2 O     1 
HETATM 3179 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 12.306 24.290 87.314  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A-2 O     1 
HETATM 3180 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 17.793 20.496 93.071  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A-2 O     1 
HETATM 3181 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 44.079 28.470 81.420  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A-2 O     1 
HETATM 3182 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.772 19.899 74.513  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A-2 O     1 
HETATM 3183 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 39.693 16.875 76.414  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A-2 O     1 
HETATM 3184 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 41.042 24.837 87.159  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A-2 O     1 
HETATM 3185 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 42.447 19.364 87.901  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A-2 O     1 
HETATM 3186 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 13.630 27.993 64.990  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A-2 O     1 
HETATM 3187 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.730 29.516 65.363  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A-2 O     1 
HETATM 3188 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 20.350 33.298 72.885  0.50 24.60 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A-2 O     1 
HETATM 3189 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 33.901 30.333 69.526  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A-2 O     1 
HETATM 3190 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 35.517 31.677 70.874  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A-2 O     1 
HETATM 3191 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.941 9.338  92.156  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A-2 O     1 
HETATM 3192 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 40.248 12.497 90.628  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A-2 O     1 
HETATM 3193 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 15.389 39.635 51.984  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A-2 O     1 
HETATM 3194 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 22.618 28.593 97.259  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A-2 O     1 
HETATM 3195 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.694 10.407 71.847  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A-2 O     1 
HETATM 3196 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.699 2.314  74.465  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A-2 O     1 
HETATM 3197 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 30.694 2.634  72.778  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A-2 O     1 
HETATM 3198 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 28.849 -0.355 75.557  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A-2 O     1 
HETATM 3199 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 24.903 35.411 76.442  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A-2 O     1 
HETATM 3200 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 27.926 37.869 87.189  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A-2 O     1 
HETATM 3201 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 36.495 2.271  83.048  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A-2 O     1 
HETATM 3202 O  O     . HOH F-2 4 .   ? 42.151 14.366 90.914  1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A-2 O     1 
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