data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Lin, J."  1 
"Zhou, T." 2 
"Ye, K."   3 
"Wang, J." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of mitoNEET" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.text            "iron-sulfur cluster, [2FE-2S], HISTIDINE LIGATION, METAL BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Crystal structure of human mitoNEET reveals distinct groups of iron sulfur proteins." 
_citation.journal_abbrev            Proc.Natl.Acad.Sci.Usa 
_citation.journal_volume            104 
_citation.page_first                14640 
_citation.page_last                 14645 
_citation.year                      2007 
_citation.journal_id_ASTM           PNASA6 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0027-8424 
_citation.journal_id_CSD            0040 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   17766439 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1073/pnas.0702426104 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Lin, J."  1 ? 
primary "Zhou, T." 2 ? 
primary "Ye, K."   3 ? 
primary "Wang, J." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSKRFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKETA
S
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSKRFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKETA
S
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  GLY n 
1 2  SER n 
1 3  LYS n 
1 4  ARG n 
1 5  PHE n 
1 6  TYR n 
1 7  VAL n 
1 8  LYS n 
1 9  ASP n 
1 10 HIS n 
1 11 ARG n 
1 12 ASN n 
1 13 LYS n 
1 14 ALA n 
1 15 MET n 
1 16 ILE n 
1 17 ASN n 
1 18 LEU n 
1 19 HIS n 
1 20 ILE n 
1 21 GLN n 
1 22 LYS n 
1 23 ASP n 
1 24 ASN n 
1 25 PRO n 
1 26 LYS n 
1 27 ILE n 
1 28 VAL n 
1 29 HIS n 
1 30 ALA n 
1 31 PHE n 
1 32 ASP n 
1 33 MET n 
1 34 GLU n 
1 35 ASP n 
1 36 LEU n 
1 37 GLY n 
1 38 ASP n 
1 39 LYS n 
1 40 ALA n 
1 41 VAL n 
1 42 TYR n 
1 43 CYS n 
1 44 ARG n 
1 45 CYS n 
1 46 TRP n 
1 47 ARG n 
1 48 SER n 
1 49 LYS n 
1 50 LYS n 
1 51 PHE n 
1 52 PRO n 
1 53 PHE n 
1 54 CYS n 
1 55 ASP n 
1 56 GLY n 
1 57 ALA n 
1 58 HIS n 
1 59 THR n 
1 60 LYS n 
1 61 HIS n 
1 62 ASN n 
1 63 GLU n 
1 64 GLU n 
1 65 THR n 
1 66 GLY n 
1 67 ASP n 
1 68 ASN n 
1 69 VAL n 
1 70 GLY n 
1 71 PRO n 
1 72 LEU n 
1 73 ILE n 
1 74 ILE n 
1 75 LYS n 
1 76 LYS n 
1 77 LYS n 
1 78 GLU n 
1 79 THR n 
1 80 ALA n 
1 81 SER n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Zinc finger CDGSH domain-containing protein 1" 9379.791 2  ? ? "residues 32-108, soluble domain" ? 
2 non-polymer syn "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER"                    175.820  2  ? ? ?                                 ? 
3 water       nat water                                           18.015   95 ? ? ?                                 ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  GLY 1  30  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2  SER 2  31  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3  LYS 3  32  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4  ARG 4  33  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5  PHE 5  34  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6  TYR 6  35  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7  VAL 7  36  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8  LYS 8  37  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9  ASP 9  38  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10 HIS 10 39  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11 ARG 11 40  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12 ASN 12 41  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13 LYS 13 42  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14 ALA 14 43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 15 MET 15 44  44  MET MET A ? n 
A 1 16 ILE 16 45  45  ILE ILE A ? n 
A 1 17 ASN 17 46  46  ASN ASN A ? n 
A 1 18 LEU 18 47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 19 HIS 19 48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 20 ILE 20 49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 21 GLN 21 50  50  GLN GLN A ? n 
A 1 22 LYS 22 51  51  LYS LYS A ? n 
A 1 23 ASP 23 52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 24 ASN 24 53  53  ASN ASN A ? n 
A 1 25 PRO 25 54  54  PRO PRO A ? n 
A 1 26 LYS 26 55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 27 ILE 27 56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 28 VAL 28 57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 29 HIS 29 58  58  HIS HIS A ? n 
A 1 30 ALA 30 59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 31 PHE 31 60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 32 ASP 32 61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 33 MET 33 62  62  MET MET A ? n 
A 1 34 GLU 34 63  63  GLU GLU A ? n 
A 1 35 ASP 35 64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 36 LEU 36 65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 37 GLY 37 66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 38 ASP 38 67  67  ASP ASP A ? n 
A 1 39 LYS 39 68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 40 ALA 40 69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 41 VAL 41 70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 42 TYR 42 71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 43 CYS 43 72  72  CYS CYS A ? n 
A 1 44 ARG 44 73  73  ARG ARG A ? n 
A 1 45 CYS 45 74  74  CYS CYS A ? n 
A 1 46 TRP 46 75  75  TRP TRP A ? n 
A 1 47 ARG 47 76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 48 SER 48 77  77  SER SER A ? n 
A 1 49 LYS 49 78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 50 LYS 50 79  79  LYS LYS A ? n 
A 1 51 PHE 51 80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 52 PRO 52 81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 53 PHE 53 82  82  PHE PHE A ? n 
A 1 54 CYS 54 83  83  CYS CYS A ? n 
A 1 55 ASP 55 84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 56 GLY 56 85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 57 ALA 57 86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 58 HIS 58 87  87  HIS HIS A ? n 
A 1 59 THR 59 88  88  THR THR A ? n 
A 1 60 LYS 60 89  89  LYS LYS A ? n 
A 1 61 HIS 61 90  90  HIS HIS A ? n 
A 1 62 ASN 62 91  91  ASN ASN A ? n 
A 1 63 GLU 63 92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 64 GLU 64 93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 65 THR 65 94  94  THR THR A ? n 
A 1 66 GLY 66 95  95  GLY GLY A ? n 
A 1 67 ASP 67 96  96  ASP ASP A ? n 
A 1 68 ASN 68 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 69 VAL 69 98  98  VAL VAL A ? n 
A 1 70 GLY 70 99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 71 PRO 71 100 100 PRO PRO A ? n 
A 1 72 LEU 72 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 73 ILE 73 102 102 ILE ILE A ? n 
A 1 74 ILE 74 103 103 ILE ILE A ? n 
A 1 75 LYS 75 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 76 LYS 76 105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 77 LYS 77 106 106 LYS LYS A ? n 
A 1 78 GLU 78 107 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 79 THR 79 108 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 80 ALA 80 109 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 81 SER 81 110 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1  GLY 1  30  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2  SER 2  31  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3  LYS 3  32  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4  ARG 4  33  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5  PHE 5  34  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6  TYR 6  35  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7  VAL 7  36  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8  LYS 8  37  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9  ASP 9  38  38  ASP ASP B ? n 
B 1 10 HIS 10 39  39  HIS HIS B ? n 
B 1 11 ARG 11 40  40  ARG ARG B ? n 
B 1 12 ASN 12 41  41  ASN ASN B ? n 
B 1 13 LYS 13 42  42  LYS LYS B ? n 
B 1 14 ALA 14 43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 15 MET 15 44  44  MET MET B ? n 
B 1 16 ILE 16 45  45  ILE ILE B ? n 
B 1 17 ASN 17 46  46  ASN ASN B ? n 
B 1 18 LEU 18 47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 19 HIS 19 48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 20 ILE 20 49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 21 GLN 21 50  50  GLN GLN B ? n 
B 1 22 LYS 22 51  51  LYS LYS B ? n 
B 1 23 ASP 23 52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 24 ASN 24 53  53  ASN ASN B ? n 
B 1 25 PRO 25 54  54  PRO PRO B ? n 
B 1 26 LYS 26 55  55  LYS LYS B ? n 
B 1 27 ILE 27 56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 28 VAL 28 57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 29 HIS 29 58  58  HIS HIS B ? n 
B 1 30 ALA 30 59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 31 PHE 31 60  60  PHE PHE B ? n 
B 1 32 ASP 32 61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 33 MET 33 62  62  MET MET B ? n 
B 1 34 GLU 34 63  63  GLU GLU B ? n 
B 1 35 ASP 35 64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 36 LEU 36 65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 37 GLY 37 66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 38 ASP 38 67  67  ASP ASP B ? n 
B 1 39 LYS 39 68  68  LYS LYS B ? n 
B 1 40 ALA 40 69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 41 VAL 41 70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 42 TYR 42 71  71  TYR TYR B ? n 
B 1 43 CYS 43 72  72  CYS CYS B ? n 
B 1 44 ARG 44 73  73  ARG ARG B ? n 
B 1 45 CYS 45 74  74  CYS CYS B ? n 
B 1 46 TRP 46 75  75  TRP TRP B ? n 
B 1 47 ARG 47 76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 48 SER 48 77  77  SER SER B ? n 
B 1 49 LYS 49 78  78  LYS LYS B ? n 
B 1 50 LYS 50 79  79  LYS LYS B ? n 
B 1 51 PHE 51 80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 52 PRO 52 81  81  PRO PRO B ? n 
B 1 53 PHE 53 82  82  PHE PHE B ? n 
B 1 54 CYS 54 83  83  CYS CYS B ? n 
B 1 55 ASP 55 84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 56 GLY 56 85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 57 ALA 57 86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 58 HIS 58 87  87  HIS HIS B ? n 
B 1 59 THR 59 88  88  THR THR B ? n 
B 1 60 LYS 60 89  89  LYS LYS B ? n 
B 1 61 HIS 61 90  90  HIS HIS B ? n 
B 1 62 ASN 62 91  91  ASN ASN B ? n 
B 1 63 GLU 63 92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 64 GLU 64 93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 65 THR 65 94  94  THR THR B ? n 
B 1 66 GLY 66 95  95  GLY GLY B ? n 
B 1 67 ASP 67 96  96  ASP ASP B ? n 
B 1 68 ASN 68 97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 69 VAL 69 98  98  VAL VAL B ? n 
B 1 70 GLY 70 99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 71 PRO 71 100 100 PRO PRO B ? n 
B 1 72 LEU 72 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 73 ILE 73 102 102 ILE ILE B ? n 
B 1 74 ILE 74 103 103 ILE ILE B ? n 
B 1 75 LYS 75 104 104 LYS LYS B ? n 
B 1 76 LYS 76 105 105 LYS LYS B ? n 
B 1 77 LYS 77 106 106 LYS LYS B ? n 
B 1 78 GLU 78 107 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 79 THR 79 108 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 80 ALA 80 109 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 81 SER 81 110 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 FES 1  111 107 FES FES A ? 
D 2 FES 1  111 107 FES FES B ? 
E 3 HOH 1  112 1   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  113 3   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  114 4   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  115 5   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  116 6   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  117 7   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  118 8   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  119 12  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  120 13  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 121 14  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 122 18  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 123 22  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 124 31  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 125 37  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 126 39  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 127 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 128 50  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 129 51  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 130 55  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 131 58  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 132 59  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 133 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 134 70  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 135 72  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 136 77  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 137 78  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 138 81  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 139 83  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 140 88  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 141 89  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 142 90  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  112 2   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  113 9   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  114 10  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  115 11  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  116 15  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  117 16  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  118 17  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  119 19  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  120 20  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 121 21  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 122 23  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 123 24  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 124 25  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 125 26  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 126 27  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 127 28  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 128 29  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 129 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 130 32  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 131 33  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 132 34  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 133 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 134 36  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 135 38  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 136 40  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 137 41  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 138 42  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 139 43  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 140 44  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 141 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 142 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 143 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 144 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 145 52  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 146 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 147 54  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 148 56  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 149 57  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 150 60  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 151 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 152 62  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 153 63  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 154 64  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 155 65  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 156 66  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 157 68  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 158 69  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 159 71  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 160 73  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 161 74  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 162 75  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52 163 76  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53 164 79  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54 165 80  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55 166 82  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56 167 84  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57 168 85  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58 169 86  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59 170 87  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60 171 91  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61 172 92  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62 173 93  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63 174 94  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64 175 95  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                     ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FES non-polymer         . "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" ? "Fe2 S2"         175.820 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                   ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLU A 34 ? LEU A 36 ? GLU A 63 LEU A 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 AA2 ALA A 57 ? GLY A 66 ? ALA A 86 GLY A 95 1 ? 10 
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU B 34 ? LEU B 36 ? GLU B 63 LEU B 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P4 AA4 ALA B 57 ? GLY B 66 ? ALA B 86 GLY B 95 1 ? 10 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 27 ? ASP A 32 ? ILE A 56 ASP A 61  
AA1 2 VAL B 69 ? LYS B 75 ? VAL B 98 LYS B 104 
AA1 3 LYS B 39 ? TYR B 42 ? LYS B 68 TYR B 71  
AA2 1 LYS A 39 ? TYR A 42 ? LYS A 68 TYR A 71  
AA2 2 VAL A 69 ? LYS A 75 ? VAL A 98 LYS A 104 
AA2 3 ILE B 27 ? ASP B 32 ? ILE B 56 ASP B 61  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022811 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.016909 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015158 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
FE 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" FES 
3 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N HIS A 29 ? N HIS A 58  O ILE B 73 ? O ILE B 102 
AA1 2 3 O LEU B 72 ? O LEU B 101 N TYR B 42 ? N TYR B 71  
AA2 1 2 N TYR A 42 ? N TYR A 71  O LEU A 72 ? O LEU A 101 
AA2 2 3 N ILE A 73 ? N ILE A 102 O HIS B 29 ? O HIS B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ALA A 1 14 ? 17.129  -3.814  -10.133 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ALA A 1 14 ? 15.917  -3.258  -9.436  1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ALA A 1 14 ? 14.624  -3.698  -10.075 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   4    O  O   . ALA A 1 14 ? 14.223  -3.177  -11.138 1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ALA A 1 14 ? 15.960  -1.759  -9.407  1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   6    N  N   . MET A 1 15 ? 13.924  -4.639  -9.442  1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   1 
ATOM   7    C  CA  . MET A 1 15 ? 12.607  -5.075  -9.968  1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  1 
ATOM   8    C  C   . MET A 1 15 ? 11.581  -3.977  -9.766  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   1 
ATOM   9    O  O   . MET A 1 15 ? 11.733  -3.132  -8.893  1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   1 
ATOM   10   C  CB  . MET A 1 15 ? 12.131  -6.332  -9.258  1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  1 
ATOM   11   C  CG  . MET A 1 15 ? 13.023  -7.530  -9.474  1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  1 
ATOM   12   S  SD  . MET A 1 15 ? 12.155  -9.062  -9.098  1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  1 
ATOM   13   C  CE  . MET A 1 15 ? 12.409  -9.173  -7.323  1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  1 
ATOM   14   N  N   . ILE A 1 16 ? 10.551  -3.992  -10.592 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   1 
ATOM   15   C  CA  . ILE A 1 16 ? 9.419   -3.094  -10.500 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  1 
ATOM   16   C  C   . ILE A 1 16 ? 8.330   -3.774  -9.684  1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   1 
ATOM   17   O  O   . ILE A 1 16 ? 7.730   -3.164  -8.805  1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   1 
ATOM   18   C  CB  . ILE A 1 16 ? 8.887   -2.748  -11.943 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  1 
ATOM   19   C  CG1 . ILE A 1 16 ? 9.789   -1.684  -12.567 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 1 
ATOM   20   C  CG2 . ILE A 1 16 ? 7.428   -2.286  -11.900 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 1 
ATOM   21   C  CD1 . ILE A 1 16 ? 9.648   -1.492  -14.093 1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 1 
ATOM   22   N  N   . ASN A 1 17 ? 8.053   -5.029  -10.002 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   1 
ATOM   23   C  CA  . ASN A 1 17 ? 7.052   -5.765  -9.269  1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  1 
ATOM   24   C  C   . ASN A 1 17 ? 7.734   -6.559  -8.177  1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   1 
ATOM   25   O  O   . ASN A 1 17 ? 8.632   -7.351  -8.446  1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   1 
ATOM   26   C  CB  . ASN A 1 17 ? 6.263   -6.696  -10.206 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  1 
ATOM   27   C  CG  . ASN A 1 17 ? 5.375   -7.619  -9.450  1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  1 
ATOM   28   O  OD1 . ASN A 1 17 ? 4.901   -7.271  -8.373  1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 1 
ATOM   29   N  ND2 . ASN A 1 17 ? 5.172   -8.814  -9.968  1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 1 
ATOM   30   N  N   . LEU A 1 18 ? 7.324   -6.343  -6.934  1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   31   C  CA  . LEU A 1 18 ? 8.020   -6.921  -5.803  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   32   C  C   . LEU A 1 18 ? 7.348   -8.197  -5.338  1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   33   O  O   . LEU A 1 18 ? 8.026   -9.140  -4.922  1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   34   C  CB  . LEU A 1 18 ? 8.065   -5.898  -4.678  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   35   C  CG  . LEU A 1 18 ? 9.297   -4.995  -4.508  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   36   C  CD1 . LEU A 1 18 ? 10.072  -4.729  -5.777  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   37   C  CD2 . LEU A 1 18 ? 8.908   -3.675  -3.824  1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   38   N  N   . HIS A 1 19 ? 6.022   -8.241  -5.381  1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   39   C  CA  . HIS A 1 19 ? 5.304   -9.317  -4.708  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   40   C  C   . HIS A 1 19 ? 4.129   -9.935  -5.468  1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   41   O  O   . HIS A 1 19 ? 3.537   -10.889 -4.991  1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   42   C  CB  . HIS A 1 19 ? 4.785   -8.837  -3.354  1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   43   C  CG  . HIS A 1 19 ? 5.849   -8.341  -2.423  1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   44   N  ND1 . HIS A 1 19 ? 5.932   -7.021  -2.023  1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   45   C  CD2 . HIS A 1 19 ? 6.861   -8.985  -1.796  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   46   C  CE1 . HIS A 1 19 ? 6.943   -6.878  -1.182  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   47   N  NE2 . HIS A 1 19 ? 7.525   -8.053  -1.031  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   48   N  N   . ILE A 1 20 ? 3.753   -9.401  -6.623  1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   49   C  CA  . ILE A 1 20 ? 2.516   -9.873  -7.249  1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   50   C  C   . ILE A 1 20 ? 2.753   -11.131 -8.089  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   51   O  O   . ILE A 1 20 ? 3.668   -11.139 -8.934  1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   52   C  CB  . ILE A 1 20 ? 1.842   -8.747  -8.074  1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   53   C  CG1 . ILE A 1 20 ? 1.350   -7.643  -7.146  1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   54   C  CG2 . ILE A 1 20 ? 0.681   -9.256  -8.913  1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   55   C  CD1 . ILE A 1 20 ? 1.134   -6.328  -7.872  1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   56   N  N   . GLN A 1 21 ? 1.942   -12.173 -7.863  1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   57   C  CA  A GLN A 1 21 ? 1.922   -13.353 -8.736  0.50 48.78 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   58   C  CA  B GLN A 1 21 ? 1.936   -13.389 -8.705  0.50 48.50 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   59   C  C   . GLN A 1 21 ? 3.345   -13.753 -9.195  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   60   O  O   . GLN A 1 21 ? 3.636   -13.833 -10.403 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   61   C  CB  A GLN A 1 21 ? 0.977   -13.106 -9.949  0.50 48.50 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   62   C  CB  B GLN A 1 21 ? 0.914   -13.300 -9.882  0.50 48.35 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   63   C  CG  A GLN A 1 21 ? -0.530  -12.878 -9.611  0.50 49.28 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   64   C  CG  B GLN A 1 21 ? 0.528   -14.697 -10.453 0.50 49.44 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   65   C  CD  A GLN A 1 21 ? -1.329  -12.106 -10.702 0.50 50.39 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   66   C  CD  B GLN A 1 21 ? -0.428  -14.737 -11.690 0.50 48.73 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   67   O  OE1 A GLN A 1 21 ? -1.181  -12.350 -11.919 0.50 52.39 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   68   O  OE1 B GLN A 1 21 ? -0.559  -13.786 -12.471 0.50 44.82 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   69   N  NE2 A GLN A 1 21 ? -2.207  -11.184 -10.253 0.50 51.59 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   70   N  NE2 B GLN A 1 21 ? -1.066  -15.898 -11.870 0.50 48.36 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   71   N  N   . LYS A 1 22 ? 4.237   -14.003 -8.252  1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   1 
ATOM   72   C  CA  . LYS A 1 22 ? 5.634   -14.300 -8.622  1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  1 
ATOM   73   C  C   . LYS A 1 22 ? 5.882   -15.702 -9.273  1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   1 
ATOM   74   O  O   . LYS A 1 22 ? 6.956   -15.957 -9.836  1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   1 
ATOM   75   C  CB  . LYS A 1 22 ? 6.591   -13.963 -7.457  1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  1 
ATOM   76   C  CG  . LYS A 1 22 ? 6.805   -12.429 -7.264  1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  1 
ATOM   77   C  CD  . LYS A 1 22 ? 7.618   -11.859 -8.452  1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  1 
ATOM   78   C  CE  . LYS A 1 22 ? 7.980   -10.389 -8.269  1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  1 
ATOM   79   N  NZ  . LYS A 1 22 ? 8.567   -9.775  -9.513  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  1 
ATOM   80   N  N   A ASP A 1 23 ? 4.867   -16.567 -9.205  0.50 47.38 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   81   N  N   B ASP A 1 23 ? 4.893   -16.580 -9.229  0.50 47.83 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   82   C  CA  A ASP A 1 23 ? 4.870   -17.859 -9.899  0.50 46.88 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   83   C  CA  B ASP A 1 23 ? 5.037   -17.847 -9.917  0.50 47.76 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   84   C  C   A ASP A 1 23 ? 4.433   -17.750 -11.362 0.50 47.47 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   85   C  C   B ASP A 1 23 ? 4.711   -17.702 -11.419 0.50 47.84 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   86   O  O   A ASP A 1 23 ? 4.269   -18.764 -12.040 0.50 47.55 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   87   O  O   B ASP A 1 23 ? 4.915   -18.646 -12.188 0.50 47.62 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   88   C  CB  A ASP A 1 23 ? 3.987   -18.884 -9.180  0.50 46.93 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   89   C  CB  B ASP A 1 23 ? 4.187   -18.919 -9.239  0.50 48.33 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   90   C  CG  A ASP A 1 23 ? 2.561   -18.381 -8.891  0.50 46.74 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   91   C  CG  B ASP A 1 23 ? 4.500   -19.068 -7.724  0.50 51.03 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   92   O  OD1 A ASP A 1 23 ? 2.314   -17.149 -8.790  0.50 46.20 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   93   O  OD1 B ASP A 1 23 ? 5.678   -18.895 -7.282  0.50 52.81 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   94   O  OD2 A ASP A 1 23 ? 1.684   -19.261 -8.715  0.50 46.99 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   95   O  OD2 B ASP A 1 23 ? 3.554   -19.398 -6.965  0.50 53.89 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   96   N  N   . ASN A 1 24 ? 4.224   -16.523 -11.829 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   1 
ATOM   97   C  CA  . ASN A 1 24 ? 3.901   -16.263 -13.235 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  1 
ATOM   98   C  C   . ASN A 1 24 ? 5.130   -15.563 -13.856 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   1 
ATOM   99   O  O   . ASN A 1 24 ? 5.530   -14.476 -13.395 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   1 
ATOM   100  C  CB  . ASN A 1 24 ? 2.699   -15.314 -13.291 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  1 
ATOM   101  C  CG  . ASN A 1 24 ? 2.184   -15.055 -14.713 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  1 
ATOM   102  O  OD1 . ASN A 1 24 ? 2.873   -15.296 -15.712 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 1 
ATOM   103  N  ND2 . ASN A 1 24 ? 0.967   -14.542 -14.797 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 1 
ATOM   104  N  N   . PRO A 1 25 ? 5.756   -16.174 -14.869 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   1 
ATOM   105  C  CA  . PRO A 1 25 ? 7.013   -15.574 -15.339 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  1 
ATOM   106  C  C   . PRO A 1 25 ? 6.793   -14.267 -16.093 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   1 
ATOM   107  O  O   . PRO A 1 25 ? 7.739   -13.571 -16.369 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   1 
ATOM   108  C  CB  . PRO A 1 25 ? 7.577   -16.633 -16.285 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  1 
ATOM   109  C  CG  . PRO A 1 25 ? 6.439   -17.447 -16.685 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  1 
ATOM   110  C  CD  . PRO A 1 25 ? 5.430   -17.411 -15.587 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  1 
ATOM   111  N  N   . LYS A 1 26 ? 5.553   -13.970 -16.485 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   1 
ATOM   112  C  CA  . LYS A 1 26 ? 5.272   -12.708 -17.171 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   113  C  C   . LYS A 1 26 ? 3.811   -12.360 -17.069 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   1 
ATOM   114  O  O   . LYS A 1 26 ? 2.983   -13.011 -17.733 1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   1 
ATOM   115  C  CB  . LYS A 1 26 ? 5.662   -12.755 -18.649 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   116  C  CG  . LYS A 1 26 ? 5.417   -11.397 -19.347 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   117  C  CD  . LYS A 1 26 ? 5.914   -11.381 -20.757 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   118  C  CE  . LYS A 1 26 ? 4.923   -12.043 -21.711 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   119  N  NZ  . LYS A 1 26 ? 5.610   -12.202 -23.062 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   120  N  N   . ILE A 1 27 ? 3.493   -11.336 -16.258 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   1 
ATOM   121  C  CA  . ILE A 1 27 ? 2.108   -11.041 -15.931 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  1 
ATOM   122  C  C   . ILE A 1 27 ? 1.509   -10.119 -16.991 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   1 
ATOM   123  O  O   . ILE A 1 27 ? 1.936   -8.956  -17.126 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   1 
ATOM   124  C  CB  . ILE A 1 27 ? 2.014   -10.379 -14.541 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  1 
ATOM   125  C  CG1 . ILE A 1 27 ? 2.621   -11.316 -13.464 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 1 
ATOM   126  C  CG2 . ILE A 1 27 ? 0.524   -9.989  -14.203 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 1 
ATOM   127  C  CD1 . ILE A 1 27 ? 2.774   -10.620 -12.066 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 1 
ATOM   128  N  N   . VAL A 1 28 ? 0.494   -10.613 -17.709 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   129  C  CA  . VAL A 1 28 ? -0.159  -9.857  -18.786 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   130  C  C   . VAL A 1 28 ? -1.603  -10.024 -18.455 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   131  O  O   . VAL A 1 28 ? -2.005  -11.101 -18.015 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   132  C  CB  . VAL A 1 28 ? 0.103   -10.532 -20.159 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   133  C  CG1 . VAL A 1 28 ? -0.603  -9.797  -21.305 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   134  C  CG2 . VAL A 1 28 ? 1.615   -10.658 -20.409 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   135  N  N   . HIS A 1 29 ? -2.378  -8.948  -18.606 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   1 
ATOM   136  C  CA  . HIS A 1 29 ? -3.836  -9.012  -18.424 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  1 
ATOM   137  C  C   . HIS A 1 29 ? -4.482  -8.626  -19.730 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   1 
ATOM   138  O  O   . HIS A 1 29 ? -3.965  -7.740  -20.426 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   1 
ATOM   139  C  CB  . HIS A 1 29 ? -4.275  -8.062  -17.268 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  1 
ATOM   140  C  CG  . HIS A 1 29 ? -3.918  -8.596  -15.919 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  1 
ATOM   141  N  ND1 . HIS A 1 29 ? -2.653  -8.446  -15.383 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 1 
ATOM   142  C  CD2 . HIS A 1 29 ? -4.610  -9.390  -15.060 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 1 
ATOM   143  C  CE1 . HIS A 1 29 ? -2.599  -9.078  -14.220 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 1 
ATOM   144  N  NE2 . HIS A 1 29 ? -3.774  -9.653  -13.996 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 1 
ATOM   145  N  N   . ALA A 1 30 ? -5.628  -9.238  -20.060 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   146  C  CA  . ALA A 1 30 ? -6.371  -8.839  -21.265 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   147  C  C   . ALA A 1 30 ? -7.858  -8.825  -20.950 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   148  O  O   . ALA A 1 30 ? -8.358  -9.809  -20.418 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   149  C  CB  . ALA A 1 30 ? -6.075  -9.802  -22.431 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   150  N  N   . PHE A 1 31 ? -8.529  -7.710  -21.268 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   151  C  CA  . PHE A 1 31 ? -9.956  -7.550  -21.055 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   152  C  C   . PHE A 1 31 ? -10.630 -7.125  -22.352 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   153  O  O   . PHE A 1 31 ? -10.024 -6.416  -23.168 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   154  C  CB  . PHE A 1 31 ? -10.245 -6.494  -19.987 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   155  C  CG  . PHE A 1 31 ? -9.642  -6.812  -18.644 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   156  C  CD1 . PHE A 1 31 ? -8.425  -6.276  -18.279 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   157  C  CD2 . PHE A 1 31 ? -10.302 -7.627  -17.741 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   158  C  CE1 . PHE A 1 31 ? -7.876  -6.568  -17.047 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   159  C  CE2 . PHE A 1 31 ? -9.743  -7.917  -16.513 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   160  C  CZ  . PHE A 1 31 ? -8.534  -7.397  -16.173 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   161  N  N   . ASP A 1 32 ? -11.881 -7.581  -22.526 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   162  C  CA  . ASP A 1 32 ? -12.735 -7.159  -23.611 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   163  C  C   . ASP A 1 32 ? -13.490 -5.913  -23.178 1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   164  O  O   . ASP A 1 32 ? -14.041 -5.870  -22.082 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   165  C  CB  . ASP A 1 32 ? -13.736 -8.259  -23.976 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   166  C  CG  . ASP A 1 32 ? -13.056 -9.547  -24.409 1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   167  O  OD1 . ASP A 1 32 ? -11.859 -9.499  -24.775 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   168  O  OD2 . ASP A 1 32 ? -13.716 -10.616 -24.379 1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   169  N  N   . MET A 1 33 ? -13.481 -4.896  -24.030 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 62  MET A N   1 
ATOM   170  C  CA  . MET A 1 33 ? -14.141 -3.629  -23.733 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CA  1 
ATOM   171  C  C   . MET A 1 33 ? -15.610 -3.843  -23.362 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 62  MET A C   1 
ATOM   172  O  O   . MET A 1 33 ? -16.138 -3.129  -22.510 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 62  MET A O   1 
ATOM   173  C  CB  . MET A 1 33 ? -14.060 -2.690  -24.923 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CB  1 
ATOM   174  C  CG  . MET A 1 33 ? -12.664 -2.411  -25.384 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CG  1 
ATOM   175  S  SD  . MET A 1 33 ? -12.779 -1.482  -26.913 1.00 56.07 ? ? ? ? ? ? 62  MET A SD  1 
ATOM   176  C  CE  . MET A 1 33 ? -11.164 -1.839  -27.591 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CE  1 
ATOM   177  N  N   . GLU A 1 34 ? -16.258 -4.827  -23.988 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   1 
ATOM   178  C  CA  . GLU A 1 34 ? -17.648 -5.171  -23.676 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  1 
ATOM   179  C  C   . GLU A 1 34 ? -17.864 -5.462  -22.185 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   1 
ATOM   180  O  O   . GLU A 1 34 ? -18.896 -5.124  -21.641 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   1 
ATOM   181  C  CB  . GLU A 1 34 ? -18.106 -6.365  -24.520 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  1 
ATOM   182  C  CG  . GLU A 1 34 ? -18.126 -6.118  -26.028 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  1 
ATOM   183  C  CD  . GLU A 1 34 ? -16.787 -5.656  -26.575 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  1 
ATOM   184  O  OE1 . GLU A 1 34 ? -15.920 -6.505  -26.860 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 1 
ATOM   185  O  OE2 . GLU A 1 34 ? -16.606 -4.430  -26.716 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 1 
ATOM   186  N  N   . ASP A 1 35 ? -16.875 -6.063  -21.527 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   187  C  CA  . ASP A 1 35 ? -17.004 -6.456  -20.121 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   188  C  C   . ASP A 1 35 ? -16.617 -5.374  -19.119 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   189  O  O   . ASP A 1 35 ? -16.681 -5.605  -17.906 1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   190  C  CB  . ASP A 1 35 ? -16.129 -7.671  -19.837 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   191  C  CG  . ASP A 1 35 ? -16.638 -8.944  -20.482 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   192  O  OD1 . ASP A 1 35 ? -17.810 -8.988  -20.939 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   193  O  OD2 . ASP A 1 35 ? -15.836 -9.923  -20.504 1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   194  N  N   . LEU A 1 36 ? -16.188 -4.215  -19.618 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   1 
ATOM   195  C  CA  . LEU A 1 36 ? -15.611 -3.166  -18.762 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  1 
ATOM   196  C  C   . LEU A 1 36 ? -16.638 -2.292  -18.044 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   1 
ATOM   197  O  O   . LEU A 1 36 ? -16.364 -1.797  -16.944 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   1 
ATOM   198  C  CB  . LEU A 1 36 ? -14.647 -2.266  -19.542 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  1 
ATOM   199  C  CG  . LEU A 1 36 ? -13.295 -2.859  -19.925 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  1 
ATOM   200  C  CD1 . LEU A 1 36 ? -12.285 -1.736  -20.155 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 1 
ATOM   201  C  CD2 . LEU A 1 36 ? -12.849 -3.800  -18.834 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 1 
ATOM   202  N  N   . GLY A 1 37 ? -17.792 -2.069  -18.662 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   203  C  CA  . GLY A 1 37 ? -18.761 -1.174  -18.073 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   204  C  C   . GLY A 1 37 ? -18.370 0.268   -18.297 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   205  O  O   . GLY A 1 37 ? -17.830 0.610   -19.348 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   206  N  N   . ASP A 1 38 ? -18.645 1.102   -17.295 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A N   1 
ATOM   207  C  CA  . ASP A 1 38 ? -18.493 2.556   -17.389 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CA  1 
ATOM   208  C  C   . ASP A 1 38 ? -17.041 3.042   -17.433 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A C   1 
ATOM   209  O  O   . ASP A 1 38 ? -16.684 3.870   -18.280 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A O   1 
ATOM   210  C  CB  . ASP A 1 38 ? -19.238 3.250   -16.230 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CB  1 
ATOM   211  C  CG  . ASP A 1 38 ? -20.727 3.483   -16.528 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CG  1 
ATOM   212  O  OD1 . ASP A 1 38 ? -21.281 2.814   -17.431 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD1 1 
ATOM   213  O  OD2 . ASP A 1 38 ? -21.343 4.340   -15.854 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD2 1 
ATOM   214  N  N   . LYS A 1 39 ? -16.226 2.515   -16.514 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
ATOM   215  C  CA  . LYS A 1 39 ? -14.856 2.973   -16.258 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
ATOM   216  C  C   . LYS A 1 39 ? -14.073 1.856   -15.575 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
ATOM   217  O  O   . LYS A 1 39 ? -14.576 1.208   -14.650 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
ATOM   218  C  CB  . LYS A 1 39 ? -14.905 4.180   -15.319 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
ATOM   219  C  CG  . LYS A 1 39 ? -13.627 4.967   -15.157 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
ATOM   220  C  CD  . LYS A 1 39 ? -13.734 5.891   -13.951 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
ATOM   221  C  CE  . LYS A 1 39 ? -12.760 7.048   -14.040 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
ATOM   222  N  NZ  . LYS A 1 39 ? -12.505 7.669   -12.708 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM   223  N  N   . ALA A 1 40 ? -12.836 1.641   -16.013 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   224  C  CA  . ALA A 1 40 ? -11.924 0.739   -15.300 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   225  C  C   . ALA A 1 40 ? -10.623 1.503   -15.067 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   226  O  O   . ALA A 1 40 ? -10.163 2.271   -15.936 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   227  C  CB  . ALA A 1 40 ? -11.704 -0.522  -16.083 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   228  N  N   . VAL A 1 41 ? -10.071 1.380   -13.863 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   229  C  CA  . VAL A 1 41 ? -8.848  2.107   -13.534 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   230  C  C   . VAL A 1 41 ? -7.779  1.067   -13.204 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   231  O  O   . VAL A 1 41 ? -7.916  0.341   -12.194 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   232  C  CB  . VAL A 1 41 ? -9.043  3.113   -12.346 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   233  C  CG1 . VAL A 1 41 ? -7.776  3.943   -12.123 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   234  C  CG2 . VAL A 1 41 ? -10.262 4.060   -12.569 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   235  N  N   . TYR A 1 42 ? -6.728  1.018   -14.040 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   236  C  CA  . TYR A 1 42 ? -5.737  -0.046  -14.016 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   237  C  C   . TYR A 1 42 ? -4.409  0.417   -13.372 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   238  O  O   . TYR A 1 42 ? -3.931  1.531   -13.670 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   239  C  CB  . TYR A 1 42 ? -5.482  -0.520  -15.438 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   240  C  CG  . TYR A 1 42 ? -6.685  -1.183  -16.052 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   241  C  CD1 . TYR A 1 42 ? -7.089  -2.454  -15.638 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   242  C  CD2 . TYR A 1 42 ? -7.424  -0.543  -17.058 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   243  C  CE1 . TYR A 1 42 ? -8.228  -3.081  -16.212 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   244  C  CE2 . TYR A 1 42 ? -8.488  -1.155  -17.660 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   245  C  CZ  . TYR A 1 42 ? -8.898  -2.422  -17.235 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   246  O  OH  . TYR A 1 42 ? -9.991  -2.988  -17.824 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   247  N  N   . CYS A 1 43 ? -3.830  -0.447  -12.517 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   1 
ATOM   248  C  CA  . CYS A 1 43 ? -2.611  -0.142  -11.767 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  1 
ATOM   249  C  C   . CYS A 1 43 ? -1.402  -0.230  -12.686 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   1 
ATOM   250  O  O   . CYS A 1 43 ? -1.282  -1.195  -13.454 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   1 
ATOM   251  C  CB  . CYS A 1 43 ? -2.450  -1.149  -10.605 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  1 
ATOM   252  S  SG  . CYS A 1 43 ? -0.930  -0.949  -9.622  1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  1 
ATOM   253  N  N   . ARG A 1 44 ? -0.512  0.769   -12.604 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   254  C  CA  . ARG A 1 44 ? 0.754   0.713   -13.337 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   255  C  C   . ARG A 1 44 ? 1.942   0.771   -12.408 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   256  O  O   . ARG A 1 44 ? 3.087   0.992   -12.855 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   257  C  CB  . ARG A 1 44 ? 0.848   1.823   -14.409 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   258  C  CG  . ARG A 1 44 ? -0.244  1.661   -15.460 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   259  C  CD  . ARG A 1 44 ? -0.118  2.633   -16.647 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   260  N  NE  . ARG A 1 44 ? -0.232  4.052   -16.265 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   261  C  CZ  . ARG A 1 44 ? -0.236  5.069   -17.144 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   262  N  NH1 . ARG A 1 44 ? -0.199  4.854   -18.445 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   263  N  NH2 . ARG A 1 44 ? -0.342  6.327   -16.741 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   264  N  N   . CYS A 1 45 ? 1.691   0.590   -11.116 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   1 
ATOM   265  C  CA  . CYS A 1 45 ? 2.763   0.692   -10.133 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  1 
ATOM   266  C  C   . CYS A 1 45 ? 3.073   -0.625  -9.456  1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   1 
ATOM   267  O  O   . CYS A 1 45 ? 4.036   -0.703  -8.706  1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   1 
ATOM   268  C  CB  . CYS A 1 45 ? 2.431   1.738   -9.053  1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  1 
ATOM   269  S  SG  . CYS A 1 45 ? 1.131   1.303   -7.879  1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  1 
ATOM   270  N  N   . TRP A 1 46 ? 2.217   -1.623  -9.624  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   1 
ATOM   271  C  CA  . TRP A 1 46 ? 2.488   -2.957  -9.091  1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  1 
ATOM   272  C  C   . TRP A 1 46 ? 2.550   -2.956  -7.574  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   1 
ATOM   273  O  O   . TRP A 1 46 ? 3.276   -3.766  -6.988  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   1 
ATOM   274  C  CB  . TRP A 1 46 ? 3.780   -3.550  -9.685  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  1 
ATOM   275  C  CG  . TRP A 1 46 ? 3.706   -3.657  -11.190 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  1 
ATOM   276  C  CD1 . TRP A 1 46 ? 3.987   -2.656  -12.094 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 1 
ATOM   277  C  CD2 . TRP A 1 46 ? 3.268   -4.782  -11.967 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 1 
ATOM   278  N  NE1 . TRP A 1 46 ? 3.753   -3.088  -13.390 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 1 
ATOM   279  C  CE2 . TRP A 1 46 ? 3.344   -4.399  -13.343 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 1 
ATOM   280  C  CE3 . TRP A 1 46 ? 2.869   -6.104  -11.652 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 1 
ATOM   281  C  CZ2 . TRP A 1 46 ? 3.004   -5.259  -14.371 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 1 
ATOM   282  C  CZ3 . TRP A 1 46 ? 2.548   -6.962  -12.698 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 1 
ATOM   283  C  CH2 . TRP A 1 46 ? 2.605   -6.534  -14.036 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 1 
ATOM   284  N  N   . ARG A 1 47 ? 1.792   -2.040  -6.946  1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   285  C  CA  . ARG A 1 47 ? 1.649   -1.982  -5.471  1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   286  C  C   . ARG A 1 47 ? 0.197   -2.161  -5.012  1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   287  O  O   . ARG A 1 47 ? -0.070  -2.284  -3.805  1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   288  C  CB  . ARG A 1 47 ? 2.194   -0.660  -4.905  1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   289  C  CG  . ARG A 1 47 ? 3.630   -0.341  -5.287  1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   290  C  CD  . ARG A 1 47 ? 4.588   -1.280  -4.640  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   291  N  NE  . ARG A 1 47 ? 5.982   -0.990  -4.971  1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   292  C  CZ  . ARG A 1 47 ? 6.669   -1.557  -5.969  1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   293  N  NH1 . ARG A 1 47 ? 6.104   -2.452  -6.791  1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   294  N  NH2 . ARG A 1 47 ? 7.945   -1.239  -6.158  1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   295  N  N   . SER A 1 48 ? -0.747  -2.170  -5.948  1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   1 
ATOM   296  C  CA  . SER A 1 48 ? -2.166  -2.311  -5.590  1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  1 
ATOM   297  C  C   . SER A 1 48 ? -2.435  -3.678  -4.991  1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   1 
ATOM   298  O  O   . SER A 1 48 ? -1.869  -4.693  -5.460  1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   1 
ATOM   299  C  CB  . SER A 1 48 ? -3.049  -2.154  -6.822  1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  1 
ATOM   300  O  OG  . SER A 1 48 ? -4.399  -2.291  -6.435  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  1 
ATOM   301  N  N   . LYS A 1 49 ? -3.310  -3.711  -3.985  1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   302  C  CA  . LYS A 1 49 ? -3.744  -4.972  -3.414  1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   303  C  C   . LYS A 1 49 ? -4.881  -5.572  -4.237  1.00 52.28 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   304  O  O   . LYS A 1 49 ? -5.342  -6.682  -3.965  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   305  C  CB  . LYS A 1 49 ? -4.207  -4.779  -1.960  1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . LYS A 1 49 ? -3.128  -4.323  -1.000  1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   307  C  CD  . LYS A 1 49 ? -3.721  -4.215  0.403   1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   308  C  CE  . LYS A 1 49 ? -2.663  -3.923  1.457   1.00 59.27 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   309  N  NZ  . LYS A 1 49 ? -3.168  -4.163  2.838   1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   310  N  N   . LYS A 1 50 ? -5.358  -4.815  -5.215  1.00 52.71 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LYS A 1 50 ? -6.445  -5.250  -6.095  1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LYS A 1 50 ? -5.930  -5.370  -7.528  1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   1 
ATOM   313  O  O   . LYS A 1 50 ? -6.706  -5.408  -8.467  1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LYS A 1 50 ? -7.597  -4.229  -6.068  1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LYS A 1 50 ? -8.235  -3.970  -4.708  1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  1 
ATOM   316  C  CD  . LYS A 1 50 ? -9.312  -5.002  -4.350  1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  1 
ATOM   317  C  CE  . LYS A 1 50 ? -10.067 -4.526  -3.146  1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  1 
ATOM   318  N  NZ  . LYS A 1 50 ? -11.247 -5.367  -2.906  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  1 
ATOM   319  N  N   . PHE A 1 51 ? -4.615  -5.392  -7.694  1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   320  C  CA  . PHE A 1 51 ? -4.002  -5.541  -9.011  1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   321  C  C   . PHE A 1 51 ? -4.740  -6.603  -9.825  1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   322  O  O   . PHE A 1 51 ? -5.034  -7.668  -9.315  1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   323  C  CB  . PHE A 1 51 ? -2.526  -5.895  -8.876  1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . PHE A 1 51 ? -1.750  -5.701  -10.156 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   325  C  CD1 . PHE A 1 51 ? -1.208  -4.437  -10.487 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   326  C  CD2 . PHE A 1 51 ? -1.597  -6.754  -11.050 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   327  C  CE1 . PHE A 1 51 ? -0.526  -4.243  -11.659 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   328  C  CE2 . PHE A 1 51 ? -0.896  -6.553  -12.268 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   329  C  CZ  . PHE A 1 51 ? -0.377  -5.289  -12.569 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   330  N  N   . PRO A 1 52 ? -5.021  -6.350  -11.108 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   1 
ATOM   331  C  CA  . PRO A 1 52 ? -4.587  -5.274  -11.991 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  1 
ATOM   332  C  C   . PRO A 1 52 ? -5.306  -3.912  -11.843 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   1 
ATOM   333  O  O   . PRO A 1 52 ? -5.012  -2.995  -12.590 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   1 
ATOM   334  C  CB  . PRO A 1 52 ? -4.844  -5.866  -13.369 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . PRO A 1 52 ? -6.031  -6.750  -13.156 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  1 
ATOM   336  C  CD  . PRO A 1 52 ? -5.895  -7.319  -11.797 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  1 
ATOM   337  N  N   . PHE A 1 53 ? -6.254  -3.792  -10.913 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   1 
ATOM   338  C  CA  . PHE A 1 53 ? -6.943  -2.514  -10.700 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  1 
ATOM   339  C  C   . PHE A 1 53 ? -6.251  -1.626  -9.690  1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   1 
ATOM   340  O  O   . PHE A 1 53 ? -5.627  -2.130  -8.735  1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   1 
ATOM   341  C  CB  . PHE A 1 53 ? -8.398  -2.775  -10.290 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  1 
ATOM   342  C  CG  . PHE A 1 53 ? -9.093  -3.653  -11.255 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  1 
ATOM   343  C  CD1 . PHE A 1 53 ? -9.510  -3.146  -12.480 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 1 
ATOM   344  C  CD2 . PHE A 1 53 ? -9.258  -5.004  -10.997 1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 1 
ATOM   345  C  CE1 . PHE A 1 53 ? -10.136 -3.970  -13.425 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 1 
ATOM   346  C  CE2 . PHE A 1 53 ? -9.915  -5.840  -11.921 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 1 
ATOM   347  C  CZ  . PHE A 1 53 ? -10.352 -5.317  -13.138 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  1 
ATOM   348  N  N   . CYS A 1 54 ? -6.396  -0.306  -9.884  1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   1 
ATOM   349  C  CA  . CYS A 1 54 ? -5.739  0.679   -9.044  1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  1 
ATOM   350  C  C   . CYS A 1 54 ? -6.512  0.770   -7.767  1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   1 
ATOM   351  O  O   . CYS A 1 54 ? -7.752  0.846   -7.795  1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   1 
ATOM   352  C  CB  . CYS A 1 54 ? -5.741  2.041   -9.739  1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  1 
ATOM   353  S  SG  . CYS A 1 54 ? -5.061  3.440   -8.820  1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  1 
ATOM   354  N  N   . ASP A 1 55 ? -5.805  0.778   -6.645  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   355  C  CA  . ASP A 1 55 ? -6.482  1.024   -5.369  1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   356  C  C   . ASP A 1 55 ? -5.874  2.204   -4.609  1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   357  O  O   . ASP A 1 55 ? -5.984  2.282   -3.387  1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   358  C  CB  . ASP A 1 55 ? -6.464  -0.224  -4.509  1.00 50.91 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   359  C  CG  . ASP A 1 55 ? -5.069  -0.549  -3.965  1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   360  O  OD1 . ASP A 1 55 ? -4.092  0.164   -4.310  1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   361  O  OD2 . ASP A 1 55 ? -4.954  -1.523  -3.173  1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   362  N  N   . GLY A 1 56 ? -5.230  3.117   -5.321  1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   363  C  CA  . GLY A 1 56 ? -4.617  4.280   -4.688  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   364  C  C   . GLY A 1 56 ? -3.215  4.060   -4.136  1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   365  O  O   . GLY A 1 56 ? -2.594  5.004   -3.659  1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   366  N  N   . ALA A 1 57 ? -2.676  2.838   -4.253  1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   367  C  CA  . ALA A 1 57 ? -1.333  2.548   -3.704  1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   368  C  C   . ALA A 1 57 ? -0.193  3.372   -4.332  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   369  O  O   . ALA A 1 57 ? 0.828   3.593   -3.693  1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   370  C  CB  . ALA A 1 57 ? -1.020  1.026   -3.695  1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   371  N  N   . HIS A 1 58 ? -0.369  3.839   -5.575  1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A N   1 
ATOM   372  C  CA  . HIS A 1 58 ? 0.647   4.673   -6.246  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CA  1 
ATOM   373  C  C   . HIS A 1 58 ? 1.058   5.896   -5.417  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A C   1 
ATOM   374  O  O   . HIS A 1 58 ? 2.229   6.292   -5.427  1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A O   1 
ATOM   375  C  CB  . HIS A 1 58 ? 0.174   5.119   -7.643  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CB  1 
ATOM   376  C  CG  . HIS A 1 58 ? -1.156  5.819   -7.656  1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CG  1 
ATOM   377  N  ND1 . HIS A 1 58 ? -2.339  5.155   -7.905  1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A ND1 1 
ATOM   378  C  CD2 . HIS A 1 58 ? -1.484  7.128   -7.503  1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CD2 1 
ATOM   379  C  CE1 . HIS A 1 58 ? -3.347  6.011   -7.846  1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CE1 1 
ATOM   380  N  NE2 . HIS A 1 58 ? -2.852  7.219   -7.628  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A NE2 1 
ATOM   381  N  N   . THR A 1 59 ? 0.095   6.468   -4.681  1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   1 
ATOM   382  C  CA  . THR A 1 59 ? 0.295   7.701   -3.917  1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  1 
ATOM   383  C  C   . THR A 1 59 ? 1.393   7.479   -2.885  1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   1 
ATOM   384  O  O   . THR A 1 59 ? 2.335   8.264   -2.795  1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   1 
ATOM   385  C  CB  . THR A 1 59 ? -1.042  8.146   -3.264  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  1 
ATOM   386  O  OG1 . THR A 1 59 ? -1.971  8.414   -4.307  1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 1 
ATOM   387  C  CG2 . THR A 1 59 ? -0.896  9.407   -2.380  1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 1 
ATOM   388  N  N   . LYS A 1 60 ? 1.302   6.393   -2.125  1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   1 
ATOM   389  C  CA  . LYS A 1 60 ? 2.315   6.152   -1.101  1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   390  C  C   . LYS A 1 60 ? 3.633   5.803   -1.772  1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   1 
ATOM   391  O  O   . LYS A 1 60 ? 4.703   6.189   -1.287  1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   1 
ATOM   392  C  CB  . LYS A 1 60 ? 1.906   5.049   -0.131  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   393  C  CG  . LYS A 1 60 ? 3.013   4.671   0.878   1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   394  C  CD  . LYS A 1 60 ? 2.537   3.647   1.892   1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   395  C  CE  . LYS A 1 60 ? 3.617   2.621   2.213   1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  1 
ATOM   396  N  NZ  . LYS A 1 60 ? 3.048   1.496   3.003   1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  1 
ATOM   397  N  N   . HIS A 1 61 ? 3.556   5.070   -2.888  1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   1 
ATOM   398  C  CA  . HIS A 1 61 ? 4.757   4.737   -3.645  1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  1 
ATOM   399  C  C   . HIS A 1 61 ? 5.496   6.014   -4.080  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   1 
ATOM   400  O  O   . HIS A 1 61 ? 6.694   6.127   -3.906  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   1 
ATOM   401  C  CB  . HIS A 1 61 ? 4.423   3.930   -4.895  1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  1 
ATOM   402  C  CG  . HIS A 1 61 ? 5.557   3.892   -5.856  1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  1 
ATOM   403  N  ND1 . HIS A 1 61 ? 6.660   3.087   -5.660  1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 1 
ATOM   404  C  CD2 . HIS A 1 61 ? 5.801   4.607   -6.980  1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 1 
ATOM   405  C  CE1 . HIS A 1 61 ? 7.530   3.297   -6.633  1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 1 
ATOM   406  N  NE2 . HIS A 1 61 ? 7.029   4.210   -7.452  1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 1 
ATOM   407  N  N   . ASN A 1 62 ? 4.762   6.944   -4.696  1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   1 
ATOM   408  C  CA  . ASN A 1 62 ? 5.321   8.204   -5.146  1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  1 
ATOM   409  C  C   . ASN A 1 62 ? 5.911   8.993   -3.992  1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   1 
ATOM   410  O  O   . ASN A 1 62 ? 6.965   9.603   -4.138  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   1 
ATOM   411  C  CB  . ASN A 1 62 ? 4.259   9.028   -5.869  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  1 
ATOM   412  C  CG  . ASN A 1 62 ? 3.929   8.455   -7.267  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  1 
ATOM   413  O  OD1 . ASN A 1 62 ? 4.703   7.681   -7.819  1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 1 
ATOM   414  N  ND2 . ASN A 1 62 ? 2.789   8.836   -7.823  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 1 
ATOM   415  N  N   . GLU A 1 63 ? 5.205   9.002   -2.860  1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   416  C  CA  . GLU A 1 63 ? 5.657   9.696   -1.647  1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   417  C  C   . GLU A 1 63 ? 6.999   9.174   -1.142  1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   418  O  O   . GLU A 1 63 ? 7.900   9.959   -0.858  1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   419  C  CB  . GLU A 1 63 ? 4.630   9.555   -0.524  1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . GLU A 1 63 ? 3.508   10.579  -0.507  1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   421  C  CD  . GLU A 1 63 ? 2.489   10.311  0.613   1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   422  O  OE1 . GLU A 1 63 ? 2.335   9.137   1.044   1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   423  O  OE2 . GLU A 1 63 ? 1.830   11.278  1.064   1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   424  N  N   . GLU A 1 64 ? 7.110   7.851   -1.007  1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   1 
ATOM   425  C  CA  . GLU A 1 64 ? 8.306   7.192   -0.474  1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  1 
ATOM   426  C  C   . GLU A 1 64 ? 9.523   7.287   -1.377  1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   1 
ATOM   427  O  O   . GLU A 1 64 ? 10.641  7.239   -0.902  1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   1 
ATOM   428  C  CB  . GLU A 1 64 ? 8.034   5.706   -0.256  1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  1 
ATOM   429  C  CG  . GLU A 1 64 ? 7.352   5.334   1.044   1.00 56.76 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  1 
ATOM   430  C  CD  . GLU A 1 64 ? 7.137   3.821   1.145   1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  1 
ATOM   431  O  OE1 . GLU A 1 64 ? 6.677   3.226   0.142   1.00 60.87 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 1 
ATOM   432  O  OE2 . GLU A 1 64 ? 7.432   3.234   2.206   1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 1 
ATOM   433  N  N   . THR A 1 65 ? 9.302   7.365   -2.683  1.00 53.61 ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   434  C  CA  . THR A 1 65 ? 10.375  7.202   -3.663  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   435  C  C   . THR A 1 65 ? 10.665  8.466   -4.480  1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   436  O  O   . THR A 1 65 ? 11.755  8.579   -5.065  1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   437  C  CB  . THR A 1 65 ? 10.069  6.048   -4.642  1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   438  O  OG1 . THR A 1 65 ? 8.928   6.398   -5.444  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   439  C  CG2 . THR A 1 65 ? 9.801   4.738   -3.875  1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   440  N  N   . GLY A 1 66 ? 9.726   9.416   -4.500  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   1 
ATOM   441  C  CA  . GLY A 1 66 ? 9.864   10.623  -5.313  1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  1 
ATOM   442  C  C   . GLY A 1 66 ? 9.431   10.383  -6.756  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   1 
ATOM   443  O  O   . GLY A 1 66 ? 9.670   11.219  -7.617  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   1 
ATOM   444  N  N   . ASP A 1 67 ? 8.771   9.251   -7.015  1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   1 
ATOM   445  C  CA  . ASP A 1 67 ? 8.362   8.829   -8.372  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  1 
ATOM   446  C  C   . ASP A 1 67 ? 7.079   9.575   -8.742  1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   1 
ATOM   447  O  O   . ASP A 1 67 ? 6.539   10.338  -7.915  1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   1 
ATOM   448  C  CB  . ASP A 1 67 ? 8.100   7.315   -8.375  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  1 
ATOM   449  C  CG  . ASP A 1 67 ? 8.298   6.659   -9.752  1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  1 
ATOM   450  O  OD1 . ASP A 1 67 ? 8.606   7.367   -10.750 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 1 
ATOM   451  O  OD2 . ASP A 1 67 ? 8.171   5.399   -9.813  1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 1 
ATOM   452  N  N   . ASN A 1 68 ? 6.601   9.380   -9.982  1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   453  C  CA  . ASN A 1 68 ? 5.460   10.113  -10.510 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   454  C  C   . ASN A 1 68 ? 4.556   9.190   -11.304 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   455  O  O   . ASN A 1 68 ? 4.025   9.583   -12.354 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   456  C  CB  . ASN A 1 68 ? 5.944   11.282  -11.401 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   457  C  CG  . ASN A 1 68 ? 6.680   10.811  -12.659 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   458  O  OD1 . ASN A 1 68 ? 7.221   9.694   -12.693 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   459  N  ND2 . ASN A 1 68 ? 6.715   11.659  -13.689 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   460  N  N   . VAL A 1 69 ? 4.385   7.943   -10.869 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   1 
ATOM   461  C  CA  . VAL A 1 69 ? 3.614   7.004   -11.683 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  1 
ATOM   462  C  C   . VAL A 1 69 ? 2.176   7.101   -11.240 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   1 
ATOM   463  O  O   . VAL A 1 69 ? 1.883   7.566   -10.118 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   1 
ATOM   464  C  CB  . VAL A 1 69 ? 4.065   5.523   -11.538 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  1 
ATOM   465  C  CG1 . VAL A 1 69 ? 5.497   5.338   -12.111 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 1 
ATOM   466  C  CG2 . VAL A 1 69 ? 3.985   5.058   -10.080 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 1 
ATOM   467  N  N   . GLY A 1 70 ? 1.274   6.658   -12.103 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   468  C  CA  . GLY A 1 70 ? -0.137  6.709   -11.812 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   469  C  C   . GLY A 1 70 ? -0.827  5.769   -12.786 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   470  O  O   . GLY A 1 70 ? -0.181  5.169   -13.682 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   471  N  N   . PRO A 1 71 ? -2.152  5.598   -12.603 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   1 
ATOM   472  C  CA  . PRO A 1 71 ? -2.921  4.606   -13.361 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  1 
ATOM   473  C  C   . PRO A 1 71 ? -3.317  4.953   -14.824 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   1 
ATOM   474  O  O   . PRO A 1 71 ? -3.115  6.088   -15.333 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   1 
ATOM   475  C  CB  . PRO A 1 71 ? -4.185  4.425   -12.489 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  1 
ATOM   476  C  CG  . PRO A 1 71 ? -4.380  5.792   -11.901 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  1 
ATOM   477  C  CD  . PRO A 1 71 ? -2.975  6.267   -11.581 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  1 
ATOM   478  N  N   . LEU A 1 72 ? -3.919  3.939   -15.451 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   479  C  CA  . LEU A 1 72 ? -4.498  3.995   -16.798 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   480  C  C   . LEU A 1 72 ? -5.999  3.837   -16.667 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   481  O  O   . LEU A 1 72 ? -6.485  2.851   -16.096 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   482  C  CB  . LEU A 1 72 ? -3.950  2.855   -17.664 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   483  C  CG  . LEU A 1 72 ? -4.538  2.729   -19.064 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   484  C  CD1 . LEU A 1 72 ? -3.879  3.809   -19.938 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   485  C  CD2 . LEU A 1 72 ? -4.253  1.366   -19.579 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   486  N  N   . ILE A 1 73 ? -6.739  4.792   -17.231 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   1 
ATOM   487  C  CA  . ILE A 1 73 ? -8.185  4.785   -17.096 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  1 
ATOM   488  C  C   . ILE A 1 73 ? -8.774  4.505   -18.453 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   1 
ATOM   489  O  O   . ILE A 1 73 ? -8.421  5.162   -19.426 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   1 
ATOM   490  C  CB  . ILE A 1 73 ? -8.663  6.149   -16.596 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  1 
ATOM   491  C  CG1 . ILE A 1 73 ? -8.033  6.451   -15.229 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 1 
ATOM   492  C  CG2 . ILE A 1 73 ? -10.208 6.272   -16.611 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 1 
ATOM   493  C  CD1 . ILE A 1 73 ? -8.141  7.939   -14.884 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 1 
ATOM   494  N  N   . ILE A 1 74 ? -9.666  3.517   -18.523 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   1 
ATOM   495  C  CA  . ILE A 1 74 ? -10.325 3.218   -19.767 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  1 
ATOM   496  C  C   . ILE A 1 74 ? -11.793 3.450   -19.471 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   1 
ATOM   497  O  O   . ILE A 1 74 ? -12.316 2.898   -18.497 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   1 
ATOM   498  C  CB  . ILE A 1 74 ? -10.097 1.756   -20.228 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  1 
ATOM   499  C  CG1 . ILE A 1 74 ? -8.591  1.468   -20.409 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 
ATOM   500  C  CG2 . ILE A 1 74 ? -10.945 1.462   -21.481 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 
ATOM   501  C  CD1 . ILE A 1 74 ? -7.931  2.264   -21.536 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 
ATOM   502  N  N   . LYS A 1 75 ? -12.418 4.320   -20.264 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
ATOM   503  C  CA  . LYS A 1 75 ? -13.769 4.735   -19.982 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
ATOM   504  C  C   . LYS A 1 75 ? -14.644 4.855   -21.237 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
ATOM   505  O  O   . LYS A 1 75 ? -14.151 4.879   -22.367 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
ATOM   506  C  CB  . LYS A 1 75 ? -13.779 6.032   -19.154 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
ATOM   507  C  CG  . LYS A 1 75 ? -13.050 7.186   -19.821 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
ATOM   508  C  CD  . LYS A 1 75 ? -13.020 8.462   -18.969 1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
ATOM   509  C  CE  . LYS A 1 75 ? -12.060 9.492   -19.591 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
ATOM   510  N  NZ  . LYS A 1 75 ? -12.763 10.250  -20.686 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
ATOM   511  N  N   . LYS A 1 76 ? -15.954 4.866   -21.023 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   1 
ATOM   512  C  CA  . LYS A 1 76 ? -16.897 5.200   -22.096 1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  1 
ATOM   513  C  C   . LYS A 1 76 ? -16.972 6.720   -22.261 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   1 
ATOM   514  O  O   . LYS A 1 76 ? -17.017 7.468   -21.285 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   1 
ATOM   515  C  CB  . LYS A 1 76 ? -18.278 4.564   -21.850 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  1 
ATOM   516  C  CG  . LYS A 1 76 ? -18.556 3.326   -22.737 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  1 
ATOM   517  C  CD  . LYS A 1 76 ? -19.171 2.125   -22.000 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  1 
ATOM   518  C  CE  . LYS A 1 76 ? -20.462 2.498   -21.277 1.00 57.23 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  1 
ATOM   519  N  NZ  . LYS A 1 76 ? -21.334 1.323   -20.951 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  1 
ATOM   520  N  N   . LYS A 1 77 ? -16.922 7.158   -23.512 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N   1 
ATOM   521  C  CA  . LYS A 1 77 ? -17.094 8.562   -23.880 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA  1 
ATOM   522  C  C   . LYS A 1 77 ? -18.527 9.001   -23.603 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C   1 
ATOM   523  O  O   . LYS A 1 77 ? -18.751 9.929   -22.831 1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O   1 
ATOM   524  C  CB  . LYS A 1 77 ? -16.776 8.737   -25.363 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB  1 
ATOM   525  C  CG  . LYS A 1 77 ? -16.829 10.152  -25.878 1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG  1 
ATOM   526  C  CD  . LYS A 1 77 ? -16.673 10.193  -27.407 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD  1 
ATOM   527  C  CE  . LYS A 1 77 ? -15.194 10.335  -27.827 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE  1 
ATOM   528  N  NZ  . LYS A 1 77 ? -15.118 10.993  -29.187 1.00 62.68 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A NZ  1 
ATOM   529  N  N   . ASP B 1 9  ? 22.782  1.736   1.371   1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B N   1 
ATOM   530  C  CA  . ASP B 1 9  ? 21.746  2.681   1.907   1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CA  1 
ATOM   531  C  C   . ASP B 1 9  ? 20.312  2.378   1.455   1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B C   1 
ATOM   532  O  O   . ASP B 1 9  ? 19.859  2.878   0.429   1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B O   1 
ATOM   533  C  CB  . ASP B 1 9  ? 22.093  4.132   1.546   1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CB  1 
ATOM   534  C  CG  . ASP B 1 9  ? 21.437  5.144   2.479   1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CG  1 
ATOM   535  O  OD1 . ASP B 1 9  ? 20.440  4.804   3.188   1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD1 1 
ATOM   536  O  OD2 . ASP B 1 9  ? 21.946  6.287   2.508   1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD2 1 
ATOM   537  N  N   . HIS B 1 10 ? 19.589  1.612   2.273   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N   1 
ATOM   538  C  CA  . HIS B 1 10 ? 18.194  1.236   1.984   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA  1 
ATOM   539  C  C   . HIS B 1 10 ? 17.163  2.351   2.279   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C   1 
ATOM   540  O  O   . HIS B 1 10 ? 15.946  2.158   2.114   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O   1 
ATOM   541  C  CB  . HIS B 1 10 ? 17.821  -0.063  2.725   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB  1 
ATOM   542  C  CG  . HIS B 1 10 ? 18.421  -1.293  2.116   1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CG  1 
ATOM   543  N  ND1 . HIS B 1 10 ? 19.431  -2.010  2.719   1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B ND1 1 
ATOM   544  C  CD2 . HIS B 1 10 ? 18.177  -1.910  0.936   1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CD2 1 
ATOM   545  C  CE1 . HIS B 1 10 ? 19.759  -3.037  1.961   1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CE1 1 
ATOM   546  N  NE2 . HIS B 1 10 ? 19.011  -3.001  0.874   1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B NE2 1 
ATOM   547  N  N   . ARG B 1 11 ? 17.653  3.510   2.721   1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B N   1 
ATOM   548  C  CA  . ARG B 1 11 ? 16.796  4.668   2.894   1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CA  1 
ATOM   549  C  C   . ARG B 1 11 ? 16.366  5.174   1.508   1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B C   1 
ATOM   550  O  O   . ARG B 1 11 ? 15.295  5.758   1.371   1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B O   1 
ATOM   551  C  CB  . ARG B 1 11 ? 17.505  5.766   3.671   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CB  1 
ATOM   552  C  CG  . ARG B 1 11 ? 17.686  5.411   5.152   1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CG  1 
ATOM   553  C  CD  . ARG B 1 11 ? 18.452  6.508   5.894   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CD  1 
ATOM   554  N  NE  . ARG B 1 11 ? 19.727  6.814   5.239   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B NE  1 
ATOM   555  C  CZ  . ARG B 1 11 ? 20.581  7.761   5.631   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CZ  1 
ATOM   556  N  NH1 . ARG B 1 11 ? 20.324  8.516   6.701   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B NH1 1 
ATOM   557  N  NH2 . ARG B 1 11 ? 21.702  7.952   4.944   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B NH2 1 
ATOM   558  N  N   . ASN B 1 12 ? 17.198  4.946   0.494   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B N   1 
ATOM   559  C  CA  . ASN B 1 12 ? 16.890  5.441   -0.847  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CA  1 
ATOM   560  C  C   . ASN B 1 12 ? 16.147  4.332   -1.558  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B C   1 
ATOM   561  O  O   . ASN B 1 12 ? 16.689  3.239   -1.784  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B O   1 
ATOM   562  C  CB  . ASN B 1 12 ? 18.164  5.851   -1.603  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CB  1 
ATOM   563  C  CG  . ASN B 1 12 ? 19.059  6.819   -0.802  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B CG  1 
ATOM   564  O  OD1 . ASN B 1 12 ? 18.816  7.123   0.377   1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B OD1 1 
ATOM   565  N  ND2 . ASN B 1 12 ? 20.108  7.287   -1.443  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 41  ASN B ND2 1 
ATOM   566  N  N   . LYS B 1 13 ? 14.881  4.592   -1.854  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   1 
ATOM   567  C  CA  . LYS B 1 13 ? 14.014  3.566   -2.404  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  1 
ATOM   568  C  C   . LYS B 1 13 ? 13.892  3.817   -3.886  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   1 
ATOM   569  O  O   . LYS B 1 13 ? 13.735  4.958   -4.302  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   1 
ATOM   570  C  CB  . LYS B 1 13 ? 12.651  3.580   -1.702  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  1 
ATOM   571  C  CG  . LYS B 1 13 ? 12.766  3.761   -0.179  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CG  1 
ATOM   572  C  CD  . LYS B 1 13 ? 11.535  3.228   0.546   1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CD  1 
ATOM   573  C  CE  . LYS B 1 13 ? 11.796  3.099   2.046   1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CE  1 
ATOM   574  N  NZ  . LYS B 1 13 ? 13.139  2.488   2.312   1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B NZ  1 
ATOM   575  N  N   . ALA B 1 14 ? 13.988  2.744   -4.668  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   576  C  CA  . ALA B 1 14 ? 14.108  2.823   -6.095  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   577  C  C   . ALA B 1 14 ? 12.802  3.268   -6.737  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   578  O  O   . ALA B 1 14 ? 11.723  2.854   -6.328  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   579  C  CB  . ALA B 1 14 ? 14.530  1.484   -6.636  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   580  N  N   . MET B 1 15 ? 12.910  4.112   -7.752  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   1 
ATOM   581  C  CA  . MET B 1 15 ? 11.730  4.504   -8.519  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  1 
ATOM   582  C  C   . MET B 1 15 ? 11.385  3.411   -9.513  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   1 
ATOM   583  O  O   . MET B 1 15 ? 12.226  2.617   -9.895  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   1 
ATOM   584  C  CB  . MET B 1 15 ? 11.949  5.841   -9.237  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  1 
ATOM   585  C  CG  . MET B 1 15 ? 12.194  7.060   -8.310  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  1 
ATOM   586  S  SD  . MET B 1 15 ? 12.184  8.617   -9.228  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  1 
ATOM   587  C  CE  . MET B 1 15 ? 13.439  8.389   -10.490 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  1 
ATOM   588  N  N   . ILE B 1 16 ? 10.124  3.396   -9.918  1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   1 
ATOM   589  C  CA  . ILE B 1 16 ? 9.621   2.518   -10.973 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  1 
ATOM   590  C  C   . ILE B 1 16 ? 9.862   3.203   -12.326 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   1 
ATOM   591  O  O   . ILE B 1 16 ? 10.436  2.601   -13.248 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   1 
ATOM   592  C  CB  . ILE B 1 16 ? 8.117   2.198   -10.752 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  1 
ATOM   593  C  CG1 . ILE B 1 16 ? 7.969   1.209   -9.591  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 1 
ATOM   594  C  CG2 . ILE B 1 16 ? 7.474   1.569   -12.024 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 1 
ATOM   595  C  CD1 . ILE B 1 16 ? 6.570   1.142   -9.004  1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 1 
ATOM   596  N  N   . ASN B 1 17 ? 9.411   4.445   -12.448 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   1 
ATOM   597  C  CA  . ASN B 1 17 ? 9.605   5.173   -13.698 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  1 
ATOM   598  C  C   . ASN B 1 17 ? 10.905  5.921   -13.565 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   1 
ATOM   599  O  O   . ASN B 1 17 ? 11.084  6.693   -12.641 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   1 
ATOM   600  C  CB  . ASN B 1 17 ? 8.445   6.151   -13.946 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  1 
ATOM   601  C  CG  . ASN B 1 17 ? 8.710   7.077   -15.095 1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  1 
ATOM   602  O  OD1 . ASN B 1 17 ? 9.426   6.711   -16.049 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 1 
ATOM   603  N  ND2 . ASN B 1 17 ? 8.143   8.292   -15.031 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 1 
ATOM   604  N  N   . LEU B 1 18 ? 11.830  5.657   -14.469 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   605  C  CA  . LEU B 1 18 ? 13.151  6.293   -14.369 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   606  C  C   . LEU B 1 18 ? 13.197  7.561   -15.198 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   607  O  O   . LEU B 1 18 ? 13.835  8.509   -14.806 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   608  C  CB  . LEU B 1 18 ? 14.237  5.323   -14.832 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   609  C  CG  . LEU B 1 18 ? 14.384  4.074   -13.960 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   610  C  CD1 . LEU B 1 18 ? 15.405  3.148   -14.538 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   611  C  CD2 . LEU B 1 18 ? 14.807  4.479   -12.562 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   612  N  N   . HIS B 1 19 ? 12.482  7.606   -16.325 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   613  C  CA  . HIS B 1 19 ? 12.727  8.651   -17.294 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   614  C  C   . HIS B 1 19 ? 11.535  9.308   -17.958 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   615  O  O   . HIS B 1 19 ? 11.732  10.296  -18.658 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   616  C  CB  . HIS B 1 19 ? 13.626  8.104   -18.409 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   617  C  CG  . HIS B 1 19 ? 14.985  7.700   -17.937 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   618  N  ND1 . HIS B 1 19 ? 15.448  6.403   -18.023 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   619  C  CD2 . HIS B 1 19 ? 15.975  8.417   -17.357 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   620  C  CE1 . HIS B 1 19 ? 16.678  6.341   -17.538 1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   621  N  NE2 . HIS B 1 19 ? 17.024  7.551   -17.129 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   622  N  N   . ILE B 1 20 ? 10.336  8.757   -17.807 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   623  C  CA  . ILE B 1 20 ? 9.250   9.198   -18.628 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   624  C  C   . ILE B 1 20 ? 8.608   10.451  -18.005 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   625  O  O   . ILE B 1 20 ? 8.217   10.428  -16.815 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   626  C  CB  . ILE B 1 20 ? 8.202   8.072   -18.815 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   627  C  CG1 . ILE B 1 20 ? 8.822   6.978   -19.645 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   628  C  CG2 . ILE B 1 20 ? 6.982   8.603   -19.547 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   629  C  CD1 . ILE B 1 20 ? 8.115   5.693   -19.619 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   630  N  N   . GLN B 1 21 ? 8.493   11.510  -18.832 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   1 
ATOM   631  C  CA  A GLN B 1 21 ? 7.680   12.680  -18.498 0.50 51.09 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   632  C  CA  B GLN B 1 21 ? 7.755   12.743  -18.535 0.50 51.15 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   633  C  C   . GLN B 1 21 ? 7.924   13.133  -17.064 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   1 
ATOM   634  O  O   . GLN B 1 21 ? 6.946   13.280  -16.309 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   1 
ATOM   635  C  CB  A GLN B 1 21 ? 6.198   12.303  -18.576 0.50 51.19 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   636  C  CB  B GLN B 1 21 ? 6.269   12.618  -18.933 0.50 51.99 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   637  C  CG  A GLN B 1 21 ? 5.458   12.596  -19.847 0.50 52.14 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   638  C  CG  B GLN B 1 21 ? 5.987   12.163  -20.394 0.50 54.30 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   639  C  CD  A GLN B 1 21 ? 3.950   12.450  -19.633 0.50 52.73 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   640  C  CD  B GLN B 1 21 ? 6.229   13.264  -21.461 0.50 60.70 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   641  O  OE1 A GLN B 1 21 ? 3.293   13.322  -19.025 0.50 51.53 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   642  O  OE1 B GLN B 1 21 ? 7.264   13.949  -21.462 0.50 62.77 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   643  N  NE2 A GLN B 1 21 ? 3.400   11.342  -20.119 0.50 52.84 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   644  N  NE2 B GLN B 1 21 ? 5.278   13.406  -22.392 0.50 61.73 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   645  N  N   . LYS B 1 22 ? 9.183   13.322  -16.664 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   1 
ATOM   646  C  CA  . LYS B 1 22 ? 9.491   13.655  -15.256 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  1 
ATOM   647  C  C   . LYS B 1 22 ? 9.015   15.037  -14.759 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   1 
ATOM   648  O  O   . LYS B 1 22 ? 9.030   15.304  -13.559 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   1 
ATOM   649  C  CB  . LYS B 1 22 ? 10.983  13.451  -14.955 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  1 
ATOM   650  C  CG  . LYS B 1 22 ? 11.328  11.943  -14.746 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  1 
ATOM   651  C  CD  . LYS B 1 22 ? 10.479  11.297  -13.620 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  1 
ATOM   652  C  CE  . LYS B 1 22 ? 10.913  9.867   -13.299 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  1 
ATOM   653  N  NZ  . LYS B 1 22 ? 10.048  9.268   -12.194 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  1 
ATOM   654  N  N   A ASP B 1 23 ? 8.607   15.886  -15.702 0.50 49.07 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   655  N  N   B ASP B 1 23 ? 8.601   15.901  -15.680 0.50 49.29 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   656  C  CA  A ASP B 1 23 ? 8.037   17.196  -15.400 0.50 48.91 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   657  C  CA  B ASP B 1 23 ? 8.064   17.204  -15.306 0.50 49.30 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   658  C  C   A ASP B 1 23 ? 6.550   17.089  -15.005 0.50 49.00 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   659  C  C   B ASP B 1 23 ? 6.567   17.077  -14.926 0.50 49.24 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   660  O  O   A ASP B 1 23 ? 5.927   18.079  -14.620 0.50 48.93 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   661  O  O   B ASP B 1 23 ? 5.948   18.043  -14.480 0.50 49.13 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   662  C  CB  A ASP B 1 23 ? 8.229   18.165  -16.583 0.50 48.58 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   663  C  CB  B ASP B 1 23 ? 8.272   18.215  -16.446 0.50 49.31 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   664  C  CG  A ASP B 1 23 ? 7.803   17.576  -17.943 0.50 49.82 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   665  C  CG  B ASP B 1 23 ? 9.752   18.379  -16.845 0.50 51.48 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   666  O  OD1 A ASP B 1 23 ? 7.893   16.330  -18.186 0.50 48.61 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   667  O  OD1 B ASP B 1 23 ? 10.667  17.952  -16.095 0.50 54.23 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   668  O  OD2 A ASP B 1 23 ? 7.414   18.403  -18.807 0.50 51.02 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   669  O  OD2 B ASP B 1 23 ? 10.007  18.971  -17.921 0.50 52.12 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   670  N  N   . ASN B 1 24 ? 6.002   15.885  -15.104 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   1 
ATOM   671  C  CA  . ASN B 1 24 ? 4.614   15.618  -14.730 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  1 
ATOM   672  C  C   . ASN B 1 24 ? 4.584   14.948  -13.350 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   1 
ATOM   673  O  O   . ASN B 1 24 ? 5.148   13.852  -13.189 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   1 
ATOM   674  C  CB  . ASN B 1 24 ? 3.980   14.687  -15.754 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  1 
ATOM   675  C  CG  . ASN B 1 24 ? 2.508   14.403  -15.448 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  1 
ATOM   676  O  OD1 . ASN B 1 24 ? 2.017   14.685  -14.357 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 1 
ATOM   677  N  ND2 . ASN B 1 24 ? 1.813   13.828  -16.402 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 1 
ATOM   678  N  N   . PRO B 1 25 ? 3.961   15.590  -12.339 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   1 
ATOM   679  C  CA  . PRO B 1 25 ? 4.169   15.005  -11.010 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  1 
ATOM   680  C  C   . PRO B 1 25 ? 3.443   13.687  -10.769 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   1 
ATOM   681  O  O   . PRO B 1 25 ? 3.741   13.008  -9.765  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   1 
ATOM   682  C  CB  . PRO B 1 25 ? 3.643   16.095  -10.052 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  1 
ATOM   683  C  CG  . PRO B 1 25 ? 2.677   16.869  -10.814 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  1 
ATOM   684  C  CD  . PRO B 1 25 ? 3.181   16.839  -12.265 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  1 
ATOM   685  N  N   . LYS B 1 26 ? 2.488   13.330  -11.636 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   1 
ATOM   686  C  CA  . LYS B 1 26 ? 1.802   12.049  -11.496 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   687  C  C   . LYS B 1 26 ? 1.210   11.726  -12.848 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   1 
ATOM   688  O  O   . LYS B 1 26 ? 0.271   12.407  -13.269 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   1 
ATOM   689  C  CB  . LYS B 1 26 ? 0.707   12.079  -10.415 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   690  C  CG  . LYS B 1 26 ? -0.161  10.765  -10.396 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   691  C  CD  . LYS B 1 26 ? -1.249  10.738  -9.341  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   692  C  CE  . LYS B 1 26 ? -2.385  11.681  -9.609  1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   693  N  NZ  . LYS B 1 26 ? -3.252  11.715  -8.366  1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   694  N  N   . ILE B 1 27 ? 1.763   10.709  -13.518 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   1 
ATOM   695  C  CA  . ILE B 1 27 ? 1.369   10.358  -14.871 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  1 
ATOM   696  C  C   . ILE B 1 27 ? 0.194   9.414   -14.932 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   1 
ATOM   697  O  O   . ILE B 1 27 ? 0.275   8.265   -14.523 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   1 
ATOM   698  C  CB  . ILE B 1 27 ? 2.528   9.770   -15.667 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  1 
ATOM   699  C  CG1 . ILE B 1 27 ? 3.711   10.752  -15.663 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 1 
ATOM   700  C  CG2 . ILE B 1 27 ? 2.061   9.376   -17.100 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 1 
ATOM   701  C  CD1 . ILE B 1 27 ? 5.089   10.065  -16.066 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 1 
ATOM   702  N  N   . VAL B 1 28 ? -0.904  9.946   -15.449 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   703  C  CA  . VAL B 1 28 ? -2.206  9.240   -15.582 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   704  C  C   . VAL B 1 28 ? -2.595  9.367   -17.070 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   705  O  O   . VAL B 1 28 ? -2.405  10.437  -17.675 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   706  C  CB  . VAL B 1 28 ? -3.307  9.909   -14.721 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   707  C  CG1 . VAL B 1 28 ? -4.684  9.206   -14.869 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   708  C  CG2 . VAL B 1 28 ? -2.906  9.945   -13.249 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   709  N  N   . HIS B 1 29 ? -3.074  8.283   -17.682 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   1 
ATOM   710  C  CA  . HIS B 1 29 ? -3.617  8.393   -19.026 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  1 
ATOM   711  C  C   . HIS B 1 29 ? -5.072  7.972   -18.978 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   1 
ATOM   712  O  O   . HIS B 1 29 ? -5.412  7.055   -18.236 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   1 
ATOM   713  C  CB  . HIS B 1 29 ? -2.852  7.541   -20.033 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  1 
ATOM   714  C  CG  . HIS B 1 29 ? -1.436  7.970   -20.199 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  1 
ATOM   715  N  ND1 . HIS B 1 29 ? -1.017  8.775   -21.243 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 1 
ATOM   716  C  CD2 . HIS B 1 29 ? -0.344  7.736   -19.436 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 1 
ATOM   717  C  CE1 . HIS B 1 29 ? 0.278   9.012   -21.119 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 1 
ATOM   718  N  NE2 . HIS B 1 29 ? 0.710   8.404   -20.021 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 1 
ATOM   719  N  N   . ALA B 1 30 ? -5.918  8.634   -19.745 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   720  C  CA  . ALA B 1 30 ? -7.332  8.275   -19.748 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   721  C  C   . ALA B 1 30 ? -7.743  8.207   -21.199 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   722  O  O   . ALA B 1 30 ? -7.469  9.152   -21.953 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   723  C  CB  . ALA B 1 30 ? -8.148  9.326   -18.995 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   724  N  N   . PHE B 1 31 ? -8.348  7.088   -21.596 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   725  C  CA  . PHE B 1 31 ? -8.814  6.883   -22.965 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   726  C  C   . PHE B 1 31 ? -10.280 6.475   -22.996 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   727  O  O   . PHE B 1 31 ? -10.743 5.768   -22.098 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   728  C  CB  . PHE B 1 31 ? -7.994  5.771   -23.621 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   729  C  CG  . PHE B 1 31 ? -6.547  6.106   -23.798 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   730  C  CD1 . PHE B 1 31 ? -6.141  6.921   -24.847 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   731  C  CD2 . PHE B 1 31 ? -5.602  5.605   -22.929 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   732  C  CE1 . PHE B 1 31 ? -4.816  7.239   -25.043 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   733  C  CE2 . PHE B 1 31 ? -4.235  5.925   -23.102 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   734  C  CZ  . PHE B 1 31 ? -3.842  6.750   -24.161 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   735  N  N   . ASP B 1 32 ? -11.004 6.937   -24.026 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   736  C  CA  . ASP B 1 32 ? -12.334 6.457   -24.332 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   737  C  C   . ASP B 1 32 ? -12.249 5.217   -25.204 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   738  O  O   . ASP B 1 32 ? -11.521 5.213   -26.194 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   739  C  CB  . ASP B 1 32 ? -13.107 7.517   -25.113 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   740  C  CG  . ASP B 1 32 ? -13.333 8.779   -24.321 1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   741  O  OD1 . ASP B 1 32 ? -13.202 8.747   -23.078 1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   742  O  OD2 . ASP B 1 32 ? -13.653 9.815   -24.948 1.00 63.93 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   743  N  N   . MET B 1 33 ? -13.014 4.183   -24.861 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 62  MET B N   1 
ATOM   744  C  CA  . MET B 1 33 ? -12.993 2.896   -25.594 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CA  1 
ATOM   745  C  C   . MET B 1 33 ? -13.232 3.004   -27.106 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 62  MET B C   1 
ATOM   746  O  O   . MET B 1 33 ? -12.619 2.299   -27.912 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 62  MET B O   1 
ATOM   747  C  CB  . MET B 1 33 ? -14.027 1.934   -25.006 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CB  1 
ATOM   748  C  CG  . MET B 1 33 ? -13.769 1.561   -23.579 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CG  1 
ATOM   749  S  SD  . MET B 1 33 ? -15.162 0.618   -22.985 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 62  MET B SD  1 
ATOM   750  C  CE  . MET B 1 33 ? -15.109 1.032   -21.236 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CE  1 
ATOM   751  N  N   . GLU B 1 34 ? -14.132 3.904   -27.468 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   1 
ATOM   752  C  CA  . GLU B 1 34 ? -14.565 4.098   -28.835 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  1 
ATOM   753  C  C   . GLU B 1 34 ? -13.395 4.526   -29.721 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   1 
ATOM   754  O  O   . GLU B 1 34 ? -13.439 4.388   -30.943 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   1 
ATOM   755  C  CB  . GLU B 1 34 ? -15.657 5.180   -28.854 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  1 
ATOM   756  C  CG  . GLU B 1 34 ? -16.872 4.953   -27.879 1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  1 
ATOM   757  C  CD  . GLU B 1 34 ? -16.548 5.163   -26.384 1.00 60.06 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  1 
ATOM   758  O  OE1 . GLU B 1 34 ? -15.544 5.799   -26.065 1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 1 
ATOM   759  O  OE2 . GLU B 1 34 ? -17.307 4.692   -25.518 1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 1 
ATOM   760  N  N   . ASP B 1 35 ? -12.355 5.048   -29.084 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   761  C  CA  . ASP B 1 35 ? -11.198 5.617   -29.761 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   762  C  C   . ASP B 1 35 ? -10.071 4.588   -29.855 1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   763  O  O   . ASP B 1 35 ? -9.034  4.848   -30.467 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   764  C  CB  . ASP B 1 35 ? -10.700 6.860   -28.983 1.00 58.58 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   765  C  CG  . ASP B 1 35 ? -11.660 8.068   -29.073 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   766  O  OD1 . ASP B 1 35 ? -12.600 8.080   -29.889 1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   767  O  OD2 . ASP B 1 35 ? -11.455 9.041   -28.320 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   768  N  N   . LEU B 1 36 ? -10.284 3.420   -29.243 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   1 
ATOM   769  C  CA  . LEU B 1 36 ? -9.248  2.384   -29.125 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  1 
ATOM   770  C  C   . LEU B 1 36 ? -9.036  1.423   -30.300 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   1 
ATOM   771  O  O   . LEU B 1 36 ? -8.021  0.726   -30.308 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   1 
ATOM   772  C  CB  . LEU B 1 36 ? -9.455  1.541   -27.859 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  1 
ATOM   773  C  CG  . LEU B 1 36 ? -9.378  2.218   -26.501 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  1 
ATOM   774  C  CD1 . LEU B 1 36 ? -9.112  1.145   -25.487 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 1 
ATOM   775  C  CD2 . LEU B 1 36 ? -8.291  3.221   -26.498 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 1 
ATOM   776  N  N   . GLY B 1 37 ? -9.960  1.353   -31.257 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   777  C  CA  . GLY B 1 37 ? -9.842  0.377   -32.354 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   778  C  C   . GLY B 1 37 ? -10.149 -1.047  -31.889 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   779  O  O   . GLY B 1 37 ? -10.890 -1.228  -30.925 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   780  N  N   . ASP B 1 38 ? -9.573  -2.054  -32.547 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B N   1 
ATOM   781  C  CA  . ASP B 1 38 ? -9.805  -3.462  -32.173 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CA  1 
ATOM   782  C  C   . ASP B 1 38 ? -9.021  -3.913  -30.929 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B C   1 
ATOM   783  O  O   . ASP B 1 38 ? -9.388  -4.895  -30.274 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B O   1 
ATOM   784  C  CB  . ASP B 1 38 ? -9.430  -4.394  -33.329 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CB  1 
ATOM   785  C  CG  . ASP B 1 38 ? -10.497 -4.456  -34.419 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CG  1 
ATOM   786  O  OD1 . ASP B 1 38 ? -11.591 -3.869  -34.245 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD1 1 
ATOM   787  O  OD2 . ASP B 1 38 ? -10.244 -5.115  -35.458 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD2 1 
ATOM   788  N  N   . LYS B 1 39 ? -7.937  -3.206  -30.619 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   1 
ATOM   789  C  CA  . LYS B 1 39 ? -6.967  -3.671  -29.615 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  1 
ATOM   790  C  C   . LYS B 1 39 ? -6.043  -2.524  -29.255 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   1 
ATOM   791  O  O   . LYS B 1 39 ? -5.707  -1.741  -30.118 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   1 
ATOM   792  C  CB  . LYS B 1 39 ? -6.154  -4.801  -30.224 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  1 
ATOM   793  C  CG  . LYS B 1 39 ? -5.015  -5.372  -29.367 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  1 
ATOM   794  C  CD  . LYS B 1 39 ? -4.557  -6.653  -30.014 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  1 
ATOM   795  C  CE  . LYS B 1 39 ? -3.424  -7.274  -29.237 1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  1 
ATOM   796  N  NZ  . LYS B 1 39 ? -3.392  -8.766  -29.385 1.00 65.89 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  1 
ATOM   797  N  N   . ALA B 1 40 ? -5.650  -2.420  -27.985 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   798  C  CA  . ALA B 1 40 ? -4.679  -1.434  -27.514 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   799  C  C   . ALA B 1 40 ? -3.873  -2.189  -26.497 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   800  O  O   . ALA B 1 40 ? -4.449  -2.919  -25.689 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   801  C  CB  . ALA B 1 40 ? -5.360  -0.246  -26.845 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   802  N  N   . VAL B 1 41 ? -2.548  -2.043  -26.546 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   803  C  CA  . VAL B 1 41 ? -1.654  -2.753  -25.647 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   804  C  C   . VAL B 1 41 ? -0.837  -1.727  -24.870 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   805  O  O   . VAL B 1 41 ? -0.038  -1.018  -25.464 1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   806  C  CB  . VAL B 1 41 ? -0.723  -3.681  -26.437 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   807  C  CG1 . VAL B 1 41 ? 0.106   -4.510  -25.494 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   808  C  CG2 . VAL B 1 41 ? -1.569  -4.597  -27.319 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   809  N  N   . TYR B 1 42 ? -1.070  -1.654  -23.558 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   810  C  CA  . TYR B 1 42 ? -0.508  -0.598  -22.708 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   811  C  C   . TYR B 1 42 ? 0.652   -1.052  -21.856 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   812  O  O   . TYR B 1 42 ? 0.655   -2.177  -21.316 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   813  C  CB  . TYR B 1 42 ? -1.597  -0.049  -21.797 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   814  C  CG  . TYR B 1 42 ? -2.730  0.563   -22.577 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   815  C  CD1 . TYR B 1 42 ? -2.641  1.862   -23.071 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   816  C  CD2 . TYR B 1 42 ? -3.891  -0.118  -22.747 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   817  C  CE1 . TYR B 1 42 ? -3.686  2.460   -23.792 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   818  C  CE2 . TYR B 1 42 ? -4.970  0.474   -23.448 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   819  C  CZ  . TYR B 1 42 ? -4.833  1.743   -23.959 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   820  O  OH  . TYR B 1 42 ? -5.877  2.308   -24.619 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   821  N  N   . CYS B 1 43 ? 1.644   -0.179  -21.720 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   1 
ATOM   822  C  CA  . CYS B 1 43 ? 2.872   -0.459  -20.940 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  1 
ATOM   823  C  C   . CYS B 1 43 ? 2.622   -0.343  -19.436 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   1 
ATOM   824  O  O   . CYS B 1 43 ? 2.013   0.637   -18.982 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   1 
ATOM   825  C  CB  . CYS B 1 43 ? 3.933   0.531   -21.354 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  1 
ATOM   826  S  SG  . CYS B 1 43 ? 5.468   0.326   -20.510 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  1 
ATOM   827  N  N   . ARG B 1 44 ? 3.110   -1.337  -18.681 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   1 
ATOM   828  C  CA  . ARG B 1 44 ? 3.043   -1.322  -17.239 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  1 
ATOM   829  C  C   . ARG B 1 44 ? 4.449   -1.390  -16.634 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   1 
ATOM   830  O  O   . ARG B 1 44 ? 4.611   -1.526  -15.401 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   1 
ATOM   831  C  CB  . ARG B 1 44 ? 2.112   -2.440  -16.728 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  1 
ATOM   832  C  CG  . ARG B 1 44 ? 0.650   -2.252  -17.159 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  1 
ATOM   833  C  CD  . ARG B 1 44 ? -0.281  -3.228  -16.380 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  1 
ATOM   834  N  NE  . ARG B 1 44 ? 0.101   -4.647  -16.666 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  1 
ATOM   835  C  CZ  . ARG B 1 44 ? -0.661  -5.697  -16.323 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  1 
ATOM   836  N  NH1 . ARG B 1 44 ? -1.826  -5.506  -15.678 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 1 
ATOM   837  N  NH2 . ARG B 1 44 ? -0.248  -6.956  -16.594 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 1 
ATOM   838  N  N   . CYS B 1 45 ? 5.483   -1.257  -17.470 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   1 
ATOM   839  C  CA  . CYS B 1 45 ? 6.865   -1.331  -16.946 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  1 
ATOM   840  C  C   . CYS B 1 45 ? 7.571   0.007   -17.005 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   1 
ATOM   841  O  O   . CYS B 1 45 ? 8.698   0.126   -16.499 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   1 
ATOM   842  C  CB  . CYS B 1 45 ? 7.746   -2.347  -17.712 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  1 
ATOM   843  S  SG  . CYS B 1 45 ? 8.113   -1.872  -19.442 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  1 
ATOM   844  N  N   . TRP B 1 46 ? 6.978   1.012   -17.668 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   1 
ATOM   845  C  CA  . TRP B 1 46 ? 7.651   2.339   -17.728 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  1 
ATOM   846  C  C   . TRP B 1 46 ? 8.994   2.340   -18.456 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   1 
ATOM   847  O  O   . TRP B 1 46 ? 9.828   3.221   -18.203 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   1 
ATOM   848  C  CB  . TRP B 1 46 ? 7.770   3.014   -16.317 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  1 
ATOM   849  C  CG  . TRP B 1 46 ? 6.361   3.112   -15.653 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  1 
ATOM   850  C  CD1 . TRP B 1 46 ? 5.696   2.115   -14.977 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 1 
ATOM   851  C  CD2 . TRP B 1 46 ? 5.474   4.232   -15.695 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 1 
ATOM   852  N  NE1 . TRP B 1 46 ? 4.437   2.551   -14.588 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 1 
ATOM   853  C  CE2 . TRP B 1 46 ? 4.277   3.849   -15.015 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 1 
ATOM   854  C  CE3 . TRP B 1 46 ? 5.564   5.539   -16.248 1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 1 
ATOM   855  C  CZ2 . TRP B 1 46 ? 3.187   4.720   -14.870 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 1 
ATOM   856  C  CZ3 . TRP B 1 46 ? 4.458   6.420   -16.101 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 1 
ATOM   857  C  CH2 . TRP B 1 46 ? 3.287   6.002   -15.408 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 1 
ATOM   858  N  N   . ARG B 1 47 ? 9.199   1.406   -19.389 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   859  C  CA  . ARG B 1 47 ? 10.459  1.410   -20.146 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   860  C  C   . ARG B 1 47 ? 10.197  1.577   -21.636 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   861  O  O   . ARG B 1 47 ? 11.109  1.759   -22.394 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   862  C  CB  . ARG B 1 47 ? 11.231  0.103   -19.914 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   863  C  CG  . ARG B 1 47 ? 11.649  -0.164  -18.456 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   864  C  CD  . ARG B 1 47 ? 12.708  0.810   -17.981 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   865  N  NE  . ARG B 1 47 ? 13.081  0.547   -16.589 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   866  C  CZ  . ARG B 1 47 ? 12.408  1.007   -15.538 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   867  N  NH1 . ARG B 1 47 ? 11.335  1.780   -15.691 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   868  N  NH2 . ARG B 1 47 ? 12.826  0.725   -14.325 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   869  N  N   . SER B 1 48 ? 8.945   1.492   -22.071 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   1 
ATOM   870  C  CA  . SER B 1 48 ? 8.609   1.618   -23.498 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  1 
ATOM   871  C  C   . SER B 1 48 ? 8.991   2.987   -24.071 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   1 
ATOM   872  O  O   . SER B 1 48 ? 8.779   4.022   -23.407 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   1 
ATOM   873  C  CB  . SER B 1 48 ? 7.103   1.506   -23.644 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  1 
ATOM   874  O  OG  . SER B 1 48 ? 6.751   1.647   -25.016 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  1 
ATOM   875  N  N   . LYS B 1 49 ? 9.491   3.022   -25.296 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   876  C  CA  A LYS B 1 49 ? 9.764   4.290   -25.955 0.50 49.08 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   877  C  CA  B LYS B 1 49 ? 9.764   4.298   -25.939 0.50 49.26 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   878  C  C   . LYS B 1 49 ? 8.493   4.889   -26.531 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   879  O  O   . LYS B 1 49 ? 8.514   5.974   -27.099 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   880  C  CB  A LYS B 1 49 ? 10.816  4.125   -27.072 0.50 48.74 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   881  C  CB  B LYS B 1 49 ? 10.858  4.174   -27.027 0.50 49.05 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   882  C  CG  A LYS B 1 49 ? 12.239  4.179   -26.576 0.50 48.50 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   883  C  CG  B LYS B 1 49 ? 12.229  3.723   -26.525 0.50 49.67 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   884  C  CD  A LYS B 1 49 ? 13.221  3.610   -27.584 0.50 50.08 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   885  C  CD  B LYS B 1 49 ? 12.616  4.404   -25.216 0.50 52.91 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   886  C  CE  A LYS B 1 49 ? 14.520  3.241   -26.889 0.50 50.52 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   887  C  CE  B LYS B 1 49 ? 14.052  4.074   -24.792 0.50 55.80 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   888  N  NZ  A LYS B 1 49 ? 15.369  2.332   -27.701 0.50 51.97 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   889  N  NZ  B LYS B 1 49 ? 14.265  4.460   -23.360 0.50 56.93 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   890  N  N   . LYS B 1 50 ? 7.387   4.167   -26.408 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   1 
ATOM   891  C  CA  A LYS B 1 50 ? 6.107   4.579   -26.984 0.50 48.92 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   892  C  CA  B LYS B 1 50 ? 6.122   4.651   -26.970 0.50 49.52 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   893  C  C   . LYS B 1 50 ? 5.065   4.730   -25.881 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   1 
ATOM   894  O  O   . LYS B 1 50 ? 3.859   4.594   -26.151 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   1 
ATOM   895  C  CB  A LYS B 1 50 ? 5.619   3.538   -27.999 0.50 48.34 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   896  C  CB  B LYS B 1 50 ? 5.660   3.772   -28.130 0.50 49.44 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   897  C  CG  A LYS B 1 50 ? 6.587   3.262   -29.157 0.50 47.31 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   898  C  CG  B LYS B 1 50 ? 6.434   4.027   -29.428 0.50 50.83 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   899  C  CD  A LYS B 1 50 ? 6.594   4.444   -30.122 0.50 46.43 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   900  C  CD  B LYS B 1 50 ? 6.391   2.821   -30.338 0.50 53.73 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   901  C  CE  A LYS B 1 50 ? 7.730   4.360   -31.139 0.50 47.88 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   902  C  CE  B LYS B 1 50 ? 6.865   3.160   -31.776 0.50 54.91 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   903  N  NZ  A LYS B 1 50 ? 7.524   5.353   -32.227 0.50 48.01 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   904  N  NZ  B LYS B 1 50 ? 6.592   2.059   -32.781 0.50 53.93 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   905  N  N   . PHE B 1 51 ? 5.529   4.995   -24.652 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   906  C  CA  . PHE B 1 51 ? 4.661   5.037   -23.500 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   907  C  C   . PHE B 1 51 ? 3.563   6.033   -23.782 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   908  O  O   . PHE B 1 51 ? 3.842   7.109   -24.259 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   909  C  CB  . PHE B 1 51 ? 5.443   5.442   -22.246 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   910  C  CG  . PHE B 1 51 ? 4.705   5.139   -20.972 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   911  C  CD1 . PHE B 1 51 ? 4.753   3.856   -20.410 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   912  C  CD2 . PHE B 1 51 ? 3.918   6.112   -20.365 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   913  C  CE1 . PHE B 1 51 ? 4.033   3.573   -19.250 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   914  C  CE2 . PHE B 1 51 ? 3.209   5.824   -19.209 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   915  C  CZ  . PHE B 1 51 ? 3.260   4.553   -18.667 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   916  N  N   . PRO B 1 52 ? 2.301   5.721   -23.431 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   1 
ATOM   917  C  CA  . PRO B 1 52 ? 1.772   4.645   -22.598 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  1 
ATOM   918  C  C   . PRO B 1 52 ? 1.577   3.283   -23.281 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   1 
ATOM   919  O  O   . PRO B 1 52 ? 0.981   2.379   -22.674 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   1 
ATOM   920  C  CB  . PRO B 1 52 ? 0.397   5.220   -22.156 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  1 
ATOM   921  C  CG  . PRO B 1 52 ? -0.029  6.027   -23.372 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  1 
ATOM   922  C  CD  . PRO B 1 52 ? 1.231   6.604   -23.959 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  1 
ATOM   923  N  N   . PHE B 1 53 ? 2.007   3.157   -24.531 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   1 
ATOM   924  C  CA  . PHE B 1 53 ? 1.886   1.864   -25.247 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  1 
ATOM   925  C  C   . PHE B 1 53 ? 3.101   0.976   -25.063 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   1 
ATOM   926  O  O   . PHE B 1 53 ? 4.233   1.464   -25.042 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   1 
ATOM   927  C  CB  . PHE B 1 53 ? 1.624   2.118   -26.728 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  1 
ATOM   928  C  CG  . PHE B 1 53 ? 0.441   2.985   -26.940 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  1 
ATOM   929  C  CD1 . PHE B 1 53 ? -0.839  2.477   -26.738 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 1 
ATOM   930  C  CD2 . PHE B 1 53 ? 0.596   4.331   -27.236 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 1 
ATOM   931  C  CE1 . PHE B 1 53 ? -1.937  3.300   -26.851 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 1 
ATOM   932  C  CE2 . PHE B 1 53 ? -0.515  5.155   -27.388 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 1 
ATOM   933  C  CZ  . PHE B 1 53 ? -1.789  4.625   -27.188 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  1 
ATOM   934  N  N   . CYS B 1 54 ? 2.846   -0.333  -24.941 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   1 
ATOM   935  C  CA  . CYS B 1 54 ? 3.878   -1.340  -24.866 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  1 
ATOM   936  C  C   . CYS B 1 54 ? 4.601   -1.456  -26.235 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   1 
ATOM   937  O  O   . CYS B 1 54 ? 3.934   -1.585  -27.306 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   1 
ATOM   938  C  CB  . CYS B 1 54 ? 3.201   -2.670  -24.592 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  1 
ATOM   939  S  SG  . CYS B 1 54 ? 4.300   -4.085  -24.491 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  1 
ATOM   940  N  N   . ASP B 1 55 ? 5.935   -1.396  -26.205 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   941  C  CA  . ASP B 1 55 ? 6.736   -1.684  -27.421 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   942  C  C   . ASP B 1 55 ? 7.692   -2.879  -27.258 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   943  O  O   . ASP B 1 55 ? 8.642   -3.043  -28.046 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   944  C  CB  . ASP B 1 55 ? 7.544   -0.460  -27.847 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   945  C  CG  . ASP B 1 55 ? 8.668   -0.108  -26.843 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   946  O  OD1 . ASP B 1 55 ? 8.878   -0.843  -25.834 1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   947  O  OD2 . ASP B 1 55 ? 9.332   0.924   -27.049 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   948  N  N   . GLY B 1 56 ? 7.451   -3.706  -26.252 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   1 
ATOM   949  C  CA  . GLY B 1 56 ? 8.245   -4.933  -26.061 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  1 
ATOM   950  C  C   . GLY B 1 56 ? 9.392   -4.737  -25.069 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   1 
ATOM   951  O  O   . GLY B 1 56 ? 10.103  -5.701  -24.742 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   1 
ATOM   952  N  N   . ALA B 1 57 ? 9.570   -3.501  -24.583 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   953  C  CA  . ALA B 1 57 ? 10.661  -3.177  -23.651 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   954  C  C   . ALA B 1 57 ? 10.649  -3.949  -22.316 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   955  O  O   . ALA B 1 57 ? 11.687  -4.121  -21.670 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   956  C  CB  . ALA B 1 57 ? 10.775  -1.632  -23.423 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   957  N  N   . HIS B 1 58 ? 9.498   -4.452  -21.915 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B N   1 
ATOM   958  C  CA  . HIS B 1 58 ? 9.387   -5.219  -20.674 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CA  1 
ATOM   959  C  C   . HIS B 1 58 ? 10.256  -6.468  -20.730 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B C   1 
ATOM   960  O  O   . HIS B 1 58 ? 10.774  -6.901  -19.699 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B O   1 
ATOM   961  C  CB  . HIS B 1 58 ? 7.930   -5.616  -20.399 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CB  1 
ATOM   962  C  CG  . HIS B 1 58 ? 7.270   -6.370  -21.520 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CG  1 
ATOM   963  N  ND1 . HIS B 1 58 ? 6.458   -5.761  -22.463 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B ND1 1 
ATOM   964  C  CD2 . HIS B 1 58 ? 7.286   -7.686  -21.835 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CD2 1 
ATOM   965  C  CE1 . HIS B 1 58 ? 6.014   -6.671  -23.318 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CE1 1 
ATOM   966  N  NE2 . HIS B 1 58 ? 6.498   -7.850  -22.954 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B NE2 1 
ATOM   967  N  N   . THR B 1 59 ? 10.488  -7.010  -21.933 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   1 
ATOM   968  C  CA  . THR B 1 59 ? 11.239  -8.236  -22.048 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  1 
ATOM   969  C  C   . THR B 1 59 ? 12.650  -8.028  -21.539 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   1 
ATOM   970  O  O   . THR B 1 59 ? 13.148  -8.806  -20.724 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   1 
ATOM   971  C  CB  . THR B 1 59 ? 11.266  -8.712  -23.483 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  1 
ATOM   972  O  OG1 . THR B 1 59 ? 9.937   -9.048  -23.863 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 1 
ATOM   973  C  CG2 . THR B 1 59 ? 12.133  -9.962  -23.618 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 1 
ATOM   974  N  N   . LYS B 1 60 ? 13.298  -6.971  -22.017 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   1 
ATOM   975  C  CA  . LYS B 1 60 ? 14.681  -6.681  -21.616 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   976  C  C   . LYS B 1 60 ? 14.729  -6.344  -20.118 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   1 
ATOM   977  O  O   . LYS B 1 60 ? 15.622  -6.815  -19.427 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   1 
ATOM   978  C  CB  . LYS B 1 60 ? 15.279  -5.565  -22.471 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   979  C  CG  . LYS B 1 60 ? 16.764  -5.337  -22.212 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   980  C  CD  . LYS B 1 60 ? 17.176  -3.931  -22.660 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  1 
ATOM   981  C  CE  . LYS B 1 60 ? 18.643  -3.872  -23.091 1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  1 
ATOM   982  N  NZ  . LYS B 1 60 ? 19.127  -2.465  -23.012 1.00 68.57 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  1 
ATOM   983  N  N   . HIS B 1 61 ? 13.725  -5.590  -19.614 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   1 
ATOM   984  C  CA  . HIS B 1 61 ? 13.630  -5.259  -18.188 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  1 
ATOM   985  C  C   . HIS B 1 61 ? 13.621  -6.550  -17.368 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   1 
ATOM   986  O  O   . HIS B 1 61 ? 14.367  -6.674  -16.404 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   1 
ATOM   987  C  CB  . HIS B 1 61 ? 12.336  -4.472  -17.874 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  1 
ATOM   988  C  CG  . HIS B 1 61 ? 12.052  -4.401  -16.401 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  1 
ATOM   989  N  ND1 . HIS B 1 61 ? 12.885  -3.729  -15.521 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 1 
ATOM   990  C  CD2 . HIS B 1 61 ? 11.090  -4.985  -15.635 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 1 
ATOM   991  C  CE1 . HIS B 1 61 ? 12.433  -3.879  -14.285 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 1 
ATOM   992  N  NE2 . HIS B 1 61 ? 11.349  -4.639  -14.323 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 1 
ATOM   993  N  N   . ASN B 1 62 ? 12.717  -7.482  -17.735 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   1 
ATOM   994  C  CA  . ASN B 1 62 ? 12.560  -8.761  -17.040 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  1 
ATOM   995  C  C   . ASN B 1 62 ? 13.862  -9.577  -17.081 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   1 
ATOM   996  O  O   . ASN B 1 62 ? 14.256  -10.158 -16.067 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   1 
ATOM   997  C  CB  . ASN B 1 62 ? 11.388  -9.566  -17.586 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  1 
ATOM   998  C  CG  . ASN B 1 62 ? 10.006  -8.978  -17.192 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  1 
ATOM   999  O  OD1 . ASN B 1 62 ? 9.910   -8.158  -16.261 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 1 
ATOM   1000 N  ND2 . ASN B 1 62 ? 8.927   -9.415  -17.896 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 1 
ATOM   1001 N  N   . GLU B 1 63 ? 14.534  -9.626  -18.234 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1002 C  CA  A GLU B 1 63 ? 15.771  -10.411 -18.289 0.50 52.12 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1003 C  CA  B GLU B 1 63 ? 15.813  -10.346 -18.377 0.50 51.95 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1004 C  C   . GLU B 1 63 ? 16.850  -9.783  -17.415 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1005 O  O   . GLU B 1 63 ? 17.606  -10.515 -16.768 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1006 C  CB  A GLU B 1 63 ? 16.270  -10.627 -19.727 0.50 52.36 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1007 C  CB  B GLU B 1 63 ? 16.394  -10.158 -19.786 0.50 52.11 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1008 C  CG  A GLU B 1 63 ? 17.636  -11.349 -19.864 0.50 52.71 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1009 C  CG  B GLU B 1 63 ? 15.783  -10.946 -20.949 0.50 52.41 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1010 C  CD  A GLU B 1 63 ? 17.587  -12.872 -19.625 0.50 55.50 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1011 C  CD  B GLU B 1 63 ? 16.420  -10.564 -22.297 0.50 51.38 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1012 O  OE1 A GLU B 1 63 ? 16.482  -13.452 -19.469 0.50 56.75 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1013 O  OE1 B GLU B 1 63 ? 17.572  -10.077 -22.290 0.50 50.27 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1014 O  OE2 A GLU B 1 63 ? 18.674  -13.499 -19.598 0.50 55.41 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1015 O  OE2 B GLU B 1 63 ? 15.773  -10.745 -23.353 0.50 49.65 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1016 N  N   . GLU B 1 64 ? 16.924  -8.453  -17.382 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   1 
ATOM   1017 C  CA  . GLU B 1 64 ? 17.998  -7.761  -16.652 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  1 
ATOM   1018 C  C   . GLU B 1 64 ? 17.801  -7.793  -15.145 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   1 
ATOM   1019 O  O   . GLU B 1 64 ? 18.761  -7.843  -14.400 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   1 
ATOM   1020 C  CB  . GLU B 1 64 ? 18.125  -6.306  -17.102 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  1 
ATOM   1021 C  CG  . GLU B 1 64 ? 18.807  -6.130  -18.422 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  1 
ATOM   1022 C  CD  . GLU B 1 64 ? 18.739  -4.700  -18.955 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  1 
ATOM   1023 O  OE1 . GLU B 1 64 ? 17.754  -3.975  -18.642 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 1 
ATOM   1024 O  OE2 . GLU B 1 64 ? 19.660  -4.321  -19.717 1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 1 
ATOM   1025 N  N   . THR B 1 65 ? 16.550  -7.748  -14.704 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   1 
ATOM   1026 C  CA  . THR B 1 65 ? 16.277  -7.593  -13.279 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  1 
ATOM   1027 C  C   . THR B 1 65 ? 15.662  -8.837  -12.602 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   1 
ATOM   1028 O  O   . THR B 1 65 ? 15.655  -8.914  -11.366 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   1 
ATOM   1029 C  CB  . THR B 1 65 ? 15.318  -6.448  -13.063 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  1 
ATOM   1030 O  OG1 . THR B 1 65 ? 14.083  -6.810  -13.688 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 1 
ATOM   1031 C  CG2 . THR B 1 65 ? 15.857  -5.182  -13.691 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 1 
ATOM   1032 N  N   . GLY B 1 66 ? 15.177  -9.806  -13.384 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   1 
ATOM   1033 C  CA  . GLY B 1 66 ? 14.542  -11.004 -12.810 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  1 
ATOM   1034 C  C   . GLY B 1 66 ? 13.056  -10.800 -12.517 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   1 
ATOM   1035 O  O   . GLY B 1 66 ? 12.399  -11.634 -11.860 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   1 
ATOM   1036 N  N   . ASP B 1 67 ? 12.531  -9.675  -12.991 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   1 
ATOM   1037 C  CA  . ASP B 1 67 ? 11.138  -9.337  -12.849 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  1 
ATOM   1038 C  C   . ASP B 1 67 ? 10.228  -10.104 -13.828 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   1 
ATOM   1039 O  O   . ASP B 1 67 ? 10.703  -10.865 -14.699 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   1 
ATOM   1040 C  CB  . ASP B 1 67 ? 10.989  -7.843  -13.107 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  1 
ATOM   1041 C  CG  . ASP B 1 67 ? 9.898   -7.199  -12.287 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  1 
ATOM   1042 O  OD1 . ASP B 1 67 ? 9.120   -7.886  -11.600 1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 1 
ATOM   1043 O  OD2 . ASP B 1 67 ? 9.823   -5.966  -12.344 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 1 
ATOM   1044 N  N   . ASN B 1 68 ? 8.910   -9.881  -13.695 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   1045 C  CA  . ASN B 1 68 ? 7.940   -10.664 -14.435 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   1046 C  C   . ASN B 1 68 ? 6.766   -9.771  -14.798 1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   1047 O  O   . ASN B 1 68 ? 5.632   -10.206 -14.771 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   1048 C  CB  . ASN B 1 68 ? 7.455   -11.816 -13.564 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   1049 C  CG  . ASN B 1 68 ? 6.672   -11.343 -12.347 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   1050 O  OD1 . ASN B 1 68 ? 6.851   -10.226 -11.885 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   1051 N  ND2 . ASN B 1 68 ? 5.776   -12.198 -11.837 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   1052 N  N   . VAL B 1 69 ? 7.043   -8.516  -15.124 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   1 
ATOM   1053 C  CA  . VAL B 1 69 ? 5.989   -7.582  -15.488 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  1 
ATOM   1054 C  C   . VAL B 1 69 ? 5.671   -7.708  -16.992 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   1 
ATOM   1055 O  O   . VAL B 1 69 ? 6.522   -8.146  -17.804 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   1 
ATOM   1056 C  CB  . VAL B 1 69 ? 6.338   -6.064  -15.101 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  1 
ATOM   1057 C  CG1 . VAL B 1 69 ? 6.514   -5.886  -13.613 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 1 
ATOM   1058 C  CG2 . VAL B 1 69 ? 7.606   -5.619  -15.798 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 1 
ATOM   1059 N  N   . GLY B 1 70 ? 4.467   -7.301  -17.383 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   1 
ATOM   1060 C  CA  . GLY B 1 70 ? 4.067   -7.392  -18.798 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  1 
ATOM   1061 C  C   . GLY B 1 70 ? 2.916   -6.418  -18.968 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   1 
ATOM   1062 O  O   . GLY B 1 70 ? 2.458   -5.767  -17.993 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   1 
ATOM   1063 N  N   . PRO B 1 71 ? 2.456   -6.268  -20.200 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   1 
ATOM   1064 C  CA  . PRO B 1 71 ? 1.458   -5.257  -20.525 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  1 
ATOM   1065 C  C   . PRO B 1 71 ? 0.012   -5.558  -20.146 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   1 
ATOM   1066 O  O   . PRO B 1 71 ? -0.306  -6.668  -19.684 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   1 
ATOM   1067 C  CB  . PRO B 1 71 ? 1.560   -5.148  -22.051 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . PRO B 1 71 ? 2.041   -6.519  -22.514 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  1 
ATOM   1069 C  CD  . PRO B 1 71 ? 2.952   -7.014  -21.376 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  1 
ATOM   1070 N  N   . LEU B 1 72 ? -0.851  -4.555  -20.385 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   1071 C  CA  . LEU B 1 72 ? -2.279  -4.642  -20.236 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   1072 C  C   . LEU B 1 72 ? -2.908  -4.527  -21.624 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   1073 O  O   . LEU B 1 72 ? -2.691  -3.529  -22.330 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   1074 C  CB  . LEU B 1 72 ? -2.790  -3.508  -19.357 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   1075 C  CG  . LEU B 1 72 ? -4.341  -3.444  -19.277 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   1076 C  CD1 . LEU B 1 72 ? -4.937  -4.495  -18.353 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   1077 C  CD2 . LEU B 1 72 ? -4.768  -2.120  -18.796 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   1078 N  N   . ILE B 1 73 ? -3.749  -5.490  -21.997 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   1 
ATOM   1079 C  CA  . ILE B 1 73 ? -4.411  -5.452  -23.320 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  1 
ATOM   1080 C  C   . ILE B 1 73 ? -5.909  -5.194  -23.182 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   1 
ATOM   1081 O  O   . ILE B 1 73 ? -6.591  -5.855  -22.397 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   1 
ATOM   1082 C  CB  . ILE B 1 73 ? -4.177  -6.787  -24.041 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  1 
ATOM   1083 C  CG1 . ILE B 1 73 ? -2.678  -7.016  -24.245 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 1 
ATOM   1084 C  CG2 . ILE B 1 73 ? -5.055  -6.905  -25.344 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 1 
ATOM   1085 C  CD1 . ILE B 1 73 ? -2.270  -8.447  -24.441 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 1 
ATOM   1086 N  N   . ILE B 1 74 ? -6.426  -4.231  -23.923 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   1 
ATOM   1087 C  CA  . ILE B 1 74 ? -7.855  -3.970  -23.940 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  1 
ATOM   1088 C  C   . ILE B 1 74 ? -8.293  -4.247  -25.365 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   1 
ATOM   1089 O  O   . ILE B 1 74 ? -7.723  -3.654  -26.275 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   1 
ATOM   1090 C  CB  . ILE B 1 74 ? -8.170  -2.467  -23.576 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  1 
ATOM   1091 C  CG1 . ILE B 1 74 ? -7.554  -2.080  -22.208 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 1 
ATOM   1092 C  CG2 . ILE B 1 74 ? -9.668  -2.177  -23.646 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 1 
ATOM   1093 C  CD1 . ILE B 1 74 ? -8.023  -2.923  -20.998 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 1 
ATOM   1094 N  N   . LYS B 1 75 ? -9.265  -5.144  -25.575 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   1 
ATOM   1095 C  CA  . LYS B 1 75 ? -9.736  -5.406  -26.924 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  1 
ATOM   1096 C  C   . LYS B 1 75 ? -11.221 -5.750  -27.044 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   1 
ATOM   1097 O  O   . LYS B 1 75 ? -11.955 -5.700  -26.064 1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   1 
ATOM   1098 C  CB  . LYS B 1 75 ? -8.863  -6.435  -27.640 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  1 
ATOM   1099 C  CG  . LYS B 1 75 ? -8.227  -7.483  -26.809 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  1 
ATOM   1100 C  CD  . LYS B 1 75 ? -9.161  -8.524  -26.327 1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  1 
ATOM   1101 C  CE  . LYS B 1 75 ? -8.355  -9.697  -25.782 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  1 
ATOM   1102 N  NZ  . LYS B 1 75 ? -9.247  -10.789 -25.312 1.00 60.06 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  1 
ATOM   1103 N  N   . LYS B 1 76 ? -11.642 -6.081  -28.260 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   1 
ATOM   1104 C  CA  . LYS B 1 76 ? -13.023 -6.432  -28.545 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  1 
ATOM   1105 C  C   . LYS B 1 76 ? -13.183 -7.958  -28.526 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   1 
ATOM   1106 O  O   . LYS B 1 76 ? -12.336 -8.692  -29.072 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   1 
ATOM   1107 C  CB  . LYS B 1 76 ? -13.455 -5.852  -29.901 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . LYS B 1 76 ? -13.583 -4.326  -29.915 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  1 
ATOM   1109 C  CD  . LYS B 1 76 ? -14.205 -3.781  -31.236 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  1 
ATOM   1110 C  CE  . LYS B 1 76 ? -14.327 -2.235  -31.099 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE  1 
ATOM   1111 N  NZ  . LYS B 1 76 ? -14.913 -1.621  -32.369 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ  1 
ATOM   1112 N  N   . LYS B 1 77 ? -14.260 -8.413  -27.874 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N   1 
ATOM   1113 C  CA  . LYS B 1 77 ? -14.566 -9.850  -27.735 1.00 52.71 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA  1 
ATOM   1114 C  C   . LYS B 1 77 ? -14.597 -10.642 -29.062 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C   1 
ATOM   1115 O  O   . LYS B 1 77 ? -15.051 -10.099 -30.152 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O   1 
ATOM   1116 C  CB  . LYS B 1 77 ? -15.908 -10.022 -26.999 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB  1 
ATOM   1117 C  CG  . LYS B 1 77 ? -16.197 -11.439 -26.519 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG  1 
ATOM   1118 C  CD  . LYS B 1 77 ? -16.771 -11.448 -25.103 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CD  1 
ATOM   1119 C  CE  . LYS B 1 77 ? -18.168 -10.811 -25.034 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CE  1 
ATOM   1120 N  NZ  . LYS B 1 77 ? -18.634 -10.716 -23.621 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B NZ  1 
HETATM 1121 FE FE1 . FES C 2 .  ? -2.816  3.182   -8.608  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 111 FES A FE1 1 
HETATM 1122 FE FE2 . FES C 2 .  ? -0.933  1.257   -8.812  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 111 FES A FE2 1 
HETATM 1123 S  S1  . FES C 2 .  ? -1.298  2.905   -10.248 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 111 FES A S1  1 
HETATM 1124 S  S2  . FES C 2 .  ? -2.510  1.488   -7.224  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 111 FES A S2  1 
HETATM 1125 FE FE1 . FES D 2 .  ? 6.311   -1.866  -20.846 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 111 FES B FE1 1 
HETATM 1126 FE FE2 . FES D 2 .  ? 5.632   -3.817  -22.592 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 111 FES B FE2 1 
HETATM 1127 S  S1  . FES D 2 .  ? 7.005   -2.121  -22.938 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 111 FES B S1  1 
HETATM 1128 S  S2  . FES D 2 .  ? 4.872   -3.507  -20.499 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 111 FES B S2  1 
HETATM 1129 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.388  -7.492  -5.641  1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 112 HOH A O   1 
HETATM 1130 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.090  -14.456 -14.756 1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 113 HOH A O   1 
HETATM 1131 O  O   . HOH E 3 .  ? -10.707 -10.856 -19.617 1.00 65.03 ? ? ? ? ? ? 114 HOH A O   1 
HETATM 1132 O  O   . HOH E 3 .  ? -12.864 -9.276  -20.547 1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 115 HOH A O   1 
HETATM 1133 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.876  5.194   -1.130  1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 116 HOH A O   1 
HETATM 1134 O  O   . HOH E 3 .  ? -3.482  -0.929  -1.154  1.00 65.09 ? ? ? ? ? ? 117 HOH A O   1 
HETATM 1135 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.631   1.771   -1.646  1.00 60.85 ? ? ? ? ? ? 118 HOH A O   1 
HETATM 1136 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.381  -8.935  -4.354  1.00 73.49 ? ? ? ? ? ? 119 HOH A O   1 
HETATM 1137 O  O   . HOH E 3 .  ? -11.218 -4.698  -16.310 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 120 HOH A O   1 
HETATM 1138 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.826   -15.394 -20.379 1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 121 HOH A O   1 
HETATM 1139 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.968   -5.461  -3.117  1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 122 HOH A O   1 
HETATM 1140 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.253   10.853  -6.133  1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 123 HOH A O   1 
HETATM 1141 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.080  11.443  -10.326 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 124 HOH A O   1 
HETATM 1142 O  O   . HOH E 3 .  ? -11.327 0.062   -11.594 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 125 HOH A O   1 
HETATM 1143 O  O   . HOH E 3 .  ? 9.123   -13.706 -18.816 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 126 HOH A O   1 
HETATM 1144 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.252   -4.693  -3.262  1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 127 HOH A O   1 
HETATM 1145 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.332   1.865   -2.280  1.00 63.93 ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O   1 
HETATM 1146 O  O   . HOH E 3 .  ? 8.883   -14.244 -10.833 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O   1 
HETATM 1147 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.948   -5.674  -5.717  1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O   1 
HETATM 1148 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.471   10.955  -3.645  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O   1 
HETATM 1149 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.425   1.268   -3.533  1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O   1 
HETATM 1150 O  O   . HOH E 3 .  ? -18.377 -1.290  -21.369 1.00 76.28 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O   1 
HETATM 1151 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.929  -3.101  -14.556 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O   1 
HETATM 1152 O  O   . HOH E 3 .  ? 13.151  12.127  -10.686 1.00 78.12 ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O   1 
HETATM 1153 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.805  13.804  -7.170  1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O   1 
HETATM 1154 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.234  -12.105 -5.972  1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O   1 
HETATM 1155 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.050  -12.314 -15.579 1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O   1 
HETATM 1156 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.244  10.437  -5.840  1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O   1 
HETATM 1157 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.962   -13.964 -5.455  1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O   1 
HETATM 1158 O  O   . HOH E 3 .  ? 6.740   12.289  -6.065  1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O   1 
HETATM 1159 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.795  -1.675  -1.362  1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O   1 
HETATM 1160 O  O   . HOH F 3 .  ? -7.786  12.031  -20.830 1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 112 HOH B O   1 
HETATM 1161 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.875  9.208   -10.486 1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 113 HOH B O   1 
HETATM 1162 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.466  -2.904  -27.547 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 114 HOH B O   1 
HETATM 1163 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.277  -0.191  -0.488  1.00 77.08 ? ? ? ? ? ? 115 HOH B O   1 
HETATM 1164 O  O   . HOH F 3 .  ? -4.442  14.002  -9.989  1.00 70.60 ? ? ? ? ? ? 116 HOH B O   1 
HETATM 1165 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.694   9.927   -22.944 1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 117 HOH B O   1 
HETATM 1166 O  O   . HOH F 3 .  ? -9.322  8.365   -26.122 1.00 59.56 ? ? ? ? ? ? 118 HOH B O   1 
HETATM 1167 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.190  16.071  -15.354 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 119 HOH B O   1 
HETATM 1168 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.915  12.829  -15.805 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 120 HOH B O   1 
HETATM 1169 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.567  5.053   -17.340 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 121 HOH B O   1 
HETATM 1170 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.179  14.059  -13.961 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 122 HOH B O   1 
HETATM 1171 O  O   . HOH F 3 .  ? 18.073  9.424   8.775   1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 123 HOH B O   1 
HETATM 1172 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.151   13.093  -7.386  1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 124 HOH B O   1 
HETATM 1173 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.277   6.658   -23.758 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 125 HOH B O   1 
HETATM 1174 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.514   -1.192  -28.206 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 126 HOH B O   1 
HETATM 1175 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.350  13.188  -18.437 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 127 HOH B O   1 
HETATM 1176 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.948   13.724  -8.295  1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 128 HOH B O   1 
HETATM 1177 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.738   1.417   -29.650 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 129 HOH B O   1 
HETATM 1178 O  O   . HOH F 3 .  ? 12.909  -5.749  -24.761 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 130 HOH B O   1 
HETATM 1179 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.675  0.107   -26.760 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 131 HOH B O   1 
HETATM 1180 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.141   9.817   -21.935 1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 132 HOH B O   1 
HETATM 1181 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.724   -11.405 -20.171 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 133 HOH B O   1 
HETATM 1182 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.918   -10.998 -22.579 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 134 HOH B O   1 
HETATM 1183 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.174   10.858  -23.089 1.00 67.62 ? ? ? ? ? ? 135 HOH B O   1 
HETATM 1184 O  O   . HOH F 3 .  ? 7.441   16.930  -11.791 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 136 HOH B O   1 
HETATM 1185 O  O   . HOH F 3 .  ? 10.192  -11.981 -10.444 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 137 HOH B O   1 
HETATM 1186 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.638  -2.270  -21.218 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 138 HOH B O   1 
HETATM 1187 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.316  13.324  -12.514 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 139 HOH B O   1 
HETATM 1188 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.561  11.744  -18.922 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 140 HOH B O   1 
HETATM 1189 O  O   . HOH F 3 .  ? 12.520  -11.463 -20.508 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 141 HOH B O   1 
HETATM 1190 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.479   18.350  -20.863 1.00 62.38 ? ? ? ? ? ? 142 HOH B O   1 
HETATM 1191 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.033   13.771  -11.189 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 143 HOH B O   1 
HETATM 1192 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.881  -0.277  1.478   1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 144 HOH B O   1 
HETATM 1193 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.575   -8.175  -26.482 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 145 HOH B O   1 
HETATM 1194 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.661  -0.757  -28.954 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 146 HOH B O   1 
HETATM 1195 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.073  -3.295  -25.342 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 147 HOH B O   1 
HETATM 1196 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.174  0.836   -24.272 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 148 HOH B O   1 
HETATM 1197 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.834  14.824  -12.613 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O   1 
HETATM 1198 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.025   8.038   -25.011 1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O   1 
HETATM 1199 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.577  -13.120 -22.377 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O   1 
HETATM 1200 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.195   15.746  -20.650 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O   1 
HETATM 1201 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.043  15.676  -10.059 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 153 HOH B O   1 
HETATM 1202 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.310  4.167   -26.265 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 154 HOH B O   1 
HETATM 1203 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.700  3.947   -19.033 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 155 HOH B O   1 
HETATM 1204 O  O   . HOH F 3 .  ? -6.946  -1.841  -33.984 1.00 77.37 ? ? ? ? ? ? 156 HOH B O   1 
HETATM 1205 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.445   20.279  -19.888 1.00 57.23 ? ? ? ? ? ? 157 HOH B O   1 
HETATM 1206 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.223   2.473   -20.016 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 158 HOH B O   1 
HETATM 1207 O  O   . HOH F 3 .  ? 12.475  4.762   -21.366 1.00 72.68 ? ? ? ? ? ? 159 HOH B O   1 
HETATM 1208 O  O   . HOH F 3 .  ? 7.806   15.398  -9.456  1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O   1 
HETATM 1209 O  O   . HOH F 3 .  ? -4.386  9.532   -8.004  1.00 69.32 ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O   1 
HETATM 1210 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.995  -4.426  -33.899 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O   1 
HETATM 1211 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.441   14.660  -7.848  1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O   1 
HETATM 1212 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.440  -1.537  -23.614 1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O   1 
HETATM 1213 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.673  -9.805  -28.114 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O   1 
HETATM 1214 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.970   11.415  -21.645 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O   1 
HETATM 1215 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.858  -1.872  -16.330 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O   1 
HETATM 1216 O  O   . HOH F 3 .  ? 15.300  -2.309  -19.095 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O   1 
HETATM 1217 O  O   . HOH F 3 .  ? 12.462  -12.790 -15.387 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 169 HOH B O   1 
HETATM 1218 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.109  -12.854 -18.145 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 170 HOH B O   1 
HETATM 1219 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.038   6.813   -28.188 1.00 65.81 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O   1 
HETATM 1220 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.851   5.096   -34.562 1.00 75.88 ? ? ? ? ? ? 172 HOH B O   1 
HETATM 1221 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.597  -7.608  -31.339 1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 173 HOH B O   1 
HETATM 1222 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.059  0.046   -3.287  1.00 66.10 ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O   1 
HETATM 1223 O  O   . HOH F 3 .  ? 17.786  0.749   -1.979  1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O   1 
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