data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Fillgrove, K.L." 1 
"Pakhomova, S."   2 
"Schaab, M."      3 
"Newcomer, M.E."  4 
"Armstrong, R.N." 5 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of genomically encoded fosfomycin resistance protein, FosX, from Listeria monocytogenes (tetragonal form)" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN, hydrolase" 
_struct_keywords.text            "FOSFOMYCIN RESISTANCE PROTEIN, MN BINDING, ANTIBIOTIC RESISTANCE, METAL BINDING PROTEIN, hydrolase" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   ? 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and Mechanism of the Genomically Encoded Fosfomycin Resistance Protein, FosX, from Listeria monocytogenes." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            46 
_citation.page_first                8110 
_citation.page_last                 8120 
_citation.year                      2007 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   17567049 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi700625p 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Fillgrove, K.L." 1 ? 
primary "Pakhomova, S."   2 ? 
primary "Schaab, M.R."    3 ? 
primary "Newcomer, M.E."  4 ? 
primary "Armstrong, R.N." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MISGLSHITLIVKDLNKTTAFLQNIFNAEEIYSSGDKTFSLSKEKFFLIAGLWICIMEGDSLQERTYNHIAFQIQSEEVD
EYTERIKALGVEMKPERPRVQGEGRSIYFYDFDNHLFELHAGTLEERLKRYHE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MISGLSHITLIVKDLNKTTAFLQNIFNAEEIYSSGDKTFSLSKEKFFLIAGLWICIMEGDSLQERTYNHIAFQIQSEEVD
EYTERIKALGVEMKPERPRVQGEGRSIYFYDFDNHLFELHAGTLEERLKRYHE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ILE n 
1 3   SER n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   SER n 
1 7   HIS n 
1 8   ILE n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ILE n 
1 12  VAL n 
1 13  LYS n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  ASN n 
1 17  LYS n 
1 18  THR n 
1 19  THR n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  LEU n 
1 23  GLN n 
1 24  ASN n 
1 25  ILE n 
1 26  PHE n 
1 27  ASN n 
1 28  ALA n 
1 29  GLU n 
1 30  GLU n 
1 31  ILE n 
1 32  TYR n 
1 33  SER n 
1 34  SER n 
1 35  GLY n 
1 36  ASP n 
1 37  LYS n 
1 38  THR n 
1 39  PHE n 
1 40  SER n 
1 41  LEU n 
1 42  SER n 
1 43  LYS n 
1 44  GLU n 
1 45  LYS n 
1 46  PHE n 
1 47  PHE n 
1 48  LEU n 
1 49  ILE n 
1 50  ALA n 
1 51  GLY n 
1 52  LEU n 
1 53  TRP n 
1 54  ILE n 
1 55  CYS n 
1 56  ILE n 
1 57  MET n 
1 58  GLU n 
1 59  GLY n 
1 60  ASP n 
1 61  SER n 
1 62  LEU n 
1 63  GLN n 
1 64  GLU n 
1 65  ARG n 
1 66  THR n 
1 67  TYR n 
1 68  ASN n 
1 69  HIS n 
1 70  ILE n 
1 71  ALA n 
1 72  PHE n 
1 73  GLN n 
1 74  ILE n 
1 75  GLN n 
1 76  SER n 
1 77  GLU n 
1 78  GLU n 
1 79  VAL n 
1 80  ASP n 
1 81  GLU n 
1 82  TYR n 
1 83  THR n 
1 84  GLU n 
1 85  ARG n 
1 86  ILE n 
1 87  LYS n 
1 88  ALA n 
1 89  LEU n 
1 90  GLY n 
1 91  VAL n 
1 92  GLU n 
1 93  MET n 
1 94  LYS n 
1 95  PRO n 
1 96  GLU n 
1 97  ARG n 
1 98  PRO n 
1 99  ARG n 
1 100 VAL n 
1 101 GLN n 
1 102 GLY n 
1 103 GLU n 
1 104 GLY n 
1 105 ARG n 
1 106 SER n 
1 107 ILE n 
1 108 TYR n 
1 109 PHE n 
1 110 TYR n 
1 111 ASP n 
1 112 PHE n 
1 113 ASP n 
1 114 ASN n 
1 115 HIS n 
1 116 LEU n 
1 117 PHE n 
1 118 GLU n 
1 119 LEU n 
1 120 HIS n 
1 121 ALA n 
1 122 GLY n 
1 123 THR n 
1 124 LEU n 
1 125 GLU n 
1 126 GLU n 
1 127 ARG n 
1 128 LEU n 
1 129 LYS n 
1 130 ARG n 
1 131 TYR n 
1 132 HIS n 
1 133 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Glyoxalase family protein" 15590.603 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"        54.938    2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                       18.015    168 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE A ? n 
A 1 3   SER 3   3   3   SER ALA A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   SER 6   6   6   SER SER A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ILE 11  11  11  ILE ILE A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  LYS 13  13  13  LYS LYS A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN A ? n 
A 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS A ? n 
A 1 18  THR 18  18  18  THR THR A ? n 
A 1 19  THR 19  19  19  THR THR A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A ? n 
A 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 24  ASN 24  24  24  ASN ASN A ? n 
A 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 26  PHE 26  26  26  PHE PHE A ? n 
A 1 27  ASN 27  27  27  ASN ASN A ? n 
A 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA A ? n 
A 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A ? n 
A 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A ? n 
A 1 31  ILE 31  31  31  ILE ILE A ? n 
A 1 32  TYR 32  32  32  TYR ALA A ? n 
A 1 33  SER 33  33  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 34  SER 34  34  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 36  ASP 36  36  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 37  LYS 37  37  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 38  THR 38  38  38  THR ALA A ? n 
A 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A ? n 
A 1 40  SER 40  40  40  SER ALA A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  SER 42  42  42  SER SER A ? n 
A 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A ? n 
A 1 45  LYS 45  45  45  LYS LYS A ? n 
A 1 46  PHE 46  46  46  PHE PHE A ? n 
A 1 47  PHE 47  47  47  PHE PHE A ? n 
A 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A ? n 
A 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A ? n 
A 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 53  TRP 53  53  53  TRP TRP A ? n 
A 1 54  ILE 54  54  54  ILE ILE A ? n 
A 1 55  CYS 55  55  55  CYS CYS A ? n 
A 1 56  ILE 56  56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 57  MET 57  57  57  MET MET A ? n 
A 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A ? n 
A 1 59  GLY 59  59  59  GLY GLY A ? n 
A 1 60  ASP 60  60  60  ASP ASP A ? n 
A 1 61  SER 61  61  61  SER ALA A ? n 
A 1 62  LEU 62  62  62  LEU ALA A ? n 
A 1 63  GLN 63  63  63  GLN GLN A ? n 
A 1 64  GLU 64  64  64  GLU GLU A ? n 
A 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A ? n 
A 1 66  THR 66  66  66  THR THR A ? n 
A 1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR A ? n 
A 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN A ? n 
A 1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A ? n 
A 1 70  ILE 70  70  70  ILE ILE A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE A ? n 
A 1 73  GLN 73  73  73  GLN GLN A ? n 
A 1 74  ILE 74  74  74  ILE ILE A ? n 
A 1 75  GLN 75  75  75  GLN GLN A ? n 
A 1 76  SER 76  76  76  SER SER A ? n 
A 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A ? n 
A 1 82  TYR 82  82  82  TYR TYR A ? n 
A 1 83  THR 83  83  83  THR THR A ? n 
A 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG A ? n 
A 1 86  ILE 86  86  86  ILE ILE A ? n 
A 1 87  LYS 87  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 88  ALA 88  88  88  ALA ALA A ? n 
A 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A ? n 
A 1 90  GLY 90  90  90  GLY GLY A ? n 
A 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL A ? n 
A 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 93  MET 93  93  93  MET MET A ? n 
A 1 94  LYS 94  94  94  LYS LYS A ? n 
A 1 95  PRO 95  95  95  PRO PRO A ? n 
A 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A ? n 
A 1 97  ARG 97  97  97  ARG ARG A ? n 
A 1 98  PRO 98  98  98  PRO PRO A ? n 
A 1 99  ARG 99  99  99  ARG ARG A ? n 
A 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL A ? n 
A 1 101 GLN 101 101 101 GLN GLN A ? n 
A 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY A ? n 
A 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU A ? n 
A 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A ? n 
A 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A ? n 
A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n 
A 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE A ? n 
A 1 108 TYR 108 108 108 TYR TYR A ? n 
A 1 109 PHE 109 109 109 PHE PHE A ? n 
A 1 110 TYR 110 110 110 TYR TYR A ? n 
A 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 ASP 113 113 113 ASP ASP A ? n 
A 1 114 ASN 114 114 114 ASN ASN A ? n 
A 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE A ? n 
A 1 118 GLU 118 118 118 GLU GLU A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS A ? n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 122 GLY 122 122 122 GLY GLY A ? n 
A 1 123 THR 123 123 123 THR THR A ? n 
A 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A ? n 
A 1 125 GLU 125 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A ? n 
A 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG A ? n 
A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n 
A 1 129 LYS 129 129 129 LYS LYS A ? n 
A 1 130 ARG 130 130 130 ARG ARG A ? n 
A 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR A ? n 
A 1 132 HIS 132 132 132 HIS ALA A ? n 
A 1 133 GLU 133 133 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET ALA B ? n 
B 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE B ? n 
B 1 3   SER 3   3   3   SER SER B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   SER 6   6   6   SER SER B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ILE 11  11  11  ILE ILE B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  LYS 13  13  13  LYS ALA B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN B ? n 
B 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS B ? n 
B 1 18  THR 18  18  18  THR THR B ? n 
B 1 19  THR 19  19  19  THR THR B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU B ? n 
B 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN B ? n 
B 1 24  ASN 24  24  24  ASN ASN B ? n 
B 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE B ? n 
B 1 26  PHE 26  26  26  PHE PHE B ? n 
B 1 27  ASN 27  27  27  ASN ASN B ? n 
B 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA B ? n 
B 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU B ? n 
B 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU B ? n 
B 1 31  ILE 31  31  31  ILE ILE B ? n 
B 1 32  TYR 32  32  32  TYR ALA B ? n 
B 1 33  SER 33  33  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 34  SER 34  34  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 36  ASP 36  36  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 37  LYS 37  37  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 38  THR 38  38  38  THR THR B ? n 
B 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE B ? n 
B 1 40  SER 40  40  40  SER ALA B ? n 
B 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU B ? n 
B 1 42  SER 42  42  42  SER SER B ? n 
B 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS B ? n 
B 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU B ? n 
B 1 45  LYS 45  45  45  LYS LYS B ? n 
B 1 46  PHE 46  46  46  PHE PHE B ? n 
B 1 47  PHE 47  47  47  PHE PHE B ? n 
B 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU B ? n 
B 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA B ? n 
B 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU B ? n 
B 1 53  TRP 53  53  53  TRP TRP B ? n 
B 1 54  ILE 54  54  54  ILE ILE B ? n 
B 1 55  CYS 55  55  55  CYS CYS B ? n 
B 1 56  ILE 56  56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 57  MET 57  57  57  MET MET B ? n 
B 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU B ? n 
B 1 59  GLY 59  59  59  GLY GLY B ? n 
B 1 60  ASP 60  60  60  ASP ASP B ? n 
B 1 61  SER 61  61  61  SER SER B ? n 
B 1 62  LEU 62  62  62  LEU ALA B ? n 
B 1 63  GLN 63  63  63  GLN ALA B ? n 
B 1 64  GLU 64  64  64  GLU ALA B ? n 
B 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG B ? n 
B 1 66  THR 66  66  66  THR THR B ? n 
B 1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR B ? n 
B 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN B ? n 
B 1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS B ? n 
B 1 70  ILE 70  70  70  ILE ILE B ? n 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE B ? n 
B 1 73  GLN 73  73  73  GLN GLN B ? n 
B 1 74  ILE 74  74  74  ILE ILE B ? n 
B 1 75  GLN 75  75  75  GLN GLN B ? n 
B 1 76  SER 76  76  76  SER SER B ? n 
B 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU B ? n 
B 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU B ? n 
B 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL B ? n 
B 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP B ? n 
B 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU B ? n 
B 1 82  TYR 82  82  82  TYR TYR B ? n 
B 1 83  THR 83  83  83  THR THR B ? n 
B 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU B ? n 
B 1 85  ARG 85  85  85  ARG ALA B ? n 
B 1 86  ILE 86  86  86  ILE ILE B ? n 
B 1 87  LYS 87  87  87  LYS LYS B ? n 
B 1 88  ALA 88  88  88  ALA ALA B ? n 
B 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU B ? n 
B 1 90  GLY 90  90  90  GLY GLY B ? n 
B 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL B ? n 
B 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 93  MET 93  93  93  MET MET B ? n 
B 1 94  LYS 94  94  94  LYS LYS B ? n 
B 1 95  PRO 95  95  95  PRO PRO B ? n 
B 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU B ? n 
B 1 97  ARG 97  97  97  ARG ARG B ? n 
B 1 98  PRO 98  98  98  PRO PRO B ? n 
B 1 99  ARG 99  99  99  ARG ARG B ? n 
B 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 101 GLN 101 101 101 GLN GLN B ? n 
B 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY B ? n 
B 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU B ? n 
B 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY B ? n 
B 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG B ? n 
B 1 106 SER 106 106 106 SER SER B ? n 
B 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE B ? n 
B 1 108 TYR 108 108 108 TYR TYR B ? n 
B 1 109 PHE 109 109 109 PHE PHE B ? n 
B 1 110 TYR 110 110 110 TYR TYR B ? n 
B 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP B ? n 
B 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE B ? n 
B 1 113 ASP 113 113 113 ASP ASP B ? n 
B 1 114 ASN 114 114 114 ASN ASN B ? n 
B 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS B ? n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE B ? n 
B 1 118 GLU 118 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS B ? n 
B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 122 GLY 122 122 122 GLY GLY B ? n 
B 1 123 THR 123 123 123 THR THR B ? n 
B 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU B ? n 
B 1 125 GLU 125 125 125 GLU GLU B ? n 
B 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU B ? n 
B 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG B ? n 
B 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU B ? n 
B 1 129 LYS 129 129 129 LYS LYS B ? n 
B 1 130 ARG 130 130 130 ARG ARG B ? n 
B 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR B ? n 
B 1 132 HIS 132 132 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 133 GLU 133 133 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 MN  1  6000 6000 MN  MN  A ? 
D 2 MN  1  4000 4000 MN  MN  B ? 
E 3 HOH 1  7002 7002 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  7003 7003 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  7005 7005 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  7009 7009 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  7010 7010 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  7011 7011 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  7015 7015 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  7016 7016 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  7019 7019 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 7021 7021 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 7023 7023 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 7025 7025 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 7026 7026 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 7027 7027 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 7030 7030 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 7031 7031 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 7032 7032 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 7037 7037 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 7043 7043 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 7045 7045 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 7046 7046 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 7047 7047 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 7049 7049 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 7050 7050 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 7051 7051 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 7053 7053 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 7054 7054 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 7055 7055 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 7057 7057 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 7060 7060 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 7062 7062 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 7063 7063 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 7064 7064 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 7065 7065 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 7067 7067 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 7068 7068 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 7070 7070 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 7071 7071 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 7072 7072 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 7074 7074 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 7075 7075 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 7077 7077 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 7078 7078 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44 7079 7079 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45 7081 7081 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46 7082 7082 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47 7085 7085 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48 7088 7088 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49 7089 7089 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50 7090 7090 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51 7092 7092 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52 7096 7096 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53 7099 7099 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54 7100 7100 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55 7101 7101 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56 7102 7102 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57 7104 7104 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58 7107 7107 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59 7109 7109 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60 7110 7110 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61 7111 7111 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62 7113 7113 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63 7114 7114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64 7115 7115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65 7116 7116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66 7117 7117 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67 7119 7119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68 7122 7122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69 7123 7123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70 7124 7124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71 7126 7126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72 7127 7127 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73 7129 7129 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74 7130 7130 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75 7132 7132 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76 7142 7142 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77 7143 7143 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78 7144 7144 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79 7146 7146 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80 7147 7147 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81 7149 7149 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82 7150 7150 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83 7153 7153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84 7154 7154 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85 7156 7156 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86 7157 7157 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87 7160 7160 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 88 7163 7163 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 89 7164 7164 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 90 7165 7165 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 91 7168 7168 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  7001 7001 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  7004 7004 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  7006 7006 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  7007 7007 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  7008 7008 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  7012 7012 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  7013 7013 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  7014 7014 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  7017 7017 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 7018 7018 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 7020 7020 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 7022 7022 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 7024 7024 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 7028 7028 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 7029 7029 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 7033 7033 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 7034 7034 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 7035 7035 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 7036 7036 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 7038 7038 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 7039 7039 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 7040 7040 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 7041 7041 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 7042 7042 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 7044 7044 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 7048 7048 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 7052 7052 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 7056 7056 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 7058 7058 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 7059 7059 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 7061 7061 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 7066 7066 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 7069 7069 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 7073 7073 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 7076 7076 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 7080 7080 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 7083 7083 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 7084 7084 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 7086 7086 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 7087 7087 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 7091 7091 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 7093 7093 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 7094 7094 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 7095 7095 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 7097 7097 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 7098 7098 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 7103 7103 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 7105 7105 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 7106 7106 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 7108 7108 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 7112 7112 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52 7118 7118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53 7120 7120 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54 7121 7121 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55 7125 7125 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56 7128 7128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57 7131 7131 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58 7133 7133 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59 7134 7134 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60 7135 7135 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61 7136 7136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62 7137 7137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63 7138 7138 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64 7139 7139 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65 7140 7140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66 7141 7141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67 7145 7145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68 7148 7148 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69 7151 7151 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70 7152 7152 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71 7155 7155 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72 7158 7158 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73 7159 7159 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74 7161 7161 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75 7162 7162 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76 7166 7166 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77 7167 7167 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2"           54.938  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14  ? ASN A 27  ? ASP A 14  ASN A 27  1 ? 14 
HELX_P HELX_P2 AA2 GLN A 75  ? GLU A 77  ? GLN A 75  GLU A 77  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 78  ? GLY A 90  ? GLU A 78  GLY A 90  1 ? 13 
HELX_P HELX_P4 AA4 ARG A 127 ? HIS A 132 ? ARG A 127 HIS A 132 5 ? 6  
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 14  ? ASN B 27  ? ASP B 14  ASN B 27  1 ? 14 
HELX_P HELX_P6 AA6 GLN B 75  ? GLU B 77  ? GLN B 75  GLU B 77  5 ? 3  
HELX_P HELX_P7 AA7 GLU B 78  ? LEU B 89  ? GLU B 78  LEU B 89  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8 AA8 ARG B 127 ? TYR B 131 ? ARG B 127 TYR B 131 5 ? 5  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 7 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A 29  ? GLU A 30  ? GLU A 29  GLU A 30  
AA1 2 GLU A 44  ? ILE A 49  ? GLU A 44  ILE A 49  
AA1 3 LEU A 52  ? GLU A 58  ? LEU A 52  GLU A 58  
AA1 4 GLY A 4   ? VAL A 12  ? GLY A 4   VAL A 12  
AA1 5 HIS B 69  ? GLN B 73  ? HIS B 69  GLN B 73  
AA1 6 LEU B 116 ? HIS B 120 ? LEU B 116 HIS B 120 
AA1 7 SER B 106 ? TYR B 110 ? SER B 106 TYR B 110 
AA2 1 MET A 93  ? LYS A 94  ? MET A 93  LYS A 94  
AA2 2 SER A 106 ? TYR A 110 ? SER A 106 TYR A 110 
AA2 3 LEU A 116 ? HIS A 120 ? LEU A 116 HIS A 120 
AA2 4 HIS A 69  ? GLN A 73  ? HIS A 69  GLN A 73  
AA2 5 GLY B 4   ? VAL B 12  ? GLY B 4   VAL B 12  
AA2 6 LEU B 52  ? GLU B 58  ? LEU B 52  GLU B 58  
AA2 7 GLU B 44  ? ILE B 49  ? GLU B 44  ILE B 49  
AA2 8 GLU B 29  ? ILE B 31  ? GLU B 29  ILE B 31  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.014582 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014582 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.017595 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "MANGANESE (II) ION" MN  
3 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 29  ? N GLU A 29  O LEU A 48  ? O LEU A 48  
AA1 2 3 N PHE A 47  ? N PHE A 47  O ILE A 54  ? O ILE A 54  
AA1 3 4 O CYS A 55  ? O CYS A 55  N LEU A 10  ? N LEU A 10  
AA1 4 5 N GLY A 4   ? N GLY A 4   O GLN B 73  ? O GLN B 73  
AA1 5 6 N PHE B 72  ? N PHE B 72  O HIS B 120 ? O HIS B 120 
AA1 6 7 O PHE B 117 ? O PHE B 117 N PHE B 109 ? N PHE B 109 
AA2 1 2 N LYS A 94  ? N LYS A 94  O TYR A 108 ? O TYR A 108 
AA2 2 3 N PHE A 109 ? N PHE A 109 O PHE A 117 ? O PHE A 117 
AA2 3 4 O HIS A 120 ? O HIS A 120 N PHE A 72  ? N PHE A 72  
AA2 4 5 N GLN A 73  ? N GLN A 73  O GLY B 4   ? O GLY B 4   
AA2 5 6 N ILE B 8   ? N ILE B 8   O CYS B 55  ? O CYS B 55  
AA2 6 7 O ILE B 56  ? O ILE B 56  N LYS B 45  ? N LYS B 45  
AA2 7 8 O PHE B 46  ? O PHE B 46  N ILE B 31  ? N ILE B 31  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 43.646 20.356 -14.550 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 42.828 19.365 -13.820 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 42.245 19.991 -12.582 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 41.053 20.426 -12.768 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 43.429 18.043 -14.058 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 43.311 16.736 -13.349 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 41.925 15.717 -13.906 1.00 89.47 ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 40.920 15.725 -12.415 1.00 61.65 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ILE A 1 2   ? 42.780 20.356 -11.443 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ILE A 1 2   ? 43.962 19.995 -10.715 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ILE A 1 2   ? 43.630 18.643 -10.067 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A C   1 
ATOM   12   O  O   . ILE A 1 2   ? 42.700 18.677 -9.250  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ILE A 1 2   ? 44.333 20.970 -9.587  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CB  1 
ATOM   14   C  CG1 . ILE A 1 2   ? 44.396 22.450 -9.971  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CG1 1 
ATOM   15   C  CG2 . ILE A 1 2   ? 45.628 20.484 -8.921  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CG2 1 
ATOM   16   C  CD1 . ILE A 1 2   ? 45.682 22.869 -10.635 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CD1 1 
ATOM   17   N  N   . SER A 1 3   ? 44.228 17.548 -10.479 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 3    SER A N   1 
ATOM   18   C  CA  . SER A 1 3   ? 43.868 16.271 -9.851  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 3    SER A CA  1 
ATOM   19   C  C   . SER A 1 3   ? 44.424 16.160 -8.446  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 3    SER A C   1 
ATOM   20   O  O   . SER A 1 3   ? 43.889 15.507 -7.526  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 3    SER A O   1 
ATOM   21   C  CB  . SER A 1 3   ? 44.389 15.110 -10.699 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 3    SER A CB  1 
ATOM   22   N  N   . GLY A 1 4   ? 45.632 16.684 -8.304  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   1 
ATOM   23   C  CA  . GLY A 1 4   ? 46.309 16.524 -7.011  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  1 
ATOM   24   C  C   . GLY A 1 4   ? 47.735 17.039 -7.151  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   1 
ATOM   25   O  O   . GLY A 1 4   ? 48.078 17.713 -8.104  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   1 
ATOM   26   N  N   . LEU A 1 5   ? 48.521 16.756 -6.125  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   1 
ATOM   27   C  CA  . LEU A 1 5   ? 49.939 17.015 -6.110  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  1 
ATOM   28   C  C   . LEU A 1 5   ? 50.565 16.002 -7.072  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   1 
ATOM   29   O  O   . LEU A 1 5   ? 50.251 14.794 -7.056  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   1 
ATOM   30   C  CB  . LEU A 1 5   ? 50.470 16.851 -4.672  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . LEU A 1 5   ? 51.731 17.606 -4.302  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 51.526 19.107 -4.509  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 52.112 17.403 -2.841  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 1 
ATOM   34   N  N   . SER A 1 6   ? 51.441 16.483 -7.926  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 6    SER A N   1 
ATOM   35   C  CA  . SER A 1 6   ? 52.334 15.690 -8.746  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 6    SER A CA  1 
ATOM   36   C  C   . SER A 1 6   ? 53.594 15.311 -7.948  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 6    SER A C   1 
ATOM   37   O  O   . SER A 1 6   ? 53.859 14.115 -7.797  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 6    SER A O   1 
ATOM   38   C  CB  . SER A 1 6   ? 52.818 16.472 -10.000 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 6    SER A CB  1 
ATOM   39   O  OG  . SER A 1 6   ? 53.717 15.640 -10.721 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 6    SER A OG  1 
ATOM   40   N  N   . HIS A 1 7   ? 54.307 16.326 -7.474  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   1 
ATOM   41   C  CA  . HIS A 1 7   ? 55.579 16.019 -6.774  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  1 
ATOM   42   C  C   . HIS A 1 7   ? 56.060 17.325 -6.163  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   1 
ATOM   43   O  O   . HIS A 1 7   ? 55.576 18.397 -6.533  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   1 
ATOM   44   C  CB  . HIS A 1 7   ? 56.646 15.425 -7.709  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  1 
ATOM   45   C  CG  . HIS A 1 7   ? 57.062 16.256 -8.875  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  1 
ATOM   46   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 56.263 16.261 -10.040 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 1 
ATOM   47   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 58.085 17.090 -9.150  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 1 
ATOM   48   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 56.809 17.049 -10.965 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 1 
ATOM   49   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 57.913 17.568 -10.451 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 1 
ATOM   50   N  N   . ILE A 1 8   ? 57.075 17.213 -5.317  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A N   1 
ATOM   51   C  CA  . ILE A 1 8   ? 57.840 18.397 -4.928  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CA  1 
ATOM   52   C  C   . ILE A 1 8   ? 59.302 18.123 -5.253  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A C   1 
ATOM   53   O  O   . ILE A 1 8   ? 59.731 16.980 -5.037  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A O   1 
ATOM   54   C  CB  . ILE A 1 8   ? 57.647 18.568 -3.426  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CB  1 
ATOM   55   C  CG1 . ILE A 1 8   ? 56.172 18.874 -3.069  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CG1 1 
ATOM   56   C  CG2 . ILE A 1 8   ? 58.537 19.656 -2.882  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CG2 1 
ATOM   57   C  CD1 . ILE A 1 8   ? 55.979 18.936 -1.552  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CD1 1 
ATOM   58   N  N   . THR A 1 9   ? 60.017 19.077 -5.772  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   1 
ATOM   59   C  CA  . THR A 1 9   ? 61.425 18.893 -6.118  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  1 
ATOM   60   C  C   . THR A 1 9   ? 62.243 19.854 -5.254  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   1 
ATOM   61   O  O   . THR A 1 9   ? 61.994 21.072 -5.245  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   1 
ATOM   62   C  CB  . THR A 1 9   ? 61.613 19.164 -7.630  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  1 
ATOM   63   O  OG1 . THR A 1 9   ? 61.018 18.039 -8.322  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 1 
ATOM   64   C  CG2 . THR A 1 9   ? 63.081 19.328 -8.008  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 1 
ATOM   65   N  N   . LEU A 1 10  ? 63.200 19.279 -4.516  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   1 
ATOM   66   C  CA  . LEU A 1 10  ? 64.104 20.093 -3.706  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  1 
ATOM   67   C  C   . LEU A 1 10  ? 65.499 20.061 -4.309  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   1 
ATOM   68   O  O   . LEU A 1 10  ? 65.911 18.939 -4.681  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   1 
ATOM   69   C  CB  . LEU A 1 10  ? 64.138 19.605 -2.239  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  1 
ATOM   70   C  CG  . LEU A 1 10  ? 62.735 19.809 -1.609  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  1 
ATOM   71   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 62.715 19.434 -0.133  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 1 
ATOM   72   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 62.184 21.227 -1.755  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 1 
ATOM   73   N  N   . ILE A 1 11  ? 66.186 21.207 -4.337  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A N   1 
ATOM   74   C  CA  . ILE A 1 11  ? 67.578 21.243 -4.861  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CA  1 
ATOM   75   C  C   . ILE A 1 11  ? 68.550 21.238 -3.668  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A C   1 
ATOM   76   O  O   . ILE A 1 11  ? 68.322 21.886 -2.630  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A O   1 
ATOM   77   C  CB  . ILE A 1 11  ? 67.870 22.517 -5.681  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CB  1 
ATOM   78   C  CG1 . ILE A 1 11  ? 66.835 22.751 -6.794  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CG1 1 
ATOM   79   C  CG2 . ILE A 1 11  ? 69.284 22.424 -6.249  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CG2 1 
ATOM   80   C  CD1 . ILE A 1 11  ? 66.920 21.658 -7.856  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CD1 1 
ATOM   81   N  N   . VAL A 1 12  ? 69.550 20.351 -3.780  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   1 
ATOM   82   C  CA  . VAL A 1 12  ? 70.435 20.128 -2.656  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  1 
ATOM   83   C  C   . VAL A 1 12  ? 71.884 19.931 -3.107  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   1 
ATOM   84   O  O   . VAL A 1 12  ? 72.158 19.487 -4.215  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   1 
ATOM   85   C  CB  . VAL A 1 12  ? 70.063 18.897 -1.818  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  1 
ATOM   86   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 68.664 19.035 -1.239  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 1 
ATOM   87   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 70.243 17.613 -2.615  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 1 
ATOM   88   N  N   . LYS A 1 13  ? 72.828 20.272 -2.232  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A N   1 
ATOM   89   C  CA  . LYS A 1 13  ? 74.231 20.176 -2.575  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CA  1 
ATOM   90   C  C   . LYS A 1 13  ? 74.777 18.762 -2.683  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A C   1 
ATOM   91   O  O   . LYS A 1 13  ? 75.596 18.436 -3.572  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A O   1 
ATOM   92   C  CB  . LYS A 1 13  ? 75.090 20.962 -1.547  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CB  1 
ATOM   93   C  CG  . LYS A 1 13  ? 76.561 20.967 -1.916  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CG  1 
ATOM   94   C  CD  . LYS A 1 13  ? 77.065 22.383 -1.949  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CD  1 
ATOM   95   C  CE  . LYS A 1 13  ? 78.416 22.512 -2.659  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CE  1 
ATOM   96   N  NZ  . LYS A 1 13  ? 78.194 23.194 -3.978  1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A NZ  1 
ATOM   97   N  N   . ASP A 1 14  ? 74.297 17.962 -1.747  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   1 
ATOM   98   C  CA  . ASP A 1 14  ? 74.849 16.604 -1.631  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  1 
ATOM   99   C  C   . ASP A 1 14  ? 73.696 15.620 -1.485  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   1 
ATOM   100  O  O   . ASP A 1 14  ? 73.076 15.539 -0.429  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   1 
ATOM   101  C  CB  . ASP A 1 14  ? 75.746 16.641 -0.400  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  1 
ATOM   102  C  CG  . ASP A 1 14  ? 76.416 15.335 -0.044  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  1 
ATOM   103  O  OD1 . ASP A 1 14  ? 75.813 14.261 -0.283  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 1 
ATOM   104  O  OD2 . ASP A 1 14  ? 77.637 15.408 0.241   1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 1 
ATOM   105  N  N   . LEU A 1 15  ? 73.422 14.889 -2.547  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   1 
ATOM   106  C  CA  . LEU A 1 15  ? 72.387 13.863 -2.587  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  1 
ATOM   107  C  C   . LEU A 1 15  ? 72.587 12.765 -1.531  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   1 
ATOM   108  O  O   . LEU A 1 15  ? 71.578 12.203 -1.062  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   1 
ATOM   109  C  CB  . LEU A 1 15  ? 72.473 13.186 -3.960  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  1 
ATOM   110  C  CG  . LEU A 1 15  ? 71.735 11.880 -4.156  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  1 
ATOM   111  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 70.270 11.965 -3.726  1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 1 
ATOM   112  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 71.770 11.415 -5.617  1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 1 
ATOM   113  N  N   . ASN A 1 16  ? 73.818 12.478 -1.121  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A N   1 
ATOM   114  C  CA  . ASN A 1 16  ? 73.978 11.366 -0.168  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CA  1 
ATOM   115  C  C   . ASN A 1 16  ? 73.611 11.794 1.232   1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A C   1 
ATOM   116  O  O   . ASN A 1 16  ? 72.995 11.002 1.980   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A O   1 
ATOM   117  C  CB  . ASN A 1 16  ? 75.407 10.852 -0.237  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CB  1 
ATOM   118  C  CG  . ASN A 1 16  ? 75.607 9.807  -1.348  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CG  1 
ATOM   119  O  OD1 . ASN A 1 16  ? 74.733 9.513  -2.162  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A OD1 1 
ATOM   120  N  ND2 . ASN A 1 16  ? 76.839 9.285  -1.465  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A ND2 1 
ATOM   121  N  N   . LYS A 1 17  ? 73.975 13.027 1.604   1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A N   1 
ATOM   122  C  CA  . LYS A 1 17  ? 73.577 13.573 2.900   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CA  1 
ATOM   123  C  C   . LYS A 1 17  ? 72.058 13.696 2.959   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A C   1 
ATOM   124  O  O   . LYS A 1 17  ? 71.406 13.314 3.929   1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A O   1 
ATOM   125  C  CB  . LYS A 1 17  ? 74.211 14.978 3.121   1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CB  1 
ATOM   126  C  CG  . LYS A 1 17  ? 75.706 14.709 3.352   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CG  1 
ATOM   127  C  CD  . LYS A 1 17  ? 76.429 16.042 3.506   1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CD  1 
ATOM   128  C  CE  . LYS A 1 17  ? 77.757 15.888 4.239   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CE  1 
ATOM   129  N  NZ  . LYS A 1 17  ? 78.289 17.255 4.578   1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A NZ  1 
ATOM   130  N  N   . THR A 1 18  ? 71.458 14.214 1.876   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 18   THR A N   1 
ATOM   131  C  CA  . THR A 1 18  ? 70.010 14.369 1.929   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 18   THR A CA  1 
ATOM   132  C  C   . THR A 1 18  ? 69.285 13.045 1.964   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 18   THR A C   1 
ATOM   133  O  O   . THR A 1 18  ? 68.235 12.950 2.561   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 18   THR A O   1 
ATOM   134  C  CB  . THR A 1 18  ? 69.583 15.278 0.782   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 18   THR A CB  1 
ATOM   135  O  OG1 . THR A 1 18  ? 70.378 16.485 1.005   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 18   THR A OG1 1 
ATOM   136  C  CG2 . THR A 1 18  ? 68.097 15.574 0.756   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 18   THR A CG2 1 
ATOM   137  N  N   . THR A 1 19  ? 69.793 12.043 1.268   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 19   THR A N   1 
ATOM   138  C  CA  . THR A 1 19  ? 69.191 10.695 1.341   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 19   THR A CA  1 
ATOM   139  C  C   . THR A 1 19  ? 69.115 10.228 2.792   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 19   THR A C   1 
ATOM   140  O  O   . THR A 1 19  ? 68.145 9.652  3.270   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 19   THR A O   1 
ATOM   141  C  CB  . THR A 1 19  ? 70.084 9.744  0.526   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 19   THR A CB  1 
ATOM   142  O  OG1 . THR A 1 19  ? 69.857 10.102 -0.864  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 19   THR A OG1 1 
ATOM   143  C  CG2 . THR A 1 19  ? 69.599 8.313  0.688   1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 19   THR A CG2 1 
ATOM   144  N  N   . ALA A 1 20  ? 70.174 10.517 3.542   1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   1 
ATOM   145  C  CA  . ALA A 1 20  ? 70.229 10.016 4.920   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  1 
ATOM   146  C  C   . ALA A 1 20  ? 69.242 10.814 5.765   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   1 
ATOM   147  O  O   . ALA A 1 20  ? 68.573 10.175 6.612   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   1 
ATOM   148  C  CB  . ALA A 1 20  ? 71.638 10.105 5.419   1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  1 
ATOM   149  N  N   . PHE A 1 21  ? 69.140 12.140 5.539   1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   1 
ATOM   150  C  CA  . PHE A 1 21  ? 68.159 12.953 6.245   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  1 
ATOM   151  C  C   . PHE A 1 21  ? 66.743 12.398 6.048   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   1 
ATOM   152  O  O   . PHE A 1 21  ? 65.987 12.149 7.000   1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   1 
ATOM   153  C  CB  . PHE A 1 21  ? 68.309 14.377 5.651   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  1 
ATOM   154  C  CG  . PHE A 1 21  ? 67.307 15.352 6.249   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  1 
ATOM   155  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 67.503 15.900 7.491   1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 1 
ATOM   156  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 66.199 15.684 5.510   1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 1 
ATOM   157  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 66.571 16.745 8.068   1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 1 
ATOM   158  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 65.249 16.524 6.063   1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 1 
ATOM   159  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 65.477 17.097 7.306   1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  1 
ATOM   160  N  N   . LEU A 1 22  ? 66.370 12.160 4.778   1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A N   1 
ATOM   161  C  CA  . LEU A 1 22  ? 65.015 11.797 4.435   1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CA  1 
ATOM   162  C  C   . LEU A 1 22  ? 64.646 10.395 4.942   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A C   1 
ATOM   163  O  O   . LEU A 1 22  ? 63.513 10.164 5.342   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A O   1 
ATOM   164  C  CB  . LEU A 1 22  ? 64.795 11.816 2.912   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . LEU A 1 22  ? 64.878 13.187 2.248   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . LEU A 1 22  ? 64.739 13.020 0.747   1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . LEU A 1 22  ? 63.780 14.088 2.844   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CD2 1 
ATOM   168  N  N   . GLN A 1 23  ? 65.599 9.485  4.773   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A N   1 
ATOM   169  C  CA  . GLN A 1 23  ? 65.481 8.097  5.192   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CA  1 
ATOM   170  C  C   . GLN A 1 23  ? 65.516 7.958  6.727   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A C   1 
ATOM   171  O  O   . GLN A 1 23  ? 64.670 7.304  7.339   1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A O   1 
ATOM   172  C  CB  . GLN A 1 23  ? 66.681 7.266  4.659   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . GLN A 1 23  ? 66.496 6.885  3.177   1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CG  1 
ATOM   174  C  CD  . GLN A 1 23  ? 67.623 6.012  2.631   1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CD  1 
ATOM   175  O  OE1 . GLN A 1 23  ? 68.719 5.900  3.174   1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A OE1 1 
ATOM   176  N  NE2 . GLN A 1 23  ? 67.297 5.347  1.528   1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A NE2 1 
ATOM   177  N  N   . ASN A 1 24  ? 66.512 8.543  7.386   1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A N   1 
ATOM   178  C  CA  . ASN A 1 24  ? 66.527 8.383  8.857   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CA  1 
ATOM   179  C  C   . ASN A 1 24  ? 65.326 9.068  9.482   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A C   1 
ATOM   180  O  O   . ASN A 1 24  ? 64.739 8.404  10.339  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A O   1 
ATOM   181  C  CB  A ASN A 1 24  ? 67.848 8.880  9.434   0.36 22.47 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CB  1 
ATOM   182  C  CB  B ASN A 1 24  ? 67.819 8.952  9.442   0.64 24.72 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CB  1 
ATOM   183  C  CG  A ASN A 1 24  ? 68.938 7.835  9.469   0.36 23.87 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CG  1 
ATOM   184  C  CG  B ASN A 1 24  ? 67.982 8.654  10.913  0.64 24.35 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CG  1 
ATOM   185  O  OD1 A ASN A 1 24  ? 69.456 7.454  10.525  0.36 26.35 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A OD1 1 
ATOM   186  O  OD1 B ASN A 1 24  ? 68.529 7.602  11.289  0.64 29.04 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A OD1 1 
ATOM   187  N  ND2 A ASN A 1 24  ? 69.356 7.336  8.310   0.36 24.11 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A ND2 1 
ATOM   188  N  ND2 B ASN A 1 24  ? 67.548 9.520  11.802  0.64 32.02 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A ND2 1 
ATOM   189  N  N   . ILE A 1 25  ? 64.964 10.287 9.135   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A N   1 
ATOM   190  C  CA  . ILE A 1 25  ? 63.857 11.020 9.729   1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CA  1 
ATOM   191  C  C   . ILE A 1 25  ? 62.486 10.602 9.208   1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A C   1 
ATOM   192  O  O   . ILE A 1 25  ? 61.592 10.314 10.031  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A O   1 
ATOM   193  C  CB  . ILE A 1 25  ? 63.948 12.540 9.428   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CB  1 
ATOM   194  C  CG1 . ILE A 1 25  ? 65.256 13.126 9.988   1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CG1 1 
ATOM   195  C  CG2 . ILE A 1 25  ? 62.798 13.264 10.150  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CG2 1 
ATOM   196  C  CD1 . ILE A 1 25  ? 65.508 12.582 11.383  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CD1 1 
ATOM   197  N  N   . PHE A 1 26  ? 62.319 10.668 7.880   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A N   1 
ATOM   198  C  CA  . PHE A 1 26  ? 60.965 10.456 7.368   1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CA  1 
ATOM   199  C  C   . PHE A 1 26  ? 60.749 9.023  6.910   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A C   1 
ATOM   200  O  O   . PHE A 1 26  ? 59.671 8.734  6.355   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A O   1 
ATOM   201  C  CB  . PHE A 1 26  ? 60.747 11.340 6.122   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CB  1 
ATOM   202  C  CG  . PHE A 1 26  ? 60.850 12.831 6.364   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CG  1 
ATOM   203  C  CD1 . PHE A 1 26  ? 61.897 13.598 5.912   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CD1 1 
ATOM   204  C  CD2 . PHE A 1 26  ? 59.870 13.472 7.077   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CD2 1 
ATOM   205  C  CE1 . PHE A 1 26  ? 62.052 14.940 6.245   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CE1 1 
ATOM   206  C  CE2 . PHE A 1 26  ? 59.993 14.810 7.365   1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CE2 1 
ATOM   207  C  CZ  . PHE A 1 26  ? 61.042 15.579 6.926   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CZ  1 
ATOM   208  N  N   . ASN A 1 27  ? 61.718 8.126  7.018   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A N   1 
ATOM   209  C  CA  . ASN A 1 27  ? 61.518 6.768  6.461   1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A CA  1 
ATOM   210  C  C   . ASN A 1 27  ? 61.172 6.740  4.988   1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A C   1 
ATOM   211  O  O   . ASN A 1 27  ? 60.519 5.842  4.449   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A O   1 
ATOM   212  C  CB  . ASN A 1 27  ? 60.469 5.994  7.274   1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A CB  1 
ATOM   213  C  CG  . ASN A 1 27  ? 61.191 5.513  8.525   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A CG  1 
ATOM   214  O  OD1 . ASN A 1 27  ? 62.184 4.745  8.403   1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A OD1 1 
ATOM   215  N  ND2 . ASN A 1 27  ? 60.813 6.139  9.623   1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A ND2 1 
ATOM   216  N  N   . ALA A 1 28  ? 61.728 7.742  4.306   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A N   1 
ATOM   217  C  CA  . ALA A 1 28  ? 61.472 7.898  2.866   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CA  1 
ATOM   218  C  C   . ALA A 1 28  ? 61.983 6.684  2.103   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A C   1 
ATOM   219  O  O   . ALA A 1 28  ? 63.048 6.132  2.422   1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A O   1 
ATOM   220  C  CB  . ALA A 1 28  ? 62.142 9.193  2.416   1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CB  1 
ATOM   221  N  N   . GLU A 1 29  ? 61.182 6.268  1.113   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A N   1 
ATOM   222  C  CA  . GLU A 1 29  ? 61.492 5.066  0.351   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CA  1 
ATOM   223  C  C   . GLU A 1 29  ? 62.090 5.473  -0.978  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A C   1 
ATOM   224  O  O   . GLU A 1 29  ? 61.461 6.182  -1.770  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A O   1 
ATOM   225  C  CB  . GLU A 1 29  ? 60.213 4.236  0.178   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CB  1 
ATOM   226  C  CG  . GLU A 1 29  ? 60.486 3.056  -0.765  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CG  1 
ATOM   227  C  CD  . GLU A 1 29  ? 60.922 1.832  0.028   1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CD  1 
ATOM   228  O  OE1 . GLU A 1 29  ? 61.617 2.035  1.040   1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A OE1 1 
ATOM   229  O  OE2 . GLU A 1 29  ? 60.552 0.707  -0.366  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A OE2 1 
ATOM   230  N  N   . GLU A 1 30  ? 63.315 5.124  -1.268  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A N   1 
ATOM   231  C  CA  . GLU A 1 30  ? 63.918 5.469  -2.561  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CA  1 
ATOM   232  C  C   . GLU A 1 30  ? 63.260 4.685  -3.710  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A C   1 
ATOM   233  O  O   . GLU A 1 30  ? 62.924 3.503  -3.495  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A O   1 
ATOM   234  C  CB  . GLU A 1 30  ? 65.435 5.242  -2.535  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CB  1 
ATOM   235  C  CG  . GLU A 1 30  ? 66.159 5.805  -3.766  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CG  1 
ATOM   236  C  CD  . GLU A 1 30  ? 67.668 5.774  -3.550  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CD  1 
ATOM   237  O  OE1 . GLU A 1 30  ? 68.439 5.592  -4.515  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A OE1 1 
ATOM   238  O  OE2 . GLU A 1 30  ? 68.113 6.080  -2.423  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A OE2 1 
ATOM   239  N  N   . ILE A 1 31  ? 63.057 5.403  -4.813  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A N   1 
ATOM   240  C  CA  . ILE A 1 31  ? 62.315 4.978  -5.982  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CA  1 
ATOM   241  C  C   . ILE A 1 31  ? 63.207 4.557  -7.148  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A C   1 
ATOM   242  O  O   . ILE A 1 31  ? 64.368 5.004  -7.063  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A O   1 
ATOM   243  C  CB  . ILE A 1 31  ? 61.466 6.215  -6.411  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CB  1 
ATOM   244  C  CG1 . ILE A 1 31  ? 60.069 6.133  -5.787  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG1 1 
ATOM   245  C  CG2 . ILE A 1 31  ? 61.486 6.511  -7.889  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG2 1 
ATOM   246  C  CD1 . ILE A 1 31  ? 59.724 4.718  -5.326  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CD1 1 
ATOM   247  N  N   . TYR A 1 32  ? 62.641 3.762  -8.050  1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A N   1 
ATOM   248  C  CA  . TYR A 1 32  ? 63.182 3.030  -9.173  1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A CA  1 
ATOM   249  C  C   . TYR A 1 32  ? 64.646 2.640  -9.005  1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A C   1 
ATOM   250  O  O   . TYR A 1 32  ? 65.047 1.664  -8.365  1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A O   1 
ATOM   251  C  CB  . TYR A 1 32  ? 62.995 3.747  -10.505 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A CB  1 
ATOM   252  N  N   . THR A 1 38  ? 73.349 7.409  -15.510 1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 38   THR A N   1 
ATOM   253  C  CA  . THR A 1 38  ? 73.688 8.818  -15.685 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CA  1 
ATOM   254  C  C   . THR A 1 38  ? 75.157 9.142  -15.416 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 38   THR A C   1 
ATOM   255  O  O   . THR A 1 38  ? 75.866 8.474  -14.658 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 38   THR A O   1 
ATOM   256  C  CB  . THR A 1 38  ? 72.808 9.671  -14.779 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CB  1 
ATOM   257  N  N   . PHE A 1 39  ? 75.602 10.204 -16.054 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A N   1 
ATOM   258  C  CA  . PHE A 1 39  ? 76.852 10.916 -15.965 1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CA  1 
ATOM   259  C  C   . PHE A 1 39  ? 76.546 12.420 -15.941 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A C   1 
ATOM   260  O  O   . PHE A 1 39  ? 77.396 13.234 -16.275 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A O   1 
ATOM   261  C  CB  . PHE A 1 39  ? 77.784 10.702 -17.152 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CB  1 
ATOM   262  C  CG  . PHE A 1 39  ? 78.345 9.302  -17.330 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CG  1 
ATOM   263  C  CD1 . PHE A 1 39  ? 77.821 8.514  -18.348 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CD1 1 
ATOM   264  C  CD2 . PHE A 1 39  ? 79.348 8.829  -16.503 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CD2 1 
ATOM   265  C  CE1 . PHE A 1 39  ? 78.259 7.204  -18.540 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CE1 1 
ATOM   266  C  CE2 . PHE A 1 39  ? 79.807 7.544  -16.706 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CE2 1 
ATOM   267  C  CZ  . PHE A 1 39  ? 79.275 6.746  -17.707 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CZ  1 
ATOM   268  N  N   . SER A 1 40  ? 75.307 12.762 -15.586 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 40   SER A N   1 
ATOM   269  C  CA  . SER A 1 40  ? 74.975 14.185 -15.437 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 40   SER A CA  1 
ATOM   270  C  C   . SER A 1 40  ? 75.788 14.774 -14.285 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 40   SER A C   1 
ATOM   271  O  O   . SER A 1 40  ? 76.102 14.036 -13.340 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 40   SER A O   1 
ATOM   272  C  CB  . SER A 1 40  ? 73.489 14.365 -15.159 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 40   SER A CB  1 
ATOM   273  N  N   . LEU A 1 41  ? 76.060 16.071 -14.327 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A N   1 
ATOM   274  C  CA  . LEU A 1 41  ? 76.640 16.816 -13.211 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CA  1 
ATOM   275  C  C   . LEU A 1 41  ? 75.483 17.488 -12.460 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A C   1 
ATOM   276  O  O   . LEU A 1 41  ? 75.593 18.480 -11.753 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A O   1 
ATOM   277  C  CB  . LEU A 1 41  ? 77.672 17.870 -13.581 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CB  1 
ATOM   278  C  CG  . LEU A 1 41  ? 78.900 17.385 -14.351 1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CG  1 
ATOM   279  C  CD1 . LEU A 1 41  ? 79.304 18.419 -15.399 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD1 1 
ATOM   280  C  CD2 . LEU A 1 41  ? 80.052 17.093 -13.407 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD2 1 
ATOM   281  N  N   . SER A 1 42  ? 74.347 16.835 -12.674 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 42   SER A N   1 
ATOM   282  C  CA  . SER A 1 42  ? 73.184 16.980 -11.821 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 42   SER A CA  1 
ATOM   283  C  C   . SER A 1 42  ? 72.357 15.706 -11.939 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 42   SER A C   1 
ATOM   284  O  O   . SER A 1 42  ? 71.702 15.409 -12.940 1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 42   SER A O   1 
ATOM   285  C  CB  . SER A 1 42  ? 72.431 18.258 -12.138 1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 42   SER A CB  1 
ATOM   286  O  OG  . SER A 1 42  ? 73.363 19.303 -12.410 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 42   SER A OG  1 
ATOM   287  N  N   . LYS A 1 43  ? 72.523 14.902 -10.887 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A N   1 
ATOM   288  C  CA  . LYS A 1 43  ? 71.754 13.677 -10.827 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CA  1 
ATOM   289  C  C   . LYS A 1 43  ? 70.600 13.937 -9.871  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A C   1 
ATOM   290  O  O   . LYS A 1 43  ? 70.537 14.997 -9.235  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A O   1 
ATOM   291  C  CB  A LYS A 1 43  ? 72.584 12.523 -10.251 0.35 30.50 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CB  1 
ATOM   292  C  CB  B LYS A 1 43  ? 72.526 12.410 -10.486 0.65 31.76 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CB  1 
ATOM   293  C  CG  A LYS A 1 43  ? 72.951 11.380 -11.174 0.35 32.76 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CG  1 
ATOM   294  C  CG  B LYS A 1 43  ? 72.326 11.341 -11.575 0.65 35.17 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CG  1 
ATOM   295  C  CD  A LYS A 1 43  ? 71.898 10.289 -11.230 0.35 35.34 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CD  1 
ATOM   296  C  CD  B LYS A 1 43  ? 70.926 11.487 -12.184 0.65 34.41 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CD  1 
ATOM   297  C  CE  A LYS A 1 43  ? 72.290 9.038  -10.453 0.35 30.78 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CE  1 
ATOM   298  C  CE  B LYS A 1 43  ? 69.999 10.409 -11.654 0.65 30.35 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CE  1 
ATOM   299  N  NZ  A LYS A 1 43  ? 73.775 8.887  -10.350 0.35 31.61 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A NZ  1 
ATOM   300  N  NZ  B LYS A 1 43  ? 69.274 9.703  -12.750 0.65 39.41 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A NZ  1 
ATOM   301  N  N   . GLU A 1 44  ? 69.759 12.916 -9.820  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A N   1 
ATOM   302  C  CA  . GLU A 1 44  ? 68.494 13.054 -9.132  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CA  1 
ATOM   303  C  C   . GLU A 1 44  ? 68.140 11.739 -8.464  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A C   1 
ATOM   304  O  O   . GLU A 1 44  ? 68.471 10.650 -8.931  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A O   1 
ATOM   305  C  CB  . GLU A 1 44  ? 67.385 13.385 -10.153 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . GLU A 1 44  ? 66.920 12.212 -10.998 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CG  1 
ATOM   307  C  CD  . GLU A 1 44  ? 65.746 12.494 -11.917 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CD  1 
ATOM   308  O  OE1 . GLU A 1 44  ? 64.844 11.624 -12.025 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A OE1 1 
ATOM   309  O  OE2 . GLU A 1 44  ? 65.666 13.545 -12.598 1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A OE2 1 
ATOM   310  N  N   . LYS A 1 45  ? 67.391 11.911 -7.385  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LYS A 1 45  ? 66.669 10.778 -6.874  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LYS A 1 45  ? 65.177 11.117 -6.662  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A C   1 
ATOM   313  O  O   . LYS A 1 45  ? 64.809 12.245 -6.355  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LYS A 1 45  ? 67.216 10.385 -5.506  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LYS A 1 45  ? 68.482 9.580  -5.603  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CG  1 
ATOM   316  C  CD  . LYS A 1 45  ? 68.802 9.049  -4.200  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CD  1 
ATOM   317  C  CE  . LYS A 1 45  ? 70.267 8.691  -4.101  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CE  1 
ATOM   318  N  NZ  . LYS A 1 45  ? 70.483 7.901  -2.871  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A NZ  1 
ATOM   319  N  N   . PHE A 1 46  ? 64.383 10.046 -6.766  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A N   1 
ATOM   320  C  CA  . PHE A 1 46  ? 63.002 10.176 -6.285  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CA  1 
ATOM   321  C  C   . PHE A 1 46  ? 62.803 9.307  -5.032  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A C   1 
ATOM   322  O  O   . PHE A 1 46  ? 63.322 8.192  -4.925  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A O   1 
ATOM   323  C  CB  . PHE A 1 46  ? 61.994 9.812  -7.372  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . PHE A 1 46  ? 61.457 10.959 -8.211  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CG  1 
ATOM   325  C  CD1 . PHE A 1 46  ? 60.238 11.538 -7.918  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CD1 1 
ATOM   326  C  CD2 . PHE A 1 46  ? 62.196 11.415 -9.308  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CD2 1 
ATOM   327  C  CE1 . PHE A 1 46  ? 59.730 12.571 -8.707  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CE1 1 
ATOM   328  C  CE2 . PHE A 1 46  ? 61.696 12.434 -10.087 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CE2 1 
ATOM   329  C  CZ  . PHE A 1 46  ? 60.465 13.033 -9.770  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CZ  1 
ATOM   330  N  N   . PHE A 1 47  ? 61.973 9.823  -4.137  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A N   1 
ATOM   331  C  CA  . PHE A 1 47  ? 61.560 9.116  -2.931  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CA  1 
ATOM   332  C  C   . PHE A 1 47  ? 60.040 9.282  -2.785  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A C   1 
ATOM   333  O  O   . PHE A 1 47  ? 59.394 10.132 -3.424  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A O   1 
ATOM   334  C  CB  . PHE A 1 47  ? 62.156 9.747  -1.670  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . PHE A 1 47  ? 63.674 9.685  -1.587  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . PHE A 1 47  ? 64.433 10.683 -2.147  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . PHE A 1 47  ? 64.288 8.618  -0.966  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . PHE A 1 47  ? 65.800 10.560 -2.127  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . PHE A 1 47  ? 65.677 8.494  -0.939  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . PHE A 1 47  ? 66.450 9.463  -1.548  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CZ  1 
ATOM   341  N  N   . LEU A 1 48  ? 59.447 8.405  -1.997  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A N   1 
ATOM   342  C  CA  . LEU A 1 48  ? 58.069 8.436  -1.601  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CA  1 
ATOM   343  C  C   . LEU A 1 48  ? 58.054 8.582  -0.071  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A C   1 
ATOM   344  O  O   . LEU A 1 48  ? 58.715 7.768  0.606   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A O   1 
ATOM   345  C  CB  . LEU A 1 48  ? 57.333 7.104  -1.849  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CB  1 
ATOM   346  C  CG  . LEU A 1 48  ? 57.350 6.710  -3.326  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CG  1 
ATOM   347  C  CD1 . LEU A 1 48  ? 56.260 5.759  -3.770  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CD1 1 
ATOM   348  C  CD2 . LEU A 1 48  ? 57.231 8.065  -3.982  1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CD2 1 
ATOM   349  N  N   . ILE A 1 49  ? 57.247 9.525  0.372   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A N   1 
ATOM   350  C  CA  . ILE A 1 49  ? 56.986 9.788  1.786   1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CA  1 
ATOM   351  C  C   . ILE A 1 49  ? 55.464 9.928  1.960   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A C   1 
ATOM   352  O  O   . ILE A 1 49  ? 54.886 10.959 1.603   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A O   1 
ATOM   353  C  CB  . ILE A 1 49  ? 57.694 11.084 2.213   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CB  1 
ATOM   354  C  CG1 . ILE A 1 49  ? 59.194 11.109 1.869   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CG1 1 
ATOM   355  C  CG2 . ILE A 1 49  ? 57.495 11.319 3.721   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CG2 1 
ATOM   356  C  CD1 . ILE A 1 49  ? 59.828 12.411 2.299   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CD1 1 
ATOM   357  N  N   . ALA A 1 50  ? 54.914 8.832  2.479   1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 50   ALA A N   1 
ATOM   358  C  CA  . ALA A 1 50  ? 53.495 8.786  2.820   1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 50   ALA A CA  1 
ATOM   359  C  C   . ALA A 1 50  ? 52.662 9.292  1.638   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 50   ALA A C   1 
ATOM   360  O  O   . ALA A 1 50  ? 51.749 10.105 1.774   1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 50   ALA A O   1 
ATOM   361  C  CB  . ALA A 1 50  ? 53.241 9.608  4.061   1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 50   ALA A CB  1 
ATOM   362  N  N   . GLY A 1 51  ? 53.098 8.853  0.465   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A N   1 
ATOM   363  C  CA  . GLY A 1 51  ? 52.290 9.118  -0.752  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A CA  1 
ATOM   364  C  C   . GLY A 1 51  ? 52.790 10.324 -1.538  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A C   1 
ATOM   365  O  O   . GLY A 1 51  ? 52.392 10.596 -2.695  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A O   1 
ATOM   366  N  N   . LEU A 1 52  ? 53.603 11.143 -0.894  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A N   1 
ATOM   367  C  CA  . LEU A 1 52  ? 54.150 12.290 -1.628  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CA  1 
ATOM   368  C  C   . LEU A 1 52  ? 55.389 11.796 -2.395  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A C   1 
ATOM   369  O  O   . LEU A 1 52  ? 56.296 11.179 -1.810  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A O   1 
ATOM   370  C  CB  . LEU A 1 52  ? 54.564 13.402 -0.656  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LEU A 1 52  ? 55.538 14.479 -1.175  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CG  1 
ATOM   372  C  CD1 . LEU A 1 52  ? 54.833 15.395 -2.165  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD1 1 
ATOM   373  C  CD2 . LEU A 1 52  ? 56.162 15.213 -0.001  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD2 1 
ATOM   374  N  N   . TRP A 1 53  ? 55.441 12.101 -3.683  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A N   1 
ATOM   375  C  CA  . TRP A 1 53  ? 56.587 11.908 -4.546  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CA  1 
ATOM   376  C  C   . TRP A 1 53  ? 57.541 13.088 -4.435  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A C   1 
ATOM   377  O  O   . TRP A 1 53  ? 57.221 14.209 -4.855  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A O   1 
ATOM   378  C  CB  . TRP A 1 53  ? 56.139 11.729 -6.017  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CB  1 
ATOM   379  C  CG  . TRP A 1 53  ? 55.379 10.448 -6.243  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CG  1 
ATOM   380  C  CD1 . TRP A 1 53  ? 54.015 10.301 -6.035  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CD1 1 
ATOM   381  C  CD2 . TRP A 1 53  ? 55.846 9.179  -6.745  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CD2 1 
ATOM   382  N  NE1 . TRP A 1 53  ? 53.646 9.016  -6.365  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A NE1 1 
ATOM   383  C  CE2 . TRP A 1 53  ? 54.743 8.319  -6.794  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CE2 1 
ATOM   384  C  CE3 . TRP A 1 53  ? 57.106 8.698  -7.175  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CE3 1 
ATOM   385  C  CZ2 . TRP A 1 53  ? 54.820 6.979  -7.223  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CZ2 1 
ATOM   386  C  CZ3 . TRP A 1 53  ? 57.194 7.377  -7.588  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CZ3 1 
ATOM   387  C  CH2 . TRP A 1 53  ? 56.066 6.541  -7.610  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CH2 1 
ATOM   388  N  N   . ILE A 1 54  ? 58.712 12.798 -3.857  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A N   1 
ATOM   389  C  CA  . ILE A 1 54  ? 59.675 13.881 -3.733  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CA  1 
ATOM   390  C  C   . ILE A 1 54  ? 60.928 13.612 -4.548  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A C   1 
ATOM   391  O  O   . ILE A 1 54  ? 61.519 12.520 -4.456  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A O   1 
ATOM   392  C  CB  . ILE A 1 54  ? 59.942 14.216 -2.265  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CB  1 
ATOM   393  C  CG1 . ILE A 1 54  ? 60.922 15.399 -2.113  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG1 1 
ATOM   394  C  CG2 . ILE A 1 54  ? 60.356 13.025 -1.434  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG2 1 
ATOM   395  C  CD1 . ILE A 1 54  ? 60.645 16.310 -0.925  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CD1 1 
ATOM   396  N  N   . CYS A 1 55  ? 61.281 14.599 -5.384  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A N   1 
ATOM   397  C  CA  . CYS A 1 55  ? 62.546 14.490 -6.123  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A CA  1 
ATOM   398  C  C   . CYS A 1 55  ? 63.586 15.373 -5.475  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A C   1 
ATOM   399  O  O   . CYS A 1 55  ? 63.290 16.553 -5.108  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A O   1 
ATOM   400  C  CB  . CYS A 1 55  ? 62.271 15.012 -7.570  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A CB  1 
ATOM   401  S  SG  . CYS A 1 55  ? 63.765 15.270 -8.531  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A SG  1 
ATOM   402  N  N   . ILE A 1 56  ? 64.794 14.839 -5.312  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A N   1 
ATOM   403  C  CA  . ILE A 1 56  ? 65.883 15.755 -4.943  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CA  1 
ATOM   404  C  C   . ILE A 1 56  ? 66.930 15.755 -6.055  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A C   1 
ATOM   405  O  O   . ILE A 1 56  ? 67.086 14.729 -6.701  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A O   1 
ATOM   406  C  CB  A ILE A 1 56  ? 66.607 15.401 -3.636  0.62 18.84 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CB  1 
ATOM   407  C  CB  B ILE A 1 56  ? 66.548 15.443 -3.601  0.38 19.56 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CB  1 
ATOM   408  C  CG1 A ILE A 1 56  ? 67.066 13.938 -3.627  0.62 21.34 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG1 1 
ATOM   409  C  CG1 B ILE A 1 56  ? 65.601 14.784 -2.586  0.38 19.01 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG1 1 
ATOM   410  C  CG2 A ILE A 1 56  ? 65.738 15.752 -2.435  0.62 15.88 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG2 1 
ATOM   411  C  CG2 B ILE A 1 56  ? 67.099 16.743 -3.035  0.38 27.01 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG2 1 
ATOM   412  C  CD1 A ILE A 1 56  ? 67.757 13.568 -2.337  0.62 20.45 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CD1 1 
ATOM   413  C  CD1 B ILE A 1 56  ? 64.950 15.824 -1.692  0.38 17.45 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CD1 1 
ATOM   414  N  N   . MET A 1 57  ? 67.533 16.901 -6.305  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 57   MET A N   1 
ATOM   415  C  CA  . MET A 1 57  ? 68.364 17.202 -7.474  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 57   MET A CA  1 
ATOM   416  C  C   . MET A 1 57  ? 69.580 18.011 -7.018  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 57   MET A C   1 
ATOM   417  O  O   . MET A 1 57  ? 69.422 18.920 -6.211  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 57   MET A O   1 
ATOM   418  C  CB  . MET A 1 57  ? 67.446 17.917 -8.461  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 57   MET A CB  1 
ATOM   419  C  CG  . MET A 1 57  ? 67.903 18.954 -9.464  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 57   MET A CG  1 
ATOM   420  S  SD  . MET A 1 57  ? 66.612 19.296 -10.740 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 57   MET A SD  1 
ATOM   421  C  CE  . MET A 1 57  ? 66.717 17.685 -11.563 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 57   MET A CE  1 
ATOM   422  N  N   . GLU A 1 58  ? 70.802 17.601 -7.358  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A N   1 
ATOM   423  C  CA  . GLU A 1 58  ? 72.013 18.279 -6.891  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CA  1 
ATOM   424  C  C   . GLU A 1 58  ? 72.112 19.601 -7.642  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A C   1 
ATOM   425  O  O   . GLU A 1 58  ? 71.843 19.671 -8.846  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A O   1 
ATOM   426  C  CB  . GLU A 1 58  ? 73.265 17.398 -7.098  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CB  1 
ATOM   427  C  CG  . GLU A 1 58  ? 73.414 16.268 -6.071  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CG  1 
ATOM   428  C  CD  . GLU A 1 58  ? 74.783 15.671 -5.955  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CD  1 
ATOM   429  O  OE1 . GLU A 1 58  ? 75.553 15.733 -6.956  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE1 1 
ATOM   430  O  OE2 . GLU A 1 58  ? 75.127 15.046 -4.918  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE2 1 
ATOM   431  N  N   . GLY A 1 59  ? 72.475 20.651 -6.912  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 59   GLY A N   1 
ATOM   432  C  CA  . GLY A 1 59  ? 72.632 21.986 -7.473  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 59   GLY A CA  1 
ATOM   433  C  C   . GLY A 1 59  ? 73.299 22.916 -6.450  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 59   GLY A C   1 
ATOM   434  O  O   . GLY A 1 59  ? 73.306 22.467 -5.280  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 59   GLY A O   1 
ATOM   435  N  N   . ASP A 1 60  ? 73.796 24.016 -6.962  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A N   1 
ATOM   436  C  CA  . ASP A 1 60  ? 74.562 25.168 -6.602  1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A CA  1 
ATOM   437  C  C   . ASP A 1 60  ? 75.479 24.979 -5.387  1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A C   1 
ATOM   438  O  O   . ASP A 1 60  ? 76.596 24.518 -5.560  1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A O   1 
ATOM   439  C  CB  . ASP A 1 60  ? 73.727 26.416 -6.280  1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A CB  1 
ATOM   440  C  CG  . ASP A 1 60  ? 72.305 26.030 -5.921  1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A CG  1 
ATOM   441  O  OD1 . ASP A 1 60  ? 71.683 25.336 -6.759  1.00 61.07 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A OD1 1 
ATOM   442  O  OD2 . ASP A 1 60  ? 71.863 26.428 -4.823  1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A OD2 1 
ATOM   443  N  N   . SER A 1 61  ? 74.935 25.431 -4.258  1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 61   SER A N   1 
ATOM   444  C  CA  . SER A 1 61  ? 75.663 25.476 -3.012  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 61   SER A CA  1 
ATOM   445  C  C   . SER A 1 61  ? 74.814 25.694 -1.772  1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 61   SER A C   1 
ATOM   446  O  O   . SER A 1 61  ? 75.175 25.096 -0.746  1.00 66.00 ? ? ? ? ? ? 61   SER A O   1 
ATOM   447  C  CB  . SER A 1 61  ? 76.755 26.528 -3.126  1.00 68.45 ? ? ? ? ? ? 61   SER A CB  1 
ATOM   448  N  N   . LEU A 1 62  ? 73.758 26.497 -1.792  1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A N   1 
ATOM   449  C  CA  . LEU A 1 62  ? 72.868 26.738 -0.661  1.00 57.31 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CA  1 
ATOM   450  C  C   . LEU A 1 62  ? 71.683 27.614 -1.106  1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A C   1 
ATOM   451  O  O   . LEU A 1 62  ? 71.453 27.592 -2.328  1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A O   1 
ATOM   452  C  CB  . LEU A 1 62  ? 73.576 27.381 0.506   1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CB  1 
ATOM   453  N  N   . GLN A 1 63  ? 71.033 28.319 -0.196  1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A N   1 
ATOM   454  C  CA  . GLN A 1 63  ? 69.971 29.298 -0.359  1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CA  1 
ATOM   455  C  C   . GLN A 1 63  ? 69.584 29.899 0.979   1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A C   1 
ATOM   456  O  O   . GLN A 1 63  ? 69.547 29.149 1.967   1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A O   1 
ATOM   457  C  CB  . GLN A 1 63  ? 68.723 28.638 -0.993  1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CB  1 
ATOM   458  C  CG  . GLN A 1 63  ? 67.923 27.830 0.013   1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CG  1 
ATOM   459  C  CD  . GLN A 1 63  ? 66.533 27.458 -0.420  1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CD  1 
ATOM   460  O  OE1 . GLN A 1 63  ? 66.077 27.802 -1.505  1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A OE1 1 
ATOM   461  N  NE2 . GLN A 1 63  ? 65.764 26.789 0.447   1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A NE2 1 
ATOM   462  N  N   . GLU A 1 64  ? 69.350 31.207 1.165   1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A N   1 
ATOM   463  C  CA  . GLU A 1 64  ? 69.083 31.618 2.553   1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CA  1 
ATOM   464  C  C   . GLU A 1 64  ? 67.783 30.993 3.093   1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A C   1 
ATOM   465  O  O   . GLU A 1 64  ? 66.910 30.485 2.398   1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A O   1 
ATOM   466  C  CB  . GLU A 1 64  ? 69.032 33.128 2.744   1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CB  1 
ATOM   467  C  CG  . GLU A 1 64  ? 70.073 33.895 3.486   1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CG  1 
ATOM   468  C  CD  . GLU A 1 64  ? 70.075 33.974 4.993   1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CD  1 
ATOM   469  O  OE1 . GLU A 1 64  ? 69.231 34.588 5.685   1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A OE1 1 
ATOM   470  O  OE2 . GLU A 1 64  ? 71.073 33.447 5.552   1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A OE2 1 
ATOM   471  N  N   . ARG A 1 65  ? 67.696 31.019 4.402   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A N   1 
ATOM   472  C  CA  . ARG A 1 65  ? 66.663 30.510 5.268   1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CA  1 
ATOM   473  C  C   . ARG A 1 65  ? 65.474 31.452 5.345   1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A C   1 
ATOM   474  O  O   . ARG A 1 65  ? 65.584 32.667 5.475   1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A O   1 
ATOM   475  C  CB  . ARG A 1 65  ? 67.223 30.262 6.694   1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CB  1 
ATOM   476  C  CG  . ARG A 1 65  ? 68.541 29.498 6.652   1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CG  1 
ATOM   477  C  CD  . ARG A 1 65  ? 68.921 28.947 8.026   1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CD  1 
ATOM   478  N  NE  . ARG A 1 65  ? 69.077 27.508 7.908   1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NE  1 
ATOM   479  C  CZ  . ARG A 1 65  ? 69.785 26.740 8.717   1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CZ  1 
ATOM   480  N  NH1 . ARG A 1 65  ? 70.397 27.320 9.748   1.00 61.83 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NH1 1 
ATOM   481  N  NH2 . ARG A 1 65  ? 69.874 25.427 8.495   1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NH2 1 
ATOM   482  N  N   . THR A 1 66  ? 64.319 30.808 5.196   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 66   THR A N   1 
ATOM   483  C  CA  . THR A 1 66  ? 63.053 31.502 5.342   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 66   THR A CA  1 
ATOM   484  C  C   . THR A 1 66  ? 62.102 30.564 6.082   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 66   THR A C   1 
ATOM   485  O  O   . THR A 1 66  ? 62.524 29.491 6.487   1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 66   THR A O   1 
ATOM   486  C  CB  . THR A 1 66  ? 62.404 31.909 4.017   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 66   THR A CB  1 
ATOM   487  O  OG1 . THR A 1 66  ? 62.022 30.700 3.318   1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 66   THR A OG1 1 
ATOM   488  C  CG2 . THR A 1 66  ? 63.354 32.779 3.201   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 66   THR A CG2 1 
ATOM   489  N  N   . TYR A 1 67  ? 60.882 31.026 6.177   1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A N   1 
ATOM   490  C  CA  . TYR A 1 67  ? 59.827 30.300 6.887   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CA  1 
ATOM   491  C  C   . TYR A 1 67  ? 58.886 29.547 5.956   1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A C   1 
ATOM   492  O  O   . TYR A 1 67  ? 57.914 28.942 6.445   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A O   1 
ATOM   493  C  CB  . TYR A 1 67  ? 59.056 31.341 7.707   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CB  1 
ATOM   494  C  CG  . TYR A 1 67  ? 59.977 32.075 8.663   1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CG  1 
ATOM   495  C  CD1 . TYR A 1 67  ? 60.581 31.370 9.686   1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CD1 1 
ATOM   496  C  CD2 . TYR A 1 67  ? 60.224 33.438 8.611   1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CD2 1 
ATOM   497  C  CE1 . TYR A 1 67  ? 61.424 31.935 10.623  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CE1 1 
ATOM   498  C  CE2 . TYR A 1 67  ? 61.049 34.038 9.546   1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CE2 1 
ATOM   499  C  CZ  . TYR A 1 67  ? 61.651 33.297 10.541  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CZ  1 
ATOM   500  O  OH  . TYR A 1 67  ? 62.475 33.896 11.478  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A OH  1 
ATOM   501  N  N   . ASN A 1 68  ? 59.162 29.491 4.665   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A N   1 
ATOM   502  C  CA  . ASN A 1 68  ? 58.484 28.561 3.723   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A CA  1 
ATOM   503  C  C   . ASN A 1 68  ? 58.746 27.144 4.247   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A C   1 
ATOM   504  O  O   . ASN A 1 68  ? 59.906 26.813 4.486   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A O   1 
ATOM   505  C  CB  . ASN A 1 68  ? 59.126 28.731 2.327   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A CB  1 
ATOM   506  C  CG  . ASN A 1 68  ? 58.837 30.115 1.803   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A CG  1 
ATOM   507  O  OD1 . ASN A 1 68  ? 57.729 30.392 1.335   1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A OD1 1 
ATOM   508  N  ND2 . ASN A 1 68  ? 59.698 31.113 1.946   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 68   ASN A ND2 1 
ATOM   509  N  N   . HIS A 1 69  ? 57.752 26.272 4.418   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A N   1 
ATOM   510  C  CA  . HIS A 1 69  ? 58.089 24.941 4.902   1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CA  1 
ATOM   511  C  C   . HIS A 1 69  ? 57.040 23.930 4.441   1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A C   1 
ATOM   512  O  O   . HIS A 1 69  ? 55.847 24.254 4.256   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A O   1 
ATOM   513  C  CB  . HIS A 1 69  ? 58.145 24.871 6.424   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CB  1 
ATOM   514  C  CG  . HIS A 1 69  ? 56.916 25.275 7.192   1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CG  1 
ATOM   515  N  ND1 . HIS A 1 69  ? 56.624 26.593 7.484   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A ND1 1 
ATOM   516  C  CD2 . HIS A 1 69  ? 55.921 24.553 7.764   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CD2 1 
ATOM   517  C  CE1 . HIS A 1 69  ? 55.475 26.647 8.199   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CE1 1 
ATOM   518  N  NE2 . HIS A 1 69  ? 55.037 25.408 8.373   1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A NE2 1 
ATOM   519  N  N   . ILE A 1 70  ? 57.524 22.694 4.438   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A N   1 
ATOM   520  C  CA  . ILE A 1 70  ? 56.656 21.521 4.149   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CA  1 
ATOM   521  C  C   . ILE A 1 70  ? 56.431 20.850 5.495   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A C   1 
ATOM   522  O  O   . ILE A 1 70  ? 57.395 20.617 6.216   1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A O   1 
ATOM   523  C  CB  . ILE A 1 70  ? 57.363 20.568 3.188   1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CB  1 
ATOM   524  C  CG1 . ILE A 1 70  ? 57.702 21.247 1.845   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CG1 1 
ATOM   525  C  CG2 . ILE A 1 70  ? 56.521 19.305 2.975   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CG2 1 
ATOM   526  C  CD1 . ILE A 1 70  ? 58.726 20.453 1.027   1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CD1 1 
ATOM   527  N  N   . ALA A 1 71  ? 55.200 20.520 5.795   1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   1 
ATOM   528  C  CA  . ALA A 1 71  ? 54.876 19.919 7.111   1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  1 
ATOM   529  C  C   . ALA A 1 71  ? 54.282 18.530 6.854   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   1 
ATOM   530  O  O   . ALA A 1 71  ? 53.328 18.383 6.054   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   1 
ATOM   531  C  CB  . ALA A 1 71  ? 53.848 20.822 7.803   1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  1 
ATOM   532  N  N   . PHE A 1 72  ? 54.778 17.492 7.504   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A N   1 
ATOM   533  C  CA  . PHE A 1 72  ? 54.188 16.167 7.460   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CA  1 
ATOM   534  C  C   . PHE A 1 72  ? 53.447 15.871 8.771   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A C   1 
ATOM   535  O  O   . PHE A 1 72  ? 53.841 16.383 9.807   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A O   1 
ATOM   536  C  CB  . PHE A 1 72  ? 55.288 15.086 7.318   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CB  1 
ATOM   537  C  CG  . PHE A 1 72  ? 55.852 15.099 5.892   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CG  1 
ATOM   538  C  CD1 . PHE A 1 72  ? 57.046 15.733 5.608   1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CD1 1 
ATOM   539  C  CD2 . PHE A 1 72  ? 55.199 14.407 4.886   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CD2 1 
ATOM   540  C  CE1 . PHE A 1 72  ? 57.556 15.659 4.316   1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CE1 1 
ATOM   541  C  CE2 . PHE A 1 72  ? 55.639 14.432 3.579   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CE2 1 
ATOM   542  C  CZ  . PHE A 1 72  ? 56.855 15.038 3.292   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CZ  1 
ATOM   543  N  N   . GLN A 1 73  ? 52.413 15.026 8.628   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A N   1 
ATOM   544  C  CA  . GLN A 1 73  ? 51.591 14.643 9.744   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CA  1 
ATOM   545  C  C   . GLN A 1 73  ? 52.169 13.475 10.557  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A C   1 
ATOM   546  O  O   . GLN A 1 73  ? 52.495 12.395 10.016  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A O   1 
ATOM   547  C  CB  . GLN A 1 73  ? 50.173 14.256 9.253   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CB  1 
ATOM   548  C  CG  . GLN A 1 73  ? 49.139 14.335 10.392  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CG  1 
ATOM   549  C  CD  . GLN A 1 73  ? 47.704 14.267 9.875   1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CD  1 
ATOM   550  O  OE1 . GLN A 1 73  ? 46.902 13.646 10.578  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A OE1 1 
ATOM   551  N  NE2 . GLN A 1 73  ? 47.328 14.818 8.700   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A NE2 1 
ATOM   552  N  N   . ILE A 1 74  ? 52.234 13.676 11.897  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A N   1 
ATOM   553  C  CA  . ILE A 1 74  ? 52.589 12.546 12.781  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CA  1 
ATOM   554  C  C   . ILE A 1 74  ? 51.610 12.564 13.948  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A C   1 
ATOM   555  O  O   . ILE A 1 74  ? 50.807 13.507 14.113  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A O   1 
ATOM   556  C  CB  . ILE A 1 74  ? 54.026 12.592 13.341  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CB  1 
ATOM   557  C  CG1 . ILE A 1 74  ? 54.307 13.937 14.056  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CG1 1 
ATOM   558  C  CG2 . ILE A 1 74  ? 55.014 12.434 12.181  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CG2 1 
ATOM   559  C  CD1 . ILE A 1 74  ? 55.593 13.909 14.869  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CD1 1 
ATOM   560  N  N   . GLN A 1 75  ? 51.694 11.489 14.753  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A N   1 
ATOM   561  C  CA  . GLN A 1 75  ? 50.792 11.436 15.902  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CA  1 
ATOM   562  C  C   . GLN A 1 75  ? 51.472 11.971 17.154  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A C   1 
ATOM   563  O  O   . GLN A 1 75  ? 52.694 11.899 17.308  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A O   1 
ATOM   564  C  CB  . GLN A 1 75  ? 50.408 9.965  16.157  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . GLN A 1 75  ? 49.883 9.252  14.889  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CG  1 
ATOM   566  C  CD  . GLN A 1 75  ? 48.606 9.975  14.489  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CD  1 
ATOM   567  O  OE1 . GLN A 1 75  ? 47.775 10.220 15.377  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A OE1 1 
ATOM   568  N  NE2 . GLN A 1 75  ? 48.527 10.446 13.243  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A NE2 1 
ATOM   569  N  N   . SER A 1 76  ? 50.616 12.531 18.026  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 76   SER A N   1 
ATOM   570  C  CA  . SER A 1 76  ? 51.097 13.102 19.270  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 76   SER A CA  1 
ATOM   571  C  C   . SER A 1 76  ? 51.985 12.117 20.004  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 76   SER A C   1 
ATOM   572  O  O   . SER A 1 76  ? 53.026 12.499 20.565  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 76   SER A O   1 
ATOM   573  C  CB  . SER A 1 76  ? 49.862 13.482 20.110  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 76   SER A CB  1 
ATOM   574  O  OG  . SER A 1 76  ? 48.960 14.233 19.284  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 76   SER A OG  1 
ATOM   575  N  N   . GLU A 1 77  ? 51.669 10.822 20.015  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A N   1 
ATOM   576  C  CA  . GLU A 1 77  ? 52.535 9.929  20.791  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CA  1 
ATOM   577  C  C   . GLU A 1 77  ? 53.893 9.635  20.135  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A C   1 
ATOM   578  O  O   . GLU A 1 77  ? 54.691 8.894  20.746  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A O   1 
ATOM   579  C  CB  . GLU A 1 77  ? 51.771 8.634  21.061  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CB  1 
ATOM   580  C  CG  . GLU A 1 77  ? 50.409 8.851  21.714  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CG  1 
ATOM   581  C  CD  . GLU A 1 77  ? 49.230 8.859  20.752  1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CD  1 
ATOM   582  O  OE1 . GLU A 1 77  ? 49.405 9.269  19.582  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A OE1 1 
ATOM   583  O  OE2 . GLU A 1 77  ? 48.111 8.485  21.166  1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 77   GLU A OE2 1 
ATOM   584  N  N   . GLU A 1 78  ? 54.182 10.216 18.958  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A N   1 
ATOM   585  C  CA  . GLU A 1 78  ? 55.491 9.982  18.326  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CA  1 
ATOM   586  C  C   . GLU A 1 78  ? 56.372 11.239 18.372  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A C   1 
ATOM   587  O  O   . GLU A 1 78  ? 57.505 11.241 17.877  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A O   1 
ATOM   588  C  CB  A GLU A 1 78  ? 55.413 9.452  16.899  0.27 20.10 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CB  1 
ATOM   589  C  CB  B GLU A 1 78  ? 55.246 9.730  16.812  0.73 21.01 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CB  1 
ATOM   590  C  CG  A GLU A 1 78  ? 55.106 7.946  16.847  0.27 17.29 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CG  1 
ATOM   591  C  CG  B GLU A 1 78  ? 54.236 8.601  16.555  0.73 20.79 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CG  1 
ATOM   592  C  CD  A GLU A 1 78  ? 53.607 7.742  16.826  0.27 20.95 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CD  1 
ATOM   593  C  CD  B GLU A 1 78  ? 54.022 8.391  15.062  0.73 21.15 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CD  1 
ATOM   594  O  OE1 A GLU A 1 78  ? 52.930 8.781  16.999  0.27 22.84 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE1 1 
ATOM   595  O  OE1 B GLU A 1 78  ? 54.413 7.290  14.629  0.73 30.05 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE1 1 
ATOM   596  O  OE2 A GLU A 1 78  ? 53.101 6.616  16.636  0.27 32.42 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE2 1 
ATOM   597  O  OE2 B GLU A 1 78  ? 53.567 9.305  14.317  0.73 19.73 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE2 1 
ATOM   598  N  N   . VAL A 1 79  ? 55.835 12.351 18.873  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A N   1 
ATOM   599  C  CA  . VAL A 1 79  ? 56.619 13.604 18.825  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CA  1 
ATOM   600  C  C   . VAL A 1 79  ? 57.972 13.494 19.506  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A C   1 
ATOM   601  O  O   . VAL A 1 79  ? 58.949 13.967 18.924  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A O   1 
ATOM   602  C  CB  . VAL A 1 79  ? 55.838 14.750 19.503  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CB  1 
ATOM   603  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 56.715 16.009 19.645  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG1 1 
ATOM   604  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 54.581 15.076 18.682  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG2 1 
ATOM   605  N  N   . ASP A 1 80  ? 58.053 12.995 20.729  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A N   1 
ATOM   606  C  CA  . ASP A 1 80  ? 59.355 12.914 21.399  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CA  1 
ATOM   607  C  C   . ASP A 1 80  ? 60.333 11.983 20.694  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A C   1 
ATOM   608  O  O   . ASP A 1 80  ? 61.545 12.223 20.562  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A O   1 
ATOM   609  C  CB  . ASP A 1 80  ? 59.139 12.503 22.893  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CB  1 
ATOM   610  C  CG  . ASP A 1 80  ? 58.288 13.559 23.595  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CG  1 
ATOM   611  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 58.727 14.734 23.710  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD1 1 
ATOM   612  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 57.113 13.368 24.008  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD2 1 
ATOM   613  N  N   . GLU A 1 81  ? 59.840 10.868 20.167  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A N   1 
ATOM   614  C  CA  . GLU A 1 81  ? 60.668 9.921  19.417  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CA  1 
ATOM   615  C  C   . GLU A 1 81  ? 61.257 10.550 18.155  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A C   1 
ATOM   616  O  O   . GLU A 1 81  ? 62.450 10.379 17.834  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A O   1 
ATOM   617  C  CB  . GLU A 1 81  ? 59.829 8.679  19.037  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CB  1 
ATOM   618  C  CG  . GLU A 1 81  ? 60.652 7.398  18.894  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CG  1 
ATOM   619  C  CD  . GLU A 1 81  ? 60.987 7.156  17.432  1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CD  1 
ATOM   620  O  OE1 . GLU A 1 81  ? 60.009 6.792  16.743  1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE1 1 
ATOM   621  O  OE2 . GLU A 1 81  ? 62.152 7.438  17.051  1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE2 1 
ATOM   622  N  N   . TYR A 1 82  ? 60.418 11.267 17.408  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A N   1 
ATOM   623  C  CA  . TYR A 1 82  ? 60.951 11.956 16.219  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CA  1 
ATOM   624  C  C   . TYR A 1 82  ? 61.936 13.030 16.643  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A C   1 
ATOM   625  O  O   . TYR A 1 82  ? 62.903 13.319 15.955  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A O   1 
ATOM   626  C  CB  . TYR A 1 82  ? 59.804 12.550 15.368  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CB  1 
ATOM   627  C  CG  . TYR A 1 82  ? 59.208 11.551 14.397  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CG  1 
ATOM   628  C  CD1 . TYR A 1 82  ? 57.999 10.913 14.640  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CD1 1 
ATOM   629  C  CD2 . TYR A 1 82  ? 59.789 11.265 13.164  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CD2 1 
ATOM   630  C  CE1 . TYR A 1 82  ? 57.423 10.020 13.768  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CE1 1 
ATOM   631  C  CE2 . TYR A 1 82  ? 59.242 10.374 12.287  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CE2 1 
ATOM   632  C  CZ  . TYR A 1 82  ? 58.053 9.752  12.576  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CZ  1 
ATOM   633  O  OH  . TYR A 1 82  ? 57.504 8.835  11.678  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A OH  1 
ATOM   634  N  N   . THR A 1 83  ? 61.632 13.693 17.777  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 83   THR A N   1 
ATOM   635  C  CA  . THR A 1 83  ? 62.570 14.716 18.225  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 83   THR A CA  1 
ATOM   636  C  C   . THR A 1 83  ? 63.964 14.123 18.416  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 83   THR A C   1 
ATOM   637  O  O   . THR A 1 83  ? 64.997 14.735 18.080  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 83   THR A O   1 
ATOM   638  C  CB  . THR A 1 83  ? 62.087 15.400 19.507  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 83   THR A CB  1 
ATOM   639  O  OG1 . THR A 1 83  ? 60.866 16.125 19.205  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 83   THR A OG1 1 
ATOM   640  C  CG2 . THR A 1 83  ? 63.093 16.426 20.011  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 83   THR A CG2 1 
ATOM   641  N  N   . GLU A 1 84  ? 63.961 12.899 18.910  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A N   1 
ATOM   642  C  CA  . GLU A 1 84  ? 65.267 12.242 19.117  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CA  1 
ATOM   643  C  C   . GLU A 1 84  ? 65.934 11.906 17.784  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A C   1 
ATOM   644  O  O   . GLU A 1 84  ? 67.164 11.899 17.604  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A O   1 
ATOM   645  C  CB  . GLU A 1 84  ? 64.997 10.889 19.809  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CB  1 
ATOM   646  C  CG  . GLU A 1 84  ? 64.308 11.036 21.159  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CG  1 
ATOM   647  C  CD  . GLU A 1 84  ? 65.303 11.077 22.297  1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CD  1 
ATOM   648  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 66.071 10.098 22.441  1.00 61.79 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE1 1 
ATOM   649  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 65.291 12.073 23.066  1.00 69.21 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE2 1 
ATOM   650  N  N   . ARG A 1 85  ? 65.073 11.379 16.893  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A N   1 
ATOM   651  C  CA  . ARG A 1 85  ? 65.643 10.954 15.609  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CA  1 
ATOM   652  C  C   . ARG A 1 85  ? 66.295 12.156 14.956  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A C   1 
ATOM   653  O  O   . ARG A 1 85  ? 67.339 11.977 14.302  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A O   1 
ATOM   654  C  CB  . ARG A 1 85  ? 64.574 10.257 14.806  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CB  1 
ATOM   655  C  CG  . ARG A 1 85  ? 64.388 8.783  15.214  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CG  1 
ATOM   656  C  CD  . ARG A 1 85  ? 63.757 8.140  13.983  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CD  1 
ATOM   657  N  NE  . ARG A 1 85  ? 62.305 8.167  14.039  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NE  1 
ATOM   658  C  CZ  . ARG A 1 85  ? 61.634 7.226  13.351  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CZ  1 
ATOM   659  N  NH1 . ARG A 1 85  ? 62.393 6.357  12.688  1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH1 1 
ATOM   660  N  NH2 . ARG A 1 85  ? 60.334 7.147  13.388  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH2 1 
ATOM   661  N  N   . ILE A 1 86  ? 65.724 13.362 15.112  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A N   1 
ATOM   662  C  CA  . ILE A 1 86  ? 66.287 14.539 14.450  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CA  1 
ATOM   663  C  C   . ILE A 1 86  ? 67.550 15.024 15.120  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A C   1 
ATOM   664  O  O   . ILE A 1 86  ? 68.529 15.402 14.465  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A O   1 
ATOM   665  C  CB  . ILE A 1 86  ? 65.227 15.676 14.549  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CB  1 
ATOM   666  C  CG1 . ILE A 1 86  ? 63.894 15.139 14.048  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CG1 1 
ATOM   667  C  CG2 . ILE A 1 86  ? 65.754 16.868 13.767  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CG2 1 
ATOM   668  C  CD1 . ILE A 1 86  ? 63.726 15.383 12.582  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CD1 1 
ATOM   669  N  N   . LYS A 1 87  ? 67.546 15.077 16.451  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A N   1 
ATOM   670  C  CA  . LYS A 1 87  ? 68.763 15.572 17.124  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CA  1 
ATOM   671  C  C   . LYS A 1 87  ? 69.954 14.664 16.815  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A C   1 
ATOM   672  O  O   . LYS A 1 87  ? 71.056 15.069 16.497  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A O   1 
ATOM   673  C  CB  . LYS A 1 87  ? 68.562 15.624 18.643  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CB  1 
ATOM   674  C  CG  . LYS A 1 87  ? 67.410 16.428 19.175  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CG  1 
ATOM   675  C  CD  . LYS A 1 87  ? 67.111 16.122 20.650  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CD  1 
ATOM   676  C  CE  . LYS A 1 87  ? 66.960 17.399 21.456  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CE  1 
ATOM   677  N  NZ  . LYS A 1 87  ? 65.859 17.412 22.450  1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A NZ  1 
ATOM   678  N  N   . ALA A 1 88  ? 69.731 13.360 16.897  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A N   1 
ATOM   679  C  CA  . ALA A 1 88  ? 70.731 12.373 16.512  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A CA  1 
ATOM   680  C  C   . ALA A 1 88  ? 71.354 12.642 15.155  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A C   1 
ATOM   681  O  O   . ALA A 1 88  ? 72.540 12.292 15.008  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A O   1 
ATOM   682  C  CB  . ALA A 1 88  ? 70.110 10.961 16.472  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A CB  1 
ATOM   683  N  N   . LEU A 1 89  ? 70.608 13.255 14.251  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A N   1 
ATOM   684  C  CA  . LEU A 1 89  ? 71.201 13.526 12.941  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CA  1 
ATOM   685  C  C   . LEU A 1 89  ? 72.027 14.805 13.041  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A C   1 
ATOM   686  O  O   . LEU A 1 89  ? 72.952 14.924 12.237  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A O   1 
ATOM   687  C  CB  . LEU A 1 89  ? 70.201 13.557 11.802  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CB  1 
ATOM   688  C  CG  . LEU A 1 89  ? 70.654 13.435 10.354  1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CG  1 
ATOM   689  C  CD1 . LEU A 1 89  ? 70.894 11.995 9.939   1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CD1 1 
ATOM   690  C  CD2 . LEU A 1 89  ? 69.628 14.028 9.400   1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CD2 1 
ATOM   691  N  N   . GLY A 1 90  ? 71.755 15.650 14.043  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A N   1 
ATOM   692  C  CA  . GLY A 1 90  ? 72.640 16.808 14.216  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A CA  1 
ATOM   693  C  C   . GLY A 1 90  ? 72.110 18.051 13.513  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A C   1 
ATOM   694  O  O   . GLY A 1 90  ? 72.691 19.149 13.727  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A O   1 
ATOM   695  N  N   . VAL A 1 91  ? 71.039 17.938 12.723  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A N   1 
ATOM   696  C  CA  . VAL A 1 91  ? 70.492 19.112 12.039  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CA  1 
ATOM   697  C  C   . VAL A 1 91  ? 69.986 20.217 12.955  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A C   1 
ATOM   698  O  O   . VAL A 1 91  ? 69.757 20.008 14.140  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A O   1 
ATOM   699  C  CB  . VAL A 1 91  ? 69.389 18.746 11.021  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CB  1 
ATOM   700  C  CG1 . VAL A 1 91  ? 70.018 17.862 9.952   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CG1 1 
ATOM   701  C  CG2 . VAL A 1 91  ? 68.237 18.048 11.743  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CG2 1 
ATOM   702  N  N   . GLU A 1 92  ? 69.907 21.438 12.378  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A N   1 
ATOM   703  C  CA  . GLU A 1 92  ? 69.501 22.560 13.241  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CA  1 
ATOM   704  C  C   . GLU A 1 92  ? 68.016 22.336 13.531  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A C   1 
ATOM   705  O  O   . GLU A 1 92  ? 67.226 22.022 12.636  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A O   1 
ATOM   706  C  CB  . GLU A 1 92  ? 69.717 23.839 12.442  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . GLU A 1 92  ? 68.962 25.024 12.990  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CG  1 
ATOM   708  C  CD  . GLU A 1 92  ? 69.394 26.359 12.443  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CD  1 
ATOM   709  O  OE1 . GLU A 1 92  ? 70.593 26.482 12.088  1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A OE1 1 
ATOM   710  O  OE2 . GLU A 1 92  ? 68.554 27.284 12.476  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A OE2 1 
ATOM   711  N  N   . MET A 1 93  ? 67.630 22.538 14.791  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 93   MET A N   1 
ATOM   712  C  CA  . MET A 1 93  ? 66.244 22.356 15.175  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 93   MET A CA  1 
ATOM   713  C  C   . MET A 1 93  ? 65.808 23.549 16.032  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 93   MET A C   1 
ATOM   714  O  O   . MET A 1 93  ? 66.602 23.911 16.905  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 93   MET A O   1 
ATOM   715  C  CB  . MET A 1 93  ? 66.099 21.082 16.023  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 93   MET A CB  1 
ATOM   716  C  CG  . MET A 1 93  ? 64.710 21.006 16.613  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 93   MET A CG  1 
ATOM   717  S  SD  . MET A 1 93  ? 64.493 19.789 17.922  1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 93   MET A SD  1 
ATOM   718  C  CE  . MET A 1 93  ? 64.072 18.377 16.889  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 93   MET A CE  1 
ATOM   719  N  N   . LYS A 1 94  ? 64.614 24.042 15.764  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A N   1 
ATOM   720  C  CA  . LYS A 1 94  ? 63.996 25.077 16.597  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CA  1 
ATOM   721  C  C   . LYS A 1 94  ? 63.332 24.385 17.801  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A C   1 
ATOM   722  O  O   . LYS A 1 94  ? 62.249 23.807 17.610  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A O   1 
ATOM   723  C  CB  . LYS A 1 94  ? 62.985 25.907 15.790  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CB  1 
ATOM   724  C  CG  . LYS A 1 94  ? 63.579 26.323 14.430  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CG  1 
ATOM   725  C  CD  . LYS A 1 94  ? 62.916 27.586 13.899  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CD  1 
ATOM   726  C  CE  . LYS A 1 94  ? 63.827 28.792 14.121  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CE  1 
ATOM   727  N  NZ  . LYS A 1 94  ? 64.370 29.292 12.826  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A NZ  1 
ATOM   728  N  N   . PRO A 1 95  ? 63.970 24.411 18.960  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A N   1 
ATOM   729  C  CA  . PRO A 1 95  ? 63.553 23.690 20.164  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CA  1 
ATOM   730  C  C   . PRO A 1 95  ? 62.137 24.003 20.646  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A C   1 
ATOM   731  O  O   . PRO A 1 95  ? 61.713 25.148 20.721  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A O   1 
ATOM   732  C  CB  . PRO A 1 95  ? 64.566 24.058 21.240  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CB  1 
ATOM   733  C  CG  . PRO A 1 95  ? 65.705 24.733 20.553  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CG  1 
ATOM   734  C  CD  . PRO A 1 95  ? 65.247 25.160 19.177  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CD  1 
ATOM   735  N  N   . GLU A 1 96  ? 61.416 22.978 21.072  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A N   1 
ATOM   736  C  CA  . GLU A 1 96  ? 60.040 23.160 21.520  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CA  1 
ATOM   737  C  C   . GLU A 1 96  ? 60.026 24.133 22.700  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A C   1 
ATOM   738  O  O   . GLU A 1 96  ? 60.984 24.130 23.479  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A O   1 
ATOM   739  C  CB  . GLU A 1 96  ? 59.449 21.784 21.876  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CB  1 
ATOM   740  C  CG  . GLU A 1 96  ? 57.920 21.780 21.862  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CG  1 
ATOM   741  C  CD  . GLU A 1 96  ? 57.305 20.528 22.449  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CD  1 
ATOM   742  O  OE1 . GLU A 1 96  ? 57.783 20.027 23.501  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A OE1 1 
ATOM   743  O  OE2 . GLU A 1 96  ? 56.260 20.098 21.892  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A OE2 1 
ATOM   744  N  N   . ARG A 1 97  ? 59.054 25.015 22.747  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A N   1 
ATOM   745  C  CA  . ARG A 1 97  ? 58.876 25.952 23.862  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CA  1 
ATOM   746  C  C   . ARG A 1 97  ? 58.082 25.307 24.978  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A C   1 
ATOM   747  O  O   . ARG A 1 97  ? 57.501 24.231 24.770  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A O   1 
ATOM   748  C  CB  . ARG A 1 97  ? 58.077 27.139 23.290  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CB  1 
ATOM   749  C  CG  . ARG A 1 97  ? 58.842 27.767 22.117  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CG  1 
ATOM   750  C  CD  . ARG A 1 97  ? 59.859 28.741 22.702  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CD  1 
ATOM   751  N  NE  . ARG A 1 97  ? 60.610 29.405 21.650  1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A NE  1 
ATOM   752  C  CZ  . ARG A 1 97  ? 60.672 30.693 21.359  1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CZ  1 
ATOM   753  N  NH1 . ARG A 1 97  ? 59.969 31.606 22.033  1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A NH1 1 
ATOM   754  N  NH2 . ARG A 1 97  ? 61.443 31.126 20.358  1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A NH2 1 
ATOM   755  N  N   . PRO A 1 98  ? 57.951 25.898 26.150  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A N   1 
ATOM   756  C  CA  . PRO A 1 98  ? 56.928 25.410 27.099  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CA  1 
ATOM   757  C  C   . PRO A 1 98  ? 55.564 25.370 26.418  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A C   1 
ATOM   758  O  O   . PRO A 1 98  ? 55.277 26.063 25.429  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A O   1 
ATOM   759  C  CB  . PRO A 1 98  ? 56.878 26.584 28.102  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CB  1 
ATOM   760  C  CG  . PRO A 1 98  ? 58.304 27.067 28.125  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CG  1 
ATOM   761  C  CD  . PRO A 1 98  ? 58.700 27.068 26.658  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CD  1 
ATOM   762  N  N   . ARG A 1 99  ? 54.695 24.499 26.949  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A N   1 
ATOM   763  C  CA  . ARG A 1 99  ? 53.396 24.331 26.292  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CA  1 
ATOM   764  C  C   . ARG A 1 99  ? 52.310 23.986 27.309  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A C   1 
ATOM   765  O  O   . ARG A 1 99  ? 52.655 23.358 28.318  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A O   1 
ATOM   766  C  CB  . ARG A 1 99  ? 53.517 23.172 25.273  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CB  1 
ATOM   767  C  CG  . ARG A 1 99  ? 54.173 21.932 25.898  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CG  1 
ATOM   768  C  CD  . ARG A 1 99  ? 54.458 20.883 24.838  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CD  1 
ATOM   769  N  NE  . ARG A 1 99  ? 54.944 19.612 25.387  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NE  1 
ATOM   770  C  CZ  . ARG A 1 99  ? 54.220 18.552 25.725  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CZ  1 
ATOM   771  N  NH1 . ARG A 1 99  ? 52.906 18.516 25.602  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH1 1 
ATOM   772  N  NH2 . ARG A 1 99  ? 54.843 17.462 26.192  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH2 1 
ATOM   773  N  N   . VAL A 1 100 ? 51.088 24.424 27.072  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 100  VAL A N   1 
ATOM   774  C  CA  . VAL A 1 100 ? 49.963 24.073 27.919  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CA  1 
ATOM   775  C  C   . VAL A 1 100 ? 49.301 22.772 27.453  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 100  VAL A C   1 
ATOM   776  O  O   . VAL A 1 100 ? 49.519 22.306 26.331  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 100  VAL A O   1 
ATOM   777  C  CB  . VAL A 1 100 ? 48.825 25.122 27.960  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CB  1 
ATOM   778  C  CG1 . VAL A 1 100 ? 49.328 26.477 28.445  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CG1 1 
ATOM   779  C  CG2 . VAL A 1 100 ? 48.127 25.206 26.602  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CG2 1 
ATOM   780  N  N   . GLN A 1 101 ? 48.443 22.267 28.357  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A N   1 
ATOM   781  C  CA  . GLN A 1 101 ? 47.594 21.138 27.956  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CA  1 
ATOM   782  C  C   . GLN A 1 101 ? 46.638 21.442 26.799  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A C   1 
ATOM   783  O  O   . GLN A 1 101 ? 46.055 22.511 26.655  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A O   1 
ATOM   784  C  CB  . GLN A 1 101 ? 46.827 20.673 29.183  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . GLN A 1 101 ? 46.104 19.353 28.984  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . GLN A 1 101 ? 47.040 18.174 28.897  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CD  1 
ATOM   787  O  OE1 . GLN A 1 101 ? 47.157 17.589 27.821  1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A OE1 1 
ATOM   788  N  NE2 . GLN A 1 101 ? 47.718 17.796 29.977  1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A NE2 1 
ATOM   789  N  N   . GLY A 1 102 ? 46.442 20.466 25.912  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 102  GLY A N   1 
ATOM   790  C  CA  . GLY A 1 102 ? 45.543 20.505 24.784  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 102  GLY A CA  1 
ATOM   791  C  C   . GLY A 1 102 ? 46.018 21.344 23.611  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 102  GLY A C   1 
ATOM   792  O  O   . GLY A 1 102 ? 45.232 21.737 22.729  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 102  GLY A O   1 
ATOM   793  N  N   . GLU A 1 103 ? 47.300 21.698 23.585  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A N   1 
ATOM   794  C  CA  . GLU A 1 103 ? 47.902 22.405 22.431  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CA  1 
ATOM   795  C  C   . GLU A 1 103 ? 48.630 21.314 21.657  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A C   1 
ATOM   796  O  O   . GLU A 1 103 ? 49.253 20.402 22.220  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A O   1 
ATOM   797  C  CB  . GLU A 1 103 ? 48.787 23.523 22.961  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CB  1 
ATOM   798  C  CG  . GLU A 1 103 ? 49.254 24.601 21.996  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CG  1 
ATOM   799  C  CD  . GLU A 1 103 ? 50.603 25.160 22.434  1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CD  1 
ATOM   800  O  OE1 . GLU A 1 103 ? 51.035 24.805 23.564  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A OE1 1 
ATOM   801  O  OE2 . GLU A 1 103 ? 51.250 25.904 21.671  1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A OE2 1 
ATOM   802  N  N   . GLY A 1 104 ? 48.531 21.287 20.343  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 104  GLY A N   1 
ATOM   803  C  CA  . GLY A 1 104 ? 49.242 20.227 19.653  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 104  GLY A CA  1 
ATOM   804  C  C   . GLY A 1 104 ? 50.669 20.711 19.429  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 104  GLY A C   1 
ATOM   805  O  O   . GLY A 1 104 ? 51.006 21.897 19.464  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 104  GLY A O   1 
ATOM   806  N  N   . ARG A 1 105 ? 51.524 19.725 19.258  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A N   1 
ATOM   807  C  CA  . ARG A 1 105 ? 52.966 19.924 19.116  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CA  1 
ATOM   808  C  C   . ARG A 1 105 ? 53.415 19.767 17.671  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A C   1 
ATOM   809  O  O   . ARG A 1 105 ? 52.890 18.987 16.889  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A O   1 
ATOM   810  C  CB  . ARG A 1 105 ? 53.648 18.827 19.972  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CB  1 
ATOM   811  C  CG  . ARG A 1 105 ? 53.124 18.863 21.427  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CG  1 
ATOM   812  C  CD  . ARG A 1 105 ? 53.723 17.663 22.171  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CD  1 
ATOM   813  N  NE  . ARG A 1 105 ? 55.171 17.904 22.385  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NE  1 
ATOM   814  C  CZ  . ARG A 1 105 ? 55.992 17.014 22.901  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CZ  1 
ATOM   815  N  NH1 . ARG A 1 105 ? 55.542 15.783 23.165  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH1 1 
ATOM   816  N  NH2 . ARG A 1 105 ? 57.282 17.351 23.068  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH2 1 
ATOM   817  N  N   . SER A 1 106 ? 54.354 20.640 17.326  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 106  SER A N   1 
ATOM   818  C  CA  . SER A 1 106 ? 55.133 20.578 16.104  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 106  SER A CA  1 
ATOM   819  C  C   . SER A 1 106 ? 56.626 20.620 16.453  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 106  SER A C   1 
ATOM   820  O  O   . SER A 1 106 ? 57.067 21.275 17.418  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 106  SER A O   1 
ATOM   821  C  CB  . SER A 1 106 ? 54.725 21.745 15.180  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 106  SER A CB  1 
ATOM   822  O  OG  . SER A 1 106 ? 53.459 21.460 14.604  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 106  SER A OG  1 
ATOM   823  N  N   . ILE A 1 107 ? 57.349 19.947 15.557  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A N   1 
ATOM   824  C  CA  . ILE A 1 107 ? 58.791 20.046 15.487  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CA  1 
ATOM   825  C  C   . ILE A 1 107 ? 59.236 20.710 14.177  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A C   1 
ATOM   826  O  O   . ILE A 1 107 ? 58.893 20.307 13.064  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A O   1 
ATOM   827  C  CB  . ILE A 1 107 ? 59.415 18.645 15.516  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CB  1 
ATOM   828  C  CG1 . ILE A 1 107 ? 58.719 17.695 16.500  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CG1 1 
ATOM   829  C  CG2 . ILE A 1 107 ? 60.897 18.748 15.754  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CG2 1 
ATOM   830  C  CD1 . ILE A 1 107 ? 59.162 16.235 16.270  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CD1 1 
ATOM   831  N  N   . TYR A 1 108 ? 59.995 21.786 14.330  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A N   1 
ATOM   832  C  CA  . TYR A 1 108 ? 60.493 22.524 13.180  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CA  1 
ATOM   833  C  C   . TYR A 1 108 ? 62.001 22.375 13.132  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A C   1 
ATOM   834  O  O   . TYR A 1 108 ? 62.651 22.576 14.171  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A O   1 
ATOM   835  C  CB  . TYR A 1 108 ? 60.169 24.003 13.419  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CB  1 
ATOM   836  C  CG  . TYR A 1 108 ? 58.748 24.402 13.127  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CG  1 
ATOM   837  C  CD1 . TYR A 1 108 ? 57.812 24.469 14.139  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CD1 1 
ATOM   838  C  CD2 . TYR A 1 108 ? 58.356 24.754 11.842  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CD2 1 
ATOM   839  C  CE1 . TYR A 1 108 ? 56.504 24.842 13.896  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CE1 1 
ATOM   840  C  CE2 . TYR A 1 108 ? 57.042 25.159 11.600  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CE2 1 
ATOM   841  C  CZ  . TYR A 1 108 ? 56.124 25.216 12.638  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CZ  1 
ATOM   842  O  OH  . TYR A 1 108 ? 54.812 25.610 12.373  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A OH  1 
ATOM   843  N  N   . PHE A 1 109 ? 62.509 21.999 11.967  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A N   1 
ATOM   844  C  CA  . PHE A 1 109 ? 63.920 21.664 11.838  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CA  1 
ATOM   845  C  C   . PHE A 1 109 ? 64.346 21.810 10.383  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A C   1 
ATOM   846  O  O   . PHE A 1 109 ? 63.529 21.884 9.444   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A O   1 
ATOM   847  C  CB  . PHE A 1 109 ? 64.202 20.232 12.348  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CB  1 
ATOM   848  C  CG  . PHE A 1 109 ? 63.380 19.173 11.613  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CG  1 
ATOM   849  C  CD1 . PHE A 1 109 ? 63.909 18.318 10.663  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CD1 1 
ATOM   850  C  CD2 . PHE A 1 109 ? 62.048 19.043 11.925  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CD2 1 
ATOM   851  C  CE1 . PHE A 1 109 ? 63.135 17.368 10.016  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CE1 1 
ATOM   852  C  CE2 . PHE A 1 109 ? 61.237 18.086 11.337  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CE2 1 
ATOM   853  C  CZ  . PHE A 1 109 ? 61.789 17.232 10.411  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CZ  1 
ATOM   854  N  N   . TYR A 1 110 ? 65.629 21.974 10.116  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A N   1 
ATOM   855  C  CA  . TYR A 1 110 ? 66.080 22.210 8.741   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CA  1 
ATOM   856  C  C   . TYR A 1 110 ? 66.757 20.962 8.204   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A C   1 
ATOM   857  O  O   . TYR A 1 110 ? 67.077 20.107 9.027   1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A O   1 
ATOM   858  C  CB  . TYR A 1 110 ? 67.189 23.313 8.705   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CB  1 
ATOM   859  C  CG  . TYR A 1 110 ? 66.627 24.618 9.206   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CG  1 
ATOM   860  C  CD1 . TYR A 1 110 ? 66.547 24.817 10.595  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CD1 1 
ATOM   861  C  CD2 . TYR A 1 110 ? 66.119 25.576 8.332   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CD2 1 
ATOM   862  C  CE1 . TYR A 1 110 ? 66.018 26.001 11.080  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CE1 1 
ATOM   863  C  CE2 . TYR A 1 110 ? 65.570 26.763 8.854   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CE2 1 
ATOM   864  C  CZ  . TYR A 1 110 ? 65.515 26.940 10.204  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CZ  1 
ATOM   865  O  OH  . TYR A 1 110 ? 65.008 28.108 10.721  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A OH  1 
ATOM   866  N  N   . ASP A 1 111 ? 66.953 20.899 6.881   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A N   1 
ATOM   867  C  CA  . ASP A 1 111 ? 67.774 19.783 6.375   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CA  1 
ATOM   868  C  C   . ASP A 1 111 ? 69.229 20.244 6.315   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A C   1 
ATOM   869  O  O   . ASP A 1 111 ? 69.623 21.069 7.151   1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A O   1 
ATOM   870  C  CB  . ASP A 1 111 ? 67.316 19.233 5.031   1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CB  1 
ATOM   871  C  CG  . ASP A 1 111 ? 67.242 20.283 3.927   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CG  1 
ATOM   872  O  OD1 . ASP A 1 111 ? 66.902 19.882 2.767   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD1 1 
ATOM   873  O  OD2 . ASP A 1 111 ? 67.553 21.446 4.197   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD2 1 
ATOM   874  N  N   . PHE A 1 112 ? 69.969 19.763 5.334   1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A N   1 
ATOM   875  C  CA  . PHE A 1 112 ? 71.368 20.209 5.217   1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CA  1 
ATOM   876  C  C   . PHE A 1 112 ? 71.481 21.328 4.189   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A C   1 
ATOM   877  O  O   . PHE A 1 112 ? 72.602 21.727 3.878   1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A O   1 
ATOM   878  C  CB  . PHE A 1 112 ? 72.225 19.019 4.762   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CB  1 
ATOM   879  C  CG  . PHE A 1 112 ? 72.291 17.880 5.775   1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CG  1 
ATOM   880  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 71.753 16.621 5.557   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD1 1 
ATOM   881  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 72.932 18.082 6.992   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD2 1 
ATOM   882  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 71.841 15.623 6.506   1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE1 1 
ATOM   883  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 73.013 17.084 7.951   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE2 1 
ATOM   884  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 72.497 15.826 7.705   1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CZ  1 
ATOM   885  N  N   . ASP A 1 113 ? 70.347 21.834 3.688   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A N   1 
ATOM   886  C  CA  . ASP A 1 113 ? 70.409 22.817 2.586   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A CA  1 
ATOM   887  C  C   . ASP A 1 113 ? 69.434 23.967 2.843   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A C   1 
ATOM   888  O  O   . ASP A 1 113 ? 68.845 24.504 1.867   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A O   1 
ATOM   889  C  CB  . ASP A 1 113 ? 70.011 22.088 1.278   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A CB  1 
ATOM   890  C  CG  . ASP A 1 113 ? 71.092 21.064 0.937   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A CG  1 
ATOM   891  O  OD1 . ASP A 1 113 ? 72.131 21.445 0.344   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A OD1 1 
ATOM   892  O  OD2 . ASP A 1 113 ? 70.955 19.867 1.296   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A OD2 1 
ATOM   893  N  N   . ASN A 1 114 ? 69.275 24.361 4.121   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A N   1 
ATOM   894  C  CA  . ASN A 1 114 ? 68.407 25.503 4.411   1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CA  1 
ATOM   895  C  C   . ASN A 1 114 ? 66.968 25.373 3.959   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A C   1 
ATOM   896  O  O   . ASN A 1 114 ? 66.276 26.394 3.868   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A O   1 
ATOM   897  C  CB  . ASN A 1 114 ? 68.960 26.845 3.922   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CB  1 
ATOM   898  C  CG  . ASN A 1 114 ? 70.161 27.295 4.748   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CG  1 
ATOM   899  O  OD1 . ASN A 1 114 ? 70.816 28.273 4.357   1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A OD1 1 
ATOM   900  N  ND2 . ASN A 1 114 ? 70.495 26.593 5.810   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A ND2 1 
ATOM   901  N  N   . HIS A 1 115 ? 66.416 24.178 3.862   1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A N   1 
ATOM   902  C  CA  . HIS A 1 115 ? 64.967 23.992 3.749   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CA  1 
ATOM   903  C  C   . HIS A 1 115 ? 64.368 23.750 5.149   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A C   1 
ATOM   904  O  O   . HIS A 1 115 ? 64.757 22.798 5.863   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A O   1 
ATOM   905  C  CB  . HIS A 1 115 ? 64.719 22.692 2.955   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CB  1 
ATOM   906  C  CG  . HIS A 1 115 ? 65.203 22.672 1.547   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CG  1 
ATOM   907  N  ND1 . HIS A 1 115 ? 66.245 21.898 1.069   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A ND1 1 
ATOM   908  C  CD2 . HIS A 1 115 ? 64.680 23.288 0.444   1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CD2 1 
ATOM   909  C  CE1 . HIS A 1 115 ? 66.400 22.134 -0.241  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CE1 1 
ATOM   910  N  NE2 . HIS A 1 115 ? 65.446 22.964 -0.643  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A NE2 1 
ATOM   911  N  N   . LEU A 1 116 ? 63.309 24.471 5.506   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   1 
ATOM   912  C  CA  . LEU A 1 116 ? 62.540 24.243 6.731   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  1 
ATOM   913  C  C   . LEU A 1 116 ? 61.483 23.150 6.553   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   1 
ATOM   914  O  O   . LEU A 1 116 ? 60.733 23.097 5.576   1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   1 
ATOM   915  C  CB  . LEU A 1 116 ? 61.892 25.565 7.108   1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  1 
ATOM   916  C  CG  . LEU A 1 116 ? 61.180 25.535 8.475   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  1 
ATOM   917  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 62.153 25.212 9.609   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 1 
ATOM   918  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 60.585 26.915 8.670   1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 1 
ATOM   919  N  N   . PHE A 1 117 ? 61.480 22.247 7.543   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A N   1 
ATOM   920  C  CA  . PHE A 1 117 ? 60.497 21.164 7.552   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CA  1 
ATOM   921  C  C   . PHE A 1 117 ? 59.816 21.185 8.917   1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A C   1 
ATOM   922  O  O   . PHE A 1 117 ? 60.319 21.744 9.903   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A O   1 
ATOM   923  C  CB  . PHE A 1 117 ? 61.209 19.802 7.484   1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CB  1 
ATOM   924  C  CG  . PHE A 1 117 ? 61.642 19.448 6.063   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CG  1 
ATOM   925  C  CD1 . PHE A 1 117 ? 62.953 19.648 5.640   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CD1 1 
ATOM   926  C  CD2 . PHE A 1 117 ? 60.740 18.929 5.152   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CD2 1 
ATOM   927  C  CE1 . PHE A 1 117 ? 63.372 19.337 4.342   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CE1 1 
ATOM   928  C  CE2 . PHE A 1 117 ? 61.113 18.603 3.850   1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CE2 1 
ATOM   929  C  CZ  . PHE A 1 117 ? 62.448 18.785 3.455   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CZ  1 
ATOM   930  N  N   . GLU A 1 118 ? 58.644 20.592 8.961   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A N   1 
ATOM   931  C  CA  . GLU A 1 118 ? 57.868 20.512 10.185  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CA  1 
ATOM   932  C  C   . GLU A 1 118 ? 57.265 19.106 10.256  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A C   1 
ATOM   933  O  O   . GLU A 1 118 ? 56.744 18.581 9.284   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A O   1 
ATOM   934  C  CB  . GLU A 1 118 ? 56.800 21.604 10.192  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CB  1 
ATOM   935  C  CG  . GLU A 1 118 ? 55.809 21.578 11.351  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CG  1 
ATOM   936  C  CD  . GLU A 1 118 ? 54.687 22.594 11.271  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CD  1 
ATOM   937  O  OE1 . GLU A 1 118 ? 54.567 23.265 10.204  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE1 1 
ATOM   938  O  OE2 . GLU A 1 118 ? 53.926 22.711 12.270  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE2 1 
ATOM   939  N  N   . LEU A 1 119 ? 57.327 18.523 11.454  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N   1 
ATOM   940  C  CA  . LEU A 1 119 ? 56.466 17.397 11.814  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA  1 
ATOM   941  C  C   . LEU A 1 119 ? 55.353 17.889 12.747  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C   1 
ATOM   942  O  O   . LEU A 1 119 ? 55.612 18.505 13.789  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O   1 
ATOM   943  C  CB  . LEU A 1 119 ? 57.384 16.372 12.515  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . LEU A 1 119 ? 58.359 15.721 11.515  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG  1 
ATOM   945  C  CD1 . LEU A 1 119 ? 59.247 14.757 12.299  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1 1 
ATOM   946  C  CD2 . LEU A 1 119 ? 57.685 15.000 10.365  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2 1 
ATOM   947  N  N   . HIS A 1 120 ? 54.129 17.755 12.276  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A N   1 
ATOM   948  C  CA  . HIS A 1 120 ? 53.011 18.440 12.913  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CA  1 
ATOM   949  C  C   . HIS A 1 120 ? 52.109 17.361 13.498  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A C   1 
ATOM   950  O  O   . HIS A 1 120 ? 51.611 16.539 12.722  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A O   1 
ATOM   951  C  CB  . HIS A 1 120 ? 52.318 19.280 11.824  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . HIS A 1 120 ? 51.053 19.971 12.270  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CG  1 
ATOM   953  N  ND1 . HIS A 1 120 ? 50.912 21.352 12.287  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A ND1 1 
ATOM   954  C  CD2 . HIS A 1 120 ? 49.811 19.490 12.564  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CD2 1 
ATOM   955  C  CE1 . HIS A 1 120 ? 49.694 21.658 12.686  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CE1 1 
ATOM   956  N  NE2 . HIS A 1 120 ? 49.010 20.534 12.894  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A NE2 1 
ATOM   957  N  N   . ALA A 1 121 ? 51.887 17.362 14.798  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   1 
ATOM   958  C  CA  . ALA A 1 121 ? 50.796 16.535 15.351  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  1 
ATOM   959  C  C   . ALA A 1 121 ? 49.618 17.427 15.740  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   1 
ATOM   960  O  O   . ALA A 1 121 ? 49.749 18.629 16.018  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   1 
ATOM   961  C  CB  . ALA A 1 121 ? 51.284 15.851 16.623  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  1 
ATOM   962  N  N   . GLY A 1 122 ? 48.438 16.842 15.697  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 122  GLY A N   1 
ATOM   963  C  CA  . GLY A 1 122 ? 47.241 17.452 16.177  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 122  GLY A CA  1 
ATOM   964  C  C   . GLY A 1 122 ? 46.608 18.376 15.158  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 122  GLY A C   1 
ATOM   965  O  O   . GLY A 1 122 ? 46.709 18.254 13.947  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 122  GLY A O   1 
ATOM   966  N  N   . THR A 1 123 ? 45.872 19.303 15.772  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 123  THR A N   1 
ATOM   967  C  CA  . THR A 1 123 ? 44.976 20.108 14.971  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 123  THR A CA  1 
ATOM   968  C  C   . THR A 1 123 ? 45.735 20.938 13.947  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 123  THR A C   1 
ATOM   969  O  O   . THR A 1 123 ? 46.755 21.575 14.241  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 123  THR A O   1 
ATOM   970  C  CB  . THR A 1 123 ? 44.150 21.017 15.883  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 123  THR A CB  1 
ATOM   971  O  OG1 . THR A 1 123 ? 43.448 20.212 16.868  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 123  THR A OG1 1 
ATOM   972  C  CG2 . THR A 1 123 ? 43.110 21.804 15.115  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 123  THR A CG2 1 
ATOM   973  N  N   . LEU A 1 124 ? 45.211 21.006 12.708  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A N   1 
ATOM   974  C  CA  . LEU A 1 124 ? 45.833 21.821 11.684  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CA  1 
ATOM   975  C  C   . LEU A 1 124 ? 45.779 23.312 11.989  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A C   1 
ATOM   976  O  O   . LEU A 1 124 ? 44.686 23.867 12.049  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A O   1 
ATOM   977  C  CB  . LEU A 1 124 ? 45.117 21.537 10.335  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CB  1 
ATOM   978  C  CG  . LEU A 1 124 ? 45.708 22.258 9.105   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CG  1 
ATOM   979  C  CD1 . LEU A 1 124 ? 47.143 21.745 8.906   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD1 1 
ATOM   980  C  CD2 . LEU A 1 124 ? 44.928 22.037 7.806   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD2 1 
ATOM   981  N  N   . GLU A 1 125 ? 46.961 23.923 11.992  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   1 
ATOM   982  C  CA  . GLU A 1 125 ? 47.124 25.375 12.117  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  1 
ATOM   983  C  C   . GLU A 1 125 ? 48.598 25.650 11.793  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   1 
ATOM   984  O  O   . GLU A 1 125 ? 49.396 24.694 11.844  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   1 
ATOM   985  C  CB  . GLU A 1 125 ? 46.782 25.766 13.569  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  1 
ATOM   986  C  CG  . GLU A 1 125 ? 47.701 24.990 14.514  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  1 
ATOM   987  C  CD  . GLU A 1 125 ? 47.215 25.073 15.966  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  1 
ATOM   988  O  OE1 . GLU A 1 125 ? 46.305 25.896 16.240  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 1 
ATOM   989  O  OE2 . GLU A 1 125 ? 47.701 24.267 16.798  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 1 
ATOM   990  N  N   . GLU A 1 126 ? 48.938 26.924 11.546  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A N   1 
ATOM   991  C  CA  . GLU A 1 126 ? 50.354 27.239 11.358  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CA  1 
ATOM   992  C  C   . GLU A 1 126 ? 50.883 27.712 12.712  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A C   1 
ATOM   993  O  O   . GLU A 1 126 ? 50.309 28.611 13.328  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A O   1 
ATOM   994  C  CB  . GLU A 1 126 ? 50.396 28.366 10.320  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CB  1 
ATOM   995  C  CG  . GLU A 1 126 ? 51.805 28.844 9.975   1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CG  1 
ATOM   996  C  CD  . GLU A 1 126 ? 52.762 27.651 9.904   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CD  1 
ATOM   997  O  OE1 . GLU A 1 126 ? 52.482 26.737 9.131   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE1 1 
ATOM   998  O  OE2 . GLU A 1 126 ? 53.818 27.623 10.609  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE2 1 
ATOM   999  N  N   . ARG A 1 127 ? 52.008 27.148 13.096  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A N   1 
ATOM   1000 C  CA  . ARG A 1 127 ? 52.533 27.346 14.443  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CA  1 
ATOM   1001 C  C   . ARG A 1 127 ? 53.793 28.196 14.516  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A C   1 
ATOM   1002 O  O   . ARG A 1 127 ? 54.425 28.309 15.562  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A O   1 
ATOM   1003 C  CB  . ARG A 1 127 ? 52.669 25.939 15.048  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CB  1 
ATOM   1004 C  CG  . ARG A 1 127 ? 51.291 25.264 15.126  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CG  1 
ATOM   1005 C  CD  . ARG A 1 127 ? 51.420 23.843 15.711  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CD  1 
ATOM   1006 N  NE  . ARG A 1 127 ? 50.154 23.164 15.930  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NE  1 
ATOM   1007 C  CZ  . ARG A 1 127 ? 50.037 21.833 16.024  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CZ  1 
ATOM   1008 N  NH1 . ARG A 1 127 ? 51.103 21.023 15.926  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH1 1 
ATOM   1009 N  NH2 . ARG A 1 127 ? 48.814 21.331 16.277  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH2 1 
ATOM   1010 N  N   . LEU A 1 128 ? 54.202 28.852 13.438  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . LEU A 1 128 ? 55.417 29.674 13.442  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . LEU A 1 128 ? 55.387 30.728 14.550  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A C   1 
ATOM   1013 O  O   . LEU A 1 128 ? 56.454 31.080 15.071  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A O   1 
ATOM   1014 C  CB  . LEU A 1 128 ? 55.661 30.449 12.134  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . LEU A 1 128 ? 56.758 31.516 12.136  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CG  1 
ATOM   1016 C  CD1 . LEU A 1 128 ? 58.118 30.903 11.824  1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD1 1 
ATOM   1017 C  CD2 . LEU A 1 128 ? 56.539 32.687 11.175  1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD2 1 
ATOM   1018 N  N   . LYS A 1 129 ? 54.201 31.261 14.811  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . LYS A 1 129 ? 54.158 32.398 15.760  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . LYS A 1 129 ? 54.651 31.983 17.147  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A C   1 
ATOM   1021 O  O   . LYS A 1 129 ? 55.021 32.812 17.961  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . LYS A 1 129 ? 52.723 32.906 15.892  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CB  1 
ATOM   1023 C  CG  . LYS A 1 129 ? 51.749 31.833 16.354  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CG  1 
ATOM   1024 C  CD  . LYS A 1 129 ? 50.333 32.379 16.547  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CD  1 
ATOM   1025 C  CE  . LYS A 1 129 ? 49.334 31.235 16.490  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CE  1 
ATOM   1026 N  NZ  . LYS A 1 129 ? 48.558 31.286 15.214  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A NZ  1 
ATOM   1027 N  N   . ARG A 1 130 ? 54.602 30.676 17.439  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A N   1 
ATOM   1028 C  CA  . ARG A 1 130 ? 55.031 30.182 18.722  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CA  1 
ATOM   1029 C  C   . ARG A 1 130 ? 56.515 30.437 18.994  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A C   1 
ATOM   1030 O  O   . ARG A 1 130 ? 56.917 30.326 20.152  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A O   1 
ATOM   1031 C  CB  . ARG A 1 130 ? 54.832 28.664 18.774  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CB  1 
ATOM   1032 C  CG  . ARG A 1 130 ? 53.330 28.323 18.759  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CG  1 
ATOM   1033 C  CD  . ARG A 1 130 ? 53.268 26.802 19.065  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CD  1 
ATOM   1034 N  NE  . ARG A 1 130 ? 51.883 26.318 18.986  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A NE  1 
ATOM   1035 C  CZ  . ARG A 1 130 ? 51.576 25.029 18.944  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CZ  1 
ATOM   1036 N  NH1 . ARG A 1 130 ? 52.551 24.097 18.989  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A NH1 1 
ATOM   1037 N  NH2 . ARG A 1 130 ? 50.299 24.647 18.867  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A NH2 1 
ATOM   1038 N  N   . TYR A 1 131 ? 57.269 30.709 17.937  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A N   1 
ATOM   1039 C  CA  . TYR A 1 131 ? 58.714 30.854 18.053  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CA  1 
ATOM   1040 C  C   . TYR A 1 131 ? 59.100 32.325 17.905  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A C   1 
ATOM   1041 O  O   . TYR A 1 131 ? 60.121 32.698 17.327  1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A O   1 
ATOM   1042 C  CB  . TYR A 1 131 ? 59.461 29.979 17.041  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CB  1 
ATOM   1043 C  CG  . TYR A 1 131 ? 59.083 28.528 17.143  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CG  1 
ATOM   1044 C  CD1 . TYR A 1 131 ? 57.870 28.064 16.667  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CD1 1 
ATOM   1045 C  CD2 . TYR A 1 131 ? 59.921 27.606 17.762  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CD2 1 
ATOM   1046 C  CE1 . TYR A 1 131 ? 57.515 26.735 16.775  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CE1 1 
ATOM   1047 C  CE2 . TYR A 1 131 ? 59.565 26.263 17.852  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CE2 1 
ATOM   1048 C  CZ  . TYR A 1 131 ? 58.366 25.818 17.367  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CZ  1 
ATOM   1049 O  OH  . TYR A 1 131 ? 57.990 24.474 17.449  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A OH  1 
ATOM   1050 N  N   . HIS A 1 132 ? 58.213 33.152 18.459  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A N   1 
ATOM   1051 C  CA  . HIS A 1 132 ? 58.403 34.599 18.450  1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CA  1 
ATOM   1052 C  C   . HIS A 1 132 ? 58.359 35.090 19.897  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A C   1 
ATOM   1053 O  O   . HIS A 1 132 ? 59.124 36.026 20.209  1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A O   1 
ATOM   1054 C  CB  . HIS A 1 132 ? 57.341 35.243 17.567  1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CB  1 
ATOM   1055 N  N   . MET B 1 1   ? 55.788 6.836  12.471  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1056 C  CA  . MET B 1 1   ? 55.712 6.797  11.000  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1057 C  C   . MET B 1 1   ? 54.970 7.983  10.403  1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1058 O  O   . MET B 1 1   ? 53.942 8.441  10.935  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1059 C  CB  . MET B 1 1   ? 55.175 5.460  10.517  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1060 N  N   . ILE B 1 2   ? 55.497 8.516  9.273   1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B N   1 
ATOM   1061 C  CA  . ILE B 1 2   ? 54.820 9.674  8.742   1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CA  1 
ATOM   1062 C  C   . ILE B 1 2   ? 53.441 9.269  8.245   1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B C   1 
ATOM   1063 O  O   . ILE B 1 2   ? 53.208 8.299  7.518   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B O   1 
ATOM   1064 C  CB  . ILE B 1 2   ? 55.563 10.351 7.581   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CB  1 
ATOM   1065 C  CG1 . ILE B 1 2   ? 57.006 10.740 7.879   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CG1 1 
ATOM   1066 C  CG2 . ILE B 1 2   ? 54.671 11.476 7.045   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CG2 1 
ATOM   1067 C  CD1 . ILE B 1 2   ? 57.278 12.008 8.620   1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CD1 1 
ATOM   1068 N  N   . SER B 1 3   ? 52.453 10.074 8.610   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 3    SER B N   1 
ATOM   1069 C  CA  . SER B 1 3   ? 51.104 9.584  8.340   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 3    SER B CA  1 
ATOM   1070 C  C   . SER B 1 3   ? 50.519 10.223 7.106   1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 3    SER B C   1 
ATOM   1071 O  O   . SER B 1 3   ? 49.611 9.663  6.469   1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 3    SER B O   1 
ATOM   1072 C  CB  . SER B 1 3   ? 50.304 9.847  9.637   1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 3    SER B CB  1 
ATOM   1073 O  OG  . SER B 1 3   ? 49.537 10.985 9.302   1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 3    SER B OG  1 
ATOM   1074 N  N   . GLY B 1 4   ? 51.011 11.374 6.674   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   1 
ATOM   1075 C  CA  . GLY B 1 4   ? 50.541 11.995 5.433   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  1 
ATOM   1076 C  C   . GLY B 1 4   ? 51.092 13.398 5.323   1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   1 
ATOM   1077 O  O   . GLY B 1 4   ? 51.795 13.839 6.224   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   1 
ATOM   1078 N  N   . LEU B 1 5   ? 50.854 14.126 4.218   1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   1 
ATOM   1079 C  CA  . LEU B 1 5   ? 51.219 15.532 4.224   1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  1 
ATOM   1080 C  C   . LEU B 1 5   ? 50.258 16.319 5.109   1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   1 
ATOM   1081 O  O   . LEU B 1 5   ? 49.035 16.166 4.977   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   1 
ATOM   1082 C  CB  . LEU B 1 5   ? 51.117 16.077 2.770   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  1 
ATOM   1083 C  CG  . LEU B 1 5   ? 51.455 17.564 2.681   1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  1 
ATOM   1084 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 52.975 17.718 2.946   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 1 
ATOM   1085 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 51.051 18.115 1.319   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 1 
ATOM   1086 N  N   . SER B 1 6   ? 50.788 17.170 5.995   1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 6    SER B N   1 
ATOM   1087 C  CA  . SER B 1 6   ? 49.839 17.977 6.761   1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 6    SER B CA  1 
ATOM   1088 C  C   . SER B 1 6   ? 49.488 19.276 6.026   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 6    SER B C   1 
ATOM   1089 O  O   . SER B 1 6   ? 48.328 19.503 5.759   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 6    SER B O   1 
ATOM   1090 C  CB  . SER B 1 6   ? 50.437 18.284 8.137   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 6    SER B CB  1 
ATOM   1091 O  OG  . SER B 1 6   ? 49.699 19.277 8.805   1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 6    SER B OG  1 
ATOM   1092 N  N   . HIS B 1 7   ? 50.505 20.050 5.629   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   1 
ATOM   1093 C  CA  . HIS B 1 7   ? 50.246 21.294 4.869   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  1 
ATOM   1094 C  C   . HIS B 1 7   ? 51.571 21.796 4.318   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   1 
ATOM   1095 O  O   . HIS B 1 7   ? 52.642 21.297 4.685   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   1 
ATOM   1096 C  CB  . HIS B 1 7   ? 49.646 22.335 5.816   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . HIS B 1 7   ? 50.503 22.698 6.988   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  1 
ATOM   1098 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 50.507 21.979 8.163   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 1 
ATOM   1099 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 51.364 23.742 7.166   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 1 
ATOM   1100 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 51.345 22.564 9.028   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 1 
ATOM   1101 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 51.878 23.634 8.439   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 1 
ATOM   1102 N  N   . ILE B 1 8   ? 51.492 22.744 3.392   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B N   1 
ATOM   1103 C  CA  . ILE B 1 8   ? 52.678 23.521 3.014   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CA  1 
ATOM   1104 C  C   . ILE B 1 8   ? 52.418 24.967 3.390   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B C   1 
ATOM   1105 O  O   . ILE B 1 8   ? 51.264 25.404 3.142   1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B O   1 
ATOM   1106 C  CB  . ILE B 1 8   ? 52.886 23.370 1.493   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CB  1 
ATOM   1107 C  CG1 . ILE B 1 8   ? 53.248 21.882 1.231   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CG1 1 
ATOM   1108 C  CG2 . ILE B 1 8   ? 53.946 24.322 1.012   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CG2 1 
ATOM   1109 C  CD1 . ILE B 1 8   ? 53.212 21.575 -0.288  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CD1 1 
ATOM   1110 N  N   . THR B 1 9   ? 53.441 25.632 3.902   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   1 
ATOM   1111 C  CA  . THR B 1 9   ? 53.248 27.043 4.161   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  1 
ATOM   1112 C  C   . THR B 1 9   ? 54.243 27.872 3.322   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   1 
ATOM   1113 O  O   . THR B 1 9   ? 55.455 27.562 3.323   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   1 
ATOM   1114 C  CB  . THR B 1 9   ? 53.506 27.381 5.627   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  1 
ATOM   1115 O  OG1 . THR B 1 9   ? 52.442 26.804 6.373   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 1 
ATOM   1116 C  CG2 . THR B 1 9   ? 53.501 28.889 5.819   1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 1 
ATOM   1117 N  N   . LEU B 1 10  ? 53.743 28.950 2.746   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   1 
ATOM   1118 C  CA  . LEU B 1 10  ? 54.546 29.878 1.944   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  1 
ATOM   1119 C  C   . LEU B 1 10  ? 54.406 31.299 2.499   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   1 
ATOM   1120 O  O   . LEU B 1 10  ? 53.313 31.681 2.901   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   1 
ATOM   1121 C  CB  . LEU B 1 10  ? 54.202 29.876 0.457   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . LEU B 1 10  ? 53.990 28.463 -0.123  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  1 
ATOM   1123 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 53.083 28.503 -1.344  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 1 
ATOM   1124 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 55.316 27.788 -0.417  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 1 
ATOM   1125 N  N   . ILE B 1 11  ? 55.537 31.983 2.456   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B N   1 
ATOM   1126 C  CA  . ILE B 1 11  ? 55.587 33.385 2.841   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CA  1 
ATOM   1127 C  C   . ILE B 1 11  ? 55.575 34.297 1.627   1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B C   1 
ATOM   1128 O  O   . ILE B 1 11  ? 56.293 34.095 0.663   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B O   1 
ATOM   1129 C  CB  . ILE B 1 11  ? 56.921 33.612 3.589   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CB  1 
ATOM   1130 C  CG1 . ILE B 1 11  ? 57.210 32.549 4.659   1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CG1 1 
ATOM   1131 C  CG2 . ILE B 1 11  ? 56.817 35.009 4.194   1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CG2 1 
ATOM   1132 C  CD1 . ILE B 1 11  ? 56.025 32.257 5.559   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CD1 1 
ATOM   1133 N  N   . VAL B 1 12  ? 54.638 35.239 1.612   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   1 
ATOM   1134 C  CA  . VAL B 1 12  ? 54.510 36.157 0.491   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  1 
ATOM   1135 C  C   . VAL B 1 12  ? 54.417 37.561 1.067   1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   1 
ATOM   1136 O  O   . VAL B 1 12  ? 54.166 37.761 2.243   1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   1 
ATOM   1137 C  CB  . VAL B 1 12  ? 53.207 35.854 -0.306  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  1 
ATOM   1138 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 53.309 34.434 -0.907  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 1 
ATOM   1139 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 51.998 35.931 0.596   1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 1 
ATOM   1140 N  N   . LYS B 1 13  ? 54.549 38.536 0.172   1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B N   1 
ATOM   1141 C  CA  . LYS B 1 13  ? 54.379 39.906 0.625   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B CA  1 
ATOM   1142 C  C   . LYS B 1 13  ? 52.926 40.348 0.785   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B C   1 
ATOM   1143 O  O   . LYS B 1 13  ? 52.553 41.057 1.760   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B O   1 
ATOM   1144 C  CB  . LYS B 1 13  ? 55.143 40.863 -0.297  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B CB  1 
ATOM   1145 N  N   . ASP B 1 14  ? 52.114 40.055 -0.239  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   1 
ATOM   1146 C  CA  . ASP B 1 14  ? 50.748 40.574 -0.345  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  1 
ATOM   1147 C  C   . ASP B 1 14  ? 49.737 39.458 -0.492  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   1 
ATOM   1148 O  O   . ASP B 1 14  ? 49.722 38.741 -1.480  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   1 
ATOM   1149 C  CB  . ASP B 1 14  ? 50.706 41.591 -1.510  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  1 
ATOM   1150 C  CG  . ASP B 1 14  ? 49.346 42.252 -1.644  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  1 
ATOM   1151 O  OD1 . ASP B 1 14  ? 48.278 41.661 -1.402  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 1 
ATOM   1152 O  OD2 . ASP B 1 14  ? 49.386 43.395 -2.170  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 1 
ATOM   1153 N  N   . LEU B 1 15  ? 48.941 39.216 0.530   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   1 
ATOM   1154 C  CA  . LEU B 1 15  ? 48.001 38.101 0.544   1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  1 
ATOM   1155 C  C   . LEU B 1 15  ? 46.877 38.259 -0.478  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   1 
ATOM   1156 O  O   . LEU B 1 15  ? 46.358 37.269 -1.010  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   1 
ATOM   1157 C  CB  . LEU B 1 15  ? 47.415 37.945 1.942   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  1 
ATOM   1158 C  CG  . LEU B 1 15  ? 48.340 37.539 3.090   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  1 
ATOM   1159 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 47.633 37.590 4.445   1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 1 
ATOM   1160 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 48.899 36.152 2.829   1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 1 
ATOM   1161 N  N   . ASN B 1 16  ? 46.476 39.502 -0.795  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B N   1 
ATOM   1162 C  CA  . ASN B 1 16  ? 45.467 39.594 -1.854  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CA  1 
ATOM   1163 C  C   . ASN B 1 16  ? 46.018 39.212 -3.205  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B C   1 
ATOM   1164 O  O   . ASN B 1 16  ? 45.365 38.509 -3.958  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B O   1 
ATOM   1165 C  CB  . ASN B 1 16  ? 44.906 41.015 -1.909  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . ASN B 1 16  ? 44.028 41.298 -0.678  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CG  1 
ATOM   1167 O  OD1 . ASN B 1 16  ? 43.636 40.425 0.096   1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B OD1 1 
ATOM   1168 N  ND2 . ASN B 1 16  ? 43.738 42.598 -0.543  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B ND2 1 
ATOM   1169 N  N   . LYS B 1 17  ? 47.226 39.674 -3.555  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B N   1 
ATOM   1170 C  CA  . LYS B 1 17  ? 47.750 39.308 -4.886  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CA  1 
ATOM   1171 C  C   . LYS B 1 17  ? 47.992 37.794 -4.882  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B C   1 
ATOM   1172 O  O   . LYS B 1 17  ? 47.652 37.167 -5.893  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B O   1 
ATOM   1173 C  CB  . LYS B 1 17  ? 49.072 40.025 -5.103  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . LYS B 1 17  ? 48.893 41.530 -5.395  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CG  1 
ATOM   1175 C  CD  . LYS B 1 17  ? 50.230 42.144 -5.816  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CD  1 
ATOM   1176 C  CE  . LYS B 1 17  ? 50.194 43.648 -5.982  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CE  1 
ATOM   1177 N  NZ  . LYS B 1 17  ? 51.510 44.252 -6.387  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B NZ  1 
ATOM   1178 N  N   . THR B 1 18  ? 48.488 37.253 -3.772  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 18   THR B N   1 
ATOM   1179 C  CA  . THR B 1 18  ? 48.765 35.791 -3.876  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 18   THR B CA  1 
ATOM   1180 C  C   . THR B 1 18  ? 47.438 35.048 -3.955  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 18   THR B C   1 
ATOM   1181 O  O   . THR B 1 18  ? 47.288 33.986 -4.527  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 18   THR B O   1 
ATOM   1182 C  CB  . THR B 1 18  ? 49.573 35.289 -2.678  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 18   THR B CB  1 
ATOM   1183 O  OG1 . THR B 1 18  ? 50.817 35.979 -2.540  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 18   THR B OG1 1 
ATOM   1184 C  CG2 . THR B 1 18  ? 49.961 33.817 -2.783  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 18   THR B CG2 1 
ATOM   1185 N  N   . THR B 1 19  ? 46.425 35.526 -3.200  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 19   THR B N   1 
ATOM   1186 C  CA  . THR B 1 19  ? 45.092 34.919 -3.301  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 19   THR B CA  1 
ATOM   1187 C  C   . THR B 1 19  ? 44.605 34.854 -4.758  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 19   THR B C   1 
ATOM   1188 O  O   . THR B 1 19  ? 44.133 33.830 -5.273  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 19   THR B O   1 
ATOM   1189 C  CB  . THR B 1 19  ? 44.094 35.708 -2.445  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 19   THR B CB  1 
ATOM   1190 O  OG1 . THR B 1 19  ? 44.461 35.475 -1.063  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 19   THR B OG1 1 
ATOM   1191 C  CG2 . THR B 1 19  ? 42.703 35.132 -2.637  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 19   THR B CG2 1 
ATOM   1192 N  N   . ALA B 1 20  ? 44.694 35.989 -5.458  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   1 
ATOM   1193 C  CA  . ALA B 1 20  ? 44.318 36.029 -6.874  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  1 
ATOM   1194 C  C   . ALA B 1 20  ? 45.086 34.955 -7.652  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   1 
ATOM   1195 O  O   . ALA B 1 20  ? 44.491 34.192 -8.426  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   1 
ATOM   1196 C  CB  . ALA B 1 20  ? 44.568 37.391 -7.496  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  1 
ATOM   1197 N  N   . PHE B 1 21  ? 46.405 34.852 -7.447  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   1 
ATOM   1198 C  CA  . PHE B 1 21  ? 47.185 33.828 -8.138  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  1 
ATOM   1199 C  C   . PHE B 1 21  ? 46.653 32.422 -7.831  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   1 
ATOM   1200 O  O   . PHE B 1 21  ? 46.474 31.584 -8.734  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   1 
ATOM   1201 C  CB  . PHE B 1 21  ? 48.630 33.975 -7.655  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  1 
ATOM   1202 C  CG  . PHE B 1 21  ? 49.603 32.909 -8.080  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  1 
ATOM   1203 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 50.248 33.060 -9.292  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 1 
ATOM   1204 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 49.842 31.815 -7.254  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 1 
ATOM   1205 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 51.168 32.102 -9.692  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 1 
ATOM   1206 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 50.760 30.872 -7.684  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 1 
ATOM   1207 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 51.434 31.003 -8.885  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  1 
ATOM   1208 N  N   . LEU B 1 22  ? 46.450 32.155 -6.508  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . LEU B 1 22  ? 46.047 30.790 -6.220  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . LEU B 1 22  ? 44.640 30.543 -6.757  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B C   1 
ATOM   1211 O  O   . LEU B 1 22  ? 44.255 29.446 -7.218  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . LEU B 1 22  ? 46.113 30.524 -4.697  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CB  1 
ATOM   1213 C  CG  . LEU B 1 22  ? 47.509 30.519 -4.074  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CG  1 
ATOM   1214 C  CD1 . LEU B 1 22  ? 47.513 30.378 -2.565  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CD1 1 
ATOM   1215 C  CD2 . LEU B 1 22  ? 48.331 29.350 -4.663  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CD2 1 
ATOM   1216 N  N   . GLN B 1 23  ? 43.764 31.546 -6.698  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B N   1 
ATOM   1217 C  CA  . GLN B 1 23  ? 42.409 31.229 -7.150  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CA  1 
ATOM   1218 C  C   . GLN B 1 23  ? 42.347 31.172 -8.670  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B C   1 
ATOM   1219 O  O   . GLN B 1 23  ? 41.763 30.263 -9.246  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B O   1 
ATOM   1220 C  CB  . GLN B 1 23  ? 41.373 32.246 -6.632  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . GLN B 1 23  ? 41.291 32.151 -5.089  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CG  1 
ATOM   1222 C  CD  . GLN B 1 23  ? 40.253 33.108 -4.542  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CD  1 
ATOM   1223 O  OE1 . GLN B 1 23  ? 40.022 34.179 -5.123  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B OE1 1 
ATOM   1224 N  NE2 . GLN B 1 23  ? 39.663 32.725 -3.417  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B NE2 1 
ATOM   1225 N  N   . ASN B 1 24  ? 42.882 32.169 -9.356  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B N   1 
ATOM   1226 C  CA  . ASN B 1 24  ? 42.797 32.147 -10.819 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CA  1 
ATOM   1227 C  C   . ASN B 1 24  ? 43.488 30.950 -11.454 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B C   1 
ATOM   1228 O  O   . ASN B 1 24  ? 43.045 30.494 -12.497 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B O   1 
ATOM   1229 C  CB  A ASN B 1 24  ? 43.278 33.460 -11.420 0.52 21.88 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CB  1 
ATOM   1230 C  CB  B ASN B 1 24  ? 43.563 33.370 -11.369 0.48 25.56 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CB  1 
ATOM   1231 C  CG  A ASN B 1 24  ? 42.270 34.585 -11.382 0.52 21.72 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CG  1 
ATOM   1232 C  CG  B ASN B 1 24  ? 43.187 33.600 -12.824 0.48 25.24 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CG  1 
ATOM   1233 O  OD1 A ASN B 1 24  ? 42.175 35.421 -12.288 0.52 24.73 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B OD1 1 
ATOM   1234 O  OD1 B ASN B 1 24  ? 42.123 34.188 -13.042 0.48 33.30 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B OD1 1 
ATOM   1235 N  ND2 A ASN B 1 24  ? 41.527 34.708 -10.274 0.52 28.02 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B ND2 1 
ATOM   1236 N  ND2 B ASN B 1 24  ? 43.988 33.161 -13.777 0.48 35.09 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B ND2 1 
ATOM   1237 N  N   . ILE B 1 25  ? 44.671 30.575 -10.956 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B N   1 
ATOM   1238 C  CA  . ILE B 1 25  ? 45.375 29.504 -11.686 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CA  1 
ATOM   1239 C  C   . ILE B 1 25  ? 44.960 28.140 -11.193 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B C   1 
ATOM   1240 O  O   . ILE B 1 25  ? 44.761 27.190 -11.982 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B O   1 
ATOM   1241 C  CB  . ILE B 1 25  ? 46.892 29.740 -11.612 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CB  1 
ATOM   1242 C  CG1 . ILE B 1 25  ? 47.244 31.110 -12.203 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CG1 1 
ATOM   1243 C  CG2 . ILE B 1 25  ? 47.687 28.663 -12.330 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CG2 1 
ATOM   1244 C  CD1 . ILE B 1 25  ? 48.689 31.497 -12.102 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CD1 1 
ATOM   1245 N  N   . PHE B 1 26  ? 44.730 28.010 -9.894  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B N   1 
ATOM   1246 C  CA  . PHE B 1 26  ? 44.571 26.657 -9.382  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CA  1 
ATOM   1247 C  C   . PHE B 1 26  ? 43.161 26.402 -8.887  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B C   1 
ATOM   1248 O  O   . PHE B 1 26  ? 42.855 25.352 -8.295  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B O   1 
ATOM   1249 C  CB  . PHE B 1 26  ? 45.612 26.464 -8.268  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CB  1 
ATOM   1250 C  CG  . PHE B 1 26  ? 47.016 26.909 -8.705  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CG  1 
ATOM   1251 C  CD1 . PHE B 1 26  ? 47.431 28.225 -8.656  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CD1 1 
ATOM   1252 C  CD2 . PHE B 1 26  ? 47.895 25.990 -9.265  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CD2 1 
ATOM   1253 C  CE1 . PHE B 1 26  ? 48.688 28.604 -9.094  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CE1 1 
ATOM   1254 C  CE2 . PHE B 1 26  ? 49.189 26.349 -9.609  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CE2 1 
ATOM   1255 C  CZ  . PHE B 1 26  ? 49.607 27.665 -9.513  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CZ  1 
ATOM   1256 N  N   . ASN B 1 27  ? 42.290 27.404 -9.016  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B N   1 
ATOM   1257 C  CA  . ASN B 1 27  ? 40.946 27.350 -8.416  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CA  1 
ATOM   1258 C  C   . ASN B 1 27  ? 41.030 26.991 -6.929  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B C   1 
ATOM   1259 O  O   . ASN B 1 27  ? 40.190 26.247 -6.407  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B O   1 
ATOM   1260 C  CB  A ASN B 1 27  ? 40.092 26.319 -9.127  0.70 22.69 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CB  1 
ATOM   1261 C  CB  B ASN B 1 27  ? 40.081 26.269 -9.059  0.29 22.84 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CB  1 
ATOM   1262 C  CG  A ASN B 1 27  ? 38.609 26.629 -9.173  0.70 24.05 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CG  1 
ATOM   1263 C  CG  B ASN B 1 27  ? 39.801 26.514 -10.525 0.29 21.59 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CG  1 
ATOM   1264 O  OD1 A ASN B 1 27  ? 37.922 25.941 -9.935  0.70 40.60 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B OD1 1 
ATOM   1265 O  OD1 B ASN B 1 27  ? 40.597 26.058 -11.346 0.29 19.43 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B OD1 1 
ATOM   1266 N  ND2 A ASN B 1 27  ? 38.094 27.580 -8.418  0.70 20.30 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B ND2 1 
ATOM   1267 N  ND2 B ASN B 1 27  ? 38.689 27.182 -10.820 0.29 20.11 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B ND2 1 
ATOM   1268 N  N   . ALA B 1 28  ? 42.033 27.535 -6.260  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B N   1 
ATOM   1269 C  CA  . ALA B 1 28  ? 42.156 27.336 -4.803  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CA  1 
ATOM   1270 C  C   . ALA B 1 28  ? 40.887 27.754 -4.060  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B C   1 
ATOM   1271 O  O   . ALA B 1 28  ? 40.357 28.830 -4.276  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B O   1 
ATOM   1272 C  CB  . ALA B 1 28  ? 43.324 28.140 -4.270  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CB  1 
ATOM   1273 N  N   . GLU B 1 29  ? 40.523 26.917 -3.089  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B N   1 
ATOM   1274 C  CA  . GLU B 1 29  ? 39.362 27.169 -2.271  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CA  1 
ATOM   1275 C  C   . GLU B 1 29  ? 39.788 27.730 -0.919  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B C   1 
ATOM   1276 O  O   . GLU B 1 29  ? 40.419 27.046 -0.104  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B O   1 
ATOM   1277 C  CB  . GLU B 1 29  ? 38.538 25.886 -2.168  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CB  1 
ATOM   1278 C  CG  . GLU B 1 29  ? 37.210 26.084 -1.441  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CG  1 
ATOM   1279 C  CD  . GLU B 1 29  ? 36.236 26.919 -2.251  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CD  1 
ATOM   1280 O  OE1 . GLU B 1 29  ? 35.428 27.622 -1.598  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B OE1 1 
ATOM   1281 O  OE2 . GLU B 1 29  ? 36.309 26.912 -3.501  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B OE2 1 
ATOM   1282 N  N   . GLU B 1 30  ? 39.463 28.986 -0.675  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B N   1 
ATOM   1283 C  CA  . GLU B 1 30  ? 39.865 29.611 0.580   1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CA  1 
ATOM   1284 C  C   . GLU B 1 30  ? 38.998 29.091 1.721   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B C   1 
ATOM   1285 O  O   . GLU B 1 30  ? 37.763 29.167 1.645   1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B O   1 
ATOM   1286 C  CB  . GLU B 1 30  ? 39.771 31.126 0.497   1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CB  1 
ATOM   1287 C  CG  . GLU B 1 30  ? 40.749 31.863 1.427   1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CG  1 
ATOM   1288 C  CD  . GLU B 1 30  ? 40.681 33.360 1.112   1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CD  1 
ATOM   1289 O  OE1 . GLU B 1 30  ? 39.642 33.701 0.509   1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B OE1 1 
ATOM   1290 O  OE2 . GLU B 1 30  ? 41.597 34.130 1.466   1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B OE2 1 
ATOM   1291 N  N   . ILE B 1 31  ? 39.655 28.554 2.746   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B N   1 
ATOM   1292 C  CA  . ILE B 1 31  ? 38.900 28.166 3.923   1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CA  1 
ATOM   1293 C  C   . ILE B 1 31  ? 39.069 29.277 4.983   1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B C   1 
ATOM   1294 O  O   . ILE B 1 31  ? 40.244 29.468 5.328   1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B O   1 
ATOM   1295 C  CB  . ILE B 1 31  ? 39.645 26.983 4.612   1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CB  1 
ATOM   1296 C  CG1 . ILE B 1 31  ? 39.426 25.676 3.863   1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG1 1 
ATOM   1297 C  CG2 . ILE B 1 31  ? 39.292 26.951 6.087   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG2 1 
ATOM   1298 C  CD1 . ILE B 1 31  ? 38.321 25.775 2.840   1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CD1 1 
ATOM   1299 N  N   . TYR B 1 32  ? 37.958 29.757 5.488   1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 32   TYR B N   1 
ATOM   1300 C  CA  . TYR B 1 32  ? 37.752 30.613 6.631   1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 32   TYR B CA  1 
ATOM   1301 C  C   . TYR B 1 32  ? 36.608 31.607 6.427   1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 32   TYR B C   1 
ATOM   1302 O  O   . TYR B 1 32  ? 35.607 31.318 5.749   1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 32   TYR B O   1 
ATOM   1303 C  CB  . TYR B 1 32  ? 39.043 31.268 7.097   1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 32   TYR B CB  1 
ATOM   1304 N  N   . THR B 1 38  ? 42.031 39.258 15.062  1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 38   THR B N   1 
ATOM   1305 C  CA  . THR B 1 38  ? 43.312 39.819 15.454  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CA  1 
ATOM   1306 C  C   . THR B 1 38  ? 43.986 40.547 14.283  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 38   THR B C   1 
ATOM   1307 O  O   . THR B 1 38  ? 43.926 40.084 13.139  1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 38   THR B O   1 
ATOM   1308 C  CB  . THR B 1 38  ? 44.262 38.812 16.111  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CB  1 
ATOM   1309 O  OG1 . THR B 1 38  ? 43.461 37.828 16.775  1.00 63.93 ? ? ? ? ? ? 38   THR B OG1 1 
ATOM   1310 C  CG2 . THR B 1 38  ? 45.088 39.426 17.237  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CG2 1 
ATOM   1311 N  N   . PHE B 1 39  ? 44.478 41.703 14.644  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B N   1 
ATOM   1312 C  CA  . PHE B 1 39  ? 45.264 42.794 14.125  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CA  1 
ATOM   1313 C  C   . PHE B 1 39  ? 46.705 42.453 13.787  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B C   1 
ATOM   1314 O  O   . PHE B 1 39  ? 47.623 43.245 14.022  1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B O   1 
ATOM   1315 C  CB  . PHE B 1 39  ? 45.306 43.856 15.272  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CB  1 
ATOM   1316 C  CG  . PHE B 1 39  ? 43.850 44.203 15.601  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CG  1 
ATOM   1317 C  CD1 . PHE B 1 39  ? 43.189 43.545 16.626  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CD1 1 
ATOM   1318 C  CD2 . PHE B 1 39  ? 43.221 45.179 14.847  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CD2 1 
ATOM   1319 C  CE1 . PHE B 1 39  ? 41.867 43.831 16.941  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CE1 1 
ATOM   1320 C  CE2 . PHE B 1 39  ? 41.875 45.424 15.128  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CE2 1 
ATOM   1321 C  CZ  . PHE B 1 39  ? 41.210 44.740 16.144  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CZ  1 
ATOM   1322 N  N   . SER B 1 40  ? 46.915 41.223 13.322  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 40   SER B N   1 
ATOM   1323 C  CA  . SER B 1 40  ? 48.265 40.693 13.253  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 40   SER B CA  1 
ATOM   1324 C  C   . SER B 1 40  ? 49.052 41.368 12.131  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 40   SER B C   1 
ATOM   1325 O  O   . SER B 1 40  ? 48.451 41.903 11.190  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 40   SER B O   1 
ATOM   1326 C  CB  . SER B 1 40  ? 48.326 39.183 13.072  1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 40   SER B CB  1 
ATOM   1327 N  N   . LEU B 1 41  ? 50.359 41.250 12.327  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B N   1 
ATOM   1328 C  CA  . LEU B 1 41  ? 51.314 41.691 11.312  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CA  1 
ATOM   1329 C  C   . LEU B 1 41  ? 51.614 40.524 10.391  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B C   1 
ATOM   1330 O  O   . LEU B 1 41  ? 52.014 40.623 9.231   1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B O   1 
ATOM   1331 C  CB  . LEU B 1 41  ? 52.547 42.286 12.012  1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CB  1 
ATOM   1332 C  CG  . LEU B 1 41  ? 52.198 43.520 12.869  1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CG  1 
ATOM   1333 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 53.366 43.938 13.738  1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD1 1 
ATOM   1334 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 51.690 44.638 11.964  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD2 1 
ATOM   1335 N  N   . SER B 1 42  ? 51.296 39.313 10.849  1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 42   SER B N   1 
ATOM   1336 C  CA  . SER B 1 42  ? 51.549 38.155 9.983   1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 42   SER B CA  1 
ATOM   1337 C  C   . SER B 1 42  ? 50.223 37.589 9.513   1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 42   SER B C   1 
ATOM   1338 O  O   . SER B 1 42  ? 49.765 36.531 9.976   1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 42   SER B O   1 
ATOM   1339 C  CB  . SER B 1 42  ? 52.291 37.101 10.823  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 42   SER B CB  1 
ATOM   1340 O  OG  . SER B 1 42  ? 53.678 37.393 10.844  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 42   SER B OG  1 
ATOM   1341 N  N   . LYS B 1 43  ? 49.480 38.332 8.681   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B N   1 
ATOM   1342 C  CA  . LYS B 1 43  ? 48.180 37.725 8.399   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CA  1 
ATOM   1343 C  C   . LYS B 1 43  ? 48.372 36.479 7.551   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B C   1 
ATOM   1344 O  O   . LYS B 1 43  ? 49.440 36.206 7.007   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B O   1 
ATOM   1345 C  CB  . LYS B 1 43  ? 47.177 38.641 7.741   1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . LYS B 1 43  ? 46.649 39.691 8.727   1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . LYS B 1 43  ? 46.797 39.167 10.149  1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CD  1 
ATOM   1348 C  CE  . LYS B 1 43  ? 45.602 38.326 10.577  1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CE  1 
ATOM   1349 N  NZ  . LYS B 1 43  ? 45.349 38.362 12.043  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B NZ  1 
ATOM   1350 N  N   . GLU B 1 44  ? 47.320 35.670 7.529   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . GLU B 1 44  ? 47.512 34.376 6.900   1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . GLU B 1 44  ? 46.148 33.936 6.365   1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B C   1 
ATOM   1353 O  O   . GLU B 1 44  ? 45.148 34.513 6.815   1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B O   1 
ATOM   1354 C  CB  . GLU B 1 44  ? 47.980 33.344 7.923   1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CB  1 
ATOM   1355 C  CG  . GLU B 1 44  ? 46.866 32.691 8.725   1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CG  1 
ATOM   1356 C  CD  . GLU B 1 44  ? 47.285 31.680 9.777   1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CD  1 
ATOM   1357 O  OE1 . GLU B 1 44  ? 48.329 31.876 10.462  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B OE1 1 
ATOM   1358 O  OE2 . GLU B 1 44  ? 46.534 30.676 9.981   1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B OE2 1 
ATOM   1359 N  N   . LYS B 1 45  ? 46.273 32.927 5.521   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B N   1 
ATOM   1360 C  CA  . LYS B 1 45  ? 45.105 32.332 4.904   1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CA  1 
ATOM   1361 C  C   . LYS B 1 45  ? 45.415 30.844 4.660   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B C   1 
ATOM   1362 O  O   . LYS B 1 45  ? 46.560 30.555 4.358   1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B O   1 
ATOM   1363 C  CB  . LYS B 1 45  ? 44.791 32.980 3.574   1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CB  1 
ATOM   1364 C  CG  . LYS B 1 45  ? 44.017 34.248 3.492   1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CG  1 
ATOM   1365 C  CD  . LYS B 1 45  ? 42.971 34.363 4.600   1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CD  1 
ATOM   1366 C  CE  . LYS B 1 45  ? 42.445 35.799 4.686   1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CE  1 
ATOM   1367 N  NZ  . LYS B 1 45  ? 41.615 36.050 5.902   1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B NZ  1 
ATOM   1368 N  N   . PHE B 1 46  ? 44.420 29.984 4.779   1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B N   1 
ATOM   1369 C  CA  . PHE B 1 46  ? 44.470 28.620 4.294   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CA  1 
ATOM   1370 C  C   . PHE B 1 46  ? 43.567 28.431 3.076   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B C   1 
ATOM   1371 O  O   . PHE B 1 46  ? 42.448 28.943 2.969   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B O   1 
ATOM   1372 C  CB  . PHE B 1 46  ? 44.125 27.552 5.332   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CB  1 
ATOM   1373 C  CG  . PHE B 1 46  ? 45.222 27.143 6.302   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CG  1 
ATOM   1374 C  CD1 . PHE B 1 46  ? 45.436 27.879 7.472   1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CD1 1 
ATOM   1375 C  CD2 . PHE B 1 46  ? 46.041 26.060 6.050   1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CD2 1 
ATOM   1376 C  CE1 . PHE B 1 46  ? 46.463 27.572 8.324   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CE1 1 
ATOM   1377 C  CE2 . PHE B 1 46  ? 47.079 25.693 6.920   1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CE2 1 
ATOM   1378 C  CZ  . PHE B 1 46  ? 47.265 26.489 8.024   1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CZ  1 
ATOM   1379 N  N   . PHE B 1 47  ? 44.077 27.569 2.204   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B N   1 
ATOM   1380 C  CA  . PHE B 1 47  ? 43.315 27.145 1.035   1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CA  1 
ATOM   1381 C  C   . PHE B 1 47  ? 43.442 25.632 0.888   1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B C   1 
ATOM   1382 O  O   . PHE B 1 47  ? 44.431 25.028 1.306   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B O   1 
ATOM   1383 C  CB  . PHE B 1 47  ? 43.881 27.749 -0.243  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . PHE B 1 47  ? 43.827 29.248 -0.397  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CG  1 
ATOM   1385 C  CD1 . PHE B 1 47  ? 44.803 30.012 0.226   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CD1 1 
ATOM   1386 C  CD2 . PHE B 1 47  ? 42.820 29.898 -1.127  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CD2 1 
ATOM   1387 C  CE1 . PHE B 1 47  ? 44.789 31.397 0.215   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CE1 1 
ATOM   1388 C  CE2 . PHE B 1 47  ? 42.855 31.282 -1.215  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CE2 1 
ATOM   1389 C  CZ  . PHE B 1 47  ? 43.841 32.041 -0.598  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CZ  1 
ATOM   1390 N  N   . LEU B 1 48  ? 42.491 25.073 0.158   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B N   1 
ATOM   1391 C  CA  . LEU B 1 48  ? 42.645 23.690 -0.310  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CA  1 
ATOM   1392 C  C   . LEU B 1 48  ? 42.771 23.748 -1.835  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B C   1 
ATOM   1393 O  O   . LEU B 1 48  ? 42.021 24.451 -2.507  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B O   1 
ATOM   1394 C  CB  . LEU B 1 48  ? 41.429 22.787 -0.036  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CB  1 
ATOM   1395 C  CG  . LEU B 1 48  ? 41.474 22.079 1.319   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CG  1 
ATOM   1396 C  CD1 . LEU B 1 48  ? 40.072 21.616 1.708   1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CD1 1 
ATOM   1397 C  CD2 . LEU B 1 48  ? 42.424 20.898 1.215   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CD2 1 
ATOM   1398 N  N   . ILE B 1 49  ? 43.765 23.044 -2.323  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B N   1 
ATOM   1399 C  CA  . ILE B 1 49  ? 43.916 22.820 -3.768  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CA  1 
ATOM   1400 C  C   . ILE B 1 49  ? 44.026 21.304 -3.933  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B C   1 
ATOM   1401 O  O   . ILE B 1 49  ? 45.030 20.802 -3.458  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B O   1 
ATOM   1402 C  CB  . ILE B 1 49  ? 45.186 23.440 -4.363  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CB  1 
ATOM   1403 C  CG1 . ILE B 1 49  ? 45.158 24.966 -4.283  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CG1 1 
ATOM   1404 C  CG2 . ILE B 1 49  ? 45.361 22.990 -5.809  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CG2 1 
ATOM   1405 C  CD1 . ILE B 1 49  ? 46.390 25.642 -4.740  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CD1 1 
ATOM   1406 N  N   . ALA B 1 50  ? 43.022 20.655 -4.475  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B N   1 
ATOM   1407 C  CA  . ALA B 1 50  ? 43.156 19.215 -4.778  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B CA  1 
ATOM   1408 C  C   . ALA B 1 50  ? 43.687 18.361 -3.645  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B C   1 
ATOM   1409 O  O   . ALA B 1 50  ? 44.563 17.496 -3.718  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B O   1 
ATOM   1410 C  CB  . ALA B 1 50  ? 44.062 19.152 -5.996  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B CB  1 
ATOM   1411 N  N   . GLY B 1 51  ? 43.085 18.591 -2.461  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 51   GLY B N   1 
ATOM   1412 C  CA  . GLY B 1 51  ? 43.460 17.733 -1.320  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 51   GLY B CA  1 
ATOM   1413 C  C   . GLY B 1 51  ? 44.631 18.224 -0.503  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 51   GLY B C   1 
ATOM   1414 O  O   . GLY B 1 51  ? 44.962 17.646 0.561   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 51   GLY B O   1 
ATOM   1415 N  N   . LEU B 1 52  ? 45.254 19.310 -0.958  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B N   1 
ATOM   1416 C  CA  . LEU B 1 52  ? 46.413 19.841 -0.234  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CA  1 
ATOM   1417 C  C   . LEU B 1 52  ? 46.082 21.134 0.499   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B C   1 
ATOM   1418 O  O   . LEU B 1 52  ? 45.586 22.102 -0.087  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B O   1 
ATOM   1419 C  CB  . LEU B 1 52  ? 47.573 19.997 -1.233  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CB  1 
ATOM   1420 C  CG  . LEU B 1 52  ? 48.876 20.626 -0.754  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CG  1 
ATOM   1421 C  CD1 . LEU B 1 52  ? 50.107 19.897 -1.292  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD1 1 
ATOM   1422 C  CD2 . LEU B 1 52  ? 48.919 22.100 -1.165  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD2 1 
ATOM   1423 N  N   . TRP B 1 53  ? 46.359 21.161 1.810   1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B N   1 
ATOM   1424 C  CA  . TRP B 1 53  ? 46.164 22.384 2.592   1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CA  1 
ATOM   1425 C  C   . TRP B 1 53  ? 47.400 23.267 2.438   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B C   1 
ATOM   1426 O  O   . TRP B 1 53  ? 48.519 22.842 2.751   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B O   1 
ATOM   1427 C  CB  . TRP B 1 53  ? 45.876 22.051 4.061   1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CB  1 
ATOM   1428 C  CG  . TRP B 1 53  ? 44.730 21.101 4.291   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CG  1 
ATOM   1429 C  CD1 . TRP B 1 53  ? 44.814 19.730 4.174   1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CD1 1 
ATOM   1430 C  CD2 . TRP B 1 53  ? 43.371 21.370 4.685   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CD2 1 
ATOM   1431 N  NE1 . TRP B 1 53  ? 43.601 19.145 4.464   1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B NE1 1 
ATOM   1432 C  CE2 . TRP B 1 53  ? 42.702 20.147 4.783   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CE2 1 
ATOM   1433 C  CE3 . TRP B 1 53  ? 42.664 22.533 4.971   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CE3 1 
ATOM   1434 C  CZ2 . TRP B 1 53  ? 41.364 20.034 5.140   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CZ2 1 
ATOM   1435 C  CZ3 . TRP B 1 53  ? 41.331 22.424 5.343   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CZ3 1 
ATOM   1436 C  CH2 . TRP B 1 53  ? 40.687 21.180 5.441   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CH2 1 
ATOM   1437 N  N   . ILE B 1 54  ? 47.160 24.475 1.878   1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B N   1 
ATOM   1438 C  CA  . ILE B 1 54  ? 48.235 25.461 1.725   1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CA  1 
ATOM   1439 C  C   . ILE B 1 54  ? 48.023 26.709 2.562   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B C   1 
ATOM   1440 O  O   . ILE B 1 54  ? 46.992 27.395 2.476   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B O   1 
ATOM   1441 C  CB  . ILE B 1 54  ? 48.410 25.845 0.249   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CB  1 
ATOM   1442 C  CG1 . ILE B 1 54  ? 49.595 26.798 0.046   1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CG1 1 
ATOM   1443 C  CG2 . ILE B 1 54  ? 47.173 26.453 -0.384  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CG2 1 
ATOM   1444 C  CD1 . ILE B 1 54  ? 50.162 26.709 -1.372  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CD1 1 
ATOM   1445 N  N   . CYS B 1 55  ? 49.013 27.066 3.387   1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B N   1 
ATOM   1446 C  CA  . CYS B 1 55  ? 48.900 28.288 4.188   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B CA  1 
ATOM   1447 C  C   . CYS B 1 55  ? 49.755 29.338 3.481   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B C   1 
ATOM   1448 O  O   . CYS B 1 55  ? 50.930 29.099 3.212   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B O   1 
ATOM   1449 C  CB  . CYS B 1 55  ? 49.444 28.072 5.600   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B CB  1 
ATOM   1450 S  SG  . CYS B 1 55  ? 49.497 29.513 6.674   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B SG  1 
ATOM   1451 N  N   . ILE B 1 56  ? 49.122 30.482 3.281   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B N   1 
ATOM   1452 C  CA  . ILE B 1 56  ? 49.917 31.634 2.886   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CA  1 
ATOM   1453 C  C   . ILE B 1 56  ? 50.007 32.644 4.013   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B C   1 
ATOM   1454 O  O   . ILE B 1 56  ? 48.991 32.999 4.611   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B O   1 
ATOM   1455 C  CB  A ILE B 1 56  ? 49.419 32.309 1.617   0.40 18.08 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CB  1 
ATOM   1456 C  CB  B ILE B 1 56  ? 49.201 32.238 1.658   0.60 19.20 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CB  1 
ATOM   1457 C  CG1 A ILE B 1 56  ? 48.024 32.935 1.819   0.40 12.23 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG1 1 
ATOM   1458 C  CG1 B ILE B 1 56  ? 49.102 31.233 0.490   0.60 21.40 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG1 1 
ATOM   1459 C  CG2 A ILE B 1 56  ? 49.416 31.382 0.415   0.40 22.65 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG2 1 
ATOM   1460 C  CG2 B ILE B 1 56  ? 49.866 33.496 1.159   0.60 19.36 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG2 1 
ATOM   1461 C  CD1 A ILE B 1 56  ? 47.813 33.903 0.660   0.40 19.24 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CD1 1 
ATOM   1462 C  CD1 B ILE B 1 56  ? 50.508 30.840 0.047   0.60 23.81 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CD1 1 
ATOM   1463 N  N   . MET B 1 57  ? 51.194 33.112 4.385   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 57   MET B N   1 
ATOM   1464 C  CA  . MET B 1 57  ? 51.256 34.051 5.506   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 57   MET B CA  1 
ATOM   1465 C  C   . MET B 1 57  ? 52.152 35.209 5.074   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 57   MET B C   1 
ATOM   1466 O  O   . MET B 1 57  ? 53.037 35.035 4.225   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 57   MET B O   1 
ATOM   1467 C  CB  . MET B 1 57  ? 51.852 33.328 6.716   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 57   MET B CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . MET B 1 57  ? 52.071 34.207 7.936   1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 57   MET B CG  1 
ATOM   1469 S  SD  . MET B 1 57  ? 52.683 33.182 9.304   1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 57   MET B SD  1 
ATOM   1470 C  CE  . MET B 1 57  ? 53.368 31.823 8.353   1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 57   MET B CE  1 
ATOM   1471 N  N   . GLU B 1 58  ? 51.887 36.387 5.582   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B N   1 
ATOM   1472 C  CA  . GLU B 1 58  ? 52.616 37.600 5.281   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CA  1 
ATOM   1473 C  C   . GLU B 1 58  ? 54.047 37.477 5.781   1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B C   1 
ATOM   1474 O  O   . GLU B 1 58  ? 54.303 37.145 6.945   1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B O   1 
ATOM   1475 C  CB  . GLU B 1 58  ? 52.007 38.808 6.024   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CB  1 
ATOM   1476 C  CG  . GLU B 1 58  ? 50.717 39.322 5.403   1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CG  1 
ATOM   1477 C  CD  . GLU B 1 58  ? 50.344 40.736 5.810   1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CD  1 
ATOM   1478 O  OE1 . GLU B 1 58  ? 49.364 41.226 5.208   1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B OE1 1 
ATOM   1479 O  OE2 . GLU B 1 58  ? 50.979 41.328 6.720   1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B OE2 1 
ATOM   1480 N  N   . GLY B 1 59  ? 54.968 37.890 4.912   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 59   GLY B N   1 
ATOM   1481 C  CA  . GLY B 1 59  ? 56.315 37.995 5.482   1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 59   GLY B CA  1 
ATOM   1482 C  C   . GLY B 1 59  ? 57.248 38.728 4.553   1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 59   GLY B C   1 
ATOM   1483 O  O   . GLY B 1 59  ? 57.105 39.943 4.373   1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 59   GLY B O   1 
ATOM   1484 N  N   . ASP B 1 60  ? 58.210 37.994 3.977   1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B N   1 
ATOM   1485 C  CA  . ASP B 1 60  ? 59.078 38.627 2.976   1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B CA  1 
ATOM   1486 C  C   . ASP B 1 60  ? 59.160 37.729 1.752   1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B C   1 
ATOM   1487 O  O   . ASP B 1 60  ? 59.443 36.560 1.984   1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B O   1 
ATOM   1488 C  CB  . ASP B 1 60  ? 60.420 38.982 3.599   1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B CB  1 
ATOM   1489 C  CG  . ASP B 1 60  ? 60.509 40.494 3.765   1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B CG  1 
ATOM   1490 O  OD1 . ASP B 1 60  ? 61.172 41.094 2.904   1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B OD1 1 
ATOM   1491 O  OD2 . ASP B 1 60  ? 59.866 41.034 4.702   1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 60   ASP B OD2 1 
ATOM   1492 N  N   . SER B 1 61  ? 58.931 38.232 0.548   1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 61   SER B N   1 
ATOM   1493 C  CA  . SER B 1 61  ? 58.727 37.473 -0.674  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 61   SER B CA  1 
ATOM   1494 C  C   . SER B 1 61  ? 59.811 36.388 -0.771  1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 61   SER B C   1 
ATOM   1495 O  O   . SER B 1 61  ? 59.460 35.230 -0.993  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 61   SER B O   1 
ATOM   1496 C  CB  . SER B 1 61  ? 58.822 38.295 -1.952  1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 61   SER B CB  1 
ATOM   1497 O  OG  . SER B 1 61  ? 57.750 39.170 -2.200  1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 61   SER B OG  1 
ATOM   1498 N  N   . LEU B 1 62  ? 61.010 36.777 -0.433  1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . LEU B 1 62  ? 61.894 37.897 -0.579  1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . LEU B 1 62  ? 63.294 37.303 -0.843  1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B C   1 
ATOM   1501 O  O   . LEU B 1 62  ? 64.340 37.911 -0.672  1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . LEU B 1 62  ? 61.974 38.910 0.537   1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CB  1 
ATOM   1503 N  N   . GLN B 1 63  ? 63.240 36.031 -1.271  1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B N   1 
ATOM   1504 C  CA  . GLN B 1 63  ? 64.496 35.324 -1.438  1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B CA  1 
ATOM   1505 C  C   . GLN B 1 63  ? 65.068 35.601 -2.825  1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B C   1 
ATOM   1506 O  O   . GLN B 1 63  ? 64.832 36.648 -3.417  1.00 70.76 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B O   1 
ATOM   1507 C  CB  . GLN B 1 63  ? 64.282 33.835 -1.215  1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B CB  1 
ATOM   1508 N  N   . GLU B 1 64  ? 65.826 34.612 -3.271  1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B N   1 
ATOM   1509 C  CA  . GLU B 1 64  ? 66.308 34.447 -4.622  1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B CA  1 
ATOM   1510 C  C   . GLU B 1 64  ? 65.357 33.472 -5.312  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B C   1 
ATOM   1511 O  O   . GLU B 1 64  ? 64.662 32.696 -4.667  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B O   1 
ATOM   1512 C  CB  . GLU B 1 64  ? 67.702 33.831 -4.650  1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B CB  1 
ATOM   1513 N  N   . ARG B 1 65  ? 65.376 33.543 -6.631  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B N   1 
ATOM   1514 C  CA  . ARG B 1 65  ? 64.706 32.451 -7.352  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CA  1 
ATOM   1515 C  C   . ARG B 1 65  ? 65.578 31.213 -7.205  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B C   1 
ATOM   1516 O  O   . ARG B 1 65  ? 66.803 31.344 -7.103  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B O   1 
ATOM   1517 C  CB  . ARG B 1 65  ? 64.525 32.896 -8.812  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . ARG B 1 65  ? 63.251 33.754 -8.947  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CG  1 
ATOM   1519 C  CD  . ARG B 1 65  ? 63.012 34.137 -10.397 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CD  1 
ATOM   1520 N  NE  . ARG B 1 65  ? 61.751 34.783 -10.572 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NE  1 
ATOM   1521 C  CZ  . ARG B 1 65  ? 61.255 35.230 -11.706 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CZ  1 
ATOM   1522 N  NH1 . ARG B 1 65  ? 61.960 35.147 -12.807 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NH1 1 
ATOM   1523 N  NH2 . ARG B 1 65  ? 60.062 35.805 -11.653 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NH2 1 
ATOM   1524 N  N   . THR B 1 66  ? 64.911 30.059 -7.144  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 66   THR B N   1 
ATOM   1525 C  CA  . THR B 1 66  ? 65.622 28.792 -7.239  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 66   THR B CA  1 
ATOM   1526 C  C   . THR B 1 66  ? 64.788 27.819 -8.071  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 66   THR B C   1 
ATOM   1527 O  O   . THR B 1 66  ? 63.646 28.117 -8.428  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 66   THR B O   1 
ATOM   1528 C  CB  . THR B 1 66  ? 65.928 28.101 -5.901  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 66   THR B CB  1 
ATOM   1529 O  OG1 . THR B 1 66  ? 64.692 27.709 -5.277  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 66   THR B OG1 1 
ATOM   1530 C  CG2 . THR B 1 66  ? 66.672 29.002 -4.933  1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 66   THR B CG2 1 
ATOM   1531 N  N   . TYR B 1 67  ? 65.338 26.623 -8.255  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B N   1 
ATOM   1532 C  CA  . TYR B 1 67  ? 64.668 25.535 -8.961  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CA  1 
ATOM   1533 C  C   . TYR B 1 67  ? 63.910 24.638 -7.983  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B C   1 
ATOM   1534 O  O   . TYR B 1 67  ? 63.216 23.718 -8.493  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B O   1 
ATOM   1535 C  CB  . TYR B 1 67  ? 65.654 24.697 -9.777  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CB  1 
ATOM   1536 C  CG  . TYR B 1 67  ? 65.990 25.186 -11.159 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CG  1 
ATOM   1537 C  CD1 . TYR B 1 67  ? 66.921 24.499 -11.939 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CD1 1 
ATOM   1538 C  CD2 . TYR B 1 67  ? 65.357 26.300 -11.686 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CD2 1 
ATOM   1539 C  CE1 . TYR B 1 67  ? 67.255 24.916 -13.217 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CE1 1 
ATOM   1540 C  CE2 . TYR B 1 67  ? 65.667 26.723 -12.969 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CE2 1 
ATOM   1541 C  CZ  . TYR B 1 67  ? 66.610 26.032 -13.722 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CZ  1 
ATOM   1542 O  OH  . TYR B 1 67  ? 66.845 26.515 -14.997 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B OH  1 
ATOM   1543 N  N   . ASN B 1 68  ? 63.877 24.913 -6.685  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . ASN B 1 68  ? 62.894 24.204 -5.807  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . ASN B 1 68  ? 61.482 24.500 -6.331  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B C   1 
ATOM   1546 O  O   . ASN B 1 68  ? 61.207 25.633 -6.745  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . ASN B 1 68  ? 62.983 24.701 -4.362  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B CB  1 
ATOM   1548 C  CG  . ASN B 1 68  ? 64.297 24.417 -3.685  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B CG  1 
ATOM   1549 O  OD1 . ASN B 1 68  ? 64.641 23.287 -3.357  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B OD1 1 
ATOM   1550 N  ND2 . ASN B 1 68  ? 65.112 25.415 -3.351  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B ND2 1 
ATOM   1551 N  N   . HIS B 1 69  ? 60.561 23.540 -6.242  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . HIS B 1 69  ? 59.207 23.873 -6.734  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . HIS B 1 69  ? 58.220 22.849 -6.216  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B C   1 
ATOM   1554 O  O   . HIS B 1 69  ? 58.575 21.721 -5.864  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . HIS B 1 69  ? 59.170 23.921 -8.236  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . HIS B 1 69  ? 59.619 22.726 -9.018  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CG  1 
ATOM   1557 N  ND1 . HIS B 1 69  ? 60.933 22.434 -9.305  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B ND1 1 
ATOM   1558 C  CD2 . HIS B 1 69  ? 58.893 21.755 -9.601  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CD2 1 
ATOM   1559 C  CE1 . HIS B 1 69  ? 60.960 21.321 -10.035 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CE1 1 
ATOM   1560 N  NE2 . HIS B 1 69  ? 59.717 20.862 -10.202 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B NE2 1 
ATOM   1561 N  N   . ILE B 1 70  ? 56.956 23.235 -6.224  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B N   1 
ATOM   1562 C  CA  . ILE B 1 70  ? 55.753 22.426 -6.066  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CA  1 
ATOM   1563 C  C   . ILE B 1 70  ? 55.123 22.178 -7.451  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B C   1 
ATOM   1564 O  O   . ILE B 1 70  ? 54.866 23.201 -8.103  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B O   1 
ATOM   1565 C  CB  . ILE B 1 70  ? 54.704 23.193 -5.207  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CB  1 
ATOM   1566 C  CG1 . ILE B 1 70  ? 55.342 23.476 -3.836  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CG1 1 
ATOM   1567 C  CG2 . ILE B 1 70  ? 53.451 22.362 -5.019  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CG2 1 
ATOM   1568 C  CD1 . ILE B 1 70  ? 55.865 22.145 -3.305  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CD1 1 
ATOM   1569 N  N   . ALA B 1 71  ? 54.889 20.923 -7.824  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   1 
ATOM   1570 C  CA  . ALA B 1 71  ? 54.187 20.582 -9.072  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  1 
ATOM   1571 C  C   . ALA B 1 71  ? 52.811 19.986 -8.711  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   1 
ATOM   1572 O  O   . ALA B 1 71  ? 52.757 18.999 -7.969  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   1 
ATOM   1573 C  CB  . ALA B 1 71  ? 54.935 19.500 -9.832  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  1 
ATOM   1574 N  N   . PHE B 1 72  ? 51.811 20.523 -9.393  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B N   1 
ATOM   1575 C  CA  . PHE B 1 72  ? 50.435 20.056 -9.370  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CA  1 
ATOM   1576 C  C   . PHE B 1 72  ? 50.119 19.284 -10.659 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B C   1 
ATOM   1577 O  O   . PHE B 1 72  ? 50.625 19.639 -11.707 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B O   1 
ATOM   1578 C  CB  . PHE B 1 72  ? 49.454 21.233 -9.215  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CB  1 
ATOM   1579 C  CG  . PHE B 1 72  ? 49.489 21.815 -7.803  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CG  1 
ATOM   1580 C  CD1 . PHE B 1 72  ? 50.249 22.958 -7.582  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CD1 1 
ATOM   1581 C  CD2 . PHE B 1 72  ? 48.808 21.256 -6.748  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CD2 1 
ATOM   1582 C  CE1 . PHE B 1 72  ? 50.300 23.516 -6.304  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CE1 1 
ATOM   1583 C  CE2 . PHE B 1 72  ? 48.861 21.796 -5.476  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CE2 1 
ATOM   1584 C  CZ  . PHE B 1 72  ? 49.585 22.961 -5.243  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CZ  1 
ATOM   1585 N  N   . GLN B 1 73  ? 49.409 18.161 -10.580 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . GLN B 1 73  ? 49.124 17.380 -11.769 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . GLN B 1 73  ? 47.882 17.946 -12.464 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B C   1 
ATOM   1588 O  O   . GLN B 1 73  ? 46.902 18.406 -11.826 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . GLN B 1 73  ? 48.955 15.885 -11.409 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . GLN B 1 73  ? 49.932 15.085 -12.317 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CG  1 
ATOM   1591 C  CD  . GLN B 1 73  ? 49.192 14.746 -13.596 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CD  1 
ATOM   1592 O  OE1 . GLN B 1 73  ? 49.424 15.241 -14.694 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B OE1 1 
ATOM   1593 N  NE2 . GLN B 1 73  ? 48.176 13.902 -13.418 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B NE2 1 
ATOM   1594 N  N   . ILE B 1 74  ? 47.983 17.931 -13.797 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B N   1 
ATOM   1595 C  CA  . ILE B 1 74  ? 46.898 18.368 -14.687 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CA  1 
ATOM   1596 C  C   . ILE B 1 74  ? 46.791 17.291 -15.781 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B C   1 
ATOM   1597 O  O   . ILE B 1 74  ? 47.718 16.447 -15.864 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B O   1 
ATOM   1598 C  CB  . ILE B 1 74  ? 47.225 19.736 -15.297 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CB  1 
ATOM   1599 C  CG1 . ILE B 1 74  ? 47.524 20.860 -14.275 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CG1 1 
ATOM   1600 C  CG2 . ILE B 1 74  ? 46.243 20.250 -16.319 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CG2 1 
ATOM   1601 C  CD1 . ILE B 1 74  ? 46.569 20.895 -13.125 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CD1 1 
ATOM   1602 N  N   . GLN B 1 75  ? 45.703 17.324 -16.544 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B N   1 
ATOM   1603 C  CA  . GLN B 1 75  ? 45.487 16.554 -17.754 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CA  1 
ATOM   1604 C  C   . GLN B 1 75  ? 46.199 17.188 -18.953 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B C   1 
ATOM   1605 O  O   . GLN B 1 75  ? 46.298 18.418 -19.068 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B O   1 
ATOM   1606 C  CB  . GLN B 1 75  ? 44.024 16.291 -18.097 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CB  1 
ATOM   1607 C  CG  . GLN B 1 75  ? 42.927 16.849 -17.235 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CG  1 
ATOM   1608 C  CD  . GLN B 1 75  ? 41.736 17.467 -17.942 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CD  1 
ATOM   1609 O  OE1 . GLN B 1 75  ? 41.358 17.154 -19.087 1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B OE1 1 
ATOM   1610 N  NE2 . GLN B 1 75  ? 40.991 18.360 -17.272 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B NE2 1 
ATOM   1611 N  N   . SER B 1 76  ? 46.693 16.361 -19.871 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 76   SER B N   1 
ATOM   1612 C  CA  . SER B 1 76  ? 47.436 16.851 -21.021 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 76   SER B CA  1 
ATOM   1613 C  C   . SER B 1 76  ? 46.607 17.800 -21.881 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 76   SER B C   1 
ATOM   1614 O  O   . SER B 1 76  ? 47.126 18.777 -22.421 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 76   SER B O   1 
ATOM   1615 C  CB  . SER B 1 76  ? 47.877 15.637 -21.858 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 76   SER B CB  1 
ATOM   1616 O  OG  . SER B 1 76  ? 48.650 14.784 -20.992 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 76   SER B OG  1 
ATOM   1617 N  N   . GLU B 1 77  ? 45.329 17.497 -22.011 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B N   1 
ATOM   1618 C  CA  . GLU B 1 77  ? 44.302 18.179 -22.763 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CA  1 
ATOM   1619 C  C   . GLU B 1 77  ? 44.027 19.594 -22.296 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B C   1 
ATOM   1620 O  O   . GLU B 1 77  ? 43.424 20.443 -22.975 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B O   1 
ATOM   1621 C  CB  . GLU B 1 77  ? 43.042 17.276 -22.611 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CB  1 
ATOM   1622 C  CG  . GLU B 1 77  ? 43.522 15.839 -22.414 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CG  1 
ATOM   1623 C  CD  . GLU B 1 77  ? 43.104 15.130 -21.154 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CD  1 
ATOM   1624 O  OE1 . GLU B 1 77  ? 42.006 15.358 -20.600 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B OE1 1 
ATOM   1625 O  OE2 . GLU B 1 77  ? 43.842 14.194 -20.757 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B OE2 1 
ATOM   1626 N  N   . GLU B 1 78  ? 44.526 19.864 -21.056 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B N   1 
ATOM   1627 C  CA  . GLU B 1 78  ? 44.221 21.265 -20.706 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CA  1 
ATOM   1628 C  C   . GLU B 1 78  ? 45.478 22.072 -20.451 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B C   1 
ATOM   1629 O  O   . GLU B 1 78  ? 45.429 23.158 -19.884 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B O   1 
ATOM   1630 C  CB  . GLU B 1 78  ? 43.255 21.261 -19.529 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CB  1 
ATOM   1631 C  CG  . GLU B 1 78  ? 41.945 20.522 -19.869 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CG  1 
ATOM   1632 C  CD  . GLU B 1 78  ? 41.044 21.333 -20.780 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CD  1 
ATOM   1633 O  OE1 . GLU B 1 78  ? 40.767 22.517 -20.472 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B OE1 1 
ATOM   1634 O  OE2 . GLU B 1 78  ? 40.562 20.813 -21.812 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B OE2 1 
ATOM   1635 N  N   . VAL B 1 79  ? 46.628 21.554 -20.875 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B N   1 
ATOM   1636 C  CA  . VAL B 1 79  ? 47.862 22.345 -20.795 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CA  1 
ATOM   1637 C  C   . VAL B 1 79  ? 47.714 23.679 -21.499 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B C   1 
ATOM   1638 O  O   . VAL B 1 79  ? 48.139 24.734 -20.992 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B O   1 
ATOM   1639 C  CB  . VAL B 1 79  ? 49.018 21.529 -21.403 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CB  1 
ATOM   1640 C  CG1 . VAL B 1 79  ? 50.227 22.434 -21.606 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG1 1 
ATOM   1641 C  CG2 . VAL B 1 79  ? 49.280 20.342 -20.449 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG2 1 
ATOM   1642 N  N   . ASP B 1 80  ? 47.092 23.753 -22.684 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . ASP B 1 80  ? 47.065 25.062 -23.355 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . ASP B 1 80  ? 46.128 26.027 -22.664 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B C   1 
ATOM   1645 O  O   . ASP B 1 80  ? 46.367 27.234 -22.526 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . ASP B 1 80  ? 46.749 24.841 -24.849 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CB  1 
ATOM   1647 C  CG  . ASP B 1 80  ? 47.933 24.147 -25.512 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CG  1 
ATOM   1648 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 49.075 24.662 -25.462 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD1 1 
ATOM   1649 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 47.732 23.083 -26.113 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD2 1 
ATOM   1650 N  N   . GLU B 1 81  ? 45.033 25.484 -22.153 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B N   1 
ATOM   1651 C  CA  . GLU B 1 81  ? 44.197 26.400 -21.379 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CA  1 
ATOM   1652 C  C   . GLU B 1 81  ? 44.927 26.944 -20.156 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B C   1 
ATOM   1653 O  O   . GLU B 1 81  ? 44.812 28.127 -19.818 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B O   1 
ATOM   1654 C  CB  . GLU B 1 81  ? 42.882 25.720 -20.944 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CB  1 
ATOM   1655 C  CG  . GLU B 1 81  ? 41.955 26.612 -20.125 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CG  1 
ATOM   1656 C  CD  . GLU B 1 81  ? 42.068 26.440 -18.619 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CD  1 
ATOM   1657 O  OE1 . GLU B 1 81  ? 43.000 25.750 -18.133 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE1 1 
ATOM   1658 O  OE2 . GLU B 1 81  ? 41.226 27.017 -17.877 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE2 1 
ATOM   1659 N  N   . TYR B 1 82  ? 45.591 26.093 -19.404 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B N   1 
ATOM   1660 C  CA  . TYR B 1 82  ? 46.260 26.586 -18.216 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CA  1 
ATOM   1661 C  C   . TYR B 1 82  ? 47.272 27.669 -18.551 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B C   1 
ATOM   1662 O  O   . TYR B 1 82  ? 47.483 28.610 -17.786 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B O   1 
ATOM   1663 C  CB  . TYR B 1 82  ? 46.900 25.435 -17.395 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CB  1 
ATOM   1664 C  CG  . TYR B 1 82  ? 45.970 24.800 -16.391 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CG  1 
ATOM   1665 C  CD1 . TYR B 1 82  ? 45.435 23.526 -16.587 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CD1 1 
ATOM   1666 C  CD2 . TYR B 1 82  ? 45.621 25.479 -15.230 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CD2 1 
ATOM   1667 C  CE1 . TYR B 1 82  ? 44.585 23.011 -15.619 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CE1 1 
ATOM   1668 C  CE2 . TYR B 1 82  ? 44.784 24.960 -14.275 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CE2 1 
ATOM   1669 C  CZ  . TYR B 1 82  ? 44.250 23.693 -14.491 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CZ  1 
ATOM   1670 O  OH  . TYR B 1 82  ? 43.406 23.203 -13.492 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B OH  1 
ATOM   1671 N  N   . THR B 1 83  ? 48.055 27.467 -19.603 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 83   THR B N   1 
ATOM   1672 C  CA  . THR B 1 83  ? 49.063 28.409 -20.076 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 83   THR B CA  1 
ATOM   1673 C  C   . THR B 1 83  ? 48.404 29.760 -20.328 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 83   THR B C   1 
ATOM   1674 O  O   . THR B 1 83  ? 48.835 30.820 -19.851 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 83   THR B O   1 
ATOM   1675 C  CB  . THR B 1 83  ? 49.696 27.884 -21.384 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 83   THR B CB  1 
ATOM   1676 O  OG1 . THR B 1 83  ? 50.266 26.587 -21.118 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 83   THR B OG1 1 
ATOM   1677 C  CG2 . THR B 1 83  ? 50.842 28.766 -21.886 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 83   THR B CG2 1 
ATOM   1678 N  N   . GLU B 1 84  ? 47.302 29.750 -21.085 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B N   1 
ATOM   1679 C  CA  . GLU B 1 84  ? 46.611 31.044 -21.163 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CA  1 
ATOM   1680 C  C   . GLU B 1 84  ? 46.156 31.629 -19.846 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B C   1 
ATOM   1681 O  O   . GLU B 1 84  ? 46.103 32.859 -19.681 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B O   1 
ATOM   1682 C  CB  . GLU B 1 84  ? 45.419 30.855 -22.137 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CB  1 
ATOM   1683 C  CG  . GLU B 1 84  ? 45.308 32.024 -23.079 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CG  1 
ATOM   1684 C  CD  . GLU B 1 84  ? 46.573 32.615 -23.662 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CD  1 
ATOM   1685 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 47.697 32.068 -23.523 1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE1 1 
ATOM   1686 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 46.436 33.681 -24.319 1.00 63.06 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE2 1 
ATOM   1687 N  N   . ARG B 1 85  ? 45.692 30.906 -18.827 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B N   1 
ATOM   1688 C  CA  . ARG B 1 85  ? 45.348 31.634 -17.586 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CA  1 
ATOM   1689 C  C   . ARG B 1 85  ? 46.602 32.184 -16.924 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B C   1 
ATOM   1690 O  O   . ARG B 1 85  ? 46.582 33.285 -16.353 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B O   1 
ATOM   1691 C  CB  . ARG B 1 85  ? 44.610 30.731 -16.605 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CB  1 
ATOM   1692 N  N   . ILE B 1 86  ? 47.705 31.408 -16.879 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B N   1 
ATOM   1693 C  CA  . ILE B 1 86  ? 48.915 31.933 -16.242 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CA  1 
ATOM   1694 C  C   . ILE B 1 86  ? 49.345 33.174 -16.986 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B C   1 
ATOM   1695 O  O   . ILE B 1 86  ? 49.713 34.224 -16.433 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B O   1 
ATOM   1696 C  CB  . ILE B 1 86  ? 49.920 30.775 -16.244 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CB  1 
ATOM   1697 C  CG1 . ILE B 1 86  ? 49.457 29.605 -15.376 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CG1 1 
ATOM   1698 C  CG2 . ILE B 1 86  ? 51.339 31.220 -15.916 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CG2 1 
ATOM   1699 C  CD1 . ILE B 1 86  ? 50.231 28.309 -15.702 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CD1 1 
ATOM   1700 N  N   . LYS B 1 87  ? 49.252 33.140 -18.321 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B N   1 
ATOM   1701 C  CA  . LYS B 1 87  ? 49.696 34.321 -19.068 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CA  1 
ATOM   1702 C  C   . LYS B 1 87  ? 48.881 35.561 -18.727 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B C   1 
ATOM   1703 O  O   . LYS B 1 87  ? 49.363 36.675 -18.881 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B O   1 
ATOM   1704 C  CB  . LYS B 1 87  ? 49.630 34.037 -20.565 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CB  1 
ATOM   1705 C  CG  . LYS B 1 87  ? 49.955 35.245 -21.439 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CG  1 
ATOM   1706 C  CD  . LYS B 1 87  ? 51.385 35.680 -21.208 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CD  1 
ATOM   1707 C  CE  . LYS B 1 87  ? 52.366 34.828 -22.009 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CE  1 
ATOM   1708 N  NZ  . LYS B 1 87  ? 53.293 35.676 -22.798 1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 87   LYS B NZ  1 
ATOM   1709 N  N   . ALA B 1 88  ? 47.668 35.337 -18.208 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B N   1 
ATOM   1710 C  CA  . ALA B 1 88  ? 46.754 36.431 -17.861 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B CA  1 
ATOM   1711 C  C   . ALA B 1 88  ? 47.144 37.127 -16.568 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B C   1 
ATOM   1712 O  O   . ALA B 1 88  ? 46.742 38.259 -16.302 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B O   1 
ATOM   1713 C  CB  . ALA B 1 88  ? 45.339 35.873 -17.670 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B CB  1 
ATOM   1714 N  N   . LEU B 1 89  ? 47.896 36.440 -15.743 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B N   1 
ATOM   1715 C  CA  . LEU B 1 89  ? 48.379 37.040 -14.503 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CA  1 
ATOM   1716 C  C   . LEU B 1 89  ? 49.680 37.781 -14.750 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B C   1 
ATOM   1717 O  O   . LEU B 1 89  ? 50.068 38.500 -13.831 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B O   1 
ATOM   1718 C  CB  . LEU B 1 89  ? 48.526 35.970 -13.429 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CB  1 
ATOM   1719 C  CG  . LEU B 1 89  ? 47.127 35.428 -13.040 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CG  1 
ATOM   1720 C  CD1 . LEU B 1 89  ? 47.239 34.619 -11.772 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CD1 1 
ATOM   1721 C  CD2 . LEU B 1 89  ? 46.113 36.561 -12.924 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CD2 1 
ATOM   1722 N  N   . GLY B 1 90  ? 50.282 37.635 -15.938 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 90   GLY B N   1 
ATOM   1723 C  CA  . GLY B 1 90  ? 51.487 38.440 -16.201 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 90   GLY B CA  1 
ATOM   1724 C  C   . GLY B 1 90  ? 52.614 38.018 -15.274 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 90   GLY B C   1 
ATOM   1725 O  O   . GLY B 1 90  ? 53.562 38.802 -15.128 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 90   GLY B O   1 
ATOM   1726 N  N   . VAL B 1 91  ? 52.537 36.819 -14.676 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 91   VAL B N   1 
ATOM   1727 C  CA  . VAL B 1 91  ? 53.661 36.310 -13.870 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CA  1 
ATOM   1728 C  C   . VAL B 1 91  ? 54.681 35.735 -14.852 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 91   VAL B C   1 
ATOM   1729 O  O   . VAL B 1 91  ? 54.375 35.506 -16.034 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 91   VAL B O   1 
ATOM   1730 C  CB  . VAL B 1 91  ? 53.305 35.300 -12.765 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CB  1 
ATOM   1731 C  CG1 . VAL B 1 91  ? 52.304 35.960 -11.796 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CG1 1 
ATOM   1732 C  CG2 . VAL B 1 91  ? 52.746 33.987 -13.309 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CG2 1 
ATOM   1733 N  N   . GLU B 1 92  ? 55.894 35.551 -14.353 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B N   1 
ATOM   1734 C  CA  . GLU B 1 92  ? 57.016 35.025 -15.085 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CA  1 
ATOM   1735 C  C   . GLU B 1 92  ? 56.803 33.531 -15.395 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B C   1 
ATOM   1736 O  O   . GLU B 1 92  ? 56.601 32.730 -14.501 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B O   1 
ATOM   1737 C  CB  . GLU B 1 92  ? 58.298 35.235 -14.265 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CB  1 
ATOM   1738 C  CG  . GLU B 1 92  ? 59.500 34.525 -14.883 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CG  1 
ATOM   1739 C  CD  . GLU B 1 92  ? 60.349 35.423 -15.758 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CD  1 
ATOM   1740 O  OE1 . GLU B 1 92  ? 59.857 36.464 -16.234 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B OE1 1 
ATOM   1741 O  OE2 . GLU B 1 92  ? 61.524 35.056 -15.953 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B OE2 1 
ATOM   1742 N  N   . MET B 1 93  ? 56.938 33.218 -16.697 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 93   MET B N   1 
ATOM   1743 C  CA  . MET B 1 93  ? 56.830 31.839 -17.145 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 93   MET B CA  1 
ATOM   1744 C  C   . MET B 1 93  ? 58.107 31.430 -17.855 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 93   MET B C   1 
ATOM   1745 O  O   . MET B 1 93  ? 58.715 32.262 -18.519 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 93   MET B O   1 
ATOM   1746 C  CB  . MET B 1 93  ? 55.687 31.821 -18.180 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 93   MET B CB  1 
ATOM   1747 C  CG  . MET B 1 93  ? 54.335 32.019 -17.502 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 93   MET B CG  1 
ATOM   1748 S  SD  . MET B 1 93  ? 53.055 32.082 -18.791 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 93   MET B SD  1 
ATOM   1749 C  CE  . MET B 1 93  ? 52.883 30.305 -19.034 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 93   MET B CE  1 
ATOM   1750 N  N   . LYS B 1 94  ? 58.470 30.158 -17.795 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B N   1 
ATOM   1751 C  CA  . LYS B 1 94  ? 59.534 29.643 -18.669 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CA  1 
ATOM   1752 C  C   . LYS B 1 94  ? 58.856 29.239 -19.988 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B C   1 
ATOM   1753 O  O   . LYS B 1 94  ? 57.796 28.591 -20.027 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B O   1 
ATOM   1754 C  CB  . LYS B 1 94  ? 60.298 28.466 -18.045 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . LYS B 1 94  ? 60.822 28.789 -16.631 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CG  1 
ATOM   1756 C  CD  . LYS B 1 94  ? 61.728 27.642 -16.173 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CD  1 
ATOM   1757 C  CE  . LYS B 1 94  ? 62.404 27.857 -14.851 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CE  1 
ATOM   1758 N  NZ  . LYS B 1 94  ? 63.681 28.632 -14.980 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B NZ  1 
ATOM   1759 N  N   . PRO B 1 95  ? 59.273 29.853 -21.072 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B N   1 
ATOM   1760 C  CA  . PRO B 1 95  ? 58.597 29.527 -22.351 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CA  1 
ATOM   1761 C  C   . PRO B 1 95  ? 58.683 28.033 -22.615 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B C   1 
ATOM   1762 O  O   . PRO B 1 95  ? 59.747 27.418 -22.486 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B O   1 
ATOM   1763 C  CB  . PRO B 1 95  ? 59.436 30.323 -23.363 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CB  1 
ATOM   1764 C  CG  . PRO B 1 95  ? 60.013 31.481 -22.583 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CG  1 
ATOM   1765 C  CD  . PRO B 1 95  ? 60.237 30.963 -21.178 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CD  1 
ATOM   1766 N  N   . GLU B 1 96  ? 57.575 27.385 -22.981 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B N   1 
ATOM   1767 C  CA  . GLU B 1 96  ? 57.638 25.983 -23.359 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CA  1 
ATOM   1768 C  C   . GLU B 1 96  ? 58.530 25.880 -24.599 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B C   1 
ATOM   1769 O  O   . GLU B 1 96  ? 58.536 26.676 -25.542 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B O   1 
ATOM   1770 C  CB  . GLU B 1 96  ? 56.238 25.405 -23.636 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CB  1 
ATOM   1771 C  CG  . GLU B 1 96  ? 56.238 23.937 -24.007 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CG  1 
ATOM   1772 C  CD  . GLU B 1 96  ? 54.883 23.295 -24.194 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CD  1 
ATOM   1773 O  OE1 . GLU B 1 96  ? 54.034 23.808 -24.956 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B OE1 1 
ATOM   1774 O  OE2 . GLU B 1 96  ? 54.667 22.228 -23.581 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B OE2 1 
ATOM   1775 N  N   . ARG B 1 97  ? 59.334 24.845 -24.574 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B N   1 
ATOM   1776 C  CA  . ARG B 1 97  ? 60.221 24.527 -25.673 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CA  1 
ATOM   1777 C  C   . ARG B 1 97  ? 59.576 23.691 -26.767 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B C   1 
ATOM   1778 O  O   . ARG B 1 97  ? 58.463 23.169 -26.619 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B O   1 
ATOM   1779 C  CB  . ARG B 1 97  ? 61.390 23.729 -25.053 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CB  1 
ATOM   1780 C  CG  . ARG B 1 97  ? 61.736 24.224 -23.655 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CG  1 
ATOM   1781 C  CD  . ARG B 1 97  ? 62.063 25.710 -23.699 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CD  1 
ATOM   1782 N  NE  . ARG B 1 97  ? 63.271 26.059 -22.988 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B NE  1 
ATOM   1783 C  CZ  . ARG B 1 97  ? 64.128 27.009 -23.314 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CZ  1 
ATOM   1784 N  NH1 . ARG B 1 97  ? 63.930 27.750 -24.403 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B NH1 1 
ATOM   1785 N  NH2 . ARG B 1 97  ? 65.192 27.222 -22.523 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B NH2 1 
ATOM   1786 N  N   . PRO B 1 98  ? 60.236 23.526 -27.906 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B N   1 
ATOM   1787 C  CA  . PRO B 1 98  ? 59.764 22.573 -28.932 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CA  1 
ATOM   1788 C  C   . PRO B 1 98  ? 59.740 21.153 -28.382 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B C   1 
ATOM   1789 O  O   . PRO B 1 98  ? 60.576 20.850 -27.523 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B O   1 
ATOM   1790 C  CB  . PRO B 1 98  ? 60.911 22.649 -29.964 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . PRO B 1 98  ? 61.418 24.063 -29.836 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CG  1 
ATOM   1792 C  CD  . PRO B 1 98  ? 61.477 24.229 -28.312 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CD  1 
ATOM   1793 N  N   . ARG B 1 99  ? 58.744 20.354 -28.827 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B N   1 
ATOM   1794 C  CA  . ARG B 1 99  ? 58.455 19.045 -28.263 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CA  1 
ATOM   1795 C  C   . ARG B 1 99  ? 58.064 17.990 -29.290 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B C   1 
ATOM   1796 O  O   . ARG B 1 99  ? 57.396 18.192 -30.320 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B O   1 
ATOM   1797 C  CB  . ARG B 1 99  ? 57.342 19.128 -27.203 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CB  1 
ATOM   1798 C  CG  . ARG B 1 99  ? 55.984 19.544 -27.769 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CG  1 
ATOM   1799 C  CD  . ARG B 1 99  ? 55.074 20.054 -26.647 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CD  1 
ATOM   1800 N  NE  . ARG B 1 99  ? 53.863 20.734 -27.169 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NE  1 
ATOM   1801 C  CZ  . ARG B 1 99  ? 52.811 19.993 -27.553 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CZ  1 
ATOM   1802 N  NH1 . ARG B 1 99  ? 52.827 18.644 -27.481 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH1 1 
ATOM   1803 N  NH2 . ARG B 1 99  ? 51.712 20.574 -28.047 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH2 1 
ATOM   1804 N  N   . VAL B 1 100 ? 58.446 16.763 -28.968 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B N   1 
ATOM   1805 C  CA  . VAL B 1 100 ? 58.168 15.615 -29.816 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CA  1 
ATOM   1806 C  C   . VAL B 1 100 ? 56.923 14.904 -29.364 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B C   1 
ATOM   1807 O  O   . VAL B 1 100 ? 56.426 15.112 -28.248 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B O   1 
ATOM   1808 C  CB  . VAL B 1 100 ? 59.369 14.644 -29.788 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CB  1 
ATOM   1809 C  CG1 . VAL B 1 100 ? 60.660 15.371 -30.204 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG1 1 
ATOM   1810 C  CG2 . VAL B 1 100 ? 59.537 13.963 -28.435 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG2 1 
ATOM   1811 N  N   . GLN B 1 101 ? 56.285 14.105 -30.235 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B N   1 
ATOM   1812 C  CA  . GLN B 1 101 ? 55.077 13.424 -29.733 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CA  1 
ATOM   1813 C  C   . GLN B 1 101 ? 55.428 12.375 -28.677 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B C   1 
ATOM   1814 O  O   . GLN B 1 101 ? 56.521 11.796 -28.715 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B O   1 
ATOM   1815 C  CB  . GLN B 1 101 ? 54.186 12.916 -30.841 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CB  1 
ATOM   1816 C  CG  . GLN B 1 101 ? 53.620 11.498 -30.682 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CG  1 
ATOM   1817 C  CD  . GLN B 1 101 ? 53.260 10.977 -32.071 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CD  1 
ATOM   1818 O  OE1 . GLN B 1 101 ? 52.568 11.713 -32.773 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B OE1 1 
ATOM   1819 N  NE2 . GLN B 1 101 ? 53.745 9.788  -32.400 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B NE2 1 
ATOM   1820 N  N   . GLY B 1 102 ? 54.526 12.225 -27.720 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 102  GLY B N   1 
ATOM   1821 C  CA  . GLY B 1 102 ? 54.580 11.490 -26.482 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 102  GLY B CA  1 
ATOM   1822 C  C   . GLY B 1 102 ? 55.411 12.164 -25.411 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 102  GLY B C   1 
ATOM   1823 O  O   . GLY B 1 102 ? 55.472 11.695 -24.274 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 102  GLY B O   1 
ATOM   1824 N  N   . GLU B 1 103 ? 56.114 13.285 -25.674 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B N   1 
ATOM   1825 C  CA  . GLU B 1 103 ? 56.840 13.952 -24.595 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CA  1 
ATOM   1826 C  C   . GLU B 1 103 ? 55.831 14.670 -23.687 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B C   1 
ATOM   1827 O  O   . GLU B 1 103 ? 55.199 15.667 -24.098 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B O   1 
ATOM   1828 C  CB  . GLU B 1 103 ? 57.846 14.976 -25.175 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CB  1 
ATOM   1829 C  CG  . GLU B 1 103 ? 58.829 15.418 -24.106 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CG  1 
ATOM   1830 C  CD  . GLU B 1 103 ? 59.739 16.587 -24.364 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CD  1 
ATOM   1831 O  OE1 . GLU B 1 103 ? 60.950 16.375 -24.581 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B OE1 1 
ATOM   1832 O  OE2 . GLU B 1 103 ? 59.299 17.758 -24.275 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B OE2 1 
ATOM   1833 N  N   . GLY B 1 104 ? 55.611 14.203 -22.465 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 104  GLY B N   1 
ATOM   1834 C  CA  . GLY B 1 104 ? 54.757 14.819 -21.473 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 104  GLY B CA  1 
ATOM   1835 C  C   . GLY B 1 104 ? 55.007 16.280 -21.250 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 104  GLY B C   1 
ATOM   1836 O  O   . GLY B 1 104 ? 56.177 16.708 -21.286 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 104  GLY B O   1 
ATOM   1837 N  N   . ARG B 1 105 ? 53.964 17.111 -21.064 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . ARG B 1 105 ? 54.159 18.550 -20.986 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . ARG B 1 105 ? 54.014 19.102 -19.589 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B C   1 
ATOM   1840 O  O   . ARG B 1 105 ? 53.108 18.713 -18.842 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . ARG B 1 105 ? 53.045 19.254 -21.833 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CB  1 
ATOM   1842 C  CG  . ARG B 1 105 ? 53.109 18.756 -23.286 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CG  1 
ATOM   1843 C  CD  . ARG B 1 105 ? 51.886 19.328 -24.023 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CD  1 
ATOM   1844 N  NE  . ARG B 1 105 ? 52.079 20.754 -24.333 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B NE  1 
ATOM   1845 C  CZ  . ARG B 1 105 ? 51.145 21.588 -24.797 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CZ  1 
ATOM   1846 N  NH1 . ARG B 1 105 ? 49.895 21.163 -24.954 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B NH1 1 
ATOM   1847 N  NH2 . ARG B 1 105 ? 51.386 22.864 -25.096 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B NH2 1 
ATOM   1848 N  N   . SER B 1 106 ? 54.891 20.062 -19.273 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 106  SER B N   1 
ATOM   1849 C  CA  . SER B 1 106 ? 54.720 20.838 -18.037 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 106  SER B CA  1 
ATOM   1850 C  C   . SER B 1 106 ? 54.750 22.337 -18.322 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 106  SER B C   1 
ATOM   1851 O  O   . SER B 1 106 ? 55.229 22.762 -19.368 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 106  SER B O   1 
ATOM   1852 C  CB  . SER B 1 106 ? 55.925 20.597 -17.095 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 106  SER B CB  1 
ATOM   1853 O  OG  . SER B 1 106 ? 55.702 19.342 -16.463 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 106  SER B OG  1 
ATOM   1854 N  N   . ILE B 1 107 ? 54.225 23.077 -17.355 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B N   1 
ATOM   1855 C  CA  . ILE B 1 107 ? 54.342 24.549 -17.448 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CA  1 
ATOM   1856 C  C   . ILE B 1 107 ? 55.120 24.974 -16.209 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B C   1 
ATOM   1857 O  O   . ILE B 1 107 ? 54.649 24.602 -15.118 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B O   1 
ATOM   1858 C  CB  . ILE B 1 107 ? 52.952 25.201 -17.387 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CB  1 
ATOM   1859 C  CG1 . ILE B 1 107 ? 51.961 24.521 -18.353 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CG1 1 
ATOM   1860 C  CG2 . ILE B 1 107 ? 52.941 26.703 -17.609 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CG2 1 
ATOM   1861 C  CD1 . ILE B 1 107 ? 50.512 24.859 -18.019 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CD1 1 
ATOM   1862 N  N   . TYR B 1 108 ? 56.215 25.730 -16.346 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B N   1 
ATOM   1863 C  CA  . TYR B 1 108 ? 56.921 26.243 -15.175 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CA  1 
ATOM   1864 C  C   . TYR B 1 108 ? 56.747 27.756 -15.071 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B C   1 
ATOM   1865 O  O   . TYR B 1 108 ? 56.884 28.475 -16.066 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B O   1 
ATOM   1866 C  CB  . TYR B 1 108 ? 58.440 25.985 -15.158 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CB  1 
ATOM   1867 C  CG  . TYR B 1 108 ? 58.880 24.563 -14.926 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CG  1 
ATOM   1868 C  CD1 . TYR B 1 108 ? 58.872 23.625 -15.960 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CD1 1 
ATOM   1869 C  CD2 . TYR B 1 108 ? 59.377 24.150 -13.686 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CD2 1 
ATOM   1870 C  CE1 . TYR B 1 108 ? 59.314 22.321 -15.744 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CE1 1 
ATOM   1871 C  CE2 . TYR B 1 108 ? 59.786 22.833 -13.457 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CE2 1 
ATOM   1872 C  CZ  . TYR B 1 108 ? 59.733 21.905 -14.508 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CZ  1 
ATOM   1873 O  OH  . TYR B 1 108 ? 60.164 20.628 -14.330 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B OH  1 
ATOM   1874 N  N   . PHE B 1 109 ? 56.416 28.227 -13.862 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B N   1 
ATOM   1875 C  CA  . PHE B 1 109 ? 56.112 29.648 -13.767 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CA  1 
ATOM   1876 C  C   . PHE B 1 109 ? 56.134 30.056 -12.298 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B C   1 
ATOM   1877 O  O   . PHE B 1 109 ? 56.060 29.233 -11.378 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B O   1 
ATOM   1878 C  CB  . PHE B 1 109 ? 54.644 29.834 -14.247 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CB  1 
ATOM   1879 C  CG  . PHE B 1 109 ? 53.604 29.007 -13.499 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CG  1 
ATOM   1880 C  CD1 . PHE B 1 109 ? 52.718 29.562 -12.579 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CD1 1 
ATOM   1881 C  CD2 . PHE B 1 109 ? 53.475 27.653 -13.745 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CD2 1 
ATOM   1882 C  CE1 . PHE B 1 109 ? 51.721 28.825 -11.962 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CE1 1 
ATOM   1883 C  CE2 . PHE B 1 109 ? 52.502 26.889 -13.135 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CE2 1 
ATOM   1884 C  CZ  . PHE B 1 109 ? 51.650 27.469 -12.212 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CZ  1 
ATOM   1885 N  N   . TYR B 1 110 ? 56.241 31.366 -12.123 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B N   1 
ATOM   1886 C  CA  . TYR B 1 110 ? 56.366 31.964 -10.807 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CA  1 
ATOM   1887 C  C   . TYR B 1 110 ? 55.102 32.664 -10.347 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B C   1 
ATOM   1888 O  O   . TYR B 1 110 ? 54.258 33.079 -11.137 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B O   1 
ATOM   1889 C  CB  . TYR B 1 110 ? 57.519 33.009 -10.878 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CB  1 
ATOM   1890 C  CG  . TYR B 1 110 ? 58.838 32.331 -11.130 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CG  1 
ATOM   1891 C  CD1 . TYR B 1 110 ? 59.310 32.306 -12.457 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CD1 1 
ATOM   1892 C  CD2 . TYR B 1 110 ? 59.596 31.739 -10.132 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CD2 1 
ATOM   1893 C  CE1 . TYR B 1 110 ? 60.505 31.700 -12.772 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CE1 1 
ATOM   1894 C  CE2 . TYR B 1 110 ? 60.790 31.116 -10.448 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CE2 1 
ATOM   1895 C  CZ  . TYR B 1 110 ? 61.218 31.116 -11.748 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CZ  1 
ATOM   1896 O  OH  . TYR B 1 110 ? 62.392 30.528 -12.106 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B OH  1 
ATOM   1897 N  N   . ASP B 1 111 ? 55.010 32.741 -9.011  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B N   1 
ATOM   1898 C  CA  . ASP B 1 111 ? 54.089 33.644 -8.339  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CA  1 
ATOM   1899 C  C   . ASP B 1 111 ? 54.690 35.034 -8.191  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B C   1 
ATOM   1900 O  O   . ASP B 1 111 ? 55.602 35.399 -8.929  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B O   1 
ATOM   1901 C  CB  . ASP B 1 111 ? 53.637 33.113 -6.986  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CB  1 
ATOM   1902 C  CG  . ASP B 1 111 ? 54.669 33.131 -5.875  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CG  1 
ATOM   1903 O  OD1 . ASP B 1 111 ? 54.256 32.722 -4.769  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD1 1 
ATOM   1904 O  OD2 . ASP B 1 111 ? 55.842 33.412 -6.090  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD2 1 
ATOM   1905 N  N   . PHE B 1 112 ? 54.168 35.799 -7.216  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B N   1 
ATOM   1906 C  CA  . PHE B 1 112 ? 54.678 37.184 -7.146  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CA  1 
ATOM   1907 C  C   . PHE B 1 112 ? 55.803 37.282 -6.115  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B C   1 
ATOM   1908 O  O   . PHE B 1 112 ? 56.186 38.418 -5.795  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B O   1 
ATOM   1909 C  CB  . PHE B 1 112 ? 53.572 38.149 -6.699  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CB  1 
ATOM   1910 C  CG  . PHE B 1 112 ? 52.405 38.186 -7.676  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CG  1 
ATOM   1911 C  CD1 . PHE B 1 112 ? 51.156 37.646 -7.357  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD1 1 
ATOM   1912 C  CD2 . PHE B 1 112 ? 52.560 38.767 -8.927  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD2 1 
ATOM   1913 C  CE1 . PHE B 1 112 ? 50.125 37.652 -8.284  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE1 1 
ATOM   1914 C  CE2 . PHE B 1 112 ? 51.526 38.758 -9.842  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE2 1 
ATOM   1915 C  CZ  . PHE B 1 112 ? 50.298 38.197 -9.542  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CZ  1 
ATOM   1916 N  N   . ASP B 1 113 ? 56.251 36.129 -5.618  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B N   1 
ATOM   1917 C  CA  . ASP B 1 113 ? 57.216 36.131 -4.498  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B CA  1 
ATOM   1918 C  C   . ASP B 1 113 ? 58.319 35.123 -4.771  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B C   1 
ATOM   1919 O  O   . ASP B 1 113 ? 58.897 34.566 -3.837  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B O   1 
ATOM   1920 C  CB  . ASP B 1 113 ? 56.451 35.775 -3.210  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B CB  1 
ATOM   1921 C  CG  . ASP B 1 113 ? 55.476 36.882 -2.864  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B CG  1 
ATOM   1922 O  OD1 . ASP B 1 113 ? 55.901 37.808 -2.119  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B OD1 1 
ATOM   1923 O  OD2 . ASP B 1 113 ? 54.351 36.906 -3.436  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B OD2 1 
ATOM   1924 N  N   . ASN B 1 114 ? 58.668 34.939 -6.045  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B N   1 
ATOM   1925 C  CA  . ASN B 1 114 ? 59.827 34.152 -6.400  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CA  1 
ATOM   1926 C  C   . ASN B 1 114 ? 59.607 32.669 -6.230  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B C   1 
ATOM   1927 O  O   . ASN B 1 114 ? 60.568 31.925 -6.493  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B O   1 
ATOM   1928 C  CB  . ASN B 1 114 ? 61.073 34.564 -5.596  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CB  1 
ATOM   1929 C  CG  . ASN B 1 114 ? 61.780 35.729 -6.280  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CG  1 
ATOM   1930 O  OD1 . ASN B 1 114 ? 61.454 36.106 -7.413  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B OD1 1 
ATOM   1931 N  ND2 . ASN B 1 114 ? 62.800 36.217 -5.579  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B ND2 1 
ATOM   1932 N  N   . HIS B 1 115 ? 58.407 32.198 -5.879  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B N   1 
ATOM   1933 C  CA  . HIS B 1 115 ? 58.250 30.741 -5.766  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CA  1 
ATOM   1934 C  C   . HIS B 1 115 ? 58.016 30.193 -7.195  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B C   1 
ATOM   1935 O  O   . HIS B 1 115 ? 57.186 30.755 -7.916  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B O   1 
ATOM   1936 C  CB  . HIS B 1 115 ? 57.022 30.355 -4.927  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CB  1 
ATOM   1937 C  CG  . HIS B 1 115 ? 57.034 30.915 -3.534  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CG  1 
ATOM   1938 N  ND1 . HIS B 1 115 ? 56.249 32.003 -3.144  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B ND1 1 
ATOM   1939 C  CD2 . HIS B 1 115 ? 57.752 30.570 -2.431  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CD2 1 
ATOM   1940 C  CE1 . HIS B 1 115 ? 56.480 32.267 -1.877  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CE1 1 
ATOM   1941 N  NE2 . HIS B 1 115 ? 57.426 31.455 -1.437  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B NE2 1 
ATOM   1942 N  N   . LEU B 1 116 ? 58.674 29.073 -7.500  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   1 
ATOM   1943 C  CA  . LEU B 1 116 ? 58.467 28.373 -8.777  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  1 
ATOM   1944 C  C   . LEU B 1 116 ? 57.440 27.281 -8.601  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   1 
ATOM   1945 O  O   . LEU B 1 116 ? 57.569 26.479 -7.678  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   1 
ATOM   1946 C  CB  . LEU B 1 116 ? 59.786 27.775 -9.264  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  1 
ATOM   1947 C  CG  . LEU B 1 116 ? 59.763 26.939 -10.548 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  1 
ATOM   1948 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 59.475 27.756 -11.811 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 1 
ATOM   1949 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 61.129 26.256 -10.765 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 1 
ATOM   1950 N  N   . PHE B 1 117 ? 56.465 27.302 -9.512  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B N   1 
ATOM   1951 C  CA  . PHE B 1 117 ? 55.425 26.250 -9.499  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CA  1 
ATOM   1952 C  C   . PHE B 1 117 ? 55.525 25.519 -10.812 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B C   1 
ATOM   1953 O  O   . PHE B 1 117 ? 55.962 26.079 -11.842 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B O   1 
ATOM   1954 C  CB  . PHE B 1 117 ? 54.053 26.956 -9.419  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CB  1 
ATOM   1955 C  CG  . PHE B 1 117 ? 53.654 27.371 -8.017  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CG  1 
ATOM   1956 C  CD1 . PHE B 1 117 ? 54.034 28.596 -7.480  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CD1 1 
ATOM   1957 C  CD2 . PHE B 1 117 ? 52.958 26.498 -7.184  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CD2 1 
ATOM   1958 C  CE1 . PHE B 1 117 ? 53.767 28.951 -6.156  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CE1 1 
ATOM   1959 C  CE2 . PHE B 1 117 ? 52.668 26.842 -5.874  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CE2 1 
ATOM   1960 C  CZ  . PHE B 1 117 ? 53.064 28.064 -5.345  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CZ  1 
ATOM   1961 N  N   . GLU B 1 118 ? 54.950 24.332 -10.834 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B N   1 
ATOM   1962 C  CA  . GLU B 1 118 ? 54.864 23.536 -12.065 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CA  1 
ATOM   1963 C  C   . GLU B 1 118 ? 53.458 22.973 -12.152 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B C   1 
ATOM   1964 O  O   . GLU B 1 118 ? 52.922 22.493 -11.147 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B O   1 
ATOM   1965 C  CB  . GLU B 1 118 ? 55.879 22.379 -12.054 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CB  1 
ATOM   1966 C  CG  . GLU B 1 118 ? 55.900 21.476 -13.317 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CG  1 
ATOM   1967 C  CD  . GLU B 1 118 ? 56.886 20.326 -13.228 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CD  1 
ATOM   1968 O  OE1 . GLU B 1 118 ? 57.567 20.176 -12.170 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE1 1 
ATOM   1969 O  OE2 . GLU B 1 118 ? 57.025 19.511 -14.171 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE2 1 
ATOM   1970 N  N   . LEU B 1 119 ? 52.912 22.969 -13.365 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B N   1 
ATOM   1971 C  CA  . LEU B 1 119 ? 51.738 22.155 -13.663 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CA  1 
ATOM   1972 C  C   . LEU B 1 119 ? 52.205 21.054 -14.656 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B C   1 
ATOM   1973 O  O   . LEU B 1 119 ? 52.780 21.390 -15.700 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B O   1 
ATOM   1974 C  CB  . LEU B 1 119 ? 50.636 22.967 -14.316 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CB  1 
ATOM   1975 C  CG  . LEU B 1 119 ? 50.036 24.049 -13.402 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CG  1 
ATOM   1976 C  CD1 . LEU B 1 119 ? 49.011 24.854 -14.190 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD1 1 
ATOM   1977 C  CD2 . LEU B 1 119 ? 49.317 23.351 -12.233 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD2 1 
ATOM   1978 N  N   . HIS B 1 120 ? 51.993 19.836 -14.198 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B N   1 
ATOM   1979 C  CA  . HIS B 1 120 ? 52.624 18.681 -14.809 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CA  1 
ATOM   1980 C  C   . HIS B 1 120 ? 51.549 17.736 -15.369 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B C   1 
ATOM   1981 O  O   . HIS B 1 120 ? 50.699 17.211 -14.620 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B O   1 
ATOM   1982 C  CB  . HIS B 1 120 ? 53.448 18.014 -13.658 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CB  1 
ATOM   1983 C  CG  . HIS B 1 120 ? 54.159 16.776 -14.168 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CG  1 
ATOM   1984 N  ND1 . HIS B 1 120 ? 55.531 16.683 -14.220 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B ND1 1 
ATOM   1985 C  CD2 . HIS B 1 120 ? 53.755 15.522 -14.518 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CD2 1 
ATOM   1986 C  CE1 . HIS B 1 120 ? 55.900 15.483 -14.640 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CE1 1 
ATOM   1987 N  NE2 . HIS B 1 120 ? 54.815 14.766 -14.925 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B NE2 1 
ATOM   1988 N  N   . ALA B 1 121 ? 51.656 17.378 -16.648 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   1 
ATOM   1989 C  CA  . ALA B 1 121 ? 50.811 16.358 -17.270 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  1 
ATOM   1990 C  C   . ALA B 1 121 ? 51.672 15.185 -17.758 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   1 
ATOM   1991 O  O   . ALA B 1 121 ? 52.875 15.330 -17.999 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   1 
ATOM   1992 C  CB  . ALA B 1 121 ? 50.162 16.973 -18.509 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  1 
ATOM   1993 N  N   . GLY B 1 122 ? 51.090 14.009 -17.867 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B N   1 
ATOM   1994 C  CA  . GLY B 1 122 ? 51.868 12.852 -18.277 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B CA  1 
ATOM   1995 C  C   . GLY B 1 122 ? 52.770 12.243 -17.210 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B C   1 
ATOM   1996 O  O   . GLY B 1 122 ? 52.667 12.506 -16.015 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B O   1 
ATOM   1997 N  N   . THR B 1 123 ? 53.733 11.431 -17.671 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 123  THR B N   1 
ATOM   1998 C  CA  . THR B 1 123 ? 54.551 10.546 -16.862 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 123  THR B CA  1 
ATOM   1999 C  C   . THR B 1 123 ? 55.396 11.297 -15.846 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 123  THR B C   1 
ATOM   2000 O  O   . THR B 1 123 ? 56.048 12.274 -16.187 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 123  THR B O   1 
ATOM   2001 C  CB  . THR B 1 123 ? 55.498 9.630  -17.661 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 123  THR B CB  1 
ATOM   2002 O  OG1 . THR B 1 123 ? 56.177 8.696  -16.787 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 123  THR B OG1 1 
ATOM   2003 C  CG2 . THR B 1 123 ? 56.602 10.404 -18.351 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 123  THR B CG2 1 
ATOM   2004 N  N   . LEU B 1 124 ? 55.362 10.814 -14.597 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B N   1 
ATOM   2005 C  CA  . LEU B 1 124 ? 56.068 11.513 -13.544 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CA  1 
ATOM   2006 C  C   . LEU B 1 124 ? 57.554 11.484 -13.799 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B C   1 
ATOM   2007 O  O   . LEU B 1 124 ? 58.120 10.436 -14.071 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B O   1 
ATOM   2008 C  CB  . LEU B 1 124 ? 55.689 10.960 -12.159 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CB  1 
ATOM   2009 C  CG  . LEU B 1 124 ? 56.527 11.457 -10.978 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CG  1 
ATOM   2010 C  CD1 . LEU B 1 124 ? 56.389 12.967 -10.901 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD1 1 
ATOM   2011 C  CD2 . LEU B 1 124 ? 56.007 10.834 -9.684  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD2 1 
ATOM   2012 N  N   . GLU B 1 125 ? 58.151 12.648 -13.713 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B N   1 
ATOM   2013 C  CA  . GLU B 1 125 ? 59.570 12.839 -13.919 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  1 
ATOM   2014 C  C   . GLU B 1 125 ? 59.862 14.314 -13.621 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B C   1 
ATOM   2015 O  O   . GLU B 1 125 ? 58.988 15.200 -13.603 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B O   1 
ATOM   2016 C  CB  . GLU B 1 125 ? 60.003 12.457 -15.353 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  1 
ATOM   2017 C  CG  . GLU B 1 125 ? 59.034 12.990 -16.389 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  1 
ATOM   2018 C  CD  . GLU B 1 125 ? 59.376 12.715 -17.841 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  1 
ATOM   2019 O  OE1 . GLU B 1 125 ? 59.970 11.658 -18.165 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 1 
ATOM   2020 O  OE2 . GLU B 1 125 ? 58.947 13.531 -18.698 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 1 
ATOM   2021 N  N   . GLU B 1 126 ? 61.163 14.566 -13.490 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B N   1 
ATOM   2022 C  CA  . GLU B 1 126 ? 61.575 15.970 -13.344 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CA  1 
ATOM   2023 C  C   . GLU B 1 126 ? 62.013 16.495 -14.700 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B C   1 
ATOM   2024 O  O   . GLU B 1 126 ? 62.951 15.988 -15.369 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B O   1 
ATOM   2025 C  CB  . GLU B 1 126 ? 62.726 16.021 -12.312 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CB  1 
ATOM   2026 C  CG  . GLU B 1 126 ? 63.188 17.475 -12.108 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CG  1 
ATOM   2027 C  CD  . GLU B 1 126 ? 61.988 18.394 -11.944 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CD  1 
ATOM   2028 O  OE1 . GLU B 1 126 ? 61.098 18.085 -11.124 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE1 1 
ATOM   2029 O  OE2 . GLU B 1 126 ? 62.004 19.408 -12.702 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE2 1 
ATOM   2030 N  N   . ARG B 1 127 ? 61.360 17.578 -15.081 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B N   1 
ATOM   2031 C  CA  . ARG B 1 127 ? 61.596 18.122 -16.427 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CA  1 
ATOM   2032 C  C   . ARG B 1 127 ? 62.432 19.400 -16.465 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B C   1 
ATOM   2033 O  O   . ARG B 1 127 ? 62.519 20.010 -17.537 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B O   1 
ATOM   2034 C  CB  . ARG B 1 127 ? 60.211 18.374 -17.046 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CB  1 
ATOM   2035 C  CG  . ARG B 1 127 ? 59.557 17.016 -17.301 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CG  1 
ATOM   2036 C  CD  . ARG B 1 127 ? 58.046 17.181 -17.554 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CD  1 
ATOM   2037 N  NE  . ARG B 1 127 ? 57.443 15.882 -17.870 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NE  1 
ATOM   2038 C  CZ  . ARG B 1 127 ? 56.115 15.686 -17.920 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CZ  1 
ATOM   2039 N  NH1 . ARG B 1 127 ? 55.275 16.696 -17.657 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NH1 1 
ATOM   2040 N  NH2 . ARG B 1 127 ? 55.600 14.482 -18.246 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NH2 1 
ATOM   2041 N  N   . LEU B 1 128 ? 62.954 19.881 -15.354 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B N   1 
ATOM   2042 C  CA  . LEU B 1 128 ? 63.638 21.189 -15.374 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CA  1 
ATOM   2043 C  C   . LEU B 1 128 ? 64.771 21.199 -16.404 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B C   1 
ATOM   2044 O  O   . LEU B 1 128 ? 65.075 22.205 -17.072 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B O   1 
ATOM   2045 C  CB  . LEU B 1 128 ? 64.174 21.551 -13.989 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CB  1 
ATOM   2046 C  CG  . LEU B 1 128 ? 63.294 22.166 -12.902 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CG  1 
ATOM   2047 C  CD1 . LEU B 1 128 ? 63.941 22.106 -11.512 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD1 1 
ATOM   2048 C  CD2 . LEU B 1 128 ? 62.980 23.623 -13.235 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD2 1 
ATOM   2049 N  N   . LYS B 1 129 ? 65.436 20.059 -16.605 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B N   1 
ATOM   2050 C  CA  . LYS B 1 129 ? 66.563 20.115 -17.552 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CA  1 
ATOM   2051 C  C   . LYS B 1 129 ? 66.152 20.451 -18.968 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B C   1 
ATOM   2052 O  O   . LYS B 1 129 ? 66.978 20.621 -19.859 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B O   1 
ATOM   2053 C  CB  . LYS B 1 129 ? 67.440 18.853 -17.428 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CB  1 
ATOM   2054 C  CG  . LYS B 1 129 ? 68.275 18.823 -16.159 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CG  1 
ATOM   2055 C  CD  . LYS B 1 129 ? 69.671 18.216 -16.291 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CD  1 
ATOM   2056 C  CE  . LYS B 1 129 ? 69.950 17.342 -15.071 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CE  1 
ATOM   2057 N  NZ  . LYS B 1 129 ? 71.324 16.798 -14.977 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B NZ  1 
ATOM   2058 N  N   . ARG B 1 130 ? 64.871 20.610 -19.331 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B N   1 
ATOM   2059 C  CA  . ARG B 1 130 ? 64.576 21.106 -20.676 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CA  1 
ATOM   2060 C  C   . ARG B 1 130 ? 64.836 22.611 -20.673 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B C   1 
ATOM   2061 O  O   . ARG B 1 130 ? 64.696 23.246 -21.715 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B O   1 
ATOM   2062 C  CB  . ARG B 1 130 ? 63.125 20.908 -21.092 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CB  1 
ATOM   2063 C  CG  . ARG B 1 130 ? 62.582 19.494 -21.174 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CG  1 
ATOM   2064 C  CD  . ARG B 1 130 ? 61.103 19.463 -20.763 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CD  1 
ATOM   2065 N  NE  . ARG B 1 130 ? 60.574 18.107 -20.936 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B NE  1 
ATOM   2066 C  CZ  . ARG B 1 130 ? 59.322 17.771 -21.171 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CZ  1 
ATOM   2067 N  NH1 . ARG B 1 130 ? 58.382 18.715 -21.229 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B NH1 1 
ATOM   2068 N  NH2 . ARG B 1 130 ? 59.014 16.477 -21.313 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B NH2 1 
ATOM   2069 N  N   . TYR B 1 131 ? 65.112 23.207 -19.523 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B N   1 
ATOM   2070 C  CA  . TYR B 1 131 ? 65.397 24.646 -19.545 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CA  1 
ATOM   2071 C  C   . TYR B 1 131 ? 66.808 24.966 -19.058 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B C   1 
ATOM   2072 O  O   . TYR B 1 131 ? 67.125 26.185 -19.037 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B O   1 
ATOM   2073 C  CB  . TYR B 1 131 ? 64.405 25.424 -18.676 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CB  1 
ATOM   2074 C  CG  . TYR B 1 131 ? 62.987 25.145 -19.077 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CG  1 
ATOM   2075 C  CD1 . TYR B 1 131 ? 62.258 24.150 -18.438 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CD1 1 
ATOM   2076 C  CD2 . TYR B 1 131 ? 62.413 25.841 -20.131 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CD2 1 
ATOM   2077 C  CE1 . TYR B 1 131 ? 60.954 23.903 -18.861 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CE1 1 
ATOM   2078 C  CE2 . TYR B 1 131 ? 61.114 25.599 -20.530 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CE2 1 
ATOM   2079 C  CZ  . TYR B 1 131 ? 60.378 24.644 -19.879 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CZ  1 
ATOM   2080 O  OH  . TYR B 1 131 ? 59.099 24.388 -20.302 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B OH  1 
HETATM 2081 MN MN  . MN  C 2 .   ? 53.339 24.900 9.533   1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 6000 MN  A MN  1 
HETATM 2082 MN MN  . MN  D 2 .   ? 59.118 19.045 -11.494 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 4000 MN  B MN  1 
HETATM 2083 O  O   . HOH E 3 .   ? 69.329 18.409 2.575   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 7002 HOH A O   1 
HETATM 2084 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.336 12.424 -13.729 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 7003 HOH A O   1 
HETATM 2085 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.386 24.653 11.492  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 7005 HOH A O   1 
HETATM 2086 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.678 20.441 25.006  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 7009 HOH A O   1 
HETATM 2087 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.350 13.766 -4.990  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 7010 HOH A O   1 
HETATM 2088 O  O   . HOH E 3 .   ? 70.422 23.681 6.578   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 7011 HOH A O   1 
HETATM 2089 O  O   . HOH E 3 .   ? 72.878 18.245 0.749   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 7015 HOH A O   1 
HETATM 2090 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.780 12.090 22.217  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 7016 HOH A O   1 
HETATM 2091 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.945 17.049 19.677  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 7019 HOH A O   1 
HETATM 2092 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.532 8.397  -6.901  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 7021 HOH A O   1 
HETATM 2093 O  O   . HOH E 3 .   ? 67.988 24.447 -2.470  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 7023 HOH A O   1 
HETATM 2094 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.746 22.926 19.035  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 7025 HOH A O   1 
HETATM 2095 O  O   . HOH E 3 .   ? 64.047 4.434  4.400   1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 7026 HOH A O   1 
HETATM 2096 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.245 12.942 -11.593 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 7027 HOH A O   1 
HETATM 2097 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.802 9.685  21.519  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 7030 HOH A O   1 
HETATM 2098 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.785 31.154 12.892  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 7031 HOH A O   1 
HETATM 2099 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.315 21.509 25.624  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 7032 HOH A O   1 
HETATM 2100 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.996 15.898 23.068  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 7037 HOH A O   1 
HETATM 2101 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.552 15.488 26.629  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 7043 HOH A O   1 
HETATM 2102 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.321 18.583 19.655  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 7045 HOH A O   1 
HETATM 2103 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.920 12.067 -7.969  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 7046 HOH A O   1 
HETATM 2104 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.321 8.340  9.672   1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 7047 HOH A O   1 
HETATM 2105 O  O   . HOH E 3 .   ? 64.395 27.933 5.388   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 7049 HOH A O   1 
HETATM 2106 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.815 29.736 8.665   1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 7050 HOH A O   1 
HETATM 2107 O  O   . HOH E 3 .   ? 70.689 21.739 9.482   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 7051 HOH A O   1 
HETATM 2108 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.524 33.989 5.423   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 7053 HOH A O   1 
HETATM 2109 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.986 21.866 20.303  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 7054 HOH A O   1 
HETATM 2110 O  O   . HOH E 3 .   ? 44.891 24.218 25.164  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 7055 HOH A O   1 
HETATM 2111 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.833 22.231 3.139   1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 7057 HOH A O   1 
HETATM 2112 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.824 19.832 18.775  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 7060 HOH A O   1 
HETATM 2113 O  O   . HOH E 3 .   ? 74.852 15.833 -9.218  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 7062 HOH A O   1 
HETATM 2114 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.937 26.085 24.162  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 7063 HOH A O   1 
HETATM 2115 O  O   . HOH E 3 .   ? 74.638 10.794 -18.271 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 7064 HOH A O   1 
HETATM 2116 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.456 26.282 3.552   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 7065 HOH A O   1 
HETATM 2117 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.568 7.712  5.006   1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 7067 HOH A O   1 
HETATM 2118 O  O   . HOH E 3 .   ? 76.106 20.304 -5.703  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 7068 HOH A O   1 
HETATM 2119 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.246 26.318 22.888  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 7070 HOH A O   1 
HETATM 2120 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.300 28.158 17.815  1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 7071 HOH A O   1 
HETATM 2121 O  O   . HOH E 3 .   ? 73.169 8.190  1.959   1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 7072 HOH A O   1 
HETATM 2122 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.817 14.494 22.984  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 7074 HOH A O   1 
HETATM 2123 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.547 25.475 20.693  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 7075 HOH A O   1 
HETATM 2124 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.762 22.133 24.025  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 7077 HOH A O   1 
HETATM 2125 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.788 13.763 22.621  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 7078 HOH A O   1 
HETATM 2126 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.043 13.068 -3.532  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 7079 HOH A O   1 
HETATM 2127 O  O   . HOH E 3 .   ? 74.979 14.464 14.677  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 7081 HOH A O   1 
HETATM 2128 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.686 22.180 17.199  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 7082 HOH A O   1 
HETATM 2129 O  O   . HOH E 3 .   ? 75.159 19.339 2.234   1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 7085 HOH A O   1 
HETATM 2130 O  O   . HOH E 3 .   ? 73.819 14.993 17.359  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 7088 HOH A O   1 
HETATM 2131 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.793 14.380 -1.083  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 7089 HOH A O   1 
HETATM 2132 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.736 12.632 17.256  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 7090 HOH A O   1 
HETATM 2133 O  O   . HOH E 3 .   ? 69.107 11.888 19.873  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 7092 HOH A O   1 
HETATM 2134 O  O   . HOH E 3 .   ? 79.026 17.460 0.670   1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 7096 HOH A O   1 
HETATM 2135 O  O   . HOH E 3 .   ? 48.123 14.195 14.213  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 7099 HOH A O   1 
HETATM 2136 O  O   . HOH E 3 .   ? 77.936 19.071 2.452   1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 7100 HOH A O   1 
HETATM 2137 O  O   . HOH E 3 .   ? 77.872 17.292 -3.717  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 7101 HOH A O   1 
HETATM 2138 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.127 14.708 -4.557  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 7102 HOH A O   1 
HETATM 2139 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.990 19.525 24.602  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 7104 HOH A O   1 
HETATM 2140 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.666 16.525 12.330  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 7107 HOH A O   1 
HETATM 2141 O  O   . HOH E 3 .   ? 48.635 16.050 -1.006  1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 7109 HOH A O   1 
HETATM 2142 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.497 27.807 20.348  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 7110 HOH A O   1 
HETATM 2143 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.677 28.018 -1.049  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 7111 HOH A O   1 
HETATM 2144 O  O   . HOH E 3 .   ? 74.404 21.915 1.971   1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 7113 HOH A O   1 
HETATM 2145 O  O   . HOH E 3 .   ? 72.662 7.480  -0.812  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 7114 HOH A O   1 
HETATM 2146 O  O   . HOH E 3 .   ? 74.328 11.195 16.361  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 7115 HOH A O   1 
HETATM 2147 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.243 30.398 19.928  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 7116 HOH A O   1 
HETATM 2148 O  O   . HOH E 3 .   ? 65.572 14.743 -14.838 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 7117 HOH A O   1 
HETATM 2149 O  O   . HOH E 3 .   ? 69.799 24.471 -9.759  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 7119 HOH A O   1 
HETATM 2150 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.011 27.030 25.329  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 7122 HOH A O   1 
HETATM 2151 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.190 28.941 1.883   1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 7123 HOH A O   1 
HETATM 2152 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.450 29.498 17.485  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 7124 HOH A O   1 
HETATM 2153 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.315 23.524 18.734  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 7126 HOH A O   1 
HETATM 2154 O  O   . HOH E 3 .   ? 64.857 3.393  0.134   1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 7127 HOH A O   1 
HETATM 2155 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.193 27.953 28.298  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 7129 HOH A O   1 
HETATM 2156 O  O   . HOH E 3 .   ? 68.633 4.518  -0.672  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 7130 HOH A O   1 
HETATM 2157 O  O   . HOH E 3 .   ? 61.558 24.114 1.748   1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 7132 HOH A O   1 
HETATM 2158 O  O   . HOH E 3 .   ? 70.233 22.231 -9.990  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 7142 HOH A O   1 
HETATM 2159 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.718 28.506 22.823  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 7143 HOH A O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.089 28.382 25.025  1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 7144 HOH A O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.168 24.883 17.646  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 7146 HOH A O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.378 12.654 1.389   1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 7147 HOH A O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.814 7.846  22.781  1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 7149 HOH A O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.875 13.594 21.235  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 7150 HOH A O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH E 3 .   ? 65.738 31.474 -0.357  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 7153 HOH A O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.043 10.565 17.955  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 7154 HOH A O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.789 24.306 -1.187  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 7156 HOH A O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.916 15.688 23.452  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 7157 HOH A O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH E 3 .   ? 77.012 14.947 -10.567 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 7160 HOH A O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.971 0.782  -1.558  1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 7163 HOH A O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH E 3 .   ? 70.529 4.684  -4.829  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 7164 HOH A O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH E 3 .   ? 75.967 19.861 4.760   1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 7165 HOH A O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH E 3 .   ? 74.134 17.270 17.741  1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 7168 HOH A O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH F 3 .   ? 58.659 17.894 -13.419 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 7001 HOH B O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH F 3 .   ? 46.868 28.859 11.827  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 7004 HOH B O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.705 35.125 -4.575  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 7006 HOH B O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.943 19.015 2.858   1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 7007 HOH B O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH F 3 .   ? 54.775 16.744 -26.586 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 7008 HOH B O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.329 38.640 -2.730  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 7012 HOH B O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH F 3 .   ? 55.761 23.389 -27.691 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 7013 HOH B O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH F 3 .   ? 46.097 21.498 -24.106 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 7014 HOH B O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH F 3 .   ? 58.993 33.684 0.706   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 7017 HOH B O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.116 16.211 -22.006 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 7018 HOH B O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH F 3 .   ? 58.337 35.926 -8.525  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 7020 HOH B O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH F 3 .   ? 50.856 46.530 -7.305  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 7022 HOH B O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.717 17.830 9.731   1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 7024 HOH B O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.745 25.857 -22.172 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 7028 HOH B O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH F 3 .   ? 56.235 20.682 -22.217 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 7029 HOH B O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.908 29.518 -6.728  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 7033 HOH B O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.117 23.085 -23.250 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 7034 HOH B O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.887 41.043 2.712   1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 7035 HOH B O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH F 3 .   ? 57.206 26.026 -19.062 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 7036 HOH B O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH F 3 .   ? 60.871 27.973 -5.815  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 7038 HOH B O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH F 3 .   ? 65.729 18.125 -14.971 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 7039 HOH B O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH F 3 .   ? 57.786 12.771 -21.243 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 7040 HOH B O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.114 24.271 -11.702 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 7041 HOH B O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH F 3 .   ? 60.008 20.222 -24.566 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 7042 HOH B O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH F 3 .   ? 68.338 26.248 -7.894  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 7044 HOH B O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH F 3 .   ? 49.925 27.439 -25.016 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 7048 HOH B O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH F 3 .   ? 56.271 36.195 -11.850 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 7052 HOH B O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH F 3 .   ? 61.596 28.204 -21.391 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 7056 HOH B O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH F 3 .   ? 60.955 14.253 -20.376 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 7058 HOH B O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.570 13.155 -17.190 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 7059 HOH B O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH F 3 .   ? 62.517 30.749 -7.664  1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 7061 HOH B O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.414 14.101 -27.816 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 7066 HOH B O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.141 38.560 -3.389  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 7069 HOH B O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH F 3 .   ? 56.019 26.964 -5.183  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 7073 HOH B O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH F 3 .   ? 61.215 9.599  -17.301 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 7076 HOH B O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH F 3 .   ? 53.248 42.000 4.244   1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 7080 HOH B O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH F 3 .   ? 53.421 40.788 -3.772  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 7083 HOH B O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.421 15.987 5.003   1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 7084 HOH B O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH F 3 .   ? 58.374 21.313 -20.694 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 7086 HOH B O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH F 3 .   ? 49.704 17.445 -28.332 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 7087 HOH B O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.485 13.419 2.445   1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 7091 HOH B O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.855 34.520 8.718   1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 7093 HOH B O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.488 30.607 -2.847  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 7094 HOH B O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH F 3 .   ? 49.175 39.237 -19.335 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 7095 HOH B O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.690 31.232 5.537   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 7097 HOH B O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.537 26.293 -5.546  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 7098 HOH B O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH F 3 .   ? 45.698 34.409 -21.681 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 7103 HOH B O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH F 3 .   ? 63.099 29.775 -19.546 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 7105 HOH B O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH F 3 .   ? 60.456 34.774 3.007   1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 7106 HOH B O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH F 3 .   ? 56.637 18.246 -23.953 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 7108 HOH B O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH F 3 .   ? 62.638 15.900 -19.606 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 7112 HOH B O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH F 3 .   ? 63.189 17.055 -23.993 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 7118 HOH B O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH F 3 .   ? 56.945 35.500 -18.770 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 7120 HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH F 3 .   ? 66.571 29.943 -10.967 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 7121 HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.672 40.424 -16.703 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 7125 HOH B O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH F 3 .   ? 59.291 22.127 -22.961 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 7128 HOH B O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.071 23.439 -6.313  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 7131 HOH B O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.575 40.104 -13.172 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 7133 HOH B O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.550 35.410 -17.688 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 7134 HOH B O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.733 26.911 -24.292 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 7135 HOH B O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.700 35.728 -7.980  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 7136 HOH B O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.451 33.025 -18.974 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 7137 HOH B O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.072 37.089 -5.462  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 7138 HOH B O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH F 3 .   ? 53.653 23.283 -21.583 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 7139 HOH B O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.093 15.021 -24.801 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 7140 HOH B O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH F 3 .   ? 53.130 44.865 0.149   1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 7141 HOH B O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH F 3 .   ? 59.768 8.535  -11.032 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 7145 HOH B O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH F 3 .   ? 49.622 11.622 -33.824 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 7148 HOH B O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH F 3 .   ? 53.371 11.717 -20.820 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 7151 HOH B O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH F 3 .   ? 54.641 27.977 -20.983 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 7152 HOH B O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.708 22.810 -8.303  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 7155 HOH B O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH F 3 .   ? 54.736 28.663 -24.108 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 7158 HOH B O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.004 21.734 -6.086  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 7159 HOH B O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.866 29.982 0.349   1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 7161 HOH B O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.804 37.532 9.059   1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 7162 HOH B O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH F 3 .   ? 45.202 14.683 -13.639 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 7166 HOH B O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.344 40.381 2.602   1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 7167 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . MET A 1   ? 0.2817 0.9897 0.7713 0.0402  -0.0058 0.4479  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   
2    C  CA  . MET A 1   ? 0.3463 0.8105 0.4186 0.0105  -0.0925 0.2739  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  
3    C  C   . MET A 1   ? 0.4035 0.6678 0.4856 -0.0267 -0.1256 0.1988  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   
4    O  O   . MET A 1   ? 0.4724 0.7752 0.5780 0.0936  -0.1528 0.0964  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   
5    C  CB  . MET A 1   ? 0.2513 0.9488 0.3469 0.1393  0.0639  0.3435  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  
6    C  CG  . MET A 1   ? 0.6553 0.8437 0.4609 0.2091  0.3141  0.2650  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  
7    S  SD  . MET A 1   ? 0.9998 0.6030 1.7968 0.1079  0.2097  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  
8    C  CE  . MET A 1   ? 0.4317 0.6110 1.2996 -0.2099 -0.3181 0.4814  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  
9    N  N   . ILE A 2   ? 0.4104 0.4276 0.5235 -0.1666 -0.1080 0.2294  ? ? ? ? ? ? 2    ILE A N   
10   C  CA  . ILE A 2   ? 0.3695 0.4405 0.3451 -0.1106 -0.0297 0.1196  ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CA  
11   C  C   . ILE A 2   ? 0.3515 0.4155 0.2252 -0.0308 0.0334  0.0824  ? ? ? ? ? ? 2    ILE A C   
12   O  O   . ILE A 2   ? 0.3001 0.4884 0.2341 -0.0441 0.0103  0.0724  ? ? ? ? ? ? 2    ILE A O   
13   C  CB  . ILE A 2   ? 0.2795 0.3862 0.4671 0.0667  -0.0209 0.0233  ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CB  
14   C  CG1 . ILE A 2   ? 0.3522 0.4206 0.4619 0.0002  -0.0237 0.0694  ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CG1 
15   C  CG2 . ILE A 2   ? 0.2428 0.3714 0.4943 0.1087  -0.0285 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CG2 
16   C  CD1 . ILE A 2   ? 0.2649 0.3875 0.4891 0.0655  -0.0458 0.0404  ? ? ? ? ? ? 2    ILE A CD1 
17   N  N   . SER A 3   ? 0.3235 0.4372 0.2347 -0.0325 -0.0495 0.0073  ? ? ? ? ? ? 3    SER A N   
18   C  CA  . SER A 3   ? 0.3009 0.3997 0.3131 -0.0153 -0.0525 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 3    SER A CA  
19   C  C   . SER A 3   ? 0.3406 0.3390 0.2759 -0.0621 -0.0176 0.0100  ? ? ? ? ? ? 3    SER A C   
20   O  O   . SER A 3   ? 0.3576 0.3998 0.4211 -0.0422 -0.0173 0.1492  ? ? ? ? ? ? 3    SER A O   
21   C  CB  . SER A 3   ? 0.6421 0.4623 0.4488 -0.0641 -0.0890 -0.2018 ? ? ? ? ? ? 3    SER A CB  
22   N  N   . GLY A 4   ? 0.3470 0.2587 0.2087 -0.0401 -0.0222 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   
23   C  CA  . GLY A 4   ? 0.3178 0.2620 0.1783 -0.0327 0.0221  0.0078  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  
24   C  C   . GLY A 4   ? 0.2960 0.2373 0.2112 -0.0043 0.0177  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   
25   O  O   . GLY A 4   ? 0.2421 0.3703 0.2631 0.0006  0.0088  0.0720  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   
26   N  N   . LEU A 5   ? 0.2936 0.2622 0.2651 0.0209  0.0190  0.0522  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   
27   C  CA  . LEU A 5   ? 0.2927 0.2754 0.2074 0.0171  0.0187  0.0460  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  
28   C  C   . LEU A 5   ? 0.2585 0.2674 0.2563 -0.0454 0.0178  0.0004  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   
29   O  O   . LEU A 5   ? 0.2715 0.2627 0.2973 -0.0325 -0.0067 0.0281  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   
30   C  CB  . LEU A 5   ? 0.4536 0.2551 0.2451 0.0124  -0.0741 0.0140  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  
31   C  CG  . LEU A 5   ? 0.5218 0.2957 0.1464 -0.0719 -0.0306 0.0293  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  
32   C  CD1 . LEU A 5   ? 0.5026 0.2867 0.3234 -0.0327 -0.1297 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 
33   C  CD2 . LEU A 5   ? 0.7783 0.5646 0.1968 -0.2279 -0.1624 0.1134  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 
34   N  N   . SER A 6   ? 0.3131 0.2646 0.1765 0.0152  0.0152  0.0597  ? ? ? ? ? ? 6    SER A N   
35   C  CA  . SER A 6   ? 0.2876 0.2496 0.1537 -0.0079 -0.0262 0.0120  ? ? ? ? ? ? 6    SER A CA  
36   C  C   . SER A 6   ? 0.2798 0.2228 0.2304 -0.0239 -0.0547 0.0130  ? ? ? ? ? ? 6    SER A C   
37   O  O   . SER A 6   ? 0.2946 0.2140 0.1379 -0.0119 -0.0143 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 6    SER A O   
38   C  CB  . SER A 6   ? 0.2992 0.2418 0.2233 0.0543  0.0483  0.0522  ? ? ? ? ? ? 6    SER A CB  
39   O  OG  . SER A 6   ? 0.2624 0.2631 0.1862 0.0397  -0.0147 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 6    SER A OG  
40   N  N   . HIS A 7   ? 0.2990 0.2036 0.1502 0.0159  -0.0375 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   
41   C  CA  . HIS A 7   ? 0.2536 0.2371 0.1559 -0.0097 -0.0137 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  
42   C  C   . HIS A 7   ? 0.2407 0.2009 0.2302 0.0013  -0.0353 0.0084  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   
43   O  O   . HIS A 7   ? 0.2496 0.2234 0.2616 0.0324  -0.0416 0.0044  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   
44   C  CB  . HIS A 7   ? 0.3110 0.2591 0.1428 0.0379  0.0214  0.0359  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  
45   C  CG  . HIS A 7   ? 0.2868 0.1812 0.1435 0.0179  -0.0195 0.0160  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  
46   N  ND1 . HIS A 7   ? 0.2796 0.2552 0.1530 -0.0251 -0.0259 0.0464  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 
47   C  CD2 . HIS A 7   ? 0.2855 0.2909 0.1492 -0.0259 -0.0314 0.0223  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 
48   C  CE1 . HIS A 7   ? 0.3579 0.2088 0.1489 -0.0853 -0.0584 0.0267  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 
49   N  NE2 . HIS A 7   ? 0.2727 0.2527 0.1309 -0.0359 -0.0208 0.0030  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 
50   N  N   . ILE A 8   ? 0.2263 0.2091 0.1769 0.0046  -0.0173 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A N   
51   C  CA  . ILE A 8   ? 0.2077 0.1935 0.1749 0.0109  0.0005  0.0063  ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CA  
52   C  C   . ILE A 8   ? 0.2057 0.2408 0.1565 0.0216  -0.0238 0.0377  ? ? ? ? ? ? 8    ILE A C   
53   O  O   . ILE A 8   ? 0.2417 0.2386 0.2005 0.0531  0.0228  0.0042  ? ? ? ? ? ? 8    ILE A O   
54   C  CB  . ILE A 8   ? 0.2364 0.2130 0.1728 0.0010  -0.0147 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CB  
55   C  CG1 . ILE A 8   ? 0.2644 0.2993 0.2175 -0.0106 0.0624  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CG1 
56   C  CG2 . ILE A 8   ? 0.3005 0.1887 0.1910 -0.0414 0.0247  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CG2 
57   C  CD1 . ILE A 8   ? 0.3931 0.3311 0.2186 -0.0915 0.1054  0.0177  ? ? ? ? ? ? 8    ILE A CD1 
58   N  N   . THR A 9   ? 0.2154 0.2517 0.1545 -0.0241 -0.0016 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   
59   C  CA  . THR A 9   ? 0.2144 0.3165 0.1724 -0.0036 -0.0086 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  
60   C  C   . THR A 9   ? 0.1834 0.2593 0.1599 -0.0032 0.0141  0.0312  ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   
61   O  O   . THR A 9   ? 0.2203 0.2599 0.2541 0.0111  -0.0126 0.0339  ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   
62   C  CB  . THR A 9   ? 0.2098 0.3351 0.1827 -0.0260 0.0174  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  
63   O  OG1 . THR A 9   ? 0.2387 0.2640 0.1777 0.0353  -0.0416 0.0077  ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 
64   C  CG2 . THR A 9   ? 0.1857 0.3468 0.2099 0.0287  -0.0063 0.0682  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 
65   N  N   . LEU A 10  ? 0.2332 0.2558 0.2174 -0.0032 -0.0445 0.0345  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   
66   C  CA  . LEU A 10  ? 0.1892 0.2746 0.2182 -0.0037 -0.0118 0.0166  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  
67   C  C   . LEU A 10  ? 0.2060 0.2580 0.2624 0.0139  0.0313  0.0287  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   
68   O  O   . LEU A 10  ? 0.2578 0.2645 0.2573 -0.0013 0.0288  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   
69   C  CB  . LEU A 10  ? 0.1941 0.3259 0.2074 -0.0203 -0.0121 0.0098  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  
70   C  CG  . LEU A 10  ? 0.2005 0.2777 0.2363 0.0007  0.0024  0.0279  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  
71   C  CD1 . LEU A 10  ? 0.3139 0.3268 0.2119 -0.0114 0.0265  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 
72   C  CD2 . LEU A 10  ? 0.2383 0.2628 0.3636 -0.0057 -0.0518 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 
73   N  N   . ILE A 11  ? 0.1912 0.2561 0.1756 0.0220  0.0126  0.0208  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A N   
74   C  CA  . ILE A 11  ? 0.2090 0.3042 0.1966 -0.0018 0.0312  0.0660  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CA  
75   C  C   . ILE A 11  ? 0.1964 0.2598 0.2411 0.0032  0.0081  0.0160  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A C   
76   O  O   . ILE A 11  ? 0.1984 0.2866 0.2100 0.0226  0.0197  0.0360  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A O   
77   C  CB  . ILE A 11  ? 0.2142 0.2342 0.2584 -0.0296 -0.0098 0.0315  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CB  
78   C  CG1 . ILE A 11  ? 0.3959 0.2752 0.2054 0.0714  -0.0536 0.0051  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CG1 
79   C  CG2 . ILE A 11  ? 0.3021 0.2569 0.2198 -0.0331 0.0943  0.0243  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CG2 
80   C  CD1 . ILE A 11  ? 0.4965 0.2843 0.1927 0.0826  -0.0255 0.0046  ? ? ? ? ? ? 11   ILE A CD1 
81   N  N   . VAL A 12  ? 0.1654 0.3054 0.2453 0.0032  0.0436  0.0246  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   
82   C  CA  . VAL A 12  ? 0.2032 0.3048 0.2657 0.0284  0.0163  0.0233  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  
83   C  C   . VAL A 12  ? 0.2113 0.2539 0.2478 0.0626  0.0025  0.0071  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   
84   O  O   . VAL A 12  ? 0.2494 0.4442 0.2005 0.0298  0.0174  0.0194  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   
85   C  CB  . VAL A 12  ? 0.2224 0.2618 0.2700 0.0582  0.0203  0.0057  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  
86   C  CG1 . VAL A 12  ? 0.1913 0.1937 0.2616 0.0312  -0.0103 0.0084  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 
87   C  CG2 . VAL A 12  ? 0.2354 0.2958 0.1355 0.0690  -0.0140 0.0207  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 
88   N  N   . LYS A 13  ? 0.2127 0.2777 0.2543 0.0275  0.0092  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A N   
89   C  CA  . LYS A 13  ? 0.2138 0.2775 0.2933 0.0369  0.0124  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CA  
90   C  C   . LYS A 13  ? 0.2511 0.2864 0.3357 0.0584  0.0562  0.0354  ? ? ? ? ? ? 13   LYS A C   
91   O  O   . LYS A 13  ? 0.2906 0.2850 0.3307 0.0803  0.0713  0.0421  ? ? ? ? ? ? 13   LYS A O   
92   C  CB  . LYS A 13  ? 0.2213 0.4199 0.3397 -0.0012 0.0124  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CB  
93   C  CG  . LYS A 13  ? 0.2246 0.3794 0.3823 0.0082  0.0243  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CG  
94   C  CD  . LYS A 13  ? 0.4081 0.4372 0.5145 -0.0845 0.0911  0.0975  ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CD  
95   C  CE  . LYS A 13  ? 0.5233 0.5572 0.4741 -0.1385 0.1922  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 13   LYS A CE  
96   N  NZ  . LYS A 13  ? 0.6728 0.6771 0.7209 -0.2239 0.2099  0.2505  ? ? ? ? ? ? 13   LYS A NZ  
97   N  N   . ASP A 14  ? 0.2717 0.3071 0.3288 0.0617  0.0631  0.0367  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   
98   C  CA  . ASP A 14  ? 0.2664 0.2779 0.2826 0.0227  0.0043  0.0178  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  
99   C  C   . ASP A 14  ? 0.2232 0.3249 0.2528 0.0239  -0.0225 0.0327  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   
100  O  O   . ASP A 14  ? 0.2354 0.3450 0.2558 0.0677  -0.0205 0.0969  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   
101  C  CB  . ASP A 14  ? 0.2447 0.2479 0.2927 0.0268  0.0074  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  
102  C  CG  . ASP A 14  ? 0.2372 0.2734 0.2355 0.0356  0.0106  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  
103  O  OD1 . ASP A 14  ? 0.2406 0.2543 0.3581 0.0388  -0.0133 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 
104  O  OD2 . ASP A 14  ? 0.2687 0.3374 0.2590 0.0401  -0.0558 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 
105  N  N   . LEU A 15  ? 0.2306 0.3556 0.2988 0.0304  -0.0459 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   
106  C  CA  . LEU A 15  ? 0.2436 0.4079 0.1946 0.0022  -0.0409 0.0093  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  
107  C  C   . LEU A 15  ? 0.2535 0.3512 0.2474 0.0510  -0.0089 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   
108  O  O   . LEU A 15  ? 0.2238 0.4215 0.1756 0.0564  -0.0435 0.0321  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   
109  C  CB  . LEU A 15  ? 0.4387 0.4369 0.2378 0.0436  -0.0882 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  
110  C  CG  . LEU A 15  ? 0.3722 0.6192 0.3114 -0.0796 -0.0665 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  
111  C  CD1 . LEU A 15  ? 0.4545 1.1244 0.5395 -0.1078 0.1292  0.0580  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 
112  C  CD2 . LEU A 15  ? 0.6950 0.9024 0.4688 -0.0210 -0.0319 -0.4271 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 
113  N  N   . ASN A 16  ? 0.2412 0.3078 0.2461 0.0140  -0.0172 0.0064  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A N   
114  C  CA  . ASN A 16  ? 0.2416 0.2693 0.2143 0.0065  -0.0045 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CA  
115  C  C   . ASN A 16  ? 0.3088 0.2933 0.2288 0.0062  0.0157  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A C   
116  O  O   . ASN A 16  ? 0.2294 0.3553 0.1987 0.0178  -0.0358 0.0145  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A O   
117  C  CB  . ASN A 16  ? 0.2103 0.2368 0.2167 -0.0342 -0.0104 0.0014  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CB  
118  C  CG  . ASN A 16  ? 0.2174 0.2678 0.1982 0.0045  -0.0189 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CG  
119  O  OD1 . ASN A 16  ? 0.2261 0.5608 0.2871 0.0239  -0.0386 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 16   ASN A OD1 
120  N  ND2 . ASN A 16  ? 0.2255 0.2477 0.2342 0.0050  -0.0166 0.0256  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A ND2 
121  N  N   . LYS A 17  ? 0.2694 0.3036 0.2254 0.0284  -0.0668 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A N   
122  C  CA  . LYS A 17  ? 0.2067 0.2256 0.2281 -0.0168 -0.0029 0.0046  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CA  
123  C  C   . LYS A 17  ? 0.1911 0.4064 0.1860 -0.0885 -0.0542 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A C   
124  O  O   . LYS A 17  ? 0.2196 0.5174 0.2828 0.0601  0.0276  0.1070  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A O   
125  C  CB  . LYS A 17  ? 0.1853 0.2769 0.2437 -0.0593 0.0149  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CB  
126  C  CG  . LYS A 17  ? 0.1878 0.2799 0.2661 -0.0174 0.0423  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CG  
127  C  CD  . LYS A 17  ? 0.1493 0.3318 0.3436 -0.0444 0.0093  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CD  
128  C  CE  . LYS A 17  ? 0.2014 0.3329 0.3056 0.0154  -0.0175 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CE  
129  N  NZ  . LYS A 17  ? 0.2686 0.3967 0.2737 -0.0894 -0.0429 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A NZ  
130  N  N   . THR A 18  ? 0.2355 0.3042 0.1884 0.0232  -0.0305 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 18   THR A N   
131  C  CA  . THR A 18  ? 0.2450 0.2229 0.1617 0.0427  0.0098  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 18   THR A CA  
132  C  C   . THR A 18  ? 0.2430 0.2254 0.2051 0.0411  0.0240  0.0046  ? ? ? ? ? ? 18   THR A C   
133  O  O   . THR A 18  ? 0.2317 0.2628 0.1879 0.0383  0.0057  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 18   THR A O   
134  C  CB  . THR A 18  ? 0.1926 0.2604 0.1677 -0.0233 0.0053  0.0176  ? ? ? ? ? ? 18   THR A CB  
135  O  OG1 . THR A 18  ? 0.2132 0.2602 0.2265 -0.0257 -0.0020 0.0122  ? ? ? ? ? ? 18   THR A OG1 
136  C  CG2 . THR A 18  ? 0.1935 0.2666 0.1442 -0.0114 0.0211  0.0174  ? ? ? ? ? ? 18   THR A CG2 
137  N  N   . THR A 19  ? 0.2434 0.2251 0.2437 0.0172  0.0222  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 19   THR A N   
138  C  CA  . THR A 19  ? 0.3153 0.2206 0.2491 0.0123  -0.0228 0.0110  ? ? ? ? ? ? 19   THR A CA  
139  C  C   . THR A 19  ? 0.2535 0.2543 0.2517 0.0384  -0.0256 0.0265  ? ? ? ? ? ? 19   THR A C   
140  O  O   . THR A 19  ? 0.1974 0.2720 0.2435 0.0694  -0.0255 0.0093  ? ? ? ? ? ? 19   THR A O   
141  C  CB  . THR A 19  ? 0.3487 0.1940 0.2589 0.0011  -0.0029 0.0067  ? ? ? ? ? ? 19   THR A CB  
142  O  OG1 . THR A 19  ? 0.3598 0.2675 0.2697 0.0735  0.0188  0.0331  ? ? ? ? ? ? 19   THR A OG1 
143  C  CG2 . THR A 19  ? 0.2212 0.2104 0.3039 -0.0106 -0.0837 0.0115  ? ? ? ? ? ? 19   THR A CG2 
144  N  N   . ALA A 20  ? 0.2330 0.2175 0.2389 0.0286  0.0070  0.0136  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   
145  C  CA  . ALA A 20  ? 0.2032 0.2490 0.2410 0.0164  -0.0144 0.0174  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  
146  C  C   . ALA A 20  ? 0.2366 0.2673 0.2229 0.0108  -0.0165 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   
147  O  O   . ALA A 20  ? 0.2090 0.2944 0.2204 0.0134  -0.0284 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   
148  C  CB  . ALA A 20  ? 0.1974 0.4184 0.3589 -0.0021 -0.0334 0.1299  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  
149  N  N   . PHE A 21  ? 0.2757 0.2718 0.2163 0.0281  0.0167  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   
150  C  CA  . PHE A 21  ? 0.2059 0.2665 0.2139 0.0211  -0.0350 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  
151  C  C   . PHE A 21  ? 0.2479 0.2036 0.1758 -0.0299 -0.0249 0.0070  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   
152  O  O   . PHE A 21  ? 0.2770 0.2675 0.1885 -0.0300 0.0075  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   
153  C  CB  . PHE A 21  ? 0.2067 0.2279 0.2857 -0.0478 -0.0029 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  
154  C  CG  . PHE A 21  ? 0.2270 0.2126 0.2557 -0.0454 -0.0257 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  
155  C  CD1 . PHE A 21  ? 0.3251 0.3155 0.2307 0.0111  -0.0047 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 
156  C  CD2 . PHE A 21  ? 0.2498 0.2754 0.2929 0.0037  -0.0305 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 
157  C  CE1 . PHE A 21  ? 0.3470 0.2846 0.2949 0.0064  0.0199  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 
158  C  CE2 . PHE A 21  ? 0.3227 0.2508 0.3016 0.0465  0.0068  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 
159  C  CZ  . PHE A 21  ? 0.4060 0.2862 0.2965 0.0758  0.0277  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  
160  N  N   . LEU A 22  ? 0.2924 0.2693 0.1708 -0.0736 -0.0286 0.0117  ? ? ? ? ? ? 22   LEU A N   
161  C  CA  . LEU A 22  ? 0.3004 0.1970 0.1881 -0.0563 -0.0444 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CA  
162  C  C   . LEU A 22  ? 0.2305 0.2336 0.2703 -0.0198 -0.0525 0.0657  ? ? ? ? ? ? 22   LEU A C   
163  O  O   . LEU A 22  ? 0.2716 0.2580 0.2433 -0.0351 0.0015  0.0129  ? ? ? ? ? ? 22   LEU A O   
164  C  CB  . LEU A 22  ? 0.2192 0.2533 0.1936 0.0730  -0.0419 0.0219  ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CB  
165  C  CG  . LEU A 22  ? 0.2684 0.2560 0.2284 0.0467  0.0177  0.0289  ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CG  
166  C  CD1 . LEU A 22  ? 0.2588 0.2070 0.2292 0.0485  -0.0030 0.0432  ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CD1 
167  C  CD2 . LEU A 22  ? 0.2439 0.2449 0.2226 0.0586  -0.0183 0.0404  ? ? ? ? ? ? 22   LEU A CD2 
168  N  N   . GLN A 23  ? 0.2382 0.2469 0.2734 -0.0073 -0.0725 0.0463  ? ? ? ? ? ? 23   GLN A N   
169  C  CA  . GLN A 23  ? 0.3674 0.2424 0.1556 0.0467  0.0025  0.0124  ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CA  
170  C  C   . GLN A 23  ? 0.3908 0.3702 0.1548 -0.0418 0.0053  0.0161  ? ? ? ? ? ? 23   GLN A C   
171  O  O   . GLN A 23  ? 0.3657 0.2468 0.1930 0.0317  0.0115  0.0377  ? ? ? ? ? ? 23   GLN A O   
172  C  CB  . GLN A 23  ? 0.3092 0.2732 0.2187 0.0250  -0.0154 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CB  
173  C  CG  . GLN A 23  ? 0.2562 0.3129 0.2352 -0.0051 0.0197  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CG  
174  C  CD  . GLN A 23  ? 0.2664 0.2257 0.3085 -0.0443 0.0813  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A CD  
175  O  OE1 . GLN A 23  ? 0.2791 0.3075 0.5308 0.0196  0.0256  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A OE1 
176  N  NE2 . GLN A 23  ? 0.3875 0.4168 0.4384 -0.1042 0.1412  -0.2221 ? ? ? ? ? ? 23   GLN A NE2 
177  N  N   . ASN A 24  ? 0.3861 0.3689 0.1849 -0.0162 -0.0498 0.0551  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A N   
178  C  CA  . ASN A 24  ? 0.3600 0.2734 0.1854 0.0304  -0.0395 0.0350  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CA  
179  C  C   . ASN A 24  ? 0.3621 0.2722 0.2754 0.0184  0.0229  0.0818  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A C   
180  O  O   . ASN A 24  ? 0.4490 0.3669 0.2571 -0.0148 0.0381  0.0907  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A O   
181  C  CB  A ASN A 24  ? 0.3658 0.2856 0.2025 0.0443  -0.0505 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CB  
182  C  CB  B ASN A 24  ? 0.3660 0.2959 0.2772 0.0674  -0.1131 0.0222  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CB  
183  C  CG  A ASN A 24  ? 0.3901 0.2684 0.2484 0.0443  -0.1012 0.0221  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CG  
184  C  CG  B ASN A 24  ? 0.3366 0.3325 0.2561 0.0976  -0.0811 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A CG  
185  O  OD1 A ASN A 24  ? 0.2972 0.4625 0.2413 0.0376  -0.0948 0.0205  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A OD1 
186  O  OD1 B ASN A 24  ? 0.4749 0.3946 0.2339 0.1875  -0.0747 0.0064  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A OD1 
187  N  ND2 A ASN A 24  ? 0.4344 0.2296 0.2520 0.1596  -0.1869 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 24   ASN A ND2 
188  N  ND2 B ASN A 24  ? 0.5183 0.3773 0.3211 0.1659  0.1340  0.0657  ? ? ? ? ? ? 24   ASN A ND2 
189  N  N   . ILE A 25  ? 0.2593 0.2768 0.2986 0.0029  -0.0820 0.0510  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A N   
190  C  CA  . ILE A 25  ? 0.2709 0.2911 0.2920 0.0084  -0.0756 0.0448  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CA  
191  C  C   . ILE A 25  ? 0.2610 0.2629 0.2380 -0.0084 -0.0430 0.0683  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A C   
192  O  O   . ILE A 25  ? 0.2609 0.3400 0.2566 0.0484  -0.0073 0.0538  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A O   
193  C  CB  . ILE A 25  ? 0.2121 0.2901 0.3264 -0.0052 0.0026  0.0423  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CB  
194  C  CG1 . ILE A 25  ? 0.2544 0.4071 0.4544 -0.0460 0.0223  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CG1 
195  C  CG2 . ILE A 25  ? 0.2654 0.2908 0.1824 0.0055  0.0215  0.0945  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CG2 
196  C  CD1 . ILE A 25  ? 0.3348 0.6131 0.3975 0.1086  -0.0925 -0.2315 ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CD1 
197  N  N   . PHE A 26  ? 0.2991 0.2324 0.2308 -0.0272 -0.0365 0.0085  ? ? ? ? ? ? 26   PHE A N   
198  C  CA  . PHE A 26  ? 0.3049 0.2444 0.2395 -0.0003 -0.0582 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CA  
199  C  C   . PHE A 26  ? 0.2929 0.2449 0.2847 -0.0055 -0.0513 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A C   
200  O  O   . PHE A 26  ? 0.2652 0.2859 0.2879 -0.0555 -0.0118 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A O   
201  C  CB  . PHE A 26  ? 0.2607 0.2595 0.2191 -0.0625 -0.0360 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CB  
202  C  CG  . PHE A 26  ? 0.1987 0.2588 0.1980 -0.0417 -0.0733 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CG  
203  C  CD1 . PHE A 26  ? 0.2712 0.2572 0.3333 -0.0846 0.0553  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CD1 
204  C  CD2 . PHE A 26  ? 0.2830 0.2453 0.3646 -0.0347 0.0755  0.0405  ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CD2 
205  C  CE1 . PHE A 26  ? 0.4040 0.2198 0.4015 -0.0582 0.1250  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CE1 
206  C  CE2 . PHE A 26  ? 0.2767 0.2354 0.3418 0.0282  -0.0026 0.0474  ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CE2 
207  C  CZ  . PHE A 26  ? 0.3102 0.1803 0.1870 0.0093  -0.0247 0.0142  ? ? ? ? ? ? 26   PHE A CZ  
208  N  N   . ASN A 27  ? 0.2903 0.2081 0.2817 -0.0276 0.0127  0.0546  ? ? ? ? ? ? 27   ASN A N   
209  C  CA  . ASN A 27  ? 0.2774 0.1907 0.2920 -0.0334 -0.0257 0.0762  ? ? ? ? ? ? 27   ASN A CA  
210  C  C   . ASN A 27  ? 0.3655 0.1745 0.2998 0.0044  -0.0571 0.0633  ? ? ? ? ? ? 27   ASN A C   
211  O  O   . ASN A 27  ? 0.2767 0.2422 0.2826 -0.0345 -0.0115 0.0646  ? ? ? ? ? ? 27   ASN A O   
212  C  CB  . ASN A 27  ? 0.3348 0.2299 0.3767 -0.0623 0.0411  0.0649  ? ? ? ? ? ? 27   ASN A CB  
213  C  CG  . ASN A 27  ? 0.3774 0.3363 0.3226 0.0426  0.1327  0.1119  ? ? ? ? ? ? 27   ASN A CG  
214  O  OD1 . ASN A 27  ? 0.6231 0.4361 0.4932 0.2541  0.1714  0.2169  ? ? ? ? ? ? 27   ASN A OD1 
215  N  ND2 . ASN A 27  ? 0.5311 0.3867 0.3757 0.0327  0.0740  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 27   ASN A ND2 
216  N  N   . ALA A 28  ? 0.2658 0.2058 0.2328 -0.0014 -0.0304 0.0137  ? ? ? ? ? ? 28   ALA A N   
217  C  CA  . ALA A 28  ? 0.2979 0.1017 0.2556 0.0084  -0.0835 0.0203  ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CA  
218  C  C   . ALA A 28  ? 0.2682 0.1549 0.2557 0.0050  -0.0646 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A C   
219  O  O   . ALA A 28  ? 0.2692 0.1920 0.2800 0.0403  -0.0383 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A O   
220  C  CB  . ALA A 28  ? 0.3433 0.1505 0.3235 -0.0325 -0.0283 0.0433  ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CB  
221  N  N   . GLU A 29  ? 0.3534 0.1986 0.1634 -0.0033 -0.0533 0.0167  ? ? ? ? ? ? 29   GLU A N   
222  C  CA  . GLU A 29  ? 0.2756 0.2251 0.1984 -0.0025 -0.0529 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CA  
223  C  C   . GLU A 29  ? 0.2626 0.2348 0.2025 0.0382  -0.0524 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A C   
224  O  O   . GLU A 29  ? 0.2713 0.1931 0.2112 0.0335  -0.0308 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A O   
225  C  CB  . GLU A 29  ? 0.3456 0.2845 0.2826 -0.0702 -0.0415 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CB  
226  C  CG  . GLU A 29  ? 0.4895 0.3342 0.4334 0.0004  -0.1812 -0.1519 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CG  
227  C  CD  . GLU A 29  ? 0.5005 0.3212 0.5527 0.0083  -0.1531 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CD  
228  O  OE1 . GLU A 29  ? 0.5456 0.2524 0.4662 -0.0033 -0.1181 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A OE1 
229  O  OE2 . GLU A 29  ? 0.3874 0.3426 0.6996 -0.0354 -0.1632 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A OE2 
230  N  N   . GLU A 30  ? 0.2565 0.2454 0.2285 0.0321  -0.0480 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A N   
231  C  CA  . GLU A 30  ? 0.2306 0.2243 0.2413 -0.0046 -0.0528 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CA  
232  C  C   . GLU A 30  ? 0.3624 0.2265 0.2350 -0.0095 -0.0481 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A C   
233  O  O   . GLU A 30  ? 0.3947 0.2453 0.2642 -0.0585 -0.0850 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A O   
234  C  CB  . GLU A 30  ? 0.2563 0.2695 0.3131 0.0817  -0.0168 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CB  
235  C  CG  . GLU A 30  ? 0.2497 0.4592 0.2397 0.0311  -0.0050 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CG  
236  C  CD  . GLU A 30  ? 0.2529 0.5729 0.2944 0.0008  -0.0285 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A CD  
237  O  OE1 . GLU A 30  ? 0.2513 0.8760 0.3703 0.0091  0.0211  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A OE1 
238  O  OE2 . GLU A 30  ? 0.3512 0.4997 0.3220 -0.0335 -0.1012 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 30   GLU A OE2 
239  N  N   . ILE A 31  ? 0.3365 0.2319 0.2276 0.0727  -0.0580 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A N   
240  C  CA  . ILE A 31  ? 0.4627 0.4375 0.2981 0.1414  -0.1551 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CA  
241  C  C   . ILE A 31  ? 0.5501 0.5422 0.2933 0.0480  -0.1148 -0.1811 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A C   
242  O  O   . ILE A 31  ? 0.6739 0.4123 0.2929 -0.1310 0.0341  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A O   
243  C  CB  . ILE A 31  ? 0.4110 0.4369 0.3538 0.0507  -0.1551 0.0539  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CB  
244  C  CG1 . ILE A 31  ? 0.3924 0.3991 0.4204 0.0686  -0.1464 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG1 
245  C  CG2 . ILE A 31  ? 0.6145 0.7493 0.3500 0.1686  -0.1331 0.0794  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG2 
246  C  CD1 . ILE A 31  ? 0.6499 0.5857 0.2270 -0.1613 -0.2320 0.0870  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CD1 
247  N  N   . TYR A 32  ? 0.6392 0.6670 0.2450 0.0748  -0.2404 -0.1539 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A N   
248  C  CA  . TYR A 32  ? 0.6470 0.7889 0.3204 0.0790  -0.2999 -0.2907 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A CA  
249  C  C   . TYR A 32  ? 0.6227 0.9155 0.5516 0.0904  -0.1961 -0.2799 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A C   
250  O  O   . TYR A 32  ? 0.6608 1.2738 0.6427 0.1236  -0.4728 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A O   
251  C  CB  . TYR A 32  ? 0.9477 0.9272 0.2892 0.3356  -0.0583 -0.2473 ? ? ? ? ? ? 32   TYR A CB  
252  N  N   . THR A 38  ? 1.0061 0.6170 0.8254 0.0131  0.5372  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 38   THR A N   
253  C  CA  . THR A 38  ? 0.8442 0.6160 0.9083 0.0088  0.4584  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 38   THR A CA  
254  C  C   . THR A 38  ? 0.8526 0.6007 0.8420 0.1145  0.2910  0.0143  ? ? ? ? ? ? 38   THR A C   
255  O  O   . THR A 38  ? 1.0150 0.4615 0.8139 0.3073  0.4051  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 38   THR A O   
256  C  CB  . THR A 38  ? 0.9894 0.6224 0.9695 0.1570  0.5299  0.0256  ? ? ? ? ? ? 38   THR A CB  
257  N  N   . PHE A 39  ? 0.6772 0.6015 0.7417 0.0416  0.0545  0.0124  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A N   
258  C  CA  . PHE A 39  ? 0.6441 0.6490 0.5942 0.0692  -0.0605 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CA  
259  C  C   . PHE A 39  ? 0.5567 0.6456 0.5094 0.0413  -0.0852 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A C   
260  O  O   . PHE A 39  ? 0.5434 0.6620 0.3457 0.1123  -0.1346 0.0600  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A O   
261  C  CB  . PHE A 39  ? 0.4946 0.5764 0.6019 0.0071  -0.1359 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CB  
262  C  CG  . PHE A 39  ? 0.4469 0.4928 0.5518 -0.0922 -0.1768 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CG  
263  C  CD1 . PHE A 39  ? 0.3968 0.5338 0.4861 -0.1832 -0.0642 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CD1 
264  C  CD2 . PHE A 39  ? 0.3156 0.5156 0.4359 -0.1481 -0.0303 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CD2 
265  C  CE1 . PHE A 39  ? 0.3259 0.5741 0.3066 -0.1524 0.0075  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CE1 
266  C  CE2 . PHE A 39  ? 0.2848 0.5028 0.4193 -0.1694 -0.0656 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CE2 
267  C  CZ  . PHE A 39  ? 0.4036 0.6067 0.3798 -0.1592 -0.0496 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CZ  
268  N  N   . SER A 40  ? 0.5946 0.7328 0.6366 0.0866  -0.0029 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 40   SER A N   
269  C  CA  . SER A 40  ? 0.5668 0.7413 0.6624 0.0893  0.0761  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 40   SER A CA  
270  C  C   . SER A 40  ? 0.6322 0.6635 0.5984 0.0265  0.0872  0.0282  ? ? ? ? ? ? 40   SER A C   
271  O  O   . SER A 40  ? 0.5537 0.5688 0.7702 0.0104  -0.0116 0.0619  ? ? ? ? ? ? 40   SER A O   
272  C  CB  . SER A 40  ? 0.5757 0.5858 0.7291 -0.0378 0.1835  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 40   SER A CB  
273  N  N   . LEU A 41  ? 0.6819 0.6411 0.4756 0.0742  0.0881  0.0640  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A N   
274  C  CA  . LEU A 41  ? 0.7272 0.6319 0.4473 -0.0170 0.0987  0.1158  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CA  
275  C  C   . LEU A 41  ? 0.7367 0.5898 0.3945 -0.0389 0.0901  0.1006  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A C   
276  O  O   . LEU A 41  ? 0.7330 0.3905 0.7247 0.1419  -0.1055 0.1097  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A O   
277  C  CB  . LEU A 41  ? 0.7579 0.8137 0.5237 -0.1150 0.1160  0.1500  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CB  
278  C  CG  . LEU A 41  ? 0.7144 0.8490 0.5769 -0.0984 0.0876  0.1403  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CG  
279  C  CD1 . LEU A 41  ? 0.4691 0.6476 0.6844 -0.3326 0.0518  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD1 
280  C  CD2 . LEU A 41  ? 0.8147 0.9346 0.5910 -0.0178 -0.0207 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD2 
281  N  N   . SER A 42  ? 0.7098 0.5634 0.3938 -0.0009 0.0535  0.1355  ? ? ? ? ? ? 42   SER A N   
282  C  CA  . SER A 42  ? 0.7525 0.5152 0.5614 -0.0261 0.1437  0.1293  ? ? ? ? ? ? 42   SER A CA  
283  C  C   . SER A 42  ? 0.6721 0.5312 0.5310 0.0017  0.0443  0.0871  ? ? ? ? ? ? 42   SER A C   
284  O  O   . SER A 42  ? 0.9238 0.6309 0.5541 0.0343  -0.0657 0.0717  ? ? ? ? ? ? 42   SER A O   
285  C  CB  . SER A 42  ? 0.8293 0.5220 0.5958 0.0307  0.0966  0.0350  ? ? ? ? ? ? 42   SER A CB  
286  O  OG  . SER A 42  ? 0.9706 0.5561 0.5244 -0.0340 -0.0565 0.2226  ? ? ? ? ? ? 42   SER A OG  
287  N  N   . LYS A 43  ? 0.4401 0.4329 0.4493 0.0140  0.1291  0.0088  ? ? ? ? ? ? 43   LYS A N   
288  C  CA  . LYS A 43  ? 0.3411 0.4569 0.3977 0.0169  0.0733  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CA  
289  C  C   . LYS A 43  ? 0.3514 0.4729 0.2894 0.0343  0.0360  0.0028  ? ? ? ? ? ? 43   LYS A C   
290  O  O   . LYS A 43  ? 0.3928 0.5505 0.3806 -0.0266 0.1055  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A O   
291  C  CB  A LYS A 43  ? 0.3703 0.4035 0.3849 -0.0012 0.0776  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CB  
292  C  CB  B LYS A 43  ? 0.3758 0.4090 0.4219 -0.0047 0.0519  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CB  
293  C  CG  A LYS A 43  ? 0.3951 0.4313 0.4182 -0.0115 0.0936  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CG  
294  C  CG  B LYS A 43  ? 0.4038 0.4776 0.4549 -0.0189 0.0559  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CG  
295  C  CD  A LYS A 43  ? 0.4711 0.4444 0.4271 -0.0568 0.1412  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CD  
296  C  CD  B LYS A 43  ? 0.3723 0.4307 0.5042 0.0341  0.0782  -0.2367 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CD  
297  C  CE  A LYS A 43  ? 0.3923 0.4362 0.3409 0.0268  0.3339  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CE  
298  C  CE  B LYS A 43  ? 0.3259 0.3825 0.4448 0.0963  0.0597  -0.2031 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A CE  
299  N  NZ  A LYS A 43  ? 0.4167 0.5281 0.2561 0.0374  0.2508  -0.2241 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A NZ  
300  N  NZ  B LYS A 43  ? 0.4063 0.3916 0.6993 0.0919  -0.1934 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 43   LYS A NZ  
301  N  N   . GLU A 44  ? 0.3597 0.5172 0.3197 0.0001  0.0763  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A N   
302  C  CA  . GLU A 44  ? 0.3481 0.3773 0.3311 0.0749  0.0653  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CA  
303  C  C   . GLU A 44  ? 0.3024 0.3045 0.2772 0.0736  0.0605  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A C   
304  O  O   . GLU A 44  ? 0.3274 0.3510 0.2979 0.1238  0.0238  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A O   
305  C  CB  . GLU A 44  ? 0.4207 0.4371 0.4972 0.0430  -0.0484 0.0505  ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CB  
306  C  CG  . GLU A 44  ? 0.5105 0.5711 0.4874 -0.0706 -0.0611 0.0184  ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CG  
307  C  CD  . GLU A 44  ? 0.4735 0.5991 0.5891 -0.0283 -0.0718 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CD  
308  O  OE1 . GLU A 44  ? 0.3973 0.8681 0.8454 -0.1051 0.0199  -0.2011 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A OE1 
309  O  OE2 . GLU A 44  ? 0.8805 0.7760 0.4665 0.0690  -0.1077 0.0732  ? ? ? ? ? ? 44   GLU A OE2 
310  N  N   . LYS A 45  ? 0.2674 0.2701 0.2780 0.0364  0.0550  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A N   
311  C  CA  . LYS A 45  ? 0.2840 0.3085 0.2603 0.0056  -0.0167 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CA  
312  C  C   . LYS A 45  ? 0.2884 0.2554 0.2422 0.0042  0.0049  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A C   
313  O  O   . LYS A 45  ? 0.3384 0.2701 0.2853 -0.0068 0.0638  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A O   
314  C  CB  . LYS A 45  ? 0.3862 0.3261 0.3277 0.0295  -0.1077 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CB  
315  C  CG  . LYS A 45  ? 0.4592 0.4323 0.1786 0.1085  -0.0206 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CG  
316  C  CD  . LYS A 45  ? 0.5155 0.4390 0.1951 0.0815  -0.1114 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CD  
317  C  CE  . LYS A 45  ? 0.4943 0.4953 0.2439 0.0391  -0.0667 0.1023  ? ? ? ? ? ? 45   LYS A CE  
318  N  NZ  . LYS A 45  ? 0.5019 0.3642 0.2214 0.1936  0.0579  0.0539  ? ? ? ? ? ? 45   LYS A NZ  
319  N  N   . PHE A 46  ? 0.2982 0.2581 0.2479 -0.0062 -0.0019 0.0026  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A N   
320  C  CA  . PHE A 46  ? 0.3082 0.3599 0.1962 -0.0333 0.0107  0.0107  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CA  
321  C  C   . PHE A 46  ? 0.3239 0.3392 0.1985 0.0753  0.0171  0.0207  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A C   
322  O  O   . PHE A 46  ? 0.3119 0.3014 0.2662 0.0419  -0.0055 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A O   
323  C  CB  . PHE A 46  ? 0.3032 0.3738 0.1986 0.0014  -0.0035 0.0059  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CB  
324  C  CG  . PHE A 46  ? 0.3695 0.3185 0.2264 -0.0132 -0.0294 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CG  
325  C  CD1 . PHE A 46  ? 0.3407 0.2710 0.2193 -0.0416 -0.0659 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CD1 
326  C  CD2 . PHE A 46  ? 0.3711 0.3115 0.2267 -0.0279 -0.0408 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CD2 
327  C  CE1 . PHE A 46  ? 0.3832 0.2440 0.3007 -0.0385 -0.0186 0.0055  ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CE1 
328  C  CE2 . PHE A 46  ? 0.3861 0.2034 0.2658 -0.0518 -0.0312 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CE2 
329  C  CZ  . PHE A 46  ? 0.4078 0.2522 0.2281 -0.0236 -0.0284 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 46   PHE A CZ  
330  N  N   . PHE A 47  ? 0.3498 0.2217 0.2188 -0.0208 0.0499  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A N   
331  C  CA  . PHE A 47  ? 0.3058 0.2928 0.2289 0.0088  0.0398  0.0153  ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CA  
332  C  C   . PHE A 47  ? 0.3079 0.3225 0.2749 0.0425  0.0404  0.0828  ? ? ? ? ? ? 47   PHE A C   
333  O  O   . PHE A 47  ? 0.3347 0.3495 0.2901 0.0173  -0.0066 0.1086  ? ? ? ? ? ? 47   PHE A O   
334  C  CB  . PHE A 47  ? 0.3456 0.2576 0.2249 0.0253  0.0358  0.0104  ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CB  
335  C  CG  . PHE A 47  ? 0.3361 0.2776 0.1808 0.0094  0.0493  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CG  
336  C  CD1 . PHE A 47  ? 0.3364 0.2623 0.2005 0.0246  0.0432  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CD1 
337  C  CD2 . PHE A 47  ? 0.2879 0.3155 0.1768 -0.0059 0.0568  0.0013  ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CD2 
338  C  CE1 . PHE A 47  ? 0.3248 0.2980 0.1641 -0.0176 -0.0074 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CE1 
339  C  CE2 . PHE A 47  ? 0.2871 0.3304 0.2303 -0.0613 -0.0260 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CE2 
340  C  CZ  . PHE A 47  ? 0.2760 0.2978 0.2048 -0.0245 0.0217  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 47   PHE A CZ  
341  N  N   . LEU A 48  ? 0.2654 0.2583 0.2169 0.0023  -0.0201 0.0265  ? ? ? ? ? ? 48   LEU A N   
342  C  CA  . LEU A 48  ? 0.2283 0.1978 0.2247 -0.0007 -0.0649 0.0131  ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CA  
343  C  C   . LEU A 48  ? 0.2396 0.2610 0.2141 -0.0230 -0.0278 0.0401  ? ? ? ? ? ? 48   LEU A C   
344  O  O   . LEU A 48  ? 0.2927 0.3142 0.2191 0.0184  -0.0493 0.0353  ? ? ? ? ? ? 48   LEU A O   
345  C  CB  . LEU A 48  ? 0.2990 0.2030 0.4312 -0.0118 0.0379  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CB  
346  C  CG  . LEU A 48  ? 0.5710 0.2533 0.4287 -0.1218 0.0126  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CG  
347  C  CD1 . LEU A 48  ? 0.4998 0.3567 0.5707 -0.0453 -0.1597 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CD1 
348  C  CD2 . LEU A 48  ? 1.0695 0.2695 0.4252 -0.0159 0.1796  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 48   LEU A CD2 
349  N  N   . ILE A 49  ? 0.3452 0.2493 0.2156 0.0025  -0.0142 0.0357  ? ? ? ? ? ? 49   ILE A N   
350  C  CA  . ILE A 49  ? 0.2385 0.3050 0.2214 -0.0708 -0.0301 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CA  
351  C  C   . ILE A 49  ? 0.2430 0.2557 0.2775 -0.0359 -0.0299 0.0632  ? ? ? ? ? ? 49   ILE A C   
352  O  O   . ILE A 49  ? 0.3868 0.2741 0.2208 0.0430  -0.0436 0.0198  ? ? ? ? ? ? 49   ILE A O   
353  C  CB  . ILE A 49  ? 0.2550 0.2236 0.2245 -0.0498 -0.0116 0.0605  ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CB  
354  C  CG1 . ILE A 49  ? 0.2246 0.2167 0.3018 -0.0284 -0.0504 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CG1 
355  C  CG2 . ILE A 49  ? 0.2995 0.3135 0.2358 -0.0113 -0.0534 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CG2 
356  C  CD1 . ILE A 49  ? 0.2716 0.1820 0.3809 -0.0505 -0.0930 0.0714  ? ? ? ? ? ? 49   ILE A CD1 
357  N  N   . ALA A 50  ? 0.2977 0.2617 0.2705 -0.0824 0.0241  0.0128  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A N   
358  C  CA  . ALA A 50  ? 0.2964 0.3057 0.2059 -0.0533 0.0118  0.0591  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A CA  
359  C  C   . ALA A 50  ? 0.3399 0.2664 0.1903 0.0143  0.0543  0.0933  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A C   
360  O  O   . ALA A 50  ? 0.3981 0.3351 0.2411 0.0701  0.0536  0.0466  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A O   
361  C  CB  . ALA A 50  ? 0.3793 0.2388 0.2021 -0.0098 0.0295  0.0893  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A CB  
362  N  N   . GLY A 51  ? 0.3629 0.4378 0.2027 0.1014  0.0320  0.0504  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A N   
363  C  CA  . GLY A 51  ? 0.2615 0.4112 0.2232 -0.0842 -0.0008 0.0162  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A CA  
364  C  C   . GLY A 51  ? 0.2719 0.3784 0.1634 -0.0309 -0.0092 0.0140  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A C   
365  O  O   . GLY A 51  ? 0.3158 0.6150 0.2178 0.0573  -0.0399 0.0895  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A O   
366  N  N   . LEU A 52  ? 0.2844 0.3081 0.2640 -0.0223 0.0478  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A N   
367  C  CA  . LEU A 52  ? 0.2794 0.2810 0.2170 0.0346  0.0079  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CA  
368  C  C   . LEU A 52  ? 0.2792 0.2498 0.1668 0.0441  -0.0038 0.0241  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A C   
369  O  O   . LEU A 52  ? 0.2589 0.3168 0.1808 0.0361  -0.0099 0.0435  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A O   
370  C  CB  . LEU A 52  ? 0.3306 0.2749 0.2126 -0.0029 0.0113  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CB  
371  C  CG  . LEU A 52  ? 0.4117 0.3307 0.1610 -0.0547 0.0137  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CG  
372  C  CD1 . LEU A 52  ? 0.6070 0.4141 0.1571 -0.0354 -0.0080 0.0508  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD1 
373  C  CD2 . LEU A 52  ? 0.5335 0.2339 0.4388 0.0126  -0.2233 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD2 
374  N  N   . TRP A 53  ? 0.2750 0.1661 0.1810 -0.0190 -0.0047 0.0329  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A N   
375  C  CA  . TRP A 53  ? 0.2953 0.2398 0.1710 -0.0666 0.0085  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CA  
376  C  C   . TRP A 53  ? 0.2891 0.2105 0.0973 -0.0461 -0.0053 0.0034  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A C   
377  O  O   . TRP A 53  ? 0.3237 0.2170 0.2866 -0.0228 -0.0052 0.0427  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A O   
378  C  CB  . TRP A 53  ? 0.2263 0.2677 0.1870 -0.0660 -0.0277 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CB  
379  C  CG  . TRP A 53  ? 0.2673 0.2127 0.1983 -0.0437 -0.0456 0.0156  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CG  
380  C  CD1 . TRP A 53  ? 0.2712 0.1650 0.3160 -0.0669 -0.0589 0.0055  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CD1 
381  C  CD2 . TRP A 53  ? 0.3233 0.2213 0.2031 0.0144  -0.0898 0.0386  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CD2 
382  N  NE1 . TRP A 53  ? 0.3589 0.1994 0.2993 -0.0931 -0.0112 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A NE1 
383  C  CE2 . TRP A 53  ? 0.4092 0.1995 0.3399 -0.0326 -0.0153 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CE2 
384  C  CE3 . TRP A 53  ? 0.3977 0.2633 0.2745 0.0379  0.0079  0.0302  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CE3 
385  C  CZ2 . TRP A 53  ? 0.4770 0.2058 0.3576 0.0051  -0.0616 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CZ2 
386  C  CZ3 . TRP A 53  ? 0.4624 0.2617 0.2870 0.0813  -0.0384 0.0428  ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CZ3 
387  C  CH2 . TRP A 53  ? 0.5286 0.2616 0.3041 0.0425  -0.0295 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 53   TRP A CH2 
388  N  N   . ILE A 54  ? 0.2686 0.2428 0.2453 -0.0321 -0.0152 0.0033  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A N   
389  C  CA  . ILE A 54  ? 0.2613 0.2465 0.2390 -0.0326 0.0026  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CA  
390  C  C   . ILE A 54  ? 0.2580 0.2499 0.2786 0.0105  0.0068  0.0380  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A C   
391  O  O   . ILE A 54  ? 0.2463 0.2330 0.2068 -0.0124 -0.0118 0.0446  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A O   
392  C  CB  . ILE A 54  ? 0.3156 0.2753 0.2349 -0.0209 -0.0502 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CB  
393  C  CG1 . ILE A 54  ? 0.3084 0.3454 0.2751 -0.0514 -0.0592 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG1 
394  C  CG2 . ILE A 54  ? 0.5688 0.2611 0.2615 0.1253  -0.0244 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG2 
395  C  CD1 . ILE A 54  ? 0.4368 0.3642 0.2993 -0.0681 -0.0330 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CD1 
396  N  N   . CYS A 55  ? 0.2448 0.1922 0.1967 0.0128  -0.0133 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A N   
397  C  CA  . CYS A 55  ? 0.2644 0.3043 0.1682 0.0129  -0.0115 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 55   CYS A CA  
398  C  C   . CYS A 55  ? 0.2635 0.2429 0.1951 -0.0199 0.0182  0.0544  ? ? ? ? ? ? 55   CYS A C   
399  O  O   . CYS A 55  ? 0.2887 0.2738 0.2348 0.0201  -0.0592 0.0131  ? ? ? ? ? ? 55   CYS A O   
400  C  CB  . CYS A 55  ? 0.2714 0.2964 0.2309 -0.0368 -0.0195 0.0921  ? ? ? ? ? ? 55   CYS A CB  
401  S  SG  . CYS A 55  ? 0.3016 0.2960 0.2306 0.0064  0.0273  0.0206  ? ? ? ? ? ? 55   CYS A SG  
402  N  N   . ILE A 56  ? 0.2426 0.2783 0.1971 -0.0167 0.0282  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A N   
403  C  CA  . ILE A 56  ? 0.2783 0.2667 0.2081 -0.0560 0.0185  0.0208  ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CA  
404  C  C   . ILE A 56  ? 0.2411 0.2832 0.2402 -0.0233 0.0145  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A C   
405  O  O   . ILE A 56  ? 0.2436 0.3215 0.2763 0.0091  -0.0166 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A O   
406  C  CB  A ILE A 56  ? 0.2364 0.2418 0.2376 -0.0276 0.0017  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CB  
407  C  CB  B ILE A 56  ? 0.2462 0.2598 0.2372 -0.0492 -0.0030 0.0066  ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CB  
408  C  CG1 A ILE A 56  ? 0.2852 0.2591 0.2665 0.0060  -0.0081 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG1 
409  C  CG1 B ILE A 56  ? 0.2687 0.2510 0.2026 -0.0269 -0.0092 0.0197  ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG1 
410  C  CG2 A ILE A 56  ? 0.2418 0.1578 0.2037 -0.0052 0.0013  0.0805  ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG2 
411  C  CG2 B ILE A 56  ? 0.2176 0.3907 0.4179 -0.1424 -0.0363 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG2 
412  C  CD1 A ILE A 56  ? 0.3950 0.2267 0.1554 0.0483  0.0904  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CD1 
413  C  CD1 B ILE A 56  ? 0.2678 0.1902 0.2051 -0.0432 -0.0093 0.0398  ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CD1 
414  N  N   . MET A 57  ? 0.2581 0.3282 0.2483 -0.0627 0.0356  0.0258  ? ? ? ? ? ? 57   MET A N   
415  C  CA  . MET A 57  ? 0.2517 0.3107 0.2585 0.0014  0.0809  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 57   MET A CA  
416  C  C   . MET A 57  ? 0.2507 0.2761 0.3045 -0.0123 0.1240  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 57   MET A C   
417  O  O   . MET A 57  ? 0.2319 0.3352 0.2986 0.0453  0.0420  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 57   MET A O   
418  C  CB  . MET A 57  ? 0.2963 0.3493 0.2052 0.0624  0.1257  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 57   MET A CB  
419  C  CG  . MET A 57  ? 0.4694 0.3077 0.3254 -0.0580 0.0346  0.0201  ? ? ? ? ? ? 57   MET A CG  
420  S  SD  . MET A 57  ? 1.0002 0.6629 0.4164 0.1538  -0.2214 0.0747  ? ? ? ? ? ? 57   MET A SD  
421  C  CE  . MET A 57  ? 0.1553 0.7800 0.2501 0.1135  -0.0546 0.0091  ? ? ? ? ? ? 57   MET A CE  
422  N  N   . GLU A 58  ? 0.2472 0.3648 0.2641 0.0094  0.1016  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A N   
423  C  CA  . GLU A 58  ? 0.2440 0.3369 0.3503 0.0078  0.0984  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CA  
424  C  C   . GLU A 58  ? 0.2356 0.3741 0.2592 0.0107  0.0726  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A C   
425  O  O   . GLU A 58  ? 0.3786 0.5575 0.2688 -0.1540 0.0231  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A O   
426  C  CB  . GLU A 58  ? 0.2688 0.4515 0.3838 0.0803  0.0805  0.0335  ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CB  
427  C  CG  . GLU A 58  ? 0.3417 0.5170 0.3748 0.1158  0.0954  0.0641  ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CG  
428  C  CD  . GLU A 58  ? 0.3471 0.5638 0.3360 0.1261  0.1172  0.1277  ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CD  
429  O  OE1 . GLU A 58  ? 0.3269 0.8016 0.3429 0.1451  0.1094  0.1775  ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE1 
430  O  OE2 . GLU A 58  ? 0.3969 0.5550 0.2385 0.1092  0.0414  0.0148  ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE2 
431  N  N   . GLY A 59  ? 0.2777 0.3552 0.2246 -0.0311 0.0832  0.0229  ? ? ? ? ? ? 59   GLY A N   
432  C  CA  . GLY A 59  ? 0.3750 0.3706 0.2284 -0.0274 0.1623  0.0377  ? ? ? ? ? ? 59   GLY A CA  
433  C  C   . GLY A 59  ? 0.5019 0.3043 0.4444 0.0187  -0.0357 0.0294  ? ? ? ? ? ? 59   GLY A C   
434  O  O   . GLY A 59  ? 0.6304 0.2953 0.3948 0.0121  -0.0933 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 59   GLY A O   
435  N  N   . ASP A 60  ? 0.4905 0.3106 0.6512 0.0031  -0.0916 0.0991  ? ? ? ? ? ? 60   ASP A N   
436  C  CA  . ASP A 60  ? 0.5893 0.3492 0.9337 -0.0441 -0.1650 0.0678  ? ? ? ? ? ? 60   ASP A CA  
437  C  C   . ASP A 60  ? 0.4880 0.5721 0.9627 0.0003  -0.1757 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A C   
438  O  O   . ASP A 60  ? 0.4628 0.8682 1.0025 0.0237  -0.0281 0.1930  ? ? ? ? ? ? 60   ASP A O   
439  C  CB  . ASP A 60  ? 0.6617 0.2758 1.0726 -0.0593 -0.1410 0.0885  ? ? ? ? ? ? 60   ASP A CB  
440  C  CG  . ASP A 60  ? 0.6745 0.3292 1.2032 -0.0001 -0.0119 0.1242  ? ? ? ? ? ? 60   ASP A CG  
441  O  OD1 . ASP A 60  ? 0.4225 0.4434 1.4545 0.0724  -0.0585 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 60   ASP A OD1 
442  O  OD2 . ASP A 60  ? 0.9525 0.4529 1.3054 0.0383  0.1502  0.0980  ? ? ? ? ? ? 60   ASP A OD2 
443  N  N   . SER A 61  ? 0.6221 0.5583 0.9731 0.0398  -0.1782 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 61   SER A N   
444  C  CA  . SER A 61  ? 0.5125 0.5483 0.9575 -0.0434 -0.1310 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 61   SER A CA  
445  C  C   . SER A 61  ? 0.5493 0.6857 0.9793 -0.0098 -0.1092 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 61   SER A C   
446  O  O   . SER A 61  ? 0.4240 1.0685 1.0152 0.1537  -0.0150 0.0217  ? ? ? ? ? ? 61   SER A O   
447  C  CB  . SER A 61  ? 0.6935 0.7846 1.1225 -0.2450 -0.1370 0.0026  ? ? ? ? ? ? 61   SER A CB  
448  N  N   . LEU A 62  ? 0.5360 0.6369 0.9537 -0.0397 -0.0555 0.0067  ? ? ? ? ? ? 62   LEU A N   
449  C  CA  . LEU A 62  ? 0.6004 0.6302 0.9469 -0.0103 -0.0540 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CA  
450  C  C   . LEU A 62  ? 0.6539 0.6744 0.7219 0.0308  -0.0711 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 62   LEU A C   
451  O  O   . LEU A 62  ? 0.6303 0.7870 0.6507 -0.1494 0.1059  0.1026  ? ? ? ? ? ? 62   LEU A O   
452  C  CB  . LEU A 62  ? 0.3835 0.2889 0.9478 -0.0637 0.0021  0.0889  ? ? ? ? ? ? 62   LEU A CB  
453  N  N   . GLN A 63  ? 0.6265 0.6033 0.7664 -0.0261 -0.1151 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A N   
454  C  CA  . GLN A 63  ? 0.5674 0.4707 0.7626 -0.1217 -0.1246 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CA  
455  C  C   . GLN A 63  ? 0.4576 0.4249 0.7518 -0.2168 -0.0958 -0.1539 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A C   
456  O  O   . GLN A 63  ? 0.4187 0.4063 0.7883 0.0196  -0.0795 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A O   
457  C  CB  . GLN A 63  ? 0.6083 0.3784 0.7528 -0.1290 -0.1226 -0.1873 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CB  
458  C  CG  . GLN A 63  ? 0.6164 0.3312 0.6783 -0.1138 -0.0954 -0.2609 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CG  
459  C  CD  . GLN A 63  ? 0.5546 0.4422 0.5514 -0.0456 -0.0861 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A CD  
460  O  OE1 . GLN A 63  ? 0.7602 0.7134 0.4943 -0.1736 -0.1076 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 63   GLN A OE1 
461  N  NE2 . GLN A 63  ? 0.5882 0.3762 0.7068 -0.0751 -0.2013 0.0849  ? ? ? ? ? ? 63   GLN A NE2 
462  N  N   . GLU A 64  ? 0.5047 0.4796 0.7148 0.0126  0.1329  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A N   
463  C  CA  . GLU A 64  ? 0.4880 0.3942 0.6660 -0.0104 0.0745  0.0177  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CA  
464  C  C   . GLU A 64  ? 0.4897 0.4557 0.6002 -0.0607 0.0456  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A C   
465  O  O   . GLU A 64  ? 0.5798 0.4438 0.4754 -0.1110 0.1339  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A O   
466  C  CB  . GLU A 64  ? 0.6179 0.3803 0.5400 -0.0142 -0.0147 0.0717  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CB  
467  C  CG  . GLU A 64  ? 0.6176 0.3525 0.4513 0.0166  -0.0275 0.0980  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CG  
468  C  CD  . GLU A 64  ? 0.7258 0.5088 0.4572 0.2042  -0.0703 0.0932  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A CD  
469  O  OE1 . GLU A 64  ? 1.2545 0.4397 0.6408 0.2256  0.1249  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 64   GLU A OE1 
470  O  OE2 . GLU A 64  ? 0.6848 0.8733 0.7883 0.0278  -0.4550 0.0290  ? ? ? ? ? ? 64   GLU A OE2 
471  N  N   . ARG A 65  ? 0.3526 0.4201 0.5959 -0.0947 -0.0075 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A N   
472  C  CA  . ARG A 65  ? 0.3099 0.3554 0.5273 -0.0521 -0.0540 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CA  
473  C  C   . ARG A 65  ? 0.3131 0.3714 0.5868 -0.0435 -0.0679 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A C   
474  O  O   . ARG A 65  ? 0.2754 0.3656 0.5918 -0.0459 0.0616  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 65   ARG A O   
475  C  CB  . ARG A 65  ? 0.3411 0.4865 0.6385 -0.1489 -0.1553 0.0779  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CB  
476  C  CG  . ARG A 65  ? 0.4446 0.6183 0.8251 -0.0190 -0.2142 0.0621  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CG  
477  C  CD  . ARG A 65  ? 0.4081 0.6340 0.8718 -0.0433 -0.1876 0.1469  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CD  
478  N  NE  . ARG A 65  ? 0.3451 0.5934 1.0038 -0.1949 -0.0628 0.2091  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NE  
479  C  CZ  . ARG A 65  ? 0.3340 0.4673 0.9920 -0.2345 -0.1013 0.1388  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CZ  
480  N  NH1 . ARG A 65  ? 0.6429 0.9244 0.7821 -0.3075 -0.0450 0.0938  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NH1 
481  N  NH2 . ARG A 65  ? 0.4866 0.5177 1.2655 -0.0520 0.2256  0.0555  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NH2 
482  N  N   . THR A 66  ? 0.3047 0.3670 0.4646 -0.0654 0.0316  0.0510  ? ? ? ? ? ? 66   THR A N   
483  C  CA  . THR A 66  ? 0.3077 0.3235 0.4174 -0.0629 -0.0107 0.0893  ? ? ? ? ? ? 66   THR A CA  
484  C  C   . THR A 66  ? 0.2795 0.2939 0.3993 -0.0318 -0.0048 0.0744  ? ? ? ? ? ? 66   THR A C   
485  O  O   . THR A 66  ? 0.3078 0.2404 0.4056 -0.0430 -0.0130 0.0249  ? ? ? ? ? ? 66   THR A O   
486  C  CB  . THR A 66  ? 0.3565 0.3519 0.4357 -0.1844 -0.0693 0.1149  ? ? ? ? ? ? 66   THR A CB  
487  O  OG1 . THR A 66  ? 0.4926 0.3506 0.3464 -0.1419 0.0547  0.0684  ? ? ? ? ? ? 66   THR A OG1 
488  C  CG2 . THR A 66  ? 0.4320 0.3737 0.4001 -0.1404 0.0602  0.0620  ? ? ? ? ? ? 66   THR A CG2 
489  N  N   . TYR A 67  ? 0.2652 0.3519 0.3641 -0.0248 -0.0350 0.0542  ? ? ? ? ? ? 67   TYR A N   
490  C  CA  . TYR A 67  ? 0.2843 0.3222 0.2796 -0.0332 -0.0203 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CA  
491  C  C   . TYR A 67  ? 0.2338 0.3256 0.2392 0.0052  -0.0246 0.0064  ? ? ? ? ? ? 67   TYR A C   
492  O  O   . TYR A 67  ? 0.2851 0.2360 0.2376 -0.0075 0.0156  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A O   
493  C  CB  . TYR A 67  ? 0.3369 0.3893 0.3068 0.0063  -0.0386 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CB  
494  C  CG  . TYR A 67  ? 0.3902 0.4922 0.3401 0.0043  -0.0515 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CG  
495  C  CD1 . TYR A 67  ? 0.3398 0.5878 0.3417 -0.0382 -0.0595 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CD1 
496  C  CD2 . TYR A 67  ? 0.4667 0.5718 0.3915 -0.1925 -0.1075 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CD2 
497  C  CE1 . TYR A 67  ? 0.3360 0.6254 0.2625 -0.1063 0.0199  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CE1 
498  C  CE2 . TYR A 67  ? 0.4691 0.5968 0.3117 -0.1030 -0.0799 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CE2 
499  C  CZ  . TYR A 67  ? 0.4628 0.5893 0.3546 -0.0351 -0.0767 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A CZ  
500  O  OH  . TYR A 67  ? 0.7968 0.5436 0.4314 -0.0686 -0.2759 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 67   TYR A OH  
501  N  N   . ASN A 68  ? 0.2414 0.2269 0.2439 0.0009  -0.0163 0.0323  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A N   
502  C  CA  . ASN A 68  ? 0.2034 0.2231 0.2239 -0.0121 0.0267  0.0295  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A CA  
503  C  C   . ASN A 68  ? 0.2006 0.2240 0.2126 -0.0009 0.0701  0.0239  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A C   
504  O  O   . ASN A 68  ? 0.2208 0.2100 0.2031 -0.0204 0.0114  0.0339  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A O   
505  C  CB  . ASN A 68  ? 0.3020 0.2701 0.2249 -0.0337 0.0424  0.0457  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A CB  
506  C  CG  . ASN A 68  ? 0.2797 0.2832 0.2612 -0.0691 0.0013  0.0800  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A CG  
507  O  OD1 . ASN A 68  ? 0.2637 0.2722 0.3289 -0.0291 0.0201  0.0144  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A OD1 
508  N  ND2 . ASN A 68  ? 0.2917 0.2656 0.2254 -0.0530 0.0319  0.0070  ? ? ? ? ? ? 68   ASN A ND2 
509  N  N   . HIS A 69  ? 0.2249 0.2451 0.1730 -0.0291 0.0381  0.0233  ? ? ? ? ? ? 69   HIS A N   
510  C  CA  . HIS A 69  ? 0.1994 0.2251 0.1484 -0.0365 0.0231  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CA  
511  C  C   . HIS A 69  ? 0.2236 0.2380 0.1704 -0.0121 -0.0165 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A C   
512  O  O   . HIS A 69  ? 0.1984 0.3110 0.2735 -0.0270 -0.0016 0.0144  ? ? ? ? ? ? 69   HIS A O   
513  C  CB  . HIS A 69  ? 0.1683 0.2582 0.1468 0.0248  -0.0239 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CB  
514  C  CG  . HIS A 69  ? 0.1733 0.2351 0.1511 -0.0100 0.0044  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CG  
515  N  ND1 . HIS A 69  ? 0.1899 0.2227 0.1831 0.0154  0.0278  0.0169  ? ? ? ? ? ? 69   HIS A ND1 
516  C  CD2 . HIS A 69  ? 0.2394 0.2413 0.1456 -0.0315 0.0150  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CD2 
517  C  CE1 . HIS A 69  ? 0.2152 0.2631 0.1160 0.0284  0.0155  0.0034  ? ? ? ? ? ? 69   HIS A CE1 
518  N  NE2 . HIS A 69  ? 0.1819 0.3017 0.1724 -0.0151 0.0255  0.0153  ? ? ? ? ? ? 69   HIS A NE2 
519  N  N   . ILE A 70  ? 0.2698 0.2182 0.1614 -0.0293 0.0455  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A N   
520  C  CA  . ILE A 70  ? 0.1900 0.2247 0.1728 -0.0096 0.0384  0.0050  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CA  
521  C  C   . ILE A 70  ? 0.1950 0.2110 0.1717 -0.0208 0.0185  0.0029  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A C   
522  O  O   . ILE A 70  ? 0.2227 0.3219 0.1752 0.0182  0.0020  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A O   
523  C  CB  . ILE A 70  ? 0.2086 0.2335 0.1278 0.0285  -0.0346 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CB  
524  C  CG1 . ILE A 70  ? 0.2320 0.3182 0.1599 0.0118  0.0356  0.0132  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CG1 
525  C  CG2 . ILE A 70  ? 0.5366 0.1646 0.2549 -0.0322 -0.0953 0.0444  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CG2 
526  C  CD1 . ILE A 70  ? 0.2011 0.2731 0.1616 0.0095  -0.0032 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A CD1 
527  N  N   . ALA A 71  ? 0.1946 0.2442 0.1891 0.0034  0.0582  0.0089  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   
528  C  CA  . ALA A 71  ? 0.1881 0.2511 0.1781 0.0038  0.0268  0.0192  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  
529  C  C   . ALA A 71  ? 0.1989 0.2490 0.1772 0.0013  0.0029  0.0389  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   
530  O  O   . ALA A 71  ? 0.2342 0.2700 0.2438 -0.0226 -0.0344 0.0505  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   
531  C  CB  . ALA A 71  ? 0.2914 0.2679 0.2236 0.0227  0.1226  0.0383  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  
532  N  N   . PHE A 72  ? 0.2236 0.2581 0.1901 0.0131  0.0112  0.0426  ? ? ? ? ? ? 72   PHE A N   
533  C  CA  . PHE A 72  ? 0.2011 0.2602 0.1879 0.0243  -0.0169 0.0771  ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CA  
534  C  C   . PHE A 72  ? 0.2294 0.2536 0.1773 -0.0233 -0.0108 0.0212  ? ? ? ? ? ? 72   PHE A C   
535  O  O   . PHE A 72  ? 0.2489 0.2488 0.1999 -0.0049 -0.0195 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A O   
536  C  CB  . PHE A 72  ? 0.2057 0.2807 0.2290 0.0275  -0.0591 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CB  
537  C  CG  . PHE A 72  ? 0.2349 0.3448 0.2475 0.0695  -0.0364 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CG  
538  C  CD1 . PHE A 72  ? 0.3307 0.4659 0.3534 -0.0114 0.0391  0.0230  ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CD1 
539  C  CD2 . PHE A 72  ? 0.3679 0.2478 0.1877 0.1073  -0.0390 0.0103  ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CD2 
540  C  CE1 . PHE A 72  ? 0.3823 0.5532 0.3882 -0.0628 0.0847  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CE1 
541  C  CE2 . PHE A 72  ? 0.3116 0.3108 0.2517 0.1094  0.0430  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CE2 
542  C  CZ  . PHE A 72  ? 0.3366 0.2999 0.3708 0.0886  0.0249  0.0216  ? ? ? ? ? ? 72   PHE A CZ  
543  N  N   . GLN A 73  ? 0.2726 0.1743 0.2044 -0.0291 0.0044  0.0160  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A N   
544  C  CA  . GLN A 73  ? 0.2321 0.2446 0.2158 -0.0222 -0.0129 0.0451  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CA  
545  C  C   . GLN A 73  ? 0.3016 0.2427 0.1968 -0.0072 -0.0065 0.0439  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A C   
546  O  O   . GLN A 73  ? 0.3789 0.2397 0.2251 0.0058  0.0705  0.0544  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A O   
547  C  CB  . GLN A 73  ? 0.2340 0.3576 0.2155 -0.0322 -0.0138 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CB  
548  C  CG  . GLN A 73  ? 0.2559 0.3491 0.2314 -0.0638 0.0077  0.0475  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CG  
549  C  CD  . GLN A 73  ? 0.2325 0.5161 0.4035 -0.0831 0.0051  0.1493  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A CD  
550  O  OE1 . GLN A 73  ? 0.2937 0.7850 0.3648 -0.1477 0.0879  0.1081  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A OE1 
551  N  NE2 . GLN A 73  ? 0.2725 0.3980 0.4385 -0.1702 -0.1104 0.1170  ? ? ? ? ? ? 73   GLN A NE2 
552  N  N   . ILE A 74  ? 0.2784 0.3292 0.1912 0.0225  0.0130  0.0423  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A N   
553  C  CA  . ILE A 74  ? 0.2700 0.2552 0.1648 -0.0751 -0.0560 0.0030  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CA  
554  C  C   . ILE A 74  ? 0.2320 0.3160 0.2291 -0.0090 -0.0338 0.0837  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A C   
555  O  O   . ILE A 74  ? 0.2915 0.2823 0.2600 -0.0129 0.0044  0.0931  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A O   
556  C  CB  . ILE A 74  ? 0.2392 0.2133 0.1564 0.0030  -0.0091 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CB  
557  C  CG1 . ILE A 74  ? 0.2410 0.2436 0.1175 -0.0641 0.0093  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CG1 
558  C  CG2 . ILE A 74  ? 0.3299 0.1179 0.1788 0.0036  0.0472  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CG2 
559  C  CD1 . ILE A 74  ? 0.2714 0.2195 0.1332 -0.0559 -0.0220 0.0082  ? ? ? ? ? ? 74   ILE A CD1 
560  N  N   . GLN A 75  ? 0.2821 0.2539 0.2533 -0.0268 0.0068  0.0597  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A N   
561  C  CA  . GLN A 75  ? 0.4372 0.2230 0.2537 -0.0774 0.0684  0.0086  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CA  
562  C  C   . GLN A 75  ? 0.3033 0.2811 0.3149 -0.0741 0.0905  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A C   
563  O  O   . GLN A 75  ? 0.3038 0.3701 0.2830 -0.0243 0.1109  0.0812  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A O   
564  C  CB  . GLN A 75  ? 0.3898 0.2334 0.2921 -0.0905 0.0288  0.0246  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CB  
565  C  CG  . GLN A 75  ? 0.2829 0.2882 0.3162 -0.1116 0.0632  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CG  
566  C  CD  . GLN A 75  ? 0.3450 0.3929 0.3562 -0.0459 0.0215  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CD  
567  O  OE1 . GLN A 75  ? 0.3321 0.4110 0.4314 -0.0312 0.0391  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 75   GLN A OE1 
568  N  NE2 . GLN A 75  ? 0.3960 0.3209 0.4021 -0.1394 -0.0357 0.0063  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A NE2 
569  N  N   . SER A 76  ? 0.3267 0.4036 0.2487 0.0505  0.0362  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 76   SER A N   
570  C  CA  . SER A 76  ? 0.3349 0.2773 0.2762 0.0589  0.0146  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 76   SER A CA  
571  C  C   . SER A 76  ? 0.3366 0.3076 0.2655 0.0618  0.0425  0.0169  ? ? ? ? ? ? 76   SER A C   
572  O  O   . SER A 76  ? 0.4050 0.3649 0.3003 0.0090  -0.0351 0.1199  ? ? ? ? ? ? 76   SER A O   
573  C  CB  . SER A 76  ? 0.4018 0.3228 0.3217 0.1191  0.0416  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 76   SER A CB  
574  O  OG  . SER A 76  ? 0.4389 0.3888 0.5400 0.1831  -0.0260 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 76   SER A OG  
575  N  N   . GLU A 77  ? 0.3993 0.3206 0.2584 0.0305  0.0536  0.0795  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A N   
576  C  CA  . GLU A 77  ? 0.3861 0.3816 0.2595 0.0253  0.0845  0.1489  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CA  
577  C  C   . GLU A 77  ? 0.3458 0.4133 0.2154 0.0025  0.0205  0.0512  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A C   
578  O  O   . GLU A 77  ? 0.3511 0.2670 0.3729 -0.0385 0.0106  0.0724  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A O   
579  C  CB  . GLU A 77  ? 0.3572 0.4196 0.3498 -0.0049 -0.0131 0.2001  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CB  
580  C  CG  . GLU A 77  ? 0.3928 0.6682 0.4701 -0.1009 0.0777  0.1256  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CG  
581  C  CD  . GLU A 77  ? 0.2997 0.7993 0.5527 -0.1044 0.1016  0.1467  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A CD  
582  O  OE1 . GLU A 77  ? 0.4174 0.4407 0.5809 -0.2041 -0.0344 0.1942  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A OE1 
583  O  OE2 . GLU A 77  ? 0.3150 1.2696 0.7760 -0.1324 0.2046  0.1354  ? ? ? ? ? ? 77   GLU A OE2 
584  N  N   . GLU A 78  ? 0.3013 0.4242 0.1622 -0.0510 0.0148  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A N   
585  C  CA  . GLU A 78  ? 0.3078 0.2194 0.2006 0.0394  -0.0018 0.0375  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CA  
586  C  C   . GLU A 78  ? 0.2518 0.2860 0.2963 0.0130  0.0068  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A C   
587  O  O   . GLU A 78  ? 0.2630 0.4194 0.2750 0.0147  0.0189  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A O   
588  C  CB  A GLU A 78  ? 0.3531 0.2044 0.2061 -0.0346 0.0543  0.0242  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CB  
589  C  CB  B GLU A 78  ? 0.3921 0.2128 0.1935 -0.0563 0.0667  0.0000  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CB  
590  C  CG  A GLU A 78  ? 0.3519 0.1932 0.1119 -0.0182 0.0071  0.1007  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CG  
591  C  CG  B GLU A 78  ? 0.2971 0.2787 0.2139 -0.0592 0.0074  0.0717  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CG  
592  C  CD  A GLU A 78  ? 0.3596 0.2245 0.2120 -0.0525 0.0596  0.1162  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CD  
593  C  CD  B GLU A 78  ? 0.3746 0.2044 0.2245 -0.0693 -0.0118 0.0661  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CD  
594  O  OE1 A GLU A 78  ? 0.3049 0.2450 0.3179 -0.0835 0.0462  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE1 
595  O  OE1 B GLU A 78  ? 0.7044 0.2078 0.2297 0.0221  -0.0165 0.0892  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE1 
596  O  OE2 A GLU A 78  ? 0.3540 0.2569 0.6210 -0.0656 0.2298  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE2 
597  O  OE2 B GLU A 78  ? 0.3172 0.2280 0.2045 -0.0149 -0.0134 0.0274  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE2 
598  N  N   . VAL A 79  ? 0.3486 0.2213 0.2299 0.0417  -0.0069 0.0304  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A N   
599  C  CA  . VAL A 79  ? 0.2711 0.2609 0.1924 0.0338  0.0333  0.0074  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CA  
600  C  C   . VAL A 79  ? 0.2746 0.3199 0.2118 0.0487  0.0385  0.0690  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A C   
601  O  O   . VAL A 79  ? 0.2719 0.2633 0.1729 0.0243  0.0094  0.0265  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A O   
602  C  CB  . VAL A 79  ? 0.2525 0.2533 0.2102 0.0082  0.0301  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CB  
603  C  CG1 . VAL A 79  ? 0.3393 0.2570 0.3709 -0.0240 -0.0447 0.0049  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG1 
604  C  CG2 . VAL A 79  ? 0.2583 0.2745 0.2989 0.0280  0.0053  0.0094  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG2 
605  N  N   . ASP A 80  ? 0.3357 0.2125 0.1754 -0.0090 0.0107  0.0051  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A N   
606  C  CA  . ASP A 80  ? 0.3248 0.3664 0.1646 0.0002  0.0198  0.0159  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CA  
607  C  C   . ASP A 80  ? 0.2986 0.3375 0.1638 -0.0226 0.0458  0.0581  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A C   
608  O  O   . ASP A 80  ? 0.2833 0.3775 0.2450 -0.0017 0.0171  0.1065  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A O   
609  C  CB  . ASP A 80  ? 0.3376 0.3394 0.1622 0.0058  0.0244  0.0069  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CB  
610  C  CG  . ASP A 80  ? 0.4280 0.3525 0.1696 0.0221  0.0107  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CG  
611  O  OD1 . ASP A 80  ? 0.4607 0.3535 0.2199 0.0209  -0.0088 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD1 
612  O  OD2 . ASP A 80  ? 0.4009 0.2772 0.1901 0.0928  0.0011  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD2 
613  N  N   . GLU A 81  ? 0.3188 0.3109 0.2293 0.0245  -0.0094 0.0447  ? ? ? ? ? ? 81   GLU A N   
614  C  CA  . GLU A 81  ? 0.3307 0.3175 0.2301 0.0217  0.0259  0.0642  ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CA  
615  C  C   . GLU A 81  ? 0.3179 0.4012 0.3170 0.0978  0.0719  0.1539  ? ? ? ? ? ? 81   GLU A C   
616  O  O   . GLU A 81  ? 0.2709 0.3893 0.3080 0.0033  0.0249  0.0700  ? ? ? ? ? ? 81   GLU A O   
617  C  CB  . GLU A 81  ? 0.4329 0.3534 0.3186 -0.0227 0.0612  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CB  
618  C  CG  . GLU A 81  ? 0.4790 0.3967 0.5109 0.0097  -0.0277 -0.1481 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CG  
619  C  CD  . GLU A 81  ? 0.4321 0.5562 0.5765 -0.0649 0.0159  -0.3141 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CD  
620  O  OE1 . GLU A 81  ? 0.3782 0.9228 0.5677 -0.0058 -0.0019 -0.3295 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE1 
621  O  OE2 . GLU A 81  ? 0.6092 0.9085 0.4730 -0.4221 -0.0101 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE2 
622  N  N   . TYR A 82  ? 0.2840 0.3400 0.2513 -0.0146 -0.0162 0.0892  ? ? ? ? ? ? 82   TYR A N   
623  C  CA  . TYR A 82  ? 0.2626 0.3070 0.2016 0.0056  -0.0124 0.0350  ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CA  
624  C  C   . TYR A 82  ? 0.2285 0.2573 0.1957 0.0427  -0.0122 0.0455  ? ? ? ? ? ? 82   TYR A C   
625  O  O   . TYR A 82  ? 0.2459 0.2925 0.2297 0.0238  0.0170  0.0280  ? ? ? ? ? ? 82   TYR A O   
626  C  CB  . TYR A 82  ? 0.2555 0.2831 0.1870 0.0112  -0.0100 0.0135  ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CB  
627  C  CG  . TYR A 82  ? 0.2562 0.2855 0.1259 -0.0218 0.0359  0.0426  ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CG  
628  C  CD1 . TYR A 82  ? 0.2361 0.3561 0.1556 -0.0238 0.0642  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CD1 
629  C  CD2 . TYR A 82  ? 0.2745 0.2141 0.1851 0.0248  0.0900  0.0321  ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CD2 
630  C  CE1 . TYR A 82  ? 0.2335 0.3466 0.1881 -0.0049 0.0308  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CE1 
631  C  CE2 . TYR A 82  ? 0.2944 0.3172 0.1956 0.0170  0.0651  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CE2 
632  C  CZ  . TYR A 82  ? 0.3123 0.3348 0.1412 -0.0118 0.0231  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A CZ  
633  O  OH  . TYR A 82  ? 0.4438 0.2591 0.1817 -0.0190 0.0118  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 82   TYR A OH  
634  N  N   . THR A 83  ? 0.2376 0.2805 0.2058 0.0304  -0.0006 0.0345  ? ? ? ? ? ? 83   THR A N   
635  C  CA  . THR A 83  ? 0.2778 0.3269 0.2729 0.0208  -0.0373 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 83   THR A CA  
636  C  C   . THR A 83  ? 0.2805 0.3580 0.1870 0.0130  -0.0679 0.0069  ? ? ? ? ? ? 83   THR A C   
637  O  O   . THR A 83  ? 0.2824 0.3136 0.3329 0.0120  -0.0192 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 83   THR A O   
638  C  CB  . THR A 83  ? 0.2613 0.3558 0.2209 -0.0166 -0.0328 0.0121  ? ? ? ? ? ? 83   THR A CB  
639  O  OG1 . THR A 83  ? 0.3117 0.2930 0.2298 0.0140  -0.0399 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 83   THR A OG1 
640  C  CG2 . THR A 83  ? 0.3752 0.5391 0.3231 -0.0837 -0.1106 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 83   THR A CG2 
641  N  N   . GLU A 84  ? 0.3214 0.3712 0.1751 0.0501  -0.0258 0.0271  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A N   
642  C  CA  . GLU A 84  ? 0.3248 0.4390 0.2608 0.0726  -0.0235 0.0656  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CA  
643  C  C   . GLU A 84  ? 0.2743 0.4357 0.3110 0.0255  -0.0213 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A C   
644  O  O   . GLU A 84  ? 0.2691 0.3132 0.3274 0.0529  -0.0373 0.0280  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A O   
645  C  CB  . GLU A 84  ? 0.3522 0.3902 0.4165 0.1249  0.0509  0.0642  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CB  
646  C  CG  . GLU A 84  ? 0.4381 0.5819 0.4241 0.0437  0.1136  0.1426  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CG  
647  C  CD  . GLU A 84  ? 0.6019 0.7026 0.4182 0.1089  0.0484  0.0556  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CD  
648  O  OE1 . GLU A 84  ? 0.8779 0.7660 0.7037 0.1901  -0.1220 0.3181  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE1 
649  O  OE2 . GLU A 84  ? 0.8350 0.9410 0.8537 -0.0896 0.0021  -0.2726 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE2 
650  N  N   . ARG A 85  ? 0.2772 0.2635 0.3355 0.0006  -0.0119 0.0086  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A N   
651  C  CA  . ARG A 85  ? 0.3703 0.1947 0.3619 0.0487  -0.0313 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CA  
652  C  C   . ARG A 85  ? 0.3283 0.2570 0.2859 0.1045  -0.0068 0.0256  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A C   
653  O  O   . ARG A 85  ? 0.2219 0.3931 0.4141 0.0469  -0.0475 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A O   
654  C  CB  . ARG A 85  ? 0.3387 0.3398 0.3539 0.0677  -0.0713 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CB  
655  C  CG  . ARG A 85  ? 0.4201 0.3732 0.3366 -0.1279 0.0374  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CG  
656  C  CD  . ARG A 85  ? 0.4899 0.4829 0.3901 -0.0873 -0.0325 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CD  
657  N  NE  . ARG A 85  ? 0.4838 0.4419 0.2885 0.0339  -0.0943 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NE  
658  C  CZ  . ARG A 85  ? 0.4917 0.4115 0.3734 0.0188  -0.2113 0.0115  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CZ  
659  N  NH1 . ARG A 85  ? 0.5987 0.6645 0.6299 -0.1704 -0.0339 -0.3611 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH1 
660  N  NH2 . ARG A 85  ? 0.5161 0.6140 0.2728 -0.1403 -0.0579 0.1588  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH2 
661  N  N   . ILE A 86  ? 0.3042 0.2098 0.2621 0.0413  -0.0653 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A N   
662  C  CA  . ILE A 86  ? 0.3266 0.2299 0.2636 0.0286  -0.0213 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CA  
663  C  C   . ILE A 86  ? 0.2653 0.2702 0.2850 0.0269  0.0082  0.0263  ? ? ? ? ? ? 86   ILE A C   
664  O  O   . ILE A 86  ? 0.3190 0.5030 0.5020 -0.0138 0.0786  0.1421  ? ? ? ? ? ? 86   ILE A O   
665  C  CB  . ILE A 86  ? 0.2683 0.1956 0.4456 -0.0083 -0.0446 0.0325  ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CB  
666  C  CG1 . ILE A 86  ? 0.3044 0.3112 0.5698 -0.0622 -0.0991 0.0800  ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CG1 
667  C  CG2 . ILE A 86  ? 0.2381 0.2439 0.3860 0.0241  0.0503  0.0238  ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CG2 
668  C  CD1 . ILE A 86  ? 0.6824 0.3558 0.6779 -0.2981 -0.3621 0.2879  ? ? ? ? ? ? 86   ILE A CD1 
669  N  N   . LYS A 87  ? 0.3000 0.2870 0.3006 0.0624  -0.0527 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A N   
670  C  CA  . LYS A 87  ? 0.3164 0.3506 0.3975 0.0468  -0.1199 0.0236  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CA  
671  C  C   . LYS A 87  ? 0.2740 0.3846 0.5271 -0.0133 -0.1057 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A C   
672  O  O   . LYS A 87  ? 0.2928 0.4109 0.4845 -0.0099 -0.1118 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A O   
673  C  CB  . LYS A 87  ? 0.3484 0.4176 0.3955 0.0167  -0.1423 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CB  
674  C  CG  . LYS A 87  ? 0.4314 0.4403 0.4648 0.0659  -0.0536 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CG  
675  C  CD  . LYS A 87  ? 0.4303 0.4596 0.4498 -0.0564 -0.0586 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CD  
676  C  CE  . LYS A 87  ? 0.4146 0.4207 0.5099 -0.1601 0.0229  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A CE  
677  N  NZ  . LYS A 87  ? 0.4775 0.3750 0.5498 -0.0418 0.0758  0.0137  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A NZ  
678  N  N   . ALA A 88  ? 0.2019 0.3804 0.5115 0.0299  -0.0807 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A N   
679  C  CA  . ALA A 88  ? 0.2301 0.4393 0.4926 0.0867  -0.0544 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A CA  
680  C  C   . ALA A 88  ? 0.2624 0.4909 0.4811 0.0478  -0.0521 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A C   
681  O  O   . ALA A 88  ? 0.3143 0.5356 0.3727 0.1197  -0.0566 -0.1794 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A O   
682  C  CB  . ALA A 88  ? 0.3879 0.3607 0.4726 0.1405  -0.1384 0.0503  ? ? ? ? ? ? 88   ALA A CB  
683  N  N   . LEU A 89  ? 0.3273 0.4257 0.4943 0.1099  0.0056  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A N   
684  C  CA  . LEU A 89  ? 0.3172 0.3886 0.4535 0.0848  -0.0171 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CA  
685  C  C   . LEU A 89  ? 0.3924 0.3936 0.4480 0.0510  0.0055  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A C   
686  O  O   . LEU A 89  ? 0.3660 0.4283 0.6237 0.0418  0.0777  -0.1749 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A O   
687  C  CB  . LEU A 89  ? 0.3394 0.4173 0.4695 0.1920  -0.0391 -0.1928 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CB  
688  C  CG  . LEU A 89  ? 0.4382 0.4415 0.4558 0.2206  -0.0310 -0.1280 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CG  
689  C  CD1 . LEU A 89  ? 0.2774 0.4561 0.5600 -0.0502 0.0834  -0.2952 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CD1 
690  C  CD2 . LEU A 89  ? 0.5472 0.7574 0.5241 0.1720  -0.3019 -0.2864 ? ? ? ? ? ? 89   LEU A CD2 
691  N  N   . GLY A 90  ? 0.2649 0.3862 0.3658 0.0980  -0.1097 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A N   
692  C  CA  . GLY A 90  ? 0.3383 0.4281 0.4416 0.0465  -0.0807 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A CA  
693  C  C   . GLY A 90  ? 0.3410 0.4344 0.4477 -0.0504 -0.1166 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A C   
694  O  O   . GLY A 90  ? 0.2665 0.4229 0.3487 -0.0075 0.0095  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 90   GLY A O   
695  N  N   . VAL A 91  ? 0.3649 0.4328 0.3781 -0.0194 -0.1078 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A N   
696  C  CA  . VAL A 91  ? 0.2814 0.4082 0.3385 -0.0220 -0.0593 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CA  
697  C  C   . VAL A 91  ? 0.3565 0.4418 0.3013 -0.0266 -0.0513 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A C   
698  O  O   . VAL A 91  ? 0.3112 0.5370 0.3339 -0.0856 0.0081  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A O   
699  C  CB  . VAL A 91  ? 0.2792 0.4251 0.2412 -0.0473 -0.0150 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CB  
700  C  CG1 . VAL A 91  ? 0.2227 0.4133 0.2435 0.0179  -0.0319 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CG1 
701  C  CG2 . VAL A 91  ? 0.2557 0.3119 0.1939 0.0115  -0.0431 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CG2 
702  N  N   . GLU A 92  ? 0.2732 0.4740 0.3195 0.1042  -0.0759 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A N   
703  C  CA  . GLU A 92  ? 0.2603 0.4585 0.2120 0.0316  -0.0796 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CA  
704  C  C   . GLU A 92  ? 0.2746 0.3865 0.2557 0.0265  -0.0383 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A C   
705  O  O   . GLU A 92  ? 0.2445 0.3263 0.2703 0.0265  -0.0345 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A O   
706  C  CB  . GLU A 92  ? 0.3950 0.4419 0.3092 -0.1124 -0.0488 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CB  
707  C  CG  . GLU A 92  ? 0.4600 0.3599 0.3571 -0.1603 0.0174  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CG  
708  C  CD  . GLU A 92  ? 0.5460 0.4301 0.4247 -0.1546 0.0473  0.0215  ? ? ? ? ? ? 92   GLU A CD  
709  O  OE1 . GLU A 92  ? 0.6827 0.5584 0.6206 -0.1180 0.3193  0.1242  ? ? ? ? ? ? 92   GLU A OE1 
710  O  OE2 . GLU A 92  ? 0.6555 0.4570 0.3989 -0.0910 0.1285  0.1136  ? ? ? ? ? ? 92   GLU A OE2 
711  N  N   . MET A 93  ? 0.2978 0.5779 0.2551 0.0896  -0.0411 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 93   MET A N   
712  C  CA  . MET A 93  ? 0.3016 0.5619 0.1989 0.0567  -0.0519 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 93   MET A CA  
713  C  C   . MET A 93  ? 0.3282 0.5440 0.2134 -0.0035 0.0052  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 93   MET A C   
714  O  O   . MET A 93  ? 0.3040 0.5750 0.2693 -0.0948 0.0335  -0.1730 ? ? ? ? ? ? 93   MET A O   
715  C  CB  . MET A 93  ? 0.2066 0.5615 0.4033 0.0602  -0.0977 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 93   MET A CB  
716  C  CG  . MET A 93  ? 0.2665 0.5608 0.2490 0.1118  -0.0467 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 93   MET A CG  
717  S  SD  . MET A 93  ? 0.8060 0.6063 1.0944 -0.0225 0.2026  0.3282  ? ? ? ? ? ? 93   MET A SD  
718  C  CE  . MET A 93  ? 0.1746 0.6903 0.7374 0.0839  -0.0255 0.4610  ? ? ? ? ? ? 93   MET A CE  
719  N  N   . LYS A 94  ? 0.4226 0.3376 0.2040 0.0202  -0.0293 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A N   
720  C  CA  . LYS A 94  ? 0.4931 0.3871 0.3747 0.0298  0.0815  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CA  
721  C  C   . LYS A 94  ? 0.3776 0.4297 0.3744 -0.0284 0.0780  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A C   
722  O  O   . LYS A 94  ? 0.5156 0.7490 0.4514 -0.2255 0.0468  -0.1868 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A O   
723  C  CB  . LYS A 94  ? 0.5050 0.3726 0.3891 0.0658  0.0535  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CB  
724  C  CG  . LYS A 94  ? 0.4589 0.4866 0.4846 0.0357  0.0431  0.0217  ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CG  
725  C  CD  . LYS A 94  ? 0.5150 0.3627 0.5109 0.0102  0.0490  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CD  
726  C  CE  . LYS A 94  ? 0.4432 0.5120 0.4769 -0.0743 -0.0110 0.0304  ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CE  
727  N  NZ  . LYS A 94  ? 0.4612 0.4749 0.3685 -0.0696 0.0350  -0.1566 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A NZ  
728  N  N   . PRO A 95  ? 0.3827 0.4478 0.3808 -0.0953 0.0714  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A N   
729  C  CA  . PRO A 95  ? 0.3771 0.3439 0.3707 -0.0458 0.1210  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CA  
730  C  C   . PRO A 95  ? 0.3477 0.3310 0.3168 -0.0286 0.0483  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A C   
731  O  O   . PRO A 95  ? 0.3904 0.3578 0.2533 0.0243  0.0343  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A O   
732  C  CB  . PRO A 95  ? 0.3474 0.3769 0.4340 0.0444  0.0303  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CB  
733  C  CG  . PRO A 95  ? 0.3933 0.4097 0.4218 -0.0495 0.0508  -0.1359 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CG  
734  C  CD  . PRO A 95  ? 0.4430 0.4157 0.4259 -0.1364 0.0650  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 95   PRO A CD  
735  N  N   . GLU A 96  ? 0.2903 0.3668 0.2157 -0.0031 -0.0104 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A N   
736  C  CA  . GLU A 96  ? 0.2975 0.3475 0.2474 0.0045  -0.0020 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CA  
737  C  C   . GLU A 96  ? 0.3747 0.4003 0.2811 0.0488  -0.0183 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A C   
738  O  O   . GLU A 96  ? 0.4132 0.3719 0.2430 0.0176  -0.0263 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A O   
739  C  CB  . GLU A 96  ? 0.2761 0.3348 0.3047 0.0518  0.0511  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CB  
740  C  CG  . GLU A 96  ? 0.2787 0.3288 0.2596 0.0615  0.0750  0.0431  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CG  
741  C  CD  . GLU A 96  ? 0.2854 0.3336 0.2874 0.0581  0.0163  0.0812  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CD  
742  O  OE1 . GLU A 96  ? 0.4766 0.2542 0.1804 0.0245  -0.0249 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A OE1 
743  O  OE2 . GLU A 96  ? 0.3815 0.2885 0.2843 0.0292  -0.0332 0.0580  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A OE2 
744  N  N   . ARG A 97  ? 0.3733 0.3721 0.2812 0.0329  0.0389  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A N   
745  C  CA  . ARG A 97  ? 0.3822 0.3279 0.2868 0.0057  0.0746  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CA  
746  C  C   . ARG A 97  ? 0.4045 0.3643 0.2611 0.0151  0.0462  0.0027  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A C   
747  O  O   . ARG A 97  ? 0.4033 0.3288 0.1737 0.0389  0.0288  0.0368  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A O   
748  C  CB  . ARG A 97  ? 0.5091 0.3590 0.2922 0.0629  0.1321  0.0116  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CB  
749  C  CG  . ARG A 97  ? 0.5880 0.4415 0.4870 0.0160  0.2106  0.1195  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CG  
750  C  CD  . ARG A 97  ? 0.4968 0.4946 0.6207 0.0374  0.1517  0.1417  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CD  
751  N  NE  . ARG A 97  ? 0.5692 0.5538 0.6517 -0.0388 0.1766  0.1270  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A NE  
752  C  CZ  . ARG A 97  ? 0.6580 0.5737 0.6788 0.0436  0.3120  0.1755  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A CZ  
753  N  NH1 . ARG A 97  ? 0.4096 0.6422 1.1322 0.0916  0.3447  0.1444  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A NH1 
754  N  NH2 . ARG A 97  ? 0.8440 0.6823 0.5083 -0.2012 0.2493  0.0562  ? ? ? ? ? ? 97   ARG A NH2 
755  N  N   . PRO A 98  ? 0.3370 0.2922 0.2590 0.0304  0.0277  0.0255  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A N   
756  C  CA  . PRO A 98  ? 0.2813 0.2674 0.2909 0.0503  0.0424  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CA  
757  C  C   . PRO A 98  ? 0.3332 0.2690 0.1693 0.0362  0.0228  0.0618  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A C   
758  O  O   . PRO A 98  ? 0.5645 0.2916 0.1688 0.0373  -0.0105 0.0651  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A O   
759  C  CB  . PRO A 98  ? 0.3884 0.3328 0.3009 -0.0367 0.0573  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CB  
760  C  CG  . PRO A 98  ? 0.3650 0.3193 0.3318 0.0062  0.0156  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CG  
761  C  CD  . PRO A 98  ? 0.3157 0.3245 0.3406 0.0056  0.0289  0.0050  ? ? ? ? ? ? 98   PRO A CD  
762  N  N   . ARG A 99  ? 0.3468 0.2672 0.1328 -0.0238 0.0079  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A N   
763  C  CA  . ARG A 99  ? 0.3348 0.3135 0.1247 0.0305  0.0060  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CA  
764  C  C   . ARG A 99  ? 0.3077 0.4311 0.1404 0.0440  -0.0090 0.0612  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A C   
765  O  O   . ARG A 99  ? 0.3310 0.3138 0.1595 0.0109  -0.0314 0.0316  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A O   
766  C  CB  . ARG A 99  ? 0.3697 0.3164 0.1479 0.0408  -0.0602 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CB  
767  C  CG  . ARG A 99  ? 0.3349 0.3078 0.1554 0.0344  -0.0280 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CG  
768  C  CD  . ARG A 99  ? 0.4055 0.3217 0.1555 0.0447  0.0198  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CD  
769  N  NE  . ARG A 99  ? 0.3409 0.3119 0.2641 0.0500  0.0475  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NE  
770  C  CZ  . ARG A 99  ? 0.3188 0.3022 0.2906 0.0497  0.0290  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CZ  
771  N  NH1 . ARG A 99  ? 0.3189 0.3729 0.1996 0.0447  0.0239  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH1 
772  N  NH2 . ARG A 99  ? 0.3567 0.3263 0.1901 0.0397  0.0074  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH2 
773  N  N   . VAL A 100 ? 0.3087 0.5101 0.2819 0.0489  -0.0135 0.1429  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A N   
774  C  CA  . VAL A 100 ? 0.2808 0.4514 0.3146 0.0487  -0.0292 0.1564  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CA  
775  C  C   . VAL A 100 ? 0.2983 0.4923 0.3182 0.0520  -0.0125 0.0758  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A C   
776  O  O   . VAL A 100 ? 0.2867 0.5423 0.3038 0.0998  -0.0124 0.0951  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A O   
777  C  CB  . VAL A 100 ? 0.3282 0.5084 0.2912 0.0991  -0.0545 0.0750  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CB  
778  C  CG1 . VAL A 100 ? 0.5431 0.4515 0.2674 0.0338  0.0822  0.1260  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CG1 
779  C  CG2 . VAL A 100 ? 0.4087 0.4975 0.1940 0.1724  0.0269  0.1736  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CG2 
780  N  N   . GLN A 101 ? 0.3165 0.4385 0.2031 0.0053  -0.0973 0.0716  ? ? ? ? ? ? 101  GLN A N   
781  C  CA  . GLN A 101 ? 0.2534 0.5274 0.2813 0.0087  -0.0590 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CA  
782  C  C   . GLN A 101 ? 0.3241 0.5060 0.3111 0.0485  -0.1041 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A C   
783  O  O   . GLN A 101 ? 0.4005 0.6351 0.2892 0.1954  -0.0326 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A O   
784  C  CB  . GLN A 101 ? 0.2709 0.5814 0.2998 -0.1107 -0.0596 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CB  
785  C  CG  . GLN A 101 ? 0.3207 0.5216 0.3622 -0.0629 -0.0561 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CG  
786  C  CD  . GLN A 101 ? 0.5616 0.6160 0.3930 0.0994  -0.0948 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A CD  
787  O  OE1 . GLN A 101 ? 0.5944 0.9961 0.5155 0.3337  -0.1366 -0.2727 ? ? ? ? ? ? 101  GLN A OE1 
788  N  NE2 . GLN A 101 ? 0.5030 0.5811 0.4641 -0.0615 -0.1032 0.0818  ? ? ? ? ? ? 101  GLN A NE2 
789  N  N   . GLY A 102 ? 0.4942 0.4786 0.2352 -0.0877 -0.0752 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 102  GLY A N   
790  C  CA  . GLY A 102 ? 0.4084 0.5355 0.1840 -0.0747 -0.0112 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 102  GLY A CA  
791  C  C   . GLY A 102 ? 0.4201 0.5624 0.2607 0.0198  0.0192  0.0585  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A C   
792  O  O   . GLY A 102 ? 0.4581 0.5005 0.2883 0.1468  0.0345  0.0290  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A O   
793  N  N   . GLU A 103 ? 0.4126 0.5176 0.2622 0.0456  0.0896  0.0317  ? ? ? ? ? ? 103  GLU A N   
794  C  CA  . GLU A 103 ? 0.4298 0.3974 0.2465 0.1038  0.0862  0.0191  ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CA  
795  C  C   . GLU A 103 ? 0.3146 0.5058 0.1992 0.1656  -0.0297 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A C   
796  O  O   . GLU A 103 ? 0.6067 0.4678 0.2532 0.2278  0.0239  0.0456  ? ? ? ? ? ? 103  GLU A O   
797  C  CB  . GLU A 103 ? 0.5670 0.3844 0.3022 0.0544  0.0222  0.0637  ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CB  
798  C  CG  . GLU A 103 ? 0.6911 0.4536 0.3792 -0.0093 0.0849  0.0850  ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CG  
799  C  CD  . GLU A 103 ? 0.7507 0.5267 0.4477 -0.0925 0.0502  0.1335  ? ? ? ? ? ? 103  GLU A CD  
800  O  OE1 . GLU A 103 ? 0.8145 0.4222 0.6447 0.2156  -0.1347 0.1043  ? ? ? ? ? ? 103  GLU A OE1 
801  O  OE2 . GLU A 103 ? 0.9622 0.7874 0.5619 -0.2807 0.3253  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 103  GLU A OE2 
802  N  N   . GLY A 104 ? 0.2544 0.6020 0.1758 0.0985  0.0969  0.0470  ? ? ? ? ? ? 104  GLY A N   
803  C  CA  . GLY A 104 ? 0.2214 0.4695 0.1396 0.0199  0.0586  0.0604  ? ? ? ? ? ? 104  GLY A CA  
804  C  C   . GLY A 104 ? 0.2103 0.3594 0.1907 0.0508  0.0499  0.0370  ? ? ? ? ? ? 104  GLY A C   
805  O  O   . GLY A 104 ? 0.2488 0.3602 0.2646 0.0536  0.0384  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 104  GLY A O   
806  N  N   . ARG A 105 ? 0.2460 0.3675 0.1861 0.0672  0.0524  0.0046  ? ? ? ? ? ? 105  ARG A N   
807  C  CA  . ARG A 105 ? 0.2300 0.3952 0.1669 0.0761  0.0361  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CA  
808  C  C   . ARG A 105 ? 0.2566 0.3053 0.1661 0.0199  0.0403  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A C   
809  O  O   . ARG A 105 ? 0.3785 0.2636 0.1846 0.0421  -0.0064 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A O   
810  C  CB  . ARG A 105 ? 0.2555 0.4012 0.1677 0.0372  -0.0126 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CB  
811  C  CG  . ARG A 105 ? 0.3211 0.3752 0.1895 0.0389  0.0213  0.0082  ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CG  
812  C  CD  . ARG A 105 ? 0.2827 0.3234 0.1853 -0.0023 0.0440  0.0045  ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CD  
813  N  NE  . ARG A 105 ? 0.2728 0.2670 0.1829 0.0129  0.0616  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NE  
814  C  CZ  . ARG A 105 ? 0.3026 0.3330 0.1965 0.0349  0.0376  0.0023  ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CZ  
815  N  NH1 . ARG A 105 ? 0.4481 0.3050 0.1467 0.0454  -0.0195 0.0157  ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH1 
816  N  NH2 . ARG A 105 ? 0.3312 0.4780 0.2151 0.0253  -0.0634 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH2 
817  N  N   . SER A 106 ? 0.2368 0.3835 0.2620 0.0093  0.0608  0.0080  ? ? ? ? ? ? 106  SER A N   
818  C  CA  . SER A 106 ? 0.2082 0.3466 0.2034 -0.0265 0.0030  0.0190  ? ? ? ? ? ? 106  SER A CA  
819  C  C   . SER A 106 ? 0.2105 0.3156 0.1322 -0.0229 -0.0009 0.0024  ? ? ? ? ? ? 106  SER A C   
820  O  O   . SER A 106 ? 0.2660 0.3072 0.2269 -0.0175 -0.0231 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 106  SER A O   
821  C  CB  . SER A 106 ? 0.2223 0.3306 0.2279 0.0489  0.0002  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 106  SER A CB  
822  O  OG  . SER A 106 ? 0.2510 0.2850 0.1810 -0.0081 0.0068  0.0129  ? ? ? ? ? ? 106  SER A OG  
823  N  N   . ILE A 107 ? 0.2267 0.2945 0.1884 -0.0500 0.0385  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A N   
824  C  CA  . ILE A 107 ? 0.2183 0.3619 0.2077 -0.0042 0.0155  0.0150  ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CA  
825  C  C   . ILE A 107 ? 0.1488 0.3350 0.1737 0.0104  0.0218  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A C   
826  O  O   . ILE A 107 ? 0.3406 0.3504 0.1994 -0.0312 -0.0578 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A O   
827  C  CB  . ILE A 107 ? 0.2358 0.3257 0.2722 -0.0333 -0.0364 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CB  
828  C  CG1 . ILE A 107 ? 0.2649 0.3366 0.2924 0.0039  0.0287  0.0013  ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CG1 
829  C  CG2 . ILE A 107 ? 0.2376 0.2957 0.3401 -0.0263 -0.0495 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CG2 
830  C  CD1 . ILE A 107 ? 0.2736 0.3092 0.2560 -0.0167 -0.1218 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 107  ILE A CD1 
831  N  N   . TYR A 108 ? 0.2703 0.2821 0.1615 0.0071  -0.0194 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A N   
832  C  CA  . TYR A 108 ? 0.2894 0.2659 0.1839 0.0334  -0.0171 0.0279  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CA  
833  C  C   . TYR A 108 ? 0.2889 0.2157 0.1948 0.0084  -0.0036 0.0181  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A C   
834  O  O   . TYR A 108 ? 0.2559 0.3604 0.2068 -0.0531 0.0201  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A O   
835  C  CB  . TYR A 108 ? 0.3052 0.2798 0.1838 0.0501  -0.0365 0.0143  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CB  
836  C  CG  . TYR A 108 ? 0.2782 0.2244 0.2161 0.0042  -0.0258 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CG  
837  C  CD1 . TYR A 108 ? 0.2994 0.2913 0.2326 -0.0075 -0.0034 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CD1 
838  C  CD2 . TYR A 108 ? 0.2068 0.2126 0.2297 -0.0292 -0.0388 0.0060  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CD2 
839  C  CE1 . TYR A 108 ? 0.3222 0.3553 0.3574 0.0657  0.0415  0.0218  ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CE1 
840  C  CE2 . TYR A 108 ? 0.1920 0.2054 0.3261 -0.0524 -0.0490 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CE2 
841  C  CZ  . TYR A 108 ? 0.2284 0.2848 0.3436 0.0352  -0.0338 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A CZ  
842  O  OH  . TYR A 108 ? 0.2041 0.3364 0.5579 0.0152  -0.0510 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 108  TYR A OH  
843  N  N   . PHE A 109 ? 0.2851 0.2565 0.2054 -0.0157 0.0032  0.0014  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A N   
844  C  CA  . PHE A 109 ? 0.2833 0.2926 0.2528 -0.0091 0.0291  0.0292  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CA  
845  C  C   . PHE A 109 ? 0.2420 0.3401 0.2339 -0.0185 -0.0065 0.0354  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A C   
846  O  O   . PHE A 109 ? 0.2933 0.2359 0.2942 0.0290  -0.0608 0.0786  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A O   
847  C  CB  . PHE A 109 ? 0.2630 0.2891 0.1942 -0.0212 -0.0579 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CB  
848  C  CG  . PHE A 109 ? 0.2226 0.3116 0.1505 -0.0297 -0.0101 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CG  
849  C  CD1 . PHE A 109 ? 0.1982 0.2503 0.1697 0.0116  -0.0446 0.0152  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CD1 
850  C  CD2 . PHE A 109 ? 0.2125 0.2870 0.1529 0.0001  -0.0245 0.0349  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CD2 
851  C  CE1 . PHE A 109 ? 0.1789 0.2376 0.2641 -0.0061 -0.0208 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CE1 
852  C  CE2 . PHE A 109 ? 0.2079 0.2517 0.2124 0.0027  -0.0109 0.0217  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CE2 
853  C  CZ  . PHE A 109 ? 0.2053 0.2820 0.2694 -0.0105 0.0207  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CZ  
854  N  N   . TYR A 110 ? 0.2420 0.3494 0.2672 0.0060  0.0269  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A N   
855  C  CA  . TYR A 110 ? 0.2110 0.3105 0.2536 -0.0211 0.0102  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CA  
856  C  C   . TYR A 110 ? 0.2974 0.3220 0.2068 0.0455  -0.0236 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A C   
857  O  O   . TYR A 110 ? 0.2831 0.3612 0.2067 0.0334  -0.0270 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A O   
858  C  CB  . TYR A 110 ? 0.1979 0.3400 0.3070 -0.0314 -0.0457 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CB  
859  C  CG  . TYR A 110 ? 0.2802 0.3226 0.2949 -0.0699 -0.0407 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CG  
860  C  CD1 . TYR A 110 ? 0.3274 0.3158 0.2928 -0.1381 0.0336  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CD1 
861  C  CD2 . TYR A 110 ? 0.2913 0.3100 0.2937 -0.0116 0.0171  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CD2 
862  C  CE1 . TYR A 110 ? 0.3749 0.3864 0.3104 -0.0729 0.0853  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CE1 
863  C  CE2 . TYR A 110 ? 0.3826 0.2659 0.3079 -0.0755 -0.0112 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CE2 
864  C  CZ  . TYR A 110 ? 0.2775 0.3695 0.3039 -0.0611 0.0817  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A CZ  
865  O  OH  . TYR A 110 ? 0.3049 0.4536 0.2956 0.0062  -0.0324 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 110  TYR A OH  
866  N  N   . ASP A 111 ? 0.2274 0.3344 0.2070 0.0405  -0.0069 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A N   
867  C  CA  . ASP A 111 ? 0.2533 0.2793 0.2632 -0.0124 0.0517  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CA  
868  C  C   . ASP A 111 ? 0.2239 0.3158 0.3382 0.0215  0.0042  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A C   
869  O  O   . ASP A 111 ? 0.3630 0.3480 0.2430 -0.0629 -0.0492 0.0178  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A O   
870  C  CB  . ASP A 111 ? 0.3142 0.2678 0.2997 -0.0721 0.0313  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CB  
871  C  CG  . ASP A 111 ? 0.2646 0.2988 0.2755 -0.0419 -0.0038 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CG  
872  O  OD1 . ASP A 111 ? 0.2948 0.2675 0.2857 -0.0300 0.0351  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD1 
873  O  OD2 . ASP A 111 ? 0.2075 0.2690 0.1747 0.0244  -0.0284 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD2 
874  N  N   . PHE A 112 ? 0.2015 0.3535 0.2385 0.0779  -0.0126 0.0590  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A N   
875  C  CA  . PHE A 112 ? 0.1783 0.3977 0.3129 0.0977  -0.0502 0.0509  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CA  
876  C  C   . PHE A 112 ? 0.2136 0.3872 0.2797 0.0018  -0.0302 0.0190  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A C   
877  O  O   . PHE A 112 ? 0.2824 0.5819 0.2978 -0.0858 0.0489  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A O   
878  C  CB  . PHE A 112 ? 0.1828 0.3808 0.2444 0.0232  0.0086  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CB  
879  C  CG  . PHE A 112 ? 0.2266 0.3268 0.2491 0.0742  -0.0164 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CG  
880  C  CD1 . PHE A 112 ? 0.3543 0.3673 0.1999 0.0037  -0.0710 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD1 
881  C  CD2 . PHE A 112 ? 0.1765 0.3488 0.2533 0.0069  -0.0140 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD2 
882  C  CE1 . PHE A 112 ? 0.2897 0.3610 0.2709 0.0462  -0.0445 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE1 
883  C  CE2 . PHE A 112 ? 0.2218 0.3993 0.2253 0.0219  0.0305  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE2 
884  C  CZ  . PHE A 112 ? 0.2743 0.3706 0.2191 0.0365  -0.0054 0.0172  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CZ  
885  N  N   . ASP A 113 ? 0.3138 0.3260 0.2418 0.0826  -0.0482 0.0217  ? ? ? ? ? ? 113  ASP A N   
886  C  CA  . ASP A 113 ? 0.2220 0.2984 0.2134 0.0066  0.0290  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A CA  
887  C  C   . ASP A 113 ? 0.3371 0.2354 0.2307 0.0313  -0.0515 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A C   
888  O  O   . ASP A 113 ? 0.2738 0.2850 0.2874 -0.0213 -0.0373 0.0379  ? ? ? ? ? ? 113  ASP A O   
889  C  CB  . ASP A 113 ? 0.2122 0.2559 0.2106 0.0173  0.0456  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A CB  
890  C  CG  . ASP A 113 ? 0.1797 0.2851 0.2238 0.0383  -0.0180 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A CG  
891  O  OD1 . ASP A 113 ? 0.2322 0.3184 0.3155 0.0345  0.0704  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 113  ASP A OD1 
892  O  OD2 . ASP A 113 ? 0.2399 0.3021 0.3158 0.0746  0.0251  0.0415  ? ? ? ? ? ? 113  ASP A OD2 
893  N  N   . ASN A 114 ? 0.2527 0.3167 0.2582 -0.0296 0.0125  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A N   
894  C  CA  . ASN A 114 ? 0.2549 0.2965 0.2582 -0.0417 0.0196  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CA  
895  C  C   . ASN A 114 ? 0.2716 0.2686 0.1724 -0.0337 -0.0119 0.0489  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A C   
896  O  O   . ASN A 114 ? 0.2828 0.2714 0.2822 -0.0165 0.0332  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A O   
897  C  CB  . ASN A 114 ? 0.3114 0.3062 0.3497 -0.0802 0.0018  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CB  
898  C  CG  . ASN A 114 ? 0.2800 0.3404 0.3863 -0.0806 -0.0241 0.0030  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CG  
899  O  OD1 . ASN A 114 ? 0.4843 0.4910 0.4617 -0.2628 -0.1024 0.0633  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A OD1 
900  N  ND2 . ASN A 114 ? 0.3392 0.4000 0.4637 -0.0096 -0.0537 0.0528  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A ND2 
901  N  N   . HIS A 115 ? 0.2269 0.2750 0.2818 -0.0203 0.0022  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A N   
902  C  CA  . HIS A 115 ? 0.2109 0.2458 0.2372 0.0162  0.0054  0.0001  ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CA  
903  C  C   . HIS A 115 ? 0.2013 0.2965 0.2151 0.0467  -0.0208 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A C   
904  O  O   . HIS A 115 ? 0.2140 0.2812 0.2738 0.0122  0.0175  0.0412  ? ? ? ? ? ? 115  HIS A O   
905  C  CB  . HIS A 115 ? 0.1920 0.2656 0.2463 -0.0258 0.0537  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CB  
906  C  CG  . HIS A 115 ? 0.2198 0.2501 0.2423 -0.0134 0.0465  0.0062  ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CG  
907  N  ND1 . HIS A 115 ? 0.2674 0.2801 0.1942 0.0173  0.0550  0.0103  ? ? ? ? ? ? 115  HIS A ND1 
908  C  CD2 . HIS A 115 ? 0.3133 0.2109 0.2498 0.0100  0.0045  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CD2 
909  C  CE1 . HIS A 115 ? 0.2663 0.3395 0.1576 0.0274  -0.0303 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A CE1 
910  N  NE2 . HIS A 115 ? 0.3293 0.2549 0.2299 0.0374  -0.0020 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 115  HIS A NE2 
911  N  N   . LEU A 116 ? 0.1542 0.2816 0.2479 -0.0036 0.0032  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   
912  C  CA  . LEU A 116 ? 0.2047 0.2460 0.1911 -0.0147 -0.0185 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  
913  C  C   . LEU A 116 ? 0.2181 0.2700 0.1709 -0.0321 -0.0381 0.0423  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   
914  O  O   . LEU A 116 ? 0.2335 0.2260 0.1479 -0.0150 -0.0344 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   
915  C  CB  . LEU A 116 ? 0.2516 0.2554 0.1749 0.0229  0.0002  0.0203  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  
916  C  CG  . LEU A 116 ? 0.3076 0.2579 0.1384 0.0554  -0.0206 0.0251  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  
917  C  CD1 . LEU A 116 ? 0.2277 0.2379 0.1796 -0.0017 -0.0387 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 
918  C  CD2 . LEU A 116 ? 0.2529 0.2567 0.2131 0.0422  0.0120  0.0239  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 
919  N  N   . PHE A 117 ? 0.1865 0.2596 0.1891 0.0374  0.0106  0.0567  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A N   
920  C  CA  . PHE A 117 ? 0.2018 0.2543 0.1919 0.0286  0.0109  0.0597  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CA  
921  C  C   . PHE A 117 ? 0.1787 0.2388 0.1980 0.0097  0.0091  0.0113  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A C   
922  O  O   . PHE A 117 ? 0.2523 0.2329 0.2180 -0.0146 0.0002  0.0044  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A O   
923  C  CB  . PHE A 117 ? 0.2696 0.2597 0.1327 0.0449  0.0152  0.0231  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CB  
924  C  CG  . PHE A 117 ? 0.2411 0.2471 0.1134 -0.0288 0.0140  0.0472  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CG  
925  C  CD1 . PHE A 117 ? 0.2250 0.2426 0.1790 0.0058  0.0234  0.0146  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CD1 
926  C  CD2 . PHE A 117 ? 0.2501 0.2448 0.1725 -0.0080 0.0031  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CD2 
927  C  CE1 . PHE A 117 ? 0.2011 0.2336 0.1803 0.0112  0.0130  0.0046  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CE1 
928  C  CE2 . PHE A 117 ? 0.2213 0.2438 0.1675 -0.0064 -0.0058 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CE2 
929  C  CZ  . PHE A 117 ? 0.2120 0.2796 0.1616 0.0107  -0.0211 0.0482  ? ? ? ? ? ? 117  PHE A CZ  
930  N  N   . GLU A 118 ? 0.1838 0.2445 0.2228 0.0023  0.0133  0.0319  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A N   
931  C  CA  . GLU A 118 ? 0.1835 0.2403 0.2024 -0.0066 0.0000  0.0276  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CA  
932  C  C   . GLU A 118 ? 0.2130 0.2516 0.1921 -0.0266 0.0034  0.0139  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A C   
933  O  O   . GLU A 118 ? 0.2546 0.2186 0.1697 -0.0156 0.0010  0.0322  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A O   
934  C  CB  . GLU A 118 ? 0.1849 0.2675 0.2095 0.0069  0.0250  0.0436  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CB  
935  C  CG  . GLU A 118 ? 0.2644 0.3098 0.1421 0.0717  0.0143  0.0549  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CG  
936  C  CD  . GLU A 118 ? 0.1999 0.3193 0.1579 0.0378  0.0040  0.0426  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CD  
937  O  OE1 . GLU A 118 ? 0.2023 0.2096 0.1661 0.0307  0.0292  0.0273  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE1 
938  O  OE2 . GLU A 118 ? 0.2559 0.2844 0.1249 0.0374  -0.0015 0.0101  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE2 
939  N  N   . LEU A 119 ? 0.2579 0.2233 0.1775 -0.0318 -0.0268 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N   
940  C  CA  . LEU A 119 ? 0.2455 0.2099 0.2088 0.0015  -0.0113 0.0237  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA  
941  C  C   . LEU A 119 ? 0.2248 0.1930 0.1952 0.0007  -0.0412 0.0017  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C   
942  O  O   . LEU A 119 ? 0.2736 0.2930 0.1900 -0.0076 -0.0580 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O   
943  C  CB  . LEU A 119 ? 0.2087 0.2609 0.2044 0.0130  -0.0096 0.0293  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB  
944  C  CG  . LEU A 119 ? 0.2014 0.2415 0.2218 -0.0163 -0.0008 0.0048  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG  
945  C  CD1 . LEU A 119 ? 0.2646 0.3178 0.1797 0.0609  0.0002  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1 
946  C  CD2 . LEU A 119 ? 0.1795 0.2794 0.2494 0.0012  -0.0162 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2 
947  N  N   . HIS A 120 ? 0.2293 0.2648 0.1868 -0.0080 -0.0382 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A N   
948  C  CA  . HIS A 120 ? 0.2227 0.3077 0.1850 -0.0026 -0.0170 0.0110  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CA  
949  C  C   . HIS A 120 ? 0.2284 0.2824 0.1602 0.0106  -0.0455 0.0234  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A C   
950  O  O   . HIS A 120 ? 0.2180 0.3016 0.1583 0.0073  -0.0041 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A O   
951  C  CB  . HIS A 120 ? 0.2727 0.3149 0.2272 0.0409  0.0179  0.0586  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CB  
952  C  CG  . HIS A 120 ? 0.2417 0.3499 0.1691 0.0255  -0.0522 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CG  
953  N  ND1 . HIS A 120 ? 0.2410 0.3501 0.2057 0.0192  -0.0105 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A ND1 
954  C  CD2 . HIS A 120 ? 0.2648 0.3427 0.1547 0.0401  -0.0160 0.0224  ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CD2 
955  C  CE1 . HIS A 120 ? 0.2228 0.3434 0.2197 0.0010  -0.0089 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A CE1 
956  N  NE2 . HIS A 120 ? 0.2641 0.3300 0.1942 0.0181  0.0052  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 120  HIS A NE2 
957  N  N   . ALA A 121 ? 0.1956 0.3187 0.1642 -0.0072 -0.0258 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   
958  C  CA  . ALA A 121 ? 0.2055 0.3897 0.2165 -0.0159 -0.0166 0.0389  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  
959  C  C   . ALA A 121 ? 0.2178 0.2903 0.2499 -0.0499 0.0193  0.0672  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   
960  O  O   . ALA A 121 ? 0.2592 0.3138 0.2252 -0.0741 -0.0433 0.0402  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   
961  C  CB  . ALA A 121 ? 0.2951 0.2493 0.2274 -0.0435 -0.0587 0.0026  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  
962  N  N   . GLY A 122 ? 0.2201 0.2384 0.3570 -0.0357 0.0630  0.0506  ? ? ? ? ? ? 122  GLY A N   
963  C  CA  . GLY A 122 ? 0.2150 0.3280 0.2433 0.0006  0.0040  0.0422  ? ? ? ? ? ? 122  GLY A CA  
964  C  C   . GLY A 122 ? 0.2612 0.3564 0.1760 0.0208  0.0177  0.0252  ? ? ? ? ? ? 122  GLY A C   
965  O  O   . GLY A 122 ? 0.3137 0.4320 0.1693 -0.0492 0.0056  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 122  GLY A O   
966  N  N   . THR A 123 ? 0.2551 0.3372 0.1941 0.0187  -0.0094 0.0160  ? ? ? ? ? ? 123  THR A N   
967  C  CA  . THR A 123 ? 0.2624 0.3711 0.2078 0.0328  0.0370  0.0826  ? ? ? ? ? ? 123  THR A CA  
968  C  C   . THR A 123 ? 0.1457 0.3662 0.2139 0.0020  -0.0021 0.0484  ? ? ? ? ? ? 123  THR A C   
969  O  O   . THR A 123 ? 0.2136 0.2452 0.3743 0.0166  -0.0202 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 123  THR A O   
970  C  CB  . THR A 123 ? 0.2817 0.4358 0.1529 0.0733  0.0046  0.0632  ? ? ? ? ? ? 123  THR A CB  
971  O  OG1 . THR A 123 ? 0.3029 0.5068 0.2498 0.1194  0.0782  0.1182  ? ? ? ? ? ? 123  THR A OG1 
972  C  CG2 . THR A 123 ? 0.2472 0.3848 0.1792 0.0306  -0.0343 0.0193  ? ? ? ? ? ? 123  THR A CG2 
973  N  N   . LEU A 124 ? 0.2578 0.3011 0.1831 0.0457  0.0115  0.0428  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A N   
974  C  CA  . LEU A 124 ? 0.3074 0.3147 0.1650 -0.0412 0.0417  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CA  
975  C  C   . LEU A 124 ? 0.2254 0.2999 0.2301 -0.0036 -0.0280 0.0159  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A C   
976  O  O   . LEU A 124 ? 0.2145 0.3973 0.1844 0.0115  0.0154  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A O   
977  C  CB  . LEU A 124 ? 0.2320 0.3087 0.1712 0.0324  0.0200  0.0092  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CB  
978  C  CG  . LEU A 124 ? 0.1493 0.3784 0.1907 -0.0326 -0.0103 0.0269  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CG  
979  C  CD1 . LEU A 124 ? 0.2074 0.3935 0.2263 0.0353  0.0264  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD1 
980  C  CD2 . LEU A 124 ? 0.3365 0.2821 0.2115 0.0037  -0.0956 0.0528  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD2 
981  N  N   . GLU A 125 ? 0.2186 0.3037 0.2117 -0.0104 0.0333  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   
982  C  CA  . GLU A 125 ? 0.2165 0.3054 0.1593 -0.0027 -0.0029 0.0016  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  
983  C  C   . GLU A 125 ? 0.2038 0.2493 0.1815 0.0215  -0.0237 0.0372  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   
984  O  O   . GLU A 125 ? 0.2433 0.2160 0.2085 0.0262  0.0035  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   
985  C  CB  . GLU A 125 ? 0.2559 0.3223 0.1633 0.0411  -0.0126 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  
986  C  CG  . GLU A 125 ? 0.2459 0.2900 0.1505 0.0371  -0.0090 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  
987  C  CD  . GLU A 125 ? 0.2023 0.4065 0.1605 0.0233  -0.0008 0.0045  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  
988  O  OE1 . GLU A 125 ? 0.4321 0.5981 0.1940 0.2021  0.0440  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 
989  O  OE2 . GLU A 125 ? 0.2552 0.4950 0.2008 0.0064  0.0049  0.0915  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 
990  N  N   . GLU A 126 ? 0.1886 0.2223 0.1946 0.0482  0.0146  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A N   
991  C  CA  . GLU A 126 ? 0.2036 0.2672 0.1813 0.0045  -0.0320 0.0096  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CA  
992  C  C   . GLU A 126 ? 0.3157 0.2524 0.2154 0.0144  -0.0748 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A C   
993  O  O   . GLU A 126 ? 0.3290 0.3574 0.1662 0.0503  -0.0091 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A O   
994  C  CB  . GLU A 126 ? 0.2066 0.2214 0.1869 0.0366  0.0289  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CB  
995  C  CG  . GLU A 126 ? 0.2000 0.2537 0.2198 0.0262  0.0371  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CG  
996  C  CD  . GLU A 126 ? 0.1968 0.2617 0.1872 0.0277  0.0272  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CD  
997  O  OE1 . GLU A 126 ? 0.2151 0.2461 0.1644 0.0208  0.0211  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE1 
998  O  OE2 . GLU A 126 ? 0.2424 0.2818 0.2275 0.0347  -0.0258 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE2 
999  N  N   . ARG A 127 ? 0.3064 0.2609 0.1788 0.0032  -0.0772 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A N   
1000 C  CA  . ARG A 127 ? 0.3299 0.2485 0.1944 -0.0380 -0.0879 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CA  
1001 C  C   . ARG A 127 ? 0.3338 0.2724 0.2375 -0.0524 -0.0767 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A C   
1002 O  O   . ARG A 127 ? 0.3205 0.3447 0.2606 -0.0434 -0.0789 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A O   
1003 C  CB  . ARG A 127 ? 0.2524 0.2652 0.1760 0.0125  0.0155  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CB  
1004 C  CG  . ARG A 127 ? 0.2149 0.2562 0.1681 0.0450  -0.0309 0.0296  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CG  
1005 C  CD  . ARG A 127 ? 0.2905 0.2867 0.2220 0.0118  -0.0032 0.0821  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CD  
1006 N  NE  . ARG A 127 ? 0.2881 0.3252 0.1831 -0.0066 -0.0184 0.0643  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NE  
1007 C  CZ  . ARG A 127 ? 0.2014 0.3177 0.1342 0.0033  -0.0513 0.0288  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CZ  
1008 N  NH1 . ARG A 127 ? 0.2113 0.3692 0.1365 0.0265  -0.0419 0.0045  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH1 
1009 N  NH2 . ARG A 127 ? 0.2130 0.3512 0.1834 -0.0107 -0.0183 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH2 
1010 N  N   . LEU A 128 ? 0.3478 0.2349 0.3006 0.0123  0.0078  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A N   
1011 C  CA  . LEU A 128 ? 0.3462 0.3468 0.2792 -0.0225 0.0840  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CA  
1012 C  C   . LEU A 128 ? 0.3589 0.2834 0.2971 0.0358  0.0078  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A C   
1013 O  O   . LEU A 128 ? 0.3425 0.2444 0.3175 0.0076  0.0321  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A O   
1014 C  CB  . LEU A 128 ? 0.4452 0.4749 0.3040 -0.1285 0.0931  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CB  
1015 C  CG  . LEU A 128 ? 0.4520 0.5282 0.4597 -0.1536 0.0871  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CG  
1016 C  CD1 . LEU A 128 ? 0.4704 0.8712 0.8443 -0.0797 0.3032  0.2869  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD1 
1017 C  CD2 . LEU A 128 ? 0.6835 0.4938 0.4351 -0.1379 0.2020  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD2 
1018 N  N   . LYS A 129 ? 0.3347 0.3293 0.2696 -0.0055 0.0567  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A N   
1019 C  CA  . LYS A 129 ? 0.3679 0.2773 0.2689 0.0518  0.0150  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CA  
1020 C  C   . LYS A 129 ? 0.4340 0.3265 0.2949 0.0386  -0.0625 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A C   
1021 O  O   . LYS A 129 ? 0.5319 0.4074 0.3206 -0.1969 -0.0636 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A O   
1022 C  CB  . LYS A 129 ? 0.4080 0.2399 0.3482 0.1032  0.0556  0.0565  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CB  
1023 C  CG  . LYS A 129 ? 0.3454 0.2317 0.2967 0.0844  -0.0052 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CG  
1024 C  CD  . LYS A 129 ? 0.3491 0.3113 0.3569 0.1063  -0.0185 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CD  
1025 C  CE  . LYS A 129 ? 0.3808 0.4980 0.4819 -0.0140 0.0549  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CE  
1026 N  NZ  . LYS A 129 ? 0.4566 0.8465 0.4678 -0.1826 0.0429  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A NZ  
1027 N  N   . ARG A 130 ? 0.3706 0.3351 0.2436 0.0549  -0.0263 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A N   
1028 C  CA  . ARG A 130 ? 0.4073 0.3692 0.2661 -0.0205 -0.0885 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CA  
1029 C  C   . ARG A 130 ? 0.4488 0.5053 0.2415 -0.1218 -0.1022 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A C   
1030 O  O   . ARG A 130 ? 0.4944 0.5936 0.2770 -0.0541 -0.1525 0.0082  ? ? ? ? ? ? 130  ARG A O   
1031 C  CB  . ARG A 130 ? 0.4805 0.3879 0.2743 -0.0848 -0.0816 0.0207  ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CB  
1032 C  CG  . ARG A 130 ? 0.4429 0.3074 0.2578 0.0016  0.0117  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CG  
1033 C  CD  . ARG A 130 ? 0.4583 0.2961 0.2832 -0.0171 0.0200  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CD  
1034 N  NE  . ARG A 130 ? 0.4820 0.3592 0.1879 -0.0467 -0.0579 0.0072  ? ? ? ? ? ? 130  ARG A NE  
1035 C  CZ  . ARG A 130 ? 0.3505 0.3420 0.1383 0.0092  0.0255  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A CZ  
1036 N  NH1 . ARG A 130 ? 0.3948 0.4440 0.2690 0.0804  -0.0222 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 130  ARG A NH1 
1037 N  NH2 . ARG A 130 ? 0.3565 0.4222 0.2001 -0.0103 -0.0251 0.0046  ? ? ? ? ? ? 130  ARG A NH2 
1038 N  N   . TYR A 131 ? 0.4390 0.5041 0.2927 -0.0384 -0.0317 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A N   
1039 C  CA  . TYR A 131 ? 0.4344 0.4010 0.5226 -0.0088 -0.0161 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CA  
1040 C  C   . TYR A 131 ? 0.5517 0.4235 0.7799 -0.0632 0.0520  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A C   
1041 O  O   . TYR A 131 ? 0.5473 0.6049 1.0624 -0.0923 0.0563  0.1890  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A O   
1042 C  CB  . TYR A 131 ? 0.4553 0.4393 0.3723 -0.0279 0.0251  0.0475  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CB  
1043 C  CG  . TYR A 131 ? 0.3754 0.4181 0.3211 -0.0036 -0.0798 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CG  
1044 C  CD1 . TYR A 131 ? 0.3017 0.4922 0.3281 0.0396  -0.0508 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CD1 
1045 C  CD2 . TYR A 131 ? 0.2714 0.3677 0.3897 0.0044  -0.0686 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CD2 
1046 C  CE1 . TYR A 131 ? 0.3148 0.4917 0.3787 0.0038  -0.0842 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CE1 
1047 C  CE2 . TYR A 131 ? 0.2587 0.3871 0.3572 -0.0274 -0.0168 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CE2 
1048 C  CZ  . TYR A 131 ? 0.3605 0.4123 0.3957 -0.0585 -0.1101 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CZ  
1049 O  OH  . TYR A 131 ? 0.3217 0.4778 0.5033 -0.1430 0.0452  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 131  TYR A OH  
1050 N  N   . HIS A 132 ? 0.7254 0.4030 0.8186 0.0204  0.0225  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A N   
1051 C  CA  . HIS A 132 ? 0.7746 0.4271 0.7550 -0.0659 0.1521  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CA  
1052 C  C   . HIS A 132 ? 0.7257 0.5390 0.7994 -0.0633 -0.0206 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A C   
1053 O  O   . HIS A 132 ? 0.7393 0.6821 1.1588 -0.1021 -0.1733 -0.2028 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A O   
1054 C  CB  . HIS A 132 ? 0.9425 0.3096 0.6484 -0.0862 0.1179  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CB  
1055 N  N   . MET B 1   ? 0.2641 0.5632 0.3039 -0.0486 0.0316  0.1107  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   
1056 C  CA  . MET B 1   ? 0.6138 0.4546 0.3094 -0.1536 -0.0594 0.1828  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  
1057 C  C   . MET B 1   ? 0.5925 0.5234 0.4038 -0.0984 -0.0030 0.2325  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   
1058 O  O   . MET B 1   ? 0.4355 0.6936 0.3437 -0.1473 -0.0488 0.3415  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   
1059 C  CB  . MET B 1   ? 0.5287 0.5024 0.4835 -0.0916 0.0400  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  
1060 N  N   . ILE B 2   ? 0.3905 0.3618 0.4011 -0.0850 -0.0315 0.1802  ? ? ? ? ? ? 2    ILE B N   
1061 C  CA  . ILE B 2   ? 0.3995 0.3242 0.3086 -0.0356 0.0047  0.0789  ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CA  
1062 C  C   . ILE B 2   ? 0.3752 0.2268 0.3445 -0.0244 0.0266  0.0892  ? ? ? ? ? ? 2    ILE B C   
1063 O  O   . ILE B 2   ? 0.3665 0.2341 0.4057 -0.0519 0.0648  0.0626  ? ? ? ? ? ? 2    ILE B O   
1064 C  CB  . ILE B 2   ? 0.3369 0.2640 0.3091 -0.0355 -0.0370 0.0873  ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CB  
1065 C  CG1 . ILE B 2   ? 0.3040 0.3627 0.3239 0.0084  -0.0232 0.0205  ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CG1 
1066 C  CG2 . ILE B 2   ? 0.2939 0.2083 0.2188 -0.0042 0.0121  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CG2 
1067 C  CD1 . ILE B 2   ? 0.2554 0.4177 0.7326 0.0029  -0.0651 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 2    ILE B CD1 
1068 N  N   . SER B 3   ? 0.3999 0.3006 0.3056 -0.0118 0.0711  0.0641  ? ? ? ? ? ? 3    SER B N   
1069 C  CA  . SER B 3   ? 0.3838 0.2328 0.4678 -0.0156 0.1132  0.0951  ? ? ? ? ? ? 3    SER B CA  
1070 C  C   . SER B 3   ? 0.2754 0.2555 0.5089 -0.0326 0.0695  0.0792  ? ? ? ? ? ? 3    SER B C   
1071 O  O   . SER B 3   ? 0.2640 0.3421 0.7059 -0.0131 0.0116  0.0053  ? ? ? ? ? ? 3    SER B O   
1072 C  CB  . SER B 3   ? 0.3723 0.2436 0.4832 -0.0646 0.0866  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 3    SER B CB  
1073 O  OG  . SER B 3   ? 0.5329 0.3179 0.5026 0.0621  -0.0506 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 3    SER B OG  
1074 N  N   . GLY B 4   ? 0.3271 0.1866 0.4625 0.0335  0.0726  0.0676  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   
1075 C  CA  . GLY B 4   ? 0.3811 0.2234 0.4160 -0.0894 -0.0092 0.0226  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  
1076 C  C   . GLY B 4   ? 0.3715 0.2126 0.1805 -0.0598 -0.0083 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   
1077 O  O   . GLY B 4   ? 0.2725 0.2277 0.2036 0.0006  -0.0247 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   
1078 N  N   . LEU B 5   ? 0.3735 0.2682 0.2435 -0.0303 -0.0715 0.0426  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   
1079 C  CA  . LEU B 5   ? 0.3647 0.2466 0.2300 0.0053  0.0327  0.0386  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  
1080 C  C   . LEU B 5   ? 0.2509 0.3474 0.2415 -0.0373 -0.0154 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   
1081 O  O   . LEU B 5   ? 0.2597 0.3410 0.2971 -0.0202 -0.0924 0.0051  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   
1082 C  CB  . LEU B 5   ? 0.2874 0.2641 0.2261 -0.0920 -0.0140 0.0253  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  
1083 C  CG  . LEU B 5   ? 0.2567 0.2700 0.2257 -0.1198 -0.0018 0.0301  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  
1084 C  CD1 . LEU B 5   ? 0.2549 0.2643 0.2012 -0.0758 -0.0076 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 
1085 C  CD2 . LEU B 5   ? 0.2789 0.3221 0.2824 -0.0930 -0.0282 0.0824  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 
1086 N  N   . SER B 6   ? 0.2302 0.2445 0.2683 -0.0113 -0.0400 0.0012  ? ? ? ? ? ? 6    SER B N   
1087 C  CA  . SER B 6   ? 0.2683 0.2367 0.2244 -0.0405 0.0086  0.0270  ? ? ? ? ? ? 6    SER B CA  
1088 C  C   . SER B 6   ? 0.2191 0.2542 0.1716 -0.0081 0.0378  0.0171  ? ? ? ? ? ? 6    SER B C   
1089 O  O   . SER B 6   ? 0.2137 0.2871 0.2432 -0.0063 0.0336  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 6    SER B O   
1090 C  CB  . SER B 6   ? 0.2568 0.2877 0.2092 -0.0356 0.0062  0.0563  ? ? ? ? ? ? 6    SER B CB  
1091 O  OG  . SER B 6   ? 0.3319 0.2280 0.2067 -0.0413 -0.0341 0.0386  ? ? ? ? ? ? 6    SER B OG  
1092 N  N   . HIS B 7   ? 0.2177 0.2150 0.2150 -0.0038 0.0114  0.0256  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   
1093 C  CA  . HIS B 7   ? 0.2129 0.2189 0.2014 0.0035  -0.0126 0.0208  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  
1094 C  C   . HIS B 7   ? 0.2365 0.1984 0.1475 0.0001  -0.0137 0.0047  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   
1095 O  O   . HIS B 7   ? 0.2104 0.2753 0.1181 0.0125  -0.0011 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   
1096 C  CB  . HIS B 7   ? 0.1928 0.2299 0.2019 0.0156  -0.0282 0.0127  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  
1097 C  CG  . HIS B 7   ? 0.1995 0.2408 0.2050 0.0226  -0.0370 0.0130  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  
1098 N  ND1 . HIS B 7   ? 0.1883 0.2636 0.1601 0.0166  0.0184  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 
1099 C  CD2 . HIS B 7   ? 0.1835 0.2887 0.1933 -0.0037 -0.0309 0.0214  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 
1100 C  CE1 . HIS B 7   ? 0.2282 0.2489 0.1615 0.0146  0.0051  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 
1101 N  NE2 . HIS B 7   ? 0.1856 0.2782 0.1639 0.0049  -0.0011 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 
1102 N  N   . ILE B 8   ? 0.3121 0.1755 0.1695 -0.0075 -0.0028 0.0105  ? ? ? ? ? ? 8    ILE B N   
1103 C  CA  . ILE B 8   ? 0.3079 0.1683 0.2015 -0.0182 -0.0199 0.0048  ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CA  
1104 C  C   . ILE B 8   ? 0.2129 0.2011 0.2612 -0.0134 -0.0011 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B C   
1105 O  O   . ILE B 8   ? 0.2252 0.2494 0.2317 0.0040  0.0000  0.0076  ? ? ? ? ? ? 8    ILE B O   
1106 C  CB  . ILE B 8   ? 0.2671 0.2006 0.2185 0.0031  0.0382  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CB  
1107 C  CG1 . ILE B 8   ? 0.2781 0.1998 0.2024 0.0242  0.0474  0.0241  ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CG1 
1108 C  CG2 . ILE B 8   ? 0.2971 0.2247 0.2311 -0.0476 0.0291  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CG2 
1109 C  CD1 . ILE B 8   ? 0.3452 0.2534 0.2286 0.0251  0.0635  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 8    ILE B CD1 
1110 N  N   . THR B 9   ? 0.2528 0.1865 0.1460 -0.0424 -0.0091 0.0112  ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   
1111 C  CA  . THR B 9   ? 0.1769 0.1785 0.1805 -0.0300 -0.0207 0.0183  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  
1112 C  C   . THR B 9   ? 0.2168 0.1926 0.2292 0.0065  0.0344  0.0606  ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   
1113 O  O   . THR B 9   ? 0.2145 0.2450 0.2033 0.0193  0.0528  0.0694  ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   
1114 C  CB  . THR B 9   ? 0.2236 0.2138 0.1830 -0.0112 0.0150  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  
1115 O  OG1 . THR B 9   ? 0.2216 0.2222 0.2085 0.0155  0.0215  0.0167  ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 
1116 C  CG2 . THR B 9   ? 0.2762 0.2197 0.1555 -0.0249 -0.0070 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 
1117 N  N   . LEU B 10  ? 0.2533 0.1875 0.2263 0.0195  0.0343  0.0507  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   
1118 C  CA  . LEU B 10  ? 0.2410 0.1841 0.2151 0.0121  -0.0021 0.0591  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  
1119 C  C   . LEU B 10  ? 0.2019 0.1916 0.1964 0.0124  0.0167  0.0624  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   
1120 O  O   . LEU B 10  ? 0.2193 0.2715 0.2327 0.0045  0.0408  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   
1121 C  CB  . LEU B 10  ? 0.1990 0.2357 0.2097 0.0001  0.0096  0.0426  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  
1122 C  CG  . LEU B 10  ? 0.2505 0.2705 0.2842 -0.0161 -0.0650 0.0003  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  
1123 C  CD1 . LEU B 10  ? 0.5753 0.4018 0.2787 0.0895  -0.1850 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 
1124 C  CD2 . LEU B 10  ? 0.3690 0.3804 0.2562 0.0644  0.0274  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 
1125 N  N   . ILE B 11  ? 0.2005 0.2387 0.1961 -0.0132 -0.0314 0.0273  ? ? ? ? ? ? 11   ILE B N   
1126 C  CA  . ILE B 11  ? 0.2321 0.2321 0.2677 -0.0205 0.0124  0.0260  ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CA  
1127 C  C   . ILE B 11  ? 0.2406 0.2041 0.2141 -0.0250 -0.0212 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B C   
1128 O  O   . ILE B 11  ? 0.2734 0.2339 0.2673 -0.0164 0.0377  0.0212  ? ? ? ? ? ? 11   ILE B O   
1129 C  CB  . ILE B 11  ? 0.3121 0.2116 0.2295 -0.0356 -0.0423 0.0151  ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CB  
1130 C  CG1 . ILE B 11  ? 0.3098 0.2498 0.2986 0.0224  0.0055  0.0710  ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CG1 
1131 C  CG2 . ILE B 11  ? 0.3326 0.2131 0.3578 0.0137  -0.0634 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CG2 
1132 C  CD1 . ILE B 11  ? 0.3071 0.2081 0.1899 -0.0088 -0.0258 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 11   ILE B CD1 
1133 N  N   . VAL B 12  ? 0.2095 0.2397 0.2424 -0.0206 -0.0505 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   
1134 C  CA  . VAL B 12  ? 0.2890 0.2294 0.2226 -0.0173 -0.0638 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  
1135 C  C   . VAL B 12  ? 0.3014 0.2279 0.2746 -0.0339 -0.0927 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   
1136 O  O   . VAL B 12  ? 0.3623 0.2161 0.2930 0.0477  -0.0607 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   
1137 C  CB  . VAL B 12  ? 0.2992 0.2121 0.2232 0.0074  -0.0729 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  
1138 C  CG1 . VAL B 12  ? 0.4023 0.2647 0.2889 -0.0681 0.0611  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 
1139 C  CG2 . VAL B 12  ? 0.2741 0.3166 0.3734 0.0531  -0.0453 -0.1553 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 
1140 N  N   . LYS B 13  ? 0.3216 0.2363 0.3063 0.0061  -0.1175 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B N   
1141 C  CA  . LYS B 13  ? 0.2807 0.2278 0.3581 -0.0227 -0.1168 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B CA  
1142 C  C   . LYS B 13  ? 0.3085 0.3298 0.2444 0.0260  -0.0982 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B C   
1143 O  O   . LYS B 13  ? 0.4701 0.2981 0.2475 0.0609  -0.0713 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 13   LYS B O   
1144 C  CB  . LYS B 13  ? 0.3675 0.2218 0.4497 0.1024  0.0248  0.0307  ? ? ? ? ? ? 13   LYS B CB  
1145 N  N   . ASP B 14  ? 0.3065 0.2235 0.2657 0.0160  -0.1203 0.0030  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   
1146 C  CA  . ASP B 14  ? 0.2873 0.2518 0.2390 -0.0039 -0.0829 0.0319  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  
1147 C  C   . ASP B 14  ? 0.2996 0.2575 0.2010 -0.0138 -0.0154 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   
1148 O  O   . ASP B 14  ? 0.3290 0.2638 0.1796 -0.0195 -0.0042 0.0003  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   
1149 C  CB  . ASP B 14  ? 0.2709 0.2183 0.2229 0.0148  -0.0913 0.0066  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  
1150 C  CG  . ASP B 14  ? 0.2923 0.2168 0.1828 0.0655  0.0193  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  
1151 O  OD1 . ASP B 14  ? 0.2806 0.2325 0.3353 0.0472  -0.0147 0.0029  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 
1152 O  OD2 . ASP B 14  ? 0.3061 0.2393 0.2774 0.0351  -0.0737 0.0341  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 
1153 N  N   . LEU B 15  ? 0.2325 0.2337 0.2321 0.0572  -0.0024 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   
1154 C  CA  . LEU B 15  ? 0.2879 0.2485 0.1774 0.0296  0.0096  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  
1155 C  C   . LEU B 15  ? 0.2665 0.2086 0.1887 0.0164  0.0126  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   
1156 O  O   . LEU B 15  ? 0.3432 0.2389 0.2848 0.0041  -0.0231 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   
1157 C  CB  . LEU B 15  ? 0.3018 0.2719 0.1944 0.1488  0.0464  0.0414  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  
1158 C  CG  . LEU B 15  ? 0.4695 0.3195 0.1808 0.1469  -0.0464 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  
1159 C  CD1 . LEU B 15  ? 0.7814 0.4555 0.1939 0.2241  0.0543  0.0661  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 
1160 C  CD2 . LEU B 15  ? 0.4033 0.2930 0.2889 0.1571  -0.0592 0.0647  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 
1161 N  N   . ASN B 16  ? 0.2721 0.2230 0.2121 0.0336  0.0106  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B N   
1162 C  CA  . ASN B 16  ? 0.2638 0.1906 0.2201 0.0300  0.0106  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CA  
1163 C  C   . ASN B 16  ? 0.3098 0.1767 0.2015 0.0086  0.0198  0.0043  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B C   
1164 O  O   . ASN B 16  ? 0.3459 0.1942 0.2203 0.0354  -0.0115 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B O   
1165 C  CB  . ASN B 16  ? 0.3198 0.2104 0.2580 0.0666  0.0487  0.0232  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CB  
1166 C  CG  . ASN B 16  ? 0.3483 0.2193 0.3702 0.0804  0.1451  0.0324  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CG  
1167 O  OD1 . ASN B 16  ? 0.3869 0.2622 0.3255 0.0175  0.1011  0.0319  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B OD1 
1168 N  ND2 . ASN B 16  ? 0.4113 0.2160 0.3894 0.0365  0.1197  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B ND2 
1169 N  N   . LYS B 17  ? 0.2993 0.1876 0.2035 0.0403  0.0250  0.0406  ? ? ? ? ? ? 17   LYS B N   
1170 C  CA  . LYS B 17  ? 0.3579 0.2327 0.2314 0.0401  0.0631  0.0216  ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CA  
1171 C  C   . LYS B 17  ? 0.2353 0.2432 0.2485 0.0462  0.0512  0.0014  ? ? ? ? ? ? 17   LYS B C   
1172 O  O   . LYS B 17  ? 0.2335 0.2424 0.2749 -0.0159 0.0275  0.0073  ? ? ? ? ? ? 17   LYS B O   
1173 C  CB  . LYS B 17  ? 0.3633 0.2358 0.2062 0.0224  0.0724  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CB  
1174 C  CG  . LYS B 17  ? 0.3497 0.2377 0.3010 0.0218  0.0502  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CG  
1175 C  CD  . LYS B 17  ? 0.3510 0.2929 0.2027 0.0233  0.0073  0.0794  ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CD  
1176 C  CE  . LYS B 17  ? 0.3506 0.2818 0.1896 0.0176  0.0391  0.0403  ? ? ? ? ? ? 17   LYS B CE  
1177 N  NZ  . LYS B 17  ? 0.4094 0.3972 0.3400 -0.0369 0.0645  0.1463  ? ? ? ? ? ? 17   LYS B NZ  
1178 N  N   . THR B 18  ? 0.2254 0.2157 0.2563 0.0261  0.0489  0.0079  ? ? ? ? ? ? 18   THR B N   
1179 C  CA  . THR B 18  ? 0.2709 0.2119 0.2672 0.0173  0.0263  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 18   THR B CA  
1180 C  C   . THR B 18  ? 0.2874 0.2328 0.2229 -0.0063 0.0534  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 18   THR B C   
1181 O  O   . THR B 18  ? 0.2879 0.2403 0.1913 0.0102  -0.0257 0.0064  ? ? ? ? ? ? 18   THR B O   
1182 C  CB  . THR B 18  ? 0.2843 0.1929 0.2370 0.0269  0.0474  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 18   THR B CB  
1183 O  OG1 . THR B 18  ? 0.2988 0.2061 0.2286 0.0142  0.0180  0.0246  ? ? ? ? ? ? 18   THR B OG1 
1184 C  CG2 . THR B 18  ? 0.3152 0.1976 0.3285 0.0348  -0.0153 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 18   THR B CG2 
1185 N  N   . THR B 19  ? 0.2563 0.2974 0.2373 0.0633  0.0077  0.0186  ? ? ? ? ? ? 19   THR B N   
1186 C  CA  . THR B 19  ? 0.2729 0.3554 0.1503 0.0305  0.0319  0.0367  ? ? ? ? ? ? 19   THR B CA  
1187 C  C   . THR B 19  ? 0.3399 0.2831 0.1660 0.0428  -0.0045 0.0238  ? ? ? ? ? ? 19   THR B C   
1188 O  O   . THR B 19  ? 0.2242 0.3515 0.2388 -0.0262 0.0320  0.0035  ? ? ? ? ? ? 19   THR B O   
1189 C  CB  . THR B 19  ? 0.2694 0.2611 0.1815 -0.0001 0.0287  0.0201  ? ? ? ? ? ? 19   THR B CB  
1190 O  OG1 . THR B 19  ? 0.2924 0.2546 0.1739 0.0153  0.0401  0.0089  ? ? ? ? ? ? 19   THR B OG1 
1191 C  CG2 . THR B 19  ? 0.2531 0.3977 0.2655 -0.0038 0.0219  0.0070  ? ? ? ? ? ? 19   THR B CG2 
1192 N  N   . ALA B 20  ? 0.3518 0.2966 0.1958 0.0773  -0.0083 0.0490  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   
1193 C  CA  . ALA B 20  ? 0.2849 0.2623 0.2127 0.0380  -0.0283 0.0598  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  
1194 C  C   . ALA B 20  ? 0.2336 0.2674 0.2234 -0.0301 0.0119  0.0219  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   
1195 O  O   . ALA B 20  ? 0.3029 0.3021 0.2332 -0.0392 -0.0356 0.0225  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   
1196 C  CB  . ALA B 20  ? 0.2214 0.2761 0.1980 -0.0035 0.0259  0.0473  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  
1197 N  N   . PHE B 21  ? 0.2412 0.2541 0.2145 -0.0228 0.0083  0.0412  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   
1198 C  CA  . PHE B 21  ? 0.2420 0.2483 0.2802 -0.0177 0.0359  0.0621  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  
1199 C  C   . PHE B 21  ? 0.3250 0.2434 0.1899 -0.0340 0.0074  0.0381  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   
1200 O  O   . PHE B 21  ? 0.2572 0.2836 0.2147 0.0164  0.0060  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   
1201 C  CB  . PHE B 21  ? 0.2654 0.2602 0.2231 0.0025  0.0139  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  
1202 C  CG  . PHE B 21  ? 0.2280 0.2542 0.2204 -0.0210 0.0325  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  
1203 C  CD1 . PHE B 21  ? 0.2594 0.2742 0.2090 -0.0503 0.0339  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 
1204 C  CD2 . PHE B 21  ? 0.1856 0.2173 0.2229 -0.0586 -0.0144 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 
1205 C  CE1 . PHE B 21  ? 0.3607 0.3419 0.2244 0.0337  0.1012  0.0126  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 
1206 C  CE2 . PHE B 21  ? 0.2050 0.2496 0.2736 -0.0392 0.0616  0.0174  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 
1207 C  CZ  . PHE B 21  ? 0.2696 0.2692 0.2281 -0.0546 0.0414  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  
1208 N  N   . LEU B 22  ? 0.1764 0.2457 0.1957 0.0067  0.0484  0.0260  ? ? ? ? ? ? 22   LEU B N   
1209 C  CA  . LEU B 22  ? 0.2032 0.2753 0.2115 -0.0289 0.0269  0.0562  ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CA  
1210 C  C   . LEU B 22  ? 0.2307 0.2358 0.2360 -0.0179 -0.0083 0.0594  ? ? ? ? ? ? 22   LEU B C   
1211 O  O   . LEU B 22  ? 0.2149 0.2482 0.1829 0.0001  0.0219  0.0278  ? ? ? ? ? ? 22   LEU B O   
1212 C  CB  . LEU B 22  ? 0.2531 0.3137 0.2243 -0.0500 -0.0059 0.0775  ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CB  
1213 C  CG  . LEU B 22  ? 0.2268 0.2337 0.1790 -0.0040 0.0294  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CG  
1214 C  CD1 . LEU B 22  ? 0.2461 0.3389 0.1749 -0.0232 0.0319  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CD1 
1215 C  CD2 . LEU B 22  ? 0.3440 0.2328 0.2376 0.0149  0.0155  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 22   LEU B CD2 
1216 N  N   . GLN B 23  ? 0.2294 0.2346 0.1944 -0.0162 -0.0148 0.0177  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B N   
1217 C  CA  . GLN B 23  ? 0.2371 0.2219 0.2354 -0.0113 -0.0207 0.0280  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CA  
1218 C  C   . GLN B 23  ? 0.2177 0.2699 0.2388 0.0334  -0.0651 0.0492  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B C   
1219 O  O   . GLN B 23  ? 0.3598 0.3018 0.2529 0.0023  -0.0658 0.0060  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B O   
1220 C  CB  . GLN B 23  ? 0.2573 0.2364 0.2685 0.0305  -0.0468 0.0375  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CB  
1221 C  CG  . GLN B 23  ? 0.4061 0.3428 0.2665 0.0022  0.0203  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CG  
1222 C  CD  . GLN B 23  ? 0.3859 0.3995 0.2900 0.0552  0.0261  0.0430  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B CD  
1223 O  OE1 . GLN B 23  ? 0.5041 0.4583 0.5413 0.1180  0.0485  0.1545  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B OE1 
1224 N  NE2 . GLN B 23  ? 0.2591 0.6300 0.2372 0.0585  -0.0441 0.0580  ? ? ? ? ? ? 23   GLN B NE2 
1225 N  N   . ASN B 24  ? 0.2973 0.3034 0.2261 0.0297  0.0063  0.0461  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B N   
1226 C  CA  . ASN B 24  ? 0.2877 0.2719 0.2317 0.0143  -0.0233 0.0201  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CA  
1227 C  C   . ASN B 24  ? 0.2412 0.2583 0.2602 -0.0275 -0.0486 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B C   
1228 O  O   . ASN B 24  ? 0.3112 0.3733 0.2166 -0.0235 -0.0283 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B O   
1229 C  CB  A ASN B 24  ? 0.3674 0.2651 0.1987 0.0307  0.0346  0.0096  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CB  
1230 C  CB  B ASN B 24  ? 0.4333 0.2490 0.2886 0.0405  0.0376  0.0759  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CB  
1231 C  CG  A ASN B 24  ? 0.3757 0.3118 0.1377 0.0630  -0.0475 0.0529  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CG  
1232 C  CG  B ASN B 24  ? 0.3804 0.3069 0.2718 0.0188  0.0472  0.0446  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B CG  
1233 O  OD1 A ASN B 24  ? 0.4776 0.2211 0.2410 -0.0812 -0.1167 0.0728  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B OD1 
1234 O  OD1 B ASN B 24  ? 0.3908 0.4421 0.4323 0.0212  -0.0587 0.0744  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B OD1 
1235 N  ND2 A ASN B 24  ? 0.2956 0.4263 0.3426 0.0962  0.0832  0.0969  ? ? ? ? ? ? 24   ASN B ND2 
1236 N  ND2 B ASN B 24  ? 0.4974 0.4895 0.3462 -0.0851 0.0863  -0.1881 ? ? ? ? ? ? 24   ASN B ND2 
1237 N  N   . ILE B 25  ? 0.1979 0.3112 0.1993 -0.0201 0.0346  0.0177  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B N   
1238 C  CA  . ILE B 25  ? 0.2233 0.2322 0.2172 -0.0512 -0.0312 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CA  
1239 C  C   . ILE B 25  ? 0.3403 0.2827 0.2665 -0.1452 0.0734  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B C   
1240 O  O   . ILE B 25  ? 0.4218 0.2982 0.3029 -0.1844 -0.0431 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B O   
1241 C  CB  . ILE B 25  ? 0.2086 0.2043 0.2089 -0.0311 0.0229  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CB  
1242 C  CG1 . ILE B 25  ? 0.2006 0.1889 0.3146 -0.0171 -0.0033 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CG1 
1243 C  CG2 . ILE B 25  ? 0.3472 0.1942 0.2666 0.0347  0.0941  0.0514  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CG2 
1244 C  CD1 . ILE B 25  ? 0.2352 0.3533 0.1569 -0.1266 -0.0037 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CD1 
1245 N  N   . PHE B 26  ? 0.3051 0.2300 0.2809 0.0056  0.0689  0.0116  ? ? ? ? ? ? 26   PHE B N   
1246 C  CA  . PHE B 26  ? 0.3050 0.2458 0.3421 -0.0148 -0.0074 0.0463  ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CA  
1247 C  C   . PHE B 26  ? 0.3300 0.2194 0.3200 -0.0430 0.0063  0.0235  ? ? ? ? ? ? 26   PHE B C   
1248 O  O   . PHE B 26  ? 0.3431 0.2919 0.3466 -0.0698 -0.0648 0.1107  ? ? ? ? ? ? 26   PHE B O   
1249 C  CB  . PHE B 26  ? 0.3396 0.2743 0.3047 -0.0283 -0.0110 0.0214  ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CB  
1250 C  CG  . PHE B 26  ? 0.3242 0.3404 0.3189 -0.0501 -0.0119 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CG  
1251 C  CD1 . PHE B 26  ? 0.3987 0.3553 0.1495 -0.0970 0.0272  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CD1 
1252 C  CD2 . PHE B 26  ? 0.3411 0.3946 0.4164 -0.0185 -0.0085 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CD2 
1253 C  CE1 . PHE B 26  ? 0.4265 0.3369 0.2166 -0.0693 0.1019  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CE1 
1254 C  CE2 . PHE B 26  ? 0.4059 0.3312 0.3879 -0.0121 0.0898  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CE2 
1255 C  CZ  . PHE B 26  ? 0.4267 0.3623 0.3589 -0.0415 0.0482  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 26   PHE B CZ  
1256 N  N   . ASN B 27  ? 0.2811 0.2737 0.2627 -0.0383 -0.0112 0.0458  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B N   
1257 C  CA  . ASN B 27  ? 0.2709 0.3597 0.1837 -0.0671 -0.0305 0.0644  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CA  
1258 C  C   . ASN B 27  ? 0.3662 0.2597 0.1967 -0.0897 -0.0533 0.0673  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B C   
1259 O  O   . ASN B 27  ? 0.3745 0.4228 0.2591 -0.1295 -0.0514 0.1496  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B O   
1260 C  CB  A ASN B 27  ? 0.2938 0.3954 0.1729 -0.0830 0.0091  0.0211  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CB  
1261 C  CB  B ASN B 27  ? 0.3015 0.4035 0.1628 -0.0936 0.0286  0.0074  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CB  
1262 C  CG  A ASN B 27  ? 0.2913 0.4134 0.2091 -0.0971 -0.0454 0.0428  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CG  
1263 C  CG  B ASN B 27  ? 0.3055 0.3515 0.1631 -0.0805 0.0311  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B CG  
1264 O  OD1 A ASN B 27  ? 0.3339 0.6253 0.5834 -0.1595 -0.0479 -0.2191 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B OD1 
1265 O  OD1 B ASN B 27  ? 0.2454 0.3407 0.1521 -0.0778 0.0069  0.0220  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B OD1 
1266 N  ND2 A ASN B 27  ? 0.2281 0.3076 0.2356 -0.0584 -0.1023 0.1067  ? ? ? ? ? ? 27   ASN B ND2 
1267 N  ND2 B ASN B 27  ? 0.1919 0.4702 0.1019 -0.1264 0.0091  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 27   ASN B ND2 
1268 N  N   . ALA B 28  ? 0.2545 0.3078 0.2197 0.0037  -0.0576 0.0524  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B N   
1269 C  CA  . ALA B 28  ? 0.2493 0.3660 0.2137 0.0306  -0.0470 0.0137  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CA  
1270 C  C   . ALA B 28  ? 0.2503 0.3092 0.2477 0.0403  -0.0371 0.0500  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B C   
1271 O  O   . ALA B 28  ? 0.3317 0.2694 0.3078 0.0360  0.0410  0.0550  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B O   
1272 C  CB  . ALA B 28  ? 0.2842 0.4698 0.1817 -0.0710 -0.0744 0.1387  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CB  
1273 N  N   . GLU B 29  ? 0.2206 0.2499 0.3076 -0.0137 -0.0341 0.0338  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B N   
1274 C  CA  . GLU B 29  ? 0.2356 0.3514 0.3295 -0.0190 -0.0095 0.0444  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CA  
1275 C  C   . GLU B 29  ? 0.2277 0.4088 0.3194 0.0114  0.0040  0.0285  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B C   
1276 O  O   . GLU B 29  ? 0.2962 0.4242 0.3188 -0.0224 -0.0128 0.0682  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B O   
1277 C  CB  . GLU B 29  ? 0.3046 0.3989 0.3853 -0.0770 0.0410  0.0565  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CB  
1278 C  CG  . GLU B 29  ? 0.3282 0.3676 0.3679 -0.0693 0.0537  0.0473  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CG  
1279 C  CD  . GLU B 29  ? 0.3277 0.5081 0.3622 -0.0317 -0.0109 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CD  
1280 O  OE1 . GLU B 29  ? 0.4078 0.4743 0.4581 0.0212  0.0260  0.0280  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B OE1 
1281 O  OE2 . GLU B 29  ? 0.3375 0.5854 0.3598 -0.1363 0.0125  0.0635  ? ? ? ? ? ? 29   GLU B OE2 
1282 N  N   . GLU B 30  ? 0.2522 0.3929 0.3336 -0.0216 0.0082  0.0213  ? ? ? ? ? ? 30   GLU B N   
1283 C  CA  . GLU B 30  ? 0.3306 0.3524 0.2755 -0.0220 0.0260  0.0766  ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CA  
1284 C  C   . GLU B 30  ? 0.2386 0.4644 0.3386 0.0868  0.0456  0.1577  ? ? ? ? ? ? 30   GLU B C   
1285 O  O   . GLU B 30  ? 0.2330 0.4960 0.3270 0.0334  0.0045  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B O   
1286 C  CB  . GLU B 30  ? 0.5876 0.3448 0.4293 -0.0287 0.1193  0.0212  ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CB  
1287 C  CG  . GLU B 30  ? 0.7767 0.3265 0.5739 -0.0491 -0.0099 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CG  
1288 C  CD  . GLU B 30  ? 0.8405 0.3331 0.5838 -0.0485 -0.0071 0.0356  ? ? ? ? ? ? 30   GLU B CD  
1289 O  OE1 . GLU B 30  ? 0.6729 0.2958 0.6335 0.0738  0.1503  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B OE1 
1290 O  OE2 . GLU B 30  ? 0.8460 0.3066 0.4730 -0.0370 0.0393  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 30   GLU B OE2 
1291 N  N   . ILE B 31  ? 0.2993 0.4946 0.2560 0.0254  0.0042  0.1014  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B N   
1292 C  CA  . ILE B 31  ? 0.2760 0.5792 0.2387 0.0065  -0.0091 0.0719  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CA  
1293 C  C   . ILE B 31  ? 0.2852 0.6093 0.3414 -0.0802 0.0975  0.0057  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B C   
1294 O  O   . ILE B 31  ? 0.3425 0.5127 0.4861 -0.1612 0.0041  0.0859  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B O   
1295 C  CB  . ILE B 31  ? 0.4926 0.6015 0.2904 0.0414  0.0340  0.1665  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CB  
1296 C  CG1 . ILE B 31  ? 0.5572 0.5895 0.2899 0.0677  -0.0193 0.1763  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG1 
1297 C  CG2 . ILE B 31  ? 0.3687 0.5495 0.3437 0.2151  0.1369  0.1703  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG2 
1298 C  CD1 . ILE B 31  ? 0.6435 0.4985 0.2461 0.2129  -0.0393 0.1209  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CD1 
1299 N  N   . TYR B 32  ? 0.4250 0.6182 0.5348 0.0700  0.1569  0.0179  ? ? ? ? ? ? 32   TYR B N   
1300 C  CA  . TYR B 32  ? 0.4062 0.6340 0.6175 0.0361  0.1705  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 32   TYR B CA  
1301 C  C   . TYR B 32  ? 0.3549 0.6165 0.6334 0.0029  0.2430  0.0015  ? ? ? ? ? ? 32   TYR B C   
1302 O  O   . TYR B 32  ? 0.8909 0.8934 0.4899 0.1750  -0.2579 0.1610  ? ? ? ? ? ? 32   TYR B O   
1303 C  CB  . TYR B 32  ? 0.5704 0.5840 0.9395 0.0533  -0.1615 0.0268  ? ? ? ? ? ? 32   TYR B CB  
1304 N  N   . THR B 38  ? 0.8614 0.4852 0.5905 -0.2393 0.1161  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 38   THR B N   
1305 C  CA  . THR B 38  ? 0.7772 0.3478 0.5989 -0.1197 0.1451  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CA  
1306 C  C   . THR B 38  ? 0.6456 0.4819 0.4958 -0.1150 0.0697  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 38   THR B C   
1307 O  O   . THR B 38  ? 0.7794 0.6859 0.5365 -0.2171 0.0614  -0.2243 ? ? ? ? ? ? 38   THR B O   
1308 C  CB  . THR B 38  ? 0.8102 0.2610 0.7413 -0.1232 0.1888  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CB  
1309 O  OG1 . THR B 38  ? 1.0912 0.4434 0.8943 -0.3434 0.0854  0.0560  ? ? ? ? ? ? 38   THR B OG1 
1310 C  CG2 . THR B 38  ? 0.5650 0.3759 0.5297 -0.0794 0.3220  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 38   THR B CG2 
1311 N  N   . PHE B 39  ? 0.5402 0.4834 0.3999 -0.1196 0.0408  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B N   
1312 C  CA  . PHE B 39  ? 0.5613 0.4216 0.2207 -0.0307 0.0046  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CA  
1313 C  C   . PHE B 39  ? 0.5845 0.4931 0.3630 -0.1164 0.1290  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B C   
1314 O  O   . PHE B 39  ? 0.6192 0.6288 0.4198 -0.1886 0.0639  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B O   
1315 C  CB  . PHE B 39  ? 0.5717 0.3965 0.3278 -0.0042 0.0449  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CB  
1316 C  CG  . PHE B 39  ? 0.5319 0.4377 0.3239 -0.0594 0.0224  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CG  
1317 C  CD1 . PHE B 39  ? 0.4729 0.4528 0.3279 -0.1524 -0.0629 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CD1 
1318 C  CD2 . PHE B 39  ? 0.4933 0.4489 0.1997 -0.0458 0.0255  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CD2 
1319 C  CE1 . PHE B 39  ? 0.4720 0.3888 0.3948 -0.1880 -0.0351 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CE1 
1320 C  CE2 . PHE B 39  ? 0.4932 0.5067 0.3913 -0.0585 0.0727  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CE2 
1321 C  CZ  . PHE B 39  ? 0.4801 0.4853 0.4483 -0.0972 0.0519  0.0032  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CZ  
1322 N  N   . SER B 40  ? 0.6796 0.5866 0.3394 -0.0392 0.1183  -0.2436 ? ? ? ? ? ? 40   SER B N   
1323 C  CA  . SER B 40  ? 0.6898 0.5073 0.3352 -0.0210 0.0657  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 40   SER B CA  
1324 C  C   . SER B 40  ? 0.5027 0.5137 0.4017 -0.0218 -0.0386 0.0220  ? ? ? ? ? ? 40   SER B C   
1325 O  O   . SER B 40  ? 0.4065 0.4682 0.3409 0.0129  -0.0111 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 40   SER B O   
1326 C  CB  . SER B 40  ? 0.7335 0.4784 0.3630 -0.0205 -0.1659 0.0452  ? ? ? ? ? ? 40   SER B CB  
1327 N  N   . LEU B 41  ? 0.5231 0.4164 0.4551 0.0138  -0.1057 0.0328  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B N   
1328 C  CA  . LEU B 41  ? 0.4905 0.4533 0.6753 0.0501  0.0132  0.0343  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CA  
1329 C  C   . LEU B 41  ? 0.6132 0.4403 0.6290 0.0279  0.0730  0.0626  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B C   
1330 O  O   . LEU B 41  ? 0.7387 0.5039 0.6868 0.1297  0.1770  0.1202  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B O   
1331 C  CB  . LEU B 41  ? 0.4251 0.4798 0.8440 0.1136  0.0044  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CB  
1332 C  CG  . LEU B 41  ? 0.5128 0.4691 0.9400 0.0782  -0.0181 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CG  
1333 C  CD1 . LEU B 41  ? 0.5197 0.4719 0.9944 0.0759  -0.0445 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD1 
1334 C  CD2 . LEU B 41  ? 0.5465 0.5203 0.7004 0.2065  0.1130  -0.1622 ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD2 
1335 N  N   . SER B 42  ? 0.6101 0.4536 0.6048 -0.0402 0.0229  0.0431  ? ? ? ? ? ? 42   SER B N   
1336 C  CA  . SER B 42  ? 0.5616 0.4198 0.5063 0.0333  0.0509  0.1297  ? ? ? ? ? ? 42   SER B CA  
1337 C  C   . SER B 42  ? 0.5003 0.4028 0.3574 0.0801  0.1649  0.0109  ? ? ? ? ? ? 42   SER B C   
1338 O  O   . SER B 42  ? 0.4533 0.3739 0.4656 0.1147  0.1201  0.0460  ? ? ? ? ? ? 42   SER B O   
1339 C  CB  . SER B 42  ? 0.6862 0.5126 0.4718 0.0450  -0.0020 0.1685  ? ? ? ? ? ? 42   SER B CB  
1340 O  OG  . SER B 42  ? 0.6150 0.9181 0.2491 0.1643  0.0162  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 42   SER B OG  
1341 N  N   . LYS B 43  ? 0.5985 0.3602 0.2691 -0.0364 0.0759  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B N   
1342 C  CA  . LYS B 43  ? 0.5975 0.3043 0.3173 -0.0169 0.0696  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CA  
1343 C  C   . LYS B 43  ? 0.4411 0.2811 0.3057 -0.0040 0.1522  0.0157  ? ? ? ? ? ? 43   LYS B C   
1344 O  O   . LYS B 43  ? 0.3421 0.4676 0.2504 0.0324  0.0388  0.0294  ? ? ? ? ? ? 43   LYS B O   
1345 C  CB  . LYS B 43  ? 0.5616 0.2854 0.4976 0.0299  0.0996  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CB  
1346 C  CG  . LYS B 43  ? 0.7140 0.3861 0.4591 0.0620  0.1180  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CG  
1347 C  CD  . LYS B 43  ? 0.7924 0.4711 0.4721 0.0150  0.0700  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CD  
1348 C  CE  . LYS B 43  ? 0.7953 0.5298 0.4657 0.0078  0.0665  0.0109  ? ? ? ? ? ? 43   LYS B CE  
1349 N  NZ  . LYS B 43  ? 0.5533 0.3867 0.4021 -0.0442 -0.1329 0.0026  ? ? ? ? ? ? 43   LYS B NZ  
1350 N  N   . GLU B 44  ? 0.3950 0.3245 0.2707 0.0063  0.1205  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B N   
1351 C  CA  . GLU B 44  ? 0.3953 0.3241 0.2685 0.0385  0.0645  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CA  
1352 C  C   . GLU B 44  ? 0.3896 0.3075 0.3946 0.0921  0.0298  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B C   
1353 O  O   . GLU B 44  ? 0.4105 0.4505 0.4130 0.1406  -0.0071 -0.1962 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B O   
1354 C  CB  . GLU B 44  ? 0.4577 0.4005 0.4226 0.0935  0.0164  0.0172  ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CB  
1355 C  CG  . GLU B 44  ? 0.5910 0.4324 0.3768 0.0914  0.0611  0.0826  ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CG  
1356 C  CD  . GLU B 44  ? 0.5931 0.4095 0.5064 0.0462  -0.0720 0.1005  ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CD  
1357 O  OE1 . GLU B 44  ? 0.5556 0.3567 0.3350 0.0786  0.0302  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B OE1 
1358 O  OE2 . GLU B 44  ? 0.4324 0.5008 0.7487 0.0718  -0.1237 0.2737  ? ? ? ? ? ? 44   GLU B OE2 
1359 N  N   . LYS B 45  ? 0.3574 0.2173 0.2813 0.0641  0.0579  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B N   
1360 C  CA  . LYS B 45  ? 0.3468 0.3509 0.2898 -0.0021 0.1329  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CA  
1361 C  C   . LYS B 45  ? 0.3133 0.3589 0.2075 0.0120  0.0146  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B C   
1362 O  O   . LYS B 45  ? 0.3417 0.3347 0.3279 0.0180  0.0855  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B O   
1363 C  CB  . LYS B 45  ? 0.3533 0.3197 0.3231 0.0279  0.0287  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CB  
1364 C  CG  . LYS B 45  ? 0.4221 0.4157 0.4252 0.1262  0.1120  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CG  
1365 C  CD  . LYS B 45  ? 0.5589 0.5264 0.4814 0.0995  0.1962  -0.2003 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CD  
1366 C  CE  . LYS B 45  ? 0.4389 0.5752 0.5168 0.1554  0.1377  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B CE  
1367 N  NZ  . LYS B 45  ? 0.4652 0.2873 0.4286 0.0603  0.1200  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 45   LYS B NZ  
1368 N  N   . PHE B 46  ? 0.2877 0.3399 0.2853 0.0297  -0.0482 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B N   
1369 C  CA  . PHE B 46  ? 0.2602 0.3277 0.1699 0.0264  0.0141  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CA  
1370 C  C   . PHE B 46  ? 0.1670 0.2839 0.1635 0.0005  0.0525  0.0287  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B C   
1371 O  O   . PHE B 46  ? 0.1568 0.3185 0.4062 -0.0028 0.0035  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 46   PHE B O   
1372 C  CB  . PHE B 46  ? 0.2558 0.3877 0.1728 0.0412  0.0315  0.0340  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CB  
1373 C  CG  . PHE B 46  ? 0.2482 0.4040 0.2409 -0.0094 -0.0065 0.0707  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CG  
1374 C  CD1 . PHE B 46  ? 0.2739 0.5314 0.2068 -0.0234 0.0039  0.0566  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CD1 
1375 C  CD2 . PHE B 46  ? 0.2600 0.4533 0.3205 0.0359  -0.0330 0.0763  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CD2 
1376 C  CE1 . PHE B 46  ? 0.3676 0.5774 0.1738 0.0356  -0.0081 0.0934  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CE1 
1377 C  CE2 . PHE B 46  ? 0.2578 0.4777 0.3178 0.0044  -0.0475 0.0885  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CE2 
1378 C  CZ  . PHE B 46  ? 0.4352 0.5505 0.2298 0.0602  -0.0387 0.1128  ? ? ? ? ? ? 46   PHE B CZ  
1379 N  N   . PHE B 47  ? 0.2535 0.2623 0.1722 0.0065  0.0165  0.0106  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B N   
1380 C  CA  . PHE B 47  ? 0.2221 0.2631 0.1932 0.0126  0.0095  0.0089  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CA  
1381 C  C   . PHE B 47  ? 0.2153 0.2682 0.1555 0.0302  -0.0002 0.0116  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B C   
1382 O  O   . PHE B 47  ? 0.2016 0.3240 0.2345 0.0637  0.0220  0.0255  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B O   
1383 C  CB  . PHE B 47  ? 0.2121 0.2742 0.1806 -0.0091 -0.0269 0.0221  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CB  
1384 C  CG  . PHE B 47  ? 0.2372 0.2764 0.2147 -0.0048 -0.0301 0.0260  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CG  
1385 C  CD1 . PHE B 47  ? 0.2267 0.2577 0.2983 0.0091  -0.0275 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CD1 
1386 C  CD2 . PHE B 47  ? 0.2863 0.2900 0.1789 0.0113  -0.0271 0.0475  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CD2 
1387 C  CE1 . PHE B 47  ? 0.2909 0.2534 0.2117 0.0195  0.0374  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CE1 
1388 C  CE2 . PHE B 47  ? 0.3216 0.2824 0.1796 0.0429  0.0258  0.0114  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CE2 
1389 C  CZ  . PHE B 47  ? 0.3969 0.2759 0.2030 -0.0226 -0.0061 0.0831  ? ? ? ? ? ? 47   PHE B CZ  
1390 N  N   . LEU B 48  ? 0.3139 0.2813 0.1990 0.0035  -0.0652 0.0034  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B N   
1391 C  CA  . LEU B 48  ? 0.2545 0.2691 0.2047 -0.0099 0.0118  0.0192  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CA  
1392 C  C   . LEU B 48  ? 0.2749 0.2551 0.2082 0.0483  0.0019  0.0218  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B C   
1393 O  O   . LEU B 48  ? 0.2433 0.2339 0.2266 0.0081  -0.0111 0.0290  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B O   
1394 C  CB  . LEU B 48  ? 0.2541 0.3111 0.2482 -0.0301 -0.0608 0.0953  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CB  
1395 C  CG  . LEU B 48  ? 0.1765 0.3102 0.1796 0.0100  -0.0034 0.0344  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CG  
1396 C  CD1 . LEU B 48  ? 0.1817 0.4755 0.2350 0.0084  0.0499  0.0037  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CD1 
1397 C  CD2 . LEU B 48  ? 0.1572 0.2641 0.1880 -0.0249 0.0161  0.0596  ? ? ? ? ? ? 48   LEU B CD2 
1398 N  N   . ILE B 49  ? 0.2195 0.2276 0.2226 -0.0050 -0.0157 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B N   
1399 C  CA  . ILE B 49  ? 0.2233 0.2466 0.2052 -0.0016 -0.0312 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CA  
1400 C  C   . ILE B 49  ? 0.1615 0.2630 0.2259 0.0225  0.0036  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B C   
1401 O  O   . ILE B 49  ? 0.2185 0.3001 0.2252 0.0472  -0.0224 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B O   
1402 C  CB  . ILE B 49  ? 0.2471 0.2964 0.2045 -0.0162 -0.0289 0.0013  ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CB  
1403 C  CG1 . ILE B 49  ? 0.2526 0.2938 0.1830 -0.0546 -0.0223 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CG1 
1404 C  CG2 . ILE B 49  ? 0.2185 0.3351 0.2304 -0.0631 -0.0174 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CG2 
1405 C  CD1 . ILE B 49  ? 0.1842 0.3183 0.2288 -0.0269 -0.0466 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 49   ILE B CD1 
1406 N  N   . ALA B 50  ? 0.2412 0.2715 0.1979 -0.0305 -0.0239 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B N   
1407 C  CA  . ALA B 50  ? 0.3541 0.2708 0.1745 -0.0224 -0.0279 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B CA  
1408 C  C   . ALA B 50  ? 0.4009 0.2976 0.2262 -0.0126 -0.0526 0.0066  ? ? ? ? ? ? 50   ALA B C   
1409 O  O   . ALA B 50  ? 0.4060 0.3060 0.3434 -0.0042 -0.0725 0.0321  ? ? ? ? ? ? 50   ALA B O   
1410 C  CB  . ALA B 50  ? 0.7127 0.4223 0.2137 0.0678  0.1229  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 50   ALA B CB  
1411 N  N   . GLY B 51  ? 0.4065 0.3118 0.1802 -0.1125 -0.0690 0.0147  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B N   
1412 C  CA  . GLY B 51  ? 0.4855 0.2442 0.2370 -0.1236 -0.1097 0.0219  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B CA  
1413 C  C   . GLY B 51  ? 0.3371 0.3017 0.2292 -0.0596 -0.0530 0.0426  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B C   
1414 O  O   . GLY B 51  ? 0.4006 0.3761 0.2018 -0.0683 -0.0465 0.0453  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B O   
1415 N  N   . LEU B 52  ? 0.3273 0.3242 0.2162 -0.0903 -0.0126 0.0136  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B N   
1416 C  CA  . LEU B 52  ? 0.3360 0.2617 0.2178 -0.0328 -0.0525 0.0200  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CA  
1417 C  C   . LEU B 52  ? 0.3895 0.2990 0.2681 0.0315  -0.1329 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B C   
1418 O  O   . LEU B 52  ? 0.2921 0.3200 0.2411 0.0438  -0.0015 0.0278  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B O   
1419 C  CB  . LEU B 52  ? 0.2961 0.3396 0.3481 -0.0437 -0.0213 0.0587  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CB  
1420 C  CG  . LEU B 52  ? 0.2417 0.4391 0.5107 0.0431  -0.1016 0.0193  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CG  
1421 C  CD1 . LEU B 52  ? 0.3024 0.4407 0.6942 0.0717  -0.0782 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD1 
1422 C  CD2 . LEU B 52  ? 0.2513 0.3553 0.5060 -0.0258 -0.1380 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD2 
1423 N  N   . TRP B 53  ? 0.3046 0.2809 0.2201 -0.0107 -0.0152 0.0042  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B N   
1424 C  CA  . TRP B 53  ? 0.2786 0.2369 0.2250 0.0120  -0.0239 0.0380  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CA  
1425 C  C   . TRP B 53  ? 0.2331 0.2432 0.2100 0.0375  -0.0628 0.0348  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B C   
1426 O  O   . TRP B 53  ? 0.2449 0.2699 0.1564 0.0818  -0.0258 0.0146  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B O   
1427 C  CB  . TRP B 53  ? 0.2335 0.2743 0.2071 0.0469  -0.0425 0.0279  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CB  
1428 C  CG  . TRP B 53  ? 0.2560 0.3125 0.2459 0.0386  0.0052  0.0619  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CG  
1429 C  CD1 . TRP B 53  ? 0.2530 0.3191 0.2196 -0.0109 0.0013  0.0084  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CD1 
1430 C  CD2 . TRP B 53  ? 0.2540 0.3681 0.2334 0.0214  -0.0013 0.0091  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CD2 
1431 N  NE1 . TRP B 53  ? 0.2487 0.3576 0.2330 0.0056  0.0194  0.0578  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B NE1 
1432 C  CE2 . TRP B 53  ? 0.2639 0.3782 0.1665 0.0170  0.0057  0.0407  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CE2 
1433 C  CE3 . TRP B 53  ? 0.2104 0.3953 0.2420 0.0009  -0.0062 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CE3 
1434 C  CZ2 . TRP B 53  ? 0.2238 0.3343 0.1991 0.0236  -0.0795 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CZ2 
1435 C  CZ3 . TRP B 53  ? 0.1876 0.3376 0.2634 -0.0312 -0.0587 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CZ3 
1436 C  CH2 . TRP B 53  ? 0.2727 0.2925 0.2583 0.0111  -0.0009 0.0332  ? ? ? ? ? ? 53   TRP B CH2 
1437 N  N   . ILE B 54  ? 0.2159 0.2273 0.2253 0.0232  -0.0437 0.0286  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B N   
1438 C  CA  . ILE B 54  ? 0.2961 0.2777 0.2303 -0.0482 0.0349  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CA  
1439 C  C   . ILE B 54  ? 0.2699 0.2403 0.2440 0.0048  -0.0215 0.0037  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B C   
1440 O  O   . ILE B 54  ? 0.3177 0.3138 0.2681 0.0596  -0.0192 0.0558  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B O   
1441 C  CB  . ILE B 54  ? 0.3329 0.3286 0.2442 -0.0415 0.0275  0.0031  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CB  
1442 C  CG1 . ILE B 54  ? 0.3572 0.3825 0.2291 -0.0735 0.0674  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CG1 
1443 C  CG2 . ILE B 54  ? 0.4213 0.4016 0.4020 -0.0809 -0.1280 0.0489  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CG2 
1444 C  CD1 . ILE B 54  ? 0.4605 0.5544 0.1488 -0.1000 0.0070  0.0853  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CD1 
1445 N  N   . CYS B 55  ? 0.2743 0.2280 0.2002 -0.0064 0.0097  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B N   
1446 C  CA  . CYS B 55  ? 0.2034 0.2320 0.2156 0.0280  0.0100  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B CA  
1447 C  C   . CYS B 55  ? 0.1950 0.2182 0.1952 0.0218  -0.0006 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B C   
1448 O  O   . CYS B 55  ? 0.2094 0.2274 0.2094 0.0278  0.0326  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B O   
1449 C  CB  . CYS B 55  ? 0.2791 0.3031 0.1946 -0.0215 0.0127  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 55   CYS B CB  
1450 S  SG  . CYS B 55  ? 0.3015 0.2813 0.1948 0.0206  0.0071  0.0020  ? ? ? ? ? ? 55   CYS B SG  
1451 N  N   . ILE B 56  ? 0.2445 0.2505 0.2204 0.0545  0.0330  0.0221  ? ? ? ? ? ? 56   ILE B N   
1452 C  CA  . ILE B 56  ? 0.2639 0.2365 0.1999 0.0623  0.0589  0.0105  ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CA  
1453 C  C   . ILE B 56  ? 0.2605 0.2567 0.2058 0.0572  0.0483  0.0030  ? ? ? ? ? ? 56   ILE B C   
1454 O  O   . ILE B 56  ? 0.3018 0.2629 0.2724 0.0435  0.0986  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B O   
1455 C  CB  A ILE B 56  ? 0.2972 0.1885 0.2014 0.1026  0.0560  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CB  
1456 C  CB  B ILE B 56  ? 0.3137 0.1939 0.2221 0.0530  0.0197  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CB  
1457 C  CG1 A ILE B 56  ? 0.2381 0.0737 0.1528 0.0061  0.0791  0.0041  ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG1 
1458 C  CG1 B ILE B 56  ? 0.3546 0.2409 0.2178 0.0798  0.0343  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG1 
1459 C  CG2 A ILE B 56  ? 0.3967 0.2744 0.1896 0.1471  0.0899  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG2 
1460 C  CG2 B ILE B 56  ? 0.2639 0.1989 0.2730 0.0944  0.0849  0.0174  ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG2 
1461 C  CD1 A ILE B 56  ? 0.2474 0.1936 0.2899 0.0295  0.0918  0.1331  ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CD1 
1462 C  CD1 B ILE B 56  ? 0.3595 0.3069 0.2384 0.2011  -0.0569 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CD1 
1463 N  N   . MET B 57  ? 0.2879 0.2074 0.2314 0.0348  0.0225  0.0532  ? ? ? ? ? ? 57   MET B N   
1464 C  CA  . MET B 57  ? 0.2748 0.2878 0.2898 0.0241  0.0255  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 57   MET B CA  
1465 C  C   . MET B 57  ? 0.2774 0.2557 0.3113 0.0321  0.0144  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 57   MET B C   
1466 O  O   . MET B 57  ? 0.2728 0.2594 0.2762 0.0147  0.0029  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 57   MET B O   
1467 C  CB  . MET B 57  ? 0.3864 0.3129 0.2767 -0.0492 -0.0445 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 57   MET B CB  
1468 C  CG  . MET B 57  ? 0.5007 0.3374 0.3312 0.0019  -0.0482 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 57   MET B CG  
1469 S  SD  . MET B 57  ? 0.6735 0.4903 0.2584 0.0856  -0.0642 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 57   MET B SD  
1470 C  CE  . MET B 57  ? 0.2364 0.3657 0.1060 -0.0747 -0.0312 0.0245  ? ? ? ? ? ? 57   MET B CE  
1471 N  N   . GLU B 58  ? 0.4736 0.2478 0.3024 0.0812  0.0476  0.0084  ? ? ? ? ? ? 58   GLU B N   
1472 C  CA  . GLU B 58  ? 0.4417 0.2313 0.3810 0.0721  -0.0285 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CA  
1473 C  C   . GLU B 58  ? 0.4546 0.2684 0.2812 0.1053  -0.0171 0.0084  ? ? ? ? ? ? 58   GLU B C   
1474 O  O   . GLU B 58  ? 0.5643 0.3835 0.2383 0.0431  -0.0445 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B O   
1475 C  CB  . GLU B 58  ? 0.4272 0.2748 0.4495 0.0680  0.0361  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CB  
1476 C  CG  . GLU B 58  ? 0.5391 0.2969 0.3849 0.1506  0.0149  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CG  
1477 C  CD  . GLU B 58  ? 0.6401 0.3748 0.4703 0.2227  -0.0424 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B CD  
1478 O  OE1 . GLU B 58  ? 0.5488 0.2818 0.5613 0.1273  0.0429  0.0689  ? ? ? ? ? ? 58   GLU B OE1 
1479 O  OE2 . GLU B 58  ? 0.9838 0.5637 0.5851 0.2974  -0.1902 -0.3034 ? ? ? ? ? ? 58   GLU B OE2 
1480 N  N   . GLY B 59  ? 0.4630 0.2705 0.2817 0.0047  -0.0271 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 59   GLY B N   
1481 C  CA  . GLY B 59  ? 0.4959 0.4888 0.3534 -0.0478 -0.0826 0.0221  ? ? ? ? ? ? 59   GLY B CA  
1482 C  C   . GLY B 59  ? 0.4626 0.4597 0.5628 -0.0009 -0.0001 0.0709  ? ? ? ? ? ? 59   GLY B C   
1483 O  O   . GLY B 59  ? 0.9610 0.4241 0.6917 0.0448  0.3352  0.0179  ? ? ? ? ? ? 59   GLY B O   
1484 N  N   . ASP B 60  ? 0.5646 0.5272 0.5369 0.1135  0.0310  0.1540  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B N   
1485 C  CA  . ASP B 60  ? 0.4994 0.5828 0.4668 0.1090  -0.0244 0.1477  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B CA  
1486 C  C   . ASP B 60  ? 0.6260 0.5014 0.5662 0.0801  0.0685  0.1157  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B C   
1487 O  O   . ASP B 60  ? 0.6611 0.4844 0.6918 0.0141  0.1939  0.1952  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B O   
1488 C  CB  . ASP B 60  ? 0.5174 0.6518 0.5421 0.1101  -0.1027 0.2701  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B CB  
1489 C  CG  . ASP B 60  ? 0.5990 0.6606 0.5412 -0.0098 -0.1702 0.2970  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B CG  
1490 O  OD1 . ASP B 60  ? 0.7415 0.7997 0.5663 -0.1808 -0.1116 0.2307  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B OD1 
1491 O  OD2 . ASP B 60  ? 0.8310 0.5141 0.6421 -0.0895 -0.0321 0.2723  ? ? ? ? ? ? 60   ASP B OD2 
1492 N  N   . SER B 61  ? 0.6132 0.4050 0.4715 -0.0130 0.1923  0.0596  ? ? ? ? ? ? 61   SER B N   
1493 C  CA  . SER B 61  ? 0.5290 0.3738 0.5852 0.0767  0.1330  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 61   SER B CA  
1494 C  C   . SER B 61  ? 0.6140 0.4003 0.6874 0.1446  0.0363  0.0174  ? ? ? ? ? ? 61   SER B C   
1495 O  O   . SER B 61  ? 0.8513 0.4198 0.3788 0.1914  -0.0819 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 61   SER B O   
1496 C  CB  . SER B 61  ? 0.4974 0.4472 0.4966 0.0036  -0.2245 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 61   SER B CB  
1497 O  OG  . SER B 61  ? 0.5663 0.7178 0.5927 0.2007  -0.0572 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 61   SER B OG  
1498 N  N   . LEU B 62  ? 0.5781 0.5565 0.8659 0.1635  0.0483  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B N   
1499 C  CA  . LEU B 62  ? 0.5784 0.6172 0.9308 0.1077  0.0162  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CA  
1500 C  C   . LEU B 62  ? 0.5736 0.6746 0.9024 0.1053  0.0176  -0.2008 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B C   
1501 O  O   . LEU B 62  ? 0.5739 0.7052 0.9969 0.0619  -0.0632 0.1213  ? ? ? ? ? ? 62   LEU B O   
1502 C  CB  . LEU B 62  ? 0.8037 0.4771 0.9535 0.2527  -0.0262 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 62   LEU B CB  
1503 N  N   . GLN B 63  ? 0.7832 0.7445 0.8417 0.1871  -0.0066 -0.2998 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B N   
1504 C  CA  . GLN B 63  ? 0.7724 0.7876 0.7208 0.1679  0.0337  -0.3571 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B CA  
1505 C  C   . GLN B 63  ? 0.8001 0.7903 0.6835 0.1893  -0.0538 -0.2525 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B C   
1506 O  O   . GLN B 63  ? 0.9554 0.9711 0.7619 0.3078  -0.2800 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B O   
1507 C  CB  . GLN B 63  ? 0.8765 0.7867 0.6248 0.2483  0.0044  -0.2699 ? ? ? ? ? ? 63   GLN B CB  
1508 N  N   . GLU B 64  ? 0.7433 0.8020 0.5939 0.1226  -0.0088 -0.2880 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B N   
1509 C  CA  . GLU B 64  ? 0.6297 0.6664 0.5431 0.0115  -0.0493 -0.1573 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B CA  
1510 C  C   . GLU B 64  ? 0.6259 0.4939 0.4587 0.0422  -0.0520 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B C   
1511 O  O   . GLU B 64  ? 0.4805 0.4569 0.3916 0.1882  0.0402  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B O   
1512 C  CB  . GLU B 64  ? 0.6055 0.7716 0.7985 -0.0030 0.0044  -0.3842 ? ? ? ? ? ? 64   GLU B CB  
1513 N  N   . ARG B 65  ? 0.5447 0.3171 0.4655 0.0687  -0.0684 0.0234  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B N   
1514 C  CA  . ARG B 65  ? 0.4100 0.2973 0.3553 0.0609  0.0350  0.0644  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CA  
1515 C  C   . ARG B 65  ? 0.3050 0.2785 0.4413 0.0051  0.0261  0.0842  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B C   
1516 O  O   . ARG B 65  ? 0.2971 0.4155 0.8123 -0.0056 0.0639  0.0963  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B O   
1517 C  CB  . ARG B 65  ? 0.4513 0.3699 0.3487 0.1020  0.0518  0.0675  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CB  
1518 C  CG  . ARG B 65  ? 0.4221 0.3028 0.3795 0.0502  0.0710  0.1369  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CG  
1519 C  CD  . ARG B 65  ? 0.3569 0.4007 0.3583 -0.0430 -0.0442 0.0435  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CD  
1520 N  NE  . ARG B 65  ? 0.3880 0.3243 0.4251 -0.0310 -0.0128 0.1151  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NE  
1521 C  CZ  . ARG B 65  ? 0.4788 0.3558 0.4464 0.0325  -0.0145 0.1443  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CZ  
1522 N  NH1 . ARG B 65  ? 0.8216 0.5506 0.4086 -0.1304 0.0684  0.0413  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NH1 
1523 N  NH2 . ARG B 65  ? 0.3745 0.3415 0.9102 -0.0627 -0.1221 0.2400  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NH2 
1524 N  N   . THR B 66  ? 0.3959 0.2772 0.3386 -0.0278 0.0116  0.0201  ? ? ? ? ? ? 66   THR B N   
1525 C  CA  . THR B 66  ? 0.3840 0.2738 0.3683 -0.0333 -0.0059 0.0234  ? ? ? ? ? ? 66   THR B CA  
1526 C  C   . THR B 66  ? 0.2840 0.2783 0.3045 -0.0023 0.0397  0.0193  ? ? ? ? ? ? 66   THR B C   
1527 O  O   . THR B 66  ? 0.2220 0.3158 0.3912 -0.0236 0.1090  0.0470  ? ? ? ? ? ? 66   THR B O   
1528 C  CB  . THR B 66  ? 0.3594 0.2782 0.4204 -0.1231 -0.0821 0.0632  ? ? ? ? ? ? 66   THR B CB  
1529 O  OG1 . THR B 66  ? 0.3463 0.3520 0.3008 -0.0061 -0.0212 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 66   THR B OG1 
1530 C  CG2 . THR B 66  ? 0.5273 0.4100 0.5096 -0.1239 -0.1784 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 66   THR B CG2 
1531 N  N   . TYR B 67  ? 0.2715 0.2586 0.3254 -0.0252 0.0651  0.0331  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B N   
1532 C  CA  . TYR B 67  ? 0.2795 0.2745 0.2598 -0.0252 0.0550  0.0411  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CA  
1533 C  C   . TYR B 67  ? 0.2928 0.2501 0.2218 -0.0363 0.0144  0.0363  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B C   
1534 O  O   . TYR B 67  ? 0.3473 0.2549 0.2587 -0.0584 0.0128  0.0055  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B O   
1535 C  CB  . TYR B 67  ? 0.3930 0.4000 0.1905 0.0283  0.0512  0.0003  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CB  
1536 C  CG  . TYR B 67  ? 0.5291 0.5819 0.1730 -0.0250 0.0544  0.0009  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CG  
1537 C  CD1 . TYR B 67  ? 0.6145 0.7060 0.2555 -0.0321 0.1742  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CD1 
1538 C  CD2 . TYR B 67  ? 0.7704 0.6613 0.1827 0.0398  0.0995  0.1162  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CD2 
1539 C  CE1 . TYR B 67  ? 0.7329 0.7850 0.2387 -0.0710 0.1759  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CE1 
1540 C  CE2 . TYR B 67  ? 0.8654 0.7834 0.2307 0.0088  0.1874  0.1469  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CE2 
1541 C  CZ  . TYR B 67  ? 0.8453 0.7937 0.3171 -0.0727 0.2397  0.0766  ? ? ? ? ? ? 67   TYR B CZ  
1542 O  OH  . TYR B 67  ? 0.8463 0.7008 0.2660 -0.1957 0.2035  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 67   TYR B OH  
1543 N  N   . ASN B 68  ? 0.2367 0.2592 0.2248 -0.0293 -0.0008 0.0322  ? ? ? ? ? ? 68   ASN B N   
1544 C  CA  . ASN B 68  ? 0.1879 0.2417 0.2036 -0.0074 -0.0052 0.0027  ? ? ? ? ? ? 68   ASN B CA  
1545 C  C   . ASN B 68  ? 0.2157 0.1662 0.2754 0.0104  -0.0381 0.0174  ? ? ? ? ? ? 68   ASN B C   
1546 O  O   . ASN B 68  ? 0.2673 0.2095 0.2577 0.0202  0.0162  0.0767  ? ? ? ? ? ? 68   ASN B O   
1547 C  CB  . ASN B 68  ? 0.2823 0.2998 0.2061 -0.0366 -0.0095 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B CB  
1548 C  CG  . ASN B 68  ? 0.3191 0.3264 0.2208 -0.0304 -0.0531 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B CG  
1549 O  OD1 . ASN B 68  ? 0.2537 0.3285 0.2449 -0.0145 0.0368  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B OD1 
1550 N  ND2 . ASN B 68  ? 0.3540 0.3324 0.3386 -0.0247 -0.1270 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 68   ASN B ND2 
1551 N  N   . HIS B 69  ? 0.2031 0.2195 0.1876 -0.0147 -0.0299 0.0259  ? ? ? ? ? ? 69   HIS B N   
1552 C  CA  . HIS B 69  ? 0.2263 0.1908 0.1678 0.0063  -0.0536 0.0262  ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CA  
1553 C  C   . HIS B 69  ? 0.1895 0.1977 0.1830 0.0223  -0.0365 0.0072  ? ? ? ? ? ? 69   HIS B C   
1554 O  O   . HIS B 69  ? 0.2032 0.2120 0.1725 0.0401  0.0143  0.0469  ? ? ? ? ? ? 69   HIS B O   
1555 C  CB  . HIS B 69  ? 0.1951 0.2756 0.1634 0.0030  -0.0075 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CB  
1556 C  CG  . HIS B 69  ? 0.2394 0.2356 0.2131 0.0136  -0.0045 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CG  
1557 N  ND1 . HIS B 69  ? 0.2495 0.2083 0.2220 0.0005  0.0361  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B ND1 
1558 C  CD2 . HIS B 69  ? 0.2493 0.2459 0.1862 0.0073  0.0036  0.0004  ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CD2 
1559 C  CE1 . HIS B 69  ? 0.2385 0.2252 0.2299 0.0315  -0.0509 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 69   HIS B CE1 
1560 N  NE2 . HIS B 69  ? 0.2467 0.2470 0.1606 0.0000  0.0028  0.0013  ? ? ? ? ? ? 69   HIS B NE2 
1561 N  N   . ILE B 70  ? 0.1957 0.2260 0.2136 0.0423  -0.0543 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B N   
1562 C  CA  . ILE B 70  ? 0.1971 0.3322 0.2317 0.0004  -0.0776 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CA  
1563 C  C   . ILE B 70  ? 0.2225 0.2376 0.1975 -0.0398 -0.0521 0.0424  ? ? ? ? ? ? 70   ILE B C   
1564 O  O   . ILE B 70  ? 0.2033 0.2510 0.1808 0.0263  0.0413  0.0532  ? ? ? ? ? ? 70   ILE B O   
1565 C  CB  . ILE B 70  ? 0.2333 0.5183 0.2175 0.0010  -0.0138 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CB  
1566 C  CG1 . ILE B 70  ? 0.3737 0.4785 0.2446 -0.0732 -0.0445 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CG1 
1567 C  CG2 . ILE B 70  ? 0.2114 0.3495 0.3189 0.0609  -0.0404 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CG2 
1568 C  CD1 . ILE B 70  ? 0.5798 0.7333 0.3633 0.1971  -0.1541 0.0164  ? ? ? ? ? ? 70   ILE B CD1 
1569 N  N   . ALA B 71  ? 0.2756 0.2404 0.1662 -0.0198 -0.0104 0.0253  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   
1570 C  CA  . ALA B 71  ? 0.2492 0.2350 0.1599 -0.0160 0.0155  0.0004  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  
1571 C  C   . ALA B 71  ? 0.2326 0.2429 0.1641 0.0125  -0.0012 0.0347  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   
1572 O  O   . ALA B 71  ? 0.1886 0.2644 0.1857 0.0121  0.0123  0.0511  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   
1573 C  CB  . ALA B 71  ? 0.2666 0.2069 0.1441 0.0086  0.0208  0.0521  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  
1574 N  N   . PHE B 72  ? 0.2677 0.2099 0.1973 -0.0179 -0.0716 0.0106  ? ? ? ? ? ? 72   PHE B N   
1575 C  CA  . PHE B 72  ? 0.2440 0.2858 0.1940 -0.0008 -0.0158 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CA  
1576 C  C   . PHE B 72  ? 0.1970 0.2784 0.1669 -0.0072 -0.0468 0.0043  ? ? ? ? ? ? 72   PHE B C   
1577 O  O   . PHE B 72  ? 0.3095 0.2858 0.1813 0.0108  0.0039  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B O   
1578 C  CB  . PHE B 72  ? 0.3016 0.3327 0.1937 0.0607  -0.1009 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CB  
1579 C  CG  . PHE B 72  ? 0.2459 0.2567 0.1847 0.0369  -0.0593 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CG  
1580 C  CD1 . PHE B 72  ? 0.3082 0.2361 0.2437 0.0255  0.0284  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CD1 
1581 C  CD2 . PHE B 72  ? 0.4073 0.2325 0.2450 0.0043  0.0181  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CD2 
1582 C  CE1 . PHE B 72  ? 0.3154 0.2748 0.2435 -0.0110 -0.0159 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CE1 
1583 C  CE2 . PHE B 72  ? 0.4085 0.2595 0.2138 0.0105  0.0106  0.0070  ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CE2 
1584 C  CZ  . PHE B 72  ? 0.3365 0.2343 0.2399 0.0707  0.0206  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 72   PHE B CZ  
1585 N  N   . GLN B 73  ? 0.1810 0.2673 0.2352 0.0044  -0.0694 0.0072  ? ? ? ? ? ? 73   GLN B N   
1586 C  CA  . GLN B 73  ? 0.2036 0.2707 0.2105 -0.0714 -0.0139 0.0303  ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CA  
1587 C  C   . GLN B 73  ? 0.2250 0.3745 0.1826 -0.0161 -0.0349 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B C   
1588 O  O   . GLN B 73  ? 0.2925 0.3042 0.2534 0.0361  0.0174  0.0016  ? ? ? ? ? ? 73   GLN B O   
1589 C  CB  . GLN B 73  ? 0.4582 0.2431 0.4325 -0.0674 0.0067  0.0171  ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CB  
1590 C  CG  . GLN B 73  ? 0.7099 0.2855 0.5028 -0.0379 0.0856  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CG  
1591 C  CD  . GLN B 73  ? 0.6891 0.4903 0.5334 -0.1519 0.1113  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B CD  
1592 O  OE1 . GLN B 73  ? 0.5321 0.8942 0.4404 -0.1169 0.2033  -0.1996 ? ? ? ? ? ? 73   GLN B OE1 
1593 N  NE2 . GLN B 73  ? 0.5277 0.7417 0.7997 -0.1400 0.0116  0.0669  ? ? ? ? ? ? 73   GLN B NE2 
1594 N  N   . ILE B 74  ? 0.2548 0.2588 0.1816 -0.1013 -0.0225 0.0160  ? ? ? ? ? ? 74   ILE B N   
1595 C  CA  . ILE B 74  ? 0.3071 0.2743 0.2143 -0.0833 -0.0753 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CA  
1596 C  C   . ILE B 74  ? 0.3721 0.2578 0.2624 -0.0348 -0.1100 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B C   
1597 O  O   . ILE B 74  ? 0.3395 0.3118 0.2315 -0.0358 0.0314  0.0205  ? ? ? ? ? ? 74   ILE B O   
1598 C  CB  . ILE B 74  ? 0.3994 0.2182 0.3593 0.0062  -0.0679 0.0077  ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CB  
1599 C  CG1 . ILE B 74  ? 0.4149 0.2067 0.4525 0.0399  0.0104  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CG1 
1600 C  CG2 . ILE B 74  ? 0.5322 0.3642 0.3913 0.2240  -0.0666 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CG2 
1601 C  CD1 . ILE B 74  ? 0.6369 0.3668 0.5917 0.0112  0.1802  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 74   ILE B CD1 
1602 N  N   . GLN B 75  ? 0.3964 0.3158 0.2468 -0.0626 -0.1237 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B N   
1603 C  CA  . GLN B 75  ? 0.3856 0.2462 0.2798 -0.0408 -0.1080 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CA  
1604 C  C   . GLN B 75  ? 0.3739 0.2942 0.2507 -0.0271 -0.1233 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B C   
1605 O  O   . GLN B 75  ? 0.3599 0.2925 0.2786 0.0199  -0.0876 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B O   
1606 C  CB  . GLN B 75  ? 0.3906 0.4483 0.3200 -0.0929 -0.0845 -0.1627 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CB  
1607 C  CG  . GLN B 75  ? 0.4357 0.6487 0.6191 0.0540  0.0053  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CG  
1608 C  CD  . GLN B 75  ? 0.5555 0.7625 0.6322 0.1430  -0.0194 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CD  
1609 O  OE1 . GLN B 75  ? 0.9968 0.5409 0.5823 0.0571  -0.1525 0.1404  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B OE1 
1610 N  NE2 . GLN B 75  ? 0.5904 0.9550 0.6028 0.2741  0.2581  0.1777  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B NE2 
1611 N  N   . SER B 76  ? 0.4065 0.3254 0.2479 -0.0140 -0.1362 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 76   SER B N   
1612 C  CA  . SER B 76  ? 0.4452 0.3598 0.2713 -0.0075 -0.0890 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 76   SER B CA  
1613 C  C   . SER B 76  ? 0.3861 0.3685 0.2481 0.0265  0.0065  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 76   SER B C   
1614 O  O   . SER B 76  ? 0.5118 0.4127 0.1670 -0.0141 0.0317  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 76   SER B O   
1615 C  CB  . SER B 76  ? 0.3093 0.3612 0.5026 0.0012  0.0137  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 76   SER B CB  
1616 O  OG  . SER B 76  ? 0.7008 0.4289 0.6689 0.1225  0.0025  0.0356  ? ? ? ? ? ? 76   SER B OG  
1617 N  N   . GLU B 77  ? 0.3718 0.4538 0.3152 0.0497  0.0088  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B N   
1618 C  CA  . GLU B 77  ? 0.4253 0.4114 0.2629 -0.0091 -0.0761 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CA  
1619 C  C   . GLU B 77  ? 0.2724 0.3740 0.2390 -0.0563 -0.0118 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B C   
1620 O  O   . GLU B 77  ? 0.4753 0.3845 0.2137 -0.0578 -0.0266 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B O   
1621 C  CB  . GLU B 77  ? 0.5134 0.4215 0.4253 -0.1056 -0.2008 -0.1899 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CB  
1622 C  CG  . GLU B 77  ? 0.6514 0.4273 0.5151 -0.0881 -0.1286 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CG  
1623 C  CD  . GLU B 77  ? 0.5974 0.4833 0.3835 0.0281  -0.2245 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B CD  
1624 O  OE1 . GLU B 77  ? 0.6030 0.4167 0.4557 0.0114  -0.1751 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 77   GLU B OE1 
1625 O  OE2 . GLU B 77  ? 0.6046 0.8198 0.6427 0.1555  -0.2382 0.0273  ? ? ? ? ? ? 77   GLU B OE2 
1626 N  N   . GLU B 78  ? 0.2538 0.3121 0.2246 -0.0454 0.0097  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B N   
1627 C  CA  . GLU B 78  ? 0.3456 0.3049 0.3072 -0.0315 -0.0169 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CA  
1628 C  C   . GLU B 78  ? 0.3115 0.2185 0.2974 0.0174  -0.0528 0.0107  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B C   
1629 O  O   . GLU B 78  ? 0.2610 0.2916 0.1949 0.0125  -0.0405 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B O   
1630 C  CB  . GLU B 78  ? 0.3746 0.3460 0.5879 0.0334  0.1662  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CB  
1631 C  CG  . GLU B 78  ? 0.4356 0.4471 0.7476 -0.0772 0.1657  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CG  
1632 C  CD  . GLU B 78  ? 0.3962 0.4637 0.8292 -0.0662 0.0724  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CD  
1633 O  OE1 . GLU B 78  ? 0.4561 0.4581 0.9465 -0.0599 -0.1169 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B OE1 
1634 O  OE2 . GLU B 78  ? 0.5256 0.6208 0.9503 0.1830  -0.0325 -0.3413 ? ? ? ? ? ? 78   GLU B OE2 
1635 N  N   . VAL B 79  ? 0.3331 0.2508 0.2066 0.0120  -0.0474 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B N   
1636 C  CA  . VAL B 79  ? 0.2924 0.2819 0.3093 0.0388  -0.1011 0.0351  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CA  
1637 C  C   . VAL B 79  ? 0.4067 0.2994 0.2672 -0.0090 -0.0479 0.0528  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B C   
1638 O  O   . VAL B 79  ? 0.3848 0.2973 0.3331 -0.0231 0.0012  0.0364  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B O   
1639 C  CB  . VAL B 79  ? 0.3586 0.3881 0.2588 0.0532  0.0103  0.0834  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CB  
1640 C  CG1 . VAL B 79  ? 0.3861 0.2045 0.2341 0.0857  0.0195  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG1 
1641 C  CG2 . VAL B 79  ? 0.3130 0.2378 0.2112 0.0458  -0.0089 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG2 
1642 N  N   . ASP B 80  ? 0.4673 0.3311 0.1933 0.0643  0.0149  0.0514  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B N   
1643 C  CA  . ASP B 80  ? 0.3826 0.2990 0.1916 0.0100  0.0313  0.0230  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CA  
1644 C  C   . ASP B 80  ? 0.2743 0.3332 0.2355 0.0301  -0.0621 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B C   
1645 O  O   . ASP B 80  ? 0.2931 0.3372 0.2108 0.0263  -0.0359 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B O   
1646 C  CB  . ASP B 80  ? 0.3742 0.3918 0.1766 -0.0073 0.0421  0.0678  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CB  
1647 C  CG  . ASP B 80  ? 0.3874 0.2953 0.1755 -0.0422 0.0217  0.0098  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CG  
1648 O  OD1 . ASP B 80  ? 0.3251 0.3224 0.2281 0.0298  -0.0505 0.0297  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD1 
1649 O  OD2 . ASP B 80  ? 0.5481 0.3770 0.2715 -0.0399 -0.0630 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD2 
1650 N  N   . GLU B 81  ? 0.3298 0.3117 0.2029 0.0646  -0.0156 0.0761  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B N   
1651 C  CA  . GLU B 81  ? 0.2344 0.3654 0.3476 0.0126  -0.0585 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CA  
1652 C  C   . GLU B 81  ? 0.2480 0.2596 0.3426 -0.0207 -0.0661 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B C   
1653 O  O   . GLU B 81  ? 0.3023 0.2692 0.2556 0.0104  -0.0114 0.0098  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B O   
1654 C  CB  . GLU B 81  ? 0.2062 0.4042 0.5385 -0.0143 -0.0420 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CB  
1655 C  CG  . GLU B 81  ? 0.3109 0.5097 0.5583 0.0322  0.0602  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CG  
1656 C  CD  . GLU B 81  ? 0.3764 0.6914 0.5606 0.1748  0.0052  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CD  
1657 O  OE1 . GLU B 81  ? 0.4335 0.7382 0.6165 0.2396  -0.0995 -0.2677 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE1 
1658 O  OE2 . GLU B 81  ? 0.7331 0.9340 0.5268 0.5218  0.0640  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE2 
1659 N  N   . TYR B 82  ? 0.2690 0.2668 0.2351 0.0214  0.0177  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B N   
1660 C  CA  . TYR B 82  ? 0.2966 0.2725 0.2227 0.0153  0.0177  0.0005  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CA  
1661 C  C   . TYR B 82  ? 0.2771 0.2690 0.1911 0.0218  -0.0106 0.0263  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B C   
1662 O  O   . TYR B 82  ? 0.3898 0.2336 0.2848 0.0266  -0.0067 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B O   
1663 C  CB  . TYR B 82  ? 0.2677 0.2772 0.2439 -0.0217 0.0119  0.0276  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CB  
1664 C  CG  . TYR B 82  ? 0.2484 0.3419 0.2157 -0.0627 -0.0327 0.0276  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CG  
1665 C  CD1 . TYR B 82  ? 0.2236 0.3252 0.2702 -0.0479 -0.0308 0.0475  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CD1 
1666 C  CD2 . TYR B 82  ? 0.2479 0.4545 0.3093 -0.1307 0.0663  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CD2 
1667 C  CE1 . TYR B 82  ? 0.3114 0.3442 0.2528 -0.0610 -0.0274 0.0797  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CE1 
1668 C  CE2 . TYR B 82  ? 0.3151 0.4221 0.3387 -0.1322 0.0855  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CE2 
1669 C  CZ  . TYR B 82  ? 0.3202 0.4392 0.2853 -0.1387 0.0083  0.0117  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B CZ  
1670 O  OH  . TYR B 82  ? 0.4768 0.4250 0.2598 -0.2025 0.0239  0.0164  ? ? ? ? ? ? 82   TYR B OH  
1671 N  N   . THR B 83  ? 0.2671 0.2905 0.2475 0.0542  0.0168  0.0372  ? ? ? ? ? ? 83   THR B N   
1672 C  CA  . THR B 83  ? 0.2854 0.2544 0.2197 0.0640  0.0373  0.0214  ? ? ? ? ? ? 83   THR B CA  
1673 C  C   . THR B 83  ? 0.2411 0.2422 0.3629 0.0481  -0.0168 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 83   THR B C   
1674 O  O   . THR B 83  ? 0.4115 0.2448 0.2807 -0.0022 -0.0593 0.0158  ? ? ? ? ? ? 83   THR B O   
1675 C  CB  . THR B 83  ? 0.2883 0.2723 0.1954 0.0516  0.0016  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 83   THR B CB  
1676 O  OG1 . THR B 83  ? 0.3622 0.2587 0.2711 0.0727  -0.0855 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 83   THR B OG1 
1677 C  CG2 . THR B 83  ? 0.2466 0.3628 0.1627 0.0539  -0.0010 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 83   THR B CG2 
1678 N  N   . GLU B 84  ? 0.2368 0.2288 0.3537 0.0028  -0.0092 0.0496  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B N   
1679 C  CA  . GLU B 84  ? 0.3099 0.2341 0.3314 0.0223  -0.0840 0.0278  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CA  
1680 C  C   . GLU B 84  ? 0.2965 0.3057 0.3485 0.1251  -0.0980 0.0333  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B C   
1681 O  O   . GLU B 84  ? 0.5428 0.3230 0.3846 0.0935  -0.0787 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B O   
1682 C  CB  . GLU B 84  ? 0.3837 0.5141 0.3871 0.0852  -0.1709 0.0174  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CB  
1683 C  CG  . GLU B 84  ? 0.4723 0.6710 0.4311 0.0099  -0.2150 0.1333  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CG  
1684 C  CD  . GLU B 84  ? 0.6869 0.7812 0.6001 -0.1150 -0.0196 0.0869  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CD  
1685 O  OE1 . GLU B 84  ? 0.5456 0.9898 1.0869 -0.2063 0.0138  0.2027  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE1 
1686 O  OE2 . GLU B 84  ? 1.1452 0.6755 0.5753 0.0526  0.4026  0.0181  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE2 
1687 N  N   . ARG B 85  ? 0.3427 0.3999 0.3181 0.0527  -0.0803 0.0043  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B N   
1688 C  CA  . ARG B 85  ? 0.3524 0.3312 0.4117 0.0508  0.0007  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CA  
1689 C  C   . ARG B 85  ? 0.4117 0.2345 0.3817 0.1087  -0.0746 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B C   
1690 O  O   . ARG B 85  ? 0.4389 0.2076 0.4373 0.0902  0.0074  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B O   
1691 C  CB  . ARG B 85  ? 0.4614 0.3198 0.5056 0.0886  0.1463  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CB  
1692 N  N   . ILE B 86  ? 0.3696 0.2209 0.2788 0.0719  -0.0061 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B N   
1693 C  CA  . ILE B 86  ? 0.3740 0.2533 0.3086 0.0647  -0.0263 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CA  
1694 C  C   . ILE B 86  ? 0.3482 0.2849 0.3650 0.0475  -0.0054 0.0183  ? ? ? ? ? ? 86   ILE B C   
1695 O  O   . ILE B 86  ? 0.2701 0.2901 0.4214 0.0378  0.0066  0.0112  ? ? ? ? ? ? 86   ILE B O   
1696 C  CB  . ILE B 86  ? 0.3370 0.2138 0.4011 0.0217  -0.0323 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CB  
1697 C  CG1 . ILE B 86  ? 0.3336 0.2413 0.2523 0.0966  -0.0758 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CG1 
1698 C  CG2 . ILE B 86  ? 0.3551 0.2830 0.6333 0.0230  -0.1016 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CG2 
1699 C  CD1 . ILE B 86  ? 0.2136 0.2542 0.2427 0.0781  -0.0652 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 86   ILE B CD1 
1700 N  N   . LYS B 87  ? 0.3962 0.2391 0.3598 0.1289  0.0471  0.0328  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B N   
1701 C  CA  . LYS B 87  ? 0.3404 0.2680 0.3879 0.0742  0.0459  0.0237  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CA  
1702 C  C   . LYS B 87  ? 0.3481 0.2383 0.4632 0.0815  0.0413  0.0838  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B C   
1703 O  O   . LYS B 87  ? 0.5248 0.2461 0.3077 0.0178  0.0398  0.0433  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B O   
1704 C  CB  . LYS B 87  ? 0.4203 0.3469 0.3599 0.1443  -0.0314 0.0884  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CB  
1705 C  CG  . LYS B 87  ? 0.3712 0.4473 0.4720 0.1155  0.0350  0.1694  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CG  
1706 C  CD  . LYS B 87  ? 0.4134 0.6415 0.7090 0.0164  0.0483  0.0830  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CD  
1707 C  CE  . LYS B 87  ? 0.3408 0.7614 0.6762 -0.0158 0.1050  0.0994  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B CE  
1708 N  NZ  . LYS B 87  ? 0.2264 0.9521 0.8283 -0.2605 -0.0128 0.0346  ? ? ? ? ? ? 87   LYS B NZ  
1709 N  N   . ALA B 88  ? 0.3412 0.2736 0.3675 0.1028  0.0228  0.0342  ? ? ? ? ? ? 88   ALA B N   
1710 C  CA  . ALA B 88  ? 0.3508 0.2941 0.4252 0.1135  -0.0359 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B CA  
1711 C  C   . ALA B 88  ? 0.4501 0.2033 0.4352 0.0421  -0.0359 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B C   
1712 O  O   . ALA B 88  ? 0.5110 0.2949 0.4810 0.1415  0.0002  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B O   
1713 C  CB  . ALA B 88  ? 0.3393 0.3032 0.3845 0.1263  -0.0211 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B CB  
1714 N  N   . LEU B 89  ? 0.4032 0.2316 0.3261 0.0328  0.0391  0.0005  ? ? ? ? ? ? 89   LEU B N   
1715 C  CA  . LEU B 89  ? 0.4226 0.3262 0.2718 -0.0100 0.1032  0.0017  ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CA  
1716 C  C   . LEU B 89  ? 0.4201 0.2265 0.2839 0.0044  0.0685  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B C   
1717 O  O   . LEU B 89  ? 0.5272 0.2451 0.3028 0.0083  0.0501  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B O   
1718 C  CB  . LEU B 89  ? 0.3296 0.2672 0.3080 -0.0310 0.0583  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CB  
1719 C  CG  . LEU B 89  ? 0.3560 0.3229 0.2752 -0.0560 0.1093  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CG  
1720 C  CD1 . LEU B 89  ? 0.3585 0.4164 0.2516 -0.1384 0.0573  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CD1 
1721 C  CD2 . LEU B 89  ? 0.4076 0.4748 0.3537 0.0403  0.1873  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 89   LEU B CD2 
1722 N  N   . GLY B 90  ? 0.4398 0.3594 0.2911 -0.1216 0.0863  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 90   GLY B N   
1723 C  CA  . GLY B 90  ? 0.4517 0.3061 0.3179 -0.0958 0.0158  0.1341  ? ? ? ? ? ? 90   GLY B CA  
1724 C  C   . GLY B 90  ? 0.4245 0.2970 0.2593 -0.0410 0.0568  0.0632  ? ? ? ? ? ? 90   GLY B C   
1725 O  O   . GLY B 90  ? 0.4306 0.2576 0.5009 -0.0131 -0.0208 0.0580  ? ? ? ? ? ? 90   GLY B O   
1726 N  N   . VAL B 91  ? 0.4518 0.2275 0.2409 0.0168  0.0378  0.0020  ? ? ? ? ? ? 91   VAL B N   
1727 C  CA  . VAL B 91  ? 0.3842 0.2961 0.2824 -0.0227 0.0663  0.0557  ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CA  
1728 C  C   . VAL B 91  ? 0.3854 0.2563 0.2864 -0.0445 0.0609  0.0238  ? ? ? ? ? ? 91   VAL B C   
1729 O  O   . VAL B 91  ? 0.5095 0.2643 0.2912 0.0123  0.0300  0.0165  ? ? ? ? ? ? 91   VAL B O   
1730 C  CB  . VAL B 91  ? 0.3865 0.2494 0.2372 -0.0421 0.0249  0.0184  ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CB  
1731 C  CG1 . VAL B 91  ? 0.3883 0.3200 0.2858 -0.0374 0.0759  0.0390  ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CG1 
1732 C  CG2 . VAL B 91  ? 0.3756 0.2562 0.3515 -0.0311 -0.0812 0.0262  ? ? ? ? ? ? 91   VAL B CG2 
1733 N  N   . GLU B 92  ? 0.4109 0.2809 0.3257 0.0172  0.0538  0.0488  ? ? ? ? ? ? 92   GLU B N   
1734 C  CA  . GLU B 92  ? 0.3797 0.2671 0.4157 -0.0488 0.0511  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CA  
1735 C  C   . GLU B 92  ? 0.3678 0.2758 0.2650 -0.1143 0.0809  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B C   
1736 O  O   . GLU B 92  ? 0.3731 0.3137 0.2624 -0.0131 0.0199  0.0379  ? ? ? ? ? ? 92   GLU B O   
1737 C  CB  . GLU B 92  ? 0.3858 0.2586 0.5738 -0.1027 0.0132  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CB  
1738 C  CG  . GLU B 92  ? 0.3627 0.4029 0.7064 -0.0724 0.0389  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CG  
1739 C  CD  . GLU B 92  ? 0.4018 0.4786 0.7190 -0.0603 0.0833  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B CD  
1740 O  OE1 . GLU B 92  ? 0.6172 0.5856 0.7880 -0.1076 -0.0767 0.0975  ? ? ? ? ? ? 92   GLU B OE1 
1741 O  OE2 . GLU B 92  ? 0.3808 0.6510 0.7868 -0.1096 0.1161  -0.2495 ? ? ? ? ? ? 92   GLU B OE2 
1742 N  N   . MET B 93  ? 0.2984 0.3087 0.2514 -0.0493 0.0312  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 93   MET B N   
1743 C  CA  . MET B 93  ? 0.3335 0.3105 0.2576 0.0068  -0.0047 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 93   MET B CA  
1744 C  C   . MET B 93  ? 0.3878 0.2894 0.2765 -0.0059 0.0747  0.0295  ? ? ? ? ? ? 93   MET B C   
1745 O  O   . MET B 93  ? 0.5547 0.2680 0.4607 -0.0670 0.1902  0.0001  ? ? ? ? ? ? 93   MET B O   
1746 C  CB  . MET B 93  ? 0.4104 0.3390 0.2540 -0.0171 -0.0447 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 93   MET B CB  
1747 C  CG  . MET B 93  ? 0.3594 0.1833 0.3946 0.0369  -0.0777 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 93   MET B CG  
1748 S  SD  . MET B 93  ? 0.4264 0.3958 0.3427 -0.0134 -0.0795 0.0784  ? ? ? ? ? ? 93   MET B SD  
1749 C  CE  . MET B 93  ? 0.2928 0.4281 0.2689 -0.1649 0.0131  0.0460  ? ? ? ? ? ? 93   MET B CE  
1750 N  N   . LYS B 94  ? 0.2749 0.2651 0.2412 -0.0597 0.0393  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B N   
1751 C  CA  . LYS B 94  ? 0.2782 0.3226 0.2416 -0.0390 0.0547  0.0027  ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CA  
1752 C  C   . LYS B 94  ? 0.3366 0.3510 0.2374 -0.0218 0.0586  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B C   
1753 O  O   . LYS B 94  ? 0.3860 0.3117 0.1911 -0.0479 0.0460  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B O   
1754 C  CB  . LYS B 94  ? 0.2951 0.2537 0.2836 -0.0589 0.0414  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CB  
1755 C  CG  . LYS B 94  ? 0.2980 0.2875 0.2884 -0.0664 0.0104  0.0115  ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CG  
1756 C  CD  . LYS B 94  ? 0.3396 0.2932 0.2805 -0.0126 0.0484  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CD  
1757 C  CE  . LYS B 94  ? 0.3777 0.3598 0.3709 -0.0341 -0.0607 0.0184  ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CE  
1758 N  NZ  . LYS B 94  ? 0.3036 0.5968 0.7128 -0.0563 -0.1139 0.0433  ? ? ? ? ? ? 94   LYS B NZ  
1759 N  N   . PRO B 95  ? 0.4125 0.4377 0.2206 -0.0954 0.0798  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B N   
1760 C  CA  . PRO B 95  ? 0.4921 0.4361 0.2593 -0.1044 -0.0042 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CA  
1761 C  C   . PRO B 95  ? 0.4564 0.4582 0.2766 -0.0746 0.0053  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B C   
1762 O  O   . PRO B 95  ? 0.4112 0.4411 0.2295 -0.1255 0.0168  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B O   
1763 C  CB  . PRO B 95  ? 0.5718 0.5522 0.2292 -0.1427 -0.0103 0.0266  ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CB  
1764 C  CG  . PRO B 95  ? 0.5658 0.4812 0.2961 -0.1444 0.0655  0.0190  ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CG  
1765 C  CD  . PRO B 95  ? 0.5010 0.4154 0.2270 -0.1288 0.0974  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 95   PRO B CD  
1766 N  N   . GLU B 96  ? 0.4200 0.3874 0.2724 -0.0139 -0.0145 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B N   
1767 C  CA  . GLU B 96  ? 0.3775 0.3886 0.3146 -0.0099 0.0521  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CA  
1768 C  C   . GLU B 96  ? 0.4144 0.4097 0.3132 0.1207  0.0646  0.0451  ? ? ? ? ? ? 96   GLU B C   
1769 O  O   . GLU B 96  ? 0.4932 0.5033 0.3487 0.1876  0.0671  0.1058  ? ? ? ? ? ? 96   GLU B O   
1770 C  CB  . GLU B 96  ? 0.4310 0.4003 0.3585 -0.0660 0.0090  0.0037  ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CB  
1771 C  CG  . GLU B 96  ? 0.4921 0.4096 0.4323 -0.0546 -0.0836 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CG  
1772 C  CD  . GLU B 96  ? 0.4615 0.2942 0.4600 0.0106  -0.1669 0.0993  ? ? ? ? ? ? 96   GLU B CD  
1773 O  OE1 . GLU B 96  ? 0.5477 0.5220 0.5802 0.0906  -0.2074 0.1971  ? ? ? ? ? ? 96   GLU B OE1 
1774 O  OE2 . GLU B 96  ? 0.4683 0.2759 0.2596 0.0612  0.0136  0.0074  ? ? ? ? ? ? 96   GLU B OE2 
1775 N  N   . ARG B 97  ? 0.4145 0.2531 0.3246 0.0181  0.0296  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B N   
1776 C  CA  . ARG B 97  ? 0.3406 0.3963 0.3080 0.0899  -0.0368 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CA  
1777 C  C   . ARG B 97  ? 0.3204 0.3486 0.2561 0.0309  -0.0017 0.0077  ? ? ? ? ? ? 97   ARG B C   
1778 O  O   . ARG B 97  ? 0.3010 0.3903 0.3261 0.0408  -0.0099 0.0463  ? ? ? ? ? ? 97   ARG B O   
1779 C  CB  . ARG B 97  ? 0.4165 0.4574 0.4176 0.1301  -0.1266 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CB  
1780 C  CG  . ARG B 97  ? 0.4536 0.4414 0.4487 -0.0402 -0.1814 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CG  
1781 C  CD  . ARG B 97  ? 0.4317 0.4397 0.6070 -0.0322 -0.2059 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CD  
1782 N  NE  . ARG B 97  ? 0.5026 0.5171 0.5750 -0.0681 -0.2224 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B NE  
1783 C  CZ  . ARG B 97  ? 0.5290 0.6033 0.6854 -0.1295 -0.2901 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B CZ  
1784 N  NH1 . ARG B 97  ? 0.4125 0.5070 0.8789 -0.0020 -0.2769 0.0397  ? ? ? ? ? ? 97   ARG B NH1 
1785 N  NH2 . ARG B 97  ? 0.7036 0.8062 0.6693 -0.2858 -0.3607 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 97   ARG B NH2 
1786 N  N   . PRO B 98  ? 0.3610 0.3200 0.2292 0.0222  -0.0021 0.0385  ? ? ? ? ? ? 98   PRO B N   
1787 C  CA  . PRO B 98  ? 0.4042 0.3606 0.2392 -0.0509 0.0206  0.0207  ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CA  
1788 C  C   . PRO B 98  ? 0.3654 0.3469 0.3066 -0.0243 0.0113  0.0045  ? ? ? ? ? ? 98   PRO B C   
1789 O  O   . PRO B 98  ? 0.4668 0.2811 0.2765 0.0556  -0.0244 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B O   
1790 C  CB  . PRO B 98  ? 0.4208 0.4292 0.2539 -0.0941 0.0371  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CB  
1791 C  CG  . PRO B 98  ? 0.4788 0.4184 0.2335 -0.1077 0.0092  0.0452  ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CG  
1792 C  CD  . PRO B 98  ? 0.3863 0.3664 0.2401 -0.0309 0.0057  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 98   PRO B CD  
1793 N  N   . ARG B 99  ? 0.3414 0.3613 0.3484 -0.0424 0.0608  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B N   
1794 C  CA  . ARG B 99  ? 0.2639 0.3420 0.2749 0.0146  0.0036  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CA  
1795 C  C   . ARG B 99  ? 0.2846 0.3127 0.2277 0.0453  0.0006  0.0154  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B C   
1796 O  O   . ARG B 99  ? 0.6177 0.3308 0.3014 0.2410  -0.1479 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B O   
1797 C  CB  . ARG B 99  ? 0.3091 0.2864 0.2283 0.0639  0.0021  0.0209  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CB  
1798 C  CG  . ARG B 99  ? 0.2998 0.4033 0.2306 0.1020  0.0235  0.0002  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CG  
1799 C  CD  . ARG B 99  ? 0.3030 0.4645 0.2458 0.0569  0.0056  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CD  
1800 N  NE  . ARG B 99  ? 0.2649 0.3714 0.2925 0.0289  0.0915  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NE  
1801 C  CZ  . ARG B 99  ? 0.3450 0.3177 0.2314 0.0969  -0.0454 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CZ  
1802 N  NH1 . ARG B 99  ? 0.4980 0.3216 0.1436 0.0370  -0.0415 0.0009  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH1 
1803 N  NH2 . ARG B 99  ? 0.2866 0.4718 0.1839 0.1290  0.0756  0.0382  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH2 
1804 N  N   . VAL B 100 ? 0.3105 0.3049 0.2168 -0.0188 -0.0351 0.0670  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B N   
1805 C  CA  . VAL B 100 ? 0.2723 0.2921 0.2662 0.0081  -0.0086 0.0447  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CA  
1806 C  C   . VAL B 100 ? 0.2454 0.2990 0.2106 0.0205  -0.0065 0.0077  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B C   
1807 O  O   . VAL B 100 ? 0.3683 0.2966 0.2379 0.0238  0.0456  0.0148  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B O   
1808 C  CB  . VAL B 100 ? 0.2449 0.3304 0.2589 0.0062  0.0280  0.1023  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CB  
1809 C  CG1 . VAL B 100 ? 0.2870 0.3463 0.2251 -0.0504 0.0630  0.0055  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG1 
1810 C  CG2 . VAL B 100 ? 0.3135 0.3254 0.2610 -0.0321 -0.0261 0.1052  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG2 
1811 N  N   . GLN B 101 ? 0.3527 0.2359 0.2873 -0.0065 -0.0154 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B N   
1812 C  CA  . GLN B 101 ? 0.3640 0.3274 0.2926 -0.0580 -0.0650 0.0363  ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CA  
1813 C  C   . GLN B 101 ? 0.4371 0.3360 0.2661 0.0659  0.0859  0.0409  ? ? ? ? ? ? 101  GLN B C   
1814 O  O   . GLN B 101 ? 0.4331 0.3359 0.1498 0.0585  0.0531  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B O   
1815 C  CB  . GLN B 101 ? 0.4236 0.4609 0.3345 -0.0968 -0.0623 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CB  
1816 C  CG  . GLN B 101 ? 0.4510 0.4310 0.3340 -0.0701 -0.0915 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CG  
1817 C  CD  . GLN B 101 ? 0.4968 0.4454 0.3281 -0.0486 -0.1235 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B CD  
1818 O  OE1 . GLN B 101 ? 0.5608 0.3640 0.2289 -0.1135 -0.0013 0.0482  ? ? ? ? ? ? 101  GLN B OE1 
1819 N  NE2 . GLN B 101 ? 0.9416 0.2709 0.3345 -0.0938 -0.2687 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 101  GLN B NE2 
1820 N  N   . GLY B 102 ? 0.4098 0.4211 0.1998 0.0323  0.0435  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 102  GLY B N   
1821 C  CA  . GLY B 102 ? 0.5478 0.3846 0.2009 -0.0362 0.0736  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 102  GLY B CA  
1822 C  C   . GLY B 102 ? 0.6330 0.3606 0.2051 -0.0773 -0.0013 0.0483  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B C   
1823 O  O   . GLY B 102 ? 0.4001 0.4393 0.2158 0.0882  0.0478  0.0848  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B O   
1824 N  N   . GLU B 103 ? 0.6839 0.3935 0.2317 -0.1248 0.1484  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B N   
1825 C  CA  . GLU B 103 ? 0.5175 0.3658 0.2548 -0.0764 0.1277  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CA  
1826 C  C   . GLU B 103 ? 0.5098 0.3363 0.2207 -0.0379 0.0614  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B C   
1827 O  O   . GLU B 103 ? 0.5694 0.3193 0.1597 -0.0522 0.0097  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 103  GLU B O   
1828 C  CB  . GLU B 103 ? 0.5275 0.4611 0.2823 -0.1008 0.0674  0.1187  ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CB  
1829 C  CG  . GLU B 103 ? 0.4826 0.4941 0.4438 -0.0925 0.0139  0.0872  ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CG  
1830 C  CD  . GLU B 103 ? 0.3707 0.4545 0.4785 -0.0117 0.0613  0.0896  ? ? ? ? ? ? 103  GLU B CD  
1831 O  OE1 . GLU B 103 ? 0.3560 0.5801 0.3428 0.0213  -0.0046 0.0812  ? ? ? ? ? ? 103  GLU B OE1 
1832 O  OE2 . GLU B 103 ? 0.4279 0.4568 0.2375 -0.0059 0.0377  0.0350  ? ? ? ? ? ? 103  GLU B OE2 
1833 N  N   . GLY B 104 ? 0.3599 0.2579 0.2243 0.0070  0.0440  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 104  GLY B N   
1834 C  CA  . GLY B 104 ? 0.3683 0.2944 0.2563 0.0054  0.0501  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 104  GLY B CA  
1835 C  C   . GLY B 104 ? 0.3049 0.2850 0.1985 0.0232  -0.0024 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 104  GLY B C   
1836 O  O   . GLY B 104 ? 0.3044 0.2968 0.2280 0.0254  -0.0096 0.0306  ? ? ? ? ? ? 104  GLY B O   
1837 N  N   . ARG B 105 ? 0.3019 0.2822 0.1491 0.0328  -0.0493 0.0095  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B N   
1838 C  CA  . ARG B 105 ? 0.3438 0.2710 0.1395 0.0341  -0.0253 0.0254  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CA  
1839 C  C   . ARG B 105 ? 0.3427 0.2478 0.1472 -0.0087 -0.0285 0.0302  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B C   
1840 O  O   . ARG B 105 ? 0.3665 0.2063 0.1325 -0.0416 -0.0222 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B O   
1841 C  CB  . ARG B 105 ? 0.3518 0.2940 0.1345 0.0640  -0.0097 0.0183  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CB  
1842 C  CG  . ARG B 105 ? 0.4284 0.3419 0.1182 0.1070  -0.0135 0.0408  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CG  
1843 C  CD  . ARG B 105 ? 0.4139 0.3206 0.1910 0.0840  -0.0812 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CD  
1844 N  NE  . ARG B 105 ? 0.3675 0.3725 0.1934 0.0810  -0.0586 0.0771  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B NE  
1845 C  CZ  . ARG B 105 ? 0.2948 0.3595 0.2360 0.0663  -0.0205 0.0563  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B CZ  
1846 N  NH1 . ARG B 105 ? 0.3065 0.3587 0.2052 0.0408  0.0087  0.0250  ? ? ? ? ? ? 105  ARG B NH1 
1847 N  NH2 . ARG B 105 ? 0.2509 0.3131 0.1607 0.0799  -0.0603 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 105  ARG B NH2 
1848 N  N   . SER B 106 ? 0.3017 0.1970 0.1975 0.0262  -0.0154 0.0267  ? ? ? ? ? ? 106  SER B N   
1849 C  CA  . SER B 106 ? 0.3000 0.1988 0.2211 0.0498  -0.0289 0.0046  ? ? ? ? ? ? 106  SER B CA  
1850 C  C   . SER B 106 ? 0.2457 0.1962 0.2350 0.0283  0.0117  0.0138  ? ? ? ? ? ? 106  SER B C   
1851 O  O   . SER B 106 ? 0.4214 0.2535 0.2077 0.0767  0.0357  0.0339  ? ? ? ? ? ? 106  SER B O   
1852 C  CB  . SER B 106 ? 0.2563 0.1475 0.2428 -0.0063 -0.0258 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 106  SER B CB  
1853 O  OG  . SER B 106 ? 0.3679 0.1473 0.2484 0.0087  -0.0489 0.0151  ? ? ? ? ? ? 106  SER B OG  
1854 N  N   . ILE B 107 ? 0.2864 0.1918 0.1801 0.0238  -0.0218 0.0169  ? ? ? ? ? ? 107  ILE B N   
1855 C  CA  . ILE B 107 ? 0.2565 0.1902 0.2202 0.0211  -0.0113 0.0030  ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CA  
1856 C  C   . ILE B 107 ? 0.2562 0.2381 0.2011 -0.0194 0.0139  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B C   
1857 O  O   . ILE B 107 ? 0.2222 0.2229 0.2178 -0.0065 0.0113  0.0077  ? ? ? ? ? ? 107  ILE B O   
1858 C  CB  . ILE B 107 ? 0.2540 0.2178 0.2388 0.0312  0.0094  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CB  
1859 C  CG1 . ILE B 107 ? 0.2881 0.2690 0.2005 0.1007  -0.0500 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CG1 
1860 C  CG2 . ILE B 107 ? 0.2662 0.2488 0.2695 0.0520  -0.0516 0.0690  ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CG2 
1861 C  CD1 . ILE B 107 ? 0.2668 0.3579 0.1856 0.0796  -0.0528 0.0240  ? ? ? ? ? ? 107  ILE B CD1 
1862 N  N   . TYR B 108 ? 0.2719 0.2043 0.1925 -0.0165 0.0374  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B N   
1863 C  CA  . TYR B 108 ? 0.2396 0.1897 0.2020 -0.0018 0.0239  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CA  
1864 C  C   . TYR B 108 ? 0.2594 0.1929 0.1469 -0.0018 0.0018  0.0142  ? ? ? ? ? ? 108  TYR B C   
1865 O  O   . TYR B 108 ? 0.2609 0.2468 0.2028 -0.0414 -0.0043 0.0668  ? ? ? ? ? ? 108  TYR B O   
1866 C  CB  . TYR B 108 ? 0.2320 0.1930 0.2982 -0.0166 0.0495  0.0227  ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CB  
1867 C  CG  . TYR B 108 ? 0.3225 0.2197 0.2420 0.0504  -0.0597 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CG  
1868 C  CD1 . TYR B 108 ? 0.3093 0.2747 0.2158 0.0817  -0.0427 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CD1 
1869 C  CD2 . TYR B 108 ? 0.3986 0.2237 0.2031 -0.0453 -0.0418 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CD2 
1870 C  CE1 . TYR B 108 ? 0.4163 0.2312 0.2161 0.0399  -0.0744 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CE1 
1871 C  CE2 . TYR B 108 ? 0.4186 0.2824 0.1416 0.0437  0.0193  0.0182  ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CE2 
1872 C  CZ  . TYR B 108 ? 0.3089 0.2113 0.2092 -0.0546 -0.0009 0.0155  ? ? ? ? ? ? 108  TYR B CZ  
1873 O  OH  . TYR B 108 ? 0.2523 0.2634 0.2803 0.0179  0.0207  0.0193  ? ? ? ? ? ? 108  TYR B OH  
1874 N  N   . PHE B 109 ? 0.2002 0.2128 0.2049 -0.0155 0.0400  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B N   
1875 C  CA  . PHE B 109 ? 0.2652 0.2041 0.1884 0.0017  -0.0013 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CA  
1876 C  C   . PHE B 109 ? 0.3020 0.1930 0.1913 0.0269  0.0164  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B C   
1877 O  O   . PHE B 109 ? 0.3355 0.2032 0.1945 -0.0059 0.0420  0.0096  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B O   
1878 C  CB  . PHE B 109 ? 0.2738 0.2581 0.2411 0.0272  -0.0113 0.0211  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CB  
1879 C  CG  . PHE B 109 ? 0.2281 0.2380 0.2145 0.0548  -0.0374 0.0138  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CG  
1880 C  CD1 . PHE B 109 ? 0.2789 0.2984 0.1933 0.0144  -0.0167 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CD1 
1881 C  CD2 . PHE B 109 ? 0.2730 0.2539 0.2340 0.0174  -0.0275 0.0034  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CD2 
1882 C  CE1 . PHE B 109 ? 0.2341 0.3170 0.2614 0.0097  -0.0257 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CE1 
1883 C  CE2 . PHE B 109 ? 0.2976 0.2836 0.2109 0.0079  -0.0222 0.0184  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CE2 
1884 C  CZ  . PHE B 109 ? 0.2906 0.3069 0.1268 0.0142  -0.0653 0.0211  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CZ  
1885 N  N   . TYR B 110 ? 0.3877 0.1929 0.1847 0.0091  0.0262  0.0028  ? ? ? ? ? ? 110  TYR B N   
1886 C  CA  . TYR B 110 ? 0.2411 0.1910 0.1964 0.0053  -0.0068 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CA  
1887 C  C   . TYR B 110 ? 0.2594 0.1926 0.1963 0.0089  0.0154  0.0141  ? ? ? ? ? ? 110  TYR B C   
1888 O  O   . TYR B 110 ? 0.2587 0.2280 0.2310 0.0379  0.0089  0.0114  ? ? ? ? ? ? 110  TYR B O   
1889 C  CB  . TYR B 110 ? 0.3157 0.2562 0.2287 -0.0579 0.1014  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CB  
1890 C  CG  . TYR B 110 ? 0.2765 0.3522 0.2476 -0.0755 0.0570  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CG  
1891 C  CD1 . TYR B 110 ? 0.3095 0.4365 0.2862 0.0241  0.1122  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CD1 
1892 C  CD2 . TYR B 110 ? 0.2721 0.2740 0.2865 -0.0948 0.0402  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CD2 
1893 C  CE1 . TYR B 110 ? 0.3087 0.4152 0.4245 0.0264  0.1620  0.0467  ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CE1 
1894 C  CE2 . TYR B 110 ? 0.2711 0.2717 0.3839 -0.0956 0.0256  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CE2 
1895 C  CZ  . TYR B 110 ? 0.2887 0.2731 0.4209 -0.0248 0.0927  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B CZ  
1896 O  OH  . TYR B 110 ? 0.2636 0.4080 0.4691 -0.0086 0.0292  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 110  TYR B OH  
1897 N  N   . ASP B 111 ? 0.2772 0.2553 0.2021 -0.0043 0.0212  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B N   
1898 C  CA  . ASP B 111 ? 0.2829 0.2432 0.1890 0.0005  -0.0067 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CA  
1899 C  C   . ASP B 111 ? 0.2471 0.2846 0.2293 -0.0315 0.0153  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B C   
1900 O  O   . ASP B 111 ? 0.2804 0.2402 0.2720 0.0203  0.0534  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B O   
1901 C  CB  . ASP B 111 ? 0.2814 0.2474 0.1711 0.0640  -0.0156 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CB  
1902 C  CG  . ASP B 111 ? 0.2453 0.2853 0.1868 0.0049  -0.0050 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CG  
1903 O  OD1 . ASP B 111 ? 0.2807 0.2830 0.1844 0.0262  -0.0193 0.0053  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD1 
1904 O  OD2 . ASP B 111 ? 0.2526 0.2836 0.3178 0.0049  0.0041  0.0415  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD2 
1905 N  N   . PHE B 112 ? 0.2901 0.2710 0.2891 -0.0286 0.0661  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B N   
1906 C  CA  . PHE B 112 ? 0.3474 0.2215 0.3257 0.0257  -0.0443 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CA  
1907 C  C   . PHE B 112 ? 0.3503 0.2067 0.2381 0.0063  -0.0092 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 112  PHE B C   
1908 O  O   . PHE B 112 ? 0.3442 0.2134 0.4122 -0.0818 -0.0571 0.0615  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B O   
1909 C  CB  . PHE B 112 ? 0.3369 0.2368 0.2738 0.0147  0.0399  0.0421  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CB  
1910 C  CG  . PHE B 112 ? 0.3486 0.1969 0.3171 0.0303  0.0104  0.0151  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CG  
1911 C  CD1 . PHE B 112 ? 0.3359 0.3411 0.3240 0.0219  0.0240  0.0000  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD1 
1912 C  CD2 . PHE B 112 ? 0.3970 0.2922 0.3102 0.0030  -0.0196 0.0424  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD2 
1913 C  CE1 . PHE B 112 ? 0.2989 0.2561 0.3491 0.0749  0.0326  0.0809  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE1 
1914 C  CE2 . PHE B 112 ? 0.2982 0.3051 0.3027 0.0347  0.0378  0.0235  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE2 
1915 C  CZ  . PHE B 112 ? 0.3349 0.1730 0.3653 0.0421  0.0511  0.0826  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CZ  
1916 N  N   . ASP B 113 ? 0.2957 0.2149 0.2427 -0.0331 0.0152  0.0194  ? ? ? ? ? ? 113  ASP B N   
1917 C  CA  . ASP B 113 ? 0.2292 0.2210 0.2847 -0.0206 0.0160  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B CA  
1918 C  C   . ASP B 113 ? 0.2925 0.1957 0.2848 -0.0035 0.0677  0.0486  ? ? ? ? ? ? 113  ASP B C   
1919 O  O   . ASP B 113 ? 0.2571 0.2597 0.2774 0.0319  0.0463  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B O   
1920 C  CB  . ASP B 113 ? 0.2749 0.2712 0.2270 -0.0100 0.0049  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B CB  
1921 C  CG  . ASP B 113 ? 0.2833 0.3424 0.2985 0.0147  -0.0041 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B CG  
1922 O  OD1 . ASP B 113 ? 0.3295 0.2289 0.3096 0.0114  -0.0492 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B OD1 
1923 O  OD2 . ASP B 113 ? 0.3042 0.2222 0.2589 -0.0029 -0.0094 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 113  ASP B OD2 
1924 N  N   . ASN B 114 ? 0.2299 0.2588 0.2801 -0.0390 0.0399  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B N   
1925 C  CA  . ASN B 114 ? 0.2249 0.2777 0.2541 -0.0264 0.0105  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CA  
1926 C  C   . ASN B 114 ? 0.2508 0.2699 0.3107 -0.0210 -0.0044 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B C   
1927 O  O   . ASN B 114 ? 0.2480 0.2927 0.6142 -0.0047 0.0037  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B O   
1928 C  CB  . ASN B 114 ? 0.2325 0.3543 0.3662 -0.0765 -0.0116 0.0011  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CB  
1929 C  CG  . ASN B 114 ? 0.3478 0.4033 0.4083 -0.1445 0.0135  0.0069  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CG  
1930 O  OD1 . ASN B 114 ? 0.2613 0.2790 0.4850 -0.0512 -0.0094 0.0443  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B OD1 
1931 N  ND2 . ASN B 114 ? 0.4660 0.4376 0.2914 -0.2373 0.0596  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 114  ASN B ND2 
1932 N  N   . HIS B 115 ? 0.2591 0.2489 0.1845 -0.0479 -0.0292 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B N   
1933 C  CA  . HIS B 115 ? 0.2607 0.2418 0.2301 -0.0139 0.0075  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CA  
1934 C  C   . HIS B 115 ? 0.2626 0.1473 0.2265 -0.0065 -0.0177 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B C   
1935 O  O   . HIS B 115 ? 0.2791 0.2328 0.2419 0.0513  -0.0029 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B O   
1936 C  CB  . HIS B 115 ? 0.1868 0.2245 0.2329 0.0044  -0.0321 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CB  
1937 C  CG  . HIS B 115 ? 0.2280 0.2421 0.2212 -0.0085 -0.0033 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CG  
1938 N  ND1 . HIS B 115 ? 0.2658 0.2067 0.2062 -0.0225 0.0045  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B ND1 
1939 C  CD2 . HIS B 115 ? 0.2171 0.4343 0.2256 0.0798  -0.0135 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CD2 
1940 C  CE1 . HIS B 115 ? 0.2724 0.2116 0.2483 -0.0207 -0.0652 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B CE1 
1941 N  NE2 . HIS B 115 ? 0.3003 0.3716 0.2468 0.0730  -0.0460 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 115  HIS B NE2 
1942 N  N   . LEU B 116 ? 0.2140 0.1869 0.2513 -0.0007 0.0007  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   
1943 C  CA  . LEU B 116 ? 0.1968 0.1953 0.2754 0.0074  -0.0092 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  
1944 C  C   . LEU B 116 ? 0.1867 0.1951 0.1873 0.0245  -0.0088 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   
1945 O  O   . LEU B 116 ? 0.2588 0.2775 0.2153 0.0270  -0.0154 0.0233  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   
1946 C  CB  . LEU B 116 ? 0.2151 0.1548 0.2743 0.0123  0.0294  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  
1947 C  CG  . LEU B 116 ? 0.2644 0.2033 0.2610 0.0750  -0.0075 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  
1948 C  CD1 . LEU B 116 ? 0.2841 0.2714 0.2788 -0.0278 0.0103  0.0552  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 
1949 C  CD2 . LEU B 116 ? 0.2040 0.2268 0.2995 -0.0058 0.0661  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 
1950 N  N   . PHE B 117 ? 0.2143 0.2508 0.1893 -0.0245 -0.0241 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B N   
1951 C  CA  . PHE B 117 ? 0.2041 0.2127 0.1921 0.0025  -0.0364 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CA  
1952 C  C   . PHE B 117 ? 0.2211 0.1724 0.1909 0.0094  -0.0106 0.0131  ? ? ? ? ? ? 117  PHE B C   
1953 O  O   . PHE B 117 ? 0.3069 0.1781 0.2072 0.0016  0.0057  0.0310  ? ? ? ? ? ? 117  PHE B O   
1954 C  CB  . PHE B 117 ? 0.2138 0.1832 0.2623 0.0019  0.0134  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CB  
1955 C  CG  . PHE B 117 ? 0.2315 0.2039 0.2590 0.0127  0.0082  0.0064  ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CG  
1956 C  CD1 . PHE B 117 ? 0.1986 0.2381 0.2642 0.0472  -0.0696 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CD1 
1957 C  CD2 . PHE B 117 ? 0.2662 0.2471 0.3379 0.0734  0.0903  0.0670  ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CD2 
1958 C  CE1 . PHE B 117 ? 0.3476 0.2264 0.2374 -0.0404 -0.0146 0.0217  ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CE1 
1959 C  CE2 . PHE B 117 ? 0.3056 0.2495 0.3083 -0.0391 0.0477  0.0516  ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CE2 
1960 C  CZ  . PHE B 117 ? 0.2781 0.2773 0.3586 -0.0754 -0.0225 0.0580  ? ? ? ? ? ? 117  PHE B CZ  
1961 N  N   . GLU B 118 ? 0.2506 0.1860 0.1912 -0.0045 0.0266  0.0005  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B N   
1962 C  CA  . GLU B 118 ? 0.2146 0.2025 0.2035 0.0154  0.0078  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CA  
1963 C  C   . GLU B 118 ? 0.2146 0.2527 0.1683 0.0163  0.0080  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B C   
1964 O  O   . GLU B 118 ? 0.2892 0.2124 0.2038 -0.0226 0.0443  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B O   
1965 C  CB  . GLU B 118 ? 0.2460 0.2926 0.1535 0.0795  0.0373  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CB  
1966 C  CG  . GLU B 118 ? 0.2266 0.2552 0.1905 0.0842  -0.0051 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CG  
1967 C  CD  . GLU B 118 ? 0.2462 0.2443 0.2039 0.0784  -0.0118 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CD  
1968 O  OE1 . GLU B 118 ? 0.2568 0.2614 0.2539 0.0488  -0.0493 0.0490  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE1 
1969 O  OE2 . GLU B 118 ? 0.2879 0.1540 0.2631 0.0118  0.0403  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE2 
1970 N  N   . LEU B 119 ? 0.2799 0.2201 0.1894 0.0058  -0.0333 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B N   
1971 C  CA  . LEU B 119 ? 0.2712 0.1908 0.2435 0.0183  -0.0366 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CA  
1972 C  C   . LEU B 119 ? 0.2658 0.1727 0.2421 -0.0206 0.0057  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 119  LEU B C   
1973 O  O   . LEU B 119 ? 0.3259 0.1449 0.2235 0.0080  -0.0065 0.0160  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B O   
1974 C  CB  . LEU B 119 ? 0.2601 0.1844 0.2370 -0.0050 -0.0193 0.0085  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CB  
1975 C  CG  . LEU B 119 ? 0.2428 0.1894 0.1864 0.0109  -0.0380 0.0275  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CG  
1976 C  CD1 . LEU B 119 ? 0.2708 0.2963 0.3829 0.0675  -0.1009 0.0538  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD1 
1977 C  CD2 . LEU B 119 ? 0.3859 0.3243 0.3167 0.0050  0.1046  0.0756  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD2 
1978 N  N   . HIS B 120 ? 0.2374 0.1744 0.1988 -0.0135 -0.0101 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B N   
1979 C  CA  . HIS B 120 ? 0.2836 0.1964 0.2165 0.0384  -0.0716 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CA  
1980 C  C   . HIS B 120 ? 0.2732 0.2118 0.1765 0.0077  -0.0015 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B C   
1981 O  O   . HIS B 120 ? 0.3821 0.2493 0.1974 -0.0271 0.0120  0.0316  ? ? ? ? ? ? 120  HIS B O   
1982 C  CB  . HIS B 120 ? 0.3329 0.2552 0.1595 0.0672  -0.0332 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CB  
1983 C  CG  . HIS B 120 ? 0.3438 0.2151 0.1882 0.0704  -0.0018 0.0315  ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CG  
1984 N  ND1 . HIS B 120 ? 0.3398 0.2524 0.1546 0.0868  -0.0636 0.0149  ? ? ? ? ? ? 120  HIS B ND1 
1985 C  CD2 . HIS B 120 ? 0.3757 0.2282 0.1920 0.0333  0.0501  0.0373  ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CD2 
1986 C  CE1 . HIS B 120 ? 0.3775 0.2356 0.2409 0.0715  0.0826  0.0517  ? ? ? ? ? ? 120  HIS B CE1 
1987 N  NE2 . HIS B 120 ? 0.4240 0.1895 0.2400 0.0892  0.0002  0.0433  ? ? ? ? ? ? 120  HIS B NE2 
1988 N  N   . ALA B 121 ? 0.2598 0.2524 0.1844 0.0097  -0.0113 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   
1989 C  CA  . ALA B 121 ? 0.3123 0.1834 0.2014 0.0142  -0.0414 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  
1990 C  C   . ALA B 121 ? 0.3183 0.2175 0.1880 0.0335  -0.0322 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   
1991 O  O   . ALA B 121 ? 0.3282 0.3093 0.2131 0.0315  -0.0059 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   
1992 C  CB  . ALA B 121 ? 0.3087 0.2524 0.2501 0.0212  -0.0857 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  
1993 N  N   . GLY B 122 ? 0.3581 0.1941 0.2885 0.0489  -0.0397 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B N   
1994 C  CA  . GLY B 122 ? 0.2423 0.2354 0.3530 0.0421  -0.0607 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B CA  
1995 C  C   . GLY B 122 ? 0.3389 0.2360 0.2516 0.0778  0.0119  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B C   
1996 O  O   . GLY B 122 ? 0.3726 0.2682 0.2562 0.0115  0.0637  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 122  GLY B O   
1997 N  N   . THR B 123 ? 0.3790 0.2364 0.2732 0.1260  -0.0432 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 123  THR B N   
1998 C  CA  . THR B 123 ? 0.3630 0.1492 0.2396 0.0397  0.0105  0.0262  ? ? ? ? ? ? 123  THR B CA  
1999 C  C   . THR B 123 ? 0.3346 0.2852 0.2515 0.0015  -0.0141 0.0444  ? ? ? ? ? ? 123  THR B C   
2000 O  O   . THR B 123 ? 0.2845 0.2991 0.2106 0.0036  -0.0498 0.0431  ? ? ? ? ? ? 123  THR B O   
2001 C  CB  . THR B 123 ? 0.2925 0.1900 0.4450 0.0489  0.0395  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 123  THR B CB  
2002 O  OG1 . THR B 123 ? 0.4528 0.3181 0.4325 0.1848  0.0246  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 123  THR B OG1 
2003 C  CG2 . THR B 123 ? 0.4171 0.3585 0.3860 -0.0956 0.1037  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 123  THR B CG2 
2004 N  N   . LEU B 124 ? 0.3748 0.2218 0.2287 0.0208  0.0343  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B N   
2005 C  CA  . LEU B 124 ? 0.3734 0.2549 0.2251 0.0006  0.0178  0.0225  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CA  
2006 C  C   . LEU B 124 ? 0.3814 0.2177 0.1915 0.0093  0.0190  0.0224  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B C   
2007 O  O   . LEU B 124 ? 0.4257 0.2458 0.3690 0.0301  0.0608  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B O   
2008 C  CB  . LEU B 124 ? 0.4193 0.2742 0.2350 -0.1074 0.0225  0.0132  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CB  
2009 C  CG  . LEU B 124 ? 0.4868 0.2209 0.2225 -0.0715 0.0102  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CG  
2010 C  CD1 . LEU B 124 ? 0.2289 0.2340 0.2561 0.0027  0.0118  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD1 
2011 C  CD2 . LEU B 124 ? 0.4203 0.2251 0.2316 0.0114  0.0506  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD2 
2012 N  N   . GLU B 125 ? 0.3907 0.2390 0.2005 -0.0187 -0.0298 0.0321  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B N   
2013 C  CA  . GLU B 125 ? 0.3956 0.3108 0.1846 -0.0517 -0.0424 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  
2014 C  C   . GLU B 125 ? 0.3179 0.2993 0.2622 -0.0084 -0.0022 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B C   
2015 O  O   . GLU B 125 ? 0.3322 0.3341 0.2014 0.0164  -0.0582 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B O   
2016 C  CB  . GLU B 125 ? 0.3949 0.3469 0.2050 0.0347  -0.0464 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  
2017 C  CG  . GLU B 125 ? 0.5521 0.2951 0.1655 0.1013  -0.0001 0.0303  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  
2018 C  CD  . GLU B 125 ? 0.6029 0.3310 0.1888 0.1598  0.0087  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  
2019 O  OE1 . GLU B 125 ? 0.5421 0.3660 0.3520 0.1500  -0.0576 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 
2020 O  OE2 . GLU B 125 ? 0.7776 0.3106 0.1489 0.1006  -0.0116 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 
2021 N  N   . GLU B 126 ? 0.3222 0.2420 0.2645 -0.0086 -0.0271 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B N   
2022 C  CA  . GLU B 126 ? 0.3195 0.2330 0.1902 0.0195  -0.0481 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CA  
2023 C  C   . GLU B 126 ? 0.3035 0.2518 0.2241 0.0190  -0.0178 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B C   
2024 O  O   . GLU B 126 ? 0.3620 0.2774 0.3173 0.0783  0.0629  0.0832  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B O   
2025 C  CB  . GLU B 126 ? 0.3245 0.2510 0.2439 0.0214  -0.0770 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CB  
2026 C  CG  . GLU B 126 ? 0.2518 0.2789 0.1962 -0.0151 0.0340  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CG  
2027 C  CD  . GLU B 126 ? 0.3369 0.2659 0.2212 0.0317  0.0448  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CD  
2028 O  OE1 . GLU B 126 ? 0.2287 0.3853 0.2124 -0.0053 0.0028  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE1 
2029 O  OE2 . GLU B 126 ? 0.6917 0.2110 0.2878 0.0663  0.0540  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE2 
2030 N  N   . ARG B 127 ? 0.2218 0.2396 0.1777 -0.0147 -0.0272 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B N   
2031 C  CA  . ARG B 127 ? 0.2402 0.2574 0.1798 -0.0044 -0.0089 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CA  
2032 C  C   . ARG B 127 ? 0.2702 0.3317 0.1966 -0.0735 -0.0082 0.0099  ? ? ? ? ? ? 127  ARG B C   
2033 O  O   . ARG B 127 ? 0.2607 0.2989 0.2118 -0.0030 0.0015  0.0216  ? ? ? ? ? ? 127  ARG B O   
2034 C  CB  . ARG B 127 ? 0.2332 0.2426 0.1774 -0.0203 -0.0087 0.0207  ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CB  
2035 C  CG  . ARG B 127 ? 0.2506 0.2556 0.1689 -0.0445 0.0217  0.0202  ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CG  
2036 C  CD  . ARG B 127 ? 0.2639 0.2506 0.2710 -0.0541 -0.0278 0.0269  ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CD  
2037 N  NE  . ARG B 127 ? 0.2794 0.2354 0.1943 -0.0266 -0.0414 0.0099  ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NE  
2038 C  CZ  . ARG B 127 ? 0.2748 0.1425 0.2590 -0.0106 -0.0444 0.0175  ? ? ? ? ? ? 127  ARG B CZ  
2039 N  NH1 . ARG B 127 ? 0.3225 0.1656 0.4006 0.0028  0.0434  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NH1 
2040 N  NH2 . ARG B 127 ? 0.3451 0.1743 0.1911 -0.0331 -0.0293 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 127  ARG B NH2 
2041 N  N   . LEU B 128 ? 0.2562 0.2934 0.2250 -0.0330 -0.0460 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B N   
2042 C  CA  . LEU B 128 ? 0.1783 0.3001 0.2956 -0.0130 -0.0264 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CA  
2043 C  C   . LEU B 128 ? 0.3196 0.3628 0.2724 -0.0032 0.0462  0.0508  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B C   
2044 O  O   . LEU B 128 ? 0.3761 0.4419 0.5577 -0.1448 0.0413  0.1462  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B O   
2045 C  CB  . LEU B 128 ? 0.1954 0.3326 0.3085 0.0402  -0.0063 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CB  
2046 C  CG  . LEU B 128 ? 0.2245 0.3962 0.3416 0.0916  0.0736  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CG  
2047 C  CD1 . LEU B 128 ? 0.3656 0.4967 0.3082 -0.2477 0.0501  -0.1581 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD1 
2048 C  CD2 . LEU B 128 ? 0.4387 0.3468 0.7160 0.1128  0.2542  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD2 
2049 N  N   . LYS B 129 ? 0.2613 0.4906 0.2390 0.0933  -0.0039 0.0196  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B N   
2050 C  CA  . LYS B 129 ? 0.3024 0.7626 0.3247 0.1151  0.0539  0.0478  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CA  
2051 C  C   . LYS B 129 ? 0.3142 0.7871 0.3265 0.0864  0.0952  0.1234  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B C   
2052 O  O   . LYS B 129 ? 0.3268 0.5948 0.3552 0.0388  0.1161  0.0385  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B O   
2053 C  CB  . LYS B 129 ? 0.2404 0.8168 0.3320 0.1366  0.1016  0.0757  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CB  
2054 C  CG  . LYS B 129 ? 0.3956 0.8270 0.3874 0.1325  0.0114  0.0994  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CG  
2055 C  CD  . LYS B 129 ? 0.3297 0.7660 0.4648 0.0514  -0.1229 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CD  
2056 C  CE  . LYS B 129 ? 0.3293 0.5961 0.5452 0.0494  -0.1774 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CE  
2057 N  NZ  . LYS B 129 ? 0.4362 0.6129 0.6611 0.2116  0.0115  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B NZ  
2058 N  N   . ARG B 130 ? 0.3228 0.7507 0.2770 0.0835  0.0884  0.1466  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B N   
2059 C  CA  . ARG B 130 ? 0.4551 0.6518 0.2604 -0.0666 0.0036  0.0953  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CA  
2060 C  C   . ARG B 130 ? 0.3732 0.6544 0.3034 -0.0702 0.0379  0.0865  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B C   
2061 O  O   . ARG B 130 ? 0.4478 0.6609 0.3271 -0.1110 0.0334  0.1110  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B O   
2062 C  CB  . ARG B 130 ? 0.4868 0.6902 0.2408 -0.1338 -0.0178 0.1030  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CB  
2063 C  CG  . ARG B 130 ? 0.5726 0.7013 0.3011 -0.1776 -0.0352 0.1941  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CG  
2064 C  CD  . ARG B 130 ? 0.5435 0.7359 0.2731 -0.1798 -0.0904 0.2703  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CD  
2065 N  NE  . ARG B 130 ? 0.5097 0.7641 0.2723 -0.1533 0.0314  0.0689  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B NE  
2066 C  CZ  . ARG B 130 ? 0.5024 0.6546 0.3693 -0.0725 -0.0299 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B CZ  
2067 N  NH1 . ARG B 130 ? 0.5846 0.4633 0.2417 -0.1416 -0.1328 0.0652  ? ? ? ? ? ? 130  ARG B NH1 
2068 N  NH2 . ARG B 130 ? 0.3715 0.6316 0.6048 0.0975  -0.1884 -0.2195 ? ? ? ? ? ? 130  ARG B NH2 
2069 N  N   . TYR B 131 ? 0.4531 0.6267 0.3216 0.0534  0.0536  0.0303  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B N   
2070 C  CA  . TYR B 131 ? 0.5308 0.6437 0.5253 0.0030  -0.0358 0.0059  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CA  
2071 C  C   . TYR B 131 ? 0.5583 0.6472 0.6183 0.0202  -0.1191 0.0665  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B C   
2072 O  O   . TYR B 131 ? 0.5532 0.6923 0.4134 -0.0696 -0.0677 0.1926  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B O   
2073 C  CB  . TYR B 131 ? 0.5897 0.5689 0.5316 0.0376  -0.0668 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CB  
2074 C  CG  . TYR B 131 ? 0.5629 0.5460 0.5003 0.0954  -0.0581 0.0141  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CG  
2075 C  CD1 . TYR B 131 ? 0.4729 0.6677 0.4249 0.1297  0.0174  0.0309  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CD1 
2076 C  CD2 . TYR B 131 ? 0.6208 0.4983 0.4993 0.1623  -0.0374 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CD2 
2077 C  CE1 . TYR B 131 ? 0.4095 0.7657 0.3923 0.1833  0.0754  0.0624  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CE1 
2078 C  CE2 . TYR B 131 ? 0.6343 0.4798 0.4404 0.1922  -0.0580 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CE2 
2079 C  CZ  . TYR B 131 ? 0.4837 0.6280 0.3875 0.2598  0.0553  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CZ  
2080 O  OH  . TYR B 131 ? 0.4704 0.6887 0.5687 0.2909  0.0082  0.0656  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B OH  
2081 MN MN  . MN  C .   ? 0.2401 0.2646 0.1978 0.0008  -0.0035 0.0029  ? ? ? ? ? ? 6000 MN  A MN  
2082 MN MN  . MN  D .   ? 0.2632 0.2185 0.1699 0.0140  0.0001  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 4000 MN  B MN  
2083 O  O   . HOH E .   ? 0.2976 0.2254 0.2620 -0.0189 0.0540  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 7002 HOH A O   
2084 O  O   . HOH E .   ? 0.2913 0.2964 0.3951 0.1025  -0.0115 0.0000  ? ? ? ? ? ? 7003 HOH A O   
2085 O  O   . HOH E .   ? 0.1735 0.2429 0.1849 0.0009  0.0267  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 7005 HOH A O   
2086 O  O   . HOH E .   ? 0.5824 0.4615 0.4828 -0.0720 -0.0570 0.1077  ? ? ? ? ? ? 7009 HOH A O   
2087 O  O   . HOH E .   ? 0.3416 0.3428 0.2178 0.0084  -0.0168 0.0943  ? ? ? ? ? ? 7010 HOH A O   
2088 O  O   . HOH E .   ? 0.2616 0.3136 0.2134 -0.0310 0.0026  0.0079  ? ? ? ? ? ? 7011 HOH A O   
2089 O  O   . HOH E .   ? 0.2641 0.3211 0.2407 0.0040  0.0501  0.0110  ? ? ? ? ? ? 7015 HOH A O   
2090 O  O   . HOH E .   ? 0.3620 0.3500 0.2182 -0.0069 -0.0030 0.0212  ? ? ? ? ? ? 7016 HOH A O   
2091 O  O   . HOH E .   ? 0.5141 0.4287 0.2310 -0.0570 0.1107  0.0382  ? ? ? ? ? ? 7019 HOH A O   
2092 O  O   . HOH E .   ? 0.2624 0.3419 0.2284 -0.0385 -0.0197 0.0437  ? ? ? ? ? ? 7021 HOH A O   
2093 O  O   . HOH E .   ? 0.2401 0.3313 0.3057 -0.0216 -0.0132 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 7023 HOH A O   
2094 O  O   . HOH E .   ? 0.3169 0.3888 0.1858 0.0192  -0.0326 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 7025 HOH A O   
2095 O  O   . HOH E .   ? 0.3700 0.5319 0.3900 -0.0122 -0.0195 0.1120  ? ? ? ? ? ? 7026 HOH A O   
2096 O  O   . HOH E .   ? 0.2761 0.2601 0.2066 -0.0351 -0.0314 0.0142  ? ? ? ? ? ? 7027 HOH A O   
2097 O  O   . HOH E .   ? 0.3483 0.3763 0.2859 0.0813  0.0369  0.0079  ? ? ? ? ? ? 7030 HOH A O   
2098 O  O   . HOH E .   ? 0.3375 0.3104 0.2786 -0.0325 -0.1298 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 7031 HOH A O   
2099 O  O   . HOH E .   ? 0.3130 0.3791 0.1478 0.0457  -0.0203 0.0231  ? ? ? ? ? ? 7032 HOH A O   
2100 O  O   . HOH E .   ? 0.4123 0.3891 0.3886 -0.0942 -0.1592 0.0538  ? ? ? ? ? ? 7037 HOH A O   
2101 O  O   . HOH E .   ? 0.2844 0.2510 0.3133 0.0122  0.0140  0.0516  ? ? ? ? ? ? 7043 HOH A O   
2102 O  O   . HOH E .   ? 0.5248 0.2651 0.3317 0.0586  -0.0498 0.0252  ? ? ? ? ? ? 7045 HOH A O   
2103 O  O   . HOH E .   ? 0.3653 0.4062 0.4615 -0.0834 -0.0442 0.0193  ? ? ? ? ? ? 7046 HOH A O   
2104 O  O   . HOH E .   ? 0.2858 0.4053 0.2105 0.0062  -0.0225 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 7047 HOH A O   
2105 O  O   . HOH E .   ? 0.2506 0.2686 0.4308 -0.0121 0.0051  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 7049 HOH A O   
2106 O  O   . HOH E .   ? 0.3950 0.3558 0.2850 -0.0378 -0.0928 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 7050 HOH A O   
2107 O  O   . HOH E .   ? 0.2715 0.3854 0.2693 -0.0825 0.0296  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 7051 HOH A O   
2108 O  O   . HOH E .   ? 0.2690 0.2191 0.3749 -0.0083 0.0520  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 7053 HOH A O   
2109 O  O   . HOH E .   ? 0.3602 0.4111 0.3660 0.0330  -0.1487 0.0365  ? ? ? ? ? ? 7054 HOH A O   
2110 O  O   . HOH E .   ? 0.2552 0.4516 0.2350 0.0151  -0.0673 0.0094  ? ? ? ? ? ? 7055 HOH A O   
2111 O  O   . HOH E .   ? 0.2579 0.4091 0.2247 0.0869  -0.0081 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 7057 HOH A O   
2112 O  O   . HOH E .   ? 0.2646 0.4773 0.3797 -0.0107 0.0626  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 7060 HOH A O   
2113 O  O   . HOH E .   ? 0.3006 0.3978 0.3648 0.0100  0.0192  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 7062 HOH A O   
2114 O  O   . HOH E .   ? 0.3575 0.3859 0.2240 -0.0143 -0.0097 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 7063 HOH A O   
2115 O  O   . HOH E .   ? 0.6573 0.4905 0.5651 0.0699  0.0794  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 7064 HOH A O   
2116 O  O   . HOH E .   ? 0.2080 0.4222 0.2795 -0.0028 0.0382  0.0024  ? ? ? ? ? ? 7065 HOH A O   
2117 O  O   . HOH E .   ? 0.2920 0.3277 0.5637 0.0054  -0.0240 0.0636  ? ? ? ? ? ? 7067 HOH A O   
2118 O  O   . HOH E .   ? 0.4226 0.3966 0.2746 0.0737  0.0339  0.0258  ? ? ? ? ? ? 7068 HOH A O   
2119 O  O   . HOH E .   ? 0.4390 0.3601 0.2067 0.0346  0.0329  0.0514  ? ? ? ? ? ? 7070 HOH A O   
2120 O  O   . HOH E .   ? 0.6335 0.5549 0.6007 0.0347  0.0257  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 7071 HOH A O   
2121 O  O   . HOH E .   ? 0.3258 0.2882 0.4296 0.0878  -0.0777 0.0097  ? ? ? ? ? ? 7072 HOH A O   
2122 O  O   . HOH E .   ? 0.3487 0.3001 0.5865 -0.0454 -0.1153 0.0639  ? ? ? ? ? ? 7074 HOH A O   
2123 O  O   . HOH E .   ? 0.3974 0.4144 0.3547 -0.0120 -0.0200 0.0982  ? ? ? ? ? ? 7075 HOH A O   
2124 O  O   . HOH E .   ? 0.3916 0.4736 0.3004 0.1800  -0.0119 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 7077 HOH A O   
2125 O  O   . HOH E .   ? 0.3385 0.4376 0.3973 0.0209  -0.1371 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 7078 HOH A O   
2126 O  O   . HOH E .   ? 0.2467 0.3770 0.3061 -0.0264 -0.0159 0.1377  ? ? ? ? ? ? 7079 HOH A O   
2127 O  O   . HOH E .   ? 0.2966 0.4947 0.3900 0.0876  -0.0269 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 7081 HOH A O   
2128 O  O   . HOH E .   ? 0.2789 0.3825 0.2777 -0.0531 -0.0365 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 7082 HOH A O   
2129 O  O   . HOH E .   ? 0.2063 0.3811 0.2804 -0.0079 -0.0356 0.0253  ? ? ? ? ? ? 7085 HOH A O   
2130 O  O   . HOH E .   ? 0.2990 0.5438 0.2734 0.0049  0.0440  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 7088 HOH A O   
2131 O  O   . HOH E .   ? 0.4531 0.4051 0.2729 0.1032  0.0063  0.0260  ? ? ? ? ? ? 7089 HOH A O   
2132 O  O   . HOH E .   ? 0.2976 0.6497 0.2558 -0.0006 0.0151  0.0896  ? ? ? ? ? ? 7090 HOH A O   
2133 O  O   . HOH E .   ? 0.4525 0.4876 0.3683 -0.0569 -0.0766 0.0112  ? ? ? ? ? ? 7092 HOH A O   
2134 O  O   . HOH E .   ? 0.1805 0.4459 0.4228 0.0016  -0.0402 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 7096 HOH A O   
2135 O  O   . HOH E .   ? 0.3415 0.5005 0.5012 -0.0446 0.0473  0.0161  ? ? ? ? ? ? 7099 HOH A O   
2136 O  O   . HOH E .   ? 0.2601 0.2829 0.3282 -0.0412 -0.0037 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 7100 HOH A O   
2137 O  O   . HOH E .   ? 0.2513 0.3559 0.3044 0.0805  0.0204  0.0817  ? ? ? ? ? ? 7101 HOH A O   
2138 O  O   . HOH E .   ? 0.4625 0.4115 0.3045 0.0449  -0.0077 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 7102 HOH A O   
2139 O  O   . HOH E .   ? 0.5629 0.3797 0.3113 0.0675  0.0604  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 7104 HOH A O   
2140 O  O   . HOH E .   ? 0.3470 0.3576 0.2375 -0.0415 0.0996  0.0392  ? ? ? ? ? ? 7107 HOH A O   
2141 O  O   . HOH E .   ? 0.4811 0.6694 0.4143 0.0111  -0.0141 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 7109 HOH A O   
2142 O  O   . HOH E .   ? 0.4101 0.3872 0.3130 -0.0319 -0.0420 0.0061  ? ? ? ? ? ? 7110 HOH A O   
2143 O  O   . HOH E .   ? 0.4532 0.4509 0.2953 0.0293  -0.0147 0.0972  ? ? ? ? ? ? 7111 HOH A O   
2144 O  O   . HOH E .   ? 0.2800 0.3774 0.4368 0.0161  0.0869  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 7113 HOH A O   
2145 O  O   . HOH E .   ? 0.2611 0.3678 0.2587 0.0046  0.0211  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 7114 HOH A O   
2146 O  O   . HOH E .   ? 0.3005 0.3967 0.5149 0.1479  0.0162  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 7115 HOH A O   
2147 O  O   . HOH E .   ? 0.5691 0.4740 0.3407 0.1578  -0.0243 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 7116 HOH A O   
2148 O  O   . HOH E .   ? 0.4340 0.6018 0.3060 0.1536  -0.0816 0.0266  ? ? ? ? ? ? 7117 HOH A O   
2149 O  O   . HOH E .   ? 0.3862 0.3836 0.4223 0.0580  0.1111  0.0681  ? ? ? ? ? ? 7119 HOH A O   
2150 O  O   . HOH E .   ? 0.5120 0.3916 0.2689 0.1325  0.0554  0.0567  ? ? ? ? ? ? 7122 HOH A O   
2151 O  O   . HOH E .   ? 0.4641 0.4829 0.4980 0.1472  0.2212  0.0950  ? ? ? ? ? ? 7123 HOH A O   
2152 O  O   . HOH E .   ? 0.3457 0.4138 0.4502 0.0705  -0.0336 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 7124 HOH A O   
2153 O  O   . HOH E .   ? 0.4909 0.3968 0.4707 0.1447  0.0379  0.0030  ? ? ? ? ? ? 7126 HOH A O   
2154 O  O   . HOH E .   ? 0.4780 0.5180 0.3448 0.0403  -0.1003 0.0816  ? ? ? ? ? ? 7127 HOH A O   
2155 O  O   . HOH E .   ? 0.5021 0.3939 0.3751 -0.0354 -0.0182 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 7129 HOH A O   
2156 O  O   . HOH E .   ? 0.3461 0.5103 0.3266 0.0700  -0.0213 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 7130 HOH A O   
2157 O  O   . HOH E .   ? 0.2766 0.4658 0.3170 0.1598  -0.0380 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 7132 HOH A O   
2158 O  O   . HOH E .   ? 0.4718 0.5059 0.3979 0.0970  -0.0713 0.1207  ? ? ? ? ? ? 7142 HOH A O   
2159 O  O   . HOH E .   ? 0.3866 0.5797 0.4778 -0.0552 -0.0944 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 7143 HOH A O   
2160 O  O   . HOH E .   ? 0.3633 0.5505 0.6504 0.0310  0.0544  0.1873  ? ? ? ? ? ? 7144 HOH A O   
2161 O  O   . HOH E .   ? 0.5369 0.5228 0.5058 0.0896  -0.0139 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 7146 HOH A O   
2162 O  O   . HOH E .   ? 0.3789 0.2998 0.4287 0.0923  -0.0351 0.0012  ? ? ? ? ? ? 7147 HOH A O   
2163 O  O   . HOH E .   ? 0.6126 0.6498 0.4366 -0.0287 -0.0794 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 7149 HOH A O   
2164 O  O   . HOH E .   ? 0.4401 0.6339 0.3694 0.1327  -0.0332 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 7150 HOH A O   
2165 O  O   . HOH E .   ? 0.4810 0.5584 0.7155 0.2266  0.0513  0.1337  ? ? ? ? ? ? 7153 HOH A O   
2166 O  O   . HOH E .   ? 0.3137 0.5038 0.5927 -0.0168 -0.0508 0.0956  ? ? ? ? ? ? 7154 HOH A O   
2167 O  O   . HOH E .   ? 0.6186 0.5222 0.5766 0.0463  0.0125  0.0057  ? ? ? ? ? ? 7156 HOH A O   
2168 O  O   . HOH E .   ? 0.6002 0.4062 0.6204 -0.1114 -0.0291 -0.2019 ? ? ? ? ? ? 7157 HOH A O   
2169 O  O   . HOH E .   ? 0.3574 0.6138 0.3587 0.0181  0.1872  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 7160 HOH A O   
2170 O  O   . HOH E .   ? 0.6800 0.7894 0.6553 -0.1147 -0.0163 -0.2550 ? ? ? ? ? ? 7163 HOH A O   
2171 O  O   . HOH E .   ? 0.6366 0.4039 0.5992 0.0496  -0.0886 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 7164 HOH A O   
2172 O  O   . HOH E .   ? 0.3800 0.6023 0.5401 -0.2489 -0.0441 0.0846  ? ? ? ? ? ? 7165 HOH A O   
2174 O  O   . HOH F .   ? 0.2849 0.2373 0.1848 -0.0084 -0.0040 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 7001 HOH B O   
2175 O  O   . HOH F .   ? 0.2583 0.3234 0.3058 0.0799  0.0472  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 7004 HOH B O   
2176 O  O   . HOH F .   ? 0.3569 0.2458 0.1792 0.0478  0.0080  0.0313  ? ? ? ? ? ? 7006 HOH B O   
2177 O  O   . HOH F .   ? 0.2199 0.2999 0.2029 -0.0233 -0.0103 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 7007 HOH B O   
2178 O  O   . HOH F .   ? 0.3396 0.2729 0.1542 0.0880  0.0080  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 7008 HOH B O   
2179 O  O   . HOH F .   ? 0.3621 0.2381 0.2593 0.0145  -0.0225 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 7012 HOH B O   
2180 O  O   . HOH F .   ? 0.3541 0.3097 0.3088 0.0068  0.0366  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 7013 HOH B O   
2181 O  O   . HOH F .   ? 0.3034 0.3708 0.2351 -0.0143 -0.0196 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 7014 HOH B O   
2182 O  O   . HOH F .   ? 0.2559 0.3082 0.3402 0.0115  -0.0295 0.0318  ? ? ? ? ? ? 7017 HOH B O   
2183 O  O   . HOH F .   ? 0.2833 0.3840 0.2848 0.0101  0.0223  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 7018 HOH B O   
2184 O  O   . HOH F .   ? 0.4160 0.4715 0.2835 -0.0626 -0.0839 0.0054  ? ? ? ? ? ? 7020 HOH B O   
2185 O  O   . HOH F .   ? 0.5354 0.2977 0.4704 0.0531  -0.1471 0.0456  ? ? ? ? ? ? 7022 HOH B O   
2186 O  O   . HOH F .   ? 0.3340 0.3546 0.2248 -0.0549 0.0298  0.0173  ? ? ? ? ? ? 7024 HOH B O   
2187 O  O   . HOH F .   ? 0.3905 0.3138 0.2744 0.0136  0.0407  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 7028 HOH B O   
2188 O  O   . HOH F .   ? 0.3748 0.4866 0.3612 0.0739  0.0204  0.1649  ? ? ? ? ? ? 7029 HOH B O   
2189 O  O   . HOH F .   ? 0.2724 0.4564 0.3399 -0.0124 -0.0813 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 7033 HOH B O   
2190 O  O   . HOH F .   ? 0.4119 0.2993 0.2170 0.0147  -0.0469 0.0224  ? ? ? ? ? ? 7034 HOH B O   
2191 O  O   . HOH F .   ? 0.4753 0.3164 0.1828 0.0130  -0.0071 0.0084  ? ? ? ? ? ? 7035 HOH B O   
2192 O  O   . HOH F .   ? 0.2736 0.3537 0.1874 0.0330  0.0614  0.0224  ? ? ? ? ? ? 7036 HOH B O   
2193 O  O   . HOH F .   ? 0.3137 0.4013 0.2729 0.1058  -0.1030 0.0132  ? ? ? ? ? ? 7038 HOH B O   
2194 O  O   . HOH F .   ? 0.2642 0.4503 0.4631 0.0773  -0.0011 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 7039 HOH B O   
2195 O  O   . HOH F .   ? 0.4785 0.4229 0.3202 0.1010  -0.1047 0.0132  ? ? ? ? ? ? 7040 HOH B O   
2196 O  O   . HOH F .   ? 0.5886 0.5913 0.4681 0.0854  -0.0363 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 7041 HOH B O   
2197 O  O   . HOH F .   ? 0.4712 0.3551 0.3195 0.0565  -0.0716 0.0311  ? ? ? ? ? ? 7042 HOH B O   
2198 O  O   . HOH F .   ? 0.2807 0.3571 0.4459 -0.0233 -0.0666 0.1224  ? ? ? ? ? ? 7044 HOH B O   
2199 O  O   . HOH F .   ? 0.3927 0.4354 0.2560 -0.0372 0.0208  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 7048 HOH B O   
2200 O  O   . HOH F .   ? 0.4207 0.2835 0.3798 -0.0673 -0.0839 0.1383  ? ? ? ? ? ? 7052 HOH B O   
2201 O  O   . HOH F .   ? 0.6007 0.7561 0.4199 -0.0211 -0.0217 0.0509  ? ? ? ? ? ? 7056 HOH B O   
2202 O  O   . HOH F .   ? 0.5511 0.4424 0.6516 -0.0345 -0.0243 0.1562  ? ? ? ? ? ? 7058 HOH B O   
2203 O  O   . HOH F .   ? 0.3050 0.4875 0.4262 -0.0635 -0.0525 0.0671  ? ? ? ? ? ? 7059 HOH B O   
2204 O  O   . HOH F .   ? 0.6119 0.5713 0.5871 0.0613  0.1778  0.1410  ? ? ? ? ? ? 7061 HOH B O   
2205 O  O   . HOH F .   ? 0.3852 0.5155 0.4542 0.0852  0.0845  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 7066 HOH B O   
2206 O  O   . HOH F .   ? 0.3928 0.5827 0.4256 -0.0588 0.1881  0.0205  ? ? ? ? ? ? 7069 HOH B O   
2207 O  O   . HOH F .   ? 0.4927 0.3986 0.2534 -0.0599 0.0043  0.0362  ? ? ? ? ? ? 7073 HOH B O   
2208 O  O   . HOH F .   ? 0.2878 0.2728 0.3232 0.0294  0.1161  0.0246  ? ? ? ? ? ? 7076 HOH B O   
2209 O  O   . HOH F .   ? 0.6558 0.4849 0.5309 -0.0859 -0.2203 0.0758  ? ? ? ? ? ? 7080 HOH B O   
2210 O  O   . HOH F .   ? 0.4904 0.3809 0.3584 -0.1076 0.0205  0.0040  ? ? ? ? ? ? 7083 HOH B O   
2211 O  O   . HOH F .   ? 0.3245 0.4116 0.3958 -0.0641 -0.0409 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 7084 HOH B O   
2212 O  O   . HOH F .   ? 0.3448 0.5963 0.2926 0.0090  0.0651  0.0034  ? ? ? ? ? ? 7086 HOH B O   
2213 O  O   . HOH F .   ? 0.2612 0.6063 0.6265 0.1797  -0.0354 0.0068  ? ? ? ? ? ? 7087 HOH B O   
2214 O  O   . HOH F .   ? 0.4646 0.5229 0.4156 -0.0026 -0.0989 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 7091 HOH B O   
2215 O  O   . HOH F .   ? 0.4778 0.5391 0.3725 -0.0637 0.0797  0.1361  ? ? ? ? ? ? 7093 HOH B O   
2216 O  O   . HOH F .   ? 0.4072 0.2825 0.2880 0.0470  -0.0510 0.0863  ? ? ? ? ? ? 7094 HOH B O   
2217 O  O   . HOH F .   ? 0.5458 0.3212 0.3977 0.0406  -0.0370 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 7095 HOH B O   
2218 O  O   . HOH F .   ? 0.3614 0.4261 0.2733 0.1822  -0.0387 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 7097 HOH B O   
2219 O  O   . HOH F .   ? 0.4348 0.4754 0.3686 -0.0608 -0.0325 0.0888  ? ? ? ? ? ? 7098 HOH B O   
2220 O  O   . HOH F .   ? 0.3725 0.5430 0.3642 -0.0960 -0.0597 0.0411  ? ? ? ? ? ? 7103 HOH B O   
2221 O  O   . HOH F .   ? 0.2076 0.3016 0.3918 -0.0188 0.0773  0.0517  ? ? ? ? ? ? 7105 HOH B O   
2222 O  O   . HOH F .   ? 0.2267 0.3313 0.4649 0.0152  -0.0363 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 7106 HOH B O   
2223 O  O   . HOH F .   ? 0.3053 0.4194 0.2110 0.1165  -0.0214 0.0793  ? ? ? ? ? ? 7108 HOH B O   
2224 O  O   . HOH F .   ? 0.2848 0.3269 0.4581 0.0503  -0.0306 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 7112 HOH B O   
2225 O  O   . HOH F .   ? 0.3732 0.3178 0.4383 -0.0060 0.0120  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 7118 HOH B O   
2226 O  O   . HOH F .   ? 0.5981 0.3440 0.2598 0.0174  0.1319  0.1118  ? ? ? ? ? ? 7120 HOH B O   
2227 O  O   . HOH F .   ? 0.2496 0.4063 0.3680 -0.0302 -0.0135 0.0107  ? ? ? ? ? ? 7121 HOH B O   
2228 O  O   . HOH F .   ? 0.4376 0.3352 0.2921 -0.0337 0.0061  0.0180  ? ? ? ? ? ? 7125 HOH B O   
2229 O  O   . HOH F .   ? 0.3618 0.4594 0.2610 0.1146  -0.0488 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 7128 HOH B O   
2230 O  O   . HOH F .   ? 0.3374 0.4561 0.6407 -0.1236 -0.0760 0.1315  ? ? ? ? ? ? 7131 HOH B O   
2231 O  O   . HOH F .   ? 0.4364 0.4542 0.2190 -0.0642 -0.0548 0.0119  ? ? ? ? ? ? 7133 HOH B O   
2232 O  O   . HOH F .   ? 0.5660 0.5217 0.4680 0.0042  0.0734  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 7134 HOH B O   
2233 O  O   . HOH F .   ? 0.4351 0.3699 0.3193 -0.0848 -0.0146 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 7135 HOH B O   
2234 O  O   . HOH F .   ? 0.3810 0.3204 0.4243 -0.0418 0.0279  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 7136 HOH B O   
2235 O  O   . HOH F .   ? 0.2777 0.4448 0.6381 0.0054  -0.0415 0.1361  ? ? ? ? ? ? 7137 HOH B O   
2236 O  O   . HOH F .   ? 0.2737 0.5740 0.4387 -0.1640 -0.0801 0.1631  ? ? ? ? ? ? 7138 HOH B O   
2237 O  O   . HOH F .   ? 0.3750 0.4459 0.2195 0.0297  -0.0418 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 7139 HOH B O   
2238 O  O   . HOH F .   ? 0.4815 0.5012 0.4646 -0.1643 -0.0421 0.0978  ? ? ? ? ? ? 7140 HOH B O   
2239 O  O   . HOH F .   ? 0.4271 0.2822 0.4951 0.0005  0.0851  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 7141 HOH B O   
2240 O  O   . HOH F .   ? 0.5745 0.5130 0.4506 -0.0541 0.0441  -0.2402 ? ? ? ? ? ? 7145 HOH B O   
2241 O  O   . HOH F .   ? 0.4781 0.6318 0.4812 -0.1108 0.1798  0.0954  ? ? ? ? ? ? 7148 HOH B O   
2242 O  O   . HOH F .   ? 0.4648 0.3785 0.2873 0.0795  0.0589  0.0371  ? ? ? ? ? ? 7151 HOH B O   
2243 O  O   . HOH F .   ? 0.5023 0.6295 0.3665 -0.0744 -0.0162 0.0206  ? ? ? ? ? ? 7152 HOH B O   
2244 O  O   . HOH F .   ? 0.4915 0.3607 0.5493 -0.1505 -0.0126 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 7155 HOH B O   
2245 O  O   . HOH F .   ? 0.5335 0.5574 0.4581 -0.0011 0.0708  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 7158 HOH B O   
2246 O  O   . HOH F .   ? 0.4423 0.5474 0.5088 -0.0494 0.1647  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 7159 HOH B O   
2247 O  O   . HOH F .   ? 0.3414 0.4456 0.5459 0.1273  0.1207  0.0754  ? ? ? ? ? ? 7161 HOH B O   
2248 O  O   . HOH F .   ? 0.7807 0.6816 0.5555 -0.0114 -0.0495 0.0314  ? ? ? ? ? ? 7162 HOH B O   
# 
