data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Fillgrove, K.L." 1 
"Pakhomova, S."   2 
"Schaab, M."      3 
"Newcomer, M.E."  4 
"Armstrong, R.N." 5 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of genomically encoded fosfomycin resistance protein, FosX, from Listeria monocytogenes (hexagonal form)" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN, hydrolase" 
_struct_keywords.text            "FOSFOMYCIN RESISTANCE PROTEIN, MN BINDING, ANTIBIOTIC RESISTANCE, METAL BINDING PROTEIN, hydrolase" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and Mechanism of the Genomically Encoded Fosfomycin Resistance Protein, FosX, from Listeria monocytogenes." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            46 
_citation.page_first                8110 
_citation.page_last                 8120 
_citation.year                      2007 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   17567049 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi700625p 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Fillgrove, K.L." 1 ? 
primary "Pakhomova, S."   2 ? 
primary "Schaab, M.R."    3 ? 
primary "Newcomer, M.E."  4 ? 
primary "Armstrong, R.N." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MISGLSHITLIVKDLNKTTAFLQNIFNAEEIYSSGDKTFSLSKEKFFLIAGLWICIMEGDSLQERTYNHIAFQIQSEEVD
EYTERIKALGVEMKPERPRVQGEGRSIYFYDFDNHLFELHAGTLEERLKRYHE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MISGLSHITLIVKDLNKTTAFLQNIFNAEEIYSSGDKTFSLSKEKFFLIAGLWICIMEGDSLQERTYNHIAFQIQSEEVD
EYTERIKALGVEMKPERPRVQGEGRSIYFYDFDNHLFELHAGTLEERLKRYHE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ILE n 
1 3   SER n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   SER n 
1 7   HIS n 
1 8   ILE n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ILE n 
1 12  VAL n 
1 13  LYS n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  ASN n 
1 17  LYS n 
1 18  THR n 
1 19  THR n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  LEU n 
1 23  GLN n 
1 24  ASN n 
1 25  ILE n 
1 26  PHE n 
1 27  ASN n 
1 28  ALA n 
1 29  GLU n 
1 30  GLU n 
1 31  ILE n 
1 32  TYR n 
1 33  SER n 
1 34  SER n 
1 35  GLY n 
1 36  ASP n 
1 37  LYS n 
1 38  THR n 
1 39  PHE n 
1 40  SER n 
1 41  LEU n 
1 42  SER n 
1 43  LYS n 
1 44  GLU n 
1 45  LYS n 
1 46  PHE n 
1 47  PHE n 
1 48  LEU n 
1 49  ILE n 
1 50  ALA n 
1 51  GLY n 
1 52  LEU n 
1 53  TRP n 
1 54  ILE n 
1 55  CYS n 
1 56  ILE n 
1 57  MET n 
1 58  GLU n 
1 59  GLY n 
1 60  ASP n 
1 61  SER n 
1 62  LEU n 
1 63  GLN n 
1 64  GLU n 
1 65  ARG n 
1 66  THR n 
1 67  TYR n 
1 68  ASN n 
1 69  HIS n 
1 70  ILE n 
1 71  ALA n 
1 72  PHE n 
1 73  GLN n 
1 74  ILE n 
1 75  GLN n 
1 76  SER n 
1 77  GLU n 
1 78  GLU n 
1 79  VAL n 
1 80  ASP n 
1 81  GLU n 
1 82  TYR n 
1 83  THR n 
1 84  GLU n 
1 85  ARG n 
1 86  ILE n 
1 87  LYS n 
1 88  ALA n 
1 89  LEU n 
1 90  GLY n 
1 91  VAL n 
1 92  GLU n 
1 93  MET n 
1 94  LYS n 
1 95  PRO n 
1 96  GLU n 
1 97  ARG n 
1 98  PRO n 
1 99  ARG n 
1 100 VAL n 
1 101 GLN n 
1 102 GLY n 
1 103 GLU n 
1 104 GLY n 
1 105 ARG n 
1 106 SER n 
1 107 ILE n 
1 108 TYR n 
1 109 PHE n 
1 110 TYR n 
1 111 ASP n 
1 112 PHE n 
1 113 ASP n 
1 114 ASN n 
1 115 HIS n 
1 116 LEU n 
1 117 PHE n 
1 118 GLU n 
1 119 LEU n 
1 120 HIS n 
1 121 ALA n 
1 122 GLY n 
1 123 THR n 
1 124 LEU n 
1 125 GLU n 
1 126 GLU n 
1 127 ARG n 
1 128 LEU n 
1 129 LYS n 
1 130 ARG n 
1 131 TYR n 
1 132 HIS n 
1 133 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Glyoxalase family protein" 15590.603 2 ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "CITRIC ACID"               192.124   2 ? ? ? ? 
3 water       nat water                       18.015    6 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET ALA A ? n 
A 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE A ? n 
A 1 3   SER 3   3   3   SER SER A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   SER 6   6   6   SER SER A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ILE 11  11  11  ILE ILE A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  LYS 13  13  13  LYS ALA A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN A ? n 
A 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS A ? n 
A 1 18  THR 18  18  18  THR THR A ? n 
A 1 19  THR 19  19  19  THR THR A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A ? n 
A 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 24  ASN 24  24  24  ASN ASN A ? n 
A 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 26  PHE 26  26  26  PHE PHE A ? n 
A 1 27  ASN 27  27  27  ASN ASN A ? n 
A 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA A ? n 
A 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A ? n 
A 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A ? n 
A 1 31  ILE 31  31  31  ILE ILE A ? n 
A 1 32  TYR 32  32  32  TYR ALA A ? n 
A 1 33  SER 33  33  33  SER ALA A ? n 
A 1 34  SER 34  34  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 36  ASP 36  36  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 37  LYS 37  37  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 38  THR 38  38  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 39  PHE 39  39  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 40  SER 40  40  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU ALA A ? n 
A 1 42  SER 42  42  42  SER SER A ? n 
A 1 43  LYS 43  43  43  LYS ALA A ? n 
A 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A ? n 
A 1 45  LYS 45  45  45  LYS LYS A ? n 
A 1 46  PHE 46  46  46  PHE PHE A ? n 
A 1 47  PHE 47  47  47  PHE PHE A ? n 
A 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A ? n 
A 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A ? n 
A 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 53  TRP 53  53  53  TRP TRP A ? n 
A 1 54  ILE 54  54  54  ILE ILE A ? n 
A 1 55  CYS 55  55  55  CYS CYS A ? n 
A 1 56  ILE 56  56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 57  MET 57  57  57  MET MET A ? n 
A 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A ? n 
A 1 59  GLY 59  59  59  GLY GLY A ? n 
A 1 60  ASP 60  60  60  ASP ASP A ? n 
A 1 61  SER 61  61  61  SER SER A ? n 
A 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A ? n 
A 1 63  GLN 63  63  63  GLN ALA A ? n 
A 1 64  GLU 64  64  64  GLU GLU A ? n 
A 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A ? n 
A 1 66  THR 66  66  66  THR THR A ? n 
A 1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR A ? n 
A 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN A ? n 
A 1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A ? n 
A 1 70  ILE 70  70  70  ILE ILE A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE A ? n 
A 1 73  GLN 73  73  73  GLN GLN A ? n 
A 1 74  ILE 74  74  74  ILE ILE A ? n 
A 1 75  GLN 75  75  75  GLN GLN A ? n 
A 1 76  SER 76  76  76  SER SER A ? n 
A 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A ? n 
A 1 82  TYR 82  82  82  TYR TYR A ? n 
A 1 83  THR 83  83  83  THR THR A ? n 
A 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG A ? n 
A 1 86  ILE 86  86  86  ILE ILE A ? n 
A 1 87  LYS 87  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 88  ALA 88  88  88  ALA ALA A ? n 
A 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A ? n 
A 1 90  GLY 90  90  90  GLY GLY A ? n 
A 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL A ? n 
A 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 93  MET 93  93  93  MET MET A ? n 
A 1 94  LYS 94  94  94  LYS LYS A ? n 
A 1 95  PRO 95  95  95  PRO PRO A ? n 
A 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A ? n 
A 1 97  ARG 97  97  97  ARG ALA A ? n 
A 1 98  PRO 98  98  98  PRO PRO A ? n 
A 1 99  ARG 99  99  99  ARG ALA A ? n 
A 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL A ? n 
A 1 101 GLN 101 101 101 GLN ALA A ? n 
A 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY A ? n 
A 1 103 GLU 103 103 103 GLU ALA A ? n 
A 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A ? n 
A 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A ? n 
A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n 
A 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE A ? n 
A 1 108 TYR 108 108 108 TYR TYR A ? n 
A 1 109 PHE 109 109 109 PHE PHE A ? n 
A 1 110 TYR 110 110 110 TYR TYR A ? n 
A 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 ASP 113 113 113 ASP ASP A ? n 
A 1 114 ASN 114 114 114 ASN ASN A ? n 
A 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE A ? n 
A 1 118 GLU 118 118 118 GLU GLU A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS A ? n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 122 GLY 122 122 122 GLY GLY A ? n 
A 1 123 THR 123 123 123 THR THR A ? n 
A 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A ? n 
A 1 125 GLU 125 125 125 GLU ALA A ? n 
A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A ? n 
A 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG A ? n 
A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n 
A 1 129 LYS 129 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 ARG 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 TYR 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 132 HIS 132 132 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 133 GLU 133 133 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET ALA B ? n 
B 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE B ? n 
B 1 3   SER 3   3   3   SER SER B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   SER 6   6   6   SER SER B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ILE 11  11  11  ILE ILE B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  LYS 13  13  13  LYS ALA B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN B ? n 
B 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS B ? n 
B 1 18  THR 18  18  18  THR THR B ? n 
B 1 19  THR 19  19  19  THR THR B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU B ? n 
B 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN B ? n 
B 1 24  ASN 24  24  24  ASN ASN B ? n 
B 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE B ? n 
B 1 26  PHE 26  26  26  PHE PHE B ? n 
B 1 27  ASN 27  27  27  ASN ASN B ? n 
B 1 28  ALA 28  28  28  ALA ALA B ? n 
B 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU B ? n 
B 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU B ? n 
B 1 31  ILE 31  31  31  ILE ILE B ? n 
B 1 32  TYR 32  32  32  TYR ALA B ? n 
B 1 33  SER 33  33  33  SER ALA B ? n 
B 1 34  SER 34  34  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 36  ASP 36  36  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 37  LYS 37  37  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 38  THR 38  38  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 39  PHE 39  39  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 40  SER 40  40  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 41  LEU 41  41  41  LEU ALA B ? n 
B 1 42  SER 42  42  42  SER SER B ? n 
B 1 43  LYS 43  43  43  LYS ALA B ? n 
B 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU B ? n 
B 1 45  LYS 45  45  45  LYS LYS B ? n 
B 1 46  PHE 46  46  46  PHE PHE B ? n 
B 1 47  PHE 47  47  47  PHE PHE B ? n 
B 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU B ? n 
B 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA B ? n 
B 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU B ? n 
B 1 53  TRP 53  53  53  TRP TRP B ? n 
B 1 54  ILE 54  54  54  ILE ILE B ? n 
B 1 55  CYS 55  55  55  CYS CYS B ? n 
B 1 56  ILE 56  56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 57  MET 57  57  57  MET MET B ? n 
B 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU B ? n 
B 1 59  GLY 59  59  59  GLY GLY B ? n 
B 1 60  ASP 60  60  60  ASP ASP B ? n 
B 1 61  SER 61  61  61  SER SER B ? n 
B 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU B ? n 
B 1 63  GLN 63  63  63  GLN ALA B ? n 
B 1 64  GLU 64  64  64  GLU GLU B ? n 
B 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG B ? n 
B 1 66  THR 66  66  66  THR THR B ? n 
B 1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR B ? n 
B 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN B ? n 
B 1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS B ? n 
B 1 70  ILE 70  70  70  ILE ILE B ? n 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE B ? n 
B 1 73  GLN 73  73  73  GLN GLN B ? n 
B 1 74  ILE 74  74  74  ILE ILE B ? n 
B 1 75  GLN 75  75  75  GLN GLN B ? n 
B 1 76  SER 76  76  76  SER SER B ? n 
B 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU B ? n 
B 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU B ? n 
B 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL B ? n 
B 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP B ? n 
B 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU B ? n 
B 1 82  TYR 82  82  82  TYR TYR B ? n 
B 1 83  THR 83  83  83  THR THR B ? n 
B 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU B ? n 
B 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG B ? n 
B 1 86  ILE 86  86  86  ILE ILE B ? n 
B 1 87  LYS 87  87  87  LYS LYS B ? n 
B 1 88  ALA 88  88  88  ALA ALA B ? n 
B 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU B ? n 
B 1 90  GLY 90  90  90  GLY GLY B ? n 
B 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL B ? n 
B 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 93  MET 93  93  93  MET MET B ? n 
B 1 94  LYS 94  94  94  LYS LYS B ? n 
B 1 95  PRO 95  95  95  PRO PRO B ? n 
B 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU B ? n 
B 1 97  ARG 97  97  97  ARG ARG B ? n 
B 1 98  PRO 98  98  98  PRO PRO B ? n 
B 1 99  ARG 99  99  99  ARG ARG B ? n 
B 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 101 GLN 101 101 101 GLN ALA B ? n 
B 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY B ? n 
B 1 103 GLU 103 103 103 GLU ALA B ? n 
B 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY B ? n 
B 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG B ? n 
B 1 106 SER 106 106 106 SER SER B ? n 
B 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE B ? n 
B 1 108 TYR 108 108 108 TYR TYR B ? n 
B 1 109 PHE 109 109 109 PHE PHE B ? n 
B 1 110 TYR 110 110 110 TYR TYR B ? n 
B 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP B ? n 
B 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE B ? n 
B 1 113 ASP 113 113 113 ASP ASP B ? n 
B 1 114 ASN 114 114 114 ASN ASN B ? n 
B 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS B ? n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE B ? n 
B 1 118 GLU 118 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 HIS 120 120 120 HIS HIS B ? n 
B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 122 GLY 122 122 122 GLY GLY B ? n 
B 1 123 THR 123 123 123 THR THR B ? n 
B 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU B ? n 
B 1 125 GLU 125 125 125 GLU ALA B ? n 
B 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU B ? n 
B 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG B ? n 
B 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU B ? n 
B 1 129 LYS 129 129 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 130 ARG 130 130 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 131 TYR 131 131 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 132 HIS 132 132 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 133 GLU 133 133 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 CIT 1 134 20 CIT CIT A ? 
D 2 CIT 1 134 10 CIT CIT B ? 
E 3 HOH 1 135 2  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2 136 6  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1 135 1  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2 136 3  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3 137 4  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4 138 5  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CIT non-polymer         . "CITRIC ACID"   ? "C6 H8 O7"       192.124 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14 ? PHE A 26 ? ASP A 14 PHE A 26 1 ? 13 
HELX_P HELX_P2 AA2 GLU A 77 ? ALA A 88 ? GLU A 77 ALA A 88 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 14 ? PHE B 26 ? ASP B 14 PHE B 26 1 ? 13 
HELX_P HELX_P4 AA4 GLU B 77 ? ALA B 88 ? GLU B 77 ALA B 88 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 7 ? 
AA2 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A 29  ? GLU A 30  ? GLU A 29  GLU A 30  
AA1 2 GLU A 44  ? LEU A 48  ? GLU A 44  LEU A 48  
AA1 3 TRP A 53  ? GLU A 58  ? TRP A 53  GLU A 58  
AA1 4 LEU A 5   ? VAL A 12  ? LEU A 5   VAL A 12  
AA1 5 HIS B 69  ? GLN B 73  ? HIS B 69  GLN B 73  
AA1 6 LEU B 116 ? ALA B 121 ? LEU B 116 ALA B 121 
AA1 7 ARG B 105 ? TYR B 110 ? ARG B 105 TYR B 110 
AA2 1 ARG A 105 ? TYR A 110 ? ARG A 105 TYR A 110 
AA2 2 LEU A 116 ? ALA A 121 ? LEU A 116 ALA A 121 
AA2 3 HIS A 69  ? GLN A 73  ? HIS A 69  GLN A 73  
AA2 4 LEU B 5   ? VAL B 12  ? LEU B 5   VAL B 12  
AA2 5 TRP B 53  ? GLU B 58  ? TRP B 53  GLU B 58  
AA2 6 GLU B 44  ? LEU B 48  ? GLU B 44  LEU B 48  
AA2 7 GLU B 29  ? GLU B 30  ? GLU B 29  GLU B 30  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.011973 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.006912 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013825 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008738 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CITRIC ACID" CIT 
3 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 29  ? N GLU A 29  O LEU A 48  ? O LEU A 48  
AA1 2 3 N LYS A 45  ? N LYS A 45  O ILE A 56  ? O ILE A 56  
AA1 3 4 O CYS A 55  ? O CYS A 55  N ILE A 8   ? N ILE A 8   
AA1 4 5 N SER A 6   ? N SER A 6   O ALA B 71  ? O ALA B 71  
AA1 5 6 N PHE B 72  ? N PHE B 72  O HIS B 120 ? O HIS B 120 
AA1 6 7 O LEU B 119 ? O LEU B 119 N ILE B 107 ? N ILE B 107 
AA2 1 2 N ILE A 107 ? N ILE A 107 O LEU A 119 ? O LEU A 119 
AA2 2 3 O HIS A 120 ? O HIS A 120 N PHE A 72  ? N PHE A 72  
AA2 3 4 N ALA A 71  ? N ALA A 71  O SER B 6   ? O SER B 6   
AA2 4 5 N ILE B 8   ? N ILE B 8   O CYS B 55  ? O CYS B 55  
AA2 5 6 O ILE B 56  ? O ILE B 56  N LYS B 45  ? N LYS B 45  
AA2 6 7 O LEU B 48  ? O LEU B 48  N GLU B 29  ? N GLU B 29  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 1   ? 12.351 25.539 3.053   1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 1   ? 13.278 24.414 3.355   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 1   ? 14.224 24.100 2.192   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 1   ? 13.803 24.013 1.037   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 1   ? 12.486 23.169 3.760   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    N N   . ILE A 1 2   ? 15.506 23.953 2.514   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A N   1 
ATOM   7    C CA  . ILE A 1 2   ? 16.481 23.381 1.594   1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CA  1 
ATOM   8    C C   . ILE A 1 2   ? 16.142 21.911 1.353   1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A C   1 
ATOM   9    O O   . ILE A 1 2   ? 15.999 21.152 2.308   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A O   1 
ATOM   10   C CB  . ILE A 1 2   ? 17.897 23.458 2.176   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CB  1 
ATOM   11   C CG1 . ILE A 1 2   ? 18.384 24.902 2.172   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG1 1 
ATOM   12   C CG2 . ILE A 1 2   ? 18.862 22.544 1.404   1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG2 1 
ATOM   13   C CD1 . ILE A 1 2   ? 19.771 25.074 2.748   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CD1 1 
ATOM   14   N N   . SER A 1 3   ? 16.021 21.525 0.080   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   1 
ATOM   15   C CA  . SER A 1 3   ? 15.663 20.154 -0.327  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  1 
ATOM   16   C C   . SER A 1 3   ? 16.626 19.127 0.241   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   1 
ATOM   17   O O   . SER A 1 3   ? 16.378 18.547 1.292   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   1 
ATOM   18   C CB  . SER A 1 3   ? 15.629 20.023 -1.854  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  1 
ATOM   19   O OG  . SER A 1 3   ? 14.789 21.001 -2.440  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  1 
ATOM   20   N N   . GLY A 1 4   ? 17.719 18.895 -0.471  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   1 
ATOM   21   C CA  . GLY A 1 4   ? 18.807 18.083 0.040   1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  1 
ATOM   22   C C   . GLY A 1 4   ? 20.110 18.727 -0.368  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   1 
ATOM   23   O O   . GLY A 1 4   ? 20.231 19.956 -0.398  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   1 
ATOM   24   N N   . LEU A 1 5   ? 21.086 17.885 -0.677  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N   1 
ATOM   25   C CA  . LEU A 1 5   ? 22.319 18.318 -1.293  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA  1 
ATOM   26   C C   . LEU A 1 5   ? 22.075 18.351 -2.773  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C   1 
ATOM   27   O O   . LEU A 1 5   ? 21.379 17.490 -3.303  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O   1 
ATOM   28   C CB  . LEU A 1 5   ? 23.400 17.292 -1.026  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB  1 
ATOM   29   C CG  . LEU A 1 5   ? 24.833 17.795 -0.912  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG  1 
ATOM   30   C CD1 . LEU A 1 5   ? 25.097 18.424 0.470   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1 1 
ATOM   31   C CD2 . LEU A 1 5   ? 25.776 16.635 -1.167  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2 1 
ATOM   32   N N   . SER A 1 6   ? 22.632 19.342 -3.453  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 6   SER A N   1 
ATOM   33   C CA  . SER A 1 6   ? 22.509 19.384 -4.905  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 6   SER A CA  1 
ATOM   34   C C   . SER A 1 6   ? 23.639 18.576 -5.526  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 6   SER A C   1 
ATOM   35   O O   . SER A 1 6   ? 23.410 17.586 -6.217  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 6   SER A O   1 
ATOM   36   C CB  . SER A 1 6   ? 22.512 20.821 -5.423  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 6   SER A CB  1 
ATOM   37   O OG  . SER A 1 6   ? 22.107 20.856 -6.779  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 6   SER A OG  1 
ATOM   38   N N   . HIS A 1 7   ? 24.864 18.995 -5.253  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   39   C CA  . HIS A 1 7   ? 26.023 18.296 -5.743  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   40   C C   . HIS A 1 7   ? 27.256 18.815 -5.048  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   41   O O   . HIS A 1 7   ? 27.280 19.925 -4.515  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   42   C CB  . HIS A 1 7   ? 26.171 18.527 -7.232  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   43   C CG  . HIS A 1 7   ? 26.189 19.969 -7.600  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   44   N ND1 . HIS A 1 7   ? 25.041 20.675 -7.877  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   45   C CD2 . HIS A 1 7   ? 27.209 20.851 -7.698  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   46   C CE1 . HIS A 1 7   ? 25.355 21.928 -8.152  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   47   N NE2 . HIS A 1 7   ? 26.665 22.061 -8.051  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   48   N N   . ILE A 1 8   ? 28.287 17.997 -5.050  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   49   C CA  . ILE A 1 8   ? 29.570 18.467 -4.631  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   50   C C   . ILE A 1 8   ? 30.418 18.605 -5.876  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   51   O O   . ILE A 1 8   ? 30.448 17.711 -6.741  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   52   C CB  . ILE A 1 8   ? 30.204 17.529 -3.617  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   53   C CG1 . ILE A 1 8   ? 29.423 17.618 -2.311  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   54   C CG2 . ILE A 1 8   ? 31.684 17.877 -3.390  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   55   C CD1 . ILE A 1 8   ? 29.700 16.474 -1.358  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   56   N N   . THR A 1 9   ? 31.088 19.746 -5.962  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   57   C CA  . THR A 1 9   ? 31.974 20.016 -7.059  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   58   C C   . THR A 1 9   ? 33.408 19.996 -6.568  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   59   O O   . THR A 1 9   ? 33.746 20.636 -5.574  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   60   C CB  . THR A 1 9   ? 31.617 21.335 -7.705  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   61   O OG1 . THR A 1 9   ? 30.209 21.355 -7.946  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   62   C CG2 . THR A 1 9   ? 32.338 21.492 -9.020  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   63   N N   . LEU A 1 10  ? 34.233 19.235 -7.275  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   64   C CA  . LEU A 1 10  ? 35.632 19.069 -6.924  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   65   C C   . LEU A 1 10  ? 36.559 19.442 -8.060  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   66   O O   . LEU A 1 10  ? 36.319 19.077 -9.211  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   67   C CB  . LEU A 1 10  ? 35.912 17.630 -6.518  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   68   C CG  . LEU A 1 10  ? 35.325 17.179 -5.190  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   69   C CD1 . LEU A 1 10  ? 35.918 15.833 -4.844  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   70   C CD2 . LEU A 1 10  ? 35.599 18.208 -4.090  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   71   N N   . ILE A 1 11  ? 37.635 20.149 -7.725  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A N   1 
ATOM   72   C CA  . ILE A 1 11  ? 38.593 20.591 -8.726  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CA  1 
ATOM   73   C C   . ILE A 1 11  ? 39.870 19.782 -8.675  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A C   1 
ATOM   74   O O   . ILE A 1 11  ? 40.570 19.760 -7.658  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A O   1 
ATOM   75   C CB  . ILE A 1 11  ? 38.935 22.080 -8.604  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CB  1 
ATOM   76   C CG1 . ILE A 1 11  ? 37.667 22.938 -8.523  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CG1 1 
ATOM   77   C CG2 . ILE A 1 11  ? 39.792 22.499 -9.776  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CG2 1 
ATOM   78   C CD1 . ILE A 1 11  ? 36.616 22.654 -9.589  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 11  ILE A CD1 1 
ATOM   79   N N   . VAL A 1 12  ? 40.168 19.157 -9.810  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   80   C CA  . VAL A 1 12  ? 41.283 18.234 -9.956  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   81   C C   . VAL A 1 12  ? 42.190 18.598 -11.141 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   82   O O   . VAL A 1 12  ? 41.713 19.105 -12.153 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   83   C CB  . VAL A 1 12  ? 40.751 16.819 -10.152 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   84   C CG1 . VAL A 1 12  ? 40.082 16.345 -8.879  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   85   C CG2 . VAL A 1 12  ? 39.773 16.780 -11.321 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   86   N N   . LYS A 1 13  ? 43.490 18.330 -11.012 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A N   1 
ATOM   87   C CA  . LYS A 1 13  ? 44.462 18.660 -12.062 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CA  1 
ATOM   88   C C   . LYS A 1 13  ? 44.258 17.805 -13.302 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A C   1 
ATOM   89   O O   . LYS A 1 13  ? 43.983 18.329 -14.372 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A O   1 
ATOM   90   C CB  . LYS A 1 13  ? 45.903 18.546 -11.552 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CB  1 
ATOM   91   N N   . ASP A 1 14  ? 44.389 16.490 -13.164 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   1 
ATOM   92   C CA  . ASP A 1 14  ? 44.095 15.607 -14.285 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  1 
ATOM   93   C C   . ASP A 1 14  ? 42.689 15.085 -14.170 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   1 
ATOM   94   O O   . ASP A 1 14  ? 42.316 14.496 -13.150 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   1 
ATOM   95   C CB  . ASP A 1 14  ? 45.062 14.430 -14.376 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  1 
ATOM   96   C CG  . ASP A 1 14  ? 44.853 13.610 -15.636 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  1 
ATOM   97   O OD1 . ASP A 1 14  ? 43.692 13.439 -16.074 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 1 
ATOM   98   O OD2 . ASP A 1 14  ? 45.856 13.134 -16.194 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 1 
ATOM   99   N N   . LEU A 1 15  ? 41.919 15.285 -15.231 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   100  C CA  . LEU A 1 15  ? 40.560 14.812 -15.244 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   101  C C   . LEU A 1 15  ? 40.564 13.298 -15.369 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   102  O O   . LEU A 1 15  ? 40.404 12.596 -14.367 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   103  C CB  . LEU A 1 15  ? 39.757 15.476 -16.357 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   104  C CG  . LEU A 1 15  ? 38.233 15.327 -16.311 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   105  C CD1 . LEU A 1 15  ? 37.667 15.606 -14.939 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   106  C CD2 . LEU A 1 15  ? 37.591 16.255 -17.332 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   107  N N   . ASN A 1 16  ? 40.790 12.797 -16.580 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A N   1 
ATOM   108  C CA  . ASN A 1 16  ? 40.767 11.360 -16.836 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CA  1 
ATOM   109  C C   . ASN A 1 16  ? 41.270 10.556 -15.648 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A C   1 
ATOM   110  O O   . ASN A 1 16  ? 40.652 9.568  -15.261 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A O   1 
ATOM   111  C CB  . ASN A 1 16  ? 41.582 11.013 -18.086 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CB  1 
ATOM   112  C CG  . ASN A 1 16  ? 41.157 11.816 -19.305 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CG  1 
ATOM   113  O OD1 . ASN A 1 16  ? 40.001 12.239 -19.413 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A OD1 1 
ATOM   114  N ND2 . ASN A 1 16  ? 42.095 12.035 -20.232 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A ND2 1 
ATOM   115  N N   . LYS A 1 17  ? 42.373 11.005 -15.053 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A N   1 
ATOM   116  C CA  . LYS A 1 17  ? 43.024 10.268 -13.978 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CA  1 
ATOM   117  C C   . LYS A 1 17  ? 42.170 10.181 -12.717 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A C   1 
ATOM   118  O O   . LYS A 1 17  ? 42.051 9.114  -12.103 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A O   1 
ATOM   119  C CB  . LYS A 1 17  ? 44.377 10.885 -13.661 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CB  1 
ATOM   120  C CG  . LYS A 1 17  ? 45.383 9.882  -13.171 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CG  1 
ATOM   121  C CD  . LYS A 1 17  ? 46.487 10.564 -12.399 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CD  1 
ATOM   122  C CE  . LYS A 1 17  ? 47.159 9.590  -11.438 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CE  1 
ATOM   123  N NZ  . LYS A 1 17  ? 47.916 10.305 -10.366 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A NZ  1 
ATOM   124  N N   . THR A 1 18  ? 41.578 11.307 -12.336 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 18  THR A N   1 
ATOM   125  C CA  . THR A 1 18  ? 40.685 11.339 -11.195 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CA  1 
ATOM   126  C C   . THR A 1 18  ? 39.512 10.419 -11.482 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 18  THR A C   1 
ATOM   127  O O   . THR A 1 18  ? 39.103 9.634  -10.626 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 18  THR A O   1 
ATOM   128  C CB  . THR A 1 18  ? 40.250 12.792 -10.852 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CB  1 
ATOM   129  O OG1 . THR A 1 18  ? 41.093 13.306 -9.809  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 18  THR A OG1 1 
ATOM   130  C CG2 . THR A 1 18  ? 38.797 12.862 -10.394 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 18  THR A CG2 1 
ATOM   131  N N   . THR A 1 19  ? 39.019 10.485 -12.713 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 19  THR A N   1 
ATOM   132  C CA  . THR A 1 19  ? 37.850 9.719  -13.122 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 19  THR A CA  1 
ATOM   133  C C   . THR A 1 19  ? 37.996 8.244  -12.797 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 19  THR A C   1 
ATOM   134  O O   . THR A 1 19  ? 37.228 7.712  -11.998 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 19  THR A O   1 
ATOM   135  C CB  . THR A 1 19  ? 37.576 9.858  -14.613 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 19  THR A CB  1 
ATOM   136  O OG1 . THR A 1 19  ? 37.473 11.244 -14.957 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 19  THR A OG1 1 
ATOM   137  C CG2 . THR A 1 19  ? 36.288 9.156  -14.964 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 19  THR A CG2 1 
ATOM   138  N N   . ALA A 1 20  ? 38.983 7.599  -13.421 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   139  C CA  . ALA A 1 20  ? 39.300 6.188  -13.182 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   140  C C   . ALA A 1 20  ? 39.295 5.858  -11.686 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   141  O O   . ALA A 1 20  ? 38.619 4.922  -11.256 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   142  C CB  . ALA A 1 20  ? 40.631 5.848  -13.795 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   143  N N   . PHE A 1 21  ? 40.036 6.647  -10.909 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   144  C CA  . PHE A 1 21  ? 39.978 6.607  -9.455  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   145  C C   . PHE A 1 21  ? 38.535 6.570  -8.903  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   146  O O   . PHE A 1 21  ? 38.184 5.682  -8.128  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   147  C CB  . PHE A 1 21  ? 40.756 7.802  -8.913  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   148  C CG  . PHE A 1 21  ? 40.531 8.083  -7.456  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   149  C CD1 . PHE A 1 21  ? 41.505 7.765  -6.521  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   150  C CD2 . PHE A 1 21  ? 39.367 8.702  -7.021  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   151  C CE1 . PHE A 1 21  ? 41.314 8.041  -5.180  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   152  C CE2 . PHE A 1 21  ? 39.170 8.975  -5.684  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   153  C CZ  . PHE A 1 21  ? 40.145 8.645  -4.761  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   154  N N   . LEU A 1 22  ? 37.699 7.518  -9.308  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A N   1 
ATOM   155  C CA  . LEU A 1 22  ? 36.345 7.601  -8.767  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CA  1 
ATOM   156  C C   . LEU A 1 22  ? 35.494 6.406  -9.083  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A C   1 
ATOM   157  O O   . LEU A 1 22  ? 34.931 5.785  -8.196  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A O   1 
ATOM   158  C CB  . LEU A 1 22  ? 35.638 8.830  -9.285  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CB  1 
ATOM   159  C CG  . LEU A 1 22  ? 36.121 10.113 -8.647  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CG  1 
ATOM   160  C CD1 . LEU A 1 22  ? 35.269 11.225 -9.203  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CD1 1 
ATOM   161  C CD2 . LEU A 1 22  ? 36.017 10.014 -7.127  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CD2 1 
ATOM   162  N N   . GLN A 1 23  ? 35.394 6.092  -10.362 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   1 
ATOM   163  C CA  . GLN A 1 23  ? 34.611 4.947  -10.802 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  1 
ATOM   164  C C   . GLN A 1 23  ? 35.225 3.610  -10.375 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   1 
ATOM   165  O O   . GLN A 1 23  ? 34.551 2.571  -10.388 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   1 
ATOM   166  C CB  . GLN A 1 23  ? 34.404 4.990  -12.313 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  1 
ATOM   167  C CG  . GLN A 1 23  ? 35.683 5.170  -13.114 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  1 
ATOM   168  C CD  . GLN A 1 23  ? 35.419 5.568  -14.553 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  1 
ATOM   169  O OE1 . GLN A 1 23  ? 34.288 5.899  -14.917 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 1 
ATOM   170  N NE2 . GLN A 1 23  ? 36.465 5.536  -15.385 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 1 
ATOM   171  N N   . ASN A 1 24  ? 36.501 3.631  -10.000 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A N   1 
ATOM   172  C CA  . ASN A 1 24  ? 37.119 2.428  -9.478  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CA  1 
ATOM   173  C C   . ASN A 1 24  ? 36.739 2.175  -8.033  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A C   1 
ATOM   174  O O   . ASN A 1 24  ? 36.180 1.115  -7.730  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A O   1 
ATOM   175  C CB  . ASN A 1 24  ? 38.632 2.450  -9.647  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CB  1 
ATOM   176  C CG  . ASN A 1 24  ? 39.079 1.814  -10.949 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CG  1 
ATOM   177  O OD1 . ASN A 1 24  ? 38.332 1.068  -11.596 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A OD1 1 
ATOM   178  N ND2 . ASN A 1 24  ? 40.314 2.102  -11.341 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A ND2 1 
ATOM   179  N N   . ILE A 1 25  ? 37.021 3.152  -7.163  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   1 
ATOM   180  C CA  . ILE A 1 25  ? 36.808 3.024  -5.721  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  1 
ATOM   181  C C   . ILE A 1 25  ? 35.377 3.281  -5.307  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   1 
ATOM   182  O O   . ILE A 1 25  ? 34.761 2.461  -4.616  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   1 
ATOM   183  C CB  . ILE A 1 25  ? 37.645 4.017  -4.960  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  1 
ATOM   184  C CG1 . ILE A 1 25  ? 39.115 3.754  -5.235  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 1 
ATOM   185  C CG2 . ILE A 1 25  ? 37.343 3.917  -3.476  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 1 
ATOM   186  C CD1 . ILE A 1 25  ? 40.046 4.831  -4.695  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 1 
ATOM   187  N N   . PHE A 1 26  ? 34.863 4.436  -5.717  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A N   1 
ATOM   188  C CA  . PHE A 1 26  ? 33.521 4.868  -5.353  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CA  1 
ATOM   189  C C   . PHE A 1 26  ? 32.505 4.346  -6.344  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A C   1 
ATOM   190  O O   . PHE A 1 26  ? 31.308 4.519  -6.156  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A O   1 
ATOM   191  C CB  . PHE A 1 26  ? 33.457 6.391  -5.291  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CB  1 
ATOM   192  C CG  . PHE A 1 26  ? 34.468 6.997  -4.357  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CG  1 
ATOM   193  C CD1 . PHE A 1 26  ? 35.830 6.985  -4.672  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CD1 1 
ATOM   194  C CD2 . PHE A 1 26  ? 34.065 7.583  -3.159  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CD2 1 
ATOM   195  C CE1 . PHE A 1 26  ? 36.772 7.543  -3.808  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CE1 1 
ATOM   196  C CE2 . PHE A 1 26  ? 35.003 8.149  -2.289  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CE2 1 
ATOM   197  C CZ  . PHE A 1 26  ? 36.356 8.134  -2.622  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A CZ  1 
ATOM   198  N N   . ASN A 1 27  ? 32.990 3.712  -7.405  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A N   1 
ATOM   199  C CA  . ASN A 1 27  ? 32.121 3.109  -8.399  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A CA  1 
ATOM   200  C C   . ASN A 1 27  ? 31.121 4.111  -8.967  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A C   1 
ATOM   201  O O   . ASN A 1 27  ? 29.938 3.801  -9.096  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A O   1 
ATOM   202  C CB  . ASN A 1 27  ? 31.362 1.916  -7.796  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A CB  1 
ATOM   203  C CG  . ASN A 1 27  ? 32.240 0.691  -7.575  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A CG  1 
ATOM   204  O OD1 . ASN A 1 27  ? 31.766 -0.316 -7.048  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A OD1 1 
ATOM   205  N ND2 . ASN A 1 27  ? 33.512 0.759  -7.991  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 27  ASN A ND2 1 
ATOM   206  N N   . ALA A 1 28  ? 31.593 5.315  -9.287  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A N   1 
ATOM   207  C CA  . ALA A 1 28  ? 30.729 6.387  -9.792  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CA  1 
ATOM   208  C C   . ALA A 1 28  ? 30.231 6.073  -11.195 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A C   1 
ATOM   209  O O   . ALA A 1 28  ? 30.998 5.592  -12.024 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A O   1 
ATOM   210  C CB  . ALA A 1 28  ? 31.480 7.706  -9.783  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 28  ALA A CB  1 
ATOM   211  N N   . GLU A 1 29  ? 28.946 6.312  -11.450 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N   1 
ATOM   212  C CA  . GLU A 1 29  ? 28.418 6.263  -12.820 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA  1 
ATOM   213  C C   . GLU A 1 29  ? 28.521 7.663  -13.390 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C   1 
ATOM   214  O O   . GLU A 1 29  ? 28.027 8.625  -12.781 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O   1 
ATOM   215  C CB  . GLU A 1 29  ? 26.947 5.816  -12.888 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB  1 
ATOM   216  C CG  . GLU A 1 29  ? 26.675 4.346  -12.578 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG  1 
ATOM   217  C CD  . GLU A 1 29  ? 26.652 4.038  -11.061 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD  1 
ATOM   218  O OE1 . GLU A 1 29  ? 26.498 4.977  -10.226 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1 1 
ATOM   219  O OE2 . GLU A 1 29  ? 26.790 2.840  -10.702 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2 1 
ATOM   220  N N   . GLU A 1 30  ? 29.164 7.781  -14.548 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A N   1 
ATOM   221  C CA  . GLU A 1 30  ? 29.270 9.066  -15.226 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CA  1 
ATOM   222  C C   . GLU A 1 30  ? 27.912 9.468  -15.797 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A C   1 
ATOM   223  O O   . GLU A 1 30  ? 27.099 8.625  -16.160 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A O   1 
ATOM   224  C CB  . GLU A 1 30  ? 30.342 9.009  -16.316 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CB  1 
ATOM   225  C CG  . GLU A 1 30  ? 30.894 10.363 -16.747 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CG  1 
ATOM   226  C CD  . GLU A 1 30  ? 31.824 10.273 -17.948 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CD  1 
ATOM   227  O OE1 . GLU A 1 30  ? 31.716 9.303  -18.734 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE1 1 
ATOM   228  O OE2 . GLU A 1 30  ? 32.659 11.184 -18.115 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE2 1 
ATOM   229  N N   . ILE A 1 31  ? 27.651 10.759 -15.840 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N   1 
ATOM   230  C CA  . ILE A 1 31  ? 26.419 11.213 -16.428 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  1 
ATOM   231  C C   . ILE A 1 31  ? 26.733 11.789 -17.797 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C   1 
ATOM   232  O O   . ILE A 1 31  ? 26.135 11.369 -18.792 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O   1 
ATOM   233  C CB  . ILE A 1 31  ? 25.662 12.160 -15.505 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  1 
ATOM   234  C CG1 . ILE A 1 31  ? 24.947 11.338 -14.427 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 1 
ATOM   235  C CG2 . ILE A 1 31  ? 24.661 12.971 -16.288 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 1 
ATOM   236  C CD1 . ILE A 1 31  ? 24.760 12.062 -13.110 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 1 
ATOM   237  N N   . TYR A 1 32  ? 27.675 12.731 -17.859 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N   1 
ATOM   238  C CA  . TYR A 1 32  ? 28.298 13.118 -19.144 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA  1 
ATOM   239  C C   . TYR A 1 32  ? 29.566 13.954 -18.956 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C   1 
ATOM   240  O O   . TYR A 1 32  ? 29.956 14.268 -17.816 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O   1 
ATOM   241  C CB  . TYR A 1 32  ? 27.280 13.829 -20.127 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB  1 
ATOM   242  N N   . SER A 1 33  ? 30.205 14.278 -20.087 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 33  SER A N   1 
ATOM   243  C CA  . SER A 1 33  ? 31.329 15.213 -20.140 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 33  SER A CA  1 
ATOM   244  C C   . SER A 1 33  ? 30.933 16.462 -20.939 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 33  SER A C   1 
ATOM   245  O O   . SER A 1 33  ? 31.119 17.601 -20.493 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 33  SER A O   1 
ATOM   246  C CB  . SER A 1 33  ? 32.564 14.538 -20.743 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 33  SER A CB  1 
ATOM   247  N N   . LEU A 1 41  ? 33.236 24.163 -24.877 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   1 
ATOM   248  C CA  . LEU A 1 41  ? 33.456 25.042 -23.668 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  1 
ATOM   249  C C   . LEU A 1 41  ? 34.562 24.544 -22.657 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   1 
ATOM   250  O O   . LEU A 1 41  ? 35.748 24.408 -23.033 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   1 
ATOM   251  C CB  . LEU A 1 41  ? 32.098 25.343 -22.966 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  1 
ATOM   252  N N   . SER A 1 42  ? 34.169 24.264 -21.404 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 42  SER A N   1 
ATOM   253  C CA  . SER A 1 42  ? 35.095 23.866 -20.307 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 42  SER A CA  1 
ATOM   254  C C   . SER A 1 42  ? 35.061 22.368 -19.940 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 42  SER A C   1 
ATOM   255  O O   . SER A 1 42  ? 33.987 21.790 -19.780 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 42  SER A O   1 
ATOM   256  C CB  . SER A 1 42  ? 34.815 24.712 -19.051 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 42  SER A CB  1 
ATOM   257  O OG  . SER A 1 42  ? 35.199 24.044 -17.856 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 42  SER A OG  1 
ATOM   258  N N   . LYS A 1 43  ? 36.233 21.757 -19.773 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   259  C CA  . LYS A 1 43  ? 36.321 20.315 -19.508 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   260  C C   . LYS A 1 43  ? 35.852 19.922 -18.103 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   261  O O   . LYS A 1 43  ? 36.427 20.349 -17.112 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   262  C CB  . LYS A 1 43  ? 37.733 19.817 -19.759 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   263  N N   . GLU A 1 44  ? 34.806 19.104 -18.027 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A N   1 
ATOM   264  C CA  . GLU A 1 44  ? 34.248 18.647 -16.747 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CA  1 
ATOM   265  C C   . GLU A 1 44  ? 33.395 17.386 -16.926 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A C   1 
ATOM   266  O O   . GLU A 1 44  ? 32.931 17.105 -18.031 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A O   1 
ATOM   267  C CB  . GLU A 1 44  ? 33.407 19.745 -16.104 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CB  1 
ATOM   268  C CG  . GLU A 1 44  ? 31.984 19.824 -16.631 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CG  1 
ATOM   269  C CD  . GLU A 1 44  ? 31.260 21.059 -16.162 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CD  1 
ATOM   270  O OE1 . GLU A 1 44  ? 31.514 22.149 -16.732 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE1 1 
ATOM   271  O OE2 . GLU A 1 44  ? 30.432 20.932 -15.231 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE2 1 
ATOM   272  N N   . LYS A 1 45  ? 33.180 16.642 -15.839 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A N   1 
ATOM   273  C CA  . LYS A 1 45  ? 32.412 15.385 -15.874 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CA  1 
ATOM   274  C C   . LYS A 1 45  ? 31.512 15.219 -14.645 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A C   1 
ATOM   275  O O   . LYS A 1 45  ? 31.895 15.594 -13.532 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A O   1 
ATOM   276  C CB  . LYS A 1 45  ? 33.355 14.181 -15.976 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CB  1 
ATOM   277  C CG  . LYS A 1 45  ? 34.041 13.985 -17.331 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CG  1 
ATOM   278  C CD  . LYS A 1 45  ? 35.236 13.020 -17.213 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CD  1 
ATOM   279  C CE  . LYS A 1 45  ? 35.951 12.763 -18.550 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CE  1 
ATOM   280  N NZ  . LYS A 1 45  ? 35.459 11.560 -19.279 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A NZ  1 
ATOM   281  N N   . PHE A 1 46  ? 30.326 14.645 -14.845 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A N   1 
ATOM   282  C CA  . PHE A 1 46  ? 29.386 14.396 -13.737 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CA  1 
ATOM   283  C C   . PHE A 1 46  ? 29.280 12.935 -13.354 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A C   1 
ATOM   284  O O   . PHE A 1 46  ? 29.403 12.055 -14.201 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A O   1 
ATOM   285  C CB  . PHE A 1 46  ? 27.988 14.889 -14.085 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CB  1 
ATOM   286  C CG  . PHE A 1 46  ? 27.899 16.364 -14.268 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CG  1 
ATOM   287  C CD1 . PHE A 1 46  ? 27.097 16.898 -15.269 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD1 1 
ATOM   288  C CD2 . PHE A 1 46  ? 28.620 17.230 -13.442 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD2 1 
ATOM   289  C CE1 . PHE A 1 46  ? 27.011 18.282 -15.442 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE1 1 
ATOM   290  C CE2 . PHE A 1 46  ? 28.541 18.614 -13.615 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE2 1 
ATOM   291  C CZ  . PHE A 1 46  ? 27.737 19.141 -14.615 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CZ  1 
ATOM   292  N N   . PHE A 1 47  ? 29.026 12.680 -12.078 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A N   1 
ATOM   293  C CA  . PHE A 1 47  ? 28.959 11.314 -11.590 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CA  1 
ATOM   294  C C   . PHE A 1 47  ? 27.876 11.152 -10.554 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A C   1 
ATOM   295  O O   . PHE A 1 47  ? 27.504 12.117 -9.885  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A O   1 
ATOM   296  C CB  . PHE A 1 47  ? 30.293 10.902 -10.974 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CB  1 
ATOM   297  C CG  . PHE A 1 47  ? 31.449 10.958 -11.932 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CG  1 
ATOM   298  C CD1 . PHE A 1 47  ? 32.226 12.110 -12.043 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CD1 1 
ATOM   299  C CD2 . PHE A 1 47  ? 31.765 9.862  -12.726 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CD2 1 
ATOM   300  C CE1 . PHE A 1 47  ? 33.297 12.169 -12.931 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CE1 1 
ATOM   301  C CE2 . PHE A 1 47  ? 32.835 9.912  -13.619 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CE2 1 
ATOM   302  C CZ  . PHE A 1 47  ? 33.602 11.070 -13.716 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 47  PHE A CZ  1 
ATOM   303  N N   . LEU A 1 48  ? 27.369 9.932  -10.428 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A N   1 
ATOM   304  C CA  . LEU A 1 48  ? 26.530 9.589  -9.303  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CA  1 
ATOM   305  C C   . LEU A 1 48  ? 27.258 8.630  -8.402  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A C   1 
ATOM   306  O O   . LEU A 1 48  ? 27.553 7.513  -8.825  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A O   1 
ATOM   307  C CB  . LEU A 1 48  ? 25.247 8.942  -9.770  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CB  1 
ATOM   308  C CG  . LEU A 1 48  ? 24.063 9.885  -9.913  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CG  1 
ATOM   309  C CD1 . LEU A 1 48  ? 22.813 9.167  -9.428  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CD1 1 
ATOM   310  C CD2 . LEU A 1 48  ? 24.262 11.172 -9.128  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A CD2 1 
ATOM   311  N N   . ILE A 1 49  ? 27.566 9.059  -7.176  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   312  C CA  . ILE A 1 49  ? 28.211 8.177  -6.205  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   313  C C   . ILE A 1 49  ? 27.281 7.983  -5.039  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   314  O O   . ILE A 1 49  ? 27.060 8.908  -4.260  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   315  C CB  . ILE A 1 49  ? 29.541 8.713  -5.689  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   316  C CG1 . ILE A 1 49  ? 30.540 8.835  -6.819  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   317  C CG2 . ILE A 1 49  ? 30.130 7.750  -4.707  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   318  C CD1 . ILE A 1 49  ? 31.635 9.804  -6.535  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   319  N N   . ALA A 1 50  ? 26.748 6.765  -4.923  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A N   1 
ATOM   320  C CA  . ALA A 1 50  ? 25.751 6.437  -3.902  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CA  1 
ATOM   321  C C   . ALA A 1 50  ? 24.595 7.416  -4.022  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A C   1 
ATOM   322  O O   . ALA A 1 50  ? 24.306 8.184  -3.096  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A O   1 
ATOM   323  C CB  . ALA A 1 50  ? 26.374 6.493  -2.506  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CB  1 
ATOM   324  N N   . GLY A 1 51  ? 23.963 7.391  -5.193  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   1 
ATOM   325  C CA  . GLY A 1 51  ? 22.986 8.402  -5.584  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  1 
ATOM   326  C C   . GLY A 1 51  ? 23.398 9.815  -5.187  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   1 
ATOM   327  O O   . GLY A 1 51  ? 22.651 10.517 -4.495  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   1 
ATOM   328  N N   . LEU A 1 52  ? 24.586 10.242 -5.612  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   329  C CA  . LEU A 1 52  ? 25.070 11.550 -5.206  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   330  C C   . LEU A 1 52  ? 25.739 12.314 -6.316  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   331  O O   . LEU A 1 52  ? 26.744 11.866 -6.866  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   332  C CB  . LEU A 1 52  ? 26.023 11.423 -4.034  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   333  C CG  . LEU A 1 52  ? 25.566 12.319 -2.900  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   334  C CD1 . LEU A 1 52  ? 25.432 13.764 -3.404  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   335  C CD2 . LEU A 1 52  ? 24.245 11.779 -2.258  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   336  N N   . TRP A 1 53  ? 25.180 13.479 -6.627  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A N   1 
ATOM   337  C CA  . TRP A 1 53  ? 25.627 14.258 -7.765  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CA  1 
ATOM   338  C C   . TRP A 1 53  ? 26.978 14.883 -7.480  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A C   1 
ATOM   339  O O   . TRP A 1 53  ? 27.095 15.850 -6.745  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A O   1 
ATOM   340  C CB  . TRP A 1 53  ? 24.568 15.286 -8.154  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CB  1 
ATOM   341  C CG  . TRP A 1 53  ? 24.848 16.038 -9.445  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CG  1 
ATOM   342  C CD1 . TRP A 1 53  ? 25.793 15.737 -10.400 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CD1 1 
ATOM   343  C CD2 . TRP A 1 53  ? 24.149 17.201 -9.934  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CD2 1 
ATOM   344  N NE1 . TRP A 1 53  ? 25.737 16.655 -11.435 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A NE1 1 
ATOM   345  C CE2 . TRP A 1 53  ? 24.738 17.557 -11.177 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CE2 1 
ATOM   346  C CE3 . TRP A 1 53  ? 23.093 17.982 -9.437  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CE3 1 
ATOM   347  C CZ2 . TRP A 1 53  ? 24.299 18.651 -11.931 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CZ2 1 
ATOM   348  C CZ3 . TRP A 1 53  ? 22.655 19.073 -10.189 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CZ3 1 
ATOM   349  C CH2 . TRP A 1 53  ? 23.259 19.394 -11.426 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 53  TRP A CH2 1 
ATOM   350  N N   . ILE A 1 54  ? 28.000 14.273 -8.058  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A N   1 
ATOM   351  C CA  . ILE A 1 54  ? 29.359 14.737 -7.929  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A CA  1 
ATOM   352  C C   . ILE A 1 54  ? 29.814 15.283 -9.260  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A C   1 
ATOM   353  O O   . ILE A 1 54  ? 29.657 14.629 -10.306 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A O   1 
ATOM   354  C CB  . ILE A 1 54  ? 30.296 13.601 -7.534  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A CB  1 
ATOM   355  C CG1 . ILE A 1 54  ? 30.092 13.251 -6.074  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A CG1 1 
ATOM   356  C CG2 . ILE A 1 54  ? 31.736 14.016 -7.720  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A CG2 1 
ATOM   357  C CD1 . ILE A 1 54  ? 30.483 14.381 -5.140  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A CD1 1 
ATOM   358  N N   . CYS A 1 55  ? 30.381 16.483 -9.224  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 55  CYS A N   1 
ATOM   359  C CA  . CYS A 1 55  ? 30.895 17.090 -10.425 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 55  CYS A CA  1 
ATOM   360  C C   . CYS A 1 55  ? 32.382 17.293 -10.320 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 55  CYS A C   1 
ATOM   361  O O   . CYS A 1 55  ? 32.889 17.739 -9.299  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 55  CYS A O   1 
ATOM   362  C CB  . CYS A 1 55  ? 30.241 18.422 -10.655 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 55  CYS A CB  1 
ATOM   363  S SG  . CYS A 1 55  ? 31.302 19.439 -11.638 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 55  CYS A SG  1 
ATOM   364  N N   . ILE A 1 56  ? 33.074 16.977 -11.400 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   1 
ATOM   365  C CA  . ILE A 1 56  ? 34.513 17.106 -11.441 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  1 
ATOM   366  C C   . ILE A 1 56  ? 34.895 18.083 -12.528 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   1 
ATOM   367  O O   . ILE A 1 56  ? 34.530 17.900 -13.687 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   1 
ATOM   368  C CB  . ILE A 1 56  ? 35.190 15.757 -11.737 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  1 
ATOM   369  C CG1 . ILE A 1 56  ? 34.706 14.679 -10.773 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 1 
ATOM   370  C CG2 . ILE A 1 56  ? 36.689 15.879 -11.635 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 1 
ATOM   371  C CD1 . ILE A 1 56  ? 34.949 14.994 -9.291  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 1 
ATOM   372  N N   . MET A 1 57  ? 35.634 19.121 -12.154 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 57  MET A N   1 
ATOM   373  C CA  . MET A 1 57  ? 36.153 20.088 -13.121 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 57  MET A CA  1 
ATOM   374  C C   . MET A 1 57  ? 37.680 20.087 -13.124 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 57  MET A C   1 
ATOM   375  O O   . MET A 1 57  ? 38.315 20.046 -12.062 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 57  MET A O   1 
ATOM   376  C CB  . MET A 1 57  ? 35.628 21.486 -12.820 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 57  MET A CB  1 
ATOM   377  C CG  . MET A 1 57  ? 34.128 21.618 -12.934 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 57  MET A CG  1 
ATOM   378  S SD  . MET A 1 57  ? 33.569 23.304 -12.637 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 57  MET A SD  1 
ATOM   379  C CE  . MET A 1 57  ? 34.198 24.180 -14.077 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 57  MET A CE  1 
ATOM   380  N N   . GLU A 1 58  ? 38.262 20.112 -14.319 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A N   1 
ATOM   381  C CA  . GLU A 1 58  ? 39.714 20.167 -14.477 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CA  1 
ATOM   382  C C   . GLU A 1 58  ? 40.224 21.515 -13.961 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A C   1 
ATOM   383  O O   . GLU A 1 58  ? 39.580 22.530 -14.176 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A O   1 
ATOM   384  C CB  . GLU A 1 58  ? 40.090 19.949 -15.952 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CB  1 
ATOM   385  C CG  . GLU A 1 58  ? 41.576 19.698 -16.207 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CG  1 
ATOM   386  C CD  . GLU A 1 58  ? 41.844 18.884 -17.466 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CD  1 
ATOM   387  O OE1 . GLU A 1 58  ? 41.706 19.434 -18.583 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE1 1 
ATOM   388  O OE2 . GLU A 1 58  ? 42.213 17.693 -17.332 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE2 1 
ATOM   389  N N   . GLY A 1 59  ? 41.357 21.527 -13.263 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A N   1 
ATOM   390  C CA  . GLY A 1 59  ? 41.945 22.785 -12.790 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A CA  1 
ATOM   391  C C   . GLY A 1 59  ? 42.992 22.620 -11.708 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A C   1 
ATOM   392  O O   . GLY A 1 59  ? 42.873 21.740 -10.849 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 59  GLY A O   1 
ATOM   393  N N   . ASP A 1 60  ? 44.013 23.478 -11.742 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A N   1 
ATOM   394  C CA  . ASP A 1 60  ? 45.125 23.406 -10.780 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A CA  1 
ATOM   395  C C   . ASP A 1 60  ? 44.706 23.862 -9.377  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A C   1 
ATOM   396  O O   . ASP A 1 60  ? 45.535 23.935 -8.456  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A O   1 
ATOM   397  C CB  . ASP A 1 60  ? 46.354 24.187 -11.276 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A CB  1 
ATOM   398  C CG  . ASP A 1 60  ? 46.106 25.683 -11.361 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A CG  1 
ATOM   399  O OD1 . ASP A 1 60  ? 46.481 26.281 -12.392 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A OD1 1 
ATOM   400  O OD2 . ASP A 1 60  ? 45.541 26.265 -10.406 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A OD2 1 
ATOM   401  N N   . SER A 1 61  ? 43.416 24.171 -9.233  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 61  SER A N   1 
ATOM   402  C CA  . SER A 1 61  ? 42.799 24.429 -7.929  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CA  1 
ATOM   403  C C   . SER A 1 61  ? 42.855 23.152 -7.037  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 61  SER A C   1 
ATOM   404  O O   . SER A 1 61  ? 41.894 22.341 -6.955  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 61  SER A O   1 
ATOM   405  C CB  . SER A 1 61  ? 41.367 24.976 -8.111  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CB  1 
ATOM   406  O OG  . SER A 1 61  ? 41.011 25.935 -7.127  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 61  SER A OG  1 
ATOM   407  N N   . LEU A 1 62  ? 44.025 22.973 -6.415  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A N   1 
ATOM   408  C CA  . LEU A 1 62  ? 44.236 21.993 -5.347  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CA  1 
ATOM   409  C C   . LEU A 1 62  ? 45.158 22.603 -4.295  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A C   1 
ATOM   410  O O   . LEU A 1 62  ? 46.337 22.231 -4.173  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A O   1 
ATOM   411  C CB  . LEU A 1 62  ? 44.771 20.648 -5.871  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CB  1 
ATOM   412  C CG  . LEU A 1 62  ? 45.882 20.581 -6.926  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CG  1 
ATOM   413  C CD1 . LEU A 1 62  ? 46.770 19.348 -6.704  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD1 1 
ATOM   414  C CD2 . LEU A 1 62  ? 45.289 20.579 -8.329  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD2 1 
ATOM   415  N N   . GLN A 1 63  ? 44.608 23.579 -3.566  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A N   1 
ATOM   416  C CA  . GLN A 1 63  ? 45.252 24.120 -2.365  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A CA  1 
ATOM   417  C C   . GLN A 1 63  ? 45.359 23.007 -1.290  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A C   1 
ATOM   418  O O   . GLN A 1 63  ? 44.713 21.939 -1.415  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A O   1 
ATOM   419  C CB  . GLN A 1 63  ? 44.514 25.384 -1.834  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A CB  1 
ATOM   420  N N   . GLU A 1 64  ? 46.151 23.286 -0.245  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A N   1 
ATOM   421  C CA  . GLU A 1 64  ? 46.787 22.263 0.612   1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CA  1 
ATOM   422  C C   . GLU A 1 64  ? 45.872 21.349 1.422   1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A C   1 
ATOM   423  O O   . GLU A 1 64  ? 44.659 21.582 1.533   1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A O   1 
ATOM   424  C CB  . GLU A 1 64  ? 47.848 22.907 1.513   1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CB  1 
ATOM   425  C CG  . GLU A 1 64  ? 48.923 23.686 0.736   1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CG  1 
ATOM   426  C CD  . GLU A 1 64  ? 49.171 23.143 -0.684  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CD  1 
ATOM   427  O OE1 . GLU A 1 64  ? 48.483 23.588 -1.639  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE1 1 
ATOM   428  O OE2 . GLU A 1 64  ? 50.064 22.280 -0.845  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE2 1 
ATOM   429  N N   . ARG A 1 65  ? 46.474 20.302 1.979   1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N   1 
ATOM   430  C CA  . ARG A 1 65  ? 45.734 19.287 2.724   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA  1 
ATOM   431  C C   . ARG A 1 65  ? 45.233 19.763 4.079   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C   1 
ATOM   432  O O   . ARG A 1 65  ? 45.964 20.391 4.848   1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O   1 
ATOM   433  C CB  . ARG A 1 65  ? 46.564 18.016 2.864   1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB  1 
ATOM   434  C CG  . ARG A 1 65  ? 46.453 17.169 1.637   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG  1 
ATOM   435  C CD  . ARG A 1 65  ? 47.651 16.298 1.433   1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD  1 
ATOM   436  N NE  . ARG A 1 65  ? 47.409 15.445 0.278   1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE  1 
ATOM   437  C CZ  . ARG A 1 65  ? 47.918 14.231 0.124   1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ  1 
ATOM   438  N NH1 . ARG A 1 65  ? 48.711 13.717 1.057   1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1 1 
ATOM   439  N NH2 . ARG A 1 65  ? 47.624 13.529 -0.965  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2 1 
ATOM   440  N N   . THR A 1 66  ? 43.972 19.454 4.349   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   1 
ATOM   441  C CA  . THR A 1 66  ? 43.261 19.940 5.519   1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  1 
ATOM   442  C C   . THR A 1 66  ? 42.469 18.755 6.081   1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   1 
ATOM   443  O O   . THR A 1 66  ? 42.518 17.653 5.512   1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   1 
ATOM   444  C CB  . THR A 1 66  ? 42.308 21.062 5.102   1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  1 
ATOM   445  O OG1 . THR A 1 66  ? 41.823 20.784 3.783   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 1 
ATOM   446  C CG2 . THR A 1 66  ? 43.031 22.400 5.063   1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 1 
ATOM   447  N N   . TYR A 1 67  ? 41.753 18.958 7.187   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A N   1 
ATOM   448  C CA  . TYR A 1 67  ? 40.845 17.911 7.657   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CA  1 
ATOM   449  C C   . TYR A 1 67  ? 39.444 18.029 7.070   1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A C   1 
ATOM   450  O O   . TYR A 1 67  ? 38.596 17.170 7.307   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A O   1 
ATOM   451  C CB  . TYR A 1 67  ? 40.771 17.847 9.175   1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CB  1 
ATOM   452  C CG  . TYR A 1 67  ? 40.291 16.500 9.681   1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CG  1 
ATOM   453  C CD1 . TYR A 1 67  ? 40.657 15.316 9.034   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CD1 1 
ATOM   454  C CD2 . TYR A 1 67  ? 39.493 16.402 10.818  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CD2 1 
ATOM   455  C CE1 . TYR A 1 67  ? 40.225 14.064 9.498   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CE1 1 
ATOM   456  C CE2 . TYR A 1 67  ? 39.064 15.150 11.301  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CE2 1 
ATOM   457  C CZ  . TYR A 1 67  ? 39.434 13.988 10.634  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A CZ  1 
ATOM   458  O OH  . TYR A 1 67  ? 39.013 12.758 11.100  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A OH  1 
ATOM   459  N N   . ASN A 1 68  ? 39.204 19.099 6.317   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A N   1 
ATOM   460  C CA  . ASN A 1 68  ? 37.969 19.263 5.578   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CA  1 
ATOM   461  C C   . ASN A 1 68  ? 37.809 18.078 4.637   1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A C   1 
ATOM   462  O O   . ASN A 1 68  ? 38.655 17.845 3.767   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A O   1 
ATOM   463  C CB  . ASN A 1 68  ? 38.006 20.578 4.818   1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CB  1 
ATOM   464  C CG  . ASN A 1 68  ? 37.891 21.762 5.731   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CG  1 
ATOM   465  O OD1 . ASN A 1 68  ? 36.803 22.096 6.170   1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A OD1 1 
ATOM   466  N ND2 . ASN A 1 68  ? 39.009 22.400 6.036   1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A ND2 1 
ATOM   467  N N   . HIS A 1 69  ? 36.757 17.290 4.834   1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A N   1 
ATOM   468  C CA  . HIS A 1 69  ? 36.610 16.078 4.037   1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A CA  1 
ATOM   469  C C   . HIS A 1 69  ? 35.201 15.570 3.939   1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A C   1 
ATOM   470  O O   . HIS A 1 69  ? 34.333 15.910 4.748   1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A O   1 
ATOM   471  C CB  . HIS A 1 69  ? 37.493 14.962 4.589   1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A CB  1 
ATOM   472  C CG  . HIS A 1 69  ? 37.057 14.446 5.924   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A CG  1 
ATOM   473  N ND1 . HIS A 1 69  ? 37.314 15.114 7.099   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A ND1 1 
ATOM   474  C CD2 . HIS A 1 69  ? 36.393 13.320 6.269   1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A CD2 1 
ATOM   475  C CE1 . HIS A 1 69  ? 36.829 14.421 8.112   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A CE1 1 
ATOM   476  N NE2 . HIS A 1 69  ? 36.263 13.329 7.636   1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A NE2 1 
ATOM   477  N N   . ILE A 1 70  ? 35.006 14.716 2.947   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A N   1 
ATOM   478  C CA  . ILE A 1 70  ? 33.745 14.045 2.753   1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A CA  1 
ATOM   479  C C   . ILE A 1 70  ? 33.841 12.604 3.231   1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A C   1 
ATOM   480  O O   . ILE A 1 70  ? 34.766 11.869 2.875   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A O   1 
ATOM   481  C CB  . ILE A 1 70  ? 33.354 14.078 1.288   1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A CB  1 
ATOM   482  C CG1 . ILE A 1 70  ? 33.346 15.525 0.808   1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A CG1 1 
ATOM   483  C CG2 . ILE A 1 70  ? 31.996 13.437 1.094   1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A CG2 1 
ATOM   484  C CD1 . ILE A 1 70  ? 33.570 15.680 -0.673  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 70  ILE A CD1 1 
ATOM   485  N N   . ALA A 1 71  ? 32.883 12.206 4.050   1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   1 
ATOM   486  C CA  . ALA A 1 71  ? 32.830 10.836 4.495   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  1 
ATOM   487  C C   . ALA A 1 71  ? 31.634 10.145 3.881   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   1 
ATOM   488  O O   . ALA A 1 71  ? 30.522 10.663 3.913   1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   1 
ATOM   489  C CB  . ALA A 1 71  ? 32.762 10.772 5.990   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  1 
ATOM   490  N N   . PHE A 1 72  ? 31.874 8.974  3.314   1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A N   1 
ATOM   491  C CA  . PHE A 1 72  ? 30.799 8.157  2.792   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CA  1 
ATOM   492  C C   . PHE A 1 72  ? 30.514 7.043  3.774   1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A C   1 
ATOM   493  O O   . PHE A 1 72  ? 31.405 6.621  4.517   1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A O   1 
ATOM   494  C CB  . PHE A 1 72  ? 31.186 7.571  1.440   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CB  1 
ATOM   495  C CG  . PHE A 1 72  ? 31.317 8.598  0.349   1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CG  1 
ATOM   496  C CD1 . PHE A 1 72  ? 32.473 9.369  0.229   1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD1 1 
ATOM   497  C CD2 . PHE A 1 72  ? 30.286 8.792  -0.562  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD2 1 
ATOM   498  C CE1 . PHE A 1 72  ? 32.592 10.325 -0.779  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE1 1 
ATOM   499  C CE2 . PHE A 1 72  ? 30.398 9.739  -1.570  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE2 1 
ATOM   500  C CZ  . PHE A 1 72  ? 31.551 10.506 -1.680  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CZ  1 
ATOM   501  N N   . GLN A 1 73  ? 29.269 6.578  3.786   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A N   1 
ATOM   502  C CA  . GLN A 1 73  ? 28.862 5.512  4.689   1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A CA  1 
ATOM   503  C C   . GLN A 1 73  ? 29.071 4.194  3.989   1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A C   1 
ATOM   504  O O   . GLN A 1 73  ? 28.513 3.963  2.925   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A O   1 
ATOM   505  C CB  . GLN A 1 73  ? 27.395 5.667  5.091   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A CB  1 
ATOM   506  C CG  . GLN A 1 73  ? 26.877 4.589  6.031   1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A CG  1 
ATOM   507  C CD  . GLN A 1 73  ? 26.989 4.961  7.512   1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A CD  1 
ATOM   508  O OE1 . GLN A 1 73  ? 25.999 4.915  8.250   1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A OE1 1 
ATOM   509  N NE2 . GLN A 1 73  ? 28.193 5.321  7.953   1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 73  GLN A NE2 1 
ATOM   510  N N   . ILE A 1 74  ? 29.910 3.348  4.568   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A N   1 
ATOM   511  C CA  . ILE A 1 74  ? 30.045 1.972  4.100   1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CA  1 
ATOM   512  C C   . ILE A 1 74  ? 29.573 1.069  5.218   1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A C   1 
ATOM   513  O O   . ILE A 1 74  ? 29.065 1.563  6.223   1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A O   1 
ATOM   514  C CB  . ILE A 1 74  ? 31.484 1.616  3.693   1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CB  1 
ATOM   515  C CG1 . ILE A 1 74  ? 32.457 1.864  4.844   1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG1 1 
ATOM   516  C CG2 . ILE A 1 74  ? 31.886 2.401  2.454   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG2 1 
ATOM   517  C CD1 . ILE A 1 74  ? 33.749 1.118  4.689   1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CD1 1 
ATOM   518  N N   . GLN A 1 75  ? 29.727 -0.242 5.059   1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A N   1 
ATOM   519  C CA  . GLN A 1 75  ? 29.346 -1.146 6.132   1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CA  1 
ATOM   520  C C   . GLN A 1 75  ? 30.516 -1.952 6.698   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A C   1 
ATOM   521  O O   . GLN A 1 75  ? 31.441 -2.310 5.978   1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A O   1 
ATOM   522  C CB  . GLN A 1 75  ? 28.201 -2.053 5.693   1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CB  1 
ATOM   523  C CG  . GLN A 1 75  ? 27.750 -2.999 6.788   1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CG  1 
ATOM   524  C CD  . GLN A 1 75  ? 26.274 -2.895 7.089   1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CD  1 
ATOM   525  O OE1 . GLN A 1 75  ? 25.712 -3.759 7.773   1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A OE1 1 
ATOM   526  N NE2 . GLN A 1 75  ? 25.631 -1.833 6.588   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A NE2 1 
ATOM   527  N N   . SER A 1 76  ? 30.446 -2.227 7.995   1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 76  SER A N   1 
ATOM   528  C CA  . SER A 1 76  ? 31.454 -2.985 8.743   1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 76  SER A CA  1 
ATOM   529  C C   . SER A 1 76  ? 32.297 -4.018 7.978   1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 76  SER A C   1 
ATOM   530  O O   . SER A 1 76  ? 33.523 -3.949 8.009   1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 76  SER A O   1 
ATOM   531  C CB  . SER A 1 76  ? 30.776 -3.670 9.920   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 76  SER A CB  1 
ATOM   532  O OG  . SER A 1 76  ? 29.627 -2.937 10.303  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 76  SER A OG  1 
ATOM   533  N N   . GLU A 1 77  ? 31.652 -4.977 7.314   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   1 
ATOM   534  C CA  . GLU A 1 77  ? 32.372 -6.056 6.622   1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  1 
ATOM   535  C C   . GLU A 1 77  ? 33.164 -5.501 5.457   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   1 
ATOM   536  O O   . GLU A 1 77  ? 34.261 -5.972 5.158   1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   1 
ATOM   537  C CB  . GLU A 1 77  ? 31.413 -7.135 6.116   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  1 
ATOM   538  C CG  . GLU A 1 77  ? 30.503 -7.737 7.185   1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  1 
ATOM   539  C CD  . GLU A 1 77  ? 29.369 -6.802 7.619   1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  1 
ATOM   540  O OE1 . GLU A 1 77  ? 28.604 -7.196 8.523   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 1 
ATOM   541  O OE2 . GLU A 1 77  ? 29.239 -5.683 7.071   1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 1 
ATOM   542  N N   . GLU A 1 78  ? 32.597 -4.485 4.817   1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   543  C CA  . GLU A 1 78  ? 33.239 -3.802 3.696   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   544  C C   . GLU A 1 78  ? 34.569 -3.132 4.053   1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   545  O O   . GLU A 1 78  ? 35.442 -3.012 3.191   1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   546  C CB  . GLU A 1 78  ? 32.297 -2.767 3.062   1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   547  C CG  . GLU A 1 78  ? 31.064 -3.356 2.386   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   548  C CD  . GLU A 1 78  ? 30.032 -2.298 2.058   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   549  O OE1 . GLU A 1 78  ? 30.282 -1.492 1.134   1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   550  O OE2 . GLU A 1 78  ? 28.972 -2.269 2.725   1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   551  N N   . VAL A 1 79  ? 34.730 -2.701 5.304   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N   1 
ATOM   552  C CA  . VAL A 1 79  ? 35.918 -1.938 5.703   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA  1 
ATOM   553  C C   . VAL A 1 79  ? 37.210 -2.602 5.237   1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C   1 
ATOM   554  O O   . VAL A 1 79  ? 38.034 -1.969 4.576   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O   1 
ATOM   555  C CB  . VAL A 1 79  ? 35.986 -1.691 7.220   1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB  1 
ATOM   556  C CG1 . VAL A 1 79  ? 37.135 -0.749 7.549   1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1 1 
ATOM   557  C CG2 . VAL A 1 79  ? 34.686 -1.107 7.715   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2 1 
ATOM   558  N N   . ASP A 1 80  ? 37.381 -3.878 5.559   1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N   1 
ATOM   559  C CA  . ASP A 1 80  ? 38.603 -4.560 5.175   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA  1 
ATOM   560  C C   . ASP A 1 80  ? 38.755 -4.686 3.667   1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C   1 
ATOM   561  O O   . ASP A 1 80  ? 39.848 -4.480 3.129   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O   1 
ATOM   562  C CB  . ASP A 1 80  ? 38.692 -5.911 5.860   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB  1 
ATOM   563  C CG  . ASP A 1 80  ? 38.962 -5.778 7.328   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG  1 
ATOM   564  O OD1 . ASP A 1 80  ? 39.157 -4.636 7.794   1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1 1 
ATOM   565  O OD2 . ASP A 1 80  ? 38.983 -6.812 8.017   1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2 1 
ATOM   566  N N   . GLU A 1 81  ? 37.657 -5.008 2.989   1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A N   1 
ATOM   567  C CA  . GLU A 1 81  ? 37.679 -5.151 1.543   1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CA  1 
ATOM   568  C C   . GLU A 1 81  ? 38.028 -3.831 0.901   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A C   1 
ATOM   569  O O   . GLU A 1 81  ? 38.797 -3.796 -0.049  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A O   1 
ATOM   570  C CB  . GLU A 1 81  ? 36.345 -5.662 1.023   1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CB  1 
ATOM   571  C CG  . GLU A 1 81  ? 36.144 -7.136 1.268   1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CG  1 
ATOM   572  C CD  . GLU A 1 81  ? 34.745 -7.595 0.939   1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CD  1 
ATOM   573  O OE1 . GLU A 1 81  ? 33.808 -6.783 1.074   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1 1 
ATOM   574  O OE2 . GLU A 1 81  ? 34.581 -8.772 0.552   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2 1 
ATOM   575  N N   . TYR A 1 82  ? 37.474 -2.748 1.439   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A N   1 
ATOM   576  C CA  . TYR A 1 82  ? 37.727 -1.401 0.918   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CA  1 
ATOM   577  C C   . TYR A 1 82  ? 39.147 -0.945 1.189   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A C   1 
ATOM   578  O O   . TYR A 1 82  ? 39.732 -0.238 0.374   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A O   1 
ATOM   579  C CB  . TYR A 1 82  ? 36.714 -0.376 1.451   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CB  1 
ATOM   580  C CG  . TYR A 1 82  ? 35.620 -0.020 0.457   1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CG  1 
ATOM   581  C CD1 . TYR A 1 82  ? 34.299 -0.455 0.642   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD1 1 
ATOM   582  C CD2 . TYR A 1 82  ? 35.911 0.743  -0.684  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD2 1 
ATOM   583  C CE1 . TYR A 1 82  ? 33.287 -0.122 -0.287  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE1 1 
ATOM   584  C CE2 . TYR A 1 82  ? 34.915 1.081  -1.620  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE2 1 
ATOM   585  C CZ  . TYR A 1 82  ? 33.603 0.650  -1.421  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CZ  1 
ATOM   586  O OH  . TYR A 1 82  ? 32.628 0.984  -2.360  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A OH  1 
ATOM   587  N N   . THR A 1 83  ? 39.692 -1.357 2.329   1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 83  THR A N   1 
ATOM   588  C CA  . THR A 1 83  ? 41.090 -1.111 2.648   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 83  THR A CA  1 
ATOM   589  C C   . THR A 1 83  ? 41.933 -1.725 1.558   1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 83  THR A C   1 
ATOM   590  O O   . THR A 1 83  ? 42.805 -1.074 0.986   1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 83  THR A O   1 
ATOM   591  C CB  . THR A 1 83  ? 41.468 -1.758 3.975   1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 83  THR A CB  1 
ATOM   592  O OG1 . THR A 1 83  ? 40.664 -1.196 5.014   1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 83  THR A OG1 1 
ATOM   593  C CG2 . THR A 1 83  ? 42.930 -1.531 4.292   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 83  THR A CG2 1 
ATOM   594  N N   . GLU A 1 84  ? 41.639 -2.986 1.270   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A N   1 
ATOM   595  C CA  . GLU A 1 84  ? 42.321 -3.723 0.230   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CA  1 
ATOM   596  C C   . GLU A 1 84  ? 42.345 -2.956 -1.091  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A C   1 
ATOM   597  O O   . GLU A 1 84  ? 43.415 -2.749 -1.669  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A O   1 
ATOM   598  C CB  . GLU A 1 84  ? 41.660 -5.082 0.037   1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CB  1 
ATOM   599  C CG  . GLU A 1 84  ? 42.377 -5.965 -0.961  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CG  1 
ATOM   600  C CD  . GLU A 1 84  ? 43.592 -6.657 -0.368  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CD  1 
ATOM   601  O OE1 . GLU A 1 84  ? 43.752 -6.643 0.878   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1 1 
ATOM   602  O OE2 . GLU A 1 84  ? 44.379 -7.230 -1.157  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2 1 
ATOM   603  N N   . ARG A 1 85  ? 41.162 -2.534 -1.542  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A N   1 
ATOM   604  C CA  . ARG A 1 85  ? 40.990 -1.855 -2.824  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CA  1 
ATOM   605  C C   . ARG A 1 85  ? 41.852 -0.610 -2.911  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A C   1 
ATOM   606  O O   . ARG A 1 85  ? 42.563 -0.413 -3.894  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A O   1 
ATOM   607  C CB  . ARG A 1 85  ? 39.526 -1.470 -3.045  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CB  1 
ATOM   608  C CG  . ARG A 1 85  ? 38.571 -2.638 -3.196  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CG  1 
ATOM   609  C CD  . ARG A 1 85  ? 37.116 -2.194 -3.090  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CD  1 
ATOM   610  N NE  . ARG A 1 85  ? 36.742 -1.208 -4.106  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NE  1 
ATOM   611  C CZ  . ARG A 1 85  ? 35.499 -1.012 -4.547  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CZ  1 
ATOM   612  N NH1 . ARG A 1 85  ? 34.494 -1.742 -4.082  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH1 1 
ATOM   613  N NH2 . ARG A 1 85  ? 35.258 -0.090 -5.464  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH2 1 
ATOM   614  N N   . ILE A 1 86  ? 41.791 0.221  -1.875  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A N   1 
ATOM   615  C CA  . ILE A 1 86  ? 42.522 1.477  -1.852  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CA  1 
ATOM   616  C C   . ILE A 1 86  ? 44.026 1.232  -1.936  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A C   1 
ATOM   617  O O   . ILE A 1 86  ? 44.722 1.872  -2.731  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A O   1 
ATOM   618  C CB  . ILE A 1 86  ? 42.139 2.303  -0.623  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CB  1 
ATOM   619  C CG1 . ILE A 1 86  ? 40.674 2.710  -0.736  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CG1 1 
ATOM   620  C CG2 . ILE A 1 86  ? 42.998 3.537  -0.514  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CG2 1 
ATOM   621  C CD1 . ILE A 1 86  ? 40.038 3.044  0.578   1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CD1 1 
ATOM   622  N N   . LYS A 1 87  ? 44.516 0.285  -1.142  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A N   1 
ATOM   623  C CA  . LYS A 1 87  ? 45.913 -0.126 -1.224  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CA  1 
ATOM   624  C C   . LYS A 1 87  ? 46.272 -0.577 -2.637  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A C   1 
ATOM   625  O O   . LYS A 1 87  ? 47.316 -0.199 -3.172  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A O   1 
ATOM   626  C CB  . LYS A 1 87  ? 46.200 -1.252 -0.233  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CB  1 
ATOM   627  C CG  . LYS A 1 87  ? 45.979 -0.866 1.227   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CG  1 
ATOM   628  C CD  . LYS A 1 87  ? 46.135 -2.075 2.167   1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CD  1 
ATOM   629  C CE  . LYS A 1 87  ? 45.408 -3.332 1.649   1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CE  1 
ATOM   630  N NZ  . LYS A 1 87  ? 44.753 -4.152 2.725   1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A NZ  1 
ATOM   631  N N   . ALA A 1 88  ? 45.380 -1.362 -3.237  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A N   1 
ATOM   632  C CA  . ALA A 1 88  ? 45.603 -1.966 -4.553  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CA  1 
ATOM   633  C C   . ALA A 1 88  ? 45.415 -1.011 -5.729  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A C   1 
ATOM   634  O O   . ALA A 1 88  ? 45.450 -1.426 -6.877  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A O   1 
ATOM   635  C CB  . ALA A 1 88  ? 44.721 -3.198 -4.724  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CB  1 
ATOM   636  N N   . LEU A 1 89  ? 45.195 0.261  -5.439  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A N   1 
ATOM   637  C CA  . LEU A 1 89  ? 45.239 1.298  -6.458  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CA  1 
ATOM   638  C C   . LEU A 1 89  ? 46.479 2.155  -6.225  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A C   1 
ATOM   639  O O   . LEU A 1 89  ? 46.749 3.107  -6.964  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A O   1 
ATOM   640  C CB  . LEU A 1 89  ? 43.990 2.164  -6.372  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CB  1 
ATOM   641  C CG  . LEU A 1 89  ? 42.765 1.763  -7.195  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CG  1 
ATOM   642  C CD1 . LEU A 1 89  ? 41.555 1.594  -6.290  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD1 1 
ATOM   643  C CD2 . LEU A 1 89  ? 42.481 2.786  -8.318  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD2 1 
ATOM   644  N N   . GLY A 1 90  ? 47.228 1.795  -5.182  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A N   1 
ATOM   645  C CA  . GLY A 1 90  ? 48.374 2.564  -4.727  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A CA  1 
ATOM   646  C C   . GLY A 1 90  ? 48.031 4.010  -4.395  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A C   1 
ATOM   647  O O   . GLY A 1 90  ? 48.901 4.881  -4.506  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A O   1 
ATOM   648  N N   . VAL A 1 91  ? 46.775 4.280  -4.007  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N   1 
ATOM   649  C CA  . VAL A 1 91  ? 46.385 5.635  -3.576  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA  1 
ATOM   650  C C   . VAL A 1 91  ? 46.794 5.832  -2.131  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C   1 
ATOM   651  O O   . VAL A 1 91  ? 46.930 4.862  -1.370  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O   1 
ATOM   652  C CB  . VAL A 1 91  ? 44.867 5.980  -3.756  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB  1 
ATOM   653  C CG1 . VAL A 1 91  ? 44.160 4.957  -4.621  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1 1 
ATOM   654  C CG2 . VAL A 1 91  ? 44.156 6.127  -2.415  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2 1 
ATOM   655  N N   . GLU A 1 92  ? 47.001 7.094  -1.770  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   656  C CA  . GLU A 1 92  ? 47.441 7.439  -0.435  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   657  C C   . GLU A 1 92  ? 46.366 7.131  0.611   1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   658  O O   . GLU A 1 92  ? 45.264 7.689  0.561   1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   659  C CB  . GLU A 1 92  ? 47.844 8.904  -0.370  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   660  C CG  . GLU A 1 92  ? 47.980 9.391  1.055   1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   661  C CD  . GLU A 1 92  ? 49.016 10.460 1.211   1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   662  O OE1 . GLU A 1 92  ? 49.279 11.189 0.226   1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   663  O OE2 . GLU A 1 92  ? 49.565 10.565 2.330   1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   664  N N   . MET A 1 93  ? 46.719 6.252  1.554   1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 93  MET A N   1 
ATOM   665  C CA  . MET A 1 93  ? 45.794 5.732  2.561   1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 93  MET A CA  1 
ATOM   666  C C   . MET A 1 93  ? 46.443 5.741  3.927   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 93  MET A C   1 
ATOM   667  O O   . MET A 1 93  ? 47.458 5.077  4.142   1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 93  MET A O   1 
ATOM   668  C CB  . MET A 1 93  ? 45.389 4.292  2.219   1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 93  MET A CB  1 
ATOM   669  C CG  . MET A 1 93  ? 44.199 3.745  3.025   1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 93  MET A CG  1 
ATOM   670  S SD  . MET A 1 93  ? 43.998 1.957  2.837   1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 93  MET A SD  1 
ATOM   671  C CE  . MET A 1 93  ? 45.115 1.388  4.125   1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 93  MET A CE  1 
ATOM   672  N N   . LYS A 1 94  ? 45.848 6.478  4.855   1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A N   1 
ATOM   673  C CA  . LYS A 1 94  ? 46.350 6.495  6.215   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CA  1 
ATOM   674  C C   . LYS A 1 94  ? 46.115 5.143  6.869   1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A C   1 
ATOM   675  O O   . LYS A 1 94  ? 45.156 4.445  6.509   1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A O   1 
ATOM   676  C CB  . LYS A 1 94  ? 45.710 7.624  7.017   1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CB  1 
ATOM   677  C CG  . LYS A 1 94  ? 46.396 8.944  6.770   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CG  1 
ATOM   678  C CD  . LYS A 1 94  ? 45.516 10.124 7.119   1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CD  1 
ATOM   679  C CE  . LYS A 1 94  ? 46.339 11.417 7.165   1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CE  1 
ATOM   680  N NZ  . LYS A 1 94  ? 45.684 12.464 8.013   1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A NZ  1 
ATOM   681  N N   . PRO A 1 95  ? 47.023 4.742  7.787   1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A N   1 
ATOM   682  C CA  . PRO A 1 95  ? 46.796 3.577  8.651   1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CA  1 
ATOM   683  C C   . PRO A 1 95  ? 45.538 3.765  9.511   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A C   1 
ATOM   684  O O   . PRO A 1 95  ? 45.216 4.895  9.918   1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A O   1 
ATOM   685  C CB  . PRO A 1 95  ? 48.055 3.537  9.529   1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CB  1 
ATOM   686  C CG  . PRO A 1 95  ? 49.092 4.259  8.740   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CG  1 
ATOM   687  C CD  . PRO A 1 95  ? 48.342 5.354  8.040   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CD  1 
ATOM   688  N N   . GLU A 1 96  ? 44.838 2.663  9.775   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N   1 
ATOM   689  C CA  . GLU A 1 96  ? 43.543 2.713  10.450  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA  1 
ATOM   690  C C   . GLU A 1 96  ? 43.656 2.751  11.982  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C   1 
ATOM   691  O O   . GLU A 1 96  ? 44.318 1.900  12.597  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O   1 
ATOM   692  C CB  . GLU A 1 96  ? 42.674 1.529  10.010  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB  1 
ATOM   693  C CG  . GLU A 1 96  ? 41.180 1.746  10.231  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG  1 
ATOM   694  C CD  . GLU A 1 96  ? 40.448 0.482  10.648  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD  1 
ATOM   695  O OE1 . GLU A 1 96  ? 41.089 -0.587 10.752  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1 1 
ATOM   696  O OE2 . GLU A 1 96  ? 39.226 0.565  10.883  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2 1 
ATOM   697  N N   . ARG A 1 97  ? 43.005 3.745  12.585  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A N   1 
ATOM   698  C CA  . ARG A 1 97  ? 42.921 3.842  14.039  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CA  1 
ATOM   699  C C   . ARG A 1 97  ? 41.579 3.285  14.508  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A C   1 
ATOM   700  O O   . ARG A 1 97  ? 40.547 3.567  13.879  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A O   1 
ATOM   701  C CB  . ARG A 1 97  ? 43.091 5.291  14.496  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CB  1 
ATOM   702  N N   . PRO A 1 98  ? 41.588 2.470  15.595  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 98  PRO A N   1 
ATOM   703  C CA  . PRO A 1 98  ? 40.348 2.070  16.279  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 98  PRO A CA  1 
ATOM   704  C C   . PRO A 1 98  ? 39.706 3.269  17.009  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 98  PRO A C   1 
ATOM   705  O O   . PRO A 1 98  ? 40.399 3.977  17.752  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 98  PRO A O   1 
ATOM   706  C CB  . PRO A 1 98  ? 40.818 0.993  17.278  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 98  PRO A CB  1 
ATOM   707  C CG  . PRO A 1 98  ? 42.198 0.628  16.852  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 98  PRO A CG  1 
ATOM   708  C CD  . PRO A 1 98  ? 42.766 1.860  16.237  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 98  PRO A CD  1 
ATOM   709  N N   . ARG A 1 99  ? 38.411 3.507  16.769  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N   1 
ATOM   710  C CA  . ARG A 1 99  ? 37.680 4.625  17.389  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA  1 
ATOM   711  C C   . ARG A 1 99  ? 37.174 4.311  18.827  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C   1 
ATOM   712  O O   . ARG A 1 99  ? 37.976 4.327  19.778  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O   1 
ATOM   713  C CB  . ARG A 1 99  ? 36.548 5.127  16.464  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB  1 
ATOM   714  N N   . VAL A 1 100 ? 35.875 4.027  19.000  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   1 
ATOM   715  C CA  . VAL A 1 100 ? 35.325 3.784  20.354  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  1 
ATOM   716  C C   . VAL A 1 100 ? 34.435 2.522  20.500  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   1 
ATOM   717  O O   . VAL A 1 100 ? 33.480 2.520  21.304  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   1 
ATOM   718  C CB  . VAL A 1 100 ? 34.596 5.047  20.954  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  1 
ATOM   719  C CG1 . VAL A 1 100 ? 34.980 5.226  22.418  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 1 
ATOM   720  C CG2 . VAL A 1 100 ? 34.911 6.331  20.168  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 1 
ATOM   721  N N   . GLN A 1 101 ? 34.775 1.457  19.750  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A N   1 
ATOM   722  C CA  . GLN A 1 101 ? 34.086 0.135  19.799  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A CA  1 
ATOM   723  C C   . GLN A 1 101 ? 32.596 0.274  20.129  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A C   1 
ATOM   724  O O   . GLN A 1 101 ? 32.108 -0.195 21.176  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A O   1 
ATOM   725  C CB  . GLN A 1 101 ? 34.787 -0.826 20.784  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A CB  1 
ATOM   726  N N   . GLY A 1 102 ? 31.894 0.933  19.208  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N   1 
ATOM   727  C CA  . GLY A 1 102 ? 30.575 1.499  19.470  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA  1 
ATOM   728  C C   . GLY A 1 102 ? 30.479 2.892  18.865  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C   1 
ATOM   729  O O   . GLY A 1 102 ? 29.513 3.620  19.114  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O   1 
ATOM   730  N N   . GLU A 1 103 ? 31.501 3.260  18.091  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A N   1 
ATOM   731  C CA  . GLU A 1 103 ? 31.483 4.463  17.262  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CA  1 
ATOM   732  C C   . GLU A 1 103 ? 31.814 4.051  15.828  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A C   1 
ATOM   733  O O   . GLU A 1 103 ? 31.814 4.886  14.905  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A O   1 
ATOM   734  C CB  . GLU A 1 103 ? 32.482 5.503  17.782  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CB  1 
ATOM   735  N N   . GLY A 1 104 ? 32.090 2.753  15.656  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N   1 
ATOM   736  C CA  . GLY A 1 104 ? 32.432 2.179  14.353  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA  1 
ATOM   737  C C   . GLY A 1 104 ? 33.809 2.563  13.834  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C   1 
ATOM   738  O O   . GLY A 1 104 ? 34.567 3.272  14.503  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O   1 
ATOM   739  N N   . ARG A 1 105 ? 34.128 2.103  12.629  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N   1 
ATOM   740  C CA  . ARG A 1 105 ? 35.457 2.294  12.062  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA  1 
ATOM   741  C C   . ARG A 1 105 ? 35.453 3.347  10.953  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C   1 
ATOM   742  O O   . ARG A 1 105 ? 34.395 3.709  10.433  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O   1 
ATOM   743  C CB  . ARG A 1 105 ? 35.984 0.962  11.526  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB  1 
ATOM   744  C CG  . ARG A 1 105 ? 35.883 -0.210 12.510  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG  1 
ATOM   745  C CD  . ARG A 1 105 ? 36.063 -1.575 11.827  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD  1 
ATOM   746  N NE  . ARG A 1 105 ? 37.290 -1.663 11.027  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE  1 
ATOM   747  C CZ  . ARG A 1 105 ? 37.701 -2.750 10.373  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ  1 
ATOM   748  N NH1 . ARG A 1 105 ? 36.999 -3.874 10.411  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 1 
ATOM   749  N NH2 . ARG A 1 105 ? 38.825 -2.711 9.671   1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 1 
ATOM   750  N N   . SER A 1 106 ? 36.637 3.845  10.604  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N   1 
ATOM   751  C CA  . SER A 1 106 ? 36.796 4.761  9.471   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA  1 
ATOM   752  C C   . SER A 1 106 ? 38.118 4.576  8.733   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C   1 
ATOM   753  O O   . SER A 1 106 ? 39.109 4.127  9.307   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O   1 
ATOM   754  C CB  . SER A 1 106 ? 36.638 6.210  9.912   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB  1 
ATOM   755  O OG  . SER A 1 106 ? 35.271 6.552  9.929   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG  1 
ATOM   756  N N   . ILE A 1 107 ? 38.119 4.907  7.447   1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A N   1 
ATOM   757  C CA  . ILE A 1 107 ? 39.338 4.885  6.653   1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CA  1 
ATOM   758  C C   . ILE A 1 107 ? 39.477 6.194  5.912   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A C   1 
ATOM   759  O O   . ILE A 1 107 ? 38.524 6.671  5.288   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A O   1 
ATOM   760  C CB  . ILE A 1 107 ? 39.348 3.785  5.580   1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CB  1 
ATOM   761  C CG1 . ILE A 1 107 ? 38.512 2.592  5.994   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG1 1 
ATOM   762  C CG2 . ILE A 1 107 ? 40.780 3.349  5.267   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG2 1 
ATOM   763  C CD1 . ILE A 1 107 ? 38.108 1.757  4.816   1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CD1 1 
ATOM   764  N N   . TYR A 1 108 ? 40.683 6.744  5.963   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A N   1 
ATOM   765  C CA  . TYR A 1 108 ? 41.000 7.986  5.297   1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CA  1 
ATOM   766  C C   . TYR A 1 108 ? 42.034 7.766  4.196   1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A C   1 
ATOM   767  O O   . TYR A 1 108 ? 43.002 7.014  4.373   1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A O   1 
ATOM   768  C CB  . TYR A 1 108 ? 41.504 8.999  6.318   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CB  1 
ATOM   769  C CG  . TYR A 1 108 ? 40.587 9.150  7.511   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CG  1 
ATOM   770  C CD1 . TYR A 1 108 ? 40.760 8.367  8.644   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CD1 1 
ATOM   771  C CD2 . TYR A 1 108 ? 39.544 10.075 7.504   1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CD2 1 
ATOM   772  C CE1 . TYR A 1 108 ? 39.917 8.498  9.744   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CE1 1 
ATOM   773  C CE2 . TYR A 1 108 ? 38.703 10.218 8.598   1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CE2 1 
ATOM   774  C CZ  . TYR A 1 108 ? 38.891 9.423  9.713   1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A CZ  1 
ATOM   775  O OH  . TYR A 1 108 ? 38.062 9.550  10.805  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 108 TYR A OH  1 
ATOM   776  N N   . PHE A 1 109 ? 41.808 8.428  3.061   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A N   1 
ATOM   777  C CA  . PHE A 1 109 ? 42.697 8.367  1.897   1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CA  1 
ATOM   778  C C   . PHE A 1 109 ? 42.472 9.556  0.962   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A C   1 
ATOM   779  O O   . PHE A 1 109 ? 41.394 10.156 0.929   1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A O   1 
ATOM   780  C CB  . PHE A 1 109 ? 42.502 7.056  1.137   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CB  1 
ATOM   781  C CG  . PHE A 1 109 ? 41.165 6.932  0.483   1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CG  1 
ATOM   782  C CD1 . PHE A 1 109 ? 41.020 7.173  -0.871  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD1 1 
ATOM   783  C CD2 . PHE A 1 109 ? 40.045 6.580  1.223   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD2 1 
ATOM   784  C CE1 . PHE A 1 109 ? 39.780 7.068  -1.479  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE1 1 
ATOM   785  C CE2 . PHE A 1 109 ? 38.803 6.471  0.622   1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE2 1 
ATOM   786  C CZ  . PHE A 1 109 ? 38.673 6.713  -0.729  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CZ  1 
ATOM   787  N N   . TYR A 1 110 ? 43.493 9.887  0.190   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A N   1 
ATOM   788  C CA  . TYR A 1 110 ? 43.423 11.042 -0.674  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CA  1 
ATOM   789  C C   . TYR A 1 110 ? 43.228 10.661 -2.108  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A C   1 
ATOM   790  O O   . TYR A 1 110 ? 43.625 9.575  -2.526  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A O   1 
ATOM   791  C CB  . TYR A 1 110 ? 44.717 11.806 -0.581  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CB  1 
ATOM   792  C CG  . TYR A 1 110 ? 44.875 12.457 0.736   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CG  1 
ATOM   793  C CD1 . TYR A 1 110 ? 45.539 11.813 1.780   1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CD1 1 
ATOM   794  C CD2 . TYR A 1 110 ? 44.345 13.716 0.958   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CD2 1 
ATOM   795  C CE1 . TYR A 1 110 ? 45.687 12.422 3.014   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CE1 1 
ATOM   796  C CE2 . TYR A 1 110 ? 44.481 14.336 2.179   1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CE2 1 
ATOM   797  C CZ  . TYR A 1 110 ? 45.153 13.690 3.204   1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A CZ  1 
ATOM   798  O OH  . TYR A 1 110 ? 45.282 14.332 4.409   1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 110 TYR A OH  1 
ATOM   799  N N   . ASP A 1 111 ? 42.630 11.567 -2.872  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N   1 
ATOM   800  C CA  . ASP A 1 111 ? 42.742 11.491 -4.318  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA  1 
ATOM   801  C C   . ASP A 1 111 ? 44.047 12.194 -4.716  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C   1 
ATOM   802  O O   . ASP A 1 111 ? 44.845 12.593 -3.847  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O   1 
ATOM   803  C CB  . ASP A 1 111 ? 41.490 12.046 -5.026  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB  1 
ATOM   804  C CG  . ASP A 1 111 ? 41.570 13.537 -5.320  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG  1 
ATOM   805  O OD1 . ASP A 1 111 ? 41.509 13.903 -6.516  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1 1 
ATOM   806  O OD2 . ASP A 1 111 ? 41.689 14.338 -4.374  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2 1 
ATOM   807  N N   . PHE A 1 112 ? 44.264 12.343 -6.018  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A N   1 
ATOM   808  C CA  . PHE A 1 112 ? 45.526 12.874 -6.538  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CA  1 
ATOM   809  C C   . PHE A 1 112 ? 45.694 14.382 -6.299  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A C   1 
ATOM   810  O O   . PHE A 1 112 ? 46.754 14.963 -6.545  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A O   1 
ATOM   811  C CB  . PHE A 1 112 ? 45.656 12.514 -8.026  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CB  1 
ATOM   812  C CG  . PHE A 1 112 ? 45.289 11.080 -8.341  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CG  1 
ATOM   813  C CD1 . PHE A 1 112 ? 44.291 10.792 -9.264  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD1 1 
ATOM   814  C CD2 . PHE A 1 112 ? 45.931 10.023 -7.704  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD2 1 
ATOM   815  C CE1 . PHE A 1 112 ? 43.947 9.470  -9.561  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE1 1 
ATOM   816  C CE2 . PHE A 1 112 ? 45.590 8.711  -7.988  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE2 1 
ATOM   817  C CZ  . PHE A 1 112 ? 44.595 8.433  -8.921  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CZ  1 
ATOM   818  N N   . ASP A 1 113 ? 44.644 14.991 -5.773  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A N   1 
ATOM   819  C CA  . ASP A 1 113 ? 44.524 16.424 -5.745  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CA  1 
ATOM   820  C C   . ASP A 1 113 ? 44.176 16.898 -4.349  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A C   1 
ATOM   821  O O   . ASP A 1 113 ? 43.186 17.609 -4.176  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A O   1 
ATOM   822  C CB  . ASP A 1 113 ? 43.412 16.837 -6.710  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CB  1 
ATOM   823  C CG  . ASP A 1 113 ? 43.663 16.365 -8.118  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CG  1 
ATOM   824  O OD1 . ASP A 1 113 ? 44.401 17.066 -8.830  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD1 1 
ATOM   825  O OD2 . ASP A 1 113 ? 43.125 15.305 -8.515  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD2 1 
ATOM   826  N N   . ASN A 1 114 ? 44.967 16.495 -3.353  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N   1 
ATOM   827  C CA  . ASN A 1 114 ? 44.753 16.928 -1.957  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA  1 
ATOM   828  C C   . ASN A 1 114 ? 43.339 16.764 -1.359  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C   1 
ATOM   829  O O   . ASN A 1 114 ? 43.052 17.311 -0.290  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O   1 
ATOM   830  C CB  . ASN A 1 114 ? 45.212 18.376 -1.780  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB  1 
ATOM   831  C CG  . ASN A 1 114 ? 46.700 18.524 -1.900  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG  1 
ATOM   832  O OD1 . ASN A 1 114 ? 47.436 17.535 -1.863  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1 1 
ATOM   833  N ND2 . ASN A 1 114 ? 47.163 19.766 -2.036  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2 1 
ATOM   834  N N   . HIS A 1 115 ? 42.468 16.019 -2.041  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   1 
ATOM   835  C CA  . HIS A 1 115 ? 41.142 15.705 -1.517  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  1 
ATOM   836  C C   . HIS A 1 115 ? 41.130 14.538 -0.552  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   1 
ATOM   837  O O   . HIS A 1 115 ? 41.504 13.401 -0.886  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   1 
ATOM   838  C CB  . HIS A 1 115 ? 40.174 15.407 -2.636  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  1 
ATOM   839  C CG  . HIS A 1 115 ? 39.838 16.598 -3.455  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  1 
ATOM   840  N ND1 . HIS A 1 115 ? 39.901 16.589 -4.829  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   841  C CD2 . HIS A 1 115 ? 39.449 17.843 -3.096  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   842  C CE1 . HIS A 1 115 ? 39.545 17.777 -5.285  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   843  N NE2 . HIS A 1 115 ? 39.267 18.556 -4.254  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   844  N N   . LEU A 1 116 ? 40.667 14.836 0.653   1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   845  C CA  . LEU A 1 116 ? 40.587 13.844 1.690   1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   846  C C   . LEU A 1 116 ? 39.224 13.184 1.670   1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   847  O O   . LEU A 1 116 ? 38.181 13.856 1.634   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   848  C CB  . LEU A 1 116 ? 40.857 14.480 3.043   1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   849  C CG  . LEU A 1 116 ? 40.813 13.496 4.195   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   850  C CD1 . LEU A 1 116 ? 41.846 12.400 4.013   1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   851  C CD2 . LEU A 1 116 ? 41.050 14.279 5.447   1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   852  N N   . PHE A 1 117 ? 39.246 11.861 1.688   1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A N   1 
ATOM   853  C CA  . PHE A 1 117 ? 38.027 11.105 1.702   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CA  1 
ATOM   854  C C   . PHE A 1 117 ? 37.991 10.225 2.891   1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A C   1 
ATOM   855  O O   . PHE A 1 117 ? 39.006 9.676  3.292   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A O   1 
ATOM   856  C CB  . PHE A 1 117 ? 37.930 10.256 0.460   1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CB  1 
ATOM   857  C CG  . PHE A 1 117 ? 37.722 11.049 -0.766  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CG  1 
ATOM   858  C CD1 . PHE A 1 117 ? 38.810 11.422 -1.552  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD1 1 
ATOM   859  C CD2 . PHE A 1 117 ? 36.441 11.459 -1.127  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD2 1 
ATOM   860  C CE1 . PHE A 1 117 ? 38.632 12.176 -2.700  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE1 1 
ATOM   861  C CE2 . PHE A 1 117 ? 36.249 12.209 -2.269  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE2 1 
ATOM   862  C CZ  . PHE A 1 117 ? 37.354 12.572 -3.063  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CZ  1 
ATOM   863  N N   . GLU A 1 118 ? 36.809 10.100 3.461   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N   1 
ATOM   864  C CA  . GLU A 1 118 ? 36.617 9.158  4.515   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA  1 
ATOM   865  C C   . GLU A 1 118 ? 35.574 8.177  4.088   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C   1 
ATOM   866  O O   . GLU A 1 118 ? 34.561 8.545  3.496   1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O   1 
ATOM   867  C CB  . GLU A 1 118 ? 36.181 9.849  5.795   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB  1 
ATOM   868  C CG  . GLU A 1 118 ? 35.922 8.884  6.935   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG  1 
ATOM   869  C CD  . GLU A 1 118 ? 35.313 9.549  8.147   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD  1 
ATOM   870  O OE1 . GLU A 1 118 ? 35.539 10.760 8.355   1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 1 
ATOM   871  O OE2 . GLU A 1 118 ? 34.610 8.852  8.903   1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 1 
ATOM   872  N N   . LEU A 1 119 ? 35.848 6.916  4.372   1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N   1 
ATOM   873  C CA  . LEU A 1 119 ? 34.813 5.922  4.374   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA  1 
ATOM   874  C C   . LEU A 1 119 ? 34.575 5.601  5.827   1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C   1 
ATOM   875  O O   . LEU A 1 119 ? 35.465 5.082  6.495   1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O   1 
ATOM   876  C CB  . LEU A 1 119 ? 35.249 4.680  3.612   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB  1 
ATOM   877  C CG  . LEU A 1 119 ? 35.589 4.866  2.132   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG  1 
ATOM   878  C CD1 . LEU A 1 119 ? 35.885 3.513  1.547   1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 
ATOM   879  C CD2 . LEU A 1 119 ? 34.479 5.564  1.335   1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 
ATOM   880  N N   . HIS A 1 120 ? 33.394 5.959  6.326   1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A N   1 
ATOM   881  C CA  . HIS A 1 120 ? 33.003 5.645  7.694   1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CA  1 
ATOM   882  C C   . HIS A 1 120 ? 31.964 4.548  7.675   1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A C   1 
ATOM   883  O O   . HIS A 1 120 ? 31.207 4.427  6.713   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A O   1 
ATOM   884  C CB  . HIS A 1 120 ? 32.422 6.876  8.381   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CB  1 
ATOM   885  C CG  . HIS A 1 120 ? 31.866 6.597  9.741   1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CG  1 
ATOM   886  N ND1 . HIS A 1 120 ? 32.660 6.259  10.814  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A ND1 1 
ATOM   887  C CD2 . HIS A 1 120 ? 30.594 6.597  10.202  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CD2 1 
ATOM   888  C CE1 . HIS A 1 120 ? 31.903 6.073  11.881  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CE1 1 
ATOM   889  N NE2 . HIS A 1 120 ? 30.644 6.270  11.536  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A NE2 1 
ATOM   890  N N   . ALA A 1 121 ? 31.924 3.752  8.739   1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   1 
ATOM   891  C CA  . ALA A 1 121 ? 30.873 2.752  8.910   1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  1 
ATOM   892  C C   . ALA A 1 121 ? 30.240 2.860  10.294  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   1 
ATOM   893  O O   . ALA A 1 121 ? 30.883 2.553  11.298  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   1 
ATOM   894  C CB  . ALA A 1 121 ? 31.419 1.343  8.668   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  1 
ATOM   895  N N   . GLY A 1 122 ? 28.988 3.313  10.344  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A N   1 
ATOM   896  C CA  . GLY A 1 122 ? 28.252 3.394  11.607  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A CA  1 
ATOM   897  C C   . GLY A 1 122 ? 27.472 4.681  11.822  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A C   1 
ATOM   898  O O   . GLY A 1 122 ? 28.049 5.700  12.238  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A O   1 
ATOM   899  N N   . THR A 1 123 ? 26.154 4.603  11.582  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 123 THR A N   1 
ATOM   900  C CA  . THR A 1 123 ? 25.226 5.765  11.542  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 123 THR A CA  1 
ATOM   901  C C   . THR A 1 123 ? 25.359 6.814  12.668  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 123 THR A C   1 
ATOM   902  O O   . THR A 1 123 ? 25.602 6.483  13.840  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 123 THR A O   1 
ATOM   903  C CB  . THR A 1 123 ? 23.698 5.342  11.415  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 123 THR A CB  1 
ATOM   904  O OG1 . THR A 1 123 ? 23.278 4.589  12.565  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 123 THR A OG1 1 
ATOM   905  C CG2 . THR A 1 123 ? 23.421 4.553  10.121  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 123 THR A CG2 1 
ATOM   906  N N   . LEU A 1 124 ? 25.198 8.080  12.274  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N   1 
ATOM   907  C CA  . LEU A 1 124 ? 25.040 9.196  13.202  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA  1 
ATOM   908  C C   . LEU A 1 124 ? 24.096 8.793  14.330  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C   1 
ATOM   909  O O   . LEU A 1 124 ? 24.352 9.076  15.503  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O   1 
ATOM   910  C CB  . LEU A 1 124 ? 24.503 10.418 12.440  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB  1 
ATOM   911  C CG  . LEU A 1 124 ? 23.886 11.660 13.106  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG  1 
ATOM   912  C CD1 . LEU A 1 124 ? 24.776 12.311 14.183  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1 
ATOM   913  C CD2 . LEU A 1 124 ? 23.485 12.674 12.033  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1 
ATOM   914  N N   . GLU A 1 125 ? 23.017 8.116  13.945  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N   1 
ATOM   915  C CA  . GLU A 1 125 ? 22.015 7.609  14.866  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA  1 
ATOM   916  C C   . GLU A 1 125 ? 22.647 6.903  16.074  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C   1 
ATOM   917  O O   . GLU A 1 125 ? 22.417 7.311  17.218  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O   1 
ATOM   918  C CB  . GLU A 1 125 ? 21.051 6.679  14.125  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB  1 
ATOM   919  N N   . GLU A 1 126 ? 23.449 5.867  15.812  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A N   1 
ATOM   920  C CA  . GLU A 1 126 ? 24.146 5.104  16.871  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CA  1 
ATOM   921  C C   . GLU A 1 126 ? 25.377 5.847  17.396  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A C   1 
ATOM   922  O O   . GLU A 1 126 ? 25.817 5.622  18.532  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A O   1 
ATOM   923  C CB  . GLU A 1 126 ? 24.563 3.701  16.381  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CB  1 
ATOM   924  C CG  . GLU A 1 126 ? 25.230 3.680  14.990  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CG  1 
ATOM   925  C CD  . GLU A 1 126 ? 26.550 2.911  14.947  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CD  1 
ATOM   926  O OE1 . GLU A 1 126 ? 27.395 3.089  15.859  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE1 1 
ATOM   927  O OE2 . GLU A 1 126 ? 26.748 2.144  13.979  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE2 1 
ATOM   928  N N   . ARG A 1 127 ? 25.918 6.725  16.548  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N   1 
ATOM   929  C CA  . ARG A 1 127 ? 27.114 7.497  16.848  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA  1 
ATOM   930  C C   . ARG A 1 127 ? 26.859 8.462  18.014  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C   1 
ATOM   931  O O   . ARG A 1 127 ? 27.775 9.134  18.489  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O   1 
ATOM   932  C CB  . ARG A 1 127 ? 27.558 8.254  15.591  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB  1 
ATOM   933  C CG  . ARG A 1 127 ? 28.970 7.925  15.099  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG  1 
ATOM   934  C CD  . ARG A 1 127 ? 30.013 8.171  16.196  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD  1 
ATOM   935  N NE  . ARG A 1 127 ? 30.195 9.594  16.526  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE  1 
ATOM   936  C CZ  . ARG A 1 127 ? 30.595 10.060 17.712  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ  1 
ATOM   937  N NH1 . ARG A 1 127 ? 30.841 9.230  18.722  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 1 
ATOM   938  N NH2 . ARG A 1 127 ? 30.738 11.367 17.895  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 1 
ATOM   939  N N   . LEU A 1 128 ? 25.603 8.507  18.465  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N   1 
ATOM   940  C CA  . LEU A 1 128 ? 25.183 9.285  19.634  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA  1 
ATOM   941  C C   . LEU A 1 128 ? 24.710 8.345  20.749  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C   1 
ATOM   942  O O   . LEU A 1 128 ? 23.899 8.712  21.607  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O   1 
ATOM   943  C CB  . LEU A 1 128 ? 24.062 10.267 19.259  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB  1 
ATOM   944  C CG  . LEU A 1 128 ? 24.202 11.021 17.931  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG  1 
ATOM   945  C CD1 . LEU A 1 128 ? 22.830 11.440 17.397  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 1 
ATOM   946  C CD2 . LEU A 1 128 ? 25.176 12.199 18.041  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 1 
ATOM   947  N N   . MET B 1 1   ? 28.293 -2.083 -2.064  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   948  C CA  . MET B 1 1   ? 27.774 -0.714 -2.349  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   949  C C   . MET B 1 1   ? 27.977 0.253  -1.186  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   950  O O   . MET B 1 1   ? 27.681 -0.066 -0.033  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   951  C CB  . MET B 1 1   ? 26.298 -0.774 -2.744  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   952  N N   . ILE B 1 2   ? 28.502 1.430  -1.509  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B N   1 
ATOM   953  C CA  . ILE B 1 2   ? 28.482 2.563  -0.596  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CA  1 
ATOM   954  C C   . ILE B 1 2   ? 27.034 2.989  -0.357  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B C   1 
ATOM   955  O O   . ILE B 1 2   ? 26.294 3.226  -1.310  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B O   1 
ATOM   956  C CB  . ILE B 1 2   ? 29.255 3.751  -1.175  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CB  1 
ATOM   957  C CG1 . ILE B 1 2   ? 30.747 3.449  -1.168  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CG1 1 
ATOM   958  C CG2 . ILE B 1 2   ? 28.963 5.034  -0.393  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CG2 1 
ATOM   959  C CD1 . ILE B 1 2   ? 31.594 4.579  -1.713  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CD1 1 
ATOM   960  N N   . SER B 1 3   ? 26.644 3.080  0.915   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 3   SER B N   1 
ATOM   961  C CA  . SER B 1 3   ? 25.285 3.468  1.323   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CA  1 
ATOM   962  C C   . SER B 1 3   ? 24.876 4.823  0.756   1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 3   SER B C   1 
ATOM   963  O O   . SER B 1 3   ? 24.271 4.905  -0.307  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 3   SER B O   1 
ATOM   964  C CB  . SER B 1 3   ? 25.166 3.493  2.853   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CB  1 
ATOM   965  O OG  . SER B 1 3   ? 25.617 2.277  3.429   1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 3   SER B OG  1 
ATOM   966  N N   . GLY B 1 4   ? 25.195 5.882  1.483   1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   1 
ATOM   967  C CA  . GLY B 1 4   ? 25.037 7.229  0.979   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  1 
ATOM   968  C C   . GLY B 1 4   ? 26.247 8.033  1.393   1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   1 
ATOM   969  O O   . GLY B 1 4   ? 27.372 7.521  1.424   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   1 
ATOM   970  N N   . LEU B 1 5   ? 26.008 9.300  1.704   1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N   1 
ATOM   971  C CA  . LEU B 1 5   ? 27.012 10.148 2.305   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA  1 
ATOM   972  C C   . LEU B 1 5   ? 26.929 9.902  3.781   1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C   1 
ATOM   973  O O   . LEU B 1 5   ? 25.841 9.692  4.299   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O   1 
ATOM   974  C CB  . LEU B 1 5   ? 26.671 11.599 2.044   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB  1 
ATOM   975  C CG  . LEU B 1 5   ? 27.831 12.577 1.934   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG  1 
ATOM   976  C CD1 . LEU B 1 5   ? 28.505 12.491 0.554   1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1 1 
ATOM   977  C CD2 . LEU B 1 5   ? 27.300 13.973 2.187   1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2 1 
ATOM   978  N N   . SER B 1 6   ? 28.063 9.917  4.467   1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 6   SER B N   1 
ATOM   979  C CA  . SER B 1 6   ? 28.038 9.788  5.919   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 6   SER B CA  1 
ATOM   980  C C   . SER B 1 6   ? 27.908 11.170 6.526   1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 6   SER B C   1 
ATOM   981  O O   . SER B 1 6   ? 26.935 11.474 7.208   1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 6   SER B O   1 
ATOM   982  C CB  . SER B 1 6   ? 29.281 9.079  6.451   1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 6   SER B CB  1 
ATOM   983  O OG  . SER B 1 6   ? 29.109 8.734  7.815   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 6   SER B OG  1 
ATOM   984  N N   . HIS B 1 7   ? 28.886 12.016 6.255   1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   985  C CA  . HIS B 1 7   ? 28.853 13.371 6.743   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   986  C C   . HIS B 1 7   ? 29.914 14.176 6.037   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   987  O O   . HIS B 1 7   ? 30.873 13.633 5.485   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   988  C CB  . HIS B 1 7   ? 29.130 13.387 8.233   1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   989  C CG  . HIS B 1 7   ? 30.388 12.680 8.601   1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   990  N ND1 . HIS B 1 7   ? 30.423 11.335 8.889   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   991  C CD2 . HIS B 1 7   ? 31.663 13.121 8.693   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   992  C CE1 . HIS B 1 7   ? 31.665 10.980 9.162   1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   993  N NE2 . HIS B 1 7   ? 32.438 12.045 9.050   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   994  N N   . ILE B 1 8   ? 29.730 15.481 6.046   1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   995  C CA  . ILE B 1 8   ? 30.784 16.356 5.637   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   996  C C   . ILE B 1 8   ? 31.321 17.015 6.884   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   997  O O   . ILE B 1 8   ? 30.562 17.475 7.747   1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   998  C CB  . ILE B 1 8   ? 30.301 17.374 4.627   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   999  C CG1 . ILE B 1 8   ? 30.009 16.664 3.314   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1000 C CG2 . ILE B 1 8   ? 31.345 18.459 4.404   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1001 C CD1 . ILE B 1 8   ? 29.189 17.491 2.344   1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1002 N N   . THR B 1 9   ? 32.641 17.033 6.976   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   1003 C CA  . THR B 1 9   ? 33.309 17.661 8.079   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   1004 C C   . THR B 1 9   ? 34.023 18.905 7.593   1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   1005 O O   . THR B 1 9   ? 34.750 18.873 6.606   1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   1006 C CB  . THR B 1 9   ? 34.267 16.688 8.719   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   1007 O OG1 . THR B 1 9   ? 33.572 15.460 8.948   1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   1008 C CG2 . THR B 1 9   ? 34.757 17.222 10.040  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   1009 N N   . LEU B 1 10  ? 33.781 20.005 8.293   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1010 C CA  . LEU B 1 10  ? 34.342 21.295 7.937   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1011 C C   . LEU B 1 10  ? 35.131 21.891 9.074   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1012 O O   . LEU B 1 10  ? 34.708 21.828 10.223  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1013 C CB  . LEU B 1 10  ? 33.242 22.271 7.542   1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1014 C CG  . LEU B 1 10  ? 32.549 21.986 6.220   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1015 C CD1 . LEU B 1 10  ? 31.718 23.185 5.854   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1016 C CD2 . LEU B 1 10  ? 33.558 21.688 5.125   1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1017 N N   . ILE B 1 11  ? 36.267 22.494 8.743   1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B N   1 
ATOM   1018 C CA  . ILE B 1 11  ? 37.119 23.104 9.749   1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CA  1 
ATOM   1019 C C   . ILE B 1 11  ? 37.047 24.610 9.700   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B C   1 
ATOM   1020 O O   . ILE B 1 11  ? 37.344 25.226 8.676   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B O   1 
ATOM   1021 C CB  . ILE B 1 11  ? 38.580 22.657 9.634   1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CB  1 
ATOM   1022 C CG1 . ILE B 1 11  ? 38.681 21.129 9.545   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CG1 1 
ATOM   1023 C CG2 . ILE B 1 11  ? 39.367 23.183 10.814  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CG2 1 
ATOM   1024 C CD1 . ILE B 1 11  ? 37.922 20.359 10.625  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 11  ILE B CD1 1 
ATOM   1025 N N   . VAL B 1 12  ? 36.674 25.182 10.839  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1026 C CA  . VAL B 1 12  ? 36.437 26.608 10.979  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1027 C C   . VAL B 1 12  ? 37.213 27.211 12.161  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1028 O O   . VAL B 1 12  ? 37.415 26.543 13.170  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1029 C CB  . VAL B 1 12  ? 34.943 26.866 11.165  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1030 C CG1 . VAL B 1 12  ? 34.207 26.526 9.897   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1031 C CG2 . VAL B 1 12  ? 34.406 26.046 12.332  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1032 N N   . LYS B 1 13  ? 37.636 28.469 12.030  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B N   1 
ATOM   1033 C CA  . LYS B 1 13  ? 38.393 29.156 13.086  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CA  1 
ATOM   1034 C C   . LYS B 1 13  ? 37.544 29.406 14.324  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B C   1 
ATOM   1035 O O   . LYS B 1 13  ? 37.858 28.903 15.395  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B O   1 
ATOM   1036 C CB  . LYS B 1 13  ? 39.009 30.463 12.577  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CB  1 
ATOM   1037 N N   . ASP B 1 14  ? 36.471 30.179 14.188  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   1 
ATOM   1038 C CA  . ASP B 1 14  ? 35.556 30.361 15.313  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  1 
ATOM   1039 C C   . ASP B 1 14  ? 34.392 29.406 15.207  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   1 
ATOM   1040 O O   . ASP B 1 14  ? 33.688 29.377 14.192  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   1 
ATOM   1041 C CB  . ASP B 1 14  ? 35.032 31.793 15.416  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  1 
ATOM   1042 C CG  . ASP B 1 14  ? 34.217 32.019 16.678  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  1 
ATOM   1043 O OD1 . ASP B 1 14  ? 33.502 31.095 17.122  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 1 
ATOM   1044 O OD2 . ASP B 1 14  ? 34.292 33.128 17.229  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 1 
ATOM   1045 N N   . LEU B 1 15  ? 34.184 28.637 16.266  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1046 C CA  . LEU B 1 15  ? 33.099 27.689 16.271  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1047 C C   . LEU B 1 15  ? 31.786 28.439 16.393  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1048 O O   . LEU B 1 15  ? 31.091 28.630 15.395  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1049 C CB  . LEU B 1 15  ? 33.274 26.658 17.383  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1050 C CG  . LEU B 1 15  ? 32.376 25.415 17.344  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1051 C CD1 . LEU B 1 15  ? 32.312 24.792 15.969  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1052 C CD2 . LEU B 1 15  ? 32.855 24.386 18.359  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1053 N N   . ASN B 1 16  ? 31.468 28.898 17.600  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B N   1 
ATOM   1054 C CA  . ASN B 1 16  ? 30.213 29.601 17.860  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CA  1 
ATOM   1055 C C   . ASN B 1 16  ? 29.757 30.439 16.673  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B C   1 
ATOM   1056 O O   . ASN B 1 16  ? 28.592 30.385 16.286  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B O   1 
ATOM   1057 C CB  . ASN B 1 16  ? 30.325 30.480 19.112  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CB  1 
ATOM   1058 C CG  . ASN B 1 16  ? 30.806 29.706 20.333  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CG  1 
ATOM   1059 O OD1 . ASN B 1 16  ? 30.592 28.494 20.441  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B OD1 1 
ATOM   1060 N ND2 . ASN B 1 16  ? 31.464 30.405 21.261  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B ND2 1 
ATOM   1061 N N   . LYS B 1 17  ? 30.690 31.183 16.081  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B N   1 
ATOM   1062 C CA  . LYS B 1 17  ? 30.379 32.110 15.001  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CA  1 
ATOM   1063 C C   . LYS B 1 17  ? 29.882 31.405 13.732  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B C   1 
ATOM   1064 O O   . LYS B 1 17  ? 28.887 31.819 13.117  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B O   1 
ATOM   1065 C CB  . LYS B 1 17  ? 31.591 32.976 14.695  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CB  1 
ATOM   1066 C CG  . LYS B 1 17  ? 31.235 34.346 14.195  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CG  1 
ATOM   1067 C CD  . LYS B 1 17  ? 32.377 34.941 13.401  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CD  1 
ATOM   1068 C CE  . LYS B 1 17  ? 31.878 36.013 12.439  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CE  1 
ATOM   1069 N NZ  . LYS B 1 17  ? 32.876 36.309 11.366  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B NZ  1 
ATOM   1070 N N   . THR B 1 18  ? 30.574 30.338 13.348  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 18  THR B N   1 
ATOM   1071 C CA  . THR B 1 18  ? 30.154 29.545 12.209  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 18  THR B CA  1 
ATOM   1072 C C   . THR B 1 18  ? 28.773 28.991 12.506  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 18  THR B C   1 
ATOM   1073 O O   . THR B 1 18  ? 27.886 29.024 11.654  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 18  THR B O   1 
ATOM   1074 C CB  . THR B 1 18  ? 31.187 28.438 11.871  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 18  THR B CB  1 
ATOM   1075 O OG1 . THR B 1 18  ? 32.066 28.907 10.837  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 18  THR B OG1 1 
ATOM   1076 C CG2 . THR B 1 18  ? 30.514 27.152 11.402  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 18  THR B CG2 1 
ATOM   1077 N N   . THR B 1 19  ? 28.587 28.529 13.736  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 19  THR B N   1 
ATOM   1078 C CA  . THR B 1 19  ? 27.339 27.902 14.140  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CA  1 
ATOM   1079 C C   . THR B 1 19  ? 26.141 28.772 13.813  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 19  THR B C   1 
ATOM   1080 O O   . THR B 1 19  ? 25.297 28.385 13.007  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 19  THR B O   1 
ATOM   1081 C CB  . THR B 1 19  ? 27.319 27.606 15.625  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CB  1 
ATOM   1082 O OG1 . THR B 1 19  ? 28.466 26.825 15.970  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 19  THR B OG1 1 
ATOM   1083 C CG2 . THR B 1 19  ? 26.064 26.853 15.973  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 19  THR B CG2 1 
ATOM   1084 N N   . ALA B 1 20  ? 26.083 29.945 14.440  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   1 
ATOM   1085 C CA  . ALA B 1 20  ? 25.028 30.929 14.199  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  1 
ATOM   1086 C C   . ALA B 1 20  ? 24.741 31.083 12.704  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   1 
ATOM   1087 O O   . ALA B 1 20  ? 23.596 30.961 12.268  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   1 
ATOM   1088 C CB  . ALA B 1 20  ? 25.416 32.254 14.801  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  1 
ATOM   1089 N N   . PHE B 1 21  ? 25.795 31.332 11.929  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1090 C CA  . PHE B 1 21  ? 25.728 31.304 10.479  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1091 C C   . PHE B 1 21  ? 24.952 30.076 9.945   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1092 O O   . PHE B 1 21  ? 23.969 30.222 9.215   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1093 C CB  . PHE B 1 21  ? 27.157 31.367 9.940   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1094 C CG  . PHE B 1 21  ? 27.288 31.032 8.484   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1095 C CD1 . PHE B 1 21  ? 27.481 32.040 7.546   1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1096 C CD2 . PHE B 1 21  ? 27.259 29.710 8.050   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1097 C CE1 . PHE B 1 21  ? 27.621 31.738 6.194   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1098 C CE2 . PHE B 1 21  ? 27.392 29.403 6.708   1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1099 C CZ  . PHE B 1 21  ? 27.574 30.417 5.775   1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1100 N N   . LEU B 1 22  ? 25.373 28.877 10.330  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B N   1 
ATOM   1101 C CA  . LEU B 1 22  ? 24.777 27.665 9.788   1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B CA  1 
ATOM   1102 C C   . LEU B 1 22  ? 23.320 27.536 10.089  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B C   1 
ATOM   1103 O O   . LEU B 1 22  ? 22.514 27.365 9.192   1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B O   1 
ATOM   1104 C CB  . LEU B 1 22  ? 25.473 26.444 10.331  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B CB  1 
ATOM   1105 C CG  . LEU B 1 22  ? 26.812 26.199 9.675   1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B CG  1 
ATOM   1106 C CD1 . LEU B 1 22  ? 27.354 24.914 10.249  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B CD1 1 
ATOM   1107 C CD2 . LEU B 1 22  ? 26.650 26.129 8.154   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 22  LEU B CD2 1 
ATOM   1108 N N   . GLN B 1 23  ? 22.986 27.602 11.366  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   1 
ATOM   1109 C CA  . GLN B 1 23  ? 21.599 27.492 11.799  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  1 
ATOM   1110 C C   . GLN B 1 23  ? 20.749 28.693 11.368  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   1 
ATOM   1111 O O   . GLN B 1 23  ? 19.517 28.631 11.382  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   1 
ATOM   1112 C CB  . GLN B 1 23  ? 21.525 27.287 13.309  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  1 
ATOM   1113 C CG  . GLN B 1 23  ? 22.329 28.293 14.110  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  1 
ATOM   1114 C CD  . GLN B 1 23  ? 22.527 27.866 15.548  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  1 
ATOM   1115 O OE1 . GLN B 1 23  ? 22.243 26.721 15.910  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 1 
ATOM   1116 N NE2 . GLN B 1 23  ? 23.016 28.787 16.384  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 1 
ATOM   1117 N N   . ASN B 1 24  ? 21.404 29.783 10.986  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B N   1 
ATOM   1118 C CA  . ASN B 1 24  ? 20.670 30.924 10.478  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CA  1 
ATOM   1119 C C   . ASN B 1 24  ? 20.264 30.721 9.036   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B C   1 
ATOM   1120 O O   . ASN B 1 24  ? 19.068 30.775 8.729   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B O   1 
ATOM   1121 C CB  . ASN B 1 24  ? 21.448 32.224 10.645  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CB  1 
ATOM   1122 C CG  . ASN B 1 24  ? 21.126 32.932 11.950  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CG  1 
ATOM   1123 O OD1 . ASN B 1 24  ? 20.105 32.664 12.598  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B OD1 1 
ATOM   1124 N ND2 . ASN B 1 24  ? 22.000 33.850 12.343  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B ND2 1 
ATOM   1125 N N   . ILE B 1 25  ? 21.253 30.468 8.172   1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B N   1 
ATOM   1126 C CA  . ILE B 1 25  ? 21.036 30.349 6.730   1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CA  1 
ATOM   1127 C C   . ILE B 1 25  ? 20.540 28.983 6.321   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B C   1 
ATOM   1128 O O   . ILE B 1 25  ? 19.511 28.853 5.657   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B O   1 
ATOM   1129 C CB  . ILE B 1 25  ? 22.314 30.579 5.964   1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CB  1 
ATOM   1130 C CG1 . ILE B 1 25  ? 22.822 31.986 6.234   1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG1 1 
ATOM   1131 C CG2 . ILE B 1 25  ? 22.072 30.362 4.480   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG2 1 
ATOM   1132 C CD1 . ILE B 1 25  ? 24.223 32.255 5.698   1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CD1 1 
ATOM   1133 N N   . PHE B 1 26  ? 21.297 27.969 6.706   1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B N   1 
ATOM   1134 C CA  . PHE B 1 26  ? 20.986 26.600 6.349   1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CA  1 
ATOM   1135 C C   . PHE B 1 26  ? 20.024 25.989 7.349   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B C   1 
ATOM   1136 O O   . PHE B 1 26  ? 19.580 24.859 7.170   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B O   1 
ATOM   1137 C CB  . PHE B 1 26  ? 22.265 25.774 6.287   1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CB  1 
ATOM   1138 C CG  . PHE B 1 26  ? 23.303 26.341 5.366   1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CG  1 
ATOM   1139 C CD1 . PHE B 1 26  ? 23.969 27.525 5.683   1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CD1 1 
ATOM   1140 C CD2 . PHE B 1 26  ? 23.630 25.688 4.182   1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CD2 1 
ATOM   1141 C CE1 . PHE B 1 26  ? 24.934 28.053 4.829   1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CE1 1 
ATOM   1142 C CE2 . PHE B 1 26  ? 24.603 26.211 3.325   1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CE2 1 
ATOM   1143 C CZ  . PHE B 1 26  ? 25.257 27.392 3.654   1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 26  PHE B CZ  1 
ATOM   1144 N N   . ASN B 1 27  ? 19.709 26.733 8.404   1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B N   1 
ATOM   1145 C CA  . ASN B 1 27  ? 18.754 26.272 9.398   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B CA  1 
ATOM   1146 C C   . ASN B 1 27  ? 19.123 24.907 9.976   1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B C   1 
ATOM   1147 O O   . ASN B 1 27  ? 18.255 24.045 10.121  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B O   1 
ATOM   1148 C CB  . ASN B 1 27  ? 17.339 26.196 8.792   1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B CB  1 
ATOM   1149 C CG  . ASN B 1 27  ? 16.695 27.566 8.578   1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B CG  1 
ATOM   1150 O OD1 . ASN B 1 27  ? 15.562 27.645 8.091   1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B OD1 1 
ATOM   1151 N ND2 . ASN B 1 27  ? 17.399 28.646 8.956   1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 27  ASN B ND2 1 
ATOM   1152 N N   . ALA B 1 28  ? 20.404 24.707 10.291  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B N   1 
ATOM   1153 C CA  . ALA B 1 28  ? 20.899 23.420 10.795  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CA  1 
ATOM   1154 C C   . ALA B 1 28  ? 20.381 23.136 12.205  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B C   1 
ATOM   1155 O O   . ALA B 1 28  ? 20.359 24.038 13.041  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B O   1 
ATOM   1156 C CB  . ALA B 1 28  ? 22.416 23.408 10.775  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 28  ALA B CB  1 
ATOM   1157 N N   . GLU B 1 29  ? 19.940 21.900 12.457  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N   1 
ATOM   1158 C CA  . GLU B 1 29  ? 19.627 21.457 13.826  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA  1 
ATOM   1159 C C   . GLU B 1 29  ? 20.879 20.837 14.398  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C   1 
ATOM   1160 O O   . GLU B 1 29  ? 21.449 19.914 13.799  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O   1 
ATOM   1161 C CB  . GLU B 1 29  ? 18.496 20.413 13.895  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB  1 
ATOM   1162 C CG  . GLU B 1 29  ? 17.083 20.918 13.592  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG  1 
ATOM   1163 C CD  . GLU B 1 29  ? 16.799 21.043 12.073  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD  1 
ATOM   1164 O OE1 . GLU B 1 29  ? 17.516 20.410 11.241  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1 1 
ATOM   1165 O OE2 . GLU B 1 29  ? 15.851 21.784 11.708  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2 1 
ATOM   1166 N N   . GLU B 1 30  ? 21.309 21.344 15.550  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B N   1 
ATOM   1167 C CA  . GLU B 1 30  ? 22.472 20.798 16.234  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CA  1 
ATOM   1168 C C   . GLU B 1 30  ? 22.136 19.423 16.803  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B C   1 
ATOM   1169 O O   . GLU B 1 30  ? 20.997 19.147 17.160  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B O   1 
ATOM   1170 C CB  . GLU B 1 30  ? 22.950 21.755 17.327  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CB  1 
ATOM   1171 C CG  . GLU B 1 30  ? 24.400 21.571 17.749  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CG  1 
ATOM   1172 C CD  . GLU B 1 30  ? 24.785 22.419 18.957  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CD  1 
ATOM   1173 O OE1 . GLU B 1 30  ? 23.896 22.792 19.758  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B OE1 1 
ATOM   1174 O OE2 . GLU B 1 30  ? 25.989 22.702 19.117  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B OE2 1 
ATOM   1175 N N   . ILE B 1 31  ? 23.121 18.546 16.851  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N   1 
ATOM   1176 C CA  . ILE B 1 31  ? 22.892 17.254 17.438  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA  1 
ATOM   1177 C C   . ILE B 1 31  ? 23.548 17.227 18.808  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C   1 
ATOM   1178 O O   . ILE B 1 31  ? 22.888 16.906 19.802  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O   1 
ATOM   1179 C CB  . ILE B 1 31  ? 23.337 16.133 16.514  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB  1 
ATOM   1180 C CG1 . ILE B 1 31  ? 22.270 15.929 15.441  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1 1 
ATOM   1181 C CG2 . ILE B 1 31  ? 23.525 14.857 17.285  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2 1 
ATOM   1182 C CD1 . ILE B 1 31  ? 22.809 15.411 14.132  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1 1 
ATOM   1183 N N   . TYR B 1 32  ? 24.832 17.581 18.872  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N   1 
ATOM   1184 C CA  . TYR B 1 32  ? 25.481 17.925 20.157  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA  1 
ATOM   1185 C C   . TYR B 1 32  ? 26.851 18.586 19.965  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C   1 
ATOM   1186 O O   . TYR B 1 32  ? 27.322 18.759 18.823  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O   1 
ATOM   1187 C CB  . TYR B 1 32  ? 25.563 16.691 21.163  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB  1 
ATOM   1188 N N   . SER B 1 33  ? 27.452 18.973 21.097  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 33  SER B N   1 
ATOM   1189 C CA  . SER B 1 33  ? 28.825 19.474 21.159  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 33  SER B CA  1 
ATOM   1190 C C   . SER B 1 33  ? 29.708 18.518 21.987  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 33  SER B C   1 
ATOM   1191 O O   . SER B 1 33  ? 30.798 18.103 21.560  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 33  SER B O   1 
ATOM   1192 C CB  . SER B 1 33  ? 28.852 20.897 21.732  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 33  SER B CB  1 
ATOM   1193 N N   . LEU B 1 41  ? 37.518 16.718 25.884  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   1 
ATOM   1194 C CA  . LEU B 1 41  ? 38.394 16.458 24.686  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  1 
ATOM   1195 C C   . LEU B 1 41  ? 38.511 17.655 23.668  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   1 
ATOM   1196 O O   . LEU B 1 41  ? 38.994 18.743 24.037  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   1 
ATOM   1197 C CB  . LEU B 1 41  ? 37.978 15.130 23.997  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  1 
ATOM   1198 N N   . SER B 1 42  ? 38.070 17.452 22.414  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 42  SER B N   1 
ATOM   1199 C CA  . SER B 1 42  ? 38.196 18.445 21.308  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 42  SER B CA  1 
ATOM   1200 C C   . SER B 1 42  ? 36.887 19.173 20.934  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 42  SER B C   1 
ATOM   1201 O O   . SER B 1 42  ? 35.847 18.534 20.758  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 42  SER B O   1 
ATOM   1202 C CB  . SER B 1 42  ? 38.788 17.768 20.055  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 42  SER B CB  1 
ATOM   1203 O OG  . SER B 1 42  ? 38.419 18.438 18.854  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 42  SER B OG  1 
ATOM   1204 N N   . LYS B 1 43  ? 36.946 20.495 20.778  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1205 C CA  . LYS B 1 43  ? 35.740 21.286 20.511  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1206 C C   . LYS B 1 43  ? 35.182 21.066 19.105  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1207 O O   . LYS B 1 43  ? 35.859 21.324 18.118  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1208 C CB  . LYS B 1 43  ? 36.004 22.759 20.759  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1209 N N   . GLU B 1 44  ? 33.944 20.584 19.025  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B N   1 
ATOM   1210 C CA  . GLU B 1 44  ? 33.267 20.331 17.744  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CA  1 
ATOM   1211 C C   . GLU B 1 44  ? 31.742 20.238 17.914  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B C   1 
ATOM   1212 O O   . GLU B 1 44  ? 31.258 20.003 19.019  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B O   1 
ATOM   1213 C CB  . GLU B 1 44  ? 33.798 19.048 17.104  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CB  1 
ATOM   1214 C CG  . GLU B 1 44  ? 33.162 17.769 17.635  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CG  1 
ATOM   1215 C CD  . GLU B 1 44  ? 33.875 16.523 17.159  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CD  1 
ATOM   1216 O OE1 . GLU B 1 44  ? 34.937 16.197 17.736  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE1 1 
ATOM   1217 O OE2 . GLU B 1 44  ? 33.369 15.871 16.215  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE2 1 
ATOM   1218 N N   . LYS B 1 45  ? 30.992 20.411 16.826  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B N   1 
ATOM   1219 C CA  . LYS B 1 45  ? 29.525 20.375 16.876  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B CA  1 
ATOM   1220 C C   . LYS B 1 45  ? 28.928 19.679 15.654  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B C   1 
ATOM   1221 O O   . LYS B 1 45  ? 29.451 19.821 14.545  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B O   1 
ATOM   1222 C CB  . LYS B 1 45  ? 28.961 21.794 16.978  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B CB  1 
ATOM   1223 C CG  . LYS B 1 45  ? 29.141 22.479 18.337  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B CG  1 
ATOM   1224 C CD  . LYS B 1 45  ? 28.895 23.997 18.229  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B CD  1 
ATOM   1225 C CE  . LYS B 1 45  ? 29.026 24.743 19.573  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B CE  1 
ATOM   1226 N NZ  . LYS B 1 45  ? 27.735 24.942 20.294  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 45  LYS B NZ  1 
ATOM   1227 N N   . PHE B 1 46  ? 27.833 18.942 15.852  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B N   1 
ATOM   1228 C CA  . PHE B 1 46  ? 27.141 18.254 14.741  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CA  1 
ATOM   1229 C C   . PHE B 1 46  ? 25.820 18.888 14.353  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B C   1 
ATOM   1230 O O   . PHE B 1 46  ? 25.111 19.422 15.197  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B O   1 
ATOM   1231 C CB  . PHE B 1 46  ? 26.871 16.794 15.075  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CB  1 
ATOM   1232 C CG  . PHE B 1 46  ? 28.105 15.980 15.258  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CG  1 
ATOM   1233 C CD1 . PHE B 1 46  ? 28.166 15.018 16.259  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CD1 1 
ATOM   1234 C CD2 . PHE B 1 46  ? 29.216 16.174 14.435  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CD2 1 
ATOM   1235 C CE1 . PHE B 1 46  ? 29.322 14.253 16.436  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CE1 1 
ATOM   1236 C CE2 . PHE B 1 46  ? 30.374 15.418 14.611  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CE2 1 
ATOM   1237 C CZ  . PHE B 1 46  ? 30.429 14.457 15.611  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 46  PHE B CZ  1 
ATOM   1238 N N   . PHE B 1 47  ? 25.476 18.802 13.076  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B N   1 
ATOM   1239 C CA  . PHE B 1 47  ? 24.261 19.425 12.593  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CA  1 
ATOM   1240 C C   . PHE B 1 47  ? 23.579 18.565 11.560  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B C   1 
ATOM   1241 O O   . PHE B 1 47  ? 24.224 17.762 10.887  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B O   1 
ATOM   1242 C CB  . PHE B 1 47  ? 24.571 20.789 11.978  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CB  1 
ATOM   1243 C CG  . PHE B 1 47  ? 25.197 21.766 12.938  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CG  1 
ATOM   1244 C CD1 . PHE B 1 47  ? 26.586 21.874 13.039  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CD1 1 
ATOM   1245 C CD2 . PHE B 1 47  ? 24.406 22.584 13.735  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CD2 1 
ATOM   1246 C CE1 . PHE B 1 47  ? 27.175 22.777 13.926  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CE1 1 
ATOM   1247 C CE2 . PHE B 1 47  ? 24.986 23.485 14.623  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CE2 1 
ATOM   1248 C CZ  . PHE B 1 47  ? 26.376 23.580 14.713  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 47  PHE B CZ  1 
ATOM   1249 N N   . LEU B 1 48  ? 22.269 18.734 11.442  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B N   1 
ATOM   1250 C CA  . LEU B 1 48  ? 21.546 18.200 10.313  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CA  1 
ATOM   1251 C C   . LEU B 1 48  ? 21.092 19.319 9.408   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B C   1 
ATOM   1252 O O   . LEU B 1 48  ? 20.283 20.146 9.829   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B O   1 
ATOM   1253 C CB  . LEU B 1 48  ? 20.336 17.423 10.779  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CB  1 
ATOM   1254 C CG  . LEU B 1 48  ? 20.559 15.925 10.919  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CG  1 
ATOM   1255 C CD1 . LEU B 1 48  ? 19.313 15.201 10.433  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CD1 1 
ATOM   1256 C CD2 . LEU B 1 48  ? 21.782 15.450 10.138  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 48  LEU B CD2 1 
ATOM   1257 N N   . ILE B 1 49  ? 21.615 19.362 8.179   1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   1258 C CA  . ILE B 1 49  ? 21.170 20.356 7.199   1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   1259 C C   . ILE B 1 49  ? 20.524 19.648 6.032   1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   1260 O O   . ILE B 1 49  ? 21.206 18.989 5.248   1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   1261 C CB  . ILE B 1 49  ? 22.303 21.233 6.679   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   1262 C CG1 . ILE B 1 49  ? 22.913 22.030 7.814   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   1263 C CG2 . ILE B 1 49  ? 21.772 22.220 5.680   1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   1264 C CD1 . ILE B 1 49  ? 24.314 22.482 7.532   1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   1265 N N   . ALA B 1 50  ? 19.204 19.799 5.921   1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N   1 
ATOM   1266 C CA  . ALA B 1 50  ? 18.427 19.111 4.892   1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA  1 
ATOM   1267 C C   . ALA B 1 50  ? 18.697 17.624 5.010   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C   1 
ATOM   1268 O O   . ALA B 1 50  ? 19.205 16.986 4.078   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O   1 
ATOM   1269 C CB  . ALA B 1 50  ? 18.799 19.627 3.503   1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB  1 
ATOM   1270 N N   . GLY B 1 51  ? 18.374 17.094 6.186   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N   1 
ATOM   1271 C CA  . GLY B 1 51  ? 18.753 15.735 6.566   1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA  1 
ATOM   1272 C C   . GLY B 1 51  ? 20.178 15.384 6.158   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C   1 
ATOM   1273 O O   . GLY B 1 51  ? 20.402 14.409 5.436   1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O   1 
ATOM   1274 N N   . LEU B 1 52  ? 21.144 16.182 6.605   1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   1 
ATOM   1275 C CA  . LEU B 1 52  ? 22.526 15.957 6.199   1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  1 
ATOM   1276 C C   . LEU B 1 52  ? 23.532 16.160 7.308   1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   1 
ATOM   1277 O O   . LEU B 1 52  ? 23.683 17.270 7.831   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   1 
ATOM   1278 C CB  . LEU B 1 52  ? 22.889 16.843 5.020   1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  1 
ATOM   1279 C CG  . LEU B 1 52  ? 23.446 16.005 3.887   1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  1 
ATOM   1280 C CD1 . LEU B 1 52  ? 24.636 15.180 4.395   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 1 
ATOM   1281 C CD2 . LEU B 1 52  ? 22.329 15.115 3.247   1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 1 
ATOM   1282 N N   . TRP B 1 53  ? 24.232 15.080 7.643   1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B N   1 
ATOM   1283 C CA  . TRP B 1 53  ? 25.143 15.079 8.768   1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CA  1 
ATOM   1284 C C   . TRP B 1 53  ? 26.369 15.932 8.476   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B C   1 
ATOM   1285 O O   . TRP B 1 53  ? 27.268 15.547 7.745   1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B O   1 
ATOM   1286 C CB  . TRP B 1 53  ? 25.496 13.644 9.152   1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CB  1 
ATOM   1287 C CG  . TRP B 1 53  ? 26.288 13.504 10.439  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CG  1 
ATOM   1288 C CD1 . TRP B 1 53  ? 26.504 14.471 11.395  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CD1 1 
ATOM   1289 C CD2 . TRP B 1 53  ? 26.942 12.313 10.926  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CD2 1 
ATOM   1290 N NE1 . TRP B 1 53  ? 27.270 13.958 12.428  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B NE1 1 
ATOM   1291 C CE2 . TRP B 1 53  ? 27.548 12.641 12.166  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CE2 1 
ATOM   1292 C CE3 . TRP B 1 53  ? 27.084 11.007 10.428  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CE3 1 
ATOM   1293 C CZ2 . TRP B 1 53  ? 28.275 11.712 12.914  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CZ2 1 
ATOM   1294 C CZ3 . TRP B 1 53  ? 27.809 10.083 11.173  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CZ3 1 
ATOM   1295 C CH2 . TRP B 1 53  ? 28.393 10.441 12.405  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 53  TRP B CH2 1 
ATOM   1296 N N   . ILE B 1 54  ? 26.350 17.127 9.041   1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B N   1 
ATOM   1297 C CA  . ILE B 1 54  ? 27.433 18.068 8.912   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CA  1 
ATOM   1298 C C   . ILE B 1 54  ? 28.124 18.177 10.248  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B C   1 
ATOM   1299 O O   . ILE B 1 54  ? 27.476 18.377 11.286  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B O   1 
ATOM   1300 C CB  . ILE B 1 54  ? 26.917 19.450 8.520   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CB  1 
ATOM   1301 C CG1 . ILE B 1 54  ? 26.497 19.446 7.068   1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CG1 1 
ATOM   1302 C CG2 . ILE B 1 54  ? 27.997 20.482 8.681   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CG2 1 
ATOM   1303 C CD1 . ILE B 1 54  ? 27.653 19.191 6.133   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CD1 1 
ATOM   1304 N N   . CYS B 1 55  ? 29.443 18.046 10.227  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 55  CYS B N   1 
ATOM   1305 C CA  . CYS B 1 55  ? 30.217 18.204 11.433  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 55  CYS B CA  1 
ATOM   1306 C C   . CYS B 1 55  ? 31.132 19.396 11.329  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 55  CYS B C   1 
ATOM   1307 O O   . CYS B 1 55  ? 31.768 19.612 10.305  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 55  CYS B O   1 
ATOM   1308 C CB  . CYS B 1 55  ? 31.056 16.981 11.672  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 55  CYS B CB  1 
ATOM   1309 S SG  . CYS B 1 55  ? 32.441 17.412 12.690  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 55  CYS B SG  1 
ATOM   1310 N N   . ILE B 1 56  ? 31.209 20.157 12.408  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   1 
ATOM   1311 C CA  . ILE B 1 56  ? 32.042 21.344 12.451  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  1 
ATOM   1312 C C   . ILE B 1 56  ? 33.085 21.192 13.531  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   1 
ATOM   1313 O O   . ILE B 1 56  ? 32.749 20.972 14.690  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   1 
ATOM   1314 C CB  . ILE B 1 56  ? 31.212 22.609 12.751  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  1 
ATOM   1315 C CG1 . ILE B 1 56  ? 30.032 22.730 11.790  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 1 
ATOM   1316 C CG2 . ILE B 1 56  ? 32.065 23.847 12.655  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 1 
ATOM   1317 C CD1 . ILE B 1 56  ? 30.418 22.766 10.308  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 1 
ATOM   1318 N N   . MET B 1 57  ? 34.351 21.314 13.150  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 57  MET B N   1 
ATOM   1319 C CA  . MET B 1 57  ? 35.458 21.277 14.106  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 57  MET B CA  1 
ATOM   1320 C C   . MET B 1 57  ? 36.232 22.594 14.109  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 57  MET B C   1 
ATOM   1321 O O   . MET B 1 57  ? 36.543 23.153 13.051  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 57  MET B O   1 
ATOM   1322 C CB  . MET B 1 57  ? 36.396 20.113 13.802  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 57  MET B CB  1 
ATOM   1323 C CG  . MET B 1 57  ? 35.748 18.758 13.933  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 57  MET B CG  1 
ATOM   1324 S SD  . MET B 1 57  ? 36.912 17.427 13.640  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 57  MET B SD  1 
ATOM   1325 C CE  . MET B 1 57  ? 37.987 17.533 15.077  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 57  MET B CE  1 
ATOM   1326 N N   . GLU B 1 58  ? 36.528 23.091 15.305  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N   1 
ATOM   1327 C CA  . GLU B 1 58  ? 37.310 24.310 15.462  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA  1 
ATOM   1328 C C   . GLU B 1 58  ? 38.736 24.076 14.947  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C   1 
ATOM   1329 O O   . GLU B 1 58  ? 39.291 23.007 15.157  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O   1 
ATOM   1330 C CB  . GLU B 1 58  ? 37.307 24.745 16.934  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB  1 
ATOM   1331 C CG  . GLU B 1 58  ? 37.849 26.147 17.190  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG  1 
ATOM   1332 C CD  . GLU B 1 58  ? 37.280 26.784 18.444  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD  1 
ATOM   1333 O OE1 . GLU B 1 58  ? 37.698 26.395 19.560  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1 1 
ATOM   1334 O OE2 . GLU B 1 58  ? 36.421 27.686 18.306  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2 1 
ATOM   1335 N N   . GLY B 1 59  ? 39.313 25.055 14.254  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B N   1 
ATOM   1336 C CA  . GLY B 1 59  ? 40.687 24.937 13.766  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B CA  1 
ATOM   1337 C C   . GLY B 1 59  ? 41.059 25.933 12.685  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B C   1 
ATOM   1338 O O   . GLY B 1 59  ? 40.238 26.272 11.832  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B O   1 
ATOM   1339 N N   . ASP B 1 60  ? 42.311 26.391 12.718  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B N   1 
ATOM   1340 C CA  . ASP B 1 60  ? 42.821 27.378 11.753  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B CA  1 
ATOM   1341 C C   . ASP B 1 60  ? 43.018 26.780 10.358  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B C   1 
ATOM   1342 O O   . ASP B 1 60  ? 43.519 27.452 9.446   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B O   1 
ATOM   1343 C CB  . ASP B 1 60  ? 44.115 28.046 12.257  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B CB  1 
ATOM   1344 C CG  . ASP B 1 60  ? 45.289 27.079 12.346  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B CG  1 
ATOM   1345 O OD1 . ASP B 1 60  ? 45.987 27.098 13.384  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B OD1 1 
ATOM   1346 O OD2 . ASP B 1 60  ? 45.519 26.307 11.386  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 60  ASP B OD2 1 
ATOM   1347 N N   . SER B 1 61  ? 42.628 25.513 10.215  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 61  SER B N   1 
ATOM   1348 C CA  . SER B 1 61  ? 42.540 24.839 8.915   1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 61  SER B CA  1 
ATOM   1349 C C   . SER B 1 61  ? 41.457 25.517 8.018   1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 61  SER B C   1 
ATOM   1350 O O   . SER B 1 61  ? 40.276 25.088 7.945   1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 61  SER B O   1 
ATOM   1351 C CB  . SER B 1 61  ? 42.296 23.327 9.110   1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 61  SER B CB  1 
ATOM   1352 O OG  . SER B 1 61  ? 42.939 22.532 8.129   1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 61  SER B OG  1 
ATOM   1353 N N   . LEU B 1 62  ? 41.883 26.614 7.383   1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B N   1 
ATOM   1354 C CA  . LEU B 1 62  ? 41.133 27.291 6.321   1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CA  1 
ATOM   1355 C C   . LEU B 1 62  ? 42.119 27.785 5.265   1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B C   1 
ATOM   1356 O O   . LEU B 1 62  ? 42.353 28.996 5.124   1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B O   1 
ATOM   1357 C CB  . LEU B 1 62  ? 40.255 28.438 6.856   1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CB  1 
ATOM   1358 C CG  . LEU B 1 62  ? 40.768 29.435 7.910   1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CG  1 
ATOM   1359 C CD1 . LEU B 1 62  ? 40.160 30.833 7.695   1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CD1 1 
ATOM   1360 C CD2 . LEU B 1 62  ? 40.483 28.925 9.323   1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CD2 1 
ATOM   1361 N N   . GLN B 1 63  ? 42.720 26.825 4.554   1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 63  GLN B N   1 
ATOM   1362 C CA  . GLN B 1 63  ? 43.517 27.120 3.357   1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 63  GLN B CA  1 
ATOM   1363 C C   . GLN B 1 63  ? 42.612 27.771 2.279   1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 63  GLN B C   1 
ATOM   1364 O O   . GLN B 1 63  ? 41.366 27.764 2.405   1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 63  GLN B O   1 
ATOM   1365 C CB  . GLN B 1 63  ? 44.248 25.852 2.826   1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 63  GLN B CB  1 
ATOM   1366 N N   . GLU B 1 64  ? 43.249 28.310 1.232   1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B N   1 
ATOM   1367 C CA  . GLU B 1 64  ? 42.680 29.379 0.383   1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CA  1 
ATOM   1368 C C   . GLU B 1 64  ? 41.434 29.049 -0.429  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B C   1 
ATOM   1369 O O   . GLU B 1 64  ? 41.036 27.885 -0.545  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B O   1 
ATOM   1370 C CB  . GLU B 1 64  ? 43.769 29.979 -0.517  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CB  1 
ATOM   1371 C CG  . GLU B 1 64  ? 44.990 30.495 0.258   1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CG  1 
ATOM   1372 C CD  . GLU B 1 64  ? 44.658 30.983 1.682   1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CD  1 
ATOM   1373 O OE1 . GLU B 1 64  ? 44.692 30.161 2.633   1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE1 1 
ATOM   1374 O OE2 . GLU B 1 64  ? 44.381 32.192 1.850   1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE2 1 
ATOM   1375 N N   . ARG B 1 65  ? 40.823 30.094 -0.982  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B N   1 
ATOM   1376 C CA  . ARG B 1 65  ? 39.574 29.957 -1.728  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CA  1 
ATOM   1377 C C   . ARG B 1 65  ? 39.745 29.281 -3.082  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B C   1 
ATOM   1378 O O   . ARG B 1 65  ? 40.669 29.588 -3.840  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B O   1 
ATOM   1379 C CB  . ARG B 1 65  ? 38.875 31.302 -1.864  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CB  1 
ATOM   1380 C CG  . ARG B 1 65  ? 38.094 31.620 -0.638  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CG  1 
ATOM   1381 C CD  . ARG B 1 65  ? 37.935 33.088 -0.440  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CD  1 
ATOM   1382 N NE  . ARG B 1 65  ? 37.077 33.317 0.712   1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NE  1 
ATOM   1383 C CZ  . ARG B 1 65  ? 36.282 34.368 0.855   1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CZ  1 
ATOM   1384 N NH1 . ARG B 1 65  ? 36.237 35.303 -0.087  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH1 1 
ATOM   1385 N NH2 . ARG B 1 65  ? 35.527 34.480 1.941   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH2 1 
ATOM   1386 N N   . THR B 1 66  ? 38.834 28.357 -3.361  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   1387 C CA  . THR B 1 66  ? 38.897 27.499 -4.532  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   1388 C C   . THR B 1 66  ? 37.481 27.410 -5.089  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   1389 O O   . THR B 1 66  ? 36.563 28.020 -4.524  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   1390 C CB  . THR B 1 66  ? 39.382 26.103 -4.121  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   1391 O OG1 . THR B 1 66  ? 38.882 25.810 -2.811  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   1392 C CG2 . THR B 1 66  ? 40.905 26.046 -4.079  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   1393 N N   . TYR B 1 67  ? 37.288 26.682 -6.189  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B N   1 
ATOM   1394 C CA  . TYR B 1 67  ? 35.923 26.424 -6.655  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CA  1 
ATOM   1395 C C   . TYR B 1 67  ? 35.325 25.151 -6.072  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B C   1 
ATOM   1396 O O   . TYR B 1 67  ? 34.157 24.850 -6.310  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B O   1 
ATOM   1397 C CB  . TYR B 1 67  ? 35.823 26.392 -8.174  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CB  1 
ATOM   1398 C CG  . TYR B 1 67  ? 34.416 26.648 -8.686  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CG  1 
ATOM   1399 C CD1 . TYR B 1 67  ? 33.573 27.561 -8.048  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CD1 1 
ATOM   1400 C CD2 . TYR B 1 67  ? 33.935 26.001 -9.824  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CD2 1 
ATOM   1401 C CE1 . TYR B 1 67  ? 32.272 27.812 -8.520  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CE1 1 
ATOM   1402 C CE2 . TYR B 1 67  ? 32.636 26.255 -10.316 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CE2 1 
ATOM   1403 C CZ  . TYR B 1 67  ? 31.813 27.160 -9.657  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B CZ  1 
ATOM   1404 O OH  . TYR B 1 67  ? 30.545 27.409 -10.138 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 67  TYR B OH  1 
ATOM   1405 N N   . ASN B 1 68  ? 36.135 24.401 -5.328  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B N   1 
ATOM   1406 C CA  . ASN B 1 68  ? 35.659 23.245 -4.594  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CA  1 
ATOM   1407 C C   . ASN B 1 68  ? 34.544 23.700 -3.660  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B C   1 
ATOM   1408 O O   . ASN B 1 68  ? 34.760 24.550 -2.786  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B O   1 
ATOM   1409 C CB  . ASN B 1 68  ? 36.814 22.623 -3.828  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CB  1 
ATOM   1410 C CG  . ASN B 1 68  ? 37.783 21.925 -4.733  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CG  1 
ATOM   1411 O OD1 . ASN B 1 68  ? 37.526 20.814 -5.169  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B OD1 1 
ATOM   1412 N ND2 . ASN B 1 68  ? 38.901 22.568 -5.031  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B ND2 1 
ATOM   1413 N N   . HIS B 1 69  ? 33.336 23.186 -3.867  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B N   1 
ATOM   1414 C CA  . HIS B 1 69  ? 32.218 23.658 -3.058  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B CA  1 
ATOM   1415 C C   . HIS B 1 69  ? 31.069 22.703 -2.957  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B C   1 
ATOM   1416 O O   . HIS B 1 69  ? 30.911 21.790 -3.777  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B O   1 
ATOM   1417 C CB  . HIS B 1 69  ? 31.687 24.982 -3.595  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B CB  1 
ATOM   1418 C CG  . HIS B 1 69  ? 31.020 24.870 -4.928  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B CG  1 
ATOM   1419 N ND1 . HIS B 1 69  ? 31.724 24.779 -6.107  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B ND1 1 
ATOM   1420 C CD2 . HIS B 1 69  ? 29.712 24.851 -5.270  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B CD2 1 
ATOM   1421 C CE1 . HIS B 1 69  ? 30.880 24.710 -7.119  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B CE1 1 
ATOM   1422 N NE2 . HIS B 1 69  ? 29.651 24.750 -6.637  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 69  HIS B NE2 1 
ATOM   1423 N N   . ILE B 1 70  ? 30.251 22.957 -1.946  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B N   1 
ATOM   1424 C CA  . ILE B 1 70  ? 29.037 22.210 -1.748  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B CA  1 
ATOM   1425 C C   . ILE B 1 70  ? 27.837 23.020 -2.216  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B C   1 
ATOM   1426 O O   . ILE B 1 70  ? 27.669 24.187 -1.849  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B O   1 
ATOM   1427 C CB  . ILE B 1 70  ? 28.880 21.857 -0.286  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B CB  1 
ATOM   1428 C CG1 . ILE B 1 70  ? 30.126 21.114 0.175   1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B CG1 1 
ATOM   1429 C CG2 . ILE B 1 70  ? 27.634 21.013 -0.073  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B CG2 1 
ATOM   1430 C CD1 . ILE B 1 70  ? 30.358 21.213 1.647   1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B CD1 1 
ATOM   1431 N N   . ALA B 1 71  ? 27.008 22.390 -3.034  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   1 
ATOM   1432 C CA  . ALA B 1 71  ? 25.792 23.018 -3.485  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  1 
ATOM   1433 C C   . ALA B 1 71  ? 24.592 22.335 -2.868  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   1 
ATOM   1434 O O   . ALA B 1 71  ? 24.479 21.120 -2.886  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   1 
ATOM   1435 C CB  . ALA B 1 71  ? 25.710 22.975 -4.981  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  1 
ATOM   1436 N N   . PHE B 1 72  ? 23.699 23.132 -2.315  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B N   1 
ATOM   1437 C CA  . PHE B 1 72  ? 22.451 22.618 -1.798  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CA  1 
ATOM   1438 C C   . PHE B 1 72  ? 21.338 22.928 -2.779  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B C   1 
ATOM   1439 O O   . PHE B 1 72  ? 21.404 23.920 -3.511  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B O   1 
ATOM   1440 C CB  . PHE B 1 72  ? 22.142 23.248 -0.445  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CB  1 
ATOM   1441 C CG  . PHE B 1 72  ? 23.091 22.838 0.642   1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CG  1 
ATOM   1442 C CD1 . PHE B 1 72  ? 24.337 23.451 0.766   1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD1 1 
ATOM   1443 C CD2 . PHE B 1 72  ? 22.742 21.838 1.543   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD2 1 
ATOM   1444 C CE1 . PHE B 1 72  ? 25.225 23.068 1.769   1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE1 1 
ATOM   1445 C CE2 . PHE B 1 72  ? 23.617 21.451 2.544   1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE2 1 
ATOM   1446 C CZ  . PHE B 1 72  ? 24.862 22.068 2.659   1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CZ  1 
ATOM   1447 N N   . GLN B 1 73  ? 20.321 22.072 -2.797  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B N   1 
ATOM   1448 C CA  . GLN B 1 73  ? 19.187 22.252 -3.689  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B CA  1 
ATOM   1449 C C   . GLN B 1 73  ? 18.152 23.093 -2.983  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B C   1 
ATOM   1450 O O   . GLN B 1 73  ? 17.681 22.728 -1.917  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B O   1 
ATOM   1451 C CB  . GLN B 1 73  ? 18.590 20.900 -4.089  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B CB  1 
ATOM   1452 C CG  . GLN B 1 73  ? 17.395 20.979 -5.035  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B CG  1 
ATOM   1453 C CD  . GLN B 1 73  ? 17.775 20.898 -6.519  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B CD  1 
ATOM   1454 O OE1 . GLN B 1 73  ? 17.217 20.092 -7.267  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B OE1 1 
ATOM   1455 N NE2 . GLN B 1 73  ? 18.714 21.736 -6.948  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 73  GLN B NE2 1 
ATOM   1456 N N   . ILE B 1 74  ? 17.832 24.240 -3.563  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B N   1 
ATOM   1457 C CA  . ILE B 1 74  ? 16.712 25.043 -3.095  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CA  1 
ATOM   1458 C C   . ILE B 1 74  ? 15.698 25.090 -4.219  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B C   1 
ATOM   1459 O O   . ILE B 1 74  ? 15.872 24.404 -5.223  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B O   1 
ATOM   1460 C CB  . ILE B 1 74  ? 17.133 26.466 -2.690  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CB  1 
ATOM   1461 C CG1 . ILE B 1 74  ? 17.834 27.179 -3.846  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG1 1 
ATOM   1462 C CG2 . ILE B 1 74  ? 18.019 26.418 -1.455  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG2 1 
ATOM   1463 C CD1 . ILE B 1 74  ? 17.818 28.668 -3.716  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CD1 1 
ATOM   1464 N N   . GLN B 1 75  ? 14.644 25.883 -4.067  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B N   1 
ATOM   1465 C CA  . GLN B 1 75  ? 13.672 26.003 -5.140  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CA  1 
ATOM   1466 C C   . GLN B 1 75  ? 13.560 27.417 -5.699  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B C   1 
ATOM   1467 O O   . GLN B 1 75  ? 13.709 28.392 -4.974  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B O   1 
ATOM   1468 C CB  . GLN B 1 75  ? 12.315 25.470 -4.698  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CB  1 
ATOM   1469 C CG  . GLN B 1 75  ? 11.266 25.561 -5.788  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CG  1 
ATOM   1470 C CD  . GLN B 1 75  ? 10.615 24.235 -6.099  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CD  1 
ATOM   1471 O OE1 . GLN B 1 75  ? 9.595  24.188 -6.788  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B OE1 1 
ATOM   1472 N NE2 . GLN B 1 75  ? 11.204 23.145 -5.601  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B NE2 1 
ATOM   1473 N N   . SER B 1 76  ? 13.292 27.501 -6.997  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 76  SER B N   1 
ATOM   1474 C CA  . SER B 1 76  ? 13.150 28.753 -7.737  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 76  SER B CA  1 
ATOM   1475 C C   . SER B 1 76  ? 12.675 29.992 -6.963  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 76  SER B C   1 
ATOM   1476 O O   . SER B 1 76  ? 13.361 31.009 -6.968  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 76  SER B O   1 
ATOM   1477 C CB  . SER B 1 76  ? 12.229 28.512 -8.921  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 76  SER B CB  1 
ATOM   1478 O OG  . SER B 1 76  ? 12.298 27.153 -9.308  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 76  SER B OG  1 
ATOM   1479 N N   . GLU B 1 77  ? 11.513 29.920 -6.316  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N   1 
ATOM   1480 C CA  . GLU B 1 77  ? 10.946 31.089 -5.631  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  1 
ATOM   1481 C C   . GLU B 1 77  ? 11.816 31.495 -4.464  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C   1 
ATOM   1482 O O   . GLU B 1 77  ? 11.947 32.678 -4.161  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O   1 
ATOM   1483 C CB  . GLU B 1 77  ? 9.532  30.814 -5.129  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  1 
ATOM   1484 C CG  . GLU B 1 77  ? 8.557  30.325 -6.196  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  1 
ATOM   1485 C CD  . GLU B 1 77  ? 8.806  28.876 -6.634  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  1 
ATOM   1486 O OE1 . GLU B 1 77  ? 8.080  28.408 -7.538  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 1 
ATOM   1487 O OE2 . GLU B 1 77  ? 9.718  28.209 -6.090  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 1 
ATOM   1488 N N   . GLU B 1 78  ? 12.416 30.499 -3.823  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   1489 C CA  . GLU B 1 78  ? 13.321 30.717 -2.695  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   1490 C C   . GLU B 1 78  ? 14.567 31.527 -3.051  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   1491 O O   . GLU B 1 78  ? 15.108 32.216 -2.188  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   1492 C CB  . GLU B 1 78  ? 13.752 29.385 -2.063  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   1493 C CG  . GLU B 1 78  ? 12.634 28.605 -1.387  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  1 
ATOM   1494 C CD  . GLU B 1 78  ? 13.038 27.180 -1.057  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  1 
ATOM   1495 O OE1 . GLU B 1 78  ? 13.829 26.994 -0.109  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 1 
ATOM   1496 O OE2 . GLU B 1 78  ? 12.561 26.245 -1.740  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 1 
ATOM   1497 N N   . VAL B 1 79  ? 15.020 31.453 -4.303  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N   1 
ATOM   1498 C CA  . VAL B 1 79  ? 16.277 32.095 -4.708  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA  1 
ATOM   1499 C C   . VAL B 1 79  ? 16.349 33.543 -4.243  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C   1 
ATOM   1500 O O   . VAL B 1 79  ? 17.311 33.935 -3.584  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O   1 
ATOM   1501 C CB  . VAL B 1 79  ? 16.519 32.036 -6.227  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB  1 
ATOM   1502 C CG1 . VAL B 1 79  ? 17.903 32.568 -6.561  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1 1 
ATOM   1503 C CG2 . VAL B 1 79  ? 16.382 30.622 -6.728  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2 1 
ATOM   1504 N N   . ASP B 1 80  ? 15.328 34.329 -4.563  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N   1 
ATOM   1505 C CA  . ASP B 1 80  ? 15.340 35.731 -4.185  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA  1 
ATOM   1506 C C   . ASP B 1 80  ? 15.304 35.946 -2.678  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C   1 
ATOM   1507 O O   . ASP B 1 80  ? 16.026 36.800 -2.149  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O   1 
ATOM   1508 C CB  . ASP B 1 80  ? 14.214 36.472 -4.879  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB  1 
ATOM   1509 C CG  . ASP B 1 80  ? 14.469 36.636 -6.348  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG  1 
ATOM   1510 O OD1 . ASP B 1 80  ? 15.557 36.243 -6.810  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1 1 
ATOM   1511 O OD2 . ASP B 1 80  ? 13.586 37.163 -7.044  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2 1 
ATOM   1512 N N   . GLU B 1 81  ? 14.477 35.159 -1.993  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B N   1 
ATOM   1513 C CA  . GLU B 1 81  ? 14.378 35.238 -0.542  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  1 
ATOM   1514 C C   . GLU B 1 81  ? 15.697 34.876 0.105   1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B C   1 
ATOM   1515 O O   . GLU B 1 81  ? 16.107 35.518 1.066   1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B O   1 
ATOM   1516 C CB  . GLU B 1 81  ? 13.269 34.339 -0.017  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  1 
ATOM   1517 C CG  . GLU B 1 81  ? 11.896 34.906 -0.255  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  1 
ATOM   1518 C CD  . GLU B 1 81  ? 10.791 33.923 0.059   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CD  1 
ATOM   1519 O OE1 . GLU B 1 81  ? 11.012 32.703 -0.090  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE1 1 
ATOM   1520 O OE2 . GLU B 1 81  ? 9.691  34.371 0.444   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE2 1 
ATOM   1521 N N   . TYR B 1 82  ? 16.361 33.854 -0.435  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B N   1 
ATOM   1522 C CA  . TYR B 1 82  ? 17.651 33.397 0.084   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CA  1 
ATOM   1523 C C   . TYR B 1 82  ? 18.761 34.390 -0.193  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B C   1 
ATOM   1524 O O   . TYR B 1 82  ? 19.665 34.541 0.620   1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B O   1 
ATOM   1525 C CB  . TYR B 1 82  ? 18.021 32.007 -0.448  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CB  1 
ATOM   1526 C CG  . TYR B 1 82  ? 17.779 30.884 0.544   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CG  1 
ATOM   1527 C CD1 . TYR B 1 82  ? 16.740 29.963 0.359   1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CD1 1 
ATOM   1528 C CD2 . TYR B 1 82  ? 18.592 30.747 1.679   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CD2 1 
ATOM   1529 C CE1 . TYR B 1 82  ? 16.519 28.922 1.283   1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CE1 1 
ATOM   1530 C CE2 . TYR B 1 82  ? 18.383 29.714 2.612   1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CE2 1 
ATOM   1531 C CZ  . TYR B 1 82  ? 17.346 28.802 2.413   1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CZ  1 
ATOM   1532 O OH  . TYR B 1 82  ? 17.142 27.789 3.345   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B OH  1 
ATOM   1533 N N   . THR B 1 83  ? 18.682 35.067 -1.335  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 83  THR B N   1 
ATOM   1534 C CA  . THR B 1 83  ? 19.600 36.149 -1.652  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 83  THR B CA  1 
ATOM   1535 C C   . THR B 1 83  ? 19.495 37.182 -0.556  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 83  THR B C   1 
ATOM   1536 O O   . THR B 1 83  ? 20.500 37.598 0.019   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 83  THR B O   1 
ATOM   1537 C CB  . THR B 1 83  ? 19.230 36.804 -2.970  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 83  THR B CB  1 
ATOM   1538 O OG1 . THR B 1 83  ? 19.331 35.833 -4.006  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 83  THR B OG1 1 
ATOM   1539 C CG2 . THR B 1 83  ? 20.154 37.956 -3.280  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 83  THR B CG2 1 
ATOM   1540 N N   . GLU B 1 84  ? 18.256 37.567 -0.267  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N   1 
ATOM   1541 C CA  . GLU B 1 84  ? 17.957 38.531 0.776   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA  1 
ATOM   1542 C C   . GLU B 1 84  ? 18.617 38.173 2.103   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C   1 
ATOM   1543 O O   . GLU B 1 84  ? 19.314 38.999 2.692   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O   1 
ATOM   1544 C CB  . GLU B 1 84  ? 16.450 38.644 0.963   1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB  1 
ATOM   1545 C CG  . GLU B 1 84  ? 16.039 39.700 1.967   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG  1 
ATOM   1546 C CD  . GLU B 1 84  ? 16.073 41.102 1.387   1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD  1 
ATOM   1547 O OE1 . GLU B 1 84  ? 16.190 41.237 0.143   1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1 1 
ATOM   1548 O OE2 . GLU B 1 84  ? 15.968 42.069 2.178   1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2 1 
ATOM   1549 N N   . ARG B 1 85  ? 18.391 36.940 2.551   1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B N   1 
ATOM   1550 C CA  . ARG B 1 85  ? 18.905 36.450 3.827   1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CA  1 
ATOM   1551 C C   . ARG B 1 85  ? 20.417 36.574 3.906   1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B C   1 
ATOM   1552 O O   . ARG B 1 85  ? 20.950 37.082 4.889   1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B O   1 
ATOM   1553 C CB  . ARG B 1 85  ? 18.505 34.989 4.056   1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CB  1 
ATOM   1554 C CG  . ARG B 1 85  ? 17.016 34.751 4.206   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CG  1 
ATOM   1555 C CD  . ARG B 1 85  ? 16.677 33.272 4.094   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CD  1 
ATOM   1556 N NE  . ARG B 1 85  ? 17.341 32.453 5.110   1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NE  1 
ATOM   1557 C CZ  . ARG B 1 85  ? 16.878 31.285 5.559   1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CZ  1 
ATOM   1558 N NH1 . ARG B 1 85  ? 15.734 30.784 5.103   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH1 1 
ATOM   1559 N NH2 . ARG B 1 85  ? 17.554 30.612 6.477   1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH2 1 
ATOM   1560 N N   . ILE B 1 86  ? 21.103 36.116 2.865   1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B N   1 
ATOM   1561 C CA  . ILE B 1 86  ? 22.556 36.112 2.851   1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CA  1 
ATOM   1562 C C   . ILE B 1 86  ? 23.097 37.540 2.936   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B C   1 
ATOM   1563 O O   . ILE B 1 86  ? 23.984 37.835 3.743   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B O   1 
ATOM   1564 C CB  . ILE B 1 86  ? 23.085 35.355 1.624   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CB  1 
ATOM   1565 C CG1 . ILE B 1 86  ? 22.678 33.890 1.724   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CG1 1 
ATOM   1566 C CG2 . ILE B 1 86  ? 24.589 35.446 1.530   1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CG2 1 
ATOM   1567 C CD1 . ILE B 1 86  ? 22.658 33.180 0.401   1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CD1 1 
ATOM   1568 N N   . LYS B 1 87  ? 22.537 38.430 2.126   1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B N   1 
ATOM   1569 C CA  . LYS B 1 87  ? 22.878 39.843 2.215   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CA  1 
ATOM   1570 C C   . LYS B 1 87  ? 22.664 40.360 3.638   1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B C   1 
ATOM   1571 O O   . LYS B 1 87  ? 23.511 41.069 4.183   1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B O   1 
ATOM   1572 C CB  . LYS B 1 87  ? 22.042 40.663 1.231   1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CB  1 
ATOM   1573 C CG  . LYS B 1 87  ? 22.246 40.275 -0.232  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CG  1 
ATOM   1574 C CD  . LYS B 1 87  ? 21.279 41.015 -1.169  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CD  1 
ATOM   1575 C CE  . LYS B 1 87  ? 19.836 41.007 -0.648  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CE  1 
ATOM   1576 N NZ  . LYS B 1 87  ? 18.813 40.834 -1.728  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B NZ  1 
ATOM   1577 N N   . ALA B 1 88  ? 21.540 39.969 4.236   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B N   1 
ATOM   1578 C CA  . ALA B 1 88  ? 21.112 40.469 5.546   1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B CA  1 
ATOM   1579 C C   . ALA B 1 88  ? 21.851 39.853 6.721   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B C   1 
ATOM   1580 O O   . ALA B 1 88  ? 21.522 40.113 7.869   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B O   1 
ATOM   1581 C CB  . ALA B 1 88  ? 19.609 40.291 5.717   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B CB  1 
ATOM   1582 N N   . LEU B 1 89  ? 22.833 39.017 6.430   1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B N   1 
ATOM   1583 C CA  . LEU B 1 89  ? 23.748 38.536 7.446   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CA  1 
ATOM   1584 C C   . LEU B 1 89  ? 25.103 39.179 7.203   1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B C   1 
ATOM   1585 O O   . LEU B 1 89  ? 26.066 38.941 7.941   1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B O   1 
ATOM   1586 C CB  . LEU B 1 89  ? 23.874 37.027 7.351   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CB  1 
ATOM   1587 C CG  . LEU B 1 89  ? 22.910 36.184 8.175   1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CG  1 
ATOM   1588 C CD1 . LEU B 1 89  ? 22.164 35.237 7.256   1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CD1 1 
ATOM   1589 C CD2 . LEU B 1 89  ? 23.652 35.419 9.298   1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CD2 1 
ATOM   1590 N N   . GLY B 1 90  ? 25.163 39.993 6.150   1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 90  GLY B N   1 
ATOM   1591 C CA  . GLY B 1 90  ? 26.403 40.604 5.703   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 90  GLY B CA  1 
ATOM   1592 C C   . GLY B 1 90  ? 27.487 39.585 5.385   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 90  GLY B C   1 
ATOM   1593 O O   . GLY B 1 90  ? 28.676 39.908 5.503   1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 90  GLY B O   1 
ATOM   1594 N N   . VAL B 1 91  ? 27.099 38.358 5.002   1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   1 
ATOM   1595 C CA  . VAL B 1 91  ? 28.082 37.343 4.571   1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  1 
ATOM   1596 C C   . VAL B 1 91  ? 28.447 37.599 3.123   1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   1 
ATOM   1597 O O   . VAL B 1 91  ? 27.658 38.176 2.363   1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   1 
ATOM   1598 C CB  . VAL B 1 91  ? 27.630 35.851 4.747   1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  1 
ATOM   1599 C CG1 . VAL B 1 91  ? 26.393 35.736 5.614   1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 1 
ATOM   1600 C CG2 . VAL B 1 91  ? 27.388 35.175 3.408   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 1 
ATOM   1601 N N   . GLU B 1 92  ? 29.653 37.176 2.761   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1602 C CA  . GLU B 1 92  ? 30.170 37.388 1.423   1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1603 C C   . GLU B 1 92  ? 29.362 36.617 0.384   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1604 O O   . GLU B 1 92  ? 29.274 35.388 0.449   1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1605 C CB  . GLU B 1 92  ? 31.638 36.992 1.354   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1606 C CG  . GLU B 1 92  ? 32.128 36.877 -0.069  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1607 C CD  . GLU B 1 92  ? 33.576 37.241 -0.220  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1608 O OE1 . GLU B 1 92  ? 34.335 37.094 0.766   1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1609 O OE2 . GLU B 1 92  ? 33.950 37.676 -1.332  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1610 N N   . MET B 1 93  ? 28.791 37.351 -0.571  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 93  MET B N   1 
ATOM   1611 C CA  . MET B 1 93  ? 27.884 36.791 -1.570  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 93  MET B CA  1 
ATOM   1612 C C   . MET B 1 93  ? 28.210 37.357 -2.934  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 93  MET B C   1 
ATOM   1613 O O   . MET B 1 93  ? 28.140 38.566 -3.150  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 93  MET B O   1 
ATOM   1614 C CB  . MET B 1 93  ? 26.431 37.135 -1.218  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 93  MET B CB  1 
ATOM   1615 C CG  . MET B 1 93  ? 25.368 36.404 -2.043  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 93  MET B CG  1 
ATOM   1616 S SD  . MET B 1 93  ? 23.731 37.150 -1.864  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 93  MET B SD  1 
ATOM   1617 C CE  . MET B 1 93  ? 23.791 38.369 -3.182  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 93  MET B CE  1 
ATOM   1618 N N   . LYS B 1 94  ? 28.558 36.480 -3.863  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B N   1 
ATOM   1619 C CA  . LYS B 1 94  ? 28.814 36.914 -5.225  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CA  1 
ATOM   1620 C C   . LYS B 1 94  ? 27.523 37.398 -5.878  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B C   1 
ATOM   1621 O O   . LYS B 1 94  ? 26.431 36.931 -5.520  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B O   1 
ATOM   1622 C CB  . LYS B 1 94  ? 29.473 35.800 -6.034  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CB  1 
ATOM   1623 C CG  . LYS B 1 94  ? 30.956 35.719 -5.769  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CG  1 
ATOM   1624 C CD  . LYS B 1 94  ? 31.527 34.361 -6.119  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CD  1 
ATOM   1625 C CE  . LYS B 1 94  ? 33.062 34.412 -6.173  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CE  1 
ATOM   1626 N NZ  . LYS B 1 94  ? 33.628 33.309 -7.023  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B NZ  1 
ATOM   1627 N N   . PRO B 1 95  ? 27.639 38.379 -6.797  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B N   1 
ATOM   1628 C CA  . PRO B 1 95  ? 26.519 38.762 -7.663  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CA  1 
ATOM   1629 C C   . PRO B 1 95  ? 26.042 37.578 -8.523  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B C   1 
ATOM   1630 O O   . PRO B 1 95  ? 26.855 36.728 -8.932  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B O   1 
ATOM   1631 C CB  . PRO B 1 95  ? 27.115 39.871 -8.542  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CB  1 
ATOM   1632 C CG  . PRO B 1 95  ? 28.260 40.405 -7.755  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CG  1 
ATOM   1633 C CD  . PRO B 1 95  ? 28.830 39.213 -7.047  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CD  1 
ATOM   1634 N N   . GLU B 1 96  ? 24.736 37.528 -8.785  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N   1 
ATOM   1635 C CA  . GLU B 1 96  ? 24.127 36.381 -9.455  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA  1 
ATOM   1636 C C   . GLU B 1 96  ? 24.232 36.422 -10.988 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C   1 
ATOM   1637 O O   . GLU B 1 96  ? 23.871 37.419 -11.633 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O   1 
ATOM   1638 C CB  . GLU B 1 96  ? 22.666 36.224 -9.020  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB  1 
ATOM   1639 C CG  . GLU B 1 96  ? 22.111 34.820 -9.242  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG  1 
ATOM   1640 C CD  . GLU B 1 96  ? 20.651 34.813 -9.654  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD  1 
ATOM   1641 O OE1 . GLU B 1 96  ? 20.038 35.899 -9.743  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1 1 
ATOM   1642 O OE2 . GLU B 1 96  ? 20.119 33.712 -9.898  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2 1 
ATOM   1643 N N   . ARG B 1 97  ? 24.733 35.321 -11.548 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B N   1 
ATOM   1644 C CA  . ARG B 1 97  ? 24.798 35.120 -12.995 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CA  1 
ATOM   1645 C C   . ARG B 1 97  ? 23.578 34.312 -13.464 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B C   1 
ATOM   1646 O O   . ARG B 1 97  ? 23.225 33.299 -12.826 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B O   1 
ATOM   1647 C CB  . ARG B 1 97  ? 26.117 34.409 -13.381 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CB  1 
ATOM   1648 C CG  . ARG B 1 97  ? 26.141 33.741 -14.777 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CG  1 
ATOM   1649 C CD  . ARG B 1 97  ? 27.560 33.404 -15.269 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CD  1 
ATOM   1650 N NE  . ARG B 1 97  ? 27.583 32.441 -16.385 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NE  1 
ATOM   1651 C CZ  . ARG B 1 97  ? 27.876 32.731 -17.656 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CZ  1 
ATOM   1652 N NH1 . ARG B 1 97  ? 28.174 33.973 -18.023 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NH1 1 
ATOM   1653 N NH2 . ARG B 1 97  ? 27.870 31.769 -18.572 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NH2 1 
ATOM   1654 N N   . PRO B 1 98  ? 22.916 34.769 -14.563 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 98  PRO B N   1 
ATOM   1655 C CA  . PRO B 1 98  ? 21.942 33.922 -15.269 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 98  PRO B CA  1 
ATOM   1656 C C   . PRO B 1 98  ? 22.654 32.795 -16.037 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 98  PRO B C   1 
ATOM   1657 O O   . PRO B 1 98  ? 23.631 33.053 -16.747 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 98  PRO B O   1 
ATOM   1658 C CB  . PRO B 1 98  ? 21.258 34.893 -16.248 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 98  PRO B CB  1 
ATOM   1659 C CG  . PRO B 1 98  ? 21.676 36.261 -15.822 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 98  PRO B CG  1 
ATOM   1660 C CD  . PRO B 1 98  ? 23.019 36.097 -15.196 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 98  PRO B CD  1 
ATOM   1661 N N   . ARG B 1 99  ? 22.172 31.561 -15.894 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B N   1 
ATOM   1662 C CA  . ARG B 1 99  ? 22.865 30.405 -16.473 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  1 
ATOM   1663 C C   . ARG B 1 99  ? 22.346 30.022 -17.883 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B C   1 
ATOM   1664 O O   . ARG B 1 99  ? 22.797 30.615 -18.874 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B O   1 
ATOM   1665 C CB  . ARG B 1 99  ? 22.906 29.240 -15.476 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  1 
ATOM   1666 C CG  . ARG B 1 99  ? 23.192 29.699 -14.030 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CG  1 
ATOM   1667 C CD  . ARG B 1 99  ? 23.822 28.609 -13.182 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CD  1 
ATOM   1668 N NE  . ARG B 1 99  ? 23.305 27.286 -13.530 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NE  1 
ATOM   1669 C CZ  . ARG B 1 99  ? 23.668 26.154 -12.932 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CZ  1 
ATOM   1670 N NH1 . ARG B 1 99  ? 24.551 26.177 -11.937 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH1 1 
ATOM   1671 N NH2 . ARG B 1 99  ? 23.141 24.996 -13.326 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH2 1 
ATOM   1672 N N   . VAL B 1 100 ? 21.422 29.062 -18.003 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   1 
ATOM   1673 C CA  . VAL B 1 100 ? 20.927 28.684 -19.347 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  1 
ATOM   1674 C C   . VAL B 1 100 ? 19.388 28.571 -19.499 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   1 
ATOM   1675 O O   . VAL B 1 100 ? 18.906 27.747 -20.300 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   1 
ATOM   1676 C CB  . VAL B 1 100 ? 21.652 27.426 -19.944 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  1 
ATOM   1677 C CG1 . VAL B 1 100 ? 21.994 27.674 -21.407 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 1 
ATOM   1678 C CG2 . VAL B 1 100 ? 22.927 27.070 -19.166 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 1 
ATOM   1679 N N   . GLN B 1 101 ? 18.641 29.405 -18.754 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B N   1 
ATOM   1680 C CA  . GLN B 1 101 ? 17.152 29.474 -18.804 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B CA  1 
ATOM   1681 C C   . GLN B 1 101 ? 16.521 28.113 -19.125 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B C   1 
ATOM   1682 O O   . GLN B 1 101 ? 15.868 27.924 -20.169 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B O   1 
ATOM   1683 C CB  . GLN B 1 101 ? 16.672 30.561 -19.793 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B CB  1 
ATOM   1684 N N   . GLY B 1 102 ? 16.736 27.176 -18.203 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B N   1 
ATOM   1685 C CA  . GLY B 1 102 ? 16.570 25.751 -18.468 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B CA  1 
ATOM   1686 C C   . GLY B 1 102 ? 17.742 24.976 -17.883 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B C   1 
ATOM   1687 O O   . GLY B 1 102 ? 17.909 23.783 -18.159 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B O   1 
ATOM   1688 N N   . GLU B 1 103 ? 18.566 25.674 -17.098 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B N   1 
ATOM   1689 C CA  . GLU B 1 103 ? 19.602 25.059 -16.263 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CA  1 
ATOM   1690 C C   . GLU B 1 103 ? 19.408 25.558 -14.829 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B C   1 
ATOM   1691 O O   . GLU B 1 103 ? 20.135 25.152 -13.908 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B O   1 
ATOM   1692 C CB  . GLU B 1 103 ? 21.008 25.401 -16.779 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CB  1 
ATOM   1693 N N   . GLY B 1 104 ? 18.414 26.437 -14.657 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B N   1 
ATOM   1694 C CA  . GLY B 1 104 ? 18.091 27.026 -13.357 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B CA  1 
ATOM   1695 C C   . GLY B 1 104 ? 19.111 28.032 -12.851 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B C   1 
ATOM   1696 O O   . GLY B 1 104 ? 20.093 28.339 -13.529 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B O   1 
ATOM   1697 N N   . ARG B 1 105 ? 18.884 28.535 -11.643 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N   1 
ATOM   1698 C CA  . ARG B 1 105 ? 19.714 29.592 -11.076 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA  1 
ATOM   1699 C C   . ARG B 1 105 ? 20.620 29.062 -9.965  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C   1 
ATOM   1700 O O   . ARG B 1 105 ? 20.394 27.973 -9.437  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O   1 
ATOM   1701 C CB  . ARG B 1 105 ? 18.819 30.707 -10.536 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB  1 
ATOM   1702 C CG  . ARG B 1 105 ? 17.756 31.209 -11.525 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG  1 
ATOM   1703 C CD  . ARG B 1 105 ? 16.660 32.051 -10.847 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD  1 
ATOM   1704 N NE  . ARG B 1 105 ? 17.194 33.158 -10.045 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE  1 
ATOM   1705 C CZ  . ARG B 1 105 ? 16.458 34.072 -9.413  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ  1 
ATOM   1706 N NH1 . ARG B 1 105 ? 15.132 34.043 -9.476  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1 1 
ATOM   1707 N NH2 . ARG B 1 105 ? 17.053 35.024 -8.708  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2 1 
ATOM   1708 N N   . SER B 1 106 ? 21.650 29.832 -9.621  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 106 SER B N   1 
ATOM   1709 C CA  . SER B 1 106 ? 22.517 29.507 -8.485  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CA  1 
ATOM   1710 C C   . SER B 1 106 ? 23.025 30.730 -7.744  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 106 SER B C   1 
ATOM   1711 O O   . SER B 1 106 ? 23.131 31.815 -8.313  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 106 SER B O   1 
ATOM   1712 C CB  . SER B 1 106 ? 23.689 28.638 -8.921  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CB  1 
ATOM   1713 O OG  . SER B 1 106 ? 23.302 27.281 -8.902  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 106 SER B OG  1 
ATOM   1714 N N   . ILE B 1 107 ? 23.317 30.554 -6.461  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B N   1 
ATOM   1715 C CA  . ILE B 1 107 ? 23.903 31.621 -5.662  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CA  1 
ATOM   1716 C C   . ILE B 1 107 ? 25.101 31.078 -4.924  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B C   1 
ATOM   1717 O O   . ILE B 1 107 ? 25.029 30.011 -4.310  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B O   1 
ATOM   1718 C CB  . ILE B 1 107 ? 22.951 32.192 -4.587  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CB  1 
ATOM   1719 C CG1 . ILE B 1 107 ? 21.493 32.071 -4.999  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG1 1 
ATOM   1720 C CG2 . ILE B 1 107 ? 23.302 33.652 -4.265  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG2 1 
ATOM   1721 C CD1 . ILE B 1 107 ? 20.564 32.157 -3.821  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CD1 1 
ATOM   1722 N N   . TYR B 1 108 ? 26.183 31.848 -4.967  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B N   1 
ATOM   1723 C CA  . TYR B 1 108 ? 27.418 31.509 -4.293  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CA  1 
ATOM   1724 C C   . TYR B 1 108 ? 27.751 32.522 -3.200  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B C   1 
ATOM   1725 O O   . TYR B 1 108 ? 27.593 33.736 -3.382  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B O   1 
ATOM   1726 C CB  . TYR B 1 108 ? 28.544 31.430 -5.310  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CB  1 
ATOM   1727 C CG  . TYR B 1 108 ? 28.209 30.570 -6.504  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CG  1 
ATOM   1728 C CD1 . TYR B 1 108 ? 27.640 31.126 -7.648  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CD1 1 
ATOM   1729 C CD2 . TYR B 1 108 ? 28.462 29.200 -6.494  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CD2 1 
ATOM   1730 C CE1 . TYR B 1 108 ? 27.331 30.337 -8.754  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CE1 1 
ATOM   1731 C CE2 . TYR B 1 108 ? 28.164 28.406 -7.593  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CE2 1 
ATOM   1732 C CZ  . TYR B 1 108 ? 27.594 28.980 -8.719  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B CZ  1 
ATOM   1733 O OH  . TYR B 1 108 ? 27.286 28.201 -9.814  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 108 TYR B OH  1 
ATOM   1734 N N   . PHE B 1 109 ? 28.205 32.000 -2.062  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B N   1 
ATOM   1735 C CA  . PHE B 1 109 ? 28.594 32.807 -0.904  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CA  1 
ATOM   1736 C C   . PHE B 1 109 ? 29.516 32.021 0.036   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B C   1 
ATOM   1737 O O   . PHE B 1 109 ? 29.505 30.787 0.064   1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B O   1 
ATOM   1738 C CB  . PHE B 1 109 ? 27.358 33.293 -0.148  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CB  1 
ATOM   1739 C CG  . PHE B 1 109 ? 26.590 32.199 0.504   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CG  1 
ATOM   1740 C CD1 . PHE B 1 109 ? 26.737 31.946 1.857   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD1 1 
ATOM   1741 C CD2 . PHE B 1 109 ? 25.727 31.405 -0.237  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD2 1 
ATOM   1742 C CE1 . PHE B 1 109 ? 26.032 30.923 2.466   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE1 1 
ATOM   1743 C CE2 . PHE B 1 109 ? 25.019 30.381 0.363   1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE2 1 
ATOM   1744 C CZ  . PHE B 1 109 ? 25.170 30.142 1.717   1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CZ  1 
ATOM   1745 N N   . TYR B 1 110 ? 30.308 32.741 0.812   1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B N   1 
ATOM   1746 C CA  . TYR B 1 110 ? 31.278 32.106 1.676   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CA  1 
ATOM   1747 C C   . TYR B 1 110 ? 30.849 32.114 3.114   1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B C   1 
ATOM   1748 O O   . TYR B 1 110 ? 30.112 33.003 3.539   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B O   1 
ATOM   1749 C CB  . TYR B 1 110 ? 32.585 32.854 1.582   1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CB  1 
ATOM   1750 C CG  . TYR B 1 110 ? 33.229 32.661 0.266   1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CG  1 
ATOM   1751 C CD1 . TYR B 1 110 ? 33.006 33.553 -0.780  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CD1 1 
ATOM   1752 C CD2 . TYR B 1 110 ? 34.044 31.567 0.047   1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CD2 1 
ATOM   1753 C CE1 . TYR B 1 110 ? 33.604 33.370 -2.017  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CE1 1 
ATOM   1754 C CE2 . TYR B 1 110 ? 34.646 31.364 -1.176  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CE2 1 
ATOM   1755 C CZ  . TYR B 1 110 ? 34.428 32.267 -2.206  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CZ  1 
ATOM   1756 O OH  . TYR B 1 110 ? 35.048 32.038 -3.412  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B OH  1 
ATOM   1757 N N   . ASP B 1 111 ? 31.326 31.134 3.874   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B N   1 
ATOM   1758 C CA  . ASP B 1 111 ? 31.308 31.262 5.319   1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CA  1 
ATOM   1759 C C   . ASP B 1 111 ? 32.563 32.040 5.725   1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B C   1 
ATOM   1760 O O   . ASP B 1 111 ? 33.283 32.553 4.865   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B O   1 
ATOM   1761 C CB  . ASP B 1 111 ? 31.172 29.895 6.014   1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CB  1 
ATOM   1762 C CG  . ASP B 1 111 ? 32.506 29.222 6.294   1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CG  1 
ATOM   1763 O OD1 . ASP B 1 111 ? 32.784 28.935 7.478   1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD1 1 
ATOM   1764 O OD2 . ASP B 1 111 ? 33.272 28.978 5.347   1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD2 1 
ATOM   1765 N N   . PHE B 1 112 ? 32.819 32.136 7.023   1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B N   1 
ATOM   1766 C CA  . PHE B 1 112 ? 33.905 32.967 7.534   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CA  1 
ATOM   1767 C C   . PHE B 1 112 ? 35.291 32.350 7.313   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B C   1 
ATOM   1768 O O   . PHE B 1 112 ? 36.326 32.970 7.577   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B O   1 
ATOM   1769 C CB  . PHE B 1 112 ? 33.660 33.272 9.015   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CB  1 
ATOM   1770 C CG  . PHE B 1 112 ? 32.240 33.682 9.326   1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CG  1 
ATOM   1771 C CD1 . PHE B 1 112 ? 31.482 32.955 10.235  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD1 1 
ATOM   1772 C CD2 . PHE B 1 112 ? 31.660 34.786 8.703   1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD2 1 
ATOM   1773 C CE1 . PHE B 1 112 ? 30.171 33.326 10.530  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE1 1 
ATOM   1774 C CE2 . PHE B 1 112 ? 30.355 35.160 8.984   1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE2 1 
ATOM   1775 C CZ  . PHE B 1 112 ? 29.607 34.429 9.902   1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CZ  1 
ATOM   1776 N N   . ASP B 1 113 ? 35.295 31.139 6.782   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B N   1 
ATOM   1777 C CA  . ASP B 1 113 ? 36.487 30.330 6.740   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CA  1 
ATOM   1778 C C   . ASP B 1 113 ? 36.737 29.783 5.345   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B C   1 
ATOM   1779 O O   . ASP B 1 113 ? 36.865 28.573 5.176   1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B O   1 
ATOM   1780 C CB  . ASP B 1 113 ? 36.310 29.165 7.706   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CB  1 
ATOM   1781 C CG  . ASP B 1 113 ? 36.027 29.619 9.108   1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CG  1 
ATOM   1782 O OD1 . ASP B 1 113 ? 37.008 29.911 9.815   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B OD1 1 
ATOM   1783 O OD2 . ASP B 1 113 ? 34.839 29.681 9.501   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B OD2 1 
ATOM   1784 N N   . ASN B 1 114 ? 36.791 30.661 4.344   1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B N   1 
ATOM   1785 C CA  . ASN B 1 114 ? 37.051 30.259 2.946   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CA  1 
ATOM   1786 C C   . ASN B 1 114 ? 36.190 29.135 2.349   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B C   1 
ATOM   1787 O O   . ASN B 1 114 ? 36.513 28.609 1.284   1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B O   1 
ATOM   1788 C CB  . ASN B 1 114 ? 38.530 29.936 2.758   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CB  1 
ATOM   1789 C CG  . ASN B 1 114 ? 39.399 31.150 2.882   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CG  1 
ATOM   1790 O OD1 . ASN B 1 114 ? 38.911 32.286 2.831   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B OD1 1 
ATOM   1791 N ND2 . ASN B 1 114 ? 40.702 30.930 3.041   1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B ND2 1 
ATOM   1792 N N   . HIS B 1 115 ? 35.106 28.768 3.031   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   1 
ATOM   1793 C CA  . HIS B 1 115 ? 34.171 27.778 2.509   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  1 
ATOM   1794 C C   . HIS B 1 115 ? 33.151 28.359 1.543   1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   1 
ATOM   1795 O O   . HIS B 1 115 ? 32.339 29.239 1.890   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   1 
ATOM   1796 C CB  . HIS B 1 115 ? 33.426 27.084 3.628   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  1 
ATOM   1797 C CG  . HIS B 1 115 ? 34.285 26.199 4.452   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  1 
ATOM   1798 N ND1 . HIS B 1 115 ? 34.313 26.267 5.825   1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 1 
ATOM   1799 C CD2 . HIS B 1 115 ? 35.161 25.231 4.101   1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 1 
ATOM   1800 C CE1 . HIS B 1 115 ? 35.161 25.367 6.288   1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 1 
ATOM   1801 N NE2 . HIS B 1 115 ? 35.690 24.726 5.262   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 1 
ATOM   1802 N N   . LEU B 1 116 ? 33.188 27.826 0.329   1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1803 C CA  . LEU B 1 116 ? 32.280 28.245 -0.703  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1804 C C   . LEU B 1 116 ? 31.024 27.394 -0.683  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1805 O O   . LEU B 1 116 ? 31.081 26.157 -0.662  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1806 C CB  . LEU B 1 116 ? 32.967 28.170 -2.052  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1807 C CG  . LEU B 1 116 ? 32.087 28.616 -3.198  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1808 C CD1 . LEU B 1 116 ? 31.638 30.056 -3.028  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1809 C CD2 . LEU B 1 116 ? 32.882 28.421 -4.446  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1810 N N   . PHE B 1 117 ? 29.889 28.071 -0.683  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B N   1 
ATOM   1811 C CA  . PHE B 1 117 ? 28.624 27.389 -0.712  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CA  1 
ATOM   1812 C C   . PHE B 1 117 ? 27.837 27.811 -1.898  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B C   1 
ATOM   1813 O O   . PHE B 1 117 ? 27.868 28.967 -2.298  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B O   1 
ATOM   1814 C CB  . PHE B 1 117 ? 27.836 27.711 0.530   1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CB  1 
ATOM   1815 C CG  . PHE B 1 117 ? 28.427 27.145 1.753   1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CG  1 
ATOM   1816 C CD1 . PHE B 1 117 ? 29.280 27.910 2.540   1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD1 1 
ATOM   1817 C CD2 . PHE B 1 117 ? 28.156 25.835 2.113   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD2 1 
ATOM   1818 C CE1 . PHE B 1 117 ? 29.844 27.389 3.689   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE1 1 
ATOM   1819 C CE2 . PHE B 1 117 ? 28.712 25.302 3.256   1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE2 1 
ATOM   1820 C CZ  . PHE B 1 117 ? 29.563 26.086 4.051   1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CZ  1 
ATOM   1821 N N   . GLU B 1 118 ? 27.130 26.855 -2.467  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N   1 
ATOM   1822 C CA  . GLU B 1 118 ? 26.230 27.165 -3.530  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA  1 
ATOM   1823 C C   . GLU B 1 118 ? 24.863 26.747 -3.107  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C   1 
ATOM   1824 O O   . GLU B 1 118 ? 24.679 25.687 -2.522  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O   1 
ATOM   1825 C CB  . GLU B 1 118 ? 26.614 26.446 -4.815  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB  1 
ATOM   1826 C CG  . GLU B 1 118 ? 25.638 26.685 -5.958  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG  1 
ATOM   1827 C CD  . GLU B 1 118 ? 25.914 25.822 -7.173  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD  1 
ATOM   1828 O OE1 . GLU B 1 118 ? 27.075 25.421 -7.385  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 1 
ATOM   1829 O OE2 . GLU B 1 118 ? 24.963 25.548 -7.931  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 1 
ATOM   1830 N N   . LEU B 1 119 ? 23.907 27.614 -3.386  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N   1 
ATOM   1831 C CA  . LEU B 1 119 ? 22.526 27.215 -3.397  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA  1 
ATOM   1832 C C   . LEU B 1 119 ? 22.132 27.178 -4.853  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C   1 
ATOM   1833 O O   . LEU B 1 119 ? 22.133 28.209 -5.520  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O   1 
ATOM   1834 C CB  . LEU B 1 119 ? 21.665 28.205 -2.622  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB  1 
ATOM   1835 C CG  . LEU B 1 119 ? 22.013 28.399 -1.141  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG  1 
ATOM   1836 C CD1 . LEU B 1 119 ? 21.018 29.355 -0.539  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1 1 
ATOM   1837 C CD2 . LEU B 1 119 ? 22.052 27.089 -0.346  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2 1 
ATOM   1838 N N   . HIS B 1 120 ? 21.853 25.977 -5.353  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B N   1 
ATOM   1839 C CA  . HIS B 1 120 ? 21.392 25.792 -6.717  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CA  1 
ATOM   1840 C C   . HIS B 1 120 ? 19.928 25.414 -6.695  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B C   1 
ATOM   1841 O O   . HIS B 1 120 ? 19.461 24.804 -5.735  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B O   1 
ATOM   1842 C CB  . HIS B 1 120 ? 22.180 24.684 -7.395  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CB  1 
ATOM   1843 C CG  . HIS B 1 120 ? 21.666 24.326 -8.751  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CG  1 
ATOM   1844 N ND1 . HIS B 1 120 ? 21.789 25.164 -9.835  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B ND1 1 
ATOM   1845 C CD2 . HIS B 1 120 ? 21.017 23.226 -9.198  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CD2 1 
ATOM   1846 C CE1 . HIS B 1 120 ? 21.245 24.593 -10.895 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CE1 1 
ATOM   1847 N NE2 . HIS B 1 120 ? 20.772 23.414 -10.537 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B NE2 1 
ATOM   1848 N N   . ALA B 1 121 ? 19.208 25.782 -7.752  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N   1 
ATOM   1849 C CA  . ALA B 1 121 ? 17.814 25.384 -7.915  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA  1 
ATOM   1850 C C   . ALA B 1 121 ? 17.591 24.783 -9.293  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C   1 
ATOM   1851 O O   . ALA B 1 121 ? 17.637 25.497 -10.290 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O   1 
ATOM   1852 C CB  . ALA B 1 121 ? 16.885 26.573 -7.690  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB  1 
ATOM   1853 N N   . GLY B 1 122 ? 17.369 23.472 -9.347  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B N   1 
ATOM   1854 C CA  . GLY B 1 122 ? 17.054 22.792 -10.604 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B CA  1 
ATOM   1855 C C   . GLY B 1 122 ? 17.772 21.471 -10.823 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B C   1 
ATOM   1856 O O   . GLY B 1 122 ? 18.940 21.456 -11.243 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B O   1 
ATOM   1857 N N   . THR B 1 123 ? 17.044 20.371 -10.582 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 123 THR B N   1 
ATOM   1858 C CA  . THR B 1 123 ? 17.587 18.986 -10.536 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 123 THR B CA  1 
ATOM   1859 C C   . THR B 1 123 ? 18.564 18.580 -11.660 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 123 THR B C   1 
ATOM   1860 O O   . THR B 1 123 ? 18.404 18.968 -12.829 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 123 THR B O   1 
ATOM   1861 C CB  . THR B 1 123 ? 16.455 17.869 -10.418 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 123 THR B CB  1 
ATOM   1862 O OG1 . THR B 1 123 ? 15.604 17.876 -11.577 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 123 THR B OG1 1 
ATOM   1863 C CG2 . THR B 1 123 ? 15.612 18.024 -9.135  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 123 THR B CG2 1 
ATOM   1864 N N   . LEU B 1 124 ? 19.573 17.797 -11.272 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B N   1 
ATOM   1865 C CA  . LEU B 1 124 ? 20.457 17.108 -12.208 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CA  1 
ATOM   1866 C C   . LEU B 1 124 ? 19.632 16.491 -13.333 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B C   1 
ATOM   1867 O O   . LEU B 1 124 ? 20.004 16.569 -14.506 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B O   1 
ATOM   1868 C CB  . LEU B 1 124 ? 21.260 16.033 -11.456 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CB  1 
ATOM   1869 C CG  . LEU B 1 124 ? 22.026 14.875 -12.122 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CG  1 
ATOM   1870 C CD1 . LEU B 1 124 ? 23.029 15.321 -13.200 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD1 1 
ATOM   1871 C CD2 . LEU B 1 124 ? 22.713 14.022 -11.051 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD2 1 
ATOM   1872 N N   . GLU B 1 125 ? 18.502 15.900 -12.947 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B N   1 
ATOM   1873 C CA  . GLU B 1 125 ? 17.561 15.283 -13.872 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CA  1 
ATOM   1874 C C   . GLU B 1 125 ? 17.268 16.180 -15.082 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B C   1 
ATOM   1875 O O   . GLU B 1 125 ? 17.509 15.774 -16.225 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B O   1 
ATOM   1876 C CB  . GLU B 1 125 ? 16.270 14.907 -13.137 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CB  1 
ATOM   1877 N N   . GLU B 1 126 ? 16.769 17.393 -14.823 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B N   1 
ATOM   1878 C CA  . GLU B 1 126 ? 16.462 18.381 -15.883 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CA  1 
ATOM   1879 C C   . GLU B 1 126 ? 17.723 19.075 -16.407 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B C   1 
ATOM   1880 O O   . GLU B 1 126 ? 17.748 19.562 -17.547 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B O   1 
ATOM   1881 C CB  . GLU B 1 126 ? 15.461 19.444 -15.391 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CB  1 
ATOM   1882 C CG  . GLU B 1 126 ? 15.785 20.022 -13.998 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CG  1 
ATOM   1883 C CD  . GLU B 1 126 ? 15.798 21.547 -13.947 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CD  1 
ATOM   1884 O OE1 . GLU B 1 126 ? 16.390 22.187 -14.850 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B OE1 1 
ATOM   1885 O OE2 . GLU B 1 126 ? 15.232 22.102 -12.980 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B OE2 1 
ATOM   1886 N N   . ARG B 1 127 ? 18.753 19.109 -15.558 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N   1 
ATOM   1887 C CA  . ARG B 1 127 ? 20.030 19.750 -15.857 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA  1 
ATOM   1888 C C   . ARG B 1 127 ? 20.741 19.044 -17.023 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C   1 
ATOM   1889 O O   . ARG B 1 127 ? 21.784 19.497 -17.498 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O   1 
ATOM   1890 C CB  . ARG B 1 127 ? 20.907 19.759 -14.596 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB  1 
ATOM   1891 C CG  . ARG B 1 127 ? 21.329 21.147 -14.102 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG  1 
ATOM   1892 C CD  . ARG B 1 127 ? 22.063 21.930 -15.201 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD  1 
ATOM   1893 N NE  . ARG B 1 127 ? 23.389 21.385 -15.531 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE  1 
ATOM   1894 C CZ  . ARG B 1 127 ? 23.988 21.498 -16.719 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ  1 
ATOM   1895 N NH1 . ARG B 1 127 ? 23.384 22.118 -17.727 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1 1 
ATOM   1896 N NH2 . ARG B 1 127 ? 25.195 20.978 -16.903 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2 1 
ATOM   1897 N N   . LEU B 1 128 ? 20.150 17.936 -17.474 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B N   1 
ATOM   1898 C CA  . LEU B 1 128 ? 20.613 17.183 -18.641 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA  1 
ATOM   1899 C C   . LEU B 1 128 ? 19.568 17.248 -19.758 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B C   1 
ATOM   1900 O O   . LEU B 1 128 ? 19.485 16.363 -20.618 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B O   1 
ATOM   1901 C CB  . LEU B 1 128 ? 20.891 15.719 -18.269 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB  1 
ATOM   1902 C CG  . LEU B 1 128 ? 21.610 15.453 -16.943 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG  1 
ATOM   1903 C CD1 . LEU B 1 128 ? 21.279 14.056 -16.423 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1 1 
ATOM   1904 C CD2 . LEU B 1 128 ? 23.121 15.688 -17.056 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2 1 
HETATM 1905 C C1  . CIT C 2 .   ? 35.250 12.951 11.296  1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A C1  1 
HETATM 1906 O O1  . CIT C 2 .   ? 34.907 12.128 10.432  1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A O1  1 
HETATM 1907 O O2  . CIT C 2 .   ? 34.759 14.098 11.300  1.00 58.49 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A O2  1 
HETATM 1908 C C2  . CIT C 2 .   ? 36.242 12.541 12.343  1.00 60.93 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A C2  1 
HETATM 1909 C C3  . CIT C 2 .   ? 35.579 12.612 13.714  1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A C3  1 
HETATM 1910 O O7  . CIT C 2 .   ? 35.174 13.998 13.913  1.00 63.17 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A O7  1 
HETATM 1911 C C4  . CIT C 2 .   ? 34.332 11.708 13.732  1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A C4  1 
HETATM 1912 C C5  . CIT C 2 .   ? 33.367 11.942 14.885  1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A C5  1 
HETATM 1913 O O3  . CIT C 2 .   ? 32.530 11.059 15.173  1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A O3  1 
HETATM 1914 O O4  . CIT C 2 .   ? 33.365 12.992 15.569  1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A O4  1 
HETATM 1915 C C6  . CIT C 2 .   ? 36.622 12.155 14.757  1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A C6  1 
HETATM 1916 O O5  . CIT C 2 .   ? 37.282 11.095 14.590  1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A O5  1 
HETATM 1917 O O6  . CIT C 2 .   ? 36.856 12.822 15.801  1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 134 CIT A O6  1 
HETATM 1918 C C1  . CIT D 2 .   ? 29.036 23.858 -10.187 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B C1  1 
HETATM 1919 O O1  . CIT D 2 .   ? 28.466 23.750 -9.091  1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B O1  1 
HETATM 1920 O O2  . CIT D 2 .   ? 29.733 22.913 -10.620 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B O2  1 
HETATM 1921 C C2  . CIT D 2 .   ? 28.850 25.125 -10.974 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B C2  1 
HETATM 1922 C C3  . CIT D 2 .   ? 28.246 24.768 -12.322 1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B C3  1 
HETATM 1923 O O7  . CIT D 2 .   ? 29.227 23.927 -12.987 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B O7  1 
HETATM 1924 C C4  . CIT D 2 .   ? 26.940 23.978 -12.110 1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B C4  1 
HETATM 1925 C C5  . CIT D 2 .   ? 26.551 22.990 -13.203 1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B C5  1 
HETATM 1926 O O3  . CIT D 2 .   ? 25.337 22.726 -13.381 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B O3  1 
HETATM 1927 O O4  . CIT D 2 .   ? 27.397 22.416 -13.934 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B O4  1 
HETATM 1928 C C6  . CIT D 2 .   ? 28.025 26.083 -13.093 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B C6  1 
HETATM 1929 O O5  . CIT D 2 .   ? 27.064 26.850 -12.836 1.00 55.27 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B O5  1 
HETATM 1930 O O6  . CIT D 2 .   ? 28.816 26.439 -14.001 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 134 CIT B O6  1 
HETATM 1931 O O   . HOH E 3 .   ? 29.338 9.929  -20.493 1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O   1 
HETATM 1932 O O   . HOH E 3 .   ? 42.564 5.025  7.741   1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O   1 
HETATM 1933 O O   . HOH F 3 .   ? 23.424 20.215 21.555  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 135 HOH B O   1 
HETATM 1934 O O   . HOH F 3 .   ? 35.442 32.999 4.209   1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 136 HOH B O   1 
HETATM 1935 O O   . HOH F 3 .   ? 25.491 34.536 -6.913  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 137 HOH B O   1 
HETATM 1936 O O   . HOH F 3 .   ? 43.753 24.179 12.612  1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 138 HOH B O   1 
# 
